data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Walton, W.G."  1 0000-0001-6745-534X 
"Redinbo, M.R." 2 0000-0003-0814-5346 
"Dangl, J.L."   3 0000-0003-3199-8654 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Crystal structure of the MarR family transcriptional regulator from Variovorax paradoxus bound to Picloram" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "Transcriptional Regulator, Ligand Binding, DNA BINDING PROTEIN" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "DNA BINDING PROTEIN" 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   UK 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            "Nat Microbiol" 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.journal_id_ISSN           2058-5276 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            7 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                1817 
_citation.page_last                 1833 
_citation.title                     "Diverse MarR bacterial regulators of auxin catabolism in the plant microbiome." 
_citation.year                      2022 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1038/s41564-022-01244-3 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   36266335 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Conway, J.M."       1  0000-0002-2715-2149 
primary "Walton, W.G."       2  ?                   
primary "Salas-Gonzalez, I." 3  0000-0002-0347-5058 
primary "Law, T.F."          4  ?                   
primary "Lindberg, C.A."     5  ?                   
primary "Crook, L.E."        6  ?                   
primary "Kosina, S.M."       7  0000-0003-2885-1248 
primary "Fitzpatrick, C.R."  8  ?                   
primary "Lietzan, A.D."      9  0000-0001-6388-2491 
primary "Northen, T.R."      10 0000-0001-8404-3259 
primary "Jones, C.D."        11 ?                   
primary "Finkel, O.M."       12 0000-0003-4770-0402 
primary "Redinbo, M.R."      13 0000-0003-0814-5346 
primary "Dangl, J.L."        14 0000-0003-3199-8654 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MHHHHHHSSGVDLGTENLYFQSNAMAEQPPETHRFVDDYLPALLAQASQLISSEFHEVARQHGFSVSEWRVMASLAGSEP
ISIGQLAQVTVTKQPTVTRLLDRMEARGQVERLPHESDRRITLVRITRKGLKAVEHLMELAREHERRVLEPFGLRRAEEL
KQTLRQMIDLHVHVPVEEPEED
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MHHHHHHSSGVDLGTENLYFQSNAMAEQPPETHRFVDDYLPALLAQASQLISSEFHEVARQHGFSVSEWRVMASLAGSEP
ISIGQLAQVTVTKQPTVTRLLDRMEARGQVERLPHESDRRITLVRITRKGLKAVEHLMELAREHERRVLEPFGLRRAEEL
KQTLRQMIDLHVHVPVEEPEED
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   HIS n 
1 3   HIS n 
1 4   HIS n 
1 5   HIS n 
1 6   HIS n 
1 7   HIS n 
1 8   SER n 
1 9   SER n 
1 10  GLY n 
1 11  VAL n 
1 12  ASP n 
1 13  LEU n 
1 14  GLY n 
1 15  THR n 
1 16  GLU n 
1 17  ASN n 
1 18  LEU n 
1 19  TYR n 
1 20  PHE n 
1 21  GLN n 
1 22  SER n 
1 23  ASN n 
1 24  ALA n 
1 25  MET n 
1 26  ALA n 
1 27  GLU n 
1 28  GLN n 
1 29  PRO n 
1 30  PRO n 
1 31  GLU n 
1 32  THR n 
1 33  HIS n 
1 34  ARG n 
1 35  PHE n 
1 36  VAL n 
1 37  ASP n 
1 38  ASP n 
1 39  TYR n 
1 40  LEU n 
1 41  PRO n 
1 42  ALA n 
1 43  LEU n 
1 44  LEU n 
1 45  ALA n 
1 46  GLN n 
1 47  ALA n 
1 48  SER n 
1 49  GLN n 
1 50  LEU n 
1 51  ILE n 
1 52  SER n 
1 53  SER n 
1 54  GLU n 
1 55  PHE n 
1 56  HIS n 
1 57  GLU n 
1 58  VAL n 
1 59  ALA n 
1 60  ARG n 
1 61  GLN n 
1 62  HIS n 
1 63  GLY n 
1 64  PHE n 
1 65  SER n 
1 66  VAL n 
1 67  SER n 
1 68  GLU n 
1 69  TRP n 
1 70  ARG n 
1 71  VAL n 
1 72  MET n 
1 73  ALA n 
1 74  SER n 
1 75  LEU n 
1 76  ALA n 
1 77  GLY n 
1 78  SER n 
1 79  GLU n 
1 80  PRO n 
1 81  ILE n 
1 82  SER n 
1 83  ILE n 
1 84  GLY n 
1 85  GLN n 
1 86  LEU n 
1 87  ALA n 
1 88  GLN n 
1 89  VAL n 
1 90  THR n 
1 91  VAL n 
1 92  THR n 
1 93  LYS n 
1 94  GLN n 
1 95  PRO n 
1 96  THR n 
1 97  VAL n 
1 98  THR n 
1 99  ARG n 
1 100 LEU n 
1 101 LEU n 
1 102 ASP n 
1 103 ARG n 
1 104 MET n 
1 105 GLU n 
1 106 ALA n 
1 107 ARG n 
1 108 GLY n 
1 109 GLN n 
1 110 VAL n 
1 111 GLU n 
1 112 ARG n 
1 113 LEU n 
1 114 PRO n 
1 115 HIS n 
1 116 GLU n 
1 117 SER n 
1 118 ASP n 
1 119 ARG n 
1 120 ARG n 
1 121 ILE n 
1 122 THR n 
1 123 LEU n 
1 124 VAL n 
1 125 ARG n 
1 126 ILE n 
1 127 THR n 
1 128 ARG n 
1 129 LYS n 
1 130 GLY n 
1 131 LEU n 
1 132 LYS n 
1 133 ALA n 
1 134 VAL n 
1 135 GLU n 
1 136 HIS n 
1 137 LEU n 
1 138 MET n 
1 139 GLU n 
1 140 LEU n 
1 141 ALA n 
1 142 ARG n 
1 143 GLU n 
1 144 HIS n 
1 145 GLU n 
1 146 ARG n 
1 147 ARG n 
1 148 VAL n 
1 149 LEU n 
1 150 GLU n 
1 151 PRO n 
1 152 PHE n 
1 153 GLY n 
1 154 LEU n 
1 155 ARG n 
1 156 ARG n 
1 157 ALA n 
1 158 GLU n 
1 159 GLU n 
1 160 LEU n 
1 161 LYS n 
1 162 GLN n 
1 163 THR n 
1 164 LEU n 
1 165 ARG n 
1 166 GLN n 
1 167 MET n 
1 168 ILE n 
1 169 ASP n 
1 170 LEU n 
1 171 HIS n 
1 172 VAL n 
1 173 HIS n 
1 174 VAL n 
1 175 PRO n 
1 176 VAL n 
1 177 GLU n 
1 178 GLU n 
1 179 PRO n 
1 180 GLU n 
1 181 GLU n 
1 182 ASP n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Transcriptional regulator, MarR family" 20969.717 2   ? ? ? ? 
2 non-polymer syn Picloram                                 241.459   2   ? ? ? ? 
3 non-polymer syn "SULFATE ION"                            96.063    6   ? ? ? ? 
4 water       nat water                                    18.015    300 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   MET 1   -23 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 2   HIS 2   -22 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 3   HIS 3   -21 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 4   HIS 4   -20 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 5   HIS 5   -19 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 6   HIS 6   -18 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 7   HIS 7   -17 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 8   SER 8   -16 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 9   SER 9   -15 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 10  GLY 10  -14 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 11  VAL 11  -13 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 12  ASP 12  -12 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 13  LEU 13  -11 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 14  GLY 14  -10 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 15  THR 15  -9  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 16  GLU 16  -8  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 17  ASN 17  -7  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 18  LEU 18  -6  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 19  TYR 19  -5  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 20  PHE 20  -4  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 21  GLN 21  -3  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 22  SER 22  -2  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 23  ASN 23  -1  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 24  ALA 24  0   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 25  MET 25  1   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 26  ALA 26  2   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 27  GLU 27  3   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 28  GLN 28  4   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 29  PRO 29  5   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 30  PRO 30  6   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 31  GLU 31  7   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 32  THR 32  8   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 33  HIS 33  9   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 34  ARG 34  10  10  ARG ARG A   ? n 
A   1 35  PHE 35  11  11  PHE PHE A   ? n 
A   1 36  VAL 36  12  12  VAL VAL A   ? n 
A   1 37  ASP 37  13  13  ASP ASP A   ? n 
A   1 38  ASP 38  14  14  ASP ASP A   ? n 
A   1 39  TYR 39  15  15  TYR TYR A   ? n 
A   1 40  LEU 40  16  16  LEU LEU A   ? n 
A   1 41  PRO 41  17  17  PRO PRO A   ? n 
A   1 42  ALA 42  18  18  ALA ALA A   ? n 
A   1 43  LEU 43  19  19  LEU LEU A   ? n 
A   1 44  LEU 44  20  20  LEU LEU A   ? n 
A   1 45  ALA 45  21  21  ALA ALA A   ? n 
A   1 46  GLN 46  22  22  GLN GLN A   ? n 
A   1 47  ALA 47  23  23  ALA ALA A   ? n 
A   1 48  SER 48  24  24  SER SER A   ? n 
A   1 49  GLN 49  25  25  GLN GLN A   ? n 
A   1 50  LEU 50  26  26  LEU LEU A   ? n 
A   1 51  ILE 51  27  27  ILE ILE A   ? n 
A   1 52  SER 52  28  28  SER SER A   ? n 
A   1 53  SER 53  29  29  SER SER A   ? n 
A   1 54  GLU 54  30  30  GLU GLU A   ? n 
A   1 55  PHE 55  31  31  PHE PHE A   ? n 
A   1 56  HIS 56  32  32  HIS HIS A   ? n 
A   1 57  GLU 57  33  33  GLU GLU A   ? n 
A   1 58  VAL 58  34  34  VAL VAL A   ? n 
A   1 59  ALA 59  35  35  ALA ALA A   ? n 
A   1 60  ARG 60  36  36  ARG ARG A   ? n 
A   1 61  GLN 61  37  37  GLN GLN A   ? n 
A   1 62  HIS 62  38  38  HIS HIS A   ? n 
A   1 63  GLY 63  39  39  GLY GLY A   ? n 
A   1 64  PHE 64  40  40  PHE PHE A   ? n 
A   1 65  SER 65  41  41  SER SER A   ? n 
A   1 66  VAL 66  42  42  VAL VAL A   ? n 
A   1 67  SER 67  43  43  SER SER A   ? n 
A   1 68  GLU 68  44  44  GLU GLU A   ? n 
A   1 69  TRP 69  45  45  TRP TRP A   ? n 
A   1 70  ARG 70  46  46  ARG ARG A   ? n 
A   1 71  VAL 71  47  47  VAL VAL A   ? n 
A   1 72  MET 72  48  48  MET MET A   ? n 
A   1 73  ALA 73  49  49  ALA ALA A   ? n 
A   1 74  SER 74  50  50  SER SER A   ? n 
A   1 75  LEU 75  51  51  LEU LEU A   ? n 
A   1 76  ALA 76  52  52  ALA ALA A   ? n 
A   1 77  GLY 77  53  53  GLY GLY A   ? n 
A   1 78  SER 78  54  54  SER SER A   ? n 
A   1 79  GLU 79  55  55  GLU GLU A   ? n 
A   1 80  PRO 80  56  56  PRO PRO A   ? n 
A   1 81  ILE 81  57  57  ILE ILE A   ? n 
A   1 82  SER 82  58  58  SER SER A   ? n 
A   1 83  ILE 83  59  59  ILE ILE A   ? n 
A   1 84  GLY 84  60  60  GLY GLY A   ? n 
A   1 85  GLN 85  61  61  GLN GLN A   ? n 
A   1 86  LEU 86  62  62  LEU LEU A   ? n 
A   1 87  ALA 87  63  63  ALA ALA A   ? n 
A   1 88  GLN 88  64  64  GLN GLN A   ? n 
A   1 89  VAL 89  65  65  VAL VAL A   ? n 
A   1 90  THR 90  66  66  THR THR A   ? n 
A   1 91  VAL 91  67  67  VAL VAL A   ? n 
A   1 92  THR 92  68  68  THR THR A   ? n 
A   1 93  LYS 93  69  69  LYS LYS A   ? n 
A   1 94  GLN 94  70  70  GLN GLN A   ? n 
A   1 95  PRO 95  71  71  PRO PRO A   ? n 
A   1 96  THR 96  72  72  THR THR A   ? n 
A   1 97  VAL 97  73  73  VAL VAL A   ? n 
A   1 98  THR 98  74  74  THR THR A   ? n 
A   1 99  ARG 99  75  75  ARG ARG A   ? n 
A   1 100 LEU 100 76  76  LEU LEU A   ? n 
A   1 101 LEU 101 77  77  LEU LEU A   ? n 
A   1 102 ASP 102 78  78  ASP ASP A   ? n 
A   1 103 ARG 103 79  79  ARG ARG A   ? n 
A   1 104 MET 104 80  80  MET MET A   ? n 
A   1 105 GLU 105 81  81  GLU GLU A   ? n 
A   1 106 ALA 106 82  82  ALA ALA A   ? n 
A   1 107 ARG 107 83  83  ARG ARG A   ? n 
A   1 108 GLY 108 84  84  GLY GLY A   ? n 
A   1 109 GLN 109 85  85  GLN GLN A   ? n 
A   1 110 VAL 110 86  86  VAL VAL A   ? n 
A   1 111 GLU 111 87  87  GLU GLU A   ? n 
A   1 112 ARG 112 88  88  ARG ARG A   ? n 
A   1 113 LEU 113 89  89  LEU LEU A   ? n 
A   1 114 PRO 114 90  90  PRO PRO A   ? n 
A   1 115 HIS 115 91  91  HIS HIS A   ? n 
A   1 116 GLU 116 92  92  GLU GLU A   ? n 
A   1 117 SER 117 93  93  SER SER A   ? n 
A   1 118 ASP 118 94  94  ASP ASP A   ? n 
A   1 119 ARG 119 95  95  ARG ARG A   ? n 
A   1 120 ARG 120 96  96  ARG ARG A   ? n 
A   1 121 ILE 121 97  97  ILE ILE A   ? n 
A   1 122 THR 122 98  98  THR THR A   ? n 
A   1 123 LEU 123 99  99  LEU LEU A   ? n 
A   1 124 VAL 124 100 100 VAL VAL A   ? n 
A   1 125 ARG 125 101 101 ARG ARG A   ? n 
A   1 126 ILE 126 102 102 ILE ILE A   ? n 
A   1 127 THR 127 103 103 THR THR A   ? n 
A   1 128 ARG 128 104 104 ARG ARG A   ? n 
A   1 129 LYS 129 105 105 LYS LYS A   ? n 
A   1 130 GLY 130 106 106 GLY GLY A   ? n 
A   1 131 LEU 131 107 107 LEU LEU A   ? n 
A   1 132 LYS 132 108 108 LYS LYS A   ? n 
A   1 133 ALA 133 109 109 ALA ALA A   ? n 
A   1 134 VAL 134 110 110 VAL VAL A   ? n 
A   1 135 GLU 135 111 111 GLU GLU A   ? n 
A   1 136 HIS 136 112 112 HIS HIS A   ? n 
A   1 137 LEU 137 113 113 LEU LEU A   ? n 
A   1 138 MET 138 114 114 MET MET A   ? n 
A   1 139 GLU 139 115 115 GLU GLU A   ? n 
A   1 140 LEU 140 116 116 LEU LEU A   ? n 
A   1 141 ALA 141 117 117 ALA ALA A   ? n 
A   1 142 ARG 142 118 118 ARG ARG A   ? n 
A   1 143 GLU 143 119 119 GLU GLU A   ? n 
A   1 144 HIS 144 120 120 HIS HIS A   ? n 
A   1 145 GLU 145 121 121 GLU GLU A   ? n 
A   1 146 ARG 146 122 122 ARG ARG A   ? n 
A   1 147 ARG 147 123 123 ARG ARG A   ? n 
A   1 148 VAL 148 124 124 VAL VAL A   ? n 
A   1 149 LEU 149 125 125 LEU LEU A   ? n 
A   1 150 GLU 150 126 126 GLU GLU A   ? n 
A   1 151 PRO 151 127 127 PRO PRO A   ? n 
A   1 152 PHE 152 128 128 PHE PHE A   ? n 
A   1 153 GLY 153 129 129 GLY GLY A   ? n 
A   1 154 LEU 154 130 130 LEU LEU A   ? n 
A   1 155 ARG 155 131 131 ARG ARG A   ? n 
A   1 156 ARG 156 132 132 ARG ARG A   ? n 
A   1 157 ALA 157 133 133 ALA ALA A   ? n 
A   1 158 GLU 158 134 134 GLU GLU A   ? n 
A   1 159 GLU 159 135 135 GLU GLU A   ? n 
A   1 160 LEU 160 136 136 LEU LEU A   ? n 
A   1 161 LYS 161 137 137 LYS LYS A   ? n 
A   1 162 GLN 162 138 138 GLN GLN A   ? n 
A   1 163 THR 163 139 139 THR THR A   ? n 
A   1 164 LEU 164 140 140 LEU LEU A   ? n 
A   1 165 ARG 165 141 141 ARG ARG A   ? n 
A   1 166 GLN 166 142 142 GLN GLN A   ? n 
A   1 167 MET 167 143 143 MET MET A   ? n 
A   1 168 ILE 168 144 144 ILE ILE A   ? n 
A   1 169 ASP 169 145 145 ASP ASP A   ? n 
A   1 170 LEU 170 146 146 LEU LEU A   ? n 
A   1 171 HIS 171 147 147 HIS HIS A   ? n 
A   1 172 VAL 172 148 148 VAL VAL A   ? n 
A   1 173 HIS 173 149 149 HIS HIS A   ? n 
A   1 174 VAL 174 150 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 175 PRO 175 151 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 176 VAL 176 152 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 177 GLU 177 153 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 178 GLU 178 154 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 179 PRO 179 155 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 180 GLU 180 156 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 181 GLU 181 157 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 182 ASP 182 158 ?   ?   ?   A   ? n 
A-2 1 1   MET 1   -23 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 2   HIS 2   -22 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 3   HIS 3   -21 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 4   HIS 4   -20 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 5   HIS 5   -19 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 6   HIS 6   -18 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 7   HIS 7   -17 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 8   SER 8   -16 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 9   SER 9   -15 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 10  GLY 10  -14 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 11  VAL 11  -13 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 12  ASP 12  -12 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 13  LEU 13  -11 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 14  GLY 14  -10 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 15  THR 15  -9  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 16  GLU 16  -8  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 17  ASN 17  -7  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 18  LEU 18  -6  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 19  TYR 19  -5  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 20  PHE 20  -4  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 21  GLN 21  -3  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 22  SER 22  -2  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 23  ASN 23  -1  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 24  ALA 24  0   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 25  MET 25  1   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 26  ALA 26  2   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 27  GLU 27  3   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 28  GLN 28  4   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 29  PRO 29  5   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 30  PRO 30  6   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 31  GLU 31  7   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 32  THR 32  8   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 33  HIS 33  9   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 34  ARG 34  10  10  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 35  PHE 35  11  11  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 36  VAL 36  12  12  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 37  ASP 37  13  13  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 38  ASP 38  14  14  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 39  TYR 39  15  15  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 40  LEU 40  16  16  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 41  PRO 41  17  17  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 42  ALA 42  18  18  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 43  LEU 43  19  19  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 44  LEU 44  20  20  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 45  ALA 45  21  21  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 46  GLN 46  22  22  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 47  ALA 47  23  23  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 48  SER 48  24  24  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 49  GLN 49  25  25  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 50  LEU 50  26  26  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 51  ILE 51  27  27  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 52  SER 52  28  28  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 53  SER 53  29  29  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 54  GLU 54  30  30  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 55  PHE 55  31  31  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 56  HIS 56  32  32  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 57  GLU 57  33  33  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 58  VAL 58  34  34  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 59  ALA 59  35  35  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 60  ARG 60  36  36  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 61  GLN 61  37  37  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 62  HIS 62  38  38  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 63  GLY 63  39  39  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 64  PHE 64  40  40  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 65  SER 65  41  41  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 66  VAL 66  42  42  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 67  SER 67  43  43  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 68  GLU 68  44  44  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 69  TRP 69  45  45  TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 70  ARG 70  46  46  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 71  VAL 71  47  47  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 72  MET 72  48  48  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 73  ALA 73  49  49  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 74  SER 74  50  50  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 75  LEU 75  51  51  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 76  ALA 76  52  52  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 77  GLY 77  53  53  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 78  SER 78  54  54  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 79  GLU 79  55  55  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 80  PRO 80  56  56  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 81  ILE 81  57  57  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 82  SER 82  58  58  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 83  ILE 83  59  59  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 84  GLY 84  60  60  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 85  GLN 85  61  61  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 86  LEU 86  62  62  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 87  ALA 87  63  63  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 88  GLN 88  64  64  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 89  VAL 89  65  65  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 90  THR 90  66  66  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 91  VAL 91  67  67  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 92  THR 92  68  68  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 93  LYS 93  69  69  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 94  GLN 94  70  70  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 95  PRO 95  71  71  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 96  THR 96  72  72  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 97  VAL 97  73  73  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 98  THR 98  74  74  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 99  ARG 99  75  75  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 100 LEU 100 76  76  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 101 LEU 101 77  77  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 102 ASP 102 78  78  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 103 ARG 103 79  79  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 104 MET 104 80  80  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 105 GLU 105 81  81  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 106 ALA 106 82  82  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 107 ARG 107 83  83  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 108 GLY 108 84  84  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 109 GLN 109 85  85  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 110 VAL 110 86  86  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 111 GLU 111 87  87  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 112 ARG 112 88  88  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 113 LEU 113 89  89  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 114 PRO 114 90  90  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 115 HIS 115 91  91  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 116 GLU 116 92  92  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 117 SER 117 93  93  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 118 ASP 118 94  94  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 119 ARG 119 95  95  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 120 ARG 120 96  96  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 121 ILE 121 97  97  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 122 THR 122 98  98  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 123 LEU 123 99  99  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 124 VAL 124 100 100 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 125 ARG 125 101 101 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 126 ILE 126 102 102 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 127 THR 127 103 103 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 128 ARG 128 104 104 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 129 LYS 129 105 105 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 130 GLY 130 106 106 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 131 LEU 131 107 107 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 132 LYS 132 108 108 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 133 ALA 133 109 109 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 134 VAL 134 110 110 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 135 GLU 135 111 111 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 136 HIS 136 112 112 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 137 LEU 137 113 113 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 138 MET 138 114 114 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 139 GLU 139 115 115 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 140 LEU 140 116 116 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 141 ALA 141 117 117 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 142 ARG 142 118 118 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 143 GLU 143 119 119 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 144 HIS 144 120 120 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 145 GLU 145 121 121 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 146 ARG 146 122 122 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 147 ARG 147 123 123 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 148 VAL 148 124 124 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 149 LEU 149 125 125 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 150 GLU 150 126 126 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 151 PRO 151 127 127 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 152 PHE 152 128 128 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 153 GLY 153 129 129 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 154 LEU 154 130 130 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 155 ARG 155 131 131 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 156 ARG 156 132 132 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 157 ALA 157 133 133 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 158 GLU 158 134 134 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 159 GLU 159 135 135 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 160 LEU 160 136 136 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 161 LYS 161 137 137 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 162 GLN 162 138 138 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 163 THR 163 139 139 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 164 LEU 164 140 140 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 165 ARG 165 141 141 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 166 GLN 166 142 142 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 167 MET 167 143 143 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 168 ILE 168 144 144 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 169 ASP 169 145 145 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 170 LEU 170 146 146 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 171 HIS 171 147 147 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 172 VAL 172 148 148 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 173 HIS 173 149 149 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 174 VAL 174 150 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 175 PRO 175 151 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 176 VAL 176 152 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 177 GLU 177 153 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 178 GLU 178 154 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 179 PRO 179 155 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 180 GLU 180 156 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 181 GLU 181 157 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 182 ASP 182 158 ?   ?   ?   A-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B   2 WOM 1   201 1   WOM PCR A   ? 
C   3 SO4 1   202 1   SO4 SO4 A   ? 
D   3 SO4 1   203 2   SO4 SO4 A   ? 
E   3 SO4 1   204 3   SO4 SO4 A   ? 
B-2 2 WOM 1   201 1   WOM PCR A-2 ? 
C-2 3 SO4 1   202 1   SO4 SO4 A-2 ? 
D-2 3 SO4 1   203 2   SO4 SO4 A-2 ? 
E-2 3 SO4 1   204 3   SO4 SO4 A-2 ? 
F   4 HOH 1   301 124 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 2   302 119 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 3   303 107 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 4   304 127 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 5   305 115 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 6   306 63  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 7   307 136 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 8   308 137 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 9   309 10  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 10  310 32  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 11  311 6   HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 12  312 8   HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 13  313 85  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 14  314 42  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 15  315 65  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 16  316 58  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 17  317 24  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 18  318 69  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 19  319 110 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 20  320 77  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 21  321 19  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 22  322 53  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 23  323 116 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 24  324 74  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 25  325 2   HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 26  326 103 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 27  327 21  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 28  328 84  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 29  329 75  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 30  330 22  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 31  331 29  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 32  332 1   HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 33  333 16  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 34  334 33  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 35  335 80  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 36  336 117 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 37  337 14  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 38  338 12  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 39  339 148 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 40  340 108 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 41  341 88  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 42  342 60  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 43  343 59  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 44  344 39  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 45  345 139 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 46  346 36  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 47  347 26  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 48  348 135 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 49  349 76  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 50  350 66  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 51  351 28  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 52  352 15  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 53  353 44  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 54  354 97  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 55  355 13  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 56  356 144 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 57  357 25  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 58  358 11  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 59  359 95  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 60  360 81  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 61  361 7   HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 62  362 9   HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 63  363 92  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 64  364 120 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 65  365 48  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 66  366 23  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 67  367 18  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 68  368 5   HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 69  369 89  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 70  370 41  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 71  371 35  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 72  372 50  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 73  373 78  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 74  374 79  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 75  375 61  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 76  376 113 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 77  377 17  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 78  378 45  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 79  379 38  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 80  380 46  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 81  381 106 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 82  382 3   HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 83  383 133 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 84  384 37  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 85  385 131 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 86  386 43  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 87  387 96  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 88  388 52  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 89  389 67  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 90  390 94  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 91  391 98  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 92  392 20  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 93  393 64  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 94  394 70  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 95  395 34  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 96  396 27  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 97  397 102 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 98  398 57  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 99  399 153 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 100 400 71  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 101 401 47  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 102 402 83  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 103 403 130 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 104 404 129 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 105 405 145 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 106 406 51  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 107 407 62  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 108 408 142 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 109 409 146 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 110 410 147 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 111 411 99  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 112 412 68  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 113 413 121 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 114 414 138 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 115 415 104 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 116 416 151 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 117 417 105 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 118 418 100 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 119 419 87  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 120 420 112 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 121 421 4   HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 122 422 132 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 123 423 114 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 124 424 86  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 125 425 111 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 126 426 141 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 127 427 134 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 128 428 122 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 129 429 101 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 130 430 123 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 131 431 31  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 132 432 128 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 133 433 90  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 134 434 125 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 135 435 149 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 136 436 82  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 137 437 40  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 138 438 126 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 139 439 72  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 140 440 109 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 141 441 30  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 142 442 150 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 143 443 73  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 144 444 55  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 145 445 152 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 146 446 91  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 147 447 118 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 148 448 140 HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 149 449 49  HOH HOH A   ? 
F   4 HOH 150 450 93  HOH HOH A   ? 
F-2 4 HOH 1   301 124 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 2   302 119 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 3   303 107 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 4   304 127 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 5   305 115 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 6   306 63  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 7   307 136 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 8   308 137 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 9   309 10  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 10  310 32  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 11  311 6   HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 12  312 8   HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 13  313 85  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 14  314 42  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 15  315 65  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 16  316 58  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 17  317 24  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 18  318 69  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 19  319 110 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 20  320 77  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 21  321 19  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 22  322 53  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 23  323 116 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 24  324 74  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 25  325 2   HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 26  326 103 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 27  327 21  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 28  328 84  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 29  329 75  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 30  330 22  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 31  331 29  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 32  332 1   HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 33  333 16  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 34  334 33  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 35  335 80  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 36  336 117 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 37  337 14  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 38  338 12  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 39  339 148 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 40  340 108 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 41  341 88  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 42  342 60  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 43  343 59  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 44  344 39  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 45  345 139 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 46  346 36  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 47  347 26  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 48  348 135 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 49  349 76  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 50  350 66  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 51  351 28  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 52  352 15  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 53  353 44  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 54  354 97  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 55  355 13  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 56  356 144 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 57  357 25  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 58  358 11  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 59  359 95  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 60  360 81  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 61  361 7   HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 62  362 9   HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 63  363 92  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 64  364 120 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 65  365 48  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 66  366 23  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 67  367 18  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 68  368 5   HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 69  369 89  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 70  370 41  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 71  371 35  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 72  372 50  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 73  373 78  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 74  374 79  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 75  375 61  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 76  376 113 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 77  377 17  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 78  378 45  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 79  379 38  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 80  380 46  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 81  381 106 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 82  382 3   HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 83  383 133 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 84  384 37  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 85  385 131 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 86  386 43  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 87  387 96  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 88  388 52  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 89  389 67  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 90  390 94  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 91  391 98  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 92  392 20  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 93  393 64  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 94  394 70  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 95  395 34  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 96  396 27  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 97  397 102 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 98  398 57  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 99  399 153 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 100 400 71  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 101 401 47  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 102 402 83  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 103 403 130 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 104 404 129 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 105 405 145 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 106 406 51  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 107 407 62  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 108 408 142 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 109 409 146 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 110 410 147 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 111 411 99  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 112 412 68  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 113 413 121 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 114 414 138 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 115 415 104 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 116 416 151 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 117 417 105 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 118 418 100 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 119 419 87  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 120 420 112 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 121 421 4   HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 122 422 132 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 123 423 114 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 124 424 86  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 125 425 111 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 126 426 141 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 127 427 134 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 128 428 122 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 129 429 101 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 130 430 123 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 131 431 31  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 132 432 128 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 133 433 90  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 134 434 125 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 135 435 149 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 136 436 82  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 137 437 40  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 138 438 126 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 139 439 72  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 140 440 109 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 141 441 30  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 142 442 150 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 143 443 73  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 144 444 55  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 145 445 152 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 146 446 91  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 147 447 118 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 148 448 140 HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 149 449 49  HOH HOH A-2 ? 
F-2 4 HOH 150 450 93  HOH HOH A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ?                                                   "C3 H7 N O2"      89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ?                                                   "C6 H15 N4 O2 1"  175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ?                                                   "C4 H8 N2 O3"     132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ?                                                   "C4 H7 N O4"      133.103 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ?                                                   "C5 H10 N2 O3"    146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ?                                                   "C5 H9 N O4"      147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ?                                                   "C2 H5 N O2"      75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ?                                                   "C6 H10 N3 O2 1"  156.162 
HOH non-polymer         . WATER           ?                                                   "H2 O"            18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ?                                                   "C6 H13 N O2"     131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ?                                                   "C6 H13 N O2"     131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ?                                                   "C6 H15 N2 O2 1"  147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ?                                                   "C5 H11 N O2 S"   149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ?                                                   "C9 H11 N O2"     165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ?                                                   "C5 H9 N O2"      115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ?                                                   "C3 H7 N O3"      105.093 
SO4 non-polymer         . "SULFATE ION"   ?                                                   "O4 S -2"         96.063  
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ?                                                   "C4 H9 N O3"      119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ?                                                   "C11 H12 N2 O2"   204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ?                                                   "C9 H11 N O3"     181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ?                                                   "C5 H11 N O2"     117.146 
WOM non-polymer         . Picloram        "4-amino-3,5,6-trichloropyridine-2-carboxylic acid" "C6 H3 Cl3 N2 O2" 241.459 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
C   N N 3 ? 
D   N N 3 ? 
E   N N 3 ? 
B-2 N N 2 ? 
C-2 N N 3 ? 
D-2 N N 3 ? 
E-2 N N 3 ? 
F   N N 4 ? 
F-2 N N 4 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 ARG A   34  ? ASP A   38  ? ARG A   10  ASP A   14  5 ? 5  
HELX_P HELX_P2  AA2 TYR A   39  ? HIS A   62  ? TYR A   15  HIS A   38  1 ? 24 
HELX_P HELX_P3  AA3 SER A   65  ? ALA A   76  ? SER A   41  ALA A   52  1 ? 12 
HELX_P HELX_P4  AA4 ILE A   83  ? THR A   90  ? ILE A   59  THR A   66  1 ? 8  
HELX_P HELX_P5  AA5 LYS A   93  ? ARG A   107 ? LYS A   69  ARG A   83  1 ? 15 
HELX_P HELX_P6  AA6 THR A   127 ? GLU A   150 ? THR A   103 GLU A   126 1 ? 24 
HELX_P HELX_P7  AA7 PHE A   152 ? VAL A   172 ? PHE A   128 VAL A   148 1 ? 21 
HELX_P HELX_P8  AA8 ARG A-2 34  ? ASP A-2 38  ? ARG A-2 10  ASP A-2 14  5 ? 5  
HELX_P HELX_P9  AA9 TYR A-2 39  ? HIS A-2 62  ? TYR A-2 15  HIS A-2 38  1 ? 24 
HELX_P HELX_P10 AB1 SER A-2 65  ? ALA A-2 76  ? SER A-2 41  ALA A-2 52  1 ? 12 
HELX_P HELX_P11 AB2 ILE A-2 83  ? THR A-2 90  ? ILE A-2 59  THR A-2 66  1 ? 8  
HELX_P HELX_P12 AB3 LYS A-2 93  ? ARG A-2 107 ? LYS A-2 69  ARG A-2 83  1 ? 15 
HELX_P HELX_P13 AB4 THR A-2 127 ? GLU A-2 150 ? THR A-2 103 GLU A-2 126 1 ? 24 
HELX_P HELX_P14 AB5 PHE A-2 152 ? VAL A-2 172 ? PHE A-2 128 VAL A-2 148 1 ? 21 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 3 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 ILE A   81  ? SER A   82  ? ILE A   57 SER A   58  
AA1 2 THR A   122 ? ILE A   126 ? THR A   98 ILE A   102 
AA1 3 VAL A   110 ? PRO A   114 ? VAL A   86 PRO A   90  
AA2 1 ILE A-2 81  ? SER A-2 82  ? ILE A-2 57 SER A-2 58  
AA2 2 THR A-2 122 ? ILE A-2 126 ? THR A-2 98 ILE A-2 102 
AA2 3 VAL A-2 110 ? PRO A-2 114 ? VAL A-2 86 PRO A-2 90  
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555 x,y,z     1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000   0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 
2 "crystal symmetry operation" 2_565 -x,-y+1,z -1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 114.6480000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[1]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[2]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[3]      ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.018150 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.008722 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.008676 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
_atom_sites.solution_primary            ? 
_atom_sites.solution_secondary          ? 
_atom_sites.solution_hydrogens          ? 
_atom_sites.special_details             ? 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
_atom_type.scat_dispersion_real 
_atom_type.scat_dispersion_imag 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a1 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a2 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a3 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a4 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b1 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b2 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b3 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b4 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_c 
_atom_type.scat_source 
_atom_type.scat_dispersion_source 
C  ? ? 3.54356 2.42580 ? ? 25.62398 1.50364  ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
CL ? ? 9.50761 7.44341 ? ? 1.04373  23.83732 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
H  ? ? 0.51345 0.48472 ? ? 24.73122 6.32584  ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
N  ? ? 4.01032 2.96436 ? ? 19.97189 1.75589  ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
O  ? ? 4.49882 3.47563 ? ? 15.80542 1.70748  ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
S  ? ? 9.55732 6.39887 ? ? 1.23737  29.19336 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
3 C   A   C A 1 
3 D   A   D A 1 
3 E   A   E A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
3 C-2 A-2 C A 2 
3 D-2 A-2 D A 2 
3 E-2 A-2 E A 2 
4 F   A   F A 1 
4 F-2 A-2 F A 2 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 Picloram      WOM 
3 "SULFATE ION" SO4 
4 water         HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N ILE A   81  ? N ILE A   57 O VAL A   124 ? O VAL A   100 
AA1 2 3 O LEU A   123 ? O LEU A   99 N LEU A   113 ? N LEU A   89  
AA2 1 2 N ILE A-2 81  ? N ILE A-2 57 O VAL A-2 124 ? O VAL A-2 100 
AA2 2 3 O LEU A-2 123 ? O LEU A-2 99 N LEU A-2 113 ? N LEU A-2 89  
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N    A ARG A   1 34  ? -9.890  74.899 34.416 0.578 42.50607  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   N    1 
ATOM   2    N  N    B ARG A   1 34  ? -9.855  74.847 34.262 0.422 42.41260  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   N    1 
ATOM   3    C  CA   A ARG A   1 34  ? -9.545  74.494 35.774 0.578 36.64107  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   CA   1 
ATOM   4    C  CA   B ARG A   1 34  ? -9.499  74.518 35.638 0.422 36.71920  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   CA   1 
ATOM   5    C  C    A ARG A   1 34  ? -8.200  73.764 35.796 0.578 27.96137  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   C    1 
ATOM   6    C  C    B ARG A   1 34  ? -8.153  73.795 35.701 0.422 28.06686  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   C    1 
ATOM   7    O  O    A ARG A   1 34  ? -8.075  72.670 35.258 0.578 27.05390  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   O    1 
ATOM   8    O  O    B ARG A   1 34  ? -7.982  72.731 35.115 0.422 27.73997  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   O    1 
ATOM   9    C  CB   A ARG A   1 34  ? -10.644 73.604 36.353 0.578 37.61454  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   CB   1 
ATOM   10   C  CB   B ARG A   1 34  ? -10.595 73.668 36.279 0.422 37.61803  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   CB   1 
ATOM   11   C  CG   A ARG A   1 34  ? -10.699 73.579 37.866 0.578 40.11844  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   CG   1 
ATOM   12   C  CG   B ARG A   1 34  ? -10.288 73.212 37.689 0.422 36.53496  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   CG   1 
ATOM   13   C  CD   A ARG A   1 34  ? -12.039 73.041 38.356 0.578 36.30497  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   CD   1 
ATOM   14   C  CD   B ARG A   1 34  ? -11.548 73.203 38.539 0.422 36.99838  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   CD   1 
ATOM   15   N  NE   A ARG A   1 34  ? -12.397 71.789 37.695 0.578 34.78744  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   NE   1 
ATOM   16   N  NE   B ARG A   1 34  ? -11.359 72.496 39.801 0.422 30.26165  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   NE   1 
ATOM   17   C  CZ   A ARG A   1 34  ? -13.543 71.144 37.885 0.578 39.75152  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   CZ   1 
ATOM   18   C  CZ   B ARG A   1 34  ? -11.920 71.327 40.091 0.422 29.16875  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   CZ   1 
ATOM   19   N  NH1  A ARG A   1 34  ? -14.450 71.631 38.723 0.578 40.21415  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   NH1  1 
ATOM   20   N  NH1  B ARG A   1 34  ? -11.701 70.758 41.266 0.422 27.66729  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   NH1  1 
ATOM   21   N  NH2  A ARG A   1 34  ? -13.782 70.012 37.237 0.578 38.71857  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   NH2  1 
ATOM   22   N  NH2  B ARG A   1 34  ? -12.699 70.723 39.203 0.422 38.75496  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   NH2  1 
ATOM   23   N  N    . PHE A   1 35  ? -7.205  74.399 36.422 1.000 28.85914  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   N    1 
ATOM   24   C  CA   . PHE A   1 35  ? -5.846  73.863 36.511 1.000 24.81389  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CA   1 
ATOM   25   C  C    . PHE A   1 35  ? -5.832  72.354 36.774 1.000 20.75700  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   C    1 
ATOM   26   O  O    . PHE A   1 35  ? -5.270  71.551 36.005 1.000 24.62301  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   O    1 
ATOM   27   C  CB   . PHE A   1 35  ? -5.135  74.630 37.634 1.000 24.99969  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CB   1 
ATOM   28   C  CG   . PHE A   1 35  ? -3.816  74.043 38.057 1.000 25.04005  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CG   1 
ATOM   29   C  CD1  . PHE A   1 35  ? -2.656  74.320 37.354 1.000 26.36549  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CD1  1 
ATOM   30   C  CD2  . PHE A   1 35  ? -3.736  73.240 39.185 1.000 22.34353  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CD2  1 
ATOM   31   C  CE1  . PHE A   1 35  ? -1.442  73.779 37.757 1.000 25.08930  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CE1  1 
ATOM   32   C  CE2  . PHE A   1 35  ? -2.525  72.698 39.588 1.000 21.12808  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CE2  1 
ATOM   33   C  CZ   . PHE A   1 35  ? -1.379  72.977 38.874 1.000 22.38570  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CZ   1 
ATOM   34   N  N    . VAL A   1 36  ? -6.504  71.942 37.847 1.000 20.45560  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   N    1 
ATOM   35   C  CA   . VAL A   1 36  ? -6.361  70.561 38.282 1.000 21.12874  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   CA   1 
ATOM   36   C  C    . VAL A   1 36  ? -6.886  69.569 37.258 1.000 21.84803  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   C    1 
ATOM   37   O  O    . VAL A   1 36  ? -6.451  68.410 37.241 1.000 20.47856  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   O    1 
ATOM   38   C  CB   . VAL A   1 36  ? -6.992  70.373 39.676 1.000 21.32097  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   CB   1 
ATOM   39   C  CG1  . VAL A   1 36  ? -8.500  70.304 39.592 1.000 24.74648  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   CG1  1 
ATOM   40   C  CG2  . VAL A   1 36  ? -6.444  69.130 40.338 1.000 23.82167  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   CG2  1 
ATOM   41   N  N    . ASP A   1 37  ? -7.794  70.002 36.378 1.000 21.63516  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A   N    1 
ATOM   42   C  CA   . ASP A   1 37  ? -8.384  69.081 35.417 1.000 22.37623  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A   CA   1 
ATOM   43   C  C    . ASP A   1 37  ? -7.342  68.486 34.490 1.000 20.27748  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A   C    1 
ATOM   44   O  O    . ASP A   1 37  ? -7.516  67.354 34.027 1.000 24.28067  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A   O    1 
ATOM   45   C  CB   . ASP A   1 37  ? -9.448  69.790 34.572 1.000 23.87234  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A   CB   1 
ATOM   46   C  CG   . ASP A   1 37  ? -10.717 70.104 35.353 1.000 33.89612  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A   CG   1 
ATOM   47   O  OD1  . ASP A   1 37  ? -10.983 69.457 36.390 1.000 33.98625  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A   OD1  1 
ATOM   48   O  OD2  . ASP A   1 37  ? -11.457 71.008 34.913 1.000 36.58887  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A   OD2  1 
ATOM   49   N  N    A ASP A   1 38  ? -6.261  69.208 34.189 0.552 19.77906  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   N    1 
ATOM   50   N  N    B ASP A   1 38  ? -6.252  69.220 34.213 0.448 19.98762  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   N    1 
ATOM   51   C  CA   A ASP A   1 38  ? -5.284  68.615 33.282 0.552 22.51104  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   CA   1 
ATOM   52   C  CA   B ASP A   1 38  ? -5.267  68.777 33.231 0.448 22.59054  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   CA   1 
ATOM   53   C  C    A ASP A   1 38  ? -3.863  68.785 33.799 0.552 21.98504  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   C    1 
ATOM   54   C  C    B ASP A   1 38  ? -3.879  68.551 33.815 0.448 20.60803  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   C    1 
ATOM   55   O  O    A ASP A   1 38  ? -2.918  68.945 33.025 0.552 22.01966  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   O    1 
ATOM   56   O  O    B ASP A   1 38  ? -2.964  68.166 33.078 0.448 19.64158  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   O    1 
ATOM   57   C  CB   A ASP A   1 38  ? -5.449  69.119 31.850 0.552 26.41214  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   CB   1 
ATOM   58   C  CB   B ASP A   1 38  ? -5.184  69.777 32.067 0.448 25.46373  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   CB   1 
ATOM   59   C  CG   A ASP A   1 38  ? -4.769  70.435 31.625 0.552 30.08688  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   CG   1 
ATOM   60   C  CG   B ASP A   1 38  ? -5.467  69.132 30.723 0.448 37.65764  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   CG   1 
ATOM   61   O  OD1  A ASP A   1 38  ? -4.147  70.613 30.555 0.552 39.45770  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   OD1  1 
ATOM   62   O  OD1  B ASP A   1 38  ? -4.850  68.090 30.415 0.448 32.95020  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   OD1  1 
ATOM   63   O  OD2  A ASP A   1 38  ? -4.849  71.285 32.531 0.552 27.07928  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   OD2  1 
ATOM   64   O  OD2  B ASP A   1 38  ? -6.309  69.670 29.972 0.448 41.42088  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   OD2  1 
ATOM   65   N  N    . TYR A   1 39  ? -3.703  68.759 35.115 1.000 18.54427  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   N    1 
ATOM   66   C  CA   . TYR A   1 39  ? -2.386  68.818 35.730 1.000 18.36774  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CA   1 
ATOM   67   C  C    . TYR A   1 39  ? -1.839  67.397 35.881 1.000 17.70196  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   C    1 
ATOM   68   O  O    . TYR A   1 39  ? -2.424  66.570 36.588 1.000 16.56021  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   O    1 
ATOM   69   C  CB   . TYR A   1 39  ? -2.540  69.510 37.082 1.000 17.09900  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CB   1 
ATOM   70   C  CG   . TYR A   1 39  ? -1.268  69.632 37.875 1.000 15.70968  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CG   1 
ATOM   71   C  CD1  . TYR A   1 39  ? -0.115  70.171 37.309 1.000 16.94876  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CD1  1 
ATOM   72   C  CD2  . TYR A   1 39  ? -1.218  69.205 39.202 1.000 16.38728  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CD2  1 
ATOM   73   C  CE1  . TYR A   1 39  ? 1.054   70.288 38.048 1.000 15.71266  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CE1  1 
ATOM   74   C  CE2  . TYR A   1 39  ? -0.070  69.313 39.935 1.000 16.82782  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CE2  1 
ATOM   75   C  CZ   . TYR A   1 39  ? 1.067   69.850 39.371 1.000 14.63744  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CZ   1 
ATOM   76   O  OH   . TYR A   1 39  ? 2.206   69.916 40.129 1.000 16.87241  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   OH   1 
ATOM   77   N  N    . LEU A   1 40  ? -0.727  67.110 35.212 1.000 17.00186  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A   N    1 
ATOM   78   C  CA   . LEU A   1 40  ? -0.240  65.731 35.131 1.000 16.89972  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A   CA   1 
ATOM   79   C  C    . LEU A   1 40  ? -0.124  65.033 36.481 1.000 14.85012  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A   C    1 
ATOM   80   O  O    . LEU A   1 40  ? -0.563  63.877 36.578 1.000 14.86759  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A   O    1 
ATOM   81   C  CB   . LEU A   1 40  ? 1.083   65.664 34.358 1.000 18.99039  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A   CB   1 
ATOM   82   C  CG   . LEU A   1 40  ? 1.709   64.263 34.318 1.000 19.47701  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A   CG   1 
ATOM   83   C  CD1  . LEU A   1 40  ? 0.891   63.286 33.468 1.000 23.09959  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A   CD1  1 
ATOM   84   C  CD2  . LEU A   1 40  ? 3.168   64.331 33.855 1.000 21.77184  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A   CD2  1 
ATOM   85   N  N    . PRO A   1 41  ? 0.489   65.621 37.521 1.000 14.40156  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A   N    1 
ATOM   86   C  CA   . PRO A   1 41  ? 0.626   64.873 38.780 1.000 14.87320  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A   CA   1 
ATOM   87   C  C    . PRO A   1 41  ? -0.715  64.531 39.396 1.000 14.52148  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A   C    1 
ATOM   88   O  O    . PRO A   1 41  ? -0.868  63.469 40.019 1.000 14.67070  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A   O    1 
ATOM   89   C  CB   . PRO A   1 41  ? 1.478   65.806 39.660 1.000 16.40558  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A   CB   1 
ATOM   90   C  CG   . PRO A   1 41  ? 2.247   66.663 38.661 1.000 16.71932  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A   CG   1 
ATOM   91   C  CD   . PRO A   1 41  ? 1.239   66.897 37.563 1.000 16.64128  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A   CD   1 
ATOM   92   N  N    . ALA A   1 42  ? -1.715  65.402 39.240 1.000 14.90802  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   N    1 
ATOM   93   C  CA   . ALA A   1 42  ? -3.041  65.075 39.745 1.000 14.24084  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   CA   1 
ATOM   94   C  C    . ALA A   1 42  ? -3.659  63.928 38.950 1.000 14.32138  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   C    1 
ATOM   95   O  O    . ALA A   1 42  ? -4.294  63.036 39.527 1.000 14.90682  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   O    1 
ATOM   96   C  CB   . ALA A   1 42  ? -3.943  66.308 39.708 1.000 16.20489  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   CB   1 
ATOM   97   N  N    . LEU A   1 43  ? -3.461  63.921 37.621 1.000 14.75348  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   N    1 
ATOM   98   C  CA   . LEU A   1 43  ? -4.025  62.852 36.800 1.000 13.92295  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CA   1 
ATOM   99   C  C    . LEU A   1 43  ? -3.378  61.509 37.114 1.000 14.56956  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   C    1 
ATOM   100  O  O    . LEU A   1 43  ? -4.076  60.494 37.260 1.000 15.02259  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   O    1 
ATOM   101  C  CB   . LEU A   1 43  ? -3.835  63.180 35.318 1.000 17.17333  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CB   1 
ATOM   102  C  CG   . LEU A   1 43  ? -4.568  64.409 34.790 1.000 18.07383  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CG   1 
ATOM   103  C  CD1  . LEU A   1 43  ? -4.085  64.692 33.364 1.000 21.47748  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CD1  1 
ATOM   104  C  CD2  . LEU A   1 43  ? -6.062  64.182 34.817 1.000 21.17469  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CD2  1 
ATOM   105  N  N    . LEU A   1 44  ? -2.048  61.488 37.233 1.000 14.32402  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   N    1 
ATOM   106  C  CA   . LEU A   1 44  ? -1.362  60.245 37.577 1.000 14.71687  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CA   1 
ATOM   107  C  C    . LEU A   1 44  ? -1.835  59.720 38.927 1.000 14.09236  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   C    1 
ATOM   108  O  O    . LEU A   1 44  ? -2.074  58.509 39.092 1.000 15.29806  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   O    1 
ATOM   109  C  CB   . LEU A   1 44  ? 0.147   60.481 37.628 1.000 16.27468  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CB   1 
ATOM   110  C  CG   . LEU A   1 44  ? 0.880   60.604 36.297 1.000 16.02928  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CG   1 
ATOM   111  C  CD1  . LEU A   1 44  ? 2.292   61.139 36.525 1.000 17.80391  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD1  1 
ATOM   112  C  CD2  . LEU A   1 44  ? 0.919   59.255 35.559 1.000 16.83870  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD2  1 
ATOM   113  N  N    . ALA A   1 45  ? -1.941  60.613 39.933 1.000 13.90335  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A   N    1 
ATOM   114  C  CA   . ALA A   1 45  ? -2.272  60.164 41.275 1.000 13.59171  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A   CA   1 
ATOM   115  C  C    . ALA A   1 45  ? -3.688  59.622 41.344 1.000 13.74974  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A   C    1 
ATOM   116  O  O    . ALA A   1 45  ? -3.937  58.618 42.017 1.000 14.18383  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A   O    1 
ATOM   117  C  CB   . ALA A   1 45  ? -2.081  61.311 42.266 1.000 16.02414  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A   CB   1 
ATOM   118  N  N    . GLN A   1 46  ? -4.644  60.287 40.678 1.000 13.90845  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   N    1 
ATOM   119  C  CA   . GLN A   1 46  ? -6.017  59.795 40.721 1.000 13.99302  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   CA   1 
ATOM   120  C  C    . GLN A   1 46  ? -6.146  58.473 39.983 1.000 13.27846  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   C    1 
ATOM   121  O  O    . GLN A   1 46  ? -6.801  57.545 40.483 1.000 14.51503  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   O    1 
ATOM   122  C  CB   . GLN A   1 46  ? -6.951  60.826 40.089 1.000 14.85508  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   CB   1 
ATOM   123  C  CG   . GLN A   1 46  ? -7.110  62.105 40.879 1.000 15.40757  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   CG   1 
ATOM   124  C  CD   . GLN A   1 46  ? -7.804  63.170 40.062 1.000 18.49907  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   CD   1 
ATOM   125  O  OE1  . GLN A   1 46  ? -7.161  64.088 39.541 1.000 22.86765  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   OE1  1 
ATOM   126  N  NE2  . GLN A   1 46  ? -9.109  63.045 39.925 1.000 17.53353  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   NE2  1 
ATOM   127  N  N    . ALA A   1 47  ? -5.561  58.370 38.776 1.000 14.21145  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   N    1 
ATOM   128  C  CA   . ALA A   1 47  ? -5.652  57.092 38.068 1.000 13.46918  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   CA   1 
ATOM   129  C  C    . ALA A   1 47  ? -5.024  55.958 38.881 1.000 14.41585  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   C    1 
ATOM   130  O  O    . ALA A   1 47  ? -5.596  54.857 39.000 1.000 15.45017  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   O    1 
ATOM   131  C  CB   . ALA A   1 47  ? -4.972  57.216 36.715 1.000 16.53119  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   CB   1 
ATOM   132  N  N    . SER A   1 48  ? -3.866  56.231 39.492 1.000 13.72013  ? ? ? ? ? ? 24  SER A   N    1 
ATOM   133  C  CA   . SER A   1 48  ? -3.178  55.208 40.264 1.000 15.36461  ? ? ? ? ? ? 24  SER A   CA   1 
ATOM   134  C  C    . SER A   1 48  ? -4.023  54.793 41.460 1.000 13.49722  ? ? ? ? ? ? 24  SER A   C    1 
ATOM   135  O  O    . SER A   1 48  ? -4.223  53.600 41.710 1.000 15.03013  ? ? ? ? ? ? 24  SER A   O    1 
ATOM   136  C  CB   . SER A   1 48  ? -1.835  55.776 40.714 1.000 15.12780  ? ? ? ? ? ? 24  SER A   CB   1 
ATOM   137  O  OG   . SER A   1 48  ? -1.145  54.918 41.600 1.000 16.15237  ? ? ? ? ? ? 24  SER A   OG   1 
ATOM   138  N  N    . GLN A   1 49  ? -4.560  55.772 42.202 1.000 14.09438  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   N    1 
ATOM   139  C  CA   . GLN A   1 49  ? -5.348  55.421 43.379 1.000 14.71267  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   CA   1 
ATOM   140  C  C    . GLN A   1 49  ? -6.575  54.605 43.003 1.000 14.12754  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   C    1 
ATOM   141  O  O    . GLN A   1 49  ? -6.894  53.609 43.660 1.000 14.78742  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   O    1 
ATOM   142  C  CB   . GLN A   1 49  ? -5.738  56.695 44.131 1.000 15.99547  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   CB   1 
ATOM   143  C  CG   . GLN A   1 49  ? -6.596  56.426 45.369 1.000 19.36512  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   CG   1 
ATOM   144  C  CD   . GLN A   1 49  ? -8.084  56.430 45.081 1.000 24.01102  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   CD   1 
ATOM   145  O  OE1  . GLN A   1 49  ? -8.608  57.357 44.458 1.000 27.27152  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   OE1  1 
ATOM   146  N  NE2  . GLN A   1 49  ? -8.779  55.403 45.548 1.000 29.50536  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   NE2  1 
ATOM   147  N  N    . LEU A   1 50  ? -7.281  55.004 41.941 1.000 14.76125  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   N    1 
ATOM   148  C  CA   . LEU A   1 50  ? -8.525  54.317 41.595 1.000 15.59346  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CA   1 
ATOM   149  C  C    . LEU A   1 50  ? -8.265  52.877 41.147 1.000 15.96888  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   C    1 
ATOM   150  O  O    . LEU A   1 50  ? -8.944  51.932 41.591 1.000 16.66050  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   O    1 
ATOM   151  C  CB   . LEU A   1 50  ? -9.282  55.117 40.520 1.000 17.65093  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CB   1 
ATOM   152  C  CG   . LEU A   1 50  ? -9.817  56.475 40.982 1.000 16.00202  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CG   1 
ATOM   153  C  CD1  . LEU A   1 50  ? -10.200 57.359 39.785 1.000 19.57364  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CD1  1 
ATOM   154  C  CD2  . LEU A   1 50  ? -11.008 56.262 41.901 1.000 20.65861  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CD2  1 
ATOM   155  N  N    A ILE A   1 51  ? -7.263  52.688 40.279 0.542 15.24594  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   N    1 
ATOM   156  N  N    B ILE A   1 51  ? -7.269  52.671 40.284 0.458 15.31977  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   N    1 
ATOM   157  C  CA   A ILE A   1 51  ? -6.962  51.352 39.759 0.542 15.85389  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CA   1 
ATOM   158  C  CA   B ILE A   1 51  ? -7.045  51.307 39.804 0.458 15.85927  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CA   1 
ATOM   159  C  C    A ILE A   1 51  ? -6.444  50.437 40.873 0.542 16.58405  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   C    1 
ATOM   160  C  C    B ILE A   1 51  ? -6.464  50.419 40.907 0.458 16.64702  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   C    1 
ATOM   161  O  O    A ILE A   1 51  ? -6.885  49.278 41.036 0.542 17.40556  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   O    1 
ATOM   162  O  O    B ILE A   1 51  ? -6.873  49.250 41.085 0.458 17.67212  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   O    1 
ATOM   163  C  CB   A ILE A   1 51  ? -5.960  51.478 38.595 0.542 16.32541  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CB   1 
ATOM   164  C  CB   B ILE A   1 51  ? -6.170  51.327 38.545 0.458 16.38885  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CB   1 
ATOM   165  C  CG1  A ILE A   1 51  ? -6.585  52.275 37.448 0.542 18.09334  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CG1  1 
ATOM   166  C  CG1  B ILE A   1 51  ? -6.899  52.034 37.411 0.458 16.05062  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CG1  1 
ATOM   167  C  CG2  A ILE A   1 51  ? -5.500  50.114 38.105 0.542 17.17058  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CG2  1 
ATOM   168  C  CG2  B ILE A   1 51  ? -5.778  49.922 38.136 0.458 19.38906  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CG2  1 
ATOM   169  C  CD1  A ILE A   1 51  ? -7.910  51.741 37.032 0.542 15.74434  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CD1  1 
ATOM   170  C  CD1  B ILE A   1 51  ? -5.976  52.326 36.335 0.458 21.32997  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CD1  1 
ATOM   171  N  N    . SER A   1 52  ? -5.502  50.952 41.670 1.000 14.51147  ? ? ? ? ? ? 28  SER A   N    1 
ATOM   172  C  CA   . SER A   1 52  ? -4.929  50.174 42.755 1.000 15.76882  ? ? ? ? ? ? 28  SER A   CA   1 
ATOM   173  C  C    . SER A   1 52  ? -5.993  49.790 43.766 1.000 15.66497  ? ? ? ? ? ? 28  SER A   C    1 
ATOM   174  O  O    . SER A   1 52  ? -6.025  48.645 44.225 1.000 16.62008  ? ? ? ? ? ? 28  SER A   O    1 
ATOM   175  C  CB   . SER A   1 52  ? -3.822  50.960 43.456 1.000 16.20744  ? ? ? ? ? ? 28  SER A   CB   1 
ATOM   176  O  OG   . SER A   1 52  ? -2.650  50.957 42.668 1.000 18.88513  ? ? ? ? ? ? 28  SER A   OG   1 
ATOM   177  N  N    A SER A   1 53  ? -6.871  50.730 44.131 0.417 16.06273  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   N    1 
ATOM   178  N  N    B SER A   1 53  ? -6.863  50.734 44.135 0.350 16.07584  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   N    1 
ATOM   179  N  N    C SER A   1 53  ? -6.862  50.731 44.138 0.233 16.10145  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   N    1 
ATOM   180  C  CA   A SER A   1 53  ? -7.869  50.436 45.153 0.417 16.67935  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   CA   1 
ATOM   181  C  CA   B SER A   1 53  ? -7.871  50.439 45.146 0.350 16.70127  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   CA   1 
ATOM   182  C  CA   C SER A   1 53  ? -7.850  50.419 45.165 0.233 16.72485  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   CA   1 
ATOM   183  C  C    A SER A   1 53  ? -8.773  49.289 44.725 0.417 17.59219  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   C    1 
ATOM   184  C  C    B SER A   1 53  ? -8.745  49.271 44.717 0.350 17.61723  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   C    1 
ATOM   185  C  C    C SER A   1 53  ? -8.780  49.294 44.727 0.233 17.65295  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   C    1 
ATOM   186  O  O    A SER A   1 53  ? -9.189  48.470 45.554 0.417 17.69511  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   O    1 
ATOM   187  O  O    B SER A   1 53  ? -9.116  48.423 45.539 0.350 17.66550  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   O    1 
ATOM   188  O  O    C SER A   1 53  ? -9.223  48.496 45.562 0.233 17.70642  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   O    1 
ATOM   189  C  CB   A SER A   1 53  ? -8.683  51.686 45.472 0.417 17.72586  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   CB   1 
ATOM   190  C  CB   B SER A   1 53  ? -8.728  51.671 45.403 0.350 17.66699  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   CB   1 
ATOM   191  C  CB   C SER A   1 53  ? -8.636  51.667 45.546 0.233 17.75215  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   CB   1 
ATOM   192  O  OG   A SER A   1 53  ? -7.905  52.623 46.202 0.417 16.05564  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   OG   1 
ATOM   193  O  OG   B SER A   1 53  ? -9.830  51.337 46.222 0.350 19.62844  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   OG   1 
ATOM   194  O  OG   C SER A   1 53  ? -9.483  52.057 44.487 0.233 16.00139  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   OG   1 
ATOM   195  N  N    . GLU A   1 54  ? -9.093  49.211 43.430 1.000 16.57187  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A   N    1 
ATOM   196  C  CA   . GLU A   1 54  ? -9.860  48.066 42.944 1.000 16.81656  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A   CA   1 
ATOM   197  C  C    . GLU A   1 54  ? -9.119  46.766 43.230 1.000 16.67273  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A   C    1 
ATOM   198  O  O    . GLU A   1 54  ? -9.713  45.793 43.731 1.000 18.75952  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A   O    1 
ATOM   199  C  CB   . GLU A   1 54  ? -10.099 48.190 41.434 1.000 17.95923  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A   CB   1 
ATOM   200  C  CG   . GLU A   1 54  ? -11.104 49.259 41.074 1.000 17.88074  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A   CG   1 
ATOM   201  C  CD   . GLU A   1 54  ? -11.316 49.393 39.580 1.000 20.09472  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A   CD   1 
ATOM   202  O  OE1  . GLU A   1 54  ? -10.739 48.610 38.794 1.000 21.17024  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A   OE1  1 
ATOM   203  O  OE2  . GLU A   1 54  ? -12.079 50.309 39.216 1.000 21.13860  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A   OE2  1 
ATOM   204  N  N    . PHE A   1 55  ? -7.821  46.712 42.873 1.000 16.47467  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   N    1 
ATOM   205  C  CA   . PHE A   1 55  ? -7.144  45.428 43.102 1.000 17.04922  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CA   1 
ATOM   206  C  C    . PHE A   1 55  ? -6.901  45.125 44.589 1.000 15.99515  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   C    1 
ATOM   207  O  O    . PHE A   1 55  ? -6.856  43.944 44.998 1.000 16.57399  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   O    1 
ATOM   208  C  CB   . PHE A   1 55  ? -5.861  45.244 42.305 1.000 17.31287  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CB   1 
ATOM   209  C  CG   . PHE A   1 55  ? -5.441  43.799 42.286 1.000 18.11008  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CG   1 
ATOM   210  C  CD1  . PHE A   1 55  ? -6.187  42.879 41.564 1.000 18.60778  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CD1  1 
ATOM   211  C  CD2  . PHE A   1 55  ? -4.383  43.345 43.069 1.000 20.17231  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CD2  1 
ATOM   212  C  CE1  . PHE A   1 55  ? -5.867  41.527 41.577 1.000 21.18266  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CE1  1 
ATOM   213  C  CE2  . PHE A   1 55  ? -4.049  41.994 43.092 1.000 18.41551  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CE2  1 
ATOM   214  C  CZ   . PHE A   1 55  ? -4.786  41.087 42.336 1.000 19.97434  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CZ   1 
ATOM   215  N  N    . HIS A   1 56  ? -6.737  46.154 45.413 1.000 15.91181  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A   N    1 
ATOM   216  C  CA   . HIS A   1 56  ? -6.491  45.906 46.829 1.000 15.49065  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A   CA   1 
ATOM   217  C  C    . HIS A   1 56  ? -7.634  45.140 47.476 1.000 17.94609  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A   C    1 
ATOM   218  O  O    . HIS A   1 56  ? -7.406  44.357 48.407 1.000 17.78040  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A   O    1 
ATOM   219  C  CB   . HIS A   1 56  ? -6.308  47.230 47.557 1.000 16.08909  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A   CB   1 
ATOM   220  C  CG   . HIS A   1 56  ? -5.089  47.982 47.146 1.000 16.01482  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A   CG   1 
ATOM   221  N  ND1  . HIS A   1 56  ? -4.874  49.289 47.518 1.000 18.79160  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A   ND1  1 
ATOM   222  C  CD2  . HIS A   1 56  ? -4.019  47.613 46.406 1.000 16.59538  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A   CD2  1 
ATOM   223  C  CE1  . HIS A   1 56  ? -3.721  49.700 47.016 1.000 17.60527  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A   CE1  1 
ATOM   224  N  NE2  . HIS A   1 56  ? -3.185  48.704 46.335 1.000 18.04497  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A   NE2  1 
ATOM   225  N  N    A GLU A   1 57  ? -8.868  45.365 47.021 0.394 17.14641  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   N    1 
ATOM   226  N  N    B GLU A   1 57  ? -8.868  45.353 47.016 0.606 17.08000  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   N    1 
ATOM   227  C  CA   A GLU A   1 57  ? -9.994  44.584 47.527 0.394 18.19569  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   CA   1 
ATOM   228  C  CA   B GLU A   1 57  ? -9.989  44.580 47.547 0.606 18.01309  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   CA   1 
ATOM   229  C  C    A GLU A   1 57  ? -9.766  43.094 47.301 0.394 19.39035  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   C    1 
ATOM   230  C  C    B GLU A   1 57  ? -9.790  43.087 47.296 0.606 19.33596  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   C    1 
ATOM   231  O  O    A GLU A   1 57  ? -10.001 42.268 48.199 0.394 20.52511  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   O    1 
ATOM   232  O  O    B GLU A   1 57  ? -10.052 42.252 48.179 0.606 20.29299  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   O    1 
ATOM   233  C  CB   A GLU A   1 57  ? -11.275 45.037 46.828 0.394 22.31852  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   CB   1 
ATOM   234  C  CB   B GLU A   1 57  ? -11.299 45.078 46.929 0.606 22.36538  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   CB   1 
ATOM   235  C  CG   A GLU A   1 57  ? -12.526 44.349 47.330 0.394 25.37075  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   CG   1 
ATOM   236  C  CG   B GLU A   1 57  ? -11.598 46.538 47.231 0.606 21.90748  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   CG   1 
ATOM   237  C  CD   A GLU A   1 57  ? -13.568 45.332 47.815 0.394 35.99664  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   CD   1 
ATOM   238  C  CD   B GLU A   1 57  ? -13.029 46.932 46.918 0.606 38.85851  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   CD   1 
ATOM   239  O  OE1  A GLU A   1 57  ? -14.654 45.403 47.200 0.394 45.30877  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   OE1  1 
ATOM   240  O  OE1  B GLU A   1 57  ? -13.678 46.244 46.100 0.606 38.23204  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   OE1  1 
ATOM   241  O  OE2  A GLU A   1 57  ? -13.296 46.036 48.811 0.394 37.97540  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   OE2  1 
ATOM   242  O  OE2  B GLU A   1 57  ? -13.505 47.934 47.492 0.606 44.18984  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   OE2  1 
ATOM   243  N  N    . VAL A   1 58  ? -9.286  42.734 46.112 1.000 18.21514  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   N    1 
ATOM   244  C  CA   . VAL A   1 58  ? -9.011  41.335 45.805 1.000 18.00371  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   CA   1 
ATOM   245  C  C    . VAL A   1 58  ? -7.884  40.814 46.682 1.000 19.31017  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   C    1 
ATOM   246  O  O    . VAL A   1 58  ? -7.958  39.705 47.240 1.000 18.61518  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   O    1 
ATOM   247  C  CB   . VAL A   1 58  ? -8.677  41.172 44.313 1.000 17.95812  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   CB   1 
ATOM   248  C  CG1  . VAL A   1 58  ? -8.412  39.718 43.990 1.000 20.15839  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   CG1  1 
ATOM   249  C  CG2  . VAL A   1 58  ? -9.814  41.729 43.445 1.000 21.44758  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   CG2  1 
ATOM   250  N  N    . ALA A   1 59  ? -6.812  41.602 46.809 1.000 17.75956  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A   N    1 
ATOM   251  C  CA   . ALA A   1 59  ? -5.682  41.166 47.623 1.000 17.39595  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A   CA   1 
ATOM   252  C  C    . ALA A   1 59  ? -6.130  40.854 49.044 1.000 17.63085  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A   C    1 
ATOM   253  O  O    . ALA A   1 59  ? -5.757  39.815 49.608 1.000 17.92641  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A   O    1 
ATOM   254  C  CB   . ALA A   1 59  ? -4.562  42.209 47.603 1.000 17.03596  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A   CB   1 
ATOM   255  N  N    A ARG A   1 60  ? -6.951  41.728 49.631 0.394 16.45529  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   N    1 
ATOM   256  N  N    B ARG A   1 60  ? -6.942  41.731 49.636 0.606 16.39417  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   N    1 
ATOM   257  C  CA   A ARG A   1 60  ? -7.380  41.515 51.011 0.394 17.69402  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   CA   1 
ATOM   258  C  CA   B ARG A   1 60  ? -7.400  41.490 51.002 0.606 17.71352  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   CA   1 
ATOM   259  C  C    A ARG A   1 60  ? -8.368  40.363 51.132 0.394 19.22575  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   C    1 
ATOM   260  C  C    B ARG A   1 60  ? -8.280  40.251 51.080 0.606 19.26264  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   C    1 
ATOM   261  O  O    A ARG A   1 60  ? -8.437  39.721 52.190 0.394 17.27496  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   O    1 
ATOM   262  O  O    B ARG A   1 60  ? -8.149  39.452 52.020 0.606 18.15673  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   O    1 
ATOM   263  C  CB   A ARG A   1 60  ? -7.965  42.795 51.601 0.394 18.54738  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   CB   1 
ATOM   264  C  CB   B ARG A   1 60  ? -8.130  42.710 51.555 0.606 18.53200  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   CB   1 
ATOM   265  C  CG   A ARG A   1 60  ? -6.919  43.856 51.880 0.394 17.86246  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   CG   1 
ATOM   266  C  CG   B ARG A   1 60  ? -7.234  43.918 51.720 0.606 17.08125  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   CG   1 
ATOM   267  C  CD   A ARG A   1 60  ? -7.505  45.009 52.664 0.394 20.81149  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   CD   1 
ATOM   268  C  CD   B ARG A   1 60  ? -7.930  45.028 52.478 0.606 18.75803  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   CD   1 
ATOM   269  N  NE   A ARG A   1 60  ? -8.459  45.777 51.870 0.394 19.87255  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   NE   1 
ATOM   270  N  NE   B ARG A   1 60  ? -7.204  46.286 52.306 0.606 19.51888  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   NE   1 
ATOM   271  C  CZ   A ARG A   1 60  ? -8.144  46.867 51.175 0.394 19.81934  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   CZ   1 
ATOM   272  C  CZ   B ARG A   1 60  ? -7.487  47.191 51.373 0.606 22.87573  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   CZ   1 
ATOM   273  N  NH1  A ARG A   1 60  ? -9.075  47.495 50.471 0.394 22.02855  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   NH1  1 
ATOM   274  N  NH1  B ARG A   1 60  ? -6.747  48.284 51.261 0.606 21.78409  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   NH1  1 
ATOM   275  N  NH2  A ARG A   1 60  ? -6.896  47.325 51.175 0.394 21.32684  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   NH2  1 
ATOM   276  N  NH2  B ARG A   1 60  ? -8.515  47.013 50.554 0.606 20.74261  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   NH2  1 
ATOM   277  N  N    A GLN A   1 61  ? -9.154  40.095 50.084 0.394 19.46713  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   N    1 
ATOM   278  N  N    B GLN A   1 61  ? -9.197  40.079 50.117 0.606 19.35084  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   N    1 
ATOM   279  C  CA   A GLN A   1 61  ? -9.995  38.905 50.112 0.394 22.65981  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   CA   1 
ATOM   280  C  CA   B GLN A   1 61  ? -10.012 38.871 50.099 0.606 22.65871  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   CA   1 
ATOM   281  C  C    A GLN A   1 61  ? -9.172  37.625 50.049 0.394 20.76060  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   C    1 
ATOM   282  C  C    B GLN A   1 61  ? -9.159  37.615 50.073 0.606 20.75506  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   C    1 
ATOM   283  O  O    A GLN A   1 61  ? -9.665  36.559 50.438 0.394 24.51848  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   O    1 
ATOM   284  O  O    B GLN A   1 61  ? -9.621  36.550 50.505 0.606 24.53636  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   O    1 
ATOM   285  C  CB   A GLN A   1 61  ? -11.018 38.955 48.976 0.394 24.31122  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   CB   1 
ATOM   286  C  CB   B GLN A   1 61  ? -10.939 38.889 48.885 0.606 24.29137  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   CB   1 
ATOM   287  C  CG   A GLN A   1 61  ? -12.095 40.009 49.177 0.394 30.93152  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   CG   1 
ATOM   288  C  CG   B GLN A   1 61  ? -12.086 39.866 49.011 0.606 30.85965  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   CG   1 
ATOM   289  C  CD   A GLN A   1 61  ? -12.718 39.952 50.562 0.394 29.87948  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   CD   1 
ATOM   290  C  CD   B GLN A   1 61  ? -12.890 40.000 47.733 0.606 38.36561  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   CD   1 
ATOM   291  O  OE1  A GLN A   1 61  ? -12.938 38.873 51.109 0.394 32.21905  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   OE1  1 
ATOM   292  O  OE1  B GLN A   1 61  ? -12.516 39.464 46.686 0.606 37.76766  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   OE1  1 
ATOM   293  N  NE2  A GLN A   1 61  ? -12.997 41.115 51.139 0.394 28.71517  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   NE2  1 
ATOM   294  N  NE2  B GLN A   1 61  ? -13.996 40.732 47.808 0.606 40.95351  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   NE2  1 
ATOM   295  N  N    . HIS A   1 62  ? -7.931  37.706 49.571 1.000 19.58636  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   N    1 
ATOM   296  C  CA   . HIS A   1 62  ? -7.010  36.580 49.560 1.000 19.33633  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   CA   1 
ATOM   297  C  C    . HIS A   1 62  ? -6.027  36.603 50.729 1.000 19.51593  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   C    1 
ATOM   298  O  O    . HIS A   1 62  ? -5.033  35.865 50.709 1.000 21.92457  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   O    1 
ATOM   299  C  CB   . HIS A   1 62  ? -6.283  36.510 48.213 1.000 22.08369  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   CB   1 
ATOM   300  C  CG   . HIS A   1 62  ? -7.153  36.025 47.099 1.000 21.83611  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   CG   1 
ATOM   301  N  ND1  . HIS A   1 62  ? -8.133  36.804 46.521 1.000 24.44282  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   ND1  1 
ATOM   302  C  CD2  . HIS A   1 62  ? -7.243  34.807 46.515 1.000 25.15262  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   CD2  1 
ATOM   303  C  CE1  . HIS A   1 62  ? -8.761  36.097 45.595 1.000 26.32279  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   CE1  1 
ATOM   304  N  NE2  . HIS A   1 62  ? -8.236  34.886 45.569 1.000 30.10581  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   NE2  1 
ATOM   305  N  N    . GLY A   1 63  ? -6.284  37.425 51.744 1.000 19.12210  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A   N    1 
ATOM   306  C  CA   . GLY A   1 63  ? -5.478  37.428 52.952 1.000 19.79124  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A   CA   1 
ATOM   307  C  C    . GLY A   1 63  ? -4.213  38.257 52.912 1.000 21.19469  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A   C    1 
ATOM   308  O  O    . GLY A   1 63  ? -3.384  38.127 53.818 1.000 22.99729  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A   O    1 
ATOM   309  N  N    . PHE A   1 64  ? -4.028  39.109 51.909 1.000 17.85634  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   N    1 
ATOM   310  C  CA   . PHE A   1 64  ? -2.837  39.940 51.806 1.000 18.59952  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CA   1 
ATOM   311  C  C    . PHE A   1 64  ? -3.152  41.371 52.200 1.000 16.51937  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   C    1 
ATOM   312  O  O    . PHE A   1 64  ? -4.192  41.920 51.813 1.000 18.26119  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   O    1 
ATOM   313  C  CB   . PHE A   1 64  ? -2.337  39.998 50.359 1.000 18.14651  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CB   1 
ATOM   314  C  CG   . PHE A   1 64  ? -1.542  38.811 49.932 1.000 19.10388  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CG   1 
ATOM   315  C  CD1  . PHE A   1 64  ? -2.151  37.585 49.730 1.000 22.21556  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CD1  1 
ATOM   316  C  CD2  . PHE A   1 64  ? -0.185  38.934 49.672 1.000 23.25901  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CD2  1 
ATOM   317  C  CE1  . PHE A   1 64  ? -1.410  36.483 49.317 1.000 26.80283  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CE1  1 
ATOM   318  C  CE2  . PHE A   1 64  ? 0.562   37.845 49.260 1.000 26.45410  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CE2  1 
ATOM   319  C  CZ   . PHE A   1 64  ? -0.054  36.616 49.085 1.000 25.54412  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CZ   1 
ATOM   320  N  N    . SER A   1 65  ? -2.228  41.993 52.933 1.000 17.22672  ? ? ? ? ? ? 41  SER A   N    1 
ATOM   321  C  CA   . SER A   1 65  ? -2.225  43.442 53.036 1.000 17.80464  ? ? ? ? ? ? 41  SER A   CA   1 
ATOM   322  C  C    . SER A   1 65  ? -1.662  44.058 51.754 1.000 15.90359  ? ? ? ? ? ? 41  SER A   C    1 
ATOM   323  O  O    . SER A   1 65  ? -1.011  43.387 50.953 1.000 16.83638  ? ? ? ? ? ? 41  SER A   O    1 
ATOM   324  C  CB   . SER A   1 65  ? -1.396  43.883 54.245 1.000 18.45627  ? ? ? ? ? ? 41  SER A   CB   1 
ATOM   325  O  OG   . SER A   1 65  ? -0.008  43.780 53.942 1.000 21.20302  ? ? ? ? ? ? 41  SER A   OG   1 
ATOM   326  N  N    . VAL A   1 66  ? -1.913  45.354 51.577 1.000 16.66865  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A   N    1 
ATOM   327  C  CA   . VAL A   1 66  ? -1.376  46.043 50.403 1.000 16.50675  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A   CA   1 
ATOM   328  C  C    . VAL A   1 66  ? 0.147   45.922 50.350 1.000 16.45599  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A   C    1 
ATOM   329  O  O    . VAL A   1 66  ? 0.727   45.611 49.301 1.000 16.90075  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A   O    1 
ATOM   330  C  CB   . VAL A   1 66  ? -1.843  47.506 50.377 1.000 16.60747  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A   CB   1 
ATOM   331  C  CG1  . VAL A   1 66  ? -1.114  48.294 49.288 1.000 18.89842  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A   CG1  1 
ATOM   332  C  CG2  . VAL A   1 66  ? -3.349  47.581 50.165 1.000 21.26622  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A   CG2  1 
ATOM   333  N  N    A SER A   1 67  ? 0.814   46.167 51.488 0.622 18.14971  ? ? ? ? ? ? 43  SER A   N    1 
ATOM   334  N  N    B SER A   1 67  ? 0.825   46.174 51.473 0.378 18.21014  ? ? ? ? ? ? 43  SER A   N    1 
ATOM   335  C  CA   A SER A   1 67  ? 2.276   46.158 51.504 0.622 17.53211  ? ? ? ? ? ? 43  SER A   CA   1 
ATOM   336  C  CA   B SER A   1 67  ? 2.287   46.166 51.429 0.378 17.50745  ? ? ? ? ? ? 43  SER A   CA   1 
ATOM   337  C  C    A SER A   1 67  ? 2.834   44.766 51.243 0.622 16.98252  ? ? ? ? ? ? 43  SER A   C    1 
ATOM   338  C  C    B SER A   1 67  ? 2.839   44.757 51.228 0.378 17.11394  ? ? ? ? ? ? 43  SER A   C    1 
ATOM   339  O  O    A SER A   1 67  ? 3.847   44.619 50.549 0.622 17.73340  ? ? ? ? ? ? 43  SER A   O    1 
ATOM   340  O  O    B SER A   1 67  ? 3.847   44.574 50.535 0.378 17.75179  ? ? ? ? ? ? 43  SER A   O    1 
ATOM   341  C  CB   A SER A   1 67  ? 2.792   46.707 52.836 0.622 20.56138  ? ? ? ? ? ? 43  SER A   CB   1 
ATOM   342  C  CB   B SER A   1 67  ? 2.867   46.826 52.678 0.378 20.40352  ? ? ? ? ? ? 43  SER A   CB   1 
ATOM   343  O  OG   A SER A   1 67  ? 2.557   48.097 52.919 0.622 23.07101  ? ? ? ? ? ? 43  SER A   OG   1 
ATOM   344  O  OG   B SER A   1 67  ? 2.447   46.133 53.831 0.378 21.18857  ? ? ? ? ? ? 43  SER A   OG   1 
ATOM   345  N  N    A GLU A   1 68  ? 2.196   43.732 51.793 0.622 16.63218  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   N    1 
ATOM   346  N  N    B GLU A   1 68  ? 2.198   43.745 51.823 0.378 16.77753  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   N    1 
ATOM   347  C  CA   A GLU A   1 68  ? 2.652   42.370 51.540 0.622 18.35989  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CA   1 
ATOM   348  C  CA   B GLU A   1 68  ? 2.599   42.363 51.563 0.378 18.48979  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CA   1 
ATOM   349  C  C    A GLU A   1 68  ? 2.491   42.005 50.073 0.622 16.94369  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   C    1 
ATOM   350  C  C    B GLU A   1 68  ? 2.498   42.043 50.080 0.378 16.98073  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   C    1 
ATOM   351  O  O    A GLU A   1 68  ? 3.372   41.369 49.480 0.622 17.38661  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   O    1 
ATOM   352  O  O    B GLU A   1 68  ? 3.411   41.453 49.490 0.378 17.49184  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   O    1 
ATOM   353  C  CB   A GLU A   1 68  ? 1.871   41.399 52.424 0.622 19.23135  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CB   1 
ATOM   354  C  CB   B GLU A   1 68  ? 1.704   41.404 52.350 0.378 18.65487  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CB   1 
ATOM   355  C  CG   A GLU A   1 68  ? 2.135   41.613 53.915 0.622 21.03662  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CG   1 
ATOM   356  C  CG   B GLU A   1 68  ? 2.107   41.179 53.797 0.378 18.84815  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CG   1 
ATOM   357  C  CD   A GLU A   1 68  ? 0.998   41.127 54.798 0.622 25.26794  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CD   1 
ATOM   358  C  CD   B GLU A   1 68  ? 1.037   40.445 54.586 0.378 21.16609  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CD   1 
ATOM   359  O  OE1  A GLU A   1 68  ? 0.075   40.456 54.269 0.622 24.90241  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE1  1 
ATOM   360  O  OE1  B GLU A   1 68  ? 1.346   39.388 55.177 0.378 25.85503  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE1  1 
ATOM   361  O  OE2  A GLU A   1 68  ? 1.032   41.417 56.023 0.622 28.54753  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE2  1 
ATOM   362  O  OE2  B GLU A   1 68  ? -0.121  40.928 54.617 0.378 19.15754  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE2  1 
ATOM   363  N  N    . TRP A   1 69  ? 1.361   42.392 49.476 1.000 16.48896  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   N    1 
ATOM   364  C  CA   . TRP A   1 69  ? 1.158   42.187 48.047 1.000 16.39294  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   CA   1 
ATOM   365  C  C    . TRP A   1 69  ? 2.237   42.896 47.235 1.000 16.22791  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   C    1 
ATOM   366  O  O    . TRP A   1 69  ? 2.851   42.301 46.353 1.000 16.17242  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   O    1 
ATOM   367  C  CB   . TRP A   1 69  ? -0.239  42.684 47.663 1.000 17.36360  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   CB   1 
ATOM   368  C  CG   . TRP A   1 69  ? -0.395  43.050 46.196 1.000 16.22615  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   CG   1 
ATOM   369  C  CD1  . TRP A   1 69  ? -0.622  44.286 45.702 1.000 16.69912  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   CD1  1 
ATOM   370  C  CD2  . TRP A   1 69  ? -0.297  42.173 45.063 1.000 16.51870  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   CD2  1 
ATOM   371  N  NE1  . TRP A   1 69  ? -0.706  44.248 44.329 1.000 18.52519  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   NE1  1 
ATOM   372  C  CE2  . TRP A   1 69  ? -0.501  42.957 43.913 1.000 17.23106  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   CE2  1 
ATOM   373  C  CE3  . TRP A   1 69  ? -0.070  40.799 44.909 1.000 17.36248  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   CE3  1 
ATOM   374  C  CZ2  . TRP A   1 69  ? -0.472  42.418 42.619 1.000 17.41137  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   CZ2  1 
ATOM   375  C  CZ3  . TRP A   1 69  ? -0.056  40.266 43.624 1.000 17.77529  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   CZ3  1 
ATOM   376  C  CH2  . TRP A   1 69  ? -0.251  41.072 42.501 1.000 18.08830  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   CH2  1 
ATOM   377  N  N    . ARG A   1 70  ? 2.493   44.174 47.534 1.000 15.18374  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   N    1 
ATOM   378  C  CA   . ARG A   1 70  ? 3.498   44.908 46.760 1.000 15.44596  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CA   1 
ATOM   379  C  C    . ARG A   1 70  ? 4.868   44.253 46.852 1.000 16.00324  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   C    1 
ATOM   380  O  O    . ARG A   1 70  ? 5.556   44.101 45.838 1.000 16.68588  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   O    1 
ATOM   381  C  CB   . ARG A   1 70  ? 3.577   46.363 47.219 1.000 15.82907  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CB   1 
ATOM   382  C  CG   . ARG A   1 70  ? 2.356   47.182 46.851 1.000 15.61293  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CG   1 
ATOM   383  C  CD   . ARG A   1 70  ? 2.444   48.573 47.450 1.000 19.15916  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CD   1 
ATOM   384  N  NE   . ARG A   1 70  ? 1.316   49.411 47.036 1.000 17.98617  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NE   1 
ATOM   385  C  CZ   . ARG A   1 70  ? 1.026   50.594 47.574 1.000 22.35322  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CZ   1 
ATOM   386  N  NH1  . ARG A   1 70  ? 1.754   51.076 48.577 1.000 29.82062  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH1  1 
ATOM   387  N  NH2  . ARG A   1 70  ? -0.010  51.280 47.124 1.000 24.65887  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH2  1 
ATOM   388  N  N    . VAL A   1 71  ? 5.279   43.852 48.058 1.000 15.93702  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A   N    1 
ATOM   389  C  CA   . VAL A   1 71  ? 6.608   43.260 48.225 1.000 17.51417  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A   CA   1 
ATOM   390  C  C    . VAL A   1 71  ? 6.702   41.916 47.511 1.000 17.42660  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A   C    1 
ATOM   391  O  O    . VAL A   1 71  ? 7.644   41.660 46.744 1.000 18.37266  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A   O    1 
ATOM   392  C  CB   . VAL A   1 71  ? 6.965   43.149 49.720 1.000 17.02559  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A   CB   1 
ATOM   393  C  CG1  . VAL A   1 71  ? 8.163   42.217 49.904 1.000 21.26167  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A   CG1  1 
ATOM   394  C  CG2  . VAL A   1 71  ? 7.260   44.533 50.280 1.000 19.92201  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A   CG2  1 
ATOM   395  N  N    . MET A   1 72  ? 5.732   41.026 47.751 1.000 17.82854  ? ? ? ? ? ? 48  MET A   N    1 
ATOM   396  C  CA   . MET A   1 72  ? 5.839   39.702 47.141 1.000 19.32703  ? ? ? ? ? ? 48  MET A   CA   1 
ATOM   397  C  C    . MET A   1 72  ? 5.729   39.772 45.625 1.000 18.15957  ? ? ? ? ? ? 48  MET A   C    1 
ATOM   398  O  O    . MET A   1 72  ? 6.485   39.094 44.915 1.000 20.27068  ? ? ? ? ? ? 48  MET A   O    1 
ATOM   399  C  CB   . MET A   1 72  ? 4.812   38.742 47.731 1.000 20.33171  ? ? ? ? ? ? 48  MET A   CB   1 
ATOM   400  C  CG   . MET A   1 72  ? 5.399   37.914 48.868 1.000 25.89554  ? ? ? ? ? ? 48  MET A   CG   1 
ATOM   401  S  SD   . MET A   1 72  ? 4.242   36.748 49.612 1.000 24.77181  ? ? ? ? ? ? 48  MET A   SD   1 
ATOM   402  C  CE   . MET A   1 72  ? 3.394   37.848 50.734 1.000 27.75790  ? ? ? ? ? ? 48  MET A   CE   1 
ATOM   403  N  N    . ALA A   1 73  ? 4.798   40.582 45.100 1.000 16.71868  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A   N    1 
ATOM   404  C  CA   . ALA A   1 73  ? 4.675   40.724 43.656 1.000 16.91734  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A   CA   1 
ATOM   405  C  C    . ALA A   1 73  ? 5.938   41.325 43.055 1.000 17.51357  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A   C    1 
ATOM   406  O  O    . ALA A   1 73  ? 6.338   40.943 41.949 1.000 20.81797  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A   O    1 
ATOM   407  C  CB   . ALA A   1 73  ? 3.443   41.575 43.320 1.000 18.44500  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A   CB   1 
ATOM   408  N  N    . SER A   1 74  ? 6.598   42.251 43.772 1.000 17.98194  ? ? ? ? ? ? 50  SER A   N    1 
ATOM   409  C  CA   . SER A   1 74  ? 7.795   42.889 43.234 1.000 18.46316  ? ? ? ? ? ? 50  SER A   CA   1 
ATOM   410  C  C    . SER A   1 74  ? 8.985   41.948 43.224 1.000 20.70801  ? ? ? ? ? ? 50  SER A   C    1 
ATOM   411  O  O    . SER A   1 74  ? 9.876   42.085 42.376 1.000 22.57054  ? ? ? ? ? ? 50  SER A   O    1 
ATOM   412  C  CB   . SER A   1 74  ? 8.140   44.114 44.070 1.000 19.85197  ? ? ? ? ? ? 50  SER A   CB   1 
ATOM   413  O  OG   . SER A   1 74  ? 7.195   45.148 43.864 1.000 20.49409  ? ? ? ? ? ? 50  SER A   OG   1 
ATOM   414  N  N    . LEU A   1 75  ? 9.027   41.003 44.157 1.000 18.82353  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   N    1 
ATOM   415  C  CA   . LEU A   1 75  ? 10.153  40.082 44.230 1.000 20.02577  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CA   1 
ATOM   416  C  C    . LEU A   1 75  ? 9.935   38.824 43.399 1.000 23.34023  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   C    1 
ATOM   417  O  O    . LEU A   1 75  ? 10.909  38.127 43.078 1.000 23.07838  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   O    1 
ATOM   418  C  CB   . LEU A   1 75  ? 10.420  39.730 45.697 1.000 18.93546  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CB   1 
ATOM   419  C  CG   . LEU A   1 75  ? 10.913  40.880 46.573 1.000 19.57494  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CG   1 
ATOM   420  C  CD1  . LEU A   1 75  ? 10.941  40.460 48.013 1.000 20.21065  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CD1  1 
ATOM   421  C  CD2  . LEU A   1 75  ? 12.291  41.338 46.110 1.000 22.05173  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CD2  1 
ATOM   422  N  N    . ALA A   1 76  ? 8.691   38.530 43.030 1.000 21.52760  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A   N    1 
ATOM   423  C  CA   . ALA A   1 76  ? 8.393   37.310 42.289 1.000 24.67381  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A   CA   1 
ATOM   424  C  C    . ALA A   1 76  ? 9.142   37.280 40.961 1.000 26.34479  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A   C    1 
ATOM   425  O  O    . ALA A   1 76  ? 9.060   38.213 40.157 1.000 25.48064  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A   O    1 
ATOM   426  C  CB   . ALA A   1 76  ? 6.886   37.214 42.047 1.000 23.69751  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A   CB   1 
ATOM   427  N  N    . GLY A   1 77  ? 9.876   36.194 40.730 1.000 26.71547  ? ? ? ? ? ? 53  GLY A   N    1 
ATOM   428  C  CA   . GLY A   1 77  ? 10.614  36.065 39.490 1.000 30.22275  ? ? ? ? ? ? 53  GLY A   CA   1 
ATOM   429  C  C    . GLY A   1 77  ? 11.800  36.986 39.357 1.000 33.16369  ? ? ? ? ? ? 53  GLY A   C    1 
ATOM   430  O  O    . GLY A   1 77  ? 12.310  37.168 38.249 1.000 39.58706  ? ? ? ? ? ? 53  GLY A   O    1 
ATOM   431  N  N    . SER A   1 78  ? 12.259  37.577 40.455 1.000 29.55853  ? ? ? ? ? ? 54  SER A   N    1 
ATOM   432  C  CA   . SER A   1 78  ? 13.366  38.517 40.432 1.000 27.70099  ? ? ? ? ? ? 54  SER A   CA   1 
ATOM   433  C  C    . SER A   1 78  ? 14.583  37.917 41.125 1.000 28.50981  ? ? ? ? ? ? 54  SER A   C    1 
ATOM   434  O  O    . SER A   1 78  ? 14.463  37.093 42.036 1.000 30.85175  ? ? ? ? ? ? 54  SER A   O    1 
ATOM   435  C  CB   . SER A   1 78  ? 12.970  39.822 41.150 1.000 30.04017  ? ? ? ? ? ? 54  SER A   CB   1 
ATOM   436  O  OG   . SER A   1 78  ? 14.032  40.764 41.205 1.000 29.55777  ? ? ? ? ? ? 54  SER A   OG   1 
ATOM   437  N  N    A GLU A   1 79  ? 15.759  38.328 40.667 0.509 31.93043  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   N    1 
ATOM   438  N  N    B GLU A   1 79  ? 15.765  38.327 40.671 0.491 31.94392  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   N    1 
ATOM   439  C  CA   A GLU A   1 79  ? 16.975  38.109 41.423 0.509 30.92607  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CA   1 
ATOM   440  C  CA   B GLU A   1 79  ? 16.975  38.090 41.434 0.491 30.90709  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CA   1 
ATOM   441  C  C    A GLU A   1 79  ? 16.934  38.984 42.674 0.509 30.13296  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   C    1 
ATOM   442  C  C    B GLU A   1 79  ? 16.916  38.958 42.686 0.491 30.11714  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   C    1 
ATOM   443  O  O    A GLU A   1 79  ? 16.142  39.927 42.751 0.509 30.94213  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   O    1 
ATOM   444  O  O    B GLU A   1 79  ? 16.097  39.876 42.777 0.491 30.93588  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   O    1 
ATOM   445  C  CB   A GLU A   1 79  ? 18.179  38.503 40.571 0.509 37.04423  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CB   1 
ATOM   446  C  CB   B GLU A   1 79  ? 18.204  38.457 40.604 0.491 37.03134  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CB   1 
ATOM   447  C  CG   A GLU A   1 79  ? 17.970  39.778 39.754 0.509 35.37408  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CG   1 
ATOM   448  C  CG   B GLU A   1 79  ? 18.372  37.653 39.323 0.491 38.70973  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CG   1 
ATOM   449  C  CD   A GLU A   1 79  ? 17.167  39.548 38.479 0.509 44.75047  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CD   1 
ATOM   450  C  CD   B GLU A   1 79  ? 18.639  36.185 39.584 0.491 38.96516  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CD   1 
ATOM   451  O  OE1  A GLU A   1 79  ? 17.639  38.788 37.607 0.509 52.37420  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   OE1  1 
ATOM   452  O  OE1  B GLU A   1 79  ? 19.340  35.871 40.569 0.491 38.60621  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   OE1  1 
ATOM   453  O  OE2  A GLU A   1 79  ? 16.063  40.123 38.351 0.509 36.69083  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   OE2  1 
ATOM   454  O  OE2  B GLU A   1 79  ? 18.147  35.345 38.802 0.491 42.58189  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   OE2  1 
ATOM   455  N  N    . PRO A   1 80  ? 17.767  38.695 43.674 1.000 28.15517  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   N    1 
ATOM   456  C  CA   . PRO A   1 80  ? 17.745  39.517 44.891 1.000 30.21430  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   CA   1 
ATOM   457  C  C    . PRO A   1 80  ? 18.028  40.973 44.552 1.000 29.20270  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   C    1 
ATOM   458  O  O    . PRO A   1 80  ? 18.880  41.280 43.717 1.000 31.63194  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   O    1 
ATOM   459  C  CB   . PRO A   1 80  ? 18.856  38.907 45.754 1.000 27.39949  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   CB   1 
ATOM   460  C  CG   . PRO A   1 80  ? 18.987  37.493 45.243 1.000 29.13599  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   CG   1 
ATOM   461  C  CD   . PRO A   1 80  ? 18.753  37.604 43.761 1.000 29.78193  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   CD   1 
ATOM   462  N  N    . ILE A   1 81  ? 17.285  41.875 45.194 1.000 25.15039  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   N    1 
ATOM   463  C  CA   . ILE A   1 81  ? 17.438  43.311 44.990 1.000 25.06889  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   CA   1 
ATOM   464  C  C    . ILE A   1 81  ? 17.694  43.988 46.331 1.000 23.45355  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   C    1 
ATOM   465  O  O    . ILE A   1 81  ? 17.422  43.432 47.393 1.000 23.21526  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   O    1 
ATOM   466  C  CB   . ILE A   1 81  ? 16.226  43.944 44.261 1.000 24.95339  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   CB   1 
ATOM   467  C  CG1  . ILE A   1 81  ? 14.949  43.812 45.100 1.000 23.57328  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   CG1  1 
ATOM   468  C  CG2  . ILE A   1 81  ? 16.033  43.315 42.886 1.000 28.60695  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   CG2  1 
ATOM   469  C  CD1  . ILE A   1 81  ? 13.755  44.554 44.472 1.000 23.51223  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   CD1  1 
ATOM   470  N  N    . SER A   1 82  ? 18.224  45.206 46.274 1.000 24.69527  ? ? ? ? ? ? 58  SER A   N    1 
ATOM   471  C  CA   . SER A   1 82  ? 18.526  45.915 47.504 1.000 22.58763  ? ? ? ? ? ? 58  SER A   CA   1 
ATOM   472  C  C    . SER A   1 82  ? 17.240  46.398 48.177 1.000 23.50021  ? ? ? ? ? ? 58  SER A   C    1 
ATOM   473  O  O    . SER A   1 82  ? 16.192  46.553 47.539 1.000 22.92691  ? ? ? ? ? ? 58  SER A   O    1 
ATOM   474  C  CB   . SER A   1 82  ? 19.450  47.099 47.231 1.000 27.34180  ? ? ? ? ? ? 58  SER A   CB   1 
ATOM   475  O  OG   . SER A   1 82  ? 18.745  48.157 46.600 1.000 26.47934  ? ? ? ? ? ? 58  SER A   OG   1 
ATOM   476  N  N    . ILE A   1 83  ? 17.330  46.636 49.489 1.000 22.99692  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A   N    1 
ATOM   477  C  CA   . ILE A   1 83  ? 16.205  47.219 50.221 1.000 23.27878  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A   CA   1 
ATOM   478  C  C    . ILE A   1 83  ? 15.783  48.537 49.586 1.000 25.63358  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A   C    1 
ATOM   479  O  O    . ILE A   1 83  ? 14.587  48.838 49.482 1.000 22.19453  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A   O    1 
ATOM   480  C  CB   . ILE A   1 83  ? 16.547  47.391 51.714 1.000 24.58424  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A   CB   1 
ATOM   481  C  CG1  . ILE A   1 83  ? 17.076  46.086 52.307 1.000 33.38446  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A   CG1  1 
ATOM   482  C  CG2  . ILE A   1 83  ? 15.325  47.866 52.485 1.000 30.34420  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A   CG2  1 
ATOM   483  C  CD1  . ILE A   1 83  ? 16.207  44.897 52.025 1.000 35.10246  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A   CD1  1 
ATOM   484  N  N    . GLY A   1 84  ? 16.753  49.355 49.168 1.000 24.07000  ? ? ? ? ? ? 60  GLY A   N    1 
ATOM   485  C  CA   . GLY A   1 84  ? 16.417  50.640 48.570 1.000 24.02019  ? ? ? ? ? ? 60  GLY A   CA   1 
ATOM   486  C  C    . GLY A   1 84  ? 15.682  50.495 47.251 1.000 22.32501  ? ? ? ? ? ? 60  GLY A   C    1 
ATOM   487  O  O    . GLY A   1 84  ? 14.728  51.235 46.976 1.000 21.47687  ? ? ? ? ? ? 60  GLY A   O    1 
ATOM   488  N  N    . GLN A   1 85  ? 16.092  49.522 46.429 1.000 20.41015  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A   N    1 
ATOM   489  C  CA   . GLN A   1 85  ? 15.358  49.238 45.203 1.000 21.75579  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A   CA   1 
ATOM   490  C  C    . GLN A   1 85  ? 13.944  48.760 45.515 1.000 20.77663  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A   C    1 
ATOM   491  O  O    . GLN A   1 85  ? 12.980  49.161 44.841 1.000 19.96628  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A   O    1 
ATOM   492  C  CB   . GLN A   1 85  ? 16.092  48.170 44.390 1.000 23.44449  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A   CB   1 
ATOM   493  C  CG   . GLN A   1 85  ? 17.408  48.624 43.778 1.000 33.01019  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A   CG   1 
ATOM   494  C  CD   . GLN A   1 85  ? 18.141  47.482 43.099 1.000 39.48106  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A   CD   1 
ATOM   495  O  OE1  . GLN A   1 85  ? 18.673  46.587 43.757 1.000 34.67393  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A   OE1  1 
ATOM   496  N  NE2  . GLN A   1 85  ? 18.153  47.497 41.772 1.000 55.83216  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A   NE2  1 
ATOM   497  N  N    . LEU A   1 86  ? 13.803  47.882 46.517 1.000 19.18570  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   N    1 
ATOM   498  C  CA   . LEU A   1 86  ? 12.476  47.388 46.873 1.000 17.32419  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CA   1 
ATOM   499  C  C    . LEU A   1 86  ? 11.584  48.533 47.328 1.000 18.03731  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   C    1 
ATOM   500  O  O    . LEU A   1 86  ? 10.411  48.604 46.945 1.000 16.77809  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   O    1 
ATOM   501  C  CB   . LEU A   1 86  ? 12.569  46.311 47.959 1.000 17.55193  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CB   1 
ATOM   502  C  CG   . LEU A   1 86  ? 11.243  45.670 48.351 1.000 16.91333  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CG   1 
ATOM   503  C  CD1  . LEU A   1 86  ? 10.612  44.939 47.202 1.000 18.32071  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD1  1 
ATOM   504  C  CD2  . LEU A   1 86  ? 11.462  44.754 49.545 1.000 18.91416  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD2  1 
ATOM   505  N  N    . ALA A   1 87  ? 12.130  49.448 48.130 1.000 17.36491  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A   N    1 
ATOM   506  C  CA   . ALA A   1 87  ? 11.366  50.600 48.601 1.000 17.20382  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A   CA   1 
ATOM   507  C  C    . ALA A   1 87  ? 10.911  51.461 47.430 1.000 17.75611  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A   C    1 
ATOM   508  O  O    . ALA A   1 87  ? 9.770   51.947 47.405 1.000 17.71975  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A   O    1 
ATOM   509  C  CB   . ALA A   1 87  ? 12.211  51.425 49.576 1.000 17.75385  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A   CB   1 
ATOM   510  N  N    . GLN A   1 88  ? 11.789  51.667 46.449 1.000 18.04803  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   N    1 
ATOM   511  C  CA   . GLN A   1 88  ? 11.397  52.484 45.305 1.000 18.31186  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   CA   1 
ATOM   512  C  C    . GLN A   1 88  ? 10.282  51.824 44.502 1.000 18.48038  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   C    1 
ATOM   513  O  O    . GLN A   1 88  ? 9.261   52.461 44.202 1.000 18.11790  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   O    1 
ATOM   514  C  CB   . GLN A   1 88  ? 12.609  52.804 44.425 1.000 21.49514  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   CB   1 
ATOM   515  C  CG   . GLN A   1 88  ? 12.252  53.760 43.275 1.000 23.25950  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   CG   1 
ATOM   516  C  CD   . GLN A   1 88  ? 11.843  53.020 42.014 1.000 22.92586  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   CD   1 
ATOM   517  O  OE1  . GLN A   1 88  ? 12.490  52.055 41.614 1.000 26.46253  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   OE1  1 
ATOM   518  N  NE2  . GLN A   1 88  ? 10.748  53.451 41.392 1.000 21.25758  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   NE2  1 
ATOM   519  N  N    A VAL A   1 89  ? 10.441  50.543 44.154 0.632 16.51389  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   N    1 
ATOM   520  N  N    B VAL A   1 89  ? 10.461  50.559 44.128 0.368 16.55774  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   N    1 
ATOM   521  C  CA   A VAL A   1 89  ? 9.461   49.902 43.273 0.632 17.72268  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   CA   1 
ATOM   522  C  CA   B VAL A   1 89  ? 9.461   49.911 43.286 0.368 17.74393  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   CA   1 
ATOM   523  C  C    A VAL A   1 89  ? 8.110   49.698 43.957 0.632 16.52207  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   C    1 
ATOM   524  C  C    B VAL A   1 89  ? 8.109   49.862 43.991 0.368 15.91202  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   C    1 
ATOM   525  O  O    A VAL A   1 89  ? 7.066   49.655 43.282 0.632 16.07785  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   O    1 
ATOM   526  O  O    B VAL A   1 89  ? 7.068   50.143 43.384 0.368 16.41244  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   O    1 
ATOM   527  C  CB   A VAL A   1 89  ? 10.012  48.607 42.642 0.632 16.30508  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   CB   1 
ATOM   528  C  CB   B VAL A   1 89  ? 9.957   48.529 42.822 0.368 16.50010  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   CB   1 
ATOM   529  C  CG1  A VAL A   1 89  ? 10.140  47.482 43.676 0.632 18.87747  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   CG1  1 
ATOM   530  C  CG1  B VAL A   1 89  ? 8.864   47.790 42.058 0.368 18.24620  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   CG1  1 
ATOM   531  C  CG2  A VAL A   1 89  ? 9.129   48.173 41.491 0.632 19.82341  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   CG2  1 
ATOM   532  C  CG2  B VAL A   1 89  ? 11.205  48.694 41.958 0.368 20.47753  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   CG2  1 
ATOM   533  N  N    . THR A   1 90  ? 8.103   49.528 45.283 1.000 17.00874  ? ? ? ? ? ? 66  THR A   N    1 
ATOM   534  C  CA   . THR A   1 90  ? 6.868   49.380 46.058 1.000 15.79315  ? ? ? ? ? ? 66  THR A   CA   1 
ATOM   535  C  C    . THR A   1 90  ? 6.324   50.705 46.569 1.000 17.08668  ? ? ? ? ? ? 66  THR A   C    1 
ATOM   536  O  O    . THR A   1 90  ? 5.320   50.698 47.292 1.000 17.33196  ? ? ? ? ? ? 66  THR A   O    1 
ATOM   537  C  CB   . THR A   1 90  ? 7.073   48.438 47.267 1.000 16.13858  ? ? ? ? ? ? 66  THR A   CB   1 
ATOM   538  O  OG1  . THR A   1 90  ? 7.975   49.031 48.215 1.000 16.22674  ? ? ? ? ? ? 66  THR A   OG1  1 
ATOM   539  C  CG2  . THR A   1 90  ? 7.590   47.058 46.831 1.000 17.55509  ? ? ? ? ? ? 66  THR A   CG2  1 
ATOM   540  N  N    A VAL A   1 91  ? 6.949   51.830 46.211 0.577 15.77455  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   N    1 
ATOM   541  N  N    B VAL A   1 91  ? 6.980   51.817 46.247 0.423 15.71948  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   N    1 
ATOM   542  C  CA   A VAL A   1 91  ? 6.579   53.176 46.663 0.577 16.13690  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   CA   1 
ATOM   543  C  CA   B VAL A   1 91  ? 6.530   53.137 46.668 0.423 16.18624  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   CA   1 
ATOM   544  C  C    A VAL A   1 91  ? 6.322   53.231 48.165 0.577 17.50506  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   C    1 
ATOM   545  C  C    B VAL A   1 91  ? 6.239   53.114 48.163 0.423 17.51354  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   C    1 
ATOM   546  O  O    A VAL A   1 91  ? 5.390   53.901 48.629 0.577 19.52821  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   O    1 
ATOM   547  O  O    B VAL A   1 91  ? 5.185   53.574 48.619 0.423 19.95717  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   O    1 
ATOM   548  C  CB   A VAL A   1 91  ? 5.429   53.815 45.847 0.577 17.49143  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   CB   1 
ATOM   549  C  CB   B VAL A   1 91  ? 5.320   53.598 45.835 0.423 16.78552  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   CB   1 
ATOM   550  C  CG1  A VAL A   1 91  ? 5.841   54.011 44.386 0.577 17.15164  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   CG1  1 
ATOM   551  C  CG1  B VAL A   1 91  ? 5.171   55.099 45.925 0.423 19.36074  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   CG1  1 
ATOM   552  C  CG2  A VAL A   1 91  ? 4.137   53.018 45.956 0.577 16.85804  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   CG2  1 
ATOM   553  C  CG2  B VAL A   1 91  ? 5.491   53.168 44.375 0.423 17.86476  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   CG2  1 
ATOM   554  N  N    . THR A   1 92  ? 7.176   52.568 48.931 1.000 18.17050  ? ? ? ? ? ? 68  THR A   N    1 
ATOM   555  C  CA   . THR A   1 92  ? 7.053   52.483 50.376 1.000 17.75422  ? ? ? ? ? ? 68  THR A   CA   1 
ATOM   556  C  C    . THR A   1 92  ? 8.334   53.017 51.001 1.000 18.92587  ? ? ? ? ? ? 68  THR A   C    1 
ATOM   557  O  O    . THR A   1 92  ? 9.430   52.721 50.520 1.000 22.27877  ? ? ? ? ? ? 68  THR A   O    1 
ATOM   558  C  CB   . THR A   1 92  ? 6.821   51.015 50.762 1.000 19.02265  ? ? ? ? ? ? 68  THR A   CB   1 
ATOM   559  O  OG1  . THR A   1 92  ? 5.640   50.529 50.100 1.000 22.71178  ? ? ? ? ? ? 68  THR A   OG1  1 
ATOM   560  C  CG2  . THR A   1 92  ? 6.631   50.868 52.260 1.000 20.79028  ? ? ? ? ? ? 68  THR A   CG2  1 
ATOM   561  N  N    . LYS A   1 93  ? 8.207   53.800 52.077 1.000 19.22551  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A   N    1 
ATOM   562  C  CA   . LYS A   1 93  ? 9.398   54.360 52.709 1.000 19.90544  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A   CA   1 
ATOM   563  C  C    . LYS A   1 93  ? 10.300  53.255 53.238 1.000 20.89348  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A   C    1 
ATOM   564  O  O    . LYS A   1 93  ? 9.826   52.235 53.738 1.000 20.11755  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A   O    1 
ATOM   565  C  CB   . LYS A   1 93  ? 9.036   55.327 53.847 1.000 25.44503  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A   CB   1 
ATOM   566  C  CG   . LYS A   1 93  ? 7.969   56.354 53.483 1.000 31.12971  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A   CG   1 
ATOM   567  C  CD   . LYS A   1 93  ? 7.378   57.018 54.723 1.000 38.72179  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A   CD   1 
ATOM   568  C  CE   . LYS A   1 93  ? 6.883   58.421 54.390 1.000 49.10884  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A   CE   1 
ATOM   569  N  NZ   . LYS A   1 93  ? 7.769   59.100 53.401 1.000 55.39631  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A   NZ   1 
ATOM   570  N  N    . GLN A   1 94  ? 11.610  53.475 53.138 1.000 20.77372  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   N    1 
ATOM   571  C  CA   . GLN A   1 94  ? 12.561  52.438 53.529 1.000 22.35280  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   CA   1 
ATOM   572  C  C    . GLN A   1 94  ? 12.386  51.942 54.963 1.000 23.01972  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   C    1 
ATOM   573  O  O    . GLN A   1 94  ? 12.426  50.717 55.171 1.000 21.85786  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   O    1 
ATOM   574  C  CB   . GLN A   1 94  ? 13.994  52.901 53.236 1.000 25.47111  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   CB   1 
ATOM   575  C  CG   . GLN A   1 94  ? 15.025  51.782 53.281 1.000 39.70407  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   CG   1 
ATOM   576  C  CD   . GLN A   1 94  ? 16.202  52.022 52.345 1.000 39.36401  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   CD   1 
ATOM   577  O  OE1  . GLN A   1 94  ? 16.146  52.880 51.464 1.000 44.07068  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   OE1  1 
ATOM   578  N  NE2  . GLN A   1 94  ? 17.271  51.252 52.529 1.000 53.58957  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   NE2  1 
ATOM   579  N  N    . PRO A   1 95  ? 12.205  52.793 55.976 1.000 23.70077  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   N    1 
ATOM   580  C  CA   . PRO A   1 95  ? 12.024  52.252 57.339 1.000 22.24908  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CA   1 
ATOM   581  C  C    . PRO A   1 95  ? 10.787  51.377 57.467 1.000 21.32114  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   C    1 
ATOM   582  O  O    . PRO A   1 95  ? 10.787  50.359 58.189 1.000 22.75089  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   O    1 
ATOM   583  C  CB   . PRO A   1 95  ? 11.962  53.511 58.218 1.000 25.89185  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CB   1 
ATOM   584  C  CG   . PRO A   1 95  ? 12.630  54.582 57.404 1.000 26.90712  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CG   1 
ATOM   585  C  CD   . PRO A   1 95  ? 12.321  54.261 55.958 1.000 23.63717  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CD   1 
ATOM   586  N  N    . THR A   1 96  ? 9.728   51.737 56.736 1.000 21.24336  ? ? ? ? ? ? 72  THR A   N    1 
ATOM   587  C  CA   . THR A   1 96  ? 8.534   50.909 56.692 1.000 20.67734  ? ? ? ? ? ? 72  THR A   CA   1 
ATOM   588  C  C    . THR A   1 96  ? 8.828   49.570 56.031 1.000 19.85537  ? ? ? ? ? ? 72  THR A   C    1 
ATOM   589  O  O    . THR A   1 96  ? 8.400   48.516 56.523 1.000 18.69804  ? ? ? ? ? ? 72  THR A   O    1 
ATOM   590  C  CB   . THR A   1 96  ? 7.425   51.668 55.959 1.000 21.85981  ? ? ? ? ? ? 72  THR A   CB   1 
ATOM   591  O  OG1  . THR A   1 96  ? 7.152   52.893 56.667 1.000 22.94606  ? ? ? ? ? ? 72  THR A   OG1  1 
ATOM   592  C  CG2  . THR A   1 96  ? 6.161   50.837 55.876 1.000 20.94667  ? ? ? ? ? ? 72  THR A   CG2  1 
ATOM   593  N  N    . VAL A   1 97  ? 9.584   49.593 54.929 1.000 18.79967  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A   N    1 
ATOM   594  C  CA   . VAL A   1 97  ? 9.952   48.345 54.265 1.000 20.29737  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A   CA   1 
ATOM   595  C  C    . VAL A   1 97  ? 10.761  47.453 55.197 1.000 19.59589  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A   C    1 
ATOM   596  O  O    . VAL A   1 97  ? 10.557  46.237 55.238 1.000 19.13172  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A   O    1 
ATOM   597  C  CB   . VAL A   1 97  ? 10.704  48.614 52.948 1.000 20.06523  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A   CB   1 
ATOM   598  C  CG1  . VAL A   1 97  ? 11.257  47.306 52.391 1.000 23.84017  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A   CG1  1 
ATOM   599  C  CG2  . VAL A   1 97  ? 9.774   49.280 51.934 1.000 22.71475  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A   CG2  1 
ATOM   600  N  N    . THR A   1 98  ? 11.717  48.028 55.931 1.000 18.95987  ? ? ? ? ? ? 74  THR A   N    1 
ATOM   601  C  CA   . THR A   1 98  ? 12.537  47.192 56.811 1.000 22.10754  ? ? ? ? ? ? 74  THR A   CA   1 
ATOM   602  C  C    . THR A   1 98  ? 11.689  46.502 57.874 1.000 19.28413  ? ? ? ? ? ? 74  THR A   C    1 
ATOM   603  O  O    . THR A   1 98  ? 11.863  45.300 58.139 1.000 19.64508  ? ? ? ? ? ? 74  THR A   O    1 
ATOM   604  C  CB   . THR A   1 98  ? 13.645  48.031 57.437 1.000 26.27944  ? ? ? ? ? ? 74  THR A   CB   1 
ATOM   605  O  OG1  . THR A   1 98  ? 14.560  48.439 56.411 1.000 32.90690  ? ? ? ? ? ? 74  THR A   OG1  1 
ATOM   606  C  CG2  . THR A   1 98  ? 14.391  47.230 58.507 1.000 28.17907  ? ? ? ? ? ? 74  THR A   CG2  1 
ATOM   607  N  N    . ARG A   1 99  ? 10.749  47.233 58.484 1.000 17.80681  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   N    1 
ATOM   608  C  CA   . ARG A   1 99  ? 9.864   46.597 59.472 1.000 18.59278  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   CA   1 
ATOM   609  C  C    . ARG A   1 99  ? 8.989   45.505 58.845 1.000 17.44282  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   C    1 
ATOM   610  O  O    . ARG A   1 99  ? 8.779   44.418 59.429 1.000 18.86093  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   O    1 
ATOM   611  C  CB   . ARG A   1 99  ? 9.007   47.667 60.149 1.000 20.51228  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   CB   1 
ATOM   612  C  CG   . ARG A   1 99  ? 9.819   48.526 61.095 1.000 23.60660  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   CG   1 
ATOM   613  C  CD   . ARG A   1 99  ? 8.939   49.492 61.862 1.000 32.53447  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   CD   1 
ATOM   614  N  NE   . ARG A   1 99  ? 8.527   50.623 61.042 1.000 37.09740  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   NE   1 
ATOM   615  C  CZ   . ARG A   1 99  ? 9.283   51.691 60.802 1.000 48.05171  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   CZ   1 
ATOM   616  N  NH1  . ARG A   1 99  ? 8.813   52.675 60.042 1.000 38.27022  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   NH1  1 
ATOM   617  N  NH2  . ARG A   1 99  ? 10.503  51.777 61.323 1.000 38.88169  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   NH2  1 
ATOM   618  N  N    . LEU A   1 100 ? 8.476   45.783 57.643 1.000 17.91872  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   N    1 
ATOM   619  C  CA   . LEU A   1 100 ? 7.705   44.797 56.899 1.000 17.68539  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CA   1 
ATOM   620  C  C    . LEU A   1 100 ? 8.523   43.536 56.653 1.000 16.82642  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   C    1 
ATOM   621  O  O    . LEU A   1 100 ? 8.034   42.419 56.842 1.000 18.15993  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   O    1 
ATOM   622  C  CB   . LEU A   1 100 ? 7.284   45.437 55.579 1.000 21.21589  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CB   1 
ATOM   623  C  CG   . LEU A   1 100 ? 6.481   44.577 54.631 1.000 22.15205  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CG   1 
ATOM   624  C  CD1  . LEU A   1 100 ? 5.208   44.111 55.294 1.000 24.08200  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD1  1 
ATOM   625  C  CD2  . LEU A   1 100 ? 6.180   45.392 53.384 1.000 26.41077  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD2  1 
ATOM   626  N  N    . LEU A   1 101 ? 9.775   43.701 56.234 1.000 18.23509  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   N    1 
ATOM   627  C  CA   . LEU A   1 101 ? 10.608  42.533 55.979 1.000 18.14268  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CA   1 
ATOM   628  C  C    . LEU A   1 101 ? 10.908  41.774 57.262 1.000 18.30091  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   C    1 
ATOM   629  O  O    . LEU A   1 101 ? 11.012  40.550 57.224 1.000 20.35744  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   O    1 
ATOM   630  C  CB   . LEU A   1 101 ? 11.901  42.940 55.288 1.000 19.22081  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CB   1 
ATOM   631  C  CG   . LEU A   1 101 ? 11.734  43.512 53.876 1.000 17.47157  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CG   1 
ATOM   632  C  CD1  . LEU A   1 101 ? 13.106  43.869 53.314 1.000 20.45056  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CD1  1 
ATOM   633  C  CD2  . LEU A   1 101 ? 10.993  42.547 52.937 1.000 20.54532  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CD2  1 
ATOM   634  N  N    . ASP A   1 102 ? 11.025  42.464 58.405 1.000 16.91226  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   N    1 
ATOM   635  C  CA   . ASP A   1 102 ? 11.211  41.737 59.666 1.000 19.12865  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   CA   1 
ATOM   636  C  C    . ASP A   1 102 ? 10.104  40.704 59.847 1.000 18.28196  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   C    1 
ATOM   637  O  O    . ASP A   1 102 ? 10.357  39.510 60.115 1.000 21.23944  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   O    1 
ATOM   638  C  CB   . ASP A   1 102 ? 11.211  42.708 60.856 1.000 20.46921  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   CB   1 
ATOM   639  C  CG   . ASP A   1 102 ? 12.458  43.579 60.924 1.000 22.28507  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   CG   1 
ATOM   640  O  OD1  . ASP A   1 102 ? 13.472  43.230 60.301 1.000 24.13531  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   OD1  1 
ATOM   641  O  OD2  . ASP A   1 102 ? 12.415  44.639 61.597 1.000 24.32465  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   OD2  1 
ATOM   642  N  N    . ARG A   1 103 ? 8.853   41.141 59.672 1.000 17.97380  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   N    1 
ATOM   643  C  CA   . ARG A   1 103 ? 7.765   40.186 59.888 1.000 19.39852  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   CA   1 
ATOM   644  C  C    . ARG A   1 103 ? 7.565   39.204 58.727 1.000 18.70166  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   C    1 
ATOM   645  O  O    . ARG A   1 103 ? 7.195   38.047 58.968 1.000 20.12877  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   O    1 
ATOM   646  C  CB   . ARG A   1 103 ? 6.464   40.880 60.276 1.000 20.38565  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   CB   1 
ATOM   647  C  CG   . ARG A   1 103 ? 6.102   42.050 59.419 1.000 21.84648  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   CG   1 
ATOM   648  C  CD   . ARG A   1 103 ? 4.889   42.689 60.044 1.000 20.69827  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   CD   1 
ATOM   649  N  NE   . ARG A   1 103 ? 4.433   43.904 59.385 1.000 24.55799  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   NE   1 
ATOM   650  C  CZ   . ARG A   1 103 ? 3.565   43.938 58.383 1.000 24.42224  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   CZ   1 
ATOM   651  N  NH1  . ARG A   1 103 ? 3.078   42.805 57.891 1.000 23.45247  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   NH1  1 
ATOM   652  N  NH2  . ARG A   1 103 ? 3.184   45.108 57.893 1.000 29.61070  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   NH2  1 
ATOM   653  N  N    . MET A   1 104 ? 7.789   39.632 57.481 1.000 18.31894  ? ? ? ? ? ? 80  MET A   N    1 
ATOM   654  C  CA   . MET A   1 104 ? 7.659   38.708 56.349 1.000 18.53087  ? ? ? ? ? ? 80  MET A   CA   1 
ATOM   655  C  C    . MET A   1 104 ? 8.748   37.639 56.380 1.000 20.95115  ? ? ? ? ? ? 80  MET A   C    1 
ATOM   656  O  O    . MET A   1 104 ? 8.498   36.484 56.002 1.000 19.97907  ? ? ? ? ? ? 80  MET A   O    1 
ATOM   657  C  CB   . MET A   1 104 ? 7.677   39.481 55.024 1.000 18.69553  ? ? ? ? ? ? 80  MET A   CB   1 
ATOM   658  C  CG   . MET A   1 104 ? 6.450   40.405 54.801 1.000 19.67163  ? ? ? ? ? ? 80  MET A   CG   1 
ATOM   659  S  SD   . MET A   1 104 ? 6.475   41.326 53.218 1.000 21.50077  ? ? ? ? ? ? 80  MET A   SD   1 
ATOM   660  C  CE   . MET A   1 104 ? 6.155   39.994 52.060 1.000 21.46840  ? ? ? ? ? ? 80  MET A   CE   1 
ATOM   661  N  N    . GLU A   1 105 ? 9.960   38.000 56.820 1.000 19.33808  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   N    1 
ATOM   662  C  CA   . GLU A   1 105 ? 11.025  37.015 56.970 1.000 18.80616  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CA   1 
ATOM   663  C  C    . GLU A   1 105 ? 10.712  36.056 58.110 1.000 21.36420  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   C    1 
ATOM   664  O  O    . GLU A   1 105 ? 10.932  34.842 57.987 1.000 21.80795  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   O    1 
ATOM   665  C  CB   . GLU A   1 105 ? 12.360  37.730 57.185 1.000 21.80252  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CB   1 
ATOM   666  C  CG   . GLU A   1 105 ? 13.574  36.818 57.115 1.000 25.66949  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CG   1 
ATOM   667  C  CD   . GLU A   1 105 ? 14.867  37.584 56.870 1.000 26.63324  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CD   1 
ATOM   668  O  OE1  . GLU A   1 105 ? 14.961  38.772 57.273 1.000 30.70981  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   OE1  1 
ATOM   669  O  OE2  . GLU A   1 105 ? 15.792  36.986 56.282 1.000 31.63006  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   OE2  1 
ATOM   670  N  N    . ALA A   1 106 ? 10.156  36.572 59.218 1.000 20.65183  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A   N    1 
ATOM   671  C  CA   . ALA A   1 106 ? 9.719   35.680 60.294 1.000 20.90365  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A   CA   1 
ATOM   672  C  C    . ALA A   1 106 ? 8.711   34.647 59.800 1.000 21.67445  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A   C    1 
ATOM   673  O  O    . ALA A   1 106 ? 8.699   33.503 60.286 1.000 25.15011  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A   O    1 
ATOM   674  C  CB   . ALA A   1 106 ? 9.123   36.499 61.442 1.000 20.49619  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A   CB   1 
ATOM   675  N  N    . ARG A   1 107 ? 7.850   35.023 58.850 1.000 21.08903  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   N    1 
ATOM   676  C  CA   . ARG A   1 107 ? 6.866   34.116 58.280 1.000 21.58527  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   CA   1 
ATOM   677  C  C    . ARG A   1 107 ? 7.425   33.296 57.125 1.000 22.15326  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   C    1 
ATOM   678  O  O    . ARG A   1 107 ? 6.668   32.544 56.501 1.000 25.30432  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   O    1 
ATOM   679  C  CB   . ARG A   1 107 ? 5.619   34.879 57.827 1.000 21.14649  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   CB   1 
ATOM   680  C  CG   . ARG A   1 107 ? 4.860   35.524 58.988 1.000 23.25585  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   CG   1 
ATOM   681  C  CD   . ARG A   1 107 ? 3.688   36.343 58.513 1.000 29.35760  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   CD   1 
ATOM   682  N  NE   . ARG A   1 107 ? 2.786   35.576 57.664 1.000 34.91263  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   NE   1 
ATOM   683  C  CZ   . ARG A   1 107 ? 1.711   36.091 57.077 1.000 45.48388  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   CZ   1 
ATOM   684  N  NH1  . ARG A   1 107 ? 1.395   37.370 57.266 1.000 40.57197  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   NH1  1 
ATOM   685  N  NH2  . ARG A   1 107 ? 0.945   35.325 56.315 1.000 54.20227  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   NH2  1 
ATOM   686  N  N    . GLY A   1 108 ? 8.716   33.433 56.823 1.000 20.50330  ? ? ? ? ? ? 84  GLY A   N    1 
ATOM   687  C  CA   . GLY A   1 108 ? 9.321   32.596 55.803 1.000 21.89942  ? ? ? ? ? ? 84  GLY A   CA   1 
ATOM   688  C  C    . GLY A   1 108 ? 8.944   32.942 54.384 1.000 24.41215  ? ? ? ? ? ? 84  GLY A   C    1 
ATOM   689  O  O    . GLY A   1 108 ? 9.132   32.115 53.491 1.000 22.78139  ? ? ? ? ? ? 84  GLY A   O    1 
ATOM   690  N  N    . GLN A   1 109 ? 8.432   34.150 54.135 1.000 20.43859  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   N    1 
ATOM   691  C  CA   . GLN A   1 109 ? 7.995   34.538 52.797 1.000 18.55458  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   CA   1 
ATOM   692  C  C    . GLN A   1 109 ? 9.071   35.243 51.993 1.000 17.14079  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   C    1 
ATOM   693  O  O    . GLN A   1 109 ? 8.965   35.298 50.759 1.000 19.51511  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   O    1 
ATOM   694  C  CB   . GLN A   1 109 ? 6.792   35.486 52.866 1.000 22.89020  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   CB   1 
ATOM   695  C  CG   . GLN A   1 109 ? 5.624   34.938 53.634 1.000 26.91135  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   CG   1 
ATOM   696  C  CD   . GLN A   1 109 ? 4.559   35.994 53.859 1.000 31.66982  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   CD   1 
ATOM   697  O  OE1  . GLN A   1 109 ? 4.868   37.170 54.094 1.000 31.61635  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   OE1  1 
ATOM   698  N  NE2  . GLN A   1 109 ? 3.300   35.586 53.769 1.000 35.52132  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   NE2  1 
ATOM   699  N  N    . VAL A   1 110 ? 10.064  35.823 52.662 1.000 17.48465  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A   N    1 
ATOM   700  C  CA   . VAL A   1 110 ? 11.182  36.507 52.029 1.000 19.63716  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A   CA   1 
ATOM   701  C  C    . VAL A   1 110 ? 12.431  36.170 52.830 1.000 21.32391  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A   C    1 
ATOM   702  O  O    . VAL A   1 110 ? 12.360  35.649 53.943 1.000 20.54978  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A   O    1 
ATOM   703  C  CB   . VAL A   1 110 ? 10.998  38.044 51.989 1.000 19.56495  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A   CB   1 
ATOM   704  C  CG1  . VAL A   1 110 ? 9.725   38.416 51.247 1.000 19.87660  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A   CG1  1 
ATOM   705  C  CG2  . VAL A   1 110 ? 10.997  38.621 53.414 1.000 19.34739  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A   CG2  1 
ATOM   706  N  N    . GLU A   1 111 ? 13.582  36.492 52.245 1.000 20.12200  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   N    1 
ATOM   707  C  CA   . GLU A   1 111 ? 14.863  36.314 52.914 1.000 20.99207  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   CA   1 
ATOM   708  C  C    . GLU A   1 111 ? 15.768  37.485 52.582 1.000 22.22470  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   C    1 
ATOM   709  O  O    . GLU A   1 111 ? 15.906  37.854 51.411 1.000 21.88371  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   O    1 
ATOM   710  C  CB   . GLU A   1 111 ? 15.546  35.002 52.499 1.000 23.99789  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   CB   1 
ATOM   711  C  CG   . GLU A   1 111 ? 16.847  34.759 53.268 1.000 27.42773  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   CG   1 
ATOM   712  C  CD   . GLU A   1 111 ? 17.644  33.560 52.755 1.000 35.95142  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   CD   1 
ATOM   713  O  OE1  . GLU A   1 111 ? 17.507  33.199 51.570 1.000 29.75597  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   OE1  1 
ATOM   714  O  OE2  . GLU A   1 111 ? 18.426  32.991 53.546 1.000 42.03918  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   OE2  1 
ATOM   715  N  N    . ARG A   1 112 ? 16.379  38.062 53.618 1.000 22.52988  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   N    1 
ATOM   716  C  CA   . ARG A   1 112 ? 17.417  39.062 53.446 1.000 23.43413  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   CA   1 
ATOM   717  C  C    . ARG A   1 112 ? 18.773  38.365 53.429 1.000 25.46505  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   C    1 
ATOM   718  O  O    . ARG A   1 112 ? 18.991  37.384 54.147 1.000 29.00408  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   O    1 
ATOM   719  C  CB   . ARG A   1 112 ? 17.351  40.102 54.567 1.000 22.15067  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   CB   1 
ATOM   720  C  CG   . ARG A   1 112 ? 16.315  41.187 54.282 1.000 25.35009  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   CG   1 
ATOM   721  C  CD   . ARG A   1 112 ? 16.127  42.133 55.445 1.000 27.09132  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   CD   1 
ATOM   722  N  NE   . ARG A   1 112 ? 15.492  41.458 56.569 1.000 26.07891  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   NE   1 
ATOM   723  C  CZ   . ARG A   1 112 ? 14.857  42.082 57.553 1.000 24.81247  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   CZ   1 
ATOM   724  N  NH1  . ARG A   1 112 ? 14.780  43.405 57.554 1.000 27.49904  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   NH1  1 
ATOM   725  N  NH2  . ARG A   1 112 ? 14.312  41.378 58.523 1.000 26.85183  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   NH2  1 
ATOM   726  N  N    A LEU A   1 113 ? 19.678  38.876 52.600 0.606 27.25941  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   N    1 
ATOM   727  N  N    B LEU A   1 113 ? 19.673  38.870 52.599 0.394 27.33570  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   N    1 
ATOM   728  C  CA   A LEU A   1 113 ? 20.998  38.280 52.448 0.606 31.73035  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CA   1 
ATOM   729  C  CA   B LEU A   1 113 ? 20.994  38.292 52.414 0.394 31.72279  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CA   1 
ATOM   730  C  C    A LEU A   1 113 ? 22.029  39.368 52.199 0.606 32.89113  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   C    1 
ATOM   731  C  C    B LEU A   1 113 ? 22.011  39.414 52.303 0.394 32.90370  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   C    1 
ATOM   732  O  O    A LEU A   1 113 ? 21.697  40.438 51.676 0.606 30.49358  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   O    1 
ATOM   733  O  O    B LEU A   1 113 ? 21.655  40.560 52.003 0.394 33.06076  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   O    1 
ATOM   734  C  CB   A LEU A   1 113 ? 21.032  37.250 51.312 0.606 33.21723  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CB   1 
ATOM   735  C  CB   B LEU A   1 113 ? 21.048  37.425 51.149 0.394 33.09337  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CB   1 
ATOM   736  C  CG   A LEU A   1 113 ? 20.546  37.706 49.938 0.606 34.23362  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CG   1 
ATOM   737  C  CG   B LEU A   1 113 ? 20.292  36.093 51.195 0.394 33.72449  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CG   1 
ATOM   738  C  CD1  A LEU A   1 113 ? 21.711  38.203 49.103 0.606 39.84741  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD1  1 
ATOM   739  C  CD1  B LEU A   1 113 ? 20.290  35.428 49.829 0.394 39.05160  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD1  1 
ATOM   740  C  CD2  A LEU A   1 113 ? 19.815  36.574 49.229 0.606 37.69802  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD2  1 
ATOM   741  C  CD2  B LEU A   1 113 ? 20.891  35.168 52.245 0.394 38.35020  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD2  1 
ATOM   742  N  N    . PRO A   1 114 ? 23.286  39.124 52.550 1.000 37.77414  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A   N    1 
ATOM   743  C  CA   . PRO A   1 114 ? 24.312  40.154 52.387 1.000 40.81481  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A   CA   1 
ATOM   744  C  C    . PRO A   1 114 ? 24.622  40.389 50.920 1.000 38.54273  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A   C    1 
ATOM   745  O  O    . PRO A   1 114 ? 24.529  39.486 50.084 1.000 42.52862  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A   O    1 
ATOM   746  C  CB   . PRO A   1 114 ? 25.525  39.545 53.099 1.000 39.25526  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A   CB   1 
ATOM   747  C  CG   . PRO A   1 114 ? 25.335  38.070 52.919 1.000 37.21108  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A   CG   1 
ATOM   748  C  CD   . PRO A   1 114 ? 23.845  37.853 53.044 1.000 41.97449  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A   CD   1 
ATOM   749  N  N    . HIS A   1 115 ? 24.985  41.630 50.610 1.000 38.77041  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A   N    1 
ATOM   750  C  CA   . HIS A   1 115 ? 25.476  41.931 49.275 1.000 50.00736  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A   CA   1 
ATOM   751  C  C    . HIS A   1 115 ? 26.861  41.322 49.102 1.000 63.19112  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A   C    1 
ATOM   752  O  O    . HIS A   1 115 ? 27.683  41.335 50.023 1.000 59.37686  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A   O    1 
ATOM   753  C  CB   . HIS A   1 115 ? 25.536  43.442 49.055 1.000 56.66748  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A   CB   1 
ATOM   754  C  CG   . HIS A   1 115 ? 25.955  43.833 47.671 1.000 75.98765  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A   CG   1 
ATOM   755  N  ND1  . HIS A   1 115 ? 27.274  44.014 47.315 1.000 77.49808  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A   ND1  1 
ATOM   756  C  CD2  . HIS A   1 115 ? 25.229  44.067 46.552 1.000 78.30347  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A   CD2  1 
ATOM   757  C  CE1  . HIS A   1 115 ? 27.343  44.348 46.039 1.000 77.91357  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A   CE1  1 
ATOM   758  N  NE2  . HIS A   1 115 ? 26.115  44.386 45.552 1.000 67.12728  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A   NE2  1 
ATOM   759  N  N    . GLU A   1 116 ? 27.114  40.776 47.915 1.000 62.21920  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   N    1 
ATOM   760  C  CA   . GLU A   1 116 ? 28.360  40.067 47.648 1.000 81.56096  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   CA   1 
ATOM   761  C  C    . GLU A   1 116 ? 29.594  40.960 47.731 1.000 78.79485  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   C    1 
ATOM   762  O  O    . GLU A   1 116 ? 30.709  40.448 47.584 1.000 77.81799  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   O    1 
ATOM   763  C  CB   . GLU A   1 116 ? 28.296  39.385 46.279 1.000 81.35172  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   CB   1 
ATOM   764  C  CG   . GLU A   1 116 ? 26.981  38.665 45.994 1.000 88.45086  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   CG   1 
ATOM   765  C  CD   . GLU A   1 116 ? 25.876  39.606 45.537 1.000 88.47472  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   CD   1 
ATOM   766  O  OE1  . GLU A   1 116 ? 25.968  40.821 45.819 1.000 78.69303  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   OE1  1 
ATOM   767  O  OE2  . GLU A   1 116 ? 24.914  39.128 44.900 1.000 86.06860  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   OE2  1 
ATOM   768  N  N    . SER A   1 117 ? 29.434  42.262 47.968 1.000 74.59704  ? ? ? ? ? ? 93  SER A   N    1 
ATOM   769  C  CA   . SER A   1 117 ? 30.569  43.177 47.965 1.000 74.64255  ? ? ? ? ? ? 93  SER A   CA   1 
ATOM   770  C  C    . SER A   1 117 ? 30.471  44.222 49.070 1.000 75.74023  ? ? ? ? ? ? 93  SER A   C    1 
ATOM   771  O  O    . SER A   1 117 ? 31.401  44.377 49.868 1.000 77.42944  ? ? ? ? ? ? 93  SER A   O    1 
ATOM   772  C  CB   . SER A   1 117 ? 30.692  43.863 46.601 1.000 77.85519  ? ? ? ? ? ? 93  SER A   CB   1 
ATOM   773  O  OG   . SER A   1 117 ? 31.296  45.141 46.717 1.000 78.52931  ? ? ? ? ? ? 93  SER A   OG   1 
ATOM   774  N  N    . ASP A   1 118 ? 29.353  44.942 49.128 1.000 79.32110  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   N    1 
ATOM   775  C  CA   . ASP A   1 118 ? 29.215  46.115 49.982 1.000 79.23270  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   CA   1 
ATOM   776  C  C    . ASP A   1 118 ? 28.544  45.731 51.297 1.000 76.46245  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   C    1 
ATOM   777  O  O    . ASP A   1 118 ? 27.423  45.211 51.300 1.000 70.08398  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   O    1 
ATOM   778  C  CB   . ASP A   1 118 ? 28.405  47.199 49.270 1.000 73.61739  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   CB   1 
ATOM   779  C  CG   . ASP A   1 118 ? 28.624  48.577 49.863 1.000 72.16267  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   CG   1 
ATOM   780  O  OD1  . ASP A   1 118 ? 28.808  48.674 51.095 1.000 78.48705  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   OD1  1 
ATOM   781  O  OD2  . ASP A   1 118 ? 28.614  49.564 49.098 1.000 74.58016  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   OD2  1 
ATOM   782  N  N    . ARG A   1 119 ? 29.232  45.994 52.411 1.000 69.06894  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   N    1 
ATOM   783  C  CA   . ARG A   1 119 ? 28.622  45.818 53.724 1.000 75.80451  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   CA   1 
ATOM   784  C  C    . ARG A   1 119 ? 27.430  46.745 53.921 1.000 77.92638  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   C    1 
ATOM   785  O  O    . ARG A   1 119 ? 26.565  46.462 54.758 1.000 75.67512  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   O    1 
ATOM   786  C  CB   . ARG A   1 119 ? 29.654  46.089 54.821 1.000 84.41391  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   CB   1 
ATOM   787  C  CG   . ARG A   1 119 ? 30.503  47.337 54.582 1.000 93.93888  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   CG   1 
ATOM   788  C  CD   . ARG A   1 119 ? 31.524  47.551 55.695 1.000 94.87688  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   CD   1 
ATOM   789  N  NE   . ARG A   1 119 ? 31.821  48.967 55.910 1.000 102.72645 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   NE   1 
ATOM   790  C  CZ   . ARG A   1 119 ? 31.817  49.559 57.101 1.000 100.66909 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   CZ   1 
ATOM   791  N  NH1  . ARG A   1 119 ? 31.533  48.858 58.191 1.000 87.81140  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   NH1  1 
ATOM   792  N  NH2  . ARG A   1 119 ? 32.099  50.851 57.205 1.000 101.09115 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   NH2  1 
ATOM   793  N  N    . ARG A   1 120 ? 27.373  47.846 53.168 1.000 76.51491  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   N    1 
ATOM   794  C  CA   . ARG A   1 120 ? 26.301  48.827 53.290 1.000 77.71924  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   CA   1 
ATOM   795  C  C    . ARG A   1 120 ? 24.967  48.321 52.753 1.000 74.72369  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   C    1 
ATOM   796  O  O    . ARG A   1 120 ? 23.923  48.882 53.104 1.000 75.17282  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   O    1 
ATOM   797  C  CB   . ARG A   1 120 ? 26.702  50.097 52.533 1.000 76.62000  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   CB   1 
ATOM   798  C  CG   . ARG A   1 120 ? 25.708  51.248 52.602 1.000 87.32341  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   CG   1 
ATOM   799  C  CD   . ARG A   1 120 ? 25.391  51.767 51.197 1.000 92.01320  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   CD   1 
ATOM   800  N  NE   . ARG A   1 120 ? 24.649  53.025 51.216 1.000 102.77448 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   NE   1 
ATOM   801  C  CZ   . ARG A   1 120 ? 24.069  53.573 50.151 1.000 88.98638  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   CZ   1 
ATOM   802  N  NH1  . ARG A   1 120 ? 24.133  52.972 48.970 1.000 73.21660  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   NH1  1 
ATOM   803  N  NH2  . ARG A   1 120 ? 23.417  54.722 50.269 1.000 80.56609  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   NH2  1 
ATOM   804  N  N    . ILE A   1 121 ? 24.972  47.278 51.926 1.000 68.37044  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A   N    1 
ATOM   805  C  CA   . ILE A   1 121 ? 23.814  46.897 51.124 1.000 54.23049  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A   CA   1 
ATOM   806  C  C    . ILE A   1 121 ? 23.290  45.548 51.595 1.000 51.29311  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A   C    1 
ATOM   807  O  O    . ILE A   1 121 ? 24.051  44.577 51.692 1.000 48.16370  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A   O    1 
ATOM   808  C  CB   . ILE A   1 121 ? 24.170  46.853 49.628 1.000 50.39368  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A   CB   1 
ATOM   809  C  CG1  . ILE A   1 121 ? 24.612  48.238 49.149 1.000 59.30164  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A   CG1  1 
ATOM   810  C  CG2  . ILE A   1 121 ? 22.987  46.354 48.814 1.000 45.23073  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A   CG2  1 
ATOM   811  C  CD1  . ILE A   1 121 ? 24.657  48.380 47.644 1.000 65.77989  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A   CD1  1 
ATOM   812  N  N    . THR A   1 122 ? 21.990  45.488 51.875 1.000 39.69954  ? ? ? ? ? ? 98  THR A   N    1 
ATOM   813  C  CA   . THR A   1 122 ? 21.285  44.242 52.142 1.000 34.41869  ? ? ? ? ? ? 98  THR A   CA   1 
ATOM   814  C  C    . THR A   1 122 ? 20.388  43.945 50.954 1.000 28.53497  ? ? ? ? ? ? 98  THR A   C    1 
ATOM   815  O  O    . THR A   1 122 ? 19.666  44.834 50.486 1.000 31.92464  ? ? ? ? ? ? 98  THR A   O    1 
ATOM   816  C  CB   . THR A   1 122 ? 20.414  44.370 53.391 1.000 34.35033  ? ? ? ? ? ? 98  THR A   CB   1 
ATOM   817  O  OG1  . THR A   1 122 ? 21.238  44.646 54.529 1.000 36.47923  ? ? ? ? ? ? 98  THR A   OG1  1 
ATOM   818  C  CG2  . THR A   1 122 ? 19.641  43.082 53.628 1.000 35.83052  ? ? ? ? ? ? 98  THR A   CG2  1 
ATOM   819  N  N    . LEU A   1 123 ? 20.439  42.713 50.458 1.000 28.02931  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A   N    1 
ATOM   820  C  CA   . LEU A   1 123 ? 19.582  42.266 49.376 1.000 24.50803  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A   CA   1 
ATOM   821  C  C    . LEU A   1 123 ? 18.413  41.484 49.955 1.000 21.95711  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A   C    1 
ATOM   822  O  O    . LEU A   1 123 ? 18.461  41.000 51.085 1.000 25.10778  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A   O    1 
ATOM   823  C  CB   . LEU A   1 123 ? 20.364  41.368 48.416 1.000 29.84100  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A   CB   1 
ATOM   824  C  CG   . LEU A   1 123 ? 21.616  41.976 47.785 1.000 29.96210  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A   CG   1 
ATOM   825  C  CD1  . LEU A   1 123 ? 22.319  40.953 46.901 1.000 33.86403  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A   CD1  1 
ATOM   826  C  CD2  . LEU A   1 123 ? 21.262  43.227 46.991 1.000 31.62982  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A   CD2  1 
ATOM   827  N  N    . VAL A   1 124 ? 17.358  41.350 49.153 1.000 22.27108  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A   N    1 
ATOM   828  C  CA   . VAL A   1 124 ? 16.157  40.641 49.582 1.000 20.32500  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A   CA   1 
ATOM   829  C  C    . VAL A   1 124 ? 15.605  39.846 48.408 1.000 18.65475  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A   C    1 
ATOM   830  O  O    . VAL A   1 124 ? 15.671  40.289 47.255 1.000 20.38397  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A   O    1 
ATOM   831  C  CB   . VAL A   1 124 ? 15.110  41.614 50.178 1.000 24.16505  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A   CB   1 
ATOM   832  C  CG1  . VAL A   1 124 ? 14.671  42.637 49.158 1.000 27.12594  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A   CG1  1 
ATOM   833  C  CG2  . VAL A   1 124 ? 13.906  40.867 50.747 1.000 22.21471  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A   CG2  1 
ATOM   834  N  N    A ARG A   1 125 ? 15.066  38.666 48.707 0.464 20.44697  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   N    1 
ATOM   835  N  N    B ARG A   1 125 ? 15.078  38.658 48.706 0.536 20.44164  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   N    1 
ATOM   836  C  CA   A ARG A   1 125 ? 14.451  37.815 47.701 0.464 19.09128  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   CA   1 
ATOM   837  C  CA   B ARG A   1 125 ? 14.467  37.791 47.707 0.536 19.10541  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   CA   1 
ATOM   838  C  C    A ARG A   1 125 ? 13.176  37.202 48.265 0.464 19.42817  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   C    1 
ATOM   839  C  C    B ARG A   1 125 ? 13.176  37.208 48.267 0.536 19.40532  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   C    1 
ATOM   840  O  O    A ARG A   1 125 ? 12.980  37.126 49.480 0.464 19.54884  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   O    1 
ATOM   841  O  O    B ARG A   1 125 ? 12.969  37.151 49.483 0.536 19.52823  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   O    1 
ATOM   842  C  CB   A ARG A   1 125 ? 15.402  36.693 47.255 0.464 20.26090  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   CB   1 
ATOM   843  C  CB   B ARG A   1 125 ? 15.397  36.624 47.324 0.536 20.19844  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   CB   1 
ATOM   844  C  CG   A ARG A   1 125 ? 15.948  35.870 48.410 0.464 18.61671  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   CG   1 
ATOM   845  C  CG   B ARG A   1 125 ? 15.539  35.603 48.444 0.536 19.25460  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   CG   1 
ATOM   846  C  CD   A ARG A   1 125 ? 16.798  34.708 47.906 0.464 21.02058  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   CD   1 
ATOM   847  C  CD   B ARG A   1 125 ? 16.375  34.368 48.083 0.536 21.30106  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   CD   1 
ATOM   848  N  NE   A ARG A   1 125 ? 15.993  33.695 47.225 0.464 22.62086  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   NE   1 
ATOM   849  N  NE   B ARG A   1 125 ? 16.412  33.477 49.238 0.536 20.85187  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   NE   1 
ATOM   850  C  CZ   A ARG A   1 125 ? 15.463  32.632 47.823 0.464 19.05537  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   CZ   1 
ATOM   851  C  CZ   B ARG A   1 125 ? 15.697  32.365 49.360 0.536 20.70537  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   CZ   1 
ATOM   852  N  NH1  A ARG A   1 125 ? 14.744  31.769 47.126 0.464 17.88894  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   NH1  1 
ATOM   853  N  NH1  B ARG A   1 125 ? 14.919  31.956 48.370 0.536 16.60252  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   NH1  1 
ATOM   854  N  NH2  A ARG A   1 125 ? 15.652  32.430 49.116 0.464 19.52524  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   NH2  1 
ATOM   855  N  NH2  B ARG A   1 125 ? 15.774  31.656 50.476 0.536 22.61611  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   NH2  1 
ATOM   856  N  N    . ILE A   1 126 ? 12.302  36.766 47.359 1.000 18.77368  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A   N    1 
ATOM   857  C  CA   . ILE A   1 126 ? 11.140  35.969 47.743 1.000 18.94209  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A   CA   1 
ATOM   858  C  C    . ILE A   1 126 ? 11.586  34.520 47.921 1.000 19.66696  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A   C    1 
ATOM   859  O  O    . ILE A   1 126 ? 12.496  34.045 47.227 1.000 21.65652  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A   O    1 
ATOM   860  C  CB   . ILE A   1 126 ? 10.016  36.103 46.692 1.000 18.61905  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A   CB   1 
ATOM   861  C  CG1  . ILE A   1 126 ? 8.658   35.682 47.267 1.000 20.11250  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A   CG1  1 
ATOM   862  C  CG2  . ILE A   1 126 ? 10.357  35.300 45.426 1.000 23.07791  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A   CG2  1 
ATOM   863  C  CD1  . ILE A   1 126 ? 7.451   35.977 46.335 1.000 20.49424  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A   CD1  1 
ATOM   864  N  N    . THR A   1 127 ? 10.955  33.814 48.846 1.000 18.44651  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   N    1 
ATOM   865  C  CA   . THR A   1 127 ? 11.212  32.384 49.003 1.000 18.24933  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   CA   1 
ATOM   866  C  C    . THR A   1 127 ? 10.188  31.592 48.202 1.000 20.46390  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   C    1 
ATOM   867  O  O    . THR A   1 127 ? 9.187   32.124 47.729 1.000 20.19089  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   O    1 
ATOM   868  C  CB   . THR A   1 127 ? 11.074  31.971 50.468 1.000 18.68627  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   CB   1 
ATOM   869  O  OG1  . THR A   1 127 ? 9.703   32.169 50.858 1.000 20.89823  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   OG1  1 
ATOM   870  C  CG2  . THR A   1 127 ? 12.023  32.758 51.383 1.000 20.64620  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   CG2  1 
ATOM   871  N  N    . ARG A   1 128 ? 10.423  30.278 48.068 1.000 19.18395  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   N    1 
ATOM   872  C  CA   . ARG A   1 128 ? 9.411   29.432 47.447 1.000 18.92772  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   CA   1 
ATOM   873  C  C    . ARG A   1 128 ? 8.064   29.550 48.156 1.000 20.10459  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   C    1 
ATOM   874  O  O    . ARG A   1 128 ? 7.015   29.608 47.499 1.000 20.55325  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   O    1 
ATOM   875  C  CB   . ARG A   1 128 ? 9.881   27.976 47.414 1.000 22.26476  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   CB   1 
ATOM   876  C  CG   . ARG A   1 128 ? 8.882   27.062 46.726 1.000 24.51060  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   CG   1 
ATOM   877  C  CD   . ARG A   1 128 ? 9.293   25.605 46.850 1.000 28.27126  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   CD   1 
ATOM   878  N  NE   . ARG A   1 128 ? 8.568   24.738 45.928 1.000 34.40441  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   NE   1 
ATOM   879  C  CZ   . ARG A   1 128 ? 7.469   24.063 46.246 1.000 37.03809  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   CZ   1 
ATOM   880  N  NH1  . ARG A   1 128 ? 6.964   24.153 47.468 1.000 38.16742  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   NH1  1 
ATOM   881  N  NH2  . ARG A   1 128 ? 6.877   23.297 45.339 1.000 45.00907  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   NH2  1 
ATOM   882  N  N    . LYS A   1 129 ? 8.066   29.579 49.494 1.000 20.26846  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   N    1 
ATOM   883  C  CA   . LYS A   1 129 ? 6.813   29.735 50.232 1.000 19.92647  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   CA   1 
ATOM   884  C  C    . LYS A   1 129 ? 6.092   31.021 49.823 1.000 20.64990  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   C    1 
ATOM   885  O  O    . LYS A   1 129 ? 4.879   31.017 49.574 1.000 22.68080  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   O    1 
ATOM   886  C  CB   . LYS A   1 129 ? 7.102   29.733 51.734 1.000 21.26995  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   CB   1 
ATOM   887  C  CG   . LYS A   1 129 ? 5.863   29.822 52.616 1.000 24.52432  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   CG   1 
ATOM   888  C  CD   . LYS A   1 129 ? 6.235   29.946 54.090 1.000 27.24249  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   CD   1 
ATOM   889  C  CE   . LYS A   1 129 ? 4.991   30.141 54.943 1.000 40.22000  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   CE   1 
ATOM   890  N  NZ   . LYS A   1 129 ? 5.293   30.043 56.398 1.000 38.20548  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   NZ   1 
ATOM   891  N  N    . GLY A   1 130 ? 6.832   32.132 49.744 1.000 19.52477  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A   N    1 
ATOM   892  C  CA   . GLY A   1 130 ? 6.213   33.388 49.330 1.000 20.22175  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A   CA   1 
ATOM   893  C  C    . GLY A   1 130 ? 5.675   33.337 47.912 1.000 22.46003  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A   C    1 
ATOM   894  O  O    . GLY A   1 130 ? 4.564   33.816 47.636 1.000 22.12718  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A   O    1 
ATOM   895  N  N    . LEU A   1 131 ? 6.447   32.750 46.991 1.000 20.00684  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   N    1 
ATOM   896  C  CA   . LEU A   1 131 ? 6.001   32.640 45.607 1.000 20.11112  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   CA   1 
ATOM   897  C  C    . LEU A   1 131 ? 4.721   31.816 45.498 1.000 21.95207  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   C    1 
ATOM   898  O  O    . LEU A   1 131 ? 3.772   32.198 44.794 1.000 22.99172  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   O    1 
ATOM   899  C  CB   . LEU A   1 131 ? 7.118   32.042 44.751 1.000 23.49744  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   CB   1 
ATOM   900  C  CG   . LEU A   1 131 ? 6.829   32.022 43.254 1.000 26.91974  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   CG   1 
ATOM   901  C  CD1  . LEU A   1 131 ? 6.831   33.434 42.702 1.000 27.20825  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   CD1  1 
ATOM   902  C  CD2  . LEU A   1 131 ? 7.849   31.162 42.530 1.000 32.06742  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   CD2  1 
ATOM   903  N  N    . LYS A   1 132 ? 4.684   30.656 46.159 1.000 22.77346  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   N    1 
ATOM   904  C  CA   . LYS A   1 132 ? 3.467   29.855 46.131 1.000 23.69808  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   CA   1 
ATOM   905  C  C    . LYS A   1 132 ? 2.301   30.603 46.753 1.000 24.03111  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   C    1 
ATOM   906  O  O    . LYS A   1 132 ? 1.154   30.431 46.322 1.000 26.34958  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   O    1 
ATOM   907  C  CB   . LYS A   1 132 ? 3.675   28.515 46.851 1.000 25.85642  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   CB   1 
ATOM   908  C  CG   . LYS A   1 132 ? 4.622   27.545 46.142 1.000 33.25523  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   CG   1 
ATOM   909  C  CD   . LYS A   1 132 ? 4.053   27.061 44.814 1.000 36.07743  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   CD   1 
ATOM   910  C  CE   . LYS A   1 132 ? 5.067   26.201 44.066 1.000 45.19248  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   CE   1 
ATOM   911  N  NZ   . LYS A   1 132 ? 4.678   25.959 42.647 1.000 46.10402  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   NZ   1 
ATOM   912  N  N    . ALA A   1 133 ? 2.566   31.435 47.763 1.000 21.82106  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   N    1 
ATOM   913  C  CA   . ALA A   1 133 ? 1.476   32.161 48.409 1.000 22.73346  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   CA   1 
ATOM   914  C  C    . ALA A   1 133 ? 0.877   33.217 47.490 1.000 23.21488  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   C    1 
ATOM   915  O  O    . ALA A   1 133 ? -0.321  33.514 47.598 1.000 23.87873  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   O    1 
ATOM   916  C  CB   . ALA A   1 133 ? 1.969   32.828 49.690 1.000 23.40696  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   CB   1 
ATOM   917  N  N    . VAL A   1 134 ? 1.692   33.800 46.609 1.000 20.71271  ? ? ? ? ? ? 110 VAL A   N    1 
ATOM   918  C  CA   . VAL A   1 134 ? 1.257   34.952 45.820 1.000 21.08615  ? ? ? ? ? ? 110 VAL A   CA   1 
ATOM   919  C  C    . VAL A   1 134 ? 0.907   34.628 44.362 1.000 21.97316  ? ? ? ? ? ? 110 VAL A   C    1 
ATOM   920  O  O    . VAL A   1 134 ? 0.298   35.478 43.692 1.000 21.66844  ? ? ? ? ? ? 110 VAL A   O    1 
ATOM   921  C  CB   . VAL A   1 134 ? 2.292   36.101 45.917 1.000 20.14954  ? ? ? ? ? ? 110 VAL A   CB   1 
ATOM   922  C  CG1  . VAL A   1 134 ? 3.475   35.854 45.008 1.000 21.15701  ? ? ? ? ? ? 110 VAL A   CG1  1 
ATOM   923  C  CG2  . VAL A   1 134 ? 1.655   37.469 45.620 1.000 22.35258  ? ? ? ? ? ? 110 VAL A   CG2  1 
ATOM   924  N  N    A GLU A   1 135 ? 1.262   33.436 43.860 0.508 23.20726  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   N    1 
ATOM   925  N  N    B GLU A   1 135 ? 1.257   33.442 43.847 0.492 23.23005  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   N    1 
ATOM   926  C  CA   A GLU A   1 135 ? 1.133   33.139 42.429 0.508 23.54384  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   CA   1 
ATOM   927  C  CA   B GLU A   1 135 ? 1.139   33.227 42.398 0.492 23.56408  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   CA   1 
ATOM   928  C  C    A GLU A   1 135 ? -0.294  33.336 41.909 0.508 22.37765  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   C    1 
ATOM   929  C  C    B GLU A   1 135 ? -0.304  33.334 41.883 0.492 22.38920  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   C    1 
ATOM   930  O  O    A GLU A   1 135 ? -0.512  33.941 40.844 0.508 22.81242  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   O    1 
ATOM   931  O  O    B GLU A   1 135 ? -0.545  33.899 40.802 0.492 22.70140  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   O    1 
ATOM   932  C  CB   A GLU A   1 135 ? 1.601   31.705 42.164 0.508 27.74937  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   CB   1 
ATOM   933  C  CB   B GLU A   1 135 ? 1.803   31.914 41.973 0.492 28.95704  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   CB   1 
ATOM   934  C  CG   A GLU A   1 135 ? 3.012   31.601 41.617 0.508 30.11860  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   CG   1 
ATOM   935  C  CG   B GLU A   1 135 ? 1.349   30.689 42.733 0.492 28.22687  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   CG   1 
ATOM   936  C  CD   A GLU A   1 135 ? 3.479   30.163 41.472 0.508 35.55635  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   CD   1 
ATOM   937  C  CD   B GLU A   1 135 ? 2.192   29.463 42.414 0.492 36.84280  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   CD   1 
ATOM   938  O  OE1  A GLU A   1 135 ? 2.760   29.244 41.924 0.508 38.77238  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   OE1  1 
ATOM   939  O  OE1  B GLU A   1 135 ? 1.831   28.360 42.871 0.492 36.34720  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   OE1  1 
ATOM   940  O  OE2  A GLU A   1 135 ? 4.569   29.956 40.905 0.508 33.33468  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   OE2  1 
ATOM   941  O  OE2  B GLU A   1 135 ? 3.214   29.602 41.707 0.492 38.10463  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   OE2  1 
ATOM   942  N  N    . HIS A   1 136 ? -1.277  32.784 42.616 1.000 22.34313  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   N    1 
ATOM   943  C  CA   . HIS A   1 136 ? -2.660  32.894 42.145 1.000 23.36813  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CA   1 
ATOM   944  C  C    . HIS A   1 136 ? -3.118  34.351 42.134 1.000 22.55252  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   C    1 
ATOM   945  O  O    . HIS A   1 136 ? -3.765  34.810 41.179 1.000 21.85494  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   O    1 
ATOM   946  C  CB   . HIS A   1 136 ? -3.593  32.026 42.995 1.000 27.56001  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CB   1 
ATOM   947  C  CG   . HIS A   1 136 ? -5.045  32.165 42.641 1.000 27.22554  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CG   1 
ATOM   948  N  ND1  . HIS A   1 136 ? -5.537  31.901 41.380 1.000 34.32143  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   ND1  1 
ATOM   949  C  CD2  . HIS A   1 136 ? -6.108  32.550 43.385 1.000 31.46897  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CD2  1 
ATOM   950  C  CE1  . HIS A   1 136 ? -6.841  32.114 41.364 1.000 30.24072  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CE1  1 
ATOM   951  N  NE2  . HIS A   1 136 ? -7.214  32.508 42.567 1.000 32.16885  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   NE2  1 
ATOM   952  N  N    . LEU A   1 137 ? -2.797  35.090 43.191 1.000 21.93101  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   N    1 
ATOM   953  C  CA   . LEU A   1 137 ? -3.117  36.512 43.214 1.000 21.18558  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   CA   1 
ATOM   954  C  C    . LEU A   1 137 ? -2.477  37.248 42.041 1.000 20.79861  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   C    1 
ATOM   955  O  O    . LEU A   1 137 ? -3.081  38.167 41.478 1.000 18.85875  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   O    1 
ATOM   956  C  CB   . LEU A   1 137 ? -2.659  37.102 44.540 1.000 22.18379  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   CB   1 
ATOM   957  C  CG   . LEU A   1 137 ? -3.196  38.478 44.932 1.000 22.38706  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   CG   1 
ATOM   958  C  CD1  . LEU A   1 137 ? -4.731  38.580 44.850 1.000 22.24435  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   CD1  1 
ATOM   959  C  CD2  . LEU A   1 137 ? -2.694  38.858 46.329 1.000 22.35154  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   CD2  1 
ATOM   960  N  N    . MET A   1 138 ? -1.251  36.880 41.661 1.000 19.24656  ? ? ? ? ? ? 114 MET A   N    1 
ATOM   961  C  CA   A MET A   1 138 ? -0.636  37.519 40.505 0.767 21.34142  ? ? ? ? ? ? 114 MET A   CA   1 
ATOM   962  C  CA   B MET A   1 138 ? -0.629  37.514 40.504 0.233 21.33752  ? ? ? ? ? ? 114 MET A   CA   1 
ATOM   963  C  C    . MET A   1 138 ? -1.428  37.246 39.233 1.000 20.79848  ? ? ? ? ? ? 114 MET A   C    1 
ATOM   964  O  O    . MET A   1 138 ? -1.573  38.137 38.386 1.000 20.66313  ? ? ? ? ? ? 114 MET A   O    1 
ATOM   965  C  CB   A MET A   1 138 ? 0.822   37.092 40.351 0.767 23.26695  ? ? ? ? ? ? 114 MET A   CB   1 
ATOM   966  C  CB   B MET A   1 138 ? 0.814   37.037 40.344 0.233 23.20568  ? ? ? ? ? ? 114 MET A   CB   1 
ATOM   967  C  CG   A MET A   1 138 ? 1.725   37.703 41.409 0.767 19.58457  ? ? ? ? ? ? 114 MET A   CG   1 
ATOM   968  C  CG   B MET A   1 138 ? 1.569   37.744 39.236 0.233 28.42951  ? ? ? ? ? ? 114 MET A   CG   1 
ATOM   969  S  SD   A MET A   1 138 ? 3.393   37.032 41.370 0.767 23.47040  ? ? ? ? ? ? 114 MET A   SD   1 
ATOM   970  S  SD   B MET A   1 138 ? 3.290   37.226 39.117 0.233 33.45240  ? ? ? ? ? ? 114 MET A   SD   1 
ATOM   971  C  CE   A MET A   1 138 ? 4.066   37.905 39.967 0.767 27.12526  ? ? ? ? ? ? 114 MET A   CE   1 
ATOM   972  C  CE   B MET A   1 138 ? 3.898   37.677 40.738 0.233 21.27624  ? ? ? ? ? ? 114 MET A   CE   1 
ATOM   973  N  N    A GLU A   1 139 ? -1.950  36.028 39.072 0.554 21.36625  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   N    1 
ATOM   974  N  N    B GLU A   1 139 ? -1.932  36.019 39.075 0.446 21.37388  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   N    1 
ATOM   975  C  CA   A GLU A   1 139 ? -2.784  35.797 37.889 0.554 20.74580  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CA   1 
ATOM   976  C  CA   B GLU A   1 139 ? -2.800  35.741 37.929 0.446 20.86096  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CA   1 
ATOM   977  C  C    A GLU A   1 139 ? -4.051  36.654 37.926 0.554 20.75083  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   C    1 
ATOM   978  C  C    B GLU A   1 139 ? -4.031  36.647 37.938 0.446 20.73862  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   C    1 
ATOM   979  O  O    A GLU A   1 139 ? -4.490  37.182 36.891 0.554 21.37095  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   O    1 
ATOM   980  O  O    B GLU A   1 139 ? -4.425  37.199 36.897 0.446 21.49991  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   O    1 
ATOM   981  C  CB   A GLU A   1 139 ? -3.119  34.317 37.708 0.554 25.49898  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CB   1 
ATOM   982  C  CB   B GLU A   1 139 ? -3.212  34.267 37.923 0.446 25.28794  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CB   1 
ATOM   983  C  CG   A GLU A   1 139 ? -3.944  34.046 36.446 0.554 29.21875  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CG   1 
ATOM   984  C  CG   B GLU A   1 139 ? -2.048  33.285 37.982 0.446 24.94153  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CG   1 
ATOM   985  C  CD   A GLU A   1 139 ? -3.384  34.744 35.207 0.554 34.50708  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CD   1 
ATOM   986  C  CD   B GLU A   1 139 ? -1.389  33.056 36.635 0.446 32.64324  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CD   1 
ATOM   987  O  OE1  A GLU A   1 139 ? -2.200  34.517 34.874 0.554 34.67652  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   OE1  1 
ATOM   988  O  OE1  B GLU A   1 139 ? -0.991  31.902 36.359 0.446 38.49540  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   OE1  1 
ATOM   989  O  OE2  A GLU A   1 139 ? -4.127  35.526 34.566 0.554 36.71720  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   OE2  1 
ATOM   990  O  OE2  B GLU A   1 139 ? -1.261  34.022 35.852 0.446 36.02920  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   OE2  1 
ATOM   991  N  N    . LEU A   1 140 ? -4.653  36.807 39.106 1.000 18.69247  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   N    1 
ATOM   992  C  CA   . LEU A   1 140 ? -5.823  37.677 39.208 1.000 19.29028  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CA   1 
ATOM   993  C  C    . LEU A   1 140 ? -5.454  39.125 38.891 1.000 19.20054  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   C    1 
ATOM   994  O  O    . LEU A   1 140 ? -6.228  39.855 38.260 1.000 18.95982  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   O    1 
ATOM   995  C  CB   . LEU A   1 140 ? -6.451  37.569 40.596 1.000 19.87398  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CB   1 
ATOM   996  C  CG   . LEU A   1 140 ? -7.005  36.189 40.985 1.000 21.93339  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CG   1 
ATOM   997  C  CD1  . LEU A   1 140 ? -7.548  36.202 42.407 1.000 22.63174  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CD1  1 
ATOM   998  C  CD2  . LEU A   1 140 ? -8.081  35.730 40.005 1.000 26.11473  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CD2  1 
ATOM   999  N  N    . ALA A   1 141 ? -4.269  39.555 39.319 1.000 17.59436  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A   N    1 
ATOM   1000 C  CA   . ALA A   1 141 ? -3.806  40.906 39.024 1.000 16.44462  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A   CA   1 
ATOM   1001 C  C    . ALA A   1 141 ? -3.655  41.113 37.522 1.000 17.59837  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A   C    1 
ATOM   1002 O  O    . ALA A   1 141 ? -4.008  42.176 36.995 1.000 17.52389  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A   O    1 
ATOM   1003 C  CB   . ALA A   1 141 ? -2.474  41.152 39.737 1.000 16.71282  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A   CB   1 
ATOM   1004 N  N    . ARG A   1 142 ? -3.106  40.115 36.820 1.000 17.18075  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   N    1 
ATOM   1005 C  CA   . ARG A   1 142 ? -2.993  40.215 35.365 1.000 19.52139  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   CA   1 
ATOM   1006 C  C    . ARG A   1 142 ? -4.368  40.295 34.710 1.000 19.19020  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   C    1 
ATOM   1007 O  O    . ARG A   1 142 ? -4.565  41.067 33.759 1.000 20.33959  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   O    1 
ATOM   1008 C  CB   . ARG A   1 142 ? -2.215  39.014 34.811 1.000 20.19335  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   CB   1 
ATOM   1009 C  CG   . ARG A   1 142 ? -0.725  39.021 35.098 1.000 24.27825  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   CG   1 
ATOM   1010 C  CD   . ARG A   1 142 ? -0.058  37.777 34.486 1.000 31.67658  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   CD   1 
ATOM   1011 N  NE   . ARG A   1 142 ? 1.322   37.582 34.930 1.000 35.55967  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   NE   1 
ATOM   1012 C  CZ   . ARG A   1 142 ? 1.701   36.697 35.850 1.000 43.20330  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   CZ   1 
ATOM   1013 N  NH1  . ARG A   1 142 ? 0.809   35.904 36.435 1.000 34.63845  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   NH1  1 
ATOM   1014 N  NH2  . ARG A   1 142 ? 2.981   36.600 36.183 1.000 45.12149  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   NH2  1 
ATOM   1015 N  N    . GLU A   1 143 ? -5.328  39.507 35.202 1.000 18.98769  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A   N    1 
ATOM   1016 C  CA   . GLU A   1 143 ? -6.678  39.585 34.636 1.000 20.93665  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A   CA   1 
ATOM   1017 C  C    . GLU A   1 143 ? -7.300  40.965 34.859 1.000 21.38949  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A   C    1 
ATOM   1018 O  O    . GLU A   1 143 ? -7.920  41.542 33.948 1.000 21.93675  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A   O    1 
ATOM   1019 C  CB   . GLU A   1 143 ? -7.564  38.485 35.220 1.000 23.37543  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A   CB   1 
ATOM   1020 C  CG   . GLU A   1 143 ? -8.990  38.483 34.680 1.000 31.54892  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A   CG   1 
ATOM   1021 C  CD   . GLU A   1 143 ? -9.054  38.613 33.161 1.000 52.73679  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A   CD   1 
ATOM   1022 O  OE1  . GLU A   1 143 ? -8.216  37.995 32.463 1.000 45.18095  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A   OE1  1 
ATOM   1023 O  OE2  . GLU A   1 143 ? -9.951  39.331 32.664 1.000 56.16788  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A   OE2  1 
ATOM   1024 N  N    . HIS A   1 144 ? -7.150  41.510 36.070 1.000 18.54801  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   N    1 
ATOM   1025 C  CA   . HIS A   1 144 ? -7.691  42.833 36.361 1.000 18.37587  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   CA   1 
ATOM   1026 C  C    . HIS A   1 144 ? -7.038  43.893 35.482 1.000 17.36941  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   C    1 
ATOM   1027 O  O    . HIS A   1 144 ? -7.729  44.753 34.920 1.000 17.93687  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   O    1 
ATOM   1028 C  CB   . HIS A   1 144 ? -7.502  43.146 37.850 1.000 17.37604  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   CB   1 
ATOM   1029 C  CG   . HIS A   1 144 ? -7.851  44.552 38.215 1.000 17.70078  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   CG   1 
ATOM   1030 N  ND1  . HIS A   1 144 ? -6.906  45.460 38.631 1.000 17.51232  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   ND1  1 
ATOM   1031 C  CD2  . HIS A   1 144 ? -9.035  45.212 38.207 1.000 20.93463  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   CD2  1 
ATOM   1032 C  CE1  . HIS A   1 144 ? -7.491  46.621 38.870 1.000 18.97750  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   CE1  1 
ATOM   1033 N  NE2  . HIS A   1 144 ? -8.783  46.499 38.615 1.000 18.86195  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   NE2  1 
ATOM   1034 N  N    . GLU A   1 145 ? -5.715  43.829 35.320 1.000 16.72766  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   N    1 
ATOM   1035 C  CA   . GLU A   1 145 ? -5.019  44.760 34.438 1.000 16.98849  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   CA   1 
ATOM   1036 C  C    . GLU A   1 145 ? -5.536  44.657 33.008 1.000 18.65079  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   C    1 
ATOM   1037 O  O    . GLU A   1 145 ? -5.742  45.681 32.339 1.000 18.84942  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   O    1 
ATOM   1038 C  CB   . GLU A   1 145 ? -3.522  44.488 34.485 1.000 19.10466  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   CB   1 
ATOM   1039 C  CG   . GLU A   1 145 ? -2.709  45.378 33.586 1.000 21.10064  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   CG   1 
ATOM   1040 C  CD   . GLU A   1 145 ? -1.277  44.939 33.543 1.000 23.67719  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   CD   1 
ATOM   1041 O  OE1  . GLU A   1 145 ? -1.011  43.712 33.673 1.000 29.58507  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   OE1  1 
ATOM   1042 O  OE2  . GLU A   1 145 ? -0.406  45.792 33.382 1.000 25.49283  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   OE2  1 
ATOM   1043 N  N    A ARG A   1 146 ? -5.739  43.429 32.516 0.518 20.19641  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   N    1 
ATOM   1044 N  N    B ARG A   1 146 ? -5.737  43.428 32.518 0.482 20.20053  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   N    1 
ATOM   1045 C  CA   A ARG A   1 146 ? -6.269  43.265 31.166 0.518 21.77169  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   CA   1 
ATOM   1046 C  CA   B ARG A   1 146 ? -6.277  43.248 31.175 0.482 21.82073  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   CA   1 
ATOM   1047 C  C    A ARG A   1 146 ? -7.631  43.928 31.033 0.518 20.75196  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   C    1 
ATOM   1048 C  C    B ARG A   1 146 ? -7.627  43.931 31.039 0.482 20.74865  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   C    1 
ATOM   1049 O  O    A ARG A   1 146 ? -7.914  44.582 30.022 0.518 21.25831  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   O    1 
ATOM   1050 O  O    B ARG A   1 146 ? -7.899  44.591 30.029 0.482 21.27590  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   O    1 
ATOM   1051 C  CB   A ARG A   1 146 ? -6.351  41.780 30.809 0.518 23.50941  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   CB   1 
ATOM   1052 C  CB   B ARG A   1 146 ? -6.405  41.756 30.870 0.482 23.44890  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   CB   1 
ATOM   1053 C  CG   A ARG A   1 146 ? -6.650  41.514 29.340 0.518 24.59463  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   CG   1 
ATOM   1054 C  CG   B ARG A   1 146 ? -5.185  41.165 30.201 0.482 29.21557  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   CG   1 
ATOM   1055 C  CD   A ARG A   1 146 ? -7.205  40.108 29.138 0.518 26.88506  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   CD   1 
ATOM   1056 C  CD   B ARG A   1 146 ? -5.482  39.782 29.634 0.482 28.84979  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   CD   1 
ATOM   1057 N  NE   A ARG A   1 146 ? -8.499  39.927 29.791 0.518 37.15156  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   NE   1 
ATOM   1058 N  NE   B ARG A   1 146 ? -5.760  38.814 30.691 0.482 38.98412  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   NE   1 
ATOM   1059 C  CZ   A ARG A   1 146 ? -9.631  40.488 29.378 0.518 37.67371  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   CZ   1 
ATOM   1060 C  CZ   B ARG A   1 146 ? -4.826  38.114 31.328 0.482 37.79580  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   CZ   1 
ATOM   1061 N  NH1  A ARG A   1 146 ? -9.635  41.271 28.308 0.518 38.68110  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   NH1  1 
ATOM   1062 N  NH1  B ARG A   1 146 ? -5.171  37.259 32.278 0.482 33.44156  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   NH1  1 
ATOM   1063 N  NH2  A ARG A   1 146 ? -10.761 40.270 30.036 0.518 40.98842  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   NH2  1 
ATOM   1064 N  NH2  B ARG A   1 146 ? -3.547  38.271 31.014 0.482 39.49774  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   NH2  1 
ATOM   1065 N  N    . ARG A   1 147 ? -8.489  43.781 32.042 1.000 20.40616  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   N    1 
ATOM   1066 C  CA   A ARG A   1 147 ? -9.796  44.429 31.978 0.505 20.62566  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CA   1 
ATOM   1067 C  CA   B ARG A   1 147 ? -9.798  44.430 31.995 0.495 20.59928  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CA   1 
ATOM   1068 C  C    . ARG A   1 147 ? -9.669  45.951 31.993 1.000 22.61736  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   C    1 
ATOM   1069 O  O    . ARG A   1 147 ? -10.404 46.650 31.278 1.000 22.98084  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   O    1 
ATOM   1070 C  CB   A ARG A   1 147 ? -10.701 43.920 33.099 0.505 26.77359  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CB   1 
ATOM   1071 C  CB   B ARG A   1 147 ? -10.658 43.956 33.166 0.495 26.83074  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CB   1 
ATOM   1072 C  CG   A ARG A   1 147 ? -11.073 42.450 32.953 0.505 24.13366  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CG   1 
ATOM   1073 C  CG   B ARG A   1 147 ? -12.138 44.265 33.035 0.495 32.52676  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CG   1 
ATOM   1074 C  CD   A ARG A   1 147 ? -12.080 42.017 33.998 0.505 35.33533  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CD   1 
ATOM   1075 C  CD   B ARG A   1 147 ? -12.887 43.822 34.284 0.495 40.31160  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CD   1 
ATOM   1076 N  NE   A ARG A   1 147 ? -11.427 41.409 35.152 0.505 43.90182  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   NE   1 
ATOM   1077 N  NE   B ARG A   1 147 ? -14.335 43.944 34.140 0.495 47.23790  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   NE   1 
ATOM   1078 C  CZ   A ARG A   1 147 ? -11.415 41.944 36.368 0.505 38.90443  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CZ   1 
ATOM   1079 C  CZ   B ARG A   1 147 ? -15.014 45.068 34.343 0.495 46.08560  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CZ   1 
ATOM   1080 N  NH1  A ARG A   1 147 ? -12.026 43.098 36.589 0.505 43.67651  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   NH1  1 
ATOM   1081 N  NH1  B ARG A   1 147 ? -14.375 46.175 34.697 0.495 47.94885  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   NH1  1 
ATOM   1082 N  NH2  A ARG A   1 147 ? -10.792 41.325 37.362 0.505 33.18704  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   NH2  1 
ATOM   1083 N  NH2  B ARG A   1 147 ? -16.332 45.088 34.194 0.495 47.42088  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   NH2  1 
ATOM   1084 N  N    . VAL A   1 148 ? -8.741  46.489 32.789 1.000 18.67599  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A   N    1 
ATOM   1085 C  CA   . VAL A   1 148 ? -8.546  47.937 32.839 1.000 18.93511  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A   CA   1 
ATOM   1086 C  C    . VAL A   1 148 ? -8.101  48.463 31.480 1.000 20.19265  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A   C    1 
ATOM   1087 O  O    . VAL A   1 148 ? -8.531  49.537 31.034 1.000 19.44997  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A   O    1 
ATOM   1088 C  CB   . VAL A   1 148 ? -7.533  48.303 33.945 1.000 17.77141  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A   CB   1 
ATOM   1089 C  CG1  . VAL A   1 148 ? -7.094  49.766 33.808 1.000 18.57453  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A   CG1  1 
ATOM   1090 C  CG2  . VAL A   1 148 ? -8.121  48.033 35.322 1.000 18.59285  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A   CG2  1 
ATOM   1091 N  N    . LEU A   1 149 ? -7.228  47.725 30.810 1.000 19.14980  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   N    1 
ATOM   1092 C  CA   . LEU A   1 149 ? -6.628  48.199 29.566 1.000 18.07405  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CA   1 
ATOM   1093 C  C    . LEU A   1 149 ? -7.447  47.861 28.322 1.000 19.88991  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   C    1 
ATOM   1094 O  O    . LEU A   1 149 ? -7.242  48.492 27.278 1.000 21.60875  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   O    1 
ATOM   1095 C  CB   . LEU A   1 149 ? -5.207  47.648 29.415 1.000 20.27297  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CB   1 
ATOM   1096 C  CG   . LEU A   1 149 ? -4.212  48.293 30.387 1.000 20.47761  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CG   1 
ATOM   1097 C  CD1  . LEU A   1 149 ? -2.896  47.534 30.391 1.000 23.55007  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CD1  1 
ATOM   1098 C  CD2  . LEU A   1 149 ? -4.009  49.763 30.057 1.000 21.08893  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CD2  1 
ATOM   1099 N  N    . GLU A   1 150 ? -8.378  46.915 28.415 1.000 19.66985  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A   N    1 
ATOM   1100 C  CA   . GLU A   1 150 ? -9.095  46.478 27.219 1.000 22.24851  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A   CA   1 
ATOM   1101 C  C    . GLU A   1 150 ? -9.815  47.600 26.481 1.000 23.41456  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A   C    1 
ATOM   1102 O  O    . GLU A   1 150 ? -9.767  47.612 25.235 1.000 23.29190  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A   O    1 
ATOM   1103 C  CB   . GLU A   1 150 ? -10.039 45.328 27.579 1.000 25.11210  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A   CB   1 
ATOM   1104 C  CG   . GLU A   1 150 ? -10.791 44.802 26.365 1.000 31.05555  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A   CG   1 
ATOM   1105 C  CD   . GLU A   1 150 ? -11.006 43.305 26.398 1.000 67.84047  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A   CD   1 
ATOM   1106 O  OE1  . GLU A   1 150 ? -11.940 42.848 27.092 1.000 77.21648  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A   OE1  1 
ATOM   1107 O  OE2  . GLU A   1 150 ? -10.238 42.586 25.722 1.000 79.28230  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A   OE2  1 
ATOM   1108 N  N    . PRO A   1 151 ? -10.495 48.538 27.144 1.000 20.03078  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A   N    1 
ATOM   1109 C  CA   . PRO A   1 151 ? -11.186 49.606 26.397 1.000 22.71625  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A   CA   1 
ATOM   1110 C  C    . PRO A   1 151 ? -10.252 50.469 25.587 1.000 23.23675  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A   C    1 
ATOM   1111 O  O    . PRO A   1 151 ? -10.696 51.110 24.624 1.000 23.49416  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A   O    1 
ATOM   1112 C  CB   . PRO A   1 151 ? -11.868 50.428 27.499 1.000 24.83723  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A   CB   1 
ATOM   1113 C  CG   . PRO A   1 151 ? -11.905 49.525 28.689 1.000 26.62856  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A   CG   1 
ATOM   1114 C  CD   . PRO A   1 151 ? -10.709 48.645 28.597 1.000 22.08133  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A   CD   1 
ATOM   1115 N  N    . PHE A   1 152 ? -8.970  50.515 25.937 1.000 21.22213  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   N    1 
ATOM   1116 C  CA   . PHE A   1 152 ? -8.026  51.394 25.272 1.000 22.26251  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   CA   1 
ATOM   1117 C  C    . PHE A   1 152 ? -7.398  50.779 24.032 1.000 27.34194  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   C    1 
ATOM   1118 O  O    . PHE A   1 152 ? -6.900  51.517 23.172 1.000 27.97473  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   O    1 
ATOM   1119 C  CB   . PHE A   1 152 ? -6.982  51.870 26.289 1.000 21.98945  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   CB   1 
ATOM   1120 C  CG   . PHE A   1 152 ? -7.585  52.715 27.353 1.000 20.24836  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   CG   1 
ATOM   1121 C  CD1  . PHE A   1 152 ? -7.784  54.062 27.120 1.000 21.31019  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   CD1  1 
ATOM   1122 C  CD2  . PHE A   1 152 ? -8.029  52.159 28.554 1.000 20.15317  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   CD2  1 
ATOM   1123 C  CE1  . PHE A   1 152 ? -8.394  54.866 28.064 1.000 22.99700  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   CE1  1 
ATOM   1124 C  CE2  . PHE A   1 152 ? -8.641  52.964 29.509 1.000 20.76436  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   CE2  1 
ATOM   1125 C  CZ   . PHE A   1 152 ? -8.815  54.320 29.269 1.000 20.74588  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   CZ   1 
ATOM   1126 N  N    . GLY A   1 153 ? -7.425  49.464 23.912 1.000 25.50752  ? ? ? ? ? ? 129 GLY A   N    1 
ATOM   1127 C  CA   . GLY A   1 153 ? -6.764  48.818 22.803 1.000 26.74147  ? ? ? ? ? ? 129 GLY A   CA   1 
ATOM   1128 C  C    . GLY A   1 153 ? -5.280  48.619 23.057 1.000 32.31155  ? ? ? ? ? ? 129 GLY A   C    1 
ATOM   1129 O  O    . GLY A   1 153 ? -4.659  49.282 23.890 1.000 27.74717  ? ? ? ? ? ? 129 GLY A   O    1 
ATOM   1130 N  N    A LEU A   1 154 ? -4.704  47.679 22.305 0.474 26.60215  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   N    1 
ATOM   1131 N  N    B LEU A   1 154 ? -4.708  47.674 22.305 0.526 26.64226  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   N    1 
ATOM   1132 C  CA   A LEU A   1 154 ? -3.313  47.299 22.527 0.474 28.90648  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CA   1 
ATOM   1133 C  CA   B LEU A   1 154 ? -3.314  47.293 22.506 0.526 28.90626  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CA   1 
ATOM   1134 C  C    A LEU A   1 154 ? -2.360  48.456 22.243 0.474 29.46231  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   C    1 
ATOM   1135 C  C    B LEU A   1 154 ? -2.368  48.458 22.244 0.526 29.46384  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   C    1 
ATOM   1136 O  O    A LEU A   1 154 ? -1.378  48.651 22.970 0.474 28.78814  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   O    1 
ATOM   1137 O  O    B LEU A   1 154 ? -1.395  48.654 22.981 0.526 28.78977  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   O    1 
ATOM   1138 C  CB   A LEU A   1 154 ? -2.961  46.076 21.677 0.474 32.13719  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CB   1 
ATOM   1139 C  CB   B LEU A   1 154 ? -2.964  46.108 21.603 0.526 32.09646  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CB   1 
ATOM   1140 C  CG   A LEU A   1 154 ? -3.747  44.789 21.949 0.474 35.49539  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CG   1 
ATOM   1141 C  CG   B LEU A   1 154 ? -1.511  45.630 21.663 0.526 29.90131  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CG   1 
ATOM   1142 C  CD1  A LEU A   1 154 ? -4.019  44.602 23.435 0.474 35.71474  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CD1  1 
ATOM   1143 C  CD1  B LEU A   1 154 ? -1.251  44.871 22.953 0.526 37.80226  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CD1  1 
ATOM   1144 C  CD2  A LEU A   1 154 ? -5.044  44.768 21.153 0.474 38.31248  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CD2  1 
ATOM   1145 C  CD2  B LEU A   1 154 ? -1.157  44.779 20.445 0.526 37.60916  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CD2  1 
ATOM   1146 N  N    . ARG A   1 155 ? -2.628  49.240 21.196 1.000 26.95729  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   N    1 
ATOM   1147 C  CA   . ARG A   1 155 ? -1.729  50.339 20.863 1.000 26.85572  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   CA   1 
ATOM   1148 C  C    . ARG A   1 155 ? -1.660  51.360 21.995 1.000 25.48208  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   C    1 
ATOM   1149 O  O    . ARG A   1 155 ? -0.569  51.728 22.455 1.000 26.68346  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   O    1 
ATOM   1150 C  CB   . ARG A   1 155 ? -2.153  51.008 19.554 1.000 31.21175  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   CB   1 
ATOM   1151 C  CG   . ARG A   1 155 ? -1.196  52.111 19.110 1.000 41.23484  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   CG   1 
ATOM   1152 C  CD   . ARG A   1 155 ? -1.736  52.918 17.929 1.000 49.20729  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   CD   1 
ATOM   1153 N  NE   . ARG A   1 155 ? -2.956  53.654 18.257 1.000 55.89036  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   NE   1 
ATOM   1154 C  CZ   . ARG A   1 155 ? -2.991  54.782 18.964 1.000 59.79300  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   CZ   1 
ATOM   1155 N  NH1  . ARG A   1 155 ? -1.870  55.313 19.434 1.000 57.63443  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   NH1  1 
ATOM   1156 N  NH2  . ARG A   1 155 ? -4.151  55.379 19.204 1.000 56.17606  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   NH2  1 
ATOM   1157 N  N    . ARG A   1 156 ? -2.822  51.848 22.438 1.000 23.88639  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   N    1 
ATOM   1158 C  CA   . ARG A   1 156 ? -2.840  52.859 23.491 1.000 22.38601  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   CA   1 
ATOM   1159 C  C    . ARG A   1 156 ? -2.336  52.301 24.818 1.000 24.42178  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   C    1 
ATOM   1160 O  O    . ARG A   1 156 ? -1.666  53.021 25.577 1.000 22.74645  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   O    1 
ATOM   1161 C  CB   . ARG A   1 156 ? -4.237  53.447 23.629 1.000 23.90438  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   CB   1 
ATOM   1162 C  CG   . ARG A   1 156 ? -4.658  54.281 22.417 1.000 25.17862  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   CG   1 
ATOM   1163 C  CD   . ARG A   1 156 ? -5.998  54.912 22.653 1.000 26.24991  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   CD   1 
ATOM   1164 N  NE   . ARG A   1 156 ? -5.894  55.955 23.673 1.000 27.06287  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   NE   1 
ATOM   1165 C  CZ   . ARG A   1 156 ? -6.927  56.476 24.323 1.000 29.84939  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   CZ   1 
ATOM   1166 N  NH1  . ARG A   1 156 ? -8.166  56.062 24.083 1.000 29.00057  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   NH1  1 
ATOM   1167 N  NH2  . ARG A   1 156 ? -6.717  57.418 25.224 1.000 27.77350  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   NH2  1 
ATOM   1168 N  N    . ALA A   1 157 ? -2.613  51.024 25.101 1.000 22.07096  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A   N    1 
ATOM   1169 C  CA   . ALA A   1 157 ? -2.107  50.407 26.324 1.000 21.74703  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A   CA   1 
ATOM   1170 C  C    . ALA A   1 157 ? -0.586  50.343 26.325 1.000 23.41048  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A   C    1 
ATOM   1171 O  O    . ALA A   1 157 ? 0.072   50.675 27.329 1.000 23.02862  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A   O    1 
ATOM   1172 C  CB   . ALA A   1 157 ? -2.692  49.004 26.462 1.000 23.62001  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A   CB   1 
ATOM   1173 N  N    . GLU A   1 158 ? 0.001   49.897 25.214 1.000 23.62433  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   N    1 
ATOM   1174 C  CA   A GLU A   1 158 ? 1.453   49.806 25.157 0.508 24.78504  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   CA   1 
ATOM   1175 C  CA   B GLU A   1 158 ? 1.452   49.804 25.141 0.492 24.81445  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   CA   1 
ATOM   1176 C  C    . GLU A   1 158 ? 2.092   51.185 25.201 1.000 21.76153  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   C    1 
ATOM   1177 O  O    . GLU A   1 158 ? 3.142   51.362 25.826 1.000 23.77249  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   O    1 
ATOM   1178 C  CB   A GLU A   1 158 ? 1.904   49.033 23.918 0.508 27.22764  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   CB   1 
ATOM   1179 C  CB   B GLU A   1 158 ? 1.862   49.050 23.872 0.492 27.16115  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   CB   1 
ATOM   1180 C  CG   A GLU A   1 158 ? 3.367   48.598 23.983 0.508 33.53487  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   CG   1 
ATOM   1181 C  CG   B GLU A   1 158 ? 1.467   47.574 23.883 0.492 28.87075  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   CG   1 
ATOM   1182 C  CD   A GLU A   1 158 ? 3.790   48.175 25.384 0.508 37.88413  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   CD   1 
ATOM   1183 C  CD   B GLU A   1 158 ? 1.913   46.824 22.637 0.492 38.19611  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   CD   1 
ATOM   1184 O  OE1  A GLU A   1 158 ? 4.558   48.923 26.031 0.508 30.86729  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   OE1  1 
ATOM   1185 O  OE1  B GLU A   1 158 ? 2.109   47.468 21.585 0.492 43.38055  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   OE1  1 
ATOM   1186 O  OE2  A GLU A   1 158 ? 3.351   47.098 25.840 0.508 36.07907  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   OE2  1 
ATOM   1187 O  OE2  B GLU A   1 158 ? 2.060   45.584 22.709 0.492 39.86109  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   OE2  1 
ATOM   1188 N  N    . GLU A   1 159 ? 1.469   52.177 24.556 1.000 22.00812  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   N    1 
ATOM   1189 C  CA   . GLU A   1 159 ? 2.009   53.533 24.607 1.000 22.84552  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   CA   1 
ATOM   1190 C  C    . GLU A   1 159 ? 2.012   54.067 26.039 1.000 22.85311  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   C    1 
ATOM   1191 O  O    . GLU A   1 159 ? 2.994   54.687 26.486 1.000 21.41603  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   O    1 
ATOM   1192 C  CB   . GLU A   1 159 ? 1.196   54.454 23.699 1.000 24.94857  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   CB   1 
ATOM   1193 C  CG   . GLU A   1 159 ? 1.444   55.945 23.919 1.000 32.82012  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   CG   1 
ATOM   1194 C  CD   . GLU A   1 159 ? 2.719   56.435 23.252 1.000 51.33031  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   CD   1 
ATOM   1195 O  OE1  . GLU A   1 159 ? 3.044   55.935 22.153 1.000 52.58923  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   OE1  1 
ATOM   1196 O  OE2  . GLU A   1 159 ? 3.391   57.325 23.819 1.000 42.79118  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   OE2  1 
ATOM   1197 N  N    . LEU A   1 160 ? 0.918   53.835 26.769 1.000 19.45668  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A   N    1 
ATOM   1198 C  CA   . LEU A   1 160 ? 0.857   54.250 28.169 1.000 18.24835  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A   CA   1 
ATOM   1199 C  C    . LEU A   1 160 ? 1.975   53.602 28.981 1.000 18.87896  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A   C    1 
ATOM   1200 O  O    . LEU A   1 160 ? 2.707   54.289 29.708 1.000 18.73103  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A   O    1 
ATOM   1201 C  CB   . LEU A   1 160 ? -0.505  53.872 28.737 1.000 17.95566  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A   CB   1 
ATOM   1202 C  CG   . LEU A   1 160 ? -0.698  54.135 30.240 1.000 16.99451  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A   CG   1 
ATOM   1203 C  CD1  . LEU A   1 160 ? -0.594  55.642 30.537 1.000 19.19997  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A   CD1  1 
ATOM   1204 C  CD2  . LEU A   1 160 ? -2.040  53.554 30.686 1.000 19.14000  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A   CD2  1 
ATOM   1205 N  N    . LYS A   1 161 ? 2.124   52.275 28.869 1.000 18.78405  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   N    1 
ATOM   1206 C  CA   . LYS A   1 161 ? 3.154   51.597 29.650 1.000 18.93030  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   CA   1 
ATOM   1207 C  C    . LYS A   1 161 ? 4.550   52.080 29.282 1.000 20.81410  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   C    1 
ATOM   1208 O  O    . LYS A   1 161 ? 5.412   52.237 30.149 1.000 20.12059  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   O    1 
ATOM   1209 C  CB   . LYS A   1 161 ? 3.055   50.083 29.483 1.000 21.21664  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   CB   1 
ATOM   1210 C  CG   . LYS A   1 161 ? 1.861   49.470 30.143 1.000 22.91269  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   CG   1 
ATOM   1211 C  CD   . LYS A   1 161 ? 2.001   47.961 30.152 1.000 24.04749  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   CD   1 
ATOM   1212 C  CE   . LYS A   1 161 ? 0.867   47.309 30.899 1.000 27.07729  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   CE   1 
ATOM   1213 N  NZ   . LYS A   1 161 ? 1.059   45.832 30.941 1.000 24.57267  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   NZ   1 
ATOM   1214 N  N    . GLN A   1 162 ? 4.799   52.313 27.990 1.000 19.43801  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A   N    1 
ATOM   1215 C  CA   . GLN A   1 162 ? 6.110   52.785 27.570 1.000 20.14919  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A   CA   1 
ATOM   1216 C  C    . GLN A   1 162 ? 6.407   54.171 28.127 1.000 17.65875  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A   C    1 
ATOM   1217 O  O    . GLN A   1 162 ? 7.518   54.433 28.608 1.000 20.11948  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A   O    1 
ATOM   1218 C  CB   . GLN A   1 162 ? 6.141   52.789 26.042 1.000 26.32302  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A   CB   1 
ATOM   1219 C  CG   . GLN A   1 162 ? 7.352   53.429 25.415 1.000 32.75212  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A   CG   1 
ATOM   1220 C  CD   . GLN A   1 162 ? 7.067   53.904 23.992 1.000 65.50042  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A   CD   1 
ATOM   1221 O  OE1  . GLN A   1 162 ? 6.118   53.447 23.349 1.000 51.28539  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A   OE1  1 
ATOM   1222 N  NE2  . GLN A   1 162 ? 7.891   54.822 23.496 1.000 63.69833  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A   NE2  1 
ATOM   1223 N  N    . THR A   1 163 ? 5.434   55.080 28.046 1.000 18.18160  ? ? ? ? ? ? 139 THR A   N    1 
ATOM   1224 C  CA   . THR A   1 163 ? 5.641   56.424 28.583 1.000 16.76826  ? ? ? ? ? ? 139 THR A   CA   1 
ATOM   1225 C  C    . THR A   1 163 ? 5.902   56.385 30.087 1.000 16.45670  ? ? ? ? ? ? 139 THR A   C    1 
ATOM   1226 O  O    . THR A   1 163 ? 6.814   57.055 30.580 1.000 17.42560  ? ? ? ? ? ? 139 THR A   O    1 
ATOM   1227 C  CB   . THR A   1 163 ? 4.441   57.303 28.249 1.000 17.13802  ? ? ? ? ? ? 139 THR A   CB   1 
ATOM   1228 O  OG1  . THR A   1 163 ? 4.332   57.409 26.814 1.000 19.74622  ? ? ? ? ? ? 139 THR A   OG1  1 
ATOM   1229 C  CG2  . THR A   1 163 ? 4.607   58.679 28.833 1.000 21.00380  ? ? ? ? ? ? 139 THR A   CG2  1 
ATOM   1230 N  N    . LEU A   1 164 ? 5.112   55.594 30.825 1.000 16.32170  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   N    1 
ATOM   1231 C  CA   . LEU A   1 164 ? 5.316   55.500 32.271 1.000 15.47186  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CA   1 
ATOM   1232 C  C    . LEU A   1 164 ? 6.693   54.938 32.604 1.000 16.78106  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   C    1 
ATOM   1233 O  O    . LEU A   1 164 ? 7.388   55.456 33.488 1.000 16.92846  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   O    1 
ATOM   1234 C  CB   . LEU A   1 164 ? 4.225   54.633 32.892 1.000 17.31312  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CB   1 
ATOM   1235 C  CG   . LEU A   1 164 ? 2.812   55.217 32.839 1.000 15.59223  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CG   1 
ATOM   1236 C  CD1  . LEU A   1 164 ? 1.820   54.184 33.311 1.000 17.00905  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CD1  1 
ATOM   1237 C  CD2  . LEU A   1 164 ? 2.689   56.510 33.659 1.000 17.71882  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CD2  1 
ATOM   1238 N  N    . ARG A   1 165 ? 7.117   53.887 31.892 1.000 16.82217  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   N    1 
ATOM   1239 C  CA   . ARG A   1 165 ? 8.441   53.328 32.141 1.000 16.39363  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   CA   1 
ATOM   1240 C  C    . ARG A   1 165 ? 9.534   54.352 31.863 1.000 16.67856  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   C    1 
ATOM   1241 O  O    . ARG A   1 165 ? 10.491  54.492 32.642 1.000 17.61876  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   O    1 
ATOM   1242 C  CB   . ARG A   1 165 ? 8.626   52.072 31.286 1.000 19.63715  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   CB   1 
ATOM   1243 C  CG   . ARG A   1 165 ? 10.035  51.535 31.222 1.000 24.03089  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   CG   1 
ATOM   1244 C  CD   . ARG A   1 165 ? 10.645  51.412 32.601 1.000 26.57070  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   CD   1 
ATOM   1245 N  NE   . ARG A   1 165 ? 9.936   50.421 33.398 1.000 26.43490  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   NE   1 
ATOM   1246 C  CZ   . ARG A   1 165 ? 10.062  50.293 34.715 1.000 25.85098  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   CZ   1 
ATOM   1247 N  NH1  . ARG A   1 165 ? 10.872  51.095 35.389 1.000 23.72945  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   NH1  1 
ATOM   1248 N  NH2  . ARG A   1 165 ? 9.376   49.354 35.350 1.000 25.15121  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   NH2  1 
ATOM   1249 N  N    . GLN A   1 166 ? 9.400   55.095 30.763 1.000 18.14574  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   N    1 
ATOM   1250 C  CA   . GLN A   1 166 ? 10.421  56.082 30.430 1.000 19.66974  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   CA   1 
ATOM   1251 C  C    . GLN A   1 166 ? 10.467  57.184 31.479 1.000 16.82995  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   C    1 
ATOM   1252 O  O    . GLN A   1 166 ? 11.548  57.645 31.871 1.000 19.03309  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   O    1 
ATOM   1253 C  CB   . GLN A   1 166 ? 10.168  56.632 29.020 1.000 20.79242  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   CB   1 
ATOM   1254 C  CG   . GLN A   1 166 ? 10.645  55.651 27.944 1.000 21.28191  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   CG   1 
ATOM   1255 C  CD   . GLN A   1 166 ? 10.039  55.825 26.543 1.000 27.80866  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   CD   1 
ATOM   1256 O  OE1  . GLN A   1 166 ? 10.148  54.918 25.714 1.000 34.82033  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   OE1  1 
ATOM   1257 N  NE2  . GLN A   1 166 ? 9.404   56.948 26.279 1.000 23.32012  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   NE2  1 
ATOM   1258 N  N    A MET A   1 167 ? 9.296   57.607 31.969 0.506 17.81148  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   N    1 
ATOM   1259 N  N    B MET A   1 167 ? 9.297   57.598 31.969 0.494 17.81928  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   N    1 
ATOM   1260 C  CA   A MET A   1 167 ? 9.254   58.631 33.010 0.506 16.99948  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   CA   1 
ATOM   1261 C  CA   B MET A   1 167 ? 9.250   58.626 33.003 0.494 17.00462  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   CA   1 
ATOM   1262 C  C    A MET A   1 167 ? 9.919   58.141 34.294 0.506 16.18205  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   C    1 
ATOM   1263 C  C    B MET A   1 167 ? 9.912   58.143 34.293 0.494 16.18942  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   C    1 
ATOM   1264 O  O    A MET A   1 167 ? 10.710  58.862 34.916 0.506 17.47946  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   O    1 
ATOM   1265 O  O    B MET A   1 167 ? 10.700  58.869 34.913 0.494 17.46451  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   O    1 
ATOM   1266 C  CB   A MET A   1 167 ? 7.806   59.042 33.281 0.506 20.12733  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   CB   1 
ATOM   1267 C  CB   B MET A   1 167 ? 7.795   59.021 33.250 0.494 20.07647  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   CB   1 
ATOM   1268 C  CG   A MET A   1 167 ? 7.200   59.905 32.207 0.506 17.74075  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   CG   1 
ATOM   1269 C  CG   B MET A   1 167 ? 7.642   60.341 33.945 0.494 17.31169  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   CG   1 
ATOM   1270 S  SD   A MET A   1 167 ? 5.505   60.372 32.621 0.506 19.53172  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   SD   1 
ATOM   1271 S  SD   B MET A   1 167 ? 5.923   60.875 33.916 0.494 20.13666  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   SD   1 
ATOM   1272 C  CE   A MET A   1 167 ? 5.232   61.674 31.426 0.506 21.68430  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   CE   1 
ATOM   1273 C  CE   B MET A   1 167 ? 5.786   61.452 32.235 0.494 17.19892  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   CE   1 
ATOM   1274 N  N    . ILE A   1 168 ? 9.614   56.906 34.700 1.000 16.61630  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   N    1 
ATOM   1275 C  CA   . ILE A   1 168 ? 10.231  56.368 35.911 1.000 16.95295  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CA   1 
ATOM   1276 C  C    . ILE A   1 168 ? 11.742  56.369 35.762 1.000 16.93191  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   C    1 
ATOM   1277 O  O    . ILE A   1 168 ? 12.482  56.819 36.651 1.000 18.07703  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   O    1 
ATOM   1278 C  CB   . ILE A   1 168 ? 9.704   54.954 36.211 1.000 16.98205  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CB   1 
ATOM   1279 C  CG1  . ILE A   1 168 ? 8.207   54.987 36.574 1.000 17.09614  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CG1  1 
ATOM   1280 C  CG2  . ILE A   1 168 ? 10.554  54.286 37.282 1.000 17.84866  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CG2  1 
ATOM   1281 C  CD1  . ILE A   1 168 ? 7.521   53.658 36.408 1.000 18.65365  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CD1  1 
ATOM   1282 N  N    . ASP A   1 169 ? 12.223  55.886 34.612 1.000 18.45741  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A   N    1 
ATOM   1283 C  CA   . ASP A   1 169 ? 13.665  55.744 34.457 1.000 20.90233  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A   CA   1 
ATOM   1284 C  C    . ASP A   1 169 ? 14.356  57.098 34.409 1.000 20.26530  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A   C    1 
ATOM   1285 O  O    . ASP A   1 169 ? 15.516  57.213 34.820 1.000 22.85199  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A   O    1 
ATOM   1286 C  CB   . ASP A   1 169 ? 13.985  54.900 33.223 1.000 23.58040  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A   CB   1 
ATOM   1287 C  CG   . ASP A   1 169 ? 13.638  53.424 33.404 1.000 24.82588  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A   CG   1 
ATOM   1288 O  OD1  . ASP A   1 169 ? 13.184  53.000 34.494 1.000 27.61909  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A   OD1  1 
ATOM   1289 O  OD2  . ASP A   1 169 ? 13.816  52.658 32.429 1.000 32.26921  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A   OD2  1 
ATOM   1290 N  N    . LEU A   1 170 ? 13.654  58.142 33.957 1.000 18.58489  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   N    1 
ATOM   1291 C  CA   . LEU A   1 170 ? 14.220  59.484 33.962 1.000 21.25379  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   CA   1 
ATOM   1292 C  C    . LEU A   1 170 ? 14.172  60.161 35.326 1.000 22.90656  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   C    1 
ATOM   1293 O  O    . LEU A   1 170 ? 14.948  61.096 35.556 1.000 26.88242  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   O    1 
ATOM   1294 C  CB   . LEU A   1 170 ? 13.486  60.388 32.971 1.000 20.27276  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   CB   1 
ATOM   1295 C  CG   . LEU A   1 170 ? 13.787  60.151 31.496 1.000 21.53266  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   CG   1 
ATOM   1296 C  CD1  . LEU A   1 170 ? 12.885  61.063 30.695 1.000 23.07036  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   CD1  1 
ATOM   1297 C  CD2  . LEU A   1 170 ? 15.262  60.425 31.211 1.000 25.80802  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   CD2  1 
ATOM   1298 N  N    . HIS A   1 171 ? 13.264  59.751 36.218 1.000 18.09639  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   N    1 
ATOM   1299 C  CA   . HIS A   1 171 ? 13.106  60.465 37.481 1.000 19.44928  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   CA   1 
ATOM   1300 C  C    . HIS A   1 171 ? 13.583  59.703 38.706 1.000 20.20487  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   C    1 
ATOM   1301 O  O    . HIS A   1 171 ? 13.690  60.305 39.781 1.000 23.27808  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   O    1 
ATOM   1302 C  CB   . HIS A   1 171 ? 11.653  60.944 37.628 1.000 18.74529  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   CB   1 
ATOM   1303 C  CG   . HIS A   1 171 ? 11.332  62.068 36.695 1.000 17.10019  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   CG   1 
ATOM   1304 N  ND1  . HIS A   1 171 ? 10.842  61.881 35.423 1.000 22.62845  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   ND1  1 
ATOM   1305 C  CD2  . HIS A   1 171 ? 11.515  63.398 36.836 1.000 16.19658  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   CD2  1 
ATOM   1306 C  CE1  . HIS A   1 171 ? 10.711  63.058 34.830 1.000 17.00674  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   CE1  1 
ATOM   1307 N  NE2  . HIS A   1 171 ? 11.115  63.991 35.668 1.000 22.99833  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   NE2  1 
ATOM   1308 N  N    . VAL A   1 172 ? 13.889  58.418 38.576 1.000 18.84794  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   N    1 
ATOM   1309 C  CA   . VAL A   1 172 ? 14.348  57.642 39.719 1.000 21.68449  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   CA   1 
ATOM   1310 C  C    . VAL A   1 172 ? 15.730  58.120 40.149 1.000 26.69492  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   C    1 
ATOM   1311 O  O    . VAL A   1 172 ? 16.524  58.617 39.340 1.000 30.53150  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   O    1 
ATOM   1312 C  CB   . VAL A   1 172 ? 14.320  56.142 39.369 1.000 23.29779  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   CB   1 
ATOM   1313 C  CG1  . VAL A   1 172 ? 15.447  55.781 38.391 1.000 26.60919  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   CG1  1 
ATOM   1314 C  CG2  . VAL A   1 172 ? 14.376  55.297 40.624 1.000 27.67021  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   CG2  1 
ATOM   1315 N  N    . HIS A   1 173 ? 16.016  57.991 41.442 1.000 33.30588  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A   N    1 
ATOM   1316 C  CA   . HIS A   1 173 ? 17.294  58.462 41.981 1.000 49.70999  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A   CA   1 
ATOM   1317 C  C    . HIS A   1 173 ? 18.152  57.341 42.563 1.000 45.51643  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A   C    1 
ATOM   1318 O  O    . HIS A   1 173 ? 17.722  56.190 42.633 1.000 47.11561  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A   O    1 
ATOM   1319 C  CB   . HIS A   1 173 ? 17.066  59.555 43.026 1.000 53.33227  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A   CB   1 
ATOM   1320 C  CG   . HIS A   1 173 ? 16.765  60.896 42.433 1.000 68.62958  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A   CG   1 
ATOM   1321 N  ND1  . HIS A   1 173 ? 17.603  61.512 41.527 1.000 76.24217  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A   ND1  1 
ATOM   1322 C  CD2  . HIS A   1 173 ? 15.716  61.734 42.605 1.000 60.93358  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A   CD2  1 
ATOM   1323 C  CE1  . HIS A   1 173 ? 17.084  62.673 41.171 1.000 73.46981  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A   CE1  1 
ATOM   1324 N  NE2  . HIS A   1 173 ? 15.940  62.833 41.811 1.000 69.88889  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A   NE2  1 
ATOM   1325 N  N    A ARG A-2 1 34  ? 9.890   39.749 34.416 0.578 42.50607  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 N    1 
ATOM   1326 N  N    B ARG A-2 1 34  ? 9.855   39.801 34.262 0.422 42.41260  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 N    1 
ATOM   1327 C  CA   A ARG A-2 1 34  ? 9.545   40.154 35.774 0.578 36.64107  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 CA   1 
ATOM   1328 C  CA   B ARG A-2 1 34  ? 9.499   40.130 35.638 0.422 36.71920  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 CA   1 
ATOM   1329 C  C    A ARG A-2 1 34  ? 8.200   40.884 35.796 0.578 27.96137  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 C    1 
ATOM   1330 C  C    B ARG A-2 1 34  ? 8.153   40.853 35.701 0.422 28.06686  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 C    1 
ATOM   1331 O  O    A ARG A-2 1 34  ? 8.075   41.978 35.258 0.578 27.05390  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 O    1 
ATOM   1332 O  O    B ARG A-2 1 34  ? 7.982   41.917 35.115 0.422 27.73997  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 O    1 
ATOM   1333 C  CB   A ARG A-2 1 34  ? 10.644  41.044 36.353 0.578 37.61454  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 CB   1 
ATOM   1334 C  CB   B ARG A-2 1 34  ? 10.595  40.980 36.279 0.422 37.61803  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 CB   1 
ATOM   1335 C  CG   A ARG A-2 1 34  ? 10.699  41.069 37.866 0.578 40.11844  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 CG   1 
ATOM   1336 C  CG   B ARG A-2 1 34  ? 10.288  41.436 37.689 0.422 36.53496  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 CG   1 
ATOM   1337 C  CD   A ARG A-2 1 34  ? 12.039  41.607 38.356 0.578 36.30497  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 CD   1 
ATOM   1338 C  CD   B ARG A-2 1 34  ? 11.548  41.445 38.539 0.422 36.99838  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 CD   1 
ATOM   1339 N  NE   A ARG A-2 1 34  ? 12.397  42.859 37.695 0.578 34.78744  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 NE   1 
ATOM   1340 N  NE   B ARG A-2 1 34  ? 11.359  42.152 39.801 0.422 30.26165  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 NE   1 
ATOM   1341 C  CZ   A ARG A-2 1 34  ? 13.543  43.504 37.885 0.578 39.75152  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 CZ   1 
ATOM   1342 C  CZ   B ARG A-2 1 34  ? 11.920  43.321 40.091 0.422 29.16875  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 CZ   1 
ATOM   1343 N  NH1  A ARG A-2 1 34  ? 14.450  43.017 38.723 0.578 40.21415  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 NH1  1 
ATOM   1344 N  NH1  B ARG A-2 1 34  ? 11.701  43.890 41.266 0.422 27.66729  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 NH1  1 
ATOM   1345 N  NH2  A ARG A-2 1 34  ? 13.782  44.636 37.237 0.578 38.71857  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 NH2  1 
ATOM   1346 N  NH2  B ARG A-2 1 34  ? 12.699  43.925 39.203 0.422 38.75496  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 NH2  1 
ATOM   1347 N  N    . PHE A-2 1 35  ? 7.205   40.249 36.422 1.000 28.85914  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 N    1 
ATOM   1348 C  CA   . PHE A-2 1 35  ? 5.846   40.785 36.511 1.000 24.81389  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CA   1 
ATOM   1349 C  C    . PHE A-2 1 35  ? 5.832   42.294 36.774 1.000 20.75700  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 C    1 
ATOM   1350 O  O    . PHE A-2 1 35  ? 5.270   43.097 36.005 1.000 24.62301  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 O    1 
ATOM   1351 C  CB   . PHE A-2 1 35  ? 5.135   40.018 37.634 1.000 24.99969  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CB   1 
ATOM   1352 C  CG   . PHE A-2 1 35  ? 3.816   40.605 38.057 1.000 25.04005  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CG   1 
ATOM   1353 C  CD1  . PHE A-2 1 35  ? 2.656   40.328 37.354 1.000 26.36549  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CD1  1 
ATOM   1354 C  CD2  . PHE A-2 1 35  ? 3.736   41.408 39.185 1.000 22.34353  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CD2  1 
ATOM   1355 C  CE1  . PHE A-2 1 35  ? 1.442   40.869 37.757 1.000 25.08930  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CE1  1 
ATOM   1356 C  CE2  . PHE A-2 1 35  ? 2.525   41.950 39.588 1.000 21.12808  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CE2  1 
ATOM   1357 C  CZ   . PHE A-2 1 35  ? 1.379   41.671 38.874 1.000 22.38570  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CZ   1 
ATOM   1358 N  N    . VAL A-2 1 36  ? 6.504   42.706 37.847 1.000 20.45560  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 N    1 
ATOM   1359 C  CA   . VAL A-2 1 36  ? 6.361   44.087 38.282 1.000 21.12874  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 CA   1 
ATOM   1360 C  C    . VAL A-2 1 36  ? 6.886   45.079 37.258 1.000 21.84803  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 C    1 
ATOM   1361 O  O    . VAL A-2 1 36  ? 6.451   46.238 37.241 1.000 20.47856  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 O    1 
ATOM   1362 C  CB   . VAL A-2 1 36  ? 6.992   44.275 39.676 1.000 21.32097  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 CB   1 
ATOM   1363 C  CG1  . VAL A-2 1 36  ? 8.500   44.344 39.592 1.000 24.74648  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 CG1  1 
ATOM   1364 C  CG2  . VAL A-2 1 36  ? 6.444   45.518 40.338 1.000 23.82167  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 CG2  1 
ATOM   1365 N  N    . ASP A-2 1 37  ? 7.794   44.646 36.378 1.000 21.63516  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A-2 N    1 
ATOM   1366 C  CA   . ASP A-2 1 37  ? 8.384   45.567 35.417 1.000 22.37623  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A-2 CA   1 
ATOM   1367 C  C    . ASP A-2 1 37  ? 7.342   46.162 34.490 1.000 20.27748  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A-2 C    1 
ATOM   1368 O  O    . ASP A-2 1 37  ? 7.516   47.294 34.027 1.000 24.28067  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A-2 O    1 
ATOM   1369 C  CB   . ASP A-2 1 37  ? 9.448   44.858 34.572 1.000 23.87234  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A-2 CB   1 
ATOM   1370 C  CG   . ASP A-2 1 37  ? 10.717  44.544 35.353 1.000 33.89612  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A-2 CG   1 
ATOM   1371 O  OD1  . ASP A-2 1 37  ? 10.983  45.191 36.390 1.000 33.98625  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A-2 OD1  1 
ATOM   1372 O  OD2  . ASP A-2 1 37  ? 11.457  43.640 34.913 1.000 36.58887  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A-2 OD2  1 
ATOM   1373 N  N    A ASP A-2 1 38  ? 6.261   45.440 34.189 0.552 19.77906  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 N    1 
ATOM   1374 N  N    B ASP A-2 1 38  ? 6.252   45.428 34.213 0.448 19.98762  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 N    1 
ATOM   1375 C  CA   A ASP A-2 1 38  ? 5.284   46.033 33.282 0.552 22.51104  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 CA   1 
ATOM   1376 C  CA   B ASP A-2 1 38  ? 5.267   45.871 33.231 0.448 22.59054  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 CA   1 
ATOM   1377 C  C    A ASP A-2 1 38  ? 3.863   45.863 33.799 0.552 21.98504  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 C    1 
ATOM   1378 C  C    B ASP A-2 1 38  ? 3.879   46.097 33.815 0.448 20.60803  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 C    1 
ATOM   1379 O  O    A ASP A-2 1 38  ? 2.918   45.703 33.025 0.552 22.01966  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 O    1 
ATOM   1380 O  O    B ASP A-2 1 38  ? 2.964   46.482 33.078 0.448 19.64158  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 O    1 
ATOM   1381 C  CB   A ASP A-2 1 38  ? 5.449   45.529 31.850 0.552 26.41214  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 CB   1 
ATOM   1382 C  CB   B ASP A-2 1 38  ? 5.184   44.871 32.067 0.448 25.46373  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 CB   1 
ATOM   1383 C  CG   A ASP A-2 1 38  ? 4.769   44.213 31.625 0.552 30.08688  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 CG   1 
ATOM   1384 C  CG   B ASP A-2 1 38  ? 5.467   45.516 30.723 0.448 37.65764  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 CG   1 
ATOM   1385 O  OD1  A ASP A-2 1 38  ? 4.147   44.035 30.555 0.552 39.45770  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 OD1  1 
ATOM   1386 O  OD1  B ASP A-2 1 38  ? 4.850   46.558 30.415 0.448 32.95020  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 OD1  1 
ATOM   1387 O  OD2  A ASP A-2 1 38  ? 4.849   43.363 32.531 0.552 27.07928  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 OD2  1 
ATOM   1388 O  OD2  B ASP A-2 1 38  ? 6.309   44.978 29.972 0.448 41.42088  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 OD2  1 
ATOM   1389 N  N    . TYR A-2 1 39  ? 3.703   45.889 35.115 1.000 18.54427  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 N    1 
ATOM   1390 C  CA   . TYR A-2 1 39  ? 2.386   45.830 35.730 1.000 18.36774  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CA   1 
ATOM   1391 C  C    . TYR A-2 1 39  ? 1.839   47.251 35.881 1.000 17.70196  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 C    1 
ATOM   1392 O  O    . TYR A-2 1 39  ? 2.424   48.078 36.588 1.000 16.56021  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 O    1 
ATOM   1393 C  CB   . TYR A-2 1 39  ? 2.540   45.138 37.082 1.000 17.09900  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CB   1 
ATOM   1394 C  CG   . TYR A-2 1 39  ? 1.268   45.016 37.875 1.000 15.70968  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CG   1 
ATOM   1395 C  CD1  . TYR A-2 1 39  ? 0.115   44.477 37.309 1.000 16.94876  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CD1  1 
ATOM   1396 C  CD2  . TYR A-2 1 39  ? 1.218   45.443 39.202 1.000 16.38728  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CD2  1 
ATOM   1397 C  CE1  . TYR A-2 1 39  ? -1.054  44.360 38.048 1.000 15.71266  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CE1  1 
ATOM   1398 C  CE2  . TYR A-2 1 39  ? 0.070   45.335 39.935 1.000 16.82782  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CE2  1 
ATOM   1399 C  CZ   . TYR A-2 1 39  ? -1.067  44.798 39.371 1.000 14.63744  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CZ   1 
ATOM   1400 O  OH   . TYR A-2 1 39  ? -2.206  44.732 40.129 1.000 16.87241  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 OH   1 
ATOM   1401 N  N    . LEU A-2 1 40  ? 0.727   47.538 35.212 1.000 17.00186  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A-2 N    1 
ATOM   1402 C  CA   . LEU A-2 1 40  ? 0.240   48.917 35.131 1.000 16.89972  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A-2 CA   1 
ATOM   1403 C  C    . LEU A-2 1 40  ? 0.124   49.615 36.481 1.000 14.85012  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A-2 C    1 
ATOM   1404 O  O    . LEU A-2 1 40  ? 0.563   50.771 36.578 1.000 14.86759  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A-2 O    1 
ATOM   1405 C  CB   . LEU A-2 1 40  ? -1.083  48.984 34.358 1.000 18.99039  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A-2 CB   1 
ATOM   1406 C  CG   . LEU A-2 1 40  ? -1.709  50.385 34.318 1.000 19.47701  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A-2 CG   1 
ATOM   1407 C  CD1  . LEU A-2 1 40  ? -0.891  51.362 33.468 1.000 23.09959  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A-2 CD1  1 
ATOM   1408 C  CD2  . LEU A-2 1 40  ? -3.168  50.317 33.855 1.000 21.77184  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A-2 CD2  1 
ATOM   1409 N  N    . PRO A-2 1 41  ? -0.489  49.027 37.521 1.000 14.40156  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A-2 N    1 
ATOM   1410 C  CA   . PRO A-2 1 41  ? -0.626  49.775 38.780 1.000 14.87320  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A-2 CA   1 
ATOM   1411 C  C    . PRO A-2 1 41  ? 0.715   50.117 39.396 1.000 14.52148  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A-2 C    1 
ATOM   1412 O  O    . PRO A-2 1 41  ? 0.868   51.179 40.019 1.000 14.67070  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A-2 O    1 
ATOM   1413 C  CB   . PRO A-2 1 41  ? -1.478  48.842 39.660 1.000 16.40558  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A-2 CB   1 
ATOM   1414 C  CG   . PRO A-2 1 41  ? -2.247  47.985 38.661 1.000 16.71932  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A-2 CG   1 
ATOM   1415 C  CD   . PRO A-2 1 41  ? -1.239  47.751 37.563 1.000 16.64128  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A-2 CD   1 
ATOM   1416 N  N    . ALA A-2 1 42  ? 1.715   49.246 39.240 1.000 14.90802  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 N    1 
ATOM   1417 C  CA   . ALA A-2 1 42  ? 3.041   49.573 39.745 1.000 14.24084  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 CA   1 
ATOM   1418 C  C    . ALA A-2 1 42  ? 3.659   50.720 38.950 1.000 14.32138  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 C    1 
ATOM   1419 O  O    . ALA A-2 1 42  ? 4.294   51.612 39.527 1.000 14.90682  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 O    1 
ATOM   1420 C  CB   . ALA A-2 1 42  ? 3.943   48.340 39.708 1.000 16.20489  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 CB   1 
ATOM   1421 N  N    . LEU A-2 1 43  ? 3.461   50.727 37.621 1.000 14.75348  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 N    1 
ATOM   1422 C  CA   . LEU A-2 1 43  ? 4.025   51.796 36.800 1.000 13.92295  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CA   1 
ATOM   1423 C  C    . LEU A-2 1 43  ? 3.378   53.139 37.114 1.000 14.56956  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 C    1 
ATOM   1424 O  O    . LEU A-2 1 43  ? 4.076   54.154 37.260 1.000 15.02259  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 O    1 
ATOM   1425 C  CB   . LEU A-2 1 43  ? 3.835   51.468 35.318 1.000 17.17333  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CB   1 
ATOM   1426 C  CG   . LEU A-2 1 43  ? 4.568   50.239 34.790 1.000 18.07383  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CG   1 
ATOM   1427 C  CD1  . LEU A-2 1 43  ? 4.085   49.956 33.364 1.000 21.47748  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CD1  1 
ATOM   1428 C  CD2  . LEU A-2 1 43  ? 6.062   50.466 34.817 1.000 21.17469  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CD2  1 
ATOM   1429 N  N    . LEU A-2 1 44  ? 2.048   53.160 37.233 1.000 14.32402  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 N    1 
ATOM   1430 C  CA   . LEU A-2 1 44  ? 1.362   54.403 37.577 1.000 14.71687  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CA   1 
ATOM   1431 C  C    . LEU A-2 1 44  ? 1.835   54.928 38.927 1.000 14.09236  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 C    1 
ATOM   1432 O  O    . LEU A-2 1 44  ? 2.074   56.139 39.092 1.000 15.29806  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 O    1 
ATOM   1433 C  CB   . LEU A-2 1 44  ? -0.147  54.167 37.628 1.000 16.27468  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CB   1 
ATOM   1434 C  CG   . LEU A-2 1 44  ? -0.880  54.044 36.297 1.000 16.02928  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CG   1 
ATOM   1435 C  CD1  . LEU A-2 1 44  ? -2.292  53.509 36.525 1.000 17.80391  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD1  1 
ATOM   1436 C  CD2  . LEU A-2 1 44  ? -0.919  55.393 35.559 1.000 16.83870  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD2  1 
ATOM   1437 N  N    . ALA A-2 1 45  ? 1.941   54.035 39.933 1.000 13.90335  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A-2 N    1 
ATOM   1438 C  CA   . ALA A-2 1 45  ? 2.272   54.484 41.275 1.000 13.59171  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A-2 CA   1 
ATOM   1439 C  C    . ALA A-2 1 45  ? 3.688   55.026 41.344 1.000 13.74974  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A-2 C    1 
ATOM   1440 O  O    . ALA A-2 1 45  ? 3.937   56.030 42.017 1.000 14.18383  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A-2 O    1 
ATOM   1441 C  CB   . ALA A-2 1 45  ? 2.081   53.337 42.266 1.000 16.02414  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A-2 CB   1 
ATOM   1442 N  N    . GLN A-2 1 46  ? 4.644   54.361 40.678 1.000 13.90845  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 N    1 
ATOM   1443 C  CA   . GLN A-2 1 46  ? 6.017   54.853 40.721 1.000 13.99302  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 CA   1 
ATOM   1444 C  C    . GLN A-2 1 46  ? 6.146   56.175 39.983 1.000 13.27846  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 C    1 
ATOM   1445 O  O    . GLN A-2 1 46  ? 6.801   57.103 40.483 1.000 14.51503  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 O    1 
ATOM   1446 C  CB   . GLN A-2 1 46  ? 6.951   53.822 40.089 1.000 14.85508  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 CB   1 
ATOM   1447 C  CG   . GLN A-2 1 46  ? 7.110   52.543 40.879 1.000 15.40757  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 CG   1 
ATOM   1448 C  CD   . GLN A-2 1 46  ? 7.804   51.478 40.062 1.000 18.49907  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 CD   1 
ATOM   1449 O  OE1  . GLN A-2 1 46  ? 7.161   50.560 39.541 1.000 22.86765  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 OE1  1 
ATOM   1450 N  NE2  . GLN A-2 1 46  ? 9.109   51.603 39.925 1.000 17.53353  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 NE2  1 
ATOM   1451 N  N    . ALA A-2 1 47  ? 5.561   56.278 38.776 1.000 14.21145  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 N    1 
ATOM   1452 C  CA   . ALA A-2 1 47  ? 5.652   57.556 38.068 1.000 13.46918  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 CA   1 
ATOM   1453 C  C    . ALA A-2 1 47  ? 5.024   58.690 38.881 1.000 14.41585  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 C    1 
ATOM   1454 O  O    . ALA A-2 1 47  ? 5.596   59.791 39.000 1.000 15.45017  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 O    1 
ATOM   1455 C  CB   . ALA A-2 1 47  ? 4.972   57.432 36.715 1.000 16.53119  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 CB   1 
ATOM   1456 N  N    . SER A-2 1 48  ? 3.866   58.417 39.492 1.000 13.72013  ? ? ? ? ? ? 24  SER A-2 N    1 
ATOM   1457 C  CA   . SER A-2 1 48  ? 3.178   59.440 40.264 1.000 15.36461  ? ? ? ? ? ? 24  SER A-2 CA   1 
ATOM   1458 C  C    . SER A-2 1 48  ? 4.023   59.855 41.460 1.000 13.49722  ? ? ? ? ? ? 24  SER A-2 C    1 
ATOM   1459 O  O    . SER A-2 1 48  ? 4.223   61.048 41.710 1.000 15.03013  ? ? ? ? ? ? 24  SER A-2 O    1 
ATOM   1460 C  CB   . SER A-2 1 48  ? 1.835   58.872 40.714 1.000 15.12780  ? ? ? ? ? ? 24  SER A-2 CB   1 
ATOM   1461 O  OG   . SER A-2 1 48  ? 1.145   59.730 41.600 1.000 16.15237  ? ? ? ? ? ? 24  SER A-2 OG   1 
ATOM   1462 N  N    . GLN A-2 1 49  ? 4.560   58.876 42.202 1.000 14.09438  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 N    1 
ATOM   1463 C  CA   . GLN A-2 1 49  ? 5.348   59.227 43.379 1.000 14.71267  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 CA   1 
ATOM   1464 C  C    . GLN A-2 1 49  ? 6.575   60.043 43.003 1.000 14.12754  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 C    1 
ATOM   1465 O  O    . GLN A-2 1 49  ? 6.894   61.039 43.660 1.000 14.78742  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 O    1 
ATOM   1466 C  CB   . GLN A-2 1 49  ? 5.738   57.953 44.131 1.000 15.99547  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 CB   1 
ATOM   1467 C  CG   . GLN A-2 1 49  ? 6.596   58.222 45.369 1.000 19.36512  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 CG   1 
ATOM   1468 C  CD   . GLN A-2 1 49  ? 8.084   58.218 45.081 1.000 24.01102  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 CD   1 
ATOM   1469 O  OE1  . GLN A-2 1 49  ? 8.608   57.291 44.458 1.000 27.27152  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 OE1  1 
ATOM   1470 N  NE2  . GLN A-2 1 49  ? 8.779   59.245 45.548 1.000 29.50536  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 NE2  1 
ATOM   1471 N  N    . LEU A-2 1 50  ? 7.281   59.644 41.941 1.000 14.76125  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 N    1 
ATOM   1472 C  CA   . LEU A-2 1 50  ? 8.525   60.331 41.595 1.000 15.59346  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CA   1 
ATOM   1473 C  C    . LEU A-2 1 50  ? 8.265   61.771 41.147 1.000 15.96888  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 C    1 
ATOM   1474 O  O    . LEU A-2 1 50  ? 8.944   62.716 41.591 1.000 16.66050  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 O    1 
ATOM   1475 C  CB   . LEU A-2 1 50  ? 9.282   59.531 40.520 1.000 17.65093  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CB   1 
ATOM   1476 C  CG   . LEU A-2 1 50  ? 9.817   58.173 40.982 1.000 16.00202  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CG   1 
ATOM   1477 C  CD1  . LEU A-2 1 50  ? 10.200  57.288 39.785 1.000 19.57364  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CD1  1 
ATOM   1478 C  CD2  . LEU A-2 1 50  ? 11.008  58.386 41.901 1.000 20.65861  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CD2  1 
ATOM   1479 N  N    A ILE A-2 1 51  ? 7.263   61.960 40.279 0.542 15.24594  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 N    1 
ATOM   1480 N  N    B ILE A-2 1 51  ? 7.269   61.977 40.284 0.458 15.31977  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 N    1 
ATOM   1481 C  CA   A ILE A-2 1 51  ? 6.962   63.296 39.759 0.542 15.85389  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CA   1 
ATOM   1482 C  CA   B ILE A-2 1 51  ? 7.045   63.341 39.804 0.458 15.85927  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CA   1 
ATOM   1483 C  C    A ILE A-2 1 51  ? 6.444   64.211 40.873 0.542 16.58405  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 C    1 
ATOM   1484 C  C    B ILE A-2 1 51  ? 6.464   64.229 40.907 0.458 16.64702  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 C    1 
ATOM   1485 O  O    A ILE A-2 1 51  ? 6.885   65.370 41.036 0.542 17.40556  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 O    1 
ATOM   1486 O  O    B ILE A-2 1 51  ? 6.873   65.398 41.085 0.458 17.67212  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 O    1 
ATOM   1487 C  CB   A ILE A-2 1 51  ? 5.960   63.170 38.595 0.542 16.32541  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CB   1 
ATOM   1488 C  CB   B ILE A-2 1 51  ? 6.170   63.321 38.545 0.458 16.38885  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CB   1 
ATOM   1489 C  CG1  A ILE A-2 1 51  ? 6.585   62.373 37.448 0.542 18.09334  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CG1  1 
ATOM   1490 C  CG1  B ILE A-2 1 51  ? 6.899   62.614 37.411 0.458 16.05062  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CG1  1 
ATOM   1491 C  CG2  A ILE A-2 1 51  ? 5.500   64.534 38.105 0.542 17.17058  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CG2  1 
ATOM   1492 C  CG2  B ILE A-2 1 51  ? 5.778   64.726 38.136 0.458 19.38906  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CG2  1 
ATOM   1493 C  CD1  A ILE A-2 1 51  ? 7.910   62.907 37.032 0.542 15.74434  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CD1  1 
ATOM   1494 C  CD1  B ILE A-2 1 51  ? 5.976   62.322 36.335 0.458 21.32997  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CD1  1 
ATOM   1495 N  N    . SER A-2 1 52  ? 5.502   63.696 41.670 1.000 14.51147  ? ? ? ? ? ? 28  SER A-2 N    1 
ATOM   1496 C  CA   . SER A-2 1 52  ? 4.929   64.474 42.755 1.000 15.76882  ? ? ? ? ? ? 28  SER A-2 CA   1 
ATOM   1497 C  C    . SER A-2 1 52  ? 5.993   64.858 43.766 1.000 15.66497  ? ? ? ? ? ? 28  SER A-2 C    1 
ATOM   1498 O  O    . SER A-2 1 52  ? 6.025   66.003 44.225 1.000 16.62008  ? ? ? ? ? ? 28  SER A-2 O    1 
ATOM   1499 C  CB   . SER A-2 1 52  ? 3.822   63.688 43.456 1.000 16.20744  ? ? ? ? ? ? 28  SER A-2 CB   1 
ATOM   1500 O  OG   . SER A-2 1 52  ? 2.650   63.691 42.668 1.000 18.88513  ? ? ? ? ? ? 28  SER A-2 OG   1 
ATOM   1501 N  N    A SER A-2 1 53  ? 6.871   63.918 44.131 0.417 16.06273  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 N    1 
ATOM   1502 N  N    B SER A-2 1 53  ? 6.863   63.914 44.135 0.350 16.07584  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 N    1 
ATOM   1503 N  N    C SER A-2 1 53  ? 6.862   63.917 44.138 0.233 16.10145  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 N    1 
ATOM   1504 C  CA   A SER A-2 1 53  ? 7.869   64.212 45.153 0.417 16.67935  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 CA   1 
ATOM   1505 C  CA   B SER A-2 1 53  ? 7.871   64.209 45.146 0.350 16.70127  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 CA   1 
ATOM   1506 C  CA   C SER A-2 1 53  ? 7.850   64.229 45.165 0.233 16.72485  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 CA   1 
ATOM   1507 C  C    A SER A-2 1 53  ? 8.773   65.359 44.725 0.417 17.59219  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 C    1 
ATOM   1508 C  C    B SER A-2 1 53  ? 8.745   65.377 44.717 0.350 17.61723  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 C    1 
ATOM   1509 C  C    C SER A-2 1 53  ? 8.780   65.354 44.727 0.233 17.65295  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 C    1 
ATOM   1510 O  O    A SER A-2 1 53  ? 9.189   66.178 45.554 0.417 17.69511  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 O    1 
ATOM   1511 O  O    B SER A-2 1 53  ? 9.116   66.225 45.539 0.350 17.66550  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 O    1 
ATOM   1512 O  O    C SER A-2 1 53  ? 9.223   66.152 45.562 0.233 17.70642  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 O    1 
ATOM   1513 C  CB   A SER A-2 1 53  ? 8.683   62.962 45.472 0.417 17.72586  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 CB   1 
ATOM   1514 C  CB   B SER A-2 1 53  ? 8.728   62.977 45.403 0.350 17.66699  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 CB   1 
ATOM   1515 C  CB   C SER A-2 1 53  ? 8.636   62.981 45.546 0.233 17.75215  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 CB   1 
ATOM   1516 O  OG   A SER A-2 1 53  ? 7.905   62.025 46.202 0.417 16.05564  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 OG   1 
ATOM   1517 O  OG   B SER A-2 1 53  ? 9.830   63.311 46.222 0.350 19.62844  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 OG   1 
ATOM   1518 O  OG   C SER A-2 1 53  ? 9.483   62.591 44.487 0.233 16.00139  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 OG   1 
ATOM   1519 N  N    . GLU A-2 1 54  ? 9.093   65.437 43.430 1.000 16.57187  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A-2 N    1 
ATOM   1520 C  CA   . GLU A-2 1 54  ? 9.860   66.582 42.944 1.000 16.81656  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A-2 CA   1 
ATOM   1521 C  C    . GLU A-2 1 54  ? 9.119   67.882 43.230 1.000 16.67273  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A-2 C    1 
ATOM   1522 O  O    . GLU A-2 1 54  ? 9.713   68.855 43.731 1.000 18.75952  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A-2 O    1 
ATOM   1523 C  CB   . GLU A-2 1 54  ? 10.099  66.458 41.434 1.000 17.95923  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A-2 CB   1 
ATOM   1524 C  CG   . GLU A-2 1 54  ? 11.104  65.389 41.074 1.000 17.88074  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A-2 CG   1 
ATOM   1525 C  CD   . GLU A-2 1 54  ? 11.316  65.255 39.580 1.000 20.09472  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A-2 CD   1 
ATOM   1526 O  OE1  . GLU A-2 1 54  ? 10.739  66.038 38.794 1.000 21.17024  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A-2 OE1  1 
ATOM   1527 O  OE2  . GLU A-2 1 54  ? 12.079  64.339 39.216 1.000 21.13860  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A-2 OE2  1 
ATOM   1528 N  N    . PHE A-2 1 55  ? 7.821   67.936 42.873 1.000 16.47467  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 N    1 
ATOM   1529 C  CA   . PHE A-2 1 55  ? 7.144   69.220 43.102 1.000 17.04922  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CA   1 
ATOM   1530 C  C    . PHE A-2 1 55  ? 6.901   69.523 44.589 1.000 15.99515  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 C    1 
ATOM   1531 O  O    . PHE A-2 1 55  ? 6.856   70.704 44.998 1.000 16.57399  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 O    1 
ATOM   1532 C  CB   . PHE A-2 1 55  ? 5.861   69.404 42.305 1.000 17.31287  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CB   1 
ATOM   1533 C  CG   . PHE A-2 1 55  ? 5.441   70.849 42.286 1.000 18.11008  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CG   1 
ATOM   1534 C  CD1  . PHE A-2 1 55  ? 6.187   71.769 41.564 1.000 18.60778  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CD1  1 
ATOM   1535 C  CD2  . PHE A-2 1 55  ? 4.383   71.303 43.069 1.000 20.17231  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CD2  1 
ATOM   1536 C  CE1  . PHE A-2 1 55  ? 5.867   73.121 41.577 1.000 21.18266  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CE1  1 
ATOM   1537 C  CE2  . PHE A-2 1 55  ? 4.049   72.654 43.092 1.000 18.41551  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CE2  1 
ATOM   1538 C  CZ   . PHE A-2 1 55  ? 4.786   73.561 42.336 1.000 19.97434  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CZ   1 
ATOM   1539 N  N    . HIS A-2 1 56  ? 6.737   68.494 45.413 1.000 15.91181  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A-2 N    1 
ATOM   1540 C  CA   . HIS A-2 1 56  ? 6.491   68.742 46.829 1.000 15.49065  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A-2 CA   1 
ATOM   1541 C  C    . HIS A-2 1 56  ? 7.634   69.508 47.476 1.000 17.94609  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A-2 C    1 
ATOM   1542 O  O    . HIS A-2 1 56  ? 7.406   70.291 48.407 1.000 17.78040  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A-2 O    1 
ATOM   1543 C  CB   . HIS A-2 1 56  ? 6.308   67.418 47.557 1.000 16.08909  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A-2 CB   1 
ATOM   1544 C  CG   . HIS A-2 1 56  ? 5.089   66.666 47.146 1.000 16.01482  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A-2 CG   1 
ATOM   1545 N  ND1  . HIS A-2 1 56  ? 4.874   65.359 47.518 1.000 18.79160  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A-2 ND1  1 
ATOM   1546 C  CD2  . HIS A-2 1 56  ? 4.019   67.035 46.406 1.000 16.59538  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A-2 CD2  1 
ATOM   1547 C  CE1  . HIS A-2 1 56  ? 3.721   64.948 47.016 1.000 17.60527  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A-2 CE1  1 
ATOM   1548 N  NE2  . HIS A-2 1 56  ? 3.185   65.944 46.335 1.000 18.04497  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A-2 NE2  1 
ATOM   1549 N  N    A GLU A-2 1 57  ? 8.868   69.283 47.021 0.394 17.14641  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 N    1 
ATOM   1550 N  N    B GLU A-2 1 57  ? 8.868   69.295 47.016 0.606 17.08000  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 N    1 
ATOM   1551 C  CA   A GLU A-2 1 57  ? 9.994   70.064 47.527 0.394 18.19569  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 CA   1 
ATOM   1552 C  CA   B GLU A-2 1 57  ? 9.989   70.068 47.547 0.606 18.01309  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 CA   1 
ATOM   1553 C  C    A GLU A-2 1 57  ? 9.766   71.554 47.301 0.394 19.39035  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 C    1 
ATOM   1554 C  C    B GLU A-2 1 57  ? 9.790   71.561 47.296 0.606 19.33596  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 C    1 
ATOM   1555 O  O    A GLU A-2 1 57  ? 10.001  72.380 48.199 0.394 20.52511  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 O    1 
ATOM   1556 O  O    B GLU A-2 1 57  ? 10.052  72.396 48.179 0.606 20.29299  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 O    1 
ATOM   1557 C  CB   A GLU A-2 1 57  ? 11.275  69.611 46.828 0.394 22.31852  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 CB   1 
ATOM   1558 C  CB   B GLU A-2 1 57  ? 11.299  69.570 46.929 0.606 22.36538  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 CB   1 
ATOM   1559 C  CG   A GLU A-2 1 57  ? 12.526  70.299 47.330 0.394 25.37075  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 CG   1 
ATOM   1560 C  CG   B GLU A-2 1 57  ? 11.598  68.110 47.231 0.606 21.90748  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 CG   1 
ATOM   1561 C  CD   A GLU A-2 1 57  ? 13.568  69.316 47.815 0.394 35.99664  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 CD   1 
ATOM   1562 C  CD   B GLU A-2 1 57  ? 13.029  67.716 46.918 0.606 38.85851  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 CD   1 
ATOM   1563 O  OE1  A GLU A-2 1 57  ? 14.654  69.245 47.200 0.394 45.30877  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 OE1  1 
ATOM   1564 O  OE1  B GLU A-2 1 57  ? 13.678  68.404 46.100 0.606 38.23204  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 OE1  1 
ATOM   1565 O  OE2  A GLU A-2 1 57  ? 13.296  68.612 48.811 0.394 37.97540  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 OE2  1 
ATOM   1566 O  OE2  B GLU A-2 1 57  ? 13.505  66.714 47.492 0.606 44.18984  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 OE2  1 
ATOM   1567 N  N    . VAL A-2 1 58  ? 9.286   71.914 46.112 1.000 18.21514  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 N    1 
ATOM   1568 C  CA   . VAL A-2 1 58  ? 9.011   73.313 45.805 1.000 18.00371  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 CA   1 
ATOM   1569 C  C    . VAL A-2 1 58  ? 7.884   73.834 46.682 1.000 19.31017  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 C    1 
ATOM   1570 O  O    . VAL A-2 1 58  ? 7.958   74.943 47.240 1.000 18.61518  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 O    1 
ATOM   1571 C  CB   . VAL A-2 1 58  ? 8.677   73.476 44.313 1.000 17.95812  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 CB   1 
ATOM   1572 C  CG1  . VAL A-2 1 58  ? 8.412   74.930 43.990 1.000 20.15839  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 CG1  1 
ATOM   1573 C  CG2  . VAL A-2 1 58  ? 9.814   72.919 43.445 1.000 21.44758  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 CG2  1 
ATOM   1574 N  N    . ALA A-2 1 59  ? 6.812   73.046 46.809 1.000 17.75956  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A-2 N    1 
ATOM   1575 C  CA   . ALA A-2 1 59  ? 5.682   73.482 47.623 1.000 17.39595  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A-2 CA   1 
ATOM   1576 C  C    . ALA A-2 1 59  ? 6.130   73.794 49.044 1.000 17.63085  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A-2 C    1 
ATOM   1577 O  O    . ALA A-2 1 59  ? 5.757   74.833 49.608 1.000 17.92641  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A-2 O    1 
ATOM   1578 C  CB   . ALA A-2 1 59  ? 4.562   72.439 47.603 1.000 17.03596  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A-2 CB   1 
ATOM   1579 N  N    A ARG A-2 1 60  ? 6.951   72.920 49.631 0.394 16.45529  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 N    1 
ATOM   1580 N  N    B ARG A-2 1 60  ? 6.942   72.917 49.636 0.606 16.39417  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 N    1 
ATOM   1581 C  CA   A ARG A-2 1 60  ? 7.380   73.133 51.011 0.394 17.69402  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 CA   1 
ATOM   1582 C  CA   B ARG A-2 1 60  ? 7.400   73.158 51.002 0.606 17.71352  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 CA   1 
ATOM   1583 C  C    A ARG A-2 1 60  ? 8.368   74.285 51.132 0.394 19.22575  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 C    1 
ATOM   1584 C  C    B ARG A-2 1 60  ? 8.280   74.397 51.080 0.606 19.26264  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 C    1 
ATOM   1585 O  O    A ARG A-2 1 60  ? 8.437   74.927 52.190 0.394 17.27496  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 O    1 
ATOM   1586 O  O    B ARG A-2 1 60  ? 8.149   75.196 52.020 0.606 18.15673  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 O    1 
ATOM   1587 C  CB   A ARG A-2 1 60  ? 7.965   71.853 51.601 0.394 18.54738  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 CB   1 
ATOM   1588 C  CB   B ARG A-2 1 60  ? 8.130   71.938 51.555 0.606 18.53200  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 CB   1 
ATOM   1589 C  CG   A ARG A-2 1 60  ? 6.919   70.792 51.880 0.394 17.86246  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 CG   1 
ATOM   1590 C  CG   B ARG A-2 1 60  ? 7.234   70.730 51.720 0.606 17.08125  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 CG   1 
ATOM   1591 C  CD   A ARG A-2 1 60  ? 7.505   69.639 52.664 0.394 20.81149  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 CD   1 
ATOM   1592 C  CD   B ARG A-2 1 60  ? 7.930   69.620 52.478 0.606 18.75803  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 CD   1 
ATOM   1593 N  NE   A ARG A-2 1 60  ? 8.459   68.871 51.870 0.394 19.87255  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 NE   1 
ATOM   1594 N  NE   B ARG A-2 1 60  ? 7.204   68.362 52.306 0.606 19.51888  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 NE   1 
ATOM   1595 C  CZ   A ARG A-2 1 60  ? 8.144   67.781 51.175 0.394 19.81934  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 CZ   1 
ATOM   1596 C  CZ   B ARG A-2 1 60  ? 7.487   67.457 51.373 0.606 22.87573  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 CZ   1 
ATOM   1597 N  NH1  A ARG A-2 1 60  ? 9.075   67.153 50.471 0.394 22.02855  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 NH1  1 
ATOM   1598 N  NH1  B ARG A-2 1 60  ? 6.747   66.364 51.261 0.606 21.78409  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 NH1  1 
ATOM   1599 N  NH2  A ARG A-2 1 60  ? 6.896   67.323 51.175 0.394 21.32684  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 NH2  1 
ATOM   1600 N  NH2  B ARG A-2 1 60  ? 8.515   67.635 50.554 0.606 20.74261  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 NH2  1 
ATOM   1601 N  N    A GLN A-2 1 61  ? 9.154   74.553 50.084 0.394 19.46713  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 N    1 
ATOM   1602 N  N    B GLN A-2 1 61  ? 9.197   74.569 50.117 0.606 19.35084  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 N    1 
ATOM   1603 C  CA   A GLN A-2 1 61  ? 9.995   75.743 50.112 0.394 22.65981  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 CA   1 
ATOM   1604 C  CA   B GLN A-2 1 61  ? 10.012  75.777 50.099 0.606 22.65871  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 CA   1 
ATOM   1605 C  C    A GLN A-2 1 61  ? 9.172   77.023 50.049 0.394 20.76060  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 C    1 
ATOM   1606 C  C    B GLN A-2 1 61  ? 9.159   77.033 50.073 0.606 20.75506  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 C    1 
ATOM   1607 O  O    A GLN A-2 1 61  ? 9.665   78.089 50.438 0.394 24.51848  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 O    1 
ATOM   1608 O  O    B GLN A-2 1 61  ? 9.621   78.098 50.505 0.606 24.53636  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 O    1 
ATOM   1609 C  CB   A GLN A-2 1 61  ? 11.018  75.693 48.976 0.394 24.31122  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 CB   1 
ATOM   1610 C  CB   B GLN A-2 1 61  ? 10.939  75.759 48.885 0.606 24.29137  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 CB   1 
ATOM   1611 C  CG   A GLN A-2 1 61  ? 12.095  74.639 49.177 0.394 30.93152  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 CG   1 
ATOM   1612 C  CG   B GLN A-2 1 61  ? 12.086  74.782 49.011 0.606 30.85965  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 CG   1 
ATOM   1613 C  CD   A GLN A-2 1 61  ? 12.718  74.696 50.562 0.394 29.87948  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 CD   1 
ATOM   1614 C  CD   B GLN A-2 1 61  ? 12.890  74.648 47.733 0.606 38.36561  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 CD   1 
ATOM   1615 O  OE1  A GLN A-2 1 61  ? 12.938  75.775 51.109 0.394 32.21905  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 OE1  1 
ATOM   1616 O  OE1  B GLN A-2 1 61  ? 12.516  75.184 46.686 0.606 37.76766  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 OE1  1 
ATOM   1617 N  NE2  A GLN A-2 1 61  ? 12.997  73.533 51.139 0.394 28.71517  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 NE2  1 
ATOM   1618 N  NE2  B GLN A-2 1 61  ? 13.996  73.916 47.808 0.606 40.95351  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 NE2  1 
ATOM   1619 N  N    . HIS A-2 1 62  ? 7.931   76.942 49.571 1.000 19.58636  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 N    1 
ATOM   1620 C  CA   . HIS A-2 1 62  ? 7.010   78.068 49.560 1.000 19.33633  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 CA   1 
ATOM   1621 C  C    . HIS A-2 1 62  ? 6.027   78.045 50.729 1.000 19.51593  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 C    1 
ATOM   1622 O  O    . HIS A-2 1 62  ? 5.033   78.783 50.709 1.000 21.92457  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 O    1 
ATOM   1623 C  CB   . HIS A-2 1 62  ? 6.283   78.138 48.213 1.000 22.08369  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 CB   1 
ATOM   1624 C  CG   . HIS A-2 1 62  ? 7.153   78.623 47.099 1.000 21.83611  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 CG   1 
ATOM   1625 N  ND1  . HIS A-2 1 62  ? 8.133   77.844 46.521 1.000 24.44282  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 ND1  1 
ATOM   1626 C  CD2  . HIS A-2 1 62  ? 7.243   79.841 46.515 1.000 25.15262  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 CD2  1 
ATOM   1627 C  CE1  . HIS A-2 1 62  ? 8.761   78.551 45.595 1.000 26.32279  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 CE1  1 
ATOM   1628 N  NE2  . HIS A-2 1 62  ? 8.236   79.762 45.569 1.000 30.10581  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 NE2  1 
ATOM   1629 N  N    . GLY A-2 1 63  ? 6.284   77.223 51.744 1.000 19.12210  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A-2 N    1 
ATOM   1630 C  CA   . GLY A-2 1 63  ? 5.478   77.220 52.952 1.000 19.79124  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A-2 CA   1 
ATOM   1631 C  C    . GLY A-2 1 63  ? 4.213   76.391 52.912 1.000 21.19469  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A-2 C    1 
ATOM   1632 O  O    . GLY A-2 1 63  ? 3.384   76.521 53.818 1.000 22.99729  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A-2 O    1 
ATOM   1633 N  N    . PHE A-2 1 64  ? 4.028   75.539 51.909 1.000 17.85634  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 N    1 
ATOM   1634 C  CA   . PHE A-2 1 64  ? 2.837   74.708 51.806 1.000 18.59952  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CA   1 
ATOM   1635 C  C    . PHE A-2 1 64  ? 3.152   73.277 52.200 1.000 16.51937  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 C    1 
ATOM   1636 O  O    . PHE A-2 1 64  ? 4.192   72.728 51.813 1.000 18.26119  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 O    1 
ATOM   1637 C  CB   . PHE A-2 1 64  ? 2.337   74.650 50.359 1.000 18.14651  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CB   1 
ATOM   1638 C  CG   . PHE A-2 1 64  ? 1.542   75.837 49.932 1.000 19.10388  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CG   1 
ATOM   1639 C  CD1  . PHE A-2 1 64  ? 2.151   77.063 49.730 1.000 22.21556  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CD1  1 
ATOM   1640 C  CD2  . PHE A-2 1 64  ? 0.185   75.714 49.672 1.000 23.25901  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CD2  1 
ATOM   1641 C  CE1  . PHE A-2 1 64  ? 1.410   78.165 49.317 1.000 26.80283  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CE1  1 
ATOM   1642 C  CE2  . PHE A-2 1 64  ? -0.562  76.803 49.260 1.000 26.45410  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CE2  1 
ATOM   1643 C  CZ   . PHE A-2 1 64  ? 0.054   78.032 49.085 1.000 25.54412  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CZ   1 
ATOM   1644 N  N    . SER A-2 1 65  ? 2.228   72.655 52.933 1.000 17.22672  ? ? ? ? ? ? 41  SER A-2 N    1 
ATOM   1645 C  CA   . SER A-2 1 65  ? 2.225   71.206 53.036 1.000 17.80464  ? ? ? ? ? ? 41  SER A-2 CA   1 
ATOM   1646 C  C    . SER A-2 1 65  ? 1.662   70.590 51.754 1.000 15.90359  ? ? ? ? ? ? 41  SER A-2 C    1 
ATOM   1647 O  O    . SER A-2 1 65  ? 1.011   71.261 50.953 1.000 16.83638  ? ? ? ? ? ? 41  SER A-2 O    1 
ATOM   1648 C  CB   . SER A-2 1 65  ? 1.396   70.765 54.245 1.000 18.45627  ? ? ? ? ? ? 41  SER A-2 CB   1 
ATOM   1649 O  OG   . SER A-2 1 65  ? 0.008   70.868 53.942 1.000 21.20302  ? ? ? ? ? ? 41  SER A-2 OG   1 
ATOM   1650 N  N    . VAL A-2 1 66  ? 1.913   69.294 51.577 1.000 16.66865  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A-2 N    1 
ATOM   1651 C  CA   . VAL A-2 1 66  ? 1.376   68.605 50.403 1.000 16.50675  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A-2 CA   1 
ATOM   1652 C  C    . VAL A-2 1 66  ? -0.147  68.726 50.350 1.000 16.45599  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A-2 C    1 
ATOM   1653 O  O    . VAL A-2 1 66  ? -0.727  69.037 49.301 1.000 16.90075  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A-2 O    1 
ATOM   1654 C  CB   . VAL A-2 1 66  ? 1.843   67.142 50.377 1.000 16.60747  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A-2 CB   1 
ATOM   1655 C  CG1  . VAL A-2 1 66  ? 1.114   66.354 49.288 1.000 18.89842  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A-2 CG1  1 
ATOM   1656 C  CG2  . VAL A-2 1 66  ? 3.349   67.067 50.165 1.000 21.26622  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A-2 CG2  1 
ATOM   1657 N  N    A SER A-2 1 67  ? -0.814  68.481 51.488 0.622 18.14971  ? ? ? ? ? ? 43  SER A-2 N    1 
ATOM   1658 N  N    B SER A-2 1 67  ? -0.825  68.474 51.473 0.378 18.21014  ? ? ? ? ? ? 43  SER A-2 N    1 
ATOM   1659 C  CA   A SER A-2 1 67  ? -2.276  68.490 51.504 0.622 17.53211  ? ? ? ? ? ? 43  SER A-2 CA   1 
ATOM   1660 C  CA   B SER A-2 1 67  ? -2.287  68.482 51.429 0.378 17.50745  ? ? ? ? ? ? 43  SER A-2 CA   1 
ATOM   1661 C  C    A SER A-2 1 67  ? -2.834  69.882 51.243 0.622 16.98252  ? ? ? ? ? ? 43  SER A-2 C    1 
ATOM   1662 C  C    B SER A-2 1 67  ? -2.839  69.891 51.228 0.378 17.11394  ? ? ? ? ? ? 43  SER A-2 C    1 
ATOM   1663 O  O    A SER A-2 1 67  ? -3.847  70.029 50.549 0.622 17.73340  ? ? ? ? ? ? 43  SER A-2 O    1 
ATOM   1664 O  O    B SER A-2 1 67  ? -3.847  70.074 50.535 0.378 17.75179  ? ? ? ? ? ? 43  SER A-2 O    1 
ATOM   1665 C  CB   A SER A-2 1 67  ? -2.792  67.941 52.836 0.622 20.56138  ? ? ? ? ? ? 43  SER A-2 CB   1 
ATOM   1666 C  CB   B SER A-2 1 67  ? -2.867  67.822 52.678 0.378 20.40352  ? ? ? ? ? ? 43  SER A-2 CB   1 
ATOM   1667 O  OG   A SER A-2 1 67  ? -2.557  66.551 52.919 0.622 23.07101  ? ? ? ? ? ? 43  SER A-2 OG   1 
ATOM   1668 O  OG   B SER A-2 1 67  ? -2.447  68.515 53.831 0.378 21.18857  ? ? ? ? ? ? 43  SER A-2 OG   1 
ATOM   1669 N  N    A GLU A-2 1 68  ? -2.196  70.916 51.793 0.622 16.63218  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 N    1 
ATOM   1670 N  N    B GLU A-2 1 68  ? -2.198  70.903 51.823 0.378 16.77753  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 N    1 
ATOM   1671 C  CA   A GLU A-2 1 68  ? -2.652  72.278 51.540 0.622 18.35989  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CA   1 
ATOM   1672 C  CA   B GLU A-2 1 68  ? -2.599  72.285 51.563 0.378 18.48979  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CA   1 
ATOM   1673 C  C    A GLU A-2 1 68  ? -2.491  72.643 50.073 0.622 16.94369  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 C    1 
ATOM   1674 C  C    B GLU A-2 1 68  ? -2.498  72.605 50.080 0.378 16.98073  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 C    1 
ATOM   1675 O  O    A GLU A-2 1 68  ? -3.372  73.279 49.480 0.622 17.38661  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 O    1 
ATOM   1676 O  O    B GLU A-2 1 68  ? -3.411  73.195 49.490 0.378 17.49184  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 O    1 
ATOM   1677 C  CB   A GLU A-2 1 68  ? -1.871  73.249 52.424 0.622 19.23135  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CB   1 
ATOM   1678 C  CB   B GLU A-2 1 68  ? -1.704  73.244 52.350 0.378 18.65487  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CB   1 
ATOM   1679 C  CG   A GLU A-2 1 68  ? -2.135  73.035 53.915 0.622 21.03662  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CG   1 
ATOM   1680 C  CG   B GLU A-2 1 68  ? -2.107  73.469 53.797 0.378 18.84815  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CG   1 
ATOM   1681 C  CD   A GLU A-2 1 68  ? -0.998  73.521 54.798 0.622 25.26794  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CD   1 
ATOM   1682 C  CD   B GLU A-2 1 68  ? -1.037  74.203 54.586 0.378 21.16609  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CD   1 
ATOM   1683 O  OE1  A GLU A-2 1 68  ? -0.075  74.192 54.269 0.622 24.90241  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE1  1 
ATOM   1684 O  OE1  B GLU A-2 1 68  ? -1.346  75.260 55.177 0.378 25.85503  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE1  1 
ATOM   1685 O  OE2  A GLU A-2 1 68  ? -1.032  73.231 56.023 0.622 28.54753  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE2  1 
ATOM   1686 O  OE2  B GLU A-2 1 68  ? 0.121   73.720 54.617 0.378 19.15754  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE2  1 
ATOM   1687 N  N    . TRP A-2 1 69  ? -1.361  72.256 49.476 1.000 16.48896  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 N    1 
ATOM   1688 C  CA   . TRP A-2 1 69  ? -1.158  72.461 48.047 1.000 16.39294  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 CA   1 
ATOM   1689 C  C    . TRP A-2 1 69  ? -2.237  71.752 47.235 1.000 16.22791  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 C    1 
ATOM   1690 O  O    . TRP A-2 1 69  ? -2.851  72.347 46.353 1.000 16.17242  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 O    1 
ATOM   1691 C  CB   . TRP A-2 1 69  ? 0.239   71.964 47.663 1.000 17.36360  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 CB   1 
ATOM   1692 C  CG   . TRP A-2 1 69  ? 0.395   71.598 46.196 1.000 16.22615  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 CG   1 
ATOM   1693 C  CD1  . TRP A-2 1 69  ? 0.622   70.362 45.702 1.000 16.69912  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 CD1  1 
ATOM   1694 C  CD2  . TRP A-2 1 69  ? 0.297   72.475 45.063 1.000 16.51870  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 CD2  1 
ATOM   1695 N  NE1  . TRP A-2 1 69  ? 0.706   70.400 44.329 1.000 18.52519  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 NE1  1 
ATOM   1696 C  CE2  . TRP A-2 1 69  ? 0.501   71.691 43.913 1.000 17.23106  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 CE2  1 
ATOM   1697 C  CE3  . TRP A-2 1 69  ? 0.070   73.849 44.909 1.000 17.36248  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 CE3  1 
ATOM   1698 C  CZ2  . TRP A-2 1 69  ? 0.472   72.230 42.619 1.000 17.41137  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 CZ2  1 
ATOM   1699 C  CZ3  . TRP A-2 1 69  ? 0.056   74.382 43.624 1.000 17.77529  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 CZ3  1 
ATOM   1700 C  CH2  . TRP A-2 1 69  ? 0.251   73.576 42.501 1.000 18.08830  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 CH2  1 
ATOM   1701 N  N    . ARG A-2 1 70  ? -2.493  70.474 47.534 1.000 15.18374  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 N    1 
ATOM   1702 C  CA   . ARG A-2 1 70  ? -3.498  69.740 46.760 1.000 15.44596  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CA   1 
ATOM   1703 C  C    . ARG A-2 1 70  ? -4.868  70.395 46.852 1.000 16.00324  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 C    1 
ATOM   1704 O  O    . ARG A-2 1 70  ? -5.556  70.547 45.838 1.000 16.68588  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 O    1 
ATOM   1705 C  CB   . ARG A-2 1 70  ? -3.577  68.285 47.219 1.000 15.82907  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CB   1 
ATOM   1706 C  CG   . ARG A-2 1 70  ? -2.356  67.466 46.851 1.000 15.61293  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CG   1 
ATOM   1707 C  CD   . ARG A-2 1 70  ? -2.444  66.075 47.450 1.000 19.15916  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CD   1 
ATOM   1708 N  NE   . ARG A-2 1 70  ? -1.316  65.237 47.036 1.000 17.98617  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NE   1 
ATOM   1709 C  CZ   . ARG A-2 1 70  ? -1.026  64.054 47.574 1.000 22.35322  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CZ   1 
ATOM   1710 N  NH1  . ARG A-2 1 70  ? -1.754  63.572 48.577 1.000 29.82062  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH1  1 
ATOM   1711 N  NH2  . ARG A-2 1 70  ? 0.010   63.368 47.124 1.000 24.65887  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH2  1 
ATOM   1712 N  N    . VAL A-2 1 71  ? -5.279  70.796 48.058 1.000 15.93702  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A-2 N    1 
ATOM   1713 C  CA   . VAL A-2 1 71  ? -6.608  71.388 48.225 1.000 17.51417  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A-2 CA   1 
ATOM   1714 C  C    . VAL A-2 1 71  ? -6.702  72.732 47.511 1.000 17.42660  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A-2 C    1 
ATOM   1715 O  O    . VAL A-2 1 71  ? -7.644  72.988 46.744 1.000 18.37266  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A-2 O    1 
ATOM   1716 C  CB   . VAL A-2 1 71  ? -6.965  71.499 49.720 1.000 17.02559  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A-2 CB   1 
ATOM   1717 C  CG1  . VAL A-2 1 71  ? -8.163  72.431 49.904 1.000 21.26167  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A-2 CG1  1 
ATOM   1718 C  CG2  . VAL A-2 1 71  ? -7.260  70.115 50.280 1.000 19.92201  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A-2 CG2  1 
ATOM   1719 N  N    . MET A-2 1 72  ? -5.732  73.622 47.751 1.000 17.82854  ? ? ? ? ? ? 48  MET A-2 N    1 
ATOM   1720 C  CA   . MET A-2 1 72  ? -5.839  74.946 47.141 1.000 19.32703  ? ? ? ? ? ? 48  MET A-2 CA   1 
ATOM   1721 C  C    . MET A-2 1 72  ? -5.729  74.876 45.625 1.000 18.15957  ? ? ? ? ? ? 48  MET A-2 C    1 
ATOM   1722 O  O    . MET A-2 1 72  ? -6.485  75.554 44.915 1.000 20.27068  ? ? ? ? ? ? 48  MET A-2 O    1 
ATOM   1723 C  CB   . MET A-2 1 72  ? -4.812  75.906 47.731 1.000 20.33171  ? ? ? ? ? ? 48  MET A-2 CB   1 
ATOM   1724 C  CG   . MET A-2 1 72  ? -5.399  76.734 48.868 1.000 25.89554  ? ? ? ? ? ? 48  MET A-2 CG   1 
ATOM   1725 S  SD   . MET A-2 1 72  ? -4.242  77.900 49.612 1.000 24.77181  ? ? ? ? ? ? 48  MET A-2 SD   1 
ATOM   1726 C  CE   . MET A-2 1 72  ? -3.394  76.800 50.734 1.000 27.75790  ? ? ? ? ? ? 48  MET A-2 CE   1 
ATOM   1727 N  N    . ALA A-2 1 73  ? -4.798  74.066 45.100 1.000 16.71868  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A-2 N    1 
ATOM   1728 C  CA   . ALA A-2 1 73  ? -4.675  73.924 43.656 1.000 16.91734  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A-2 CA   1 
ATOM   1729 C  C    . ALA A-2 1 73  ? -5.938  73.323 43.055 1.000 17.51357  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A-2 C    1 
ATOM   1730 O  O    . ALA A-2 1 73  ? -6.338  73.705 41.949 1.000 20.81797  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A-2 O    1 
ATOM   1731 C  CB   . ALA A-2 1 73  ? -3.443  73.073 43.320 1.000 18.44500  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A-2 CB   1 
ATOM   1732 N  N    . SER A-2 1 74  ? -6.598  72.397 43.772 1.000 17.98194  ? ? ? ? ? ? 50  SER A-2 N    1 
ATOM   1733 C  CA   . SER A-2 1 74  ? -7.795  71.759 43.234 1.000 18.46316  ? ? ? ? ? ? 50  SER A-2 CA   1 
ATOM   1734 C  C    . SER A-2 1 74  ? -8.985  72.700 43.224 1.000 20.70801  ? ? ? ? ? ? 50  SER A-2 C    1 
ATOM   1735 O  O    . SER A-2 1 74  ? -9.876  72.563 42.376 1.000 22.57054  ? ? ? ? ? ? 50  SER A-2 O    1 
ATOM   1736 C  CB   . SER A-2 1 74  ? -8.140  70.534 44.070 1.000 19.85197  ? ? ? ? ? ? 50  SER A-2 CB   1 
ATOM   1737 O  OG   . SER A-2 1 74  ? -7.195  69.500 43.864 1.000 20.49409  ? ? ? ? ? ? 50  SER A-2 OG   1 
ATOM   1738 N  N    . LEU A-2 1 75  ? -9.027  73.645 44.157 1.000 18.82353  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 N    1 
ATOM   1739 C  CA   . LEU A-2 1 75  ? -10.153 74.566 44.230 1.000 20.02577  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CA   1 
ATOM   1740 C  C    . LEU A-2 1 75  ? -9.935  75.824 43.399 1.000 23.34023  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 C    1 
ATOM   1741 O  O    . LEU A-2 1 75  ? -10.909 76.521 43.078 1.000 23.07838  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 O    1 
ATOM   1742 C  CB   . LEU A-2 1 75  ? -10.420 74.918 45.697 1.000 18.93546  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CB   1 
ATOM   1743 C  CG   . LEU A-2 1 75  ? -10.913 73.768 46.573 1.000 19.57494  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CG   1 
ATOM   1744 C  CD1  . LEU A-2 1 75  ? -10.941 74.188 48.013 1.000 20.21065  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CD1  1 
ATOM   1745 C  CD2  . LEU A-2 1 75  ? -12.291 73.310 46.110 1.000 22.05173  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CD2  1 
ATOM   1746 N  N    . ALA A-2 1 76  ? -8.691  76.118 43.030 1.000 21.52760  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A-2 N    1 
ATOM   1747 C  CA   . ALA A-2 1 76  ? -8.393  77.338 42.289 1.000 24.67381  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A-2 CA   1 
ATOM   1748 C  C    . ALA A-2 1 76  ? -9.142  77.368 40.961 1.000 26.34479  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A-2 C    1 
ATOM   1749 O  O    . ALA A-2 1 76  ? -9.060  76.435 40.157 1.000 25.48064  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A-2 O    1 
ATOM   1750 C  CB   . ALA A-2 1 76  ? -6.886  77.434 42.047 1.000 23.69751  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A-2 CB   1 
ATOM   1751 N  N    . GLY A-2 1 77  ? -9.876  78.454 40.730 1.000 26.71547  ? ? ? ? ? ? 53  GLY A-2 N    1 
ATOM   1752 C  CA   . GLY A-2 1 77  ? -10.614 78.583 39.490 1.000 30.22275  ? ? ? ? ? ? 53  GLY A-2 CA   1 
ATOM   1753 C  C    . GLY A-2 1 77  ? -11.800 77.662 39.357 1.000 33.16369  ? ? ? ? ? ? 53  GLY A-2 C    1 
ATOM   1754 O  O    . GLY A-2 1 77  ? -12.310 77.480 38.249 1.000 39.58706  ? ? ? ? ? ? 53  GLY A-2 O    1 
ATOM   1755 N  N    . SER A-2 1 78  ? -12.259 77.071 40.455 1.000 29.55853  ? ? ? ? ? ? 54  SER A-2 N    1 
ATOM   1756 C  CA   . SER A-2 1 78  ? -13.366 76.131 40.432 1.000 27.70099  ? ? ? ? ? ? 54  SER A-2 CA   1 
ATOM   1757 C  C    . SER A-2 1 78  ? -14.583 76.731 41.125 1.000 28.50981  ? ? ? ? ? ? 54  SER A-2 C    1 
ATOM   1758 O  O    . SER A-2 1 78  ? -14.463 77.555 42.036 1.000 30.85175  ? ? ? ? ? ? 54  SER A-2 O    1 
ATOM   1759 C  CB   . SER A-2 1 78  ? -12.970 74.826 41.150 1.000 30.04017  ? ? ? ? ? ? 54  SER A-2 CB   1 
ATOM   1760 O  OG   . SER A-2 1 78  ? -14.032 73.884 41.205 1.000 29.55777  ? ? ? ? ? ? 54  SER A-2 OG   1 
ATOM   1761 N  N    A GLU A-2 1 79  ? -15.759 76.320 40.667 0.509 31.93043  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 N    1 
ATOM   1762 N  N    B GLU A-2 1 79  ? -15.765 76.321 40.671 0.491 31.94392  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 N    1 
ATOM   1763 C  CA   A GLU A-2 1 79  ? -16.975 76.539 41.423 0.509 30.92607  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CA   1 
ATOM   1764 C  CA   B GLU A-2 1 79  ? -16.975 76.558 41.434 0.491 30.90709  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CA   1 
ATOM   1765 C  C    A GLU A-2 1 79  ? -16.934 75.664 42.674 0.509 30.13296  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 C    1 
ATOM   1766 C  C    B GLU A-2 1 79  ? -16.916 75.690 42.686 0.491 30.11714  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 C    1 
ATOM   1767 O  O    A GLU A-2 1 79  ? -16.142 74.721 42.751 0.509 30.94213  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 O    1 
ATOM   1768 O  O    B GLU A-2 1 79  ? -16.097 74.772 42.777 0.491 30.93588  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 O    1 
ATOM   1769 C  CB   A GLU A-2 1 79  ? -18.179 76.145 40.571 0.509 37.04423  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CB   1 
ATOM   1770 C  CB   B GLU A-2 1 79  ? -18.204 76.191 40.604 0.491 37.03134  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CB   1 
ATOM   1771 C  CG   A GLU A-2 1 79  ? -17.970 74.870 39.754 0.509 35.37408  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CG   1 
ATOM   1772 C  CG   B GLU A-2 1 79  ? -18.372 76.995 39.323 0.491 38.70973  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CG   1 
ATOM   1773 C  CD   A GLU A-2 1 79  ? -17.167 75.100 38.479 0.509 44.75047  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CD   1 
ATOM   1774 C  CD   B GLU A-2 1 79  ? -18.639 78.463 39.584 0.491 38.96516  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CD   1 
ATOM   1775 O  OE1  A GLU A-2 1 79  ? -17.639 75.860 37.607 0.509 52.37420  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 OE1  1 
ATOM   1776 O  OE1  B GLU A-2 1 79  ? -19.340 78.777 40.569 0.491 38.60621  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 OE1  1 
ATOM   1777 O  OE2  A GLU A-2 1 79  ? -16.063 74.525 38.351 0.509 36.69083  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 OE2  1 
ATOM   1778 O  OE2  B GLU A-2 1 79  ? -18.147 79.303 38.802 0.491 42.58189  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 OE2  1 
ATOM   1779 N  N    . PRO A-2 1 80  ? -17.767 75.953 43.674 1.000 28.15517  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 N    1 
ATOM   1780 C  CA   . PRO A-2 1 80  ? -17.745 75.131 44.891 1.000 30.21430  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 CA   1 
ATOM   1781 C  C    . PRO A-2 1 80  ? -18.028 73.675 44.552 1.000 29.20270  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 C    1 
ATOM   1782 O  O    . PRO A-2 1 80  ? -18.880 73.368 43.717 1.000 31.63194  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 O    1 
ATOM   1783 C  CB   . PRO A-2 1 80  ? -18.856 75.740 45.754 1.000 27.39949  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 CB   1 
ATOM   1784 C  CG   . PRO A-2 1 80  ? -18.987 77.155 45.243 1.000 29.13599  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 CG   1 
ATOM   1785 C  CD   . PRO A-2 1 80  ? -18.753 77.044 43.761 1.000 29.78193  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 CD   1 
ATOM   1786 N  N    . ILE A-2 1 81  ? -17.285 72.773 45.194 1.000 25.15039  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 N    1 
ATOM   1787 C  CA   . ILE A-2 1 81  ? -17.438 71.337 44.990 1.000 25.06889  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 CA   1 
ATOM   1788 C  C    . ILE A-2 1 81  ? -17.694 70.660 46.331 1.000 23.45355  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 C    1 
ATOM   1789 O  O    . ILE A-2 1 81  ? -17.422 71.216 47.393 1.000 23.21526  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 O    1 
ATOM   1790 C  CB   . ILE A-2 1 81  ? -16.226 70.704 44.261 1.000 24.95339  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 CB   1 
ATOM   1791 C  CG1  . ILE A-2 1 81  ? -14.949 70.836 45.100 1.000 23.57328  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 CG1  1 
ATOM   1792 C  CG2  . ILE A-2 1 81  ? -16.033 71.333 42.886 1.000 28.60695  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 CG2  1 
ATOM   1793 C  CD1  . ILE A-2 1 81  ? -13.755 70.094 44.472 1.000 23.51223  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 CD1  1 
ATOM   1794 N  N    . SER A-2 1 82  ? -18.224 69.442 46.274 1.000 24.69527  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-2 N    1 
ATOM   1795 C  CA   . SER A-2 1 82  ? -18.526 68.733 47.504 1.000 22.58763  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-2 CA   1 
ATOM   1796 C  C    . SER A-2 1 82  ? -17.240 68.250 48.177 1.000 23.50021  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-2 C    1 
ATOM   1797 O  O    . SER A-2 1 82  ? -16.192 68.095 47.539 1.000 22.92691  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-2 O    1 
ATOM   1798 C  CB   . SER A-2 1 82  ? -19.450 67.549 47.231 1.000 27.34180  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-2 CB   1 
ATOM   1799 O  OG   . SER A-2 1 82  ? -18.745 66.491 46.600 1.000 26.47934  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-2 OG   1 
ATOM   1800 N  N    . ILE A-2 1 83  ? -17.330 68.012 49.489 1.000 22.99692  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A-2 N    1 
ATOM   1801 C  CA   . ILE A-2 1 83  ? -16.205 67.429 50.221 1.000 23.27878  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A-2 CA   1 
ATOM   1802 C  C    . ILE A-2 1 83  ? -15.783 66.111 49.586 1.000 25.63358  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A-2 C    1 
ATOM   1803 O  O    . ILE A-2 1 83  ? -14.587 65.810 49.482 1.000 22.19453  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A-2 O    1 
ATOM   1804 C  CB   . ILE A-2 1 83  ? -16.547 67.257 51.714 1.000 24.58424  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A-2 CB   1 
ATOM   1805 C  CG1  . ILE A-2 1 83  ? -17.076 68.562 52.307 1.000 33.38446  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A-2 CG1  1 
ATOM   1806 C  CG2  . ILE A-2 1 83  ? -15.325 66.782 52.485 1.000 30.34420  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A-2 CG2  1 
ATOM   1807 C  CD1  . ILE A-2 1 83  ? -16.207 69.751 52.025 1.000 35.10246  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A-2 CD1  1 
ATOM   1808 N  N    . GLY A-2 1 84  ? -16.753 65.293 49.168 1.000 24.07000  ? ? ? ? ? ? 60  GLY A-2 N    1 
ATOM   1809 C  CA   . GLY A-2 1 84  ? -16.417 64.008 48.570 1.000 24.02019  ? ? ? ? ? ? 60  GLY A-2 CA   1 
ATOM   1810 C  C    . GLY A-2 1 84  ? -15.682 64.153 47.251 1.000 22.32501  ? ? ? ? ? ? 60  GLY A-2 C    1 
ATOM   1811 O  O    . GLY A-2 1 84  ? -14.728 63.413 46.976 1.000 21.47687  ? ? ? ? ? ? 60  GLY A-2 O    1 
ATOM   1812 N  N    . GLN A-2 1 85  ? -16.092 65.126 46.429 1.000 20.41015  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A-2 N    1 
ATOM   1813 C  CA   . GLN A-2 1 85  ? -15.358 65.410 45.203 1.000 21.75579  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A-2 CA   1 
ATOM   1814 C  C    . GLN A-2 1 85  ? -13.944 65.888 45.515 1.000 20.77663  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A-2 C    1 
ATOM   1815 O  O    . GLN A-2 1 85  ? -12.980 65.487 44.841 1.000 19.96628  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A-2 O    1 
ATOM   1816 C  CB   . GLN A-2 1 85  ? -16.092 66.478 44.390 1.000 23.44449  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A-2 CB   1 
ATOM   1817 C  CG   . GLN A-2 1 85  ? -17.408 66.024 43.778 1.000 33.01019  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A-2 CG   1 
ATOM   1818 C  CD   . GLN A-2 1 85  ? -18.141 67.166 43.099 1.000 39.48106  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A-2 CD   1 
ATOM   1819 O  OE1  . GLN A-2 1 85  ? -18.673 68.061 43.757 1.000 34.67393  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A-2 OE1  1 
ATOM   1820 N  NE2  . GLN A-2 1 85  ? -18.153 67.151 41.772 1.000 55.83216  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A-2 NE2  1 
ATOM   1821 N  N    . LEU A-2 1 86  ? -13.803 66.766 46.517 1.000 19.18570  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 N    1 
ATOM   1822 C  CA   . LEU A-2 1 86  ? -12.476 67.260 46.873 1.000 17.32419  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CA   1 
ATOM   1823 C  C    . LEU A-2 1 86  ? -11.584 66.115 47.328 1.000 18.03731  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 C    1 
ATOM   1824 O  O    . LEU A-2 1 86  ? -10.411 66.044 46.945 1.000 16.77809  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 O    1 
ATOM   1825 C  CB   . LEU A-2 1 86  ? -12.569 68.337 47.959 1.000 17.55193  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CB   1 
ATOM   1826 C  CG   . LEU A-2 1 86  ? -11.243 68.978 48.351 1.000 16.91333  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CG   1 
ATOM   1827 C  CD1  . LEU A-2 1 86  ? -10.612 69.709 47.202 1.000 18.32071  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD1  1 
ATOM   1828 C  CD2  . LEU A-2 1 86  ? -11.462 69.894 49.545 1.000 18.91416  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD2  1 
ATOM   1829 N  N    . ALA A-2 1 87  ? -12.130 65.200 48.130 1.000 17.36491  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A-2 N    1 
ATOM   1830 C  CA   . ALA A-2 1 87  ? -11.366 64.048 48.601 1.000 17.20382  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A-2 CA   1 
ATOM   1831 C  C    . ALA A-2 1 87  ? -10.911 63.187 47.430 1.000 17.75611  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A-2 C    1 
ATOM   1832 O  O    . ALA A-2 1 87  ? -9.770  62.701 47.405 1.000 17.71975  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A-2 O    1 
ATOM   1833 C  CB   . ALA A-2 1 87  ? -12.211 63.223 49.576 1.000 17.75385  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A-2 CB   1 
ATOM   1834 N  N    . GLN A-2 1 88  ? -11.789 62.981 46.449 1.000 18.04803  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 N    1 
ATOM   1835 C  CA   . GLN A-2 1 88  ? -11.397 62.164 45.305 1.000 18.31186  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 CA   1 
ATOM   1836 C  C    . GLN A-2 1 88  ? -10.282 62.824 44.502 1.000 18.48038  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 C    1 
ATOM   1837 O  O    . GLN A-2 1 88  ? -9.261  62.187 44.202 1.000 18.11790  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 O    1 
ATOM   1838 C  CB   . GLN A-2 1 88  ? -12.609 61.844 44.425 1.000 21.49514  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 CB   1 
ATOM   1839 C  CG   . GLN A-2 1 88  ? -12.252 60.888 43.275 1.000 23.25950  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 CG   1 
ATOM   1840 C  CD   . GLN A-2 1 88  ? -11.843 61.628 42.014 1.000 22.92586  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 CD   1 
ATOM   1841 O  OE1  . GLN A-2 1 88  ? -12.490 62.593 41.614 1.000 26.46253  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 OE1  1 
ATOM   1842 N  NE2  . GLN A-2 1 88  ? -10.748 61.197 41.392 1.000 21.25758  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 NE2  1 
ATOM   1843 N  N    A VAL A-2 1 89  ? -10.441 64.105 44.154 0.632 16.51389  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 N    1 
ATOM   1844 N  N    B VAL A-2 1 89  ? -10.461 64.089 44.128 0.368 16.55774  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 N    1 
ATOM   1845 C  CA   A VAL A-2 1 89  ? -9.461  64.746 43.273 0.632 17.72268  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 CA   1 
ATOM   1846 C  CA   B VAL A-2 1 89  ? -9.461  64.737 43.286 0.368 17.74393  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 CA   1 
ATOM   1847 C  C    A VAL A-2 1 89  ? -8.110  64.950 43.957 0.632 16.52207  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 C    1 
ATOM   1848 C  C    B VAL A-2 1 89  ? -8.109  64.786 43.991 0.368 15.91202  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 C    1 
ATOM   1849 O  O    A VAL A-2 1 89  ? -7.066  64.993 43.282 0.632 16.07785  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 O    1 
ATOM   1850 O  O    B VAL A-2 1 89  ? -7.068  64.505 43.384 0.368 16.41244  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 O    1 
ATOM   1851 C  CB   A VAL A-2 1 89  ? -10.012 66.041 42.642 0.632 16.30508  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 CB   1 
ATOM   1852 C  CB   B VAL A-2 1 89  ? -9.957  66.119 42.822 0.368 16.50010  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 CB   1 
ATOM   1853 C  CG1  A VAL A-2 1 89  ? -10.140 67.166 43.676 0.632 18.87747  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 CG1  1 
ATOM   1854 C  CG1  B VAL A-2 1 89  ? -8.864  66.858 42.058 0.368 18.24620  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 CG1  1 
ATOM   1855 C  CG2  A VAL A-2 1 89  ? -9.129  66.475 41.491 0.632 19.82341  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 CG2  1 
ATOM   1856 C  CG2  B VAL A-2 1 89  ? -11.205 65.954 41.958 0.368 20.47753  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 CG2  1 
ATOM   1857 N  N    . THR A-2 1 90  ? -8.103  65.120 45.283 1.000 17.00874  ? ? ? ? ? ? 66  THR A-2 N    1 
ATOM   1858 C  CA   . THR A-2 1 90  ? -6.868  65.268 46.058 1.000 15.79315  ? ? ? ? ? ? 66  THR A-2 CA   1 
ATOM   1859 C  C    . THR A-2 1 90  ? -6.324  63.943 46.569 1.000 17.08668  ? ? ? ? ? ? 66  THR A-2 C    1 
ATOM   1860 O  O    . THR A-2 1 90  ? -5.320  63.950 47.292 1.000 17.33196  ? ? ? ? ? ? 66  THR A-2 O    1 
ATOM   1861 C  CB   . THR A-2 1 90  ? -7.073  66.210 47.267 1.000 16.13858  ? ? ? ? ? ? 66  THR A-2 CB   1 
ATOM   1862 O  OG1  . THR A-2 1 90  ? -7.975  65.617 48.215 1.000 16.22674  ? ? ? ? ? ? 66  THR A-2 OG1  1 
ATOM   1863 C  CG2  . THR A-2 1 90  ? -7.590  67.590 46.831 1.000 17.55509  ? ? ? ? ? ? 66  THR A-2 CG2  1 
ATOM   1864 N  N    A VAL A-2 1 91  ? -6.949  62.818 46.211 0.577 15.77455  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 N    1 
ATOM   1865 N  N    B VAL A-2 1 91  ? -6.980  62.831 46.247 0.423 15.71948  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 N    1 
ATOM   1866 C  CA   A VAL A-2 1 91  ? -6.579  61.472 46.663 0.577 16.13690  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 CA   1 
ATOM   1867 C  CA   B VAL A-2 1 91  ? -6.530  61.511 46.668 0.423 16.18624  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 CA   1 
ATOM   1868 C  C    A VAL A-2 1 91  ? -6.322  61.417 48.165 0.577 17.50506  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 C    1 
ATOM   1869 C  C    B VAL A-2 1 91  ? -6.239  61.534 48.163 0.423 17.51354  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 C    1 
ATOM   1870 O  O    A VAL A-2 1 91  ? -5.390  60.747 48.629 0.577 19.52821  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 O    1 
ATOM   1871 O  O    B VAL A-2 1 91  ? -5.185  61.074 48.619 0.423 19.95717  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 O    1 
ATOM   1872 C  CB   A VAL A-2 1 91  ? -5.429  60.833 45.847 0.577 17.49143  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 CB   1 
ATOM   1873 C  CB   B VAL A-2 1 91  ? -5.320  61.050 45.835 0.423 16.78552  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 CB   1 
ATOM   1874 C  CG1  A VAL A-2 1 91  ? -5.841  60.637 44.386 0.577 17.15164  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 CG1  1 
ATOM   1875 C  CG1  B VAL A-2 1 91  ? -5.171  59.548 45.925 0.423 19.36074  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 CG1  1 
ATOM   1876 C  CG2  A VAL A-2 1 91  ? -4.137  61.630 45.956 0.577 16.85804  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 CG2  1 
ATOM   1877 C  CG2  B VAL A-2 1 91  ? -5.491  61.480 44.375 0.423 17.86476  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 CG2  1 
ATOM   1878 N  N    . THR A-2 1 92  ? -7.176  62.080 48.931 1.000 18.17050  ? ? ? ? ? ? 68  THR A-2 N    1 
ATOM   1879 C  CA   . THR A-2 1 92  ? -7.053  62.165 50.376 1.000 17.75422  ? ? ? ? ? ? 68  THR A-2 CA   1 
ATOM   1880 C  C    . THR A-2 1 92  ? -8.334  61.631 51.001 1.000 18.92587  ? ? ? ? ? ? 68  THR A-2 C    1 
ATOM   1881 O  O    . THR A-2 1 92  ? -9.430  61.927 50.520 1.000 22.27877  ? ? ? ? ? ? 68  THR A-2 O    1 
ATOM   1882 C  CB   . THR A-2 1 92  ? -6.821  63.633 50.762 1.000 19.02265  ? ? ? ? ? ? 68  THR A-2 CB   1 
ATOM   1883 O  OG1  . THR A-2 1 92  ? -5.640  64.119 50.100 1.000 22.71178  ? ? ? ? ? ? 68  THR A-2 OG1  1 
ATOM   1884 C  CG2  . THR A-2 1 92  ? -6.631  63.780 52.260 1.000 20.79028  ? ? ? ? ? ? 68  THR A-2 CG2  1 
ATOM   1885 N  N    . LYS A-2 1 93  ? -8.207  60.848 52.077 1.000 19.22551  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A-2 N    1 
ATOM   1886 C  CA   . LYS A-2 1 93  ? -9.398  60.288 52.709 1.000 19.90544  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A-2 CA   1 
ATOM   1887 C  C    . LYS A-2 1 93  ? -10.300 61.393 53.238 1.000 20.89348  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A-2 C    1 
ATOM   1888 O  O    . LYS A-2 1 93  ? -9.826  62.413 53.738 1.000 20.11755  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A-2 O    1 
ATOM   1889 C  CB   . LYS A-2 1 93  ? -9.036  59.321 53.847 1.000 25.44503  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A-2 CB   1 
ATOM   1890 C  CG   . LYS A-2 1 93  ? -7.969  58.294 53.483 1.000 31.12971  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A-2 CG   1 
ATOM   1891 C  CD   . LYS A-2 1 93  ? -7.378  57.630 54.723 1.000 38.72179  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A-2 CD   1 
ATOM   1892 C  CE   . LYS A-2 1 93  ? -6.883  56.227 54.390 1.000 49.10884  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A-2 CE   1 
ATOM   1893 N  NZ   . LYS A-2 1 93  ? -7.769  55.548 53.401 1.000 55.39631  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A-2 NZ   1 
ATOM   1894 N  N    . GLN A-2 1 94  ? -11.610 61.173 53.138 1.000 20.77372  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 N    1 
ATOM   1895 C  CA   . GLN A-2 1 94  ? -12.561 62.210 53.529 1.000 22.35280  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 CA   1 
ATOM   1896 C  C    . GLN A-2 1 94  ? -12.386 62.706 54.963 1.000 23.01972  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 C    1 
ATOM   1897 O  O    . GLN A-2 1 94  ? -12.426 63.931 55.171 1.000 21.85786  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 O    1 
ATOM   1898 C  CB   . GLN A-2 1 94  ? -13.994 61.747 53.236 1.000 25.47111  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 CB   1 
ATOM   1899 C  CG   . GLN A-2 1 94  ? -15.025 62.866 53.281 1.000 39.70407  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 CG   1 
ATOM   1900 C  CD   . GLN A-2 1 94  ? -16.202 62.626 52.345 1.000 39.36401  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 CD   1 
ATOM   1901 O  OE1  . GLN A-2 1 94  ? -16.146 61.768 51.464 1.000 44.07068  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 OE1  1 
ATOM   1902 N  NE2  . GLN A-2 1 94  ? -17.271 63.396 52.529 1.000 53.58957  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 NE2  1 
ATOM   1903 N  N    . PRO A-2 1 95  ? -12.205 61.855 55.976 1.000 23.70077  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 N    1 
ATOM   1904 C  CA   . PRO A-2 1 95  ? -12.024 62.396 57.339 1.000 22.24908  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CA   1 
ATOM   1905 C  C    . PRO A-2 1 95  ? -10.787 63.271 57.467 1.000 21.32114  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 C    1 
ATOM   1906 O  O    . PRO A-2 1 95  ? -10.787 64.289 58.189 1.000 22.75089  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 O    1 
ATOM   1907 C  CB   . PRO A-2 1 95  ? -11.962 61.137 58.218 1.000 25.89185  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CB   1 
ATOM   1908 C  CG   . PRO A-2 1 95  ? -12.630 60.066 57.404 1.000 26.90712  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CG   1 
ATOM   1909 C  CD   . PRO A-2 1 95  ? -12.321 60.387 55.958 1.000 23.63717  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CD   1 
ATOM   1910 N  N    . THR A-2 1 96  ? -9.728  62.911 56.736 1.000 21.24336  ? ? ? ? ? ? 72  THR A-2 N    1 
ATOM   1911 C  CA   . THR A-2 1 96  ? -8.534  63.739 56.692 1.000 20.67734  ? ? ? ? ? ? 72  THR A-2 CA   1 
ATOM   1912 C  C    . THR A-2 1 96  ? -8.828  65.078 56.031 1.000 19.85537  ? ? ? ? ? ? 72  THR A-2 C    1 
ATOM   1913 O  O    . THR A-2 1 96  ? -8.400  66.132 56.523 1.000 18.69804  ? ? ? ? ? ? 72  THR A-2 O    1 
ATOM   1914 C  CB   . THR A-2 1 96  ? -7.425  62.980 55.959 1.000 21.85981  ? ? ? ? ? ? 72  THR A-2 CB   1 
ATOM   1915 O  OG1  . THR A-2 1 96  ? -7.152  61.755 56.667 1.000 22.94606  ? ? ? ? ? ? 72  THR A-2 OG1  1 
ATOM   1916 C  CG2  . THR A-2 1 96  ? -6.161  63.811 55.876 1.000 20.94667  ? ? ? ? ? ? 72  THR A-2 CG2  1 
ATOM   1917 N  N    . VAL A-2 1 97  ? -9.584  65.055 54.929 1.000 18.79967  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A-2 N    1 
ATOM   1918 C  CA   . VAL A-2 1 97  ? -9.952  66.303 54.265 1.000 20.29737  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A-2 CA   1 
ATOM   1919 C  C    . VAL A-2 1 97  ? -10.761 67.195 55.197 1.000 19.59589  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A-2 C    1 
ATOM   1920 O  O    . VAL A-2 1 97  ? -10.557 68.411 55.238 1.000 19.13172  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A-2 O    1 
ATOM   1921 C  CB   . VAL A-2 1 97  ? -10.704 66.034 52.948 1.000 20.06523  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A-2 CB   1 
ATOM   1922 C  CG1  . VAL A-2 1 97  ? -11.257 67.342 52.391 1.000 23.84017  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A-2 CG1  1 
ATOM   1923 C  CG2  . VAL A-2 1 97  ? -9.774  65.368 51.934 1.000 22.71475  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A-2 CG2  1 
ATOM   1924 N  N    . THR A-2 1 98  ? -11.717 66.620 55.931 1.000 18.95987  ? ? ? ? ? ? 74  THR A-2 N    1 
ATOM   1925 C  CA   . THR A-2 1 98  ? -12.537 67.456 56.811 1.000 22.10754  ? ? ? ? ? ? 74  THR A-2 CA   1 
ATOM   1926 C  C    . THR A-2 1 98  ? -11.689 68.146 57.874 1.000 19.28413  ? ? ? ? ? ? 74  THR A-2 C    1 
ATOM   1927 O  O    . THR A-2 1 98  ? -11.863 69.348 58.139 1.000 19.64508  ? ? ? ? ? ? 74  THR A-2 O    1 
ATOM   1928 C  CB   . THR A-2 1 98  ? -13.645 66.617 57.437 1.000 26.27944  ? ? ? ? ? ? 74  THR A-2 CB   1 
ATOM   1929 O  OG1  . THR A-2 1 98  ? -14.560 66.209 56.411 1.000 32.90690  ? ? ? ? ? ? 74  THR A-2 OG1  1 
ATOM   1930 C  CG2  . THR A-2 1 98  ? -14.391 67.418 58.507 1.000 28.17907  ? ? ? ? ? ? 74  THR A-2 CG2  1 
ATOM   1931 N  N    . ARG A-2 1 99  ? -10.749 67.415 58.484 1.000 17.80681  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 N    1 
ATOM   1932 C  CA   . ARG A-2 1 99  ? -9.864  68.051 59.472 1.000 18.59278  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 CA   1 
ATOM   1933 C  C    . ARG A-2 1 99  ? -8.989  69.143 58.845 1.000 17.44282  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 C    1 
ATOM   1934 O  O    . ARG A-2 1 99  ? -8.779  70.230 59.429 1.000 18.86093  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 O    1 
ATOM   1935 C  CB   . ARG A-2 1 99  ? -9.007  66.981 60.149 1.000 20.51228  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 CB   1 
ATOM   1936 C  CG   . ARG A-2 1 99  ? -9.819  66.122 61.095 1.000 23.60660  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 CG   1 
ATOM   1937 C  CD   . ARG A-2 1 99  ? -8.939  65.156 61.862 1.000 32.53447  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 CD   1 
ATOM   1938 N  NE   . ARG A-2 1 99  ? -8.527  64.025 61.042 1.000 37.09740  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 NE   1 
ATOM   1939 C  CZ   . ARG A-2 1 99  ? -9.283  62.957 60.802 1.000 48.05171  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 CZ   1 
ATOM   1940 N  NH1  . ARG A-2 1 99  ? -8.813  61.973 60.042 1.000 38.27022  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 NH1  1 
ATOM   1941 N  NH2  . ARG A-2 1 99  ? -10.503 62.871 61.323 1.000 38.88169  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 NH2  1 
ATOM   1942 N  N    . LEU A-2 1 100 ? -8.476  68.865 57.643 1.000 17.91872  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 N    1 
ATOM   1943 C  CA   . LEU A-2 1 100 ? -7.705  69.851 56.899 1.000 17.68539  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CA   1 
ATOM   1944 C  C    . LEU A-2 1 100 ? -8.523  71.112 56.653 1.000 16.82642  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 C    1 
ATOM   1945 O  O    . LEU A-2 1 100 ? -8.034  72.229 56.842 1.000 18.15993  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 O    1 
ATOM   1946 C  CB   . LEU A-2 1 100 ? -7.284  69.211 55.579 1.000 21.21589  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CB   1 
ATOM   1947 C  CG   . LEU A-2 1 100 ? -6.481  70.071 54.631 1.000 22.15205  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CG   1 
ATOM   1948 C  CD1  . LEU A-2 1 100 ? -5.208  70.537 55.294 1.000 24.08200  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD1  1 
ATOM   1949 C  CD2  . LEU A-2 1 100 ? -6.180  69.256 53.384 1.000 26.41077  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD2  1 
ATOM   1950 N  N    . LEU A-2 1 101 ? -9.775  70.947 56.234 1.000 18.23509  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 N    1 
ATOM   1951 C  CA   . LEU A-2 1 101 ? -10.608 72.115 55.979 1.000 18.14268  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CA   1 
ATOM   1952 C  C    . LEU A-2 1 101 ? -10.908 72.874 57.262 1.000 18.30091  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 C    1 
ATOM   1953 O  O    . LEU A-2 1 101 ? -11.012 74.098 57.224 1.000 20.35744  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 O    1 
ATOM   1954 C  CB   . LEU A-2 1 101 ? -11.901 71.708 55.288 1.000 19.22081  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CB   1 
ATOM   1955 C  CG   . LEU A-2 1 101 ? -11.734 71.136 53.876 1.000 17.47157  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CG   1 
ATOM   1956 C  CD1  . LEU A-2 1 101 ? -13.106 70.779 53.314 1.000 20.45056  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CD1  1 
ATOM   1957 C  CD2  . LEU A-2 1 101 ? -10.993 72.101 52.937 1.000 20.54532  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CD2  1 
ATOM   1958 N  N    . ASP A-2 1 102 ? -11.025 72.184 58.405 1.000 16.91226  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 N    1 
ATOM   1959 C  CA   . ASP A-2 1 102 ? -11.211 72.911 59.666 1.000 19.12865  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 CA   1 
ATOM   1960 C  C    . ASP A-2 1 102 ? -10.104 73.944 59.847 1.000 18.28196  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 C    1 
ATOM   1961 O  O    . ASP A-2 1 102 ? -10.357 75.138 60.115 1.000 21.23944  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 O    1 
ATOM   1962 C  CB   . ASP A-2 1 102 ? -11.211 71.940 60.856 1.000 20.46921  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 CB   1 
ATOM   1963 C  CG   . ASP A-2 1 102 ? -12.458 71.069 60.924 1.000 22.28507  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 CG   1 
ATOM   1964 O  OD1  . ASP A-2 1 102 ? -13.472 71.418 60.301 1.000 24.13531  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 OD1  1 
ATOM   1965 O  OD2  . ASP A-2 1 102 ? -12.415 70.009 61.597 1.000 24.32465  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 OD2  1 
ATOM   1966 N  N    . ARG A-2 1 103 ? -8.853  73.507 59.672 1.000 17.97380  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 N    1 
ATOM   1967 C  CA   . ARG A-2 1 103 ? -7.765  74.462 59.888 1.000 19.39852  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 CA   1 
ATOM   1968 C  C    . ARG A-2 1 103 ? -7.565  75.444 58.727 1.000 18.70166  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 C    1 
ATOM   1969 O  O    . ARG A-2 1 103 ? -7.195  76.601 58.968 1.000 20.12877  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 O    1 
ATOM   1970 C  CB   . ARG A-2 1 103 ? -6.464  73.768 60.276 1.000 20.38565  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 CB   1 
ATOM   1971 C  CG   . ARG A-2 1 103 ? -6.102  72.598 59.419 1.000 21.84648  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 CG   1 
ATOM   1972 C  CD   . ARG A-2 1 103 ? -4.889  71.959 60.044 1.000 20.69827  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 CD   1 
ATOM   1973 N  NE   . ARG A-2 1 103 ? -4.433  70.744 59.385 1.000 24.55799  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 NE   1 
ATOM   1974 C  CZ   . ARG A-2 1 103 ? -3.565  70.710 58.383 1.000 24.42224  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 CZ   1 
ATOM   1975 N  NH1  . ARG A-2 1 103 ? -3.078  71.843 57.891 1.000 23.45247  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 NH1  1 
ATOM   1976 N  NH2  . ARG A-2 1 103 ? -3.184  69.540 57.893 1.000 29.61070  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 NH2  1 
ATOM   1977 N  N    . MET A-2 1 104 ? -7.789  75.016 57.481 1.000 18.31894  ? ? ? ? ? ? 80  MET A-2 N    1 
ATOM   1978 C  CA   . MET A-2 1 104 ? -7.659  75.940 56.349 1.000 18.53087  ? ? ? ? ? ? 80  MET A-2 CA   1 
ATOM   1979 C  C    . MET A-2 1 104 ? -8.748  77.009 56.380 1.000 20.95115  ? ? ? ? ? ? 80  MET A-2 C    1 
ATOM   1980 O  O    . MET A-2 1 104 ? -8.498  78.164 56.002 1.000 19.97907  ? ? ? ? ? ? 80  MET A-2 O    1 
ATOM   1981 C  CB   . MET A-2 1 104 ? -7.677  75.167 55.024 1.000 18.69553  ? ? ? ? ? ? 80  MET A-2 CB   1 
ATOM   1982 C  CG   . MET A-2 1 104 ? -6.450  74.243 54.801 1.000 19.67163  ? ? ? ? ? ? 80  MET A-2 CG   1 
ATOM   1983 S  SD   . MET A-2 1 104 ? -6.475  73.322 53.218 1.000 21.50077  ? ? ? ? ? ? 80  MET A-2 SD   1 
ATOM   1984 C  CE   . MET A-2 1 104 ? -6.155  74.654 52.060 1.000 21.46840  ? ? ? ? ? ? 80  MET A-2 CE   1 
ATOM   1985 N  N    . GLU A-2 1 105 ? -9.960  76.648 56.820 1.000 19.33808  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 N    1 
ATOM   1986 C  CA   . GLU A-2 1 105 ? -11.025 77.633 56.970 1.000 18.80616  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CA   1 
ATOM   1987 C  C    . GLU A-2 1 105 ? -10.712 78.592 58.110 1.000 21.36420  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 C    1 
ATOM   1988 O  O    . GLU A-2 1 105 ? -10.932 79.806 57.987 1.000 21.80795  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 O    1 
ATOM   1989 C  CB   . GLU A-2 1 105 ? -12.360 76.918 57.185 1.000 21.80252  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CB   1 
ATOM   1990 C  CG   . GLU A-2 1 105 ? -13.574 77.830 57.115 1.000 25.66949  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CG   1 
ATOM   1991 C  CD   . GLU A-2 1 105 ? -14.867 77.064 56.870 1.000 26.63324  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CD   1 
ATOM   1992 O  OE1  . GLU A-2 1 105 ? -14.961 75.876 57.273 1.000 30.70981  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 OE1  1 
ATOM   1993 O  OE2  . GLU A-2 1 105 ? -15.792 77.662 56.282 1.000 31.63006  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 OE2  1 
ATOM   1994 N  N    . ALA A-2 1 106 ? -10.156 78.076 59.218 1.000 20.65183  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A-2 N    1 
ATOM   1995 C  CA   . ALA A-2 1 106 ? -9.719  78.968 60.294 1.000 20.90365  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A-2 CA   1 
ATOM   1996 C  C    . ALA A-2 1 106 ? -8.711  80.001 59.800 1.000 21.67445  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A-2 C    1 
ATOM   1997 O  O    . ALA A-2 1 106 ? -8.699  81.145 60.286 1.000 25.15011  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A-2 O    1 
ATOM   1998 C  CB   . ALA A-2 1 106 ? -9.123  78.149 61.442 1.000 20.49619  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A-2 CB   1 
ATOM   1999 N  N    . ARG A-2 1 107 ? -7.850  79.625 58.850 1.000 21.08903  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 N    1 
ATOM   2000 C  CA   . ARG A-2 1 107 ? -6.866  80.532 58.280 1.000 21.58527  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 CA   1 
ATOM   2001 C  C    . ARG A-2 1 107 ? -7.425  81.352 57.125 1.000 22.15326  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 C    1 
ATOM   2002 O  O    . ARG A-2 1 107 ? -6.668  82.104 56.501 1.000 25.30432  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 O    1 
ATOM   2003 C  CB   . ARG A-2 1 107 ? -5.619  79.769 57.827 1.000 21.14649  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 CB   1 
ATOM   2004 C  CG   . ARG A-2 1 107 ? -4.860  79.124 58.988 1.000 23.25585  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 CG   1 
ATOM   2005 C  CD   . ARG A-2 1 107 ? -3.688  78.305 58.513 1.000 29.35760  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 CD   1 
ATOM   2006 N  NE   . ARG A-2 1 107 ? -2.786  79.072 57.664 1.000 34.91263  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 NE   1 
ATOM   2007 C  CZ   . ARG A-2 1 107 ? -1.711  78.557 57.077 1.000 45.48388  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 CZ   1 
ATOM   2008 N  NH1  . ARG A-2 1 107 ? -1.395  77.278 57.266 1.000 40.57197  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 NH1  1 
ATOM   2009 N  NH2  . ARG A-2 1 107 ? -0.945  79.323 56.315 1.000 54.20227  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 NH2  1 
ATOM   2010 N  N    . GLY A-2 1 108 ? -8.716  81.215 56.823 1.000 20.50330  ? ? ? ? ? ? 84  GLY A-2 N    1 
ATOM   2011 C  CA   . GLY A-2 1 108 ? -9.321  82.052 55.803 1.000 21.89942  ? ? ? ? ? ? 84  GLY A-2 CA   1 
ATOM   2012 C  C    . GLY A-2 1 108 ? -8.944  81.706 54.384 1.000 24.41215  ? ? ? ? ? ? 84  GLY A-2 C    1 
ATOM   2013 O  O    . GLY A-2 1 108 ? -9.132  82.533 53.491 1.000 22.78139  ? ? ? ? ? ? 84  GLY A-2 O    1 
ATOM   2014 N  N    . GLN A-2 1 109 ? -8.432  80.498 54.135 1.000 20.43859  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 N    1 
ATOM   2015 C  CA   . GLN A-2 1 109 ? -7.995  80.110 52.797 1.000 18.55458  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 CA   1 
ATOM   2016 C  C    . GLN A-2 1 109 ? -9.071  79.405 51.993 1.000 17.14079  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 C    1 
ATOM   2017 O  O    . GLN A-2 1 109 ? -8.965  79.350 50.759 1.000 19.51511  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 O    1 
ATOM   2018 C  CB   . GLN A-2 1 109 ? -6.792  79.162 52.866 1.000 22.89020  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 CB   1 
ATOM   2019 C  CG   . GLN A-2 1 109 ? -5.624  79.710 53.634 1.000 26.91135  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 CG   1 
ATOM   2020 C  CD   . GLN A-2 1 109 ? -4.559  78.654 53.859 1.000 31.66982  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 CD   1 
ATOM   2021 O  OE1  . GLN A-2 1 109 ? -4.868  77.478 54.094 1.000 31.61635  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 OE1  1 
ATOM   2022 N  NE2  . GLN A-2 1 109 ? -3.300  79.062 53.769 1.000 35.52132  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 NE2  1 
ATOM   2023 N  N    . VAL A-2 1 110 ? -10.064 78.825 52.662 1.000 17.48465  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A-2 N    1 
ATOM   2024 C  CA   . VAL A-2 1 110 ? -11.182 78.141 52.029 1.000 19.63716  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A-2 CA   1 
ATOM   2025 C  C    . VAL A-2 1 110 ? -12.431 78.478 52.830 1.000 21.32391  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A-2 C    1 
ATOM   2026 O  O    . VAL A-2 1 110 ? -12.360 78.999 53.943 1.000 20.54978  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A-2 O    1 
ATOM   2027 C  CB   . VAL A-2 1 110 ? -10.998 76.604 51.989 1.000 19.56495  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A-2 CB   1 
ATOM   2028 C  CG1  . VAL A-2 1 110 ? -9.725  76.232 51.247 1.000 19.87660  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A-2 CG1  1 
ATOM   2029 C  CG2  . VAL A-2 1 110 ? -10.997 76.027 53.414 1.000 19.34739  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A-2 CG2  1 
ATOM   2030 N  N    . GLU A-2 1 111 ? -13.582 78.156 52.245 1.000 20.12200  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 N    1 
ATOM   2031 C  CA   . GLU A-2 1 111 ? -14.863 78.334 52.914 1.000 20.99207  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 CA   1 
ATOM   2032 C  C    . GLU A-2 1 111 ? -15.768 77.163 52.582 1.000 22.22470  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 C    1 
ATOM   2033 O  O    . GLU A-2 1 111 ? -15.906 76.794 51.411 1.000 21.88371  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 O    1 
ATOM   2034 C  CB   . GLU A-2 1 111 ? -15.546 79.646 52.499 1.000 23.99789  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 CB   1 
ATOM   2035 C  CG   . GLU A-2 1 111 ? -16.847 79.889 53.268 1.000 27.42773  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 CG   1 
ATOM   2036 C  CD   . GLU A-2 1 111 ? -17.644 81.088 52.755 1.000 35.95142  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 CD   1 
ATOM   2037 O  OE1  . GLU A-2 1 111 ? -17.507 81.449 51.570 1.000 29.75597  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 OE1  1 
ATOM   2038 O  OE2  . GLU A-2 1 111 ? -18.426 81.657 53.546 1.000 42.03918  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 OE2  1 
ATOM   2039 N  N    . ARG A-2 1 112 ? -16.379 76.586 53.618 1.000 22.52988  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 N    1 
ATOM   2040 C  CA   . ARG A-2 1 112 ? -17.417 75.586 53.446 1.000 23.43413  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 CA   1 
ATOM   2041 C  C    . ARG A-2 1 112 ? -18.773 76.283 53.429 1.000 25.46505  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 C    1 
ATOM   2042 O  O    . ARG A-2 1 112 ? -18.991 77.264 54.147 1.000 29.00408  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 O    1 
ATOM   2043 C  CB   . ARG A-2 1 112 ? -17.351 74.546 54.567 1.000 22.15067  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 CB   1 
ATOM   2044 C  CG   . ARG A-2 1 112 ? -16.315 73.461 54.282 1.000 25.35009  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 CG   1 
ATOM   2045 C  CD   . ARG A-2 1 112 ? -16.127 72.515 55.445 1.000 27.09132  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 CD   1 
ATOM   2046 N  NE   . ARG A-2 1 112 ? -15.492 73.190 56.569 1.000 26.07891  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 NE   1 
ATOM   2047 C  CZ   . ARG A-2 1 112 ? -14.857 72.566 57.553 1.000 24.81247  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 CZ   1 
ATOM   2048 N  NH1  . ARG A-2 1 112 ? -14.780 71.243 57.554 1.000 27.49904  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 NH1  1 
ATOM   2049 N  NH2  . ARG A-2 1 112 ? -14.312 73.270 58.523 1.000 26.85183  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 NH2  1 
ATOM   2050 N  N    A LEU A-2 1 113 ? -19.678 75.772 52.600 0.606 27.25941  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 N    1 
ATOM   2051 N  N    B LEU A-2 1 113 ? -19.673 75.778 52.599 0.394 27.33570  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 N    1 
ATOM   2052 C  CA   A LEU A-2 1 113 ? -20.998 76.368 52.448 0.606 31.73035  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CA   1 
ATOM   2053 C  CA   B LEU A-2 1 113 ? -20.994 76.356 52.414 0.394 31.72279  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CA   1 
ATOM   2054 C  C    A LEU A-2 1 113 ? -22.029 75.280 52.199 0.606 32.89113  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 C    1 
ATOM   2055 C  C    B LEU A-2 1 113 ? -22.011 75.234 52.303 0.394 32.90370  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 C    1 
ATOM   2056 O  O    A LEU A-2 1 113 ? -21.697 74.210 51.676 0.606 30.49358  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 O    1 
ATOM   2057 O  O    B LEU A-2 1 113 ? -21.655 74.088 52.003 0.394 33.06076  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 O    1 
ATOM   2058 C  CB   A LEU A-2 1 113 ? -21.032 77.398 51.312 0.606 33.21723  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CB   1 
ATOM   2059 C  CB   B LEU A-2 1 113 ? -21.048 77.223 51.149 0.394 33.09337  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CB   1 
ATOM   2060 C  CG   A LEU A-2 1 113 ? -20.546 76.942 49.938 0.606 34.23362  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CG   1 
ATOM   2061 C  CG   B LEU A-2 1 113 ? -20.292 78.555 51.195 0.394 33.72449  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CG   1 
ATOM   2062 C  CD1  A LEU A-2 1 113 ? -21.711 76.445 49.103 0.606 39.84741  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD1  1 
ATOM   2063 C  CD1  B LEU A-2 1 113 ? -20.290 79.220 49.829 0.394 39.05160  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD1  1 
ATOM   2064 C  CD2  A LEU A-2 1 113 ? -19.815 78.074 49.229 0.606 37.69802  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD2  1 
ATOM   2065 C  CD2  B LEU A-2 1 113 ? -20.891 79.480 52.245 0.394 38.35020  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD2  1 
ATOM   2066 N  N    . PRO A-2 1 114 ? -23.286 75.524 52.550 1.000 37.77414  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A-2 N    1 
ATOM   2067 C  CA   . PRO A-2 1 114 ? -24.312 74.494 52.387 1.000 40.81481  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A-2 CA   1 
ATOM   2068 C  C    . PRO A-2 1 114 ? -24.622 74.259 50.920 1.000 38.54273  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A-2 C    1 
ATOM   2069 O  O    . PRO A-2 1 114 ? -24.529 75.162 50.084 1.000 42.52862  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A-2 O    1 
ATOM   2070 C  CB   . PRO A-2 1 114 ? -25.525 75.103 53.099 1.000 39.25526  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A-2 CB   1 
ATOM   2071 C  CG   . PRO A-2 1 114 ? -25.335 76.578 52.919 1.000 37.21108  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A-2 CG   1 
ATOM   2072 C  CD   . PRO A-2 1 114 ? -23.845 76.795 53.044 1.000 41.97449  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A-2 CD   1 
ATOM   2073 N  N    . HIS A-2 1 115 ? -24.985 73.018 50.610 1.000 38.77041  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A-2 N    1 
ATOM   2074 C  CA   . HIS A-2 1 115 ? -25.476 72.717 49.275 1.000 50.00736  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A-2 CA   1 
ATOM   2075 C  C    . HIS A-2 1 115 ? -26.861 73.326 49.102 1.000 63.19112  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A-2 C    1 
ATOM   2076 O  O    . HIS A-2 1 115 ? -27.683 73.313 50.023 1.000 59.37686  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A-2 O    1 
ATOM   2077 C  CB   . HIS A-2 1 115 ? -25.536 71.206 49.055 1.000 56.66748  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A-2 CB   1 
ATOM   2078 C  CG   . HIS A-2 1 115 ? -25.955 70.815 47.671 1.000 75.98765  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A-2 CG   1 
ATOM   2079 N  ND1  . HIS A-2 1 115 ? -27.274 70.634 47.315 1.000 77.49808  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A-2 ND1  1 
ATOM   2080 C  CD2  . HIS A-2 1 115 ? -25.229 70.581 46.552 1.000 78.30347  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A-2 CD2  1 
ATOM   2081 C  CE1  . HIS A-2 1 115 ? -27.343 70.300 46.039 1.000 77.91357  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A-2 CE1  1 
ATOM   2082 N  NE2  . HIS A-2 1 115 ? -26.115 70.262 45.552 1.000 67.12728  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A-2 NE2  1 
ATOM   2083 N  N    . GLU A-2 1 116 ? -27.114 73.872 47.915 1.000 62.21920  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 N    1 
ATOM   2084 C  CA   . GLU A-2 1 116 ? -28.360 74.581 47.648 1.000 81.56096  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 CA   1 
ATOM   2085 C  C    . GLU A-2 1 116 ? -29.594 73.688 47.731 1.000 78.79485  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 C    1 
ATOM   2086 O  O    . GLU A-2 1 116 ? -30.709 74.200 47.584 1.000 77.81799  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 O    1 
ATOM   2087 C  CB   . GLU A-2 1 116 ? -28.296 75.263 46.279 1.000 81.35172  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 CB   1 
ATOM   2088 C  CG   . GLU A-2 1 116 ? -26.981 75.983 45.994 1.000 88.45086  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 CG   1 
ATOM   2089 C  CD   . GLU A-2 1 116 ? -25.876 75.042 45.537 1.000 88.47472  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 CD   1 
ATOM   2090 O  OE1  . GLU A-2 1 116 ? -25.968 73.827 45.819 1.000 78.69303  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 OE1  1 
ATOM   2091 O  OE2  . GLU A-2 1 116 ? -24.914 75.520 44.900 1.000 86.06860  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 OE2  1 
ATOM   2092 N  N    . SER A-2 1 117 ? -29.434 72.386 47.968 1.000 74.59704  ? ? ? ? ? ? 93  SER A-2 N    1 
ATOM   2093 C  CA   . SER A-2 1 117 ? -30.569 71.471 47.965 1.000 74.64255  ? ? ? ? ? ? 93  SER A-2 CA   1 
ATOM   2094 C  C    . SER A-2 1 117 ? -30.471 70.425 49.070 1.000 75.74023  ? ? ? ? ? ? 93  SER A-2 C    1 
ATOM   2095 O  O    . SER A-2 1 117 ? -31.401 70.271 49.868 1.000 77.42944  ? ? ? ? ? ? 93  SER A-2 O    1 
ATOM   2096 C  CB   . SER A-2 1 117 ? -30.692 70.785 46.601 1.000 77.85519  ? ? ? ? ? ? 93  SER A-2 CB   1 
ATOM   2097 O  OG   . SER A-2 1 117 ? -31.296 69.507 46.717 1.000 78.52931  ? ? ? ? ? ? 93  SER A-2 OG   1 
ATOM   2098 N  N    . ASP A-2 1 118 ? -29.353 69.706 49.128 1.000 79.32110  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 N    1 
ATOM   2099 C  CA   . ASP A-2 1 118 ? -29.215 68.533 49.982 1.000 79.23270  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 CA   1 
ATOM   2100 C  C    . ASP A-2 1 118 ? -28.544 68.917 51.297 1.000 76.46245  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 C    1 
ATOM   2101 O  O    . ASP A-2 1 118 ? -27.423 69.437 51.300 1.000 70.08398  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 O    1 
ATOM   2102 C  CB   . ASP A-2 1 118 ? -28.405 67.449 49.270 1.000 73.61739  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 CB   1 
ATOM   2103 C  CG   . ASP A-2 1 118 ? -28.624 66.071 49.863 1.000 72.16267  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 CG   1 
ATOM   2104 O  OD1  . ASP A-2 1 118 ? -28.808 65.974 51.095 1.000 78.48705  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 OD1  1 
ATOM   2105 O  OD2  . ASP A-2 1 118 ? -28.614 65.084 49.098 1.000 74.58016  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 OD2  1 
ATOM   2106 N  N    . ARG A-2 1 119 ? -29.232 68.654 52.411 1.000 69.06894  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 N    1 
ATOM   2107 C  CA   . ARG A-2 1 119 ? -28.622 68.830 53.724 1.000 75.80451  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 CA   1 
ATOM   2108 C  C    . ARG A-2 1 119 ? -27.430 67.903 53.921 1.000 77.92638  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 C    1 
ATOM   2109 O  O    . ARG A-2 1 119 ? -26.565 68.186 54.758 1.000 75.67512  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 O    1 
ATOM   2110 C  CB   . ARG A-2 1 119 ? -29.654 68.559 54.821 1.000 84.41391  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 CB   1 
ATOM   2111 C  CG   . ARG A-2 1 119 ? -30.503 67.311 54.582 1.000 93.93888  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 CG   1 
ATOM   2112 C  CD   . ARG A-2 1 119 ? -31.524 67.097 55.695 1.000 94.87688  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 CD   1 
ATOM   2113 N  NE   . ARG A-2 1 119 ? -31.821 65.681 55.910 1.000 102.72645 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 NE   1 
ATOM   2114 C  CZ   . ARG A-2 1 119 ? -31.817 65.089 57.101 1.000 100.66909 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 CZ   1 
ATOM   2115 N  NH1  . ARG A-2 1 119 ? -31.533 65.790 58.191 1.000 87.81140  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 NH1  1 
ATOM   2116 N  NH2  . ARG A-2 1 119 ? -32.099 63.797 57.205 1.000 101.09115 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 NH2  1 
ATOM   2117 N  N    . ARG A-2 1 120 ? -27.373 66.802 53.168 1.000 76.51491  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 N    1 
ATOM   2118 C  CA   . ARG A-2 1 120 ? -26.301 65.821 53.290 1.000 77.71924  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 CA   1 
ATOM   2119 C  C    . ARG A-2 1 120 ? -24.967 66.327 52.753 1.000 74.72369  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 C    1 
ATOM   2120 O  O    . ARG A-2 1 120 ? -23.923 65.766 53.104 1.000 75.17282  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 O    1 
ATOM   2121 C  CB   . ARG A-2 1 120 ? -26.702 64.551 52.533 1.000 76.62000  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 CB   1 
ATOM   2122 C  CG   . ARG A-2 1 120 ? -25.708 63.400 52.602 1.000 87.32341  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 CG   1 
ATOM   2123 C  CD   . ARG A-2 1 120 ? -25.391 62.881 51.197 1.000 92.01320  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 CD   1 
ATOM   2124 N  NE   . ARG A-2 1 120 ? -24.649 61.623 51.216 1.000 102.77448 ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 NE   1 
ATOM   2125 C  CZ   . ARG A-2 1 120 ? -24.069 61.075 50.151 1.000 88.98638  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 CZ   1 
ATOM   2126 N  NH1  . ARG A-2 1 120 ? -24.133 61.676 48.970 1.000 73.21660  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 NH1  1 
ATOM   2127 N  NH2  . ARG A-2 1 120 ? -23.417 59.926 50.269 1.000 80.56609  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 NH2  1 
ATOM   2128 N  N    . ILE A-2 1 121 ? -24.972 67.370 51.926 1.000 68.37044  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A-2 N    1 
ATOM   2129 C  CA   . ILE A-2 1 121 ? -23.814 67.751 51.124 1.000 54.23049  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A-2 CA   1 
ATOM   2130 C  C    . ILE A-2 1 121 ? -23.290 69.100 51.595 1.000 51.29311  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A-2 C    1 
ATOM   2131 O  O    . ILE A-2 1 121 ? -24.051 70.071 51.692 1.000 48.16370  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A-2 O    1 
ATOM   2132 C  CB   . ILE A-2 1 121 ? -24.170 67.794 49.628 1.000 50.39368  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A-2 CB   1 
ATOM   2133 C  CG1  . ILE A-2 1 121 ? -24.612 66.410 49.149 1.000 59.30164  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A-2 CG1  1 
ATOM   2134 C  CG2  . ILE A-2 1 121 ? -22.987 68.294 48.814 1.000 45.23073  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A-2 CG2  1 
ATOM   2135 C  CD1  . ILE A-2 1 121 ? -24.657 66.268 47.644 1.000 65.77989  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A-2 CD1  1 
ATOM   2136 N  N    . THR A-2 1 122 ? -21.990 69.160 51.875 1.000 39.69954  ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 N    1 
ATOM   2137 C  CA   . THR A-2 1 122 ? -21.285 70.406 52.142 1.000 34.41869  ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 CA   1 
ATOM   2138 C  C    . THR A-2 1 122 ? -20.388 70.703 50.954 1.000 28.53497  ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 C    1 
ATOM   2139 O  O    . THR A-2 1 122 ? -19.666 69.814 50.486 1.000 31.92464  ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 O    1 
ATOM   2140 C  CB   . THR A-2 1 122 ? -20.414 70.278 53.391 1.000 34.35033  ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 CB   1 
ATOM   2141 O  OG1  . THR A-2 1 122 ? -21.238 70.002 54.529 1.000 36.47923  ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 OG1  1 
ATOM   2142 C  CG2  . THR A-2 1 122 ? -19.641 71.566 53.628 1.000 35.83052  ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 CG2  1 
ATOM   2143 N  N    . LEU A-2 1 123 ? -20.439 71.935 50.458 1.000 28.02931  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A-2 N    1 
ATOM   2144 C  CA   . LEU A-2 1 123 ? -19.582 72.382 49.376 1.000 24.50803  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A-2 CA   1 
ATOM   2145 C  C    . LEU A-2 1 123 ? -18.413 73.164 49.955 1.000 21.95711  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A-2 C    1 
ATOM   2146 O  O    . LEU A-2 1 123 ? -18.461 73.648 51.085 1.000 25.10778  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A-2 O    1 
ATOM   2147 C  CB   . LEU A-2 1 123 ? -20.364 73.280 48.416 1.000 29.84100  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A-2 CB   1 
ATOM   2148 C  CG   . LEU A-2 1 123 ? -21.616 72.672 47.785 1.000 29.96210  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A-2 CG   1 
ATOM   2149 C  CD1  . LEU A-2 1 123 ? -22.319 73.695 46.901 1.000 33.86403  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A-2 CD1  1 
ATOM   2150 C  CD2  . LEU A-2 1 123 ? -21.262 71.421 46.991 1.000 31.62982  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A-2 CD2  1 
ATOM   2151 N  N    . VAL A-2 1 124 ? -17.358 73.298 49.153 1.000 22.27108  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A-2 N    1 
ATOM   2152 C  CA   . VAL A-2 1 124 ? -16.157 74.007 49.582 1.000 20.32500  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A-2 CA   1 
ATOM   2153 C  C    . VAL A-2 1 124 ? -15.605 74.802 48.408 1.000 18.65475  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A-2 C    1 
ATOM   2154 O  O    . VAL A-2 1 124 ? -15.671 74.359 47.255 1.000 20.38397  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A-2 O    1 
ATOM   2155 C  CB   . VAL A-2 1 124 ? -15.110 73.034 50.178 1.000 24.16505  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A-2 CB   1 
ATOM   2156 C  CG1  . VAL A-2 1 124 ? -14.671 72.011 49.158 1.000 27.12594  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A-2 CG1  1 
ATOM   2157 C  CG2  . VAL A-2 1 124 ? -13.906 73.781 50.747 1.000 22.21471  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A-2 CG2  1 
ATOM   2158 N  N    A ARG A-2 1 125 ? -15.066 75.982 48.707 0.464 20.44697  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 N    1 
ATOM   2159 N  N    B ARG A-2 1 125 ? -15.078 75.990 48.706 0.536 20.44164  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 N    1 
ATOM   2160 C  CA   A ARG A-2 1 125 ? -14.451 76.833 47.701 0.464 19.09128  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 CA   1 
ATOM   2161 C  CA   B ARG A-2 1 125 ? -14.467 76.857 47.707 0.536 19.10541  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 CA   1 
ATOM   2162 C  C    A ARG A-2 1 125 ? -13.176 77.446 48.265 0.464 19.42817  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 C    1 
ATOM   2163 C  C    B ARG A-2 1 125 ? -13.176 77.440 48.267 0.536 19.40532  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 C    1 
ATOM   2164 O  O    A ARG A-2 1 125 ? -12.980 77.522 49.480 0.464 19.54884  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 O    1 
ATOM   2165 O  O    B ARG A-2 1 125 ? -12.969 77.497 49.483 0.536 19.52823  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 O    1 
ATOM   2166 C  CB   A ARG A-2 1 125 ? -15.402 77.955 47.255 0.464 20.26090  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 CB   1 
ATOM   2167 C  CB   B ARG A-2 1 125 ? -15.397 78.024 47.324 0.536 20.19844  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 CB   1 
ATOM   2168 C  CG   A ARG A-2 1 125 ? -15.948 78.778 48.410 0.464 18.61671  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 CG   1 
ATOM   2169 C  CG   B ARG A-2 1 125 ? -15.539 79.045 48.444 0.536 19.25460  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 CG   1 
ATOM   2170 C  CD   A ARG A-2 1 125 ? -16.798 79.940 47.906 0.464 21.02058  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 CD   1 
ATOM   2171 C  CD   B ARG A-2 1 125 ? -16.375 80.280 48.083 0.536 21.30106  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 CD   1 
ATOM   2172 N  NE   A ARG A-2 1 125 ? -15.993 80.953 47.225 0.464 22.62086  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 NE   1 
ATOM   2173 N  NE   B ARG A-2 1 125 ? -16.412 81.171 49.238 0.536 20.85187  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 NE   1 
ATOM   2174 C  CZ   A ARG A-2 1 125 ? -15.463 82.016 47.823 0.464 19.05537  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 CZ   1 
ATOM   2175 C  CZ   B ARG A-2 1 125 ? -15.697 82.283 49.360 0.536 20.70537  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 CZ   1 
ATOM   2176 N  NH1  A ARG A-2 1 125 ? -14.744 82.879 47.126 0.464 17.88894  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 NH1  1 
ATOM   2177 N  NH1  B ARG A-2 1 125 ? -14.919 82.692 48.370 0.536 16.60252  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 NH1  1 
ATOM   2178 N  NH2  A ARG A-2 1 125 ? -15.652 82.218 49.116 0.464 19.52524  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 NH2  1 
ATOM   2179 N  NH2  B ARG A-2 1 125 ? -15.774 82.992 50.476 0.536 22.61611  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 NH2  1 
ATOM   2180 N  N    . ILE A-2 1 126 ? -12.302 77.882 47.359 1.000 18.77368  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A-2 N    1 
ATOM   2181 C  CA   . ILE A-2 1 126 ? -11.140 78.679 47.743 1.000 18.94209  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A-2 CA   1 
ATOM   2182 C  C    . ILE A-2 1 126 ? -11.586 80.128 47.921 1.000 19.66696  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A-2 C    1 
ATOM   2183 O  O    . ILE A-2 1 126 ? -12.496 80.603 47.227 1.000 21.65652  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A-2 O    1 
ATOM   2184 C  CB   . ILE A-2 1 126 ? -10.016 78.545 46.692 1.000 18.61905  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A-2 CB   1 
ATOM   2185 C  CG1  . ILE A-2 1 126 ? -8.658  78.966 47.267 1.000 20.11250  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A-2 CG1  1 
ATOM   2186 C  CG2  . ILE A-2 1 126 ? -10.357 79.348 45.426 1.000 23.07791  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A-2 CG2  1 
ATOM   2187 C  CD1  . ILE A-2 1 126 ? -7.451  78.671 46.335 1.000 20.49424  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A-2 CD1  1 
ATOM   2188 N  N    . THR A-2 1 127 ? -10.955 80.834 48.846 1.000 18.44651  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 N    1 
ATOM   2189 C  CA   . THR A-2 1 127 ? -11.212 82.264 49.003 1.000 18.24933  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 CA   1 
ATOM   2190 C  C    . THR A-2 1 127 ? -10.188 83.056 48.202 1.000 20.46390  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 C    1 
ATOM   2191 O  O    . THR A-2 1 127 ? -9.187  82.524 47.729 1.000 20.19089  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 O    1 
ATOM   2192 C  CB   . THR A-2 1 127 ? -11.074 82.677 50.468 1.000 18.68627  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 CB   1 
ATOM   2193 O  OG1  . THR A-2 1 127 ? -9.703  82.480 50.858 1.000 20.89823  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 OG1  1 
ATOM   2194 C  CG2  . THR A-2 1 127 ? -12.023 81.890 51.383 1.000 20.64620  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 CG2  1 
ATOM   2195 N  N    . ARG A-2 1 128 ? -10.423 84.370 48.068 1.000 19.18395  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 N    1 
ATOM   2196 C  CA   . ARG A-2 1 128 ? -9.411  85.216 47.447 1.000 18.92772  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CA   1 
ATOM   2197 C  C    . ARG A-2 1 128 ? -8.064  85.098 48.156 1.000 20.10459  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 C    1 
ATOM   2198 O  O    . ARG A-2 1 128 ? -7.015  85.040 47.499 1.000 20.55325  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 O    1 
ATOM   2199 C  CB   . ARG A-2 1 128 ? -9.881  86.672 47.414 1.000 22.26476  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CB   1 
ATOM   2200 C  CG   . ARG A-2 1 128 ? -8.882  87.586 46.726 1.000 24.51060  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CG   1 
ATOM   2201 C  CD   . ARG A-2 1 128 ? -9.293  89.043 46.850 1.000 28.27126  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CD   1 
ATOM   2202 N  NE   . ARG A-2 1 128 ? -8.568  89.910 45.928 1.000 34.40441  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 NE   1 
ATOM   2203 C  CZ   . ARG A-2 1 128 ? -7.469  90.585 46.246 1.000 37.03809  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CZ   1 
ATOM   2204 N  NH1  . ARG A-2 1 128 ? -6.964  90.495 47.468 1.000 38.16742  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 NH1  1 
ATOM   2205 N  NH2  . ARG A-2 1 128 ? -6.877  91.351 45.339 1.000 45.00907  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 NH2  1 
ATOM   2206 N  N    . LYS A-2 1 129 ? -8.066  85.069 49.494 1.000 20.26846  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 N    1 
ATOM   2207 C  CA   . LYS A-2 1 129 ? -6.813  84.913 50.232 1.000 19.92647  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 CA   1 
ATOM   2208 C  C    . LYS A-2 1 129 ? -6.092  83.627 49.823 1.000 20.64990  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 C    1 
ATOM   2209 O  O    . LYS A-2 1 129 ? -4.879  83.631 49.574 1.000 22.68080  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 O    1 
ATOM   2210 C  CB   . LYS A-2 1 129 ? -7.102  84.915 51.734 1.000 21.26995  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 CB   1 
ATOM   2211 C  CG   . LYS A-2 1 129 ? -5.863  84.826 52.616 1.000 24.52432  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 CG   1 
ATOM   2212 C  CD   . LYS A-2 1 129 ? -6.235  84.702 54.090 1.000 27.24249  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 CD   1 
ATOM   2213 C  CE   . LYS A-2 1 129 ? -4.991  84.507 54.943 1.000 40.22000  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 CE   1 
ATOM   2214 N  NZ   . LYS A-2 1 129 ? -5.293  84.605 56.398 1.000 38.20548  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 NZ   1 
ATOM   2215 N  N    . GLY A-2 1 130 ? -6.832  82.516 49.744 1.000 19.52477  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A-2 N    1 
ATOM   2216 C  CA   . GLY A-2 1 130 ? -6.213  81.260 49.330 1.000 20.22175  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A-2 CA   1 
ATOM   2217 C  C    . GLY A-2 1 130 ? -5.675  81.311 47.912 1.000 22.46003  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A-2 C    1 
ATOM   2218 O  O    . GLY A-2 1 130 ? -4.564  80.832 47.636 1.000 22.12718  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A-2 O    1 
ATOM   2219 N  N    . LEU A-2 1 131 ? -6.447  81.898 46.991 1.000 20.00684  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 N    1 
ATOM   2220 C  CA   . LEU A-2 1 131 ? -6.001  82.008 45.607 1.000 20.11112  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 CA   1 
ATOM   2221 C  C    . LEU A-2 1 131 ? -4.721  82.832 45.498 1.000 21.95207  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 C    1 
ATOM   2222 O  O    . LEU A-2 1 131 ? -3.772  82.450 44.794 1.000 22.99172  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 O    1 
ATOM   2223 C  CB   . LEU A-2 1 131 ? -7.118  82.606 44.751 1.000 23.49744  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 CB   1 
ATOM   2224 C  CG   . LEU A-2 1 131 ? -6.829  82.626 43.254 1.000 26.91974  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 CG   1 
ATOM   2225 C  CD1  . LEU A-2 1 131 ? -6.831  81.214 42.702 1.000 27.20825  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 CD1  1 
ATOM   2226 C  CD2  . LEU A-2 1 131 ? -7.849  83.486 42.530 1.000 32.06742  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 CD2  1 
ATOM   2227 N  N    . LYS A-2 1 132 ? -4.684  83.992 46.159 1.000 22.77346  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 N    1 
ATOM   2228 C  CA   . LYS A-2 1 132 ? -3.467  84.793 46.131 1.000 23.69808  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 CA   1 
ATOM   2229 C  C    . LYS A-2 1 132 ? -2.301  84.045 46.753 1.000 24.03111  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 C    1 
ATOM   2230 O  O    . LYS A-2 1 132 ? -1.154  84.217 46.322 1.000 26.34958  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 O    1 
ATOM   2231 C  CB   . LYS A-2 1 132 ? -3.675  86.133 46.851 1.000 25.85642  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 CB   1 
ATOM   2232 C  CG   . LYS A-2 1 132 ? -4.622  87.103 46.142 1.000 33.25523  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 CG   1 
ATOM   2233 C  CD   . LYS A-2 1 132 ? -4.053  87.587 44.814 1.000 36.07743  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 CD   1 
ATOM   2234 C  CE   . LYS A-2 1 132 ? -5.067  88.447 44.066 1.000 45.19248  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 CE   1 
ATOM   2235 N  NZ   . LYS A-2 1 132 ? -4.678  88.689 42.647 1.000 46.10402  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 NZ   1 
ATOM   2236 N  N    . ALA A-2 1 133 ? -2.566  83.213 47.763 1.000 21.82106  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 N    1 
ATOM   2237 C  CA   . ALA A-2 1 133 ? -1.476  82.487 48.409 1.000 22.73346  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 CA   1 
ATOM   2238 C  C    . ALA A-2 1 133 ? -0.877  81.431 47.490 1.000 23.21488  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 C    1 
ATOM   2239 O  O    . ALA A-2 1 133 ? 0.321   81.134 47.598 1.000 23.87873  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 O    1 
ATOM   2240 C  CB   . ALA A-2 1 133 ? -1.969  81.820 49.690 1.000 23.40696  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 CB   1 
ATOM   2241 N  N    . VAL A-2 1 134 ? -1.692  80.848 46.609 1.000 20.71271  ? ? ? ? ? ? 110 VAL A-2 N    1 
ATOM   2242 C  CA   . VAL A-2 1 134 ? -1.257  79.696 45.820 1.000 21.08615  ? ? ? ? ? ? 110 VAL A-2 CA   1 
ATOM   2243 C  C    . VAL A-2 1 134 ? -0.907  80.020 44.362 1.000 21.97316  ? ? ? ? ? ? 110 VAL A-2 C    1 
ATOM   2244 O  O    . VAL A-2 1 134 ? -0.298  79.170 43.692 1.000 21.66844  ? ? ? ? ? ? 110 VAL A-2 O    1 
ATOM   2245 C  CB   . VAL A-2 1 134 ? -2.292  78.547 45.917 1.000 20.14954  ? ? ? ? ? ? 110 VAL A-2 CB   1 
ATOM   2246 C  CG1  . VAL A-2 1 134 ? -3.475  78.794 45.008 1.000 21.15701  ? ? ? ? ? ? 110 VAL A-2 CG1  1 
ATOM   2247 C  CG2  . VAL A-2 1 134 ? -1.655  77.179 45.620 1.000 22.35258  ? ? ? ? ? ? 110 VAL A-2 CG2  1 
ATOM   2248 N  N    A GLU A-2 1 135 ? -1.262  81.212 43.860 0.508 23.20726  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 N    1 
ATOM   2249 N  N    B GLU A-2 1 135 ? -1.257  81.206 43.847 0.492 23.23005  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 N    1 
ATOM   2250 C  CA   A GLU A-2 1 135 ? -1.133  81.509 42.429 0.508 23.54384  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 CA   1 
ATOM   2251 C  CA   B GLU A-2 1 135 ? -1.139  81.421 42.398 0.492 23.56408  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 CA   1 
ATOM   2252 C  C    A GLU A-2 1 135 ? 0.294   81.312 41.909 0.508 22.37765  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 C    1 
ATOM   2253 C  C    B GLU A-2 1 135 ? 0.304   81.314 41.883 0.492 22.38920  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 C    1 
ATOM   2254 O  O    A GLU A-2 1 135 ? 0.512   80.707 40.844 0.508 22.81242  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 O    1 
ATOM   2255 O  O    B GLU A-2 1 135 ? 0.545   80.749 40.802 0.492 22.70140  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 O    1 
ATOM   2256 C  CB   A GLU A-2 1 135 ? -1.601  82.943 42.164 0.508 27.74937  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 CB   1 
ATOM   2257 C  CB   B GLU A-2 1 135 ? -1.803  82.734 41.973 0.492 28.95704  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 CB   1 
ATOM   2258 C  CG   A GLU A-2 1 135 ? -3.012  83.047 41.617 0.508 30.11860  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 CG   1 
ATOM   2259 C  CG   B GLU A-2 1 135 ? -1.349  83.959 42.733 0.492 28.22687  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 CG   1 
ATOM   2260 C  CD   A GLU A-2 1 135 ? -3.479  84.485 41.472 0.508 35.55635  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 CD   1 
ATOM   2261 C  CD   B GLU A-2 1 135 ? -2.192  85.185 42.414 0.492 36.84280  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 CD   1 
ATOM   2262 O  OE1  A GLU A-2 1 135 ? -2.760  85.404 41.924 0.508 38.77238  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 OE1  1 
ATOM   2263 O  OE1  B GLU A-2 1 135 ? -1.831  86.288 42.871 0.492 36.34720  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 OE1  1 
ATOM   2264 O  OE2  A GLU A-2 1 135 ? -4.569  84.692 40.905 0.508 33.33468  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 OE2  1 
ATOM   2265 O  OE2  B GLU A-2 1 135 ? -3.214  85.046 41.707 0.492 38.10463  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 OE2  1 
ATOM   2266 N  N    . HIS A-2 1 136 ? 1.277   81.864 42.616 1.000 22.34313  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 N    1 
ATOM   2267 C  CA   . HIS A-2 1 136 ? 2.660   81.754 42.145 1.000 23.36813  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CA   1 
ATOM   2268 C  C    . HIS A-2 1 136 ? 3.118   80.297 42.134 1.000 22.55252  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 C    1 
ATOM   2269 O  O    . HIS A-2 1 136 ? 3.765   79.838 41.179 1.000 21.85494  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 O    1 
ATOM   2270 C  CB   . HIS A-2 1 136 ? 3.593   82.622 42.995 1.000 27.56001  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CB   1 
ATOM   2271 C  CG   . HIS A-2 1 136 ? 5.045   82.483 42.641 1.000 27.22554  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CG   1 
ATOM   2272 N  ND1  . HIS A-2 1 136 ? 5.537   82.747 41.380 1.000 34.32143  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 ND1  1 
ATOM   2273 C  CD2  . HIS A-2 1 136 ? 6.108   82.098 43.385 1.000 31.46897  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CD2  1 
ATOM   2274 C  CE1  . HIS A-2 1 136 ? 6.841   82.534 41.364 1.000 30.24072  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CE1  1 
ATOM   2275 N  NE2  . HIS A-2 1 136 ? 7.214   82.140 42.567 1.000 32.16885  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 NE2  1 
ATOM   2276 N  N    . LEU A-2 1 137 ? 2.797   79.558 43.191 1.000 21.93101  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 N    1 
ATOM   2277 C  CA   . LEU A-2 1 137 ? 3.117   78.136 43.214 1.000 21.18558  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 CA   1 
ATOM   2278 C  C    . LEU A-2 1 137 ? 2.477   77.400 42.041 1.000 20.79861  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 C    1 
ATOM   2279 O  O    . LEU A-2 1 137 ? 3.081   76.481 41.478 1.000 18.85875  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 O    1 
ATOM   2280 C  CB   . LEU A-2 1 137 ? 2.659   77.546 44.540 1.000 22.18379  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 CB   1 
ATOM   2281 C  CG   . LEU A-2 1 137 ? 3.196   76.170 44.932 1.000 22.38706  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 CG   1 
ATOM   2282 C  CD1  . LEU A-2 1 137 ? 4.731   76.068 44.850 1.000 22.24435  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 CD1  1 
ATOM   2283 C  CD2  . LEU A-2 1 137 ? 2.694   75.790 46.329 1.000 22.35154  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 CD2  1 
ATOM   2284 N  N    . MET A-2 1 138 ? 1.251   77.768 41.661 1.000 19.24656  ? ? ? ? ? ? 114 MET A-2 N    1 
ATOM   2285 C  CA   A MET A-2 1 138 ? 0.636   77.129 40.505 0.767 21.34142  ? ? ? ? ? ? 114 MET A-2 CA   1 
ATOM   2286 C  CA   B MET A-2 1 138 ? 0.629   77.134 40.504 0.233 21.33752  ? ? ? ? ? ? 114 MET A-2 CA   1 
ATOM   2287 C  C    . MET A-2 1 138 ? 1.428   77.402 39.233 1.000 20.79848  ? ? ? ? ? ? 114 MET A-2 C    1 
ATOM   2288 O  O    . MET A-2 1 138 ? 1.573   76.511 38.386 1.000 20.66313  ? ? ? ? ? ? 114 MET A-2 O    1 
ATOM   2289 C  CB   A MET A-2 1 138 ? -0.822  77.556 40.351 0.767 23.26695  ? ? ? ? ? ? 114 MET A-2 CB   1 
ATOM   2290 C  CB   B MET A-2 1 138 ? -0.814  77.611 40.344 0.233 23.20568  ? ? ? ? ? ? 114 MET A-2 CB   1 
ATOM   2291 C  CG   A MET A-2 1 138 ? -1.725  76.945 41.409 0.767 19.58457  ? ? ? ? ? ? 114 MET A-2 CG   1 
ATOM   2292 C  CG   B MET A-2 1 138 ? -1.569  76.904 39.236 0.233 28.42951  ? ? ? ? ? ? 114 MET A-2 CG   1 
ATOM   2293 S  SD   A MET A-2 1 138 ? -3.393  77.616 41.370 0.767 23.47040  ? ? ? ? ? ? 114 MET A-2 SD   1 
ATOM   2294 S  SD   B MET A-2 1 138 ? -3.290  77.422 39.117 0.233 33.45240  ? ? ? ? ? ? 114 MET A-2 SD   1 
ATOM   2295 C  CE   A MET A-2 1 138 ? -4.066  76.743 39.967 0.767 27.12526  ? ? ? ? ? ? 114 MET A-2 CE   1 
ATOM   2296 C  CE   B MET A-2 1 138 ? -3.898  76.971 40.738 0.233 21.27624  ? ? ? ? ? ? 114 MET A-2 CE   1 
ATOM   2297 N  N    A GLU A-2 1 139 ? 1.950   78.620 39.072 0.554 21.36625  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 N    1 
ATOM   2298 N  N    B GLU A-2 1 139 ? 1.932   78.629 39.075 0.446 21.37388  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 N    1 
ATOM   2299 C  CA   A GLU A-2 1 139 ? 2.784   78.851 37.889 0.554 20.74580  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CA   1 
ATOM   2300 C  CA   B GLU A-2 1 139 ? 2.800   78.907 37.929 0.446 20.86096  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CA   1 
ATOM   2301 C  C    A GLU A-2 1 139 ? 4.051   77.994 37.926 0.554 20.75083  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 C    1 
ATOM   2302 C  C    B GLU A-2 1 139 ? 4.031   78.001 37.938 0.446 20.73862  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 C    1 
ATOM   2303 O  O    A GLU A-2 1 139 ? 4.490   77.466 36.891 0.554 21.37095  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 O    1 
ATOM   2304 O  O    B GLU A-2 1 139 ? 4.425   77.449 36.897 0.446 21.49991  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 O    1 
ATOM   2305 C  CB   A GLU A-2 1 139 ? 3.119   80.331 37.708 0.554 25.49898  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CB   1 
ATOM   2306 C  CB   B GLU A-2 1 139 ? 3.212   80.381 37.923 0.446 25.28794  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CB   1 
ATOM   2307 C  CG   A GLU A-2 1 139 ? 3.944   80.602 36.446 0.554 29.21875  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CG   1 
ATOM   2308 C  CG   B GLU A-2 1 139 ? 2.048   81.363 37.982 0.446 24.94153  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CG   1 
ATOM   2309 C  CD   A GLU A-2 1 139 ? 3.384   79.904 35.207 0.554 34.50708  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CD   1 
ATOM   2310 C  CD   B GLU A-2 1 139 ? 1.389   81.592 36.635 0.446 32.64324  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CD   1 
ATOM   2311 O  OE1  A GLU A-2 1 139 ? 2.200   80.131 34.874 0.554 34.67652  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 OE1  1 
ATOM   2312 O  OE1  B GLU A-2 1 139 ? 0.991   82.746 36.359 0.446 38.49540  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 OE1  1 
ATOM   2313 O  OE2  A GLU A-2 1 139 ? 4.127   79.122 34.566 0.554 36.71720  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 OE2  1 
ATOM   2314 O  OE2  B GLU A-2 1 139 ? 1.261   80.626 35.852 0.446 36.02920  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 OE2  1 
ATOM   2315 N  N    . LEU A-2 1 140 ? 4.653   77.841 39.106 1.000 18.69247  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 N    1 
ATOM   2316 C  CA   . LEU A-2 1 140 ? 5.823   76.971 39.208 1.000 19.29028  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CA   1 
ATOM   2317 C  C    . LEU A-2 1 140 ? 5.454   75.523 38.891 1.000 19.20054  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 C    1 
ATOM   2318 O  O    . LEU A-2 1 140 ? 6.228   74.793 38.260 1.000 18.95982  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 O    1 
ATOM   2319 C  CB   . LEU A-2 1 140 ? 6.451   77.079 40.596 1.000 19.87398  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CB   1 
ATOM   2320 C  CG   . LEU A-2 1 140 ? 7.005   78.459 40.985 1.000 21.93339  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CG   1 
ATOM   2321 C  CD1  . LEU A-2 1 140 ? 7.548   78.446 42.407 1.000 22.63174  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CD1  1 
ATOM   2322 C  CD2  . LEU A-2 1 140 ? 8.081   78.918 40.005 1.000 26.11473  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CD2  1 
ATOM   2323 N  N    . ALA A-2 1 141 ? 4.269   75.093 39.319 1.000 17.59436  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A-2 N    1 
ATOM   2324 C  CA   . ALA A-2 1 141 ? 3.806   73.742 39.024 1.000 16.44462  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A-2 CA   1 
ATOM   2325 C  C    . ALA A-2 1 141 ? 3.655   73.535 37.522 1.000 17.59837  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A-2 C    1 
ATOM   2326 O  O    . ALA A-2 1 141 ? 4.008   72.472 36.995 1.000 17.52389  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A-2 O    1 
ATOM   2327 C  CB   . ALA A-2 1 141 ? 2.474   73.496 39.737 1.000 16.71282  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A-2 CB   1 
ATOM   2328 N  N    . ARG A-2 1 142 ? 3.106   74.533 36.820 1.000 17.18075  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 N    1 
ATOM   2329 C  CA   . ARG A-2 1 142 ? 2.993   74.433 35.365 1.000 19.52139  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 CA   1 
ATOM   2330 C  C    . ARG A-2 1 142 ? 4.368   74.353 34.710 1.000 19.19020  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 C    1 
ATOM   2331 O  O    . ARG A-2 1 142 ? 4.565   73.581 33.759 1.000 20.33959  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 O    1 
ATOM   2332 C  CB   . ARG A-2 1 142 ? 2.215   75.634 34.811 1.000 20.19335  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 CB   1 
ATOM   2333 C  CG   . ARG A-2 1 142 ? 0.725   75.627 35.098 1.000 24.27825  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 CG   1 
ATOM   2334 C  CD   . ARG A-2 1 142 ? 0.058   76.871 34.486 1.000 31.67658  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 CD   1 
ATOM   2335 N  NE   . ARG A-2 1 142 ? -1.322  77.066 34.930 1.000 35.55967  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 NE   1 
ATOM   2336 C  CZ   . ARG A-2 1 142 ? -1.701  77.951 35.850 1.000 43.20330  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 CZ   1 
ATOM   2337 N  NH1  . ARG A-2 1 142 ? -0.809  78.744 36.435 1.000 34.63845  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 NH1  1 
ATOM   2338 N  NH2  . ARG A-2 1 142 ? -2.981  78.048 36.183 1.000 45.12149  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 NH2  1 
ATOM   2339 N  N    . GLU A-2 1 143 ? 5.328   75.141 35.202 1.000 18.98769  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A-2 N    1 
ATOM   2340 C  CA   . GLU A-2 1 143 ? 6.678   75.063 34.636 1.000 20.93665  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A-2 CA   1 
ATOM   2341 C  C    . GLU A-2 1 143 ? 7.300   73.683 34.859 1.000 21.38949  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A-2 C    1 
ATOM   2342 O  O    . GLU A-2 1 143 ? 7.920   73.106 33.948 1.000 21.93675  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A-2 O    1 
ATOM   2343 C  CB   . GLU A-2 1 143 ? 7.564   76.163 35.220 1.000 23.37543  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A-2 CB   1 
ATOM   2344 C  CG   . GLU A-2 1 143 ? 8.990   76.165 34.680 1.000 31.54892  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A-2 CG   1 
ATOM   2345 C  CD   . GLU A-2 1 143 ? 9.054   76.035 33.161 1.000 52.73679  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A-2 CD   1 
ATOM   2346 O  OE1  . GLU A-2 1 143 ? 8.216   76.653 32.463 1.000 45.18095  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A-2 OE1  1 
ATOM   2347 O  OE2  . GLU A-2 1 143 ? 9.951   75.317 32.664 1.000 56.16788  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A-2 OE2  1 
ATOM   2348 N  N    . HIS A-2 1 144 ? 7.150   73.138 36.070 1.000 18.54801  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 N    1 
ATOM   2349 C  CA   . HIS A-2 1 144 ? 7.691   71.815 36.361 1.000 18.37587  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 CA   1 
ATOM   2350 C  C    . HIS A-2 1 144 ? 7.038   70.755 35.482 1.000 17.36941  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 C    1 
ATOM   2351 O  O    . HIS A-2 1 144 ? 7.729   69.895 34.920 1.000 17.93687  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 O    1 
ATOM   2352 C  CB   . HIS A-2 1 144 ? 7.502   71.502 37.850 1.000 17.37604  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 CB   1 
ATOM   2353 C  CG   . HIS A-2 1 144 ? 7.851   70.096 38.215 1.000 17.70078  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 CG   1 
ATOM   2354 N  ND1  . HIS A-2 1 144 ? 6.906   69.188 38.631 1.000 17.51232  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 ND1  1 
ATOM   2355 C  CD2  . HIS A-2 1 144 ? 9.035   69.436 38.207 1.000 20.93463  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 CD2  1 
ATOM   2356 C  CE1  . HIS A-2 1 144 ? 7.491   68.027 38.870 1.000 18.97750  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 CE1  1 
ATOM   2357 N  NE2  . HIS A-2 1 144 ? 8.783   68.149 38.615 1.000 18.86195  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 NE2  1 
ATOM   2358 N  N    . GLU A-2 1 145 ? 5.715   70.819 35.320 1.000 16.72766  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 N    1 
ATOM   2359 C  CA   . GLU A-2 1 145 ? 5.019   69.888 34.438 1.000 16.98849  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 CA   1 
ATOM   2360 C  C    . GLU A-2 1 145 ? 5.536   69.991 33.008 1.000 18.65079  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 C    1 
ATOM   2361 O  O    . GLU A-2 1 145 ? 5.742   68.967 32.339 1.000 18.84942  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 O    1 
ATOM   2362 C  CB   . GLU A-2 1 145 ? 3.522   70.160 34.485 1.000 19.10466  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 CB   1 
ATOM   2363 C  CG   . GLU A-2 1 145 ? 2.709   69.270 33.586 1.000 21.10064  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 CG   1 
ATOM   2364 C  CD   . GLU A-2 1 145 ? 1.277   69.709 33.543 1.000 23.67719  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 CD   1 
ATOM   2365 O  OE1  . GLU A-2 1 145 ? 1.011   70.936 33.673 1.000 29.58507  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 OE1  1 
ATOM   2366 O  OE2  . GLU A-2 1 145 ? 0.406   68.856 33.382 1.000 25.49283  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 OE2  1 
ATOM   2367 N  N    A ARG A-2 1 146 ? 5.739   71.219 32.516 0.518 20.19641  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 N    1 
ATOM   2368 N  N    B ARG A-2 1 146 ? 5.737   71.220 32.518 0.482 20.20053  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 N    1 
ATOM   2369 C  CA   A ARG A-2 1 146 ? 6.269   71.383 31.166 0.518 21.77169  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 CA   1 
ATOM   2370 C  CA   B ARG A-2 1 146 ? 6.277   71.400 31.175 0.482 21.82073  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 CA   1 
ATOM   2371 C  C    A ARG A-2 1 146 ? 7.631   70.720 31.033 0.518 20.75196  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 C    1 
ATOM   2372 C  C    B ARG A-2 1 146 ? 7.627   70.717 31.039 0.482 20.74865  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 C    1 
ATOM   2373 O  O    A ARG A-2 1 146 ? 7.914   70.066 30.022 0.518 21.25831  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 O    1 
ATOM   2374 O  O    B ARG A-2 1 146 ? 7.899   70.057 30.029 0.482 21.27590  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 O    1 
ATOM   2375 C  CB   A ARG A-2 1 146 ? 6.351   72.868 30.809 0.518 23.50941  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 CB   1 
ATOM   2376 C  CB   B ARG A-2 1 146 ? 6.405   72.892 30.870 0.482 23.44890  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 CB   1 
ATOM   2377 C  CG   A ARG A-2 1 146 ? 6.650   73.134 29.340 0.518 24.59463  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 CG   1 
ATOM   2378 C  CG   B ARG A-2 1 146 ? 5.185   73.483 30.201 0.482 29.21557  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 CG   1 
ATOM   2379 C  CD   A ARG A-2 1 146 ? 7.205   74.540 29.138 0.518 26.88506  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 CD   1 
ATOM   2380 C  CD   B ARG A-2 1 146 ? 5.482   74.866 29.634 0.482 28.84979  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 CD   1 
ATOM   2381 N  NE   A ARG A-2 1 146 ? 8.499   74.721 29.791 0.518 37.15156  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 NE   1 
ATOM   2382 N  NE   B ARG A-2 1 146 ? 5.760   75.834 30.691 0.482 38.98412  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 NE   1 
ATOM   2383 C  CZ   A ARG A-2 1 146 ? 9.631   74.160 29.378 0.518 37.67371  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 CZ   1 
ATOM   2384 C  CZ   B ARG A-2 1 146 ? 4.826   76.534 31.328 0.482 37.79580  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 CZ   1 
ATOM   2385 N  NH1  A ARG A-2 1 146 ? 9.635   73.377 28.308 0.518 38.68110  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 NH1  1 
ATOM   2386 N  NH1  B ARG A-2 1 146 ? 5.171   77.389 32.278 0.482 33.44156  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 NH1  1 
ATOM   2387 N  NH2  A ARG A-2 1 146 ? 10.761  74.378 30.036 0.518 40.98842  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 NH2  1 
ATOM   2388 N  NH2  B ARG A-2 1 146 ? 3.547   76.377 31.014 0.482 39.49774  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 NH2  1 
ATOM   2389 N  N    . ARG A-2 1 147 ? 8.489   70.867 32.042 1.000 20.40616  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 N    1 
ATOM   2390 C  CA   A ARG A-2 1 147 ? 9.796   70.219 31.978 0.505 20.62566  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CA   1 
ATOM   2391 C  CA   B ARG A-2 1 147 ? 9.798   70.218 31.995 0.495 20.59928  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CA   1 
ATOM   2392 C  C    . ARG A-2 1 147 ? 9.669   68.697 31.993 1.000 22.61736  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 C    1 
ATOM   2393 O  O    . ARG A-2 1 147 ? 10.404  67.998 31.278 1.000 22.98084  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 O    1 
ATOM   2394 C  CB   A ARG A-2 1 147 ? 10.701  70.728 33.099 0.505 26.77359  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CB   1 
ATOM   2395 C  CB   B ARG A-2 1 147 ? 10.658  70.692 33.166 0.495 26.83074  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CB   1 
ATOM   2396 C  CG   A ARG A-2 1 147 ? 11.073  72.198 32.953 0.505 24.13366  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CG   1 
ATOM   2397 C  CG   B ARG A-2 1 147 ? 12.138  70.383 33.035 0.495 32.52676  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CG   1 
ATOM   2398 C  CD   A ARG A-2 1 147 ? 12.080  72.631 33.998 0.505 35.33533  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CD   1 
ATOM   2399 C  CD   B ARG A-2 1 147 ? 12.887  70.826 34.284 0.495 40.31160  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CD   1 
ATOM   2400 N  NE   A ARG A-2 1 147 ? 11.427  73.239 35.152 0.505 43.90182  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 NE   1 
ATOM   2401 N  NE   B ARG A-2 1 147 ? 14.335  70.704 34.140 0.495 47.23790  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 NE   1 
ATOM   2402 C  CZ   A ARG A-2 1 147 ? 11.415  72.704 36.368 0.505 38.90443  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CZ   1 
ATOM   2403 C  CZ   B ARG A-2 1 147 ? 15.014  69.580 34.343 0.495 46.08560  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CZ   1 
ATOM   2404 N  NH1  A ARG A-2 1 147 ? 12.026  71.550 36.589 0.505 43.67651  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 NH1  1 
ATOM   2405 N  NH1  B ARG A-2 1 147 ? 14.375  68.473 34.697 0.495 47.94885  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 NH1  1 
ATOM   2406 N  NH2  A ARG A-2 1 147 ? 10.792  73.323 37.362 0.505 33.18704  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 NH2  1 
ATOM   2407 N  NH2  B ARG A-2 1 147 ? 16.332  69.560 34.194 0.495 47.42088  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 NH2  1 
ATOM   2408 N  N    . VAL A-2 1 148 ? 8.741   68.159 32.789 1.000 18.67599  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A-2 N    1 
ATOM   2409 C  CA   . VAL A-2 1 148 ? 8.546   66.711 32.839 1.000 18.93511  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A-2 CA   1 
ATOM   2410 C  C    . VAL A-2 1 148 ? 8.101   66.185 31.480 1.000 20.19265  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A-2 C    1 
ATOM   2411 O  O    . VAL A-2 1 148 ? 8.531   65.111 31.034 1.000 19.44997  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A-2 O    1 
ATOM   2412 C  CB   . VAL A-2 1 148 ? 7.533   66.345 33.945 1.000 17.77141  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A-2 CB   1 
ATOM   2413 C  CG1  . VAL A-2 1 148 ? 7.094   64.882 33.808 1.000 18.57453  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A-2 CG1  1 
ATOM   2414 C  CG2  . VAL A-2 1 148 ? 8.121   66.615 35.322 1.000 18.59285  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A-2 CG2  1 
ATOM   2415 N  N    . LEU A-2 1 149 ? 7.228   66.923 30.810 1.000 19.14980  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 N    1 
ATOM   2416 C  CA   . LEU A-2 1 149 ? 6.628   66.449 29.566 1.000 18.07405  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CA   1 
ATOM   2417 C  C    . LEU A-2 1 149 ? 7.447   66.787 28.322 1.000 19.88991  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 C    1 
ATOM   2418 O  O    . LEU A-2 1 149 ? 7.242   66.156 27.278 1.000 21.60875  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 O    1 
ATOM   2419 C  CB   . LEU A-2 1 149 ? 5.207   67.000 29.415 1.000 20.27297  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CB   1 
ATOM   2420 C  CG   . LEU A-2 1 149 ? 4.212   66.355 30.387 1.000 20.47761  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CG   1 
ATOM   2421 C  CD1  . LEU A-2 1 149 ? 2.896   67.114 30.391 1.000 23.55007  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CD1  1 
ATOM   2422 C  CD2  . LEU A-2 1 149 ? 4.009   64.885 30.057 1.000 21.08893  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CD2  1 
ATOM   2423 N  N    . GLU A-2 1 150 ? 8.378   67.733 28.415 1.000 19.66985  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A-2 N    1 
ATOM   2424 C  CA   . GLU A-2 1 150 ? 9.095   68.170 27.219 1.000 22.24851  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A-2 CA   1 
ATOM   2425 C  C    . GLU A-2 1 150 ? 9.815   67.048 26.481 1.000 23.41456  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A-2 C    1 
ATOM   2426 O  O    . GLU A-2 1 150 ? 9.767   67.036 25.235 1.000 23.29190  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A-2 O    1 
ATOM   2427 C  CB   . GLU A-2 1 150 ? 10.039  69.320 27.579 1.000 25.11210  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A-2 CB   1 
ATOM   2428 C  CG   . GLU A-2 1 150 ? 10.791  69.846 26.365 1.000 31.05555  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A-2 CG   1 
ATOM   2429 C  CD   . GLU A-2 1 150 ? 11.006  71.343 26.398 1.000 67.84047  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A-2 CD   1 
ATOM   2430 O  OE1  . GLU A-2 1 150 ? 11.940  71.800 27.092 1.000 77.21648  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A-2 OE1  1 
ATOM   2431 O  OE2  . GLU A-2 1 150 ? 10.238  72.062 25.722 1.000 79.28230  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A-2 OE2  1 
ATOM   2432 N  N    . PRO A-2 1 151 ? 10.495  66.110 27.144 1.000 20.03078  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A-2 N    1 
ATOM   2433 C  CA   . PRO A-2 1 151 ? 11.186  65.042 26.397 1.000 22.71625  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A-2 CA   1 
ATOM   2434 C  C    . PRO A-2 1 151 ? 10.252  64.179 25.587 1.000 23.23675  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A-2 C    1 
ATOM   2435 O  O    . PRO A-2 1 151 ? 10.696  63.538 24.624 1.000 23.49416  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A-2 O    1 
ATOM   2436 C  CB   . PRO A-2 1 151 ? 11.868  64.220 27.499 1.000 24.83723  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A-2 CB   1 
ATOM   2437 C  CG   . PRO A-2 1 151 ? 11.905  65.123 28.689 1.000 26.62856  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A-2 CG   1 
ATOM   2438 C  CD   . PRO A-2 1 151 ? 10.709  66.003 28.597 1.000 22.08133  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A-2 CD   1 
ATOM   2439 N  N    . PHE A-2 1 152 ? 8.970   64.133 25.937 1.000 21.22213  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 N    1 
ATOM   2440 C  CA   . PHE A-2 1 152 ? 8.026   63.254 25.272 1.000 22.26251  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 CA   1 
ATOM   2441 C  C    . PHE A-2 1 152 ? 7.398   63.869 24.032 1.000 27.34194  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 C    1 
ATOM   2442 O  O    . PHE A-2 1 152 ? 6.900   63.131 23.172 1.000 27.97473  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 O    1 
ATOM   2443 C  CB   . PHE A-2 1 152 ? 6.982   62.778 26.289 1.000 21.98945  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 CB   1 
ATOM   2444 C  CG   . PHE A-2 1 152 ? 7.585   61.933 27.353 1.000 20.24836  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 CG   1 
ATOM   2445 C  CD1  . PHE A-2 1 152 ? 7.784   60.586 27.120 1.000 21.31019  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 CD1  1 
ATOM   2446 C  CD2  . PHE A-2 1 152 ? 8.029   62.489 28.554 1.000 20.15317  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 CD2  1 
ATOM   2447 C  CE1  . PHE A-2 1 152 ? 8.394   59.782 28.064 1.000 22.99700  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 CE1  1 
ATOM   2448 C  CE2  . PHE A-2 1 152 ? 8.641   61.684 29.509 1.000 20.76436  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 CE2  1 
ATOM   2449 C  CZ   . PHE A-2 1 152 ? 8.815   60.328 29.269 1.000 20.74588  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 CZ   1 
ATOM   2450 N  N    . GLY A-2 1 153 ? 7.425   65.184 23.912 1.000 25.50752  ? ? ? ? ? ? 129 GLY A-2 N    1 
ATOM   2451 C  CA   . GLY A-2 1 153 ? 6.764   65.830 22.803 1.000 26.74147  ? ? ? ? ? ? 129 GLY A-2 CA   1 
ATOM   2452 C  C    . GLY A-2 1 153 ? 5.280   66.029 23.057 1.000 32.31155  ? ? ? ? ? ? 129 GLY A-2 C    1 
ATOM   2453 O  O    . GLY A-2 1 153 ? 4.659   65.366 23.890 1.000 27.74717  ? ? ? ? ? ? 129 GLY A-2 O    1 
ATOM   2454 N  N    A LEU A-2 1 154 ? 4.704   66.969 22.305 0.474 26.60215  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 N    1 
ATOM   2455 N  N    B LEU A-2 1 154 ? 4.708   66.974 22.305 0.526 26.64226  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 N    1 
ATOM   2456 C  CA   A LEU A-2 1 154 ? 3.313   67.349 22.527 0.474 28.90648  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CA   1 
ATOM   2457 C  CA   B LEU A-2 1 154 ? 3.314   67.355 22.506 0.526 28.90626  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CA   1 
ATOM   2458 C  C    A LEU A-2 1 154 ? 2.360   66.192 22.243 0.474 29.46231  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 C    1 
ATOM   2459 C  C    B LEU A-2 1 154 ? 2.368   66.190 22.244 0.526 29.46384  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 C    1 
ATOM   2460 O  O    A LEU A-2 1 154 ? 1.378   65.997 22.970 0.474 28.78814  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 O    1 
ATOM   2461 O  O    B LEU A-2 1 154 ? 1.395   65.994 22.981 0.526 28.78977  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 O    1 
ATOM   2462 C  CB   A LEU A-2 1 154 ? 2.961   68.572 21.677 0.474 32.13719  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CB   1 
ATOM   2463 C  CB   B LEU A-2 1 154 ? 2.964   68.540 21.603 0.526 32.09646  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CB   1 
ATOM   2464 C  CG   A LEU A-2 1 154 ? 3.747   69.859 21.949 0.474 35.49539  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CG   1 
ATOM   2465 C  CG   B LEU A-2 1 154 ? 1.511   69.018 21.663 0.526 29.90131  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CG   1 
ATOM   2466 C  CD1  A LEU A-2 1 154 ? 4.019   70.046 23.435 0.474 35.71474  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CD1  1 
ATOM   2467 C  CD1  B LEU A-2 1 154 ? 1.251   69.777 22.953 0.526 37.80226  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CD1  1 
ATOM   2468 C  CD2  A LEU A-2 1 154 ? 5.044   69.880 21.153 0.474 38.31248  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CD2  1 
ATOM   2469 C  CD2  B LEU A-2 1 154 ? 1.157   69.869 20.445 0.526 37.60916  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CD2  1 
ATOM   2470 N  N    . ARG A-2 1 155 ? 2.628   65.408 21.196 1.000 26.95729  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 N    1 
ATOM   2471 C  CA   . ARG A-2 1 155 ? 1.729   64.309 20.863 1.000 26.85572  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 CA   1 
ATOM   2472 C  C    . ARG A-2 1 155 ? 1.660   63.288 21.995 1.000 25.48208  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 C    1 
ATOM   2473 O  O    . ARG A-2 1 155 ? 0.569   62.920 22.455 1.000 26.68346  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 O    1 
ATOM   2474 C  CB   . ARG A-2 1 155 ? 2.153   63.640 19.554 1.000 31.21175  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 CB   1 
ATOM   2475 C  CG   . ARG A-2 1 155 ? 1.196   62.537 19.110 1.000 41.23484  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 CG   1 
ATOM   2476 C  CD   . ARG A-2 1 155 ? 1.736   61.730 17.929 1.000 49.20729  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 CD   1 
ATOM   2477 N  NE   . ARG A-2 1 155 ? 2.956   60.994 18.257 1.000 55.89036  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 NE   1 
ATOM   2478 C  CZ   . ARG A-2 1 155 ? 2.991   59.866 18.964 1.000 59.79300  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 CZ   1 
ATOM   2479 N  NH1  . ARG A-2 1 155 ? 1.870   59.335 19.434 1.000 57.63443  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 NH1  1 
ATOM   2480 N  NH2  . ARG A-2 1 155 ? 4.151   59.269 19.204 1.000 56.17606  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 NH2  1 
ATOM   2481 N  N    . ARG A-2 1 156 ? 2.822   62.800 22.438 1.000 23.88639  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 N    1 
ATOM   2482 C  CA   . ARG A-2 1 156 ? 2.840   61.789 23.491 1.000 22.38601  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 CA   1 
ATOM   2483 C  C    . ARG A-2 1 156 ? 2.336   62.347 24.818 1.000 24.42178  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 C    1 
ATOM   2484 O  O    . ARG A-2 1 156 ? 1.666   61.627 25.577 1.000 22.74645  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 O    1 
ATOM   2485 C  CB   . ARG A-2 1 156 ? 4.237   61.201 23.629 1.000 23.90438  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 CB   1 
ATOM   2486 C  CG   . ARG A-2 1 156 ? 4.658   60.367 22.417 1.000 25.17862  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 CG   1 
ATOM   2487 C  CD   . ARG A-2 1 156 ? 5.998   59.736 22.653 1.000 26.24991  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 CD   1 
ATOM   2488 N  NE   . ARG A-2 1 156 ? 5.894   58.693 23.673 1.000 27.06287  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 NE   1 
ATOM   2489 C  CZ   . ARG A-2 1 156 ? 6.927   58.172 24.323 1.000 29.84939  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 CZ   1 
ATOM   2490 N  NH1  . ARG A-2 1 156 ? 8.166   58.586 24.083 1.000 29.00057  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 NH1  1 
ATOM   2491 N  NH2  . ARG A-2 1 156 ? 6.717   57.230 25.224 1.000 27.77350  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 NH2  1 
ATOM   2492 N  N    . ALA A-2 1 157 ? 2.613   63.624 25.101 1.000 22.07096  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A-2 N    1 
ATOM   2493 C  CA   . ALA A-2 1 157 ? 2.107   64.241 26.324 1.000 21.74703  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A-2 CA   1 
ATOM   2494 C  C    . ALA A-2 1 157 ? 0.586   64.305 26.325 1.000 23.41048  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A-2 C    1 
ATOM   2495 O  O    . ALA A-2 1 157 ? -0.072  63.973 27.329 1.000 23.02862  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A-2 O    1 
ATOM   2496 C  CB   . ALA A-2 1 157 ? 2.692   65.644 26.462 1.000 23.62001  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A-2 CB   1 
ATOM   2497 N  N    . GLU A-2 1 158 ? -0.001  64.751 25.214 1.000 23.62433  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A-2 N    1 
ATOM   2498 C  CA   A GLU A-2 1 158 ? -1.453  64.842 25.157 0.508 24.78504  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A-2 CA   1 
ATOM   2499 C  CA   B GLU A-2 1 158 ? -1.452  64.844 25.141 0.492 24.81445  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A-2 CA   1 
ATOM   2500 C  C    . GLU A-2 1 158 ? -2.092  63.463 25.201 1.000 21.76153  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A-2 C    1 
ATOM   2501 O  O    . GLU A-2 1 158 ? -3.142  63.286 25.826 1.000 23.77249  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A-2 O    1 
ATOM   2502 C  CB   A GLU A-2 1 158 ? -1.904  65.615 23.918 0.508 27.22764  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A-2 CB   1 
ATOM   2503 C  CB   B GLU A-2 1 158 ? -1.862  65.598 23.872 0.492 27.16115  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A-2 CB   1 
ATOM   2504 C  CG   A GLU A-2 1 158 ? -3.367  66.050 23.983 0.508 33.53487  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A-2 CG   1 
ATOM   2505 C  CG   B GLU A-2 1 158 ? -1.467  67.074 23.883 0.492 28.87075  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A-2 CG   1 
ATOM   2506 C  CD   A GLU A-2 1 158 ? -3.790  66.473 25.384 0.508 37.88413  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A-2 CD   1 
ATOM   2507 C  CD   B GLU A-2 1 158 ? -1.913  67.824 22.637 0.492 38.19611  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A-2 CD   1 
ATOM   2508 O  OE1  A GLU A-2 1 158 ? -4.558  65.725 26.031 0.508 30.86729  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A-2 OE1  1 
ATOM   2509 O  OE1  B GLU A-2 1 158 ? -2.109  67.180 21.585 0.492 43.38055  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A-2 OE1  1 
ATOM   2510 O  OE2  A GLU A-2 1 158 ? -3.351  67.550 25.840 0.508 36.07907  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A-2 OE2  1 
ATOM   2511 O  OE2  B GLU A-2 1 158 ? -2.060  69.064 22.709 0.492 39.86109  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A-2 OE2  1 
ATOM   2512 N  N    . GLU A-2 1 159 ? -1.469  62.471 24.556 1.000 22.00812  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 N    1 
ATOM   2513 C  CA   . GLU A-2 1 159 ? -2.009  61.115 24.607 1.000 22.84552  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 CA   1 
ATOM   2514 C  C    . GLU A-2 1 159 ? -2.012  60.581 26.039 1.000 22.85311  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 C    1 
ATOM   2515 O  O    . GLU A-2 1 159 ? -2.994  59.961 26.486 1.000 21.41603  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 O    1 
ATOM   2516 C  CB   . GLU A-2 1 159 ? -1.196  60.194 23.699 1.000 24.94857  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 CB   1 
ATOM   2517 C  CG   . GLU A-2 1 159 ? -1.444  58.703 23.919 1.000 32.82012  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 CG   1 
ATOM   2518 C  CD   . GLU A-2 1 159 ? -2.719  58.213 23.252 1.000 51.33031  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 CD   1 
ATOM   2519 O  OE1  . GLU A-2 1 159 ? -3.044  58.713 22.153 1.000 52.58923  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 OE1  1 
ATOM   2520 O  OE2  . GLU A-2 1 159 ? -3.391  57.323 23.819 1.000 42.79118  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 OE2  1 
ATOM   2521 N  N    . LEU A-2 1 160 ? -0.918  60.813 26.769 1.000 19.45668  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2 N    1 
ATOM   2522 C  CA   . LEU A-2 1 160 ? -0.857  60.398 28.169 1.000 18.24835  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2 CA   1 
ATOM   2523 C  C    . LEU A-2 1 160 ? -1.975  61.046 28.981 1.000 18.87896  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2 C    1 
ATOM   2524 O  O    . LEU A-2 1 160 ? -2.707  60.359 29.708 1.000 18.73103  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2 O    1 
ATOM   2525 C  CB   . LEU A-2 1 160 ? 0.505   60.776 28.737 1.000 17.95566  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2 CB   1 
ATOM   2526 C  CG   . LEU A-2 1 160 ? 0.698   60.513 30.240 1.000 16.99451  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2 CG   1 
ATOM   2527 C  CD1  . LEU A-2 1 160 ? 0.594   59.006 30.537 1.000 19.19997  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2 CD1  1 
ATOM   2528 C  CD2  . LEU A-2 1 160 ? 2.040   61.094 30.686 1.000 19.14000  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2 CD2  1 
ATOM   2529 N  N    . LYS A-2 1 161 ? -2.124  62.373 28.869 1.000 18.78405  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 N    1 
ATOM   2530 C  CA   . LYS A-2 1 161 ? -3.154  63.051 29.650 1.000 18.93030  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 CA   1 
ATOM   2531 C  C    . LYS A-2 1 161 ? -4.550  62.568 29.282 1.000 20.81410  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 C    1 
ATOM   2532 O  O    . LYS A-2 1 161 ? -5.412  62.411 30.149 1.000 20.12059  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 O    1 
ATOM   2533 C  CB   . LYS A-2 1 161 ? -3.055  64.565 29.483 1.000 21.21664  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 CB   1 
ATOM   2534 C  CG   . LYS A-2 1 161 ? -1.861  65.178 30.143 1.000 22.91269  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 CG   1 
ATOM   2535 C  CD   . LYS A-2 1 161 ? -2.001  66.687 30.152 1.000 24.04749  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 CD   1 
ATOM   2536 C  CE   . LYS A-2 1 161 ? -0.867  67.339 30.899 1.000 27.07729  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 CE   1 
ATOM   2537 N  NZ   . LYS A-2 1 161 ? -1.059  68.816 30.941 1.000 24.57267  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 NZ   1 
ATOM   2538 N  N    . GLN A-2 1 162 ? -4.799  62.335 27.990 1.000 19.43801  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A-2 N    1 
ATOM   2539 C  CA   . GLN A-2 1 162 ? -6.110  61.863 27.570 1.000 20.14919  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A-2 CA   1 
ATOM   2540 C  C    . GLN A-2 1 162 ? -6.407  60.477 28.127 1.000 17.65875  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A-2 C    1 
ATOM   2541 O  O    . GLN A-2 1 162 ? -7.518  60.215 28.608 1.000 20.11948  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A-2 O    1 
ATOM   2542 C  CB   . GLN A-2 1 162 ? -6.141  61.859 26.042 1.000 26.32302  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A-2 CB   1 
ATOM   2543 C  CG   . GLN A-2 1 162 ? -7.352  61.219 25.415 1.000 32.75212  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A-2 CG   1 
ATOM   2544 C  CD   . GLN A-2 1 162 ? -7.067  60.744 23.992 1.000 65.50042  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A-2 CD   1 
ATOM   2545 O  OE1  . GLN A-2 1 162 ? -6.118  61.201 23.349 1.000 51.28539  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A-2 OE1  1 
ATOM   2546 N  NE2  . GLN A-2 1 162 ? -7.891  59.826 23.496 1.000 63.69833  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A-2 NE2  1 
ATOM   2547 N  N    . THR A-2 1 163 ? -5.434  59.568 28.046 1.000 18.18160  ? ? ? ? ? ? 139 THR A-2 N    1 
ATOM   2548 C  CA   . THR A-2 1 163 ? -5.641  58.224 28.583 1.000 16.76826  ? ? ? ? ? ? 139 THR A-2 CA   1 
ATOM   2549 C  C    . THR A-2 1 163 ? -5.902  58.263 30.087 1.000 16.45670  ? ? ? ? ? ? 139 THR A-2 C    1 
ATOM   2550 O  O    . THR A-2 1 163 ? -6.814  57.593 30.580 1.000 17.42560  ? ? ? ? ? ? 139 THR A-2 O    1 
ATOM   2551 C  CB   . THR A-2 1 163 ? -4.441  57.345 28.249 1.000 17.13802  ? ? ? ? ? ? 139 THR A-2 CB   1 
ATOM   2552 O  OG1  . THR A-2 1 163 ? -4.332  57.239 26.814 1.000 19.74622  ? ? ? ? ? ? 139 THR A-2 OG1  1 
ATOM   2553 C  CG2  . THR A-2 1 163 ? -4.607  55.969 28.833 1.000 21.00380  ? ? ? ? ? ? 139 THR A-2 CG2  1 
ATOM   2554 N  N    . LEU A-2 1 164 ? -5.112  59.054 30.825 1.000 16.32170  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 N    1 
ATOM   2555 C  CA   . LEU A-2 1 164 ? -5.316  59.148 32.271 1.000 15.47186  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CA   1 
ATOM   2556 C  C    . LEU A-2 1 164 ? -6.693  59.710 32.604 1.000 16.78106  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 C    1 
ATOM   2557 O  O    . LEU A-2 1 164 ? -7.388  59.192 33.488 1.000 16.92846  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 O    1 
ATOM   2558 C  CB   . LEU A-2 1 164 ? -4.225  60.015 32.892 1.000 17.31312  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CB   1 
ATOM   2559 C  CG   . LEU A-2 1 164 ? -2.812  59.431 32.839 1.000 15.59223  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CG   1 
ATOM   2560 C  CD1  . LEU A-2 1 164 ? -1.820  60.464 33.311 1.000 17.00905  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CD1  1 
ATOM   2561 C  CD2  . LEU A-2 1 164 ? -2.689  58.138 33.659 1.000 17.71882  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CD2  1 
ATOM   2562 N  N    . ARG A-2 1 165 ? -7.117  60.761 31.892 1.000 16.82217  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 N    1 
ATOM   2563 C  CA   . ARG A-2 1 165 ? -8.441  61.320 32.141 1.000 16.39363  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 CA   1 
ATOM   2564 C  C    . ARG A-2 1 165 ? -9.534  60.296 31.863 1.000 16.67856  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 C    1 
ATOM   2565 O  O    . ARG A-2 1 165 ? -10.491 60.156 32.642 1.000 17.61876  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 O    1 
ATOM   2566 C  CB   . ARG A-2 1 165 ? -8.626  62.576 31.286 1.000 19.63715  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 CB   1 
ATOM   2567 C  CG   . ARG A-2 1 165 ? -10.035 63.113 31.222 1.000 24.03089  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 CG   1 
ATOM   2568 C  CD   . ARG A-2 1 165 ? -10.645 63.236 32.601 1.000 26.57070  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 CD   1 
ATOM   2569 N  NE   . ARG A-2 1 165 ? -9.936  64.227 33.398 1.000 26.43490  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 NE   1 
ATOM   2570 C  CZ   . ARG A-2 1 165 ? -10.062 64.355 34.715 1.000 25.85098  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 CZ   1 
ATOM   2571 N  NH1  . ARG A-2 1 165 ? -10.872 63.553 35.389 1.000 23.72945  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 NH1  1 
ATOM   2572 N  NH2  . ARG A-2 1 165 ? -9.376  65.294 35.350 1.000 25.15121  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 NH2  1 
ATOM   2573 N  N    . GLN A-2 1 166 ? -9.400  59.553 30.763 1.000 18.14574  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 N    1 
ATOM   2574 C  CA   . GLN A-2 1 166 ? -10.421 58.566 30.430 1.000 19.66974  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 CA   1 
ATOM   2575 C  C    . GLN A-2 1 166 ? -10.467 57.464 31.479 1.000 16.82995  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 C    1 
ATOM   2576 O  O    . GLN A-2 1 166 ? -11.548 57.003 31.871 1.000 19.03309  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 O    1 
ATOM   2577 C  CB   . GLN A-2 1 166 ? -10.168 58.016 29.020 1.000 20.79242  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 CB   1 
ATOM   2578 C  CG   . GLN A-2 1 166 ? -10.645 58.997 27.944 1.000 21.28191  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 CG   1 
ATOM   2579 C  CD   . GLN A-2 1 166 ? -10.039 58.822 26.543 1.000 27.80866  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 CD   1 
ATOM   2580 O  OE1  . GLN A-2 1 166 ? -10.148 59.730 25.714 1.000 34.82033  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 OE1  1 
ATOM   2581 N  NE2  . GLN A-2 1 166 ? -9.404  57.700 26.279 1.000 23.32012  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 NE2  1 
ATOM   2582 N  N    A MET A-2 1 167 ? -9.296  57.041 31.969 0.506 17.81148  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 N    1 
ATOM   2583 N  N    B MET A-2 1 167 ? -9.297  57.050 31.969 0.494 17.81928  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 N    1 
ATOM   2584 C  CA   A MET A-2 1 167 ? -9.254  56.017 33.010 0.506 16.99948  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 CA   1 
ATOM   2585 C  CA   B MET A-2 1 167 ? -9.250  56.022 33.003 0.494 17.00462  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 CA   1 
ATOM   2586 C  C    A MET A-2 1 167 ? -9.919  56.507 34.294 0.506 16.18205  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 C    1 
ATOM   2587 C  C    B MET A-2 1 167 ? -9.912  56.505 34.293 0.494 16.18942  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 C    1 
ATOM   2588 O  O    A MET A-2 1 167 ? -10.710 55.786 34.916 0.506 17.47946  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 O    1 
ATOM   2589 O  O    B MET A-2 1 167 ? -10.700 55.779 34.913 0.494 17.46451  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 O    1 
ATOM   2590 C  CB   A MET A-2 1 167 ? -7.806  55.606 33.281 0.506 20.12733  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 CB   1 
ATOM   2591 C  CB   B MET A-2 1 167 ? -7.795  55.627 33.250 0.494 20.07647  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 CB   1 
ATOM   2592 C  CG   A MET A-2 1 167 ? -7.200  54.743 32.207 0.506 17.74075  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 CG   1 
ATOM   2593 C  CG   B MET A-2 1 167 ? -7.642  54.307 33.945 0.494 17.31169  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 CG   1 
ATOM   2594 S  SD   A MET A-2 1 167 ? -5.505  54.276 32.621 0.506 19.53172  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 SD   1 
ATOM   2595 S  SD   B MET A-2 1 167 ? -5.923  53.773 33.916 0.494 20.13666  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 SD   1 
ATOM   2596 C  CE   A MET A-2 1 167 ? -5.232  52.974 31.426 0.506 21.68430  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 CE   1 
ATOM   2597 C  CE   B MET A-2 1 167 ? -5.786  53.196 32.235 0.494 17.19892  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 CE   1 
ATOM   2598 N  N    . ILE A-2 1 168 ? -9.614  57.742 34.700 1.000 16.61630  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 N    1 
ATOM   2599 C  CA   . ILE A-2 1 168 ? -10.231 58.280 35.911 1.000 16.95295  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CA   1 
ATOM   2600 C  C    . ILE A-2 1 168 ? -11.742 58.279 35.762 1.000 16.93191  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 C    1 
ATOM   2601 O  O    . ILE A-2 1 168 ? -12.482 57.829 36.651 1.000 18.07703  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 O    1 
ATOM   2602 C  CB   . ILE A-2 1 168 ? -9.704  59.694 36.211 1.000 16.98205  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CB   1 
ATOM   2603 C  CG1  . ILE A-2 1 168 ? -8.207  59.661 36.574 1.000 17.09614  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CG1  1 
ATOM   2604 C  CG2  . ILE A-2 1 168 ? -10.554 60.362 37.282 1.000 17.84866  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CG2  1 
ATOM   2605 C  CD1  . ILE A-2 1 168 ? -7.521  60.990 36.408 1.000 18.65365  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CD1  1 
ATOM   2606 N  N    . ASP A-2 1 169 ? -12.223 58.762 34.612 1.000 18.45741  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A-2 N    1 
ATOM   2607 C  CA   . ASP A-2 1 169 ? -13.665 58.904 34.457 1.000 20.90233  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A-2 CA   1 
ATOM   2608 C  C    . ASP A-2 1 169 ? -14.356 57.550 34.409 1.000 20.26530  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A-2 C    1 
ATOM   2609 O  O    . ASP A-2 1 169 ? -15.516 57.435 34.820 1.000 22.85199  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A-2 O    1 
ATOM   2610 C  CB   . ASP A-2 1 169 ? -13.985 59.748 33.223 1.000 23.58040  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A-2 CB   1 
ATOM   2611 C  CG   . ASP A-2 1 169 ? -13.638 61.224 33.404 1.000 24.82588  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A-2 CG   1 
ATOM   2612 O  OD1  . ASP A-2 1 169 ? -13.184 61.648 34.494 1.000 27.61909  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A-2 OD1  1 
ATOM   2613 O  OD2  . ASP A-2 1 169 ? -13.816 61.990 32.429 1.000 32.26921  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A-2 OD2  1 
ATOM   2614 N  N    . LEU A-2 1 170 ? -13.654 56.506 33.957 1.000 18.58489  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 N    1 
ATOM   2615 C  CA   . LEU A-2 1 170 ? -14.220 55.164 33.962 1.000 21.25379  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 CA   1 
ATOM   2616 C  C    . LEU A-2 1 170 ? -14.172 54.487 35.326 1.000 22.90656  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 C    1 
ATOM   2617 O  O    . LEU A-2 1 170 ? -14.948 53.552 35.556 1.000 26.88242  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 O    1 
ATOM   2618 C  CB   . LEU A-2 1 170 ? -13.486 54.260 32.971 1.000 20.27276  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 CB   1 
ATOM   2619 C  CG   . LEU A-2 1 170 ? -13.787 54.497 31.496 1.000 21.53266  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 CG   1 
ATOM   2620 C  CD1  . LEU A-2 1 170 ? -12.885 53.585 30.695 1.000 23.07036  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 CD1  1 
ATOM   2621 C  CD2  . LEU A-2 1 170 ? -15.262 54.223 31.211 1.000 25.80802  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 CD2  1 
ATOM   2622 N  N    . HIS A-2 1 171 ? -13.264 54.897 36.218 1.000 18.09639  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 N    1 
ATOM   2623 C  CA   . HIS A-2 1 171 ? -13.106 54.183 37.481 1.000 19.44928  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 CA   1 
ATOM   2624 C  C    . HIS A-2 1 171 ? -13.583 54.945 38.706 1.000 20.20487  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 C    1 
ATOM   2625 O  O    . HIS A-2 1 171 ? -13.690 54.343 39.781 1.000 23.27808  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 O    1 
ATOM   2626 C  CB   . HIS A-2 1 171 ? -11.653 53.704 37.628 1.000 18.74529  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 CB   1 
ATOM   2627 C  CG   . HIS A-2 1 171 ? -11.332 52.580 36.695 1.000 17.10019  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 CG   1 
ATOM   2628 N  ND1  . HIS A-2 1 171 ? -10.842 52.767 35.423 1.000 22.62845  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 ND1  1 
ATOM   2629 C  CD2  . HIS A-2 1 171 ? -11.515 51.250 36.836 1.000 16.19658  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 CD2  1 
ATOM   2630 C  CE1  . HIS A-2 1 171 ? -10.711 51.590 34.830 1.000 17.00674  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 CE1  1 
ATOM   2631 N  NE2  . HIS A-2 1 171 ? -11.115 50.657 35.668 1.000 22.99833  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 NE2  1 
ATOM   2632 N  N    . VAL A-2 1 172 ? -13.889 56.230 38.576 1.000 18.84794  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 N    1 
ATOM   2633 C  CA   . VAL A-2 1 172 ? -14.348 57.006 39.719 1.000 21.68449  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 CA   1 
ATOM   2634 C  C    . VAL A-2 1 172 ? -15.730 56.528 40.149 1.000 26.69492  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 C    1 
ATOM   2635 O  O    . VAL A-2 1 172 ? -16.524 56.031 39.340 1.000 30.53150  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 O    1 
ATOM   2636 C  CB   . VAL A-2 1 172 ? -14.320 58.506 39.369 1.000 23.29779  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 CB   1 
ATOM   2637 C  CG1  . VAL A-2 1 172 ? -15.447 58.867 38.391 1.000 26.60919  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 CG1  1 
ATOM   2638 C  CG2  . VAL A-2 1 172 ? -14.376 59.351 40.624 1.000 27.67021  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 CG2  1 
ATOM   2639 N  N    . HIS A-2 1 173 ? -16.016 56.657 41.442 1.000 33.30588  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A-2 N    1 
ATOM   2640 C  CA   . HIS A-2 1 173 ? -17.294 56.186 41.981 1.000 49.70999  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A-2 CA   1 
ATOM   2641 C  C    . HIS A-2 1 173 ? -18.152 57.307 42.563 1.000 45.51643  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A-2 C    1 
ATOM   2642 O  O    . HIS A-2 1 173 ? -17.722 58.458 42.633 1.000 47.11561  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A-2 O    1 
ATOM   2643 C  CB   . HIS A-2 1 173 ? -17.066 55.093 43.026 1.000 53.33227  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A-2 CB   1 
ATOM   2644 C  CG   . HIS A-2 1 173 ? -16.765 53.752 42.433 1.000 68.62958  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A-2 CG   1 
ATOM   2645 N  ND1  . HIS A-2 1 173 ? -17.603 53.136 41.527 1.000 76.24217  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A-2 ND1  1 
ATOM   2646 C  CD2  . HIS A-2 1 173 ? -15.716 52.914 42.605 1.000 60.93358  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A-2 CD2  1 
ATOM   2647 C  CE1  . HIS A-2 1 173 ? -17.084 51.974 41.171 1.000 73.46981  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A-2 CE1  1 
ATOM   2648 N  NE2  . HIS A-2 1 173 ? -15.940 51.815 41.811 1.000 69.88889  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A-2 NE2  1 
HETATM 2649 C  C01  . WOM B   2 .   ? 3.128   48.889 43.491 0.908 16.37927  ? ? ? ? ? ? 201 WOM A   C01  1 
HETATM 2650 C  C02  . WOM B   2 .   ? 1.829   49.216 43.703 0.908 17.24011  ? ? ? ? ? ? 201 WOM A   C02  1 
HETATM 2651 C  C03  . WOM B   2 .   ? 0.842   48.271 43.581 0.908 16.02250  ? ? ? ? ? ? 201 WOM A   C03  1 
HETATM 2652 C  C05  . WOM B   2 .   ? 2.342   46.700 43.110 0.908 15.60653  ? ? ? ? ? ? 201 WOM A   C05  1 
HETATM 2653 C  C06  . WOM B   2 .   ? 3.389   47.588 43.200 0.908 14.32514  ? ? ? ? ? ? 201 WOM A   C06  1 
HETATM 2654 C  C09  . WOM B   2 .   ? -0.572  48.682 43.880 0.908 17.50430  ? ? ? ? ? ? 201 WOM A   C09  1 
HETATM 2655 N  N04  . WOM B   2 .   ? 1.094   47.022 43.280 0.908 16.49873  ? ? ? ? ? ? 201 WOM A   N04  1 
HETATM 2656 N  N13  . WOM B   2 .   ? 4.177   49.864 43.584 0.908 17.63551  ? ? ? ? ? ? 201 WOM A   N13  1 
HETATM 2657 O  O10  . WOM B   2 .   ? -0.778  48.936 45.110 0.908 19.12093  ? ? ? ? ? ? 201 WOM A   O10  1 
HETATM 2658 O  O11  . WOM B   2 .   ? -1.441  48.704 42.993 0.908 18.74174  ? ? ? ? ? ? 201 WOM A   O11  1 
HETATM 2659 CL CL07 . WOM B   2 .   ? 5.056   47.069 43.023 0.908 19.23253  ? ? ? ? ? ? 201 WOM A   CL07 1 
HETATM 2660 CL CL08 . WOM B   2 .   ? 2.633   45.025 42.709 0.908 18.75733  ? ? ? ? ? ? 201 WOM A   CL08 1 
HETATM 2661 CL CL12 . WOM B   2 .   ? 1.475   50.888 44.103 0.908 20.55680  ? ? ? ? ? ? 201 WOM A   CL12 1 
HETATM 2662 H  H131 . WOM B   2 .   ? 4.999   49.614 43.611 0.908 21.17593  ? ? ? ? ? ? 201 WOM A   H131 1 
HETATM 2663 H  H132 . WOM B   2 .   ? 3.982   50.702 43.603 0.908 21.17593  ? ? ? ? ? ? 201 WOM A   H132 1 
HETATM 2664 S  S    . SO4 C   3 .   ? 13.442  28.441 49.405 0.471 16.33163  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   S    1 
HETATM 2665 O  O1   . SO4 C   3 .   ? 14.123  27.460 48.571 0.471 17.87048  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   O1   1 
HETATM 2666 O  O2   . SO4 C   3 .   ? 12.893  29.489 48.547 0.471 18.97880  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   O2   1 
HETATM 2667 O  O3   . SO4 C   3 .   ? 12.350  27.763 50.085 0.471 20.00550  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   O3   1 
HETATM 2668 O  O4   . SO4 C   3 .   ? 14.361  29.005 50.377 0.471 16.40029  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   O4   1 
HETATM 2669 S  S    . SO4 D   3 .   ? -4.279  47.249 54.178 0.811 23.44934  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   S    1 
HETATM 2670 O  O1   . SO4 D   3 .   ? -4.836  46.044 53.580 0.811 33.15037  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   O1   1 
HETATM 2671 O  O2   . SO4 D   3 .   ? -4.967  48.430 53.657 0.811 25.89687  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   O2   1 
HETATM 2672 O  O3   . SO4 D   3 .   ? -2.871  47.252 53.789 0.811 30.99838  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   O3   1 
HETATM 2673 O  O4   . SO4 D   3 .   ? -4.396  47.174 55.634 0.811 47.33218  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A   O4   1 
HETATM 2674 S  S    . SO4 E   3 .   ? -0.594  35.613 53.424 1.000 87.11917  ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A   S    1 
HETATM 2675 O  O1   . SO4 E   3 .   ? 0.213   36.580 52.680 1.000 58.21201  ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A   O1   1 
HETATM 2676 O  O2   . SO4 E   3 .   ? -1.748  35.196 52.628 1.000 60.66259  ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A   O2   1 
HETATM 2677 O  O3   . SO4 E   3 .   ? 0.210   34.435 53.742 1.000 61.67601  ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A   O3   1 
HETATM 2678 O  O4   . SO4 E   3 .   ? -1.057  36.246 54.657 1.000 64.12332  ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A   O4   1 
HETATM 2679 C  C01  . WOM B-2 2 .   ? -3.128  65.759 43.491 0.908 16.37927  ? ? ? ? ? ? 201 WOM A-2 C01  1 
HETATM 2680 C  C02  . WOM B-2 2 .   ? -1.829  65.432 43.703 0.908 17.24011  ? ? ? ? ? ? 201 WOM A-2 C02  1 
HETATM 2681 C  C03  . WOM B-2 2 .   ? -0.842  66.377 43.581 0.908 16.02250  ? ? ? ? ? ? 201 WOM A-2 C03  1 
HETATM 2682 C  C05  . WOM B-2 2 .   ? -2.342  67.948 43.110 0.908 15.60653  ? ? ? ? ? ? 201 WOM A-2 C05  1 
HETATM 2683 C  C06  . WOM B-2 2 .   ? -3.389  67.060 43.200 0.908 14.32514  ? ? ? ? ? ? 201 WOM A-2 C06  1 
HETATM 2684 C  C09  . WOM B-2 2 .   ? 0.572   65.966 43.880 0.908 17.50430  ? ? ? ? ? ? 201 WOM A-2 C09  1 
HETATM 2685 N  N04  . WOM B-2 2 .   ? -1.094  67.626 43.280 0.908 16.49873  ? ? ? ? ? ? 201 WOM A-2 N04  1 
HETATM 2686 N  N13  . WOM B-2 2 .   ? -4.177  64.784 43.584 0.908 17.63551  ? ? ? ? ? ? 201 WOM A-2 N13  1 
HETATM 2687 O  O10  . WOM B-2 2 .   ? 0.778   65.712 45.110 0.908 19.12093  ? ? ? ? ? ? 201 WOM A-2 O10  1 
HETATM 2688 O  O11  . WOM B-2 2 .   ? 1.441   65.944 42.993 0.908 18.74174  ? ? ? ? ? ? 201 WOM A-2 O11  1 
HETATM 2689 CL CL07 . WOM B-2 2 .   ? -5.056  67.579 43.023 0.908 19.23253  ? ? ? ? ? ? 201 WOM A-2 CL07 1 
HETATM 2690 CL CL08 . WOM B-2 2 .   ? -2.633  69.623 42.709 0.908 18.75733  ? ? ? ? ? ? 201 WOM A-2 CL08 1 
HETATM 2691 CL CL12 . WOM B-2 2 .   ? -1.475  63.760 44.103 0.908 20.55680  ? ? ? ? ? ? 201 WOM A-2 CL12 1 
HETATM 2692 H  H131 . WOM B-2 2 .   ? -4.999  65.034 43.611 0.908 21.17593  ? ? ? ? ? ? 201 WOM A-2 H131 1 
HETATM 2693 H  H132 . WOM B-2 2 .   ? -3.982  63.946 43.603 0.908 21.17593  ? ? ? ? ? ? 201 WOM A-2 H132 1 
HETATM 2694 S  S    . SO4 C-2 3 .   ? -13.442 86.207 49.405 0.471 16.33163  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 S    1 
HETATM 2695 O  O1   . SO4 C-2 3 .   ? -14.123 87.188 48.571 0.471 17.87048  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 O1   1 
HETATM 2696 O  O2   . SO4 C-2 3 .   ? -12.893 85.159 48.547 0.471 18.97880  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 O2   1 
HETATM 2697 O  O3   . SO4 C-2 3 .   ? -12.350 86.885 50.085 0.471 20.00550  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 O3   1 
HETATM 2698 O  O4   . SO4 C-2 3 .   ? -14.361 85.643 50.377 0.471 16.40029  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 O4   1 
HETATM 2699 S  S    . SO4 D-2 3 .   ? 4.279   67.399 54.178 0.811 23.44934  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 S    1 
HETATM 2700 O  O1   . SO4 D-2 3 .   ? 4.836   68.604 53.580 0.811 33.15037  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O1   1 
HETATM 2701 O  O2   . SO4 D-2 3 .   ? 4.967   66.218 53.657 0.811 25.89687  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O2   1 
HETATM 2702 O  O3   . SO4 D-2 3 .   ? 2.871   67.396 53.789 0.811 30.99838  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O3   1 
HETATM 2703 O  O4   . SO4 D-2 3 .   ? 4.396   67.474 55.634 0.811 47.33218  ? ? ? ? ? ? 203 SO4 A-2 O4   1 
HETATM 2704 S  S    . SO4 E-2 3 .   ? 0.594   79.035 53.424 1.000 87.11917  ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A-2 S    1 
HETATM 2705 O  O1   . SO4 E-2 3 .   ? -0.213  78.068 52.680 1.000 58.21201  ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A-2 O1   1 
HETATM 2706 O  O2   . SO4 E-2 3 .   ? 1.748   79.452 52.628 1.000 60.66259  ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A-2 O2   1 
HETATM 2707 O  O3   . SO4 E-2 3 .   ? -0.210  80.213 53.742 1.000 61.67601  ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A-2 O3   1 
HETATM 2708 O  O4   . SO4 E-2 3 .   ? 1.057   78.402 54.657 1.000 64.12332  ? ? ? ? ? ? 204 SO4 A-2 O4   1 
HETATM 2709 O  O    . HOH F   4 .   ? 7.203   25.506 49.097 1.000 48.15824  ? ? ? ? ? ? 301 HOH A   O    1 
HETATM 2710 O  O    . HOH F   4 .   ? 5.250   31.572 39.610 1.000 52.30839  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A   O    1 
HETATM 2711 O  O    . HOH F   4 .   ? 14.544  39.243 36.987 1.000 55.82876  ? ? ? ? ? ? 303 HOH A   O    1 
HETATM 2712 O  O    . HOH F   4 .   ? -11.728 42.819 50.287 1.000 32.26716  ? ? ? ? ? ? 304 HOH A   O    1 
HETATM 2713 O  O    . HOH F   4 .   ? -8.024  41.894 26.774 1.000 49.04944  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A   O    1 
HETATM 2714 O  O    . HOH F   4 .   ? 1.103   42.694 33.560 1.000 40.38022  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A   O    1 
HETATM 2715 O  O    . HOH F   4 .   ? -16.635 47.359 34.738 1.000 48.18442  ? ? ? ? ? ? 307 HOH A   O    1 
HETATM 2716 O  O    . HOH F   4 .   ? 15.865  35.350 38.082 1.000 52.62876  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A   O    1 
HETATM 2717 O  O    . HOH F   4 .   ? -11.395 52.444 43.052 1.000 26.65499  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A   O    1 
HETATM 2718 O  O    . HOH F   4 .   ? 10.186  55.211 22.818 1.000 32.51222  ? ? ? ? ? ? 310 HOH A   O    1 
HETATM 2719 O  O    . HOH F   4 .   ? 10.233  28.516 51.131 1.000 21.16861  ? ? ? ? ? ? 311 HOH A   O    1 
HETATM 2720 O  O    . HOH F   4 .   ? -0.391  47.360 53.934 1.000 24.78518  ? ? ? ? ? ? 312 HOH A   O    1 
HETATM 2721 O  O    . HOH F   4 .   ? 24.350  37.048 49.577 1.000 51.80162  ? ? ? ? ? ? 313 HOH A   O    1 
HETATM 2722 O  O    . HOH F   4 .   ? -5.658  48.078 57.598 1.000 30.23680  ? ? ? ? ? ? 314 HOH A   O    1 
HETATM 2723 O  O    . HOH F   4 .   ? -12.582 68.518 40.389 1.000 42.77477  ? ? ? ? ? ? 315 HOH A   O    1 
HETATM 2724 O  O    . HOH F   4 .   ? -5.395  52.949 46.189 1.000 30.84676  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A   O    1 
HETATM 2725 O  O    . HOH F   4 .   ? 3.774   38.828 55.791 1.000 32.30856  ? ? ? ? ? ? 317 HOH A   O    1 
HETATM 2726 O  O    . HOH F   4 .   ? 6.332   52.455 59.423 1.000 43.59996  ? ? ? ? ? ? 318 HOH A   O    1 
HETATM 2727 O  O    . HOH F   4 .   ? 13.774  28.662 52.866 0.50  49.91502  ? ? ? ? ? ? 319 HOH A   O    1 
HETATM 2728 O  O    . HOH F   4 .   ? 10.546  52.347 25.829 1.000 49.32328  ? ? ? ? ? ? 320 HOH A   O    1 
HETATM 2729 O  O    . HOH F   4 .   ? 13.072  62.545 40.956 1.000 26.77389  ? ? ? ? ? ? 321 HOH A   O    1 
HETATM 2730 O  O    . HOH F   4 .   ? -0.457  55.466 44.053 1.000 32.03665  ? ? ? ? ? ? 322 HOH A   O    1 
HETATM 2731 O  O    . HOH F   4 .   ? 2.653   54.218 48.606 1.000 48.18682  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A   O    1 
HETATM 2732 O  O    . HOH F   4 .   ? 12.783  51.518 39.071 1.000 41.76534  ? ? ? ? ? ? 324 HOH A   O    1 
HETATM 2733 O  O    . HOH F   4 .   ? 4.293   70.104 38.559 1.000 18.24741  ? ? ? ? ? ? 325 HOH A   O    1 
HETATM 2734 O  O    . HOH F   4 .   ? -9.523  33.273 43.543 1.000 49.43158  ? ? ? ? ? ? 326 HOH A   O    1 
HETATM 2735 O  O    . HOH F   4 .   ? -3.378  72.580 34.275 1.000 34.27196  ? ? ? ? ? ? 327 HOH A   O    1 
HETATM 2736 O  O    . HOH F   4 .   ? -12.486 38.813 53.711 1.000 36.70204  ? ? ? ? ? ? 328 HOH A   O    1 
HETATM 2737 O  O    . HOH F   4 .   ? 18.369  36.800 56.866 1.000 43.42658  ? ? ? ? ? ? 329 HOH A   O    1 
HETATM 2738 O  O    . HOH F   4 .   ? -13.034 50.880 23.389 1.000 27.65402  ? ? ? ? ? ? 330 HOH A   O    1 
HETATM 2739 O  O    . HOH F   4 .   ? 18.917  31.102 50.749 1.000 31.64574  ? ? ? ? ? ? 331 HOH A   O    1 
HETATM 2740 O  O    . HOH F   4 .   ? -1.498  52.471 40.614 1.000 17.17187  ? ? ? ? ? ? 332 HOH A   O    1 
HETATM 2741 O  O    . HOH F   4 .   ? -9.429  48.997 48.301 1.000 26.42496  ? ? ? ? ? ? 333 HOH A   O    1 
HETATM 2742 O  O    . HOH F   4 .   ? -5.319  51.322 21.036 1.000 28.84003  ? ? ? ? ? ? 334 HOH A   O    1 
HETATM 2743 O  O    . HOH F   4 .   ? 2.257   32.731 53.634 1.000 48.69270  ? ? ? ? ? ? 335 HOH A   O    1 
HETATM 2744 O  O    . HOH F   4 .   ? -12.111 50.175 46.970 1.000 50.29667  ? ? ? ? ? ? 336 HOH A   O    1 
HETATM 2745 O  O    . HOH F   4 .   ? 7.879   40.923 39.768 1.000 25.72917  ? ? ? ? ? ? 337 HOH A   O    1 
HETATM 2746 O  O    . HOH F   4 .   ? -11.049 45.280 51.390 1.000 27.33797  ? ? ? ? ? ? 338 HOH A   O    1 
HETATM 2747 O  O    . HOH F   4 .   ? -10.586 40.427 39.885 1.000 56.40859  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A   O    1 
HETATM 2748 O  O    . HOH F   4 .   ? -10.364 51.118 32.205 1.000 22.46145  ? ? ? ? ? ? 340 HOH A   O    1 
HETATM 2749 O  O    . HOH F   4 .   ? 3.807   40.225 58.112 1.000 37.66472  ? ? ? ? ? ? 341 HOH A   O    1 
HETATM 2750 O  O    . HOH F   4 .   ? -12.952 47.506 31.488 1.000 32.70954  ? ? ? ? ? ? 342 HOH A   O    1 
HETATM 2751 O  O    . HOH F   4 .   ? 14.283  52.526 36.911 1.000 37.46845  ? ? ? ? ? ? 343 HOH A   O    1 
HETATM 2752 O  O    . HOH F   4 .   ? -1.922  39.302 55.803 1.000 34.65336  ? ? ? ? ? ? 344 HOH A   O    1 
HETATM 2753 O  O    . HOH F   4 .   ? -13.774 41.866 28.814 0.50  66.11623  ? ? ? ? ? ? 345 HOH A   O    1 
HETATM 2754 O  O    . HOH F   4 .   ? 3.104   49.674 50.793 1.000 30.26845  ? ? ? ? ? ? 346 HOH A   O    1 
HETATM 2755 O  O    . HOH F   4 .   ? -1.149  31.068 45.053 1.000 28.60943  ? ? ? ? ? ? 347 HOH A   O    1 
HETATM 2756 O  O    . HOH F   4 .   ? -9.251  39.461 38.611 1.000 41.20028  ? ? ? ? ? ? 348 HOH A   O    1 
HETATM 2757 O  O    . HOH F   4 .   ? -12.158 36.335 51.734 1.000 37.11180  ? ? ? ? ? ? 349 HOH A   O    1 
HETATM 2758 O  O    . HOH F   4 .   ? -5.959  50.323 55.356 1.000 34.72153  ? ? ? ? ? ? 350 HOH A   O    1 
HETATM 2759 O  O    . HOH F   4 .   ? -10.671 67.536 38.309 1.000 31.19292  ? ? ? ? ? ? 351 HOH A   O    1 
HETATM 2760 O  O    . HOH F   4 .   ? -2.341  33.809 45.774 1.000 26.85082  ? ? ? ? ? ? 352 HOH A   O    1 
HETATM 2761 O  O    . HOH F   4 .   ? -12.418 45.466 43.461 1.000 33.69885  ? ? ? ? ? ? 353 HOH A   O    1 
HETATM 2762 O  O    . HOH F   4 .   ? 15.647  34.293 56.755 1.000 40.34132  ? ? ? ? ? ? 354 HOH A   O    1 
HETATM 2763 O  O    . HOH F   4 .   ? -10.771 64.367 38.195 1.000 25.52088  ? ? ? ? ? ? 355 HOH A   O    1 
HETATM 2764 O  O    . HOH F   4 .   ? 22.517  37.791 44.877 1.000 50.31949  ? ? ? ? ? ? 356 HOH A   O    1 
HETATM 2765 O  O    . HOH F   4 .   ? 2.976   29.258 50.491 1.000 31.08964  ? ? ? ? ? ? 357 HOH A   O    1 
HETATM 2766 O  O    . HOH F   4 .   ? 2.107   58.755 25.789 1.000 23.77660  ? ? ? ? ? ? 358 HOH A   O    1 
HETATM 2767 O  O    . HOH F   4 .   ? 14.080  33.666 44.992 1.000 44.03368  ? ? ? ? ? ? 359 HOH A   O    1 
HETATM 2768 O  O    . HOH F   4 .   ? 5.127   54.376 55.489 1.000 35.50648  ? ? ? ? ? ? 360 HOH A   O    1 
HETATM 2769 O  O    . HOH F   4 .   ? -2.343  46.095 42.713 1.000 20.29223  ? ? ? ? ? ? 361 HOH A   O    1 
HETATM 2770 O  O    . HOH F   4 .   ? -8.159  66.318 37.903 1.000 22.69699  ? ? ? ? ? ? 362 HOH A   O    1 
HETATM 2771 O  O    . HOH F   4 .   ? 14.319  49.970 32.943 1.000 44.78527  ? ? ? ? ? ? 363 HOH A   O    1 
HETATM 2772 O  O    . HOH F   4 .   ? 17.454  39.400 58.346 1.000 49.22471  ? ? ? ? ? ? 364 HOH A   O    1 
HETATM 2773 O  O    . HOH F   4 .   ? 1.275   33.694 38.703 1.000 31.71624  ? ? ? ? ? ? 365 HOH A   O    1 
HETATM 2774 O  O    . HOH F   4 .   ? -8.373  66.086 31.696 1.000 31.43423  ? ? ? ? ? ? 366 HOH A   O    1 
HETATM 2775 O  O    . HOH F   4 .   ? -8.811  59.697 42.949 1.000 23.82946  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A   O    1 
HETATM 2776 O  O    . HOH F   4 .   ? 13.104  37.424 44.662 1.000 21.97963  ? ? ? ? ? ? 368 HOH A   O    1 
HETATM 2777 O  O    . HOH F   4 .   ? 16.047  44.257 60.679 1.000 44.36970  ? ? ? ? ? ? 369 HOH A   O    1 
HETATM 2778 O  O    . HOH F   4 .   ? 0.873   45.609 56.086 1.000 35.64879  ? ? ? ? ? ? 370 HOH A   O    1 
HETATM 2779 O  O    . HOH F   4 .   ? -1.877  32.517 49.709 1.000 34.23723  ? ? ? ? ? ? 371 HOH A   O    1 
HETATM 2780 O  O    . HOH F   4 .   ? -12.159 47.377 36.711 1.000 37.68186  ? ? ? ? ? ? 372 HOH A   O    1 
HETATM 2781 O  O    . HOH F   4 .   ? 21.359  40.035 43.293 1.000 44.64229  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A   O    1 
HETATM 2782 O  O    . HOH F   4 .   ? 14.740  53.902 47.857 1.000 35.63274  ? ? ? ? ? ? 374 HOH A   O    1 
HETATM 2783 O  O    . HOH F   4 .   ? 13.144  33.200 55.105 1.000 34.70159  ? ? ? ? ? ? 375 HOH A   O    1 
HETATM 2784 O  O    . HOH F   4 .   ? 13.930  47.021 61.702 1.000 54.41222  ? ? ? ? ? ? 376 HOH A   O    1 
HETATM 2785 O  O    . HOH F   4 .   ? 10.448  29.621 53.692 1.000 25.17907  ? ? ? ? ? ? 377 HOH A   O    1 
HETATM 2786 O  O    . HOH F   4 .   ? -4.507  33.365 49.489 1.000 34.05181  ? ? ? ? ? ? 378 HOH A   O    1 
HETATM 2787 O  O    . HOH F   4 .   ? -2.343  41.724 32.127 1.000 33.44838  ? ? ? ? ? ? 379 HOH A   O    1 
HETATM 2788 O  O    . HOH F   4 .   ? 8.438   55.032 58.016 1.000 33.73573  ? ? ? ? ? ? 380 HOH A   O    1 
HETATM 2789 O  O    . HOH F   4 .   ? 15.722  45.512 55.838 1.000 35.99910  ? ? ? ? ? ? 381 HOH A   O    1 
HETATM 2790 O  O    . HOH F   4 .   ? -2.193  58.026 44.233 1.000 20.75531  ? ? ? ? ? ? 382 HOH A   O    1 
HETATM 2791 O  O    . HOH F   4 .   ? 14.106  57.418 43.529 1.000 45.79234  ? ? ? ? ? ? 383 HOH A   O    1 
HETATM 2792 O  O    . HOH F   4 .   ? 10.690  33.870 42.243 1.000 36.15847  ? ? ? ? ? ? 384 HOH A   O    1 
HETATM 2793 O  O    . HOH F   4 .   ? -11.131 58.415 45.390 1.000 44.59255  ? ? ? ? ? ? 385 HOH A   O    1 
HETATM 2794 O  O    . HOH F   4 .   ? -6.328  44.407 27.604 1.000 34.41847  ? ? ? ? ? ? 386 HOH A   O    1 
HETATM 2795 O  O    . HOH F   4 .   ? 12.354  56.155 52.306 1.000 40.90735  ? ? ? ? ? ? 387 HOH A   O    1 
HETATM 2796 O  O    . HOH F   4 .   ? 13.774  28.662 45.895 0.50  39.31781  ? ? ? ? ? ? 388 HOH A   O    1 
HETATM 2797 O  O    . HOH F   4 .   ? -7.644  77.030 37.598 1.000 37.09241  ? ? ? ? ? ? 389 HOH A   O    1 
HETATM 2798 O  O    . HOH F   4 .   ? 13.439  53.930 29.825 1.000 42.13773  ? ? ? ? ? ? 390 HOH A   O    1 
HETATM 2799 O  O    . HOH F   4 .   ? -14.646 48.833 35.900 1.000 43.34593  ? ? ? ? ? ? 391 HOH A   O    1 
HETATM 2800 O  O    . HOH F   4 .   ? 19.602  49.547 49.882 1.000 33.03599  ? ? ? ? ? ? 392 HOH A   O    1 
HETATM 2801 O  O    . HOH F   4 .   ? 12.900  50.400 60.242 1.000 38.76335  ? ? ? ? ? ? 393 HOH A   O    1 
HETATM 2802 O  O    . HOH F   4 .   ? -3.015  50.470 52.814 1.000 41.59694  ? ? ? ? ? ? 394 HOH A   O    1 
HETATM 2803 O  O    . HOH F   4 .   ? 13.831  56.749 30.214 1.000 27.61315  ? ? ? ? ? ? 395 HOH A   O    1 
HETATM 2804 O  O    . HOH F   4 .   ? 17.797  61.089 34.755 1.000 32.42621  ? ? ? ? ? ? 396 HOH A   O    1 
HETATM 2805 O  O    . HOH F   4 .   ? 15.796  35.314 43.997 1.000 36.66624  ? ? ? ? ? ? 397 HOH A   O    1 
HETATM 2806 O  O    . HOH F   4 .   ? -4.740  48.938 19.132 1.000 41.09873  ? ? ? ? ? ? 398 HOH A   O    1 
HETATM 2807 O  O    . HOH F   4 .   ? -1.382  52.688 44.882 1.000 31.84429  ? ? ? ? ? ? 399 HOH A   O    1 
HETATM 2808 O  O    . HOH F   4 .   ? -5.804  46.489 25.596 1.000 36.50742  ? ? ? ? ? ? 400 HOH A   O    1 
HETATM 2809 O  O    . HOH F   4 .   ? 5.389   54.280 52.949 1.000 31.48885  ? ? ? ? ? ? 401 HOH A   O    1 
HETATM 2810 O  O    . HOH F   4 .   ? 3.516   48.133 55.811 1.000 41.24121  ? ? ? ? ? ? 402 HOH A   O    1 
HETATM 2811 O  O    . HOH F   4 .   ? 20.457  48.109 52.102 1.000 43.67144  ? ? ? ? ? ? 403 HOH A   O    1 
HETATM 2812 O  O    . HOH F   4 .   ? 10.181  54.863 48.196 1.000 34.54807  ? ? ? ? ? ? 404 HOH A   O    1 
HETATM 2813 O  O    . HOH F   4 .   ? 8.292   56.452 20.940 1.000 44.70384  ? ? ? ? ? ? 405 HOH A   O    1 
HETATM 2814 O  O    . HOH F   4 .   ? -12.308 50.273 44.748 1.000 37.07108  ? ? ? ? ? ? 406 HOH A   O    1 
HETATM 2815 O  O    . HOH F   4 .   ? -11.630 54.342 45.025 1.000 35.78442  ? ? ? ? ? ? 407 HOH A   O    1 
HETATM 2816 O  O    . HOH F   4 .   ? 18.757  42.396 40.771 1.000 50.46707  ? ? ? ? ? ? 408 HOH A   O    1 
HETATM 2817 O  O    . HOH F   4 .   ? 19.521  54.957 44.917 1.000 60.19003  ? ? ? ? ? ? 409 HOH A   O    1 
HETATM 2818 O  O    . HOH F   4 .   ? -14.535 46.401 31.546 1.000 58.61666  ? ? ? ? ? ? 410 HOH A   O    1 
HETATM 2819 O  O    . HOH F   4 .   ? 11.122  54.927 61.213 1.000 42.51420  ? ? ? ? ? ? 411 HOH A   O    1 
HETATM 2820 O  O    . HOH F   4 .   ? 15.221  31.417 53.631 1.000 39.56824  ? ? ? ? ? ? 412 HOH A   O    1 
HETATM 2821 O  O    . HOH F   4 .   ? 20.294  50.391 48.353 1.000 54.31038  ? ? ? ? ? ? 413 HOH A   O    1 
HETATM 2822 O  O    . HOH F   4 .   ? 18.681  33.819 56.700 1.000 51.03882  ? ? ? ? ? ? 414 HOH A   O    1 
HETATM 2823 O  O    . HOH F   4 .   ? 12.106  47.986 33.720 1.000 48.34733  ? ? ? ? ? ? 415 HOH A   O    1 
HETATM 2824 O  O    . HOH F   4 .   ? 23.647  42.154 43.925 1.000 51.05786  ? ? ? ? ? ? 416 HOH A   O    1 
HETATM 2825 O  O    . HOH F   4 .   ? -7.588  45.420 23.737 1.000 45.77307  ? ? ? ? ? ? 417 HOH A   O    1 
HETATM 2826 O  O    . HOH F   4 .   ? 3.371   52.937 51.487 1.000 46.20503  ? ? ? ? ? ? 418 HOH A   O    1 
HETATM 2827 O  O    . HOH F   4 .   ? 0.553   28.471 49.102 1.000 41.44268  ? ? ? ? ? ? 419 HOH A   O    1 
HETATM 2828 O  O    . HOH F   4 .   ? 11.412  33.552 62.435 1.000 56.65944  ? ? ? ? ? ? 420 HOH A   O    1 
HETATM 2829 O  O    . HOH F   4 .   ? 0.000   57.324 27.196 0.50  22.96472  ? ? ? ? ? ? 421 HOH A   O    1 
HETATM 2830 O  O    . HOH F   4 .   ? 19.591  53.230 50.323 1.000 64.04077  ? ? ? ? ? ? 422 HOH A   O    1 
HETATM 2831 O  O    . HOH F   4 .   ? 0.869   54.472 45.556 1.000 43.91163  ? ? ? ? ? ? 423 HOH A   O    1 
HETATM 2832 O  O    . HOH F   4 .   ? -2.652  43.523 30.248 1.000 39.34868  ? ? ? ? ? ? 424 HOH A   O    1 
HETATM 2833 O  O    . HOH F   4 .   ? -2.969  53.539 46.246 1.000 41.33834  ? ? ? ? ? ? 425 HOH A   O    1 
HETATM 2834 O  O    . HOH F   4 .   ? 6.813   34.847 38.858 1.000 49.44636  ? ? ? ? ? ? 426 HOH A   O    1 
HETATM 2835 O  O    . HOH F   4 .   ? -2.063  29.343 41.044 1.000 55.52194  ? ? ? ? ? ? 427 HOH A   O    1 
HETATM 2836 O  O    . HOH F   4 .   ? -9.906  67.766 30.977 1.000 57.75265  ? ? ? ? ? ? 428 HOH A   O    1 
HETATM 2837 O  O    . HOH F   4 .   ? 10.312  32.386 39.991 1.000 44.77018  ? ? ? ? ? ? 429 HOH A   O    1 
HETATM 2838 O  O    . HOH F   4 .   ? -13.774 45.955 28.814 0.50  39.96601  ? ? ? ? ? ? 430 HOH A   O    1 
HETATM 2839 O  O    . HOH F   4 .   ? 12.863  64.472 32.093 1.000 28.74412  ? ? ? ? ? ? 431 HOH A   O    1 
HETATM 2840 O  O    . HOH F   4 .   ? 18.401  52.754 45.746 1.000 52.86738  ? ? ? ? ? ? 432 HOH A   O    1 
HETATM 2841 O  O    . HOH F   4 .   ? 10.731  52.973 21.312 1.000 41.30936  ? ? ? ? ? ? 433 HOH A   O    1 
HETATM 2842 O  O    . HOH F   4 .   ? 19.531  41.164 57.248 1.000 48.56510  ? ? ? ? ? ? 434 HOH A   O    1 
HETATM 2843 O  O    . HOH F   4 .   ? 18.094  55.216 48.701 1.000 66.01491  ? ? ? ? ? ? 435 HOH A   O    1 
HETATM 2844 O  O    . HOH F   4 .   ? 15.365  51.565 59.018 1.000 42.73387  ? ? ? ? ? ? 436 HOH A   O    1 
HETATM 2845 O  O    . HOH F   4 .   ? -4.705  33.145 46.920 1.000 33.38367  ? ? ? ? ? ? 437 HOH A   O    1 
HETATM 2846 O  O    . HOH F   4 .   ? 17.851  36.195 59.817 1.000 58.79654  ? ? ? ? ? ? 438 HOH A   O    1 
HETATM 2847 O  O    . HOH F   4 .   ? 1.867   30.235 52.477 1.000 47.62078  ? ? ? ? ? ? 439 HOH A   O    1 
HETATM 2848 O  O    . HOH F   4 .   ? 13.023  30.133 54.474 1.000 44.30976  ? ? ? ? ? ? 440 HOH A   O    1 
HETATM 2849 O  O    . HOH F   4 .   ? 11.516  57.646 55.394 1.000 32.52156  ? ? ? ? ? ? 441 HOH A   O    1 
HETATM 2850 O  O    . HOH F   4 .   ? 12.405  49.169 29.867 1.000 52.19397  ? ? ? ? ? ? 442 HOH A   O    1 
HETATM 2851 O  O    . HOH F   4 .   ? -3.397  45.599 26.175 1.000 44.74587  ? ? ? ? ? ? 443 HOH A   O    1 
HETATM 2852 O  O    . HOH F   4 .   ? 4.063   26.640 50.405 1.000 42.70235  ? ? ? ? ? ? 444 HOH A   O    1 
HETATM 2853 O  O    . HOH F   4 .   ? 8.850   50.230 27.521 1.000 47.26324  ? ? ? ? ? ? 445 HOH A   O    1 
HETATM 2854 O  O    . HOH F   4 .   ? -3.790  44.078 27.697 1.000 45.80365  ? ? ? ? ? ? 446 HOH A   O    1 
HETATM 2855 O  O    . HOH F   4 .   ? -2.922  56.909 46.571 1.000 43.27611  ? ? ? ? ? ? 447 HOH A   O    1 
HETATM 2856 O  O    . HOH F   4 .   ? 19.203  54.530 47.182 1.000 61.79102  ? ? ? ? ? ? 448 HOH A   O    1 
HETATM 2857 O  O    . HOH F   4 .   ? 10.119  57.324 57.629 0.50  35.74765  ? ? ? ? ? ? 449 HOH A   O    1 
HETATM 2858 O  O    . HOH F   4 .   ? 14.506  57.580 56.104 1.000 41.01988  ? ? ? ? ? ? 450 HOH A   O    1 
HETATM 2859 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -7.203  89.142 49.097 1.000 48.15824  ? ? ? ? ? ? 301 HOH A-2 O    1 
HETATM 2860 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -5.250  83.076 39.610 1.000 52.30839  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A-2 O    1 
HETATM 2861 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -14.544 75.405 36.987 1.000 55.82876  ? ? ? ? ? ? 303 HOH A-2 O    1 
HETATM 2862 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 11.728  71.829 50.287 1.000 32.26716  ? ? ? ? ? ? 304 HOH A-2 O    1 
HETATM 2863 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 8.024   72.754 26.774 1.000 49.04944  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A-2 O    1 
HETATM 2864 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -1.103  71.954 33.560 1.000 40.38022  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A-2 O    1 
HETATM 2865 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 16.635  67.289 34.738 1.000 48.18442  ? ? ? ? ? ? 307 HOH A-2 O    1 
HETATM 2866 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -15.865 79.298 38.082 1.000 52.62876  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A-2 O    1 
HETATM 2867 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 11.395  62.204 43.052 1.000 26.65499  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A-2 O    1 
HETATM 2868 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -10.186 59.437 22.818 1.000 32.51222  ? ? ? ? ? ? 310 HOH A-2 O    1 
HETATM 2869 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -10.233 86.132 51.131 1.000 21.16861  ? ? ? ? ? ? 311 HOH A-2 O    1 
HETATM 2870 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 0.391   67.288 53.934 1.000 24.78518  ? ? ? ? ? ? 312 HOH A-2 O    1 
HETATM 2871 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -24.350 77.600 49.577 1.000 51.80162  ? ? ? ? ? ? 313 HOH A-2 O    1 
HETATM 2872 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 5.658   66.570 57.598 1.000 30.23680  ? ? ? ? ? ? 314 HOH A-2 O    1 
HETATM 2873 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 12.582  46.130 40.389 1.000 42.77477  ? ? ? ? ? ? 315 HOH A-2 O    1 
HETATM 2874 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 5.395   61.699 46.189 1.000 30.84676  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A-2 O    1 
HETATM 2875 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -3.774  75.820 55.791 1.000 32.30856  ? ? ? ? ? ? 317 HOH A-2 O    1 
HETATM 2876 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -6.332  62.193 59.423 1.000 43.59996  ? ? ? ? ? ? 318 HOH A-2 O    1 
HETATM 2877 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -13.774 85.986 52.866 0.50  49.91502  ? ? ? ? ? ? 319 HOH A-2 O    1 
HETATM 2878 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -10.546 62.301 25.829 1.000 49.32328  ? ? ? ? ? ? 320 HOH A-2 O    1 
HETATM 2879 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -13.072 52.103 40.956 1.000 26.77389  ? ? ? ? ? ? 321 HOH A-2 O    1 
HETATM 2880 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 0.457   59.182 44.053 1.000 32.03665  ? ? ? ? ? ? 322 HOH A-2 O    1 
HETATM 2881 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -2.653  60.430 48.606 1.000 48.18682  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A-2 O    1 
HETATM 2882 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -12.783 63.130 39.071 1.000 41.76534  ? ? ? ? ? ? 324 HOH A-2 O    1 
HETATM 2883 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -4.293  44.544 38.559 1.000 18.24741  ? ? ? ? ? ? 325 HOH A-2 O    1 
HETATM 2884 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 9.523   81.375 43.543 1.000 49.43158  ? ? ? ? ? ? 326 HOH A-2 O    1 
HETATM 2885 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 3.378   42.068 34.275 1.000 34.27196  ? ? ? ? ? ? 327 HOH A-2 O    1 
HETATM 2886 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 12.486  75.835 53.711 1.000 36.70204  ? ? ? ? ? ? 328 HOH A-2 O    1 
HETATM 2887 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -18.369 77.848 56.866 1.000 43.42658  ? ? ? ? ? ? 329 HOH A-2 O    1 
HETATM 2888 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 13.034  63.768 23.389 1.000 27.65402  ? ? ? ? ? ? 330 HOH A-2 O    1 
HETATM 2889 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -18.917 83.546 50.749 1.000 31.64574  ? ? ? ? ? ? 331 HOH A-2 O    1 
HETATM 2890 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 1.498   62.177 40.614 1.000 17.17187  ? ? ? ? ? ? 332 HOH A-2 O    1 
HETATM 2891 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 9.429   65.651 48.301 1.000 26.42496  ? ? ? ? ? ? 333 HOH A-2 O    1 
HETATM 2892 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 5.319   63.326 21.036 1.000 28.84003  ? ? ? ? ? ? 334 HOH A-2 O    1 
HETATM 2893 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -2.257  81.917 53.634 1.000 48.69270  ? ? ? ? ? ? 335 HOH A-2 O    1 
HETATM 2894 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 12.111  64.473 46.970 1.000 50.29667  ? ? ? ? ? ? 336 HOH A-2 O    1 
HETATM 2895 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -7.879  73.725 39.768 1.000 25.72917  ? ? ? ? ? ? 337 HOH A-2 O    1 
HETATM 2896 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 11.049  69.368 51.390 1.000 27.33797  ? ? ? ? ? ? 338 HOH A-2 O    1 
HETATM 2897 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 10.586  74.221 39.885 1.000 56.40859  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A-2 O    1 
HETATM 2898 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 10.364  63.530 32.205 1.000 22.46145  ? ? ? ? ? ? 340 HOH A-2 O    1 
HETATM 2899 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -3.807  74.423 58.112 1.000 37.66472  ? ? ? ? ? ? 341 HOH A-2 O    1 
HETATM 2900 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 12.952  67.142 31.488 1.000 32.70954  ? ? ? ? ? ? 342 HOH A-2 O    1 
HETATM 2901 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -14.283 62.122 36.911 1.000 37.46845  ? ? ? ? ? ? 343 HOH A-2 O    1 
HETATM 2902 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 1.922   75.346 55.803 1.000 34.65336  ? ? ? ? ? ? 344 HOH A-2 O    1 
HETATM 2903 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 13.774  72.782 28.814 0.50  66.11623  ? ? ? ? ? ? 345 HOH A-2 O    1 
HETATM 2904 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -3.104  64.974 50.793 1.000 30.26845  ? ? ? ? ? ? 346 HOH A-2 O    1 
HETATM 2905 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 1.149   83.580 45.053 1.000 28.60943  ? ? ? ? ? ? 347 HOH A-2 O    1 
HETATM 2906 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 9.251   75.187 38.611 1.000 41.20028  ? ? ? ? ? ? 348 HOH A-2 O    1 
HETATM 2907 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 12.158  78.313 51.734 1.000 37.11180  ? ? ? ? ? ? 349 HOH A-2 O    1 
HETATM 2908 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 5.959   64.325 55.356 1.000 34.72153  ? ? ? ? ? ? 350 HOH A-2 O    1 
HETATM 2909 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 10.671  47.112 38.309 1.000 31.19292  ? ? ? ? ? ? 351 HOH A-2 O    1 
HETATM 2910 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 2.341   80.839 45.774 1.000 26.85082  ? ? ? ? ? ? 352 HOH A-2 O    1 
HETATM 2911 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 12.418  69.182 43.461 1.000 33.69885  ? ? ? ? ? ? 353 HOH A-2 O    1 
HETATM 2912 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -15.647 80.355 56.755 1.000 40.34132  ? ? ? ? ? ? 354 HOH A-2 O    1 
HETATM 2913 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 10.771  50.281 38.195 1.000 25.52088  ? ? ? ? ? ? 355 HOH A-2 O    1 
HETATM 2914 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -22.517 76.857 44.877 1.000 50.31949  ? ? ? ? ? ? 356 HOH A-2 O    1 
HETATM 2915 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -2.976  85.390 50.491 1.000 31.08964  ? ? ? ? ? ? 357 HOH A-2 O    1 
HETATM 2916 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -2.107  55.893 25.789 1.000 23.77660  ? ? ? ? ? ? 358 HOH A-2 O    1 
HETATM 2917 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -14.080 80.982 44.992 1.000 44.03368  ? ? ? ? ? ? 359 HOH A-2 O    1 
HETATM 2918 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -5.127  60.272 55.489 1.000 35.50648  ? ? ? ? ? ? 360 HOH A-2 O    1 
HETATM 2919 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 2.343   68.553 42.713 1.000 20.29223  ? ? ? ? ? ? 361 HOH A-2 O    1 
HETATM 2920 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 8.159   48.330 37.903 1.000 22.69699  ? ? ? ? ? ? 362 HOH A-2 O    1 
HETATM 2921 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -14.319 64.678 32.943 1.000 44.78527  ? ? ? ? ? ? 363 HOH A-2 O    1 
HETATM 2922 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -17.454 75.248 58.346 1.000 49.22471  ? ? ? ? ? ? 364 HOH A-2 O    1 
HETATM 2923 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -1.275  80.954 38.703 1.000 31.71624  ? ? ? ? ? ? 365 HOH A-2 O    1 
HETATM 2924 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 8.373   48.562 31.696 1.000 31.43423  ? ? ? ? ? ? 366 HOH A-2 O    1 
HETATM 2925 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 8.811   54.951 42.949 1.000 23.82946  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A-2 O    1 
HETATM 2926 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -13.104 77.224 44.662 1.000 21.97963  ? ? ? ? ? ? 368 HOH A-2 O    1 
HETATM 2927 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -16.047 70.391 60.679 1.000 44.36970  ? ? ? ? ? ? 369 HOH A-2 O    1 
HETATM 2928 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -0.873  69.039 56.086 1.000 35.64879  ? ? ? ? ? ? 370 HOH A-2 O    1 
HETATM 2929 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 1.877   82.131 49.709 1.000 34.23723  ? ? ? ? ? ? 371 HOH A-2 O    1 
HETATM 2930 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 12.159  67.271 36.711 1.000 37.68186  ? ? ? ? ? ? 372 HOH A-2 O    1 
HETATM 2931 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -21.359 74.613 43.293 1.000 44.64229  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A-2 O    1 
HETATM 2932 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -14.740 60.746 47.857 1.000 35.63274  ? ? ? ? ? ? 374 HOH A-2 O    1 
HETATM 2933 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -13.144 81.448 55.105 1.000 34.70159  ? ? ? ? ? ? 375 HOH A-2 O    1 
HETATM 2934 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -13.930 67.627 61.702 1.000 54.41222  ? ? ? ? ? ? 376 HOH A-2 O    1 
HETATM 2935 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -10.448 85.027 53.692 1.000 25.17907  ? ? ? ? ? ? 377 HOH A-2 O    1 
HETATM 2936 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 4.507   81.283 49.489 1.000 34.05181  ? ? ? ? ? ? 378 HOH A-2 O    1 
HETATM 2937 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 2.343   72.924 32.127 1.000 33.44838  ? ? ? ? ? ? 379 HOH A-2 O    1 
HETATM 2938 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -8.438  59.616 58.016 1.000 33.73573  ? ? ? ? ? ? 380 HOH A-2 O    1 
HETATM 2939 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -15.722 69.136 55.838 1.000 35.99910  ? ? ? ? ? ? 381 HOH A-2 O    1 
HETATM 2940 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 2.193   56.622 44.233 1.000 20.75531  ? ? ? ? ? ? 382 HOH A-2 O    1 
HETATM 2941 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -14.106 57.230 43.529 1.000 45.79234  ? ? ? ? ? ? 383 HOH A-2 O    1 
HETATM 2942 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -10.690 80.778 42.243 1.000 36.15847  ? ? ? ? ? ? 384 HOH A-2 O    1 
HETATM 2943 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 11.131  56.233 45.390 1.000 44.59255  ? ? ? ? ? ? 385 HOH A-2 O    1 
HETATM 2944 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 6.328   70.241 27.604 1.000 34.41847  ? ? ? ? ? ? 386 HOH A-2 O    1 
HETATM 2945 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -12.354 58.493 52.306 1.000 40.90735  ? ? ? ? ? ? 387 HOH A-2 O    1 
HETATM 2946 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -13.774 85.986 45.895 0.50  39.31781  ? ? ? ? ? ? 388 HOH A-2 O    1 
HETATM 2947 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 7.644   37.618 37.598 1.000 37.09241  ? ? ? ? ? ? 389 HOH A-2 O    1 
HETATM 2948 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -13.439 60.718 29.825 1.000 42.13773  ? ? ? ? ? ? 390 HOH A-2 O    1 
HETATM 2949 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 14.646  65.815 35.900 1.000 43.34593  ? ? ? ? ? ? 391 HOH A-2 O    1 
HETATM 2950 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -19.602 65.101 49.882 1.000 33.03599  ? ? ? ? ? ? 392 HOH A-2 O    1 
HETATM 2951 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -12.900 64.248 60.242 1.000 38.76335  ? ? ? ? ? ? 393 HOH A-2 O    1 
HETATM 2952 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 3.015   64.178 52.814 1.000 41.59694  ? ? ? ? ? ? 394 HOH A-2 O    1 
HETATM 2953 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -13.831 57.899 30.214 1.000 27.61315  ? ? ? ? ? ? 395 HOH A-2 O    1 
HETATM 2954 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -17.797 53.559 34.755 1.000 32.42621  ? ? ? ? ? ? 396 HOH A-2 O    1 
HETATM 2955 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -15.796 79.334 43.997 1.000 36.66624  ? ? ? ? ? ? 397 HOH A-2 O    1 
HETATM 2956 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 4.740   65.710 19.132 1.000 41.09873  ? ? ? ? ? ? 398 HOH A-2 O    1 
HETATM 2957 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 1.382   61.960 44.882 1.000 31.84429  ? ? ? ? ? ? 399 HOH A-2 O    1 
HETATM 2958 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 5.804   68.159 25.596 1.000 36.50742  ? ? ? ? ? ? 400 HOH A-2 O    1 
HETATM 2959 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -5.389  60.368 52.949 1.000 31.48885  ? ? ? ? ? ? 401 HOH A-2 O    1 
HETATM 2960 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -3.516  66.515 55.811 1.000 41.24121  ? ? ? ? ? ? 402 HOH A-2 O    1 
HETATM 2961 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -20.457 66.539 52.102 1.000 43.67144  ? ? ? ? ? ? 403 HOH A-2 O    1 
HETATM 2962 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -10.181 59.785 48.196 1.000 34.54807  ? ? ? ? ? ? 404 HOH A-2 O    1 
HETATM 2963 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -8.292  58.196 20.940 1.000 44.70384  ? ? ? ? ? ? 405 HOH A-2 O    1 
HETATM 2964 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 12.308  64.375 44.748 1.000 37.07108  ? ? ? ? ? ? 406 HOH A-2 O    1 
HETATM 2965 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 11.630  60.306 45.025 1.000 35.78442  ? ? ? ? ? ? 407 HOH A-2 O    1 
HETATM 2966 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -18.757 72.252 40.771 1.000 50.46707  ? ? ? ? ? ? 408 HOH A-2 O    1 
HETATM 2967 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -19.521 59.691 44.917 1.000 60.19003  ? ? ? ? ? ? 409 HOH A-2 O    1 
HETATM 2968 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 14.535  68.247 31.546 1.000 58.61666  ? ? ? ? ? ? 410 HOH A-2 O    1 
HETATM 2969 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -11.122 59.721 61.213 1.000 42.51420  ? ? ? ? ? ? 411 HOH A-2 O    1 
HETATM 2970 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -15.221 83.231 53.631 1.000 39.56824  ? ? ? ? ? ? 412 HOH A-2 O    1 
HETATM 2971 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -20.294 64.257 48.353 1.000 54.31038  ? ? ? ? ? ? 413 HOH A-2 O    1 
HETATM 2972 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -18.681 80.829 56.700 1.000 51.03882  ? ? ? ? ? ? 414 HOH A-2 O    1 
HETATM 2973 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -12.106 66.662 33.720 1.000 48.34733  ? ? ? ? ? ? 415 HOH A-2 O    1 
HETATM 2974 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -23.647 72.494 43.925 1.000 51.05786  ? ? ? ? ? ? 416 HOH A-2 O    1 
HETATM 2975 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 7.588   69.228 23.737 1.000 45.77307  ? ? ? ? ? ? 417 HOH A-2 O    1 
HETATM 2976 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -3.371  61.711 51.487 1.000 46.20503  ? ? ? ? ? ? 418 HOH A-2 O    1 
HETATM 2977 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -0.553  86.177 49.102 1.000 41.44268  ? ? ? ? ? ? 419 HOH A-2 O    1 
HETATM 2978 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -11.412 81.096 62.435 1.000 56.65944  ? ? ? ? ? ? 420 HOH A-2 O    1 
HETATM 2979 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 0.000   57.324 27.196 0.50  22.96472  ? ? ? ? ? ? 421 HOH A-2 O    1 
HETATM 2980 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -19.591 61.418 50.323 1.000 64.04077  ? ? ? ? ? ? 422 HOH A-2 O    1 
HETATM 2981 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -0.869  60.176 45.556 1.000 43.91163  ? ? ? ? ? ? 423 HOH A-2 O    1 
HETATM 2982 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 2.652   71.125 30.248 1.000 39.34868  ? ? ? ? ? ? 424 HOH A-2 O    1 
HETATM 2983 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 2.969   61.108 46.246 1.000 41.33834  ? ? ? ? ? ? 425 HOH A-2 O    1 
HETATM 2984 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -6.813  79.801 38.858 1.000 49.44636  ? ? ? ? ? ? 426 HOH A-2 O    1 
HETATM 2985 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 2.063   85.305 41.044 1.000 55.52194  ? ? ? ? ? ? 427 HOH A-2 O    1 
HETATM 2986 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 9.906   46.882 30.977 1.000 57.75265  ? ? ? ? ? ? 428 HOH A-2 O    1 
HETATM 2987 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -10.312 82.262 39.991 1.000 44.77018  ? ? ? ? ? ? 429 HOH A-2 O    1 
HETATM 2988 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 13.774  68.693 28.814 0.50  39.96601  ? ? ? ? ? ? 430 HOH A-2 O    1 
HETATM 2989 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -12.863 50.176 32.093 1.000 28.74412  ? ? ? ? ? ? 431 HOH A-2 O    1 
HETATM 2990 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -18.401 61.894 45.746 1.000 52.86738  ? ? ? ? ? ? 432 HOH A-2 O    1 
HETATM 2991 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -10.731 61.675 21.312 1.000 41.30936  ? ? ? ? ? ? 433 HOH A-2 O    1 
HETATM 2992 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -19.531 73.484 57.248 1.000 48.56510  ? ? ? ? ? ? 434 HOH A-2 O    1 
HETATM 2993 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -18.094 59.432 48.701 1.000 66.01491  ? ? ? ? ? ? 435 HOH A-2 O    1 
HETATM 2994 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -15.365 63.083 59.018 1.000 42.73387  ? ? ? ? ? ? 436 HOH A-2 O    1 
HETATM 2995 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 4.705   81.503 46.920 1.000 33.38367  ? ? ? ? ? ? 437 HOH A-2 O    1 
HETATM 2996 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -17.851 78.453 59.817 1.000 58.79654  ? ? ? ? ? ? 438 HOH A-2 O    1 
HETATM 2997 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -1.867  84.413 52.477 1.000 47.62078  ? ? ? ? ? ? 439 HOH A-2 O    1 
HETATM 2998 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -13.023 84.515 54.474 1.000 44.30976  ? ? ? ? ? ? 440 HOH A-2 O    1 
HETATM 2999 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -11.516 57.002 55.394 1.000 32.52156  ? ? ? ? ? ? 441 HOH A-2 O    1 
HETATM 3000 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -12.405 65.479 29.867 1.000 52.19397  ? ? ? ? ? ? 442 HOH A-2 O    1 
HETATM 3001 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 3.397   69.049 26.175 1.000 44.74587  ? ? ? ? ? ? 443 HOH A-2 O    1 
HETATM 3002 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -4.063  88.008 50.405 1.000 42.70235  ? ? ? ? ? ? 444 HOH A-2 O    1 
HETATM 3003 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -8.850  64.418 27.521 1.000 47.26324  ? ? ? ? ? ? 445 HOH A-2 O    1 
HETATM 3004 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 3.790   70.570 27.697 1.000 45.80365  ? ? ? ? ? ? 446 HOH A-2 O    1 
HETATM 3005 O  O    . HOH F-2 4 .   ? 2.922   57.739 46.571 1.000 43.27611  ? ? ? ? ? ? 447 HOH A-2 O    1 
HETATM 3006 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -19.203 60.118 47.182 1.000 61.79102  ? ? ? ? ? ? 448 HOH A-2 O    1 
HETATM 3007 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -10.119 57.324 57.629 0.50  35.74765  ? ? ? ? ? ? 449 HOH A-2 O    1 
HETATM 3008 O  O    . HOH F-2 4 .   ? -14.506 57.068 56.104 1.000 41.01988  ? ? ? ? ? ? 450 HOH A-2 O    1 
# 
