data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Walton, W.G."  1 0000-0001-6745-534X 
"Redinbo, M.R." 2 0000-0003-0814-5346 
"Dangl, J.L."   3 0000-0003-3199-8654 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Crystal structure of the MarR family transcriptional regulator from Variovorax paradoxus bound to Benzoic Acid" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "Transcriptional Regulator, Ligand Binding, DNA BINDING PROTEIN" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "DNA BINDING PROTEIN" 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   UK 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            "Nat Microbiol" 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.journal_id_ISSN           2058-5276 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            7 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                1817 
_citation.page_last                 1833 
_citation.title                     "Diverse MarR bacterial regulators of auxin catabolism in the plant microbiome." 
_citation.year                      2022 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1038/s41564-022-01244-3 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   36266335 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Conway, J.M."       1  0000-0002-2715-2149 
primary "Walton, W.G."       2  ?                   
primary "Salas-Gonzalez, I." 3  0000-0002-0347-5058 
primary "Law, T.F."          4  ?                   
primary "Lindberg, C.A."     5  ?                   
primary "Crook, L.E."        6  ?                   
primary "Kosina, S.M."       7  0000-0003-2885-1248 
primary "Fitzpatrick, C.R."  8  ?                   
primary "Lietzan, A.D."      9  0000-0001-6388-2491 
primary "Northen, T.R."      10 0000-0001-8404-3259 
primary "Jones, C.D."        11 ?                   
primary "Finkel, O.M."       12 0000-0003-4770-0402 
primary "Redinbo, M.R."      13 0000-0003-0814-5346 
primary "Dangl, J.L."        14 0000-0003-3199-8654 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MHHHHHHSSGVDLGTENLYFQSNAMAEQPPETHRFVDDYLPALLAQASQLISSEFHEVARQHGFSVSEWRVMASLAGSEP
ISIGQLAQVTVTKQPTVTRLLDRMEARGQVERLPHESDRRITLVRITRKGLKAVEHLMELAREHERRVLEPFGLRRAEEL
KQTLRQMIDLHVHVPVEEPEED
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MHHHHHHSSGVDLGTENLYFQSNAMAEQPPETHRFVDDYLPALLAQASQLISSEFHEVARQHGFSVSEWRVMASLAGSEP
ISIGQLAQVTVTKQPTVTRLLDRMEARGQVERLPHESDRRITLVRITRKGLKAVEHLMELAREHERRVLEPFGLRRAEEL
KQTLRQMIDLHVHVPVEEPEED
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   HIS n 
1 3   HIS n 
1 4   HIS n 
1 5   HIS n 
1 6   HIS n 
1 7   HIS n 
1 8   SER n 
1 9   SER n 
1 10  GLY n 
1 11  VAL n 
1 12  ASP n 
1 13  LEU n 
1 14  GLY n 
1 15  THR n 
1 16  GLU n 
1 17  ASN n 
1 18  LEU n 
1 19  TYR n 
1 20  PHE n 
1 21  GLN n 
1 22  SER n 
1 23  ASN n 
1 24  ALA n 
1 25  MET n 
1 26  ALA n 
1 27  GLU n 
1 28  GLN n 
1 29  PRO n 
1 30  PRO n 
1 31  GLU n 
1 32  THR n 
1 33  HIS n 
1 34  ARG n 
1 35  PHE n 
1 36  VAL n 
1 37  ASP n 
1 38  ASP n 
1 39  TYR n 
1 40  LEU n 
1 41  PRO n 
1 42  ALA n 
1 43  LEU n 
1 44  LEU n 
1 45  ALA n 
1 46  GLN n 
1 47  ALA n 
1 48  SER n 
1 49  GLN n 
1 50  LEU n 
1 51  ILE n 
1 52  SER n 
1 53  SER n 
1 54  GLU n 
1 55  PHE n 
1 56  HIS n 
1 57  GLU n 
1 58  VAL n 
1 59  ALA n 
1 60  ARG n 
1 61  GLN n 
1 62  HIS n 
1 63  GLY n 
1 64  PHE n 
1 65  SER n 
1 66  VAL n 
1 67  SER n 
1 68  GLU n 
1 69  TRP n 
1 70  ARG n 
1 71  VAL n 
1 72  MET n 
1 73  ALA n 
1 74  SER n 
1 75  LEU n 
1 76  ALA n 
1 77  GLY n 
1 78  SER n 
1 79  GLU n 
1 80  PRO n 
1 81  ILE n 
1 82  SER n 
1 83  ILE n 
1 84  GLY n 
1 85  GLN n 
1 86  LEU n 
1 87  ALA n 
1 88  GLN n 
1 89  VAL n 
1 90  THR n 
1 91  VAL n 
1 92  THR n 
1 93  LYS n 
1 94  GLN n 
1 95  PRO n 
1 96  THR n 
1 97  VAL n 
1 98  THR n 
1 99  ARG n 
1 100 LEU n 
1 101 LEU n 
1 102 ASP n 
1 103 ARG n 
1 104 MET n 
1 105 GLU n 
1 106 ALA n 
1 107 ARG n 
1 108 GLY n 
1 109 GLN n 
1 110 VAL n 
1 111 GLU n 
1 112 ARG n 
1 113 LEU n 
1 114 PRO n 
1 115 HIS n 
1 116 GLU n 
1 117 SER n 
1 118 ASP n 
1 119 ARG n 
1 120 ARG n 
1 121 ILE n 
1 122 THR n 
1 123 LEU n 
1 124 VAL n 
1 125 ARG n 
1 126 ILE n 
1 127 THR n 
1 128 ARG n 
1 129 LYS n 
1 130 GLY n 
1 131 LEU n 
1 132 LYS n 
1 133 ALA n 
1 134 VAL n 
1 135 GLU n 
1 136 HIS n 
1 137 LEU n 
1 138 MET n 
1 139 GLU n 
1 140 LEU n 
1 141 ALA n 
1 142 ARG n 
1 143 GLU n 
1 144 HIS n 
1 145 GLU n 
1 146 ARG n 
1 147 ARG n 
1 148 VAL n 
1 149 LEU n 
1 150 GLU n 
1 151 PRO n 
1 152 PHE n 
1 153 GLY n 
1 154 LEU n 
1 155 ARG n 
1 156 ARG n 
1 157 ALA n 
1 158 GLU n 
1 159 GLU n 
1 160 LEU n 
1 161 LYS n 
1 162 GLN n 
1 163 THR n 
1 164 LEU n 
1 165 ARG n 
1 166 GLN n 
1 167 MET n 
1 168 ILE n 
1 169 ASP n 
1 170 LEU n 
1 171 HIS n 
1 172 VAL n 
1 173 HIS n 
1 174 VAL n 
1 175 PRO n 
1 176 VAL n 
1 177 GLU n 
1 178 GLU n 
1 179 PRO n 
1 180 GLU n 
1 181 GLU n 
1 182 ASP n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Transcriptional regulator, MarR family" 20969.717 2   ? ? ? ? 
2 non-polymer syn "BENZOIC ACID"                           122.121   2   ? ? ? ? 
3 non-polymer syn "SULFATE ION"                            96.063    4   ? ? ? ? 
4 water       nat water                                    18.015    246 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   MET 1   -23 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 2   HIS 2   -22 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 3   HIS 3   -21 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 4   HIS 4   -20 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 5   HIS 5   -19 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 6   HIS 6   -18 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 7   HIS 7   -17 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 8   SER 8   -16 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 9   SER 9   -15 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 10  GLY 10  -14 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 11  VAL 11  -13 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 12  ASP 12  -12 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 13  LEU 13  -11 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 14  GLY 14  -10 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 15  THR 15  -9  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 16  GLU 16  -8  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 17  ASN 17  -7  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 18  LEU 18  -6  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 19  TYR 19  -5  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 20  PHE 20  -4  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 21  GLN 21  -3  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 22  SER 22  -2  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 23  ASN 23  -1  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 24  ALA 24  0   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 25  MET 25  1   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 26  ALA 26  2   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 27  GLU 27  3   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 28  GLN 28  4   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 29  PRO 29  5   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 30  PRO 30  6   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 31  GLU 31  7   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 32  THR 32  8   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 33  HIS 33  9   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 34  ARG 34  10  10  ARG ARG A   ? n 
A   1 35  PHE 35  11  11  PHE PHE A   ? n 
A   1 36  VAL 36  12  12  VAL VAL A   ? n 
A   1 37  ASP 37  13  13  ASP ASP A   ? n 
A   1 38  ASP 38  14  14  ASP ASP A   ? n 
A   1 39  TYR 39  15  15  TYR TYR A   ? n 
A   1 40  LEU 40  16  16  LEU LEU A   ? n 
A   1 41  PRO 41  17  17  PRO PRO A   ? n 
A   1 42  ALA 42  18  18  ALA ALA A   ? n 
A   1 43  LEU 43  19  19  LEU LEU A   ? n 
A   1 44  LEU 44  20  20  LEU LEU A   ? n 
A   1 45  ALA 45  21  21  ALA ALA A   ? n 
A   1 46  GLN 46  22  22  GLN GLN A   ? n 
A   1 47  ALA 47  23  23  ALA ALA A   ? n 
A   1 48  SER 48  24  24  SER SER A   ? n 
A   1 49  GLN 49  25  25  GLN GLN A   ? n 
A   1 50  LEU 50  26  26  LEU LEU A   ? n 
A   1 51  ILE 51  27  27  ILE ILE A   ? n 
A   1 52  SER 52  28  28  SER SER A   ? n 
A   1 53  SER 53  29  29  SER SER A   ? n 
A   1 54  GLU 54  30  30  GLU GLU A   ? n 
A   1 55  PHE 55  31  31  PHE PHE A   ? n 
A   1 56  HIS 56  32  32  HIS HIS A   ? n 
A   1 57  GLU 57  33  33  GLU GLU A   ? n 
A   1 58  VAL 58  34  34  VAL VAL A   ? n 
A   1 59  ALA 59  35  35  ALA ALA A   ? n 
A   1 60  ARG 60  36  36  ARG ARG A   ? n 
A   1 61  GLN 61  37  37  GLN GLN A   ? n 
A   1 62  HIS 62  38  38  HIS HIS A   ? n 
A   1 63  GLY 63  39  39  GLY GLY A   ? n 
A   1 64  PHE 64  40  40  PHE PHE A   ? n 
A   1 65  SER 65  41  41  SER SER A   ? n 
A   1 66  VAL 66  42  42  VAL VAL A   ? n 
A   1 67  SER 67  43  43  SER SER A   ? n 
A   1 68  GLU 68  44  44  GLU GLU A   ? n 
A   1 69  TRP 69  45  45  TRP TRP A   ? n 
A   1 70  ARG 70  46  46  ARG ARG A   ? n 
A   1 71  VAL 71  47  47  VAL VAL A   ? n 
A   1 72  MET 72  48  48  MET MET A   ? n 
A   1 73  ALA 73  49  49  ALA ALA A   ? n 
A   1 74  SER 74  50  50  SER SER A   ? n 
A   1 75  LEU 75  51  51  LEU LEU A   ? n 
A   1 76  ALA 76  52  52  ALA ALA A   ? n 
A   1 77  GLY 77  53  53  GLY GLY A   ? n 
A   1 78  SER 78  54  54  SER SER A   ? n 
A   1 79  GLU 79  55  55  GLU GLU A   ? n 
A   1 80  PRO 80  56  56  PRO PRO A   ? n 
A   1 81  ILE 81  57  57  ILE ILE A   ? n 
A   1 82  SER 82  58  58  SER SER A   ? n 
A   1 83  ILE 83  59  59  ILE ILE A   ? n 
A   1 84  GLY 84  60  60  GLY GLY A   ? n 
A   1 85  GLN 85  61  61  GLN GLN A   ? n 
A   1 86  LEU 86  62  62  LEU LEU A   ? n 
A   1 87  ALA 87  63  63  ALA ALA A   ? n 
A   1 88  GLN 88  64  64  GLN GLN A   ? n 
A   1 89  VAL 89  65  65  VAL VAL A   ? n 
A   1 90  THR 90  66  66  THR THR A   ? n 
A   1 91  VAL 91  67  67  VAL VAL A   ? n 
A   1 92  THR 92  68  68  THR THR A   ? n 
A   1 93  LYS 93  69  69  LYS LYS A   ? n 
A   1 94  GLN 94  70  70  GLN GLN A   ? n 
A   1 95  PRO 95  71  71  PRO PRO A   ? n 
A   1 96  THR 96  72  72  THR THR A   ? n 
A   1 97  VAL 97  73  73  VAL VAL A   ? n 
A   1 98  THR 98  74  74  THR THR A   ? n 
A   1 99  ARG 99  75  75  ARG ARG A   ? n 
A   1 100 LEU 100 76  76  LEU LEU A   ? n 
A   1 101 LEU 101 77  77  LEU LEU A   ? n 
A   1 102 ASP 102 78  78  ASP ASP A   ? n 
A   1 103 ARG 103 79  79  ARG ARG A   ? n 
A   1 104 MET 104 80  80  MET MET A   ? n 
A   1 105 GLU 105 81  81  GLU GLU A   ? n 
A   1 106 ALA 106 82  82  ALA ALA A   ? n 
A   1 107 ARG 107 83  83  ARG ARG A   ? n 
A   1 108 GLY 108 84  84  GLY GLY A   ? n 
A   1 109 GLN 109 85  85  GLN GLN A   ? n 
A   1 110 VAL 110 86  86  VAL VAL A   ? n 
A   1 111 GLU 111 87  87  GLU GLU A   ? n 
A   1 112 ARG 112 88  88  ARG ARG A   ? n 
A   1 113 LEU 113 89  89  LEU LEU A   ? n 
A   1 114 PRO 114 90  90  PRO PRO A   ? n 
A   1 115 HIS 115 91  91  HIS HIS A   ? n 
A   1 116 GLU 116 92  92  GLU GLU A   ? n 
A   1 117 SER 117 93  93  SER SER A   ? n 
A   1 118 ASP 118 94  94  ASP ASP A   ? n 
A   1 119 ARG 119 95  95  ARG ARG A   ? n 
A   1 120 ARG 120 96  96  ARG ARG A   ? n 
A   1 121 ILE 121 97  97  ILE ILE A   ? n 
A   1 122 THR 122 98  98  THR THR A   ? n 
A   1 123 LEU 123 99  99  LEU LEU A   ? n 
A   1 124 VAL 124 100 100 VAL VAL A   ? n 
A   1 125 ARG 125 101 101 ARG ARG A   ? n 
A   1 126 ILE 126 102 102 ILE ILE A   ? n 
A   1 127 THR 127 103 103 THR THR A   ? n 
A   1 128 ARG 128 104 104 ARG ARG A   ? n 
A   1 129 LYS 129 105 105 LYS LYS A   ? n 
A   1 130 GLY 130 106 106 GLY GLY A   ? n 
A   1 131 LEU 131 107 107 LEU LEU A   ? n 
A   1 132 LYS 132 108 108 LYS LYS A   ? n 
A   1 133 ALA 133 109 109 ALA ALA A   ? n 
A   1 134 VAL 134 110 110 VAL VAL A   ? n 
A   1 135 GLU 135 111 111 GLU GLU A   ? n 
A   1 136 HIS 136 112 112 HIS HIS A   ? n 
A   1 137 LEU 137 113 113 LEU LEU A   ? n 
A   1 138 MET 138 114 114 MET MET A   ? n 
A   1 139 GLU 139 115 115 GLU GLU A   ? n 
A   1 140 LEU 140 116 116 LEU LEU A   ? n 
A   1 141 ALA 141 117 117 ALA ALA A   ? n 
A   1 142 ARG 142 118 118 ARG ARG A   ? n 
A   1 143 GLU 143 119 119 GLU GLU A   ? n 
A   1 144 HIS 144 120 120 HIS HIS A   ? n 
A   1 145 GLU 145 121 121 GLU GLU A   ? n 
A   1 146 ARG 146 122 122 ARG ARG A   ? n 
A   1 147 ARG 147 123 123 ARG ARG A   ? n 
A   1 148 VAL 148 124 124 VAL VAL A   ? n 
A   1 149 LEU 149 125 125 LEU LEU A   ? n 
A   1 150 GLU 150 126 126 GLU GLU A   ? n 
A   1 151 PRO 151 127 127 PRO PRO A   ? n 
A   1 152 PHE 152 128 128 PHE PHE A   ? n 
A   1 153 GLY 153 129 129 GLY GLY A   ? n 
A   1 154 LEU 154 130 130 LEU LEU A   ? n 
A   1 155 ARG 155 131 131 ARG ARG A   ? n 
A   1 156 ARG 156 132 132 ARG ARG A   ? n 
A   1 157 ALA 157 133 133 ALA ALA A   ? n 
A   1 158 GLU 158 134 134 GLU GLU A   ? n 
A   1 159 GLU 159 135 135 GLU GLU A   ? n 
A   1 160 LEU 160 136 136 LEU LEU A   ? n 
A   1 161 LYS 161 137 137 LYS LYS A   ? n 
A   1 162 GLN 162 138 138 GLN GLN A   ? n 
A   1 163 THR 163 139 139 THR THR A   ? n 
A   1 164 LEU 164 140 140 LEU LEU A   ? n 
A   1 165 ARG 165 141 141 ARG ARG A   ? n 
A   1 166 GLN 166 142 142 GLN GLN A   ? n 
A   1 167 MET 167 143 143 MET MET A   ? n 
A   1 168 ILE 168 144 144 ILE ILE A   ? n 
A   1 169 ASP 169 145 145 ASP ASP A   ? n 
A   1 170 LEU 170 146 146 LEU LEU A   ? n 
A   1 171 HIS 171 147 147 HIS HIS A   ? n 
A   1 172 VAL 172 148 148 VAL VAL A   ? n 
A   1 173 HIS 173 149 149 HIS ALA A   ? n 
A   1 174 VAL 174 150 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 175 PRO 175 151 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 176 VAL 176 152 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 177 GLU 177 153 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 178 GLU 178 154 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 179 PRO 179 155 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 180 GLU 180 156 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 181 GLU 181 157 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 182 ASP 182 158 ?   ?   ?   A   ? n 
A-2 1 1   MET 1   -23 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 2   HIS 2   -22 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 3   HIS 3   -21 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 4   HIS 4   -20 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 5   HIS 5   -19 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 6   HIS 6   -18 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 7   HIS 7   -17 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 8   SER 8   -16 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 9   SER 9   -15 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 10  GLY 10  -14 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 11  VAL 11  -13 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 12  ASP 12  -12 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 13  LEU 13  -11 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 14  GLY 14  -10 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 15  THR 15  -9  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 16  GLU 16  -8  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 17  ASN 17  -7  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 18  LEU 18  -6  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 19  TYR 19  -5  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 20  PHE 20  -4  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 21  GLN 21  -3  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 22  SER 22  -2  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 23  ASN 23  -1  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 24  ALA 24  0   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 25  MET 25  1   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 26  ALA 26  2   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 27  GLU 27  3   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 28  GLN 28  4   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 29  PRO 29  5   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 30  PRO 30  6   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 31  GLU 31  7   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 32  THR 32  8   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 33  HIS 33  9   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 34  ARG 34  10  10  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 35  PHE 35  11  11  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 36  VAL 36  12  12  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 37  ASP 37  13  13  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 38  ASP 38  14  14  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 39  TYR 39  15  15  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 40  LEU 40  16  16  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 41  PRO 41  17  17  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 42  ALA 42  18  18  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 43  LEU 43  19  19  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 44  LEU 44  20  20  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 45  ALA 45  21  21  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 46  GLN 46  22  22  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 47  ALA 47  23  23  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 48  SER 48  24  24  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 49  GLN 49  25  25  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 50  LEU 50  26  26  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 51  ILE 51  27  27  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 52  SER 52  28  28  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 53  SER 53  29  29  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 54  GLU 54  30  30  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 55  PHE 55  31  31  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 56  HIS 56  32  32  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 57  GLU 57  33  33  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 58  VAL 58  34  34  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 59  ALA 59  35  35  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 60  ARG 60  36  36  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 61  GLN 61  37  37  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 62  HIS 62  38  38  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 63  GLY 63  39  39  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 64  PHE 64  40  40  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 65  SER 65  41  41  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 66  VAL 66  42  42  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 67  SER 67  43  43  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 68  GLU 68  44  44  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 69  TRP 69  45  45  TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 70  ARG 70  46  46  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 71  VAL 71  47  47  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 72  MET 72  48  48  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 73  ALA 73  49  49  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 74  SER 74  50  50  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 75  LEU 75  51  51  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 76  ALA 76  52  52  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 77  GLY 77  53  53  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 78  SER 78  54  54  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 79  GLU 79  55  55  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 80  PRO 80  56  56  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 81  ILE 81  57  57  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 82  SER 82  58  58  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 83  ILE 83  59  59  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 84  GLY 84  60  60  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 85  GLN 85  61  61  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 86  LEU 86  62  62  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 87  ALA 87  63  63  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 88  GLN 88  64  64  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 89  VAL 89  65  65  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 90  THR 90  66  66  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 91  VAL 91  67  67  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 92  THR 92  68  68  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 93  LYS 93  69  69  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 94  GLN 94  70  70  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 95  PRO 95  71  71  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 96  THR 96  72  72  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 97  VAL 97  73  73  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 98  THR 98  74  74  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 99  ARG 99  75  75  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 100 LEU 100 76  76  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 101 LEU 101 77  77  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 102 ASP 102 78  78  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 103 ARG 103 79  79  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 104 MET 104 80  80  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 105 GLU 105 81  81  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 106 ALA 106 82  82  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 107 ARG 107 83  83  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 108 GLY 108 84  84  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 109 GLN 109 85  85  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 110 VAL 110 86  86  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 111 GLU 111 87  87  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 112 ARG 112 88  88  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 113 LEU 113 89  89  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 114 PRO 114 90  90  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 115 HIS 115 91  91  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 116 GLU 116 92  92  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 117 SER 117 93  93  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 118 ASP 118 94  94  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 119 ARG 119 95  95  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 120 ARG 120 96  96  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 121 ILE 121 97  97  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 122 THR 122 98  98  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 123 LEU 123 99  99  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 124 VAL 124 100 100 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 125 ARG 125 101 101 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 126 ILE 126 102 102 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 127 THR 127 103 103 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 128 ARG 128 104 104 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 129 LYS 129 105 105 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 130 GLY 130 106 106 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 131 LEU 131 107 107 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 132 LYS 132 108 108 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 133 ALA 133 109 109 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 134 VAL 134 110 110 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 135 GLU 135 111 111 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 136 HIS 136 112 112 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 137 LEU 137 113 113 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 138 MET 138 114 114 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 139 GLU 139 115 115 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 140 LEU 140 116 116 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 141 ALA 141 117 117 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 142 ARG 142 118 118 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 143 GLU 143 119 119 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 144 HIS 144 120 120 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 145 GLU 145 121 121 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 146 ARG 146 122 122 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 147 ARG 147 123 123 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 148 VAL 148 124 124 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 149 LEU 149 125 125 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 150 GLU 150 126 126 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 151 PRO 151 127 127 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 152 PHE 152 128 128 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 153 GLY 153 129 129 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 154 LEU 154 130 130 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 155 ARG 155 131 131 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 156 ARG 156 132 132 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 157 ALA 157 133 133 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 158 GLU 158 134 134 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 159 GLU 159 135 135 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 160 LEU 160 136 136 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 161 LYS 161 137 137 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 162 GLN 162 138 138 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 163 THR 163 139 139 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 164 LEU 164 140 140 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 165 ARG 165 141 141 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 166 GLN 166 142 142 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 167 MET 167 143 143 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 168 ILE 168 144 144 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 169 ASP 169 145 145 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 170 LEU 170 146 146 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 171 HIS 171 147 147 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 172 VAL 172 148 148 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 173 HIS 173 149 149 HIS ALA A-2 ? n 
A-2 1 174 VAL 174 150 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 175 PRO 175 151 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 176 VAL 176 152 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 177 GLU 177 153 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 178 GLU 178 154 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 179 PRO 179 155 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 180 GLU 180 156 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 181 GLU 181 157 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 182 ASP 182 158 ?   ?   ?   A-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B   2 BEZ 1   201 201 BEZ BZA A   ? 
C   3 SO4 1   202 1   SO4 SO4 A   ? 
D   3 SO4 1   203 2   SO4 SO4 A   ? 
B-2 2 BEZ 1   201 201 BEZ BZA A-2 ? 
C-2 3 SO4 1   202 1   SO4 SO4 A-2 ? 
D-2 3 SO4 1   203 2   SO4 SO4 A-2 ? 
E   4 HOH 1   301 99  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 2   302 124 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 3   303 125 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 4   304 118 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 5   305 42  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 6   306 9   HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 7   307 107 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 8   308 88  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 9   309 68  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 10  310 89  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 11  311 16  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 12  312 15  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 13  313 48  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 14  314 115 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 15  315 53  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 16  316 102 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 17  317 14  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 18  318 51  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 19  319 22  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 20  320 58  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 21  321 93  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 22  322 83  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 23  323 2   HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 24  324 122 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 25  325 109 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 26  326 69  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 27  327 98  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 28  328 1   HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 29  329 82  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 30  330 86  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 31  331 116 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 32  332 73  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 33  333 10  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 34  334 44  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 35  335 29  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 36  336 45  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 37  337 56  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 38  338 17  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 39  339 52  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 40  340 106 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 41  341 43  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 42  342 27  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 43  343 46  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 44  344 6   HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 45  345 20  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 46  346 19  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 47  347 37  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 48  348 79  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 49  349 65  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 50  350 7   HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 51  351 34  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 52  352 64  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 53  353 114 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 54  354 30  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 55  355 94  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 56  356 67  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 57  357 97  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 58  358 49  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 59  359 57  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 60  360 12  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 61  361 95  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 62  362 39  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 63  363 59  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 64  364 31  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 65  365 40  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 66  366 33  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 67  367 110 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 68  368 77  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 69  369 55  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 70  370 8   HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 71  371 5   HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 72  372 32  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 73  373 26  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 74  374 85  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 75  375 3   HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 76  376 13  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 77  377 120 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 78  378 21  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 79  379 50  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 80  380 18  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 81  381 4   HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 82  382 81  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 83  383 47  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 84  384 36  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 85  385 70  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 86  386 66  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 87  387 111 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 88  388 96  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 89  389 54  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 90  390 60  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 91  391 23  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 92  392 61  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 93  393 108 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 94  394 62  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 95  395 24  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 96  396 123 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 97  397 103 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 98  398 74  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 99  399 119 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 100 400 84  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 101 401 38  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 102 402 35  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 103 403 112 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 104 404 80  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 105 405 100 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 106 406 121 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 107 407 11  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 108 408 92  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 109 409 91  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 110 410 76  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 111 411 78  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 112 412 28  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 113 413 117 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 114 414 87  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 115 415 75  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 116 416 25  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 117 417 63  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 118 418 113 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 119 419 90  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 120 420 71  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 121 421 72  HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 122 422 104 HOH HOH A   ? 
E   4 HOH 123 423 41  HOH HOH A   ? 
E-2 4 HOH 1   301 99  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 2   302 124 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 3   303 125 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 4   304 118 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 5   305 42  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 6   306 9   HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 7   307 107 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 8   308 88  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 9   309 68  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 10  310 89  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 11  311 16  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 12  312 15  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 13  313 48  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 14  314 115 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 15  315 53  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 16  316 102 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 17  317 14  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 18  318 51  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 19  319 22  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 20  320 58  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 21  321 93  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 22  322 83  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 23  323 2   HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 24  324 122 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 25  325 109 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 26  326 69  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 27  327 98  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 28  328 1   HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 29  329 82  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 30  330 86  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 31  331 116 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 32  332 73  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 33  333 10  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 34  334 44  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 35  335 29  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 36  336 45  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 37  337 56  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 38  338 17  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 39  339 52  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 40  340 106 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 41  341 43  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 42  342 27  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 43  343 46  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 44  344 6   HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 45  345 20  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 46  346 19  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 47  347 37  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 48  348 79  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 49  349 65  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 50  350 7   HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 51  351 34  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 52  352 64  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 53  353 114 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 54  354 30  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 55  355 94  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 56  356 67  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 57  357 97  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 58  358 49  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 59  359 57  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 60  360 12  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 61  361 95  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 62  362 39  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 63  363 59  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 64  364 31  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 65  365 40  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 66  366 33  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 67  367 110 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 68  368 77  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 69  369 55  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 70  370 8   HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 71  371 5   HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 72  372 32  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 73  373 26  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 74  374 85  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 75  375 3   HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 76  376 13  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 77  377 120 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 78  378 21  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 79  379 50  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 80  380 18  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 81  381 4   HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 82  382 81  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 83  383 47  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 84  384 36  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 85  385 70  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 86  386 66  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 87  387 111 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 88  388 96  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 89  389 54  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 90  390 60  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 91  391 23  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 92  392 61  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 93  393 108 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 94  394 62  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 95  395 24  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 96  396 123 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 97  397 103 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 98  398 74  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 99  399 119 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 100 400 84  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 101 401 38  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 102 402 35  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 103 403 112 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 104 404 80  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 105 405 100 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 106 406 121 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 107 407 11  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 108 408 92  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 109 409 91  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 110 410 76  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 111 411 78  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 112 412 28  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 113 413 117 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 114 414 87  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 115 415 75  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 116 416 25  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 117 417 63  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 118 418 113 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 119 419 90  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 120 420 71  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 121 421 72  HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 122 422 104 HOH HOH A-2 ? 
E-2 4 HOH 123 423 41  HOH HOH A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4"     133.103 
BEZ non-polymer         . "BENZOIC ACID"  ? "C7 H6 O2"       122.121 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER           ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ? "C3 H7 N O3"     105.093 
SO4 non-polymer         . "SULFATE ION"   ? "O4 S -2"        96.063  
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
C   N N 3 ? 
D   N N 3 ? 
B-2 N N 2 ? 
C-2 N N 3 ? 
D-2 N N 3 ? 
E   N N 4 ? 
E-2 N N 4 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 ARG A   34  ? ASP A   38  ? ARG A   10  ASP A   14  5 ? 5  
HELX_P HELX_P2  AA2 TYR A   39  ? HIS A   62  ? TYR A   15  HIS A   38  1 ? 24 
HELX_P HELX_P3  AA3 SER A   65  ? ALA A   76  ? SER A   41  ALA A   52  1 ? 12 
HELX_P HELX_P4  AA4 ILE A   83  ? THR A   90  ? ILE A   59  THR A   66  1 ? 8  
HELX_P HELX_P5  AA5 LYS A   93  ? ARG A   107 ? LYS A   69  ARG A   83  1 ? 15 
HELX_P HELX_P6  AA6 THR A   127 ? GLU A   150 ? THR A   103 GLU A   126 1 ? 24 
HELX_P HELX_P7  AA7 PHE A   152 ? VAL A   172 ? PHE A   128 VAL A   148 1 ? 21 
HELX_P HELX_P8  AA8 ARG A-2 34  ? ASP A-2 38  ? ARG A-2 10  ASP A-2 14  5 ? 5  
HELX_P HELX_P9  AA9 TYR A-2 39  ? HIS A-2 62  ? TYR A-2 15  HIS A-2 38  1 ? 24 
HELX_P HELX_P10 AB1 SER A-2 65  ? ALA A-2 76  ? SER A-2 41  ALA A-2 52  1 ? 12 
HELX_P HELX_P11 AB2 ILE A-2 83  ? THR A-2 90  ? ILE A-2 59  THR A-2 66  1 ? 8  
HELX_P HELX_P12 AB3 LYS A-2 93  ? ARG A-2 107 ? LYS A-2 69  ARG A-2 83  1 ? 15 
HELX_P HELX_P13 AB4 THR A-2 127 ? GLU A-2 150 ? THR A-2 103 GLU A-2 126 1 ? 24 
HELX_P HELX_P14 AB5 PHE A-2 152 ? VAL A-2 172 ? PHE A-2 128 VAL A-2 148 1 ? 21 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 3 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 ILE A   81  ? SER A   82  ? ILE A   57 SER A   58  
AA1 2 THR A   122 ? ILE A   126 ? THR A   98 ILE A   102 
AA1 3 VAL A   110 ? PRO A   114 ? VAL A   86 PRO A   90  
AA2 1 ILE A-2 81  ? SER A-2 82  ? ILE A-2 57 SER A-2 58  
AA2 2 THR A-2 122 ? ILE A-2 126 ? THR A-2 98 ILE A-2 102 
AA2 3 VAL A-2 110 ? PRO A-2 114 ? VAL A-2 86 PRO A-2 90  
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555 x,y,z     1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000   0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 
2 "crystal symmetry operation" 2_565 -x,-y+1,z -1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 112.9410000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[1]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[2]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[3]      ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.018201 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.008854 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.008637 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
_atom_sites.solution_primary            ? 
_atom_sites.solution_secondary          ? 
_atom_sites.solution_hydrogens          ? 
_atom_sites.special_details             ? 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
_atom_type.scat_dispersion_real 
_atom_type.scat_dispersion_imag 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a1 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a2 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a3 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a4 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b1 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b2 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b3 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b4 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_c 
_atom_type.scat_source 
_atom_type.scat_dispersion_source 
C   ? ? 3.54356 2.42580 ? ? 25.62398 1.50364  ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
H   ? ? 0.51345 0.48472 ? ? 24.73122 6.32584  ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
N   ? ? 4.01032 2.96436 ? ? 19.97189 1.75589  ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
O   ? ? 4.49882 3.47563 ? ? 15.80542 1.70748  ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
O1- ? ? 5.12366 3.84317 ? ? 3.49406  27.47979 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
S   ? ? 9.55732 6.39887 ? ? 1.23737  29.19336 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
3 C   A   C A 1 
3 D   A   D A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
3 C-2 A-2 C A 2 
3 D-2 A-2 D A 2 
4 E   A   E A 1 
4 E-2 A-2 E A 2 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "BENZOIC ACID" BEZ 
3 "SULFATE ION"  SO4 
4 water          HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N ILE A   81  ? N ILE A   57 O VAL A   124 ? O VAL A   100 
AA1 2 3 O LEU A   123 ? O LEU A   99 N LEU A   113 ? N LEU A   89  
AA2 1 2 N ILE A-2 81  ? N ILE A-2 57 O VAL A-2 124 ? O VAL A-2 100 
AA2 2 3 O LEU A-2 123 ? O LEU A-2 99 N LEU A-2 113 ? N LEU A-2 89  
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N   . ARG A   1 34  ? -9.957  74.566 35.366 1.000 40.35171  ? ? ? ? ? ?  10  ARG A   N   1 
ATOM   2    C CA  . ARG A   1 34  ? -9.753  73.642 36.479 1.000 31.87426  ? ? ? ? ? ?  10  ARG A   CA  1 
ATOM   3    C C   . ARG A   1 34  ? -8.344  73.059 36.418 1.000 29.56080  ? ? ? ? ? ?  10  ARG A   C   1 
ATOM   4    O O   . ARG A   1 34  ? -8.064  72.177 35.613 1.000 28.21821  ? ? ? ? ? ?  10  ARG A   O   1 
ATOM   5    C CB  . ARG A   1 34  ? -10.792 72.529 36.440 1.000 37.28315  ? ? ? ? ? ?  10  ARG A   CB  1 
ATOM   6    C CG  . ARG A   1 34  ? -10.684 71.538 37.577 1.000 40.72933  ? ? ? ? ? ?  10  ARG A   CG  1 
ATOM   7    C CD  . ARG A   1 34  ? -11.342 72.085 38.818 1.000 42.21653  ? ? ? ? ? ?  10  ARG A   CD  1 
ATOM   8    N NE  . ARG A   1 34  ? -11.214 71.179 39.958 1.000 38.87823  ? ? ? ? ? ?  10  ARG A   NE  1 
ATOM   9    C CZ  . ARG A   1 34  ? -11.953 70.090 40.133 1.000 45.03650  ? ? ? ? ? ?  10  ARG A   CZ  1 
ATOM   10   N NH1 . ARG A   1 34  ? -11.783 69.335 41.215 1.000 37.26088  ? ? ? ? ? ?  10  ARG A   NH1 1 
ATOM   11   N NH2 . ARG A   1 34  ? -12.858 69.748 39.224 1.000 54.40169  ? ? ? ? ? ?  10  ARG A   NH2 1 
ATOM   12   N N   . PHE A   1 35  ? -7.466  73.564 37.285 1.000 28.53522  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   N   1 
ATOM   13   C CA  . PHE A   1 35  ? -6.052  73.202 37.224 1.000 27.82053  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   CA  1 
ATOM   14   C C   . PHE A   1 35  ? -5.855  71.691 37.247 1.000 22.50528  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   C   1 
ATOM   15   O O   . PHE A   1 35  ? -5.061  71.138 36.480 1.000 24.62766  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   O   1 
ATOM   16   C CB  . PHE A   1 35  ? -5.316  73.844 38.394 1.000 26.78876  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   CB  1 
ATOM   17   C CG  . PHE A   1 35  ? -3.899  73.397 38.532 1.000 28.40517  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   CG  1 
ATOM   18   C CD1 . PHE A   1 35  ? -2.905  73.908 37.719 1.000 34.52917  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   CD1 1 
ATOM   19   C CD2 . PHE A   1 35  ? -3.564  72.459 39.482 1.000 25.35053  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   CD2 1 
ATOM   20   C CE1 . PHE A   1 35  ? -1.593  73.491 37.861 1.000 34.37532  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   CE1 1 
ATOM   21   C CE2 . PHE A   1 35  ? -2.258  72.038 39.636 1.000 22.55592  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   CE2 1 
ATOM   22   C CZ  . PHE A   1 35  ? -1.269  72.548 38.819 1.000 26.98390  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   CZ  1 
ATOM   23   N N   . VAL A   1 36  ? -6.567  71.008 38.133 1.000 21.44619  ? ? ? ? ? ?  12  VAL A   N   1 
ATOM   24   C CA  . VAL A   1 36  ? -6.245  69.607 38.393 1.000 20.05696  ? ? ? ? ? ?  12  VAL A   CA  1 
ATOM   25   C C   . VAL A   1 36  ? -6.750  68.675 37.297 1.000 22.84074  ? ? ? ? ? ?  12  VAL A   C   1 
ATOM   26   O O   . VAL A   1 36  ? -6.293  67.524 37.212 1.000 23.71177  ? ? ? ? ? ?  12  VAL A   O   1 
ATOM   27   C CB  . VAL A   1 36  ? -6.803  69.257 39.781 1.000 21.97656  ? ? ? ? ? ?  12  VAL A   CB  1 
ATOM   28   C CG1 . VAL A   1 36  ? -8.295  68.991 39.725 1.000 23.71329  ? ? ? ? ? ?  12  VAL A   CG1 1 
ATOM   29   C CG2 . VAL A   1 36  ? -6.056  68.088 40.412 1.000 25.57831  ? ? ? ? ? ?  12  VAL A   CG2 1 
ATOM   30   N N   A ASP A   1 37  ? -7.650  69.146 36.429 0.668 22.69974  ? ? ? ? ? ?  13  ASP A   N   1 
ATOM   31   N N   B ASP A   1 37  ? -7.660  69.145 36.439 0.332 22.74676  ? ? ? ? ? ?  13  ASP A   N   1 
ATOM   32   C CA  A ASP A   1 37  ? -8.279  68.251 35.461 0.668 24.98751  ? ? ? ? ? ?  13  ASP A   CA  1 
ATOM   33   C CA  B ASP A   1 37  ? -8.257  68.266 35.438 0.332 25.16350  ? ? ? ? ? ?  13  ASP A   CA  1 
ATOM   34   C C   A ASP A   1 37  ? -7.264  67.614 34.525 0.668 23.75594  ? ? ? ? ? ?  13  ASP A   C   1 
ATOM   35   C C   B ASP A   1 37  ? -7.215  67.714 34.477 0.332 23.84415  ? ? ? ? ? ?  13  ASP A   C   1 
ATOM   36   O O   A ASP A   1 37  ? -7.467  66.475 34.085 0.668 26.27708  ? ? ? ? ? ?  13  ASP A   O   1 
ATOM   37   O O   B ASP A   1 37  ? -7.349  66.579 34.003 0.332 26.66348  ? ? ? ? ? ?  13  ASP A   O   1 
ATOM   38   C CB  A ASP A   1 37  ? -9.327  69.011 34.641 0.668 27.12130  ? ? ? ? ? ?  13  ASP A   CB  1 
ATOM   39   C CB  B ASP A   1 37  ? -9.345  69.017 34.664 0.332 27.26588  ? ? ? ? ? ?  13  ASP A   CB  1 
ATOM   40   C CG  A ASP A   1 37  ? -10.672 69.112 35.345 0.668 34.60394  ? ? ? ? ? ?  13  ASP A   CG  1 
ATOM   41   C CG  B ASP A   1 37  ? -10.199 68.097 33.810 0.332 28.34141  ? ? ? ? ? ?  13  ASP A   CG  1 
ATOM   42   O OD1 A ASP A   1 37  ? -10.880 68.430 36.376 0.668 33.47449  ? ? ? ? ? ?  13  ASP A   OD1 1 
ATOM   43   O OD1 B ASP A   1 37  ? -9.889  66.890 33.732 0.332 38.72594  ? ? ? ? ? ?  13  ASP A   OD1 1 
ATOM   44   O OD2 A ASP A   1 37  ? -11.525 69.881 34.856 0.668 34.93611  ? ? ? ? ? -1 13  ASP A   OD2 1 
ATOM   45   O OD2 B ASP A   1 37  ? -11.189 68.579 33.220 0.332 42.46140  ? ? ? ? ? -1 13  ASP A   OD2 1 
ATOM   46   N N   A ASP A   1 38  ? -6.177  68.320 34.198 0.668 22.99268  ? ? ? ? ? ?  14  ASP A   N   1 
ATOM   47   N N   B ASP A   1 38  ? -6.177  68.486 34.174 0.332 23.55478  ? ? ? ? ? ?  14  ASP A   N   1 
ATOM   48   C CA  A ASP A   1 38  ? -5.195  67.811 33.248 0.668 24.20528  ? ? ? ? ? ?  14  ASP A   CA  1 
ATOM   49   C CA  B ASP A   1 38  ? -5.159  68.058 33.227 0.332 24.63188  ? ? ? ? ? ?  14  ASP A   CA  1 
ATOM   50   C C   A ASP A   1 38  ? -3.777  67.830 33.816 0.668 23.56780  ? ? ? ? ? ?  14  ASP A   C   1 
ATOM   51   C C   B ASP A   1 38  ? -3.769  68.197 33.831 0.332 25.73872  ? ? ? ? ? ?  14  ASP A   C   1 
ATOM   52   O O   A ASP A   1 38  ? -2.810  67.742 33.060 0.668 23.70372  ? ? ? ? ? ?  14  ASP A   O   1 
ATOM   53   O O   B ASP A   1 38  ? -2.799  68.530 33.140 0.332 28.31678  ? ? ? ? ? ?  14  ASP A   O   1 
ATOM   54   C CB  A ASP A   1 38  ? -5.262  68.614 31.948 0.668 30.37960  ? ? ? ? ? ?  14  ASP A   CB  1 
ATOM   55   C CB  B ASP A   1 38  ? -5.280  68.837 31.917 0.332 30.19542  ? ? ? ? ? ?  14  ASP A   CB  1 
ATOM   56   C CG  A ASP A   1 38  ? -4.656  69.991 32.092 0.668 30.57159  ? ? ? ? ? ?  14  ASP A   CG  1 
ATOM   57   C CG  B ASP A   1 38  ? -4.452  68.233 30.793 0.332 33.41999  ? ? ? ? ? ?  14  ASP A   CG  1 
ATOM   58   O OD1 A ASP A   1 38  ? -3.895  70.401 31.189 0.668 48.08324  ? ? ? ? ? ?  14  ASP A   OD1 1 
ATOM   59   O OD1 B ASP A   1 38  ? -4.692  67.060 30.431 0.332 29.96785  ? ? ? ? ? ?  14  ASP A   OD1 1 
ATOM   60   O OD2 A ASP A   1 38  ? -4.919  70.655 33.115 0.668 35.60519  ? ? ? ? ? -1 14  ASP A   OD2 1 
ATOM   61   O OD2 B ASP A   1 38  ? -3.565  68.938 30.264 0.332 35.78167  ? ? ? ? ? -1 14  ASP A   OD2 1 
ATOM   62   N N   . TYR A   1 39  ? -3.640  67.936 35.135 1.000 20.73137  ? ? ? ? ? ?  15  TYR A   N   1 
ATOM   63   C CA  . TYR A   1 39  ? -2.344  68.011 35.809 1.000 17.51572  ? ? ? ? ? ?  15  TYR A   CA  1 
ATOM   64   C C   . TYR A   1 39  ? -1.800  66.587 35.963 1.000 18.82217  ? ? ? ? ? ?  15  TYR A   C   1 
ATOM   65   O O   . TYR A   1 39  ? -2.378  65.782 36.698 1.000 18.18371  ? ? ? ? ? ?  15  TYR A   O   1 
ATOM   66   C CB  . TYR A   1 39  ? -2.528  68.719 37.151 1.000 19.18641  ? ? ? ? ? ?  15  TYR A   CB  1 
ATOM   67   C CG  . TYR A   1 39  ? -1.293  68.840 37.983 1.000 17.34399  ? ? ? ? ? ?  15  TYR A   CG  1 
ATOM   68   C CD1 . TYR A   1 39  ? -0.144  69.411 37.467 1.000 18.90491  ? ? ? ? ? ?  15  TYR A   CD1 1 
ATOM   69   C CD2 . TYR A   1 39  ? -1.261  68.375 39.307 1.000 18.41108  ? ? ? ? ? ?  15  TYR A   CD2 1 
ATOM   70   C CE1 . TYR A   1 39  ? 1.007   69.510 38.212 1.000 18.41908  ? ? ? ? ? ?  15  TYR A   CE1 1 
ATOM   71   C CE2 . TYR A   1 39  ? -0.105  68.489 40.071 1.000 18.36167  ? ? ? ? ? ?  15  TYR A   CE2 1 
ATOM   72   C CZ  . TYR A   1 39  ? 1.022   69.049 39.525 1.000 17.89099  ? ? ? ? ? ?  15  TYR A   CZ  1 
ATOM   73   O OH  . TYR A   1 39  ? 2.151   69.127 40.295 1.000 20.53329  ? ? ? ? ? ?  15  TYR A   OH  1 
ATOM   74   N N   . LEU A   1 40  ? -0.697  66.280 35.260 1.000 18.90424  ? ? ? ? ? ?  16  LEU A   N   1 
ATOM   75   C CA  . LEU A   1 40  ? -0.193  64.902 35.205 1.000 18.34153  ? ? ? ? ? ?  16  LEU A   CA  1 
ATOM   76   C C   . LEU A   1 40  ? -0.063  64.220 36.568 1.000 17.69467  ? ? ? ? ? ?  16  LEU A   C   1 
ATOM   77   O O   . LEU A   1 40  ? -0.494  63.067 36.693 1.000 17.75202  ? ? ? ? ? ?  16  LEU A   O   1 
ATOM   78   C CB  . LEU A   1 40  ? 1.159   64.859 34.479 1.000 20.25492  ? ? ? ? ? ?  16  LEU A   CB  1 
ATOM   79   C CG  . LEU A   1 40  ? 1.800   63.461 34.420 1.000 21.47353  ? ? ? ? ? ?  16  LEU A   CG  1 
ATOM   80   C CD1 . LEU A   1 40  ? 0.957   62.508 33.555 1.000 23.75941  ? ? ? ? ? ?  16  LEU A   CD1 1 
ATOM   81   C CD2 . LEU A   1 40  ? 3.263   63.517 33.919 1.000 24.14884  ? ? ? ? ? ?  16  LEU A   CD2 1 
ATOM   82   N N   . PRO A   1 41  ? 0.568   64.818 37.578 1.000 17.43488  ? ? ? ? ? ?  17  PRO A   N   1 
ATOM   83   C CA  . PRO A   1 41  ? 0.687   64.099 38.861 1.000 17.58782  ? ? ? ? ? ?  17  PRO A   CA  1 
ATOM   84   C C   . PRO A   1 41  ? -0.659  63.751 39.471 1.000 18.52411  ? ? ? ? ? ?  17  PRO A   C   1 
ATOM   85   O O   . PRO A   1 41  ? -0.804  62.698 40.108 1.000 17.34138  ? ? ? ? ? ?  17  PRO A   O   1 
ATOM   86   C CB  . PRO A   1 41  ? 1.480   65.078 39.741 1.000 19.47003  ? ? ? ? ? ?  17  PRO A   CB  1 
ATOM   87   C CG  . PRO A   1 41  ? 2.253   65.930 38.750 1.000 19.65820  ? ? ? ? ? ?  17  PRO A   CG  1 
ATOM   88   C CD  . PRO A   1 41  ? 1.292   66.109 37.598 1.000 19.54163  ? ? ? ? ? ?  17  PRO A   CD  1 
ATOM   89   N N   . ALA A   1 42  ? -1.667  64.609 39.301 1.000 15.94721  ? ? ? ? ? ?  18  ALA A   N   1 
ATOM   90   C CA  . ALA A   1 42  ? -2.985  64.266 39.816 1.000 14.54623  ? ? ? ? ? ?  18  ALA A   CA  1 
ATOM   91   C C   . ALA A   1 42  ? -3.616  63.126 39.022 1.000 15.13876  ? ? ? ? ? ?  18  ALA A   C   1 
ATOM   92   O O   . ALA A   1 42  ? -4.265  62.244 39.607 1.000 16.87228  ? ? ? ? ? ?  18  ALA A   O   1 
ATOM   93   C CB  . ALA A   1 42  ? -3.888  65.504 39.792 1.000 19.11967  ? ? ? ? ? ?  18  ALA A   CB  1 
ATOM   94   N N   . LEU A   1 43  ? -3.413  63.110 37.698 1.000 16.84039  ? ? ? ? ? ?  19  LEU A   N   1 
ATOM   95   C CA  . LEU A   1 43  ? -3.950  62.033 36.875 1.000 16.45028  ? ? ? ? ? ?  19  LEU A   CA  1 
ATOM   96   C C   . LEU A   1 43  ? -3.289  60.706 37.212 1.000 16.03837  ? ? ? ? ? ?  19  LEU A   C   1 
ATOM   97   O O   . LEU A   1 43  ? -3.978  59.690 37.362 1.000 17.06169  ? ? ? ? ? ?  19  LEU A   O   1 
ATOM   98   C CB  . LEU A   1 43  ? -3.759  62.362 35.392 1.000 19.11753  ? ? ? ? ? ?  19  LEU A   CB  1 
ATOM   99   C CG  . LEU A   1 43  ? -4.482  63.594 34.845 1.000 18.37345  ? ? ? ? ? ?  19  LEU A   CG  1 
ATOM   100  C CD1 . LEU A   1 43  ? -4.005  63.871 33.408 1.000 21.38033  ? ? ? ? ? ?  19  LEU A   CD1 1 
ATOM   101  C CD2 . LEU A   1 43  ? -5.984  63.320 34.862 1.000 22.14468  ? ? ? ? ? ?  19  LEU A   CD2 1 
ATOM   102  N N   . LEU A   1 44  ? -1.963  60.699 37.364 1.000 16.99043  ? ? ? ? ? ?  20  LEU A   N   1 
ATOM   103  C CA  . LEU A   1 44  ? -1.281  59.458 37.745 1.000 16.47222  ? ? ? ? ? ?  20  LEU A   CA  1 
ATOM   104  C C   . LEU A   1 44  ? -1.735  58.979 39.113 1.000 16.77109  ? ? ? ? ? ?  20  LEU A   C   1 
ATOM   105  O O   . LEU A   1 44  ? -1.953  57.771 39.326 1.000 16.97116  ? ? ? ? ? ?  20  LEU A   O   1 
ATOM   106  C CB  . LEU A   1 44  ? 0.231   59.677 37.754 1.000 16.89244  ? ? ? ? ? ?  20  LEU A   CB  1 
ATOM   107  C CG  . LEU A   1 44  ? 0.933   59.789 36.400 1.000 17.60771  ? ? ? ? ? ?  20  LEU A   CG  1 
ATOM   108  C CD1 . LEU A   1 44  ? 2.362   60.326 36.609 1.000 19.58850  ? ? ? ? ? ?  20  LEU A   CD1 1 
ATOM   109  C CD2 . LEU A   1 44  ? 0.933   58.448 35.685 1.000 19.37967  ? ? ? ? ? ?  20  LEU A   CD2 1 
ATOM   110  N N   . ALA A   1 45  ? -1.880  59.906 40.066 1.000 14.72197  ? ? ? ? ? ?  21  ALA A   N   1 
ATOM   111  C CA  . ALA A   1 45  ? -2.230  59.502 41.419 1.000 14.27115  ? ? ? ? ? ?  21  ALA A   CA  1 
ATOM   112  C C   . ALA A   1 45  ? -3.626  58.914 41.488 1.000 16.04143  ? ? ? ? ? ?  21  ALA A   C   1 
ATOM   113  O O   . ALA A   1 45  ? -3.845  57.903 42.162 1.000 15.52968  ? ? ? ? ? ?  21  ALA A   O   1 
ATOM   114  C CB  . ALA A   1 45  ? -2.099  60.707 42.367 1.000 16.53475  ? ? ? ? ? ?  21  ALA A   CB  1 
ATOM   115  N N   . GLN A   1 46  ? -4.591  59.534 40.793 1.000 15.48209  ? ? ? ? ? ?  22  GLN A   N   1 
ATOM   116  C CA  . GLN A   1 46  ? -5.952  59.008 40.830 1.000 15.10694  ? ? ? ? ? ?  22  GLN A   CA  1 
ATOM   117  C C   . GLN A   1 46  ? -6.055  57.677 40.100 1.000 15.99611  ? ? ? ? ? ?  22  GLN A   C   1 
ATOM   118  O O   . GLN A   1 46  ? -6.686  56.738 40.605 1.000 16.32285  ? ? ? ? ? ?  22  GLN A   O   1 
ATOM   119  C CB  . GLN A   1 46  ? -6.916  60.004 40.184 1.000 16.00364  ? ? ? ? ? ?  22  GLN A   CB  1 
ATOM   120  C CG  . GLN A   1 46  ? -7.082  61.307 40.977 1.000 16.38325  ? ? ? ? ? ?  22  GLN A   CG  1 
ATOM   121  C CD  . GLN A   1 46  ? -7.762  62.356 40.121 1.000 19.04836  ? ? ? ? ? ?  22  GLN A   CD  1 
ATOM   122  O OE1 . GLN A   1 46  ? -7.093  63.231 39.535 1.000 23.91280  ? ? ? ? ? ?  22  GLN A   OE1 1 
ATOM   123  N NE2 . GLN A   1 46  ? -9.080  62.252 40.001 1.000 17.84559  ? ? ? ? ? ?  22  GLN A   NE2 1 
ATOM   124  N N   . ALA A   1 47  ? -5.469  57.584 38.895 1.000 16.12023  ? ? ? ? ? ?  23  ALA A   N   1 
ATOM   125  C CA  . ALA A   1 47  ? -5.520  56.315 38.162 1.000 14.86427  ? ? ? ? ? ?  23  ALA A   CA  1 
ATOM   126  C C   . ALA A   1 47  ? -4.878  55.213 38.982 1.000 17.57301  ? ? ? ? ? ?  23  ALA A   C   1 
ATOM   127  O O   . ALA A   1 47  ? -5.420  54.104 39.080 1.000 16.79343  ? ? ? ? ? ?  23  ALA A   O   1 
ATOM   128  C CB  . ALA A   1 47  ? -4.808  56.428 36.820 1.000 18.38667  ? ? ? ? ? ?  23  ALA A   CB  1 
ATOM   129  N N   . SER A   1 48  ? -3.736  55.509 39.604 1.000 15.04337  ? ? ? ? ? ?  24  SER A   N   1 
ATOM   130  C CA  . SER A   1 48  ? -3.064  54.495 40.410 1.000 16.69737  ? ? ? ? ? ?  24  SER A   CA  1 
ATOM   131  C C   . SER A   1 48  ? -3.924  54.078 41.599 1.000 17.46278  ? ? ? ? ? ?  24  SER A   C   1 
ATOM   132  O O   . SER A   1 48  ? -4.087  52.888 41.877 1.000 16.80941  ? ? ? ? ? ?  24  SER A   O   1 
ATOM   133  C CB  . SER A   1 48  ? -1.702  55.021 40.865 1.000 17.36920  ? ? ? ? ? ?  24  SER A   CB  1 
ATOM   134  O OG  . SER A   1 48  ? -1.043  54.054 41.683 1.000 18.20588  ? ? ? ? ? ?  24  SER A   OG  1 
ATOM   135  N N   . GLN A   1 49  ? -4.481  55.046 42.326 1.000 16.03491  ? ? ? ? ? ?  25  GLN A   N   1 
ATOM   136  C CA  . GLN A   1 49  ? -5.287  54.704 43.492 1.000 15.75947  ? ? ? ? ? ?  25  GLN A   CA  1 
ATOM   137  C C   . GLN A   1 49  ? -6.488  53.862 43.108 1.000 17.76711  ? ? ? ? ? ?  25  GLN A   C   1 
ATOM   138  O O   . GLN A   1 49  ? -6.791  52.854 43.758 1.000 16.98760  ? ? ? ? ? ?  25  GLN A   O   1 
ATOM   139  C CB  . GLN A   1 49  ? -5.727  55.994 44.189 1.000 17.16729  ? ? ? ? ? ?  25  GLN A   CB  1 
ATOM   140  C CG  . GLN A   1 49  ? -6.518  55.759 45.447 1.000 20.25495  ? ? ? ? ? ?  25  GLN A   CG  1 
ATOM   141  C CD  . GLN A   1 49  ? -8.008  55.621 45.203 1.000 26.53020  ? ? ? ? ? ?  25  GLN A   CD  1 
ATOM   142  O OE1 . GLN A   1 49  ? -8.616  56.406 44.476 1.000 25.44705  ? ? ? ? ? ?  25  GLN A   OE1 1 
ATOM   143  N NE2 . GLN A   1 49  ? -8.606  54.617 45.820 1.000 28.33602  ? ? ? ? ? ?  25  GLN A   NE2 1 
ATOM   144  N N   . LEU A   1 50  ? -7.195  54.265 42.051 1.000 17.29001  ? ? ? ? ? ?  26  LEU A   N   1 
ATOM   145  C CA  . LEU A   1 50  ? -8.431  53.587 41.688 1.000 17.66788  ? ? ? ? ? ?  26  LEU A   CA  1 
ATOM   146  C C   . LEU A   1 50  ? -8.151  52.152 41.248 1.000 17.78477  ? ? ? ? ? ?  26  LEU A   C   1 
ATOM   147  O O   . LEU A   1 50  ? -8.828  51.217 41.692 1.000 18.77186  ? ? ? ? ? ?  26  LEU A   O   1 
ATOM   148  C CB  . LEU A   1 50  ? -9.143  54.388 40.583 1.000 17.19854  ? ? ? ? ? ?  26  LEU A   CB  1 
ATOM   149  C CG  . LEU A   1 50  ? -9.721  55.721 41.064 1.000 17.72808  ? ? ? ? ? ?  26  LEU A   CG  1 
ATOM   150  C CD1 . LEU A   1 50  ? -10.122 56.594 39.855 1.000 19.77185  ? ? ? ? ? ?  26  LEU A   CD1 1 
ATOM   151  C CD2 . LEU A   1 50  ? -10.904 55.500 41.989 1.000 23.11061  ? ? ? ? ? ?  26  LEU A   CD2 1 
ATOM   152  N N   A ILE A   1 51  ? -7.152  51.978 40.380 0.515 16.51605  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   N   1 
ATOM   153  N N   B ILE A   1 51  ? -7.150  51.942 40.405 0.485 16.64179  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   N   1 
ATOM   154  C CA  A ILE A   1 51  ? -6.839  50.659 39.823 0.515 17.56411  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   CA  1 
ATOM   155  C CA  B ILE A   1 51  ? -6.952  50.581 39.905 0.485 17.50682  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   CA  1 
ATOM   156  C C   A ILE A   1 51  ? -6.287  49.734 40.905 0.515 17.71317  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   C   1 
ATOM   157  C C   B ILE A   1 51  ? -6.399  49.671 40.996 0.485 18.05939  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   C   1 
ATOM   158  O O   A ILE A   1 51  ? -6.689  48.566 41.014 0.515 19.71555  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   O   1 
ATOM   159  O O   B ILE A   1 51  ? -6.816  48.511 41.126 0.485 19.14126  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   O   1 
ATOM   160  C CB  A ILE A   1 51  ? -5.859  50.806 38.643 0.515 17.85085  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   CB  1 
ATOM   161  C CB  B ILE A   1 51  ? -6.056  50.607 38.662 0.485 17.53406  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   CB  1 
ATOM   162  C CG1 A ILE A   1 51  ? -6.499  51.604 37.499 0.515 20.66238  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   CG1 1 
ATOM   163  C CG1 B ILE A   1 51  ? -6.824  51.227 37.501 0.485 20.57119  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   CG1 1 
ATOM   164  C CG2 A ILE A   1 51  ? -5.380  49.430 38.129 0.515 20.19718  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   CG2 1 
ATOM   165  C CG2 B ILE A   1 51  ? -5.552  49.190 38.320 0.485 19.66623  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   CG2 1 
ATOM   166  C CD1 A ILE A   1 51  ? -7.767  50.988 36.995 0.515 19.65421  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   CD1 1 
ATOM   167  C CD1 B ILE A   1 51  ? -5.959  51.565 36.407 0.485 22.66684  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   CD1 1 
ATOM   168  N N   A SER A   1 52  ? -5.338  50.227 41.705 0.744 17.16596  ? ? ? ? ? ?  28  SER A   N   1 
ATOM   169  N N   B SER A   1 52  ? -5.446  50.161 41.791 0.256 17.19998  ? ? ? ? ? ?  28  SER A   N   1 
ATOM   170  C CA  A SER A   1 52  ? -4.765  49.398 42.767 0.744 18.44383  ? ? ? ? ? ?  28  SER A   CA  1 
ATOM   171  C CA  B SER A   1 52  ? -4.866  49.312 42.829 0.256 18.30818  ? ? ? ? ? ?  28  SER A   CA  1 
ATOM   172  C C   A SER A   1 52  ? -5.807  49.023 43.811 0.744 17.38102  ? ? ? ? ? ?  28  SER A   C   1 
ATOM   173  C C   B SER A   1 52  ? -5.839  49.078 43.974 0.256 17.56517  ? ? ? ? ? ?  28  SER A   C   1 
ATOM   174  O O   A SER A   1 52  ? -5.840  47.875 44.275 0.744 19.99316  ? ? ? ? ? ?  28  SER A   O   1 
ATOM   175  O O   B SER A   1 52  ? -5.783  48.031 44.629 0.256 18.94878  ? ? ? ? ? ?  28  SER A   O   1 
ATOM   176  C CB  A SER A   1 52  ? -3.586  50.118 43.424 0.744 20.76046  ? ? ? ? ? ?  28  SER A   CB  1 
ATOM   177  C CB  B SER A   1 52  ? -3.571  49.922 43.355 0.256 20.59327  ? ? ? ? ? ?  28  SER A   CB  1 
ATOM   178  O OG  A SER A   1 52  ? -2.415  50.017 42.623 0.744 20.13843  ? ? ? ? ? ?  28  SER A   OG  1 
ATOM   179  O OG  B SER A   1 52  ? -3.817  51.175 43.950 0.256 19.48215  ? ? ? ? ? ?  28  SER A   OG  1 
ATOM   180  N N   A SER A   1 53  ? -6.666  49.970 44.195 0.469 17.56197  ? ? ? ? ? ?  29  SER A   N   1 
ATOM   181  N N   B SER A   1 53  ? -6.730  50.033 44.242 0.297 17.63303  ? ? ? ? ? ?  29  SER A   N   1 
ATOM   182  N N   C SER A   1 53  ? -6.692  49.981 44.093 0.234 17.52726  ? ? ? ? ? ?  29  SER A   N   1 
ATOM   183  C CA  A SER A   1 53  ? -7.644  49.696 45.246 0.469 18.39960  ? ? ? ? ? ?  29  SER A   CA  1 
ATOM   184  C CA  B SER A   1 53  ? -7.759  49.791 45.246 0.297 18.54509  ? ? ? ? ? ?  29  SER A   CA  1 
ATOM   185  C CA  C SER A   1 53  ? -7.569  49.645 45.211 0.234 18.49983  ? ? ? ? ? ?  29  SER A   CA  1 
ATOM   186  C C   A SER A   1 53  ? -8.570  48.548 44.860 0.469 18.08087  ? ? ? ? ? ?  29  SER A   C   1 
ATOM   187  C C   B SER A   1 53  ? -8.613  48.589 44.867 0.297 18.08319  ? ? ? ? ? ?  29  SER A   C   1 
ATOM   188  C C   C SER A   1 53  ? -8.503  48.497 44.844 0.234 18.14493  ? ? ? ? ? ?  29  SER A   C   1 
ATOM   189  O O   A SER A   1 53  ? -8.956  47.740 45.714 0.469 19.69292  ? ? ? ? ? ?  29  SER A   O   1 
ATOM   190  O O   B SER A   1 53  ? -8.978  47.778 45.729 0.297 19.75560  ? ? ? ? ? ?  29  SER A   O   1 
ATOM   191  O O   C SER A   1 53  ? -8.840  47.670 45.692 0.234 19.62971  ? ? ? ? ? ?  29  SER A   O   1 
ATOM   192  C CB  A SER A   1 53  ? -8.438  50.964 45.559 0.469 19.95094  ? ? ? ? ? ?  29  SER A   CB  1 
ATOM   193  C CB  B SER A   1 53  ? -8.629  51.033 45.422 0.297 19.91312  ? ? ? ? ? ?  29  SER A   CB  1 
ATOM   194  C CB  C SER A   1 53  ? -8.378  50.867 45.641 0.234 20.25738  ? ? ? ? ? ?  29  SER A   CB  1 
ATOM   195  O OG  A SER A   1 53  ? -7.659  51.851 46.342 0.469 19.53011  ? ? ? ? ? ?  29  SER A   OG  1 
ATOM   196  O OG  B SER A   1 53  ? -9.659  50.773 46.360 0.297 23.09271  ? ? ? ? ? ?  29  SER A   OG  1 
ATOM   197  O OG  C SER A   1 53  ? -9.252  51.276 44.608 0.234 18.42315  ? ? ? ? ? ?  29  SER A   OG  1 
ATOM   198  N N   . GLU A   1 54  ? -8.930  48.452 43.579 1.000 18.79236  ? ? ? ? ? ?  30  GLU A   N   1 
ATOM   199  C CA  . GLU A   1 54  ? -9.741  47.330 43.114 1.000 20.19992  ? ? ? ? ? ?  30  GLU A   CA  1 
ATOM   200  C C   . GLU A   1 54  ? -9.070  46.000 43.431 1.000 20.84069  ? ? ? ? ? ?  30  GLU A   C   1 
ATOM   201  O O   . GLU A   1 54  ? -9.706  45.075 43.956 1.000 23.68032  ? ? ? ? ? ?  30  GLU A   O   1 
ATOM   202  C CB  . GLU A   1 54  ? -9.987  47.442 41.600 1.000 21.38634  ? ? ? ? ? ?  30  GLU A   CB  1 
ATOM   203  C CG  . GLU A   1 54  ? -10.928 48.572 41.232 1.000 21.04335  ? ? ? ? ? ?  30  GLU A   CG  1 
ATOM   204  C CD  . GLU A   1 54  ? -11.215 48.671 39.746 1.000 25.96195  ? ? ? ? ? ?  30  GLU A   CD  1 
ATOM   205  O OE1 . GLU A   1 54  ? -10.684 47.862 38.945 1.000 25.66704  ? ? ? ? ? ?  30  GLU A   OE1 1 
ATOM   206  O OE2 . GLU A   1 54  ? -12.001 49.583 39.392 1.000 26.52872  ? ? ? ? ? -1 30  GLU A   OE2 1 
ATOM   207  N N   . PHE A   1 55  ? -7.791  45.865 43.065 1.000 19.22824  ? ? ? ? ? ?  31  PHE A   N   1 
ATOM   208  C CA  . PHE A   1 55  ? -7.152  44.580 43.280 1.000 18.17644  ? ? ? ? ? ?  31  PHE A   CA  1 
ATOM   209  C C   . PHE A   1 55  ? -6.778  44.363 44.737 1.000 18.31051  ? ? ? ? ? ?  31  PHE A   C   1 
ATOM   210  O O   . PHE A   1 55  ? -6.788  43.212 45.214 1.000 19.07046  ? ? ? ? ? ?  31  PHE A   O   1 
ATOM   211  C CB  . PHE A   1 55  ? -5.903  44.392 42.414 1.000 19.95559  ? ? ? ? ? ?  31  PHE A   CB  1 
ATOM   212  C CG  . PHE A   1 55  ? -5.474  42.960 42.402 1.000 18.21720  ? ? ? ? ? ?  31  PHE A   CG  1 
ATOM   213  C CD1 . PHE A   1 55  ? -6.253  42.027 41.743 1.000 19.97836  ? ? ? ? ? ?  31  PHE A   CD1 1 
ATOM   214  C CD2 . PHE A   1 55  ? -4.381  42.527 43.149 1.000 21.47077  ? ? ? ? ? ?  31  PHE A   CD2 1 
ATOM   215  C CE1 . PHE A   1 55  ? -5.930  40.681 41.789 1.000 21.37713  ? ? ? ? ? ?  31  PHE A   CE1 1 
ATOM   216  C CE2 . PHE A   1 55  ? -4.047  41.182 43.180 1.000 20.26556  ? ? ? ? ? ?  31  PHE A   CE2 1 
ATOM   217  C CZ  . PHE A   1 55  ? -4.819  40.269 42.502 1.000 22.42372  ? ? ? ? ? ?  31  PHE A   CZ  1 
ATOM   218  N N   . HIS A   1 56  ? -6.480  45.434 45.477 1.000 18.66573  ? ? ? ? ? ?  32  HIS A   N   1 
ATOM   219  C CA  . HIS A   1 56  ? -6.145  45.250 46.885 1.000 18.49864  ? ? ? ? ? ?  32  HIS A   CA  1 
ATOM   220  C C   . HIS A   1 56  ? -7.300  44.621 47.658 1.000 19.11951  ? ? ? ? ? ?  32  HIS A   C   1 
ATOM   221  O O   . HIS A   1 56  ? -7.066  43.896 48.637 1.000 19.85621  ? ? ? ? ? ?  32  HIS A   O   1 
ATOM   222  C CB  . HIS A   1 56  ? -5.722  46.579 47.495 1.000 19.43654  ? ? ? ? ? ?  32  HIS A   CB  1 
ATOM   223  C CG  . HIS A   1 56  ? -4.434  47.100 46.943 1.000 20.52568  ? ? ? ? ? ?  32  HIS A   CG  1 
ATOM   224  N ND1 . HIS A   1 56  ? -3.972  48.367 47.230 1.000 26.59406  ? ? ? ? ? ?  32  HIS A   ND1 1 
ATOM   225  C CD2 . HIS A   1 56  ? -3.531  46.548 46.100 1.000 25.24882  ? ? ? ? ? ?  32  HIS A   CD2 1 
ATOM   226  C CE1 . HIS A   1 56  ? -2.828  48.563 46.601 1.000 24.87265  ? ? ? ? ? ?  32  HIS A   CE1 1 
ATOM   227  N NE2 . HIS A   1 56  ? -2.540  47.482 45.904 1.000 27.01914  ? ? ? ? ? ?  32  HIS A   NE2 1 
ATOM   228  N N   A GLU A   1 57  ? -8.545  44.870 47.240 0.578 20.08564  ? ? ? ? ? ?  33  GLU A   N   1 
ATOM   229  N N   B GLU A   1 57  ? -8.542  44.865 47.234 0.422 20.06641  ? ? ? ? ? ?  33  GLU A   N   1 
ATOM   230  C CA  A GLU A   1 57  ? -9.684  44.198 47.860 0.578 21.22713  ? ? ? ? ? ?  33  GLU A   CA  1 
ATOM   231  C CA  B GLU A   1 57  ? -9.683  44.201 47.857 0.422 21.26930  ? ? ? ? ? ?  33  GLU A   CA  1 
ATOM   232  C C   A GLU A   1 57  ? -9.610  42.691 47.651 0.578 20.53575  ? ? ? ? ? ?  33  GLU A   C   1 
ATOM   233  C C   B GLU A   1 57  ? -9.624  42.693 47.645 0.422 20.51384  ? ? ? ? ? ?  33  GLU A   C   1 
ATOM   234  O O   A GLU A   1 57  ? -9.890  41.916 48.573 0.578 22.03325  ? ? ? ? ? ?  33  GLU A   O   1 
ATOM   235  O O   B GLU A   1 57  ? -9.926  41.918 48.561 0.422 22.06442  ? ? ? ? ? ?  33  GLU A   O   1 
ATOM   236  C CB  A GLU A   1 57  ? -11.003 44.749 47.308 0.578 25.30858  ? ? ? ? ? ?  33  GLU A   CB  1 
ATOM   237  C CB  B GLU A   1 57  ? -10.990 44.779 47.306 0.422 25.34692  ? ? ? ? ? ?  33  GLU A   CB  1 
ATOM   238  C CG  A GLU A   1 57  ? -12.240 44.105 47.943 0.578 22.81482  ? ? ? ? ? ?  33  GLU A   CG  1 
ATOM   239  C CG  B GLU A   1 57  ? -11.107 46.279 47.504 0.422 26.96265  ? ? ? ? ? ?  33  GLU A   CG  1 
ATOM   240  C CD  A GLU A   1 57  ? -13.520 44.857 47.646 0.578 44.73534  ? ? ? ? ? ?  33  GLU A   CD  1 
ATOM   241  C CD  B GLU A   1 57  ? -12.477 46.835 47.153 0.422 39.52423  ? ? ? ? ? ?  33  GLU A   CD  1 
ATOM   242  O OE1 A GLU A   1 57  ? -14.429 44.265 47.024 0.578 50.10689  ? ? ? ? ? ?  33  GLU A   OE1 1 
ATOM   243  O OE1 B GLU A   1 57  ? -13.348 46.060 46.703 0.422 39.51725  ? ? ? ? ? ?  33  GLU A   OE1 1 
ATOM   244  O OE2 A GLU A   1 57  ? -13.615 46.042 48.036 0.578 46.40302  ? ? ? ? ? -1 33  GLU A   OE2 1 
ATOM   245  O OE2 B GLU A   1 57  ? -12.680 48.057 47.329 0.422 42.00612  ? ? ? ? ? -1 33  GLU A   OE2 1 
ATOM   246  N N   . VAL A   1 58  ? -9.227  42.260 46.444 1.000 21.07189  ? ? ? ? ? ?  34  VAL A   N   1 
ATOM   247  C CA  . VAL A   1 58  ? -9.044  40.835 46.181 1.000 19.53418  ? ? ? ? ? ?  34  VAL A   CA  1 
ATOM   248  C C   . VAL A   1 58  ? -7.922  40.285 47.040 1.000 22.59856  ? ? ? ? ? ?  34  VAL A   C   1 
ATOM   249  O O   . VAL A   1 58  ? -8.042  39.199 47.630 1.000 20.38698  ? ? ? ? ? ?  34  VAL A   O   1 
ATOM   250  C CB  . VAL A   1 58  ? -8.778  40.603 44.682 1.000 20.37595  ? ? ? ? ? ?  34  VAL A   CB  1 
ATOM   251  C CG1 . VAL A   1 58  ? -8.595  39.121 44.395 1.000 21.14462  ? ? ? ? ? ?  34  VAL A   CG1 1 
ATOM   252  C CG2 . VAL A   1 58  ? -9.935  41.156 43.877 1.000 21.91780  ? ? ? ? ? ?  34  VAL A   CG2 1 
ATOM   253  N N   . ALA A   1 59  ? -6.806  41.015 47.124 1.000 19.49173  ? ? ? ? ? ?  35  ALA A   N   1 
ATOM   254  C CA  . ALA A   1 59  ? -5.690  40.524 47.922 1.000 18.59634  ? ? ? ? ? ?  35  ALA A   CA  1 
ATOM   255  C C   . ALA A   1 59  ? -6.111  40.280 49.372 1.000 19.11999  ? ? ? ? ? ?  35  ALA A   C   1 
ATOM   256  O O   . ALA A   1 59  ? -5.778  39.234 49.947 1.000 19.23379  ? ? ? ? ? ?  35  ALA A   O   1 
ATOM   257  C CB  . ALA A   1 59  ? -4.497  41.488 47.842 1.000 19.21000  ? ? ? ? ? ?  35  ALA A   CB  1 
ATOM   258  N N   A ARG A   1 60  ? -6.830  41.228 49.980 0.424 19.36501  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   N   1 
ATOM   259  N N   B ARG A   1 60  ? -6.852  41.218 49.971 0.576 19.41131  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   N   1 
ATOM   260  C CA  A ARG A   1 60  ? -7.253  41.036 51.367 0.424 22.27822  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   CA  1 
ATOM   261  C CA  B ARG A   1 60  ? -7.248  41.054 51.370 0.576 22.27671  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   CA  1 
ATOM   262  C C   A ARG A   1 60  ? -8.174  39.834 51.502 0.424 24.45969  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   C   1 
ATOM   263  C C   B ARG A   1 60  ? -8.227  39.898 51.545 0.576 24.41692  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   C   1 
ATOM   264  O O   A ARG A   1 60  ? -8.053  39.055 52.456 0.424 21.77869  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   O   1 
ATOM   265  O O   B ARG A   1 60  ? -8.193  39.208 52.571 0.576 21.79333  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   O   1 
ATOM   266  C CB  A ARG A   1 60  ? -7.946  42.289 51.900 0.424 23.82740  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   CB  1 
ATOM   267  C CB  B ARG A   1 60  ? -7.844  42.354 51.919 0.576 23.71527  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   CB  1 
ATOM   268  C CG  A ARG A   1 60  ? -7.064  43.506 51.904 0.424 21.22849  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   CG  1 
ATOM   269  C CG  B ARG A   1 60  ? -6.810  43.436 52.203 0.576 22.29169  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   CG  1 
ATOM   270  C CD  A ARG A   1 60  ? -7.690  44.644 52.681 0.424 25.65816  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   CD  1 
ATOM   271  C CD  B ARG A   1 60  ? -7.443  44.656 52.868 0.576 25.29479  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   CD  1 
ATOM   272  N NE  A ARG A   1 60  ? -6.955  45.880 52.446 0.424 23.65971  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   NE  1 
ATOM   273  N NE  B ARG A   1 60  ? -8.490  45.251 52.039 0.576 27.17468  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   NE  1 
ATOM   274  C CZ  A ARG A   1 60  ? -7.263  46.761 51.500 0.424 28.31611  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   CZ  1 
ATOM   275  C CZ  B ARG A   1 60  ? -8.323  46.312 51.251 0.576 21.64452  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   CZ  1 
ATOM   276  N NH1 A ARG A   1 60  ? -6.532  47.853 51.348 0.424 26.61372  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   NH1 1 
ATOM   277  N NH1 B ARG A   1 60  ? -9.339  46.760 50.528 0.576 22.43079  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   NH1 1 
ATOM   278  N NH2 A ARG A   1 60  ? -8.309  46.557 50.709 0.424 23.52489  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   NH2 1 
ATOM   279  N NH2 B ARG A   1 60  ? -7.146  46.927 51.181 0.576 27.06896  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   NH2 1 
ATOM   280  N N   . GLN A   1 61  ? -9.105  39.665 50.556 1.000 20.69282  ? ? ? ? ? ?  37  GLN A   N   1 
ATOM   281  C CA  . GLN A   1 61  ? -9.993  38.508 50.622 1.000 23.63194  ? ? ? ? ? ?  37  GLN A   CA  1 
ATOM   282  C C   . GLN A   1 61  ? -9.217  37.201 50.570 1.000 23.64528  ? ? ? ? ? ?  37  GLN A   C   1 
ATOM   283  O O   . GLN A   1 61  ? -9.729  36.167 51.015 1.000 28.23582  ? ? ? ? ? ?  37  GLN A   O   1 
ATOM   284  C CB  . GLN A   1 61  ? -11.019 38.541 49.487 1.000 27.90797  ? ? ? ? ? ?  37  GLN A   CB  1 
ATOM   285  C CG  . GLN A   1 61  ? -11.895 39.784 49.458 1.000 34.84366  ? ? ? ? ? ?  37  GLN A   CG  1 
ATOM   286  C CD  . GLN A   1 61  ? -12.338 40.243 50.837 1.000 54.73031  ? ? ? ? ? ?  37  GLN A   CD  1 
ATOM   287  O OE1 . GLN A   1 61  ? -12.792 39.443 51.659 1.000 51.39848  ? ? ? ? ? ?  37  GLN A   OE1 1 
ATOM   288  N NE2 . GLN A   1 61  ? -12.204 41.545 51.099 1.000 54.37432  ? ? ? ? ? ?  37  GLN A   NE2 1 
ATOM   289  N N   . HIS A   1 62  ? -7.996  37.212 50.038 1.000 21.69736  ? ? ? ? ? ?  38  HIS A   N   1 
ATOM   290  C CA  . HIS A   1 62  ? -7.125  36.047 50.007 1.000 21.67632  ? ? ? ? ? ?  38  HIS A   CA  1 
ATOM   291  C C   . HIS A   1 62  ? -6.097  36.051 51.135 1.000 23.46000  ? ? ? ? ? ?  38  HIS A   C   1 
ATOM   292  O O   . HIS A   1 62  ? -5.124  35.294 51.077 1.000 27.22520  ? ? ? ? ? ?  38  HIS A   O   1 
ATOM   293  C CB  . HIS A   1 62  ? -6.434  35.941 48.648 1.000 24.68760  ? ? ? ? ? ?  38  HIS A   CB  1 
ATOM   294  C CG  . HIS A   1 62  ? -7.356  35.523 47.548 1.000 26.52377  ? ? ? ? ? ?  38  HIS A   CG  1 
ATOM   295  N ND1 . HIS A   1 62  ? -8.287  36.374 46.991 1.000 26.20263  ? ? ? ? ? ?  38  HIS A   ND1 1 
ATOM   296  C CD2 . HIS A   1 62  ? -7.510  34.330 46.921 1.000 28.75041  ? ? ? ? ? ?  38  HIS A   CD2 1 
ATOM   297  C CE1 . HIS A   1 62  ? -8.969  35.727 46.060 1.000 32.26532  ? ? ? ? ? ?  38  HIS A   CE1 1 
ATOM   298  N NE2 . HIS A   1 62  ? -8.521  34.487 46.002 1.000 36.11013  ? ? ? ? ? ?  38  HIS A   NE2 1 
ATOM   299  N N   . GLY A   1 63  ? -6.285  36.900 52.149 1.000 21.34491  ? ? ? ? ? ?  39  GLY A   N   1 
ATOM   300  C CA  . GLY A   1 63  ? -5.455  36.906 53.343 1.000 21.43471  ? ? ? ? ? ?  39  GLY A   CA  1 
ATOM   301  C C   . GLY A   1 63  ? -4.188  37.739 53.286 1.000 24.28575  ? ? ? ? ? ?  39  GLY A   C   1 
ATOM   302  O O   . GLY A   1 63  ? -3.351  37.623 54.188 1.000 27.08967  ? ? ? ? ? ?  39  GLY A   O   1 
ATOM   303  N N   . PHE A   1 64  ? -4.019  38.587 52.275 1.000 20.37765  ? ? ? ? ? ?  40  PHE A   N   1 
ATOM   304  C CA  . PHE A   1 64  ? -2.829  39.418 52.137 1.000 21.73050  ? ? ? ? ? ?  40  PHE A   CA  1 
ATOM   305  C C   . PHE A   1 64  ? -3.127  40.857 52.498 1.000 22.27604  ? ? ? ? ? ?  40  PHE A   C   1 
ATOM   306  O O   . PHE A   1 64  ? -4.132  41.416 52.053 1.000 22.22697  ? ? ? ? ? ?  40  PHE A   O   1 
ATOM   307  C CB  . PHE A   1 64  ? -2.301  39.428 50.694 1.000 22.10775  ? ? ? ? ? ?  40  PHE A   CB  1 
ATOM   308  C CG  . PHE A   1 64  ? -1.593  38.186 50.298 1.000 24.41803  ? ? ? ? ? ?  40  PHE A   CG  1 
ATOM   309  C CD1 . PHE A   1 64  ? -2.302  37.031 50.026 1.000 23.75764  ? ? ? ? ? ?  40  PHE A   CD1 1 
ATOM   310  C CD2 . PHE A   1 64  ? -0.214  38.185 50.151 1.000 29.85152  ? ? ? ? ? ?  40  PHE A   CD2 1 
ATOM   311  C CE1 . PHE A   1 64  ? -1.642  35.855 49.638 1.000 29.82467  ? ? ? ? ? ?  40  PHE A   CE1 1 
ATOM   312  C CE2 . PHE A   1 64  ? 0.455   37.023 49.764 1.000 36.62215  ? ? ? ? ? ?  40  PHE A   CE2 1 
ATOM   313  C CZ  . PHE A   1 64  ? -0.267  35.856 49.513 1.000 33.87493  ? ? ? ? ? ?  40  PHE A   CZ  1 
ATOM   314  N N   . SER A   1 65  ? -2.208  41.487 53.232 1.000 21.71923  ? ? ? ? ? ?  41  SER A   N   1 
ATOM   315  C CA  . SER A   1 65  ? -2.251  42.934 53.315 1.000 20.20577  ? ? ? ? ? ?  41  SER A   CA  1 
ATOM   316  C C   . SER A   1 65  ? -1.699  43.536 52.031 1.000 19.63447  ? ? ? ? ? ?  41  SER A   C   1 
ATOM   317  O O   . SER A   1 65  ? -1.045  42.852 51.228 1.000 21.41163  ? ? ? ? ? ?  41  SER A   O   1 
ATOM   318  C CB  . SER A   1 65  ? -1.439  43.444 54.506 1.000 28.03762  ? ? ? ? ? ?  41  SER A   CB  1 
ATOM   319  O OG  . SER A   1 65  ? -0.048  43.359 54.219 1.000 26.77409  ? ? ? ? ? ?  41  SER A   OG  1 
ATOM   320  N N   . VAL A   1 66  ? -1.966  44.829 51.842 1.000 20.76923  ? ? ? ? ? ?  42  VAL A   N   1 
ATOM   321  C CA  . VAL A   1 66  ? -1.458  45.514 50.654 1.000 19.09740  ? ? ? ? ? ?  42  VAL A   CA  1 
ATOM   322  C C   . VAL A   1 66  ? 0.061   45.433 50.602 1.000 21.24770  ? ? ? ? ? ?  42  VAL A   C   1 
ATOM   323  O O   . VAL A   1 66  ? 0.651   45.156 49.548 1.000 21.02295  ? ? ? ? ? ?  42  VAL A   O   1 
ATOM   324  C CB  . VAL A   1 66  ? -1.928  46.974 50.631 1.000 19.63243  ? ? ? ? ? ?  42  VAL A   CB  1 
ATOM   325  C CG1 . VAL A   1 66  ? -1.199  47.761 49.528 1.000 22.38727  ? ? ? ? ? ?  42  VAL A   CG1 1 
ATOM   326  C CG2 . VAL A   1 66  ? -3.449  47.042 50.460 1.000 27.14490  ? ? ? ? ? ?  42  VAL A   CG2 1 
ATOM   327  N N   . SER A   1 67  ? 0.724   45.687 51.737 1.000 21.40933  ? ? ? ? ? ?  43  SER A   N   1 
ATOM   328  C CA  . SER A   1 67  ? 2.184   45.692 51.714 1.000 21.02971  ? ? ? ? ? ?  43  SER A   CA  1 
ATOM   329  C C   . SER A   1 67  ? 2.740   44.292 51.484 1.000 20.19519  ? ? ? ? ? ?  43  SER A   C   1 
ATOM   330  O O   . SER A   1 67  ? 3.733   44.132 50.767 1.000 19.37563  ? ? ? ? ? ?  43  SER A   O   1 
ATOM   331  C CB  . SER A   1 67  ? 2.729   46.297 53.011 1.000 25.04110  ? ? ? ? ? ?  43  SER A   CB  1 
ATOM   332  O OG  . SER A   1 67  ? 2.423   47.688 53.069 1.000 31.26286  ? ? ? ? ? ?  43  SER A   OG  1 
ATOM   333  N N   . GLU A   1 68  ? 2.108   43.265 52.050 1.000 19.64167  ? ? ? ? ? ?  44  GLU A   N   1 
ATOM   334  C CA  . GLU A   1 68  ? 2.548   41.896 51.799 1.000 20.32374  ? ? ? ? ? ?  44  GLU A   CA  1 
ATOM   335  C C   . GLU A   1 68  ? 2.421   41.548 50.322 1.000 18.95543  ? ? ? ? ? ?  44  GLU A   C   1 
ATOM   336  O O   . GLU A   1 68  ? 3.335   40.965 49.724 1.000 20.51061  ? ? ? ? ? ?  44  GLU A   O   1 
ATOM   337  C CB  . GLU A   1 68  ? 1.725   40.937 52.659 1.000 22.80340  ? ? ? ? ? ?  44  GLU A   CB  1 
ATOM   338  C CG  . GLU A   1 68  ? 2.081   41.026 54.152 1.000 25.92065  ? ? ? ? ? ?  44  GLU A   CG  1 
ATOM   339  C CD  . GLU A   1 68  ? 0.968   40.551 55.090 1.000 38.26350  ? ? ? ? ? ?  44  GLU A   CD  1 
ATOM   340  O OE1 . GLU A   1 68  ? -0.068  40.056 54.600 1.000 31.06694  ? ? ? ? ? ?  44  GLU A   OE1 1 
ATOM   341  O OE2 . GLU A   1 68  ? 1.125   40.685 56.328 1.000 41.22128  ? ? ? ? ? -1 44  GLU A   OE2 1 
ATOM   342  N N   . TRP A   1 69  ? 1.284   41.897 49.713 1.000 18.13265  ? ? ? ? ? ?  45  TRP A   N   1 
ATOM   343  C CA  . TRP A   1 69  ? 1.100   41.646 48.284 1.000 18.78606  ? ? ? ? ? ?  45  TRP A   CA  1 
ATOM   344  C C   . TRP A   1 69  ? 2.134   42.403 47.453 1.000 18.09155  ? ? ? ? ? ?  45  TRP A   C   1 
ATOM   345  O O   . TRP A   1 69  ? 2.752   41.829 46.560 1.000 17.24075  ? ? ? ? ? ?  45  TRP A   O   1 
ATOM   346  C CB  . TRP A   1 69  ? -0.327  42.009 47.876 1.000 19.05170  ? ? ? ? ? ?  45  TRP A   CB  1 
ATOM   347  C CG  . TRP A   1 69  ? -0.487  42.350 46.424 1.000 17.92409  ? ? ? ? ? ?  45  TRP A   CG  1 
ATOM   348  C CD1 . TRP A   1 69  ? -0.783  43.571 45.905 1.000 19.52826  ? ? ? ? ? ?  45  TRP A   CD1 1 
ATOM   349  C CD2 . TRP A   1 69  ? -0.373  41.463 45.312 1.000 17.98789  ? ? ? ? ? ?  45  TRP A   CD2 1 
ATOM   350  N NE1 . TRP A   1 69  ? -0.863  43.503 44.531 1.000 21.36728  ? ? ? ? ? ?  45  TRP A   NE1 1 
ATOM   351  C CE2 . TRP A   1 69  ? -0.616  42.210 44.147 1.000 18.11252  ? ? ? ? ? ?  45  TRP A   CE2 1 
ATOM   352  C CE3 . TRP A   1 69  ? -0.102  40.102 45.190 1.000 19.40876  ? ? ? ? ? ?  45  TRP A   CE3 1 
ATOM   353  C CZ2 . TRP A   1 69  ? -0.572  41.645 42.878 1.000 19.86399  ? ? ? ? ? ?  45  TRP A   CZ2 1 
ATOM   354  C CZ3 . TRP A   1 69  ? -0.073  39.548 43.937 1.000 20.07720  ? ? ? ? ? ?  45  TRP A   CZ3 1 
ATOM   355  C CH2 . TRP A   1 69  ? -0.307  40.308 42.797 1.000 20.77490  ? ? ? ? ? ?  45  TRP A   CH2 1 
ATOM   356  N N   . ARG A   1 70  ? 2.376   43.684 47.755 1.000 17.34313  ? ? ? ? ? ?  46  ARG A   N   1 
ATOM   357  C CA  . ARG A   1 70  ? 3.361   44.429 46.969 1.000 16.20679  ? ? ? ? ? ?  46  ARG A   CA  1 
ATOM   358  C C   . ARG A   1 70  ? 4.740   43.788 47.037 1.000 18.11901  ? ? ? ? ? ?  46  ARG A   C   1 
ATOM   359  O O   . ARG A   1 70  ? 5.431   43.698 46.016 1.000 17.64079  ? ? ? ? ? ?  46  ARG A   O   1 
ATOM   360  C CB  . ARG A   1 70  ? 3.439   45.882 47.439 1.000 18.77730  ? ? ? ? ? ?  46  ARG A   CB  1 
ATOM   361  C CG  . ARG A   1 70  ? 2.227   46.705 47.002 1.000 18.23881  ? ? ? ? ? ?  46  ARG A   CG  1 
ATOM   362  C CD  . ARG A   1 70  ? 2.277   48.088 47.631 1.000 22.45160  ? ? ? ? ? ?  46  ARG A   CD  1 
ATOM   363  N NE  . ARG A   1 70  ? 1.349   48.970 46.941 1.000 23.85050  ? ? ? ? ? ?  46  ARG A   NE  1 
ATOM   364  C CZ  . ARG A   1 70  ? 0.996   50.168 47.382 1.000 29.76520  ? ? ? ? ? ?  46  ARG A   CZ  1 
ATOM   365  N NH1 . ARG A   1 70  ? 1.468   50.619 48.531 1.000 30.70843  ? ? ? ? ? ?  46  ARG A   NH1 1 
ATOM   366  N NH2 . ARG A   1 70  ? 0.155   50.900 46.667 1.000 32.56673  ? ? ? ? ? ?  46  ARG A   NH2 1 
ATOM   367  N N   . VAL A   1 71  ? 5.153   43.338 48.223 1.000 17.69498  ? ? ? ? ? ?  47  VAL A   N   1 
ATOM   368  C CA  . VAL A   1 71  ? 6.480   42.739 48.361 1.000 19.35410  ? ? ? ? ? ?  47  VAL A   CA  1 
ATOM   369  C C   . VAL A   1 71  ? 6.544   41.415 47.606 1.000 19.20958  ? ? ? ? ? ?  47  VAL A   C   1 
ATOM   370  O O   . VAL A   1 71  ? 7.467   41.177 46.816 1.000 19.24975  ? ? ? ? ? ?  47  VAL A   O   1 
ATOM   371  C CB  . VAL A   1 71  ? 6.854   42.566 49.846 1.000 17.86411  ? ? ? ? ? ?  47  VAL A   CB  1 
ATOM   372  C CG1 . VAL A   1 71  ? 8.040   41.594 49.972 1.000 19.54535  ? ? ? ? ? ?  47  VAL A   CG1 1 
ATOM   373  C CG2 . VAL A   1 71  ? 7.205   43.901 50.446 1.000 19.13448  ? ? ? ? ? ?  47  VAL A   CG2 1 
ATOM   374  N N   . MET A   1 72  ? 5.558   40.571 47.811 1.000 18.79285  ? ? ? ? ? ?  48  MET A   N   1 
ATOM   375  C CA  . MET A   1 72  ? 5.622   39.252 47.145 1.000 19.24052  ? ? ? ? ? ?  48  MET A   CA  1 
ATOM   376  C C   . MET A   1 72  ? 5.521   39.394 45.631 1.000 20.89795  ? ? ? ? ? ?  48  MET A   C   1 
ATOM   377  O O   . MET A   1 72  ? 6.251   38.764 44.967 1.000 22.11252  ? ? ? ? ? ?  48  MET A   O   1 
ATOM   378  C CB  . MET A   1 72  ? 4.590   38.287 47.718 1.000 22.98432  ? ? ? ? ? ?  48  MET A   CB  1 
ATOM   379  C CG  . MET A   1 72  ? 5.050   37.788 49.041 1.000 30.45402  ? ? ? ? ? ?  48  MET A   CG  1 
ATOM   380  S SD  . MET A   1 72  ? 4.262   36.297 49.635 1.000 34.25068  ? ? ? ? ? ?  48  MET A   SD  1 
ATOM   381  C CE  . MET A   1 72  ? 3.357   37.107 50.940 1.000 44.48248  ? ? ? ? ? ?  48  MET A   CE  1 
ATOM   382  N N   . ALA A   1 73  ? 4.616   40.229 45.157 1.000 18.40775  ? ? ? ? ? ?  49  ALA A   N   1 
ATOM   383  C CA  . ALA A   1 73  ? 4.499   40.451 43.723 1.000 19.76193  ? ? ? ? ? ?  49  ALA A   CA  1 
ATOM   384  C C   . ALA A   1 73  ? 5.793   41.018 43.144 1.000 19.93183  ? ? ? ? ? ?  49  ALA A   C   1 
ATOM   385  O O   . ALA A   1 73  ? 6.172   40.682 42.015 1.000 22.48870  ? ? ? ? ? ?  49  ALA A   O   1 
ATOM   386  C CB  . ALA A   1 73  ? 3.319   41.391 43.429 1.000 22.27654  ? ? ? ? ? ?  49  ALA A   CB  1 
ATOM   387  N N   . SER A   1 74  ? 6.468   41.896 43.887 1.000 19.05896  ? ? ? ? ? ?  50  SER A   N   1 
ATOM   388  C CA  . SER A   1 74  ? 7.669   42.558 43.392 1.000 18.95942  ? ? ? ? ? ?  50  SER A   CA  1 
ATOM   389  C C   . SER A   1 74  ? 8.883   41.647 43.413 1.000 20.69705  ? ? ? ? ? ?  50  SER A   C   1 
ATOM   390  O O   . SER A   1 74  ? 9.822   41.874 42.645 1.000 23.94424  ? ? ? ? ? ?  50  SER A   O   1 
ATOM   391  C CB  . SER A   1 74  ? 7.956   43.799 44.223 1.000 20.58604  ? ? ? ? ? ?  50  SER A   CB  1 
ATOM   392  O OG  . SER A   1 74  ? 6.934   44.777 44.020 1.000 19.67421  ? ? ? ? ? ?  50  SER A   OG  1 
ATOM   393  N N   . LEU A   1 75  ? 8.879   40.629 44.273 1.000 20.06029  ? ? ? ? ? ?  51  LEU A   N   1 
ATOM   394  C CA  . LEU A   1 75  ? 9.984   39.670 44.322 1.000 21.63752  ? ? ? ? ? ?  51  LEU A   CA  1 
ATOM   395  C C   . LEU A   1 75  ? 9.753   38.448 43.447 1.000 25.68493  ? ? ? ? ? ?  51  LEU A   C   1 
ATOM   396  O O   . LEU A   1 75  ? 10.717  37.736 43.133 1.000 24.98250  ? ? ? ? ? ?  51  LEU A   O   1 
ATOM   397  C CB  . LEU A   1 75  ? 10.221  39.243 45.777 1.000 18.28640  ? ? ? ? ? ?  51  LEU A   CB  1 
ATOM   398  C CG  . LEU A   1 75  ? 10.759  40.337 46.709 1.000 21.36610  ? ? ? ? ? ?  51  LEU A   CG  1 
ATOM   399  C CD1 . LEU A   1 75  ? 10.852  39.889 48.154 1.000 21.96272  ? ? ? ? ? ?  51  LEU A   CD1 1 
ATOM   400  C CD2 . LEU A   1 75  ? 12.103  40.870 46.198 1.000 22.52821  ? ? ? ? ? ?  51  LEU A   CD2 1 
ATOM   401  N N   . ALA A   1 76  ? 8.516   38.182 43.035 1.000 22.28390  ? ? ? ? ? ?  52  ALA A   N   1 
ATOM   402  C CA  . ALA A   1 76  ? 8.229   36.979 42.253 1.000 25.60243  ? ? ? ? ? ?  52  ALA A   CA  1 
ATOM   403  C C   . ALA A   1 76  ? 9.002   36.975 40.942 1.000 25.99826  ? ? ? ? ? ?  52  ALA A   C   1 
ATOM   404  O O   . ALA A   1 76  ? 8.912   37.910 40.141 1.000 27.59267  ? ? ? ? ? ?  52  ALA A   O   1 
ATOM   405  C CB  . ALA A   1 76  ? 6.732   36.870 41.976 1.000 24.44709  ? ? ? ? ? ?  52  ALA A   CB  1 
ATOM   406  N N   . GLY A   1 77  ? 9.753   35.899 40.709 1.000 28.85315  ? ? ? ? ? ?  53  GLY A   N   1 
ATOM   407  C CA  . GLY A   1 77  ? 10.512  35.801 39.485 1.000 31.50167  ? ? ? ? ? ?  53  GLY A   CA  1 
ATOM   408  C C   . GLY A   1 77  ? 11.750  36.658 39.431 1.000 32.60762  ? ? ? ? ? ?  53  GLY A   C   1 
ATOM   409  O O   . GLY A   1 77  ? 12.332  36.800 38.350 1.000 37.44745  ? ? ? ? ? ?  53  GLY A   O   1 
ATOM   410  N N   . SER A   1 78  ? 12.174  37.230 40.554 1.000 29.33763  ? ? ? ? ? ?  54  SER A   N   1 
ATOM   411  C CA  . SER A   1 78  ? 13.308  38.138 40.597 1.000 27.92963  ? ? ? ? ? ?  54  SER A   CA  1 
ATOM   412  C C   . SER A   1 78  ? 14.516  37.466 41.242 1.000 30.11813  ? ? ? ? ? ?  54  SER A   C   1 
ATOM   413  O O   . SER A   1 78  ? 14.379  36.632 42.142 1.000 30.68182  ? ? ? ? ? ?  54  SER A   O   1 
ATOM   414  C CB  . SER A   1 78  ? 12.947  39.417 41.373 1.000 30.02325  ? ? ? ? ? ?  54  SER A   CB  1 
ATOM   415  O OG  . SER A   1 78  ? 13.996  40.362 41.369 1.000 29.99008  ? ? ? ? ? ?  54  SER A   OG  1 
ATOM   416  N N   . GLU A   1 79  ? 15.709  37.847 40.772 1.000 32.23584  ? ? ? ? ? ?  55  GLU A   N   1 
ATOM   417  C CA  . GLU A   1 79  ? 16.923  37.623 41.539 1.000 36.34753  ? ? ? ? ? ?  55  GLU A   CA  1 
ATOM   418  C C   . GLU A   1 79  ? 16.860  38.448 42.822 1.000 34.63428  ? ? ? ? ? ?  55  GLU A   C   1 
ATOM   419  O O   . GLU A   1 79  ? 16.049  39.370 42.929 1.000 33.45021  ? ? ? ? ? ?  55  GLU A   O   1 
ATOM   420  C CB  . GLU A   1 79  ? 18.149  38.030 40.725 1.000 40.07198  ? ? ? ? ? ?  55  GLU A   CB  1 
ATOM   421  C CG  . GLU A   1 79  ? 18.370  37.232 39.451 1.000 73.36521  ? ? ? ? ? ?  55  GLU A   CG  1 
ATOM   422  C CD  . GLU A   1 79  ? 18.843  35.816 39.723 1.000 83.50490  ? ? ? ? ? ?  55  GLU A   CD  1 
ATOM   423  O OE1 . GLU A   1 79  ? 18.362  34.887 39.039 1.000 83.26798  ? ? ? ? ? ?  55  GLU A   OE1 1 
ATOM   424  O OE2 . GLU A   1 79  ? 19.694  35.633 40.622 1.000 76.63045  ? ? ? ? ? -1 55  GLU A   OE2 1 
ATOM   425  N N   . PRO A   1 80  ? 17.712  38.157 43.807 1.000 30.13671  ? ? ? ? ? ?  56  PRO A   N   1 
ATOM   426  C CA  . PRO A   1 80  ? 17.721  38.980 45.022 1.000 29.56830  ? ? ? ? ? ?  56  PRO A   CA  1 
ATOM   427  C C   . PRO A   1 80  ? 18.014  40.434 44.687 1.000 29.11311  ? ? ? ? ? ?  56  PRO A   C   1 
ATOM   428  O O   . PRO A   1 80  ? 18.871  40.742 43.857 1.000 31.53119  ? ? ? ? ? ?  56  PRO A   O   1 
ATOM   429  C CB  . PRO A   1 80  ? 18.832  38.356 45.871 1.000 32.77197  ? ? ? ? ? ?  56  PRO A   CB  1 
ATOM   430  C CG  . PRO A   1 80  ? 18.930  36.959 45.378 1.000 29.34827  ? ? ? ? ? ?  56  PRO A   CG  1 
ATOM   431  C CD  . PRO A   1 80  ? 18.651  37.024 43.909 1.000 30.76751  ? ? ? ? ? ?  56  PRO A   CD  1 
ATOM   432  N N   . ILE A   1 81  ? 17.271  41.334 45.332 1.000 25.84496  ? ? ? ? ? ?  57  ILE A   N   1 
ATOM   433  C CA  . ILE A   1 81  ? 17.420  42.768 45.132 1.000 25.36221  ? ? ? ? ? ?  57  ILE A   CA  1 
ATOM   434  C C   . ILE A   1 81  ? 17.664  43.420 46.487 1.000 22.71192  ? ? ? ? ? ?  57  ILE A   C   1 
ATOM   435  O O   . ILE A   1 81  ? 17.383  42.844 47.537 1.000 24.94272  ? ? ? ? ? ?  57  ILE A   O   1 
ATOM   436  C CB  . ILE A   1 81  ? 16.187  43.397 44.425 1.000 24.95400  ? ? ? ? ? ?  57  ILE A   CB  1 
ATOM   437  C CG1 . ILE A   1 81  ? 14.912  43.248 45.265 1.000 25.77234  ? ? ? ? ? ?  57  ILE A   CG1 1 
ATOM   438  C CG2 . ILE A   1 81  ? 15.983  42.809 43.032 1.000 27.66972  ? ? ? ? ? ?  57  ILE A   CG2 1 
ATOM   439  C CD1 . ILE A   1 81  ? 13.677  43.951 44.596 1.000 24.61103  ? ? ? ? ? ?  57  ILE A   CD1 1 
ATOM   440  N N   . SER A   1 82  ? 18.210  44.635 46.464 1.000 24.65918  ? ? ? ? ? ?  58  SER A   N   1 
ATOM   441  C CA  . SER A   1 82  ? 18.510  45.311 47.718 1.000 24.07260  ? ? ? ? ? ?  58  SER A   CA  1 
ATOM   442  C C   . SER A   1 82  ? 17.222  45.802 48.388 1.000 26.14533  ? ? ? ? ? ?  58  SER A   C   1 
ATOM   443  O O   . SER A   1 82  ? 16.187  45.977 47.738 1.000 25.40616  ? ? ? ? ? ?  58  SER A   O   1 
ATOM   444  C CB  . SER A   1 82  ? 19.461  46.491 47.496 1.000 28.50756  ? ? ? ? ? ?  58  SER A   CB  1 
ATOM   445  O OG  . SER A   1 82  ? 18.805  47.606 46.904 1.000 28.55107  ? ? ? ? ? ?  58  SER A   OG  1 
ATOM   446  N N   . ILE A   1 83  ? 17.300  46.023 49.705 1.000 24.94337  ? ? ? ? ? ?  59  ILE A   N   1 
ATOM   447  C CA  . ILE A   1 83  ? 16.165  46.598 50.427 1.000 24.41392  ? ? ? ? ? ?  59  ILE A   CA  1 
ATOM   448  C C   . ILE A   1 83  ? 15.755  47.919 49.796 1.000 29.78782  ? ? ? ? ? ?  59  ILE A   C   1 
ATOM   449  O O   . ILE A   1 83  ? 14.563  48.216 49.664 1.000 23.51521  ? ? ? ? ? ?  59  ILE A   O   1 
ATOM   450  C CB  . ILE A   1 83  ? 16.494  46.774 51.921 1.000 28.67253  ? ? ? ? ? ?  59  ILE A   CB  1 
ATOM   451  C CG1 . ILE A   1 83  ? 17.101  45.495 52.489 1.000 36.55787  ? ? ? ? ? ?  59  ILE A   CG1 1 
ATOM   452  C CG2 . ILE A   1 83  ? 15.247  47.135 52.706 1.000 33.35527  ? ? ? ? ? ?  59  ILE A   CG2 1 
ATOM   453  C CD1 . ILE A   1 83  ? 16.226  44.302 52.307 1.000 34.61889  ? ? ? ? ? ?  59  ILE A   CD1 1 
ATOM   454  N N   . GLY A   1 84  ? 16.733  48.739 49.409 1.000 25.69685  ? ? ? ? ? ?  60  GLY A   N   1 
ATOM   455  C CA  . GLY A   1 84  ? 16.405  50.019 48.801 1.000 27.80473  ? ? ? ? ? ?  60  GLY A   CA  1 
ATOM   456  C C   . GLY A   1 84  ? 15.671  49.865 47.483 1.000 24.50659  ? ? ? ? ? ?  60  GLY A   C   1 
ATOM   457  O O   . GLY A   1 84  ? 14.731  50.618 47.191 1.000 22.43446  ? ? ? ? ? ?  60  GLY A   O   1 
ATOM   458  N N   . GLN A   1 85  ? 16.097  48.908 46.655 1.000 22.02502  ? ? ? ? ? ?  61  GLN A   N   1 
ATOM   459  C CA  . GLN A   1 85  ? 15.374  48.631 45.419 1.000 22.76444  ? ? ? ? ? ?  61  GLN A   CA  1 
ATOM   460  C C   . GLN A   1 85  ? 13.959  48.162 45.719 1.000 19.78079  ? ? ? ? ? ?  61  GLN A   C   1 
ATOM   461  O O   . GLN A   1 85  ? 13.011  48.571 45.042 1.000 21.02365  ? ? ? ? ? ?  61  GLN A   O   1 
ATOM   462  C CB  . GLN A   1 85  ? 16.110  47.584 44.574 1.000 22.16422  ? ? ? ? ? ?  61  GLN A   CB  1 
ATOM   463  C CG  . GLN A   1 85  ? 17.422  48.061 43.972 1.000 30.80871  ? ? ? ? ? ?  61  GLN A   CG  1 
ATOM   464  C CD  . GLN A   1 85  ? 18.162  46.940 43.268 1.000 37.10095  ? ? ? ? ? ?  61  GLN A   CD  1 
ATOM   465  O OE1 . GLN A   1 85  ? 18.604  45.976 43.900 1.000 33.81401  ? ? ? ? ? ?  61  GLN A   OE1 1 
ATOM   466  N NE2 . GLN A   1 85  ? 18.283  47.047 41.954 1.000 46.59057  ? ? ? ? ? ?  61  GLN A   NE2 1 
ATOM   467  N N   . LEU A   1 86  ? 13.801  47.275 46.706 1.000 20.53339  ? ? ? ? ? ?  62  LEU A   N   1 
ATOM   468  C CA  . LEU A   1 86  ? 12.466  46.798 47.054 1.000 18.95884  ? ? ? ? ? ?  62  LEU A   CA  1 
ATOM   469  C C   . LEU A   1 86  ? 11.576  47.940 47.526 1.000 17.23276  ? ? ? ? ? ?  62  LEU A   C   1 
ATOM   470  O O   . LEU A   1 86  ? 10.399  48.001 47.153 1.000 18.39618  ? ? ? ? ? ?  62  LEU A   O   1 
ATOM   471  C CB  . LEU A   1 86  ? 12.560  45.719 48.132 1.000 19.43794  ? ? ? ? ? ?  62  LEU A   CB  1 
ATOM   472  C CG  . LEU A   1 86  ? 11.213  45.112 48.557 1.000 19.32209  ? ? ? ? ? ?  62  LEU A   CG  1 
ATOM   473  C CD1 . LEU A   1 86  ? 10.549  44.381 47.410 1.000 19.18010  ? ? ? ? ? ?  62  LEU A   CD1 1 
ATOM   474  C CD2 . LEU A   1 86  ? 11.403  44.175 49.743 1.000 21.58706  ? ? ? ? ? ?  62  LEU A   CD2 1 
ATOM   475  N N   . ALA A   1 87  ? 12.116  48.861 48.328 1.000 18.71595  ? ? ? ? ? ?  63  ALA A   N   1 
ATOM   476  C CA  . ALA A   1 87  ? 11.321  49.996 48.800 1.000 18.71484  ? ? ? ? ? ?  63  ALA A   CA  1 
ATOM   477  C C   . ALA A   1 87  ? 10.848  50.850 47.631 1.000 20.96879  ? ? ? ? ? ?  63  ALA A   C   1 
ATOM   478  O O   . ALA A   1 87  ? 9.703   51.332 47.614 1.000 19.49812  ? ? ? ? ? ?  63  ALA A   O   1 
ATOM   479  C CB  . ALA A   1 87  ? 12.136  50.841 49.788 1.000 19.85943  ? ? ? ? ? ?  63  ALA A   CB  1 
ATOM   480  N N   . GLN A   1 88  ? 11.705  51.038 46.628 1.000 18.57623  ? ? ? ? ? ?  64  GLN A   N   1 
ATOM   481  C CA  . GLN A   1 88  ? 11.306  51.834 45.472 1.000 20.43097  ? ? ? ? ? ?  64  GLN A   CA  1 
ATOM   482  C C   . GLN A   1 88  ? 10.183  51.158 44.688 1.000 18.54630  ? ? ? ? ? ?  64  GLN A   C   1 
ATOM   483  O O   . GLN A   1 88  ? 9.148   51.779 44.411 1.000 19.18285  ? ? ? ? ? ?  64  GLN A   O   1 
ATOM   484  C CB  . GLN A   1 88  ? 12.527  52.122 44.587 1.000 21.71292  ? ? ? ? ? ?  64  GLN A   CB  1 
ATOM   485  C CG  . GLN A   1 88  ? 12.191  53.008 43.354 1.000 21.40402  ? ? ? ? ? ?  64  GLN A   CG  1 
ATOM   486  C CD  . GLN A   1 88  ? 11.783  52.193 42.128 1.000 23.58353  ? ? ? ? ? ?  64  GLN A   CD  1 
ATOM   487  O OE1 . GLN A   1 88  ? 12.467  51.229 41.775 1.000 26.20884  ? ? ? ? ? ?  64  GLN A   OE1 1 
ATOM   488  N NE2 . GLN A   1 88  ? 10.672  52.571 41.467 1.000 22.05973  ? ? ? ? ? ?  64  GLN A   NE2 1 
ATOM   489  N N   A VAL A   1 89  ? 10.345  49.876 44.339 0.644 16.61376  ? ? ? ? ? ?  65  VAL A   N   1 
ATOM   490  N N   B VAL A   1 89  ? 10.362  49.892 44.319 0.356 16.48734  ? ? ? ? ? ?  65  VAL A   N   1 
ATOM   491  C CA  A VAL A   1 89  ? 9.369   49.222 43.466 0.644 17.11826  ? ? ? ? ? ?  65  VAL A   CA  1 
ATOM   492  C CA  B VAL A   1 89  ? 9.367   49.233 43.482 0.356 17.09347  ? ? ? ? ? ?  65  VAL A   CA  1 
ATOM   493  C C   A VAL A   1 89  ? 8.036   49.000 44.179 0.644 17.56090  ? ? ? ? ? ?  65  VAL A   C   1 
ATOM   494  C C   B VAL A   1 89  ? 8.028   49.148 44.203 0.356 17.52639  ? ? ? ? ? ?  65  VAL A   C   1 
ATOM   495  O O   A VAL A   1 89  ? 6.980   48.964 43.526 0.644 18.74120  ? ? ? ? ? ?  65  VAL A   O   1 
ATOM   496  O O   B VAL A   1 89  ? 6.970   49.354 43.592 0.356 18.47602  ? ? ? ? ? ?  65  VAL A   O   1 
ATOM   497  C CB  A VAL A   1 89  ? 9.945   47.906 42.889 0.644 18.42588  ? ? ? ? ? ?  65  VAL A   CB  1 
ATOM   498  C CB  B VAL A   1 89  ? 9.877   47.851 43.038 0.356 18.24942  ? ? ? ? ? ?  65  VAL A   CB  1 
ATOM   499  C CG1 A VAL A   1 89  ? 10.202  46.864 43.973 0.644 19.00246  ? ? ? ? ? ?  65  VAL A   CG1 1 
ATOM   500  C CG1 B VAL A   1 89  ? 8.825   47.135 42.208 0.356 20.30651  ? ? ? ? ? ?  65  VAL A   CG1 1 
ATOM   501  C CG2 A VAL A   1 89  ? 9.051   47.355 41.805 0.644 20.01101  ? ? ? ? ? ?  65  VAL A   CG2 1 
ATOM   502  C CG2 B VAL A   1 89  ? 11.181  48.017 42.260 0.356 18.83855  ? ? ? ? ? ?  65  VAL A   CG2 1 
ATOM   503  N N   . THR A   1 90  ? 8.048   48.872 45.510 1.000 16.80218  ? ? ? ? ? ?  66  THR A   N   1 
ATOM   504  C CA  . THR A   1 90  ? 6.822   48.724 46.295 1.000 17.23036  ? ? ? ? ? ?  66  THR A   CA  1 
ATOM   505  C C   . THR A   1 90  ? 6.270   50.043 46.803 1.000 19.05593  ? ? ? ? ? ?  66  THR A   C   1 
ATOM   506  O O   . THR A   1 90  ? 5.300   50.020 47.568 1.000 20.73855  ? ? ? ? ? ?  66  THR A   O   1 
ATOM   507  C CB  . THR A   1 90  ? 7.023   47.810 47.521 1.000 16.77771  ? ? ? ? ? ?  66  THR A   CB  1 
ATOM   508  O OG1 . THR A   1 90  ? 7.948   48.385 48.456 1.000 17.97037  ? ? ? ? ? ?  66  THR A   OG1 1 
ATOM   509  C CG2 . THR A   1 90  ? 7.510   46.426 47.085 1.000 17.86313  ? ? ? ? ? ?  66  THR A   CG2 1 
ATOM   510  N N   A VAL A   1 91  ? 6.869   51.181 46.411 0.825 17.21038  ? ? ? ? ? ?  67  VAL A   N   1 
ATOM   511  N N   B VAL A   1 91  ? 6.864   51.172 46.416 0.175 17.18195  ? ? ? ? ? ?  67  VAL A   N   1 
ATOM   512  C CA  A VAL A   1 91  ? 6.504   52.543 46.847 0.825 17.00087  ? ? ? ? ? ?  67  VAL A   CA  1 
ATOM   513  C CA  B VAL A   1 91  ? 6.406   52.487 46.854 0.175 17.12690  ? ? ? ? ? ?  67  VAL A   CA  1 
ATOM   514  C C   A VAL A   1 91  ? 6.232   52.589 48.348 0.825 21.35202  ? ? ? ? ? ?  67  VAL A   C   1 
ATOM   515  C C   B VAL A   1 91  ? 6.146   52.461 48.355 0.175 21.47282  ? ? ? ? ? ?  67  VAL A   C   1 
ATOM   516  O O   A VAL A   1 91  ? 5.276   53.231 48.809 0.825 21.93458  ? ? ? ? ? ?  67  VAL A   O   1 
ATOM   517  O O   B VAL A   1 91  ? 5.082   52.887 48.820 0.175 21.97258  ? ? ? ? ? ?  67  VAL A   O   1 
ATOM   518  C CB  A VAL A   1 91  ? 5.316   53.122 46.038 0.825 17.54475  ? ? ? ? ? ?  67  VAL A   CB  1 
ATOM   519  C CB  B VAL A   1 91  ? 5.148   52.921 46.081 0.175 17.32720  ? ? ? ? ? ?  67  VAL A   CB  1 
ATOM   520  C CG1 A VAL A   1 91  ? 5.720   53.315 44.579 0.825 19.80538  ? ? ? ? ? ?  67  VAL A   CG1 1 
ATOM   521  C CG1 B VAL A   1 91  ? 4.914   54.404 46.257 0.175 21.04584  ? ? ? ? ? ?  67  VAL A   CG1 1 
ATOM   522  C CG2 A VAL A   1 91  ? 4.043   52.287 46.163 0.825 19.96584  ? ? ? ? ? ?  67  VAL A   CG2 1 
ATOM   523  C CG2 B VAL A   1 91  ? 5.280   52.569 44.608 0.175 14.12120  ? ? ? ? ? ?  67  VAL A   CG2 1 
ATOM   524  N N   . THR A   1 92  ? 7.110   51.949 49.121 1.000 19.18583  ? ? ? ? ? ?  68  THR A   N   1 
ATOM   525  C CA  . THR A   1 92  ? 7.001   51.864 50.571 1.000 20.10553  ? ? ? ? ? ?  68  THR A   CA  1 
ATOM   526  C C   . THR A   1 92  ? 8.286   52.396 51.190 1.000 24.56964  ? ? ? ? ? ?  68  THR A   C   1 
ATOM   527  O O   . THR A   1 92  ? 9.377   52.102 50.701 1.000 27.94242  ? ? ? ? ? ?  68  THR A   O   1 
ATOM   528  C CB  . THR A   1 92  ? 6.737   50.402 50.987 1.000 23.72298  ? ? ? ? ? ?  68  THR A   CB  1 
ATOM   529  O OG1 . THR A   1 92  ? 5.525   49.941 50.372 1.000 27.33256  ? ? ? ? ? ?  68  THR A   OG1 1 
ATOM   530  C CG2 . THR A   1 92  ? 6.599   50.266 52.514 1.000 29.21731  ? ? ? ? ? ?  68  THR A   CG2 1 
ATOM   531  N N   . LYS A   1 93  ? 8.170   53.186 52.262 1.000 24.64541  ? ? ? ? ? ?  69  LYS A   N   1 
ATOM   532  C CA  . LYS A   1 93  ? 9.363   53.729 52.900 1.000 23.73446  ? ? ? ? ? ?  69  LYS A   CA  1 
ATOM   533  C C   . LYS A   1 93  ? 10.252  52.605 53.417 1.000 25.21881  ? ? ? ? ? ?  69  LYS A   C   1 
ATOM   534  O O   . LYS A   1 93  ? 9.770   51.565 53.874 1.000 24.60044  ? ? ? ? ? ?  69  LYS A   O   1 
ATOM   535  C CB  . LYS A   1 93  ? 8.982   54.660 54.058 1.000 29.08552  ? ? ? ? ? ?  69  LYS A   CB  1 
ATOM   536  C CG  . LYS A   1 93  ? 8.434   56.012 53.604 1.000 36.87993  ? ? ? ? ? ?  69  LYS A   CG  1 
ATOM   537  C CD  . LYS A   1 93  ? 9.538   56.882 53.011 1.000 75.66365  ? ? ? ? ? ?  69  LYS A   CD  1 
ATOM   538  C CE  . LYS A   1 93  ? 9.906   58.026 53.951 1.000 79.23886  ? ? ? ? ? ?  69  LYS A   CE  1 
ATOM   539  N NZ  . LYS A   1 93  ? 11.153  58.731 53.536 1.000 57.21017  ? ? ? ? ? ?  69  LYS A   NZ  1 
ATOM   540  N N   . GLN A   1 94  ? 11.563  52.827 53.363 1.000 25.84617  ? ? ? ? ? ?  70  GLN A   N   1 
ATOM   541  C CA  . GLN A   1 94  ? 12.482  51.735 53.672 1.000 27.68675  ? ? ? ? ? ?  70  GLN A   CA  1 
ATOM   542  C C   . GLN A   1 94  ? 12.377  51.251 55.112 1.000 26.15867  ? ? ? ? ? ?  70  GLN A   C   1 
ATOM   543  O O   . GLN A   1 94  ? 12.400  50.026 55.321 1.000 25.80644  ? ? ? ? ? ?  70  GLN A   O   1 
ATOM   544  C CB  . GLN A   1 94  ? 13.922  52.132 53.349 1.000 30.00342  ? ? ? ? ? ?  70  GLN A   CB  1 
ATOM   545  C CG  . GLN A   1 94  ? 14.904  50.983 53.564 1.000 40.50033  ? ? ? ? ? ?  70  GLN A   CG  1 
ATOM   546  C CD  . GLN A   1 94  ? 16.189  51.144 52.773 1.000 50.25450  ? ? ? ? ? ?  70  GLN A   CD  1 
ATOM   547  O OE1 . GLN A   1 94  ? 16.293  52.021 51.918 1.000 44.45235  ? ? ? ? ? ?  70  GLN A   OE1 1 
ATOM   548  N NE2 . GLN A   1 94  ? 17.174  50.290 53.052 1.000 51.53800  ? ? ? ? ? ?  70  GLN A   NE2 1 
ATOM   549  N N   . PRO A   1 95  ? 12.253  52.108 56.125 1.000 25.82759  ? ? ? ? ? ?  71  PRO A   N   1 
ATOM   550  C CA  . PRO A   1 95  ? 12.043  51.580 57.487 1.000 25.54188  ? ? ? ? ? ?  71  PRO A   CA  1 
ATOM   551  C C   . PRO A   1 95  ? 10.786  50.739 57.612 1.000 25.77660  ? ? ? ? ? ?  71  PRO A   C   1 
ATOM   552  O O   . PRO A   1 95  ? 10.781  49.744 58.351 1.000 25.09114  ? ? ? ? ? ?  71  PRO A   O   1 
ATOM   553  C CB  . PRO A   1 95  ? 11.972  52.850 58.347 1.000 26.50759  ? ? ? ? ? ?  71  PRO A   CB  1 
ATOM   554  C CG  . PRO A   1 95  ? 12.675  53.904 57.545 1.000 29.88022  ? ? ? ? ? ?  71  PRO A   CG  1 
ATOM   555  C CD  . PRO A   1 95  ? 12.398  53.574 56.100 1.000 28.08022  ? ? ? ? ? ?  71  PRO A   CD  1 
ATOM   556  N N   . THR A   1 96  ? 9.714   51.110 56.902 1.000 23.22903  ? ? ? ? ? ?  72  THR A   N   1 
ATOM   557  C CA  . THR A   1 96  ? 8.508   50.292 56.882 1.000 22.17304  ? ? ? ? ? ?  72  THR A   CA  1 
ATOM   558  C C   . THR A   1 96  ? 8.767   48.940 56.226 1.000 22.73763  ? ? ? ? ? ?  72  THR A   C   1 
ATOM   559  O O   . THR A   1 96  ? 8.315   47.902 56.726 1.000 22.42337  ? ? ? ? ? ?  72  THR A   O   1 
ATOM   560  C CB  . THR A   1 96  ? 7.394   51.042 56.156 1.000 25.69735  ? ? ? ? ? ?  72  THR A   CB  1 
ATOM   561  O OG1 . THR A   1 96  ? 7.137   52.277 56.857 1.000 28.50335  ? ? ? ? ? ?  72  THR A   OG1 1 
ATOM   562  C CG2 . THR A   1 96  ? 6.136   50.196 56.110 1.000 26.07408  ? ? ? ? ? ?  72  THR A   CG2 1 
ATOM   563  N N   . VAL A   1 97  ? 9.493   48.936 55.104 1.000 22.69990  ? ? ? ? ? ?  73  VAL A   N   1 
ATOM   564  C CA  . VAL A   1 97  ? 9.846   47.683 54.435 1.000 22.16206  ? ? ? ? ? ?  73  VAL A   CA  1 
ATOM   565  C C   . VAL A   1 97  ? 10.649  46.788 55.366 1.000 21.50961  ? ? ? ? ? ?  73  VAL A   C   1 
ATOM   566  O O   . VAL A   1 97  ? 10.419  45.576 55.427 1.000 21.72147  ? ? ? ? ? ?  73  VAL A   O   1 
ATOM   567  C CB  . VAL A   1 97  ? 10.621  47.966 53.130 1.000 22.66761  ? ? ? ? ? ?  73  VAL A   CB  1 
ATOM   568  C CG1 . VAL A   1 97  ? 11.146  46.669 52.529 1.000 26.76833  ? ? ? ? ? ?  73  VAL A   CG1 1 
ATOM   569  C CG2 . VAL A   1 97  ? 9.719   48.683 52.116 1.000 23.32731  ? ? ? ? ? ?  73  VAL A   CG2 1 
ATOM   570  N N   . THR A   1 98  ? 11.616  47.356 56.090 1.000 23.56687  ? ? ? ? ? ?  74  THR A   N   1 
ATOM   571  C CA  . THR A   1 98  ? 12.435  46.527 56.977 1.000 26.09230  ? ? ? ? ? ?  74  THR A   CA  1 
ATOM   572  C C   . THR A   1 98  ? 11.582  45.831 58.036 1.000 22.43549  ? ? ? ? ? ?  74  THR A   C   1 
ATOM   573  O O   . THR A   1 98  ? 11.714  44.622 58.253 1.000 23.39562  ? ? ? ? ? ?  74  THR A   O   1 
ATOM   574  C CB  . THR A   1 98  ? 13.534  47.369 57.614 1.000 30.31332  ? ? ? ? ? ?  74  THR A   CB  1 
ATOM   575  O OG1 . THR A   1 98  ? 14.425  47.803 56.581 1.000 36.23757  ? ? ? ? ? ?  74  THR A   OG1 1 
ATOM   576  C CG2 . THR A   1 98  ? 14.308  46.549 58.642 1.000 34.21159  ? ? ? ? ? ?  74  THR A   CG2 1 
ATOM   577  N N   . ARG A   1 99  ? 10.663  46.567 58.670 1.000 21.48514  ? ? ? ? ? ?  75  ARG A   N   1 
ATOM   578  C CA  . ARG A   1 99  ? 9.778   45.950 59.665 1.000 22.01112  ? ? ? ? ? ?  75  ARG A   CA  1 
ATOM   579  C C   . ARG A   1 99  ? 8.876   44.893 59.031 1.000 21.82280  ? ? ? ? ? ?  75  ARG A   C   1 
ATOM   580  O O   . ARG A   1 99  ? 8.632   43.829 59.625 1.000 22.61044  ? ? ? ? ? ?  75  ARG A   O   1 
ATOM   581  C CB  . ARG A   1 99  ? 8.955   47.034 60.363 1.000 23.65206  ? ? ? ? ? ?  75  ARG A   CB  1 
ATOM   582  C CG  . ARG A   1 99  ? 9.778   47.828 61.360 1.000 28.43610  ? ? ? ? ? ?  75  ARG A   CG  1 
ATOM   583  C CD  . ARG A   1 99  ? 8.922   48.805 62.143 1.000 40.20885  ? ? ? ? ? ?  75  ARG A   CD  1 
ATOM   584  N NE  . ARG A   1 99  ? 8.449   49.900 61.308 1.000 48.98825  ? ? ? ? ? ?  75  ARG A   NE  1 
ATOM   585  C CZ  . ARG A   1 99  ? 9.143   51.010 61.079 1.000 60.97101  ? ? ? ? ? ?  75  ARG A   CZ  1 
ATOM   586  N NH1 . ARG A   1 99  ? 10.345  51.163 61.626 1.000 48.11566  ? ? ? ? ? ?  75  ARG A   NH1 1 
ATOM   587  N NH2 . ARG A   1 99  ? 8.639   51.963 60.306 1.000 51.20969  ? ? ? ? ? ?  75  ARG A   NH2 1 
ATOM   588  N N   . LEU A   1 100 ? 8.381   45.166 57.820 1.000 21.02905  ? ? ? ? ? ?  76  LEU A   N   1 
ATOM   589  C CA  . LEU A   1 100 ? 7.589   44.191 57.081 1.000 19.49013  ? ? ? ? ? ?  76  LEU A   CA  1 
ATOM   590  C C   . LEU A   1 100 ? 8.383   42.922 56.813 1.000 19.52025  ? ? ? ? ? ?  76  LEU A   C   1 
ATOM   591  O O   . LEU A   1 100 ? 7.887   41.810 57.016 1.000 22.06116  ? ? ? ? ? ?  76  LEU A   O   1 
ATOM   592  C CB  . LEU A   1 100 ? 7.126   44.826 55.764 1.000 21.11783  ? ? ? ? ? ?  76  LEU A   CB  1 
ATOM   593  C CG  . LEU A   1 100 ? 6.344   43.936 54.810 1.000 24.66556  ? ? ? ? ? ?  76  LEU A   CG  1 
ATOM   594  C CD1 . LEU A   1 100 ? 5.079   43.392 55.468 1.000 27.56761  ? ? ? ? ? ?  76  LEU A   CD1 1 
ATOM   595  C CD2 . LEU A   1 100 ? 6.000   44.744 53.575 1.000 29.49181  ? ? ? ? ? ?  76  LEU A   CD2 1 
ATOM   596  N N   . LEU A   1 101 ? 9.625   43.070 56.352 1.000 21.79162  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A   N   1 
ATOM   597  C CA  . LEU A   1 101 ? 10.434  41.893 56.082 1.000 20.38518  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A   CA  1 
ATOM   598  C C   . LEU A   1 101 ? 10.743  41.122 57.361 1.000 19.71778  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A   C   1 
ATOM   599  O O   . LEU A   1 101 ? 10.858  39.899 57.316 1.000 22.85136  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A   O   1 
ATOM   600  C CB  . LEU A   1 101 ? 11.729  42.289 55.384 1.000 21.24879  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A   CB  1 
ATOM   601  C CG  . LEU A   1 101 ? 11.588  42.877 53.982 1.000 23.10420  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A   CG  1 
ATOM   602  C CD1 . LEU A   1 101 ? 12.956  43.239 53.449 1.000 23.94578  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A   CD1 1 
ATOM   603  C CD2 . LEU A   1 101 ? 10.872  41.922 53.029 1.000 21.57911  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A   CD2 1 
ATOM   604  N N   . ASP A   1 102 ? 10.873  41.808 58.499 1.000 20.11378  ? ? ? ? ? ?  78  ASP A   N   1 
ATOM   605  C CA  . ASP A   1 102 ? 11.067  41.079 59.754 1.000 24.25478  ? ? ? ? ? ?  78  ASP A   CA  1 
ATOM   606  C C   . ASP A   1 102 ? 9.960   40.041 59.958 1.000 22.78498  ? ? ? ? ? ?  78  ASP A   C   1 
ATOM   607  O O   . ASP A   1 102 ? 10.229  38.866 60.250 1.000 23.82688  ? ? ? ? ? ?  78  ASP A   O   1 
ATOM   608  C CB  . ASP A   1 102 ? 11.129  42.052 60.936 1.000 21.49364  ? ? ? ? ? ?  78  ASP A   CB  1 
ATOM   609  C CG  . ASP A   1 102 ? 12.439  42.842 60.996 1.000 26.98287  ? ? ? ? ? ?  78  ASP A   CG  1 
ATOM   610  O OD1 . ASP A   1 102 ? 13.422  42.421 60.358 1.000 29.88451  ? ? ? ? ? ?  78  ASP A   OD1 1 
ATOM   611  O OD2 . ASP A   1 102 ? 12.483  43.880 61.702 1.000 33.97821  ? ? ? ? ? -1 78  ASP A   OD2 1 
ATOM   612  N N   A ARG A   1 103 ? 8.699   40.446 59.798 0.603 20.82172  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A   N   1 
ATOM   613  N N   B ARG A   1 103 ? 8.702   40.448 59.782 0.397 20.80249  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A   N   1 
ATOM   614  C CA  A ARG A   1 103 ? 7.641   39.469 60.026 0.603 23.72789  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A   CA  1 
ATOM   615  C CA  B ARG A   1 103 ? 7.624   39.495 60.016 0.397 23.68218  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A   CA  1 
ATOM   616  C C   A ARG A   1 103 ? 7.452   38.517 58.845 0.603 22.00279  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A   C   1 
ATOM   617  C C   B ARG A   1 103 ? 7.433   38.531 58.846 0.397 22.09622  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A   C   1 
ATOM   618  O O   A ARG A   1 103 ? 7.125   37.350 59.060 0.603 22.64392  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A   O   1 
ATOM   619  O O   B ARG A   1 103 ? 7.091   37.367 59.072 0.397 22.59692  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A   O   1 
ATOM   620  C CB  A ARG A   1 103 ? 6.326   40.160 60.390 0.603 26.56178  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A   CB  1 
ATOM   621  C CB  B ARG A   1 103 ? 6.320   40.227 60.351 0.397 26.56801  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A   CB  1 
ATOM   622  C CG  A ARG A   1 103 ? 5.965   41.371 59.565 0.603 31.20358  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A   CG  1 
ATOM   623  C CG  B ARG A   1 103 ? 5.759   41.130 59.269 0.397 29.62100  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A   CG  1 
ATOM   624  C CD  A ARG A   1 103 ? 4.738   42.033 60.189 0.603 25.49466  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A   CD  1 
ATOM   625  C CD  B ARG A   1 103 ? 4.505   41.839 59.796 0.397 28.55325  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A   CD  1 
ATOM   626  N NE  A ARG A   1 103 ? 4.344   43.264 59.513 0.603 23.50789  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A   NE  1 
ATOM   627  N NE  B ARG A   1 103 ? 3.496   42.025 58.755 0.397 29.86766  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A   NE  1 
ATOM   628  C CZ  A ARG A   1 103 ? 3.434   43.338 58.547 0.603 29.35182  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A   CZ  1 
ATOM   629  C CZ  B ARG A   1 103 ? 3.122   43.205 58.270 0.397 29.73710  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A   CZ  1 
ATOM   630  N NH1 A ARG A   1 103 ? 2.825   42.238 58.118 0.603 27.27370  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A   NH1 1 
ATOM   631  N NH1 B ARG A   1 103 ? 2.194   43.267 57.326 0.397 27.26925  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A   NH1 1 
ATOM   632  N NH2 A ARG A   1 103 ? 3.130   44.516 58.014 0.603 32.59450  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A   NH2 1 
ATOM   633  N NH2 B ARG A   1 103 ? 3.656   44.324 58.740 0.397 24.98090  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A   NH2 1 
ATOM   634  N N   . MET A   1 104 ? 7.666   38.967 57.604 1.000 22.45554  ? ? ? ? ? ?  80  MET A   N   1 
ATOM   635  C CA  . MET A   1 104 ? 7.531   38.034 56.483 1.000 20.44102  ? ? ? ? ? ?  80  MET A   CA  1 
ATOM   636  C C   . MET A   1 104 ? 8.644   36.987 56.494 1.000 23.40255  ? ? ? ? ? ?  80  MET A   C   1 
ATOM   637  O O   . MET A   1 104 ? 8.404   35.839 56.112 1.000 22.96441  ? ? ? ? ? ?  80  MET A   O   1 
ATOM   638  C CB  . MET A   1 104 ? 7.522   38.777 55.143 1.000 23.00885  ? ? ? ? ? ?  80  MET A   CB  1 
ATOM   639  C CG  . MET A   1 104 ? 6.348   39.779 54.958 1.000 22.85749  ? ? ? ? ? ?  80  MET A   CG  1 
ATOM   640  S SD  . MET A   1 104 ? 6.385   40.656 53.348 1.000 24.49784  ? ? ? ? ? ?  80  MET A   SD  1 
ATOM   641  C CE  . MET A   1 104 ? 5.992   39.309 52.222 1.000 23.66941  ? ? ? ? ? ?  80  MET A   CE  1 
ATOM   642  N N   . GLU A   1 105 ? 9.855   37.364 56.924 1.000 21.92201  ? ? ? ? ? ?  81  GLU A   N   1 
ATOM   643  C CA  . GLU A   1 105 ? 10.930  36.384 57.071 1.000 22.03443  ? ? ? ? ? ?  81  GLU A   CA  1 
ATOM   644  C C   . GLU A   1 105 ? 10.623  35.397 58.198 1.000 24.47203  ? ? ? ? ? ?  81  GLU A   C   1 
ATOM   645  O O   . GLU A   1 105 ? 10.894  34.192 58.073 1.000 24.63541  ? ? ? ? ? ?  81  GLU A   O   1 
ATOM   646  C CB  . GLU A   1 105 ? 12.258  37.105 57.317 1.000 25.63059  ? ? ? ? ? ?  81  GLU A   CB  1 
ATOM   647  C CG  . GLU A   1 105 ? 13.483  36.184 57.276 1.000 36.48455  ? ? ? ? ? ?  81  GLU A   CG  1 
ATOM   648  C CD  . GLU A   1 105 ? 14.797  36.924 57.013 1.000 31.59410  ? ? ? ? ? ?  81  GLU A   CD  1 
ATOM   649  O OE1 . GLU A   1 105 ? 14.920  38.115 57.366 1.000 36.27886  ? ? ? ? ? ?  81  GLU A   OE1 1 
ATOM   650  O OE2 . GLU A   1 105 ? 15.713  36.298 56.441 1.000 34.14450  ? ? ? ? ? -1 81  GLU A   OE2 1 
ATOM   651  N N   . ALA A   1 106 ? 10.039  35.885 59.300 1.000 23.14110  ? ? ? ? ? ?  82  ALA A   N   1 
ATOM   652  C CA  . ALA A   1 106 ? 9.615   34.993 60.377 1.000 25.35677  ? ? ? ? ? ?  82  ALA A   CA  1 
ATOM   653  C C   . ALA A   1 106 ? 8.601   33.971 59.890 1.000 27.58415  ? ? ? ? ? ?  82  ALA A   C   1 
ATOM   654  O O   . ALA A   1 106 ? 8.566   32.840 60.394 1.000 30.62132  ? ? ? ? ? ?  82  ALA A   O   1 
ATOM   655  C CB  . ALA A   1 106 ? 9.030   35.817 61.530 1.000 25.87725  ? ? ? ? ? ?  82  ALA A   CB  1 
ATOM   656  N N   . ARG A   1 107 ? 7.767   34.340 58.917 1.000 23.56467  ? ? ? ? ? ?  83  ARG A   N   1 
ATOM   657  C CA  . ARG A   1 107 ? 6.773   33.439 58.354 1.000 21.99965  ? ? ? ? ? ?  83  ARG A   CA  1 
ATOM   658  C C   . ARG A   1 107 ? 7.327   32.623 57.193 1.000 25.48258  ? ? ? ? ? ?  83  ARG A   C   1 
ATOM   659  O O   . ARG A   1 107 ? 6.578   31.860 56.574 1.000 28.74220  ? ? ? ? ? ?  83  ARG A   O   1 
ATOM   660  C CB  . ARG A   1 107 ? 5.534   34.220 57.903 1.000 27.60107  ? ? ? ? ? ?  83  ARG A   CB  1 
ATOM   661  C CG  . ARG A   1 107 ? 4.721   34.809 59.075 1.000 27.10356  ? ? ? ? ? ?  83  ARG A   CG  1 
ATOM   662  C CD  . ARG A   1 107 ? 3.623   35.739 58.598 1.000 33.55102  ? ? ? ? ? ?  83  ARG A   CD  1 
ATOM   663  N NE  . ARG A   1 107 ? 2.657   35.072 57.738 1.000 44.83851  ? ? ? ? ? ?  83  ARG A   NE  1 
ATOM   664  C CZ  . ARG A   1 107 ? 1.616   35.681 57.178 1.000 64.80728  ? ? ? ? ? ?  83  ARG A   CZ  1 
ATOM   665  N NH1 . ARG A   1 107 ? 1.400   36.976 57.395 1.000 51.02010  ? ? ? ? ? ?  83  ARG A   NH1 1 
ATOM   666  N NH2 . ARG A   1 107 ? 0.789   34.994 56.401 1.000 56.85554  ? ? ? ? ? ?  83  ARG A   NH2 1 
ATOM   667  N N   . GLY A   1 108 ? 8.615   32.762 56.900 1.000 26.05447  ? ? ? ? ? ?  84  GLY A   N   1 
ATOM   668  C CA  . GLY A   1 108 ? 9.244   31.965 55.862 1.000 26.54371  ? ? ? ? ? ?  84  GLY A   CA  1 
ATOM   669  C C   . GLY A   1 108 ? 8.867   32.332 54.444 1.000 26.31141  ? ? ? ? ? ?  84  GLY A   C   1 
ATOM   670  O O   . GLY A   1 108 ? 9.080   31.523 53.530 1.000 26.37773  ? ? ? ? ? ?  84  GLY A   O   1 
ATOM   671  N N   . GLN A   1 109 ? 8.302   33.528 54.226 1.000 21.96894  ? ? ? ? ? ?  85  GLN A   N   1 
ATOM   672  C CA  . GLN A   1 109 ? 7.870   33.954 52.898 1.000 20.51965  ? ? ? ? ? ?  85  GLN A   CA  1 
ATOM   673  C C   . GLN A   1 109 ? 8.957   34.648 52.089 1.000 18.67092  ? ? ? ? ? ?  85  GLN A   C   1 
ATOM   674  O O   . GLN A   1 109 ? 8.851   34.703 50.857 1.000 22.13019  ? ? ? ? ? ?  85  GLN A   O   1 
ATOM   675  C CB  . GLN A   1 109 ? 6.692   34.918 53.017 1.000 24.47532  ? ? ? ? ? ?  85  GLN A   CB  1 
ATOM   676  C CG  . GLN A   1 109 ? 5.518   34.332 53.756 1.000 32.36856  ? ? ? ? ? ?  85  GLN A   CG  1 
ATOM   677  C CD  . GLN A   1 109 ? 4.468   35.379 54.034 1.000 40.10201  ? ? ? ? ? ?  85  GLN A   CD  1 
ATOM   678  O OE1 . GLN A   1 109 ? 4.793   36.538 54.297 1.000 41.21457  ? ? ? ? ? ?  85  GLN A   OE1 1 
ATOM   679  N NE2 . GLN A   1 109 ? 3.204   34.988 53.955 1.000 44.04406  ? ? ? ? ? ?  85  GLN A   NE2 1 
ATOM   680  N N   . VAL A   1 110 ? 9.959   35.218 52.754 1.000 20.87058  ? ? ? ? ? ?  86  VAL A   N   1 
ATOM   681  C CA  . VAL A   1 110 ? 11.083  35.892 52.118 1.000 20.76486  ? ? ? ? ? ?  86  VAL A   CA  1 
ATOM   682  C C   . VAL A   1 110 ? 12.331  35.509 52.900 1.000 24.70277  ? ? ? ? ? ?  86  VAL A   C   1 
ATOM   683  O O   . VAL A   1 110 ? 12.259  34.930 53.990 1.000 27.05884  ? ? ? ? ? ?  86  VAL A   O   1 
ATOM   684  C CB  . VAL A   1 110 ? 10.926  37.432 52.099 1.000 21.16772  ? ? ? ? ? ?  86  VAL A   CB  1 
ATOM   685  C CG1 . VAL A   1 110 ? 9.673   37.807 51.374 1.000 22.83343  ? ? ? ? ? ?  86  VAL A   CG1 1 
ATOM   686  C CG2 . VAL A   1 110 ? 10.912  37.978 53.539 1.000 21.81844  ? ? ? ? ? ?  86  VAL A   CG2 1 
ATOM   687  N N   . GLU A   1 111 ? 13.487  35.866 52.341 1.000 24.73746  ? ? ? ? ? ?  87  GLU A   N   1 
ATOM   688  C CA  . GLU A   1 111 ? 14.766  35.682 53.014 1.000 26.83298  ? ? ? ? ? ?  87  GLU A   CA  1 
ATOM   689  C C   . GLU A   1 111 ? 15.669  36.865 52.706 1.000 29.36457  ? ? ? ? ? ?  87  GLU A   C   1 
ATOM   690  O O   . GLU A   1 111 ? 15.773  37.271 51.543 1.000 29.03118  ? ? ? ? ? ?  87  GLU A   O   1 
ATOM   691  C CB  . GLU A   1 111 ? 15.448  34.387 52.558 1.000 31.07303  ? ? ? ? ? ?  87  GLU A   CB  1 
ATOM   692  C CG  . GLU A   1 111 ? 16.808  34.182 53.219 1.000 37.05450  ? ? ? ? ? ?  87  GLU A   CG  1 
ATOM   693  C CD  . GLU A   1 111 ? 17.595  33.013 52.642 1.000 42.15169  ? ? ? ? ? ?  87  GLU A   CD  1 
ATOM   694  O OE1 . GLU A   1 111 ? 17.406  32.668 51.459 1.000 37.78520  ? ? ? ? ? ?  87  GLU A   OE1 1 
ATOM   695  O OE2 . GLU A   1 111 ? 18.425  32.440 53.382 1.000 57.33632  ? ? ? ? ? -1 87  GLU A   OE2 1 
ATOM   696  N N   . ARG A   1 112 ? 16.302  37.422 53.739 1.000 27.99284  ? ? ? ? ? ?  88  ARG A   N   1 
ATOM   697  C CA  . ARG A   1 112 ? 17.342  38.421 53.562 1.000 25.85057  ? ? ? ? ? ?  88  ARG A   CA  1 
ATOM   698  C C   . ARG A   1 112 ? 18.701  37.730 53.525 1.000 38.09457  ? ? ? ? ? ?  88  ARG A   C   1 
ATOM   699  O O   . ARG A   1 112 ? 18.920  36.734 54.222 1.000 33.68953  ? ? ? ? ? ?  88  ARG A   O   1 
ATOM   700  C CB  . ARG A   1 112 ? 17.287  39.464 54.676 1.000 29.03711  ? ? ? ? ? ?  88  ARG A   CB  1 
ATOM   701  C CG  . ARG A   1 112 ? 16.201  40.523 54.432 1.000 29.26766  ? ? ? ? ? ?  88  ARG A   CG  1 
ATOM   702  C CD  . ARG A   1 112 ? 16.003  41.444 55.602 1.000 29.57086  ? ? ? ? ? ?  88  ARG A   CD  1 
ATOM   703  N NE  . ARG A   1 112 ? 15.347  40.746 56.702 1.000 34.24804  ? ? ? ? ? ?  88  ARG A   NE  1 
ATOM   704  C CZ  . ARG A   1 112 ? 14.730  41.349 57.709 1.000 29.15210  ? ? ? ? ? ?  88  ARG A   CZ  1 
ATOM   705  N NH1 . ARG A   1 112 ? 14.669  42.676 57.756 1.000 32.38153  ? ? ? ? ? ?  88  ARG A   NH1 1 
ATOM   706  N NH2 . ARG A   1 112 ? 14.164  40.625 58.659 1.000 35.02685  ? ? ? ? ? ?  88  ARG A   NH2 1 
ATOM   707  N N   . LEU A   1 113 ? 19.595  38.251 52.687 1.000 31.34537  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A   N   1 
ATOM   708  C CA  . LEU A   1 113 ? 20.912  37.703 52.385 1.000 33.00563  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A   CA  1 
ATOM   709  C C   . LEU A   1 113 ? 21.941  38.824 52.324 1.000 37.80724  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A   C   1 
ATOM   710  O O   . LEU A   1 113 ? 21.625  39.942 51.906 1.000 38.58526  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A   O   1 
ATOM   711  C CB  . LEU A   1 113 ? 20.919  36.973 51.036 1.000 42.81804  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A   CB  1 
ATOM   712  C CG  . LEU A   1 113 ? 19.908  35.873 50.736 1.000 43.85555  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A   CG  1 
ATOM   713  C CD1 . LEU A   1 113 ? 19.634  35.839 49.242 1.000 39.65798  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A   CD1 1 
ATOM   714  C CD2 . LEU A   1 113 ? 20.447  34.534 51.214 1.000 56.58984  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A   CD2 1 
ATOM   715  N N   . PRO A   1 114 ? 23.186  38.545 52.699 1.000 51.22332  ? ? ? ? ? ?  90  PRO A   N   1 
ATOM   716  C CA  . PRO A   1 114 ? 24.217  39.581 52.594 1.000 44.46126  ? ? ? ? ? ?  90  PRO A   CA  1 
ATOM   717  C C   . PRO A   1 114 ? 24.576  39.828 51.140 1.000 45.60409  ? ? ? ? ? ?  90  PRO A   C   1 
ATOM   718  O O   . PRO A   1 114 ? 24.569  38.912 50.315 1.000 43.32984  ? ? ? ? ? ?  90  PRO A   O   1 
ATOM   719  C CB  . PRO A   1 114 ? 25.398  38.977 53.363 1.000 49.38081  ? ? ? ? ? ?  90  PRO A   CB  1 
ATOM   720  C CG  . PRO A   1 114 ? 25.240  37.507 53.148 1.000 41.93120  ? ? ? ? ? ?  90  PRO A   CG  1 
ATOM   721  C CD  . PRO A   1 114 ? 23.748  37.249 53.121 1.000 52.92119  ? ? ? ? ? ?  90  PRO A   CD  1 
ATOM   722  N N   . HIS A   1 115 ? 24.867  41.085 50.821 1.000 52.14730  ? ? ? ? ? ?  91  HIS A   N   1 
ATOM   723  C CA  . HIS A   1 115 ? 25.511  41.385 49.548 1.000 64.55974  ? ? ? ? ? ?  91  HIS A   CA  1 
ATOM   724  C C   . HIS A   1 115 ? 26.955  40.914 49.639 1.000 80.96972  ? ? ? ? ? ?  91  HIS A   C   1 
ATOM   725  O O   . HIS A   1 115 ? 27.750  41.476 50.400 1.000 82.50984  ? ? ? ? ? ?  91  HIS A   O   1 
ATOM   726  C CB  . HIS A   1 115 ? 25.430  42.875 49.235 1.000 71.41389  ? ? ? ? ? ?  91  HIS A   CB  1 
ATOM   727  C CG  . HIS A   1 115 ? 25.940  43.234 47.873 1.000 87.19430  ? ? ? ? ? ?  91  HIS A   CG  1 
ATOM   728  N ND1 . HIS A   1 115 ? 27.216  42.927 47.451 1.000 93.32253  ? ? ? ? ? ?  91  HIS A   ND1 1 
ATOM   729  C CD2 . HIS A   1 115 ? 25.348  43.880 46.841 1.000 85.57907  ? ? ? ? ? ?  91  HIS A   CD2 1 
ATOM   730  C CE1 . HIS A   1 115 ? 27.386  43.363 46.215 1.000 96.00228  ? ? ? ? ? ?  91  HIS A   CE1 1 
ATOM   731  N NE2 . HIS A   1 115 ? 26.268  43.946 45.822 1.000 87.97447  ? ? ? ? ? ?  91  HIS A   NE2 1 
ATOM   732  N N   . GLU A   1 116 ? 27.291  39.867 48.883 1.000 78.37811  ? ? ? ? ? ?  92  GLU A   N   1 
ATOM   733  C CA  . GLU A   1 116 ? 28.586  39.216 49.051 1.000 97.26721  ? ? ? ? ? ?  92  GLU A   CA  1 
ATOM   734  C C   . GLU A   1 116 ? 29.729  40.219 48.938 1.000 93.81457  ? ? ? ? ? ?  92  GLU A   C   1 
ATOM   735  O O   . GLU A   1 116 ? 30.656  40.217 49.757 1.000 98.07189  ? ? ? ? ? ?  92  GLU A   O   1 
ATOM   736  C CB  . GLU A   1 116 ? 28.738  38.089 48.030 1.000 102.04107 ? ? ? ? ? ?  92  GLU A   CB  1 
ATOM   737  C CG  . GLU A   1 116 ? 27.551  37.133 47.997 1.000 105.92664 ? ? ? ? ? ?  92  GLU A   CG  1 
ATOM   738  C CD  . GLU A   1 116 ? 26.976  36.856 49.378 1.000 112.73600 ? ? ? ? ? ?  92  GLU A   CD  1 
ATOM   739  O OE1 . GLU A   1 116 ? 25.739  36.709 49.490 1.000 97.64277  ? ? ? ? ? ?  92  GLU A   OE1 1 
ATOM   740  O OE2 . GLU A   1 116 ? 27.759  36.798 50.351 1.000 120.21590 ? ? ? ? ? -1 92  GLU A   OE2 1 
ATOM   741  N N   . SER A   1 117 ? 29.676  41.089 47.930 1.000 78.17959  ? ? ? ? ? ?  93  SER A   N   1 
ATOM   742  C CA  . SER A   1 117 ? 30.664  42.153 47.804 1.000 88.70866  ? ? ? ? ? ?  93  SER A   CA  1 
ATOM   743  C C   . SER A   1 117 ? 30.410  43.231 48.850 1.000 85.17438  ? ? ? ? ? ?  93  SER A   C   1 
ATOM   744  O O   . SER A   1 117 ? 30.463  42.957 50.054 1.000 87.08754  ? ? ? ? ? ?  93  SER A   O   1 
ATOM   745  C CB  . SER A   1 117 ? 30.637  42.755 46.399 1.000 90.14465  ? ? ? ? ? ?  93  SER A   CB  1 
ATOM   746  O OG  . SER A   1 117 ? 31.434  43.926 46.337 1.000 92.92695  ? ? ? ? ? ?  93  SER A   OG  1 
ATOM   747  N N   . ASP A   1 118 ? 30.148  44.457 48.402 1.000 91.51391  ? ? ? ? ? ?  94  ASP A   N   1 
ATOM   748  C CA  . ASP A   1 118 ? 29.758  45.529 49.308 1.000 90.42565  ? ? ? ? ? ?  94  ASP A   CA  1 
ATOM   749  C C   . ASP A   1 118 ? 28.664  45.039 50.244 1.000 86.06220  ? ? ? ? ? ?  94  ASP A   C   1 
ATOM   750  O O   . ASP A   1 118 ? 27.554  44.727 49.807 1.000 91.12597  ? ? ? ? ? ?  94  ASP A   O   1 
ATOM   751  C CB  . ASP A   1 118 ? 29.278  46.741 48.504 1.000 89.63346  ? ? ? ? ? ?  94  ASP A   CB  1 
ATOM   752  C CG  . ASP A   1 118 ? 28.794  47.884 49.387 1.000 89.84571  ? ? ? ? ? ?  94  ASP A   CG  1 
ATOM   753  O OD1 . ASP A   1 118 ? 28.877  47.772 50.629 1.000 88.62786  ? ? ? ? ? ?  94  ASP A   OD1 1 
ATOM   754  O OD2 . ASP A   1 118 ? 28.326  48.902 48.833 1.000 83.77945  ? ? ? ? ? -1 94  ASP A   OD2 1 
ATOM   755  N N   . ARG A   1 119 ? 28.980  44.963 51.536 1.000 81.35304  ? ? ? ? ? ?  95  ARG A   N   1 
ATOM   756  C CA  . ARG A   1 119 ? 28.083  44.345 52.503 1.000 85.91168  ? ? ? ? ? ?  95  ARG A   CA  1 
ATOM   757  C C   . ARG A   1 119 ? 27.513  45.360 53.491 1.000 82.48683  ? ? ? ? ? ?  95  ARG A   C   1 
ATOM   758  O O   . ARG A   1 119 ? 27.129  45.005 54.608 1.000 80.89738  ? ? ? ? ? ?  95  ARG A   O   1 
ATOM   759  C CB  . ARG A   1 119 ? 28.784  43.199 53.232 1.000 96.07262  ? ? ? ? ? ?  95  ARG A   CB  1 
ATOM   760  C CG  . ARG A   1 119 ? 30.071  43.590 53.921 1.000 105.19319 ? ? ? ? ? ?  95  ARG A   CG  1 
ATOM   761  C CD  . ARG A   1 119 ? 29.981  43.284 55.401 1.000 109.97575 ? ? ? ? ? ?  95  ARG A   CD  1 
ATOM   762  N NE  . ARG A   1 119 ? 28.592  43.299 55.855 1.000 113.81924 ? ? ? ? ? ?  95  ARG A   NE  1 
ATOM   763  C CZ  . ARG A   1 119 ? 27.916  42.220 56.240 1.000 110.66746 ? ? ? ? ? ?  95  ARG A   CZ  1 
ATOM   764  N NH1 . ARG A   1 119 ? 28.504  41.029 56.251 1.000 109.34956 ? ? ? ? ? ?  95  ARG A   NH1 1 
ATOM   765  N NH2 . ARG A   1 119 ? 26.654  42.333 56.630 1.000 106.83324 ? ? ? ? ? ?  95  ARG A   NH2 1 
ATOM   766  N N   . ARG A   1 120 ? 27.464  46.631 53.097 1.000 84.99175  ? ? ? ? ? ?  96  ARG A   N   1 
ATOM   767  C CA  . ARG A   1 120 ? 26.500  47.551 53.684 1.000 80.18418  ? ? ? ? ? ?  96  ARG A   CA  1 
ATOM   768  C C   . ARG A   1 120 ? 25.110  47.337 53.107 1.000 73.71889  ? ? ? ? ? ?  96  ARG A   C   1 
ATOM   769  O O   . ARG A   1 120 ? 24.157  47.987 53.550 1.000 67.37943  ? ? ? ? ? ?  96  ARG A   O   1 
ATOM   770  C CB  . ARG A   1 120 ? 26.918  49.005 53.450 1.000 76.02611  ? ? ? ? ? ?  96  ARG A   CB  1 
ATOM   771  C CG  . ARG A   1 120 ? 28.379  49.313 53.709 1.000 80.67742  ? ? ? ? ? ?  96  ARG A   CG  1 
ATOM   772  C CD  . ARG A   1 120 ? 28.688  50.720 53.228 1.000 70.62353  ? ? ? ? ? ?  96  ARG A   CD  1 
ATOM   773  N NE  . ARG A   1 120 ? 28.305  50.890 51.829 1.000 75.52756  ? ? ? ? ? ?  96  ARG A   NE  1 
ATOM   774  C CZ  . ARG A   1 120 ? 28.048  52.062 51.257 1.000 98.81492  ? ? ? ? ? ?  96  ARG A   CZ  1 
ATOM   775  N NH1 . ARG A   1 120 ? 28.123  53.182 51.965 1.000 91.98101  ? ? ? ? ? ?  96  ARG A   NH1 1 
ATOM   776  N NH2 . ARG A   1 120 ? 27.706  52.116 49.976 1.000 105.57596 ? ? ? ? ? ?  96  ARG A   NH2 1 
ATOM   777  N N   . ILE A   1 121 ? 24.991  46.442 52.129 1.000 65.76286  ? ? ? ? ? ?  97  ILE A   N   1 
ATOM   778  C CA  . ILE A   1 121 ? 23.765  46.205 51.380 1.000 53.17351  ? ? ? ? ? ?  97  ILE A   CA  1 
ATOM   779  C C   . ILE A   1 121 ? 23.196  44.857 51.795 1.000 56.59137  ? ? ? ? ? ?  97  ILE A   C   1 
ATOM   780  O O   . ILE A   1 121 ? 23.901  43.841 51.762 1.000 52.63121  ? ? ? ? ? ?  97  ILE A   O   1 
ATOM   781  C CB  . ILE A   1 121 ? 24.025  46.232 49.863 1.000 58.70489  ? ? ? ? ? ?  97  ILE A   CB  1 
ATOM   782  C CG1 . ILE A   1 121 ? 24.532  47.605 49.421 1.000 60.29593  ? ? ? ? ? ?  97  ILE A   CG1 1 
ATOM   783  C CG2 . ILE A   1 121 ? 22.769  45.845 49.091 1.000 55.36363  ? ? ? ? ? ?  97  ILE A   CG2 1 
ATOM   784  C CD1 . ILE A   1 121 ? 24.841  47.684 47.940 1.000 62.72014  ? ? ? ? ? ?  97  ILE A   CD1 1 
ATOM   785  N N   . THR A   1 122 ? 21.923  44.844 52.173 1.000 39.89399  ? ? ? ? ? ?  98  THR A   N   1 
ATOM   786  C CA  . THR A   1 122 ? 21.194  43.602 52.391 1.000 43.54302  ? ? ? ? ? ?  98  THR A   CA  1 
ATOM   787  C C   . THR A   1 122 ? 20.320  43.333 51.176 1.000 37.10842  ? ? ? ? ? ?  98  THR A   C   1 
ATOM   788  O O   . THR A   1 122 ? 19.657  44.246 50.671 1.000 32.16321  ? ? ? ? ? ?  98  THR A   O   1 
ATOM   789  C CB  . THR A   1 122 ? 20.336  43.668 53.656 1.000 40.30475  ? ? ? ? ? ?  98  THR A   CB  1 
ATOM   790  O OG1 . THR A   1 122 ? 21.176  43.878 54.798 1.000 46.11113  ? ? ? ? ? ?  98  THR A   OG1 1 
ATOM   791  C CG2 . THR A   1 122 ? 19.560  42.364 53.847 1.000 33.14314  ? ? ? ? ? ?  98  THR A   CG2 1 
ATOM   792  N N   . LEU A   1 123 ? 20.342  42.095 50.695 1.000 29.56809  ? ? ? ? ? ?  99  LEU A   N   1 
ATOM   793  C CA  . LEU A   1 123 ? 19.497  41.659 49.592 1.000 29.65907  ? ? ? ? ? ?  99  LEU A   CA  1 
ATOM   794  C C   . LEU A   1 123 ? 18.307  40.891 50.146 1.000 27.82002  ? ? ? ? ? ?  99  LEU A   C   1 
ATOM   795  O O   . LEU A   1 123 ? 18.320  40.421 51.284 1.000 29.19326  ? ? ? ? ? ?  99  LEU A   O   1 
ATOM   796  C CB  . LEU A   1 123 ? 20.274  40.778 48.609 1.000 31.70990  ? ? ? ? ? ?  99  LEU A   CB  1 
ATOM   797  C CG  . LEU A   1 123 ? 21.598  41.348 48.104 1.000 33.26172  ? ? ? ? ? ?  99  LEU A   CG  1 
ATOM   798  C CD1 . LEU A   1 123 ? 22.266  40.372 47.156 1.000 33.78454  ? ? ? ? ? ?  99  LEU A   CD1 1 
ATOM   799  C CD2 . LEU A   1 123 ? 21.382  42.693 47.426 1.000 35.70799  ? ? ? ? ? ?  99  LEU A   CD2 1 
ATOM   800  N N   A VAL A   1 124 ? 17.278  40.744 49.323 0.563 25.67580  ? ? ? ? ? ?  100 VAL A   N   1 
ATOM   801  N N   B VAL A   1 124 ? 17.261  40.780 49.318 0.437 25.63922  ? ? ? ? ? ?  100 VAL A   N   1 
ATOM   802  C CA  A VAL A   1 124 ? 16.064  40.058 49.745 0.563 24.06030  ? ? ? ? ? ?  100 VAL A   CA  1 
ATOM   803  C CA  B VAL A   1 124 ? 16.033  40.074 49.672 0.437 24.07673  ? ? ? ? ? ?  100 VAL A   CA  1 
ATOM   804  C C   A VAL A   1 124 ? 15.487  39.324 48.549 0.563 21.70682  ? ? ? ? ? ?  100 VAL A   C   1 
ATOM   805  C C   B VAL A   1 124 ? 15.536  39.288 48.468 0.437 21.80506  ? ? ? ? ? ?  100 VAL A   C   1 
ATOM   806  O O   A VAL A   1 124 ? 15.569  39.804 47.413 0.563 22.52946  ? ? ? ? ? ?  100 VAL A   O   1 
ATOM   807  O O   B VAL A   1 124 ? 15.657  39.725 47.318 0.437 22.82172  ? ? ? ? ? ?  100 VAL A   O   1 
ATOM   808  C CB  A VAL A   1 124 ? 15.040  41.043 50.345 0.563 23.73644  ? ? ? ? ? ?  100 VAL A   CB  1 
ATOM   809  C CB  B VAL A   1 124 ? 14.907  41.017 50.157 0.437 23.64494  ? ? ? ? ? ?  100 VAL A   CB  1 
ATOM   810  C CG1 A VAL A   1 124 ? 14.686  42.111 49.329 0.563 19.54652  ? ? ? ? ? ?  100 VAL A   CG1 1 
ATOM   811  C CG1 B VAL A   1 124 ? 14.457  40.648 51.565 0.437 30.23032  ? ? ? ? ? ?  100 VAL A   CG1 1 
ATOM   812  C CG2 A VAL A   1 124 ? 13.782  40.309 50.824 0.563 19.55381  ? ? ? ? ? ?  100 VAL A   CG2 1 
ATOM   813  C CG2 B VAL A   1 124 ? 15.338  42.462 50.072 0.437 27.67449  ? ? ? ? ? ?  100 VAL A   CG2 1 
ATOM   814  N N   A ARG A   1 125 ? 14.927  38.141 48.807 0.563 21.55198  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   N   1 
ATOM   815  N N   B ARG A   1 125 ? 14.955  38.122 48.753 0.437 21.43256  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   N   1 
ATOM   816  C CA  A ARG A   1 125 ? 14.301  37.322 47.784 0.563 21.50236  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   CA  1 
ATOM   817  C CA  B ARG A   1 125 ? 14.324  37.273 47.756 0.437 21.60938  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   CA  1 
ATOM   818  C C   A ARG A   1 125 ? 13.041  36.671 48.345 0.563 21.15837  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   C   1 
ATOM   819  C C   B ARG A   1 125 ? 13.043  36.685 48.334 0.437 21.13073  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   C   1 
ATOM   820  O O   A ARG A   1 125 ? 12.861  36.564 49.563 0.563 23.30503  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   O   1 
ATOM   821  O O   B ARG A   1 125 ? 12.853  36.631 49.554 0.437 23.36705  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   O   1 
ATOM   822  C CB  A ARG A   1 125 ? 15.264  36.241 47.264 0.563 23.39602  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   CB  1 
ATOM   823  C CB  B ARG A   1 125 ? 15.247  36.127 47.319 0.437 23.40303  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   CB  1 
ATOM   824  C CG  A ARG A   1 125 ? 15.827  35.361 48.370 0.563 22.58973  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   CG  1 
ATOM   825  C CG  B ARG A   1 125 ? 15.349  35.069 48.397 0.437 22.37319  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   CG  1 
ATOM   826  C CD  A ARG A   1 125 ? 16.671  34.215 47.806 0.563 22.69677  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   CD  1 
ATOM   827  C CD  B ARG A   1 125 ? 16.313  33.950 48.069 0.437 24.47613  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   CD  1 
ATOM   828  N NE  A ARG A   1 125 ? 15.868  33.201 47.121 0.563 26.98484  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   NE  1 
ATOM   829  N NE  B ARG A   1 125 ? 16.401  33.043 49.208 0.437 24.16965  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   NE  1 
ATOM   830  C CZ  A ARG A   1 125 ? 15.356  32.126 47.717 0.563 19.10579  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   CZ  1 
ATOM   831  C CZ  B ARG A   1 125 ? 15.689  31.928 49.340 0.437 24.65123  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   CZ  1 
ATOM   832  N NH1 A ARG A   1 125 ? 14.636  31.252 47.028 0.563 21.37683  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   NH1 1 
ATOM   833  N NH1 B ARG A   1 125 ? 14.844  31.545 48.388 0.437 17.09582  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   NH1 1 
ATOM   834  N NH2 A ARG A   1 125 ? 15.556  31.926 49.014 0.563 23.38321  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   NH2 1 
ATOM   835  N NH2 B ARG A   1 125 ? 15.836  31.186 50.426 0.437 29.39998  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   NH2 1 
ATOM   836  N N   . ILE A   1 126 ? 12.170  36.236 47.441 1.000 20.25746  ? ? ? ? ? ?  102 ILE A   N   1 
ATOM   837  C CA  . ILE A   1 126 ? 11.002  35.453 47.818 1.000 19.91768  ? ? ? ? ? ?  102 ILE A   CA  1 
ATOM   838  C C   . ILE A   1 126 ? 11.427  33.997 47.947 1.000 22.26829  ? ? ? ? ? ?  102 ILE A   C   1 
ATOM   839  O O   . ILE A   1 126 ? 12.298  33.527 47.204 1.000 26.79142  ? ? ? ? ? ?  102 ILE A   O   1 
ATOM   840  C CB  . ILE A   1 126 ? 9.879   35.620 46.779 1.000 21.73981  ? ? ? ? ? ?  102 ILE A   CB  1 
ATOM   841  C CG1 . ILE A   1 126 ? 8.537   35.150 47.330 1.000 21.82976  ? ? ? ? ? ?  102 ILE A   CG1 1 
ATOM   842  C CG2 . ILE A   1 126 ? 10.212  34.906 45.447 1.000 23.67140  ? ? ? ? ? ?  102 ILE A   CG2 1 
ATOM   843  C CD1 . ILE A   1 126 ? 7.357   35.465 46.369 1.000 24.02285  ? ? ? ? ? ?  102 ILE A   CD1 1 
ATOM   844  N N   . THR A   1 127 ? 10.838  33.288 48.898 1.000 21.96185  ? ? ? ? ? ?  103 THR A   N   1 
ATOM   845  C CA  . THR A   1 127 ? 11.088  31.854 49.035 1.000 23.07406  ? ? ? ? ? ?  103 THR A   CA  1 
ATOM   846  C C   . THR A   1 127 ? 10.069  31.058 48.237 1.000 22.60403  ? ? ? ? ? ?  103 THR A   C   1 
ATOM   847  O O   . THR A   1 127 ? 9.065   31.575 47.765 1.000 22.86964  ? ? ? ? ? ?  103 THR A   O   1 
ATOM   848  C CB  . THR A   1 127 ? 10.990  31.428 50.500 1.000 20.70725  ? ? ? ? ? ?  103 THR A   CB  1 
ATOM   849  O OG1 . THR A   1 127 ? 9.625   31.577 50.927 1.000 22.12741  ? ? ? ? ? ?  103 THR A   OG1 1 
ATOM   850  C CG2 . THR A   1 127 ? 11.926  32.230 51.368 1.000 22.64227  ? ? ? ? ? ?  103 THR A   CG2 1 
ATOM   851  N N   A ARG A   1 128 ? 10.329  29.754 48.094 0.568 21.56790  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A   N   1 
ATOM   852  N N   B ARG A   1 128 ? 10.315  29.748 48.111 0.432 21.59353  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A   N   1 
ATOM   853  C CA  A ARG A   1 128 ? 9.334   28.903 47.456 0.568 21.86961  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A   CA  1 
ATOM   854  C CA  B ARG A   1 128 ? 9.327   28.909 47.444 0.432 21.88566  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A   CA  1 
ATOM   855  C C   A ARG A   1 128 ? 7.996   28.977 48.178 0.568 21.73768  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A   C   1 
ATOM   856  C C   B ARG A   1 128 ? 7.990   28.945 48.178 0.432 21.77605  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A   C   1 
ATOM   857  O O   A ARG A   1 128 ? 6.939   29.004 47.537 0.568 24.21950  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A   O   1 
ATOM   858  O O   B ARG A   1 128 ? 6.928   28.936 47.544 0.432 24.06964  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A   O   1 
ATOM   859  C CB  A ARG A   1 128 ? 9.830   27.453 47.406 0.568 22.94337  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A   CB  1 
ATOM   860  C CB  B ARG A   1 128 ? 9.847   27.469 47.322 0.432 22.96159  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A   CB  1 
ATOM   861  C CG  A ARG A   1 128 ? 8.781   26.508 46.862 0.568 23.62211  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A   CG  1 
ATOM   862  C CG  B ARG A   1 128 ? 9.452   26.790 46.013 0.432 25.21051  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A   CG  1 
ATOM   863  C CD  A ARG A   1 128 ? 9.184   25.058 46.992 0.568 29.54905  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A   CD  1 
ATOM   864  C CD  B ARG A   1 128 ? 9.741   25.285 46.016 0.432 25.16545  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A   CD  1 
ATOM   865  N NE  A ARG A   1 128 ? 8.248   24.177 46.297 0.568 33.21218  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A   NE  1 
ATOM   866  N NE  B ARG A   1 128 ? 8.637   24.524 46.599 0.432 34.50447  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A   NE  1 
ATOM   867  C CZ  A ARG A   1 128 ? 7.157   23.662 46.855 0.568 27.10672  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A   CZ  1 
ATOM   868  C CZ  B ARG A   1 128 ? 7.777   23.783 45.903 0.432 33.30784  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A   CZ  1 
ATOM   869  N NH1 A ARG A   1 128 ? 6.867   23.933 48.120 0.568 32.60886  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A   NH1 1 
ATOM   870  N NH1 B ARG A   1 128 ? 6.805   23.137 46.532 0.432 36.67110  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A   NH1 1 
ATOM   871  N NH2 A ARG A   1 128 ? 6.359   22.875 46.145 0.568 41.18321  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A   NH2 1 
ATOM   872  N NH2 B ARG A   1 128 ? 7.889   23.678 44.584 0.432 38.24174  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A   NH2 1 
ATOM   873  N N   . LYS A   1 129 ? 8.018   28.993 49.514 1.000 21.41101  ? ? ? ? ? ?  105 LYS A   N   1 
ATOM   874  C CA  . LYS A   1 129 ? 6.777   29.060 50.273 1.000 22.59253  ? ? ? ? ? ?  105 LYS A   CA  1 
ATOM   875  C C   . LYS A   1 129 ? 6.020   30.337 49.931 1.000 25.47768  ? ? ? ? ? ?  105 LYS A   C   1 
ATOM   876  O O   . LYS A   1 129 ? 4.802   30.317 49.734 1.000 24.50257  ? ? ? ? ? ?  105 LYS A   O   1 
ATOM   877  C CB  . LYS A   1 129 ? 7.083   29.000 51.773 1.000 25.68311  ? ? ? ? ? ?  105 LYS A   CB  1 
ATOM   878  C CG  . LYS A   1 129 ? 5.864   29.165 52.656 1.000 27.85353  ? ? ? ? ? ?  105 LYS A   CG  1 
ATOM   879  C CD  . LYS A   1 129 ? 6.264   29.146 54.130 1.000 32.48588  ? ? ? ? ? ?  105 LYS A   CD  1 
ATOM   880  C CE  . LYS A   1 129 ? 5.059   29.354 55.038 1.000 41.61843  ? ? ? ? ? ?  105 LYS A   CE  1 
ATOM   881  N NZ  . LYS A   1 129 ? 5.460   29.359 56.478 1.000 45.35389  ? ? ? ? ? ?  105 LYS A   NZ  1 
ATOM   882  N N   . GLY A   1 130 ? 6.739   31.448 49.846 1.000 23.03721  ? ? ? ? ? ?  106 GLY A   N   1 
ATOM   883  C CA  . GLY A   1 130 ? 6.091   32.706 49.498 1.000 21.87755  ? ? ? ? ? ?  106 GLY A   CA  1 
ATOM   884  C C   . GLY A   1 130 ? 5.532   32.702 48.091 1.000 24.75751  ? ? ? ? ? ?  106 GLY A   C   1 
ATOM   885  O O   . GLY A   1 130 ? 4.412   33.172 47.852 1.000 23.99346  ? ? ? ? ? ?  106 GLY A   O   1 
ATOM   886  N N   . LEU A   1 131 ? 6.293   32.162 47.134 1.000 22.22767  ? ? ? ? ? ?  107 LEU A   N   1 
ATOM   887  C CA  . LEU A   1 131 ? 5.816   32.076 45.758 1.000 21.59800  ? ? ? ? ? ?  107 LEU A   CA  1 
ATOM   888  C C   . LEU A   1 131 ? 4.555   31.225 45.657 1.000 24.74317  ? ? ? ? ? ?  107 LEU A   C   1 
ATOM   889  O O   . LEU A   1 131 ? 3.573   31.615 45.014 1.000 24.32354  ? ? ? ? ? ?  107 LEU A   O   1 
ATOM   890  C CB  . LEU A   1 131 ? 6.922   31.515 44.867 1.000 25.72412  ? ? ? ? ? ?  107 LEU A   CB  1 
ATOM   891  C CG  . LEU A   1 131 ? 6.698   31.615 43.357 1.000 33.62112  ? ? ? ? ? ?  107 LEU A   CG  1 
ATOM   892  C CD1 . LEU A   1 131 ? 6.623   33.081 42.936 1.000 33.63239  ? ? ? ? ? ?  107 LEU A   CD1 1 
ATOM   893  C CD2 . LEU A   1 131 ? 7.815   30.890 42.616 1.000 33.70516  ? ? ? ? ? ?  107 LEU A   CD2 1 
ATOM   894  N N   . LYS A   1 132 ? 4.559   30.041 46.276 1.000 24.13595  ? ? ? ? ? ?  108 LYS A   N   1 
ATOM   895  C CA  . LYS A   1 132 ? 3.351   29.225 46.239 1.000 25.74916  ? ? ? ? ? ?  108 LYS A   CA  1 
ATOM   896  C C   . LYS A   1 132 ? 2.182   29.940 46.901 1.000 26.35949  ? ? ? ? ? ?  108 LYS A   C   1 
ATOM   897  O O   . LYS A   1 132 ? 1.037   29.777 46.470 1.000 30.68679  ? ? ? ? ? ?  108 LYS A   O   1 
ATOM   898  C CB  . LYS A   1 132 ? 3.594   27.869 46.913 1.000 30.62181  ? ? ? ? ? ?  108 LYS A   CB  1 
ATOM   899  C CG  . LYS A   1 132 ? 4.571   26.966 46.174 1.000 35.86891  ? ? ? ? ? ?  108 LYS A   CG  1 
ATOM   900  C CD  . LYS A   1 132 ? 4.009   26.512 44.834 1.000 48.18524  ? ? ? ? ? ?  108 LYS A   CD  1 
ATOM   901  C CE  . LYS A   1 132 ? 4.887   25.436 44.199 1.000 51.71400  ? ? ? ? ? ?  108 LYS A   CE  1 
ATOM   902  N NZ  . LYS A   1 132 ? 4.502   25.176 42.781 1.000 54.19722  ? ? ? ? ? ?  108 LYS A   NZ  1 
ATOM   903  N N   . ALA A   1 133 ? 2.452   30.752 47.932 1.000 26.30875  ? ? ? ? ? ?  109 ALA A   N   1 
ATOM   904  C CA  . ALA A   1 133 ? 1.375   31.436 48.635 1.000 25.98638  ? ? ? ? ? ?  109 ALA A   CA  1 
ATOM   905  C C   . ALA A   1 133 ? 0.706   32.492 47.763 1.000 26.90627  ? ? ? ? ? ?  109 ALA A   C   1 
ATOM   906  O O   . ALA A   1 133 ? -0.486  32.766 47.940 1.000 28.61085  ? ? ? ? ? ?  109 ALA A   O   1 
ATOM   907  C CB  . ALA A   1 133 ? 1.900   32.089 49.914 1.000 26.44471  ? ? ? ? ? ?  109 ALA A   CB  1 
ATOM   908  N N   . VAL A   1 134 ? 1.449   33.100 46.839 1.000 23.94695  ? ? ? ? ? ?  110 VAL A   N   1 
ATOM   909  C CA  . VAL A   1 134 ? 0.942   34.230 46.057 1.000 23.70150  ? ? ? ? ? ?  110 VAL A   CA  1 
ATOM   910  C C   . VAL A   1 134 ? 0.635   33.847 44.619 1.000 26.77195  ? ? ? ? ? ?  110 VAL A   C   1 
ATOM   911  O O   . VAL A   1 134 ? 0.119   34.676 43.859 1.000 26.16235  ? ? ? ? ? ?  110 VAL A   O   1 
ATOM   912  C CB  . VAL A   1 134 ? 1.926   35.416 46.120 1.000 26.45469  ? ? ? ? ? ?  110 VAL A   CB  1 
ATOM   913  C CG1 . VAL A   1 134 ? 3.139   35.198 45.226 1.000 21.66742  ? ? ? ? ? ?  110 VAL A   CG1 1 
ATOM   914  C CG2 . VAL A   1 134 ? 1.231   36.749 45.814 1.000 30.27530  ? ? ? ? ? ?  110 VAL A   CG2 1 
ATOM   915  N N   . GLU A   1 135 ? 0.906   32.598 44.226 1.000 24.68511  ? ? ? ? ? ?  111 GLU A   N   1 
ATOM   916  C CA  . GLU A   1 135 ? 0.767   32.192 42.830 1.000 27.15154  ? ? ? ? ? ?  111 GLU A   CA  1 
ATOM   917  C C   . GLU A   1 135 ? -0.647  32.431 42.302 1.000 25.58174  ? ? ? ? ? ?  111 GLU A   C   1 
ATOM   918  O O   . GLU A   1 135 ? -0.824  32.961 41.200 1.000 26.76876  ? ? ? ? ? ?  111 GLU A   O   1 
ATOM   919  C CB  . GLU A   1 135 ? 1.139   30.712 42.695 1.000 33.28223  ? ? ? ? ? ?  111 GLU A   CB  1 
ATOM   920  C CG  . GLU A   1 135 ? 2.157   30.401 41.635 1.000 53.65024  ? ? ? ? ? ?  111 GLU A   CG  1 
ATOM   921  C CD  . GLU A   1 135 ? 2.677   28.983 41.770 1.000 61.14971  ? ? ? ? ? ?  111 GLU A   CD  1 
ATOM   922  O OE1 . GLU A   1 135 ? 3.880   28.766 41.516 1.000 63.17861  ? ? ? ? ? ?  111 GLU A   OE1 1 
ATOM   923  O OE2 . GLU A   1 135 ? 1.881   28.095 42.152 1.000 53.95108  ? ? ? ? ? -1 111 GLU A   OE2 1 
ATOM   924  N N   . HIS A   1 136 ? -1.663  31.978 43.039 1.000 26.33511  ? ? ? ? ? ?  112 HIS A   N   1 
ATOM   925  C CA  . HIS A   1 136 ? -3.033  32.128 42.553 1.000 28.88071  ? ? ? ? ? ?  112 HIS A   CA  1 
ATOM   926  C C   . HIS A   1 136 ? -3.428  33.600 42.485 1.000 25.88095  ? ? ? ? ? ?  112 HIS A   C   1 
ATOM   927  O O   . HIS A   1 136 ? -4.026  34.049 41.499 1.000 25.28358  ? ? ? ? ? ?  112 HIS A   O   1 
ATOM   928  C CB  . HIS A   1 136 ? -4.002  31.351 43.445 1.000 31.74962  ? ? ? ? ? ?  112 HIS A   CB  1 
ATOM   929  C CG  . HIS A   1 136 ? -5.444  31.531 43.077 1.000 34.92059  ? ? ? ? ? ?  112 HIS A   CG  1 
ATOM   930  N ND1 . HIS A   1 136 ? -5.920  31.321 41.800 1.000 37.63448  ? ? ? ? ? ?  112 HIS A   ND1 1 
ATOM   931  C CD2 . HIS A   1 136 ? -6.513  31.911 43.818 1.000 41.81993  ? ? ? ? ? ?  112 HIS A   CD2 1 
ATOM   932  C CE1 . HIS A   1 136 ? -7.219  31.561 41.770 1.000 32.76562  ? ? ? ? ? ?  112 HIS A   CE1 1 
ATOM   933  N NE2 . HIS A   1 136 ? -7.604  31.920 42.981 1.000 36.02833  ? ? ? ? ? ?  112 HIS A   NE2 1 
ATOM   934  N N   . LEU A   1 137 ? -3.090  34.361 43.519 1.000 23.79898  ? ? ? ? ? ?  113 LEU A   N   1 
ATOM   935  C CA  . LEU A   1 137 ? -3.360  35.795 43.500 1.000 21.69987  ? ? ? ? ? ?  113 LEU A   CA  1 
ATOM   936  C C   . LEU A   1 137 ? -2.706  36.458 42.295 1.000 23.20523  ? ? ? ? ? ?  113 LEU A   C   1 
ATOM   937  O O   . LEU A   1 137 ? -3.282  37.378 41.690 1.000 21.66396  ? ? ? ? ? ?  113 LEU A   O   1 
ATOM   938  C CB  . LEU A   1 137 ? -2.879  36.395 44.820 1.000 24.73057  ? ? ? ? ? ?  113 LEU A   CB  1 
ATOM   939  C CG  . LEU A   1 137 ? -3.375  37.775 45.223 1.000 26.31445  ? ? ? ? ? ?  113 LEU A   CG  1 
ATOM   940  C CD1 . LEU A   1 137 ? -4.903  37.811 45.269 1.000 26.12611  ? ? ? ? ? ?  113 LEU A   CD1 1 
ATOM   941  C CD2 . LEU A   1 137 ? -2.788  38.161 46.585 1.000 25.06224  ? ? ? ? ? ?  113 LEU A   CD2 1 
ATOM   942  N N   . MET A   1 138 ? -1.496  36.027 41.921 1.000 22.84290  ? ? ? ? ? ?  114 MET A   N   1 
ATOM   943  C CA  . MET A   1 138 ? -0.854  36.616 40.747 1.000 20.91323  ? ? ? ? ? ?  114 MET A   CA  1 
ATOM   944  C C   . MET A   1 138 ? -1.650  36.346 39.472 1.000 22.45273  ? ? ? ? ? ?  114 MET A   C   1 
ATOM   945  O O   . MET A   1 138 ? -1.722  37.200 38.582 1.000 22.42638  ? ? ? ? ? ?  114 MET A   O   1 
ATOM   946  C CB  . MET A   1 138 ? 0.587   36.122 40.608 1.000 26.53947  ? ? ? ? ? ?  114 MET A   CB  1 
ATOM   947  C CG  . MET A   1 138 ? 1.513   36.845 41.569 1.000 28.71316  ? ? ? ? ? ?  114 MET A   CG  1 
ATOM   948  S SD  . MET A   1 138 ? 3.194   36.202 41.450 1.000 36.76352  ? ? ? ? ? ?  114 MET A   SD  1 
ATOM   949  C CE  . MET A   1 138 ? 3.631   36.686 39.802 1.000 37.09863  ? ? ? ? ? ?  114 MET A   CE  1 
ATOM   950  N N   A GLU A   1 139 ? -2.272  35.167 39.356 0.534 24.28215  ? ? ? ? ? ?  115 GLU A   N   1 
ATOM   951  N N   B GLU A   1 139 ? -2.252  35.157 39.368 0.466 24.32693  ? ? ? ? ? ?  115 GLU A   N   1 
ATOM   952  C CA  A GLU A   1 139 ? -3.088  34.952 38.167 0.534 24.44526  ? ? ? ? ? ?  115 GLU A   CA  1 
ATOM   953  C CA  B GLU A   1 139 ? -3.115  34.876 38.228 0.466 24.49141  ? ? ? ? ? ?  115 GLU A   CA  1 
ATOM   954  C C   A GLU A   1 139 ? -4.335  35.827 38.196 0.534 23.79553  ? ? ? ? ? ?  115 GLU A   C   1 
ATOM   955  C C   B GLU A   1 139 ? -4.315  35.811 38.213 0.466 23.78148  ? ? ? ? ? ?  115 GLU A   C   1 
ATOM   956  O O   A GLU A   1 139 ? -4.746  36.357 37.154 0.534 23.87019  ? ? ? ? ? ?  115 GLU A   O   1 
ATOM   957  O O   B GLU A   1 139 ? -4.667  36.369 37.165 0.466 23.89624  ? ? ? ? ? ?  115 GLU A   O   1 
ATOM   958  C CB  A GLU A   1 139 ? -3.460  33.477 38.012 0.534 29.93946  ? ? ? ? ? ?  115 GLU A   CB  1 
ATOM   959  C CB  B GLU A   1 139 ? -3.558  33.413 38.266 0.466 28.99991  ? ? ? ? ? ?  115 GLU A   CB  1 
ATOM   960  C CG  A GLU A   1 139 ? -4.234  33.209 36.720 0.534 33.51341  ? ? ? ? ? ?  115 GLU A   CG  1 
ATOM   961  C CG  B GLU A   1 139 ? -2.417  32.449 38.012 0.466 26.55239  ? ? ? ? ? ?  115 GLU A   CG  1 
ATOM   962  C CD  A GLU A   1 139 ? -3.615  33.897 35.504 0.534 39.89539  ? ? ? ? ? ?  115 GLU A   CD  1 
ATOM   963  C CD  B GLU A   1 139 ? -2.764  31.008 38.341 0.466 39.85131  ? ? ? ? ? ?  115 GLU A   CD  1 
ATOM   964  O OE1 A GLU A   1 139 ? -2.405  33.692 35.250 0.534 40.94101  ? ? ? ? ? ?  115 GLU A   OE1 1 
ATOM   965  O OE1 B GLU A   1 139 ? -3.931  30.731 38.692 0.466 42.02049  ? ? ? ? ? ?  115 GLU A   OE1 1 
ATOM   966  O OE2 A GLU A   1 139 ? -4.334  34.654 34.807 0.534 37.68073  ? ? ? ? ? -1 115 GLU A   OE2 1 
ATOM   967  O OE2 B GLU A   1 139 ? -1.860  30.150 38.254 0.466 43.53806  ? ? ? ? ? -1 115 GLU A   OE2 1 
ATOM   968  N N   . LEU A   1 140 ? -4.944  36.002 39.374 1.000 22.36951  ? ? ? ? ? ?  116 LEU A   N   1 
ATOM   969  C CA  . LEU A   1 140 ? -6.075  36.917 39.479 1.000 20.37412  ? ? ? ? ? ?  116 LEU A   CA  1 
ATOM   970  C C   . LEU A   1 140 ? -5.646  38.336 39.133 1.000 22.38256  ? ? ? ? ? ?  116 LEU A   C   1 
ATOM   971  O O   . LEU A   1 140 ? -6.386  39.073 38.473 1.000 22.25843  ? ? ? ? ? ?  116 LEU A   O   1 
ATOM   972  C CB  . LEU A   1 140 ? -6.664  36.856 40.883 1.000 19.60424  ? ? ? ? ? ?  116 LEU A   CB  1 
ATOM   973  C CG  . LEU A   1 140 ? -7.278  35.505 41.284 1.000 24.51674  ? ? ? ? ? ?  116 LEU A   CG  1 
ATOM   974  C CD1 . LEU A   1 140 ? -7.735  35.555 42.717 1.000 25.19328  ? ? ? ? ? ?  116 LEU A   CD1 1 
ATOM   975  C CD2 . LEU A   1 140 ? -8.431  35.186 40.348 1.000 28.04649  ? ? ? ? ? ?  116 LEU A   CD2 1 
ATOM   976  N N   . ALA A   1 141 ? -4.437  38.721 39.542 1.000 19.44263  ? ? ? ? ? ?  117 ALA A   N   1 
ATOM   977  C CA  . ALA A   1 141 ? -3.924  40.048 39.216 1.000 18.07895  ? ? ? ? ? ?  117 ALA A   CA  1 
ATOM   978  C C   . ALA A   1 141 ? -3.755  40.240 37.710 1.000 22.01068  ? ? ? ? ? ?  117 ALA A   C   1 
ATOM   979  O O   . ALA A   1 141 ? -4.060  41.314 37.181 1.000 19.64428  ? ? ? ? ? ?  117 ALA A   O   1 
ATOM   980  C CB  . ALA A   1 141 ? -2.599  40.276 39.946 1.000 19.37972  ? ? ? ? ? ?  117 ALA A   CB  1 
ATOM   981  N N   . ARG A   1 142 ? -3.253  39.216 37.005 1.000 20.13927  ? ? ? ? ? ?  118 ARG A   N   1 
ATOM   982  C CA  . ARG A   1 142 ? -3.146  39.283 35.548 1.000 20.70393  ? ? ? ? ? ?  118 ARG A   CA  1 
ATOM   983  C C   . ARG A   1 142 ? -4.516  39.411 34.892 1.000 21.50565  ? ? ? ? ? ?  118 ARG A   C   1 
ATOM   984  O O   . ARG A   1 142 ? -4.675  40.164 33.918 1.000 23.03298  ? ? ? ? ? ?  118 ARG A   O   1 
ATOM   985  C CB  . ARG A   1 142 ? -2.433  38.025 35.021 1.000 23.73081  ? ? ? ? ? ?  118 ARG A   CB  1 
ATOM   986  C CG  . ARG A   1 142 ? -0.976  37.907 35.403 1.000 28.47799  ? ? ? ? ? ?  118 ARG A   CG  1 
ATOM   987  C CD  . ARG A   1 142 ? -0.380  36.617 34.807 1.000 38.89463  ? ? ? ? ? ?  118 ARG A   CD  1 
ATOM   988  N NE  . ARG A   1 142 ? 0.966   36.358 35.310 1.000 37.90290  ? ? ? ? ? ?  118 ARG A   NE  1 
ATOM   989  C CZ  . ARG A   1 142 ? 1.258   35.447 36.234 1.000 37.26998  ? ? ? ? ? ?  118 ARG A   CZ  1 
ATOM   990  N NH1 . ARG A   1 142 ? 0.296   34.691 36.748 1.000 39.82512  ? ? ? ? ? ?  118 ARG A   NH1 1 
ATOM   991  N NH2 . ARG A   1 142 ? 2.513   35.285 36.637 1.000 45.62518  ? ? ? ? ? ?  118 ARG A   NH2 1 
ATOM   992  N N   A GLU A   1 143 ? -5.518  38.695 35.409 0.630 22.46780  ? ? ? ? ? ?  119 GLU A   N   1 
ATOM   993  N N   B GLU A   1 143 ? -5.506  38.665 35.398 0.370 22.38242  ? ? ? ? ? ?  119 GLU A   N   1 
ATOM   994  C CA  A GLU A   1 143 ? -6.861  38.789 34.843 0.630 25.33706  ? ? ? ? ? ?  119 GLU A   CA  1 
ATOM   995  C CA  B GLU A   1 143 ? -6.869  38.769 34.883 0.370 25.43397  ? ? ? ? ? ?  119 GLU A   CA  1 
ATOM   996  C C   A GLU A   1 143 ? -7.458  40.169 35.076 0.630 24.16790  ? ? ? ? ? ?  119 GLU A   C   1 
ATOM   997  C C   B GLU A   1 143 ? -7.401  40.181 35.062 0.370 24.19127  ? ? ? ? ? ?  119 GLU A   C   1 
ATOM   998  O O   A GLU A   1 143 ? -8.088  40.741 34.176 0.630 23.61835  ? ? ? ? ? ?  119 GLU A   O   1 
ATOM   999  O O   B GLU A   1 143 ? -7.928  40.789 34.120 0.370 23.67502  ? ? ? ? ? ?  119 GLU A   O   1 
ATOM   1000 C CB  A GLU A   1 143 ? -7.764  37.710 35.438 0.630 27.36350  ? ? ? ? ? ?  119 GLU A   CB  1 
ATOM   1001 C CB  B GLU A   1 143 ? -7.785  37.764 35.592 0.370 27.58863  ? ? ? ? ? ?  119 GLU A   CB  1 
ATOM   1002 C CG  A GLU A   1 143 ? -9.212  37.793 34.993 0.630 29.06289  ? ? ? ? ? ?  119 GLU A   CG  1 
ATOM   1003 C CG  B GLU A   1 143 ? -7.444  36.287 35.376 0.370 27.26515  ? ? ? ? ? ?  119 GLU A   CG  1 
ATOM   1004 C CD  A GLU A   1 143 ? -9.376  37.673 33.484 0.630 36.49888  ? ? ? ? ? ?  119 GLU A   CD  1 
ATOM   1005 C CD  B GLU A   1 143 ? -8.357  35.350 36.167 0.370 35.66290  ? ? ? ? ? ?  119 GLU A   CD  1 
ATOM   1006 O OE1 A GLU A   1 143 ? -8.440  37.191 32.809 0.630 40.54010  ? ? ? ? ? ?  119 GLU A   OE1 1 
ATOM   1007 O OE1 B GLU A   1 143 ? -9.389  35.821 36.692 0.370 36.47349  ? ? ? ? ? ?  119 GLU A   OE1 1 
ATOM   1008 O OE2 A GLU A   1 143 ? -10.449 38.063 32.974 0.630 40.81819  ? ? ? ? ? -1 119 GLU A   OE2 1 
ATOM   1009 O OE2 B GLU A   1 143 ? -8.044  34.142 36.265 0.370 32.90189  ? ? ? ? ? -1 119 GLU A   OE2 1 
ATOM   1010 N N   . HIS A   1 144 ? -7.265  40.722 36.276 1.000 21.12474  ? ? ? ? ? ?  120 HIS A   N   1 
ATOM   1011 C CA  . HIS A   1 144 ? -7.761  42.063 36.553 1.000 22.86045  ? ? ? ? ? ?  120 HIS A   CA  1 
ATOM   1012 C C   . HIS A   1 144 ? -7.104  43.077 35.630 1.000 21.28231  ? ? ? ? ? ?  120 HIS A   C   1 
ATOM   1013 O O   . HIS A   1 144 ? -7.773  43.958 35.087 1.000 20.93994  ? ? ? ? ? ?  120 HIS A   O   1 
ATOM   1014 C CB  . HIS A   1 144 ? -7.504  42.402 38.026 1.000 20.26157  ? ? ? ? ? ?  120 HIS A   CB  1 
ATOM   1015 C CG  . HIS A   1 144 ? -7.801  43.823 38.377 1.000 20.40209  ? ? ? ? ? ?  120 HIS A   CG  1 
ATOM   1016 N ND1 . HIS A   1 144 ? -6.824  44.701 38.786 1.000 20.54204  ? ? ? ? ? ?  120 HIS A   ND1 1 
ATOM   1017 C CD2 . HIS A   1 144 ? -8.966  44.516 38.395 1.000 25.10309  ? ? ? ? ? ?  120 HIS A   CD2 1 
ATOM   1018 C CE1 . HIS A   1 144 ? -7.371  45.879 39.036 1.000 21.06291  ? ? ? ? ? ?  120 HIS A   CE1 1 
ATOM   1019 N NE2 . HIS A   1 144 ? -8.671  45.793 38.806 1.000 23.89197  ? ? ? ? ? ?  120 HIS A   NE2 1 
ATOM   1020 N N   . GLU A   1 145 ? -5.791  42.976 35.448 1.000 20.91535  ? ? ? ? ? ?  121 GLU A   N   1 
ATOM   1021 C CA  . GLU A   1 145 ? -5.092  43.901 34.562 1.000 19.21687  ? ? ? ? ? ?  121 GLU A   CA  1 
ATOM   1022 C C   . GLU A   1 145 ? -5.612  43.796 33.136 1.000 23.00502  ? ? ? ? ? ?  121 GLU A   C   1 
ATOM   1023 O O   . GLU A   1 145 ? -5.812  44.815 32.458 1.000 21.74255  ? ? ? ? ? ?  121 GLU A   O   1 
ATOM   1024 C CB  . GLU A   1 145 ? -3.597  43.605 34.609 1.000 21.66769  ? ? ? ? ? ?  121 GLU A   CB  1 
ATOM   1025 C CG  . GLU A   1 145 ? -2.774  44.455 33.702 1.000 27.29854  ? ? ? ? ? ?  121 GLU A   CG  1 
ATOM   1026 C CD  . GLU A   1 145 ? -1.334  44.009 33.690 1.000 30.52664  ? ? ? ? ? ?  121 GLU A   CD  1 
ATOM   1027 O OE1 . GLU A   1 145 ? -1.083  42.790 33.877 1.000 37.57291  ? ? ? ? ? ?  121 GLU A   OE1 1 
ATOM   1028 O OE2 . GLU A   1 145 ? -0.455  44.850 33.497 1.000 27.82061  ? ? ? ? ? -1 121 GLU A   OE2 1 
ATOM   1029 N N   A ARG A   1 146 ? -5.829  42.568 32.660 0.516 24.88581  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A   N   1 
ATOM   1030 N N   B ARG A   1 146 ? -5.825  42.569 32.651 0.484 24.91034  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A   N   1 
ATOM   1031 C CA  A ARG A   1 146 ? -6.360  42.385 31.315 0.516 25.73231  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A   CA  1 
ATOM   1032 C CA  B ARG A   1 146 ? -6.360  42.404 31.303 0.484 25.69750  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A   CA  1 
ATOM   1033 C C   A ARG A   1 146 ? -7.706  43.077 31.164 0.516 24.47232  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A   C   1 
ATOM   1034 C C   B ARG A   1 146 ? -7.707  43.093 31.165 0.484 24.50757  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A   C   1 
ATOM   1035 O O   A ARG A   1 146 ? -7.972  43.712 30.139 0.516 28.30806  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A   O   1 
ATOM   1036 O O   B ARG A   1 146 ? -7.978  43.741 30.149 0.484 28.28700  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A   O   1 
ATOM   1037 C CB  A ARG A   1 146 ? -6.488  40.896 30.998 0.516 25.79986  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A   CB  1 
ATOM   1038 C CB  B ARG A   1 146 ? -6.485  40.921 30.949 0.484 25.80978  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A   CB  1 
ATOM   1039 C CG  A ARG A   1 146 ? -6.719  40.593 29.529 0.516 26.33040  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A   CG  1 
ATOM   1040 C CG  B ARG A   1 146 ? -5.166  40.254 30.613 0.484 31.94559  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A   CG  1 
ATOM   1041 C CD  A ARG A   1 146 ? -7.184  39.153 29.349 0.516 27.82775  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A   CD  1 
ATOM   1042 C CD  B ARG A   1 146 ? -5.356  38.803 30.162 0.484 30.97335  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A   CD  1 
ATOM   1043 N NE  A ARG A   1 146 ? -8.501  38.956 29.945 0.516 30.46972  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A   NE  1 
ATOM   1044 N NE  B ARG A   1 146 ? -4.206  37.987 30.544 0.484 34.31859  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A   NE  1 
ATOM   1045 C CZ  A ARG A   1 146 ? -9.622  39.483 29.462 0.516 35.20070  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A   CZ  1 
ATOM   1046 C CZ  B ARG A   1 146 ? -4.219  37.075 31.512 0.484 28.43567  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A   CZ  1 
ATOM   1047 N NH1 A ARG A   1 146 ? -9.583  40.247 28.378 0.516 39.64062  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A   NH1 1 
ATOM   1048 N NH1 B ARG A   1 146 ? -5.335  36.826 32.187 0.484 26.97818  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A   NH1 1 
ATOM   1049 N NH2 A ARG A   1 146 ? -10.776 39.255 30.069 0.516 37.67772  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A   NH2 1 
ATOM   1050 N NH2 B ARG A   1 146 ? -3.118  36.386 31.786 0.484 38.24174  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A   NH2 1 
ATOM   1051 N N   . ARG A   1 147 ? -8.562  42.976 32.181 1.000 23.15050  ? ? ? ? ? ?  123 ARG A   N   1 
ATOM   1052 C CA  . ARG A   1 147 ? -9.860  43.645 32.129 1.000 23.73488  ? ? ? ? ? ?  123 ARG A   CA  1 
ATOM   1053 C C   . ARG A   1 147 ? -9.717  45.164 32.122 1.000 27.57055  ? ? ? ? ? ?  123 ARG A   C   1 
ATOM   1054 O O   . ARG A   1 147 ? -10.439 45.859 31.392 1.000 26.44953  ? ? ? ? ? ?  123 ARG A   O   1 
ATOM   1055 C CB  . ARG A   1 147 ? -10.740 43.207 33.296 1.000 29.41444  ? ? ? ? ? ?  123 ARG A   CB  1 
ATOM   1056 C CG  . ARG A   1 147 ? -11.240 41.771 33.201 1.000 35.50289  ? ? ? ? ? ?  123 ARG A   CG  1 
ATOM   1057 C CD  . ARG A   1 147 ? -12.292 41.509 34.260 1.000 51.04395  ? ? ? ? ? ?  123 ARG A   CD  1 
ATOM   1058 N NE  . ARG A   1 147 ? -11.693 41.453 35.589 1.000 74.95878  ? ? ? ? ? ?  123 ARG A   NE  1 
ATOM   1059 C CZ  . ARG A   1 147 ? -11.433 40.325 36.240 1.000 71.16497  ? ? ? ? ? ?  123 ARG A   CZ  1 
ATOM   1060 N NH1 . ARG A   1 147 ? -11.740 39.157 35.689 1.000 63.13844  ? ? ? ? ? ?  123 ARG A   NH1 1 
ATOM   1061 N NH2 . ARG A   1 147 ? -10.877 40.365 37.445 1.000 49.98088  ? ? ? ? ? ?  123 ARG A   NH2 1 
ATOM   1062 N N   . VAL A   1 148 ? -8.816  45.706 32.945 1.000 21.25419  ? ? ? ? ? ?  124 VAL A   N   1 
ATOM   1063 C CA  . VAL A   1 148 ? -8.591  47.152 32.972 1.000 20.47990  ? ? ? ? ? ?  124 VAL A   CA  1 
ATOM   1064 C C   . VAL A   1 148 ? -8.145  47.660 31.603 1.000 25.15992  ? ? ? ? ? ?  124 VAL A   C   1 
ATOM   1065 O O   . VAL A   1 148 ? -8.542  48.750 31.159 1.000 23.88434  ? ? ? ? ? ?  124 VAL A   O   1 
ATOM   1066 C CB  . VAL A   1 148 ? -7.554  47.506 34.058 1.000 20.00390  ? ? ? ? ? ?  124 VAL A   CB  1 
ATOM   1067 C CG1 . VAL A   1 148 ? -7.105  48.990 33.928 1.000 20.79395  ? ? ? ? ? ?  124 VAL A   CG1 1 
ATOM   1068 C CG2 . VAL A   1 148 ? -8.111  47.245 35.458 1.000 20.06326  ? ? ? ? ? ?  124 VAL A   CG2 1 
ATOM   1069 N N   . LEU A   1 149 ? -7.290  46.903 30.926 1.000 22.85952  ? ? ? ? ? ?  125 LEU A   N   1 
ATOM   1070 C CA  . LEU A   1 149 ? -6.683  47.375 29.690 1.000 21.18294  ? ? ? ? ? ?  125 LEU A   CA  1 
ATOM   1071 C C   . LEU A   1 149 ? -7.488  47.025 28.447 1.000 23.31634  ? ? ? ? ? ?  125 LEU A   C   1 
ATOM   1072 O O   . LEU A   1 149 ? -7.248  47.620 27.390 1.000 26.27357  ? ? ? ? ? ?  125 LEU A   O   1 
ATOM   1073 C CB  . LEU A   1 149 ? -5.267  46.809 29.556 1.000 23.32490  ? ? ? ? ? ?  125 LEU A   CB  1 
ATOM   1074 C CG  . LEU A   1 149 ? -4.254  47.382 30.554 1.000 24.89495  ? ? ? ? ? ?  125 LEU A   CG  1 
ATOM   1075 C CD1 . LEU A   1 149 ? -2.968  46.558 30.540 1.000 26.94844  ? ? ? ? ? ?  125 LEU A   CD1 1 
ATOM   1076 C CD2 . LEU A   1 149 ? -3.987  48.852 30.260 1.000 27.92018  ? ? ? ? ? ?  125 LEU A   CD2 1 
ATOM   1077 N N   . GLU A   1 150 ? -8.445  46.107 28.552 1.000 24.12293  ? ? ? ? ? ?  126 GLU A   N   1 
ATOM   1078 C CA  . GLU A   1 150 ? -9.147  45.645 27.354 1.000 30.71502  ? ? ? ? ? ?  126 GLU A   CA  1 
ATOM   1079 C C   . GLU A   1 150 ? -9.861  46.761 26.606 1.000 28.80983  ? ? ? ? ? ?  126 GLU A   C   1 
ATOM   1080 O O   . GLU A   1 150 ? -9.802  46.762 25.362 1.000 28.96263  ? ? ? ? ? ?  126 GLU A   O   1 
ATOM   1081 C CB  . GLU A   1 150 ? -10.139 44.536 27.720 1.000 32.20495  ? ? ? ? ? ?  126 GLU A   CB  1 
ATOM   1082 C CG  . GLU A   1 150 ? -10.767 43.879 26.491 1.000 38.87939  ? ? ? ? ? ?  126 GLU A   CG  1 
ATOM   1083 C CD  . GLU A   1 150 ? -11.693 42.731 26.843 1.000 74.34594  ? ? ? ? ? ?  126 GLU A   CD  1 
ATOM   1084 O OE1 . GLU A   1 150 ? -12.709 42.970 27.529 1.000 85.40267  ? ? ? ? ? ?  126 GLU A   OE1 1 
ATOM   1085 O OE2 . GLU A   1 150 ? -11.400 41.585 26.437 1.000 88.53837  ? ? ? ? ? -1 126 GLU A   OE2 1 
ATOM   1086 N N   . PRO A   1 151 ? -10.542 47.711 27.256 1.000 24.56178  ? ? ? ? ? ?  127 PRO A   N   1 
ATOM   1087 C CA  . PRO A   1 151 ? -11.224 48.769 26.489 1.000 25.10271  ? ? ? ? ? ?  127 PRO A   CA  1 
ATOM   1088 C C   . PRO A   1 151 ? -10.276 49.634 25.694 1.000 27.91496  ? ? ? ? ? ?  127 PRO A   C   1 
ATOM   1089 O O   . PRO A   1 151 ? -10.706 50.281 24.729 1.000 28.30020  ? ? ? ? ? ?  127 PRO A   O   1 
ATOM   1090 C CB  . PRO A   1 151 ? -11.946 49.585 27.571 1.000 31.87105  ? ? ? ? ? ?  127 PRO A   CB  1 
ATOM   1091 C CG  . PRO A   1 151 ? -12.020 48.680 28.751 1.000 35.87558  ? ? ? ? ? ?  127 PRO A   CG  1 
ATOM   1092 C CD  . PRO A   1 151 ? -10.778 47.849 28.699 1.000 26.57395  ? ? ? ? ? ?  127 PRO A   CD  1 
ATOM   1093 N N   . PHE A   1 152 ? -8.998  49.671 26.050 1.000 24.28484  ? ? ? ? ? ?  128 PHE A   N   1 
ATOM   1094 C CA  . PHE A   1 152 ? -8.061  50.553 25.375 1.000 26.74042  ? ? ? ? ? ?  128 PHE A   CA  1 
ATOM   1095 C C   . PHE A   1 152 ? -7.425  49.914 24.153 1.000 29.35809  ? ? ? ? ? ?  128 PHE A   C   1 
ATOM   1096 O O   . PHE A   1 152 ? -6.904  50.633 23.294 1.000 31.18660  ? ? ? ? ? ?  128 PHE A   O   1 
ATOM   1097 C CB  . PHE A   1 152 ? -6.997  51.026 26.373 1.000 25.70722  ? ? ? ? ? ?  128 PHE A   CB  1 
ATOM   1098 C CG  . PHE A   1 152 ? -7.581  51.864 27.459 1.000 24.65713  ? ? ? ? ? ?  128 PHE A   CG  1 
ATOM   1099 C CD1 . PHE A   1 152 ? -7.843  53.208 27.235 1.000 23.89887  ? ? ? ? ? ?  128 PHE A   CD1 1 
ATOM   1100 C CD2 . PHE A   1 152 ? -7.961  51.303 28.661 1.000 21.64359  ? ? ? ? ? ?  128 PHE A   CD2 1 
ATOM   1101 C CE1 . PHE A   1 152 ? -8.440  53.981 28.211 1.000 24.93651  ? ? ? ? ? ?  128 PHE A   CE1 1 
ATOM   1102 C CE2 . PHE A   1 152 ? -8.569  52.068 29.645 1.000 24.50329  ? ? ? ? ? ?  128 PHE A   CE2 1 
ATOM   1103 C CZ  . PHE A   1 152 ? -8.799  53.413 29.423 1.000 25.51151  ? ? ? ? ? ?  128 PHE A   CZ  1 
ATOM   1104 N N   . GLY A   1 153 ? -7.482  48.597 24.040 1.000 31.54497  ? ? ? ? ? ?  129 GLY A   N   1 
ATOM   1105 C CA  . GLY A   1 153 ? -6.840  47.929 22.932 1.000 34.41601  ? ? ? ? ? ?  129 GLY A   CA  1 
ATOM   1106 C C   . GLY A   1 153 ? -5.350  47.757 23.151 1.000 40.74182  ? ? ? ? ? ?  129 GLY A   C   1 
ATOM   1107 O O   . GLY A   1 153 ? -4.717  48.444 23.951 1.000 30.36071  ? ? ? ? ? ?  129 GLY A   O   1 
ATOM   1108 N N   A LEU A   1 154 ? -4.777  46.812 22.401 0.392 32.81090  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   N   1 
ATOM   1109 N N   B LEU A   1 154 ? -4.776  46.825 22.389 0.608 32.76680  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   N   1 
ATOM   1110 C CA  A LEU A   1 154 ? -3.383  46.439 22.619 0.392 32.69839  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   CA  1 
ATOM   1111 C CA  B LEU A   1 154 ? -3.389  46.439 22.613 0.608 32.68383  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   CA  1 
ATOM   1112 C C   A LEU A   1 154 ? -2.436  47.602 22.341 0.392 32.40017  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   C   1 
ATOM   1113 C C   B LEU A   1 154 ? -2.428  47.587 22.328 0.608 32.37757  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   C   1 
ATOM   1114 O O   A LEU A   1 154 ? -1.459  47.799 23.072 0.392 33.84353  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   O   1 
ATOM   1115 O O   B LEU A   1 154 ? -1.432  47.759 23.040 0.608 33.85151  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   O   1 
ATOM   1116 C CB  A LEU A   1 154 ? -3.019  45.231 21.754 0.392 37.69610  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   CB  1 
ATOM   1117 C CB  B LEU A   1 154 ? -3.044  45.223 21.756 0.608 37.75856  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   CB  1 
ATOM   1118 C CG  A LEU A   1 154 ? -3.678  43.894 22.114 0.392 35.97525  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   CG  1 
ATOM   1119 C CG  B LEU A   1 154 ? -1.708  44.558 22.071 0.608 30.68271  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   CG  1 
ATOM   1120 C CD1 A LEU A   1 154 ? -3.572  43.600 23.608 0.392 36.97638  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   CD1 1 
ATOM   1121 C CD1 B LEU A   1 154 ? -1.650  44.111 23.520 0.608 38.76277  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   CD1 1 
ATOM   1122 C CD2 A LEU A   1 154 ? -5.127  43.842 21.650 0.392 37.10017  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   CD2 1 
ATOM   1123 C CD2 B LEU A   1 154 ? -1.483  43.382 21.136 0.608 40.81075  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   CD2 1 
ATOM   1124 N N   . ARG A   1 155 ? -2.700  48.380 21.287 1.000 30.60674  ? ? ? ? ? ?  131 ARG A   N   1 
ATOM   1125 C CA  . ARG A   1 155 ? -1.804  49.486 20.951 1.000 30.55203  ? ? ? ? ? ?  131 ARG A   CA  1 
ATOM   1126 C C   . ARG A   1 155 ? -1.737  50.512 22.077 1.000 30.55023  ? ? ? ? ? ?  131 ARG A   C   1 
ATOM   1127 O O   . ARG A   1 155 ? -0.650  50.889 22.526 1.000 31.43326  ? ? ? ? ? ?  131 ARG A   O   1 
ATOM   1128 C CB  . ARG A   1 155 ? -2.245  50.168 19.656 1.000 37.91174  ? ? ? ? ? ?  131 ARG A   CB  1 
ATOM   1129 C CG  . ARG A   1 155 ? -1.377  51.378 19.303 1.000 53.64141  ? ? ? ? ? ?  131 ARG A   CG  1 
ATOM   1130 C CD  . ARG A   1 155 ? -1.970  52.266 18.204 1.000 50.78003  ? ? ? ? ? ?  131 ARG A   CD  1 
ATOM   1131 N NE  . ARG A   1 155 ? -2.960  53.221 18.706 1.000 66.26639  ? ? ? ? ? ?  131 ARG A   NE  1 
ATOM   1132 C CZ  . ARG A   1 155 ? -2.664  54.335 19.374 1.000 65.08913  ? ? ? ? ? ?  131 ARG A   CZ  1 
ATOM   1133 N NH1 . ARG A   1 155 ? -1.402  54.638 19.646 1.000 63.70875  ? ? ? ? ? ?  131 ARG A   NH1 1 
ATOM   1134 N NH2 . ARG A   1 155 ? -3.634  55.145 19.781 1.000 59.18681  ? ? ? ? ? ?  131 ARG A   NH2 1 
ATOM   1135 N N   . ARG A   1 156 ? -2.889  51.000 22.525 1.000 29.47931  ? ? ? ? ? ?  132 ARG A   N   1 
ATOM   1136 C CA  . ARG A   1 156 ? -2.879  52.027 23.559 1.000 26.06160  ? ? ? ? ? ?  132 ARG A   CA  1 
ATOM   1137 C C   . ARG A   1 156 ? -2.396  51.460 24.886 1.000 30.84778  ? ? ? ? ? ?  132 ARG A   C   1 
ATOM   1138 O O   . ARG A   1 156 ? -1.747  52.175 25.666 1.000 27.14125  ? ? ? ? ? ?  132 ARG A   O   1 
ATOM   1139 C CB  . ARG A   1 156 ? -4.267  52.635 23.690 1.000 26.14946  ? ? ? ? ? ?  132 ARG A   CB  1 
ATOM   1140 C CG  . ARG A   1 156 ? -4.675  53.483 22.484 1.000 30.70319  ? ? ? ? ? ?  132 ARG A   CG  1 
ATOM   1141 C CD  . ARG A   1 156 ? -6.003  54.151 22.724 1.000 34.77833  ? ? ? ? ? ?  132 ARG A   CD  1 
ATOM   1142 N NE  . ARG A   1 156 ? -5.900  55.200 23.732 1.000 31.85079  ? ? ? ? ? ?  132 ARG A   NE  1 
ATOM   1143 C CZ  . ARG A   1 156 ? -6.937  55.674 24.410 1.000 33.86880  ? ? ? ? ? ?  132 ARG A   CZ  1 
ATOM   1144 N NH1 . ARG A   1 156 ? -8.155  55.187 24.196 1.000 31.79472  ? ? ? ? ? ?  132 ARG A   NH1 1 
ATOM   1145 N NH2 . ARG A   1 156 ? -6.757  56.633 25.306 1.000 31.69570  ? ? ? ? ? ?  132 ARG A   NH2 1 
ATOM   1146 N N   . ALA A   1 157 ? -2.677  50.184 25.150 1.000 26.09564  ? ? ? ? ? ?  133 ALA A   N   1 
ATOM   1147 C CA  . ALA A   1 157 ? -2.194  49.570 26.381 1.000 22.82131  ? ? ? ? ? ?  133 ALA A   CA  1 
ATOM   1148 C C   . ALA A   1 157 ? -0.674  49.493 26.390 1.000 27.57874  ? ? ? ? ? ?  133 ALA A   C   1 
ATOM   1149 O O   . ALA A   1 157 ? -0.024  49.792 27.401 1.000 26.09662  ? ? ? ? ? ?  133 ALA A   O   1 
ATOM   1150 C CB  . ALA A   1 157 ? -2.797  48.174 26.550 1.000 27.10451  ? ? ? ? ? ?  133 ALA A   CB  1 
ATOM   1151 N N   . GLU A   1 158 ? -0.080  49.068 25.275 1.000 27.44682  ? ? ? ? ? ?  134 GLU A   N   1 
ATOM   1152 C CA  . GLU A   1 158 ? 1.371   48.954 25.241 1.000 27.77579  ? ? ? ? ? ?  134 GLU A   CA  1 
ATOM   1153 C C   . GLU A   1 158 ? 2.034   50.325 25.292 1.000 24.79383  ? ? ? ? ? ?  134 GLU A   C   1 
ATOM   1154 O O   . GLU A   1 158 ? 3.081   50.486 25.934 1.000 27.95102  ? ? ? ? ? ?  134 GLU A   O   1 
ATOM   1155 C CB  . GLU A   1 158 ? 1.811   48.170 23.999 1.000 30.27129  ? ? ? ? ? ?  134 GLU A   CB  1 
ATOM   1156 C CG  . GLU A   1 158 ? 1.458   46.699 24.088 1.000 38.84914  ? ? ? ? ? ?  134 GLU A   CG  1 
ATOM   1157 C CD  . GLU A   1 158 ? 1.847   46.094 25.433 1.000 69.57012  ? ? ? ? ? ?  134 GLU A   CD  1 
ATOM   1158 O OE1 . GLU A   1 158 ? 2.941   46.426 25.947 1.000 67.38401  ? ? ? ? ? ?  134 GLU A   OE1 1 
ATOM   1159 O OE2 . GLU A   1 158 ? 1.054   45.300 25.986 1.000 64.76783  ? ? ? ? ? -1 134 GLU A   OE2 1 
ATOM   1160 N N   A GLU A   1 159 ? 1.429   51.342 24.667 0.467 24.94845  ? ? ? ? ? ?  135 GLU A   N   1 
ATOM   1161 N N   B GLU A   1 159 ? 1.458   51.307 24.595 0.533 24.96395  ? ? ? ? ? ?  135 GLU A   N   1 
ATOM   1162 C CA  A GLU A   1 159 ? 2.033   52.675 24.697 0.467 25.39900  ? ? ? ? ? ?  135 GLU A   CA  1 
ATOM   1163 C CA  B GLU A   1 159 ? 1.960   52.672 24.683 0.533 25.33999  ? ? ? ? ? ?  135 GLU A   CA  1 
ATOM   1164 C C   A GLU A   1 159 ? 1.937   53.311 26.083 0.467 24.33411  ? ? ? ? ? ?  135 GLU A   C   1 
ATOM   1165 C C   B GLU A   1 159 ? 2.017   53.120 26.137 0.533 24.41273  ? ? ? ? ? ?  135 GLU A   C   1 
ATOM   1166 O O   A GLU A   1 159 ? 2.806   54.105 26.467 0.467 24.32251  ? ? ? ? ? ?  135 GLU A   O   1 
ATOM   1167 O O   B GLU A   1 159 ? 3.061   53.567 26.632 0.533 21.16824  ? ? ? ? ? ?  135 GLU A   O   1 
ATOM   1168 C CB  A GLU A   1 159 ? 1.382   53.581 23.651 0.467 26.56769  ? ? ? ? ? ?  135 GLU A   CB  1 
ATOM   1169 C CB  B GLU A   1 159 ? 1.068   53.609 23.865 0.533 26.00327  ? ? ? ? ? ?  135 GLU A   CB  1 
ATOM   1170 C CG  A GLU A   1 159 ? 1.558   53.093 22.221 0.467 29.36406  ? ? ? ? ? ?  135 GLU A   CG  1 
ATOM   1171 C CG  B GLU A   1 159 ? 1.345   55.089 24.081 0.533 27.40769  ? ? ? ? ? ?  135 GLU A   CG  1 
ATOM   1172 C CD  A GLU A   1 159 ? 1.193   54.146 21.194 0.467 46.01331  ? ? ? ? ? ?  135 GLU A   CD  1 
ATOM   1173 C CD  B GLU A   1 159 ? 2.577   55.562 23.347 0.533 37.11231  ? ? ? ? ? ?  135 GLU A   CD  1 
ATOM   1174 O OE1 A GLU A   1 159 ? 1.136   55.340 21.560 0.467 41.34940  ? ? ? ? ? ?  135 GLU A   OE1 1 
ATOM   1175 O OE1 B GLU A   1 159 ? 2.853   55.023 22.255 0.533 39.61944  ? ? ? ? ? ?  135 GLU A   OE1 1 
ATOM   1176 O OE2 A GLU A   1 159 ? 0.962   53.781 20.021 0.467 40.94903  ? ? ? ? ? -1 135 GLU A   OE2 1 
ATOM   1177 O OE2 B GLU A   1 159 ? 3.268   56.470 23.860 0.533 31.67899  ? ? ? ? ? -1 135 GLU A   OE2 1 
ATOM   1178 N N   . LEU A   1 160 ? 0.893   52.984 26.841 1.000 23.60604  ? ? ? ? ? ?  136 LEU A   N   1 
ATOM   1179 C CA  . LEU A   1 160 ? 0.830   53.389 28.243 1.000 21.32574  ? ? ? ? ? ?  136 LEU A   CA  1 
ATOM   1180 C C   . LEU A   1 160 ? 1.931   52.724 29.067 1.000 22.35694  ? ? ? ? ? ?  136 LEU A   C   1 
ATOM   1181 O O   . LEU A   1 160 ? 2.661   53.398 29.799 1.000 21.95956  ? ? ? ? ? ?  136 LEU A   O   1 
ATOM   1182 C CB  . LEU A   1 160 ? -0.541  53.039 28.812 1.000 20.07992  ? ? ? ? ? ?  136 LEU A   CB  1 
ATOM   1183 C CG  . LEU A   1 160 ? -0.690  53.327 30.319 1.000 20.20159  ? ? ? ? ? ?  136 LEU A   CG  1 
ATOM   1184 C CD1 . LEU A   1 160 ? -0.594  54.811 30.590 1.000 22.81791  ? ? ? ? ? ?  136 LEU A   CD1 1 
ATOM   1185 C CD2 . LEU A   1 160 ? -2.022  52.789 30.810 1.000 22.07302  ? ? ? ? ? ?  136 LEU A   CD2 1 
ATOM   1186 N N   . LYS A   1 161 ? 2.070   51.396 28.965 1.000 21.52492  ? ? ? ? ? ?  137 LYS A   N   1 
ATOM   1187 C CA  . LYS A   1 161 ? 3.087   50.726 29.768 1.000 21.24304  ? ? ? ? ? ?  137 LYS A   CA  1 
ATOM   1188 C C   . LYS A   1 161 ? 4.487   51.189 29.393 1.000 22.14786  ? ? ? ? ? ?  137 LYS A   C   1 
ATOM   1189 O O   . LYS A   1 161 ? 5.353   51.335 30.259 1.000 22.73261  ? ? ? ? ? ?  137 LYS A   O   1 
ATOM   1190 C CB  . LYS A   1 161 ? 2.974   49.210 29.616 1.000 23.94954  ? ? ? ? ? ?  137 LYS A   CB  1 
ATOM   1191 C CG  . LYS A   1 161 ? 1.769   48.635 30.296 1.000 25.45174  ? ? ? ? ? ?  137 LYS A   CG  1 
ATOM   1192 C CD  . LYS A   1 161 ? 1.797   47.107 30.183 1.000 31.35161  ? ? ? ? ? ?  137 LYS A   CD  1 
ATOM   1193 C CE  . LYS A   1 161 ? 0.724   46.480 31.040 1.000 30.57126  ? ? ? ? ? ?  137 LYS A   CE  1 
ATOM   1194 N NZ  . LYS A   1 161 ? 0.842   44.991 30.970 1.000 28.65807  ? ? ? ? ? ?  137 LYS A   NZ  1 
ATOM   1195 N N   . GLN A   1 162 ? 4.732   51.396 28.096 1.000 22.05420  ? ? ? ? ? ?  138 GLN A   N   1 
ATOM   1196 C CA  . GLN A   1 162 ? 6.038   51.857 27.663 1.000 23.48370  ? ? ? ? ? ?  138 GLN A   CA  1 
ATOM   1197 C C   . GLN A   1 162 ? 6.329   53.246 28.215 1.000 20.36128  ? ? ? ? ? ?  138 GLN A   C   1 
ATOM   1198 O O   . GLN A   1 162 ? 7.429   53.503 28.712 1.000 22.46322  ? ? ? ? ? ?  138 GLN A   O   1 
ATOM   1199 C CB  . GLN A   1 162 ? 6.088   51.840 26.132 1.000 30.12024  ? ? ? ? ? ?  138 GLN A   CB  1 
ATOM   1200 C CG  . GLN A   1 162 ? 7.208   52.627 25.494 1.000 40.45239  ? ? ? ? ? ?  138 GLN A   CG  1 
ATOM   1201 C CD  . GLN A   1 162 ? 6.927   52.885 24.020 1.000 64.49471  ? ? ? ? ? ?  138 GLN A   CD  1 
ATOM   1202 O OE1 . GLN A   1 162 ? 6.294   52.066 23.349 1.000 56.56454  ? ? ? ? ? ?  138 GLN A   OE1 1 
ATOM   1203 N NE2 . GLN A   1 162 ? 7.371   54.034 23.517 1.000 69.76474  ? ? ? ? ? ?  138 GLN A   NE2 1 
ATOM   1204 N N   . THR A   1 163 ? 5.352   54.156 28.155 1.000 20.60568  ? ? ? ? ? ?  139 THR A   N   1 
ATOM   1205 C CA  . THR A   1 163 ? 5.589   55.500 28.676 1.000 19.41401  ? ? ? ? ? ?  139 THR A   CA  1 
ATOM   1206 C C   . THR A   1 163 ? 5.842   55.470 30.175 1.000 20.31233  ? ? ? ? ? ?  139 THR A   C   1 
ATOM   1207 O O   . THR A   1 163 ? 6.756   56.140 30.674 1.000 19.66563  ? ? ? ? ? ?  139 THR A   O   1 
ATOM   1208 C CB  . THR A   1 163 ? 4.410   56.405 28.339 1.000 21.63486  ? ? ? ? ? ?  139 THR A   CB  1 
ATOM   1209 O OG1 . THR A   1 163 ? 4.315   56.515 26.902 1.000 24.31538  ? ? ? ? ? ?  139 THR A   OG1 1 
ATOM   1210 C CG2 . THR A   1 163 ? 4.609   57.778 28.926 1.000 23.31078  ? ? ? ? ? ?  139 THR A   CG2 1 
ATOM   1211 N N   . LEU A   1 164 ? 5.057   54.678 30.905 1.000 20.36630  ? ? ? ? ? ?  140 LEU A   N   1 
ATOM   1212 C CA  . LEU A   1 164 ? 5.256   54.593 32.352 1.000 18.59846  ? ? ? ? ? ?  140 LEU A   CA  1 
ATOM   1213 C C   . LEU A   1 164 ? 6.632   54.036 32.686 1.000 19.97183  ? ? ? ? ? ?  140 LEU A   C   1 
ATOM   1214 O O   . LEU A   1 164 ? 7.324   54.557 33.571 1.000 19.26129  ? ? ? ? ? ?  140 LEU A   O   1 
ATOM   1215 C CB  . LEU A   1 164 ? 4.164   53.730 32.988 1.000 17.62070  ? ? ? ? ? ?  140 LEU A   CB  1 
ATOM   1216 C CG  . LEU A   1 164 ? 2.759   54.333 32.927 1.000 17.04670  ? ? ? ? ? ?  140 LEU A   CG  1 
ATOM   1217 C CD1 . LEU A   1 164 ? 1.767   53.313 33.455 1.000 17.60987  ? ? ? ? ? ?  140 LEU A   CD1 1 
ATOM   1218 C CD2 . LEU A   1 164 ? 2.695   55.628 33.740 1.000 20.28942  ? ? ? ? ? ?  140 LEU A   CD2 1 
ATOM   1219 N N   . ARG A   1 165 ? 7.048   52.982 31.984 1.000 18.36755  ? ? ? ? ? ?  141 ARG A   N   1 
ATOM   1220 C CA  . ARG A   1 165 ? 8.369   52.404 32.223 1.000 18.81287  ? ? ? ? ? ?  141 ARG A   CA  1 
ATOM   1221 C C   . ARG A   1 165 ? 9.466   53.429 31.951 1.000 19.20436  ? ? ? ? ? ?  141 ARG A   C   1 
ATOM   1222 O O   . ARG A   1 165 ? 10.409  53.577 32.740 1.000 20.72794  ? ? ? ? ? ?  141 ARG A   O   1 
ATOM   1223 C CB  . ARG A   1 165 ? 8.556   51.149 31.363 1.000 21.64302  ? ? ? ? ? ?  141 ARG A   CB  1 
ATOM   1224 C CG  . ARG A   1 165 ? 10.004  50.653 31.292 1.000 24.99490  ? ? ? ? ? ?  141 ARG A   CG  1 
ATOM   1225 C CD  . ARG A   1 165 ? 10.629  50.460 32.670 1.000 26.63219  ? ? ? ? ? ?  141 ARG A   CD  1 
ATOM   1226 N NE  . ARG A   1 165 ? 9.874   49.503 33.463 1.000 28.04733  ? ? ? ? ? ?  141 ARG A   NE  1 
ATOM   1227 C CZ  . ARG A   1 165 ? 9.988   49.376 34.780 1.000 27.17629  ? ? ? ? ? ?  141 ARG A   CZ  1 
ATOM   1228 N NH1 . ARG A   1 165 ? 10.829  50.155 35.467 1.000 27.47929  ? ? ? ? ? ?  141 ARG A   NH1 1 
ATOM   1229 N NH2 . ARG A   1 165 ? 9.244   48.475 35.406 1.000 26.43119  ? ? ? ? ? ?  141 ARG A   NH2 1 
ATOM   1230 N N   . GLN A   1 166 ? 9.361   54.150 30.834 1.000 20.04837  ? ? ? ? ? ?  142 GLN A   N   1 
ATOM   1231 C CA  . GLN A   1 166 ? 10.371  55.159 30.523 1.000 22.23770  ? ? ? ? ? ?  142 GLN A   CA  1 
ATOM   1232 C C   . GLN A   1 166 ? 10.397  56.263 31.573 1.000 20.28360  ? ? ? ? ? ?  142 GLN A   C   1 
ATOM   1233 O O   . GLN A   1 166 ? 11.468  56.745 31.956 1.000 22.69899  ? ? ? ? ? ?  142 GLN A   O   1 
ATOM   1234 C CB  . GLN A   1 166 ? 10.127  55.721 29.121 1.000 22.18282  ? ? ? ? ? ?  142 GLN A   CB  1 
ATOM   1235 C CG  . GLN A   1 166 ? 10.452  54.666 28.054 1.000 25.44853  ? ? ? ? ? ?  142 GLN A   CG  1 
ATOM   1236 C CD  . GLN A   1 166 ? 9.934   54.976 26.651 1.000 38.67407  ? ? ? ? ? ?  142 GLN A   CD  1 
ATOM   1237 O OE1 . GLN A   1 166 ? 9.395   56.039 26.385 1.000 29.84892  ? ? ? ? ? ?  142 GLN A   OE1 1 
ATOM   1238 N NE2 . GLN A   1 166 ? 10.088  54.007 25.744 1.000 43.10337  ? ? ? ? ? ?  142 GLN A   NE2 1 
ATOM   1239 N N   A MET A   1 167 ? 9.223   56.689 32.052 0.516 19.51966  ? ? ? ? ? ?  143 MET A   N   1 
ATOM   1240 N N   B MET A   1 167 ? 9.223   56.669 32.061 0.484 19.57516  ? ? ? ? ? ?  143 MET A   N   1 
ATOM   1241 C CA  A MET A   1 167 ? 9.198   57.705 33.099 0.516 20.55187  ? ? ? ? ? ?  143 MET A   CA  1 
ATOM   1242 C CA  B MET A   1 167 ? 9.176   57.704 33.084 0.484 20.57127  ? ? ? ? ? ?  143 MET A   CA  1 
ATOM   1243 C C   A MET A   1 167 ? 9.871   57.204 34.370 0.516 18.89116  ? ? ? ? ? ?  143 MET A   C   1 
ATOM   1244 C C   B MET A   1 167 ? 9.818   57.227 34.387 0.484 18.90069  ? ? ? ? ? ?  143 MET A   C   1 
ATOM   1245 O O   A MET A   1 167 ? 10.685  57.910 34.975 0.516 19.85502  ? ? ? ? ? ?  143 MET A   O   1 
ATOM   1246 O O   B MET A   1 167 ? 10.580  57.969 35.017 0.484 19.78587  ? ? ? ? ? ?  143 MET A   O   1 
ATOM   1247 C CB  A MET A   1 167 ? 7.758   58.129 33.386 0.516 21.75613  ? ? ? ? ? ?  143 MET A   CB  1 
ATOM   1248 C CB  B MET A   1 167 ? 7.722   58.131 33.299 0.484 21.64656  ? ? ? ? ? ?  143 MET A   CB  1 
ATOM   1249 C CG  A MET A   1 167 ? 7.187   58.994 32.310 0.516 17.80819  ? ? ? ? ? ?  143 MET A   CG  1 
ATOM   1250 C CG  B MET A   1 167 ? 7.543   59.416 34.067 0.484 27.08033  ? ? ? ? ? ?  143 MET A   CG  1 
ATOM   1251 S SD  A MET A   1 167 ? 5.512   59.516 32.680 0.516 22.83033  ? ? ? ? ? ?  143 MET A   SD  1 
ATOM   1252 S SD  B MET A   1 167 ? 5.842   60.003 33.927 0.484 23.83170  ? ? ? ? ? ?  143 MET A   SD  1 
ATOM   1253 C CE  A MET A   1 167 ? 5.219   60.703 31.377 0.516 28.39946  ? ? ? ? ? ?  143 MET A   CE  1 
ATOM   1254 C CE  B MET A   1 167 ? 5.801   60.654 32.267 0.484 21.04587  ? ? ? ? ? ?  143 MET A   CE  1 
ATOM   1255 N N   . ILE A   1 168 ? 9.542   55.987 34.797 1.000 19.22827  ? ? ? ? ? ?  144 ILE A   N   1 
ATOM   1256 C CA  . ILE A   1 168 ? 10.173  55.447 35.999 1.000 18.90271  ? ? ? ? ? ?  144 ILE A   CA  1 
ATOM   1257 C C   . ILE A   1 168 ? 11.692  55.454 35.846 1.000 19.44472  ? ? ? ? ? ?  144 ILE A   C   1 
ATOM   1258 O O   . ILE A   1 168 ? 12.426  55.943 36.716 1.000 21.09757  ? ? ? ? ? ?  144 ILE A   O   1 
ATOM   1259 C CB  . ILE A   1 168 ? 9.648   54.033 36.292 1.000 18.29783  ? ? ? ? ? ?  144 ILE A   CB  1 
ATOM   1260 C CG1 . ILE A   1 168 ? 8.146   54.078 36.666 1.000 18.88774  ? ? ? ? ? ?  144 ILE A   CG1 1 
ATOM   1261 C CG2 . ILE A   1 168 ? 10.527  53.360 37.351 1.000 19.44315  ? ? ? ? ? ?  144 ILE A   CG2 1 
ATOM   1262 C CD1 . ILE A   1 168 ? 7.433   52.737 36.503 1.000 18.74848  ? ? ? ? ? ?  144 ILE A   CD1 1 
ATOM   1263 N N   . ASP A   1 169 ? 12.186  54.924 34.724 1.000 23.20870  ? ? ? ? ? ?  145 ASP A   N   1 
ATOM   1264 C CA  . ASP A   1 169 ? 13.631  54.797 34.579 1.000 24.39539  ? ? ? ? ? ?  145 ASP A   CA  1 
ATOM   1265 C C   . ASP A   1 169 ? 14.314  56.159 34.535 1.000 22.49915  ? ? ? ? ? ?  145 ASP A   C   1 
ATOM   1266 O O   . ASP A   1 169 ? 15.481  56.274 34.924 1.000 26.61861  ? ? ? ? ? ?  145 ASP A   O   1 
ATOM   1267 C CB  . ASP A   1 169 ? 13.967  53.971 33.337 1.000 23.84424  ? ? ? ? ? ?  145 ASP A   CB  1 
ATOM   1268 C CG  . ASP A   1 169 ? 13.605  52.491 33.489 1.000 36.13139  ? ? ? ? ? ?  145 ASP A   CG  1 
ATOM   1269 O OD1 . ASP A   1 169 ? 13.107  52.066 34.561 1.000 33.82213  ? ? ? ? ? ?  145 ASP A   OD1 1 
ATOM   1270 O OD2 . ASP A   1 169 ? 13.822  51.743 32.521 1.000 39.32197  ? ? ? ? ? -1 145 ASP A   OD2 1 
ATOM   1271 N N   . LEU A   1 170 ? 13.603  57.213 34.104 1.000 22.06238  ? ? ? ? ? ?  146 LEU A   N   1 
ATOM   1272 C CA  . LEU A   1 170 ? 14.178  58.550 34.094 1.000 22.53645  ? ? ? ? ? ?  146 LEU A   CA  1 
ATOM   1273 C C   . LEU A   1 170 ? 14.183  59.226 35.458 1.000 27.77075  ? ? ? ? ? ?  146 LEU A   C   1 
ATOM   1274 O O   . LEU A   1 170 ? 14.978  60.150 35.671 1.000 31.49320  ? ? ? ? ? ?  146 LEU A   O   1 
ATOM   1275 C CB  . LEU A   1 170 ? 13.416  59.461 33.131 1.000 25.42769  ? ? ? ? ? ?  146 LEU A   CB  1 
ATOM   1276 C CG  . LEU A   1 170 ? 13.708  59.204 31.658 1.000 30.28071  ? ? ? ? ? ?  146 LEU A   CG  1 
ATOM   1277 C CD1 . LEU A   1 170 ? 12.826  60.097 30.815 1.000 28.86065  ? ? ? ? ? ?  146 LEU A   CD1 1 
ATOM   1278 C CD2 . LEU A   1 170 ? 15.192  59.460 31.391 1.000 32.13195  ? ? ? ? ? ?  146 LEU A   CD2 1 
ATOM   1279 N N   . HIS A   1 171 ? 13.305  58.822 36.376 1.000 22.48301  ? ? ? ? ? ?  147 HIS A   N   1 
ATOM   1280 C CA  . HIS A   1 171 ? 13.144  59.554 37.622 1.000 21.52342  ? ? ? ? ? ?  147 HIS A   CA  1 
ATOM   1281 C C   . HIS A   1 171 ? 13.586  58.775 38.851 1.000 23.83825  ? ? ? ? ? ?  147 HIS A   C   1 
ATOM   1282 O O   . HIS A   1 171 ? 13.620  59.346 39.947 1.000 26.46689  ? ? ? ? ? ?  147 HIS A   O   1 
ATOM   1283 C CB  . HIS A   1 171 ? 11.681  59.996 37.776 1.000 21.98557  ? ? ? ? ? ?  147 HIS A   CB  1 
ATOM   1284 C CG  . HIS A   1 171 ? 11.321  61.118 36.856 1.000 21.71164  ? ? ? ? ? ?  147 HIS A   CG  1 
ATOM   1285 N ND1 . HIS A   1 171 ? 10.789  60.913 35.602 1.000 26.85102  ? ? ? ? ? ?  147 HIS A   ND1 1 
ATOM   1286 C CD2 . HIS A   1 171 ? 11.478  62.455 36.990 1.000 20.04450  ? ? ? ? ? ?  147 HIS A   CD2 1 
ATOM   1287 C CE1 . HIS A   1 171 ? 10.612  62.086 35.011 1.000 21.61608  ? ? ? ? ? ?  147 HIS A   CE1 1 
ATOM   1288 N NE2 . HIS A   1 171 ? 11.023  63.033 35.833 1.000 27.54525  ? ? ? ? ? ?  147 HIS A   NE2 1 
ATOM   1289 N N   A VAL A   1 172 ? 13.977  57.524 38.699 0.524 21.95488  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A   N   1 
ATOM   1290 N N   B VAL A   1 172 ? 13.891  57.488 38.706 0.476 21.91498  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A   N   1 
ATOM   1291 C CA  A VAL A   1 172 ? 14.391  56.711 39.836 0.524 24.38617  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A   CA  1 
ATOM   1292 C CA  B VAL A   1 172 ? 14.409  56.741 39.836 0.476 24.37567  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A   CA  1 
ATOM   1293 C C   A VAL A   1 172 ? 15.793  57.126 40.273 0.524 30.37555  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A   C   1 
ATOM   1294 C C   B VAL A   1 172 ? 15.720  57.368 40.288 0.476 29.07088  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A   C   1 
ATOM   1295 O O   A VAL A   1 172 ? 16.691  57.313 39.443 0.524 33.56613  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A   O   1 
ATOM   1296 O O   B VAL A   1 172 ? 16.474  57.942 39.491 0.476 29.14875  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A   O   1 
ATOM   1297 C CB  A VAL A   1 172 ? 14.311  55.215 39.474 0.524 25.62460  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A   CB  1 
ATOM   1298 C CB  B VAL A   1 172 ? 14.595  55.257 39.482 0.476 25.37572  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A   CB  1 
ATOM   1299 C CG1 A VAL A   1 172 ? 15.351  54.846 38.420 0.524 23.28762  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A   CG1 1 
ATOM   1300 C CG1 B VAL A   1 172 ? 15.520  54.588 40.487 0.476 32.31515  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A   CG1 1 
ATOM   1301 C CG2 A VAL A   1 172 ? 14.433  54.353 40.716 0.524 27.20687  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A   CG2 1 
ATOM   1302 C CG2 B VAL A   1 172 ? 13.247  54.557 39.459 0.476 23.99770  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A   CG2 1 
ATOM   1303 N N   . HIS A   1 173 ? 15.981  57.278 41.585 1.000 33.37965  ? ? ? ? ? ?  149 HIS A   N   1 
ATOM   1304 C CA  . HIS A   1 173 ? 17.244  57.760 42.143 1.000 43.93696  ? ? ? ? ? ?  149 HIS A   CA  1 
ATOM   1305 C C   . HIS A   1 173 ? 18.116  56.596 42.605 1.000 45.58951  ? ? ? ? ? ?  149 HIS A   C   1 
ATOM   1306 O O   . HIS A   1 173 ? 17.703  55.435 42.538 1.000 47.07637  ? ? ? ? ? ?  149 HIS A   O   1 
ATOM   1307 C CB  . HIS A   1 173 ? 16.986  58.722 43.295 1.000 49.52066  ? ? ? ? ? ?  149 HIS A   CB  1 
ATOM   1308 N N   . ARG A-2 1 34  ? 9.957   38.375 35.366 1.000 40.35171  ? ? ? ? ? ?  10  ARG A-2 N   1 
ATOM   1309 C CA  . ARG A-2 1 34  ? 9.753   39.299 36.479 1.000 31.87426  ? ? ? ? ? ?  10  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1310 C C   . ARG A-2 1 34  ? 8.344   39.882 36.418 1.000 29.56080  ? ? ? ? ? ?  10  ARG A-2 C   1 
ATOM   1311 O O   . ARG A-2 1 34  ? 8.064   40.764 35.613 1.000 28.21821  ? ? ? ? ? ?  10  ARG A-2 O   1 
ATOM   1312 C CB  . ARG A-2 1 34  ? 10.792  40.412 36.440 1.000 37.28315  ? ? ? ? ? ?  10  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1313 C CG  . ARG A-2 1 34  ? 10.684  41.403 37.577 1.000 40.72933  ? ? ? ? ? ?  10  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1314 C CD  . ARG A-2 1 34  ? 11.342  40.856 38.818 1.000 42.21653  ? ? ? ? ? ?  10  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1315 N NE  . ARG A-2 1 34  ? 11.214  41.762 39.958 1.000 38.87823  ? ? ? ? ? ?  10  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1316 C CZ  . ARG A-2 1 34  ? 11.953  42.851 40.133 1.000 45.03650  ? ? ? ? ? ?  10  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1317 N NH1 . ARG A-2 1 34  ? 11.783  43.606 41.215 1.000 37.26088  ? ? ? ? ? ?  10  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1318 N NH2 . ARG A-2 1 34  ? 12.858  43.193 39.224 1.000 54.40169  ? ? ? ? ? ?  10  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1319 N N   . PHE A-2 1 35  ? 7.466   39.377 37.285 1.000 28.53522  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 N   1 
ATOM   1320 C CA  . PHE A-2 1 35  ? 6.052   39.739 37.224 1.000 27.82053  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1321 C C   . PHE A-2 1 35  ? 5.855   41.250 37.247 1.000 22.50528  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 C   1 
ATOM   1322 O O   . PHE A-2 1 35  ? 5.061   41.803 36.480 1.000 24.62766  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 O   1 
ATOM   1323 C CB  . PHE A-2 1 35  ? 5.316   39.097 38.394 1.000 26.78876  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1324 C CG  . PHE A-2 1 35  ? 3.899   39.544 38.532 1.000 28.40517  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1325 C CD1 . PHE A-2 1 35  ? 2.905   39.033 37.719 1.000 34.52917  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1326 C CD2 . PHE A-2 1 35  ? 3.564   40.482 39.482 1.000 25.35053  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1327 C CE1 . PHE A-2 1 35  ? 1.593   39.450 37.861 1.000 34.37532  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1328 C CE2 . PHE A-2 1 35  ? 2.258   40.903 39.636 1.000 22.55592  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1329 C CZ  . PHE A-2 1 35  ? 1.269   40.393 38.819 1.000 26.98390  ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1330 N N   . VAL A-2 1 36  ? 6.567   41.933 38.133 1.000 21.44619  ? ? ? ? ? ?  12  VAL A-2 N   1 
ATOM   1331 C CA  . VAL A-2 1 36  ? 6.245   43.334 38.393 1.000 20.05696  ? ? ? ? ? ?  12  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1332 C C   . VAL A-2 1 36  ? 6.750   44.266 37.297 1.000 22.84074  ? ? ? ? ? ?  12  VAL A-2 C   1 
ATOM   1333 O O   . VAL A-2 1 36  ? 6.293   45.417 37.212 1.000 23.71177  ? ? ? ? ? ?  12  VAL A-2 O   1 
ATOM   1334 C CB  . VAL A-2 1 36  ? 6.803   43.684 39.781 1.000 21.97656  ? ? ? ? ? ?  12  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1335 C CG1 . VAL A-2 1 36  ? 8.295   43.950 39.725 1.000 23.71329  ? ? ? ? ? ?  12  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1336 C CG2 . VAL A-2 1 36  ? 6.056   44.853 40.412 1.000 25.57831  ? ? ? ? ? ?  12  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1337 N N   A ASP A-2 1 37  ? 7.650   43.795 36.429 0.668 22.69974  ? ? ? ? ? ?  13  ASP A-2 N   1 
ATOM   1338 N N   B ASP A-2 1 37  ? 7.660   43.796 36.439 0.332 22.74676  ? ? ? ? ? ?  13  ASP A-2 N   1 
ATOM   1339 C CA  A ASP A-2 1 37  ? 8.279   44.690 35.461 0.668 24.98751  ? ? ? ? ? ?  13  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1340 C CA  B ASP A-2 1 37  ? 8.257   44.675 35.438 0.332 25.16350  ? ? ? ? ? ?  13  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1341 C C   A ASP A-2 1 37  ? 7.264   45.327 34.525 0.668 23.75594  ? ? ? ? ? ?  13  ASP A-2 C   1 
ATOM   1342 C C   B ASP A-2 1 37  ? 7.215   45.227 34.477 0.332 23.84415  ? ? ? ? ? ?  13  ASP A-2 C   1 
ATOM   1343 O O   A ASP A-2 1 37  ? 7.467   46.466 34.085 0.668 26.27708  ? ? ? ? ? ?  13  ASP A-2 O   1 
ATOM   1344 O O   B ASP A-2 1 37  ? 7.349   46.362 34.003 0.332 26.66348  ? ? ? ? ? ?  13  ASP A-2 O   1 
ATOM   1345 C CB  A ASP A-2 1 37  ? 9.327   43.930 34.641 0.668 27.12130  ? ? ? ? ? ?  13  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1346 C CB  B ASP A-2 1 37  ? 9.345   43.924 34.664 0.332 27.26588  ? ? ? ? ? ?  13  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1347 C CG  A ASP A-2 1 37  ? 10.672  43.829 35.345 0.668 34.60394  ? ? ? ? ? ?  13  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1348 C CG  B ASP A-2 1 37  ? 10.199  44.844 33.810 0.332 28.34141  ? ? ? ? ? ?  13  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1349 O OD1 A ASP A-2 1 37  ? 10.880  44.511 36.376 0.668 33.47449  ? ? ? ? ? ?  13  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1350 O OD1 B ASP A-2 1 37  ? 9.889   46.051 33.732 0.332 38.72594  ? ? ? ? ? ?  13  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1351 O OD2 A ASP A-2 1 37  ? 11.525  43.060 34.856 0.668 34.93611  ? ? ? ? ? -1 13  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1352 O OD2 B ASP A-2 1 37  ? 11.189  44.362 33.220 0.332 42.46140  ? ? ? ? ? -1 13  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1353 N N   A ASP A-2 1 38  ? 6.177   44.621 34.198 0.668 22.99268  ? ? ? ? ? ?  14  ASP A-2 N   1 
ATOM   1354 N N   B ASP A-2 1 38  ? 6.177   44.455 34.174 0.332 23.55478  ? ? ? ? ? ?  14  ASP A-2 N   1 
ATOM   1355 C CA  A ASP A-2 1 38  ? 5.195   45.130 33.248 0.668 24.20528  ? ? ? ? ? ?  14  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1356 C CA  B ASP A-2 1 38  ? 5.159   44.883 33.227 0.332 24.63188  ? ? ? ? ? ?  14  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1357 C C   A ASP A-2 1 38  ? 3.777   45.111 33.816 0.668 23.56780  ? ? ? ? ? ?  14  ASP A-2 C   1 
ATOM   1358 C C   B ASP A-2 1 38  ? 3.769   44.744 33.831 0.332 25.73872  ? ? ? ? ? ?  14  ASP A-2 C   1 
ATOM   1359 O O   A ASP A-2 1 38  ? 2.810   45.199 33.060 0.668 23.70372  ? ? ? ? ? ?  14  ASP A-2 O   1 
ATOM   1360 O O   B ASP A-2 1 38  ? 2.799   44.411 33.140 0.332 28.31678  ? ? ? ? ? ?  14  ASP A-2 O   1 
ATOM   1361 C CB  A ASP A-2 1 38  ? 5.262   44.327 31.948 0.668 30.37960  ? ? ? ? ? ?  14  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1362 C CB  B ASP A-2 1 38  ? 5.280   44.104 31.917 0.332 30.19542  ? ? ? ? ? ?  14  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1363 C CG  A ASP A-2 1 38  ? 4.656   42.950 32.092 0.668 30.57159  ? ? ? ? ? ?  14  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1364 C CG  B ASP A-2 1 38  ? 4.452   44.708 30.793 0.332 33.41999  ? ? ? ? ? ?  14  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1365 O OD1 A ASP A-2 1 38  ? 3.895   42.540 31.189 0.668 48.08324  ? ? ? ? ? ?  14  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1366 O OD1 B ASP A-2 1 38  ? 4.692   45.881 30.431 0.332 29.96785  ? ? ? ? ? ?  14  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1367 O OD2 A ASP A-2 1 38  ? 4.919   42.286 33.115 0.668 35.60519  ? ? ? ? ? -1 14  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1368 O OD2 B ASP A-2 1 38  ? 3.565   44.003 30.264 0.332 35.78167  ? ? ? ? ? -1 14  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1369 N N   . TYR A-2 1 39  ? 3.640   45.005 35.135 1.000 20.73137  ? ? ? ? ? ?  15  TYR A-2 N   1 
ATOM   1370 C CA  . TYR A-2 1 39  ? 2.344   44.930 35.809 1.000 17.51572  ? ? ? ? ? ?  15  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1371 C C   . TYR A-2 1 39  ? 1.800   46.354 35.963 1.000 18.82217  ? ? ? ? ? ?  15  TYR A-2 C   1 
ATOM   1372 O O   . TYR A-2 1 39  ? 2.378   47.159 36.698 1.000 18.18371  ? ? ? ? ? ?  15  TYR A-2 O   1 
ATOM   1373 C CB  . TYR A-2 1 39  ? 2.528   44.222 37.151 1.000 19.18641  ? ? ? ? ? ?  15  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1374 C CG  . TYR A-2 1 39  ? 1.293   44.101 37.983 1.000 17.34399  ? ? ? ? ? ?  15  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1375 C CD1 . TYR A-2 1 39  ? 0.144   43.530 37.467 1.000 18.90491  ? ? ? ? ? ?  15  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1376 C CD2 . TYR A-2 1 39  ? 1.261   44.566 39.307 1.000 18.41108  ? ? ? ? ? ?  15  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1377 C CE1 . TYR A-2 1 39  ? -1.007  43.431 38.212 1.000 18.41908  ? ? ? ? ? ?  15  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1378 C CE2 . TYR A-2 1 39  ? 0.105   44.452 40.071 1.000 18.36167  ? ? ? ? ? ?  15  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1379 C CZ  . TYR A-2 1 39  ? -1.022  43.892 39.525 1.000 17.89099  ? ? ? ? ? ?  15  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1380 O OH  . TYR A-2 1 39  ? -2.151  43.814 40.295 1.000 20.53329  ? ? ? ? ? ?  15  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1381 N N   . LEU A-2 1 40  ? 0.697   46.661 35.260 1.000 18.90424  ? ? ? ? ? ?  16  LEU A-2 N   1 
ATOM   1382 C CA  . LEU A-2 1 40  ? 0.193   48.039 35.205 1.000 18.34153  ? ? ? ? ? ?  16  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1383 C C   . LEU A-2 1 40  ? 0.063   48.721 36.568 1.000 17.69467  ? ? ? ? ? ?  16  LEU A-2 C   1 
ATOM   1384 O O   . LEU A-2 1 40  ? 0.494   49.874 36.693 1.000 17.75202  ? ? ? ? ? ?  16  LEU A-2 O   1 
ATOM   1385 C CB  . LEU A-2 1 40  ? -1.159  48.082 34.479 1.000 20.25492  ? ? ? ? ? ?  16  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1386 C CG  . LEU A-2 1 40  ? -1.800  49.480 34.420 1.000 21.47353  ? ? ? ? ? ?  16  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1387 C CD1 . LEU A-2 1 40  ? -0.957  50.433 33.555 1.000 23.75941  ? ? ? ? ? ?  16  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1388 C CD2 . LEU A-2 1 40  ? -3.263  49.424 33.919 1.000 24.14884  ? ? ? ? ? ?  16  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1389 N N   . PRO A-2 1 41  ? -0.568  48.123 37.578 1.000 17.43488  ? ? ? ? ? ?  17  PRO A-2 N   1 
ATOM   1390 C CA  . PRO A-2 1 41  ? -0.687  48.842 38.861 1.000 17.58782  ? ? ? ? ? ?  17  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1391 C C   . PRO A-2 1 41  ? 0.659   49.190 39.471 1.000 18.52411  ? ? ? ? ? ?  17  PRO A-2 C   1 
ATOM   1392 O O   . PRO A-2 1 41  ? 0.804   50.243 40.108 1.000 17.34138  ? ? ? ? ? ?  17  PRO A-2 O   1 
ATOM   1393 C CB  . PRO A-2 1 41  ? -1.480  47.863 39.741 1.000 19.47003  ? ? ? ? ? ?  17  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1394 C CG  . PRO A-2 1 41  ? -2.253  47.011 38.750 1.000 19.65820  ? ? ? ? ? ?  17  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1395 C CD  . PRO A-2 1 41  ? -1.292  46.832 37.598 1.000 19.54163  ? ? ? ? ? ?  17  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1396 N N   . ALA A-2 1 42  ? 1.667   48.332 39.301 1.000 15.94721  ? ? ? ? ? ?  18  ALA A-2 N   1 
ATOM   1397 C CA  . ALA A-2 1 42  ? 2.985   48.675 39.816 1.000 14.54623  ? ? ? ? ? ?  18  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1398 C C   . ALA A-2 1 42  ? 3.616   49.815 39.022 1.000 15.13876  ? ? ? ? ? ?  18  ALA A-2 C   1 
ATOM   1399 O O   . ALA A-2 1 42  ? 4.265   50.697 39.607 1.000 16.87228  ? ? ? ? ? ?  18  ALA A-2 O   1 
ATOM   1400 C CB  . ALA A-2 1 42  ? 3.888   47.437 39.792 1.000 19.11967  ? ? ? ? ? ?  18  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1401 N N   . LEU A-2 1 43  ? 3.413   49.831 37.698 1.000 16.84039  ? ? ? ? ? ?  19  LEU A-2 N   1 
ATOM   1402 C CA  . LEU A-2 1 43  ? 3.950   50.908 36.875 1.000 16.45028  ? ? ? ? ? ?  19  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1403 C C   . LEU A-2 1 43  ? 3.289   52.235 37.212 1.000 16.03837  ? ? ? ? ? ?  19  LEU A-2 C   1 
ATOM   1404 O O   . LEU A-2 1 43  ? 3.978   53.251 37.362 1.000 17.06169  ? ? ? ? ? ?  19  LEU A-2 O   1 
ATOM   1405 C CB  . LEU A-2 1 43  ? 3.759   50.579 35.392 1.000 19.11753  ? ? ? ? ? ?  19  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1406 C CG  . LEU A-2 1 43  ? 4.482   49.347 34.845 1.000 18.37345  ? ? ? ? ? ?  19  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1407 C CD1 . LEU A-2 1 43  ? 4.005   49.070 33.408 1.000 21.38033  ? ? ? ? ? ?  19  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1408 C CD2 . LEU A-2 1 43  ? 5.984   49.621 34.862 1.000 22.14468  ? ? ? ? ? ?  19  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1409 N N   . LEU A-2 1 44  ? 1.963   52.242 37.364 1.000 16.99043  ? ? ? ? ? ?  20  LEU A-2 N   1 
ATOM   1410 C CA  . LEU A-2 1 44  ? 1.281   53.483 37.745 1.000 16.47222  ? ? ? ? ? ?  20  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1411 C C   . LEU A-2 1 44  ? 1.735   53.962 39.113 1.000 16.77109  ? ? ? ? ? ?  20  LEU A-2 C   1 
ATOM   1412 O O   . LEU A-2 1 44  ? 1.953   55.170 39.326 1.000 16.97116  ? ? ? ? ? ?  20  LEU A-2 O   1 
ATOM   1413 C CB  . LEU A-2 1 44  ? -0.231  53.264 37.754 1.000 16.89244  ? ? ? ? ? ?  20  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1414 C CG  . LEU A-2 1 44  ? -0.933  53.152 36.400 1.000 17.60771  ? ? ? ? ? ?  20  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1415 C CD1 . LEU A-2 1 44  ? -2.362  52.615 36.609 1.000 19.58850  ? ? ? ? ? ?  20  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1416 C CD2 . LEU A-2 1 44  ? -0.933  54.493 35.685 1.000 19.37967  ? ? ? ? ? ?  20  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1417 N N   . ALA A-2 1 45  ? 1.880   53.035 40.066 1.000 14.72197  ? ? ? ? ? ?  21  ALA A-2 N   1 
ATOM   1418 C CA  . ALA A-2 1 45  ? 2.230   53.439 41.419 1.000 14.27115  ? ? ? ? ? ?  21  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1419 C C   . ALA A-2 1 45  ? 3.626   54.027 41.488 1.000 16.04143  ? ? ? ? ? ?  21  ALA A-2 C   1 
ATOM   1420 O O   . ALA A-2 1 45  ? 3.845   55.038 42.162 1.000 15.52968  ? ? ? ? ? ?  21  ALA A-2 O   1 
ATOM   1421 C CB  . ALA A-2 1 45  ? 2.099   52.234 42.367 1.000 16.53475  ? ? ? ? ? ?  21  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1422 N N   . GLN A-2 1 46  ? 4.591   53.407 40.793 1.000 15.48209  ? ? ? ? ? ?  22  GLN A-2 N   1 
ATOM   1423 C CA  . GLN A-2 1 46  ? 5.952   53.933 40.830 1.000 15.10694  ? ? ? ? ? ?  22  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1424 C C   . GLN A-2 1 46  ? 6.055   55.264 40.100 1.000 15.99611  ? ? ? ? ? ?  22  GLN A-2 C   1 
ATOM   1425 O O   . GLN A-2 1 46  ? 6.686   56.203 40.605 1.000 16.32285  ? ? ? ? ? ?  22  GLN A-2 O   1 
ATOM   1426 C CB  . GLN A-2 1 46  ? 6.916   52.937 40.184 1.000 16.00364  ? ? ? ? ? ?  22  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1427 C CG  . GLN A-2 1 46  ? 7.082   51.634 40.977 1.000 16.38325  ? ? ? ? ? ?  22  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1428 C CD  . GLN A-2 1 46  ? 7.762   50.585 40.121 1.000 19.04836  ? ? ? ? ? ?  22  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1429 O OE1 . GLN A-2 1 46  ? 7.093   49.710 39.535 1.000 23.91280  ? ? ? ? ? ?  22  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1430 N NE2 . GLN A-2 1 46  ? 9.080   50.689 40.001 1.000 17.84559  ? ? ? ? ? ?  22  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1431 N N   . ALA A-2 1 47  ? 5.469   55.357 38.895 1.000 16.12023  ? ? ? ? ? ?  23  ALA A-2 N   1 
ATOM   1432 C CA  . ALA A-2 1 47  ? 5.520   56.626 38.162 1.000 14.86427  ? ? ? ? ? ?  23  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1433 C C   . ALA A-2 1 47  ? 4.878   57.728 38.982 1.000 17.57301  ? ? ? ? ? ?  23  ALA A-2 C   1 
ATOM   1434 O O   . ALA A-2 1 47  ? 5.420   58.837 39.080 1.000 16.79343  ? ? ? ? ? ?  23  ALA A-2 O   1 
ATOM   1435 C CB  . ALA A-2 1 47  ? 4.808   56.513 36.820 1.000 18.38667  ? ? ? ? ? ?  23  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1436 N N   . SER A-2 1 48  ? 3.736   57.432 39.604 1.000 15.04337  ? ? ? ? ? ?  24  SER A-2 N   1 
ATOM   1437 C CA  . SER A-2 1 48  ? 3.064   58.446 40.410 1.000 16.69737  ? ? ? ? ? ?  24  SER A-2 CA  1 
ATOM   1438 C C   . SER A-2 1 48  ? 3.924   58.863 41.599 1.000 17.46278  ? ? ? ? ? ?  24  SER A-2 C   1 
ATOM   1439 O O   . SER A-2 1 48  ? 4.087   60.053 41.877 1.000 16.80941  ? ? ? ? ? ?  24  SER A-2 O   1 
ATOM   1440 C CB  . SER A-2 1 48  ? 1.702   57.920 40.865 1.000 17.36920  ? ? ? ? ? ?  24  SER A-2 CB  1 
ATOM   1441 O OG  . SER A-2 1 48  ? 1.043   58.887 41.683 1.000 18.20588  ? ? ? ? ? ?  24  SER A-2 OG  1 
ATOM   1442 N N   . GLN A-2 1 49  ? 4.481   57.895 42.326 1.000 16.03491  ? ? ? ? ? ?  25  GLN A-2 N   1 
ATOM   1443 C CA  . GLN A-2 1 49  ? 5.287   58.237 43.492 1.000 15.75947  ? ? ? ? ? ?  25  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1444 C C   . GLN A-2 1 49  ? 6.488   59.079 43.108 1.000 17.76711  ? ? ? ? ? ?  25  GLN A-2 C   1 
ATOM   1445 O O   . GLN A-2 1 49  ? 6.791   60.087 43.758 1.000 16.98760  ? ? ? ? ? ?  25  GLN A-2 O   1 
ATOM   1446 C CB  . GLN A-2 1 49  ? 5.727   56.947 44.189 1.000 17.16729  ? ? ? ? ? ?  25  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1447 C CG  . GLN A-2 1 49  ? 6.518   57.182 45.447 1.000 20.25495  ? ? ? ? ? ?  25  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1448 C CD  . GLN A-2 1 49  ? 8.008   57.320 45.203 1.000 26.53020  ? ? ? ? ? ?  25  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1449 O OE1 . GLN A-2 1 49  ? 8.616   56.535 44.476 1.000 25.44705  ? ? ? ? ? ?  25  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1450 N NE2 . GLN A-2 1 49  ? 8.606   58.324 45.820 1.000 28.33602  ? ? ? ? ? ?  25  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1451 N N   . LEU A-2 1 50  ? 7.195   58.676 42.051 1.000 17.29001  ? ? ? ? ? ?  26  LEU A-2 N   1 
ATOM   1452 C CA  . LEU A-2 1 50  ? 8.431   59.354 41.688 1.000 17.66788  ? ? ? ? ? ?  26  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1453 C C   . LEU A-2 1 50  ? 8.151   60.789 41.248 1.000 17.78477  ? ? ? ? ? ?  26  LEU A-2 C   1 
ATOM   1454 O O   . LEU A-2 1 50  ? 8.828   61.724 41.692 1.000 18.77186  ? ? ? ? ? ?  26  LEU A-2 O   1 
ATOM   1455 C CB  . LEU A-2 1 50  ? 9.143   58.553 40.583 1.000 17.19854  ? ? ? ? ? ?  26  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1456 C CG  . LEU A-2 1 50  ? 9.721   57.220 41.064 1.000 17.72808  ? ? ? ? ? ?  26  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1457 C CD1 . LEU A-2 1 50  ? 10.122  56.347 39.855 1.000 19.77185  ? ? ? ? ? ?  26  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1458 C CD2 . LEU A-2 1 50  ? 10.904  57.441 41.989 1.000 23.11061  ? ? ? ? ? ?  26  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1459 N N   A ILE A-2 1 51  ? 7.152   60.963 40.380 0.515 16.51605  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 N   1 
ATOM   1460 N N   B ILE A-2 1 51  ? 7.150   60.999 40.405 0.485 16.64179  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 N   1 
ATOM   1461 C CA  A ILE A-2 1 51  ? 6.839   62.282 39.823 0.515 17.56411  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1462 C CA  B ILE A-2 1 51  ? 6.952   62.360 39.905 0.485 17.50682  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1463 C C   A ILE A-2 1 51  ? 6.287   63.207 40.905 0.515 17.71317  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 C   1 
ATOM   1464 C C   B ILE A-2 1 51  ? 6.399   63.270 40.996 0.485 18.05939  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 C   1 
ATOM   1465 O O   A ILE A-2 1 51  ? 6.689   64.375 41.014 0.515 19.71555  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 O   1 
ATOM   1466 O O   B ILE A-2 1 51  ? 6.816   64.430 41.126 0.485 19.14126  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 O   1 
ATOM   1467 C CB  A ILE A-2 1 51  ? 5.859   62.135 38.643 0.515 17.85085  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1468 C CB  B ILE A-2 1 51  ? 6.056   62.334 38.662 0.485 17.53406  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1469 C CG1 A ILE A-2 1 51  ? 6.499   61.337 37.499 0.515 20.66238  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1470 C CG1 B ILE A-2 1 51  ? 6.824   61.714 37.501 0.485 20.57119  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1471 C CG2 A ILE A-2 1 51  ? 5.380   63.511 38.129 0.515 20.19718  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1472 C CG2 B ILE A-2 1 51  ? 5.552   63.751 38.320 0.485 19.66623  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1473 C CD1 A ILE A-2 1 51  ? 7.767   61.953 36.995 0.515 19.65421  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1474 C CD1 B ILE A-2 1 51  ? 5.959   61.376 36.407 0.485 22.66684  ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1475 N N   A SER A-2 1 52  ? 5.338   62.714 41.705 0.744 17.16596  ? ? ? ? ? ?  28  SER A-2 N   1 
ATOM   1476 N N   B SER A-2 1 52  ? 5.446   62.780 41.791 0.256 17.19998  ? ? ? ? ? ?  28  SER A-2 N   1 
ATOM   1477 C CA  A SER A-2 1 52  ? 4.765   63.543 42.767 0.744 18.44383  ? ? ? ? ? ?  28  SER A-2 CA  1 
ATOM   1478 C CA  B SER A-2 1 52  ? 4.866   63.629 42.829 0.256 18.30818  ? ? ? ? ? ?  28  SER A-2 CA  1 
ATOM   1479 C C   A SER A-2 1 52  ? 5.807   63.918 43.811 0.744 17.38102  ? ? ? ? ? ?  28  SER A-2 C   1 
ATOM   1480 C C   B SER A-2 1 52  ? 5.839   63.863 43.974 0.256 17.56517  ? ? ? ? ? ?  28  SER A-2 C   1 
ATOM   1481 O O   A SER A-2 1 52  ? 5.840   65.066 44.275 0.744 19.99316  ? ? ? ? ? ?  28  SER A-2 O   1 
ATOM   1482 O O   B SER A-2 1 52  ? 5.783   64.910 44.629 0.256 18.94878  ? ? ? ? ? ?  28  SER A-2 O   1 
ATOM   1483 C CB  A SER A-2 1 52  ? 3.586   62.823 43.424 0.744 20.76046  ? ? ? ? ? ?  28  SER A-2 CB  1 
ATOM   1484 C CB  B SER A-2 1 52  ? 3.571   63.019 43.355 0.256 20.59327  ? ? ? ? ? ?  28  SER A-2 CB  1 
ATOM   1485 O OG  A SER A-2 1 52  ? 2.415   62.924 42.623 0.744 20.13843  ? ? ? ? ? ?  28  SER A-2 OG  1 
ATOM   1486 O OG  B SER A-2 1 52  ? 3.817   61.766 43.950 0.256 19.48215  ? ? ? ? ? ?  28  SER A-2 OG  1 
ATOM   1487 N N   A SER A-2 1 53  ? 6.666   62.971 44.195 0.469 17.56197  ? ? ? ? ? ?  29  SER A-2 N   1 
ATOM   1488 N N   B SER A-2 1 53  ? 6.730   62.908 44.242 0.297 17.63303  ? ? ? ? ? ?  29  SER A-2 N   1 
ATOM   1489 N N   C SER A-2 1 53  ? 6.692   62.960 44.093 0.234 17.52726  ? ? ? ? ? ?  29  SER A-2 N   1 
ATOM   1490 C CA  A SER A-2 1 53  ? 7.644   63.245 45.246 0.469 18.39960  ? ? ? ? ? ?  29  SER A-2 CA  1 
ATOM   1491 C CA  B SER A-2 1 53  ? 7.759   63.150 45.246 0.297 18.54509  ? ? ? ? ? ?  29  SER A-2 CA  1 
ATOM   1492 C CA  C SER A-2 1 53  ? 7.569   63.296 45.211 0.234 18.49983  ? ? ? ? ? ?  29  SER A-2 CA  1 
ATOM   1493 C C   A SER A-2 1 53  ? 8.570   64.393 44.860 0.469 18.08087  ? ? ? ? ? ?  29  SER A-2 C   1 
ATOM   1494 C C   B SER A-2 1 53  ? 8.613   64.352 44.867 0.297 18.08319  ? ? ? ? ? ?  29  SER A-2 C   1 
ATOM   1495 C C   C SER A-2 1 53  ? 8.503   64.444 44.844 0.234 18.14493  ? ? ? ? ? ?  29  SER A-2 C   1 
ATOM   1496 O O   A SER A-2 1 53  ? 8.956   65.201 45.714 0.469 19.69292  ? ? ? ? ? ?  29  SER A-2 O   1 
ATOM   1497 O O   B SER A-2 1 53  ? 8.978   65.163 45.729 0.297 19.75560  ? ? ? ? ? ?  29  SER A-2 O   1 
ATOM   1498 O O   C SER A-2 1 53  ? 8.840   65.271 45.692 0.234 19.62971  ? ? ? ? ? ?  29  SER A-2 O   1 
ATOM   1499 C CB  A SER A-2 1 53  ? 8.438   61.977 45.559 0.469 19.95094  ? ? ? ? ? ?  29  SER A-2 CB  1 
ATOM   1500 C CB  B SER A-2 1 53  ? 8.629   61.908 45.422 0.297 19.91312  ? ? ? ? ? ?  29  SER A-2 CB  1 
ATOM   1501 C CB  C SER A-2 1 53  ? 8.378   62.074 45.641 0.234 20.25738  ? ? ? ? ? ?  29  SER A-2 CB  1 
ATOM   1502 O OG  A SER A-2 1 53  ? 7.659   61.090 46.342 0.469 19.53011  ? ? ? ? ? ?  29  SER A-2 OG  1 
ATOM   1503 O OG  B SER A-2 1 53  ? 9.659   62.168 46.360 0.297 23.09271  ? ? ? ? ? ?  29  SER A-2 OG  1 
ATOM   1504 O OG  C SER A-2 1 53  ? 9.252   61.665 44.608 0.234 18.42315  ? ? ? ? ? ?  29  SER A-2 OG  1 
ATOM   1505 N N   . GLU A-2 1 54  ? 8.930   64.489 43.579 1.000 18.79236  ? ? ? ? ? ?  30  GLU A-2 N   1 
ATOM   1506 C CA  . GLU A-2 1 54  ? 9.741   65.611 43.114 1.000 20.19992  ? ? ? ? ? ?  30  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1507 C C   . GLU A-2 1 54  ? 9.070   66.941 43.431 1.000 20.84069  ? ? ? ? ? ?  30  GLU A-2 C   1 
ATOM   1508 O O   . GLU A-2 1 54  ? 9.706   67.866 43.956 1.000 23.68032  ? ? ? ? ? ?  30  GLU A-2 O   1 
ATOM   1509 C CB  . GLU A-2 1 54  ? 9.987   65.499 41.600 1.000 21.38634  ? ? ? ? ? ?  30  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1510 C CG  . GLU A-2 1 54  ? 10.928  64.369 41.232 1.000 21.04335  ? ? ? ? ? ?  30  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1511 C CD  . GLU A-2 1 54  ? 11.215  64.270 39.746 1.000 25.96195  ? ? ? ? ? ?  30  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1512 O OE1 . GLU A-2 1 54  ? 10.684  65.079 38.945 1.000 25.66704  ? ? ? ? ? ?  30  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1513 O OE2 . GLU A-2 1 54  ? 12.001  63.358 39.392 1.000 26.52872  ? ? ? ? ? -1 30  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1514 N N   . PHE A-2 1 55  ? 7.791   67.076 43.065 1.000 19.22824  ? ? ? ? ? ?  31  PHE A-2 N   1 
ATOM   1515 C CA  . PHE A-2 1 55  ? 7.152   68.361 43.280 1.000 18.17644  ? ? ? ? ? ?  31  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1516 C C   . PHE A-2 1 55  ? 6.778   68.578 44.737 1.000 18.31051  ? ? ? ? ? ?  31  PHE A-2 C   1 
ATOM   1517 O O   . PHE A-2 1 55  ? 6.788   69.729 45.214 1.000 19.07046  ? ? ? ? ? ?  31  PHE A-2 O   1 
ATOM   1518 C CB  . PHE A-2 1 55  ? 5.903   68.549 42.414 1.000 19.95559  ? ? ? ? ? ?  31  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1519 C CG  . PHE A-2 1 55  ? 5.474   69.981 42.402 1.000 18.21720  ? ? ? ? ? ?  31  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1520 C CD1 . PHE A-2 1 55  ? 6.253   70.914 41.743 1.000 19.97836  ? ? ? ? ? ?  31  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1521 C CD2 . PHE A-2 1 55  ? 4.381   70.414 43.149 1.000 21.47077  ? ? ? ? ? ?  31  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1522 C CE1 . PHE A-2 1 55  ? 5.930   72.260 41.789 1.000 21.37713  ? ? ? ? ? ?  31  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1523 C CE2 . PHE A-2 1 55  ? 4.047   71.759 43.180 1.000 20.26556  ? ? ? ? ? ?  31  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1524 C CZ  . PHE A-2 1 55  ? 4.819   72.672 42.502 1.000 22.42372  ? ? ? ? ? ?  31  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1525 N N   . HIS A-2 1 56  ? 6.480   67.507 45.477 1.000 18.66573  ? ? ? ? ? ?  32  HIS A-2 N   1 
ATOM   1526 C CA  . HIS A-2 1 56  ? 6.145   67.691 46.885 1.000 18.49864  ? ? ? ? ? ?  32  HIS A-2 CA  1 
ATOM   1527 C C   . HIS A-2 1 56  ? 7.300   68.320 47.658 1.000 19.11951  ? ? ? ? ? ?  32  HIS A-2 C   1 
ATOM   1528 O O   . HIS A-2 1 56  ? 7.066   69.045 48.637 1.000 19.85621  ? ? ? ? ? ?  32  HIS A-2 O   1 
ATOM   1529 C CB  . HIS A-2 1 56  ? 5.722   66.362 47.495 1.000 19.43654  ? ? ? ? ? ?  32  HIS A-2 CB  1 
ATOM   1530 C CG  . HIS A-2 1 56  ? 4.434   65.841 46.943 1.000 20.52568  ? ? ? ? ? ?  32  HIS A-2 CG  1 
ATOM   1531 N ND1 . HIS A-2 1 56  ? 3.972   64.574 47.230 1.000 26.59406  ? ? ? ? ? ?  32  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1532 C CD2 . HIS A-2 1 56  ? 3.531   66.393 46.100 1.000 25.24882  ? ? ? ? ? ?  32  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1533 C CE1 . HIS A-2 1 56  ? 2.828   64.378 46.601 1.000 24.87265  ? ? ? ? ? ?  32  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1534 N NE2 . HIS A-2 1 56  ? 2.540   65.459 45.904 1.000 27.01914  ? ? ? ? ? ?  32  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1535 N N   A GLU A-2 1 57  ? 8.545   68.071 47.240 0.578 20.08564  ? ? ? ? ? ?  33  GLU A-2 N   1 
ATOM   1536 N N   B GLU A-2 1 57  ? 8.542   68.076 47.234 0.422 20.06641  ? ? ? ? ? ?  33  GLU A-2 N   1 
ATOM   1537 C CA  A GLU A-2 1 57  ? 9.684   68.743 47.860 0.578 21.22713  ? ? ? ? ? ?  33  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1538 C CA  B GLU A-2 1 57  ? 9.683   68.740 47.857 0.422 21.26930  ? ? ? ? ? ?  33  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1539 C C   A GLU A-2 1 57  ? 9.610   70.250 47.651 0.578 20.53575  ? ? ? ? ? ?  33  GLU A-2 C   1 
ATOM   1540 C C   B GLU A-2 1 57  ? 9.624   70.248 47.645 0.422 20.51384  ? ? ? ? ? ?  33  GLU A-2 C   1 
ATOM   1541 O O   A GLU A-2 1 57  ? 9.890   71.025 48.573 0.578 22.03325  ? ? ? ? ? ?  33  GLU A-2 O   1 
ATOM   1542 O O   B GLU A-2 1 57  ? 9.926   71.023 48.561 0.422 22.06442  ? ? ? ? ? ?  33  GLU A-2 O   1 
ATOM   1543 C CB  A GLU A-2 1 57  ? 11.003  68.192 47.308 0.578 25.30858  ? ? ? ? ? ?  33  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1544 C CB  B GLU A-2 1 57  ? 10.990  68.162 47.306 0.422 25.34692  ? ? ? ? ? ?  33  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1545 C CG  A GLU A-2 1 57  ? 12.240  68.836 47.943 0.578 22.81482  ? ? ? ? ? ?  33  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1546 C CG  B GLU A-2 1 57  ? 11.107  66.662 47.504 0.422 26.96265  ? ? ? ? ? ?  33  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1547 C CD  A GLU A-2 1 57  ? 13.520  68.084 47.646 0.578 44.73534  ? ? ? ? ? ?  33  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1548 C CD  B GLU A-2 1 57  ? 12.477  66.106 47.153 0.422 39.52423  ? ? ? ? ? ?  33  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1549 O OE1 A GLU A-2 1 57  ? 14.429  68.676 47.024 0.578 50.10689  ? ? ? ? ? ?  33  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1550 O OE1 B GLU A-2 1 57  ? 13.348  66.881 46.703 0.422 39.51725  ? ? ? ? ? ?  33  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1551 O OE2 A GLU A-2 1 57  ? 13.615  66.899 48.036 0.578 46.40302  ? ? ? ? ? -1 33  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1552 O OE2 B GLU A-2 1 57  ? 12.680  64.884 47.329 0.422 42.00612  ? ? ? ? ? -1 33  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1553 N N   . VAL A-2 1 58  ? 9.227   70.681 46.444 1.000 21.07189  ? ? ? ? ? ?  34  VAL A-2 N   1 
ATOM   1554 C CA  . VAL A-2 1 58  ? 9.044   72.106 46.181 1.000 19.53418  ? ? ? ? ? ?  34  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1555 C C   . VAL A-2 1 58  ? 7.922   72.656 47.040 1.000 22.59856  ? ? ? ? ? ?  34  VAL A-2 C   1 
ATOM   1556 O O   . VAL A-2 1 58  ? 8.042   73.742 47.630 1.000 20.38698  ? ? ? ? ? ?  34  VAL A-2 O   1 
ATOM   1557 C CB  . VAL A-2 1 58  ? 8.778   72.338 44.682 1.000 20.37595  ? ? ? ? ? ?  34  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1558 C CG1 . VAL A-2 1 58  ? 8.595   73.820 44.395 1.000 21.14462  ? ? ? ? ? ?  34  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1559 C CG2 . VAL A-2 1 58  ? 9.935   71.785 43.877 1.000 21.91780  ? ? ? ? ? ?  34  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1560 N N   . ALA A-2 1 59  ? 6.806   71.926 47.124 1.000 19.49173  ? ? ? ? ? ?  35  ALA A-2 N   1 
ATOM   1561 C CA  . ALA A-2 1 59  ? 5.690   72.417 47.922 1.000 18.59634  ? ? ? ? ? ?  35  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1562 C C   . ALA A-2 1 59  ? 6.111   72.661 49.372 1.000 19.11999  ? ? ? ? ? ?  35  ALA A-2 C   1 
ATOM   1563 O O   . ALA A-2 1 59  ? 5.778   73.707 49.947 1.000 19.23379  ? ? ? ? ? ?  35  ALA A-2 O   1 
ATOM   1564 C CB  . ALA A-2 1 59  ? 4.497   71.453 47.842 1.000 19.21000  ? ? ? ? ? ?  35  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1565 N N   A ARG A-2 1 60  ? 6.830   71.713 49.980 0.424 19.36501  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 N   1 
ATOM   1566 N N   B ARG A-2 1 60  ? 6.852   71.723 49.971 0.576 19.41131  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 N   1 
ATOM   1567 C CA  A ARG A-2 1 60  ? 7.253   71.905 51.367 0.424 22.27822  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1568 C CA  B ARG A-2 1 60  ? 7.248   71.887 51.370 0.576 22.27671  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1569 C C   A ARG A-2 1 60  ? 8.174   73.107 51.502 0.424 24.45969  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 C   1 
ATOM   1570 C C   B ARG A-2 1 60  ? 8.227   73.043 51.545 0.576 24.41692  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 C   1 
ATOM   1571 O O   A ARG A-2 1 60  ? 8.053   73.886 52.456 0.424 21.77869  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 O   1 
ATOM   1572 O O   B ARG A-2 1 60  ? 8.193   73.733 52.571 0.576 21.79333  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 O   1 
ATOM   1573 C CB  A ARG A-2 1 60  ? 7.946   70.652 51.900 0.424 23.82740  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1574 C CB  B ARG A-2 1 60  ? 7.844   70.587 51.919 0.576 23.71527  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1575 C CG  A ARG A-2 1 60  ? 7.064   69.435 51.904 0.424 21.22849  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1576 C CG  B ARG A-2 1 60  ? 6.810   69.505 52.203 0.576 22.29169  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1577 C CD  A ARG A-2 1 60  ? 7.690   68.297 52.681 0.424 25.65816  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1578 C CD  B ARG A-2 1 60  ? 7.443   68.285 52.868 0.576 25.29479  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1579 N NE  A ARG A-2 1 60  ? 6.955   67.061 52.446 0.424 23.65971  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1580 N NE  B ARG A-2 1 60  ? 8.490   67.690 52.039 0.576 27.17468  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1581 C CZ  A ARG A-2 1 60  ? 7.263   66.180 51.500 0.424 28.31611  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1582 C CZ  B ARG A-2 1 60  ? 8.323   66.629 51.251 0.576 21.64452  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1583 N NH1 A ARG A-2 1 60  ? 6.532   65.088 51.348 0.424 26.61372  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1584 N NH1 B ARG A-2 1 60  ? 9.339   66.181 50.528 0.576 22.43079  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1585 N NH2 A ARG A-2 1 60  ? 8.309   66.384 50.709 0.424 23.52489  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1586 N NH2 B ARG A-2 1 60  ? 7.146   66.014 51.181 0.576 27.06896  ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1587 N N   . GLN A-2 1 61  ? 9.105   73.276 50.556 1.000 20.69282  ? ? ? ? ? ?  37  GLN A-2 N   1 
ATOM   1588 C CA  . GLN A-2 1 61  ? 9.993   74.433 50.622 1.000 23.63194  ? ? ? ? ? ?  37  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1589 C C   . GLN A-2 1 61  ? 9.217   75.740 50.570 1.000 23.64528  ? ? ? ? ? ?  37  GLN A-2 C   1 
ATOM   1590 O O   . GLN A-2 1 61  ? 9.729   76.774 51.015 1.000 28.23582  ? ? ? ? ? ?  37  GLN A-2 O   1 
ATOM   1591 C CB  . GLN A-2 1 61  ? 11.019  74.400 49.487 1.000 27.90797  ? ? ? ? ? ?  37  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1592 C CG  . GLN A-2 1 61  ? 11.895  73.157 49.458 1.000 34.84366  ? ? ? ? ? ?  37  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1593 C CD  . GLN A-2 1 61  ? 12.338  72.698 50.837 1.000 54.73031  ? ? ? ? ? ?  37  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1594 O OE1 . GLN A-2 1 61  ? 12.792  73.498 51.659 1.000 51.39848  ? ? ? ? ? ?  37  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1595 N NE2 . GLN A-2 1 61  ? 12.204  71.396 51.099 1.000 54.37432  ? ? ? ? ? ?  37  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1596 N N   . HIS A-2 1 62  ? 7.996   75.729 50.038 1.000 21.69736  ? ? ? ? ? ?  38  HIS A-2 N   1 
ATOM   1597 C CA  . HIS A-2 1 62  ? 7.125   76.894 50.007 1.000 21.67632  ? ? ? ? ? ?  38  HIS A-2 CA  1 
ATOM   1598 C C   . HIS A-2 1 62  ? 6.097   76.890 51.135 1.000 23.46000  ? ? ? ? ? ?  38  HIS A-2 C   1 
ATOM   1599 O O   . HIS A-2 1 62  ? 5.124   77.647 51.077 1.000 27.22520  ? ? ? ? ? ?  38  HIS A-2 O   1 
ATOM   1600 C CB  . HIS A-2 1 62  ? 6.434   77.000 48.648 1.000 24.68760  ? ? ? ? ? ?  38  HIS A-2 CB  1 
ATOM   1601 C CG  . HIS A-2 1 62  ? 7.356   77.418 47.548 1.000 26.52377  ? ? ? ? ? ?  38  HIS A-2 CG  1 
ATOM   1602 N ND1 . HIS A-2 1 62  ? 8.287   76.567 46.991 1.000 26.20263  ? ? ? ? ? ?  38  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1603 C CD2 . HIS A-2 1 62  ? 7.510   78.611 46.921 1.000 28.75041  ? ? ? ? ? ?  38  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1604 C CE1 . HIS A-2 1 62  ? 8.969   77.214 46.060 1.000 32.26532  ? ? ? ? ? ?  38  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1605 N NE2 . HIS A-2 1 62  ? 8.521   78.454 46.002 1.000 36.11013  ? ? ? ? ? ?  38  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1606 N N   . GLY A-2 1 63  ? 6.285   76.041 52.149 1.000 21.34491  ? ? ? ? ? ?  39  GLY A-2 N   1 
ATOM   1607 C CA  . GLY A-2 1 63  ? 5.455   76.035 53.343 1.000 21.43471  ? ? ? ? ? ?  39  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1608 C C   . GLY A-2 1 63  ? 4.188   75.202 53.286 1.000 24.28575  ? ? ? ? ? ?  39  GLY A-2 C   1 
ATOM   1609 O O   . GLY A-2 1 63  ? 3.351   75.318 54.188 1.000 27.08967  ? ? ? ? ? ?  39  GLY A-2 O   1 
ATOM   1610 N N   . PHE A-2 1 64  ? 4.019   74.354 52.275 1.000 20.37765  ? ? ? ? ? ?  40  PHE A-2 N   1 
ATOM   1611 C CA  . PHE A-2 1 64  ? 2.829   73.523 52.137 1.000 21.73050  ? ? ? ? ? ?  40  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1612 C C   . PHE A-2 1 64  ? 3.127   72.084 52.498 1.000 22.27604  ? ? ? ? ? ?  40  PHE A-2 C   1 
ATOM   1613 O O   . PHE A-2 1 64  ? 4.132   71.525 52.053 1.000 22.22697  ? ? ? ? ? ?  40  PHE A-2 O   1 
ATOM   1614 C CB  . PHE A-2 1 64  ? 2.301   73.513 50.694 1.000 22.10775  ? ? ? ? ? ?  40  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1615 C CG  . PHE A-2 1 64  ? 1.593   74.755 50.298 1.000 24.41803  ? ? ? ? ? ?  40  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1616 C CD1 . PHE A-2 1 64  ? 2.302   75.910 50.026 1.000 23.75764  ? ? ? ? ? ?  40  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1617 C CD2 . PHE A-2 1 64  ? 0.214   74.756 50.151 1.000 29.85152  ? ? ? ? ? ?  40  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1618 C CE1 . PHE A-2 1 64  ? 1.642   77.086 49.638 1.000 29.82467  ? ? ? ? ? ?  40  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1619 C CE2 . PHE A-2 1 64  ? -0.455  75.918 49.764 1.000 36.62215  ? ? ? ? ? ?  40  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1620 C CZ  . PHE A-2 1 64  ? 0.267   77.085 49.513 1.000 33.87493  ? ? ? ? ? ?  40  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1621 N N   . SER A-2 1 65  ? 2.208   71.454 53.232 1.000 21.71923  ? ? ? ? ? ?  41  SER A-2 N   1 
ATOM   1622 C CA  . SER A-2 1 65  ? 2.251   70.007 53.315 1.000 20.20577  ? ? ? ? ? ?  41  SER A-2 CA  1 
ATOM   1623 C C   . SER A-2 1 65  ? 1.699   69.405 52.031 1.000 19.63447  ? ? ? ? ? ?  41  SER A-2 C   1 
ATOM   1624 O O   . SER A-2 1 65  ? 1.045   70.089 51.228 1.000 21.41163  ? ? ? ? ? ?  41  SER A-2 O   1 
ATOM   1625 C CB  . SER A-2 1 65  ? 1.439   69.497 54.506 1.000 28.03762  ? ? ? ? ? ?  41  SER A-2 CB  1 
ATOM   1626 O OG  . SER A-2 1 65  ? 0.048   69.582 54.219 1.000 26.77409  ? ? ? ? ? ?  41  SER A-2 OG  1 
ATOM   1627 N N   . VAL A-2 1 66  ? 1.966   68.112 51.842 1.000 20.76923  ? ? ? ? ? ?  42  VAL A-2 N   1 
ATOM   1628 C CA  . VAL A-2 1 66  ? 1.458   67.427 50.654 1.000 19.09740  ? ? ? ? ? ?  42  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1629 C C   . VAL A-2 1 66  ? -0.061  67.508 50.602 1.000 21.24770  ? ? ? ? ? ?  42  VAL A-2 C   1 
ATOM   1630 O O   . VAL A-2 1 66  ? -0.651  67.785 49.548 1.000 21.02295  ? ? ? ? ? ?  42  VAL A-2 O   1 
ATOM   1631 C CB  . VAL A-2 1 66  ? 1.928   65.967 50.631 1.000 19.63243  ? ? ? ? ? ?  42  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1632 C CG1 . VAL A-2 1 66  ? 1.199   65.180 49.528 1.000 22.38727  ? ? ? ? ? ?  42  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1633 C CG2 . VAL A-2 1 66  ? 3.449   65.899 50.460 1.000 27.14490  ? ? ? ? ? ?  42  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1634 N N   . SER A-2 1 67  ? -0.724  67.254 51.737 1.000 21.40933  ? ? ? ? ? ?  43  SER A-2 N   1 
ATOM   1635 C CA  . SER A-2 1 67  ? -2.184  67.249 51.714 1.000 21.02971  ? ? ? ? ? ?  43  SER A-2 CA  1 
ATOM   1636 C C   . SER A-2 1 67  ? -2.740  68.649 51.484 1.000 20.19519  ? ? ? ? ? ?  43  SER A-2 C   1 
ATOM   1637 O O   . SER A-2 1 67  ? -3.733  68.809 50.767 1.000 19.37563  ? ? ? ? ? ?  43  SER A-2 O   1 
ATOM   1638 C CB  . SER A-2 1 67  ? -2.729  66.644 53.011 1.000 25.04110  ? ? ? ? ? ?  43  SER A-2 CB  1 
ATOM   1639 O OG  . SER A-2 1 67  ? -2.423  65.253 53.069 1.000 31.26286  ? ? ? ? ? ?  43  SER A-2 OG  1 
ATOM   1640 N N   . GLU A-2 1 68  ? -2.108  69.676 52.050 1.000 19.64167  ? ? ? ? ? ?  44  GLU A-2 N   1 
ATOM   1641 C CA  . GLU A-2 1 68  ? -2.548  71.045 51.799 1.000 20.32374  ? ? ? ? ? ?  44  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1642 C C   . GLU A-2 1 68  ? -2.421  71.393 50.322 1.000 18.95543  ? ? ? ? ? ?  44  GLU A-2 C   1 
ATOM   1643 O O   . GLU A-2 1 68  ? -3.335  71.976 49.724 1.000 20.51061  ? ? ? ? ? ?  44  GLU A-2 O   1 
ATOM   1644 C CB  . GLU A-2 1 68  ? -1.725  72.004 52.659 1.000 22.80340  ? ? ? ? ? ?  44  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1645 C CG  . GLU A-2 1 68  ? -2.081  71.915 54.152 1.000 25.92065  ? ? ? ? ? ?  44  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1646 C CD  . GLU A-2 1 68  ? -0.968  72.390 55.090 1.000 38.26350  ? ? ? ? ? ?  44  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1647 O OE1 . GLU A-2 1 68  ? 0.068   72.885 54.600 1.000 31.06694  ? ? ? ? ? ?  44  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1648 O OE2 . GLU A-2 1 68  ? -1.125  72.256 56.328 1.000 41.22128  ? ? ? ? ? -1 44  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1649 N N   . TRP A-2 1 69  ? -1.284  71.044 49.713 1.000 18.13265  ? ? ? ? ? ?  45  TRP A-2 N   1 
ATOM   1650 C CA  . TRP A-2 1 69  ? -1.100  71.295 48.284 1.000 18.78606  ? ? ? ? ? ?  45  TRP A-2 CA  1 
ATOM   1651 C C   . TRP A-2 1 69  ? -2.134  70.538 47.453 1.000 18.09155  ? ? ? ? ? ?  45  TRP A-2 C   1 
ATOM   1652 O O   . TRP A-2 1 69  ? -2.752  71.112 46.560 1.000 17.24075  ? ? ? ? ? ?  45  TRP A-2 O   1 
ATOM   1653 C CB  . TRP A-2 1 69  ? 0.327   70.932 47.876 1.000 19.05170  ? ? ? ? ? ?  45  TRP A-2 CB  1 
ATOM   1654 C CG  . TRP A-2 1 69  ? 0.487   70.591 46.424 1.000 17.92409  ? ? ? ? ? ?  45  TRP A-2 CG  1 
ATOM   1655 C CD1 . TRP A-2 1 69  ? 0.783   69.370 45.905 1.000 19.52826  ? ? ? ? ? ?  45  TRP A-2 CD1 1 
ATOM   1656 C CD2 . TRP A-2 1 69  ? 0.373   71.478 45.312 1.000 17.98789  ? ? ? ? ? ?  45  TRP A-2 CD2 1 
ATOM   1657 N NE1 . TRP A-2 1 69  ? 0.863   69.438 44.531 1.000 21.36728  ? ? ? ? ? ?  45  TRP A-2 NE1 1 
ATOM   1658 C CE2 . TRP A-2 1 69  ? 0.616   70.731 44.147 1.000 18.11252  ? ? ? ? ? ?  45  TRP A-2 CE2 1 
ATOM   1659 C CE3 . TRP A-2 1 69  ? 0.102   72.839 45.190 1.000 19.40876  ? ? ? ? ? ?  45  TRP A-2 CE3 1 
ATOM   1660 C CZ2 . TRP A-2 1 69  ? 0.572   71.296 42.878 1.000 19.86399  ? ? ? ? ? ?  45  TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   1661 C CZ3 . TRP A-2 1 69  ? 0.073   73.393 43.937 1.000 20.07720  ? ? ? ? ? ?  45  TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   1662 C CH2 . TRP A-2 1 69  ? 0.307   72.633 42.797 1.000 20.77490  ? ? ? ? ? ?  45  TRP A-2 CH2 1 
ATOM   1663 N N   . ARG A-2 1 70  ? -2.376  69.257 47.755 1.000 17.34313  ? ? ? ? ? ?  46  ARG A-2 N   1 
ATOM   1664 C CA  . ARG A-2 1 70  ? -3.361  68.512 46.969 1.000 16.20679  ? ? ? ? ? ?  46  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1665 C C   . ARG A-2 1 70  ? -4.740  69.153 47.037 1.000 18.11901  ? ? ? ? ? ?  46  ARG A-2 C   1 
ATOM   1666 O O   . ARG A-2 1 70  ? -5.431  69.243 46.016 1.000 17.64079  ? ? ? ? ? ?  46  ARG A-2 O   1 
ATOM   1667 C CB  . ARG A-2 1 70  ? -3.439  67.059 47.439 1.000 18.77730  ? ? ? ? ? ?  46  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1668 C CG  . ARG A-2 1 70  ? -2.227  66.236 47.002 1.000 18.23881  ? ? ? ? ? ?  46  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1669 C CD  . ARG A-2 1 70  ? -2.277  64.853 47.631 1.000 22.45160  ? ? ? ? ? ?  46  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1670 N NE  . ARG A-2 1 70  ? -1.349  63.971 46.941 1.000 23.85050  ? ? ? ? ? ?  46  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1671 C CZ  . ARG A-2 1 70  ? -0.996  62.773 47.382 1.000 29.76520  ? ? ? ? ? ?  46  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1672 N NH1 . ARG A-2 1 70  ? -1.468  62.322 48.531 1.000 30.70843  ? ? ? ? ? ?  46  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1673 N NH2 . ARG A-2 1 70  ? -0.155  62.041 46.667 1.000 32.56673  ? ? ? ? ? ?  46  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1674 N N   . VAL A-2 1 71  ? -5.153  69.603 48.223 1.000 17.69498  ? ? ? ? ? ?  47  VAL A-2 N   1 
ATOM   1675 C CA  . VAL A-2 1 71  ? -6.480  70.202 48.361 1.000 19.35410  ? ? ? ? ? ?  47  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1676 C C   . VAL A-2 1 71  ? -6.544  71.526 47.606 1.000 19.20958  ? ? ? ? ? ?  47  VAL A-2 C   1 
ATOM   1677 O O   . VAL A-2 1 71  ? -7.467  71.764 46.816 1.000 19.24975  ? ? ? ? ? ?  47  VAL A-2 O   1 
ATOM   1678 C CB  . VAL A-2 1 71  ? -6.854  70.375 49.846 1.000 17.86411  ? ? ? ? ? ?  47  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1679 C CG1 . VAL A-2 1 71  ? -8.040  71.347 49.972 1.000 19.54535  ? ? ? ? ? ?  47  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1680 C CG2 . VAL A-2 1 71  ? -7.205  69.040 50.446 1.000 19.13448  ? ? ? ? ? ?  47  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1681 N N   . MET A-2 1 72  ? -5.558  72.370 47.811 1.000 18.79285  ? ? ? ? ? ?  48  MET A-2 N   1 
ATOM   1682 C CA  . MET A-2 1 72  ? -5.622  73.689 47.145 1.000 19.24052  ? ? ? ? ? ?  48  MET A-2 CA  1 
ATOM   1683 C C   . MET A-2 1 72  ? -5.521  73.547 45.631 1.000 20.89795  ? ? ? ? ? ?  48  MET A-2 C   1 
ATOM   1684 O O   . MET A-2 1 72  ? -6.251  74.177 44.967 1.000 22.11252  ? ? ? ? ? ?  48  MET A-2 O   1 
ATOM   1685 C CB  . MET A-2 1 72  ? -4.590  74.654 47.718 1.000 22.98432  ? ? ? ? ? ?  48  MET A-2 CB  1 
ATOM   1686 C CG  . MET A-2 1 72  ? -5.050  75.153 49.041 1.000 30.45402  ? ? ? ? ? ?  48  MET A-2 CG  1 
ATOM   1687 S SD  . MET A-2 1 72  ? -4.262  76.644 49.635 1.000 34.25068  ? ? ? ? ? ?  48  MET A-2 SD  1 
ATOM   1688 C CE  . MET A-2 1 72  ? -3.357  75.834 50.940 1.000 44.48248  ? ? ? ? ? ?  48  MET A-2 CE  1 
ATOM   1689 N N   . ALA A-2 1 73  ? -4.616  72.712 45.157 1.000 18.40775  ? ? ? ? ? ?  49  ALA A-2 N   1 
ATOM   1690 C CA  . ALA A-2 1 73  ? -4.499  72.490 43.723 1.000 19.76193  ? ? ? ? ? ?  49  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1691 C C   . ALA A-2 1 73  ? -5.793  71.923 43.144 1.000 19.93183  ? ? ? ? ? ?  49  ALA A-2 C   1 
ATOM   1692 O O   . ALA A-2 1 73  ? -6.172  72.259 42.015 1.000 22.48870  ? ? ? ? ? ?  49  ALA A-2 O   1 
ATOM   1693 C CB  . ALA A-2 1 73  ? -3.319  71.550 43.429 1.000 22.27654  ? ? ? ? ? ?  49  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1694 N N   . SER A-2 1 74  ? -6.468  71.045 43.887 1.000 19.05896  ? ? ? ? ? ?  50  SER A-2 N   1 
ATOM   1695 C CA  . SER A-2 1 74  ? -7.669  70.383 43.392 1.000 18.95942  ? ? ? ? ? ?  50  SER A-2 CA  1 
ATOM   1696 C C   . SER A-2 1 74  ? -8.883  71.294 43.413 1.000 20.69705  ? ? ? ? ? ?  50  SER A-2 C   1 
ATOM   1697 O O   . SER A-2 1 74  ? -9.822  71.067 42.645 1.000 23.94424  ? ? ? ? ? ?  50  SER A-2 O   1 
ATOM   1698 C CB  . SER A-2 1 74  ? -7.956  69.142 44.223 1.000 20.58604  ? ? ? ? ? ?  50  SER A-2 CB  1 
ATOM   1699 O OG  . SER A-2 1 74  ? -6.934  68.164 44.020 1.000 19.67421  ? ? ? ? ? ?  50  SER A-2 OG  1 
ATOM   1700 N N   . LEU A-2 1 75  ? -8.879  72.312 44.273 1.000 20.06029  ? ? ? ? ? ?  51  LEU A-2 N   1 
ATOM   1701 C CA  . LEU A-2 1 75  ? -9.984  73.271 44.322 1.000 21.63752  ? ? ? ? ? ?  51  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1702 C C   . LEU A-2 1 75  ? -9.753  74.493 43.447 1.000 25.68493  ? ? ? ? ? ?  51  LEU A-2 C   1 
ATOM   1703 O O   . LEU A-2 1 75  ? -10.717 75.205 43.133 1.000 24.98250  ? ? ? ? ? ?  51  LEU A-2 O   1 
ATOM   1704 C CB  . LEU A-2 1 75  ? -10.221 73.698 45.777 1.000 18.28640  ? ? ? ? ? ?  51  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1705 C CG  . LEU A-2 1 75  ? -10.759 72.604 46.709 1.000 21.36610  ? ? ? ? ? ?  51  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1706 C CD1 . LEU A-2 1 75  ? -10.852 73.052 48.154 1.000 21.96272  ? ? ? ? ? ?  51  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1707 C CD2 . LEU A-2 1 75  ? -12.103 72.071 46.198 1.000 22.52821  ? ? ? ? ? ?  51  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1708 N N   . ALA A-2 1 76  ? -8.516  74.759 43.035 1.000 22.28390  ? ? ? ? ? ?  52  ALA A-2 N   1 
ATOM   1709 C CA  . ALA A-2 1 76  ? -8.229  75.962 42.253 1.000 25.60243  ? ? ? ? ? ?  52  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1710 C C   . ALA A-2 1 76  ? -9.002  75.966 40.942 1.000 25.99826  ? ? ? ? ? ?  52  ALA A-2 C   1 
ATOM   1711 O O   . ALA A-2 1 76  ? -8.912  75.031 40.141 1.000 27.59267  ? ? ? ? ? ?  52  ALA A-2 O   1 
ATOM   1712 C CB  . ALA A-2 1 76  ? -6.732  76.071 41.976 1.000 24.44709  ? ? ? ? ? ?  52  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1713 N N   . GLY A-2 1 77  ? -9.753  77.042 40.709 1.000 28.85315  ? ? ? ? ? ?  53  GLY A-2 N   1 
ATOM   1714 C CA  . GLY A-2 1 77  ? -10.512 77.140 39.485 1.000 31.50167  ? ? ? ? ? ?  53  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1715 C C   . GLY A-2 1 77  ? -11.750 76.283 39.431 1.000 32.60762  ? ? ? ? ? ?  53  GLY A-2 C   1 
ATOM   1716 O O   . GLY A-2 1 77  ? -12.332 76.141 38.350 1.000 37.44745  ? ? ? ? ? ?  53  GLY A-2 O   1 
ATOM   1717 N N   . SER A-2 1 78  ? -12.174 75.711 40.554 1.000 29.33763  ? ? ? ? ? ?  54  SER A-2 N   1 
ATOM   1718 C CA  . SER A-2 1 78  ? -13.308 74.803 40.597 1.000 27.92963  ? ? ? ? ? ?  54  SER A-2 CA  1 
ATOM   1719 C C   . SER A-2 1 78  ? -14.516 75.475 41.242 1.000 30.11813  ? ? ? ? ? ?  54  SER A-2 C   1 
ATOM   1720 O O   . SER A-2 1 78  ? -14.379 76.309 42.142 1.000 30.68182  ? ? ? ? ? ?  54  SER A-2 O   1 
ATOM   1721 C CB  . SER A-2 1 78  ? -12.947 73.524 41.373 1.000 30.02325  ? ? ? ? ? ?  54  SER A-2 CB  1 
ATOM   1722 O OG  . SER A-2 1 78  ? -13.996 72.579 41.369 1.000 29.99008  ? ? ? ? ? ?  54  SER A-2 OG  1 
ATOM   1723 N N   . GLU A-2 1 79  ? -15.709 75.094 40.772 1.000 32.23584  ? ? ? ? ? ?  55  GLU A-2 N   1 
ATOM   1724 C CA  . GLU A-2 1 79  ? -16.923 75.318 41.539 1.000 36.34753  ? ? ? ? ? ?  55  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1725 C C   . GLU A-2 1 79  ? -16.860 74.493 42.822 1.000 34.63428  ? ? ? ? ? ?  55  GLU A-2 C   1 
ATOM   1726 O O   . GLU A-2 1 79  ? -16.049 73.571 42.929 1.000 33.45021  ? ? ? ? ? ?  55  GLU A-2 O   1 
ATOM   1727 C CB  . GLU A-2 1 79  ? -18.149 74.911 40.725 1.000 40.07198  ? ? ? ? ? ?  55  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1728 C CG  . GLU A-2 1 79  ? -18.370 75.709 39.451 1.000 73.36521  ? ? ? ? ? ?  55  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1729 C CD  . GLU A-2 1 79  ? -18.843 77.125 39.723 1.000 83.50490  ? ? ? ? ? ?  55  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1730 O OE1 . GLU A-2 1 79  ? -18.362 78.054 39.039 1.000 83.26798  ? ? ? ? ? ?  55  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1731 O OE2 . GLU A-2 1 79  ? -19.694 77.308 40.622 1.000 76.63045  ? ? ? ? ? -1 55  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1732 N N   . PRO A-2 1 80  ? -17.712 74.784 43.807 1.000 30.13671  ? ? ? ? ? ?  56  PRO A-2 N   1 
ATOM   1733 C CA  . PRO A-2 1 80  ? -17.721 73.961 45.022 1.000 29.56830  ? ? ? ? ? ?  56  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1734 C C   . PRO A-2 1 80  ? -18.014 72.507 44.687 1.000 29.11311  ? ? ? ? ? ?  56  PRO A-2 C   1 
ATOM   1735 O O   . PRO A-2 1 80  ? -18.871 72.199 43.857 1.000 31.53119  ? ? ? ? ? ?  56  PRO A-2 O   1 
ATOM   1736 C CB  . PRO A-2 1 80  ? -18.832 74.585 45.871 1.000 32.77197  ? ? ? ? ? ?  56  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1737 C CG  . PRO A-2 1 80  ? -18.930 75.982 45.378 1.000 29.34827  ? ? ? ? ? ?  56  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1738 C CD  . PRO A-2 1 80  ? -18.651 75.917 43.909 1.000 30.76751  ? ? ? ? ? ?  56  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1739 N N   . ILE A-2 1 81  ? -17.271 71.607 45.332 1.000 25.84496  ? ? ? ? ? ?  57  ILE A-2 N   1 
ATOM   1740 C CA  . ILE A-2 1 81  ? -17.420 70.173 45.132 1.000 25.36221  ? ? ? ? ? ?  57  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1741 C C   . ILE A-2 1 81  ? -17.664 69.521 46.487 1.000 22.71192  ? ? ? ? ? ?  57  ILE A-2 C   1 
ATOM   1742 O O   . ILE A-2 1 81  ? -17.383 70.097 47.537 1.000 24.94272  ? ? ? ? ? ?  57  ILE A-2 O   1 
ATOM   1743 C CB  . ILE A-2 1 81  ? -16.187 69.544 44.425 1.000 24.95400  ? ? ? ? ? ?  57  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1744 C CG1 . ILE A-2 1 81  ? -14.912 69.693 45.265 1.000 25.77234  ? ? ? ? ? ?  57  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1745 C CG2 . ILE A-2 1 81  ? -15.983 70.132 43.032 1.000 27.66972  ? ? ? ? ? ?  57  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1746 C CD1 . ILE A-2 1 81  ? -13.677 68.990 44.596 1.000 24.61103  ? ? ? ? ? ?  57  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1747 N N   . SER A-2 1 82  ? -18.210 68.306 46.464 1.000 24.65918  ? ? ? ? ? ?  58  SER A-2 N   1 
ATOM   1748 C CA  . SER A-2 1 82  ? -18.510 67.630 47.718 1.000 24.07260  ? ? ? ? ? ?  58  SER A-2 CA  1 
ATOM   1749 C C   . SER A-2 1 82  ? -17.222 67.139 48.388 1.000 26.14533  ? ? ? ? ? ?  58  SER A-2 C   1 
ATOM   1750 O O   . SER A-2 1 82  ? -16.187 66.964 47.738 1.000 25.40616  ? ? ? ? ? ?  58  SER A-2 O   1 
ATOM   1751 C CB  . SER A-2 1 82  ? -19.461 66.450 47.496 1.000 28.50756  ? ? ? ? ? ?  58  SER A-2 CB  1 
ATOM   1752 O OG  . SER A-2 1 82  ? -18.805 65.335 46.904 1.000 28.55107  ? ? ? ? ? ?  58  SER A-2 OG  1 
ATOM   1753 N N   . ILE A-2 1 83  ? -17.300 66.918 49.705 1.000 24.94337  ? ? ? ? ? ?  59  ILE A-2 N   1 
ATOM   1754 C CA  . ILE A-2 1 83  ? -16.165 66.343 50.427 1.000 24.41392  ? ? ? ? ? ?  59  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1755 C C   . ILE A-2 1 83  ? -15.755 65.022 49.796 1.000 29.78782  ? ? ? ? ? ?  59  ILE A-2 C   1 
ATOM   1756 O O   . ILE A-2 1 83  ? -14.563 64.725 49.664 1.000 23.51521  ? ? ? ? ? ?  59  ILE A-2 O   1 
ATOM   1757 C CB  . ILE A-2 1 83  ? -16.494 66.167 51.921 1.000 28.67253  ? ? ? ? ? ?  59  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1758 C CG1 . ILE A-2 1 83  ? -17.101 67.446 52.489 1.000 36.55787  ? ? ? ? ? ?  59  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1759 C CG2 . ILE A-2 1 83  ? -15.247 65.806 52.706 1.000 33.35527  ? ? ? ? ? ?  59  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1760 C CD1 . ILE A-2 1 83  ? -16.226 68.639 52.307 1.000 34.61889  ? ? ? ? ? ?  59  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1761 N N   . GLY A-2 1 84  ? -16.733 64.202 49.409 1.000 25.69685  ? ? ? ? ? ?  60  GLY A-2 N   1 
ATOM   1762 C CA  . GLY A-2 1 84  ? -16.405 62.922 48.801 1.000 27.80473  ? ? ? ? ? ?  60  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1763 C C   . GLY A-2 1 84  ? -15.671 63.076 47.483 1.000 24.50659  ? ? ? ? ? ?  60  GLY A-2 C   1 
ATOM   1764 O O   . GLY A-2 1 84  ? -14.731 62.323 47.191 1.000 22.43446  ? ? ? ? ? ?  60  GLY A-2 O   1 
ATOM   1765 N N   . GLN A-2 1 85  ? -16.097 64.033 46.655 1.000 22.02502  ? ? ? ? ? ?  61  GLN A-2 N   1 
ATOM   1766 C CA  . GLN A-2 1 85  ? -15.374 64.310 45.419 1.000 22.76444  ? ? ? ? ? ?  61  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1767 C C   . GLN A-2 1 85  ? -13.959 64.779 45.719 1.000 19.78079  ? ? ? ? ? ?  61  GLN A-2 C   1 
ATOM   1768 O O   . GLN A-2 1 85  ? -13.011 64.370 45.042 1.000 21.02365  ? ? ? ? ? ?  61  GLN A-2 O   1 
ATOM   1769 C CB  . GLN A-2 1 85  ? -16.110 65.357 44.574 1.000 22.16422  ? ? ? ? ? ?  61  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1770 C CG  . GLN A-2 1 85  ? -17.422 64.880 43.972 1.000 30.80871  ? ? ? ? ? ?  61  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1771 C CD  . GLN A-2 1 85  ? -18.162 66.001 43.268 1.000 37.10095  ? ? ? ? ? ?  61  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1772 O OE1 . GLN A-2 1 85  ? -18.604 66.965 43.900 1.000 33.81401  ? ? ? ? ? ?  61  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1773 N NE2 . GLN A-2 1 85  ? -18.283 65.894 41.954 1.000 46.59057  ? ? ? ? ? ?  61  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1774 N N   . LEU A-2 1 86  ? -13.801 65.666 46.706 1.000 20.53339  ? ? ? ? ? ?  62  LEU A-2 N   1 
ATOM   1775 C CA  . LEU A-2 1 86  ? -12.466 66.143 47.054 1.000 18.95884  ? ? ? ? ? ?  62  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1776 C C   . LEU A-2 1 86  ? -11.576 65.001 47.526 1.000 17.23276  ? ? ? ? ? ?  62  LEU A-2 C   1 
ATOM   1777 O O   . LEU A-2 1 86  ? -10.399 64.940 47.153 1.000 18.39618  ? ? ? ? ? ?  62  LEU A-2 O   1 
ATOM   1778 C CB  . LEU A-2 1 86  ? -12.560 67.222 48.132 1.000 19.43794  ? ? ? ? ? ?  62  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1779 C CG  . LEU A-2 1 86  ? -11.213 67.829 48.557 1.000 19.32209  ? ? ? ? ? ?  62  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1780 C CD1 . LEU A-2 1 86  ? -10.549 68.560 47.410 1.000 19.18010  ? ? ? ? ? ?  62  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1781 C CD2 . LEU A-2 1 86  ? -11.403 68.766 49.743 1.000 21.58706  ? ? ? ? ? ?  62  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1782 N N   . ALA A-2 1 87  ? -12.116 64.080 48.328 1.000 18.71595  ? ? ? ? ? ?  63  ALA A-2 N   1 
ATOM   1783 C CA  . ALA A-2 1 87  ? -11.321 62.945 48.800 1.000 18.71484  ? ? ? ? ? ?  63  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1784 C C   . ALA A-2 1 87  ? -10.848 62.091 47.631 1.000 20.96879  ? ? ? ? ? ?  63  ALA A-2 C   1 
ATOM   1785 O O   . ALA A-2 1 87  ? -9.703  61.609 47.614 1.000 19.49812  ? ? ? ? ? ?  63  ALA A-2 O   1 
ATOM   1786 C CB  . ALA A-2 1 87  ? -12.136 62.100 49.788 1.000 19.85943  ? ? ? ? ? ?  63  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1787 N N   . GLN A-2 1 88  ? -11.705 61.903 46.628 1.000 18.57623  ? ? ? ? ? ?  64  GLN A-2 N   1 
ATOM   1788 C CA  . GLN A-2 1 88  ? -11.306 61.107 45.472 1.000 20.43097  ? ? ? ? ? ?  64  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1789 C C   . GLN A-2 1 88  ? -10.183 61.783 44.688 1.000 18.54630  ? ? ? ? ? ?  64  GLN A-2 C   1 
ATOM   1790 O O   . GLN A-2 1 88  ? -9.148  61.162 44.411 1.000 19.18285  ? ? ? ? ? ?  64  GLN A-2 O   1 
ATOM   1791 C CB  . GLN A-2 1 88  ? -12.527 60.819 44.587 1.000 21.71292  ? ? ? ? ? ?  64  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1792 C CG  . GLN A-2 1 88  ? -12.191 59.933 43.354 1.000 21.40402  ? ? ? ? ? ?  64  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1793 C CD  . GLN A-2 1 88  ? -11.783 60.748 42.128 1.000 23.58353  ? ? ? ? ? ?  64  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1794 O OE1 . GLN A-2 1 88  ? -12.467 61.712 41.775 1.000 26.20884  ? ? ? ? ? ?  64  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1795 N NE2 . GLN A-2 1 88  ? -10.672 60.370 41.467 1.000 22.05973  ? ? ? ? ? ?  64  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1796 N N   A VAL A-2 1 89  ? -10.345 63.065 44.339 0.644 16.61376  ? ? ? ? ? ?  65  VAL A-2 N   1 
ATOM   1797 N N   B VAL A-2 1 89  ? -10.362 63.049 44.319 0.356 16.48734  ? ? ? ? ? ?  65  VAL A-2 N   1 
ATOM   1798 C CA  A VAL A-2 1 89  ? -9.369  63.719 43.466 0.644 17.11826  ? ? ? ? ? ?  65  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1799 C CA  B VAL A-2 1 89  ? -9.367  63.708 43.482 0.356 17.09347  ? ? ? ? ? ?  65  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1800 C C   A VAL A-2 1 89  ? -8.036  63.941 44.179 0.644 17.56090  ? ? ? ? ? ?  65  VAL A-2 C   1 
ATOM   1801 C C   B VAL A-2 1 89  ? -8.028  63.793 44.203 0.356 17.52639  ? ? ? ? ? ?  65  VAL A-2 C   1 
ATOM   1802 O O   A VAL A-2 1 89  ? -6.980  63.977 43.526 0.644 18.74120  ? ? ? ? ? ?  65  VAL A-2 O   1 
ATOM   1803 O O   B VAL A-2 1 89  ? -6.970  63.587 43.592 0.356 18.47602  ? ? ? ? ? ?  65  VAL A-2 O   1 
ATOM   1804 C CB  A VAL A-2 1 89  ? -9.945  65.035 42.889 0.644 18.42588  ? ? ? ? ? ?  65  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1805 C CB  B VAL A-2 1 89  ? -9.877  65.090 43.038 0.356 18.24942  ? ? ? ? ? ?  65  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1806 C CG1 A VAL A-2 1 89  ? -10.202 66.077 43.973 0.644 19.00246  ? ? ? ? ? ?  65  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1807 C CG1 B VAL A-2 1 89  ? -8.825  65.806 42.208 0.356 20.30651  ? ? ? ? ? ?  65  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1808 C CG2 A VAL A-2 1 89  ? -9.051  65.586 41.805 0.644 20.01101  ? ? ? ? ? ?  65  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1809 C CG2 B VAL A-2 1 89  ? -11.181 64.924 42.260 0.356 18.83855  ? ? ? ? ? ?  65  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1810 N N   . THR A-2 1 90  ? -8.048  64.069 45.510 1.000 16.80218  ? ? ? ? ? ?  66  THR A-2 N   1 
ATOM   1811 C CA  . THR A-2 1 90  ? -6.822  64.217 46.295 1.000 17.23036  ? ? ? ? ? ?  66  THR A-2 CA  1 
ATOM   1812 C C   . THR A-2 1 90  ? -6.270  62.898 46.803 1.000 19.05593  ? ? ? ? ? ?  66  THR A-2 C   1 
ATOM   1813 O O   . THR A-2 1 90  ? -5.300  62.921 47.568 1.000 20.73855  ? ? ? ? ? ?  66  THR A-2 O   1 
ATOM   1814 C CB  . THR A-2 1 90  ? -7.023  65.131 47.521 1.000 16.77771  ? ? ? ? ? ?  66  THR A-2 CB  1 
ATOM   1815 O OG1 . THR A-2 1 90  ? -7.948  64.556 48.456 1.000 17.97037  ? ? ? ? ? ?  66  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1816 C CG2 . THR A-2 1 90  ? -7.510  66.515 47.085 1.000 17.86313  ? ? ? ? ? ?  66  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1817 N N   A VAL A-2 1 91  ? -6.869  61.760 46.411 0.825 17.21038  ? ? ? ? ? ?  67  VAL A-2 N   1 
ATOM   1818 N N   B VAL A-2 1 91  ? -6.864  61.769 46.416 0.175 17.18195  ? ? ? ? ? ?  67  VAL A-2 N   1 
ATOM   1819 C CA  A VAL A-2 1 91  ? -6.504  60.398 46.847 0.825 17.00087  ? ? ? ? ? ?  67  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1820 C CA  B VAL A-2 1 91  ? -6.406  60.454 46.854 0.175 17.12690  ? ? ? ? ? ?  67  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1821 C C   A VAL A-2 1 91  ? -6.232  60.352 48.348 0.825 21.35202  ? ? ? ? ? ?  67  VAL A-2 C   1 
ATOM   1822 C C   B VAL A-2 1 91  ? -6.146  60.480 48.355 0.175 21.47282  ? ? ? ? ? ?  67  VAL A-2 C   1 
ATOM   1823 O O   A VAL A-2 1 91  ? -5.276  59.710 48.809 0.825 21.93458  ? ? ? ? ? ?  67  VAL A-2 O   1 
ATOM   1824 O O   B VAL A-2 1 91  ? -5.082  60.054 48.820 0.175 21.97258  ? ? ? ? ? ?  67  VAL A-2 O   1 
ATOM   1825 C CB  A VAL A-2 1 91  ? -5.316  59.819 46.038 0.825 17.54475  ? ? ? ? ? ?  67  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1826 C CB  B VAL A-2 1 91  ? -5.148  60.020 46.081 0.175 17.32720  ? ? ? ? ? ?  67  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1827 C CG1 A VAL A-2 1 91  ? -5.720  59.626 44.579 0.825 19.80538  ? ? ? ? ? ?  67  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1828 C CG1 B VAL A-2 1 91  ? -4.914  58.537 46.257 0.175 21.04584  ? ? ? ? ? ?  67  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1829 C CG2 A VAL A-2 1 91  ? -4.043  60.654 46.163 0.825 19.96584  ? ? ? ? ? ?  67  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1830 C CG2 B VAL A-2 1 91  ? -5.280  60.372 44.608 0.175 14.12120  ? ? ? ? ? ?  67  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1831 N N   . THR A-2 1 92  ? -7.110  60.992 49.121 1.000 19.18583  ? ? ? ? ? ?  68  THR A-2 N   1 
ATOM   1832 C CA  . THR A-2 1 92  ? -7.001  61.077 50.571 1.000 20.10553  ? ? ? ? ? ?  68  THR A-2 CA  1 
ATOM   1833 C C   . THR A-2 1 92  ? -8.286  60.545 51.190 1.000 24.56964  ? ? ? ? ? ?  68  THR A-2 C   1 
ATOM   1834 O O   . THR A-2 1 92  ? -9.377  60.839 50.701 1.000 27.94242  ? ? ? ? ? ?  68  THR A-2 O   1 
ATOM   1835 C CB  . THR A-2 1 92  ? -6.737  62.539 50.987 1.000 23.72298  ? ? ? ? ? ?  68  THR A-2 CB  1 
ATOM   1836 O OG1 . THR A-2 1 92  ? -5.525  63.000 50.372 1.000 27.33256  ? ? ? ? ? ?  68  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1837 C CG2 . THR A-2 1 92  ? -6.599  62.675 52.514 1.000 29.21731  ? ? ? ? ? ?  68  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1838 N N   . LYS A-2 1 93  ? -8.170  59.755 52.262 1.000 24.64541  ? ? ? ? ? ?  69  LYS A-2 N   1 
ATOM   1839 C CA  . LYS A-2 1 93  ? -9.363  59.212 52.900 1.000 23.73446  ? ? ? ? ? ?  69  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1840 C C   . LYS A-2 1 93  ? -10.252 60.336 53.417 1.000 25.21881  ? ? ? ? ? ?  69  LYS A-2 C   1 
ATOM   1841 O O   . LYS A-2 1 93  ? -9.770  61.376 53.874 1.000 24.60044  ? ? ? ? ? ?  69  LYS A-2 O   1 
ATOM   1842 C CB  . LYS A-2 1 93  ? -8.982  58.281 54.058 1.000 29.08552  ? ? ? ? ? ?  69  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1843 C CG  . LYS A-2 1 93  ? -8.434  56.929 53.604 1.000 36.87993  ? ? ? ? ? ?  69  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1844 C CD  . LYS A-2 1 93  ? -9.538  56.059 53.011 1.000 75.66365  ? ? ? ? ? ?  69  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1845 C CE  . LYS A-2 1 93  ? -9.906  54.915 53.951 1.000 79.23886  ? ? ? ? ? ?  69  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1846 N NZ  . LYS A-2 1 93  ? -11.153 54.210 53.536 1.000 57.21017  ? ? ? ? ? ?  69  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1847 N N   . GLN A-2 1 94  ? -11.563 60.114 53.363 1.000 25.84617  ? ? ? ? ? ?  70  GLN A-2 N   1 
ATOM   1848 C CA  . GLN A-2 1 94  ? -12.482 61.206 53.672 1.000 27.68675  ? ? ? ? ? ?  70  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1849 C C   . GLN A-2 1 94  ? -12.377 61.690 55.112 1.000 26.15867  ? ? ? ? ? ?  70  GLN A-2 C   1 
ATOM   1850 O O   . GLN A-2 1 94  ? -12.400 62.915 55.321 1.000 25.80644  ? ? ? ? ? ?  70  GLN A-2 O   1 
ATOM   1851 C CB  . GLN A-2 1 94  ? -13.922 60.809 53.349 1.000 30.00342  ? ? ? ? ? ?  70  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1852 C CG  . GLN A-2 1 94  ? -14.904 61.958 53.564 1.000 40.50033  ? ? ? ? ? ?  70  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1853 C CD  . GLN A-2 1 94  ? -16.189 61.797 52.773 1.000 50.25450  ? ? ? ? ? ?  70  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1854 O OE1 . GLN A-2 1 94  ? -16.293 60.920 51.918 1.000 44.45235  ? ? ? ? ? ?  70  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1855 N NE2 . GLN A-2 1 94  ? -17.174 62.651 53.052 1.000 51.53800  ? ? ? ? ? ?  70  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1856 N N   . PRO A-2 1 95  ? -12.253 60.833 56.125 1.000 25.82759  ? ? ? ? ? ?  71  PRO A-2 N   1 
ATOM   1857 C CA  . PRO A-2 1 95  ? -12.043 61.361 57.487 1.000 25.54188  ? ? ? ? ? ?  71  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1858 C C   . PRO A-2 1 95  ? -10.786 62.202 57.612 1.000 25.77660  ? ? ? ? ? ?  71  PRO A-2 C   1 
ATOM   1859 O O   . PRO A-2 1 95  ? -10.781 63.197 58.351 1.000 25.09114  ? ? ? ? ? ?  71  PRO A-2 O   1 
ATOM   1860 C CB  . PRO A-2 1 95  ? -11.972 60.091 58.347 1.000 26.50759  ? ? ? ? ? ?  71  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1861 C CG  . PRO A-2 1 95  ? -12.675 59.037 57.545 1.000 29.88022  ? ? ? ? ? ?  71  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1862 C CD  . PRO A-2 1 95  ? -12.398 59.367 56.100 1.000 28.08022  ? ? ? ? ? ?  71  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1863 N N   . THR A-2 1 96  ? -9.714  61.831 56.902 1.000 23.22903  ? ? ? ? ? ?  72  THR A-2 N   1 
ATOM   1864 C CA  . THR A-2 1 96  ? -8.508  62.649 56.882 1.000 22.17304  ? ? ? ? ? ?  72  THR A-2 CA  1 
ATOM   1865 C C   . THR A-2 1 96  ? -8.767  64.001 56.226 1.000 22.73763  ? ? ? ? ? ?  72  THR A-2 C   1 
ATOM   1866 O O   . THR A-2 1 96  ? -8.315  65.039 56.726 1.000 22.42337  ? ? ? ? ? ?  72  THR A-2 O   1 
ATOM   1867 C CB  . THR A-2 1 96  ? -7.394  61.899 56.156 1.000 25.69735  ? ? ? ? ? ?  72  THR A-2 CB  1 
ATOM   1868 O OG1 . THR A-2 1 96  ? -7.137  60.664 56.857 1.000 28.50335  ? ? ? ? ? ?  72  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1869 C CG2 . THR A-2 1 96  ? -6.136  62.745 56.110 1.000 26.07408  ? ? ? ? ? ?  72  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1870 N N   . VAL A-2 1 97  ? -9.493  64.005 55.104 1.000 22.69990  ? ? ? ? ? ?  73  VAL A-2 N   1 
ATOM   1871 C CA  . VAL A-2 1 97  ? -9.846  65.258 54.435 1.000 22.16206  ? ? ? ? ? ?  73  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1872 C C   . VAL A-2 1 97  ? -10.649 66.153 55.366 1.000 21.50961  ? ? ? ? ? ?  73  VAL A-2 C   1 
ATOM   1873 O O   . VAL A-2 1 97  ? -10.419 67.365 55.427 1.000 21.72147  ? ? ? ? ? ?  73  VAL A-2 O   1 
ATOM   1874 C CB  . VAL A-2 1 97  ? -10.621 64.975 53.130 1.000 22.66761  ? ? ? ? ? ?  73  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1875 C CG1 . VAL A-2 1 97  ? -11.146 66.272 52.529 1.000 26.76833  ? ? ? ? ? ?  73  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1876 C CG2 . VAL A-2 1 97  ? -9.719  64.258 52.116 1.000 23.32731  ? ? ? ? ? ?  73  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1877 N N   . THR A-2 1 98  ? -11.616 65.585 56.090 1.000 23.56687  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-2 N   1 
ATOM   1878 C CA  . THR A-2 1 98  ? -12.435 66.414 56.977 1.000 26.09230  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-2 CA  1 
ATOM   1879 C C   . THR A-2 1 98  ? -11.582 67.110 58.036 1.000 22.43549  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-2 C   1 
ATOM   1880 O O   . THR A-2 1 98  ? -11.714 68.319 58.253 1.000 23.39562  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-2 O   1 
ATOM   1881 C CB  . THR A-2 1 98  ? -13.534 65.572 57.614 1.000 30.31332  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-2 CB  1 
ATOM   1882 O OG1 . THR A-2 1 98  ? -14.425 65.138 56.581 1.000 36.23757  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1883 C CG2 . THR A-2 1 98  ? -14.308 66.392 58.642 1.000 34.21159  ? ? ? ? ? ?  74  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1884 N N   . ARG A-2 1 99  ? -10.663 66.374 58.670 1.000 21.48514  ? ? ? ? ? ?  75  ARG A-2 N   1 
ATOM   1885 C CA  . ARG A-2 1 99  ? -9.778  66.991 59.665 1.000 22.01112  ? ? ? ? ? ?  75  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1886 C C   . ARG A-2 1 99  ? -8.876  68.048 59.031 1.000 21.82280  ? ? ? ? ? ?  75  ARG A-2 C   1 
ATOM   1887 O O   . ARG A-2 1 99  ? -8.632  69.112 59.625 1.000 22.61044  ? ? ? ? ? ?  75  ARG A-2 O   1 
ATOM   1888 C CB  . ARG A-2 1 99  ? -8.955  65.907 60.363 1.000 23.65206  ? ? ? ? ? ?  75  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1889 C CG  . ARG A-2 1 99  ? -9.778  65.113 61.360 1.000 28.43610  ? ? ? ? ? ?  75  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1890 C CD  . ARG A-2 1 99  ? -8.922  64.136 62.143 1.000 40.20885  ? ? ? ? ? ?  75  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1891 N NE  . ARG A-2 1 99  ? -8.449  63.041 61.308 1.000 48.98825  ? ? ? ? ? ?  75  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1892 C CZ  . ARG A-2 1 99  ? -9.143  61.931 61.079 1.000 60.97101  ? ? ? ? ? ?  75  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1893 N NH1 . ARG A-2 1 99  ? -10.345 61.778 61.626 1.000 48.11566  ? ? ? ? ? ?  75  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1894 N NH2 . ARG A-2 1 99  ? -8.639  60.978 60.306 1.000 51.20969  ? ? ? ? ? ?  75  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1895 N N   . LEU A-2 1 100 ? -8.381  67.775 57.820 1.000 21.02905  ? ? ? ? ? ?  76  LEU A-2 N   1 
ATOM   1896 C CA  . LEU A-2 1 100 ? -7.589  68.750 57.081 1.000 19.49013  ? ? ? ? ? ?  76  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1897 C C   . LEU A-2 1 100 ? -8.383  70.019 56.813 1.000 19.52025  ? ? ? ? ? ?  76  LEU A-2 C   1 
ATOM   1898 O O   . LEU A-2 1 100 ? -7.887  71.131 57.016 1.000 22.06116  ? ? ? ? ? ?  76  LEU A-2 O   1 
ATOM   1899 C CB  . LEU A-2 1 100 ? -7.126  68.115 55.764 1.000 21.11783  ? ? ? ? ? ?  76  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1900 C CG  . LEU A-2 1 100 ? -6.344  69.005 54.810 1.000 24.66556  ? ? ? ? ? ?  76  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1901 C CD1 . LEU A-2 1 100 ? -5.079  69.549 55.468 1.000 27.56761  ? ? ? ? ? ?  76  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1902 C CD2 . LEU A-2 1 100 ? -6.000  68.197 53.575 1.000 29.49181  ? ? ? ? ? ?  76  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1903 N N   . LEU A-2 1 101 ? -9.625  69.871 56.352 1.000 21.79162  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-2 N   1 
ATOM   1904 C CA  . LEU A-2 1 101 ? -10.434 71.048 56.082 1.000 20.38518  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1905 C C   . LEU A-2 1 101 ? -10.743 71.819 57.361 1.000 19.71778  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-2 C   1 
ATOM   1906 O O   . LEU A-2 1 101 ? -10.858 73.042 57.316 1.000 22.85136  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-2 O   1 
ATOM   1907 C CB  . LEU A-2 1 101 ? -11.729 70.652 55.384 1.000 21.24879  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1908 C CG  . LEU A-2 1 101 ? -11.588 70.064 53.982 1.000 23.10420  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1909 C CD1 . LEU A-2 1 101 ? -12.956 69.702 53.449 1.000 23.94578  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1910 C CD2 . LEU A-2 1 101 ? -10.872 71.019 53.029 1.000 21.57911  ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1911 N N   . ASP A-2 1 102 ? -10.873 71.133 58.499 1.000 20.11378  ? ? ? ? ? ?  78  ASP A-2 N   1 
ATOM   1912 C CA  . ASP A-2 1 102 ? -11.067 71.862 59.754 1.000 24.25478  ? ? ? ? ? ?  78  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1913 C C   . ASP A-2 1 102 ? -9.960  72.900 59.958 1.000 22.78498  ? ? ? ? ? ?  78  ASP A-2 C   1 
ATOM   1914 O O   . ASP A-2 1 102 ? -10.229 74.075 60.250 1.000 23.82688  ? ? ? ? ? ?  78  ASP A-2 O   1 
ATOM   1915 C CB  . ASP A-2 1 102 ? -11.129 70.889 60.936 1.000 21.49364  ? ? ? ? ? ?  78  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1916 C CG  . ASP A-2 1 102 ? -12.439 70.099 60.996 1.000 26.98287  ? ? ? ? ? ?  78  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1917 O OD1 . ASP A-2 1 102 ? -13.422 70.520 60.358 1.000 29.88451  ? ? ? ? ? ?  78  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1918 O OD2 . ASP A-2 1 102 ? -12.483 69.061 61.702 1.000 33.97821  ? ? ? ? ? -1 78  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1919 N N   A ARG A-2 1 103 ? -8.699  72.495 59.798 0.603 20.82172  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A-2 N   1 
ATOM   1920 N N   B ARG A-2 1 103 ? -8.702  72.493 59.782 0.397 20.80249  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A-2 N   1 
ATOM   1921 C CA  A ARG A-2 1 103 ? -7.641  73.472 60.026 0.603 23.72789  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1922 C CA  B ARG A-2 1 103 ? -7.624  73.446 60.016 0.397 23.68218  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1923 C C   A ARG A-2 1 103 ? -7.452  74.424 58.845 0.603 22.00279  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A-2 C   1 
ATOM   1924 C C   B ARG A-2 1 103 ? -7.433  74.410 58.846 0.397 22.09622  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A-2 C   1 
ATOM   1925 O O   A ARG A-2 1 103 ? -7.125  75.591 59.060 0.603 22.64392  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A-2 O   1 
ATOM   1926 O O   B ARG A-2 1 103 ? -7.091  75.574 59.072 0.397 22.59692  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A-2 O   1 
ATOM   1927 C CB  A ARG A-2 1 103 ? -6.326  72.781 60.390 0.603 26.56178  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1928 C CB  B ARG A-2 1 103 ? -6.320  72.714 60.351 0.397 26.56801  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1929 C CG  A ARG A-2 1 103 ? -5.965  71.570 59.565 0.603 31.20358  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1930 C CG  B ARG A-2 1 103 ? -5.759  71.811 59.269 0.397 29.62100  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1931 C CD  A ARG A-2 1 103 ? -4.738  70.908 60.189 0.603 25.49466  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1932 C CD  B ARG A-2 1 103 ? -4.505  71.102 59.796 0.397 28.55325  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1933 N NE  A ARG A-2 1 103 ? -4.344  69.677 59.513 0.603 23.50789  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1934 N NE  B ARG A-2 1 103 ? -3.496  70.916 58.755 0.397 29.86766  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1935 C CZ  A ARG A-2 1 103 ? -3.434  69.603 58.547 0.603 29.35182  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1936 C CZ  B ARG A-2 1 103 ? -3.122  69.736 58.270 0.397 29.73710  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1937 N NH1 A ARG A-2 1 103 ? -2.825  70.703 58.118 0.603 27.27370  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1938 N NH1 B ARG A-2 1 103 ? -2.194  69.674 57.326 0.397 27.26925  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1939 N NH2 A ARG A-2 1 103 ? -3.130  68.425 58.014 0.603 32.59450  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1940 N NH2 B ARG A-2 1 103 ? -3.656  68.617 58.740 0.397 24.98090  ? ? ? ? ? ?  79  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1941 N N   . MET A-2 1 104 ? -7.666  73.974 57.604 1.000 22.45554  ? ? ? ? ? ?  80  MET A-2 N   1 
ATOM   1942 C CA  . MET A-2 1 104 ? -7.531  74.907 56.483 1.000 20.44102  ? ? ? ? ? ?  80  MET A-2 CA  1 
ATOM   1943 C C   . MET A-2 1 104 ? -8.644  75.954 56.494 1.000 23.40255  ? ? ? ? ? ?  80  MET A-2 C   1 
ATOM   1944 O O   . MET A-2 1 104 ? -8.404  77.102 56.112 1.000 22.96441  ? ? ? ? ? ?  80  MET A-2 O   1 
ATOM   1945 C CB  . MET A-2 1 104 ? -7.522  74.164 55.143 1.000 23.00885  ? ? ? ? ? ?  80  MET A-2 CB  1 
ATOM   1946 C CG  . MET A-2 1 104 ? -6.348  73.162 54.958 1.000 22.85749  ? ? ? ? ? ?  80  MET A-2 CG  1 
ATOM   1947 S SD  . MET A-2 1 104 ? -6.385  72.285 53.348 1.000 24.49784  ? ? ? ? ? ?  80  MET A-2 SD  1 
ATOM   1948 C CE  . MET A-2 1 104 ? -5.992  73.632 52.222 1.000 23.66941  ? ? ? ? ? ?  80  MET A-2 CE  1 
ATOM   1949 N N   . GLU A-2 1 105 ? -9.855  75.577 56.924 1.000 21.92201  ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-2 N   1 
ATOM   1950 C CA  . GLU A-2 1 105 ? -10.930 76.557 57.071 1.000 22.03443  ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1951 C C   . GLU A-2 1 105 ? -10.623 77.544 58.198 1.000 24.47203  ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-2 C   1 
ATOM   1952 O O   . GLU A-2 1 105 ? -10.894 78.749 58.073 1.000 24.63541  ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-2 O   1 
ATOM   1953 C CB  . GLU A-2 1 105 ? -12.258 75.836 57.317 1.000 25.63059  ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1954 C CG  . GLU A-2 1 105 ? -13.483 76.757 57.276 1.000 36.48455  ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1955 C CD  . GLU A-2 1 105 ? -14.797 76.017 57.013 1.000 31.59410  ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1956 O OE1 . GLU A-2 1 105 ? -14.920 74.826 57.366 1.000 36.27886  ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1957 O OE2 . GLU A-2 1 105 ? -15.713 76.643 56.441 1.000 34.14450  ? ? ? ? ? -1 81  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1958 N N   . ALA A-2 1 106 ? -10.039 77.056 59.300 1.000 23.14110  ? ? ? ? ? ?  82  ALA A-2 N   1 
ATOM   1959 C CA  . ALA A-2 1 106 ? -9.615  77.948 60.377 1.000 25.35677  ? ? ? ? ? ?  82  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1960 C C   . ALA A-2 1 106 ? -8.601  78.970 59.890 1.000 27.58415  ? ? ? ? ? ?  82  ALA A-2 C   1 
ATOM   1961 O O   . ALA A-2 1 106 ? -8.566  80.101 60.394 1.000 30.62132  ? ? ? ? ? ?  82  ALA A-2 O   1 
ATOM   1962 C CB  . ALA A-2 1 106 ? -9.030  77.124 61.530 1.000 25.87725  ? ? ? ? ? ?  82  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1963 N N   . ARG A-2 1 107 ? -7.767  78.601 58.917 1.000 23.56467  ? ? ? ? ? ?  83  ARG A-2 N   1 
ATOM   1964 C CA  . ARG A-2 1 107 ? -6.773  79.502 58.354 1.000 21.99965  ? ? ? ? ? ?  83  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1965 C C   . ARG A-2 1 107 ? -7.327  80.318 57.193 1.000 25.48258  ? ? ? ? ? ?  83  ARG A-2 C   1 
ATOM   1966 O O   . ARG A-2 1 107 ? -6.578  81.081 56.574 1.000 28.74220  ? ? ? ? ? ?  83  ARG A-2 O   1 
ATOM   1967 C CB  . ARG A-2 1 107 ? -5.534  78.721 57.903 1.000 27.60107  ? ? ? ? ? ?  83  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1968 C CG  . ARG A-2 1 107 ? -4.721  78.132 59.075 1.000 27.10356  ? ? ? ? ? ?  83  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1969 C CD  . ARG A-2 1 107 ? -3.623  77.202 58.598 1.000 33.55102  ? ? ? ? ? ?  83  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1970 N NE  . ARG A-2 1 107 ? -2.657  77.869 57.738 1.000 44.83851  ? ? ? ? ? ?  83  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1971 C CZ  . ARG A-2 1 107 ? -1.616  77.260 57.178 1.000 64.80728  ? ? ? ? ? ?  83  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1972 N NH1 . ARG A-2 1 107 ? -1.400  75.965 57.395 1.000 51.02010  ? ? ? ? ? ?  83  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1973 N NH2 . ARG A-2 1 107 ? -0.789  77.947 56.401 1.000 56.85554  ? ? ? ? ? ?  83  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1974 N N   . GLY A-2 1 108 ? -8.615  80.179 56.900 1.000 26.05447  ? ? ? ? ? ?  84  GLY A-2 N   1 
ATOM   1975 C CA  . GLY A-2 1 108 ? -9.244  80.976 55.862 1.000 26.54371  ? ? ? ? ? ?  84  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1976 C C   . GLY A-2 1 108 ? -8.867  80.609 54.444 1.000 26.31141  ? ? ? ? ? ?  84  GLY A-2 C   1 
ATOM   1977 O O   . GLY A-2 1 108 ? -9.080  81.418 53.530 1.000 26.37773  ? ? ? ? ? ?  84  GLY A-2 O   1 
ATOM   1978 N N   . GLN A-2 1 109 ? -8.302  79.413 54.226 1.000 21.96894  ? ? ? ? ? ?  85  GLN A-2 N   1 
ATOM   1979 C CA  . GLN A-2 1 109 ? -7.870  78.987 52.898 1.000 20.51965  ? ? ? ? ? ?  85  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1980 C C   . GLN A-2 1 109 ? -8.957  78.293 52.089 1.000 18.67092  ? ? ? ? ? ?  85  GLN A-2 C   1 
ATOM   1981 O O   . GLN A-2 1 109 ? -8.851  78.238 50.857 1.000 22.13019  ? ? ? ? ? ?  85  GLN A-2 O   1 
ATOM   1982 C CB  . GLN A-2 1 109 ? -6.692  78.023 53.017 1.000 24.47532  ? ? ? ? ? ?  85  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1983 C CG  . GLN A-2 1 109 ? -5.518  78.609 53.756 1.000 32.36856  ? ? ? ? ? ?  85  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1984 C CD  . GLN A-2 1 109 ? -4.468  77.562 54.034 1.000 40.10201  ? ? ? ? ? ?  85  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1985 O OE1 . GLN A-2 1 109 ? -4.793  76.403 54.297 1.000 41.21457  ? ? ? ? ? ?  85  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1986 N NE2 . GLN A-2 1 109 ? -3.204  77.953 53.955 1.000 44.04406  ? ? ? ? ? ?  85  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1987 N N   . VAL A-2 1 110 ? -9.959  77.723 52.754 1.000 20.87058  ? ? ? ? ? ?  86  VAL A-2 N   1 
ATOM   1988 C CA  . VAL A-2 1 110 ? -11.083 77.049 52.118 1.000 20.76486  ? ? ? ? ? ?  86  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1989 C C   . VAL A-2 1 110 ? -12.331 77.432 52.900 1.000 24.70277  ? ? ? ? ? ?  86  VAL A-2 C   1 
ATOM   1990 O O   . VAL A-2 1 110 ? -12.259 78.011 53.990 1.000 27.05884  ? ? ? ? ? ?  86  VAL A-2 O   1 
ATOM   1991 C CB  . VAL A-2 1 110 ? -10.926 75.509 52.099 1.000 21.16772  ? ? ? ? ? ?  86  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1992 C CG1 . VAL A-2 1 110 ? -9.673  75.134 51.374 1.000 22.83343  ? ? ? ? ? ?  86  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1993 C CG2 . VAL A-2 1 110 ? -10.912 74.963 53.539 1.000 21.81844  ? ? ? ? ? ?  86  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1994 N N   . GLU A-2 1 111 ? -13.487 77.075 52.341 1.000 24.73746  ? ? ? ? ? ?  87  GLU A-2 N   1 
ATOM   1995 C CA  . GLU A-2 1 111 ? -14.766 77.259 53.014 1.000 26.83298  ? ? ? ? ? ?  87  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1996 C C   . GLU A-2 1 111 ? -15.669 76.076 52.706 1.000 29.36457  ? ? ? ? ? ?  87  GLU A-2 C   1 
ATOM   1997 O O   . GLU A-2 1 111 ? -15.773 75.670 51.543 1.000 29.03118  ? ? ? ? ? ?  87  GLU A-2 O   1 
ATOM   1998 C CB  . GLU A-2 1 111 ? -15.448 78.554 52.558 1.000 31.07303  ? ? ? ? ? ?  87  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1999 C CG  . GLU A-2 1 111 ? -16.808 78.759 53.219 1.000 37.05450  ? ? ? ? ? ?  87  GLU A-2 CG  1 
ATOM   2000 C CD  . GLU A-2 1 111 ? -17.595 79.928 52.642 1.000 42.15169  ? ? ? ? ? ?  87  GLU A-2 CD  1 
ATOM   2001 O OE1 . GLU A-2 1 111 ? -17.406 80.273 51.459 1.000 37.78520  ? ? ? ? ? ?  87  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2002 O OE2 . GLU A-2 1 111 ? -18.425 80.501 53.382 1.000 57.33632  ? ? ? ? ? -1 87  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2003 N N   . ARG A-2 1 112 ? -16.302 75.519 53.739 1.000 27.99284  ? ? ? ? ? ?  88  ARG A-2 N   1 
ATOM   2004 C CA  . ARG A-2 1 112 ? -17.342 74.520 53.562 1.000 25.85057  ? ? ? ? ? ?  88  ARG A-2 CA  1 
ATOM   2005 C C   . ARG A-2 1 112 ? -18.701 75.211 53.525 1.000 38.09457  ? ? ? ? ? ?  88  ARG A-2 C   1 
ATOM   2006 O O   . ARG A-2 1 112 ? -18.920 76.207 54.222 1.000 33.68953  ? ? ? ? ? ?  88  ARG A-2 O   1 
ATOM   2007 C CB  . ARG A-2 1 112 ? -17.287 73.477 54.676 1.000 29.03711  ? ? ? ? ? ?  88  ARG A-2 CB  1 
ATOM   2008 C CG  . ARG A-2 1 112 ? -16.201 72.418 54.432 1.000 29.26766  ? ? ? ? ? ?  88  ARG A-2 CG  1 
ATOM   2009 C CD  . ARG A-2 1 112 ? -16.003 71.497 55.602 1.000 29.57086  ? ? ? ? ? ?  88  ARG A-2 CD  1 
ATOM   2010 N NE  . ARG A-2 1 112 ? -15.347 72.195 56.702 1.000 34.24804  ? ? ? ? ? ?  88  ARG A-2 NE  1 
ATOM   2011 C CZ  . ARG A-2 1 112 ? -14.730 71.592 57.709 1.000 29.15210  ? ? ? ? ? ?  88  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2012 N NH1 . ARG A-2 1 112 ? -14.669 70.265 57.756 1.000 32.38153  ? ? ? ? ? ?  88  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2013 N NH2 . ARG A-2 1 112 ? -14.164 72.316 58.659 1.000 35.02685  ? ? ? ? ? ?  88  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2014 N N   . LEU A-2 1 113 ? -19.595 74.690 52.687 1.000 31.34537  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-2 N   1 
ATOM   2015 C CA  . LEU A-2 1 113 ? -20.912 75.238 52.385 1.000 33.00563  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-2 CA  1 
ATOM   2016 C C   . LEU A-2 1 113 ? -21.941 74.117 52.324 1.000 37.80724  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-2 C   1 
ATOM   2017 O O   . LEU A-2 1 113 ? -21.625 72.999 51.906 1.000 38.58526  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-2 O   1 
ATOM   2018 C CB  . LEU A-2 1 113 ? -20.919 75.968 51.036 1.000 42.81804  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-2 CB  1 
ATOM   2019 C CG  . LEU A-2 1 113 ? -19.908 77.068 50.736 1.000 43.85555  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-2 CG  1 
ATOM   2020 C CD1 . LEU A-2 1 113 ? -19.634 77.102 49.242 1.000 39.65798  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2021 C CD2 . LEU A-2 1 113 ? -20.447 78.407 51.214 1.000 56.58984  ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2022 N N   . PRO A-2 1 114 ? -23.186 74.396 52.699 1.000 51.22332  ? ? ? ? ? ?  90  PRO A-2 N   1 
ATOM   2023 C CA  . PRO A-2 1 114 ? -24.217 73.360 52.594 1.000 44.46126  ? ? ? ? ? ?  90  PRO A-2 CA  1 
ATOM   2024 C C   . PRO A-2 1 114 ? -24.576 73.113 51.140 1.000 45.60409  ? ? ? ? ? ?  90  PRO A-2 C   1 
ATOM   2025 O O   . PRO A-2 1 114 ? -24.569 74.029 50.315 1.000 43.32984  ? ? ? ? ? ?  90  PRO A-2 O   1 
ATOM   2026 C CB  . PRO A-2 1 114 ? -25.398 73.964 53.363 1.000 49.38081  ? ? ? ? ? ?  90  PRO A-2 CB  1 
ATOM   2027 C CG  . PRO A-2 1 114 ? -25.240 75.434 53.148 1.000 41.93120  ? ? ? ? ? ?  90  PRO A-2 CG  1 
ATOM   2028 C CD  . PRO A-2 1 114 ? -23.748 75.692 53.121 1.000 52.92119  ? ? ? ? ? ?  90  PRO A-2 CD  1 
ATOM   2029 N N   . HIS A-2 1 115 ? -24.867 71.856 50.821 1.000 52.14730  ? ? ? ? ? ?  91  HIS A-2 N   1 
ATOM   2030 C CA  . HIS A-2 1 115 ? -25.511 71.556 49.548 1.000 64.55974  ? ? ? ? ? ?  91  HIS A-2 CA  1 
ATOM   2031 C C   . HIS A-2 1 115 ? -26.955 72.027 49.639 1.000 80.96972  ? ? ? ? ? ?  91  HIS A-2 C   1 
ATOM   2032 O O   . HIS A-2 1 115 ? -27.750 71.465 50.400 1.000 82.50984  ? ? ? ? ? ?  91  HIS A-2 O   1 
ATOM   2033 C CB  . HIS A-2 1 115 ? -25.430 70.066 49.235 1.000 71.41389  ? ? ? ? ? ?  91  HIS A-2 CB  1 
ATOM   2034 C CG  . HIS A-2 1 115 ? -25.940 69.707 47.873 1.000 87.19430  ? ? ? ? ? ?  91  HIS A-2 CG  1 
ATOM   2035 N ND1 . HIS A-2 1 115 ? -27.216 70.014 47.451 1.000 93.32253  ? ? ? ? ? ?  91  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2036 C CD2 . HIS A-2 1 115 ? -25.348 69.061 46.841 1.000 85.57907  ? ? ? ? ? ?  91  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2037 C CE1 . HIS A-2 1 115 ? -27.386 69.578 46.215 1.000 96.00228  ? ? ? ? ? ?  91  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2038 N NE2 . HIS A-2 1 115 ? -26.268 68.995 45.822 1.000 87.97447  ? ? ? ? ? ?  91  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2039 N N   . GLU A-2 1 116 ? -27.291 73.074 48.883 1.000 78.37811  ? ? ? ? ? ?  92  GLU A-2 N   1 
ATOM   2040 C CA  . GLU A-2 1 116 ? -28.586 73.725 49.051 1.000 97.26721  ? ? ? ? ? ?  92  GLU A-2 CA  1 
ATOM   2041 C C   . GLU A-2 1 116 ? -29.729 72.722 48.938 1.000 93.81457  ? ? ? ? ? ?  92  GLU A-2 C   1 
ATOM   2042 O O   . GLU A-2 1 116 ? -30.656 72.724 49.757 1.000 98.07189  ? ? ? ? ? ?  92  GLU A-2 O   1 
ATOM   2043 C CB  . GLU A-2 1 116 ? -28.738 74.852 48.030 1.000 102.04107 ? ? ? ? ? ?  92  GLU A-2 CB  1 
ATOM   2044 C CG  . GLU A-2 1 116 ? -27.551 75.808 47.997 1.000 105.92664 ? ? ? ? ? ?  92  GLU A-2 CG  1 
ATOM   2045 C CD  . GLU A-2 1 116 ? -26.976 76.085 49.378 1.000 112.73600 ? ? ? ? ? ?  92  GLU A-2 CD  1 
ATOM   2046 O OE1 . GLU A-2 1 116 ? -25.739 76.232 49.490 1.000 97.64277  ? ? ? ? ? ?  92  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2047 O OE2 . GLU A-2 1 116 ? -27.759 76.143 50.351 1.000 120.21590 ? ? ? ? ? -1 92  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2048 N N   . SER A-2 1 117 ? -29.676 71.852 47.930 1.000 78.17959  ? ? ? ? ? ?  93  SER A-2 N   1 
ATOM   2049 C CA  . SER A-2 1 117 ? -30.664 70.788 47.804 1.000 88.70866  ? ? ? ? ? ?  93  SER A-2 CA  1 
ATOM   2050 C C   . SER A-2 1 117 ? -30.410 69.710 48.850 1.000 85.17438  ? ? ? ? ? ?  93  SER A-2 C   1 
ATOM   2051 O O   . SER A-2 1 117 ? -30.463 69.984 50.054 1.000 87.08754  ? ? ? ? ? ?  93  SER A-2 O   1 
ATOM   2052 C CB  . SER A-2 1 117 ? -30.637 70.186 46.399 1.000 90.14465  ? ? ? ? ? ?  93  SER A-2 CB  1 
ATOM   2053 O OG  . SER A-2 1 117 ? -31.434 69.015 46.337 1.000 92.92695  ? ? ? ? ? ?  93  SER A-2 OG  1 
ATOM   2054 N N   . ASP A-2 1 118 ? -30.148 68.484 48.402 1.000 91.51391  ? ? ? ? ? ?  94  ASP A-2 N   1 
ATOM   2055 C CA  . ASP A-2 1 118 ? -29.758 67.412 49.308 1.000 90.42565  ? ? ? ? ? ?  94  ASP A-2 CA  1 
ATOM   2056 C C   . ASP A-2 1 118 ? -28.664 67.902 50.244 1.000 86.06220  ? ? ? ? ? ?  94  ASP A-2 C   1 
ATOM   2057 O O   . ASP A-2 1 118 ? -27.554 68.214 49.807 1.000 91.12597  ? ? ? ? ? ?  94  ASP A-2 O   1 
ATOM   2058 C CB  . ASP A-2 1 118 ? -29.278 66.200 48.504 1.000 89.63346  ? ? ? ? ? ?  94  ASP A-2 CB  1 
ATOM   2059 C CG  . ASP A-2 1 118 ? -28.794 65.057 49.387 1.000 89.84571  ? ? ? ? ? ?  94  ASP A-2 CG  1 
ATOM   2060 O OD1 . ASP A-2 1 118 ? -28.877 65.169 50.629 1.000 88.62786  ? ? ? ? ? ?  94  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2061 O OD2 . ASP A-2 1 118 ? -28.326 64.039 48.833 1.000 83.77945  ? ? ? ? ? -1 94  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2062 N N   . ARG A-2 1 119 ? -28.980 67.978 51.536 1.000 81.35304  ? ? ? ? ? ?  95  ARG A-2 N   1 
ATOM   2063 C CA  . ARG A-2 1 119 ? -28.083 68.596 52.503 1.000 85.91168  ? ? ? ? ? ?  95  ARG A-2 CA  1 
ATOM   2064 C C   . ARG A-2 1 119 ? -27.513 67.581 53.491 1.000 82.48683  ? ? ? ? ? ?  95  ARG A-2 C   1 
ATOM   2065 O O   . ARG A-2 1 119 ? -27.129 67.936 54.608 1.000 80.89738  ? ? ? ? ? ?  95  ARG A-2 O   1 
ATOM   2066 C CB  . ARG A-2 1 119 ? -28.784 69.742 53.232 1.000 96.07262  ? ? ? ? ? ?  95  ARG A-2 CB  1 
ATOM   2067 C CG  . ARG A-2 1 119 ? -30.071 69.351 53.921 1.000 105.19319 ? ? ? ? ? ?  95  ARG A-2 CG  1 
ATOM   2068 C CD  . ARG A-2 1 119 ? -29.981 69.657 55.401 1.000 109.97575 ? ? ? ? ? ?  95  ARG A-2 CD  1 
ATOM   2069 N NE  . ARG A-2 1 119 ? -28.592 69.642 55.855 1.000 113.81924 ? ? ? ? ? ?  95  ARG A-2 NE  1 
ATOM   2070 C CZ  . ARG A-2 1 119 ? -27.916 70.721 56.240 1.000 110.66746 ? ? ? ? ? ?  95  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2071 N NH1 . ARG A-2 1 119 ? -28.504 71.912 56.251 1.000 109.34956 ? ? ? ? ? ?  95  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2072 N NH2 . ARG A-2 1 119 ? -26.654 70.608 56.630 1.000 106.83324 ? ? ? ? ? ?  95  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2073 N N   . ARG A-2 1 120 ? -27.464 66.310 53.097 1.000 84.99175  ? ? ? ? ? ?  96  ARG A-2 N   1 
ATOM   2074 C CA  . ARG A-2 1 120 ? -26.500 65.390 53.684 1.000 80.18418  ? ? ? ? ? ?  96  ARG A-2 CA  1 
ATOM   2075 C C   . ARG A-2 1 120 ? -25.110 65.604 53.107 1.000 73.71889  ? ? ? ? ? ?  96  ARG A-2 C   1 
ATOM   2076 O O   . ARG A-2 1 120 ? -24.157 64.954 53.550 1.000 67.37943  ? ? ? ? ? ?  96  ARG A-2 O   1 
ATOM   2077 C CB  . ARG A-2 1 120 ? -26.918 63.936 53.450 1.000 76.02611  ? ? ? ? ? ?  96  ARG A-2 CB  1 
ATOM   2078 C CG  . ARG A-2 1 120 ? -28.379 63.628 53.709 1.000 80.67742  ? ? ? ? ? ?  96  ARG A-2 CG  1 
ATOM   2079 C CD  . ARG A-2 1 120 ? -28.688 62.221 53.228 1.000 70.62353  ? ? ? ? ? ?  96  ARG A-2 CD  1 
ATOM   2080 N NE  . ARG A-2 1 120 ? -28.305 62.051 51.829 1.000 75.52756  ? ? ? ? ? ?  96  ARG A-2 NE  1 
ATOM   2081 C CZ  . ARG A-2 1 120 ? -28.048 60.879 51.257 1.000 98.81492  ? ? ? ? ? ?  96  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2082 N NH1 . ARG A-2 1 120 ? -28.123 59.759 51.965 1.000 91.98101  ? ? ? ? ? ?  96  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2083 N NH2 . ARG A-2 1 120 ? -27.706 60.825 49.976 1.000 105.57596 ? ? ? ? ? ?  96  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2084 N N   . ILE A-2 1 121 ? -24.991 66.499 52.129 1.000 65.76286  ? ? ? ? ? ?  97  ILE A-2 N   1 
ATOM   2085 C CA  . ILE A-2 1 121 ? -23.765 66.736 51.380 1.000 53.17351  ? ? ? ? ? ?  97  ILE A-2 CA  1 
ATOM   2086 C C   . ILE A-2 1 121 ? -23.196 68.084 51.795 1.000 56.59137  ? ? ? ? ? ?  97  ILE A-2 C   1 
ATOM   2087 O O   . ILE A-2 1 121 ? -23.901 69.100 51.762 1.000 52.63121  ? ? ? ? ? ?  97  ILE A-2 O   1 
ATOM   2088 C CB  . ILE A-2 1 121 ? -24.025 66.709 49.863 1.000 58.70489  ? ? ? ? ? ?  97  ILE A-2 CB  1 
ATOM   2089 C CG1 . ILE A-2 1 121 ? -24.532 65.336 49.421 1.000 60.29593  ? ? ? ? ? ?  97  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2090 C CG2 . ILE A-2 1 121 ? -22.769 67.096 49.091 1.000 55.36363  ? ? ? ? ? ?  97  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2091 C CD1 . ILE A-2 1 121 ? -24.841 65.257 47.940 1.000 62.72014  ? ? ? ? ? ?  97  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2092 N N   . THR A-2 1 122 ? -21.923 68.097 52.173 1.000 39.89399  ? ? ? ? ? ?  98  THR A-2 N   1 
ATOM   2093 C CA  . THR A-2 1 122 ? -21.194 69.339 52.391 1.000 43.54302  ? ? ? ? ? ?  98  THR A-2 CA  1 
ATOM   2094 C C   . THR A-2 1 122 ? -20.320 69.608 51.176 1.000 37.10842  ? ? ? ? ? ?  98  THR A-2 C   1 
ATOM   2095 O O   . THR A-2 1 122 ? -19.657 68.695 50.671 1.000 32.16321  ? ? ? ? ? ?  98  THR A-2 O   1 
ATOM   2096 C CB  . THR A-2 1 122 ? -20.336 69.273 53.656 1.000 40.30475  ? ? ? ? ? ?  98  THR A-2 CB  1 
ATOM   2097 O OG1 . THR A-2 1 122 ? -21.176 69.063 54.798 1.000 46.11113  ? ? ? ? ? ?  98  THR A-2 OG1 1 
ATOM   2098 C CG2 . THR A-2 1 122 ? -19.560 70.577 53.847 1.000 33.14314  ? ? ? ? ? ?  98  THR A-2 CG2 1 
ATOM   2099 N N   . LEU A-2 1 123 ? -20.342 70.846 50.695 1.000 29.56809  ? ? ? ? ? ?  99  LEU A-2 N   1 
ATOM   2100 C CA  . LEU A-2 1 123 ? -19.497 71.282 49.592 1.000 29.65907  ? ? ? ? ? ?  99  LEU A-2 CA  1 
ATOM   2101 C C   . LEU A-2 1 123 ? -18.307 72.050 50.146 1.000 27.82002  ? ? ? ? ? ?  99  LEU A-2 C   1 
ATOM   2102 O O   . LEU A-2 1 123 ? -18.320 72.520 51.284 1.000 29.19326  ? ? ? ? ? ?  99  LEU A-2 O   1 
ATOM   2103 C CB  . LEU A-2 1 123 ? -20.274 72.163 48.609 1.000 31.70990  ? ? ? ? ? ?  99  LEU A-2 CB  1 
ATOM   2104 C CG  . LEU A-2 1 123 ? -21.598 71.593 48.104 1.000 33.26172  ? ? ? ? ? ?  99  LEU A-2 CG  1 
ATOM   2105 C CD1 . LEU A-2 1 123 ? -22.266 72.569 47.156 1.000 33.78454  ? ? ? ? ? ?  99  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2106 C CD2 . LEU A-2 1 123 ? -21.382 70.248 47.426 1.000 35.70799  ? ? ? ? ? ?  99  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2107 N N   A VAL A-2 1 124 ? -17.278 72.197 49.323 0.563 25.67580  ? ? ? ? ? ?  100 VAL A-2 N   1 
ATOM   2108 N N   B VAL A-2 1 124 ? -17.261 72.161 49.318 0.437 25.63922  ? ? ? ? ? ?  100 VAL A-2 N   1 
ATOM   2109 C CA  A VAL A-2 1 124 ? -16.064 72.883 49.745 0.563 24.06030  ? ? ? ? ? ?  100 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2110 C CA  B VAL A-2 1 124 ? -16.033 72.867 49.672 0.437 24.07673  ? ? ? ? ? ?  100 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2111 C C   A VAL A-2 1 124 ? -15.487 73.617 48.549 0.563 21.70682  ? ? ? ? ? ?  100 VAL A-2 C   1 
ATOM   2112 C C   B VAL A-2 1 124 ? -15.536 73.653 48.468 0.437 21.80506  ? ? ? ? ? ?  100 VAL A-2 C   1 
ATOM   2113 O O   A VAL A-2 1 124 ? -15.569 73.137 47.413 0.563 22.52946  ? ? ? ? ? ?  100 VAL A-2 O   1 
ATOM   2114 O O   B VAL A-2 1 124 ? -15.657 73.216 47.318 0.437 22.82172  ? ? ? ? ? ?  100 VAL A-2 O   1 
ATOM   2115 C CB  A VAL A-2 1 124 ? -15.040 71.898 50.345 0.563 23.73644  ? ? ? ? ? ?  100 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2116 C CB  B VAL A-2 1 124 ? -14.907 71.924 50.157 0.437 23.64494  ? ? ? ? ? ?  100 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2117 C CG1 A VAL A-2 1 124 ? -14.686 70.830 49.329 0.563 19.54652  ? ? ? ? ? ?  100 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2118 C CG1 B VAL A-2 1 124 ? -14.457 72.293 51.565 0.437 30.23032  ? ? ? ? ? ?  100 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2119 C CG2 A VAL A-2 1 124 ? -13.782 72.632 50.824 0.563 19.55381  ? ? ? ? ? ?  100 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2120 C CG2 B VAL A-2 1 124 ? -15.338 70.479 50.072 0.437 27.67449  ? ? ? ? ? ?  100 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2121 N N   A ARG A-2 1 125 ? -14.927 74.800 48.807 0.563 21.55198  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 N   1 
ATOM   2122 N N   B ARG A-2 1 125 ? -14.955 74.819 48.753 0.437 21.43256  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 N   1 
ATOM   2123 C CA  A ARG A-2 1 125 ? -14.301 75.619 47.784 0.563 21.50236  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2124 C CA  B ARG A-2 1 125 ? -14.324 75.668 47.756 0.437 21.60938  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2125 C C   A ARG A-2 1 125 ? -13.041 76.270 48.345 0.563 21.15837  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 C   1 
ATOM   2126 C C   B ARG A-2 1 125 ? -13.043 76.256 48.334 0.437 21.13073  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 C   1 
ATOM   2127 O O   A ARG A-2 1 125 ? -12.861 76.377 49.563 0.563 23.30503  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 O   1 
ATOM   2128 O O   B ARG A-2 1 125 ? -12.853 76.310 49.554 0.437 23.36705  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 O   1 
ATOM   2129 C CB  A ARG A-2 1 125 ? -15.264 76.700 47.264 0.563 23.39602  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2130 C CB  B ARG A-2 1 125 ? -15.247 76.814 47.319 0.437 23.40303  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2131 C CG  A ARG A-2 1 125 ? -15.827 77.580 48.370 0.563 22.58973  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2132 C CG  B ARG A-2 1 125 ? -15.349 77.872 48.397 0.437 22.37319  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2133 C CD  A ARG A-2 1 125 ? -16.671 78.726 47.806 0.563 22.69677  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2134 C CD  B ARG A-2 1 125 ? -16.313 78.991 48.069 0.437 24.47613  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2135 N NE  A ARG A-2 1 125 ? -15.868 79.740 47.121 0.563 26.98484  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2136 N NE  B ARG A-2 1 125 ? -16.401 79.898 49.208 0.437 24.16965  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2137 C CZ  A ARG A-2 1 125 ? -15.356 80.815 47.717 0.563 19.10579  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2138 C CZ  B ARG A-2 1 125 ? -15.689 81.013 49.340 0.437 24.65123  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2139 N NH1 A ARG A-2 1 125 ? -14.636 81.689 47.028 0.563 21.37683  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2140 N NH1 B ARG A-2 1 125 ? -14.844 81.396 48.388 0.437 17.09582  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2141 N NH2 A ARG A-2 1 125 ? -15.556 81.015 49.014 0.563 23.38321  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2142 N NH2 B ARG A-2 1 125 ? -15.836 81.755 50.426 0.437 29.39998  ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2143 N N   . ILE A-2 1 126 ? -12.170 76.705 47.441 1.000 20.25746  ? ? ? ? ? ?  102 ILE A-2 N   1 
ATOM   2144 C CA  . ILE A-2 1 126 ? -11.002 77.488 47.818 1.000 19.91768  ? ? ? ? ? ?  102 ILE A-2 CA  1 
ATOM   2145 C C   . ILE A-2 1 126 ? -11.427 78.944 47.947 1.000 22.26829  ? ? ? ? ? ?  102 ILE A-2 C   1 
ATOM   2146 O O   . ILE A-2 1 126 ? -12.298 79.414 47.204 1.000 26.79142  ? ? ? ? ? ?  102 ILE A-2 O   1 
ATOM   2147 C CB  . ILE A-2 1 126 ? -9.879  77.321 46.779 1.000 21.73981  ? ? ? ? ? ?  102 ILE A-2 CB  1 
ATOM   2148 C CG1 . ILE A-2 1 126 ? -8.537  77.791 47.330 1.000 21.82976  ? ? ? ? ? ?  102 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2149 C CG2 . ILE A-2 1 126 ? -10.212 78.035 45.447 1.000 23.67140  ? ? ? ? ? ?  102 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2150 C CD1 . ILE A-2 1 126 ? -7.357  77.476 46.369 1.000 24.02285  ? ? ? ? ? ?  102 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2151 N N   . THR A-2 1 127 ? -10.838 79.653 48.898 1.000 21.96185  ? ? ? ? ? ?  103 THR A-2 N   1 
ATOM   2152 C CA  . THR A-2 1 127 ? -11.088 81.087 49.035 1.000 23.07406  ? ? ? ? ? ?  103 THR A-2 CA  1 
ATOM   2153 C C   . THR A-2 1 127 ? -10.069 81.883 48.237 1.000 22.60403  ? ? ? ? ? ?  103 THR A-2 C   1 
ATOM   2154 O O   . THR A-2 1 127 ? -9.065  81.366 47.765 1.000 22.86964  ? ? ? ? ? ?  103 THR A-2 O   1 
ATOM   2155 C CB  . THR A-2 1 127 ? -10.990 81.513 50.500 1.000 20.70725  ? ? ? ? ? ?  103 THR A-2 CB  1 
ATOM   2156 O OG1 . THR A-2 1 127 ? -9.625  81.364 50.927 1.000 22.12741  ? ? ? ? ? ?  103 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2157 C CG2 . THR A-2 1 127 ? -11.926 80.711 51.368 1.000 22.64227  ? ? ? ? ? ?  103 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2158 N N   A ARG A-2 1 128 ? -10.329 83.187 48.094 0.568 21.56790  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A-2 N   1 
ATOM   2159 N N   B ARG A-2 1 128 ? -10.315 83.193 48.111 0.432 21.59353  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A-2 N   1 
ATOM   2160 C CA  A ARG A-2 1 128 ? -9.334  84.038 47.456 0.568 21.86961  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2161 C CA  B ARG A-2 1 128 ? -9.327  84.032 47.444 0.432 21.88566  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2162 C C   A ARG A-2 1 128 ? -7.996  83.964 48.178 0.568 21.73768  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A-2 C   1 
ATOM   2163 C C   B ARG A-2 1 128 ? -7.990  83.996 48.178 0.432 21.77605  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A-2 C   1 
ATOM   2164 O O   A ARG A-2 1 128 ? -6.939  83.937 47.537 0.568 24.21950  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A-2 O   1 
ATOM   2165 O O   B ARG A-2 1 128 ? -6.928  84.005 47.544 0.432 24.06964  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A-2 O   1 
ATOM   2166 C CB  A ARG A-2 1 128 ? -9.830  85.488 47.406 0.568 22.94337  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2167 C CB  B ARG A-2 1 128 ? -9.847  85.472 47.322 0.432 22.96159  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2168 C CG  A ARG A-2 1 128 ? -8.781  86.433 46.862 0.568 23.62211  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2169 C CG  B ARG A-2 1 128 ? -9.452  86.151 46.013 0.432 25.21051  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2170 C CD  A ARG A-2 1 128 ? -9.184  87.883 46.992 0.568 29.54905  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2171 C CD  B ARG A-2 1 128 ? -9.741  87.656 46.016 0.432 25.16545  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2172 N NE  A ARG A-2 1 128 ? -8.248  88.764 46.297 0.568 33.21218  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2173 N NE  B ARG A-2 1 128 ? -8.637  88.417 46.599 0.432 34.50447  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2174 C CZ  A ARG A-2 1 128 ? -7.157  89.279 46.855 0.568 27.10672  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2175 C CZ  B ARG A-2 1 128 ? -7.777  89.158 45.903 0.432 33.30784  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2176 N NH1 A ARG A-2 1 128 ? -6.867  89.008 48.120 0.568 32.60886  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2177 N NH1 B ARG A-2 1 128 ? -6.805  89.804 46.532 0.432 36.67110  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2178 N NH2 A ARG A-2 1 128 ? -6.359  90.066 46.145 0.568 41.18321  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2179 N NH2 B ARG A-2 1 128 ? -7.889  89.263 44.584 0.432 38.24174  ? ? ? ? ? ?  104 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2180 N N   . LYS A-2 1 129 ? -8.018  83.948 49.514 1.000 21.41101  ? ? ? ? ? ?  105 LYS A-2 N   1 
ATOM   2181 C CA  . LYS A-2 1 129 ? -6.777  83.881 50.273 1.000 22.59253  ? ? ? ? ? ?  105 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2182 C C   . LYS A-2 1 129 ? -6.020  82.604 49.931 1.000 25.47768  ? ? ? ? ? ?  105 LYS A-2 C   1 
ATOM   2183 O O   . LYS A-2 1 129 ? -4.802  82.624 49.734 1.000 24.50257  ? ? ? ? ? ?  105 LYS A-2 O   1 
ATOM   2184 C CB  . LYS A-2 1 129 ? -7.083  83.941 51.773 1.000 25.68311  ? ? ? ? ? ?  105 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2185 C CG  . LYS A-2 1 129 ? -5.864  83.776 52.656 1.000 27.85353  ? ? ? ? ? ?  105 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2186 C CD  . LYS A-2 1 129 ? -6.264  83.795 54.130 1.000 32.48588  ? ? ? ? ? ?  105 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2187 C CE  . LYS A-2 1 129 ? -5.059  83.587 55.038 1.000 41.61843  ? ? ? ? ? ?  105 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2188 N NZ  . LYS A-2 1 129 ? -5.460  83.582 56.478 1.000 45.35389  ? ? ? ? ? ?  105 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2189 N N   . GLY A-2 1 130 ? -6.739  81.493 49.846 1.000 23.03721  ? ? ? ? ? ?  106 GLY A-2 N   1 
ATOM   2190 C CA  . GLY A-2 1 130 ? -6.091  80.235 49.498 1.000 21.87755  ? ? ? ? ? ?  106 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2191 C C   . GLY A-2 1 130 ? -5.532  80.239 48.091 1.000 24.75751  ? ? ? ? ? ?  106 GLY A-2 C   1 
ATOM   2192 O O   . GLY A-2 1 130 ? -4.412  79.769 47.852 1.000 23.99346  ? ? ? ? ? ?  106 GLY A-2 O   1 
ATOM   2193 N N   . LEU A-2 1 131 ? -6.293  80.779 47.134 1.000 22.22767  ? ? ? ? ? ?  107 LEU A-2 N   1 
ATOM   2194 C CA  . LEU A-2 1 131 ? -5.816  80.865 45.758 1.000 21.59800  ? ? ? ? ? ?  107 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2195 C C   . LEU A-2 1 131 ? -4.555  81.716 45.657 1.000 24.74317  ? ? ? ? ? ?  107 LEU A-2 C   1 
ATOM   2196 O O   . LEU A-2 1 131 ? -3.573  81.326 45.014 1.000 24.32354  ? ? ? ? ? ?  107 LEU A-2 O   1 
ATOM   2197 C CB  . LEU A-2 1 131 ? -6.922  81.426 44.867 1.000 25.72412  ? ? ? ? ? ?  107 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2198 C CG  . LEU A-2 1 131 ? -6.698  81.326 43.357 1.000 33.62112  ? ? ? ? ? ?  107 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2199 C CD1 . LEU A-2 1 131 ? -6.623  79.860 42.936 1.000 33.63239  ? ? ? ? ? ?  107 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2200 C CD2 . LEU A-2 1 131 ? -7.815  82.051 42.616 1.000 33.70516  ? ? ? ? ? ?  107 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2201 N N   . LYS A-2 1 132 ? -4.559  82.900 46.276 1.000 24.13595  ? ? ? ? ? ?  108 LYS A-2 N   1 
ATOM   2202 C CA  . LYS A-2 1 132 ? -3.351  83.716 46.239 1.000 25.74916  ? ? ? ? ? ?  108 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2203 C C   . LYS A-2 1 132 ? -2.182  83.001 46.901 1.000 26.35949  ? ? ? ? ? ?  108 LYS A-2 C   1 
ATOM   2204 O O   . LYS A-2 1 132 ? -1.037  83.164 46.470 1.000 30.68679  ? ? ? ? ? ?  108 LYS A-2 O   1 
ATOM   2205 C CB  . LYS A-2 1 132 ? -3.594  85.072 46.913 1.000 30.62181  ? ? ? ? ? ?  108 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2206 C CG  . LYS A-2 1 132 ? -4.571  85.975 46.174 1.000 35.86891  ? ? ? ? ? ?  108 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2207 C CD  . LYS A-2 1 132 ? -4.009  86.429 44.834 1.000 48.18524  ? ? ? ? ? ?  108 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2208 C CE  . LYS A-2 1 132 ? -4.887  87.505 44.199 1.000 51.71400  ? ? ? ? ? ?  108 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2209 N NZ  . LYS A-2 1 132 ? -4.502  87.765 42.781 1.000 54.19722  ? ? ? ? ? ?  108 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2210 N N   . ALA A-2 1 133 ? -2.452  82.189 47.932 1.000 26.30875  ? ? ? ? ? ?  109 ALA A-2 N   1 
ATOM   2211 C CA  . ALA A-2 1 133 ? -1.375  81.505 48.635 1.000 25.98638  ? ? ? ? ? ?  109 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2212 C C   . ALA A-2 1 133 ? -0.706  80.449 47.763 1.000 26.90627  ? ? ? ? ? ?  109 ALA A-2 C   1 
ATOM   2213 O O   . ALA A-2 1 133 ? 0.486   80.175 47.940 1.000 28.61085  ? ? ? ? ? ?  109 ALA A-2 O   1 
ATOM   2214 C CB  . ALA A-2 1 133 ? -1.900  80.852 49.914 1.000 26.44471  ? ? ? ? ? ?  109 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2215 N N   . VAL A-2 1 134 ? -1.449  79.841 46.839 1.000 23.94695  ? ? ? ? ? ?  110 VAL A-2 N   1 
ATOM   2216 C CA  . VAL A-2 1 134 ? -0.942  78.711 46.057 1.000 23.70150  ? ? ? ? ? ?  110 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2217 C C   . VAL A-2 1 134 ? -0.635  79.094 44.619 1.000 26.77195  ? ? ? ? ? ?  110 VAL A-2 C   1 
ATOM   2218 O O   . VAL A-2 1 134 ? -0.119  78.265 43.859 1.000 26.16235  ? ? ? ? ? ?  110 VAL A-2 O   1 
ATOM   2219 C CB  . VAL A-2 1 134 ? -1.926  77.525 46.120 1.000 26.45469  ? ? ? ? ? ?  110 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2220 C CG1 . VAL A-2 1 134 ? -3.139  77.743 45.226 1.000 21.66742  ? ? ? ? ? ?  110 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2221 C CG2 . VAL A-2 1 134 ? -1.231  76.192 45.814 1.000 30.27530  ? ? ? ? ? ?  110 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2222 N N   . GLU A-2 1 135 ? -0.906  80.343 44.226 1.000 24.68511  ? ? ? ? ? ?  111 GLU A-2 N   1 
ATOM   2223 C CA  . GLU A-2 1 135 ? -0.767  80.749 42.830 1.000 27.15154  ? ? ? ? ? ?  111 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2224 C C   . GLU A-2 1 135 ? 0.647   80.510 42.302 1.000 25.58174  ? ? ? ? ? ?  111 GLU A-2 C   1 
ATOM   2225 O O   . GLU A-2 1 135 ? 0.824   79.980 41.200 1.000 26.76876  ? ? ? ? ? ?  111 GLU A-2 O   1 
ATOM   2226 C CB  . GLU A-2 1 135 ? -1.139  82.229 42.695 1.000 33.28223  ? ? ? ? ? ?  111 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2227 C CG  . GLU A-2 1 135 ? -2.157  82.540 41.635 1.000 53.65024  ? ? ? ? ? ?  111 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2228 C CD  . GLU A-2 1 135 ? -2.677  83.958 41.770 1.000 61.14971  ? ? ? ? ? ?  111 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2229 O OE1 . GLU A-2 1 135 ? -3.880  84.175 41.516 1.000 63.17861  ? ? ? ? ? ?  111 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2230 O OE2 . GLU A-2 1 135 ? -1.881  84.846 42.152 1.000 53.95108  ? ? ? ? ? -1 111 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2231 N N   . HIS A-2 1 136 ? 1.663   80.963 43.039 1.000 26.33511  ? ? ? ? ? ?  112 HIS A-2 N   1 
ATOM   2232 C CA  . HIS A-2 1 136 ? 3.033   80.813 42.553 1.000 28.88071  ? ? ? ? ? ?  112 HIS A-2 CA  1 
ATOM   2233 C C   . HIS A-2 1 136 ? 3.428   79.341 42.485 1.000 25.88095  ? ? ? ? ? ?  112 HIS A-2 C   1 
ATOM   2234 O O   . HIS A-2 1 136 ? 4.026   78.892 41.499 1.000 25.28358  ? ? ? ? ? ?  112 HIS A-2 O   1 
ATOM   2235 C CB  . HIS A-2 1 136 ? 4.002   81.590 43.445 1.000 31.74962  ? ? ? ? ? ?  112 HIS A-2 CB  1 
ATOM   2236 C CG  . HIS A-2 1 136 ? 5.444   81.410 43.077 1.000 34.92059  ? ? ? ? ? ?  112 HIS A-2 CG  1 
ATOM   2237 N ND1 . HIS A-2 1 136 ? 5.920   81.620 41.800 1.000 37.63448  ? ? ? ? ? ?  112 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2238 C CD2 . HIS A-2 1 136 ? 6.513   81.030 43.818 1.000 41.81993  ? ? ? ? ? ?  112 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2239 C CE1 . HIS A-2 1 136 ? 7.219   81.380 41.770 1.000 32.76562  ? ? ? ? ? ?  112 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2240 N NE2 . HIS A-2 1 136 ? 7.604   81.021 42.981 1.000 36.02833  ? ? ? ? ? ?  112 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2241 N N   . LEU A-2 1 137 ? 3.090   78.580 43.519 1.000 23.79898  ? ? ? ? ? ?  113 LEU A-2 N   1 
ATOM   2242 C CA  . LEU A-2 1 137 ? 3.360   77.146 43.500 1.000 21.69987  ? ? ? ? ? ?  113 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2243 C C   . LEU A-2 1 137 ? 2.706   76.483 42.295 1.000 23.20523  ? ? ? ? ? ?  113 LEU A-2 C   1 
ATOM   2244 O O   . LEU A-2 1 137 ? 3.282   75.563 41.690 1.000 21.66396  ? ? ? ? ? ?  113 LEU A-2 O   1 
ATOM   2245 C CB  . LEU A-2 1 137 ? 2.879   76.546 44.820 1.000 24.73057  ? ? ? ? ? ?  113 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2246 C CG  . LEU A-2 1 137 ? 3.375   75.166 45.223 1.000 26.31445  ? ? ? ? ? ?  113 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2247 C CD1 . LEU A-2 1 137 ? 4.903   75.130 45.269 1.000 26.12611  ? ? ? ? ? ?  113 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2248 C CD2 . LEU A-2 1 137 ? 2.788   74.780 46.585 1.000 25.06224  ? ? ? ? ? ?  113 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2249 N N   . MET A-2 1 138 ? 1.496   76.914 41.921 1.000 22.84290  ? ? ? ? ? ?  114 MET A-2 N   1 
ATOM   2250 C CA  . MET A-2 1 138 ? 0.854   76.325 40.747 1.000 20.91323  ? ? ? ? ? ?  114 MET A-2 CA  1 
ATOM   2251 C C   . MET A-2 1 138 ? 1.650   76.595 39.472 1.000 22.45273  ? ? ? ? ? ?  114 MET A-2 C   1 
ATOM   2252 O O   . MET A-2 1 138 ? 1.722   75.741 38.582 1.000 22.42638  ? ? ? ? ? ?  114 MET A-2 O   1 
ATOM   2253 C CB  . MET A-2 1 138 ? -0.587  76.819 40.608 1.000 26.53947  ? ? ? ? ? ?  114 MET A-2 CB  1 
ATOM   2254 C CG  . MET A-2 1 138 ? -1.513  76.096 41.569 1.000 28.71316  ? ? ? ? ? ?  114 MET A-2 CG  1 
ATOM   2255 S SD  . MET A-2 1 138 ? -3.194  76.739 41.450 1.000 36.76352  ? ? ? ? ? ?  114 MET A-2 SD  1 
ATOM   2256 C CE  . MET A-2 1 138 ? -3.631  76.255 39.802 1.000 37.09863  ? ? ? ? ? ?  114 MET A-2 CE  1 
ATOM   2257 N N   A GLU A-2 1 139 ? 2.272   77.774 39.356 0.534 24.28215  ? ? ? ? ? ?  115 GLU A-2 N   1 
ATOM   2258 N N   B GLU A-2 1 139 ? 2.252   77.784 39.368 0.466 24.32693  ? ? ? ? ? ?  115 GLU A-2 N   1 
ATOM   2259 C CA  A GLU A-2 1 139 ? 3.088   77.989 38.167 0.534 24.44526  ? ? ? ? ? ?  115 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2260 C CA  B GLU A-2 1 139 ? 3.115   78.065 38.228 0.466 24.49141  ? ? ? ? ? ?  115 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2261 C C   A GLU A-2 1 139 ? 4.335   77.114 38.196 0.534 23.79553  ? ? ? ? ? ?  115 GLU A-2 C   1 
ATOM   2262 C C   B GLU A-2 1 139 ? 4.315   77.130 38.213 0.466 23.78148  ? ? ? ? ? ?  115 GLU A-2 C   1 
ATOM   2263 O O   A GLU A-2 1 139 ? 4.746   76.584 37.154 0.534 23.87019  ? ? ? ? ? ?  115 GLU A-2 O   1 
ATOM   2264 O O   B GLU A-2 1 139 ? 4.667   76.572 37.165 0.466 23.89624  ? ? ? ? ? ?  115 GLU A-2 O   1 
ATOM   2265 C CB  A GLU A-2 1 139 ? 3.460   79.464 38.012 0.534 29.93946  ? ? ? ? ? ?  115 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2266 C CB  B GLU A-2 1 139 ? 3.558   79.528 38.266 0.466 28.99991  ? ? ? ? ? ?  115 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2267 C CG  A GLU A-2 1 139 ? 4.234   79.732 36.720 0.534 33.51341  ? ? ? ? ? ?  115 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2268 C CG  B GLU A-2 1 139 ? 2.417   80.492 38.012 0.466 26.55239  ? ? ? ? ? ?  115 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2269 C CD  A GLU A-2 1 139 ? 3.615   79.044 35.504 0.534 39.89539  ? ? ? ? ? ?  115 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2270 C CD  B GLU A-2 1 139 ? 2.764   81.933 38.341 0.466 39.85131  ? ? ? ? ? ?  115 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2271 O OE1 A GLU A-2 1 139 ? 2.405   79.249 35.250 0.534 40.94101  ? ? ? ? ? ?  115 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2272 O OE1 B GLU A-2 1 139 ? 3.931   82.210 38.692 0.466 42.02049  ? ? ? ? ? ?  115 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2273 O OE2 A GLU A-2 1 139 ? 4.334   78.287 34.807 0.534 37.68073  ? ? ? ? ? -1 115 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2274 O OE2 B GLU A-2 1 139 ? 1.860   82.791 38.254 0.466 43.53806  ? ? ? ? ? -1 115 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2275 N N   . LEU A-2 1 140 ? 4.944   76.939 39.374 1.000 22.36951  ? ? ? ? ? ?  116 LEU A-2 N   1 
ATOM   2276 C CA  . LEU A-2 1 140 ? 6.075   76.024 39.479 1.000 20.37412  ? ? ? ? ? ?  116 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2277 C C   . LEU A-2 1 140 ? 5.646   74.605 39.133 1.000 22.38256  ? ? ? ? ? ?  116 LEU A-2 C   1 
ATOM   2278 O O   . LEU A-2 1 140 ? 6.386   73.868 38.473 1.000 22.25843  ? ? ? ? ? ?  116 LEU A-2 O   1 
ATOM   2279 C CB  . LEU A-2 1 140 ? 6.664   76.085 40.883 1.000 19.60424  ? ? ? ? ? ?  116 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2280 C CG  . LEU A-2 1 140 ? 7.278   77.436 41.284 1.000 24.51674  ? ? ? ? ? ?  116 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2281 C CD1 . LEU A-2 1 140 ? 7.735   77.386 42.717 1.000 25.19328  ? ? ? ? ? ?  116 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2282 C CD2 . LEU A-2 1 140 ? 8.431   77.755 40.348 1.000 28.04649  ? ? ? ? ? ?  116 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2283 N N   . ALA A-2 1 141 ? 4.437   74.220 39.542 1.000 19.44263  ? ? ? ? ? ?  117 ALA A-2 N   1 
ATOM   2284 C CA  . ALA A-2 1 141 ? 3.924   72.893 39.216 1.000 18.07895  ? ? ? ? ? ?  117 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2285 C C   . ALA A-2 1 141 ? 3.755   72.701 37.710 1.000 22.01068  ? ? ? ? ? ?  117 ALA A-2 C   1 
ATOM   2286 O O   . ALA A-2 1 141 ? 4.060   71.627 37.181 1.000 19.64428  ? ? ? ? ? ?  117 ALA A-2 O   1 
ATOM   2287 C CB  . ALA A-2 1 141 ? 2.599   72.665 39.946 1.000 19.37972  ? ? ? ? ? ?  117 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2288 N N   . ARG A-2 1 142 ? 3.253   73.725 37.005 1.000 20.13927  ? ? ? ? ? ?  118 ARG A-2 N   1 
ATOM   2289 C CA  . ARG A-2 1 142 ? 3.146   73.658 35.548 1.000 20.70393  ? ? ? ? ? ?  118 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2290 C C   . ARG A-2 1 142 ? 4.516   73.530 34.892 1.000 21.50565  ? ? ? ? ? ?  118 ARG A-2 C   1 
ATOM   2291 O O   . ARG A-2 1 142 ? 4.675   72.777 33.918 1.000 23.03298  ? ? ? ? ? ?  118 ARG A-2 O   1 
ATOM   2292 C CB  . ARG A-2 1 142 ? 2.433   74.916 35.021 1.000 23.73081  ? ? ? ? ? ?  118 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2293 C CG  . ARG A-2 1 142 ? 0.976   75.034 35.403 1.000 28.47799  ? ? ? ? ? ?  118 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2294 C CD  . ARG A-2 1 142 ? 0.380   76.324 34.807 1.000 38.89463  ? ? ? ? ? ?  118 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2295 N NE  . ARG A-2 1 142 ? -0.966  76.583 35.310 1.000 37.90290  ? ? ? ? ? ?  118 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2296 C CZ  . ARG A-2 1 142 ? -1.258  77.494 36.234 1.000 37.26998  ? ? ? ? ? ?  118 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2297 N NH1 . ARG A-2 1 142 ? -0.296  78.250 36.748 1.000 39.82512  ? ? ? ? ? ?  118 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2298 N NH2 . ARG A-2 1 142 ? -2.513  77.656 36.637 1.000 45.62518  ? ? ? ? ? ?  118 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2299 N N   A GLU A-2 1 143 ? 5.518   74.246 35.409 0.630 22.46780  ? ? ? ? ? ?  119 GLU A-2 N   1 
ATOM   2300 N N   B GLU A-2 1 143 ? 5.506   74.276 35.398 0.370 22.38242  ? ? ? ? ? ?  119 GLU A-2 N   1 
ATOM   2301 C CA  A GLU A-2 1 143 ? 6.861   74.152 34.843 0.630 25.33706  ? ? ? ? ? ?  119 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2302 C CA  B GLU A-2 1 143 ? 6.869   74.172 34.883 0.370 25.43397  ? ? ? ? ? ?  119 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2303 C C   A GLU A-2 1 143 ? 7.458   72.772 35.076 0.630 24.16790  ? ? ? ? ? ?  119 GLU A-2 C   1 
ATOM   2304 C C   B GLU A-2 1 143 ? 7.401   72.760 35.062 0.370 24.19127  ? ? ? ? ? ?  119 GLU A-2 C   1 
ATOM   2305 O O   A GLU A-2 1 143 ? 8.088   72.200 34.176 0.630 23.61835  ? ? ? ? ? ?  119 GLU A-2 O   1 
ATOM   2306 O O   B GLU A-2 1 143 ? 7.928   72.152 34.120 0.370 23.67502  ? ? ? ? ? ?  119 GLU A-2 O   1 
ATOM   2307 C CB  A GLU A-2 1 143 ? 7.764   75.231 35.438 0.630 27.36350  ? ? ? ? ? ?  119 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2308 C CB  B GLU A-2 1 143 ? 7.785   75.177 35.592 0.370 27.58863  ? ? ? ? ? ?  119 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2309 C CG  A GLU A-2 1 143 ? 9.212   75.148 34.993 0.630 29.06289  ? ? ? ? ? ?  119 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2310 C CG  B GLU A-2 1 143 ? 7.444   76.654 35.376 0.370 27.26515  ? ? ? ? ? ?  119 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2311 C CD  A GLU A-2 1 143 ? 9.376   75.268 33.484 0.630 36.49888  ? ? ? ? ? ?  119 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2312 C CD  B GLU A-2 1 143 ? 8.357   77.591 36.167 0.370 35.66290  ? ? ? ? ? ?  119 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2313 O OE1 A GLU A-2 1 143 ? 8.440   75.750 32.809 0.630 40.54010  ? ? ? ? ? ?  119 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2314 O OE1 B GLU A-2 1 143 ? 9.389   77.120 36.692 0.370 36.47349  ? ? ? ? ? ?  119 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2315 O OE2 A GLU A-2 1 143 ? 10.449  74.878 32.974 0.630 40.81819  ? ? ? ? ? -1 119 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2316 O OE2 B GLU A-2 1 143 ? 8.044   78.799 36.265 0.370 32.90189  ? ? ? ? ? -1 119 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2317 N N   . HIS A-2 1 144 ? 7.265   72.219 36.276 1.000 21.12474  ? ? ? ? ? ?  120 HIS A-2 N   1 
ATOM   2318 C CA  . HIS A-2 1 144 ? 7.761   70.878 36.553 1.000 22.86045  ? ? ? ? ? ?  120 HIS A-2 CA  1 
ATOM   2319 C C   . HIS A-2 1 144 ? 7.104   69.864 35.630 1.000 21.28231  ? ? ? ? ? ?  120 HIS A-2 C   1 
ATOM   2320 O O   . HIS A-2 1 144 ? 7.773   68.983 35.087 1.000 20.93994  ? ? ? ? ? ?  120 HIS A-2 O   1 
ATOM   2321 C CB  . HIS A-2 1 144 ? 7.504   70.539 38.026 1.000 20.26157  ? ? ? ? ? ?  120 HIS A-2 CB  1 
ATOM   2322 C CG  . HIS A-2 1 144 ? 7.801   69.118 38.377 1.000 20.40209  ? ? ? ? ? ?  120 HIS A-2 CG  1 
ATOM   2323 N ND1 . HIS A-2 1 144 ? 6.824   68.240 38.786 1.000 20.54204  ? ? ? ? ? ?  120 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2324 C CD2 . HIS A-2 1 144 ? 8.966   68.425 38.395 1.000 25.10309  ? ? ? ? ? ?  120 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2325 C CE1 . HIS A-2 1 144 ? 7.371   67.062 39.036 1.000 21.06291  ? ? ? ? ? ?  120 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2326 N NE2 . HIS A-2 1 144 ? 8.671   67.148 38.806 1.000 23.89197  ? ? ? ? ? ?  120 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2327 N N   . GLU A-2 1 145 ? 5.791   69.965 35.448 1.000 20.91535  ? ? ? ? ? ?  121 GLU A-2 N   1 
ATOM   2328 C CA  . GLU A-2 1 145 ? 5.092   69.040 34.562 1.000 19.21687  ? ? ? ? ? ?  121 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2329 C C   . GLU A-2 1 145 ? 5.612   69.145 33.136 1.000 23.00502  ? ? ? ? ? ?  121 GLU A-2 C   1 
ATOM   2330 O O   . GLU A-2 1 145 ? 5.812   68.126 32.458 1.000 21.74255  ? ? ? ? ? ?  121 GLU A-2 O   1 
ATOM   2331 C CB  . GLU A-2 1 145 ? 3.597   69.336 34.609 1.000 21.66769  ? ? ? ? ? ?  121 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2332 C CG  . GLU A-2 1 145 ? 2.774   68.486 33.702 1.000 27.29854  ? ? ? ? ? ?  121 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2333 C CD  . GLU A-2 1 145 ? 1.334   68.932 33.690 1.000 30.52664  ? ? ? ? ? ?  121 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2334 O OE1 . GLU A-2 1 145 ? 1.083   70.151 33.877 1.000 37.57291  ? ? ? ? ? ?  121 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2335 O OE2 . GLU A-2 1 145 ? 0.455   68.091 33.497 1.000 27.82061  ? ? ? ? ? -1 121 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2336 N N   A ARG A-2 1 146 ? 5.829   70.373 32.660 0.516 24.88581  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A-2 N   1 
ATOM   2337 N N   B ARG A-2 1 146 ? 5.825   70.372 32.651 0.484 24.91034  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A-2 N   1 
ATOM   2338 C CA  A ARG A-2 1 146 ? 6.360   70.556 31.315 0.516 25.73231  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2339 C CA  B ARG A-2 1 146 ? 6.360   70.537 31.303 0.484 25.69750  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2340 C C   A ARG A-2 1 146 ? 7.706   69.864 31.164 0.516 24.47232  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A-2 C   1 
ATOM   2341 C C   B ARG A-2 1 146 ? 7.707   69.848 31.165 0.484 24.50757  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A-2 C   1 
ATOM   2342 O O   A ARG A-2 1 146 ? 7.972   69.229 30.139 0.516 28.30806  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A-2 O   1 
ATOM   2343 O O   B ARG A-2 1 146 ? 7.978   69.200 30.149 0.484 28.28700  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A-2 O   1 
ATOM   2344 C CB  A ARG A-2 1 146 ? 6.488   72.045 30.998 0.516 25.79986  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2345 C CB  B ARG A-2 1 146 ? 6.485   72.020 30.949 0.484 25.80978  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2346 C CG  A ARG A-2 1 146 ? 6.719   72.348 29.529 0.516 26.33040  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2347 C CG  B ARG A-2 1 146 ? 5.166   72.687 30.613 0.484 31.94559  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2348 C CD  A ARG A-2 1 146 ? 7.184   73.788 29.349 0.516 27.82775  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2349 C CD  B ARG A-2 1 146 ? 5.356   74.138 30.162 0.484 30.97335  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2350 N NE  A ARG A-2 1 146 ? 8.501   73.985 29.945 0.516 30.46972  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2351 N NE  B ARG A-2 1 146 ? 4.206   74.954 30.544 0.484 34.31859  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2352 C CZ  A ARG A-2 1 146 ? 9.622   73.458 29.462 0.516 35.20070  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2353 C CZ  B ARG A-2 1 146 ? 4.219   75.866 31.512 0.484 28.43567  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2354 N NH1 A ARG A-2 1 146 ? 9.583   72.694 28.378 0.516 39.64062  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2355 N NH1 B ARG A-2 1 146 ? 5.335   76.115 32.187 0.484 26.97818  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2356 N NH2 A ARG A-2 1 146 ? 10.776  73.686 30.069 0.516 37.67772  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2357 N NH2 B ARG A-2 1 146 ? 3.118   76.555 31.786 0.484 38.24174  ? ? ? ? ? ?  122 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2358 N N   . ARG A-2 1 147 ? 8.562   69.965 32.181 1.000 23.15050  ? ? ? ? ? ?  123 ARG A-2 N   1 
ATOM   2359 C CA  . ARG A-2 1 147 ? 9.860   69.296 32.129 1.000 23.73488  ? ? ? ? ? ?  123 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2360 C C   . ARG A-2 1 147 ? 9.717   67.777 32.122 1.000 27.57055  ? ? ? ? ? ?  123 ARG A-2 C   1 
ATOM   2361 O O   . ARG A-2 1 147 ? 10.439  67.082 31.392 1.000 26.44953  ? ? ? ? ? ?  123 ARG A-2 O   1 
ATOM   2362 C CB  . ARG A-2 1 147 ? 10.740  69.734 33.296 1.000 29.41444  ? ? ? ? ? ?  123 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2363 C CG  . ARG A-2 1 147 ? 11.240  71.170 33.201 1.000 35.50289  ? ? ? ? ? ?  123 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2364 C CD  . ARG A-2 1 147 ? 12.292  71.432 34.260 1.000 51.04395  ? ? ? ? ? ?  123 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2365 N NE  . ARG A-2 1 147 ? 11.693  71.488 35.589 1.000 74.95878  ? ? ? ? ? ?  123 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2366 C CZ  . ARG A-2 1 147 ? 11.433  72.616 36.240 1.000 71.16497  ? ? ? ? ? ?  123 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2367 N NH1 . ARG A-2 1 147 ? 11.740  73.784 35.689 1.000 63.13844  ? ? ? ? ? ?  123 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2368 N NH2 . ARG A-2 1 147 ? 10.877  72.576 37.445 1.000 49.98088  ? ? ? ? ? ?  123 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2369 N N   . VAL A-2 1 148 ? 8.816   67.235 32.945 1.000 21.25419  ? ? ? ? ? ?  124 VAL A-2 N   1 
ATOM   2370 C CA  . VAL A-2 1 148 ? 8.591   65.789 32.972 1.000 20.47990  ? ? ? ? ? ?  124 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2371 C C   . VAL A-2 1 148 ? 8.145   65.281 31.603 1.000 25.15992  ? ? ? ? ? ?  124 VAL A-2 C   1 
ATOM   2372 O O   . VAL A-2 1 148 ? 8.542   64.191 31.159 1.000 23.88434  ? ? ? ? ? ?  124 VAL A-2 O   1 
ATOM   2373 C CB  . VAL A-2 1 148 ? 7.554   65.435 34.058 1.000 20.00390  ? ? ? ? ? ?  124 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2374 C CG1 . VAL A-2 1 148 ? 7.105   63.951 33.928 1.000 20.79395  ? ? ? ? ? ?  124 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2375 C CG2 . VAL A-2 1 148 ? 8.111   65.696 35.458 1.000 20.06326  ? ? ? ? ? ?  124 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2376 N N   . LEU A-2 1 149 ? 7.290   66.038 30.926 1.000 22.85952  ? ? ? ? ? ?  125 LEU A-2 N   1 
ATOM   2377 C CA  . LEU A-2 1 149 ? 6.683   65.566 29.690 1.000 21.18294  ? ? ? ? ? ?  125 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2378 C C   . LEU A-2 1 149 ? 7.488   65.916 28.447 1.000 23.31634  ? ? ? ? ? ?  125 LEU A-2 C   1 
ATOM   2379 O O   . LEU A-2 1 149 ? 7.248   65.321 27.390 1.000 26.27357  ? ? ? ? ? ?  125 LEU A-2 O   1 
ATOM   2380 C CB  . LEU A-2 1 149 ? 5.267   66.132 29.556 1.000 23.32490  ? ? ? ? ? ?  125 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2381 C CG  . LEU A-2 1 149 ? 4.254   65.559 30.554 1.000 24.89495  ? ? ? ? ? ?  125 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2382 C CD1 . LEU A-2 1 149 ? 2.968   66.383 30.540 1.000 26.94844  ? ? ? ? ? ?  125 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2383 C CD2 . LEU A-2 1 149 ? 3.987   64.089 30.260 1.000 27.92018  ? ? ? ? ? ?  125 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2384 N N   . GLU A-2 1 150 ? 8.445   66.834 28.552 1.000 24.12293  ? ? ? ? ? ?  126 GLU A-2 N   1 
ATOM   2385 C CA  . GLU A-2 1 150 ? 9.147   67.296 27.354 1.000 30.71502  ? ? ? ? ? ?  126 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2386 C C   . GLU A-2 1 150 ? 9.861   66.180 26.606 1.000 28.80983  ? ? ? ? ? ?  126 GLU A-2 C   1 
ATOM   2387 O O   . GLU A-2 1 150 ? 9.802   66.179 25.362 1.000 28.96263  ? ? ? ? ? ?  126 GLU A-2 O   1 
ATOM   2388 C CB  . GLU A-2 1 150 ? 10.139  68.405 27.720 1.000 32.20495  ? ? ? ? ? ?  126 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2389 C CG  . GLU A-2 1 150 ? 10.767  69.062 26.491 1.000 38.87939  ? ? ? ? ? ?  126 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2390 C CD  . GLU A-2 1 150 ? 11.693  70.210 26.843 1.000 74.34594  ? ? ? ? ? ?  126 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2391 O OE1 . GLU A-2 1 150 ? 12.709  69.971 27.529 1.000 85.40267  ? ? ? ? ? ?  126 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2392 O OE2 . GLU A-2 1 150 ? 11.400  71.356 26.437 1.000 88.53837  ? ? ? ? ? -1 126 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2393 N N   . PRO A-2 1 151 ? 10.542  65.230 27.256 1.000 24.56178  ? ? ? ? ? ?  127 PRO A-2 N   1 
ATOM   2394 C CA  . PRO A-2 1 151 ? 11.224  64.172 26.489 1.000 25.10271  ? ? ? ? ? ?  127 PRO A-2 CA  1 
ATOM   2395 C C   . PRO A-2 1 151 ? 10.276  63.307 25.694 1.000 27.91496  ? ? ? ? ? ?  127 PRO A-2 C   1 
ATOM   2396 O O   . PRO A-2 1 151 ? 10.706  62.660 24.729 1.000 28.30020  ? ? ? ? ? ?  127 PRO A-2 O   1 
ATOM   2397 C CB  . PRO A-2 1 151 ? 11.946  63.356 27.571 1.000 31.87105  ? ? ? ? ? ?  127 PRO A-2 CB  1 
ATOM   2398 C CG  . PRO A-2 1 151 ? 12.020  64.261 28.751 1.000 35.87558  ? ? ? ? ? ?  127 PRO A-2 CG  1 
ATOM   2399 C CD  . PRO A-2 1 151 ? 10.778  65.092 28.699 1.000 26.57395  ? ? ? ? ? ?  127 PRO A-2 CD  1 
ATOM   2400 N N   . PHE A-2 1 152 ? 8.998   63.270 26.050 1.000 24.28484  ? ? ? ? ? ?  128 PHE A-2 N   1 
ATOM   2401 C CA  . PHE A-2 1 152 ? 8.061   62.388 25.375 1.000 26.74042  ? ? ? ? ? ?  128 PHE A-2 CA  1 
ATOM   2402 C C   . PHE A-2 1 152 ? 7.425   63.027 24.153 1.000 29.35809  ? ? ? ? ? ?  128 PHE A-2 C   1 
ATOM   2403 O O   . PHE A-2 1 152 ? 6.904   62.308 23.294 1.000 31.18660  ? ? ? ? ? ?  128 PHE A-2 O   1 
ATOM   2404 C CB  . PHE A-2 1 152 ? 6.997   61.915 26.373 1.000 25.70722  ? ? ? ? ? ?  128 PHE A-2 CB  1 
ATOM   2405 C CG  . PHE A-2 1 152 ? 7.581   61.077 27.459 1.000 24.65713  ? ? ? ? ? ?  128 PHE A-2 CG  1 
ATOM   2406 C CD1 . PHE A-2 1 152 ? 7.843   59.733 27.235 1.000 23.89887  ? ? ? ? ? ?  128 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2407 C CD2 . PHE A-2 1 152 ? 7.961   61.638 28.661 1.000 21.64359  ? ? ? ? ? ?  128 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2408 C CE1 . PHE A-2 1 152 ? 8.440   58.960 28.211 1.000 24.93651  ? ? ? ? ? ?  128 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2409 C CE2 . PHE A-2 1 152 ? 8.569   60.873 29.645 1.000 24.50329  ? ? ? ? ? ?  128 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2410 C CZ  . PHE A-2 1 152 ? 8.799   59.528 29.423 1.000 25.51151  ? ? ? ? ? ?  128 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2411 N N   . GLY A-2 1 153 ? 7.482   64.344 24.040 1.000 31.54497  ? ? ? ? ? ?  129 GLY A-2 N   1 
ATOM   2412 C CA  . GLY A-2 1 153 ? 6.840   65.012 22.932 1.000 34.41601  ? ? ? ? ? ?  129 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2413 C C   . GLY A-2 1 153 ? 5.350   65.184 23.151 1.000 40.74182  ? ? ? ? ? ?  129 GLY A-2 C   1 
ATOM   2414 O O   . GLY A-2 1 153 ? 4.717   64.497 23.951 1.000 30.36071  ? ? ? ? ? ?  129 GLY A-2 O   1 
ATOM   2415 N N   A LEU A-2 1 154 ? 4.777   66.129 22.401 0.392 32.81090  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 N   1 
ATOM   2416 N N   B LEU A-2 1 154 ? 4.776   66.116 22.389 0.608 32.76680  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 N   1 
ATOM   2417 C CA  A LEU A-2 1 154 ? 3.383   66.502 22.619 0.392 32.69839  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2418 C CA  B LEU A-2 1 154 ? 3.389   66.502 22.613 0.608 32.68383  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2419 C C   A LEU A-2 1 154 ? 2.436   65.339 22.341 0.392 32.40017  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 C   1 
ATOM   2420 C C   B LEU A-2 1 154 ? 2.428   65.354 22.328 0.608 32.37757  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 C   1 
ATOM   2421 O O   A LEU A-2 1 154 ? 1.459   65.142 23.072 0.392 33.84353  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 O   1 
ATOM   2422 O O   B LEU A-2 1 154 ? 1.432   65.182 23.040 0.608 33.85151  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 O   1 
ATOM   2423 C CB  A LEU A-2 1 154 ? 3.019   67.710 21.754 0.392 37.69610  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2424 C CB  B LEU A-2 1 154 ? 3.044   67.718 21.756 0.608 37.75856  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2425 C CG  A LEU A-2 1 154 ? 3.678   69.047 22.114 0.392 35.97525  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2426 C CG  B LEU A-2 1 154 ? 1.708   68.383 22.071 0.608 30.68271  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2427 C CD1 A LEU A-2 1 154 ? 3.572   69.341 23.608 0.392 36.97638  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2428 C CD1 B LEU A-2 1 154 ? 1.650   68.830 23.520 0.608 38.76277  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2429 C CD2 A LEU A-2 1 154 ? 5.127   69.099 21.650 0.392 37.10017  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2430 C CD2 B LEU A-2 1 154 ? 1.483   69.559 21.136 0.608 40.81075  ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2431 N N   . ARG A-2 1 155 ? 2.700   64.561 21.287 1.000 30.60674  ? ? ? ? ? ?  131 ARG A-2 N   1 
ATOM   2432 C CA  . ARG A-2 1 155 ? 1.804   63.455 20.951 1.000 30.55203  ? ? ? ? ? ?  131 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2433 C C   . ARG A-2 1 155 ? 1.737   62.429 22.077 1.000 30.55023  ? ? ? ? ? ?  131 ARG A-2 C   1 
ATOM   2434 O O   . ARG A-2 1 155 ? 0.650   62.052 22.526 1.000 31.43326  ? ? ? ? ? ?  131 ARG A-2 O   1 
ATOM   2435 C CB  . ARG A-2 1 155 ? 2.245   62.773 19.656 1.000 37.91174  ? ? ? ? ? ?  131 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2436 C CG  . ARG A-2 1 155 ? 1.377   61.563 19.303 1.000 53.64141  ? ? ? ? ? ?  131 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2437 C CD  . ARG A-2 1 155 ? 1.970   60.675 18.204 1.000 50.78003  ? ? ? ? ? ?  131 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2438 N NE  . ARG A-2 1 155 ? 2.960   59.720 18.706 1.000 66.26639  ? ? ? ? ? ?  131 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2439 C CZ  . ARG A-2 1 155 ? 2.664   58.606 19.374 1.000 65.08913  ? ? ? ? ? ?  131 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2440 N NH1 . ARG A-2 1 155 ? 1.402   58.303 19.646 1.000 63.70875  ? ? ? ? ? ?  131 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2441 N NH2 . ARG A-2 1 155 ? 3.634   57.796 19.781 1.000 59.18681  ? ? ? ? ? ?  131 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2442 N N   . ARG A-2 1 156 ? 2.889   61.941 22.525 1.000 29.47931  ? ? ? ? ? ?  132 ARG A-2 N   1 
ATOM   2443 C CA  . ARG A-2 1 156 ? 2.879   60.914 23.559 1.000 26.06160  ? ? ? ? ? ?  132 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2444 C C   . ARG A-2 1 156 ? 2.396   61.481 24.886 1.000 30.84778  ? ? ? ? ? ?  132 ARG A-2 C   1 
ATOM   2445 O O   . ARG A-2 1 156 ? 1.747   60.766 25.666 1.000 27.14125  ? ? ? ? ? ?  132 ARG A-2 O   1 
ATOM   2446 C CB  . ARG A-2 1 156 ? 4.267   60.306 23.690 1.000 26.14946  ? ? ? ? ? ?  132 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2447 C CG  . ARG A-2 1 156 ? 4.675   59.458 22.484 1.000 30.70319  ? ? ? ? ? ?  132 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2448 C CD  . ARG A-2 1 156 ? 6.003   58.790 22.724 1.000 34.77833  ? ? ? ? ? ?  132 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2449 N NE  . ARG A-2 1 156 ? 5.900   57.741 23.732 1.000 31.85079  ? ? ? ? ? ?  132 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2450 C CZ  . ARG A-2 1 156 ? 6.937   57.267 24.410 1.000 33.86880  ? ? ? ? ? ?  132 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2451 N NH1 . ARG A-2 1 156 ? 8.155   57.754 24.196 1.000 31.79472  ? ? ? ? ? ?  132 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2452 N NH2 . ARG A-2 1 156 ? 6.757   56.308 25.306 1.000 31.69570  ? ? ? ? ? ?  132 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2453 N N   . ALA A-2 1 157 ? 2.677   62.757 25.150 1.000 26.09564  ? ? ? ? ? ?  133 ALA A-2 N   1 
ATOM   2454 C CA  . ALA A-2 1 157 ? 2.194   63.371 26.381 1.000 22.82131  ? ? ? ? ? ?  133 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2455 C C   . ALA A-2 1 157 ? 0.674   63.448 26.390 1.000 27.57874  ? ? ? ? ? ?  133 ALA A-2 C   1 
ATOM   2456 O O   . ALA A-2 1 157 ? 0.024   63.149 27.401 1.000 26.09662  ? ? ? ? ? ?  133 ALA A-2 O   1 
ATOM   2457 C CB  . ALA A-2 1 157 ? 2.797   64.767 26.550 1.000 27.10451  ? ? ? ? ? ?  133 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2458 N N   . GLU A-2 1 158 ? 0.080   63.873 25.275 1.000 27.44682  ? ? ? ? ? ?  134 GLU A-2 N   1 
ATOM   2459 C CA  . GLU A-2 1 158 ? -1.371  63.987 25.241 1.000 27.77579  ? ? ? ? ? ?  134 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2460 C C   . GLU A-2 1 158 ? -2.034  62.616 25.292 1.000 24.79383  ? ? ? ? ? ?  134 GLU A-2 C   1 
ATOM   2461 O O   . GLU A-2 1 158 ? -3.081  62.455 25.934 1.000 27.95102  ? ? ? ? ? ?  134 GLU A-2 O   1 
ATOM   2462 C CB  . GLU A-2 1 158 ? -1.811  64.771 23.999 1.000 30.27129  ? ? ? ? ? ?  134 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2463 C CG  . GLU A-2 1 158 ? -1.458  66.242 24.088 1.000 38.84914  ? ? ? ? ? ?  134 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2464 C CD  . GLU A-2 1 158 ? -1.847  66.847 25.433 1.000 69.57012  ? ? ? ? ? ?  134 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2465 O OE1 . GLU A-2 1 158 ? -2.941  66.515 25.947 1.000 67.38401  ? ? ? ? ? ?  134 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2466 O OE2 . GLU A-2 1 158 ? -1.054  67.641 25.986 1.000 64.76783  ? ? ? ? ? -1 134 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2467 N N   A GLU A-2 1 159 ? -1.429  61.599 24.667 0.467 24.94845  ? ? ? ? ? ?  135 GLU A-2 N   1 
ATOM   2468 N N   B GLU A-2 1 159 ? -1.458  61.634 24.595 0.533 24.96395  ? ? ? ? ? ?  135 GLU A-2 N   1 
ATOM   2469 C CA  A GLU A-2 1 159 ? -2.033  60.266 24.697 0.467 25.39900  ? ? ? ? ? ?  135 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2470 C CA  B GLU A-2 1 159 ? -1.960  60.269 24.683 0.533 25.33999  ? ? ? ? ? ?  135 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2471 C C   A GLU A-2 1 159 ? -1.937  59.630 26.083 0.467 24.33411  ? ? ? ? ? ?  135 GLU A-2 C   1 
ATOM   2472 C C   B GLU A-2 1 159 ? -2.017  59.821 26.137 0.533 24.41273  ? ? ? ? ? ?  135 GLU A-2 C   1 
ATOM   2473 O O   A GLU A-2 1 159 ? -2.806  58.836 26.467 0.467 24.32251  ? ? ? ? ? ?  135 GLU A-2 O   1 
ATOM   2474 O O   B GLU A-2 1 159 ? -3.061  59.374 26.632 0.533 21.16824  ? ? ? ? ? ?  135 GLU A-2 O   1 
ATOM   2475 C CB  A GLU A-2 1 159 ? -1.382  59.360 23.651 0.467 26.56769  ? ? ? ? ? ?  135 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2476 C CB  B GLU A-2 1 159 ? -1.068  59.332 23.865 0.533 26.00327  ? ? ? ? ? ?  135 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2477 C CG  A GLU A-2 1 159 ? -1.558  59.848 22.221 0.467 29.36406  ? ? ? ? ? ?  135 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2478 C CG  B GLU A-2 1 159 ? -1.345  57.852 24.081 0.533 27.40769  ? ? ? ? ? ?  135 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2479 C CD  A GLU A-2 1 159 ? -1.193  58.795 21.194 0.467 46.01331  ? ? ? ? ? ?  135 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2480 C CD  B GLU A-2 1 159 ? -2.577  57.379 23.347 0.533 37.11231  ? ? ? ? ? ?  135 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2481 O OE1 A GLU A-2 1 159 ? -1.136  57.601 21.560 0.467 41.34940  ? ? ? ? ? ?  135 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2482 O OE1 B GLU A-2 1 159 ? -2.853  57.918 22.255 0.533 39.61944  ? ? ? ? ? ?  135 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2483 O OE2 A GLU A-2 1 159 ? -0.962  59.160 20.021 0.467 40.94903  ? ? ? ? ? -1 135 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2484 O OE2 B GLU A-2 1 159 ? -3.268  56.471 23.860 0.533 31.67899  ? ? ? ? ? -1 135 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2485 N N   . LEU A-2 1 160 ? -0.893  59.957 26.841 1.000 23.60604  ? ? ? ? ? ?  136 LEU A-2 N   1 
ATOM   2486 C CA  . LEU A-2 1 160 ? -0.830  59.552 28.243 1.000 21.32574  ? ? ? ? ? ?  136 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2487 C C   . LEU A-2 1 160 ? -1.931  60.217 29.067 1.000 22.35694  ? ? ? ? ? ?  136 LEU A-2 C   1 
ATOM   2488 O O   . LEU A-2 1 160 ? -2.661  59.543 29.799 1.000 21.95956  ? ? ? ? ? ?  136 LEU A-2 O   1 
ATOM   2489 C CB  . LEU A-2 1 160 ? 0.541   59.902 28.812 1.000 20.07992  ? ? ? ? ? ?  136 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2490 C CG  . LEU A-2 1 160 ? 0.690   59.614 30.319 1.000 20.20159  ? ? ? ? ? ?  136 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2491 C CD1 . LEU A-2 1 160 ? 0.594   58.130 30.590 1.000 22.81791  ? ? ? ? ? ?  136 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2492 C CD2 . LEU A-2 1 160 ? 2.022   60.152 30.810 1.000 22.07302  ? ? ? ? ? ?  136 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2493 N N   . LYS A-2 1 161 ? -2.070  61.545 28.965 1.000 21.52492  ? ? ? ? ? ?  137 LYS A-2 N   1 
ATOM   2494 C CA  . LYS A-2 1 161 ? -3.087  62.215 29.768 1.000 21.24304  ? ? ? ? ? ?  137 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2495 C C   . LYS A-2 1 161 ? -4.487  61.752 29.393 1.000 22.14786  ? ? ? ? ? ?  137 LYS A-2 C   1 
ATOM   2496 O O   . LYS A-2 1 161 ? -5.353  61.606 30.259 1.000 22.73261  ? ? ? ? ? ?  137 LYS A-2 O   1 
ATOM   2497 C CB  . LYS A-2 1 161 ? -2.974  63.731 29.616 1.000 23.94954  ? ? ? ? ? ?  137 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2498 C CG  . LYS A-2 1 161 ? -1.769  64.306 30.296 1.000 25.45174  ? ? ? ? ? ?  137 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2499 C CD  . LYS A-2 1 161 ? -1.797  65.834 30.183 1.000 31.35161  ? ? ? ? ? ?  137 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2500 C CE  . LYS A-2 1 161 ? -0.724  66.461 31.040 1.000 30.57126  ? ? ? ? ? ?  137 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2501 N NZ  . LYS A-2 1 161 ? -0.842  67.950 30.970 1.000 28.65807  ? ? ? ? ? ?  137 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2502 N N   . GLN A-2 1 162 ? -4.732  61.545 28.096 1.000 22.05420  ? ? ? ? ? ?  138 GLN A-2 N   1 
ATOM   2503 C CA  . GLN A-2 1 162 ? -6.038  61.084 27.663 1.000 23.48370  ? ? ? ? ? ?  138 GLN A-2 CA  1 
ATOM   2504 C C   . GLN A-2 1 162 ? -6.329  59.695 28.215 1.000 20.36128  ? ? ? ? ? ?  138 GLN A-2 C   1 
ATOM   2505 O O   . GLN A-2 1 162 ? -7.429  59.438 28.712 1.000 22.46322  ? ? ? ? ? ?  138 GLN A-2 O   1 
ATOM   2506 C CB  . GLN A-2 1 162 ? -6.088  61.101 26.132 1.000 30.12024  ? ? ? ? ? ?  138 GLN A-2 CB  1 
ATOM   2507 C CG  . GLN A-2 1 162 ? -7.208  60.314 25.494 1.000 40.45239  ? ? ? ? ? ?  138 GLN A-2 CG  1 
ATOM   2508 C CD  . GLN A-2 1 162 ? -6.927  60.056 24.020 1.000 64.49471  ? ? ? ? ? ?  138 GLN A-2 CD  1 
ATOM   2509 O OE1 . GLN A-2 1 162 ? -6.294  60.875 23.349 1.000 56.56454  ? ? ? ? ? ?  138 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2510 N NE2 . GLN A-2 1 162 ? -7.371  58.907 23.517 1.000 69.76474  ? ? ? ? ? ?  138 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2511 N N   . THR A-2 1 163 ? -5.352  58.785 28.155 1.000 20.60568  ? ? ? ? ? ?  139 THR A-2 N   1 
ATOM   2512 C CA  . THR A-2 1 163 ? -5.589  57.441 28.676 1.000 19.41401  ? ? ? ? ? ?  139 THR A-2 CA  1 
ATOM   2513 C C   . THR A-2 1 163 ? -5.842  57.471 30.175 1.000 20.31233  ? ? ? ? ? ?  139 THR A-2 C   1 
ATOM   2514 O O   . THR A-2 1 163 ? -6.756  56.801 30.674 1.000 19.66563  ? ? ? ? ? ?  139 THR A-2 O   1 
ATOM   2515 C CB  . THR A-2 1 163 ? -4.410  56.536 28.339 1.000 21.63486  ? ? ? ? ? ?  139 THR A-2 CB  1 
ATOM   2516 O OG1 . THR A-2 1 163 ? -4.315  56.426 26.902 1.000 24.31538  ? ? ? ? ? ?  139 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2517 C CG2 . THR A-2 1 163 ? -4.609  55.163 28.926 1.000 23.31078  ? ? ? ? ? ?  139 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2518 N N   . LEU A-2 1 164 ? -5.057  58.263 30.905 1.000 20.36630  ? ? ? ? ? ?  140 LEU A-2 N   1 
ATOM   2519 C CA  . LEU A-2 1 164 ? -5.256  58.348 32.352 1.000 18.59846  ? ? ? ? ? ?  140 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2520 C C   . LEU A-2 1 164 ? -6.632  58.905 32.686 1.000 19.97183  ? ? ? ? ? ?  140 LEU A-2 C   1 
ATOM   2521 O O   . LEU A-2 1 164 ? -7.324  58.384 33.571 1.000 19.26129  ? ? ? ? ? ?  140 LEU A-2 O   1 
ATOM   2522 C CB  . LEU A-2 1 164 ? -4.164  59.211 32.988 1.000 17.62070  ? ? ? ? ? ?  140 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2523 C CG  . LEU A-2 1 164 ? -2.759  58.608 32.927 1.000 17.04670  ? ? ? ? ? ?  140 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2524 C CD1 . LEU A-2 1 164 ? -1.767  59.628 33.455 1.000 17.60987  ? ? ? ? ? ?  140 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2525 C CD2 . LEU A-2 1 164 ? -2.695  57.313 33.740 1.000 20.28942  ? ? ? ? ? ?  140 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2526 N N   . ARG A-2 1 165 ? -7.048  59.959 31.984 1.000 18.36755  ? ? ? ? ? ?  141 ARG A-2 N   1 
ATOM   2527 C CA  . ARG A-2 1 165 ? -8.369  60.537 32.223 1.000 18.81287  ? ? ? ? ? ?  141 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2528 C C   . ARG A-2 1 165 ? -9.466  59.512 31.951 1.000 19.20436  ? ? ? ? ? ?  141 ARG A-2 C   1 
ATOM   2529 O O   . ARG A-2 1 165 ? -10.409 59.364 32.740 1.000 20.72794  ? ? ? ? ? ?  141 ARG A-2 O   1 
ATOM   2530 C CB  . ARG A-2 1 165 ? -8.556  61.792 31.363 1.000 21.64302  ? ? ? ? ? ?  141 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2531 C CG  . ARG A-2 1 165 ? -10.004 62.288 31.292 1.000 24.99490  ? ? ? ? ? ?  141 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2532 C CD  . ARG A-2 1 165 ? -10.629 62.481 32.670 1.000 26.63219  ? ? ? ? ? ?  141 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2533 N NE  . ARG A-2 1 165 ? -9.874  63.438 33.463 1.000 28.04733  ? ? ? ? ? ?  141 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2534 C CZ  . ARG A-2 1 165 ? -9.988  63.565 34.780 1.000 27.17629  ? ? ? ? ? ?  141 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2535 N NH1 . ARG A-2 1 165 ? -10.829 62.786 35.467 1.000 27.47929  ? ? ? ? ? ?  141 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2536 N NH2 . ARG A-2 1 165 ? -9.244  64.466 35.406 1.000 26.43119  ? ? ? ? ? ?  141 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2537 N N   . GLN A-2 1 166 ? -9.361  58.791 30.834 1.000 20.04837  ? ? ? ? ? ?  142 GLN A-2 N   1 
ATOM   2538 C CA  . GLN A-2 1 166 ? -10.371 57.782 30.523 1.000 22.23770  ? ? ? ? ? ?  142 GLN A-2 CA  1 
ATOM   2539 C C   . GLN A-2 1 166 ? -10.397 56.678 31.573 1.000 20.28360  ? ? ? ? ? ?  142 GLN A-2 C   1 
ATOM   2540 O O   . GLN A-2 1 166 ? -11.468 56.196 31.956 1.000 22.69899  ? ? ? ? ? ?  142 GLN A-2 O   1 
ATOM   2541 C CB  . GLN A-2 1 166 ? -10.127 57.220 29.121 1.000 22.18282  ? ? ? ? ? ?  142 GLN A-2 CB  1 
ATOM   2542 C CG  . GLN A-2 1 166 ? -10.452 58.275 28.054 1.000 25.44853  ? ? ? ? ? ?  142 GLN A-2 CG  1 
ATOM   2543 C CD  . GLN A-2 1 166 ? -9.934  57.965 26.651 1.000 38.67407  ? ? ? ? ? ?  142 GLN A-2 CD  1 
ATOM   2544 O OE1 . GLN A-2 1 166 ? -9.395  56.902 26.385 1.000 29.84892  ? ? ? ? ? ?  142 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2545 N NE2 . GLN A-2 1 166 ? -10.088 58.934 25.744 1.000 43.10337  ? ? ? ? ? ?  142 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2546 N N   A MET A-2 1 167 ? -9.223  56.252 32.052 0.516 19.51966  ? ? ? ? ? ?  143 MET A-2 N   1 
ATOM   2547 N N   B MET A-2 1 167 ? -9.223  56.272 32.061 0.484 19.57516  ? ? ? ? ? ?  143 MET A-2 N   1 
ATOM   2548 C CA  A MET A-2 1 167 ? -9.198  55.236 33.099 0.516 20.55187  ? ? ? ? ? ?  143 MET A-2 CA  1 
ATOM   2549 C CA  B MET A-2 1 167 ? -9.176  55.237 33.084 0.484 20.57127  ? ? ? ? ? ?  143 MET A-2 CA  1 
ATOM   2550 C C   A MET A-2 1 167 ? -9.871  55.737 34.370 0.516 18.89116  ? ? ? ? ? ?  143 MET A-2 C   1 
ATOM   2551 C C   B MET A-2 1 167 ? -9.818  55.714 34.387 0.484 18.90069  ? ? ? ? ? ?  143 MET A-2 C   1 
ATOM   2552 O O   A MET A-2 1 167 ? -10.685 55.031 34.975 0.516 19.85502  ? ? ? ? ? ?  143 MET A-2 O   1 
ATOM   2553 O O   B MET A-2 1 167 ? -10.580 54.972 35.017 0.484 19.78587  ? ? ? ? ? ?  143 MET A-2 O   1 
ATOM   2554 C CB  A MET A-2 1 167 ? -7.758  54.812 33.386 0.516 21.75613  ? ? ? ? ? ?  143 MET A-2 CB  1 
ATOM   2555 C CB  B MET A-2 1 167 ? -7.722  54.810 33.299 0.484 21.64656  ? ? ? ? ? ?  143 MET A-2 CB  1 
ATOM   2556 C CG  A MET A-2 1 167 ? -7.187  53.947 32.310 0.516 17.80819  ? ? ? ? ? ?  143 MET A-2 CG  1 
ATOM   2557 C CG  B MET A-2 1 167 ? -7.543  53.525 34.067 0.484 27.08033  ? ? ? ? ? ?  143 MET A-2 CG  1 
ATOM   2558 S SD  A MET A-2 1 167 ? -5.512  53.425 32.680 0.516 22.83033  ? ? ? ? ? ?  143 MET A-2 SD  1 
ATOM   2559 S SD  B MET A-2 1 167 ? -5.842  52.938 33.927 0.484 23.83170  ? ? ? ? ? ?  143 MET A-2 SD  1 
ATOM   2560 C CE  A MET A-2 1 167 ? -5.219  52.238 31.377 0.516 28.39946  ? ? ? ? ? ?  143 MET A-2 CE  1 
ATOM   2561 C CE  B MET A-2 1 167 ? -5.801  52.287 32.267 0.484 21.04587  ? ? ? ? ? ?  143 MET A-2 CE  1 
ATOM   2562 N N   . ILE A-2 1 168 ? -9.542  56.954 34.797 1.000 19.22827  ? ? ? ? ? ?  144 ILE A-2 N   1 
ATOM   2563 C CA  . ILE A-2 1 168 ? -10.173 57.494 35.999 1.000 18.90271  ? ? ? ? ? ?  144 ILE A-2 CA  1 
ATOM   2564 C C   . ILE A-2 1 168 ? -11.692 57.487 35.846 1.000 19.44472  ? ? ? ? ? ?  144 ILE A-2 C   1 
ATOM   2565 O O   . ILE A-2 1 168 ? -12.426 56.998 36.716 1.000 21.09757  ? ? ? ? ? ?  144 ILE A-2 O   1 
ATOM   2566 C CB  . ILE A-2 1 168 ? -9.648  58.908 36.292 1.000 18.29783  ? ? ? ? ? ?  144 ILE A-2 CB  1 
ATOM   2567 C CG1 . ILE A-2 1 168 ? -8.146  58.863 36.666 1.000 18.88774  ? ? ? ? ? ?  144 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2568 C CG2 . ILE A-2 1 168 ? -10.527 59.581 37.351 1.000 19.44315  ? ? ? ? ? ?  144 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2569 C CD1 . ILE A-2 1 168 ? -7.433  60.204 36.503 1.000 18.74848  ? ? ? ? ? ?  144 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2570 N N   . ASP A-2 1 169 ? -12.186 58.017 34.724 1.000 23.20870  ? ? ? ? ? ?  145 ASP A-2 N   1 
ATOM   2571 C CA  . ASP A-2 1 169 ? -13.631 58.144 34.579 1.000 24.39539  ? ? ? ? ? ?  145 ASP A-2 CA  1 
ATOM   2572 C C   . ASP A-2 1 169 ? -14.314 56.782 34.535 1.000 22.49915  ? ? ? ? ? ?  145 ASP A-2 C   1 
ATOM   2573 O O   . ASP A-2 1 169 ? -15.481 56.667 34.924 1.000 26.61861  ? ? ? ? ? ?  145 ASP A-2 O   1 
ATOM   2574 C CB  . ASP A-2 1 169 ? -13.967 58.970 33.337 1.000 23.84424  ? ? ? ? ? ?  145 ASP A-2 CB  1 
ATOM   2575 C CG  . ASP A-2 1 169 ? -13.605 60.450 33.489 1.000 36.13139  ? ? ? ? ? ?  145 ASP A-2 CG  1 
ATOM   2576 O OD1 . ASP A-2 1 169 ? -13.107 60.875 34.561 1.000 33.82213  ? ? ? ? ? ?  145 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2577 O OD2 . ASP A-2 1 169 ? -13.822 61.198 32.521 1.000 39.32197  ? ? ? ? ? -1 145 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2578 N N   . LEU A-2 1 170 ? -13.603 55.728 34.104 1.000 22.06238  ? ? ? ? ? ?  146 LEU A-2 N   1 
ATOM   2579 C CA  . LEU A-2 1 170 ? -14.178 54.391 34.094 1.000 22.53645  ? ? ? ? ? ?  146 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2580 C C   . LEU A-2 1 170 ? -14.183 53.715 35.458 1.000 27.77075  ? ? ? ? ? ?  146 LEU A-2 C   1 
ATOM   2581 O O   . LEU A-2 1 170 ? -14.978 52.791 35.671 1.000 31.49320  ? ? ? ? ? ?  146 LEU A-2 O   1 
ATOM   2582 C CB  . LEU A-2 1 170 ? -13.416 53.480 33.131 1.000 25.42769  ? ? ? ? ? ?  146 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2583 C CG  . LEU A-2 1 170 ? -13.708 53.737 31.658 1.000 30.28071  ? ? ? ? ? ?  146 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2584 C CD1 . LEU A-2 1 170 ? -12.826 52.844 30.815 1.000 28.86065  ? ? ? ? ? ?  146 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2585 C CD2 . LEU A-2 1 170 ? -15.192 53.481 31.391 1.000 32.13195  ? ? ? ? ? ?  146 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2586 N N   . HIS A-2 1 171 ? -13.305 54.119 36.376 1.000 22.48301  ? ? ? ? ? ?  147 HIS A-2 N   1 
ATOM   2587 C CA  . HIS A-2 1 171 ? -13.144 53.387 37.622 1.000 21.52342  ? ? ? ? ? ?  147 HIS A-2 CA  1 
ATOM   2588 C C   . HIS A-2 1 171 ? -13.586 54.166 38.851 1.000 23.83825  ? ? ? ? ? ?  147 HIS A-2 C   1 
ATOM   2589 O O   . HIS A-2 1 171 ? -13.620 53.595 39.947 1.000 26.46689  ? ? ? ? ? ?  147 HIS A-2 O   1 
ATOM   2590 C CB  . HIS A-2 1 171 ? -11.681 52.945 37.776 1.000 21.98557  ? ? ? ? ? ?  147 HIS A-2 CB  1 
ATOM   2591 C CG  . HIS A-2 1 171 ? -11.321 51.823 36.856 1.000 21.71164  ? ? ? ? ? ?  147 HIS A-2 CG  1 
ATOM   2592 N ND1 . HIS A-2 1 171 ? -10.789 52.028 35.602 1.000 26.85102  ? ? ? ? ? ?  147 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2593 C CD2 . HIS A-2 1 171 ? -11.478 50.486 36.990 1.000 20.04450  ? ? ? ? ? ?  147 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2594 C CE1 . HIS A-2 1 171 ? -10.612 50.855 35.011 1.000 21.61608  ? ? ? ? ? ?  147 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2595 N NE2 . HIS A-2 1 171 ? -11.023 49.908 35.833 1.000 27.54525  ? ? ? ? ? ?  147 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2596 N N   A VAL A-2 1 172 ? -13.977 55.417 38.699 0.524 21.95488  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-2 N   1 
ATOM   2597 N N   B VAL A-2 1 172 ? -13.891 55.453 38.706 0.476 21.91498  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-2 N   1 
ATOM   2598 C CA  A VAL A-2 1 172 ? -14.391 56.230 39.836 0.524 24.38617  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2599 C CA  B VAL A-2 1 172 ? -14.409 56.200 39.836 0.476 24.37567  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2600 C C   A VAL A-2 1 172 ? -15.793 55.815 40.273 0.524 30.37555  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-2 C   1 
ATOM   2601 C C   B VAL A-2 1 172 ? -15.720 55.573 40.288 0.476 29.07088  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-2 C   1 
ATOM   2602 O O   A VAL A-2 1 172 ? -16.691 55.628 39.443 0.524 33.56613  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-2 O   1 
ATOM   2603 O O   B VAL A-2 1 172 ? -16.474 54.999 39.491 0.476 29.14875  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-2 O   1 
ATOM   2604 C CB  A VAL A-2 1 172 ? -14.311 57.726 39.474 0.524 25.62460  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2605 C CB  B VAL A-2 1 172 ? -14.595 57.684 39.482 0.476 25.37572  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2606 C CG1 A VAL A-2 1 172 ? -15.351 58.095 38.420 0.524 23.28762  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2607 C CG1 B VAL A-2 1 172 ? -15.520 58.353 40.487 0.476 32.31515  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2608 C CG2 A VAL A-2 1 172 ? -14.433 58.588 40.716 0.524 27.20687  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2609 C CG2 B VAL A-2 1 172 ? -13.247 58.384 39.459 0.476 23.99770  ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2610 N N   . HIS A-2 1 173 ? -15.981 55.663 41.585 1.000 33.37965  ? ? ? ? ? ?  149 HIS A-2 N   1 
ATOM   2611 C CA  . HIS A-2 1 173 ? -17.244 55.181 42.143 1.000 43.93696  ? ? ? ? ? ?  149 HIS A-2 CA  1 
ATOM   2612 C C   . HIS A-2 1 173 ? -18.116 56.345 42.605 1.000 45.58951  ? ? ? ? ? ?  149 HIS A-2 C   1 
ATOM   2613 O O   . HIS A-2 1 173 ? -17.703 57.506 42.538 1.000 47.07637  ? ? ? ? ? ?  149 HIS A-2 O   1 
ATOM   2614 C CB  . HIS A-2 1 173 ? -16.986 54.219 43.295 1.000 49.52066  ? ? ? ? ? ?  149 HIS A-2 CB  1 
HETATM 2615 C C   . BEZ B   2 .   ? 0.230   47.708 43.662 1.000 34.73310  ? ? ? ? ? ?  201 BEZ A   C   1 
HETATM 2616 O O1  . BEZ B   2 .   ? -0.463  46.816 43.476 1.000 41.57304  ? ? ? ? ? ?  201 BEZ A   O1  1 
HETATM 2617 O O2  . BEZ B   2 .   ? -0.212  48.680 44.069 1.000 34.44402  ? ? ? ? ? ?  201 BEZ A   O2  1 
HETATM 2618 C C1  . BEZ B   2 .   ? 1.659   47.424 43.488 1.000 21.74369  ? ? ? ? ? ?  201 BEZ A   C1  1 
HETATM 2619 C C2  . BEZ B   2 .   ? 2.519   48.445 43.613 1.000 22.09772  ? ? ? ? ? ?  201 BEZ A   C2  1 
HETATM 2620 C C3  . BEZ B   2 .   ? 3.817   48.197 43.506 1.000 19.96394  ? ? ? ? ? ?  201 BEZ A   C3  1 
HETATM 2621 C C4  . BEZ B   2 .   ? 4.245   46.931 43.300 1.000 19.30164  ? ? ? ? ? ?  201 BEZ A   C4  1 
HETATM 2622 C C5  . BEZ B   2 .   ? 3.392   45.910 43.189 1.000 21.87749  ? ? ? ? ? ?  201 BEZ A   C5  1 
HETATM 2623 C C6  . BEZ B   2 .   ? 2.068   46.149 43.290 1.000 22.09873  ? ? ? ? ? ?  201 BEZ A   C6  1 
HETATM 2624 H H2  . BEZ B   2 .   ? 2.211   49.308 43.766 1.000 26.55583  ? ? ? ? ? ?  201 BEZ A   H2  1 
HETATM 2625 H H3  . BEZ B   2 .   ? 4.430   48.891 43.574 1.000 23.99530  ? ? ? ? ? ?  201 BEZ A   H3  1 
HETATM 2626 H H4  . BEZ B   2 .   ? 5.156   46.771 43.212 1.000 23.20053  ? ? ? ? ? ?  201 BEZ A   H4  1 
HETATM 2627 H H5  . BEZ B   2 .   ? 3.705   45.049 43.036 1.000 26.29155  ? ? ? ? ? ?  201 BEZ A   H5  1 
HETATM 2628 H H6  . BEZ B   2 .   ? 1.454   45.456 43.229 1.000 26.55704  ? ? ? ? ? ?  201 BEZ A   H6  1 
HETATM 2629 S S   . SO4 C   3 .   ? 13.375  27.965 49.341 0.471 18.73753  ? ? ? ? ? ?  202 SO4 A   S   1 
HETATM 2630 O O1  . SO4 C   3 .   ? 14.081  26.942 48.593 0.471 23.95613  ? ? ? ? ? ?  202 SO4 A   O1  1 
HETATM 2631 O O2  . SO4 C   3 .   ? 12.918  28.964 48.378 0.471 19.67978  ? ? ? ? ? ?  202 SO4 A   O2  1 
HETATM 2632 O O3  . SO4 C   3 .   ? 12.238  27.358 50.021 0.471 22.61269  ? ? ? ? ? ?  202 SO4 A   O3  1 
HETATM 2633 O O4  . SO4 C   3 .   ? 14.267  28.578 50.331 0.471 17.30092  ? ? ? ? ? ?  202 SO4 A   O4  1 
HETATM 2634 S S   . SO4 D   3 .   ? -4.277  46.672 54.298 1.000 45.71701  ? ? ? ? ? ?  203 SO4 A   S   1 
HETATM 2635 O O1  . SO4 D   3 .   ? -4.521  45.501 53.457 1.000 44.29469  ? ? ? ? ? ?  203 SO4 A   O1  1 
HETATM 2636 O O2  . SO4 D   3 .   ? -4.974  47.827 53.717 1.000 40.07657  ? ? ? ? ? ?  203 SO4 A   O2  1 
HETATM 2637 O O3  . SO4 D   3 .   ? -4.788  46.418 55.644 1.000 57.78648  ? ? ? ? ? ?  203 SO4 A   O3  1 
HETATM 2638 O O4  . SO4 D   3 .   ? -2.826  46.880 54.342 1.000 46.16733  ? ? ? ? ? ?  203 SO4 A   O4  1 
HETATM 2639 C C   . BEZ B-2 2 .   ? -0.230  65.233 43.662 1.000 34.73310  ? ? ? ? ? ?  201 BEZ A-2 C   1 
HETATM 2640 O O1  . BEZ B-2 2 .   ? 0.463   66.125 43.476 1.000 41.57304  ? ? ? ? ? ?  201 BEZ A-2 O1  1 
HETATM 2641 O O2  . BEZ B-2 2 .   ? 0.212   64.261 44.069 1.000 34.44402  ? ? ? ? ? ?  201 BEZ A-2 O2  1 
HETATM 2642 C C1  . BEZ B-2 2 .   ? -1.659  65.517 43.488 1.000 21.74369  ? ? ? ? ? ?  201 BEZ A-2 C1  1 
HETATM 2643 C C2  . BEZ B-2 2 .   ? -2.519  64.496 43.613 1.000 22.09772  ? ? ? ? ? ?  201 BEZ A-2 C2  1 
HETATM 2644 C C3  . BEZ B-2 2 .   ? -3.817  64.744 43.506 1.000 19.96394  ? ? ? ? ? ?  201 BEZ A-2 C3  1 
HETATM 2645 C C4  . BEZ B-2 2 .   ? -4.245  66.010 43.300 1.000 19.30164  ? ? ? ? ? ?  201 BEZ A-2 C4  1 
HETATM 2646 C C5  . BEZ B-2 2 .   ? -3.392  67.031 43.189 1.000 21.87749  ? ? ? ? ? ?  201 BEZ A-2 C5  1 
HETATM 2647 C C6  . BEZ B-2 2 .   ? -2.068  66.792 43.290 1.000 22.09873  ? ? ? ? ? ?  201 BEZ A-2 C6  1 
HETATM 2648 H H2  . BEZ B-2 2 .   ? -2.211  63.633 43.766 1.000 26.55583  ? ? ? ? ? ?  201 BEZ A-2 H2  1 
HETATM 2649 H H3  . BEZ B-2 2 .   ? -4.430  64.050 43.574 1.000 23.99530  ? ? ? ? ? ?  201 BEZ A-2 H3  1 
HETATM 2650 H H4  . BEZ B-2 2 .   ? -5.156  66.170 43.212 1.000 23.20053  ? ? ? ? ? ?  201 BEZ A-2 H4  1 
HETATM 2651 H H5  . BEZ B-2 2 .   ? -3.705  67.892 43.036 1.000 26.29155  ? ? ? ? ? ?  201 BEZ A-2 H5  1 
HETATM 2652 H H6  . BEZ B-2 2 .   ? -1.454  67.485 43.229 1.000 26.55704  ? ? ? ? ? ?  201 BEZ A-2 H6  1 
HETATM 2653 S S   . SO4 C-2 3 .   ? -13.375 84.976 49.341 0.471 18.73753  ? ? ? ? ? ?  202 SO4 A-2 S   1 
HETATM 2654 O O1  . SO4 C-2 3 .   ? -14.081 85.999 48.593 0.471 23.95613  ? ? ? ? ? ?  202 SO4 A-2 O1  1 
HETATM 2655 O O2  . SO4 C-2 3 .   ? -12.918 83.977 48.378 0.471 19.67978  ? ? ? ? ? ?  202 SO4 A-2 O2  1 
HETATM 2656 O O3  . SO4 C-2 3 .   ? -12.238 85.583 50.021 0.471 22.61269  ? ? ? ? ? ?  202 SO4 A-2 O3  1 
HETATM 2657 O O4  . SO4 C-2 3 .   ? -14.267 84.363 50.331 0.471 17.30092  ? ? ? ? ? ?  202 SO4 A-2 O4  1 
HETATM 2658 S S   . SO4 D-2 3 .   ? 4.277   66.269 54.298 1.000 45.71701  ? ? ? ? ? ?  203 SO4 A-2 S   1 
HETATM 2659 O O1  . SO4 D-2 3 .   ? 4.521   67.440 53.457 1.000 44.29469  ? ? ? ? ? ?  203 SO4 A-2 O1  1 
HETATM 2660 O O2  . SO4 D-2 3 .   ? 4.974   65.114 53.717 1.000 40.07657  ? ? ? ? ? ?  203 SO4 A-2 O2  1 
HETATM 2661 O O3  . SO4 D-2 3 .   ? 4.788   66.523 55.644 1.000 57.78648  ? ? ? ? ? ?  203 SO4 A-2 O3  1 
HETATM 2662 O O4  . SO4 D-2 3 .   ? 2.826   66.061 54.342 1.000 46.16733  ? ? ? ? ? ?  203 SO4 A-2 O4  1 
HETATM 2663 O O   . HOH E   4 .   ? 11.734  60.302 54.614 1.000 80.36247  ? ? ? ? ? ?  301 HOH A   O   1 
HETATM 2664 O O   . HOH E   4 .   ? -5.629  44.620 55.393 1.000 47.67417  ? ? ? ? ? ?  302 HOH A   O   1 
HETATM 2665 O O   . HOH E   4 .   ? 3.157   40.104 58.075 1.000 53.72907  ? ? ? ? ? ?  303 HOH A   O   1 
HETATM 2666 O O   . HOH E   4 .   ? 15.699  53.577 50.343 1.000 49.57967  ? ? ? ? ? ?  304 HOH A   O   1 
HETATM 2667 O O   . HOH E   4 .   ? 4.527   48.051 26.383 1.000 45.15251  ? ? ? ? ? ?  305 HOH A   O   1 
HETATM 2668 O O   . HOH E   4 .   ? 10.256  27.966 51.066 1.000 24.93548  ? ? ? ? ? ?  306 HOH A   O   1 
HETATM 2669 O O   . HOH E   4 .   ? 10.742  51.777 25.785 1.000 47.28744  ? ? ? ? ? ?  307 HOH A   O   1 
HETATM 2670 O O   . HOH E   4 .   ? -0.398  46.941 54.154 1.000 29.65906  ? ? ? ? ? ?  308 HOH A   O   1 
HETATM 2671 O O   . HOH E   4 .   ? 0.793   45.065 56.428 1.000 41.85664  ? ? ? ? ? ?  309 HOH A   O   1 
HETATM 2672 O O   . HOH E   4 .   ? -2.320  45.400 42.733 1.000 30.01552  ? ? ? ? ? ?  310 HOH A   O   1 
HETATM 2673 O O   . HOH E   4 .   ? -11.233 51.674 43.215 1.000 29.20187  ? ? ? ? ? ?  311 HOH A   O   1 
HETATM 2674 O O   . HOH E   4 .   ? -5.786  47.539 57.653 1.000 30.59729  ? ? ? ? ? ?  312 HOH A   O   1 
HETATM 2675 O O   . HOH E   4 .   ? -5.161  52.169 46.376 1.000 34.17733  ? ? ? ? ? ?  313 HOH A   O   1 
HETATM 2676 O O   . HOH E   4 .   ? 3.717   38.107 55.957 1.000 47.17115  ? ? ? ? ? ?  314 HOH A   O   1 
HETATM 2677 O O   . HOH E   4 .   ? 1.300   41.895 33.774 1.000 42.77862  ? ? ? ? ? ?  315 HOH A   O   1 
HETATM 2678 O O   . HOH E   4 .   ? -6.614  49.712 49.569 1.000 40.41782  ? ? ? ? ? ?  316 HOH A   O   1 
HETATM 2679 O O   . HOH E   4 .   ? 12.928  61.523 41.148 1.000 30.70345  ? ? ? ? ? ?  317 HOH A   O   1 
HETATM 2680 O O   . HOH E   4 .   ? -9.263  38.853 38.779 1.000 39.25252  ? ? ? ? ? ?  318 HOH A   O   1 
HETATM 2681 O O   . HOH E   4 .   ? -3.208  72.008 34.499 1.000 43.64859  ? ? ? ? ? ?  319 HOH A   O   1 
HETATM 2682 O O   . HOH E   4 .   ? -12.934 50.068 23.428 1.000 34.51795  ? ? ? ? ? ?  320 HOH A   O   1 
HETATM 2683 O O   . HOH E   4 .   ? -0.574  54.926 44.084 1.000 33.21444  ? ? ? ? ? ?  321 HOH A   O   1 
HETATM 2684 O O   . HOH E   4 .   ? 6.217   50.680 60.214 1.000 47.34450  ? ? ? ? ? ?  322 HOH A   O   1 
HETATM 2685 O O   . HOH E   4 .   ? 4.252   69.228 38.757 1.000 21.63864  ? ? ? ? ? ?  323 HOH A   O   1 
HETATM 2686 O O   . HOH E   4 .   ? 2.975   23.074 43.140 1.000 63.20192  ? ? ? ? ? ?  324 HOH A   O   1 
HETATM 2687 O O   . HOH E   4 .   ? 4.976   30.527 39.906 1.000 56.44093  ? ? ? ? ? ?  325 HOH A   O   1 
HETATM 2688 O O   . HOH E   4 .   ? 19.078  30.867 50.533 1.000 37.27828  ? ? ? ? ? ?  326 HOH A   O   1 
HETATM 2689 O O   . HOH E   4 .   ? 13.854  46.123 61.701 1.000 49.87104  ? ? ? ? ? ?  327 HOH A   O   1 
HETATM 2690 O O   . HOH E   4 .   ? -1.426  51.613 40.781 1.000 21.48042  ? ? ? ? ? ?  328 HOH A   O   1 
HETATM 2691 O O   . HOH E   4 .   ? -11.031 44.539 51.841 1.000 37.53860  ? ? ? ? ? ?  329 HOH A   O   1 
HETATM 2692 O O   . HOH E   4 .   ? 2.294   49.469 55.025 1.000 58.92132  ? ? ? ? ? ?  330 HOH A   O   1 
HETATM 2693 O O   . HOH E   4 .   ? -8.057  51.975 48.959 1.000 52.04931  ? ? ? ? ? ?  331 HOH A   O   1 
HETATM 2694 O O   . HOH E   4 .   ? -1.599  38.647 56.257 1.000 41.85933  ? ? ? ? ? ?  332 HOH A   O   1 
HETATM 2695 O O   . HOH E   4 .   ? -10.308 50.347 32.352 1.000 26.57066  ? ? ? ? ? ?  333 HOH A   O   1 
HETATM 2696 O O   . HOH E   4 .   ? 3.032   28.568 50.700 1.000 38.36675  ? ? ? ? ? ?  334 HOH A   O   1 
HETATM 2697 O O   . HOH E   4 .   ? -1.962  31.879 49.988 1.000 37.56804  ? ? ? ? ? ?  335 HOH A   O   1 
HETATM 2698 O O   . HOH E   4 .   ? -10.826 57.393 45.617 1.000 36.60260  ? ? ? ? ? ?  336 HOH A   O   1 
HETATM 2699 O O   . HOH E   4 .   ? 12.960  32.713 55.320 1.000 42.96806  ? ? ? ? ? ?  337 HOH A   O   1 
HETATM 2700 O O   . HOH E   4 .   ? 2.123   57.895 25.826 1.000 28.16778  ? ? ? ? ? ?  338 HOH A   O   1 
HETATM 2701 O O   . HOH E   4 .   ? -12.065 46.800 36.902 1.000 41.75371  ? ? ? ? ? ?  339 HOH A   O   1 
HETATM 2702 O O   . HOH E   4 .   ? 2.975   54.590 48.472 1.000 48.09532  ? ? ? ? ? ?  340 HOH A   O   1 
HETATM 2703 O O   . HOH E   4 .   ? 18.306  36.507 57.141 1.000 47.64574  ? ? ? ? ? ?  341 HOH A   O   1 
HETATM 2704 O O   . HOH E   4 .   ? -12.391 44.859 43.829 1.000 34.66390  ? ? ? ? ? ?  342 HOH A   O   1 
HETATM 2705 O O   . HOH E   4 .   ? -12.116 49.534 45.143 1.000 41.18914  ? ? ? ? ? ?  343 HOH A   O   1 
HETATM 2706 O O   . HOH E   4 .   ? -10.654 63.588 38.257 1.000 26.31110  ? ? ? ? ? ?  344 HOH A   O   1 
HETATM 2707 O O   . HOH E   4 .   ? 2.920   49.515 50.955 1.000 33.99128  ? ? ? ? ? ?  345 HOH A   O   1 
HETATM 2708 O O   . HOH E   4 .   ? -8.262  65.305 31.779 1.000 33.23962  ? ? ? ? ? ?  346 HOH A   O   1 
HETATM 2709 O O   . HOH E   4 .   ? 17.344  54.316 35.117 1.000 39.36446  ? ? ? ? ? ?  347 HOH A   O   1 
HETATM 2710 O O   . HOH E   4 .   ? 13.736  28.235 45.889 0.50  46.53126  ? ? ? ? ? ?  348 HOH A   O   1 
HETATM 2711 O O   . HOH E   4 .   ? 15.661  33.580 56.633 1.000 45.62842  ? ? ? ? ? ?  349 HOH A   O   1 
HETATM 2712 O O   . HOH E   4 .   ? 8.182   40.558 40.177 1.000 27.85747  ? ? ? ? ? ?  350 HOH A   O   1 
HETATM 2713 O O   . HOH E   4 .   ? -13.065 46.574 31.558 1.000 43.27432  ? ? ? ? ? ?  351 HOH A   O   1 
HETATM 2714 O O   . HOH E   4 .   ? 21.262  39.523 43.366 1.000 43.63580  ? ? ? ? ? ?  352 HOH A   O   1 
HETATM 2715 O O   . HOH E   4 .   ? -0.555  35.713 54.135 1.000 52.17457  ? ? ? ? ? ?  353 HOH A   O   1 
HETATM 2716 O O   . HOH E   4 .   ? -1.400  30.303 45.350 1.000 35.85198  ? ? ? ? ? ?  354 HOH A   O   1 
HETATM 2717 O O   . HOH E   4 .   ? -13.448 47.652 44.477 1.000 48.36552  ? ? ? ? ? ?  355 HOH A   O   1 
HETATM 2718 O O   . HOH E   4 .   ? 12.632  38.236 61.412 1.000 43.02873  ? ? ? ? ? ?  356 HOH A   O   1 
HETATM 2719 O O   . HOH E   4 .   ? -10.667 52.784 47.940 1.000 52.20122  ? ? ? ? ? ?  357 HOH A   O   1 
HETATM 2720 O O   . HOH E   4 .   ? 13.529  52.918 30.052 1.000 47.44565  ? ? ? ? ? ?  358 HOH A   O   1 
HETATM 2721 O O   . HOH E   4 .   ? 4.974   53.635 55.833 1.000 40.74243  ? ? ? ? ? ?  359 HOH A   O   1 
HETATM 2722 O O   . HOH E   4 .   ? -2.540  33.160 46.137 1.000 29.04776  ? ? ? ? ? ?  360 HOH A   O   1 
HETATM 2723 O O   . HOH E   4 .   ? -9.194  48.525 48.409 1.000 29.85226  ? ? ? ? ? ?  361 HOH A   O   1 
HETATM 2724 O O   . HOH E   4 .   ? 12.863  50.544 39.125 1.000 38.42345  ? ? ? ? ? ?  362 HOH A   O   1 
HETATM 2725 O O   . HOH E   4 .   ? 8.445   54.240 58.301 1.000 41.57449  ? ? ? ? ? ?  363 HOH A   O   1 
HETATM 2726 O O   . HOH E   4 .   ? -5.200  50.476 21.088 1.000 33.56752  ? ? ? ? ? ?  364 HOH A   O   1 
HETATM 2727 O O   . HOH E   4 .   ? 10.394  29.090 53.747 1.000 32.51064  ? ? ? ? ? ?  365 HOH A   O   1 
HETATM 2728 O O   . HOH E   4 .   ? 0.767   32.769 38.918 1.000 34.19085  ? ? ? ? ? ?  366 HOH A   O   1 
HETATM 2729 O O   . HOH E   4 .   ? -13.821 70.181 36.439 1.000 62.79312  ? ? ? ? ? ?  367 HOH A   O   1 
HETATM 2730 O O   . HOH E   4 .   ? 14.626  53.287 48.052 1.000 38.07435  ? ? ? ? ? ?  368 HOH A   O   1 
HETATM 2731 O O   . HOH E   4 .   ? -12.332 36.000 52.052 1.000 42.52500  ? ? ? ? ? ?  369 HOH A   O   1 
HETATM 2732 O O   . HOH E   4 .   ? -8.738  58.758 42.947 1.000 22.81738  ? ? ? ? ? ?  370 HOH A   O   1 
HETATM 2733 O O   . HOH E   4 .   ? -8.009  65.424 37.972 1.000 24.25227  ? ? ? ? ? ?  371 HOH A   O   1 
HETATM 2734 O O   . HOH E   4 .   ? -2.419  40.798 32.341 1.000 37.71196  ? ? ? ? ? ?  372 HOH A   O   1 
HETATM 2735 O O   . HOH E   4 .   ? -4.730  32.775 49.857 1.000 36.51145  ? ? ? ? ? ?  373 HOH A   O   1 
HETATM 2736 O O   . HOH E   4 .   ? 1.158   37.525 54.212 1.000 49.42231  ? ? ? ? ? ?  374 HOH A   O   1 
HETATM 2737 O O   . HOH E   4 .   ? -2.160  57.262 44.357 1.000 20.83631  ? ? ? ? ? ?  375 HOH A   O   1 
HETATM 2738 O O   . HOH E   4 .   ? 10.612  33.644 42.232 1.000 31.99208  ? ? ? ? ? ?  376 HOH A   O   1 
HETATM 2739 O O   . HOH E   4 .   ? 0.569   27.364 44.991 1.000 52.30879  ? ? ? ? ? ?  377 HOH A   O   1 
HETATM 2740 O O   . HOH E   4 .   ? 19.529  48.927 50.031 1.000 36.41185  ? ? ? ? ? ?  378 HOH A   O   1 
HETATM 2741 O O   . HOH E   4 .   ? 12.739  49.816 60.449 1.000 39.89153  ? ? ? ? ? ?  379 HOH A   O   1 
HETATM 2742 O O   . HOH E   4 .   ? -10.696 66.454 38.452 1.000 32.39489  ? ? ? ? ? ?  380 HOH A   O   1 
HETATM 2743 O O   . HOH E   4 .   ? 12.962  36.982 44.760 1.000 24.32661  ? ? ? ? ? ?  381 HOH A   O   1 
HETATM 2744 O O   . HOH E   4 .   ? 17.786  60.062 35.033 1.000 39.84531  ? ? ? ? ? ?  382 HOH A   O   1 
HETATM 2745 O O   . HOH E   4 .   ? 14.330  51.613 37.135 1.000 42.62085  ? ? ? ? ? ?  383 HOH A   O   1 
HETATM 2746 O O   . HOH E   4 .   ? -6.353  43.474 27.762 1.000 37.53954  ? ? ? ? ? ?  384 HOH A   O   1 
HETATM 2747 O O   . HOH E   4 .   ? 13.736  28.235 53.147 0.50  46.89583  ? ? ? ? ? ?  385 HOH A   O   1 
HETATM 2748 O O   . HOH E   4 .   ? 14.243  49.096 33.625 1.000 49.27910  ? ? ? ? ? ?  386 HOH A   O   1 
HETATM 2749 O O   . HOH E   4 .   ? -10.092 32.638 44.393 1.000 50.94498  ? ? ? ? ? ?  387 HOH A   O   1 
HETATM 2750 O O   . HOH E   4 .   ? 11.672  56.841 55.708 1.000 40.00366  ? ? ? ? ? ?  388 HOH A   O   1 
HETATM 2751 O O   . HOH E   4 .   ? 20.269  47.285 52.081 1.000 46.46013  ? ? ? ? ? ?  389 HOH A   O   1 
HETATM 2752 O O   . HOH E   4 .   ? 14.070  56.196 43.595 1.000 42.88757  ? ? ? ? ? ?  390 HOH A   O   1 
HETATM 2753 O O   . HOH E   4 .   ? 13.801  55.832 30.342 1.000 32.42242  ? ? ? ? ? ?  391 HOH A   O   1 
HETATM 2754 O O   . HOH E   4 .   ? -13.736 45.384 28.947 0.50  45.57431  ? ? ? ? ? ?  392 HOH A   O   1 
HETATM 2755 O O   . HOH E   4 .   ? 16.536  60.957 39.262 1.000 51.85221  ? ? ? ? ? ?  393 HOH A   O   1 
HETATM 2756 O O   . HOH E   4 .   ? 15.796  53.628 44.063 1.000 52.91328  ? ? ? ? ? ?  394 HOH A   O   1 
HETATM 2757 O O   . HOH E   4 .   ? 5.308   53.555 53.221 1.000 37.80550  ? ? ? ? ? ?  395 HOH A   O   1 
HETATM 2758 O O   . HOH E   4 .   ? 10.483  32.065 62.629 1.000 55.61720  ? ? ? ? ? ?  396 HOH A   O   1 
HETATM 2759 O O   . HOH E   4 .   ? -13.744 66.978 40.965 1.000 45.41784  ? ? ? ? ? ?  397 HOH A   O   1 
HETATM 2760 O O   . HOH E   4 .   ? -5.563  45.594 25.790 1.000 41.03558  ? ? ? ? ? ?  398 HOH A   O   1 
HETATM 2761 O O   . HOH E   4 .   ? -10.486 77.330 34.086 1.000 66.37406  ? ? ? ? ? ?  399 HOH A   O   1 
HETATM 2762 O O   . HOH E   4 .   ? -6.884  64.917 29.949 1.000 53.25759  ? ? ? ? ? ?  400 HOH A   O   1 
HETATM 2763 O O   . HOH E   4 .   ? 15.390  51.617 42.805 1.000 37.85737  ? ? ? ? ? ?  401 HOH A   O   1 
HETATM 2764 O O   . HOH E   4 .   ? -11.490 53.510 45.219 1.000 38.66334  ? ? ? ? ? ?  402 HOH A   O   1 
HETATM 2765 O O   . HOH E   4 .   ? 8.020   55.673 20.824 1.000 56.18558  ? ? ? ? ? ?  403 HOH A   O   1 
HETATM 2766 O O   . HOH E   4 .   ? 3.443   47.374 56.144 1.000 42.71919  ? ? ? ? ? ?  404 HOH A   O   1 
HETATM 2767 O O   . HOH E   4 .   ? -7.147  76.906 37.631 1.000 48.01345  ? ? ? ? ? ?  405 HOH A   O   1 
HETATM 2768 O O   . HOH E   4 .   ? 8.062   51.064 64.614 1.000 57.41002  ? ? ? ? ? ?  406 HOH A   O   1 
HETATM 2769 O O   . HOH E   4 .   ? 0.000   56.471 27.193 0.50  27.46665  ? ? ? ? ? ?  407 HOH A   O   1 
HETATM 2770 O O   . HOH E   4 .   ? 4.633   25.876 50.466 1.000 51.94569  ? ? ? ? ? ?  408 HOH A   O   1 
HETATM 2771 O O   . HOH E   4 .   ? 9.963   32.154 39.972 1.000 45.74033  ? ? ? ? ? ?  409 HOH A   O   1 
HETATM 2772 O O   . HOH E   4 .   ? -2.781  42.582 30.316 1.000 44.12156  ? ? ? ? ? ?  410 HOH A   O   1 
HETATM 2773 O O   . HOH E   4 .   ? 15.322  50.519 59.145 1.000 48.39999  ? ? ? ? ? ?  411 HOH A   O   1 
HETATM 2774 O O   . HOH E   4 .   ? -14.505 49.294 25.529 1.000 35.30209  ? ? ? ? ? ?  412 HOH A   O   1 
HETATM 2775 O O   . HOH E   4 .   ? 17.001  50.493 40.329 1.000 58.14091  ? ? ? ? ? ?  413 HOH A   O   1 
HETATM 2776 O O   . HOH E   4 .   ? 15.916  54.965 54.640 1.000 51.97457  ? ? ? ? ? ?  414 HOH A   O   1 
HETATM 2777 O O   . HOH E   4 .   ? 12.664  29.821 54.510 1.000 51.66052  ? ? ? ? ? ?  415 HOH A   O   1 
HETATM 2778 O O   . HOH E   4 .   ? -5.008  32.574 47.331 1.000 37.04943  ? ? ? ? ? ?  416 HOH A   O   1 
HETATM 2779 O O   . HOH E   4 .   ? 16.853  52.140 36.510 1.000 48.97151  ? ? ? ? ? ?  417 HOH A   O   1 
HETATM 2780 O O   . HOH E   4 .   ? 21.741  55.048 43.749 1.000 60.70597  ? ? ? ? ? ?  418 HOH A   O   1 
HETATM 2781 O O   . HOH E   4 .   ? 2.777   51.608 54.925 1.000 59.95098  ? ? ? ? ? ?  419 HOH A   O   1 
HETATM 2782 O O   . HOH E   4 .   ? 3.111   56.447 46.780 1.000 43.47572  ? ? ? ? ? ?  420 HOH A   O   1 
HETATM 2783 O O   . HOH E   4 .   ? 14.479  56.821 56.203 1.000 53.68786  ? ? ? ? ? ?  421 HOH A   O   1 
HETATM 2784 O O   . HOH E   4 .   ? 19.712  54.036 46.874 1.000 57.41298  ? ? ? ? ? ?  422 HOH A   O   1 
HETATM 2785 O O   . HOH E   4 .   ? 10.095  56.471 57.893 0.50  38.23700  ? ? ? ? ? ?  423 HOH A   O   1 
HETATM 2786 O O   . HOH E-2 4 .   ? -11.734 52.639 54.614 1.000 80.36247  ? ? ? ? ? ?  301 HOH A-2 O   1 
HETATM 2787 O O   . HOH E-2 4 .   ? 5.629   68.321 55.393 1.000 47.67417  ? ? ? ? ? ?  302 HOH A-2 O   1 
HETATM 2788 O O   . HOH E-2 4 .   ? -3.157  72.837 58.075 1.000 53.72907  ? ? ? ? ? ?  303 HOH A-2 O   1 
HETATM 2789 O O   . HOH E-2 4 .   ? -15.699 59.364 50.343 1.000 49.57967  ? ? ? ? ? ?  304 HOH A-2 O   1 
HETATM 2790 O O   . HOH E-2 4 .   ? -4.527  64.890 26.383 1.000 45.15251  ? ? ? ? ? ?  305 HOH A-2 O   1 
HETATM 2791 O O   . HOH E-2 4 .   ? -10.256 84.975 51.066 1.000 24.93548  ? ? ? ? ? ?  306 HOH A-2 O   1 
HETATM 2792 O O   . HOH E-2 4 .   ? -10.742 61.164 25.785 1.000 47.28744  ? ? ? ? ? ?  307 HOH A-2 O   1 
HETATM 2793 O O   . HOH E-2 4 .   ? 0.398   66.000 54.154 1.000 29.65906  ? ? ? ? ? ?  308 HOH A-2 O   1 
HETATM 2794 O O   . HOH E-2 4 .   ? -0.793  67.876 56.428 1.000 41.85664  ? ? ? ? ? ?  309 HOH A-2 O   1 
HETATM 2795 O O   . HOH E-2 4 .   ? 2.320   67.541 42.733 1.000 30.01552  ? ? ? ? ? ?  310 HOH A-2 O   1 
HETATM 2796 O O   . HOH E-2 4 .   ? 11.233  61.267 43.215 1.000 29.20187  ? ? ? ? ? ?  311 HOH A-2 O   1 
HETATM 2797 O O   . HOH E-2 4 .   ? 5.786   65.402 57.653 1.000 30.59729  ? ? ? ? ? ?  312 HOH A-2 O   1 
HETATM 2798 O O   . HOH E-2 4 .   ? 5.161   60.772 46.376 1.000 34.17733  ? ? ? ? ? ?  313 HOH A-2 O   1 
HETATM 2799 O O   . HOH E-2 4 .   ? -3.717  74.834 55.957 1.000 47.17115  ? ? ? ? ? ?  314 HOH A-2 O   1 
HETATM 2800 O O   . HOH E-2 4 .   ? -1.300  71.046 33.774 1.000 42.77862  ? ? ? ? ? ?  315 HOH A-2 O   1 
HETATM 2801 O O   . HOH E-2 4 .   ? 6.614   63.229 49.569 1.000 40.41782  ? ? ? ? ? ?  316 HOH A-2 O   1 
HETATM 2802 O O   . HOH E-2 4 .   ? -12.928 51.418 41.148 1.000 30.70345  ? ? ? ? ? ?  317 HOH A-2 O   1 
HETATM 2803 O O   . HOH E-2 4 .   ? 9.263   74.088 38.779 1.000 39.25252  ? ? ? ? ? ?  318 HOH A-2 O   1 
HETATM 2804 O O   . HOH E-2 4 .   ? 3.208   40.933 34.499 1.000 43.64859  ? ? ? ? ? ?  319 HOH A-2 O   1 
HETATM 2805 O O   . HOH E-2 4 .   ? 12.934  62.873 23.428 1.000 34.51795  ? ? ? ? ? ?  320 HOH A-2 O   1 
HETATM 2806 O O   . HOH E-2 4 .   ? 0.574   58.015 44.084 1.000 33.21444  ? ? ? ? ? ?  321 HOH A-2 O   1 
HETATM 2807 O O   . HOH E-2 4 .   ? -6.217  62.261 60.214 1.000 47.34450  ? ? ? ? ? ?  322 HOH A-2 O   1 
HETATM 2808 O O   . HOH E-2 4 .   ? -4.252  43.713 38.757 1.000 21.63864  ? ? ? ? ? ?  323 HOH A-2 O   1 
HETATM 2809 O O   . HOH E-2 4 .   ? -2.975  89.867 43.140 1.000 63.20192  ? ? ? ? ? ?  324 HOH A-2 O   1 
HETATM 2810 O O   . HOH E-2 4 .   ? -4.976  82.414 39.906 1.000 56.44093  ? ? ? ? ? ?  325 HOH A-2 O   1 
HETATM 2811 O O   . HOH E-2 4 .   ? -19.078 82.074 50.533 1.000 37.27828  ? ? ? ? ? ?  326 HOH A-2 O   1 
HETATM 2812 O O   . HOH E-2 4 .   ? -13.854 66.818 61.701 1.000 49.87104  ? ? ? ? ? ?  327 HOH A-2 O   1 
HETATM 2813 O O   . HOH E-2 4 .   ? 1.426   61.328 40.781 1.000 21.48042  ? ? ? ? ? ?  328 HOH A-2 O   1 
HETATM 2814 O O   . HOH E-2 4 .   ? 11.031  68.402 51.841 1.000 37.53860  ? ? ? ? ? ?  329 HOH A-2 O   1 
HETATM 2815 O O   . HOH E-2 4 .   ? -2.294  63.472 55.025 1.000 58.92132  ? ? ? ? ? ?  330 HOH A-2 O   1 
HETATM 2816 O O   . HOH E-2 4 .   ? 8.057   60.966 48.959 1.000 52.04931  ? ? ? ? ? ?  331 HOH A-2 O   1 
HETATM 2817 O O   . HOH E-2 4 .   ? 1.599   74.294 56.257 1.000 41.85933  ? ? ? ? ? ?  332 HOH A-2 O   1 
HETATM 2818 O O   . HOH E-2 4 .   ? 10.308  62.594 32.352 1.000 26.57066  ? ? ? ? ? ?  333 HOH A-2 O   1 
HETATM 2819 O O   . HOH E-2 4 .   ? -3.032  84.373 50.700 1.000 38.36675  ? ? ? ? ? ?  334 HOH A-2 O   1 
HETATM 2820 O O   . HOH E-2 4 .   ? 1.962   81.062 49.988 1.000 37.56804  ? ? ? ? ? ?  335 HOH A-2 O   1 
HETATM 2821 O O   . HOH E-2 4 .   ? 10.826  55.548 45.617 1.000 36.60260  ? ? ? ? ? ?  336 HOH A-2 O   1 
HETATM 2822 O O   . HOH E-2 4 .   ? -12.960 80.228 55.320 1.000 42.96806  ? ? ? ? ? ?  337 HOH A-2 O   1 
HETATM 2823 O O   . HOH E-2 4 .   ? -2.123  55.046 25.826 1.000 28.16778  ? ? ? ? ? ?  338 HOH A-2 O   1 
HETATM 2824 O O   . HOH E-2 4 .   ? 12.065  66.141 36.902 1.000 41.75371  ? ? ? ? ? ?  339 HOH A-2 O   1 
HETATM 2825 O O   . HOH E-2 4 .   ? -2.975  58.351 48.472 1.000 48.09532  ? ? ? ? ? ?  340 HOH A-2 O   1 
HETATM 2826 O O   . HOH E-2 4 .   ? -18.306 76.434 57.141 1.000 47.64574  ? ? ? ? ? ?  341 HOH A-2 O   1 
HETATM 2827 O O   . HOH E-2 4 .   ? 12.391  68.082 43.829 1.000 34.66390  ? ? ? ? ? ?  342 HOH A-2 O   1 
HETATM 2828 O O   . HOH E-2 4 .   ? 12.116  63.407 45.143 1.000 41.18914  ? ? ? ? ? ?  343 HOH A-2 O   1 
HETATM 2829 O O   . HOH E-2 4 .   ? 10.654  49.353 38.257 1.000 26.31110  ? ? ? ? ? ?  344 HOH A-2 O   1 
HETATM 2830 O O   . HOH E-2 4 .   ? -2.920  63.426 50.955 1.000 33.99128  ? ? ? ? ? ?  345 HOH A-2 O   1 
HETATM 2831 O O   . HOH E-2 4 .   ? 8.262   47.636 31.779 1.000 33.23962  ? ? ? ? ? ?  346 HOH A-2 O   1 
HETATM 2832 O O   . HOH E-2 4 .   ? -17.344 58.625 35.117 1.000 39.36446  ? ? ? ? ? ?  347 HOH A-2 O   1 
HETATM 2833 O O   . HOH E-2 4 .   ? -13.736 84.706 45.889 0.50  46.53126  ? ? ? ? ? ?  348 HOH A-2 O   1 
HETATM 2834 O O   . HOH E-2 4 .   ? -15.661 79.361 56.633 1.000 45.62842  ? ? ? ? ? ?  349 HOH A-2 O   1 
HETATM 2835 O O   . HOH E-2 4 .   ? -8.182  72.383 40.177 1.000 27.85747  ? ? ? ? ? ?  350 HOH A-2 O   1 
HETATM 2836 O O   . HOH E-2 4 .   ? 13.065  66.367 31.558 1.000 43.27432  ? ? ? ? ? ?  351 HOH A-2 O   1 
HETATM 2837 O O   . HOH E-2 4 .   ? -21.262 73.418 43.366 1.000 43.63580  ? ? ? ? ? ?  352 HOH A-2 O   1 
HETATM 2838 O O   . HOH E-2 4 .   ? 0.555   77.228 54.135 1.000 52.17457  ? ? ? ? ? ?  353 HOH A-2 O   1 
HETATM 2839 O O   . HOH E-2 4 .   ? 1.400   82.638 45.350 1.000 35.85198  ? ? ? ? ? ?  354 HOH A-2 O   1 
HETATM 2840 O O   . HOH E-2 4 .   ? 13.448  65.289 44.477 1.000 48.36552  ? ? ? ? ? ?  355 HOH A-2 O   1 
HETATM 2841 O O   . HOH E-2 4 .   ? -12.632 74.705 61.412 1.000 43.02873  ? ? ? ? ? ?  356 HOH A-2 O   1 
HETATM 2842 O O   . HOH E-2 4 .   ? 10.667  60.157 47.940 1.000 52.20122  ? ? ? ? ? ?  357 HOH A-2 O   1 
HETATM 2843 O O   . HOH E-2 4 .   ? -13.529 60.023 30.052 1.000 47.44565  ? ? ? ? ? ?  358 HOH A-2 O   1 
HETATM 2844 O O   . HOH E-2 4 .   ? -4.974  59.306 55.833 1.000 40.74243  ? ? ? ? ? ?  359 HOH A-2 O   1 
HETATM 2845 O O   . HOH E-2 4 .   ? 2.540   79.781 46.137 1.000 29.04776  ? ? ? ? ? ?  360 HOH A-2 O   1 
HETATM 2846 O O   . HOH E-2 4 .   ? 9.194   64.416 48.409 1.000 29.85226  ? ? ? ? ? ?  361 HOH A-2 O   1 
HETATM 2847 O O   . HOH E-2 4 .   ? -12.863 62.397 39.125 1.000 38.42345  ? ? ? ? ? ?  362 HOH A-2 O   1 
HETATM 2848 O O   . HOH E-2 4 .   ? -8.445  58.701 58.301 1.000 41.57449  ? ? ? ? ? ?  363 HOH A-2 O   1 
HETATM 2849 O O   . HOH E-2 4 .   ? 5.200   62.465 21.088 1.000 33.56752  ? ? ? ? ? ?  364 HOH A-2 O   1 
HETATM 2850 O O   . HOH E-2 4 .   ? -10.394 83.851 53.747 1.000 32.51064  ? ? ? ? ? ?  365 HOH A-2 O   1 
HETATM 2851 O O   . HOH E-2 4 .   ? -0.767  80.172 38.918 1.000 34.19085  ? ? ? ? ? ?  366 HOH A-2 O   1 
HETATM 2852 O O   . HOH E-2 4 .   ? 13.821  42.760 36.439 1.000 62.79312  ? ? ? ? ? ?  367 HOH A-2 O   1 
HETATM 2853 O O   . HOH E-2 4 .   ? -14.626 59.654 48.052 1.000 38.07435  ? ? ? ? ? ?  368 HOH A-2 O   1 
HETATM 2854 O O   . HOH E-2 4 .   ? 12.332  76.941 52.052 1.000 42.52500  ? ? ? ? ? ?  369 HOH A-2 O   1 
HETATM 2855 O O   . HOH E-2 4 .   ? 8.738   54.183 42.947 1.000 22.81738  ? ? ? ? ? ?  370 HOH A-2 O   1 
HETATM 2856 O O   . HOH E-2 4 .   ? 8.009   47.517 37.972 1.000 24.25227  ? ? ? ? ? ?  371 HOH A-2 O   1 
HETATM 2857 O O   . HOH E-2 4 .   ? 2.419   72.143 32.341 1.000 37.71196  ? ? ? ? ? ?  372 HOH A-2 O   1 
HETATM 2858 O O   . HOH E-2 4 .   ? 4.730   80.166 49.857 1.000 36.51145  ? ? ? ? ? ?  373 HOH A-2 O   1 
HETATM 2859 O O   . HOH E-2 4 .   ? -1.158  75.416 54.212 1.000 49.42231  ? ? ? ? ? ?  374 HOH A-2 O   1 
HETATM 2860 O O   . HOH E-2 4 .   ? 2.160   55.679 44.357 1.000 20.83631  ? ? ? ? ? ?  375 HOH A-2 O   1 
HETATM 2861 O O   . HOH E-2 4 .   ? -10.612 79.297 42.232 1.000 31.99208  ? ? ? ? ? ?  376 HOH A-2 O   1 
HETATM 2862 O O   . HOH E-2 4 .   ? -0.569  85.577 44.991 1.000 52.30879  ? ? ? ? ? ?  377 HOH A-2 O   1 
HETATM 2863 O O   . HOH E-2 4 .   ? -19.529 64.014 50.031 1.000 36.41185  ? ? ? ? ? ?  378 HOH A-2 O   1 
HETATM 2864 O O   . HOH E-2 4 .   ? -12.739 63.125 60.449 1.000 39.89153  ? ? ? ? ? ?  379 HOH A-2 O   1 
HETATM 2865 O O   . HOH E-2 4 .   ? 10.696  46.487 38.452 1.000 32.39489  ? ? ? ? ? ?  380 HOH A-2 O   1 
HETATM 2866 O O   . HOH E-2 4 .   ? -12.962 75.959 44.760 1.000 24.32661  ? ? ? ? ? ?  381 HOH A-2 O   1 
HETATM 2867 O O   . HOH E-2 4 .   ? -17.786 52.879 35.033 1.000 39.84531  ? ? ? ? ? ?  382 HOH A-2 O   1 
HETATM 2868 O O   . HOH E-2 4 .   ? -14.330 61.328 37.135 1.000 42.62085  ? ? ? ? ? ?  383 HOH A-2 O   1 
HETATM 2869 O O   . HOH E-2 4 .   ? 6.353   69.467 27.762 1.000 37.53954  ? ? ? ? ? ?  384 HOH A-2 O   1 
HETATM 2870 O O   . HOH E-2 4 .   ? -13.736 84.706 53.147 0.50  46.89583  ? ? ? ? ? ?  385 HOH A-2 O   1 
HETATM 2871 O O   . HOH E-2 4 .   ? -14.243 63.845 33.625 1.000 49.27910  ? ? ? ? ? ?  386 HOH A-2 O   1 
HETATM 2872 O O   . HOH E-2 4 .   ? 10.092  80.303 44.393 1.000 50.94498  ? ? ? ? ? ?  387 HOH A-2 O   1 
HETATM 2873 O O   . HOH E-2 4 .   ? -11.672 56.100 55.708 1.000 40.00366  ? ? ? ? ? ?  388 HOH A-2 O   1 
HETATM 2874 O O   . HOH E-2 4 .   ? -20.269 65.656 52.081 1.000 46.46013  ? ? ? ? ? ?  389 HOH A-2 O   1 
HETATM 2875 O O   . HOH E-2 4 .   ? -14.070 56.745 43.595 1.000 42.88757  ? ? ? ? ? ?  390 HOH A-2 O   1 
HETATM 2876 O O   . HOH E-2 4 .   ? -13.801 57.109 30.342 1.000 32.42242  ? ? ? ? ? ?  391 HOH A-2 O   1 
HETATM 2877 O O   . HOH E-2 4 .   ? 13.736  67.557 28.947 0.50  45.57431  ? ? ? ? ? ?  392 HOH A-2 O   1 
HETATM 2878 O O   . HOH E-2 4 .   ? -16.536 51.984 39.262 1.000 51.85221  ? ? ? ? ? ?  393 HOH A-2 O   1 
HETATM 2879 O O   . HOH E-2 4 .   ? -15.796 59.313 44.063 1.000 52.91328  ? ? ? ? ? ?  394 HOH A-2 O   1 
HETATM 2880 O O   . HOH E-2 4 .   ? -5.308  59.386 53.221 1.000 37.80550  ? ? ? ? ? ?  395 HOH A-2 O   1 
HETATM 2881 O O   . HOH E-2 4 .   ? -10.483 80.876 62.629 1.000 55.61720  ? ? ? ? ? ?  396 HOH A-2 O   1 
HETATM 2882 O O   . HOH E-2 4 .   ? 13.744  45.963 40.965 1.000 45.41784  ? ? ? ? ? ?  397 HOH A-2 O   1 
HETATM 2883 O O   . HOH E-2 4 .   ? 5.563   67.347 25.790 1.000 41.03558  ? ? ? ? ? ?  398 HOH A-2 O   1 
HETATM 2884 O O   . HOH E-2 4 .   ? 10.486  35.611 34.086 1.000 66.37406  ? ? ? ? ? ?  399 HOH A-2 O   1 
HETATM 2885 O O   . HOH E-2 4 .   ? 6.884   48.024 29.949 1.000 53.25759  ? ? ? ? ? ?  400 HOH A-2 O   1 
HETATM 2886 O O   . HOH E-2 4 .   ? -15.390 61.324 42.805 1.000 37.85737  ? ? ? ? ? ?  401 HOH A-2 O   1 
HETATM 2887 O O   . HOH E-2 4 .   ? 11.490  59.431 45.219 1.000 38.66334  ? ? ? ? ? ?  402 HOH A-2 O   1 
HETATM 2888 O O   . HOH E-2 4 .   ? -8.020  57.268 20.824 1.000 56.18558  ? ? ? ? ? ?  403 HOH A-2 O   1 
HETATM 2889 O O   . HOH E-2 4 .   ? -3.443  65.567 56.144 1.000 42.71919  ? ? ? ? ? ?  404 HOH A-2 O   1 
HETATM 2890 O O   . HOH E-2 4 .   ? 7.147   36.035 37.631 1.000 48.01345  ? ? ? ? ? ?  405 HOH A-2 O   1 
HETATM 2891 O O   . HOH E-2 4 .   ? -8.062  61.877 64.614 1.000 57.41002  ? ? ? ? ? ?  406 HOH A-2 O   1 
HETATM 2892 O O   . HOH E-2 4 .   ? 0.000   56.471 27.193 0.50  27.46665  ? ? ? ? ? ?  407 HOH A-2 O   1 
HETATM 2893 O O   . HOH E-2 4 .   ? -4.633  87.065 50.466 1.000 51.94569  ? ? ? ? ? ?  408 HOH A-2 O   1 
HETATM 2894 O O   . HOH E-2 4 .   ? -9.963  80.787 39.972 1.000 45.74033  ? ? ? ? ? ?  409 HOH A-2 O   1 
HETATM 2895 O O   . HOH E-2 4 .   ? 2.781   70.359 30.316 1.000 44.12156  ? ? ? ? ? ?  410 HOH A-2 O   1 
HETATM 2896 O O   . HOH E-2 4 .   ? -15.322 62.422 59.145 1.000 48.39999  ? ? ? ? ? ?  411 HOH A-2 O   1 
HETATM 2897 O O   . HOH E-2 4 .   ? 14.505  63.647 25.529 1.000 35.30209  ? ? ? ? ? ?  412 HOH A-2 O   1 
HETATM 2898 O O   . HOH E-2 4 .   ? -17.001 62.448 40.329 1.000 58.14091  ? ? ? ? ? ?  413 HOH A-2 O   1 
HETATM 2899 O O   . HOH E-2 4 .   ? -15.916 57.976 54.640 1.000 51.97457  ? ? ? ? ? ?  414 HOH A-2 O   1 
HETATM 2900 O O   . HOH E-2 4 .   ? -12.664 83.120 54.510 1.000 51.66052  ? ? ? ? ? ?  415 HOH A-2 O   1 
HETATM 2901 O O   . HOH E-2 4 .   ? 5.008   80.367 47.331 1.000 37.04943  ? ? ? ? ? ?  416 HOH A-2 O   1 
HETATM 2902 O O   . HOH E-2 4 .   ? -16.853 60.801 36.510 1.000 48.97151  ? ? ? ? ? ?  417 HOH A-2 O   1 
HETATM 2903 O O   . HOH E-2 4 .   ? -21.741 57.893 43.749 1.000 60.70597  ? ? ? ? ? ?  418 HOH A-2 O   1 
HETATM 2904 O O   . HOH E-2 4 .   ? -2.777  61.333 54.925 1.000 59.95098  ? ? ? ? ? ?  419 HOH A-2 O   1 
HETATM 2905 O O   . HOH E-2 4 .   ? -3.111  56.494 46.780 1.000 43.47572  ? ? ? ? ? ?  420 HOH A-2 O   1 
HETATM 2906 O O   . HOH E-2 4 .   ? -14.479 56.120 56.203 1.000 53.68786  ? ? ? ? ? ?  421 HOH A-2 O   1 
HETATM 2907 O O   . HOH E-2 4 .   ? -19.712 58.905 46.874 1.000 57.41298  ? ? ? ? ? ?  422 HOH A-2 O   1 
HETATM 2908 O O   . HOH E-2 4 .   ? -10.095 56.471 57.893 0.50  38.23700  ? ? ? ? ? ?  423 HOH A-2 O   1 
# 
