data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Walton, W.G."  1 0000-0001-6745-534X 
"Redinbo, M.R." 2 0000-0003-0814-5346 
"Dangl, J.L."   3 0000-0003-3199-8654 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Crystal structure of the MarR family transcriptional regulator from Variovorax paradoxus bound to 1H-Indole-3-Carboxylic Acid" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "Transcriptional Regulator, Ligand Binding, DNA BINDING PROTEIN" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "DNA BINDING PROTEIN" 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   UK 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            "Nat Microbiol" 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.journal_id_ISSN           2058-5276 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            7 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                1817 
_citation.page_last                 1833 
_citation.title                     "Diverse MarR bacterial regulators of auxin catabolism in the plant microbiome." 
_citation.year                      2022 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1038/s41564-022-01244-3 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   36266335 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Conway, J.M."       1  0000-0002-2715-2149 
primary "Walton, W.G."       2  ?                   
primary "Salas-Gonzalez, I." 3  0000-0002-0347-5058 
primary "Law, T.F."          4  ?                   
primary "Lindberg, C.A."     5  ?                   
primary "Crook, L.E."        6  ?                   
primary "Kosina, S.M."       7  0000-0003-2885-1248 
primary "Fitzpatrick, C.R."  8  ?                   
primary "Lietzan, A.D."      9  0000-0001-6388-2491 
primary "Northen, T.R."      10 0000-0001-8404-3259 
primary "Jones, C.D."        11 ?                   
primary "Finkel, O.M."       12 0000-0003-4770-0402 
primary "Redinbo, M.R."      13 0000-0003-0814-5346 
primary "Dangl, J.L."        14 0000-0003-3199-8654 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MHHHHHHSSGVDLGTENLYFQSNAMAEQPPETHRFVDDYLPALLAQASQLISSEFHEVARQHGFSVSEWRVMASLAGSEP
ISIGQLAQVTVTKQPTVTRLLDRMEARGQVERLPHESDRRITLVRITRKGLKAVEHLMELAREHERRVLEPFGLRRAEEL
KQTLRQMIDLHVHVPVEEPEED
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MHHHHHHSSGVDLGTENLYFQSNAMAEQPPETHRFVDDYLPALLAQASQLISSEFHEVARQHGFSVSEWRVMASLAGSEP
ISIGQLAQVTVTKQPTVTRLLDRMEARGQVERLPHESDRRITLVRITRKGLKAVEHLMELAREHERRVLEPFGLRRAEEL
KQTLRQMIDLHVHVPVEEPEED
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   HIS n 
1 3   HIS n 
1 4   HIS n 
1 5   HIS n 
1 6   HIS n 
1 7   HIS n 
1 8   SER n 
1 9   SER n 
1 10  GLY n 
1 11  VAL n 
1 12  ASP n 
1 13  LEU n 
1 14  GLY n 
1 15  THR n 
1 16  GLU n 
1 17  ASN n 
1 18  LEU n 
1 19  TYR n 
1 20  PHE n 
1 21  GLN n 
1 22  SER n 
1 23  ASN n 
1 24  ALA n 
1 25  MET n 
1 26  ALA n 
1 27  GLU n 
1 28  GLN n 
1 29  PRO n 
1 30  PRO n 
1 31  GLU n 
1 32  THR n 
1 33  HIS n 
1 34  ARG n 
1 35  PHE n 
1 36  VAL n 
1 37  ASP n 
1 38  ASP n 
1 39  TYR n 
1 40  LEU n 
1 41  PRO n 
1 42  ALA n 
1 43  LEU n 
1 44  LEU n 
1 45  ALA n 
1 46  GLN n 
1 47  ALA n 
1 48  SER n 
1 49  GLN n 
1 50  LEU n 
1 51  ILE n 
1 52  SER n 
1 53  SER n 
1 54  GLU n 
1 55  PHE n 
1 56  HIS n 
1 57  GLU n 
1 58  VAL n 
1 59  ALA n 
1 60  ARG n 
1 61  GLN n 
1 62  HIS n 
1 63  GLY n 
1 64  PHE n 
1 65  SER n 
1 66  VAL n 
1 67  SER n 
1 68  GLU n 
1 69  TRP n 
1 70  ARG n 
1 71  VAL n 
1 72  MET n 
1 73  ALA n 
1 74  SER n 
1 75  LEU n 
1 76  ALA n 
1 77  GLY n 
1 78  SER n 
1 79  GLU n 
1 80  PRO n 
1 81  ILE n 
1 82  SER n 
1 83  ILE n 
1 84  GLY n 
1 85  GLN n 
1 86  LEU n 
1 87  ALA n 
1 88  GLN n 
1 89  VAL n 
1 90  THR n 
1 91  VAL n 
1 92  THR n 
1 93  LYS n 
1 94  GLN n 
1 95  PRO n 
1 96  THR n 
1 97  VAL n 
1 98  THR n 
1 99  ARG n 
1 100 LEU n 
1 101 LEU n 
1 102 ASP n 
1 103 ARG n 
1 104 MET n 
1 105 GLU n 
1 106 ALA n 
1 107 ARG n 
1 108 GLY n 
1 109 GLN n 
1 110 VAL n 
1 111 GLU n 
1 112 ARG n 
1 113 LEU n 
1 114 PRO n 
1 115 HIS n 
1 116 GLU n 
1 117 SER n 
1 118 ASP n 
1 119 ARG n 
1 120 ARG n 
1 121 ILE n 
1 122 THR n 
1 123 LEU n 
1 124 VAL n 
1 125 ARG n 
1 126 ILE n 
1 127 THR n 
1 128 ARG n 
1 129 LYS n 
1 130 GLY n 
1 131 LEU n 
1 132 LYS n 
1 133 ALA n 
1 134 VAL n 
1 135 GLU n 
1 136 HIS n 
1 137 LEU n 
1 138 MET n 
1 139 GLU n 
1 140 LEU n 
1 141 ALA n 
1 142 ARG n 
1 143 GLU n 
1 144 HIS n 
1 145 GLU n 
1 146 ARG n 
1 147 ARG n 
1 148 VAL n 
1 149 LEU n 
1 150 GLU n 
1 151 PRO n 
1 152 PHE n 
1 153 GLY n 
1 154 LEU n 
1 155 ARG n 
1 156 ARG n 
1 157 ALA n 
1 158 GLU n 
1 159 GLU n 
1 160 LEU n 
1 161 LYS n 
1 162 GLN n 
1 163 THR n 
1 164 LEU n 
1 165 ARG n 
1 166 GLN n 
1 167 MET n 
1 168 ILE n 
1 169 ASP n 
1 170 LEU n 
1 171 HIS n 
1 172 VAL n 
1 173 HIS n 
1 174 VAL n 
1 175 PRO n 
1 176 VAL n 
1 177 GLU n 
1 178 GLU n 
1 179 PRO n 
1 180 GLU n 
1 181 GLU n 
1 182 ASP n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Transcriptional regulator, MarR family" 20969.717 2   ? ? ? ? 
2 non-polymer syn "1H-INDOLE-3-CARBOXYLIC ACID"            161.157   2   ? ? ? ? 
3 non-polymer syn "SULFATE ION"                            96.063    2   ? ? ? ? 
4 water       nat water                                    18.015    258 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   MET 1   -23 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 2   HIS 2   -22 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 3   HIS 3   -21 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 4   HIS 4   -20 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 5   HIS 5   -19 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 6   HIS 6   -18 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 7   HIS 7   -17 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 8   SER 8   -16 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 9   SER 9   -15 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 10  GLY 10  -14 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 11  VAL 11  -13 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 12  ASP 12  -12 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 13  LEU 13  -11 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 14  GLY 14  -10 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 15  THR 15  -9  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 16  GLU 16  -8  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 17  ASN 17  -7  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 18  LEU 18  -6  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 19  TYR 19  -5  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 20  PHE 20  -4  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 21  GLN 21  -3  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 22  SER 22  -2  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 23  ASN 23  -1  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 24  ALA 24  0   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 25  MET 25  1   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 26  ALA 26  2   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 27  GLU 27  3   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 28  GLN 28  4   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 29  PRO 29  5   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 30  PRO 30  6   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 31  GLU 31  7   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 32  THR 32  8   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 33  HIS 33  9   9   HIS HIS A   ? n 
A   1 34  ARG 34  10  10  ARG ARG A   ? n 
A   1 35  PHE 35  11  11  PHE PHE A   ? n 
A   1 36  VAL 36  12  12  VAL VAL A   ? n 
A   1 37  ASP 37  13  13  ASP ASP A   ? n 
A   1 38  ASP 38  14  14  ASP ASP A   ? n 
A   1 39  TYR 39  15  15  TYR TYR A   ? n 
A   1 40  LEU 40  16  16  LEU LEU A   ? n 
A   1 41  PRO 41  17  17  PRO PRO A   ? n 
A   1 42  ALA 42  18  18  ALA ALA A   ? n 
A   1 43  LEU 43  19  19  LEU LEU A   ? n 
A   1 44  LEU 44  20  20  LEU LEU A   ? n 
A   1 45  ALA 45  21  21  ALA ALA A   ? n 
A   1 46  GLN 46  22  22  GLN GLN A   ? n 
A   1 47  ALA 47  23  23  ALA ALA A   ? n 
A   1 48  SER 48  24  24  SER SER A   ? n 
A   1 49  GLN 49  25  25  GLN GLN A   ? n 
A   1 50  LEU 50  26  26  LEU LEU A   ? n 
A   1 51  ILE 51  27  27  ILE ILE A   ? n 
A   1 52  SER 52  28  28  SER SER A   ? n 
A   1 53  SER 53  29  29  SER SER A   ? n 
A   1 54  GLU 54  30  30  GLU GLU A   ? n 
A   1 55  PHE 55  31  31  PHE PHE A   ? n 
A   1 56  HIS 56  32  32  HIS HIS A   ? n 
A   1 57  GLU 57  33  33  GLU GLU A   ? n 
A   1 58  VAL 58  34  34  VAL VAL A   ? n 
A   1 59  ALA 59  35  35  ALA ALA A   ? n 
A   1 60  ARG 60  36  36  ARG ARG A   ? n 
A   1 61  GLN 61  37  37  GLN GLN A   ? n 
A   1 62  HIS 62  38  38  HIS HIS A   ? n 
A   1 63  GLY 63  39  39  GLY GLY A   ? n 
A   1 64  PHE 64  40  40  PHE PHE A   ? n 
A   1 65  SER 65  41  41  SER SER A   ? n 
A   1 66  VAL 66  42  42  VAL VAL A   ? n 
A   1 67  SER 67  43  43  SER SER A   ? n 
A   1 68  GLU 68  44  44  GLU GLU A   ? n 
A   1 69  TRP 69  45  45  TRP TRP A   ? n 
A   1 70  ARG 70  46  46  ARG ARG A   ? n 
A   1 71  VAL 71  47  47  VAL VAL A   ? n 
A   1 72  MET 72  48  48  MET MET A   ? n 
A   1 73  ALA 73  49  49  ALA ALA A   ? n 
A   1 74  SER 74  50  50  SER SER A   ? n 
A   1 75  LEU 75  51  51  LEU LEU A   ? n 
A   1 76  ALA 76  52  52  ALA ALA A   ? n 
A   1 77  GLY 77  53  53  GLY GLY A   ? n 
A   1 78  SER 78  54  54  SER SER A   ? n 
A   1 79  GLU 79  55  55  GLU GLU A   ? n 
A   1 80  PRO 80  56  56  PRO PRO A   ? n 
A   1 81  ILE 81  57  57  ILE ILE A   ? n 
A   1 82  SER 82  58  58  SER SER A   ? n 
A   1 83  ILE 83  59  59  ILE ILE A   ? n 
A   1 84  GLY 84  60  60  GLY GLY A   ? n 
A   1 85  GLN 85  61  61  GLN GLN A   ? n 
A   1 86  LEU 86  62  62  LEU LEU A   ? n 
A   1 87  ALA 87  63  63  ALA ALA A   ? n 
A   1 88  GLN 88  64  64  GLN GLN A   ? n 
A   1 89  VAL 89  65  65  VAL VAL A   ? n 
A   1 90  THR 90  66  66  THR THR A   ? n 
A   1 91  VAL 91  67  67  VAL VAL A   ? n 
A   1 92  THR 92  68  68  THR THR A   ? n 
A   1 93  LYS 93  69  69  LYS LYS A   ? n 
A   1 94  GLN 94  70  70  GLN GLN A   ? n 
A   1 95  PRO 95  71  71  PRO PRO A   ? n 
A   1 96  THR 96  72  72  THR THR A   ? n 
A   1 97  VAL 97  73  73  VAL VAL A   ? n 
A   1 98  THR 98  74  74  THR THR A   ? n 
A   1 99  ARG 99  75  75  ARG ARG A   ? n 
A   1 100 LEU 100 76  76  LEU LEU A   ? n 
A   1 101 LEU 101 77  77  LEU LEU A   ? n 
A   1 102 ASP 102 78  78  ASP ASP A   ? n 
A   1 103 ARG 103 79  79  ARG ARG A   ? n 
A   1 104 MET 104 80  80  MET MET A   ? n 
A   1 105 GLU 105 81  81  GLU GLU A   ? n 
A   1 106 ALA 106 82  82  ALA ALA A   ? n 
A   1 107 ARG 107 83  83  ARG ARG A   ? n 
A   1 108 GLY 108 84  84  GLY GLY A   ? n 
A   1 109 GLN 109 85  85  GLN GLN A   ? n 
A   1 110 VAL 110 86  86  VAL VAL A   ? n 
A   1 111 GLU 111 87  87  GLU GLU A   ? n 
A   1 112 ARG 112 88  88  ARG ARG A   ? n 
A   1 113 LEU 113 89  89  LEU LEU A   ? n 
A   1 114 PRO 114 90  90  PRO PRO A   ? n 
A   1 115 HIS 115 91  91  HIS HIS A   ? n 
A   1 116 GLU 116 92  92  GLU GLU A   ? n 
A   1 117 SER 117 93  93  SER SER A   ? n 
A   1 118 ASP 118 94  94  ASP ASP A   ? n 
A   1 119 ARG 119 95  95  ARG ARG A   ? n 
A   1 120 ARG 120 96  96  ARG ARG A   ? n 
A   1 121 ILE 121 97  97  ILE ILE A   ? n 
A   1 122 THR 122 98  98  THR THR A   ? n 
A   1 123 LEU 123 99  99  LEU LEU A   ? n 
A   1 124 VAL 124 100 100 VAL VAL A   ? n 
A   1 125 ARG 125 101 101 ARG ARG A   ? n 
A   1 126 ILE 126 102 102 ILE ILE A   ? n 
A   1 127 THR 127 103 103 THR THR A   ? n 
A   1 128 ARG 128 104 104 ARG ARG A   ? n 
A   1 129 LYS 129 105 105 LYS LYS A   ? n 
A   1 130 GLY 130 106 106 GLY GLY A   ? n 
A   1 131 LEU 131 107 107 LEU LEU A   ? n 
A   1 132 LYS 132 108 108 LYS LYS A   ? n 
A   1 133 ALA 133 109 109 ALA ALA A   ? n 
A   1 134 VAL 134 110 110 VAL VAL A   ? n 
A   1 135 GLU 135 111 111 GLU GLU A   ? n 
A   1 136 HIS 136 112 112 HIS HIS A   ? n 
A   1 137 LEU 137 113 113 LEU LEU A   ? n 
A   1 138 MET 138 114 114 MET MET A   ? n 
A   1 139 GLU 139 115 115 GLU GLU A   ? n 
A   1 140 LEU 140 116 116 LEU LEU A   ? n 
A   1 141 ALA 141 117 117 ALA ALA A   ? n 
A   1 142 ARG 142 118 118 ARG ARG A   ? n 
A   1 143 GLU 143 119 119 GLU GLU A   ? n 
A   1 144 HIS 144 120 120 HIS HIS A   ? n 
A   1 145 GLU 145 121 121 GLU GLU A   ? n 
A   1 146 ARG 146 122 122 ARG ARG A   ? n 
A   1 147 ARG 147 123 123 ARG ARG A   ? n 
A   1 148 VAL 148 124 124 VAL VAL A   ? n 
A   1 149 LEU 149 125 125 LEU LEU A   ? n 
A   1 150 GLU 150 126 126 GLU GLU A   ? n 
A   1 151 PRO 151 127 127 PRO PRO A   ? n 
A   1 152 PHE 152 128 128 PHE PHE A   ? n 
A   1 153 GLY 153 129 129 GLY GLY A   ? n 
A   1 154 LEU 154 130 130 LEU LEU A   ? n 
A   1 155 ARG 155 131 131 ARG ARG A   ? n 
A   1 156 ARG 156 132 132 ARG ARG A   ? n 
A   1 157 ALA 157 133 133 ALA ALA A   ? n 
A   1 158 GLU 158 134 134 GLU GLU A   ? n 
A   1 159 GLU 159 135 135 GLU GLU A   ? n 
A   1 160 LEU 160 136 136 LEU LEU A   ? n 
A   1 161 LYS 161 137 137 LYS LYS A   ? n 
A   1 162 GLN 162 138 138 GLN GLN A   ? n 
A   1 163 THR 163 139 139 THR THR A   ? n 
A   1 164 LEU 164 140 140 LEU LEU A   ? n 
A   1 165 ARG 165 141 141 ARG ARG A   ? n 
A   1 166 GLN 166 142 142 GLN GLN A   ? n 
A   1 167 MET 167 143 143 MET MET A   ? n 
A   1 168 ILE 168 144 144 ILE ILE A   ? n 
A   1 169 ASP 169 145 145 ASP ASP A   ? n 
A   1 170 LEU 170 146 146 LEU LEU A   ? n 
A   1 171 HIS 171 147 147 HIS HIS A   ? n 
A   1 172 VAL 172 148 148 VAL VAL A   ? n 
A   1 173 HIS 173 149 149 HIS HIS A   ? n 
A   1 174 VAL 174 150 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 175 PRO 175 151 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 176 VAL 176 152 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 177 GLU 177 153 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 178 GLU 178 154 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 179 PRO 179 155 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 180 GLU 180 156 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 181 GLU 181 157 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 182 ASP 182 158 ?   ?   ?   A   ? n 
A-2 1 1   MET 1   -23 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 2   HIS 2   -22 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 3   HIS 3   -21 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 4   HIS 4   -20 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 5   HIS 5   -19 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 6   HIS 6   -18 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 7   HIS 7   -17 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 8   SER 8   -16 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 9   SER 9   -15 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 10  GLY 10  -14 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 11  VAL 11  -13 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 12  ASP 12  -12 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 13  LEU 13  -11 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 14  GLY 14  -10 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 15  THR 15  -9  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 16  GLU 16  -8  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 17  ASN 17  -7  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 18  LEU 18  -6  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 19  TYR 19  -5  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 20  PHE 20  -4  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 21  GLN 21  -3  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 22  SER 22  -2  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 23  ASN 23  -1  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 24  ALA 24  0   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 25  MET 25  1   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 26  ALA 26  2   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 27  GLU 27  3   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 28  GLN 28  4   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 29  PRO 29  5   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 30  PRO 30  6   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 31  GLU 31  7   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 32  THR 32  8   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 33  HIS 33  9   9   HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 34  ARG 34  10  10  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 35  PHE 35  11  11  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 36  VAL 36  12  12  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 37  ASP 37  13  13  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 38  ASP 38  14  14  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 39  TYR 39  15  15  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 40  LEU 40  16  16  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 41  PRO 41  17  17  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 42  ALA 42  18  18  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 43  LEU 43  19  19  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 44  LEU 44  20  20  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 45  ALA 45  21  21  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 46  GLN 46  22  22  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 47  ALA 47  23  23  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 48  SER 48  24  24  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 49  GLN 49  25  25  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 50  LEU 50  26  26  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 51  ILE 51  27  27  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 52  SER 52  28  28  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 53  SER 53  29  29  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 54  GLU 54  30  30  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 55  PHE 55  31  31  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 56  HIS 56  32  32  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 57  GLU 57  33  33  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 58  VAL 58  34  34  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 59  ALA 59  35  35  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 60  ARG 60  36  36  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 61  GLN 61  37  37  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 62  HIS 62  38  38  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 63  GLY 63  39  39  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 64  PHE 64  40  40  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 65  SER 65  41  41  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 66  VAL 66  42  42  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 67  SER 67  43  43  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 68  GLU 68  44  44  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 69  TRP 69  45  45  TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 70  ARG 70  46  46  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 71  VAL 71  47  47  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 72  MET 72  48  48  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 73  ALA 73  49  49  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 74  SER 74  50  50  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 75  LEU 75  51  51  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 76  ALA 76  52  52  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 77  GLY 77  53  53  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 78  SER 78  54  54  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 79  GLU 79  55  55  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 80  PRO 80  56  56  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 81  ILE 81  57  57  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 82  SER 82  58  58  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 83  ILE 83  59  59  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 84  GLY 84  60  60  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 85  GLN 85  61  61  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 86  LEU 86  62  62  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 87  ALA 87  63  63  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 88  GLN 88  64  64  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 89  VAL 89  65  65  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 90  THR 90  66  66  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 91  VAL 91  67  67  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 92  THR 92  68  68  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 93  LYS 93  69  69  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 94  GLN 94  70  70  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 95  PRO 95  71  71  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 96  THR 96  72  72  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 97  VAL 97  73  73  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 98  THR 98  74  74  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 99  ARG 99  75  75  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 100 LEU 100 76  76  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 101 LEU 101 77  77  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 102 ASP 102 78  78  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 103 ARG 103 79  79  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 104 MET 104 80  80  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 105 GLU 105 81  81  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 106 ALA 106 82  82  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 107 ARG 107 83  83  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 108 GLY 108 84  84  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 109 GLN 109 85  85  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 110 VAL 110 86  86  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 111 GLU 111 87  87  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 112 ARG 112 88  88  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 113 LEU 113 89  89  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 114 PRO 114 90  90  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 115 HIS 115 91  91  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 116 GLU 116 92  92  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 117 SER 117 93  93  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 118 ASP 118 94  94  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 119 ARG 119 95  95  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 120 ARG 120 96  96  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 121 ILE 121 97  97  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 122 THR 122 98  98  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 123 LEU 123 99  99  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 124 VAL 124 100 100 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 125 ARG 125 101 101 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 126 ILE 126 102 102 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 127 THR 127 103 103 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 128 ARG 128 104 104 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 129 LYS 129 105 105 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 130 GLY 130 106 106 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 131 LEU 131 107 107 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 132 LYS 132 108 108 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 133 ALA 133 109 109 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 134 VAL 134 110 110 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 135 GLU 135 111 111 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 136 HIS 136 112 112 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 137 LEU 137 113 113 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 138 MET 138 114 114 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 139 GLU 139 115 115 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 140 LEU 140 116 116 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 141 ALA 141 117 117 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 142 ARG 142 118 118 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 143 GLU 143 119 119 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 144 HIS 144 120 120 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 145 GLU 145 121 121 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 146 ARG 146 122 122 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 147 ARG 147 123 123 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 148 VAL 148 124 124 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 149 LEU 149 125 125 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 150 GLU 150 126 126 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 151 PRO 151 127 127 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 152 PHE 152 128 128 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 153 GLY 153 129 129 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 154 LEU 154 130 130 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 155 ARG 155 131 131 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 156 ARG 156 132 132 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 157 ALA 157 133 133 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 158 GLU 158 134 134 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 159 GLU 159 135 135 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 160 LEU 160 136 136 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 161 LYS 161 137 137 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 162 GLN 162 138 138 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 163 THR 163 139 139 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 164 LEU 164 140 140 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 165 ARG 165 141 141 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 166 GLN 166 142 142 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 167 MET 167 143 143 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 168 ILE 168 144 144 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 169 ASP 169 145 145 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 170 LEU 170 146 146 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 171 HIS 171 147 147 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 172 VAL 172 148 148 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 173 HIS 173 149 149 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 174 VAL 174 150 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 175 PRO 175 151 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 176 VAL 176 152 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 177 GLU 177 153 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 178 GLU 178 154 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 179 PRO 179 155 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 180 GLU 180 156 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 181 GLU 181 157 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 182 ASP 182 158 ?   ?   ?   A-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B   2 ICO 1   201 1   ICO I3C A   ? 
C   3 SO4 1   202 1   SO4 SO4 A   ? 
B-2 2 ICO 1   201 1   ICO I3C A-2 ? 
C-2 3 SO4 1   202 1   SO4 SO4 A-2 ? 
D   4 HOH 1   301 96  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 2   302 125 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 3   303 42  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 4   304 130 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 5   305 9   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 6   306 50  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 7   307 59  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 8   308 32  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 9   309 23  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 10  310 2   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 11  311 95  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 12  312 44  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 13  313 100 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 14  314 20  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 15  315 26  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 16  316 13  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 17  317 65  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 18  318 1   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 19  319 28  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 20  320 15  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 21  321 61  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 22  322 35  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 23  323 16  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 24  324 129 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 25  325 122 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 26  326 135 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 27  327 67  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 28  328 55  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 29  329 38  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 30  330 41  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 31  331 108 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 32  332 97  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 33  333 11  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 34  334 29  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 35  335 45  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 36  336 81  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 37  337 12  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 38  338 63  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 39  339 57  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 40  340 24  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 41  341 56  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 42  342 5   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 43  343 21  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 44  344 6   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 45  345 3   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 46  346 30  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 47  347 36  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 48  348 17  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 49  349 39  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 50  350 66  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 51  351 69  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 52  352 27  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 53  353 54  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 54  354 79  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 55  355 33  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 56  356 31  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 57  357 121 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 58  358 40  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 59  359 46  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 60  360 4   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 61  361 64  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 62  362 7   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 63  363 104 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 64  364 103 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 65  365 18  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 66  366 22  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 67  367 8   HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 68  368 80  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 69  369 86  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 70  370 37  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 71  371 62  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 72  372 19  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 73  373 92  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 74  374 25  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 75  375 72  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 76  376 128 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 77  377 88  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 78  378 34  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 79  379 14  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 80  380 87  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 81  381 43  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 82  382 93  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 83  383 60  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 84  384 132 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 85  385 119 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 86  386 51  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 87  387 120 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 88  388 137 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 89  389 102 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 90  390 77  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 91  391 52  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 92  392 68  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 93  393 74  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 94  394 136 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 95  395 71  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 96  396 89  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 97  397 84  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 98  398 98  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 99  399 53  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 100 400 94  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 101 401 123 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 102 402 83  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 103 403 105 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 104 404 10  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 105 405 58  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 106 406 82  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 107 407 133 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 108 408 118 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 109 409 90  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 110 410 70  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 111 411 78  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 112 412 115 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 113 413 91  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 114 414 126 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 115 415 109 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 116 416 106 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 117 417 101 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 118 418 99  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 119 419 124 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 120 420 134 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 121 421 75  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 122 422 48  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 123 423 131 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 124 424 76  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 125 425 107 HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 126 426 47  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 127 427 85  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 128 428 49  HOH HOH A   ? 
D   4 HOH 129 429 73  HOH HOH A   ? 
D-2 4 HOH 1   301 96  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 2   302 125 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 3   303 42  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 4   304 130 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 5   305 9   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 6   306 50  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 7   307 59  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 8   308 32  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 9   309 23  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 10  310 2   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 11  311 95  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 12  312 44  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 13  313 100 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 14  314 20  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 15  315 26  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 16  316 13  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 17  317 65  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 18  318 1   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 19  319 28  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 20  320 15  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 21  321 61  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 22  322 35  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 23  323 16  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 24  324 129 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 25  325 122 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 26  326 135 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 27  327 67  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 28  328 55  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 29  329 38  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 30  330 41  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 31  331 108 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 32  332 97  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 33  333 11  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 34  334 29  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 35  335 45  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 36  336 81  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 37  337 12  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 38  338 63  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 39  339 57  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 40  340 24  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 41  341 56  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 42  342 5   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 43  343 21  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 44  344 6   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 45  345 3   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 46  346 30  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 47  347 36  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 48  348 17  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 49  349 39  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 50  350 66  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 51  351 69  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 52  352 27  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 53  353 54  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 54  354 79  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 55  355 33  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 56  356 31  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 57  357 121 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 58  358 40  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 59  359 46  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 60  360 4   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 61  361 64  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 62  362 7   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 63  363 104 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 64  364 103 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 65  365 18  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 66  366 22  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 67  367 8   HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 68  368 80  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 69  369 86  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 70  370 37  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 71  371 62  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 72  372 19  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 73  373 92  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 74  374 25  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 75  375 72  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 76  376 128 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 77  377 88  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 78  378 34  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 79  379 14  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 80  380 87  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 81  381 43  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 82  382 93  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 83  383 60  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 84  384 132 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 85  385 119 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 86  386 51  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 87  387 120 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 88  388 137 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 89  389 102 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 90  390 77  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 91  391 52  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 92  392 68  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 93  393 74  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 94  394 136 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 95  395 71  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 96  396 89  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 97  397 84  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 98  398 98  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 99  399 53  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 100 400 94  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 101 401 123 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 102 402 83  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 103 403 105 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 104 404 10  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 105 405 58  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 106 406 82  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 107 407 133 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 108 408 118 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 109 409 90  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 110 410 70  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 111 411 78  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 112 412 115 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 113 413 91  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 114 414 126 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 115 415 109 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 116 416 106 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 117 417 101 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 118 418 99  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 119 419 124 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 120 420 134 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 121 421 75  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 122 422 48  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 123 423 131 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 124 424 76  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 125 425 107 HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 126 426 47  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 127 427 85  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 128 428 49  HOH HOH A-2 ? 
D-2 4 HOH 129 429 73  HOH HOH A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                       ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                      ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                    ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"               ? "C4 H7 N O4"     133.103 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                     ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"               ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                       ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                     ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER                         ? "H2 O"           18.015  
ICO non-polymer         . "1H-INDOLE-3-CARBOXYLIC ACID" ? "C9 H7 N O2"     161.157 
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                    ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                       ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                        ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                    ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                 ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                       ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                        ? "C3 H7 N O3"     105.093 
SO4 non-polymer         . "SULFATE ION"                 ? "O4 S -2"        96.063  
THR "L-peptide linking" y THREONINE                     ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                    ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                      ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                        ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
C   N N 3 ? 
B-2 N N 2 ? 
C-2 N N 3 ? 
D   N N 4 ? 
D-2 N N 4 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 ARG A   34  ? ASP A   38  ? ARG A   10  ASP A   14  5 ? 5  
HELX_P HELX_P2  AA2 TYR A   39  ? HIS A   62  ? TYR A   15  HIS A   38  1 ? 24 
HELX_P HELX_P3  AA3 SER A   65  ? ALA A   76  ? SER A   41  ALA A   52  1 ? 12 
HELX_P HELX_P4  AA4 ILE A   83  ? THR A   90  ? ILE A   59  THR A   66  1 ? 8  
HELX_P HELX_P5  AA5 LYS A   93  ? ARG A   107 ? LYS A   69  ARG A   83  1 ? 15 
HELX_P HELX_P6  AA6 THR A   127 ? GLU A   150 ? THR A   103 GLU A   126 1 ? 24 
HELX_P HELX_P7  AA7 PHE A   152 ? VAL A   172 ? PHE A   128 VAL A   148 1 ? 21 
HELX_P HELX_P8  AA8 ARG A-2 34  ? ASP A-2 38  ? ARG A-2 10  ASP A-2 14  5 ? 5  
HELX_P HELX_P9  AA9 TYR A-2 39  ? HIS A-2 62  ? TYR A-2 15  HIS A-2 38  1 ? 24 
HELX_P HELX_P10 AB1 SER A-2 65  ? ALA A-2 76  ? SER A-2 41  ALA A-2 52  1 ? 12 
HELX_P HELX_P11 AB2 ILE A-2 83  ? THR A-2 90  ? ILE A-2 59  THR A-2 66  1 ? 8  
HELX_P HELX_P12 AB3 LYS A-2 93  ? ARG A-2 107 ? LYS A-2 69  ARG A-2 83  1 ? 15 
HELX_P HELX_P13 AB4 THR A-2 127 ? GLU A-2 150 ? THR A-2 103 GLU A-2 126 1 ? 24 
HELX_P HELX_P14 AB5 PHE A-2 152 ? VAL A-2 172 ? PHE A-2 128 VAL A-2 148 1 ? 21 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 3 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 ILE A   81  ? SER A   82  ? ILE A   57 SER A   58  
AA1 2 THR A   122 ? ILE A   126 ? THR A   98 ILE A   102 
AA1 3 VAL A   110 ? PRO A   114 ? VAL A   86 PRO A   90  
AA2 1 ILE A-2 81  ? SER A-2 82  ? ILE A-2 57 SER A-2 58  
AA2 2 THR A-2 122 ? ILE A-2 126 ? THR A-2 98 ILE A-2 102 
AA2 3 VAL A-2 110 ? PRO A-2 114 ? VAL A-2 86 PRO A-2 90  
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555 x,y,z     1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000   0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 
2 "crystal symmetry operation" 2_565 -x,-y+1,z -1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 114.2770000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[1]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[2]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[3]      ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.018287 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.008751 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.008703 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
_atom_sites.solution_primary            ? 
_atom_sites.solution_secondary          ? 
_atom_sites.solution_hydrogens          ? 
_atom_sites.special_details             ? 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
_atom_type.scat_dispersion_real 
_atom_type.scat_dispersion_imag 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a1 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a2 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a3 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a4 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b1 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b2 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b3 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b4 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_c 
_atom_type.scat_source 
_atom_type.scat_dispersion_source 
C ? ? 3.54356 2.42580 ? ? 25.62398 1.50364  ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
H ? ? 0.51345 0.48472 ? ? 24.73122 6.32584  ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
N ? ? 4.01032 2.96436 ? ? 19.97189 1.75589  ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
O ? ? 4.49882 3.47563 ? ? 15.80542 1.70748  ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
S ? ? 9.55732 6.39887 ? ? 1.23737  29.19336 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
3 C   A   C A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
3 C-2 A-2 C A 2 
4 D   A   D A 1 
4 D-2 A-2 D A 2 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "1H-INDOLE-3-CARBOXYLIC ACID" ICO 
3 "SULFATE ION"                 SO4 
4 water                         HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N ILE A   81  ? N ILE A   57 O VAL A   124 ? O VAL A   100 
AA1 2 3 O LEU A   123 ? O LEU A   99 N LEU A   113 ? N LEU A   89  
AA2 1 2 N ILE A-2 81  ? N ILE A-2 57 O VAL A-2 124 ? O VAL A-2 100 
AA2 2 3 O LEU A-2 123 ? O LEU A-2 99 N LEU A-2 113 ? N LEU A-2 89  
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N   . HIS A   1 33  ? -12.016 74.968 31.749 1.000 64.57382  ? ? ? ? ? ? 9   HIS A   N   1 
ATOM   2    C CA  . HIS A   1 33  ? -10.610 74.667 32.130 1.000 70.97964  ? ? ? ? ? ? 9   HIS A   CA  1 
ATOM   3    C C   . HIS A   1 33  ? -10.274 75.051 33.568 1.000 67.10971  ? ? ? ? ? ? 9   HIS A   C   1 
ATOM   4    O O   . HIS A   1 33  ? -10.140 76.237 33.860 1.000 76.19771  ? ? ? ? ? ? 9   HIS A   O   1 
ATOM   5    C CB  . HIS A   1 33  ? -9.591  75.496 31.362 1.000 70.23805  ? ? ? ? ? ? 9   HIS A   CB  1 
ATOM   6    C CG  . HIS A   1 33  ? -8.208  75.271 31.880 1.000 80.55127  ? ? ? ? ? ? 9   HIS A   CG  1 
ATOM   7    N ND1 . HIS A   1 33  ? -7.734  75.851 33.019 1.000 78.19372  ? ? ? ? ? ? 9   HIS A   ND1 1 
ATOM   8    C CD2 . HIS A   1 33  ? -7.194  74.523 31.402 1.000 76.28585  ? ? ? ? ? ? 9   HIS A   CD2 1 
ATOM   9    C CE1 . HIS A   1 33  ? -6.487  75.487 33.217 1.000 62.99132  ? ? ? ? ? ? 9   HIS A   CE1 1 
ATOM   10   N NE2 . HIS A   1 33  ? -6.147  74.649 32.264 1.000 63.53217  ? ? ? ? ? ? 9   HIS A   NE2 1 
ATOM   11   N N   . ARG A   1 34  ? -10.128 74.070 34.420 1.000 45.77783  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   N   1 
ATOM   12   C CA  . ARG A   1 34  ? -9.603  74.293 35.775 1.000 42.75354  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   CA  1 
ATOM   13   C C   . ARG A   1 34  ? -8.174  73.748 35.760 1.000 26.46640  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   C   1 
ATOM   14   O O   . ARG A   1 34  ? -7.940  72.834 35.084 1.000 28.25165  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   O   1 
ATOM   15   C CB  . ARG A   1 34  ? -10.365 73.384 36.713 1.000 39.33196  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   CB  1 
ATOM   16   C CG  . ARG A   1 34  ? -11.832 73.720 36.830 1.000 53.26781  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   CG  1 
ATOM   17   C CD  . ARG A   1 34  ? -12.160 72.893 38.031 1.000 54.12674  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   CD  1 
ATOM   18   N NE  . ARG A   1 34  ? -12.426 71.565 37.555 1.000 54.02628  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   NE  1 
ATOM   19   C CZ  . ARG A   1 34  ? -13.520 70.914 37.834 1.000 62.93311  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   CZ  1 
ATOM   20   N NH1 . ARG A   1 34  ? -14.436 71.491 38.577 1.000 62.46692  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   NH1 1 
ATOM   21   N NH2 . ARG A   1 34  ? -13.718 69.706 37.367 1.000 66.74694  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A   NH2 1 
ATOM   22   N N   . PHE A   1 35  ? -7.292  74.323 36.546 1.000 30.17072  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   N   1 
ATOM   23   C CA  . PHE A   1 35  ? -5.890  73.847 36.594 1.000 28.20541  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CA  1 
ATOM   24   C C   . PHE A   1 35  ? -5.802  72.341 36.848 1.000 23.38261  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   C   1 
ATOM   25   O O   . PHE A   1 35  ? -5.111  71.696 36.157 1.000 25.20613  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   O   1 
ATOM   26   C CB  . PHE A   1 35  ? -5.167  74.535 37.743 1.000 29.92812  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CB  1 
ATOM   27   C CG  . PHE A   1 35  ? -3.813  73.976 38.080 1.000 28.41770  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CG  1 
ATOM   28   C CD1 . PHE A   1 35  ? -2.696  74.311 37.355 1.000 28.20682  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CD1 1 
ATOM   29   C CD2 . PHE A   1 35  ? -3.668  73.105 39.129 1.000 24.65301  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CD2 1 
ATOM   30   C CE1 . PHE A   1 35  ? -1.455  73.812 37.687 1.000 27.87125  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CE1 1 
ATOM   31   C CE2 . PHE A   1 35  ? -2.427  72.601 39.453 1.000 22.71541  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CE2 1 
ATOM   32   C CZ  . PHE A   1 35  ? -1.328  72.958 38.731 1.000 25.33171  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CZ  1 
ATOM   33   N N   . VAL A   1 36  ? -6.601  71.823 37.756 1.000 21.05539  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   N   1 
ATOM   34   C CA  . VAL A   1 36  ? -6.402  70.429 38.136 1.000 21.26942  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   CA  1 
ATOM   35   C C   . VAL A   1 36  ? -6.868  69.455 37.062 1.000 21.27198  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   C   1 
ATOM   36   O O   . VAL A   1 36  ? -6.443  68.289 37.057 1.000 21.24319  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   O   1 
ATOM   37   C CB  . VAL A   1 36  ? -7.062  70.167 39.498 1.000 20.00813  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   CB  1 
ATOM   38   C CG1 . VAL A   1 36  ? -8.560  70.070 39.355 1.000 22.17162  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   CG1 1 
ATOM   39   C CG2 . VAL A   1 36  ? -6.477  68.903 40.121 1.000 21.17822  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A   CG2 1 
ATOM   40   N N   . ASP A   1 37  ? -7.714  69.896 36.131 1.000 21.33330  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A   N   1 
ATOM   41   C CA  . ASP A   1 37  ? -8.309  68.963 35.181 1.000 23.44376  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A   CA  1 
ATOM   42   C C   . ASP A   1 37  ? -7.272  68.310 34.280 1.000 21.74485  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A   C   1 
ATOM   43   O O   . ASP A   1 37  ? -7.459  67.163 33.865 1.000 23.72987  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A   O   1 
ATOM   44   C CB  . ASP A   1 37  ? -9.368  69.663 34.323 1.000 25.28282  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A   CB  1 
ATOM   45   C CG  . ASP A   1 37  ? -10.658 69.932 35.079 1.000 39.61283  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A   CG  1 
ATOM   46   O OD1 . ASP A   1 37  ? -10.954 69.214 36.059 1.000 36.59882  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A   OD1 1 
ATOM   47   O OD2 . ASP A   1 37  ? -11.387 70.863 34.679 1.000 39.24746  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A   OD2 1 
ATOM   48   N N   A ASP A   1 38  ? -6.191  69.021 33.953 0.524 21.98233  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   N   1 
ATOM   49   N N   B ASP A   1 38  ? -6.174  68.999 33.967 0.476 21.97096  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   N   1 
ATOM   50   C CA  A ASP A   1 38  ? -5.170  68.483 33.061 0.524 23.19452  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   CA  1 
ATOM   51   C CA  B ASP A   1 38  ? -5.178  68.443 33.056 0.476 23.25600  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   CA  1 
ATOM   52   C C   A ASP A   1 38  ? -3.770  68.674 33.634 0.524 22.29112  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   C   1 
ATOM   53   C C   B ASP A   1 38  ? -3.783  68.351 33.667 0.476 21.72817  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   C   1 
ATOM   54   O O   A ASP A   1 38  ? -2.802  68.849 32.888 0.524 24.13975  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   O   1 
ATOM   55   O O   B ASP A   1 38  ? -2.831  67.998 32.961 0.476 18.90639  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   O   1 
ATOM   56   C CB  A ASP A   1 38  ? -5.282  69.074 31.656 0.524 28.03087  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   CB  1 
ATOM   57   C CB  B ASP A   1 38  ? -5.137  69.231 31.744 0.476 27.87124  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   CB  1 
ATOM   58   C CG  A ASP A   1 38  ? -5.158  70.580 31.647 0.524 32.56285  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   CG  1 
ATOM   59   C CG  B ASP A   1 38  ? -4.230  70.434 31.819 0.476 30.82709  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   CG  1 
ATOM   60   O OD1 A ASP A   1 38  ? -5.577  71.219 32.635 0.524 34.61813  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   OD1 1 
ATOM   61   O OD1 B ASP A   1 38  ? -4.404  71.255 32.745 0.476 34.32232  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   OD1 1 
ATOM   62   O OD2 A ASP A   1 38  ? -4.643  71.127 30.647 0.524 44.70722  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   OD2 1 
ATOM   63   O OD2 B ASP A   1 38  ? -3.336  70.556 30.954 0.476 42.20058  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A   OD2 1 
ATOM   64   N N   . TYR A   1 39  ? -3.646  68.642 34.957 1.000 18.85477  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   N   1 
ATOM   65   C CA  . TYR A   1 39  ? -2.341  68.726 35.607 1.000 18.52372  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CA  1 
ATOM   66   C C   . TYR A   1 39  ? -1.788  67.314 35.801 1.000 17.74777  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   C   1 
ATOM   67   O O   . TYR A   1 39  ? -2.389  66.492 36.510 1.000 17.34975  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   O   1 
ATOM   68   C CB  . TYR A   1 39  ? -2.506  69.452 36.942 1.000 17.84947  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CB  1 
ATOM   69   C CG  . TYR A   1 39  ? -1.248  69.575 37.762 1.000 16.53800  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CG  1 
ATOM   70   C CD1 . TYR A   1 39  ? -0.078  70.093 37.219 1.000 17.15270  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CD1 1 
ATOM   71   C CD2 . TYR A   1 39  ? -1.226  69.164 39.091 1.000 18.05233  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CD2 1 
ATOM   72   C CE1 . TYR A   1 39  ? 1.075   70.194 37.973 1.000 17.93420  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CE1 1 
ATOM   73   C CE2 . TYR A   1 39  ? -0.090  69.281 39.851 1.000 17.11386  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CE2 1 
ATOM   74   C CZ  . TYR A   1 39  ? 1.065   69.776 39.295 1.000 15.85991  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   CZ  1 
ATOM   75   O OH  . TYR A   1 39  ? 2.187   69.856 40.066 1.000 17.66418  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A   OH  1 
ATOM   76   N N   . LEU A   1 40  ? -0.654  67.031 35.159 1.000 18.41307  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A   N   1 
ATOM   77   C CA  . LEU A   1 40  ? -0.141  65.662 35.093 1.000 17.72742  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A   CA  1 
ATOM   78   C C   . LEU A   1 40  ? -0.031  64.970 36.445 1.000 16.23529  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A   C   1 
ATOM   79   O O   . LEU A   1 40  ? -0.475  63.815 36.546 1.000 15.76364  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A   O   1 
ATOM   80   C CB  . LEU A   1 40  ? 1.178   65.602 34.308 1.000 20.23223  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A   CB  1 
ATOM   81   C CG  . LEU A   1 40  ? 1.793   64.200 34.221 1.000 19.15936  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A   CG  1 
ATOM   82   C CD1 . LEU A   1 40  ? 0.984   63.260 33.321 1.000 22.65559  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A   CD1 1 
ATOM   83   C CD2 . LEU A   1 40  ? 3.243   64.284 33.771 1.000 23.92273  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A   CD2 1 
ATOM   84   N N   . PRO A   1 41  ? 0.575   65.562 37.482 1.000 15.77227  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A   N   1 
ATOM   85   C CA  . PRO A   1 41  ? 0.688   64.831 38.756 1.000 16.48237  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A   CA  1 
ATOM   86   C C   . PRO A   1 41  ? -0.669  64.464 39.326 1.000 15.46386  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A   C   1 
ATOM   87   O O   . PRO A   1 41  ? -0.857  63.383 39.898 1.000 15.34863  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A   O   1 
ATOM   88   C CB  . PRO A   1 41  ? 1.502   65.790 39.647 1.000 18.14130  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A   CB  1 
ATOM   89   C CG  . PRO A   1 41  ? 2.267   66.649 38.642 1.000 20.33078  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A   CG  1 
ATOM   90   C CD  . PRO A   1 41  ? 1.308   66.843 37.507 1.000 18.16374  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A   CD  1 
ATOM   91   N N   . ALA A   1 42  ? -1.656  65.352 39.166 1.000 16.29278  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   N   1 
ATOM   92   C CA  . ALA A   1 42  ? -2.989  65.017 39.644 1.000 14.31303  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   CA  1 
ATOM   93   C C   . ALA A   1 42  ? -3.592  63.866 38.845 1.000 15.50361  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   C   1 
ATOM   94   O O   . ALA A   1 42  ? -4.235  62.976 39.418 1.000 15.12716  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   O   1 
ATOM   95   C CB  . ALA A   1 42  ? -3.894  66.255 39.623 1.000 17.10753  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   CB  1 
ATOM   96   N N   . LEU A   1 43  ? -3.393  63.864 37.523 1.000 15.28761  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   N   1 
ATOM   97   C CA  . LEU A   1 43  ? -3.930  62.778 36.701 1.000 15.00401  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CA  1 
ATOM   98   C C   . LEU A   1 43  ? -3.285  61.442 37.043 1.000 14.73528  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   C   1 
ATOM   99   O O   . LEU A   1 43  ? -3.976  60.421 37.159 1.000 15.51882  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   O   1 
ATOM   100  C CB  . LEU A   1 43  ? -3.721  63.093 35.220 1.000 17.31256  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CB  1 
ATOM   101  C CG  . LEU A   1 43  ? -4.454  64.316 34.656 1.000 19.54348  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CG  1 
ATOM   102  C CD1 . LEU A   1 43  ? -4.005  64.575 33.222 1.000 21.87328  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CD1 1 
ATOM   103  C CD2 . LEU A   1 43  ? -5.946  64.077 34.710 1.000 22.10940  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CD2 1 
ATOM   104  N N   . LEU A   1 44  ? -1.955  61.426 37.167 1.000 14.53395  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   N   1 
ATOM   105  C CA  . LEU A   1 44  ? -1.264  60.185 37.503 1.000 15.04875  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CA  1 
ATOM   106  C C   . LEU A   1 44  ? -1.712  59.680 38.861 1.000 14.95644  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   C   1 
ATOM   107  O O   . LEU A   1 44  ? -1.949  58.477 39.042 1.000 15.91012  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   O   1 
ATOM   108  C CB  . LEU A   1 44  ? 0.247   60.411 37.520 1.000 16.13900  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CB  1 
ATOM   109  C CG  . LEU A   1 44  ? 0.962   60.497 36.167 1.000 16.46503  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CG  1 
ATOM   110  C CD1 . LEU A   1 44  ? 2.388   61.022 36.399 1.000 17.72109  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD1 1 
ATOM   111  C CD2 . LEU A   1 44  ? 0.959   59.157 35.444 1.000 17.48340  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD2 1 
ATOM   112  N N   . ALA A   1 45  ? -1.834  60.584 39.837 1.000 14.30280  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A   N   1 
ATOM   113  C CA  . ALA A   1 45  ? -2.174  60.151 41.181 1.000 14.56646  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A   CA  1 
ATOM   114  C C   . ALA A   1 45  ? -3.578  59.578 41.238 1.000 15.02725  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A   C   1 
ATOM   115  O O   . ALA A   1 45  ? -3.815  58.573 41.917 1.000 14.66633  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A   O   1 
ATOM   116  C CB  . ALA A   1 45  ? -2.015  61.313 42.160 1.000 16.26664  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A   CB  1 
ATOM   117  N N   . GLN A   1 46  ? -4.533  60.218 40.542 1.000 14.13317  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   N   1 
ATOM   118  C CA  . GLN A   1 46  ? -5.901  59.707 40.563 1.000 13.77422  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   CA  1 
ATOM   119  C C   . GLN A   1 46  ? -6.014  58.378 39.836 1.000 14.22477  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   C   1 
ATOM   120  O O   . GLN A   1 46  ? -6.660  57.442 40.327 1.000 15.30260  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   O   1 
ATOM   121  C CB  . GLN A   1 46  ? -6.851  60.718 39.921 1.000 16.23113  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   CB  1 
ATOM   122  C CG  . GLN A   1 46  ? -7.020  62.032 40.684 1.000 16.01162  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   CG  1 
ATOM   123  C CD  . GLN A   1 46  ? -7.722  63.063 39.829 1.000 18.08534  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   CD  1 
ATOM   124  O OE1 . GLN A   1 46  ? -7.089  64.003 39.331 1.000 22.80106  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   OE1 1 
ATOM   125  N NE2 . GLN A   1 46  ? -9.024  62.899 39.653 1.000 18.68886  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   NE2 1 
ATOM   126  N N   . ALA A   1 47  ? -5.423  58.286 38.638 1.000 15.12979  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   N   1 
ATOM   127  C CA  . ALA A   1 47  ? -5.491  57.011 37.921 1.000 14.57819  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   CA  1 
ATOM   128  C C   . ALA A   1 47  ? -4.873  55.898 38.749 1.000 14.85010  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   C   1 
ATOM   129  O O   . ALA A   1 47  ? -5.429  54.790 38.850 1.000 15.49188  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   O   1 
ATOM   130  C CB  . ALA A   1 47  ? -4.793  57.134 36.569 1.000 17.85056  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A   CB  1 
ATOM   131  N N   . SER A   1 48  ? -3.722  56.184 39.363 1.000 14.09654  ? ? ? ? ? ? 24  SER A   N   1 
ATOM   132  C CA  . SER A   1 48  ? -3.048  55.160 40.145 1.000 15.56324  ? ? ? ? ? ? 24  SER A   CA  1 
ATOM   133  C C   . SER A   1 48  ? -3.907  54.753 41.335 1.000 14.12499  ? ? ? ? ? ? 24  SER A   C   1 
ATOM   134  O O   . SER A   1 48  ? -4.105  53.562 41.590 1.000 14.63531  ? ? ? ? ? ? 24  SER A   O   1 
ATOM   135  C CB  . SER A   1 48  ? -1.705  55.714 40.614 1.000 15.63595  ? ? ? ? ? ? 24  SER A   CB  1 
ATOM   136  O OG  . SER A   1 48  ? -1.036  54.776 41.453 1.000 16.93677  ? ? ? ? ? ? 24  SER A   OG  1 
ATOM   137  N N   . GLN A   1 49  ? -4.453  55.736 42.068 1.000 14.84248  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   N   1 
ATOM   138  C CA  . GLN A   1 49  ? -5.247  55.403 43.241 1.000 15.27846  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   CA  1 
ATOM   139  C C   . GLN A   1 49  ? -6.446  54.554 42.861 1.000 15.52790  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   C   1 
ATOM   140  O O   . GLN A   1 49  ? -6.738  53.550 43.516 1.000 15.94328  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   O   1 
ATOM   141  C CB  . GLN A   1 49  ? -5.688  56.690 43.941 1.000 16.43227  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   CB  1 
ATOM   142  C CG  . GLN A   1 49  ? -6.534  56.455 45.187 1.000 18.44850  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   CG  1 
ATOM   143  C CD  . GLN A   1 49  ? -8.013  56.322 44.884 1.000 21.14263  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   CD  1 
ATOM   144  O OE1 . GLN A   1 49  ? -8.593  57.154 44.182 1.000 24.36360  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   OE1 1 
ATOM   145  N NE2 . GLN A   1 49  ? -8.638  55.297 45.437 1.000 25.27462  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A   NE2 1 
ATOM   146  N N   . LEU A   1 50  ? -7.144  54.920 41.783 1.000 15.94661  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   N   1 
ATOM   147  C CA  . LEU A   1 50  ? -8.374  54.207 41.454 1.000 15.19837  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CA  1 
ATOM   148  C C   . LEU A   1 50  ? -8.081  52.777 41.007 1.000 16.29730  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   C   1 
ATOM   149  O O   . LEU A   1 50  ? -8.737  51.819 41.460 1.000 17.79206  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   O   1 
ATOM   150  C CB  . LEU A   1 50  ? -9.157  54.985 40.381 1.000 17.22823  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CB  1 
ATOM   151  C CG  . LEU A   1 50  ? -9.681  56.351 40.820 1.000 16.81491  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CG  1 
ATOM   152  C CD1 . LEU A   1 50  ? -10.048 57.187 39.589 1.000 21.13447  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CD1 1 
ATOM   153  C CD2 . LEU A   1 50  ? -10.888 56.144 41.737 1.000 21.35482  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CD2 1 
ATOM   154  N N   A ILE A   1 51  ? -7.086  52.607 40.126 0.612 16.11527  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   N   1 
ATOM   155  N N   B ILE A   1 51  ? -7.093  52.590 40.130 0.388 16.41477  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   N   1 
ATOM   156  C CA  A ILE A   1 51  ? -6.769  51.270 39.613 0.612 15.91956  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CA  1 
ATOM   157  C CA  B ILE A   1 51  ? -6.855  51.226 39.653 0.388 16.06226  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CA  1 
ATOM   158  C C   A ILE A   1 51  ? -6.232  50.371 40.729 0.612 17.05537  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   C   1 
ATOM   159  C C   B ILE A   1 51  ? -6.246  50.350 40.753 0.388 17.19448  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   C   1 
ATOM   160  O O   A ILE A   1 51  ? -6.639  49.200 40.890 0.612 18.13725  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   O   1 
ATOM   161  O O   B ILE A   1 51  ? -6.633  49.175 40.941 0.388 18.30655  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   O   1 
ATOM   162  C CB  A ILE A   1 51  ? -5.771  51.395 38.447 0.612 16.31602  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CB  1 
ATOM   163  C CB  B ILE A   1 51  ? -6.023  51.245 38.361 0.388 17.05101  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CB  1 
ATOM   164  C CG1 A ILE A   1 51  ? -6.410  52.137 37.269 0.612 18.73862  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CG1 1 
ATOM   165  C CG1 B ILE A   1 51  ? -6.782  51.996 37.262 0.388 17.51304  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CG1 1 
ATOM   166  C CG2 A ILE A   1 51  ? -5.256  50.030 38.013 0.612 17.90187  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CG2 1 
ATOM   167  C CG2 B ILE A   1 51  ? -5.698  49.827 37.920 0.388 18.27950  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CG2 1 
ATOM   168  C CD1 A ILE A   1 51  ? -7.769  51.610 36.898 0.612 17.21398  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CD1 1 
ATOM   169  C CD1 B ILE A   1 51  ? -5.924  52.367 36.085 0.388 20.15261  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A   CD1 1 
ATOM   170  N N   . SER A   1 52  ? -5.291  50.901 41.506 1.000 15.68879  ? ? ? ? ? ? 28  SER A   N   1 
ATOM   171  C CA  . SER A   1 52  ? -4.710  50.139 42.595 1.000 17.42911  ? ? ? ? ? ? 28  SER A   CA  1 
ATOM   172  C C   . SER A   1 52  ? -5.771  49.778 43.618 1.000 16.98680  ? ? ? ? ? ? 28  SER A   C   1 
ATOM   173  O O   . SER A   1 52  ? -5.781  48.652 44.126 1.000 17.87658  ? ? ? ? ? ? 28  SER A   O   1 
ATOM   174  C CB  . SER A   1 52  ? -3.619  50.971 43.252 1.000 17.84295  ? ? ? ? ? ? 28  SER A   CB  1 
ATOM   175  O OG  . SER A   1 52  ? -2.418  50.860 42.499 1.000 19.16405  ? ? ? ? ? ? 28  SER A   OG  1 
ATOM   176  N N   . SER A   1 53  ? -6.677  50.704 43.948 1.000 17.37104  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   N   1 
ATOM   177  C CA  . SER A   1 53  ? -7.681  50.400 44.961 1.000 17.17520  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   CA  1 
ATOM   178  C C   . SER A   1 53  ? -8.539  49.214 44.543 1.000 17.37703  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   C   1 
ATOM   179  O O   . SER A   1 53  ? -8.881  48.353 45.373 1.000 17.88239  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   O   1 
ATOM   180  C CB  . SER A   1 53  ? -8.535  51.632 45.239 1.000 21.26802  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   CB  1 
ATOM   181  O OG  . SER A   1 53  ? -7.796  52.553 46.020 1.000 28.10140  ? ? ? ? ? ? 29  SER A   OG  1 
ATOM   182  N N   . GLU A   1 54  ? -8.885  49.148 43.257 1.000 16.13738  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A   N   1 
ATOM   183  C CA  . GLU A   1 54  ? -9.655  48.005 42.782 1.000 19.54156  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A   CA  1 
ATOM   184  C C   . GLU A   1 54  ? -8.916  46.709 43.061 1.000 17.26687  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A   C   1 
ATOM   185  O O   . GLU A   1 54  ? -9.501  45.750 43.590 1.000 19.85267  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A   O   1 
ATOM   186  C CB  . GLU A   1 54  ? -9.898  48.131 41.279 1.000 18.75404  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A   CB  1 
ATOM   187  C CG  . GLU A   1 54  ? -10.882 49.231 40.936 1.000 18.19652  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A   CG  1 
ATOM   188  C CD  . GLU A   1 54  ? -11.151 49.333 39.458 1.000 22.91047  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A   CD  1 
ATOM   189  O OE1 . GLU A   1 54  ? -10.601 48.545 38.654 1.000 22.46063  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A   OE1 1 
ATOM   190  O OE2 . GLU A   1 54  ? -11.937 50.229 39.108 1.000 22.62007  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A   OE2 1 
ATOM   191  N N   . PHE A   1 55  ? -7.634  46.635 42.656 1.000 17.44986  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   N   1 
ATOM   192  C CA  . PHE A   1 55  ? -6.979  45.335 42.899 1.000 17.30210  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CA  1 
ATOM   193  C C   . PHE A   1 55  ? -6.661  45.073 44.375 1.000 16.02316  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   C   1 
ATOM   194  O O   . PHE A   1 55  ? -6.641  43.906 44.823 1.000 17.20101  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   O   1 
ATOM   195  C CB  . PHE A   1 55  ? -5.755  45.060 42.033 1.000 17.51600  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CB  1 
ATOM   196  C CG  . PHE A   1 55  ? -5.406  43.606 42.047 1.000 17.57470  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CG  1 
ATOM   197  C CD1 . PHE A   1 55  ? -6.224  42.711 41.372 1.000 18.54327  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CD1 1 
ATOM   198  C CD2 . PHE A   1 55  ? -4.355  43.113 42.817 1.000 19.12871  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CD2 1 
ATOM   199  C CE1 . PHE A   1 55  ? -5.995  41.342 41.426 1.000 19.45791  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CE1 1 
ATOM   200  C CE2 . PHE A   1 55  ? -4.099  41.729 42.876 1.000 18.65217  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CE2 1 
ATOM   201  C CZ  . PHE A   1 55  ? -4.924  40.853 42.172 1.000 19.28707  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A   CZ  1 
ATOM   202  N N   . HIS A   1 56  ? -6.399  46.117 45.147 1.000 17.07263  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A   N   1 
ATOM   203  C CA  . HIS A   1 56  ? -6.059  45.897 46.540 1.000 16.73075  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A   CA  1 
ATOM   204  C C   . HIS A   1 56  ? -7.225  45.275 47.285 1.000 18.59412  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A   C   1 
ATOM   205  O O   . HIS A   1 56  ? -7.011  44.512 48.232 1.000 18.70692  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A   O   1 
ATOM   206  C CB  . HIS A   1 56  ? -5.608  47.211 47.170 1.000 17.58562  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A   CB  1 
ATOM   207  C CG  . HIS A   1 56  ? -4.326  47.739 46.607 1.000 16.57755  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A   CG  1 
ATOM   208  N ND1 . HIS A   1 56  ? -3.805  48.960 46.967 1.000 18.96583  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A   ND1 1 
ATOM   209  C CD2 . HIS A   1 56  ? -3.484  47.226 45.677 1.000 18.43443  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A   CD2 1 
ATOM   210  C CE1 . HIS A   1 56  ? -2.689  49.174 46.294 1.000 19.01898  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A   CE1 1 
ATOM   211  N NE2 . HIS A   1 56  ? -2.472  48.139 45.503 1.000 18.74437  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A   NE2 1 
ATOM   212  N N   . GLU A   1 57  ? -8.463  45.581 46.864 1.000 19.52344  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   N   1 
ATOM   213  C CA  . GLU A   1 57  ? -9.612  44.903 47.461 1.000 18.55650  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   CA  1 
ATOM   214  C C   . GLU A   1 57  ? -9.545  43.389 47.236 1.000 18.71724  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   C   1 
ATOM   215  O O   . GLU A   1 57  ? -9.809  42.604 48.159 1.000 20.35634  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   O   1 
ATOM   216  C CB  . GLU A   1 57  ? -10.899 45.515 46.903 1.000 22.43570  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   CB  1 
ATOM   217  C CG  . GLU A   1 57  ? -12.170 44.851 47.382 1.000 24.99216  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   CG  1 
ATOM   218  C CD  . GLU A   1 57  ? -12.483 45.130 48.835 1.000 44.07419  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   CD  1 
ATOM   219  O OE1 . GLU A   1 57  ? -11.929 46.100 49.401 1.000 39.53028  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   OE1 1 
ATOM   220  O OE2 . GLU A   1 57  ? -13.299 44.377 49.409 1.000 44.68568  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A   OE2 1 
ATOM   221  N N   . VAL A   1 58  ? -9.176  42.963 46.023 1.000 19.13880  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   N   1 
ATOM   222  C CA  . VAL A   1 58  ? -9.009  41.536 45.736 1.000 18.85088  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   CA  1 
ATOM   223  C C   . VAL A   1 58  ? -7.909  40.935 46.612 1.000 19.61389  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   C   1 
ATOM   224  O O   . VAL A   1 58  ? -8.061  39.840 47.184 1.000 20.50356  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   O   1 
ATOM   225  C CB  . VAL A   1 58  ? -8.722  41.323 44.237 1.000 19.32309  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   CB  1 
ATOM   226  C CG1 . VAL A   1 58  ? -8.491  39.857 43.929 1.000 20.77390  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   CG1 1 
ATOM   227  C CG2 . VAL A   1 58  ? -9.851  41.890 43.387 1.000 21.40348  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   CG2 1 
ATOM   228  N N   . ALA A   1 59  ? -6.772  41.631 46.711 1.000 19.06788  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A   N   1 
ATOM   229  C CA  . ALA A   1 59  ? -5.668  41.122 47.521 1.000 17.49274  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A   CA  1 
ATOM   230  C C   . ALA A   1 59  ? -6.110  40.889 48.961 1.000 18.22277  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A   C   1 
ATOM   231  O O   . ALA A   1 59  ? -5.827  39.826 49.539 1.000 18.92671  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A   O   1 
ATOM   232  C CB  . ALA A   1 59  ? -4.476  42.081 47.466 1.000 17.98341  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A   CB  1 
ATOM   233  N N   . ARG A   1 60  ? -6.827  41.859 49.547 1.000 17.80520  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   N   1 
ATOM   234  C CA  . ARG A   1 60  ? -7.274  41.695 50.929 1.000 19.49345  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   CA  1 
ATOM   235  C C   . ARG A   1 60  ? -8.275  40.554 51.054 1.000 21.26041  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   C   1 
ATOM   236  O O   . ARG A   1 60  ? -8.232  39.791 52.030 1.000 21.35210  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   O   1 
ATOM   237  C CB  . ARG A   1 60  ? -7.846  42.994 51.495 1.000 19.72052  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   CB  1 
ATOM   238  C CG  . ARG A   1 60  ? -6.801  44.083 51.677 1.000 20.11795  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   CG  1 
ATOM   239  C CD  . ARG A   1 60  ? -7.365  45.312 52.389 1.000 22.63612  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   CD  1 
ATOM   240  N NE  . ARG A   1 60  ? -8.421  45.928 51.586 1.000 24.66148  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   NE  1 
ATOM   241  C CZ  . ARG A   1 60  ? -8.248  46.969 50.773 1.000 19.42464  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   CZ  1 
ATOM   242  N NH1 . ARG A   1 60  ? -7.067  47.564 50.670 1.000 23.55956  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   NH1 1 
ATOM   243  N NH2 . ARG A   1 60  ? -9.279  47.408 50.078 1.000 24.36536  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A   NH2 1 
ATOM   244  N N   . GLN A   1 61  ? -9.186  40.416 50.082 1.000 21.16007  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   N   1 
ATOM   245  C CA  . GLN A   1 61  ? -10.110 39.288 50.124 1.000 23.75641  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   CA  1 
ATOM   246  C C   . GLN A   1 61  ? -9.379  37.954 50.045 1.000 23.63788  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   C   1 
ATOM   247  O O   . GLN A   1 61  ? -9.939  36.924 50.445 1.000 26.32614  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   O   1 
ATOM   248  C CB  . GLN A   1 61  ? -11.144 39.407 49.001 1.000 25.07157  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   CB  1 
ATOM   249  C CG  . GLN A   1 61  ? -12.082 40.601 49.117 1.000 32.80469  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   CG  1 
ATOM   250  C CD  . GLN A   1 61  ? -12.759 40.712 50.475 1.000 48.50339  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   CD  1 
ATOM   251  O OE1 . GLN A   1 61  ? -13.059 39.707 51.118 1.000 49.82375  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   OE1 1 
ATOM   252  N NE2 . GLN A   1 61  ? -13.006 41.943 50.913 1.000 43.29055  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A   NE2 1 
ATOM   253  N N   . HIS A   1 62  ? -8.149  37.937 49.531 1.000 22.18728  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   N   1 
ATOM   254  C CA  . HIS A   1 62  ? -7.345  36.722 49.505 1.000 22.62486  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   CA  1 
ATOM   255  C C   . HIS A   1 62  ? -6.335  36.654 50.650 1.000 23.12351  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   C   1 
ATOM   256  O O   . HIS A   1 62  ? -5.383  35.866 50.585 1.000 25.74146  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   O   1 
ATOM   257  C CB  . HIS A   1 62  ? -6.674  36.544 48.143 1.000 23.07895  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   CB  1 
ATOM   258  C CG  . HIS A   1 62  ? -7.639  36.239 47.037 1.000 24.24356  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   CG  1 
ATOM   259  N ND1 . HIS A   1 62  ? -8.487  37.185 46.502 1.000 26.72815  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   ND1 1 
ATOM   260  C CD2 . HIS A   1 62  ? -7.929  35.074 46.407 1.000 29.48832  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   CD2 1 
ATOM   261  C CE1 . HIS A   1 62  ? -9.237  36.624 45.569 1.000 28.38028  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   CE1 1 
ATOM   262  N NE2 . HIS A   1 62  ? -8.921  35.344 45.494 1.000 29.00652  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   NE2 1 
ATOM   263  N N   . GLY A   1 63  ? -6.523  37.459 51.696 1.000 20.39746  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A   N   1 
ATOM   264  C CA  . GLY A   1 63  ? -5.704  37.383 52.889 1.000 21.83100  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A   CA  1 
ATOM   265  C C   . GLY A   1 63  ? -4.394  38.140 52.849 1.000 23.05050  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A   C   1 
ATOM   266  O O   . GLY A   1 63  ? -3.579  37.970 53.763 1.000 25.34323  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A   O   1 
ATOM   267  N N   . PHE A   1 64  ? -4.154  38.976 51.835 1.000 19.48376  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   N   1 
ATOM   268  C CA  . PHE A   1 64  ? -2.921  39.747 51.742 1.000 20.61049  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CA  1 
ATOM   269  C C   . PHE A   1 64  ? -3.173  41.187 52.135 1.000 19.03358  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   C   1 
ATOM   270  O O   . PHE A   1 64  ? -4.160  41.794 51.705 1.000 20.51474  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   O   1 
ATOM   271  C CB  . PHE A   1 64  ? -2.405  39.788 50.302 1.000 20.85716  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CB  1 
ATOM   272  C CG  . PHE A   1 64  ? -1.671  38.567 49.884 1.000 27.01146  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CG  1 
ATOM   273  C CD1 . PHE A   1 64  ? -2.348  37.392 49.662 1.000 24.89705  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CD1 1 
ATOM   274  C CD2 . PHE A   1 64  ? -0.301  38.600 49.689 1.000 27.79322  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CD2 1 
ATOM   275  C CE1 . PHE A   1 64  ? -1.673  36.246 49.265 1.000 30.95785  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CE1 1 
ATOM   276  C CE2 . PHE A   1 64  ? 0.381   37.460 49.297 1.000 34.13316  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CE2 1 
ATOM   277  C CZ  . PHE A   1 64  ? -0.311  36.284 49.085 1.000 29.63970  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A   CZ  1 
ATOM   278  N N   . SER A   1 65  ? -2.249  41.757 52.905 1.000 19.68446  ? ? ? ? ? ? 41  SER A   N   1 
ATOM   279  C CA  . SER A   1 65  ? -2.219  43.199 53.019 1.000 20.77590  ? ? ? ? ? ? 41  SER A   CA  1 
ATOM   280  C C   . SER A   1 65  ? -1.665  43.794 51.725 1.000 18.48317  ? ? ? ? ? ? 41  SER A   C   1 
ATOM   281  O O   . SER A   1 65  ? -0.989  43.126 50.935 1.000 19.38491  ? ? ? ? ? ? 41  SER A   O   1 
ATOM   282  C CB  . SER A   1 65  ? -1.385  43.652 54.227 1.000 21.61970  ? ? ? ? ? ? 41  SER A   CB  1 
ATOM   283  O OG  . SER A   1 65  ? -0.002  43.672 53.901 1.000 26.45723  ? ? ? ? ? ? 41  SER A   OG  1 
ATOM   284  N N   . VAL A   1 66  ? -1.945  45.071 51.524 1.000 18.98438  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A   N   1 
ATOM   285  C CA  . VAL A   1 66  ? -1.411  45.734 50.342 1.000 17.98186  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A   CA  1 
ATOM   286  C C   . VAL A   1 66  ? 0.111   45.663 50.327 1.000 18.97895  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A   C   1 
ATOM   287  O O   . VAL A   1 66  ? 0.721   45.390 49.285 1.000 17.94181  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A   O   1 
ATOM   288  C CB  . VAL A   1 66  ? -1.925  47.177 50.263 1.000 19.70568  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A   CB  1 
ATOM   289  C CG1 . VAL A   1 66  ? -1.222  47.940 49.144 1.000 21.02417  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A   CG1 1 
ATOM   290  C CG2 . VAL A   1 66  ? -3.434  47.167 50.051 1.000 25.45817  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A   CG2 1 
ATOM   291  N N   . SER A   1 67  ? 0.751   45.910 51.472 1.000 19.59760  ? ? ? ? ? ? 43  SER A   N   1 
ATOM   292  C CA  A SER A   1 67  ? 2.210   45.926 51.486 0.638 19.47777  ? ? ? ? ? ? 43  SER A   CA  1 
ATOM   293  C CA  B SER A   1 67  ? 2.212   45.921 51.508 0.362 19.41508  ? ? ? ? ? ? 43  SER A   CA  1 
ATOM   294  C C   . SER A   1 67  ? 2.797   44.544 51.214 1.000 17.37259  ? ? ? ? ? ? 43  SER A   C   1 
ATOM   295  O O   . SER A   1 67  ? 3.796   44.430 50.501 1.000 17.26143  ? ? ? ? ? ? 43  SER A   O   1 
ATOM   296  C CB  A SER A   1 67  ? 2.717   46.514 52.801 0.638 23.82652  ? ? ? ? ? ? 43  SER A   CB  1 
ATOM   297  C CB  B SER A   1 67  ? 2.703   46.429 52.861 0.362 23.68495  ? ? ? ? ? ? 43  SER A   CB  1 
ATOM   298  O OG  A SER A   1 67  ? 2.377   47.894 52.895 0.638 22.91191  ? ? ? ? ? ? 43  SER A   OG  1 
ATOM   299  O OG  B SER A   1 67  ? 2.096   45.713 53.918 0.362 29.97146  ? ? ? ? ? ? 43  SER A   OG  1 
ATOM   300  N N   A GLU A   1 68  ? 2.192   43.488 51.763 0.775 17.61004  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   N   1 
ATOM   301  N N   B GLU A   1 68  ? 2.190   43.483 51.744 0.225 17.82556  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   N   1 
ATOM   302  C CA  A GLU A   1 68  ? 2.658   42.134 51.481 0.775 18.74169  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CA  1 
ATOM   303  C CA  B GLU A   1 68  ? 2.703   42.147 51.463 0.225 18.82204  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CA  1 
ATOM   304  C C   A GLU A   1 68  ? 2.510   41.802 50.001 0.775 17.83081  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   C   1 
ATOM   305  C C   B GLU A   1 68  ? 2.507   41.779 49.996 0.225 17.88734  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   C   1 
ATOM   306  O O   A GLU A   1 68  ? 3.410   41.209 49.386 0.775 18.65545  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   O   1 
ATOM   307  O O   B GLU A   1 68  ? 3.392   41.171 49.376 0.225 18.69317  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   O   1 
ATOM   308  C CB  A GLU A   1 68  ? 1.872   41.124 52.334 0.775 22.27555  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CB  1 
ATOM   309  C CB  B GLU A   1 68  ? 2.060   41.130 52.410 0.225 22.57199  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CB  1 
ATOM   310  C CG  A GLU A   1 68  ? 2.136   41.228 53.848 0.775 26.63529  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CG  1 
ATOM   311  C CG  B GLU A   1 68  ? 2.346   41.433 53.885 0.225 27.07434  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CG  1 
ATOM   312  C CD  A GLU A   1 68  ? 0.949   40.834 54.736 0.775 34.94431  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CD  1 
ATOM   313  C CD  B GLU A   1 68  ? 1.450   40.679 54.854 0.225 32.86067  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CD  1 
ATOM   314  O OE1 A GLU A   1 68  ? -0.062  40.305 54.228 0.775 26.12893  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE1 1 
ATOM   315  O OE1 B GLU A   1 68  ? 1.287   39.453 54.694 0.225 32.28249  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE1 1 
ATOM   316  O OE2 A GLU A   1 68  ? 1.028   41.067 55.967 0.775 36.84339  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE2 1 
ATOM   317  O OE2 B GLU A   1 68  ? 0.915   41.316 55.789 0.225 34.05799  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE2 1 
ATOM   318  N N   . TRP A   1 69  ? 1.362   42.154 49.419 1.000 17.47147  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   N   1 
ATOM   319  C CA  . TRP A   1 69  ? 1.142   41.939 47.996 1.000 17.17662  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   CA  1 
ATOM   320  C C   . TRP A   1 69  ? 2.187   42.673 47.156 1.000 17.03345  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   C   1 
ATOM   321  O O   . TRP A   1 69  ? 2.783   42.092 46.252 1.000 17.28698  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   O   1 
ATOM   322  C CB  . TRP A   1 69  ? -0.287  42.368 47.637 1.000 17.67112  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   CB  1 
ATOM   323  C CG  . TRP A   1 69  ? -0.493  42.736 46.192 1.000 17.47509  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   CG  1 
ATOM   324  C CD1 . TRP A   1 69  ? -0.844  43.958 45.719 1.000 16.93361  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   CD1 1 
ATOM   325  C CD2 . TRP A   1 69  ? -0.370  41.879 45.044 1.000 16.93702  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   CD2 1 
ATOM   326  N NE1 . TRP A   1 69  ? -0.962  43.932 44.349 1.000 17.48280  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   NE1 1 
ATOM   327  C CE2 . TRP A   1 69  ? -0.658  42.665 43.910 1.000 16.73849  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   CE2 1 
ATOM   328  C CE3 . TRP A   1 69  ? -0.030  40.533 44.865 1.000 17.49102  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   CE3 1 
ATOM   329  C CZ2 . TRP A   1 69  ? -0.621  42.149 42.612 1.000 19.18534  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   CZ2 1 
ATOM   330  C CZ3 . TRP A   1 69  ? -0.002  40.023 43.582 1.000 19.55812  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   CZ3 1 
ATOM   331  C CH2 . TRP A   1 69  ? -0.291  40.827 42.473 1.000 18.42305  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A   CH2 1 
ATOM   332  N N   A ARG A   1 70  ? 2.410   43.960 47.441 0.511 16.40886  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   N   1 
ATOM   333  N N   B ARG A   1 70  ? 2.420   43.957 47.431 0.489 16.44557  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   N   1 
ATOM   334  C CA  A ARG A   1 70  ? 3.379   44.735 46.666 0.511 16.82815  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CA  1 
ATOM   335  C CA  B ARG A   1 70  ? 3.382   44.687 46.606 0.489 16.75739  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CA  1 
ATOM   336  C C   A ARG A   1 70  ? 4.762   44.091 46.709 0.511 15.75065  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   C   1 
ATOM   337  C C   B ARG A   1 70  ? 4.776   44.076 46.698 0.489 15.72639  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   C   1 
ATOM   338  O O   A ARG A   1 70  ? 5.427   43.953 45.674 0.511 16.35150  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   O   1 
ATOM   339  O O   B ARG A   1 70  ? 5.468   43.950 45.680 0.489 16.37669  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   O   1 
ATOM   340  C CB  A ARG A   1 70  ? 3.432   46.182 47.170 0.511 18.50057  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CB  1 
ATOM   341  C CB  B ARG A   1 70  ? 3.409   46.167 46.970 0.489 17.86992  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CB  1 
ATOM   342  C CG  A ARG A   1 70  ? 2.135   46.975 46.948 0.511 17.27788  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CG  1 
ATOM   343  C CG  B ARG A   1 70  ? 2.173   46.928 46.523 0.489 16.51569  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CG  1 
ATOM   344  C CD  A ARG A   1 70  ? 2.227   48.416 47.466 0.511 19.20237  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CD  1 
ATOM   345  C CD  B ARG A   1 70  ? 2.255   48.384 46.952 0.489 16.67757  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CD  1 
ATOM   346  N NE  A ARG A   1 70  ? 1.473   49.348 46.623 0.511 17.36390  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NE  1 
ATOM   347  N NE  B ARG A   1 70  ? 2.610   48.542 48.361 0.489 17.27099  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NE  1 
ATOM   348  C CZ  A ARG A   1 70  ? 1.189   50.605 46.945 0.511 21.35091  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CZ  1 
ATOM   349  C CZ  B ARG A   1 70  ? 2.403   49.644 49.075 0.489 18.32164  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   CZ  1 
ATOM   350  N NH1 A ARG A   1 70  ? 1.582   51.083 48.115 0.511 21.11834  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH1 1 
ATOM   351  N NH1 B ARG A   1 70  ? 1.817   50.699 48.517 0.489 19.29928  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH1 1 
ATOM   352  N NH2 A ARG A   1 70  ? 0.516   51.382 46.090 0.511 15.00327  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH2 1 
ATOM   353  N NH2 B ARG A   1 70  ? 2.776   49.692 50.360 0.489 16.69383  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A   NH2 1 
ATOM   354  N N   . VAL A   1 71  ? 5.200   43.670 47.898 1.000 17.08311  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A   N   1 
ATOM   355  C CA  . VAL A   1 71  ? 6.532   43.075 48.033 1.000 18.07879  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A   CA  1 
ATOM   356  C C   . VAL A   1 71  ? 6.618   41.750 47.287 1.000 17.10293  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A   C   1 
ATOM   357  O O   . VAL A   1 71  ? 7.548   41.520 46.496 1.000 18.76153  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A   O   1 
ATOM   358  C CB  . VAL A   1 71  ? 6.899   42.913 49.514 1.000 17.33465  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A   CB  1 
ATOM   359  C CG1 . VAL A   1 71  ? 8.121   41.992 49.654 1.000 21.34192  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A   CG1 1 
ATOM   360  C CG2 . VAL A   1 71  ? 7.175   44.277 50.116 1.000 19.81610  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A   CG2 1 
ATOM   361  N N   . MET A   1 72  ? 5.653   40.854 47.517 1.000 18.20342  ? ? ? ? ? ? 48  MET A   N   1 
ATOM   362  C CA  . MET A   1 72  ? 5.759   39.543 46.882 1.000 20.04588  ? ? ? ? ? ? 48  MET A   CA  1 
ATOM   363  C C   . MET A   1 72  ? 5.646   39.648 45.367 1.000 19.74495  ? ? ? ? ? ? 48  MET A   C   1 
ATOM   364  O O   . MET A   1 72  ? 6.391   38.980 44.630 1.000 21.32339  ? ? ? ? ? ? 48  MET A   O   1 
ATOM   365  C CB  . MET A   1 72  ? 4.751   38.559 47.464 1.000 20.84924  ? ? ? ? ? ? 48  MET A   CB  1 
ATOM   366  C CG  . MET A   1 72  ? 5.278   37.926 48.736 1.000 25.65775  ? ? ? ? ? ? 48  MET A   CG  1 
ATOM   367  S SD  . MET A   1 72  ? 4.242   36.623 49.425 1.000 26.74384  ? ? ? ? ? ? 48  MET A   SD  1 
ATOM   368  C CE  . MET A   1 72  ? 3.261   37.603 50.547 1.000 32.17563  ? ? ? ? ? ? 48  MET A   CE  1 
ATOM   369  N N   . ALA A   1 73  ? 4.725   40.483 44.874 1.000 17.79505  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A   N   1 
ATOM   370  C CA  . ALA A   1 73  ? 4.591   40.668 43.444 1.000 18.65427  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A   CA  1 
ATOM   371  C C   . ALA A   1 73  ? 5.848   41.289 42.853 1.000 18.00914  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A   C   1 
ATOM   372  O O   . ALA A   1 73  ? 6.226   40.954 41.723 1.000 20.85270  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A   O   1 
ATOM   373  C CB  . ALA A   1 73  ? 3.358   41.526 43.148 1.000 19.38503  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A   CB  1 
ATOM   374  N N   . SER A   1 74  ? 6.512   42.201 43.584 1.000 17.76071  ? ? ? ? ? ? 50  SER A   N   1 
ATOM   375  C CA  . SER A   1 74  ? 7.713   42.833 43.052 1.000 17.70264  ? ? ? ? ? ? 50  SER A   CA  1 
ATOM   376  C C   . SER A   1 74  ? 8.879   41.861 43.008 1.000 20.61637  ? ? ? ? ? ? 50  SER A   C   1 
ATOM   377  O O   . SER A   1 74  ? 9.796   42.028 42.194 1.000 22.82171  ? ? ? ? ? ? 50  SER A   O   1 
ATOM   378  C CB  . SER A   1 74  ? 8.094   44.000 43.948 1.000 18.81173  ? ? ? ? ? ? 50  SER A   CB  1 
ATOM   379  O OG  . SER A   1 74  ? 7.151   45.066 43.821 1.000 18.26316  ? ? ? ? ? ? 50  SER A   OG  1 
ATOM   380  N N   . LEU A   1 75  ? 8.887   40.871 43.895 1.000 18.87993  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   N   1 
ATOM   381  C CA  . LEU A   1 75  ? 10.005  39.931 43.935 1.000 20.81325  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CA  1 
ATOM   382  C C   . LEU A   1 75  ? 9.775   38.696 43.077 1.000 24.72557  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   C   1 
ATOM   383  O O   . LEU A   1 75  ? 10.746  37.997 42.743 1.000 25.76375  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   O   1 
ATOM   384  C CB  . LEU A   1 75  ? 10.279  39.547 45.386 1.000 19.57343  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CB  1 
ATOM   385  C CG  . LEU A   1 75  ? 10.760  40.711 46.254 1.000 19.81465  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CG  1 
ATOM   386  C CD1 . LEU A   1 75  ? 10.861  40.308 47.703 1.000 21.42979  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CD1 1 
ATOM   387  C CD2 . LEU A   1 75  ? 12.090  41.232 45.730 1.000 21.95600  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CD2 1 
ATOM   388  N N   . ALA A   1 76  ? 8.530   38.424 42.698 1.000 21.71566  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A   N   1 
ATOM   389  C CA  . ALA A   1 76  ? 8.211   37.208 41.959 1.000 24.44411  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A   CA  1 
ATOM   390  C C   . ALA A   1 76  ? 8.931   37.195 40.619 1.000 27.14572  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A   C   1 
ATOM   391  O O   . ALA A   1 76  ? 8.862   38.152 39.843 1.000 28.57227  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A   O   1 
ATOM   392  C CB  . ALA A   1 76  ? 6.704   37.110 41.740 1.000 23.82646  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A   CB  1 
ATOM   393  N N   . GLY A   1 77  ? 9.620   36.092 40.345 1.000 27.20719  ? ? ? ? ? ? 53  GLY A   N   1 
ATOM   394  C CA  . GLY A   1 77  ? 10.355  35.980 39.105 1.000 31.70225  ? ? ? ? ? ? 53  GLY A   CA  1 
ATOM   395  C C   . GLY A   1 77  ? 11.543  36.900 38.991 1.000 28.22320  ? ? ? ? ? ? 53  GLY A   C   1 
ATOM   396  O O   . GLY A   1 77  ? 12.021  37.142 37.880 1.000 35.66617  ? ? ? ? ? ? 53  GLY A   O   1 
ATOM   397  N N   . SER A   1 78  ? 12.041  37.429 40.105 1.000 28.52933  ? ? ? ? ? ? 54  SER A   N   1 
ATOM   398  C CA  . SER A   1 78  ? 13.119  38.398 40.053 1.000 27.06099  ? ? ? ? ? ? 54  SER A   CA  1 
ATOM   399  C C   . SER A   1 78  ? 14.366  37.825 40.715 1.000 28.49361  ? ? ? ? ? ? 54  SER A   C   1 
ATOM   400  O O   . SER A   1 78  ? 14.287  37.016 41.642 1.000 31.30284  ? ? ? ? ? ? 54  SER A   O   1 
ATOM   401  C CB  . SER A   1 78  ? 12.705  39.734 40.727 1.000 28.63870  ? ? ? ? ? ? 54  SER A   CB  1 
ATOM   402  O OG  . SER A   1 78  ? 13.799  40.622 40.882 1.000 29.54301  ? ? ? ? ? ? 54  SER A   OG  1 
ATOM   403  N N   . GLU A   1 79  ? 15.518  38.238 40.198 1.000 30.76652  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   N   1 
ATOM   404  C CA  . GLU A   1 79  ? 16.766  38.091 40.912 1.000 32.38243  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CA  1 
ATOM   405  C C   . GLU A   1 79  ? 16.680  38.900 42.202 1.000 30.44996  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   C   1 
ATOM   406  O O   . GLU A   1 79  ? 15.839  39.793 42.324 1.000 29.87763  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   O   1 
ATOM   407  C CB  . GLU A   1 79  ? 17.895  38.657 40.057 1.000 34.01765  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CB  1 
ATOM   408  C CG  . GLU A   1 79  ? 17.648  40.093 39.567 1.000 49.59360  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CG  1 
ATOM   409  C CD  . GLU A   1 79  ? 16.611  40.189 38.450 1.000 62.04797  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CD  1 
ATOM   410  O OE1 . GLU A   1 79  ? 16.351  39.166 37.781 1.000 61.16945  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   OE1 1 
ATOM   411  O OE2 . GLU A   1 79  ? 16.049  41.287 38.251 1.000 69.74129  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   OE2 1 
ATOM   412  N N   . PRO A   1 80  ? 17.540  38.618 43.179 1.000 27.99115  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   N   1 
ATOM   413  C CA  . PRO A   1 80  ? 17.518  39.407 44.418 1.000 31.78213  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   CA  1 
ATOM   414  C C   . PRO A   1 80  ? 17.818  40.871 44.133 1.000 30.04614  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   C   1 
ATOM   415  O O   . PRO A   1 80  ? 18.681  41.204 43.318 1.000 31.02141  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   O   1 
ATOM   416  C CB  . PRO A   1 80  ? 18.617  38.763 45.273 1.000 29.65080  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   CB  1 
ATOM   417  C CG  . PRO A   1 80  ? 18.810  37.394 44.681 1.000 30.62818  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   CG  1 
ATOM   418  C CD  . PRO A   1 80  ? 18.570  37.564 43.215 1.000 30.79338  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A   CD  1 
ATOM   419  N N   . ILE A   1 81  ? 17.083  41.755 44.808 1.000 24.60038  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   N   1 
ATOM   420  C CA  . ILE A   1 81  ? 17.222  43.192 44.605 1.000 25.39715  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   CA  1 
ATOM   421  C C   . ILE A   1 81  ? 17.515  43.869 45.939 1.000 22.91455  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   C   1 
ATOM   422  O O   . ILE A   1 81  ? 17.268  43.321 47.014 1.000 23.64415  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   O   1 
ATOM   423  C CB  . ILE A   1 81  ? 15.991  43.823 43.911 1.000 24.85110  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   CB  1 
ATOM   424  C CG1 . ILE A   1 81  ? 14.747  43.725 44.803 1.000 24.63564  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   CG1 1 
ATOM   425  C CG2 . ILE A   1 81  ? 15.727  43.170 42.557 1.000 26.56195  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   CG2 1 
ATOM   426  C CD1 . ILE A   1 81  ? 13.518  44.432 44.198 1.000 23.43384  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   CD1 1 
ATOM   427  N N   . SER A   1 82  ? 18.051  45.082 45.867 1.000 24.07502  ? ? ? ? ? ? 58  SER A   N   1 
ATOM   428  C CA  . SER A   1 82  ? 18.363  45.787 47.097 1.000 22.48728  ? ? ? ? ? ? 58  SER A   CA  1 
ATOM   429  C C   . SER A   1 82  ? 17.084  46.240 47.803 1.000 24.30278  ? ? ? ? ? ? 58  SER A   C   1 
ATOM   430  O O   . SER A   1 82  ? 16.013  46.367 47.195 1.000 23.99742  ? ? ? ? ? ? 58  SER A   O   1 
ATOM   431  C CB  . SER A   1 82  ? 19.254  46.994 46.808 1.000 27.42070  ? ? ? ? ? ? 58  SER A   CB  1 
ATOM   432  O OG  . SER A   1 82  ? 18.526  48.040 46.180 1.000 29.46680  ? ? ? ? ? ? 58  SER A   OG  1 
ATOM   433  N N   . ILE A   1 83  ? 17.208  46.491 49.105 1.000 23.53298  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A   N   1 
ATOM   434  C CA  . ILE A   1 83  ? 16.089  47.049 49.860 1.000 23.67542  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A   CA  1 
ATOM   435  C C   . ILE A   1 83  ? 15.650  48.375 49.259 1.000 26.36692  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A   C   1 
ATOM   436  O O   . ILE A   1 83  ? 14.453  48.677 49.197 1.000 22.53208  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A   O   1 
ATOM   437  C CB  . ILE A   1 83  ? 16.442  47.194 51.353 1.000 28.97625  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A   CB  1 
ATOM   438  C CG1 . ILE A   1 83  ? 17.010  45.885 51.905 1.000 33.99184  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A   CG1 1 
ATOM   439  C CG2 . ILE A   1 83  ? 15.220  47.625 52.147 1.000 31.46163  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A   CG2 1 
ATOM   440  C CD1 . ILE A   1 83  ? 16.124  44.695 51.675 1.000 32.19405  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A   CD1 1 
ATOM   441  N N   . GLY A   1 84  ? 16.607  49.204 48.834 1.000 23.31616  ? ? ? ? ? ? 60  GLY A   N   1 
ATOM   442  C CA  . GLY A   1 84  ? 16.250  50.487 48.247 1.000 23.85830  ? ? ? ? ? ? 60  GLY A   CA  1 
ATOM   443  C C   . GLY A   1 84  ? 15.466  50.339 46.957 1.000 22.87966  ? ? ? ? ? ? 60  GLY A   C   1 
ATOM   444  O O   . GLY A   1 84  ? 14.492  51.065 46.719 1.000 23.07680  ? ? ? ? ? ? 60  GLY A   O   1 
ATOM   445  N N   . GLN A   1 85  ? 15.858  49.388 46.114 1.000 20.93755  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A   N   1 
ATOM   446  C CA  . GLN A   1 85  ? 15.086  49.139 44.904 1.000 21.18193  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A   CA  1 
ATOM   447  C C   . GLN A   1 85  ? 13.686  48.653 45.248 1.000 21.83744  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A   C   1 
ATOM   448  O O   . GLN A   1 85  ? 12.703  49.059 44.610 1.000 20.43611  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A   O   1 
ATOM   449  C CB  . GLN A   1 85  ? 15.773  48.099 44.023 1.000 22.95368  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A   CB  1 
ATOM   450  C CG  . GLN A   1 85  ? 17.208  48.380 43.650 1.000 40.15154  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A   CG  1 
ATOM   451  C CD  . GLN A   1 85  ? 17.787  47.249 42.823 1.000 49.68997  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A   CD  1 
ATOM   452  O OE1 . GLN A   1 85  ? 18.516  46.399 43.335 1.000 35.15806  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A   OE1 1 
ATOM   453  N NE2 . GLN A   1 85  ? 17.443  47.219 41.541 1.000 58.25324  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A   NE2 1 
ATOM   454  N N   . LEU A   1 86  ? 13.581  47.740 46.218 1.000 20.49834  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   N   1 
ATOM   455  C CA  . LEU A   1 86  ? 12.269  47.246 46.620 1.000 17.96072  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CA  1 
ATOM   456  C C   . LEU A   1 86  ? 11.391  48.387 47.113 1.000 18.40782  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   C   1 
ATOM   457  O O   . LEU A   1 86  ? 10.205  48.456 46.764 1.000 16.99349  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   O   1 
ATOM   458  C CB  . LEU A   1 86  ? 12.409  46.166 47.691 1.000 19.07168  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CB  1 
ATOM   459  C CG  . LEU A   1 86  ? 11.086  45.539 48.147 1.000 16.64002  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CG  1 
ATOM   460  C CD1 . LEU A   1 86  ? 10.393  44.823 47.012 1.000 19.32824  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD1 1 
ATOM   461  C CD2 . LEU A   1 86  ? 11.347  44.600 49.300 1.000 19.14742  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A   CD2 1 
ATOM   462  N N   . ALA A   1 87  ? 11.955  49.294 47.904 1.000 17.75225  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A   N   1 
ATOM   463  C CA  . ALA A   1 87  ? 11.192  50.430 48.405 1.000 17.37890  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A   CA  1 
ATOM   464  C C   . ALA A   1 87  ? 10.696  51.298 47.259 1.000 19.27510  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A   C   1 
ATOM   465  O O   . ALA A   1 87  ? 9.547   51.768 47.270 1.000 18.57420  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A   O   1 
ATOM   466  C CB  . ALA A   1 87  ? 12.057  51.255 49.360 1.000 19.47307  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A   CB  1 
ATOM   467  N N   . GLN A   1 88  ? 11.540  51.508 46.247 1.000 18.27420  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   N   1 
ATOM   468  C CA  . GLN A   1 88  ? 11.120  52.321 45.111 1.000 17.37011  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   CA  1 
ATOM   469  C C   . GLN A   1 88  ? 9.976   51.666 44.339 1.000 18.63184  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   C   1 
ATOM   470  O O   . GLN A   1 88  ? 8.951   52.306 44.081 1.000 18.16586  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   O   1 
ATOM   471  C CB  . GLN A   1 88  ? 12.318  52.613 44.207 1.000 20.45131  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   CB  1 
ATOM   472  C CG  . GLN A   1 88  ? 11.972  53.564 43.073 1.000 22.83475  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   CG  1 
ATOM   473  C CD  . GLN A   1 88  ? 11.647  52.819 41.811 1.000 22.33869  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   CD  1 
ATOM   474  O OE1 . GLN A   1 88  ? 12.364  51.894 41.429 1.000 25.59194  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   OE1 1 
ATOM   475  N NE2 . GLN A   1 88  ? 10.545  53.185 41.160 1.000 20.10397  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A   NE2 1 
ATOM   476  N N   . VAL A   1 89  ? 10.112  50.390 43.976 1.000 16.35050  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   N   1 
ATOM   477  C CA  A VAL A   1 89  ? 9.081   49.770 43.147 0.577 17.90634  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   CA  1 
ATOM   478  C CA  B VAL A   1 89  ? 9.088   49.749 43.154 0.423 17.93349  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   CA  1 
ATOM   479  C C   . VAL A   1 89  ? 7.768   49.582 43.908 1.000 16.54307  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   C   1 
ATOM   480  O O   . VAL A   1 89  ? 6.689   49.592 43.290 1.000 17.40960  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   O   1 
ATOM   481  C CB  A VAL A   1 89  ? 9.589   48.480 42.467 0.577 17.45028  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   CB  1 
ATOM   482  C CB  B VAL A   1 89  ? 9.614   48.421 42.583 0.423 17.46596  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   CB  1 
ATOM   483  C CG1 A VAL A   1 89  ? 9.779   47.360 43.474 0.577 18.90650  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   CG1 1 
ATOM   484  C CG1 B VAL A   1 89  ? 8.505   47.670 41.894 0.423 16.03354  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   CG1 1 
ATOM   485  C CG2 A VAL A   1 89  ? 8.655   48.053 41.360 0.577 23.16225  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   CG2 1 
ATOM   486  C CG2 B VAL A   1 89  ? 10.768  48.685 41.623 0.423 17.28559  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A   CG2 1 
ATOM   487  N N   . THR A   1 90  ? 7.820   49.388 45.232 1.000 16.01054  ? ? ? ? ? ? 66  THR A   N   1 
ATOM   488  C CA  . THR A   1 90  ? 6.622   49.258 46.059 1.000 15.85605  ? ? ? ? ? ? 66  THR A   CA  1 
ATOM   489  C C   . THR A   1 90  ? 6.123   50.596 46.580 1.000 18.69008  ? ? ? ? ? ? 66  THR A   C   1 
ATOM   490  O O   . THR A   1 90  ? 5.201   50.608 47.412 1.000 19.84111  ? ? ? ? ? ? 66  THR A   O   1 
ATOM   491  C CB  . THR A   1 90  ? 6.859   48.323 47.264 1.000 16.40259  ? ? ? ? ? ? 66  THR A   CB  1 
ATOM   492  O OG1 . THR A   1 90  ? 7.832   48.874 48.154 1.000 16.82919  ? ? ? ? ? ? 66  THR A   OG1 1 
ATOM   493  C CG2 . THR A   1 90  ? 7.287   46.922 46.845 1.000 18.85710  ? ? ? ? ? ? 66  THR A   CG2 1 
ATOM   494  N N   . VAL A   1 91  ? 6.754   51.698 46.178 1.000 15.90020  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   N   1 
ATOM   495  C CA  . VAL A   1 91  ? 6.407   53.056 46.598 1.000 16.46406  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   CA  1 
ATOM   496  C C   . VAL A   1 91  ? 6.203   53.112 48.106 1.000 18.82129  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   C   1 
ATOM   497  O O   . VAL A   1 91  ? 5.249   53.725 48.603 1.000 19.97061  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   O   1 
ATOM   498  C CB  . VAL A   1 91  ? 5.231   53.687 45.808 1.000 17.10992  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   CB  1 
ATOM   499  C CG1 . VAL A   1 91  ? 5.605   53.844 44.348 1.000 19.29677  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   CG1 1 
ATOM   500  C CG2 . VAL A   1 91  ? 3.941   52.906 45.970 1.000 20.20036  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A   CG2 1 
ATOM   501  N N   . THR A   1 92  ? 7.121   52.506 48.850 1.000 19.12798  ? ? ? ? ? ? 68  THR A   N   1 
ATOM   502  C CA  . THR A   1 92  ? 7.053   52.448 50.305 1.000 21.48183  ? ? ? ? ? ? 68  THR A   CA  1 
ATOM   503  C C   . THR A   1 92  ? 8.353   52.987 50.885 1.000 23.44935  ? ? ? ? ? ? 68  THR A   C   1 
ATOM   504  O O   . THR A   1 92  ? 9.428   52.747 50.333 1.000 25.99956  ? ? ? ? ? ? 68  THR A   O   1 
ATOM   505  C CB  . THR A   1 92  ? 6.827   50.987 50.734 1.000 21.81489  ? ? ? ? ? ? 68  THR A   CB  1 
ATOM   506  O OG1 . THR A   1 92  ? 5.580   50.519 50.206 1.000 24.90813  ? ? ? ? ? ? 68  THR A   OG1 1 
ATOM   507  C CG2 . THR A   1 92  ? 6.812   50.860 52.267 1.000 26.37734  ? ? ? ? ? ? 68  THR A   CG2 1 
ATOM   508  N N   . LYS A   1 93  ? 8.263   53.728 51.991 1.000 23.43975  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A   N   1 
ATOM   509  C CA  . LYS A   1 93  ? 9.469   54.263 52.609 1.000 24.46459  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A   CA  1 
ATOM   510  C C   . LYS A   1 93  ? 10.369  53.134 53.102 1.000 22.03829  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A   C   1 
ATOM   511  O O   . LYS A   1 93  ? 9.896   52.106 53.595 1.000 23.25097  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A   O   1 
ATOM   512  C CB  . LYS A   1 93  ? 9.108   55.170 53.789 1.000 32.36887  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A   CB  1 
ATOM   513  C CG  . LYS A   1 93  ? 8.367   56.444 53.414 1.000 36.57651  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A   CG  1 
ATOM   514  C CD  . LYS A   1 93  ? 7.319   56.782 54.464 1.000 54.84704  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A   CD  1 
ATOM   515  C CE  . LYS A   1 93  ? 6.895   58.241 54.389 1.000 55.90523  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A   CE  1 
ATOM   516  N NZ  . LYS A   1 93  ? 6.328   58.718 55.684 1.000 53.31200  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A   NZ  1 
ATOM   517  N N   A GLN A   1 94  ? 11.680  53.336 52.981 0.511 23.32555  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   N   1 
ATOM   518  N N   B GLN A   1 94  ? 11.678  53.343 52.984 0.489 23.31992  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   N   1 
ATOM   519  C CA  A GLN A   1 94  ? 12.610  52.257 53.307 0.511 26.20180  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   CA  1 
ATOM   520  C CA  B GLN A   1 94  ? 12.625  52.279 53.308 0.489 26.24552  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   CA  1 
ATOM   521  C C   A GLN A   1 94  ? 12.507  51.755 54.743 0.511 26.02212  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   C   1 
ATOM   522  C C   B GLN A   1 94  ? 12.518  51.762 54.739 0.489 26.02015  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   C   1 
ATOM   523  O O   A GLN A   1 94  ? 12.576  50.530 54.939 0.511 23.75224  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   O   1 
ATOM   524  O O   B GLN A   1 94  ? 12.589  50.535 54.926 0.489 23.75300  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   O   1 
ATOM   525  C CB  A GLN A   1 94  ? 14.053  52.630 52.947 0.511 29.36544  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   CB  1 
ATOM   526  C CB  B GLN A   1 94  ? 14.054  52.716 52.964 0.489 29.36937  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   CB  1 
ATOM   527  C CG  A GLN A   1 94  ? 15.032  51.487 53.203 0.511 31.71043  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   CG  1 
ATOM   528  C CG  B GLN A   1 94  ? 14.203  53.236 51.546 0.489 32.03763  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   CG  1 
ATOM   529  C CD  A GLN A   1 94  ? 16.414  51.738 52.631 0.511 32.98978  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   CD  1 
ATOM   530  C CD  B GLN A   1 94  ? 15.594  53.029 50.984 0.489 35.71756  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   CD  1 
ATOM   531  O OE1 A GLN A   1 94  ? 16.667  52.773 52.016 0.511 41.42647  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   OE1 1 
ATOM   532  O OE1 B GLN A   1 94  ? 16.310  52.111 51.385 0.489 33.83454  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   OE1 1 
ATOM   533  N NE2 A GLN A   1 94  ? 17.320  50.785 52.836 0.511 37.50466  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   NE2 1 
ATOM   534  N NE2 B GLN A   1 94  ? 15.981  53.881 50.041 0.489 32.38585  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A   NE2 1 
ATOM   535  N N   . PRO A   1 95  ? 12.380  52.599 55.771 1.000 25.01364  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   N   1 
ATOM   536  C CA  . PRO A   1 95  ? 12.216  52.044 57.135 1.000 23.98797  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CA  1 
ATOM   537  C C   . PRO A   1 95  ? 10.989  51.148 57.278 1.000 24.32060  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   C   1 
ATOM   538  O O   . PRO A   1 95  ? 11.019  50.095 57.957 1.000 25.16736  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   O   1 
ATOM   539  C CB  . PRO A   1 95  ? 12.140  53.297 58.024 1.000 28.00247  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CB  1 
ATOM   540  C CG  . PRO A   1 95  ? 12.775  54.400 57.201 1.000 30.40189  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CG  1 
ATOM   541  C CD  . PRO A   1 95  ? 12.471  54.072 55.762 1.000 23.18268  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CD  1 
ATOM   542  N N   . THR A   1 96  ? 9.897   51.550 56.620 1.000 22.90748  ? ? ? ? ? ? 72  THR A   N   1 
ATOM   543  C CA  . THR A   1 96  ? 8.687   50.747 56.601 1.000 21.10953  ? ? ? ? ? ? 72  THR A   CA  1 
ATOM   544  C C   . THR A   1 96  ? 8.938   49.414 55.909 1.000 20.82971  ? ? ? ? ? ? 72  THR A   C   1 
ATOM   545  O O   . THR A   1 96  ? 8.475   48.364 56.374 1.000 19.94825  ? ? ? ? ? ? 72  THR A   O   1 
ATOM   546  C CB  . THR A   1 96  ? 7.585   51.541 55.893 1.000 21.35771  ? ? ? ? ? ? 72  THR A   CB  1 
ATOM   547  O OG1 . THR A   1 96  ? 7.351   52.758 56.619 1.000 25.59077  ? ? ? ? ? ? 72  THR A   OG1 1 
ATOM   548  C CG2 . THR A   1 96  ? 6.299   50.772 55.813 1.000 21.16680  ? ? ? ? ? ? 72  THR A   CG2 1 
ATOM   549  N N   . VAL A   1 97  ? 9.656   49.448 54.779 1.000 20.75567  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A   N   1 
ATOM   550  C CA  . VAL A   1 97  ? 10.001  48.213 54.079 1.000 21.18020  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A   CA  1 
ATOM   551  C C   . VAL A   1 97  ? 10.818  47.303 54.976 1.000 19.76800  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A   C   1 
ATOM   552  O O   . VAL A   1 97  ? 10.588  46.092 55.020 1.000 19.86341  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A   O   1 
ATOM   553  C CB  . VAL A   1 97  ? 10.727  48.504 52.752 1.000 21.07241  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A   CB  1 
ATOM   554  C CG1 . VAL A   1 97  ? 11.287  47.212 52.163 1.000 26.54754  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A   CG1 1 
ATOM   555  C CG2 . VAL A   1 97  ? 9.768   49.169 51.762 1.000 22.54893  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A   CG2 1 
ATOM   556  N N   . THR A   1 98  ? 11.792  47.863 55.694 1.000 20.87044  ? ? ? ? ? ? 74  THR A   N   1 
ATOM   557  C CA  . THR A   1 98  ? 12.613  47.020 56.559 1.000 23.08404  ? ? ? ? ? ? 74  THR A   CA  1 
ATOM   558  C C   . THR A   1 98  ? 11.768  46.313 57.618 1.000 20.53622  ? ? ? ? ? ? 74  THR A   C   1 
ATOM   559  O O   . THR A   1 98  ? 11.941  45.108 57.855 1.000 20.61196  ? ? ? ? ? ? 74  THR A   O   1 
ATOM   560  C CB  . THR A   1 98  ? 13.737  47.847 57.176 1.000 25.93931  ? ? ? ? ? ? 74  THR A   CB  1 
ATOM   561  O OG1 . THR A   1 98  ? 14.634  48.246 56.135 1.000 31.75040  ? ? ? ? ? ? 74  THR A   OG1 1 
ATOM   562  C CG2 . THR A   1 98  ? 14.502  47.034 58.201 1.000 29.25911  ? ? ? ? ? ? 74  THR A   CG2 1 
ATOM   563  N N   A ARG A   1 99  ? 10.838  47.037 58.254 0.502 19.32955  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   N   1 
ATOM   564  N N   B ARG A   1 99  ? 10.838  47.035 58.253 0.498 19.33499  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   N   1 
ATOM   565  C CA  A ARG A   1 99  ? 9.978   46.392 59.254 0.502 20.26166  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   CA  1 
ATOM   566  C CA  B ARG A   1 99  ? 9.982   46.384 59.254 0.498 20.26821  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   CA  1 
ATOM   567  C C   A ARG A   1 99  ? 9.072   45.326 58.624 0.502 19.12543  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   C   1 
ATOM   568  C C   B ARG A   1 99  ? 9.070   45.324 58.624 0.498 19.12463  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   C   1 
ATOM   569  O O   A ARG A   1 99  ? 8.850   44.239 59.199 0.502 20.61179  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   O   1 
ATOM   570  O O   B ARG A   1 99  ? 8.846   44.237 59.200 0.498 20.61253  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   O   1 
ATOM   571  C CB  A ARG A   1 99  ? 9.166   47.450 59.998 0.502 22.17666  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   CB  1 
ATOM   572  C CB  B ARG A   1 99  ? 9.190   47.441 60.019 0.498 22.23435  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   CB  1 
ATOM   573  C CG  A ARG A   1 99  ? 10.009  48.278 60.963 0.502 24.31941  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   CG  1 
ATOM   574  C CG  B ARG A   1 99  ? 10.082  48.311 60.895 0.498 24.29456  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   CG  1 
ATOM   575  C CD  A ARG A   1 99  ? 9.156   49.250 61.762 0.502 28.29783  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   CD  1 
ATOM   576  C CD  B ARG A   1 99  ? 9.311   49.430 61.567 0.498 28.58485  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   CD  1 
ATOM   577  N NE  A ARG A   1 99  ? 8.739   50.397 60.962 0.502 27.58586  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   NE  1 
ATOM   578  N NE  B ARG A   1 99  ? 10.109  50.079 62.602 0.498 29.80622  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   NE  1 
ATOM   579  C CZ  A ARG A   1 99  ? 9.476   51.486 60.766 0.502 29.94816  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   CZ  1 
ATOM   580  C CZ  B ARG A   1 99  ? 9.623   50.942 63.489 0.498 35.41211  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   CZ  1 
ATOM   581  N NH1 A ARG A   1 99  ? 10.680  51.585 61.314 0.502 31.97039  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   NH1 1 
ATOM   582  N NH1 B ARG A   1 99  ? 8.337   51.262 63.469 0.498 35.72630  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   NH1 1 
ATOM   583  N NH2 A ARG A   1 99  ? 9.005   52.478 60.021 0.502 30.90122  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   NH2 1 
ATOM   584  N NH2 B ARG A   1 99  ? 10.424  51.482 64.397 0.498 38.75730  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A   NH2 1 
ATOM   585  N N   . LEU A   1 100 ? 8.556   45.615 57.426 1.000 19.43927  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   N   1 
ATOM   586  C CA  . LEU A   1 100 ? 7.739   44.651 56.708 1.000 19.40816  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CA  1 
ATOM   587  C C   . LEU A   1 100 ? 8.531   43.387 56.409 1.000 16.89059  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   C   1 
ATOM   588  O O   . LEU A   1 100 ? 8.041   42.270 56.595 1.000 18.58036  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   O   1 
ATOM   589  C CB  . LEU A   1 100 ? 7.271   45.319 55.418 1.000 21.46111  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CB  1 
ATOM   590  C CG  . LEU A   1 100 ? 6.473   44.488 54.436 1.000 22.27497  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CG  1 
ATOM   591  C CD1 . LEU A   1 100 ? 5.209   43.973 55.096 1.000 23.40502  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD1 1 
ATOM   592  C CD2 . LEU A   1 100 ? 6.135   45.331 53.213 1.000 26.39593  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A   CD2 1 
ATOM   593  N N   . LEU A   1 101 ? 9.768   43.552 55.947 1.000 18.69900  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   N   1 
ATOM   594  C CA  . LEU A   1 101 ? 10.601  42.388 55.676 1.000 18.91964  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CA  1 
ATOM   595  C C   . LEU A   1 101 ? 10.930  41.625 56.944 1.000 19.39727  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   C   1 
ATOM   596  O O   . LEU A   1 101 ? 11.046  40.402 56.898 1.000 20.17488  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   O   1 
ATOM   597  C CB  . LEU A   1 101 ? 11.885  42.808 54.971 1.000 20.85152  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CB  1 
ATOM   598  C CG  . LEU A   1 101 ? 11.695  43.373 53.565 1.000 20.34681  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CG  1 
ATOM   599  C CD1 . LEU A   1 101 ? 13.059  43.800 53.032 1.000 19.91845  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CD1 1 
ATOM   600  C CD2 . LEU A   1 101 ? 10.981  42.392 52.628 1.000 21.41348  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A   CD2 1 
ATOM   601  N N   . ASP A   1 102 ? 11.065  42.309 58.082 1.000 19.41726  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   N   1 
ATOM   602  C CA  . ASP A   1 102 ? 11.270  41.571 59.325 1.000 20.74960  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   CA  1 
ATOM   603  C C   . ASP A   1 102 ? 10.139  40.572 59.520 1.000 19.29250  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   C   1 
ATOM   604  O O   . ASP A   1 102 ? 10.368  39.372 59.781 1.000 22.05118  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   O   1 
ATOM   605  C CB  . ASP A   1 102 ? 11.349  42.531 60.520 1.000 20.52525  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   CB  1 
ATOM   606  C CG  . ASP A   1 102 ? 12.617  43.369 60.538 1.000 24.62147  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   CG  1 
ATOM   607  O OD1 . ASP A   1 102 ? 13.610  43.000 59.881 1.000 26.30607  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   OD1 1 
ATOM   608  O OD2 . ASP A   1 102 ? 12.607  44.420 61.223 1.000 27.70416  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A   OD2 1 
ATOM   609  N N   . ARG A   1 103 ? 8.893   41.046 59.366 1.000 20.91205  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   N   1 
ATOM   610  C CA  . ARG A   1 103 ? 7.790   40.099 59.595 1.000 21.29237  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   CA  1 
ATOM   611  C C   . ARG A   1 103 ? 7.622   39.082 58.451 1.000 19.69188  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   C   1 
ATOM   612  O O   . ARG A   1 103 ? 7.287   37.914 58.699 1.000 22.23473  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   O   1 
ATOM   613  C CB  . ARG A   1 103 ? 6.485   40.795 59.973 1.000 23.83115  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   CB  1 
ATOM   614  C CG  . ARG A   1 103 ? 6.058   41.894 59.062 1.000 27.48466  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   CG  1 
ATOM   615  C CD  . ARG A   1 103 ? 4.905   42.627 59.725 1.000 24.95903  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   CD  1 
ATOM   616  N NE  . ARG A   1 103 ? 4.262   43.604 58.857 1.000 30.67363  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   NE  1 
ATOM   617  C CZ  . ARG A   1 103 ? 3.363   43.285 57.932 1.000 30.38031  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   CZ  1 
ATOM   618  N NH1 . ARG A   1 103 ? 3.023   42.015 57.764 1.000 30.58147  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   NH1 1 
ATOM   619  N NH2 . ARG A   1 103 ? 2.811   44.230 57.186 1.000 40.41900  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A   NH2 1 
ATOM   620  N N   . MET A   1 104 ? 7.850   39.495 57.202 1.000 20.15419  ? ? ? ? ? ? 80  MET A   N   1 
ATOM   621  C CA  . MET A   1 104 ? 7.693   38.568 56.082 1.000 20.25404  ? ? ? ? ? ? 80  MET A   CA  1 
ATOM   622  C C   . MET A   1 104 ? 8.777   37.500 56.097 1.000 22.40314  ? ? ? ? ? ? 80  MET A   C   1 
ATOM   623  O O   . MET A   1 104 ? 8.513   36.349 55.725 1.000 22.19040  ? ? ? ? ? ? 80  MET A   O   1 
ATOM   624  C CB  . MET A   1 104 ? 7.681   39.339 54.760 1.000 20.20756  ? ? ? ? ? ? 80  MET A   CB  1 
ATOM   625  C CG  . MET A   1 104 ? 6.459   40.267 54.589 1.000 21.56829  ? ? ? ? ? ? 80  MET A   CG  1 
ATOM   626  S SD  . MET A   1 104 ? 6.443   41.158 52.982 1.000 21.86525  ? ? ? ? ? ? 80  MET A   SD  1 
ATOM   627  C CE  . MET A   1 104 ? 6.068   39.807 51.862 1.000 21.96725  ? ? ? ? ? ? 80  MET A   CE  1 
ATOM   628  N N   . GLU A   1 105 ? 9.990   37.855 56.535 1.000 20.56839  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   N   1 
ATOM   629  C CA  . GLU A   1 105 ? 11.050  36.868 56.667 1.000 22.49539  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CA  1 
ATOM   630  C C   . GLU A   1 105 ? 10.761  35.925 57.825 1.000 22.87795  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   C   1 
ATOM   631  O O   . GLU A   1 105 ? 11.010  34.714 57.722 1.000 23.76641  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   O   1 
ATOM   632  C CB  . GLU A   1 105 ? 12.396  37.573 56.849 1.000 23.20514  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CB  1 
ATOM   633  C CG  . GLU A   1 105 ? 13.606  36.650 56.742 1.000 30.19554  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CG  1 
ATOM   634  C CD  . GLU A   1 105 ? 14.913  37.408 56.524 1.000 31.90515  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CD  1 
ATOM   635  O OE1 . GLU A   1 105 ? 14.987  38.604 56.887 1.000 33.93449  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   OE1 1 
ATOM   636  O OE2 . GLU A   1 105 ? 15.867  36.801 55.983 1.000 32.17918  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   OE2 1 
ATOM   637  N N   . ALA A   1 106 ? 10.213  36.456 58.930 1.000 21.69021  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A   N   1 
ATOM   638  C CA  . ALA A   1 106 ? 9.799   35.580 60.025 1.000 27.04553  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A   CA  1 
ATOM   639  C C   . ALA A   1 106 ? 8.810   34.516 59.551 1.000 22.83171  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A   C   1 
ATOM   640  O O   . ALA A   1 106 ? 8.827   33.378 60.043 1.000 28.25449  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A   O   1 
ATOM   641  C CB  . ALA A   1 106 ? 9.199   36.406 61.168 1.000 24.46565  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A   CB  1 
ATOM   642  N N   . ARG A   1 107 ? 7.941   34.864 58.602 1.000 22.78489  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   N   1 
ATOM   643  C CA  . ARG A   1 107 ? 6.945   33.955 58.050 1.000 23.79643  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   CA  1 
ATOM   644  C C   . ARG A   1 107 ? 7.476   33.149 56.872 1.000 26.10967  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   C   1 
ATOM   645  O O   . ARG A   1 107 ? 6.701   32.427 56.237 1.000 29.65180  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   O   1 
ATOM   646  C CB  . ARG A   1 107 ? 5.687   34.721 57.623 1.000 27.15275  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   CB  1 
ATOM   647  C CG  . ARG A   1 107 ? 4.873   35.284 58.794 1.000 25.27240  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   CG  1 
ATOM   648  C CD  . ARG A   1 107 ? 3.682   36.096 58.317 1.000 30.18072  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   CD  1 
ATOM   649  N NE  . ARG A   1 107 ? 2.773   35.316 57.484 1.000 35.68982  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   NE  1 
ATOM   650  C CZ  . ARG A   1 107 ? 1.723   35.825 56.849 1.000 39.91797  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   CZ  1 
ATOM   651  N NH1 . ARG A   1 107 ? 1.437   37.119 56.961 1.000 38.24264  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   NH1 1 
ATOM   652  N NH2 . ARG A   1 107 ? 0.953   35.039 56.109 1.000 49.00379  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A   NH2 1 
ATOM   653  N N   . GLY A   1 108 ? 8.761   33.277 56.554 1.000 23.88498  ? ? ? ? ? ? 84  GLY A   N   1 
ATOM   654  C CA  . GLY A   1 108 ? 9.349   32.466 55.503 1.000 26.04582  ? ? ? ? ? ? 84  GLY A   CA  1 
ATOM   655  C C   . GLY A   1 108 ? 8.923   32.814 54.095 1.000 26.47542  ? ? ? ? ? ? 84  GLY A   C   1 
ATOM   656  O O   . GLY A   1 108 ? 9.091   31.989 53.193 1.000 24.54539  ? ? ? ? ? ? 84  GLY A   O   1 
ATOM   657  N N   . GLN A   1 109 ? 8.386   34.014 53.867 1.000 21.38750  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   N   1 
ATOM   658  C CA  . GLN A   1 109 ? 7.928   34.411 52.543 1.000 20.64699  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   CA  1 
ATOM   659  C C   . GLN A   1 109 ? 9.003   35.101 51.725 1.000 17.78645  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   C   1 
ATOM   660  O O   . GLN A   1 109 ? 8.901   35.128 50.496 1.000 20.22236  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   O   1 
ATOM   661  C CB  . GLN A   1 109 ? 6.758   35.390 52.664 1.000 23.39972  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   CB  1 
ATOM   662  C CG  . GLN A   1 109 ? 5.558   34.835 53.391 1.000 28.86779  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   CG  1 
ATOM   663  C CD  . GLN A   1 109 ? 4.534   35.914 53.666 1.000 38.83648  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   CD  1 
ATOM   664  O OE1 . GLN A   1 109 ? 4.891   37.055 53.964 1.000 36.51968  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   OE1 1 
ATOM   665  N NE2 . GLN A   1 109 ? 3.258   35.568 53.552 1.000 37.48011  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A   NE2 1 
ATOM   666  N N   . VAL A   1 110 ? 10.006  35.672 52.384 1.000 19.77515  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A   N   1 
ATOM   667  C CA  . VAL A   1 110 ? 11.120  36.354 51.742 1.000 19.87990  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A   CA  1 
ATOM   668  C C   . VAL A   1 110 ? 12.383  36.016 52.522 1.000 23.32690  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A   C   1 
ATOM   669  O O   . VAL A   1 110 ? 12.334  35.475 53.629 1.000 22.67330  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A   O   1 
ATOM   670  C CB  . VAL A   1 110 ? 10.933  37.889 51.705 1.000 20.71964  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A   CB  1 
ATOM   671  C CG1 . VAL A   1 110 ? 9.635   38.251 51.000 1.000 20.64482  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A   CG1 1 
ATOM   672  C CG2 . VAL A   1 110 ? 10.986  38.467 53.125 1.000 22.02606  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A   CG2 1 
ATOM   673  N N   . GLU A   1 111 ? 13.523  36.365 51.928 1.000 22.66068  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   N   1 
ATOM   674  C CA  . GLU A   1 111 ? 14.818  36.178 52.566 1.000 25.78213  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   CA  1 
ATOM   675  C C   . GLU A   1 111 ? 15.724  37.338 52.208 1.000 24.24577  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   C   1 
ATOM   676  O O   . GLU A   1 111 ? 15.834  37.700 51.033 1.000 24.53185  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   O   1 
ATOM   677  C CB  . GLU A   1 111 ? 15.491  34.877 52.108 1.000 27.33785  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   CB  1 
ATOM   678  C CG  . GLU A   1 111 ? 16.738  34.553 52.939 1.000 29.98580  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   CG  1 
ATOM   679  C CD  . GLU A   1 111 ? 17.635  33.484 52.322 1.000 38.50212  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   CD  1 
ATOM   680  O OE1 . GLU A   1 111 ? 17.380  33.051 51.180 1.000 32.28063  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   OE1 1 
ATOM   681  O OE2 . GLU A   1 111 ? 18.599  33.065 53.001 1.000 42.56333  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A   OE2 1 
ATOM   682  N N   . ARG A   1 112 ? 16.364  37.910 53.223 1.000 25.53275  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   N   1 
ATOM   683  C CA  . ARG A   1 112 ? 17.402  38.908 53.027 1.000 26.49007  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   CA  1 
ATOM   684  C C   . ARG A   1 112 ? 18.761  38.218 52.993 1.000 32.38314  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   C   1 
ATOM   685  O O   . ARG A   1 112 ? 18.971  37.191 53.643 1.000 31.05910  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   O   1 
ATOM   686  C CB  . ARG A   1 112 ? 17.364  39.956 54.140 1.000 26.85870  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   CB  1 
ATOM   687  C CG  . ARG A   1 112 ? 16.353  41.065 53.860 1.000 29.00945  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   CG  1 
ATOM   688  C CD  . ARG A   1 112 ? 16.144  41.970 55.056 1.000 29.60981  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   CD  1 
ATOM   689  N NE  . ARG A   1 112 ? 15.512  41.273 56.172 1.000 30.00179  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   NE  1 
ATOM   690  C CZ  . ARG A   1 112 ? 14.898  41.888 57.177 1.000 25.83821  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   CZ  1 
ATOM   691  N NH1 . ARG A   1 112 ? 14.354  41.182 58.156 1.000 30.84881  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   NH1 1 
ATOM   692  N NH2 . ARG A   1 112 ? 14.840  43.210 57.202 1.000 28.08576  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A   NH2 1 
ATOM   693  N N   A LEU A   1 113 ? 19.673  38.780 52.216 0.512 31.43150  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   N   1 
ATOM   694  N N   B LEU A   1 113 ? 19.672  38.780 52.213 0.488 31.43696  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   N   1 
ATOM   695  C CA  A LEU A   1 113 ? 21.012  38.222 52.096 0.512 34.86889  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CA  1 
ATOM   696  C CA  B LEU A   1 113 ? 21.010  38.221 52.089 0.488 34.86852  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CA  1 
ATOM   697  C C   A LEU A   1 113 ? 21.985  39.360 51.837 0.512 39.71172  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   C   1 
ATOM   698  C C   B LEU A   1 113 ? 21.985  39.360 51.835 0.488 39.70593  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   C   1 
ATOM   699  O O   A LEU A   1 113 ? 21.576  40.479 51.510 0.512 38.45701  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   O   1 
ATOM   700  O O   B LEU A   1 113 ? 21.576  40.480 51.511 0.488 38.45662  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   O   1 
ATOM   701  C CB  A LEU A   1 113 ? 21.089  37.173 50.984 0.512 40.10274  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CB  1 
ATOM   702  C CB  B LEU A   1 113 ? 21.086  37.179 50.969 0.488 40.09497  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CB  1 
ATOM   703  C CG  A LEU A   1 113 ? 20.368  37.479 49.674 0.512 40.66019  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CG  1 
ATOM   704  C CG  B LEU A   1 113 ? 20.431  37.529 49.635 0.488 40.63550  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CG  1 
ATOM   705  C CD1 A LEU A   1 113 ? 21.371  37.858 48.599 0.512 43.89077  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD1 1 
ATOM   706  C CD1 B LEU A   1 113 ? 21.475  38.033 48.654 0.488 43.79012  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD1 1 
ATOM   707  C CD2 A LEU A   1 113 ? 19.532  36.284 49.242 0.512 40.09170  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD2 1 
ATOM   708  C CD2 B LEU A   1 113 ? 19.695  36.321 49.073 0.488 40.31980  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A   CD2 1 
ATOM   709  N N   . PRO A   1 114 ? 23.279  39.107 51.999 1.000 42.09533  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A   N   1 
ATOM   710  C CA  . PRO A   1 114 ? 24.266  40.165 51.755 1.000 43.67794  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A   CA  1 
ATOM   711  C C   . PRO A   1 114 ? 24.618  40.254 50.281 1.000 44.37826  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A   C   1 
ATOM   712  O O   . PRO A   1 114 ? 24.500  39.287 49.526 1.000 43.66000  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A   O   1 
ATOM   713  C CB  . PRO A   1 114 ? 25.473  39.694 52.574 1.000 52.32481  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A   CB  1 
ATOM   714  C CG  . PRO A   1 114 ? 25.373  38.199 52.525 1.000 46.72586  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A   CG  1 
ATOM   715  C CD  . PRO A   1 114 ? 23.898  37.861 52.478 1.000 45.09600  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A   CD  1 
ATOM   716  N N   . HIS A   1 115 ? 25.050  41.444 49.875 1.000 57.98815  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A   N   1 
ATOM   717  C CA  . HIS A   1 115 ? 25.486  41.647 48.503 1.000 65.78963  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A   CA  1 
ATOM   718  C C   . HIS A   1 115 ? 26.866  41.037 48.291 1.000 75.56587  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A   C   1 
ATOM   719  O O   . HIS A   1 115 ? 27.693  40.983 49.206 1.000 76.37468  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A   O   1 
ATOM   720  C CB  . HIS A   1 115 ? 25.533  43.136 48.163 1.000 72.00707  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A   CB  1 
ATOM   721  C CG  . HIS A   1 115 ? 25.685  43.417 46.700 1.000 83.98035  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A   CG  1 
ATOM   722  N ND1 . HIS A   1 115 ? 25.258  42.540 45.726 1.000 87.64010  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A   ND1 1 
ATOM   723  C CD2 . HIS A   1 115 ? 26.214  44.477 46.045 1.000 83.19989  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A   CD2 1 
ATOM   724  C CE1 . HIS A   1 115 ? 25.518  43.047 44.534 1.000 81.98406  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A   CE1 1 
ATOM   725  N NE2 . HIS A   1 115 ? 26.098  44.222 44.699 1.000 86.46263  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A   NE2 1 
ATOM   726  N N   . GLU A   1 116 ? 27.106  40.575 47.061 1.000 78.00842  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   N   1 
ATOM   727  C CA  . GLU A   1 116 ? 28.383  39.944 46.740 1.000 91.19625  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   CA  1 
ATOM   728  C C   . GLU A   1 116 ? 29.556  40.829 47.135 1.000 88.75058  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   C   1 
ATOM   729  O O   . GLU A   1 116 ? 30.567  40.343 47.652 1.000 90.30283  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   O   1 
ATOM   730  C CB  . GLU A   1 116 ? 28.455  39.638 45.242 1.000 91.76161  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   CB  1 
ATOM   731  C CG  . GLU A   1 116 ? 27.345  38.746 44.717 1.000 103.23194 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   CG  1 
ATOM   732  C CD  . GLU A   1 116 ? 26.321  39.518 43.906 1.000 108.00634 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   CD  1 
ATOM   733  O OE1 . GLU A   1 116 ? 25.328  39.995 44.497 1.000 90.90051  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   OE1 1 
ATOM   734  O OE2 . GLU A   1 116 ? 26.513  39.654 42.679 1.000 118.50884 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   OE2 1 
ATOM   735  N N   . SER A   1 117 ? 29.436  42.134 46.903 1.000 83.89000  ? ? ? ? ? ? 93  SER A   N   1 
ATOM   736  C CA  . SER A   1 117 ? 30.553  43.060 47.048 1.000 83.29457  ? ? ? ? ? ? 93  SER A   CA  1 
ATOM   737  C C   . SER A   1 117 ? 30.306  44.032 48.192 1.000 83.55235  ? ? ? ? ? ? 93  SER A   C   1 
ATOM   738  O O   . SER A   1 117 ? 30.936  43.925 49.246 1.000 81.97792  ? ? ? ? ? ? 93  SER A   O   1 
ATOM   739  C CB  . SER A   1 117 ? 30.771  43.806 45.729 1.000 89.01684  ? ? ? ? ? ? 93  SER A   CB  1 
ATOM   740  O OG  . SER A   1 117 ? 30.517  42.958 44.621 1.000 85.42014  ? ? ? ? ? ? 93  SER A   OG  1 
ATOM   741  N N   . ASP A   1 118 ? 29.403  44.989 48.012 1.000 88.67422  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   N   1 
ATOM   742  C CA  . ASP A   1 118 ? 29.184  46.064 48.972 1.000 89.52687  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   CA  1 
ATOM   743  C C   . ASP A   1 118 ? 28.198  45.578 50.027 1.000 85.62248  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   C   1 
ATOM   744  O O   . ASP A   1 118 ? 27.006  45.403 49.743 1.000 84.30657  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   O   1 
ATOM   745  C CB  . ASP A   1 118 ? 28.649  47.295 48.243 1.000 81.49240  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   CB  1 
ATOM   746  C CG  . ASP A   1 118 ? 28.454  48.483 49.158 1.000 86.64210  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   CG  1 
ATOM   747  O OD1 . ASP A   1 118 ? 28.684  48.353 50.383 1.000 92.56848  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   OD1 1 
ATOM   748  O OD2 . ASP A   1 118 ? 28.074  49.555 48.649 1.000 83.51416  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   OD2 1 
ATOM   749  N N   . ARG A   1 119 ? 28.693  45.368 51.249 1.000 78.74442  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   N   1 
ATOM   750  C CA  . ARG A   1 119 ? 27.854  44.903 52.343 1.000 78.93584  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   CA  1 
ATOM   751  C C   . ARG A   1 119 ? 27.203  46.045 53.113 1.000 70.11175  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   C   1 
ATOM   752  O O   . ARG A   1 119 ? 26.628  45.819 54.183 1.000 69.68995  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   O   1 
ATOM   753  C CB  . ARG A   1 119 ? 28.612  43.921 53.232 1.000 84.59380  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   CB  1 
ATOM   754  C CG  . ARG A   1 119 ? 29.096  42.713 52.444 1.000 79.30729  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   CG  1 
ATOM   755  C CD  . ARG A   1 119 ? 28.931  41.435 53.242 1.000 93.82589  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   CD  1 
ATOM   756  N NE  . ARG A   1 119 ? 29.094  41.678 54.673 1.000 112.47331 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   NE  1 
ATOM   757  C CZ  . ARG A   1 119 ? 28.355  41.121 55.625 1.000 113.40670 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   CZ  1 
ATOM   758  N NH1 . ARG A   1 119 ? 27.372  40.283 55.313 1.000 94.05782  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   NH1 1 
ATOM   759  N NH2 . ARG A   1 119 ? 28.601  41.413 56.894 1.000 113.25298 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A   NH2 1 
ATOM   760  N N   . ARG A   1 120 ? 27.298  47.270 52.595 1.000 76.32400  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   N   1 
ATOM   761  C CA  . ARG A   1 120 ? 26.334  48.314 52.918 1.000 75.42933  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   CA  1 
ATOM   762  C C   . ARG A   1 120 ? 24.992  48.069 52.243 1.000 78.48244  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   C   1 
ATOM   763  O O   . ARG A   1 120 ? 24.048  48.836 52.467 1.000 68.90889  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   O   1 
ATOM   764  C CB  . ARG A   1 120 ? 26.894  49.664 52.471 1.000 79.70547  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   CB  1 
ATOM   765  C CG  . ARG A   1 120 ? 26.225  50.873 53.103 1.000 83.87235  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   CG  1 
ATOM   766  C CD  . ARG A   1 120 ? 26.395  52.113 52.232 1.000 99.64740  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   CD  1 
ATOM   767  N NE  . ARG A   1 120 ? 27.682  52.139 51.538 1.000 93.54679  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   NE  1 
ATOM   768  C CZ  . ARG A   1 120 ? 27.855  51.788 50.268 1.000 90.29994  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   CZ  1 
ATOM   769  N NH1 . ARG A   1 120 ? 26.823  51.377 49.543 1.000 87.60852  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   NH1 1 
ATOM   770  N NH2 . ARG A   1 120 ? 29.062  51.844 49.719 1.000 87.81692  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A   NH2 1 
ATOM   771  N N   . ILE A   1 121 ? 24.896  47.010 51.440 1.000 73.12932  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A   N   1 
ATOM   772  C CA  . ILE A   1 121 ? 23.725  46.708 50.629 1.000 60.31136  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A   CA  1 
ATOM   773  C C   . ILE A   1 121 ? 23.177  45.361 51.075 1.000 59.99189  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A   C   1 
ATOM   774  O O   . ILE A   1 121 ? 23.904  44.359 51.079 1.000 48.14009  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A   O   1 
ATOM   775  C CB  . ILE A   1 121 ? 24.075  46.669 49.133 1.000 63.68332  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A   CB  1 
ATOM   776  C CG1 . ILE A   1 121 ? 24.574  48.035 48.656 1.000 71.85987  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A   CG1 1 
ATOM   777  C CG2 . ILE A   1 121 ? 22.877  46.201 48.312 1.000 50.83579  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A   CG2 1 
ATOM   778  C CD1 . ILE A   1 121 ? 24.625  48.165 47.150 1.000 61.02012  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A   CD1 1 
ATOM   779  N N   . THR A   1 122 ? 21.900  45.336 51.443 1.000 45.98813  ? ? ? ? ? ? 98  THR A   N   1 
ATOM   780  C CA  . THR A   1 122 ? 21.175  44.098 51.686 1.000 39.08959  ? ? ? ? ? ? 98  THR A   CA  1 
ATOM   781  C C   . THR A   1 122 ? 20.294  43.813 50.482 1.000 35.40539  ? ? ? ? ? ? 98  THR A   C   1 
ATOM   782  O O   . THR A   1 122 ? 19.585  44.706 50.002 1.000 33.38205  ? ? ? ? ? ? 98  THR A   O   1 
ATOM   783  C CB  . THR A   1 122 ? 20.303  44.212 52.937 1.000 41.14605  ? ? ? ? ? ? 98  THR A   CB  1 
ATOM   784  O OG1 . THR A   1 122 ? 21.100  44.639 54.048 1.000 44.81715  ? ? ? ? ? ? 98  THR A   OG1 1 
ATOM   785  C CG2 . THR A   1 122 ? 19.649  42.874 53.261 1.000 32.76340  ? ? ? ? ? ? 98  THR A   CG2 1 
ATOM   786  N N   . LEU A   1 123 ? 20.360  42.588 49.978 1.000 29.94553  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A   N   1 
ATOM   787  C CA  . LEU A   1 123 ? 19.477  42.130 48.923 1.000 28.27992  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A   CA  1 
ATOM   788  C C   . LEU A   1 123 ? 18.324  41.365 49.551 1.000 26.51207  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A   C   1 
ATOM   789  O O   . LEU A   1 123 ? 18.407  40.906 50.692 1.000 28.69722  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A   O   1 
ATOM   790  C CB  . LEU A   1 123 ? 20.234  41.209 47.966 1.000 28.41674  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A   CB  1 
ATOM   791  C CG  . LEU A   1 123 ? 21.454  41.842 47.298 1.000 34.28945  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A   CG  1 
ATOM   792  C CD1 . LEU A   1 123 ? 22.195  40.814 46.460 1.000 38.57527  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A   CD1 1 
ATOM   793  C CD2 . LEU A   1 123 ? 21.019  43.019 46.447 1.000 34.64099  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A   CD2 1 
ATOM   794  N N   . VAL A   1 124 ? 17.251  41.210 48.781 1.000 23.73038  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A   N   1 
ATOM   795  C CA  . VAL A   1 124 ? 16.076  40.478 49.235 1.000 22.82239  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A   CA  1 
ATOM   796  C C   . VAL A   1 124 ? 15.497  39.699 48.062 1.000 20.95679  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A   C   1 
ATOM   797  O O   . VAL A   1 124 ? 15.537  40.158 46.916 1.000 21.84260  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A   O   1 
ATOM   798  C CB  . VAL A   1 124 ? 15.038  41.429 49.872 1.000 23.43640  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A   CB  1 
ATOM   799  C CG1 . VAL A   1 124 ? 14.568  42.448 48.870 1.000 25.54854  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A   CG1 1 
ATOM   800  C CG2 . VAL A   1 124 ? 13.853  40.645 50.440 1.000 23.95717  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A   CG2 1 
ATOM   801  N N   A ARG A   1 125 ? 14.977  38.506 48.352 0.531 21.49368  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   N   1 
ATOM   802  N N   B ARG A   1 125 ? 14.971  38.511 48.348 0.469 21.45505  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   N   1 
ATOM   803  C CA  A ARG A   1 125 ? 14.358  37.641 47.360 0.531 20.84674  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   CA  1 
ATOM   804  C CA  B ARG A   1 125 ? 14.329  37.684 47.341 0.469 20.75696  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   CA  1 
ATOM   805  C C   A ARG A   1 125 ? 13.077  37.062 47.940 0.531 19.93193  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   C   1 
ATOM   806  C C   B ARG A   1 125 ? 13.077  37.058 47.932 0.469 19.97207  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   C   1 
ATOM   807  O O   A ARG A   1 125 ? 12.898  36.999 49.160 0.531 20.85418  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   O   1 
ATOM   808  O O   B ARG A   1 125 ? 12.915  36.973 49.154 0.469 20.80506  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   O   1 
ATOM   809  C CB  A ARG A   1 125 ? 15.283  36.467 46.989 0.531 21.13234  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   CB  1 
ATOM   810  C CB  B ARG A   1 125 ? 15.270  36.576 46.838 0.469 21.12394  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   CB  1 
ATOM   811  C CG  A ARG A   1 125 ? 15.406  35.429 48.106 0.531 20.98018  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   CG  1 
ATOM   812  C CG  B ARG A   1 125 ? 15.855  35.729 47.958 0.469 20.51922  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   CG  1 
ATOM   813  C CD  A ARG A   1 125 ? 16.290  34.230 47.743 0.531 24.02071  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   CD  1 
ATOM   814  C CD  B ARG A   1 125 ? 16.677  34.564 47.406 0.469 24.13774  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   CD  1 
ATOM   815  N NE  A ARG A   1 125 ? 16.360  33.320 48.881 0.531 22.59203  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   NE  1 
ATOM   816  N NE  B ARG A   1 125 ? 15.843  33.542 46.776 0.469 22.33268  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   NE  1 
ATOM   817  C CZ  A ARG A   1 125 ? 15.632  32.218 49.005 0.531 23.20656  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   CZ  1 
ATOM   818  C CZ  B ARG A   1 125 ? 15.337  32.494 47.422 0.469 20.32225  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   CZ  1 
ATOM   819  N NH1 A ARG A   1 125 ? 14.795  31.854 48.044 0.531 17.53899  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   NH1 1 
ATOM   820  N NH1 B ARG A   1 125 ? 14.595  31.600 46.788 0.469 19.90825  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   NH1 1 
ATOM   821  N NH2 A ARG A   1 125 ? 15.755  31.471 50.090 0.531 25.43917  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   NH2 1 
ATOM   822  N NH2 B ARG A   1 125 ? 15.573  32.352 48.715 0.469 21.24942  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A   NH2 1 
ATOM   823  N N   . ILE A   1 126 ? 12.190  36.618 47.049 1.000 19.64808  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A   N   1 
ATOM   824  C CA  . ILE A   1 126 ? 11.030  35.835 47.456 1.000 19.35054  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A   CA  1 
ATOM   825  C C   . ILE A   1 126 ? 11.461  34.382 47.618 1.000 21.23735  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A   C   1 
ATOM   826  O O   . ILE A   1 126 ? 12.362  33.900 46.912 1.000 23.18878  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A   O   1 
ATOM   827  C CB  . ILE A   1 126 ? 9.879   35.985 46.441 1.000 19.26140  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A   CB  1 
ATOM   828  C CG1 . ILE A   1 126 ? 8.553   35.516 47.030 1.000 19.41080  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A   CG1 1 
ATOM   829  C CG2 . ILE A   1 126 ? 10.195  35.224 45.159 1.000 23.63241  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A   CG2 1 
ATOM   830  C CD1 . ILE A   1 126 ? 7.335   35.860 46.165 1.000 22.08833  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A   CD1 1 
ATOM   831  N N   . THR A   1 127 ? 10.842  33.688 48.560 1.000 19.35260  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   N   1 
ATOM   832  C CA  . THR A   1 127 ? 11.095  32.256 48.701 1.000 18.74925  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   CA  1 
ATOM   833  C C   . THR A   1 127 ? 10.063  31.459 47.912 1.000 21.99436  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   C   1 
ATOM   834  O O   . THR A   1 127 ? 9.037   31.973 47.471 1.000 21.75347  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   O   1 
ATOM   835  C CB  . THR A   1 127 ? 10.970  31.841 50.161 1.000 20.91559  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   CB  1 
ATOM   836  O OG1 . THR A   1 127 ? 9.605   32.030 50.562 1.000 21.18417  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   OG1 1 
ATOM   837  C CG2 . THR A   1 127 ? 11.910  32.621 51.059 1.000 22.37924  ? ? ? ? ? ? 103 THR A   CG2 1 
ATOM   838  N N   . ARG A   1 128 ? 10.315  30.153 47.773 1.000 20.53449  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   N   1 
ATOM   839  C CA  . ARG A   1 128 ? 9.305   29.302 47.161 1.000 20.61293  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   CA  1 
ATOM   840  C C   . ARG A   1 128 ? 7.964   29.408 47.879 1.000 21.11289  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   C   1 
ATOM   841  O O   . ARG A   1 128 ? 6.911   29.456 47.231 1.000 22.38868  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   O   1 
ATOM   842  C CB  . ARG A   1 128 ? 9.774   27.846 47.110 1.000 23.59586  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   CB  1 
ATOM   843  C CG  . ARG A   1 128 ? 8.760   26.954 46.425 1.000 26.64707  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   CG  1 
ATOM   844  C CD  . ARG A   1 128 ? 9.158   25.496 46.528 1.000 28.72720  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   CD  1 
ATOM   845  N NE  . ARG A   1 128 ? 8.242   24.617 45.804 1.000 34.64290  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   NE  1 
ATOM   846  C CZ  . ARG A   1 128 ? 7.116   24.125 46.309 1.000 34.87933  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   CZ  1 
ATOM   847  N NH1 . ARG A   1 128 ? 6.755   24.419 47.550 1.000 38.80491  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   NH1 1 
ATOM   848  N NH2 . ARG A   1 128 ? 6.353   23.328 45.572 1.000 40.93578  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A   NH2 1 
ATOM   849  N N   . LYS A   1 129 ? 7.974   29.420 49.213 1.000 21.40239  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   N   1 
ATOM   850  C CA  . LYS A   1 129 ? 6.726   29.551 49.960 1.000 23.32680  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   CA  1 
ATOM   851  C C   . LYS A   1 129 ? 5.990   30.837 49.576 1.000 22.09033  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   C   1 
ATOM   852  O O   . LYS A   1 129 ? 4.776   30.828 49.339 1.000 25.52270  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   O   1 
ATOM   853  C CB  . LYS A   1 129 ? 7.012   29.522 51.463 1.000 25.29203  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   CB  1 
ATOM   854  C CG  . LYS A   1 129 ? 5.794   29.745 52.340 1.000 26.25031  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   CG  1 
ATOM   855  C CD  . LYS A   1 129 ? 6.184   29.809 53.812 1.000 31.24664  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   CD  1 
ATOM   856  C CE  . LYS A   1 129 ? 4.983   30.133 54.685 1.000 38.95305  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   CE  1 
ATOM   857  N NZ  . LYS A   1 129 ? 5.286   29.916 56.126 1.000 37.19852  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A   NZ  1 
ATOM   858  N N   . GLY A   1 130 ? 6.714   31.956 49.507 1.000 21.00397  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A   N   1 
ATOM   859  C CA  . GLY A   1 130 ? 6.072   33.212 49.123 1.000 22.30796  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A   CA  1 
ATOM   860  C C   . GLY A   1 130 ? 5.524   33.177 47.711 1.000 24.23286  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A   C   1 
ATOM   861  O O   . GLY A   1 130 ? 4.413   33.659 47.448 1.000 25.33198  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A   O   1 
ATOM   862  N N   . LEU A   1 131 ? 6.280   32.583 46.781 1.000 20.60638  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   N   1 
ATOM   863  C CA  . LEU A   1 131 ? 5.823   32.502 45.401 1.000 21.42943  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   CA  1 
ATOM   864  C C   . LEU A   1 131 ? 4.552   31.668 45.291 1.000 24.90574  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   C   1 
ATOM   865  O O   . LEU A   1 131 ? 3.597   32.043 44.589 1.000 24.79314  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   O   1 
ATOM   866  C CB  . LEU A   1 131 ? 6.938   31.932 44.522 1.000 24.30699  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   CB  1 
ATOM   867  C CG  . LEU A   1 131 ? 6.732   32.004 43.010 1.000 29.60422  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   CG  1 
ATOM   868  C CD1 . LEU A   1 131 ? 6.748   33.450 42.544 1.000 29.18223  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   CD1 1 
ATOM   869  C CD2 . LEU A   1 131 ? 7.807   31.195 42.289 1.000 32.66560  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A   CD2 1 
ATOM   870  N N   . LYS A   1 132 ? 4.538   30.501 45.938 1.000 25.73770  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   N   1 
ATOM   871  C CA  . LYS A   1 132 ? 3.337   29.684 45.913 1.000 26.77239  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   CA  1 
ATOM   872  C C   . LYS A   1 132 ? 2.168   30.414 46.558 1.000 28.01338  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   C   1 
ATOM   873  O O   . LYS A   1 132 ? 1.025   30.278 46.104 1.000 27.48785  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   O   1 
ATOM   874  C CB  . LYS A   1 132 ? 3.605   28.342 46.610 1.000 30.44843  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   CB  1 
ATOM   875  C CG  . LYS A   1 132 ? 4.233   27.275 45.708 1.000 37.11249  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   CG  1 
ATOM   876  C CD  . LYS A   1 132 ? 3.648   27.339 44.303 1.000 51.97115  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   CD  1 
ATOM   877  C CE  . LYS A   1 132 ? 4.217   26.281 43.364 1.000 61.13558  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   CE  1 
ATOM   878  N NZ  . LYS A   1 132 ? 3.848   26.585 41.946 1.000 67.52882  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A   NZ  1 
ATOM   879  N N   . ALA A   1 133 ? 2.436   31.212 47.598 1.000 25.64876  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   N   1 
ATOM   880  C CA  . ALA A   1 133 ? 1.363   31.951 48.256 1.000 27.67802  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   CA  1 
ATOM   881  C C   . ALA A   1 133 ? 0.743   32.997 47.338 1.000 27.55657  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   C   1 
ATOM   882  O O   . ALA A   1 133 ? -0.465  33.260 47.432 1.000 27.04457  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   O   1 
ATOM   883  C CB  . ALA A   1 133 ? 1.897   32.634 49.512 1.000 26.25231  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   CB  1 
ATOM   884  N N   . VAL A   1 134 ? 1.546   33.593 46.451 1.000 23.01439  ? ? ? ? ? ? 110 VAL A   N   1 
ATOM   885  C CA  . VAL A   1 134 ? 1.092   34.736 45.658 1.000 22.76909  ? ? ? ? ? ? 110 VAL A   CA  1 
ATOM   886  C C   . VAL A   1 134 ? 0.737   34.406 44.206 1.000 26.12970  ? ? ? ? ? ? 110 VAL A   C   1 
ATOM   887  O O   . VAL A   1 134 ? 0.185   35.277 43.510 1.000 24.23086  ? ? ? ? ? ? 110 VAL A   O   1 
ATOM   888  C CB  . VAL A   1 134 ? 2.128   35.880 45.741 1.000 23.35359  ? ? ? ? ? ? 110 VAL A   CB  1 
ATOM   889  C CG1 . VAL A   1 134 ? 3.281   35.661 44.775 1.000 21.88538  ? ? ? ? ? ? 110 VAL A   CG1 1 
ATOM   890  C CG2 . VAL A   1 134 ? 1.470   37.242 45.525 1.000 27.57556  ? ? ? ? ? ? 110 VAL A   CG2 1 
ATOM   891  N N   A GLU A   1 135 ? 1.023   33.192 43.725 0.456 25.16175  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   N   1 
ATOM   892  N N   B GLU A   1 135 ? 1.022   33.189 43.728 0.544 25.12843  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   N   1 
ATOM   893  C CA  A GLU A   1 135 ? 0.871   32.905 42.297 0.456 27.03878  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   CA  1 
ATOM   894  C CA  B GLU A   1 135 ? 0.870   32.889 42.302 0.544 27.01894  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   CA  1 
ATOM   895  C C   A GLU A   1 135 ? -0.567  33.107 41.808 0.456 27.50163  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   C   1 
ATOM   896  C C   B GLU A   1 135 ? -0.564  33.101 41.809 0.544 27.45667  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   C   1 
ATOM   897  O O   A GLU A   1 135 ? -0.798  33.692 40.735 0.456 27.10037  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   O   1 
ATOM   898  O O   B GLU A   1 135 ? -0.790  33.689 40.736 0.544 27.10713  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   O   1 
ATOM   899  C CB  A GLU A   1 135 ? 1.354   31.485 42.000 0.456 30.24483  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   CB  1 
ATOM   900  C CB  B GLU A   1 135 ? 1.340   31.459 42.022 0.544 30.25996  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   CB  1 
ATOM   901  C CG  A GLU A   1 135 ? 0.732   30.440 42.900 0.456 31.53483  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   CG  1 
ATOM   902  C CG  B GLU A   1 135 ? 2.431   31.363 40.970 0.544 36.30515  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   CG  1 
ATOM   903  C CD  A GLU A   1 135 ? 1.501   29.136 42.902 0.456 41.29256  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   CD  1 
ATOM   904  C CD  B GLU A   1 135 ? 3.194   30.052 41.029 0.544 36.39016  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   CD  1 
ATOM   905  O OE1 A GLU A   1 135 ? 2.579   29.077 42.273 0.456 42.76168  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   OE1 1 
ATOM   906  O OE1 B GLU A   1 135 ? 2.608   29.036 41.457 0.544 42.11690  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   OE1 1 
ATOM   907  O OE2 A GLU A   1 135 ? 1.026   28.169 43.537 0.456 39.94988  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   OE2 1 
ATOM   908  O OE2 B GLU A   1 135 ? 4.383   30.043 40.653 0.544 36.11908  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A   OE2 1 
ATOM   909  N N   . HIS A   1 136 ? -1.552  32.603 42.561 1.000 26.07287  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   N   1 
ATOM   910  C CA  . HIS A   1 136 ? -2.939  32.743 42.112 1.000 25.67876  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CA  1 
ATOM   911  C C   . HIS A   1 136 ? -3.357  34.211 42.082 1.000 23.37972  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   C   1 
ATOM   912  O O   . HIS A   1 136 ? -4.033  34.661 41.143 1.000 23.63399  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   O   1 
ATOM   913  C CB  . HIS A   1 136 ? -3.894  31.918 42.978 1.000 28.31363  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CB  1 
ATOM   914  C CG  . HIS A   1 136 ? -5.337  32.060 42.586 1.000 28.44015  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CG  1 
ATOM   915  N ND1 . HIS A   1 136 ? -5.792  31.821 41.306 1.000 36.12562  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   ND1 1 
ATOM   916  C CD2 . HIS A   1 136 ? -6.416  32.464 43.297 1.000 34.56332  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CD2 1 
ATOM   917  C CE1 . HIS A   1 136 ? -7.094  32.044 41.254 1.000 34.51882  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CE1 1 
ATOM   918  N NE2 . HIS A   1 136 ? -7.497  32.439 42.448 1.000 32.12039  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   NE2 1 
ATOM   919  N N   . LEU A   1 137 ? -2.983  34.962 43.114 1.000 22.33274  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   N   1 
ATOM   920  C CA  . LEU A   1 137 ? -3.262  36.392 43.133 1.000 21.43089  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   CA  1 
ATOM   921  C C   . LEU A   1 137 ? -2.631  37.091 41.936 1.000 21.42838  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   C   1 
ATOM   922  O O   . LEU A   1 137 ? -3.225  38.007 41.362 1.000 21.03028  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   O   1 
ATOM   923  C CB  . LEU A   1 137 ? -2.743  36.988 44.432 1.000 25.14257  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   CB  1 
ATOM   924  C CG  . LEU A   1 137 ? -3.309  38.349 44.823 1.000 24.68315  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   CG  1 
ATOM   925  C CD1 . LEU A   1 137 ? -4.845  38.357 44.782 1.000 22.56288  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   CD1 1 
ATOM   926  C CD2 . LEU A   1 137 ? -2.796  38.723 46.206 1.000 24.20711  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A   CD2 1 
ATOM   927  N N   . MET A   1 138 ? -1.426  36.682 41.537 1.000 20.89888  ? ? ? ? ? ? 114 MET A   N   1 
ATOM   928  C CA  . MET A   1 138 ? -0.809  37.279 40.357 1.000 21.55550  ? ? ? ? ? ? 114 MET A   CA  1 
ATOM   929  C C   . MET A   1 138 ? -1.622  37.003 39.101 1.000 23.59605  ? ? ? ? ? ? 114 MET A   C   1 
ATOM   930  O O   . MET A   1 138 ? -1.750  37.872 38.223 1.000 22.38115  ? ? ? ? ? ? 114 MET A   O   1 
ATOM   931  C CB  . MET A   1 138 ? 0.632   36.802 40.186 1.000 24.84233  ? ? ? ? ? ? 114 MET A   CB  1 
ATOM   932  C CG  . MET A   1 138 ? 1.585   37.451 41.174 1.000 24.19108  ? ? ? ? ? ? 114 MET A   CG  1 
ATOM   933  S SD  . MET A   1 138 ? 3.251   36.783 41.116 1.000 28.99807  ? ? ? ? ? ? 114 MET A   SD  1 
ATOM   934  C CE  . MET A   1 138 ? 3.818   37.450 39.560 1.000 38.15039  ? ? ? ? ? ? 114 MET A   CE  1 
ATOM   935  N N   A GLU A   1 139 ? -2.161  35.785 38.983 0.489 22.23464  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   N   1 
ATOM   936  N N   B GLU A   1 139 ? -2.170  35.791 38.977 0.511 22.22416  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   N   1 
ATOM   937  C CA  A GLU A   1 139 ? -3.049  35.493 37.859 0.489 25.01057  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CA  1 
ATOM   938  C CA  B GLU A   1 139 ? -3.031  35.543 37.820 0.511 24.97949  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CA  1 
ATOM   939  C C   A GLU A   1 139 ? -4.253  36.433 37.861 0.489 22.99136  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   C   1 
ATOM   940  C C   B GLU A   1 139 ? -4.266  36.441 37.851 0.511 22.98278  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   C   1 
ATOM   941  O O   A GLU A   1 139 ? -4.636  36.991 36.820 0.489 21.66778  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   O   1 
ATOM   942  O O   B GLU A   1 139 ? -4.685  36.984 36.816 0.511 21.54731  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   O   1 
ATOM   943  C CB  A GLU A   1 139 ? -3.502  34.034 37.920 0.489 26.57076  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CB  1 
ATOM   944  C CB  B GLU A   1 139 ? -3.421  34.071 37.718 0.511 26.73356  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CB  1 
ATOM   945  C CG  A GLU A   1 139 ? -2.390  33.040 37.637 0.489 27.39462  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CG  1 
ATOM   946  C CG  B GLU A   1 139 ? -4.114  33.726 36.402 0.511 27.89674  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CG  1 
ATOM   947  C CD  A GLU A   1 139 ? -2.796  31.601 37.902 0.489 37.66039  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CD  1 
ATOM   948  C CD  B GLU A   1 139 ? -3.503  34.449 35.205 0.511 32.09158  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   CD  1 
ATOM   949  O OE1 A GLU A   1 139 ? -1.939  30.707 37.737 0.489 36.61555  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   OE1 1 
ATOM   950  O OE1 B GLU A   1 139 ? -4.212  35.261 34.567 0.511 36.01221  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   OE1 1 
ATOM   951  O OE2 A GLU A   1 139 ? -3.964  31.364 38.276 0.489 38.91528  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   OE2 1 
ATOM   952  O OE2 B GLU A   1 139 ? -2.312  34.209 34.903 0.511 34.96620  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A   OE2 1 
ATOM   953  N N   . LEU A   1 140 ? -4.860  36.616 39.034 1.000 21.72442  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   N   1 
ATOM   954  C CA  . LEU A   1 140 ? -5.993  37.533 39.149 1.000 20.73433  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CA  1 
ATOM   955  C C   . LEU A   1 140 ? -5.580  38.959 38.795 1.000 21.24218  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   C   1 
ATOM   956  O O   . LEU A   1 140 ? -6.349  39.707 38.176 1.000 20.49384  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   O   1 
ATOM   957  C CB  . LEU A   1 140 ? -6.575  37.477 40.558 1.000 22.26715  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CB  1 
ATOM   958  C CG  . LEU A   1 140 ? -7.217  36.146 40.953 1.000 23.45798  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CG  1 
ATOM   959  C CD1 . LEU A   1 140 ? -7.717  36.204 42.391 1.000 25.28068  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CD1 1 
ATOM   960  C CD2 . LEU A   1 140 ? -8.344  35.778 39.991 1.000 26.81347  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CD2 1 
ATOM   961  N N   . ALA A   1 141 ? -4.362  39.346 39.178 1.000 18.62889  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A   N   1 
ATOM   962  C CA  . ALA A   1 141 ? -3.875  40.690 38.896 1.000 18.00092  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A   CA  1 
ATOM   963  C C   . ALA A   1 141 ? -3.733  40.899 37.396 1.000 19.04294  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A   C   1 
ATOM   964  O O   . ALA A   1 141 ? -4.072  41.967 36.873 1.000 18.58679  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A   O   1 
ATOM   965  C CB  . ALA A   1 141 ? -2.541  40.907 39.602 1.000 18.82238  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A   CB  1 
ATOM   966  N N   . ARG A   1 142 ? -3.233  39.881 36.685 1.000 19.86425  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   N   1 
ATOM   967  C CA  . ARG A   1 142 ? -3.132  39.987 35.232 1.000 20.84679  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   CA  1 
ATOM   968  C C   . ARG A   1 142 ? -4.509  40.084 34.591 1.000 21.11612  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   C   1 
ATOM   969  O O   . ARG A   1 142 ? -4.702  40.852 33.637 1.000 21.29619  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   O   1 
ATOM   970  C CB  . ARG A   1 142 ? -2.369  38.784 34.661 1.000 23.69201  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   CB  1 
ATOM   971  C CG  . ARG A   1 142 ? -0.901  38.711 35.056 1.000 24.52983  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   CG  1 
ATOM   972  C CD  . ARG A   1 142 ? -0.249  37.466 34.444 1.000 45.94065  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   CD  1 
ATOM   973  N NE  . ARG A   1 142 ? 1.084   37.188 34.976 1.000 42.89931  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   NE  1 
ATOM   974  C CZ  . ARG A   1 142 ? 1.349   36.249 35.881 1.000 44.87750  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   CZ  1 
ATOM   975  N NH1 . ARG A   1 142 ? 0.373   35.487 36.362 1.000 38.85407  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   NH1 1 
ATOM   976  N NH2 . ARG A   1 142 ? 2.594   36.066 36.305 1.000 46.22561  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A   NH2 1 
ATOM   977  N N   . GLU A   1 143 ? -5.474  39.314 35.098 1.000 21.40225  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A   N   1 
ATOM   978  C CA  . GLU A   1 143 ? -6.828  39.412 34.553 1.000 22.28201  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A   CA  1 
ATOM   979  C C   . GLU A   1 143 ? -7.416  40.804 34.772 1.000 21.99036  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A   C   1 
ATOM   980  O O   . GLU A   1 143 ? -8.014  41.395 33.860 1.000 21.88609  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A   O   1 
ATOM   981  C CB  . GLU A   1 143 ? -7.724  38.340 35.162 1.000 25.01527  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A   CB  1 
ATOM   982  C CG  . GLU A   1 143 ? -9.138  38.350 34.610 1.000 34.61316  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A   CG  1 
ATOM   983  C CD  . GLU A   1 143 ? -9.166  38.398 33.090 1.000 60.82898  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A   CD  1 
ATOM   984  O OE1 . GLU A   1 143 ? -8.366  37.677 32.452 1.000 54.09260  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A   OE1 1 
ATOM   985  O OE2 . GLU A   1 143 ? -9.985  39.160 32.534 1.000 66.36224  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A   OE2 1 
ATOM   986  N N   . HIS A   1 144 ? -7.237  41.355 35.975 1.000 20.95259  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   N   1 
ATOM   987  C CA  . HIS A   1 144 ? -7.753  42.692 36.250 1.000 21.92080  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   CA  1 
ATOM   988  C C   . HIS A   1 144 ? -7.089  43.731 35.349 1.000 20.63295  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   C   1 
ATOM   989  O O   . HIS A   1 144 ? -7.763  44.614 34.802 1.000 19.98008  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   O   1 
ATOM   990  C CB  . HIS A   1 144 ? -7.540  43.024 37.728 1.000 19.95166  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   CB  1 
ATOM   991  C CG  . HIS A   1 144 ? -7.829  44.452 38.073 1.000 18.93858  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   CG  1 
ATOM   992  N ND1 . HIS A   1 144 ? -6.847  45.329 38.473 1.000 18.15722  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   ND1 1 
ATOM   993  C CD2 . HIS A   1 144 ? -8.988  45.154 38.076 1.000 21.77219  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   CD2 1 
ATOM   994  C CE1 . HIS A   1 144 ? -7.387  46.513 38.707 1.000 20.12044  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   CE1 1 
ATOM   995  N NE2 . HIS A   1 144 ? -8.685  46.435 38.471 1.000 21.70112  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A   NE2 1 
ATOM   996  N N   . GLU A   1 145 ? -5.766  43.641 35.175 1.000 18.98674  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   N   1 
ATOM   997  C CA  . GLU A   1 145 ? -5.068  44.571 34.292 1.000 20.47410  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   CA  1 
ATOM   998  C C   . GLU A   1 145 ? -5.587  44.471 32.866 1.000 20.76463  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   C   1 
ATOM   999  O O   . GLU A   1 145 ? -5.761  45.491 32.185 1.000 20.77984  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   O   1 
ATOM   1000 C CB  . GLU A   1 145 ? -3.572  44.280 34.323 1.000 22.03797  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   CB  1 
ATOM   1001 C CG  . GLU A   1 145 ? -2.735  45.141 33.423 1.000 23.58540  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   CG  1 
ATOM   1002 C CD  . GLU A   1 145 ? -1.306  44.676 33.434 1.000 23.57882  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   CD  1 
ATOM   1003 O OE1 . GLU A   1 145 ? -1.073  43.451 33.587 1.000 30.71506  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   OE1 1 
ATOM   1004 O OE2 . GLU A   1 145 ? -0.406  45.505 33.320 1.000 25.07387  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   OE2 1 
ATOM   1005 N N   . ARG A   1 146 ? -5.813  43.245 32.389 1.000 21.27398  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   N   1 
ATOM   1006 C CA  A ARG A   1 146 ? -6.362  43.066 31.048 0.522 24.04892  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   CA  1 
ATOM   1007 C CA  B ARG A   1 146 ? -6.356  43.077 31.047 0.478 24.03014  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   CA  1 
ATOM   1008 C C   . ARG A   1 146 ? -7.708  43.760 30.920 1.000 22.98156  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   C   1 
ATOM   1009 O O   . ARG A   1 146 ? -7.983  44.419 29.911 1.000 24.42644  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   O   1 
ATOM   1010 C CB  A ARG A   1 146 ? -6.498  41.574 30.736 0.522 26.17779  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   CB  1 
ATOM   1011 C CB  B ARG A   1 146 ? -6.460  41.591 30.706 0.478 26.19136  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   CB  1 
ATOM   1012 C CG  A ARG A   1 146 ? -6.701  41.260 29.260 0.522 28.07346  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   CG  1 
ATOM   1013 C CG  B ARG A   1 146 ? -5.180  41.016 30.135 0.478 27.41744  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   CG  1 
ATOM   1014 C CD  A ARG A   1 146 ? -7.259  39.855 29.073 0.522 29.53714  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   CD  1 
ATOM   1015 C CD  B ARG A   1 146 ? -5.419  39.639 29.524 0.478 31.57565  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   CD  1 
ATOM   1016 N NE  A ARG A   1 146 ? -8.590  39.713 29.656 0.522 35.31854  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   NE  1 
ATOM   1017 N NE  B ARG A   1 146 ? -5.856  38.683 30.533 0.478 31.31975  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   NE  1 
ATOM   1018 C CZ  A ARG A   1 146 ? -9.668  40.363 29.228 0.522 38.77531  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   CZ  1 
ATOM   1019 C CZ  B ARG A   1 146 ? -5.035  37.918 31.247 0.478 28.53873  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   CZ  1 
ATOM   1020 N NH1 A ARG A   1 146 ? -10.837 40.172 29.823 0.522 42.46744  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   NH1 1 
ATOM   1021 N NH1 B ARG A   1 146 ? -3.723  37.984 31.059 0.478 34.72303  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   NH1 1 
ATOM   1022 N NH2 A ARG A   1 146 ? -9.580  41.205 28.205 0.522 39.22009  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   NH2 1 
ATOM   1023 N NH2 B ARG A   1 146 ? -5.529  37.087 32.148 0.478 24.91530  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A   NH2 1 
ATOM   1024 N N   . ARG A   1 147 ? -8.562  43.626 31.934 1.000 22.20613  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   N   1 
ATOM   1025 C CA  . ARG A   1 147 ? -9.862  44.293 31.889 1.000 22.62753  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CA  1 
ATOM   1026 C C   . ARG A   1 147 ? -9.719  45.814 31.887 1.000 24.33720  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   C   1 
ATOM   1027 O O   . ARG A   1 147 ? -10.463 46.517 31.185 1.000 26.54335  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   O   1 
ATOM   1028 C CB  . ARG A   1 147 ? -10.754 43.833 33.042 1.000 28.14722  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CB  1 
ATOM   1029 C CG  . ARG A   1 147 ? -11.207 42.387 32.920 1.000 36.47462  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CG  1 
ATOM   1030 C CD  . ARG A   1 147 ? -12.224 42.022 33.989 1.000 52.28444  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CD  1 
ATOM   1031 N NE  . ARG A   1 147 ? -11.604 41.349 35.126 1.000 69.03708  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   NE  1 
ATOM   1032 C CZ  . ARG A   1 147 ? -11.372 41.923 36.303 1.000 58.35865  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   CZ  1 
ATOM   1033 N NH1 . ARG A   1 147 ? -10.799 41.229 37.279 1.000 43.01047  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   NH1 1 
ATOM   1034 N NH2 . ARG A   1 147 ? -11.716 43.189 36.506 1.000 56.29724  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A   NH2 1 
ATOM   1035 N N   . VAL A   1 148 ? -8.778  46.344 32.679 1.000 20.18362  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A   N   1 
ATOM   1036 C CA  . VAL A   1 148 ? -8.562  47.790 32.722 1.000 19.43620  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A   CA  1 
ATOM   1037 C C   . VAL A   1 148 ? -8.101  48.303 31.361 1.000 22.98911  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A   C   1 
ATOM   1038 O O   . VAL A   1 148 ? -8.510  49.380 30.910 1.000 20.76420  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A   O   1 
ATOM   1039 C CB  . VAL A   1 148 ? -7.555  48.155 33.836 1.000 19.74672  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A   CB  1 
ATOM   1040 C CG1 . VAL A   1 148 ? -7.137  49.623 33.719 1.000 20.01023  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A   CG1 1 
ATOM   1041 C CG2 . VAL A   1 148 ? -8.133  47.880 35.211 1.000 21.08131  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A   CG2 1 
ATOM   1042 N N   . LEU A   1 149 ? -7.234  47.548 30.693 1.000 20.40939  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   N   1 
ATOM   1043 C CA  . LEU A   1 149 ? -6.627  48.020 29.456 1.000 22.09665  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CA  1 
ATOM   1044 C C   . LEU A   1 149 ? -7.440  47.692 28.209 1.000 22.78203  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   C   1 
ATOM   1045 O O   . LEU A   1 149 ? -7.241  48.342 27.175 1.000 24.08167  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   O   1 
ATOM   1046 C CB  . LEU A   1 149 ? -5.209  47.465 29.322 1.000 23.79431  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CB  1 
ATOM   1047 C CG  . LEU A   1 149 ? -4.236  48.109 30.315 1.000 23.23436  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CG  1 
ATOM   1048 C CD1 . LEU A   1 149 ? -2.921  47.350 30.317 1.000 27.46104  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CD1 1 
ATOM   1049 C CD2 . LEU A   1 149 ? -4.018  49.588 30.012 1.000 24.06742  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A   CD2 1 
ATOM   1050 N N   . GLU A   1 150 ? -8.366  46.740 28.298 1.000 21.73985  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A   N   1 
ATOM   1051 C CA  . GLU A   1 150 ? -9.092  46.306 27.107 1.000 24.81897  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A   CA  1 
ATOM   1052 C C   . GLU A   1 150 ? -9.818  47.429 26.383 1.000 25.88263  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A   C   1 
ATOM   1053 O O   . GLU A   1 150 ? -9.776  47.451 25.140 1.000 26.15466  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A   O   1 
ATOM   1054 C CB  . GLU A   1 150 ? -10.031 45.144 27.455 1.000 31.72735  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A   CB  1 
ATOM   1055 C CG  . GLU A   1 150 ? -10.819 44.609 26.267 1.000 33.51994  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A   CG  1 
ATOM   1056 C CD  . GLU A   1 150 ? -11.706 43.431 26.631 1.000 71.85525  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A   CD  1 
ATOM   1057 O OE1 . GLU A   1 150 ? -12.014 43.259 27.830 1.000 71.44716  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A   OE1 1 
ATOM   1058 O OE2 . GLU A   1 150 ? -12.090 42.671 25.716 1.000 78.58188  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A   OE2 1 
ATOM   1059 N N   . PRO A   1 151 ? -10.487 48.367 27.057 1.000 21.62822  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A   N   1 
ATOM   1060 C CA  . PRO A   1 151 ? -11.202 49.427 26.323 1.000 25.27234  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A   CA  1 
ATOM   1061 C C   . PRO A   1 151 ? -10.290 50.318 25.513 1.000 25.91330  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A   C   1 
ATOM   1062 O O   . PRO A   1 151 ? -10.752 50.946 24.552 1.000 25.47208  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A   O   1 
ATOM   1063 C CB  . PRO A   1 151 ? -11.904 50.222 27.433 1.000 30.77687  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A   CB  1 
ATOM   1064 C CG  . PRO A   1 151 ? -11.924 49.293 28.618 1.000 32.24487  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A   CG  1 
ATOM   1065 C CD  . PRO A   1 151 ? -10.690 48.457 28.512 1.000 26.76620  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A   CD  1 
ATOM   1066 N N   . PHE A   1 152 ? -9.010  50.389 25.857 1.000 23.59251  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   N   1 
ATOM   1067 C CA  . PHE A   1 152 ? -8.066  51.263 25.179 1.000 24.35854  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   CA  1 
ATOM   1068 C C   . PHE A   1 152 ? -7.437  50.634 23.941 1.000 28.06317  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   C   1 
ATOM   1069 O O   . PHE A   1 152 ? -6.899  51.362 23.096 1.000 30.37281  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   O   1 
ATOM   1070 C CB  . PHE A   1 152 ? -7.009  51.738 26.183 1.000 24.57492  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   CB  1 
ATOM   1071 C CG  . PHE A   1 152 ? -7.591  52.594 27.254 1.000 23.77838  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   CG  1 
ATOM   1072 C CD1 . PHE A   1 152 ? -7.782  53.939 27.026 1.000 24.01348  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   CD1 1 
ATOM   1073 C CD2 . PHE A   1 152 ? -8.010  52.047 28.459 1.000 24.33996  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   CD2 1 
ATOM   1074 C CE1 . PHE A   1 152 ? -8.359  54.740 27.988 1.000 24.82875  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   CE1 1 
ATOM   1075 C CE2 . PHE A   1 152 ? -8.590  52.852 29.432 1.000 23.18448  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   CE2 1 
ATOM   1076 C CZ  . PHE A   1 152 ? -8.769  54.200 29.187 1.000 22.19940  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A   CZ  1 
ATOM   1077 N N   . GLY A   1 153 ? -7.496  49.319 23.813 1.000 26.48814  ? ? ? ? ? ? 129 GLY A   N   1 
ATOM   1078 C CA  . GLY A   1 153 ? -6.857  48.657 22.699 1.000 29.66356  ? ? ? ? ? ? 129 GLY A   CA  1 
ATOM   1079 C C   . GLY A   1 153 ? -5.367  48.467 22.921 1.000 34.43082  ? ? ? ? ? ? 129 GLY A   C   1 
ATOM   1080 O O   . GLY A   1 153 ? -4.734  49.127 23.750 1.000 30.48800  ? ? ? ? ? ? 129 GLY A   O   1 
ATOM   1081 N N   A LEU A   1 154 ? -4.795  47.541 22.146 0.545 33.03800  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   N   1 
ATOM   1082 N N   B LEU A   1 154 ? -4.799  47.539 22.146 0.455 33.06142  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   N   1 
ATOM   1083 C CA  A LEU A   1 154 ? -3.405  47.152 22.359 0.545 31.80226  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CA  1 
ATOM   1084 C CA  B LEU A   1 154 ? -3.407  47.147 22.346 0.455 31.81023  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CA  1 
ATOM   1085 C C   A LEU A   1 154 ? -2.449  48.311 22.095 0.545 32.27697  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   C   1 
ATOM   1086 C C   B LEU A   1 154 ? -2.453  48.309 22.095 0.455 32.27973  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   C   1 
ATOM   1087 O O   A LEU A   1 154 ? -1.472  48.500 22.830 0.545 28.89902  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   O   1 
ATOM   1088 O O   B LEU A   1 154 ? -1.481  48.496 22.836 0.455 28.95414  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   O   1 
ATOM   1089 C CB  A LEU A   1 154 ? -3.057  45.947 21.484 0.545 34.51555  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CB  1 
ATOM   1090 C CB  B LEU A   1 154 ? -3.066  45.961 21.442 0.455 34.49396  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CB  1 
ATOM   1091 C CG  A LEU A   1 154 ? -3.075  44.591 22.192 0.545 40.41314  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CG  1 
ATOM   1092 C CG  B LEU A   1 154 ? -1.597  45.544 21.389 0.455 33.72815  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CG  1 
ATOM   1093 C CD1 A LEU A   1 154 ? -2.013  44.538 23.279 0.545 38.69829  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CD1 1 
ATOM   1094 C CD1 B LEU A   1 154 ? -1.199  44.796 22.649 0.455 39.18567  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CD1 1 
ATOM   1095 C CD2 A LEU A   1 154 ? -4.450  44.305 22.774 0.545 42.72371  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CD2 1 
ATOM   1096 C CD2 B LEU A   1 154 ? -1.315  44.704 20.148 0.455 38.54314  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CD2 1 
ATOM   1097 N N   . ARG A   1 155 ? -2.712  49.101 21.054 1.000 29.51508  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   N   1 
ATOM   1098 C CA  . ARG A   1 155 ? -1.811  50.198 20.721 1.000 29.75681  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   CA  1 
ATOM   1099 C C   . ARG A   1 155 ? -1.743  51.219 21.854 1.000 28.84639  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   C   1 
ATOM   1100 O O   . ARG A   1 155 ? -0.653  51.590 22.311 1.000 27.74995  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   O   1 
ATOM   1101 C CB  . ARG A   1 155 ? -2.256  50.852 19.414 1.000 35.49323  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   CB  1 
ATOM   1102 C CG  . ARG A   1 155 ? -1.291  51.893 18.875 1.000 43.43811  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   CG  1 
ATOM   1103 C CD  . ARG A   1 155 ? -2.043  53.015 18.175 1.000 52.52139  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   CD  1 
ATOM   1104 N NE  . ARG A   1 155 ? -2.004  54.256 18.942 1.000 65.70335  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   NE  1 
ATOM   1105 C CZ  . ARG A   1 155 ? -3.017  55.111 19.038 1.000 65.52871  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   CZ  1 
ATOM   1106 N NH1 . ARG A   1 155 ? -4.164  54.858 18.423 1.000 67.90641  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   NH1 1 
ATOM   1107 N NH2 . ARG A   1 155 ? -2.887  56.217 19.759 1.000 61.41776  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A   NH2 1 
ATOM   1108 N N   . ARG A   1 156 ? -2.901  51.691 22.313 1.000 26.57983  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   N   1 
ATOM   1109 C CA  . ARG A   1 156 ? -2.905  52.702 23.367 1.000 23.84076  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   CA  1 
ATOM   1110 C C   . ARG A   1 156 ? -2.406  52.131 24.688 1.000 26.79289  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   C   1 
ATOM   1111 O O   . ARG A   1 156 ? -1.729  52.832 25.453 1.000 23.80093  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   O   1 
ATOM   1112 C CB  . ARG A   1 156 ? -4.292  53.306 23.511 1.000 25.55219  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   CB  1 
ATOM   1113 C CG  . ARG A   1 156 ? -4.735  54.082 22.280 1.000 30.18581  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   CG  1 
ATOM   1114 C CD  . ARG A   1 156 ? -6.033  54.786 22.546 1.000 28.01097  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   CD  1 
ATOM   1115 N NE  . ARG A   1 156 ? -5.864  55.818 23.567 1.000 26.63499  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   NE  1 
ATOM   1116 C CZ  . ARG A   1 156 ? -6.867  56.355 24.245 1.000 26.18627  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   CZ  1 
ATOM   1117 N NH1 . ARG A   1 156 ? -8.120  55.955 24.022 1.000 29.73923  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   NH1 1 
ATOM   1118 N NH2 . ARG A   1 156 ? -6.612  57.286 25.153 1.000 28.78689  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A   NH2 1 
ATOM   1119 N N   . ALA A   1 157 ? -2.698  50.857 24.961 1.000 23.95930  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A   N   1 
ATOM   1120 C CA  . ALA A   1 157 ? -2.215  50.241 26.190 1.000 22.54957  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A   CA  1 
ATOM   1121 C C   . ALA A   1 157 ? -0.696  50.164 26.199 1.000 24.54737  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A   C   1 
ATOM   1122 O O   . ALA A   1 157 ? -0.044  50.498 27.198 1.000 25.05262  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A   O   1 
ATOM   1123 C CB  . ALA A   1 157 ? -2.819  48.847 26.333 1.000 25.43740  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A   CB  1 
ATOM   1124 N N   . GLU A   1 158 ? -0.105  49.726 25.085 1.000 25.47009  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   N   1 
ATOM   1125 C CA  . GLU A   1 158 ? 1.343   49.631 25.021 1.000 23.93087  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   CA  1 
ATOM   1126 C C   . GLU A   1 158 ? 1.990   51.006 25.067 1.000 22.85662  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   C   1 
ATOM   1127 O O   . GLU A   1 158 ? 3.033   51.177 25.704 1.000 25.07693  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   O   1 
ATOM   1128 C CB  . GLU A   1 158 ? 1.769   48.873 23.764 1.000 30.96417  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   CB  1 
ATOM   1129 C CG  . GLU A   1 158 ? 3.228   48.464 23.798 1.000 52.58465  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   CG  1 
ATOM   1130 C CD  . GLU A   1 158 ? 3.682   48.087 25.199 1.000 67.83844  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   CD  1 
ATOM   1131 O OE1 . GLU A   1 158 ? 4.452   48.861 25.811 1.000 47.35444  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   OE1 1 
ATOM   1132 O OE2 . GLU A   1 158 ? 3.260   47.018 25.694 1.000 64.74465  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A   OE2 1 
ATOM   1133 N N   . GLU A   1 159 ? 1.399   51.997 24.397 1.000 23.31238  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   N   1 
ATOM   1134 C CA  . GLU A   1 159 ? 1.940   53.350 24.477 1.000 23.32289  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   CA  1 
ATOM   1135 C C   . GLU A   1 159 ? 1.939   53.861 25.916 1.000 22.81142  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   C   1 
ATOM   1136 O O   . GLU A   1 159 ? 2.909   54.485 26.362 1.000 22.45425  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   O   1 
ATOM   1137 C CB  . GLU A   1 159 ? 1.149   54.291 23.573 1.000 24.94154  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   CB  1 
ATOM   1138 C CG  . GLU A   1 159 ? 1.267   55.768 23.950 1.000 33.47186  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   CG  1 
ATOM   1139 C CD  . GLU A   1 159 ? 2.606   56.380 23.561 1.000 48.80850  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   CD  1 
ATOM   1140 O OE1 . GLU A   1 159 ? 2.615   57.539 23.093 1.000 45.49159  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   OE1 1 
ATOM   1141 O OE2 . GLU A   1 159 ? 3.647   55.710 23.733 1.000 51.59390  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A   OE2 1 
ATOM   1142 N N   . LEU A   1 160 ? 0.849   53.621 26.648 1.000 21.92967  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A   N   1 
ATOM   1143 C CA  . LEU A   1 160 ? 0.796   54.034 28.050 1.000 20.74648  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A   CA  1 
ATOM   1144 C C   . LEU A   1 160 ? 1.908   53.370 28.852 1.000 21.28144  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A   C   1 
ATOM   1145 O O   . LEU A   1 160 ? 2.640   54.039 29.590 1.000 19.67496  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A   O   1 
ATOM   1146 C CB  . LEU A   1 160 ? -0.564  53.677 28.634 1.000 19.71255  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A   CB  1 
ATOM   1147 C CG  . LEU A   1 160 ? -0.706  53.954 30.143 1.000 19.22916  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A   CG  1 
ATOM   1148 C CD1 . LEU A   1 160 ? -0.590  55.444 30.420 1.000 21.63991  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A   CD1 1 
ATOM   1149 C CD2 . LEU A   1 160 ? -2.024  53.408 30.648 1.000 20.60212  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A   CD2 1 
ATOM   1150 N N   . LYS A   1 161 ? 2.046   52.049 28.726 1.000 19.54203  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   N   1 
ATOM   1151 C CA  . LYS A   1 161 ? 3.068   51.354 29.504 1.000 19.85998  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   CA  1 
ATOM   1152 C C   . LYS A   1 161 ? 4.471   51.827 29.146 1.000 22.52508  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   C   1 
ATOM   1153 O O   . LYS A   1 161 ? 5.331   51.981 30.023 1.000 21.97164  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   O   1 
ATOM   1154 C CB  . LYS A   1 161 ? 2.943   49.844 29.343 1.000 23.57697  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   CB  1 
ATOM   1155 C CG  . LYS A   1 161 ? 1.751   49.261 30.048 1.000 22.08166  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   CG  1 
ATOM   1156 C CD  . LYS A   1 161 ? 1.876   47.757 30.066 1.000 26.00496  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   CD  1 
ATOM   1157 C CE  . LYS A   1 161 ? 0.719   47.112 30.791 1.000 27.40773  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   CE  1 
ATOM   1158 N NZ  . LYS A   1 161 ? 0.910   45.640 30.887 1.000 26.77942  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   NZ  1 
ATOM   1159 N N   . GLN A   1 162 ? 4.721   52.082 27.859 1.000 21.35105  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A   N   1 
ATOM   1160 C CA  . GLN A   1 162 ? 6.039   52.555 27.454 1.000 23.01473  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A   CA  1 
ATOM   1161 C C   . GLN A   1 162 ? 6.322   53.942 28.007 1.000 20.19175  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A   C   1 
ATOM   1162 O O   . GLN A   1 162 ? 7.427   54.204 28.498 1.000 21.27540  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A   O   1 
ATOM   1163 C CB  . GLN A   1 162 ? 6.138   52.577 25.929 1.000 28.37678  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A   CB  1 
ATOM   1164 C CG  . GLN A   1 162 ? 7.559   52.756 25.436 1.000 37.08728  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A   CG  1 
ATOM   1165 C CD  . GLN A   1 162 ? 8.457   51.603 25.850 1.000 60.61726  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A   CD  1 
ATOM   1166 O OE1 . GLN A   1 162 ? 9.460   51.794 26.540 1.000 60.39805  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A   OE1 1 
ATOM   1167 N NE2 . GLN A   1 162 ? 8.093   50.394 25.437 1.000 72.03909  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A   NE2 1 
ATOM   1168 N N   . THR A   1 163 ? 5.349   54.851 27.917 1.000 19.14868  ? ? ? ? ? ? 139 THR A   N   1 
ATOM   1169 C CA  . THR A   1 163 ? 5.556   56.187 28.465 1.000 19.34194  ? ? ? ? ? ? 139 THR A   CA  1 
ATOM   1170 C C   . THR A   1 163 ? 5.818   56.133 29.966 1.000 18.53210  ? ? ? ? ? ? 139 THR A   C   1 
ATOM   1171 O O   . THR A   1 163 ? 6.731   56.803 30.462 1.000 18.78066  ? ? ? ? ? ? 139 THR A   O   1 
ATOM   1172 C CB  . THR A   1 163 ? 4.361   57.072 28.151 1.000 18.42370  ? ? ? ? ? ? 139 THR A   CB  1 
ATOM   1173 O OG1 . THR A   1 163 ? 4.244   57.184 26.716 1.000 21.73334  ? ? ? ? ? ? 139 THR A   OG1 1 
ATOM   1174 C CG2 . THR A   1 163 ? 4.569   58.433 28.733 1.000 21.88882  ? ? ? ? ? ? 139 THR A   CG2 1 
ATOM   1175 N N   . LEU A   1 164 ? 5.024   55.337 30.699 1.000 17.60937  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   N   1 
ATOM   1176 C CA  . LEU A   1 164 ? 5.212   55.238 32.144 1.000 16.34691  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CA  1 
ATOM   1177 C C   . LEU A   1 164 ? 6.594   54.689 32.473 1.000 19.12023  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   C   1 
ATOM   1178 O O   . LEU A   1 164 ? 7.289   55.213 33.350 1.000 17.81390  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   O   1 
ATOM   1179 C CB  . LEU A   1 164 ? 4.124   54.363 32.754 1.000 18.39448  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CB  1 
ATOM   1180 C CG  . LEU A   1 164 ? 2.715   54.964 32.698 1.000 16.30294  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CG  1 
ATOM   1181 C CD1 . LEU A   1 164 ? 1.701   53.948 33.156 1.000 18.04500  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CD1 1 
ATOM   1182 C CD2 . LEU A   1 164 ? 2.605   56.254 33.540 1.000 21.03614  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A   CD2 1 
ATOM   1183 N N   . ARG A   1 165 ? 7.020   53.639 31.764 1.000 17.60435  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   N   1 
ATOM   1184 C CA  . ARG A   1 165 ? 8.336   53.068 32.021 1.000 17.69179  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   CA  1 
ATOM   1185 C C   . ARG A   1 165 ? 9.446   54.077 31.742 1.000 17.84075  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   C   1 
ATOM   1186 O O   . ARG A   1 165 ? 10.406  54.200 32.517 1.000 19.46711  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   O   1 
ATOM   1187 C CB  . ARG A   1 165 ? 8.509   51.814 31.161 1.000 20.44346  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   CB  1 
ATOM   1188 C CG  . ARG A   1 165 ? 9.933   51.303 31.061 1.000 25.36465  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   CG  1 
ATOM   1189 C CD  . ARG A   1 165 ? 10.567  51.152 32.423 1.000 29.48980  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   CD  1 
ATOM   1190 N NE  . ARG A   1 165 ? 9.861   50.164 33.226 1.000 27.58482  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   NE  1 
ATOM   1191 C CZ  . ARG A   1 165 ? 9.989   50.047 34.543 1.000 27.59294  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   CZ  1 
ATOM   1192 N NH1 . ARG A   1 165 ? 10.795  50.864 35.216 1.000 26.09993  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   NH1 1 
ATOM   1193 N NH2 . ARG A   1 165 ? 9.302   49.109 35.180 1.000 23.41986  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A   NH2 1 
ATOM   1194 N N   . GLN A   1 166 ? 9.339   54.807 30.630 1.000 19.07240  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   N   1 
ATOM   1195 C CA  A GLN A   1 166 ? 10.353  55.809 30.308 0.417 20.81771  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   CA  1 
ATOM   1196 C CA  B GLN A   1 166 ? 10.367  55.792 30.320 0.583 20.83496  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   CA  1 
ATOM   1197 C C   . GLN A   1 166 ? 10.388  56.908 31.360 1.000 19.93327  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   C   1 
ATOM   1198 O O   . GLN A   1 166 ? 11.461  57.386 31.745 1.000 20.60036  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   O   1 
ATOM   1199 C CB  A GLN A   1 166 ? 10.064  56.418 28.938 0.417 21.60972  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   CB  1 
ATOM   1200 C CB  B GLN A   1 166 ? 10.175  56.320 28.896 0.583 21.63798  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   CB  1 
ATOM   1201 C CG  A GLN A   1 166 ? 10.421  55.526 27.772 0.417 24.56098  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   CG  1 
ATOM   1202 C CG  B GLN A   1 166 ? 10.420  55.235 27.844 0.583 23.80518  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   CG  1 
ATOM   1203 C CD  A GLN A   1 166 ? 10.242  56.232 26.448 0.417 17.65785  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   CD  1 
ATOM   1204 C CD  B GLN A   1 166 ? 9.894   55.581 26.453 0.583 20.74093  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   CD  1 
ATOM   1205 O OE1 A GLN A   1 166 ? 11.169  56.859 25.933 0.417 25.44956  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   OE1 1 
ATOM   1206 O OE1 B GLN A   1 166 ? 9.873   54.721 25.572 0.583 27.29163  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   OE1 1 
ATOM   1207 N NE2 A GLN A   1 166 ? 9.041   56.154 25.898 0.417 18.61405  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   NE2 1 
ATOM   1208 N NE2 B GLN A   1 166 ? 9.468   56.825 26.252 0.583 19.72786  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A   NE2 1 
ATOM   1209 N N   . MET A   1 167 ? 9.211   57.329 31.835 1.000 19.41861  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   N   1 
ATOM   1210 C CA  A MET A   1 167 ? 9.161   58.353 32.877 0.472 20.73757  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   CA  1 
ATOM   1211 C CA  B MET A   1 167 ? 9.163   58.353 32.878 0.528 20.75650  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   CA  1 
ATOM   1212 C C   . MET A   1 167 ? 9.821   57.861 34.160 1.000 17.30857  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   C   1 
ATOM   1213 O O   . MET A   1 167 ? 10.620  58.576 34.780 1.000 18.32623  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   O   1 
ATOM   1214 C CB  A MET A   1 167 ? 7.708   58.754 33.135 0.472 22.24424  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   CB  1 
ATOM   1215 C CB  B MET A   1 167 ? 7.715   58.766 33.150 0.528 22.26424  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   CB  1 
ATOM   1216 C CG  A MET A   1 167 ? 7.549   60.057 33.889 0.472 18.45380  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   CG  1 
ATOM   1217 C CG  B MET A   1 167 ? 7.107   59.610 32.063 0.528 22.07985  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   CG  1 
ATOM   1218 S SD  A MET A   1 167 ? 5.855   60.663 33.821 0.472 19.32370  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   SD  1 
ATOM   1219 S SD  B MET A   1 167 ? 5.565   60.408 32.549 0.528 27.67833  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   SD  1 
ATOM   1220 C CE  A MET A   1 167 ? 5.263   59.718 32.430 0.472 17.77338  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   CE  1 
ATOM   1221 C CE  B MET A   1 167 ? 4.900   59.210 33.700 0.528 33.56588  ? ? ? ? ? ? 143 MET A   CE  1 
ATOM   1222 N N   . ILE A   1 168 ? 9.507   56.633 34.566 1.000 17.72337  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   N   1 
ATOM   1223 C CA  . ILE A   1 168 ? 10.123  56.100 35.773 1.000 17.49351  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CA  1 
ATOM   1224 C C   . ILE A   1 168 ? 11.634  56.095 35.623 1.000 19.61011  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   C   1 
ATOM   1225 O O   . ILE A   1 168 ? 12.372  56.550 36.507 1.000 19.22947  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   O   1 
ATOM   1226 C CB  . ILE A   1 168 ? 9.591   54.691 36.073 1.000 18.52284  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CB  1 
ATOM   1227 C CG1 . ILE A   1 168 ? 8.099   54.731 36.447 1.000 17.83030  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CG1 1 
ATOM   1228 C CG2 . ILE A   1 168 ? 10.438  54.006 37.149 1.000 18.33796  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CG2 1 
ATOM   1229 C CD1 . ILE A   1 168 ? 7.407   53.402 36.277 1.000 18.81456  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A   CD1 1 
ATOM   1230 N N   . ASP A   1 169 ? 12.115  55.599 34.482 1.000 20.06294  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A   N   1 
ATOM   1231 C CA  . ASP A   1 169 ? 13.555  55.444 34.333 1.000 22.01043  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A   CA  1 
ATOM   1232 C C   . ASP A   1 169 ? 14.254  56.794 34.280 1.000 20.79508  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A   C   1 
ATOM   1233 O O   . ASP A   1 169 ? 15.413  56.905 34.696 1.000 24.35175  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A   O   1 
ATOM   1234 C CB  . ASP A   1 169 ? 13.870  54.591 33.103 1.000 22.90158  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A   CB  1 
ATOM   1235 C CG  . ASP A   1 169 ? 13.477  53.121 33.273 1.000 27.64667  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A   CG  1 
ATOM   1236 O OD1 . ASP A   1 169 ? 13.048  52.694 34.376 1.000 28.70010  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A   OD1 1 
ATOM   1237 O OD2 . ASP A   1 169 ? 13.616  52.371 32.282 1.000 30.94209  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A   OD2 1 
ATOM   1238 N N   . LEU A   1 170 ? 13.564  57.837 33.818 1.000 20.35515  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   N   1 
ATOM   1239 C CA  . LEU A   1 170 ? 14.166  59.164 33.823 1.000 22.11945  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   CA  1 
ATOM   1240 C C   . LEU A   1 170 ? 14.161  59.808 35.202 1.000 23.75082  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   C   1 
ATOM   1241 O O   . LEU A   1 170 ? 15.021  60.652 35.484 1.000 29.21053  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   O   1 
ATOM   1242 C CB  . LEU A   1 170 ? 13.435  60.093 32.858 1.000 23.05147  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   CB  1 
ATOM   1243 C CG  . LEU A   1 170 ? 13.679  59.825 31.382 1.000 23.03823  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   CG  1 
ATOM   1244 C CD1 . LEU A   1 170 ? 12.746  60.707 30.570 1.000 25.53422  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   CD1 1 
ATOM   1245 C CD2 . LEU A   1 170 ? 15.144  60.066 31.034 1.000 28.16263  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   CD2 1 
ATOM   1246 N N   . HIS A   1 171 ? 13.209  59.447 36.069 1.000 19.48174  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   N   1 
ATOM   1247 C CA  . HIS A   1 171 ? 13.041  60.161 37.328 1.000 21.62845  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   CA  1 
ATOM   1248 C C   . HIS A   1 171 ? 13.500  59.397 38.561 1.000 21.19496  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   C   1 
ATOM   1249 O O   . HIS A   1 171 ? 13.578  59.997 39.638 1.000 24.65752  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   O   1 
ATOM   1250 C CB  . HIS A   1 171 ? 11.591  60.655 37.482 1.000 20.58722  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   CB  1 
ATOM   1251 C CG  . HIS A   1 171 ? 11.271  61.786 36.556 1.000 20.43913  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   CG  1 
ATOM   1252 N ND1 . HIS A   1 171 ? 10.783  61.609 35.276 1.000 26.96424  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   ND1 1 
ATOM   1253 C CD2 . HIS A   1 171 ? 11.454  63.115 36.706 1.000 19.43561  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   CD2 1 
ATOM   1254 C CE1 . HIS A   1 171 ? 10.639  62.795 34.702 1.000 18.88931  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   CE1 1 
ATOM   1255 N NE2 . HIS A   1 171 ? 11.050  63.720 35.546 1.000 25.12069  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A   NE2 1 
ATOM   1256 N N   . VAL A   1 172 ? 13.822  58.114 38.437 0.918 18.34843  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   N   1 
ATOM   1257 C CA  . VAL A   1 172 ? 14.276  57.358 39.591 1.000 22.06838  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   CA  1 
ATOM   1258 C C   . VAL A   1 172 ? 15.649  57.862 40.024 1.000 28.89908  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   C   1 
ATOM   1259 O O   . VAL A   1 172 ? 16.454  58.320 39.206 1.000 31.96665  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   O   1 
ATOM   1260 C CB  . VAL A   1 172 ? 14.290  55.857 39.252 1.000 23.87066  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   CB  1 
ATOM   1261 C CG1 . VAL A   1 172 ? 15.358  55.551 38.219 1.000 26.85553  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   CG1 1 
ATOM   1262 C CG2 . VAL A   1 172 ? 14.490  55.031 40.503 1.000 29.73233  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A   CG2 1 
ATOM   1263 N N   . HIS A   1 173 ? 15.915  57.797 41.325 1.000 32.17939  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A   N   1 
ATOM   1264 C CA  . HIS A   1 173 ? 17.207  58.235 41.854 1.000 46.50370  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A   CA  1 
ATOM   1265 C C   . HIS A   1 173 ? 18.167  57.063 42.022 1.000 45.48031  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A   C   1 
ATOM   1266 O O   . HIS A   1 173 ? 17.740  55.930 42.241 1.000 41.86532  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A   O   1 
ATOM   1267 C CB  . HIS A   1 173 ? 17.020  58.953 43.188 1.000 55.64253  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A   CB  1 
ATOM   1268 C CG  . HIS A   1 173 ? 15.924  59.969 43.170 1.000 60.75515  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A   CG  1 
ATOM   1269 N ND1 . HIS A   1 173 ? 14.591  59.624 43.234 1.000 65.31975  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A   ND1 1 
ATOM   1270 C CD2 . HIS A   1 173 ? 15.960  61.319 43.075 1.000 61.31330  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A   CD2 1 
ATOM   1271 C CE1 . HIS A   1 173 ? 13.853  60.719 43.190 1.000 72.04792  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A   CE1 1 
ATOM   1272 N NE2 . HIS A   1 173 ? 14.660  61.761 43.094 1.000 80.02428  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A   NE2 1 
ATOM   1273 N N   . HIS A-2 1 33  ? 12.016  39.309 31.749 1.000 64.57382  ? ? ? ? ? ? 9   HIS A-2 N   1 
ATOM   1274 C CA  . HIS A-2 1 33  ? 10.610  39.610 32.130 1.000 70.97964  ? ? ? ? ? ? 9   HIS A-2 CA  1 
ATOM   1275 C C   . HIS A-2 1 33  ? 10.274  39.226 33.568 1.000 67.10971  ? ? ? ? ? ? 9   HIS A-2 C   1 
ATOM   1276 O O   . HIS A-2 1 33  ? 10.140  38.040 33.860 1.000 76.19771  ? ? ? ? ? ? 9   HIS A-2 O   1 
ATOM   1277 C CB  . HIS A-2 1 33  ? 9.591   38.781 31.362 1.000 70.23805  ? ? ? ? ? ? 9   HIS A-2 CB  1 
ATOM   1278 C CG  . HIS A-2 1 33  ? 8.208   39.006 31.880 1.000 80.55127  ? ? ? ? ? ? 9   HIS A-2 CG  1 
ATOM   1279 N ND1 . HIS A-2 1 33  ? 7.734   38.426 33.019 1.000 78.19372  ? ? ? ? ? ? 9   HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1280 C CD2 . HIS A-2 1 33  ? 7.194   39.754 31.402 1.000 76.28585  ? ? ? ? ? ? 9   HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1281 C CE1 . HIS A-2 1 33  ? 6.487   38.790 33.217 1.000 62.99132  ? ? ? ? ? ? 9   HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1282 N NE2 . HIS A-2 1 33  ? 6.147   39.628 32.264 1.000 63.53217  ? ? ? ? ? ? 9   HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1283 N N   . ARG A-2 1 34  ? 10.128  40.207 34.420 1.000 45.77783  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 N   1 
ATOM   1284 C CA  . ARG A-2 1 34  ? 9.603   39.984 35.775 1.000 42.75354  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1285 C C   . ARG A-2 1 34  ? 8.174   40.529 35.760 1.000 26.46640  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 C   1 
ATOM   1286 O O   . ARG A-2 1 34  ? 7.940   41.443 35.084 1.000 28.25165  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 O   1 
ATOM   1287 C CB  . ARG A-2 1 34  ? 10.365  40.893 36.713 1.000 39.33196  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1288 C CG  . ARG A-2 1 34  ? 11.832  40.557 36.830 1.000 53.26781  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1289 C CD  . ARG A-2 1 34  ? 12.160  41.384 38.031 1.000 54.12674  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1290 N NE  . ARG A-2 1 34  ? 12.426  42.712 37.555 1.000 54.02628  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1291 C CZ  . ARG A-2 1 34  ? 13.520  43.363 37.834 1.000 62.93311  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1292 N NH1 . ARG A-2 1 34  ? 14.436  42.786 38.577 1.000 62.46692  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1293 N NH2 . ARG A-2 1 34  ? 13.718  44.571 37.367 1.000 66.74694  ? ? ? ? ? ? 10  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1294 N N   . PHE A-2 1 35  ? 7.292   39.954 36.546 1.000 30.17072  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 N   1 
ATOM   1295 C CA  . PHE A-2 1 35  ? 5.890   40.430 36.594 1.000 28.20541  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1296 C C   . PHE A-2 1 35  ? 5.802   41.936 36.848 1.000 23.38261  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 C   1 
ATOM   1297 O O   . PHE A-2 1 35  ? 5.111   42.581 36.157 1.000 25.20613  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 O   1 
ATOM   1298 C CB  . PHE A-2 1 35  ? 5.167   39.742 37.743 1.000 29.92812  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1299 C CG  . PHE A-2 1 35  ? 3.813   40.301 38.080 1.000 28.41770  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1300 C CD1 . PHE A-2 1 35  ? 2.696   39.966 37.355 1.000 28.20682  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1301 C CD2 . PHE A-2 1 35  ? 3.668   41.172 39.129 1.000 24.65301  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1302 C CE1 . PHE A-2 1 35  ? 1.455   40.465 37.687 1.000 27.87125  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1303 C CE2 . PHE A-2 1 35  ? 2.427   41.676 39.453 1.000 22.71541  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1304 C CZ  . PHE A-2 1 35  ? 1.328   41.319 38.731 1.000 25.33171  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1305 N N   . VAL A-2 1 36  ? 6.601   42.454 37.756 1.000 21.05539  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 N   1 
ATOM   1306 C CA  . VAL A-2 1 36  ? 6.402   43.848 38.136 1.000 21.26942  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1307 C C   . VAL A-2 1 36  ? 6.868   44.822 37.062 1.000 21.27198  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 C   1 
ATOM   1308 O O   . VAL A-2 1 36  ? 6.443   45.988 37.057 1.000 21.24319  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 O   1 
ATOM   1309 C CB  . VAL A-2 1 36  ? 7.062   44.110 39.498 1.000 20.00813  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1310 C CG1 . VAL A-2 1 36  ? 8.560   44.207 39.355 1.000 22.17162  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1311 C CG2 . VAL A-2 1 36  ? 6.477   45.374 40.121 1.000 21.17822  ? ? ? ? ? ? 12  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1312 N N   . ASP A-2 1 37  ? 7.714   44.381 36.131 1.000 21.33330  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A-2 N   1 
ATOM   1313 C CA  . ASP A-2 1 37  ? 8.309   45.314 35.181 1.000 23.44376  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1314 C C   . ASP A-2 1 37  ? 7.272   45.967 34.280 1.000 21.74485  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A-2 C   1 
ATOM   1315 O O   . ASP A-2 1 37  ? 7.459   47.114 33.865 1.000 23.72987  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A-2 O   1 
ATOM   1316 C CB  . ASP A-2 1 37  ? 9.368   44.614 34.323 1.000 25.28282  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1317 C CG  . ASP A-2 1 37  ? 10.658  44.345 35.079 1.000 39.61283  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1318 O OD1 . ASP A-2 1 37  ? 10.954  45.063 36.059 1.000 36.59882  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1319 O OD2 . ASP A-2 1 37  ? 11.387  43.414 34.679 1.000 39.24746  ? ? ? ? ? ? 13  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1320 N N   A ASP A-2 1 38  ? 6.191   45.256 33.953 0.524 21.98233  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 N   1 
ATOM   1321 N N   B ASP A-2 1 38  ? 6.174   45.278 33.967 0.476 21.97096  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 N   1 
ATOM   1322 C CA  A ASP A-2 1 38  ? 5.170   45.794 33.061 0.524 23.19452  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1323 C CA  B ASP A-2 1 38  ? 5.178   45.834 33.056 0.476 23.25600  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1324 C C   A ASP A-2 1 38  ? 3.770   45.603 33.634 0.524 22.29112  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 C   1 
ATOM   1325 C C   B ASP A-2 1 38  ? 3.783   45.926 33.667 0.476 21.72817  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 C   1 
ATOM   1326 O O   A ASP A-2 1 38  ? 2.802   45.428 32.888 0.524 24.13975  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 O   1 
ATOM   1327 O O   B ASP A-2 1 38  ? 2.831   46.279 32.961 0.476 18.90639  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 O   1 
ATOM   1328 C CB  A ASP A-2 1 38  ? 5.282   45.203 31.656 0.524 28.03087  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1329 C CB  B ASP A-2 1 38  ? 5.137   45.046 31.744 0.476 27.87124  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1330 C CG  A ASP A-2 1 38  ? 5.158   43.697 31.647 0.524 32.56285  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1331 C CG  B ASP A-2 1 38  ? 4.230   43.843 31.819 0.476 30.82709  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1332 O OD1 A ASP A-2 1 38  ? 5.577   43.058 32.635 0.524 34.61813  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1333 O OD1 B ASP A-2 1 38  ? 4.404   43.022 32.745 0.476 34.32232  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1334 O OD2 A ASP A-2 1 38  ? 4.643   43.150 30.647 0.524 44.70722  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1335 O OD2 B ASP A-2 1 38  ? 3.336   43.721 30.954 0.476 42.20058  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1336 N N   . TYR A-2 1 39  ? 3.646   45.635 34.957 1.000 18.85477  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 N   1 
ATOM   1337 C CA  . TYR A-2 1 39  ? 2.341   45.551 35.607 1.000 18.52372  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1338 C C   . TYR A-2 1 39  ? 1.788   46.963 35.801 1.000 17.74777  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 C   1 
ATOM   1339 O O   . TYR A-2 1 39  ? 2.389   47.785 36.510 1.000 17.34975  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 O   1 
ATOM   1340 C CB  . TYR A-2 1 39  ? 2.506   44.825 36.942 1.000 17.84947  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1341 C CG  . TYR A-2 1 39  ? 1.248   44.702 37.762 1.000 16.53800  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1342 C CD1 . TYR A-2 1 39  ? 0.078   44.184 37.219 1.000 17.15270  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1343 C CD2 . TYR A-2 1 39  ? 1.226   45.113 39.091 1.000 18.05233  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1344 C CE1 . TYR A-2 1 39  ? -1.075  44.083 37.973 1.000 17.93420  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1345 C CE2 . TYR A-2 1 39  ? 0.090   44.996 39.851 1.000 17.11386  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1346 C CZ  . TYR A-2 1 39  ? -1.065  44.501 39.295 1.000 15.85991  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1347 O OH  . TYR A-2 1 39  ? -2.187  44.421 40.066 1.000 17.66418  ? ? ? ? ? ? 15  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1348 N N   . LEU A-2 1 40  ? 0.654   47.246 35.159 1.000 18.41307  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A-2 N   1 
ATOM   1349 C CA  . LEU A-2 1 40  ? 0.141   48.615 35.093 1.000 17.72742  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1350 C C   . LEU A-2 1 40  ? 0.031   49.307 36.445 1.000 16.23529  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A-2 C   1 
ATOM   1351 O O   . LEU A-2 1 40  ? 0.475   50.462 36.546 1.000 15.76364  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A-2 O   1 
ATOM   1352 C CB  . LEU A-2 1 40  ? -1.178  48.675 34.308 1.000 20.23223  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1353 C CG  . LEU A-2 1 40  ? -1.793  50.077 34.221 1.000 19.15936  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1354 C CD1 . LEU A-2 1 40  ? -0.984  51.017 33.321 1.000 22.65559  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1355 C CD2 . LEU A-2 1 40  ? -3.243  49.993 33.771 1.000 23.92273  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1356 N N   . PRO A-2 1 41  ? -0.575  48.715 37.482 1.000 15.77227  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A-2 N   1 
ATOM   1357 C CA  . PRO A-2 1 41  ? -0.688  49.446 38.756 1.000 16.48237  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1358 C C   . PRO A-2 1 41  ? 0.669   49.813 39.326 1.000 15.46386  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A-2 C   1 
ATOM   1359 O O   . PRO A-2 1 41  ? 0.857   50.894 39.898 1.000 15.34863  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A-2 O   1 
ATOM   1360 C CB  . PRO A-2 1 41  ? -1.502  48.487 39.647 1.000 18.14130  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1361 C CG  . PRO A-2 1 41  ? -2.267  47.628 38.642 1.000 20.33078  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1362 C CD  . PRO A-2 1 41  ? -1.308  47.434 37.507 1.000 18.16374  ? ? ? ? ? ? 17  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1363 N N   . ALA A-2 1 42  ? 1.656   48.925 39.166 1.000 16.29278  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 N   1 
ATOM   1364 C CA  . ALA A-2 1 42  ? 2.989   49.260 39.644 1.000 14.31303  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1365 C C   . ALA A-2 1 42  ? 3.592   50.411 38.845 1.000 15.50361  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 C   1 
ATOM   1366 O O   . ALA A-2 1 42  ? 4.235   51.301 39.418 1.000 15.12716  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 O   1 
ATOM   1367 C CB  . ALA A-2 1 42  ? 3.894   48.022 39.623 1.000 17.10753  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1368 N N   . LEU A-2 1 43  ? 3.393   50.413 37.523 1.000 15.28761  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 N   1 
ATOM   1369 C CA  . LEU A-2 1 43  ? 3.930   51.499 36.701 1.000 15.00401  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1370 C C   . LEU A-2 1 43  ? 3.285   52.835 37.043 1.000 14.73528  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 C   1 
ATOM   1371 O O   . LEU A-2 1 43  ? 3.976   53.856 37.159 1.000 15.51882  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 O   1 
ATOM   1372 C CB  . LEU A-2 1 43  ? 3.721   51.184 35.220 1.000 17.31256  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1373 C CG  . LEU A-2 1 43  ? 4.454   49.961 34.656 1.000 19.54348  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1374 C CD1 . LEU A-2 1 43  ? 4.005   49.702 33.222 1.000 21.87328  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1375 C CD2 . LEU A-2 1 43  ? 5.946   50.200 34.710 1.000 22.10940  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1376 N N   . LEU A-2 1 44  ? 1.955   52.851 37.167 1.000 14.53395  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 N   1 
ATOM   1377 C CA  . LEU A-2 1 44  ? 1.264   54.092 37.503 1.000 15.04875  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1378 C C   . LEU A-2 1 44  ? 1.712   54.597 38.861 1.000 14.95644  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 C   1 
ATOM   1379 O O   . LEU A-2 1 44  ? 1.949   55.800 39.042 1.000 15.91012  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 O   1 
ATOM   1380 C CB  . LEU A-2 1 44  ? -0.247  53.866 37.520 1.000 16.13900  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1381 C CG  . LEU A-2 1 44  ? -0.962  53.780 36.167 1.000 16.46503  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1382 C CD1 . LEU A-2 1 44  ? -2.388  53.255 36.399 1.000 17.72109  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1383 C CD2 . LEU A-2 1 44  ? -0.959  55.120 35.444 1.000 17.48340  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1384 N N   . ALA A-2 1 45  ? 1.834   53.693 39.837 1.000 14.30280  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A-2 N   1 
ATOM   1385 C CA  . ALA A-2 1 45  ? 2.174   54.126 41.181 1.000 14.56646  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1386 C C   . ALA A-2 1 45  ? 3.578   54.699 41.238 1.000 15.02725  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A-2 C   1 
ATOM   1387 O O   . ALA A-2 1 45  ? 3.815   55.704 41.917 1.000 14.66633  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A-2 O   1 
ATOM   1388 C CB  . ALA A-2 1 45  ? 2.015   52.964 42.160 1.000 16.26664  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1389 N N   . GLN A-2 1 46  ? 4.533   54.059 40.542 1.000 14.13317  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 N   1 
ATOM   1390 C CA  . GLN A-2 1 46  ? 5.901   54.570 40.563 1.000 13.77422  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1391 C C   . GLN A-2 1 46  ? 6.014   55.899 39.836 1.000 14.22477  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 C   1 
ATOM   1392 O O   . GLN A-2 1 46  ? 6.660   56.835 40.327 1.000 15.30260  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 O   1 
ATOM   1393 C CB  . GLN A-2 1 46  ? 6.851   53.559 39.921 1.000 16.23113  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1394 C CG  . GLN A-2 1 46  ? 7.020   52.245 40.684 1.000 16.01162  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1395 C CD  . GLN A-2 1 46  ? 7.722   51.214 39.829 1.000 18.08534  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1396 O OE1 . GLN A-2 1 46  ? 7.089   50.274 39.331 1.000 22.80106  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1397 N NE2 . GLN A-2 1 46  ? 9.024   51.378 39.653 1.000 18.68886  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1398 N N   . ALA A-2 1 47  ? 5.423   55.991 38.638 1.000 15.12979  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 N   1 
ATOM   1399 C CA  . ALA A-2 1 47  ? 5.491   57.266 37.921 1.000 14.57819  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1400 C C   . ALA A-2 1 47  ? 4.873   58.379 38.749 1.000 14.85010  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 C   1 
ATOM   1401 O O   . ALA A-2 1 47  ? 5.429   59.487 38.850 1.000 15.49188  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 O   1 
ATOM   1402 C CB  . ALA A-2 1 47  ? 4.793   57.143 36.569 1.000 17.85056  ? ? ? ? ? ? 23  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1403 N N   . SER A-2 1 48  ? 3.722   58.093 39.363 1.000 14.09654  ? ? ? ? ? ? 24  SER A-2 N   1 
ATOM   1404 C CA  . SER A-2 1 48  ? 3.048   59.117 40.145 1.000 15.56324  ? ? ? ? ? ? 24  SER A-2 CA  1 
ATOM   1405 C C   . SER A-2 1 48  ? 3.907   59.524 41.335 1.000 14.12499  ? ? ? ? ? ? 24  SER A-2 C   1 
ATOM   1406 O O   . SER A-2 1 48  ? 4.105   60.715 41.590 1.000 14.63531  ? ? ? ? ? ? 24  SER A-2 O   1 
ATOM   1407 C CB  . SER A-2 1 48  ? 1.705   58.563 40.614 1.000 15.63595  ? ? ? ? ? ? 24  SER A-2 CB  1 
ATOM   1408 O OG  . SER A-2 1 48  ? 1.036   59.501 41.453 1.000 16.93677  ? ? ? ? ? ? 24  SER A-2 OG  1 
ATOM   1409 N N   . GLN A-2 1 49  ? 4.453   58.541 42.068 1.000 14.84248  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 N   1 
ATOM   1410 C CA  . GLN A-2 1 49  ? 5.247   58.874 43.241 1.000 15.27846  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1411 C C   . GLN A-2 1 49  ? 6.446   59.723 42.861 1.000 15.52790  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 C   1 
ATOM   1412 O O   . GLN A-2 1 49  ? 6.738   60.727 43.516 1.000 15.94328  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 O   1 
ATOM   1413 C CB  . GLN A-2 1 49  ? 5.688   57.587 43.941 1.000 16.43227  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1414 C CG  . GLN A-2 1 49  ? 6.534   57.822 45.187 1.000 18.44850  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1415 C CD  . GLN A-2 1 49  ? 8.013   57.955 44.884 1.000 21.14263  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1416 O OE1 . GLN A-2 1 49  ? 8.593   57.123 44.182 1.000 24.36360  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1417 N NE2 . GLN A-2 1 49  ? 8.638   58.980 45.437 1.000 25.27462  ? ? ? ? ? ? 25  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1418 N N   . LEU A-2 1 50  ? 7.144   59.357 41.783 1.000 15.94661  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 N   1 
ATOM   1419 C CA  . LEU A-2 1 50  ? 8.374   60.070 41.454 1.000 15.19837  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1420 C C   . LEU A-2 1 50  ? 8.081   61.500 41.007 1.000 16.29730  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 C   1 
ATOM   1421 O O   . LEU A-2 1 50  ? 8.737   62.458 41.460 1.000 17.79206  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 O   1 
ATOM   1422 C CB  . LEU A-2 1 50  ? 9.157   59.292 40.381 1.000 17.22823  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1423 C CG  . LEU A-2 1 50  ? 9.681   57.926 40.820 1.000 16.81491  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1424 C CD1 . LEU A-2 1 50  ? 10.048  57.090 39.589 1.000 21.13447  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1425 C CD2 . LEU A-2 1 50  ? 10.888  58.133 41.737 1.000 21.35482  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1426 N N   A ILE A-2 1 51  ? 7.086   61.670 40.126 0.612 16.11527  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 N   1 
ATOM   1427 N N   B ILE A-2 1 51  ? 7.093   61.687 40.130 0.388 16.41477  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 N   1 
ATOM   1428 C CA  A ILE A-2 1 51  ? 6.769   63.007 39.613 0.612 15.91956  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1429 C CA  B ILE A-2 1 51  ? 6.855   63.051 39.653 0.388 16.06226  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1430 C C   A ILE A-2 1 51  ? 6.232   63.906 40.729 0.612 17.05537  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 C   1 
ATOM   1431 C C   B ILE A-2 1 51  ? 6.246   63.927 40.753 0.388 17.19448  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 C   1 
ATOM   1432 O O   A ILE A-2 1 51  ? 6.639   65.077 40.890 0.612 18.13725  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 O   1 
ATOM   1433 O O   B ILE A-2 1 51  ? 6.633   65.102 40.941 0.388 18.30655  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 O   1 
ATOM   1434 C CB  A ILE A-2 1 51  ? 5.771   62.882 38.447 0.612 16.31602  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1435 C CB  B ILE A-2 1 51  ? 6.023   63.032 38.361 0.388 17.05101  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1436 C CG1 A ILE A-2 1 51  ? 6.410   62.140 37.269 0.612 18.73862  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1437 C CG1 B ILE A-2 1 51  ? 6.782   62.281 37.262 0.388 17.51304  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1438 C CG2 A ILE A-2 1 51  ? 5.256   64.247 38.013 0.612 17.90187  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1439 C CG2 B ILE A-2 1 51  ? 5.698   64.450 37.920 0.388 18.27950  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1440 C CD1 A ILE A-2 1 51  ? 7.769   62.667 36.898 0.612 17.21398  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1441 C CD1 B ILE A-2 1 51  ? 5.924   61.910 36.085 0.388 20.15261  ? ? ? ? ? ? 27  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1442 N N   . SER A-2 1 52  ? 5.291   63.376 41.506 1.000 15.68879  ? ? ? ? ? ? 28  SER A-2 N   1 
ATOM   1443 C CA  . SER A-2 1 52  ? 4.710   64.138 42.595 1.000 17.42911  ? ? ? ? ? ? 28  SER A-2 CA  1 
ATOM   1444 C C   . SER A-2 1 52  ? 5.771   64.499 43.618 1.000 16.98680  ? ? ? ? ? ? 28  SER A-2 C   1 
ATOM   1445 O O   . SER A-2 1 52  ? 5.781   65.625 44.126 1.000 17.87658  ? ? ? ? ? ? 28  SER A-2 O   1 
ATOM   1446 C CB  . SER A-2 1 52  ? 3.619   63.306 43.252 1.000 17.84295  ? ? ? ? ? ? 28  SER A-2 CB  1 
ATOM   1447 O OG  . SER A-2 1 52  ? 2.418   63.417 42.499 1.000 19.16405  ? ? ? ? ? ? 28  SER A-2 OG  1 
ATOM   1448 N N   . SER A-2 1 53  ? 6.677   63.573 43.948 1.000 17.37104  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 N   1 
ATOM   1449 C CA  . SER A-2 1 53  ? 7.681   63.877 44.961 1.000 17.17520  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 CA  1 
ATOM   1450 C C   . SER A-2 1 53  ? 8.539   65.063 44.543 1.000 17.37703  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 C   1 
ATOM   1451 O O   . SER A-2 1 53  ? 8.881   65.924 45.373 1.000 17.88239  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 O   1 
ATOM   1452 C CB  . SER A-2 1 53  ? 8.535   62.645 45.239 1.000 21.26802  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 CB  1 
ATOM   1453 O OG  . SER A-2 1 53  ? 7.796   61.724 46.020 1.000 28.10140  ? ? ? ? ? ? 29  SER A-2 OG  1 
ATOM   1454 N N   . GLU A-2 1 54  ? 8.885   65.129 43.257 1.000 16.13738  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A-2 N   1 
ATOM   1455 C CA  . GLU A-2 1 54  ? 9.655   66.272 42.782 1.000 19.54156  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1456 C C   . GLU A-2 1 54  ? 8.916   67.568 43.061 1.000 17.26687  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A-2 C   1 
ATOM   1457 O O   . GLU A-2 1 54  ? 9.501   68.527 43.590 1.000 19.85267  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A-2 O   1 
ATOM   1458 C CB  . GLU A-2 1 54  ? 9.898   66.146 41.279 1.000 18.75404  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1459 C CG  . GLU A-2 1 54  ? 10.882  65.046 40.936 1.000 18.19652  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1460 C CD  . GLU A-2 1 54  ? 11.151  64.944 39.458 1.000 22.91047  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1461 O OE1 . GLU A-2 1 54  ? 10.601  65.732 38.654 1.000 22.46063  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1462 O OE2 . GLU A-2 1 54  ? 11.937  64.048 39.108 1.000 22.62007  ? ? ? ? ? ? 30  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1463 N N   . PHE A-2 1 55  ? 7.634   67.642 42.656 1.000 17.44986  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 N   1 
ATOM   1464 C CA  . PHE A-2 1 55  ? 6.979   68.942 42.899 1.000 17.30210  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1465 C C   . PHE A-2 1 55  ? 6.661   69.204 44.375 1.000 16.02316  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 C   1 
ATOM   1466 O O   . PHE A-2 1 55  ? 6.641   70.371 44.823 1.000 17.20101  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 O   1 
ATOM   1467 C CB  . PHE A-2 1 55  ? 5.755   69.217 42.033 1.000 17.51600  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1468 C CG  . PHE A-2 1 55  ? 5.406   70.671 42.047 1.000 17.57470  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1469 C CD1 . PHE A-2 1 55  ? 6.224   71.566 41.372 1.000 18.54327  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1470 C CD2 . PHE A-2 1 55  ? 4.355   71.164 42.817 1.000 19.12871  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1471 C CE1 . PHE A-2 1 55  ? 5.995   72.935 41.426 1.000 19.45791  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1472 C CE2 . PHE A-2 1 55  ? 4.099   72.548 42.876 1.000 18.65217  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1473 C CZ  . PHE A-2 1 55  ? 4.924   73.424 42.172 1.000 19.28707  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1474 N N   . HIS A-2 1 56  ? 6.399   68.160 45.147 1.000 17.07263  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A-2 N   1 
ATOM   1475 C CA  . HIS A-2 1 56  ? 6.059   68.380 46.540 1.000 16.73075  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A-2 CA  1 
ATOM   1476 C C   . HIS A-2 1 56  ? 7.225   69.002 47.285 1.000 18.59412  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A-2 C   1 
ATOM   1477 O O   . HIS A-2 1 56  ? 7.011   69.765 48.232 1.000 18.70692  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A-2 O   1 
ATOM   1478 C CB  . HIS A-2 1 56  ? 5.608   67.066 47.170 1.000 17.58562  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A-2 CB  1 
ATOM   1479 C CG  . HIS A-2 1 56  ? 4.326   66.538 46.607 1.000 16.57755  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A-2 CG  1 
ATOM   1480 N ND1 . HIS A-2 1 56  ? 3.805   65.317 46.967 1.000 18.96583  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1481 C CD2 . HIS A-2 1 56  ? 3.484   67.051 45.677 1.000 18.43443  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1482 C CE1 . HIS A-2 1 56  ? 2.689   65.103 46.294 1.000 19.01898  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1483 N NE2 . HIS A-2 1 56  ? 2.472   66.138 45.503 1.000 18.74437  ? ? ? ? ? ? 32  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1484 N N   . GLU A-2 1 57  ? 8.463   68.696 46.864 1.000 19.52344  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 N   1 
ATOM   1485 C CA  . GLU A-2 1 57  ? 9.612   69.374 47.461 1.000 18.55650  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1486 C C   . GLU A-2 1 57  ? 9.545   70.888 47.236 1.000 18.71724  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 C   1 
ATOM   1487 O O   . GLU A-2 1 57  ? 9.809   71.673 48.159 1.000 20.35634  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 O   1 
ATOM   1488 C CB  . GLU A-2 1 57  ? 10.899  68.762 46.903 1.000 22.43570  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1489 C CG  . GLU A-2 1 57  ? 12.170  69.426 47.382 1.000 24.99216  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1490 C CD  . GLU A-2 1 57  ? 12.483  69.147 48.835 1.000 44.07419  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1491 O OE1 . GLU A-2 1 57  ? 11.929  68.177 49.401 1.000 39.53028  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1492 O OE2 . GLU A-2 1 57  ? 13.299  69.900 49.409 1.000 44.68568  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1493 N N   . VAL A-2 1 58  ? 9.176   71.314 46.023 1.000 19.13880  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 N   1 
ATOM   1494 C CA  . VAL A-2 1 58  ? 9.009   72.741 45.736 1.000 18.85088  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1495 C C   . VAL A-2 1 58  ? 7.909   73.342 46.612 1.000 19.61389  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 C   1 
ATOM   1496 O O   . VAL A-2 1 58  ? 8.061   74.437 47.184 1.000 20.50356  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 O   1 
ATOM   1497 C CB  . VAL A-2 1 58  ? 8.722   72.954 44.237 1.000 19.32309  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1498 C CG1 . VAL A-2 1 58  ? 8.491   74.420 43.929 1.000 20.77390  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1499 C CG2 . VAL A-2 1 58  ? 9.851   72.387 43.387 1.000 21.40348  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1500 N N   . ALA A-2 1 59  ? 6.772   72.646 46.711 1.000 19.06788  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A-2 N   1 
ATOM   1501 C CA  . ALA A-2 1 59  ? 5.668   73.155 47.521 1.000 17.49274  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1502 C C   . ALA A-2 1 59  ? 6.110   73.388 48.961 1.000 18.22277  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A-2 C   1 
ATOM   1503 O O   . ALA A-2 1 59  ? 5.827   74.451 49.539 1.000 18.92671  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A-2 O   1 
ATOM   1504 C CB  . ALA A-2 1 59  ? 4.476   72.196 47.466 1.000 17.98341  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1505 N N   . ARG A-2 1 60  ? 6.827   72.418 49.547 1.000 17.80520  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 N   1 
ATOM   1506 C CA  . ARG A-2 1 60  ? 7.274   72.582 50.929 1.000 19.49345  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1507 C C   . ARG A-2 1 60  ? 8.275   73.723 51.054 1.000 21.26041  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 C   1 
ATOM   1508 O O   . ARG A-2 1 60  ? 8.232   74.486 52.030 1.000 21.35210  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 O   1 
ATOM   1509 C CB  . ARG A-2 1 60  ? 7.846   71.283 51.495 1.000 19.72052  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1510 C CG  . ARG A-2 1 60  ? 6.801   70.194 51.677 1.000 20.11795  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1511 C CD  . ARG A-2 1 60  ? 7.365   68.965 52.389 1.000 22.63612  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1512 N NE  . ARG A-2 1 60  ? 8.421   68.349 51.586 1.000 24.66148  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1513 C CZ  . ARG A-2 1 60  ? 8.248   67.308 50.773 1.000 19.42464  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1514 N NH1 . ARG A-2 1 60  ? 7.067   66.713 50.670 1.000 23.55956  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1515 N NH2 . ARG A-2 1 60  ? 9.279   66.869 50.078 1.000 24.36536  ? ? ? ? ? ? 36  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1516 N N   . GLN A-2 1 61  ? 9.186   73.861 50.082 1.000 21.16007  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 N   1 
ATOM   1517 C CA  . GLN A-2 1 61  ? 10.110  74.989 50.124 1.000 23.75641  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1518 C C   . GLN A-2 1 61  ? 9.379   76.323 50.045 1.000 23.63788  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 C   1 
ATOM   1519 O O   . GLN A-2 1 61  ? 9.939   77.353 50.445 1.000 26.32614  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 O   1 
ATOM   1520 C CB  . GLN A-2 1 61  ? 11.144  74.870 49.001 1.000 25.07157  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1521 C CG  . GLN A-2 1 61  ? 12.082  73.676 49.117 1.000 32.80469  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1522 C CD  . GLN A-2 1 61  ? 12.759  73.565 50.475 1.000 48.50339  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1523 O OE1 . GLN A-2 1 61  ? 13.059  74.570 51.118 1.000 49.82375  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1524 N NE2 . GLN A-2 1 61  ? 13.006  72.334 50.913 1.000 43.29055  ? ? ? ? ? ? 37  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1525 N N   . HIS A-2 1 62  ? 8.149   76.340 49.531 1.000 22.18728  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 N   1 
ATOM   1526 C CA  . HIS A-2 1 62  ? 7.345   77.555 49.505 1.000 22.62486  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 CA  1 
ATOM   1527 C C   . HIS A-2 1 62  ? 6.335   77.623 50.650 1.000 23.12351  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 C   1 
ATOM   1528 O O   . HIS A-2 1 62  ? 5.383   78.411 50.585 1.000 25.74146  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 O   1 
ATOM   1529 C CB  . HIS A-2 1 62  ? 6.674   77.733 48.143 1.000 23.07895  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 CB  1 
ATOM   1530 C CG  . HIS A-2 1 62  ? 7.639   78.038 47.037 1.000 24.24356  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 CG  1 
ATOM   1531 N ND1 . HIS A-2 1 62  ? 8.487   77.092 46.502 1.000 26.72815  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1532 C CD2 . HIS A-2 1 62  ? 7.929   79.203 46.407 1.000 29.48832  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1533 C CE1 . HIS A-2 1 62  ? 9.237   77.653 45.569 1.000 28.38028  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1534 N NE2 . HIS A-2 1 62  ? 8.921   78.933 45.494 1.000 29.00652  ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1535 N N   . GLY A-2 1 63  ? 6.523   76.818 51.696 1.000 20.39746  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A-2 N   1 
ATOM   1536 C CA  . GLY A-2 1 63  ? 5.704   76.894 52.889 1.000 21.83100  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1537 C C   . GLY A-2 1 63  ? 4.394   76.137 52.849 1.000 23.05050  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A-2 C   1 
ATOM   1538 O O   . GLY A-2 1 63  ? 3.579   76.307 53.763 1.000 25.34323  ? ? ? ? ? ? 39  GLY A-2 O   1 
ATOM   1539 N N   . PHE A-2 1 64  ? 4.154   75.301 51.835 1.000 19.48376  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 N   1 
ATOM   1540 C CA  . PHE A-2 1 64  ? 2.921   74.530 51.742 1.000 20.61049  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1541 C C   . PHE A-2 1 64  ? 3.173   73.090 52.135 1.000 19.03358  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 C   1 
ATOM   1542 O O   . PHE A-2 1 64  ? 4.160   72.483 51.705 1.000 20.51474  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 O   1 
ATOM   1543 C CB  . PHE A-2 1 64  ? 2.405   74.489 50.302 1.000 20.85716  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1544 C CG  . PHE A-2 1 64  ? 1.671   75.710 49.884 1.000 27.01146  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1545 C CD1 . PHE A-2 1 64  ? 2.348   76.885 49.662 1.000 24.89705  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1546 C CD2 . PHE A-2 1 64  ? 0.301   75.677 49.689 1.000 27.79322  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1547 C CE1 . PHE A-2 1 64  ? 1.673   78.031 49.265 1.000 30.95785  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1548 C CE2 . PHE A-2 1 64  ? -0.381  76.817 49.297 1.000 34.13316  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1549 C CZ  . PHE A-2 1 64  ? 0.311   77.993 49.085 1.000 29.63970  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1550 N N   . SER A-2 1 65  ? 2.249   72.520 52.905 1.000 19.68446  ? ? ? ? ? ? 41  SER A-2 N   1 
ATOM   1551 C CA  . SER A-2 1 65  ? 2.219   71.078 53.019 1.000 20.77590  ? ? ? ? ? ? 41  SER A-2 CA  1 
ATOM   1552 C C   . SER A-2 1 65  ? 1.665   70.483 51.725 1.000 18.48317  ? ? ? ? ? ? 41  SER A-2 C   1 
ATOM   1553 O O   . SER A-2 1 65  ? 0.989   71.151 50.935 1.000 19.38491  ? ? ? ? ? ? 41  SER A-2 O   1 
ATOM   1554 C CB  . SER A-2 1 65  ? 1.385   70.625 54.227 1.000 21.61970  ? ? ? ? ? ? 41  SER A-2 CB  1 
ATOM   1555 O OG  . SER A-2 1 65  ? 0.002   70.605 53.901 1.000 26.45723  ? ? ? ? ? ? 41  SER A-2 OG  1 
ATOM   1556 N N   . VAL A-2 1 66  ? 1.945   69.206 51.524 1.000 18.98438  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A-2 N   1 
ATOM   1557 C CA  . VAL A-2 1 66  ? 1.411   68.543 50.342 1.000 17.98186  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1558 C C   . VAL A-2 1 66  ? -0.111  68.614 50.327 1.000 18.97895  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A-2 C   1 
ATOM   1559 O O   . VAL A-2 1 66  ? -0.721  68.887 49.285 1.000 17.94181  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A-2 O   1 
ATOM   1560 C CB  . VAL A-2 1 66  ? 1.925   67.100 50.263 1.000 19.70568  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1561 C CG1 . VAL A-2 1 66  ? 1.222   66.337 49.144 1.000 21.02417  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1562 C CG2 . VAL A-2 1 66  ? 3.434   67.110 50.051 1.000 25.45817  ? ? ? ? ? ? 42  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1563 N N   . SER A-2 1 67  ? -0.751  68.367 51.472 1.000 19.59760  ? ? ? ? ? ? 43  SER A-2 N   1 
ATOM   1564 C CA  A SER A-2 1 67  ? -2.210  68.351 51.486 0.638 19.47777  ? ? ? ? ? ? 43  SER A-2 CA  1 
ATOM   1565 C CA  B SER A-2 1 67  ? -2.212  68.356 51.508 0.362 19.41508  ? ? ? ? ? ? 43  SER A-2 CA  1 
ATOM   1566 C C   . SER A-2 1 67  ? -2.797  69.733 51.214 1.000 17.37259  ? ? ? ? ? ? 43  SER A-2 C   1 
ATOM   1567 O O   . SER A-2 1 67  ? -3.796  69.847 50.501 1.000 17.26143  ? ? ? ? ? ? 43  SER A-2 O   1 
ATOM   1568 C CB  A SER A-2 1 67  ? -2.717  67.763 52.801 0.638 23.82652  ? ? ? ? ? ? 43  SER A-2 CB  1 
ATOM   1569 C CB  B SER A-2 1 67  ? -2.703  67.848 52.861 0.362 23.68495  ? ? ? ? ? ? 43  SER A-2 CB  1 
ATOM   1570 O OG  A SER A-2 1 67  ? -2.377  66.383 52.895 0.638 22.91191  ? ? ? ? ? ? 43  SER A-2 OG  1 
ATOM   1571 O OG  B SER A-2 1 67  ? -2.096  68.564 53.918 0.362 29.97146  ? ? ? ? ? ? 43  SER A-2 OG  1 
ATOM   1572 N N   A GLU A-2 1 68  ? -2.192  70.789 51.763 0.775 17.61004  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 N   1 
ATOM   1573 N N   B GLU A-2 1 68  ? -2.190  70.794 51.744 0.225 17.82556  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 N   1 
ATOM   1574 C CA  A GLU A-2 1 68  ? -2.658  72.143 51.481 0.775 18.74169  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1575 C CA  B GLU A-2 1 68  ? -2.703  72.130 51.463 0.225 18.82204  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1576 C C   A GLU A-2 1 68  ? -2.510  72.475 50.001 0.775 17.83081  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 C   1 
ATOM   1577 C C   B GLU A-2 1 68  ? -2.507  72.498 49.996 0.225 17.88734  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 C   1 
ATOM   1578 O O   A GLU A-2 1 68  ? -3.410  73.068 49.386 0.775 18.65545  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 O   1 
ATOM   1579 O O   B GLU A-2 1 68  ? -3.392  73.106 49.376 0.225 18.69317  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 O   1 
ATOM   1580 C CB  A GLU A-2 1 68  ? -1.872  73.153 52.334 0.775 22.27555  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1581 C CB  B GLU A-2 1 68  ? -2.060  73.147 52.410 0.225 22.57199  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1582 C CG  A GLU A-2 1 68  ? -2.136  73.049 53.848 0.775 26.63529  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1583 C CG  B GLU A-2 1 68  ? -2.346  72.844 53.885 0.225 27.07434  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1584 C CD  A GLU A-2 1 68  ? -0.949  73.443 54.736 0.775 34.94431  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1585 C CD  B GLU A-2 1 68  ? -1.450  73.598 54.854 0.225 32.86067  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1586 O OE1 A GLU A-2 1 68  ? 0.062   73.972 54.228 0.775 26.12893  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1587 O OE1 B GLU A-2 1 68  ? -1.287  74.824 54.694 0.225 32.28249  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1588 O OE2 A GLU A-2 1 68  ? -1.028  73.210 55.967 0.775 36.84339  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1589 O OE2 B GLU A-2 1 68  ? -0.915  72.961 55.789 0.225 34.05799  ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1590 N N   . TRP A-2 1 69  ? -1.362  72.123 49.419 1.000 17.47147  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 N   1 
ATOM   1591 C CA  . TRP A-2 1 69  ? -1.142  72.338 47.996 1.000 17.17662  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 CA  1 
ATOM   1592 C C   . TRP A-2 1 69  ? -2.187  71.604 47.156 1.000 17.03345  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 C   1 
ATOM   1593 O O   . TRP A-2 1 69  ? -2.783  72.185 46.252 1.000 17.28698  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 O   1 
ATOM   1594 C CB  . TRP A-2 1 69  ? 0.287   71.909 47.637 1.000 17.67112  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 CB  1 
ATOM   1595 C CG  . TRP A-2 1 69  ? 0.493   71.541 46.192 1.000 17.47509  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 CG  1 
ATOM   1596 C CD1 . TRP A-2 1 69  ? 0.844   70.319 45.719 1.000 16.93361  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 CD1 1 
ATOM   1597 C CD2 . TRP A-2 1 69  ? 0.370   72.398 45.044 1.000 16.93702  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 CD2 1 
ATOM   1598 N NE1 . TRP A-2 1 69  ? 0.962   70.345 44.349 1.000 17.48280  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 NE1 1 
ATOM   1599 C CE2 . TRP A-2 1 69  ? 0.658   71.612 43.910 1.000 16.73849  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 CE2 1 
ATOM   1600 C CE3 . TRP A-2 1 69  ? 0.030   73.744 44.865 1.000 17.49102  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 CE3 1 
ATOM   1601 C CZ2 . TRP A-2 1 69  ? 0.621   72.128 42.612 1.000 19.18534  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   1602 C CZ3 . TRP A-2 1 69  ? 0.002   74.254 43.582 1.000 19.55812  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   1603 C CH2 . TRP A-2 1 69  ? 0.291   73.450 42.473 1.000 18.42305  ? ? ? ? ? ? 45  TRP A-2 CH2 1 
ATOM   1604 N N   A ARG A-2 1 70  ? -2.410  70.317 47.441 0.511 16.40886  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 N   1 
ATOM   1605 N N   B ARG A-2 1 70  ? -2.420  70.320 47.431 0.489 16.44557  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 N   1 
ATOM   1606 C CA  A ARG A-2 1 70  ? -3.379  69.542 46.666 0.511 16.82815  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1607 C CA  B ARG A-2 1 70  ? -3.382  69.590 46.606 0.489 16.75739  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1608 C C   A ARG A-2 1 70  ? -4.762  70.186 46.709 0.511 15.75065  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 C   1 
ATOM   1609 C C   B ARG A-2 1 70  ? -4.776  70.201 46.698 0.489 15.72639  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 C   1 
ATOM   1610 O O   A ARG A-2 1 70  ? -5.427  70.324 45.674 0.511 16.35150  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 O   1 
ATOM   1611 O O   B ARG A-2 1 70  ? -5.468  70.327 45.680 0.489 16.37669  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 O   1 
ATOM   1612 C CB  A ARG A-2 1 70  ? -3.432  68.095 47.170 0.511 18.50057  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1613 C CB  B ARG A-2 1 70  ? -3.409  68.110 46.970 0.489 17.86992  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1614 C CG  A ARG A-2 1 70  ? -2.135  67.302 46.948 0.511 17.27788  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1615 C CG  B ARG A-2 1 70  ? -2.173  67.349 46.523 0.489 16.51569  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1616 C CD  A ARG A-2 1 70  ? -2.227  65.861 47.466 0.511 19.20237  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1617 C CD  B ARG A-2 1 70  ? -2.255  65.893 46.952 0.489 16.67757  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1618 N NE  A ARG A-2 1 70  ? -1.473  64.929 46.623 0.511 17.36390  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1619 N NE  B ARG A-2 1 70  ? -2.610  65.735 48.361 0.489 17.27099  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1620 C CZ  A ARG A-2 1 70  ? -1.189  63.672 46.945 0.511 21.35091  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1621 C CZ  B ARG A-2 1 70  ? -2.403  64.633 49.075 0.489 18.32164  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1622 N NH1 A ARG A-2 1 70  ? -1.582  63.194 48.115 0.511 21.11834  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1623 N NH1 B ARG A-2 1 70  ? -1.817  63.578 48.517 0.489 19.29928  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1624 N NH2 A ARG A-2 1 70  ? -0.516  62.895 46.090 0.511 15.00327  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1625 N NH2 B ARG A-2 1 70  ? -2.776  64.585 50.360 0.489 16.69383  ? ? ? ? ? ? 46  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1626 N N   . VAL A-2 1 71  ? -5.200  70.607 47.898 1.000 17.08311  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A-2 N   1 
ATOM   1627 C CA  . VAL A-2 1 71  ? -6.532  71.202 48.033 1.000 18.07879  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1628 C C   . VAL A-2 1 71  ? -6.618  72.527 47.287 1.000 17.10293  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A-2 C   1 
ATOM   1629 O O   . VAL A-2 1 71  ? -7.548  72.757 46.496 1.000 18.76153  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A-2 O   1 
ATOM   1630 C CB  . VAL A-2 1 71  ? -6.899  71.364 49.514 1.000 17.33465  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1631 C CG1 . VAL A-2 1 71  ? -8.121  72.285 49.654 1.000 21.34192  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1632 C CG2 . VAL A-2 1 71  ? -7.175  70.000 50.116 1.000 19.81610  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1633 N N   . MET A-2 1 72  ? -5.653  73.423 47.517 1.000 18.20342  ? ? ? ? ? ? 48  MET A-2 N   1 
ATOM   1634 C CA  . MET A-2 1 72  ? -5.759  74.734 46.882 1.000 20.04588  ? ? ? ? ? ? 48  MET A-2 CA  1 
ATOM   1635 C C   . MET A-2 1 72  ? -5.646  74.629 45.367 1.000 19.74495  ? ? ? ? ? ? 48  MET A-2 C   1 
ATOM   1636 O O   . MET A-2 1 72  ? -6.391  75.297 44.630 1.000 21.32339  ? ? ? ? ? ? 48  MET A-2 O   1 
ATOM   1637 C CB  . MET A-2 1 72  ? -4.751  75.718 47.464 1.000 20.84924  ? ? ? ? ? ? 48  MET A-2 CB  1 
ATOM   1638 C CG  . MET A-2 1 72  ? -5.278  76.351 48.736 1.000 25.65775  ? ? ? ? ? ? 48  MET A-2 CG  1 
ATOM   1639 S SD  . MET A-2 1 72  ? -4.242  77.654 49.425 1.000 26.74384  ? ? ? ? ? ? 48  MET A-2 SD  1 
ATOM   1640 C CE  . MET A-2 1 72  ? -3.261  76.674 50.547 1.000 32.17563  ? ? ? ? ? ? 48  MET A-2 CE  1 
ATOM   1641 N N   . ALA A-2 1 73  ? -4.725  73.794 44.874 1.000 17.79505  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A-2 N   1 
ATOM   1642 C CA  . ALA A-2 1 73  ? -4.591  73.609 43.444 1.000 18.65427  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1643 C C   . ALA A-2 1 73  ? -5.848  72.988 42.853 1.000 18.00914  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A-2 C   1 
ATOM   1644 O O   . ALA A-2 1 73  ? -6.226  73.323 41.723 1.000 20.85270  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A-2 O   1 
ATOM   1645 C CB  . ALA A-2 1 73  ? -3.358  72.751 43.148 1.000 19.38503  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1646 N N   . SER A-2 1 74  ? -6.512  72.076 43.584 1.000 17.76071  ? ? ? ? ? ? 50  SER A-2 N   1 
ATOM   1647 C CA  . SER A-2 1 74  ? -7.713  71.444 43.052 1.000 17.70264  ? ? ? ? ? ? 50  SER A-2 CA  1 
ATOM   1648 C C   . SER A-2 1 74  ? -8.879  72.416 43.008 1.000 20.61637  ? ? ? ? ? ? 50  SER A-2 C   1 
ATOM   1649 O O   . SER A-2 1 74  ? -9.796  72.249 42.194 1.000 22.82171  ? ? ? ? ? ? 50  SER A-2 O   1 
ATOM   1650 C CB  . SER A-2 1 74  ? -8.094  70.277 43.948 1.000 18.81173  ? ? ? ? ? ? 50  SER A-2 CB  1 
ATOM   1651 O OG  . SER A-2 1 74  ? -7.151  69.211 43.821 1.000 18.26316  ? ? ? ? ? ? 50  SER A-2 OG  1 
ATOM   1652 N N   . LEU A-2 1 75  ? -8.887  73.406 43.895 1.000 18.87993  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 N   1 
ATOM   1653 C CA  . LEU A-2 1 75  ? -10.005 74.346 43.935 1.000 20.81325  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1654 C C   . LEU A-2 1 75  ? -9.775  75.581 43.077 1.000 24.72557  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 C   1 
ATOM   1655 O O   . LEU A-2 1 75  ? -10.746 76.280 42.743 1.000 25.76375  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 O   1 
ATOM   1656 C CB  . LEU A-2 1 75  ? -10.279 74.730 45.386 1.000 19.57343  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1657 C CG  . LEU A-2 1 75  ? -10.760 73.566 46.254 1.000 19.81465  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1658 C CD1 . LEU A-2 1 75  ? -10.861 73.969 47.703 1.000 21.42979  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1659 C CD2 . LEU A-2 1 75  ? -12.090 73.045 45.730 1.000 21.95600  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1660 N N   . ALA A-2 1 76  ? -8.530  75.853 42.698 1.000 21.71566  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A-2 N   1 
ATOM   1661 C CA  . ALA A-2 1 76  ? -8.211  77.069 41.959 1.000 24.44411  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1662 C C   . ALA A-2 1 76  ? -8.931  77.082 40.619 1.000 27.14572  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A-2 C   1 
ATOM   1663 O O   . ALA A-2 1 76  ? -8.862  76.125 39.843 1.000 28.57227  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A-2 O   1 
ATOM   1664 C CB  . ALA A-2 1 76  ? -6.704  77.167 41.740 1.000 23.82646  ? ? ? ? ? ? 52  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1665 N N   . GLY A-2 1 77  ? -9.620  78.185 40.345 1.000 27.20719  ? ? ? ? ? ? 53  GLY A-2 N   1 
ATOM   1666 C CA  . GLY A-2 1 77  ? -10.355 78.297 39.105 1.000 31.70225  ? ? ? ? ? ? 53  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1667 C C   . GLY A-2 1 77  ? -11.543 77.377 38.991 1.000 28.22320  ? ? ? ? ? ? 53  GLY A-2 C   1 
ATOM   1668 O O   . GLY A-2 1 77  ? -12.021 77.135 37.880 1.000 35.66617  ? ? ? ? ? ? 53  GLY A-2 O   1 
ATOM   1669 N N   . SER A-2 1 78  ? -12.041 76.848 40.105 1.000 28.52933  ? ? ? ? ? ? 54  SER A-2 N   1 
ATOM   1670 C CA  . SER A-2 1 78  ? -13.119 75.879 40.053 1.000 27.06099  ? ? ? ? ? ? 54  SER A-2 CA  1 
ATOM   1671 C C   . SER A-2 1 78  ? -14.366 76.452 40.715 1.000 28.49361  ? ? ? ? ? ? 54  SER A-2 C   1 
ATOM   1672 O O   . SER A-2 1 78  ? -14.287 77.261 41.642 1.000 31.30284  ? ? ? ? ? ? 54  SER A-2 O   1 
ATOM   1673 C CB  . SER A-2 1 78  ? -12.705 74.543 40.727 1.000 28.63870  ? ? ? ? ? ? 54  SER A-2 CB  1 
ATOM   1674 O OG  . SER A-2 1 78  ? -13.799 73.655 40.882 1.000 29.54301  ? ? ? ? ? ? 54  SER A-2 OG  1 
ATOM   1675 N N   . GLU A-2 1 79  ? -15.518 76.039 40.198 1.000 30.76652  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 N   1 
ATOM   1676 C CA  . GLU A-2 1 79  ? -16.766 76.186 40.912 1.000 32.38243  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1677 C C   . GLU A-2 1 79  ? -16.680 75.377 42.202 1.000 30.44996  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 C   1 
ATOM   1678 O O   . GLU A-2 1 79  ? -15.839 74.484 42.324 1.000 29.87763  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 O   1 
ATOM   1679 C CB  . GLU A-2 1 79  ? -17.895 75.620 40.057 1.000 34.01765  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1680 C CG  . GLU A-2 1 79  ? -17.648 74.184 39.567 1.000 49.59360  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1681 C CD  . GLU A-2 1 79  ? -16.611 74.088 38.450 1.000 62.04797  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1682 O OE1 . GLU A-2 1 79  ? -16.351 75.111 37.781 1.000 61.16945  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1683 O OE2 . GLU A-2 1 79  ? -16.049 72.990 38.251 1.000 69.74129  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1684 N N   . PRO A-2 1 80  ? -17.540 75.659 43.179 1.000 27.99115  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 N   1 
ATOM   1685 C CA  . PRO A-2 1 80  ? -17.518 74.870 44.418 1.000 31.78213  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1686 C C   . PRO A-2 1 80  ? -17.818 73.406 44.133 1.000 30.04614  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 C   1 
ATOM   1687 O O   . PRO A-2 1 80  ? -18.681 73.073 43.318 1.000 31.02141  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 O   1 
ATOM   1688 C CB  . PRO A-2 1 80  ? -18.617 75.514 45.273 1.000 29.65080  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1689 C CG  . PRO A-2 1 80  ? -18.810 76.883 44.681 1.000 30.62818  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1690 C CD  . PRO A-2 1 80  ? -18.570 76.713 43.215 1.000 30.79338  ? ? ? ? ? ? 56  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1691 N N   . ILE A-2 1 81  ? -17.083 72.522 44.808 1.000 24.60038  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 N   1 
ATOM   1692 C CA  . ILE A-2 1 81  ? -17.222 71.085 44.605 1.000 25.39715  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1693 C C   . ILE A-2 1 81  ? -17.515 70.408 45.939 1.000 22.91455  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 C   1 
ATOM   1694 O O   . ILE A-2 1 81  ? -17.268 70.956 47.014 1.000 23.64415  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 O   1 
ATOM   1695 C CB  . ILE A-2 1 81  ? -15.991 70.454 43.911 1.000 24.85110  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1696 C CG1 . ILE A-2 1 81  ? -14.747 70.552 44.803 1.000 24.63564  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1697 C CG2 . ILE A-2 1 81  ? -15.727 71.107 42.557 1.000 26.56195  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1698 C CD1 . ILE A-2 1 81  ? -13.518 69.845 44.198 1.000 23.43384  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1699 N N   . SER A-2 1 82  ? -18.051 69.195 45.867 1.000 24.07502  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-2 N   1 
ATOM   1700 C CA  . SER A-2 1 82  ? -18.363 68.490 47.097 1.000 22.48728  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-2 CA  1 
ATOM   1701 C C   . SER A-2 1 82  ? -17.084 68.037 47.803 1.000 24.30278  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-2 C   1 
ATOM   1702 O O   . SER A-2 1 82  ? -16.013 67.910 47.195 1.000 23.99742  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-2 O   1 
ATOM   1703 C CB  . SER A-2 1 82  ? -19.254 67.283 46.808 1.000 27.42070  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-2 CB  1 
ATOM   1704 O OG  . SER A-2 1 82  ? -18.526 66.237 46.180 1.000 29.46680  ? ? ? ? ? ? 58  SER A-2 OG  1 
ATOM   1705 N N   . ILE A-2 1 83  ? -17.208 67.786 49.105 1.000 23.53298  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A-2 N   1 
ATOM   1706 C CA  . ILE A-2 1 83  ? -16.089 67.228 49.860 1.000 23.67542  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1707 C C   . ILE A-2 1 83  ? -15.650 65.902 49.259 1.000 26.36692  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A-2 C   1 
ATOM   1708 O O   . ILE A-2 1 83  ? -14.453 65.600 49.197 1.000 22.53208  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A-2 O   1 
ATOM   1709 C CB  . ILE A-2 1 83  ? -16.442 67.083 51.353 1.000 28.97625  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1710 C CG1 . ILE A-2 1 83  ? -17.010 68.392 51.905 1.000 33.99184  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1711 C CG2 . ILE A-2 1 83  ? -15.220 66.652 52.147 1.000 31.46163  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1712 C CD1 . ILE A-2 1 83  ? -16.124 69.582 51.675 1.000 32.19405  ? ? ? ? ? ? 59  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1713 N N   . GLY A-2 1 84  ? -16.607 65.073 48.834 1.000 23.31616  ? ? ? ? ? ? 60  GLY A-2 N   1 
ATOM   1714 C CA  . GLY A-2 1 84  ? -16.250 63.790 48.247 1.000 23.85830  ? ? ? ? ? ? 60  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1715 C C   . GLY A-2 1 84  ? -15.466 63.938 46.957 1.000 22.87966  ? ? ? ? ? ? 60  GLY A-2 C   1 
ATOM   1716 O O   . GLY A-2 1 84  ? -14.492 63.212 46.719 1.000 23.07680  ? ? ? ? ? ? 60  GLY A-2 O   1 
ATOM   1717 N N   . GLN A-2 1 85  ? -15.858 64.889 46.114 1.000 20.93755  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A-2 N   1 
ATOM   1718 C CA  . GLN A-2 1 85  ? -15.086 65.138 44.904 1.000 21.18193  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1719 C C   . GLN A-2 1 85  ? -13.686 65.624 45.248 1.000 21.83744  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A-2 C   1 
ATOM   1720 O O   . GLN A-2 1 85  ? -12.703 65.218 44.610 1.000 20.43611  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A-2 O   1 
ATOM   1721 C CB  . GLN A-2 1 85  ? -15.773 66.178 44.023 1.000 22.95368  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1722 C CG  . GLN A-2 1 85  ? -17.208 65.897 43.650 1.000 40.15154  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1723 C CD  . GLN A-2 1 85  ? -17.787 67.028 42.823 1.000 49.68997  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1724 O OE1 . GLN A-2 1 85  ? -18.516 67.878 43.335 1.000 35.15806  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1725 N NE2 . GLN A-2 1 85  ? -17.443 67.058 41.541 1.000 58.25324  ? ? ? ? ? ? 61  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1726 N N   . LEU A-2 1 86  ? -13.581 66.537 46.218 1.000 20.49834  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 N   1 
ATOM   1727 C CA  . LEU A-2 1 86  ? -12.269 67.031 46.620 1.000 17.96072  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1728 C C   . LEU A-2 1 86  ? -11.391 65.890 47.113 1.000 18.40782  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 C   1 
ATOM   1729 O O   . LEU A-2 1 86  ? -10.205 65.821 46.764 1.000 16.99349  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 O   1 
ATOM   1730 C CB  . LEU A-2 1 86  ? -12.409 68.111 47.691 1.000 19.07168  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1731 C CG  . LEU A-2 1 86  ? -11.086 68.738 48.147 1.000 16.64002  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1732 C CD1 . LEU A-2 1 86  ? -10.393 69.454 47.012 1.000 19.32824  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1733 C CD2 . LEU A-2 1 86  ? -11.347 69.677 49.300 1.000 19.14742  ? ? ? ? ? ? 62  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1734 N N   . ALA A-2 1 87  ? -11.955 64.983 47.904 1.000 17.75225  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A-2 N   1 
ATOM   1735 C CA  . ALA A-2 1 87  ? -11.192 63.847 48.405 1.000 17.37890  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1736 C C   . ALA A-2 1 87  ? -10.696 62.979 47.259 1.000 19.27510  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A-2 C   1 
ATOM   1737 O O   . ALA A-2 1 87  ? -9.547  62.509 47.270 1.000 18.57420  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A-2 O   1 
ATOM   1738 C CB  . ALA A-2 1 87  ? -12.057 63.022 49.360 1.000 19.47307  ? ? ? ? ? ? 63  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1739 N N   . GLN A-2 1 88  ? -11.540 62.769 46.247 1.000 18.27420  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 N   1 
ATOM   1740 C CA  . GLN A-2 1 88  ? -11.120 61.956 45.111 1.000 17.37011  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1741 C C   . GLN A-2 1 88  ? -9.976  62.611 44.339 1.000 18.63184  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 C   1 
ATOM   1742 O O   . GLN A-2 1 88  ? -8.951  61.971 44.081 1.000 18.16586  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 O   1 
ATOM   1743 C CB  . GLN A-2 1 88  ? -12.318 61.664 44.207 1.000 20.45131  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1744 C CG  . GLN A-2 1 88  ? -11.972 60.713 43.073 1.000 22.83475  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1745 C CD  . GLN A-2 1 88  ? -11.647 61.458 41.811 1.000 22.33869  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1746 O OE1 . GLN A-2 1 88  ? -12.364 62.383 41.429 1.000 25.59194  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1747 N NE2 . GLN A-2 1 88  ? -10.545 61.092 41.160 1.000 20.10397  ? ? ? ? ? ? 64  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1748 N N   . VAL A-2 1 89  ? -10.112 63.887 43.976 1.000 16.35050  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 N   1 
ATOM   1749 C CA  A VAL A-2 1 89  ? -9.081  64.507 43.147 0.577 17.90634  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1750 C CA  B VAL A-2 1 89  ? -9.088  64.528 43.154 0.423 17.93349  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1751 C C   . VAL A-2 1 89  ? -7.768  64.695 43.908 1.000 16.54307  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 C   1 
ATOM   1752 O O   . VAL A-2 1 89  ? -6.689  64.685 43.290 1.000 17.40960  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 O   1 
ATOM   1753 C CB  A VAL A-2 1 89  ? -9.589  65.797 42.467 0.577 17.45028  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1754 C CB  B VAL A-2 1 89  ? -9.614  65.856 42.583 0.423 17.46596  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1755 C CG1 A VAL A-2 1 89  ? -9.779  66.917 43.474 0.577 18.90650  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1756 C CG1 B VAL A-2 1 89  ? -8.505  66.607 41.894 0.423 16.03354  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1757 C CG2 A VAL A-2 1 89  ? -8.655  66.224 41.360 0.577 23.16225  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1758 C CG2 B VAL A-2 1 89  ? -10.768 65.592 41.623 0.423 17.28559  ? ? ? ? ? ? 65  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1759 N N   . THR A-2 1 90  ? -7.820  64.889 45.232 1.000 16.01054  ? ? ? ? ? ? 66  THR A-2 N   1 
ATOM   1760 C CA  . THR A-2 1 90  ? -6.622  65.019 46.059 1.000 15.85605  ? ? ? ? ? ? 66  THR A-2 CA  1 
ATOM   1761 C C   . THR A-2 1 90  ? -6.123  63.681 46.580 1.000 18.69008  ? ? ? ? ? ? 66  THR A-2 C   1 
ATOM   1762 O O   . THR A-2 1 90  ? -5.201  63.669 47.412 1.000 19.84111  ? ? ? ? ? ? 66  THR A-2 O   1 
ATOM   1763 C CB  . THR A-2 1 90  ? -6.859  65.954 47.264 1.000 16.40259  ? ? ? ? ? ? 66  THR A-2 CB  1 
ATOM   1764 O OG1 . THR A-2 1 90  ? -7.832  65.403 48.154 1.000 16.82919  ? ? ? ? ? ? 66  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1765 C CG2 . THR A-2 1 90  ? -7.287  67.355 46.845 1.000 18.85710  ? ? ? ? ? ? 66  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1766 N N   . VAL A-2 1 91  ? -6.754  62.579 46.178 1.000 15.90020  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 N   1 
ATOM   1767 C CA  . VAL A-2 1 91  ? -6.407  61.221 46.598 1.000 16.46406  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1768 C C   . VAL A-2 1 91  ? -6.203  61.165 48.106 1.000 18.82129  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 C   1 
ATOM   1769 O O   . VAL A-2 1 91  ? -5.249  60.552 48.603 1.000 19.97061  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 O   1 
ATOM   1770 C CB  . VAL A-2 1 91  ? -5.231  60.590 45.808 1.000 17.10992  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1771 C CG1 . VAL A-2 1 91  ? -5.605  60.433 44.348 1.000 19.29677  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1772 C CG2 . VAL A-2 1 91  ? -3.941  61.371 45.970 1.000 20.20036  ? ? ? ? ? ? 67  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1773 N N   . THR A-2 1 92  ? -7.121  61.771 48.850 1.000 19.12798  ? ? ? ? ? ? 68  THR A-2 N   1 
ATOM   1774 C CA  . THR A-2 1 92  ? -7.053  61.829 50.305 1.000 21.48183  ? ? ? ? ? ? 68  THR A-2 CA  1 
ATOM   1775 C C   . THR A-2 1 92  ? -8.353  61.290 50.885 1.000 23.44935  ? ? ? ? ? ? 68  THR A-2 C   1 
ATOM   1776 O O   . THR A-2 1 92  ? -9.428  61.530 50.333 1.000 25.99956  ? ? ? ? ? ? 68  THR A-2 O   1 
ATOM   1777 C CB  . THR A-2 1 92  ? -6.827  63.290 50.734 1.000 21.81489  ? ? ? ? ? ? 68  THR A-2 CB  1 
ATOM   1778 O OG1 . THR A-2 1 92  ? -5.580  63.758 50.206 1.000 24.90813  ? ? ? ? ? ? 68  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1779 C CG2 . THR A-2 1 92  ? -6.812  63.417 52.267 1.000 26.37734  ? ? ? ? ? ? 68  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1780 N N   . LYS A-2 1 93  ? -8.263  60.549 51.991 1.000 23.43975  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A-2 N   1 
ATOM   1781 C CA  . LYS A-2 1 93  ? -9.469  60.014 52.609 1.000 24.46459  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1782 C C   . LYS A-2 1 93  ? -10.369 61.143 53.102 1.000 22.03829  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A-2 C   1 
ATOM   1783 O O   . LYS A-2 1 93  ? -9.896  62.171 53.595 1.000 23.25097  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A-2 O   1 
ATOM   1784 C CB  . LYS A-2 1 93  ? -9.108  59.107 53.789 1.000 32.36887  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1785 C CG  . LYS A-2 1 93  ? -8.367  57.833 53.414 1.000 36.57651  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1786 C CD  . LYS A-2 1 93  ? -7.319  57.495 54.464 1.000 54.84704  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1787 C CE  . LYS A-2 1 93  ? -6.895  56.036 54.389 1.000 55.90523  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1788 N NZ  . LYS A-2 1 93  ? -6.328  55.559 55.684 1.000 53.31200  ? ? ? ? ? ? 69  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1789 N N   A GLN A-2 1 94  ? -11.680 60.941 52.981 0.511 23.32555  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 N   1 
ATOM   1790 N N   B GLN A-2 1 94  ? -11.678 60.934 52.984 0.489 23.31992  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 N   1 
ATOM   1791 C CA  A GLN A-2 1 94  ? -12.610 62.020 53.307 0.511 26.20180  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1792 C CA  B GLN A-2 1 94  ? -12.625 61.998 53.308 0.489 26.24552  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1793 C C   A GLN A-2 1 94  ? -12.507 62.522 54.743 0.511 26.02212  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 C   1 
ATOM   1794 C C   B GLN A-2 1 94  ? -12.518 62.515 54.739 0.489 26.02015  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 C   1 
ATOM   1795 O O   A GLN A-2 1 94  ? -12.576 63.747 54.939 0.511 23.75224  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 O   1 
ATOM   1796 O O   B GLN A-2 1 94  ? -12.589 63.742 54.926 0.489 23.75300  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 O   1 
ATOM   1797 C CB  A GLN A-2 1 94  ? -14.053 61.647 52.947 0.511 29.36544  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1798 C CB  B GLN A-2 1 94  ? -14.054 61.561 52.964 0.489 29.36937  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1799 C CG  A GLN A-2 1 94  ? -15.032 62.790 53.203 0.511 31.71043  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1800 C CG  B GLN A-2 1 94  ? -14.203 61.041 51.546 0.489 32.03763  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1801 C CD  A GLN A-2 1 94  ? -16.414 62.539 52.631 0.511 32.98978  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1802 C CD  B GLN A-2 1 94  ? -15.594 61.248 50.984 0.489 35.71756  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1803 O OE1 A GLN A-2 1 94  ? -16.667 61.504 52.016 0.511 41.42647  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1804 O OE1 B GLN A-2 1 94  ? -16.310 62.166 51.385 0.489 33.83454  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1805 N NE2 A GLN A-2 1 94  ? -17.320 63.492 52.836 0.511 37.50466  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1806 N NE2 B GLN A-2 1 94  ? -15.981 60.396 50.041 0.489 32.38585  ? ? ? ? ? ? 70  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1807 N N   . PRO A-2 1 95  ? -12.380 61.678 55.771 1.000 25.01364  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 N   1 
ATOM   1808 C CA  . PRO A-2 1 95  ? -12.216 62.233 57.135 1.000 23.98797  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1809 C C   . PRO A-2 1 95  ? -10.989 63.129 57.278 1.000 24.32060  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 C   1 
ATOM   1810 O O   . PRO A-2 1 95  ? -11.019 64.182 57.957 1.000 25.16736  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 O   1 
ATOM   1811 C CB  . PRO A-2 1 95  ? -12.140 60.980 58.024 1.000 28.00247  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1812 C CG  . PRO A-2 1 95  ? -12.775 59.877 57.201 1.000 30.40189  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1813 C CD  . PRO A-2 1 95  ? -12.471 60.205 55.762 1.000 23.18268  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1814 N N   . THR A-2 1 96  ? -9.897  62.727 56.620 1.000 22.90748  ? ? ? ? ? ? 72  THR A-2 N   1 
ATOM   1815 C CA  . THR A-2 1 96  ? -8.687  63.530 56.601 1.000 21.10953  ? ? ? ? ? ? 72  THR A-2 CA  1 
ATOM   1816 C C   . THR A-2 1 96  ? -8.938  64.863 55.909 1.000 20.82971  ? ? ? ? ? ? 72  THR A-2 C   1 
ATOM   1817 O O   . THR A-2 1 96  ? -8.475  65.913 56.374 1.000 19.94825  ? ? ? ? ? ? 72  THR A-2 O   1 
ATOM   1818 C CB  . THR A-2 1 96  ? -7.585  62.736 55.893 1.000 21.35771  ? ? ? ? ? ? 72  THR A-2 CB  1 
ATOM   1819 O OG1 . THR A-2 1 96  ? -7.351  61.519 56.619 1.000 25.59077  ? ? ? ? ? ? 72  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1820 C CG2 . THR A-2 1 96  ? -6.299  63.505 55.813 1.000 21.16680  ? ? ? ? ? ? 72  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1821 N N   . VAL A-2 1 97  ? -9.656  64.829 54.779 1.000 20.75567  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A-2 N   1 
ATOM   1822 C CA  . VAL A-2 1 97  ? -10.001 66.064 54.079 1.000 21.18020  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1823 C C   . VAL A-2 1 97  ? -10.818 66.974 54.976 1.000 19.76800  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A-2 C   1 
ATOM   1824 O O   . VAL A-2 1 97  ? -10.588 68.185 55.020 1.000 19.86341  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A-2 O   1 
ATOM   1825 C CB  . VAL A-2 1 97  ? -10.727 65.773 52.752 1.000 21.07241  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1826 C CG1 . VAL A-2 1 97  ? -11.287 67.065 52.163 1.000 26.54754  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1827 C CG2 . VAL A-2 1 97  ? -9.768  65.108 51.762 1.000 22.54893  ? ? ? ? ? ? 73  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1828 N N   . THR A-2 1 98  ? -11.792 66.414 55.694 1.000 20.87044  ? ? ? ? ? ? 74  THR A-2 N   1 
ATOM   1829 C CA  . THR A-2 1 98  ? -12.613 67.257 56.559 1.000 23.08404  ? ? ? ? ? ? 74  THR A-2 CA  1 
ATOM   1830 C C   . THR A-2 1 98  ? -11.768 67.964 57.618 1.000 20.53622  ? ? ? ? ? ? 74  THR A-2 C   1 
ATOM   1831 O O   . THR A-2 1 98  ? -11.941 69.169 57.855 1.000 20.61196  ? ? ? ? ? ? 74  THR A-2 O   1 
ATOM   1832 C CB  . THR A-2 1 98  ? -13.737 66.430 57.176 1.000 25.93931  ? ? ? ? ? ? 74  THR A-2 CB  1 
ATOM   1833 O OG1 . THR A-2 1 98  ? -14.634 66.031 56.135 1.000 31.75040  ? ? ? ? ? ? 74  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1834 C CG2 . THR A-2 1 98  ? -14.502 67.243 58.201 1.000 29.25911  ? ? ? ? ? ? 74  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1835 N N   A ARG A-2 1 99  ? -10.838 67.240 58.254 0.502 19.32955  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 N   1 
ATOM   1836 N N   B ARG A-2 1 99  ? -10.838 67.242 58.253 0.498 19.33499  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 N   1 
ATOM   1837 C CA  A ARG A-2 1 99  ? -9.978  67.885 59.254 0.502 20.26166  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1838 C CA  B ARG A-2 1 99  ? -9.982  67.893 59.254 0.498 20.26821  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1839 C C   A ARG A-2 1 99  ? -9.072  68.951 58.624 0.502 19.12543  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 C   1 
ATOM   1840 C C   B ARG A-2 1 99  ? -9.070  68.953 58.624 0.498 19.12463  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 C   1 
ATOM   1841 O O   A ARG A-2 1 99  ? -8.850  70.038 59.199 0.502 20.61179  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 O   1 
ATOM   1842 O O   B ARG A-2 1 99  ? -8.846  70.040 59.200 0.498 20.61253  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 O   1 
ATOM   1843 C CB  A ARG A-2 1 99  ? -9.166  66.827 59.998 0.502 22.17666  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1844 C CB  B ARG A-2 1 99  ? -9.190  66.836 60.019 0.498 22.23435  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1845 C CG  A ARG A-2 1 99  ? -10.009 65.999 60.963 0.502 24.31941  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1846 C CG  B ARG A-2 1 99  ? -10.082 65.966 60.895 0.498 24.29456  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1847 C CD  A ARG A-2 1 99  ? -9.156  65.027 61.762 0.502 28.29783  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1848 C CD  B ARG A-2 1 99  ? -9.311  64.847 61.567 0.498 28.58485  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1849 N NE  A ARG A-2 1 99  ? -8.739  63.880 60.962 0.502 27.58586  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1850 N NE  B ARG A-2 1 99  ? -10.109 64.198 62.602 0.498 29.80622  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1851 C CZ  A ARG A-2 1 99  ? -9.476  62.791 60.766 0.502 29.94816  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1852 C CZ  B ARG A-2 1 99  ? -9.623  63.335 63.489 0.498 35.41211  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1853 N NH1 A ARG A-2 1 99  ? -10.680 62.692 61.314 0.502 31.97039  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1854 N NH1 B ARG A-2 1 99  ? -8.337  63.015 63.469 0.498 35.72630  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1855 N NH2 A ARG A-2 1 99  ? -9.005  61.799 60.021 0.502 30.90122  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1856 N NH2 B ARG A-2 1 99  ? -10.424 62.795 64.397 0.498 38.75730  ? ? ? ? ? ? 75  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1857 N N   . LEU A-2 1 100 ? -8.556  68.662 57.426 1.000 19.43927  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 N   1 
ATOM   1858 C CA  . LEU A-2 1 100 ? -7.739  69.626 56.708 1.000 19.40816  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1859 C C   . LEU A-2 1 100 ? -8.531  70.890 56.409 1.000 16.89059  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 C   1 
ATOM   1860 O O   . LEU A-2 1 100 ? -8.041  72.007 56.595 1.000 18.58036  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 O   1 
ATOM   1861 C CB  . LEU A-2 1 100 ? -7.271  68.958 55.418 1.000 21.46111  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1862 C CG  . LEU A-2 1 100 ? -6.473  69.789 54.436 1.000 22.27497  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1863 C CD1 . LEU A-2 1 100 ? -5.209  70.304 55.096 1.000 23.40502  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1864 C CD2 . LEU A-2 1 100 ? -6.135  68.946 53.213 1.000 26.39593  ? ? ? ? ? ? 76  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1865 N N   . LEU A-2 1 101 ? -9.768  70.725 55.947 1.000 18.69900  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 N   1 
ATOM   1866 C CA  . LEU A-2 1 101 ? -10.601 71.889 55.676 1.000 18.91964  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1867 C C   . LEU A-2 1 101 ? -10.930 72.652 56.944 1.000 19.39727  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 C   1 
ATOM   1868 O O   . LEU A-2 1 101 ? -11.046 73.875 56.898 1.000 20.17488  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 O   1 
ATOM   1869 C CB  . LEU A-2 1 101 ? -11.885 71.469 54.971 1.000 20.85152  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1870 C CG  . LEU A-2 1 101 ? -11.695 70.904 53.565 1.000 20.34681  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1871 C CD1 . LEU A-2 1 101 ? -13.059 70.477 53.032 1.000 19.91845  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1872 C CD2 . LEU A-2 1 101 ? -10.981 71.885 52.628 1.000 21.41348  ? ? ? ? ? ? 77  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1873 N N   . ASP A-2 1 102 ? -11.065 71.968 58.082 1.000 19.41726  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 N   1 
ATOM   1874 C CA  . ASP A-2 1 102 ? -11.270 72.706 59.325 1.000 20.74960  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1875 C C   . ASP A-2 1 102 ? -10.139 73.705 59.520 1.000 19.29250  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 C   1 
ATOM   1876 O O   . ASP A-2 1 102 ? -10.368 74.905 59.781 1.000 22.05118  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 O   1 
ATOM   1877 C CB  . ASP A-2 1 102 ? -11.349 71.746 60.520 1.000 20.52525  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1878 C CG  . ASP A-2 1 102 ? -12.617 70.908 60.538 1.000 24.62147  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1879 O OD1 . ASP A-2 1 102 ? -13.610 71.277 59.881 1.000 26.30607  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1880 O OD2 . ASP A-2 1 102 ? -12.607 69.857 61.223 1.000 27.70416  ? ? ? ? ? ? 78  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1881 N N   . ARG A-2 1 103 ? -8.893  73.231 59.366 1.000 20.91205  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 N   1 
ATOM   1882 C CA  . ARG A-2 1 103 ? -7.790  74.178 59.595 1.000 21.29237  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1883 C C   . ARG A-2 1 103 ? -7.622  75.195 58.451 1.000 19.69188  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 C   1 
ATOM   1884 O O   . ARG A-2 1 103 ? -7.287  76.363 58.699 1.000 22.23473  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 O   1 
ATOM   1885 C CB  . ARG A-2 1 103 ? -6.485  73.482 59.973 1.000 23.83115  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1886 C CG  . ARG A-2 1 103 ? -6.058  72.383 59.062 1.000 27.48466  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1887 C CD  . ARG A-2 1 103 ? -4.905  71.650 59.725 1.000 24.95903  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1888 N NE  . ARG A-2 1 103 ? -4.262  70.673 58.857 1.000 30.67363  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1889 C CZ  . ARG A-2 1 103 ? -3.363  70.992 57.932 1.000 30.38031  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1890 N NH1 . ARG A-2 1 103 ? -3.023  72.262 57.764 1.000 30.58147  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1891 N NH2 . ARG A-2 1 103 ? -2.811  70.047 57.186 1.000 40.41900  ? ? ? ? ? ? 79  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1892 N N   . MET A-2 1 104 ? -7.850  74.782 57.202 1.000 20.15419  ? ? ? ? ? ? 80  MET A-2 N   1 
ATOM   1893 C CA  . MET A-2 1 104 ? -7.693  75.709 56.082 1.000 20.25404  ? ? ? ? ? ? 80  MET A-2 CA  1 
ATOM   1894 C C   . MET A-2 1 104 ? -8.777  76.777 56.097 1.000 22.40314  ? ? ? ? ? ? 80  MET A-2 C   1 
ATOM   1895 O O   . MET A-2 1 104 ? -8.513  77.928 55.725 1.000 22.19040  ? ? ? ? ? ? 80  MET A-2 O   1 
ATOM   1896 C CB  . MET A-2 1 104 ? -7.681  74.938 54.760 1.000 20.20756  ? ? ? ? ? ? 80  MET A-2 CB  1 
ATOM   1897 C CG  . MET A-2 1 104 ? -6.459  74.010 54.589 1.000 21.56829  ? ? ? ? ? ? 80  MET A-2 CG  1 
ATOM   1898 S SD  . MET A-2 1 104 ? -6.443  73.119 52.982 1.000 21.86525  ? ? ? ? ? ? 80  MET A-2 SD  1 
ATOM   1899 C CE  . MET A-2 1 104 ? -6.068  74.470 51.862 1.000 21.96725  ? ? ? ? ? ? 80  MET A-2 CE  1 
ATOM   1900 N N   . GLU A-2 1 105 ? -9.990  76.422 56.535 1.000 20.56839  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 N   1 
ATOM   1901 C CA  . GLU A-2 1 105 ? -11.050 77.409 56.667 1.000 22.49539  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1902 C C   . GLU A-2 1 105 ? -10.761 78.352 57.825 1.000 22.87795  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 C   1 
ATOM   1903 O O   . GLU A-2 1 105 ? -11.010 79.563 57.722 1.000 23.76641  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 O   1 
ATOM   1904 C CB  . GLU A-2 1 105 ? -12.396 76.704 56.849 1.000 23.20514  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1905 C CG  . GLU A-2 1 105 ? -13.606 77.627 56.742 1.000 30.19554  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1906 C CD  . GLU A-2 1 105 ? -14.913 76.869 56.524 1.000 31.90515  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1907 O OE1 . GLU A-2 1 105 ? -14.987 75.673 56.887 1.000 33.93449  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1908 O OE2 . GLU A-2 1 105 ? -15.867 77.476 55.983 1.000 32.17918  ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1909 N N   . ALA A-2 1 106 ? -10.213 77.821 58.930 1.000 21.69021  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A-2 N   1 
ATOM   1910 C CA  . ALA A-2 1 106 ? -9.799  78.697 60.025 1.000 27.04553  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1911 C C   . ALA A-2 1 106 ? -8.810  79.761 59.551 1.000 22.83171  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A-2 C   1 
ATOM   1912 O O   . ALA A-2 1 106 ? -8.827  80.899 60.043 1.000 28.25449  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A-2 O   1 
ATOM   1913 C CB  . ALA A-2 1 106 ? -9.199  77.871 61.168 1.000 24.46565  ? ? ? ? ? ? 82  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1914 N N   . ARG A-2 1 107 ? -7.941  79.413 58.602 1.000 22.78489  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 N   1 
ATOM   1915 C CA  . ARG A-2 1 107 ? -6.945  80.322 58.050 1.000 23.79643  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1916 C C   . ARG A-2 1 107 ? -7.476  81.128 56.872 1.000 26.10967  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 C   1 
ATOM   1917 O O   . ARG A-2 1 107 ? -6.701  81.850 56.237 1.000 29.65180  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 O   1 
ATOM   1918 C CB  . ARG A-2 1 107 ? -5.687  79.556 57.623 1.000 27.15275  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1919 C CG  . ARG A-2 1 107 ? -4.873  78.993 58.794 1.000 25.27240  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1920 C CD  . ARG A-2 1 107 ? -3.682  78.181 58.317 1.000 30.18072  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1921 N NE  . ARG A-2 1 107 ? -2.773  78.961 57.484 1.000 35.68982  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1922 C CZ  . ARG A-2 1 107 ? -1.723  78.452 56.849 1.000 39.91797  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1923 N NH1 . ARG A-2 1 107 ? -1.437  77.158 56.961 1.000 38.24264  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1924 N NH2 . ARG A-2 1 107 ? -0.953  79.238 56.109 1.000 49.00379  ? ? ? ? ? ? 83  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1925 N N   . GLY A-2 1 108 ? -8.761  81.000 56.554 1.000 23.88498  ? ? ? ? ? ? 84  GLY A-2 N   1 
ATOM   1926 C CA  . GLY A-2 1 108 ? -9.349  81.811 55.503 1.000 26.04582  ? ? ? ? ? ? 84  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1927 C C   . GLY A-2 1 108 ? -8.923  81.463 54.095 1.000 26.47542  ? ? ? ? ? ? 84  GLY A-2 C   1 
ATOM   1928 O O   . GLY A-2 1 108 ? -9.091  82.288 53.193 1.000 24.54539  ? ? ? ? ? ? 84  GLY A-2 O   1 
ATOM   1929 N N   . GLN A-2 1 109 ? -8.386  80.263 53.867 1.000 21.38750  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 N   1 
ATOM   1930 C CA  . GLN A-2 1 109 ? -7.928  79.866 52.543 1.000 20.64699  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1931 C C   . GLN A-2 1 109 ? -9.003  79.176 51.725 1.000 17.78645  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 C   1 
ATOM   1932 O O   . GLN A-2 1 109 ? -8.901  79.149 50.496 1.000 20.22236  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 O   1 
ATOM   1933 C CB  . GLN A-2 1 109 ? -6.758  78.887 52.664 1.000 23.39972  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1934 C CG  . GLN A-2 1 109 ? -5.558  79.442 53.391 1.000 28.86779  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1935 C CD  . GLN A-2 1 109 ? -4.534  78.363 53.666 1.000 38.83648  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1936 O OE1 . GLN A-2 1 109 ? -4.891  77.222 53.964 1.000 36.51968  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1937 N NE2 . GLN A-2 1 109 ? -3.258  78.709 53.552 1.000 37.48011  ? ? ? ? ? ? 85  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1938 N N   . VAL A-2 1 110 ? -10.006 78.605 52.384 1.000 19.77515  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A-2 N   1 
ATOM   1939 C CA  . VAL A-2 1 110 ? -11.120 77.923 51.742 1.000 19.87990  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1940 C C   . VAL A-2 1 110 ? -12.383 78.261 52.522 1.000 23.32690  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A-2 C   1 
ATOM   1941 O O   . VAL A-2 1 110 ? -12.334 78.802 53.629 1.000 22.67330  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A-2 O   1 
ATOM   1942 C CB  . VAL A-2 1 110 ? -10.933 76.388 51.705 1.000 20.71964  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1943 C CG1 . VAL A-2 1 110 ? -9.635  76.026 51.000 1.000 20.64482  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1944 C CG2 . VAL A-2 1 110 ? -10.986 75.810 53.125 1.000 22.02606  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1945 N N   . GLU A-2 1 111 ? -13.523 77.912 51.928 1.000 22.66068  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 N   1 
ATOM   1946 C CA  . GLU A-2 1 111 ? -14.818 78.099 52.566 1.000 25.78213  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1947 C C   . GLU A-2 1 111 ? -15.724 76.939 52.208 1.000 24.24577  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 C   1 
ATOM   1948 O O   . GLU A-2 1 111 ? -15.834 76.577 51.033 1.000 24.53185  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 O   1 
ATOM   1949 C CB  . GLU A-2 1 111 ? -15.491 79.400 52.108 1.000 27.33785  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1950 C CG  . GLU A-2 1 111 ? -16.738 79.724 52.939 1.000 29.98580  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1951 C CD  . GLU A-2 1 111 ? -17.635 80.793 52.322 1.000 38.50212  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1952 O OE1 . GLU A-2 1 111 ? -17.380 81.226 51.180 1.000 32.28063  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1953 O OE2 . GLU A-2 1 111 ? -18.599 81.212 53.001 1.000 42.56333  ? ? ? ? ? ? 87  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1954 N N   . ARG A-2 1 112 ? -16.364 76.367 53.223 1.000 25.53275  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 N   1 
ATOM   1955 C CA  . ARG A-2 1 112 ? -17.402 75.369 53.027 1.000 26.49007  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1956 C C   . ARG A-2 1 112 ? -18.761 76.059 52.993 1.000 32.38314  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 C   1 
ATOM   1957 O O   . ARG A-2 1 112 ? -18.971 77.086 53.643 1.000 31.05910  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 O   1 
ATOM   1958 C CB  . ARG A-2 1 112 ? -17.364 74.321 54.140 1.000 26.85870  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1959 C CG  . ARG A-2 1 112 ? -16.353 73.212 53.860 1.000 29.00945  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1960 C CD  . ARG A-2 1 112 ? -16.144 72.307 55.056 1.000 29.60981  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1961 N NE  . ARG A-2 1 112 ? -15.512 73.004 56.172 1.000 30.00179  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1962 C CZ  . ARG A-2 1 112 ? -14.898 72.389 57.177 1.000 25.83821  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1963 N NH1 . ARG A-2 1 112 ? -14.354 73.095 58.156 1.000 30.84881  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1964 N NH2 . ARG A-2 1 112 ? -14.840 71.067 57.202 1.000 28.08576  ? ? ? ? ? ? 88  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1965 N N   A LEU A-2 1 113 ? -19.673 75.497 52.216 0.512 31.43150  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 N   1 
ATOM   1966 N N   B LEU A-2 1 113 ? -19.672 75.497 52.213 0.488 31.43696  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 N   1 
ATOM   1967 C CA  A LEU A-2 1 113 ? -21.012 76.055 52.096 0.512 34.86889  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1968 C CA  B LEU A-2 1 113 ? -21.010 76.056 52.089 0.488 34.86852  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1969 C C   A LEU A-2 1 113 ? -21.985 74.917 51.837 0.512 39.71172  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 C   1 
ATOM   1970 C C   B LEU A-2 1 113 ? -21.985 74.917 51.835 0.488 39.70593  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 C   1 
ATOM   1971 O O   A LEU A-2 1 113 ? -21.576 73.798 51.510 0.512 38.45701  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 O   1 
ATOM   1972 O O   B LEU A-2 1 113 ? -21.576 73.797 51.511 0.488 38.45662  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 O   1 
ATOM   1973 C CB  A LEU A-2 1 113 ? -21.089 77.104 50.984 0.512 40.10274  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1974 C CB  B LEU A-2 1 113 ? -21.086 77.098 50.969 0.488 40.09497  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1975 C CG  A LEU A-2 1 113 ? -20.368 76.798 49.674 0.512 40.66019  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1976 C CG  B LEU A-2 1 113 ? -20.431 76.748 49.635 0.488 40.63550  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1977 C CD1 A LEU A-2 1 113 ? -21.371 76.419 48.599 0.512 43.89077  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1978 C CD1 B LEU A-2 1 113 ? -21.475 76.244 48.654 0.488 43.79012  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1979 C CD2 A LEU A-2 1 113 ? -19.532 77.993 49.242 0.512 40.09170  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1980 C CD2 B LEU A-2 1 113 ? -19.695 77.956 49.073 0.488 40.31980  ? ? ? ? ? ? 89  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1981 N N   . PRO A-2 1 114 ? -23.279 75.170 51.999 1.000 42.09533  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A-2 N   1 
ATOM   1982 C CA  . PRO A-2 1 114 ? -24.266 74.112 51.755 1.000 43.67794  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1983 C C   . PRO A-2 1 114 ? -24.618 74.023 50.281 1.000 44.37826  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A-2 C   1 
ATOM   1984 O O   . PRO A-2 1 114 ? -24.500 74.990 49.526 1.000 43.66000  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A-2 O   1 
ATOM   1985 C CB  . PRO A-2 1 114 ? -25.473 74.583 52.574 1.000 52.32481  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1986 C CG  . PRO A-2 1 114 ? -25.373 76.078 52.525 1.000 46.72586  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1987 C CD  . PRO A-2 1 114 ? -23.898 76.416 52.478 1.000 45.09600  ? ? ? ? ? ? 90  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1988 N N   . HIS A-2 1 115 ? -25.050 72.833 49.875 1.000 57.98815  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A-2 N   1 
ATOM   1989 C CA  . HIS A-2 1 115 ? -25.486 72.630 48.503 1.000 65.78963  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A-2 CA  1 
ATOM   1990 C C   . HIS A-2 1 115 ? -26.866 73.240 48.291 1.000 75.56587  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A-2 C   1 
ATOM   1991 O O   . HIS A-2 1 115 ? -27.693 73.294 49.206 1.000 76.37468  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A-2 O   1 
ATOM   1992 C CB  . HIS A-2 1 115 ? -25.533 71.141 48.163 1.000 72.00707  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A-2 CB  1 
ATOM   1993 C CG  . HIS A-2 1 115 ? -25.685 70.860 46.700 1.000 83.98035  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A-2 CG  1 
ATOM   1994 N ND1 . HIS A-2 1 115 ? -25.258 71.737 45.726 1.000 87.64010  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1995 C CD2 . HIS A-2 1 115 ? -26.214 69.800 46.045 1.000 83.19989  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1996 C CE1 . HIS A-2 1 115 ? -25.518 71.230 44.534 1.000 81.98406  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1997 N NE2 . HIS A-2 1 115 ? -26.098 70.055 44.699 1.000 86.46263  ? ? ? ? ? ? 91  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1998 N N   . GLU A-2 1 116 ? -27.106 73.702 47.061 1.000 78.00842  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 N   1 
ATOM   1999 C CA  . GLU A-2 1 116 ? -28.383 74.333 46.740 1.000 91.19625  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 CA  1 
ATOM   2000 C C   . GLU A-2 1 116 ? -29.556 73.448 47.135 1.000 88.75058  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 C   1 
ATOM   2001 O O   . GLU A-2 1 116 ? -30.567 73.934 47.652 1.000 90.30283  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 O   1 
ATOM   2002 C CB  . GLU A-2 1 116 ? -28.455 74.639 45.242 1.000 91.76161  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 CB  1 
ATOM   2003 C CG  . GLU A-2 1 116 ? -27.345 75.531 44.717 1.000 103.23194 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 CG  1 
ATOM   2004 C CD  . GLU A-2 1 116 ? -26.321 74.759 43.906 1.000 108.00634 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 CD  1 
ATOM   2005 O OE1 . GLU A-2 1 116 ? -25.328 74.282 44.497 1.000 90.90051  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2006 O OE2 . GLU A-2 1 116 ? -26.513 74.623 42.679 1.000 118.50884 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2007 N N   . SER A-2 1 117 ? -29.436 72.143 46.903 1.000 83.89000  ? ? ? ? ? ? 93  SER A-2 N   1 
ATOM   2008 C CA  . SER A-2 1 117 ? -30.553 71.217 47.048 1.000 83.29457  ? ? ? ? ? ? 93  SER A-2 CA  1 
ATOM   2009 C C   . SER A-2 1 117 ? -30.306 70.245 48.192 1.000 83.55235  ? ? ? ? ? ? 93  SER A-2 C   1 
ATOM   2010 O O   . SER A-2 1 117 ? -30.936 70.352 49.246 1.000 81.97792  ? ? ? ? ? ? 93  SER A-2 O   1 
ATOM   2011 C CB  . SER A-2 1 117 ? -30.771 70.471 45.729 1.000 89.01684  ? ? ? ? ? ? 93  SER A-2 CB  1 
ATOM   2012 O OG  . SER A-2 1 117 ? -30.517 71.319 44.621 1.000 85.42014  ? ? ? ? ? ? 93  SER A-2 OG  1 
ATOM   2013 N N   . ASP A-2 1 118 ? -29.403 69.288 48.012 1.000 88.67422  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 N   1 
ATOM   2014 C CA  . ASP A-2 1 118 ? -29.184 68.213 48.972 1.000 89.52687  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 CA  1 
ATOM   2015 C C   . ASP A-2 1 118 ? -28.198 68.699 50.027 1.000 85.62248  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 C   1 
ATOM   2016 O O   . ASP A-2 1 118 ? -27.006 68.874 49.743 1.000 84.30657  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 O   1 
ATOM   2017 C CB  . ASP A-2 1 118 ? -28.649 66.982 48.243 1.000 81.49240  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 CB  1 
ATOM   2018 C CG  . ASP A-2 1 118 ? -28.454 65.794 49.158 1.000 86.64210  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 CG  1 
ATOM   2019 O OD1 . ASP A-2 1 118 ? -28.684 65.924 50.383 1.000 92.56848  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2020 O OD2 . ASP A-2 1 118 ? -28.074 64.722 48.649 1.000 83.51416  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2021 N N   . ARG A-2 1 119 ? -28.693 68.909 51.249 1.000 78.74442  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 N   1 
ATOM   2022 C CA  . ARG A-2 1 119 ? -27.854 69.374 52.343 1.000 78.93584  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 CA  1 
ATOM   2023 C C   . ARG A-2 1 119 ? -27.203 68.232 53.113 1.000 70.11175  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 C   1 
ATOM   2024 O O   . ARG A-2 1 119 ? -26.628 68.458 54.183 1.000 69.68995  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 O   1 
ATOM   2025 C CB  . ARG A-2 1 119 ? -28.612 70.356 53.232 1.000 84.59380  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 CB  1 
ATOM   2026 C CG  . ARG A-2 1 119 ? -29.096 71.564 52.444 1.000 79.30729  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 CG  1 
ATOM   2027 C CD  . ARG A-2 1 119 ? -28.931 72.842 53.242 1.000 93.82589  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 CD  1 
ATOM   2028 N NE  . ARG A-2 1 119 ? -29.094 72.599 54.673 1.000 112.47331 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 NE  1 
ATOM   2029 C CZ  . ARG A-2 1 119 ? -28.355 73.156 55.625 1.000 113.40670 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2030 N NH1 . ARG A-2 1 119 ? -27.372 73.994 55.313 1.000 94.05782  ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2031 N NH2 . ARG A-2 1 119 ? -28.601 72.864 56.894 1.000 113.25298 ? ? ? ? ? ? 95  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2032 N N   . ARG A-2 1 120 ? -27.298 67.007 52.595 1.000 76.32400  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 N   1 
ATOM   2033 C CA  . ARG A-2 1 120 ? -26.334 65.963 52.918 1.000 75.42933  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 CA  1 
ATOM   2034 C C   . ARG A-2 1 120 ? -24.992 66.208 52.243 1.000 78.48244  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 C   1 
ATOM   2035 O O   . ARG A-2 1 120 ? -24.048 65.441 52.467 1.000 68.90889  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 O   1 
ATOM   2036 C CB  . ARG A-2 1 120 ? -26.894 64.613 52.471 1.000 79.70547  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 CB  1 
ATOM   2037 C CG  . ARG A-2 1 120 ? -26.225 63.404 53.103 1.000 83.87235  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 CG  1 
ATOM   2038 C CD  . ARG A-2 1 120 ? -26.395 62.164 52.232 1.000 99.64740  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 CD  1 
ATOM   2039 N NE  . ARG A-2 1 120 ? -27.682 62.138 51.538 1.000 93.54679  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 NE  1 
ATOM   2040 C CZ  . ARG A-2 1 120 ? -27.855 62.489 50.268 1.000 90.29994  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2041 N NH1 . ARG A-2 1 120 ? -26.823 62.900 49.543 1.000 87.60852  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2042 N NH2 . ARG A-2 1 120 ? -29.062 62.433 49.719 1.000 87.81692  ? ? ? ? ? ? 96  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2043 N N   . ILE A-2 1 121 ? -24.896 67.267 51.440 1.000 73.12932  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A-2 N   1 
ATOM   2044 C CA  . ILE A-2 1 121 ? -23.725 67.569 50.629 1.000 60.31136  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A-2 CA  1 
ATOM   2045 C C   . ILE A-2 1 121 ? -23.177 68.916 51.075 1.000 59.99189  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A-2 C   1 
ATOM   2046 O O   . ILE A-2 1 121 ? -23.904 69.918 51.079 1.000 48.14009  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A-2 O   1 
ATOM   2047 C CB  . ILE A-2 1 121 ? -24.075 67.608 49.133 1.000 63.68332  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A-2 CB  1 
ATOM   2048 C CG1 . ILE A-2 1 121 ? -24.574 66.242 48.656 1.000 71.85987  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2049 C CG2 . ILE A-2 1 121 ? -22.877 68.076 48.312 1.000 50.83579  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2050 C CD1 . ILE A-2 1 121 ? -24.625 66.112 47.150 1.000 61.02012  ? ? ? ? ? ? 97  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2051 N N   . THR A-2 1 122 ? -21.900 68.941 51.443 1.000 45.98813  ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 N   1 
ATOM   2052 C CA  . THR A-2 1 122 ? -21.175 70.179 51.686 1.000 39.08959  ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 CA  1 
ATOM   2053 C C   . THR A-2 1 122 ? -20.294 70.464 50.482 1.000 35.40539  ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 C   1 
ATOM   2054 O O   . THR A-2 1 122 ? -19.585 69.571 50.002 1.000 33.38205  ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 O   1 
ATOM   2055 C CB  . THR A-2 1 122 ? -20.303 70.065 52.937 1.000 41.14605  ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 CB  1 
ATOM   2056 O OG1 . THR A-2 1 122 ? -21.100 69.638 54.048 1.000 44.81715  ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 OG1 1 
ATOM   2057 C CG2 . THR A-2 1 122 ? -19.649 71.403 53.261 1.000 32.76340  ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 CG2 1 
ATOM   2058 N N   . LEU A-2 1 123 ? -20.360 71.689 49.978 1.000 29.94553  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A-2 N   1 
ATOM   2059 C CA  . LEU A-2 1 123 ? -19.477 72.147 48.923 1.000 28.27992  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A-2 CA  1 
ATOM   2060 C C   . LEU A-2 1 123 ? -18.324 72.912 49.551 1.000 26.51207  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A-2 C   1 
ATOM   2061 O O   . LEU A-2 1 123 ? -18.407 73.371 50.692 1.000 28.69722  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A-2 O   1 
ATOM   2062 C CB  . LEU A-2 1 123 ? -20.234 73.068 47.966 1.000 28.41674  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A-2 CB  1 
ATOM   2063 C CG  . LEU A-2 1 123 ? -21.454 72.435 47.298 1.000 34.28945  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A-2 CG  1 
ATOM   2064 C CD1 . LEU A-2 1 123 ? -22.195 73.463 46.460 1.000 38.57527  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2065 C CD2 . LEU A-2 1 123 ? -21.019 71.258 46.447 1.000 34.64099  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2066 N N   . VAL A-2 1 124 ? -17.251 73.067 48.781 1.000 23.73038  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A-2 N   1 
ATOM   2067 C CA  . VAL A-2 1 124 ? -16.076 73.799 49.235 1.000 22.82239  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2068 C C   . VAL A-2 1 124 ? -15.497 74.578 48.062 1.000 20.95679  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A-2 C   1 
ATOM   2069 O O   . VAL A-2 1 124 ? -15.537 74.119 46.916 1.000 21.84260  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A-2 O   1 
ATOM   2070 C CB  . VAL A-2 1 124 ? -15.038 72.848 49.872 1.000 23.43640  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2071 C CG1 . VAL A-2 1 124 ? -14.568 71.829 48.870 1.000 25.54854  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2072 C CG2 . VAL A-2 1 124 ? -13.853 73.632 50.440 1.000 23.95717  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2073 N N   A ARG A-2 1 125 ? -14.977 75.771 48.352 0.531 21.49368  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 N   1 
ATOM   2074 N N   B ARG A-2 1 125 ? -14.971 75.766 48.348 0.469 21.45505  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 N   1 
ATOM   2075 C CA  A ARG A-2 1 125 ? -14.358 76.636 47.360 0.531 20.84674  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2076 C CA  B ARG A-2 1 125 ? -14.329 76.593 47.341 0.469 20.75696  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2077 C C   A ARG A-2 1 125 ? -13.077 77.215 47.940 0.531 19.93193  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 C   1 
ATOM   2078 C C   B ARG A-2 1 125 ? -13.077 77.219 47.932 0.469 19.97207  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 C   1 
ATOM   2079 O O   A ARG A-2 1 125 ? -12.898 77.278 49.160 0.531 20.85418  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 O   1 
ATOM   2080 O O   B ARG A-2 1 125 ? -12.915 77.304 49.154 0.469 20.80506  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 O   1 
ATOM   2081 C CB  A ARG A-2 1 125 ? -15.283 77.810 46.989 0.531 21.13234  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2082 C CB  B ARG A-2 1 125 ? -15.270 77.701 46.838 0.469 21.12394  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2083 C CG  A ARG A-2 1 125 ? -15.406 78.848 48.106 0.531 20.98018  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2084 C CG  B ARG A-2 1 125 ? -15.855 78.548 47.958 0.469 20.51922  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2085 C CD  A ARG A-2 1 125 ? -16.290 80.047 47.743 0.531 24.02071  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2086 C CD  B ARG A-2 1 125 ? -16.677 79.713 47.406 0.469 24.13774  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2087 N NE  A ARG A-2 1 125 ? -16.360 80.957 48.881 0.531 22.59203  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2088 N NE  B ARG A-2 1 125 ? -15.843 80.735 46.776 0.469 22.33268  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2089 C CZ  A ARG A-2 1 125 ? -15.632 82.059 49.005 0.531 23.20656  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2090 C CZ  B ARG A-2 1 125 ? -15.337 81.783 47.422 0.469 20.32225  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2091 N NH1 A ARG A-2 1 125 ? -14.795 82.423 48.044 0.531 17.53899  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2092 N NH1 B ARG A-2 1 125 ? -14.595 82.677 46.788 0.469 19.90825  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2093 N NH2 A ARG A-2 1 125 ? -15.755 82.806 50.090 0.531 25.43917  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2094 N NH2 B ARG A-2 1 125 ? -15.573 81.925 48.715 0.469 21.24942  ? ? ? ? ? ? 101 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2095 N N   . ILE A-2 1 126 ? -12.190 77.659 47.049 1.000 19.64808  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A-2 N   1 
ATOM   2096 C CA  . ILE A-2 1 126 ? -11.030 78.442 47.456 1.000 19.35054  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A-2 CA  1 
ATOM   2097 C C   . ILE A-2 1 126 ? -11.461 79.895 47.618 1.000 21.23735  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A-2 C   1 
ATOM   2098 O O   . ILE A-2 1 126 ? -12.362 80.377 46.912 1.000 23.18878  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A-2 O   1 
ATOM   2099 C CB  . ILE A-2 1 126 ? -9.879  78.292 46.441 1.000 19.26140  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A-2 CB  1 
ATOM   2100 C CG1 . ILE A-2 1 126 ? -8.553  78.761 47.030 1.000 19.41080  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2101 C CG2 . ILE A-2 1 126 ? -10.195 79.053 45.159 1.000 23.63241  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2102 C CD1 . ILE A-2 1 126 ? -7.335  78.417 46.165 1.000 22.08833  ? ? ? ? ? ? 102 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2103 N N   . THR A-2 1 127 ? -10.842 80.589 48.560 1.000 19.35260  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 N   1 
ATOM   2104 C CA  . THR A-2 1 127 ? -11.095 82.021 48.701 1.000 18.74925  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 CA  1 
ATOM   2105 C C   . THR A-2 1 127 ? -10.063 82.818 47.912 1.000 21.99436  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 C   1 
ATOM   2106 O O   . THR A-2 1 127 ? -9.037  82.304 47.471 1.000 21.75347  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 O   1 
ATOM   2107 C CB  . THR A-2 1 127 ? -10.970 82.436 50.161 1.000 20.91559  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 CB  1 
ATOM   2108 O OG1 . THR A-2 1 127 ? -9.605  82.247 50.562 1.000 21.18417  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2109 C CG2 . THR A-2 1 127 ? -11.910 81.656 51.059 1.000 22.37924  ? ? ? ? ? ? 103 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2110 N N   . ARG A-2 1 128 ? -10.315 84.124 47.773 1.000 20.53449  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 N   1 
ATOM   2111 C CA  . ARG A-2 1 128 ? -9.305  84.975 47.161 1.000 20.61293  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2112 C C   . ARG A-2 1 128 ? -7.964  84.869 47.879 1.000 21.11289  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 C   1 
ATOM   2113 O O   . ARG A-2 1 128 ? -6.911  84.821 47.231 1.000 22.38868  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 O   1 
ATOM   2114 C CB  . ARG A-2 1 128 ? -9.774  86.431 47.110 1.000 23.59586  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2115 C CG  . ARG A-2 1 128 ? -8.760  87.323 46.425 1.000 26.64707  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2116 C CD  . ARG A-2 1 128 ? -9.158  88.781 46.528 1.000 28.72720  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2117 N NE  . ARG A-2 1 128 ? -8.242  89.660 45.804 1.000 34.64290  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2118 C CZ  . ARG A-2 1 128 ? -7.116  90.152 46.309 1.000 34.87933  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2119 N NH1 . ARG A-2 1 128 ? -6.755  89.858 47.550 1.000 38.80491  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2120 N NH2 . ARG A-2 1 128 ? -6.353  90.949 45.572 1.000 40.93578  ? ? ? ? ? ? 104 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2121 N N   . LYS A-2 1 129 ? -7.974  84.857 49.213 1.000 21.40239  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 N   1 
ATOM   2122 C CA  . LYS A-2 1 129 ? -6.726  84.726 49.960 1.000 23.32680  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2123 C C   . LYS A-2 1 129 ? -5.990  83.440 49.576 1.000 22.09033  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 C   1 
ATOM   2124 O O   . LYS A-2 1 129 ? -4.776  83.449 49.339 1.000 25.52270  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 O   1 
ATOM   2125 C CB  . LYS A-2 1 129 ? -7.012  84.755 51.463 1.000 25.29203  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2126 C CG  . LYS A-2 1 129 ? -5.794  84.532 52.340 1.000 26.25031  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2127 C CD  . LYS A-2 1 129 ? -6.184  84.468 53.812 1.000 31.24664  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2128 C CE  . LYS A-2 1 129 ? -4.983  84.144 54.685 1.000 38.95305  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2129 N NZ  . LYS A-2 1 129 ? -5.286  84.361 56.126 1.000 37.19852  ? ? ? ? ? ? 105 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2130 N N   . GLY A-2 1 130 ? -6.714  82.321 49.507 1.000 21.00397  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A-2 N   1 
ATOM   2131 C CA  . GLY A-2 1 130 ? -6.072  81.065 49.123 1.000 22.30796  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2132 C C   . GLY A-2 1 130 ? -5.524  81.100 47.711 1.000 24.23286  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A-2 C   1 
ATOM   2133 O O   . GLY A-2 1 130 ? -4.413  80.618 47.448 1.000 25.33198  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A-2 O   1 
ATOM   2134 N N   . LEU A-2 1 131 ? -6.280  81.694 46.781 1.000 20.60638  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 N   1 
ATOM   2135 C CA  . LEU A-2 1 131 ? -5.823  81.775 45.401 1.000 21.42943  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2136 C C   . LEU A-2 1 131 ? -4.552  82.609 45.291 1.000 24.90574  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 C   1 
ATOM   2137 O O   . LEU A-2 1 131 ? -3.597  82.234 44.589 1.000 24.79314  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 O   1 
ATOM   2138 C CB  . LEU A-2 1 131 ? -6.938  82.345 44.522 1.000 24.30699  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2139 C CG  . LEU A-2 1 131 ? -6.732  82.273 43.010 1.000 29.60422  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2140 C CD1 . LEU A-2 1 131 ? -6.748  80.827 42.544 1.000 29.18223  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2141 C CD2 . LEU A-2 1 131 ? -7.807  83.082 42.289 1.000 32.66560  ? ? ? ? ? ? 107 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2142 N N   . LYS A-2 1 132 ? -4.538  83.776 45.938 1.000 25.73770  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 N   1 
ATOM   2143 C CA  . LYS A-2 1 132 ? -3.337  84.593 45.913 1.000 26.77239  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2144 C C   . LYS A-2 1 132 ? -2.168  83.863 46.558 1.000 28.01338  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 C   1 
ATOM   2145 O O   . LYS A-2 1 132 ? -1.025  83.999 46.104 1.000 27.48785  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 O   1 
ATOM   2146 C CB  . LYS A-2 1 132 ? -3.605  85.935 46.610 1.000 30.44843  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2147 C CG  . LYS A-2 1 132 ? -4.233  87.002 45.708 1.000 37.11249  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2148 C CD  . LYS A-2 1 132 ? -3.648  86.938 44.303 1.000 51.97115  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2149 C CE  . LYS A-2 1 132 ? -4.217  87.996 43.364 1.000 61.13558  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2150 N NZ  . LYS A-2 1 132 ? -3.848  87.692 41.946 1.000 67.52882  ? ? ? ? ? ? 108 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2151 N N   . ALA A-2 1 133 ? -2.436  83.065 47.598 1.000 25.64876  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 N   1 
ATOM   2152 C CA  . ALA A-2 1 133 ? -1.363  82.326 48.256 1.000 27.67802  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2153 C C   . ALA A-2 1 133 ? -0.743  81.280 47.338 1.000 27.55657  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 C   1 
ATOM   2154 O O   . ALA A-2 1 133 ? 0.465   81.017 47.432 1.000 27.04457  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 O   1 
ATOM   2155 C CB  . ALA A-2 1 133 ? -1.897  81.643 49.512 1.000 26.25231  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2156 N N   . VAL A-2 1 134 ? -1.546  80.684 46.451 1.000 23.01439  ? ? ? ? ? ? 110 VAL A-2 N   1 
ATOM   2157 C CA  . VAL A-2 1 134 ? -1.092  79.541 45.658 1.000 22.76909  ? ? ? ? ? ? 110 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2158 C C   . VAL A-2 1 134 ? -0.737  79.871 44.206 1.000 26.12970  ? ? ? ? ? ? 110 VAL A-2 C   1 
ATOM   2159 O O   . VAL A-2 1 134 ? -0.185  79.000 43.510 1.000 24.23086  ? ? ? ? ? ? 110 VAL A-2 O   1 
ATOM   2160 C CB  . VAL A-2 1 134 ? -2.128  78.397 45.741 1.000 23.35359  ? ? ? ? ? ? 110 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2161 C CG1 . VAL A-2 1 134 ? -3.281  78.616 44.775 1.000 21.88538  ? ? ? ? ? ? 110 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2162 C CG2 . VAL A-2 1 134 ? -1.470  77.035 45.525 1.000 27.57556  ? ? ? ? ? ? 110 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2163 N N   A GLU A-2 1 135 ? -1.023  81.085 43.725 0.456 25.16175  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 N   1 
ATOM   2164 N N   B GLU A-2 1 135 ? -1.022  81.088 43.728 0.544 25.12843  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 N   1 
ATOM   2165 C CA  A GLU A-2 1 135 ? -0.871  81.372 42.297 0.456 27.03878  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2166 C CA  B GLU A-2 1 135 ? -0.870  81.388 42.302 0.544 27.01894  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2167 C C   A GLU A-2 1 135 ? 0.567   81.170 41.808 0.456 27.50163  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 C   1 
ATOM   2168 C C   B GLU A-2 1 135 ? 0.564   81.176 41.809 0.544 27.45667  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 C   1 
ATOM   2169 O O   A GLU A-2 1 135 ? 0.798   80.585 40.735 0.456 27.10037  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 O   1 
ATOM   2170 O O   B GLU A-2 1 135 ? 0.790   80.588 40.736 0.544 27.10713  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 O   1 
ATOM   2171 C CB  A GLU A-2 1 135 ? -1.354  82.792 42.000 0.456 30.24483  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2172 C CB  B GLU A-2 1 135 ? -1.340  82.818 42.022 0.544 30.25996  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2173 C CG  A GLU A-2 1 135 ? -0.732  83.837 42.900 0.456 31.53483  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2174 C CG  B GLU A-2 1 135 ? -2.431  82.914 40.970 0.544 36.30515  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2175 C CD  A GLU A-2 1 135 ? -1.501  85.141 42.902 0.456 41.29256  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2176 C CD  B GLU A-2 1 135 ? -3.194  84.225 41.029 0.544 36.39016  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2177 O OE1 A GLU A-2 1 135 ? -2.579  85.200 42.273 0.456 42.76168  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2178 O OE1 B GLU A-2 1 135 ? -2.608  85.241 41.457 0.544 42.11690  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2179 O OE2 A GLU A-2 1 135 ? -1.026  86.108 43.537 0.456 39.94988  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2180 O OE2 B GLU A-2 1 135 ? -4.383  84.234 40.653 0.544 36.11908  ? ? ? ? ? ? 111 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2181 N N   . HIS A-2 1 136 ? 1.552   81.674 42.561 1.000 26.07287  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 N   1 
ATOM   2182 C CA  . HIS A-2 1 136 ? 2.939   81.534 42.112 1.000 25.67876  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CA  1 
ATOM   2183 C C   . HIS A-2 1 136 ? 3.357   80.066 42.082 1.000 23.37972  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 C   1 
ATOM   2184 O O   . HIS A-2 1 136 ? 4.033   79.616 41.143 1.000 23.63399  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 O   1 
ATOM   2185 C CB  . HIS A-2 1 136 ? 3.894   82.359 42.978 1.000 28.31363  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CB  1 
ATOM   2186 C CG  . HIS A-2 1 136 ? 5.337   82.217 42.586 1.000 28.44015  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CG  1 
ATOM   2187 N ND1 . HIS A-2 1 136 ? 5.792   82.456 41.306 1.000 36.12562  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2188 C CD2 . HIS A-2 1 136 ? 6.416   81.813 43.297 1.000 34.56332  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2189 C CE1 . HIS A-2 1 136 ? 7.094   82.233 41.254 1.000 34.51882  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2190 N NE2 . HIS A-2 1 136 ? 7.497   81.838 42.448 1.000 32.12039  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2191 N N   . LEU A-2 1 137 ? 2.983   79.315 43.114 1.000 22.33274  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 N   1 
ATOM   2192 C CA  . LEU A-2 1 137 ? 3.262   77.885 43.133 1.000 21.43089  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2193 C C   . LEU A-2 1 137 ? 2.631   77.186 41.936 1.000 21.42838  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 C   1 
ATOM   2194 O O   . LEU A-2 1 137 ? 3.225   76.270 41.362 1.000 21.03028  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 O   1 
ATOM   2195 C CB  . LEU A-2 1 137 ? 2.743   77.289 44.432 1.000 25.14257  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2196 C CG  . LEU A-2 1 137 ? 3.309   75.928 44.823 1.000 24.68315  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2197 C CD1 . LEU A-2 1 137 ? 4.845   75.920 44.782 1.000 22.56288  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2198 C CD2 . LEU A-2 1 137 ? 2.796   75.554 46.206 1.000 24.20711  ? ? ? ? ? ? 113 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2199 N N   . MET A-2 1 138 ? 1.426   77.595 41.537 1.000 20.89888  ? ? ? ? ? ? 114 MET A-2 N   1 
ATOM   2200 C CA  . MET A-2 1 138 ? 0.809   76.998 40.357 1.000 21.55550  ? ? ? ? ? ? 114 MET A-2 CA  1 
ATOM   2201 C C   . MET A-2 1 138 ? 1.622   77.274 39.101 1.000 23.59605  ? ? ? ? ? ? 114 MET A-2 C   1 
ATOM   2202 O O   . MET A-2 1 138 ? 1.750   76.405 38.223 1.000 22.38115  ? ? ? ? ? ? 114 MET A-2 O   1 
ATOM   2203 C CB  . MET A-2 1 138 ? -0.632  77.475 40.186 1.000 24.84233  ? ? ? ? ? ? 114 MET A-2 CB  1 
ATOM   2204 C CG  . MET A-2 1 138 ? -1.585  76.826 41.174 1.000 24.19108  ? ? ? ? ? ? 114 MET A-2 CG  1 
ATOM   2205 S SD  . MET A-2 1 138 ? -3.251  77.494 41.116 1.000 28.99807  ? ? ? ? ? ? 114 MET A-2 SD  1 
ATOM   2206 C CE  . MET A-2 1 138 ? -3.818  76.827 39.560 1.000 38.15039  ? ? ? ? ? ? 114 MET A-2 CE  1 
ATOM   2207 N N   A GLU A-2 1 139 ? 2.161   78.492 38.983 0.489 22.23464  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 N   1 
ATOM   2208 N N   B GLU A-2 1 139 ? 2.170   78.486 38.977 0.511 22.22416  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 N   1 
ATOM   2209 C CA  A GLU A-2 1 139 ? 3.049   78.784 37.859 0.489 25.01057  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2210 C CA  B GLU A-2 1 139 ? 3.031   78.734 37.820 0.511 24.97949  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2211 C C   A GLU A-2 1 139 ? 4.253   77.844 37.861 0.489 22.99136  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 C   1 
ATOM   2212 C C   B GLU A-2 1 139 ? 4.266   77.836 37.851 0.511 22.98278  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 C   1 
ATOM   2213 O O   A GLU A-2 1 139 ? 4.636   77.286 36.820 0.489 21.66778  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 O   1 
ATOM   2214 O O   B GLU A-2 1 139 ? 4.685   77.293 36.816 0.511 21.54731  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 O   1 
ATOM   2215 C CB  A GLU A-2 1 139 ? 3.502   80.243 37.920 0.489 26.57076  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2216 C CB  B GLU A-2 1 139 ? 3.421   80.206 37.718 0.511 26.73356  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2217 C CG  A GLU A-2 1 139 ? 2.390   81.237 37.637 0.489 27.39462  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2218 C CG  B GLU A-2 1 139 ? 4.114   80.551 36.402 0.511 27.89674  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2219 C CD  A GLU A-2 1 139 ? 2.796   82.676 37.902 0.489 37.66039  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2220 C CD  B GLU A-2 1 139 ? 3.503   79.828 35.205 0.511 32.09158  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2221 O OE1 A GLU A-2 1 139 ? 1.939   83.570 37.737 0.489 36.61555  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2222 O OE1 B GLU A-2 1 139 ? 4.212   79.016 34.567 0.511 36.01221  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2223 O OE2 A GLU A-2 1 139 ? 3.964   82.913 38.276 0.489 38.91528  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2224 O OE2 B GLU A-2 1 139 ? 2.312   80.068 34.903 0.511 34.96620  ? ? ? ? ? ? 115 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2225 N N   . LEU A-2 1 140 ? 4.860   77.661 39.034 1.000 21.72442  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 N   1 
ATOM   2226 C CA  . LEU A-2 1 140 ? 5.993   76.744 39.149 1.000 20.73433  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2227 C C   . LEU A-2 1 140 ? 5.580   75.318 38.795 1.000 21.24218  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 C   1 
ATOM   2228 O O   . LEU A-2 1 140 ? 6.349   74.570 38.176 1.000 20.49384  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 O   1 
ATOM   2229 C CB  . LEU A-2 1 140 ? 6.575   76.800 40.558 1.000 22.26715  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2230 C CG  . LEU A-2 1 140 ? 7.217   78.131 40.953 1.000 23.45798  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2231 C CD1 . LEU A-2 1 140 ? 7.717   78.073 42.391 1.000 25.28068  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2232 C CD2 . LEU A-2 1 140 ? 8.344   78.499 39.991 1.000 26.81347  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2233 N N   . ALA A-2 1 141 ? 4.362   74.931 39.178 1.000 18.62889  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A-2 N   1 
ATOM   2234 C CA  . ALA A-2 1 141 ? 3.875   73.587 38.896 1.000 18.00092  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2235 C C   . ALA A-2 1 141 ? 3.733   73.378 37.396 1.000 19.04294  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A-2 C   1 
ATOM   2236 O O   . ALA A-2 1 141 ? 4.072   72.310 36.873 1.000 18.58679  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A-2 O   1 
ATOM   2237 C CB  . ALA A-2 1 141 ? 2.541   73.370 39.602 1.000 18.82238  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2238 N N   . ARG A-2 1 142 ? 3.233   74.396 36.685 1.000 19.86425  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 N   1 
ATOM   2239 C CA  . ARG A-2 1 142 ? 3.132   74.290 35.232 1.000 20.84679  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2240 C C   . ARG A-2 1 142 ? 4.509   74.193 34.591 1.000 21.11612  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 C   1 
ATOM   2241 O O   . ARG A-2 1 142 ? 4.702   73.425 33.637 1.000 21.29619  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 O   1 
ATOM   2242 C CB  . ARG A-2 1 142 ? 2.369   75.493 34.661 1.000 23.69201  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2243 C CG  . ARG A-2 1 142 ? 0.901   75.566 35.056 1.000 24.52983  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2244 C CD  . ARG A-2 1 142 ? 0.249   76.811 34.444 1.000 45.94065  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2245 N NE  . ARG A-2 1 142 ? -1.084  77.089 34.976 1.000 42.89931  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2246 C CZ  . ARG A-2 1 142 ? -1.349  78.028 35.881 1.000 44.87750  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2247 N NH1 . ARG A-2 1 142 ? -0.373  78.790 36.362 1.000 38.85407  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2248 N NH2 . ARG A-2 1 142 ? -2.594  78.211 36.305 1.000 46.22561  ? ? ? ? ? ? 118 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2249 N N   . GLU A-2 1 143 ? 5.474   74.963 35.098 1.000 21.40225  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A-2 N   1 
ATOM   2250 C CA  . GLU A-2 1 143 ? 6.828   74.865 34.553 1.000 22.28201  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2251 C C   . GLU A-2 1 143 ? 7.416   73.473 34.772 1.000 21.99036  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A-2 C   1 
ATOM   2252 O O   . GLU A-2 1 143 ? 8.014   72.882 33.860 1.000 21.88609  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A-2 O   1 
ATOM   2253 C CB  . GLU A-2 1 143 ? 7.724   75.937 35.162 1.000 25.01527  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2254 C CG  . GLU A-2 1 143 ? 9.138   75.927 34.610 1.000 34.61316  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2255 C CD  . GLU A-2 1 143 ? 9.166   75.879 33.090 1.000 60.82898  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2256 O OE1 . GLU A-2 1 143 ? 8.366   76.600 32.452 1.000 54.09260  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2257 O OE2 . GLU A-2 1 143 ? 9.985   75.117 32.534 1.000 66.36224  ? ? ? ? ? ? 119 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2258 N N   . HIS A-2 1 144 ? 7.237   72.922 35.975 1.000 20.95259  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 N   1 
ATOM   2259 C CA  . HIS A-2 1 144 ? 7.753   71.585 36.250 1.000 21.92080  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 CA  1 
ATOM   2260 C C   . HIS A-2 1 144 ? 7.089   70.546 35.349 1.000 20.63295  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 C   1 
ATOM   2261 O O   . HIS A-2 1 144 ? 7.763   69.663 34.802 1.000 19.98008  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 O   1 
ATOM   2262 C CB  . HIS A-2 1 144 ? 7.540   71.253 37.728 1.000 19.95166  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 CB  1 
ATOM   2263 C CG  . HIS A-2 1 144 ? 7.829   69.825 38.073 1.000 18.93858  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 CG  1 
ATOM   2264 N ND1 . HIS A-2 1 144 ? 6.847   68.948 38.473 1.000 18.15722  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2265 C CD2 . HIS A-2 1 144 ? 8.988   69.123 38.076 1.000 21.77219  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2266 C CE1 . HIS A-2 1 144 ? 7.387   67.764 38.707 1.000 20.12044  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2267 N NE2 . HIS A-2 1 144 ? 8.685   67.842 38.471 1.000 21.70112  ? ? ? ? ? ? 120 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2268 N N   . GLU A-2 1 145 ? 5.766   70.636 35.175 1.000 18.98674  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 N   1 
ATOM   2269 C CA  . GLU A-2 1 145 ? 5.068   69.706 34.292 1.000 20.47410  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2270 C C   . GLU A-2 1 145 ? 5.587   69.806 32.866 1.000 20.76463  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 C   1 
ATOM   2271 O O   . GLU A-2 1 145 ? 5.761   68.786 32.185 1.000 20.77984  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 O   1 
ATOM   2272 C CB  . GLU A-2 1 145 ? 3.572   69.997 34.323 1.000 22.03797  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2273 C CG  . GLU A-2 1 145 ? 2.735   69.136 33.423 1.000 23.58540  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2274 C CD  . GLU A-2 1 145 ? 1.306   69.601 33.434 1.000 23.57882  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2275 O OE1 . GLU A-2 1 145 ? 1.073   70.826 33.587 1.000 30.71506  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2276 O OE2 . GLU A-2 1 145 ? 0.406   68.772 33.320 1.000 25.07387  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2277 N N   . ARG A-2 1 146 ? 5.813   71.032 32.389 1.000 21.27398  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 N   1 
ATOM   2278 C CA  A ARG A-2 1 146 ? 6.362   71.211 31.048 0.522 24.04892  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2279 C CA  B ARG A-2 1 146 ? 6.356   71.200 31.047 0.478 24.03014  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2280 C C   . ARG A-2 1 146 ? 7.708   70.517 30.920 1.000 22.98156  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 C   1 
ATOM   2281 O O   . ARG A-2 1 146 ? 7.983   69.858 29.911 1.000 24.42644  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 O   1 
ATOM   2282 C CB  A ARG A-2 1 146 ? 6.498   72.703 30.736 0.522 26.17779  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2283 C CB  B ARG A-2 1 146 ? 6.460   72.686 30.706 0.478 26.19136  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2284 C CG  A ARG A-2 1 146 ? 6.701   73.017 29.260 0.522 28.07346  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2285 C CG  B ARG A-2 1 146 ? 5.180   73.261 30.135 0.478 27.41744  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2286 C CD  A ARG A-2 1 146 ? 7.259   74.422 29.073 0.522 29.53714  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2287 C CD  B ARG A-2 1 146 ? 5.419   74.638 29.524 0.478 31.57565  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2288 N NE  A ARG A-2 1 146 ? 8.590   74.564 29.656 0.522 35.31854  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2289 N NE  B ARG A-2 1 146 ? 5.856   75.594 30.533 0.478 31.31975  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2290 C CZ  A ARG A-2 1 146 ? 9.668   73.914 29.228 0.522 38.77531  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2291 C CZ  B ARG A-2 1 146 ? 5.035   76.359 31.247 0.478 28.53873  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2292 N NH1 A ARG A-2 1 146 ? 10.837  74.105 29.823 0.522 42.46744  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2293 N NH1 B ARG A-2 1 146 ? 3.723   76.293 31.059 0.478 34.72303  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2294 N NH2 A ARG A-2 1 146 ? 9.580   73.072 28.205 0.522 39.22009  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2295 N NH2 B ARG A-2 1 146 ? 5.529   77.190 32.148 0.478 24.91530  ? ? ? ? ? ? 122 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2296 N N   . ARG A-2 1 147 ? 8.562   70.651 31.934 1.000 22.20613  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 N   1 
ATOM   2297 C CA  . ARG A-2 1 147 ? 9.862   69.984 31.889 1.000 22.62753  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2298 C C   . ARG A-2 1 147 ? 9.719   68.463 31.887 1.000 24.33720  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 C   1 
ATOM   2299 O O   . ARG A-2 1 147 ? 10.463  67.760 31.185 1.000 26.54335  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 O   1 
ATOM   2300 C CB  . ARG A-2 1 147 ? 10.754  70.444 33.042 1.000 28.14722  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2301 C CG  . ARG A-2 1 147 ? 11.207  71.890 32.920 1.000 36.47462  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2302 C CD  . ARG A-2 1 147 ? 12.224  72.255 33.989 1.000 52.28444  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2303 N NE  . ARG A-2 1 147 ? 11.604  72.928 35.126 1.000 69.03708  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2304 C CZ  . ARG A-2 1 147 ? 11.372  72.354 36.303 1.000 58.35865  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2305 N NH1 . ARG A-2 1 147 ? 10.799  73.048 37.279 1.000 43.01047  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2306 N NH2 . ARG A-2 1 147 ? 11.716  71.088 36.506 1.000 56.29724  ? ? ? ? ? ? 123 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2307 N N   . VAL A-2 1 148 ? 8.778   67.933 32.679 1.000 20.18362  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A-2 N   1 
ATOM   2308 C CA  . VAL A-2 1 148 ? 8.562   66.487 32.722 1.000 19.43620  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2309 C C   . VAL A-2 1 148 ? 8.101   65.974 31.361 1.000 22.98911  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A-2 C   1 
ATOM   2310 O O   . VAL A-2 1 148 ? 8.510   64.897 30.910 1.000 20.76420  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A-2 O   1 
ATOM   2311 C CB  . VAL A-2 1 148 ? 7.555   66.122 33.836 1.000 19.74672  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2312 C CG1 . VAL A-2 1 148 ? 7.137   64.654 33.719 1.000 20.01023  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2313 C CG2 . VAL A-2 1 148 ? 8.133   66.397 35.211 1.000 21.08131  ? ? ? ? ? ? 124 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2314 N N   . LEU A-2 1 149 ? 7.234   66.729 30.693 1.000 20.40939  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 N   1 
ATOM   2315 C CA  . LEU A-2 1 149 ? 6.627   66.257 29.456 1.000 22.09665  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2316 C C   . LEU A-2 1 149 ? 7.440   66.585 28.209 1.000 22.78203  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 C   1 
ATOM   2317 O O   . LEU A-2 1 149 ? 7.241   65.935 27.175 1.000 24.08167  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 O   1 
ATOM   2318 C CB  . LEU A-2 1 149 ? 5.209   66.812 29.322 1.000 23.79431  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2319 C CG  . LEU A-2 1 149 ? 4.236   66.168 30.315 1.000 23.23436  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2320 C CD1 . LEU A-2 1 149 ? 2.921   66.927 30.317 1.000 27.46104  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2321 C CD2 . LEU A-2 1 149 ? 4.018   64.689 30.012 1.000 24.06742  ? ? ? ? ? ? 125 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2322 N N   . GLU A-2 1 150 ? 8.366   67.537 28.298 1.000 21.73985  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A-2 N   1 
ATOM   2323 C CA  . GLU A-2 1 150 ? 9.092   67.971 27.107 1.000 24.81897  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2324 C C   . GLU A-2 1 150 ? 9.818   66.848 26.383 1.000 25.88263  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A-2 C   1 
ATOM   2325 O O   . GLU A-2 1 150 ? 9.776   66.826 25.140 1.000 26.15466  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A-2 O   1 
ATOM   2326 C CB  . GLU A-2 1 150 ? 10.031  69.133 27.455 1.000 31.72735  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2327 C CG  . GLU A-2 1 150 ? 10.819  69.668 26.267 1.000 33.51994  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2328 C CD  . GLU A-2 1 150 ? 11.706  70.846 26.631 1.000 71.85525  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2329 O OE1 . GLU A-2 1 150 ? 12.014  71.018 27.830 1.000 71.44716  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2330 O OE2 . GLU A-2 1 150 ? 12.090  71.606 25.716 1.000 78.58188  ? ? ? ? ? ? 126 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2331 N N   . PRO A-2 1 151 ? 10.487  65.910 27.057 1.000 21.62822  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A-2 N   1 
ATOM   2332 C CA  . PRO A-2 1 151 ? 11.202  64.850 26.323 1.000 25.27234  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A-2 CA  1 
ATOM   2333 C C   . PRO A-2 1 151 ? 10.290  63.959 25.513 1.000 25.91330  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A-2 C   1 
ATOM   2334 O O   . PRO A-2 1 151 ? 10.752  63.331 24.552 1.000 25.47208  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A-2 O   1 
ATOM   2335 C CB  . PRO A-2 1 151 ? 11.904  64.055 27.433 1.000 30.77687  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A-2 CB  1 
ATOM   2336 C CG  . PRO A-2 1 151 ? 11.924  64.984 28.618 1.000 32.24487  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A-2 CG  1 
ATOM   2337 C CD  . PRO A-2 1 151 ? 10.690  65.820 28.512 1.000 26.76620  ? ? ? ? ? ? 127 PRO A-2 CD  1 
ATOM   2338 N N   . PHE A-2 1 152 ? 9.010   63.888 25.857 1.000 23.59251  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 N   1 
ATOM   2339 C CA  . PHE A-2 1 152 ? 8.066   63.014 25.179 1.000 24.35854  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 CA  1 
ATOM   2340 C C   . PHE A-2 1 152 ? 7.437   63.643 23.941 1.000 28.06317  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 C   1 
ATOM   2341 O O   . PHE A-2 1 152 ? 6.899   62.915 23.096 1.000 30.37281  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 O   1 
ATOM   2342 C CB  . PHE A-2 1 152 ? 7.009   62.539 26.183 1.000 24.57492  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 CB  1 
ATOM   2343 C CG  . PHE A-2 1 152 ? 7.591   61.683 27.254 1.000 23.77838  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 CG  1 
ATOM   2344 C CD1 . PHE A-2 1 152 ? 7.782   60.338 27.026 1.000 24.01348  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2345 C CD2 . PHE A-2 1 152 ? 8.010   62.230 28.459 1.000 24.33996  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2346 C CE1 . PHE A-2 1 152 ? 8.359   59.537 27.988 1.000 24.82875  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2347 C CE2 . PHE A-2 1 152 ? 8.590   61.425 29.432 1.000 23.18448  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2348 C CZ  . PHE A-2 1 152 ? 8.769   60.077 29.187 1.000 22.19940  ? ? ? ? ? ? 128 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2349 N N   . GLY A-2 1 153 ? 7.496   64.958 23.813 1.000 26.48814  ? ? ? ? ? ? 129 GLY A-2 N   1 
ATOM   2350 C CA  . GLY A-2 1 153 ? 6.857   65.620 22.699 1.000 29.66356  ? ? ? ? ? ? 129 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2351 C C   . GLY A-2 1 153 ? 5.367   65.810 22.921 1.000 34.43082  ? ? ? ? ? ? 129 GLY A-2 C   1 
ATOM   2352 O O   . GLY A-2 1 153 ? 4.734   65.150 23.750 1.000 30.48800  ? ? ? ? ? ? 129 GLY A-2 O   1 
ATOM   2353 N N   A LEU A-2 1 154 ? 4.795   66.736 22.146 0.545 33.03800  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 N   1 
ATOM   2354 N N   B LEU A-2 1 154 ? 4.799   66.738 22.146 0.455 33.06142  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 N   1 
ATOM   2355 C CA  A LEU A-2 1 154 ? 3.405   67.125 22.359 0.545 31.80226  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2356 C CA  B LEU A-2 1 154 ? 3.407   67.130 22.346 0.455 31.81023  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2357 C C   A LEU A-2 1 154 ? 2.449   65.966 22.095 0.545 32.27697  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 C   1 
ATOM   2358 C C   B LEU A-2 1 154 ? 2.453   65.968 22.095 0.455 32.27973  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 C   1 
ATOM   2359 O O   A LEU A-2 1 154 ? 1.472   65.777 22.830 0.545 28.89902  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 O   1 
ATOM   2360 O O   B LEU A-2 1 154 ? 1.481   65.781 22.836 0.455 28.95414  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 O   1 
ATOM   2361 C CB  A LEU A-2 1 154 ? 3.057   68.330 21.484 0.545 34.51555  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2362 C CB  B LEU A-2 1 154 ? 3.066   68.316 21.442 0.455 34.49396  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2363 C CG  A LEU A-2 1 154 ? 3.075   69.686 22.192 0.545 40.41314  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2364 C CG  B LEU A-2 1 154 ? 1.597   68.733 21.389 0.455 33.72815  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2365 C CD1 A LEU A-2 1 154 ? 2.013   69.739 23.279 0.545 38.69829  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2366 C CD1 B LEU A-2 1 154 ? 1.199   69.481 22.649 0.455 39.18567  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2367 C CD2 A LEU A-2 1 154 ? 4.450   69.972 22.774 0.545 42.72371  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2368 C CD2 B LEU A-2 1 154 ? 1.315   69.573 20.148 0.455 38.54314  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2369 N N   . ARG A-2 1 155 ? 2.712   65.176 21.054 1.000 29.51508  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 N   1 
ATOM   2370 C CA  . ARG A-2 1 155 ? 1.811   64.079 20.721 1.000 29.75681  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2371 C C   . ARG A-2 1 155 ? 1.743   63.058 21.854 1.000 28.84639  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 C   1 
ATOM   2372 O O   . ARG A-2 1 155 ? 0.653   62.687 22.311 1.000 27.74995  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 O   1 
ATOM   2373 C CB  . ARG A-2 1 155 ? 2.256   63.425 19.414 1.000 35.49323  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2374 C CG  . ARG A-2 1 155 ? 1.291   62.384 18.875 1.000 43.43811  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2375 C CD  . ARG A-2 1 155 ? 2.043   61.262 18.175 1.000 52.52139  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2376 N NE  . ARG A-2 1 155 ? 2.004   60.021 18.942 1.000 65.70335  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2377 C CZ  . ARG A-2 1 155 ? 3.017   59.166 19.038 1.000 65.52871  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2378 N NH1 . ARG A-2 1 155 ? 4.164   59.419 18.423 1.000 67.90641  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2379 N NH2 . ARG A-2 1 155 ? 2.887   58.060 19.759 1.000 61.41776  ? ? ? ? ? ? 131 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2380 N N   . ARG A-2 1 156 ? 2.901   62.586 22.313 1.000 26.57983  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 N   1 
ATOM   2381 C CA  . ARG A-2 1 156 ? 2.905   61.575 23.367 1.000 23.84076  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2382 C C   . ARG A-2 1 156 ? 2.406   62.146 24.688 1.000 26.79289  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 C   1 
ATOM   2383 O O   . ARG A-2 1 156 ? 1.729   61.445 25.453 1.000 23.80093  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 O   1 
ATOM   2384 C CB  . ARG A-2 1 156 ? 4.292   60.971 23.511 1.000 25.55219  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2385 C CG  . ARG A-2 1 156 ? 4.735   60.195 22.280 1.000 30.18581  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2386 C CD  . ARG A-2 1 156 ? 6.033   59.491 22.546 1.000 28.01097  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2387 N NE  . ARG A-2 1 156 ? 5.864   58.459 23.567 1.000 26.63499  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2388 C CZ  . ARG A-2 1 156 ? 6.867   57.922 24.245 1.000 26.18627  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2389 N NH1 . ARG A-2 1 156 ? 8.120   58.322 24.022 1.000 29.73923  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2390 N NH2 . ARG A-2 1 156 ? 6.612   56.991 25.153 1.000 28.78689  ? ? ? ? ? ? 132 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2391 N N   . ALA A-2 1 157 ? 2.698   63.420 24.961 1.000 23.95930  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A-2 N   1 
ATOM   2392 C CA  . ALA A-2 1 157 ? 2.215   64.036 26.190 1.000 22.54957  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2393 C C   . ALA A-2 1 157 ? 0.696   64.113 26.199 1.000 24.54737  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A-2 C   1 
ATOM   2394 O O   . ALA A-2 1 157 ? 0.044   63.779 27.198 1.000 25.05262  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A-2 O   1 
ATOM   2395 C CB  . ALA A-2 1 157 ? 2.819   65.430 26.333 1.000 25.43740  ? ? ? ? ? ? 133 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2396 N N   . GLU A-2 1 158 ? 0.105   64.551 25.085 1.000 25.47009  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A-2 N   1 
ATOM   2397 C CA  . GLU A-2 1 158 ? -1.343  64.646 25.021 1.000 23.93087  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2398 C C   . GLU A-2 1 158 ? -1.990  63.271 25.067 1.000 22.85662  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A-2 C   1 
ATOM   2399 O O   . GLU A-2 1 158 ? -3.033  63.100 25.704 1.000 25.07693  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A-2 O   1 
ATOM   2400 C CB  . GLU A-2 1 158 ? -1.769  65.404 23.764 1.000 30.96417  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2401 C CG  . GLU A-2 1 158 ? -3.228  65.813 23.798 1.000 52.58465  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2402 C CD  . GLU A-2 1 158 ? -3.682  66.190 25.199 1.000 67.83844  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2403 O OE1 . GLU A-2 1 158 ? -4.452  65.416 25.811 1.000 47.35444  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2404 O OE2 . GLU A-2 1 158 ? -3.260  67.259 25.694 1.000 64.74465  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2405 N N   . GLU A-2 1 159 ? -1.399  62.280 24.397 1.000 23.31238  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 N   1 
ATOM   2406 C CA  . GLU A-2 1 159 ? -1.940  60.927 24.477 1.000 23.32289  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2407 C C   . GLU A-2 1 159 ? -1.939  60.416 25.916 1.000 22.81142  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 C   1 
ATOM   2408 O O   . GLU A-2 1 159 ? -2.909  59.792 26.362 1.000 22.45425  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 O   1 
ATOM   2409 C CB  . GLU A-2 1 159 ? -1.149  59.986 23.573 1.000 24.94154  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2410 C CG  . GLU A-2 1 159 ? -1.267  58.509 23.950 1.000 33.47186  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2411 C CD  . GLU A-2 1 159 ? -2.606  57.897 23.561 1.000 48.80850  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2412 O OE1 . GLU A-2 1 159 ? -2.615  56.738 23.093 1.000 45.49159  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2413 O OE2 . GLU A-2 1 159 ? -3.647  58.567 23.733 1.000 51.59390  ? ? ? ? ? ? 135 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2414 N N   . LEU A-2 1 160 ? -0.849  60.656 26.648 1.000 21.92967  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2 N   1 
ATOM   2415 C CA  . LEU A-2 1 160 ? -0.796  60.243 28.050 1.000 20.74648  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2416 C C   . LEU A-2 1 160 ? -1.908  60.907 28.852 1.000 21.28144  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2 C   1 
ATOM   2417 O O   . LEU A-2 1 160 ? -2.640  60.238 29.590 1.000 19.67496  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2 O   1 
ATOM   2418 C CB  . LEU A-2 1 160 ? 0.564   60.600 28.634 1.000 19.71255  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2419 C CG  . LEU A-2 1 160 ? 0.706   60.323 30.143 1.000 19.22916  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2420 C CD1 . LEU A-2 1 160 ? 0.590   58.833 30.420 1.000 21.63991  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2421 C CD2 . LEU A-2 1 160 ? 2.024   60.869 30.648 1.000 20.60212  ? ? ? ? ? ? 136 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2422 N N   . LYS A-2 1 161 ? -2.046  62.228 28.726 1.000 19.54203  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 N   1 
ATOM   2423 C CA  . LYS A-2 1 161 ? -3.068  62.923 29.504 1.000 19.85998  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2424 C C   . LYS A-2 1 161 ? -4.471  62.450 29.146 1.000 22.52508  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 C   1 
ATOM   2425 O O   . LYS A-2 1 161 ? -5.331  62.296 30.023 1.000 21.97164  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 O   1 
ATOM   2426 C CB  . LYS A-2 1 161 ? -2.943  64.433 29.343 1.000 23.57697  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2427 C CG  . LYS A-2 1 161 ? -1.751  65.016 30.048 1.000 22.08166  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2428 C CD  . LYS A-2 1 161 ? -1.876  66.520 30.066 1.000 26.00496  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2429 C CE  . LYS A-2 1 161 ? -0.719  67.165 30.791 1.000 27.40773  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2430 N NZ  . LYS A-2 1 161 ? -0.910  68.637 30.887 1.000 26.77942  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2431 N N   . GLN A-2 1 162 ? -4.721  62.195 27.859 1.000 21.35105  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A-2 N   1 
ATOM   2432 C CA  . GLN A-2 1 162 ? -6.039  61.722 27.454 1.000 23.01473  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A-2 CA  1 
ATOM   2433 C C   . GLN A-2 1 162 ? -6.322  60.335 28.007 1.000 20.19175  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A-2 C   1 
ATOM   2434 O O   . GLN A-2 1 162 ? -7.427  60.073 28.498 1.000 21.27540  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A-2 O   1 
ATOM   2435 C CB  . GLN A-2 1 162 ? -6.138  61.700 25.929 1.000 28.37678  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A-2 CB  1 
ATOM   2436 C CG  . GLN A-2 1 162 ? -7.559  61.521 25.436 1.000 37.08728  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A-2 CG  1 
ATOM   2437 C CD  . GLN A-2 1 162 ? -8.457  62.674 25.850 1.000 60.61726  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A-2 CD  1 
ATOM   2438 O OE1 . GLN A-2 1 162 ? -9.460  62.483 26.540 1.000 60.39805  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2439 N NE2 . GLN A-2 1 162 ? -8.093  63.883 25.437 1.000 72.03909  ? ? ? ? ? ? 138 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2440 N N   . THR A-2 1 163 ? -5.349  59.426 27.917 1.000 19.14868  ? ? ? ? ? ? 139 THR A-2 N   1 
ATOM   2441 C CA  . THR A-2 1 163 ? -5.556  58.090 28.465 1.000 19.34194  ? ? ? ? ? ? 139 THR A-2 CA  1 
ATOM   2442 C C   . THR A-2 1 163 ? -5.818  58.144 29.966 1.000 18.53210  ? ? ? ? ? ? 139 THR A-2 C   1 
ATOM   2443 O O   . THR A-2 1 163 ? -6.731  57.474 30.462 1.000 18.78066  ? ? ? ? ? ? 139 THR A-2 O   1 
ATOM   2444 C CB  . THR A-2 1 163 ? -4.361  57.205 28.151 1.000 18.42370  ? ? ? ? ? ? 139 THR A-2 CB  1 
ATOM   2445 O OG1 . THR A-2 1 163 ? -4.244  57.093 26.716 1.000 21.73334  ? ? ? ? ? ? 139 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2446 C CG2 . THR A-2 1 163 ? -4.569  55.844 28.733 1.000 21.88882  ? ? ? ? ? ? 139 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2447 N N   . LEU A-2 1 164 ? -5.024  58.940 30.699 1.000 17.60937  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 N   1 
ATOM   2448 C CA  . LEU A-2 1 164 ? -5.212  59.039 32.144 1.000 16.34691  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2449 C C   . LEU A-2 1 164 ? -6.594  59.588 32.473 1.000 19.12023  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 C   1 
ATOM   2450 O O   . LEU A-2 1 164 ? -7.289  59.064 33.350 1.000 17.81390  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 O   1 
ATOM   2451 C CB  . LEU A-2 1 164 ? -4.124  59.914 32.754 1.000 18.39448  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2452 C CG  . LEU A-2 1 164 ? -2.715  59.313 32.698 1.000 16.30294  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2453 C CD1 . LEU A-2 1 164 ? -1.701  60.329 33.156 1.000 18.04500  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2454 C CD2 . LEU A-2 1 164 ? -2.605  58.023 33.540 1.000 21.03614  ? ? ? ? ? ? 140 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2455 N N   . ARG A-2 1 165 ? -7.020  60.638 31.764 1.000 17.60435  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 N   1 
ATOM   2456 C CA  . ARG A-2 1 165 ? -8.336  61.209 32.021 1.000 17.69179  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2457 C C   . ARG A-2 1 165 ? -9.446  60.200 31.742 1.000 17.84075  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 C   1 
ATOM   2458 O O   . ARG A-2 1 165 ? -10.406 60.077 32.517 1.000 19.46711  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 O   1 
ATOM   2459 C CB  . ARG A-2 1 165 ? -8.509  62.463 31.161 1.000 20.44346  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2460 C CG  . ARG A-2 1 165 ? -9.933  62.974 31.061 1.000 25.36465  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2461 C CD  . ARG A-2 1 165 ? -10.567 63.125 32.423 1.000 29.48980  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2462 N NE  . ARG A-2 1 165 ? -9.861  64.113 33.226 1.000 27.58482  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2463 C CZ  . ARG A-2 1 165 ? -9.989  64.230 34.543 1.000 27.59294  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2464 N NH1 . ARG A-2 1 165 ? -10.795 63.413 35.216 1.000 26.09993  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2465 N NH2 . ARG A-2 1 165 ? -9.302  65.168 35.180 1.000 23.41986  ? ? ? ? ? ? 141 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2466 N N   . GLN A-2 1 166 ? -9.339  59.470 30.630 1.000 19.07240  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 N   1 
ATOM   2467 C CA  A GLN A-2 1 166 ? -10.353 58.468 30.308 0.417 20.81771  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 CA  1 
ATOM   2468 C CA  B GLN A-2 1 166 ? -10.367 58.485 30.320 0.583 20.83496  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 CA  1 
ATOM   2469 C C   . GLN A-2 1 166 ? -10.388 57.369 31.360 1.000 19.93327  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 C   1 
ATOM   2470 O O   . GLN A-2 1 166 ? -11.461 56.891 31.745 1.000 20.60036  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 O   1 
ATOM   2471 C CB  A GLN A-2 1 166 ? -10.064 57.859 28.938 0.417 21.60972  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 CB  1 
ATOM   2472 C CB  B GLN A-2 1 166 ? -10.175 57.957 28.896 0.583 21.63798  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 CB  1 
ATOM   2473 C CG  A GLN A-2 1 166 ? -10.421 58.751 27.772 0.417 24.56098  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 CG  1 
ATOM   2474 C CG  B GLN A-2 1 166 ? -10.420 59.042 27.844 0.583 23.80518  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 CG  1 
ATOM   2475 C CD  A GLN A-2 1 166 ? -10.242 58.045 26.448 0.417 17.65785  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 CD  1 
ATOM   2476 C CD  B GLN A-2 1 166 ? -9.894  58.696 26.453 0.583 20.74093  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 CD  1 
ATOM   2477 O OE1 A GLN A-2 1 166 ? -11.169 57.418 25.933 0.417 25.44956  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2478 O OE1 B GLN A-2 1 166 ? -9.873  59.556 25.572 0.583 27.29163  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2479 N NE2 A GLN A-2 1 166 ? -9.041  58.123 25.898 0.417 18.61405  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2480 N NE2 B GLN A-2 1 166 ? -9.468  57.452 26.252 0.583 19.72786  ? ? ? ? ? ? 142 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2481 N N   . MET A-2 1 167 ? -9.211  56.948 31.835 1.000 19.41861  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 N   1 
ATOM   2482 C CA  A MET A-2 1 167 ? -9.161  55.924 32.877 0.472 20.73757  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 CA  1 
ATOM   2483 C CA  B MET A-2 1 167 ? -9.163  55.924 32.878 0.528 20.75650  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 CA  1 
ATOM   2484 C C   . MET A-2 1 167 ? -9.821  56.416 34.160 1.000 17.30857  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 C   1 
ATOM   2485 O O   . MET A-2 1 167 ? -10.620 55.701 34.780 1.000 18.32623  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 O   1 
ATOM   2486 C CB  A MET A-2 1 167 ? -7.708  55.523 33.135 0.472 22.24424  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 CB  1 
ATOM   2487 C CB  B MET A-2 1 167 ? -7.715  55.511 33.150 0.528 22.26424  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 CB  1 
ATOM   2488 C CG  A MET A-2 1 167 ? -7.549  54.220 33.889 0.472 18.45380  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 CG  1 
ATOM   2489 C CG  B MET A-2 1 167 ? -7.107  54.667 32.063 0.528 22.07985  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 CG  1 
ATOM   2490 S SD  A MET A-2 1 167 ? -5.855  53.614 33.821 0.472 19.32370  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 SD  1 
ATOM   2491 S SD  B MET A-2 1 167 ? -5.565  53.869 32.549 0.528 27.67833  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 SD  1 
ATOM   2492 C CE  A MET A-2 1 167 ? -5.263  54.559 32.430 0.472 17.77338  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 CE  1 
ATOM   2493 C CE  B MET A-2 1 167 ? -4.900  55.067 33.700 0.528 33.56588  ? ? ? ? ? ? 143 MET A-2 CE  1 
ATOM   2494 N N   . ILE A-2 1 168 ? -9.507  57.644 34.566 1.000 17.72337  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 N   1 
ATOM   2495 C CA  . ILE A-2 1 168 ? -10.123 58.177 35.773 1.000 17.49351  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CA  1 
ATOM   2496 C C   . ILE A-2 1 168 ? -11.634 58.182 35.623 1.000 19.61011  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 C   1 
ATOM   2497 O O   . ILE A-2 1 168 ? -12.372 57.727 36.507 1.000 19.22947  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 O   1 
ATOM   2498 C CB  . ILE A-2 1 168 ? -9.591  59.586 36.073 1.000 18.52284  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CB  1 
ATOM   2499 C CG1 . ILE A-2 1 168 ? -8.099  59.546 36.447 1.000 17.83030  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2500 C CG2 . ILE A-2 1 168 ? -10.438 60.271 37.149 1.000 18.33796  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2501 C CD1 . ILE A-2 1 168 ? -7.407  60.875 36.277 1.000 18.81456  ? ? ? ? ? ? 144 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2502 N N   . ASP A-2 1 169 ? -12.115 58.678 34.482 1.000 20.06294  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A-2 N   1 
ATOM   2503 C CA  . ASP A-2 1 169 ? -13.555 58.833 34.333 1.000 22.01043  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A-2 CA  1 
ATOM   2504 C C   . ASP A-2 1 169 ? -14.254 57.483 34.280 1.000 20.79508  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A-2 C   1 
ATOM   2505 O O   . ASP A-2 1 169 ? -15.413 57.372 34.696 1.000 24.35175  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A-2 O   1 
ATOM   2506 C CB  . ASP A-2 1 169 ? -13.870 59.686 33.103 1.000 22.90158  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A-2 CB  1 
ATOM   2507 C CG  . ASP A-2 1 169 ? -13.477 61.156 33.273 1.000 27.64667  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A-2 CG  1 
ATOM   2508 O OD1 . ASP A-2 1 169 ? -13.048 61.583 34.376 1.000 28.70010  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2509 O OD2 . ASP A-2 1 169 ? -13.616 61.906 32.282 1.000 30.94209  ? ? ? ? ? ? 145 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2510 N N   . LEU A-2 1 170 ? -13.564 56.440 33.818 1.000 20.35515  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 N   1 
ATOM   2511 C CA  . LEU A-2 1 170 ? -14.166 55.113 33.823 1.000 22.11945  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2512 C C   . LEU A-2 1 170 ? -14.161 54.469 35.202 1.000 23.75082  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 C   1 
ATOM   2513 O O   . LEU A-2 1 170 ? -15.021 53.625 35.484 1.000 29.21053  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 O   1 
ATOM   2514 C CB  . LEU A-2 1 170 ? -13.435 54.184 32.858 1.000 23.05147  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2515 C CG  . LEU A-2 1 170 ? -13.679 54.452 31.382 1.000 23.03823  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2516 C CD1 . LEU A-2 1 170 ? -12.746 53.570 30.570 1.000 25.53422  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2517 C CD2 . LEU A-2 1 170 ? -15.144 54.211 31.034 1.000 28.16263  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2518 N N   . HIS A-2 1 171 ? -13.209 54.830 36.069 1.000 19.48174  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 N   1 
ATOM   2519 C CA  . HIS A-2 1 171 ? -13.041 54.116 37.328 1.000 21.62845  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 CA  1 
ATOM   2520 C C   . HIS A-2 1 171 ? -13.500 54.880 38.561 1.000 21.19496  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 C   1 
ATOM   2521 O O   . HIS A-2 1 171 ? -13.578 54.280 39.638 1.000 24.65752  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 O   1 
ATOM   2522 C CB  . HIS A-2 1 171 ? -11.591 53.622 37.482 1.000 20.58722  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 CB  1 
ATOM   2523 C CG  . HIS A-2 1 171 ? -11.271 52.491 36.556 1.000 20.43913  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 CG  1 
ATOM   2524 N ND1 . HIS A-2 1 171 ? -10.783 52.668 35.276 1.000 26.96424  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2525 C CD2 . HIS A-2 1 171 ? -11.454 51.162 36.706 1.000 19.43561  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2526 C CE1 . HIS A-2 1 171 ? -10.639 51.482 34.702 1.000 18.88931  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2527 N NE2 . HIS A-2 1 171 ? -11.050 50.557 35.546 1.000 25.12069  ? ? ? ? ? ? 147 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2528 N N   . VAL A-2 1 172 ? -13.822 56.163 38.437 0.918 18.34843  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 N   1 
ATOM   2529 C CA  . VAL A-2 1 172 ? -14.276 56.919 39.591 1.000 22.06838  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2530 C C   . VAL A-2 1 172 ? -15.649 56.415 40.024 1.000 28.89908  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 C   1 
ATOM   2531 O O   . VAL A-2 1 172 ? -16.454 55.957 39.206 1.000 31.96665  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 O   1 
ATOM   2532 C CB  . VAL A-2 1 172 ? -14.290 58.420 39.252 1.000 23.87066  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2533 C CG1 . VAL A-2 1 172 ? -15.358 58.726 38.219 1.000 26.85553  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2534 C CG2 . VAL A-2 1 172 ? -14.490 59.246 40.503 1.000 29.73233  ? ? ? ? ? ? 148 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2535 N N   . HIS A-2 1 173 ? -15.915 56.480 41.325 1.000 32.17939  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A-2 N   1 
ATOM   2536 C CA  . HIS A-2 1 173 ? -17.207 56.042 41.854 1.000 46.50370  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A-2 CA  1 
ATOM   2537 C C   . HIS A-2 1 173 ? -18.167 57.214 42.022 1.000 45.48031  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A-2 C   1 
ATOM   2538 O O   . HIS A-2 1 173 ? -17.740 58.347 42.241 1.000 41.86532  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A-2 O   1 
ATOM   2539 C CB  . HIS A-2 1 173 ? -17.020 55.324 43.188 1.000 55.64253  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A-2 CB  1 
ATOM   2540 C CG  . HIS A-2 1 173 ? -15.924 54.308 43.170 1.000 60.75515  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A-2 CG  1 
ATOM   2541 N ND1 . HIS A-2 1 173 ? -14.591 54.653 43.234 1.000 65.31975  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2542 C CD2 . HIS A-2 1 173 ? -15.960 52.958 43.075 1.000 61.31330  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2543 C CE1 . HIS A-2 1 173 ? -13.853 53.558 43.190 1.000 72.04792  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2544 N NE2 . HIS A-2 1 173 ? -14.660 52.516 43.094 1.000 80.02428  ? ? ? ? ? ? 149 HIS A-2 NE2 1 
HETATM 2545 C CAA . ICO B   2 .   ? 2.221   47.477 43.145 1.000 15.92633  ? ? ? ? ? ? 201 ICO A   CAA 1 
HETATM 2546 C CAD . ICO B   2 .   ? 1.708   46.194 42.953 1.000 16.86870  ? ? ? ? ? ? 201 ICO A   CAD 1 
HETATM 2547 C CAI . ICO B   2 .   ? 2.588   45.136 42.747 1.000 17.09347  ? ? ? ? ? ? 201 ICO A   CAI 1 
HETATM 2548 C CAJ . ICO B   2 .   ? 3.959   45.377 42.735 1.000 17.65852  ? ? ? ? ? ? 201 ICO A   CAJ 1 
HETATM 2549 C CAF . ICO B   2 .   ? 4.459   46.650 42.928 1.000 16.49129  ? ? ? ? ? ? 201 ICO A   CAF 1 
HETATM 2550 C CAB . ICO B   2 .   ? 3.579   47.713 43.146 1.000 14.75648  ? ? ? ? ? ? 201 ICO A   CAB 1 
HETATM 2551 N NAE . ICO B   2 .   ? 3.797   49.018 43.344 1.000 16.37438  ? ? ? ? ? ? 201 ICO A   NAE 1 
HETATM 2552 C CAG . ICO B   2 .   ? 2.643   49.655 43.499 1.000 15.94821  ? ? ? ? ? ? 201 ICO A   CAG 1 
HETATM 2553 C CAC . ICO B   2 .   ? 1.625   48.733 43.372 1.000 16.02635  ? ? ? ? ? ? 201 ICO A   CAC 1 
HETATM 2554 C CAH . ICO B   2 .   ? 0.147   49.028 43.509 1.000 18.77123  ? ? ? ? ? ? 201 ICO A   CAH 1 
HETATM 2555 O OAL . ICO B   2 .   ? -0.191  50.218 43.768 1.000 18.66841  ? ? ? ? ? ? 201 ICO A   OAL 1 
HETATM 2556 O OAK . ICO B   2 .   ? -0.699  48.099 43.428 1.000 19.68434  ? ? ? ? ? ? 201 ICO A   OAK 1 
HETATM 2557 H HAD . ICO B   2 .   ? 0.790   46.048 42.962 1.000 20.28015  ? ? ? ? ? ? 201 ICO A   HAD 1 
HETATM 2558 H HAI . ICO B   2 .   ? 2.262   44.274 42.619 1.000 20.54988  ? ? ? ? ? ? 201 ICO A   HAI 1 
HETATM 2559 H HAJ . ICO B   2 .   ? 4.547   44.670 42.595 1.000 21.22795  ? ? ? ? ? ? 201 ICO A   HAJ 1 
HETATM 2560 H HAF . ICO B   2 .   ? 5.377   46.799 42.914 1.000 19.82727  ? ? ? ? ? ? 201 ICO A   HAF 1 
HETATM 2561 H HAE . ICO B   2 .   ? 4.572   49.390 43.367 1.000 19.68697  ? ? ? ? ? ? 201 ICO A   HAE 1 
HETATM 2562 H HAG . ICO B   2 .   ? 2.540   50.564 43.664 1.000 19.17557  ? ? ? ? ? ? 201 ICO A   HAG 1 
HETATM 2563 S S   . SO4 C   3 .   ? 14.023  28.825 49.047 0.445 16.21694  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   S   1 
HETATM 2564 O O1  . SO4 C   3 .   ? 14.608  27.826 48.157 0.445 20.12000  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   O1  1 
HETATM 2565 O O2  . SO4 C   3 .   ? 13.310  29.826 48.266 0.445 19.32984  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   O2  1 
HETATM 2566 O O3  . SO4 C   3 .   ? 13.122  28.223 50.002 0.445 13.83868  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   O3  1 
HETATM 2567 O O4  . SO4 C   3 .   ? 15.085  29.502 49.775 0.445 19.98264  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A   O4  1 
HETATM 2568 C CAA . ICO B-2 2 .   ? -2.221  66.800 43.145 1.000 15.92633  ? ? ? ? ? ? 201 ICO A-2 CAA 1 
HETATM 2569 C CAD . ICO B-2 2 .   ? -1.708  68.083 42.953 1.000 16.86870  ? ? ? ? ? ? 201 ICO A-2 CAD 1 
HETATM 2570 C CAI . ICO B-2 2 .   ? -2.588  69.141 42.747 1.000 17.09347  ? ? ? ? ? ? 201 ICO A-2 CAI 1 
HETATM 2571 C CAJ . ICO B-2 2 .   ? -3.959  68.900 42.735 1.000 17.65852  ? ? ? ? ? ? 201 ICO A-2 CAJ 1 
HETATM 2572 C CAF . ICO B-2 2 .   ? -4.459  67.627 42.928 1.000 16.49129  ? ? ? ? ? ? 201 ICO A-2 CAF 1 
HETATM 2573 C CAB . ICO B-2 2 .   ? -3.579  66.564 43.146 1.000 14.75648  ? ? ? ? ? ? 201 ICO A-2 CAB 1 
HETATM 2574 N NAE . ICO B-2 2 .   ? -3.797  65.259 43.344 1.000 16.37438  ? ? ? ? ? ? 201 ICO A-2 NAE 1 
HETATM 2575 C CAG . ICO B-2 2 .   ? -2.643  64.622 43.499 1.000 15.94821  ? ? ? ? ? ? 201 ICO A-2 CAG 1 
HETATM 2576 C CAC . ICO B-2 2 .   ? -1.625  65.544 43.372 1.000 16.02635  ? ? ? ? ? ? 201 ICO A-2 CAC 1 
HETATM 2577 C CAH . ICO B-2 2 .   ? -0.147  65.249 43.509 1.000 18.77123  ? ? ? ? ? ? 201 ICO A-2 CAH 1 
HETATM 2578 O OAL . ICO B-2 2 .   ? 0.191   64.059 43.768 1.000 18.66841  ? ? ? ? ? ? 201 ICO A-2 OAL 1 
HETATM 2579 O OAK . ICO B-2 2 .   ? 0.699   66.178 43.428 1.000 19.68434  ? ? ? ? ? ? 201 ICO A-2 OAK 1 
HETATM 2580 H HAD . ICO B-2 2 .   ? -0.790  68.229 42.962 1.000 20.28015  ? ? ? ? ? ? 201 ICO A-2 HAD 1 
HETATM 2581 H HAI . ICO B-2 2 .   ? -2.262  70.003 42.619 1.000 20.54988  ? ? ? ? ? ? 201 ICO A-2 HAI 1 
HETATM 2582 H HAJ . ICO B-2 2 .   ? -4.547  69.607 42.595 1.000 21.22795  ? ? ? ? ? ? 201 ICO A-2 HAJ 1 
HETATM 2583 H HAF . ICO B-2 2 .   ? -5.377  67.478 42.914 1.000 19.82727  ? ? ? ? ? ? 201 ICO A-2 HAF 1 
HETATM 2584 H HAE . ICO B-2 2 .   ? -4.572  64.887 43.367 1.000 19.68697  ? ? ? ? ? ? 201 ICO A-2 HAE 1 
HETATM 2585 H HAG . ICO B-2 2 .   ? -2.540  63.713 43.664 1.000 19.17557  ? ? ? ? ? ? 201 ICO A-2 HAG 1 
HETATM 2586 S S   . SO4 C-2 3 .   ? -14.023 85.452 49.047 0.445 16.21694  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 S   1 
HETATM 2587 O O1  . SO4 C-2 3 .   ? -14.608 86.451 48.157 0.445 20.12000  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 O1  1 
HETATM 2588 O O2  . SO4 C-2 3 .   ? -13.310 84.451 48.266 0.445 19.32984  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 O2  1 
HETATM 2589 O O3  . SO4 C-2 3 .   ? -13.122 86.054 50.002 0.445 13.83868  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 O3  1 
HETATM 2590 O O4  . SO4 C-2 3 .   ? -15.085 84.775 49.775 0.445 19.98264  ? ? ? ? ? ? 202 SO4 A-2 O4  1 
HETATM 2591 O O   . HOH D   4 .   ? 1.226   38.003 53.498 1.000 40.34728  ? ? ? ? ? ? 301 HOH A   O   1 
HETATM 2592 O O   . HOH D   4 .   ? 24.255  37.142 49.226 1.000 52.49925  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A   O   1 
HETATM 2593 O O   . HOH D   4 .   ? -3.360  72.647 34.205 1.000 40.09057  ? ? ? ? ? ? 303 HOH A   O   1 
HETATM 2594 O O   . HOH D   4 .   ? -7.742  76.532 37.303 1.000 42.21096  ? ? ? ? ? ? 304 HOH A   O   1 
HETATM 2595 O O   . HOH D   4 .   ? 17.085  28.725 50.836 1.000 24.48571  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A   O   1 
HETATM 2596 O O   . HOH D   4 .   ? 18.293  36.885 56.488 1.000 42.86574  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A   O   1 
HETATM 2597 O O   . HOH D   4 .   ? 1.262   42.524 33.426 1.000 37.84383  ? ? ? ? ? ? 307 HOH A   O   1 
HETATM 2598 O O   . HOH D   4 .   ? -12.885 50.762 23.177 1.000 33.67208  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A   O   1 
HETATM 2599 O O   . HOH D   4 .   ? -5.223  52.819 45.992 1.000 28.68250  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A   O   1 
HETATM 2600 O O   . HOH D   4 .   ? 4.237   69.933 38.482 1.000 18.65677  ? ? ? ? ? ? 310 HOH A   O   1 
HETATM 2601 O O   . HOH D   4 .   ? -15.083 45.054 51.170 1.000 51.49642  ? ? ? ? ? ? 311 HOH A   O   1 
HETATM 2602 O O   . HOH D   4 .   ? 3.533   38.572 55.656 1.000 40.74502  ? ? ? ? ? ? 312 HOH A   O   1 
HETATM 2603 O O   . HOH D   4 .   ? -12.533 48.005 51.082 1.000 45.67894  ? ? ? ? ? ? 313 HOH A   O   1 
HETATM 2604 O O   . HOH D   4 .   ? -12.887 52.015 40.790 1.000 28.14035  ? ? ? ? ? ? 314 HOH A   O   1 
HETATM 2605 O O   . HOH D   4 .   ? 0.654   45.703 56.130 1.000 36.64438  ? ? ? ? ? ? 315 HOH A   O   1 
HETATM 2606 O O   . HOH D   4 .   ? 10.936  45.022 63.178 1.000 30.20590  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A   O   1 
HETATM 2607 O O   . HOH D   4 .   ? -10.795 58.181 45.230 1.000 37.24136  ? ? ? ? ? ? 317 HOH A   O   1 
HETATM 2608 O O   . HOH D   4 .   ? -1.449  52.334 40.478 1.000 17.21211  ? ? ? ? ? ? 318 HOH A   O   1 
HETATM 2609 O O   . HOH D   4 .   ? 2.974   29.088 50.241 1.000 32.91857  ? ? ? ? ? ? 319 HOH A   O   1 
HETATM 2610 O O   . HOH D   4 .   ? -10.662 64.263 38.045 1.000 25.29780  ? ? ? ? ? ? 320 HOH A   O   1 
HETATM 2611 O O   . HOH D   4 .   ? 13.993  33.686 44.808 1.000 39.89508  ? ? ? ? ? ? 321 HOH A   O   1 
HETATM 2612 O O   . HOH D   4 .   ? -5.336  51.227 20.899 1.000 31.55647  ? ? ? ? ? ? 322 HOH A   O   1 
HETATM 2613 O O   . HOH D   4 .   ? -10.316 51.031 32.057 1.000 26.12003  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A   O   1 
HETATM 2614 O O   . HOH D   4 .   ? -9.298  39.319 38.468 1.000 41.74068  ? ? ? ? ? ? 324 HOH A   O   1 
HETATM 2615 O O   . HOH D   4 .   ? 6.367   52.102 59.537 1.000 49.58502  ? ? ? ? ? ? 325 HOH A   O   1 
HETATM 2616 O O   . HOH D   4 .   ? 17.379  38.935 58.118 1.000 48.49965  ? ? ? ? ? ? 326 HOH A   O   1 
HETATM 2617 O O   . HOH D   4 .   ? -13.106 47.148 31.198 1.000 39.15652  ? ? ? ? ? ? 327 HOH A   O   1 
HETATM 2618 O O   . HOH D   4 .   ? 8.584   54.868 57.824 1.000 35.66110  ? ? ? ? ? ? 328 HOH A   O   1 
HETATM 2619 O O   . HOH D   4 .   ? 0.749   33.323 38.515 1.000 34.17075  ? ? ? ? ? ? 329 HOH A   O   1 
HETATM 2620 O O   . HOH D   4 .   ? 12.674  51.144 38.825 1.000 38.05903  ? ? ? ? ? ? 330 HOH A   O   1 
HETATM 2621 O O   . HOH D   4 .   ? 14.618  46.253 61.504 1.000 46.50489  ? ? ? ? ? ? 331 HOH A   O   1 
HETATM 2622 O O   . HOH D   4 .   ? 16.134  43.902 60.433 1.000 45.99222  ? ? ? ? ? ? 332 HOH A   O   1 
HETATM 2623 O O   . HOH D   4 .   ? -2.525  33.735 45.688 1.000 30.92122  ? ? ? ? ? ? 333 HOH A   O   1 
HETATM 2624 O O   . HOH D   4 .   ? 19.029  31.030 50.339 1.000 34.33700  ? ? ? ? ? ? 334 HOH A   O   1 
HETATM 2625 O O   . HOH D   4 .   ? -2.151  32.382 49.409 1.000 37.08087  ? ? ? ? ? ? 335 HOH A   O   1 
HETATM 2626 O O   . HOH D   4 .   ? -12.068 47.393 36.642 1.000 38.20172  ? ? ? ? ? ? 336 HOH A   O   1 
HETATM 2627 O O   . HOH D   4 .   ? 8.033   40.759 39.630 1.000 28.60471  ? ? ? ? ? ? 337 HOH A   O   1 
HETATM 2628 O O   . HOH D   4 .   ? 5.417   54.330 55.469 1.000 38.42910  ? ? ? ? ? ? 338 HOH A   O   1 
HETATM 2629 O O   . HOH D   4 .   ? 14.331  53.689 47.518 1.000 34.64201  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A   O   1 
HETATM 2630 O O   . HOH D   4 .   ? -8.331  65.945 31.560 1.000 31.66468  ? ? ? ? ? ? 340 HOH A   O   1 
HETATM 2631 O O   . HOH D   4 .   ? 17.274  58.600 36.595 1.000 43.50937  ? ? ? ? ? ? 341 HOH A   O   1 
HETATM 2632 O O   . HOH D   4 .   ? -8.649  59.499 42.731 1.000 20.57746  ? ? ? ? ? ? 342 HOH A   O   1 
HETATM 2633 O O   . HOH D   4 .   ? 11.927  43.240 40.930 1.000 33.01339  ? ? ? ? ? ? 343 HOH A   O   1 
HETATM 2634 O O   . HOH D   4 .   ? -8.096  66.178 37.709 1.000 21.86113  ? ? ? ? ? ? 344 HOH A   O   1 
HETATM 2635 O O   . HOH D   4 .   ? -2.171  45.910 42.605 1.000 17.33579  ? ? ? ? ? ? 345 HOH A   O   1 
HETATM 2636 O O   . HOH D   4 .   ? 17.360  54.918 34.743 1.000 33.68799  ? ? ? ? ? ? 346 HOH A   O   1 
HETATM 2637 O O   . HOH D   4 .   ? -1.379  30.945 44.855 1.000 32.74484  ? ? ? ? ? ? 347 HOH A   O   1 
HETATM 2638 O O   . HOH D   4 .   ? 2.080   58.599 25.662 1.000 25.70739  ? ? ? ? ? ? 348 HOH A   O   1 
HETATM 2639 O O   . HOH D   4 .   ? -2.184  39.256 55.812 1.000 36.19827  ? ? ? ? ? ? 349 HOH A   O   1 
HETATM 2640 O O   . HOH D   4 .   ? 21.154  39.977 42.881 1.000 44.67700  ? ? ? ? ? ? 350 HOH A   O   1 
HETATM 2641 O O   . HOH D   4 .   ? -12.478 36.623 51.594 1.000 39.32921  ? ? ? ? ? ? 351 HOH A   O   1 
HETATM 2642 O O   . HOH D   4 .   ? 10.434  29.534 53.365 1.000 29.47796  ? ? ? ? ? ? 352 HOH A   O   1 
HETATM 2643 O O   . HOH D   4 .   ? 13.069  33.034 54.801 1.000 38.19992  ? ? ? ? ? ? 353 HOH A   O   1 
HETATM 2644 O O   . HOH D   4 .   ? 15.898  45.239 55.576 1.000 37.77583  ? ? ? ? ? ? 354 HOH A   O   1 
HETATM 2645 O O   . HOH D   4 .   ? -6.474  44.146 27.546 1.000 35.39974  ? ? ? ? ? ? 355 HOH A   O   1 
HETATM 2646 O O   . HOH D   4 .   ? -12.307 45.463 43.465 1.000 32.45785  ? ? ? ? ? ? 356 HOH A   O   1 
HETATM 2647 O O   . HOH D   4 .   ? 4.544   47.102 49.970 1.000 31.80704  ? ? ? ? ? ? 357 HOH A   O   1 
HETATM 2648 O O   . HOH D   4 .   ? 12.813  38.765 61.060 1.000 37.67992  ? ? ? ? ? ? 358 HOH A   O   1 
HETATM 2649 O O   . HOH D   4 .   ? 13.582  56.503 27.375 1.000 29.70821  ? ? ? ? ? ? 359 HOH A   O   1 
HETATM 2650 O O   . HOH D   4 .   ? -2.167  57.907 44.133 1.000 19.67244  ? ? ? ? ? ? 360 HOH A   O   1 
HETATM 2651 O O   . HOH D   4 .   ? 14.223  52.156 36.908 1.000 40.32226  ? ? ? ? ? ? 361 HOH A   O   1 
HETATM 2652 O O   . HOH D   4 .   ? 12.968  37.247 44.355 1.000 23.02439  ? ? ? ? ? ? 362 HOH A   O   1 
HETATM 2653 O O   . HOH D   4 .   ? 13.499  53.479 29.663 1.000 43.25462  ? ? ? ? ? ? 363 HOH A   O   1 
HETATM 2654 O O   . HOH D   4 .   ? -0.834  44.265 29.101 1.000 48.69385  ? ? ? ? ? ? 364 HOH A   O   1 
HETATM 2655 O O   . HOH D   4 .   ? -11.177 52.366 42.834 1.000 27.72334  ? ? ? ? ? ? 365 HOH A   O   1 
HETATM 2656 O O   . HOH D   4 .   ? 10.546  33.884 41.916 1.000 33.57963  ? ? ? ? ? ? 366 HOH A   O   1 
HETATM 2657 O O   . HOH D   4 .   ? 6.088   47.928 57.911 1.000 28.78653  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A   O   1 
HETATM 2658 O O   . HOH D   4 .   ? 15.551  33.978 56.445 1.000 44.46811  ? ? ? ? ? ? 368 HOH A   O   1 
HETATM 2659 O O   . HOH D   4 .   ? 13.671  28.569 45.531 0.50  44.28452  ? ? ? ? ? ? 369 HOH A   O   1 
HETATM 2660 O O   . HOH D   4 .   ? 13.125  50.188 59.929 1.000 37.17778  ? ? ? ? ? ? 370 HOH A   O   1 
HETATM 2661 O O   . HOH D   4 .   ? 14.074  49.673 33.212 1.000 46.80134  ? ? ? ? ? ? 371 HOH A   O   1 
HETATM 2662 O O   . HOH D   4 .   ? -10.698 67.246 38.162 1.000 29.02364  ? ? ? ? ? ? 372 HOH A   O   1 
HETATM 2663 O O   . HOH D   4 .   ? -10.041 33.295 43.787 1.000 41.16275  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A   O   1 
HETATM 2664 O O   . HOH D   4 .   ? -9.489  53.831 22.602 1.000 38.36302  ? ? ? ? ? ? 374 HOH A   O   1 
HETATM 2665 O O   . HOH D   4 .   ? -2.511  41.540 31.862 1.000 35.58427  ? ? ? ? ? ? 375 HOH A   O   1 
HETATM 2666 O O   . HOH D   4 .   ? 12.707  32.483 58.565 1.000 56.13301  ? ? ? ? ? ? 376 HOH A   O   1 
HETATM 2667 O O   . HOH D   4 .   ? 12.647  55.980 52.155 1.000 41.40748  ? ? ? ? ? ? 377 HOH A   O   1 
HETATM 2668 O O   . HOH D   4 .   ? 5.566   54.147 53.064 1.000 34.70266  ? ? ? ? ? ? 378 HOH A   O   1 
HETATM 2669 O O   . HOH D   4 .   ? 19.470  49.490 49.453 1.000 32.35640  ? ? ? ? ? ? 379 HOH A   O   1 
HETATM 2670 O O   . HOH D   4 .   ? 1.978   51.439 20.924 1.000 42.61484  ? ? ? ? ? ? 380 HOH A   O   1 
HETATM 2671 O O   . HOH D   4 .   ? -11.383 54.229 44.931 1.000 30.13977  ? ? ? ? ? ? 381 HOH A   O   1 
HETATM 2672 O O   . HOH D   4 .   ? -6.495  46.471 19.928 1.000 41.49264  ? ? ? ? ? ? 382 HOH A   O   1 
HETATM 2673 O O   . HOH D   4 .   ? 2.713   32.631 53.374 1.000 46.95663  ? ? ? ? ? ? 383 HOH A   O   1 
HETATM 2674 O O   . HOH D   4 .   ? 16.754  61.305 39.334 1.000 52.39731  ? ? ? ? ? ? 384 HOH A   O   1 
HETATM 2675 O O   . HOH D   4 .   ? 5.959   50.104 59.865 1.000 37.45644  ? ? ? ? ? ? 385 HOH A   O   1 
HETATM 2676 O O   . HOH D   4 .   ? -4.827  33.229 49.246 1.000 38.82024  ? ? ? ? ? ? 386 HOH A   O   1 
HETATM 2677 O O   . HOH D   4 .   ? 13.912  56.674 43.307 1.000 39.15593  ? ? ? ? ? ? 387 HOH A   O   1 
HETATM 2678 O O   . HOH D   4 .   ? -5.305  57.801 20.693 1.000 56.79630  ? ? ? ? ? ? 388 HOH A   O   1 
HETATM 2679 O O   . HOH D   4 .   ? -5.656  46.372 25.484 1.000 41.40182  ? ? ? ? ? ? 389 HOH A   O   1 
HETATM 2680 O O   . HOH D   4 .   ? 14.550  46.765 40.653 1.000 50.73322  ? ? ? ? ? ? 390 HOH A   O   1 
HETATM 2681 O O   . HOH D   4 .   ? 15.230  52.157 42.470 1.000 36.10226  ? ? ? ? ? ? 391 HOH A   O   1 
HETATM 2682 O O   . HOH D   4 .   ? 20.202  47.885 51.570 1.000 43.96415  ? ? ? ? ? ? 392 HOH A   O   1 
HETATM 2683 O O   . HOH D   4 .   ? 15.514  54.348 43.827 1.000 45.03736  ? ? ? ? ? ? 393 HOH A   O   1 
HETATM 2684 O O   . HOH D   4 .   ? 20.139  43.774 42.181 1.000 51.67377  ? ? ? ? ? ? 394 HOH A   O   1 
HETATM 2685 O O   . HOH D   4 .   ? 0.769   54.492 45.409 1.000 30.78717  ? ? ? ? ? ? 395 HOH A   O   1 
HETATM 2686 O O   . HOH D   4 .   ? 15.362  31.480 53.317 1.000 45.00889  ? ? ? ? ? ? 396 HOH A   O   1 
HETATM 2687 O O   . HOH D   4 .   ? 13.999  27.573 53.073 1.000 45.50006  ? ? ? ? ? ? 397 HOH A   O   1 
HETATM 2688 O O   . HOH D   4 .   ? 6.878   49.107 29.501 1.000 51.03174  ? ? ? ? ? ? 398 HOH A   O   1 
HETATM 2689 O O   . HOH D   4 .   ? -12.356 68.586 40.273 1.000 32.54179  ? ? ? ? ? ? 399 HOH A   O   1 
HETATM 2690 O O   . HOH D   4 .   ? 3.766   47.817 56.088 1.000 45.75077  ? ? ? ? ? ? 400 HOH A   O   1 
HETATM 2691 O O   . HOH D   4 .   ? -0.408  49.994 52.848 1.000 53.55931  ? ? ? ? ? ? 401 HOH A   O   1 
HETATM 2692 O O   . HOH D   4 .   ? 15.917  55.470 54.141 1.000 45.55529  ? ? ? ? ? ? 402 HOH A   O   1 
HETATM 2693 O O   . HOH D   4 .   ? 17.860  44.971 56.612 1.000 48.73302  ? ? ? ? ? ? 403 HOH A   O   1 
HETATM 2694 O O   . HOH D   4 .   ? 0.000   57.139 27.087 0.50  24.26708  ? ? ? ? ? ? 404 HOH A   O   1 
HETATM 2695 O O   . HOH D   4 .   ? -12.096 50.150 44.694 1.000 37.41588  ? ? ? ? ? ? 405 HOH A   O   1 
HETATM 2696 O O   . HOH D   4 .   ? -2.571  43.454 30.187 1.000 42.01829  ? ? ? ? ? ? 406 HOH A   O   1 
HETATM 2697 O O   . HOH D   4 .   ? 19.145  40.923 57.068 1.000 49.41218  ? ? ? ? ? ? 407 HOH A   O   1 
HETATM 2698 O O   . HOH D   4 .   ? 22.381  37.648 44.658 1.000 49.49270  ? ? ? ? ? ? 408 HOH A   O   1 
HETATM 2699 O O   . HOH D   4 .   ? -12.399 49.465 47.698 1.000 55.56370  ? ? ? ? ? ? 409 HOH A   O   1 
HETATM 2700 O O   . HOH D   4 .   ? 16.544  52.746 36.029 1.000 43.22610  ? ? ? ? ? ? 410 HOH A   O   1 
HETATM 2701 O O   . HOH D   4 .   ? -8.137  58.077 20.743 1.000 52.25614  ? ? ? ? ? ? 411 HOH A   O   1 
HETATM 2702 O O   . HOH D   4 .   ? 12.813  64.391 32.043 1.000 33.35694  ? ? ? ? ? ? 412 HOH A   O   1 
HETATM 2703 O O   . HOH D   4 .   ? 12.262  33.955 62.138 1.000 52.15772  ? ? ? ? ? ? 413 HOH A   O   1 
HETATM 2704 O O   . HOH D   4 .   ? 10.288  32.112 39.742 1.000 48.34773  ? ? ? ? ? ? 414 HOH A   O   1 
HETATM 2705 O O   . HOH D   4 .   ? 14.014  48.253 61.635 1.000 46.89636  ? ? ? ? ? ? 415 HOH A   O   1 
HETATM 2706 O O   . HOH D   4 .   ? -2.879  53.797 46.133 1.000 37.11797  ? ? ? ? ? ? 416 HOH A   O   1 
HETATM 2707 O O   . HOH D   4 .   ? 15.543  51.181 59.059 1.000 48.22635  ? ? ? ? ? ? 417 HOH A   O   1 
HETATM 2708 O O   . HOH D   4 .   ? -4.125  50.561 51.292 1.000 44.67097  ? ? ? ? ? ? 418 HOH A   O   1 
HETATM 2709 O O   . HOH D   4 .   ? 1.892   30.437 52.443 1.000 45.63160  ? ? ? ? ? ? 419 HOH A   O   1 
HETATM 2710 O O   . HOH D   4 .   ? 16.785  51.153 39.816 1.000 53.12830  ? ? ? ? ? ? 420 HOH A   O   1 
HETATM 2711 O O   . HOH D   4 .   ? 3.110   57.013 46.558 1.000 40.72793  ? ? ? ? ? ? 421 HOH A   O   1 
HETATM 2712 O O   . HOH D   4 .   ? -5.038  33.178 46.727 1.000 36.98883  ? ? ? ? ? ? 422 HOH A   O   1 
HETATM 2713 O O   . HOH D   4 .   ? -3.989  43.579 27.741 1.000 44.58035  ? ? ? ? ? ? 423 HOH A   O   1 
HETATM 2714 O O   . HOH D   4 .   ? -13.472 48.111 44.169 1.000 47.77749  ? ? ? ? ? ? 424 HOH A   O   1 
HETATM 2715 O O   . HOH D   4 .   ? -3.716  45.382 26.367 1.000 50.06777  ? ? ? ? ? ? 425 HOH A   O   1 
HETATM 2716 O O   . HOH D   4 .   ? 11.815  57.495 55.131 1.000 35.84451  ? ? ? ? ? ? 426 HOH A   O   1 
HETATM 2717 O O   . HOH D   4 .   ? -15.066 47.820 46.359 1.000 57.72170  ? ? ? ? ? ? 427 HOH A   O   1 
HETATM 2718 O O   . HOH D   4 .   ? 10.629  57.139 57.453 0.50  36.25468  ? ? ? ? ? ? 428 HOH A   O   1 
HETATM 2719 O O   . HOH D   4 .   ? 14.644  57.440 55.878 1.000 40.45678  ? ? ? ? ? ? 429 HOH A   O   1 
HETATM 2720 O O   . HOH D-2 4 .   ? -1.226  76.274 53.498 1.000 40.34728  ? ? ? ? ? ? 301 HOH A-2 O   1 
HETATM 2721 O O   . HOH D-2 4 .   ? -24.255 77.135 49.226 1.000 52.49925  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A-2 O   1 
HETATM 2722 O O   . HOH D-2 4 .   ? 3.360   41.630 34.205 1.000 40.09057  ? ? ? ? ? ? 303 HOH A-2 O   1 
HETATM 2723 O O   . HOH D-2 4 .   ? 7.742   37.745 37.303 1.000 42.21096  ? ? ? ? ? ? 304 HOH A-2 O   1 
HETATM 2724 O O   . HOH D-2 4 .   ? -17.085 85.552 50.836 1.000 24.48571  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A-2 O   1 
HETATM 2725 O O   . HOH D-2 4 .   ? -18.293 77.392 56.488 1.000 42.86574  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A-2 O   1 
HETATM 2726 O O   . HOH D-2 4 .   ? -1.262  71.753 33.426 1.000 37.84383  ? ? ? ? ? ? 307 HOH A-2 O   1 
HETATM 2727 O O   . HOH D-2 4 .   ? 12.885  63.515 23.177 1.000 33.67208  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A-2 O   1 
HETATM 2728 O O   . HOH D-2 4 .   ? 5.223   61.458 45.992 1.000 28.68250  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A-2 O   1 
HETATM 2729 O O   . HOH D-2 4 .   ? -4.237  44.344 38.482 1.000 18.65677  ? ? ? ? ? ? 310 HOH A-2 O   1 
HETATM 2730 O O   . HOH D-2 4 .   ? 15.083  69.223 51.170 1.000 51.49642  ? ? ? ? ? ? 311 HOH A-2 O   1 
HETATM 2731 O O   . HOH D-2 4 .   ? -3.533  75.705 55.656 1.000 40.74502  ? ? ? ? ? ? 312 HOH A-2 O   1 
HETATM 2732 O O   . HOH D-2 4 .   ? 12.533  66.272 51.082 1.000 45.67894  ? ? ? ? ? ? 313 HOH A-2 O   1 
HETATM 2733 O O   . HOH D-2 4 .   ? 12.887  62.262 40.790 1.000 28.14035  ? ? ? ? ? ? 314 HOH A-2 O   1 
HETATM 2734 O O   . HOH D-2 4 .   ? -0.654  68.574 56.130 1.000 36.64438  ? ? ? ? ? ? 315 HOH A-2 O   1 
HETATM 2735 O O   . HOH D-2 4 .   ? -10.936 69.255 63.178 1.000 30.20590  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A-2 O   1 
HETATM 2736 O O   . HOH D-2 4 .   ? 10.795  56.096 45.230 1.000 37.24136  ? ? ? ? ? ? 317 HOH A-2 O   1 
HETATM 2737 O O   . HOH D-2 4 .   ? 1.449   61.943 40.478 1.000 17.21211  ? ? ? ? ? ? 318 HOH A-2 O   1 
HETATM 2738 O O   . HOH D-2 4 .   ? -2.974  85.189 50.241 1.000 32.91857  ? ? ? ? ? ? 319 HOH A-2 O   1 
HETATM 2739 O O   . HOH D-2 4 .   ? 10.662  50.014 38.045 1.000 25.29780  ? ? ? ? ? ? 320 HOH A-2 O   1 
HETATM 2740 O O   . HOH D-2 4 .   ? -13.993 80.591 44.808 1.000 39.89508  ? ? ? ? ? ? 321 HOH A-2 O   1 
HETATM 2741 O O   . HOH D-2 4 .   ? 5.336   63.050 20.899 1.000 31.55647  ? ? ? ? ? ? 322 HOH A-2 O   1 
HETATM 2742 O O   . HOH D-2 4 .   ? 10.316  63.246 32.057 1.000 26.12003  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A-2 O   1 
HETATM 2743 O O   . HOH D-2 4 .   ? 9.298   74.958 38.468 1.000 41.74068  ? ? ? ? ? ? 324 HOH A-2 O   1 
HETATM 2744 O O   . HOH D-2 4 .   ? -6.367  62.175 59.537 1.000 49.58502  ? ? ? ? ? ? 325 HOH A-2 O   1 
HETATM 2745 O O   . HOH D-2 4 .   ? -17.379 75.342 58.118 1.000 48.49965  ? ? ? ? ? ? 326 HOH A-2 O   1 
HETATM 2746 O O   . HOH D-2 4 .   ? 13.106  67.129 31.198 1.000 39.15652  ? ? ? ? ? ? 327 HOH A-2 O   1 
HETATM 2747 O O   . HOH D-2 4 .   ? -8.584  59.409 57.824 1.000 35.66110  ? ? ? ? ? ? 328 HOH A-2 O   1 
HETATM 2748 O O   . HOH D-2 4 .   ? -0.749  80.954 38.515 1.000 34.17075  ? ? ? ? ? ? 329 HOH A-2 O   1 
HETATM 2749 O O   . HOH D-2 4 .   ? -12.674 63.133 38.825 1.000 38.05903  ? ? ? ? ? ? 330 HOH A-2 O   1 
HETATM 2750 O O   . HOH D-2 4 .   ? -14.618 68.024 61.504 1.000 46.50489  ? ? ? ? ? ? 331 HOH A-2 O   1 
HETATM 2751 O O   . HOH D-2 4 .   ? -16.134 70.375 60.433 1.000 45.99222  ? ? ? ? ? ? 332 HOH A-2 O   1 
HETATM 2752 O O   . HOH D-2 4 .   ? 2.525   80.542 45.688 1.000 30.92122  ? ? ? ? ? ? 333 HOH A-2 O   1 
HETATM 2753 O O   . HOH D-2 4 .   ? -19.029 83.247 50.339 1.000 34.33700  ? ? ? ? ? ? 334 HOH A-2 O   1 
HETATM 2754 O O   . HOH D-2 4 .   ? 2.151   81.895 49.409 1.000 37.08087  ? ? ? ? ? ? 335 HOH A-2 O   1 
HETATM 2755 O O   . HOH D-2 4 .   ? 12.068  66.884 36.642 1.000 38.20172  ? ? ? ? ? ? 336 HOH A-2 O   1 
HETATM 2756 O O   . HOH D-2 4 .   ? -8.033  73.518 39.630 1.000 28.60471  ? ? ? ? ? ? 337 HOH A-2 O   1 
HETATM 2757 O O   . HOH D-2 4 .   ? -5.417  59.947 55.469 1.000 38.42910  ? ? ? ? ? ? 338 HOH A-2 O   1 
HETATM 2758 O O   . HOH D-2 4 .   ? -14.331 60.588 47.518 1.000 34.64201  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A-2 O   1 
HETATM 2759 O O   . HOH D-2 4 .   ? 8.331   48.332 31.560 1.000 31.66468  ? ? ? ? ? ? 340 HOH A-2 O   1 
HETATM 2760 O O   . HOH D-2 4 .   ? -17.274 55.677 36.595 1.000 43.50937  ? ? ? ? ? ? 341 HOH A-2 O   1 
HETATM 2761 O O   . HOH D-2 4 .   ? 8.649   54.778 42.731 1.000 20.57746  ? ? ? ? ? ? 342 HOH A-2 O   1 
HETATM 2762 O O   . HOH D-2 4 .   ? -11.927 71.037 40.930 1.000 33.01339  ? ? ? ? ? ? 343 HOH A-2 O   1 
HETATM 2763 O O   . HOH D-2 4 .   ? 8.096   48.099 37.709 1.000 21.86113  ? ? ? ? ? ? 344 HOH A-2 O   1 
HETATM 2764 O O   . HOH D-2 4 .   ? 2.171   68.367 42.605 1.000 17.33579  ? ? ? ? ? ? 345 HOH A-2 O   1 
HETATM 2765 O O   . HOH D-2 4 .   ? -17.360 59.359 34.743 1.000 33.68799  ? ? ? ? ? ? 346 HOH A-2 O   1 
HETATM 2766 O O   . HOH D-2 4 .   ? 1.379   83.332 44.855 1.000 32.74484  ? ? ? ? ? ? 347 HOH A-2 O   1 
HETATM 2767 O O   . HOH D-2 4 .   ? -2.080  55.678 25.662 1.000 25.70739  ? ? ? ? ? ? 348 HOH A-2 O   1 
HETATM 2768 O O   . HOH D-2 4 .   ? 2.184   75.021 55.812 1.000 36.19827  ? ? ? ? ? ? 349 HOH A-2 O   1 
HETATM 2769 O O   . HOH D-2 4 .   ? -21.154 74.300 42.881 1.000 44.67700  ? ? ? ? ? ? 350 HOH A-2 O   1 
HETATM 2770 O O   . HOH D-2 4 .   ? 12.478  77.654 51.594 1.000 39.32921  ? ? ? ? ? ? 351 HOH A-2 O   1 
HETATM 2771 O O   . HOH D-2 4 .   ? -10.434 84.743 53.365 1.000 29.47796  ? ? ? ? ? ? 352 HOH A-2 O   1 
HETATM 2772 O O   . HOH D-2 4 .   ? -13.069 81.243 54.801 1.000 38.19992  ? ? ? ? ? ? 353 HOH A-2 O   1 
HETATM 2773 O O   . HOH D-2 4 .   ? -15.898 69.038 55.576 1.000 37.77583  ? ? ? ? ? ? 354 HOH A-2 O   1 
HETATM 2774 O O   . HOH D-2 4 .   ? 6.474   70.131 27.546 1.000 35.39974  ? ? ? ? ? ? 355 HOH A-2 O   1 
HETATM 2775 O O   . HOH D-2 4 .   ? 12.307  68.814 43.465 1.000 32.45785  ? ? ? ? ? ? 356 HOH A-2 O   1 
HETATM 2776 O O   . HOH D-2 4 .   ? -4.544  67.175 49.970 1.000 31.80704  ? ? ? ? ? ? 357 HOH A-2 O   1 
HETATM 2777 O O   . HOH D-2 4 .   ? -12.813 75.512 61.060 1.000 37.67992  ? ? ? ? ? ? 358 HOH A-2 O   1 
HETATM 2778 O O   . HOH D-2 4 .   ? -13.582 57.774 27.375 1.000 29.70821  ? ? ? ? ? ? 359 HOH A-2 O   1 
HETATM 2779 O O   . HOH D-2 4 .   ? 2.167   56.370 44.133 1.000 19.67244  ? ? ? ? ? ? 360 HOH A-2 O   1 
HETATM 2780 O O   . HOH D-2 4 .   ? -14.223 62.121 36.908 1.000 40.32226  ? ? ? ? ? ? 361 HOH A-2 O   1 
HETATM 2781 O O   . HOH D-2 4 .   ? -12.968 77.030 44.355 1.000 23.02439  ? ? ? ? ? ? 362 HOH A-2 O   1 
HETATM 2782 O O   . HOH D-2 4 .   ? -13.499 60.798 29.663 1.000 43.25462  ? ? ? ? ? ? 363 HOH A-2 O   1 
HETATM 2783 O O   . HOH D-2 4 .   ? 0.834   70.012 29.101 1.000 48.69385  ? ? ? ? ? ? 364 HOH A-2 O   1 
HETATM 2784 O O   . HOH D-2 4 .   ? 11.177  61.911 42.834 1.000 27.72334  ? ? ? ? ? ? 365 HOH A-2 O   1 
HETATM 2785 O O   . HOH D-2 4 .   ? -10.546 80.393 41.916 1.000 33.57963  ? ? ? ? ? ? 366 HOH A-2 O   1 
HETATM 2786 O O   . HOH D-2 4 .   ? -6.088  66.349 57.911 1.000 28.78653  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A-2 O   1 
HETATM 2787 O O   . HOH D-2 4 .   ? -15.551 80.299 56.445 1.000 44.46811  ? ? ? ? ? ? 368 HOH A-2 O   1 
HETATM 2788 O O   . HOH D-2 4 .   ? -13.671 85.708 45.531 0.50  44.28452  ? ? ? ? ? ? 369 HOH A-2 O   1 
HETATM 2789 O O   . HOH D-2 4 .   ? -13.125 64.089 59.929 1.000 37.17778  ? ? ? ? ? ? 370 HOH A-2 O   1 
HETATM 2790 O O   . HOH D-2 4 .   ? -14.074 64.604 33.212 1.000 46.80134  ? ? ? ? ? ? 371 HOH A-2 O   1 
HETATM 2791 O O   . HOH D-2 4 .   ? 10.698  47.031 38.162 1.000 29.02364  ? ? ? ? ? ? 372 HOH A-2 O   1 
HETATM 2792 O O   . HOH D-2 4 .   ? 10.041  80.982 43.787 1.000 41.16275  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A-2 O   1 
HETATM 2793 O O   . HOH D-2 4 .   ? 9.489   60.446 22.602 1.000 38.36302  ? ? ? ? ? ? 374 HOH A-2 O   1 
HETATM 2794 O O   . HOH D-2 4 .   ? 2.511   72.737 31.862 1.000 35.58427  ? ? ? ? ? ? 375 HOH A-2 O   1 
HETATM 2795 O O   . HOH D-2 4 .   ? -12.707 81.794 58.565 1.000 56.13301  ? ? ? ? ? ? 376 HOH A-2 O   1 
HETATM 2796 O O   . HOH D-2 4 .   ? -12.647 58.297 52.155 1.000 41.40748  ? ? ? ? ? ? 377 HOH A-2 O   1 
HETATM 2797 O O   . HOH D-2 4 .   ? -5.566  60.130 53.064 1.000 34.70266  ? ? ? ? ? ? 378 HOH A-2 O   1 
HETATM 2798 O O   . HOH D-2 4 .   ? -19.470 64.787 49.453 1.000 32.35640  ? ? ? ? ? ? 379 HOH A-2 O   1 
HETATM 2799 O O   . HOH D-2 4 .   ? -1.978  62.838 20.924 1.000 42.61484  ? ? ? ? ? ? 380 HOH A-2 O   1 
HETATM 2800 O O   . HOH D-2 4 .   ? 11.383  60.048 44.931 1.000 30.13977  ? ? ? ? ? ? 381 HOH A-2 O   1 
HETATM 2801 O O   . HOH D-2 4 .   ? 6.495   67.806 19.928 1.000 41.49264  ? ? ? ? ? ? 382 HOH A-2 O   1 
HETATM 2802 O O   . HOH D-2 4 .   ? -2.713  81.646 53.374 1.000 46.95663  ? ? ? ? ? ? 383 HOH A-2 O   1 
HETATM 2803 O O   . HOH D-2 4 .   ? -16.754 52.972 39.334 1.000 52.39731  ? ? ? ? ? ? 384 HOH A-2 O   1 
HETATM 2804 O O   . HOH D-2 4 .   ? -5.959  64.173 59.865 1.000 37.45644  ? ? ? ? ? ? 385 HOH A-2 O   1 
HETATM 2805 O O   . HOH D-2 4 .   ? 4.827   81.048 49.246 1.000 38.82024  ? ? ? ? ? ? 386 HOH A-2 O   1 
HETATM 2806 O O   . HOH D-2 4 .   ? -13.912 57.603 43.307 1.000 39.15593  ? ? ? ? ? ? 387 HOH A-2 O   1 
HETATM 2807 O O   . HOH D-2 4 .   ? 5.305   56.476 20.693 1.000 56.79630  ? ? ? ? ? ? 388 HOH A-2 O   1 
HETATM 2808 O O   . HOH D-2 4 .   ? 5.656   67.905 25.484 1.000 41.40182  ? ? ? ? ? ? 389 HOH A-2 O   1 
HETATM 2809 O O   . HOH D-2 4 .   ? -14.550 67.512 40.653 1.000 50.73322  ? ? ? ? ? ? 390 HOH A-2 O   1 
HETATM 2810 O O   . HOH D-2 4 .   ? -15.230 62.120 42.470 1.000 36.10226  ? ? ? ? ? ? 391 HOH A-2 O   1 
HETATM 2811 O O   . HOH D-2 4 .   ? -20.202 66.392 51.570 1.000 43.96415  ? ? ? ? ? ? 392 HOH A-2 O   1 
HETATM 2812 O O   . HOH D-2 4 .   ? -15.514 59.929 43.827 1.000 45.03736  ? ? ? ? ? ? 393 HOH A-2 O   1 
HETATM 2813 O O   . HOH D-2 4 .   ? -20.139 70.503 42.181 1.000 51.67377  ? ? ? ? ? ? 394 HOH A-2 O   1 
HETATM 2814 O O   . HOH D-2 4 .   ? -0.769  59.785 45.409 1.000 30.78717  ? ? ? ? ? ? 395 HOH A-2 O   1 
HETATM 2815 O O   . HOH D-2 4 .   ? -15.362 82.797 53.317 1.000 45.00889  ? ? ? ? ? ? 396 HOH A-2 O   1 
HETATM 2816 O O   . HOH D-2 4 .   ? -13.999 86.704 53.073 1.000 45.50006  ? ? ? ? ? ? 397 HOH A-2 O   1 
HETATM 2817 O O   . HOH D-2 4 .   ? -6.878  65.170 29.501 1.000 51.03174  ? ? ? ? ? ? 398 HOH A-2 O   1 
HETATM 2818 O O   . HOH D-2 4 .   ? 12.356  45.691 40.273 1.000 32.54179  ? ? ? ? ? ? 399 HOH A-2 O   1 
HETATM 2819 O O   . HOH D-2 4 .   ? -3.766  66.460 56.088 1.000 45.75077  ? ? ? ? ? ? 400 HOH A-2 O   1 
HETATM 2820 O O   . HOH D-2 4 .   ? 0.408   64.283 52.848 1.000 53.55931  ? ? ? ? ? ? 401 HOH A-2 O   1 
HETATM 2821 O O   . HOH D-2 4 .   ? -15.917 58.807 54.141 1.000 45.55529  ? ? ? ? ? ? 402 HOH A-2 O   1 
HETATM 2822 O O   . HOH D-2 4 .   ? -17.860 69.306 56.612 1.000 48.73302  ? ? ? ? ? ? 403 HOH A-2 O   1 
HETATM 2823 O O   . HOH D-2 4 .   ? 0.000   57.139 27.087 0.50  24.26708  ? ? ? ? ? ? 404 HOH A-2 O   1 
HETATM 2824 O O   . HOH D-2 4 .   ? 12.096  64.127 44.694 1.000 37.41588  ? ? ? ? ? ? 405 HOH A-2 O   1 
HETATM 2825 O O   . HOH D-2 4 .   ? 2.571   70.823 30.187 1.000 42.01829  ? ? ? ? ? ? 406 HOH A-2 O   1 
HETATM 2826 O O   . HOH D-2 4 .   ? -19.145 73.354 57.068 1.000 49.41218  ? ? ? ? ? ? 407 HOH A-2 O   1 
HETATM 2827 O O   . HOH D-2 4 .   ? -22.381 76.629 44.658 1.000 49.49270  ? ? ? ? ? ? 408 HOH A-2 O   1 
HETATM 2828 O O   . HOH D-2 4 .   ? 12.399  64.812 47.698 1.000 55.56370  ? ? ? ? ? ? 409 HOH A-2 O   1 
HETATM 2829 O O   . HOH D-2 4 .   ? -16.544 61.531 36.029 1.000 43.22610  ? ? ? ? ? ? 410 HOH A-2 O   1 
HETATM 2830 O O   . HOH D-2 4 .   ? 8.137   56.200 20.743 1.000 52.25614  ? ? ? ? ? ? 411 HOH A-2 O   1 
HETATM 2831 O O   . HOH D-2 4 .   ? -12.813 49.886 32.043 1.000 33.35694  ? ? ? ? ? ? 412 HOH A-2 O   1 
HETATM 2832 O O   . HOH D-2 4 .   ? -12.262 80.322 62.138 1.000 52.15772  ? ? ? ? ? ? 413 HOH A-2 O   1 
HETATM 2833 O O   . HOH D-2 4 .   ? -10.288 82.165 39.742 1.000 48.34773  ? ? ? ? ? ? 414 HOH A-2 O   1 
HETATM 2834 O O   . HOH D-2 4 .   ? -14.014 66.024 61.635 1.000 46.89636  ? ? ? ? ? ? 415 HOH A-2 O   1 
HETATM 2835 O O   . HOH D-2 4 .   ? 2.879   60.480 46.133 1.000 37.11797  ? ? ? ? ? ? 416 HOH A-2 O   1 
HETATM 2836 O O   . HOH D-2 4 .   ? -15.543 63.096 59.059 1.000 48.22635  ? ? ? ? ? ? 417 HOH A-2 O   1 
HETATM 2837 O O   . HOH D-2 4 .   ? 4.125   63.716 51.292 1.000 44.67097  ? ? ? ? ? ? 418 HOH A-2 O   1 
HETATM 2838 O O   . HOH D-2 4 .   ? -1.892  83.840 52.443 1.000 45.63160  ? ? ? ? ? ? 419 HOH A-2 O   1 
HETATM 2839 O O   . HOH D-2 4 .   ? -16.785 63.124 39.816 1.000 53.12830  ? ? ? ? ? ? 420 HOH A-2 O   1 
HETATM 2840 O O   . HOH D-2 4 .   ? -3.110  57.264 46.558 1.000 40.72793  ? ? ? ? ? ? 421 HOH A-2 O   1 
HETATM 2841 O O   . HOH D-2 4 .   ? 5.038   81.099 46.727 1.000 36.98883  ? ? ? ? ? ? 422 HOH A-2 O   1 
HETATM 2842 O O   . HOH D-2 4 .   ? 3.989   70.698 27.741 1.000 44.58035  ? ? ? ? ? ? 423 HOH A-2 O   1 
HETATM 2843 O O   . HOH D-2 4 .   ? 13.472  66.166 44.169 1.000 47.77749  ? ? ? ? ? ? 424 HOH A-2 O   1 
HETATM 2844 O O   . HOH D-2 4 .   ? 3.716   68.895 26.367 1.000 50.06777  ? ? ? ? ? ? 425 HOH A-2 O   1 
HETATM 2845 O O   . HOH D-2 4 .   ? -11.815 56.782 55.131 1.000 35.84451  ? ? ? ? ? ? 426 HOH A-2 O   1 
HETATM 2846 O O   . HOH D-2 4 .   ? 15.066  66.457 46.359 1.000 57.72170  ? ? ? ? ? ? 427 HOH A-2 O   1 
HETATM 2847 O O   . HOH D-2 4 .   ? -10.629 57.139 57.453 0.50  36.25468  ? ? ? ? ? ? 428 HOH A-2 O   1 
HETATM 2848 O O   . HOH D-2 4 .   ? -14.644 56.837 55.878 1.000 40.45678  ? ? ? ? ? ? 429 HOH A-2 O   1 
# 
