data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Walton, W.G."  1 0000-0001-6745-534X 
"Redinbo, M.R." 2 0000-0003-0814-5346 
"Dangl, J.L."   3 0000-0003-3199-8654 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Crystal structure of the MarR family transcriptional regulator from Variovorax paradoxus bound to Indole 3 acetic acid" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "Transcriptional Regulator, Ligand Binding, DNA BINDING PROTEIN" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "DNA BINDING PROTEIN" 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   UK 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            "Nat Microbiol" 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.journal_id_ISSN           2058-5276 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            7 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                1817 
_citation.page_last                 1833 
_citation.title                     "Diverse MarR bacterial regulators of auxin catabolism in the plant microbiome." 
_citation.year                      2022 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1038/s41564-022-01244-3 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   36266335 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Conway, J.M."       1  0000-0002-2715-2149 
primary "Walton, W.G."       2  ?                   
primary "Salas-Gonzalez, I." 3  0000-0002-0347-5058 
primary "Law, T.F."          4  ?                   
primary "Lindberg, C.A."     5  ?                   
primary "Crook, L.E."        6  ?                   
primary "Kosina, S.M."       7  0000-0003-2885-1248 
primary "Fitzpatrick, C.R."  8  ?                   
primary "Lietzan, A.D."      9  0000-0001-6388-2491 
primary "Northen, T.R."      10 0000-0001-8404-3259 
primary "Jones, C.D."        11 ?                   
primary "Finkel, O.M."       12 0000-0003-4770-0402 
primary "Redinbo, M.R."      13 0000-0003-0814-5346 
primary "Dangl, J.L."        14 0000-0003-3199-8654 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MHHHHHHSSGVDLGTENLYFQSNAMAEQPPETHRFVDDYLPALLAQASQLISSEFHEVARQHGFSVSEWRVMASLAGSEP
ISIGQLAQVTVTKQPTVTRLLDRMEARGQVERLPHESDRRITLVRITRKGLKAVEHLMELAREHERRVLEPFGLRRAEEL
KQTLRQMIDLHVHVPVEEPEED
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MHHHHHHSSGVDLGTENLYFQSNAMAEQPPETHRFVDDYLPALLAQASQLISSEFHEVARQHGFSVSEWRVMASLAGSEP
ISIGQLAQVTVTKQPTVTRLLDRMEARGQVERLPHESDRRITLVRITRKGLKAVEHLMELAREHERRVLEPFGLRRAEEL
KQTLRQMIDLHVHVPVEEPEED
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   HIS n 
1 3   HIS n 
1 4   HIS n 
1 5   HIS n 
1 6   HIS n 
1 7   HIS n 
1 8   SER n 
1 9   SER n 
1 10  GLY n 
1 11  VAL n 
1 12  ASP n 
1 13  LEU n 
1 14  GLY n 
1 15  THR n 
1 16  GLU n 
1 17  ASN n 
1 18  LEU n 
1 19  TYR n 
1 20  PHE n 
1 21  GLN n 
1 22  SER n 
1 23  ASN n 
1 24  ALA n 
1 25  MET n 
1 26  ALA n 
1 27  GLU n 
1 28  GLN n 
1 29  PRO n 
1 30  PRO n 
1 31  GLU n 
1 32  THR n 
1 33  HIS n 
1 34  ARG n 
1 35  PHE n 
1 36  VAL n 
1 37  ASP n 
1 38  ASP n 
1 39  TYR n 
1 40  LEU n 
1 41  PRO n 
1 42  ALA n 
1 43  LEU n 
1 44  LEU n 
1 45  ALA n 
1 46  GLN n 
1 47  ALA n 
1 48  SER n 
1 49  GLN n 
1 50  LEU n 
1 51  ILE n 
1 52  SER n 
1 53  SER n 
1 54  GLU n 
1 55  PHE n 
1 56  HIS n 
1 57  GLU n 
1 58  VAL n 
1 59  ALA n 
1 60  ARG n 
1 61  GLN n 
1 62  HIS n 
1 63  GLY n 
1 64  PHE n 
1 65  SER n 
1 66  VAL n 
1 67  SER n 
1 68  GLU n 
1 69  TRP n 
1 70  ARG n 
1 71  VAL n 
1 72  MET n 
1 73  ALA n 
1 74  SER n 
1 75  LEU n 
1 76  ALA n 
1 77  GLY n 
1 78  SER n 
1 79  GLU n 
1 80  PRO n 
1 81  ILE n 
1 82  SER n 
1 83  ILE n 
1 84  GLY n 
1 85  GLN n 
1 86  LEU n 
1 87  ALA n 
1 88  GLN n 
1 89  VAL n 
1 90  THR n 
1 91  VAL n 
1 92  THR n 
1 93  LYS n 
1 94  GLN n 
1 95  PRO n 
1 96  THR n 
1 97  VAL n 
1 98  THR n 
1 99  ARG n 
1 100 LEU n 
1 101 LEU n 
1 102 ASP n 
1 103 ARG n 
1 104 MET n 
1 105 GLU n 
1 106 ALA n 
1 107 ARG n 
1 108 GLY n 
1 109 GLN n 
1 110 VAL n 
1 111 GLU n 
1 112 ARG n 
1 113 LEU n 
1 114 PRO n 
1 115 HIS n 
1 116 GLU n 
1 117 SER n 
1 118 ASP n 
1 119 ARG n 
1 120 ARG n 
1 121 ILE n 
1 122 THR n 
1 123 LEU n 
1 124 VAL n 
1 125 ARG n 
1 126 ILE n 
1 127 THR n 
1 128 ARG n 
1 129 LYS n 
1 130 GLY n 
1 131 LEU n 
1 132 LYS n 
1 133 ALA n 
1 134 VAL n 
1 135 GLU n 
1 136 HIS n 
1 137 LEU n 
1 138 MET n 
1 139 GLU n 
1 140 LEU n 
1 141 ALA n 
1 142 ARG n 
1 143 GLU n 
1 144 HIS n 
1 145 GLU n 
1 146 ARG n 
1 147 ARG n 
1 148 VAL n 
1 149 LEU n 
1 150 GLU n 
1 151 PRO n 
1 152 PHE n 
1 153 GLY n 
1 154 LEU n 
1 155 ARG n 
1 156 ARG n 
1 157 ALA n 
1 158 GLU n 
1 159 GLU n 
1 160 LEU n 
1 161 LYS n 
1 162 GLN n 
1 163 THR n 
1 164 LEU n 
1 165 ARG n 
1 166 GLN n 
1 167 MET n 
1 168 ILE n 
1 169 ASP n 
1 170 LEU n 
1 171 HIS n 
1 172 VAL n 
1 173 HIS n 
1 174 VAL n 
1 175 PRO n 
1 176 VAL n 
1 177 GLU n 
1 178 GLU n 
1 179 PRO n 
1 180 GLU n 
1 181 GLU n 
1 182 ASP n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Transcriptional regulator, MarR family" 20969.717 2   ? ? ? ? 
2 non-polymer syn "1H-INDOL-3-YLACETIC ACID"               175.184   2   ? ? ? ? 
3 non-polymer syn "SULFATE ION"                            96.063    8   ? ? ? ? 
4 water       nat water                                    18.015    254 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   MET 1   -23 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 2   HIS 2   -22 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 3   HIS 3   -21 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 4   HIS 4   -20 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 5   HIS 5   -19 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 6   HIS 6   -18 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 7   HIS 7   -17 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 8   SER 8   -16 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 9   SER 9   -15 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 10  GLY 10  -14 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 11  VAL 11  -13 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 12  ASP 12  -12 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 13  LEU 13  -11 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 14  GLY 14  -10 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 15  THR 15  -9  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 16  GLU 16  -8  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 17  ASN 17  -7  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 18  LEU 18  -6  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 19  TYR 19  -5  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 20  PHE 20  -4  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 21  GLN 21  -3  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 22  SER 22  -2  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 23  ASN 23  -1  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 24  ALA 24  0   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 25  MET 25  1   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 26  ALA 26  2   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 27  GLU 27  3   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 28  GLN 28  4   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 29  PRO 29  5   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 30  PRO 30  6   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 31  GLU 31  7   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 32  THR 32  8   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 33  HIS 33  9   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 34  ARG 34  10  10  ARG ARG A   ? n 
A   1 35  PHE 35  11  11  PHE PHE A   ? n 
A   1 36  VAL 36  12  12  VAL VAL A   ? n 
A   1 37  ASP 37  13  13  ASP ASP A   ? n 
A   1 38  ASP 38  14  14  ASP ASP A   ? n 
A   1 39  TYR 39  15  15  TYR TYR A   ? n 
A   1 40  LEU 40  16  16  LEU LEU A   ? n 
A   1 41  PRO 41  17  17  PRO PRO A   ? n 
A   1 42  ALA 42  18  18  ALA ALA A   ? n 
A   1 43  LEU 43  19  19  LEU LEU A   ? n 
A   1 44  LEU 44  20  20  LEU LEU A   ? n 
A   1 45  ALA 45  21  21  ALA ALA A   ? n 
A   1 46  GLN 46  22  22  GLN GLN A   ? n 
A   1 47  ALA 47  23  23  ALA ALA A   ? n 
A   1 48  SER 48  24  24  SER SER A   ? n 
A   1 49  GLN 49  25  25  GLN GLN A   ? n 
A   1 50  LEU 50  26  26  LEU LEU A   ? n 
A   1 51  ILE 51  27  27  ILE ILE A   ? n 
A   1 52  SER 52  28  28  SER SER A   ? n 
A   1 53  SER 53  29  29  SER SER A   ? n 
A   1 54  GLU 54  30  30  GLU GLU A   ? n 
A   1 55  PHE 55  31  31  PHE PHE A   ? n 
A   1 56  HIS 56  32  32  HIS HIS A   ? n 
A   1 57  GLU 57  33  33  GLU GLU A   ? n 
A   1 58  VAL 58  34  34  VAL VAL A   ? n 
A   1 59  ALA 59  35  35  ALA ALA A   ? n 
A   1 60  ARG 60  36  36  ARG ARG A   ? n 
A   1 61  GLN 61  37  37  GLN GLN A   ? n 
A   1 62  HIS 62  38  38  HIS HIS A   ? n 
A   1 63  GLY 63  39  39  GLY GLY A   ? n 
A   1 64  PHE 64  40  40  PHE PHE A   ? n 
A   1 65  SER 65  41  41  SER SER A   ? n 
A   1 66  VAL 66  42  42  VAL VAL A   ? n 
A   1 67  SER 67  43  43  SER SER A   ? n 
A   1 68  GLU 68  44  44  GLU GLU A   ? n 
A   1 69  TRP 69  45  45  TRP TRP A   ? n 
A   1 70  ARG 70  46  46  ARG ARG A   ? n 
A   1 71  VAL 71  47  47  VAL VAL A   ? n 
A   1 72  MET 72  48  48  MET MET A   ? n 
A   1 73  ALA 73  49  49  ALA ALA A   ? n 
A   1 74  SER 74  50  50  SER SER A   ? n 
A   1 75  LEU 75  51  51  LEU LEU A   ? n 
A   1 76  ALA 76  52  52  ALA ALA A   ? n 
A   1 77  GLY 77  53  53  GLY GLY A   ? n 
A   1 78  SER 78  54  54  SER SER A   ? n 
A   1 79  GLU 79  55  55  GLU GLU A   ? n 
A   1 80  PRO 80  56  56  PRO PRO A   ? n 
A   1 81  ILE 81  57  57  ILE ILE A   ? n 
A   1 82  SER 82  58  58  SER SER A   ? n 
A   1 83  ILE 83  59  59  ILE ILE A   ? n 
A   1 84  GLY 84  60  60  GLY GLY A   ? n 
A   1 85  GLN 85  61  61  GLN GLN A   ? n 
A   1 86  LEU 86  62  62  LEU LEU A   ? n 
A   1 87  ALA 87  63  63  ALA ALA A   ? n 
A   1 88  GLN 88  64  64  GLN GLN A   ? n 
A   1 89  VAL 89  65  65  VAL VAL A   ? n 
A   1 90  THR 90  66  66  THR THR A   ? n 
A   1 91  VAL 91  67  67  VAL VAL A   ? n 
A   1 92  THR 92  68  68  THR THR A   ? n 
A   1 93  LYS 93  69  69  LYS LYS A   ? n 
A   1 94  GLN 94  70  70  GLN GLN A   ? n 
A   1 95  PRO 95  71  71  PRO PRO A   ? n 
A   1 96  THR 96  72  72  THR THR A   ? n 
A   1 97  VAL 97  73  73  VAL VAL A   ? n 
A   1 98  THR 98  74  74  THR THR A   ? n 
A   1 99  ARG 99  75  75  ARG ARG A   ? n 
A   1 100 LEU 100 76  76  LEU LEU A   ? n 
A   1 101 LEU 101 77  77  LEU LEU A   ? n 
A   1 102 ASP 102 78  78  ASP ASP A   ? n 
A   1 103 ARG 103 79  79  ARG ARG A   ? n 
A   1 104 MET 104 80  80  MET MET A   ? n 
A   1 105 GLU 105 81  81  GLU GLU A   ? n 
A   1 106 ALA 106 82  82  ALA ALA A   ? n 
A   1 107 ARG 107 83  83  ARG ARG A   ? n 
A   1 108 GLY 108 84  84  GLY GLY A   ? n 
A   1 109 GLN 109 85  85  GLN GLN A   ? n 
A   1 110 VAL 110 86  86  VAL VAL A   ? n 
A   1 111 GLU 111 87  87  GLU GLU A   ? n 
A   1 112 ARG 112 88  88  ARG ARG A   ? n 
A   1 113 LEU 113 89  89  LEU LEU A   ? n 
A   1 114 PRO 114 90  90  PRO PRO A   ? n 
A   1 115 HIS 115 91  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 116 GLU 116 92  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 117 SER 117 93  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 118 ASP 118 94  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 119 ARG 119 95  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 120 ARG 120 96  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 121 ILE 121 97  97  ILE ILE A   ? n 
A   1 122 THR 122 98  98  THR THR A   ? n 
A   1 123 LEU 123 99  99  LEU LEU A   ? n 
A   1 124 VAL 124 100 100 VAL VAL A   ? n 
A   1 125 ARG 125 101 101 ARG ARG A   ? n 
A   1 126 ILE 126 102 102 ILE ILE A   ? n 
A   1 127 THR 127 103 103 THR THR A   ? n 
A   1 128 ARG 128 104 104 ARG ARG A   ? n 
A   1 129 LYS 129 105 105 LYS LYS A   ? n 
A   1 130 GLY 130 106 106 GLY GLY A   ? n 
A   1 131 LEU 131 107 107 LEU LEU A   ? n 
A   1 132 LYS 132 108 108 LYS LYS A   ? n 
A   1 133 ALA 133 109 109 ALA ALA A   ? n 
A   1 134 VAL 134 110 110 VAL VAL A   ? n 
A   1 135 GLU 135 111 111 GLU GLU A   ? n 
A   1 136 HIS 136 112 112 HIS HIS A   ? n 
A   1 137 LEU 137 113 113 LEU LEU A   ? n 
A   1 138 MET 138 114 114 MET MET A   ? n 
A   1 139 GLU 139 115 115 GLU GLU A   ? n 
A   1 140 LEU 140 116 116 LEU LEU A   ? n 
A   1 141 ALA 141 117 117 ALA ALA A   ? n 
A   1 142 ARG 142 118 118 ARG ARG A   ? n 
A   1 143 GLU 143 119 119 GLU GLU A   ? n 
A   1 144 HIS 144 120 120 HIS HIS A   ? n 
A   1 145 GLU 145 121 121 GLU GLU A   ? n 
A   1 146 ARG 146 122 122 ARG ARG A   ? n 
A   1 147 ARG 147 123 123 ARG ARG A   ? n 
A   1 148 VAL 148 124 124 VAL VAL A   ? n 
A   1 149 LEU 149 125 125 LEU LEU A   ? n 
A   1 150 GLU 150 126 126 GLU GLU A   ? n 
A   1 151 PRO 151 127 127 PRO PRO A   ? n 
A   1 152 PHE 152 128 128 PHE PHE A   ? n 
A   1 153 GLY 153 129 129 GLY GLY A   ? n 
A   1 154 LEU 154 130 130 LEU LEU A   ? n 
A   1 155 ARG 155 131 131 ARG ARG A   ? n 
A   1 156 ARG 156 132 132 ARG ARG A   ? n 
A   1 157 ALA 157 133 133 ALA ALA A   ? n 
A   1 158 GLU 158 134 134 GLU GLU A   ? n 
A   1 159 GLU 159 135 135 GLU GLU A   ? n 
A   1 160 LEU 160 136 136 LEU LEU A   ? n 
A   1 161 LYS 161 137 137 LYS LYS A   ? n 
A   1 162 GLN 162 138 138 GLN GLN A   ? n 
A   1 163 THR 163 139 139 THR THR A   ? n 
A   1 164 LEU 164 140 140 LEU LEU A   ? n 
A   1 165 ARG 165 141 141 ARG ARG A   ? n 
A   1 166 GLN 166 142 142 GLN GLN A   ? n 
A   1 167 MET 167 143 143 MET MET A   ? n 
A   1 168 ILE 168 144 144 ILE ILE A   ? n 
A   1 169 ASP 169 145 145 ASP ASP A   ? n 
A   1 170 LEU 170 146 146 LEU LEU A   ? n 
A   1 171 HIS 171 147 147 HIS HIS A   ? n 
A   1 172 VAL 172 148 148 VAL VAL A   ? n 
A   1 173 HIS 173 149 149 HIS HIS A   ? n 
A   1 174 VAL 174 150 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 175 PRO 175 151 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 176 VAL 176 152 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 177 GLU 177 153 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 178 GLU 178 154 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 179 PRO 179 155 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 180 GLU 180 156 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 181 GLU 181 157 ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 182 ASP 182 158 ?   ?   ?   A   ? n 
A-2 1 1   MET 1   -23 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 2   HIS 2   -22 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 3   HIS 3   -21 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 4   HIS 4   -20 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 5   HIS 5   -19 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 6   HIS 6   -18 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 7   HIS 7   -17 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 8   SER 8   -16 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 9   SER 9   -15 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 10  GLY 10  -14 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 11  VAL 11  -13 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 12  ASP 12  -12 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 13  LEU 13  -11 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 14  GLY 14  -10 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 15  THR 15  -9  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 16  GLU 16  -8  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 17  ASN 17  -7  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 18  LEU 18  -6  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 19  TYR 19  -5  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 20  PHE 20  -4  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 21  GLN 21  -3  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 22  SER 22  -2  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 23  ASN 23  -1  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 24  ALA 24  0   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 25  MET 25  1   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 26  ALA 26  2   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 27  GLU 27  3   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 28  GLN 28  4   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 29  PRO 29  5   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 30  PRO 30  6   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 31  GLU 31  7   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 32  THR 32  8   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 33  HIS 33  9   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 34  ARG 34  10  10  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 35  PHE 35  11  11  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 36  VAL 36  12  12  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 37  ASP 37  13  13  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 38  ASP 38  14  14  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 39  TYR 39  15  15  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 40  LEU 40  16  16  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 41  PRO 41  17  17  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 42  ALA 42  18  18  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 43  LEU 43  19  19  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 44  LEU 44  20  20  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 45  ALA 45  21  21  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 46  GLN 46  22  22  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 47  ALA 47  23  23  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 48  SER 48  24  24  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 49  GLN 49  25  25  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 50  LEU 50  26  26  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 51  ILE 51  27  27  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 52  SER 52  28  28  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 53  SER 53  29  29  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 54  GLU 54  30  30  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 55  PHE 55  31  31  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 56  HIS 56  32  32  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 57  GLU 57  33  33  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 58  VAL 58  34  34  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 59  ALA 59  35  35  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 60  ARG 60  36  36  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 61  GLN 61  37  37  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 62  HIS 62  38  38  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 63  GLY 63  39  39  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 64  PHE 64  40  40  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 65  SER 65  41  41  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 66  VAL 66  42  42  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 67  SER 67  43  43  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 68  GLU 68  44  44  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 69  TRP 69  45  45  TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 70  ARG 70  46  46  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 71  VAL 71  47  47  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 72  MET 72  48  48  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 73  ALA 73  49  49  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 74  SER 74  50  50  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 75  LEU 75  51  51  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 76  ALA 76  52  52  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 77  GLY 77  53  53  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 78  SER 78  54  54  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 79  GLU 79  55  55  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 80  PRO 80  56  56  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 81  ILE 81  57  57  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 82  SER 82  58  58  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 83  ILE 83  59  59  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 84  GLY 84  60  60  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 85  GLN 85  61  61  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 86  LEU 86  62  62  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 87  ALA 87  63  63  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 88  GLN 88  64  64  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 89  VAL 89  65  65  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 90  THR 90  66  66  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 91  VAL 91  67  67  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 92  THR 92  68  68  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 93  LYS 93  69  69  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 94  GLN 94  70  70  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 95  PRO 95  71  71  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 96  THR 96  72  72  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 97  VAL 97  73  73  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 98  THR 98  74  74  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 99  ARG 99  75  75  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 100 LEU 100 76  76  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 101 LEU 101 77  77  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 102 ASP 102 78  78  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 103 ARG 103 79  79  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 104 MET 104 80  80  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 105 GLU 105 81  81  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 106 ALA 106 82  82  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 107 ARG 107 83  83  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 108 GLY 108 84  84  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 109 GLN 109 85  85  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 110 VAL 110 86  86  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 111 GLU 111 87  87  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 112 ARG 112 88  88  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 113 LEU 113 89  89  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 114 PRO 114 90  90  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 115 HIS 115 91  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 116 GLU 116 92  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 117 SER 117 93  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 118 ASP 118 94  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 119 ARG 119 95  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 120 ARG 120 96  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 121 ILE 121 97  97  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 122 THR 122 98  98  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 123 LEU 123 99  99  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 124 VAL 124 100 100 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 125 ARG 125 101 101 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 126 ILE 126 102 102 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 127 THR 127 103 103 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 128 ARG 128 104 104 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 129 LYS 129 105 105 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 130 GLY 130 106 106 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 131 LEU 131 107 107 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 132 LYS 132 108 108 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 133 ALA 133 109 109 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 134 VAL 134 110 110 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 135 GLU 135 111 111 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 136 HIS 136 112 112 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 137 LEU 137 113 113 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 138 MET 138 114 114 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 139 GLU 139 115 115 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 140 LEU 140 116 116 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 141 ALA 141 117 117 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 142 ARG 142 118 118 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 143 GLU 143 119 119 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 144 HIS 144 120 120 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 145 GLU 145 121 121 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 146 ARG 146 122 122 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 147 ARG 147 123 123 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 148 VAL 148 124 124 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 149 LEU 149 125 125 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 150 GLU 150 126 126 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 151 PRO 151 127 127 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 152 PHE 152 128 128 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 153 GLY 153 129 129 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 154 LEU 154 130 130 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 155 ARG 155 131 131 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 156 ARG 156 132 132 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 157 ALA 157 133 133 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 158 GLU 158 134 134 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 159 GLU 159 135 135 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 160 LEU 160 136 136 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 161 LYS 161 137 137 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 162 GLN 162 138 138 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 163 THR 163 139 139 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 164 LEU 164 140 140 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 165 ARG 165 141 141 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 166 GLN 166 142 142 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 167 MET 167 143 143 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 168 ILE 168 144 144 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 169 ASP 169 145 145 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 170 LEU 170 146 146 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 171 HIS 171 147 147 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 172 VAL 172 148 148 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 173 HIS 173 149 149 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 174 VAL 174 150 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 175 PRO 175 151 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 176 VAL 176 152 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 177 GLU 177 153 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 178 GLU 178 154 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 179 PRO 179 155 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 180 GLU 180 156 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 181 GLU 181 157 ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 182 ASP 182 158 ?   ?   ?   A-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B   2 IAC 1   201 1   IAC IAA A   ? 
C   3 SO4 1   202 1   SO4 SO4 A   ? 
D   3 SO4 1   203 2   SO4 SO4 A   ? 
E   3 SO4 1   204 3   SO4 SO4 A   ? 
F   3 SO4 1   205 4   SO4 SO4 A   ? 
B-2 2 IAC 1   201 1   IAC IAA A-2 ? 
C-2 3 SO4 1   202 1   SO4 SO4 A-2 ? 
D-2 3 SO4 1   203 2   SO4 SO4 A-2 ? 
E-2 3 SO4 1   204 3   SO4 SO4 A-2 ? 
F-2 3 SO4 1   205 4   SO4 SO4 A-2 ? 
G   4 HOH 1   301 145 HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 2   302 156 HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 3   303 150 HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 4   304 85  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 5   305 144 HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 6   306 149 HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 7   307 157 HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 8   308 15  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 9   309 55  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 10  310 147 HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 11  311 148 HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 12  312 8   HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 13  313 71  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 14  314 58  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 15  315 6   HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 16  316 36  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 17  317 155 HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 18  318 102 HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 19  319 21  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 20  320 18  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 21  321 62  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 22  322 13  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 23  323 122 HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 24  324 31  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 25  325 34  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 26  326 29  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 27  327 2   HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 28  328 87  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 29  329 42  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 30  330 77  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 31  331 20  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 32  332 69  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 33  333 1   HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 34  334 56  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 35  335 38  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 36  336 12  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 37  337 94  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 38  338 59  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 39  339 73  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 40  340 67  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 41  341 123 HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 42  342 37  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 43  343 53  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 44  344 11  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 45  345 17  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 46  346 90  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 47  347 16  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 48  348 60  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 49  349 50  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 50  350 3   HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 51  351 63  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 52  352 76  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 53  353 68  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 54  354 81  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 55  355 48  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 56  356 66  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 57  357 25  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 58  358 30  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 59  359 92  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 60  360 22  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 61  361 32  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 62  362 47  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 63  363 82  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 64  364 52  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 65  365 5   HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 66  366 14  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 67  367 27  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 68  368 35  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 69  369 7   HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 70  370 113 HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 71  371 33  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 72  372 9   HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 73  373 96  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 74  374 112 HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 75  375 39  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 76  376 4   HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 77  377 41  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 78  378 107 HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 79  379 136 HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 80  380 80  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 81  381 65  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 82  382 91  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 83  383 108 HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 84  384 89  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 85  385 45  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 86  386 100 HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 87  387 19  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 88  388 54  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 89  389 23  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 90  390 106 HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 91  391 95  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 92  392 133 HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 93  393 84  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 94  394 153 HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 95  395 126 HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 96  396 142 HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 97  397 64  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 98  398 61  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 99  399 57  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 100 400 97  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 101 401 131 HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 102 402 111 HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 103 403 93  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 104 404 120 HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 105 405 152 HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 106 406 115 HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 107 407 158 HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 108 408 83  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 109 409 119 HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 110 410 88  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 111 411 141 HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 112 412 10  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 113 413 72  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 114 414 110 HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 115 415 98  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 116 416 151 HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 117 417 43  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 118 418 134 HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 119 419 70  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 120 420 44  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 121 421 40  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 122 422 75  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 123 423 117 HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 124 424 86  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 125 425 26  HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 126 426 103 HOH HOH A   ? 
G   4 HOH 127 427 105 HOH HOH A   ? 
G-2 4 HOH 1   301 145 HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 2   302 156 HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 3   303 150 HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 4   304 85  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 5   305 144 HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 6   306 149 HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 7   307 157 HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 8   308 15  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 9   309 55  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 10  310 147 HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 11  311 148 HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 12  312 8   HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 13  313 71  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 14  314 58  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 15  315 6   HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 16  316 36  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 17  317 155 HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 18  318 102 HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 19  319 21  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 20  320 18  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 21  321 62  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 22  322 13  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 23  323 122 HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 24  324 31  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 25  325 34  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 26  326 29  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 27  327 2   HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 28  328 87  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 29  329 42  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 30  330 77  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 31  331 20  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 32  332 69  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 33  333 1   HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 34  334 56  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 35  335 38  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 36  336 12  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 37  337 94  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 38  338 59  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 39  339 73  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 40  340 67  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 41  341 123 HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 42  342 37  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 43  343 53  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 44  344 11  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 45  345 17  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 46  346 90  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 47  347 16  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 48  348 60  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 49  349 50  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 50  350 3   HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 51  351 63  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 52  352 76  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 53  353 68  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 54  354 81  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 55  355 48  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 56  356 66  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 57  357 25  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 58  358 30  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 59  359 92  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 60  360 22  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 61  361 32  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 62  362 47  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 63  363 82  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 64  364 52  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 65  365 5   HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 66  366 14  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 67  367 27  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 68  368 35  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 69  369 7   HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 70  370 113 HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 71  371 33  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 72  372 9   HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 73  373 96  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 74  374 112 HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 75  375 39  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 76  376 4   HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 77  377 41  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 78  378 107 HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 79  379 136 HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 80  380 80  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 81  381 65  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 82  382 91  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 83  383 108 HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 84  384 89  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 85  385 45  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 86  386 100 HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 87  387 19  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 88  388 54  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 89  389 23  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 90  390 106 HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 91  391 95  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 92  392 133 HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 93  393 84  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 94  394 153 HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 95  395 126 HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 96  396 142 HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 97  397 64  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 98  398 61  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 99  399 57  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 100 400 97  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 101 401 131 HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 102 402 111 HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 103 403 93  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 104 404 120 HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 105 405 152 HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 106 406 115 HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 107 407 158 HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 108 408 83  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 109 409 119 HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 110 410 88  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 111 411 141 HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 112 412 10  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 113 413 72  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 114 414 110 HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 115 415 98  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 116 416 151 HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 117 417 43  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 118 418 134 HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 119 419 70  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 120 420 44  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 121 421 40  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 122 422 75  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 123 423 117 HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 124 424 86  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 125 425 26  HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 126 426 103 HOH HOH A-2 ? 
G-2 4 HOH 127 427 105 HOH HOH A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                    ?                    "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                   ?                    "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                 ?                    "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"            ?                    "C4 H7 N O4"     133.103 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                  ?                    "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"            ?                    "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                    ?                    "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                  ?                    "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER                      ?                    "H2 O"           18.015  
IAC non-polymer         . "1H-INDOL-3-YLACETIC ACID" "INDOLE ACETIC ACID" "C10 H9 N O2"    175.184 
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                 ?                    "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                    ?                    "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                     ?                    "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                 ?                    "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE              ?                    "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                    ?                    "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                     ?                    "C3 H7 N O3"     105.093 
SO4 non-polymer         . "SULFATE ION"              ?                    "O4 S -2"        96.063  
THR "L-peptide linking" y THREONINE                  ?                    "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                 ?                    "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                   ?                    "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                     ?                    "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
C   N N 3 ? 
D   N N 3 ? 
E   N N 3 ? 
F   N N 3 ? 
B-2 N N 2 ? 
C-2 N N 3 ? 
D-2 N N 3 ? 
E-2 N N 3 ? 
F-2 N N 3 ? 
G   N N 4 ? 
G-2 N N 4 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 ARG A   34  ? TYR A   39  ? ARG A   10  TYR A   15  1 ? 6  
HELX_P HELX_P2  AA2 TYR A   39  ? HIS A   62  ? TYR A   15  HIS A   38  1 ? 24 
HELX_P HELX_P3  AA3 SER A   65  ? ALA A   76  ? SER A   41  ALA A   52  1 ? 12 
HELX_P HELX_P4  AA4 ILE A   83  ? THR A   90  ? ILE A   59  THR A   66  1 ? 8  
HELX_P HELX_P5  AA5 LYS A   93  ? ARG A   107 ? LYS A   69  ARG A   83  1 ? 15 
HELX_P HELX_P6  AA6 THR A   127 ? GLU A   150 ? THR A   103 GLU A   126 1 ? 24 
HELX_P HELX_P7  AA7 PHE A   152 ? VAL A   172 ? PHE A   128 VAL A   148 1 ? 21 
HELX_P HELX_P8  AA8 ARG A-2 34  ? TYR A-2 39  ? ARG A-2 10  TYR A-2 15  1 ? 6  
HELX_P HELX_P9  AA9 TYR A-2 39  ? HIS A-2 62  ? TYR A-2 15  HIS A-2 38  1 ? 24 
HELX_P HELX_P10 AB1 SER A-2 65  ? ALA A-2 76  ? SER A-2 41  ALA A-2 52  1 ? 12 
HELX_P HELX_P11 AB2 ILE A-2 83  ? THR A-2 90  ? ILE A-2 59  THR A-2 66  1 ? 8  
HELX_P HELX_P12 AB3 LYS A-2 93  ? ARG A-2 107 ? LYS A-2 69  ARG A-2 83  1 ? 15 
HELX_P HELX_P13 AB4 THR A-2 127 ? GLU A-2 150 ? THR A-2 103 GLU A-2 126 1 ? 24 
HELX_P HELX_P14 AB5 PHE A-2 152 ? VAL A-2 172 ? PHE A-2 128 VAL A-2 148 1 ? 21 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 3 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 ILE A   81  ? SER A   82  ? ILE A   57 SER A   58  
AA1 2 LEU A   123 ? ILE A   126 ? LEU A   99 ILE A   102 
AA1 3 VAL A   110 ? LEU A   113 ? VAL A   86 LEU A   89  
AA2 1 ILE A-2 81  ? SER A-2 82  ? ILE A-2 57 SER A-2 58  
AA2 2 LEU A-2 123 ? ILE A-2 126 ? LEU A-2 99 ILE A-2 102 
AA2 3 VAL A-2 110 ? LEU A-2 113 ? VAL A-2 86 LEU A-2 89  
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555 x,y,z     1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000   0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 
2 "crystal symmetry operation" 2_565 -x,-y+1,z -1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 114.3370000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[1]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[2]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[3]      ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.018168 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.008746 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.008689 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
_atom_sites.solution_primary            ? 
_atom_sites.solution_secondary          ? 
_atom_sites.solution_hydrogens          ? 
_atom_sites.special_details             ? 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
_atom_type.scat_dispersion_real 
_atom_type.scat_dispersion_imag 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a1 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a2 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a3 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a4 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b1 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b2 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b3 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b4 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_c 
_atom_type.scat_source 
_atom_type.scat_dispersion_source 
C   ? ? 3.54356 2.42580 ? ? 25.62398 1.50364  ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
N   ? ? 4.01032 2.96436 ? ? 19.97189 1.75589  ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
O   ? ? 4.49882 3.47563 ? ? 15.80542 1.70748  ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
O1- ? ? 5.12366 3.84317 ? ? 3.49406  27.47979 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
S   ? ? 9.55732 6.39887 ? ? 1.23737  29.19336 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
3 C   A   C A 1 
3 D   A   D A 1 
3 E   A   E A 1 
3 F   A   F A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
3 C-2 A-2 C A 2 
3 D-2 A-2 D A 2 
3 E-2 A-2 E A 2 
3 F-2 A-2 F A 2 
4 G   A   G A 1 
4 G-2 A-2 G A 2 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "1H-INDOL-3-YLACETIC ACID" IAC 
3 "SULFATE ION"              SO4 
4 water                      HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N ILE A   81  ? N ILE A   57 O VAL A   124 ? O VAL A   100 
AA1 2 3 O LEU A   123 ? O LEU A   99 N LEU A   113 ? N LEU A   89  
AA2 1 2 N ILE A-2 81  ? N ILE A-2 57 O VAL A-2 124 ? O VAL A-2 100 
AA2 2 3 O LEU A-2 123 ? O LEU A-2 99 N LEU A-2 113 ? N LEU A-2 89  
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N   . ARG A   1 34  ? -10.126 74.588 34.499 1.000 48.49648 ? ? ? ? ? ?  10  ARG A   N   1 
ATOM   2    C CA  A ARG A   1 34  ? -9.564  74.341 35.842 0.552 39.58107 ? ? ? ? ? ?  10  ARG A   CA  1 
ATOM   3    C CA  B ARG A   1 34  ? -9.458  74.572 35.779 0.448 39.57303 ? ? ? ? ? ?  10  ARG A   CA  1 
ATOM   4    C C   . ARG A   1 34  ? -8.167  73.755 35.805 1.000 25.47801 ? ? ? ? ? ?  10  ARG A   C   1 
ATOM   5    O O   . ARG A   1 34  ? -7.977  72.764 35.118 1.000 28.36631 ? ? ? ? ? ?  10  ARG A   O   1 
ATOM   6    C CB  A ARG A   1 34  ? -10.407 73.302 36.574 0.552 42.50149 ? ? ? ? ? ?  10  ARG A   CB  1 
ATOM   7    C CB  B ARG A   1 34  ? -10.425 74.202 36.908 0.448 42.60384 ? ? ? ? ? ?  10  ARG A   CB  1 
ATOM   8    C CG  A ARG A   1 34  ? -11.753 73.726 37.036 0.552 47.41891 ? ? ? ? ? ?  10  ARG A   CG  1 
ATOM   9    C CG  B ARG A   1 34  ? -10.659 72.730 37.097 0.448 42.77985 ? ? ? ? ? ?  10  ARG A   CG  1 
ATOM   10   C CD  A ARG A   1 34  ? -11.982 73.046 38.366 0.552 45.22190 ? ? ? ? ? ?  10  ARG A   CD  1 
ATOM   11   C CD  B ARG A   1 34  ? -11.929 72.492 37.893 0.448 44.88529 ? ? ? ? ? ?  10  ARG A   CD  1 
ATOM   12   N NE  A ARG A   1 34  ? -12.339 71.632 38.252 0.552 47.27231 ? ? ? ? ? ?  10  ARG A   NE  1 
ATOM   13   N NE  B ARG A   1 34  ? -11.647 72.127 39.277 0.448 42.63592 ? ? ? ? ? ?  10  ARG A   NE  1 
ATOM   14   C CZ  A ARG A   1 34  ? -13.330 71.142 37.512 0.552 54.93503 ? ? ? ? ? ?  10  ARG A   CZ  1 
ATOM   15   C CZ  B ARG A   1 34  ? -12.219 71.110 39.912 0.448 51.27355 ? ? ? ? ? ?  10  ARG A   CZ  1 
ATOM   16   N NH1 A ARG A   1 34  ? -14.129 71.940 36.812 0.552 57.01712 ? ? ? ? ? ?  10  ARG A   NH1 1 
ATOM   17   N NH1 B ARG A   1 34  ? -13.122 70.361 39.293 0.448 53.89353 ? ? ? ? ? ?  10  ARG A   NH1 1 
ATOM   18   N NH2 A ARG A   1 34  ? -13.544 69.834 37.491 0.552 51.40377 ? ? ? ? ? ?  10  ARG A   NH2 1 
ATOM   19   N NH2 B ARG A   1 34  ? -11.902 70.849 41.172 0.448 46.42179 ? ? ? ? ? ?  10  ARG A   NH2 1 
ATOM   20   N N   . PHE A   1 35  ? -7.250  74.287 36.609 1.000 29.18929 ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   N   1 
ATOM   21   C CA  . PHE A   1 35  ? -5.878  73.794 36.645 1.000 27.27200 ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   CA  1 
ATOM   22   C C   . PHE A   1 35  ? -5.816  72.283 36.850 1.000 19.90363 ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   C   1 
ATOM   23   O O   . PHE A   1 35  ? -5.089  71.578 36.146 1.000 23.18581 ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   O   1 
ATOM   24   C CB  . PHE A   1 35  ? -5.148  74.513 37.771 1.000 26.84724 ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   CB  1 
ATOM   25   C CG  . PHE A   1 35  ? -3.822  73.914 38.122 1.000 24.43957 ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   CG  1 
ATOM   26   C CD1 . PHE A   1 35  ? -2.689  74.209 37.380 1.000 29.14829 ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   CD1 1 
ATOM   27   C CD2 . PHE A   1 35  ? -3.703  73.071 39.212 1.000 22.47623 ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   CD2 1 
ATOM   28   C CE1 . PHE A   1 35  ? -1.463  73.653 37.718 1.000 27.00800 ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   CE1 1 
ATOM   29   C CE2 . PHE A   1 35  ? -2.486  72.518 39.545 1.000 20.04487 ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   CE2 1 
ATOM   30   C CZ  . PHE A   1 35  ? -1.367  72.815 38.812 1.000 22.82129 ? ? ? ? ? ?  11  PHE A   CZ  1 
ATOM   31   N N   . VAL A   1 36  ? -6.583  71.770 37.813 1.000 19.37370 ? ? ? ? ? ?  12  VAL A   N   1 
ATOM   32   C CA  . VAL A   1 36  ? -6.396  70.385 38.223 1.000 18.02752 ? ? ? ? ? ?  12  VAL A   CA  1 
ATOM   33   C C   . VAL A   1 36  ? -6.893  69.400 37.178 1.000 20.77045 ? ? ? ? ? ?  12  VAL A   C   1 
ATOM   34   O O   . VAL A   1 36  ? -6.441  68.247 37.157 1.000 18.63060 ? ? ? ? ? ?  12  VAL A   O   1 
ATOM   35   C CB  . VAL A   1 36  ? -7.036  70.158 39.602 1.000 17.65142 ? ? ? ? ? ?  12  VAL A   CB  1 
ATOM   36   C CG1 . VAL A   1 36  ? -8.555  70.073 39.488 1.000 21.26161 ? ? ? ? ? ?  12  VAL A   CG1 1 
ATOM   37   C CG2 . VAL A   1 36  ? -6.466  68.909 40.267 1.000 18.90294 ? ? ? ? ? ?  12  VAL A   CG2 1 
ATOM   38   N N   . ASP A   1 37  ? -7.787  69.828 36.277 1.000 21.03285 ? ? ? ? ? ?  13  ASP A   N   1 
ATOM   39   C CA  . ASP A   1 37  ? -8.365  68.903 35.305 1.000 21.39347 ? ? ? ? ? ?  13  ASP A   CA  1 
ATOM   40   C C   . ASP A   1 37  ? -7.321  68.320 34.361 1.000 21.36475 ? ? ? ? ? ?  13  ASP A   C   1 
ATOM   41   O O   . ASP A   1 37  ? -7.486  67.192 33.881 1.000 21.97078 ? ? ? ? ? ?  13  ASP A   O   1 
ATOM   42   C CB  . ASP A   1 37  ? -9.447  69.613 34.487 1.000 23.35665 ? ? ? ? ? ?  13  ASP A   CB  1 
ATOM   43   C CG  . ASP A   1 37  ? -10.730 69.842 35.269 1.000 39.17430 ? ? ? ? ? ?  13  ASP A   CG  1 
ATOM   44   O OD1 . ASP A   1 37  ? -10.968 69.145 36.279 1.000 37.05036 ? ? ? ? ? ?  13  ASP A   OD1 1 
ATOM   45   O OD2 . ASP A   1 37  ? -11.506 70.734 34.866 1.000 39.73364 ? ? ? ? ? -1 13  ASP A   OD2 1 
ATOM   46   N N   A ASP A   1 38  ? -6.243  69.056 34.083 0.475 19.36264 ? ? ? ? ? ?  14  ASP A   N   1 
ATOM   47   N N   B ASP A   1 38  ? -6.243  69.058 34.093 0.525 19.34254 ? ? ? ? ? ?  14  ASP A   N   1 
ATOM   48   C CA  A ASP A   1 38  ? -5.234  68.610 33.130 0.475 21.94545 ? ? ? ? ? ?  14  ASP A   CA  1 
ATOM   49   C CA  B ASP A   1 38  ? -5.230  68.619 33.141 0.525 21.92621 ? ? ? ? ? ?  14  ASP A   CA  1 
ATOM   50   C C   A ASP A   1 38  ? -3.845  68.445 33.734 0.475 18.84976 ? ? ? ? ? ?  14  ASP A   C   1 
ATOM   51   C C   B ASP A   1 38  ? -3.822  68.746 33.713 0.525 21.35590 ? ? ? ? ? ?  14  ASP A   C   1 
ATOM   52   O O   A ASP A   1 38  ? -2.911  68.083 33.011 0.475 18.78820 ? ? ? ? ? ?  14  ASP A   O   1 
ATOM   53   O O   B ASP A   1 38  ? -2.855  68.918 32.967 0.525 20.59828 ? ? ? ? ? ?  14  ASP A   O   1 
ATOM   54   C CB  A ASP A   1 38  ? -5.180  69.562 31.922 0.475 24.95273 ? ? ? ? ? ?  14  ASP A   CB  1 
ATOM   55   C CB  B ASP A   1 38  ? -5.357  69.376 31.820 0.525 25.17284 ? ? ? ? ? ?  14  ASP A   CB  1 
ATOM   56   C CG  A ASP A   1 38  ? -4.639  68.891 30.669 0.475 31.36806 ? ? ? ? ? ?  14  ASP A   CG  1 
ATOM   57   C CG  B ASP A   1 38  ? -4.838  70.790 31.916 0.525 26.55690 ? ? ? ? ? ?  14  ASP A   CG  1 
ATOM   58   O OD1 A ASP A   1 38  ? -3.738  69.476 30.031 0.475 40.26839 ? ? ? ? ? ?  14  ASP A   OD1 1 
ATOM   59   O OD1 B ASP A   1 38  ? -5.077  71.436 32.954 0.525 31.39366 ? ? ? ? ? ?  14  ASP A   OD1 1 
ATOM   60   O OD2 A ASP A   1 38  ? -5.110  67.785 30.326 0.475 33.65801 ? ? ? ? ? -1 14  ASP A   OD2 1 
ATOM   61   O OD2 B ASP A   1 38  ? -4.188  71.255 30.955 0.525 45.61153 ? ? ? ? ? -1 14  ASP A   OD2 1 
ATOM   62   N N   . TYR A   1 39  ? -3.685  68.673 35.034 1.000 17.26667 ? ? ? ? ? ?  15  TYR A   N   1 
ATOM   63   C CA  . TYR A   1 39  ? -2.371  68.721 35.671 1.000 16.46278 ? ? ? ? ? ?  15  TYR A   CA  1 
ATOM   64   C C   . TYR A   1 39  ? -1.848  67.290 35.806 1.000 15.58108 ? ? ? ? ? ?  15  TYR A   C   1 
ATOM   65   O O   . TYR A   1 39  ? -2.422  66.477 36.541 1.000 14.68520 ? ? ? ? ? ?  15  TYR A   O   1 
ATOM   66   C CB  . TYR A   1 39  ? -2.497  69.432 37.020 1.000 15.20347 ? ? ? ? ? ?  15  TYR A   CB  1 
ATOM   67   C CG  . TYR A   1 39  ? -1.226  69.517 37.819 1.000 14.68205 ? ? ? ? ? ?  15  TYR A   CG  1 
ATOM   68   C CD1 . TYR A   1 39  ? -0.052  70.046 37.283 1.000 15.29354 ? ? ? ? ? ?  15  TYR A   CD1 1 
ATOM   69   C CD2 . TYR A   1 39  ? -1.193  69.045 39.129 1.000 14.54943 ? ? ? ? ? ?  15  TYR A   CD2 1 
ATOM   70   C CE1 . TYR A   1 39  ? 1.114   70.112 38.033 1.000 14.43908 ? ? ? ? ? ?  15  TYR A   CE1 1 
ATOM   71   C CE2 . TYR A   1 39  ? -0.043  69.122 39.886 1.000 15.20510 ? ? ? ? ? ?  15  TYR A   CE2 1 
ATOM   72   C CZ  . TYR A   1 39  ? 1.112   69.649 39.341 1.000 13.54438 ? ? ? ? ? ?  15  TYR A   CZ  1 
ATOM   73   O OH  . TYR A   1 39  ? 2.244   69.671 40.109 1.000 14.96400 ? ? ? ? ? ?  15  TYR A   OH  1 
ATOM   74   N N   . LEU A   1 40  ? -0.765  66.982 35.098 1.000 15.01781 ? ? ? ? ? ?  16  LEU A   N   1 
ATOM   75   C CA  . LEU A   1 40  ? -0.277  65.602 35.013 1.000 14.92537 ? ? ? ? ? ?  16  LEU A   CA  1 
ATOM   76   C C   . LEU A   1 40  ? -0.110  64.911 36.362 1.000 14.18100 ? ? ? ? ? ?  16  LEU A   C   1 
ATOM   77   O O   . LEU A   1 40  ? -0.554  63.758 36.491 1.000 13.03673 ? ? ? ? ? ?  16  LEU A   O   1 
ATOM   78   C CB  . LEU A   1 40  ? 1.027   65.529 34.208 1.000 17.74053 ? ? ? ? ? ?  16  LEU A   CB  1 
ATOM   79   C CG  . LEU A   1 40  ? 1.639   64.126 34.141 1.000 17.43556 ? ? ? ? ? ?  16  LEU A   CG  1 
ATOM   80   C CD1 . LEU A   1 40  ? 0.812   63.179 33.265 1.000 21.02881 ? ? ? ? ? ?  16  LEU A   CD1 1 
ATOM   81   C CD2 . LEU A   1 40  ? 3.089   64.189 33.688 1.000 23.46514 ? ? ? ? ? ?  16  LEU A   CD2 1 
ATOM   82   N N   . PRO A   1 41  ? 0.541   65.500 37.372 1.000 12.52712 ? ? ? ? ? ?  17  PRO A   N   1 
ATOM   83   C CA  . PRO A   1 41  ? 0.691   64.754 38.629 1.000 13.10060 ? ? ? ? ? ?  17  PRO A   CA  1 
ATOM   84   C C   . PRO A   1 41  ? -0.644  64.419 39.268 1.000 12.51758 ? ? ? ? ? ?  17  PRO A   C   1 
ATOM   85   O O   . PRO A   1 41  ? -0.793  63.338 39.861 1.000 12.48284 ? ? ? ? ? ?  17  PRO A   O   1 
ATOM   86   C CB  . PRO A   1 41  ? 1.571   65.675 39.493 1.000 15.16498 ? ? ? ? ? ?  17  PRO A   CB  1 
ATOM   87   C CG  . PRO A   1 41  ? 2.314   66.546 38.464 1.000 15.31502 ? ? ? ? ? ?  17  PRO A   CG  1 
ATOM   88   C CD  . PRO A   1 41  ? 1.279   66.782 37.408 1.000 15.23844 ? ? ? ? ? ?  17  PRO A   CD  1 
ATOM   89   N N   . ALA A   1 42  ? -1.634  65.311 39.173 1.000 12.91181 ? ? ? ? ? ?  18  ALA A   N   1 
ATOM   90   C CA  . ALA A   1 42  ? -2.947  64.977 39.704 1.000 12.81814 ? ? ? ? ? ?  18  ALA A   CA  1 
ATOM   91   C C   . ALA A   1 42  ? -3.586  63.836 38.921 1.000 13.12961 ? ? ? ? ? ?  18  ALA A   C   1 
ATOM   92   O O   . ALA A   1 42  ? -4.221  62.956 39.514 1.000 12.90017 ? ? ? ? ? ?  18  ALA A   O   1 
ATOM   93   C CB  . ALA A   1 42  ? -3.848  66.214 39.748 1.000 14.18403 ? ? ? ? ? ?  18  ALA A   CB  1 
ATOM   94   N N   . LEU A   1 43  ? -3.435  63.833 37.591 1.000 13.18539 ? ? ? ? ? ?  19  LEU A   N   1 
ATOM   95   C CA  . LEU A   1 43  ? -4.029  62.774 36.783 1.000 13.05839 ? ? ? ? ? ?  19  LEU A   CA  1 
ATOM   96   C C   . LEU A   1 43  ? -3.393  61.433 37.093 1.000 12.91251 ? ? ? ? ? ?  19  LEU A   C   1 
ATOM   97   O O   . LEU A   1 43  ? -4.095  60.434 37.257 1.000 13.54993 ? ? ? ? ? ?  19  LEU A   O   1 
ATOM   98   C CB  . LEU A   1 43  ? -3.860  63.099 35.296 1.000 15.56979 ? ? ? ? ? ?  19  LEU A   CB  1 
ATOM   99   C CG  . LEU A   1 43  ? -4.572  64.343 34.770 1.000 16.20134 ? ? ? ? ? ?  19  LEU A   CG  1 
ATOM   100  C CD1 . LEU A   1 43  ? -4.110  64.592 33.328 1.000 21.40299 ? ? ? ? ? ?  19  LEU A   CD1 1 
ATOM   101  C CD2 . LEU A   1 43  ? -6.058  64.108 34.817 1.000 19.15181 ? ? ? ? ? ?  19  LEU A   CD2 1 
ATOM   102  N N   . LEU A   1 44  ? -2.063  61.395 37.172 1.000 12.36387 ? ? ? ? ? ?  20  LEU A   N   1 
ATOM   103  C CA  . LEU A   1 44  ? -1.377  60.147 37.502 1.000 13.81302 ? ? ? ? ? ?  20  LEU A   CA  1 
ATOM   104  C C   . LEU A   1 44  ? -1.821  59.625 38.854 1.000 12.49239 ? ? ? ? ? ?  20  LEU A   C   1 
ATOM   105  O O   . LEU A   1 44  ? -2.073  58.422 39.004 1.000 13.36050 ? ? ? ? ? ?  20  LEU A   O   1 
ATOM   106  C CB  . LEU A   1 44  ? 0.130   60.347 37.518 1.000 14.84623 ? ? ? ? ? ?  20  LEU A   CB  1 
ATOM   107  C CG  . LEU A   1 44  ? 0.852   60.454 36.176 1.000 14.33032 ? ? ? ? ? ?  20  LEU A   CG  1 
ATOM   108  C CD1 . LEU A   1 44  ? 2.275   60.975 36.391 1.000 17.21716 ? ? ? ? ? ?  20  LEU A   CD1 1 
ATOM   109  C CD2 . LEU A   1 44  ? 0.874   59.097 35.443 1.000 16.06343 ? ? ? ? ? ?  20  LEU A   CD2 1 
ATOM   110  N N   . ALA A   1 45  ? -1.895  60.506 39.863 1.000 12.69149 ? ? ? ? ? ?  21  ALA A   N   1 
ATOM   111  C CA  . ALA A   1 45  ? -2.201  60.055 41.213 1.000 11.94837 ? ? ? ? ? ?  21  ALA A   CA  1 
ATOM   112  C C   . ALA A   1 45  ? -3.627  59.543 41.313 1.000 12.19143 ? ? ? ? ? ?  21  ALA A   C   1 
ATOM   113  O O   . ALA A   1 45  ? -3.881  58.549 41.994 1.000 12.65871 ? ? ? ? ? ?  21  ALA A   O   1 
ATOM   114  C CB  . ALA A   1 45  ? -1.944  61.198 42.195 1.000 13.13744 ? ? ? ? ? ?  21  ALA A   CB  1 
ATOM   115  N N   . GLN A   1 46  ? -4.579  60.197 40.638 1.000 11.40451 ? ? ? ? ? ?  22  GLN A   N   1 
ATOM   116  C CA  . GLN A   1 46  ? -5.955  59.723 40.690 1.000 11.61965 ? ? ? ? ? ?  22  GLN A   CA  1 
ATOM   117  C C   . GLN A   1 46  ? -6.110  58.401 39.958 1.000 12.30354 ? ? ? ? ? ?  22  GLN A   C   1 
ATOM   118  O O   . GLN A   1 46  ? -6.751  57.473 40.473 1.000 13.05762 ? ? ? ? ? ?  22  GLN A   O   1 
ATOM   119  C CB  . GLN A   1 46  ? -6.885  60.756 40.063 1.000 12.41305 ? ? ? ? ? ?  22  GLN A   CB  1 
ATOM   120  C CG  . GLN A   1 46  ? -7.059  62.050 40.854 1.000 13.66669 ? ? ? ? ? ?  22  GLN A   CG  1 
ATOM   121  C CD  . GLN A   1 46  ? -7.732  63.094 40.014 1.000 14.64604 ? ? ? ? ? ?  22  GLN A   CD  1 
ATOM   122  O OE1 . GLN A   1 46  ? -7.068  63.973 39.435 1.000 18.52911 ? ? ? ? ? ?  22  GLN A   OE1 1 
ATOM   123  N NE2 . GLN A   1 46  ? -9.039  62.993 39.900 1.000 15.20651 ? ? ? ? ? ?  22  GLN A   NE2 1 
ATOM   124  N N   . ALA A   1 47  ? -5.566  58.303 38.735 1.000 12.69403 ? ? ? ? ? ?  23  ALA A   N   1 
ATOM   125  C CA  . ALA A   1 47  ? -5.680  57.045 38.000 1.000 12.05035 ? ? ? ? ? ?  23  ALA A   CA  1 
ATOM   126  C C   . ALA A   1 47  ? -5.053  55.900 38.780 1.000 13.12130 ? ? ? ? ? ?  23  ALA A   C   1 
ATOM   127  O O   . ALA A   1 47  ? -5.637  54.807 38.891 1.000 13.89241 ? ? ? ? ? ?  23  ALA A   O   1 
ATOM   128  C CB  . ALA A   1 47  ? -5.023  57.194 36.636 1.000 15.17304 ? ? ? ? ? ?  23  ALA A   CB  1 
ATOM   129  N N   . SER A   1 48  ? -3.885  56.156 39.366 1.000 11.98276 ? ? ? ? ? ?  24  SER A   N   1 
ATOM   130  C CA  . SER A   1 48  ? -3.188  55.135 40.127 1.000 11.92792 ? ? ? ? ? ?  24  SER A   CA  1 
ATOM   131  C C   . SER A   1 48  ? -4.014  54.701 41.326 1.000 12.12406 ? ? ? ? ? ?  24  SER A   C   1 
ATOM   132  O O   . SER A   1 48  ? -4.211  53.506 41.551 1.000 13.65146 ? ? ? ? ? ?  24  SER A   O   1 
ATOM   133  C CB  . SER A   1 48  ? -1.833  55.693 40.550 1.000 13.12958 ? ? ? ? ? ?  24  SER A   CB  1 
ATOM   134  O OG  . SER A   1 48  ? -1.125  54.795 41.401 1.000 14.52251 ? ? ? ? ? ?  24  SER A   OG  1 
ATOM   135  N N   . GLN A   1 49  ? -4.533  55.660 42.108 1.000 13.00197 ? ? ? ? ? ?  25  GLN A   N   1 
ATOM   136  C CA  . GLN A   1 49  ? -5.302  55.274 43.293 1.000 12.87856 ? ? ? ? ? ?  25  GLN A   CA  1 
ATOM   137  C C   . GLN A   1 49  ? -6.541  54.472 42.927 1.000 11.93673 ? ? ? ? ? ?  25  GLN A   C   1 
ATOM   138  O O   . GLN A   1 49  ? -6.839  53.452 43.558 1.000 12.58570 ? ? ? ? ? ?  25  GLN A   O   1 
ATOM   139  C CB  . GLN A   1 49  ? -5.703  56.513 44.088 1.000 14.62941 ? ? ? ? ? ?  25  GLN A   CB  1 
ATOM   140  C CG  . GLN A   1 49  ? -6.566  56.172 45.317 1.000 16.97627 ? ? ? ? ? ?  25  GLN A   CG  1 
ATOM   141  C CD  . GLN A   1 49  ? -8.046  56.238 45.020 1.000 19.76702 ? ? ? ? ? ?  25  GLN A   CD  1 
ATOM   142  O OE1 . GLN A   1 49  ? -8.528  57.202 44.423 1.000 20.97031 ? ? ? ? ? ?  25  GLN A   OE1 1 
ATOM   143  N NE2 . GLN A   1 49  ? -8.781  55.204 45.400 1.000 21.11166 ? ? ? ? ? ?  25  GLN A   NE2 1 
ATOM   144  N N   . LEU A   1 50  ? -7.264  54.893 41.888 1.000 12.58560 ? ? ? ? ? ?  26  LEU A   N   1 
ATOM   145  C CA  . LEU A   1 50  ? -8.526  54.234 41.565 1.000 13.55016 ? ? ? ? ? ?  26  LEU A   CA  1 
ATOM   146  C C   . LEU A   1 50  ? -8.294  52.808 41.067 1.000 14.84127 ? ? ? ? ? ?  26  LEU A   C   1 
ATOM   147  O O   . LEU A   1 50  ? -8.964  51.858 41.517 1.000 15.18547 ? ? ? ? ? ?  26  LEU A   O   1 
ATOM   148  C CB  . LEU A   1 50  ? -9.284  55.078 40.528 1.000 15.19109 ? ? ? ? ? ?  26  LEU A   CB  1 
ATOM   149  C CG  . LEU A   1 50  ? -9.777  56.438 41.022 1.000 14.33571 ? ? ? ? ? ?  26  LEU A   CG  1 
ATOM   150  C CD1 . LEU A   1 50  ? -10.158 57.325 39.826 1.000 19.02293 ? ? ? ? ? ?  26  LEU A   CD1 1 
ATOM   151  C CD2 . LEU A   1 50  ? -10.958 56.242 41.959 1.000 18.37080 ? ? ? ? ? ?  26  LEU A   CD2 1 
ATOM   152  N N   A ILE A   1 51  ? -7.322  52.623 40.173 0.686 13.87322 ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   N   1 
ATOM   153  N N   B ILE A   1 51  ? -7.326  52.626 40.160 0.314 14.04936 ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   N   1 
ATOM   154  C CA  A ILE A   1 51  ? -7.095  51.273 39.653 0.686 13.92165 ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   CA  1 
ATOM   155  C CA  B ILE A   1 51  ? -7.036  51.284 39.640 0.314 14.07689 ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   CA  1 
ATOM   156  C C   A ILE A   1 51  ? -6.519  50.352 40.738 0.686 14.30578 ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   C   1 
ATOM   157  C C   B ILE A   1 51  ? -6.541  50.369 40.761 0.314 14.16218 ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   C   1 
ATOM   158  O O   A ILE A   1 51  ? -6.935  49.181 40.893 0.686 14.79745 ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   O   1 
ATOM   159  O O   B ILE A   1 51  ? -7.010  49.222 40.950 0.314 15.16224 ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   O   1 
ATOM   160  C CB  A ILE A   1 51  ? -6.228  51.352 38.379 0.686 15.11738 ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   CB  1 
ATOM   161  C CB  B ILE A   1 51  ? -6.006  51.391 38.498 0.314 15.14605 ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   CB  1 
ATOM   162  C CG1 A ILE A   1 51  ? -7.001  52.027 37.231 0.686 15.71536 ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   CG1 1 
ATOM   163  C CG1 B ILE A   1 51  ? -6.614  52.110 37.294 0.314 16.34103 ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   CG1 1 
ATOM   164  C CG2 A ILE A   1 51  ? -5.753  49.979 37.964 0.686 17.58561 ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   CG2 1 
ATOM   165  C CG2 B ILE A   1 51  ? -5.486  50.018 38.094 0.314 17.02050 ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   CG2 1 
ATOM   166  C CD1 A ILE A   1 51  ? -6.103  52.559 36.120 0.686 19.58351 ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   CD1 1 
ATOM   167  C CD1 B ILE A   1 51  ? -7.977  51.608 36.950 0.314 16.84863 ? ? ? ? ? ?  27  ILE A   CD1 1 
ATOM   168  N N   . SER A   1 52  ? -5.576  50.870 41.527 1.000 12.85141 ? ? ? ? ? ?  28  SER A   N   1 
ATOM   169  C CA  . SER A   1 52  ? -4.982  50.073 42.579 1.000 14.59511 ? ? ? ? ? ?  28  SER A   CA  1 
ATOM   170  C C   . SER A   1 52  ? -6.003  49.695 43.636 1.000 13.94610 ? ? ? ? ? ?  28  SER A   C   1 
ATOM   171  O O   . SER A   1 52  ? -5.973  48.570 44.143 1.000 15.03811 ? ? ? ? ? ?  28  SER A   O   1 
ATOM   172  C CB  . SER A   1 52  ? -3.822  50.830 43.214 1.000 14.62594 ? ? ? ? ? ?  28  SER A   CB  1 
ATOM   173  O OG  . SER A   1 52  ? -2.707  50.822 42.342 1.000 15.86290 ? ? ? ? ? ?  28  SER A   OG  1 
ATOM   174  N N   A SER A   1 53  ? -6.906  50.610 43.991 0.617 14.24032 ? ? ? ? ? ?  29  SER A   N   1 
ATOM   175  N N   B SER A   1 53  ? -6.902  50.615 43.995 0.103 14.71246 ? ? ? ? ? ?  29  SER A   N   1 
ATOM   176  N N   C SER A   1 53  ? -6.896  50.624 43.982 0.280 14.56441 ? ? ? ? ? ?  29  SER A   N   1 
ATOM   177  C CA  A SER A   1 53  ? -7.874  50.301 45.035 0.617 15.23577 ? ? ? ? ? ?  29  SER A   CA  1 
ATOM   178  C CA  B SER A   1 53  ? -7.877  50.309 45.037 0.103 15.48629 ? ? ? ? ? ?  29  SER A   CA  1 
ATOM   179  C CA  C SER A   1 53  ? -7.886  50.334 45.013 0.280 15.41735 ? ? ? ? ? ?  29  SER A   CA  1 
ATOM   180  C C   A SER A   1 53  ? -8.757  49.135 44.619 0.617 14.94187 ? ? ? ? ? ?  29  SER A   C   1 
ATOM   181  C C   B SER A   1 53  ? -8.802  49.175 44.622 0.103 15.32382 ? ? ? ? ? ?  29  SER A   C   1 
ATOM   182  C C   C SER A   1 53  ? -8.757  49.153 44.614 0.280 15.19019 ? ? ? ? ? ?  29  SER A   C   1 
ATOM   183  O O   A SER A   1 53  ? -9.114  48.282 45.450 0.617 15.54637 ? ? ? ? ? ?  29  SER A   O   1 
ATOM   184  O O   B SER A   1 53  ? -9.266  48.410 45.477 0.103 16.27229 ? ? ? ? ? ?  29  SER A   O   1 
ATOM   185  O O   C SER A   1 53  ? -9.129  48.327 45.460 0.280 15.93579 ? ? ? ? ? ?  29  SER A   O   1 
ATOM   186  C CB  A SER A   1 53  ? -8.713  51.538 45.359 0.617 16.78793 ? ? ? ? ? ?  29  SER A   CB  1 
ATOM   187  C CB  B SER A   1 53  ? -8.687  51.554 45.390 0.103 16.88179 ? ? ? ? ? ?  29  SER A   CB  1 
ATOM   188  C CB  C SER A   1 53  ? -8.752  51.565 45.270 0.280 16.84448 ? ? ? ? ? ?  29  SER A   CB  1 
ATOM   189  O OG  A SER A   1 53  ? -7.967  52.476 46.124 0.617 16.38466 ? ? ? ? ? ?  29  SER A   OG  1 
ATOM   190  O OG  B SER A   1 53  ? -9.490  51.954 44.298 0.103 15.45520 ? ? ? ? ? ?  29  SER A   OG  1 
ATOM   191  O OG  C SER A   1 53  ? -9.814  51.249 46.150 0.280 18.83328 ? ? ? ? ? ?  29  SER A   OG  1 
ATOM   192  N N   . GLU A   1 54  ? -9.095  49.058 43.325 1.000 14.72290 ? ? ? ? ? ?  30  GLU A   N   1 
ATOM   193  C CA  . GLU A   1 54  ? -9.852  47.901 42.843 1.000 16.43992 ? ? ? ? ? ?  30  GLU A   CA  1 
ATOM   194  C C   . GLU A   1 54  ? -9.095  46.610 43.117 1.000 15.20547 ? ? ? ? ? ?  30  GLU A   C   1 
ATOM   195  O O   . GLU A   1 54  ? -9.667  45.641 43.653 1.000 16.82913 ? ? ? ? ? ?  30  GLU A   O   1 
ATOM   196  C CB  . GLU A   1 54  ? -10.111 48.015 41.340 1.000 16.20009 ? ? ? ? ? ?  30  GLU A   CB  1 
ATOM   197  C CG  . GLU A   1 54  ? -11.048 49.155 40.987 1.000 17.94191 ? ? ? ? ? ?  30  GLU A   CG  1 
ATOM   198  C CD  . GLU A   1 54  ? -11.291 49.287 39.502 1.000 20.33520 ? ? ? ? ? ?  30  GLU A   CD  1 
ATOM   199  O OE1 . GLU A   1 54  ? -10.696 48.533 38.701 1.000 20.84116 ? ? ? ? ? ?  30  GLU A   OE1 1 
ATOM   200  O OE2 . GLU A   1 54  ? -12.082 50.186 39.138 1.000 20.81259 ? ? ? ? ? -1 30  GLU A   OE2 1 
ATOM   201  N N   . PHE A   1 55  ? -7.809  46.564 42.731 1.000 14.62787 ? ? ? ? ? ?  31  PHE A   N   1 
ATOM   202  C CA  . PHE A   1 55  ? -7.116  45.290 42.974 1.000 15.27728 ? ? ? ? ? ?  31  PHE A   CA  1 
ATOM   203  C C   . PHE A   1 55  ? -6.839  45.022 44.459 1.000 13.67906 ? ? ? ? ? ?  31  PHE A   C   1 
ATOM   204  O O   . PHE A   1 55  ? -6.796  43.856 44.903 1.000 14.65929 ? ? ? ? ? ?  31  PHE A   O   1 
ATOM   205  C CB  . PHE A   1 55  ? -5.850  45.106 42.158 1.000 14.52172 ? ? ? ? ? ?  31  PHE A   CB  1 
ATOM   206  C CG  . PHE A   1 55  ? -5.416  43.678 42.178 1.000 15.03837 ? ? ? ? ? ?  31  PHE A   CG  1 
ATOM   207  C CD1 . PHE A   1 55  ? -6.177  42.742 41.496 1.000 15.52704 ? ? ? ? ? ?  31  PHE A   CD1 1 
ATOM   208  C CD2 . PHE A   1 55  ? -4.340  43.242 42.951 1.000 16.61869 ? ? ? ? ? ?  31  PHE A   CD2 1 
ATOM   209  C CE1 . PHE A   1 55  ? -5.872  41.392 41.545 1.000 17.44830 ? ? ? ? ? ?  31  PHE A   CE1 1 
ATOM   210  C CE2 . PHE A   1 55  ? -4.012  41.883 42.999 1.000 16.56729 ? ? ? ? ? ?  31  PHE A   CE2 1 
ATOM   211  C CZ  . PHE A   1 55  ? -4.779  40.965 42.280 1.000 17.46128 ? ? ? ? ? ?  31  PHE A   CZ  1 
ATOM   212  N N   . HIS A   1 56  ? -6.654  46.059 45.254 1.000 13.47614 ? ? ? ? ? ?  32  HIS A   N   1 
ATOM   213  C CA  . HIS A   1 56  ? -6.388  45.842 46.669 1.000 14.65103 ? ? ? ? ? ?  32  HIS A   CA  1 
ATOM   214  C C   . HIS A   1 56  ? -7.535  45.120 47.365 1.000 15.72709 ? ? ? ? ? ?  32  HIS A   C   1 
ATOM   215  O O   . HIS A   1 56  ? -7.297  44.342 48.299 1.000 14.92541 ? ? ? ? ? ?  32  HIS A   O   1 
ATOM   216  C CB  . HIS A   1 56  ? -6.113  47.172 47.353 1.000 15.09243 ? ? ? ? ? ?  32  HIS A   CB  1 
ATOM   217  C CG  . HIS A   1 56  ? -4.840  47.823 46.911 1.000 14.98149 ? ? ? ? ? ?  32  HIS A   CG  1 
ATOM   218  N ND1 . HIS A   1 56  ? -4.513  49.118 47.242 1.000 15.37280 ? ? ? ? ? ?  32  HIS A   ND1 1 
ATOM   219  C CD2 . HIS A   1 56  ? -3.808  47.347 46.175 1.000 15.30501 ? ? ? ? ? ?  32  HIS A   CD2 1 
ATOM   220  C CE1 . HIS A   1 56  ? -3.335  49.422 46.720 1.000 15.42709 ? ? ? ? ? ?  32  HIS A   CE1 1 
ATOM   221  N NE2 . HIS A   1 56  ? -2.886  48.362 46.069 1.000 15.87866 ? ? ? ? ? ?  32  HIS A   NE2 1 
ATOM   222  N N   A GLU A   1 57  ? -8.775  45.358 46.932 0.452 15.12106 ? ? ? ? ? ?  33  GLU A   N   1 
ATOM   223  N N   B GLU A   1 57  ? -8.779  45.344 46.926 0.548 15.06475 ? ? ? ? ? ?  33  GLU A   N   1 
ATOM   224  C CA  A GLU A   1 57  ? -9.910  44.601 47.453 0.452 16.85681 ? ? ? ? ? ?  33  GLU A   CA  1 
ATOM   225  C CA  B GLU A   1 57  ? -9.905  44.588 47.473 0.548 16.77574 ? ? ? ? ? ?  33  GLU A   CA  1 
ATOM   226  C C   A GLU A   1 57  ? -9.715  43.107 47.229 0.452 16.58390 ? ? ? ? ? ?  33  GLU A   C   1 
ATOM   227  C C   B GLU A   1 57  ? -9.731  43.097 47.224 0.548 16.58606 ? ? ? ? ? ?  33  GLU A   C   1 
ATOM   228  O O   A GLU A   1 57  ? -9.936  42.292 48.141 0.452 17.78600 ? ? ? ? ? ?  33  GLU A   O   1 
ATOM   229  O O   B GLU A   1 57  ? -9.988  42.274 48.115 0.548 17.70411 ? ? ? ? ? ?  33  GLU A   O   1 
ATOM   230  C CB  A GLU A   1 57  ? -11.187 45.090 46.766 0.452 21.65516 ? ? ? ? ? ?  33  GLU A   CB  1 
ATOM   231  C CB  B GLU A   1 57  ? -11.215 45.085 46.856 0.548 21.79174 ? ? ? ? ? ?  33  GLU A   CB  1 
ATOM   232  C CG  A GLU A   1 57  ? -12.452 44.380 47.198 0.452 23.96929 ? ? ? ? ? ?  33  GLU A   CG  1 
ATOM   233  C CG  B GLU A   1 57  ? -11.497 46.544 47.120 0.548 22.13256 ? ? ? ? ? ?  33  GLU A   CG  1 
ATOM   234  C CD  A GLU A   1 57  ? -12.889 44.767 48.593 0.452 32.68137 ? ? ? ? ? ?  33  GLU A   CD  1 
ATOM   235  C CD  B GLU A   1 57  ? -12.941 46.930 46.854 0.548 36.80080 ? ? ? ? ? ?  33  GLU A   CD  1 
ATOM   236  O OE1 A GLU A   1 57  ? -12.540 45.878 49.043 0.452 36.36056 ? ? ? ? ? ?  33  GLU A   OE1 1 
ATOM   237  O OE1 B GLU A   1 57  ? -13.679 46.129 46.242 0.548 39.58215 ? ? ? ? ? ?  33  GLU A   OE1 1 
ATOM   238  O OE2 A GLU A   1 57  ? -13.577 43.952 49.244 0.452 33.03548 ? ? ? ? ? -1 33  GLU A   OE2 1 
ATOM   239  O OE2 B GLU A   1 57  ? -13.336 48.044 47.258 0.548 43.53829 ? ? ? ? ? -1 33  GLU A   OE2 1 
ATOM   240  N N   . VAL A   1 58  ? -9.269  42.730 46.029 1.000 16.01865 ? ? ? ? ? ?  34  VAL A   N   1 
ATOM   241  C CA  . VAL A   1 58  ? -9.017  41.323 45.727 1.000 16.02407 ? ? ? ? ? ?  34  VAL A   CA  1 
ATOM   242  C C   . VAL A   1 58  ? -7.894  40.783 46.607 1.000 16.28681 ? ? ? ? ? ?  34  VAL A   C   1 
ATOM   243  O O   . VAL A   1 58  ? -7.978  39.671 47.157 1.000 16.70576 ? ? ? ? ? ?  34  VAL A   O   1 
ATOM   244  C CB  . VAL A   1 58  ? -8.698  41.147 44.227 1.000 16.55349 ? ? ? ? ? ?  34  VAL A   CB  1 
ATOM   245  C CG1 . VAL A   1 58  ? -8.428  39.690 43.904 1.000 18.12012 ? ? ? ? ? ?  34  VAL A   CG1 1 
ATOM   246  C CG2 . VAL A   1 58  ? -9.830  41.695 43.351 1.000 20.48910 ? ? ? ? ? ?  34  VAL A   CG2 1 
ATOM   247  N N   . ALA A   1 59  ? -6.806  41.546 46.729 1.000 16.13642 ? ? ? ? ? ?  35  ALA A   N   1 
ATOM   248  C CA  . ALA A   1 59  ? -5.684  41.099 47.552 1.000 15.01298 ? ? ? ? ? ?  35  ALA A   CA  1 
ATOM   249  C C   . ALA A   1 59  ? -6.135  40.809 48.978 1.000 15.62583 ? ? ? ? ? ?  35  ALA A   C   1 
ATOM   250  O O   . ALA A   1 59  ? -5.800  39.756 49.543 1.000 14.76764 ? ? ? ? ? ?  35  ALA A   O   1 
ATOM   251  C CB  . ALA A   1 59  ? -4.560  42.134 47.521 1.000 14.95885 ? ? ? ? ? ?  35  ALA A   CB  1 
ATOM   252  N N   A ARG A   1 60  ? -6.915  41.714 49.570 0.553 14.78186 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   N   1 
ATOM   253  N N   B ARG A   1 60  ? -6.934  41.706 49.560 0.447 14.79463 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   N   1 
ATOM   254  C CA  A ARG A   1 60  ? -7.360  41.503 50.945 0.553 14.98018 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   CA  1 
ATOM   255  C CA  B ARG A   1 60  ? -7.373  41.515 50.941 0.447 15.01127 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   CA  1 
ATOM   256  C C   A ARG A   1 60  ? -8.252  40.277 51.048 0.553 16.00665 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   C   1 
ATOM   257  C C   B ARG A   1 60  ? -8.392  40.391 51.064 0.447 15.84318 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   C   1 
ATOM   258  O O   A ARG A   1 60  ? -8.104  39.466 51.975 0.553 15.08706 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   O   1 
ATOM   259  O O   B ARG A   1 60  ? -8.486  39.758 52.124 0.447 16.41369 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   O   1 
ATOM   260  C CB  A ARG A   1 60  ? -8.085  42.731 51.488 0.553 16.52853 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   CB  1 
ATOM   261  C CB  B ARG A   1 60  ? -7.935  42.808 51.526 0.447 16.67405 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   CB  1 
ATOM   262  C CG  A ARG A   1 60  ? -7.185  43.926 51.641 0.553 15.87294 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   CG  1 
ATOM   263  C CG  B ARG A   1 60  ? -6.891  43.885 51.733 0.447 16.57459 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   CG  1 
ATOM   264  C CD  A ARG A   1 60  ? -7.852  45.047 52.398 0.553 18.44954 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   CD  1 
ATOM   265  C CD  B ARG A   1 60  ? -7.479  45.071 52.469 0.447 17.67828 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   CD  1 
ATOM   266  N NE  A ARG A   1 60  ? -7.081  46.268 52.205 0.553 17.21242 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   NE  1 
ATOM   267  N NE  B ARG A   1 60  ? -8.456  45.789 51.653 0.447 18.77090 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   NE  1 
ATOM   268  C CZ  A ARG A   1 60  ? -7.318  47.160 51.247 0.553 18.93159 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   CZ  1 
ATOM   269  C CZ  B ARG A   1 60  ? -8.183  46.877 50.938 0.447 18.25180 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   CZ  1 
ATOM   270  N NH1 A ARG A   1 60  ? -6.533  48.217 51.124 0.553 20.47995 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   NH1 1 
ATOM   271  N NH1 B ARG A   1 60  ? -6.961  47.396 50.940 0.447 20.41291 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   NH1 1 
ATOM   272  N NH2 A ARG A   1 60  ? -8.342  47.012 50.420 0.553 19.28172 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   NH2 1 
ATOM   273  N NH2 B ARG A   1 60  ? -9.139  47.440 50.212 0.447 19.59391 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A   NH2 1 
ATOM   274  N N   A GLN A   1 61  ? -9.187  40.117 50.103 0.553 17.55576 ? ? ? ? ? ?  37  GLN A   N   1 
ATOM   275  N N   B GLN A   1 61  ? -9.166  40.126 50.006 0.447 17.64774 ? ? ? ? ? ?  37  GLN A   N   1 
ATOM   276  C CA  A GLN A   1 61  ? -10.034 38.932 50.118 0.553 20.62567 ? ? ? ? ? ?  37  GLN A   CA  1 
ATOM   277  C CA  B GLN A   1 61  ? -10.044 38.963 50.027 0.447 20.76999 ? ? ? ? ? ?  37  GLN A   CA  1 
ATOM   278  C C   A GLN A   1 61  ? -9.217  37.650 50.052 0.553 17.83976 ? ? ? ? ? ?  37  GLN A   C   1 
ATOM   279  C C   B GLN A   1 61  ? -9.271  37.655 49.907 0.447 17.92655 ? ? ? ? ? ?  37  GLN A   C   1 
ATOM   280  O O   A GLN A   1 61  ? -9.701  36.590 50.478 0.553 19.99181 ? ? ? ? ? ?  37  GLN A   O   1 
ATOM   281  O O   B GLN A   1 61  ? -9.842  36.584 50.154 0.447 22.38226 ? ? ? ? ? ?  37  GLN A   O   1 
ATOM   282  C CB  A GLN A   1 61  ? -11.044 38.986 48.969 0.553 22.96168 ? ? ? ? ? ?  37  GLN A   CB  1 
ATOM   283  C CB  B GLN A   1 61  ? -11.118 39.093 48.937 0.447 22.73430 ? ? ? ? ? ?  37  GLN A   CB  1 
ATOM   284  C CG  A GLN A   1 61  ? -12.180 39.973 49.199 0.553 23.34114 ? ? ? ? ? ?  37  GLN A   CG  1 
ATOM   285  C CG  B GLN A   1 61  ? -10.784 38.423 47.616 0.447 33.34540 ? ? ? ? ? ?  37  GLN A   CG  1 
ATOM   286  C CD  A GLN A   1 61  ? -12.784 39.882 50.598 0.553 28.92710 ? ? ? ? ? ?  37  GLN A   CD  1 
ATOM   287  C CD  B GLN A   1 61  ? -11.700 38.862 46.481 0.447 33.57917 ? ? ? ? ? ?  37  GLN A   CD  1 
ATOM   288  O OE1 A GLN A   1 61  ? -13.017 38.790 51.119 0.553 32.89945 ? ? ? ? ? ?  37  GLN A   OE1 1 
ATOM   289  O OE1 B GLN A   1 61  ? -12.434 39.844 46.600 0.447 36.93839 ? ? ? ? ? ?  37  GLN A   OE1 1 
ATOM   290  N NE2 A GLN A   1 61  ? -13.038 41.034 51.210 0.553 30.92334 ? ? ? ? ? ?  37  GLN A   NE2 1 
ATOM   291  N NE2 B GLN A   1 61  ? -11.649 38.140 45.370 0.447 31.62636 ? ? ? ? ? ?  37  GLN A   NE2 1 
ATOM   292  N N   . HIS A   1 62  ? -7.992  37.719 49.533 1.000 17.58838 ? ? ? ? ? ?  38  HIS A   N   1 
ATOM   293  C CA  . HIS A   1 62  ? -7.096  36.574 49.497 1.000 17.90535 ? ? ? ? ? ?  38  HIS A   CA  1 
ATOM   294  C C   . HIS A   1 62  ? -6.104  36.582 50.656 1.000 17.43074 ? ? ? ? ? ?  38  HIS A   C   1 
ATOM   295  O O   . HIS A   1 62  ? -5.100  35.862 50.620 1.000 19.42210 ? ? ? ? ? ?  38  HIS A   O   1 
ATOM   296  C CB  . HIS A   1 62  ? -6.397  36.484 48.138 1.000 21.17828 ? ? ? ? ? ?  38  HIS A   CB  1 
ATOM   297  C CG  . HIS A   1 62  ? -7.303  36.025 47.044 1.000 19.56554 ? ? ? ? ? ?  38  HIS A   CG  1 
ATOM   298  N ND1 . HIS A   1 62  ? -8.244  36.844 46.458 1.000 22.71686 ? ? ? ? ? ?  38  HIS A   ND1 1 
ATOM   299  C CD2 . HIS A   1 62  ? -7.450  34.810 46.465 1.000 22.84139 ? ? ? ? ? ?  38  HIS A   CD2 1 
ATOM   300  C CE1 . HIS A   1 62  ? -8.916  36.159 45.548 1.000 25.02922 ? ? ? ? ? ?  38  HIS A   CE1 1 
ATOM   301  N NE2 . HIS A   1 62  ? -8.443  34.929 45.522 1.000 26.85240 ? ? ? ? ? ?  38  HIS A   NE2 1 
ATOM   302  N N   . GLY A   1 63  ? -6.366  37.393 51.677 1.000 16.23939 ? ? ? ? ? ?  39  GLY A   N   1 
ATOM   303  C CA  . GLY A   1 63  ? -5.562  37.399 52.889 1.000 17.37931 ? ? ? ? ? ?  39  GLY A   CA  1 
ATOM   304  C C   . GLY A   1 63  ? -4.277  38.202 52.838 1.000 18.29466 ? ? ? ? ? ?  39  GLY A   C   1 
ATOM   305  O O   . GLY A   1 63  ? -3.436  38.037 53.727 1.000 20.57155 ? ? ? ? ? ?  39  GLY A   O   1 
ATOM   306  N N   . PHE A   1 64  ? -4.089  39.077 51.848 1.000 15.79598 ? ? ? ? ? ?  40  PHE A   N   1 
ATOM   307  C CA  . PHE A   1 64  ? -2.876  39.885 51.737 1.000 16.82421 ? ? ? ? ? ?  40  PHE A   CA  1 
ATOM   308  C C   . PHE A   1 64  ? -3.159  41.329 52.110 1.000 15.69659 ? ? ? ? ? ?  40  PHE A   C   1 
ATOM   309  O O   . PHE A   1 64  ? -4.192  41.887 51.721 1.000 16.00792 ? ? ? ? ? ?  40  PHE A   O   1 
ATOM   310  C CB  . PHE A   1 64  ? -2.398  39.940 50.287 1.000 15.21869 ? ? ? ? ? ?  40  PHE A   CB  1 
ATOM   311  C CG  . PHE A   1 64  ? -1.583  38.766 49.863 1.000 16.88984 ? ? ? ? ? ?  40  PHE A   CG  1 
ATOM   312  C CD1 . PHE A   1 64  ? -2.166  37.524 49.693 1.000 20.44411 ? ? ? ? ? ?  40  PHE A   CD1 1 
ATOM   313  C CD2 . PHE A   1 64  ? -0.233  38.917 49.586 1.000 20.89958 ? ? ? ? ? ?  40  PHE A   CD2 1 
ATOM   314  C CE1 . PHE A   1 64  ? -1.390  36.425 49.276 1.000 22.91254 ? ? ? ? ? ?  40  PHE A   CE1 1 
ATOM   315  C CE2 . PHE A   1 64  ? 0.538   37.847 49.171 1.000 23.11938 ? ? ? ? ? ?  40  PHE A   CE2 1 
ATOM   316  C CZ  . PHE A   1 64  ? -0.038  36.597 49.026 1.000 22.25024 ? ? ? ? ? ?  40  PHE A   CZ  1 
ATOM   317  N N   . SER A   1 65  ? -2.219  41.950 52.829 1.000 15.26383 ? ? ? ? ? ?  41  SER A   N   1 
ATOM   318  C CA  . SER A   1 65  ? -2.235  43.397 52.926 1.000 14.82441 ? ? ? ? ? ?  41  SER A   CA  1 
ATOM   319  C C   . SER A   1 65  ? -1.639  44.002 51.653 1.000 14.04528 ? ? ? ? ? ?  41  SER A   C   1 
ATOM   320  O O   . SER A   1 65  ? -0.977  43.329 50.854 1.000 14.14895 ? ? ? ? ? ?  41  SER A   O   1 
ATOM   321  C CB  . SER A   1 65  ? -1.418  43.873 54.125 1.000 16.96128 ? ? ? ? ? ?  41  SER A   CB  1 
ATOM   322  O OG  . SER A   1 65  ? -0.033  43.683 53.876 1.000 18.76690 ? ? ? ? ? ?  41  SER A   OG  1 
ATOM   323  N N   . VAL A   1 66  ? -1.851  45.303 51.484 1.000 14.38209 ? ? ? ? ? ?  42  VAL A   N   1 
ATOM   324  C CA  . VAL A   1 66  ? -1.297  45.984 50.316 1.000 14.85781 ? ? ? ? ? ?  42  VAL A   CA  1 
ATOM   325  C C   . VAL A   1 66  ? 0.225   45.843 50.273 1.000 13.57713 ? ? ? ? ? ?  42  VAL A   C   1 
ATOM   326  O O   . VAL A   1 66  ? 0.806   45.524 49.231 1.000 14.04504 ? ? ? ? ? ?  42  VAL A   O   1 
ATOM   327  C CB  . VAL A   1 66  ? -1.741  47.454 50.289 1.000 13.36991 ? ? ? ? ? ?  42  VAL A   CB  1 
ATOM   328  C CG1 . VAL A   1 66  ? -0.965  48.237 49.228 1.000 16.62760 ? ? ? ? ? ?  42  VAL A   CG1 1 
ATOM   329  C CG2 . VAL A   1 66  ? -3.247  47.540 50.058 1.000 18.74236 ? ? ? ? ? ?  42  VAL A   CG2 1 
ATOM   330  N N   A SER A   1 67  ? 0.885   46.071 51.417 0.616 14.54358 ? ? ? ? ? ?  43  SER A   N   1 
ATOM   331  N N   B SER A   1 67  ? 0.899   46.106 51.396 0.384 14.72100 ? ? ? ? ? ?  43  SER A   N   1 
ATOM   332  C CA  A SER A   1 67  ? 2.343   46.053 51.456 0.616 16.43296 ? ? ? ? ? ?  43  SER A   CA  1 
ATOM   333  C CA  B SER A   1 67  ? 2.358   46.083 51.366 0.384 16.37253 ? ? ? ? ? ?  43  SER A   CA  1 
ATOM   334  C C   A SER A   1 67  ? 2.895   44.659 51.191 0.616 14.79881 ? ? ? ? ? ?  43  SER A   C   1 
ATOM   335  C C   B SER A   1 67  ? 2.903   44.669 51.177 0.384 14.84686 ? ? ? ? ? ?  43  SER A   C   1 
ATOM   336  O O   A SER A   1 67  ? 3.900   44.509 50.485 0.616 15.66255 ? ? ? ? ? ?  43  SER A   O   1 
ATOM   337  O O   B SER A   1 67  ? 3.912   44.487 50.484 0.384 15.67203 ? ? ? ? ? ?  43  SER A   O   1 
ATOM   338  C CB  A SER A   1 67  ? 2.822   46.571 52.811 0.616 17.27772 ? ? ? ? ? ?  43  SER A   CB  1 
ATOM   339  C CB  B SER A   1 67  ? 2.922   46.736 52.626 0.384 17.86923 ? ? ? ? ? ?  43  SER A   CB  1 
ATOM   340  O OG  A SER A   1 67  ? 2.599   47.966 52.906 0.616 19.74891 ? ? ? ? ? ?  43  SER A   OG  1 
ATOM   341  O OG  B SER A   1 67  ? 2.538   46.001 53.764 0.384 20.80586 ? ? ? ? ? ?  43  SER A   OG  1 
ATOM   342  N N   A GLU A   1 68  ? 2.256   43.622 51.740 0.616 14.32200 ? ? ? ? ? ?  44  GLU A   N   1 
ATOM   343  N N   B GLU A   1 68  ? 2.249   43.659 51.762 0.384 14.53328 ? ? ? ? ? ?  44  GLU A   N   1 
ATOM   344  C CA  A GLU A   1 68  ? 2.721   42.264 51.477 0.616 14.99542 ? ? ? ? ? ?  44  GLU A   CA  1 
ATOM   345  C CA  B GLU A   1 68  ? 2.646   42.273 51.518 0.384 15.24921 ? ? ? ? ? ?  44  GLU A   CA  1 
ATOM   346  C C   A GLU A   1 68  ? 2.555   41.907 50.011 0.616 14.73853 ? ? ? ? ? ?  44  GLU A   C   1 
ATOM   347  C C   B GLU A   1 68  ? 2.552   41.939 50.037 0.384 14.69588 ? ? ? ? ? ?  44  GLU A   C   1 
ATOM   348  O O   A GLU A   1 68  ? 3.420   41.244 49.421 0.616 14.92858 ? ? ? ? ? ?  44  GLU A   O   1 
ATOM   349  O O   B GLU A   1 68  ? 3.458   41.320 49.460 0.384 15.09509 ? ? ? ? ? ?  44  GLU A   O   1 
ATOM   350  C CB  A GLU A   1 68  ? 1.946   41.271 52.341 0.616 16.38691 ? ? ? ? ? ?  44  GLU A   CB  1 
ATOM   351  C CB  B GLU A   1 68  ? 1.731   41.331 52.305 0.384 16.69071 ? ? ? ? ? ?  44  GLU A   CB  1 
ATOM   352  C CG  A GLU A   1 68  ? 2.171   41.439 53.834 0.616 20.49984 ? ? ? ? ? ?  44  GLU A   CG  1 
ATOM   353  C CG  B GLU A   1 68  ? 2.131   41.070 53.753 0.384 17.98247 ? ? ? ? ? ?  44  GLU A   CG  1 
ATOM   354  C CD  A GLU A   1 68  ? 0.994   40.948 54.668 0.616 26.20253 ? ? ? ? ? ?  44  GLU A   CD  1 
ATOM   355  C CD  B GLU A   1 68  ? 1.026   40.380 54.552 0.384 21.21445 ? ? ? ? ? ?  44  GLU A   CD  1 
ATOM   356  O OE1 A GLU A   1 68  ? 0.084   40.280 54.109 0.616 21.97210 ? ? ? ? ? ?  44  GLU A   OE1 1 
ATOM   357  O OE1 B GLU A   1 68  ? -0.134  40.857 54.535 0.384 16.71060 ? ? ? ? ? ?  44  GLU A   OE1 1 
ATOM   358  O OE2 A GLU A   1 68  ? 0.984   41.241 55.888 0.616 26.49658 ? ? ? ? ? -1 44  GLU A   OE2 1 
ATOM   359  O OE2 B GLU A   1 68  ? 1.317   39.355 55.203 0.384 23.20028 ? ? ? ? ? -1 44  GLU A   OE2 1 
ATOM   360  N N   . TRP A   1 69  ? 1.425   42.304 49.423 1.000 13.45942 ? ? ? ? ? ?  45  TRP A   N   1 
ATOM   361  C CA  . TRP A   1 69  ? 1.216   42.090 48.003 1.000 14.67705 ? ? ? ? ? ?  45  TRP A   CA  1 
ATOM   362  C C   . TRP A   1 69  ? 2.285   42.803 47.183 1.000 13.16556 ? ? ? ? ? ?  45  TRP A   C   1 
ATOM   363  O O   . TRP A   1 69  ? 2.873   42.209 46.287 1.000 13.90983 ? ? ? ? ? ?  45  TRP A   O   1 
ATOM   364  C CB  . TRP A   1 69  ? -0.193  42.558 47.625 1.000 14.85421 ? ? ? ? ? ?  45  TRP A   CB  1 
ATOM   365  C CG  . TRP A   1 69  ? -0.371  42.925 46.171 1.000 13.30119 ? ? ? ? ? ?  45  TRP A   CG  1 
ATOM   366  C CD1 . TRP A   1 69  ? -0.663  44.162 45.679 1.000 13.84709 ? ? ? ? ? ?  45  TRP A   CD1 1 
ATOM   367  C CD2 . TRP A   1 69  ? -0.265  42.061 45.030 1.000 13.76762 ? ? ? ? ? ?  45  TRP A   CD2 1 
ATOM   368  N NE1 . TRP A   1 69  ? -0.766  44.128 44.319 1.000 14.13121 ? ? ? ? ? ?  45  TRP A   NE1 1 
ATOM   369  C CE2 . TRP A   1 69  ? -0.521  42.847 43.894 1.000 13.12172 ? ? ? ? ? ?  45  TRP A   CE2 1 
ATOM   370  C CE3 . TRP A   1 69  ? 0.006   40.695 44.859 1.000 14.32955 ? ? ? ? ? ?  45  TRP A   CE3 1 
ATOM   371  C CZ2 . TRP A   1 69  ? -0.490  42.332 42.600 1.000 14.57081 ? ? ? ? ? ?  45  TRP A   CZ2 1 
ATOM   372  C CZ3 . TRP A   1 69  ? 0.026   40.179 43.568 1.000 16.08537 ? ? ? ? ? ?  45  TRP A   CZ3 1 
ATOM   373  C CH2 . TRP A   1 69  ? -0.226  40.993 42.457 1.000 15.32781 ? ? ? ? ? ?  45  TRP A   CH2 1 
ATOM   374  N N   . ARG A   1 70  ? 2.560   44.080 47.475 1.000 12.78034 ? ? ? ? ? ?  46  ARG A   N   1 
ATOM   375  C CA  . ARG A   1 70  ? 3.573   44.789 46.690 1.000 13.95816 ? ? ? ? ? ?  46  ARG A   CA  1 
ATOM   376  C C   . ARG A   1 70  ? 4.936   44.122 46.803 1.000 13.45010 ? ? ? ? ? ?  46  ARG A   C   1 
ATOM   377  O O   . ARG A   1 70  ? 5.647   43.982 45.801 1.000 14.07575 ? ? ? ? ? ?  46  ARG A   O   1 
ATOM   378  C CB  . ARG A   1 70  ? 3.676   46.255 47.121 1.000 14.19143 ? ? ? ? ? ?  46  ARG A   CB  1 
ATOM   379  C CG  . ARG A   1 70  ? 2.470   47.081 46.732 1.000 13.17044 ? ? ? ? ? ?  46  ARG A   CG  1 
ATOM   380  C CD  . ARG A   1 70  ? 2.697   48.530 47.139 1.000 15.87498 ? ? ? ? ? ?  46  ARG A   CD  1 
ATOM   381  N NE  . ARG A   1 70  ? 1.546   49.365 46.796 1.000 13.74053 ? ? ? ? ? ?  46  ARG A   NE  1 
ATOM   382  C CZ  . ARG A   1 70  ? 1.514   50.673 47.003 1.000 16.99951 ? ? ? ? ? ?  46  ARG A   CZ  1 
ATOM   383  N NH1 . ARG A   1 70  ? 2.580   51.281 47.507 1.000 20.32939 ? ? ? ? ? ?  46  ARG A   NH1 1 
ATOM   384  N NH2 . ARG A   1 70  ? 0.438   51.372 46.662 1.000 18.28021 ? ? ? ? ? ?  46  ARG A   NH2 1 
ATOM   385  N N   . VAL A   1 71  ? 5.322   43.706 48.014 1.000 13.00491 ? ? ? ? ? ?  47  VAL A   N   1 
ATOM   386  C CA  . VAL A   1 71  ? 6.644   43.098 48.175 1.000 14.72344 ? ? ? ? ? ?  47  VAL A   CA  1 
ATOM   387  C C   . VAL A   1 71  ? 6.731   41.773 47.430 1.000 14.43617 ? ? ? ? ? ?  47  VAL A   C   1 
ATOM   388  O O   . VAL A   1 71  ? 7.670   41.537 46.654 1.000 15.61465 ? ? ? ? ? ?  47  VAL A   O   1 
ATOM   389  C CB  . VAL A   1 71  ? 6.981   42.944 49.666 1.000 14.33573 ? ? ? ? ? ?  47  VAL A   CB  1 
ATOM   390  C CG1 . VAL A   1 71  ? 8.217   42.047 49.836 1.000 16.68884 ? ? ? ? ? ?  47  VAL A   CG1 1 
ATOM   391  C CG2 . VAL A   1 71  ? 7.243   44.306 50.268 1.000 16.33555 ? ? ? ? ? ?  47  VAL A   CG2 1 
ATOM   392  N N   . MET A   1 72  ? 5.742   40.905 47.620 1.000 14.67289 ? ? ? ? ? ?  48  MET A   N   1 
ATOM   393  C CA  . MET A   1 72  ? 5.837   39.600 46.974 1.000 15.46510 ? ? ? ? ? ?  48  MET A   CA  1 
ATOM   394  C C   . MET A   1 72  ? 5.721   39.710 45.461 1.000 16.75355 ? ? ? ? ? ?  48  MET A   C   1 
ATOM   395  O O   . MET A   1 72  ? 6.444   39.019 44.727 1.000 18.11617 ? ? ? ? ? ?  48  MET A   O   1 
ATOM   396  C CB  . MET A   1 72  ? 4.804   38.644 47.544 1.000 17.86790 ? ? ? ? ? ?  48  MET A   CB  1 
ATOM   397  C CG  . MET A   1 72  ? 5.256   38.053 48.865 1.000 20.90526 ? ? ? ? ? ?  48  MET A   CG  1 
ATOM   398  S SD  . MET A   1 72  ? 4.232   36.714 49.501 1.000 20.95293 ? ? ? ? ? ?  48  MET A   SD  1 
ATOM   399  C CE  . MET A   1 72  ? 3.413   37.594 50.821 1.000 28.28522 ? ? ? ? ? ?  48  MET A   CE  1 
ATOM   400  N N   . ALA A   1 73  ? 4.814   40.565 44.961 1.000 14.25947 ? ? ? ? ? ?  49  ALA A   N   1 
ATOM   401  C CA  . ALA A   1 73  ? 4.692   40.753 43.526 1.000 15.31839 ? ? ? ? ? ?  49  ALA A   CA  1 
ATOM   402  C C   . ALA A   1 73  ? 5.956   41.368 42.937 1.000 16.42513 ? ? ? ? ? ?  49  ALA A   C   1 
ATOM   403  O O   . ALA A   1 73  ? 6.323   41.049 41.796 1.000 19.17357 ? ? ? ? ? ?  49  ALA A   O   1 
ATOM   404  C CB  . ALA A   1 73  ? 3.475   41.637 43.225 1.000 17.32390 ? ? ? ? ? ?  49  ALA A   CB  1 
ATOM   405  N N   . SER A   1 74  ? 6.640   42.245 43.681 1.000 14.69481 ? ? ? ? ? ?  50  SER A   N   1 
ATOM   406  C CA  . SER A   1 74  ? 7.845   42.879 43.160 1.000 17.09415 ? ? ? ? ? ?  50  SER A   CA  1 
ATOM   407  C C   . SER A   1 74  ? 9.014   41.913 43.121 1.000 18.69198 ? ? ? ? ? ?  50  SER A   C   1 
ATOM   408  O O   . SER A   1 74  ? 9.907   42.057 42.275 1.000 20.42320 ? ? ? ? ? ?  50  SER A   O   1 
ATOM   409  C CB  . SER A   1 74  ? 8.219   44.057 44.041 1.000 15.76733 ? ? ? ? ? ?  50  SER A   CB  1 
ATOM   410  O OG  . SER A   1 74  ? 7.261   45.110 43.910 1.000 15.59318 ? ? ? ? ? ?  50  SER A   OG  1 
ATOM   411  N N   . LEU A   1 75  ? 9.034   40.941 44.026 1.000 16.36294 ? ? ? ? ? ?  51  LEU A   N   1 
ATOM   412  C CA  . LEU A   1 75  ? 10.152  40.006 44.098 1.000 17.62727 ? ? ? ? ? ?  51  LEU A   CA  1 
ATOM   413  C C   . LEU A   1 75  ? 9.928   38.756 43.266 1.000 18.83822 ? ? ? ? ? ?  51  LEU A   C   1 
ATOM   414  O O   . LEU A   1 75  ? 10.901  38.046 42.971 1.000 20.16378 ? ? ? ? ? ?  51  LEU A   O   1 
ATOM   415  C CB  . LEU A   1 75  ? 10.405  39.651 45.563 1.000 15.55710 ? ? ? ? ? ?  51  LEU A   CB  1 
ATOM   416  C CG  . LEU A   1 75  ? 10.918  40.796 46.440 1.000 15.33146 ? ? ? ? ? ?  51  LEU A   CG  1 
ATOM   417  C CD1 . LEU A   1 75  ? 10.958  40.370 47.871 1.000 18.07902 ? ? ? ? ? ?  51  LEU A   CD1 1 
ATOM   418  C CD2 . LEU A   1 75  ? 12.286  41.269 45.963 1.000 19.86344 ? ? ? ? ? ?  51  LEU A   CD2 1 
ATOM   419  N N   . ALA A   1 76  ? 8.687   38.469 42.885 1.000 18.55292 ? ? ? ? ? ?  52  ALA A   N   1 
ATOM   420  C CA  . ALA A   1 76  ? 8.385   37.253 42.138 1.000 20.90002 ? ? ? ? ? ?  52  ALA A   CA  1 
ATOM   421  C C   . ALA A   1 76  ? 9.087   37.265 40.786 1.000 23.31366 ? ? ? ? ? ?  52  ALA A   C   1 
ATOM   422  O O   . ALA A   1 76  ? 8.959   38.210 40.005 1.000 24.61350 ? ? ? ? ? ?  52  ALA A   O   1 
ATOM   423  C CB  . ALA A   1 76  ? 6.875   37.134 41.942 1.000 20.83076 ? ? ? ? ? ?  52  ALA A   CB  1 
ATOM   424  N N   . GLY A   1 77  ? 9.830   36.194 40.510 1.000 24.06444 ? ? ? ? ? ?  53  GLY A   N   1 
ATOM   425  C CA  . GLY A   1 77  ? 10.564  36.115 39.265 1.000 29.00560 ? ? ? ? ? ?  53  GLY A   CA  1 
ATOM   426  C C   . GLY A   1 77  ? 11.779  37.002 39.181 1.000 31.59964 ? ? ? ? ? ?  53  GLY A   C   1 
ATOM   427  O O   . GLY A   1 77  ? 12.314  37.192 38.082 1.000 34.26644 ? ? ? ? ? ?  53  GLY A   O   1 
ATOM   428  N N   . SER A   1 78  ? 12.237  37.555 40.300 1.000 27.42461 ? ? ? ? ? ?  54  SER A   N   1 
ATOM   429  C CA  . SER A   1 78  ? 13.329  38.510 40.305 1.000 25.95789 ? ? ? ? ? ?  54  SER A   CA  1 
ATOM   430  C C   . SER A   1 78  ? 14.570  37.882 40.928 1.000 25.32225 ? ? ? ? ? ?  54  SER A   C   1 
ATOM   431  O O   . SER A   1 78  ? 14.479  37.050 41.833 1.000 28.53486 ? ? ? ? ? ?  54  SER A   O   1 
ATOM   432  C CB  . SER A   1 78  ? 12.942  39.750 41.128 1.000 27.02111 ? ? ? ? ? ?  54  SER A   CB  1 
ATOM   433  O OG  . SER A   1 78  ? 13.988  40.707 41.160 1.000 29.74770 ? ? ? ? ? ?  54  SER A   OG  1 
ATOM   434  N N   . GLU A   1 79  ? 15.735  38.299 40.427 1.000 29.06417 ? ? ? ? ? ?  55  GLU A   N   1 
ATOM   435  C CA  . GLU A   1 79  ? 16.974  38.129 41.163 1.000 32.33396 ? ? ? ? ? ?  55  GLU A   CA  1 
ATOM   436  C C   . GLU A   1 79  ? 16.868  38.938 42.455 1.000 31.32599 ? ? ? ? ? ?  55  GLU A   C   1 
ATOM   437  O O   . GLU A   1 79  ? 16.040  39.846 42.551 1.000 30.19444 ? ? ? ? ? ?  55  GLU A   O   1 
ATOM   438  C CB  . GLU A   1 79  ? 18.125  38.702 40.335 1.000 36.18681 ? ? ? ? ? ?  55  GLU A   CB  1 
ATOM   439  C CG  . GLU A   1 79  ? 18.285  38.092 38.950 1.000 51.53160 ? ? ? ? ? ?  55  GLU A   CG  1 
ATOM   440  C CD  . GLU A   1 79  ? 18.441  36.587 38.986 1.000 66.31853 ? ? ? ? ? ?  55  GLU A   CD  1 
ATOM   441  O OE1 . GLU A   1 79  ? 17.443  35.874 38.743 1.000 67.87323 ? ? ? ? ? ?  55  GLU A   OE1 1 
ATOM   442  O OE2 . GLU A   1 79  ? 19.568  36.117 39.254 1.000 69.54174 ? ? ? ? ? -1 55  GLU A   OE2 1 
ATOM   443  N N   . PRO A   1 80  ? 17.689  38.640 43.464 1.000 24.18589 ? ? ? ? ? ?  56  PRO A   N   1 
ATOM   444  C CA  . PRO A   1 80  ? 17.644  39.448 44.690 1.000 28.26066 ? ? ? ? ? ?  56  PRO A   CA  1 
ATOM   445  C C   . PRO A   1 80  ? 17.962  40.904 44.386 1.000 26.40226 ? ? ? ? ? ?  56  PRO A   C   1 
ATOM   446  O O   . PRO A   1 80  ? 18.819  41.213 43.556 1.000 28.74074 ? ? ? ? ? ?  56  PRO A   O   1 
ATOM   447  C CB  . PRO A   1 80  ? 18.719  38.810 45.579 1.000 26.15335 ? ? ? ? ? ?  56  PRO A   CB  1 
ATOM   448  C CG  . PRO A   1 80  ? 18.858  37.416 45.060 1.000 27.16395 ? ? ? ? ? ?  56  PRO A   CG  1 
ATOM   449  C CD  . PRO A   1 80  ? 18.633  37.513 43.584 1.000 27.05320 ? ? ? ? ? ?  56  PRO A   CD  1 
ATOM   450  N N   . ILE A   1 81  ? 17.244  41.808 45.054 1.000 22.90065 ? ? ? ? ? ?  57  ILE A   N   1 
ATOM   451  C CA  . ILE A   1 81  ? 17.420  43.243 44.860 1.000 25.54073 ? ? ? ? ? ?  57  ILE A   CA  1 
ATOM   452  C C   . ILE A   1 81  ? 17.696  43.903 46.206 1.000 21.16223 ? ? ? ? ? ?  57  ILE A   C   1 
ATOM   453  O O   . ILE A   1 81  ? 17.407  43.349 47.267 1.000 21.43936 ? ? ? ? ? ?  57  ILE A   O   1 
ATOM   454  C CB  . ILE A   1 81  ? 16.214  43.903 44.157 1.000 24.45800 ? ? ? ? ? ?  57  ILE A   CB  1 
ATOM   455  C CG1 . ILE A   1 81  ? 14.955  43.793 45.026 1.000 21.83883 ? ? ? ? ? ?  57  ILE A   CG1 1 
ATOM   456  C CG2 . ILE A   1 81  ? 15.975  43.266 42.797 1.000 27.46358 ? ? ? ? ? ?  57  ILE A   CG2 1 
ATOM   457  C CD1 . ILE A   1 81  ? 13.735  44.512 44.413 1.000 23.12689 ? ? ? ? ? ?  57  ILE A   CD1 1 
ATOM   458  N N   . SER A   1 82  ? 18.249  45.112 46.158 1.000 23.72192 ? ? ? ? ? ?  58  SER A   N   1 
ATOM   459  C CA  . SER A   1 82  ? 18.561  45.801 47.397 1.000 21.63739 ? ? ? ? ? ?  58  SER A   CA  1 
ATOM   460  C C   . SER A   1 82  ? 17.286  46.290 48.083 1.000 22.30688 ? ? ? ? ? ?  58  SER A   C   1 
ATOM   461  O O   . SER A   1 82  ? 16.229  46.437 47.461 1.000 21.13184 ? ? ? ? ? ?  58  SER A   O   1 
ATOM   462  C CB  . SER A   1 82  ? 19.480  46.995 47.137 1.000 25.34681 ? ? ? ? ? ?  58  SER A   CB  1 
ATOM   463  O OG  . SER A   1 82  ? 18.779  48.037 46.475 1.000 26.89052 ? ? ? ? ? ?  58  SER A   OG  1 
ATOM   464  N N   . ILE A   1 83  ? 17.402  46.537 49.389 1.000 22.26183 ? ? ? ? ? ?  59  ILE A   N   1 
ATOM   465  C CA  . ILE A   1 83  ? 16.293  47.115 50.143 1.000 21.12464 ? ? ? ? ? ?  59  ILE A   CA  1 
ATOM   466  C C   . ILE A   1 83  ? 15.857  48.436 49.527 1.000 26.63150 ? ? ? ? ? ?  59  ILE A   C   1 
ATOM   467  O O   . ILE A   1 83  ? 14.660  48.739 49.465 1.000 20.71066 ? ? ? ? ? ?  59  ILE A   O   1 
ATOM   468  C CB  . ILE A   1 83  ? 16.671  47.297 51.625 1.000 24.17298 ? ? ? ? ? ?  59  ILE A   CB  1 
ATOM   469  C CG1 . ILE A   1 83  ? 17.376  46.059 52.184 1.000 36.39374 ? ? ? ? ? ?  59  ILE A   CG1 1 
ATOM   470  C CG2 . ILE A   1 83  ? 15.424  47.631 52.447 1.000 31.42051 ? ? ? ? ? ?  59  ILE A   CG2 1 
ATOM   471  C CD1 . ILE A   1 83  ? 16.471  44.895 52.400 1.000 36.40532 ? ? ? ? ? ?  59  ILE A   CD1 1 
ATOM   472  N N   . GLY A   1 84  ? 16.818  49.254 49.084 1.000 22.75032 ? ? ? ? ? ?  60  GLY A   N   1 
ATOM   473  C CA  . GLY A   1 84  ? 16.470  50.543 48.503 1.000 21.71175 ? ? ? ? ? ?  60  GLY A   CA  1 
ATOM   474  C C   . GLY A   1 84  ? 15.718  50.411 47.192 1.000 19.22486 ? ? ? ? ? ?  60  GLY A   C   1 
ATOM   475  O O   . GLY A   1 84  ? 14.754  51.149 46.937 1.000 20.05187 ? ? ? ? ? ?  60  GLY A   O   1 
ATOM   476  N N   . GLN A   1 85  ? 16.123  49.452 46.354 1.000 19.02391 ? ? ? ? ? ?  61  GLN A   N   1 
ATOM   477  C CA  . GLN A   1 85  ? 15.373  49.169 45.135 1.000 19.27089 ? ? ? ? ? ?  61  GLN A   CA  1 
ATOM   478  C C   . GLN A   1 85  ? 13.966  48.694 45.463 1.000 18.07681 ? ? ? ? ? ?  61  GLN A   C   1 
ATOM   479  O O   . GLN A   1 85  ? 12.995  49.094 44.803 1.000 17.79523 ? ? ? ? ? ?  61  GLN A   O   1 
ATOM   480  C CB  . GLN A   1 85  ? 16.072  48.089 44.311 1.000 22.51362 ? ? ? ? ? ?  61  GLN A   CB  1 
ATOM   481  C CG  . GLN A   1 85  ? 17.408  48.457 43.714 1.000 32.76231 ? ? ? ? ? ?  61  GLN A   CG  1 
ATOM   482  C CD  . GLN A   1 85  ? 18.024  47.269 42.996 1.000 44.13803 ? ? ? ? ? ?  61  GLN A   CD  1 
ATOM   483  O OE1 . GLN A   1 85  ? 18.729  46.456 43.600 1.000 34.04240 ? ? ? ? ? ?  61  GLN A   OE1 1 
ATOM   484  N NE2 . GLN A   1 85  ? 17.742  47.151 41.704 1.000 53.16842 ? ? ? ? ? ?  61  GLN A   NE2 1 
ATOM   485  N N   . LEU A   1 86  ? 13.839  47.803 46.453 1.000 18.12825 ? ? ? ? ? ?  62  LEU A   N   1 
ATOM   486  C CA  . LEU A   1 86  ? 12.519  47.310 46.833 1.000 15.65486 ? ? ? ? ? ?  62  LEU A   CA  1 
ATOM   487  C C   . LEU A   1 86  ? 11.631  48.444 47.316 1.000 15.66578 ? ? ? ? ? ?  62  LEU A   C   1 
ATOM   488  O O   . LEU A   1 86  ? 10.450  48.507 46.960 1.000 14.44317 ? ? ? ? ? ?  62  LEU A   O   1 
ATOM   489  C CB  . LEU A   1 86  ? 12.641  46.223 47.900 1.000 16.72625 ? ? ? ? ? ?  62  LEU A   CB  1 
ATOM   490  C CG  . LEU A   1 86  ? 11.314  45.595 48.321 1.000 15.03133 ? ? ? ? ? ?  62  LEU A   CG  1 
ATOM   491  C CD1 . LEU A   1 86  ? 10.667  44.845 47.186 1.000 16.54349 ? ? ? ? ? ?  62  LEU A   CD1 1 
ATOM   492  C CD2 . LEU A   1 86  ? 11.529  44.679 49.517 1.000 17.26214 ? ? ? ? ? ?  62  LEU A   CD2 1 
ATOM   493  N N   . ALA A   1 87  ? 12.184  49.344 48.130 1.000 15.40463 ? ? ? ? ? ?  63  ALA A   N   1 
ATOM   494  C CA  . ALA A   1 87  ? 11.422  50.491 48.608 1.000 14.90710 ? ? ? ? ? ?  63  ALA A   CA  1 
ATOM   495  C C   . ALA A   1 87  ? 10.936  51.356 47.452 1.000 15.35521 ? ? ? ? ? ?  63  ALA A   C   1 
ATOM   496  O O   . ALA A   1 87  ? 9.787   51.825 47.455 1.000 15.95004 ? ? ? ? ? ?  63  ALA A   O   1 
ATOM   497  C CB  . ALA A   1 87  ? 12.284  51.315 49.566 1.000 17.38646 ? ? ? ? ? ?  63  ALA A   CB  1 
ATOM   498  N N   . GLN A   1 88  ? 11.790  51.586 46.452 1.000 15.51611 ? ? ? ? ? ?  64  GLN A   N   1 
ATOM   499  C CA  . GLN A   1 88  ? 11.360  52.393 45.313 1.000 16.53009 ? ? ? ? ? ?  64  GLN A   CA  1 
ATOM   500  C C   . GLN A   1 88  ? 10.251  51.699 44.523 1.000 16.31627 ? ? ? ? ? ?  64  GLN A   C   1 
ATOM   501  O O   . GLN A   1 88  ? 9.207   52.301 44.245 1.000 15.33132 ? ? ? ? ? ?  64  GLN A   O   1 
ATOM   502  C CB  . GLN A   1 88  ? 12.558  52.728 44.422 1.000 19.74997 ? ? ? ? ? ?  64  GLN A   CB  1 
ATOM   503  C CG  . GLN A   1 88  ? 12.213  53.646 43.245 1.000 20.63595 ? ? ? ? ? ?  64  GLN A   CG  1 
ATOM   504  C CD  . GLN A   1 88  ? 11.817  52.879 42.008 1.000 19.61461 ? ? ? ? ? ?  64  GLN A   CD  1 
ATOM   505  O OE1 . GLN A   1 88  ? 12.531  51.979 41.580 1.000 22.15779 ? ? ? ? ? ?  64  GLN A   OE1 1 
ATOM   506  N NE2 . GLN A   1 88  ? 10.677  53.223 41.418 1.000 17.82643 ? ? ? ? ? ?  64  GLN A   NE2 1 
ATOM   507  N N   A VAL A   1 89  ? 10.447  50.426 44.158 0.556 14.63016 ? ? ? ? ? ?  65  VAL A   N   1 
ATOM   508  N N   B VAL A   1 89  ? 10.446  50.428 44.164 0.444 14.72135 ? ? ? ? ? ?  65  VAL A   N   1 
ATOM   509  C CA  A VAL A   1 89  ? 9.459   49.770 43.301 0.556 15.36638 ? ? ? ? ? ?  65  VAL A   CA  1 
ATOM   510  C CA  B VAL A   1 89  ? 9.465   49.756 43.314 0.444 15.44133 ? ? ? ? ? ?  65  VAL A   CA  1 
ATOM   511  C C   A VAL A   1 89  ? 8.125   49.559 44.020 0.556 14.79158 ? ? ? ? ? ?  65  VAL A   C   1 
ATOM   512  C C   B VAL A   1 89  ? 8.123   49.605 44.030 0.444 14.77385 ? ? ? ? ? ?  65  VAL A   C   1 
ATOM   513  O O   A VAL A   1 89  ? 7.060   49.592 43.384 0.556 14.70137 ? ? ? ? ? ?  65  VAL A   O   1 
ATOM   514  O O   B VAL A   1 89  ? 7.058   49.725 43.411 0.444 15.11386 ? ? ? ? ? ?  65  VAL A   O   1 
ATOM   515  C CB  A VAL A   1 89  ? 10.011  48.491 42.631 0.556 15.10375 ? ? ? ? ? ?  65  VAL A   CB  1 
ATOM   516  C CB  B VAL A   1 89  ? 10.019  48.417 42.793 0.444 15.06883 ? ? ? ? ? ?  65  VAL A   CB  1 
ATOM   517  C CG1 A VAL A   1 89  ? 10.180  47.349 43.630 0.556 17.42498 ? ? ? ? ? ?  65  VAL A   CG1 1 
ATOM   518  C CG1 B VAL A   1 89  ? 8.947   47.642 42.032 0.444 16.89868 ? ? ? ? ? ?  65  VAL A   CG1 1 
ATOM   519  C CG2 A VAL A   1 89  ? 9.120   48.066 41.465 0.556 19.65081 ? ? ? ? ? ?  65  VAL A   CG2 1 
ATOM   520  C CG2 B VAL A   1 89  ? 11.224  48.670 41.901 0.444 18.81465 ? ? ? ? ? ?  65  VAL A   CG2 1 
ATOM   521  N N   . THR A   1 90  ? 8.149   49.331 45.338 1.000 13.74699 ? ? ? ? ? ?  66  THR A   N   1 
ATOM   522  C CA  . THR A   1 90  ? 6.925   49.189 46.131 1.000 14.47367 ? ? ? ? ? ?  66  THR A   CA  1 
ATOM   523  C C   . THR A   1 90  ? 6.372   50.515 46.618 1.000 14.05590 ? ? ? ? ? ?  66  THR A   C   1 
ATOM   524  O O   . THR A   1 90  ? 5.380   50.505 47.351 1.000 14.21630 ? ? ? ? ? ?  66  THR A   O   1 
ATOM   525  C CB  . THR A   1 90  ? 7.137   48.276 47.349 1.000 13.60885 ? ? ? ? ? ?  66  THR A   CB  1 
ATOM   526  O OG1 . THR A   1 90  ? 8.031   48.897 48.279 1.000 14.15410 ? ? ? ? ? ?  66  THR A   OG1 1 
ATOM   527  C CG2 . THR A   1 90  ? 7.673   46.901 46.941 1.000 15.60964 ? ? ? ? ? ?  66  THR A   CG2 1 
ATOM   528  N N   . VAL A   1 91  ? 7.008   51.627 46.251 1.000 13.76324 ? ? ? ? ? ?  67  VAL A   N   1 
ATOM   529  C CA  A VAL A   1 91  ? 6.576   52.957 46.659 0.828 14.35868 ? ? ? ? ? ?  67  VAL A   CA  1 
ATOM   530  C CA  B VAL A   1 91  ? 6.647   52.983 46.677 0.172 14.61456 ? ? ? ? ? ?  67  VAL A   CA  1 
ATOM   531  C C   . VAL A   1 91  ? 6.320   53.005 48.163 1.000 15.91964 ? ? ? ? ? ?  67  VAL A   C   1 
ATOM   532  O O   . VAL A   1 91  ? 5.296   53.539 48.611 1.000 18.01255 ? ? ? ? ? ?  67  VAL A   O   1 
ATOM   533  C CB  A VAL A   1 91  ? 5.364   53.427 45.826 0.828 13.95695 ? ? ? ? ? ?  67  VAL A   CB  1 
ATOM   534  C CB  B VAL A   1 91  ? 5.594   53.693 45.793 0.172 17.29301 ? ? ? ? ? ?  67  VAL A   CB  1 
ATOM   535  C CG1 A VAL A   1 91  ? 5.261   54.908 45.890 0.828 16.76838 ? ? ? ? ? ?  67  VAL A   CG1 1 
ATOM   536  C CG1 B VAL A   1 91  ? 6.141   53.933 44.406 0.172 15.98090 ? ? ? ? ? ?  67  VAL A   CG1 1 
ATOM   537  C CG2 A VAL A   1 91  ? 5.536   53.021 44.373 0.828 16.70829 ? ? ? ? ? ?  67  VAL A   CG2 1 
ATOM   538  C CG2 B VAL A   1 91  ? 4.306   52.930 45.705 0.172 12.94292 ? ? ? ? ? ?  67  VAL A   CG2 1 
ATOM   539  N N   A THR A   1 92  ? 7.267   52.497 48.941 0.893 15.59070 ? ? ? ? ? ?  68  THR A   N   1 
ATOM   540  N N   B THR A   1 92  ? 7.186   52.384 48.948 0.107 15.92356 ? ? ? ? ? ?  68  THR A   N   1 
ATOM   541  C CA  A THR A   1 92  ? 7.136   52.410 50.386 0.893 16.14652 ? ? ? ? ? ?  68  THR A   CA  1 
ATOM   542  C CA  B THR A   1 92  ? 7.119   52.492 50.391 0.107 16.14826 ? ? ? ? ? ?  68  THR A   CA  1 
ATOM   543  C C   A THR A   1 92  ? 8.419   52.946 51.003 0.893 17.85107 ? ? ? ? ? ?  68  THR A   C   1 
ATOM   544  C C   B THR A   1 92  ? 8.385   53.170 50.881 0.107 17.55481 ? ? ? ? ? ?  68  THR A   C   1 
ATOM   545  O O   A THR A   1 92  ? 9.512   52.648 50.516 0.893 20.07806 ? ? ? ? ? ?  68  THR A   O   1 
ATOM   546  O O   B THR A   1 92  ? 9.415   53.190 50.200 0.107 16.97629 ? ? ? ? ? ?  68  THR A   O   1 
ATOM   547  C CB  A THR A   1 92  ? 6.895   50.933 50.778 0.893 17.67875 ? ? ? ? ? ?  68  THR A   CB  1 
ATOM   548  C CB  B THR A   1 92  ? 6.977   51.123 51.063 0.107 19.14083 ? ? ? ? ? ?  68  THR A   CB  1 
ATOM   549  O OG1 A THR A   1 92  ? 5.694   50.459 50.149 0.893 19.25877 ? ? ? ? ? ?  68  THR A   OG1 1 
ATOM   550  O OG1 B THR A   1 92  ? 7.171   50.085 50.096 0.107 20.04993 ? ? ? ? ? ?  68  THR A   OG1 1 
ATOM   551  C CG2 A THR A   1 92  ? 6.737   50.787 52.291 0.893 17.68910 ? ? ? ? ? ?  68  THR A   CG2 1 
ATOM   552  C CG2 B THR A   1 92  ? 5.604   50.981 51.700 0.107 18.16751 ? ? ? ? ? ?  68  THR A   CG2 1 
ATOM   553  N N   . LYS A   1 93  ? 8.292   53.739 52.071 1.000 16.37648 ? ? ? ? ? ?  69  LYS A   N   1 
ATOM   554  C CA  A LYS A   1 93  ? 9.467   54.305 52.722 0.517 18.55991 ? ? ? ? ? ?  69  LYS A   CA  1 
ATOM   555  C CA  B LYS A   1 93  ? 9.476   54.303 52.698 0.483 18.51479 ? ? ? ? ? ?  69  LYS A   CA  1 
ATOM   556  C C   . LYS A   1 93  ? 10.375  53.188 53.216 1.000 18.91192 ? ? ? ? ? ?  69  LYS A   C   1 
ATOM   557  O O   . LYS A   1 93  ? 9.900   52.161 53.709 1.000 16.74084 ? ? ? ? ? ?  69  LYS A   O   1 
ATOM   558  C CB  A LYS A   1 93  ? 9.043   55.161 53.918 0.517 20.02962 ? ? ? ? ? ?  69  LYS A   CB  1 
ATOM   559  C CB  B LYS A   1 93  ? 9.080   55.240 53.839 0.483 20.16865 ? ? ? ? ? ?  69  LYS A   CB  1 
ATOM   560  C CG  A LYS A   1 93  ? 8.072   56.288 53.587 0.517 21.30259 ? ? ? ? ? ?  69  LYS A   CG  1 
ATOM   561  C CG  B LYS A   1 93  ? 8.314   56.466 53.358 0.483 21.74621 ? ? ? ? ? ?  69  LYS A   CG  1 
ATOM   562  C CD  A LYS A   1 93  ? 7.637   57.004 54.862 0.517 25.79369 ? ? ? ? ? ?  69  LYS A   CD  1 
ATOM   563  C CD  B LYS A   1 93  ? 7.923   57.371 54.509 0.483 30.43503 ? ? ? ? ? ?  69  LYS A   CD  1 
ATOM   564  C CE  A LYS A   1 93  ? 6.583   58.059 54.581 0.517 29.84797 ? ? ? ? ? ?  69  LYS A   CE  1 
ATOM   565  C CE  B LYS A   1 93  ? 7.111   58.554 54.014 0.483 30.87296 ? ? ? ? ? ?  69  LYS A   CE  1 
ATOM   566  N NZ  A LYS A   1 93  ? 6.114   58.705 55.837 0.517 28.34706 ? ? ? ? ? ?  69  LYS A   NZ  1 
ATOM   567  N NZ  B LYS A   1 93  ? 7.792   59.255 52.894 0.483 33.43077 ? ? ? ? ? ?  69  LYS A   NZ  1 
ATOM   568  N N   A GLN A   1 94  ? 11.683  53.393 53.084 0.669 18.09298 ? ? ? ? ? ?  70  GLN A   N   1 
ATOM   569  N N   B GLN A   1 94  ? 11.687  53.389 53.074 0.331 18.24234 ? ? ? ? ? ?  70  GLN A   N   1 
ATOM   570  C CA  A GLN A   1 94  ? 12.629  52.348 53.473 0.669 19.70019 ? ? ? ? ? ?  70  GLN A   CA  1 
ATOM   571  C CA  B GLN A   1 94  ? 12.669  52.383 53.486 0.331 19.69311 ? ? ? ? ? ?  70  GLN A   CA  1 
ATOM   572  C C   A GLN A   1 94  ? 12.492  51.877 54.923 0.669 20.45461 ? ? ? ? ? ?  70  GLN A   C   1 
ATOM   573  C C   B GLN A   1 94  ? 12.481  51.884 54.915 0.331 20.39219 ? ? ? ? ? ?  70  GLN A   C   1 
ATOM   574  O O   A GLN A   1 94  ? 12.550  50.656 55.149 0.669 19.23807 ? ? ? ? ? ?  70  GLN A   O   1 
ATOM   575  O O   B GLN A   1 94  ? 12.500  50.660 55.121 0.331 19.42089 ? ? ? ? ? ?  70  GLN A   O   1 
ATOM   576  C CB  A GLN A   1 94  ? 14.066  52.734 53.093 0.669 22.15083 ? ? ? ? ? ?  70  GLN A   CB  1 
ATOM   577  C CB  B GLN A   1 94  ? 14.099  52.886 53.236 0.331 23.11467 ? ? ? ? ? ?  70  GLN A   CB  1 
ATOM   578  C CG  A GLN A   1 94  ? 15.073  51.626 53.366 0.669 27.77735 ? ? ? ? ? ?  70  GLN A   CG  1 
ATOM   579  C CG  B GLN A   1 94  ? 14.559  52.800 51.797 0.331 25.42229 ? ? ? ? ? ?  70  GLN A   CG  1 
ATOM   580  C CD  A GLN A   1 94  ? 16.394  51.829 52.651 0.669 38.40465 ? ? ? ? ? ?  70  GLN A   CD  1 
ATOM   581  C CD  B GLN A   1 94  ? 16.020  52.412 51.667 0.331 33.21676 ? ? ? ? ? ?  70  GLN A   CD  1 
ATOM   582  O OE1 A GLN A   1 94  ? 16.486  52.598 51.693 0.669 33.83257 ? ? ? ? ? ?  70  GLN A   OE1 1 
ATOM   583  O OE1 B GLN A   1 94  ? 16.489  51.480 52.320 0.331 38.34462 ? ? ? ? ? ?  70  GLN A   OE1 1 
ATOM   584  N NE2 A GLN A   1 94  ? 17.428  51.133 53.115 0.669 33.18774 ? ? ? ? ? ?  70  GLN A   NE2 1 
ATOM   585  N NE2 B GLN A   1 94  ? 16.749  53.129 50.819 0.331 33.65842 ? ? ? ? ? ?  70  GLN A   NE2 1 
ATOM   586  N N   . PRO A   1 95  ? 12.311  52.737 55.931 1.000 19.15505 ? ? ? ? ? ?  71  PRO A   N   1 
ATOM   587  C CA  . PRO A   1 95  ? 12.110  52.200 57.295 1.000 19.79209 ? ? ? ? ? ?  71  PRO A   CA  1 
ATOM   588  C C   . PRO A   1 95  ? 10.853  51.348 57.440 1.000 18.74542 ? ? ? ? ? ?  71  PRO A   C   1 
ATOM   589  O O   . PRO A   1 95  ? 10.829  50.361 58.199 1.000 19.28691 ? ? ? ? ? ?  71  PRO A   O   1 
ATOM   590  C CB  . PRO A   1 95  ? 12.060  53.463 58.173 1.000 22.65021 ? ? ? ? ? ?  71  PRO A   CB  1 
ATOM   591  C CG  . PRO A   1 95  ? 12.762  54.516 57.379 1.000 22.66350 ? ? ? ? ? ?  71  PRO A   CG  1 
ATOM   592  C CD  . PRO A   1 95  ? 12.446  54.208 55.936 1.000 21.02980 ? ? ? ? ? ?  71  PRO A   CD  1 
ATOM   593  N N   . THR A   1 96  ? 9.811   51.683 56.680 1.000 18.57462 ? ? ? ? ? ?  72  THR A   N   1 
ATOM   594  C CA  . THR A   1 96  ? 8.608   50.867 56.651 1.000 17.63717 ? ? ? ? ? ?  72  THR A   CA  1 
ATOM   595  C C   . THR A   1 96  ? 8.892   49.516 56.010 1.000 16.03969 ? ? ? ? ? ?  72  THR A   C   1 
ATOM   596  O O   . THR A   1 96  ? 8.455   48.474 56.521 1.000 15.49342 ? ? ? ? ? ?  72  THR A   O   1 
ATOM   597  C CB  . THR A   1 96  ? 7.509   51.624 55.903 1.000 17.01329 ? ? ? ? ? ?  72  THR A   CB  1 
ATOM   598  O OG1 . THR A   1 96  ? 7.258   52.853 56.600 1.000 19.90186 ? ? ? ? ? ?  72  THR A   OG1 1 
ATOM   599  C CG2 . THR A   1 96  ? 6.225   50.850 55.864 1.000 18.99960 ? ? ? ? ? ?  72  THR A   CG2 1 
ATOM   600  N N   . VAL A   1 97  ? 9.654   49.518 54.910 1.000 16.37332 ? ? ? ? ? ?  73  VAL A   N   1 
ATOM   601  C CA  . VAL A   1 97  ? 10.035  48.269 54.255 1.000 17.23537 ? ? ? ? ? ?  73  VAL A   CA  1 
ATOM   602  C C   . VAL A   1 97  ? 10.833  47.384 55.205 1.000 16.01351 ? ? ? ? ? ?  73  VAL A   C   1 
ATOM   603  O O   . VAL A   1 97  ? 10.629  46.166 55.256 1.000 16.49628 ? ? ? ? ? ?  73  VAL A   O   1 
ATOM   604  C CB  . VAL A   1 97  ? 10.797  48.533 52.940 1.000 17.11190 ? ? ? ? ? ?  73  VAL A   CB  1 
ATOM   605  C CG1 . VAL A   1 97  ? 11.341  47.232 52.371 1.000 21.89330 ? ? ? ? ? ?  73  VAL A   CG1 1 
ATOM   606  C CG2 . VAL A   1 97  ? 9.895   49.222 51.917 1.000 21.69019 ? ? ? ? ? ?  73  VAL A   CG2 1 
ATOM   607  N N   A THR A   1 98  ? 11.764  47.967 55.958 0.795 17.34142 ? ? ? ? ? ?  74  THR A   N   1 
ATOM   608  N N   B THR A   1 98  ? 11.759  47.970 55.965 0.205 17.44861 ? ? ? ? ? ?  74  THR A   N   1 
ATOM   609  C CA  A THR A   1 98  ? 12.569  47.143 56.864 0.795 19.43326 ? ? ? ? ? ?  74  THR A   CA  1 
ATOM   610  C CA  B THR A   1 98  ? 12.569  47.150 56.865 0.205 19.37460 ? ? ? ? ? ?  74  THR A   CA  1 
ATOM   611  C C   A THR A   1 98  ? 11.703  46.458 57.917 0.795 17.19560 ? ? ? ? ? ?  74  THR A   C   1 
ATOM   612  C C   B THR A   1 98  ? 11.705  46.460 57.917 0.205 17.43229 ? ? ? ? ? ?  74  THR A   C   1 
ATOM   613  O O   A THR A   1 98  ? 11.869  45.258 58.186 0.795 17.57028 ? ? ? ? ? ?  74  THR A   O   1 
ATOM   614  O O   B THR A   1 98  ? 11.874  45.260 58.182 0.205 17.69534 ? ? ? ? ? ?  74  THR A   O   1 
ATOM   615  C CB  A THR A   1 98  ? 13.667  47.990 57.502 0.795 23.08905 ? ? ? ? ? ?  74  THR A   CB  1 
ATOM   616  C CB  B THR A   1 98  ? 13.687  47.977 57.502 0.205 22.79033 ? ? ? ? ? ?  74  THR A   CB  1 
ATOM   617  O OG1 A THR A   1 98  ? 14.572  48.430 56.482 0.795 26.31339 ? ? ? ? ? ?  74  THR A   OG1 1 
ATOM   618  O OG1 B THR A   1 98  ? 13.126  49.021 58.307 0.205 19.37013 ? ? ? ? ? ?  74  THR A   OG1 1 
ATOM   619  C CG2 A THR A   1 98  ? 14.444  47.191 58.547 0.795 24.67677 ? ? ? ? ? ?  74  THR A   CG2 1 
ATOM   620  C CG2 B THR A   1 98  ? 14.571  48.591 56.425 0.205 25.75426 ? ? ? ? ? ?  74  THR A   CG2 1 
ATOM   621  N N   . ARG A   1 99  ? 10.753  47.190 58.509 1.000 16.39951 ? ? ? ? ? ?  75  ARG A   N   1 
ATOM   622  C CA  A ARG A   1 99  ? 9.834   46.567 59.466 0.599 16.54252 ? ? ? ? ? ?  75  ARG A   CA  1 
ATOM   623  C CA  B ARG A   1 99  ? 9.852   46.549 59.468 0.401 16.67330 ? ? ? ? ? ?  75  ARG A   CA  1 
ATOM   624  C C   . ARG A   1 99  ? 9.000   45.464 58.806 1.000 16.07398 ? ? ? ? ? ?  75  ARG A   C   1 
ATOM   625  O O   . ARG A   1 99  ? 8.798   44.367 59.378 1.000 15.63256 ? ? ? ? ? ?  75  ARG A   O   1 
ATOM   626  C CB  A ARG A   1 99  ? 8.940   47.655 60.070 0.599 17.84096 ? ? ? ? ? ?  75  ARG A   CB  1 
ATOM   627  C CB  B ARG A   1 99  ? 8.999   47.614 60.156 0.401 18.09039 ? ? ? ? ? ?  75  ARG A   CB  1 
ATOM   628  C CG  A ARG A   1 99  ? 9.680   48.564 61.052 0.599 19.66698 ? ? ? ? ? ?  75  ARG A   CG  1 
ATOM   629  C CG  B ARG A   1 99  ? 9.753   48.300 61.283 0.401 20.00547 ? ? ? ? ? ?  75  ARG A   CG  1 
ATOM   630  C CD  A ARG A   1 99  ? 8.752   49.545 61.751 0.599 27.64903 ? ? ? ? ? ?  75  ARG A   CD  1 
ATOM   631  C CD  B ARG A   1 99  ? 9.125   49.614 61.705 0.401 27.62257 ? ? ? ? ? ?  75  ARG A   CD  1 
ATOM   632  N NE  A ARG A   1 99  ? 8.403   50.667 60.889 0.599 23.82169 ? ? ? ? ? ?  75  ARG A   NE  1 
ATOM   633  N NE  B ARG A   1 99  ? 9.874   50.207 62.808 0.401 27.24538 ? ? ? ? ? ?  75  ARG A   NE  1 
ATOM   634  C CZ  A ARG A   1 99  ? 9.146   51.760 60.738 0.599 29.60242 ? ? ? ? ? ?  75  ARG A   CZ  1 
ATOM   635  C CZ  B ARG A   1 99  ? 9.563   51.354 63.398 0.401 34.13055 ? ? ? ? ? ?  75  ARG A   CZ  1 
ATOM   636  N NH1 A ARG A   1 99  ? 10.292  51.891 61.397 0.599 28.91279 ? ? ? ? ? ?  75  ARG A   NH1 1 
ATOM   637  N NH1 B ARG A   1 99  ? 8.505   52.043 62.994 0.401 36.26393 ? ? ? ? ? ?  75  ARG A   NH1 1 
ATOM   638  N NH2 A ARG A   1 99  ? 8.737   52.727 59.927 0.599 28.21844 ? ? ? ? ? ?  75  ARG A   NH2 1 
ATOM   639  N NH2 B ARG A   1 99  ? 10.305  51.808 64.399 0.401 33.46346 ? ? ? ? ? ?  75  ARG A   NH2 1 
ATOM   640  N N   . LEU A   1 100 ? 8.512   45.734 57.598 1.000 15.72460 ? ? ? ? ? ?  76  LEU A   N   1 
ATOM   641  C CA  . LEU A   1 100 ? 7.744   44.754 56.848 1.000 15.76819 ? ? ? ? ? ?  76  LEU A   CA  1 
ATOM   642  C C   . LEU A   1 100 ? 8.562   43.501 56.588 1.000 15.10010 ? ? ? ? ? ?  76  LEU A   C   1 
ATOM   643  O O   . LEU A   1 100 ? 8.071   42.383 56.770 1.000 15.24546 ? ? ? ? ? ?  76  LEU A   O   1 
ATOM   644  C CB  . LEU A   1 100 ? 7.328   45.390 55.529 1.000 17.90519 ? ? ? ? ? ?  76  LEU A   CB  1 
ATOM   645  C CG  . LEU A   1 100 ? 6.528   44.550 54.565 1.000 18.64452 ? ? ? ? ? ?  76  LEU A   CG  1 
ATOM   646  C CD1 . LEU A   1 100 ? 5.250   44.057 55.208 1.000 20.56636 ? ? ? ? ? ?  76  LEU A   CD1 1 
ATOM   647  C CD2 . LEU A   1 100 ? 6.229   45.404 53.362 1.000 24.39709 ? ? ? ? ? ?  76  LEU A   CD2 1 
ATOM   648  N N   . LEU A   1 101 ? 9.815   43.667 56.180 1.000 16.01556 ? ? ? ? ? ?  77  LEU A   N   1 
ATOM   649  C CA  . LEU A   1 101 ? 10.650  42.505 55.917 1.000 16.67256 ? ? ? ? ? ?  77  LEU A   CA  1 
ATOM   650  C C   . LEU A   1 101 ? 10.942  41.738 57.194 1.000 16.60102 ? ? ? ? ? ?  77  LEU A   C   1 
ATOM   651  O O   . LEU A   1 101 ? 11.063  40.514 57.150 1.000 17.52969 ? ? ? ? ? ?  77  LEU A   O   1 
ATOM   652  C CB  . LEU A   1 101 ? 11.951  42.925 55.246 1.000 19.02031 ? ? ? ? ? ?  77  LEU A   CB  1 
ATOM   653  C CG  . LEU A   1 101 ? 11.782  43.485 53.835 1.000 16.23725 ? ? ? ? ? ?  77  LEU A   CG  1 
ATOM   654  C CD1 . LEU A   1 101 ? 13.133  43.935 53.277 1.000 18.73800 ? ? ? ? ? ?  77  LEU A   CD1 1 
ATOM   655  C CD2 . LEU A   1 101 ? 11.075  42.518 52.868 1.000 20.19148 ? ? ? ? ? ?  77  LEU A   CD2 1 
ATOM   656  N N   . ASP A   1 102 ? 11.041  42.418 58.338 1.000 16.12795 ? ? ? ? ? ?  78  ASP A   N   1 
ATOM   657  C CA  . ASP A   1 102 ? 11.234  41.683 59.590 1.000 17.46874 ? ? ? ? ? ?  78  ASP A   CA  1 
ATOM   658  C C   . ASP A   1 102 ? 10.132  40.646 59.770 1.000 16.34959 ? ? ? ? ? ?  78  ASP A   C   1 
ATOM   659  O O   . ASP A   1 102 ? 10.394  39.453 60.031 1.000 17.80919 ? ? ? ? ? ?  78  ASP A   O   1 
ATOM   660  C CB  . ASP A   1 102 ? 11.249  42.649 60.782 1.000 17.87882 ? ? ? ? ? ?  78  ASP A   CB  1 
ATOM   661  C CG  . ASP A   1 102 ? 12.517  43.488 60.857 1.000 21.27065 ? ? ? ? ? ?  78  ASP A   CG  1 
ATOM   662  O OD1 . ASP A   1 102 ? 13.522  43.116 60.228 1.000 23.05700 ? ? ? ? ? ?  78  ASP A   OD1 1 
ATOM   663  O OD2 . ASP A   1 102 ? 12.499  44.545 61.541 1.000 23.81920 ? ? ? ? ? -1 78  ASP A   OD2 1 
ATOM   664  N N   . ARG A   1 103 ? 8.883   41.074 59.601 1.000 16.06925 ? ? ? ? ? ?  79  ARG A   N   1 
ATOM   665  C CA  . ARG A   1 103 ? 7.785   40.128 59.806 1.000 16.83957 ? ? ? ? ? ?  79  ARG A   CA  1 
ATOM   666  C C   . ARG A   1 103 ? 7.599   39.142 58.646 1.000 16.73378 ? ? ? ? ? ?  79  ARG A   C   1 
ATOM   667  O O   . ARG A   1 103 ? 7.246   37.978 58.874 1.000 17.97197 ? ? ? ? ? ?  79  ARG A   O   1 
ATOM   668  C CB  . ARG A   1 103 ? 6.478   40.835 60.166 1.000 18.09436 ? ? ? ? ? ?  79  ARG A   CB  1 
ATOM   669  C CG  . ARG A   1 103 ? 6.100   42.006 59.307 1.000 19.18040 ? ? ? ? ? ?  79  ARG A   CG  1 
ATOM   670  C CD  . ARG A   1 103 ? 4.879   42.623 59.940 1.000 17.18228 ? ? ? ? ? ?  79  ARG A   CD  1 
ATOM   671  N NE  . ARG A   1 103 ? 4.427   43.869 59.339 1.000 21.16551 ? ? ? ? ? ?  79  ARG A   NE  1 
ATOM   672  C CZ  . ARG A   1 103 ? 3.553   43.946 58.345 1.000 22.74391 ? ? ? ? ? ?  79  ARG A   CZ  1 
ATOM   673  N NH1 . ARG A   1 103 ? 3.173   45.138 57.913 1.000 24.24115 ? ? ? ? ? ?  79  ARG A   NH1 1 
ATOM   674  N NH2 . ARG A   1 103 ? 3.059   42.840 57.802 1.000 22.82585 ? ? ? ? ? ?  79  ARG A   NH2 1 
ATOM   675  N N   . MET A   1 104 ? 7.821   39.574 57.404 1.000 17.13959 ? ? ? ? ? ?  80  MET A   N   1 
ATOM   676  C CA  . MET A   1 104 ? 7.694   38.650 56.279 1.000 16.01846 ? ? ? ? ? ?  80  MET A   CA  1 
ATOM   677  C C   . MET A   1 104 ? 8.791   37.594 56.307 1.000 17.55028 ? ? ? ? ? ?  80  MET A   C   1 
ATOM   678  O O   . MET A   1 104 ? 8.549   36.440 55.927 1.000 16.78042 ? ? ? ? ? ?  80  MET A   O   1 
ATOM   679  C CB  . MET A   1 104 ? 7.699   39.420 54.956 1.000 17.22752 ? ? ? ? ? ?  80  MET A   CB  1 
ATOM   680  C CG  . MET A   1 104 ? 6.504   40.378 54.781 1.000 18.00054 ? ? ? ? ? ?  80  MET A   CG  1 
ATOM   681  S SD  . MET A   1 104 ? 6.442   41.237 53.177 1.000 18.87253 ? ? ? ? ? ?  80  MET A   SD  1 
ATOM   682  C CE  . MET A   1 104 ? 6.121   39.869 52.080 1.000 18.30720 ? ? ? ? ? ?  80  MET A   CE  1 
ATOM   683  N N   . GLU A   1 105 ? 9.999   37.963 56.746 1.000 16.78521 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A   N   1 
ATOM   684  C CA  . GLU A   1 105 ? 11.062  36.980 56.906 1.000 17.07470 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A   CA  1 
ATOM   685  C C   . GLU A   1 105 ? 10.733  36.021 58.037 1.000 18.17437 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A   C   1 
ATOM   686  O O   . GLU A   1 105 ? 10.946  34.809 57.910 1.000 19.98068 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A   O   1 
ATOM   687  C CB  . GLU A   1 105 ? 12.397  37.689 57.142 1.000 19.49065 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A   CB  1 
ATOM   688  C CG  . GLU A   1 105 ? 13.622  36.775 57.084 1.000 24.22182 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A   CG  1 
ATOM   689  C CD  . GLU A   1 105 ? 14.903  37.538 56.769 1.000 27.28471 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A   CD  1 
ATOM   690  O OE1 . GLU A   1 105 ? 15.010  38.726 57.154 1.000 30.32276 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A   OE1 1 
ATOM   691  O OE2 . GLU A   1 105 ? 15.806  36.943 56.143 1.000 29.05187 ? ? ? ? ? -1 81  GLU A   OE2 1 
ATOM   692  N N   . ALA A   1 106 ? 10.173  36.529 59.140 1.000 17.39197 ? ? ? ? ? ?  82  ALA A   N   1 
ATOM   693  C CA  . ALA A   1 106 ? 9.739   35.637 60.214 1.000 19.33408 ? ? ? ? ? ?  82  ALA A   CA  1 
ATOM   694  C C   . ALA A   1 106 ? 8.729   34.607 59.722 1.000 19.20171 ? ? ? ? ? ?  82  ALA A   C   1 
ATOM   695  O O   . ALA A   1 106 ? 8.731   33.463 60.192 1.000 22.42672 ? ? ? ? ? ?  82  ALA A   O   1 
ATOM   696  C CB  . ALA A   1 106 ? 9.143   36.451 61.365 1.000 19.48275 ? ? ? ? ? ?  82  ALA A   CB  1 
ATOM   697  N N   . ARG A   1 107 ? 7.875   34.978 58.773 1.000 18.13122 ? ? ? ? ? ?  83  ARG A   N   1 
ATOM   698  C CA  . ARG A   1 107 ? 6.891   34.076 58.192 1.000 19.27708 ? ? ? ? ? ?  83  ARG A   CA  1 
ATOM   699  C C   . ARG A   1 107 ? 7.458   33.263 57.040 1.000 20.24417 ? ? ? ? ? ?  83  ARG A   C   1 
ATOM   700  O O   . ARG A   1 107 ? 6.709   32.506 56.410 1.000 23.96123 ? ? ? ? ? ?  83  ARG A   O   1 
ATOM   701  C CB  . ARG A   1 107 ? 5.660   34.849 57.711 1.000 20.76019 ? ? ? ? ? ?  83  ARG A   CB  1 
ATOM   702  C CG  . ARG A   1 107 ? 4.903   35.566 58.827 1.000 22.11060 ? ? ? ? ? ?  83  ARG A   CG  1 
ATOM   703  C CD  . ARG A   1 107 ? 3.519   35.978 58.391 1.000 27.41952 ? ? ? ? ? ?  83  ARG A   CD  1 
ATOM   704  N NE  . ARG A   1 107 ? 2.756   34.812 57.954 1.000 29.84918 ? ? ? ? ? ?  83  ARG A   NE  1 
ATOM   705  C CZ  . ARG A   1 107 ? 1.808   34.838 57.024 1.000 45.42081 ? ? ? ? ? ?  83  ARG A   CZ  1 
ATOM   706  N NH1 . ARG A   1 107 ? 1.496   35.974 56.424 1.000 37.00615 ? ? ? ? ? ?  83  ARG A   NH1 1 
ATOM   707  N NH2 . ARG A   1 107 ? 1.173   33.724 56.693 1.000 49.14703 ? ? ? ? ? ?  83  ARG A   NH2 1 
ATOM   708  N N   . GLY A   1 108 ? 8.749   33.407 56.751 1.000 17.54619 ? ? ? ? ? ?  84  GLY A   N   1 
ATOM   709  C CA  . GLY A   1 108 ? 9.364   32.582 55.723 1.000 18.78296 ? ? ? ? ? ?  84  GLY A   CA  1 
ATOM   710  C C   . GLY A   1 108 ? 8.976   32.919 54.301 1.000 20.94035 ? ? ? ? ? ?  84  GLY A   C   1 
ATOM   711  O O   . GLY A   1 108 ? 9.167   32.091 53.409 1.000 18.55130 ? ? ? ? ? ?  84  GLY A   O   1 
ATOM   712  N N   . GLN A   1 109 ? 8.461   34.122 54.051 1.000 17.31512 ? ? ? ? ? ?  85  GLN A   N   1 
ATOM   713  C CA  . GLN A   1 109 ? 8.000   34.495 52.723 1.000 15.60361 ? ? ? ? ? ?  85  GLN A   CA  1 
ATOM   714  C C   . GLN A   1 109 ? 9.060   35.192 51.899 1.000 13.62202 ? ? ? ? ? ?  85  GLN A   C   1 
ATOM   715  O O   . GLN A   1 109 ? 8.947   35.218 50.671 1.000 15.88629 ? ? ? ? ? ?  85  GLN A   O   1 
ATOM   716  C CB  . GLN A   1 109 ? 6.802   35.443 52.828 1.000 20.20500 ? ? ? ? ? ?  85  GLN A   CB  1 
ATOM   717  C CG  . GLN A   1 109 ? 5.641   34.874 53.591 1.000 23.15927 ? ? ? ? ? ?  85  GLN A   CG  1 
ATOM   718  C CD  . GLN A   1 109 ? 4.571   35.920 53.845 1.000 27.41156 ? ? ? ? ? ?  85  GLN A   CD  1 
ATOM   719  O OE1 . GLN A   1 109 ? 4.879   37.072 54.154 1.000 29.90538 ? ? ? ? ? ?  85  GLN A   OE1 1 
ATOM   720  N NE2 . GLN A   1 109 ? 3.314   35.529 53.703 1.000 31.84638 ? ? ? ? ? ?  85  GLN A   NE2 1 
ATOM   721  N N   . VAL A   1 110 ? 10.064  35.770 52.554 1.000 15.25359 ? ? ? ? ? ?  86  VAL A   N   1 
ATOM   722  C CA  . VAL A   1 110 ? 11.181  36.460 51.926 1.000 15.63549 ? ? ? ? ? ?  86  VAL A   CA  1 
ATOM   723  C C   . VAL A   1 110 ? 12.430  36.124 52.730 1.000 18.03119 ? ? ? ? ? ?  86  VAL A   C   1 
ATOM   724  O O   . VAL A   1 110 ? 12.357  35.614 53.849 1.000 18.94099 ? ? ? ? ? ?  86  VAL A   O   1 
ATOM   725  C CB  . VAL A   1 110 ? 10.995  37.997 51.881 1.000 17.22267 ? ? ? ? ? ?  86  VAL A   CB  1 
ATOM   726  C CG1 . VAL A   1 110 ? 9.721   38.368 51.160 1.000 17.49503 ? ? ? ? ? ?  86  VAL A   CG1 1 
ATOM   727  C CG2 . VAL A   1 110 ? 11.007  38.581 53.302 1.000 18.72705 ? ? ? ? ? ?  86  VAL A   CG2 1 
ATOM   728  N N   . GLU A   1 111 ? 13.582  36.447 52.153 1.000 18.81293 ? ? ? ? ? ?  87  GLU A   N   1 
ATOM   729  C CA  . GLU A   1 111 ? 14.855  36.269 52.837 1.000 19.18655 ? ? ? ? ? ?  87  GLU A   CA  1 
ATOM   730  C C   . GLU A   1 111 ? 15.766  37.433 52.495 1.000 19.20074 ? ? ? ? ? ?  87  GLU A   C   1 
ATOM   731  O O   . GLU A   1 111 ? 15.891  37.795 51.324 1.000 20.45937 ? ? ? ? ? ?  87  GLU A   O   1 
ATOM   732  C CB  . GLU A   1 111 ? 15.525  34.948 52.422 1.000 21.90466 ? ? ? ? ? ?  87  GLU A   CB  1 
ATOM   733  C CG  . GLU A   1 111 ? 16.842  34.695 53.160 1.000 26.35341 ? ? ? ? ? ?  87  GLU A   CG  1 
ATOM   734  C CD  . GLU A   1 111 ? 17.648  33.532 52.600 1.000 29.23751 ? ? ? ? ? ?  87  GLU A   CD  1 
ATOM   735  O OE1 . GLU A   1 111 ? 17.452  33.160 51.426 1.000 26.13853 ? ? ? ? ? ?  87  GLU A   OE1 1 
ATOM   736  O OE2 . GLU A   1 111 ? 18.488  32.994 53.355 1.000 40.47993 ? ? ? ? ? -1 87  GLU A   OE2 1 
ATOM   737  N N   . ARG A   1 112 ? 16.398  38.000 53.520 1.000 20.31689 ? ? ? ? ? ?  88  ARG A   N   1 
ATOM   738  C CA  . ARG A   1 112 ? 17.452  38.982 53.337 1.000 22.29909 ? ? ? ? ? ?  88  ARG A   CA  1 
ATOM   739  C C   . ARG A   1 112 ? 18.799  38.268 53.281 1.000 24.37778 ? ? ? ? ? ?  88  ARG A   C   1 
ATOM   740  O O   . ARG A   1 112 ? 19.026  37.286 53.995 1.000 28.27974 ? ? ? ? ? ?  88  ARG A   O   1 
ATOM   741  C CB  . ARG A   1 112 ? 17.422  39.997 54.481 1.000 22.97181 ? ? ? ? ? ?  88  ARG A   CB  1 
ATOM   742  C CG  . ARG A   1 112 ? 16.361  41.078 54.247 1.000 25.24696 ? ? ? ? ? ?  88  ARG A   CG  1 
ATOM   743  C CD  . ARG A   1 112 ? 16.152  42.009 55.419 1.000 28.20608 ? ? ? ? ? ?  88  ARG A   CD  1 
ATOM   744  N NE  . ARG A   1 112 ? 15.493  41.340 56.532 1.000 26.87479 ? ? ? ? ? ?  88  ARG A   NE  1 
ATOM   745  C CZ  . ARG A   1 112 ? 14.873  41.981 57.515 1.000 22.42567 ? ? ? ? ? ?  88  ARG A   CZ  1 
ATOM   746  N NH1 . ARG A   1 112 ? 14.835  43.306 57.517 1.000 28.06303 ? ? ? ? ? ?  88  ARG A   NH1 1 
ATOM   747  N NH2 . ARG A   1 112 ? 14.306  41.294 58.491 1.000 28.32970 ? ? ? ? ? ?  88  ARG A   NH2 1 
ATOM   748  N N   . LEU A   1 113 ? 19.671  38.749 52.399 1.000 26.24496 ? ? ? ? ? ?  89  LEU A   N   1 
ATOM   749  C CA  . LEU A   1 113 ? 20.985  38.190 52.121 1.000 28.97983 ? ? ? ? ? ?  89  LEU A   CA  1 
ATOM   750  C C   . LEU A   1 113 ? 22.009  39.314 52.098 1.000 34.60128 ? ? ? ? ? ?  89  LEU A   C   1 
ATOM   751  O O   . LEU A   1 113 ? 21.685  40.438 51.712 1.000 36.27822 ? ? ? ? ? ?  89  LEU A   O   1 
ATOM   752  C CB  . LEU A   1 113 ? 20.997  37.527 50.738 1.000 39.24617 ? ? ? ? ? ?  89  LEU A   CB  1 
ATOM   753  C CG  . LEU A   1 113 ? 19.853  36.597 50.339 1.000 40.06260 ? ? ? ? ? ?  89  LEU A   CG  1 
ATOM   754  C CD1 . LEU A   1 113 ? 19.647  36.634 48.831 1.000 41.66039 ? ? ? ? ? ?  89  LEU A   CD1 1 
ATOM   755  C CD2 . LEU A   1 113 ? 20.152  35.189 50.806 1.000 41.23110 ? ? ? ? ? ?  89  LEU A   CD2 1 
ATOM   756  N N   . PRO A   1 114 ? 23.267  39.035 52.473 1.000 45.65438 ? ? ? ? ? ?  90  PRO A   N   1 
ATOM   757  C CA  . PRO A   1 114 ? 24.289  40.092 52.444 1.000 45.82185 ? ? ? ? ? ?  90  PRO A   CA  1 
ATOM   758  C C   . PRO A   1 114 ? 24.633  40.556 51.029 1.000 43.26594 ? ? ? ? ? ?  90  PRO A   C   1 
ATOM   759  O O   . PRO A   1 114 ? 24.620  39.739 50.109 1.000 42.20005 ? ? ? ? ? ?  90  PRO A   O   1 
ATOM   760  C CB  . PRO A   1 114 ? 25.506  39.420 53.086 1.000 50.37676 ? ? ? ? ? ?  90  PRO A   CB  1 
ATOM   761  C CG  . PRO A   1 114 ? 25.296  37.962 52.849 1.000 41.14133 ? ? ? ? ? ?  90  PRO A   CG  1 
ATOM   762  C CD  . PRO A   1 114 ? 23.812  37.752 52.948 1.000 50.32921 ? ? ? ? ? ?  90  PRO A   CD  1 
ATOM   763  N N   . ILE A   1 121 ? 25.154  46.963 51.852 1.000 59.34381 ? ? ? ? ? ?  97  ILE A   N   1 
ATOM   764  C CA  . ILE A   1 121 ? 23.982  46.672 51.034 1.000 49.90993 ? ? ? ? ? ?  97  ILE A   CA  1 
ATOM   765  C C   . ILE A   1 121 ? 23.381  45.306 51.349 1.000 51.08643 ? ? ? ? ? ?  97  ILE A   C   1 
ATOM   766  O O   . ILE A   1 121 ? 24.049  44.274 51.239 1.000 46.83545 ? ? ? ? ? ?  97  ILE A   O   1 
ATOM   767  C CB  . ILE A   1 121 ? 24.286  46.812 49.531 1.000 51.40358 ? ? ? ? ? ?  97  ILE A   CB  1 
ATOM   768  C CG1 . ILE A   1 121 ? 24.821  48.213 49.224 1.000 53.29625 ? ? ? ? ? ?  97  ILE A   CG1 1 
ATOM   769  C CG2 . ILE A   1 121 ? 23.041  46.501 48.704 1.000 48.88705 ? ? ? ? ? ?  97  ILE A   CG2 1 
ATOM   770  C CD1 . ILE A   1 121 ? 24.849  48.549 47.748 1.000 58.33403 ? ? ? ? ? ?  97  ILE A   CD1 1 
ATOM   771  N N   . THR A   1 122 ? 22.111  45.309 51.737 1.000 41.22141 ? ? ? ? ? ?  98  THR A   N   1 
ATOM   772  C CA  . THR A   1 122 ? 21.361  44.083 51.966 1.000 35.54206 ? ? ? ? ? ?  98  THR A   CA  1 
ATOM   773  C C   . THR A   1 122 ? 20.460  43.825 50.766 1.000 32.37417 ? ? ? ? ? ?  98  THR A   C   1 
ATOM   774  O O   . THR A   1 122 ? 19.758  44.731 50.303 1.000 30.46135 ? ? ? ? ? ?  98  THR A   O   1 
ATOM   775  C CB  . THR A   1 122 ? 20.520  44.193 53.239 1.000 39.77210 ? ? ? ? ? ?  98  THR A   CB  1 
ATOM   776  O OG1 . THR A   1 122 ? 21.381  44.404 54.366 1.000 40.87666 ? ? ? ? ? ?  98  THR A   OG1 1 
ATOM   777  C CG2 . THR A   1 122 ? 19.722  42.919 53.461 1.000 34.34650 ? ? ? ? ? ?  98  THR A   CG2 1 
ATOM   778  N N   . LEU A   1 123 ? 20.498  42.597 50.259 1.000 26.49547 ? ? ? ? ? ?  99  LEU A   N   1 
ATOM   779  C CA  . LEU A   1 123 ? 19.617  42.133 49.200 1.000 24.93194 ? ? ? ? ? ?  99  LEU A   CA  1 
ATOM   780  C C   . LEU A   1 123 ? 18.443  41.372 49.808 1.000 22.43939 ? ? ? ? ? ?  99  LEU A   C   1 
ATOM   781  O O   . LEU A   1 123 ? 18.500  40.906 50.944 1.000 24.97924 ? ? ? ? ? ?  99  LEU A   O   1 
ATOM   782  C CB  . LEU A   1 123 ? 20.378  41.217 48.237 1.000 29.36501 ? ? ? ? ? ?  99  LEU A   CB  1 
ATOM   783  C CG  . LEU A   1 123 ? 21.598  41.820 47.544 1.000 29.46743 ? ? ? ? ? ?  99  LEU A   CG  1 
ATOM   784  C CD1 . LEU A   1 123 ? 22.260  40.779 46.651 1.000 32.56536 ? ? ? ? ? ?  99  LEU A   CD1 1 
ATOM   785  C CD2 . LEU A   1 123 ? 21.209  43.051 46.743 1.000 32.24428 ? ? ? ? ? ?  99  LEU A   CD2 1 
ATOM   786  N N   . VAL A   1 124 ? 17.369  41.244 49.026 1.000 21.25594 ? ? ? ? ? ?  100 VAL A   N   1 
ATOM   787  C CA  A VAL A   1 124 ? 16.172  40.542 49.465 0.815 19.68795 ? ? ? ? ? ?  100 VAL A   CA  1 
ATOM   788  C CA  B VAL A   1 124 ? 16.142  40.572 49.451 0.185 19.86671 ? ? ? ? ? ?  100 VAL A   CA  1 
ATOM   789  C C   . VAL A   1 124 ? 15.617  39.749 48.290 1.000 17.35682 ? ? ? ? ? ?  100 VAL A   C   1 
ATOM   790  O O   . VAL A   1 124 ? 15.680  40.185 47.136 1.000 18.39177 ? ? ? ? ? ?  100 VAL A   O   1 
ATOM   791  C CB  A VAL A   1 124 ? 15.134  41.518 50.071 0.815 20.97451 ? ? ? ? ? ?  100 VAL A   CB  1 
ATOM   792  C CB  B VAL A   1 124 ? 15.033  41.561 49.870 0.185 20.38645 ? ? ? ? ? ?  100 VAL A   CB  1 
ATOM   793  C CG1 A VAL A   1 124 ? 14.681  42.543 49.053 0.815 22.19695 ? ? ? ? ? ?  100 VAL A   CG1 1 
ATOM   794  C CG1 B VAL A   1 124 ? 14.553  41.265 51.278 0.185 22.61342 ? ? ? ? ? ?  100 VAL A   CG1 1 
ATOM   795  C CG2 A VAL A   1 124 ? 13.933  40.783 50.659 0.815 18.26102 ? ? ? ? ? ?  100 VAL A   CG2 1 
ATOM   796  C CG2 B VAL A   1 124 ? 15.487  42.995 49.722 0.185 20.51931 ? ? ? ? ? ?  100 VAL A   CG2 1 
ATOM   797  N N   A ARG A   1 125 ? 15.088  38.562 48.591 0.505 18.54025 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   N   1 
ATOM   798  N N   B ARG A   1 125 ? 15.079  38.571 48.597 0.495 18.55823 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   N   1 
ATOM   799  C CA  A ARG A   1 125 ? 14.476  37.695 47.595 0.505 17.47105 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   CA  1 
ATOM   800  C CA  B ARG A   1 125 ? 14.464  37.717 47.592 0.495 17.47226 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   CA  1 
ATOM   801  C C   A ARG A   1 125 ? 13.177  37.133 48.155 0.505 15.94163 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   C   1 
ATOM   802  C C   B ARG A   1 125 ? 13.181  37.122 48.154 0.495 15.94915 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   C   1 
ATOM   803  O O   A ARG A   1 125 ? 12.975  37.073 49.371 0.505 17.04686 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   O   1 
ATOM   804  O O   B ARG A   1 125 ? 12.992  37.037 49.369 0.495 17.02544 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   O   1 
ATOM   805  C CB  A ARG A   1 125 ? 15.395  36.515 47.237 0.505 18.40164 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   CB  1 
ATOM   806  C CB  B ARG A   1 125 ? 15.411  36.586 47.165 0.495 18.39968 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   CB  1 
ATOM   807  C CG  A ARG A   1 125 ? 15.499  35.488 48.360 0.505 16.51920 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   CG  1 
ATOM   808  C CG  B ARG A   1 125 ? 15.965  35.786 48.337 0.495 17.14934 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   CG  1 
ATOM   809  C CD  A ARG A   1 125 ? 16.392  34.297 48.043 0.505 20.37261 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   CD  1 
ATOM   810  C CD  B ARG A   1 125 ? 16.781  34.590 47.868 0.495 19.36157 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   CD  1 
ATOM   811  N NE  A ARG A   1 125 ? 16.415  33.413 49.203 0.505 20.15215 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   NE  1 
ATOM   812  N NE  B ARG A   1 125 ? 15.956  33.588 47.197 0.495 20.35767 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   NE  1 
ATOM   813  C CZ  A ARG A   1 125 ? 15.700  32.298 49.313 0.505 20.48251 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   CZ  1 
ATOM   814  C CZ  B ARG A   1 125 ? 15.422  32.522 47.792 0.495 17.84537 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   CZ  1 
ATOM   815  N NH1 A ARG A   1 125 ? 14.928  31.890 48.319 0.505 17.09436 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   NH1 1 
ATOM   816  N NH1 B ARG A   1 125 ? 15.608  32.305 49.085 0.495 19.14019 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   NH1 1 
ATOM   817  N NH2 A ARG A   1 125 ? 15.773  31.585 50.424 0.505 20.64658 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   NH2 1 
ATOM   818  N NH2 B ARG A   1 125 ? 14.698  31.668 47.092 0.495 17.85529 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A   NH2 1 
ATOM   819  N N   . ILE A   1 126 ? 12.301  36.699 47.255 1.000 16.83805 ? ? ? ? ? ?  102 ILE A   N   1 
ATOM   820  C CA  . ILE A   1 126 ? 11.141  35.909 47.653 1.000 15.70355 ? ? ? ? ? ?  102 ILE A   CA  1 
ATOM   821  C C   . ILE A   1 126 ? 11.579  34.455 47.831 1.000 16.51233 ? ? ? ? ? ?  102 ILE A   C   1 
ATOM   822  O O   . ILE A   1 126 ? 12.488  33.976 47.139 1.000 19.45674 ? ? ? ? ? ?  102 ILE A   O   1 
ATOM   823  C CB  . ILE A   1 126 ? 10.004  36.047 46.617 1.000 17.55276 ? ? ? ? ? ?  102 ILE A   CB  1 
ATOM   824  C CG1 . ILE A   1 126 ? 8.660   35.606 47.188 1.000 17.28899 ? ? ? ? ? ?  102 ILE A   CG1 1 
ATOM   825  C CG2 . ILE A   1 126 ? 10.310  35.269 45.337 1.000 21.48560 ? ? ? ? ? ?  102 ILE A   CG2 1 
ATOM   826  C CD1 . ILE A   1 126 ? 7.454   35.958 46.282 1.000 18.75943 ? ? ? ? ? ?  102 ILE A   CD1 1 
ATOM   827  N N   . THR A   1 127 ? 10.954  33.753 48.763 1.000 14.80111 ? ? ? ? ? ?  103 THR A   N   1 
ATOM   828  C CA  . THR A   1 127 ? 11.212  32.320 48.930 1.000 14.06578 ? ? ? ? ? ?  103 THR A   CA  1 
ATOM   829  C C   . THR A   1 127 ? 10.188  31.524 48.130 1.000 18.05359 ? ? ? ? ? ?  103 THR A   C   1 
ATOM   830  O O   . THR A   1 127 ? 9.183   32.053 47.658 1.000 17.83495 ? ? ? ? ? ?  103 THR A   O   1 
ATOM   831  C CB  . THR A   1 127 ? 11.044  31.924 50.390 1.000 16.66476 ? ? ? ? ? ?  103 THR A   CB  1 
ATOM   832  O OG1 . THR A   1 127 ? 9.672   32.125 50.757 1.000 17.34163 ? ? ? ? ? ?  103 THR A   OG1 1 
ATOM   833  C CG2 . THR A   1 127 ? 11.989  32.693 51.309 1.000 18.28422 ? ? ? ? ? ?  103 THR A   CG2 1 
ATOM   834  N N   . ARG A   1 128 ? 10.421  30.208 48.002 1.000 16.75082 ? ? ? ? ? ?  104 ARG A   N   1 
ATOM   835  C CA  . ARG A   1 128 ? 9.399   29.366 47.392 1.000 16.08706 ? ? ? ? ? ?  104 ARG A   CA  1 
ATOM   836  C C   . ARG A   1 128 ? 8.055   29.495 48.105 1.000 16.57129 ? ? ? ? ? ?  104 ARG A   C   1 
ATOM   837  O O   . ARG A   1 128 ? 7.001   29.535 47.449 1.000 17.92299 ? ? ? ? ? ?  104 ARG A   O   1 
ATOM   838  C CB  . ARG A   1 128 ? 9.845   27.899 47.357 1.000 19.60662 ? ? ? ? ? ?  104 ARG A   CB  1 
ATOM   839  C CG  . ARG A   1 128 ? 8.811   27.003 46.687 1.000 21.96270 ? ? ? ? ? ?  104 ARG A   CG  1 
ATOM   840  C CD  . ARG A   1 128 ? 9.134   25.552 46.918 1.000 23.87503 ? ? ? ? ? ?  104 ARG A   CD  1 
ATOM   841  N NE  . ARG A   1 128 ? 8.201   24.633 46.275 1.000 28.66185 ? ? ? ? ? ?  104 ARG A   NE  1 
ATOM   842  C CZ  . ARG A   1 128 ? 7.151   24.098 46.889 1.000 25.63276 ? ? ? ? ? ?  104 ARG A   CZ  1 
ATOM   843  N NH1 . ARG A   1 128 ? 6.889   24.396 48.153 1.000 31.33017 ? ? ? ? ? ?  104 ARG A   NH1 1 
ATOM   844  N NH2 . ARG A   1 128 ? 6.356   23.264 46.230 1.000 38.20538 ? ? ? ? ? ?  104 ARG A   NH2 1 
ATOM   845  N N   . LYS A   1 129 ? 8.063   29.531 49.441 1.000 16.76964 ? ? ? ? ? ?  105 LYS A   N   1 
ATOM   846  C CA  . LYS A   1 129 ? 6.808   29.690 50.174 1.000 17.43808 ? ? ? ? ? ?  105 LYS A   CA  1 
ATOM   847  C C   . LYS A   1 129 ? 6.087   30.982 49.764 1.000 17.98355 ? ? ? ? ? ?  105 LYS A   C   1 
ATOM   848  O O   . LYS A   1 129 ? 4.871   30.980 49.529 1.000 20.04723 ? ? ? ? ? ?  105 LYS A   O   1 
ATOM   849  C CB  . LYS A   1 129 ? 7.085   29.684 51.679 1.000 20.22275 ? ? ? ? ? ?  105 LYS A   CB  1 
ATOM   850  C CG  . LYS A   1 129 ? 5.845   29.871 52.544 1.000 22.35290 ? ? ? ? ? ?  105 LYS A   CG  1 
ATOM   851  C CD  . LYS A   1 129 ? 6.181   29.970 54.028 1.000 23.47295 ? ? ? ? ? ?  105 LYS A   CD  1 
ATOM   852  C CE  . LYS A   1 129 ? 4.926   30.226 54.853 1.000 34.91642 ? ? ? ? ? ?  105 LYS A   CE  1 
ATOM   853  N NZ  . LYS A   1 129 ? 5.201   30.180 56.318 1.000 31.08190 ? ? ? ? ? ?  105 LYS A   NZ  1 
ATOM   854  N N   . GLY A   1 130 ? 6.825   32.097 49.673 1.000 17.33271 ? ? ? ? ? ?  106 GLY A   N   1 
ATOM   855  C CA  . GLY A   1 130 ? 6.202   33.353 49.253 1.000 16.92260 ? ? ? ? ? ?  106 GLY A   CA  1 
ATOM   856  C C   . GLY A   1 130 ? 5.670   33.295 47.833 1.000 18.67733 ? ? ? ? ? ?  106 GLY A   C   1 
ATOM   857  O O   . GLY A   1 130 ? 4.561   33.772 47.550 1.000 19.06709 ? ? ? ? ? ?  106 GLY A   O   1 
ATOM   858  N N   . LEU A   1 131 ? 6.429   32.671 46.925 1.000 16.88963 ? ? ? ? ? ?  107 LEU A   N   1 
ATOM   859  C CA  . LEU A   1 131 ? 5.985   32.564 45.539 1.000 18.24437 ? ? ? ? ? ?  107 LEU A   CA  1 
ATOM   860  C C   . LEU A   1 131 ? 4.705   31.747 45.434 1.000 20.01415 ? ? ? ? ? ?  107 LEU A   C   1 
ATOM   861  O O   . LEU A   1 131 ? 3.759   32.126 44.722 1.000 21.07865 ? ? ? ? ? ?  107 LEU A   O   1 
ATOM   862  C CB  . LEU A   1 131 ? 7.096   31.950 44.687 1.000 21.99525 ? ? ? ? ? ?  107 LEU A   CB  1 
ATOM   863  C CG  . LEU A   1 131 ? 6.856   31.941 43.179 1.000 24.33677 ? ? ? ? ? ?  107 LEU A   CG  1 
ATOM   864  C CD1 . LEU A   1 131 ? 6.744   33.362 42.635 1.000 28.64392 ? ? ? ? ? ?  107 LEU A   CD1 1 
ATOM   865  C CD2 . LEU A   1 131 ? 7.978   31.173 42.480 1.000 32.58633 ? ? ? ? ? ?  107 LEU A   CD2 1 
ATOM   866  N N   . LYS A   1 132 ? 4.664   30.594 46.108 1.000 21.62821 ? ? ? ? ? ?  108 LYS A   N   1 
ATOM   867  C CA  . LYS A   1 132 ? 3.444   29.799 46.072 1.000 21.69503 ? ? ? ? ? ?  108 LYS A   CA  1 
ATOM   868  C C   . LYS A   1 132 ? 2.283   30.545 46.706 1.000 20.61575 ? ? ? ? ? ?  108 LYS A   C   1 
ATOM   869  O O   . LYS A   1 132 ? 1.144   30.410 46.251 1.000 22.65486 ? ? ? ? ? ?  108 LYS A   O   1 
ATOM   870  C CB  . LYS A   1 132 ? 3.650   28.418 46.710 1.000 24.03115 ? ? ? ? ? ?  108 LYS A   CB  1 
ATOM   871  C CG  . LYS A   1 132 ? 4.781   27.605 46.073 1.000 30.54926 ? ? ? ? ? ?  108 LYS A   CG  1 
ATOM   872  C CD  . LYS A   1 132 ? 4.367   27.029 44.719 1.000 33.89939 ? ? ? ? ? ?  108 LYS A   CD  1 
ATOM   873  C CE  . LYS A   1 132 ? 5.496   26.200 44.103 1.000 45.20153 ? ? ? ? ? ?  108 LYS A   CE  1 
ATOM   874  N NZ  . LYS A   1 132 ? 5.393   26.087 42.616 1.000 54.20936 ? ? ? ? ? ?  108 LYS A   NZ  1 
ATOM   875  N N   . ALA A   1 133 ? 2.556   31.362 47.730 1.000 18.81344 ? ? ? ? ? ?  109 ALA A   N   1 
ATOM   876  C CA  . ALA A   1 133 ? 1.492   32.128 48.373 1.000 20.42277 ? ? ? ? ? ?  109 ALA A   CA  1 
ATOM   877  C C   . ALA A   1 133 ? 0.894   33.181 47.444 1.000 18.50398 ? ? ? ? ? ?  109 ALA A   C   1 
ATOM   878  O O   . ALA A   1 133 ? -0.314  33.435 47.516 1.000 20.45511 ? ? ? ? ? ?  109 ALA A   O   1 
ATOM   879  C CB  . ALA A   1 133 ? 2.015   32.791 49.646 1.000 21.41311 ? ? ? ? ? ?  109 ALA A   CB  1 
ATOM   880  N N   . VAL A   1 134 ? 1.704   33.767 46.561 1.000 16.90238 ? ? ? ? ? ?  110 VAL A   N   1 
ATOM   881  C CA  . VAL A   1 134 ? 1.256   34.908 45.768 1.000 16.91592 ? ? ? ? ? ?  110 VAL A   CA  1 
ATOM   882  C C   . VAL A   1 134 ? 0.906   34.551 44.321 1.000 19.74877 ? ? ? ? ? ?  110 VAL A   C   1 
ATOM   883  O O   . VAL A   1 134 ? 0.367   35.409 43.600 1.000 19.86342 ? ? ? ? ? ?  110 VAL A   O   1 
ATOM   884  C CB  . VAL A   1 134 ? 2.308   36.040 45.831 1.000 17.55118 ? ? ? ? ? ?  110 VAL A   CB  1 
ATOM   885  C CG1 . VAL A   1 134 ? 3.445   35.795 44.874 1.000 19.41993 ? ? ? ? ? ?  110 VAL A   CG1 1 
ATOM   886  C CG2 . VAL A   1 134 ? 1.663   37.415 45.561 1.000 18.13353 ? ? ? ? ? ?  110 VAL A   CG2 1 
ATOM   887  N N   . GLU A   1 135 ? 1.181   33.317 43.864 1.000 20.12405 ? ? ? ? ? ?  111 GLU A   N   1 
ATOM   888  C CA  A GLU A   1 135 ? 1.083   33.003 42.434 0.567 21.22755 ? ? ? ? ? ?  111 GLU A   CA  1 
ATOM   889  C CA  B GLU A   1 135 ? 1.091   33.059 42.427 0.433 21.21499 ? ? ? ? ? ?  111 GLU A   CA  1 
ATOM   890  C C   . GLU A   1 135 ? -0.336  33.198 41.894 1.000 20.96023 ? ? ? ? ? ?  111 GLU A   C   1 
ATOM   891  O O   . GLU A   1 135 ? -0.544  33.778 40.811 1.000 20.18475 ? ? ? ? ? ?  111 GLU A   O   1 
ATOM   892  C CB  A GLU A   1 135 ? 1.560   31.566 42.197 0.567 26.89091 ? ? ? ? ? ?  111 GLU A   CB  1 
ATOM   893  C CB  B GLU A   1 135 ? 1.735   31.718 42.056 0.433 28.11786 ? ? ? ? ? ?  111 GLU A   CB  1 
ATOM   894  C CG  A GLU A   1 135 ? 2.953   31.471 41.598 0.567 28.48144 ? ? ? ? ? ?  111 GLU A   CG  1 
ATOM   895  C CG  B GLU A   1 135 ? 1.170   30.509 42.758 0.433 25.03390 ? ? ? ? ? ?  111 GLU A   CG  1 
ATOM   896  C CD  A GLU A   1 135 ? 3.518   30.059 41.628 0.567 34.98376 ? ? ? ? ? ?  111 GLU A   CD  1 
ATOM   897  C CD  B GLU A   1 135 ? 1.914   29.236 42.394 0.433 38.31123 ? ? ? ? ? ?  111 GLU A   CD  1 
ATOM   898  O OE1 A GLU A   1 135 ? 2.884   29.163 42.228 0.567 39.29983 ? ? ? ? ? ?  111 GLU A   OE1 1 
ATOM   899  O OE1 B GLU A   1 135 ? 2.713   29.264 41.433 0.433 36.19445 ? ? ? ? ? ?  111 GLU A   OE1 1 
ATOM   900  O OE2 A GLU A   1 135 ? 4.604   29.850 41.053 0.567 33.39083 ? ? ? ? ? -1 111 GLU A   OE2 1 
ATOM   901  O OE2 B GLU A   1 135 ? 1.699   28.209 43.069 0.433 34.49597 ? ? ? ? ? -1 111 GLU A   OE2 1 
ATOM   902  N N   . HIS A   1 136 ? -1.336  32.703 42.622 1.000 19.64553 ? ? ? ? ? ?  112 HIS A   N   1 
ATOM   903  C CA  . HIS A   1 136 ? -2.703  32.829 42.115 1.000 22.33028 ? ? ? ? ? ?  112 HIS A   CA  1 
ATOM   904  C C   . HIS A   1 136 ? -3.162  34.286 42.105 1.000 20.12217 ? ? ? ? ? ?  112 HIS A   C   1 
ATOM   905  O O   . HIS A   1 136 ? -3.838  34.732 41.163 1.000 19.50716 ? ? ? ? ? ?  112 HIS A   O   1 
ATOM   906  C CB  . HIS A   1 136 ? -3.664  31.963 42.927 1.000 25.23190 ? ? ? ? ? ?  112 HIS A   CB  1 
ATOM   907  C CG  . HIS A   1 136 ? -5.089  32.072 42.479 1.000 26.17669 ? ? ? ? ? ?  112 HIS A   CG  1 
ATOM   908  N ND1 . HIS A   1 136 ? -5.476  31.872 41.171 1.000 32.69129 ? ? ? ? ? ?  112 HIS A   ND1 1 
ATOM   909  C CD2 . HIS A   1 136 ? -6.212  32.403 43.156 1.000 30.12696 ? ? ? ? ? ?  112 HIS A   CD2 1 
ATOM   910  C CE1 . HIS A   1 136 ? -6.781  32.053 41.067 1.000 30.43057 ? ? ? ? ? ?  112 HIS A   CE1 1 
ATOM   911  N NE2 . HIS A   1 136 ? -7.251  32.376 42.257 1.000 32.00127 ? ? ? ? ? ?  112 HIS A   NE2 1 
ATOM   912  N N   . LEU A   1 137 ? -2.826  35.030 43.155 1.000 20.02270 ? ? ? ? ? ?  113 LEU A   N   1 
ATOM   913  C CA  . LEU A   1 137 ? -3.124  36.457 43.178 1.000 17.91144 ? ? ? ? ? ?  113 LEU A   CA  1 
ATOM   914  C C   . LEU A   1 137 ? -2.483  37.182 42.000 1.000 18.39137 ? ? ? ? ? ?  113 LEU A   C   1 
ATOM   915  O O   . LEU A   1 137 ? -3.083  38.100 41.436 1.000 16.68406 ? ? ? ? ? ?  113 LEU A   O   1 
ATOM   916  C CB  . LEU A   1 137 ? -2.640  37.041 44.496 1.000 20.44978 ? ? ? ? ? ?  113 LEU A   CB  1 
ATOM   917  C CG  . LEU A   1 137 ? -3.219  38.399 44.868 1.000 20.13094 ? ? ? ? ? ?  113 LEU A   CG  1 
ATOM   918  C CD1 . LEU A   1 137 ? -4.747  38.395 44.871 1.000 19.55489 ? ? ? ? ? ?  113 LEU A   CD1 1 
ATOM   919  C CD2 . LEU A   1 137 ? -2.686  38.803 46.245 1.000 20.09054 ? ? ? ? ? ?  113 LEU A   CD2 1 
ATOM   920  N N   . MET A   1 138 ? -1.260  36.802 41.615 1.000 16.80221 ? ? ? ? ? ?  114 MET A   N   1 
ATOM   921  C CA  . MET A   1 138 ? -0.656  37.401 40.427 1.000 18.28578 ? ? ? ? ? ?  114 MET A   CA  1 
ATOM   922  C C   . MET A   1 138 ? -1.474  37.122 39.173 1.000 18.04642 ? ? ? ? ? ?  114 MET A   C   1 
ATOM   923  O O   . MET A   1 138 ? -1.606  37.994 38.303 1.000 19.10235 ? ? ? ? ? ?  114 MET A   O   1 
ATOM   924  C CB  . MET A   1 138 ? 0.793   36.964 40.253 1.000 19.37561 ? ? ? ? ? ?  114 MET A   CB  1 
ATOM   925  C CG  . MET A   1 138 ? 1.707   37.583 41.293 1.000 18.76841 ? ? ? ? ? ?  114 MET A   CG  1 
ATOM   926  S SD  . MET A   1 138 ? 3.385   36.940 41.211 1.000 25.94031 ? ? ? ? ? ?  114 MET A   SD  1 
ATOM   927  C CE  . MET A   1 138 ? 3.740   37.208 39.486 1.000 35.46388 ? ? ? ? ? ?  114 MET A   CE  1 
ATOM   928  N N   . GLU A   1 139 ? -2.013  35.903 39.042 1.000 18.18688 ? ? ? ? ? ?  115 GLU A   N   1 
ATOM   929  C CA  A GLU A   1 139 ? -2.887  35.623 37.901 0.514 19.24148 ? ? ? ? ? ?  115 GLU A   CA  1 
ATOM   930  C CA  B GLU A   1 139 ? -2.867  35.655 37.882 0.486 19.17809 ? ? ? ? ? ?  115 GLU A   CA  1 
ATOM   931  C C   . GLU A   1 139 ? -4.115  36.529 37.915 1.000 17.97049 ? ? ? ? ? ?  115 GLU A   C   1 
ATOM   932  O O   . GLU A   1 139 ? -4.531  37.061 36.876 1.000 18.10154 ? ? ? ? ? ?  115 GLU A   O   1 
ATOM   933  C CB  A GLU A   1 139 ? -3.303  34.148 37.919 0.514 23.59775 ? ? ? ? ? ?  115 GLU A   CB  1 
ATOM   934  C CB  B GLU A   1 139 ? -3.232  34.176 37.759 0.486 23.60952 ? ? ? ? ? ?  115 GLU A   CB  1 
ATOM   935  C CG  A GLU A   1 139 ? -2.137  33.167 37.805 0.514 25.22579 ? ? ? ? ? ?  115 GLU A   CG  1 
ATOM   936  C CG  B GLU A   1 139 ? -3.957  33.846 36.454 0.486 25.27152 ? ? ? ? ? ?  115 GLU A   CG  1 
ATOM   937  C CD  A GLU A   1 139 ? -2.561  31.714 37.943 0.514 37.56485 ? ? ? ? ? ?  115 GLU A   CD  1 
ATOM   938  C CD  B GLU A   1 139 ? -3.392  34.604 35.255 0.486 35.21673 ? ? ? ? ? ?  115 GLU A   CD  1 
ATOM   939  O OE1 A GLU A   1 139 ? -1.823  30.834 37.450 0.514 39.00970 ? ? ? ? ? ?  115 GLU A   OE1 1 
ATOM   940  O OE1 B GLU A   1 139 ? -4.146  35.380 34.616 0.486 33.04036 ? ? ? ? ? ?  115 GLU A   OE1 1 
ATOM   941  O OE2 A GLU A   1 139 ? -3.624  31.450 38.545 0.514 35.37061 ? ? ? ? ? -1 115 GLU A   OE2 1 
ATOM   942  O OE2 B GLU A   1 139 ? -2.192  34.429 34.950 0.486 34.58168 ? ? ? ? ? -1 115 GLU A   OE2 1 
ATOM   943  N N   . LEU A   1 140 ? -4.721  36.699 39.087 1.000 17.15817 ? ? ? ? ? ?  116 LEU A   N   1 
ATOM   944  C CA  . LEU A   1 140 ? -5.875  37.593 39.195 1.000 16.92103 ? ? ? ? ? ?  116 LEU A   CA  1 
ATOM   945  C C   . LEU A   1 140 ? -5.490  39.037 38.871 1.000 16.48617 ? ? ? ? ? ?  116 LEU A   C   1 
ATOM   946  O O   . LEU A   1 140 ? -6.270  39.768 38.251 1.000 16.97802 ? ? ? ? ? ?  116 LEU A   O   1 
ATOM   947  C CB  . LEU A   1 140 ? -6.494  37.500 40.591 1.000 16.49724 ? ? ? ? ? ?  116 LEU A   CB  1 
ATOM   948  C CG  . LEU A   1 140 ? -7.037  36.121 40.985 1.000 19.38403 ? ? ? ? ? ?  116 LEU A   CG  1 
ATOM   949  C CD1 . LEU A   1 140 ? -7.531  36.147 42.412 1.000 19.60636 ? ? ? ? ? ?  116 LEU A   CD1 1 
ATOM   950  C CD2 . LEU A   1 140 ? -8.142  35.687 40.026 1.000 24.63658 ? ? ? ? ? ?  116 LEU A   CD2 1 
ATOM   951  N N   . ALA A   1 141 ? -4.277  39.448 39.250 1.000 14.23623 ? ? ? ? ? ?  117 ALA A   N   1 
ATOM   952  C CA  . ALA A   1 141 ? -3.812  40.802 38.963 1.000 14.55745 ? ? ? ? ? ?  117 ALA A   CA  1 
ATOM   953  C C   . ALA A   1 141 ? -3.673  41.005 37.468 1.000 14.82157 ? ? ? ? ? ?  117 ALA A   C   1 
ATOM   954  O O   . ALA A   1 141 ? -4.033  42.063 36.941 1.000 14.71543 ? ? ? ? ? ?  117 ALA A   O   1 
ATOM   955  C CB  . ALA A   1 141 ? -2.468  41.028 39.647 1.000 15.42013 ? ? ? ? ? ?  117 ALA A   CB  1 
ATOM   956  N N   . ARG A   1 142 ? -3.148  39.995 36.766 1.000 15.46746 ? ? ? ? ? ?  118 ARG A   N   1 
ATOM   957  C CA  . ARG A   1 142 ? -3.046  40.091 35.311 1.000 16.89020 ? ? ? ? ? ?  118 ARG A   CA  1 
ATOM   958  C C   . ARG A   1 142 ? -4.425  40.167 34.662 1.000 17.51741 ? ? ? ? ? ?  118 ARG A   C   1 
ATOM   959  O O   . ARG A   1 142 ? -4.629  40.937 33.709 1.000 17.84083 ? ? ? ? ? ?  118 ARG A   O   1 
ATOM   960  C CB  . ARG A   1 142 ? -2.264  38.898 34.756 1.000 19.63689 ? ? ? ? ? ?  118 ARG A   CB  1 
ATOM   961  C CG  . ARG A   1 142 ? -0.787  38.884 35.086 1.000 22.94776 ? ? ? ? ? ?  118 ARG A   CG  1 
ATOM   962  C CD  . ARG A   1 142 ? -0.117  37.657 34.453 1.000 34.42686 ? ? ? ? ? ?  118 ARG A   CD  1 
ATOM   963  N NE  . ARG A   1 142 ? 1.238   37.438 34.953 1.000 43.42448 ? ? ? ? ? ?  118 ARG A   NE  1 
ATOM   964  C CZ  . ARG A   1 142 ? 1.563   36.515 35.853 1.000 41.63935 ? ? ? ? ? ?  118 ARG A   CZ  1 
ATOM   965  N NH1 . ARG A   1 142 ? 2.823   36.392 36.248 1.000 42.42924 ? ? ? ? ? ?  118 ARG A   NH1 1 
ATOM   966  N NH2 . ARG A   1 142 ? 0.633   35.714 36.359 1.000 32.77254 ? ? ? ? ? ?  118 ARG A   NH2 1 
ATOM   967  N N   . GLU A   1 143 ? -5.385  39.383 35.163 1.000 16.39810 ? ? ? ? ? ?  119 GLU A   N   1 
ATOM   968  C CA  A GLU A   1 143 ? -6.737  39.452 34.611 0.552 19.34311 ? ? ? ? ? ?  119 GLU A   CA  1 
ATOM   969  C CA  B GLU A   1 143 ? -6.743  39.446 34.621 0.448 19.32201 ? ? ? ? ? ?  119 GLU A   CA  1 
ATOM   970  C C   . GLU A   1 143 ? -7.362  40.825 34.834 1.000 19.07235 ? ? ? ? ? ?  119 GLU A   C   1 
ATOM   971  O O   . GLU A   1 143 ? -7.981  41.393 33.918 1.000 18.75584 ? ? ? ? ? ?  119 GLU A   O   1 
ATOM   972  C CB  A GLU A   1 143 ? -7.612  38.343 35.193 0.552 22.11070 ? ? ? ? ? ?  119 GLU A   CB  1 
ATOM   973  C CB  B GLU A   1 143 ? -7.616  38.356 35.247 0.448 22.15745 ? ? ? ? ? ?  119 GLU A   CB  1 
ATOM   974  C CG  A GLU A   1 143 ? -9.057  38.356 34.709 0.552 23.81918 ? ? ? ? ? ?  119 GLU A   CG  1 
ATOM   975  C CG  B GLU A   1 143 ? -7.151  36.925 34.972 0.448 20.08703 ? ? ? ? ? ?  119 GLU A   CG  1 
ATOM   976  C CD  A GLU A   1 143 ? -9.185  38.524 33.201 0.552 34.57520 ? ? ? ? ? ?  119 GLU A   CD  1 
ATOM   977  C CD  B GLU A   1 143 ? -7.901  35.891 35.796 0.448 31.94965 ? ? ? ? ? ?  119 GLU A   CD  1 
ATOM   978  O OE1 A GLU A   1 143 ? -8.388  37.916 32.453 0.552 32.01415 ? ? ? ? ? ?  119 GLU A   OE1 1 
ATOM   979  O OE1 B GLU A   1 143 ? -8.959  36.228 36.370 0.448 32.94858 ? ? ? ? ? ?  119 GLU A   OE1 1 
ATOM   980  O OE2 A GLU A   1 143 ? -10.088 39.268 32.761 0.552 45.32256 ? ? ? ? ? -1 119 GLU A   OE2 1 
ATOM   981  O OE2 B GLU A   1 143 ? -7.426  34.739 35.877 0.448 37.12706 ? ? ? ? ? -1 119 GLU A   OE2 1 
ATOM   982  N N   . HIS A   1 144 ? -7.195  41.387 36.038 1.000 17.05444 ? ? ? ? ? ?  120 HIS A   N   1 
ATOM   983  C CA  . HIS A   1 144 ? -7.737  42.712 36.325 1.000 17.37863 ? ? ? ? ? ?  120 HIS A   CA  1 
ATOM   984  C C   . HIS A   1 144 ? -7.084  43.769 35.441 1.000 16.84340 ? ? ? ? ? ?  120 HIS A   C   1 
ATOM   985  O O   . HIS A   1 144 ? -7.770  44.644 34.886 1.000 16.73486 ? ? ? ? ? ?  120 HIS A   O   1 
ATOM   986  C CB  . HIS A   1 144 ? -7.532  43.032 37.809 1.000 15.23879 ? ? ? ? ? ?  120 HIS A   CB  1 
ATOM   987  C CG  . HIS A   1 144 ? -7.871  44.443 38.169 1.000 16.42384 ? ? ? ? ? ?  120 HIS A   CG  1 
ATOM   988  N ND1 . HIS A   1 144 ? -6.918  45.349 38.565 1.000 15.41441 ? ? ? ? ? ?  120 HIS A   ND1 1 
ATOM   989  C CD2 . HIS A   1 144 ? -9.054  45.105 38.178 1.000 18.22296 ? ? ? ? ? ?  120 HIS A   CD2 1 
ATOM   990  C CE1 . HIS A   1 144 ? -7.496  46.520 38.795 1.000 16.01766 ? ? ? ? ? ?  120 HIS A   CE1 1 
ATOM   991  N NE2 . HIS A   1 144 ? -8.794  46.398 38.569 1.000 16.77172 ? ? ? ? ? ?  120 HIS A   NE2 1 
ATOM   992  N N   . GLU A   1 145 ? -5.767  43.680 35.261 1.000 14.88358 ? ? ? ? ? ?  121 GLU A   N   1 
ATOM   993  C CA  . GLU A   1 145 ? -5.070  44.620 34.391 1.000 16.64924 ? ? ? ? ? ?  121 GLU A   CA  1 
ATOM   994  C C   . GLU A   1 145 ? -5.582  44.521 32.961 1.000 16.84382 ? ? ? ? ? ?  121 GLU A   C   1 
ATOM   995  O O   . GLU A   1 145 ? -5.749  45.540 32.277 1.000 18.03805 ? ? ? ? ? ?  121 GLU A   O   1 
ATOM   996  C CB  . GLU A   1 145 ? -3.570  44.335 34.438 1.000 17.67952 ? ? ? ? ? ?  121 GLU A   CB  1 
ATOM   997  C CG  . GLU A   1 145 ? -2.745  45.191 33.522 1.000 22.23785 ? ? ? ? ? ?  121 GLU A   CG  1 
ATOM   998  C CD  . GLU A   1 145 ? -1.317  44.724 33.465 1.000 26.31433 ? ? ? ? ? ?  121 GLU A   CD  1 
ATOM   999  O OE1 . GLU A   1 145 ? -1.066  43.503 33.647 1.000 27.03234 ? ? ? ? ? ?  121 GLU A   OE1 1 
ATOM   1000 O OE2 . GLU A   1 145 ? -0.433  45.553 33.247 1.000 23.32070 ? ? ? ? ? -1 121 GLU A   OE2 1 
ATOM   1001 N N   . ARG A   1 146 ? -5.797  43.292 32.474 1.000 18.14708 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A   N   1 
ATOM   1002 C CA  A ARG A   1 146 ? -6.335  43.123 31.128 0.536 20.41058 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A   CA  1 
ATOM   1003 C CA  B ARG A   1 146 ? -6.329  43.130 31.127 0.464 20.40819 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A   CA  1 
ATOM   1004 C C   . ARG A   1 146 ? -7.689  43.800 30.995 1.000 19.00176 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A   C   1 
ATOM   1005 O O   . ARG A   1 146 ? -7.966  44.458 29.985 1.000 19.87830 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A   O   1 
ATOM   1006 C CB  A ARG A   1 146 ? -6.436  41.638 30.793 0.536 22.03781 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A   CB  1 
ATOM   1007 C CB  B ARG A   1 146 ? -6.411  41.649 30.759 0.464 22.09553 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A   CB  1 
ATOM   1008 C CG  A ARG A   1 146 ? -5.109  41.020 30.435 0.536 24.67147 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A   CG  1 
ATOM   1009 C CG  B ARG A   1 146 ? -6.648  41.415 29.275 0.464 24.01643 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A   CG  1 
ATOM   1010 C CD  A ARG A   1 146 ? -5.266  39.572 29.993 0.536 33.13722 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A   CD  1 
ATOM   1011 C CD  B ARG A   1 146 ? -6.909  39.950 28.973 0.464 27.30034 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A   CD  1 
ATOM   1012 N NE  A ARG A   1 146 ? -4.042  38.815 30.235 0.536 36.17131 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A   NE  1 
ATOM   1013 N NE  B ARG A   1 146 ? -7.901  39.356 29.863 0.464 32.77303 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A   NE  1 
ATOM   1014 C CZ  A ARG A   1 146 ? -3.907  37.894 31.182 0.536 24.81956 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A   CZ  1 
ATOM   1015 C CZ  B ARG A   1 146 ? -9.206  39.606 29.815 0.464 33.26747 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A   CZ  1 
ATOM   1016 N NH1 A ARG A   1 146 ? -4.927  37.596 31.978 0.536 25.94904 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A   NH1 1 
ATOM   1017 N NH1 B ARG A   1 146 ? -9.699  40.447 28.914 0.464 38.53107 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A   NH1 1 
ATOM   1018 N NH2 A ARG A   1 146 ? -2.752  37.260 31.327 0.536 37.20441 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A   NH2 1 
ATOM   1019 N NH2 B ARG A   1 146 ? -10.022 39.008 30.672 0.464 41.51802 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A   NH2 1 
ATOM   1020 N N   . ARG A   1 147 ? -8.541  43.663 32.007 1.000 19.50891 ? ? ? ? ? ?  123 ARG A   N   1 
ATOM   1021 C CA  . ARG A   1 147 ? -9.841  44.333 31.971 1.000 20.02632 ? ? ? ? ? ?  123 ARG A   CA  1 
ATOM   1022 C C   . ARG A   1 147 ? -9.697  45.852 31.960 1.000 21.30566 ? ? ? ? ? ?  123 ARG A   C   1 
ATOM   1023 O O   . ARG A   1 147 ? -10.436 46.546 31.245 1.000 21.17681 ? ? ? ? ? ?  123 ARG A   O   1 
ATOM   1024 C CB  . ARG A   1 147 ? -10.716 43.891 33.140 1.000 25.01296 ? ? ? ? ? ?  123 ARG A   CB  1 
ATOM   1025 C CG  . ARG A   1 147 ? -11.379 42.535 32.948 1.000 35.94112 ? ? ? ? ? ?  123 ARG A   CG  1 
ATOM   1026 C CD  . ARG A   1 147 ? -12.403 42.290 34.032 1.000 44.72941 ? ? ? ? ? ?  123 ARG A   CD  1 
ATOM   1027 N NE  . ARG A   1 147 ? -11.761 42.201 35.338 1.000 62.66204 ? ? ? ? ? ?  123 ARG A   NE  1 
ATOM   1028 C CZ  . ARG A   1 147 ? -11.498 41.057 35.958 1.000 60.88100 ? ? ? ? ? ?  123 ARG A   CZ  1 
ATOM   1029 N NH1 . ARG A   1 147 ? -11.835 39.906 35.393 1.000 57.12678 ? ? ? ? ? ?  123 ARG A   NH1 1 
ATOM   1030 N NH2 . ARG A   1 147 ? -10.902 41.066 37.144 1.000 48.87679 ? ? ? ? ? ?  123 ARG A   NH2 1 
ATOM   1031 N N   . VAL A   1 148 ? -8.773  46.391 32.765 1.000 17.54595 ? ? ? ? ? ?  124 VAL A   N   1 
ATOM   1032 C CA  . VAL A   1 148 ? -8.554  47.836 32.802 1.000 17.04640 ? ? ? ? ? ?  124 VAL A   CA  1 
ATOM   1033 C C   . VAL A   1 148 ? -8.101  48.348 31.439 1.000 18.68839 ? ? ? ? ? ?  124 VAL A   C   1 
ATOM   1034 O O   . VAL A   1 148 ? -8.514  49.424 30.983 1.000 17.59882 ? ? ? ? ? ?  124 VAL A   O   1 
ATOM   1035 C CB  . VAL A   1 148 ? -7.540  48.194 33.908 1.000 16.86577 ? ? ? ? ? ?  124 VAL A   CB  1 
ATOM   1036 C CG1 . VAL A   1 148 ? -7.109  49.659 33.784 1.000 17.32848 ? ? ? ? ? ?  124 VAL A   CG1 1 
ATOM   1037 C CG2 . VAL A   1 148 ? -8.145  47.926 35.289 1.000 17.46791 ? ? ? ? ? ?  124 VAL A   CG2 1 
ATOM   1038 N N   . LEU A   1 149 ? -7.242  47.591 30.773 1.000 17.16589 ? ? ? ? ? ?  125 LEU A   N   1 
ATOM   1039 C CA  . LEU A   1 149 ? -6.647  48.053 29.522 1.000 17.65335 ? ? ? ? ? ?  125 LEU A   CA  1 
ATOM   1040 C C   . LEU A   1 149 ? -7.477  47.722 28.286 1.000 21.25835 ? ? ? ? ? ?  125 LEU A   C   1 
ATOM   1041 O O   . LEU A   1 149 ? -7.277  48.358 27.243 1.000 20.99047 ? ? ? ? ? ?  125 LEU A   O   1 
ATOM   1042 C CB  . LEU A   1 149 ? -5.223  47.514 29.364 1.000 21.10246 ? ? ? ? ? ?  125 LEU A   CB  1 
ATOM   1043 C CG  . LEU A   1 149 ? -4.220  48.162 30.324 1.000 20.38908 ? ? ? ? ? ?  125 LEU A   CG  1 
ATOM   1044 C CD1 . LEU A   1 149 ? -2.889  47.409 30.291 1.000 23.61201 ? ? ? ? ? ?  125 LEU A   CD1 1 
ATOM   1045 C CD2 . LEU A   1 149 ? -4.048  49.629 29.992 1.000 22.56745 ? ? ? ? ? ?  125 LEU A   CD2 1 
ATOM   1046 N N   . GLU A   1 150 ? -8.421  46.789 28.391 1.000 19.38721 ? ? ? ? ? ?  126 GLU A   N   1 
ATOM   1047 C CA  . GLU A   1 150 ? -9.165  46.360 27.207 1.000 23.31290 ? ? ? ? ? ?  126 GLU A   CA  1 
ATOM   1048 C C   . GLU A   1 150 ? -9.886  47.482 26.462 1.000 23.40853 ? ? ? ? ? ?  126 GLU A   C   1 
ATOM   1049 O O   . GLU A   1 150 ? -9.850  47.471 25.216 1.000 23.22152 ? ? ? ? ? ?  126 GLU A   O   1 
ATOM   1050 C CB  . GLU A   1 150 ? -10.087 45.182 27.551 1.000 24.98749 ? ? ? ? ? ?  126 GLU A   CB  1 
ATOM   1051 C CG  . GLU A   1 150 ? -10.689 44.512 26.313 1.000 37.84682 ? ? ? ? ? ?  126 GLU A   CG  1 
ATOM   1052 C CD  . GLU A   1 150 ? -9.760  43.478 25.693 1.000 64.50985 ? ? ? ? ? ?  126 GLU A   CD  1 
ATOM   1053 O OE1 . GLU A   1 150 ? -10.251 42.614 24.934 1.000 68.93541 ? ? ? ? ? ?  126 GLU A   OE1 1 
ATOM   1054 O OE2 . GLU A   1 150 ? -8.539  43.528 25.964 1.000 70.32746 ? ? ? ? ? -1 126 GLU A   OE2 1 
ATOM   1055 N N   . PRO A   1 151 ? -10.536 48.450 27.116 1.000 18.95658 ? ? ? ? ? ?  127 PRO A   N   1 
ATOM   1056 C CA  . PRO A   1 151 ? -11.210 49.519 26.353 1.000 23.81324 ? ? ? ? ? ?  127 PRO A   CA  1 
ATOM   1057 C C   . PRO A   1 151 ? -10.267 50.363 25.531 1.000 22.36198 ? ? ? ? ? ?  127 PRO A   C   1 
ATOM   1058 O O   . PRO A   1 151 ? -10.706 50.997 24.563 1.000 22.58230 ? ? ? ? ? ?  127 PRO A   O   1 
ATOM   1059 C CB  . PRO A   1 151 ? -11.888 50.366 27.439 1.000 25.18813 ? ? ? ? ? ?  127 PRO A   CB  1 
ATOM   1060 C CG  . PRO A   1 151 ? -11.949 49.481 28.644 1.000 25.96269 ? ? ? ? ? ?  127 PRO A   CG  1 
ATOM   1061 C CD  . PRO A   1 151 ? -10.768 48.581 28.567 1.000 21.36024 ? ? ? ? ? ?  127 PRO A   CD  1 
ATOM   1062 N N   . PHE A   1 152 ? -8.987  50.398 25.876 1.000 20.31764 ? ? ? ? ? ?  128 PHE A   N   1 
ATOM   1063 C CA  . PHE A   1 152 ? -8.018  51.260 25.222 1.000 21.75915 ? ? ? ? ? ?  128 PHE A   CA  1 
ATOM   1064 C C   . PHE A   1 152 ? -7.356  50.616 24.015 1.000 26.99769 ? ? ? ? ? ?  128 PHE A   C   1 
ATOM   1065 O O   . PHE A   1 152 ? -6.815  51.333 23.165 1.000 28.59387 ? ? ? ? ? ?  128 PHE A   O   1 
ATOM   1066 C CB  . PHE A   1 152 ? -6.988  51.739 26.256 1.000 22.04279 ? ? ? ? ? ?  128 PHE A   CB  1 
ATOM   1067 C CG  . PHE A   1 152 ? -7.603  52.586 27.318 1.000 20.18888 ? ? ? ? ? ?  128 PHE A   CG  1 
ATOM   1068 C CD1 . PHE A   1 152 ? -7.839  53.929 27.086 1.000 22.16959 ? ? ? ? ? ?  128 PHE A   CD1 1 
ATOM   1069 C CD2 . PHE A   1 152 ? -8.033  52.022 28.509 1.000 20.99727 ? ? ? ? ? ?  128 PHE A   CD2 1 
ATOM   1070 C CE1 . PHE A   1 152 ? -8.449  54.713 28.039 1.000 23.77465 ? ? ? ? ? ?  128 PHE A   CE1 1 
ATOM   1071 C CE2 . PHE A   1 152 ? -8.652  52.799 29.469 1.000 20.72644 ? ? ? ? ? ?  128 PHE A   CE2 1 
ATOM   1072 C CZ  . PHE A   1 152 ? -8.854  54.152 29.238 1.000 21.38963 ? ? ? ? ? ?  128 PHE A   CZ  1 
ATOM   1073 N N   . GLY A   1 153 ? -7.393  49.298 23.910 1.000 26.72425 ? ? ? ? ? ?  129 GLY A   N   1 
ATOM   1074 C CA  . GLY A   1 153 ? -6.731  48.632 22.813 1.000 27.24671 ? ? ? ? ? ?  129 GLY A   CA  1 
ATOM   1075 C C   . GLY A   1 153 ? -5.241  48.463 23.052 1.000 35.97501 ? ? ? ? ? ?  129 GLY A   C   1 
ATOM   1076 O O   . GLY A   1 153 ? -4.623  49.141 23.873 1.000 28.85711 ? ? ? ? ? ?  129 GLY A   O   1 
ATOM   1077 N N   . LEU A   1 154 ? -4.659  47.542 22.281 1.000 27.23228 ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   N   1 
ATOM   1078 C CA  A LEU A   1 154 ? -3.269  47.154 22.488 0.618 24.96338 ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   CA  1 
ATOM   1079 C CA  B LEU A   1 154 ? -3.270  47.156 22.496 0.382 24.99337 ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   CA  1 
ATOM   1080 C C   . LEU A   1 154 ? -2.313  48.307 22.211 1.000 31.16925 ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   C   1 
ATOM   1081 O O   . LEU A   1 154 ? -1.326  48.489 22.932 1.000 27.70100 ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   O   1 
ATOM   1082 C CB  A LEU A   1 154 ? -2.936  45.950 21.603 0.618 30.91925 ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   CB  1 
ATOM   1083 C CB  B LEU A   1 154 ? -2.926  45.931 21.643 0.382 30.95517 ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   CB  1 
ATOM   1084 C CG  A LEU A   1 154 ? -1.569  45.297 21.807 0.618 31.04146 ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   CG  1 
ATOM   1085 C CG  B LEU A   1 154 ? -3.765  44.669 21.873 0.382 34.31694 ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   CG  1 
ATOM   1086 C CD1 A LEU A   1 154 ? -1.526  44.562 23.136 0.618 35.87483 ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   CD1 1 
ATOM   1087 C CD1 B LEU A   1 154 ? -3.187  43.481 21.110 0.382 35.46233 ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   CD1 1 
ATOM   1088 C CD2 A LEU A   1 154 ? -1.250  44.353 20.652 0.618 37.39824 ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   CD2 1 
ATOM   1089 C CD2 B LEU A   1 154 ? -3.881  44.348 23.354 0.382 33.02180 ? ? ? ? ? ?  130 LEU A   CD2 1 
ATOM   1090 N N   . ARG A   1 155 ? -2.583  49.100 21.171 1.000 28.25536 ? ? ? ? ? ?  131 ARG A   N   1 
ATOM   1091 C CA  . ARG A   1 155 ? -1.674  50.190 20.832 1.000 28.16719 ? ? ? ? ? ?  131 ARG A   CA  1 
ATOM   1092 C C   . ARG A   1 155 ? -1.604  51.218 21.956 1.000 26.40926 ? ? ? ? ? ?  131 ARG A   C   1 
ATOM   1093 O O   . ARG A   1 155 ? -0.513  51.590 22.410 1.000 27.86829 ? ? ? ? ? ?  131 ARG A   O   1 
ATOM   1094 C CB  . ARG A   1 155 ? -2.102  50.850 19.520 1.000 30.50293 ? ? ? ? ? ?  131 ARG A   CB  1 
ATOM   1095 C CG  . ARG A   1 155 ? -1.166  51.959 19.060 1.000 42.96595 ? ? ? ? ? ?  131 ARG A   CG  1 
ATOM   1096 C CD  . ARG A   1 155 ? -1.755  52.770 17.912 1.000 55.44469 ? ? ? ? ? ?  131 ARG A   CD  1 
ATOM   1097 N NE  . ARG A   1 155 ? -3.005  53.434 18.274 1.000 60.98575 ? ? ? ? ? ?  131 ARG A   NE  1 
ATOM   1098 C CZ  . ARG A   1 155 ? -3.079  54.576 18.952 1.000 65.48546 ? ? ? ? ? ?  131 ARG A   CZ  1 
ATOM   1099 N NH1 . ARG A   1 155 ? -1.972  55.186 19.355 1.000 63.59413 ? ? ? ? ? ?  131 ARG A   NH1 1 
ATOM   1100 N NH2 . ARG A   1 155 ? -4.262  55.107 19.232 1.000 63.25364 ? ? ? ? ? ?  131 ARG A   NH2 1 
ATOM   1101 N N   . ARG A   1 156 ? -2.763  51.706 22.397 1.000 26.20796 ? ? ? ? ? ?  132 ARG A   N   1 
ATOM   1102 C CA  . ARG A   1 156 ? -2.780  52.700 23.463 1.000 22.73758 ? ? ? ? ? ?  132 ARG A   CA  1 
ATOM   1103 C C   . ARG A   1 156 ? -2.268  52.130 24.782 1.000 25.95874 ? ? ? ? ? ?  132 ARG A   C   1 
ATOM   1104 O O   . ARG A   1 156 ? -1.588  52.843 25.534 1.000 23.24392 ? ? ? ? ? ?  132 ARG A   O   1 
ATOM   1105 C CB  . ARG A   1 156 ? -4.176  53.291 23.609 1.000 22.80043 ? ? ? ? ? ?  132 ARG A   CB  1 
ATOM   1106 C CG  . ARG A   1 156 ? -4.611  54.105 22.394 1.000 28.16102 ? ? ? ? ? ?  132 ARG A   CG  1 
ATOM   1107 C CD  . ARG A   1 156 ? -5.938  54.763 22.634 1.000 26.84946 ? ? ? ? ? ?  132 ARG A   CD  1 
ATOM   1108 N NE  . ARG A   1 156 ? -5.816  55.799 23.657 1.000 25.64343 ? ? ? ? ? ?  132 ARG A   NE  1 
ATOM   1109 C CZ  . ARG A   1 156 ? -6.841  56.338 24.299 1.000 28.66025 ? ? ? ? ? ?  132 ARG A   CZ  1 
ATOM   1110 N NH1 . ARG A   1 156 ? -8.086  55.944 24.040 1.000 30.29432 ? ? ? ? ? ?  132 ARG A   NH1 1 
ATOM   1111 N NH2 . ARG A   1 156 ? -6.613  57.271 25.207 1.000 29.07131 ? ? ? ? ? ?  132 ARG A   NH2 1 
ATOM   1112 N N   . ALA A   1 157 ? -2.552  50.856 25.068 1.000 21.39183 ? ? ? ? ? ?  133 ALA A   N   1 
ATOM   1113 C CA  . ALA A   1 157 ? -2.047  50.245 26.294 1.000 20.55082 ? ? ? ? ? ?  133 ALA A   CA  1 
ATOM   1114 C C   . ALA A   1 157 ? -0.527  50.169 26.289 1.000 24.01211 ? ? ? ? ? ?  133 ALA A   C   1 
ATOM   1115 O O   . ALA A   1 157 ? 0.127   50.492 27.293 1.000 22.58742 ? ? ? ? ? ?  133 ALA A   O   1 
ATOM   1116 C CB  . ALA A   1 157 ? -2.644  48.849 26.455 1.000 22.77234 ? ? ? ? ? ?  133 ALA A   CB  1 
ATOM   1117 N N   . GLU A   1 158 ? 0.060   49.734 25.173 1.000 23.04950 ? ? ? ? ? ?  134 GLU A   N   1 
ATOM   1118 C CA  . GLU A   1 158 ? 1.511   49.654 25.106 1.000 23.34465 ? ? ? ? ? ?  134 GLU A   CA  1 
ATOM   1119 C C   . GLU A   1 158 ? 2.146   51.038 25.153 1.000 22.22236 ? ? ? ? ? ?  134 GLU A   C   1 
ATOM   1120 O O   . GLU A   1 158 ? 3.204   51.211 25.769 1.000 23.94894 ? ? ? ? ? ?  134 GLU A   O   1 
ATOM   1121 C CB  . GLU A   1 158 ? 1.948   48.873 23.863 1.000 25.53205 ? ? ? ? ? ?  134 GLU A   CB  1 
ATOM   1122 C CG  . GLU A   1 158 ? 1.598   47.387 23.922 1.000 33.96920 ? ? ? ? ? ?  134 GLU A   CG  1 
ATOM   1123 C CD  . GLU A   1 158 ? 1.986   46.731 25.243 1.000 60.40519 ? ? ? ? ? ?  134 GLU A   CD  1 
ATOM   1124 O OE1 . GLU A   1 158 ? 3.106   46.984 25.742 1.000 55.08912 ? ? ? ? ? ?  134 GLU A   OE1 1 
ATOM   1125 O OE2 . GLU A   1 158 ? 1.163   45.964 25.788 1.000 57.13014 ? ? ? ? ? -1 134 GLU A   OE2 1 
ATOM   1126 N N   . GLU A   1 159 ? 1.523   52.033 24.510 1.000 20.94250 ? ? ? ? ? ?  135 GLU A   N   1 
ATOM   1127 C CA  A GLU A   1 159 ? 2.061   53.390 24.566 0.558 23.34469 ? ? ? ? ? ?  135 GLU A   CA  1 
ATOM   1128 C CA  B GLU A   1 159 ? 2.065   53.386 24.566 0.442 23.31257 ? ? ? ? ? ?  135 GLU A   CA  1 
ATOM   1129 C C   . GLU A   1 159 ? 2.060   53.911 25.994 1.000 23.47701 ? ? ? ? ? ?  135 GLU A   C   1 
ATOM   1130 O O   . GLU A   1 159 ? 3.033   54.537 26.439 1.000 22.03550 ? ? ? ? ? ?  135 GLU A   O   1 
ATOM   1131 C CB  A GLU A   1 159 ? 1.258   54.323 23.656 0.558 23.35608 ? ? ? ? ? ?  135 GLU A   CB  1 
ATOM   1132 C CB  B GLU A   1 159 ? 1.275   54.312 23.641 0.442 23.40460 ? ? ? ? ? ?  135 GLU A   CB  1 
ATOM   1133 C CG  A GLU A   1 159 ? 1.522   55.814 23.881 0.558 22.04914 ? ? ? ? ? ?  135 GLU A   CG  1 
ATOM   1134 C CG  B GLU A   1 159 ? 1.612   54.136 22.166 0.442 29.27020 ? ? ? ? ? ?  135 GLU A   CG  1 
ATOM   1135 C CD  A GLU A   1 159 ? 2.902   56.250 23.416 0.558 33.50649 ? ? ? ? ? ?  135 GLU A   CD  1 
ATOM   1136 C CD  B GLU A   1 159 ? 0.747   54.985 21.258 0.442 39.25032 ? ? ? ? ? ?  135 GLU A   CD  1 
ATOM   1137 O OE1 A GLU A   1 159 ? 3.537   55.503 22.643 0.558 36.98324 ? ? ? ? ? ?  135 GLU A   OE1 1 
ATOM   1138 O OE1 B GLU A   1 159 ? -0.059  55.781 21.781 0.442 36.79161 ? ? ? ? ? ?  135 GLU A   OE1 1 
ATOM   1139 O OE2 A GLU A   1 159 ? 3.350   57.346 23.820 0.558 29.35810 ? ? ? ? ? -1 135 GLU A   OE2 1 
ATOM   1140 O OE2 B GLU A   1 159 ? 0.871   54.851 20.021 0.442 37.69346 ? ? ? ? ? -1 135 GLU A   OE2 1 
ATOM   1141 N N   . LEU A   1 160 ? 0.976   53.657 26.725 1.000 19.91794 ? ? ? ? ? ?  136 LEU A   N   1 
ATOM   1142 C CA  . LEU A   1 160 ? 0.914   54.080 28.119 1.000 18.21065 ? ? ? ? ? ?  136 LEU A   CA  1 
ATOM   1143 C C   . LEU A   1 160 ? 2.013   53.410 28.939 1.000 18.16431 ? ? ? ? ? ?  136 LEU A   C   1 
ATOM   1144 O O   . LEU A   1 160 ? 2.735   54.080 29.683 1.000 17.43893 ? ? ? ? ? ?  136 LEU A   O   1 
ATOM   1145 C CB  . LEU A   1 160 ? -0.462  53.745 28.682 1.000 17.81297 ? ? ? ? ? ?  136 LEU A   CB  1 
ATOM   1146 C CG  . LEU A   1 160 ? -0.615  54.000 30.187 1.000 17.70573 ? ? ? ? ? ?  136 LEU A   CG  1 
ATOM   1147 C CD1 . LEU A   1 160 ? -0.490  55.483 30.462 1.000 19.99182 ? ? ? ? ? ?  136 LEU A   CD1 1 
ATOM   1148 C CD2 . LEU A   1 160 ? -1.958  53.485 30.618 1.000 20.92168 ? ? ? ? ? ?  136 LEU A   CD2 1 
ATOM   1149 N N   . LYS A   1 161 ? 2.167   52.091 28.806 1.000 18.53735 ? ? ? ? ? ?  137 LYS A   N   1 
ATOM   1150 C CA  . LYS A   1 161 ? 3.175   51.410 29.614 1.000 17.93649 ? ? ? ? ? ?  137 LYS A   CA  1 
ATOM   1151 C C   . LYS A   1 161 ? 4.585   51.869 29.261 1.000 20.25839 ? ? ? ? ? ?  137 LYS A   C   1 
ATOM   1152 O O   . LYS A   1 161 ? 5.440   52.011 30.140 1.000 20.34721 ? ? ? ? ? ?  137 LYS A   O   1 
ATOM   1153 C CB  . LYS A   1 161 ? 3.061   49.902 29.443 1.000 19.73925 ? ? ? ? ? ?  137 LYS A   CB  1 
ATOM   1154 C CG  . LYS A   1 161 ? 1.838   49.307 30.080 1.000 22.39779 ? ? ? ? ? ?  137 LYS A   CG  1 
ATOM   1155 C CD  . LYS A   1 161 ? 1.949   47.795 30.068 1.000 23.60279 ? ? ? ? ? ?  137 LYS A   CD  1 
ATOM   1156 C CE  . LYS A   1 161 ? 0.811   47.149 30.821 1.000 28.55346 ? ? ? ? ? ?  137 LYS A   CE  1 
ATOM   1157 N NZ  . LYS A   1 161 ? 0.999   45.663 30.867 1.000 25.75296 ? ? ? ? ? ?  137 LYS A   NZ  1 
ATOM   1158 N N   . GLN A   1 162 ? 4.844   52.104 27.970 1.000 20.12209 ? ? ? ? ? ?  138 GLN A   N   1 
ATOM   1159 C CA  . GLN A   1 162 ? 6.149   52.581 27.538 1.000 19.80755 ? ? ? ? ? ?  138 GLN A   CA  1 
ATOM   1160 C C   . GLN A   1 162 ? 6.438   53.959 28.109 1.000 18.48735 ? ? ? ? ? ?  138 GLN A   C   1 
ATOM   1161 O O   . GLN A   1 162 ? 7.545   54.217 28.595 1.000 19.05361 ? ? ? ? ? ?  138 GLN A   O   1 
ATOM   1162 C CB  . GLN A   1 162 ? 6.143   52.640 26.010 1.000 24.46767 ? ? ? ? ? ?  138 GLN A   CB  1 
ATOM   1163 C CG  . GLN A   1 162 ? 7.435   53.060 25.353 1.000 34.07924 ? ? ? ? ? ?  138 GLN A   CG  1 
ATOM   1164 C CD  . GLN A   1 162 ? 7.426   52.747 23.864 1.000 57.54037 ? ? ? ? ? ?  138 GLN A   CD  1 
ATOM   1165 O OE1 . GLN A   1 162 ? 8.269   52.001 23.364 1.000 68.78084 ? ? ? ? ? ?  138 GLN A   OE1 1 
ATOM   1166 N NE2 . GLN A   1 162 ? 6.452   53.308 23.151 1.000 53.85096 ? ? ? ? ? ?  138 GLN A   NE2 1 
ATOM   1167 N N   . THR A   1 163 ? 5.465   54.870 28.017 1.000 17.93483 ? ? ? ? ? ?  139 THR A   N   1 
ATOM   1168 C CA  . THR A   1 163 ? 5.658   56.212 28.556 1.000 17.52160 ? ? ? ? ? ?  139 THR A   CA  1 
ATOM   1169 C C   . THR A   1 163 ? 5.917   56.169 30.060 1.000 16.09183 ? ? ? ? ? ?  139 THR A   C   1 
ATOM   1170 O O   . THR A   1 163 ? 6.834   56.835 30.550 1.000 16.28119 ? ? ? ? ? ?  139 THR A   O   1 
ATOM   1171 C CB  . THR A   1 163 ? 4.449   57.081 28.239 1.000 16.63495 ? ? ? ? ? ?  139 THR A   CB  1 
ATOM   1172 O OG1 . THR A   1 163 ? 4.332   57.209 26.807 1.000 20.03843 ? ? ? ? ? ?  139 THR A   OG1 1 
ATOM   1173 C CG2 . THR A   1 163 ? 4.630   58.447 28.824 1.000 20.65929 ? ? ? ? ? ?  139 THR A   CG2 1 
ATOM   1174 N N   . LEU A   1 164 ? 5.140   55.355 30.798 1.000 14.75109 ? ? ? ? ? ?  140 LEU A   N   1 
ATOM   1175 C CA  . LEU A   1 164 ? 5.334   55.269 32.245 1.000 14.49812 ? ? ? ? ? ?  140 LEU A   CA  1 
ATOM   1176 C C   . LEU A   1 164 ? 6.707   54.710 32.591 1.000 15.85780 ? ? ? ? ? ?  140 LEU A   C   1 
ATOM   1177 O O   . LEU A   1 164 ? 7.388   55.230 33.482 1.000 15.66537 ? ? ? ? ? ?  140 LEU A   O   1 
ATOM   1178 C CB  . LEU A   1 164 ? 4.237   54.417 32.878 1.000 16.64118 ? ? ? ? ? ?  140 LEU A   CB  1 
ATOM   1179 C CG  . LEU A   1 164 ? 2.836   55.013 32.799 1.000 14.67111 ? ? ? ? ? ?  140 LEU A   CG  1 
ATOM   1180 C CD1 . LEU A   1 164 ? 1.817   54.010 33.261 1.000 17.36081 ? ? ? ? ? ?  140 LEU A   CD1 1 
ATOM   1181 C CD2 . LEU A   1 164 ? 2.728   56.292 33.628 1.000 17.17598 ? ? ? ? ? ?  140 LEU A   CD2 1 
ATOM   1182 N N   . ARG A   1 165 ? 7.144   53.662 31.884 1.000 16.22435 ? ? ? ? ? ?  141 ARG A   N   1 
ATOM   1183 C CA  . ARG A   1 165 ? 8.474   53.114 32.137 1.000 15.76701 ? ? ? ? ? ?  141 ARG A   CA  1 
ATOM   1184 C C   . ARG A   1 165 ? 9.563   54.139 31.858 1.000 16.20204 ? ? ? ? ? ?  141 ARG A   C   1 
ATOM   1185 O O   . ARG A   1 165 ? 10.526  54.266 32.627 1.000 17.14774 ? ? ? ? ? ?  141 ARG A   O   1 
ATOM   1186 C CB  . ARG A   1 165 ? 8.681   51.868 31.276 1.000 18.27097 ? ? ? ? ? ?  141 ARG A   CB  1 
ATOM   1187 C CG  . ARG A   1 165 ? 10.106  51.366 31.190 1.000 22.56893 ? ? ? ? ? ?  141 ARG A   CG  1 
ATOM   1188 C CD  . ARG A   1 165 ? 10.712  51.144 32.564 1.000 27.29894 ? ? ? ? ? ?  141 ARG A   CD  1 
ATOM   1189 N NE  . ARG A   1 165 ? 9.960   50.168 33.338 1.000 26.15377 ? ? ? ? ? ?  141 ARG A   NE  1 
ATOM   1190 C CZ  . ARG A   1 165 ? 10.038  50.040 34.658 1.000 26.74409 ? ? ? ? ? ?  141 ARG A   CZ  1 
ATOM   1191 N NH1 . ARG A   1 165 ? 10.833  50.837 35.365 1.000 25.91624 ? ? ? ? ? ?  141 ARG A   NH1 1 
ATOM   1192 N NH2 . ARG A   1 165 ? 9.314   49.109 35.264 1.000 24.62612 ? ? ? ? ? ?  141 ARG A   NH2 1 
ATOM   1193 N N   . GLN A   1 166 ? 9.437   54.876 30.756 1.000 17.96538 ? ? ? ? ? ?  142 GLN A   N   1 
ATOM   1194 C CA  A GLN A   1 166 ? 10.433  55.896 30.436 0.439 19.56961 ? ? ? ? ? ?  142 GLN A   CA  1 
ATOM   1195 C CA  B GLN A   1 166 ? 10.441  55.886 30.441 0.561 19.52362 ? ? ? ? ? ?  142 GLN A   CA  1 
ATOM   1196 C C   . GLN A   1 166 ? 10.464  56.986 31.497 1.000 16.30079 ? ? ? ? ? ?  142 GLN A   C   1 
ATOM   1197 O O   . GLN A   1 166 ? 11.537  57.459 31.889 1.000 18.48287 ? ? ? ? ? ?  142 GLN A   O   1 
ATOM   1198 C CB  A GLN A   1 166 ? 10.130  56.503 29.069 0.439 20.02065 ? ? ? ? ? ?  142 GLN A   CB  1 
ATOM   1199 C CB  B GLN A   1 166 ? 10.201  56.433 29.030 0.561 20.04310 ? ? ? ? ? ?  142 GLN A   CB  1 
ATOM   1200 C CG  A GLN A   1 166 ? 10.505  55.621 27.899 0.439 21.40120 ? ? ? ? ? ?  142 GLN A   CG  1 
ATOM   1201 C CG  B GLN A   1 166 ? 10.540  55.406 27.940 0.561 21.05883 ? ? ? ? ? ?  142 GLN A   CG  1 
ATOM   1202 C CD  A GLN A   1 166 ? 10.328  56.339 26.585 0.439 18.30420 ? ? ? ? ? ?  142 GLN A   CD  1 
ATOM   1203 C CD  B GLN A   1 166 ? 9.974   55.739 26.564 0.561 20.24166 ? ? ? ? ? ?  142 GLN A   CD  1 
ATOM   1204 O OE1 A GLN A   1 166 ? 11.272  56.918 26.044 0.439 24.41221 ? ? ? ? ? ?  142 GLN A   OE1 1 
ATOM   1205 O OE1 B GLN A   1 166 ? 9.989   54.895 25.672 0.561 29.94926 ? ? ? ? ? ?  142 GLN A   OE1 1 
ATOM   1206 N NE2 A GLN A   1 166 ? 9.110   56.331 26.077 0.439 18.00910 ? ? ? ? ? ?  142 GLN A   NE2 1 
ATOM   1207 N NE2 B GLN A   1 166 ? 9.485   56.959 26.384 0.561 21.24250 ? ? ? ? ? ?  142 GLN A   NE2 1 
ATOM   1208 N N   A MET A   1 167 ? 9.289   57.391 31.990 0.500 16.31081 ? ? ? ? ? ?  143 MET A   N   1 
ATOM   1209 N N   B MET A   1 167 ? 9.289   57.389 31.988 0.500 16.30828 ? ? ? ? ? ?  143 MET A   N   1 
ATOM   1210 C CA  A MET A   1 167 ? 9.238   58.403 33.042 0.500 17.28761 ? ? ? ? ? ?  143 MET A   CA  1 
ATOM   1211 C CA  B MET A   1 167 ? 9.235   58.400 33.039 0.500 17.29347 ? ? ? ? ? ?  143 MET A   CA  1 
ATOM   1212 C C   A MET A   1 167 ? 9.896   57.909 34.326 0.500 15.30148 ? ? ? ? ? ?  143 MET A   C   1 
ATOM   1213 C C   B MET A   1 167 ? 9.898   57.907 34.322 0.500 15.31823 ? ? ? ? ? ?  143 MET A   C   1 
ATOM   1214 O O   A MET A   1 167 ? 10.659  58.644 34.967 0.500 16.69814 ? ? ? ? ? ?  143 MET A   O   1 
ATOM   1215 O O   B MET A   1 167 ? 10.662  58.644 34.960 0.500 16.68787 ? ? ? ? ? ?  143 MET A   O   1 
ATOM   1216 C CB  A MET A   1 167 ? 7.790   58.806 33.297 0.500 18.99254 ? ? ? ? ? ?  143 MET A   CB  1 
ATOM   1217 C CB  B MET A   1 167 ? 7.784   58.779 33.300 0.500 18.98637 ? ? ? ? ? ?  143 MET A   CB  1 
ATOM   1218 C CG  A MET A   1 167 ? 7.292   59.850 32.336 0.500 17.69199 ? ? ? ? ? ?  143 MET A   CG  1 
ATOM   1219 C CG  B MET A   1 167 ? 7.093   59.356 32.094 0.500 20.18851 ? ? ? ? ? ?  143 MET A   CG  1 
ATOM   1220 S SD  A MET A   1 167 ? 5.599   60.338 32.676 0.500 23.54943 ? ? ? ? ? ?  143 MET A   SD  1 
ATOM   1221 S SD  B MET A   1 167 ? 5.438   59.897 32.512 0.500 24.59482 ? ? ? ? ? ?  143 MET A   SD  1 
ATOM   1222 C CE  A MET A   1 167 ? 5.349   61.564 31.419 0.500 18.29965 ? ? ? ? ? ?  143 MET A   CE  1 
ATOM   1223 C CE  B MET A   1 167 ? 5.865   60.699 34.026 0.500 9.20385  ? ? ? ? ? ?  143 MET A   CE  1 
ATOM   1224 N N   . ILE A   1 168 ? 9.628   56.657 34.708 1.000 15.80391 ? ? ? ? ? ?  144 ILE A   N   1 
ATOM   1225 C CA  . ILE A   1 168 ? 10.250  56.115 35.914 1.000 15.55141 ? ? ? ? ? ?  144 ILE A   CA  1 
ATOM   1226 C C   . ILE A   1 168 ? 11.761  56.137 35.760 1.000 16.74669 ? ? ? ? ? ?  144 ILE A   C   1 
ATOM   1227 O O   . ILE A   1 168 ? 12.494  56.605 36.642 1.000 16.83416 ? ? ? ? ? ?  144 ILE A   O   1 
ATOM   1228 C CB  . ILE A   1 168 ? 9.730   54.697 36.212 1.000 16.27574 ? ? ? ? ? ?  144 ILE A   CB  1 
ATOM   1229 C CG1 . ILE A   1 168 ? 8.239   54.720 36.580 1.000 15.67826 ? ? ? ? ? ?  144 ILE A   CG1 1 
ATOM   1230 C CG2 . ILE A   1 168 ? 10.580  54.005 37.275 1.000 17.29797 ? ? ? ? ? ?  144 ILE A   CG2 1 
ATOM   1231 C CD1 . ILE A   1 168 ? 7.547   53.363 36.406 1.000 18.37869 ? ? ? ? ? ?  144 ILE A   CD1 1 
ATOM   1232 N N   . ASP A   1 169 ? 12.248  55.664 34.603 1.000 17.83985 ? ? ? ? ? ?  145 ASP A   N   1 
ATOM   1233 C CA  . ASP A   1 169 ? 13.691  55.549 34.445 1.000 20.50118 ? ? ? ? ? ?  145 ASP A   CA  1 
ATOM   1234 C C   . ASP A   1 169 ? 14.357  56.915 34.391 1.000 19.00766 ? ? ? ? ? ?  145 ASP A   C   1 
ATOM   1235 O O   . ASP A   1 169 ? 15.511  57.055 34.815 1.000 23.18317 ? ? ? ? ? ?  145 ASP A   O   1 
ATOM   1236 C CB  . ASP A   1 169 ? 14.026  54.707 33.213 1.000 24.25974 ? ? ? ? ? ?  145 ASP A   CB  1 
ATOM   1237 C CG  . ASP A   1 169 ? 13.675  53.227 33.386 1.000 26.04317 ? ? ? ? ? ?  145 ASP A   CG  1 
ATOM   1238 O OD1 . ASP A   1 169 ? 13.215  52.805 34.478 1.000 29.45105 ? ? ? ? ? ?  145 ASP A   OD1 1 
ATOM   1239 O OD2 . ASP A   1 169 ? 13.878  52.463 32.416 1.000 31.68252 ? ? ? ? ? -1 145 ASP A   OD2 1 
ATOM   1240 N N   . LEU A   1 170 ? 13.634  57.938 33.939 1.000 18.25152 ? ? ? ? ? ?  146 LEU A   N   1 
ATOM   1241 C CA  . LEU A   1 170 ? 14.172  59.292 33.947 1.000 19.97893 ? ? ? ? ? ?  146 LEU A   CA  1 
ATOM   1242 C C   . LEU A   1 170 ? 14.122  59.955 35.319 1.000 20.43791 ? ? ? ? ? ?  146 LEU A   C   1 
ATOM   1243 O O   . LEU A   1 170 ? 14.894  60.891 35.563 1.000 27.73664 ? ? ? ? ? ?  146 LEU A   O   1 
ATOM   1244 C CB  . LEU A   1 170 ? 13.407  60.176 32.960 1.000 19.95582 ? ? ? ? ? ?  146 LEU A   CB  1 
ATOM   1245 C CG  . LEU A   1 170 ? 13.723  59.948 31.488 1.000 20.48657 ? ? ? ? ? ?  146 LEU A   CG  1 
ATOM   1246 C CD1 . LEU A   1 170 ? 12.765  60.773 30.651 1.000 24.07611 ? ? ? ? ? ?  146 LEU A   CD1 1 
ATOM   1247 C CD2 . LEU A   1 170 ? 15.178  60.307 31.218 1.000 24.62638 ? ? ? ? ? ?  146 LEU A   CD2 1 
ATOM   1248 N N   . HIS A   1 171 ? 13.222  59.528 36.214 1.000 17.28004 ? ? ? ? ? ?  147 HIS A   N   1 
ATOM   1249 C CA  . HIS A   1 171 ? 13.053  60.234 37.477 1.000 17.92892 ? ? ? ? ? ?  147 HIS A   CA  1 
ATOM   1250 C C   . HIS A   1 171 ? 13.518  59.468 38.706 1.000 18.57896 ? ? ? ? ? ?  147 HIS A   C   1 
ATOM   1251 O O   . HIS A   1 171 ? 13.564  60.048 39.797 1.000 22.07675 ? ? ? ? ? ?  147 HIS A   O   1 
ATOM   1252 C CB  . HIS A   1 171 ? 11.597  60.700 37.612 1.000 18.08065 ? ? ? ? ? ?  147 HIS A   CB  1 
ATOM   1253 C CG  . HIS A   1 171 ? 11.274  61.820 36.675 1.000 16.96075 ? ? ? ? ? ?  147 HIS A   CG  1 
ATOM   1254 N ND1 . HIS A   1 171 ? 10.738  61.643 35.415 1.000 21.14855 ? ? ? ? ? ?  147 HIS A   ND1 1 
ATOM   1255 C CD2 . HIS A   1 171 ? 11.473  63.148 36.815 1.000 16.00750 ? ? ? ? ? ?  147 HIS A   CD2 1 
ATOM   1256 C CE1 . HIS A   1 171 ? 10.609  62.827 34.831 1.000 16.51023 ? ? ? ? ? ?  147 HIS A   CE1 1 
ATOM   1257 N NE2 . HIS A   1 171 ? 11.054  63.751 35.657 1.000 22.80520 ? ? ? ? ? ?  147 HIS A   NE2 1 
ATOM   1258 N N   . VAL A   1 172 ? 13.875  58.197 38.566 1.000 17.85228 ? ? ? ? ? ?  148 VAL A   N   1 
ATOM   1259 C CA  . VAL A   1 172 ? 14.355  57.441 39.712 1.000 20.18379 ? ? ? ? ? ?  148 VAL A   CA  1 
ATOM   1260 C C   . VAL A   1 172 ? 15.722  57.965 40.141 1.000 25.36688 ? ? ? ? ? ?  148 VAL A   C   1 
ATOM   1261 O O   . VAL A   1 172 ? 16.506  58.469 39.327 1.000 30.38793 ? ? ? ? ? ?  148 VAL A   O   1 
ATOM   1262 C CB  . VAL A   1 172 ? 14.382  55.946 39.351 1.000 22.63009 ? ? ? ? ? ?  148 VAL A   CB  1 
ATOM   1263 C CG1 . VAL A   1 172 ? 15.535  55.633 38.392 1.000 25.50229 ? ? ? ? ? ?  148 VAL A   CG1 1 
ATOM   1264 C CG2 . VAL A   1 172 ? 14.440  55.095 40.597 1.000 27.82020 ? ? ? ? ? ?  148 VAL A   CG2 1 
ATOM   1265 N N   . HIS A   1 173 ? 15.998  57.879 41.439 1.000 27.99720 ? ? ? ? ? ?  149 HIS A   N   1 
ATOM   1266 C CA  . HIS A   1 173 ? 17.286  58.318 41.971 1.000 46.25565 ? ? ? ? ? ?  149 HIS A   CA  1 
ATOM   1267 C C   . HIS A   1 173 ? 18.221  57.134 42.183 1.000 44.75557 ? ? ? ? ? ?  149 HIS A   C   1 
ATOM   1268 O O   . HIS A   1 173 ? 17.771  55.993 42.287 1.000 39.07327 ? ? ? ? ? ?  149 HIS A   O   1 
ATOM   1269 C CB  . HIS A   1 173 ? 17.091  59.069 43.287 1.000 50.40327 ? ? ? ? ? ?  149 HIS A   CB  1 
ATOM   1270 C CG  . HIS A   1 173 ? 16.376  60.373 43.133 1.000 63.51756 ? ? ? ? ? ?  149 HIS A   CG  1 
ATOM   1271 N ND1 . HIS A   1 173 ? 16.649  61.255 42.109 1.000 71.17401 ? ? ? ? ? ?  149 HIS A   ND1 1 
ATOM   1272 C CD2 . HIS A   1 173 ? 15.401  60.948 43.875 1.000 67.36442 ? ? ? ? ? ?  149 HIS A   CD2 1 
ATOM   1273 C CE1 . HIS A   1 173 ? 15.871  62.316 42.227 1.000 71.25295 ? ? ? ? ? ?  149 HIS A   CE1 1 
ATOM   1274 N NE2 . HIS A   1 173 ? 15.104  62.155 43.290 1.000 75.89820 ? ? ? ? ? ?  149 HIS A   NE2 1 
ATOM   1275 N N   . ARG A-2 1 34  ? 10.126  39.749 34.499 1.000 48.49648 ? ? ? ? ? ?  10  ARG A-2 N   1 
ATOM   1276 C CA  A ARG A-2 1 34  ? 9.564   39.996 35.842 0.552 39.58107 ? ? ? ? ? ?  10  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1277 C CA  B ARG A-2 1 34  ? 9.458   39.765 35.779 0.448 39.57303 ? ? ? ? ? ?  10  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1278 C C   . ARG A-2 1 34  ? 8.167   40.582 35.805 1.000 25.47801 ? ? ? ? ? ?  10  ARG A-2 C   1 
ATOM   1279 O O   . ARG A-2 1 34  ? 7.977   41.573 35.118 1.000 28.36631 ? ? ? ? ? ?  10  ARG A-2 O   1 
ATOM   1280 C CB  A ARG A-2 1 34  ? 10.407  41.035 36.574 0.552 42.50149 ? ? ? ? ? ?  10  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1281 C CB  B ARG A-2 1 34  ? 10.425  40.135 36.908 0.448 42.60384 ? ? ? ? ? ?  10  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1282 C CG  A ARG A-2 1 34  ? 11.753  40.611 37.036 0.552 47.41891 ? ? ? ? ? ?  10  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1283 C CG  B ARG A-2 1 34  ? 10.659  41.607 37.097 0.448 42.77985 ? ? ? ? ? ?  10  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1284 C CD  A ARG A-2 1 34  ? 11.982  41.291 38.366 0.552 45.22190 ? ? ? ? ? ?  10  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1285 C CD  B ARG A-2 1 34  ? 11.929  41.845 37.893 0.448 44.88529 ? ? ? ? ? ?  10  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1286 N NE  A ARG A-2 1 34  ? 12.339  42.705 38.252 0.552 47.27231 ? ? ? ? ? ?  10  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1287 N NE  B ARG A-2 1 34  ? 11.647  42.210 39.277 0.448 42.63592 ? ? ? ? ? ?  10  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1288 C CZ  A ARG A-2 1 34  ? 13.330  43.195 37.512 0.552 54.93503 ? ? ? ? ? ?  10  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1289 C CZ  B ARG A-2 1 34  ? 12.219  43.227 39.912 0.448 51.27355 ? ? ? ? ? ?  10  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1290 N NH1 A ARG A-2 1 34  ? 14.129  42.397 36.812 0.552 57.01712 ? ? ? ? ? ?  10  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1291 N NH1 B ARG A-2 1 34  ? 13.122  43.976 39.293 0.448 53.89353 ? ? ? ? ? ?  10  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1292 N NH2 A ARG A-2 1 34  ? 13.544  44.503 37.491 0.552 51.40377 ? ? ? ? ? ?  10  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1293 N NH2 B ARG A-2 1 34  ? 11.902  43.488 41.172 0.448 46.42179 ? ? ? ? ? ?  10  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1294 N N   . PHE A-2 1 35  ? 7.250   40.050 36.609 1.000 29.18929 ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 N   1 
ATOM   1295 C CA  . PHE A-2 1 35  ? 5.878   40.543 36.645 1.000 27.27200 ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1296 C C   . PHE A-2 1 35  ? 5.816   42.054 36.850 1.000 19.90363 ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 C   1 
ATOM   1297 O O   . PHE A-2 1 35  ? 5.089   42.759 36.146 1.000 23.18581 ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 O   1 
ATOM   1298 C CB  . PHE A-2 1 35  ? 5.148   39.824 37.771 1.000 26.84724 ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1299 C CG  . PHE A-2 1 35  ? 3.822   40.423 38.122 1.000 24.43957 ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1300 C CD1 . PHE A-2 1 35  ? 2.689   40.128 37.380 1.000 29.14829 ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1301 C CD2 . PHE A-2 1 35  ? 3.703   41.266 39.212 1.000 22.47623 ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1302 C CE1 . PHE A-2 1 35  ? 1.463   40.684 37.718 1.000 27.00800 ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1303 C CE2 . PHE A-2 1 35  ? 2.486   41.819 39.545 1.000 20.04487 ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1304 C CZ  . PHE A-2 1 35  ? 1.367   41.522 38.812 1.000 22.82129 ? ? ? ? ? ?  11  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1305 N N   . VAL A-2 1 36  ? 6.583   42.567 37.813 1.000 19.37370 ? ? ? ? ? ?  12  VAL A-2 N   1 
ATOM   1306 C CA  . VAL A-2 1 36  ? 6.396   43.952 38.223 1.000 18.02752 ? ? ? ? ? ?  12  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1307 C C   . VAL A-2 1 36  ? 6.893   44.937 37.178 1.000 20.77045 ? ? ? ? ? ?  12  VAL A-2 C   1 
ATOM   1308 O O   . VAL A-2 1 36  ? 6.441   46.090 37.157 1.000 18.63060 ? ? ? ? ? ?  12  VAL A-2 O   1 
ATOM   1309 C CB  . VAL A-2 1 36  ? 7.036   44.179 39.602 1.000 17.65142 ? ? ? ? ? ?  12  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1310 C CG1 . VAL A-2 1 36  ? 8.555   44.264 39.488 1.000 21.26161 ? ? ? ? ? ?  12  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1311 C CG2 . VAL A-2 1 36  ? 6.466   45.428 40.267 1.000 18.90294 ? ? ? ? ? ?  12  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1312 N N   . ASP A-2 1 37  ? 7.787   44.509 36.277 1.000 21.03285 ? ? ? ? ? ?  13  ASP A-2 N   1 
ATOM   1313 C CA  . ASP A-2 1 37  ? 8.365   45.434 35.305 1.000 21.39347 ? ? ? ? ? ?  13  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1314 C C   . ASP A-2 1 37  ? 7.321   46.017 34.361 1.000 21.36475 ? ? ? ? ? ?  13  ASP A-2 C   1 
ATOM   1315 O O   . ASP A-2 1 37  ? 7.486   47.145 33.881 1.000 21.97078 ? ? ? ? ? ?  13  ASP A-2 O   1 
ATOM   1316 C CB  . ASP A-2 1 37  ? 9.447   44.724 34.487 1.000 23.35665 ? ? ? ? ? ?  13  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1317 C CG  . ASP A-2 1 37  ? 10.730  44.495 35.269 1.000 39.17430 ? ? ? ? ? ?  13  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1318 O OD1 . ASP A-2 1 37  ? 10.968  45.192 36.279 1.000 37.05036 ? ? ? ? ? ?  13  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1319 O OD2 . ASP A-2 1 37  ? 11.506  43.603 34.866 1.000 39.73364 ? ? ? ? ? -1 13  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1320 N N   A ASP A-2 1 38  ? 6.243   45.281 34.083 0.475 19.36264 ? ? ? ? ? ?  14  ASP A-2 N   1 
ATOM   1321 N N   B ASP A-2 1 38  ? 6.243   45.279 34.093 0.525 19.34254 ? ? ? ? ? ?  14  ASP A-2 N   1 
ATOM   1322 C CA  A ASP A-2 1 38  ? 5.234   45.727 33.130 0.475 21.94545 ? ? ? ? ? ?  14  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1323 C CA  B ASP A-2 1 38  ? 5.230   45.718 33.141 0.525 21.92621 ? ? ? ? ? ?  14  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1324 C C   A ASP A-2 1 38  ? 3.845   45.892 33.734 0.475 18.84976 ? ? ? ? ? ?  14  ASP A-2 C   1 
ATOM   1325 C C   B ASP A-2 1 38  ? 3.822   45.591 33.713 0.525 21.35590 ? ? ? ? ? ?  14  ASP A-2 C   1 
ATOM   1326 O O   A ASP A-2 1 38  ? 2.911   46.254 33.011 0.475 18.78820 ? ? ? ? ? ?  14  ASP A-2 O   1 
ATOM   1327 O O   B ASP A-2 1 38  ? 2.855   45.419 32.967 0.525 20.59828 ? ? ? ? ? ?  14  ASP A-2 O   1 
ATOM   1328 C CB  A ASP A-2 1 38  ? 5.180   44.775 31.922 0.475 24.95273 ? ? ? ? ? ?  14  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1329 C CB  B ASP A-2 1 38  ? 5.357   44.961 31.820 0.525 25.17284 ? ? ? ? ? ?  14  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1330 C CG  A ASP A-2 1 38  ? 4.639   45.446 30.669 0.475 31.36806 ? ? ? ? ? ?  14  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1331 C CG  B ASP A-2 1 38  ? 4.838   43.547 31.916 0.525 26.55690 ? ? ? ? ? ?  14  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1332 O OD1 A ASP A-2 1 38  ? 3.738   44.861 30.031 0.475 40.26839 ? ? ? ? ? ?  14  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1333 O OD1 B ASP A-2 1 38  ? 5.077   42.901 32.954 0.525 31.39366 ? ? ? ? ? ?  14  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1334 O OD2 A ASP A-2 1 38  ? 5.110   46.552 30.326 0.475 33.65801 ? ? ? ? ? -1 14  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1335 O OD2 B ASP A-2 1 38  ? 4.188   43.082 30.955 0.525 45.61153 ? ? ? ? ? -1 14  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1336 N N   . TYR A-2 1 39  ? 3.685   45.664 35.034 1.000 17.26667 ? ? ? ? ? ?  15  TYR A-2 N   1 
ATOM   1337 C CA  . TYR A-2 1 39  ? 2.371   45.616 35.671 1.000 16.46278 ? ? ? ? ? ?  15  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1338 C C   . TYR A-2 1 39  ? 1.848   47.047 35.806 1.000 15.58108 ? ? ? ? ? ?  15  TYR A-2 C   1 
ATOM   1339 O O   . TYR A-2 1 39  ? 2.422   47.860 36.541 1.000 14.68520 ? ? ? ? ? ?  15  TYR A-2 O   1 
ATOM   1340 C CB  . TYR A-2 1 39  ? 2.497   44.905 37.020 1.000 15.20347 ? ? ? ? ? ?  15  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1341 C CG  . TYR A-2 1 39  ? 1.226   44.820 37.819 1.000 14.68205 ? ? ? ? ? ?  15  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1342 C CD1 . TYR A-2 1 39  ? 0.052   44.291 37.283 1.000 15.29354 ? ? ? ? ? ?  15  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1343 C CD2 . TYR A-2 1 39  ? 1.193   45.292 39.129 1.000 14.54943 ? ? ? ? ? ?  15  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1344 C CE1 . TYR A-2 1 39  ? -1.114  44.225 38.033 1.000 14.43908 ? ? ? ? ? ?  15  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1345 C CE2 . TYR A-2 1 39  ? 0.043   45.215 39.886 1.000 15.20510 ? ? ? ? ? ?  15  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1346 C CZ  . TYR A-2 1 39  ? -1.112  44.688 39.341 1.000 13.54438 ? ? ? ? ? ?  15  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1347 O OH  . TYR A-2 1 39  ? -2.244  44.666 40.109 1.000 14.96400 ? ? ? ? ? ?  15  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1348 N N   . LEU A-2 1 40  ? 0.765   47.355 35.098 1.000 15.01781 ? ? ? ? ? ?  16  LEU A-2 N   1 
ATOM   1349 C CA  . LEU A-2 1 40  ? 0.277   48.735 35.013 1.000 14.92537 ? ? ? ? ? ?  16  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1350 C C   . LEU A-2 1 40  ? 0.110   49.426 36.362 1.000 14.18100 ? ? ? ? ? ?  16  LEU A-2 C   1 
ATOM   1351 O O   . LEU A-2 1 40  ? 0.554   50.579 36.491 1.000 13.03673 ? ? ? ? ? ?  16  LEU A-2 O   1 
ATOM   1352 C CB  . LEU A-2 1 40  ? -1.027  48.808 34.208 1.000 17.74053 ? ? ? ? ? ?  16  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1353 C CG  . LEU A-2 1 40  ? -1.639  50.211 34.141 1.000 17.43556 ? ? ? ? ? ?  16  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1354 C CD1 . LEU A-2 1 40  ? -0.812  51.158 33.265 1.000 21.02881 ? ? ? ? ? ?  16  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1355 C CD2 . LEU A-2 1 40  ? -3.089  50.148 33.688 1.000 23.46514 ? ? ? ? ? ?  16  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1356 N N   . PRO A-2 1 41  ? -0.541  48.837 37.372 1.000 12.52712 ? ? ? ? ? ?  17  PRO A-2 N   1 
ATOM   1357 C CA  . PRO A-2 1 41  ? -0.691  49.583 38.629 1.000 13.10060 ? ? ? ? ? ?  17  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1358 C C   . PRO A-2 1 41  ? 0.644   49.918 39.268 1.000 12.51758 ? ? ? ? ? ?  17  PRO A-2 C   1 
ATOM   1359 O O   . PRO A-2 1 41  ? 0.793   50.999 39.861 1.000 12.48284 ? ? ? ? ? ?  17  PRO A-2 O   1 
ATOM   1360 C CB  . PRO A-2 1 41  ? -1.571  48.662 39.493 1.000 15.16498 ? ? ? ? ? ?  17  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1361 C CG  . PRO A-2 1 41  ? -2.314  47.791 38.464 1.000 15.31502 ? ? ? ? ? ?  17  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1362 C CD  . PRO A-2 1 41  ? -1.279  47.555 37.408 1.000 15.23844 ? ? ? ? ? ?  17  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1363 N N   . ALA A-2 1 42  ? 1.634   49.026 39.173 1.000 12.91181 ? ? ? ? ? ?  18  ALA A-2 N   1 
ATOM   1364 C CA  . ALA A-2 1 42  ? 2.947   49.360 39.704 1.000 12.81814 ? ? ? ? ? ?  18  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1365 C C   . ALA A-2 1 42  ? 3.586   50.501 38.921 1.000 13.12961 ? ? ? ? ? ?  18  ALA A-2 C   1 
ATOM   1366 O O   . ALA A-2 1 42  ? 4.221   51.381 39.514 1.000 12.90017 ? ? ? ? ? ?  18  ALA A-2 O   1 
ATOM   1367 C CB  . ALA A-2 1 42  ? 3.848   48.123 39.748 1.000 14.18403 ? ? ? ? ? ?  18  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1368 N N   . LEU A-2 1 43  ? 3.435   50.504 37.591 1.000 13.18539 ? ? ? ? ? ?  19  LEU A-2 N   1 
ATOM   1369 C CA  . LEU A-2 1 43  ? 4.029   51.563 36.783 1.000 13.05839 ? ? ? ? ? ?  19  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1370 C C   . LEU A-2 1 43  ? 3.393   52.904 37.093 1.000 12.91251 ? ? ? ? ? ?  19  LEU A-2 C   1 
ATOM   1371 O O   . LEU A-2 1 43  ? 4.095   53.903 37.257 1.000 13.54993 ? ? ? ? ? ?  19  LEU A-2 O   1 
ATOM   1372 C CB  . LEU A-2 1 43  ? 3.860   51.238 35.296 1.000 15.56979 ? ? ? ? ? ?  19  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1373 C CG  . LEU A-2 1 43  ? 4.572   49.995 34.770 1.000 16.20134 ? ? ? ? ? ?  19  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1374 C CD1 . LEU A-2 1 43  ? 4.110   49.745 33.328 1.000 21.40299 ? ? ? ? ? ?  19  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1375 C CD2 . LEU A-2 1 43  ? 6.058   50.229 34.817 1.000 19.15181 ? ? ? ? ? ?  19  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1376 N N   . LEU A-2 1 44  ? 2.063   52.942 37.172 1.000 12.36387 ? ? ? ? ? ?  20  LEU A-2 N   1 
ATOM   1377 C CA  . LEU A-2 1 44  ? 1.377   54.190 37.502 1.000 13.81302 ? ? ? ? ? ?  20  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1378 C C   . LEU A-2 1 44  ? 1.821   54.712 38.854 1.000 12.49239 ? ? ? ? ? ?  20  LEU A-2 C   1 
ATOM   1379 O O   . LEU A-2 1 44  ? 2.073   55.915 39.004 1.000 13.36050 ? ? ? ? ? ?  20  LEU A-2 O   1 
ATOM   1380 C CB  . LEU A-2 1 44  ? -0.130  53.990 37.518 1.000 14.84623 ? ? ? ? ? ?  20  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1381 C CG  . LEU A-2 1 44  ? -0.852  53.883 36.176 1.000 14.33032 ? ? ? ? ? ?  20  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1382 C CD1 . LEU A-2 1 44  ? -2.275  53.362 36.391 1.000 17.21716 ? ? ? ? ? ?  20  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1383 C CD2 . LEU A-2 1 44  ? -0.874  55.240 35.443 1.000 16.06343 ? ? ? ? ? ?  20  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1384 N N   . ALA A-2 1 45  ? 1.895   53.831 39.863 1.000 12.69149 ? ? ? ? ? ?  21  ALA A-2 N   1 
ATOM   1385 C CA  . ALA A-2 1 45  ? 2.201   54.282 41.213 1.000 11.94837 ? ? ? ? ? ?  21  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1386 C C   . ALA A-2 1 45  ? 3.627   54.794 41.313 1.000 12.19143 ? ? ? ? ? ?  21  ALA A-2 C   1 
ATOM   1387 O O   . ALA A-2 1 45  ? 3.881   55.788 41.994 1.000 12.65871 ? ? ? ? ? ?  21  ALA A-2 O   1 
ATOM   1388 C CB  . ALA A-2 1 45  ? 1.944   53.139 42.195 1.000 13.13744 ? ? ? ? ? ?  21  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1389 N N   . GLN A-2 1 46  ? 4.579   54.140 40.638 1.000 11.40451 ? ? ? ? ? ?  22  GLN A-2 N   1 
ATOM   1390 C CA  . GLN A-2 1 46  ? 5.955   54.614 40.690 1.000 11.61965 ? ? ? ? ? ?  22  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1391 C C   . GLN A-2 1 46  ? 6.110   55.936 39.958 1.000 12.30354 ? ? ? ? ? ?  22  GLN A-2 C   1 
ATOM   1392 O O   . GLN A-2 1 46  ? 6.751   56.864 40.473 1.000 13.05762 ? ? ? ? ? ?  22  GLN A-2 O   1 
ATOM   1393 C CB  . GLN A-2 1 46  ? 6.885   53.581 40.063 1.000 12.41305 ? ? ? ? ? ?  22  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1394 C CG  . GLN A-2 1 46  ? 7.059   52.287 40.854 1.000 13.66669 ? ? ? ? ? ?  22  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1395 C CD  . GLN A-2 1 46  ? 7.732   51.243 40.014 1.000 14.64604 ? ? ? ? ? ?  22  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1396 O OE1 . GLN A-2 1 46  ? 7.068   50.364 39.435 1.000 18.52911 ? ? ? ? ? ?  22  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1397 N NE2 . GLN A-2 1 46  ? 9.039   51.344 39.900 1.000 15.20651 ? ? ? ? ? ?  22  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1398 N N   . ALA A-2 1 47  ? 5.566   56.034 38.735 1.000 12.69403 ? ? ? ? ? ?  23  ALA A-2 N   1 
ATOM   1399 C CA  . ALA A-2 1 47  ? 5.680   57.292 38.000 1.000 12.05035 ? ? ? ? ? ?  23  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1400 C C   . ALA A-2 1 47  ? 5.053   58.437 38.780 1.000 13.12130 ? ? ? ? ? ?  23  ALA A-2 C   1 
ATOM   1401 O O   . ALA A-2 1 47  ? 5.637   59.530 38.891 1.000 13.89241 ? ? ? ? ? ?  23  ALA A-2 O   1 
ATOM   1402 C CB  . ALA A-2 1 47  ? 5.023   57.143 36.636 1.000 15.17304 ? ? ? ? ? ?  23  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1403 N N   . SER A-2 1 48  ? 3.885   58.181 39.366 1.000 11.98276 ? ? ? ? ? ?  24  SER A-2 N   1 
ATOM   1404 C CA  . SER A-2 1 48  ? 3.188   59.202 40.127 1.000 11.92792 ? ? ? ? ? ?  24  SER A-2 CA  1 
ATOM   1405 C C   . SER A-2 1 48  ? 4.014   59.636 41.326 1.000 12.12406 ? ? ? ? ? ?  24  SER A-2 C   1 
ATOM   1406 O O   . SER A-2 1 48  ? 4.211   60.831 41.551 1.000 13.65146 ? ? ? ? ? ?  24  SER A-2 O   1 
ATOM   1407 C CB  . SER A-2 1 48  ? 1.833   58.644 40.550 1.000 13.12958 ? ? ? ? ? ?  24  SER A-2 CB  1 
ATOM   1408 O OG  . SER A-2 1 48  ? 1.125   59.542 41.401 1.000 14.52251 ? ? ? ? ? ?  24  SER A-2 OG  1 
ATOM   1409 N N   . GLN A-2 1 49  ? 4.533   58.677 42.108 1.000 13.00197 ? ? ? ? ? ?  25  GLN A-2 N   1 
ATOM   1410 C CA  . GLN A-2 1 49  ? 5.302   59.063 43.293 1.000 12.87856 ? ? ? ? ? ?  25  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1411 C C   . GLN A-2 1 49  ? 6.541   59.865 42.927 1.000 11.93673 ? ? ? ? ? ?  25  GLN A-2 C   1 
ATOM   1412 O O   . GLN A-2 1 49  ? 6.839   60.885 43.558 1.000 12.58570 ? ? ? ? ? ?  25  GLN A-2 O   1 
ATOM   1413 C CB  . GLN A-2 1 49  ? 5.703   57.824 44.088 1.000 14.62941 ? ? ? ? ? ?  25  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1414 C CG  . GLN A-2 1 49  ? 6.566   58.165 45.317 1.000 16.97627 ? ? ? ? ? ?  25  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1415 C CD  . GLN A-2 1 49  ? 8.046   58.099 45.020 1.000 19.76702 ? ? ? ? ? ?  25  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1416 O OE1 . GLN A-2 1 49  ? 8.528   57.135 44.423 1.000 20.97031 ? ? ? ? ? ?  25  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1417 N NE2 . GLN A-2 1 49  ? 8.781   59.133 45.400 1.000 21.11166 ? ? ? ? ? ?  25  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1418 N N   . LEU A-2 1 50  ? 7.264   59.444 41.888 1.000 12.58560 ? ? ? ? ? ?  26  LEU A-2 N   1 
ATOM   1419 C CA  . LEU A-2 1 50  ? 8.526   60.103 41.565 1.000 13.55016 ? ? ? ? ? ?  26  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1420 C C   . LEU A-2 1 50  ? 8.294   61.529 41.067 1.000 14.84127 ? ? ? ? ? ?  26  LEU A-2 C   1 
ATOM   1421 O O   . LEU A-2 1 50  ? 8.964   62.479 41.517 1.000 15.18547 ? ? ? ? ? ?  26  LEU A-2 O   1 
ATOM   1422 C CB  . LEU A-2 1 50  ? 9.284   59.259 40.528 1.000 15.19109 ? ? ? ? ? ?  26  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1423 C CG  . LEU A-2 1 50  ? 9.777   57.899 41.022 1.000 14.33571 ? ? ? ? ? ?  26  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1424 C CD1 . LEU A-2 1 50  ? 10.158  57.012 39.826 1.000 19.02293 ? ? ? ? ? ?  26  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1425 C CD2 . LEU A-2 1 50  ? 10.958  58.095 41.959 1.000 18.37080 ? ? ? ? ? ?  26  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1426 N N   A ILE A-2 1 51  ? 7.322   61.714 40.173 0.686 13.87322 ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 N   1 
ATOM   1427 N N   B ILE A-2 1 51  ? 7.326   61.711 40.160 0.314 14.04936 ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 N   1 
ATOM   1428 C CA  A ILE A-2 1 51  ? 7.095   63.064 39.653 0.686 13.92165 ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1429 C CA  B ILE A-2 1 51  ? 7.036   63.053 39.640 0.314 14.07689 ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1430 C C   A ILE A-2 1 51  ? 6.519   63.985 40.738 0.686 14.30578 ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 C   1 
ATOM   1431 C C   B ILE A-2 1 51  ? 6.541   63.968 40.761 0.314 14.16218 ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 C   1 
ATOM   1432 O O   A ILE A-2 1 51  ? 6.935   65.156 40.893 0.686 14.79745 ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 O   1 
ATOM   1433 O O   B ILE A-2 1 51  ? 7.010   65.115 40.950 0.314 15.16224 ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 O   1 
ATOM   1434 C CB  A ILE A-2 1 51  ? 6.228   62.985 38.379 0.686 15.11738 ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1435 C CB  B ILE A-2 1 51  ? 6.006   62.946 38.498 0.314 15.14605 ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1436 C CG1 A ILE A-2 1 51  ? 7.001   62.310 37.231 0.686 15.71536 ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1437 C CG1 B ILE A-2 1 51  ? 6.614   62.227 37.294 0.314 16.34103 ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1438 C CG2 A ILE A-2 1 51  ? 5.753   64.358 37.964 0.686 17.58561 ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1439 C CG2 B ILE A-2 1 51  ? 5.486   64.319 38.094 0.314 17.02050 ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1440 C CD1 A ILE A-2 1 51  ? 6.103   61.778 36.120 0.686 19.58351 ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1441 C CD1 B ILE A-2 1 51  ? 7.977   62.729 36.950 0.314 16.84863 ? ? ? ? ? ?  27  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1442 N N   . SER A-2 1 52  ? 5.576   63.467 41.527 1.000 12.85141 ? ? ? ? ? ?  28  SER A-2 N   1 
ATOM   1443 C CA  . SER A-2 1 52  ? 4.982   64.264 42.579 1.000 14.59511 ? ? ? ? ? ?  28  SER A-2 CA  1 
ATOM   1444 C C   . SER A-2 1 52  ? 6.003   64.642 43.636 1.000 13.94610 ? ? ? ? ? ?  28  SER A-2 C   1 
ATOM   1445 O O   . SER A-2 1 52  ? 5.973   65.767 44.143 1.000 15.03811 ? ? ? ? ? ?  28  SER A-2 O   1 
ATOM   1446 C CB  . SER A-2 1 52  ? 3.822   63.507 43.214 1.000 14.62594 ? ? ? ? ? ?  28  SER A-2 CB  1 
ATOM   1447 O OG  . SER A-2 1 52  ? 2.707   63.515 42.342 1.000 15.86290 ? ? ? ? ? ?  28  SER A-2 OG  1 
ATOM   1448 N N   A SER A-2 1 53  ? 6.906   63.727 43.991 0.617 14.24032 ? ? ? ? ? ?  29  SER A-2 N   1 
ATOM   1449 N N   B SER A-2 1 53  ? 6.902   63.722 43.995 0.103 14.71246 ? ? ? ? ? ?  29  SER A-2 N   1 
ATOM   1450 N N   C SER A-2 1 53  ? 6.896   63.713 43.982 0.280 14.56441 ? ? ? ? ? ?  29  SER A-2 N   1 
ATOM   1451 C CA  A SER A-2 1 53  ? 7.874   64.036 45.035 0.617 15.23577 ? ? ? ? ? ?  29  SER A-2 CA  1 
ATOM   1452 C CA  B SER A-2 1 53  ? 7.877   64.028 45.037 0.103 15.48629 ? ? ? ? ? ?  29  SER A-2 CA  1 
ATOM   1453 C CA  C SER A-2 1 53  ? 7.886   64.003 45.013 0.280 15.41735 ? ? ? ? ? ?  29  SER A-2 CA  1 
ATOM   1454 C C   A SER A-2 1 53  ? 8.757   65.202 44.619 0.617 14.94187 ? ? ? ? ? ?  29  SER A-2 C   1 
ATOM   1455 C C   B SER A-2 1 53  ? 8.802   65.162 44.622 0.103 15.32382 ? ? ? ? ? ?  29  SER A-2 C   1 
ATOM   1456 C C   C SER A-2 1 53  ? 8.757   65.184 44.614 0.280 15.19019 ? ? ? ? ? ?  29  SER A-2 C   1 
ATOM   1457 O O   A SER A-2 1 53  ? 9.114   66.055 45.450 0.617 15.54637 ? ? ? ? ? ?  29  SER A-2 O   1 
ATOM   1458 O O   B SER A-2 1 53  ? 9.266   65.927 45.477 0.103 16.27229 ? ? ? ? ? ?  29  SER A-2 O   1 
ATOM   1459 O O   C SER A-2 1 53  ? 9.129   66.010 45.460 0.280 15.93579 ? ? ? ? ? ?  29  SER A-2 O   1 
ATOM   1460 C CB  A SER A-2 1 53  ? 8.713   62.799 45.359 0.617 16.78793 ? ? ? ? ? ?  29  SER A-2 CB  1 
ATOM   1461 C CB  B SER A-2 1 53  ? 8.687   62.783 45.390 0.103 16.88179 ? ? ? ? ? ?  29  SER A-2 CB  1 
ATOM   1462 C CB  C SER A-2 1 53  ? 8.752   62.772 45.270 0.280 16.84448 ? ? ? ? ? ?  29  SER A-2 CB  1 
ATOM   1463 O OG  A SER A-2 1 53  ? 7.967   61.861 46.124 0.617 16.38466 ? ? ? ? ? ?  29  SER A-2 OG  1 
ATOM   1464 O OG  B SER A-2 1 53  ? 9.490   62.383 44.298 0.103 15.45520 ? ? ? ? ? ?  29  SER A-2 OG  1 
ATOM   1465 O OG  C SER A-2 1 53  ? 9.814   63.088 46.150 0.280 18.83328 ? ? ? ? ? ?  29  SER A-2 OG  1 
ATOM   1466 N N   . GLU A-2 1 54  ? 9.095   65.279 43.325 1.000 14.72290 ? ? ? ? ? ?  30  GLU A-2 N   1 
ATOM   1467 C CA  . GLU A-2 1 54  ? 9.852   66.436 42.843 1.000 16.43992 ? ? ? ? ? ?  30  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1468 C C   . GLU A-2 1 54  ? 9.095   67.727 43.117 1.000 15.20547 ? ? ? ? ? ?  30  GLU A-2 C   1 
ATOM   1469 O O   . GLU A-2 1 54  ? 9.667   68.696 43.653 1.000 16.82913 ? ? ? ? ? ?  30  GLU A-2 O   1 
ATOM   1470 C CB  . GLU A-2 1 54  ? 10.111  66.322 41.340 1.000 16.20009 ? ? ? ? ? ?  30  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1471 C CG  . GLU A-2 1 54  ? 11.048  65.182 40.987 1.000 17.94191 ? ? ? ? ? ?  30  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1472 C CD  . GLU A-2 1 54  ? 11.291  65.050 39.502 1.000 20.33520 ? ? ? ? ? ?  30  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1473 O OE1 . GLU A-2 1 54  ? 10.696  65.804 38.701 1.000 20.84116 ? ? ? ? ? ?  30  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1474 O OE2 . GLU A-2 1 54  ? 12.082  64.151 39.138 1.000 20.81259 ? ? ? ? ? -1 30  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1475 N N   . PHE A-2 1 55  ? 7.809   67.773 42.731 1.000 14.62787 ? ? ? ? ? ?  31  PHE A-2 N   1 
ATOM   1476 C CA  . PHE A-2 1 55  ? 7.116   69.047 42.974 1.000 15.27728 ? ? ? ? ? ?  31  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1477 C C   . PHE A-2 1 55  ? 6.839   69.315 44.459 1.000 13.67906 ? ? ? ? ? ?  31  PHE A-2 C   1 
ATOM   1478 O O   . PHE A-2 1 55  ? 6.796   70.481 44.903 1.000 14.65929 ? ? ? ? ? ?  31  PHE A-2 O   1 
ATOM   1479 C CB  . PHE A-2 1 55  ? 5.850   69.231 42.158 1.000 14.52172 ? ? ? ? ? ?  31  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1480 C CG  . PHE A-2 1 55  ? 5.416   70.659 42.178 1.000 15.03837 ? ? ? ? ? ?  31  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1481 C CD1 . PHE A-2 1 55  ? 6.177   71.595 41.496 1.000 15.52704 ? ? ? ? ? ?  31  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1482 C CD2 . PHE A-2 1 55  ? 4.340   71.095 42.951 1.000 16.61869 ? ? ? ? ? ?  31  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1483 C CE1 . PHE A-2 1 55  ? 5.872   72.945 41.545 1.000 17.44830 ? ? ? ? ? ?  31  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1484 C CE2 . PHE A-2 1 55  ? 4.012   72.454 42.999 1.000 16.56729 ? ? ? ? ? ?  31  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1485 C CZ  . PHE A-2 1 55  ? 4.779   73.372 42.280 1.000 17.46128 ? ? ? ? ? ?  31  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1486 N N   . HIS A-2 1 56  ? 6.654   68.278 45.254 1.000 13.47614 ? ? ? ? ? ?  32  HIS A-2 N   1 
ATOM   1487 C CA  . HIS A-2 1 56  ? 6.388   68.495 46.669 1.000 14.65103 ? ? ? ? ? ?  32  HIS A-2 CA  1 
ATOM   1488 C C   . HIS A-2 1 56  ? 7.535   69.217 47.365 1.000 15.72709 ? ? ? ? ? ?  32  HIS A-2 C   1 
ATOM   1489 O O   . HIS A-2 1 56  ? 7.297   69.995 48.299 1.000 14.92541 ? ? ? ? ? ?  32  HIS A-2 O   1 
ATOM   1490 C CB  . HIS A-2 1 56  ? 6.113   67.165 47.353 1.000 15.09243 ? ? ? ? ? ?  32  HIS A-2 CB  1 
ATOM   1491 C CG  . HIS A-2 1 56  ? 4.840   66.514 46.911 1.000 14.98149 ? ? ? ? ? ?  32  HIS A-2 CG  1 
ATOM   1492 N ND1 . HIS A-2 1 56  ? 4.513   65.219 47.242 1.000 15.37280 ? ? ? ? ? ?  32  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1493 C CD2 . HIS A-2 1 56  ? 3.808   66.990 46.175 1.000 15.30501 ? ? ? ? ? ?  32  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1494 C CE1 . HIS A-2 1 56  ? 3.335   64.915 46.720 1.000 15.42709 ? ? ? ? ? ?  32  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1495 N NE2 . HIS A-2 1 56  ? 2.886   65.975 46.069 1.000 15.87866 ? ? ? ? ? ?  32  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1496 N N   A GLU A-2 1 57  ? 8.775   68.979 46.932 0.452 15.12106 ? ? ? ? ? ?  33  GLU A-2 N   1 
ATOM   1497 N N   B GLU A-2 1 57  ? 8.779   68.993 46.926 0.548 15.06475 ? ? ? ? ? ?  33  GLU A-2 N   1 
ATOM   1498 C CA  A GLU A-2 1 57  ? 9.910   69.736 47.453 0.452 16.85681 ? ? ? ? ? ?  33  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1499 C CA  B GLU A-2 1 57  ? 9.905   69.749 47.473 0.548 16.77574 ? ? ? ? ? ?  33  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1500 C C   A GLU A-2 1 57  ? 9.715   71.230 47.229 0.452 16.58390 ? ? ? ? ? ?  33  GLU A-2 C   1 
ATOM   1501 C C   B GLU A-2 1 57  ? 9.731   71.240 47.224 0.548 16.58606 ? ? ? ? ? ?  33  GLU A-2 C   1 
ATOM   1502 O O   A GLU A-2 1 57  ? 9.936   72.045 48.141 0.452 17.78600 ? ? ? ? ? ?  33  GLU A-2 O   1 
ATOM   1503 O O   B GLU A-2 1 57  ? 9.988   72.063 48.115 0.548 17.70411 ? ? ? ? ? ?  33  GLU A-2 O   1 
ATOM   1504 C CB  A GLU A-2 1 57  ? 11.187  69.247 46.766 0.452 21.65516 ? ? ? ? ? ?  33  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1505 C CB  B GLU A-2 1 57  ? 11.215  69.252 46.856 0.548 21.79174 ? ? ? ? ? ?  33  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1506 C CG  A GLU A-2 1 57  ? 12.452  69.957 47.198 0.452 23.96929 ? ? ? ? ? ?  33  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1507 C CG  B GLU A-2 1 57  ? 11.497  67.793 47.120 0.548 22.13256 ? ? ? ? ? ?  33  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1508 C CD  A GLU A-2 1 57  ? 12.889  69.570 48.593 0.452 32.68137 ? ? ? ? ? ?  33  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1509 C CD  B GLU A-2 1 57  ? 12.941  67.407 46.854 0.548 36.80080 ? ? ? ? ? ?  33  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1510 O OE1 A GLU A-2 1 57  ? 12.540  68.459 49.043 0.452 36.36056 ? ? ? ? ? ?  33  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1511 O OE1 B GLU A-2 1 57  ? 13.679  68.208 46.242 0.548 39.58215 ? ? ? ? ? ?  33  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1512 O OE2 A GLU A-2 1 57  ? 13.577  70.385 49.244 0.452 33.03548 ? ? ? ? ? -1 33  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1513 O OE2 B GLU A-2 1 57  ? 13.336  66.293 47.258 0.548 43.53829 ? ? ? ? ? -1 33  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1514 N N   . VAL A-2 1 58  ? 9.269   71.607 46.029 1.000 16.01865 ? ? ? ? ? ?  34  VAL A-2 N   1 
ATOM   1515 C CA  . VAL A-2 1 58  ? 9.017   73.014 45.727 1.000 16.02407 ? ? ? ? ? ?  34  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1516 C C   . VAL A-2 1 58  ? 7.894   73.554 46.607 1.000 16.28681 ? ? ? ? ? ?  34  VAL A-2 C   1 
ATOM   1517 O O   . VAL A-2 1 58  ? 7.978   74.666 47.157 1.000 16.70576 ? ? ? ? ? ?  34  VAL A-2 O   1 
ATOM   1518 C CB  . VAL A-2 1 58  ? 8.698   73.190 44.227 1.000 16.55349 ? ? ? ? ? ?  34  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1519 C CG1 . VAL A-2 1 58  ? 8.428   74.647 43.904 1.000 18.12012 ? ? ? ? ? ?  34  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1520 C CG2 . VAL A-2 1 58  ? 9.830   72.642 43.351 1.000 20.48910 ? ? ? ? ? ?  34  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1521 N N   . ALA A-2 1 59  ? 6.806   72.791 46.729 1.000 16.13642 ? ? ? ? ? ?  35  ALA A-2 N   1 
ATOM   1522 C CA  . ALA A-2 1 59  ? 5.684   73.238 47.552 1.000 15.01298 ? ? ? ? ? ?  35  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1523 C C   . ALA A-2 1 59  ? 6.135   73.528 48.978 1.000 15.62583 ? ? ? ? ? ?  35  ALA A-2 C   1 
ATOM   1524 O O   . ALA A-2 1 59  ? 5.800   74.581 49.543 1.000 14.76764 ? ? ? ? ? ?  35  ALA A-2 O   1 
ATOM   1525 C CB  . ALA A-2 1 59  ? 4.560   72.203 47.521 1.000 14.95885 ? ? ? ? ? ?  35  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1526 N N   A ARG A-2 1 60  ? 6.915   72.623 49.570 0.553 14.78186 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 N   1 
ATOM   1527 N N   B ARG A-2 1 60  ? 6.934   72.631 49.560 0.447 14.79463 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 N   1 
ATOM   1528 C CA  A ARG A-2 1 60  ? 7.360   72.834 50.945 0.553 14.98018 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1529 C CA  B ARG A-2 1 60  ? 7.373   72.822 50.941 0.447 15.01127 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1530 C C   A ARG A-2 1 60  ? 8.252   74.060 51.048 0.553 16.00665 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 C   1 
ATOM   1531 C C   B ARG A-2 1 60  ? 8.392   73.946 51.064 0.447 15.84318 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 C   1 
ATOM   1532 O O   A ARG A-2 1 60  ? 8.104   74.871 51.975 0.553 15.08706 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 O   1 
ATOM   1533 O O   B ARG A-2 1 60  ? 8.486   74.579 52.124 0.447 16.41369 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 O   1 
ATOM   1534 C CB  A ARG A-2 1 60  ? 8.085   71.606 51.488 0.553 16.52853 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1535 C CB  B ARG A-2 1 60  ? 7.935   71.529 51.526 0.447 16.67405 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1536 C CG  A ARG A-2 1 60  ? 7.185   70.411 51.641 0.553 15.87294 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1537 C CG  B ARG A-2 1 60  ? 6.891   70.452 51.733 0.447 16.57459 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1538 C CD  A ARG A-2 1 60  ? 7.852   69.290 52.398 0.553 18.44954 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1539 C CD  B ARG A-2 1 60  ? 7.479   69.266 52.469 0.447 17.67828 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1540 N NE  A ARG A-2 1 60  ? 7.081   68.069 52.205 0.553 17.21242 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1541 N NE  B ARG A-2 1 60  ? 8.456   68.548 51.653 0.447 18.77090 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1542 C CZ  A ARG A-2 1 60  ? 7.318   67.177 51.247 0.553 18.93159 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1543 C CZ  B ARG A-2 1 60  ? 8.183   67.460 50.938 0.447 18.25180 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1544 N NH1 A ARG A-2 1 60  ? 6.533   66.120 51.124 0.553 20.47995 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1545 N NH1 B ARG A-2 1 60  ? 6.961   66.941 50.940 0.447 20.41291 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1546 N NH2 A ARG A-2 1 60  ? 8.342   67.325 50.420 0.553 19.28172 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1547 N NH2 B ARG A-2 1 60  ? 9.139   66.897 50.212 0.447 19.59391 ? ? ? ? ? ?  36  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1548 N N   A GLN A-2 1 61  ? 9.187   74.220 50.103 0.553 17.55576 ? ? ? ? ? ?  37  GLN A-2 N   1 
ATOM   1549 N N   B GLN A-2 1 61  ? 9.166   74.211 50.006 0.447 17.64774 ? ? ? ? ? ?  37  GLN A-2 N   1 
ATOM   1550 C CA  A GLN A-2 1 61  ? 10.034  75.405 50.118 0.553 20.62567 ? ? ? ? ? ?  37  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1551 C CA  B GLN A-2 1 61  ? 10.044  75.374 50.027 0.447 20.76999 ? ? ? ? ? ?  37  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1552 C C   A GLN A-2 1 61  ? 9.217   76.687 50.052 0.553 17.83976 ? ? ? ? ? ?  37  GLN A-2 C   1 
ATOM   1553 C C   B GLN A-2 1 61  ? 9.271   76.682 49.907 0.447 17.92655 ? ? ? ? ? ?  37  GLN A-2 C   1 
ATOM   1554 O O   A GLN A-2 1 61  ? 9.701   77.747 50.478 0.553 19.99181 ? ? ? ? ? ?  37  GLN A-2 O   1 
ATOM   1555 O O   B GLN A-2 1 61  ? 9.842   77.753 50.154 0.447 22.38226 ? ? ? ? ? ?  37  GLN A-2 O   1 
ATOM   1556 C CB  A GLN A-2 1 61  ? 11.044  75.351 48.969 0.553 22.96168 ? ? ? ? ? ?  37  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1557 C CB  B GLN A-2 1 61  ? 11.118  75.244 48.937 0.447 22.73430 ? ? ? ? ? ?  37  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1558 C CG  A GLN A-2 1 61  ? 12.180  74.364 49.199 0.553 23.34114 ? ? ? ? ? ?  37  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1559 C CG  B GLN A-2 1 61  ? 10.784  75.914 47.616 0.447 33.34540 ? ? ? ? ? ?  37  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1560 C CD  A GLN A-2 1 61  ? 12.784  74.455 50.598 0.553 28.92710 ? ? ? ? ? ?  37  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1561 C CD  B GLN A-2 1 61  ? 11.700  75.475 46.481 0.447 33.57917 ? ? ? ? ? ?  37  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1562 O OE1 A GLN A-2 1 61  ? 13.017  75.547 51.119 0.553 32.89945 ? ? ? ? ? ?  37  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1563 O OE1 B GLN A-2 1 61  ? 12.434  74.493 46.600 0.447 36.93839 ? ? ? ? ? ?  37  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1564 N NE2 A GLN A-2 1 61  ? 13.038  73.303 51.210 0.553 30.92334 ? ? ? ? ? ?  37  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1565 N NE2 B GLN A-2 1 61  ? 11.649  76.197 45.370 0.447 31.62636 ? ? ? ? ? ?  37  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1566 N N   . HIS A-2 1 62  ? 7.992   76.618 49.533 1.000 17.58838 ? ? ? ? ? ?  38  HIS A-2 N   1 
ATOM   1567 C CA  . HIS A-2 1 62  ? 7.096   77.763 49.497 1.000 17.90535 ? ? ? ? ? ?  38  HIS A-2 CA  1 
ATOM   1568 C C   . HIS A-2 1 62  ? 6.104   77.755 50.656 1.000 17.43074 ? ? ? ? ? ?  38  HIS A-2 C   1 
ATOM   1569 O O   . HIS A-2 1 62  ? 5.100   78.475 50.620 1.000 19.42210 ? ? ? ? ? ?  38  HIS A-2 O   1 
ATOM   1570 C CB  . HIS A-2 1 62  ? 6.397   77.853 48.138 1.000 21.17828 ? ? ? ? ? ?  38  HIS A-2 CB  1 
ATOM   1571 C CG  . HIS A-2 1 62  ? 7.303   78.312 47.044 1.000 19.56554 ? ? ? ? ? ?  38  HIS A-2 CG  1 
ATOM   1572 N ND1 . HIS A-2 1 62  ? 8.244   77.493 46.458 1.000 22.71686 ? ? ? ? ? ?  38  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1573 C CD2 . HIS A-2 1 62  ? 7.450   79.527 46.465 1.000 22.84139 ? ? ? ? ? ?  38  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1574 C CE1 . HIS A-2 1 62  ? 8.916   78.178 45.548 1.000 25.02922 ? ? ? ? ? ?  38  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1575 N NE2 . HIS A-2 1 62  ? 8.443   79.408 45.522 1.000 26.85240 ? ? ? ? ? ?  38  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1576 N N   . GLY A-2 1 63  ? 6.366   76.944 51.677 1.000 16.23939 ? ? ? ? ? ?  39  GLY A-2 N   1 
ATOM   1577 C CA  . GLY A-2 1 63  ? 5.562   76.938 52.889 1.000 17.37931 ? ? ? ? ? ?  39  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1578 C C   . GLY A-2 1 63  ? 4.277   76.135 52.838 1.000 18.29466 ? ? ? ? ? ?  39  GLY A-2 C   1 
ATOM   1579 O O   . GLY A-2 1 63  ? 3.436   76.300 53.727 1.000 20.57155 ? ? ? ? ? ?  39  GLY A-2 O   1 
ATOM   1580 N N   . PHE A-2 1 64  ? 4.089   75.260 51.848 1.000 15.79598 ? ? ? ? ? ?  40  PHE A-2 N   1 
ATOM   1581 C CA  . PHE A-2 1 64  ? 2.876   74.452 51.737 1.000 16.82421 ? ? ? ? ? ?  40  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1582 C C   . PHE A-2 1 64  ? 3.159   73.008 52.110 1.000 15.69659 ? ? ? ? ? ?  40  PHE A-2 C   1 
ATOM   1583 O O   . PHE A-2 1 64  ? 4.192   72.450 51.721 1.000 16.00792 ? ? ? ? ? ?  40  PHE A-2 O   1 
ATOM   1584 C CB  . PHE A-2 1 64  ? 2.398   74.397 50.287 1.000 15.21869 ? ? ? ? ? ?  40  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1585 C CG  . PHE A-2 1 64  ? 1.583   75.571 49.863 1.000 16.88984 ? ? ? ? ? ?  40  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1586 C CD1 . PHE A-2 1 64  ? 2.166   76.813 49.693 1.000 20.44411 ? ? ? ? ? ?  40  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1587 C CD2 . PHE A-2 1 64  ? 0.233   75.420 49.586 1.000 20.89958 ? ? ? ? ? ?  40  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1588 C CE1 . PHE A-2 1 64  ? 1.390   77.912 49.276 1.000 22.91254 ? ? ? ? ? ?  40  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1589 C CE2 . PHE A-2 1 64  ? -0.538  76.490 49.171 1.000 23.11938 ? ? ? ? ? ?  40  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1590 C CZ  . PHE A-2 1 64  ? 0.038   77.740 49.026 1.000 22.25024 ? ? ? ? ? ?  40  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1591 N N   . SER A-2 1 65  ? 2.219   72.387 52.829 1.000 15.26383 ? ? ? ? ? ?  41  SER A-2 N   1 
ATOM   1592 C CA  . SER A-2 1 65  ? 2.235   70.940 52.926 1.000 14.82441 ? ? ? ? ? ?  41  SER A-2 CA  1 
ATOM   1593 C C   . SER A-2 1 65  ? 1.639   70.335 51.653 1.000 14.04528 ? ? ? ? ? ?  41  SER A-2 C   1 
ATOM   1594 O O   . SER A-2 1 65  ? 0.977   71.008 50.854 1.000 14.14895 ? ? ? ? ? ?  41  SER A-2 O   1 
ATOM   1595 C CB  . SER A-2 1 65  ? 1.418   70.464 54.125 1.000 16.96128 ? ? ? ? ? ?  41  SER A-2 CB  1 
ATOM   1596 O OG  . SER A-2 1 65  ? 0.033   70.654 53.876 1.000 18.76690 ? ? ? ? ? ?  41  SER A-2 OG  1 
ATOM   1597 N N   . VAL A-2 1 66  ? 1.851   69.034 51.484 1.000 14.38209 ? ? ? ? ? ?  42  VAL A-2 N   1 
ATOM   1598 C CA  . VAL A-2 1 66  ? 1.297   68.353 50.316 1.000 14.85781 ? ? ? ? ? ?  42  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1599 C C   . VAL A-2 1 66  ? -0.225  68.494 50.273 1.000 13.57713 ? ? ? ? ? ?  42  VAL A-2 C   1 
ATOM   1600 O O   . VAL A-2 1 66  ? -0.806  68.813 49.231 1.000 14.04504 ? ? ? ? ? ?  42  VAL A-2 O   1 
ATOM   1601 C CB  . VAL A-2 1 66  ? 1.741   66.883 50.289 1.000 13.36991 ? ? ? ? ? ?  42  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1602 C CG1 . VAL A-2 1 66  ? 0.965   66.100 49.228 1.000 16.62760 ? ? ? ? ? ?  42  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1603 C CG2 . VAL A-2 1 66  ? 3.247   66.797 50.058 1.000 18.74236 ? ? ? ? ? ?  42  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1604 N N   A SER A-2 1 67  ? -0.885  68.266 51.417 0.616 14.54358 ? ? ? ? ? ?  43  SER A-2 N   1 
ATOM   1605 N N   B SER A-2 1 67  ? -0.899  68.231 51.396 0.384 14.72100 ? ? ? ? ? ?  43  SER A-2 N   1 
ATOM   1606 C CA  A SER A-2 1 67  ? -2.343  68.284 51.456 0.616 16.43296 ? ? ? ? ? ?  43  SER A-2 CA  1 
ATOM   1607 C CA  B SER A-2 1 67  ? -2.358  68.254 51.366 0.384 16.37253 ? ? ? ? ? ?  43  SER A-2 CA  1 
ATOM   1608 C C   A SER A-2 1 67  ? -2.895  69.678 51.191 0.616 14.79881 ? ? ? ? ? ?  43  SER A-2 C   1 
ATOM   1609 C C   B SER A-2 1 67  ? -2.903  69.668 51.177 0.384 14.84686 ? ? ? ? ? ?  43  SER A-2 C   1 
ATOM   1610 O O   A SER A-2 1 67  ? -3.900  69.828 50.485 0.616 15.66255 ? ? ? ? ? ?  43  SER A-2 O   1 
ATOM   1611 O O   B SER A-2 1 67  ? -3.912  69.850 50.484 0.384 15.67203 ? ? ? ? ? ?  43  SER A-2 O   1 
ATOM   1612 C CB  A SER A-2 1 67  ? -2.822  67.766 52.811 0.616 17.27772 ? ? ? ? ? ?  43  SER A-2 CB  1 
ATOM   1613 C CB  B SER A-2 1 67  ? -2.922  67.601 52.626 0.384 17.86923 ? ? ? ? ? ?  43  SER A-2 CB  1 
ATOM   1614 O OG  A SER A-2 1 67  ? -2.599  66.371 52.906 0.616 19.74891 ? ? ? ? ? ?  43  SER A-2 OG  1 
ATOM   1615 O OG  B SER A-2 1 67  ? -2.538  68.336 53.764 0.384 20.80586 ? ? ? ? ? ?  43  SER A-2 OG  1 
ATOM   1616 N N   A GLU A-2 1 68  ? -2.256  70.715 51.740 0.616 14.32200 ? ? ? ? ? ?  44  GLU A-2 N   1 
ATOM   1617 N N   B GLU A-2 1 68  ? -2.249  70.678 51.762 0.384 14.53328 ? ? ? ? ? ?  44  GLU A-2 N   1 
ATOM   1618 C CA  A GLU A-2 1 68  ? -2.721  72.073 51.477 0.616 14.99542 ? ? ? ? ? ?  44  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1619 C CA  B GLU A-2 1 68  ? -2.646  72.064 51.518 0.384 15.24921 ? ? ? ? ? ?  44  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1620 C C   A GLU A-2 1 68  ? -2.555  72.430 50.011 0.616 14.73853 ? ? ? ? ? ?  44  GLU A-2 C   1 
ATOM   1621 C C   B GLU A-2 1 68  ? -2.552  72.398 50.037 0.384 14.69588 ? ? ? ? ? ?  44  GLU A-2 C   1 
ATOM   1622 O O   A GLU A-2 1 68  ? -3.420  73.093 49.421 0.616 14.92858 ? ? ? ? ? ?  44  GLU A-2 O   1 
ATOM   1623 O O   B GLU A-2 1 68  ? -3.458  73.017 49.460 0.384 15.09509 ? ? ? ? ? ?  44  GLU A-2 O   1 
ATOM   1624 C CB  A GLU A-2 1 68  ? -1.946  73.066 52.341 0.616 16.38691 ? ? ? ? ? ?  44  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1625 C CB  B GLU A-2 1 68  ? -1.731  73.006 52.305 0.384 16.69071 ? ? ? ? ? ?  44  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1626 C CG  A GLU A-2 1 68  ? -2.171  72.898 53.834 0.616 20.49984 ? ? ? ? ? ?  44  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1627 C CG  B GLU A-2 1 68  ? -2.131  73.267 53.753 0.384 17.98247 ? ? ? ? ? ?  44  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1628 C CD  A GLU A-2 1 68  ? -0.994  73.389 54.668 0.616 26.20253 ? ? ? ? ? ?  44  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1629 C CD  B GLU A-2 1 68  ? -1.026  73.957 54.552 0.384 21.21445 ? ? ? ? ? ?  44  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1630 O OE1 A GLU A-2 1 68  ? -0.084  74.057 54.109 0.616 21.97210 ? ? ? ? ? ?  44  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1631 O OE1 B GLU A-2 1 68  ? 0.134   73.480 54.535 0.384 16.71060 ? ? ? ? ? ?  44  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1632 O OE2 A GLU A-2 1 68  ? -0.984  73.096 55.888 0.616 26.49658 ? ? ? ? ? -1 44  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1633 O OE2 B GLU A-2 1 68  ? -1.317  74.982 55.203 0.384 23.20028 ? ? ? ? ? -1 44  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1634 N N   . TRP A-2 1 69  ? -1.425  72.033 49.423 1.000 13.45942 ? ? ? ? ? ?  45  TRP A-2 N   1 
ATOM   1635 C CA  . TRP A-2 1 69  ? -1.216  72.247 48.003 1.000 14.67705 ? ? ? ? ? ?  45  TRP A-2 CA  1 
ATOM   1636 C C   . TRP A-2 1 69  ? -2.285  71.534 47.183 1.000 13.16556 ? ? ? ? ? ?  45  TRP A-2 C   1 
ATOM   1637 O O   . TRP A-2 1 69  ? -2.873  72.128 46.287 1.000 13.90983 ? ? ? ? ? ?  45  TRP A-2 O   1 
ATOM   1638 C CB  . TRP A-2 1 69  ? 0.193   71.779 47.625 1.000 14.85421 ? ? ? ? ? ?  45  TRP A-2 CB  1 
ATOM   1639 C CG  . TRP A-2 1 69  ? 0.371   71.412 46.171 1.000 13.30119 ? ? ? ? ? ?  45  TRP A-2 CG  1 
ATOM   1640 C CD1 . TRP A-2 1 69  ? 0.663   70.175 45.679 1.000 13.84709 ? ? ? ? ? ?  45  TRP A-2 CD1 1 
ATOM   1641 C CD2 . TRP A-2 1 69  ? 0.265   72.276 45.030 1.000 13.76762 ? ? ? ? ? ?  45  TRP A-2 CD2 1 
ATOM   1642 N NE1 . TRP A-2 1 69  ? 0.766   70.209 44.319 1.000 14.13121 ? ? ? ? ? ?  45  TRP A-2 NE1 1 
ATOM   1643 C CE2 . TRP A-2 1 69  ? 0.521   71.490 43.894 1.000 13.12172 ? ? ? ? ? ?  45  TRP A-2 CE2 1 
ATOM   1644 C CE3 . TRP A-2 1 69  ? -0.006  73.642 44.859 1.000 14.32955 ? ? ? ? ? ?  45  TRP A-2 CE3 1 
ATOM   1645 C CZ2 . TRP A-2 1 69  ? 0.490   72.005 42.600 1.000 14.57081 ? ? ? ? ? ?  45  TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   1646 C CZ3 . TRP A-2 1 69  ? -0.026  74.158 43.568 1.000 16.08537 ? ? ? ? ? ?  45  TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   1647 C CH2 . TRP A-2 1 69  ? 0.226   73.344 42.457 1.000 15.32781 ? ? ? ? ? ?  45  TRP A-2 CH2 1 
ATOM   1648 N N   . ARG A-2 1 70  ? -2.560  70.257 47.475 1.000 12.78034 ? ? ? ? ? ?  46  ARG A-2 N   1 
ATOM   1649 C CA  . ARG A-2 1 70  ? -3.573  69.548 46.690 1.000 13.95816 ? ? ? ? ? ?  46  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1650 C C   . ARG A-2 1 70  ? -4.936  70.215 46.803 1.000 13.45010 ? ? ? ? ? ?  46  ARG A-2 C   1 
ATOM   1651 O O   . ARG A-2 1 70  ? -5.647  70.355 45.801 1.000 14.07575 ? ? ? ? ? ?  46  ARG A-2 O   1 
ATOM   1652 C CB  . ARG A-2 1 70  ? -3.676  68.082 47.121 1.000 14.19143 ? ? ? ? ? ?  46  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1653 C CG  . ARG A-2 1 70  ? -2.470  67.256 46.732 1.000 13.17044 ? ? ? ? ? ?  46  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1654 C CD  . ARG A-2 1 70  ? -2.697  65.807 47.139 1.000 15.87498 ? ? ? ? ? ?  46  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1655 N NE  . ARG A-2 1 70  ? -1.546  64.972 46.796 1.000 13.74053 ? ? ? ? ? ?  46  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1656 C CZ  . ARG A-2 1 70  ? -1.514  63.664 47.003 1.000 16.99951 ? ? ? ? ? ?  46  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1657 N NH1 . ARG A-2 1 70  ? -2.580  63.056 47.507 1.000 20.32939 ? ? ? ? ? ?  46  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1658 N NH2 . ARG A-2 1 70  ? -0.438  62.965 46.662 1.000 18.28021 ? ? ? ? ? ?  46  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1659 N N   . VAL A-2 1 71  ? -5.322  70.631 48.014 1.000 13.00491 ? ? ? ? ? ?  47  VAL A-2 N   1 
ATOM   1660 C CA  . VAL A-2 1 71  ? -6.644  71.239 48.175 1.000 14.72344 ? ? ? ? ? ?  47  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1661 C C   . VAL A-2 1 71  ? -6.731  72.564 47.430 1.000 14.43617 ? ? ? ? ? ?  47  VAL A-2 C   1 
ATOM   1662 O O   . VAL A-2 1 71  ? -7.670  72.800 46.654 1.000 15.61465 ? ? ? ? ? ?  47  VAL A-2 O   1 
ATOM   1663 C CB  . VAL A-2 1 71  ? -6.981  71.393 49.666 1.000 14.33573 ? ? ? ? ? ?  47  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1664 C CG1 . VAL A-2 1 71  ? -8.217  72.290 49.836 1.000 16.68884 ? ? ? ? ? ?  47  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1665 C CG2 . VAL A-2 1 71  ? -7.243  70.031 50.268 1.000 16.33555 ? ? ? ? ? ?  47  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1666 N N   . MET A-2 1 72  ? -5.742  73.432 47.620 1.000 14.67289 ? ? ? ? ? ?  48  MET A-2 N   1 
ATOM   1667 C CA  . MET A-2 1 72  ? -5.837  74.737 46.974 1.000 15.46510 ? ? ? ? ? ?  48  MET A-2 CA  1 
ATOM   1668 C C   . MET A-2 1 72  ? -5.721  74.627 45.461 1.000 16.75355 ? ? ? ? ? ?  48  MET A-2 C   1 
ATOM   1669 O O   . MET A-2 1 72  ? -6.444  75.318 44.727 1.000 18.11617 ? ? ? ? ? ?  48  MET A-2 O   1 
ATOM   1670 C CB  . MET A-2 1 72  ? -4.804  75.693 47.544 1.000 17.86790 ? ? ? ? ? ?  48  MET A-2 CB  1 
ATOM   1671 C CG  . MET A-2 1 72  ? -5.256  76.284 48.865 1.000 20.90526 ? ? ? ? ? ?  48  MET A-2 CG  1 
ATOM   1672 S SD  . MET A-2 1 72  ? -4.232  77.623 49.501 1.000 20.95293 ? ? ? ? ? ?  48  MET A-2 SD  1 
ATOM   1673 C CE  . MET A-2 1 72  ? -3.413  76.743 50.821 1.000 28.28522 ? ? ? ? ? ?  48  MET A-2 CE  1 
ATOM   1674 N N   . ALA A-2 1 73  ? -4.814  73.772 44.961 1.000 14.25947 ? ? ? ? ? ?  49  ALA A-2 N   1 
ATOM   1675 C CA  . ALA A-2 1 73  ? -4.692  73.584 43.526 1.000 15.31839 ? ? ? ? ? ?  49  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1676 C C   . ALA A-2 1 73  ? -5.956  72.969 42.937 1.000 16.42513 ? ? ? ? ? ?  49  ALA A-2 C   1 
ATOM   1677 O O   . ALA A-2 1 73  ? -6.323  73.288 41.796 1.000 19.17357 ? ? ? ? ? ?  49  ALA A-2 O   1 
ATOM   1678 C CB  . ALA A-2 1 73  ? -3.475  72.700 43.225 1.000 17.32390 ? ? ? ? ? ?  49  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1679 N N   . SER A-2 1 74  ? -6.640  72.092 43.681 1.000 14.69481 ? ? ? ? ? ?  50  SER A-2 N   1 
ATOM   1680 C CA  . SER A-2 1 74  ? -7.845  71.458 43.160 1.000 17.09415 ? ? ? ? ? ?  50  SER A-2 CA  1 
ATOM   1681 C C   . SER A-2 1 74  ? -9.014  72.424 43.121 1.000 18.69198 ? ? ? ? ? ?  50  SER A-2 C   1 
ATOM   1682 O O   . SER A-2 1 74  ? -9.907  72.280 42.275 1.000 20.42320 ? ? ? ? ? ?  50  SER A-2 O   1 
ATOM   1683 C CB  . SER A-2 1 74  ? -8.219  70.280 44.041 1.000 15.76733 ? ? ? ? ? ?  50  SER A-2 CB  1 
ATOM   1684 O OG  . SER A-2 1 74  ? -7.261  69.227 43.910 1.000 15.59318 ? ? ? ? ? ?  50  SER A-2 OG  1 
ATOM   1685 N N   . LEU A-2 1 75  ? -9.034  73.396 44.026 1.000 16.36294 ? ? ? ? ? ?  51  LEU A-2 N   1 
ATOM   1686 C CA  . LEU A-2 1 75  ? -10.152 74.331 44.098 1.000 17.62727 ? ? ? ? ? ?  51  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1687 C C   . LEU A-2 1 75  ? -9.928  75.581 43.266 1.000 18.83822 ? ? ? ? ? ?  51  LEU A-2 C   1 
ATOM   1688 O O   . LEU A-2 1 75  ? -10.901 76.291 42.971 1.000 20.16378 ? ? ? ? ? ?  51  LEU A-2 O   1 
ATOM   1689 C CB  . LEU A-2 1 75  ? -10.405 74.686 45.563 1.000 15.55710 ? ? ? ? ? ?  51  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1690 C CG  . LEU A-2 1 75  ? -10.918 73.541 46.440 1.000 15.33146 ? ? ? ? ? ?  51  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1691 C CD1 . LEU A-2 1 75  ? -10.958 73.967 47.871 1.000 18.07902 ? ? ? ? ? ?  51  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1692 C CD2 . LEU A-2 1 75  ? -12.286 73.068 45.963 1.000 19.86344 ? ? ? ? ? ?  51  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1693 N N   . ALA A-2 1 76  ? -8.687  75.868 42.885 1.000 18.55292 ? ? ? ? ? ?  52  ALA A-2 N   1 
ATOM   1694 C CA  . ALA A-2 1 76  ? -8.385  77.084 42.138 1.000 20.90002 ? ? ? ? ? ?  52  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1695 C C   . ALA A-2 1 76  ? -9.087  77.072 40.786 1.000 23.31366 ? ? ? ? ? ?  52  ALA A-2 C   1 
ATOM   1696 O O   . ALA A-2 1 76  ? -8.959  76.127 40.005 1.000 24.61350 ? ? ? ? ? ?  52  ALA A-2 O   1 
ATOM   1697 C CB  . ALA A-2 1 76  ? -6.875  77.203 41.942 1.000 20.83076 ? ? ? ? ? ?  52  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1698 N N   . GLY A-2 1 77  ? -9.830  78.143 40.510 1.000 24.06444 ? ? ? ? ? ?  53  GLY A-2 N   1 
ATOM   1699 C CA  . GLY A-2 1 77  ? -10.564 78.222 39.265 1.000 29.00560 ? ? ? ? ? ?  53  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1700 C C   . GLY A-2 1 77  ? -11.779 77.335 39.181 1.000 31.59964 ? ? ? ? ? ?  53  GLY A-2 C   1 
ATOM   1701 O O   . GLY A-2 1 77  ? -12.314 77.145 38.082 1.000 34.26644 ? ? ? ? ? ?  53  GLY A-2 O   1 
ATOM   1702 N N   . SER A-2 1 78  ? -12.237 76.782 40.300 1.000 27.42461 ? ? ? ? ? ?  54  SER A-2 N   1 
ATOM   1703 C CA  . SER A-2 1 78  ? -13.329 75.827 40.305 1.000 25.95789 ? ? ? ? ? ?  54  SER A-2 CA  1 
ATOM   1704 C C   . SER A-2 1 78  ? -14.570 76.455 40.928 1.000 25.32225 ? ? ? ? ? ?  54  SER A-2 C   1 
ATOM   1705 O O   . SER A-2 1 78  ? -14.479 77.287 41.833 1.000 28.53486 ? ? ? ? ? ?  54  SER A-2 O   1 
ATOM   1706 C CB  . SER A-2 1 78  ? -12.942 74.587 41.128 1.000 27.02111 ? ? ? ? ? ?  54  SER A-2 CB  1 
ATOM   1707 O OG  . SER A-2 1 78  ? -13.988 73.630 41.160 1.000 29.74770 ? ? ? ? ? ?  54  SER A-2 OG  1 
ATOM   1708 N N   . GLU A-2 1 79  ? -15.735 76.038 40.427 1.000 29.06417 ? ? ? ? ? ?  55  GLU A-2 N   1 
ATOM   1709 C CA  . GLU A-2 1 79  ? -16.974 76.208 41.163 1.000 32.33396 ? ? ? ? ? ?  55  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1710 C C   . GLU A-2 1 79  ? -16.868 75.399 42.455 1.000 31.32599 ? ? ? ? ? ?  55  GLU A-2 C   1 
ATOM   1711 O O   . GLU A-2 1 79  ? -16.040 74.491 42.551 1.000 30.19444 ? ? ? ? ? ?  55  GLU A-2 O   1 
ATOM   1712 C CB  . GLU A-2 1 79  ? -18.125 75.635 40.335 1.000 36.18681 ? ? ? ? ? ?  55  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1713 C CG  . GLU A-2 1 79  ? -18.285 76.245 38.950 1.000 51.53160 ? ? ? ? ? ?  55  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1714 C CD  . GLU A-2 1 79  ? -18.441 77.750 38.986 1.000 66.31853 ? ? ? ? ? ?  55  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1715 O OE1 . GLU A-2 1 79  ? -17.443 78.463 38.743 1.000 67.87323 ? ? ? ? ? ?  55  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1716 O OE2 . GLU A-2 1 79  ? -19.568 78.220 39.254 1.000 69.54174 ? ? ? ? ? -1 55  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1717 N N   . PRO A-2 1 80  ? -17.689 75.697 43.464 1.000 24.18589 ? ? ? ? ? ?  56  PRO A-2 N   1 
ATOM   1718 C CA  . PRO A-2 1 80  ? -17.644 74.889 44.690 1.000 28.26066 ? ? ? ? ? ?  56  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1719 C C   . PRO A-2 1 80  ? -17.962 73.433 44.386 1.000 26.40226 ? ? ? ? ? ?  56  PRO A-2 C   1 
ATOM   1720 O O   . PRO A-2 1 80  ? -18.819 73.124 43.556 1.000 28.74074 ? ? ? ? ? ?  56  PRO A-2 O   1 
ATOM   1721 C CB  . PRO A-2 1 80  ? -18.719 75.527 45.579 1.000 26.15335 ? ? ? ? ? ?  56  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1722 C CG  . PRO A-2 1 80  ? -18.858 76.921 45.060 1.000 27.16395 ? ? ? ? ? ?  56  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1723 C CD  . PRO A-2 1 80  ? -18.633 76.824 43.584 1.000 27.05320 ? ? ? ? ? ?  56  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1724 N N   . ILE A-2 1 81  ? -17.244 72.529 45.054 1.000 22.90065 ? ? ? ? ? ?  57  ILE A-2 N   1 
ATOM   1725 C CA  . ILE A-2 1 81  ? -17.420 71.094 44.860 1.000 25.54073 ? ? ? ? ? ?  57  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1726 C C   . ILE A-2 1 81  ? -17.696 70.434 46.206 1.000 21.16223 ? ? ? ? ? ?  57  ILE A-2 C   1 
ATOM   1727 O O   . ILE A-2 1 81  ? -17.407 70.988 47.267 1.000 21.43936 ? ? ? ? ? ?  57  ILE A-2 O   1 
ATOM   1728 C CB  . ILE A-2 1 81  ? -16.214 70.434 44.157 1.000 24.45800 ? ? ? ? ? ?  57  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1729 C CG1 . ILE A-2 1 81  ? -14.955 70.544 45.026 1.000 21.83883 ? ? ? ? ? ?  57  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1730 C CG2 . ILE A-2 1 81  ? -15.975 71.071 42.797 1.000 27.46358 ? ? ? ? ? ?  57  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1731 C CD1 . ILE A-2 1 81  ? -13.735 69.825 44.413 1.000 23.12689 ? ? ? ? ? ?  57  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1732 N N   . SER A-2 1 82  ? -18.249 69.225 46.158 1.000 23.72192 ? ? ? ? ? ?  58  SER A-2 N   1 
ATOM   1733 C CA  . SER A-2 1 82  ? -18.561 68.536 47.397 1.000 21.63739 ? ? ? ? ? ?  58  SER A-2 CA  1 
ATOM   1734 C C   . SER A-2 1 82  ? -17.286 68.047 48.083 1.000 22.30688 ? ? ? ? ? ?  58  SER A-2 C   1 
ATOM   1735 O O   . SER A-2 1 82  ? -16.229 67.900 47.461 1.000 21.13184 ? ? ? ? ? ?  58  SER A-2 O   1 
ATOM   1736 C CB  . SER A-2 1 82  ? -19.480 67.342 47.137 1.000 25.34681 ? ? ? ? ? ?  58  SER A-2 CB  1 
ATOM   1737 O OG  . SER A-2 1 82  ? -18.779 66.300 46.475 1.000 26.89052 ? ? ? ? ? ?  58  SER A-2 OG  1 
ATOM   1738 N N   . ILE A-2 1 83  ? -17.402 67.800 49.389 1.000 22.26183 ? ? ? ? ? ?  59  ILE A-2 N   1 
ATOM   1739 C CA  . ILE A-2 1 83  ? -16.293 67.222 50.143 1.000 21.12464 ? ? ? ? ? ?  59  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1740 C C   . ILE A-2 1 83  ? -15.857 65.901 49.527 1.000 26.63150 ? ? ? ? ? ?  59  ILE A-2 C   1 
ATOM   1741 O O   . ILE A-2 1 83  ? -14.660 65.598 49.465 1.000 20.71066 ? ? ? ? ? ?  59  ILE A-2 O   1 
ATOM   1742 C CB  . ILE A-2 1 83  ? -16.671 67.040 51.625 1.000 24.17298 ? ? ? ? ? ?  59  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1743 C CG1 . ILE A-2 1 83  ? -17.376 68.278 52.184 1.000 36.39374 ? ? ? ? ? ?  59  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1744 C CG2 . ILE A-2 1 83  ? -15.424 66.706 52.447 1.000 31.42051 ? ? ? ? ? ?  59  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1745 C CD1 . ILE A-2 1 83  ? -16.471 69.442 52.400 1.000 36.40532 ? ? ? ? ? ?  59  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1746 N N   . GLY A-2 1 84  ? -16.818 65.083 49.084 1.000 22.75032 ? ? ? ? ? ?  60  GLY A-2 N   1 
ATOM   1747 C CA  . GLY A-2 1 84  ? -16.470 63.794 48.503 1.000 21.71175 ? ? ? ? ? ?  60  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1748 C C   . GLY A-2 1 84  ? -15.718 63.926 47.192 1.000 19.22486 ? ? ? ? ? ?  60  GLY A-2 C   1 
ATOM   1749 O O   . GLY A-2 1 84  ? -14.754 63.188 46.937 1.000 20.05187 ? ? ? ? ? ?  60  GLY A-2 O   1 
ATOM   1750 N N   . GLN A-2 1 85  ? -16.123 64.885 46.354 1.000 19.02391 ? ? ? ? ? ?  61  GLN A-2 N   1 
ATOM   1751 C CA  . GLN A-2 1 85  ? -15.373 65.168 45.135 1.000 19.27089 ? ? ? ? ? ?  61  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1752 C C   . GLN A-2 1 85  ? -13.966 65.643 45.463 1.000 18.07681 ? ? ? ? ? ?  61  GLN A-2 C   1 
ATOM   1753 O O   . GLN A-2 1 85  ? -12.995 65.243 44.803 1.000 17.79523 ? ? ? ? ? ?  61  GLN A-2 O   1 
ATOM   1754 C CB  . GLN A-2 1 85  ? -16.072 66.248 44.311 1.000 22.51362 ? ? ? ? ? ?  61  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1755 C CG  . GLN A-2 1 85  ? -17.408 65.880 43.714 1.000 32.76231 ? ? ? ? ? ?  61  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1756 C CD  . GLN A-2 1 85  ? -18.024 67.068 42.996 1.000 44.13803 ? ? ? ? ? ?  61  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1757 O OE1 . GLN A-2 1 85  ? -18.729 67.881 43.600 1.000 34.04240 ? ? ? ? ? ?  61  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1758 N NE2 . GLN A-2 1 85  ? -17.742 67.186 41.704 1.000 53.16842 ? ? ? ? ? ?  61  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1759 N N   . LEU A-2 1 86  ? -13.839 66.534 46.453 1.000 18.12825 ? ? ? ? ? ?  62  LEU A-2 N   1 
ATOM   1760 C CA  . LEU A-2 1 86  ? -12.519 67.027 46.833 1.000 15.65486 ? ? ? ? ? ?  62  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1761 C C   . LEU A-2 1 86  ? -11.631 65.893 47.316 1.000 15.66578 ? ? ? ? ? ?  62  LEU A-2 C   1 
ATOM   1762 O O   . LEU A-2 1 86  ? -10.450 65.830 46.960 1.000 14.44317 ? ? ? ? ? ?  62  LEU A-2 O   1 
ATOM   1763 C CB  . LEU A-2 1 86  ? -12.641 68.114 47.900 1.000 16.72625 ? ? ? ? ? ?  62  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1764 C CG  . LEU A-2 1 86  ? -11.314 68.742 48.321 1.000 15.03133 ? ? ? ? ? ?  62  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1765 C CD1 . LEU A-2 1 86  ? -10.667 69.492 47.186 1.000 16.54349 ? ? ? ? ? ?  62  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1766 C CD2 . LEU A-2 1 86  ? -11.529 69.658 49.517 1.000 17.26214 ? ? ? ? ? ?  62  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1767 N N   . ALA A-2 1 87  ? -12.184 64.993 48.130 1.000 15.40463 ? ? ? ? ? ?  63  ALA A-2 N   1 
ATOM   1768 C CA  . ALA A-2 1 87  ? -11.422 63.846 48.608 1.000 14.90710 ? ? ? ? ? ?  63  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1769 C C   . ALA A-2 1 87  ? -10.936 62.981 47.452 1.000 15.35521 ? ? ? ? ? ?  63  ALA A-2 C   1 
ATOM   1770 O O   . ALA A-2 1 87  ? -9.787  62.512 47.455 1.000 15.95004 ? ? ? ? ? ?  63  ALA A-2 O   1 
ATOM   1771 C CB  . ALA A-2 1 87  ? -12.284 63.022 49.566 1.000 17.38646 ? ? ? ? ? ?  63  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1772 N N   . GLN A-2 1 88  ? -11.790 62.751 46.452 1.000 15.51611 ? ? ? ? ? ?  64  GLN A-2 N   1 
ATOM   1773 C CA  . GLN A-2 1 88  ? -11.360 61.944 45.313 1.000 16.53009 ? ? ? ? ? ?  64  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1774 C C   . GLN A-2 1 88  ? -10.251 62.638 44.523 1.000 16.31627 ? ? ? ? ? ?  64  GLN A-2 C   1 
ATOM   1775 O O   . GLN A-2 1 88  ? -9.207  62.036 44.245 1.000 15.33132 ? ? ? ? ? ?  64  GLN A-2 O   1 
ATOM   1776 C CB  . GLN A-2 1 88  ? -12.558 61.609 44.422 1.000 19.74997 ? ? ? ? ? ?  64  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1777 C CG  . GLN A-2 1 88  ? -12.213 60.691 43.245 1.000 20.63595 ? ? ? ? ? ?  64  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1778 C CD  . GLN A-2 1 88  ? -11.817 61.458 42.008 1.000 19.61461 ? ? ? ? ? ?  64  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1779 O OE1 . GLN A-2 1 88  ? -12.531 62.358 41.580 1.000 22.15779 ? ? ? ? ? ?  64  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1780 N NE2 . GLN A-2 1 88  ? -10.677 61.114 41.418 1.000 17.82643 ? ? ? ? ? ?  64  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1781 N N   A VAL A-2 1 89  ? -10.447 63.911 44.158 0.556 14.63016 ? ? ? ? ? ?  65  VAL A-2 N   1 
ATOM   1782 N N   B VAL A-2 1 89  ? -10.446 63.909 44.164 0.444 14.72135 ? ? ? ? ? ?  65  VAL A-2 N   1 
ATOM   1783 C CA  A VAL A-2 1 89  ? -9.459  64.567 43.301 0.556 15.36638 ? ? ? ? ? ?  65  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1784 C CA  B VAL A-2 1 89  ? -9.465  64.581 43.314 0.444 15.44133 ? ? ? ? ? ?  65  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1785 C C   A VAL A-2 1 89  ? -8.125  64.778 44.020 0.556 14.79158 ? ? ? ? ? ?  65  VAL A-2 C   1 
ATOM   1786 C C   B VAL A-2 1 89  ? -8.123  64.732 44.030 0.444 14.77385 ? ? ? ? ? ?  65  VAL A-2 C   1 
ATOM   1787 O O   A VAL A-2 1 89  ? -7.060  64.745 43.384 0.556 14.70137 ? ? ? ? ? ?  65  VAL A-2 O   1 
ATOM   1788 O O   B VAL A-2 1 89  ? -7.058  64.612 43.411 0.444 15.11386 ? ? ? ? ? ?  65  VAL A-2 O   1 
ATOM   1789 C CB  A VAL A-2 1 89  ? -10.011 65.846 42.631 0.556 15.10375 ? ? ? ? ? ?  65  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1790 C CB  B VAL A-2 1 89  ? -10.019 65.920 42.793 0.444 15.06883 ? ? ? ? ? ?  65  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1791 C CG1 A VAL A-2 1 89  ? -10.180 66.988 43.630 0.556 17.42498 ? ? ? ? ? ?  65  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1792 C CG1 B VAL A-2 1 89  ? -8.947  66.695 42.032 0.444 16.89868 ? ? ? ? ? ?  65  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1793 C CG2 A VAL A-2 1 89  ? -9.120  66.271 41.465 0.556 19.65081 ? ? ? ? ? ?  65  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1794 C CG2 B VAL A-2 1 89  ? -11.224 65.667 41.901 0.444 18.81465 ? ? ? ? ? ?  65  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1795 N N   . THR A-2 1 90  ? -8.149  65.006 45.338 1.000 13.74699 ? ? ? ? ? ?  66  THR A-2 N   1 
ATOM   1796 C CA  . THR A-2 1 90  ? -6.925  65.148 46.131 1.000 14.47367 ? ? ? ? ? ?  66  THR A-2 CA  1 
ATOM   1797 C C   . THR A-2 1 90  ? -6.372  63.822 46.618 1.000 14.05590 ? ? ? ? ? ?  66  THR A-2 C   1 
ATOM   1798 O O   . THR A-2 1 90  ? -5.380  63.832 47.351 1.000 14.21630 ? ? ? ? ? ?  66  THR A-2 O   1 
ATOM   1799 C CB  . THR A-2 1 90  ? -7.137  66.061 47.349 1.000 13.60885 ? ? ? ? ? ?  66  THR A-2 CB  1 
ATOM   1800 O OG1 . THR A-2 1 90  ? -8.031  65.440 48.279 1.000 14.15410 ? ? ? ? ? ?  66  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1801 C CG2 . THR A-2 1 90  ? -7.673  67.436 46.941 1.000 15.60964 ? ? ? ? ? ?  66  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1802 N N   . VAL A-2 1 91  ? -7.008  62.710 46.251 1.000 13.76324 ? ? ? ? ? ?  67  VAL A-2 N   1 
ATOM   1803 C CA  A VAL A-2 1 91  ? -6.576  61.380 46.659 0.828 14.35868 ? ? ? ? ? ?  67  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1804 C CA  B VAL A-2 1 91  ? -6.647  61.354 46.677 0.172 14.61456 ? ? ? ? ? ?  67  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1805 C C   . VAL A-2 1 91  ? -6.320  61.332 48.163 1.000 15.91964 ? ? ? ? ? ?  67  VAL A-2 C   1 
ATOM   1806 O O   . VAL A-2 1 91  ? -5.296  60.798 48.611 1.000 18.01255 ? ? ? ? ? ?  67  VAL A-2 O   1 
ATOM   1807 C CB  A VAL A-2 1 91  ? -5.364  60.910 45.826 0.828 13.95695 ? ? ? ? ? ?  67  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1808 C CB  B VAL A-2 1 91  ? -5.594  60.644 45.793 0.172 17.29301 ? ? ? ? ? ?  67  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1809 C CG1 A VAL A-2 1 91  ? -5.261  59.429 45.890 0.828 16.76838 ? ? ? ? ? ?  67  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1810 C CG1 B VAL A-2 1 91  ? -6.141  60.404 44.406 0.172 15.98090 ? ? ? ? ? ?  67  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1811 C CG2 A VAL A-2 1 91  ? -5.536  61.316 44.373 0.828 16.70829 ? ? ? ? ? ?  67  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1812 C CG2 B VAL A-2 1 91  ? -4.306  61.407 45.705 0.172 12.94292 ? ? ? ? ? ?  67  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1813 N N   A THR A-2 1 92  ? -7.267  61.840 48.941 0.893 15.59070 ? ? ? ? ? ?  68  THR A-2 N   1 
ATOM   1814 N N   B THR A-2 1 92  ? -7.186  61.953 48.948 0.107 15.92356 ? ? ? ? ? ?  68  THR A-2 N   1 
ATOM   1815 C CA  A THR A-2 1 92  ? -7.136  61.927 50.386 0.893 16.14652 ? ? ? ? ? ?  68  THR A-2 CA  1 
ATOM   1816 C CA  B THR A-2 1 92  ? -7.119  61.845 50.391 0.107 16.14826 ? ? ? ? ? ?  68  THR A-2 CA  1 
ATOM   1817 C C   A THR A-2 1 92  ? -8.419  61.391 51.003 0.893 17.85107 ? ? ? ? ? ?  68  THR A-2 C   1 
ATOM   1818 C C   B THR A-2 1 92  ? -8.385  61.167 50.881 0.107 17.55481 ? ? ? ? ? ?  68  THR A-2 C   1 
ATOM   1819 O O   A THR A-2 1 92  ? -9.512  61.689 50.516 0.893 20.07806 ? ? ? ? ? ?  68  THR A-2 O   1 
ATOM   1820 O O   B THR A-2 1 92  ? -9.415  61.147 50.200 0.107 16.97629 ? ? ? ? ? ?  68  THR A-2 O   1 
ATOM   1821 C CB  A THR A-2 1 92  ? -6.895  63.404 50.778 0.893 17.67875 ? ? ? ? ? ?  68  THR A-2 CB  1 
ATOM   1822 C CB  B THR A-2 1 92  ? -6.977  63.214 51.063 0.107 19.14083 ? ? ? ? ? ?  68  THR A-2 CB  1 
ATOM   1823 O OG1 A THR A-2 1 92  ? -5.694  63.878 50.149 0.893 19.25877 ? ? ? ? ? ?  68  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1824 O OG1 B THR A-2 1 92  ? -7.171  64.252 50.096 0.107 20.04993 ? ? ? ? ? ?  68  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1825 C CG2 A THR A-2 1 92  ? -6.737  63.550 52.291 0.893 17.68910 ? ? ? ? ? ?  68  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1826 C CG2 B THR A-2 1 92  ? -5.604  63.356 51.700 0.107 18.16751 ? ? ? ? ? ?  68  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1827 N N   . LYS A-2 1 93  ? -8.292  60.598 52.071 1.000 16.37648 ? ? ? ? ? ?  69  LYS A-2 N   1 
ATOM   1828 C CA  A LYS A-2 1 93  ? -9.467  60.032 52.722 0.517 18.55991 ? ? ? ? ? ?  69  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1829 C CA  B LYS A-2 1 93  ? -9.476  60.034 52.698 0.483 18.51479 ? ? ? ? ? ?  69  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1830 C C   . LYS A-2 1 93  ? -10.375 61.149 53.216 1.000 18.91192 ? ? ? ? ? ?  69  LYS A-2 C   1 
ATOM   1831 O O   . LYS A-2 1 93  ? -9.900  62.176 53.709 1.000 16.74084 ? ? ? ? ? ?  69  LYS A-2 O   1 
ATOM   1832 C CB  A LYS A-2 1 93  ? -9.043  59.176 53.918 0.517 20.02962 ? ? ? ? ? ?  69  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1833 C CB  B LYS A-2 1 93  ? -9.080  59.097 53.839 0.483 20.16865 ? ? ? ? ? ?  69  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1834 C CG  A LYS A-2 1 93  ? -8.072  58.049 53.587 0.517 21.30259 ? ? ? ? ? ?  69  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1835 C CG  B LYS A-2 1 93  ? -8.314  57.871 53.358 0.483 21.74621 ? ? ? ? ? ?  69  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1836 C CD  A LYS A-2 1 93  ? -7.637  57.333 54.862 0.517 25.79369 ? ? ? ? ? ?  69  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1837 C CD  B LYS A-2 1 93  ? -7.923  56.966 54.509 0.483 30.43503 ? ? ? ? ? ?  69  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1838 C CE  A LYS A-2 1 93  ? -6.583  56.278 54.581 0.517 29.84797 ? ? ? ? ? ?  69  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1839 C CE  B LYS A-2 1 93  ? -7.111  55.783 54.014 0.483 30.87296 ? ? ? ? ? ?  69  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1840 N NZ  A LYS A-2 1 93  ? -6.114  55.632 55.837 0.517 28.34706 ? ? ? ? ? ?  69  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1841 N NZ  B LYS A-2 1 93  ? -7.792  55.082 52.894 0.483 33.43077 ? ? ? ? ? ?  69  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1842 N N   A GLN A-2 1 94  ? -11.683 60.944 53.084 0.669 18.09298 ? ? ? ? ? ?  70  GLN A-2 N   1 
ATOM   1843 N N   B GLN A-2 1 94  ? -11.687 60.948 53.074 0.331 18.24234 ? ? ? ? ? ?  70  GLN A-2 N   1 
ATOM   1844 C CA  A GLN A-2 1 94  ? -12.629 61.989 53.473 0.669 19.70019 ? ? ? ? ? ?  70  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1845 C CA  B GLN A-2 1 94  ? -12.669 61.954 53.486 0.331 19.69311 ? ? ? ? ? ?  70  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1846 C C   A GLN A-2 1 94  ? -12.492 62.460 54.923 0.669 20.45461 ? ? ? ? ? ?  70  GLN A-2 C   1 
ATOM   1847 C C   B GLN A-2 1 94  ? -12.481 62.453 54.915 0.331 20.39219 ? ? ? ? ? ?  70  GLN A-2 C   1 
ATOM   1848 O O   A GLN A-2 1 94  ? -12.550 63.681 55.149 0.669 19.23807 ? ? ? ? ? ?  70  GLN A-2 O   1 
ATOM   1849 O O   B GLN A-2 1 94  ? -12.500 63.677 55.121 0.331 19.42089 ? ? ? ? ? ?  70  GLN A-2 O   1 
ATOM   1850 C CB  A GLN A-2 1 94  ? -14.066 61.603 53.093 0.669 22.15083 ? ? ? ? ? ?  70  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1851 C CB  B GLN A-2 1 94  ? -14.099 61.451 53.236 0.331 23.11467 ? ? ? ? ? ?  70  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1852 C CG  A GLN A-2 1 94  ? -15.073 62.711 53.366 0.669 27.77735 ? ? ? ? ? ?  70  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1853 C CG  B GLN A-2 1 94  ? -14.559 61.537 51.797 0.331 25.42229 ? ? ? ? ? ?  70  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1854 C CD  A GLN A-2 1 94  ? -16.394 62.508 52.651 0.669 38.40465 ? ? ? ? ? ?  70  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1855 C CD  B GLN A-2 1 94  ? -16.020 61.925 51.667 0.331 33.21676 ? ? ? ? ? ?  70  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1856 O OE1 A GLN A-2 1 94  ? -16.486 61.739 51.693 0.669 33.83257 ? ? ? ? ? ?  70  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1857 O OE1 B GLN A-2 1 94  ? -16.489 62.858 52.320 0.331 38.34462 ? ? ? ? ? ?  70  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1858 N NE2 A GLN A-2 1 94  ? -17.428 63.204 53.115 0.669 33.18774 ? ? ? ? ? ?  70  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1859 N NE2 B GLN A-2 1 94  ? -16.749 61.208 50.819 0.331 33.65842 ? ? ? ? ? ?  70  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1860 N N   . PRO A-2 1 95  ? -12.311 61.600 55.931 1.000 19.15505 ? ? ? ? ? ?  71  PRO A-2 N   1 
ATOM   1861 C CA  . PRO A-2 1 95  ? -12.110 62.137 57.295 1.000 19.79209 ? ? ? ? ? ?  71  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1862 C C   . PRO A-2 1 95  ? -10.853 62.989 57.440 1.000 18.74542 ? ? ? ? ? ?  71  PRO A-2 C   1 
ATOM   1863 O O   . PRO A-2 1 95  ? -10.829 63.976 58.199 1.000 19.28691 ? ? ? ? ? ?  71  PRO A-2 O   1 
ATOM   1864 C CB  . PRO A-2 1 95  ? -12.060 60.874 58.173 1.000 22.65021 ? ? ? ? ? ?  71  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1865 C CG  . PRO A-2 1 95  ? -12.762 59.821 57.379 1.000 22.66350 ? ? ? ? ? ?  71  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1866 C CD  . PRO A-2 1 95  ? -12.446 60.129 55.936 1.000 21.02980 ? ? ? ? ? ?  71  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1867 N N   . THR A-2 1 96  ? -9.811  62.654 56.680 1.000 18.57462 ? ? ? ? ? ?  72  THR A-2 N   1 
ATOM   1868 C CA  . THR A-2 1 96  ? -8.608  63.470 56.651 1.000 17.63717 ? ? ? ? ? ?  72  THR A-2 CA  1 
ATOM   1869 C C   . THR A-2 1 96  ? -8.892  64.821 56.010 1.000 16.03969 ? ? ? ? ? ?  72  THR A-2 C   1 
ATOM   1870 O O   . THR A-2 1 96  ? -8.455  65.863 56.521 1.000 15.49342 ? ? ? ? ? ?  72  THR A-2 O   1 
ATOM   1871 C CB  . THR A-2 1 96  ? -7.509  62.713 55.903 1.000 17.01329 ? ? ? ? ? ?  72  THR A-2 CB  1 
ATOM   1872 O OG1 . THR A-2 1 96  ? -7.258  61.484 56.600 1.000 19.90186 ? ? ? ? ? ?  72  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1873 C CG2 . THR A-2 1 96  ? -6.225  63.487 55.864 1.000 18.99960 ? ? ? ? ? ?  72  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1874 N N   . VAL A-2 1 97  ? -9.654  64.819 54.910 1.000 16.37332 ? ? ? ? ? ?  73  VAL A-2 N   1 
ATOM   1875 C CA  . VAL A-2 1 97  ? -10.035 66.068 54.255 1.000 17.23537 ? ? ? ? ? ?  73  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1876 C C   . VAL A-2 1 97  ? -10.833 66.953 55.205 1.000 16.01351 ? ? ? ? ? ?  73  VAL A-2 C   1 
ATOM   1877 O O   . VAL A-2 1 97  ? -10.629 68.171 55.256 1.000 16.49628 ? ? ? ? ? ?  73  VAL A-2 O   1 
ATOM   1878 C CB  . VAL A-2 1 97  ? -10.797 65.804 52.940 1.000 17.11190 ? ? ? ? ? ?  73  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1879 C CG1 . VAL A-2 1 97  ? -11.341 67.105 52.371 1.000 21.89330 ? ? ? ? ? ?  73  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1880 C CG2 . VAL A-2 1 97  ? -9.895  65.115 51.917 1.000 21.69019 ? ? ? ? ? ?  73  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1881 N N   A THR A-2 1 98  ? -11.764 66.370 55.958 0.795 17.34142 ? ? ? ? ? ?  74  THR A-2 N   1 
ATOM   1882 N N   B THR A-2 1 98  ? -11.759 66.367 55.965 0.205 17.44861 ? ? ? ? ? ?  74  THR A-2 N   1 
ATOM   1883 C CA  A THR A-2 1 98  ? -12.569 67.194 56.864 0.795 19.43326 ? ? ? ? ? ?  74  THR A-2 CA  1 
ATOM   1884 C CA  B THR A-2 1 98  ? -12.569 67.187 56.865 0.205 19.37460 ? ? ? ? ? ?  74  THR A-2 CA  1 
ATOM   1885 C C   A THR A-2 1 98  ? -11.703 67.879 57.917 0.795 17.19560 ? ? ? ? ? ?  74  THR A-2 C   1 
ATOM   1886 C C   B THR A-2 1 98  ? -11.705 67.877 57.917 0.205 17.43229 ? ? ? ? ? ?  74  THR A-2 C   1 
ATOM   1887 O O   A THR A-2 1 98  ? -11.869 69.079 58.186 0.795 17.57028 ? ? ? ? ? ?  74  THR A-2 O   1 
ATOM   1888 O O   B THR A-2 1 98  ? -11.874 69.077 58.182 0.205 17.69534 ? ? ? ? ? ?  74  THR A-2 O   1 
ATOM   1889 C CB  A THR A-2 1 98  ? -13.667 66.347 57.502 0.795 23.08905 ? ? ? ? ? ?  74  THR A-2 CB  1 
ATOM   1890 C CB  B THR A-2 1 98  ? -13.687 66.360 57.502 0.205 22.79033 ? ? ? ? ? ?  74  THR A-2 CB  1 
ATOM   1891 O OG1 A THR A-2 1 98  ? -14.572 65.907 56.482 0.795 26.31339 ? ? ? ? ? ?  74  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1892 O OG1 B THR A-2 1 98  ? -13.126 65.316 58.307 0.205 19.37013 ? ? ? ? ? ?  74  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1893 C CG2 A THR A-2 1 98  ? -14.444 67.146 58.547 0.795 24.67677 ? ? ? ? ? ?  74  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1894 C CG2 B THR A-2 1 98  ? -14.571 65.746 56.425 0.205 25.75426 ? ? ? ? ? ?  74  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1895 N N   . ARG A-2 1 99  ? -10.753 67.147 58.509 1.000 16.39951 ? ? ? ? ? ?  75  ARG A-2 N   1 
ATOM   1896 C CA  A ARG A-2 1 99  ? -9.834  67.770 59.466 0.599 16.54252 ? ? ? ? ? ?  75  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1897 C CA  B ARG A-2 1 99  ? -9.852  67.788 59.468 0.401 16.67330 ? ? ? ? ? ?  75  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1898 C C   . ARG A-2 1 99  ? -9.000  68.873 58.806 1.000 16.07398 ? ? ? ? ? ?  75  ARG A-2 C   1 
ATOM   1899 O O   . ARG A-2 1 99  ? -8.798  69.970 59.378 1.000 15.63256 ? ? ? ? ? ?  75  ARG A-2 O   1 
ATOM   1900 C CB  A ARG A-2 1 99  ? -8.940  66.682 60.070 0.599 17.84096 ? ? ? ? ? ?  75  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1901 C CB  B ARG A-2 1 99  ? -8.999  66.723 60.156 0.401 18.09039 ? ? ? ? ? ?  75  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1902 C CG  A ARG A-2 1 99  ? -9.680  65.773 61.052 0.599 19.66698 ? ? ? ? ? ?  75  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1903 C CG  B ARG A-2 1 99  ? -9.753  66.037 61.283 0.401 20.00547 ? ? ? ? ? ?  75  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1904 C CD  A ARG A-2 1 99  ? -8.752  64.792 61.751 0.599 27.64903 ? ? ? ? ? ?  75  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1905 C CD  B ARG A-2 1 99  ? -9.125  64.723 61.705 0.401 27.62257 ? ? ? ? ? ?  75  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1906 N NE  A ARG A-2 1 99  ? -8.403  63.670 60.889 0.599 23.82169 ? ? ? ? ? ?  75  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1907 N NE  B ARG A-2 1 99  ? -9.874  64.130 62.808 0.401 27.24538 ? ? ? ? ? ?  75  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1908 C CZ  A ARG A-2 1 99  ? -9.146  62.577 60.738 0.599 29.60242 ? ? ? ? ? ?  75  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1909 C CZ  B ARG A-2 1 99  ? -9.563  62.983 63.398 0.401 34.13055 ? ? ? ? ? ?  75  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1910 N NH1 A ARG A-2 1 99  ? -10.292 62.446 61.397 0.599 28.91279 ? ? ? ? ? ?  75  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1911 N NH1 B ARG A-2 1 99  ? -8.505  62.294 62.994 0.401 36.26393 ? ? ? ? ? ?  75  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1912 N NH2 A ARG A-2 1 99  ? -8.737  61.610 59.927 0.599 28.21844 ? ? ? ? ? ?  75  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1913 N NH2 B ARG A-2 1 99  ? -10.305 62.529 64.399 0.401 33.46346 ? ? ? ? ? ?  75  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1914 N N   . LEU A-2 1 100 ? -8.512  68.603 57.598 1.000 15.72460 ? ? ? ? ? ?  76  LEU A-2 N   1 
ATOM   1915 C CA  . LEU A-2 1 100 ? -7.744  69.583 56.848 1.000 15.76819 ? ? ? ? ? ?  76  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1916 C C   . LEU A-2 1 100 ? -8.562  70.836 56.588 1.000 15.10010 ? ? ? ? ? ?  76  LEU A-2 C   1 
ATOM   1917 O O   . LEU A-2 1 100 ? -8.071  71.954 56.770 1.000 15.24546 ? ? ? ? ? ?  76  LEU A-2 O   1 
ATOM   1918 C CB  . LEU A-2 1 100 ? -7.328  68.947 55.529 1.000 17.90519 ? ? ? ? ? ?  76  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1919 C CG  . LEU A-2 1 100 ? -6.528  69.787 54.565 1.000 18.64452 ? ? ? ? ? ?  76  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1920 C CD1 . LEU A-2 1 100 ? -5.250  70.280 55.208 1.000 20.56636 ? ? ? ? ? ?  76  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1921 C CD2 . LEU A-2 1 100 ? -6.229  68.933 53.362 1.000 24.39709 ? ? ? ? ? ?  76  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1922 N N   . LEU A-2 1 101 ? -9.815  70.670 56.180 1.000 16.01556 ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-2 N   1 
ATOM   1923 C CA  . LEU A-2 1 101 ? -10.650 71.832 55.917 1.000 16.67256 ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1924 C C   . LEU A-2 1 101 ? -10.942 72.599 57.194 1.000 16.60102 ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-2 C   1 
ATOM   1925 O O   . LEU A-2 1 101 ? -11.063 73.823 57.150 1.000 17.52969 ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-2 O   1 
ATOM   1926 C CB  . LEU A-2 1 101 ? -11.951 71.412 55.246 1.000 19.02031 ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1927 C CG  . LEU A-2 1 101 ? -11.782 70.852 53.835 1.000 16.23725 ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1928 C CD1 . LEU A-2 1 101 ? -13.133 70.402 53.277 1.000 18.73800 ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1929 C CD2 . LEU A-2 1 101 ? -11.075 71.819 52.868 1.000 20.19148 ? ? ? ? ? ?  77  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1930 N N   . ASP A-2 1 102 ? -11.041 71.919 58.338 1.000 16.12795 ? ? ? ? ? ?  78  ASP A-2 N   1 
ATOM   1931 C CA  . ASP A-2 1 102 ? -11.234 72.654 59.590 1.000 17.46874 ? ? ? ? ? ?  78  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1932 C C   . ASP A-2 1 102 ? -10.132 73.691 59.770 1.000 16.34959 ? ? ? ? ? ?  78  ASP A-2 C   1 
ATOM   1933 O O   . ASP A-2 1 102 ? -10.394 74.884 60.031 1.000 17.80919 ? ? ? ? ? ?  78  ASP A-2 O   1 
ATOM   1934 C CB  . ASP A-2 1 102 ? -11.249 71.688 60.782 1.000 17.87882 ? ? ? ? ? ?  78  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1935 C CG  . ASP A-2 1 102 ? -12.517 70.849 60.857 1.000 21.27065 ? ? ? ? ? ?  78  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1936 O OD1 . ASP A-2 1 102 ? -13.522 71.221 60.228 1.000 23.05700 ? ? ? ? ? ?  78  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1937 O OD2 . ASP A-2 1 102 ? -12.499 69.792 61.541 1.000 23.81920 ? ? ? ? ? -1 78  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1938 N N   . ARG A-2 1 103 ? -8.883  73.263 59.601 1.000 16.06925 ? ? ? ? ? ?  79  ARG A-2 N   1 
ATOM   1939 C CA  . ARG A-2 1 103 ? -7.785  74.209 59.806 1.000 16.83957 ? ? ? ? ? ?  79  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1940 C C   . ARG A-2 1 103 ? -7.599  75.195 58.646 1.000 16.73378 ? ? ? ? ? ?  79  ARG A-2 C   1 
ATOM   1941 O O   . ARG A-2 1 103 ? -7.246  76.359 58.874 1.000 17.97197 ? ? ? ? ? ?  79  ARG A-2 O   1 
ATOM   1942 C CB  . ARG A-2 1 103 ? -6.478  73.502 60.166 1.000 18.09436 ? ? ? ? ? ?  79  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1943 C CG  . ARG A-2 1 103 ? -6.100  72.331 59.307 1.000 19.18040 ? ? ? ? ? ?  79  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1944 C CD  . ARG A-2 1 103 ? -4.879  71.714 59.940 1.000 17.18228 ? ? ? ? ? ?  79  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1945 N NE  . ARG A-2 1 103 ? -4.427  70.468 59.339 1.000 21.16551 ? ? ? ? ? ?  79  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1946 C CZ  . ARG A-2 1 103 ? -3.553  70.391 58.345 1.000 22.74391 ? ? ? ? ? ?  79  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1947 N NH1 . ARG A-2 1 103 ? -3.173  69.199 57.913 1.000 24.24115 ? ? ? ? ? ?  79  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1948 N NH2 . ARG A-2 1 103 ? -3.059  71.497 57.802 1.000 22.82585 ? ? ? ? ? ?  79  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1949 N N   . MET A-2 1 104 ? -7.821  74.763 57.404 1.000 17.13959 ? ? ? ? ? ?  80  MET A-2 N   1 
ATOM   1950 C CA  . MET A-2 1 104 ? -7.694  75.687 56.279 1.000 16.01846 ? ? ? ? ? ?  80  MET A-2 CA  1 
ATOM   1951 C C   . MET A-2 1 104 ? -8.791  76.743 56.307 1.000 17.55028 ? ? ? ? ? ?  80  MET A-2 C   1 
ATOM   1952 O O   . MET A-2 1 104 ? -8.549  77.897 55.927 1.000 16.78042 ? ? ? ? ? ?  80  MET A-2 O   1 
ATOM   1953 C CB  . MET A-2 1 104 ? -7.699  74.917 54.956 1.000 17.22752 ? ? ? ? ? ?  80  MET A-2 CB  1 
ATOM   1954 C CG  . MET A-2 1 104 ? -6.504  73.959 54.781 1.000 18.00054 ? ? ? ? ? ?  80  MET A-2 CG  1 
ATOM   1955 S SD  . MET A-2 1 104 ? -6.442  73.100 53.177 1.000 18.87253 ? ? ? ? ? ?  80  MET A-2 SD  1 
ATOM   1956 C CE  . MET A-2 1 104 ? -6.121  74.468 52.080 1.000 18.30720 ? ? ? ? ? ?  80  MET A-2 CE  1 
ATOM   1957 N N   . GLU A-2 1 105 ? -9.999  76.374 56.746 1.000 16.78521 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-2 N   1 
ATOM   1958 C CA  . GLU A-2 1 105 ? -11.062 77.357 56.906 1.000 17.07470 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1959 C C   . GLU A-2 1 105 ? -10.733 78.316 58.037 1.000 18.17437 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-2 C   1 
ATOM   1960 O O   . GLU A-2 1 105 ? -10.946 79.528 57.910 1.000 19.98068 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-2 O   1 
ATOM   1961 C CB  . GLU A-2 1 105 ? -12.397 76.648 57.142 1.000 19.49065 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1962 C CG  . GLU A-2 1 105 ? -13.622 77.562 57.084 1.000 24.22182 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1963 C CD  . GLU A-2 1 105 ? -14.903 76.799 56.769 1.000 27.28471 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1964 O OE1 . GLU A-2 1 105 ? -15.010 75.611 57.154 1.000 30.32276 ? ? ? ? ? ?  81  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1965 O OE2 . GLU A-2 1 105 ? -15.806 77.394 56.143 1.000 29.05187 ? ? ? ? ? -1 81  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1966 N N   . ALA A-2 1 106 ? -10.173 77.808 59.140 1.000 17.39197 ? ? ? ? ? ?  82  ALA A-2 N   1 
ATOM   1967 C CA  . ALA A-2 1 106 ? -9.739  78.700 60.214 1.000 19.33408 ? ? ? ? ? ?  82  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1968 C C   . ALA A-2 1 106 ? -8.729  79.730 59.722 1.000 19.20171 ? ? ? ? ? ?  82  ALA A-2 C   1 
ATOM   1969 O O   . ALA A-2 1 106 ? -8.731  80.874 60.192 1.000 22.42672 ? ? ? ? ? ?  82  ALA A-2 O   1 
ATOM   1970 C CB  . ALA A-2 1 106 ? -9.143  77.886 61.365 1.000 19.48275 ? ? ? ? ? ?  82  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1971 N N   . ARG A-2 1 107 ? -7.875  79.359 58.773 1.000 18.13122 ? ? ? ? ? ?  83  ARG A-2 N   1 
ATOM   1972 C CA  . ARG A-2 1 107 ? -6.891  80.261 58.192 1.000 19.27708 ? ? ? ? ? ?  83  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1973 C C   . ARG A-2 1 107 ? -7.458  81.074 57.040 1.000 20.24417 ? ? ? ? ? ?  83  ARG A-2 C   1 
ATOM   1974 O O   . ARG A-2 1 107 ? -6.709  81.831 56.410 1.000 23.96123 ? ? ? ? ? ?  83  ARG A-2 O   1 
ATOM   1975 C CB  . ARG A-2 1 107 ? -5.660  79.488 57.711 1.000 20.76019 ? ? ? ? ? ?  83  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1976 C CG  . ARG A-2 1 107 ? -4.903  78.771 58.827 1.000 22.11060 ? ? ? ? ? ?  83  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1977 C CD  . ARG A-2 1 107 ? -3.519  78.359 58.391 1.000 27.41952 ? ? ? ? ? ?  83  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1978 N NE  . ARG A-2 1 107 ? -2.756  79.525 57.954 1.000 29.84918 ? ? ? ? ? ?  83  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1979 C CZ  . ARG A-2 1 107 ? -1.808  79.499 57.024 1.000 45.42081 ? ? ? ? ? ?  83  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1980 N NH1 . ARG A-2 1 107 ? -1.496  78.363 56.424 1.000 37.00615 ? ? ? ? ? ?  83  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1981 N NH2 . ARG A-2 1 107 ? -1.173  80.613 56.693 1.000 49.14703 ? ? ? ? ? ?  83  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1982 N N   . GLY A-2 1 108 ? -8.749  80.930 56.751 1.000 17.54619 ? ? ? ? ? ?  84  GLY A-2 N   1 
ATOM   1983 C CA  . GLY A-2 1 108 ? -9.364  81.755 55.723 1.000 18.78296 ? ? ? ? ? ?  84  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1984 C C   . GLY A-2 1 108 ? -8.976  81.418 54.301 1.000 20.94035 ? ? ? ? ? ?  84  GLY A-2 C   1 
ATOM   1985 O O   . GLY A-2 1 108 ? -9.167  82.246 53.409 1.000 18.55130 ? ? ? ? ? ?  84  GLY A-2 O   1 
ATOM   1986 N N   . GLN A-2 1 109 ? -8.461  80.215 54.051 1.000 17.31512 ? ? ? ? ? ?  85  GLN A-2 N   1 
ATOM   1987 C CA  . GLN A-2 1 109 ? -8.000  79.842 52.723 1.000 15.60361 ? ? ? ? ? ?  85  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1988 C C   . GLN A-2 1 109 ? -9.060  79.145 51.899 1.000 13.62202 ? ? ? ? ? ?  85  GLN A-2 C   1 
ATOM   1989 O O   . GLN A-2 1 109 ? -8.947  79.119 50.671 1.000 15.88629 ? ? ? ? ? ?  85  GLN A-2 O   1 
ATOM   1990 C CB  . GLN A-2 1 109 ? -6.802  78.894 52.828 1.000 20.20500 ? ? ? ? ? ?  85  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1991 C CG  . GLN A-2 1 109 ? -5.641  79.463 53.591 1.000 23.15927 ? ? ? ? ? ?  85  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1992 C CD  . GLN A-2 1 109 ? -4.571  78.417 53.845 1.000 27.41156 ? ? ? ? ? ?  85  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1993 O OE1 . GLN A-2 1 109 ? -4.879  77.265 54.154 1.000 29.90538 ? ? ? ? ? ?  85  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1994 N NE2 . GLN A-2 1 109 ? -3.314  78.808 53.703 1.000 31.84638 ? ? ? ? ? ?  85  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1995 N N   . VAL A-2 1 110 ? -10.064 78.567 52.554 1.000 15.25359 ? ? ? ? ? ?  86  VAL A-2 N   1 
ATOM   1996 C CA  . VAL A-2 1 110 ? -11.181 77.877 51.926 1.000 15.63549 ? ? ? ? ? ?  86  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1997 C C   . VAL A-2 1 110 ? -12.430 78.213 52.730 1.000 18.03119 ? ? ? ? ? ?  86  VAL A-2 C   1 
ATOM   1998 O O   . VAL A-2 1 110 ? -12.357 78.723 53.849 1.000 18.94099 ? ? ? ? ? ?  86  VAL A-2 O   1 
ATOM   1999 C CB  . VAL A-2 1 110 ? -10.995 76.340 51.881 1.000 17.22267 ? ? ? ? ? ?  86  VAL A-2 CB  1 
ATOM   2000 C CG1 . VAL A-2 1 110 ? -9.721  75.969 51.160 1.000 17.49503 ? ? ? ? ? ?  86  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2001 C CG2 . VAL A-2 1 110 ? -11.007 75.756 53.302 1.000 18.72705 ? ? ? ? ? ?  86  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2002 N N   . GLU A-2 1 111 ? -13.582 77.890 52.153 1.000 18.81293 ? ? ? ? ? ?  87  GLU A-2 N   1 
ATOM   2003 C CA  . GLU A-2 1 111 ? -14.855 78.068 52.837 1.000 19.18655 ? ? ? ? ? ?  87  GLU A-2 CA  1 
ATOM   2004 C C   . GLU A-2 1 111 ? -15.766 76.904 52.495 1.000 19.20074 ? ? ? ? ? ?  87  GLU A-2 C   1 
ATOM   2005 O O   . GLU A-2 1 111 ? -15.891 76.542 51.324 1.000 20.45937 ? ? ? ? ? ?  87  GLU A-2 O   1 
ATOM   2006 C CB  . GLU A-2 1 111 ? -15.525 79.389 52.422 1.000 21.90466 ? ? ? ? ? ?  87  GLU A-2 CB  1 
ATOM   2007 C CG  . GLU A-2 1 111 ? -16.842 79.642 53.160 1.000 26.35341 ? ? ? ? ? ?  87  GLU A-2 CG  1 
ATOM   2008 C CD  . GLU A-2 1 111 ? -17.648 80.805 52.600 1.000 29.23751 ? ? ? ? ? ?  87  GLU A-2 CD  1 
ATOM   2009 O OE1 . GLU A-2 1 111 ? -17.452 81.177 51.426 1.000 26.13853 ? ? ? ? ? ?  87  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2010 O OE2 . GLU A-2 1 111 ? -18.488 81.343 53.355 1.000 40.47993 ? ? ? ? ? -1 87  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2011 N N   . ARG A-2 1 112 ? -16.398 76.337 53.520 1.000 20.31689 ? ? ? ? ? ?  88  ARG A-2 N   1 
ATOM   2012 C CA  . ARG A-2 1 112 ? -17.452 75.355 53.337 1.000 22.29909 ? ? ? ? ? ?  88  ARG A-2 CA  1 
ATOM   2013 C C   . ARG A-2 1 112 ? -18.799 76.069 53.281 1.000 24.37778 ? ? ? ? ? ?  88  ARG A-2 C   1 
ATOM   2014 O O   . ARG A-2 1 112 ? -19.026 77.051 53.995 1.000 28.27974 ? ? ? ? ? ?  88  ARG A-2 O   1 
ATOM   2015 C CB  . ARG A-2 1 112 ? -17.422 74.340 54.481 1.000 22.97181 ? ? ? ? ? ?  88  ARG A-2 CB  1 
ATOM   2016 C CG  . ARG A-2 1 112 ? -16.361 73.259 54.247 1.000 25.24696 ? ? ? ? ? ?  88  ARG A-2 CG  1 
ATOM   2017 C CD  . ARG A-2 1 112 ? -16.152 72.328 55.419 1.000 28.20608 ? ? ? ? ? ?  88  ARG A-2 CD  1 
ATOM   2018 N NE  . ARG A-2 1 112 ? -15.493 72.997 56.532 1.000 26.87479 ? ? ? ? ? ?  88  ARG A-2 NE  1 
ATOM   2019 C CZ  . ARG A-2 1 112 ? -14.873 72.356 57.515 1.000 22.42567 ? ? ? ? ? ?  88  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2020 N NH1 . ARG A-2 1 112 ? -14.835 71.031 57.517 1.000 28.06303 ? ? ? ? ? ?  88  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2021 N NH2 . ARG A-2 1 112 ? -14.306 73.043 58.491 1.000 28.32970 ? ? ? ? ? ?  88  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2022 N N   . LEU A-2 1 113 ? -19.671 75.588 52.399 1.000 26.24496 ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-2 N   1 
ATOM   2023 C CA  . LEU A-2 1 113 ? -20.985 76.147 52.121 1.000 28.97983 ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-2 CA  1 
ATOM   2024 C C   . LEU A-2 1 113 ? -22.009 75.023 52.098 1.000 34.60128 ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-2 C   1 
ATOM   2025 O O   . LEU A-2 1 113 ? -21.685 73.899 51.712 1.000 36.27822 ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-2 O   1 
ATOM   2026 C CB  . LEU A-2 1 113 ? -20.997 76.810 50.738 1.000 39.24617 ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-2 CB  1 
ATOM   2027 C CG  . LEU A-2 1 113 ? -19.853 77.740 50.339 1.000 40.06260 ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-2 CG  1 
ATOM   2028 C CD1 . LEU A-2 1 113 ? -19.647 77.703 48.831 1.000 41.66039 ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2029 C CD2 . LEU A-2 1 113 ? -20.152 79.148 50.806 1.000 41.23110 ? ? ? ? ? ?  89  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2030 N N   . PRO A-2 1 114 ? -23.267 75.302 52.473 1.000 45.65438 ? ? ? ? ? ?  90  PRO A-2 N   1 
ATOM   2031 C CA  . PRO A-2 1 114 ? -24.289 74.245 52.444 1.000 45.82185 ? ? ? ? ? ?  90  PRO A-2 CA  1 
ATOM   2032 C C   . PRO A-2 1 114 ? -24.633 73.781 51.029 1.000 43.26594 ? ? ? ? ? ?  90  PRO A-2 C   1 
ATOM   2033 O O   . PRO A-2 1 114 ? -24.620 74.598 50.109 1.000 42.20005 ? ? ? ? ? ?  90  PRO A-2 O   1 
ATOM   2034 C CB  . PRO A-2 1 114 ? -25.506 74.917 53.086 1.000 50.37676 ? ? ? ? ? ?  90  PRO A-2 CB  1 
ATOM   2035 C CG  . PRO A-2 1 114 ? -25.296 76.375 52.849 1.000 41.14133 ? ? ? ? ? ?  90  PRO A-2 CG  1 
ATOM   2036 C CD  . PRO A-2 1 114 ? -23.812 76.585 52.948 1.000 50.32921 ? ? ? ? ? ?  90  PRO A-2 CD  1 
ATOM   2037 N N   . ILE A-2 1 121 ? -25.154 67.374 51.852 1.000 59.34381 ? ? ? ? ? ?  97  ILE A-2 N   1 
ATOM   2038 C CA  . ILE A-2 1 121 ? -23.982 67.665 51.034 1.000 49.90993 ? ? ? ? ? ?  97  ILE A-2 CA  1 
ATOM   2039 C C   . ILE A-2 1 121 ? -23.381 69.031 51.349 1.000 51.08643 ? ? ? ? ? ?  97  ILE A-2 C   1 
ATOM   2040 O O   . ILE A-2 1 121 ? -24.049 70.063 51.239 1.000 46.83545 ? ? ? ? ? ?  97  ILE A-2 O   1 
ATOM   2041 C CB  . ILE A-2 1 121 ? -24.286 67.525 49.531 1.000 51.40358 ? ? ? ? ? ?  97  ILE A-2 CB  1 
ATOM   2042 C CG1 . ILE A-2 1 121 ? -24.821 66.124 49.224 1.000 53.29625 ? ? ? ? ? ?  97  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2043 C CG2 . ILE A-2 1 121 ? -23.041 67.836 48.704 1.000 48.88705 ? ? ? ? ? ?  97  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2044 C CD1 . ILE A-2 1 121 ? -24.849 65.788 47.748 1.000 58.33403 ? ? ? ? ? ?  97  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2045 N N   . THR A-2 1 122 ? -22.111 69.028 51.737 1.000 41.22141 ? ? ? ? ? ?  98  THR A-2 N   1 
ATOM   2046 C CA  . THR A-2 1 122 ? -21.361 70.254 51.966 1.000 35.54206 ? ? ? ? ? ?  98  THR A-2 CA  1 
ATOM   2047 C C   . THR A-2 1 122 ? -20.460 70.512 50.766 1.000 32.37417 ? ? ? ? ? ?  98  THR A-2 C   1 
ATOM   2048 O O   . THR A-2 1 122 ? -19.758 69.606 50.303 1.000 30.46135 ? ? ? ? ? ?  98  THR A-2 O   1 
ATOM   2049 C CB  . THR A-2 1 122 ? -20.520 70.144 53.239 1.000 39.77210 ? ? ? ? ? ?  98  THR A-2 CB  1 
ATOM   2050 O OG1 . THR A-2 1 122 ? -21.381 69.933 54.366 1.000 40.87666 ? ? ? ? ? ?  98  THR A-2 OG1 1 
ATOM   2051 C CG2 . THR A-2 1 122 ? -19.722 71.418 53.461 1.000 34.34650 ? ? ? ? ? ?  98  THR A-2 CG2 1 
ATOM   2052 N N   . LEU A-2 1 123 ? -20.498 71.740 50.259 1.000 26.49547 ? ? ? ? ? ?  99  LEU A-2 N   1 
ATOM   2053 C CA  . LEU A-2 1 123 ? -19.617 72.204 49.200 1.000 24.93194 ? ? ? ? ? ?  99  LEU A-2 CA  1 
ATOM   2054 C C   . LEU A-2 1 123 ? -18.443 72.965 49.808 1.000 22.43939 ? ? ? ? ? ?  99  LEU A-2 C   1 
ATOM   2055 O O   . LEU A-2 1 123 ? -18.500 73.431 50.944 1.000 24.97924 ? ? ? ? ? ?  99  LEU A-2 O   1 
ATOM   2056 C CB  . LEU A-2 1 123 ? -20.378 73.120 48.237 1.000 29.36501 ? ? ? ? ? ?  99  LEU A-2 CB  1 
ATOM   2057 C CG  . LEU A-2 1 123 ? -21.598 72.517 47.544 1.000 29.46743 ? ? ? ? ? ?  99  LEU A-2 CG  1 
ATOM   2058 C CD1 . LEU A-2 1 123 ? -22.260 73.558 46.651 1.000 32.56536 ? ? ? ? ? ?  99  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2059 C CD2 . LEU A-2 1 123 ? -21.209 71.286 46.743 1.000 32.24428 ? ? ? ? ? ?  99  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2060 N N   . VAL A-2 1 124 ? -17.369 73.093 49.026 1.000 21.25594 ? ? ? ? ? ?  100 VAL A-2 N   1 
ATOM   2061 C CA  A VAL A-2 1 124 ? -16.172 73.795 49.465 0.815 19.68795 ? ? ? ? ? ?  100 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2062 C CA  B VAL A-2 1 124 ? -16.142 73.765 49.451 0.185 19.86671 ? ? ? ? ? ?  100 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2063 C C   . VAL A-2 1 124 ? -15.617 74.588 48.290 1.000 17.35682 ? ? ? ? ? ?  100 VAL A-2 C   1 
ATOM   2064 O O   . VAL A-2 1 124 ? -15.680 74.152 47.136 1.000 18.39177 ? ? ? ? ? ?  100 VAL A-2 O   1 
ATOM   2065 C CB  A VAL A-2 1 124 ? -15.134 72.819 50.071 0.815 20.97451 ? ? ? ? ? ?  100 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2066 C CB  B VAL A-2 1 124 ? -15.033 72.776 49.870 0.185 20.38645 ? ? ? ? ? ?  100 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2067 C CG1 A VAL A-2 1 124 ? -14.681 71.794 49.053 0.815 22.19695 ? ? ? ? ? ?  100 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2068 C CG1 B VAL A-2 1 124 ? -14.553 73.072 51.278 0.185 22.61342 ? ? ? ? ? ?  100 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2069 C CG2 A VAL A-2 1 124 ? -13.933 73.554 50.659 0.815 18.26102 ? ? ? ? ? ?  100 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2070 C CG2 B VAL A-2 1 124 ? -15.487 71.342 49.722 0.185 20.51931 ? ? ? ? ? ?  100 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2071 N N   A ARG A-2 1 125 ? -15.088 75.775 48.591 0.505 18.54025 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 N   1 
ATOM   2072 N N   B ARG A-2 1 125 ? -15.079 75.766 48.597 0.495 18.55823 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 N   1 
ATOM   2073 C CA  A ARG A-2 1 125 ? -14.476 76.642 47.595 0.505 17.47105 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2074 C CA  B ARG A-2 1 125 ? -14.464 76.620 47.592 0.495 17.47226 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2075 C C   A ARG A-2 1 125 ? -13.177 77.204 48.155 0.505 15.94163 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 C   1 
ATOM   2076 C C   B ARG A-2 1 125 ? -13.181 77.215 48.154 0.495 15.94915 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 C   1 
ATOM   2077 O O   A ARG A-2 1 125 ? -12.975 77.264 49.371 0.505 17.04686 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 O   1 
ATOM   2078 O O   B ARG A-2 1 125 ? -12.992 77.300 49.369 0.495 17.02544 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 O   1 
ATOM   2079 C CB  A ARG A-2 1 125 ? -15.395 77.822 47.237 0.505 18.40164 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2080 C CB  B ARG A-2 1 125 ? -15.411 77.751 47.165 0.495 18.39968 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2081 C CG  A ARG A-2 1 125 ? -15.499 78.849 48.360 0.505 16.51920 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2082 C CG  B ARG A-2 1 125 ? -15.965 78.551 48.337 0.495 17.14934 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2083 C CD  A ARG A-2 1 125 ? -16.392 80.040 48.043 0.505 20.37261 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2084 C CD  B ARG A-2 1 125 ? -16.781 79.747 47.868 0.495 19.36157 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2085 N NE  A ARG A-2 1 125 ? -16.415 80.924 49.203 0.505 20.15215 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2086 N NE  B ARG A-2 1 125 ? -15.956 80.749 47.197 0.495 20.35767 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2087 C CZ  A ARG A-2 1 125 ? -15.700 82.039 49.313 0.505 20.48251 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2088 C CZ  B ARG A-2 1 125 ? -15.422 81.815 47.792 0.495 17.84537 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2089 N NH1 A ARG A-2 1 125 ? -14.928 82.447 48.319 0.505 17.09436 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2090 N NH1 B ARG A-2 1 125 ? -15.608 82.032 49.085 0.495 19.14019 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2091 N NH2 A ARG A-2 1 125 ? -15.773 82.752 50.424 0.505 20.64658 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2092 N NH2 B ARG A-2 1 125 ? -14.698 82.669 47.092 0.495 17.85529 ? ? ? ? ? ?  101 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2093 N N   . ILE A-2 1 126 ? -12.301 77.638 47.255 1.000 16.83805 ? ? ? ? ? ?  102 ILE A-2 N   1 
ATOM   2094 C CA  . ILE A-2 1 126 ? -11.141 78.428 47.653 1.000 15.70355 ? ? ? ? ? ?  102 ILE A-2 CA  1 
ATOM   2095 C C   . ILE A-2 1 126 ? -11.579 79.882 47.831 1.000 16.51233 ? ? ? ? ? ?  102 ILE A-2 C   1 
ATOM   2096 O O   . ILE A-2 1 126 ? -12.488 80.361 47.139 1.000 19.45674 ? ? ? ? ? ?  102 ILE A-2 O   1 
ATOM   2097 C CB  . ILE A-2 1 126 ? -10.004 78.290 46.617 1.000 17.55276 ? ? ? ? ? ?  102 ILE A-2 CB  1 
ATOM   2098 C CG1 . ILE A-2 1 126 ? -8.660  78.731 47.188 1.000 17.28899 ? ? ? ? ? ?  102 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2099 C CG2 . ILE A-2 1 126 ? -10.310 79.068 45.337 1.000 21.48560 ? ? ? ? ? ?  102 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2100 C CD1 . ILE A-2 1 126 ? -7.454  78.379 46.282 1.000 18.75943 ? ? ? ? ? ?  102 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2101 N N   . THR A-2 1 127 ? -10.954 80.584 48.763 1.000 14.80111 ? ? ? ? ? ?  103 THR A-2 N   1 
ATOM   2102 C CA  . THR A-2 1 127 ? -11.212 82.017 48.930 1.000 14.06578 ? ? ? ? ? ?  103 THR A-2 CA  1 
ATOM   2103 C C   . THR A-2 1 127 ? -10.188 82.813 48.130 1.000 18.05359 ? ? ? ? ? ?  103 THR A-2 C   1 
ATOM   2104 O O   . THR A-2 1 127 ? -9.183  82.284 47.658 1.000 17.83495 ? ? ? ? ? ?  103 THR A-2 O   1 
ATOM   2105 C CB  . THR A-2 1 127 ? -11.044 82.413 50.390 1.000 16.66476 ? ? ? ? ? ?  103 THR A-2 CB  1 
ATOM   2106 O OG1 . THR A-2 1 127 ? -9.672  82.212 50.757 1.000 17.34163 ? ? ? ? ? ?  103 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2107 C CG2 . THR A-2 1 127 ? -11.989 81.644 51.309 1.000 18.28422 ? ? ? ? ? ?  103 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2108 N N   . ARG A-2 1 128 ? -10.421 84.129 48.002 1.000 16.75082 ? ? ? ? ? ?  104 ARG A-2 N   1 
ATOM   2109 C CA  . ARG A-2 1 128 ? -9.399  84.971 47.392 1.000 16.08706 ? ? ? ? ? ?  104 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2110 C C   . ARG A-2 1 128 ? -8.055  84.842 48.105 1.000 16.57129 ? ? ? ? ? ?  104 ARG A-2 C   1 
ATOM   2111 O O   . ARG A-2 1 128 ? -7.001  84.802 47.449 1.000 17.92299 ? ? ? ? ? ?  104 ARG A-2 O   1 
ATOM   2112 C CB  . ARG A-2 1 128 ? -9.845  86.438 47.357 1.000 19.60662 ? ? ? ? ? ?  104 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2113 C CG  . ARG A-2 1 128 ? -8.811  87.334 46.687 1.000 21.96270 ? ? ? ? ? ?  104 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2114 C CD  . ARG A-2 1 128 ? -9.134  88.785 46.918 1.000 23.87503 ? ? ? ? ? ?  104 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2115 N NE  . ARG A-2 1 128 ? -8.201  89.704 46.275 1.000 28.66185 ? ? ? ? ? ?  104 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2116 C CZ  . ARG A-2 1 128 ? -7.151  90.240 46.889 1.000 25.63276 ? ? ? ? ? ?  104 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2117 N NH1 . ARG A-2 1 128 ? -6.889  89.941 48.153 1.000 31.33017 ? ? ? ? ? ?  104 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2118 N NH2 . ARG A-2 1 128 ? -6.356  91.073 46.230 1.000 38.20538 ? ? ? ? ? ?  104 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2119 N N   . LYS A-2 1 129 ? -8.063  84.806 49.441 1.000 16.76964 ? ? ? ? ? ?  105 LYS A-2 N   1 
ATOM   2120 C CA  . LYS A-2 1 129 ? -6.808  84.647 50.174 1.000 17.43808 ? ? ? ? ? ?  105 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2121 C C   . LYS A-2 1 129 ? -6.087  83.355 49.764 1.000 17.98355 ? ? ? ? ? ?  105 LYS A-2 C   1 
ATOM   2122 O O   . LYS A-2 1 129 ? -4.871  83.357 49.529 1.000 20.04723 ? ? ? ? ? ?  105 LYS A-2 O   1 
ATOM   2123 C CB  . LYS A-2 1 129 ? -7.085  84.653 51.679 1.000 20.22275 ? ? ? ? ? ?  105 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2124 C CG  . LYS A-2 1 129 ? -5.845  84.466 52.544 1.000 22.35290 ? ? ? ? ? ?  105 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2125 C CD  . LYS A-2 1 129 ? -6.181  84.367 54.028 1.000 23.47295 ? ? ? ? ? ?  105 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2126 C CE  . LYS A-2 1 129 ? -4.926  84.111 54.853 1.000 34.91642 ? ? ? ? ? ?  105 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2127 N NZ  . LYS A-2 1 129 ? -5.201  84.157 56.318 1.000 31.08190 ? ? ? ? ? ?  105 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2128 N N   . GLY A-2 1 130 ? -6.825  82.240 49.673 1.000 17.33271 ? ? ? ? ? ?  106 GLY A-2 N   1 
ATOM   2129 C CA  . GLY A-2 1 130 ? -6.202  80.984 49.253 1.000 16.92260 ? ? ? ? ? ?  106 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2130 C C   . GLY A-2 1 130 ? -5.670  81.042 47.833 1.000 18.67733 ? ? ? ? ? ?  106 GLY A-2 C   1 
ATOM   2131 O O   . GLY A-2 1 130 ? -4.561  80.565 47.550 1.000 19.06709 ? ? ? ? ? ?  106 GLY A-2 O   1 
ATOM   2132 N N   . LEU A-2 1 131 ? -6.429  81.666 46.925 1.000 16.88963 ? ? ? ? ? ?  107 LEU A-2 N   1 
ATOM   2133 C CA  . LEU A-2 1 131 ? -5.985  81.773 45.539 1.000 18.24437 ? ? ? ? ? ?  107 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2134 C C   . LEU A-2 1 131 ? -4.705  82.590 45.434 1.000 20.01415 ? ? ? ? ? ?  107 LEU A-2 C   1 
ATOM   2135 O O   . LEU A-2 1 131 ? -3.759  82.211 44.722 1.000 21.07865 ? ? ? ? ? ?  107 LEU A-2 O   1 
ATOM   2136 C CB  . LEU A-2 1 131 ? -7.096  82.387 44.687 1.000 21.99525 ? ? ? ? ? ?  107 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2137 C CG  . LEU A-2 1 131 ? -6.856  82.396 43.179 1.000 24.33677 ? ? ? ? ? ?  107 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2138 C CD1 . LEU A-2 1 131 ? -6.744  80.975 42.635 1.000 28.64392 ? ? ? ? ? ?  107 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2139 C CD2 . LEU A-2 1 131 ? -7.978  83.164 42.480 1.000 32.58633 ? ? ? ? ? ?  107 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2140 N N   . LYS A-2 1 132 ? -4.664  83.743 46.108 1.000 21.62821 ? ? ? ? ? ?  108 LYS A-2 N   1 
ATOM   2141 C CA  . LYS A-2 1 132 ? -3.444  84.538 46.072 1.000 21.69503 ? ? ? ? ? ?  108 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2142 C C   . LYS A-2 1 132 ? -2.283  83.792 46.706 1.000 20.61575 ? ? ? ? ? ?  108 LYS A-2 C   1 
ATOM   2143 O O   . LYS A-2 1 132 ? -1.144  83.927 46.251 1.000 22.65486 ? ? ? ? ? ?  108 LYS A-2 O   1 
ATOM   2144 C CB  . LYS A-2 1 132 ? -3.650  85.919 46.710 1.000 24.03115 ? ? ? ? ? ?  108 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2145 C CG  . LYS A-2 1 132 ? -4.781  86.732 46.073 1.000 30.54926 ? ? ? ? ? ?  108 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2146 C CD  . LYS A-2 1 132 ? -4.367  87.308 44.719 1.000 33.89939 ? ? ? ? ? ?  108 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2147 C CE  . LYS A-2 1 132 ? -5.496  88.137 44.103 1.000 45.20153 ? ? ? ? ? ?  108 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2148 N NZ  . LYS A-2 1 132 ? -5.393  88.250 42.616 1.000 54.20936 ? ? ? ? ? ?  108 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2149 N N   . ALA A-2 1 133 ? -2.556  82.975 47.730 1.000 18.81344 ? ? ? ? ? ?  109 ALA A-2 N   1 
ATOM   2150 C CA  . ALA A-2 1 133 ? -1.492  82.209 48.373 1.000 20.42277 ? ? ? ? ? ?  109 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2151 C C   . ALA A-2 1 133 ? -0.894  81.156 47.444 1.000 18.50398 ? ? ? ? ? ?  109 ALA A-2 C   1 
ATOM   2152 O O   . ALA A-2 1 133 ? 0.314   80.902 47.516 1.000 20.45511 ? ? ? ? ? ?  109 ALA A-2 O   1 
ATOM   2153 C CB  . ALA A-2 1 133 ? -2.015  81.546 49.646 1.000 21.41311 ? ? ? ? ? ?  109 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2154 N N   . VAL A-2 1 134 ? -1.704  80.570 46.561 1.000 16.90238 ? ? ? ? ? ?  110 VAL A-2 N   1 
ATOM   2155 C CA  . VAL A-2 1 134 ? -1.256  79.429 45.768 1.000 16.91592 ? ? ? ? ? ?  110 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2156 C C   . VAL A-2 1 134 ? -0.906  79.786 44.321 1.000 19.74877 ? ? ? ? ? ?  110 VAL A-2 C   1 
ATOM   2157 O O   . VAL A-2 1 134 ? -0.367  78.928 43.600 1.000 19.86342 ? ? ? ? ? ?  110 VAL A-2 O   1 
ATOM   2158 C CB  . VAL A-2 1 134 ? -2.308  78.297 45.831 1.000 17.55118 ? ? ? ? ? ?  110 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2159 C CG1 . VAL A-2 1 134 ? -3.445  78.542 44.874 1.000 19.41993 ? ? ? ? ? ?  110 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2160 C CG2 . VAL A-2 1 134 ? -1.663  76.922 45.561 1.000 18.13353 ? ? ? ? ? ?  110 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2161 N N   . GLU A-2 1 135 ? -1.181  81.020 43.864 1.000 20.12405 ? ? ? ? ? ?  111 GLU A-2 N   1 
ATOM   2162 C CA  A GLU A-2 1 135 ? -1.083  81.334 42.434 0.567 21.22755 ? ? ? ? ? ?  111 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2163 C CA  B GLU A-2 1 135 ? -1.091  81.279 42.427 0.433 21.21499 ? ? ? ? ? ?  111 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2164 C C   . GLU A-2 1 135 ? 0.336   81.139 41.894 1.000 20.96023 ? ? ? ? ? ?  111 GLU A-2 C   1 
ATOM   2165 O O   . GLU A-2 1 135 ? 0.544   80.559 40.811 1.000 20.18475 ? ? ? ? ? ?  111 GLU A-2 O   1 
ATOM   2166 C CB  A GLU A-2 1 135 ? -1.560  82.771 42.197 0.567 26.89091 ? ? ? ? ? ?  111 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2167 C CB  B GLU A-2 1 135 ? -1.735  82.619 42.056 0.433 28.11786 ? ? ? ? ? ?  111 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2168 C CG  A GLU A-2 1 135 ? -2.953  82.866 41.598 0.567 28.48144 ? ? ? ? ? ?  111 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2169 C CG  B GLU A-2 1 135 ? -1.170  83.828 42.758 0.433 25.03390 ? ? ? ? ? ?  111 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2170 C CD  A GLU A-2 1 135 ? -3.518  84.278 41.628 0.567 34.98376 ? ? ? ? ? ?  111 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2171 C CD  B GLU A-2 1 135 ? -1.914  85.101 42.394 0.433 38.31123 ? ? ? ? ? ?  111 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2172 O OE1 A GLU A-2 1 135 ? -2.884  85.174 42.228 0.567 39.29983 ? ? ? ? ? ?  111 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2173 O OE1 B GLU A-2 1 135 ? -2.713  85.073 41.433 0.433 36.19445 ? ? ? ? ? ?  111 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2174 O OE2 A GLU A-2 1 135 ? -4.604  84.487 41.053 0.567 33.39083 ? ? ? ? ? -1 111 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2175 O OE2 B GLU A-2 1 135 ? -1.699  86.128 43.069 0.433 34.49597 ? ? ? ? ? -1 111 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2176 N N   . HIS A-2 1 136 ? 1.336   81.634 42.622 1.000 19.64553 ? ? ? ? ? ?  112 HIS A-2 N   1 
ATOM   2177 C CA  . HIS A-2 1 136 ? 2.703   81.508 42.115 1.000 22.33028 ? ? ? ? ? ?  112 HIS A-2 CA  1 
ATOM   2178 C C   . HIS A-2 1 136 ? 3.162   80.051 42.105 1.000 20.12217 ? ? ? ? ? ?  112 HIS A-2 C   1 
ATOM   2179 O O   . HIS A-2 1 136 ? 3.838   79.605 41.163 1.000 19.50716 ? ? ? ? ? ?  112 HIS A-2 O   1 
ATOM   2180 C CB  . HIS A-2 1 136 ? 3.664   82.374 42.927 1.000 25.23190 ? ? ? ? ? ?  112 HIS A-2 CB  1 
ATOM   2181 C CG  . HIS A-2 1 136 ? 5.089   82.265 42.479 1.000 26.17669 ? ? ? ? ? ?  112 HIS A-2 CG  1 
ATOM   2182 N ND1 . HIS A-2 1 136 ? 5.476   82.465 41.171 1.000 32.69129 ? ? ? ? ? ?  112 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2183 C CD2 . HIS A-2 1 136 ? 6.212   81.934 43.156 1.000 30.12696 ? ? ? ? ? ?  112 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2184 C CE1 . HIS A-2 1 136 ? 6.781   82.284 41.067 1.000 30.43057 ? ? ? ? ? ?  112 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2185 N NE2 . HIS A-2 1 136 ? 7.251   81.961 42.257 1.000 32.00127 ? ? ? ? ? ?  112 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2186 N N   . LEU A-2 1 137 ? 2.826   79.307 43.155 1.000 20.02270 ? ? ? ? ? ?  113 LEU A-2 N   1 
ATOM   2187 C CA  . LEU A-2 1 137 ? 3.124   77.880 43.178 1.000 17.91144 ? ? ? ? ? ?  113 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2188 C C   . LEU A-2 1 137 ? 2.483   77.155 42.000 1.000 18.39137 ? ? ? ? ? ?  113 LEU A-2 C   1 
ATOM   2189 O O   . LEU A-2 1 137 ? 3.083   76.237 41.436 1.000 16.68406 ? ? ? ? ? ?  113 LEU A-2 O   1 
ATOM   2190 C CB  . LEU A-2 1 137 ? 2.640   77.296 44.496 1.000 20.44978 ? ? ? ? ? ?  113 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2191 C CG  . LEU A-2 1 137 ? 3.219   75.938 44.868 1.000 20.13094 ? ? ? ? ? ?  113 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2192 C CD1 . LEU A-2 1 137 ? 4.747   75.942 44.871 1.000 19.55489 ? ? ? ? ? ?  113 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2193 C CD2 . LEU A-2 1 137 ? 2.686   75.534 46.245 1.000 20.09054 ? ? ? ? ? ?  113 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2194 N N   . MET A-2 1 138 ? 1.260   77.535 41.615 1.000 16.80221 ? ? ? ? ? ?  114 MET A-2 N   1 
ATOM   2195 C CA  . MET A-2 1 138 ? 0.656   76.936 40.427 1.000 18.28578 ? ? ? ? ? ?  114 MET A-2 CA  1 
ATOM   2196 C C   . MET A-2 1 138 ? 1.474   77.215 39.173 1.000 18.04642 ? ? ? ? ? ?  114 MET A-2 C   1 
ATOM   2197 O O   . MET A-2 1 138 ? 1.606   76.343 38.303 1.000 19.10235 ? ? ? ? ? ?  114 MET A-2 O   1 
ATOM   2198 C CB  . MET A-2 1 138 ? -0.793  77.373 40.253 1.000 19.37561 ? ? ? ? ? ?  114 MET A-2 CB  1 
ATOM   2199 C CG  . MET A-2 1 138 ? -1.707  76.754 41.293 1.000 18.76841 ? ? ? ? ? ?  114 MET A-2 CG  1 
ATOM   2200 S SD  . MET A-2 1 138 ? -3.385  77.397 41.211 1.000 25.94031 ? ? ? ? ? ?  114 MET A-2 SD  1 
ATOM   2201 C CE  . MET A-2 1 138 ? -3.740  77.129 39.486 1.000 35.46388 ? ? ? ? ? ?  114 MET A-2 CE  1 
ATOM   2202 N N   . GLU A-2 1 139 ? 2.013   78.434 39.042 1.000 18.18688 ? ? ? ? ? ?  115 GLU A-2 N   1 
ATOM   2203 C CA  A GLU A-2 1 139 ? 2.887   78.714 37.901 0.514 19.24148 ? ? ? ? ? ?  115 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2204 C CA  B GLU A-2 1 139 ? 2.867   78.682 37.882 0.486 19.17809 ? ? ? ? ? ?  115 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2205 C C   . GLU A-2 1 139 ? 4.115   77.808 37.915 1.000 17.97049 ? ? ? ? ? ?  115 GLU A-2 C   1 
ATOM   2206 O O   . GLU A-2 1 139 ? 4.531   77.276 36.876 1.000 18.10154 ? ? ? ? ? ?  115 GLU A-2 O   1 
ATOM   2207 C CB  A GLU A-2 1 139 ? 3.303   80.189 37.919 0.514 23.59775 ? ? ? ? ? ?  115 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2208 C CB  B GLU A-2 1 139 ? 3.232   80.161 37.759 0.486 23.60952 ? ? ? ? ? ?  115 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2209 C CG  A GLU A-2 1 139 ? 2.137   81.170 37.805 0.514 25.22579 ? ? ? ? ? ?  115 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2210 C CG  B GLU A-2 1 139 ? 3.957   80.491 36.454 0.486 25.27152 ? ? ? ? ? ?  115 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2211 C CD  A GLU A-2 1 139 ? 2.561   82.623 37.943 0.514 37.56485 ? ? ? ? ? ?  115 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2212 C CD  B GLU A-2 1 139 ? 3.392   79.733 35.255 0.486 35.21673 ? ? ? ? ? ?  115 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2213 O OE1 A GLU A-2 1 139 ? 1.823   83.503 37.450 0.514 39.00970 ? ? ? ? ? ?  115 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2214 O OE1 B GLU A-2 1 139 ? 4.146   78.957 34.616 0.486 33.04036 ? ? ? ? ? ?  115 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2215 O OE2 A GLU A-2 1 139 ? 3.624   82.887 38.545 0.514 35.37061 ? ? ? ? ? -1 115 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2216 O OE2 B GLU A-2 1 139 ? 2.192   79.908 34.950 0.486 34.58168 ? ? ? ? ? -1 115 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2217 N N   . LEU A-2 1 140 ? 4.721   77.638 39.087 1.000 17.15817 ? ? ? ? ? ?  116 LEU A-2 N   1 
ATOM   2218 C CA  . LEU A-2 1 140 ? 5.875   76.744 39.195 1.000 16.92103 ? ? ? ? ? ?  116 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2219 C C   . LEU A-2 1 140 ? 5.490   75.300 38.871 1.000 16.48617 ? ? ? ? ? ?  116 LEU A-2 C   1 
ATOM   2220 O O   . LEU A-2 1 140 ? 6.270   74.569 38.251 1.000 16.97802 ? ? ? ? ? ?  116 LEU A-2 O   1 
ATOM   2221 C CB  . LEU A-2 1 140 ? 6.494   76.837 40.591 1.000 16.49724 ? ? ? ? ? ?  116 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2222 C CG  . LEU A-2 1 140 ? 7.037   78.216 40.985 1.000 19.38403 ? ? ? ? ? ?  116 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2223 C CD1 . LEU A-2 1 140 ? 7.531   78.190 42.412 1.000 19.60636 ? ? ? ? ? ?  116 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2224 C CD2 . LEU A-2 1 140 ? 8.142   78.650 40.026 1.000 24.63658 ? ? ? ? ? ?  116 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2225 N N   . ALA A-2 1 141 ? 4.277   74.889 39.250 1.000 14.23623 ? ? ? ? ? ?  117 ALA A-2 N   1 
ATOM   2226 C CA  . ALA A-2 1 141 ? 3.812   73.535 38.963 1.000 14.55745 ? ? ? ? ? ?  117 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2227 C C   . ALA A-2 1 141 ? 3.673   73.332 37.468 1.000 14.82157 ? ? ? ? ? ?  117 ALA A-2 C   1 
ATOM   2228 O O   . ALA A-2 1 141 ? 4.033   72.274 36.941 1.000 14.71543 ? ? ? ? ? ?  117 ALA A-2 O   1 
ATOM   2229 C CB  . ALA A-2 1 141 ? 2.468   73.309 39.647 1.000 15.42013 ? ? ? ? ? ?  117 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2230 N N   . ARG A-2 1 142 ? 3.148   74.342 36.766 1.000 15.46746 ? ? ? ? ? ?  118 ARG A-2 N   1 
ATOM   2231 C CA  . ARG A-2 1 142 ? 3.046   74.246 35.311 1.000 16.89020 ? ? ? ? ? ?  118 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2232 C C   . ARG A-2 1 142 ? 4.425   74.170 34.662 1.000 17.51741 ? ? ? ? ? ?  118 ARG A-2 C   1 
ATOM   2233 O O   . ARG A-2 1 142 ? 4.629   73.400 33.709 1.000 17.84083 ? ? ? ? ? ?  118 ARG A-2 O   1 
ATOM   2234 C CB  . ARG A-2 1 142 ? 2.264   75.439 34.756 1.000 19.63689 ? ? ? ? ? ?  118 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2235 C CG  . ARG A-2 1 142 ? 0.787   75.453 35.086 1.000 22.94776 ? ? ? ? ? ?  118 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2236 C CD  . ARG A-2 1 142 ? 0.117   76.680 34.453 1.000 34.42686 ? ? ? ? ? ?  118 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2237 N NE  . ARG A-2 1 142 ? -1.238  76.899 34.953 1.000 43.42448 ? ? ? ? ? ?  118 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2238 C CZ  . ARG A-2 1 142 ? -1.563  77.822 35.853 1.000 41.63935 ? ? ? ? ? ?  118 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2239 N NH1 . ARG A-2 1 142 ? -2.823  77.945 36.248 1.000 42.42924 ? ? ? ? ? ?  118 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2240 N NH2 . ARG A-2 1 142 ? -0.633  78.623 36.359 1.000 32.77254 ? ? ? ? ? ?  118 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2241 N N   . GLU A-2 1 143 ? 5.385   74.954 35.163 1.000 16.39810 ? ? ? ? ? ?  119 GLU A-2 N   1 
ATOM   2242 C CA  A GLU A-2 1 143 ? 6.737   74.885 34.611 0.552 19.34311 ? ? ? ? ? ?  119 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2243 C CA  B GLU A-2 1 143 ? 6.743   74.891 34.621 0.448 19.32201 ? ? ? ? ? ?  119 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2244 C C   . GLU A-2 1 143 ? 7.362   73.512 34.834 1.000 19.07235 ? ? ? ? ? ?  119 GLU A-2 C   1 
ATOM   2245 O O   . GLU A-2 1 143 ? 7.981   72.944 33.918 1.000 18.75584 ? ? ? ? ? ?  119 GLU A-2 O   1 
ATOM   2246 C CB  A GLU A-2 1 143 ? 7.612   75.994 35.193 0.552 22.11070 ? ? ? ? ? ?  119 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2247 C CB  B GLU A-2 1 143 ? 7.616   75.981 35.247 0.448 22.15745 ? ? ? ? ? ?  119 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2248 C CG  A GLU A-2 1 143 ? 9.057   75.981 34.709 0.552 23.81918 ? ? ? ? ? ?  119 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2249 C CG  B GLU A-2 1 143 ? 7.151   77.412 34.972 0.448 20.08703 ? ? ? ? ? ?  119 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2250 C CD  A GLU A-2 1 143 ? 9.185   75.813 33.201 0.552 34.57520 ? ? ? ? ? ?  119 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2251 C CD  B GLU A-2 1 143 ? 7.901   78.446 35.796 0.448 31.94965 ? ? ? ? ? ?  119 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2252 O OE1 A GLU A-2 1 143 ? 8.388   76.421 32.453 0.552 32.01415 ? ? ? ? ? ?  119 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2253 O OE1 B GLU A-2 1 143 ? 8.959   78.109 36.370 0.448 32.94858 ? ? ? ? ? ?  119 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2254 O OE2 A GLU A-2 1 143 ? 10.088  75.069 32.761 0.552 45.32256 ? ? ? ? ? -1 119 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2255 O OE2 B GLU A-2 1 143 ? 7.426   79.598 35.877 0.448 37.12706 ? ? ? ? ? -1 119 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2256 N N   . HIS A-2 1 144 ? 7.195   72.950 36.038 1.000 17.05444 ? ? ? ? ? ?  120 HIS A-2 N   1 
ATOM   2257 C CA  . HIS A-2 1 144 ? 7.737   71.625 36.325 1.000 17.37863 ? ? ? ? ? ?  120 HIS A-2 CA  1 
ATOM   2258 C C   . HIS A-2 1 144 ? 7.084   70.568 35.441 1.000 16.84340 ? ? ? ? ? ?  120 HIS A-2 C   1 
ATOM   2259 O O   . HIS A-2 1 144 ? 7.770   69.693 34.886 1.000 16.73486 ? ? ? ? ? ?  120 HIS A-2 O   1 
ATOM   2260 C CB  . HIS A-2 1 144 ? 7.532   71.305 37.809 1.000 15.23879 ? ? ? ? ? ?  120 HIS A-2 CB  1 
ATOM   2261 C CG  . HIS A-2 1 144 ? 7.871   69.894 38.169 1.000 16.42384 ? ? ? ? ? ?  120 HIS A-2 CG  1 
ATOM   2262 N ND1 . HIS A-2 1 144 ? 6.918   68.988 38.565 1.000 15.41441 ? ? ? ? ? ?  120 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2263 C CD2 . HIS A-2 1 144 ? 9.054   69.232 38.178 1.000 18.22296 ? ? ? ? ? ?  120 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2264 C CE1 . HIS A-2 1 144 ? 7.496   67.817 38.795 1.000 16.01766 ? ? ? ? ? ?  120 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2265 N NE2 . HIS A-2 1 144 ? 8.794   67.939 38.569 1.000 16.77172 ? ? ? ? ? ?  120 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2266 N N   . GLU A-2 1 145 ? 5.767   70.657 35.261 1.000 14.88358 ? ? ? ? ? ?  121 GLU A-2 N   1 
ATOM   2267 C CA  . GLU A-2 1 145 ? 5.070   69.717 34.391 1.000 16.64924 ? ? ? ? ? ?  121 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2268 C C   . GLU A-2 1 145 ? 5.582   69.816 32.961 1.000 16.84382 ? ? ? ? ? ?  121 GLU A-2 C   1 
ATOM   2269 O O   . GLU A-2 1 145 ? 5.749   68.797 32.277 1.000 18.03805 ? ? ? ? ? ?  121 GLU A-2 O   1 
ATOM   2270 C CB  . GLU A-2 1 145 ? 3.570   70.002 34.438 1.000 17.67952 ? ? ? ? ? ?  121 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2271 C CG  . GLU A-2 1 145 ? 2.745   69.146 33.522 1.000 22.23785 ? ? ? ? ? ?  121 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2272 C CD  . GLU A-2 1 145 ? 1.317   69.613 33.465 1.000 26.31433 ? ? ? ? ? ?  121 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2273 O OE1 . GLU A-2 1 145 ? 1.066   70.834 33.647 1.000 27.03234 ? ? ? ? ? ?  121 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2274 O OE2 . GLU A-2 1 145 ? 0.433   68.784 33.247 1.000 23.32070 ? ? ? ? ? -1 121 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2275 N N   . ARG A-2 1 146 ? 5.797   71.045 32.474 1.000 18.14708 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A-2 N   1 
ATOM   2276 C CA  A ARG A-2 1 146 ? 6.335   71.214 31.128 0.536 20.41058 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2277 C CA  B ARG A-2 1 146 ? 6.329   71.207 31.127 0.464 20.40819 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2278 C C   . ARG A-2 1 146 ? 7.689   70.537 30.995 1.000 19.00176 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A-2 C   1 
ATOM   2279 O O   . ARG A-2 1 146 ? 7.966   69.879 29.985 1.000 19.87830 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A-2 O   1 
ATOM   2280 C CB  A ARG A-2 1 146 ? 6.436   72.699 30.793 0.536 22.03781 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2281 C CB  B ARG A-2 1 146 ? 6.411   72.688 30.759 0.464 22.09553 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2282 C CG  A ARG A-2 1 146 ? 5.109   73.317 30.435 0.536 24.67147 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2283 C CG  B ARG A-2 1 146 ? 6.648   72.922 29.275 0.464 24.01643 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2284 C CD  A ARG A-2 1 146 ? 5.266   74.765 29.993 0.536 33.13722 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2285 C CD  B ARG A-2 1 146 ? 6.909   74.387 28.973 0.464 27.30034 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2286 N NE  A ARG A-2 1 146 ? 4.042   75.522 30.235 0.536 36.17131 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2287 N NE  B ARG A-2 1 146 ? 7.901   74.981 29.863 0.464 32.77303 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2288 C CZ  A ARG A-2 1 146 ? 3.907   76.443 31.182 0.536 24.81956 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2289 C CZ  B ARG A-2 1 146 ? 9.206   74.731 29.815 0.464 33.26747 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2290 N NH1 A ARG A-2 1 146 ? 4.927   76.741 31.978 0.536 25.94904 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2291 N NH1 B ARG A-2 1 146 ? 9.699   73.890 28.914 0.464 38.53107 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2292 N NH2 A ARG A-2 1 146 ? 2.752   77.077 31.327 0.536 37.20441 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2293 N NH2 B ARG A-2 1 146 ? 10.022  75.329 30.672 0.464 41.51802 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2294 N N   . ARG A-2 1 147 ? 8.541   70.674 32.007 1.000 19.50891 ? ? ? ? ? ?  123 ARG A-2 N   1 
ATOM   2295 C CA  . ARG A-2 1 147 ? 9.841   70.004 31.971 1.000 20.02632 ? ? ? ? ? ?  123 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2296 C C   . ARG A-2 1 147 ? 9.697   68.485 31.960 1.000 21.30566 ? ? ? ? ? ?  123 ARG A-2 C   1 
ATOM   2297 O O   . ARG A-2 1 147 ? 10.436  67.791 31.245 1.000 21.17681 ? ? ? ? ? ?  123 ARG A-2 O   1 
ATOM   2298 C CB  . ARG A-2 1 147 ? 10.716  70.446 33.140 1.000 25.01296 ? ? ? ? ? ?  123 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2299 C CG  . ARG A-2 1 147 ? 11.379  71.802 32.948 1.000 35.94112 ? ? ? ? ? ?  123 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2300 C CD  . ARG A-2 1 147 ? 12.403  72.047 34.032 1.000 44.72941 ? ? ? ? ? ?  123 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2301 N NE  . ARG A-2 1 147 ? 11.761  72.136 35.338 1.000 62.66204 ? ? ? ? ? ?  123 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2302 C CZ  . ARG A-2 1 147 ? 11.498  73.280 35.958 1.000 60.88100 ? ? ? ? ? ?  123 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2303 N NH1 . ARG A-2 1 147 ? 11.835  74.431 35.393 1.000 57.12678 ? ? ? ? ? ?  123 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2304 N NH2 . ARG A-2 1 147 ? 10.902  73.271 37.144 1.000 48.87679 ? ? ? ? ? ?  123 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2305 N N   . VAL A-2 1 148 ? 8.773   67.946 32.765 1.000 17.54595 ? ? ? ? ? ?  124 VAL A-2 N   1 
ATOM   2306 C CA  . VAL A-2 1 148 ? 8.554   66.501 32.802 1.000 17.04640 ? ? ? ? ? ?  124 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2307 C C   . VAL A-2 1 148 ? 8.101   65.989 31.439 1.000 18.68839 ? ? ? ? ? ?  124 VAL A-2 C   1 
ATOM   2308 O O   . VAL A-2 1 148 ? 8.514   64.913 30.983 1.000 17.59882 ? ? ? ? ? ?  124 VAL A-2 O   1 
ATOM   2309 C CB  . VAL A-2 1 148 ? 7.540   66.143 33.908 1.000 16.86577 ? ? ? ? ? ?  124 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2310 C CG1 . VAL A-2 1 148 ? 7.109   64.678 33.784 1.000 17.32848 ? ? ? ? ? ?  124 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2311 C CG2 . VAL A-2 1 148 ? 8.145   66.411 35.289 1.000 17.46791 ? ? ? ? ? ?  124 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2312 N N   . LEU A-2 1 149 ? 7.242   66.746 30.773 1.000 17.16589 ? ? ? ? ? ?  125 LEU A-2 N   1 
ATOM   2313 C CA  . LEU A-2 1 149 ? 6.647   66.284 29.522 1.000 17.65335 ? ? ? ? ? ?  125 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2314 C C   . LEU A-2 1 149 ? 7.477   66.615 28.286 1.000 21.25835 ? ? ? ? ? ?  125 LEU A-2 C   1 
ATOM   2315 O O   . LEU A-2 1 149 ? 7.277   65.979 27.243 1.000 20.99047 ? ? ? ? ? ?  125 LEU A-2 O   1 
ATOM   2316 C CB  . LEU A-2 1 149 ? 5.223   66.823 29.364 1.000 21.10246 ? ? ? ? ? ?  125 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2317 C CG  . LEU A-2 1 149 ? 4.220   66.175 30.324 1.000 20.38908 ? ? ? ? ? ?  125 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2318 C CD1 . LEU A-2 1 149 ? 2.889   66.928 30.291 1.000 23.61201 ? ? ? ? ? ?  125 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2319 C CD2 . LEU A-2 1 149 ? 4.048   64.708 29.992 1.000 22.56745 ? ? ? ? ? ?  125 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2320 N N   . GLU A-2 1 150 ? 8.421   67.548 28.391 1.000 19.38721 ? ? ? ? ? ?  126 GLU A-2 N   1 
ATOM   2321 C CA  . GLU A-2 1 150 ? 9.165   67.977 27.207 1.000 23.31290 ? ? ? ? ? ?  126 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2322 C C   . GLU A-2 1 150 ? 9.886   66.855 26.462 1.000 23.40853 ? ? ? ? ? ?  126 GLU A-2 C   1 
ATOM   2323 O O   . GLU A-2 1 150 ? 9.850   66.866 25.216 1.000 23.22152 ? ? ? ? ? ?  126 GLU A-2 O   1 
ATOM   2324 C CB  . GLU A-2 1 150 ? 10.087  69.155 27.551 1.000 24.98749 ? ? ? ? ? ?  126 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2325 C CG  . GLU A-2 1 150 ? 10.689  69.825 26.313 1.000 37.84682 ? ? ? ? ? ?  126 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2326 C CD  . GLU A-2 1 150 ? 9.760   70.859 25.693 1.000 64.50985 ? ? ? ? ? ?  126 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2327 O OE1 . GLU A-2 1 150 ? 10.251  71.723 24.934 1.000 68.93541 ? ? ? ? ? ?  126 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2328 O OE2 . GLU A-2 1 150 ? 8.539   70.809 25.964 1.000 70.32746 ? ? ? ? ? -1 126 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2329 N N   . PRO A-2 1 151 ? 10.536  65.887 27.116 1.000 18.95658 ? ? ? ? ? ?  127 PRO A-2 N   1 
ATOM   2330 C CA  . PRO A-2 1 151 ? 11.210  64.818 26.353 1.000 23.81324 ? ? ? ? ? ?  127 PRO A-2 CA  1 
ATOM   2331 C C   . PRO A-2 1 151 ? 10.267  63.974 25.531 1.000 22.36198 ? ? ? ? ? ?  127 PRO A-2 C   1 
ATOM   2332 O O   . PRO A-2 1 151 ? 10.706  63.340 24.563 1.000 22.58230 ? ? ? ? ? ?  127 PRO A-2 O   1 
ATOM   2333 C CB  . PRO A-2 1 151 ? 11.888  63.971 27.439 1.000 25.18813 ? ? ? ? ? ?  127 PRO A-2 CB  1 
ATOM   2334 C CG  . PRO A-2 1 151 ? 11.949  64.856 28.644 1.000 25.96269 ? ? ? ? ? ?  127 PRO A-2 CG  1 
ATOM   2335 C CD  . PRO A-2 1 151 ? 10.768  65.756 28.567 1.000 21.36024 ? ? ? ? ? ?  127 PRO A-2 CD  1 
ATOM   2336 N N   . PHE A-2 1 152 ? 8.987   63.939 25.876 1.000 20.31764 ? ? ? ? ? ?  128 PHE A-2 N   1 
ATOM   2337 C CA  . PHE A-2 1 152 ? 8.018   63.077 25.222 1.000 21.75915 ? ? ? ? ? ?  128 PHE A-2 CA  1 
ATOM   2338 C C   . PHE A-2 1 152 ? 7.356   63.721 24.015 1.000 26.99769 ? ? ? ? ? ?  128 PHE A-2 C   1 
ATOM   2339 O O   . PHE A-2 1 152 ? 6.815   63.004 23.165 1.000 28.59387 ? ? ? ? ? ?  128 PHE A-2 O   1 
ATOM   2340 C CB  . PHE A-2 1 152 ? 6.988   62.598 26.256 1.000 22.04279 ? ? ? ? ? ?  128 PHE A-2 CB  1 
ATOM   2341 C CG  . PHE A-2 1 152 ? 7.603   61.751 27.318 1.000 20.18888 ? ? ? ? ? ?  128 PHE A-2 CG  1 
ATOM   2342 C CD1 . PHE A-2 1 152 ? 7.839   60.408 27.086 1.000 22.16959 ? ? ? ? ? ?  128 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2343 C CD2 . PHE A-2 1 152 ? 8.033   62.315 28.509 1.000 20.99727 ? ? ? ? ? ?  128 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2344 C CE1 . PHE A-2 1 152 ? 8.449   59.624 28.039 1.000 23.77465 ? ? ? ? ? ?  128 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2345 C CE2 . PHE A-2 1 152 ? 8.652   61.538 29.469 1.000 20.72644 ? ? ? ? ? ?  128 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2346 C CZ  . PHE A-2 1 152 ? 8.854   60.185 29.238 1.000 21.38963 ? ? ? ? ? ?  128 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2347 N N   . GLY A-2 1 153 ? 7.393   65.039 23.910 1.000 26.72425 ? ? ? ? ? ?  129 GLY A-2 N   1 
ATOM   2348 C CA  . GLY A-2 1 153 ? 6.731   65.705 22.813 1.000 27.24671 ? ? ? ? ? ?  129 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2349 C C   . GLY A-2 1 153 ? 5.241   65.874 23.052 1.000 35.97501 ? ? ? ? ? ?  129 GLY A-2 C   1 
ATOM   2350 O O   . GLY A-2 1 153 ? 4.623   65.196 23.873 1.000 28.85711 ? ? ? ? ? ?  129 GLY A-2 O   1 
ATOM   2351 N N   . LEU A-2 1 154 ? 4.659   66.795 22.281 1.000 27.23228 ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 N   1 
ATOM   2352 C CA  A LEU A-2 1 154 ? 3.269   67.183 22.488 0.618 24.96338 ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2353 C CA  B LEU A-2 1 154 ? 3.270   67.181 22.496 0.382 24.99337 ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2354 C C   . LEU A-2 1 154 ? 2.313   66.030 22.211 1.000 31.16925 ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 C   1 
ATOM   2355 O O   . LEU A-2 1 154 ? 1.326   65.848 22.932 1.000 27.70100 ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 O   1 
ATOM   2356 C CB  A LEU A-2 1 154 ? 2.936   68.387 21.603 0.618 30.91925 ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2357 C CB  B LEU A-2 1 154 ? 2.926   68.406 21.643 0.382 30.95517 ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2358 C CG  A LEU A-2 1 154 ? 1.569   69.040 21.807 0.618 31.04146 ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2359 C CG  B LEU A-2 1 154 ? 3.765   69.668 21.873 0.382 34.31694 ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2360 C CD1 A LEU A-2 1 154 ? 1.526   69.775 23.136 0.618 35.87483 ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2361 C CD1 B LEU A-2 1 154 ? 3.187   70.856 21.110 0.382 35.46233 ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2362 C CD2 A LEU A-2 1 154 ? 1.250   69.984 20.652 0.618 37.39824 ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2363 C CD2 B LEU A-2 1 154 ? 3.881   69.989 23.354 0.382 33.02180 ? ? ? ? ? ?  130 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2364 N N   . ARG A-2 1 155 ? 2.583   65.237 21.171 1.000 28.25536 ? ? ? ? ? ?  131 ARG A-2 N   1 
ATOM   2365 C CA  . ARG A-2 1 155 ? 1.674   64.147 20.832 1.000 28.16719 ? ? ? ? ? ?  131 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2366 C C   . ARG A-2 1 155 ? 1.604   63.119 21.956 1.000 26.40926 ? ? ? ? ? ?  131 ARG A-2 C   1 
ATOM   2367 O O   . ARG A-2 1 155 ? 0.513   62.747 22.410 1.000 27.86829 ? ? ? ? ? ?  131 ARG A-2 O   1 
ATOM   2368 C CB  . ARG A-2 1 155 ? 2.102   63.487 19.520 1.000 30.50293 ? ? ? ? ? ?  131 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2369 C CG  . ARG A-2 1 155 ? 1.166   62.378 19.060 1.000 42.96595 ? ? ? ? ? ?  131 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2370 C CD  . ARG A-2 1 155 ? 1.755   61.567 17.912 1.000 55.44469 ? ? ? ? ? ?  131 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2371 N NE  . ARG A-2 1 155 ? 3.005   60.903 18.274 1.000 60.98575 ? ? ? ? ? ?  131 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2372 C CZ  . ARG A-2 1 155 ? 3.079   59.761 18.952 1.000 65.48546 ? ? ? ? ? ?  131 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2373 N NH1 . ARG A-2 1 155 ? 1.972   59.151 19.355 1.000 63.59413 ? ? ? ? ? ?  131 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2374 N NH2 . ARG A-2 1 155 ? 4.262   59.230 19.232 1.000 63.25364 ? ? ? ? ? ?  131 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2375 N N   . ARG A-2 1 156 ? 2.763   62.631 22.397 1.000 26.20796 ? ? ? ? ? ?  132 ARG A-2 N   1 
ATOM   2376 C CA  . ARG A-2 1 156 ? 2.780   61.637 23.463 1.000 22.73758 ? ? ? ? ? ?  132 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2377 C C   . ARG A-2 1 156 ? 2.268   62.207 24.782 1.000 25.95874 ? ? ? ? ? ?  132 ARG A-2 C   1 
ATOM   2378 O O   . ARG A-2 1 156 ? 1.588   61.494 25.534 1.000 23.24392 ? ? ? ? ? ?  132 ARG A-2 O   1 
ATOM   2379 C CB  . ARG A-2 1 156 ? 4.176   61.046 23.609 1.000 22.80043 ? ? ? ? ? ?  132 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2380 C CG  . ARG A-2 1 156 ? 4.611   60.232 22.394 1.000 28.16102 ? ? ? ? ? ?  132 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2381 C CD  . ARG A-2 1 156 ? 5.938   59.574 22.634 1.000 26.84946 ? ? ? ? ? ?  132 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2382 N NE  . ARG A-2 1 156 ? 5.816   58.538 23.657 1.000 25.64343 ? ? ? ? ? ?  132 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2383 C CZ  . ARG A-2 1 156 ? 6.841   57.999 24.299 1.000 28.66025 ? ? ? ? ? ?  132 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2384 N NH1 . ARG A-2 1 156 ? 8.086   58.393 24.040 1.000 30.29432 ? ? ? ? ? ?  132 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2385 N NH2 . ARG A-2 1 156 ? 6.613   57.066 25.207 1.000 29.07131 ? ? ? ? ? ?  132 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2386 N N   . ALA A-2 1 157 ? 2.552   63.481 25.068 1.000 21.39183 ? ? ? ? ? ?  133 ALA A-2 N   1 
ATOM   2387 C CA  . ALA A-2 1 157 ? 2.047   64.092 26.294 1.000 20.55082 ? ? ? ? ? ?  133 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2388 C C   . ALA A-2 1 157 ? 0.527   64.168 26.289 1.000 24.01211 ? ? ? ? ? ?  133 ALA A-2 C   1 
ATOM   2389 O O   . ALA A-2 1 157 ? -0.127  63.845 27.293 1.000 22.58742 ? ? ? ? ? ?  133 ALA A-2 O   1 
ATOM   2390 C CB  . ALA A-2 1 157 ? 2.644   65.488 26.455 1.000 22.77234 ? ? ? ? ? ?  133 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2391 N N   . GLU A-2 1 158 ? -0.060  64.603 25.173 1.000 23.04950 ? ? ? ? ? ?  134 GLU A-2 N   1 
ATOM   2392 C CA  . GLU A-2 1 158 ? -1.511  64.683 25.106 1.000 23.34465 ? ? ? ? ? ?  134 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2393 C C   . GLU A-2 1 158 ? -2.146  63.299 25.153 1.000 22.22236 ? ? ? ? ? ?  134 GLU A-2 C   1 
ATOM   2394 O O   . GLU A-2 1 158 ? -3.204  63.126 25.769 1.000 23.94894 ? ? ? ? ? ?  134 GLU A-2 O   1 
ATOM   2395 C CB  . GLU A-2 1 158 ? -1.948  65.464 23.863 1.000 25.53205 ? ? ? ? ? ?  134 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2396 C CG  . GLU A-2 1 158 ? -1.598  66.950 23.922 1.000 33.96920 ? ? ? ? ? ?  134 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2397 C CD  . GLU A-2 1 158 ? -1.986  67.606 25.243 1.000 60.40519 ? ? ? ? ? ?  134 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2398 O OE1 . GLU A-2 1 158 ? -3.106  67.353 25.742 1.000 55.08912 ? ? ? ? ? ?  134 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2399 O OE2 . GLU A-2 1 158 ? -1.163  68.373 25.788 1.000 57.13014 ? ? ? ? ? -1 134 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2400 N N   . GLU A-2 1 159 ? -1.523  62.304 24.510 1.000 20.94250 ? ? ? ? ? ?  135 GLU A-2 N   1 
ATOM   2401 C CA  A GLU A-2 1 159 ? -2.061  60.947 24.566 0.558 23.34469 ? ? ? ? ? ?  135 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2402 C CA  B GLU A-2 1 159 ? -2.065  60.951 24.566 0.442 23.31257 ? ? ? ? ? ?  135 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2403 C C   . GLU A-2 1 159 ? -2.060  60.426 25.994 1.000 23.47701 ? ? ? ? ? ?  135 GLU A-2 C   1 
ATOM   2404 O O   . GLU A-2 1 159 ? -3.033  59.800 26.439 1.000 22.03550 ? ? ? ? ? ?  135 GLU A-2 O   1 
ATOM   2405 C CB  A GLU A-2 1 159 ? -1.258  60.014 23.656 0.558 23.35608 ? ? ? ? ? ?  135 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2406 C CB  B GLU A-2 1 159 ? -1.275  60.025 23.641 0.442 23.40460 ? ? ? ? ? ?  135 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2407 C CG  A GLU A-2 1 159 ? -1.522  58.523 23.881 0.558 22.04914 ? ? ? ? ? ?  135 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2408 C CG  B GLU A-2 1 159 ? -1.612  60.201 22.166 0.442 29.27020 ? ? ? ? ? ?  135 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2409 C CD  A GLU A-2 1 159 ? -2.902  58.087 23.416 0.558 33.50649 ? ? ? ? ? ?  135 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2410 C CD  B GLU A-2 1 159 ? -0.747  59.352 21.258 0.442 39.25032 ? ? ? ? ? ?  135 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2411 O OE1 A GLU A-2 1 159 ? -3.537  58.834 22.643 0.558 36.98324 ? ? ? ? ? ?  135 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2412 O OE1 B GLU A-2 1 159 ? 0.059   58.556 21.781 0.442 36.79161 ? ? ? ? ? ?  135 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2413 O OE2 A GLU A-2 1 159 ? -3.350  56.991 23.820 0.558 29.35810 ? ? ? ? ? -1 135 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2414 O OE2 B GLU A-2 1 159 ? -0.871  59.486 20.021 0.442 37.69346 ? ? ? ? ? -1 135 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2415 N N   . LEU A-2 1 160 ? -0.976  60.680 26.725 1.000 19.91794 ? ? ? ? ? ?  136 LEU A-2 N   1 
ATOM   2416 C CA  . LEU A-2 1 160 ? -0.914  60.257 28.119 1.000 18.21065 ? ? ? ? ? ?  136 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2417 C C   . LEU A-2 1 160 ? -2.013  60.927 28.939 1.000 18.16431 ? ? ? ? ? ?  136 LEU A-2 C   1 
ATOM   2418 O O   . LEU A-2 1 160 ? -2.735  60.257 29.683 1.000 17.43893 ? ? ? ? ? ?  136 LEU A-2 O   1 
ATOM   2419 C CB  . LEU A-2 1 160 ? 0.462   60.592 28.682 1.000 17.81297 ? ? ? ? ? ?  136 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2420 C CG  . LEU A-2 1 160 ? 0.615   60.337 30.187 1.000 17.70573 ? ? ? ? ? ?  136 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2421 C CD1 . LEU A-2 1 160 ? 0.490   58.854 30.462 1.000 19.99182 ? ? ? ? ? ?  136 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2422 C CD2 . LEU A-2 1 160 ? 1.958   60.852 30.618 1.000 20.92168 ? ? ? ? ? ?  136 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2423 N N   . LYS A-2 1 161 ? -2.167  62.246 28.806 1.000 18.53735 ? ? ? ? ? ?  137 LYS A-2 N   1 
ATOM   2424 C CA  . LYS A-2 1 161 ? -3.175  62.927 29.614 1.000 17.93649 ? ? ? ? ? ?  137 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2425 C C   . LYS A-2 1 161 ? -4.585  62.468 29.261 1.000 20.25839 ? ? ? ? ? ?  137 LYS A-2 C   1 
ATOM   2426 O O   . LYS A-2 1 161 ? -5.440  62.326 30.140 1.000 20.34721 ? ? ? ? ? ?  137 LYS A-2 O   1 
ATOM   2427 C CB  . LYS A-2 1 161 ? -3.061  64.435 29.443 1.000 19.73925 ? ? ? ? ? ?  137 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2428 C CG  . LYS A-2 1 161 ? -1.838  65.030 30.080 1.000 22.39779 ? ? ? ? ? ?  137 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2429 C CD  . LYS A-2 1 161 ? -1.949  66.542 30.068 1.000 23.60279 ? ? ? ? ? ?  137 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2430 C CE  . LYS A-2 1 161 ? -0.811  67.188 30.821 1.000 28.55346 ? ? ? ? ? ?  137 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2431 N NZ  . LYS A-2 1 161 ? -0.999  68.674 30.867 1.000 25.75296 ? ? ? ? ? ?  137 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2432 N N   . GLN A-2 1 162 ? -4.844  62.233 27.970 1.000 20.12209 ? ? ? ? ? ?  138 GLN A-2 N   1 
ATOM   2433 C CA  . GLN A-2 1 162 ? -6.149  61.756 27.538 1.000 19.80755 ? ? ? ? ? ?  138 GLN A-2 CA  1 
ATOM   2434 C C   . GLN A-2 1 162 ? -6.438  60.378 28.109 1.000 18.48735 ? ? ? ? ? ?  138 GLN A-2 C   1 
ATOM   2435 O O   . GLN A-2 1 162 ? -7.545  60.120 28.595 1.000 19.05361 ? ? ? ? ? ?  138 GLN A-2 O   1 
ATOM   2436 C CB  . GLN A-2 1 162 ? -6.143  61.697 26.010 1.000 24.46767 ? ? ? ? ? ?  138 GLN A-2 CB  1 
ATOM   2437 C CG  . GLN A-2 1 162 ? -7.435  61.277 25.353 1.000 34.07924 ? ? ? ? ? ?  138 GLN A-2 CG  1 
ATOM   2438 C CD  . GLN A-2 1 162 ? -7.426  61.590 23.864 1.000 57.54037 ? ? ? ? ? ?  138 GLN A-2 CD  1 
ATOM   2439 O OE1 . GLN A-2 1 162 ? -8.269  62.336 23.364 1.000 68.78084 ? ? ? ? ? ?  138 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2440 N NE2 . GLN A-2 1 162 ? -6.452  61.029 23.151 1.000 53.85096 ? ? ? ? ? ?  138 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2441 N N   . THR A-2 1 163 ? -5.465  59.468 28.017 1.000 17.93483 ? ? ? ? ? ?  139 THR A-2 N   1 
ATOM   2442 C CA  . THR A-2 1 163 ? -5.658  58.125 28.556 1.000 17.52160 ? ? ? ? ? ?  139 THR A-2 CA  1 
ATOM   2443 C C   . THR A-2 1 163 ? -5.917  58.168 30.060 1.000 16.09183 ? ? ? ? ? ?  139 THR A-2 C   1 
ATOM   2444 O O   . THR A-2 1 163 ? -6.834  57.502 30.550 1.000 16.28119 ? ? ? ? ? ?  139 THR A-2 O   1 
ATOM   2445 C CB  . THR A-2 1 163 ? -4.449  57.256 28.239 1.000 16.63495 ? ? ? ? ? ?  139 THR A-2 CB  1 
ATOM   2446 O OG1 . THR A-2 1 163 ? -4.332  57.128 26.807 1.000 20.03843 ? ? ? ? ? ?  139 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2447 C CG2 . THR A-2 1 163 ? -4.630  55.890 28.824 1.000 20.65929 ? ? ? ? ? ?  139 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2448 N N   . LEU A-2 1 164 ? -5.140  58.982 30.798 1.000 14.75109 ? ? ? ? ? ?  140 LEU A-2 N   1 
ATOM   2449 C CA  . LEU A-2 1 164 ? -5.334  59.068 32.245 1.000 14.49812 ? ? ? ? ? ?  140 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2450 C C   . LEU A-2 1 164 ? -6.707  59.627 32.591 1.000 15.85780 ? ? ? ? ? ?  140 LEU A-2 C   1 
ATOM   2451 O O   . LEU A-2 1 164 ? -7.388  59.107 33.482 1.000 15.66537 ? ? ? ? ? ?  140 LEU A-2 O   1 
ATOM   2452 C CB  . LEU A-2 1 164 ? -4.237  59.920 32.878 1.000 16.64118 ? ? ? ? ? ?  140 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2453 C CG  . LEU A-2 1 164 ? -2.836  59.324 32.799 1.000 14.67111 ? ? ? ? ? ?  140 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2454 C CD1 . LEU A-2 1 164 ? -1.817  60.327 33.261 1.000 17.36081 ? ? ? ? ? ?  140 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2455 C CD2 . LEU A-2 1 164 ? -2.728  58.045 33.628 1.000 17.17598 ? ? ? ? ? ?  140 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2456 N N   . ARG A-2 1 165 ? -7.144  60.675 31.884 1.000 16.22435 ? ? ? ? ? ?  141 ARG A-2 N   1 
ATOM   2457 C CA  . ARG A-2 1 165 ? -8.474  61.223 32.137 1.000 15.76701 ? ? ? ? ? ?  141 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2458 C C   . ARG A-2 1 165 ? -9.563  60.198 31.858 1.000 16.20204 ? ? ? ? ? ?  141 ARG A-2 C   1 
ATOM   2459 O O   . ARG A-2 1 165 ? -10.526 60.071 32.627 1.000 17.14774 ? ? ? ? ? ?  141 ARG A-2 O   1 
ATOM   2460 C CB  . ARG A-2 1 165 ? -8.681  62.469 31.276 1.000 18.27097 ? ? ? ? ? ?  141 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2461 C CG  . ARG A-2 1 165 ? -10.106 62.971 31.190 1.000 22.56893 ? ? ? ? ? ?  141 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2462 C CD  . ARG A-2 1 165 ? -10.712 63.193 32.564 1.000 27.29894 ? ? ? ? ? ?  141 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2463 N NE  . ARG A-2 1 165 ? -9.960  64.169 33.338 1.000 26.15377 ? ? ? ? ? ?  141 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2464 C CZ  . ARG A-2 1 165 ? -10.038 64.297 34.658 1.000 26.74409 ? ? ? ? ? ?  141 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2465 N NH1 . ARG A-2 1 165 ? -10.833 63.500 35.365 1.000 25.91624 ? ? ? ? ? ?  141 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2466 N NH2 . ARG A-2 1 165 ? -9.314  65.228 35.264 1.000 24.62612 ? ? ? ? ? ?  141 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2467 N N   . GLN A-2 1 166 ? -9.437  59.461 30.756 1.000 17.96538 ? ? ? ? ? ?  142 GLN A-2 N   1 
ATOM   2468 C CA  A GLN A-2 1 166 ? -10.433 58.441 30.436 0.439 19.56961 ? ? ? ? ? ?  142 GLN A-2 CA  1 
ATOM   2469 C CA  B GLN A-2 1 166 ? -10.441 58.451 30.441 0.561 19.52362 ? ? ? ? ? ?  142 GLN A-2 CA  1 
ATOM   2470 C C   . GLN A-2 1 166 ? -10.464 57.351 31.497 1.000 16.30079 ? ? ? ? ? ?  142 GLN A-2 C   1 
ATOM   2471 O O   . GLN A-2 1 166 ? -11.537 56.878 31.889 1.000 18.48287 ? ? ? ? ? ?  142 GLN A-2 O   1 
ATOM   2472 C CB  A GLN A-2 1 166 ? -10.130 57.834 29.069 0.439 20.02065 ? ? ? ? ? ?  142 GLN A-2 CB  1 
ATOM   2473 C CB  B GLN A-2 1 166 ? -10.201 57.904 29.030 0.561 20.04310 ? ? ? ? ? ?  142 GLN A-2 CB  1 
ATOM   2474 C CG  A GLN A-2 1 166 ? -10.505 58.716 27.899 0.439 21.40120 ? ? ? ? ? ?  142 GLN A-2 CG  1 
ATOM   2475 C CG  B GLN A-2 1 166 ? -10.540 58.931 27.940 0.561 21.05883 ? ? ? ? ? ?  142 GLN A-2 CG  1 
ATOM   2476 C CD  A GLN A-2 1 166 ? -10.328 57.998 26.585 0.439 18.30420 ? ? ? ? ? ?  142 GLN A-2 CD  1 
ATOM   2477 C CD  B GLN A-2 1 166 ? -9.974  58.598 26.564 0.561 20.24166 ? ? ? ? ? ?  142 GLN A-2 CD  1 
ATOM   2478 O OE1 A GLN A-2 1 166 ? -11.272 57.419 26.044 0.439 24.41221 ? ? ? ? ? ?  142 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2479 O OE1 B GLN A-2 1 166 ? -9.989  59.442 25.672 0.561 29.94926 ? ? ? ? ? ?  142 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2480 N NE2 A GLN A-2 1 166 ? -9.110  58.006 26.077 0.439 18.00910 ? ? ? ? ? ?  142 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2481 N NE2 B GLN A-2 1 166 ? -9.485  57.378 26.384 0.561 21.24250 ? ? ? ? ? ?  142 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2482 N N   A MET A-2 1 167 ? -9.289  56.946 31.990 0.500 16.31081 ? ? ? ? ? ?  143 MET A-2 N   1 
ATOM   2483 N N   B MET A-2 1 167 ? -9.289  56.948 31.988 0.500 16.30828 ? ? ? ? ? ?  143 MET A-2 N   1 
ATOM   2484 C CA  A MET A-2 1 167 ? -9.238  55.934 33.042 0.500 17.28761 ? ? ? ? ? ?  143 MET A-2 CA  1 
ATOM   2485 C CA  B MET A-2 1 167 ? -9.235  55.937 33.039 0.500 17.29347 ? ? ? ? ? ?  143 MET A-2 CA  1 
ATOM   2486 C C   A MET A-2 1 167 ? -9.896  56.428 34.326 0.500 15.30148 ? ? ? ? ? ?  143 MET A-2 C   1 
ATOM   2487 C C   B MET A-2 1 167 ? -9.898  56.430 34.322 0.500 15.31823 ? ? ? ? ? ?  143 MET A-2 C   1 
ATOM   2488 O O   A MET A-2 1 167 ? -10.659 55.693 34.967 0.500 16.69814 ? ? ? ? ? ?  143 MET A-2 O   1 
ATOM   2489 O O   B MET A-2 1 167 ? -10.662 55.693 34.960 0.500 16.68787 ? ? ? ? ? ?  143 MET A-2 O   1 
ATOM   2490 C CB  A MET A-2 1 167 ? -7.790  55.531 33.297 0.500 18.99254 ? ? ? ? ? ?  143 MET A-2 CB  1 
ATOM   2491 C CB  B MET A-2 1 167 ? -7.784  55.558 33.300 0.500 18.98637 ? ? ? ? ? ?  143 MET A-2 CB  1 
ATOM   2492 C CG  A MET A-2 1 167 ? -7.292  54.487 32.336 0.500 17.69199 ? ? ? ? ? ?  143 MET A-2 CG  1 
ATOM   2493 C CG  B MET A-2 1 167 ? -7.093  54.981 32.094 0.500 20.18851 ? ? ? ? ? ?  143 MET A-2 CG  1 
ATOM   2494 S SD  A MET A-2 1 167 ? -5.599  53.999 32.676 0.500 23.54943 ? ? ? ? ? ?  143 MET A-2 SD  1 
ATOM   2495 S SD  B MET A-2 1 167 ? -5.438  54.440 32.512 0.500 24.59482 ? ? ? ? ? ?  143 MET A-2 SD  1 
ATOM   2496 C CE  A MET A-2 1 167 ? -5.349  52.773 31.419 0.500 18.29965 ? ? ? ? ? ?  143 MET A-2 CE  1 
ATOM   2497 C CE  B MET A-2 1 167 ? -5.865  53.638 34.026 0.500 9.20385  ? ? ? ? ? ?  143 MET A-2 CE  1 
ATOM   2498 N N   . ILE A-2 1 168 ? -9.628  57.680 34.708 1.000 15.80391 ? ? ? ? ? ?  144 ILE A-2 N   1 
ATOM   2499 C CA  . ILE A-2 1 168 ? -10.250 58.222 35.914 1.000 15.55141 ? ? ? ? ? ?  144 ILE A-2 CA  1 
ATOM   2500 C C   . ILE A-2 1 168 ? -11.761 58.200 35.760 1.000 16.74669 ? ? ? ? ? ?  144 ILE A-2 C   1 
ATOM   2501 O O   . ILE A-2 1 168 ? -12.494 57.732 36.642 1.000 16.83416 ? ? ? ? ? ?  144 ILE A-2 O   1 
ATOM   2502 C CB  . ILE A-2 1 168 ? -9.730  59.640 36.212 1.000 16.27574 ? ? ? ? ? ?  144 ILE A-2 CB  1 
ATOM   2503 C CG1 . ILE A-2 1 168 ? -8.239  59.617 36.580 1.000 15.67826 ? ? ? ? ? ?  144 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2504 C CG2 . ILE A-2 1 168 ? -10.580 60.332 37.275 1.000 17.29797 ? ? ? ? ? ?  144 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2505 C CD1 . ILE A-2 1 168 ? -7.547  60.974 36.406 1.000 18.37869 ? ? ? ? ? ?  144 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2506 N N   . ASP A-2 1 169 ? -12.248 58.673 34.603 1.000 17.83985 ? ? ? ? ? ?  145 ASP A-2 N   1 
ATOM   2507 C CA  . ASP A-2 1 169 ? -13.691 58.788 34.445 1.000 20.50118 ? ? ? ? ? ?  145 ASP A-2 CA  1 
ATOM   2508 C C   . ASP A-2 1 169 ? -14.357 57.422 34.391 1.000 19.00766 ? ? ? ? ? ?  145 ASP A-2 C   1 
ATOM   2509 O O   . ASP A-2 1 169 ? -15.511 57.282 34.815 1.000 23.18317 ? ? ? ? ? ?  145 ASP A-2 O   1 
ATOM   2510 C CB  . ASP A-2 1 169 ? -14.026 59.630 33.213 1.000 24.25974 ? ? ? ? ? ?  145 ASP A-2 CB  1 
ATOM   2511 C CG  . ASP A-2 1 169 ? -13.675 61.110 33.386 1.000 26.04317 ? ? ? ? ? ?  145 ASP A-2 CG  1 
ATOM   2512 O OD1 . ASP A-2 1 169 ? -13.215 61.532 34.478 1.000 29.45105 ? ? ? ? ? ?  145 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2513 O OD2 . ASP A-2 1 169 ? -13.878 61.874 32.416 1.000 31.68252 ? ? ? ? ? -1 145 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2514 N N   . LEU A-2 1 170 ? -13.634 56.399 33.939 1.000 18.25152 ? ? ? ? ? ?  146 LEU A-2 N   1 
ATOM   2515 C CA  . LEU A-2 1 170 ? -14.172 55.045 33.947 1.000 19.97893 ? ? ? ? ? ?  146 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2516 C C   . LEU A-2 1 170 ? -14.122 54.382 35.319 1.000 20.43791 ? ? ? ? ? ?  146 LEU A-2 C   1 
ATOM   2517 O O   . LEU A-2 1 170 ? -14.894 53.446 35.563 1.000 27.73664 ? ? ? ? ? ?  146 LEU A-2 O   1 
ATOM   2518 C CB  . LEU A-2 1 170 ? -13.407 54.161 32.960 1.000 19.95582 ? ? ? ? ? ?  146 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2519 C CG  . LEU A-2 1 170 ? -13.723 54.389 31.488 1.000 20.48657 ? ? ? ? ? ?  146 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2520 C CD1 . LEU A-2 1 170 ? -12.765 53.564 30.651 1.000 24.07611 ? ? ? ? ? ?  146 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2521 C CD2 . LEU A-2 1 170 ? -15.178 54.030 31.218 1.000 24.62638 ? ? ? ? ? ?  146 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2522 N N   . HIS A-2 1 171 ? -13.222 54.809 36.214 1.000 17.28004 ? ? ? ? ? ?  147 HIS A-2 N   1 
ATOM   2523 C CA  . HIS A-2 1 171 ? -13.053 54.103 37.477 1.000 17.92892 ? ? ? ? ? ?  147 HIS A-2 CA  1 
ATOM   2524 C C   . HIS A-2 1 171 ? -13.518 54.869 38.706 1.000 18.57896 ? ? ? ? ? ?  147 HIS A-2 C   1 
ATOM   2525 O O   . HIS A-2 1 171 ? -13.564 54.289 39.797 1.000 22.07675 ? ? ? ? ? ?  147 HIS A-2 O   1 
ATOM   2526 C CB  . HIS A-2 1 171 ? -11.597 53.637 37.612 1.000 18.08065 ? ? ? ? ? ?  147 HIS A-2 CB  1 
ATOM   2527 C CG  . HIS A-2 1 171 ? -11.274 52.517 36.675 1.000 16.96075 ? ? ? ? ? ?  147 HIS A-2 CG  1 
ATOM   2528 N ND1 . HIS A-2 1 171 ? -10.738 52.694 35.415 1.000 21.14855 ? ? ? ? ? ?  147 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2529 C CD2 . HIS A-2 1 171 ? -11.473 51.189 36.815 1.000 16.00750 ? ? ? ? ? ?  147 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2530 C CE1 . HIS A-2 1 171 ? -10.609 51.510 34.831 1.000 16.51023 ? ? ? ? ? ?  147 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2531 N NE2 . HIS A-2 1 171 ? -11.054 50.586 35.657 1.000 22.80520 ? ? ? ? ? ?  147 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2532 N N   . VAL A-2 1 172 ? -13.875 56.140 38.566 1.000 17.85228 ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-2 N   1 
ATOM   2533 C CA  . VAL A-2 1 172 ? -14.355 56.896 39.712 1.000 20.18379 ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2534 C C   . VAL A-2 1 172 ? -15.722 56.372 40.141 1.000 25.36688 ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-2 C   1 
ATOM   2535 O O   . VAL A-2 1 172 ? -16.506 55.868 39.327 1.000 30.38793 ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-2 O   1 
ATOM   2536 C CB  . VAL A-2 1 172 ? -14.382 58.391 39.351 1.000 22.63009 ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2537 C CG1 . VAL A-2 1 172 ? -15.535 58.704 38.392 1.000 25.50229 ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2538 C CG2 . VAL A-2 1 172 ? -14.440 59.242 40.597 1.000 27.82020 ? ? ? ? ? ?  148 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2539 N N   . HIS A-2 1 173 ? -15.998 56.458 41.439 1.000 27.99720 ? ? ? ? ? ?  149 HIS A-2 N   1 
ATOM   2540 C CA  . HIS A-2 1 173 ? -17.286 56.019 41.971 1.000 46.25565 ? ? ? ? ? ?  149 HIS A-2 CA  1 
ATOM   2541 C C   . HIS A-2 1 173 ? -18.221 57.203 42.183 1.000 44.75557 ? ? ? ? ? ?  149 HIS A-2 C   1 
ATOM   2542 O O   . HIS A-2 1 173 ? -17.771 58.344 42.287 1.000 39.07327 ? ? ? ? ? ?  149 HIS A-2 O   1 
ATOM   2543 C CB  . HIS A-2 1 173 ? -17.091 55.268 43.287 1.000 50.40327 ? ? ? ? ? ?  149 HIS A-2 CB  1 
ATOM   2544 C CG  . HIS A-2 1 173 ? -16.376 53.964 43.133 1.000 63.51756 ? ? ? ? ? ?  149 HIS A-2 CG  1 
ATOM   2545 N ND1 . HIS A-2 1 173 ? -16.649 53.082 42.109 1.000 71.17401 ? ? ? ? ? ?  149 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2546 C CD2 . HIS A-2 1 173 ? -15.401 53.389 43.875 1.000 67.36442 ? ? ? ? ? ?  149 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2547 C CE1 . HIS A-2 1 173 ? -15.871 52.021 42.227 1.000 71.25295 ? ? ? ? ? ?  149 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2548 N NE2 . HIS A-2 1 173 ? -15.104 52.182 43.290 1.000 75.89820 ? ? ? ? ? ?  149 HIS A-2 NE2 1 
HETATM 2549 C C   . IAC B   2 .   ? 3.805   47.947 43.295 1.000 12.66715 ? ? ? ? ? ?  201 IAC A   C   1 
HETATM 2550 C C1  . IAC B   2 .   ? 2.420   47.932 43.156 1.000 12.79022 ? ? ? ? ? ?  201 IAC A   C1  1 
HETATM 2551 C C2  . IAC B   2 .   ? 1.752   46.722 42.882 1.000 13.37379 ? ? ? ? ? ?  201 IAC A   C2  1 
HETATM 2552 C C3  . IAC B   2 .   ? 2.498   45.548 42.770 1.000 14.22198 ? ? ? ? ? ?  201 IAC A   C3  1 
HETATM 2553 C C4  . IAC B   2 .   ? 3.894   45.579 42.915 1.000 14.53477 ? ? ? ? ? ?  201 IAC A   C4  1 
HETATM 2554 C C5  . IAC B   2 .   ? 4.546   46.767 43.188 1.000 15.25098 ? ? ? ? ? ?  201 IAC A   C5  1 
HETATM 2555 C C7  . IAC B   2 .   ? 2.014   49.283 43.332 1.000 12.89492 ? ? ? ? ? ?  201 IAC A   C7  1 
HETATM 2556 C C8  . IAC B   2 .   ? 3.152   50.013 43.580 1.000 13.51841 ? ? ? ? ? ?  201 IAC A   C8  1 
HETATM 2557 C C17 . IAC B   2 .   ? 0.606   49.866 43.237 1.000 15.50657 ? ? ? ? ? ?  201 IAC A   C17 1 
HETATM 2558 C C18 . IAC B   2 .   ? -0.489  48.986 43.795 1.000 13.48050 ? ? ? ? ? ?  201 IAC A   C18 1 
HETATM 2559 N N   . IAC B   2 .   ? 4.214   49.202 43.545 1.000 13.29397 ? ? ? ? ? ?  201 IAC A   N   1 
HETATM 2560 O O2  . IAC B   2 .   ? -0.434  48.654 45.001 1.000 14.52137 ? ? ? ? ? ?  201 IAC A   O2  1 
HETATM 2561 O O3  . IAC B   2 .   ? -1.433  48.628 43.060 1.000 14.85437 ? ? ? ? ? ?  201 IAC A   O3  1 
HETATM 2562 S S   . SO4 C   3 .   ? -4.249  47.224 54.070 1.000 28.14206 ? ? ? ? ? ?  202 SO4 A   S   1 
HETATM 2563 O O1  . SO4 C   3 .   ? -4.677  45.905 53.552 1.000 30.74494 ? ? ? ? ? ?  202 SO4 A   O1  1 
HETATM 2564 O O2  . SO4 C   3 .   ? -4.967  48.372 53.427 1.000 28.42112 ? ? ? ? ? ?  202 SO4 A   O2  1 
HETATM 2565 O O3  . SO4 C   3 .   ? -2.837  47.288 53.689 1.000 37.77949 ? ? ? ? ? ?  202 SO4 A   O3  1 
HETATM 2566 O O4  . SO4 C   3 .   ? -4.271  47.328 55.553 1.000 32.30368 ? ? ? ? ? ?  202 SO4 A   O4  1 
HETATM 2567 S S   . SO4 D   3 .   ? -6.940  51.046 49.238 0.782 25.80259 ? ? ? ? ? ?  203 SO4 A   S   1 
HETATM 2568 O O1  . SO4 D   3 .   ? -5.974  51.883 48.535 0.782 41.76485 ? ? ? ? ? ?  203 SO4 A   O1  1 
HETATM 2569 O O2  . SO4 D   3 .   ? -8.282  51.380 48.758 0.782 34.84116 ? ? ? ? ? ?  203 SO4 A   O2  1 
HETATM 2570 O O3  . SO4 D   3 .   ? -6.598  49.662 49.013 0.782 33.63705 ? ? ? ? ? ?  203 SO4 A   O3  1 
HETATM 2571 O O4  . SO4 D   3 .   ? -6.837  51.341 50.667 0.782 32.33380 ? ? ? ? ? ?  203 SO4 A   O4  1 
HETATM 2572 S S   . SO4 E   3 .   ? 14.099  28.793 49.343 0.404 12.73917 ? ? ? ? ? ?  204 SO4 A   S   1 
HETATM 2573 O O1  . SO4 E   3 .   ? 14.649  27.734 48.498 0.404 15.93567 ? ? ? ? ? ?  204 SO4 A   O1  1 
HETATM 2574 O O2  . SO4 E   3 .   ? 13.367  29.777 48.553 0.404 13.74731 ? ? ? ? ? ?  204 SO4 A   O2  1 
HETATM 2575 O O3  . SO4 E   3 .   ? 13.192  28.217 50.296 0.404 11.04826 ? ? ? ? ? -1 204 SO4 A   O3  1 
HETATM 2576 O O4  . SO4 E   3 .   ? 15.175  29.463 50.054 0.404 15.78289 ? ? ? ? ? ?  204 SO4 A   O4  1 
HETATM 2577 S S   . SO4 F   3 .   ? -0.775  35.514 53.335 0.545 47.55253 ? ? ? ? ? ?  205 SO4 A   S   1 
HETATM 2578 O O1  . SO4 F   3 .   ? -0.035  36.178 52.266 0.545 44.74671 ? ? ? ? ? ?  205 SO4 A   O1  1 
HETATM 2579 O O2  . SO4 F   3 .   ? -2.020  34.963 52.805 0.545 34.98903 ? ? ? ? ? ?  205 SO4 A   O2  1 
HETATM 2580 O O3  . SO4 F   3 .   ? 0.028   34.428 53.891 0.545 41.91668 ? ? ? ? ? ?  205 SO4 A   O3  1 
HETATM 2581 O O4  . SO4 F   3 .   ? -1.069  36.490 54.378 0.545 37.95581 ? ? ? ? ? ?  205 SO4 A   O4  1 
HETATM 2582 C C   . IAC B-2 2 .   ? -3.805  66.390 43.295 1.000 12.66715 ? ? ? ? ? ?  201 IAC A-2 C   1 
HETATM 2583 C C1  . IAC B-2 2 .   ? -2.420  66.405 43.156 1.000 12.79022 ? ? ? ? ? ?  201 IAC A-2 C1  1 
HETATM 2584 C C2  . IAC B-2 2 .   ? -1.752  67.615 42.882 1.000 13.37379 ? ? ? ? ? ?  201 IAC A-2 C2  1 
HETATM 2585 C C3  . IAC B-2 2 .   ? -2.498  68.789 42.770 1.000 14.22198 ? ? ? ? ? ?  201 IAC A-2 C3  1 
HETATM 2586 C C4  . IAC B-2 2 .   ? -3.894  68.758 42.915 1.000 14.53477 ? ? ? ? ? ?  201 IAC A-2 C4  1 
HETATM 2587 C C5  . IAC B-2 2 .   ? -4.546  67.570 43.188 1.000 15.25098 ? ? ? ? ? ?  201 IAC A-2 C5  1 
HETATM 2588 C C7  . IAC B-2 2 .   ? -2.014  65.054 43.332 1.000 12.89492 ? ? ? ? ? ?  201 IAC A-2 C7  1 
HETATM 2589 C C8  . IAC B-2 2 .   ? -3.152  64.324 43.580 1.000 13.51841 ? ? ? ? ? ?  201 IAC A-2 C8  1 
HETATM 2590 C C17 . IAC B-2 2 .   ? -0.606  64.471 43.237 1.000 15.50657 ? ? ? ? ? ?  201 IAC A-2 C17 1 
HETATM 2591 C C18 . IAC B-2 2 .   ? 0.489   65.351 43.795 1.000 13.48050 ? ? ? ? ? ?  201 IAC A-2 C18 1 
HETATM 2592 N N   . IAC B-2 2 .   ? -4.214  65.135 43.545 1.000 13.29397 ? ? ? ? ? ?  201 IAC A-2 N   1 
HETATM 2593 O O2  . IAC B-2 2 .   ? 0.434   65.683 45.001 1.000 14.52137 ? ? ? ? ? ?  201 IAC A-2 O2  1 
HETATM 2594 O O3  . IAC B-2 2 .   ? 1.433   65.709 43.060 1.000 14.85437 ? ? ? ? ? ?  201 IAC A-2 O3  1 
HETATM 2595 S S   . SO4 C-2 3 .   ? 4.249   67.113 54.070 1.000 28.14206 ? ? ? ? ? ?  202 SO4 A-2 S   1 
HETATM 2596 O O1  . SO4 C-2 3 .   ? 4.677   68.432 53.552 1.000 30.74494 ? ? ? ? ? ?  202 SO4 A-2 O1  1 
HETATM 2597 O O2  . SO4 C-2 3 .   ? 4.967   65.965 53.427 1.000 28.42112 ? ? ? ? ? ?  202 SO4 A-2 O2  1 
HETATM 2598 O O3  . SO4 C-2 3 .   ? 2.837   67.049 53.689 1.000 37.77949 ? ? ? ? ? ?  202 SO4 A-2 O3  1 
HETATM 2599 O O4  . SO4 C-2 3 .   ? 4.271   67.009 55.553 1.000 32.30368 ? ? ? ? ? ?  202 SO4 A-2 O4  1 
HETATM 2600 S S   . SO4 D-2 3 .   ? 6.940   63.291 49.238 0.782 25.80259 ? ? ? ? ? ?  203 SO4 A-2 S   1 
HETATM 2601 O O1  . SO4 D-2 3 .   ? 5.974   62.454 48.535 0.782 41.76485 ? ? ? ? ? ?  203 SO4 A-2 O1  1 
HETATM 2602 O O2  . SO4 D-2 3 .   ? 8.282   62.957 48.758 0.782 34.84116 ? ? ? ? ? ?  203 SO4 A-2 O2  1 
HETATM 2603 O O3  . SO4 D-2 3 .   ? 6.598   64.675 49.013 0.782 33.63705 ? ? ? ? ? ?  203 SO4 A-2 O3  1 
HETATM 2604 O O4  . SO4 D-2 3 .   ? 6.837   62.996 50.667 0.782 32.33380 ? ? ? ? ? ?  203 SO4 A-2 O4  1 
HETATM 2605 S S   . SO4 E-2 3 .   ? -14.099 85.544 49.343 0.404 12.73917 ? ? ? ? ? ?  204 SO4 A-2 S   1 
HETATM 2606 O O1  . SO4 E-2 3 .   ? -14.649 86.603 48.498 0.404 15.93567 ? ? ? ? ? ?  204 SO4 A-2 O1  1 
HETATM 2607 O O2  . SO4 E-2 3 .   ? -13.367 84.560 48.553 0.404 13.74731 ? ? ? ? ? ?  204 SO4 A-2 O2  1 
HETATM 2608 O O3  . SO4 E-2 3 .   ? -13.192 86.120 50.296 0.404 11.04826 ? ? ? ? ? -1 204 SO4 A-2 O3  1 
HETATM 2609 O O4  . SO4 E-2 3 .   ? -15.175 84.874 50.054 0.404 15.78289 ? ? ? ? ? ?  204 SO4 A-2 O4  1 
HETATM 2610 S S   . SO4 F-2 3 .   ? 0.775   78.823 53.335 0.545 47.55253 ? ? ? ? ? ?  205 SO4 A-2 S   1 
HETATM 2611 O O1  . SO4 F-2 3 .   ? 0.035   78.159 52.266 0.545 44.74671 ? ? ? ? ? ?  205 SO4 A-2 O1  1 
HETATM 2612 O O2  . SO4 F-2 3 .   ? 2.020   79.374 52.805 0.545 34.98903 ? ? ? ? ? ?  205 SO4 A-2 O2  1 
HETATM 2613 O O3  . SO4 F-2 3 .   ? -0.028  79.909 53.891 0.545 41.91668 ? ? ? ? ? ?  205 SO4 A-2 O3  1 
HETATM 2614 O O4  . SO4 F-2 3 .   ? 1.069   77.847 54.378 0.545 37.95581 ? ? ? ? ? ?  205 SO4 A-2 O4  1 
HETATM 2615 O O   . HOH G   4 .   ? 0.416   28.104 44.728 1.000 46.96190 ? ? ? ? ? ?  301 HOH A   O   1 
HETATM 2616 O O   . HOH G   4 .   ? 1.152   37.869 57.309 1.000 38.48251 ? ? ? ? ? ?  302 HOH A   O   1 
HETATM 2617 O O   . HOH G   4 .   ? 1.048   37.475 53.667 1.000 44.60765 ? ? ? ? ? ?  303 HOH A   O   1 
HETATM 2618 O O   . HOH G   4 .   ? 5.237   31.142 39.357 1.000 52.49515 ? ? ? ? ? ?  304 HOH A   O   1 
HETATM 2619 O O   . HOH G   4 .   ? 15.770  54.686 49.533 1.000 56.51821 ? ? ? ? ? ?  305 HOH A   O   1 
HETATM 2620 O O   . HOH G   4 .   ? -12.077 47.785 50.176 1.000 47.54057 ? ? ? ? ? ?  306 HOH A   O   1 
HETATM 2621 O O   . HOH G   4 .   ? 2.193   31.688 57.193 1.000 50.76844 ? ? ? ? ? ?  307 HOH A   O   1 
HETATM 2622 O O   . HOH G   4 .   ? -11.381 52.282 42.974 1.000 22.31472 ? ? ? ? ? ?  308 HOH A   O   1 
HETATM 2623 O O   . HOH G   4 .   ? 12.823  50.415 60.223 1.000 32.68364 ? ? ? ? ? ?  309 HOH A   O   1 
HETATM 2624 O O   . HOH G   4 .   ? -3.338  72.535 34.192 1.000 35.94481 ? ? ? ? ? ?  310 HOH A   O   1 
HETATM 2625 O O   . HOH G   4 .   ? 1.160   42.588 33.629 1.000 37.32867 ? ? ? ? ? ?  311 HOH A   O   1 
HETATM 2626 O O   . HOH G   4 .   ? 17.245  28.701 51.030 1.000 18.83688 ? ? ? ? ? ?  312 HOH A   O   1 
HETATM 2627 O O   . HOH G   4 .   ? -11.630 42.812 50.308 1.000 33.75634 ? ? ? ? ? ?  313 HOH A   O   1 
HETATM 2628 O O   . HOH G   4 .   ? -12.493 68.289 40.421 1.000 36.06889 ? ? ? ? ? ?  314 HOH A   O   1 
HETATM 2629 O O   . HOH G   4 .   ? -0.400  47.330 53.837 1.000 20.63191 ? ? ? ? ? ?  315 HOH A   O   1 
HETATM 2630 O O   . HOH G   4 .   ? 3.567   38.562 55.729 1.000 31.86894 ? ? ? ? ? ?  316 HOH A   O   1 
HETATM 2631 O O   . HOH G   4 .   ? -14.346 71.109 34.516 1.000 55.97712 ? ? ? ? ? ?  317 HOH A   O   1 
HETATM 2632 O O   . HOH G   4 .   ? 4.678   48.855 26.122 1.000 41.20721 ? ? ? ? ? ?  318 HOH A   O   1 
HETATM 2633 O O   . HOH G   4 .   ? -5.678  48.007 57.506 1.000 25.03099 ? ? ? ? ? ?  319 HOH A   O   1 
HETATM 2634 O O   . HOH G   4 .   ? -9.365  48.960 48.179 1.000 25.78549 ? ? ? ? ? ?  320 HOH A   O   1 
HETATM 2635 O O   . HOH G   4 .   ? -12.205 36.386 51.606 1.000 35.29110 ? ? ? ? ? ?  321 HOH A   O   1 
HETATM 2636 O O   . HOH G   4 .   ? -10.977 45.261 51.386 1.000 26.81761 ? ? ? ? ? ?  322 HOH A   O   1 
HETATM 2637 O O   . HOH G   4 .   ? -7.204  32.711 37.488 1.000 52.47450 ? ? ? ? ? ?  323 HOH A   O   1 
HETATM 2638 O O   . HOH G   4 .   ? -12.970 50.753 23.297 1.000 27.43392 ? ? ? ? ? ?  324 HOH A   O   1 
HETATM 2639 O O   . HOH G   4 .   ? -0.586  55.487 43.865 1.000 26.99303 ? ? ? ? ? ?  325 HOH A   O   1 
HETATM 2640 O O   . HOH G   4 .   ? 2.144   58.574 25.791 1.000 26.47108 ? ? ? ? ? ?  326 HOH A   O   1 
HETATM 2641 O O   . HOH G   4 .   ? 4.318   69.886 38.521 1.000 16.10904 ? ? ? ? ? ?  327 HOH A   O   1 
HETATM 2642 O O   . HOH G   4 .   ? -12.640 38.762 53.717 1.000 32.81981 ? ? ? ? ? ?  328 HOH A   O   1 
HETATM 2643 O O   . HOH G   4 .   ? -2.248  39.334 55.700 1.000 28.40222 ? ? ? ? ? ?  329 HOH A   O   1 
HETATM 2644 O O   . HOH G   4 .   ? 18.361  37.009 56.818 1.000 44.32808 ? ? ? ? ? ?  330 HOH A   O   1 
HETATM 2645 O O   . HOH G   4 .   ? 13.156  62.416 40.921 1.000 25.21575 ? ? ? ? ? ?  331 HOH A   O   1 
HETATM 2646 O O   . HOH G   4 .   ? 2.700   54.061 48.288 1.000 29.79011 ? ? ? ? ? ?  332 HOH A   O   1 
HETATM 2647 O O   . HOH G   4 .   ? -1.568  52.371 40.356 1.000 14.65667 ? ? ? ? ? ?  333 HOH A   O   1 
HETATM 2648 O O   . HOH G   4 .   ? -10.684 58.327 45.551 1.000 30.20158 ? ? ? ? ? ?  334 HOH A   O   1 
HETATM 2649 O O   . HOH G   4 .   ? -2.324  41.699 32.105 1.000 30.32721 ? ? ? ? ? ?  335 HOH A   O   1 
HETATM 2650 O O   . HOH G   4 .   ? -10.332 51.015 32.158 1.000 20.12536 ? ? ? ? ? ?  336 HOH A   O   1 
HETATM 2651 O O   . HOH G   4 .   ? 17.499  39.230 58.030 1.000 48.11702 ? ? ? ? ? ?  337 HOH A   O   1 
HETATM 2652 O O   . HOH G   4 .   ? 10.202  54.733 48.147 1.000 31.34304 ? ? ? ? ? ?  338 HOH A   O   1 
HETATM 2653 O O   . HOH G   4 .   ? 14.297  52.333 36.892 1.000 38.05711 ? ? ? ? ? ?  339 HOH A   O   1 
HETATM 2654 O O   . HOH G   4 .   ? 13.018  51.214 39.044 1.000 34.12934 ? ? ? ? ? ?  340 HOH A   O   1 
HETATM 2655 O O   . HOH G   4 .   ? 15.498  35.453 43.753 1.000 42.08473 ? ? ? ? ? ?  341 HOH A   O   1 
HETATM 2656 O O   . HOH G   4 .   ? -5.201  51.130 21.013 1.000 30.70999 ? ? ? ? ? ?  342 HOH A   O   1 
HETATM 2657 O O   . HOH G   4 .   ? -12.220 47.532 36.703 1.000 38.94643 ? ? ? ? ? ?  343 HOH A   O   1 
HETATM 2658 O O   . HOH G   4 .   ? 8.041   40.870 39.700 1.000 25.75147 ? ? ? ? ? ?  344 HOH A   O   1 
HETATM 2659 O O   . HOH G   4 .   ? -10.735 64.220 38.155 1.000 23.55992 ? ? ? ? ? ?  345 HOH A   O   1 
HETATM 2660 O O   . HOH G   4 .   ? 10.777  54.583 61.356 1.000 36.04051 ? ? ? ? ? ?  346 HOH A   O   1 
HETATM 2661 O O   . HOH G   4 .   ? -2.324  33.773 45.687 1.000 24.46384 ? ? ? ? ? ?  347 HOH A   O   1 
HETATM 2662 O O   . HOH G   4 .   ? -12.347 45.230 43.260 1.000 32.51155 ? ? ? ? ? ?  348 HOH A   O   1 
HETATM 2663 O O   . HOH G   4 .   ? 3.108   49.373 50.610 1.000 30.17626 ? ? ? ? ? ?  349 HOH A   O   1 
HETATM 2664 O O   . HOH G   4 .   ? -2.243  46.023 42.740 1.000 15.31888 ? ? ? ? ? ?  350 HOH A   O   1 
HETATM 2665 O O   . HOH G   4 .   ? 17.370  55.032 34.748 1.000 33.54020 ? ? ? ? ? ?  351 HOH A   O   1 
HETATM 2666 O O   . HOH G   4 .   ? 3.798   40.193 57.887 1.000 35.29262 ? ? ? ? ? ?  352 HOH A   O   1 
HETATM 2667 O O   . HOH G   4 .   ? 5.112   54.260 55.612 1.000 33.31182 ? ? ? ? ? ?  353 HOH A   O   1 
HETATM 2668 O O   . HOH G   4 .   ? 14.679  53.746 47.841 1.000 31.22887 ? ? ? ? ? ?  354 HOH A   O   1 
HETATM 2669 O O   . HOH G   4 .   ? -13.059 47.396 31.368 1.000 32.77421 ? ? ? ? ? ?  355 HOH A   O   1 
HETATM 2670 O O   . HOH G   4 .   ? 13.115  33.274 55.104 1.000 32.96091 ? ? ? ? ? ?  356 HOH A   O   1 
HETATM 2671 O O   . HOH G   4 .   ? 2.964   29.180 50.408 1.000 30.25527 ? ? ? ? ? ?  357 HOH A   O   1 
HETATM 2672 O O   . HOH G   4 .   ? -1.265  31.062 45.058 1.000 26.94207 ? ? ? ? ? ?  358 HOH A   O   1 
HETATM 2673 O O   . HOH G   4 .   ? 15.575  34.229 56.661 1.000 42.13597 ? ? ? ? ? ?  359 HOH A   O   1 
HETATM 2674 O O   . HOH G   4 .   ? 10.432  29.634 53.651 1.000 23.52279 ? ? ? ? ? ?  360 HOH A   O   1 
HETATM 2675 O O   . HOH G   4 .   ? 18.956  30.973 50.595 1.000 29.03671 ? ? ? ? ? ?  361 HOH A   O   1 
HETATM 2676 O O   . HOH G   4 .   ? -8.430  65.865 31.620 1.000 32.75975 ? ? ? ? ? ?  362 HOH A   O   1 
HETATM 2677 O O   . HOH G   4 .   ? 13.787  33.925 44.673 1.000 38.60900 ? ? ? ? ? ?  363 HOH A   O   1 
HETATM 2678 O O   . HOH G   4 .   ? 13.696  56.563 27.377 1.000 28.50152 ? ? ? ? ? ?  364 HOH A   O   1 
HETATM 2679 O O   . HOH G   4 .   ? 13.098  37.343 44.542 1.000 20.91328 ? ? ? ? ? ?  365 HOH A   O   1 
HETATM 2680 O O   . HOH G   4 .   ? -5.132  52.626 45.976 1.000 22.45629 ? ? ? ? ? ?  366 HOH A   O   1 
HETATM 2681 O O   . HOH G   4 .   ? 8.628   54.911 57.904 1.000 26.62026 ? ? ? ? ? ?  367 HOH A   O   1 
HETATM 2682 O O   . HOH G   4 .   ? -1.925  32.524 49.611 1.000 32.82616 ? ? ? ? ? ?  368 HOH A   O   1 
HETATM 2683 O O   . HOH G   4 .   ? -8.691  59.555 42.924 1.000 18.46464 ? ? ? ? ? ?  369 HOH A   O   1 
HETATM 2684 O O   . HOH G   4 .   ? -10.423 53.276 47.979 1.000 46.29695 ? ? ? ? ? ?  370 HOH A   O   1 
HETATM 2685 O O   . HOH G   4 .   ? -10.655 67.267 38.330 1.000 29.10741 ? ? ? ? ? ?  371 HOH A   O   1 
HETATM 2686 O O   . HOH G   4 .   ? -8.168  66.144 37.811 1.000 20.48040 ? ? ? ? ? ?  372 HOH A   O   1 
HETATM 2687 O O   . HOH G   4 .   ? 21.081  39.637 43.068 1.000 46.38971 ? ? ? ? ? ?  373 HOH A   O   1 
HETATM 2688 O O   . HOH G   4 .   ? 16.120  44.084 60.646 1.000 46.31309 ? ? ? ? ? ?  374 HOH A   O   1 
HETATM 2689 O O   . HOH G   4 .   ? -6.380  44.343 27.572 1.000 32.11282 ? ? ? ? ? ?  375 HOH A   O   1 
HETATM 2690 O O   . HOH G   4 .   ? -2.151  57.955 44.138 1.000 18.99746 ? ? ? ? ? ?  376 HOH A   O   1 
HETATM 2691 O O   . HOH G   4 .   ? 1.160   33.615 38.549 1.000 31.45226 ? ? ? ? ? ?  377 HOH A   O   1 
HETATM 2692 O O   . HOH G   4 .   ? 10.626  33.897 41.983 1.000 33.88009 ? ? ? ? ? ?  378 HOH A   O   1 
HETATM 2693 O O   . HOH G   4 .   ? 2.872   50.303 54.503 1.000 47.27920 ? ? ? ? ? ?  379 HOH A   O   1 
HETATM 2694 O O   . HOH G   4 .   ? 14.208  56.751 43.355 1.000 36.03561 ? ? ? ? ? ?  380 HOH A   O   1 
HETATM 2695 O O   . HOH G   4 .   ? -4.508  33.340 49.383 1.000 31.79621 ? ? ? ? ? ?  381 HOH A   O   1 
HETATM 2696 O O   . HOH G   4 .   ? -3.128  50.378 52.514 1.000 35.12881 ? ? ? ? ? ?  382 HOH A   O   1 
HETATM 2697 O O   . HOH G   4 .   ? 13.850  27.510 53.016 1.000 40.81820 ? ? ? ? ? ?  383 HOH A   O   1 
HETATM 2698 O O   . HOH G   4 .   ? 12.469  56.138 52.634 1.000 34.10038 ? ? ? ? ? ?  384 HOH A   O   1 
HETATM 2699 O O   . HOH G   4 .   ? 17.688  60.939 34.697 1.000 33.44672 ? ? ? ? ? ?  385 HOH A   O   1 
HETATM 2700 O O   . HOH G   4 .   ? 13.761  28.584 45.837 0.50  37.42526 ? ? ? ? ? ?  386 HOH A   O   1 
HETATM 2701 O O   . HOH G   4 .   ? 5.531   54.123 52.981 1.000 26.70179 ? ? ? ? ? ?  387 HOH A   O   1 
HETATM 2702 O O   . HOH G   4 .   ? 3.667   48.184 55.648 1.000 31.10592 ? ? ? ? ? ?  388 HOH A   O   1 
HETATM 2703 O O   . HOH G   4 .   ? 19.709  49.406 49.682 1.000 32.50615 ? ? ? ? ? ?  389 HOH A   O   1 
HETATM 2704 O O   . HOH G   4 .   ? 20.464  50.185 47.657 1.000 48.96850 ? ? ? ? ? ?  390 HOH A   O   1 
HETATM 2705 O O   . HOH G   4 .   ? 2.054   51.333 20.914 1.000 40.04116 ? ? ? ? ? ?  391 HOH A   O   1 
HETATM 2706 O O   . HOH G   4 .   ? 20.302  47.665 51.376 1.000 43.56328 ? ? ? ? ? ?  392 HOH A   O   1 
HETATM 2707 O O   . HOH G   4 .   ? -5.785  46.317 25.625 1.000 39.67662 ? ? ? ? ? ?  393 HOH A   O   1 
HETATM 2708 O O   . HOH G   4 .   ? -11.609 54.200 44.988 1.000 29.45786 ? ? ? ? ? ?  394 HOH A   O   1 
HETATM 2709 O O   . HOH G   4 .   ? 15.379  52.336 42.600 1.000 38.68022 ? ? ? ? ? ?  395 HOH A   O   1 
HETATM 2710 O O   . HOH G   4 .   ? 14.492  38.778 36.661 1.000 57.26951 ? ? ? ? ? ?  396 HOH A   O   1 
HETATM 2711 O O   . HOH G   4 .   ? 2.610   32.559 53.556 1.000 45.98768 ? ? ? ? ? ?  397 HOH A   O   1 
HETATM 2712 O O   . HOH G   4 .   ? -12.228 50.030 44.674 1.000 33.10362 ? ? ? ? ? ?  398 HOH A   O   1 
HETATM 2713 O O   . HOH G   4 .   ? 15.683  54.489 44.034 1.000 40.82469 ? ? ? ? ? ?  399 HOH A   O   1 
HETATM 2714 O O   . HOH G   4 .   ? -7.075  45.176 23.707 1.000 47.45278 ? ? ? ? ? ?  400 HOH A   O   1 
HETATM 2715 O O   . HOH G   4 .   ? 20.382  43.761 42.468 1.000 52.46112 ? ? ? ? ? ?  401 HOH A   O   1 
HETATM 2716 O O   . HOH G   4 .   ? -7.093  65.429 29.441 1.000 51.45839 ? ? ? ? ? ?  402 HOH A   O   1 
HETATM 2717 O O   . HOH G   4 .   ? 1.100   54.431 45.707 1.000 40.63105 ? ? ? ? ? ?  403 HOH A   O   1 
HETATM 2718 O O   . HOH G   4 .   ? 14.575  46.678 40.948 1.000 48.65397 ? ? ? ? ? ?  404 HOH A   O   1 
HETATM 2719 O O   . HOH G   4 .   ? 13.053  55.379 50.826 1.000 45.56747 ? ? ? ? ? ?  405 HOH A   O   1 
HETATM 2720 O O   . HOH G   4 .   ? 10.837  52.787 21.396 1.000 41.55703 ? ? ? ? ? ?  406 HOH A   O   1 
HETATM 2721 O O   . HOH G   4 .   ? 3.474   31.167 59.007 1.000 47.22966 ? ? ? ? ? ?  407 HOH A   O   1 
HETATM 2722 O O   . HOH G   4 .   ? 15.399  51.397 59.323 1.000 44.43305 ? ? ? ? ? ?  408 HOH A   O   1 
HETATM 2723 O O   . HOH G   4 .   ? -2.443  51.934 48.833 1.000 40.72912 ? ? ? ? ? ?  409 HOH A   O   1 
HETATM 2724 O O   . HOH G   4 .   ? -0.341  50.054 52.836 1.000 31.88804 ? ? ? ? ? ?  410 HOH A   O   1 
HETATM 2725 O O   . HOH G   4 .   ? 5.869   56.620 50.490 1.000 49.39630 ? ? ? ? ? ?  411 HOH A   O   1 
HETATM 2726 O O   . HOH G   4 .   ? 0.000   57.169 27.149 0.50  23.32575 ? ? ? ? ? ?  412 HOH A   O   1 
HETATM 2727 O O   . HOH G   4 .   ? 12.359  54.891 48.762 1.000 45.89123 ? ? ? ? ? ?  413 HOH A   O   1 
HETATM 2728 O O   . HOH G   4 .   ? -2.516  43.413 30.172 1.000 40.20793 ? ? ? ? ? ?  414 HOH A   O   1 
HETATM 2729 O O   . HOH G   4 .   ? 19.472  40.875 57.083 1.000 47.88830 ? ? ? ? ? ?  415 HOH A   O   1 
HETATM 2730 O O   . HOH G   4 .   ? 7.585   56.867 48.985 1.000 48.12449 ? ? ? ? ? ?  416 HOH A   O   1 
HETATM 2731 O O   . HOH G   4 .   ? 12.859  64.233 31.993 1.000 28.21386 ? ? ? ? ? ?  417 HOH A   O   1 
HETATM 2732 O O   . HOH G   4 .   ? 4.922   19.614 44.942 1.000 52.11322 ? ? ? ? ? ?  418 HOH A   O   1 
HETATM 2733 O O   . HOH G   4 .   ? 1.861   30.465 52.332 1.000 38.43752 ? ? ? ? ? ?  419 HOH A   O   1 
HETATM 2734 O O   . HOH G   4 .   ? -13.761 46.010 28.773 0.50  36.79250 ? ? ? ? ? ?  420 HOH A   O   1 
HETATM 2735 O O   . HOH G   4 .   ? -4.859  33.161 46.847 1.000 31.02918 ? ? ? ? ? ?  421 HOH A   O   1 
HETATM 2736 O O   . HOH G   4 .   ? 4.052   26.645 50.465 1.000 40.38925 ? ? ? ? ? ?  422 HOH A   O   1 
HETATM 2737 O O   . HOH G   4 .   ? 2.684   56.649 47.004 1.000 41.21658 ? ? ? ? ? ?  423 HOH A   O   1 
HETATM 2738 O O   . HOH G   4 .   ? -3.525  45.593 26.252 1.000 47.51869 ? ? ? ? ? ?  424 HOH A   O   1 
HETATM 2739 O O   . HOH G   4 .   ? 11.737  57.472 55.213 1.000 25.67646 ? ? ? ? ? ?  425 HOH A   O   1 
HETATM 2740 O O   . HOH G   4 .   ? -3.840  43.802 27.879 1.000 43.70669 ? ? ? ? ? ?  426 HOH A   O   1 
HETATM 2741 O O   . HOH G   4 .   ? 14.609  57.419 56.001 1.000 37.60361 ? ? ? ? ? ?  427 HOH A   O   1 
HETATM 2742 O O   . HOH G-2 4 .   ? -0.416  86.233 44.728 1.000 46.96190 ? ? ? ? ? ?  301 HOH A-2 O   1 
HETATM 2743 O O   . HOH G-2 4 .   ? -1.152  76.468 57.309 1.000 38.48251 ? ? ? ? ? ?  302 HOH A-2 O   1 
HETATM 2744 O O   . HOH G-2 4 .   ? -1.048  76.862 53.667 1.000 44.60765 ? ? ? ? ? ?  303 HOH A-2 O   1 
HETATM 2745 O O   . HOH G-2 4 .   ? -5.237  83.195 39.357 1.000 52.49515 ? ? ? ? ? ?  304 HOH A-2 O   1 
HETATM 2746 O O   . HOH G-2 4 .   ? -15.770 59.651 49.533 1.000 56.51821 ? ? ? ? ? ?  305 HOH A-2 O   1 
HETATM 2747 O O   . HOH G-2 4 .   ? 12.077  66.552 50.176 1.000 47.54057 ? ? ? ? ? ?  306 HOH A-2 O   1 
HETATM 2748 O O   . HOH G-2 4 .   ? -2.193  82.649 57.193 1.000 50.76844 ? ? ? ? ? ?  307 HOH A-2 O   1 
HETATM 2749 O O   . HOH G-2 4 .   ? 11.381  62.055 42.974 1.000 22.31472 ? ? ? ? ? ?  308 HOH A-2 O   1 
HETATM 2750 O O   . HOH G-2 4 .   ? -12.823 63.922 60.223 1.000 32.68364 ? ? ? ? ? ?  309 HOH A-2 O   1 
HETATM 2751 O O   . HOH G-2 4 .   ? 3.338   41.802 34.192 1.000 35.94481 ? ? ? ? ? ?  310 HOH A-2 O   1 
HETATM 2752 O O   . HOH G-2 4 .   ? -1.160  71.749 33.629 1.000 37.32867 ? ? ? ? ? ?  311 HOH A-2 O   1 
HETATM 2753 O O   . HOH G-2 4 .   ? -17.245 85.636 51.030 1.000 18.83688 ? ? ? ? ? ?  312 HOH A-2 O   1 
HETATM 2754 O O   . HOH G-2 4 .   ? 11.630  71.525 50.308 1.000 33.75634 ? ? ? ? ? ?  313 HOH A-2 O   1 
HETATM 2755 O O   . HOH G-2 4 .   ? 12.493  46.048 40.421 1.000 36.06889 ? ? ? ? ? ?  314 HOH A-2 O   1 
HETATM 2756 O O   . HOH G-2 4 .   ? 0.400   67.007 53.837 1.000 20.63191 ? ? ? ? ? ?  315 HOH A-2 O   1 
HETATM 2757 O O   . HOH G-2 4 .   ? -3.567  75.775 55.729 1.000 31.86894 ? ? ? ? ? ?  316 HOH A-2 O   1 
HETATM 2758 O O   . HOH G-2 4 .   ? 14.346  43.228 34.516 1.000 55.97712 ? ? ? ? ? ?  317 HOH A-2 O   1 
HETATM 2759 O O   . HOH G-2 4 .   ? -4.678  65.482 26.122 1.000 41.20721 ? ? ? ? ? ?  318 HOH A-2 O   1 
HETATM 2760 O O   . HOH G-2 4 .   ? 5.678   66.330 57.506 1.000 25.03099 ? ? ? ? ? ?  319 HOH A-2 O   1 
HETATM 2761 O O   . HOH G-2 4 .   ? 9.365   65.377 48.179 1.000 25.78549 ? ? ? ? ? ?  320 HOH A-2 O   1 
HETATM 2762 O O   . HOH G-2 4 .   ? 12.205  77.951 51.606 1.000 35.29110 ? ? ? ? ? ?  321 HOH A-2 O   1 
HETATM 2763 O O   . HOH G-2 4 .   ? 10.977  69.076 51.386 1.000 26.81761 ? ? ? ? ? ?  322 HOH A-2 O   1 
HETATM 2764 O O   . HOH G-2 4 .   ? 7.204   81.626 37.488 1.000 52.47450 ? ? ? ? ? ?  323 HOH A-2 O   1 
HETATM 2765 O O   . HOH G-2 4 .   ? 12.970  63.584 23.297 1.000 27.43392 ? ? ? ? ? ?  324 HOH A-2 O   1 
HETATM 2766 O O   . HOH G-2 4 .   ? 0.586   58.850 43.865 1.000 26.99303 ? ? ? ? ? ?  325 HOH A-2 O   1 
HETATM 2767 O O   . HOH G-2 4 .   ? -2.144  55.763 25.791 1.000 26.47108 ? ? ? ? ? ?  326 HOH A-2 O   1 
HETATM 2768 O O   . HOH G-2 4 .   ? -4.318  44.451 38.521 1.000 16.10904 ? ? ? ? ? ?  327 HOH A-2 O   1 
HETATM 2769 O O   . HOH G-2 4 .   ? 12.640  75.575 53.717 1.000 32.81981 ? ? ? ? ? ?  328 HOH A-2 O   1 
HETATM 2770 O O   . HOH G-2 4 .   ? 2.248   75.003 55.700 1.000 28.40222 ? ? ? ? ? ?  329 HOH A-2 O   1 
HETATM 2771 O O   . HOH G-2 4 .   ? -18.361 77.328 56.818 1.000 44.32808 ? ? ? ? ? ?  330 HOH A-2 O   1 
HETATM 2772 O O   . HOH G-2 4 .   ? -13.156 51.921 40.921 1.000 25.21575 ? ? ? ? ? ?  331 HOH A-2 O   1 
HETATM 2773 O O   . HOH G-2 4 .   ? -2.700  60.276 48.288 1.000 29.79011 ? ? ? ? ? ?  332 HOH A-2 O   1 
HETATM 2774 O O   . HOH G-2 4 .   ? 1.568   61.966 40.356 1.000 14.65667 ? ? ? ? ? ?  333 HOH A-2 O   1 
HETATM 2775 O O   . HOH G-2 4 .   ? 10.684  56.010 45.551 1.000 30.20158 ? ? ? ? ? ?  334 HOH A-2 O   1 
HETATM 2776 O O   . HOH G-2 4 .   ? 2.324   72.638 32.105 1.000 30.32721 ? ? ? ? ? ?  335 HOH A-2 O   1 
HETATM 2777 O O   . HOH G-2 4 .   ? 10.332  63.322 32.158 1.000 20.12536 ? ? ? ? ? ?  336 HOH A-2 O   1 
HETATM 2778 O O   . HOH G-2 4 .   ? -17.499 75.107 58.030 1.000 48.11702 ? ? ? ? ? ?  337 HOH A-2 O   1 
HETATM 2779 O O   . HOH G-2 4 .   ? -10.202 59.604 48.147 1.000 31.34304 ? ? ? ? ? ?  338 HOH A-2 O   1 
HETATM 2780 O O   . HOH G-2 4 .   ? -14.297 62.004 36.892 1.000 38.05711 ? ? ? ? ? ?  339 HOH A-2 O   1 
HETATM 2781 O O   . HOH G-2 4 .   ? -13.018 63.123 39.044 1.000 34.12934 ? ? ? ? ? ?  340 HOH A-2 O   1 
HETATM 2782 O O   . HOH G-2 4 .   ? -15.498 78.885 43.753 1.000 42.08473 ? ? ? ? ? ?  341 HOH A-2 O   1 
HETATM 2783 O O   . HOH G-2 4 .   ? 5.201   63.207 21.013 1.000 30.70999 ? ? ? ? ? ?  342 HOH A-2 O   1 
HETATM 2784 O O   . HOH G-2 4 .   ? 12.220  66.805 36.703 1.000 38.94643 ? ? ? ? ? ?  343 HOH A-2 O   1 
HETATM 2785 O O   . HOH G-2 4 .   ? -8.041  73.467 39.700 1.000 25.75147 ? ? ? ? ? ?  344 HOH A-2 O   1 
HETATM 2786 O O   . HOH G-2 4 .   ? 10.735  50.117 38.155 1.000 23.55992 ? ? ? ? ? ?  345 HOH A-2 O   1 
HETATM 2787 O O   . HOH G-2 4 .   ? -10.777 59.754 61.356 1.000 36.04051 ? ? ? ? ? ?  346 HOH A-2 O   1 
HETATM 2788 O O   . HOH G-2 4 .   ? 2.324   80.564 45.687 1.000 24.46384 ? ? ? ? ? ?  347 HOH A-2 O   1 
HETATM 2789 O O   . HOH G-2 4 .   ? 12.347  69.107 43.260 1.000 32.51155 ? ? ? ? ? ?  348 HOH A-2 O   1 
HETATM 2790 O O   . HOH G-2 4 .   ? -3.108  64.964 50.610 1.000 30.17626 ? ? ? ? ? ?  349 HOH A-2 O   1 
HETATM 2791 O O   . HOH G-2 4 .   ? 2.243   68.314 42.740 1.000 15.31888 ? ? ? ? ? ?  350 HOH A-2 O   1 
HETATM 2792 O O   . HOH G-2 4 .   ? -17.370 59.305 34.748 1.000 33.54020 ? ? ? ? ? ?  351 HOH A-2 O   1 
HETATM 2793 O O   . HOH G-2 4 .   ? -3.798  74.144 57.887 1.000 35.29262 ? ? ? ? ? ?  352 HOH A-2 O   1 
HETATM 2794 O O   . HOH G-2 4 .   ? -5.112  60.077 55.612 1.000 33.31182 ? ? ? ? ? ?  353 HOH A-2 O   1 
HETATM 2795 O O   . HOH G-2 4 .   ? -14.679 60.591 47.841 1.000 31.22887 ? ? ? ? ? ?  354 HOH A-2 O   1 
HETATM 2796 O O   . HOH G-2 4 .   ? 13.059  66.941 31.368 1.000 32.77421 ? ? ? ? ? ?  355 HOH A-2 O   1 
HETATM 2797 O O   . HOH G-2 4 .   ? -13.115 81.063 55.104 1.000 32.96091 ? ? ? ? ? ?  356 HOH A-2 O   1 
HETATM 2798 O O   . HOH G-2 4 .   ? -2.964  85.157 50.408 1.000 30.25527 ? ? ? ? ? ?  357 HOH A-2 O   1 
HETATM 2799 O O   . HOH G-2 4 .   ? 1.265   83.275 45.058 1.000 26.94207 ? ? ? ? ? ?  358 HOH A-2 O   1 
HETATM 2800 O O   . HOH G-2 4 .   ? -15.575 80.108 56.661 1.000 42.13597 ? ? ? ? ? ?  359 HOH A-2 O   1 
HETATM 2801 O O   . HOH G-2 4 .   ? -10.432 84.703 53.651 1.000 23.52279 ? ? ? ? ? ?  360 HOH A-2 O   1 
HETATM 2802 O O   . HOH G-2 4 .   ? -18.956 83.364 50.595 1.000 29.03671 ? ? ? ? ? ?  361 HOH A-2 O   1 
HETATM 2803 O O   . HOH G-2 4 .   ? 8.430   48.472 31.620 1.000 32.75975 ? ? ? ? ? ?  362 HOH A-2 O   1 
HETATM 2804 O O   . HOH G-2 4 .   ? -13.787 80.412 44.673 1.000 38.60900 ? ? ? ? ? ?  363 HOH A-2 O   1 
HETATM 2805 O O   . HOH G-2 4 .   ? -13.696 57.774 27.377 1.000 28.50152 ? ? ? ? ? ?  364 HOH A-2 O   1 
HETATM 2806 O O   . HOH G-2 4 .   ? -13.098 76.994 44.542 1.000 20.91328 ? ? ? ? ? ?  365 HOH A-2 O   1 
HETATM 2807 O O   . HOH G-2 4 .   ? 5.132   61.711 45.976 1.000 22.45629 ? ? ? ? ? ?  366 HOH A-2 O   1 
HETATM 2808 O O   . HOH G-2 4 .   ? -8.628  59.426 57.904 1.000 26.62026 ? ? ? ? ? ?  367 HOH A-2 O   1 
HETATM 2809 O O   . HOH G-2 4 .   ? 1.925   81.813 49.611 1.000 32.82616 ? ? ? ? ? ?  368 HOH A-2 O   1 
HETATM 2810 O O   . HOH G-2 4 .   ? 8.691   54.782 42.924 1.000 18.46464 ? ? ? ? ? ?  369 HOH A-2 O   1 
HETATM 2811 O O   . HOH G-2 4 .   ? 10.423  61.061 47.979 1.000 46.29695 ? ? ? ? ? ?  370 HOH A-2 O   1 
HETATM 2812 O O   . HOH G-2 4 .   ? 10.655  47.070 38.330 1.000 29.10741 ? ? ? ? ? ?  371 HOH A-2 O   1 
HETATM 2813 O O   . HOH G-2 4 .   ? 8.168   48.193 37.811 1.000 20.48040 ? ? ? ? ? ?  372 HOH A-2 O   1 
HETATM 2814 O O   . HOH G-2 4 .   ? -21.081 74.700 43.068 1.000 46.38971 ? ? ? ? ? ?  373 HOH A-2 O   1 
HETATM 2815 O O   . HOH G-2 4 .   ? -16.120 70.253 60.646 1.000 46.31309 ? ? ? ? ? ?  374 HOH A-2 O   1 
HETATM 2816 O O   . HOH G-2 4 .   ? 6.380   69.994 27.572 1.000 32.11282 ? ? ? ? ? ?  375 HOH A-2 O   1 
HETATM 2817 O O   . HOH G-2 4 .   ? 2.151   56.382 44.138 1.000 18.99746 ? ? ? ? ? ?  376 HOH A-2 O   1 
HETATM 2818 O O   . HOH G-2 4 .   ? -1.160  80.722 38.549 1.000 31.45226 ? ? ? ? ? ?  377 HOH A-2 O   1 
HETATM 2819 O O   . HOH G-2 4 .   ? -10.626 80.440 41.983 1.000 33.88009 ? ? ? ? ? ?  378 HOH A-2 O   1 
HETATM 2820 O O   . HOH G-2 4 .   ? -2.872  64.034 54.503 1.000 47.27920 ? ? ? ? ? ?  379 HOH A-2 O   1 
HETATM 2821 O O   . HOH G-2 4 .   ? -14.208 57.586 43.355 1.000 36.03561 ? ? ? ? ? ?  380 HOH A-2 O   1 
HETATM 2822 O O   . HOH G-2 4 .   ? 4.508   80.997 49.383 1.000 31.79621 ? ? ? ? ? ?  381 HOH A-2 O   1 
HETATM 2823 O O   . HOH G-2 4 .   ? 3.128   63.959 52.514 1.000 35.12881 ? ? ? ? ? ?  382 HOH A-2 O   1 
HETATM 2824 O O   . HOH G-2 4 .   ? -13.850 86.827 53.016 1.000 40.81820 ? ? ? ? ? ?  383 HOH A-2 O   1 
HETATM 2825 O O   . HOH G-2 4 .   ? -12.469 58.199 52.634 1.000 34.10038 ? ? ? ? ? ?  384 HOH A-2 O   1 
HETATM 2826 O O   . HOH G-2 4 .   ? -17.688 53.398 34.697 1.000 33.44672 ? ? ? ? ? ?  385 HOH A-2 O   1 
HETATM 2827 O O   . HOH G-2 4 .   ? -13.761 85.753 45.837 0.50  37.42526 ? ? ? ? ? ?  386 HOH A-2 O   1 
HETATM 2828 O O   . HOH G-2 4 .   ? -5.531  60.214 52.981 1.000 26.70179 ? ? ? ? ? ?  387 HOH A-2 O   1 
HETATM 2829 O O   . HOH G-2 4 .   ? -3.667  66.153 55.648 1.000 31.10592 ? ? ? ? ? ?  388 HOH A-2 O   1 
HETATM 2830 O O   . HOH G-2 4 .   ? -19.709 64.931 49.682 1.000 32.50615 ? ? ? ? ? ?  389 HOH A-2 O   1 
HETATM 2831 O O   . HOH G-2 4 .   ? -20.464 64.152 47.657 1.000 48.96850 ? ? ? ? ? ?  390 HOH A-2 O   1 
HETATM 2832 O O   . HOH G-2 4 .   ? -2.054  63.004 20.914 1.000 40.04116 ? ? ? ? ? ?  391 HOH A-2 O   1 
HETATM 2833 O O   . HOH G-2 4 .   ? -20.302 66.672 51.376 1.000 43.56328 ? ? ? ? ? ?  392 HOH A-2 O   1 
HETATM 2834 O O   . HOH G-2 4 .   ? 5.785   68.020 25.625 1.000 39.67662 ? ? ? ? ? ?  393 HOH A-2 O   1 
HETATM 2835 O O   . HOH G-2 4 .   ? 11.609  60.137 44.988 1.000 29.45786 ? ? ? ? ? ?  394 HOH A-2 O   1 
HETATM 2836 O O   . HOH G-2 4 .   ? -15.379 62.001 42.600 1.000 38.68022 ? ? ? ? ? ?  395 HOH A-2 O   1 
HETATM 2837 O O   . HOH G-2 4 .   ? -14.492 75.559 36.661 1.000 57.26951 ? ? ? ? ? ?  396 HOH A-2 O   1 
HETATM 2838 O O   . HOH G-2 4 .   ? -2.610  81.778 53.556 1.000 45.98768 ? ? ? ? ? ?  397 HOH A-2 O   1 
HETATM 2839 O O   . HOH G-2 4 .   ? 12.228  64.307 44.674 1.000 33.10362 ? ? ? ? ? ?  398 HOH A-2 O   1 
HETATM 2840 O O   . HOH G-2 4 .   ? -15.683 59.848 44.034 1.000 40.82469 ? ? ? ? ? ?  399 HOH A-2 O   1 
HETATM 2841 O O   . HOH G-2 4 .   ? 7.075   69.161 23.707 1.000 47.45278 ? ? ? ? ? ?  400 HOH A-2 O   1 
HETATM 2842 O O   . HOH G-2 4 .   ? -20.382 70.576 42.468 1.000 52.46112 ? ? ? ? ? ?  401 HOH A-2 O   1 
HETATM 2843 O O   . HOH G-2 4 .   ? 7.093   48.908 29.441 1.000 51.45839 ? ? ? ? ? ?  402 HOH A-2 O   1 
HETATM 2844 O O   . HOH G-2 4 .   ? -1.100  59.906 45.707 1.000 40.63105 ? ? ? ? ? ?  403 HOH A-2 O   1 
HETATM 2845 O O   . HOH G-2 4 .   ? -14.575 67.659 40.948 1.000 48.65397 ? ? ? ? ? ?  404 HOH A-2 O   1 
HETATM 2846 O O   . HOH G-2 4 .   ? -13.053 58.958 50.826 1.000 45.56747 ? ? ? ? ? ?  405 HOH A-2 O   1 
HETATM 2847 O O   . HOH G-2 4 .   ? -10.837 61.550 21.396 1.000 41.55703 ? ? ? ? ? ?  406 HOH A-2 O   1 
HETATM 2848 O O   . HOH G-2 4 .   ? -3.474  83.170 59.007 1.000 47.22966 ? ? ? ? ? ?  407 HOH A-2 O   1 
HETATM 2849 O O   . HOH G-2 4 .   ? -15.399 62.940 59.323 1.000 44.43305 ? ? ? ? ? ?  408 HOH A-2 O   1 
HETATM 2850 O O   . HOH G-2 4 .   ? 2.443   62.403 48.833 1.000 40.72912 ? ? ? ? ? ?  409 HOH A-2 O   1 
HETATM 2851 O O   . HOH G-2 4 .   ? 0.341   64.283 52.836 1.000 31.88804 ? ? ? ? ? ?  410 HOH A-2 O   1 
HETATM 2852 O O   . HOH G-2 4 .   ? -5.869  57.717 50.490 1.000 49.39630 ? ? ? ? ? ?  411 HOH A-2 O   1 
HETATM 2853 O O   . HOH G-2 4 .   ? 0.000   57.169 27.149 0.50  23.32575 ? ? ? ? ? ?  412 HOH A-2 O   1 
HETATM 2854 O O   . HOH G-2 4 .   ? -12.359 59.446 48.762 1.000 45.89123 ? ? ? ? ? ?  413 HOH A-2 O   1 
HETATM 2855 O O   . HOH G-2 4 .   ? 2.516   70.924 30.172 1.000 40.20793 ? ? ? ? ? ?  414 HOH A-2 O   1 
HETATM 2856 O O   . HOH G-2 4 .   ? -19.472 73.462 57.083 1.000 47.88830 ? ? ? ? ? ?  415 HOH A-2 O   1 
HETATM 2857 O O   . HOH G-2 4 .   ? -7.585  57.470 48.985 1.000 48.12449 ? ? ? ? ? ?  416 HOH A-2 O   1 
HETATM 2858 O O   . HOH G-2 4 .   ? -12.859 50.104 31.993 1.000 28.21386 ? ? ? ? ? ?  417 HOH A-2 O   1 
HETATM 2859 O O   . HOH G-2 4 .   ? -4.922  94.723 44.942 1.000 52.11322 ? ? ? ? ? ?  418 HOH A-2 O   1 
HETATM 2860 O O   . HOH G-2 4 .   ? -1.861  83.872 52.332 1.000 38.43752 ? ? ? ? ? ?  419 HOH A-2 O   1 
HETATM 2861 O O   . HOH G-2 4 .   ? 13.761  68.327 28.773 0.50  36.79250 ? ? ? ? ? ?  420 HOH A-2 O   1 
HETATM 2862 O O   . HOH G-2 4 .   ? 4.859   81.176 46.847 1.000 31.02918 ? ? ? ? ? ?  421 HOH A-2 O   1 
HETATM 2863 O O   . HOH G-2 4 .   ? -4.052  87.692 50.465 1.000 40.38925 ? ? ? ? ? ?  422 HOH A-2 O   1 
HETATM 2864 O O   . HOH G-2 4 .   ? -2.684  57.688 47.004 1.000 41.21658 ? ? ? ? ? ?  423 HOH A-2 O   1 
HETATM 2865 O O   . HOH G-2 4 .   ? 3.525   68.744 26.252 1.000 47.51869 ? ? ? ? ? ?  424 HOH A-2 O   1 
HETATM 2866 O O   . HOH G-2 4 .   ? -11.737 56.865 55.213 1.000 25.67646 ? ? ? ? ? ?  425 HOH A-2 O   1 
HETATM 2867 O O   . HOH G-2 4 .   ? 3.840   70.535 27.879 1.000 43.70669 ? ? ? ? ? ?  426 HOH A-2 O   1 
HETATM 2868 O O   . HOH G-2 4 .   ? -14.609 56.918 56.001 1.000 37.60361 ? ? ? ? ? ?  427 HOH A-2 O   1 
# 
