data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Du, Y.L."      1 ?                   
"Higgins, M.A." 2 0000-0003-1485-1378 
"Zhao, G."      3 ?                   
"Ryan, K.S."    4 0000-0003-1643-1940 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "N-demethylindolmycin synthase (PluN2) in complex with N-demethylindolmycin" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "N-demethylindolmycin synthase, BIOSYNTHETIC PROTEIN" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "BIOSYNTHETIC PROTEIN" 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   US 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            Nat.Chem.Biol. 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.journal_id_ISSN           1552-4469 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            15 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                1043 
_citation.page_last                 1048 
_citation.title                     "Convergent biosynthetic transformations to a bacterial specialized metabolite." 
_citation.year                      2019 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1038/s41589-019-0331-5 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   31406372 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Du, Y.L."      1 0000-0001-7072-4803 
primary "Higgins, M.A." 2 0000-0003-1485-1378 
primary "Zhao, G."      3 0000-0002-9795-4235 
primary "Ryan, K.S."    4 0000-0003-1643-1940 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MEFNNTIPELVCRDIDSSLSFYTQKLGFKVLFEREEQGFFFLYKNDIQLMLQQLGETAWMSHSNDTPFGNGMNIAFKVES
LDDLDCSTPSEDIFLETETIEYRVLDGVASVNQVIFRDPDGYLIRFVEQVNQLEHHHHHH
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MEFNNTIPELVCRDIDSSLSFYTQKLGFKVLFEREEQGFFFLYKNDIQLMLQQLGETAWMSHSNDTPFGNGMNIAFKVES
LDDLDCSTPSEDIFLETETIEYRVLDGVASVNQVIFRDPDGYLIRFVEQVNQLEHHHHHH
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   GLU n 
1 3   PHE n 
1 4   ASN n 
1 5   ASN n 
1 6   THR n 
1 7   ILE n 
1 8   PRO n 
1 9   GLU n 
1 10  LEU n 
1 11  VAL n 
1 12  CYS n 
1 13  ARG n 
1 14  ASP n 
1 15  ILE n 
1 16  ASP n 
1 17  SER n 
1 18  SER n 
1 19  LEU n 
1 20  SER n 
1 21  PHE n 
1 22  TYR n 
1 23  THR n 
1 24  GLN n 
1 25  LYS n 
1 26  LEU n 
1 27  GLY n 
1 28  PHE n 
1 29  LYS n 
1 30  VAL n 
1 31  LEU n 
1 32  PHE n 
1 33  GLU n 
1 34  ARG n 
1 35  GLU n 
1 36  GLU n 
1 37  GLN n 
1 38  GLY n 
1 39  PHE n 
1 40  PHE n 
1 41  PHE n 
1 42  LEU n 
1 43  TYR n 
1 44  LYS n 
1 45  ASN n 
1 46  ASP n 
1 47  ILE n 
1 48  GLN n 
1 49  LEU n 
1 50  MET n 
1 51  LEU n 
1 52  GLN n 
1 53  GLN n 
1 54  LEU n 
1 55  GLY n 
1 56  GLU n 
1 57  THR n 
1 58  ALA n 
1 59  TRP n 
1 60  MET n 
1 61  SER n 
1 62  HIS n 
1 63  SER n 
1 64  ASN n 
1 65  ASP n 
1 66  THR n 
1 67  PRO n 
1 68  PHE n 
1 69  GLY n 
1 70  ASN n 
1 71  GLY n 
1 72  MET n 
1 73  ASN n 
1 74  ILE n 
1 75  ALA n 
1 76  PHE n 
1 77  LYS n 
1 78  VAL n 
1 79  GLU n 
1 80  SER n 
1 81  LEU n 
1 82  ASP n 
1 83  ASP n 
1 84  LEU n 
1 85  ASP n 
1 86  CYS n 
1 87  SER n 
1 88  THR n 
1 89  PRO n 
1 90  SER n 
1 91  GLU n 
1 92  ASP n 
1 93  ILE n 
1 94  PHE n 
1 95  LEU n 
1 96  GLU n 
1 97  THR n 
1 98  GLU n 
1 99  THR n 
1 100 ILE n 
1 101 GLU n 
1 102 TYR n 
1 103 ARG n 
1 104 VAL n 
1 105 LEU n 
1 106 ASP n 
1 107 GLY n 
1 108 VAL n 
1 109 ALA n 
1 110 SER n 
1 111 VAL n 
1 112 ASN n 
1 113 GLN n 
1 114 VAL n 
1 115 ILE n 
1 116 PHE n 
1 117 ARG n 
1 118 ASP n 
1 119 PRO n 
1 120 ASP n 
1 121 GLY n 
1 122 TYR n 
1 123 LEU n 
1 124 ILE n 
1 125 ARG n 
1 126 PHE n 
1 127 VAL n 
1 128 GLU n 
1 129 GLN n 
1 130 VAL n 
1 131 ASN n 
1 132 GLN n 
1 133 LEU n 
1 134 GLU n 
1 135 HIS n 
1 136 HIS n 
1 137 HIS n 
1 138 HIS n 
1 139 HIS n 
1 140 HIS n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "N-demethylindolmycin synthase (PluN2)"                             16380.224 2   ? ? ? ? 
2 non-polymer syn "(5S)-2-amino-5-[(1R)-1-(1H-indol-3-yl)ethyl]-1,3-oxazol-4(5H)-one" 243.261   2   ? ? ? ? 
3 non-polymer syn "TRIETHYLENE GLYCOL"                                                150.173   1   ? ? ? ? 
4 water       nat water                                                               18.015    230 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   1   1   MET MET A ? n 
A 1 2   GLU 2   2   2   GLU GLU A ? n 
A 1 3   PHE 3   3   3   PHE PHE A ? n 
A 1 4   ASN 4   4   4   ASN ASN A ? n 
A 1 5   ASN 5   5   5   ASN ASN A ? n 
A 1 6   THR 6   6   6   THR THR A ? n 
A 1 7   ILE 7   7   7   ILE ILE A ? n 
A 1 8   PRO 8   8   8   PRO PRO A ? n 
A 1 9   GLU 9   9   9   GLU GLU A ? n 
A 1 10  LEU 10  10  10  LEU LEU A ? n 
A 1 11  VAL 11  11  11  VAL VAL A ? n 
A 1 12  CYS 12  12  12  CYS CYS A ? n 
A 1 13  ARG 13  13  13  ARG ARG A ? n 
A 1 14  ASP 14  14  14  ASP ASP A ? n 
A 1 15  ILE 15  15  15  ILE ILE A ? n 
A 1 16  ASP 16  16  16  ASP ASP A ? n 
A 1 17  SER 17  17  17  SER SER A ? n 
A 1 18  SER 18  18  18  SER SER A ? n 
A 1 19  LEU 19  19  19  LEU LEU A ? n 
A 1 20  SER 20  20  20  SER SER A ? n 
A 1 21  PHE 21  21  21  PHE PHE A ? n 
A 1 22  TYR 22  22  22  TYR TYR A ? n 
A 1 23  THR 23  23  23  THR THR A ? n 
A 1 24  GLN 24  24  24  GLN GLN A ? n 
A 1 25  LYS 25  25  25  LYS LYS A ? n 
A 1 26  LEU 26  26  26  LEU LEU A ? n 
A 1 27  GLY 27  27  27  GLY GLY A ? n 
A 1 28  PHE 28  28  28  PHE PHE A ? n 
A 1 29  LYS 29  29  29  LYS LYS A ? n 
A 1 30  VAL 30  30  30  VAL VAL A ? n 
A 1 31  LEU 31  31  31  LEU LEU A ? n 
A 1 32  PHE 32  32  32  PHE PHE A ? n 
A 1 33  GLU 33  33  33  GLU GLU A ? n 
A 1 34  ARG 34  34  34  ARG ARG A ? n 
A 1 35  GLU 35  35  35  GLU GLU A ? n 
A 1 36  GLU 36  36  36  GLU GLU A ? n 
A 1 37  GLN 37  37  37  GLN GLN A ? n 
A 1 38  GLY 38  38  38  GLY GLY A ? n 
A 1 39  PHE 39  39  39  PHE PHE A ? n 
A 1 40  PHE 40  40  40  PHE PHE A ? n 
A 1 41  PHE 41  41  41  PHE PHE A ? n 
A 1 42  LEU 42  42  42  LEU LEU A ? n 
A 1 43  TYR 43  43  43  TYR TYR A ? n 
A 1 44  LYS 44  44  44  LYS LYS A ? n 
A 1 45  ASN 45  45  45  ASN ASN A ? n 
A 1 46  ASP 46  46  46  ASP ASP A ? n 
A 1 47  ILE 47  47  47  ILE ILE A ? n 
A 1 48  GLN 48  48  48  GLN GLN A ? n 
A 1 49  LEU 49  49  49  LEU LEU A ? n 
A 1 50  MET 50  50  50  MET MET A ? n 
A 1 51  LEU 51  51  51  LEU LEU A ? n 
A 1 52  GLN 52  52  52  GLN GLN A ? n 
A 1 53  GLN 53  53  53  GLN GLN A ? n 
A 1 54  LEU 54  54  54  LEU LEU A ? n 
A 1 55  GLY 55  55  55  GLY GLY A ? n 
A 1 56  GLU 56  56  56  GLU GLU A ? n 
A 1 57  THR 57  57  57  THR THR A ? n 
A 1 58  ALA 58  58  58  ALA ALA A ? n 
A 1 59  TRP 59  59  59  TRP TRP A ? n 
A 1 60  MET 60  60  60  MET MET A ? n 
A 1 61  SER 61  61  61  SER SER A ? n 
A 1 62  HIS 62  62  62  HIS HIS A ? n 
A 1 63  SER 63  63  63  SER SER A ? n 
A 1 64  ASN 64  64  64  ASN ASN A ? n 
A 1 65  ASP 65  65  65  ASP ASP A ? n 
A 1 66  THR 66  66  66  THR THR A ? n 
A 1 67  PRO 67  67  67  PRO PRO A ? n 
A 1 68  PHE 68  68  68  PHE PHE A ? n 
A 1 69  GLY 69  69  69  GLY GLY A ? n 
A 1 70  ASN 70  70  70  ASN ASN A ? n 
A 1 71  GLY 71  71  71  GLY GLY A ? n 
A 1 72  MET 72  72  72  MET MET A ? n 
A 1 73  ASN 73  73  73  ASN ASN A ? n 
A 1 74  ILE 74  74  74  ILE ILE A ? n 
A 1 75  ALA 75  75  75  ALA ALA A ? n 
A 1 76  PHE 76  76  76  PHE PHE A ? n 
A 1 77  LYS 77  77  77  LYS LYS A ? n 
A 1 78  VAL 78  78  78  VAL VAL A ? n 
A 1 79  GLU 79  79  79  GLU GLU A ? n 
A 1 80  SER 80  80  80  SER SER A ? n 
A 1 81  LEU 81  81  81  LEU LEU A ? n 
A 1 82  ASP 82  82  82  ASP ASP A ? n 
A 1 83  ASP 83  83  83  ASP ASP A ? n 
A 1 84  LEU 84  84  84  LEU LEU A ? n 
A 1 85  ASP 85  85  85  ASP ASP A ? n 
A 1 86  CYS 86  86  86  CYS CYS A ? n 
A 1 87  SER 87  87  87  SER SER A ? n 
A 1 88  THR 88  88  88  THR THR A ? n 
A 1 89  PRO 89  89  89  PRO PRO A ? n 
A 1 90  SER 90  90  90  SER SER A ? n 
A 1 91  GLU 91  91  91  GLU GLU A ? n 
A 1 92  ASP 92  92  92  ASP ASP A ? n 
A 1 93  ILE 93  93  93  ILE ILE A ? n 
A 1 94  PHE 94  94  94  PHE PHE A ? n 
A 1 95  LEU 95  95  95  LEU LEU A ? n 
A 1 96  GLU 96  96  96  GLU GLU A ? n 
A 1 97  THR 97  97  97  THR THR A ? n 
A 1 98  GLU 98  98  98  GLU GLU A ? n 
A 1 99  THR 99  99  99  THR THR A ? n 
A 1 100 ILE 100 100 100 ILE ILE A ? n 
A 1 101 GLU 101 101 101 GLU GLU A ? n 
A 1 102 TYR 102 102 102 TYR TYR A ? n 
A 1 103 ARG 103 103 103 ARG ARG A ? n 
A 1 104 VAL 104 104 104 VAL VAL A ? n 
A 1 105 LEU 105 105 105 LEU LEU A ? n 
A 1 106 ASP 106 106 106 ASP ASP A ? n 
A 1 107 GLY 107 107 107 GLY GLY A ? n 
A 1 108 VAL 108 108 108 VAL VAL A ? n 
A 1 109 ALA 109 109 109 ALA ALA A ? n 
A 1 110 SER 110 110 110 SER SER A ? n 
A 1 111 VAL 111 111 111 VAL VAL A ? n 
A 1 112 ASN 112 112 112 ASN ASN A ? n 
A 1 113 GLN 113 113 113 GLN GLN A ? n 
A 1 114 VAL 114 114 114 VAL VAL A ? n 
A 1 115 ILE 115 115 115 ILE ILE A ? n 
A 1 116 PHE 116 116 116 PHE PHE A ? n 
A 1 117 ARG 117 117 117 ARG ARG A ? n 
A 1 118 ASP 118 118 118 ASP ASP A ? n 
A 1 119 PRO 119 119 119 PRO PRO A ? n 
A 1 120 ASP 120 120 120 ASP ASP A ? n 
A 1 121 GLY 121 121 121 GLY GLY A ? n 
A 1 122 TYR 122 122 122 TYR TYR A ? n 
A 1 123 LEU 123 123 123 LEU LEU A ? n 
A 1 124 ILE 124 124 124 ILE ILE A ? n 
A 1 125 ARG 125 125 125 ARG ARG A ? n 
A 1 126 PHE 126 126 126 PHE PHE A ? n 
A 1 127 VAL 127 127 127 VAL VAL A ? n 
A 1 128 GLU 128 128 128 GLU GLU A ? n 
A 1 129 GLN 129 129 129 GLN GLN A ? n 
A 1 130 VAL 130 130 130 VAL VAL A ? n 
A 1 131 ASN 131 131 131 ASN ASN A ? n 
A 1 132 GLN 132 132 132 GLN GLN A ? n 
A 1 133 LEU 133 133 133 LEU LEU A ? n 
A 1 134 GLU 134 134 134 GLU GLU A ? n 
A 1 135 HIS 135 135 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 136 HIS 136 136 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 137 HIS 137 137 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 138 HIS 138 138 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 139 HIS 139 139 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 140 HIS 140 140 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 1   MET 1   1   1   MET MET B ? n 
B 1 2   GLU 2   2   2   GLU GLU B ? n 
B 1 3   PHE 3   3   3   PHE PHE B ? n 
B 1 4   ASN 4   4   4   ASN ASN B ? n 
B 1 5   ASN 5   5   5   ASN ASN B ? n 
B 1 6   THR 6   6   6   THR THR B ? n 
B 1 7   ILE 7   7   7   ILE ILE B ? n 
B 1 8   PRO 8   8   8   PRO PRO B ? n 
B 1 9   GLU 9   9   9   GLU GLU B ? n 
B 1 10  LEU 10  10  10  LEU LEU B ? n 
B 1 11  VAL 11  11  11  VAL VAL B ? n 
B 1 12  CYS 12  12  12  CYS CYS B ? n 
B 1 13  ARG 13  13  13  ARG ARG B ? n 
B 1 14  ASP 14  14  14  ASP ASP B ? n 
B 1 15  ILE 15  15  15  ILE ILE B ? n 
B 1 16  ASP 16  16  16  ASP ASP B ? n 
B 1 17  SER 17  17  17  SER SER B ? n 
B 1 18  SER 18  18  18  SER SER B ? n 
B 1 19  LEU 19  19  19  LEU LEU B ? n 
B 1 20  SER 20  20  20  SER SER B ? n 
B 1 21  PHE 21  21  21  PHE PHE B ? n 
B 1 22  TYR 22  22  22  TYR TYR B ? n 
B 1 23  THR 23  23  23  THR THR B ? n 
B 1 24  GLN 24  24  24  GLN GLN B ? n 
B 1 25  LYS 25  25  25  LYS LYS B ? n 
B 1 26  LEU 26  26  26  LEU LEU B ? n 
B 1 27  GLY 27  27  27  GLY GLY B ? n 
B 1 28  PHE 28  28  28  PHE PHE B ? n 
B 1 29  LYS 29  29  29  LYS LYS B ? n 
B 1 30  VAL 30  30  30  VAL VAL B ? n 
B 1 31  LEU 31  31  31  LEU LEU B ? n 
B 1 32  PHE 32  32  32  PHE PHE B ? n 
B 1 33  GLU 33  33  33  GLU GLU B ? n 
B 1 34  ARG 34  34  34  ARG ARG B ? n 
B 1 35  GLU 35  35  35  GLU GLU B ? n 
B 1 36  GLU 36  36  36  GLU GLU B ? n 
B 1 37  GLN 37  37  37  GLN GLN B ? n 
B 1 38  GLY 38  38  38  GLY GLY B ? n 
B 1 39  PHE 39  39  39  PHE PHE B ? n 
B 1 40  PHE 40  40  40  PHE PHE B ? n 
B 1 41  PHE 41  41  41  PHE PHE B ? n 
B 1 42  LEU 42  42  42  LEU LEU B ? n 
B 1 43  TYR 43  43  43  TYR TYR B ? n 
B 1 44  LYS 44  44  44  LYS LYS B ? n 
B 1 45  ASN 45  45  45  ASN ASN B ? n 
B 1 46  ASP 46  46  46  ASP ASP B ? n 
B 1 47  ILE 47  47  47  ILE ILE B ? n 
B 1 48  GLN 48  48  48  GLN GLN B ? n 
B 1 49  LEU 49  49  49  LEU LEU B ? n 
B 1 50  MET 50  50  50  MET MET B ? n 
B 1 51  LEU 51  51  51  LEU LEU B ? n 
B 1 52  GLN 52  52  52  GLN GLN B ? n 
B 1 53  GLN 53  53  53  GLN GLN B ? n 
B 1 54  LEU 54  54  54  LEU LEU B ? n 
B 1 55  GLY 55  55  55  GLY GLY B ? n 
B 1 56  GLU 56  56  56  GLU GLU B ? n 
B 1 57  THR 57  57  57  THR THR B ? n 
B 1 58  ALA 58  58  58  ALA ALA B ? n 
B 1 59  TRP 59  59  59  TRP TRP B ? n 
B 1 60  MET 60  60  60  MET MET B ? n 
B 1 61  SER 61  61  61  SER SER B ? n 
B 1 62  HIS 62  62  62  HIS HIS B ? n 
B 1 63  SER 63  63  63  SER SER B ? n 
B 1 64  ASN 64  64  64  ASN ASN B ? n 
B 1 65  ASP 65  65  65  ASP ASP B ? n 
B 1 66  THR 66  66  66  THR THR B ? n 
B 1 67  PRO 67  67  67  PRO PRO B ? n 
B 1 68  PHE 68  68  68  PHE PHE B ? n 
B 1 69  GLY 69  69  69  GLY GLY B ? n 
B 1 70  ASN 70  70  70  ASN ASN B ? n 
B 1 71  GLY 71  71  71  GLY GLY B ? n 
B 1 72  MET 72  72  72  MET MET B ? n 
B 1 73  ASN 73  73  73  ASN ASN B ? n 
B 1 74  ILE 74  74  74  ILE ILE B ? n 
B 1 75  ALA 75  75  75  ALA ALA B ? n 
B 1 76  PHE 76  76  76  PHE PHE B ? n 
B 1 77  LYS 77  77  77  LYS LYS B ? n 
B 1 78  VAL 78  78  78  VAL VAL B ? n 
B 1 79  GLU 79  79  79  GLU GLU B ? n 
B 1 80  SER 80  80  80  SER SER B ? n 
B 1 81  LEU 81  81  81  LEU LEU B ? n 
B 1 82  ASP 82  82  82  ASP ASP B ? n 
B 1 83  ASP 83  83  83  ASP ASP B ? n 
B 1 84  LEU 84  84  84  LEU LEU B ? n 
B 1 85  ASP 85  85  85  ASP ASP B ? n 
B 1 86  CYS 86  86  86  CYS CYS B ? n 
B 1 87  SER 87  87  87  SER SER B ? n 
B 1 88  THR 88  88  88  THR THR B ? n 
B 1 89  PRO 89  89  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 90  SER 90  90  90  SER SER B ? n 
B 1 91  GLU 91  91  91  GLU GLU B ? n 
B 1 92  ASP 92  92  92  ASP ASP B ? n 
B 1 93  ILE 93  93  93  ILE ILE B ? n 
B 1 94  PHE 94  94  94  PHE PHE B ? n 
B 1 95  LEU 95  95  95  LEU LEU B ? n 
B 1 96  GLU 96  96  96  GLU GLU B ? n 
B 1 97  THR 97  97  97  THR THR B ? n 
B 1 98  GLU 98  98  98  GLU GLU B ? n 
B 1 99  THR 99  99  99  THR THR B ? n 
B 1 100 ILE 100 100 100 ILE ILE B ? n 
B 1 101 GLU 101 101 101 GLU GLU B ? n 
B 1 102 TYR 102 102 102 TYR TYR B ? n 
B 1 103 ARG 103 103 103 ARG ARG B ? n 
B 1 104 VAL 104 104 104 VAL VAL B ? n 
B 1 105 LEU 105 105 105 LEU LEU B ? n 
B 1 106 ASP 106 106 106 ASP ASP B ? n 
B 1 107 GLY 107 107 107 GLY GLY B ? n 
B 1 108 VAL 108 108 108 VAL VAL B ? n 
B 1 109 ALA 109 109 109 ALA ALA B ? n 
B 1 110 SER 110 110 110 SER SER B ? n 
B 1 111 VAL 111 111 111 VAL VAL B ? n 
B 1 112 ASN 112 112 112 ASN ASN B ? n 
B 1 113 GLN 113 113 113 GLN GLN B ? n 
B 1 114 VAL 114 114 114 VAL VAL B ? n 
B 1 115 ILE 115 115 115 ILE ILE B ? n 
B 1 116 PHE 116 116 116 PHE PHE B ? n 
B 1 117 ARG 117 117 117 ARG ARG B ? n 
B 1 118 ASP 118 118 118 ASP ASP B ? n 
B 1 119 PRO 119 119 119 PRO PRO B ? n 
B 1 120 ASP 120 120 120 ASP ASP B ? n 
B 1 121 GLY 121 121 121 GLY GLY B ? n 
B 1 122 TYR 122 122 122 TYR TYR B ? n 
B 1 123 LEU 123 123 123 LEU LEU B ? n 
B 1 124 ILE 124 124 124 ILE ILE B ? n 
B 1 125 ARG 125 125 125 ARG ARG B ? n 
B 1 126 PHE 126 126 126 PHE PHE B ? n 
B 1 127 VAL 127 127 127 VAL VAL B ? n 
B 1 128 GLU 128 128 128 GLU GLU B ? n 
B 1 129 GLN 129 129 129 GLN GLN B ? n 
B 1 130 VAL 130 130 130 VAL VAL B ? n 
B 1 131 ASN 131 131 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 132 GLN 132 132 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 133 LEU 133 133 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 134 GLU 134 134 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 135 HIS 135 135 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 136 HIS 136 136 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 137 HIS 137 137 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 138 HIS 138 138 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 139 HIS 139 139 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 140 HIS 140 140 ?   ?   ?   B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 NQ7 1   201 2   NQ7 LIG A ? 
D 3 PGE 1   202 1   PGE PGE A ? 
E 2 NQ7 1   201 3   NQ7 LIG B ? 
F 4 HOH 1   301 240 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 2   302 238 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 3   303 100 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 4   304 168 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 5   305 231 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 6   306 220 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 7   307 282 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 8   308 271 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 9   309 286 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 10  310 175 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 11  311 206 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 12  312 196 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 13  313 158 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 14  314 188 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 15  315 18  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 16  316 202 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 17  317 29  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 18  318 7   HOH HOH A ? 
F 4 HOH 19  319 80  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 20  320 192 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 21  321 172 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 22  322 181 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 23  323 17  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 24  324 105 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 25  325 261 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 26  326 205 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 27  327 78  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 28  328 23  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 29  329 144 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 30  330 154 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 31  331 59  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 32  332 90  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 33  333 61  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 34  334 180 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 35  335 1   HOH HOH A ? 
F 4 HOH 36  336 10  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 37  337 289 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 38  338 41  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 39  339 46  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 40  340 136 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 41  341 137 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 42  342 44  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 43  343 63  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 44  344 210 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 45  345 11  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 46  346 247 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 47  347 190 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 48  348 287 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 49  349 58  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 50  350 127 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 51  351 176 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 52  352 4   HOH HOH A ? 
F 4 HOH 53  353 200 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 54  354 66  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 55  355 35  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 56  356 42  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 57  357 32  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 58  358 48  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 59  359 84  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 60  360 129 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 61  361 16  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 62  362 6   HOH HOH A ? 
F 4 HOH 63  363 3   HOH HOH A ? 
F 4 HOH 64  364 37  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 65  365 68  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 66  366 115 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 67  367 164 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 68  368 86  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 69  369 25  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 70  370 167 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 71  371 143 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 72  372 89  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 73  373 13  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 74  374 70  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 75  375 43  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 76  376 92  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 77  377 140 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 78  378 178 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 79  379 165 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 80  380 93  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 81  381 111 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 82  382 170 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 83  383 132 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 84  384 104 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 85  385 49  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 86  386 21  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 87  387 14  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 88  388 141 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 89  389 106 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 90  390 19  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 91  391 139 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 92  392 150 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 93  393 94  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 94  394 22  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 95  395 34  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 96  396 147 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 97  397 135 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 98  398 133 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 99  399 28  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 100 400 31  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 101 401 36  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 102 402 279 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 103 403 187 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 104 404 272 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 105 405 73  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 106 406 85  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 107 407 270 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 108 408 72  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 109 409 281 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 110 410 278 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 111 411 224 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 112 412 198 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 113 413 269 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 114 414 288 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 115 415 76  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 116 416 201 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 117 417 149 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 118 418 262 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 119 419 275 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 120 420 239 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 121 421 236 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 122 422 230 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 123 423 248 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 124 424 57  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 125 425 246 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 126 426 290 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 127 427 83  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 128 428 243 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 129 429 283 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 130 430 280 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 131 431 96  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 132 432 233 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 133 433 258 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 134 434 237 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 1   301 244 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 2   302 102 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 3   303 254 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 4   304 245 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 5   305 253 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 6   306 249 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 7   307 159 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 8   308 39  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 9   309 157 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 10  310 213 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 11  311 113 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 12  312 50  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 13  313 130 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 14  314 24  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 15  315 62  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 16  316 173 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 17  317 69  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 18  318 163 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 19  319 219 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 20  320 108 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 21  321 12  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 22  322 51  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 23  323 109 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 24  324 117 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 25  325 193 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 26  326 268 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 27  327 110 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 28  328 75  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 29  329 38  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 30  330 124 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 31  331 145 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 32  332 119 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 33  333 160 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 34  334 55  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 35  335 125 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 36  336 265 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 37  337 60  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 38  338 276 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 39  339 138 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 40  340 112 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 41  341 5   HOH HOH B ? 
G 4 HOH 42  342 146 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 43  343 77  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 44  344 88  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 45  345 27  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 46  346 45  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 47  347 87  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 48  348 242 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 49  349 64  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 50  350 82  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 51  351 71  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 52  352 91  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 53  353 217 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 54  354 8   HOH HOH B ? 
G 4 HOH 55  355 2   HOH HOH B ? 
G 4 HOH 56  356 9   HOH HOH B ? 
G 4 HOH 57  357 52  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 58  358 33  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 59  359 162 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 60  360 65  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 61  361 20  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 62  362 161 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 63  363 148 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 64  364 107 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 65  365 15  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 66  366 128 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 67  367 40  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 68  368 26  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 69  369 54  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 70  370 116 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 71  371 208 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 72  372 131 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 73  373 114 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 74  374 199 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 75  375 194 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 76  376 47  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 77  377 30  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 78  378 153 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 79  379 186 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 80  380 67  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 81  381 209 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 82  382 185 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 83  383 177 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 84  384 156 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 85  385 203 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 86  386 56  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 87  387 99  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 88  388 260 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 89  389 252 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 90  390 266 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 91  391 267 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 92  392 234 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 93  393 259 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 94  394 284 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 95  395 79  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 96  396 97  HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                                                             ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                                                            ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                                                          ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"                                                     ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE                                                            ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                                                           ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"                                                     ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                                                             ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                                                           ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER                                                               ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                                                          ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                                                             ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                                                              ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                                                          ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
NQ7 non-polymer         . "(5S)-2-amino-5-[(1R)-1-(1H-indol-3-yl)ethyl]-1,3-oxazol-4(5H)-one" ? "C13 H13 N3 O2"  243.261 
PGE non-polymer         . "TRIETHYLENE GLYCOL"                                                ? "C6 H14 O4"      150.173 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                                                       ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                                                             ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                                                              ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                                                           ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                                                          ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                                                            ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                                                              ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 3 ? 
E N N 2 ? 
F N N 4 ? 
G N N 4 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 ASP A 14 ? LYS A 25 ? ASP A 14 LYS A 25 1 ? 12 
HELX_P HELX_P2 AA2 GLU A 35 ? GLN A 37 ? GLU A 35 GLN A 37 5 ? 3  
HELX_P HELX_P3 AA3 ASP B 14 ? LYS B 25 ? ASP B 14 LYS B 25 1 ? 12 
HELX_P HELX_P4 AA4 GLU B 35 ? GLN B 37 ? GLU B 35 GLN B 37 5 ? 3  
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 8 ? 
AA2 ? 8 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 3 4 ? parallel      
AA1 4 5 ? anti-parallel 
AA1 5 6 ? parallel      
AA1 6 7 ? anti-parallel 
AA1 7 8 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? anti-parallel 
AA2 5 6 ? parallel      
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA2 7 8 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 LYS A 29  ? ARG A 34  ? LYS A 29  ARG A 34  
AA1 2 PHE A 39  ? LYS A 44  ? PHE A 39  LYS A 44  
AA1 3 ILE A 47  ? GLN A 53  ? ILE A 47  GLN A 53  
AA1 4 THR A 6   ? CYS A 12  ? THR A 6   CYS A 12  
AA1 5 MET B 72  ? VAL B 78  ? MET B 72  VAL B 78  
AA1 6 LEU B 123 ? GLN B 129 ? LEU B 123 GLN B 129 
AA1 7 GLY B 107 ? ARG B 117 ? GLY B 107 ARG B 117 
AA1 8 ILE B 93  ? VAL B 104 ? ILE B 93  VAL B 104 
AA2 1 ILE A 93  ? VAL A 104 ? ILE A 93  VAL A 104 
AA2 2 GLY A 107 ? ARG A 117 ? GLY A 107 ARG A 117 
AA2 3 LEU A 123 ? LEU A 133 ? LEU A 123 LEU A 133 
AA2 4 MET A 72  ? LYS A 77  ? MET A 72  LYS A 77  
AA2 5 THR B 6   ? CYS B 12  ? THR B 6   CYS B 12  
AA2 6 ILE B 47  ? GLN B 53  ? ILE B 47  GLN B 53  
AA2 7 PHE B 39  ? LYS B 44  ? PHE B 39  LYS B 44  
AA2 8 LYS B 29  ? ARG B 34  ? LYS B 29  ARG B 34  
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.018495 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.018495 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.005652 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
N 
O 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
3 D A D A 1 
2 E B E B 1 
4 F A F A 1 
4 G B G B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "(5S)-2-amino-5-[(1R)-1-(1H-indol-3-yl)ethyl]-1,3-oxazol-4(5H)-one" NQ7 
3 "TRIETHYLENE GLYCOL"                                                PGE 
4 water                                                               HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N PHE A 32  ? N PHE A 32  O PHE A 41  ? O PHE A 41  
AA1 2 3 N LEU A 42  ? N LEU A 42  O LEU A 49  ? O LEU A 49  
AA1 3 4 O GLN A 52  ? O GLN A 52  N CYS A 12  ? N CYS A 12  
AA1 4 5 N GLU A 9   ? N GLU A 9   O ASN B 73  ? O ASN B 73  
AA1 5 6 N PHE B 76  ? N PHE B 76  O ARG B 125 ? O ARG B 125 
AA1 6 7 O GLU B 128 ? O GLU B 128 N ASN B 112 ? N ASN B 112 
AA1 7 8 O ALA B 109 ? O ALA B 109 N TYR B 102 ? N TYR B 102 
AA2 1 2 N TYR A 102 ? N TYR A 102 O ALA A 109 ? O ALA A 109 
AA2 2 3 N SER A 110 ? N SER A 110 O VAL A 130 ? O VAL A 130 
AA2 3 4 O ARG A 125 ? O ARG A 125 N PHE A 76  ? N PHE A 76  
AA2 4 5 N ASN A 73  ? N ASN A 73  O GLU B 9   ? O GLU B 9   
AA2 5 6 N LEU B 10  ? N LEU B 10  O MET B 50  ? O MET B 50  
AA2 6 7 O LEU B 49  ? O LEU B 49  N LEU B 42  ? N LEU B 42  
AA2 7 8 O PHE B 41  ? O PHE B 41  N PHE B 32  ? N PHE B 32  
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N   . MET A 1 1   ? -7.488  -11.951 -3.485  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 1   MET A N   1 
ATOM   2    C CA  . MET A 1 1   ? -7.896  -10.717 -2.811  1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CA  1 
ATOM   3    C C   . MET A 1 1   ? -9.390  -10.497 -2.970  1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 1   MET A C   1 
ATOM   4    O O   . MET A 1 1   ? -10.028 -11.057 -3.865  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 1   MET A O   1 
ATOM   5    C CB  . MET A 1 1   ? -7.134  -9.515  -3.362  1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CB  1 
ATOM   6    C CG  . MET A 1 1   ? -7.304  -9.304  -4.853  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CG  1 
ATOM   7    S SD  . MET A 1 1   ? -6.637  -7.711  -5.372  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 1   MET A SD  1 
ATOM   8    C CE  . MET A 1 1   ? -7.956  -6.630  -4.812  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CE  1 
ATOM   9    N N   . GLU A 1 2   ? -9.954  -9.660  -2.108  1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 2   GLU A N   1 
ATOM   10   C CA  . GLU A 1 2   ? -11.380 -9.372  -2.152  1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 2   GLU A CA  1 
ATOM   11   C C   . GLU A 1 2   ? -11.637 -8.157  -3.026  1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 2   GLU A C   1 
ATOM   12   O O   . GLU A 1 2   ? -11.177 -7.058  -2.721  1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 2   GLU A O   1 
ATOM   13   C CB  . GLU A 1 2   ? -11.925 -9.145  -0.745  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 2   GLU A CB  1 
ATOM   14   C CG  . GLU A 1 2   ? -13.450 -9.042  -0.699  1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 2   GLU A CG  1 
ATOM   15   C CD  . GLU A 1 2   ? -13.956 -8.678  0.689   1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 2   GLU A CD  1 
ATOM   16   O OE1 . GLU A 1 2   ? -13.396 -9.201  1.667   1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 2   GLU A OE1 1 
ATOM   17   O OE2 . GLU A 1 2   ? -14.915 -7.887  0.807   1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 2   GLU A OE2 1 
ATOM   18   N N   . PHE A 1 3   ? -12.371 -8.358  -4.113  1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A N   1 
ATOM   19   C CA  . PHE A 1 3   ? -12.838 -7.262  -4.946  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A CA  1 
ATOM   20   C C   . PHE A 1 3   ? -14.179 -6.769  -4.427  1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A C   1 
ATOM   21   O O   . PHE A 1 3   ? -15.088 -7.570  -4.173  1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A O   1 
ATOM   22   C CB  . PHE A 1 3   ? -12.937 -7.711  -6.405  1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A CB  1 
ATOM   23   C CG  . PHE A 1 3   ? -11.605 -8.024  -7.001  1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A CG  1 
ATOM   24   C CD1 . PHE A 1 3   ? -10.844 -7.027  -7.576  1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A CD1 1 
ATOM   25   C CD2 . PHE A 1 3   ? -11.078 -9.302  -6.927  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A CD2 1 
ATOM   26   C CE1 . PHE A 1 3   ? -9.591  -7.304  -8.094  1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A CE1 1 
ATOM   27   C CE2 . PHE A 1 3   ? -9.833  -9.584  -7.448  1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A CE2 1 
ATOM   28   C CZ  . PHE A 1 3   ? -9.094  -8.586  -8.036  1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 3   PHE A CZ  1 
ATOM   29   N N   . ASN A 1 4   ? -14.288 -5.452  -4.247  1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 4   ASN A N   1 
ATOM   30   C CA  . ASN A 1 4   ? -15.559 -4.847  -3.890  1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 4   ASN A CA  1 
ATOM   31   C C   . ASN A 1 4   ? -16.611 -5.164  -4.943  1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 4   ASN A C   1 
ATOM   32   O O   . ASN A 1 4   ? -16.305 -5.384  -6.117  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 4   ASN A O   1 
ATOM   33   C CB  . ASN A 1 4   ? -15.412 -3.336  -3.763  1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 4   ASN A CB  1 
ATOM   34   C CG  . ASN A 1 4   ? -14.727 -2.930  -2.494  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 4   ASN A CG  1 
ATOM   35   O OD1 . ASN A 1 4   ? -14.407 -3.775  -1.656  1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 4   ASN A OD1 1 
ATOM   36   N ND2 . ASN A 1 4   ? -14.520 -1.632  -2.322  1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 4   ASN A ND2 1 
ATOM   37   N N   . ASN A 1 5   ? -17.874 -5.150  -4.522  1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A N   1 
ATOM   38   C CA  . ASN A 1 5   ? -18.916 -5.471  -5.491  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A CA  1 
ATOM   39   C C   . ASN A 1 5   ? -19.110 -4.371  -6.523  1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A C   1 
ATOM   40   O O   . ASN A 1 5   ? -19.720 -4.630  -7.565  1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A O   1 
ATOM   41   C CB  . ASN A 1 5   ? -20.239 -5.801  -4.792  1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A CB  1 
ATOM   42   C CG  . ASN A 1 5   ? -20.806 -4.655  -3.977  1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A CG  1 
ATOM   43   O OD1 . ASN A 1 5   ? -20.844 -3.503  -4.401  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A OD1 1 
ATOM   44   N ND2 . ASN A 1 5   ? -21.302 -4.991  -2.790  1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 5   ASN A ND2 1 
ATOM   45   N N   . THR A 1 6   ? -18.586 -3.173  -6.274  1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 6   THR A N   1 
ATOM   46   C CA  . THR A 1 6   ? -18.723 -2.038  -7.173  1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 6   THR A CA  1 
ATOM   47   C C   . THR A 1 6   ? -17.392 -1.311  -7.184  1.00 7.15  ? ? ? ? ? ? 6   THR A C   1 
ATOM   48   O O   . THR A 1 6   ? -16.981 -0.770  -6.154  1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 6   THR A O   1 
ATOM   49   C CB  . THR A 1 6   ? -19.839 -1.096  -6.709  1.00 7.73  ? ? ? ? ? ? 6   THR A CB  1 
ATOM   50   O OG1 . THR A 1 6   ? -21.060 -1.836  -6.617  1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 6   THR A OG1 1 
ATOM   51   C CG2 . THR A 1 6   ? -20.013 0.061   -7.678  1.00 9.43  ? ? ? ? ? ? 6   THR A CG2 1 
ATOM   52   N N   . ILE A 1 7   ? -16.713 -1.299  -8.329  1.00 7.48  ? ? ? ? ? ? 7   ILE A N   1 
ATOM   53   C CA  . ILE A 1 7   ? -15.422 -0.640  -8.458  1.00 6.25  ? ? ? ? ? ? 7   ILE A CA  1 
ATOM   54   C C   . ILE A 1 7   ? -15.467 0.205   -9.720  1.00 7.42  ? ? ? ? ? ? 7   ILE A C   1 
ATOM   55   O O   . ILE A 1 7   ? -15.583 -0.345  -10.820 1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 7   ILE A O   1 
ATOM   56   C CB  . ILE A 1 7   ? -14.238 -1.613  -8.536  1.00 6.85  ? ? ? ? ? ? 7   ILE A CB  1 
ATOM   57   C CG1 . ILE A 1 7   ? -14.255 -2.615  -7.384  1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 7   ILE A CG1 1 
ATOM   58   C CG2 . ILE A 1 7   ? -12.949 -0.803  -8.504  1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 7   ILE A CG2 1 
ATOM   59   C CD1 . ILE A 1 7   ? -13.282 -3.769  -7.571  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 7   ILE A CD1 1 
ATOM   60   N N   . PRO A 1 8   ? -15.371 1.527   -9.622  1.00 7.02  ? ? ? ? ? ? 8   PRO A N   1 
ATOM   61   C CA  . PRO A 1 8   ? -15.253 2.345   -10.834 1.00 5.72  ? ? ? ? ? ? 8   PRO A CA  1 
ATOM   62   C C   . PRO A 1 8   ? -13.878 2.183   -11.438 1.00 5.84  ? ? ? ? ? ? 8   PRO A C   1 
ATOM   63   O O   . PRO A 1 8   ? -12.884 2.016   -10.728 1.00 6.30  ? ? ? ? ? ? 8   PRO A O   1 
ATOM   64   C CB  . PRO A 1 8   ? -15.462 3.782   -10.337 1.00 7.55  ? ? ? ? ? ? 8   PRO A CB  1 
ATOM   65   C CG  . PRO A 1 8   ? -15.867 3.662   -8.872  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 8   PRO A CG  1 
ATOM   66   C CD  . PRO A 1 8   ? -15.351 2.334   -8.392  1.00 8.16  ? ? ? ? ? ? 8   PRO A CD  1 
ATOM   67   N N   . GLU A 1 9   ? -13.834 2.212   -12.761 1.00 6.20  ? ? ? ? ? ? 9   GLU A N   1 
ATOM   68   C CA  . GLU A 1 9   ? -12.583 2.326   -13.490 1.00 6.17  ? ? ? ? ? ? 9   GLU A CA  1 
ATOM   69   C C   . GLU A 1 9   ? -12.635 3.616   -14.279 1.00 6.69  ? ? ? ? ? ? 9   GLU A C   1 
ATOM   70   O O   . GLU A 1 9   ? -13.568 3.830   -15.055 1.00 7.40  ? ? ? ? ? ? 9   GLU A O   1 
ATOM   71   C CB  . GLU A 1 9   ? -12.337 1.131   -14.413 1.00 7.48  ? ? ? ? ? ? 9   GLU A CB  1 
ATOM   72   C CG  . GLU A 1 9   ? -11.065 1.324   -15.232 1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 9   GLU A CG  1 
ATOM   73   C CD  . GLU A 1 9   ? -10.628 0.094   -15.986 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 9   GLU A CD  1 
ATOM   74   O OE1 . GLU A 1 9   ? -9.404  -0.127  -16.104 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 9   GLU A OE1 1 
ATOM   75   O OE2 . GLU A 1 9   ? -11.500 -0.649  -16.465 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 9   GLU A OE2 1 
ATOM   76   N N   . LEU A 1 10  ? -11.642 4.474   -14.073 1.00 5.38  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A N   1 
ATOM   77   C CA  . LEU A 1 10  ? -11.582 5.782   -14.710 1.00 4.98  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CA  1 
ATOM   78   C C   . LEU A 1 10  ? -10.415 5.789   -15.673 1.00 5.32  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A C   1 
ATOM   79   O O   . LEU A 1 10  ? -9.263  5.595   -15.260 1.00 7.02  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A O   1 
ATOM   80   C CB  . LEU A 1 10  ? -11.397 6.890   -13.675 1.00 7.09  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CB  1 
ATOM   81   C CG  . LEU A 1 10  ? -12.370 6.916   -12.508 1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CG  1 
ATOM   82   C CD1 . LEU A 1 10  ? -12.092 8.128   -11.632 1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CD1 1 
ATOM   83   C CD2 . LEU A 1 10  ? -13.811 6.917   -12.966 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CD2 1 
ATOM   84   N N   . VAL A 1 11  ? -10.698 6.020   -16.944 1.00 6.20  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A N   1 
ATOM   85   C CA  . VAL A 1 11  ? -9.625  6.307   -17.888 1.00 5.80  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A CA  1 
ATOM   86   C C   . VAL A 1 11  ? -9.153  7.736   -17.662 1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A C   1 
ATOM   87   O O   . VAL A 1 11  ? -9.965  8.655   -17.495 1.00 7.19  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A O   1 
ATOM   88   C CB  . VAL A 1 11  ? -10.085 6.079   -19.330 1.00 6.93  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A CB  1 
ATOM   89   C CG1 . VAL A 1 11  ? -9.035  6.578   -20.313 1.00 8.13  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A CG1 1 
ATOM   90   C CG2 . VAL A 1 11  ? -10.329 4.592   -19.555 1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A CG2 1 
ATOM   91   N N   . CYS A 1 12  ? -7.834  7.925   -17.627 1.00 6.66  ? ? ? ? ? ? 12  CYS A N   1 
ATOM   92   C CA  . CYS A 1 12  ? -7.237  9.195   -17.241 1.00 6.66  ? ? ? ? ? ? 12  CYS A CA  1 
ATOM   93   C C   . CYS A 1 12  ? -6.464  9.759   -18.418 1.00 7.18  ? ? ? ? ? ? 12  CYS A C   1 
ATOM   94   O O   . CYS A 1 12  ? -5.639  9.061   -19.007 1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 12  CYS A O   1 
ATOM   95   C CB  . CYS A 1 12  ? -6.294  9.005   -16.062 1.00 6.96  ? ? ? ? ? ? 12  CYS A CB  1 
ATOM   96   S SG  . CYS A 1 12  ? -7.178  8.431   -14.597 1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 12  CYS A SG  1 
ATOM   97   N N   . ARG A 1 13  ? -6.700  11.027  -18.740 1.00 7.28  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A N   1 
ATOM   98   C CA  . ARG A 1 13  ? -5.962  11.638  -19.838 1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CA  1 
ATOM   99   C C   . ARG A 1 13  ? -4.478  11.755  -19.516 1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A C   1 
ATOM   100  O O   . ARG A 1 13  ? -3.633  11.581  -20.405 1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A O   1 
ATOM   101  C CB  . ARG A 1 13  ? -6.562  12.999  -20.158 1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CB  1 
ATOM   102  C CG  . ARG A 1 13  ? -8.002  12.897  -20.657 1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CG  1 
ATOM   103  C CD  . ARG A 1 13  ? -8.569  14.268  -20.965 1.00 8.56  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CD  1 
ATOM   104  N NE  . ARG A 1 13  ? -9.947  14.178  -21.414 1.00 8.30  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A NE  1 
ATOM   105  C CZ  . ARG A 1 13  ? -10.311 13.904  -22.655 1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CZ  1 
ATOM   106  N NH1 . ARG A 1 13  ? -9.392  13.697  -23.597 1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A NH1 1 
ATOM   107  N NH2 . ARG A 1 13  ? -11.608 13.838  -22.959 1.00 7.49  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A NH2 1 
ATOM   108  N N   . ASP A 1 14  ? -4.145  12.048  -18.258 1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A N   1 
ATOM   109  C CA  . ASP A 1 14  ? -2.763  12.160  -17.776 1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A CA  1 
ATOM   110  C C   . ASP A 1 14  ? -2.698  11.320  -16.504 1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A C   1 
ATOM   111  O O   . ASP A 1 14  ? -3.085  11.796  -15.433 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A O   1 
ATOM   112  C CB  . ASP A 1 14  ? -2.410  13.626  -17.515 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A CB  1 
ATOM   113  C CG  . ASP A 1 14  ? -0.983  13.836  -17.041 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A CG  1 
ATOM   114  O OD1 . ASP A 1 14  ? -0.346  12.914  -16.482 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A OD1 1 
ATOM   115  O OD2 . ASP A 1 14  ? -0.523  14.976  -17.218 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 14  ASP A OD2 1 
ATOM   116  N N   . ILE A 1 15  ? -2.227  10.075  -16.613 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 15  ILE A N   1 
ATOM   117  C CA  . ILE A 1 15  ? -2.308  9.156   -15.477 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 15  ILE A CA  1 
ATOM   118  C C   . ILE A 1 15  ? -1.491  9.667   -14.296 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 15  ILE A C   1 
ATOM   119  O O   . ILE A 1 15  ? -1.899  9.508   -13.144 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 15  ILE A O   1 
ATOM   120  C CB  . ILE A 1 15  ? -1.899  7.727   -15.891 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 15  ILE A CB  1 
ATOM   121  C CG1 . ILE A 1 15  ? -2.200  6.717   -14.772 1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 15  ILE A CG1 1 
ATOM   122  C CG2 . ILE A 1 15  ? -0.425  7.653   -16.263 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 15  ILE A CG2 1 
ATOM   123  C CD1 . ILE A 1 15  ? -3.633  6.692   -14.306 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 15  ILE A CD1 1 
ATOM   124  N N   . ASP A 1 16  ? -0.353  10.310  -14.553 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 16  ASP A N   1 
ATOM   125  C CA  . ASP A 1 16  ? 0.435   10.792  -13.421 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 16  ASP A CA  1 
ATOM   126  C C   . ASP A 1 16  ? -0.282  11.921  -12.692 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 16  ASP A C   1 
ATOM   127  O O   . ASP A 1 16  ? -0.298  11.952  -11.454 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 16  ASP A O   1 
ATOM   128  C CB  . ASP A 1 16  ? 1.832   11.215  -13.876 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 16  ASP A CB  1 
ATOM   129  C CG  . ASP A 1 16  ? 2.703   10.021  -14.254 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 16  ASP A CG  1 
ATOM   130  O OD1 . ASP A 1 16  ? 3.701   10.214  -14.974 1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 16  ASP A OD1 1 
ATOM   131  O OD2 . ASP A 1 16  ? 2.379   8.888   -13.831 1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 16  ASP A OD2 1 
ATOM   132  N N   . SER A 1 17  ? -0.938  12.818  -13.432 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 17  SER A N   1 
ATOM   133  C CA  . SER A 1 17  ? -1.708  13.882  -12.797 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 17  SER A CA  1 
ATOM   134  C C   . SER A 1 17  ? -2.881  13.312  -12.009 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 17  SER A C   1 
ATOM   135  O O   . SER A 1 17  ? -3.167  13.750  -10.888 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 17  SER A O   1 
ATOM   136  C CB  . SER A 1 17  ? -2.196  14.858  -13.863 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 17  SER A CB  1 
ATOM   137  O OG  . SER A 1 17  ? -3.076  15.822  -13.327 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 17  SER A OG  1 
ATOM   138  N N   . SER A 1 18  ? -3.570  12.327  -12.576 1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 18  SER A N   1 
ATOM   139  C CA  . SER A 1 18  ? -4.691  11.727  -11.875 1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 18  SER A CA  1 
ATOM   140  C C   . SER A 1 18  ? -4.223  10.949  -10.656 1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 18  SER A C   1 
ATOM   141  O O   . SER A 1 18  ? -4.843  11.038  -9.591  1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 18  SER A O   1 
ATOM   142  C CB  . SER A 1 18  ? -5.464  10.833  -12.839 1.00 8.39  ? ? ? ? ? ? 18  SER A CB  1 
ATOM   143  O OG  . SER A 1 18  ? -6.091  11.637  -13.820 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 18  SER A OG  1 
ATOM   144  N N   . LEU A 1 19  ? -3.141  10.169  -10.794 1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A N   1 
ATOM   145  C CA  . LEU A 1 19  ? -2.604  9.437   -9.651  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A CA  1 
ATOM   146  C C   . LEU A 1 19  ? -2.236  10.381  -8.525  1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A C   1 
ATOM   147  O O   . LEU A 1 19  ? -2.506  10.093  -7.355  1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A O   1 
ATOM   148  C CB  . LEU A 1 19  ? -1.381  8.624   -10.072 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A CB  1 
ATOM   149  C CG  . LEU A 1 19  ? -1.662  7.217   -10.573 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A CG  1 
ATOM   150  C CD1 . LEU A 1 19  ? -0.435  6.695   -11.282 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A CD1 1 
ATOM   151  C CD2 . LEU A 1 19  ? -2.048  6.319   -9.395  1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A CD2 1 
ATOM   152  N N   . SER A 1 20  ? -1.617  11.516  -8.856  1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 20  SER A N   1 
ATOM   153  C CA  A SER A 1 20  ? -1.257  12.485  -7.826  0.48 11.51 ? ? ? ? ? ? 20  SER A CA  1 
ATOM   154  C CA  B SER A 1 20  ? -1.256  12.475  -7.819  0.52 11.35 ? ? ? ? ? ? 20  SER A CA  1 
ATOM   155  C C   . SER A 1 20  ? -2.497  13.013  -7.122  1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 20  SER A C   1 
ATOM   156  O O   . SER A 1 20  ? -2.519  13.139  -5.894  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 20  SER A O   1 
ATOM   157  C CB  A SER A 1 20  ? -0.462  13.634  -8.444  0.48 13.71 ? ? ? ? ? ? 20  SER A CB  1 
ATOM   158  C CB  B SER A 1 20  ? -0.430  13.611  -8.420  0.52 13.80 ? ? ? ? ? ? 20  SER A CB  1 
ATOM   159  O OG  A SER A 1 20  ? -0.152  14.612  -7.470  0.48 17.86 ? ? ? ? ? ? 20  SER A OG  1 
ATOM   160  O OG  B SER A 1 20  ? 0.828   13.130  -8.865  0.52 15.78 ? ? ? ? ? ? 20  SER A OG  1 
ATOM   161  N N   . PHE A 1 21  ? -3.547  13.313  -7.889  1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A N   1 
ATOM   162  C CA  . PHE A 1 21  ? -4.798  13.765  -7.297  1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CA  1 
ATOM   163  C C   . PHE A 1 21  ? -5.362  12.729  -6.327  1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A C   1 
ATOM   164  O O   . PHE A 1 21  ? -5.669  13.045  -5.168  1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A O   1 
ATOM   165  C CB  . PHE A 1 21  ? -5.789  14.070  -8.418  1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CB  1 
ATOM   166  C CG  . PHE A 1 21  ? -7.140  14.471  -7.933  1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CG  1 
ATOM   167  C CD1 . PHE A 1 21  ? -7.388  15.771  -7.529  1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CD1 1 
ATOM   168  C CD2 . PHE A 1 21  ? -8.159  13.550  -7.882  1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CD2 1 
ATOM   169  C CE1 . PHE A 1 21  ? -8.639  16.143  -7.081  1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CE1 1 
ATOM   170  C CE2 . PHE A 1 21  ? -9.416  13.905  -7.438  1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CE2 1 
ATOM   171  C CZ  . PHE A 1 21  ? -9.658  15.205  -7.034  1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CZ  1 
ATOM   172  N N   . TYR A 1 22  ? -5.488  11.473  -6.772  1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A N   1 
ATOM   173  C CA  . TYR A 1 22  ? -6.163  10.483  -5.939  1.00 7.83  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CA  1 
ATOM   174  C C   . TYR A 1 22  ? -5.323  10.091  -4.744  1.00 7.74  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A C   1 
ATOM   175  O O   . TYR A 1 22  ? -5.861  9.885   -3.649  1.00 9.00  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A O   1 
ATOM   176  C CB  . TYR A 1 22  ? -6.550  9.245   -6.753  1.00 7.17  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CB  1 
ATOM   177  C CG  . TYR A 1 22  ? -7.764  9.551   -7.583  1.00 6.46  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CG  1 
ATOM   178  C CD1 . TYR A 1 22  ? -9.029  9.535   -7.009  1.00 6.96  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CD1 1 
ATOM   179  C CD2 . TYR A 1 22  ? -7.649  9.921   -8.918  1.00 7.89  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CD2 1 
ATOM   180  C CE1 . TYR A 1 22  ? -10.154 9.868   -7.738  1.00 7.96  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CE1 1 
ATOM   181  C CE2 . TYR A 1 22  ? -8.772  10.257  -9.669  1.00 7.72  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CE2 1 
ATOM   182  C CZ  . TYR A 1 22  ? -10.023 10.227  -9.073  1.00 6.86  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CZ  1 
ATOM   183  O OH  . TYR A 1 22  ? -11.133 10.565  -9.791  1.00 7.65  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A OH  1 
ATOM   184  N N   . THR A 1 23  ? -4.004  10.011  -4.913  1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 23  THR A N   1 
ATOM   185  C CA  . THR A 1 23  ? -3.188  9.626   -3.776  1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 23  THR A CA  1 
ATOM   186  C C   . THR A 1 23  ? -2.961  10.800  -2.828  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 23  THR A C   1 
ATOM   187  O O   . THR A 1 23  ? -3.046  10.638  -1.606  1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 23  THR A O   1 
ATOM   188  C CB  . THR A 1 23  ? -1.846  9.049   -4.238  1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 23  THR A CB  1 
ATOM   189  O OG1 . THR A 1 23  ? -1.115  10.032  -4.984  1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 23  THR A OG1 1 
ATOM   190  C CG2 . THR A 1 23  ? -2.039  7.799   -5.070  1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 23  THR A CG2 1 
ATOM   191  N N   . GLN A 1 24  ? -2.680  11.988  -3.357  1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A N   1 
ATOM   192  C CA  . GLN A 1 24  ? -2.295  13.078  -2.468  1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CA  1 
ATOM   193  C C   . GLN A 1 24  ? -3.505  13.830  -1.922  1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A C   1 
ATOM   194  O O   . GLN A 1 24  ? -3.591  14.081  -0.714  1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A O   1 
ATOM   195  C CB  . GLN A 1 24  ? -1.338  14.026  -3.190  1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CB  1 
ATOM   196  C CG  . GLN A 1 24  ? -0.068  13.337  -3.666  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CG  1 
ATOM   197  C CD  . GLN A 1 24  ? 0.762   14.210  -4.582  1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CD  1 
ATOM   198  O OE1 . GLN A 1 24  ? 0.479   15.399  -4.753  1.00 42.09 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A OE1 1 
ATOM   199  N NE2 . GLN A 1 24  ? 1.796   13.623  -5.183  1.00 35.86 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A NE2 1 
ATOM   200  N N   . LYS A 1 25  ? -4.450  14.195  -2.780  1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A N   1 
ATOM   201  C CA  . LYS A 1 25  ? -5.595  14.949  -2.287  1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CA  1 
ATOM   202  C C   . LYS A 1 25  ? -6.610  14.043  -1.612  1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A C   1 
ATOM   203  O O   . LYS A 1 25  ? -7.206  14.428  -0.603  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A O   1 
ATOM   204  C CB  . LYS A 1 25  ? -6.256  15.733  -3.422  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CB  1 
ATOM   205  C CG  . LYS A 1 25  ? -5.639  17.101  -3.658  1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CG  1 
ATOM   206  C CD  . LYS A 1 25  ? -6.686  18.195  -3.482  1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CD  1 
ATOM   207  C CE  . LYS A 1 25  ? -6.076  19.581  -3.545  1.00 41.10 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CE  1 
ATOM   208  N NZ  . LYS A 1 25  ? -7.134  20.611  -3.757  1.00 38.62 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A NZ  1 
ATOM   209  N N   . LEU A 1 26  ? -6.813  12.837  -2.134  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A N   1 
ATOM   210  C CA  . LEU A 1 26  ? -7.882  11.989  -1.632  1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CA  1 
ATOM   211  C C   . LEU A 1 26  ? -7.383  10.827  -0.785  1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A C   1 
ATOM   212  O O   . LEU A 1 26  ? -8.207  10.100  -0.225  1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A O   1 
ATOM   213  C CB  . LEU A 1 26  ? -8.741  11.485  -2.794  1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CB  1 
ATOM   214  C CG  . LEU A 1 26  ? -9.422  12.604  -3.603  1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CG  1 
ATOM   215  C CD1 . LEU A 1 26  ? -10.377 12.023  -4.637  1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CD1 1 
ATOM   216  C CD2 . LEU A 1 26  ? -10.144 13.601  -2.714  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CD2 1 
ATOM   217  N N   . GLY A 1 27  ? -6.067  10.639  -0.665  1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A N   1 
ATOM   218  C CA  . GLY A 1 27  ? -5.531  9.640   0.250   1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A CA  1 
ATOM   219  C C   . GLY A 1 27  ? -5.599  8.198   -0.203  1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A C   1 
ATOM   220  O O   . GLY A 1 27  ? -5.433  7.294   0.624   1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A O   1 
ATOM   221  N N   . PHE A 1 28  ? -5.831  7.943   -1.485  1.00 8.30  ? ? ? ? ? ? 28  PHE A N   1 
ATOM   222  C CA  . PHE A 1 28  ? -5.747  6.576   -1.969  1.00 7.52  ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CA  1 
ATOM   223  C C   . PHE A 1 28  ? -4.300  6.110   -1.999  1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 28  PHE A C   1 
ATOM   224  O O   . PHE A 1 28  ? -3.360  6.906   -2.076  1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A O   1 
ATOM   225  C CB  . PHE A 1 28  ? -6.337  6.456   -3.369  1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CB  1 
ATOM   226  C CG  . PHE A 1 28  ? -7.826  6.485   -3.413  1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CG  1 
ATOM   227  C CD1 . PHE A 1 28  ? -8.528  5.306   -3.514  1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CD1 1 
ATOM   228  C CD2 . PHE A 1 28  ? -8.530  7.681   -3.388  1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CD2 1 
ATOM   229  C CE1 . PHE A 1 28  ? -9.902  5.302   -3.585  1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CE1 1 
ATOM   230  C CE2 . PHE A 1 28  ? -9.918  7.680   -3.450  1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CE2 1 
ATOM   231  C CZ  . PHE A 1 28  ? -10.595 6.485   -3.549  1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CZ  1 
ATOM   232  N N   . LYS A 1 29  ? -4.131  4.801   -1.911  1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A N   1 
ATOM   233  C CA  . LYS A 1 29  ? -2.838  4.161   -2.088  1.00 8.75  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A CA  1 
ATOM   234  C C   . LYS A 1 29  ? -2.926  3.168   -3.234  1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A C   1 
ATOM   235  O O   . LYS A 1 29  ? -3.999  2.680   -3.570  1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A O   1 
ATOM   236  C CB  . LYS A 1 29  ? -2.391  3.427   -0.817  1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A CB  1 
ATOM   237  C CG  . LYS A 1 29  ? -2.044  4.349   0.344   1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A CG  1 
ATOM   238  C CD  . LYS A 1 29  ? -1.484  3.562   1.530   1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A CD  1 
ATOM   239  C CE  . LYS A 1 29  ? -2.589  2.842   2.285   1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A CE  1 
ATOM   240  N NZ  . LYS A 1 29  ? -2.056  1.863   3.305   1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A NZ  1 
ATOM   241  N N   . VAL A 1 30  ? -1.783  2.857   -3.838  1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 30  VAL A N   1 
ATOM   242  C CA  . VAL A 1 30  ? -1.731  1.874   -4.915  1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 30  VAL A CA  1 
ATOM   243  C C   . VAL A 1 30  ? -1.621  0.484   -4.305  1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 30  VAL A C   1 
ATOM   244  O O   . VAL A 1 30  ? -0.661  0.191   -3.587  1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 30  VAL A O   1 
ATOM   245  C CB  . VAL A 1 30  ? -0.553  2.145   -5.860  1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 30  VAL A CB  1 
ATOM   246  C CG1 . VAL A 1 30  ? -0.495  1.074   -6.922  1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 30  VAL A CG1 1 
ATOM   247  C CG2 . VAL A 1 30  ? -0.699  3.507   -6.522  1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 30  VAL A CG2 1 
ATOM   248  N N   . LEU A 1 31  ? -2.603  -0.374  -4.592  1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A N   1 
ATOM   249  C CA  . LEU A 1 31  ? -2.514  -1.766  -4.159  1.00 9.00  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CA  1 
ATOM   250  C C   . LEU A 1 31  ? -1.644  -2.564  -5.113  1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A C   1 
ATOM   251  O O   . LEU A 1 31  ? -0.775  -3.332  -4.687  1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A O   1 
ATOM   252  C CB  . LEU A 1 31  ? -3.910  -2.382  -4.081  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CB  1 
ATOM   253  C CG  . LEU A 1 31  ? -3.974  -3.789  -3.482  1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CG  1 
ATOM   254  C CD1 . LEU A 1 31  ? -3.700  -3.713  -1.988  1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD1 1 
ATOM   255  C CD2 . LEU A 1 31  ? -5.344  -4.389  -3.748  1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD2 1 
ATOM   256  N N   . PHE A 1 32  ? -1.891  -2.411  -6.407  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A N   1 
ATOM   257  C CA  . PHE A 1 32  ? -1.063  -3.045  -7.413  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CA  1 
ATOM   258  C C   . PHE A 1 32  ? -1.238  -2.280  -8.714  1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A C   1 
ATOM   259  O O   . PHE A 1 32  ? -2.154  -1.467  -8.872  1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 32  PHE A O   1 
ATOM   260  C CB  . PHE A 1 32  ? -1.394  -4.538  -7.570  1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CB  1 
ATOM   261  C CG  . PHE A 1 32  ? -2.753  -4.823  -8.171  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CG  1 
ATOM   262  C CD1 . PHE A 1 32  ? -3.875  -4.955  -7.370  1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CD1 1 
ATOM   263  C CD2 . PHE A 1 32  ? -2.889  -5.011  -9.542  1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CD2 1 
ATOM   264  C CE1 . PHE A 1 32  ? -5.118  -5.239  -7.922  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CE1 1 
ATOM   265  C CE2 . PHE A 1 32  ? -4.121  -5.291  -10.099 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CE2 1 
ATOM   266  C CZ  . PHE A 1 32  ? -5.238  -5.409  -9.290  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CZ  1 
ATOM   267  N N   . GLU A 1 33  ? -0.339  -2.547  -9.647  1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A N   1 
ATOM   268  C CA  . GLU A 1 33  ? -0.396  -1.876  -10.928 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CA  1 
ATOM   269  C C   . GLU A 1 33  ? -0.038  -2.865  -12.016 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A C   1 
ATOM   270  O O   . GLU A 1 33  ? 0.605   -3.886  -11.769 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A O   1 
ATOM   271  C CB  . GLU A 1 33  ? 0.536   -0.657  -10.972 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CB  1 
ATOM   272  C CG  . GLU A 1 33  ? 1.927   -0.896  -10.457 1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CG  1 
ATOM   273  C CD  . GLU A 1 33  ? 2.732   0.386   -10.411 1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CD  1 
ATOM   274  O OE1 . GLU A 1 33  ? 3.167   0.853   -11.487 1.00 39.07 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A OE1 1 
ATOM   275  O OE2 . GLU A 1 33  ? 2.904   0.938   -9.304  1.00 41.73 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A OE2 1 
ATOM   276  N N   . ARG A 1 34  ? -0.494  -2.560  -13.227 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 34  ARG A N   1 
ATOM   277  C CA  . ARG A 1 34  ? -0.001  -3.213  -14.432 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CA  1 
ATOM   278  C C   . ARG A 1 34  ? 0.666   -2.109  -15.245 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 34  ARG A C   1 
ATOM   279  O O   . ARG A 1 34  ? 0.010   -1.396  -16.009 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 34  ARG A O   1 
ATOM   280  C CB  . ARG A 1 34  ? -1.114  -3.942  -15.194 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CB  1 
ATOM   281  C CG  . ARG A 1 34  ? -1.789  -5.038  -14.366 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CG  1 
ATOM   282  C CD  . ARG A 1 34  ? -2.706  -5.941  -15.193 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CD  1 
ATOM   283  N NE  . ARG A 1 34  ? -3.939  -5.251  -15.566 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 34  ARG A NE  1 
ATOM   284  C CZ  . ARG A 1 34  ? -5.074  -5.284  -14.869 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CZ  1 
ATOM   285  N NH1 . ARG A 1 34  ? -5.163  -5.969  -13.730 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 34  ARG A NH1 1 
ATOM   286  N NH2 . ARG A 1 34  ? -6.124  -4.603  -15.317 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 34  ARG A NH2 1 
ATOM   287  N N   . GLU A 1 35  ? 1.985   -1.981  -15.063 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A N   1 
ATOM   288  C CA  . GLU A 1 35  ? 2.713   -0.822  -15.572 1.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A CA  1 
ATOM   289  C C   . GLU A 1 35  ? 2.645   -0.739  -17.089 1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A C   1 
ATOM   290  O O   . GLU A 1 35  ? 2.482   0.352   -17.649 1.00 37.00 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A O   1 
ATOM   291  C CB  . GLU A 1 35  ? 4.169   -0.870  -15.101 1.00 36.90 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A CB  1 
ATOM   292  N N   . GLU A 1 36  ? 2.748   -1.882  -17.774 1.00 34.07 ? ? ? ? ? ? 36  GLU A N   1 
ATOM   293  C CA  . GLU A 1 36  ? 2.766   -1.866  -19.233 1.00 39.94 ? ? ? ? ? ? 36  GLU A CA  1 
ATOM   294  C C   . GLU A 1 36  ? 1.468   -1.312  -19.805 1.00 40.87 ? ? ? ? ? ? 36  GLU A C   1 
ATOM   295  O O   . GLU A 1 36  ? 1.464   -0.763  -20.912 1.00 44.36 ? ? ? ? ? ? 36  GLU A O   1 
ATOM   296  C CB  . GLU A 1 36  ? 3.028   -3.272  -19.773 1.00 38.71 ? ? ? ? ? ? 36  GLU A CB  1 
ATOM   297  N N   . GLN A 1 37  ? 0.367   -1.432  -19.068 1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A N   1 
ATOM   298  C CA  . GLN A 1 37  ? -0.935  -0.972  -19.524 1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A CA  1 
ATOM   299  C C   . GLN A 1 37  ? -1.330  0.376   -18.938 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A C   1 
ATOM   300  O O   . GLN A 1 37  ? -2.424  0.865   -19.232 1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A O   1 
ATOM   301  C CB  . GLN A 1 37  ? -2.005  -2.010  -19.176 1.00 39.20 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A CB  1 
ATOM   302  C CG  . GLN A 1 37  ? -1.641  -3.433  -19.573 1.00 46.37 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A CG  1 
ATOM   303  C CD  . GLN A 1 37  ? -2.715  -4.433  -19.193 1.00 50.09 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A CD  1 
ATOM   304  O OE1 . GLN A 1 37  ? -2.679  -5.589  -19.613 1.00 58.03 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A OE1 1 
ATOM   305  N NE2 . GLN A 1 37  ? -3.682  -3.988  -18.388 1.00 44.97 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A NE2 1 
ATOM   306  N N   . GLY A 1 38  ? -0.480  0.980   -18.112 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 38  GLY A N   1 
ATOM   307  C CA  . GLY A 1 38  ? -0.846  2.216   -17.444 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 38  GLY A CA  1 
ATOM   308  C C   . GLY A 1 38  ? -2.009  2.063   -16.491 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 38  GLY A C   1 
ATOM   309  O O   . GLY A 1 38  ? -2.782  3.006   -16.306 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 38  GLY A O   1 
ATOM   310  N N   . PHE A 1 39  ? -2.135  0.902   -15.859 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A N   1 
ATOM   311  C CA  . PHE A 1 39  ? -3.270  0.566   -15.014 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CA  1 
ATOM   312  C C   . PHE A 1 39  ? -2.862  0.578   -13.551 1.00 9.10  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A C   1 
ATOM   313  O O   . PHE A 1 39  ? -1.817  0.032   -13.196 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A O   1 
ATOM   314  C CB  . PHE A 1 39  ? -3.795  -0.821  -15.377 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CB  1 
ATOM   315  C CG  . PHE A 1 39  ? -4.823  -1.349  -14.424 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CG  1 
ATOM   316  C CD1 . PHE A 1 39  ? -6.164  -1.031  -14.593 1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CD1 1 
ATOM   317  C CD2 . PHE A 1 39  ? -4.458  -2.173  -13.367 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CD2 1 
ATOM   318  C CE1 . PHE A 1 39  ? -7.108  -1.515  -13.738 1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CE1 1 
ATOM   319  C CE2 . PHE A 1 39  ? -5.413  -2.652  -12.494 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CE2 1 
ATOM   320  C CZ  . PHE A 1 39  ? -6.744  -2.327  -12.679 1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CZ  1 
ATOM   321  N N   . PHE A 1 40  ? -3.721  1.139   -12.701 1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A N   1 
ATOM   322  C CA  . PHE A 1 40  ? -3.463  1.216   -11.269 1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CA  1 
ATOM   323  C C   . PHE A 1 40  ? -4.715  0.831   -10.510 1.00 8.32  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A C   1 
ATOM   324  O O   . PHE A 1 40  ? -5.797  1.353   -10.795 1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A O   1 
ATOM   325  C CB  . PHE A 1 40  ? -3.018  2.624   -10.859 1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CB  1 
ATOM   326  C CG  . PHE A 1 40  ? -1.719  3.037   -11.471 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CG  1 
ATOM   327  C CD1 . PHE A 1 40  ? -1.681  3.556   -12.752 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CD1 1 
ATOM   328  C CD2 . PHE A 1 40  ? -0.541  2.902   -10.769 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CD2 1 
ATOM   329  C CE1 . PHE A 1 40  ? -0.479  3.934   -13.335 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CE1 1 
ATOM   330  C CE2 . PHE A 1 40  ? 0.664   3.281   -11.345 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CE2 1 
ATOM   331  C CZ  . PHE A 1 40  ? 0.695   3.791   -12.622 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CZ  1 
ATOM   332  N N   . PHE A 1 41  ? -4.575  -0.068  -9.538  1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 41  PHE A N   1 
ATOM   333  C CA  . PHE A 1 41  ? -5.683  -0.442  -8.670  1.00 7.28  ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CA  1 
ATOM   334  C C   . PHE A 1 41  ? -5.441  0.221   -7.324  1.00 7.24  ? ? ? ? ? ? 41  PHE A C   1 
ATOM   335  O O   . PHE A 1 41  ? -4.456  -0.096  -6.649  1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 41  PHE A O   1 
ATOM   336  C CB  . PHE A 1 41  ? -5.764  -1.963  -8.549  1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CB  1 
ATOM   337  C CG  . PHE A 1 41  ? -7.006  -2.455  -7.886  1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CG  1 
ATOM   338  C CD1 . PHE A 1 41  ? -7.182  -2.342  -6.509  1.00 7.94  ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CD1 1 
ATOM   339  C CD2 . PHE A 1 41  ? -8.002  -3.050  -8.645  1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CD2 1 
ATOM   340  C CE1 . PHE A 1 41  ? -8.349  -2.803  -5.911  1.00 8.32  ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CE1 1 
ATOM   341  C CE2 . PHE A 1 41  ? -9.162  -3.514  -8.051  1.00 7.82  ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CE2 1 
ATOM   342  C CZ  . PHE A 1 41  ? -9.334  -3.392  -6.675  1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CZ  1 
ATOM   343  N N   . LEU A 1 42  ? -6.302  1.164   -6.963  1.00 6.83  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A N   1 
ATOM   344  C CA  . LEU A 1 42  ? -6.139  1.972   -5.761  1.00 7.03  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CA  1 
ATOM   345  C C   . LEU A 1 42  ? -7.102  1.531   -4.684  1.00 7.06  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A C   1 
ATOM   346  O O   . LEU A 1 42  ? -8.168  0.980   -4.952  1.00 7.33  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A O   1 
ATOM   347  C CB  . LEU A 1 42  ? -6.382  3.459   -6.043  1.00 6.94  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CB  1 
ATOM   348  C CG  . LEU A 1 42  ? -5.659  4.091   -7.225  1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CG  1 
ATOM   349  C CD1 . LEU A 1 42  ? -5.983  5.597   -7.309  1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CD1 1 
ATOM   350  C CD2 . LEU A 1 42  ? -4.195  3.876   -7.105  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CD2 1 
ATOM   351  N N   . TYR A 1 43  ? -6.721  1.811   -3.450  1.00 7.52  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A N   1 
ATOM   352  C CA  . TYR A 1 43  ? -7.594  1.518   -2.330  1.00 7.77  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CA  1 
ATOM   353  C C   . TYR A 1 43  ? -7.469  2.613   -1.290  1.00 8.34  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A C   1 
ATOM   354  O O   . TYR A 1 43  ? -6.444  3.291   -1.178  1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A O   1 
ATOM   355  C CB  . TYR A 1 43  ? -7.287  0.150   -1.694  1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CB  1 
ATOM   356  C CG  . TYR A 1 43  ? -5.998  0.093   -0.899  1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CG  1 
ATOM   357  C CD1 . TYR A 1 43  ? -4.771  0.021   -1.536  1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CD1 1 
ATOM   358  C CD2 . TYR A 1 43  ? -6.020  0.086   0.488   1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CD2 1 
ATOM   359  C CE1 . TYR A 1 43  ? -3.601  -0.029  -0.814  1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CE1 1 
ATOM   360  C CE2 . TYR A 1 43  ? -4.864  0.029   1.215   1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CE2 1 
ATOM   361  C CZ  . TYR A 1 43  ? -3.659  -0.035  0.566   1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CZ  1 
ATOM   362  O OH  . TYR A 1 43  ? -2.510  -0.095  1.316   1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A OH  1 
ATOM   363  N N   . LYS A 1 44  ? -8.535  2.755   -0.513  1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 44  LYS A N   1 
ATOM   364  C CA  . LYS A 1 44  ? -8.534  3.646   0.638   1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 44  LYS A CA  1 
ATOM   365  C C   . LYS A 1 44  ? -9.542  3.070   1.617   1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A C   1 
ATOM   366  O O   . LYS A 1 44  ? -10.736 3.060   1.318   1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A O   1 
ATOM   367  C CB  . LYS A 1 44  ? -8.898  5.073   0.249   1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A CB  1 
ATOM   368  C CG  . LYS A 1 44  ? -8.706  6.007   1.415   1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A CG  1 
ATOM   369  C CD  . LYS A 1 44  ? -9.177  7.391   1.123   1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A CD  1 
ATOM   370  C CE  . LYS A 1 44  ? -8.820  8.283   2.310   1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A CE  1 
ATOM   371  N NZ  . LYS A 1 44  ? -9.395  9.619   2.198   1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A NZ  1 
ATOM   372  N N   . ASN A 1 45  ? -9.073  2.604   2.769   1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 45  ASN A N   1 
ATOM   373  C CA  . ASN A 1 45  ? -9.962  1.914   3.693   1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 45  ASN A CA  1 
ATOM   374  C C   . ASN A 1 45  ? -10.741 0.838   2.943   1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 45  ASN A C   1 
ATOM   375  O O   . ASN A 1 45  ? -10.128 -0.054  2.350   1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 45  ASN A O   1 
ATOM   376  C CB  . ASN A 1 45  ? -10.881 2.920   4.397   1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 45  ASN A CB  1 
ATOM   377  C CG  . ASN A 1 45  ? -10.094 4.040   5.071   1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 45  ASN A CG  1 
ATOM   378  O OD1 . ASN A 1 45  ? -10.324 5.224   4.815   1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 45  ASN A OD1 1 
ATOM   379  N ND2 . ASN A 1 45  ? -9.132  3.664   5.887   1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 45  ASN A ND2 1 
ATOM   380  N N   . ASP A 1 46  ? -12.072 0.927   2.925   1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A N   1 
ATOM   381  C CA  . ASP A 1 46  ? -12.896 -0.076  2.260   1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A CA  1 
ATOM   382  C C   . ASP A 1 46  ? -13.207 0.250   0.801   1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 46  ASP A C   1 
ATOM   383  O O   . ASP A 1 46  ? -13.924 -0.523  0.159   1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A O   1 
ATOM   384  C CB  . ASP A 1 46  ? -14.205 -0.279  3.029   1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A CB  1 
ATOM   385  C CG  . ASP A 1 46  ? -14.994 0.999   3.193   1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A CG  1 
ATOM   386  O OD1 . ASP A 1 46  ? -14.400 2.088   3.075   1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A OD1 1 
ATOM   387  O OD2 . ASP A 1 46  ? -16.209 0.902   3.460   1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 46  ASP A OD2 1 
ATOM   388  N N   . ILE A 1 47  ? -12.680 1.351   0.266   1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A N   1 
ATOM   389  C CA  . ILE A 1 47  ? -12.974 1.815   -1.090  1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A CA  1 
ATOM   390  C C   . ILE A 1 47  ? -11.916 1.291   -2.035  1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A C   1 
ATOM   391  O O   . ILE A 1 47  ? -10.731 1.245   -1.684  1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A O   1 
ATOM   392  C CB  . ILE A 1 47  ? -13.002 3.359   -1.133  1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A CB  1 
ATOM   393  C CG1 . ILE A 1 47  ? -14.066 3.894   -0.193  1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A CG1 1 
ATOM   394  C CG2 . ILE A 1 47  ? -13.171 3.875   -2.555  1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A CG2 1 
ATOM   395  C CD1 . ILE A 1 47  ? -15.373 3.243   -0.411  1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A CD1 1 
ATOM   396  N N   . GLN A 1 48  ? -12.327 0.925   -3.248  1.00 7.52  ? ? ? ? ? ? 48  GLN A N   1 
ATOM   397  C CA  . GLN A 1 48  ? -11.392 0.567   -4.302  1.00 7.01  ? ? ? ? ? ? 48  GLN A CA  1 
ATOM   398  C C   . GLN A 1 48  ? -11.730 1.373   -5.544  1.00 8.01  ? ? ? ? ? ? 48  GLN A C   1 
ATOM   399  O O   . GLN A 1 48  ? -12.891 1.713   -5.794  1.00 7.86  ? ? ? ? ? ? 48  GLN A O   1 
ATOM   400  C CB  . GLN A 1 48  ? -11.426 -0.926  -4.625  1.00 7.16  ? ? ? ? ? ? 48  GLN A CB  1 
ATOM   401  C CG  . GLN A 1 48  ? -11.079 -1.818  -3.434  1.00 7.69  ? ? ? ? ? ? 48  GLN A CG  1 
ATOM   402  C CD  . GLN A 1 48  ? -11.269 -3.272  -3.735  1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 48  GLN A CD  1 
ATOM   403  O OE1 . GLN A 1 48  ? -12.180 -3.633  -4.486  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 48  GLN A OE1 1 
ATOM   404  N NE2 . GLN A 1 48  ? -10.466 -4.132  -3.109  1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 48  GLN A NE2 1 
ATOM   405  N N   . LEU A 1 49  ? -10.704 1.668   -6.324  1.00 6.29  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A N   1 
ATOM   406  C CA  . LEU A 1 49  ? -10.853 2.518   -7.494  1.00 6.22  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CA  1 
ATOM   407  C C   . LEU A 1 49  ? -9.762  2.169   -8.483  1.00 6.87  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A C   1 
ATOM   408  O O   . LEU A 1 49  ? -8.605  2.000   -8.097  1.00 7.52  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A O   1 
ATOM   409  C CB  . LEU A 1 49  ? -10.756 3.990   -7.108  1.00 6.39  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CB  1 
ATOM   410  C CG  . LEU A 1 49  ? -10.710 5.015   -8.232  1.00 7.42  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CG  1 
ATOM   411  C CD1 . LEU A 1 49  ? -12.024 5.021   -8.963  1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CD1 1 
ATOM   412  C CD2 . LEU A 1 49  ? -10.406 6.385   -7.654  1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CD2 1 
ATOM   413  N N   . MET A 1 50  ? -10.117 2.074   -9.757  1.00 5.72  ? ? ? ? ? ? 50  MET A N   1 
ATOM   414  C CA  . MET A 1 50  ? -9.147  1.751   -10.792 1.00 6.04  ? ? ? ? ? ? 50  MET A CA  1 
ATOM   415  C C   . MET A 1 50  ? -8.921  2.954   -11.687 1.00 6.94  ? ? ? ? ? ? 50  MET A C   1 
ATOM   416  O O   . MET A 1 50  ? -9.873  3.659   -12.032 1.00 7.76  ? ? ? ? ? ? 50  MET A O   1 
ATOM   417  C CB  . MET A 1 50  ? -9.617  0.572   -11.632 1.00 7.46  ? ? ? ? ? ? 50  MET A CB  1 
ATOM   418  C CG  . MET A 1 50  ? -9.630  -0.707  -10.831 1.00 6.98  ? ? ? ? ? ? 50  MET A CG  1 
ATOM   419  S SD  . MET A 1 50  ? -10.237 -2.092  -11.799 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 50  MET A SD  1 
ATOM   420  C CE  . MET A 1 50  ? -12.005 -1.867  -11.675 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 50  MET A CE  1 
ATOM   421  N N   . LEU A 1 51  ? -7.662  3.176   -12.061 1.00 7.04  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A N   1 
ATOM   422  C CA  . LEU A 1 51  ? -7.274  4.237   -12.983 1.00 6.11  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CA  1 
ATOM   423  C C   . LEU A 1 51  ? -6.500  3.619   -14.128 1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A C   1 
ATOM   424  O O   . LEU A 1 51  ? -5.707  2.700   -13.920 1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A O   1 
ATOM   425  C CB  . LEU A 1 51  ? -6.385  5.286   -12.320 1.00 7.47  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CB  1 
ATOM   426  C CG  . LEU A 1 51  ? -6.892  5.982   -11.062 1.00 8.39  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CG  1 
ATOM   427  C CD1 . LEU A 1 51  ? -5.851  7.013   -10.594 1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CD1 1 
ATOM   428  C CD2 . LEU A 1 51  ? -8.242  6.654   -11.305 1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CD2 1 
ATOM   429  N N   A GLN A 1 52  ? -6.726  4.113   -15.339 0.54 6.66  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A N   1 
ATOM   430  N N   B GLN A 1 52  ? -6.680  4.178   -15.324 0.46 9.47  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A N   1 
ATOM   431  C CA  A GLN A 1 52  ? -5.985  3.608   -16.486 0.54 8.20  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A CA  1 
ATOM   432  C CA  B GLN A 1 52  ? -6.100  3.631   -16.547 0.46 8.92  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A CA  1 
ATOM   433  C C   A GLN A 1 52  ? -5.666  4.740   -17.447 0.54 7.98  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A C   1 
ATOM   434  C C   B GLN A 1 52  ? -5.683  4.774   -17.463 0.46 8.12  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A C   1 
ATOM   435  O O   A GLN A 1 52  ? -6.557  5.493   -17.847 0.54 8.74  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A O   1 
ATOM   436  O O   B GLN A 1 52  ? -6.526  5.589   -17.846 0.46 8.28  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A O   1 
ATOM   437  C CB  A GLN A 1 52  ? -6.765  2.516   -17.222 0.54 9.65  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A CB  1 
ATOM   438  C CB  B GLN A 1 52  ? -7.120  2.723   -17.247 0.46 8.58  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A CB  1 
ATOM   439  C CG  A GLN A 1 52  ? -5.996  1.955   -18.407 0.54 12.16 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A CG  1 
ATOM   440  C CG  B GLN A 1 52  ? -6.765  2.323   -18.666 0.46 11.59 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A CG  1 
ATOM   441  C CD  A GLN A 1 52  ? -6.818  1.006   -19.240 0.54 15.94 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A CD  1 
ATOM   442  C CD  B GLN A 1 52  ? -5.572  1.398   -18.717 0.46 15.72 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A CD  1 
ATOM   443  O OE1 A GLN A 1 52  ? -6.428  0.638   -20.345 0.54 21.42 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A OE1 1 
ATOM   444  O OE1 B GLN A 1 52  ? -5.609  0.290   -18.180 0.46 16.06 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A OE1 1 
ATOM   445  N NE2 A GLN A 1 52  ? -7.962  0.600   -18.716 0.54 16.66 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A NE2 1 
ATOM   446  N NE2 B GLN A 1 52  ? -4.503  1.847   -19.362 0.46 16.67 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A NE2 1 
ATOM   447  N N   . GLN A 1 53  ? -4.397  4.852   -17.815 1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 53  GLN A N   1 
ATOM   448  C CA  . GLN A 1 53  ? -3.987  5.863   -18.781 1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 53  GLN A CA  1 
ATOM   449  C C   . GLN A 1 53  ? -4.752  5.679   -20.089 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 53  GLN A C   1 
ATOM   450  O O   . GLN A 1 53  ? -4.859  4.563   -20.608 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 53  GLN A O   1 
ATOM   451  C CB  . GLN A 1 53  ? -2.481  5.777   -19.028 1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 53  GLN A CB  1 
ATOM   452  C CG  . GLN A 1 53  ? -2.026  6.555   -20.247 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 53  GLN A CG  1 
ATOM   453  C CD  . GLN A 1 53  ? -2.165  8.059   -20.084 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 53  GLN A CD  1 
ATOM   454  O OE1 . GLN A 1 53  ? -1.754  8.625   -19.065 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 53  GLN A OE1 1 
ATOM   455  N NE2 . GLN A 1 53  ? -2.733  8.719   -21.096 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 53  GLN A NE2 1 
ATOM   456  N N   . LEU A 1 54  ? -5.297  6.776   -20.612 1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A N   1 
ATOM   457  C CA  . LEU A 1 54  ? -5.908  6.742   -21.931 1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CA  1 
ATOM   458  C C   . LEU A 1 54  ? -4.930  6.170   -22.942 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A C   1 
ATOM   459  O O   . LEU A 1 54  ? -3.810  6.663   -23.079 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A O   1 
ATOM   460  C CB  . LEU A 1 54  ? -6.328  8.151   -22.348 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CB  1 
ATOM   461  C CG  . LEU A 1 54  ? -6.922  8.272   -23.748 1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CG  1 
ATOM   462  C CD1 . LEU A 1 54  ? -8.249  7.510   -23.874 1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CD1 1 
ATOM   463  C CD2 . LEU A 1 54  ? -7.093  9.750   -24.046 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CD2 1 
ATOM   464  N N   . GLY A 1 55  ? -5.367  5.126   -23.639 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 55  GLY A N   1 
ATOM   465  C CA  . GLY A 1 55  ? -4.494  4.389   -24.529 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 55  GLY A CA  1 
ATOM   466  C C   . GLY A 1 55  ? -5.251  3.235   -25.149 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 55  GLY A C   1 
ATOM   467  O O   . GLY A 1 55  ? -6.474  3.134   -25.030 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 55  GLY A O   1 
ATOM   468  N N   . GLU A 1 56  ? -4.483  2.336   -25.766 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A N   1 
ATOM   469  C CA  . GLU A 1 56  ? -5.046  1.329   -26.661 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A CA  1 
ATOM   470  C C   . GLU A 1 56  ? -6.093  0.454   -25.975 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A C   1 
ATOM   471  O O   . GLU A 1 56  ? -7.095  0.078   -26.596 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A O   1 
ATOM   472  C CB  . GLU A 1 56  ? -3.907  0.478   -27.220 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A CB  1 
ATOM   473  C CG  . GLU A 1 56  ? -4.312  -0.606  -28.176 1.00 40.26 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A CG  1 
ATOM   474  C CD  . GLU A 1 56  ? -3.112  -1.401  -28.647 1.00 48.58 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A CD  1 
ATOM   475  O OE1 . GLU A 1 56  ? -1.999  -1.157  -28.128 1.00 45.94 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A OE1 1 
ATOM   476  O OE2 . GLU A 1 56  ? -3.278  -2.265  -29.532 1.00 55.37 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A OE2 1 
ATOM   477  N N   . THR A 1 57  ? -5.887  0.116   -24.707 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 57  THR A N   1 
ATOM   478  C CA  . THR A 1 57  ? -6.751  -0.846  -24.036 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 57  THR A CA  1 
ATOM   479  C C   . THR A 1 57  ? -7.921  -0.200  -23.304 1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 57  THR A C   1 
ATOM   480  O O   . THR A 1 57  ? -8.711  -0.914  -22.680 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 57  THR A O   1 
ATOM   481  C CB  . THR A 1 57  ? -5.935  -1.695  -23.056 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 57  THR A CB  1 
ATOM   482  O OG1 . THR A 1 57  ? -5.369  -0.858  -22.037 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 57  THR A OG1 1 
ATOM   483  C CG2 . THR A 1 57  ? -4.813  -2.409  -23.801 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 57  THR A CG2 1 
ATOM   484  N N   . ALA A 1 58  ? -8.063  1.117   -23.375 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 58  ALA A N   1 
ATOM   485  C CA  . ALA A 1 58  ? -9.125  1.798   -22.646 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 58  ALA A CA  1 
ATOM   486  C C   . ALA A 1 58  ? -10.489 1.514   -23.263 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 58  ALA A C   1 
ATOM   487  O O   . ALA A 1 58  ? -10.649 1.517   -24.484 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 58  ALA A O   1 
ATOM   488  C CB  . ALA A 1 58  ? -8.864  3.303   -22.633 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 58  ALA A CB  1 
ATOM   489  N N   . TRP A 1 59  ? -11.484 1.281   -22.403 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A N   1 
ATOM   490  C CA  . TRP A 1 59  ? -12.866 1.085   -22.844 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CA  1 
ATOM   491  C C   . TRP A 1 59  ? -13.548 2.447   -22.886 1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A C   1 
ATOM   492  O O   . TRP A 1 59  ? -13.871 3.020   -21.835 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A O   1 
ATOM   493  C CB  . TRP A 1 59  ? -13.611 0.142   -21.908 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CB  1 
ATOM   494  C CG  . TRP A 1 59  ? -13.206 -1.303  -22.012 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CG  1 
ATOM   495  C CD1 . TRP A 1 59  ? -12.888 -1.994  -23.148 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CD1 1 
ATOM   496  C CD2 . TRP A 1 59  ? -13.071 -2.229  -20.925 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CD2 1 
ATOM   497  N NE1 . TRP A 1 59  ? -12.578 -3.303  -22.832 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A NE1 1 
ATOM   498  C CE2 . TRP A 1 59  ? -12.683 -3.469  -21.476 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CE2 1 
ATOM   499  C CE3 . TRP A 1 59  ? -13.248 -2.130  -19.537 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CE3 1 
ATOM   500  C CZ2 . TRP A 1 59  ? -12.462 -4.604  -20.687 1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CZ2 1 
ATOM   501  C CZ3 . TRP A 1 59  ? -13.029 -3.252  -18.753 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CZ3 1 
ATOM   502  C CH2 . TRP A 1 59  ? -12.639 -4.477  -19.334 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CH2 1 
ATOM   503  N N   . MET A 1 60  ? -13.770 2.958   -24.093 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 60  MET A N   1 
ATOM   504  C CA  . MET A 1 60  ? -14.232 4.324   -24.301 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 60  MET A CA  1 
ATOM   505  C C   . MET A 1 60  ? -15.621 4.298   -24.913 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 60  MET A C   1 
ATOM   506  O O   . MET A 1 60  ? -15.811 3.812   -26.034 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 60  MET A O   1 
ATOM   507  C CB  . MET A 1 60  ? -13.267 5.098   -25.199 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 60  MET A CB  1 
ATOM   508  C CG  . MET A 1 60  ? -11.852 5.214   -24.634 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 60  MET A CG  1 
ATOM   509  S SD  . MET A 1 60  ? -11.795 6.093   -23.065 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 60  MET A SD  1 
ATOM   510  C CE  . MET A 1 60  ? -12.356 7.708   -23.595 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 60  MET A CE  1 
ATOM   511  N N   . SER A 1 61  ? -16.585 4.841   -24.177 1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 61  SER A N   1 
ATOM   512  C CA  . SER A 1 61  ? -17.948 4.913   -24.680 1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 61  SER A CA  1 
ATOM   513  C C   . SER A 1 61  ? -18.095 5.895   -25.833 1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 61  SER A C   1 
ATOM   514  O O   . SER A 1 61  ? -18.916 5.680   -26.734 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 61  SER A O   1 
ATOM   515  C CB  . SER A 1 61  ? -18.866 5.323   -23.542 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 61  SER A CB  1 
ATOM   516  O OG  . SER A 1 61  ? -20.195 5.319   -24.009 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 61  SER A OG  1 
ATOM   517  N N   . HIS A 1 62  ? -17.333 6.984   -25.806 1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 62  HIS A N   1 
ATOM   518  C CA  . HIS A 1 62  ? -17.419 8.046   -26.790 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 62  HIS A CA  1 
ATOM   519  C C   . HIS A 1 62  ? -16.016 8.334   -27.309 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 62  HIS A C   1 
ATOM   520  O O   . HIS A 1 62  ? -15.039 7.715   -26.876 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 62  HIS A O   1 
ATOM   521  C CB  . HIS A 1 62  ? -18.060 9.312   -26.199 1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 62  HIS A CB  1 
ATOM   522  C CG  . HIS A 1 62  ? -19.378 9.068   -25.527 1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 62  HIS A CG  1 
ATOM   523  N ND1 . HIS A 1 62  ? -20.544 8.830   -26.227 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 62  HIS A ND1 1 
ATOM   524  C CD2 . HIS A 1 62  ? -19.711 9.034   -24.214 1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 62  HIS A CD2 1 
ATOM   525  C CE1 . HIS A 1 62  ? -21.535 8.652   -25.365 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 62  HIS A CE1 1 
ATOM   526  N NE2 . HIS A 1 62  ? -21.058 8.770   -24.140 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 62  HIS A NE2 1 
ATOM   527  N N   . SER A 1 63  ? -15.911 9.296   -28.225 1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 63  SER A N   1 
ATOM   528  C CA  . SER A 1 63  ? -14.615 9.606   -28.810 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 63  SER A CA  1 
ATOM   529  C C   . SER A 1 63  ? -13.689 10.156  -27.728 1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 63  SER A C   1 
ATOM   530  O O   . SER A 1 63  ? -14.136 10.695  -26.712 1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 63  SER A O   1 
ATOM   531  C CB  . SER A 1 63  ? -14.749 10.650  -29.908 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 63  SER A CB  1 
ATOM   532  O OG  . SER A 1 63  ? -15.376 11.803  -29.385 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 63  SER A OG  1 
ATOM   533  N N   . ASN A 1 64  ? -12.380 10.033  -27.962 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 64  ASN A N   1 
ATOM   534  C CA  . ASN A 1 64  ? -11.410 10.481  -26.964 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 64  ASN A CA  1 
ATOM   535  C C   . ASN A 1 64  ? -11.518 11.970  -26.658 1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 64  ASN A C   1 
ATOM   536  O O   . ASN A 1 64  ? -11.179 12.392  -25.550 1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 64  ASN A O   1 
ATOM   537  C CB  . ASN A 1 64  ? -9.989  10.167  -27.427 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 64  ASN A CB  1 
ATOM   538  C CG  . ASN A 1 64  ? -9.631  8.706   -27.275 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 64  ASN A CG  1 
ATOM   539  O OD1 . ASN A 1 64  ? -10.486 7.875   -26.947 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 64  ASN A OD1 1 
ATOM   540  N ND2 . ASN A 1 64  ? -8.356  8.382   -27.477 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 64  ASN A ND2 1 
ATOM   541  N N   . ASP A 1 65  ? -11.957 12.781  -27.617 1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 65  ASP A N   1 
ATOM   542  C CA  . ASP A 1 65  ? -12.096 14.209  -27.360 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 65  ASP A CA  1 
ATOM   543  C C   . ASP A 1 65  ? -13.304 14.540  -26.499 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 65  ASP A C   1 
ATOM   544  O O   . ASP A 1 65  ? -13.400 15.668  -26.008 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 65  ASP A O   1 
ATOM   545  C CB  . ASP A 1 65  ? -12.214 14.965  -28.675 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 65  ASP A CB  1 
ATOM   546  C CG  . ASP A 1 65  ? -13.400 14.525  -29.457 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 65  ASP A CG  1 
ATOM   547  O OD1 . ASP A 1 65  ? -13.347 13.403  -29.992 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 65  ASP A OD1 1 
ATOM   548  O OD2 . ASP A 1 65  ? -14.392 15.279  -29.506 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 65  ASP A OD2 1 
ATOM   549  N N   . THR A 1 66  ? -14.238 13.609  -26.335 1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 66  THR A N   1 
ATOM   550  C CA  . THR A 1 66  ? -15.416 13.891  -25.535 1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 66  THR A CA  1 
ATOM   551  C C   . THR A 1 66  ? -15.013 14.000  -24.069 1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 66  THR A C   1 
ATOM   552  O O   . THR A 1 66  ? -14.384 13.078  -23.538 1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 66  THR A O   1 
ATOM   553  C CB  . THR A 1 66  ? -16.447 12.785  -25.727 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 66  THR A CB  1 
ATOM   554  O OG1 . THR A 1 66  ? -16.862 12.762  -27.102 1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 66  THR A OG1 1 
ATOM   555  C CG2 . THR A 1 66  ? -17.673 13.024  -24.844 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 66  THR A CG2 1 
ATOM   556  N N   . PRO A 1 67  ? -15.334 15.102  -23.391 1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 67  PRO A N   1 
ATOM   557  C CA  . PRO A 1 67  ? -14.978 15.232  -21.973 1.00 7.56  ? ? ? ? ? ? 67  PRO A CA  1 
ATOM   558  C C   . PRO A 1 67  ? -15.467 14.052  -21.163 1.00 7.17  ? ? ? ? ? ? 67  PRO A C   1 
ATOM   559  O O   . PRO A 1 67  ? -16.534 13.496  -21.425 1.00 8.17  ? ? ? ? ? ? 67  PRO A O   1 
ATOM   560  C CB  . PRO A 1 67  ? -15.675 16.525  -21.548 1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 67  PRO A CB  1 
ATOM   561  C CG  . PRO A 1 67  ? -15.728 17.318  -22.803 1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 67  PRO A CG  1 
ATOM   562  C CD  . PRO A 1 67  ? -15.942 16.337  -23.922 1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 67  PRO A CD  1 
ATOM   563  N N   . PHE A 1 68  ? -14.669 13.687  -20.173 1.00 7.01  ? ? ? ? ? ? 68  PHE A N   1 
ATOM   564  C CA  . PHE A 1 68  ? -14.893 12.472  -19.407 1.00 6.79  ? ? ? ? ? ? 68  PHE A CA  1 
ATOM   565  C C   . PHE A 1 68  ? -15.897 12.666  -18.281 1.00 6.61  ? ? ? ? ? ? 68  PHE A C   1 
ATOM   566  O O   . PHE A 1 68  ? -15.967 13.719  -17.641 1.00 7.64  ? ? ? ? ? ? 68  PHE A O   1 
ATOM   567  C CB  . PHE A 1 68  ? -13.590 11.973  -18.780 1.00 6.89  ? ? ? ? ? ? 68  PHE A CB  1 
ATOM   568  C CG  . PHE A 1 68  ? -12.590 11.415  -19.762 1.00 7.15  ? ? ? ? ? ? 68  PHE A CG  1 
ATOM   569  C CD1 . PHE A 1 68  ? -12.843 11.365  -21.128 1.00 7.64  ? ? ? ? ? ? 68  PHE A CD1 1 
ATOM   570  C CD2 . PHE A 1 68  ? -11.371 10.953  -19.283 1.00 7.50  ? ? ? ? ? ? 68  PHE A CD2 1 
ATOM   571  C CE1 . PHE A 1 68  ? -11.892 10.842  -21.998 1.00 7.68  ? ? ? ? ? ? 68  PHE A CE1 1 
ATOM   572  C CE2 . PHE A 1 68  ? -10.427 10.424  -20.129 1.00 7.73  ? ? ? ? ? ? 68  PHE A CE2 1 
ATOM   573  C CZ  . PHE A 1 68  ? -10.680 10.371  -21.490 1.00 7.83  ? ? ? ? ? ? 68  PHE A CZ  1 
ATOM   574  N N   . GLY A 1 69  ? -16.662 11.610  -18.027 1.00 6.69  ? ? ? ? ? ? 69  GLY A N   1 
ATOM   575  C CA  . GLY A 1 69  ? -17.426 11.519  -16.805 1.00 6.80  ? ? ? ? ? ? 69  GLY A CA  1 
ATOM   576  C C   . GLY A 1 69  ? -18.699 12.326  -16.747 1.00 6.73  ? ? ? ? ? ? 69  GLY A C   1 
ATOM   577  O O   . GLY A 1 69  ? -19.271 12.449  -15.658 1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 69  GLY A O   1 
ATOM   578  N N   . ASN A 1 70  ? -19.186 12.871  -17.854 1.00 6.66  ? ? ? ? ? ? 70  ASN A N   1 
ATOM   579  C CA  . ASN A 1 70  ? -20.356 13.720  -17.709 1.00 6.73  ? ? ? ? ? ? 70  ASN A CA  1 
ATOM   580  C C   . ASN A 1 70  ? -21.571 12.922  -17.260 1.00 7.18  ? ? ? ? ? ? 70  ASN A C   1 
ATOM   581  O O   . ASN A 1 70  ? -21.811 11.792  -17.702 1.00 7.25  ? ? ? ? ? ? 70  ASN A O   1 
ATOM   582  C CB  . ASN A 1 70  ? -20.682 14.459  -18.998 1.00 6.85  ? ? ? ? ? ? 70  ASN A CB  1 
ATOM   583  C CG  . ASN A 1 70  ? -21.522 15.686  -18.730 1.00 7.06  ? ? ? ? ? ? 70  ASN A CG  1 
ATOM   584  O OD1 . ASN A 1 70  ? -21.441 16.275  -17.638 1.00 7.60  ? ? ? ? ? ? 70  ASN A OD1 1 
ATOM   585  N ND2 . ASN A 1 70  ? -22.351 16.069  -19.700 1.00 7.43  ? ? ? ? ? ? 70  ASN A ND2 1 
ATOM   586  N N   . GLY A 1 71  ? -22.345 13.535  -16.372 1.00 7.08  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A N   1 
ATOM   587  C CA  . GLY A 1 71  ? -23.564 12.953  -15.884 1.00 7.44  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A CA  1 
ATOM   588  C C   . GLY A 1 71  ? -23.405 12.073  -14.669 1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A C   1 
ATOM   589  O O   . GLY A 1 71  ? -24.376 11.887  -13.934 1.00 8.14  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A O   1 
ATOM   590  N N   . MET A 1 72  ? -22.221 11.541  -14.413 1.00 7.64  ? ? ? ? ? ? 72  MET A N   1 
ATOM   591  C CA  A MET A 1 72  ? -22.080 10.636  -13.286 0.67 8.16  ? ? ? ? ? ? 72  MET A CA  1 
ATOM   592  C CA  B MET A 1 72  ? -22.062 10.625  -13.300 0.33 12.73 ? ? ? ? ? ? 72  MET A CA  1 
ATOM   593  C C   . MET A 1 72  ? -21.427 11.322  -12.100 1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 72  MET A C   1 
ATOM   594  O O   . MET A 1 72  ? -20.720 12.324  -12.231 1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 72  MET A O   1 
ATOM   595  C CB  A MET A 1 72  ? -21.253 9.415   -13.661 0.67 15.22 ? ? ? ? ? ? 72  MET A CB  1 
ATOM   596  C CB  B MET A 1 72  ? -21.231 9.407   -13.724 0.33 15.69 ? ? ? ? ? ? 72  MET A CB  1 
ATOM   597  C CG  A MET A 1 72  ? -21.296 8.283   -12.644 0.67 22.10 ? ? ? ? ? ? 72  MET A CG  1 
ATOM   598  C CG  B MET A 1 72  ? -19.731 9.567   -13.631 0.33 19.88 ? ? ? ? ? ? 72  MET A CG  1 
ATOM   599  S SD  A MET A 1 72  ? -19.895 7.183   -12.841 0.67 32.25 ? ? ? ? ? ? 72  MET A SD  1 
ATOM   600  S SD  B MET A 1 72  ? -19.124 9.051   -12.013 0.33 24.60 ? ? ? ? ? ? 72  MET A SD  1 
ATOM   601  C CE  A MET A 1 72  ? -18.603 8.351   -12.413 0.67 30.44 ? ? ? ? ? ? 72  MET A CE  1 
ATOM   602  C CE  B MET A 1 72  ? -17.396 9.518   -12.071 0.33 23.84 ? ? ? ? ? ? 72  MET A CE  1 
ATOM   603  N N   . ASN A 1 73  ? -21.700 10.780  -10.929 1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 73  ASN A N   1 
ATOM   604  C CA  . ASN A 1 73  ? -20.862 11.040  -9.774  1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 73  ASN A CA  1 
ATOM   605  C C   . ASN A 1 73  ? -20.781 9.723   -9.020  1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 73  ASN A C   1 
ATOM   606  O O   . ASN A 1 73  ? -21.746 8.950   -8.985  1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 73  ASN A O   1 
ATOM   607  C CB  . ASN A 1 73  ? -21.385 12.201  -8.909  1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 73  ASN A CB  1 
ATOM   608  C CG  . ASN A 1 73  ? -22.642 11.862  -8.162  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 73  ASN A CG  1 
ATOM   609  O OD1 . ASN A 1 73  ? -22.593 11.355  -7.034  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 73  ASN A OD1 1 
ATOM   610  N ND2 . ASN A 1 73  ? -23.784 12.166  -8.764  1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 73  ASN A ND2 1 
ATOM   611  N N   . ILE A 1 74  ? -19.615 9.432   -8.469  1.00 7.64  ? ? ? ? ? ? 74  ILE A N   1 
ATOM   612  C CA  . ILE A 1 74  ? -19.417 8.233   -7.668  1.00 7.19  ? ? ? ? ? ? 74  ILE A CA  1 
ATOM   613  C C   . ILE A 1 74  ? -19.568 8.618   -6.207  1.00 6.50  ? ? ? ? ? ? 74  ILE A C   1 
ATOM   614  O O   . ILE A 1 74  ? -18.796 9.438   -5.698  1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 74  ILE A O   1 
ATOM   615  C CB  . ILE A 1 74  ? -18.034 7.609   -7.917  1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 74  ILE A CB  1 
ATOM   616  C CG1 . ILE A 1 74  ? -17.846 7.168   -9.366  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 74  ILE A CG1 1 
ATOM   617  C CG2 . ILE A 1 74  ? -17.827 6.444   -6.959  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 74  ILE A CG2 1 
ATOM   618  C CD1 . ILE A 1 74  ? -18.800 6.106   -9.805  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 74  ILE A CD1 1 
ATOM   619  N N   . ALA A 1 75  ? -20.508 7.997   -5.509  1.00 6.62  ? ? ? ? ? ? 75  ALA A N   1 
ATOM   620  C CA  . ALA A 1 75  ? -20.693 8.274   -4.086  1.00 6.95  ? ? ? ? ? ? 75  ALA A CA  1 
ATOM   621  C C   . ALA A 1 75  ? -19.897 7.259   -3.279  1.00 8.02  ? ? ? ? ? ? 75  ALA A C   1 
ATOM   622  O O   . ALA A 1 75  ? -20.203 6.060   -3.286  1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 75  ALA A O   1 
ATOM   623  C CB  . ALA A 1 75  ? -22.170 8.242   -3.703  1.00 7.65  ? ? ? ? ? ? 75  ALA A CB  1 
ATOM   624  N N   . PHE A 1 76  ? -18.850 7.738   -2.620  1.00 8.22  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A N   1 
ATOM   625  C CA  . PHE A 1 76  ? -18.039 6.930   -1.720  1.00 7.21  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CA  1 
ATOM   626  C C   . PHE A 1 76  ? -18.441 7.222   -0.281  1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A C   1 
ATOM   627  O O   . PHE A 1 76  ? -18.364 8.374   0.166   1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A O   1 
ATOM   628  C CB  . PHE A 1 76  ? -16.558 7.250   -1.876  1.00 7.89  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CB  1 
ATOM   629  C CG  . PHE A 1 76  ? -15.910 6.689   -3.100  1.00 7.47  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CG  1 
ATOM   630  C CD1 . PHE A 1 76  ? -16.126 5.378   -3.504  1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CD1 1 
ATOM   631  C CD2 . PHE A 1 76  ? -15.029 7.477   -3.830  1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CD2 1 
ATOM   632  C CE1 . PHE A 1 76  ? -15.484 4.873   -4.645  1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CE1 1 
ATOM   633  C CE2 . PHE A 1 76  ? -14.365 6.976   -4.939  1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CE2 1 
ATOM   634  C CZ  . PHE A 1 76  ? -14.592 5.686   -5.358  1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CZ  1 
ATOM   635  N N   . LYS A 1 77  ? -18.848 6.185   0.448   1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 77  LYS A N   1 
ATOM   636  C CA  . LYS A 1 77  ? -19.202 6.332   1.851   1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CA  1 
ATOM   637  C C   . LYS A 1 77  ? -17.942 6.318   2.704   1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A C   1 
ATOM   638  O O   . LYS A 1 77  ? -17.094 5.434   2.547   1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A O   1 
ATOM   639  C CB  . LYS A 1 77  ? -20.143 5.211   2.285   1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CB  1 
ATOM   640  C CG  . LYS A 1 77  ? -20.653 5.371   3.713   1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CG  1 
ATOM   641  C CD  . LYS A 1 77  ? -21.664 4.297   4.064   1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CD  1 
ATOM   642  C CE  . LYS A 1 77  ? -21.032 2.914   4.089   1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CE  1 
ATOM   643  N NZ  . LYS A 1 77  ? -22.017 1.861   4.472   1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A NZ  1 
ATOM   644  N N   . VAL A 1 78  ? -17.810 7.303   3.598   1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A N   1 
ATOM   645  C CA  . VAL A 1 78  ? -16.618 7.432   4.425   1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A CA  1 
ATOM   646  C C   . VAL A 1 78  ? -17.021 7.702   5.865   1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A C   1 
ATOM   647  O O   . VAL A 1 78  ? -18.101 8.230   6.143   1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A O   1 
ATOM   648  C CB  . VAL A 1 78  ? -15.678 8.546   3.906   1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A CB  1 
ATOM   649  C CG1 . VAL A 1 78  ? -15.149 8.181   2.524   1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A CG1 1 
ATOM   650  C CG2 . VAL A 1 78  ? -16.388 9.898   3.869   1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A CG2 1 
ATOM   651  N N   . GLU A 1 79  ? -16.135 7.326   6.787   1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A N   1 
ATOM   652  C CA  . GLU A 1 79  ? -16.412 7.566   8.196   1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A CA  1 
ATOM   653  C C   . GLU A 1 79  ? -16.291 9.039   8.536   1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A C   1 
ATOM   654  O O   . GLU A 1 79  ? -16.954 9.519   9.463   1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A O   1 
ATOM   655  C CB  . GLU A 1 79  ? -15.470 6.734   9.066   1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A CB  1 
ATOM   656  C CG  . GLU A 1 79  ? -15.737 5.243   9.023   1.00 47.36 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A CG  1 
ATOM   657  C CD  . GLU A 1 79  ? -17.203 4.901   9.240   1.00 55.44 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A CD  1 
ATOM   658  O OE1 . GLU A 1 79  ? -17.712 4.003   8.539   1.00 56.68 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A OE1 1 
ATOM   659  O OE2 . GLU A 1 79  ? -17.855 5.525   10.108  1.00 59.84 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A OE2 1 
ATOM   660  N N   . SER A 1 80  ? -15.464 9.766   7.794   1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 80  SER A N   1 
ATOM   661  C CA  . SER A 1 80  ? -15.212 11.172  8.058   1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 80  SER A CA  1 
ATOM   662  C C   . SER A 1 80  ? -14.720 11.835  6.784   1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 80  SER A C   1 
ATOM   663  O O   . SER A 1 80  ? -14.151 11.181  5.906   1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 80  SER A O   1 
ATOM   664  C CB  . SER A 1 80  ? -14.172 11.354  9.164   1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 80  SER A CB  1 
ATOM   665  O OG  . SER A 1 80  ? -13.973 12.727  9.429   1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 80  SER A OG  1 
ATOM   666  N N   . LEU A 1 81  ? -14.941 13.145  6.695   1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A N   1 
ATOM   667  C CA  . LEU A 1 81  ? -14.336 13.935  5.630   1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CA  1 
ATOM   668  C C   . LEU A 1 81  ? -13.020 14.570  6.052   1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A C   1 
ATOM   669  O O   . LEU A 1 81  ? -12.382 15.235  5.231   1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A O   1 
ATOM   670  C CB  . LEU A 1 81  ? -15.294 15.036  5.160   1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CB  1 
ATOM   671  C CG  . LEU A 1 81  ? -16.679 14.626  4.672   1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CG  1 
ATOM   672  C CD1 . LEU A 1 81  ? -17.447 15.852  4.221   1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CD1 1 
ATOM   673  C CD2 . LEU A 1 81  ? -16.576 13.623  3.545   1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CD2 1 
ATOM   674  N N   . ASP A 1 82  ? -12.598 14.361  7.302   1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A N   1 
ATOM   675  C CA  . ASP A 1 82  ? -11.517 15.153  7.888   1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A CA  1 
ATOM   676  C C   . ASP A 1 82  ? -10.232 15.081  7.073   1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A C   1 
ATOM   677  O O   . ASP A 1 82  ? -9.569  16.104  6.862   1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A O   1 
ATOM   678  C CB  . ASP A 1 82  ? -11.260 14.688  9.316   1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A CB  1 
ATOM   679  C CG  . ASP A 1 82  ? -12.315 15.168  10.282  1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A CG  1 
ATOM   680  O OD1 . ASP A 1 82  ? -12.209 14.831  11.476  1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A OD1 1 
ATOM   681  O OD2 . ASP A 1 82  ? -13.242 15.887  9.851   1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A OD2 1 
ATOM   682  N N   . ASP A 1 83  ? -9.850  13.887  6.626   1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 83  ASP A N   1 
ATOM   683  C CA  . ASP A 1 83  ? -8.541  13.731  6.001   1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 83  ASP A CA  1 
ATOM   684  C C   . ASP A 1 83  ? -8.511  14.324  4.603   1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 83  ASP A C   1 
ATOM   685  O O   . ASP A 1 83  ? -7.441  14.702  4.110   1.00 35.19 ? ? ? ? ? ? 83  ASP A O   1 
ATOM   686  C CB  . ASP A 1 83  ? -8.180  12.259  5.926   1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 83  ASP A CB  1 
ATOM   687  C CG  . ASP A 1 83  ? -9.152  11.494  5.074   1.00 36.17 ? ? ? ? ? ? 83  ASP A CG  1 
ATOM   688  O OD1 . ASP A 1 83  ? -10.365 11.560  5.367   1.00 44.68 ? ? ? ? ? ? 83  ASP A OD1 1 
ATOM   689  O OD2 . ASP A 1 83  ? -8.717  10.881  4.085   1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 83  ASP A OD2 1 
ATOM   690  N N   . LEU A 1 84  ? -9.664  14.397  3.952   1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A N   1 
ATOM   691  C CA  . LEU A 1 84  ? -9.710  14.860  2.577   1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CA  1 
ATOM   692  C C   . LEU A 1 84  ? -9.280  16.313  2.499   1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A C   1 
ATOM   693  O O   . LEU A 1 84  ? -9.662  17.138  3.332   1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A O   1 
ATOM   694  C CB  . LEU A 1 84  ? -11.119 14.703  2.013   1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CB  1 
ATOM   695  C CG  . LEU A 1 84  ? -11.670 13.278  2.012   1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CG  1 
ATOM   696  C CD1 . LEU A 1 84  ? -13.144 13.272  1.621   1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CD1 1 
ATOM   697  C CD2 . LEU A 1 84  ? -10.865 12.384  1.082   1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CD2 1 
ATOM   698  N N   . ASP A 1 85  ? -8.478  16.627  1.487   1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A N   1 
ATOM   699  C CA  . ASP A 1 85  ? -8.085  18.012  1.252   1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A CA  1 
ATOM   700  C C   . ASP A 1 85  ? -9.249  18.732  0.567   1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A C   1 
ATOM   701  O O   . ASP A 1 85  ? -9.247  19.003  -0.636  1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A O   1 
ATOM   702  C CB  . ASP A 1 85  ? -6.805  18.069  0.432   1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A CB  1 
ATOM   703  C CG  . ASP A 1 85  ? -6.248  19.474  0.322   1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A CG  1 
ATOM   704  O OD1 . ASP A 1 85  ? -6.916  20.413  0.801   1.00 40.68 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A OD1 1 
ATOM   705  O OD2 . ASP A 1 85  ? -5.143  19.631  -0.236  1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A OD2 1 
ATOM   706  N N   . CYS A 1 86  ? -10.278 19.026  1.370   1.00 39.88 ? ? ? ? ? ? 86  CYS A N   1 
ATOM   707  C CA  . CYS A 1 86  ? -11.437 19.773  0.892   1.00 36.02 ? ? ? ? ? ? 86  CYS A CA  1 
ATOM   708  C C   . CYS A 1 86  ? -11.211 21.271  0.923   1.00 41.12 ? ? ? ? ? ? 86  CYS A C   1 
ATOM   709  O O   . CYS A 1 86  ? -12.183 22.028  0.814   1.00 41.86 ? ? ? ? ? ? 86  CYS A O   1 
ATOM   710  C CB  . CYS A 1 86  ? -12.684 19.459  1.722   1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 86  CYS A CB  1 
ATOM   711  S SG  . CYS A 1 86  ? -13.119 17.730  1.927   1.00 34.38 ? ? ? ? ? ? 86  CYS A SG  1 
ATOM   712  N N   . SER A 1 87  ? -9.962  21.705  1.077   1.00 42.04 ? ? ? ? ? ? 87  SER A N   1 
ATOM   713  C CA  . SER A 1 87  ? -9.673  23.119  1.255   1.00 47.69 ? ? ? ? ? ? 87  SER A CA  1 
ATOM   714  C C   . SER A 1 87  ? -10.151 23.925  0.055   1.00 50.81 ? ? ? ? ? ? 87  SER A C   1 
ATOM   715  O O   . SER A 1 87  ? -10.056 23.484  -1.094  1.00 44.71 ? ? ? ? ? ? 87  SER A O   1 
ATOM   716  C CB  . SER A 1 87  ? -8.175  23.327  1.474   1.00 45.16 ? ? ? ? ? ? 87  SER A CB  1 
ATOM   717  O OG  . SER A 1 87  ? -7.414  22.638  0.500   1.00 42.35 ? ? ? ? ? ? 87  SER A OG  1 
ATOM   718  N N   . THR A 1 88  ? -10.681 25.109  0.340   1.00 54.53 ? ? ? ? ? ? 88  THR A N   1 
ATOM   719  C CA  . THR A 1 88  ? -11.169 26.028  -0.680  1.00 53.81 ? ? ? ? ? ? 88  THR A CA  1 
ATOM   720  C C   . THR A 1 88  ? -10.343 27.318  -0.615  1.00 61.17 ? ? ? ? ? ? 88  THR A C   1 
ATOM   721  O O   . THR A 1 88  ? -9.717  27.598  0.411   1.00 62.52 ? ? ? ? ? ? 88  THR A O   1 
ATOM   722  C CB  . THR A 1 88  ? -12.671 26.336  -0.480  1.00 48.47 ? ? ? ? ? ? 88  THR A CB  1 
ATOM   723  N N   . PRO A 1 89  ? -10.315 28.102  -1.709  1.00 64.02 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A N   1 
ATOM   724  C CA  . PRO A 1 89  ? -10.941 27.865  -3.015  1.00 60.52 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A CA  1 
ATOM   725  C C   . PRO A 1 89  ? -10.089 26.969  -3.904  1.00 55.97 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A C   1 
ATOM   726  O O   . PRO A 1 89  ? -8.862  27.092  -3.911  1.00 55.47 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A O   1 
ATOM   727  C CB  . PRO A 1 89  ? -11.056 29.270  -3.601  1.00 61.72 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A CB  1 
ATOM   728  C CG  . PRO A 1 89  ? -9.881  29.986  -3.040  1.00 66.58 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A CG  1 
ATOM   729  C CD  . PRO A 1 89  ? -9.644  29.414  -1.660  1.00 67.88 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A CD  1 
ATOM   730  N N   . SER A 1 90  ? -10.736 26.076  -4.649  1.00 49.41 ? ? ? ? ? ? 90  SER A N   1 
ATOM   731  C CA  . SER A 1 90  ? -10.007 25.094  -5.436  1.00 42.39 ? ? ? ? ? ? 90  SER A CA  1 
ATOM   732  C C   . SER A 1 90  ? -10.822 24.662  -6.642  1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 90  SER A C   1 
ATOM   733  O O   . SER A 1 90  ? -12.013 24.361  -6.514  1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 90  SER A O   1 
ATOM   734  C CB  . SER A 1 90  ? -9.660  23.869  -4.592  1.00 37.39 ? ? ? ? ? ? 90  SER A CB  1 
ATOM   735  O OG  . SER A 1 90  ? -8.973  22.920  -5.380  1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 90  SER A OG  1 
ATOM   736  N N   . GLU A 1 91  ? -10.165 24.606  -7.805  1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A N   1 
ATOM   737  C CA  . GLU A 1 91  ? -10.780 23.984  -8.968  1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A CA  1 
ATOM   738  C C   . GLU A 1 91  ? -11.057 22.503  -8.753  1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A C   1 
ATOM   739  O O   . GLU A 1 91  ? -11.806 21.913  -9.539  1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A O   1 
ATOM   740  C CB  . GLU A 1 91  ? -9.892  24.168  -10.201 1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A CB  1 
ATOM   741  N N   . ASP A 1 92  ? -10.483 21.893  -7.714  1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A N   1 
ATOM   742  C CA  . ASP A 1 92  ? -10.759 20.498  -7.394  1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A CA  1 
ATOM   743  C C   . ASP A 1 92  ? -12.117 20.295  -6.742  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A C   1 
ATOM   744  O O   . ASP A 1 92  ? -12.546 19.149  -6.615  1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A O   1 
ATOM   745  C CB  . ASP A 1 92  ? -9.691  19.927  -6.451  1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A CB  1 
ATOM   746  C CG  . ASP A 1 92  ? -8.317  19.884  -7.075  1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A CG  1 
ATOM   747  O OD1 . ASP A 1 92  ? -8.215  19.816  -8.319  1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A OD1 1 
ATOM   748  O OD2 . ASP A 1 92  ? -7.338  19.941  -6.318  1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 92  ASP A OD2 1 
ATOM   749  N N   . ILE A 1 93  ? -12.787 21.353  -6.294  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 93  ILE A N   1 
ATOM   750  C CA  . ILE A 1 93  ? -14.012 21.216  -5.514  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 93  ILE A CA  1 
ATOM   751  C C   . ILE A 1 93  ? -15.186 21.601  -6.399  1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 93  ILE A C   1 
ATOM   752  O O   . ILE A 1 93  ? -15.292 22.753  -6.836  1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 93  ILE A O   1 
ATOM   753  C CB  . ILE A 1 93  ? -13.980 22.071  -4.239  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 93  ILE A CB  1 
ATOM   754  C CG1 . ILE A 1 93  ? -12.923 21.544  -3.265  1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 93  ILE A CG1 1 
ATOM   755  C CG2 . ILE A 1 93  ? -15.356 22.094  -3.595  1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 93  ILE A CG2 1 
ATOM   756  C CD1 . ILE A 1 93  ? -13.235 20.169  -2.704  1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 93  ILE A CD1 1 
ATOM   757  N N   . PHE A 1 94  ? -16.056 20.627  -6.675  1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 94  PHE A N   1 
ATOM   758  C CA  . PHE A 1 94  ? -17.293 20.848  -7.415  1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 94  PHE A CA  1 
ATOM   759  C C   . PHE A 1 94  ? -18.430 21.302  -6.508  1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 94  PHE A C   1 
ATOM   760  O O   . PHE A 1 94  ? -19.171 22.226  -6.854  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 94  PHE A O   1 
ATOM   761  C CB  . PHE A 1 94  ? -17.684 19.557  -8.135  1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 94  PHE A CB  1 
ATOM   762  C CG  . PHE A 1 94  ? -18.933 19.654  -8.947  1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 94  PHE A CG  1 
ATOM   763  C CD1 . PHE A 1 94  ? -18.917 20.206  -10.218 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 94  PHE A CD1 1 
ATOM   764  C CD2 . PHE A 1 94  ? -20.128 19.185  -8.442  1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 94  PHE A CD2 1 
ATOM   765  C CE1 . PHE A 1 94  ? -20.075 20.275  -10.962 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 94  PHE A CE1 1 
ATOM   766  C CE2 . PHE A 1 94  ? -21.291 19.264  -9.188  1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 94  PHE A CE2 1 
ATOM   767  C CZ  . PHE A 1 94  ? -21.255 19.801  -10.444 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 94  PHE A CZ  1 
ATOM   768  N N   . LEU A 1 95  ? -18.584 20.662  -5.353  1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A N   1 
ATOM   769  C CA  . LEU A 1 95  ? -19.590 21.025  -4.368  1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CA  1 
ATOM   770  C C   . LEU A 1 95  ? -18.896 21.111  -3.019  1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A C   1 
ATOM   771  O O   . LEU A 1 95  ? -18.375 20.103  -2.532  1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A O   1 
ATOM   772  C CB  . LEU A 1 95  ? -20.719 19.989  -4.336  1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CB  1 
ATOM   773  C CG  . LEU A 1 95  ? -21.869 20.269  -3.366  1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CG  1 
ATOM   774  C CD1 . LEU A 1 95  ? -22.610 21.535  -3.757  1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CD1 1 
ATOM   775  C CD2 . LEU A 1 95  ? -22.808 19.074  -3.274  1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CD2 1 
ATOM   776  N N   . GLU A 1 96  ? -18.873 22.307  -2.426  1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A N   1 
ATOM   777  C CA  . GLU A 1 96  ? -18.191 22.495  -1.153  1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A CA  1 
ATOM   778  C C   . GLU A 1 96  ? -18.874 21.688  -0.054  1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A C   1 
ATOM   779  O O   . GLU A 1 96  ? -20.072 21.396  -0.124  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A O   1 
ATOM   780  C CB  . GLU A 1 96  ? -18.167 23.979  -0.776  1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A CB  1 
ATOM   781  N N   . THR A 1 97  ? -18.092 21.327  0.967   1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 97  THR A N   1 
ATOM   782  C CA  . THR A 1 97  ? -18.591 20.518  2.077   1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 97  THR A CA  1 
ATOM   783  C C   . THR A 1 97  ? -19.895 21.085  2.625   1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 97  THR A C   1 
ATOM   784  O O   . THR A 1 97  ? -19.991 22.278  2.933   1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 97  THR A O   1 
ATOM   785  C CB  . THR A 1 97  ? -17.544 20.447  3.194   1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 97  THR A CB  1 
ATOM   786  O OG1 . THR A 1 97  ? -16.315 19.909  2.684   1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 97  THR A OG1 1 
ATOM   787  C CG2 . THR A 1 97  ? -18.041 19.563  4.333   1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 97  THR A CG2 1 
ATOM   788  N N   . GLU A 1 98  ? -20.909 20.225  2.731   1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A N   1 
ATOM   789  C CA  . GLU A 1 98  ? -22.228 20.652  3.181   1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CA  1 
ATOM   790  C C   . GLU A 1 98  ? -22.899 19.519  3.941   1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A C   1 
ATOM   791  O O   . GLU A 1 98  ? -22.567 18.345  3.765   1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A O   1 
ATOM   792  C CB  . GLU A 1 98  ? -23.114 21.077  2.004   1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CB  1 
ATOM   793  C CG  . GLU A 1 98  ? -23.436 19.926  1.065   1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CG  1 
ATOM   794  C CD  . GLU A 1 98  ? -24.387 20.310  -0.048  1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CD  1 
ATOM   795  O OE1 . GLU A 1 98  ? -24.561 21.521  -0.307  1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A OE1 1 
ATOM   796  O OE2 . GLU A 1 98  ? -24.969 19.392  -0.662  1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A OE2 1 
ATOM   797  N N   . THR A 1 99  ? -23.866 19.888  4.777   1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 99  THR A N   1 
ATOM   798  C CA  . THR A 1 99  ? -24.710 18.932  5.480   1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 99  THR A CA  1 
ATOM   799  C C   . THR A 1 99  ? -26.117 18.999  4.905   1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 99  THR A C   1 
ATOM   800  O O   . THR A 1 99  ? -26.691 20.086  4.777   1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 99  THR A O   1 
ATOM   801  C CB  . THR A 1 99  ? -24.731 19.204  6.985   1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 99  THR A CB  1 
ATOM   802  O OG1 . THR A 1 99  ? -23.400 19.103  7.503   1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 99  THR A OG1 1 
ATOM   803  C CG2 . THR A 1 99  ? -25.613 18.190  7.693   1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 99  THR A CG2 1 
ATOM   804  N N   . ILE A 1 100 ? -26.665 17.839  4.563   1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A N   1 
ATOM   805  C CA  . ILE A 1 100 ? -27.898 17.729  3.793   1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CA  1 
ATOM   806  C C   . ILE A 1 100 ? -28.682 16.541  4.323   1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A C   1 
ATOM   807  O O   . ILE A 1 100 ? -28.099 15.527  4.720   1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A O   1 
ATOM   808  C CB  . ILE A 1 100 ? -27.610 17.560  2.281   1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CB  1 
ATOM   809  C CG1 . ILE A 1 100 ? -26.901 18.789  1.715   1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CG1 1 
ATOM   810  C CG2 . ILE A 1 100 ? -28.888 17.275  1.497   1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CG2 1 
ATOM   811  C CD1 . ILE A 1 100 ? -27.815 19.968  1.475   1.00 37.45 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CD1 1 
ATOM   812  N N   . GLU A 1 101 ? -30.001 16.666  4.341   1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 101 GLU A N   1 
ATOM   813  C CA  . GLU A 1 101 ? -30.872 15.547  4.664   1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 101 GLU A CA  1 
ATOM   814  C C   . GLU A 1 101 ? -31.477 15.001  3.382   1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 101 GLU A C   1 
ATOM   815  O O   . GLU A 1 101 ? -31.976 15.765  2.548   1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 101 GLU A O   1 
ATOM   816  C CB  . GLU A 1 101 ? -31.973 15.949  5.650   1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 101 GLU A CB  1 
ATOM   817  C CG  . GLU A 1 101 ? -31.492 16.197  7.071   1.00 39.15 ? ? ? ? ? ? 101 GLU A CG  1 
ATOM   818  C CD  . GLU A 1 101 ? -30.480 17.316  7.164   1.00 50.52 ? ? ? ? ? ? 101 GLU A CD  1 
ATOM   819  O OE1 . GLU A 1 101 ? -29.394 17.101  7.740   1.00 53.58 ? ? ? ? ? ? 101 GLU A OE1 1 
ATOM   820  O OE2 . GLU A 1 101 ? -30.764 18.418  6.644   1.00 54.87 ? ? ? ? ? ? 101 GLU A OE2 1 
ATOM   821  N N   . TYR A 1 102 ? -31.409 13.685  3.221   1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 102 TYR A N   1 
ATOM   822  C CA  . TYR A 1 102 ? -31.983 12.994  2.078   1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 102 TYR A CA  1 
ATOM   823  C C   . TYR A 1 102 ? -33.094 12.080  2.558   1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 102 TYR A C   1 
ATOM   824  O O   . TYR A 1 102 ? -32.907 11.314  3.510   1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 102 TYR A O   1 
ATOM   825  C CB  . TYR A 1 102 ? -30.935 12.166  1.329   1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 102 TYR A CB  1 
ATOM   826  C CG  . TYR A 1 102 ? -29.987 12.984  0.489   1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 102 TYR A CG  1 
ATOM   827  C CD1 . TYR A 1 102 ? -30.344 13.405  -0.788  1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 102 TYR A CD1 1 
ATOM   828  C CD2 . TYR A 1 102 ? -28.730 13.325  0.964   1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 102 TYR A CD2 1 
ATOM   829  C CE1 . TYR A 1 102 ? -29.475 14.148  -1.563  1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 102 TYR A CE1 1 
ATOM   830  C CE2 . TYR A 1 102 ? -27.849 14.055  0.190   1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 102 TYR A CE2 1 
ATOM   831  C CZ  . TYR A 1 102 ? -28.230 14.472  -1.067  1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 102 TYR A CZ  1 
ATOM   832  O OH  . TYR A 1 102 ? -27.361 15.213  -1.831  1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 102 TYR A OH  1 
ATOM   833  N N   . ARG A 1 103 ? -34.240 12.157  1.897   1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A N   1 
ATOM   834  C CA  . ARG A 1 103 ? -35.321 11.220  2.160   1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CA  1 
ATOM   835  C C   . ARG A 1 103 ? -34.973 9.878   1.529   1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A C   1 
ATOM   836  O O   . ARG A 1 103 ? -34.759 9.795   0.314   1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A O   1 
ATOM   837  C CB  . ARG A 1 103 ? -36.620 11.781  1.590   1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CB  1 
ATOM   838  C CG  . ARG A 1 103 ? -37.876 11.099  2.040   1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CG  1 
ATOM   839  C CD  . ARG A 1 103 ? -39.068 11.914  1.593   1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CD  1 
ATOM   840  N NE  . ARG A 1 103 ? -39.477 11.637  0.218   1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A NE  1 
ATOM   841  C CZ  . ARG A 1 103 ? -39.215 12.425  -0.816  1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CZ  1 
ATOM   842  N NH1 . ARG A 1 103 ? -38.511 13.535  -0.646  1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A NH1 1 
ATOM   843  N NH2 . ARG A 1 103 ? -39.653 12.098  -2.025  1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 103 ARG A NH2 1 
ATOM   844  N N   . VAL A 1 104 ? -34.889 8.830   2.342   1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A N   1 
ATOM   845  C CA  . VAL A 1 104 ? -34.501 7.525   1.821   1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CA  1 
ATOM   846  C C   . VAL A 1 104 ? -35.563 6.485   2.163   1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A C   1 
ATOM   847  O O   . VAL A 1 104 ? -36.641 6.827   2.660   1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A O   1 
ATOM   848  C CB  . VAL A 1 104 ? -33.111 7.114   2.339   1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CB  1 
ATOM   849  C CG1 . VAL A 1 104 ? -32.062 8.129   1.911   1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CG1 1 
ATOM   850  C CG2 . VAL A 1 104 ? -33.124 6.969   3.855   1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CG2 1 
ATOM   851  N N   . LEU A 1 105 ? -35.266 5.211   1.890   1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A N   1 
ATOM   852  C CA  . LEU A 1 105 ? -36.290 4.165   1.920   1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CA  1 
ATOM   853  C C   . LEU A 1 105 ? -37.067 4.144   3.233   1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A C   1 
ATOM   854  O O   . LEU A 1 105 ? -38.302 4.199   3.240   1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A O   1 
ATOM   855  C CB  . LEU A 1 105 ? -35.648 2.800   1.676   1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CB  1 
ATOM   856  C CG  . LEU A 1 105 ? -36.552 1.617   2.043   1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CG  1 
ATOM   857  C CD1 . LEU A 1 105 ? -37.734 1.521   1.091   1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CD1 1 
ATOM   858  C CD2 . LEU A 1 105 ? -35.769 0.319   2.063   1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CD2 1 
ATOM   859  N N   . ASP A 1 106 ? -36.363 4.047   4.358   1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A N   1 
ATOM   860  C CA  . ASP A 1 106 ? -37.016 3.854   5.648   1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A CA  1 
ATOM   861  C C   . ASP A 1 106 ? -36.872 5.058   6.571   1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A C   1 
ATOM   862  O O   . ASP A 1 106 ? -37.020 4.919   7.789   1.00 37.68 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A O   1 
ATOM   863  C CB  . ASP A 1 106 ? -36.473 2.596   6.324   1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A CB  1 
ATOM   864  C CG  . ASP A 1 106 ? -34.985 2.420   6.111   1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A CG  1 
ATOM   865  O OD1 . ASP A 1 106 ? -34.313 3.414   5.759   1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A OD1 1 
ATOM   866  O OD2 . ASP A 1 106 ? -34.491 1.289   6.290   1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A OD2 1 
ATOM   867  N N   . GLY A 1 107 ? -36.592 6.237   6.020   1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A N   1 
ATOM   868  C CA  . GLY A 1 107 ? -36.489 7.437   6.827   1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A CA  1 
ATOM   869  C C   . GLY A 1 107 ? -35.699 8.551   6.172   1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A C   1 
ATOM   870  O O   . GLY A 1 107 ? -35.900 8.849   4.992   1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A O   1 
ATOM   871  N N   . VAL A 1 108 ? -34.805 9.179   6.933   1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A N   1 
ATOM   872  C CA  . VAL A 1 108 ? -33.999 10.301  6.463   1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CA  1 
ATOM   873  C C   . VAL A 1 108 ? -32.539 10.030  6.779   1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A C   1 
ATOM   874  O O   . VAL A 1 108 ? -32.199 9.705   7.923   1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A O   1 
ATOM   875  C CB  . VAL A 1 108 ? -34.426 11.628  7.110   1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CB  1 
ATOM   876  C CG1 . VAL A 1 108 ? -33.511 12.752  6.663   1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CG1 1 
ATOM   877  C CG2 . VAL A 1 108 ? -35.824 11.934  6.745   1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CG2 1 
ATOM   878  N N   . ALA A 1 109 ? -31.682 10.201  5.780   1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A N   1 
ATOM   879  C CA  . ALA A 1 109 ? -30.240 10.112  5.954   1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A CA  1 
ATOM   880  C C   . ALA A 1 109 ? -29.667 11.522  6.016   1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A C   1 
ATOM   881  O O   . ALA A 1 109 ? -29.776 12.285  5.051   1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A O   1 
ATOM   882  C CB  . ALA A 1 109 ? -29.599 9.318   4.819   1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 109 ALA A CB  1 
ATOM   883  N N   . SER A 1 110 ? -29.077 11.867  7.151   1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 110 SER A N   1 
ATOM   884  C CA  . SER A 1 110 ? -28.388 13.137  7.318   1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 110 SER A CA  1 
ATOM   885  C C   . SER A 1 110 ? -26.909 12.905  7.043   1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 110 SER A C   1 
ATOM   886  O O   . SER A 1 110 ? -26.288 12.048  7.678   1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 110 SER A O   1 
ATOM   887  C CB  . SER A 1 110 ? -28.609 13.686  8.727   1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 110 SER A CB  1 
ATOM   888  O OG  . SER A 1 110 ? -28.030 14.971  8.865   1.00 39.80 ? ? ? ? ? ? 110 SER A OG  1 
ATOM   889  N N   . VAL A 1 111 ? -26.351 13.640  6.085   1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A N   1 
ATOM   890  C CA  . VAL A 1 111 ? -24.985 13.384  5.642   1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CA  1 
ATOM   891  C C   . VAL A 1 111 ? -24.199 14.683  5.623   1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A C   1 
ATOM   892  O O   . VAL A 1 111 ? -24.761 15.777  5.502   1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A O   1 
ATOM   893  C CB  . VAL A 1 111 ? -24.923 12.705  4.245   1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CB  1 
ATOM   894  C CG1 . VAL A 1 111 ? -25.794 11.452  4.209   1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CG1 1 
ATOM   895  C CG2 . VAL A 1 111 ? -25.305 13.685  3.142   1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CG2 1 
ATOM   896  N N   . ASN A 1 112 ? -22.888 14.552  5.783   1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 112 ASN A N   1 
ATOM   897  C CA  . ASN A 1 112 ? -21.934 15.569  5.377   1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 112 ASN A CA  1 
ATOM   898  C C   . ASN A 1 112 ? -21.303 15.072  4.090   1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 112 ASN A C   1 
ATOM   899  O O   . ASN A 1 112 ? -20.889 13.913  4.012   1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 112 ASN A O   1 
ATOM   900  C CB  . ASN A 1 112 ? -20.851 15.797  6.430   1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 112 ASN A CB  1 
ATOM   901  C CG  . ASN A 1 112 ? -21.404 16.249  7.757   1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 112 ASN A CG  1 
ATOM   902  O OD1 . ASN A 1 112 ? -22.344 17.041  7.817   1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 112 ASN A OD1 1 
ATOM   903  N ND2 . ASN A 1 112 ? -20.803 15.767  8.834   1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 112 ASN A ND2 1 
ATOM   904  N N   . GLN A 1 113 ? -21.249 15.928  3.080   1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A N   1 
ATOM   905  C CA  . GLN A 1 113 ? -20.747 15.488  1.791   1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A CA  1 
ATOM   906  C C   . GLN A 1 113 ? -19.945 16.598  1.137   1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A C   1 
ATOM   907  O O   . GLN A 1 113 ? -20.115 17.783  1.429   1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A O   1 
ATOM   908  C CB  . GLN A 1 113 ? -21.886 15.045  0.861   1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A CB  1 
ATOM   909  C CG  . GLN A 1 113 ? -22.835 16.160  0.461   1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A CG  1 
ATOM   910  C CD  . GLN A 1 113 ? -23.979 15.646  -0.369  1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A CD  1 
ATOM   911  O OE1 . GLN A 1 113 ? -24.072 14.449  -0.636  1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A OE1 1 
ATOM   912  N NE2 . GLN A 1 113 ? -24.864 16.545  -0.780  1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A NE2 1 
ATOM   913  N N   . VAL A 1 114 ? -19.061 16.182  0.242   1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A N   1 
ATOM   914  C CA  . VAL A 1 114 ? -18.271 17.080  -0.584  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A CA  1 
ATOM   915  C C   . VAL A 1 114 ? -18.130 16.388  -1.928  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A C   1 
ATOM   916  O O   . VAL A 1 114 ? -18.103 15.156  -2.004  1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A O   1 
ATOM   917  C CB  . VAL A 1 114 ? -16.904 17.389  0.076   1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A CB  1 
ATOM   918  C CG1 . VAL A 1 114 ? -16.130 16.088  0.333   1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A CG1 1 
ATOM   919  C CG2 . VAL A 1 114 ? -16.099 18.371  -0.760  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A CG2 1 
ATOM   920  N N   . ILE A 1 115 ? -18.103 17.165  -3.002  1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 115 ILE A N   1 
ATOM   921  C CA  . ILE A 1 115 ? -17.882 16.591  -4.325  1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 115 ILE A CA  1 
ATOM   922  C C   . ILE A 1 115 ? -16.617 17.193  -4.905  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 115 ILE A C   1 
ATOM   923  O O   . ILE A 1 115 ? -16.514 18.419  -5.051  1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 115 ILE A O   1 
ATOM   924  C CB  . ILE A 1 115 ? -19.068 16.802  -5.272  1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 115 ILE A CB  1 
ATOM   925  C CG1 . ILE A 1 115 ? -20.345 16.205  -4.687  1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 115 ILE A CG1 1 
ATOM   926  C CG2 . ILE A 1 115 ? -18.770 16.153  -6.628  1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 115 ILE A CG2 1 
ATOM   927  C CD1 . ILE A 1 115 ? -21.547 16.414  -5.578  1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 115 ILE A CD1 1 
ATOM   928  N N   . PHE A 1 116 ? -15.665 16.328  -5.235  1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 116 PHE A N   1 
ATOM   929  C CA  . PHE A 1 116 ? -14.463 16.713  -5.956  1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 116 PHE A CA  1 
ATOM   930  C C   . PHE A 1 116 ? -14.669 16.551  -7.452  1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 116 PHE A C   1 
ATOM   931  O O   . PHE A 1 116 ? -15.425 15.686  -7.901  1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 116 PHE A O   1 
ATOM   932  C CB  . PHE A 1 116 ? -13.265 15.859  -5.534  1.00 8.79  ? ? ? ? ? ? 116 PHE A CB  1 
ATOM   933  C CG  . PHE A 1 116 ? -12.750 16.164  -4.163  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 116 PHE A CG  1 
ATOM   934  C CD1 . PHE A 1 116 ? -13.356 15.626  -3.036  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 116 PHE A CD1 1 
ATOM   935  C CD2 . PHE A 1 116 ? -11.669 17.000  -4.001  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 116 PHE A CD2 1 
ATOM   936  C CE1 . PHE A 1 116 ? -12.878 15.914  -1.778  1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 116 PHE A CE1 1 
ATOM   937  C CE2 . PHE A 1 116 ? -11.186 17.280  -2.735  1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 116 PHE A CE2 1 
ATOM   938  C CZ  . PHE A 1 116 ? -11.799 16.747  -1.635  1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 116 PHE A CZ  1 
ATOM   939  N N   . ARG A 1 117 ? -13.989 17.394  -8.225  1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A N   1 
ATOM   940  C CA  . ARG A 1 117 ? -13.913 17.250  -9.675  1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CA  1 
ATOM   941  C C   . ARG A 1 117 ? -12.461 16.963  -10.013 1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 117 ARG A C   1 
ATOM   942  O O   . ARG A 1 117 ? -11.591 17.810  -9.779  1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A O   1 
ATOM   943  C CB  . ARG A 1 117 ? -14.400 18.511  -10.375 1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CB  1 
ATOM   944  C CG  . ARG A 1 117 ? -14.536 18.369  -11.891 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CG  1 
ATOM   945  C CD  . ARG A 1 117 ? -15.308 19.557  -12.419 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CD  1 
ATOM   946  N NE  . ARG A 1 117 ? -15.632 19.493  -13.839 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A NE  1 
ATOM   947  C CZ  . ARG A 1 117 ? -14.956 20.128  -14.786 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CZ  1 
ATOM   948  N NH1 . ARG A 1 117 ? -13.890 20.858  -14.469 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A NH1 1 
ATOM   949  N NH2 . ARG A 1 117 ? -15.345 20.037  -16.050 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A NH2 1 
ATOM   950  N N   . ASP A 1 118 ? -12.188 15.763  -10.514 1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 118 ASP A N   1 
ATOM   951  C CA  . ASP A 1 118 ? -10.822 15.306  -10.719 1.00 7.23  ? ? ? ? ? ? 118 ASP A CA  1 
ATOM   952  C C   . ASP A 1 118 ? -10.258 15.951  -11.987 1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 118 ASP A C   1 
ATOM   953  O O   . ASP A 1 118 ? -10.951 16.723  -12.668 1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 118 ASP A O   1 
ATOM   954  C CB  . ASP A 1 118 ? -10.807 13.771  -10.665 1.00 7.11  ? ? ? ? ? ? 118 ASP A CB  1 
ATOM   955  C CG  . ASP A 1 118 ? -10.844 13.090  -12.031 1.00 7.23  ? ? ? ? ? ? 118 ASP A CG  1 
ATOM   956  O OD1 . ASP A 1 118 ? -11.253 13.678  -13.044 1.00 7.59  ? ? ? ? ? ? 118 ASP A OD1 1 
ATOM   957  O OD2 . ASP A 1 118 ? -10.513 11.887  -12.049 1.00 7.20  ? ? ? ? ? ? 118 ASP A OD2 1 
ATOM   958  N N   . PRO A 1 119 ? -8.993  15.675  -12.323 1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 119 PRO A N   1 
ATOM   959  C CA  . PRO A 1 119 ? -8.361  16.396  -13.440 1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 119 PRO A CA  1 
ATOM   960  C C   . PRO A 1 119 ? -9.053  16.229  -14.775 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 119 PRO A C   1 
ATOM   961  O O   . PRO A 1 119 ? -8.894  17.100  -15.642 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 119 PRO A O   1 
ATOM   962  C CB  . PRO A 1 119 ? -6.947  15.807  -13.467 1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 119 PRO A CB  1 
ATOM   963  C CG  . PRO A 1 119 ? -6.680  15.483  -12.037 1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 119 PRO A CG  1 
ATOM   964  C CD  . PRO A 1 119 ? -7.982  14.972  -11.502 1.00 7.31  ? ? ? ? ? ? 119 PRO A CD  1 
ATOM   965  N N   . ASP A 1 120 ? -9.810  15.158  -14.987 1.00 8.39  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A N   1 
ATOM   966  C CA  . ASP A 1 120 ? -10.516 14.971  -16.246 1.00 6.73  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A CA  1 
ATOM   967  C C   . ASP A 1 120 ? -11.990 15.305  -16.146 1.00 6.95  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A C   1 
ATOM   968  O O   . ASP A 1 120 ? -12.708 15.169  -17.146 1.00 8.01  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A O   1 
ATOM   969  C CB  . ASP A 1 120 ? -10.369 13.535  -16.732 1.00 7.13  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A CB  1 
ATOM   970  C CG  . ASP A 1 120 ? -8.945  13.189  -17.011 1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A CG  1 
ATOM   971  O OD1 . ASP A 1 120 ? -8.197  14.085  -17.458 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A OD1 1 
ATOM   972  O OD2 . ASP A 1 120 ? -8.592  12.043  -16.724 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A OD2 1 
ATOM   973  N N   . GLY A 1 121 ? -12.453 15.731  -14.970 1.00 6.22  ? ? ? ? ? ? 121 GLY A N   1 
ATOM   974  C CA  . GLY A 1 121 ? -13.847 16.075  -14.784 1.00 6.38  ? ? ? ? ? ? 121 GLY A CA  1 
ATOM   975  C C   . GLY A 1 121 ? -14.693 15.013  -14.120 1.00 6.16  ? ? ? ? ? ? 121 GLY A C   1 
ATOM   976  O O   . GLY A 1 121 ? -15.902 15.203  -13.996 1.00 7.56  ? ? ? ? ? ? 121 GLY A O   1 
ATOM   977  N N   . TYR A 1 122 ? -14.118 13.891  -13.705 1.00 5.79  ? ? ? ? ? ? 122 TYR A N   1 
ATOM   978  C CA  . TYR A 1 122 ? -14.927 12.930  -12.966 1.00 5.68  ? ? ? ? ? ? 122 TYR A CA  1 
ATOM   979  C C   . TYR A 1 122 ? -15.316 13.498  -11.606 1.00 6.10  ? ? ? ? ? ? 122 TYR A C   1 
ATOM   980  O O   . TYR A 1 122 ? -14.490 14.082  -10.899 1.00 7.29  ? ? ? ? ? ? 122 TYR A O   1 
ATOM   981  C CB  . TYR A 1 122 ? -14.162 11.631  -12.759 1.00 6.94  ? ? ? ? ? ? 122 TYR A CB  1 
ATOM   982  C CG  . TYR A 1 122 ? -13.773 10.874  -14.003 1.00 5.75  ? ? ? ? ? ? 122 TYR A CG  1 
ATOM   983  C CD1 . TYR A 1 122 ? -14.735 10.247  -14.797 1.00 6.20  ? ? ? ? ? ? 122 TYR A CD1 1 
ATOM   984  C CD2 . TYR A 1 122 ? -12.434 10.753  -14.357 1.00 5.78  ? ? ? ? ? ? 122 TYR A CD2 1 
ATOM   985  C CE1 . TYR A 1 122 ? -14.370 9.512   -15.906 1.00 6.65  ? ? ? ? ? ? 122 TYR A CE1 1 
ATOM   986  C CE2 . TYR A 1 122 ? -12.056 10.027  -15.458 1.00 6.15  ? ? ? ? ? ? 122 TYR A CE2 1 
ATOM   987  C CZ  . TYR A 1 122 ? -13.032 9.416   -16.230 1.00 6.62  ? ? ? ? ? ? 122 TYR A CZ  1 
ATOM   988  O OH  . TYR A 1 122 ? -12.675 8.673   -17.315 1.00 7.21  ? ? ? ? ? ? 122 TYR A OH  1 
ATOM   989  N N   . LEU A 1 123 ? -16.573 13.313  -11.237 1.00 7.18  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A N   1 
ATOM   990  C CA  . LEU A 1 123 ? -17.096 13.789  -9.961  1.00 5.49  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CA  1 
ATOM   991  C C   . LEU A 1 123 ? -17.047 12.674  -8.932  1.00 5.36  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A C   1 
ATOM   992  O O   . LEU A 1 123 ? -17.613 11.593  -9.146  1.00 6.59  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A O   1 
ATOM   993  C CB  . LEU A 1 123 ? -18.522 14.298  -10.110 1.00 6.78  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CB  1 
ATOM   994  C CG  . LEU A 1 123 ? -18.726 15.457  -11.069 1.00 7.31  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CG  1 
ATOM   995  C CD1 . LEU A 1 123 ? -20.147 15.982  -10.918 1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CD1 1 
ATOM   996  C CD2 . LEU A 1 123 ? -17.693 16.552  -10.843 1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CD2 1 
ATOM   997  N N   . ILE A 1 124 ? -16.368 12.951  -7.824  1.00 7.20  ? ? ? ? ? ? 124 ILE A N   1 
ATOM   998  C CA  . ILE A 1 124 ? -16.179 12.002  -6.741  1.00 6.58  ? ? ? ? ? ? 124 ILE A CA  1 
ATOM   999  C C   . ILE A 1 124 ? -16.841 12.596  -5.512  1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 124 ILE A C   1 
ATOM   1000 O O   . ILE A 1 124 ? -16.380 13.620  -4.983  1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 124 ILE A O   1 
ATOM   1001 C CB  . ILE A 1 124 ? -14.692 11.721  -6.482  1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 124 ILE A CB  1 
ATOM   1002 C CG1 . ILE A 1 124 ? -13.961 11.334  -7.774  1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 124 ILE A CG1 1 
ATOM   1003 C CG2 . ILE A 1 124 ? -14.543 10.637  -5.454  1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 124 ILE A CG2 1 
ATOM   1004 C CD1 . ILE A 1 124 ? -14.467 10.096  -8.461  1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 124 ILE A CD1 1 
ATOM   1005 N N   . ARG A 1 125 ? -17.933 11.978  -5.072  1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A N   1 
ATOM   1006 C CA  . ARG A 1 125 ? -18.725 12.476  -3.960  1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A CA  1 
ATOM   1007 C C   . ARG A 1 125 ? -18.411 11.648  -2.728  1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A C   1 
ATOM   1008 O O   . ARG A 1 125 ? -18.624 10.435  -2.720  1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A O   1 
ATOM   1009 C CB  . ARG A 1 125 ? -20.211 12.399  -4.298  1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A CB  1 
ATOM   1010 C CG  . ARG A 1 125 ? -21.148 12.715  -3.168  1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A CG  1 
ATOM   1011 C CD  . ARG A 1 125 ? -22.578 12.601  -3.670  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A CD  1 
ATOM   1012 N NE  . ARG A 1 125 ? -23.544 12.744  -2.594  1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A NE  1 
ATOM   1013 C CZ  . ARG A 1 125 ? -24.555 11.906  -2.392  1.00 40.94 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A CZ  1 
ATOM   1014 N NH1 . ARG A 1 125 ? -24.729 10.870  -3.200  1.00 48.23 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A NH1 1 
ATOM   1015 N NH2 . ARG A 1 125 ? -25.395 12.108  -1.386  1.00 44.94 ? ? ? ? ? ? 125 ARG A NH2 1 
ATOM   1016 N N   . PHE A 1 126 ? -17.905 12.297  -1.693  1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 126 PHE A N   1 
ATOM   1017 C CA  . PHE A 1 126 ? -17.656 11.615  -0.436  1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 126 PHE A CA  1 
ATOM   1018 C C   . PHE A 1 126 ? -18.806 11.908  0.508   1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 126 PHE A C   1 
ATOM   1019 O O   . PHE A 1 126 ? -19.190 13.066  0.673   1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 126 PHE A O   1 
ATOM   1020 C CB  . PHE A 1 126 ? -16.322 12.039  0.172   1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 126 PHE A CB  1 
ATOM   1021 C CG  . PHE A 1 126 ? -15.138 11.535  -0.599  1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 126 PHE A CG  1 
ATOM   1022 C CD1 . PHE A 1 126 ? -14.661 10.250  -0.396  1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 126 PHE A CD1 1 
ATOM   1023 C CD2 . PHE A 1 126 ? -14.527 12.336  -1.557  1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 126 PHE A CD2 1 
ATOM   1024 C CE1 . PHE A 1 126 ? -13.574 9.775   -1.112  1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 126 PHE A CE1 1 
ATOM   1025 C CE2 . PHE A 1 126 ? -13.447 11.880  -2.284  1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 126 PHE A CE2 1 
ATOM   1026 C CZ  . PHE A 1 126 ? -12.965 10.600  -2.065  1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 126 PHE A CZ  1 
ATOM   1027 N N   . VAL A 1 127 ? -19.363 10.855  1.097   1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A N   1 
ATOM   1028 C CA  . VAL A 1 127 ? -20.568 10.951  1.919   1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CA  1 
ATOM   1029 C C   . VAL A 1 127 ? -20.271 10.380  3.293   1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A C   1 
ATOM   1030 O O   . VAL A 1 127 ? -19.989 9.183   3.429   1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A O   1 
ATOM   1031 C CB  . VAL A 1 127 ? -21.754 10.210  1.282   1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CB  1 
ATOM   1032 C CG1 . VAL A 1 127 ? -23.003 10.407  2.125   1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CG1 1 
ATOM   1033 C CG2 . VAL A 1 127 ? -21.983 10.687  -0.133  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CG2 1 
ATOM   1034 N N   . GLU A 1 128 ? -20.368 11.221  4.312   1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A N   1 
ATOM   1035 C CA  . GLU A 1 128 ? -20.298 10.785  5.700   1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A CA  1 
ATOM   1036 C C   . GLU A 1 128 ? -21.707 10.784  6.269   1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A C   1 
ATOM   1037 O O   . GLU A 1 128 ? -22.342 11.839  6.342   1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A O   1 
ATOM   1038 C CB  . GLU A 1 128 ? -19.402 11.706  6.521   1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A CB  1 
ATOM   1039 C CG  . GLU A 1 128 ? -19.442 11.402  8.000   1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A CG  1 
ATOM   1040 C CD  . GLU A 1 128 ? -18.938 12.556  8.844   1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A CD  1 
ATOM   1041 O OE1 . GLU A 1 128 ? -18.392 13.526  8.279   1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A OE1 1 
ATOM   1042 O OE2 . GLU A 1 128 ? -19.070 12.489  10.083  1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A OE2 1 
ATOM   1043 N N   . GLN A 1 129 ? -22.199 9.612   6.659   1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A N   1 
ATOM   1044 C CA  . GLN A 1 129 ? -23.511 9.553   7.287   1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CA  1 
ATOM   1045 C C   . GLN A 1 129 ? -23.418 10.101  8.702   1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A C   1 
ATOM   1046 O O   . GLN A 1 129 ? -22.626 9.609   9.511   1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A O   1 
ATOM   1047 C CB  . GLN A 1 129 ? -24.050 8.127   7.301   1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CB  1 
ATOM   1048 C CG  . GLN A 1 129 ? -25.410 8.019   7.976   1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CG  1 
ATOM   1049 C CD  . GLN A 1 129 ? -26.015 6.639   7.857   1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CD  1 
ATOM   1050 O OE1 . GLN A 1 129 ? -26.191 6.117   6.760   1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A OE1 1 
ATOM   1051 N NE2 . GLN A 1 129 ? -26.333 6.034   8.995   1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A NE2 1 
ATOM   1052 N N   . VAL A 1 130 ? -24.208 11.133  8.995   1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 130 VAL A N   1 
ATOM   1053 C CA  . VAL A 1 130 ? -24.296 11.639  10.360  1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 130 VAL A CA  1 
ATOM   1054 C C   . VAL A 1 130 ? -25.280 10.810  11.173  1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 130 VAL A C   1 
ATOM   1055 O O   . VAL A 1 130 ? -24.999 10.427  12.316  1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 130 VAL A O   1 
ATOM   1056 C CB  . VAL A 1 130 ? -24.681 13.129  10.354  1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 130 VAL A CB  1 
ATOM   1057 C CG1 . VAL A 1 130 ? -24.888 13.619  11.776  1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 130 VAL A CG1 1 
ATOM   1058 C CG2 . VAL A 1 130 ? -23.614 13.943  9.656   1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 130 VAL A CG2 1 
ATOM   1059 N N   . ASN A 1 131 ? -26.447 10.523  10.600  1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 131 ASN A N   1 
ATOM   1060 C CA  . ASN A 1 131 ? -27.401 9.611   11.216  1.00 33.32 ? ? ? ? ? ? 131 ASN A CA  1 
ATOM   1061 C C   . ASN A 1 131 ? -28.416 9.170   10.170  1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 131 ASN A C   1 
ATOM   1062 O O   . ASN A 1 131 ? -28.466 9.696   9.054   1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 131 ASN A O   1 
ATOM   1063 C CB  . ASN A 1 131 ? -28.109 10.251  12.420  1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 131 ASN A CB  1 
ATOM   1064 C CG  . ASN A 1 131 ? -28.875 11.509  12.051  1.00 41.26 ? ? ? ? ? ? 131 ASN A CG  1 
ATOM   1065 O OD1 . ASN A 1 131 ? -29.873 11.454  11.330  1.00 41.14 ? ? ? ? ? ? 131 ASN A OD1 1 
ATOM   1066 N ND2 . ASN A 1 131 ? -28.420 12.649  12.557  1.00 42.05 ? ? ? ? ? ? 131 ASN A ND2 1 
ATOM   1067 N N   . GLN A 1 132 ? -29.214 8.173   10.548  1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 132 GLN A N   1 
ATOM   1068 C CA  . GLN A 1 132 ? -30.423 7.793   9.828   1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 132 GLN A CA  1 
ATOM   1069 C C   . GLN A 1 132 ? -31.544 7.654   10.843  1.00 39.81 ? ? ? ? ? ? 132 GLN A C   1 
ATOM   1070 O O   . GLN A 1 132 ? -31.417 6.891   11.806  1.00 45.46 ? ? ? ? ? ? 132 GLN A O   1 
ATOM   1071 C CB  . GLN A 1 132 ? -30.247 6.485   9.058   1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 132 GLN A CB  1 
ATOM   1072 C CG  . GLN A 1 132 ? -29.747 6.653   7.647   1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 132 GLN A CG  1 
ATOM   1073 C CD  . GLN A 1 132 ? -29.935 5.392   6.840   1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 132 GLN A CD  1 
ATOM   1074 O OE1 . GLN A 1 132 ? -31.063 4.950   6.615   1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 132 GLN A OE1 1 
ATOM   1075 N NE2 . GLN A 1 132 ? -28.832 4.782   6.434   1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 132 GLN A NE2 1 
ATOM   1076 N N   . LEU A 1 133 ? -32.631 8.386   10.632  1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A N   1 
ATOM   1077 C CA  . LEU A 1 133 ? -33.779 8.359   11.528  1.00 37.90 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A CA  1 
ATOM   1078 C C   . LEU A 1 133 ? -34.955 7.716   10.809  1.00 39.33 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A C   1 
ATOM   1079 O O   . LEU A 1 133 ? -35.304 8.126   9.698   1.00 36.23 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A O   1 
ATOM   1080 C CB  . LEU A 1 133 ? -34.137 9.768   12.005  1.00 42.60 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A CB  1 
ATOM   1081 C CG  . LEU A 1 133 ? -33.090 10.456  12.886  1.00 41.78 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A CG  1 
ATOM   1082 C CD1 . LEU A 1 133 ? -33.607 11.798  13.376  1.00 45.89 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A CD1 1 
ATOM   1083 C CD2 . LEU A 1 133 ? -32.701 9.567   14.063  1.00 44.80 ? ? ? ? ? ? 133 LEU A CD2 1 
ATOM   1084 N N   . GLU A 1 134 ? -35.547 6.706   11.441  1.00 39.82 ? ? ? ? ? ? 134 GLU A N   1 
ATOM   1085 C CA  . GLU A 1 134 ? -36.612 5.908   10.840  1.00 44.50 ? ? ? ? ? ? 134 GLU A CA  1 
ATOM   1086 C C   . GLU A 1 134 ? -37.988 6.522   11.074  1.00 50.97 ? ? ? ? ? ? 134 GLU A C   1 
ATOM   1087 O O   . GLU A 1 134 ? -38.828 6.541   10.174  1.00 55.41 ? ? ? ? ? ? 134 GLU A O   1 
ATOM   1088 C CB  . GLU A 1 134 ? -36.581 4.480   11.395  1.00 48.76 ? ? ? ? ? ? 134 GLU A CB  1 
ATOM   1089 N N   . MET B 1 1   ? -31.808 2.022   6.272   1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 1   MET B N   1 
ATOM   1090 C CA  . MET B 1 1   ? -31.258 1.129   5.257   1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CA  1 
ATOM   1091 C C   . MET B 1 1   ? -29.742 1.232   5.225   1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 1   MET B C   1 
ATOM   1092 O O   . MET B 1 1   ? -29.169 2.177   5.761   1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 1   MET B O   1 
ATOM   1093 C CB  . MET B 1 1   ? -31.827 1.453   3.874   1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CB  1 
ATOM   1094 C CG  . MET B 1 1   ? -31.667 2.908   3.460   1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CG  1 
ATOM   1095 S SD  . MET B 1 1   ? -31.968 3.148   1.695   1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 1   MET B SD  1 
ATOM   1096 C CE  . MET B 1 1   ? -30.512 2.356   0.997   1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CE  1 
ATOM   1097 N N   . GLU B 1 2   ? -29.099 0.257   4.589   1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 2   GLU B N   1 
ATOM   1098 C CA  . GLU B 1 2   ? -27.650 0.214   4.479   1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 2   GLU B CA  1 
ATOM   1099 C C   . GLU B 1 2   ? -27.233 0.709   3.102   1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 2   GLU B C   1 
ATOM   1100 O O   . GLU B 1 2   ? -27.735 0.224   2.083   1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 2   GLU B O   1 
ATOM   1101 C CB  . GLU B 1 2   ? -27.129 -1.204  4.709   1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 2   GLU B CB  1 
ATOM   1102 N N   . PHE B 1 3   ? -26.318 1.668   3.080   1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 3   PHE B N   1 
ATOM   1103 C CA  . PHE B 1 3   ? -25.763 2.183   1.838   1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 3   PHE B CA  1 
ATOM   1104 C C   . PHE B 1 3   ? -24.422 1.520   1.576   1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 3   PHE B C   1 
ATOM   1105 O O   . PHE B 1 3   ? -23.564 1.462   2.466   1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 3   PHE B O   1 
ATOM   1106 C CB  . PHE B 1 3   ? -25.609 3.702   1.904   1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 3   PHE B CB  1 
ATOM   1107 C CG  . PHE B 1 3   ? -26.912 4.429   1.845   1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 3   PHE B CG  1 
ATOM   1108 C CD1 . PHE B 1 3   ? -27.565 4.803   3.012   1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 3   PHE B CD1 1 
ATOM   1109 C CD2 . PHE B 1 3   ? -27.499 4.724   0.627   1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 3   PHE B CD2 1 
ATOM   1110 C CE1 . PHE B 1 3   ? -28.774 5.464   2.963   1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 3   PHE B CE1 1 
ATOM   1111 C CE2 . PHE B 1 3   ? -28.715 5.389   0.572   1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 3   PHE B CE2 1 
ATOM   1112 C CZ  . PHE B 1 3   ? -29.354 5.755   1.750   1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 3   PHE B CZ  1 
ATOM   1113 N N   . ASN B 1 4   ? -24.263 1.007   0.360   1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 4   ASN B N   1 
ATOM   1114 C CA  . ASN B 1 4   ? -22.993 0.439   -0.062  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 4   ASN B CA  1 
ATOM   1115 C C   . ASN B 1 4   ? -21.901 1.496   -0.012  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 4   ASN B C   1 
ATOM   1116 O O   . ASN B 1 4   ? -22.160 2.699   -0.097  1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 4   ASN B O   1 
ATOM   1117 C CB  . ASN B 1 4   ? -23.092 -0.107  -1.479  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 4   ASN B CB  1 
ATOM   1118 C CG  . ASN B 1 4   ? -23.849 -1.412  -1.557  1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 4   ASN B CG  1 
ATOM   1119 O OD1 . ASN B 1 4   ? -24.331 -1.942  -0.550  1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 4   ASN B OD1 1 
ATOM   1120 N ND2 . ASN B 1 4   ? -23.950 -1.948  -2.765  1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 4   ASN B ND2 1 
ATOM   1121 N N   . ASN B 1 5   ? -20.652 1.041   0.095   1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 5   ASN B N   1 
ATOM   1122 C CA  . ASN B 1 5   ? -19.577 2.023   0.214   1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 5   ASN B CA  1 
ATOM   1123 C C   . ASN B 1 5   ? -19.297 2.735   -1.097  1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 5   ASN B C   1 
ATOM   1124 O O   . ASN B 1 5   ? -18.674 3.796   -1.081  1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 5   ASN B O   1 
ATOM   1125 C CB  . ASN B 1 5   ? -18.294 1.395   0.789   1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 5   ASN B CB  1 
ATOM   1126 C CG  . ASN B 1 5   ? -17.656 0.341   -0.105  1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 5   ASN B CG  1 
ATOM   1127 O OD1 . ASN B 1 5   ? -17.576 0.472   -1.316  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 5   ASN B OD1 1 
ATOM   1128 N ND2 . ASN B 1 5   ? -17.135 -0.707  0.533   1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 5   ASN B ND2 1 
ATOM   1129 N N   . THR B 1 6   ? -19.771 2.201   -2.224  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 6   THR B N   1 
ATOM   1130 C CA  . THR B 1 6   ? -19.549 2.797   -3.539  1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 6   THR B CA  1 
ATOM   1131 C C   . THR B 1 6   ? -20.844 2.659   -4.312  1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 6   THR B C   1 
ATOM   1132 O O   . THR B 1 6   ? -21.265 1.540   -4.624  1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 6   THR B O   1 
ATOM   1133 C CB  . THR B 1 6   ? -18.412 2.105   -4.283  1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 6   THR B CB  1 
ATOM   1134 O OG1 . THR B 1 6   ? -17.235 2.161   -3.477  1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 6   THR B OG1 1 
ATOM   1135 C CG2 . THR B 1 6   ? -18.165 2.786   -5.658  1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 6   THR B CG2 1 
ATOM   1136 N N   . ILE B 1 7   ? -21.473 3.786   -4.632  1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 7   ILE B N   1 
ATOM   1137 C CA  . ILE B 1 7   ? -22.728 3.789   -5.368  1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 7   ILE B CA  1 
ATOM   1138 C C   . ILE B 1 7   ? -22.608 4.799   -6.497  1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 7   ILE B C   1 
ATOM   1139 O O   . ILE B 1 7   ? -22.493 6.000   -6.238  1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 7   ILE B O   1 
ATOM   1140 C CB  . ILE B 1 7   ? -23.947 4.129   -4.492  1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 7   ILE B CB  1 
ATOM   1141 C CG1 . ILE B 1 7   ? -23.982 3.282   -3.214  1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B CG1 1 
ATOM   1142 C CG2 . ILE B 1 7   ? -25.223 3.890   -5.310  1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 7   ILE B CG2 1 
ATOM   1143 C CD1 . ILE B 1 7   ? -25.007 3.780   -2.227  1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 7   ILE B CD1 1 
ATOM   1144 N N   . PRO B 1 8   ? -22.662 4.372   -7.754  1.00 7.65  ? ? ? ? ? ? 8   PRO B N   1 
ATOM   1145 C CA  . PRO B 1 8   ? -22.680 5.336   -8.856  1.00 7.26  ? ? ? ? ? ? 8   PRO B CA  1 
ATOM   1146 C C   . PRO B 1 8   ? -24.031 6.010   -8.929  1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 8   PRO B C   1 
ATOM   1147 O O   . PRO B 1 8   ? -25.066 5.381   -8.695  1.00 8.10  ? ? ? ? ? ? 8   PRO B O   1 
ATOM   1148 C CB  . PRO B 1 8   ? -22.429 4.478   -10.105 1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 8   PRO B CB  1 
ATOM   1149 C CG  . PRO B 1 8   ? -22.120 3.065   -9.581  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 8   PRO B CG  1 
ATOM   1150 C CD  . PRO B 1 8   ? -22.743 2.981   -8.223  1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 8   PRO B CD  1 
ATOM   1151 N N   . GLU B 1 9   ? -24.017 7.297   -9.250  1.00 7.60  ? ? ? ? ? ? 9   GLU B N   1 
ATOM   1152 C CA  . GLU B 1 9   ? -25.239 8.019   -9.575  1.00 7.68  ? ? ? ? ? ? 9   GLU B CA  1 
ATOM   1153 C C   . GLU B 1 9   ? -25.132 8.462   -11.023 1.00 7.11  ? ? ? ? ? ? 9   GLU B C   1 
ATOM   1154 O O   . GLU B 1 9   ? -24.190 9.179   -11.389 1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 9   GLU B O   1 
ATOM   1155 C CB  . GLU B 1 9   ? -25.461 9.228   -8.671  1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 9   GLU B CB  1 
ATOM   1156 C CG  . GLU B 1 9   ? -26.732 9.961   -9.085  1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 9   GLU B CG  1 
ATOM   1157 C CD  . GLU B 1 9   ? -27.174 11.026  -8.112  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 9   GLU B CD  1 
ATOM   1158 O OE1 . GLU B 1 9   ? -28.406 11.251  -8.006  1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 9   GLU B OE1 1 
ATOM   1159 O OE2 . GLU B 1 9   ? -26.315 11.632  -7.445  1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 9   GLU B OE2 1 
ATOM   1160 N N   . LEU B 1 10  ? -26.077 8.021   -11.843 1.00 7.29  ? ? ? ? ? ? 10  LEU B N   1 
ATOM   1161 C CA  . LEU B 1 10  ? -26.090 8.298   -13.274 1.00 8.18  ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CA  1 
ATOM   1162 C C   . LEU B 1 10  ? -27.210 9.277   -13.582 1.00 7.89  ? ? ? ? ? ? 10  LEU B C   1 
ATOM   1163 O O   . LEU B 1 10  ? -28.382 8.963   -13.361 1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 10  LEU B O   1 
ATOM   1164 C CB  . LEU B 1 10  ? -26.286 7.007   -14.065 1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CB  1 
ATOM   1165 C CG  . LEU B 1 10  ? -25.291 5.871   -13.798 1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CG  1 
ATOM   1166 C CD1 . LEU B 1 10  ? -25.569 4.716   -14.765 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CD1 1 
ATOM   1167 C CD2 . LEU B 1 10  ? -23.831 6.313   -13.839 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CD2 1 
ATOM   1168 N N   . VAL B 1 11  ? -26.860 10.458  -14.088 1.00 7.13  ? ? ? ? ? ? 11  VAL B N   1 
ATOM   1169 C CA  . VAL B 1 11  ? -27.886 11.333  -14.644 1.00 7.51  ? ? ? ? ? ? 11  VAL B CA  1 
ATOM   1170 C C   . VAL B 1 11  ? -28.328 10.767  -15.984 1.00 7.52  ? ? ? ? ? ? 11  VAL B C   1 
ATOM   1171 O O   . VAL B 1 11  ? -27.506 10.337  -16.802 1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 11  VAL B O   1 
ATOM   1172 C CB  . VAL B 1 11  ? -27.363 12.769  -14.773 1.00 7.42  ? ? ? ? ? ? 11  VAL B CB  1 
ATOM   1173 C CG1 . VAL B 1 11  ? -28.345 13.617  -15.559 1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 11  VAL B CG1 1 
ATOM   1174 C CG2 . VAL B 1 11  ? -27.160 13.371  -13.391 1.00 8.34  ? ? ? ? ? ? 11  VAL B CG2 1 
ATOM   1175 N N   . CYS B 1 12  ? -29.642 10.733  -16.202 1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 12  CYS B N   1 
ATOM   1176 C CA  . CYS B 1 12  ? -30.242 10.100  -17.369 1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 12  CYS B CA  1 
ATOM   1177 C C   . CYS B 1 12  ? -30.969 11.143  -18.198 1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 12  CYS B C   1 
ATOM   1178 O O   . CYS B 1 12  ? -31.797 11.896  -17.673 1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 12  CYS B O   1 
ATOM   1179 C CB  . CYS B 1 12  ? -31.220 8.999   -16.944 1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 12  CYS B CB  1 
ATOM   1180 S SG  . CYS B 1 12  ? -30.418 7.683   -15.979 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 12  CYS B SG  1 
ATOM   1181 N N   . ARG B 1 13  ? -30.688 11.163  -19.504 1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B N   1 
ATOM   1182 C CA  . ARG B 1 13  ? -31.386 12.115  -20.364 1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CA  1 
ATOM   1183 C C   . ARG B 1 13  ? -32.869 11.801  -20.430 1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B C   1 
ATOM   1184 O O   . ARG B 1 13  ? -33.692 12.717  -20.509 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B O   1 
ATOM   1185 C CB  . ARG B 1 13  ? -30.782 12.108  -21.762 1.00 8.79  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CB  1 
ATOM   1186 C CG  . ARG B 1 13  ? -29.341 12.557  -21.763 1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CG  1 
ATOM   1187 C CD  . ARG B 1 13  ? -28.804 12.617  -23.179 1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CD  1 
ATOM   1188 N NE  . ARG B 1 13  ? -27.401 13.019  -23.160 1.00 8.32  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B NE  1 
ATOM   1189 C CZ  . ARG B 1 13  ? -26.979 14.282  -23.145 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CZ  1 
ATOM   1190 N NH1 . ARG B 1 13  ? -27.841 15.290  -23.186 1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B NH1 1 
ATOM   1191 N NH2 . ARG B 1 13  ? -25.678 14.551  -23.100 1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B NH2 1 
ATOM   1192 N N   . ASP B 1 14  ? -33.218 10.514  -20.400 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 14  ASP B N   1 
ATOM   1193 C CA  . ASP B 1 14  ? -34.595 10.015  -20.532 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 14  ASP B CA  1 
ATOM   1194 C C   . ASP B 1 14  ? -34.738 8.937   -19.459 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 14  ASP B C   1 
ATOM   1195 O O   . ASP B 1 14  ? -34.482 7.761   -19.722 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 14  ASP B O   1 
ATOM   1196 C CB  . ASP B 1 14  ? -34.821 9.472   -21.941 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 14  ASP B CB  1 
ATOM   1197 C CG  . ASP B 1 14  ? -36.236 9.015   -22.189 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 14  ASP B CG  1 
ATOM   1198 O OD1 . ASP B 1 14  ? -36.461 8.338   -23.207 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 14  ASP B OD1 1 
ATOM   1199 O OD2 . ASP B 1 14  ? -37.112 9.345   -21.389 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 14  ASP B OD2 1 
ATOM   1200 N N   . ILE B 1 15  ? -35.148 9.342   -18.252 1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 15  ILE B N   1 
ATOM   1201 C CA  . ILE B 1 15  ? -35.145 8.404   -17.130 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 15  ILE B CA  1 
ATOM   1202 C C   . ILE B 1 15  ? -36.074 7.224   -17.390 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 15  ILE B C   1 
ATOM   1203 O O   . ILE B 1 15  ? -35.797 6.111   -16.939 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 15  ILE B O   1 
ATOM   1204 C CB  . ILE B 1 15  ? -35.485 9.131   -15.810 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 15  ILE B CB  1 
ATOM   1205 C CG1 . ILE B 1 15  ? -35.282 8.213   -14.602 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 15  ILE B CG1 1 
ATOM   1206 C CG2 . ILE B 1 15  ? -36.897 9.589   -15.800 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 15  ILE B CG2 1 
ATOM   1207 C CD1 . ILE B 1 15  ? -33.870 8.019   -14.254 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 15  ILE B CD1 1 
ATOM   1208 N N   . ASP B 1 16  ? -37.158 7.420   -18.149 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 16  ASP B N   1 
ATOM   1209 C CA  . ASP B 1 16  ? -38.037 6.293   -18.445 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 16  ASP B CA  1 
ATOM   1210 C C   . ASP B 1 16  ? -37.298 5.214   -19.225 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 16  ASP B C   1 
ATOM   1211 O O   . ASP B 1 16  ? -37.409 4.019   -18.919 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 16  ASP B O   1 
ATOM   1212 C CB  . ASP B 1 16  ? -39.262 6.770   -19.222 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 16  ASP B CB  1 
ATOM   1213 C CG  . ASP B 1 16  ? -40.391 7.196   -18.314 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 16  ASP B CG  1 
ATOM   1214 O OD1 . ASP B 1 16  ? -40.159 7.360   -17.097 1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 16  ASP B OD1 1 
ATOM   1215 O OD2 . ASP B 1 16  ? -41.512 7.373   -18.827 1.00 39.29 ? ? ? ? ? ? 16  ASP B OD2 1 
ATOM   1216 N N   . SER B 1 17  ? -36.539 5.620   -20.243 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 17  SER B N   1 
ATOM   1217 C CA  . SER B 1 17  ? -35.754 4.668   -21.014 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 17  SER B CA  1 
ATOM   1218 C C   . SER B 1 17  ? -34.688 4.009   -20.151 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 17  SER B C   1 
ATOM   1219 O O   . SER B 1 17  ? -34.465 2.798   -20.237 1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 17  SER B O   1 
ATOM   1220 C CB  . SER B 1 17  ? -35.106 5.379   -22.203 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 17  SER B CB  1 
ATOM   1221 O OG  . SER B 1 17  ? -34.215 4.515   -22.880 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 17  SER B OG  1 
ATOM   1222 N N   . SER B 1 18  ? -34.001 4.797   -19.324 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 18  SER B N   1 
ATOM   1223 C CA  . SER B 1 18  ? -32.951 4.226   -18.492 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 18  SER B CA  1 
ATOM   1224 C C   . SER B 1 18  ? -33.520 3.258   -17.469 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 18  SER B C   1 
ATOM   1225 O O   . SER B 1 18  ? -32.961 2.177   -17.243 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 18  SER B O   1 
ATOM   1226 C CB  . SER B 1 18  ? -32.185 5.346   -17.804 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 18  SER B CB  1 
ATOM   1227 O OG  . SER B 1 18  ? -31.559 6.158   -18.774 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 18  SER B OG  1 
ATOM   1228 N N   . LEU B 1 19  ? -34.629 3.629   -16.830 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 19  LEU B N   1 
ATOM   1229 C CA  A LEU B 1 19  ? -35.256 2.726   -15.873 0.53 13.91 ? ? ? ? ? ? 19  LEU B CA  1 
ATOM   1230 C CA  B LEU B 1 19  ? -35.250 2.726   -15.871 0.47 13.92 ? ? ? ? ? ? 19  LEU B CA  1 
ATOM   1231 C C   . LEU B 1 19  ? -35.640 1.409   -16.532 1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 19  LEU B C   1 
ATOM   1232 O O   . LEU B 1 19  ? -35.444 0.336   -15.954 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 19  LEU B O   1 
ATOM   1233 C CB  A LEU B 1 19  ? -36.486 3.385   -15.253 0.53 16.41 ? ? ? ? ? ? 19  LEU B CB  1 
ATOM   1234 C CB  B LEU B 1 19  ? -36.467 3.396   -15.239 0.47 16.34 ? ? ? ? ? ? 19  LEU B CB  1 
ATOM   1235 C CG  A LEU B 1 19  ? -36.259 4.427   -14.165 0.53 16.74 ? ? ? ? ? ? 19  LEU B CG  1 
ATOM   1236 C CG  B LEU B 1 19  ? -37.105 2.652   -14.070 0.47 17.85 ? ? ? ? ? ? 19  LEU B CG  1 
ATOM   1237 C CD1 A LEU B 1 19  ? -37.540 5.210   -13.960 0.53 17.92 ? ? ? ? ? ? 19  LEU B CD1 1 
ATOM   1238 C CD1 B LEU B 1 19  ? -36.120 2.553   -12.926 0.47 17.34 ? ? ? ? ? ? 19  LEU B CD1 1 
ATOM   1239 C CD2 A LEU B 1 19  ? -35.834 3.747   -12.879 0.53 16.11 ? ? ? ? ? ? 19  LEU B CD2 1 
ATOM   1240 C CD2 B LEU B 1 19  ? -38.365 3.363   -13.630 0.47 17.42 ? ? ? ? ? ? 19  LEU B CD2 1 
ATOM   1241 N N   . SER B 1 20  ? -36.178 1.468   -17.748 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 20  SER B N   1 
ATOM   1242 C CA  . SER B 1 20  ? -36.573 0.235   -18.418 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 20  SER B CA  1 
ATOM   1243 C C   . SER B 1 20  ? -35.347 -0.620  -18.729 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 20  SER B C   1 
ATOM   1244 O O   . SER B 1 20  ? -35.376 -1.844  -18.570 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 20  SER B O   1 
ATOM   1245 C CB  . SER B 1 20  ? -37.359 0.563   -19.688 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 20  SER B CB  1 
ATOM   1246 O OG  . SER B 1 20  ? -37.509 -0.581  -20.506 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 20  SER B OG  1 
ATOM   1247 N N   . PHE B 1 21  ? -34.245 0.015   -19.133 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B N   1 
ATOM   1248 C CA  . PHE B 1 21  ? -32.998 -0.706  -19.373 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CA  1 
ATOM   1249 C C   . PHE B 1 21  ? -32.514 -1.408  -18.111 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B C   1 
ATOM   1250 O O   . PHE B 1 21  ? -32.255 -2.618  -18.114 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B O   1 
ATOM   1251 C CB  . PHE B 1 21  ? -31.937 0.270   -19.889 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CB  1 
ATOM   1252 C CG  . PHE B 1 21  ? -30.597 -0.359  -20.134 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CG  1 
ATOM   1253 C CD1 . PHE B 1 21  ? -30.337 -1.029  -21.321 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CD1 1 
ATOM   1254 C CD2 . PHE B 1 21  ? -29.600 -0.281  -19.181 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CD2 1 
ATOM   1255 C CE1 . PHE B 1 21  ? -29.101 -1.610  -21.548 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CE1 1 
ATOM   1256 C CE2 . PHE B 1 21  ? -28.357 -0.858  -19.404 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CE2 1 
ATOM   1257 C CZ  . PHE B 1 21  ? -28.114 -1.523  -20.588 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CZ  1 
ATOM   1258 N N   . TYR B 1 22  ? -32.390 -0.666  -17.013 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B N   1 
ATOM   1259 C CA  . TYR B 1 22  ? -31.803 -1.256  -15.814 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CA  1 
ATOM   1260 C C   . TYR B 1 22  ? -32.708 -2.316  -15.196 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B C   1 
ATOM   1261 O O   . TYR B 1 22  ? -32.212 -3.320  -14.673 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B O   1 
ATOM   1262 C CB  . TYR B 1 22  ? -31.448 -0.165  -14.807 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CB  1 
ATOM   1263 C CG  . TYR B 1 22  ? -30.180 0.507   -15.250 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CG  1 
ATOM   1264 C CD1 . TYR B 1 22  ? -28.952 -0.094  -15.020 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CD1 1 
ATOM   1265 C CD2 . TYR B 1 22  ? -30.207 1.707   -15.959 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CD2 1 
ATOM   1266 C CE1 . TYR B 1 22  ? -27.781 0.486   -15.465 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CE1 1 
ATOM   1267 C CE2 . TYR B 1 22  ? -29.039 2.300   -16.406 1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CE2 1 
ATOM   1268 C CZ  . TYR B 1 22  ? -27.831 1.690   -16.150 1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CZ  1 
ATOM   1269 O OH  . TYR B 1 22  ? -26.676 2.277   -16.614 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 22  TYR B OH  1 
ATOM   1270 N N   . THR B 1 23  ? -34.026 -2.128  -15.249 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 23  THR B N   1 
ATOM   1271 C CA  . THR B 1 23  ? -34.907 -3.118  -14.638 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 23  THR B CA  1 
ATOM   1272 C C   . THR B 1 23  ? -35.128 -4.316  -15.553 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 23  THR B C   1 
ATOM   1273 O O   . THR B 1 23  ? -34.982 -5.464  -15.122 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 23  THR B O   1 
ATOM   1274 C CB  . THR B 1 23  ? -36.253 -2.493  -14.255 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 23  THR B CB  1 
ATOM   1275 O OG1 . THR B 1 23  ? -36.896 -1.954  -15.416 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 23  THR B OG1 1 
ATOM   1276 C CG2 . THR B 1 23  ? -36.069 -1.407  -13.202 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 23  THR B CG2 1 
ATOM   1277 N N   . GLN B 1 24  ? -35.476 -4.071  -16.820 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B N   1 
ATOM   1278 C CA  . GLN B 1 24  ? -35.885 -5.167  -17.693 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B CA  1 
ATOM   1279 C C   . GLN B 1 24  ? -34.688 -5.901  -18.284 1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B C   1 
ATOM   1280 O O   . GLN B 1 24  ? -34.695 -7.133  -18.373 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B O   1 
ATOM   1281 C CB  . GLN B 1 24  ? -36.795 -4.648  -18.808 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B CB  1 
ATOM   1282 C CG  . GLN B 1 24  ? -37.968 -3.798  -18.332 1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B CG  1 
ATOM   1283 C CD  . GLN B 1 24  ? -38.791 -4.466  -17.244 1.00 49.19 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B CD  1 
ATOM   1284 O OE1 . GLN B 1 24  ? -39.174 -3.827  -16.262 1.00 53.06 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B OE1 1 
ATOM   1285 N NE2 . GLN B 1 24  ? -39.080 -5.753  -17.420 1.00 52.65 ? ? ? ? ? ? 24  GLN B NE2 1 
ATOM   1286 N N   . LYS B 1 25  ? -33.651 -5.177  -18.687 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B N   1 
ATOM   1287 C CA  . LYS B 1 25  ? -32.517 -5.837  -19.317 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CA  1 
ATOM   1288 C C   . LYS B 1 25  ? -31.487 -6.322  -18.304 1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B C   1 
ATOM   1289 O O   . LYS B 1 25  ? -30.904 -7.397  -18.479 1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B O   1 
ATOM   1290 C CB  . LYS B 1 25  ? -31.861 -4.894  -20.326 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CB  1 
ATOM   1291 C CG  . LYS B 1 25  ? -30.784 -5.546  -21.161 1.00 40.10 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CG  1 
ATOM   1292 C CD  . LYS B 1 25  ? -31.138 -5.491  -22.633 1.00 44.14 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CD  1 
ATOM   1293 C CE  . LYS B 1 25  ? -30.050 -6.125  -23.478 1.00 47.12 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CE  1 
ATOM   1294 N NZ  . LYS B 1 25  ? -30.324 -5.954  -24.929 1.00 45.90 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B NZ  1 
ATOM   1295 N N   . LEU B 1 26  ? -31.253 -5.561  -17.238 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B N   1 
ATOM   1296 C CA  . LEU B 1 26  ? -30.213 -5.907  -16.283 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CA  1 
ATOM   1297 C C   . LEU B 1 26  ? -30.744 -6.443  -14.962 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B C   1 
ATOM   1298 O O   . LEU B 1 26  ? -29.943 -6.875  -14.127 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B O   1 
ATOM   1299 C CB  . LEU B 1 26  ? -29.310 -4.691  -16.019 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CB  1 
ATOM   1300 C CG  . LEU B 1 26  ? -28.580 -4.140  -17.250 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CG  1 
ATOM   1301 C CD1 . LEU B 1 26  ? -27.536 -3.100  -16.869 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CD1 1 
ATOM   1302 C CD2 . LEU B 1 26  ? -27.940 -5.269  -18.058 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CD2 1 
ATOM   1303 N N   . GLY B 1 27  ? -32.055 -6.420  -14.742 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B N   1 
ATOM   1304 C CA  . GLY B 1 27  ? -32.625 -7.060  -13.574 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B CA  1 
ATOM   1305 C C   . GLY B 1 27  ? -32.585 -6.258  -12.295 1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B C   1 
ATOM   1306 O O   . GLY B 1 27  ? -32.782 -6.836  -11.218 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B O   1 
ATOM   1307 N N   . PHE B 1 28  ? -32.317 -4.955  -12.367 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B N   1 
ATOM   1308 C CA  . PHE B 1 28  ? -32.409 -4.139  -11.173 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CA  1 
ATOM   1309 C C   . PHE B 1 28  ? -33.868 -3.965  -10.774 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B C   1 
ATOM   1310 O O   . PHE B 1 28  ? -34.783 -4.087  -11.589 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B O   1 
ATOM   1311 C CB  . PHE B 1 28  ? -31.778 -2.762  -11.392 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CB  1 
ATOM   1312 C CG  . PHE B 1 28  ? -30.274 -2.761  -11.357 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CG  1 
ATOM   1313 C CD1 . PHE B 1 28  ? -29.538 -3.110  -12.477 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CD1 1 
ATOM   1314 C CD2 . PHE B 1 28  ? -29.601 -2.377  -10.212 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CD2 1 
ATOM   1315 C CE1 . PHE B 1 28  ? -28.147 -3.095  -12.445 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CE1 1 
ATOM   1316 C CE2 . PHE B 1 28  ? -28.227 -2.366  -10.171 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CE2 1 
ATOM   1317 C CZ  . PHE B 1 28  ? -27.499 -2.721  -11.293 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CZ  1 
ATOM   1318 N N   . LYS B 1 29  ? -34.067 -3.660  -9.501  1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B N   1 
ATOM   1319 C CA  . LYS B 1 29  ? -35.364 -3.297  -8.959  1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CA  1 
ATOM   1320 C C   . LYS B 1 29  ? -35.249 -1.927  -8.312  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B C   1 
ATOM   1321 O O   . LYS B 1 29  ? -34.163 -1.501  -7.912  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B O   1 
ATOM   1322 C CB  . LYS B 1 29  ? -35.854 -4.327  -7.933  1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CB  1 
ATOM   1323 C CG  . LYS B 1 29  ? -36.308 -5.618  -8.556  1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CG  1 
ATOM   1324 C CD  . LYS B 1 29  ? -36.770 -6.603  -7.491  1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CD  1 
ATOM   1325 C CE  . LYS B 1 29  ? -35.592 -7.096  -6.675  1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CE  1 
ATOM   1326 N NZ  . LYS B 1 29  ? -36.021 -8.080  -5.642  1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 29  LYS B NZ  1 
ATOM   1327 N N   . VAL B 1 30  ? -36.377 -1.235  -8.217  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 30  VAL B N   1 
ATOM   1328 C CA  . VAL B 1 30  ? -36.428 0.052   -7.536  1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 30  VAL B CA  1 
ATOM   1329 C C   . VAL B 1 30  ? -36.529 -0.199  -6.035  1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 30  VAL B C   1 
ATOM   1330 O O   . VAL B 1 30  ? -37.505 -0.787  -5.553  1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 30  VAL B O   1 
ATOM   1331 C CB  . VAL B 1 30  ? -37.603 0.899   -8.040  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 30  VAL B CB  1 
ATOM   1332 C CG1 . VAL B 1 30  ? -37.660 2.229   -7.300  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 30  VAL B CG1 1 
ATOM   1333 C CG2 . VAL B 1 30  ? -37.484 1.122   -9.534  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 30  VAL B CG2 1 
ATOM   1334 N N   . LEU B 1 31  ? -35.505 0.220   -5.292  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B N   1 
ATOM   1335 C CA  . LEU B 1 31  ? -35.571 0.154   -3.836  1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CA  1 
ATOM   1336 C C   . LEU B 1 31  ? -36.442 1.271   -3.280  1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B C   1 
ATOM   1337 O O   . LEU B 1 31  ? -37.373 1.020   -2.504  1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B O   1 
ATOM   1338 C CB  . LEU B 1 31  ? -34.167 0.231   -3.236  1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CB  1 
ATOM   1339 C CG  . LEU B 1 31  ? -34.146 0.105   -1.713  1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CG  1 
ATOM   1340 C CD1 . LEU B 1 31  ? -34.610 -1.284  -1.311  1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CD1 1 
ATOM   1341 C CD2 . LEU B 1 31  ? -32.753 0.402   -1.162  1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CD2 1 
ATOM   1342 N N   . PHE B 1 32  ? -36.144 2.509   -3.655  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B N   1 
ATOM   1343 C CA  . PHE B 1 32  ? -37.018 3.634   -3.374  1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CA  1 
ATOM   1344 C C   . PHE B 1 32  ? -36.821 4.675   -4.459  1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B C   1 
ATOM   1345 O O   . PHE B 1 32  ? -35.906 4.587   -5.283  1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B O   1 
ATOM   1346 C CB  . PHE B 1 32  ? -36.770 4.227   -1.981  1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CB  1 
ATOM   1347 C CG  . PHE B 1 32  ? -35.430 4.904   -1.811  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CG  1 
ATOM   1348 C CD1 . PHE B 1 32  ? -34.311 4.176   -1.434  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CD1 1 
ATOM   1349 C CD2 . PHE B 1 32  ? -35.307 6.279   -1.971  1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CD2 1 
ATOM   1350 C CE1 . PHE B 1 32  ? -33.080 4.801   -1.250  1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CE1 1 
ATOM   1351 C CE2 . PHE B 1 32  ? -34.086 6.906   -1.781  1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CE2 1 
ATOM   1352 C CZ  . PHE B 1 32  ? -32.974 6.166   -1.427  1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CZ  1 
ATOM   1353 N N   . GLU B 1 33  ? -37.695 5.665   -4.457  1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 33  GLU B N   1 
ATOM   1354 C CA  . GLU B 1 33  ? -37.586 6.749   -5.408  1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 33  GLU B CA  1 
ATOM   1355 C C   . GLU B 1 33  ? -37.968 8.045   -4.722  1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 33  GLU B C   1 
ATOM   1356 O O   . GLU B 1 33  ? -38.669 8.051   -3.706  1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 33  GLU B O   1 
ATOM   1357 C CB  . GLU B 1 33  ? -38.459 6.511   -6.643  1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 33  GLU B CB  1 
ATOM   1358 C CG  . GLU B 1 33  ? -39.909 6.250   -6.365  1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 33  GLU B CG  1 
ATOM   1359 C CD  . GLU B 1 33  ? -40.651 5.844   -7.622  1.00 45.89 ? ? ? ? ? ? 33  GLU B CD  1 
ATOM   1360 O OE1 . GLU B 1 33  ? -40.911 4.635   -7.798  1.00 49.23 ? ? ? ? ? ? 33  GLU B OE1 1 
ATOM   1361 O OE2 . GLU B 1 33  ? -40.956 6.736   -8.442  1.00 44.59 ? ? ? ? ? ? 33  GLU B OE2 1 
ATOM   1362 N N   . ARG B 1 34  ? -37.438 9.134   -5.255  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B N   1 
ATOM   1363 C CA  . ARG B 1 34  ? -37.936 10.471  -4.987  1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CA  1 
ATOM   1364 C C   . ARG B 1 34  ? -38.464 10.929  -6.339  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B C   1 
ATOM   1365 O O   . ARG B 1 34  ? -37.780 11.599  -7.109  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B O   1 
ATOM   1366 C CB  . ARG B 1 34  ? -36.850 11.375  -4.398  1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CB  1 
ATOM   1367 C CG  . ARG B 1 34  ? -36.334 10.862  -3.031  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CG  1 
ATOM   1368 C CD  . ARG B 1 34  ? -35.367 11.826  -2.363  1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CD  1 
ATOM   1369 N NE  . ARG B 1 34  ? -34.135 12.009  -3.123  1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B NE  1 
ATOM   1370 C CZ  . ARG B 1 34  ? -32.989 11.386  -2.873  1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CZ  1 
ATOM   1371 N NH1 . ARG B 1 34  ? -32.896 10.520  -1.871  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B NH1 1 
ATOM   1372 N NH2 . ARG B 1 34  ? -31.936 11.625  -3.640  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 34  ARG B NH2 1 
ATOM   1373 N N   . GLU B 1 35  ? -39.686 10.480  -6.651  1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 35  GLU B N   1 
ATOM   1374 C CA  . GLU B 1 35  ? -40.186 10.586  -8.017  1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 35  GLU B CA  1 
ATOM   1375 C C   . GLU B 1 35  ? -40.355 12.035  -8.425  1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 35  GLU B C   1 
ATOM   1376 O O   . GLU B 1 35  ? -40.264 12.367  -9.614  1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 35  GLU B O   1 
ATOM   1377 C CB  . GLU B 1 35  ? -41.511 9.834   -8.152  1.00 42.13 ? ? ? ? ? ? 35  GLU B CB  1 
ATOM   1378 N N   . GLU B 1 36  ? -40.581 12.915  -7.454  1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 36  GLU B N   1 
ATOM   1379 C CA  . GLU B 1 36  ? -40.769 14.318  -7.776  1.00 35.97 ? ? ? ? ? ? 36  GLU B CA  1 
ATOM   1380 C C   . GLU B 1 36  ? -39.458 14.993  -8.160  1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 36  GLU B C   1 
ATOM   1381 O O   . GLU B 1 36  ? -39.483 16.084  -8.740  1.00 37.28 ? ? ? ? ? ? 36  GLU B O   1 
ATOM   1382 C CB  . GLU B 1 36  ? -41.425 15.026  -6.595  1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 36  GLU B CB  1 
ATOM   1383 C CG  . GLU B 1 36  ? -40.466 15.438  -5.499  1.00 43.52 ? ? ? ? ? ? 36  GLU B CG  1 
ATOM   1384 C CD  . GLU B 1 36  ? -40.090 14.298  -4.578  1.00 41.17 ? ? ? ? ? ? 36  GLU B CD  1 
ATOM   1385 O OE1 . GLU B 1 36  ? -40.725 13.225  -4.656  1.00 39.86 ? ? ? ? ? ? 36  GLU B OE1 1 
ATOM   1386 O OE2 . GLU B 1 36  ? -39.156 14.477  -3.767  1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 36  GLU B OE2 1 
ATOM   1387 N N   . GLN B 1 37  ? -38.318 14.368  -7.860  1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 37  GLN B N   1 
ATOM   1388 C CA  . GLN B 1 37  ? -37.016 14.814  -8.336  1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 37  GLN B CA  1 
ATOM   1389 C C   . GLN B 1 37  ? -36.498 13.970  -9.493  1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 37  GLN B C   1 
ATOM   1390 O O   . GLN B 1 37  ? -35.367 14.175  -9.934  1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 37  GLN B O   1 
ATOM   1391 C CB  . GLN B 1 37  ? -35.985 14.789  -7.201  1.00 34.78 ? ? ? ? ? ? 37  GLN B CB  1 
ATOM   1392 C CG  . GLN B 1 37  ? -36.547 14.995  -5.810  1.00 35.93 ? ? ? ? ? ? 37  GLN B CG  1 
ATOM   1393 C CD  . GLN B 1 37  ? -35.517 14.720  -4.725  1.00 38.36 ? ? ? ? ? ? 37  GLN B CD  1 
ATOM   1394 O OE1 . GLN B 1 37  ? -34.620 13.890  -4.898  1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 37  GLN B OE1 1 
ATOM   1395 N NE2 . GLN B 1 37  ? -35.649 15.408  -3.594  1.00 42.06 ? ? ? ? ? ? 37  GLN B NE2 1 
ATOM   1396 N N   . GLY B 1 38  ? -37.294 13.022  -9.981  1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 38  GLY B N   1 
ATOM   1397 C CA  . GLY B 1 38  ? -36.835 12.138  -11.032 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 38  GLY B CA  1 
ATOM   1398 C C   . GLY B 1 38  ? -35.718 11.232  -10.587 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 38  GLY B C   1 
ATOM   1399 O O   . GLY B 1 38  ? -34.876 10.849  -11.402 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 38  GLY B O   1 
ATOM   1400 N N   . PHE B 1 39  ? -35.704 10.862  -9.312  1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 39  PHE B N   1 
ATOM   1401 C CA  . PHE B 1 39  ? -34.607 10.126  -8.705  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CA  1 
ATOM   1402 C C   . PHE B 1 39  ? -35.059 8.717   -8.358  1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 39  PHE B C   1 
ATOM   1403 O O   . PHE B 1 39  ? -36.137 8.525   -7.787  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 39  PHE B O   1 
ATOM   1404 C CB  . PHE B 1 39  ? -34.111 10.838  -7.442  1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CB  1 
ATOM   1405 C CG  . PHE B 1 39  ? -33.094 10.051  -6.656  1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CG  1 
ATOM   1406 C CD1 . PHE B 1 39  ? -31.739 10.131  -6.954  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CD1 1 
ATOM   1407 C CD2 . PHE B 1 39  ? -33.500 9.231   -5.612  1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CD2 1 
ATOM   1408 C CE1 . PHE B 1 39  ? -30.805 9.408   -6.214  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CE1 1 
ATOM   1409 C CE2 . PHE B 1 39  ? -32.571 8.503   -4.884  1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CE2 1 
ATOM   1410 C CZ  . PHE B 1 39  ? -31.223 8.594   -5.194  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CZ  1 
ATOM   1411 N N   . PHE B 1 40  ? -34.223 7.736   -8.685  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B N   1 
ATOM   1412 C CA  . PHE B 1 40  ? -34.509 6.342   -8.388  1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CA  1 
ATOM   1413 C C   . PHE B 1 40  ? -33.272 5.694   -7.790  1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B C   1 
ATOM   1414 O O   . PHE B 1 40  ? -32.170 5.829   -8.324  1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B O   1 
ATOM   1415 C CB  . PHE B 1 40  ? -34.953 5.576   -9.637  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CB  1 
ATOM   1416 C CG  . PHE B 1 40  ? -36.223 6.095   -10.246 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CG  1 
ATOM   1417 C CD1 . PHE B 1 40  ? -36.245 7.295   -10.935 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CD1 1 
ATOM   1418 C CD2 . PHE B 1 40  ? -37.408 5.403   -10.085 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CD2 1 
ATOM   1419 C CE1 . PHE B 1 40  ? -37.421 7.774   -11.479 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CE1 1 
ATOM   1420 C CE2 . PHE B 1 40  ? -38.578 5.874   -10.636 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CE2 1 
ATOM   1421 C CZ  . PHE B 1 40  ? -38.587 7.064   -11.322 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CZ  1 
ATOM   1422 N N   . PHE B 1 41  ? -33.460 4.987   -6.690  1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B N   1 
ATOM   1423 C CA  . PHE B 1 41  ? -32.409 4.199   -6.071  1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CA  1 
ATOM   1424 C C   . PHE B 1 41  ? -32.693 2.738   -6.399  1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B C   1 
ATOM   1425 O O   . PHE B 1 41  ? -33.712 2.185   -5.965  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B O   1 
ATOM   1426 C CB  . PHE B 1 41  ? -32.386 4.458   -4.568  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CB  1 
ATOM   1427 C CG  . PHE B 1 41  ? -31.148 3.951   -3.883  1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CG  1 
ATOM   1428 C CD1 . PHE B 1 41  ? -30.986 2.598   -3.637  1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CD1 1 
ATOM   1429 C CD2 . PHE B 1 41  ? -30.163 4.831   -3.464  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CD2 1 
ATOM   1430 C CE1 . PHE B 1 41  ? -29.853 2.129   -3.006  1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CE1 1 
ATOM   1431 C CE2 . PHE B 1 41  ? -29.025 4.362   -2.816  1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CE2 1 
ATOM   1432 C CZ  . PHE B 1 41  ? -28.872 3.012   -2.594  1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CZ  1 
ATOM   1433 N N   . LEU B 1 42  ? -31.819 2.130   -7.192  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B N   1 
ATOM   1434 C CA  . LEU B 1 42  ? -31.988 0.762   -7.661  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CA  1 
ATOM   1435 C C   . LEU B 1 42  ? -31.083 -0.191  -6.907  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B C   1 
ATOM   1436 O O   . LEU B 1 42  ? -30.031 0.188   -6.385  1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B O   1 
ATOM   1437 C CB  . LEU B 1 42  ? -31.687 0.643   -9.158  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CB  1 
ATOM   1438 C CG  . LEU B 1 42  ? -32.365 1.661   -10.068 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CG  1 
ATOM   1439 C CD1 . LEU B 1 42  ? -32.006 1.376   -11.520 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CD1 1 
ATOM   1440 C CD2 . LEU B 1 42  ? -33.865 1.622   -9.853  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CD2 1 
ATOM   1441 N N   . TYR B 1 43  ? -31.496 -1.453  -6.875  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 43  TYR B N   1 
ATOM   1442 C CA  . TYR B 1 43  ? -30.649 -2.485  -6.307  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CA  1 
ATOM   1443 C C   . TYR B 1 43  ? -30.801 -3.771  -7.103  1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 43  TYR B C   1 
ATOM   1444 O O   . TYR B 1 43  ? -31.811 -4.013  -7.763  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 43  TYR B O   1 
ATOM   1445 C CB  . TYR B 1 43  ? -30.966 -2.728  -4.822  1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CB  1 
ATOM   1446 C CG  . TYR B 1 43  ? -32.238 -3.512  -4.571  1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CG  1 
ATOM   1447 C CD1 . TYR B 1 43  ? -33.489 -2.908  -4.673  1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CD1 1 
ATOM   1448 C CD2 . TYR B 1 43  ? -32.185 -4.853  -4.227  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CD2 1 
ATOM   1449 C CE1 . TYR B 1 43  ? -34.649 -3.621  -4.442  1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CE1 1 
ATOM   1450 C CE2 . TYR B 1 43  ? -33.347 -5.577  -3.991  1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CE2 1 
ATOM   1451 C CZ  . TYR B 1 43  ? -34.575 -4.953  -4.096  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CZ  1 
ATOM   1452 O OH  . TYR B 1 43  ? -35.742 -5.657  -3.861  1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 43  TYR B OH  1 
ATOM   1453 N N   . LYS B 1 44  ? -29.767 -4.596  -7.028  1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 44  LYS B N   1 
ATOM   1454 C CA  . LYS B 1 44  ? -29.813 -5.945  -7.575  1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 44  LYS B CA  1 
ATOM   1455 C C   . LYS B 1 44  ? -28.905 -6.781  -6.691  1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 44  LYS B C   1 
ATOM   1456 O O   . LYS B 1 44  ? -27.697 -6.541  -6.663  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 44  LYS B O   1 
ATOM   1457 C CB  . LYS B 1 44  ? -29.345 -5.982  -9.022  1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 44  LYS B CB  1 
ATOM   1458 C CG  . LYS B 1 44  ? -29.377 -7.377  -9.573  1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 44  LYS B CG  1 
ATOM   1459 C CD  . LYS B 1 44  ? -28.968 -7.421  -11.010 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 44  LYS B CD  1 
ATOM   1460 C CE  . LYS B 1 44  ? -29.466 -8.708  -11.620 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 44  LYS B CE  1 
ATOM   1461 N NZ  . LYS B 1 44  ? -28.677 -9.023  -12.825 1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 44  LYS B NZ  1 
ATOM   1462 N N   . ASN B 1 45  ? -29.475 -7.748  -5.971  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 45  ASN B N   1 
ATOM   1463 C CA  . ASN B 1 45  ? -28.691 -8.477  -4.986  1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 45  ASN B CA  1 
ATOM   1464 C C   . ASN B 1 45  ? -27.958 -7.485  -4.085  1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 45  ASN B C   1 
ATOM   1465 O O   . ASN B 1 45  ? -28.594 -6.644  -3.440  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 45  ASN B O   1 
ATOM   1466 C CB  . ASN B 1 45  ? -27.720 -9.434  -5.682  1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 45  ASN B CB  1 
ATOM   1467 C CG  . ASN B 1 45  ? -28.426 -10.388 -6.628  1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 45  ASN B CG  1 
ATOM   1468 O OD1 . ASN B 1 45  ? -28.155 -10.410 -7.828  1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 45  ASN B OD1 1 
ATOM   1469 N ND2 . ASN B 1 45  ? -29.348 -11.169 -6.091  1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 45  ASN B ND2 1 
ATOM   1470 N N   . ASP B 1 46  ? -26.628 -7.543  -4.060  1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 46  ASP B N   1 
ATOM   1471 C CA  . ASP B 1 46  ? -25.850 -6.701  -3.165  1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 46  ASP B CA  1 
ATOM   1472 C C   . ASP B 1 46  ? -25.377 -5.406  -3.809  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 46  ASP B C   1 
ATOM   1473 O O   . ASP B 1 46  ? -24.655 -4.644  -3.160  1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 46  ASP B O   1 
ATOM   1474 C CB  . ASP B 1 46  ? -24.642 -7.483  -2.629  1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 46  ASP B CB  1 
ATOM   1475 C CG  . ASP B 1 46  ? -23.739 -8.012  -3.739  1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 46  ASP B CG  1 
ATOM   1476 O OD1 . ASP B 1 46  ? -22.528 -8.197  -3.493  1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 46  ASP B OD1 1 
ATOM   1477 O OD2 . ASP B 1 46  ? -24.235 -8.249  -4.858  1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 46  ASP B OD2 1 
ATOM   1478 N N   . ILE B 1 47  ? -25.778 -5.123  -5.050  1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B N   1 
ATOM   1479 C CA  A ILE B 1 47  ? -25.368 -3.964  -5.842  0.32 12.70 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B CA  1 
ATOM   1480 C CA  B ILE B 1 47  ? -25.300 -3.903  -5.683  0.68 12.67 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B CA  1 
ATOM   1481 C C   . ILE B 1 47  ? -26.408 -2.862  -5.700  1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B C   1 
ATOM   1482 O O   . ILE B 1 47  ? -27.607 -3.155  -5.641  1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B O   1 
ATOM   1483 C CB  A ILE B 1 47  ? -25.228 -4.390  -7.319  0.32 12.51 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B CB  1 
ATOM   1484 C CB  B ILE B 1 47  ? -24.723 -4.147  -7.093  0.68 13.20 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B CB  1 
ATOM   1485 C CG1 A ILE B 1 47  ? -24.081 -5.384  -7.499  0.32 17.64 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B CG1 1 
ATOM   1486 C CG1 B ILE B 1 47  ? -25.780 -4.675  -8.058  0.68 15.60 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B CG1 1 
ATOM   1487 C CG2 A ILE B 1 47  ? -25.096 -3.193  -8.225  0.32 11.48 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B CG2 1 
ATOM   1488 C CG2 B ILE B 1 47  ? -23.524 -5.089  -7.011  0.68 14.05 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B CG2 1 
ATOM   1489 C CD1 A ILE B 1 47  ? -22.780 -4.880  -6.990  0.32 16.97 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B CD1 1 
ATOM   1490 C CD1 B ILE B 1 47  ? -25.275 -4.790  -9.494  0.68 14.08 ? ? ? ? ? ? 47  ILE B CD1 1 
ATOM   1491 N N   . GLN B 1 48  ? -25.972 -1.597  -5.711  1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 48  GLN B N   1 
ATOM   1492 C CA  . GLN B 1 48  ? -26.861 -0.444  -5.694  1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 48  GLN B CA  1 
ATOM   1493 C C   . GLN B 1 48  ? -26.430 0.537   -6.769  1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 48  GLN B C   1 
ATOM   1494 O O   . GLN B 1 48  ? -25.249 0.651   -7.094  1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 48  GLN B O   1 
ATOM   1495 C CB  . GLN B 1 48  ? -26.858 0.259   -4.335  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 48  GLN B CB  1 
ATOM   1496 C CG  . GLN B 1 48  ? -27.334 -0.629  -3.186  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 48  GLN B CG  1 
ATOM   1497 C CD  . GLN B 1 48  ? -27.150 0.013   -1.830  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 48  GLN B CD  1 
ATOM   1498 O OE1 . GLN B 1 48  ? -26.262 0.834   -1.631  1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 48  GLN B OE1 1 
ATOM   1499 N NE2 . GLN B 1 48  ? -28.006 -0.352  -0.884  1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 48  GLN B NE2 1 
ATOM   1500 N N   . LEU B 1 49  ? -27.405 1.255   -7.312  1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B N   1 
ATOM   1501 C CA  . LEU B 1 49  ? -27.157 2.181   -8.405  1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CA  1 
ATOM   1502 C C   . LEU B 1 49  ? -28.241 3.240   -8.370  1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B C   1 
ATOM   1503 O O   . LEU B 1 49  ? -29.407 2.903   -8.196  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B O   1 
ATOM   1504 C CB  . LEU B 1 49  ? -27.175 1.424   -9.728  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CB  1 
ATOM   1505 C CG  . LEU B 1 49  ? -27.118 2.260   -10.994 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CG  1 
ATOM   1506 C CD1 . LEU B 1 49  ? -25.763 2.886   -11.093 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CD1 1 
ATOM   1507 C CD2 . LEU B 1 49  ? -27.396 1.347   -12.170 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CD2 1 
ATOM   1508 N N   . MET B 1 50  ? -27.862 4.507   -8.507  1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 50  MET B N   1 
ATOM   1509 C CA  . MET B 1 50  ? -28.820 5.605   -8.512  1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 50  MET B CA  1 
ATOM   1510 C C   . MET B 1 50  ? -28.982 6.171   -9.915  1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 50  MET B C   1 
ATOM   1511 O O   . MET B 1 50  ? -27.996 6.326   -10.640 1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 50  MET B O   1 
ATOM   1512 C CB  . MET B 1 50  ? -28.372 6.716   -7.562  1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 50  MET B CB  1 
ATOM   1513 C CG  . MET B 1 50  ? -28.373 6.273   -6.113  1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 50  MET B CG  1 
ATOM   1514 S SD  . MET B 1 50  ? -27.781 7.567   -5.020  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 50  MET B SD  1 
ATOM   1515 C CE  . MET B 1 50  ? -26.013 7.278   -5.028  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 50  MET B CE  1 
ATOM   1516 N N   . LEU B 1 51  ? -30.222 6.488   -10.283 1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 51  LEU B N   1 
ATOM   1517 C CA  . LEU B 1 51  ? -30.541 7.150   -11.543 1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CA  1 
ATOM   1518 C C   . LEU B 1 51  ? -31.236 8.466   -11.237 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B C   1 
ATOM   1519 O O   . LEU B 1 51  ? -32.065 8.539   -10.327 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B O   1 
ATOM   1520 C CB  . LEU B 1 51  ? -31.460 6.290   -12.417 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CB  1 
ATOM   1521 C CG  . LEU B 1 51  ? -30.979 4.884   -12.772 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CG  1 
ATOM   1522 C CD1 . LEU B 1 51  ? -32.028 4.250   -13.687 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CD1 1 
ATOM   1523 C CD2 . LEU B 1 51  ? -29.617 4.897   -13.436 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CD2 1 
ATOM   1524 N N   . GLN B 1 52  ? -30.915 9.509   -11.994 1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 52  GLN B N   1 
ATOM   1525 C CA  A GLN B 1 52  ? -31.478 10.835  -11.771 0.51 11.35 ? ? ? ? ? ? 52  GLN B CA  1 
ATOM   1526 C CA  B GLN B 1 52  ? -31.538 10.809  -11.775 0.49 10.08 ? ? ? ? ? ? 52  GLN B CA  1 
ATOM   1527 C C   . GLN B 1 52  ? -31.808 11.458  -13.119 1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 52  GLN B C   1 
ATOM   1528 O O   . GLN B 1 52  ? -30.906 11.618  -13.939 1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 52  GLN B O   1 
ATOM   1529 C CB  A GLN B 1 52  ? -30.466 11.701  -11.009 0.51 11.51 ? ? ? ? ? ? 52  GLN B CB  1 
ATOM   1530 C CB  B GLN B 1 52  ? -30.672 11.733  -10.912 0.49 11.65 ? ? ? ? ? ? 52  GLN B CB  1 
ATOM   1531 C CG  A GLN B 1 52  ? -30.774 13.171  -10.995 0.51 11.31 ? ? ? ? ? ? 52  GLN B CG  1 
ATOM   1532 C CG  B GLN B 1 52  ? -31.360 13.065  -10.626 0.49 11.92 ? ? ? ? ? ? 52  GLN B CG  1 
ATOM   1533 C CD  A GLN B 1 52  ? -31.993 13.482  -10.171 0.51 11.35 ? ? ? ? ? ? 52  GLN B CD  1 
ATOM   1534 C CD  B GLN B 1 52  ? -30.494 14.033  -9.854  0.49 16.13 ? ? ? ? ? ? 52  GLN B CD  1 
ATOM   1535 O OE1 A GLN B 1 52  ? -32.038 13.175  -8.979  0.51 15.30 ? ? ? ? ? ? 52  GLN B OE1 1 
ATOM   1536 O OE1 B GLN B 1 52  ? -30.894 15.170  -9.596  0.49 22.94 ? ? ? ? ? ? 52  GLN B OE1 1 
ATOM   1537 N NE2 A GLN B 1 52  ? -32.993 14.085  -10.794 0.51 16.78 ? ? ? ? ? ? 52  GLN B NE2 1 
ATOM   1538 N NE2 B GLN B 1 52  ? -29.299 13.597  -9.487  0.49 19.84 ? ? ? ? ? ? 52  GLN B NE2 1 
ATOM   1539 N N   . GLN B 1 53  ? -33.065 11.838  -13.341 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 53  GLN B N   1 
ATOM   1540 C CA  . GLN B 1 53  ? -33.393 12.544  -14.572 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 53  GLN B CA  1 
ATOM   1541 C C   . GLN B 1 53  ? -32.591 13.834  -14.693 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 53  GLN B C   1 
ATOM   1542 O O   . GLN B 1 53  ? -32.473 14.604  -13.737 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 53  GLN B O   1 
ATOM   1543 C CB  . GLN B 1 53  ? -34.891 12.852  -14.603 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 53  GLN B CB  1 
ATOM   1544 C CG  . GLN B 1 53  ? -35.324 13.822  -15.711 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 53  GLN B CG  1 
ATOM   1545 C CD  . GLN B 1 53  ? -35.091 13.258  -17.090 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 53  GLN B CD  1 
ATOM   1546 O OE1 . GLN B 1 53  ? -35.425 12.114  -17.370 1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 53  GLN B OE1 1 
ATOM   1547 N NE2 . GLN B 1 53  ? -34.492 14.063  -17.961 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 53  GLN B NE2 1 
ATOM   1548 N N   . LEU B 1 54  ? -32.039 14.069  -15.885 1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 54  LEU B N   1 
ATOM   1549 C CA  . LEU B 1 54  ? -31.392 15.338  -16.179 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CA  1 
ATOM   1550 C C   . LEU B 1 54  ? -32.338 16.500  -15.911 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B C   1 
ATOM   1551 O O   . LEU B 1 54  ? -33.455 16.541  -16.433 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B O   1 
ATOM   1552 C CB  . LEU B 1 54  ? -30.924 15.349  -17.632 1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CB  1 
ATOM   1553 C CG  . LEU B 1 54  ? -30.320 16.652  -18.139 1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CG  1 
ATOM   1554 C CD1 . LEU B 1 54  ? -29.048 16.965  -17.369 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CD1 1 
ATOM   1555 C CD2 . LEU B 1 54  ? -30.059 16.551  -19.624 1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CD2 1 
ATOM   1556 N N   . GLY B 1 55  ? -31.866 17.441  -15.100 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 55  GLY B N   1 
ATOM   1557 C CA  . GLY B 1 55  ? -32.667 18.564  -14.649 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 55  GLY B CA  1 
ATOM   1558 C C   . GLY B 1 55  ? -31.813 19.464  -13.781 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 55  GLY B C   1 
ATOM   1559 O O   . GLY B 1 55  ? -30.616 19.231  -13.617 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 55  GLY B O   1 
ATOM   1560 N N   . GLU B 1 56  ? -32.451 20.484  -13.200 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B N   1 
ATOM   1561 C CA  . GLU B 1 56  ? -31.697 21.533  -12.516 1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B CA  1 
ATOM   1562 C C   . GLU B 1 56  ? -30.962 21.012  -11.284 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B C   1 
ATOM   1563 O O   . GLU B 1 56  ? -29.913 21.554  -10.919 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B O   1 
ATOM   1564 C CB  . GLU B 1 56  ? -32.633 22.683  -12.135 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B CB  1 
ATOM   1565 N N   . THR B 1 57  ? -31.479 19.972  -10.635 1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 57  THR B N   1 
ATOM   1566 C CA  . THR B 1 57  ? -30.820 19.433  -9.450  1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 57  THR B CA  1 
ATOM   1567 C C   . THR B 1 57  ? -29.696 18.453  -9.774  1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 57  THR B C   1 
ATOM   1568 O O   . THR B 1 57  ? -29.022 17.988  -8.849  1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 57  THR B O   1 
ATOM   1569 C CB  . THR B 1 57  ? -31.845 18.755  -8.536  1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 57  THR B CB  1 
ATOM   1570 O OG1 . THR B 1 57  ? -32.246 17.501  -9.101  1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 57  THR B OG1 1 
ATOM   1571 C CG2 . THR B 1 57  ? -33.070 19.646  -8.367  1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 57  THR B CG2 1 
ATOM   1572 N N   . ALA B 1 58  ? -29.464 18.140  -11.047 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 58  ALA B N   1 
ATOM   1573 C CA  . ALA B 1 58  ? -28.427 17.183  -11.417 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 58  ALA B CA  1 
ATOM   1574 C C   . ALA B 1 58  ? -27.032 17.790  -11.281 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 58  ALA B C   1 
ATOM   1575 O O   . ALA B 1 58  ? -26.805 18.957  -11.607 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 58  ALA B O   1 
ATOM   1576 C CB  . ALA B 1 58  ? -28.639 16.702  -12.852 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 58  ALA B CB  1 
ATOM   1577 N N   . TRP B 1 59  ? -26.086 16.972  -10.831 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B N   1 
ATOM   1578 C CA  . TRP B 1 59  ? -24.678 17.369  -10.720 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CA  1 
ATOM   1579 C C   . TRP B 1 59  ? -23.986 17.042  -12.032 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B C   1 
ATOM   1580 O O   . TRP B 1 59  ? -23.679 15.878  -12.302 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B O   1 
ATOM   1581 C CB  . TRP B 1 59  ? -24.007 16.642  -9.566  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CB  1 
ATOM   1582 C CG  . TRP B 1 59  ? -24.457 17.111  -8.229  1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CG  1 
ATOM   1583 C CD1 . TRP B 1 59  ? -24.721 18.393  -7.858  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CD1 1 
ATOM   1584 C CD2 . TRP B 1 59  ? -24.708 16.297  -7.078  1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CD2 1 
ATOM   1585 N NE1 . TRP B 1 59  ? -25.114 18.431  -6.539  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B NE1 1 
ATOM   1586 C CE2 . TRP B 1 59  ? -25.117 17.156  -6.041  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CE2 1 
ATOM   1587 C CE3 . TRP B 1 59  ? -24.625 14.921  -6.826  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CE3 1 
ATOM   1588 C CZ2 . TRP B 1 59  ? -25.441 16.687  -4.766  1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CZ2 1 
ATOM   1589 C CZ3 . TRP B 1 59  ? -24.946 14.451  -5.561  1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CZ3 1 
ATOM   1590 C CH2 . TRP B 1 59  ? -25.352 15.334  -4.547  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CH2 1 
ATOM   1591 N N   . MET B 1 60  ? -23.737 18.074  -12.844 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 60  MET B N   1 
ATOM   1592 C CA  . MET B 1 60  ? -23.221 17.920  -14.200 1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 60  MET B CA  1 
ATOM   1593 C C   . MET B 1 60  ? -21.808 18.482  -14.275 1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 60  MET B C   1 
ATOM   1594 O O   . MET B 1 60  ? -21.603 19.687  -14.112 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 60  MET B O   1 
ATOM   1595 C CB  . MET B 1 60  ? -24.138 18.615  -15.209 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 60  MET B CB  1 
ATOM   1596 C CG  . MET B 1 60  ? -25.572 18.061  -15.232 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 60  MET B CG  1 
ATOM   1597 S SD  . MET B 1 60  ? -25.591 16.319  -15.688 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 60  MET B SD  1 
ATOM   1598 C CE  . MET B 1 60  ? -24.937 16.402  -17.346 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 60  MET B CE  1 
ATOM   1599 N N   . SER B 1 61  ? -20.839 17.612  -14.544 1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 61  SER B N   1 
ATOM   1600 C CA  . SER B 1 61  ? -19.456 18.055  -14.630 1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 61  SER B CA  1 
ATOM   1601 C C   . SER B 1 61  ? -19.211 18.915  -15.862 1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 61  SER B C   1 
ATOM   1602 O O   . SER B 1 61  ? -18.382 19.840  -15.825 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 61  SER B O   1 
ATOM   1603 C CB  . SER B 1 61  ? -18.550 16.835  -14.662 1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 61  SER B CB  1 
ATOM   1604 O OG  . SER B 1 61  ? -17.211 17.249  -14.749 1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 61  SER B OG  1 
ATOM   1605 N N   . HIS B 1 62  ? -19.900 18.606  -16.956 1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 62  HIS B N   1 
ATOM   1606 C CA  . HIS B 1 62  ? -19.752 19.270  -18.239 1.00 7.59  ? ? ? ? ? ? 62  HIS B CA  1 
ATOM   1607 C C   . HIS B 1 62  ? -21.124 19.744  -18.709 1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 62  HIS B C   1 
ATOM   1608 O O   . HIS B 1 62  ? -22.145 19.544  -18.042 1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 62  HIS B O   1 
ATOM   1609 C CB  . HIS B 1 62  ? -19.100 18.326  -19.259 1.00 8.01  ? ? ? ? ? ? 62  HIS B CB  1 
ATOM   1610 C CG  . HIS B 1 62  ? -17.827 17.702  -18.778 1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 62  HIS B CG  1 
ATOM   1611 N ND1 . HIS B 1 62  ? -16.652 18.412  -18.646 1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 62  HIS B ND1 1 
ATOM   1612 C CD2 . HIS B 1 62  ? -17.543 16.431  -18.407 1.00 7.91  ? ? ? ? ? ? 62  HIS B CD2 1 
ATOM   1613 C CE1 . HIS B 1 62  ? -15.704 17.607  -18.205 1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 62  HIS B CE1 1 
ATOM   1614 N NE2 . HIS B 1 62  ? -16.219 16.398  -18.049 1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 62  HIS B NE2 1 
ATOM   1615 N N   . SER B 1 63  ? -21.152 20.370  -19.877 1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 63  SER B N   1 
ATOM   1616 C CA  . SER B 1 63  ? -22.406 20.909  -20.380 1.00 8.51  ? ? ? ? ? ? 63  SER B CA  1 
ATOM   1617 C C   . SER B 1 63  ? -23.419 19.794  -20.654 1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 63  SER B C   1 
ATOM   1618 O O   . SER B 1 63  ? -23.066 18.633  -20.870 1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 63  SER B O   1 
ATOM   1619 C CB  . SER B 1 63  ? -22.151 21.701  -21.655 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 63  SER B CB  1 
ATOM   1620 O OG  . SER B 1 63  ? -21.660 20.837  -22.662 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 63  SER B OG  1 
ATOM   1621 N N   . ASN B 1 64  ? -24.698 20.168  -20.668 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 64  ASN B N   1 
ATOM   1622 C CA  . ASN B 1 64  ? -25.754 19.174  -20.849 1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 64  ASN B CA  1 
ATOM   1623 C C   . ASN B 1 64  ? -25.656 18.470  -22.197 1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 64  ASN B C   1 
ATOM   1624 O O   . ASN B 1 64  ? -26.059 17.303  -22.303 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 64  ASN B O   1 
ATOM   1625 C CB  . ASN B 1 64  ? -27.119 19.835  -20.722 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 64  ASN B CB  1 
ATOM   1626 C CG  . ASN B 1 64  ? -27.539 20.033  -19.287 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 64  ASN B CG  1 
ATOM   1627 O OD1 . ASN B 1 64  ? -26.763 19.813  -18.345 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 64  ASN B OD1 1 
ATOM   1628 N ND2 . ASN B 1 64  ? -28.786 20.435  -19.104 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 64  ASN B ND2 1 
ATOM   1629 N N   . ASP B 1 65  ? -25.131 19.148  -23.225 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 65  ASP B N   1 
ATOM   1630 C CA  . ASP B 1 65  ? -24.993 18.538  -24.541 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 65  ASP B CA  1 
ATOM   1631 C C   . ASP B 1 65  ? -23.784 17.614  -24.637 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 65  ASP B C   1 
ATOM   1632 O O   . ASP B 1 65  ? -23.612 16.952  -25.664 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 65  ASP B O   1 
ATOM   1633 C CB  . ASP B 1 65  ? -24.876 19.622  -25.610 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 65  ASP B CB  1 
ATOM   1634 C CG  . ASP B 1 65  ? -23.615 20.437  -25.441 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 65  ASP B CG  1 
ATOM   1635 O OD1 . ASP B 1 65  ? -23.534 21.183  -24.456 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 65  ASP B OD1 1 
ATOM   1636 O OD2 . ASP B 1 65  ? -22.701 20.310  -26.282 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 65  ASP B OD2 1 
ATOM   1637 N N   . THR B 1 66  ? -22.945 17.558  -23.615 1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 66  THR B N   1 
ATOM   1638 C CA  . THR B 1 66  ? -21.779 16.683  -23.649 1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 66  THR B CA  1 
ATOM   1639 C C   . THR B 1 66  ? -22.210 15.241  -23.393 1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 66  THR B C   1 
ATOM   1640 O O   . THR B 1 66  ? -22.856 14.962  -22.371 1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 66  THR B O   1 
ATOM   1641 C CB  . THR B 1 66  ? -20.755 17.117  -22.604 1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 66  THR B CB  1 
ATOM   1642 O OG1 . THR B 1 66  ? -20.285 18.440  -22.911 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 66  THR B OG1 1 
ATOM   1643 C CG2 . THR B 1 66  ? -19.572 16.160  -22.575 1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 66  THR B CG2 1 
ATOM   1644 N N   . PRO B 1 67  ? -21.864 14.301  -24.278 1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 67  PRO B N   1 
ATOM   1645 C CA  . PRO B 1 67  ? -22.251 12.901  -24.053 1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 67  PRO B CA  1 
ATOM   1646 C C   . PRO B 1 67  ? -21.811 12.398  -22.690 1.00 7.68  ? ? ? ? ? ? 67  PRO B C   1 
ATOM   1647 O O   . PRO B 1 67  ? -20.767 12.796  -22.170 1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 67  PRO B O   1 
ATOM   1648 C CB  . PRO B 1 67  ? -21.542 12.136  -25.177 1.00 8.78  ? ? ? ? ? ? 67  PRO B CB  1 
ATOM   1649 C CG  . PRO B 1 67  ? -21.356 13.164  -26.253 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 67  PRO B CG  1 
ATOM   1650 C CD  . PRO B 1 67  ? -21.150 14.474  -25.550 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 67  PRO B CD  1 
ATOM   1651 N N   . PHE B 1 68  ? -22.627 11.511  -22.114 1.00 7.56  ? ? ? ? ? ? 68  PHE B N   1 
ATOM   1652 C CA  . PHE B 1 68  ? -22.457 11.081  -20.738 1.00 7.00  ? ? ? ? ? ? 68  PHE B CA  1 
ATOM   1653 C C   . PHE B 1 68  ? -21.505 9.895   -20.619 1.00 7.52  ? ? ? ? ? ? 68  PHE B C   1 
ATOM   1654 O O   . PHE B 1 68  ? -21.452 9.003   -21.478 1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 68  PHE B O   1 
ATOM   1655 C CB  . PHE B 1 68  ? -23.794 10.667  -20.122 1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 68  PHE B CB  1 
ATOM   1656 C CG  . PHE B 1 68  ? -24.750 11.790  -19.894 1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 68  PHE B CG  1 
ATOM   1657 C CD1 . PHE B 1 68  ? -26.005 11.515  -19.366 1.00 7.99  ? ? ? ? ? ? 68  PHE B CD1 1 
ATOM   1658 C CD2 . PHE B 1 68  ? -24.426 13.103  -20.192 1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 68  PHE B CD2 1 
ATOM   1659 C CE1 . PHE B 1 68  ? -26.928 12.539  -19.132 1.00 8.41  ? ? ? ? ? ? 68  PHE B CE1 1 
ATOM   1660 C CE2 . PHE B 1 68  ? -25.345 14.130  -19.969 1.00 8.07  ? ? ? ? ? ? 68  PHE B CE2 1 
ATOM   1661 C CZ  . PHE B 1 68  ? -26.593 13.847  -19.435 1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 68  PHE B CZ  1 
ATOM   1662 N N   . GLY B 1 69  ? -20.778 9.878   -19.519 1.00 6.55  ? ? ? ? ? ? 69  GLY B N   1 
ATOM   1663 C CA  . GLY B 1 69  ? -20.115 8.668   -19.120 1.00 6.40  ? ? ? ? ? ? 69  GLY B CA  1 
ATOM   1664 C C   . GLY B 1 69  ? -18.791 8.376   -19.785 1.00 5.98  ? ? ? ? ? ? 69  GLY B C   1 
ATOM   1665 O O   . GLY B 1 69  ? -18.259 7.274   -19.602 1.00 7.35  ? ? ? ? ? ? 69  GLY B O   1 
ATOM   1666 N N   . ASN B 1 70  ? -18.217 9.306   -20.539 1.00 6.77  ? ? ? ? ? ? 70  ASN B N   1 
ATOM   1667 C CA  . ASN B 1 70  ? -17.016 8.932   -21.267 1.00 6.56  ? ? ? ? ? ? 70  ASN B CA  1 
ATOM   1668 C C   . ASN B 1 70  ? -15.859 8.668   -20.320 1.00 6.44  ? ? ? ? ? ? 70  ASN B C   1 
ATOM   1669 O O   . ASN B 1 70  ? -15.678 9.360   -19.313 1.00 7.13  ? ? ? ? ? ? 70  ASN B O   1 
ATOM   1670 C CB  . ASN B 1 70  ? -16.602 9.996   -22.270 1.00 7.12  ? ? ? ? ? ? 70  ASN B CB  1 
ATOM   1671 C CG  . ASN B 1 70  ? -15.728 9.410   -23.359 1.00 7.76  ? ? ? ? ? ? 70  ASN B CG  1 
ATOM   1672 O OD1 . ASN B 1 70  ? -15.832 8.222   -23.644 1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 70  ASN B OD1 1 
ATOM   1673 N ND2 . ASN B 1 70  ? -14.873 10.220  -23.968 1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 70  ASN B ND2 1 
ATOM   1674 N N   . GLY B 1 71  ? -15.073 7.649   -20.654 1.00 6.53  ? ? ? ? ? ? 71  GLY B N   1 
ATOM   1675 C CA  . GLY B 1 71  ? -13.875 7.334   -19.923 1.00 7.08  ? ? ? ? ? ? 71  GLY B CA  1 
ATOM   1676 C C   . GLY B 1 71  ? -14.065 6.330   -18.813 1.00 6.80  ? ? ? ? ? ? 71  GLY B C   1 
ATOM   1677 O O   . GLY B 1 71  ? -13.115 5.634   -18.452 1.00 7.41  ? ? ? ? ? ? 71  GLY B O   1 
ATOM   1678 N N   . MET B 1 72  ? -15.259 6.203   -18.270 1.00 5.94  ? ? ? ? ? ? 72  MET B N   1 
ATOM   1679 C CA  A MET B 1 72  ? -15.383 5.314   -17.133 0.30 7.50  ? ? ? ? ? ? 72  MET B CA  1 
ATOM   1680 C CA  B MET B 1 72  ? -15.485 5.369   -17.102 0.26 7.38  ? ? ? ? ? ? 72  MET B CA  1 
ATOM   1681 C CA  C MET B 1 72  ? -15.475 5.365   -17.102 0.44 6.92  ? ? ? ? ? ? 72  MET B CA  1 
ATOM   1682 C C   . MET B 1 72  ? -16.177 4.064   -17.482 1.00 6.33  ? ? ? ? ? ? 72  MET B C   1 
ATOM   1683 O O   . MET B 1 72  ? -16.857 3.969   -18.507 1.00 7.61  ? ? ? ? ? ? 72  MET B O   1 
ATOM   1684 C CB  A MET B 1 72  ? -16.022 6.036   -15.952 0.30 9.34  ? ? ? ? ? ? 72  MET B CB  1 
ATOM   1685 C CB  B MET B 1 72  ? -16.323 6.130   -16.066 0.26 9.80  ? ? ? ? ? ? 72  MET B CB  1 
ATOM   1686 C CB  C MET B 1 72  ? -16.299 6.122   -16.051 0.44 10.29 ? ? ? ? ? ? 72  MET B CB  1 
ATOM   1687 C CG  A MET B 1 72  ? -17.422 6.450   -16.230 0.30 6.11  ? ? ? ? ? ? 72  MET B CG  1 
ATOM   1688 C CG  B MET B 1 72  ? -17.840 6.091   -16.302 0.26 9.05  ? ? ? ? ? ? 72  MET B CG  1 
ATOM   1689 C CG  C MET B 1 72  ? -16.421 5.405   -14.707 0.44 15.58 ? ? ? ? ? ? 72  MET B CG  1 
ATOM   1690 S SD  A MET B 1 72  ? -17.812 8.032   -15.496 0.30 9.27  ? ? ? ? ? ? 72  MET B SD  1 
ATOM   1691 S SD  B MET B 1 72  ? -18.595 4.694   -15.438 0.26 9.77  ? ? ? ? ? ? 72  MET B SD  1 
ATOM   1692 S SD  C MET B 1 72  ? -17.613 6.122   -13.553 0.44 21.93 ? ? ? ? ? ? 72  MET B SD  1 
ATOM   1693 C CE  A MET B 1 72  ? -19.520 8.046   -15.964 0.30 5.07  ? ? ? ? ? ? 72  MET B CE  1 
ATOM   1694 C CE  B MET B 1 72  ? -20.300 4.646   -15.993 0.26 6.29  ? ? ? ? ? ? 72  MET B CE  1 
ATOM   1695 C CE  C MET B 1 72  ? -17.235 7.872   -13.652 0.44 17.31 ? ? ? ? ? ? 72  MET B CE  1 
ATOM   1696 N N   . ASN B 1 73  ? -16.013 3.061   -16.623 1.00 7.68  ? ? ? ? ? ? 73  ASN B N   1 
ATOM   1697 C CA  . ASN B 1 73  ? -16.912 1.923   -16.626 1.00 7.09  ? ? ? ? ? ? 73  ASN B CA  1 
ATOM   1698 C C   . ASN B 1 73  ? -17.072 1.535   -15.169 1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 73  ASN B C   1 
ATOM   1699 O O   . ASN B 1 73  ? -16.165 1.752   -14.360 1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B O   1 
ATOM   1700 C CB  . ASN B 1 73  ? -16.425 0.773   -17.518 1.00 8.39  ? ? ? ? ? ? 73  ASN B CB  1 
ATOM   1701 C CG  . ASN B 1 73  ? -15.208 0.087   -16.985 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B CG  1 
ATOM   1702 O OD1 . ASN B 1 73  ? -15.310 -0.897  -16.241 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 73  ASN B OD1 1 
ATOM   1703 N ND2 . ASN B 1 73  ? -14.029 0.569   -17.387 1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 73  ASN B ND2 1 
ATOM   1704 N N   . ILE B 1 74  ? -18.256 1.055   -14.814 1.00 6.77  ? ? ? ? ? ? 74  ILE B N   1 
ATOM   1705 C CA  . ILE B 1 74  ? -18.520 0.577   -13.460 1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 74  ILE B CA  1 
ATOM   1706 C C   . ILE B 1 74  ? -18.428 -0.936  -13.476 1.00 6.87  ? ? ? ? ? ? 74  ILE B C   1 
ATOM   1707 O O   . ILE B 1 74  ? -19.167 -1.592  -14.214 1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 74  ILE B O   1 
ATOM   1708 C CB  . ILE B 1 74  ? -19.903 1.020   -12.966 1.00 8.10  ? ? ? ? ? ? 74  ILE B CB  1 
ATOM   1709 C CG1 . ILE B 1 74  ? -20.049 2.541   -13.003 1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 74  ILE B CG1 1 
ATOM   1710 C CG2 . ILE B 1 74  ? -20.149 0.481   -11.558 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 74  ILE B CG2 1 
ATOM   1711 C CD1 . ILE B 1 74  ? -19.104 3.263   -12.091 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 74  ILE B CD1 1 
ATOM   1712 N N   . ALA B 1 75  ? -17.557 -1.496  -12.642 1.00 7.70  ? ? ? ? ? ? 75  ALA B N   1 
ATOM   1713 C CA  . ALA B 1 75  ? -17.412 -2.943  -12.533 1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 75  ALA B CA  1 
ATOM   1714 C C   . ALA B 1 75  ? -18.289 -3.420  -11.387 1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 75  ALA B C   1 
ATOM   1715 O O   . ALA B 1 75  ? -18.008 -3.129  -10.218 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 75  ALA B O   1 
ATOM   1716 C CB  . ALA B 1 75  ? -15.957 -3.345  -12.312 1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 75  ALA B CB  1 
ATOM   1717 N N   . PHE B 1 76  ? -19.341 -4.155  -11.717 1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B N   1 
ATOM   1718 C CA  . PHE B 1 76  ? -20.191 -4.806  -10.729 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CA  1 
ATOM   1719 C C   . PHE B 1 76  ? -19.810 -6.277  -10.641 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B C   1 
ATOM   1720 O O   . PHE B 1 76  ? -19.834 -6.991  -11.649 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B O   1 
ATOM   1721 C CB  . PHE B 1 76  ? -21.673 -4.696  -11.098 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CB  1 
ATOM   1722 C CG  . PHE B 1 76  ? -22.283 -3.319  -10.918 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CG  1 
ATOM   1723 C CD1 . PHE B 1 76  ? -22.151 -2.621  -9.734  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CD1 1 
ATOM   1724 C CD2 . PHE B 1 76  ? -23.063 -2.773  -11.923 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CD2 1 
ATOM   1725 C CE1 . PHE B 1 76  ? -22.760 -1.387  -9.566  1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CE1 1 
ATOM   1726 C CE2 . PHE B 1 76  ? -23.676 -1.548  -11.755 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CE2 1 
ATOM   1727 C CZ  . PHE B 1 76  ? -23.525 -0.856  -10.582 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CZ  1 
ATOM   1728 N N   . LYS B 1 77  ? -19.484 -6.730  -9.434  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B N   1 
ATOM   1729 C CA  . LYS B 1 77  ? -19.192 -8.137  -9.186  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CA  1 
ATOM   1730 C C   . LYS B 1 77  ? -20.487 -8.918  -9.006  1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B C   1 
ATOM   1731 O O   . LYS B 1 77  ? -21.344 -8.532  -8.208  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B O   1 
ATOM   1732 C CB  . LYS B 1 77  ? -18.318 -8.265  -7.939  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CB  1 
ATOM   1733 C CG  . LYS B 1 77  ? -17.766 -9.660  -7.664  1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CG  1 
ATOM   1734 C CD  . LYS B 1 77  ? -16.919 -9.614  -6.384  1.00 18.77 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CD  1 
ATOM   1735 C CE  . LYS B 1 77  ? -17.734 -9.979  -5.149  1.00 33.97 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CE  1 
ATOM   1736 N NZ  . LYS B 1 77  ? -16.992 -9.710  -3.877  1.00 37.05 ? ? ? ? ? ? 77  LYS B NZ  1 
ATOM   1737 N N   . VAL B 1 78  ? -20.620 -10.032 -9.730  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 78  VAL B N   1 
ATOM   1738 C CA  . VAL B 1 78  ? -21.825 -10.849 -9.677  1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 78  VAL B CA  1 
ATOM   1739 C C   . VAL B 1 78  ? -21.418 -12.305 -9.516  1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 78  VAL B C   1 
ATOM   1740 O O   . VAL B 1 78  ? -20.327 -12.718 -9.920  1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 78  VAL B O   1 
ATOM   1741 C CB  . VAL B 1 78  ? -22.719 -10.667 -10.930 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 78  VAL B CB  1 
ATOM   1742 C CG1 . VAL B 1 78  ? -23.292 -9.253  -10.978 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 78  VAL B CG1 1 
ATOM   1743 C CG2 . VAL B 1 78  ? -21.950 -10.982 -12.204 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 78  VAL B CG2 1 
ATOM   1744 N N   . GLU B 1 79  ? -22.307 -13.088 -8.904  1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 79  GLU B N   1 
ATOM   1745 C CA  . GLU B 1 79  ? -22.047 -14.514 -8.766  1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 79  GLU B CA  1 
ATOM   1746 C C   . GLU B 1 79  ? -22.167 -15.230 -10.104 1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 79  GLU B C   1 
ATOM   1747 O O   . GLU B 1 79  ? -21.519 -16.260 -10.316 1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 79  GLU B O   1 
ATOM   1748 C CB  . GLU B 1 79  ? -23.005 -15.117 -7.742  1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 79  GLU B CB  1 
ATOM   1749 N N   . SER B 1 80  ? -22.965 -14.689 -11.021 1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 80  SER B N   1 
ATOM   1750 C CA  . SER B 1 80  ? -23.184 -15.322 -12.311 1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 80  SER B CA  1 
ATOM   1751 C C   . SER B 1 80  ? -23.746 -14.302 -13.291 1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 80  SER B C   1 
ATOM   1752 O O   . SER B 1 80  ? -24.420 -13.347 -12.897 1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 80  SER B O   1 
ATOM   1753 C CB  . SER B 1 80  ? -24.141 -16.507 -12.181 1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 80  SER B CB  1 
ATOM   1754 O OG  . SER B 1 80  ? -24.800 -16.725 -13.408 1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 80  SER B OG  1 
ATOM   1755 N N   . LEU B 1 81  ? -23.461 -14.517 -14.574 1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B N   1 
ATOM   1756 C CA  . LEU B 1 81  ? -24.008 -13.699 -15.648 1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CA  1 
ATOM   1757 C C   . LEU B 1 81  ? -25.318 -14.244 -16.203 1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B C   1 
ATOM   1758 O O   . LEU B 1 81  ? -25.802 -13.738 -17.221 1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B O   1 
ATOM   1759 C CB  . LEU B 1 81  ? -22.995 -13.574 -16.789 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CB  1 
ATOM   1760 C CG  . LEU B 1 81  ? -21.627 -12.979 -16.463 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CG  1 
ATOM   1761 C CD1 . LEU B 1 81  ? -20.777 -12.919 -17.717 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CD1 1 
ATOM   1762 C CD2 . LEU B 1 81  ? -21.778 -11.596 -15.856 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CD2 1 
ATOM   1763 N N   . ASP B 1 82  ? -25.902 -15.259 -15.563 1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 82  ASP B N   1 
ATOM   1764 C CA  . ASP B 1 82  ? -27.032 -15.962 -16.166 1.00 40.41 ? ? ? ? ? ? 82  ASP B CA  1 
ATOM   1765 C C   . ASP B 1 82  ? -28.274 -15.082 -16.248 1.00 42.58 ? ? ? ? ? ? 82  ASP B C   1 
ATOM   1766 O O   . ASP B 1 82  ? -29.038 -15.174 -17.215 1.00 48.53 ? ? ? ? ? ? 82  ASP B O   1 
ATOM   1767 C CB  . ASP B 1 82  ? -27.333 -17.240 -15.383 1.00 42.58 ? ? ? ? ? ? 82  ASP B CB  1 
ATOM   1768 C CG  . ASP B 1 82  ? -26.233 -18.274 -15.511 1.00 45.37 ? ? ? ? ? ? 82  ASP B CG  1 
ATOM   1769 O OD1 . ASP B 1 82  ? -25.337 -18.083 -16.358 1.00 46.09 ? ? ? ? ? ? 82  ASP B OD1 1 
ATOM   1770 O OD2 . ASP B 1 82  ? -26.262 -19.274 -14.765 1.00 44.75 ? ? ? ? ? ? 82  ASP B OD2 1 
ATOM   1771 N N   . ASP B 1 83  ? -28.498 -14.227 -15.253 1.00 40.32 ? ? ? ? ? ? 83  ASP B N   1 
ATOM   1772 C CA  . ASP B 1 83  ? -29.712 -13.422 -15.212 1.00 46.48 ? ? ? ? ? ? 83  ASP B CA  1 
ATOM   1773 C C   . ASP B 1 83  ? -29.609 -12.144 -16.034 1.00 50.16 ? ? ? ? ? ? 83  ASP B C   1 
ATOM   1774 O O   . ASP B 1 83  ? -30.521 -11.311 -15.975 1.00 56.23 ? ? ? ? ? ? 83  ASP B O   1 
ATOM   1775 C CB  . ASP B 1 83  ? -30.069 -13.085 -13.762 1.00 52.92 ? ? ? ? ? ? 83  ASP B CB  1 
ATOM   1776 C CG  . ASP B 1 83  ? -28.980 -12.303 -13.062 1.00 59.19 ? ? ? ? ? ? 83  ASP B CG  1 
ATOM   1777 O OD1 . ASP B 1 83  ? -27.859 -12.223 -13.608 1.00 62.31 ? ? ? ? ? ? 83  ASP B OD1 1 
ATOM   1778 O OD2 . ASP B 1 83  ? -29.240 -11.781 -11.958 1.00 62.02 ? ? ? ? ? ? 83  ASP B OD2 1 
ATOM   1779 N N   . LEU B 1 84  ? -28.532 -11.970 -16.792 1.00 45.92 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B N   1 
ATOM   1780 C CA  . LEU B 1 84  ? -28.351 -10.809 -17.651 1.00 39.61 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CA  1 
ATOM   1781 C C   . LEU B 1 84  ? -28.685 -11.178 -19.089 1.00 41.45 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B C   1 
ATOM   1782 O O   . LEU B 1 84  ? -28.392 -12.290 -19.538 1.00 42.59 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B O   1 
ATOM   1783 C CB  . LEU B 1 84  ? -26.916 -10.287 -17.570 1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CB  1 
ATOM   1784 C CG  . LEU B 1 84  ? -26.407 -9.919  -16.178 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CG  1 
ATOM   1785 C CD1 . LEU B 1 84  ? -24.919 -9.631  -16.224 1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CD1 1 
ATOM   1786 C CD2 . LEU B 1 84  ? -27.161 -8.718  -15.651 1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CD2 1 
ATOM   1787 N N   . ASP B 1 85  ? -29.298 -10.236 -19.808 1.00 47.78 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B N   1 
ATOM   1788 C CA  . ASP B 1 85  ? -29.694 -10.453 -21.200 1.00 53.51 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B CA  1 
ATOM   1789 C C   . ASP B 1 85  ? -28.530 -10.046 -22.100 1.00 56.11 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B C   1 
ATOM   1790 O O   . ASP B 1 85  ? -28.464 -8.935  -22.633 1.00 55.10 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B O   1 
ATOM   1791 C CB  . ASP B 1 85  ? -30.965 -9.677  -21.525 1.00 54.44 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B CB  1 
ATOM   1792 N N   . CYS B 1 86  ? -27.588 -10.979 -22.266 1.00 57.94 ? ? ? ? ? ? 86  CYS B N   1 
ATOM   1793 C CA  . CYS B 1 86  ? -26.379 -10.750 -23.050 1.00 53.67 ? ? ? ? ? ? 86  CYS B CA  1 
ATOM   1794 C C   . CYS B 1 86  ? -26.523 -11.195 -24.500 1.00 58.63 ? ? ? ? ? ? 86  CYS B C   1 
ATOM   1795 O O   . CYS B 1 86  ? -25.532 -11.621 -25.111 1.00 61.38 ? ? ? ? ? ? 86  CYS B O   1 
ATOM   1796 C CB  . CYS B 1 86  ? -25.186 -11.455 -22.400 1.00 45.51 ? ? ? ? ? ? 86  CYS B CB  1 
ATOM   1797 S SG  . CYS B 1 86  ? -24.971 -11.120 -20.632 1.00 38.94 ? ? ? ? ? ? 86  CYS B SG  1 
ATOM   1798 N N   . SER B 1 87  ? -27.728 -11.107 -25.066 1.00 56.10 ? ? ? ? ? ? 87  SER B N   1 
ATOM   1799 C CA  . SER B 1 87  ? -27.950 -11.535 -26.442 1.00 54.34 ? ? ? ? ? ? 87  SER B CA  1 
ATOM   1800 C C   . SER B 1 87  ? -27.090 -10.717 -27.398 1.00 51.31 ? ? ? ? ? ? 87  SER B C   1 
ATOM   1801 O O   . SER B 1 87  ? -27.018 -9.489  -27.295 1.00 46.17 ? ? ? ? ? ? 87  SER B O   1 
ATOM   1802 C CB  . SER B 1 87  ? -29.429 -11.402 -26.806 1.00 52.98 ? ? ? ? ? ? 87  SER B CB  1 
ATOM   1803 N N   . THR B 1 88  ? -26.437 -11.408 -28.328 1.00 53.51 ? ? ? ? ? ? 88  THR B N   1 
ATOM   1804 C CA  . THR B 1 88  ? -25.442 -10.791 -29.197 1.00 53.15 ? ? ? ? ? ? 88  THR B CA  1 
ATOM   1805 C C   . THR B 1 88  ? -25.650 -11.177 -30.659 1.00 55.96 ? ? ? ? ? ? 88  THR B C   1 
ATOM   1806 O O   . THR B 1 88  ? -25.895 -10.320 -31.508 1.00 53.77 ? ? ? ? ? ? 88  THR B O   1 
ATOM   1807 C CB  . THR B 1 88  ? -24.017 -11.188 -28.761 1.00 54.96 ? ? ? ? ? ? 88  THR B CB  1 
ATOM   1808 O OG1 . THR B 1 88  ? -23.675 -10.495 -27.554 1.00 55.53 ? ? ? ? ? ? 88  THR B OG1 1 
ATOM   1809 C CG2 . THR B 1 88  ? -23.003 -10.855 -29.842 1.00 55.07 ? ? ? ? ? ? 88  THR B CG2 1 
ATOM   1810 N N   . SER B 1 90  ? -26.119 -6.795  -30.399 1.00 49.87 ? ? ? ? ? ? 90  SER B N   1 
ATOM   1811 C CA  . SER B 1 90  ? -27.047 -5.915  -29.696 1.00 43.47 ? ? ? ? ? ? 90  SER B CA  1 
ATOM   1812 C C   . SER B 1 90  ? -26.446 -4.536  -29.451 1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 90  SER B C   1 
ATOM   1813 O O   . SER B 1 90  ? -25.295 -4.417  -29.026 1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 90  SER B O   1 
ATOM   1814 C CB  . SER B 1 90  ? -27.471 -6.539  -28.365 1.00 42.64 ? ? ? ? ? ? 90  SER B CB  1 
ATOM   1815 O OG  . SER B 1 90  ? -28.211 -5.614  -27.582 1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 90  SER B OG  1 
ATOM   1816 N N   . GLU B 1 91  ? -27.241 -3.495  -29.716 1.00 35.71 ? ? ? ? ? ? 91  GLU B N   1 
ATOM   1817 C CA  . GLU B 1 91  ? -26.800 -2.128  -29.459 1.00 35.93 ? ? ? ? ? ? 91  GLU B CA  1 
ATOM   1818 C C   . GLU B 1 91  ? -26.514 -1.889  -27.983 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 91  GLU B C   1 
ATOM   1819 O O   . GLU B 1 91  ? -25.771 -0.960  -27.645 1.00 38.14 ? ? ? ? ? ? 91  GLU B O   1 
ATOM   1820 C CB  . GLU B 1 91  ? -27.854 -1.134  -29.952 1.00 40.68 ? ? ? ? ? ? 91  GLU B CB  1 
ATOM   1821 N N   . ASP B 1 92  ? -27.082 -2.710  -27.101 1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 92  ASP B N   1 
ATOM   1822 C CA  . ASP B 1 92  ? -26.842 -2.583  -25.672 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 92  ASP B CA  1 
ATOM   1823 C C   . ASP B 1 92  ? -25.510 -3.169  -25.229 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 92  ASP B C   1 
ATOM   1824 O O   . ASP B 1 92  ? -25.108 -2.924  -24.093 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 92  ASP B O   1 
ATOM   1825 C CB  . ASP B 1 92  ? -27.963 -3.268  -24.889 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 92  ASP B CB  1 
ATOM   1826 C CG  . ASP B 1 92  ? -29.295 -2.582  -25.066 1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 92  ASP B CG  1 
ATOM   1827 O OD1 . ASP B 1 92  ? -30.322 -3.199  -24.730 1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 92  ASP B OD1 1 
ATOM   1828 O OD2 . ASP B 1 92  ? -29.312 -1.426  -25.532 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 92  ASP B OD2 1 
ATOM   1829 N N   . ILE B 1 93  ? -24.830 -3.939  -26.073 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 93  ILE B N   1 
ATOM   1830 C CA  . ILE B 1 93  ? -23.614 -4.641  -25.679 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 93  ILE B CA  1 
ATOM   1831 C C   . ILE B 1 93  ? -22.411 -3.864  -26.189 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 93  ILE B C   1 
ATOM   1832 O O   . ILE B 1 93  ? -22.250 -3.664  -27.400 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 93  ILE B O   1 
ATOM   1833 C CB  . ILE B 1 93  ? -23.597 -6.082  -26.207 1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 93  ILE B CB  1 
ATOM   1834 C CG1 . ILE B 1 93  ? -24.666 -6.920  -25.497 1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 93  ILE B CG1 1 
ATOM   1835 C CG2 . ILE B 1 93  ? -22.209 -6.690  -26.048 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 93  ILE B CG2 1 
ATOM   1836 C CD1 . ILE B 1 93  ? -24.203 -7.553  -24.208 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 93  ILE B CD1 1 
ATOM   1837 N N   . PHE B 1 94  ? -21.560 -3.439  -25.264 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 94  PHE B N   1 
ATOM   1838 C CA  . PHE B 1 94  ? -20.297 -2.806  -25.602 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 94  PHE B CA  1 
ATOM   1839 C C   . PHE B 1 94  ? -19.188 -3.835  -25.787 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 94  PHE B C   1 
ATOM   1840 O O   . PHE B 1 94  ? -18.404 -3.740  -26.738 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 94  PHE B O   1 
ATOM   1841 C CB  . PHE B 1 94  ? -19.915 -1.815  -24.504 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 94  PHE B CB  1 
ATOM   1842 C CG  . PHE B 1 94  ? -18.619 -1.105  -24.751 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 94  PHE B CG  1 
ATOM   1843 C CD1 . PHE B 1 94  ? -18.575 -0.019  -25.612 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 94  PHE B CD1 1 
ATOM   1844 C CD2 . PHE B 1 94  ? -17.453 -1.517  -24.132 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 94  PHE B CD2 1 
ATOM   1845 C CE1 . PHE B 1 94  ? -17.383 0.645   -25.841 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 94  PHE B CE1 1 
ATOM   1846 C CE2 . PHE B 1 94  ? -16.254 -0.856  -24.364 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 94  PHE B CE2 1 
ATOM   1847 C CZ  . PHE B 1 94  ? -16.228 0.230   -25.219 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 94  PHE B CZ  1 
ATOM   1848 N N   . LEU B 1 95  ? -19.133 -4.828  -24.901 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 95  LEU B N   1 
ATOM   1849 C CA  . LEU B 1 95  ? -18.165 -5.917  -24.958 1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 95  LEU B CA  1 
ATOM   1850 C C   . LEU B 1 95  ? -18.915 -7.214  -24.700 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 95  LEU B C   1 
ATOM   1851 O O   . LEU B 1 95  ? -19.472 -7.400  -23.613 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 95  LEU B O   1 
ATOM   1852 C CB  . LEU B 1 95  ? -17.055 -5.716  -23.917 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 95  LEU B CB  1 
ATOM   1853 C CG  . LEU B 1 95  ? -15.924 -6.751  -23.859 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 95  LEU B CG  1 
ATOM   1854 C CD1 . LEU B 1 95  ? -14.989 -6.602  -25.049 1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 95  LEU B CD1 1 
ATOM   1855 C CD2 . LEU B 1 95  ? -15.155 -6.646  -22.545 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 95  LEU B CD2 1 
ATOM   1856 N N   . GLU B 1 96  ? -18.935 -8.108  -25.687 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B N   1 
ATOM   1857 C CA  . GLU B 1 96  ? -19.678 -9.346  -25.512 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B CA  1 
ATOM   1858 C C   . GLU B 1 96  ? -19.011 -10.217 -24.453 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B C   1 
ATOM   1859 O O   . GLU B 1 96  ? -17.824 -10.069 -24.148 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B O   1 
ATOM   1860 C CB  . GLU B 1 96  ? -19.790 -10.114 -26.831 1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B CB  1 
ATOM   1861 C CG  . GLU B 1 96  ? -18.473 -10.362 -27.528 1.00 41.74 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B CG  1 
ATOM   1862 C CD  . GLU B 1 96  ? -18.650 -11.137 -28.820 1.00 53.10 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B CD  1 
ATOM   1863 O OE1 . GLU B 1 96  ? -19.507 -10.739 -29.637 1.00 55.53 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B OE1 1 
ATOM   1864 O OE2 . GLU B 1 96  ? -17.942 -12.149 -29.020 1.00 56.35 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B OE2 1 
ATOM   1865 N N   . THR B 1 97  ? -19.807 -11.117 -23.875 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 97  THR B N   1 
ATOM   1866 C CA  . THR B 1 97  ? -19.331 -12.000 -22.817 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 97  THR B CA  1 
ATOM   1867 C C   . THR B 1 97  ? -18.026 -12.674 -23.218 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 97  THR B C   1 
ATOM   1868 O O   . THR B 1 97  ? -17.907 -13.229 -24.313 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 97  THR B O   1 
ATOM   1869 C CB  . THR B 1 97  ? -20.388 -13.061 -22.494 1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 97  THR B CB  1 
ATOM   1870 O OG1 . THR B 1 97  ? -21.616 -12.422 -22.125 1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 97  THR B OG1 1 
ATOM   1871 C CG2 . THR B 1 97  ? -19.924 -13.943 -21.343 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 97  THR B CG2 1 
ATOM   1872 N N   . GLU B 1 98  ? -17.042 -12.607 -22.327 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B N   1 
ATOM   1873 C CA  . GLU B 1 98  ? -15.730 -13.174 -22.592 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B CA  1 
ATOM   1874 C C   . GLU B 1 98  ? -15.120 -13.649 -21.285 1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B C   1 
ATOM   1875 O O   . GLU B 1 98  ? -15.417 -13.113 -20.211 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B O   1 
ATOM   1876 C CB  . GLU B 1 98  ? -14.799 -12.155 -23.258 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B CB  1 
ATOM   1877 C CG  . GLU B 1 98  ? -14.548 -10.908 -22.413 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B CG  1 
ATOM   1878 C CD  . GLU B 1 98  ? -13.549 -9.961  -23.046 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B CD  1 
ATOM   1879 O OE1 . GLU B 1 98  ? -13.357 -10.031 -24.280 1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B OE1 1 
ATOM   1880 O OE2 . GLU B 1 98  ? -12.956 -9.146  -22.305 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B OE2 1 
ATOM   1881 N N   . THR B 1 99  ? -14.262 -14.655 -21.386 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 99  THR B N   1 
ATOM   1882 C CA  . THR B 1 99  ? -13.467 -15.102 -20.255 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 99  THR B CA  1 
ATOM   1883 C C   . THR B 1 99  ? -12.058 -14.548 -20.411 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 99  THR B C   1 
ATOM   1884 O O   . THR B 1 99  ? -11.432 -14.714 -21.464 1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 99  THR B O   1 
ATOM   1885 C CB  . THR B 1 99  ? -13.442 -16.624 -20.158 1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 99  THR B CB  1 
ATOM   1886 O OG1 . THR B 1 99  ? -14.777 -17.103 -19.982 1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 99  THR B OG1 1 
ATOM   1887 C CG2 . THR B 1 99  ? -12.612 -17.052 -18.963 1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 99  THR B CG2 1 
ATOM   1888 N N   . ILE B 1 100 ? -11.571 -13.884 -19.367 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 100 ILE B N   1 
ATOM   1889 C CA  . ILE B 1 100 ? -10.310 -13.154 -19.393 1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 100 ILE B CA  1 
ATOM   1890 C C   . ILE B 1 100 ? -9.557  -13.454 -18.107 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 100 ILE B C   1 
ATOM   1891 O O   . ILE B 1 100 ? -10.155 -13.546 -17.030 1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 100 ILE B O   1 
ATOM   1892 C CB  . ILE B 1 100 ? -10.538 -11.632 -19.540 1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 100 ILE B CB  1 
ATOM   1893 C CG1 . ILE B 1 100 ? -11.218 -11.305 -20.864 1.00 38.26 ? ? ? ? ? ? 100 ILE B CG1 1 
ATOM   1894 C CG2 . ILE B 1 100 ? -9.227  -10.866 -19.421 1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 100 ILE B CG2 1 
ATOM   1895 C CD1 . ILE B 1 100 ? -10.359 -11.585 -22.073 1.00 38.95 ? ? ? ? ? ? 100 ILE B CD1 1 
ATOM   1896 N N   . GLU B 1 101 ? -8.244  -13.606 -18.217 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B N   1 
ATOM   1897 C CA  . GLU B 1 101 ? -7.368  -13.665 -17.057 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B CA  1 
ATOM   1898 C C   . GLU B 1 101 ? -6.747  -12.292 -16.843 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B C   1 
ATOM   1899 O O   . GLU B 1 101 ? -6.171  -11.715 -17.771 1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B O   1 
ATOM   1900 C CB  . GLU B 1 101 ? -6.279  -14.724 -17.248 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B CB  1 
ATOM   1901 C CG  . GLU B 1 101 ? -6.746  -16.154 -17.004 1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B CG  1 
ATOM   1902 C CD  . GLU B 1 101 ? -7.734  -16.633 -18.046 1.00 56.46 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B CD  1 
ATOM   1903 O OE1 . GLU B 1 101 ? -7.483  -16.404 -19.250 1.00 63.68 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B OE1 1 
ATOM   1904 O OE2 . GLU B 1 101 ? -8.761  -17.235 -17.664 1.00 58.12 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B OE2 1 
ATOM   1905 N N   . TYR B 1 102 ? -6.895  -11.760 -15.631 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B N   1 
ATOM   1906 C CA  . TYR B 1 102 ? -6.300  -10.491 -15.235 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B CA  1 
ATOM   1907 C C   . TYR B 1 102 ? -5.217  -10.752 -14.206 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B C   1 
ATOM   1908 O O   . TYR B 1 102 ? -5.464  -11.442 -13.214 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B O   1 
ATOM   1909 C CB  . TYR B 1 102 ? -7.343  -9.555  -14.627 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B CB  1 
ATOM   1910 C CG  . TYR B 1 102 ? -8.242  -8.899  -15.632 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B CG  1 
ATOM   1911 C CD1 . TYR B 1 102 ? -7.825  -7.772  -16.326 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B CD1 1 
ATOM   1912 C CD2 . TYR B 1 102 ? -9.507  -9.394  -15.882 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B CD2 1 
ATOM   1913 C CE1 . TYR B 1 102 ? -8.646  -7.161  -17.253 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B CE1 1 
ATOM   1914 C CE2 . TYR B 1 102 ? -10.338 -8.783  -16.808 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B CE2 1 
ATOM   1915 C CZ  . TYR B 1 102 ? -9.900  -7.673  -17.486 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B CZ  1 
ATOM   1916 O OH  . TYR B 1 102 ? -10.719 -7.068  -18.406 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B OH  1 
ATOM   1917 N N   . ARG B 1 103 ? -4.027  -10.199 -14.435 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 103 ARG B N   1 
ATOM   1918 C CA  . ARG B 1 103 ? -2.974  -10.251 -13.430 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 103 ARG B CA  1 
ATOM   1919 C C   . ARG B 1 103 ? -3.296  -9.234  -12.343 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 103 ARG B C   1 
ATOM   1920 O O   . ARG B 1 103 ? -3.436  -8.038  -12.625 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 103 ARG B O   1 
ATOM   1921 C CB  . ARG B 1 103 ? -1.608  -9.973  -14.056 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 103 ARG B CB  1 
ATOM   1922 C CG  . ARG B 1 103 ? -0.443  -10.287 -13.130 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 103 ARG B CG  1 
ATOM   1923 C CD  . ARG B 1 103 ? 0.911   -10.047 -13.796 1.00 43.31 ? ? ? ? ? ? 103 ARG B CD  1 
ATOM   1924 N NE  . ARG B 1 103 ? 1.272   -8.631  -13.844 1.00 50.06 ? ? ? ? ? ? 103 ARG B NE  1 
ATOM   1925 C CZ  . ARG B 1 103 ? 1.103   -7.842  -14.902 1.00 52.69 ? ? ? ? ? ? 103 ARG B CZ  1 
ATOM   1926 N NH1 . ARG B 1 103 ? 0.574   -8.322  -16.021 1.00 55.56 ? ? ? ? ? ? 103 ARG B NH1 1 
ATOM   1927 N NH2 . ARG B 1 103 ? 1.467   -6.567  -14.840 1.00 49.49 ? ? ? ? ? ? 103 ARG B NH2 1 
ATOM   1928 N N   . VAL B 1 104 ? -3.443  -9.706  -11.110 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 104 VAL B N   1 
ATOM   1929 C CA  . VAL B 1 104 ? -3.782  -8.854  -9.983  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 104 VAL B CA  1 
ATOM   1930 C C   . VAL B 1 104 ? -2.740  -9.054  -8.886  1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 104 VAL B C   1 
ATOM   1931 O O   . VAL B 1 104 ? -1.761  -9.780  -9.051  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 104 VAL B O   1 
ATOM   1932 C CB  . VAL B 1 104 ? -5.213  -9.111  -9.465  1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 104 VAL B CB  1 
ATOM   1933 C CG1 . VAL B 1 104 ? -6.223  -8.841  -10.577 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 104 VAL B CG1 1 
ATOM   1934 C CG2 . VAL B 1 104 ? -5.359  -10.533 -8.958  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 104 VAL B CG2 1 
ATOM   1935 N N   . LEU B 1 105 ? -2.963  -8.380  -7.759  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B N   1 
ATOM   1936 C CA  . LEU B 1 105 ? -1.969  -8.339  -6.688  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CA  1 
ATOM   1937 C C   . LEU B 1 105 ? -1.454  -9.717  -6.333  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B C   1 
ATOM   1938 O O   . LEU B 1 105 ? -0.242  -9.930  -6.215  1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B O   1 
ATOM   1939 C CB  . LEU B 1 105 ? -2.571  -7.693  -5.443  1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CB  1 
ATOM   1940 C CG  . LEU B 1 105 ? -1.691  -7.789  -4.193  1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CG  1 
ATOM   1941 C CD1 . LEU B 1 105 ? -0.452  -6.924  -4.333  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CD1 1 
ATOM   1942 C CD2 . LEU B 1 105 ? -2.495  -7.372  -2.982  1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CD2 1 
ATOM   1943 N N   . ASP B 1 106 ? -2.365  -10.664 -6.127  1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B N   1 
ATOM   1944 C CA  . ASP B 1 106 ? -2.003  -11.915 -5.481  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B CA  1 
ATOM   1945 C C   . ASP B 1 106 ? -2.164  -13.117 -6.398  1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B C   1 
ATOM   1946 O O   . ASP B 1 106 ? -2.289  -14.249 -5.917  1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B O   1 
ATOM   1947 C CB  . ASP B 1 106 ? -2.817  -12.089 -4.204  1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B CB  1 
ATOM   1948 C CG  . ASP B 1 106 ? -4.305  -12.030 -4.441  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B CG  1 
ATOM   1949 O OD1 . ASP B 1 106 ? -4.731  -11.657 -5.552  1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B OD1 1 
ATOM   1950 O OD2 . ASP B 1 106 ? -5.047  -12.382 -3.503  1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B OD2 1 
ATOM   1951 N N   . GLY B 1 107 ? -2.135  -12.899 -7.698  1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 107 GLY B N   1 
ATOM   1952 C CA  . GLY B 1 107 ? -2.183  -13.979 -8.644  1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 107 GLY B CA  1 
ATOM   1953 C C   . GLY B 1 107 ? -2.939  -13.540 -9.889  1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 107 GLY B C   1 
ATOM   1954 O O   . GLY B 1 107 ? -2.796  -12.402 -10.341 1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 107 GLY B O   1 
ATOM   1955 N N   . VAL B 1 108 ? -3.734  -14.452 -10.423 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B N   1 
ATOM   1956 C CA  . VAL B 1 108 ? -4.511  -14.191 -11.623 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CA  1 
ATOM   1957 C C   . VAL B 1 108 ? -5.982  -14.304 -11.263 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B C   1 
ATOM   1958 O O   . VAL B 1 108 ? -6.409  -15.308 -10.684 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B O   1 
ATOM   1959 C CB  . VAL B 1 108 ? -4.144  -15.168 -12.752 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CB  1 
ATOM   1960 C CG1 . VAL B 1 108 ? -5.190  -15.113 -13.845 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CG1 1 
ATOM   1961 C CG2 . VAL B 1 108 ? -2.747  -14.858 -13.284 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CG2 1 
ATOM   1962 N N   . ALA B 1 109 ? -6.750  -13.278 -11.601 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 109 ALA B N   1 
ATOM   1963 C CA  . ALA B 1 109 ? -8.200  -13.318 -11.477 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 109 ALA B CA  1 
ATOM   1964 C C   . ALA B 1 109 ? -8.750  -13.725 -12.836 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 109 ALA B C   1 
ATOM   1965 O O   . ALA B 1 109 ? -8.626  -12.978 -13.812 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 109 ALA B O   1 
ATOM   1966 C CB  . ALA B 1 109 ? -8.763  -11.971 -11.030 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 109 ALA B CB  1 
ATOM   1967 N N   A SER B 1 110 ? -9.330  -14.916 -12.907 0.44 22.35 ? ? ? ? ? ? 110 SER B N   1 
ATOM   1968 N N   B SER B 1 110 ? -9.327  -14.920 -12.906 0.56 22.20 ? ? ? ? ? ? 110 SER B N   1 
ATOM   1969 C CA  A SER B 1 110 ? -10.017 -15.353 -14.111 0.44 24.13 ? ? ? ? ? ? 110 SER B CA  1 
ATOM   1970 C CA  B SER B 1 110 ? -10.025 -15.366 -14.101 0.56 24.10 ? ? ? ? ? ? 110 SER B CA  1 
ATOM   1971 C C   A SER B 1 110 ? -11.489 -14.992 -13.976 0.44 24.47 ? ? ? ? ? ? 110 SER B C   1 
ATOM   1972 C C   B SER B 1 110 ? -11.490 -14.976 -13.964 0.56 24.43 ? ? ? ? ? ? 110 SER B C   1 
ATOM   1973 O O   A SER B 1 110 ? -12.131 -15.343 -12.981 0.44 25.45 ? ? ? ? ? ? 110 SER B O   1 
ATOM   1974 O O   B SER B 1 110 ? -12.128 -15.293 -12.955 0.56 25.31 ? ? ? ? ? ? 110 SER B O   1 
ATOM   1975 C CB  A SER B 1 110 ? -9.840  -16.856 -14.326 0.44 27.92 ? ? ? ? ? ? 110 SER B CB  1 
ATOM   1976 C CB  B SER B 1 110 ? -9.883  -16.877 -14.287 0.56 28.07 ? ? ? ? ? ? 110 SER B CB  1 
ATOM   1977 O OG  A SER B 1 110 ? -10.406 -17.251 -15.560 0.44 28.71 ? ? ? ? ? ? 110 SER B OG  1 
ATOM   1978 O OG  B SER B 1 110 ? -8.529  -17.285 -14.203 0.56 27.02 ? ? ? ? ? ? 110 SER B OG  1 
ATOM   1979 N N   . VAL B 1 111 ? -12.013 -14.266 -14.963 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B N   1 
ATOM   1980 C CA  . VAL B 1 111 ? -13.365 -13.727 -14.890 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B CA  1 
ATOM   1981 C C   . VAL B 1 111 ? -14.132 -14.029 -16.167 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B C   1 
ATOM   1982 O O   . VAL B 1 111 ? -13.558 -14.145 -17.254 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B O   1 
ATOM   1983 C CB  . VAL B 1 111 ? -13.377 -12.199 -14.632 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B CB  1 
ATOM   1984 C CG1 . VAL B 1 111 ? -12.578 -11.830 -13.384 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B CG1 1 
ATOM   1985 C CG2 . VAL B 1 111 ? -12.867 -11.429 -15.843 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B CG2 1 
ATOM   1986 N N   . ASN B 1 112 ? -15.446 -14.165 -16.020 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 112 ASN B N   1 
ATOM   1987 C CA  . ASN B 1 112 ? -16.390 -14.030 -17.120 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 112 ASN B CA  1 
ATOM   1988 C C   . ASN B 1 112 ? -16.989 -12.642 -17.008 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 112 ASN B C   1 
ATOM   1989 O O   . ASN B 1 112 ? -17.498 -12.274 -15.945 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 112 ASN B O   1 
ATOM   1990 C CB  . ASN B 1 112 ? -17.509 -15.070 -17.056 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 112 ASN B CB  1 
ATOM   1991 C CG  . ASN B 1 112 ? -16.996 -16.491 -16.982 1.00 34.38 ? ? ? ? ? ? 112 ASN B CG  1 
ATOM   1992 O OD1 . ASN B 1 112 ? -15.962 -16.822 -17.559 1.00 36.64 ? ? ? ? ? ? 112 ASN B OD1 1 
ATOM   1993 N ND2 . ASN B 1 112 ? -17.732 -17.345 -16.280 1.00 39.44 ? ? ? ? ? ? 112 ASN B ND2 1 
ATOM   1994 N N   . GLN B 1 113 ? -16.908 -11.861 -18.079 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B N   1 
ATOM   1995 C CA  . GLN B 1 113 ? -17.379 -10.493 -17.992 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B CA  1 
ATOM   1996 C C   . GLN B 1 113 ? -18.100 -10.102 -19.266 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B C   1 
ATOM   1997 O O   . GLN B 1 113 ? -17.876 -10.663 -20.343 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B O   1 
ATOM   1998 C CB  . GLN B 1 113 ? -16.228 -9.515  -17.719 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B CB  1 
ATOM   1999 C CG  . GLN B 1 113 ? -15.237 -9.409  -18.855 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B CG  1 
ATOM   2000 C CD  . GLN B 1 113 ? -14.074 -8.509  -18.516 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B CD  1 
ATOM   2001 O OE1 . GLN B 1 113 ? -14.017 -7.935  -17.429 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B OE1 1 
ATOM   2002 N NE2 . GLN B 1 113 ? -13.131 -8.385  -19.442 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B NE2 1 
ATOM   2003 N N   . VAL B 1 114 ? -18.969 -9.108  -19.117 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 114 VAL B N   1 
ATOM   2004 C CA  . VAL B 1 114 ? -19.697 -8.505  -20.219 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 114 VAL B CA  1 
ATOM   2005 C C   . VAL B 1 114 ? -19.837 -7.032  -19.881 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 114 VAL B C   1 
ATOM   2006 O O   . VAL B 1 114 ? -19.931 -6.658  -18.710 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 114 VAL B O   1 
ATOM   2007 C CB  . VAL B 1 114 ? -21.077 -9.166  -20.426 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 114 VAL B CB  1 
ATOM   2008 C CG1 . VAL B 1 114 ? -21.894 -9.086  -19.147 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 114 VAL B CG1 1 
ATOM   2009 C CG2 . VAL B 1 114 ? -21.823 -8.520  -21.602 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 114 VAL B CG2 1 
ATOM   2010 N N   . ILE B 1 115 ? -19.800 -6.181  -20.902 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 115 ILE B N   1 
ATOM   2011 C CA  . ILE B 1 115 ? -19.987 -4.749  -20.708 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 115 ILE B CA  1 
ATOM   2012 C C   . ILE B 1 115 ? -21.184 -4.304  -21.527 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 115 ILE B C   1 
ATOM   2013 O O   . ILE B 1 115 ? -21.224 -4.516  -22.744 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 115 ILE B O   1 
ATOM   2014 C CB  . ILE B 1 115 ? -18.744 -3.936  -21.099 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 115 ILE B CB  1 
ATOM   2015 C CG1 . ILE B 1 115 ? -17.507 -4.442  -20.367 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 115 ILE B CG1 1 
ATOM   2016 C CG2 . ILE B 1 115 ? -18.962 -2.465  -20.773 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 115 ILE B CG2 1 
ATOM   2017 C CD1 . ILE B 1 115 ? -16.263 -3.640  -20.697 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 115 ILE B CD1 1 
ATOM   2018 N N   . PHE B 1 116 ? -22.145 -3.679  -20.859 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 116 PHE B N   1 
ATOM   2019 C CA  . PHE B 1 116 ? -23.282 -3.033  -21.494 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 116 PHE B CA  1 
ATOM   2020 C C   . PHE B 1 116 ? -23.012 -1.545  -21.670 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 116 PHE B C   1 
ATOM   2021 O O   . PHE B 1 116 ? -22.254 -0.939  -20.909 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 116 PHE B O   1 
ATOM   2022 C CB  . PHE B 1 116 ? -24.537 -3.219  -20.647 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 116 PHE B CB  1 
ATOM   2023 C CG  . PHE B 1 116 ? -25.026 -4.635  -20.590 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 116 PHE B CG  1 
ATOM   2024 C CD1 . PHE B 1 116 ? -24.590 -5.495  -19.597 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 116 PHE B CD1 1 
ATOM   2025 C CD2 . PHE B 1 116 ? -25.943 -5.101  -21.518 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 116 PHE B CD2 1 
ATOM   2026 C CE1 . PHE B 1 116 ? -25.043 -6.804  -19.541 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 116 PHE B CE1 1 
ATOM   2027 C CE2 . PHE B 1 116 ? -26.398 -6.407  -21.465 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 116 PHE B CE2 1 
ATOM   2028 C CZ  . PHE B 1 116 ? -25.947 -7.255  -20.472 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 116 PHE B CZ  1 
ATOM   2029 N N   . ARG B 1 117 ? -23.631 -0.963  -22.684 1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B N   1 
ATOM   2030 C CA  . ARG B 1 117 ? -23.663 0.477   -22.879 1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B CA  1 
ATOM   2031 C C   . ARG B 1 117 ? -25.118 0.899   -22.740 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B C   1 
ATOM   2032 O O   . ARG B 1 117 ? -25.969 0.458   -23.520 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B O   1 
ATOM   2033 C CB  . ARG B 1 117 ? -23.110 0.861   -24.252 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B CB  1 
ATOM   2034 C CG  . ARG B 1 117 ? -22.918 2.350   -24.473 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B CG  1 
ATOM   2035 C CD  . ARG B 1 117 ? -22.111 2.562   -25.752 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B CD  1 
ATOM   2036 N NE  . ARG B 1 117 ? -21.749 3.952   -25.998 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B NE  1 
ATOM   2037 C CZ  . ARG B 1 117 ? -22.453 4.789   -26.743 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B CZ  1 
ATOM   2038 N NH1 . ARG B 1 117 ? -23.571 4.381   -27.335 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B NH1 1 
ATOM   2039 N NH2 . ARG B 1 117 ? -22.028 6.030   -26.917 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B NH2 1 
ATOM   2040 N N   . ASP B 1 118 ? -25.407 1.703   -21.729 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 118 ASP B N   1 
ATOM   2041 C CA  . ASP B 1 118 ? -26.782 2.055   -21.399 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 118 ASP B CA  1 
ATOM   2042 C C   . ASP B 1 118 ? -27.271 3.151   -22.354 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 118 ASP B C   1 
ATOM   2043 O O   . ASP B 1 118 ? -26.536 3.610   -23.243 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 118 ASP B O   1 
ATOM   2044 C CB  . ASP B 1 118 ? -26.852 2.372   -19.899 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 118 ASP B CB  1 
ATOM   2045 C CG  . ASP B 1 118 ? -26.742 3.843   -19.573 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 118 ASP B CG  1 
ATOM   2046 O OD1 . ASP B 1 118 ? -26.279 4.664   -20.398 1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 118 ASP B OD1 1 
ATOM   2047 O OD2 . ASP B 1 118 ? -27.116 4.164   -18.424 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 118 ASP B OD2 1 
ATOM   2048 N N   . PRO B 1 119 ? -28.538 3.567   -22.237 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 119 PRO B N   1 
ATOM   2049 C CA  . PRO B 1 119 ? -29.095 4.508   -23.222 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 119 PRO B CA  1 
ATOM   2050 C C   . PRO B 1 119 ? -28.335 5.813   -23.364 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 119 PRO B C   1 
ATOM   2051 O O   . PRO B 1 119 ? -28.347 6.382   -24.464 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 119 PRO B O   1 
ATOM   2052 C CB  . PRO B 1 119 ? -30.522 4.732   -22.707 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 119 PRO B CB  1 
ATOM   2053 C CG  . PRO B 1 119 ? -30.882 3.422   -22.079 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 119 PRO B CG  1 
ATOM   2054 C CD  . PRO B 1 119 ? -29.603 2.969   -21.405 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 119 PRO B CD  1 
ATOM   2055 N N   . ASP B 1 120 ? -27.638 6.285   -22.320 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 120 ASP B N   1 
ATOM   2056 C CA  . ASP B 1 120 ? -26.881 7.530   -22.404 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 120 ASP B CA  1 
ATOM   2057 C C   . ASP B 1 120 ? -25.412 7.312   -22.680 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 120 ASP B C   1 
ATOM   2058 O O   . ASP B 1 120 ? -24.676 8.290   -22.861 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 120 ASP B O   1 
ATOM   2059 C CB  . ASP B 1 120 ? -27.032 8.337   -21.117 1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 120 ASP B CB  1 
ATOM   2060 C CG  . ASP B 1 120 ? -28.444 8.822   -20.918 1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 120 ASP B CG  1 
ATOM   2061 O OD1 . ASP B 1 120 ? -29.036 9.303   -21.912 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 120 ASP B OD1 1 
ATOM   2062 O OD2 . ASP B 1 120 ? -28.967 8.641   -19.821 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 120 ASP B OD2 1 
ATOM   2063 N N   . GLY B 1 121 ? -24.963 6.066   -22.720 1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 121 GLY B N   1 
ATOM   2064 C CA  . GLY B 1 121 ? -23.568 5.776   -22.984 1.00 8.27  ? ? ? ? ? ? 121 GLY B CA  1 
ATOM   2065 C C   . GLY B 1 121 ? -22.773 5.325   -21.783 1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 121 GLY B C   1 
ATOM   2066 O O   . GLY B 1 121 ? -21.568 5.098   -21.916 1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 121 GLY B O   1 
ATOM   2067 N N   . TYR B 1 122 ? -23.391 5.172   -20.619 1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 122 TYR B N   1 
ATOM   2068 C CA  . TYR B 1 122 ? -22.646 4.677   -19.473 1.00 6.64  ? ? ? ? ? ? 122 TYR B CA  1 
ATOM   2069 C C   . TYR B 1 122 ? -22.310 3.207   -19.673 1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 122 TYR B C   1 
ATOM   2070 O O   . TYR B 1 122 ? -23.162 2.407   -20.093 1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 122 TYR B O   1 
ATOM   2071 C CB  . TYR B 1 122 ? -23.461 4.836   -18.198 1.00 7.03  ? ? ? ? ? ? 122 TYR B CB  1 
ATOM   2072 C CG  . TYR B 1 122 ? -23.821 6.237   -17.832 1.00 6.76  ? ? ? ? ? ? 122 TYR B CG  1 
ATOM   2073 C CD1 . TYR B 1 122 ? -22.849 7.132   -17.381 1.00 6.61  ? ? ? ? ? ? 122 TYR B CD1 1 
ATOM   2074 C CD2 . TYR B 1 122 ? -25.141 6.655   -17.883 1.00 7.33  ? ? ? ? ? ? 122 TYR B CD2 1 
ATOM   2075 C CE1 . TYR B 1 122 ? -23.186 8.417   -17.008 1.00 6.95  ? ? ? ? ? ? 122 TYR B CE1 1 
ATOM   2076 C CE2 . TYR B 1 122 ? -25.503 7.945   -17.506 1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 122 TYR B CE2 1 
ATOM   2077 C CZ  . TYR B 1 122 ? -24.510 8.818   -17.061 1.00 7.41  ? ? ? ? ? ? 122 TYR B CZ  1 
ATOM   2078 O OH  . TYR B 1 122 ? -24.843 10.083  -16.670 1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 122 TYR B OH  1 
ATOM   2079 N N   . LEU B 1 123 ? -21.062 2.857   -19.372 1.00 7.64  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B N   1 
ATOM   2080 C CA  . LEU B 1 123 ? -20.589 1.487   -19.515 1.00 7.36  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CA  1 
ATOM   2081 C C   . LEU B 1 123 ? -20.710 0.764   -18.189 1.00 7.55  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B C   1 
ATOM   2082 O O   . LEU B 1 123 ? -20.111 1.186   -17.185 1.00 7.07  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B O   1 
ATOM   2083 C CB  . LEU B 1 123 ? -19.137 1.454   -19.981 1.00 7.51  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CB  1 
ATOM   2084 C CG  . LEU B 1 123 ? -18.853 2.148   -21.316 1.00 7.92  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CG  1 
ATOM   2085 C CD1 . LEU B 1 123 ? -17.424 1.857   -21.737 1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CD1 1 
ATOM   2086 C CD2 . LEU B 1 123 ? -19.844 1.664   -22.376 1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CD2 1 
ATOM   2087 N N   . ILE B 1 124 ? -21.455 -0.342  -18.205 1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 124 ILE B N   1 
ATOM   2088 C CA  . ILE B 1 124 ? -21.728 -1.137  -17.018 1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 124 ILE B CA  1 
ATOM   2089 C C   . ILE B 1 124 ? -21.118 -2.507  -17.257 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 124 ILE B C   1 
ATOM   2090 O O   . ILE B 1 124 ? -21.572 -3.248  -18.138 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 124 ILE B O   1 
ATOM   2091 C CB  . ILE B 1 124 ? -23.228 -1.252  -16.743 1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 124 ILE B CB  1 
ATOM   2092 C CG1 . ILE B 1 124 ? -23.899 0.129   -16.802 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 124 ILE B CG1 1 
ATOM   2093 C CG2 . ILE B 1 124 ? -23.444 -1.975  -15.409 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 124 ILE B CG2 1 
ATOM   2094 C CD1 . ILE B 1 124 ? -23.424 1.103   -15.755 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 124 ILE B CD1 1 
ATOM   2095 N N   . ARG B 1 125 ? -20.098 -2.842  -16.483 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 125 ARG B N   1 
ATOM   2096 C CA  . ARG B 1 125 ? -19.363 -4.088  -16.639 1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 125 ARG B CA  1 
ATOM   2097 C C   . ARG B 1 125 ? -19.766 -5.042  -15.527 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 125 ARG B C   1 
ATOM   2098 O O   . ARG B 1 125 ? -19.628 -4.721  -14.346 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 125 ARG B O   1 
ATOM   2099 C CB  . ARG B 1 125 ? -17.864 -3.800  -16.605 1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 125 ARG B CB  1 
ATOM   2100 C CG  . ARG B 1 125 ? -16.968 -4.999  -16.592 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 125 ARG B CG  1 
ATOM   2101 C CD  . ARG B 1 125 ? -15.599 -4.490  -16.286 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 125 ARG B CD  1 
ATOM   2102 N NE  . ARG B 1 125 ? -14.649 -5.564  -16.136 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 125 ARG B NE  1 
ATOM   2103 C CZ  . ARG B 1 125 ? -13.365 -5.345  -15.911 1.00 36.37 ? ? ? ? ? ? 125 ARG B CZ  1 
ATOM   2104 N NH1 . ARG B 1 125 ? -12.527 -6.365  -15.781 1.00 44.06 ? ? ? ? ? ? 125 ARG B NH1 1 
ATOM   2105 N NH2 . ARG B 1 125 ? -12.943 -4.096  -15.806 1.00 43.92 ? ? ? ? ? ? 125 ARG B NH2 1 
ATOM   2106 N N   . PHE B 1 126 ? -20.256 -6.209  -15.895 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 126 PHE B N   1 
ATOM   2107 C CA  . PHE B 1 126 ? -20.551 -7.242  -14.919 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 126 PHE B CA  1 
ATOM   2108 C C   . PHE B 1 126 ? -19.424 -8.259  -14.947 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 126 PHE B C   1 
ATOM   2109 O O   . PHE B 1 126 ? -19.013 -8.702  -16.025 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 126 PHE B O   1 
ATOM   2110 C CB  . PHE B 1 126 ? -21.902 -7.893  -15.208 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 126 PHE B CB  1 
ATOM   2111 C CG  . PHE B 1 126 ? -23.053 -6.965  -14.993 1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 126 PHE B CG  1 
ATOM   2112 C CD1 . PHE B 1 126 ? -23.546 -6.749  -13.722 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 126 PHE B CD1 1 
ATOM   2113 C CD2 . PHE B 1 126 ? -23.598 -6.251  -16.052 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 126 PHE B CD2 1 
ATOM   2114 C CE1 . PHE B 1 126 ? -24.586 -5.875  -13.506 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 126 PHE B CE1 1 
ATOM   2115 C CE2 . PHE B 1 126 ? -24.648 -5.373  -15.844 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 126 PHE B CE2 1 
ATOM   2116 C CZ  . PHE B 1 126 ? -25.143 -5.186  -14.571 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 126 PHE B CZ  1 
ATOM   2117 N N   . VAL B 1 127 ? -18.909 -8.600  -13.767 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 127 VAL B N   1 
ATOM   2118 C CA  . VAL B 1 127 ? -17.740 -9.461  -13.636 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 127 VAL B CA  1 
ATOM   2119 C C   . VAL B 1 127 ? -18.087 -10.634 -12.736 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 127 VAL B C   1 
ATOM   2120 O O   . VAL B 1 127 ? -18.441 -10.442 -11.567 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 127 VAL B O   1 
ATOM   2121 C CB  . VAL B 1 127 ? -16.532 -8.708  -13.062 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 127 VAL B CB  1 
ATOM   2122 C CG1 . VAL B 1 127 ? -15.324 -9.634  -13.023 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 127 VAL B CG1 1 
ATOM   2123 C CG2 . VAL B 1 127 ? -16.259 -7.444  -13.874 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 127 VAL B CG2 1 
ATOM   2124 N N   . GLU B 1 128 ? -17.961 -11.843 -13.269 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B N   1 
ATOM   2125 C CA  . GLU B 1 128 ? -18.115 -13.076 -12.514 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B CA  1 
ATOM   2126 C C   . GLU B 1 128 ? -16.737 -13.692 -12.345 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B C   1 
ATOM   2127 O O   . GLU B 1 128 ? -16.076 -14.022 -13.335 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B O   1 
ATOM   2128 C CB  . GLU B 1 128 ? -19.056 -14.040 -13.231 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B CB  1 
ATOM   2129 C CG  . GLU B 1 128 ? -19.102 -15.416 -12.601 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B CG  1 
ATOM   2130 C CD  . GLU B 1 128 ? -19.646 -16.470 -13.547 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B CD  1 
ATOM   2131 O OE1 . GLU B 1 128 ? -20.173 -16.101 -14.615 1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B OE1 1 
ATOM   2132 O OE2 . GLU B 1 128 ? -19.551 -17.674 -13.223 1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 128 GLU B OE2 1 
ATOM   2133 N N   . GLN B 1 129 ? -16.296 -13.826 -11.103 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B N   1 
ATOM   2134 C CA  . GLN B 1 129 ? -15.007 -14.443 -10.841 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B CA  1 
ATOM   2135 C C   . GLN B 1 129 ? -15.130 -15.954 -10.980 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B C   1 
ATOM   2136 O O   . GLN B 1 129 ? -16.081 -16.558 -10.476 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B O   1 
ATOM   2137 C CB  . GLN B 1 129 ? -14.508 -14.062 -9.447  1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B CB  1 
ATOM   2138 C CG  . GLN B 1 129 ? -13.041 -14.389 -9.217  1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B CG  1 
ATOM   2139 C CD  . GLN B 1 129 ? -12.463 -13.679 -8.006  1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B CD  1 
ATOM   2140 O OE1 . GLN B 1 129 ? -13.176 -13.001 -7.263  1.00 37.73 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B OE1 1 
ATOM   2141 N NE2 . GLN B 1 129 ? -11.160 -13.818 -7.815  1.00 38.36 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B NE2 1 
ATOM   2142 N N   . VAL B 1 130 ? -14.191 -16.559 -11.696 1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 130 VAL B N   1 
ATOM   2143 C CA  . VAL B 1 130 ? -14.177 -18.009 -11.826 1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 130 VAL B CA  1 
ATOM   2144 C C   . VAL B 1 130 ? -12.876 -18.536 -11.237 1.00 34.99 ? ? ? ? ? ? 130 VAL B C   1 
ATOM   2145 O O   . VAL B 1 130 ? -12.890 -19.349 -10.312 1.00 50.48 ? ? ? ? ? ? 130 VAL B O   1 
ATOM   2146 C CB  . VAL B 1 130 ? -14.346 -18.451 -13.289 1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 130 VAL B CB  1 
ATOM   2147 C CG1 . VAL B 1 130 ? -15.464 -17.672 -13.957 1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 130 VAL B CG1 1 
ATOM   2148 C CG2 . VAL B 1 130 ? -13.059 -18.282 -14.049 1.00 43.27 ? ? ? ? ? ? 130 VAL B CG2 1 
HETATM 2149 C C10 . NQ7 C 2 .   ? -12.216 -9.440  -10.366 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 201 NQ7 A C10 1 
HETATM 2150 C C17 . NQ7 C 2 .   ? -8.555  -5.509  -12.549 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 201 NQ7 A C17 1 
HETATM 2151 C C01 . NQ7 C 2 .   ? -10.331 -7.736  -13.002 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 201 NQ7 A C01 1 
HETATM 2152 C C02 . NQ7 C 2 .   ? -10.450 -6.929  -11.680 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 201 NQ7 A C02 1 
HETATM 2153 C C03 . NQ7 C 2 .   ? -11.836 -6.935  -11.098 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 201 NQ7 A C03 1 
HETATM 2154 C C04 . NQ7 C 2 .   ? -12.708 -5.816  -10.981 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 201 NQ7 A C04 1 
HETATM 2155 N N05 . NQ7 C 2 .   ? -13.893 -6.251  -10.383 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 201 NQ7 A N05 1 
HETATM 2156 C C06 . NQ7 C 2 .   ? -13.838 -7.613  -10.103 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 201 NQ7 A C06 1 
HETATM 2157 C C07 . NQ7 C 2 .   ? -14.792 -8.506  -9.502  1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 201 NQ7 A C07 1 
HETATM 2158 C C08 . NQ7 C 2 .   ? -14.426 -9.853  -9.344  1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 201 NQ7 A C08 1 
HETATM 2159 C C09 . NQ7 C 2 .   ? -13.149 -10.317 -9.777  1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 201 NQ7 A C09 1 
HETATM 2160 C C11 . NQ7 C 2 .   ? -12.576 -8.059  -10.533 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 201 NQ7 A C11 1 
HETATM 2161 C C12 . NQ7 C 2 .   ? -9.951  -5.509  -11.967 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 201 NQ7 A C12 1 
HETATM 2162 O O13 . NQ7 C 2 .   ? -10.717 -4.894  -13.062 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 201 NQ7 A O13 1 
HETATM 2163 C C14 . NQ7 C 2 .   ? -9.858  -4.488  -14.075 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 201 NQ7 A C14 1 
HETATM 2164 N N15 . NQ7 C 2 .   ? -10.294 -3.786  -15.203 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 201 NQ7 A N15 1 
HETATM 2165 N N16 . NQ7 C 2 .   ? -8.569  -4.825  -13.816 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 201 NQ7 A N16 1 
HETATM 2166 O O18 . NQ7 C 2 .   ? -7.561  -5.987  -12.011 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 201 NQ7 A O18 1 
HETATM 2167 C C1  . PGE D 3 .   ? -12.146 -3.638  0.265   1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 202 PGE A C1  1 
HETATM 2168 O O1  . PGE D 3 .   ? -13.076 -3.260  1.237   1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 202 PGE A O1  1 
HETATM 2169 C C2  . PGE D 3 .   ? -12.370 -5.105  -0.110  1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 202 PGE A C2  1 
HETATM 2170 O O2  . PGE D 3 .   ? -11.354 -5.886  0.425   1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 202 PGE A O2  1 
HETATM 2171 C C3  . PGE D 3 .   ? -10.149 -5.798  -0.269  1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 202 PGE A C3  1 
HETATM 2172 C C4  . PGE D 3 .   ? -9.073  -5.263  0.656   1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 202 PGE A C4  1 
HETATM 2173 O O4  . PGE D 3 .   ? -8.652  -3.088  -1.212  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 202 PGE A O4  1 
HETATM 2174 C C6  . PGE D 3 .   ? -7.456  -3.511  -0.603  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 202 PGE A C6  1 
HETATM 2175 C C5  . PGE D 3 .   ? -7.283  -4.997  -0.848  1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 202 PGE A C5  1 
HETATM 2176 O O3  . PGE D 3 .   ? -7.835  -5.712  0.216   1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 202 PGE A O3  1 
HETATM 2177 C C10 . NQ7 E 2 .   ? -26.150 7.972   2.611   1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 201 NQ7 B C10 1 
HETATM 2178 C C17 . NQ7 E 2 .   ? -29.507 9.173   -1.927  1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 201 NQ7 B C17 1 
HETATM 2179 C C01 . NQ7 E 2 .   ? -27.652 10.214  0.114   1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 201 NQ7 B C01 1 
HETATM 2180 C C02 . NQ7 E 2 .   ? -27.666 8.723   -0.265  1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 201 NQ7 B C02 1 
HETATM 2181 C C03 . NQ7 E 2 .   ? -26.335 8.088   -0.017  1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 201 NQ7 B C03 1 
HETATM 2182 C C04 . NQ7 E 2 .   ? -25.410 7.665   -1.007  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 201 NQ7 B C04 1 
HETATM 2183 N N05 . NQ7 E 2 .   ? -24.291 7.143   -0.358  1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 201 NQ7 B N05 1 
HETATM 2184 C C06 . NQ7 E 2 .   ? -24.451 7.198   1.024   1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 201 NQ7 B C06 1 
HETATM 2185 C C07 . NQ7 E 2 .   ? -23.603 6.782   2.108   1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 201 NQ7 B C07 1 
HETATM 2186 C C08 . NQ7 E 2 .   ? -24.046 6.978   3.426   1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 201 NQ7 B C08 1 
HETATM 2187 C C09 . NQ7 E 2 .   ? -25.318 7.568   3.682   1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 201 NQ7 B C09 1 
HETATM 2188 C C11 . NQ7 E 2 .   ? -25.705 7.781   1.263   1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 201 NQ7 B C11 1 
HETATM 2189 C C12 . NQ7 E 2 .   ? -28.121 8.600   -1.735  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 201 NQ7 B C12 1 
HETATM 2190 O O13 . NQ7 E 2 .   ? -27.325 9.470   -2.590  1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 201 NQ7 B O13 1 
HETATM 2191 C C14 . NQ7 E 2 .   ? -28.142 10.392  -3.250  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 201 NQ7 B C14 1 
HETATM 2192 N N15 . NQ7 E 2 .   ? -27.626 11.333  -4.177  1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 201 NQ7 B N15 1 
HETATM 2193 N N16 . NQ7 E 2 .   ? -29.440 10.255  -2.883  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 201 NQ7 B N16 1 
HETATM 2194 O O18 . NQ7 E 2 .   ? -30.525 8.771   -1.369  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 201 NQ7 B O18 1 
HETATM 2195 O O   . HOH F 4 .   ? -8.279  18.162  -17.308 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O   1 
HETATM 2196 O O   . HOH F 4 .   ? -17.617 4.195   6.313   1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O   1 
HETATM 2197 O O   . HOH F 4 .   ? -24.584 10.521  -5.439  1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O   1 
HETATM 2198 O O   . HOH F 4 .   ? -33.226 5.667   7.227   1.00 36.43 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O   1 
HETATM 2199 O O   . HOH F 4 .   ? -15.578 -5.900  -0.352  1.00 36.80 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O   1 
HETATM 2200 O O   . HOH F 4 .   ? -10.920 11.382  7.692   1.00 41.99 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O   1 
HETATM 2201 O O   . HOH F 4 .   ? -5.776  -2.995  -17.758 1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O   1 
HETATM 2202 O O   . HOH F 4 .   ? -9.106  20.857  -2.379  1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O   1 
HETATM 2203 O O   . HOH F 4 .   ? -1.226  16.900  -5.707  1.00 42.80 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O   1 
HETATM 2204 O O   . HOH F 4 .   ? -18.306 24.012  3.464   1.00 43.46 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O   1 
HETATM 2205 O O   . HOH F 4 .   ? -15.490 -7.149  3.113   1.00 45.59 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O   1 
HETATM 2206 O O   . HOH F 4 .   ? -26.126 23.069  0.869   1.00 39.35 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O   1 
HETATM 2207 O O   . HOH F 4 .   ? 5.472   9.191   -16.407 1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O   1 
HETATM 2208 O O   . HOH F 4 .   ? -31.655 5.978   14.141  1.00 37.82 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O   1 
HETATM 2209 O O   . HOH F 4 .   ? -8.619  11.751  -13.948 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O   1 
HETATM 2210 O O   . HOH F 4 .   ? 0.057   2.458   4.600   1.00 42.65 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O   1 
HETATM 2211 O O   . HOH F 4 .   ? -12.268 10.158  4.386   1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O   1 
HETATM 2212 O O   . HOH F 4 .   ? -7.640  16.441  -18.332 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O   1 
HETATM 2213 O O   . HOH F 4 .   ? -17.755 -1.162  3.510   1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O   1 
HETATM 2214 O O   . HOH F 4 .   ? -11.191 -12.842 -5.329  1.00 39.00 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O   1 
HETATM 2215 O O   . HOH F 4 .   ? -5.247  14.490  5.469   1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O   1 
HETATM 2216 O O   . HOH F 4 .   ? 2.731   14.567  -7.407  1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O   1 
HETATM 2217 O O   . HOH F 4 .   ? -14.623 4.666   3.289   1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O   1 
HETATM 2218 O O   . HOH F 4 .   ? -9.020  18.471  -10.411 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O   1 
HETATM 2219 O O   . HOH F 4 .   ? -15.577 3.005   -28.519 1.00 36.66 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O   1 
HETATM 2220 O O   . HOH F 4 .   ? -12.884 22.800  -15.929 1.00 45.07 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O   1 
HETATM 2221 O O   . HOH F 4 .   ? 1.084   1.520   -2.127  1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O   1 
HETATM 2222 O O   . HOH F 4 .   ? -10.192 -1.263  0.008   1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O   1 
HETATM 2223 O O   . HOH F 4 .   ? -5.282  19.344  -7.862  1.00 43.50 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O   1 
HETATM 2224 O O   . HOH F 4 .   ? -40.663 4.810   10.959  1.00 40.25 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O   1 
HETATM 2225 O O   . HOH F 4 .   ? -8.737  -2.645  -17.008 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O   1 
HETATM 2226 O O   . HOH F 4 .   ? -26.821 19.852  -2.503  1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O   1 
HETATM 2227 O O   . HOH F 4 .   ? -20.725 9.226   -28.846 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O   1 
HETATM 2228 O O   . HOH F 4 .   ? -11.933 8.835   2.261   1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O   1 
HETATM 2229 O O   . HOH F 4 .   ? -18.689 12.171  -20.606 1.00 5.72  ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O   1 
HETATM 2230 O O   . HOH F 4 .   ? -18.231 12.142  -13.219 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O   1 
HETATM 2231 O O   . HOH F 4 .   ? -6.533  23.470  -4.447  1.00 45.12 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A O   1 
HETATM 2232 O O   . HOH F 4 .   ? -17.702 3.083   3.852   1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O   1 
HETATM 2233 O O   . HOH F 4 .   ? -4.806  7.606   3.203   1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A O   1 
HETATM 2234 O O   . HOH F 4 .   ? -12.017 17.886  5.176   1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A O   1 
HETATM 2235 O O   . HOH F 4 .   ? 3.336   -3.848  -13.695 1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A O   1 
HETATM 2236 O O   . HOH F 4 .   ? 0.956   10.685  -17.207 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A O   1 
HETATM 2237 O O   . HOH F 4 .   ? -1.588  8.005   -0.386  1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A O   1 
HETATM 2238 O O   . HOH F 4 .   ? -32.001 11.959  9.763   1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A O   1 
HETATM 2239 O O   . HOH F 4 .   ? -23.206 -0.723  -5.422  1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A O   1 
HETATM 2240 O O   . HOH F 4 .   ? -1.911  10.828  0.846   1.00 37.94 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A O   1 
HETATM 2241 O O   . HOH F 4 .   ? -28.328 17.417  -3.074  1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A O   1 
HETATM 2242 O O   . HOH F 4 .   ? -2.888  16.320  -10.049 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A O   1 
HETATM 2243 O O   . HOH F 4 .   ? -20.458 7.225   7.050   1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A O   1 
HETATM 2244 O O   . HOH F 4 .   ? -22.151 23.028  -0.760  1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A O   1 
HETATM 2245 O O   . HOH F 4 .   ? -3.506  0.913   -22.935 1.00 34.20 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A O   1 
HETATM 2246 O O   . HOH F 4 .   ? -12.163 15.149  -19.817 1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 352 HOH A O   1 
HETATM 2247 O O   . HOH F 4 .   ? -20.661 10.654  11.325  1.00 41.29 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A O   1 
HETATM 2248 O O   . HOH F 4 .   ? -0.114  -0.114  0.000   0.50 20.99 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A O   1 
HETATM 2249 O O   . HOH F 4 .   ? -8.387  -8.387  0.000   0.50 10.69 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A O   1 
HETATM 2250 O O   . HOH F 4 .   ? 1.731   -4.427  -4.898  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A O   1 
HETATM 2251 O O   . HOH F 4 .   ? 2.034   15.295  -18.174 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A O   1 
HETATM 2252 O O   . HOH F 4 .   ? -10.997 19.084  -14.078 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A O   1 
HETATM 2253 O O   . HOH F 4 .   ? -10.964 12.280  -30.818 1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A O   1 
HETATM 2254 O O   . HOH F 4 .   ? -16.160 15.132  8.616   1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A O   1 
HETATM 2255 O O   . HOH F 4 .   ? -12.739 6.726   -28.090 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A O   1 
HETATM 2256 O O   . HOH F 4 .   ? -13.376 2.855   -19.088 1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A O   1 
HETATM 2257 O O   . HOH F 4 .   ? -15.898 4.882   -21.316 1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 363 HOH A O   1 
HETATM 2258 O O   . HOH F 4 .   ? -17.892 -1.406  -3.582  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A O   1 
HETATM 2259 O O   . HOH F 4 .   ? -2.883  2.736   -21.471 1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A O   1 
HETATM 2260 O O   . HOH F 4 .   ? -8.914  19.856  -16.170 1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A O   1 
HETATM 2261 O O   . HOH F 4 .   ? -19.193 8.197   10.538  1.00 42.12 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A O   1 
HETATM 2262 O O   . HOH F 4 .   ? -19.574 3.105   -27.664 1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A O   1 
HETATM 2263 O O   . HOH F 4 .   ? -11.078 1.208   -19.616 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A O   1 
HETATM 2264 O O   . HOH F 4 .   ? -31.380 19.098  3.943   1.00 41.01 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A O   1 
HETATM 2265 O O   . HOH F 4 .   ? -24.471 22.636  5.035   1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A O   1 
HETATM 2266 O O   . HOH F 4 .   ? -11.479 8.848   -30.368 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A O   1 
HETATM 2267 O O   . HOH F 4 .   ? -5.741  13.195  -16.218 1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A O   1 
HETATM 2268 O O   . HOH F 4 .   ? -18.262 -4.829  -1.733  1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A O   1 
HETATM 2269 O O   . HOH F 4 .   ? -18.238 9.901   -29.741 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A O   1 
HETATM 2270 O O   . HOH F 4 .   ? -5.230  4.436   1.130   1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A O   1 
HETATM 2271 O O   . HOH F 4 .   ? -2.364  17.134  -17.475 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A O   1 
HETATM 2272 O O   . HOH F 4 .   ? -26.103 22.620  -2.442  1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A O   1 
HETATM 2273 O O   . HOH F 4 .   ? 3.311   6.426   -14.939 1.00 42.17 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A O   1 
HETATM 2274 O O   . HOH F 4 .   ? 1.902   10.686  -10.140 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A O   1 
HETATM 2275 O O   . HOH F 4 .   ? -9.169  7.496   6.121   1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A O   1 
HETATM 2276 O O   . HOH F 4 .   ? -16.030 13.479  11.293  1.00 42.14 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A O   1 
HETATM 2277 O O   . HOH F 4 .   ? -6.295  11.831  2.856   1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A O   1 
HETATM 2278 O O   . HOH F 4 .   ? -12.976 1.566   -26.494 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A O   1 
HETATM 2279 O O   . HOH F 4 .   ? -20.453 -0.931  -3.135  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A O   1 
HETATM 2280 O O   . HOH F 4 .   ? -16.261 -5.164  -9.004  1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A O   1 
HETATM 2281 O O   . HOH F 4 .   ? -6.276  3.049   3.391   1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A O   1 
HETATM 2282 O O   . HOH F 4 .   ? -14.557 19.001  4.811   1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A O   1 
HETATM 2283 O O   . HOH F 4 .   ? -15.143 22.091  1.133   1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A O   1 
HETATM 2284 O O   . HOH F 4 .   ? -12.136 5.678   2.560   1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A O   1 
HETATM 2285 O O   . HOH F 4 .   ? -28.114 6.642   12.791  1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A O   1 
HETATM 2286 O O   . HOH F 4 .   ? -22.819 -4.563  -0.319  1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A O   1 
HETATM 2287 O O   . HOH F 4 .   ? -9.545  -1.664  -19.959 1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A O   1 
HETATM 2288 O O   . HOH F 4 .   ? -13.915 5.600   5.826   1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A O   1 
HETATM 2289 O O   . HOH F 4 .   ? -1.534  2.716   -25.810 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A O   1 
HETATM 2290 O O   . HOH F 4 .   ? -20.266 24.435  -3.979  1.00 37.09 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A O   1 
HETATM 2291 O O   . HOH F 4 .   ? -10.237 17.837  -18.199 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A O   1 
HETATM 2292 O O   . HOH F 4 .   ? -11.315 -5.397  -24.572 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A O   1 
HETATM 2293 O O   . HOH F 4 .   ? -13.572 -11.092 -4.451  1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A O   1 
HETATM 2294 O O   . HOH F 4 .   ? 2.060   -4.107  -8.728  1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A O   1 
HETATM 2295 O O   . HOH F 4 .   ? 0.685   4.423   -3.135  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A O   1 
HETATM 2296 O O   . HOH F 4 .   ? 1.018   0.938   -13.672 1.00 54.23 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A O   1 
HETATM 2297 O O   . HOH F 4 .   ? -11.772 20.513  -12.344 1.00 36.38 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A O   1 
HETATM 2298 O O   . HOH F 4 .   ? -5.512  13.953  1.906   1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A O   1 
HETATM 2299 O O   . HOH F 4 .   ? -7.168  5.570   -27.517 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A O   1 
HETATM 2300 O O   . HOH F 4 .   ? -6.173  18.155  -16.546 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A O   1 
HETATM 2301 O O   . HOH F 4 .   ? -7.253  24.076  -2.197  1.00 41.29 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A O   1 
HETATM 2302 O O   . HOH F 4 .   ? -34.520 14.279  -0.354  1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A O   1 
HETATM 2303 O O   . HOH F 4 .   ? -41.750 6.742   11.229  1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A O   1 
HETATM 2304 O O   . HOH F 4 .   ? -3.563  12.261  1.832   1.00 48.93 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A O   1 
HETATM 2305 O O   . HOH F 4 .   ? -20.784 20.597  6.645   1.00 45.73 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A O   1 
HETATM 2306 O O   . HOH F 4 .   ? 2.414   -1.413  -7.244  1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A O   1 
HETATM 2307 O O   . HOH F 4 .   ? -7.240  25.598  -0.670  1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A O   1 
HETATM 2308 O O   . HOH F 4 .   ? -19.116 23.921  -9.560  1.00 42.40 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A O   1 
HETATM 2309 O O   . HOH F 4 .   ? -12.443 18.766  -16.790 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A O   1 
HETATM 2310 O O   . HOH F 4 .   ? 3.775   -4.111  -11.071 1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A O   1 
HETATM 2311 O O   . HOH F 4 .   ? -5.536  9.901   4.196   1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A O   1 
HETATM 2312 O O   . HOH F 4 .   ? -20.236 -0.798  3.465   1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A O   1 
HETATM 2313 O O   . HOH F 4 .   ? -37.922 9.252   12.143  1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 419 HOH A O   1 
HETATM 2314 O O   . HOH F 4 .   ? -12.754 7.999   6.267   1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 420 HOH A O   1 
HETATM 2315 O O   . HOH F 4 .   ? -7.417  14.288  9.103   1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A O   1 
HETATM 2316 O O   . HOH F 4 .   ? -11.372 18.889  8.033   1.00 46.12 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A O   1 
HETATM 2317 O O   . HOH F 4 .   ? -6.381  5.585   4.792   1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A O   1 
HETATM 2318 O O   . HOH F 4 .   ? -4.930  15.877  -16.374 1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 424 HOH A O   1 
HETATM 2319 O O   . HOH F 4 .   ? -21.584 23.202  -9.296  1.00 43.25 ? ? ? ? ? ? 425 HOH A O   1 
HETATM 2320 O O   . HOH F 4 .   ? -3.566  16.970  -7.339  1.00 36.64 ? ? ? ? ? ? 426 HOH A O   1 
HETATM 2321 O O   . HOH F 4 .   ? -12.878 3.560   7.364   1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 427 HOH A O   1 
HETATM 2322 O O   . HOH F 4 .   ? -6.057  19.486  -14.162 1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 428 HOH A O   1 
HETATM 2323 O O   . HOH F 4 .   ? -23.581 10.433  -28.282 1.00 42.17 ? ? ? ? ? ? 429 HOH A O   1 
HETATM 2324 O O   . HOH F 4 .   ? -18.255 16.613  -26.501 1.00 37.21 ? ? ? ? ? ? 430 HOH A O   1 
HETATM 2325 O O   . HOH F 4 .   ? -5.324  16.379  -19.505 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A O   1 
HETATM 2326 O O   . HOH F 4 .   ? -7.807  16.496  10.760  1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 432 HOH A O   1 
HETATM 2327 O O   . HOH F 4 .   ? -31.252 14.526  15.297  1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 433 HOH A O   1 
HETATM 2328 O O   . HOH F 4 .   ? -5.006  14.070  7.964   1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 434 HOH A O   1 
HETATM 2329 O O   . HOH G 4 .   ? -43.660 6.951   -19.011 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O   1 
HETATM 2330 O O   . HOH G 4 .   ? -13.445 -2.211  -14.781 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O   1 
HETATM 2331 O O   . HOH G 4 .   ? -20.987 -7.631  -1.750  1.00 51.74 ? ? ? ? ? ? 303 HOH B O   1 
HETATM 2332 O O   . HOH G 4 .   ? -30.337 -1.489  3.444   1.00 45.69 ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O   1 
HETATM 2333 O O   . HOH G 4 .   ? -26.361 -9.085  -11.908 1.00 45.99 ? ? ? ? ? ? 305 HOH B O   1 
HETATM 2334 O O   . HOH G 4 .   ? -32.334 -1.729  -24.882 1.00 41.17 ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O   1 
HETATM 2335 O O   . HOH G 4 .   ? 1.670   -8.804  -7.453  1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O   1 
HETATM 2336 O O   . HOH G 4 .   ? -29.038 5.955   -19.204 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O   1 
HETATM 2337 O O   . HOH G 4 .   ? -19.493 -14.071 -26.151 1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O   1 
HETATM 2338 O O   . HOH G 4 .   ? -25.407 -13.762 -26.586 1.00 42.77 ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O   1 
HETATM 2339 O O   . HOH G 4 .   ? -41.833 9.302   -16.604 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O   1 
HETATM 2340 O O   . HOH G 4 .   ? -28.240 -4.118  -2.860  1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O   1 
HETATM 2341 O O   . HOH G 4 .   ? -10.969 -7.492  -22.752 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 313 HOH B O   1 
HETATM 2342 O O   . HOH G 4 .   ? -38.209 9.934   -19.077 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 314 HOH B O   1 
HETATM 2343 O O   . HOH G 4 .   ? -29.432 9.143   -24.513 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 315 HOH B O   1 
HETATM 2344 O O   . HOH G 4 .   ? -24.963 -1.831  2.020   1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O   1 
HETATM 2345 O O   . HOH G 4 .   ? -26.200 3.695   -25.871 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O   1 
HETATM 2346 O O   . HOH G 4 .   ? -25.835 -14.317 -19.817 1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O   1 
HETATM 2347 O O   . HOH G 4 .   ? -33.033 -6.688  -8.574  1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O   1 
HETATM 2348 O O   . HOH G 4 .   ? -15.707 -9.985  -25.791 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 320 HOH B O   1 
HETATM 2349 O O   . HOH G 4 .   ? -19.371 4.989   -18.744 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 321 HOH B O   1 
HETATM 2350 O O   . HOH G 4 .   ? -23.918 -8.971  -7.424  1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 322 HOH B O   1 
HETATM 2351 O O   . HOH G 4 .   ? -20.949 -9.107  -5.469  1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 323 HOH B O   1 
HETATM 2352 O O   . HOH G 4 .   ? -29.191 12.727  -5.871  1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 324 HOH B O   1 
HETATM 2353 O O   . HOH G 4 .   ? -34.399 16.041  -12.018 1.00 38.79 ? ? ? ? ? ? 325 HOH B O   1 
HETATM 2354 O O   . HOH G 4 .   ? -35.771 -2.081  -21.931 1.00 42.54 ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O   1 
HETATM 2355 O O   . HOH G 4 .   ? -18.738 18.954  -25.069 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 327 HOH B O   1 
HETATM 2356 O O   . HOH G 4 .   ? -34.826 7.761   -25.296 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 328 HOH B O   1 
HETATM 2357 O O   . HOH G 4 .   ? -16.143 20.771  -19.913 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O   1 
HETATM 2358 O O   . HOH G 4 .   ? -27.545 20.729  -13.543 1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 330 HOH B O   1 
HETATM 2359 O O   . HOH G 4 .   ? -19.296 -17.163 -9.006  1.00 47.87 ? ? ? ? ? ? 331 HOH B O   1 
HETATM 2360 O O   . HOH G 4 .   ? -32.079 -8.503  -6.385  1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O   1 
HETATM 2361 O O   . HOH G 4 .   ? -26.264 20.480  -5.106  1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 333 HOH B O   1 
HETATM 2362 O O   . HOH G 4 .   ? -24.355 21.090  -17.465 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O   1 
HETATM 2363 O O   . HOH G 4 .   ? -25.899 22.588  -24.227 1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 335 HOH B O   1 
HETATM 2364 O O   . HOH G 4 .   ? -40.663 8.087   -14.470 1.00 40.28 ? ? ? ? ? ? 336 HOH B O   1 
HETATM 2365 O O   . HOH G 4 .   ? -17.864 -13.449 -8.847  1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 337 HOH B O   1 
HETATM 2366 O O   . HOH G 4 .   ? 0.197   -11.455 -10.078 1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 338 HOH B O   1 
HETATM 2367 O O   . HOH G 4 .   ? -36.896 -5.792  -12.188 1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 339 HOH B O   1 
HETATM 2368 O O   . HOH G 4 .   ? -7.235  -12.531 -6.391  1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 340 HOH B O   1 
HETATM 2369 O O   . HOH G 4 .   ? -15.022 0.619   -4.185  1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 341 HOH B O   1 
HETATM 2370 O O   . HOH G 4 .   ? -18.048 21.661  -13.738 1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 342 HOH B O   1 
HETATM 2371 O O   . HOH G 4 .   ? -26.542 -3.645  -0.611  1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 343 HOH B O   1 
HETATM 2372 O O   . HOH G 4 .   ? -28.602 0.993   -24.307 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 344 HOH B O   1 
HETATM 2373 O O   . HOH G 4 .   ? -31.644 8.123   -20.768 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 345 HOH B O   1 
HETATM 2374 O O   . HOH G 4 .   ? -26.617 14.174  -10.066 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 346 HOH B O   1 
HETATM 2375 O O   . HOH G 4 .   ? -39.543 2.903   -17.483 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 347 HOH B O   1 
HETATM 2376 O O   . HOH G 4 .   ? -33.026 6.134   -24.850 1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 348 HOH B O   1 
HETATM 2377 O O   . HOH G 4 .   ? -34.476 1.397   -22.679 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 349 HOH B O   1 
HETATM 2378 O O   . HOH G 4 .   ? -24.586 -11.735 -7.926  1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 350 HOH B O   1 
HETATM 2379 O O   . HOH G 4 .   ? -37.974 -4.023  -3.282  1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 351 HOH B O   1 
HETATM 2380 O O   . HOH G 4 .   ? -35.160 20.990  -13.852 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 352 HOH B O   1 
HETATM 2381 O O   . HOH G 4 .   ? -32.064 13.624  -6.166  1.00 38.31 ? ? ? ? ? ? 353 HOH B O   1 
HETATM 2382 O O   . HOH G 4 .   ? -21.577 14.802  -13.907 1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 354 HOH B O   1 
HETATM 2383 O O   . HOH G 4 .   ? -24.260 13.230  -11.397 1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 355 HOH B O   1 
HETATM 2384 O O   . HOH G 4 .   ? -25.169 11.030  -23.521 1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 356 HOH B O   1 
HETATM 2385 O O   . HOH G 4 .   ? -25.348 22.927  -20.271 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 357 HOH B O   1 
HETATM 2386 O O   . HOH G 4 .   ? -29.933 -2.377  -1.501  1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 358 HOH B O   1 
HETATM 2387 O O   . HOH G 4 .   ? -13.914 -15.813 -23.986 1.00 40.51 ? ? ? ? ? ? 359 HOH B O   1 
HETATM 2388 O O   . HOH G 4 .   ? -24.308 20.795  -12.138 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 360 HOH B O   1 
HETATM 2389 O O   . HOH G 4 .   ? -39.409 9.594   -23.106 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 361 HOH B O   1 
HETATM 2390 O O   . HOH G 4 .   ? -9.392  -6.503  -20.915 1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? 362 HOH B O   1 
HETATM 2391 O O   . HOH G 4 .   ? -41.568 9.626   -4.624  1.00 39.25 ? ? ? ? ? ? 363 HOH B O   1 
HETATM 2392 O O   . HOH G 4 .   ? -22.534 -11.407 -24.804 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 364 HOH B O   1 
HETATM 2393 O O   . HOH G 4 .   ? -22.005 5.481   -1.032  1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 365 HOH B O   1 
HETATM 2394 O O   . HOH G 4 .   ? -25.440 2.815   5.610   1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 366 HOH B O   1 
HETATM 2395 O O   . HOH G 4 .   ? -3.574  -8.719  -16.907 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 367 HOH B O   1 
HETATM 2396 O O   . HOH G 4 .   ? -18.671 21.433  -20.989 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 368 HOH B O   1 
HETATM 2397 O O   . HOH G 4 .   ? -33.862 -9.641  -4.440  1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 369 HOH B O   1 
HETATM 2398 O O   . HOH G 4 .   ? -26.151 -8.582  -8.923  1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 370 HOH B O   1 
HETATM 2399 O O   . HOH G 4 .   ? 0.249   -6.847  -11.758 1.00 42.75 ? ? ? ? ? ? 371 HOH B O   1 
HETATM 2400 O O   . HOH G 4 .   ? -28.714 19.338  -6.248  1.00 35.73 ? ? ? ? ? ? 372 HOH B O   1 
HETATM 2401 O O   . HOH G 4 .   ? -38.525 6.206   -23.325 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 373 HOH B O   1 
HETATM 2402 O O   . HOH G 4 .   ? -16.846 -7.820  -1.574  1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 374 HOH B O   1 
HETATM 2403 O O   . HOH G 4 .   ? 1.957   -4.775  -17.213 1.00 48.22 ? ? ? ? ? ? 375 HOH B O   1 
HETATM 2404 O O   . HOH G 4 .   ? -38.807 -2.547  -9.434  1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 376 HOH B O   1 
HETATM 2405 O O   . HOH G 4 .   ? -20.546 -1.994  0.055   1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 377 HOH B O   1 
HETATM 2406 O O   . HOH G 4 .   ? -24.188 7.988   -27.774 1.00 38.75 ? ? ? ? ? ? 378 HOH B O   1 
HETATM 2407 O O   . HOH G 4 .   ? -10.170 -16.148 -10.250 1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 379 HOH B O   1 
HETATM 2408 O O   . HOH G 4 .   ? -40.214 4.957   -2.876  1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 380 HOH B O   1 
HETATM 2409 O O   . HOH G 4 .   ? -7.021  -13.837 -21.014 1.00 37.86 ? ? ? ? ? ? 381 HOH B O   1 
HETATM 2410 O O   . HOH G 4 .   ? -3.635  -17.169 -8.961  1.00 38.29 ? ? ? ? ? ? 382 HOH B O   1 
HETATM 2411 O O   . HOH G 4 .   ? -28.082 15.305  -7.211  1.00 52.00 ? ? ? ? ? ? 383 HOH B O   1 
HETATM 2412 O O   . HOH G 4 .   ? -26.676 8.563   -25.976 1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 384 HOH B O   1 
HETATM 2413 O O   . HOH G 4 .   ? -31.361 -12.871 -7.920  1.00 46.91 ? ? ? ? ? ? 385 HOH B O   1 
HETATM 2414 O O   . HOH G 4 .   ? -31.643 8.277   -23.476 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 386 HOH B O   1 
HETATM 2415 O O   . HOH G 4 .   ? -30.828 20.947  -16.622 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 387 HOH B O   1 
HETATM 2416 O O   . HOH G 4 .   ? -22.259 -0.457  -28.063 1.00 41.87 ? ? ? ? ? ? 388 HOH B O   1 
HETATM 2417 O O   . HOH G 4 .   ? -25.623 -12.780 -9.889  1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 389 HOH B O   1 
HETATM 2418 O O   . HOH G 4 .   ? -39.365 0.627   -16.024 1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 390 HOH B O   1 
HETATM 2419 O O   . HOH G 4 .   ? -33.861 -1.160  -22.592 1.00 42.38 ? ? ? ? ? ? 391 HOH B O   1 
HETATM 2420 O O   . HOH G 4 .   ? 0.737   -7.060  -9.503  1.00 36.03 ? ? ? ? ? ? 392 HOH B O   1 
HETATM 2421 O O   . HOH G 4 .   ? -32.698 1.378   -24.788 1.00 43.95 ? ? ? ? ? ? 393 HOH B O   1 
HETATM 2422 O O   . HOH G 4 .   ? -36.161 16.379  -13.460 1.00 44.87 ? ? ? ? ? ? 394 HOH B O   1 
HETATM 2423 O O   . HOH G 4 .   ? -13.735 19.882  -21.042 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 395 HOH B O   1 
HETATM 2424 O O   . HOH G 4 .   ? -27.658 23.238  -21.930 1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 396 HOH B O   1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N N   . MET A 1   ? 0.2095 0.1746 0.2422 0.0472  -0.0650 0.0551  ? ? ? ? ? ? 1   MET A N   
2    C CA  . MET A 1   ? 0.1849 0.1488 0.1980 0.0404  -0.0668 0.0561  ? ? ? ? ? ? 1   MET A CA  
3    C C   . MET A 1   ? 0.1782 0.1306 0.1819 0.0360  -0.0588 0.0558  ? ? ? ? ? ? 1   MET A C   
4    O O   . MET A 1   ? 0.2037 0.1559 0.2207 0.0365  -0.0523 0.0523  ? ? ? ? ? ? 1   MET A O   
5    C CB  . MET A 1   ? 0.1656 0.1495 0.1871 0.0377  -0.0697 0.0501  ? ? ? ? ? ? 1   MET A CB  
6    C CG  . MET A 1   ? 0.1420 0.1398 0.1829 0.0381  -0.0635 0.0420  ? ? ? ? ? ? 1   MET A CG  
7    S SD  . MET A 1   ? 0.1647 0.1828 0.2094 0.0328  -0.0642 0.0360  ? ? ? ? ? ? 1   MET A SD  
8    C CE  . MET A 1   ? 0.1663 0.1726 0.1888 0.0258  -0.0625 0.0371  ? ? ? ? ? ? 1   MET A CE  
9    N N   . GLU A 2   ? 0.1879 0.1311 0.1683 0.0310  -0.0575 0.0587  ? ? ? ? ? ? 2   GLU A N   
10   C CA  . GLU A 2   ? 0.1862 0.1214 0.1582 0.0263  -0.0454 0.0580  ? ? ? ? ? ? 2   GLU A CA  
11   C C   . GLU A 2   ? 0.1687 0.1200 0.1488 0.0223  -0.0409 0.0500  ? ? ? ? ? ? 2   GLU A C   
12   O O   . GLU A 2   ? 0.1838 0.1386 0.1539 0.0201  -0.0451 0.0486  ? ? ? ? ? ? 2   GLU A O   
13   C CB  . GLU A 2   ? 0.2422 0.1567 0.1832 0.0237  -0.0424 0.0653  ? ? ? ? ? ? 2   GLU A CB  
14   C CG  . GLU A 2   ? 0.2930 0.1999 0.2294 0.0198  -0.0265 0.0661  ? ? ? ? ? ? 2   GLU A CG  
15   C CD  . GLU A 2   ? 0.3394 0.2278 0.2451 0.0175  -0.0202 0.0717  ? ? ? ? ? ? 2   GLU A CD  
16   O OE1 . GLU A 2   ? 0.3637 0.2450 0.2571 0.0186  -0.0260 0.0759  ? ? ? ? ? ? 2   GLU A OE1 
17   O OE2 . GLU A 2   ? 0.4555 0.3415 0.3544 0.0144  -0.0081 0.0704  ? ? ? ? ? ? 2   GLU A OE2 
18   N N   . PHE A 3   ? 0.1463 0.1060 0.1436 0.0208  -0.0333 0.0452  ? ? ? ? ? ? 3   PHE A N   
19   C CA  . PHE A 3   ? 0.1535 0.1269 0.1581 0.0168  -0.0282 0.0394  ? ? ? ? ? ? 3   PHE A CA  
20   C C   . PHE A 3   ? 0.1478 0.1122 0.1417 0.0129  -0.0172 0.0429  ? ? ? ? ? ? 3   PHE A C   
21   O O   . PHE A 3   ? 0.1732 0.1280 0.1675 0.0121  -0.0106 0.0473  ? ? ? ? ? ? 3   PHE A O   
22   C CB  . PHE A 3   ? 0.1352 0.1219 0.1619 0.0165  -0.0268 0.0332  ? ? ? ? ? ? 3   PHE A CB  
23   C CG  . PHE A 3   ? 0.1473 0.1440 0.1855 0.0212  -0.0343 0.0292  ? ? ? ? ? ? 3   PHE A CG  
24   C CD1 . PHE A 3   ? 0.1533 0.1663 0.1978 0.0207  -0.0376 0.0250  ? ? ? ? ? ? 3   PHE A CD1 
25   C CD2 . PHE A 3   ? 0.1696 0.1591 0.2136 0.0265  -0.0375 0.0306  ? ? ? ? ? ? 3   PHE A CD2 
26   C CE1 . PHE A 3   ? 0.1605 0.1843 0.2183 0.0254  -0.0429 0.0224  ? ? ? ? ? ? 3   PHE A CE1 
27   C CE2 . PHE A 3   ? 0.1672 0.1666 0.2246 0.0322  -0.0427 0.0278  ? ? ? ? ? ? 3   PHE A CE2 
28   C CZ  . PHE A 3   ? 0.1762 0.1935 0.2411 0.0316  -0.0450 0.0238  ? ? ? ? ? ? 3   PHE A CZ  
29   N N   . ASN A 4   ? 0.1464 0.1133 0.1316 0.0107  -0.0147 0.0413  ? ? ? ? ? ? 4   ASN A N   
30   C CA  . ASN A 4   ? 0.1489 0.1094 0.1279 0.0083  -0.0022 0.0442  ? ? ? ? ? ? 4   ASN A CA  
31   C C   . ASN A 4   ? 0.1348 0.1070 0.1374 0.0058  0.0042  0.0440  ? ? ? ? ? ? 4   ASN A C   
32   O O   . ASN A 4   ? 0.1357 0.1224 0.1557 0.0050  -0.0012 0.0391  ? ? ? ? ? ? 4   ASN A O   
33   C CB  . ASN A 4   ? 0.1577 0.1197 0.1270 0.0068  -0.0007 0.0412  ? ? ? ? ? ? 4   ASN A CB  
34   C CG  . ASN A 4   ? 0.1759 0.1205 0.1158 0.0071  -0.0050 0.0424  ? ? ? ? ? ? 4   ASN A CG  
35   O OD1 . ASN A 4   ? 0.2343 0.1659 0.1602 0.0087  -0.0091 0.0467  ? ? ? ? ? ? 4   ASN A OD1 
36   N ND2 . ASN A 4   ? 0.1852 0.1272 0.1137 0.0052  -0.0046 0.0390  ? ? ? ? ? ? 4   ASN A ND2 
37   N N   . ASN A 5   ? 0.1685 0.1343 0.1713 0.0043  0.0159  0.0496  ? ? ? ? ? ? 5   ASN A N   
38   C CA  . ASN A 5   ? 0.1286 0.1065 0.1559 0.0008  0.0200  0.0509  ? ? ? ? ? ? 5   ASN A CA  
39   C C   . ASN A 5   ? 0.1189 0.1143 0.1601 -0.0012 0.0195  0.0473  ? ? ? ? ? ? 5   ASN A C   
40   O O   . ASN A 5   ? 0.1079 0.1159 0.1692 -0.0049 0.0182  0.0471  ? ? ? ? ? ? 5   ASN A O   
41   C CB  . ASN A 5   ? 0.1495 0.1188 0.1791 -0.0006 0.0328  0.0597  ? ? ? ? ? ? 5   ASN A CB  
42   C CG  . ASN A 5   ? 0.1775 0.1425 0.1948 0.0015  0.0428  0.0597  ? ? ? ? ? ? 5   ASN A CG  
43   O OD1 . ASN A 5   ? 0.1875 0.1609 0.2089 0.0020  0.0440  0.0569  ? ? ? ? ? ? 5   ASN A OD1 
44   N ND2 . ASN A 5   ? 0.3262 0.2776 0.3289 0.0028  0.0499  0.0623  ? ? ? ? ? ? 5   ASN A ND2 
45   N N   . THR A 6   ? 0.0937 0.0889 0.1236 0.0007  0.0196  0.0447  ? ? ? ? ? ? 6   THR A N   
46   C CA  . THR A 6   ? 0.0822 0.0919 0.1236 -0.0008 0.0195  0.0423  ? ? ? ? ? ? 6   THR A CA  
47   C C   . THR A 6   ? 0.0772 0.0878 0.1067 0.0003  0.0115  0.0363  ? ? ? ? ? ? 6   THR A C   
48   O O   . THR A 6   ? 0.1157 0.1125 0.1247 0.0019  0.0128  0.0363  ? ? ? ? ? ? 6   THR A O   
49   C CB  . THR A 6   ? 0.0816 0.0877 0.1243 0.0000  0.0326  0.0479  ? ? ? ? ? ? 6   THR A CB  
50   O OG1 . THR A 6   ? 0.1095 0.1162 0.1637 -0.0003 0.0374  0.0512  ? ? ? ? ? ? 6   THR A OG1 
51   C CG2 . THR A 6   ? 0.0941 0.1144 0.1496 -0.0007 0.0310  0.0456  ? ? ? ? ? ? 6   THR A CG2 
52   N N   . ILE A 7   ? 0.0725 0.0983 0.1135 -0.0011 0.0033  0.0314  ? ? ? ? ? ? 7   ILE A N   
53   C CA  . ILE A 7   ? 0.0576 0.0875 0.0925 -0.0007 -0.0043 0.0267  ? ? ? ? ? ? 7   ILE A CA  
54   C C   . ILE A 7   ? 0.0621 0.1087 0.1110 -0.0033 -0.0051 0.0246  ? ? ? ? ? ? 7   ILE A C   
55   O O   . ILE A 7   ? 0.0653 0.1230 0.1266 -0.0049 -0.0075 0.0227  ? ? ? ? ? ? 7   ILE A O   
56   C CB  . ILE A 7   ? 0.0644 0.0963 0.0995 0.0013  -0.0134 0.0235  ? ? ? ? ? ? 7   ILE A CB  
57   C CG1 . ILE A 7   ? 0.0842 0.0997 0.1071 0.0040  -0.0136 0.0270  ? ? ? ? ? ? 7   ILE A CG1 
58   C CG2 . ILE A 7   ? 0.0796 0.1168 0.1108 0.0012  -0.0206 0.0205  ? ? ? ? ? ? 7   ILE A CG2 
59   C CD1 . ILE A 7   ? 0.0993 0.1167 0.1275 0.0071  -0.0214 0.0252  ? ? ? ? ? ? 7   ILE A CD1 
60   N N   . PRO A 8   ? 0.0586 0.1050 0.1032 -0.0042 -0.0032 0.0248  ? ? ? ? ? ? 8   PRO A N   
61   C CA  . PRO A 8   ? 0.0350 0.0935 0.0887 -0.0065 -0.0047 0.0226  ? ? ? ? ? ? 8   PRO A CA  
62   C C   . PRO A 8   ? 0.0381 0.0971 0.0867 -0.0060 -0.0109 0.0150  ? ? ? ? ? ? 8   PRO A C   
63   O O   . PRO A 8   ? 0.0447 0.1043 0.0902 -0.0054 -0.0164 0.0148  ? ? ? ? ? ? 8   PRO A O   
64   C CB  . PRO A 8   ? 0.0612 0.1151 0.1106 -0.0071 0.0000  0.0254  ? ? ? ? ? ? 8   PRO A CB  
65   C CG  . PRO A 8   ? 0.1532 0.1864 0.1852 -0.0045 0.0062  0.0271  ? ? ? ? ? ? 8   PRO A CG  
66   C CD  . PRO A 8   ? 0.0848 0.1142 0.1108 -0.0032 0.0008  0.0258  ? ? ? ? ? ? 8   PRO A CD  
67   N N   . GLU A 9   ? 0.0432 0.1007 0.0917 -0.0059 -0.0100 0.0094  ? ? ? ? ? ? 9   GLU A N   
68   C CA  . GLU A 9   ? 0.0425 0.1012 0.0907 -0.0054 -0.0124 0.0051  ? ? ? ? ? ? 9   GLU A CA  
69   C C   . GLU A 9   ? 0.0493 0.1093 0.0955 -0.0074 -0.0106 0.0072  ? ? ? ? ? ? 9   GLU A C   
70   O O   . GLU A 9   ? 0.0582 0.1187 0.1043 -0.0085 -0.0087 0.0094  ? ? ? ? ? ? 9   GLU A O   
71   C CB  . GLU A 9   ? 0.0569 0.1178 0.1093 -0.0046 -0.0134 0.0023  ? ? ? ? ? ? 9   GLU A CB  
72   C CG  . GLU A 9   ? 0.0612 0.1261 0.1158 -0.0045 -0.0144 0.0011  ? ? ? ? ? ? 9   GLU A CG  
73   C CD  . GLU A 9   ? 0.1473 0.2149 0.2080 -0.0035 -0.0153 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 9   GLU A CD  
74   O OE1 . GLU A 9   ? 0.1521 0.2239 0.2179 -0.0020 -0.0162 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 9   GLU A OE1 
75   O OE2 . GLU A 9   ? 0.1453 0.2119 0.2071 -0.0044 -0.0150 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 9   GLU A OE2 
76   N N   . LEU A 10  ? 0.0327 0.0937 0.0780 -0.0081 -0.0121 0.0069  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A N   
77   C CA  . LEU A 10  ? 0.0276 0.0901 0.0717 -0.0101 -0.0108 0.0091  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CA  
78   C C   . LEU A 10  ? 0.0295 0.0973 0.0752 -0.0107 -0.0117 0.0079  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A C   
79   O O   . LEU A 10  ? 0.0492 0.1192 0.0982 -0.0102 -0.0142 0.0061  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A O   
80   C CB  . LEU A 10  ? 0.0554 0.1153 0.0988 -0.0116 -0.0119 0.0096  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CB  
81   C CG  . LEU A 10  ? 0.0702 0.1293 0.1133 -0.0124 -0.0109 0.0134  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CG  
82   C CD1 . LEU A 10  ? 0.0877 0.1480 0.1299 -0.0175 -0.0133 0.0172  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CD1 
83   C CD2 . LEU A 10  ? 0.1188 0.1762 0.1646 -0.0109 -0.0057 0.0162  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CD2 
84   N N   . VAL A 11  ? 0.0399 0.1111 0.0843 -0.0117 -0.0099 0.0094  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A N   
85   C CA  . VAL A 11  ? 0.0322 0.1100 0.0782 -0.0128 -0.0098 0.0091  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A CA  
86   C C   . VAL A 11  ? 0.0578 0.1358 0.1044 -0.0149 -0.0103 0.0114  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A C   
87   O O   . VAL A 11  ? 0.0515 0.1258 0.0959 -0.0159 -0.0097 0.0142  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A O   
88   C CB  . VAL A 11  ? 0.0459 0.1282 0.0891 -0.0138 -0.0083 0.0098  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A CB  
89   C CG1 . VAL A 11  ? 0.0579 0.1482 0.1027 -0.0153 -0.0073 0.0102  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A CG1 
90   C CG2 . VAL A 11  ? 0.0546 0.1375 0.0991 -0.0124 -0.0084 0.0064  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A CG2 
91   N N   . CYS A 12  ? 0.0395 0.1223 0.0913 -0.0157 -0.0115 0.0104  ? ? ? ? ? ? 12  CYS A N   
92   C CA  . CYS A 12  ? 0.0386 0.1217 0.0929 -0.0185 -0.0131 0.0121  ? ? ? ? ? ? 12  CYS A CA  
93   C C   . CYS A 12  ? 0.0413 0.1324 0.0992 -0.0206 -0.0117 0.0140  ? ? ? ? ? ? 12  CYS A C   
94   O O   . CYS A 12  ? 0.0659 0.1643 0.1291 -0.0196 -0.0107 0.0126  ? ? ? ? ? ? 12  CYS A O   
95   C CB  . CYS A 12  ? 0.0409 0.1239 0.0999 -0.0188 -0.0174 0.0098  ? ? ? ? ? ? 12  CYS A CB  
96   S SG  . CYS A 12  ? 0.0802 0.1543 0.1336 -0.0170 -0.0196 0.0079  ? ? ? ? ? ? 12  CYS A SG  
97   N N   . ARG A 13  ? 0.0433 0.1335 0.0999 -0.0233 -0.0113 0.0174  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A N   
98   C CA  . ARG A 13  ? 0.0468 0.1449 0.1071 -0.0258 -0.0099 0.0199  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CA  
99   C C   . ARG A 13  ? 0.0501 0.1547 0.1209 -0.0276 -0.0115 0.0189  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A C   
100  O O   . ARG A 13  ? 0.0522 0.1665 0.1296 -0.0281 -0.0092 0.0194  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A O   
101  C CB  . ARG A 13  ? 0.0489 0.1441 0.1070 -0.0284 -0.0098 0.0244  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CB  
102  C CG  . ARG A 13  ? 0.0623 0.1538 0.1133 -0.0266 -0.0088 0.0268  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CG  
103  C CD  . ARG A 13  ? 0.0614 0.1506 0.1133 -0.0286 -0.0090 0.0320  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CD  
104  N NE  . ARG A 13  ? 0.0600 0.1471 0.1083 -0.0267 -0.0089 0.0354  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A NE  
105  C CZ  . ARG A 13  ? 0.0605 0.1535 0.1051 -0.0271 -0.0091 0.0386  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CZ  
106  N NH1 . ARG A 13  ? 0.0719 0.1733 0.1153 -0.0291 -0.0083 0.0382  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A NH1 
107  N NH2 . ARG A 13  ? 0.0500 0.1414 0.0930 -0.0259 -0.0102 0.0426  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A NH2 
108  N N   . ASP A 14  ? 0.0516 0.1521 0.1250 -0.0290 -0.0155 0.0175  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A N   
109  C CA  . ASP A 14  ? 0.0564 0.1635 0.1406 -0.0314 -0.0190 0.0168  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A CA  
110  C C   . ASP A 14  ? 0.0561 0.1593 0.1395 -0.0293 -0.0235 0.0135  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A C   
111  O O   . ASP A 14  ? 0.0714 0.1663 0.1488 -0.0312 -0.0273 0.0127  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A O   
112  C CB  . ASP A 14  ? 0.0627 0.1681 0.1492 -0.0373 -0.0216 0.0193  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A CB  
113  C CG  . ASP A 14  ? 0.1100 0.2230 0.2084 -0.0412 -0.0263 0.0194  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A CG  
114  O OD1 . ASP A 14  ? 0.1570 0.2747 0.2609 -0.0391 -0.0294 0.0174  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A OD1 
115  O OD2 . ASP A 14  ? 0.2080 0.3222 0.3107 -0.0467 -0.0273 0.0221  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A OD2 
116  N N   . ILE A 15  ? 0.1079 0.2327 0.1424 -0.0302 0.0203  0.0598  ? ? ? ? ? ? 15  ILE A N   
117  C CA  . ILE A 15  ? 0.0888 0.2128 0.1332 -0.0208 0.0163  0.0471  ? ? ? ? ? ? 15  ILE A CA  
118  C C   . ILE A 15  ? 0.0730 0.2094 0.1493 -0.0243 0.0110  0.0489  ? ? ? ? ? ? 15  ILE A C   
119  O O   . ILE A 15  ? 0.0763 0.2035 0.1578 -0.0216 0.0010  0.0412  ? ? ? ? ? ? 15  ILE A O   
120  C CB  . ILE A 15  ? 0.0976 0.2263 0.1290 -0.0089 0.0290  0.0386  ? ? ? ? ? ? 15  ILE A CB  
121  C CG1 . ILE A 15  ? 0.0865 0.2085 0.1239 0.0001  0.0224  0.0270  ? ? ? ? ? ? 15  ILE A CG1 
122  C CG2 . ILE A 15  ? 0.1046 0.2601 0.1530 -0.0063 0.0458  0.0448  ? ? ? ? ? ? 15  ILE A CG2 
123  C CD1 . ILE A 15  ? 0.1053 0.2059 0.1318 -0.0016 0.0088  0.0223  ? ? ? ? ? ? 15  ILE A CD1 
124  N N   . ASP A 16  ? 0.0894 0.2399 0.1821 -0.0303 0.0158  0.0578  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A N   
125  C CA  . ASP A 16  ? 0.0805 0.2297 0.1936 -0.0334 0.0061  0.0561  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A CA  
126  C C   . ASP A 16  ? 0.0778 0.2051 0.1888 -0.0412 -0.0088 0.0554  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A C   
127  O O   . ASP A 16  ? 0.0835 0.2002 0.1967 -0.0400 -0.0184 0.0474  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A O   
128  C CB  . ASP A 16  ? 0.1518 0.3186 0.2831 -0.0380 0.0131  0.0654  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A CB  
129  C CG  . ASP A 16  ? 0.2458 0.4321 0.3843 -0.0270 0.0279  0.0631  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A CG  
130  O OD1 . ASP A 16  ? 0.3238 0.5271 0.4743 -0.0287 0.0392  0.0711  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A OD1 
131  O OD2 . ASP A 16  ? 0.2698 0.4530 0.4021 -0.0160 0.0285  0.0531  ? ? ? ? ? ? 16  ASP A OD2 
132  N N   . SER A 17  ? 0.0864 0.2040 0.1899 -0.0483 -0.0106 0.0633  ? ? ? ? ? ? 17  SER A N   
133  C CA  . SER A 17  ? 0.0909 0.1842 0.1929 -0.0530 -0.0235 0.0619  ? ? ? ? ? ? 17  SER A CA  
134  C C   . SER A 17  ? 0.0845 0.1650 0.1777 -0.0448 -0.0280 0.0504  ? ? ? ? ? ? 17  SER A C   
135  O O   . SER A 17  ? 0.0966 0.1606 0.1902 -0.0442 -0.0363 0.0430  ? ? ? ? ? ? 17  SER A O   
136  C CB  . SER A 17  ? 0.1734 0.2579 0.2701 -0.0605 -0.0246 0.0742  ? ? ? ? ? ? 17  SER A CB  
137  O OG  . SER A 17  ? 0.2483 0.3067 0.3447 -0.0620 -0.0361 0.0725  ? ? ? ? ? ? 17  SER A OG  
138  N N   . SER A 18  ? 0.0701 0.1561 0.1523 -0.0377 -0.0223 0.0482  ? ? ? ? ? ? 18  SER A N   
139  C CA  . SER A 18  ? 0.0623 0.1353 0.1352 -0.0285 -0.0252 0.0379  ? ? ? ? ? ? 18  SER A CA  
140  C C   . SER A 18  ? 0.0550 0.1324 0.1315 -0.0234 -0.0259 0.0285  ? ? ? ? ? ? 18  SER A C   
141  O O   . SER A 18  ? 0.0761 0.1396 0.1488 -0.0199 -0.0304 0.0214  ? ? ? ? ? ? 18  SER A O   
142  C CB  . SER A 18  ? 0.0626 0.1362 0.1200 -0.0235 -0.0210 0.0378  ? ? ? ? ? ? 18  SER A CB  
143  O OG  . SER A 18  ? 0.0928 0.1585 0.1446 -0.0285 -0.0245 0.0474  ? ? ? ? ? ? 18  SER A OG  
144  N N   . LEU A 19  ? 0.0505 0.1442 0.1313 -0.0213 -0.0201 0.0285  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A N   
145  C CA  . LEU A 19  ? 0.0666 0.1605 0.1489 -0.0160 -0.0223 0.0209  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A CA  
146  C C   . LEU A 19  ? 0.0940 0.1780 0.1797 -0.0222 -0.0321 0.0191  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A C   
147  O O   . LEU A 19  ? 0.1031 0.1781 0.1811 -0.0193 -0.0377 0.0125  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A O   
148  C CB  . LEU A 19  ? 0.1144 0.2273 0.2071 -0.0124 -0.0151 0.0234  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A CB  
149  C CG  . LEU A 19  ? 0.1854 0.3036 0.2709 -0.0022 -0.0073 0.0200  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A CG  
150  C CD1 . LEU A 19  ? 0.1716 0.3091 0.2690 0.0022  0.0035  0.0237  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A CD1 
151  C CD2 . LEU A 19  ? 0.2036 0.3093 0.2828 0.0041  -0.0132 0.0124  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A CD2 
152  N N   . SER A 20  ? 0.0667 0.1510 0.1616 -0.0316 -0.0351 0.0258  ? ? ? ? ? ? 20  SER A N   
153  C CA  A SER A 20  ? 0.0905 0.1608 0.1859 -0.0391 -0.0467 0.0238  ? ? ? ? ? ? 20  SER A CA  
154  C CA  B SER A 20  ? 0.0885 0.1589 0.1840 -0.0391 -0.0467 0.0238  ? ? ? ? ? ? 20  SER A CA  
155  C C   . SER A 20  ? 0.1016 0.1469 0.1837 -0.0383 -0.0532 0.0165  ? ? ? ? ? ? 20  SER A C   
156  O O   . SER A 20  ? 0.1087 0.1387 0.1799 -0.0388 -0.0618 0.0086  ? ? ? ? ? ? 20  SER A O   
157  C CB  A SER A 20  ? 0.1136 0.1859 0.2216 -0.0500 -0.0490 0.0337  ? ? ? ? ? ? 20  SER A CB  
158  C CB  B SER A 20  ? 0.1144 0.1871 0.2226 -0.0500 -0.0491 0.0336  ? ? ? ? ? ? 20  SER A CB  
159  O OG  A SER A 20  ? 0.1730 0.2268 0.2789 -0.0580 -0.0621 0.0310  ? ? ? ? ? ? 20  SER A OG  
160  O OG  B SER A 20  ? 0.1261 0.2232 0.2503 -0.0505 -0.0436 0.0401  ? ? ? ? ? ? 20  SER A OG  
161  N N   . PHE A 21  ? 0.0838 0.1234 0.1660 -0.0365 -0.0496 0.0192  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A N   
162  C CA  . PHE A 21  ? 0.0945 0.1084 0.1630 -0.0298 -0.0494 0.0114  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CA  
163  C C   . PHE A 21  ? 0.0991 0.1114 0.1537 -0.0197 -0.0450 0.0021  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A C   
164  O O   . PHE A 21  ? 0.1083 0.1002 0.1475 -0.0169 -0.0471 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 21  PHE A O   
165  C CB  . PHE A 21  ? 0.0901 0.1027 0.1627 -0.0266 -0.0441 0.0183  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CB  
166  C CG  . PHE A 21  ? 0.0993 0.0917 0.1666 -0.0171 -0.0415 0.0128  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CG  
167  C CD1 . PHE A 21  ? 0.1758 0.1416 0.2420 -0.0175 -0.0457 0.0102  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CD1 
168  C CD2 . PHE A 21  ? 0.0948 0.0945 0.1605 -0.0075 -0.0343 0.0109  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CD2 
169  C CE1 . PHE A 21  ? 0.2315 0.1802 0.2962 -0.0057 -0.0401 0.0052  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CE1 
170  C CE2 . PHE A 21  ? 0.1235 0.1103 0.1912 0.0021  -0.0295 0.0080  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CE2 
171  C CZ  . PHE A 21  ? 0.1954 0.1576 0.2631 0.0044  -0.0311 0.0049  ? ? ? ? ? ? 21  PHE A CZ  
172  N N   . TYR A 22  ? 0.0842 0.1150 0.1409 -0.0145 -0.0387 0.0043  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A N   
173  C CA  . TYR A 22  ? 0.0748 0.1028 0.1199 -0.0060 -0.0343 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CA  
174  C C   . TYR A 22  ? 0.0775 0.1035 0.1129 -0.0073 -0.0406 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A C   
175  O O   . TYR A 22  ? 0.1040 0.1163 0.1217 -0.0028 -0.0391 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 22  TYR A O   
176  C CB  . TYR A 22  ? 0.0603 0.1029 0.1092 -0.0015 -0.0284 0.0018  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CB  
177  C CG  . TYR A 22  ? 0.0511 0.0905 0.1041 0.0003  -0.0250 0.0056  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CG  
178  C CD1 . TYR A 22  ? 0.0602 0.0915 0.1126 0.0062  -0.0209 0.0038  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CD1 
179  C CD2 . TYR A 22  ? 0.0652 0.1106 0.1238 -0.0042 -0.0262 0.0126  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CD2 
180  C CE1 . TYR A 22  ? 0.0692 0.1007 0.1324 0.0079  -0.0201 0.0095  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CE1 
181  C CE2 . TYR A 22  ? 0.0630 0.1047 0.1256 -0.0034 -0.0270 0.0180  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CE2 
182  C CZ  . TYR A 22  ? 0.0523 0.0882 0.1202 0.0027  -0.0250 0.0167  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A CZ  
183  O OH  . TYR A 22  ? 0.0587 0.0945 0.1373 0.0037  -0.0278 0.0242  ? ? ? ? ? ? 22  TYR A OH  
184  N N   . THR A 23  ? 0.0801 0.1204 0.1272 -0.0136 -0.0478 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 23  THR A N   
185  C CA  . THR A 23  ? 0.0860 0.1257 0.1264 -0.0155 -0.0577 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 23  THR A CA  
186  C C   . THR A 23  ? 0.1384 0.1550 0.1642 -0.0234 -0.0692 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 23  THR A C   
187  O O   . THR A 23  ? 0.1830 0.1831 0.1846 -0.0224 -0.0748 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 23  THR A O   
188  C CB  . THR A 23  ? 0.0959 0.1584 0.1537 -0.0158 -0.0550 0.0020  ? ? ? ? ? ? 23  THR A CB  
189  O OG1 . THR A 23  ? 0.1091 0.1777 0.1821 -0.0236 -0.0553 0.0070  ? ? ? ? ? ? 23  THR A OG1 
190  C CG2 . THR A 23  ? 0.0913 0.1673 0.1548 -0.0066 -0.0443 0.0036  ? ? ? ? ? ? 23  THR A CG2 
191  N N   . GLN A 24  ? 0.1217 0.1328 0.1572 -0.0313 -0.0721 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A N   
192  C CA  . GLN A 24  ? 0.1714 0.1574 0.1919 -0.0392 -0.0831 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CA  
193  C C   . GLN A 24  ? 0.2112 0.1608 0.2052 -0.0348 -0.0815 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A C   
194  O O   . GLN A 24  ? 0.2998 0.2234 0.2633 -0.0343 -0.0862 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A O   
195  C CB  . GLN A 24  ? 0.1805 0.1740 0.2223 -0.0494 -0.0867 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CB  
196  C CG  . GLN A 24  ? 0.2333 0.2597 0.2989 -0.0508 -0.0842 0.0059  ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CG  
197  C CD  . GLN A 24  ? 0.3832 0.4194 0.4704 -0.0599 -0.0845 0.0161  ? ? ? ? ? ? 24  GLN A CD  
198  O OE1 . GLN A 24  ? 0.4996 0.5163 0.5835 -0.0667 -0.0891 0.0164  ? ? ? ? ? ? 24  GLN A OE1 
199  N NE2 . GLN A 24  ? 0.3961 0.4610 0.5053 -0.0595 -0.0791 0.0248  ? ? ? ? ? ? 24  GLN A NE2 
200  N N   . LYS A 25  ? 0.1797 0.1283 0.1834 -0.0284 -0.0693 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A N   
201  C CA  . LYS A 25  ? 0.2117 0.1290 0.1963 -0.0196 -0.0616 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CA  
202  C C   . LYS A 25  ? 0.1915 0.1097 0.1600 -0.0062 -0.0473 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A C   
203  O O   . LYS A 25  ? 0.2461 0.1372 0.1876 0.0007  -0.0417 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A O   
204  C CB  . LYS A 25  ? 0.2450 0.1611 0.2501 -0.0173 -0.0560 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CB  
205  C CG  . LYS A 25  ? 0.3987 0.2933 0.4082 -0.0288 -0.0685 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CG  
206  C CD  . LYS A 25  ? 0.5031 0.3627 0.5044 -0.0193 -0.0631 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CD  
207  C CE  . LYS A 25  ? 0.5760 0.4088 0.5767 -0.0304 -0.0756 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A CE  
208  N NZ  . LYS A 25  ? 0.5524 0.3601 0.5550 -0.0192 -0.0677 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 25  LYS A NZ  
209  N N   . LEU A 26  ? 0.1788 0.1259 0.1618 -0.0025 -0.0407 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A N   
210  C CA  . LEU A 26  ? 0.1632 0.1129 0.1371 0.0084  -0.0270 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CA  
211  C C   . LEU A 26  ? 0.1689 0.1252 0.1265 0.0075  -0.0299 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A C   
212  O O   . LEU A 26  ? 0.1859 0.1426 0.1331 0.0147  -0.0188 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A O   
213  C CB  . LEU A 26  ? 0.1409 0.1121 0.1411 0.0129  -0.0185 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CB  
214  C CG  . LEU A 26  ? 0.1481 0.1124 0.1647 0.0153  -0.0163 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CG  
215  C CD1 . LEU A 26  ? 0.1334 0.1177 0.1725 0.0190  -0.0109 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CD1 
216  C CD2 . LEU A 26  ? 0.1856 0.1222 0.1889 0.0239  -0.0087 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CD2 
217  N N   . GLY A 27  ? 0.1572 0.1197 0.1152 -0.0014 -0.0449 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A N   
218  C CA  . GLY A 27  ? 0.1753 0.1405 0.1171 -0.0021 -0.0511 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A CA  
219  C C   . GLY A 27  ? 0.1507 0.1392 0.1081 0.0024  -0.0463 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A C   
220  O O   . GLY A 27  ? 0.1809 0.1681 0.1232 0.0040  -0.0491 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A O   
221  N N   . PHE A 28  ? 0.1085 0.1146 0.0921 0.0042  -0.0402 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A N   
222  C CA  . PHE A 28  ? 0.0893 0.1119 0.0846 0.0079  -0.0379 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CA  
223  C C   . PHE A 28  ? 0.1120 0.1483 0.1188 0.0053  -0.0491 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A C   
224  O O   . PHE A 28  ? 0.1242 0.1651 0.1401 -0.0013 -0.0578 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A O   
225  C CB  . PHE A 28  ? 0.0967 0.1301 0.1105 0.0096  -0.0302 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CB  
226  C CG  . PHE A 28  ? 0.0981 0.1251 0.1098 0.0133  -0.0205 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CG  
227  C CD1 . PHE A 28  ? 0.0865 0.1174 0.1001 0.0162  -0.0160 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CD1 
228  C CD2 . PHE A 28  ? 0.1120 0.1298 0.1240 0.0140  -0.0163 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CD2 
229  C CE1 . PHE A 28  ? 0.0840 0.1140 0.1032 0.0182  -0.0080 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CE1 
230  C CE2 . PHE A 28  ? 0.1127 0.1299 0.1309 0.0188  -0.0068 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CE2 
231  C CZ  . PHE A 28  ? 0.1012 0.1269 0.1248 0.0201  -0.0029 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 28  PHE A CZ  
232  N N   . LYS A 29  ? 0.1080 0.1508 0.1172 0.0104  -0.0490 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 29  LYS A N   
233  C CA  . LYS A 29  ? 0.0834 0.1406 0.1087 0.0104  -0.0519 0.0041  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A CA  
234  C C   . LYS A 29  ? 0.0705 0.1337 0.1094 0.0161  -0.0429 0.0066  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A C   
235  O O   . LYS A 29  ? 0.0887 0.1445 0.1205 0.0197  -0.0372 0.0039  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A O   
236  C CB  . LYS A 29  ? 0.1415 0.1936 0.1549 0.0115  -0.0600 0.0070  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A CB  
237  C CG  . LYS A 29  ? 0.1839 0.2249 0.1794 0.0044  -0.0706 0.0041  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A CG  
238  C CD  . LYS A 29  ? 0.3108 0.3478 0.2947 0.0052  -0.0792 0.0086  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A CD  
239  C CE  . LYS A 29  ? 0.3410 0.3606 0.2969 0.0084  -0.0759 0.0095  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A CE  
240  N NZ  . LYS A 29  ? 0.3587 0.3757 0.3057 0.0097  -0.0835 0.0167  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A NZ  
241  N N   . VAL A 30  ? 0.0837 0.1586 0.1415 0.0175  -0.0419 0.0109  ? ? ? ? ? ? 30  VAL A N   
242  C CA  . VAL A 30  ? 0.0779 0.1547 0.1447 0.0254  -0.0342 0.0092  ? ? ? ? ? ? 30  VAL A CA  
243  C C   . VAL A 30  ? 0.0758 0.1473 0.1404 0.0324  -0.0367 0.0121  ? ? ? ? ? ? 30  VAL A C   
244  O O   . VAL A 30  ? 0.0992 0.1777 0.1717 0.0333  -0.0422 0.0184  ? ? ? ? ? ? 30  VAL A O   
245  C CB  . VAL A 30  ? 0.0887 0.1811 0.1768 0.0274  -0.0302 0.0086  ? ? ? ? ? ? 30  VAL A CB  
246  C CG1 . VAL A 30  ? 0.1064 0.2014 0.1964 0.0373  -0.0192 0.0071  ? ? ? ? ? ? 30  VAL A CG1 
247  C CG2 . VAL A 30  ? 0.1033 0.2011 0.1914 0.0200  -0.0271 0.0073  ? ? ? ? ? ? 30  VAL A CG2 
248  N N   . LEU A 31  ? 0.0777 0.1369 0.1300 0.0369  -0.0328 0.0085  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A N   
249  C CA  . LEU A 31  ? 0.0804 0.1302 0.1313 0.0441  -0.0355 0.0113  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CA  
250  C C   . LEU A 31  ? 0.0865 0.1401 0.1520 0.0542  -0.0297 0.0097  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A C   
251  O O   . LEU A 31  ? 0.0972 0.1529 0.1750 0.0605  -0.0324 0.0153  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A O   
252  C CB  . LEU A 31  ? 0.1061 0.1382 0.1403 0.0441  -0.0356 0.0094  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CB  
253  C CG  . LEU A 31  ? 0.1121 0.1285 0.1419 0.0491  -0.0403 0.0142  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CG  
254  C CD1 . LEU A 31  ? 0.1161 0.1335 0.1394 0.0457  -0.0476 0.0222  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD1 
255  C CD2 . LEU A 31  ? 0.1319 0.1294 0.1499 0.0471  -0.0406 0.0134  ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD2 
256  N N   . PHE A 32  ? 0.0929 0.1470 0.1556 0.0571  -0.0211 0.0026  ? ? ? ? ? ? 32  PHE A N   
257  C CA  . PHE A 32  ? 0.0959 0.1528 0.1676 0.0680  -0.0118 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CA  
258  C C   . PHE A 32  ? 0.0922 0.1567 0.1571 0.0671  -0.0020 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A C   
259  O O   . PHE A 32  ? 0.0808 0.1454 0.1347 0.0593  -0.0045 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A O   
260  C CB  . PHE A 32  ? 0.1393 0.1718 0.2004 0.0778  -0.0116 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CB  
261  C CG  . PHE A 32  ? 0.1250 0.1345 0.1608 0.0763  -0.0132 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CG  
262  C CD1 . PHE A 32  ? 0.1382 0.1349 0.1647 0.0676  -0.0230 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CD1 
263  C CD2 . PHE A 32  ? 0.1538 0.1520 0.1737 0.0810  -0.0046 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CD2 
264  C CE1 . PHE A 32  ? 0.1367 0.1135 0.1455 0.0591  -0.0250 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CE1 
265  C CE2 . PHE A 32  ? 0.1557 0.1296 0.1514 0.0719  -0.0091 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CE2 
266  C CZ  . PHE A 32  ? 0.1616 0.1266 0.1556 0.0606  -0.0202 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CZ  
267  N N   . GLU A 33  ? 0.1247 0.1960 0.1966 0.0752  0.0100  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A N   
268  C CA  . GLU A 33  ? 0.1511 0.2295 0.2124 0.0745  0.0214  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CA  
269  C C   . GLU A 33  ? 0.1873 0.2515 0.2348 0.0863  0.0349  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A C   
270  O O   . GLU A 33  ? 0.1896 0.2473 0.2479 0.0956  0.0368  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A O   
271  C CB  . GLU A 33  ? 0.2001 0.3058 0.2840 0.0668  0.0246  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CB  
272  C CG  . GLU A 33  ? 0.3604 0.4815 0.4750 0.0703  0.0244  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CG  
273  C CD  . GLU A 33  ? 0.4172 0.5620 0.5520 0.0603  0.0233  0.0067  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A CD  
274  O OE1 . GLU A 33  ? 0.3970 0.5542 0.5332 0.0601  0.0368  0.0082  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A OE1 
275  O OE2 . GLU A 33  ? 0.4309 0.5790 0.5758 0.0521  0.0087  0.0104  ? ? ? ? ? ? 33  GLU A OE2 
276  N N   . ARG A 34  ? 0.1604 0.2171 0.1810 0.0853  0.0436  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 34  ARG A N   
277  C CA  . ARG A 34  ? 0.1959 0.2401 0.1985 0.0933  0.0588  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CA  
278  C C   . ARG A 34  ? 0.2635 0.3328 0.2716 0.0884  0.0717  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 34  ARG A C   
279  O O   . ARG A 34  ? 0.2358 0.3010 0.2182 0.0805  0.0730  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 34  ARG A O   
280  C CB  . ARG A 34  ? 0.2356 0.2408 0.1935 0.0928  0.0551  -0.0478 ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CB  
281  C CG  . ARG A 34  ? 0.2837 0.2625 0.2389 0.0951  0.0409  -0.0517 ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CG  
282  C CD  . ARG A 34  ? 0.3090 0.2456 0.2231 0.0921  0.0353  -0.0636 ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CD  
283  N NE  . ARG A 34  ? 0.3141 0.2411 0.2035 0.0781  0.0236  -0.0640 ? ? ? ? ? ? 34  ARG A NE  
284  C CZ  . ARG A 34  ? 0.2985 0.2174 0.1927 0.0657  0.0054  -0.0593 ? ? ? ? ? ? 34  ARG A CZ  
285  N NH1 . ARG A 34  ? 0.2900 0.2049 0.2043 0.0681  -0.0019 -0.0556 ? ? ? ? ? ? 34  ARG A NH1 
286  N NH2 . ARG A 34  ? 0.3123 0.2300 0.1942 0.0498  -0.0052 -0.0556 ? ? ? ? ? ? 34  ARG A NH2 
287  N N   . GLU A 35  ? 0.3257 0.4205 0.3680 0.0921  0.0797  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A N   
288  C CA  . GLU A 35  ? 0.3652 0.4876 0.4220 0.0848  0.0889  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A CA  
289  C C   . GLU A 35  ? 0.3777 0.4909 0.4004 0.0853  0.1056  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A C   
290  O O   . GLU A 35  ? 0.4230 0.5457 0.4372 0.0746  0.1084  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A O   
291  C CB  . GLU A 35  ? 0.3841 0.5340 0.4840 0.0893  0.0926  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 35  GLU A CB  
292  N N   . GLU A 36  ? 0.4008 0.4928 0.4010 0.0967  0.1154  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 36  GLU A N   
293  C CA  . GLU A 36  ? 0.4910 0.5722 0.4544 0.0967  0.1308  -0.0380 ? ? ? ? ? ? 36  GLU A CA  
294  C C   . GLU A 36  ? 0.5242 0.5839 0.4446 0.0840  0.1214  -0.0391 ? ? ? ? ? ? 36  GLU A C   
295  O O   . GLU A 36  ? 0.5776 0.6366 0.4713 0.0775  0.1304  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 36  GLU A O   
296  C CB  . GLU A 36  ? 0.4897 0.5471 0.4340 0.1113  0.1402  -0.0531 ? ? ? ? ? ? 36  GLU A CB  
297  N N   . GLN A 37  ? 0.4236 0.4669 0.3374 0.0798  0.1025  -0.0406 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A N   
298  C CA  . GLN A 37  ? 0.4231 0.4462 0.2997 0.0677  0.0897  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A CA  
299  C C   . GLN A 37  ? 0.3078 0.3536 0.2032 0.0569  0.0807  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A C   
300  O O   . GLN A 37  ? 0.4077 0.4406 0.2778 0.0465  0.0679  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A O   
301  C CB  . GLN A 37  ? 0.5482 0.5369 0.4045 0.0685  0.0729  -0.0520 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A CB  
302  C CG  . GLN A 37  ? 0.6518 0.6160 0.4943 0.0794  0.0791  -0.0654 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A CG  
303  C CD  . GLN A 37  ? 0.7159 0.6452 0.5421 0.0769  0.0603  -0.0735 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A CD  
304  O OE1 . GLN A 37  ? 0.8315 0.7336 0.6396 0.0828  0.0613  -0.0845 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A OE1 
305  N NE2 . GLN A 37  ? 0.6483 0.5782 0.4823 0.0678  0.0428  -0.0675 ? ? ? ? ? ? 37  GLN A NE2 
306  N N   . GLY A 38  ? 0.1737 0.2955 0.2388 0.0621  0.0367  0.0151  ? ? ? ? ? ? 38  GLY A N   
307  C CA  . GLY A 38  ? 0.1373 0.2629 0.2096 0.0487  0.0295  0.0217  ? ? ? ? ? ? 38  GLY A CA  
308  C C   . GLY A 38  ? 0.1063 0.2106 0.1763 0.0455  0.0252  0.0148  ? ? ? ? ? ? 38  GLY A C   
309  O O   . GLY A 38  ? 0.1165 0.2185 0.1864 0.0370  0.0210  0.0157  ? ? ? ? ? ? 38  GLY A O   
310  N N   . PHE A 39  ? 0.1232 0.2121 0.1913 0.0523  0.0257  0.0092  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A N   
311  C CA  . PHE A 39  ? 0.0935 0.1620 0.1576 0.0504  0.0220  0.0036  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CA  
312  C C   . PHE A 39  ? 0.0676 0.1371 0.1412 0.0472  0.0164  0.0107  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A C   
313  O O   . PHE A 39  ? 0.0853 0.1619 0.1655 0.0512  0.0167  0.0155  ? ? ? ? ? ? 39  PHE A O   
314  C CB  . PHE A 39  ? 0.1284 0.1757 0.1815 0.0584  0.0243  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CB  
315  C CG  . PHE A 39  ? 0.1068 0.1338 0.1564 0.0553  0.0190  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CG  
316  C CD1 . PHE A 39  ? 0.0992 0.1149 0.1396 0.0462  0.0157  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CD1 
317  C CD2 . PHE A 39  ? 0.1329 0.1534 0.1886 0.0587  0.0162  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CD2 
318  C CE1 . PHE A 39  ? 0.1129 0.1144 0.1507 0.0409  0.0103  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CE1 
319  C CE2 . PHE A 39  ? 0.1310 0.1349 0.1832 0.0525  0.0102  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CE2 
320  C CZ  . PHE A 39  ? 0.1041 0.0997 0.1475 0.0435  0.0074  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CZ  
321  N N   . PHE A 40  ? 0.0613 0.1191 0.1307 0.0381  0.0105  0.0101  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A N   
322  C CA  . PHE A 40  ? 0.0652 0.1208 0.1383 0.0334  0.0043  0.0157  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CA  
323  C C   . PHE A 40  ? 0.0717 0.1087 0.1357 0.0311  0.0018  0.0104  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A C   
324  O O   . PHE A 40  ? 0.0808 0.1100 0.1358 0.0276  0.0019  0.0059  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A O   
325  C CB  . PHE A 40  ? 0.0732 0.1359 0.1467 0.0230  -0.0022 0.0227  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CB  
326  C CG  . PHE A 40  ? 0.0977 0.1843 0.1832 0.0223  -0.0018 0.0327  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CG  
327  C CD1 . PHE A 40  ? 0.1004 0.1975 0.1862 0.0226  0.0022  0.0327  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CD1 
328  C CD2 . PHE A 40  ? 0.0948 0.1969 0.1922 0.0207  -0.0057 0.0440  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CD2 
329  C CE1 . PHE A 40  ? 0.1078 0.2278 0.2021 0.0208  0.0028  0.0432  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CE1 
330  C CE2 . PHE A 40  ? 0.1240 0.2453 0.2269 0.0181  -0.0049 0.0535  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CE2 
331  C CZ  . PHE A 40  ? 0.1455 0.2758 0.2468 0.0184  -0.0006 0.0533  ? ? ? ? ? ? 40  PHE A CZ  
332  N N   . PHE A 41  ? 0.0736 0.1063 0.1410 0.0330  -0.0005 0.0130  ? ? ? ? ? ? 41  PHE A N   
333  C CA  . PHE A 41  ? 0.0651 0.0857 0.1257 0.0298  -0.0034 0.0116  ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CA  
334  C C   . PHE A 41  ? 0.0644 0.0880 0.1228 0.0242  -0.0087 0.0169  ? ? ? ? ? ? 41  PHE A C   
335  O O   . PHE A 41  ? 0.0675 0.0978 0.1336 0.0241  -0.0118 0.0234  ? ? ? ? ? ? 41  PHE A O   
336  C CB  . PHE A 41  ? 0.0734 0.0851 0.1374 0.0348  -0.0037 0.0116  ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CB  
337  C CG  . PHE A 41  ? 0.0791 0.0815 0.1374 0.0300  -0.0071 0.0124  ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CG  
338  C CD1 . PHE A 41  ? 0.0789 0.0855 0.1371 0.0257  -0.0109 0.0185  ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CD1 
339  C CD2 . PHE A 41  ? 0.0947 0.0861 0.1472 0.0289  -0.0072 0.0083  ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CD2 
340  C CE1 . PHE A 41  ? 0.0860 0.0900 0.1402 0.0216  -0.0134 0.0217  ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CE1 
341  C CE2 . PHE A 41  ? 0.0866 0.0744 0.1362 0.0227  -0.0113 0.0126  ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CE2 
342  C CZ  . PHE A 41  ? 0.1078 0.1040 0.1594 0.0197  -0.0138 0.0199  ? ? ? ? ? ? 41  PHE A CZ  
343  N N   . LEU A 42  ? 0.0649 0.0832 0.1114 0.0203  -0.0100 0.0144  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A N   
344  C CA  . LEU A 42  ? 0.0715 0.0871 0.1085 0.0159  -0.0153 0.0168  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CA  
345  C C   . LEU A 42  ? 0.0754 0.0881 0.1047 0.0168  -0.0155 0.0175  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A C   
346  O O   . LEU A 42  ? 0.0786 0.0915 0.1084 0.0192  -0.0118 0.0164  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A O   
347  C CB  . LEU A 42  ? 0.0770 0.0851 0.1014 0.0134  -0.0169 0.0131  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CB  
348  C CG  . LEU A 42  ? 0.1078 0.1208 0.1388 0.0110  -0.0171 0.0140  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CG  
349  C CD1 . LEU A 42  ? 0.1380 0.1381 0.1542 0.0075  -0.0212 0.0114  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CD1 
350  C CD2 . LEU A 42  ? 0.1404 0.1658 0.1834 0.0073  -0.0210 0.0220  ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CD2 
351  N N   . TYR A 43  ? 0.0841 0.0959 0.1056 0.0139  -0.0205 0.0207  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A N   
352  C CA  . TYR A 43  ? 0.0903 0.1027 0.1021 0.0152  -0.0203 0.0224  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CA  
353  C C   . TYR A 43  ? 0.1075 0.1115 0.0980 0.0138  -0.0248 0.0203  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A C   
354  O O   . TYR A 43  ? 0.1155 0.1131 0.1015 0.0083  -0.0314 0.0205  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A O   
355  C CB  . TYR A 43  ? 0.1038 0.1243 0.1280 0.0136  -0.0225 0.0304  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CB  
356  C CG  . TYR A 43  ? 0.0926 0.1163 0.1199 0.0091  -0.0292 0.0364  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CG  
357  C CD1 . TYR A 43  ? 0.0898 0.1176 0.1309 0.0081  -0.0310 0.0391  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CD1 
358  C CD2 . TYR A 43  ? 0.1334 0.1595 0.1500 0.0059  -0.0337 0.0410  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CD2 
359  C CE1 . TYR A 43  ? 0.0988 0.1340 0.1450 0.0032  -0.0378 0.0475  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CE1 
360  C CE2 . TYR A 43  ? 0.1384 0.1688 0.1577 0.0002  -0.0411 0.0479  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CE2 
361  C CZ  . TYR A 43  ? 0.1231 0.1586 0.1585 -0.0016 -0.0435 0.0518  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CZ  
362  O OH  . TYR A 43  ? 0.1659 0.2099 0.2061 -0.0081 -0.0516 0.0616  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A OH  
363  N N   . LYS A 44  ? 0.1165 0.1208 0.0922 0.0188  -0.0216 0.0192  ? ? ? ? ? ? 44  LYS A N   
364  C CA  . LYS A 44  ? 0.1399 0.1336 0.0894 0.0201  -0.0253 0.0161  ? ? ? ? ? ? 44  LYS A CA  
365  C C   . LYS A 44  ? 0.1442 0.1508 0.0871 0.0257  -0.0205 0.0203  ? ? ? ? ? ? 44  LYS A C   
366  O O   . LYS A 44  ? 0.1602 0.1750 0.1033 0.0333  -0.0128 0.0204  ? ? ? ? ? ? 44  LYS A O   
367  C CB  . LYS A 44  ? 0.1753 0.1499 0.1047 0.0253  -0.0248 0.0068  ? ? ? ? ? ? 44  LYS A CB  
368  C CG  . LYS A 44  ? 0.2598 0.2152 0.1569 0.0265  -0.0310 0.0018  ? ? ? ? ? ? 44  LYS A CG  
369  C CD  . LYS A 44  ? 0.2551 0.1861 0.1284 0.0341  -0.0309 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A CD  
370  C CE  . LYS A 44  ? 0.3150 0.2192 0.1509 0.0341  -0.0398 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A CE  
371  N NZ  . LYS A 44  ? 0.3682 0.2425 0.1747 0.0449  -0.0400 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 44  LYS A NZ  
372  N N   . ASN A 45  ? 0.1523 0.1642 0.0905 0.0214  -0.0254 0.0258  ? ? ? ? ? ? 45  ASN A N   
373  C CA  . ASN A 45  ? 0.1549 0.1845 0.0902 0.0251  -0.0212 0.0330  ? ? ? ? ? ? 45  ASN A CA  
374  C C   . ASN A 45  ? 0.1331 0.1793 0.0935 0.0249  -0.0163 0.0405  ? ? ? ? ? ? 45  ASN A C   
375  O O   . ASN A 45  ? 0.1230 0.1695 0.1052 0.0183  -0.0199 0.0445  ? ? ? ? ? ? 45  ASN A O   
376  C CB  . ASN A 45  ? 0.2087 0.2343 0.1131 0.0369  -0.0157 0.0268  ? ? ? ? ? ? 45  ASN A CB  
377  C CG  . ASN A 45  ? 0.2222 0.2222 0.0958 0.0362  -0.0232 0.0175  ? ? ? ? ? ? 45  ASN A CG  
378  O OD1 . ASN A 45  ? 0.2750 0.2535 0.1270 0.0437  -0.0223 0.0068  ? ? ? ? ? ? 45  ASN A OD1 
379  N ND2 . ASN A 45  ? 0.2211 0.2213 0.0928 0.0261  -0.0321 0.0222  ? ? ? ? ? ? 45  ASN A ND2 
380  N N   . ASP A 46  ? 0.1339 0.1928 0.0904 0.0323  -0.0087 0.0429  ? ? ? ? ? ? 46  ASP A N   
381  C CA  . ASP A 46  ? 0.1177 0.1920 0.0957 0.0293  -0.0066 0.0519  ? ? ? ? ? ? 46  ASP A CA  
382  C C   . ASP A 46  ? 0.1069 0.1734 0.0934 0.0305  -0.0037 0.0459  ? ? ? ? ? ? 46  ASP A C   
383  O O   . ASP A 46  ? 0.1428 0.2191 0.1443 0.0267  -0.0034 0.0529  ? ? ? ? ? ? 46  ASP A O   
384  C CB  . ASP A 46  ? 0.1326 0.2329 0.1059 0.0344  -0.0010 0.0628  ? ? ? ? ? ? 46  ASP A CB  
385  C CG  . ASP A 46  ? 0.1677 0.2699 0.1193 0.0491  0.0079  0.0563  ? ? ? ? ? ? 46  ASP A CG  
386  O OD1 . ASP A 46  ? 0.1796 0.2581 0.1137 0.0544  0.0075  0.0427  ? ? ? ? ? ? 46  ASP A OD1 
387  O OD2 . ASP A 46  ? 0.1890 0.3131 0.1467 0.0538  0.0145  0.0624  ? ? ? ? ? ? 46  ASP A OD2 
388  N N   . ILE A 47  ? 0.1115 0.1603 0.0881 0.0342  -0.0032 0.0344  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A N   
389  C CA  . ILE A 47  ? 0.1145 0.1570 0.0969 0.0357  -0.0004 0.0290  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A CA  
390  C C   . ILE A 47  ? 0.0910 0.1235 0.0886 0.0281  -0.0050 0.0263  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A C   
391  O O   . ILE A 47  ? 0.1187 0.1439 0.1167 0.0245  -0.0099 0.0249  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A O   
392  C CB  . ILE A 47  ? 0.1192 0.1471 0.0813 0.0443  0.0020  0.0194  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A CB  
393  C CG1 . ILE A 47  ? 0.2633 0.3002 0.2071 0.0564  0.0083  0.0211  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A CG1 
394  C CG2 . ILE A 47  ? 0.2179 0.2395 0.1871 0.0445  0.0037  0.0150  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A CG2 
395  C CD1 . ILE A 47  ? 0.1658 0.2292 0.1227 0.0589  0.0143  0.0320  ? ? ? ? ? ? 47  ILE A CD1 
396  N N   . GLN A 48  ? 0.0811 0.1146 0.0900 0.0262  -0.0035 0.0261  ? ? ? ? ? ? 48  GLN A N   
397  C CA  . GLN A 48  ? 0.0743 0.0985 0.0937 0.0224  -0.0058 0.0218  ? ? ? ? ? ? 48  GLN A CA  
398  C C   . GLN A 48  ? 0.0886 0.1093 0.1064 0.0242  -0.0025 0.0162  ? ? ? ? ? ? 48  GLN A C   
399  O O   . GLN A 48  ? 0.0856 0.1129 0.1004 0.0267  0.0008  0.0180  ? ? ? ? ? ? 48  GLN A O   
400  C CB  . GLN A 48  ? 0.0720 0.0962 0.1040 0.0178  -0.0088 0.0266  ? ? ? ? ? ? 48  GLN A CB  
401  C CG  . GLN A 48  ? 0.0764 0.1038 0.1121 0.0153  -0.0132 0.0342  ? ? ? ? ? ? 48  GLN A CG  
402  C CD  . GLN A 48  ? 0.0858 0.1083 0.1315 0.0107  -0.0178 0.0396  ? ? ? ? ? ? 48  GLN A CD  
403  O OE1 . GLN A 48  ? 0.1107 0.1318 0.1574 0.0075  -0.0184 0.0408  ? ? ? ? ? ? 48  GLN A OE1 
404  N NE2 . GLN A 48  ? 0.0997 0.1184 0.1520 0.0097  -0.0224 0.0443  ? ? ? ? ? ? 48  GLN A NE2 
405  N N   . LEU A 49  ? 0.0680 0.0818 0.0892 0.0230  -0.0036 0.0113  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A N   
406  C CA  . LEU A 49  ? 0.0684 0.0799 0.0881 0.0238  -0.0013 0.0070  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CA  
407  C C   . LEU A 49  ? 0.0741 0.0845 0.1025 0.0219  -0.0018 0.0047  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A C   
408  O O   . LEU A 49  ? 0.0807 0.0916 0.1134 0.0213  -0.0041 0.0061  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A O   
409  C CB  . LEU A 49  ? 0.0771 0.0816 0.0842 0.0263  -0.0021 0.0044  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CB  
410  C CG  . LEU A 49  ? 0.0920 0.0923 0.0977 0.0260  -0.0017 0.0014  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CG  
411  C CD1 . LEU A 49  ? 0.1259 0.1325 0.1329 0.0288  0.0028  0.0024  ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CD1 
412  C CD2 . LEU A 49  ? 0.1713 0.1573 0.1618 0.0273  -0.0058 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 49  LEU A CD2 
413  N N   . MET A 50  ? 0.0584 0.0697 0.0890 0.0215  0.0007  0.0021  ? ? ? ? ? ? 50  MET A N   
414  C CA  . MET A 50  ? 0.0603 0.0728 0.0964 0.0222  0.0020  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 50  MET A CA  
415  C C   . MET A 50  ? 0.0708 0.0874 0.1053 0.0210  0.0031  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 50  MET A C   
416  O O   . MET A 50  ? 0.0833 0.0990 0.1127 0.0199  0.0037  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 50  MET A O   
417  C CB  . MET A 50  ? 0.0799 0.0876 0.1159 0.0227  0.0029  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 50  MET A CB  
418  C CG  . MET A 50  ? 0.0754 0.0760 0.1137 0.0232  -0.0001 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 50  MET A CG  
419  S SD  . MET A 50  ? 0.1337 0.1193 0.1663 0.0219  -0.0026 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 50  MET A SD  
420  C CE  . MET A 50  ? 0.1247 0.1151 0.1542 0.0129  -0.0058 0.0011  ? ? ? ? ? ? 50  MET A CE  
421  N N   . LEU A 51  ? 0.0679 0.0915 0.1081 0.0211  0.0031  0.0003  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A N   
422  C CA  . LEU A 51  ? 0.0536 0.0841 0.0943 0.0183  0.0032  0.0020  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CA  
423  C C   . LEU A 51  ? 0.0891 0.1315 0.1356 0.0220  0.0079  0.0016  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A C   
424  O O   . LEU A 51  ? 0.0981 0.1446 0.1502 0.0273  0.0098  0.0023  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A O   
425  C CB  . LEU A 51  ? 0.0704 0.1018 0.1117 0.0132  -0.0029 0.0078  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CB  
426  C CG  . LEU A 51  ? 0.0908 0.1068 0.1211 0.0112  -0.0083 0.0071  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CG  
427  C CD1 . LEU A 51  ? 0.1118 0.1248 0.1396 0.0037  -0.0170 0.0130  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CD1 
428  C CD2 . LEU A 51  ? 0.1103 0.1166 0.1308 0.0135  -0.0067 0.0034  ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CD2 
429  N N   A GLN A 52  ? 0.0534 0.1021 0.0977 0.0206  0.0102  0.0010  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A N   
430  N N   B GLN A 52  ? 0.0888 0.1379 0.1333 0.0203  0.0100  0.0014  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A N   
431  C CA  A GLN A 52  ? 0.0677 0.1296 0.1142 0.0257  0.0158  0.0004  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A CA  
432  C CA  B GLN A 52  ? 0.0773 0.1385 0.1230 0.0254  0.0158  0.0000  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A CA  
433  C C   A GLN A 52  ? 0.0591 0.1364 0.1078 0.0207  0.0158  0.0063  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A C   
434  C C   B GLN A 52  ? 0.0608 0.1382 0.1094 0.0205  0.0157  0.0064  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A C   
435  O O   A GLN A 52  ? 0.0721 0.1444 0.1157 0.0153  0.0135  0.0059  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A O   
436  O O   B GLN A 52  ? 0.0660 0.1388 0.1100 0.0148  0.0132  0.0066  ? ? ? ? ? ? 52  GLN A O   
437  C CB  A GLN A 52  ? 0.0930 0.1442 0.1293 0.0303  0.0193  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A CB  
438  C CB  B GLN A 52  ? 0.0807 0.1299 0.1155 0.0280  0.0183  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A CB  
439  C CG  A GLN A 52  ? 0.1226 0.1840 0.1553 0.0387  0.0259  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A CG  
440  C CG  B GLN A 52  ? 0.1183 0.1754 0.1467 0.0333  0.0239  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A CG  
441  C CD  A GLN A 52  ? 0.1814 0.2263 0.1978 0.0414  0.0271  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A CD  
442  C CD  B GLN A 52  ? 0.1680 0.2308 0.1986 0.0452  0.0293  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A CD  
443  O OE1 A GLN A 52  ? 0.2525 0.3018 0.2596 0.0483  0.0323  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A OE1 
444  O OE1 B GLN A 52  ? 0.1787 0.2254 0.2060 0.0511  0.0288  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A OE1 
445  N NE2 A GLN A 52  ? 0.1985 0.2247 0.2100 0.0355  0.0216  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A NE2 
446  N NE2 B GLN A 52  ? 0.1708 0.2554 0.2070 0.0478  0.0333  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A NE2 
447  N N   . GLN A 53  ? 0.0611 0.1598 0.1186 0.0227  0.0180  0.0136  ? ? ? ? ? ? 53  GLN A N   
448  C CA  . GLN A 53  ? 0.0549 0.1729 0.1162 0.0170  0.0176  0.0220  ? ? ? ? ? ? 53  GLN A CA  
449  C C   . GLN A 53  ? 0.0734 0.1921 0.1246 0.0192  0.0227  0.0157  ? ? ? ? ? ? 53  GLN A C   
450  O O   . GLN A 53  ? 0.0953 0.2109 0.1382 0.0286  0.0292  0.0070  ? ? ? ? ? ? 53  GLN A O   
451  C CB  . GLN A 53  ? 0.0595 0.1983 0.1282 0.0193  0.0193  0.0313  ? ? ? ? ? ? 53  GLN A CB  
452  C CG  . GLN A 53  ? 0.0649 0.2210 0.1325 0.0148  0.0194  0.0394  ? ? ? ? ? ? 53  GLN A CG  
453  C CD  . GLN A 53  ? 0.0616 0.2172 0.1328 0.0002  0.0094  0.0496  ? ? ? ? ? ? 53  GLN A CD  
454  O OE1 . GLN A 53  ? 0.0642 0.2149 0.1409 -0.0076 0.0010  0.0565  ? ? ? ? ? ? 53  GLN A OE1 
455  N NE2 . GLN A 53  ? 0.0629 0.2208 0.1293 -0.0042 0.0088  0.0507  ? ? ? ? ? ? 53  GLN A NE2 
456  N N   . LEU A 54  ? 0.0586 0.1784 0.1084 0.0102  0.0185  0.0201  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A N   
457  C CA  . LEU A 54  ? 0.0708 0.1963 0.1121 0.0102  0.0222  0.0171  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CA  
458  C C   . LEU A 54  ? 0.0981 0.2405 0.1359 0.0174  0.0288  0.0175  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A C   
459  O O   . LEU A 54  ? 0.0731 0.2312 0.1181 0.0159  0.0274  0.0277  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A O   
460  C CB  . LEU A 54  ? 0.0719 0.2007 0.1158 -0.0007 0.0159  0.0260  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CB  
461  C CG  . LEU A 54  ? 0.0667 0.2053 0.1033 -0.0028 0.0186  0.0258  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CG  
462  C CD1 . LEU A 54  ? 0.0687 0.1888 0.0931 -0.0007 0.0196  0.0148  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CD1 
463  C CD2 . LEU A 54  ? 0.0930 0.2341 0.1346 -0.0132 0.0108  0.0374  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CD2 
464  N N   . GLY A 55  ? 0.1023 0.2377 0.1261 0.0252  0.0346  0.0065  ? ? ? ? ? ? 55  GLY A N   
465  C CA  . GLY A 55  ? 0.1318 0.2752 0.1479 0.0350  0.0408  0.0042  ? ? ? ? ? ? 55  GLY A CA  
466  C C   . GLY A 55  ? 0.1858 0.3104 0.1812 0.0419  0.0446  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 55  GLY A C   
467  O O   . GLY A 55  ? 0.1839 0.2941 0.1712 0.0367  0.0415  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 55  GLY A O   
468  N N   . GLU A 56  ? 0.2140 0.3377 0.1996 0.0535  0.0503  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A N   
469  C CA  . GLU A 56  ? 0.2851 0.3890 0.2456 0.0593  0.0528  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A CA  
470  C C   . GLU A 56  ? 0.2721 0.3435 0.2212 0.0582  0.0481  -0.0398 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A C   
471  O O   . GLU A 56  ? 0.3769 0.4308 0.3053 0.0538  0.0448  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A O   
472  C CB  . GLU A 56  ? 0.3426 0.4490 0.2959 0.0740  0.0598  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A CB  
473  C CG  . GLU A 56  ? 0.5077 0.5900 0.4321 0.0809  0.0620  -0.0456 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A CG  
474  C CD  . GLU A 56  ? 0.6135 0.7001 0.5322 0.0978  0.0696  -0.0476 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A CD  
475  O OE1 . GLU A 56  ? 0.5660 0.6751 0.5044 0.1036  0.0726  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A OE1 
476  O OE2 . GLU A 56  ? 0.7144 0.7819 0.6076 0.1051  0.0719  -0.0594 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A OE2 
477  N N   . THR A 57  ? 0.2680 0.3308 0.2293 0.0606  0.0463  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 57  THR A N   
478  C CA  . THR A 57  ? 0.3022 0.3333 0.2529 0.0603  0.0407  -0.0482 ? ? ? ? ? ? 57  THR A CA  
479  C C   . THR A 57  ? 0.3194 0.3475 0.2789 0.0462  0.0329  -0.0442 ? ? ? ? ? ? 57  THR A C   
480  O O   . THR A 57  ? 0.3255 0.3296 0.2804 0.0416  0.0260  -0.0475 ? ? ? ? ? ? 57  THR A O   
481  C CB  . THR A 57  ? 0.3310 0.3527 0.2909 0.0690  0.0415  -0.0477 ? ? ? ? ? ? 57  THR A CB  
482  O OG1 . THR A 57  ? 0.3283 0.3709 0.3127 0.0661  0.0416  -0.0363 ? ? ? ? ? ? 57  THR A OG1 
483  C CG2 . THR A 57  ? 0.3752 0.3993 0.3282 0.0817  0.0481  -0.0500 ? ? ? ? ? ? 57  THR A CG2 
484  N N   . ALA A 58  ? 0.1980 0.2481 0.1711 0.0373  0.0324  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 58  ALA A N   
485  C CA  . ALA A 58  ? 0.1692 0.2155 0.1521 0.0251  0.0253  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 58  ALA A CA  
486  C C   . ALA A 58  ? 0.2070 0.2405 0.1763 0.0159  0.0195  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 58  ALA A C   
487  O O   . ALA A 58  ? 0.2457 0.2827 0.2015 0.0141  0.0203  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 58  ALA A O   
488  C CB  . ALA A 58  ? 0.1679 0.2361 0.1656 0.0197  0.0255  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 58  ALA A CB  
489  N N   . TRP A 59  ? 0.1540 0.1757 0.1272 0.0095  0.0132  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A N   
490  C CA  . TRP A 59  ? 0.1976 0.2125 0.1624 -0.0015 0.0062  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CA  
491  C C   . TRP A 59  ? 0.1380 0.1721 0.1157 -0.0076 0.0057  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A C   
492  O O   . TRP A 59  ? 0.1352 0.1735 0.1265 -0.0071 0.0053  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A O   
493  C CB  . TRP A 59  ? 0.1588 0.1567 0.1234 -0.0056 -0.0006 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CB  
494  C CG  . TRP A 59  ? 0.1946 0.1663 0.1424 -0.0017 -0.0034 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CG  
495  C CD1 . TRP A 59  ? 0.2558 0.2119 0.1805 0.0013  -0.0038 -0.0468 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CD1 
496  C CD2 . TRP A 59  ? 0.2454 0.2008 0.1961 0.0009  -0.0067 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CD2 
497  N NE1 . TRP A 59  ? 0.2762 0.2032 0.1879 0.0067  -0.0075 -0.0547 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A NE1 
498  C CE2 . TRP A 59  ? 0.2650 0.1921 0.1941 0.0056  -0.0097 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CE2 
499  C CE3 . TRP A 59  ? 0.2676 0.2287 0.2354 0.0001  -0.0077 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CE3 
500  C CZ2 . TRP A 59  ? 0.3051 0.2086 0.2312 0.0091  -0.0144 -0.0504 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CZ2 
501  C CZ3 . TRP A 59  ? 0.2590 0.2010 0.2249 0.0023  -0.0119 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CZ3 
502  C CH2 . TRP A 59  ? 0.3095 0.2224 0.2558 0.0064  -0.0156 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CH2 
503  N N   . MET A 60  ? 0.1412 0.1857 0.1128 -0.0122 0.0056  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 60  MET A N   
504  C CA  . MET A 60  ? 0.1141 0.1761 0.0974 -0.0162 0.0055  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 60  MET A CA  
505  C C   . MET A 60  ? 0.1121 0.1776 0.0913 -0.0265 -0.0008 0.0020  ? ? ? ? ? ? 60  MET A C   
506  O O   . MET A 60  ? 0.1552 0.2188 0.1187 -0.0325 -0.0036 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 60  MET A O   
507  C CB  . MET A 60  ? 0.1187 0.1957 0.1021 -0.0142 0.0099  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 60  MET A CB  
508  C CG  . MET A 60  ? 0.1271 0.2071 0.1175 -0.0056 0.0152  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 60  MET A CG  
509  S SD  . MET A 60  ? 0.1113 0.1875 0.1190 -0.0039 0.0132  0.0011  ? ? ? ? ? ? 60  MET A SD  
510  C CE  . MET A 60  ? 0.1099 0.1970 0.1246 -0.0100 0.0097  0.0126  ? ? ? ? ? ? 60  MET A CE  
511  N N   . SER A 61  ? 0.0864 0.1580 0.0786 -0.0280 -0.0030 0.0117  ? ? ? ? ? ? 61  SER A N   
512  C CA  . SER A 61  ? 0.0895 0.1709 0.0824 -0.0373 -0.0088 0.0217  ? ? ? ? ? ? 61  SER A CA  
513  C C   . SER A 61  ? 0.0886 0.1853 0.0823 -0.0413 -0.0090 0.0281  ? ? ? ? ? ? 61  SER A C   
514  O O   . SER A 61  ? 0.1029 0.2064 0.0900 -0.0516 -0.0148 0.0335  ? ? ? ? ? ? 61  SER A O   
515  C CB  . SER A 61  ? 0.0979 0.1871 0.1062 -0.0338 -0.0088 0.0320  ? ? ? ? ? ? 61  SER A CB  
516  O OG  . SER A 61  ? 0.1082 0.2118 0.1197 -0.0427 -0.0144 0.0444  ? ? ? ? ? ? 61  SER A OG  
517  N N   . HIS A 62  ? 0.0789 0.1811 0.0805 -0.0348 -0.0044 0.0294  ? ? ? ? ? ? 62  HIS A N   
518  C CA  . HIS A 62  ? 0.0861 0.2030 0.0911 -0.0384 -0.0053 0.0378  ? ? ? ? ? ? 62  HIS A CA  
519  C C   . HIS A 62  ? 0.0891 0.2082 0.0900 -0.0361 -0.0013 0.0325  ? ? ? ? ? ? 62  HIS A C   
520  O O   . HIS A 62  ? 0.1005 0.2110 0.0970 -0.0306 0.0026  0.0229  ? ? ? ? ? ? 62  HIS A O   
521  C CB  . HIS A 62  ? 0.0725 0.1948 0.0934 -0.0332 -0.0056 0.0495  ? ? ? ? ? ? 62  HIS A CB  
522  C CG  . HIS A 62  ? 0.0656 0.1908 0.0927 -0.0316 -0.0075 0.0564  ? ? ? ? ? ? 62  HIS A CG  
523  N ND1 . HIS A 62  ? 0.1028 0.2368 0.1277 -0.0380 -0.0133 0.0643  ? ? ? ? ? ? 62  HIS A ND1 
524  C CD2 . HIS A 62  ? 0.0673 0.1878 0.1012 -0.0229 -0.0048 0.0571  ? ? ? ? ? ? 62  HIS A CD2 
525  C CE1 . HIS A 62  ? 0.0714 0.2082 0.1030 -0.0334 -0.0140 0.0708  ? ? ? ? ? ? 62  HIS A CE1 
526  N NE2 . HIS A 62  ? 0.0880 0.2176 0.1249 -0.0240 -0.0081 0.0665  ? ? ? ? ? ? 62  HIS A NE2 
527  N N   . SER A 63  ? 0.0823 0.2159 0.0862 -0.0403 -0.0024 0.0410  ? ? ? ? ? ? 63  SER A N   
528  C CA  . SER A 63  ? 0.0805 0.2232 0.0820 -0.0396 0.0010  0.0398  ? ? ? ? ? ? 63  SER A CA  
529  C C   . SER A 63  ? 0.0715 0.2071 0.0842 -0.0330 0.0026  0.0399  ? ? ? ? ? ? 63  SER A C   
530  O O   . SER A 63  ? 0.0701 0.1938 0.0913 -0.0295 0.0002  0.0427  ? ? ? ? ? ? 63  SER A O   
531  C CB  . SER A 63  ? 0.0987 0.2524 0.1032 -0.0439 -0.0044 0.0493  ? ? ? ? ? ? 63  SER A CB  
532  O OG  . SER A 63  ? 0.1123 0.2590 0.1285 -0.0418 -0.0092 0.0588  ? ? ? ? ? ? 63  SER A OG  
533  N N   . ASN A 64  ? 0.0617 0.2086 0.1363 -0.0047 -0.0036 0.0302  ? ? ? ? ? ? 64  ASN A N   
534  C CA  . ASN A 64  ? 0.0680 0.2021 0.1440 -0.0053 -0.0053 0.0358  ? ? ? ? ? ? 64  ASN A CA  
535  C C   . ASN A 64  ? 0.0525 0.1811 0.1227 -0.0058 -0.0063 0.0470  ? ? ? ? ? ? 64  ASN A C   
536  O O   . ASN A 64  ? 0.0509 0.1670 0.1225 -0.0066 -0.0080 0.0498  ? ? ? ? ? ? 64  ASN A O   
537  C CB  . ASN A 64  ? 0.0527 0.1928 0.1342 -0.0054 -0.0052 0.0348  ? ? ? ? ? ? 64  ASN A CB  
538  C CG  . ASN A 64  ? 0.0703 0.2104 0.1623 -0.0046 -0.0045 0.0243  ? ? ? ? ? ? 64  ASN A CG  
539  O OD1 . ASN A 64  ? 0.0827 0.2192 0.1796 -0.0046 -0.0034 0.0177  ? ? ? ? ? ? 64  ASN A OD1 
540  N ND2 . ASN A 64  ? 0.0554 0.1997 0.1539 -0.0041 -0.0048 0.0226  ? ? ? ? ? ? 64  ASN A ND2 
541  N N   . ASP A 65  ? 0.0563 0.1953 0.1216 -0.0050 -0.0051 0.0534  ? ? ? ? ? ? 65  ASP A N   
542  C CA  . ASP A 65  ? 0.0634 0.1970 0.1276 -0.0052 -0.0054 0.0645  ? ? ? ? ? ? 65  ASP A CA  
543  C C   . ASP A 65  ? 0.0801 0.2042 0.1420 -0.0049 -0.0059 0.0640  ? ? ? ? ? ? 65  ASP A C   
544  O O   . ASP A 65  ? 0.0894 0.2060 0.1536 -0.0054 -0.0063 0.0711  ? ? ? ? ? ? 65  ASP A O   
545  C CB  . ASP A 65  ? 0.0651 0.2145 0.1261 -0.0032 -0.0033 0.0735  ? ? ? ? ? ? 65  ASP A CB  
546  C CG  . ASP A 65  ? 0.1516 0.3151 0.2054 -0.0004 -0.0020 0.0690  ? ? ? ? ? ? 65  ASP A CG  
547  O OD1 . ASP A 65  ? 0.1819 0.3550 0.2349 -0.0001 -0.0019 0.0590  ? ? ? ? ? ? 65  ASP A OD1 
548  O OD2 . ASP A 65  ? 0.2598 0.4255 0.3105 0.0017  -0.0011 0.0742  ? ? ? ? ? ? 65  ASP A OD2 
549  N N   . THR A 66  ? 0.0531 0.1785 0.1129 -0.0041 -0.0058 0.0550  ? ? ? ? ? ? 66  THR A N   
550  C CA  . THR A 66  ? 0.0705 0.1891 0.1289 -0.0037 -0.0062 0.0538  ? ? ? ? ? ? 66  THR A CA  
551  C C   . THR A 66  ? 0.0481 0.1502 0.1092 -0.0053 -0.0079 0.0540  ? ? ? ? ? ? 66  THR A C   
552  O O   . THR A 66  ? 0.0501 0.1476 0.1136 -0.0059 -0.0085 0.0493  ? ? ? ? ? ? 66  THR A O   
553  C CB  . THR A 66  ? 0.0692 0.1947 0.1280 -0.0031 -0.0055 0.0430  ? ? ? ? ? ? 66  THR A CB  
554  O OG1 . THR A 66  ? 0.0703 0.2142 0.1259 -0.0013 -0.0043 0.0418  ? ? ? ? ? ? 66  THR A OG1 
555  C CG2 . THR A 66  ? 0.0773 0.1969 0.1358 -0.0028 -0.0058 0.0410  ? ? ? ? ? ? 66  THR A CG2 
556  N N   . PRO A 67  ? 0.0485 0.1433 0.1105 -0.0056 -0.0086 0.0589  ? ? ? ? ? ? 67  PRO A N   
557  C CA  . PRO A 67  ? 0.0468 0.1291 0.1114 -0.0067 -0.0107 0.0575  ? ? ? ? ? ? 67  PRO A CA  
558  C C   . PRO A 67  ? 0.0436 0.1228 0.1062 -0.0061 -0.0106 0.0507  ? ? ? ? ? ? 67  PRO A C   
559  O O   . PRO A 67  ? 0.0551 0.1391 0.1161 -0.0052 -0.0092 0.0465  ? ? ? ? ? ? 67  PRO A O   
560  C CB  . PRO A 67  ? 0.0537 0.1324 0.1209 -0.0066 -0.0112 0.0608  ? ? ? ? ? ? 67  PRO A CB  
561  C CG  . PRO A 67  ? 0.0662 0.1535 0.1350 -0.0059 -0.0093 0.0681  ? ? ? ? ? ? 67  PRO A CG  
562  C CD  . PRO A 67  ? 0.0709 0.1703 0.1337 -0.0045 -0.0075 0.0658  ? ? ? ? ? ? 67  PRO A CD  
563  N N   . PHE A 68  ? 0.0431 0.1158 0.1074 -0.0063 -0.0122 0.0495  ? ? ? ? ? ? 68  PHE A N   
564  C CA  . PHE A 68  ? 0.0410 0.1116 0.1053 -0.0051 -0.0116 0.0455  ? ? ? ? ? ? 68  PHE A CA  
565  C C   . PHE A 68  ? 0.0405 0.1075 0.1033 -0.0044 -0.0118 0.0453  ? ? ? ? ? ? 68  PHE A C   
566  O O   . PHE A 68  ? 0.0547 0.1185 0.1171 -0.0043 -0.0139 0.0463  ? ? ? ? ? ? 68  PHE A O   
567  C CB  . PHE A 68  ? 0.0422 0.1104 0.1091 -0.0041 -0.0135 0.0453  ? ? ? ? ? ? 68  PHE A CB  
568  C CG  . PHE A 68  ? 0.0427 0.1163 0.1128 -0.0041 -0.0130 0.0443  ? ? ? ? ? ? 68  PHE A CG  
569  C CD1 . PHE A 68  ? 0.0463 0.1274 0.1165 -0.0051 -0.0111 0.0434  ? ? ? ? ? ? 68  PHE A CD1 
570  C CD2 . PHE A 68  ? 0.0459 0.1197 0.1194 -0.0023 -0.0151 0.0434  ? ? ? ? ? ? 68  PHE A CD2 
571  C CE1 . PHE A 68  ? 0.0433 0.1314 0.1172 -0.0049 -0.0107 0.0413  ? ? ? ? ? ? 68  PHE A CE1 
572  C CE2 . PHE A 68  ? 0.0453 0.1254 0.1231 -0.0019 -0.0148 0.0414  ? ? ? ? ? ? 68  PHE A CE2 
573  C CZ  . PHE A 68  ? 0.0441 0.1311 0.1223 -0.0036 -0.0124 0.0403  ? ? ? ? ? ? 68  PHE A CZ  
574  N N   . GLY A 69  ? 0.0396 0.1095 0.1049 -0.0041 -0.0094 0.0448  ? ? ? ? ? ? 69  GLY A N   
575  C CA  . GLY A 69  ? 0.0408 0.1102 0.1074 -0.0033 -0.0088 0.0482  ? ? ? ? ? ? 69  GLY A CA  
576  C C   . GLY A 69  ? 0.0399 0.1116 0.1044 -0.0036 -0.0085 0.0458  ? ? ? ? ? ? 69  GLY A C   
577  O O   . GLY A 69  ? 0.0550 0.1276 0.1205 -0.0025 -0.0084 0.0484  ? ? ? ? ? ? 69  GLY A O   
578  N N   . ASN A 70  ? 0.0385 0.1133 0.1011 -0.0040 -0.0082 0.0414  ? ? ? ? ? ? 70  ASN A N   
579  C CA  . ASN A 70  ? 0.0386 0.1166 0.1007 -0.0030 -0.0084 0.0398  ? ? ? ? ? ? 70  ASN A CA  
580  C C   . ASN A 70  ? 0.0408 0.1253 0.1068 -0.0041 -0.0046 0.0357  ? ? ? ? ? ? 70  ASN A C   
581  O O   . ASN A 70  ? 0.0390 0.1271 0.1095 -0.0066 -0.0002 0.0302  ? ? ? ? ? ? 70  ASN A O   
582  C CB  . ASN A 70  ? 0.0390 0.1216 0.0997 -0.0021 -0.0087 0.0380  ? ? ? ? ? ? 70  ASN A CB  
583  C CG  . ASN A 70  ? 0.0409 0.1249 0.1023 0.0002  -0.0101 0.0391  ? ? ? ? ? ? 70  ASN A CG  
584  O OD1 . ASN A 70  ? 0.0492 0.1278 0.1119 0.0009  -0.0121 0.0409  ? ? ? ? ? ? 70  ASN A OD1 
585  N ND2 . ASN A 70  ? 0.0426 0.1356 0.1042 0.0021  -0.0096 0.0380  ? ? ? ? ? ? 70  ASN A ND2 
586  N N   . GLY A 71  ? 0.0387 0.1251 0.1053 -0.0028 -0.0049 0.0368  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A N   
587  C CA  . GLY A 71  ? 0.0393 0.1330 0.1104 -0.0046 0.0005  0.0325  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A CA  
588  C C   . GLY A 71  ? 0.0443 0.1361 0.1176 -0.0060 0.0059  0.0381  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A C   
589  O O   . GLY A 71  ? 0.0464 0.1420 0.1209 -0.0075 0.0123  0.0365  ? ? ? ? ? ? 71  GLY A O   
590  N N   . MET A 72  ? 0.0437 0.1297 0.1171 -0.0051 0.0050  0.0453  ? ? ? ? ? ? 72  MET A N   
591  C CA  A MET A 72  ? 0.0536 0.1323 0.1243 -0.0046 0.0124  0.0521  ? ? ? ? ? ? 72  MET A CA  
592  C CA  B MET A 72  ? 0.1114 0.1901 0.1822 -0.0046 0.0124  0.0521  ? ? ? ? ? ? 72  MET A CA  
593  C C   . MET A 72  ? 0.0660 0.1373 0.1234 0.0025  0.0053  0.0572  ? ? ? ? ? ? 72  MET A C   
594  O O   . MET A 72  ? 0.0672 0.1422 0.1261 0.0053  -0.0051 0.0572  ? ? ? ? ? ? 72  MET A O   
595  C CB  A MET A 72  ? 0.1443 0.2154 0.2186 -0.0057 0.0169  0.0549  ? ? ? ? ? ? 72  MET A CB  
596  C CB  B MET A 72  ? 0.1499 0.2214 0.2248 -0.0059 0.0168  0.0547  ? ? ? ? ? ? 72  MET A CB  
597  C CG  A MET A 72  ? 0.2401 0.2939 0.3058 -0.0041 0.0273  0.0607  ? ? ? ? ? ? 72  MET A CG  
598  C CG  B MET A 72  ? 0.2055 0.2729 0.2768 -0.0003 0.0080  0.0606  ? ? ? ? ? ? 72  MET A CG  
599  S SD  A MET A 72  ? 0.3721 0.4141 0.4392 -0.0002 0.0282  0.0669  ? ? ? ? ? ? 72  MET A SD  
600  S SD  B MET A 72  ? 0.2768 0.3276 0.3302 0.0083  0.0094  0.0698  ? ? ? ? ? ? 72  MET A SD  
601  C CE  A MET A 72  ? 0.3505 0.3979 0.4084 0.0083  0.0116  0.0712  ? ? ? ? ? ? 72  MET A CE  
602  C CE  B MET A 72  ? 0.2661 0.3204 0.3192 0.0142  -0.0034 0.0713  ? ? ? ? ? ? 72  MET A CE  
603  N N   . ASN A 73  ? 0.0777 0.1395 0.1226 0.0054  0.0117  0.0609  ? ? ? ? ? ? 73  ASN A N   
604  C CA  . ASN A 73  ? 0.0892 0.1459 0.1198 0.0138  0.0057  0.0659  ? ? ? ? ? ? 73  ASN A CA  
605  C C   . ASN A 73  ? 0.1088 0.1526 0.1283 0.0171  0.0163  0.0745  ? ? ? ? ? ? 73  ASN A C   
606  O O   . ASN A 73  ? 0.1220 0.1603 0.1429 0.0124  0.0293  0.0754  ? ? ? ? ? ? 73  ASN A O   
607  C CB  . ASN A 73  ? 0.1139 0.1766 0.1373 0.0172  0.0007  0.0612  ? ? ? ? ? ? 73  ASN A CB  
608  C CG  . ASN A 73  ? 0.1678 0.2295 0.1831 0.0164  0.0114  0.0609  ? ? ? ? ? ? 73  ASN A CG  
609  O OD1 . ASN A 73  ? 0.1878 0.2442 0.1874 0.0219  0.0164  0.0669  ? ? ? ? ? ? 73  ASN A OD1 
610  N ND2 . ASN A 73  ? 0.1431 0.2121 0.1689 0.0104  0.0153  0.0543  ? ? ? ? ? ? 73  ASN A ND2 
611  N N   . ILE A 74  ? 0.0593 0.1455 0.0857 0.0024  -0.0220 0.0393  ? ? ? ? ? ? 74  ILE A N   
612  C CA  . ILE A 74  ? 0.0529 0.1420 0.0784 0.0117  -0.0126 0.0317  ? ? ? ? ? ? 74  ILE A CA  
613  C C   . ILE A 74  ? 0.0487 0.1210 0.0771 0.0214  -0.0108 0.0278  ? ? ? ? ? ? 74  ILE A C   
614  O O   . ILE A 74  ? 0.0742 0.1395 0.1012 0.0227  -0.0141 0.0264  ? ? ? ? ? ? 74  ILE A O   
615  C CB  . ILE A 74  ? 0.0812 0.1866 0.1003 0.0132  -0.0081 0.0261  ? ? ? ? ? ? 74  ILE A CB  
616  C CG1 . ILE A 74  ? 0.0852 0.2183 0.0976 0.0011  -0.0079 0.0233  ? ? ? ? ? ? 74  ILE A CG1 
617  C CG2 . ILE A 74  ? 0.0924 0.1881 0.1106 0.0284  -0.0030 0.0188  ? ? ? ? ? ? 74  ILE A CG2 
618  C CD1 . ILE A 74  ? 0.1671 0.2903 0.1732 -0.0015 -0.0053 0.0171  ? ? ? ? ? ? 74  ILE A CD1 
619  N N   . ALA A 75  ? 0.0488 0.1223 0.0806 0.0261  -0.0057 0.0269  ? ? ? ? ? ? 75  ALA A N   
620  C CA  . ALA A 75  ? 0.0549 0.1233 0.0858 0.0337  -0.0019 0.0235  ? ? ? ? ? ? 75  ALA A CA  
621  C C   . ALA A 75  ? 0.0753 0.1383 0.0910 0.0389  0.0029  0.0247  ? ? ? ? ? ? 75  ALA A C   
622  O O   . ALA A 75  ? 0.0928 0.1538 0.1027 0.0390  0.0069  0.0290  ? ? ? ? ? ? 75  ALA A O   
623  C CB  . ALA A 75  ? 0.0535 0.1385 0.0986 0.0358  0.0030  0.0226  ? ? ? ? ? ? 75  ALA A CB  
624  N N   . PHE A 76  ? 0.0831 0.1380 0.0911 0.0412  -0.0003 0.0212  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A N   
625  C CA  . PHE A 76  ? 0.0776 0.1249 0.0715 0.0475  -0.0008 0.0222  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CA  
626  C C   . PHE A 76  ? 0.1124 0.1610 0.0922 0.0548  0.0011  0.0248  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A C   
627  O O   . PHE A 76  ? 0.1306 0.1850 0.1128 0.0577  -0.0013 0.0186  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A O   
628  C CB  . PHE A 76  ? 0.0842 0.1340 0.0816 0.0460  -0.0070 0.0176  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CB  
629  C CG  . PHE A 76  ? 0.0736 0.1318 0.0784 0.0455  -0.0071 0.0149  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CG  
630  C CD1 . PHE A 76  ? 0.1085 0.1597 0.1102 0.0528  -0.0058 0.0142  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CD1 
631  C CD2 . PHE A 76  ? 0.0802 0.1570 0.0937 0.0402  -0.0091 0.0128  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CD2 
632  C CE1 . PHE A 76  ? 0.1309 0.1962 0.1398 0.0573  -0.0053 0.0065  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CE1 
633  C CE2 . PHE A 76  ? 0.0843 0.1821 0.1032 0.0414  -0.0070 0.0080  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CE2 
634  C CZ  . PHE A 76  ? 0.0865 0.1798 0.1040 0.0510  -0.0047 0.0025  ? ? ? ? ? ? 76  PHE A CZ  
635  N N   . LYS A 77  ? 0.1145 0.1513 0.0728 0.0524  0.0051  0.0323  ? ? ? ? ? ? 77  LYS A N   
636  C CA  . LYS A 77  ? 0.1355 0.1724 0.0697 0.0480  0.0104  0.0323  ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CA  
637  C C   . LYS A 77  ? 0.1587 0.1845 0.0751 0.0530  -0.0024 0.0343  ? ? ? ? ? ? 77  LYS A C   
638  O O   . LYS A 77  ? 0.1845 0.1941 0.1035 0.0543  -0.0125 0.0391  ? ? ? ? ? ? 77  LYS A O   
639  C CB  . LYS A 77  ? 0.1815 0.2093 0.0947 0.0326  0.0197  0.0424  ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CB  
640  C CG  . LYS A 77  ? 0.1949 0.2328 0.0792 0.0216  0.0296  0.0418  ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CG  
641  C CD  . LYS A 77  ? 0.2278 0.2593 0.0934 -0.0027 0.0393  0.0521  ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CD  
642  C CE  . LYS A 77  ? 0.3729 0.3533 0.2089 -0.0087 0.0238  0.0720  ? ? ? ? ? ? 77  LYS A CE  
643  N NZ  . LYS A 77  ? 0.4487 0.4214 0.2710 -0.0301 0.0324  0.0839  ? ? ? ? ? ? 77  LYS A NZ  
644  N N   . VAL A 78  ? 0.1645 0.2003 0.0685 0.0539  -0.0025 0.0259  ? ? ? ? ? ? 78  VAL A N   
645  C CA  . VAL A 78  ? 0.1802 0.2101 0.0737 0.0531  -0.0161 0.0256  ? ? ? ? ? ? 78  VAL A CA  
646  C C   . VAL A 78  ? 0.2175 0.2480 0.0747 0.0440  -0.0115 0.0218  ? ? ? ? ? ? 78  VAL A C   
647  O O   . VAL A 78  ? 0.2260 0.2693 0.0770 0.0412  0.0047  0.0102  ? ? ? ? ? ? 78  VAL A O   
648  C CB  . VAL A 78  ? 0.1712 0.2125 0.0876 0.0574  -0.0250 0.0159  ? ? ? ? ? ? 78  VAL A CB  
649  C CG1 . VAL A 78  ? 0.1843 0.2290 0.1333 0.0574  -0.0254 0.0179  ? ? ? ? ? ? 78  VAL A CG1 
650  C CG2 . VAL A 78  ? 0.1918 0.2381 0.1086 0.0596  -0.0202 0.0014  ? ? ? ? ? ? 78  VAL A CG2 
651  N N   . GLU A 79  ? 0.2477 0.2683 0.0846 0.0379  -0.0253 0.0292  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A N   
652  C CA  . GLU A 79  ? 0.2923 0.3122 0.0881 0.0244  -0.0222 0.0256  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A CA  
653  C C   . GLU A 79  ? 0.2924 0.3254 0.0874 0.0275  -0.0200 0.0025  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A C   
654  O O   . GLU A 79  ? 0.3620 0.3986 0.1304 0.0195  -0.0077 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A O   
655  C CB  . GLU A 79  ? 0.3321 0.3368 0.1035 0.0155  -0.0426 0.0432  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A CB  
656  C CG  . GLU A 79  ? 0.6802 0.6718 0.4476 0.0090  -0.0463 0.0661  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A CG  
657  C CD  . GLU A 79  ? 0.8028 0.7674 0.5365 0.0005  -0.0242 0.0626  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A CD  
658  O OE1 . GLU A 79  ? 0.7981 0.7917 0.5637 0.0113  -0.0155 0.0782  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A OE1 
659  O OE2 . GLU A 79  ? 0.8603 0.8438 0.5694 0.0041  -0.0063 0.0523  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A OE2 
660  N N   . SER A 80  ? 0.2677 0.3047 0.0902 0.0370  -0.0315 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 80  SER A N   
661  C CA  . SER A 80  ? 0.2987 0.3369 0.1174 0.0368  -0.0357 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 80  SER A CA  
662  C C   . SER A 80  ? 0.2724 0.3115 0.1254 0.0439  -0.0452 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 80  SER A C   
663  O O   . SER A 80  ? 0.2703 0.3167 0.1505 0.0457  -0.0497 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 80  SER A O   
664  C CB  . SER A 80  ? 0.3123 0.3485 0.1057 0.0240  -0.0514 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 80  SER A CB  
665  O OG  . SER A 80  ? 0.4180 0.4485 0.2047 0.0202  -0.0560 -0.0484 ? ? ? ? ? ? 80  SER A OG  
666  N N   . LEU A 81  ? 0.2683 0.2943 0.1246 0.0439  -0.0467 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A N   
667  C CA  . LEU A 81  ? 0.2352 0.2529 0.1213 0.0389  -0.0588 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CA  
668  C C   . LEU A 81  ? 0.2579 0.2773 0.1339 0.0231  -0.0793 -0.0504 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A C   
669  O O   . LEU A 81  ? 0.2764 0.2930 0.1729 0.0111  -0.0902 -0.0466 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A O   
670  C CB  . LEU A 81  ? 0.2453 0.2354 0.1456 0.0451  -0.0542 -0.0616 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CB  
671  C CG  . LEU A 81  ? 0.2290 0.2250 0.1477 0.0603  -0.0364 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CG  
672  C CD1 . LEU A 81  ? 0.2459 0.2137 0.1834 0.0707  -0.0402 -0.0761 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CD1 
673  C CD2 . LEU A 81  ? 0.1882 0.2020 0.1287 0.0588  -0.0341 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CD2 
674  N N   . ASP A 82  ? 0.2876 0.3138 0.1347 0.0171  -0.0831 -0.0539 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A N   
675  C CA  . ASP A 82  ? 0.3191 0.3456 0.1564 -0.0025 -0.0998 -0.0605 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A CA  
676  C C   . ASP A 82  ? 0.3545 0.4089 0.2247 -0.0153 -0.1125 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A C   
677  O O   . ASP A 82  ? 0.4049 0.4632 0.2834 -0.0321 -0.1232 -0.0529 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A O   
678  C CB  . ASP A 82  ? 0.3721 0.4052 0.1751 -0.0091 -0.1011 -0.0592 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A CB  
679  C CG  . ASP A 82  ? 0.4613 0.4726 0.2275 -0.0071 -0.0874 -0.0827 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A CG  
680  O OD1 . ASP A 82  ? 0.5241 0.5355 0.2532 -0.0161 -0.0880 -0.0815 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A OD1 
681  O OD2 . ASP A 82  ? 0.4717 0.4622 0.2459 0.0040  -0.0769 -0.1022 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A OD2 
682  N N   . ASP A 83  ? 0.3798 0.5556 0.2154 -0.0267 -0.1308 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 83  ASP A N   
683  C CA  . ASP A 83  ? 0.3620 0.5592 0.2300 -0.0344 -0.1373 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 83  ASP A CA  
684  C C   . ASP A 83  ? 0.3743 0.5678 0.2664 -0.0412 -0.1335 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 83  ASP A C   
685  O O   . ASP A 83  ? 0.4038 0.6121 0.3211 -0.0537 -0.1433 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 83  ASP A O   
686  C CB  . ASP A 83  ? 0.3326 0.5611 0.2162 -0.0298 -0.1190 0.0043  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A CB  
687  C CG  . ASP A 83  ? 0.4166 0.6474 0.3105 -0.0236 -0.0909 0.0136  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A CG  
688  O OD1 . ASP A 83  ? 0.5346 0.7528 0.4101 -0.0172 -0.0817 0.0044  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A OD1 
689  O OD2 . ASP A 83  ? 0.3730 0.6202 0.2955 -0.0258 -0.0776 0.0289  ? ? ? ? ? ? 83  ASP A OD2 
690  N N   . LEU A 84  ? 0.3155 0.4916 0.2012 -0.0342 -0.1180 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A N   
691  C CA  . LEU A 84  ? 0.2890 0.4628 0.1959 -0.0391 -0.1124 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CA  
692  C C   . LEU A 84  ? 0.3268 0.4840 0.2291 -0.0515 -0.1367 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A C   
693  O O   . LEU A 84  ? 0.3761 0.5075 0.2464 -0.0494 -0.1528 -0.0482 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A O   
694  C CB  . LEU A 84  ? 0.2660 0.4260 0.1633 -0.0270 -0.0917 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CB  
695  C CG  . LEU A 84  ? 0.2715 0.4526 0.1802 -0.0183 -0.0645 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CG  
696  C CD1 . LEU A 84  ? 0.2107 0.3890 0.1161 -0.0074 -0.0455 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CD1 
697  C CD2 . LEU A 84  ? 0.2604 0.4690 0.2056 -0.0237 -0.0509 0.0191  ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CD2 
698  N N   . ASP A 85  ? 0.3198 0.4884 0.2534 -0.0668 -0.1378 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A N   
699  C CA  . ASP A 85  ? 0.4199 0.5702 0.3522 -0.0860 -0.1562 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A CA  
700  C C   . ASP A 85  ? 0.4592 0.5763 0.3693 -0.0794 -0.1524 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A C   
701  O O   . ASP A 85  ? 0.4271 0.5359 0.3526 -0.0893 -0.1465 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A O   
702  C CB  . ASP A 85  ? 0.3424 0.5099 0.3135 -0.1084 -0.1562 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A CB  
703  C CG  . ASP A 85  ? 0.3846 0.5258 0.3530 -0.1359 -0.1739 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A CG  
704  O OD1 . ASP A 85  ? 0.5024 0.6069 0.4362 -0.1368 -0.1850 -0.0530 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A OD1 
705  O OD2 . ASP A 85  ? 0.3844 0.5368 0.3817 -0.1555 -0.1745 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 85  ASP A OD2 
706  N N   . CYS A 86  ? 0.5171 0.6110 0.3872 -0.0596 -0.1557 -0.0653 ? ? ? ? ? ? 86  CYS A N   
707  C CA  . CYS A 86  ? 0.4877 0.5513 0.3297 -0.0460 -0.1498 -0.0818 ? ? ? ? ? ? 86  CYS A CA  
708  C C   . CYS A 86  ? 0.5720 0.5978 0.3926 -0.0694 -0.1621 -0.1013 ? ? ? ? ? ? 86  CYS A C   
709  O O   . CYS A 86  ? 0.6075 0.5898 0.3932 -0.0579 -0.1566 -0.1155 ? ? ? ? ? ? 86  CYS A O   
710  C CB  . CYS A 86  ? 0.4661 0.4999 0.2620 -0.0429 -0.1356 -0.0755 ? ? ? ? ? ? 86  CYS A CB  
711  S SG  . CYS A 86  ? 0.4723 0.5428 0.2911 -0.0231 -0.1122 -0.0580 ? ? ? ? ? ? 86  CYS A SG  
712  N N   . SER A 87  ? 0.5807 0.5985 0.4182 -0.0967 -0.1796 -0.0987 ? ? ? ? ? ? 87  SER A N   
713  C CA  . SER A 87  ? 0.6801 0.6388 0.4933 -0.1158 -0.1948 -0.1173 ? ? ? ? ? ? 87  SER A CA  
714  C C   . SER A 87  ? 0.7491 0.6384 0.5431 -0.1160 -0.1928 -0.1158 ? ? ? ? ? ? 87  SER A C   
715  O O   . SER A 87  ? 0.6626 0.5568 0.4793 -0.1200 -0.1860 -0.0940 ? ? ? ? ? ? 87  SER A O   
716  C CB  . SER A 87  ? 0.6328 0.6072 0.4758 -0.1480 -0.2084 -0.1117 ? ? ? ? ? ? 87  SER A CB  
717  O OG  . SER A 87  ? 0.5722 0.5780 0.4589 -0.1604 -0.2012 -0.0825 ? ? ? ? ? ? 87  SER A OG  
718  N N   . THR A 88  ? 0.8316 0.6562 0.5840 -0.1086 -0.1975 -0.1389 ? ? ? ? ? ? 88  THR A N   
719  C CA  . THR A 88  ? 0.8574 0.6040 0.5832 -0.1012 -0.1949 -0.1409 ? ? ? ? ? ? 88  THR A CA  
720  C C   . THR A 88  ? 0.9753 0.6599 0.6890 -0.1311 -0.2078 -0.1491 ? ? ? ? ? ? 88  THR A C   
721  O O   . THR A 88  ? 0.9863 0.6868 0.7024 -0.1486 -0.2185 -0.1618 ? ? ? ? ? ? 88  THR A O   
722  C CB  . THR A 88  ? 0.8093 0.5352 0.4971 -0.0573 -0.1820 -0.1583 ? ? ? ? ? ? 88  THR A CB  
723  N N   . PRO A 89  ? 1.0380 0.6545 0.7398 -0.1371 -0.2043 -0.1414 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A N   
724  C CA  . PRO A 89  ? 1.0016 0.5957 0.7020 -0.1178 -0.1910 -0.1261 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A CA  
725  C C   . PRO A 89  ? 0.9095 0.5526 0.6645 -0.1449 -0.1874 -0.0957 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A C   
726  O O   . PRO A 89  ? 0.8846 0.5491 0.6738 -0.1821 -0.1919 -0.0833 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A O   
727  C CB  . PRO A 89  ? 1.0592 0.5607 0.7250 -0.1167 -0.1884 -0.1299 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A CB  
728  C CG  . PRO A 89  ? 1.1223 0.6114 0.7960 -0.1583 -0.2005 -0.1340 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A CG  
729  C CD  . PRO A 89  ? 1.1136 0.6665 0.7990 -0.1631 -0.2117 -0.1490 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A CD  
730  N N   . SER A 90  ? 0.8041 0.4907 0.5825 -0.1171 -0.1674 -0.0788 ? ? ? ? ? ? 90  SER A N   
731  C CA  . SER A 90  ? 0.6711 0.4267 0.5129 -0.1334 -0.1562 -0.0463 ? ? ? ? ? ? 90  SER A CA  
732  C C   . SER A 90  ? 0.6005 0.3678 0.4568 -0.1016 -0.1305 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 90  SER A C   
733  O O   . SER A 90  ? 0.5033 0.2795 0.3373 -0.0624 -0.1190 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 90  SER A O   
734  C CB  . SER A 90  ? 0.5688 0.4114 0.4404 -0.1371 -0.1602 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 90  SER A CB  
735  O OG  . SER A 90  ? 0.4363 0.3421 0.3660 -0.1490 -0.1494 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 90  SER A OG  
736  N N   . GLU A 91  ? 0.4961 0.2703 0.3910 -0.1195 -0.1214 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A N   
737  C CA  . GLU A 91  ? 0.4394 0.2436 0.3594 -0.0927 -0.0968 0.0161  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A CA  
738  C C   . GLU A 91  ? 0.3704 0.2636 0.3246 -0.0773 -0.0850 0.0242  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A C   
739  O O   . GLU A 91  ? 0.3428 0.2642 0.3108 -0.0502 -0.0635 0.0331  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A O   
740  C CB  . GLU A 91  ? 0.4666 0.2674 0.4242 -0.1188 -0.0907 0.0439  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A CB  
741  N N   . ASP A 92  ? 0.3320 0.2683 0.2973 -0.0936 -0.0979 0.0209  ? ? ? ? ? ? 92  ASP A N   
742  C CA  . ASP A 92  ? 0.2617 0.2719 0.2497 -0.0789 -0.0870 0.0280  ? ? ? ? ? ? 92  ASP A CA  
743  C C   . ASP A 92  ? 0.2645 0.2737 0.2119 -0.0440 -0.0789 0.0053  ? ? ? ? ? ? 92  ASP A C   
744  O O   . ASP A 92  ? 0.2099 0.2737 0.1706 -0.0299 -0.0649 0.0108  ? ? ? ? ? ? 92  ASP A O   
745  C CB  . ASP A 92  ? 0.2730 0.3273 0.2802 -0.1046 -0.1044 0.0322  ? ? ? ? ? ? 92  ASP A CB  
746  C CG  . ASP A 92  ? 0.2552 0.3286 0.3053 -0.1317 -0.1057 0.0537  ? ? ? ? ? ? 92  ASP A CG  
747  O OD1 . ASP A 92  ? 0.3167 0.3899 0.3896 -0.1255 -0.0885 0.0704  ? ? ? ? ? ? 92  ASP A OD1 
748  O OD2 . ASP A 92  ? 0.3446 0.4265 0.3945 -0.1440 -0.1146 0.0485  ? ? ? ? ? ? 92  ASP A OD2 
749  N N   . ILE A 93  ? 0.2208 0.1208 0.1969 0.0277  -0.0319 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 93  ILE A N   
750  C CA  . ILE A 93  ? 0.2208 0.1208 0.1861 0.0405  -0.0196 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 93  ILE A CA  
751  C C   . ILE A 93  ? 0.2510 0.1619 0.2370 0.0522  -0.0088 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 93  ILE A C   
752  O O   . ILE A 93  ? 0.2908 0.1851 0.2856 0.0566  -0.0044 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 93  ILE A O   
753  C CB  . ILE A 93  ? 0.2953 0.1637 0.2339 0.0433  -0.0144 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 93  ILE A CB  
754  C CG1 . ILE A 93  ? 0.3391 0.2052 0.2556 0.0310  -0.0258 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 93  ILE A CG1 
755  C CG2 . ILE A 93  ? 0.3444 0.2130 0.2756 0.0582  0.0010  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 93  ILE A CG2 
756  C CD1 . ILE A 93  ? 0.3369 0.2284 0.2481 0.0317  -0.0269 -0.0419 ? ? ? ? ? ? 93  ILE A CD1 
757  N N   . PHE A 94  ? 0.2025 0.1427 0.1981 0.0565  -0.0047 0.0018  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A N   
758  C CA  . PHE A 94  ? 0.1705 0.1280 0.1850 0.0673  0.0054  0.0156  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A CA  
759  C C   . PHE A 94  ? 0.1957 0.1413 0.2003 0.0829  0.0199  0.0134  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A C   
760  O O   . PHE A 94  ? 0.2314 0.1715 0.2486 0.0941  0.0298  0.0209  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A O   
761  C CB  . PHE A 94  ? 0.1537 0.1500 0.1832 0.0623  0.0032  0.0254  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A CB  
762  C CG  . PHE A 94  ? 0.1535 0.1754 0.2028 0.0704  0.0118  0.0407  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A CG  
763  C CD1 . PHE A 94  ? 0.1484 0.1828 0.2149 0.0642  0.0091  0.0501  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A CD1 
764  C CD2 . PHE A 94  ? 0.1712 0.2046 0.2163 0.0763  0.0209  0.0425  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A CD2 
765  C CE1 . PHE A 94  ? 0.1384 0.1945 0.2137 0.0629  0.0154  0.0601  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A CE1 
766  C CE2 . PHE A 94  ? 0.1784 0.2322 0.2342 0.0742  0.0263  0.0527  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A CE2 
767  C CZ  . PHE A 94  ? 0.1759 0.2405 0.2456 0.0678  0.0236  0.0615  ? ? ? ? ? ? 94  PHE A CZ  
768  N N   . LEU A 95  ? 0.2134 0.1563 0.1971 0.0840  0.0222  0.0043  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A N   
769  C CA  . LEU A 95  ? 0.2516 0.1836 0.2224 0.0977  0.0365  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CA  
770  C C   . LEU A 95  ? 0.2600 0.1680 0.1992 0.0927  0.0343  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A C   
771  O O   . LEU A 95  ? 0.2492 0.1689 0.1769 0.0838  0.0256  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 95  LEU A O   
772  C CB  . LEU A 95  ? 0.2654 0.2290 0.2432 0.1039  0.0429  0.0101  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CB  
773  C CG  . LEU A 95  ? 0.3175 0.2761 0.2846 0.1161  0.0577  0.0075  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CG  
774  C CD1 . LEU A 95  ? 0.4065 0.3559 0.3889 0.1220  0.0661  0.0123  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CD1 
775  C CD2 . LEU A 95  ? 0.3385 0.3292 0.3107 0.1142  0.0592  0.0173  ? ? ? ? ? ? 95  LEU A CD2 
776  N N   . GLU A 96  ? 0.3132 0.1888 0.2397 0.0976  0.0423  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A N   
777  C CA  . GLU A 96  ? 0.3526 0.2068 0.2469 0.0904  0.0402  -0.0507 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A CA  
778  C C   . GLU A 96  ? 0.3364 0.2047 0.2111 0.0948  0.0466  -0.0533 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A C   
779  O O   . GLU A 96  ? 0.3572 0.2410 0.2418 0.1072  0.0580  -0.0438 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A O   
780  C CB  . GLU A 96  ? 0.4601 0.2759 0.3463 0.0947  0.0509  -0.0656 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A CB  
781  N N   . THR A 97  ? 0.3515 0.2167 0.1988 0.0837  0.0386  -0.0648 ? ? ? ? ? ? 97  THR A N   
782  C CA  . THR A 97  ? 0.3680 0.2490 0.1949 0.0855  0.0428  -0.0660 ? ? ? ? ? ? 97  THR A CA  
783  C C   . THR A 97  ? 0.4194 0.2931 0.2405 0.1007  0.0632  -0.0709 ? ? ? ? ? ? 97  THR A C   
784  O O   . THR A 97  ? 0.4282 0.2789 0.2476 0.1009  0.0713  -0.0833 ? ? ? ? ? ? 97  THR A O   
785  C CB  . THR A 97  ? 0.3986 0.2732 0.1937 0.0712  0.0330  -0.0798 ? ? ? ? ? ? 97  THR A CB  
786  O OG1 . THR A 97  ? 0.3909 0.2744 0.1953 0.0576  0.0143  -0.0735 ? ? ? ? ? ? 97  THR A OG1 
787  C CG2 . THR A 97  ? 0.4633 0.3586 0.2379 0.0724  0.0366  -0.0781 ? ? ? ? ? ? 97  THR A CG2 
788  N N   . GLU A 98  ? 0.3852 0.2858 0.2151 0.1079  0.0691  -0.0579 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A N   
789  C CA  . GLU A 98  ? 0.3829 0.2871 0.2205 0.1169  0.0844  -0.0569 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CA  
790  C C   . GLU A 98  ? 0.4196 0.3508 0.2503 0.1170  0.0860  -0.0491 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A C   
791  O O   . GLU A 98  ? 0.3553 0.3067 0.1873 0.1126  0.0766  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A O   
792  C CB  . GLU A 98  ? 0.3869 0.2966 0.2593 0.1266  0.0903  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CB  
793  C CG  . GLU A 98  ? 0.3670 0.3078 0.2606 0.1267  0.0836  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CG  
794  C CD  . GLU A 98  ? 0.3766 0.3292 0.3021 0.1322  0.0875  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CD  
795  O OE1 . GLU A 98  ? 0.4312 0.3658 0.3657 0.1371  0.0938  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A OE1 
796  O OE2 . GLU A 98  ? 0.3339 0.3146 0.2754 0.1299  0.0837  0.0078  ? ? ? ? ? ? 98  GLU A OE2 
797  N N   . THR A 99  ? 0.4073 0.3388 0.2334 0.1217  0.0984  -0.0540 ? ? ? ? ? ? 99  THR A N   
798  C CA  . THR A 99  ? 0.3923 0.3485 0.2161 0.1226  0.1016  -0.0455 ? ? ? ? ? ? 99  THR A CA  
799  C C   . THR A 99  ? 0.3799 0.3476 0.2312 0.1329  0.1102  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 99  THR A C   
800  O O   . THR A 99  ? 0.4529 0.4067 0.3130 0.1402  0.1205  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 99  THR A O   
801  C CB  . THR A 99  ? 0.4826 0.4344 0.2773 0.1178  0.1082  -0.0615 ? ? ? ? ? ? 99  THR A CB  
802  O OG1 . THR A 99  ? 0.5109 0.4562 0.2797 0.1050  0.0974  -0.0720 ? ? ? ? ? ? 99  THR A OG1 
803  C CG2 . THR A 99  ? 0.5091 0.4868 0.3031 0.1184  0.1113  -0.0511 ? ? ? ? ? ? 99  THR A CG2 
804  N N   . ILE A 100 ? 0.3571 0.3505 0.2229 0.1322  0.1054  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A N   
805  C CA  . ILE A 100 ? 0.3832 0.3912 0.2758 0.1382  0.1089  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CA  
806  C C   . ILE A 100 ? 0.3629 0.3940 0.2572 0.1362  0.1080  0.0095  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A C   
807  O O   . ILE A 100 ? 0.3302 0.3711 0.2165 0.1290  0.1004  0.0113  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A O   
808  C CB  . ILE A 100 ? 0.4319 0.4468 0.3475 0.1354  0.0998  0.0115  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CB  
809  C CG1 . ILE A 100 ? 0.4812 0.4731 0.3985 0.1379  0.1009  0.0035  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CG1 
810  C CG2 . ILE A 100 ? 0.4127 0.4469 0.3519 0.1374  0.1008  0.0277  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CG2 
811  C CD1 . ILE A 100 ? 0.5032 0.4859 0.4340 0.1471  0.1120  0.0048  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CD1 
812  N N   . GLU A 101 ? 0.3461 0.3856 0.2519 0.1425  0.1157  0.0163  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A N   
813  C CA  . GLU A 101 ? 0.3665 0.4274 0.2783 0.1406  0.1143  0.0271  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A CA  
814  C C   . GLU A 101 ? 0.3653 0.4415 0.3024 0.1381  0.1072  0.0427  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A C   
815  O O   . GLU A 101 ? 0.4117 0.4855 0.3617 0.1425  0.1102  0.0473  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A O   
816  C CB  . GLU A 101 ? 0.4382 0.5001 0.3432 0.1480  0.1276  0.0234  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A CB  
817  C CG  . GLU A 101 ? 0.5192 0.5722 0.3960 0.1466  0.1342  0.0074  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A CG  
818  C CD  . GLU A 101 ? 0.6763 0.7049 0.5382 0.1462  0.1367  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 101 GLU A CD  
819  O OE1 . GLU A 101 ? 0.7240 0.7475 0.5643 0.1381  0.1312  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 101 GLU A OE1 
820  O OE2 . GLU A 101 ? 0.7326 0.7469 0.6051 0.1535  0.1437  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 101 GLU A OE2 
821  N N   . TYR A 102 ? 0.2778 0.3693 0.2216 0.1300  0.0981  0.0503  ? ? ? ? ? ? 102 TYR A N   
822  C CA  . TYR A 102 ? 0.2638 0.3698 0.2282 0.1243  0.0908  0.0621  ? ? ? ? ? ? 102 TYR A CA  
823  C C   . TYR A 102 ? 0.2515 0.3726 0.2207 0.1240  0.0922  0.0693  ? ? ? ? ? ? 102 TYR A C   
824  O O   . TYR A 102 ? 0.2794 0.4046 0.2409 0.1222  0.0921  0.0678  ? ? ? ? ? ? 102 TYR A O   
825  C CB  . TYR A 102 ? 0.2451 0.3539 0.2162 0.1132  0.0790  0.0628  ? ? ? ? ? ? 102 TYR A CB  
826  C CG  . TYR A 102 ? 0.2288 0.3268 0.2007 0.1120  0.0761  0.0586  ? ? ? ? ? ? 102 TYR A CG  
827  C CD1 . TYR A 102 ? 0.2882 0.3901 0.2738 0.1098  0.0739  0.0644  ? ? ? ? ? ? 102 TYR A CD1 
828  C CD2 . TYR A 102 ? 0.2402 0.3253 0.1984 0.1126  0.0754  0.0491  ? ? ? ? ? ? 102 TYR A CD2 
829  C CE1 . TYR A 102 ? 0.2954 0.3889 0.2831 0.1083  0.0715  0.0614  ? ? ? ? ? ? 102 TYR A CE1 
830  C CE2 . TYR A 102 ? 0.2172 0.2921 0.1770 0.1115  0.0727  0.0451  ? ? ? ? ? ? 102 TYR A CE2 
831  C CZ  . TYR A 102 ? 0.2356 0.3149 0.2114 0.1096  0.0710  0.0516  ? ? ? ? ? ? 102 TYR A CZ  
832  O OH  . TYR A 102 ? 0.3140 0.3845 0.2930 0.1085  0.0685  0.0484  ? ? ? ? ? ? 102 TYR A OH  
833  N N   . ARG A 103 ? 0.2600 0.3907 0.2420 0.1257  0.0935  0.0779  ? ? ? ? ? ? 103 ARG A N   
834  C CA  . ARG A 103 ? 0.2385 0.3845 0.2272 0.1242  0.0936  0.0852  ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CA  
835  C C   . ARG A 103 ? 0.2528 0.4079 0.2509 0.1130  0.0829  0.0891  ? ? ? ? ? ? 103 ARG A C   
836  O O   . ARG A 103 ? 0.2218 0.3797 0.2289 0.1072  0.0763  0.0918  ? ? ? ? ? ? 103 ARG A O   
837  C CB  . ARG A 103 ? 0.2885 0.4431 0.2868 0.1307  0.0987  0.0944  ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CB  
838  C CG  . ARG A 103 ? 0.3401 0.5111 0.3428 0.1343  0.1023  0.1034  ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CG  
839  C CD  . ARG A 103 ? 0.3098 0.4880 0.3206 0.1431  0.1094  0.1128  ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CD  
840  N NE  . ARG A 103 ? 0.2621 0.4542 0.2860 0.1384  0.1021  0.1240  ? ? ? ? ? ? 103 ARG A NE  
841  C CZ  . ARG A 103 ? 0.2861 0.4754 0.3152 0.1379  0.1002  0.1268  ? ? ? ? ? ? 103 ARG A CZ  
842  N NH1 . ARG A 103 ? 0.3666 0.5377 0.3905 0.1420  0.1052  0.1187  ? ? ? ? ? ? 103 ARG A NH1 
843  N NH2 . ARG A 103 ? 0.3435 0.5493 0.3831 0.1326  0.0936  0.1373  ? ? ? ? ? ? 103 ARG A NH2 
844  N N   . VAL A 104 ? 0.2201 0.3806 0.2164 0.1100  0.0820  0.0894  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A N   
845  C CA  . VAL A 104 ? 0.2042 0.3714 0.2105 0.0999  0.0739  0.0924  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CA  
846  C C   . VAL A 104 ? 0.1870 0.3695 0.2006 0.0998  0.0757  0.1008  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A C   
847  O O   . VAL A 104 ? 0.2294 0.4189 0.2411 0.1077  0.0824  0.1053  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A O   
848  C CB  . VAL A 104 ? 0.1905 0.3486 0.1910 0.0945  0.0704  0.0856  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CB  
849  C CG1 . VAL A 104 ? 0.2263 0.3711 0.2203 0.0947  0.0684  0.0782  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CG1 
850  C CG2 . VAL A 104 ? 0.2511 0.4113 0.2399 0.0998  0.0763  0.0855  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A CG2 
851  N N   . LEU A 105 ? 0.2469 0.4342 0.2696 0.0907  0.0708  0.1027  ? ? ? ? ? ? 105 LEU A N   
852  C CA  . LEU A 105 ? 0.2609 0.4627 0.2936 0.0883  0.0722  0.1104  ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CA  
853  C C   . LEU A 105 ? 0.3411 0.5500 0.3680 0.0967  0.0795  0.1151  ? ? ? ? ? ? 105 LEU A C   
854  O O   . LEU A 105 ? 0.3531 0.5737 0.3837 0.1011  0.0835  0.1215  ? ? ? ? ? ? 105 LEU A O   
855  C CB  . LEU A 105 ? 0.2739 0.4751 0.3159 0.0773  0.0683  0.1098  ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CB  
856  C CG  . LEU A 105 ? 0.2757 0.4894 0.3271 0.0747  0.0716  0.1172  ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CG  
857  C CD1 . LEU A 105 ? 0.3295 0.5561 0.3897 0.0720  0.0717  0.1204  ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CD1 
858  C CD2 . LEU A 105 ? 0.3129 0.5222 0.3733 0.0652  0.0703  0.1166  ? ? ? ? ? ? 105 LEU A CD2 
859  N N   . ASP A 106 ? 0.3066 0.5103 0.3241 0.0983  0.0817  0.1123  ? ? ? ? ? ? 106 ASP A N   
860  C CA  . ASP A 106 ? 0.3009 0.5132 0.3122 0.1042  0.0887  0.1165  ? ? ? ? ? ? 106 ASP A CA  
861  C C   . ASP A 106 ? 0.3628 0.5676 0.3554 0.1121  0.0954  0.1093  ? ? ? ? ? ? 106 ASP A C   
862  O O   . ASP A 106 ? 0.4132 0.6229 0.3956 0.1147  0.1012  0.1099  ? ? ? ? ? ? 106 ASP A O   
863  C CB  . ASP A 106 ? 0.3143 0.5311 0.3296 0.0984  0.0872  0.1209  ? ? ? ? ? ? 106 ASP A CB  
864  C CG  . ASP A 106 ? 0.3033 0.5089 0.3179 0.0920  0.0813  0.1158  ? ? ? ? ? ? 106 ASP A CG  
865  O OD1 . ASP A 106 ? 0.3651 0.5591 0.3712 0.0930  0.0794  0.1073  ? ? ? ? ? ? 106 ASP A OD1 
866  O OD2 . ASP A 106 ? 0.3604 0.5686 0.3838 0.0860  0.0790  0.1209  ? ? ? ? ? ? 106 ASP A OD2 
867  N N   . GLY A 107 ? 0.3436 0.5365 0.3308 0.1151  0.0957  0.1022  ? ? ? ? ? ? 107 GLY A N   
868  C CA  . GLY A 107 ? 0.3245 0.5082 0.2937 0.1223  0.1039  0.0938  ? ? ? ? ? ? 107 GLY A CA  
869  C C   . GLY A 107 ? 0.3194 0.4876 0.2835 0.1238  0.1026  0.0859  ? ? ? ? ? ? 107 GLY A C   
870  O O   . GLY A 107 ? 0.3270 0.4931 0.3029 0.1224  0.0986  0.0879  ? ? ? ? ? ? 107 GLY A O   
871  N N   . VAL A 108 ? 0.2817 0.4397 0.2271 0.1261  0.1060  0.0768  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A N   
872  C CA  . VAL A 108 ? 0.2879 0.4294 0.2261 0.1280  0.1060  0.0679  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CA  
873  C C   . VAL A 108 ? 0.3250 0.4607 0.2520 0.1221  0.1001  0.0626  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A C   
874  O O   . VAL A 108 ? 0.3493 0.4885 0.2604 0.1206  0.1023  0.0604  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A O   
875  C CB  . VAL A 108 ? 0.3662 0.4973 0.2895 0.1373  0.1188  0.0587  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CB  
876  C CG1 . VAL A 108 ? 0.3655 0.4778 0.2818 0.1388  0.1192  0.0486  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CG1 
877  C CG2 . VAL A 108 ? 0.4151 0.5531 0.3518 0.1439  0.1250  0.0655  ? ? ? ? ? ? 108 VAL A CG2 
878  N N   . ALA A 109 ? 0.3055 0.4335 0.2395 0.1184  0.0927  0.0611  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A N   
879  C CA  . ALA A 109 ? 0.3147 0.4362 0.2383 0.1134  0.0871  0.0558  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A CA  
880  C C   . ALA A 109 ? 0.3867 0.4895 0.2929 0.1177  0.0915  0.0432  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A C   
881  O O   . ALA A 109 ? 0.4047 0.4990 0.3200 0.1206  0.0918  0.0420  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A O   
882  C CB  . ALA A 109 ? 0.3029 0.4284 0.2461 0.1058  0.0767  0.0615  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A CB  
883  N N   . SER A 110 ? 0.2994 0.3955 0.1796 0.1168  0.0949  0.0337  ? ? ? ? ? ? 110 SER A N   
884  C CA  . SER A 110 ? 0.3227 0.3983 0.1830 0.1185  0.0985  0.0186  ? ? ? ? ? ? 110 SER A CA  
885  C C   . SER A 110 ? 0.3279 0.3986 0.1815 0.1110  0.0876  0.0165  ? ? ? ? ? ? 110 SER A C   
886  O O   . SER A 110 ? 0.3435 0.4242 0.1888 0.1038  0.0814  0.0205  ? ? ? ? ? ? 110 SER A O   
887  C CB  . SER A 110 ? 0.4402 0.5110 0.2729 0.1189  0.1083  0.0067  ? ? ? ? ? ? 110 SER A CB  
888  O OG  . SER A 110 ? 0.5495 0.5982 0.3643 0.1196  0.1129  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 110 SER A OG  
889  N N   . VAL A 111 ? 0.3036 0.3602 0.1623 0.1124  0.0851  0.0116  ? ? ? ? ? ? 111 VAL A N   
890  C CA  . VAL A 111 ? 0.2896 0.3428 0.1455 0.1055  0.0742  0.0107  ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CA  
891  C C   . VAL A 111 ? 0.3329 0.3610 0.1695 0.1061  0.0748  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A C   
892  O O   . VAL A 111 ? 0.3402 0.3532 0.1769 0.1131  0.0841  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 111 VAL A O   
893  C CB  . VAL A 111 ? 0.2495 0.3134 0.1359 0.1039  0.0676  0.0224  ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CB  
894  C CG1 . VAL A 111 ? 0.2345 0.3196 0.1416 0.1020  0.0671  0.0358  ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CG1 
895  C CG2 . VAL A 111 ? 0.2716 0.3254 0.1713 0.1094  0.0709  0.0207  ? ? ? ? ? ? 111 VAL A CG2 
896  N N   . ASN A 112 ? 0.3151 0.3382 0.1362 0.0977  0.0645  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 112 ASN A N   
897  C CA  . ASN A 112 ? 0.3271 0.3264 0.1365 0.0960  0.0604  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 112 ASN A CA  
898  C C   . ASN A 112 ? 0.3046 0.3094 0.1344 0.0945  0.0512  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 112 ASN A C   
899  O O   . ASN A 112 ? 0.2830 0.3067 0.1219 0.0880  0.0428  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 112 ASN A O   
900  C CB  . ASN A 112 ? 0.3562 0.3472 0.1339 0.0845  0.0524  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 112 ASN A CB  
901  C CG  . ASN A 112 ? 0.4327 0.4218 0.1882 0.0829  0.0621  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 112 ASN A CG  
902  O OD1 . ASN A 112 ? 0.4861 0.4650 0.2449 0.0914  0.0759  -0.0532 ? ? ? ? ? ? 112 ASN A OD1 
903  N ND2 . ASN A 112 ? 0.5292 0.5296 0.2633 0.0711  0.0551  -0.0464 ? ? ? ? ? ? 112 ASN A ND2 
904  N N   . GLN A 113 ? 0.2860 0.2757 0.1292 0.0983  0.0524  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A N   
905  C CA  . GLN A 113 ? 0.2499 0.2480 0.1220 0.0921  0.0422  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A CA  
906  C C   . GLN A 113 ? 0.2567 0.2310 0.1312 0.0883  0.0364  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A C   
907  O O   . GLN A 113 ? 0.2995 0.2506 0.1614 0.0941  0.0439  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 113 GLN A O   
908  C CB  . GLN A 113 ? 0.2226 0.2416 0.1225 0.0999  0.0504  0.0048  ? ? ? ? ? ? 113 GLN A CB  
909  C CG  . GLN A 113 ? 0.2340 0.2433 0.1422 0.1104  0.0611  0.0040  ? ? ? ? ? ? 113 GLN A CG  
910  C CD  . GLN A 113 ? 0.2406 0.2728 0.1769 0.1094  0.0624  0.0193  ? ? ? ? ? ? 113 GLN A CD  
911  O OE1 . GLN A 113 ? 0.2606 0.3129 0.2086 0.1021  0.0570  0.0277  ? ? ? ? ? ? 113 GLN A OE1 
912  N NE2 . GLN A 113 ? 0.2598 0.2875 0.2061 0.1151  0.0689  0.0224  ? ? ? ? ? ? 113 GLN A NE2 
913  N N   . VAL A 114 ? 0.2303 0.2105 0.1226 0.0784  0.0239  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A N   
914  C CA  . VAL A 114 ? 0.2300 0.1928 0.1302 0.0736  0.0172  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A CA  
915  C C   . VAL A 114 ? 0.1908 0.1740 0.1216 0.0686  0.0114  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A C   
916  O O   . VAL A 114 ? 0.1772 0.1817 0.1182 0.0639  0.0083  0.0023  ? ? ? ? ? ? 114 VAL A O   
917  C CB  . VAL A 114 ? 0.2495 0.1953 0.1294 0.0617  0.0053  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A CB  
918  C CG1 . VAL A 114 ? 0.2418 0.2075 0.1247 0.0515  -0.0063 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A CG1 
919  C CG2 . VAL A 114 ? 0.2511 0.1781 0.1397 0.0563  -0.0010 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 114 VAL A CG2 
920  N N   . ILE A 115 ? 0.1840 0.1619 0.1307 0.0695  0.0113  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 115 ILE A N   
921  C CA  . ILE A 115 ? 0.1497 0.1484 0.1231 0.0624  0.0056  0.0059  ? ? ? ? ? ? 115 ILE A CA  
922  C C   . ILE A 115 ? 0.1508 0.1355 0.1275 0.0527  -0.0054 0.0014  ? ? ? ? ? ? 115 ILE A C   
923  O O   . ILE A 115 ? 0.1683 0.1324 0.1417 0.0559  -0.0038 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 115 ILE A O   
924  C CB  . ILE A 115 ? 0.1365 0.1527 0.1299 0.0705  0.0148  0.0167  ? ? ? ? ? ? 115 ILE A CB  
925  C CG1 . ILE A 115 ? 0.1568 0.1885 0.1481 0.0799  0.0260  0.0218  ? ? ? ? ? ? 115 ILE A CG1 
926  C CG2 . ILE A 115 ? 0.1255 0.1666 0.1436 0.0600  0.0086  0.0243  ? ? ? ? ? ? 115 ILE A CG2 
927  C CD1 . ILE A 115 ? 0.1545 0.2046 0.1641 0.0831  0.0332  0.0329  ? ? ? ? ? ? 115 ILE A CD1 
928  N N   . PHE A 116 ? 0.1294 0.1251 0.1147 0.0409  -0.0155 0.0023  ? ? ? ? ? ? 116 PHE A N   
929  C CA  . PHE A 116 ? 0.1232 0.1124 0.1166 0.0305  -0.0259 0.0000  ? ? ? ? ? ? 116 PHE A CA  
930  C C   . PHE A 116 ? 0.1145 0.1249 0.1339 0.0269  -0.0253 0.0084  ? ? ? ? ? ? 116 PHE A C   
931  O O   . PHE A 116 ? 0.0898 0.1246 0.1225 0.0276  -0.0199 0.0148  ? ? ? ? ? ? 116 PHE A O   
932  C CB  . PHE A 116 ? 0.1168 0.1087 0.1084 0.0196  -0.0365 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 116 PHE A CB  
933  C CG  . PHE A 116 ? 0.1592 0.1329 0.1244 0.0189  -0.0408 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 116 PHE A CG  
934  C CD1 . PHE A 116 ? 0.1851 0.1627 0.1348 0.0245  -0.0357 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 116 PHE A CD1 
935  C CD2 . PHE A 116 ? 0.1864 0.1413 0.1417 0.0114  -0.0498 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 116 PHE A CD2 
936  C CE1 . PHE A 116 ? 0.2529 0.2180 0.1762 0.0220  -0.0399 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 116 PHE A CE1 
937  C CE2 . PHE A 116 ? 0.2302 0.1717 0.1595 0.0083  -0.0541 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 116 PHE A CE2 
938  C CZ  . PHE A 116 ? 0.2365 0.1840 0.1492 0.0134  -0.0492 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 116 PHE A CZ  
939  N N   . ARG A 117 ? 0.1185 0.1210 0.1448 0.0218  -0.0308 0.0083  ? ? ? ? ? ? 117 ARG A N   
940  C CA  . ARG A 117 ? 0.0842 0.1092 0.1335 0.0150  -0.0323 0.0157  ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CA  
941  C C   . ARG A 117 ? 0.0899 0.1137 0.1446 0.0016  -0.0432 0.0112  ? ? ? ? ? ? 117 ARG A C   
942  O O   . ARG A 117 ? 0.1164 0.1185 0.1629 -0.0013 -0.0499 0.0066  ? ? ? ? ? ? 117 ARG A O   
943  C CB  . ARG A 117 ? 0.0904 0.1111 0.1464 0.0208  -0.0287 0.0229  ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CB  
944  C CG  . ARG A 117 ? 0.1116 0.1615 0.1882 0.0135  -0.0286 0.0323  ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CG  
945  C CD  . ARG A 117 ? 0.1464 0.1958 0.2308 0.0222  -0.0231 0.0436  ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CD  
946  N NE  . ARG A 117 ? 0.1218 0.1915 0.2100 0.0127  -0.0189 0.0487  ? ? ? ? ? ? 117 ARG A NE  
947  C CZ  . ARG A 117 ? 0.1761 0.2457 0.2696 0.0055  -0.0222 0.0528  ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CZ  
948  N NH1 . ARG A 117 ? 0.2028 0.2544 0.3017 0.0046  -0.0309 0.0517  ? ? ? ? ? ? 117 ARG A NH1 
949  N NH2 . ARG A 117 ? 0.1666 0.2501 0.2575 -0.0006 -0.0180 0.0581  ? ? ? ? ? ? 117 ARG A NH2 
950  N N   . ASP A 118 ? 0.0794 0.1167 0.1333 -0.0050 -0.0344 0.0089  ? ? ? ? ? ? 118 ASP A N   
951  C CA  . ASP A 118 ? 0.0658 0.0963 0.1126 -0.0111 -0.0320 0.0040  ? ? ? ? ? ? 118 ASP A CA  
952  C C   . ASP A 118 ? 0.0838 0.1118 0.1338 -0.0145 -0.0318 0.0065  ? ? ? ? ? ? 118 ASP A C   
953  O O   . ASP A 118 ? 0.0795 0.1138 0.1340 -0.0133 -0.0311 0.0098  ? ? ? ? ? ? 118 ASP A O   
954  C CB  . ASP A 118 ? 0.0618 0.0980 0.1103 -0.0121 -0.0268 0.0035  ? ? ? ? ? ? 118 ASP A CB  
955  C CG  . ASP A 118 ? 0.0597 0.1026 0.1122 -0.0148 -0.0212 0.0037  ? ? ? ? ? ? 118 ASP A CG  
956  O OD1 . ASP A 118 ? 0.0621 0.1100 0.1162 -0.0155 -0.0200 0.0052  ? ? ? ? ? ? 118 ASP A OD1 
957  O OD2 . ASP A 118 ? 0.0583 0.1027 0.1127 -0.0161 -0.0185 0.0021  ? ? ? ? ? ? 118 ASP A OD2 
958  N N   . PRO A 119 ? 0.0821 0.1035 0.1311 -0.0175 -0.0329 0.0065  ? ? ? ? ? ? 119 PRO A N   
959  C CA  . PRO A 119 ? 0.0848 0.1051 0.1360 -0.0201 -0.0341 0.0093  ? ? ? ? ? ? 119 PRO A CA  
960  C C   . PRO A 119 ? 0.1086 0.1427 0.1631 -0.0215 -0.0292 0.0118  ? ? ? ? ? ? 119 PRO A C   
961  O O   . PRO A 119 ? 0.1200 0.1555 0.1767 -0.0234 -0.0308 0.0162  ? ? ? ? ? ? 119 PRO A O   
962  C CB  . PRO A 119 ? 0.1019 0.1178 0.1525 -0.0217 -0.0353 0.0084  ? ? ? ? ? ? 119 PRO A CB  
963  C CG  . PRO A 119 ? 0.0934 0.1016 0.1405 -0.0202 -0.0386 0.0065  ? ? ? ? ? ? 119 PRO A CG  
964  C CD  . PRO A 119 ? 0.0722 0.0868 0.1188 -0.0180 -0.0352 0.0050  ? ? ? ? ? ? 119 PRO A CD  
965  N N   . ASP A 120 ? 0.0732 0.1175 0.1280 -0.0210 -0.0239 0.0096  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A N   
966  C CA  . ASP A 120 ? 0.0476 0.1043 0.1037 -0.0229 -0.0204 0.0120  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A CA  
967  C C   . ASP A 120 ? 0.0476 0.1119 0.1044 -0.0203 -0.0187 0.0172  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A C   
968  O O   . ASP A 120 ? 0.0579 0.1341 0.1125 -0.0223 -0.0162 0.0221  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A O   
969  C CB  . ASP A 120 ? 0.0506 0.1126 0.1078 -0.0247 -0.0163 0.0061  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A CB  
970  C CG  . ASP A 120 ? 0.0762 0.1346 0.1361 -0.0268 -0.0168 0.0014  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A CG  
971  O OD1 . ASP A 120 ? 0.1383 0.1947 0.1968 -0.0285 -0.0198 0.0046  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A OD1 
972  O OD2 . ASP A 120 ? 0.0972 0.1552 0.1620 -0.0265 -0.0142 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A OD2 
973  N N   . GLY A 121 ? 0.0392 0.0990 0.0980 -0.0158 -0.0201 0.0167  ? ? ? ? ? ? 121 GLY A N   
974  C CA  . GLY A 121 ? 0.0374 0.1057 0.0992 -0.0112 -0.0176 0.0220  ? ? ? ? ? ? 121 GLY A CA  
975  C C   . GLY A 121 ? 0.0341 0.1063 0.0938 -0.0088 -0.0138 0.0196  ? ? ? ? ? ? 121 GLY A C   
976  O O   . GLY A 121 ? 0.0488 0.1289 0.1095 -0.0044 -0.0105 0.0252  ? ? ? ? ? ? 121 GLY A O   
977  N N   . TYR A 122 ? 0.0318 0.0990 0.0893 -0.0109 -0.0134 0.0131  ? ? ? ? ? ? 122 TYR A N   
978  C CA  . TYR A 122 ? 0.0296 0.0996 0.0867 -0.0086 -0.0101 0.0123  ? ? ? ? ? ? 122 TYR A CA  
979  C C   . TYR A 122 ? 0.0350 0.1032 0.0934 -0.0012 -0.0118 0.0120  ? ? ? ? ? ? 122 TYR A C   
980  O O   . TYR A 122 ? 0.0523 0.1146 0.1101 0.0009  -0.0180 0.0097  ? ? ? ? ? ? 122 TYR A O   
981  C CB  . TYR A 122 ? 0.0467 0.1120 0.1049 -0.0116 -0.0094 0.0064  ? ? ? ? ? ? 122 TYR A CB  
982  C CG  . TYR A 122 ? 0.0304 0.0980 0.0902 -0.0163 -0.0075 0.0040  ? ? ? ? ? ? 122 TYR A CG  
983  C CD1 . TYR A 122 ? 0.0335 0.1110 0.0910 -0.0185 -0.0042 0.0056  ? ? ? ? ? ? 122 TYR A CD1 
984  C CD2 . TYR A 122 ? 0.0314 0.0936 0.0944 -0.0185 -0.0090 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 122 TYR A CD2 
985  C CE1 . TYR A 122 ? 0.0377 0.1197 0.0954 -0.0233 -0.0027 0.0021  ? ? ? ? ? ? 122 TYR A CE1 
986  C CE2 . TYR A 122 ? 0.0340 0.0987 0.1010 -0.0221 -0.0074 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 122 TYR A CE2 
987  C CZ  . TYR A 122 ? 0.0379 0.1133 0.1003 -0.0249 -0.0040 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 122 TYR A CZ  
988  O OH  . TYR A 122 ? 0.0437 0.1254 0.1048 -0.0297 -0.0015 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 122 TYR A OH  
989  N N   . LEU A 123 ? 0.0780 0.0817 0.1132 -0.0159 -0.0298 0.0143  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A N   
990  C CA  . LEU A 123 ? 0.0489 0.0635 0.0961 -0.0052 -0.0341 0.0170  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CA  
991  C C   . LEU A 123 ? 0.0488 0.0639 0.0911 -0.0065 -0.0348 0.0163  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A C   
992  O O   . LEU A 123 ? 0.0610 0.0878 0.1015 -0.0192 -0.0308 0.0232  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A O   
993  C CB  . LEU A 123 ? 0.0517 0.0967 0.1094 0.0011  -0.0306 0.0307  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CB  
994  C CG  . LEU A 123 ? 0.0559 0.1029 0.1191 0.0051  -0.0304 0.0348  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CG  
995  C CD1 . LEU A 123 ? 0.0702 0.1433 0.1433 0.0151  -0.0256 0.0474  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CD1 
996  C CD2 . LEU A 123 ? 0.0970 0.1170 0.1553 0.0168  -0.0299 0.0237  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A CD2 
997  N N   . ILE A 124 ? 0.0804 0.0786 0.1144 0.0078  -0.0368 0.0065  ? ? ? ? ? ? 124 ILE A N   
998  C CA  . ILE A 124 ? 0.0787 0.0714 0.1001 0.0104  -0.0357 0.0054  ? ? ? ? ? ? 124 ILE A CA  
999  C C   . ILE A 124 ? 0.1104 0.1129 0.1254 0.0292  -0.0292 0.0074  ? ? ? ? ? ? 124 ILE A C   
1000 O O   . ILE A 124 ? 0.1310 0.1231 0.1411 0.0411  -0.0275 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 124 ILE A O   
1001 C CB  . ILE A 124 ? 0.1176 0.0834 0.1288 0.0100  -0.0411 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 124 ILE A CB  
1002 C CG1 . ILE A 124 ? 0.1253 0.0990 0.1401 0.0007  -0.0315 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 124 ILE A CG1 
1003 C CG2 . ILE A 124 ? 0.1743 0.1350 0.1720 0.0135  -0.0400 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 124 ILE A CG2 
1004 C CD1 . ILE A 124 ? 0.1302 0.1077 0.1437 -0.0119 -0.0265 0.0013  ? ? ? ? ? ? 124 ILE A CD1 
1005 N N   . ARG A 125 ? 0.0948 0.1177 0.1092 0.0276  -0.0218 0.0196  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A N   
1006 C CA  . ARG A 125 ? 0.0941 0.1291 0.1038 0.0431  -0.0132 0.0222  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A CA  
1007 C C   . ARG A 125 ? 0.1247 0.1492 0.1118 0.0462  -0.0107 0.0204  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A C   
1008 O O   . ARG A 125 ? 0.1599 0.1858 0.1418 0.0348  -0.0081 0.0285  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A O   
1009 C CB  . ARG A 125 ? 0.0901 0.1585 0.1159 0.0394  -0.0058 0.0372  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A CB  
1010 C CG  . ARG A 125 ? 0.1231 0.2063 0.1462 0.0528  0.0056  0.0406  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A CG  
1011 C CD  . ARG A 125 ? 0.2057 0.3268 0.2499 0.0476  0.0118  0.0552  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A CD  
1012 N NE  . ARG A 125 ? 0.2828 0.4198 0.3259 0.0581  0.0245  0.0584  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A NE  
1013 C CZ  . ARG A 125 ? 0.4493 0.6107 0.4955 0.0486  0.0327  0.0674  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A CZ  
1014 N NH1 . ARG A 125 ? 0.5367 0.7091 0.5869 0.0275  0.0299  0.0734  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A NH1 
1015 N NH2 . ARG A 125 ? 0.4960 0.6704 0.5412 0.0584  0.0454  0.0688  ? ? ? ? ? ? 125 ARG A NH2 
1016 N N   . PHE A 126 ? 0.1241 0.1382 0.0969 0.0608  -0.0104 0.0098  ? ? ? ? ? ? 126 PHE A N   
1017 C CA  . PHE A 126 ? 0.1461 0.1540 0.0947 0.0655  -0.0086 0.0097  ? ? ? ? ? ? 126 PHE A CA  
1018 C C   . PHE A 126 ? 0.1585 0.1831 0.1015 0.0736  0.0041  0.0147  ? ? ? ? ? ? 126 PHE A C   
1019 O O   . PHE A 126 ? 0.1604 0.1915 0.1113 0.0835  0.0097  0.0086  ? ? ? ? ? ? 126 PHE A O   
1020 C CB  . PHE A 126 ? 0.1549 0.1457 0.0884 0.0739  -0.0172 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 126 PHE A CB  
1021 C CG  . PHE A 126 ? 0.1542 0.1292 0.0924 0.0659  -0.0287 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 126 PHE A CG  
1022 C CD1 . PHE A 126 ? 0.1716 0.1382 0.0999 0.0614  -0.0320 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 126 PHE A CD1 
1023 C CD2 . PHE A 126 ? 0.1915 0.1595 0.1451 0.0604  -0.0333 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 126 PHE A CD2 
1024 C CE1 . PHE A 126 ? 0.1970 0.1502 0.1347 0.0523  -0.0388 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 126 PHE A CE1 
1025 C CE2 . PHE A 126 ? 0.1775 0.1364 0.1369 0.0469  -0.0401 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 126 PHE A CE2 
1026 C CZ  . PHE A 126 ? 0.1721 0.1221 0.1250 0.0448  -0.0425 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 126 PHE A CZ  
1027 N N   . VAL A 127 ? 0.1710 0.2006 0.1013 0.0690  0.0107  0.0255  ? ? ? ? ? ? 127 VAL A N   
1028 C CA  . VAL A 127 ? 0.1853 0.2322 0.1115 0.0734  0.0247  0.0313  ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CA  
1029 C C   . VAL A 127 ? 0.2145 0.2513 0.1080 0.0783  0.0277  0.0315  ? ? ? ? ? ? 127 VAL A C   
1030 O O   . VAL A 127 ? 0.2222 0.2486 0.1019 0.0715  0.0265  0.0404  ? ? ? ? ? ? 127 VAL A O   
1031 C CB  . VAL A 127 ? 0.1766 0.2440 0.1192 0.0604  0.0328  0.0452  ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CB  
1032 C CG1 . VAL A 127 ? 0.1910 0.2786 0.1328 0.0655  0.0482  0.0494  ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CG1 
1033 C CG2 . VAL A 127 ? 0.1509 0.2319 0.1235 0.0543  0.0274  0.0469  ? ? ? ? ? ? 127 VAL A CG2 
1034 N N   . GLU A 128 ? 0.2305 0.2701 0.1109 0.0896  0.0333  0.0224  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A N   
1035 C CA  . GLU A 128 ? 0.2615 0.2971 0.1085 0.0938  0.0381  0.0234  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A CA  
1036 C C   . GLU A 128 ? 0.2741 0.3263 0.1212 0.0932  0.0562  0.0296  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A C   
1037 O O   . GLU A 128 ? 0.2859 0.3503 0.1477 0.0995  0.0652  0.0221  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A O   
1038 C CB  . GLU A 128 ? 0.2758 0.3052 0.1063 0.1031  0.0325  0.0063  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A CB  
1039 C CG  . GLU A 128 ? 0.3146 0.3436 0.1211 0.1021  0.0358  0.0067  ? ? ? ? ? ? 128 GLU A CG  
1040 C CD  . GLU A 128 ? 0.3719 0.4017 0.1711 0.1056  0.0350  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A CD  
1041 O OE1 . GLU A 128 ? 0.3694 0.3961 0.1841 0.1077  0.0305  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A OE1 
1042 O OE2 . GLU A 128 ? 0.4559 0.4885 0.2344 0.1035  0.0397  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 128 GLU A OE2 
1043 N N   . GLN A 129 ? 0.2876 0.3378 0.1257 0.0837  0.0613  0.0418  ? ? ? ? ? ? 129 GLN A N   
1044 C CA  . GLN A 129 ? 0.3020 0.3659 0.1425 0.0800  0.0772  0.0452  ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CA  
1045 C C   . GLN A 129 ? 0.3313 0.3911 0.1487 0.0861  0.0812  0.0356  ? ? ? ? ? ? 129 GLN A C   
1046 O O   . GLN A 129 ? 0.3533 0.3988 0.1449 0.0856  0.0739  0.0358  ? ? ? ? ? ? 129 GLN A O   
1047 C CB  . GLN A 129 ? 0.3271 0.3864 0.1641 0.0654  0.0823  0.0578  ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CB  
1048 C CG  . GLN A 129 ? 0.4029 0.4756 0.2413 0.0597  0.0987  0.0593  ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CG  
1049 C CD  . GLN A 129 ? 0.4205 0.4882 0.2578 0.0428  0.1052  0.0687  ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CD  
1050 O OE1 . GLN A 129 ? 0.4596 0.5315 0.3162 0.0323  0.1035  0.0727  ? ? ? ? ? ? 129 GLN A OE1 
1051 N NE2 . GLN A 129 ? 0.5123 0.5703 0.3259 0.0384  0.1134  0.0708  ? ? ? ? ? ? 129 GLN A NE2 
1052 N N   . VAL A 130 ? 0.3341 0.4075 0.1632 0.0911  0.0930  0.0273  ? ? ? ? ? ? 130 VAL A N   
1053 C CA  . VAL A 130 ? 0.3666 0.4371 0.1747 0.0928  0.1004  0.0171  ? ? ? ? ? ? 130 VAL A CA  
1054 C C   . VAL A 130 ? 0.3896 0.4635 0.1853 0.0836  0.1129  0.0251  ? ? ? ? ? ? 130 VAL A C   
1055 O O   . VAL A 130 ? 0.4399 0.5044 0.2052 0.0800  0.1132  0.0244  ? ? ? ? ? ? 130 VAL A O   
1056 C CB  . VAL A 130 ? 0.3852 0.4639 0.2134 0.1003  0.1095  0.0029  ? ? ? ? ? ? 130 VAL A CB  
1057 C CG1 . VAL A 130 ? 0.4068 0.4832 0.2143 0.0980  0.1204  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 130 VAL A CG1 
1058 C CG2 . VAL A 130 ? 0.3962 0.4662 0.2338 0.1069  0.0973  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 130 VAL A CG2 
1059 N N   . ASN A 131 ? 0.3835 0.4724 0.2032 0.0785  0.1232  0.0325  ? ? ? ? ? ? 131 ASN A N   
1060 C CA  . ASN A 131 ? 0.4548 0.5460 0.2653 0.0669  0.1351  0.0393  ? ? ? ? ? ? 131 ASN A CA  
1061 C C   . ASN A 131 ? 0.4107 0.5199 0.2532 0.0589  0.1404  0.0471  ? ? ? ? ? ? 131 ASN A C   
1062 O O   . ASN A 131 ? 0.3794 0.5028 0.2518 0.0635  0.1354  0.0478  ? ? ? ? ? ? 131 ASN A O   
1063 C CB  . ASN A 131 ? 0.4807 0.5776 0.2811 0.0673  0.1505  0.0294  ? ? ? ? ? ? 131 ASN A CB  
1064 C CG  . ASN A 131 ? 0.5390 0.6552 0.3733 0.0752  0.1604  0.0204  ? ? ? ? ? ? 131 ASN A CG  
1065 O OD1 . ASN A 131 ? 0.5206 0.6564 0.3863 0.0730  0.1666  0.0257  ? ? ? ? ? ? 131 ASN A OD1 
1066 N ND2 . ASN A 131 ? 0.5522 0.6635 0.3821 0.0834  0.1619  0.0063  ? ? ? ? ? ? 131 ASN A ND2 
1067 N N   . GLN A 132 ? 0.4200 0.5291 0.2551 0.0453  0.1503  0.0525  ? ? ? ? ? ? 132 GLN A N   
1068 C CA  . GLN A 132 ? 0.4473 0.5774 0.3111 0.0344  0.1588  0.0558  ? ? ? ? ? ? 132 GLN A CA  
1069 C C   . GLN A 132 ? 0.5062 0.6435 0.3628 0.0271  0.1768  0.0518  ? ? ? ? ? ? 132 GLN A C   
1070 O O   . GLN A 132 ? 0.5946 0.7141 0.4188 0.0195  0.1813  0.0534  ? ? ? ? ? ? 132 GLN A O   
1071 C CB  . GLN A 132 ? 0.4292 0.5489 0.2922 0.0193  0.1536  0.0640  ? ? ? ? ? ? 132 GLN A CB  
1072 C CG  . GLN A 132 ? 0.4519 0.5785 0.3392 0.0208  0.1404  0.0668  ? ? ? ? ? ? 132 GLN A CG  
1073 C CD  . GLN A 132 ? 0.4051 0.5253 0.2971 0.0015  0.1404  0.0709  ? ? ? ? ? ? 132 GLN A CD  
1074 O OE1 . GLN A 132 ? 0.3917 0.5254 0.2973 -0.0116 0.1511  0.0694  ? ? ? ? ? ? 132 GLN A OE1 
1075 N NE2 . GLN A 132 ? 0.4121 0.5094 0.2922 -0.0009 0.1299  0.0745  ? ? ? ? ? ? 132 GLN A NE2 
1076 N N   . LEU A 133 ? 0.4049 0.5694 0.2926 0.0297  0.1868  0.0470  ? ? ? ? ? ? 133 LEU A N   
1077 C CA  . LEU A 133 ? 0.4596 0.6346 0.3460 0.0229  0.2055  0.0413  ? ? ? ? ? ? 133 LEU A CA  
1078 C C   . LEU A 133 ? 0.4617 0.6575 0.3751 0.0090  0.2130  0.0438  ? ? ? ? ? ? 133 LEU A C   
1079 O O   . LEU A 133 ? 0.4024 0.6215 0.3525 0.0129  0.2069  0.0463  ? ? ? ? ? ? 133 LEU A O   
1080 C CB  . LEU A 133 ? 0.5093 0.6982 0.4111 0.0370  0.2136  0.0313  ? ? ? ? ? ? 133 LEU A CB  
1081 C CG  . LEU A 133 ? 0.5158 0.6835 0.3883 0.0474  0.2101  0.0239  ? ? ? ? ? ? 133 LEU A CG  
1082 C CD1 . LEU A 133 ? 0.5578 0.7378 0.4479 0.0574  0.2223  0.0110  ? ? ? ? ? ? 133 LEU A CD1 
1083 C CD2 . LEU A 133 ? 0.5768 0.7226 0.4027 0.0370  0.2124  0.0248  ? ? ? ? ? ? 133 LEU A CD2 
1084 N N   . GLU A 134 ? 0.4770 0.6649 0.3712 -0.0080 0.2256  0.0427  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A N   
1085 C CA  . GLU A 134 ? 0.5259 0.7255 0.4394 -0.0244 0.2354  0.0428  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A CA  
1086 C C   . GLU A 134 ? 0.5881 0.8175 0.5312 -0.0231 0.2518  0.0359  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A C   
1087 O O   . GLU A 134 ? 0.6237 0.8778 0.6039 -0.0249 0.2534  0.0377  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A O   
1088 C CB  . GLU A 134 ? 0.5995 0.7739 0.4794 -0.0436 0.2396  0.0441  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A CB  
1089 N N   . MET B 1   ? 0.2381 0.4820 0.2533 0.0904  0.0631  0.1432  ? ? ? ? ? ? 1   MET B N   
1090 C CA  . MET B 1   ? 0.2336 0.4650 0.2617 0.0748  0.0572  0.1436  ? ? ? ? ? ? 1   MET B CA  
1091 C C   . MET B 1   ? 0.2767 0.4885 0.2898 0.0728  0.0541  0.1307  ? ? ? ? ? ? 1   MET B C   
1092 O O   . MET B 1   ? 0.2778 0.4834 0.2710 0.0823  0.0553  0.1194  ? ? ? ? ? ? 1   MET B O   
1093 C CB  . MET B 1   ? 0.1925 0.4182 0.2312 0.0678  0.0542  0.1420  ? ? ? ? ? ? 1   MET B CB  
1094 C CG  . MET B 1   ? 0.1932 0.4089 0.2169 0.0754  0.0553  0.1281  ? ? ? ? ? ? 1   MET B CG  
1095 S SD  . MET B 1   ? 0.2155 0.4212 0.2513 0.0644  0.0506  0.1249  ? ? ? ? ? ? 1   MET B SD  
1096 C CE  . MET B 1   ? 0.1758 0.3620 0.2116 0.0519  0.0446  0.1179  ? ? ? ? ? ? 1   MET B CE  
1097 N N   . GLU B 2   ? 0.2401 0.4413 0.2625 0.0606  0.0494  0.1324  ? ? ? ? ? ? 2   GLU B N   
1098 C CA  . GLU B 2   ? 0.2019 0.3854 0.2122 0.0580  0.0458  0.1224  ? ? ? ? ? ? 2   GLU B CA  
1099 C C   . GLU B 2   ? 0.1656 0.3330 0.1756 0.0520  0.0418  0.1125  ? ? ? ? ? ? 2   GLU B C   
1100 O O   . GLU B 2   ? 0.1916 0.3571 0.2169 0.0428  0.0393  0.1171  ? ? ? ? ? ? 2   GLU B O   
1101 C CB  . GLU B 2   ? 0.2280 0.4090 0.2474 0.0499  0.0431  0.1313  ? ? ? ? ? ? 2   GLU B CB  
1102 N N   . PHE B 3   ? 0.1688 0.3247 0.1614 0.0570  0.0404  0.0992  ? ? ? ? ? ? 3   PHE B N   
1103 C CA  . PHE B 3   ? 0.1464 0.2880 0.1374 0.0521  0.0364  0.0899  ? ? ? ? ? ? 3   PHE B CA  
1104 C C   . PHE B 3   ? 0.1360 0.2638 0.1239 0.0461  0.0311  0.0872  ? ? ? ? ? ? 3   PHE B C   
1105 O O   . PHE B 3   ? 0.1547 0.2800 0.1313 0.0500  0.0299  0.0845  ? ? ? ? ? ? 3   PHE B O   
1106 C CB  . PHE B 3   ? 0.1667 0.3037 0.1417 0.0611  0.0367  0.0774  ? ? ? ? ? ? 3   PHE B CB  
1107 C CG  . PHE B 3   ? 0.1805 0.3279 0.1596 0.0671  0.0412  0.0795  ? ? ? ? ? ? 3   PHE B CG  
1108 C CD1 . PHE B 3   ? 0.2103 0.3686 0.1821 0.0781  0.0458  0.0819  ? ? ? ? ? ? 3   PHE B CD1 
1109 C CD2 . PHE B 3   ? 0.1746 0.3215 0.1648 0.0621  0.0405  0.0797  ? ? ? ? ? ? 3   PHE B CD2 
1110 C CE1 . PHE B 3   ? 0.2092 0.3769 0.1844 0.0846  0.0497  0.0849  ? ? ? ? ? ? 3   PHE B CE1 
1111 C CE2 . PHE B 3   ? 0.2274 0.3839 0.2218 0.0677  0.0441  0.0827  ? ? ? ? ? ? 3   PHE B CE2 
1112 C CZ  . PHE B 3   ? 0.2033 0.3700 0.1901 0.0793  0.0488  0.0856  ? ? ? ? ? ? 3   PHE B CZ  
1113 N N   . ASN B 4   ? 0.1253 0.2445 0.1234 0.0369  0.0275  0.0883  ? ? ? ? ? ? 4   ASN B N   
1114 C CA  . ASN B 4   ? 0.1223 0.2274 0.1180 0.0326  0.0220  0.0854  ? ? ? ? ? ? 4   ASN B CA  
1115 C C   . ASN B 4   ? 0.1413 0.2388 0.1208 0.0379  0.0186  0.0730  ? ? ? ? ? ? 4   ASN B C   
1116 O O   . ASN B 4   ? 0.1254 0.2242 0.0972 0.0425  0.0194  0.0655  ? ? ? ? ? ? 4   ASN B O   
1117 C CB  . ASN B 4   ? 0.1214 0.2175 0.1291 0.0234  0.0183  0.0873  ? ? ? ? ? ? 4   ASN B CB  
1118 C CG  . ASN B 4   ? 0.1172 0.2146 0.1413 0.0157  0.0182  0.0989  ? ? ? ? ? ? 4   ASN B CG  
1119 O OD1 . ASN B 4   ? 0.1572 0.2643 0.1852 0.0173  0.0211  0.1069  ? ? ? ? ? ? 4   ASN B OD1 
1120 N ND2 . ASN B 4   ? 0.1134 0.1999 0.1475 0.0071  0.0135  0.0984  ? ? ? ? ? ? 4   ASN B ND2 
1121 N N   . ASN B 5   ? 0.1231 0.2120 0.0988 0.0369  0.0140  0.0710  ? ? ? ? ? ? 5   ASN B N   
1122 C CA  . ASN B 5   ? 0.1245 0.2073 0.0874 0.0404  0.0092  0.0598  ? ? ? ? ? ? 5   ASN B CA  
1123 C C   . ASN B 5   ? 0.1321 0.2072 0.0983 0.0372  0.0050  0.0513  ? ? ? ? ? ? 5   ASN B C   
1124 O O   . ASN B 5   ? 0.1146 0.1856 0.0718 0.0395  0.0009  0.0423  ? ? ? ? ? ? 5   ASN B O   
1125 C CB  . ASN B 5   ? 0.1328 0.2113 0.0926 0.0402  0.0053  0.0604  ? ? ? ? ? ? 5   ASN B CB  
1126 C CG  . ASN B 5   ? 0.1553 0.2263 0.1262 0.0354  0.0024  0.0643  ? ? ? ? ? ? 5   ASN B CG  
1127 O OD1 . ASN B 5   ? 0.1550 0.2200 0.1322 0.0321  0.0001  0.0601  ? ? ? ? ? ? 5   ASN B OD1 
1128 N ND2 . ASN B 5   ? 0.2405 0.3110 0.2139 0.0354  0.0023  0.0709  ? ? ? ? ? ? 5   ASN B ND2 
1129 N N   . THR B 6   ? 0.1044 0.1763 0.0846 0.0309  0.0053  0.0529  ? ? ? ? ? ? 6   THR B N   
1130 C CA  . THR B 6   ? 0.0945 0.1599 0.0799 0.0270  0.0017  0.0444  ? ? ? ? ? ? 6   THR B CA  
1131 C C   . THR B 6   ? 0.0908 0.1596 0.0871 0.0227  0.0046  0.0474  ? ? ? ? ? ? 6   THR B C   
1132 O O   . THR B 6   ? 0.1149 0.1824 0.1207 0.0177  0.0050  0.0538  ? ? ? ? ? ? 6   THR B O   
1133 C CB  . THR B 6   ? 0.0907 0.1478 0.0807 0.0237  -0.0026 0.0423  ? ? ? ? ? ? 6   THR B CB  
1134 O OG1 . THR B 6   ? 0.0992 0.1560 0.0809 0.0275  -0.0054 0.0418  ? ? ? ? ? ? 6   THR B OG1 
1135 C CG2 . THR B 6   ? 0.0933 0.1468 0.0878 0.0205  -0.0058 0.0344  ? ? ? ? ? ? 6   THR B CG2 
1136 N N   . ILE B 7   ? 0.0863 0.1588 0.0820 0.0244  0.0056  0.0432  ? ? ? ? ? ? 7   ILE B N   
1137 C CA  . ILE B 7   ? 0.0815 0.1598 0.0881 0.0205  0.0079  0.0467  ? ? ? ? ? ? 7   ILE B CA  
1138 C C   . ILE B 7   ? 0.0812 0.1561 0.0898 0.0189  0.0046  0.0386  ? ? ? ? ? ? 7   ILE B C   
1139 O O   . ILE B 7   ? 0.0874 0.1620 0.0891 0.0242  0.0045  0.0333  ? ? ? ? ? ? 7   ILE B O   
1140 C CB  . ILE B 7   ? 0.0871 0.1788 0.0932 0.0259  0.0145  0.0537  ? ? ? ? ? ? 7   ILE B CB  
1141 C CG1 . ILE B 7   ? 0.0966 0.1944 0.0985 0.0290  0.0183  0.0628  ? ? ? ? ? ? 7   ILE B CG1 
1142 C CG2 . ILE B 7   ? 0.0817 0.1816 0.1029 0.0201  0.0160  0.0601  ? ? ? ? ? ? 7   ILE B CG2 
1143 C CD1 . ILE B 7   ? 0.1428 0.2560 0.1404 0.0373  0.0258  0.0690  ? ? ? ? ? ? 7   ILE B CD1 
1144 N N   . PRO B 8   ? 0.0671 0.1389 0.0846 0.0120  0.0015  0.0375  ? ? ? ? ? ? 8   PRO B N   
1145 C CA  . PRO B 8   ? 0.0613 0.1330 0.0817 0.0104  -0.0011 0.0318  ? ? ? ? ? ? 8   PRO B CA  
1146 C C   . PRO B 8   ? 0.0701 0.1516 0.0962 0.0116  0.0022  0.0356  ? ? ? ? ? ? 8   PRO B C   
1147 O O   . PRO B 8   ? 0.0617 0.1511 0.0948 0.0096  0.0053  0.0436  ? ? ? ? ? ? 8   PRO B O   
1148 C CB  . PRO B 8   ? 0.0887 0.1556 0.1150 0.0034  -0.0049 0.0303  ? ? ? ? ? ? 8   PRO B CB  
1149 C CG  . PRO B 8   ? 0.1871 0.2480 0.2128 0.0020  -0.0048 0.0340  ? ? ? ? ? ? 8   PRO B CG  
1150 C CD  . PRO B 8   ? 0.0763 0.1438 0.1008 0.0055  -0.0002 0.0413  ? ? ? ? ? ? 8   PRO B CD  
1151 N N   . GLU B 9   ? 0.0609 0.1425 0.0855 0.0148  0.0013  0.0311  ? ? ? ? ? ? 9   GLU B N   
1152 C CA  . GLU B 9   ? 0.0564 0.1472 0.0882 0.0164  0.0039  0.0345  ? ? ? ? ? ? 9   GLU B CA  
1153 C C   . GLU B 9   ? 0.0471 0.1374 0.0856 0.0109  -0.0007 0.0318  ? ? ? ? ? ? 9   GLU B C   
1154 O O   . GLU B 9   ? 0.0750 0.1585 0.1095 0.0115  -0.0044 0.0260  ? ? ? ? ? ? 9   GLU B O   
1155 C CB  . GLU B 9   ? 0.0631 0.1538 0.0869 0.0266  0.0071  0.0321  ? ? ? ? ? ? 9   GLU B CB  
1156 C CG  . GLU B 9   ? 0.1066 0.2075 0.1393 0.0295  0.0103  0.0364  ? ? ? ? ? ? 9   GLU B CG  
1157 C CD  . GLU B 9   ? 0.1769 0.2779 0.2013 0.0420  0.0149  0.0346  ? ? ? ? ? ? 9   GLU B CD  
1158 O OE1 . GLU B 9   ? 0.2071 0.3211 0.2383 0.0469  0.0207  0.0414  ? ? ? ? ? ? 9   GLU B OE1 
1159 O OE2 . GLU B 9   ? 0.2088 0.2972 0.2195 0.0473  0.0126  0.0266  ? ? ? ? ? ? 9   GLU B OE2 
1160 N N   . LEU B 10  ? 0.0431 0.1417 0.0921 0.0051  -0.0010 0.0369  ? ? ? ? ? ? 10  LEU B N   
1161 C CA  . LEU B 10  ? 0.0542 0.1506 0.1062 -0.0005 -0.0052 0.0343  ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CA  
1162 C C   . LEU B 10  ? 0.0478 0.1485 0.1035 0.0015  -0.0032 0.0374  ? ? ? ? ? ? 10  LEU B C   
1163 O O   . LEU B 10  ? 0.0616 0.1690 0.1220 0.0010  -0.0006 0.0439  ? ? ? ? ? ? 10  LEU B O   
1164 C CB  . LEU B 10  ? 0.0705 0.1648 0.1251 -0.0089 -0.0084 0.0352  ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CB  
1165 C CG  . LEU B 10  ? 0.1000 0.1888 0.1517 -0.0109 -0.0105 0.0328  ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CG  
1166 C CD1 . LEU B 10  ? 0.1324 0.2180 0.1871 -0.0193 -0.0153 0.0326  ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CD1 
1167 C CD2 . LEU B 10  ? 0.1612 0.2424 0.2042 -0.0070 -0.0118 0.0259  ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CD2 
1168 N N   . VAL B 11  ? 0.0399 0.1368 0.0942 0.0039  -0.0048 0.0339  ? ? ? ? ? ? 11  VAL B N   
1169 C CA  . VAL B 11  ? 0.0420 0.1425 0.1009 0.0049  -0.0038 0.0372  ? ? ? ? ? ? 11  VAL B CA  
1170 C C   . VAL B 11  ? 0.0420 0.1416 0.1019 -0.0030 -0.0068 0.0380  ? ? ? ? ? ? 11  VAL B C   
1171 O O   . VAL B 11  ? 0.0570 0.1505 0.1126 -0.0071 -0.0100 0.0334  ? ? ? ? ? ? 11  VAL B O   
1172 C CB  . VAL B 11  ? 0.0422 0.1386 0.1011 0.0096  -0.0053 0.0341  ? ? ? ? ? ? 11  VAL B CB  
1173 C CG1 . VAL B 11  ? 0.0445 0.1443 0.1089 0.0098  -0.0049 0.0380  ? ? ? ? ? ? 11  VAL B CG1 
1174 C CG2 . VAL B 11  ? 0.0545 0.1514 0.1111 0.0201  -0.0029 0.0330  ? ? ? ? ? ? 11  VAL B CG2 
1175 N N   . CYS B 12  ? 0.0456 0.1522 0.1107 -0.0041 -0.0056 0.0442  ? ? ? ? ? ? 12  CYS B N   
1176 C CA  . CYS B 12  ? 0.0482 0.1557 0.1143 -0.0110 -0.0092 0.0457  ? ? ? ? ? ? 12  CYS B CA  
1177 C C   . CYS B 12  ? 0.0501 0.1613 0.1191 -0.0100 -0.0094 0.0489  ? ? ? ? ? ? 12  CYS B C   
1178 O O   . CYS B 12  ? 0.0523 0.1701 0.1265 -0.0051 -0.0061 0.0543  ? ? ? ? ? ? 12  CYS B O   
1179 C CB  . CYS B 12  ? 0.0528 0.1664 0.1238 -0.0146 -0.0092 0.0520  ? ? ? ? ? ? 12  CYS B CB  
1180 S SG  . CYS B 12  ? 0.0825 0.1922 0.1518 -0.0165 -0.0092 0.0503  ? ? ? ? ? ? 12  CYS B SG  
1181 N N   . ARG B 13  ? 0.0505 0.1587 0.1162 -0.0141 -0.0129 0.0461  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B N   
1182 C CA  . ARG B 13  ? 0.0530 0.1658 0.1217 -0.0137 -0.0133 0.0503  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CA  
1183 C C   . ARG B 13  ? 0.0584 0.1809 0.1335 -0.0157 -0.0135 0.0583  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B C   
1184 O O   . ARG B 13  ? 0.0608 0.1898 0.1413 -0.0126 -0.0118 0.0643  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B O   
1185 C CB  . ARG B 13  ? 0.0535 0.1633 0.1170 -0.0173 -0.0166 0.0467  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CB  
1186 C CG  . ARG B 13  ? 0.0590 0.1611 0.1173 -0.0150 -0.0163 0.0410  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CG  
1187 C CD  . ARG B 13  ? 0.0635 0.1658 0.1173 -0.0176 -0.0185 0.0394  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CD  
1188 N NE  . ARG B 13  ? 0.0565 0.1532 0.1063 -0.0156 -0.0180 0.0358  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B NE  
1189 C CZ  . ARG B 13  ? 0.0814 0.1768 0.1334 -0.0133 -0.0174 0.0383  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CZ  
1190 N NH1 . ARG B 13  ? 0.0659 0.1646 0.1240 -0.0118 -0.0171 0.0436  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B NH1 
1191 N NH2 . ARG B 13  ? 0.0607 0.1518 0.1098 -0.0124 -0.0176 0.0359  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B NH2 
1192 N N   . ASP B 14  ? 0.0615 0.1854 0.1372 -0.0211 -0.0159 0.0591  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B N   
1193 C CA  . ASP B 14  ? 0.0684 0.2018 0.1509 -0.0250 -0.0176 0.0675  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B CA  
1194 C C   . ASP B 14  ? 0.0700 0.2040 0.1551 -0.0265 -0.0169 0.0698  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B C   
1195 O O   . ASP B 14  ? 0.0813 0.2110 0.1650 -0.0330 -0.0212 0.0669  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B O   
1196 C CB  . ASP B 14  ? 0.0740 0.2080 0.1546 -0.0325 -0.0235 0.0664  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B CB  
1197 C CG  . ASP B 14  ? 0.1578 0.3020 0.2459 -0.0376 -0.0265 0.0757  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B CG  
1198 O OD1 . ASP B 14  ? 0.1912 0.3359 0.2782 -0.0449 -0.0324 0.0746  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B OD1 
1199 O OD2 . ASP B 14  ? 0.1532 0.3057 0.2485 -0.0341 -0.0233 0.0843  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B OD2 
1200 N N   . ILE B 15  ? 0.0694 0.2092 0.1587 -0.0201 -0.0116 0.0752  ? ? ? ? ? ? 15  ILE B N   
1201 C CA  . ILE B 15  ? 0.0744 0.2155 0.1657 -0.0204 -0.0101 0.0780  ? ? ? ? ? ? 15  ILE B CA  
1202 C C   . ILE B 15  ? 0.0790 0.2254 0.1768 -0.0287 -0.0149 0.0851  ? ? ? ? ? ? 15  ILE B C   
1203 O O   . ILE B 15  ? 0.0946 0.2374 0.1932 -0.0330 -0.0169 0.0852  ? ? ? ? ? ? 15  ILE B O   
1204 C CB  . ILE B 15  ? 0.1028 0.2514 0.1965 -0.0105 -0.0027 0.0831  ? ? ? ? ? ? 15  ILE B CB  
1205 C CG1 . ILE B 15  ? 0.1539 0.3037 0.2479 -0.0097 -0.0004 0.0857  ? ? ? ? ? ? 15  ILE B CG1 
1206 C CG2 . ILE B 15  ? 0.1118 0.2735 0.2132 -0.0079 -0.0007 0.0939  ? ? ? ? ? ? 15  ILE B CG2 
1207 C CD1 . ILE B 15  ? 0.1754 0.3146 0.2620 -0.0089 -0.0001 0.0765  ? ? ? ? ? ? 15  ILE B CD1 
1208 N N   . ASP B 16  ? 0.0960 0.2504 0.1990 -0.0318 -0.0176 0.0917  ? ? ? ? ? ? 16  ASP B N   
1209 C CA  . ASP B 16  ? 0.1320 0.2911 0.2418 -0.0408 -0.0236 0.0989  ? ? ? ? ? ? 16  ASP B CA  
1210 C C   . ASP B 16  ? 0.0981 0.2448 0.2028 -0.0497 -0.0305 0.0902  ? ? ? ? ? ? 16  ASP B C   
1211 O O   . ASP B 16  ? 0.1201 0.2639 0.2283 -0.0562 -0.0346 0.0926  ? ? ? ? ? ? 16  ASP B O   
1212 C CB  . ASP B 16  ? 0.1638 0.3342 0.2796 -0.0427 -0.0258 0.1073  ? ? ? ? ? ? 16  ASP B CB  
1213 C CG  . ASP B 16  ? 0.3113 0.4973 0.4364 -0.0368 -0.0209 0.1207  ? ? ? ? ? ? 16  ASP B CG  
1214 O OD1 . ASP B 16  ? 0.3628 0.5506 0.4879 -0.0293 -0.0147 0.1220  ? ? ? ? ? ? 16  ASP B OD1 
1215 O OD2 . ASP B 16  ? 0.3878 0.5851 0.5201 -0.0393 -0.0233 0.1303  ? ? ? ? ? ? 16  ASP B OD2 
1216 N N   . SER B 17  ? 0.0945 0.2339 0.1911 -0.0498 -0.0321 0.0804  ? ? ? ? ? ? 17  SER B N   
1217 C CA  . SER B 17  ? 0.0989 0.2271 0.1895 -0.0565 -0.0382 0.0712  ? ? ? ? ? ? 17  SER B CA  
1218 C C   . SER B 17  ? 0.0992 0.2177 0.1866 -0.0553 -0.0366 0.0658  ? ? ? ? ? ? 17  SER B C   
1219 O O   . SER B 17  ? 0.1308 0.2411 0.2179 -0.0621 -0.0422 0.0633  ? ? ? ? ? ? 17  SER B O   
1220 C CB  . SER B 17  ? 0.1446 0.2698 0.2272 -0.0547 -0.0388 0.0629  ? ? ? ? ? ? 17  SER B CB  
1221 O OG  . SER B 17  ? 0.2685 0.3836 0.3440 -0.0590 -0.0440 0.0531  ? ? ? ? ? ? 17  SER B OG  
1222 N N   . SER B 18  ? 0.0901 0.2085 0.1749 -0.0468 -0.0298 0.0640  ? ? ? ? ? ? 18  SER B N   
1223 C CA  . SER B 18  ? 0.0908 0.2014 0.1726 -0.0454 -0.0282 0.0597  ? ? ? ? ? ? 18  SER B CA  
1224 C C   . SER B 18  ? 0.0866 0.1997 0.1760 -0.0487 -0.0286 0.0681  ? ? ? ? ? ? 18  SER B C   
1225 O O   . SER B 18  ? 0.1031 0.2073 0.1920 -0.0533 -0.0319 0.0659  ? ? ? ? ? ? 18  SER B O   
1226 C CB  . SER B 18  ? 0.0694 0.1806 0.1472 -0.0360 -0.0214 0.0568  ? ? ? ? ? ? 18  SER B CB  
1227 O OG  . SER B 18  ? 0.1135 0.2212 0.1850 -0.0338 -0.0219 0.0498  ? ? ? ? ? ? 18  SER B OG  
1228 N N   . LEU B 19  ? 0.0881 0.2133 0.1847 -0.0459 -0.0253 0.0787  ? ? ? ? ? ? 19  LEU B N   
1229 C CA  A LEU B 19  ? 0.0978 0.2280 0.2027 -0.0486 -0.0256 0.0888  ? ? ? ? ? ? 19  LEU B CA  
1230 C CA  B LEU B 19  ? 0.0979 0.2281 0.2027 -0.0486 -0.0255 0.0888  ? ? ? ? ? ? 19  LEU B CA  
1231 C C   . LEU B 19  ? 0.1086 0.2322 0.2175 -0.0603 -0.0348 0.0904  ? ? ? ? ? ? 19  LEU B C   
1232 O O   . LEU B 19  ? 0.1341 0.2520 0.2463 -0.0646 -0.0373 0.0931  ? ? ? ? ? ? 19  LEU B O   
1233 C CB  A LEU B 19  ? 0.1215 0.2683 0.2337 -0.0432 -0.0210 0.1006  ? ? ? ? ? ? 19  LEU B CB  
1234 C CB  B LEU B 19  ? 0.1206 0.2674 0.2327 -0.0430 -0.0208 0.1005  ? ? ? ? ? ? 19  LEU B CB  
1235 C CG  A LEU B 19  ? 0.1245 0.2778 0.2338 -0.0310 -0.0117 0.1014  ? ? ? ? ? ? 19  LEU B CG  
1236 C CG  B LEU B 19  ? 0.1339 0.2898 0.2546 -0.0430 -0.0194 0.1126  ? ? ? ? ? ? 19  LEU B CG  
1237 C CD1 A LEU B 19  ? 0.1322 0.3009 0.2477 -0.0256 -0.0081 0.1116  ? ? ? ? ? ? 19  LEU B CD1 
1238 C CD1 B LEU B 19  ? 0.1301 0.2824 0.2463 -0.0369 -0.0138 0.1097  ? ? ? ? ? ? 19  LEU B CD1 
1239 C CD2 A LEU B 19  ? 0.1161 0.2700 0.2261 -0.0286 -0.0084 0.1047  ? ? ? ? ? ? 19  LEU B CD2 
1240 C CD2 B LEU B 19  ? 0.1200 0.2940 0.2478 -0.0369 -0.0150 0.1244  ? ? ? ? ? ? 19  LEU B CD2 
1241 N N   . SER B 20  ? 0.1146 0.2382 0.2231 -0.0657 -0.0404 0.0887  ? ? ? ? ? ? 20  SER B N   
1242 C CA  . SER B 20  ? 0.1375 0.2534 0.2489 -0.0771 -0.0504 0.0893  ? ? ? ? ? ? 20  SER B CA  
1243 C C   . SER B 20  ? 0.1700 0.2668 0.2731 -0.0806 -0.0547 0.0774  ? ? ? ? ? ? 20  SER B C   
1244 O O   . SER B 20  ? 0.1744 0.2607 0.2803 -0.0879 -0.0611 0.0788  ? ? ? ? ? ? 20  SER B O   
1245 C CB  . SER B 20  ? 0.1926 0.3131 0.3039 -0.0816 -0.0554 0.0894  ? ? ? ? ? ? 20  SER B CB  
1246 O OG  . SER B 20  ? 0.2707 0.3801 0.3812 -0.0925 -0.0660 0.0861  ? ? ? ? ? ? 20  SER B OG  
1247 N N   . PHE B 21  ? 0.1246 0.2164 0.2178 -0.0750 -0.0515 0.0663  ? ? ? ? ? ? 21  PHE B N   
1248 C CA  . PHE B 21  ? 0.1371 0.2122 0.2220 -0.0766 -0.0551 0.0552  ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CA  
1249 C C   . PHE B 21  ? 0.1607 0.2299 0.2492 -0.0761 -0.0530 0.0591  ? ? ? ? ? ? 21  PHE B C   
1250 O O   . PHE B 21  ? 0.1668 0.2206 0.2547 -0.0822 -0.0596 0.0571  ? ? ? ? ? ? 21  PHE B O   
1251 C CB  . PHE B 21  ? 0.1225 0.1982 0.1978 -0.0691 -0.0509 0.0452  ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CB  
1252 C CG  . PHE B 21  ? 0.1795 0.2402 0.2454 -0.0690 -0.0542 0.0342  ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CG  
1253 C CD1 . PHE B 21  ? 0.2495 0.2988 0.3065 -0.0734 -0.0623 0.0244  ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CD1 
1254 C CD2 . PHE B 21  ? 0.1690 0.2273 0.2341 -0.0640 -0.0496 0.0334  ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CD2 
1255 C CE1 . PHE B 21  ? 0.2868 0.3211 0.3327 -0.0716 -0.0656 0.0137  ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CE1 
1256 C CE2 . PHE B 21  ? 0.2225 0.2671 0.2787 -0.0634 -0.0532 0.0239  ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CE2 
1257 C CZ  . PHE B 21  ? 0.2649 0.2967 0.3108 -0.0667 -0.0612 0.0138  ? ? ? ? ? ? 21  PHE B CZ  
1258 N N   . TYR B 22  ? 0.1209 0.2010 0.2125 -0.0683 -0.0441 0.0647  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B N   
1259 C CA  . TYR B 22  ? 0.1136 0.1896 0.2078 -0.0669 -0.0414 0.0684  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CA  
1260 C C   . TYR B 22  ? 0.1272 0.2034 0.2314 -0.0730 -0.0448 0.0798  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B C   
1261 O O   . TYR B 22  ? 0.1454 0.2099 0.2508 -0.0760 -0.0473 0.0810  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B O   
1262 C CB  . TYR B 22  ? 0.1209 0.2089 0.2143 -0.0564 -0.0313 0.0708  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CB  
1263 C CG  . TYR B 22  ? 0.0959 0.1789 0.1800 -0.0518 -0.0298 0.0595  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CG  
1264 C CD1 . TYR B 22  ? 0.1019 0.1738 0.1824 -0.0523 -0.0313 0.0543  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CD1 
1265 C CD2 . TYR B 22  ? 0.0909 0.1795 0.1702 -0.0471 -0.0276 0.0546  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CD2 
1266 C CE1 . TYR B 22  ? 0.0801 0.1490 0.1522 -0.0476 -0.0309 0.0445  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CE1 
1267 C CE2 . TYR B 22  ? 0.0733 0.1580 0.1447 -0.0428 -0.0269 0.0452  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CE2 
1268 C CZ  . TYR B 22  ? 0.0927 0.1692 0.1608 -0.0430 -0.0287 0.0403  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B CZ  
1269 O OH  . TYR B 22  ? 0.0906 0.1654 0.1509 -0.0383 -0.0286 0.0321  ? ? ? ? ? ? 22  TYR B OH  
1270 N N   . THR B 23  ? 0.1311 0.2204 0.2430 -0.0749 -0.0455 0.0892  ? ? ? ? ? ? 23  THR B N   
1271 C CA  . THR B 23  ? 0.1447 0.2370 0.2676 -0.0807 -0.0493 0.1017  ? ? ? ? ? ? 23  THR B CA  
1272 C C   . THR B 23  ? 0.2150 0.2905 0.3385 -0.0924 -0.0613 0.0987  ? ? ? ? ? ? 23  THR B C   
1273 O O   . THR B 23  ? 0.2520 0.3160 0.3793 -0.0975 -0.0661 0.1020  ? ? ? ? ? ? 23  THR B O   
1274 C CB  . THR B 23  ? 0.1612 0.2755 0.2932 -0.0778 -0.0457 0.1145  ? ? ? ? ? ? 23  THR B CB  
1275 O OG1 . THR B 23  ? 0.1904 0.3080 0.3211 -0.0806 -0.0493 0.1120  ? ? ? ? ? ? 23  THR B OG1 
1276 C CG2 . THR B 23  ? 0.1577 0.2862 0.2881 -0.0652 -0.0343 0.1172  ? ? ? ? ? ? 23  THR B CG2 
1277 N N   . GLN B 24  ? 0.2303 0.3036 0.3494 -0.0964 -0.0666 0.0924  ? ? ? ? ? ? 24  GLN B N   
1278 C CA  . GLN B 24  ? 0.2396 0.2982 0.3588 -0.1075 -0.0788 0.0902  ? ? ? ? ? ? 24  GLN B CA  
1279 C C   . GLN B 24  ? 0.2787 0.3116 0.3856 -0.1092 -0.0843 0.0750  ? ? ? ? ? ? 24  GLN B C   
1280 O O   . GLN B 24  ? 0.3273 0.3420 0.4346 -0.1164 -0.0931 0.0741  ? ? ? ? ? ? 24  GLN B O   
1281 C CB  . GLN B 24  ? 0.2784 0.3460 0.3976 -0.1110 -0.0827 0.0902  ? ? ? ? ? ? 24  GLN B CB  
1282 C CG  . GLN B 24  ? 0.3625 0.4551 0.4925 -0.1077 -0.0771 0.1046  ? ? ? ? ? ? 24  GLN B CG  
1283 C CD  . GLN B 24  ? 0.5411 0.6428 0.6852 -0.1107 -0.0780 0.1209  ? ? ? ? ? ? 24  GLN B CD  
1284 O OE1 . GLN B 24  ? 0.5818 0.7017 0.7324 -0.1030 -0.0695 0.1310  ? ? ? ? ? ? 24  GLN B OE1 
1285 N NE2 . GLN B 24  ? 0.5876 0.6767 0.7363 -0.1214 -0.0887 0.1237  ? ? ? ? ? ? 24  GLN B NE2 
1286 N N   . LYS B 25  ? 0.2615 0.2918 0.3572 -0.1023 -0.0797 0.0631  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B N   
1287 C CA  . LYS B 25  ? 0.2820 0.2884 0.3645 -0.1025 -0.0850 0.0483  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CA  
1288 C C   . LYS B 25  ? 0.3275 0.3222 0.4093 -0.0986 -0.0817 0.0480  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B C   
1289 O O   . LYS B 25  ? 0.3547 0.3252 0.4300 -0.1008 -0.0883 0.0410  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B O   
1290 C CB  . LYS B 25  ? 0.3372 0.3473 0.4077 -0.0969 -0.0827 0.0361  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CB  
1291 C CG  . LYS B 25  ? 0.4941 0.4812 0.5484 -0.0957 -0.0887 0.0199  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CG  
1292 C CD  . LYS B 25  ? 0.5487 0.5349 0.5937 -0.0984 -0.0951 0.0110  ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CD  
1293 C CE  . LYS B 25  ? 0.6002 0.5643 0.6260 -0.0947 -0.1003 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B CE  
1294 N NZ  . LYS B 25  ? 0.5874 0.5541 0.6026 -0.0958 -0.1054 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 25  LYS B NZ  
1295 N N   . LEU B 26  ? 0.2401 0.2505 0.3278 -0.0922 -0.0718 0.0554  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B N   
1296 C CA  . LEU B 26  ? 0.2281 0.2293 0.3149 -0.0880 -0.0681 0.0556  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CA  
1297 C C   . LEU B 26  ? 0.2432 0.2510 0.3423 -0.0891 -0.0650 0.0707  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B C   
1298 O O   . LEU B 26  ? 0.2664 0.2658 0.3653 -0.0859 -0.0622 0.0725  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B O   
1299 C CB  . LEU B 26  ? 0.2101 0.2228 0.2924 -0.0791 -0.0593 0.0517  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CB  
1300 C CG  . LEU B 26  ? 0.2411 0.2491 0.3107 -0.0765 -0.0619 0.0371  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CG  
1301 C CD1 . LEU B 26  ? 0.2116 0.2286 0.2756 -0.0658 -0.0532 0.0334  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CD1 
1302 C CD2 . LEU B 26  ? 0.2811 0.2612 0.3390 -0.0790 -0.0714 0.0250  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CD2 
1303 N N   . GLY B 27  ? 0.2154 0.2389 0.3251 -0.0927 -0.0654 0.0822  ? ? ? ? ? ? 27  GLY B N   
1304 C CA  . GLY B 27  ? 0.2024 0.2332 0.3239 -0.0940 -0.0641 0.0969  ? ? ? ? ? ? 27  GLY B CA  
1305 C C   . GLY B 27  ? 0.1891 0.2411 0.3144 -0.0848 -0.0523 0.1057  ? ? ? ? ? ? 27  GLY B C   
1306 O O   . GLY B 27  ? 0.2299 0.2871 0.3630 -0.0842 -0.0502 0.1167  ? ? ? ? ? ? 27  GLY B O   
1307 N N   . PHE B 28  ? 0.1647 0.2288 0.2841 -0.0770 -0.0448 0.1009  ? ? ? ? ? ? 28  PHE B N   
1308 C CA  . PHE B 28  ? 0.1354 0.2191 0.2565 -0.0673 -0.0341 0.1083  ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CA  
1309 C C   . PHE B 28  ? 0.1387 0.2426 0.2703 -0.0670 -0.0330 0.1212  ? ? ? ? ? ? 28  PHE B C   
1310 O O   . PHE B 28  ? 0.1461 0.2516 0.2825 -0.0734 -0.0392 0.1232  ? ? ? ? ? ? 28  PHE B O   
1311 C CB  . PHE B 28  ? 0.1178 0.2071 0.2295 -0.0589 -0.0274 0.0992  ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CB  
1312 C CG  . PHE B 28  ? 0.1121 0.1883 0.2151 -0.0564 -0.0259 0.0902  ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CG  
1313 C CD1 . PHE B 28  ? 0.1302 0.1887 0.2277 -0.0616 -0.0330 0.0790  ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CD1 
1314 C CD2 . PHE B 28  ? 0.1149 0.1972 0.2141 -0.0479 -0.0176 0.0929  ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CD2 
1315 C CE1 . PHE B 28  ? 0.1326 0.1787 0.2202 -0.0568 -0.0316 0.0701  ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CE1 
1316 C CE2 . PHE B 28  ? 0.1053 0.1754 0.1950 -0.0444 -0.0165 0.0849  ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CE2 
1317 C CZ  . PHE B 28  ? 0.1358 0.1869 0.2181 -0.0469 -0.0234 0.0721  ? ? ? ? ? ? 28  PHE B CZ  
1318 N N   . LYS B 29  ? 0.1346 0.2544 0.2690 -0.0588 -0.0250 0.1300  ? ? ? ? ? ? 29  LYS B N   
1319 C CA  . LYS B 29  ? 0.1369 0.2788 0.2802 -0.0552 -0.0219 0.1425  ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CA  
1320 C C   . LYS B 29  ? 0.1246 0.2799 0.2602 -0.0416 -0.0114 0.1403  ? ? ? ? ? ? 29  LYS B C   
1321 O O   . LYS B 29  ? 0.1165 0.2658 0.2417 -0.0353 -0.0062 0.1323  ? ? ? ? ? ? 29  LYS B O   
1322 C CB  . LYS B 29  ? 0.1489 0.2992 0.3037 -0.0574 -0.0229 0.1569  ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CB  
1323 C CG  . LYS B 29  ? 0.1655 0.3046 0.3301 -0.0710 -0.0345 0.1616  ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CG  
1324 C CD  . LYS B 29  ? 0.1780 0.3265 0.3553 -0.0730 -0.0355 0.1770  ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CD  
1325 C CE  . LYS B 29  ? 0.2031 0.3412 0.3748 -0.0696 -0.0317 0.1741  ? ? ? ? ? ? 29  LYS B CE  
1326 N NZ  . LYS B 29  ? 0.2350 0.3828 0.4197 -0.0716 -0.0328 0.1896  ? ? ? ? ? ? 29  LYS B NZ  
1327 N N   . VAL B 30  ? 0.1277 0.3002 0.2681 -0.0370 -0.0086 0.1477  ? ? ? ? ? ? 30  VAL B N   
1328 C CA  . VAL B 30  ? 0.1189 0.3031 0.2518 -0.0232 0.0010  0.1465  ? ? ? ? ? ? 30  VAL B CA  
1329 C C   . VAL B 30  ? 0.1247 0.3221 0.2591 -0.0152 0.0073  0.1558  ? ? ? ? ? ? 30  VAL B C   
1330 O O   . VAL B 30  ? 0.1734 0.3853 0.3197 -0.0167 0.0063  0.1699  ? ? ? ? ? ? 30  VAL B O   
1331 C CB  . VAL B 30  ? 0.1218 0.3181 0.2587 -0.0206 0.0016  0.1511  ? ? ? ? ? ? 30  VAL B CB  
1332 C CG1 . VAL B 30  ? 0.1726 0.3783 0.3008 -0.0056 0.0114  0.1495  ? ? ? ? ? ? 30  VAL B CG1 
1333 C CG2 . VAL B 30  ? 0.1540 0.3380 0.2888 -0.0285 -0.0048 0.1419  ? ? ? ? ? ? 30  VAL B CG2 
1334 N N   . LEU B 31  ? 0.1200 0.3130 0.2422 -0.0068 0.0135  0.1484  ? ? ? ? ? ? 31  LEU B N   
1335 C CA  . LEU B 31  ? 0.1269 0.3330 0.2470 0.0030  0.0202  0.1557  ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CA  
1336 C C   . LEU B 31  ? 0.1476 0.3702 0.2641 0.0159  0.0273  0.1597  ? ? ? ? ? ? 31  LEU B C   
1337 O O   . LEU B 31  ? 0.1698 0.4110 0.2941 0.0202  0.0299  0.1730  ? ? ? ? ? ? 31  LEU B O   
1338 C CB  . LEU B 31  ? 0.1594 0.3544 0.2656 0.0077  0.0238  0.1460  ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CB  
1339 C CG  . LEU B 31  ? 0.1739 0.3816 0.2760 0.0177  0.0302  0.1526  ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CG  
1340 C CD1 . LEU B 31  ? 0.2296 0.4448 0.3469 0.0100  0.0267  0.1666  ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CD1 
1341 C CD2 . LEU B 31  ? 0.1588 0.3551 0.2439 0.0236  0.0334  0.1416  ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CD2 
1342 N N   . PHE B 32  ? 0.1478 0.3640 0.2527 0.0226  0.0304  0.1488  ? ? ? ? ? ? 32  PHE B N   
1343 C CA  . PHE B 32  ? 0.1454 0.3734 0.2466 0.0341  0.0362  0.1516  ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CA  
1344 C C   . PHE B 32  ? 0.1720 0.3887 0.2677 0.0335  0.0350  0.1407  ? ? ? ? ? ? 32  PHE B C   
1345 O O   . PHE B 32  ? 0.1185 0.3195 0.2115 0.0259  0.0305  0.1305  ? ? ? ? ? ? 32  PHE B O   
1346 C CB  . PHE B 32  ? 0.1637 0.3978 0.2510 0.0496  0.0445  0.1502  ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CB  
1347 C CG  . PHE B 32  ? 0.1477 0.3651 0.2168 0.0547  0.0462  0.1342  ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CG  
1348 C CD1 . PHE B 32  ? 0.1341 0.3429 0.1989 0.0509  0.0445  0.1299  ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CD1 
1349 C CD2 . PHE B 32  ? 0.1609 0.3716 0.2174 0.0638  0.0494  0.1243  ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CD2 
1350 C CE1 . PHE B 32  ? 0.1567 0.3514 0.2048 0.0557  0.0455  0.1162  ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CE1 
1351 C CE2 . PHE B 32  ? 0.1505 0.3461 0.1908 0.0683  0.0499  0.1101  ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CE2 
1352 C CZ  . PHE B 32  ? 0.1482 0.3364 0.1842 0.0642  0.0478  0.1063  ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CZ  
1353 N N   . GLU B 33  ? 0.1584 0.3838 0.2529 0.0419  0.0392  0.1437  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B N   
1354 C CA  . GLU B 33  ? 0.2049 0.4210 0.2949 0.0425  0.0387  0.1346  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B CA  
1355 C C   . GLU B 33  ? 0.1725 0.3936 0.2519 0.0584  0.0467  0.1330  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B C   
1356 O O   . GLU B 33  ? 0.1978 0.4329 0.2759 0.0681  0.0522  0.1419  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B O   
1357 C CB  . GLU B 33  ? 0.2252 0.4449 0.3291 0.0320  0.0326  0.1406  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B CB  
1358 C CG  . GLU B 33  ? 0.3536 0.5933 0.4692 0.0336  0.0337  0.1571  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B CG  
1359 C CD  . GLU B 33  ? 0.4579 0.6994 0.5863 0.0212  0.0258  0.1626  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B CD  
1360 O OE1 . GLU B 33  ? 0.4959 0.7400 0.6348 0.0105  0.0192  0.1698  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B OE1 
1361 O OE2 . GLU B 33  ? 0.4423 0.6819 0.5699 0.0221  0.0257  0.1595  ? ? ? ? ? ? 33  GLU B OE2 
1362 N N   . ARG B 34  ? 0.1404 0.3492 0.2115 0.0616  0.0473  0.1212  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B N   
1363 C CA  . ARG B 34  ? 0.1426 0.3532 0.2059 0.0749  0.0534  0.1190  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CA  
1364 C C   . ARG B 34  ? 0.1617 0.3717 0.2356 0.0680  0.0498  0.1201  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B C   
1365 O O   . ARG B 34  ? 0.1300 0.3270 0.2013 0.0657  0.0472  0.1096  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B O   
1366 C CB  . ARG B 34  ? 0.1476 0.3432 0.1926 0.0850  0.0560  0.1041  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CB  
1367 C CG  . ARG B 34  ? 0.1825 0.3791 0.2156 0.0916  0.0588  0.1033  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CG  
1368 C CD  . ARG B 34  ? 0.2048 0.3861 0.2173 0.1028  0.0604  0.0884  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CD  
1369 N NE  . ARG B 34  ? 0.1841 0.3487 0.1947 0.0955  0.0548  0.0764  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B NE  
1370 C CZ  . ARG B 34  ? 0.1658 0.3229 0.1709 0.0909  0.0516  0.0711  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B CZ  
1371 N NH1 . ARG B 34  ? 0.1929 0.3567 0.1941 0.0923  0.0533  0.0762  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B NH1 
1372 N NH2 . ARG B 34  ? 0.1905 0.3345 0.1951 0.0851  0.0466  0.0614  ? ? ? ? ? ? 34  ARG B NH2 
1373 N N   . GLU B 35  ? 0.2220 0.4472 0.3092 0.0640  0.0488  0.1340  ? ? ? ? ? ? 35  GLU B N   
1374 C CA  . GLU B 35  ? 0.3212 0.5465 0.4194 0.0543  0.0433  0.1365  ? ? ? ? ? ? 35  GLU B CA  
1375 C C   . GLU B 35  ? 0.2801 0.5018 0.3747 0.0625  0.0469  0.1312  ? ? ? ? ? ? 35  GLU B C   
1376 O O   . GLU B 35  ? 0.2755 0.4912 0.3751 0.0552  0.0420  0.1277  ? ? ? ? ? ? 35  GLU B O   
1377 C CB  . GLU B 35  ? 0.4149 0.6583 0.5274 0.0493  0.0413  0.1534  ? ? ? ? ? ? 35  GLU B CB  
1378 N N   . GLU B 36  ? 0.3020 0.5265 0.3872 0.0781  0.0551  0.1302  ? ? ? ? ? ? 36  GLU B N   
1379 C CA  . GLU B 36  ? 0.3548 0.5748 0.4371 0.0872  0.0585  0.1250  ? ? ? ? ? ? 36  GLU B CA  
1380 C C   . GLU B 36  ? 0.3189 0.5185 0.3935 0.0865  0.0553  0.1085  ? ? ? ? ? ? 36  GLU B C   
1381 O O   . GLU B 36  ? 0.3823 0.5758 0.4582 0.0905  0.0553  0.1038  ? ? ? ? ? ? 36  GLU B O   
1382 C CB  . GLU B 36  ? 0.4130 0.6405 0.4861 0.1052  0.0678  0.1279  ? ? ? ? ? ? 36  GLU B CB  
1383 C CG  . GLU B 36  ? 0.4618 0.6759 0.5158 0.1164  0.0709  0.1149  ? ? ? ? ? ? 36  GLU B CG  
1384 C CD  . GLU B 36  ? 0.4322 0.6507 0.4812 0.1141  0.0708  0.1178  ? ? ? ? ? ? 36  GLU B CD  
1385 O OE1 . GLU B 36  ? 0.4065 0.6400 0.4678 0.1060  0.0692  0.1313  ? ? ? ? ? ? 36  GLU B OE1 
1386 O OE2 . GLU B 36  ? 0.4356 0.6422 0.4689 0.1207  0.0716  0.1068  ? ? ? ? ? ? 36  GLU B OE2 
1387 N N   . GLN B 37  ? 0.2944 0.4841 0.3622 0.0818  0.0522  0.1007  ? ? ? ? ? ? 37  GLN B N   
1388 C CA  . GLN B 37  ? 0.2631 0.4353 0.3260 0.0789  0.0476  0.0871  ? ? ? ? ? ? 37  GLN B CA  
1389 C C   . GLN B 37  ? 0.1349 0.3042 0.2068 0.0623  0.0396  0.0869  ? ? ? ? ? ? 37  GLN B C   
1390 O O   . GLN B 37  ? 0.2980 0.4549 0.3671 0.0587  0.0352  0.0771  ? ? ? ? ? ? 37  GLN B O   
1391 C CB  . GLN B 37  ? 0.3708 0.5328 0.4179 0.0863  0.0493  0.0775  ? ? ? ? ? ? 37  GLN B CB  
1392 C CG  . GLN B 37  ? 0.3874 0.5552 0.4226 0.1007  0.0567  0.0800  ? ? ? ? ? ? 37  GLN B CG  
1393 C CD  . GLN B 37  ? 0.4267 0.5852 0.4455 0.1056  0.0569  0.0717  ? ? ? ? ? ? 37  GLN B CD  
1394 O OE1 . GLN B 37  ? 0.3677 0.5224 0.3878 0.0960  0.0526  0.0693  ? ? ? ? ? ? 37  GLN B OE1 
1395 N NE2 . GLN B 37  ? 0.4802 0.6352 0.4827 0.1208  0.0616  0.0671  ? ? ? ? ? ? 37  GLN B NE2 
1396 N N   . GLY B 38  ? 0.1405 0.3202 0.2224 0.0526  0.0369  0.0973  ? ? ? ? ? ? 38  GLY B N   
1397 C CA  . GLY B 38  ? 0.1099 0.2845 0.1972 0.0379  0.0288  0.0958  ? ? ? ? ? ? 38  GLY B CA  
1398 C C   . GLY B 38  ? 0.1011 0.2680 0.1828 0.0337  0.0267  0.0900  ? ? ? ? ? ? 38  GLY B C   
1399 O O   . GLY B 38  ? 0.1057 0.2632 0.1874 0.0248  0.0208  0.0836  ? ? ? ? ? ? 38  GLY B O   
1400 N N   . PHE B 39  ? 0.0955 0.2666 0.1718 0.0404  0.0316  0.0926  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B N   
1401 C CA  . PHE B 39  ? 0.0917 0.2561 0.1615 0.0387  0.0308  0.0875  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CA  
1402 C C   . PHE B 39  ? 0.1121 0.2843 0.1886 0.0320  0.0293  0.0972  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B C   
1403 O O   . PHE B 39  ? 0.1025 0.2878 0.1836 0.0358  0.0324  0.1080  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B O   
1404 C CB  . PHE B 39  ? 0.1436 0.3051 0.1995 0.0526  0.0371  0.0818  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CB  
1405 C CG  . PHE B 39  ? 0.1260 0.2829 0.1742 0.0521  0.0369  0.0784  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CG  
1406 C CD1 . PHE B 39  ? 0.1172 0.2621 0.1602 0.0493  0.0333  0.0681  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CD1 
1407 C CD2 . PHE B 39  ? 0.1115 0.2777 0.1588 0.0546  0.0400  0.0867  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CD2 
1408 C CE1 . PHE B 39  ? 0.0916 0.2333 0.1274 0.0493  0.0333  0.0658  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CE1 
1409 C CE2 . PHE B 39  ? 0.1302 0.2926 0.1709 0.0541  0.0398  0.0844  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CE2 
1410 C CZ  . PHE B 39  ? 0.1093 0.2591 0.1437 0.0514  0.0366  0.0739  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CZ  
1411 N N   . PHE B 40  ? 0.0859 0.2503 0.1635 0.0225  0.0242  0.0939  ? ? ? ? ? ? 40  PHE B N   
1412 C CA  . PHE B 40  ? 0.0912 0.2602 0.1761 0.0154  0.0216  0.1022  ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CA  
1413 C C   . PHE B 40  ? 0.0856 0.2465 0.1641 0.0147  0.0217  0.0972  ? ? ? ? ? ? 40  PHE B C   
1414 O O   . PHE B 40  ? 0.0777 0.2272 0.1512 0.0118  0.0191  0.0874  ? ? ? ? ? ? 40  PHE B O   
1415 C CB  . PHE B 40  ? 0.1133 0.2797 0.2081 0.0023  0.0135  0.1046  ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CB  
1416 C CG  . PHE B 40  ? 0.1389 0.3146 0.2407 0.0021  0.0128  0.1112  ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CG  
1417 C CD1 . PHE B 40  ? 0.1859 0.3590 0.2843 0.0057  0.0137  0.1056  ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CD1 
1418 C CD2 . PHE B 40  ? 0.1880 0.3762 0.3004 -0.0013 0.0111  0.1242  ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CD2 
1419 C CE1 . PHE B 40  ? 0.1891 0.3715 0.2942 0.0059  0.0133  0.1127  ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CE1 
1420 C CE2 . PHE B 40  ? 0.2404 0.4386 0.3595 -0.0013 0.0104  0.1315  ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CE2 
1421 C CZ  . PHE B 40  ? 0.2407 0.4360 0.3558 0.0026  0.0118  0.1257  ? ? ? ? ? ? 40  PHE B CZ  
1422 N N   . PHE B 41  ? 0.0927 0.2609 0.1720 0.0174  0.0246  0.1048  ? ? ? ? ? ? 41  PHE B N   
1423 C CA  . PHE B 41  ? 0.0919 0.2539 0.1666 0.0160  0.0245  0.1027  ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CA  
1424 C C   . PHE B 41  ? 0.1189 0.2800 0.2059 0.0040  0.0186  0.1104  ? ? ? ? ? ? 41  PHE B C   
1425 O O   . PHE B 41  ? 0.1019 0.2746 0.1983 0.0030  0.0186  0.1219  ? ? ? ? ? ? 41  PHE B O   
1426 C CB  . PHE B 41  ? 0.1014 0.2711 0.1668 0.0283  0.0314  0.1054  ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CB  
1427 C CG  . PHE B 41  ? 0.1014 0.2637 0.1580 0.0291  0.0320  0.1012  ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CG  
1428 C CD1 . PHE B 41  ? 0.1033 0.2651 0.1674 0.0215  0.0294  0.1083  ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CD1 
1429 C CD2 . PHE B 41  ? 0.1020 0.2569 0.1422 0.0376  0.0346  0.0906  ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CD2 
1430 C CE1 . PHE B 41  ? 0.1142 0.2687 0.1697 0.0225  0.0299  0.1054  ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CE1 
1431 C CE2 . PHE B 41  ? 0.1041 0.2521 0.1347 0.0384  0.0345  0.0874  ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CE2 
1432 C CZ  . PHE B 41  ? 0.1221 0.2701 0.1604 0.0310  0.0325  0.0951  ? ? ? ? ? ? 41  PHE B CZ  
1433 N N   . LEU B 42  ? 0.0885 0.2357 0.1758 -0.0051 0.0131  0.1043  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B N   
1434 C CA  . LEU B 42  ? 0.0934 0.2344 0.1907 -0.0170 0.0061  0.1092  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CA  
1435 C C   . LEU B 42  ? 0.0971 0.2310 0.1922 -0.0182 0.0065  0.1109  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B C   
1436 O O   . LEU B 42  ? 0.0941 0.2240 0.1783 -0.0119 0.0107  0.1053  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B O   
1437 C CB  . LEU B 42  ? 0.0896 0.2177 0.1877 -0.0262 -0.0013 0.1008  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CB  
1438 C CG  . LEU B 42  ? 0.1136 0.2463 0.2116 -0.0251 -0.0020 0.0974  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CG  
1439 C CD1 . LEU B 42  ? 0.1556 0.2756 0.2528 -0.0341 -0.0098 0.0889  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CD1 
1440 C CD2 . LEU B 42  ? 0.1405 0.2871 0.2476 -0.0251 -0.0019 0.1090  ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CD2 
1441 N N   . TYR B 43  ? 0.1067 0.2378 0.2118 -0.0265 0.0014  0.1190  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B N   
1442 C CA  . TYR B 43  ? 0.1126 0.2334 0.2167 -0.0289 0.0004  0.1210  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CA  
1443 C C   . TYR B 43  ? 0.1508 0.2565 0.2638 -0.0416 -0.0094 0.1228  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B C   
1444 O O   . TYR B 43  ? 0.1284 0.2368 0.2501 -0.0483 -0.0150 0.1261  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B O   
1445 C CB  . TYR B 43  ? 0.1192 0.2544 0.2248 -0.0219 0.0061  0.1314  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CB  
1446 C CG  . TYR B 43  ? 0.1299 0.2767 0.2509 -0.0269 0.0030  0.1448  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CG  
1447 C CD1 . TYR B 43  ? 0.1300 0.2936 0.2574 -0.0246 0.0041  0.1505  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CD1 
1448 C CD2 . TYR B 43  ? 0.1444 0.2852 0.2738 -0.0338 -0.0016 0.1528  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CD2 
1449 C CE1 . TYR B 43  ? 0.1407 0.3167 0.2829 -0.0293 0.0008  0.1644  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CE1 
1450 C CE2 . TYR B 43  ? 0.1797 0.3322 0.3244 -0.0391 -0.0053 0.1663  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CE2 
1451 C CZ  . TYR B 43  ? 0.1612 0.3322 0.3125 -0.0368 -0.0041 0.1725  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CZ  
1452 O OH  . TYR B 43  ? 0.1678 0.3523 0.3351 -0.0420 -0.0081 0.1875  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B OH  
1453 N N   . LYS B 44  ? 0.1394 0.2276 0.2488 -0.0442 -0.0119 0.1203  ? ? ? ? ? ? 44  LYS B N   
1454 C CA  . LYS B 44  ? 0.1710 0.2408 0.2871 -0.0547 -0.0214 0.1216  ? ? ? ? ? ? 44  LYS B CA  
1455 C C   . LYS B 44  ? 0.1543 0.2137 0.2677 -0.0520 -0.0200 0.1251  ? ? ? ? ? ? 44  LYS B C   
1456 O O   . LYS B 44  ? 0.1569 0.2056 0.2594 -0.0469 -0.0175 0.1183  ? ? ? ? ? ? 44  LYS B O   
1457 C CB  . LYS B 44  ? 0.1993 0.2494 0.3105 -0.0608 -0.0287 0.1090  ? ? ? ? ? ? 44  LYS B CB  
1458 C CG  . LYS B 44  ? 0.3104 0.3380 0.4255 -0.0700 -0.0392 0.1081  ? ? ? ? ? ? 44  LYS B CG  
1459 C CD  . LYS B 44  ? 0.2968 0.3048 0.4045 -0.0747 -0.0470 0.0939  ? ? ? ? ? ? 44  LYS B CD  
1460 C CE  . LYS B 44  ? 0.2818 0.2711 0.3932 -0.0839 -0.0582 0.0932  ? ? ? ? ? ? 44  LYS B CE  
1461 N NZ  . LYS B 44  ? 0.3168 0.2800 0.4162 -0.0853 -0.0656 0.0771  ? ? ? ? ? ? 44  LYS B NZ  
1462 N N   . ASN B 45  ? 0.1848 0.2481 0.3083 -0.0551 -0.0220 0.1364  ? ? ? ? ? ? 45  ASN B N   
1463 C CA  . ASN B 45  ? 0.1997 0.2572 0.3212 -0.0514 -0.0197 0.1412  ? ? ? ? ? ? 45  ASN B CA  
1464 C C   . ASN B 45  ? 0.1659 0.2360 0.2751 -0.0392 -0.0096 0.1392  ? ? ? ? ? ? 45  ASN B C   
1465 O O   . ASN B 45  ? 0.1891 0.2819 0.2982 -0.0332 -0.0031 0.1429  ? ? ? ? ? ? 45  ASN B O   
1466 C CB  . ASN B 45  ? 0.2416 0.2677 0.3591 -0.0555 -0.0271 0.1339  ? ? ? ? ? ? 45  ASN B CB  
1467 C CG  . ASN B 45  ? 0.2813 0.2918 0.4076 -0.0670 -0.0382 0.1332  ? ? ? ? ? ? 45  ASN B CG  
1468 O OD1 . ASN B 45  ? 0.3598 0.3515 0.4804 -0.0708 -0.0445 0.1215  ? ? ? ? ? ? 45  ASN B OD1 
1469 N ND2 . ASN B 45  ? 0.3084 0.3273 0.4479 -0.0723 -0.0413 0.1456  ? ? ? ? ? ? 45  ASN B ND2 
1470 N N   . ASP B 46  ? 0.1582 0.2130 0.2562 -0.0347 -0.0089 0.1327  ? ? ? ? ? ? 46  ASP B N   
1471 C CA  . ASP B 46  ? 0.1495 0.2145 0.2343 -0.0234 -0.0012 0.1304  ? ? ? ? ? ? 46  ASP B CA  
1472 C C   . ASP B 46  ? 0.1353 0.2006 0.2086 -0.0188 0.0012  0.1195  ? ? ? ? ? ? 46  ASP B C   
1473 O O   . ASP B 46  ? 0.1763 0.2475 0.2367 -0.0095 0.0059  0.1156  ? ? ? ? ? ? 46  ASP B O   
1474 C CB  . ASP B 46  ? 0.1581 0.2094 0.2370 -0.0197 -0.0021 0.1309  ? ? ? ? ? ? 46  ASP B CB  
1475 C CG  . ASP B 46  ? 0.2734 0.2973 0.3498 -0.0224 -0.0089 0.1230  ? ? ? ? ? ? 46  ASP B CG  
1476 O OD1 . ASP B 46  ? 0.3056 0.3199 0.3737 -0.0158 -0.0087 0.1199  ? ? ? ? ? ? 46  ASP B OD1 
1477 O OD2 . ASP B 46  ? 0.2646 0.2769 0.3471 -0.0305 -0.0148 0.1193  ? ? ? ? ? ? 46  ASP B OD2 
1478 N N   . ILE B 47  ? 0.1305 0.1901 0.2080 -0.0253 -0.0028 0.1142  ? ? ? ? ? ? 47  ILE B N   
1479 C CA  A ILE B 47  ? 0.1186 0.1775 0.1864 -0.0211 -0.0024 0.0995  ? ? ? ? ? ? 47  ILE B CA  
1480 C CA  B ILE B 47  ? 0.1182 0.1784 0.1849 -0.0198 -0.0016 0.0998  ? ? ? ? ? ? 47  ILE B CA  
1481 C C   . ILE B 47  ? 0.1095 0.1896 0.1800 -0.0192 0.0029  0.1028  ? ? ? ? ? ? 47  ILE B C   
1482 O O   . ILE B 47  ? 0.1184 0.2091 0.2010 -0.0240 0.0024  0.1114  ? ? ? ? ? ? 47  ILE B O   
1483 C CB  A ILE B 47  ? 0.1216 0.1623 0.1915 -0.0282 -0.0105 0.0893  ? ? ? ? ? ? 47  ILE B CB  
1484 C CB  B ILE B 47  ? 0.1322 0.1728 0.1965 -0.0237 -0.0088 0.0864  ? ? ? ? ? ? 47  ILE B CB  
1485 C CG1 A ILE B 47  ? 0.1956 0.2142 0.2604 -0.0268 -0.0149 0.0839  ? ? ? ? ? ? 47  ILE B CG1 
1486 C CG1 B ILE B 47  ? 0.1599 0.1965 0.2362 -0.0352 -0.0150 0.0889  ? ? ? ? ? ? 47  ILE B CG1 
1487 C CG2 A ILE B 47  ? 0.1094 0.1538 0.1729 -0.0255 -0.0103 0.0770  ? ? ? ? ? ? 47  ILE B CG2 
1488 C CG2 B ILE B 47  ? 0.1510 0.1727 0.2100 -0.0210 -0.0117 0.0829  ? ? ? ? ? ? 47  ILE B CG2 
1489 C CD1 A ILE B 47  ? 0.1912 0.2100 0.2436 -0.0162 -0.0110 0.0775  ? ? ? ? ? ? 47  ILE B CD1 
1490 C CD1 B ILE B 47  ? 0.1484 0.1676 0.2191 -0.0376 -0.0218 0.0743  ? ? ? ? ? ? 47  ILE B CD1 
1491 N N   . GLN B 48  ? 0.1047 0.1893 0.1640 -0.0110 0.0062  0.0926  ? ? ? ? ? ? 48  GLN B N   
1492 C CA  . GLN B 48  ? 0.0934 0.1947 0.1538 -0.0073 0.0109  0.0934  ? ? ? ? ? ? 48  GLN B CA  
1493 C C   . GLN B 48  ? 0.0909 0.1855 0.1460 -0.0062 0.0079  0.0794  ? ? ? ? ? ? 48  GLN B C   
1494 O O   . GLN B 48  ? 0.1031 0.1847 0.1491 -0.0042 0.0049  0.0690  ? ? ? ? ? ? 48  GLN B O   
1495 C CB  . GLN B 48  ? 0.0960 0.2102 0.1462 0.0041  0.0186  0.0964  ? ? ? ? ? ? 48  GLN B CB  
1496 C CG  . GLN B 48  ? 0.1065 0.2285 0.1618 0.0053  0.0204  0.1067  ? ? ? ? ? ? 48  GLN B CG  
1497 C CD  . GLN B 48  ? 0.1357 0.2672 0.1782 0.0175  0.0263  0.1056  ? ? ? ? ? ? 48  GLN B CD  
1498 O OE1 . GLN B 48  ? 0.1354 0.2614 0.1625 0.0241  0.0272  0.0962  ? ? ? ? ? ? 48  GLN B OE1 
1499 N NE2 . GLN B 48  ? 0.1240 0.2698 0.1726 0.0205  0.0295  0.1151  ? ? ? ? ? ? 48  GLN B NE2 
1500 N N   . LEU B 49  ? 0.0791 0.1846 0.1410 -0.0075 0.0090  0.0807  ? ? ? ? ? ? 49  LEU B N   
1501 C CA  . LEU B 49  ? 0.0712 0.1725 0.1305 -0.0074 0.0060  0.0699  ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CA  
1502 C C   . LEU B 49  ? 0.0961 0.2139 0.1605 -0.0033 0.0106  0.0739  ? ? ? ? ? ? 49  LEU B C   
1503 O O   . LEU B 49  ? 0.0903 0.2165 0.1627 -0.0053 0.0112  0.0829  ? ? ? ? ? ? 49  LEU B O   
1504 C CB  . LEU B 49  ? 0.0954 0.1869 0.1612 -0.0178 -0.0016 0.0669  ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CB  
1505 C CG  . LEU B 49  ? 0.1255 0.2164 0.1907 -0.0192 -0.0050 0.0585  ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CG  
1506 C CD1 . LEU B 49  ? 0.1657 0.2474 0.2188 -0.0129 -0.0052 0.0477  ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CD1 
1507 C CD2 . LEU B 49  ? 0.2100 0.2934 0.2809 -0.0296 -0.0126 0.0572  ? ? ? ? ? ? 49  LEU B CD2 
1508 N N   . MET B 50  ? 0.0632 0.1795 0.1196 0.0038  0.0117  0.0654  ? ? ? ? ? ? 50  MET B N   
1509 C CA  . MET B 50  ? 0.0627 0.1897 0.1216 0.0095  0.0154  0.0674  ? ? ? ? ? ? 50  MET B CA  
1510 C C   . MET B 50  ? 0.0629 0.1857 0.1257 0.0046  0.0103  0.0622  ? ? ? ? ? ? 50  MET B C   
1511 O O   . MET B 50  ? 0.0564 0.1717 0.1171 0.0020  0.0060  0.0544  ? ? ? ? ? ? 50  MET B O   
1512 C CB  . MET B 50  ? 0.0682 0.1951 0.1144 0.0222  0.0204  0.0619  ? ? ? ? ? ? 50  MET B CB  
1513 C CG  . MET B 50  ? 0.0839 0.2156 0.1222 0.0288  0.0260  0.0671  ? ? ? ? ? ? 50  MET B CG  
1514 S SD  . MET B 50  ? 0.1180 0.2434 0.1355 0.0437  0.0290  0.0573  ? ? ? ? ? ? 50  MET B SD  
1515 C CE  . MET B 50  ? 0.1267 0.2325 0.1331 0.0394  0.0213  0.0470  ? ? ? ? ? ? 50  MET B CE  
1516 N N   . LEU B 51  ? 0.0603 0.1887 0.1284 0.0039  0.0105  0.0673  ? ? ? ? ? ? 51  LEU B N   
1517 C CA  . LEU B 51  ? 0.0573 0.1829 0.1276 0.0006  0.0067  0.0638  ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CA  
1518 C C   . LEU B 51  ? 0.0605 0.1921 0.1298 0.0097  0.0114  0.0653  ? ? ? ? ? ? 51  LEU B C   
1519 O O   . LEU B 51  ? 0.0677 0.2083 0.1378 0.0159  0.0166  0.0722  ? ? ? ? ? ? 51  LEU B O   
1520 C CB  . LEU B 51  ? 0.0867 0.2136 0.1645 -0.0089 0.0018  0.0690  ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CB  
1521 C CG  . LEU B 51  ? 0.0682 0.1879 0.1479 -0.0182 -0.0037 0.0680  ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CG  
1522 C CD1 . LEU B 51  ? 0.1162 0.2370 0.2024 -0.0267 -0.0093 0.0724  ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CD1 
1523 C CD2 . LEU B 51  ? 0.1039 0.2129 0.1772 -0.0199 -0.0070 0.0575  ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CD2 
1524 N N   . GLN B 52  ? 0.0568 0.1836 0.1247 0.0111  0.0096  0.0593  ? ? ? ? ? ? 52  GLN B N   
1525 C CA  A GLN B 52  ? 0.0778 0.2080 0.1453 0.0201  0.0135  0.0599  ? ? ? ? ? ? 52  GLN B CA  
1526 C CA  B GLN B 52  ? 0.0615 0.1922 0.1294 0.0200  0.0136  0.0603  ? ? ? ? ? ? 52  GLN B CA  
1527 C C   . GLN B 52  ? 0.0586 0.1870 0.1308 0.0155  0.0095  0.0593  ? ? ? ? ? ? 52  GLN B C   
1528 O O   . GLN B 52  ? 0.0529 0.1730 0.1229 0.0111  0.0048  0.0529  ? ? ? ? ? ? 52  GLN B O   
1529 C CB  A GLN B 52  ? 0.0846 0.2086 0.1440 0.0297  0.0154  0.0521  ? ? ? ? ? ? 52  GLN B CB  
1530 C CB  B GLN B 52  ? 0.0858 0.2113 0.1455 0.0307  0.0163  0.0533  ? ? ? ? ? ? 52  GLN B CB  
1531 C CG  A GLN B 52  ? 0.0830 0.2052 0.1417 0.0391  0.0172  0.0498  ? ? ? ? ? ? 52  GLN B CG  
1532 C CG  B GLN B 52  ? 0.0891 0.2161 0.1478 0.0416  0.0203  0.0535  ? ? ? ? ? ? 52  GLN B CG  
1533 C CD  A GLN B 52  ? 0.0811 0.2116 0.1386 0.0482  0.0243  0.0558  ? ? ? ? ? ? 52  GLN B CD  
1534 C CD  B GLN B 52  ? 0.1492 0.2661 0.1976 0.0531  0.0209  0.0446  ? ? ? ? ? ? 52  GLN B CD  
1535 O OE1 A GLN B 52  ? 0.1330 0.2659 0.1824 0.0552  0.0291  0.0566  ? ? ? ? ? ? 52  GLN B OE1 
1536 O OE1 B GLN B 52  ? 0.2376 0.3508 0.2831 0.0631  0.0231  0.0424  ? ? ? ? ? ? 52  GLN B OE1 
1537 N NE2 A GLN B 52  ? 0.1457 0.2814 0.2105 0.0486  0.0251  0.0608  ? ? ? ? ? ? 52  GLN B NE2 
1538 N NE2 B GLN B 52  ? 0.2005 0.3111 0.2424 0.0521  0.0180  0.0389  ? ? ? ? ? ? 52  GLN B NE2 
1539 N N   . GLN B 53  ? 0.0638 0.2005 0.1416 0.0170  0.0114  0.0664  ? ? ? ? ? ? 53  GLN B N   
1540 C CA  . GLN B 53  ? 0.0626 0.1983 0.1441 0.0139  0.0081  0.0665  ? ? ? ? ? ? 53  GLN B CA  
1541 C C   . GLN B 53  ? 0.0610 0.1895 0.1404 0.0196  0.0078  0.0599  ? ? ? ? ? ? 53  GLN B C   
1542 O O   . GLN B 53  ? 0.0783 0.2060 0.1556 0.0301  0.0119  0.0580  ? ? ? ? ? ? 53  GLN B O   
1543 C CB  . GLN B 53  ? 0.0699 0.2175 0.1584 0.0166  0.0110  0.0764  ? ? ? ? ? ? 53  GLN B CB  
1544 C CG  . GLN B 53  ? 0.0706 0.2190 0.1633 0.0159  0.0090  0.0779  ? ? ? ? ? ? 53  GLN B CG  
1545 C CD  . GLN B 53  ? 0.0664 0.2105 0.1581 0.0051  0.0020  0.0759  ? ? ? ? ? ? 53  GLN B CD  
1546 O OE1 . GLN B 53  ? 0.0674 0.2135 0.1596 -0.0021 -0.0012 0.0783  ? ? ? ? ? ? 53  GLN B OE1 
1547 N NE2 . GLN B 53  ? 0.0635 0.2014 0.1535 0.0043  -0.0006 0.0714  ? ? ? ? ? ? 53  GLN B NE2 
1548 N N   . LEU B 54  ? 0.0563 0.1787 0.1354 0.0133  0.0026  0.0564  ? ? ? ? ? ? 54  LEU B N   
1549 C CA  . LEU B 54  ? 0.0629 0.1793 0.1427 0.0173  0.0009  0.0526  ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CA  
1550 C C   . LEU B 54  ? 0.0657 0.1870 0.1514 0.0263  0.0045  0.0571  ? ? ? ? ? ? 54  LEU B C   
1551 O O   . LEU B 54  ? 0.0668 0.1964 0.1577 0.0247  0.0058  0.0641  ? ? ? ? ? ? 54  LEU B O   
1552 C CB  . LEU B 54  ? 0.0556 0.1676 0.1339 0.0089  -0.0043 0.0510  ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CB  
1553 C CG  . LEU B 54  ? 0.0529 0.1597 0.1334 0.0111  -0.0069 0.0495  ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CG  
1554 C CD1 . LEU B 54  ? 0.0725 0.1710 0.1500 0.0147  -0.0088 0.0434  ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CD1 
1555 C CD2 . LEU B 54  ? 0.0610 0.1663 0.1387 0.0035  -0.0103 0.0499  ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CD2 
1556 N N   . GLY B 55  ? 0.0840 0.1989 0.1683 0.0366  0.0056  0.0528  ? ? ? ? ? ? 55  GLY B N   
1557 C CA  . GLY B 55  ? 0.1172 0.2327 0.2045 0.0484  0.0095  0.0550  ? ? ? ? ? ? 55  GLY B CA  
1558 C C   . GLY B 55  ? 0.1486 0.2493 0.2296 0.0597  0.0082  0.0470  ? ? ? ? ? ? 55  GLY B C   
1559 O O   . GLY B 55  ? 0.1572 0.2495 0.2332 0.0571  0.0036  0.0415  ? ? ? ? ? ? 55  GLY B O   
1560 N N   . GLU B 56  ? 0.2291 0.3250 0.3087 0.0728  0.0118  0.0463  ? ? ? ? ? ? 56  GLU B N   
1561 C CA  . GLU B 56  ? 0.3275 0.4026 0.3988 0.0841  0.0085  0.0377  ? ? ? ? ? ? 56  GLU B CA  
1562 C C   . GLU B 56  ? 0.2952 0.3619 0.3504 0.0893  0.0099  0.0296  ? ? ? ? ? ? 56  GLU B C   
1563 O O   . GLU B 56  ? 0.3613 0.4083 0.4072 0.0933  0.0036  0.0214  ? ? ? ? ? ? 56  GLU B O   
1564 C CB  . GLU B 56  ? 0.3684 0.4375 0.4390 0.0975  0.0124  0.0373  ? ? ? ? ? ? 56  GLU B CB  
1565 N N   . THR B 57  ? 0.2640 0.3441 0.3147 0.0887  0.0169  0.0323  ? ? ? ? ? ? 57  THR B N   
1566 C CA  . THR B 57  ? 0.3318 0.4057 0.3664 0.0934  0.0184  0.0255  ? ? ? ? ? ? 57  THR B CA  
1567 C C   . THR B 57  ? 0.3316 0.4070 0.3674 0.0824  0.0131  0.0247  ? ? ? ? ? ? 57  THR B C   
1568 O O   . THR B 57  ? 0.3167 0.3859 0.3390 0.0845  0.0131  0.0188  ? ? ? ? ? ? 57  THR B O   
1569 C CB  . THR B 57  ? 0.3719 0.4601 0.4012 0.0980  0.0280  0.0306  ? ? ? ? ? ? 57  THR B CB  
1570 O OG1 . THR B 57  ? 0.3403 0.4465 0.3811 0.0852  0.0293  0.0404  ? ? ? ? ? ? 57  THR B OG1 
1571 C CG2 . THR B 57  ? 0.3817 0.4727 0.4121 0.1081  0.0335  0.0338  ? ? ? ? ? ? 57  THR B CG2 
1572 N N   . ALA B 58  ? 0.2066 0.2888 0.2563 0.0694  0.0083  0.0297  ? ? ? ? ? ? 58  ALA B N   
1573 C CA  . ALA B 58  ? 0.2037 0.2862 0.2530 0.0574  0.0034  0.0284  ? ? ? ? ? ? 58  ALA B CA  
1574 C C   . ALA B 58  ? 0.1782 0.2399 0.2178 0.0550  -0.0048 0.0195  ? ? ? ? ? ? 58  ALA B C   
1575 O O   . ALA B 58  ? 0.2174 0.2673 0.2586 0.0572  -0.0098 0.0174  ? ? ? ? ? ? 58  ALA B O   
1576 C CB  . ALA B 58  ? 0.1712 0.2641 0.2336 0.0440  0.0008  0.0347  ? ? ? ? ? ? 58  ALA B CB  
1577 N N   . TRP B 59  ? 0.1376 0.1955 0.1687 0.0499  -0.0068 0.0156  ? ? ? ? ? ? 59  TRP B N   
1578 C CA  . TRP B 59  ? 0.1572 0.1993 0.1811 0.0457  -0.0152 0.0091  ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CA  
1579 C C   . TRP B 59  ? 0.1204 0.1690 0.1556 0.0337  -0.0199 0.0134  ? ? ? ? ? ? 59  TRP B C   
1580 O O   . TRP B 59  ? 0.1175 0.1750 0.1540 0.0275  -0.0185 0.0153  ? ? ? ? ? ? 59  TRP B O   
1581 C CB  . TRP B 59  ? 0.1557 0.1930 0.1655 0.0469  -0.0147 0.0041  ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CB  
1582 C CG  . TRP B 59  ? 0.1521 0.1811 0.1468 0.0595  -0.0113 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CG  
1583 C CD1 . TRP B 59  ? 0.2170 0.2316 0.2049 0.0689  -0.0134 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CD1 
1584 C CD2 . TRP B 59  ? 0.1937 0.2283 0.1771 0.0652  -0.0051 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CD2 
1585 N NE1 . TRP B 59  ? 0.2135 0.2242 0.1844 0.0810  -0.0086 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B NE1 
1586 C CE2 . TRP B 59  ? 0.2043 0.2289 0.1727 0.0788  -0.0032 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CE2 
1587 C CE3 . TRP B 59  ? 0.2444 0.2911 0.2288 0.0605  -0.0011 0.0029  ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CE3 
1588 C CZ2 . TRP B 59  ? 0.2848 0.3139 0.2385 0.0880  0.0032  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CZ2 
1589 C CZ3 . TRP B 59  ? 0.2207 0.2714 0.1926 0.0686  0.0047  0.0029  ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CZ3 
1590 C CH2 . TRP B 59  ? 0.2483 0.2917 0.2048 0.0823  0.0072  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CH2 
1591 N N   . MET B 60  ? 0.1217 0.1659 0.1646 0.0313  -0.0256 0.0152  ? ? ? ? ? ? 60  MET B N   
1592 C CA  . MET B 60  ? 0.0848 0.1385 0.1389 0.0215  -0.0292 0.0208  ? ? ? ? ? ? 60  MET B CA  
1593 C C   . MET B 60  ? 0.0800 0.1238 0.1331 0.0166  -0.0376 0.0192  ? ? ? ? ? ? 60  MET B C   
1594 O O   . MET B 60  ? 0.1090 0.1395 0.1629 0.0185  -0.0434 0.0182  ? ? ? ? ? ? 60  MET B O   
1595 C CB  . MET B 60  ? 0.0938 0.1556 0.1604 0.0219  -0.0287 0.0276  ? ? ? ? ? ? 60  MET B CB  
1596 C CG  . MET B 60  ? 0.0952 0.1681 0.1637 0.0249  -0.0207 0.0302  ? ? ? ? ? ? 60  MET B CG  
1597 S SD  . MET B 60  ? 0.0947 0.1749 0.1580 0.0154  -0.0165 0.0292  ? ? ? ? ? ? 60  MET B SD  
1598 C CE  . MET B 60  ? 0.1078 0.1853 0.1698 0.0061  -0.0189 0.0293  ? ? ? ? ? ? 60  MET B CE  
1599 N N   . SER B 61  ? 0.0663 0.1160 0.1178 0.0102  -0.0381 0.0193  ? ? ? ? ? ? 61  SER B N   
1600 C CA  . SER B 61  ? 0.0889 0.1316 0.1385 0.0049  -0.0430 0.0187  ? ? ? ? ? ? 61  SER B CA  
1601 C C   . SER B 61  ? 0.0823 0.1259 0.1387 -0.0001 -0.0431 0.0237  ? ? ? ? ? ? 61  SER B C   
1602 O O   . SER B 61  ? 0.1023 0.1378 0.1619 -0.0034 -0.0496 0.0258  ? ? ? ? ? ? 61  SER B O   
1603 C CB  . SER B 61  ? 0.0898 0.1375 0.1331 0.0019  -0.0387 0.0166  ? ? ? ? ? ? 61  SER B CB  
1604 O OG  . SER B 61  ? 0.0970 0.1408 0.1401 -0.0023 -0.0419 0.0176  ? ? ? ? ? ? 61  SER B OG  
1605 N N   . HIS B 62  ? 0.0655 0.1177 0.1238 -0.0011 -0.0369 0.0261  ? ? ? ? ? ? 62  HIS B N   
1606 C CA  . HIS B 62  ? 0.0570 0.1116 0.1199 -0.0052 -0.0362 0.0316  ? ? ? ? ? ? 62  HIS B CA  
1607 C C   . HIS B 62  ? 0.0597 0.1178 0.1282 -0.0029 -0.0347 0.0347  ? ? ? ? ? ? 62  HIS B C   
1608 O O   . HIS B 62  ? 0.0815 0.1409 0.1508 0.0022  -0.0336 0.0328  ? ? ? ? ? ? 62  HIS B O   
1609 C CB  . HIS B 62  ? 0.0622 0.1228 0.1192 -0.0082 -0.0309 0.0316  ? ? ? ? ? ? 62  HIS B CB  
1610 C CG  . HIS B 62  ? 0.0727 0.1317 0.1252 -0.0089 -0.0312 0.0289  ? ? ? ? ? ? 62  HIS B CG  
1611 N ND1 . HIS B 62  ? 0.0872 0.1434 0.1427 -0.0118 -0.0352 0.0324  ? ? ? ? ? ? 62  HIS B ND1 
1612 C CD2 . HIS B 62  ? 0.0647 0.1248 0.1112 -0.0073 -0.0284 0.0242  ? ? ? ? ? ? 62  HIS B CD2 
1613 C CE1 . HIS B 62  ? 0.0782 0.1351 0.1292 -0.0115 -0.0343 0.0297  ? ? ? ? ? ? 62  HIS B CE1 
1614 N NE2 . HIS B 62  ? 0.0780 0.1370 0.1237 -0.0084 -0.0302 0.0246  ? ? ? ? ? ? 62  HIS B NE2 
1615 N N   . SER B 63  ? 0.0781 0.1390 0.1506 -0.0063 -0.0343 0.0407  ? ? ? ? ? ? 63  SER B N   
1616 C CA  . SER B 63  ? 0.0600 0.1247 0.1385 -0.0044 -0.0331 0.0447  ? ? ? ? ? ? 63  SER B CA  
1617 C C   . SER B 63  ? 0.0650 0.1370 0.1379 -0.0034 -0.0273 0.0421  ? ? ? ? ? ? 63  SER B C   
1618 O O   . SER B 63  ? 0.0526 0.1262 0.1174 -0.0053 -0.0245 0.0383  ? ? ? ? ? ? 63  SER B O   
1619 C CB  . SER B 63  ? 0.0859 0.1532 0.1689 -0.0089 -0.0338 0.0527  ? ? ? ? ? ? 63  SER B CB  
1620 O OG  . SER B 63  ? 0.1077 0.1813 0.1822 -0.0121 -0.0296 0.0526  ? ? ? ? ? ? 63  SER B OG  
1621 N N   . ASN B 64  ? 0.0755 0.1880 0.1471 0.0144  -0.0055 0.0609  ? ? ? ? ? ? 64  ASN B N   
1622 C CA  . ASN B 64  ? 0.0590 0.1824 0.1216 0.0152  -0.0051 0.0557  ? ? ? ? ? ? 64  ASN B CA  
1623 C C   . ASN B 64  ? 0.0604 0.1926 0.1167 0.0149  -0.0030 0.0584  ? ? ? ? ? ? 64  ASN B C   
1624 O O   . ASN B 64  ? 0.0706 0.2078 0.1211 0.0129  -0.0036 0.0534  ? ? ? ? ? ? 64  ASN B O   
1625 C CB  . ASN B 64  ? 0.0664 0.2019 0.1291 0.0213  -0.0061 0.0530  ? ? ? ? ? ? 64  ASN B CB  
1626 C CG  . ASN B 64  ? 0.0890 0.2208 0.1542 0.0225  -0.0084 0.0474  ? ? ? ? ? ? 64  ASN B CG  
1627 O OD1 . ASN B 64  ? 0.0968 0.2161 0.1647 0.0191  -0.0096 0.0452  ? ? ? ? ? ? 64  ASN B OD1 
1628 N ND2 . ASN B 64  ? 0.1034 0.2482 0.1667 0.0284  -0.0087 0.0455  ? ? ? ? ? ? 64  ASN B ND2 
1629 N N   . ASP B 65  ? 0.0675 0.2031 0.1261 0.0171  -0.0007 0.0660  ? ? ? ? ? ? 65  ASP B N   
1630 C CA  . ASP B 65  ? 0.0669 0.2132 0.1190 0.0186  0.0014  0.0683  ? ? ? ? ? ? 65  ASP B CA  
1631 C C   . ASP B 65  ? 0.0682 0.2073 0.1179 0.0148  0.0024  0.0694  ? ? ? ? ? ? 65  ASP B C   
1632 O O   . ASP B 65  ? 0.1061 0.2548 0.1500 0.0169  0.0037  0.0693  ? ? ? ? ? ? 65  ASP B O   
1633 C CB  . ASP B 65  ? 0.0739 0.2290 0.1290 0.0236  0.0045  0.0775  ? ? ? ? ? ? 65  ASP B CB  
1634 C CG  . ASP B 65  ? 0.1866 0.3310 0.2516 0.0207  0.0064  0.0871  ? ? ? ? ? ? 65  ASP B CG  
1635 O OD1 . ASP B 65  ? 0.1865 0.3202 0.2604 0.0189  0.0039  0.0865  ? ? ? ? ? ? 65  ASP B OD1 
1636 O OD2 . ASP B 65  ? 0.2864 0.4349 0.3510 0.0203  0.0101  0.0952  ? ? ? ? ? ? 65  ASP B OD2 
1637 N N   . THR B 66  ? 0.0585 0.1826 0.1120 0.0104  0.0016  0.0700  ? ? ? ? ? ? 66  THR B N   
1638 C CA  . THR B 66  ? 0.0561 0.1745 0.1069 0.0080  0.0026  0.0714  ? ? ? ? ? ? 66  THR B CA  
1639 C C   . THR B 66  ? 0.0528 0.1718 0.0976 0.0072  0.0002  0.0612  ? ? ? ? ? ? 66  THR B C   
1640 O O   . THR B 66  ? 0.0498 0.1635 0.0954 0.0051  -0.0021 0.0551  ? ? ? ? ? ? 66  THR B O   
1641 C CB  . THR B 66  ? 0.0652 0.1686 0.1228 0.0039  0.0022  0.0756  ? ? ? ? ? ? 66  THR B CB  
1642 O OG1 . THR B 66  ? 0.0883 0.1908 0.1555 0.0037  0.0032  0.0837  ? ? ? ? ? ? 66  THR B OG1 
1643 C CG2 . THR B 66  ? 0.0673 0.1653 0.1220 0.0028  0.0024  0.0740  ? ? ? ? ? ? 66  THR B CG2 
1644 N N   . PRO B 67  ? 0.0542 0.1805 0.0942 0.0090  0.0009  0.0592  ? ? ? ? ? ? 67  PRO B N   
1645 C CA  . PRO B 67  ? 0.0517 0.1782 0.0898 0.0076  -0.0020 0.0491  ? ? ? ? ? ? 67  PRO B CA  
1646 C C   . PRO B 67  ? 0.0466 0.1584 0.0866 0.0037  -0.0033 0.0468  ? ? ? ? ? ? 67  PRO B C   
1647 O O   . PRO B 67  ? 0.0539 0.1564 0.0951 0.0029  -0.0017 0.0525  ? ? ? ? ? ? 67  PRO B O   
1648 C CB  . PRO B 67  ? 0.0547 0.1897 0.0892 0.0116  -0.0009 0.0482  ? ? ? ? ? ? 67  PRO B CB  
1649 C CG  . PRO B 67  ? 0.0719 0.2177 0.1042 0.0161  0.0029  0.0570  ? ? ? ? ? ? 67  PRO B CG  
1650 C CD  . PRO B 67  ? 0.0805 0.2172 0.1179 0.0132  0.0044  0.0659  ? ? ? ? ? ? 67  PRO B CD  
1651 N N   . PHE B 68  ? 0.0449 0.1563 0.0861 0.0012  -0.0061 0.0392  ? ? ? ? ? ? 68  PHE B N   
1652 C CA  . PHE B 68  ? 0.0413 0.1409 0.0838 -0.0018 -0.0070 0.0374  ? ? ? ? ? ? 68  PHE B CA  
1653 C C   . PHE B 68  ? 0.0497 0.1438 0.0922 -0.0020 -0.0074 0.0349  ? ? ? ? ? ? 68  PHE B C   
1654 O O   . PHE B 68  ? 0.0527 0.1534 0.0960 -0.0008 -0.0088 0.0304  ? ? ? ? ? ? 68  PHE B O   
1655 C CB  . PHE B 68  ? 0.0599 0.1639 0.1045 -0.0045 -0.0092 0.0326  ? ? ? ? ? ? 68  PHE B CB  
1656 C CG  . PHE B 68  ? 0.0567 0.1666 0.1016 -0.0036 -0.0087 0.0347  ? ? ? ? ? ? 68  PHE B CG  
1657 C CD1 . PHE B 68  ? 0.0464 0.1643 0.0928 -0.0057 -0.0101 0.0320  ? ? ? ? ? ? 68  PHE B CD1 
1658 C CD2 . PHE B 68  ? 0.0590 0.1680 0.1038 -0.0006 -0.0070 0.0400  ? ? ? ? ? ? 68  PHE B CD2 
1659 C CE1 . PHE B 68  ? 0.0489 0.1751 0.0954 -0.0037 -0.0094 0.0338  ? ? ? ? ? ? 68  PHE B CE1 
1660 C CE2 . PHE B 68  ? 0.0483 0.1636 0.0947 0.0013  -0.0069 0.0410  ? ? ? ? ? ? 68  PHE B CE2 
1661 C CZ  . PHE B 68  ? 0.0617 0.1861 0.1083 0.0004  -0.0080 0.0376  ? ? ? ? ? ? 68  PHE B CZ  
1662 N N   . GLY B 69  ? 0.0412 0.1241 0.0835 -0.0030 -0.0066 0.0371  ? ? ? ? ? ? 69  GLY B N   
1663 C CA  . GLY B 69  ? 0.0407 0.1188 0.0836 -0.0034 -0.0072 0.0340  ? ? ? ? ? ? 69  GLY B CA  
1664 C C   . GLY B 69  ? 0.0353 0.1150 0.0769 -0.0002 -0.0053 0.0365  ? ? ? ? ? ? 69  GLY B C   
1665 O O   . GLY B 69  ? 0.0529 0.1309 0.0956 0.0008  -0.0061 0.0329  ? ? ? ? ? ? 69  GLY B O   
1666 N N   . ASN B 70  ? 0.0445 0.1287 0.0841 0.0018  -0.0027 0.0432  ? ? ? ? ? ? 70  ASN B N   
1667 C CA  . ASN B 70  ? 0.0405 0.1307 0.0782 0.0059  -0.0001 0.0463  ? ? ? ? ? ? 70  ASN B CA  
1668 C C   . ASN B 70  ? 0.0412 0.1242 0.0794 0.0053  0.0013  0.0496  ? ? ? ? ? ? 70  ASN B C   
1669 O O   . ASN B 70  ? 0.0524 0.1263 0.0924 0.0019  0.0011  0.0536  ? ? ? ? ? ? 70  ASN B O   
1670 C CB  . ASN B 70  ? 0.0451 0.1442 0.0811 0.0080  0.0033  0.0554  ? ? ? ? ? ? 70  ASN B CB  
1671 C CG  . ASN B 70  ? 0.0505 0.1620 0.0823 0.0148  0.0063  0.0570  ? ? ? ? ? ? 70  ASN B CG  
1672 O OD1 . ASN B 70  ? 0.0557 0.1700 0.0858 0.0189  0.0044  0.0481  ? ? ? ? ? ? 70  ASN B OD1 
1673 N ND2 . ASN B 70  ? 0.0561 0.1728 0.0884 0.0168  0.0095  0.0654  ? ? ? ? ? ? 70  ASN B ND2 
1674 N N   . GLY B 71  ? 0.0411 0.1293 0.0778 0.0098  0.0025  0.0472  ? ? ? ? ? ? 71  GLY B N   
1675 C CA  . GLY B 71  ? 0.0491 0.1345 0.0856 0.0107  0.0046  0.0507  ? ? ? ? ? ? 71  GLY B CA  
1676 C C   . GLY B 71  ? 0.0477 0.1243 0.0864 0.0094  0.0021  0.0440  ? ? ? ? ? ? 71  GLY B C   
1677 O O   . GLY B 71  ? 0.0554 0.1329 0.0933 0.0128  0.0036  0.0442  ? ? ? ? ? ? 71  GLY B O   
1678 N N   . MET B 72  ? 0.0383 0.1080 0.0793 0.0052  -0.0014 0.0388  ? ? ? ? ? ? 72  MET B N   
1679 C CA  A MET B 72  ? 0.0598 0.1220 0.1030 0.0037  -0.0031 0.0351  ? ? ? ? ? ? 72  MET B CA  
1680 C CA  B MET B 72  ? 0.0585 0.1203 0.1017 0.0033  -0.0032 0.0351  ? ? ? ? ? ? 72  MET B CA  
1681 C CA  C MET B 72  ? 0.0526 0.1144 0.0958 0.0033  -0.0032 0.0351  ? ? ? ? ? ? 72  MET B CA  
1682 C C   . MET B 72  ? 0.0431 0.1070 0.0905 0.0047  -0.0076 0.0265  ? ? ? ? ? ? 72  MET B C   
1683 O O   . MET B 72  ? 0.0567 0.1266 0.1059 0.0055  -0.0106 0.0221  ? ? ? ? ? ? 72  MET B O   
1684 C CB  A MET B 72  ? 0.0862 0.1397 0.1290 -0.0009 -0.0037 0.0375  ? ? ? ? ? ? 72  MET B CB  
1685 C CB  B MET B 72  ? 0.0919 0.1458 0.1347 -0.0013 -0.0042 0.0370  ? ? ? ? ? ? 72  MET B CB  
1686 C CB  C MET B 72  ? 0.0980 0.1519 0.1409 -0.0013 -0.0041 0.0370  ? ? ? ? ? ? 72  MET B CB  
1687 C CG  A MET B 72  ? 0.0446 0.0996 0.0878 -0.0031 -0.0058 0.0351  ? ? ? ? ? ? 72  MET B CG  
1688 C CG  B MET B 72  ? 0.0812 0.1374 0.1255 -0.0037 -0.0069 0.0327  ? ? ? ? ? ? 72  MET B CG  
1689 C CG  C MET B 72  ? 0.1671 0.2141 0.2109 -0.0027 -0.0050 0.0359  ? ? ? ? ? ? 72  MET B CG  
1690 S SD  A MET B 72  ? 0.0867 0.1371 0.1285 -0.0045 -0.0054 0.0397  ? ? ? ? ? ? 72  MET B SD  
1691 S SD  B MET B 72  ? 0.0898 0.1436 0.1379 -0.0066 -0.0099 0.0281  ? ? ? ? ? ? 72  MET B SD  
1692 S SD  C MET B 72  ? 0.2492 0.2918 0.2921 -0.0053 -0.0064 0.0367  ? ? ? ? ? ? 72  MET B SD  
1693 C CE  A MET B 72  ? 0.0308 0.0884 0.0735 -0.0061 -0.0074 0.0353  ? ? ? ? ? ? 72  MET B CE  
1694 C CE  B MET B 72  ? 0.0419 0.1039 0.0934 -0.0111 -0.0128 0.0237  ? ? ? ? ? ? 72  MET B CE  
1695 C CE  C MET B 72  ? 0.1915 0.2329 0.2334 -0.0050 -0.0052 0.0410  ? ? ? ? ? ? 72  MET B CE  
1696 N N   . ASN B 73  ? 0.0611 0.1200 0.1109 0.0049  -0.0093 0.0244  ? ? ? ? ? ? 73  ASN B N   
1697 C CA  . ASN B 73  ? 0.0521 0.1108 0.1066 0.0031  -0.0156 0.0178  ? ? ? ? ? ? 73  ASN B CA  
1698 C C   . ASN B 73  ? 0.0631 0.1141 0.1188 -0.0019 -0.0144 0.0215  ? ? ? ? ? ? 73  ASN B C   
1699 O O   . ASN B 73  ? 0.0992 0.1462 0.1524 0.0007  -0.0104 0.0261  ? ? ? ? ? ? 73  ASN B O   
1700 C CB  . ASN B 73  ? 0.0675 0.1293 0.1220 0.0130  -0.0236 0.0170  ? ? ? ? ? ? 73  ASN B CB  
1701 C CG  . ASN B 73  ? 0.1137 0.1656 0.1617 0.0239  -0.0219 0.0214  ? ? ? ? ? ? 73  ASN B CG  
1702 O OD1 . ASN B 73  ? 0.1444 0.1819 0.1911 0.0243  -0.0257 0.0266  ? ? ? ? ? ? 73  ASN B OD1 
1703 N ND2 . ASN B 73  ? 0.0932 0.1443 0.1351 0.0289  -0.0160 0.0201  ? ? ? ? ? ? 73  ASN B ND2 
1704 N N   . ILE B 74  ? 0.0495 0.0992 0.1085 -0.0102 -0.0174 0.0199  ? ? ? ? ? ? 74  ILE B N   
1705 C CA  . ILE B 74  ? 0.0661 0.1091 0.1263 -0.0146 -0.0168 0.0243  ? ? ? ? ? ? 74  ILE B CA  
1706 C C   . ILE B 74  ? 0.0519 0.0858 0.1233 -0.0237 -0.0265 0.0309  ? ? ? ? ? ? 74  ILE B C   
1707 O O   . ILE B 74  ? 0.0816 0.1051 0.1497 -0.0350 -0.0338 0.0260  ? ? ? ? ? ? 74  ILE B O   
1708 C CB  . ILE B 74  ? 0.0676 0.1131 0.1270 -0.0203 -0.0166 0.0254  ? ? ? ? ? ? 74  ILE B CB  
1709 C CG1 . ILE B 74  ? 0.0858 0.1347 0.1406 -0.0156 -0.0140 0.0280  ? ? ? ? ? ? 74  ILE B CG1 
1710 C CG2 . ILE B 74  ? 0.1192 0.1614 0.1795 -0.0231 -0.0161 0.0298  ? ? ? ? ? ? 74  ILE B CG2 
1711 C CD1 . ILE B 74  ? 0.1433 0.1864 0.1936 -0.0106 -0.0111 0.0328  ? ? ? ? ? ? 74  ILE B CD1 
1712 N N   . ALA B 75  ? 0.0666 0.0891 0.1367 -0.0182 -0.0248 0.0371  ? ? ? ? ? ? 75  ALA B N   
1713 C CA  . ALA B 75  ? 0.1022 0.0846 0.1487 -0.0184 -0.0259 0.0352  ? ? ? ? ? ? 75  ALA B CA  
1714 C C   . ALA B 75  ? 0.1065 0.0813 0.1577 -0.0343 -0.0250 0.0415  ? ? ? ? ? ? 75  ALA B C   
1715 O O   . ALA B 75  ? 0.1158 0.1031 0.1734 -0.0295 -0.0193 0.0476  ? ? ? ? ? ? 75  ALA B O   
1716 C CB  . ALA B 75  ? 0.1159 0.0851 0.1476 0.0020  -0.0215 0.0374  ? ? ? ? ? ? 75  ALA B CB  
1717 N N   . PHE B 76  ? 0.1284 0.0880 0.1725 -0.0489 -0.0292 0.0368  ? ? ? ? ? ? 76  PHE B N   
1718 C CA  . PHE B 76  ? 0.1430 0.0990 0.1844 -0.0573 -0.0247 0.0390  ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CA  
1719 C C   . PHE B 76  ? 0.1876 0.0974 0.2076 -0.0590 -0.0262 0.0400  ? ? ? ? ? ? 76  PHE B C   
1720 O O   . PHE B 76  ? 0.2178 0.0983 0.2226 -0.0622 -0.0337 0.0327  ? ? ? ? ? ? 76  PHE B O   
1721 C CB  . PHE B 76  ? 0.1440 0.1161 0.1922 -0.0684 -0.0257 0.0337  ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CB  
1722 C CG  . PHE B 76  ? 0.1263 0.1346 0.1862 -0.0615 -0.0213 0.0315  ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CG  
1723 C CD1 . PHE B 76  ? 0.1194 0.1419 0.1823 -0.0529 -0.0160 0.0352  ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CD1 
1724 C CD2 . PHE B 76  ? 0.1134 0.1345 0.1768 -0.0626 -0.0228 0.0245  ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CD2 
1725 C CE1 . PHE B 76  ? 0.1513 0.1941 0.2179 -0.0468 -0.0162 0.0360  ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CE1 
1726 C CE2 . PHE B 76  ? 0.0940 0.1367 0.1619 -0.0562 -0.0212 0.0259  ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CE2 
1727 C CZ  . PHE B 76  ? 0.1152 0.1659 0.1831 -0.0488 -0.0184 0.0322  ? ? ? ? ? ? 76  PHE B CZ  
1728 N N   . LYS B 77  ? 0.1953 0.0976 0.2110 -0.0548 -0.0192 0.0474  ? ? ? ? ? ? 77  LYS B N   
1729 C CA  . LYS B 77  ? 0.2395 0.0999 0.2350 -0.0538 -0.0182 0.0492  ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CA  
1730 C C   . LYS B 77  ? 0.2635 0.1181 0.2632 -0.0721 -0.0192 0.0496  ? ? ? ? ? ? 77  LYS B C   
1731 O O   . LYS B 77  ? 0.2471 0.1295 0.2622 -0.0796 -0.0145 0.0545  ? ? ? ? ? ? 77  LYS B O   
1732 C CB  . LYS B 77  ? 0.2377 0.0963 0.2278 -0.0402 -0.0091 0.0579  ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CB  
1733 C CG  . LYS B 77  ? 0.2846 0.1037 0.2562 -0.0330 -0.0069 0.0610  ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CG  
1734 C CD  . LYS B 77  ? 0.3052 0.1325 0.2756 -0.0177 0.0030  0.0705  ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CD  
1735 C CE  . LYS B 77  ? 0.4976 0.3253 0.4678 -0.0282 0.0097  0.0783  ? ? ? ? ? ? 77  LYS B CE  
1736 N NZ  . LYS B 77  ? 0.5400 0.3748 0.4929 -0.0169 0.0115  0.0812  ? ? ? ? ? ? 77  LYS B NZ  
1737 N N   . VAL B 78  ? 0.3059 0.1239 0.2905 -0.0777 -0.0259 0.0443  ? ? ? ? ? ? 78  VAL B N   
1738 C CA  . VAL B 78  ? 0.3343 0.1446 0.3236 -0.0961 -0.0285 0.0450  ? ? ? ? ? ? 78  VAL B CA  
1739 C C   . VAL B 78  ? 0.3866 0.1488 0.3557 -0.0950 -0.0300 0.0465  ? ? ? ? ? ? 78  VAL B C   
1740 O O   . VAL B 78  ? 0.4053 0.1379 0.3529 -0.0796 -0.0324 0.0419  ? ? ? ? ? ? 78  VAL B O   
1741 C CB  . VAL B 78  ? 0.3657 0.1843 0.3600 -0.1079 -0.0382 0.0346  ? ? ? ? ? ? 78  VAL B CB  
1742 C CG1 . VAL B 78  ? 0.3151 0.1841 0.3313 -0.1080 -0.0354 0.0344  ? ? ? ? ? ? 78  VAL B CG1 
1743 C CG2 . VAL B 78  ? 0.3592 0.1459 0.3304 -0.0993 -0.0477 0.0227  ? ? ? ? ? ? 78  VAL B CG2 
1744 N N   . GLU B 79  ? 0.4125 0.1678 0.3882 -0.1099 -0.0283 0.0533  ? ? ? ? ? ? 79  GLU B N   
1745 C CA  . GLU B 79  ? 0.4673 0.1754 0.4252 -0.1109 -0.0305 0.0553  ? ? ? ? ? ? 79  GLU B CA  
1746 C C   . GLU B 79  ? 0.5078 0.1817 0.4479 -0.1159 -0.0439 0.0416  ? ? ? ? ? ? 79  GLU B C   
1747 O O   . GLU B 79  ? 0.5727 0.2021 0.4888 -0.1080 -0.0478 0.0382  ? ? ? ? ? ? 79  GLU B O   
1748 C CB  . GLU B 79  ? 0.4862 0.1968 0.4571 -0.1269 -0.0248 0.0678  ? ? ? ? ? ? 79  GLU B CB  
1749 N N   . SER B 80  ? 0.4942 0.1884 0.4439 -0.1267 -0.0511 0.0330  ? ? ? ? ? ? 80  SER B N   
1750 C CA  . SER B 80  ? 0.5335 0.1983 0.4667 -0.1318 -0.0643 0.0191  ? ? ? ? ? ? 80  SER B CA  
1751 C C   . SER B 80  ? 0.5005 0.1998 0.4458 -0.1360 -0.0695 0.0102  ? ? ? ? ? ? 80  SER B C   
1752 O O   . SER B 80  ? 0.4930 0.2382 0.4639 -0.1422 -0.0637 0.0162  ? ? ? ? ? ? 80  SER B O   
1753 C CB  . SER B 80  ? 0.5847 0.2245 0.5194 -0.1523 -0.0695 0.0213  ? ? ? ? ? ? 80  SER B CB  
1754 O OG  . SER B 80  ? 0.6395 0.2713 0.5699 -0.1629 -0.0823 0.0081  ? ? ? ? ? ? 80  SER B OG  
1755 N N   . LEU B 81  ? 0.5572 0.2341 0.4823 -0.1302 -0.0802 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B N   
1756 C CA  . LEU B 81  ? 0.5331 0.2382 0.4669 -0.1336 -0.0863 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CA  
1757 C C   . LEU B 81  ? 0.5493 0.2546 0.4919 -0.1547 -0.0952 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B C   
1758 O O   . LEU B 81  ? 0.5584 0.2831 0.5054 -0.1571 -0.1016 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B O   
1759 C CB  . LEU B 81  ? 0.5335 0.2177 0.4398 -0.1137 -0.0929 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CB  
1760 C CG  . LEU B 81  ? 0.5045 0.1891 0.4004 -0.0904 -0.0855 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CG  
1761 C CD1 . LEU B 81  ? 0.5006 0.1668 0.3684 -0.0695 -0.0925 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CD1 
1762 C CD2 . LEU B 81  ? 0.4260 0.1613 0.3512 -0.0925 -0.0767 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CD2 
1763 N N   . ASP B 82  ? 0.5936 0.2787 0.5394 -0.1700 -0.0958 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 82  ASP B N   
1764 C CA  . ASP B 82  ? 0.6363 0.3126 0.5866 -0.1903 -0.1064 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 82  ASP B CA  
1765 C C   . ASP B 82  ? 0.6351 0.3658 0.6169 -0.2033 -0.1046 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 82  ASP B C   
1766 O O   . ASP B 82  ? 0.7076 0.4437 0.6925 -0.2133 -0.1146 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 82  ASP B O   
1767 C CB  . ASP B 82  ? 0.6764 0.3177 0.6239 -0.2043 -0.1070 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 82  ASP B CB  
1768 C CG  . ASP B 82  ? 0.7431 0.3249 0.6560 -0.1910 -0.1112 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 82  ASP B CG  
1769 O OD1 . ASP B 82  ? 0.7650 0.3318 0.6544 -0.1717 -0.1155 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 82  ASP B OD1 
1770 O OD2 . ASP B 82  ? 0.7471 0.2976 0.6556 -0.1984 -0.1098 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 82  ASP B OD2 
1771 N N   . ASP B 83  ? 0.5855 0.3569 0.5895 -0.2015 -0.0923 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 83  ASP B N   
1772 C CA  . ASP B 83  ? 0.6374 0.4594 0.6694 -0.2106 -0.0896 0.0000  ? ? ? ? ? ? 83  ASP B CA  
1773 C C   . ASP B 83  ? 0.6707 0.5273 0.7078 -0.1976 -0.0891 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 83  ASP B C   
1774 O O   . ASP B 83  ? 0.7261 0.6258 0.7848 -0.1998 -0.0854 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 83  ASP B O   
1775 C CB  . ASP B 83  ? 0.7038 0.5527 0.7542 -0.2122 -0.0769 0.0169  ? ? ? ? ? ? 83  ASP B CB  
1776 C CG  . ASP B 83  ? 0.7818 0.6394 0.8278 -0.1922 -0.0663 0.0221  ? ? ? ? ? ? 83  ASP B CG  
1777 O OD1 . ASP B 83  ? 0.8346 0.6709 0.8621 -0.1788 -0.0687 0.0146  ? ? ? ? ? ? 83  ASP B OD1 
1778 O OD2 . ASP B 83  ? 0.8038 0.6889 0.8636 -0.1897 -0.0561 0.0334  ? ? ? ? ? ? 83  ASP B OD2 
1779 N N   . LEU B 84  ? 0.6300 0.4678 0.6468 -0.1828 -0.0926 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B N   
1780 C CA  . LEU B 84  ? 0.5393 0.4066 0.5592 -0.1705 -0.0927 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CA  
1781 C C   . LEU B 84  ? 0.5701 0.4258 0.5789 -0.1746 -0.1059 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B C   
1782 O O   . LEU B 84  ? 0.6069 0.4181 0.5933 -0.1781 -0.1155 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B O   
1783 C CB  . LEU B 84  ? 0.4884 0.3462 0.4934 -0.1510 -0.0881 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CB  
1784 C CG  . LEU B 84  ? 0.4242 0.2914 0.4374 -0.1448 -0.0759 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CG  
1785 C CD1 . LEU B 84  ? 0.4004 0.2501 0.3959 -0.1270 -0.0744 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CD1 
1786 C CD2 . LEU B 84  ? 0.4363 0.3548 0.4759 -0.1435 -0.0667 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CD2 
1787 N N   . ASP B 85  ? 0.6324 0.5275 0.6556 -0.1723 -0.1066 -0.0459 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B N   
1788 C CA  . ASP B 85  ? 0.7087 0.6010 0.7234 -0.1750 -0.1189 -0.0620 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B CA  
1789 C C   . ASP B 85  ? 0.7531 0.6346 0.7442 -0.1557 -0.1216 -0.0716 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B C   
1790 O O   . ASP B 85  ? 0.7264 0.6423 0.7249 -0.1447 -0.1186 -0.0735 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B O   
1791 C CB  . ASP B 85  ? 0.6957 0.6358 0.7371 -0.1806 -0.1187 -0.0623 ? ? ? ? ? ? 85  ASP B CB  
1792 N N   . CYS B 86  ? 0.8031 0.6345 0.7637 -0.1495 -0.1273 -0.0772 ? ? ? ? ? ? 86  CYS B N   
1793 C CA  . CYS B 86  ? 0.7639 0.5783 0.6969 -0.1277 -0.1302 -0.0857 ? ? ? ? ? ? 86  CYS B CA  
1794 C C   . CYS B 86  ? 0.8390 0.6389 0.7496 -0.1235 -0.1430 -0.1039 ? ? ? ? ? ? 86  CYS B C   
1795 O O   . CYS B 86  ? 0.8961 0.6619 0.7740 -0.1047 -0.1479 -0.1127 ? ? ? ? ? ? 86  CYS B O   
1796 C CB  . CYS B 86  ? 0.6837 0.4523 0.5932 -0.1162 -0.1280 -0.0818 ? ? ? ? ? ? 86  CYS B CB  
1797 S SG  . CYS B 86  ? 0.5889 0.3700 0.5206 -0.1210 -0.1135 -0.0610 ? ? ? ? ? ? 86  CYS B SG  
1798 N N   . SER B 87  ? 0.7928 0.6192 0.7196 -0.1380 -0.1484 -0.1100 ? ? ? ? ? ? 87  SER B N   
1799 C CA  . SER B 87  ? 0.7811 0.5965 0.6870 -0.1352 -0.1611 -0.1279 ? ? ? ? ? ? 87  SER B CA  
1800 C C   . SER B 87  ? 0.7446 0.5732 0.6318 -0.1106 -0.1603 -0.1335 ? ? ? ? ? ? 87  SER B C   
1801 O O   . SER B 87  ? 0.6594 0.5307 0.5641 -0.1044 -0.1515 -0.1252 ? ? ? ? ? ? 87  SER B O   
1802 C CB  . SER B 87  ? 0.7436 0.5945 0.6749 -0.1547 -0.1660 -0.1324 ? ? ? ? ? ? 87  SER B CB  
1803 N N   . THR B 88  ? 0.7966 0.5886 0.6478 -0.0947 -0.1692 -0.1467 ? ? ? ? ? ? 88  THR B N   
1804 C CA  . THR B 88  ? 0.7971 0.5959 0.6264 -0.0657 -0.1676 -0.1504 ? ? ? ? ? ? 88  THR B CA  
1805 C C   . THR B 88  ? 0.8434 0.6349 0.6480 -0.0568 -0.1791 -0.1671 ? ? ? ? ? ? 88  THR B C   
1806 O O   . THR B 88  ? 0.8019 0.6313 0.6099 -0.0502 -0.1787 -0.1686 ? ? ? ? ? ? 88  THR B O   
1807 C CB  . THR B 88  ? 0.8405 0.6016 0.6459 -0.0424 -0.1632 -0.1473 ? ? ? ? ? ? 88  THR B CB  
1808 O OG1 . THR B 88  ? 0.8348 0.6128 0.6624 -0.0455 -0.1517 -0.1315 ? ? ? ? ? ? 88  THR B OG1 
1809 C CG2 . THR B 88  ? 0.8498 0.6140 0.6285 -0.0086 -0.1628 -0.1535 ? ? ? ? ? ? 88  THR B CG2 
1810 N N   . SER B 90  ? 0.6880 0.6405 0.5664 -0.0526 -0.1501 -0.1297 ? ? ? ? ? ? 90  SER B N   
1811 C CA  . SER B 90  ? 0.5809 0.5767 0.4941 -0.0719 -0.1423 -0.1171 ? ? ? ? ? ? 90  SER B CA  
1812 C C   . SER B 90  ? 0.4868 0.5115 0.4123 -0.0582 -0.1320 -0.1002 ? ? ? ? ? ? 90  SER B C   
1813 O O   . SER B 90  ? 0.4492 0.4609 0.3702 -0.0412 -0.1271 -0.0970 ? ? ? ? ? ? 90  SER B O   
1814 C CB  . SER B 90  ? 0.5670 0.5512 0.5020 -0.0898 -0.1390 -0.1152 ? ? ? ? ? ? 90  SER B CB  
1815 O OG  . SER B 90  ? 0.4813 0.5098 0.4544 -0.0967 -0.1288 -0.1055 ? ? ? ? ? ? 90  SER B OG  
1816 N N   . GLU B 91  ? 0.4529 0.5105 0.3933 -0.0646 -0.1305 -0.0871 ? ? ? ? ? ? 91  GLU B N   
1817 C CA  . GLU B 91  ? 0.4429 0.5202 0.4021 -0.0489 -0.1218 -0.0703 ? ? ? ? ? ? 91  GLU B CA  
1818 C C   . GLU B 91  ? 0.3724 0.4462 0.3507 -0.0551 -0.1135 -0.0579 ? ? ? ? ? ? 91  GLU B C   
1819 O O   . GLU B 91  ? 0.4568 0.5439 0.4484 -0.0401 -0.1036 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 91  GLU B O   
1820 C CB  . GLU B 91  ? 0.4897 0.5891 0.4671 -0.0477 -0.1234 -0.0619 ? ? ? ? ? ? 91  GLU B CB  
1821 N N   . ASP B 92  ? 0.3673 0.4441 0.3530 -0.0741 -0.1050 -0.0630 ? ? ? ? ? ? 92  ASP B N   
1822 C CA  . ASP B 92  ? 0.2702 0.3470 0.2922 -0.0612 -0.0987 -0.0685 ? ? ? ? ? ? 92  ASP B CA  
1823 C C   . ASP B 92  ? 0.2240 0.2749 0.2209 -0.0649 -0.0985 -0.0656 ? ? ? ? ? ? 92  ASP B C   
1824 O O   . ASP B 92  ? 0.2062 0.2546 0.2173 -0.0636 -0.0910 -0.0564 ? ? ? ? ? ? 92  ASP B O   
1825 C CB  . ASP B 92  ? 0.2986 0.3684 0.3375 -0.0794 -0.1014 -0.0695 ? ? ? ? ? ? 92  ASP B CB  
1826 C CG  . ASP B 92  ? 0.3436 0.4316 0.4039 -0.0790 -0.1043 -0.0643 ? ? ? ? ? ? 92  ASP B CG  
1827 O OD1 . ASP B 92  ? 0.4056 0.4957 0.4772 -0.0943 -0.1072 -0.0670 ? ? ? ? ? ? 92  ASP B OD1 
1828 O OD2 . ASP B 92  ? 0.3408 0.4384 0.4031 -0.0670 -0.1038 -0.0543 ? ? ? ? ? ? 92  ASP B OD2 
1829 N N   . ILE B 93  ? 0.2734 0.2900 0.2379 -0.0562 -0.1091 -0.0746 ? ? ? ? ? ? 93  ILE B N   
1830 C CA  . ILE B 93  ? 0.2954 0.2707 0.2393 -0.0433 -0.1119 -0.0775 ? ? ? ? ? ? 93  ILE B CA  
1831 C C   . ILE B 93  ? 0.3037 0.2931 0.2388 -0.0150 -0.1084 -0.0753 ? ? ? ? ? ? 93  ILE B C   
1832 O O   . ILE B 93  ? 0.3433 0.3432 0.2645 0.0007  -0.1098 -0.0808 ? ? ? ? ? ? 93  ILE B O   
1833 C CB  . ILE B 93  ? 0.4095 0.3371 0.3230 -0.0435 -0.1220 -0.0921 ? ? ? ? ? ? 93  ILE B CB  
1834 C CG1 . ILE B 93  ? 0.4478 0.3623 0.3748 -0.0700 -0.1234 -0.0917 ? ? ? ? ? ? 93  ILE B CG1 
1835 C CG2 . ILE B 93  ? 0.4595 0.3469 0.3442 -0.0215 -0.1222 -0.0954 ? ? ? ? ? ? 93  ILE B CG2 
1836 C CD1 . ILE B 93  ? 0.4533 0.3365 0.3806 -0.0750 -0.1193 -0.0835 ? ? ? ? ? ? 93  ILE B CD1 
1837 N N   . PHE B 94  ? 0.2537 0.2476 0.1994 -0.0076 -0.0999 -0.0647 ? ? ? ? ? ? 94  PHE B N   
1838 C CA  . PHE B 94  ? 0.2377 0.2486 0.1798 0.0191  -0.0886 -0.0569 ? ? ? ? ? ? 94  PHE B CA  
1839 C C   . PHE B 94  ? 0.2986 0.2715 0.2076 0.0391  -0.0881 -0.0632 ? ? ? ? ? ? 94  PHE B C   
1840 O O   . PHE B 94  ? 0.3328 0.3133 0.2236 0.0638  -0.0855 -0.0654 ? ? ? ? ? ? 94  PHE B O   
1841 C CB  . PHE B 94  ? 0.1803 0.2175 0.1534 0.0163  -0.0758 -0.0392 ? ? ? ? ? ? 94  PHE B CB  
1842 C CG  . PHE B 94  ? 0.1931 0.2508 0.1680 0.0396  -0.0646 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 94  PHE B CG  
1843 C CD1 . PHE B 94  ? 0.2169 0.3091 0.2021 0.0480  -0.0595 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 94  PHE B CD1 
1844 C CD2 . PHE B 94  ? 0.2188 0.2607 0.1863 0.0515  -0.0575 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 94  PHE B CD2 
1845 C CE1 . PHE B 94  ? 0.1894 0.2918 0.1788 0.0610  -0.0439 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 94  PHE B CE1 
1846 C CE2 . PHE B 94  ? 0.2387 0.3045 0.2107 0.0713  -0.0476 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 94  PHE B CE2 
1847 C CZ  . PHE B 94  ? 0.1832 0.2748 0.1672 0.0705  -0.0382 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 94  PHE B CZ  
1848 N N   . LEU B 95  ? 0.2868 0.2196 0.1867 0.0299  -0.0902 -0.0655 ? ? ? ? ? ? 95  LEU B N   
1849 C CA  . LEU B 95  ? 0.3401 0.2305 0.2061 0.0485  -0.0906 -0.0719 ? ? ? ? ? ? 95  LEU B CA  
1850 C C   . LEU B 95  ? 0.3744 0.2122 0.2217 0.0301  -0.1039 -0.0842 ? ? ? ? ? ? 95  LEU B C   
1851 O O   . LEU B 95  ? 0.3660 0.1949 0.2311 0.0072  -0.1036 -0.0774 ? ? ? ? ? ? 95  LEU B O   
1852 C CB  . LEU B 95  ? 0.3466 0.2422 0.2228 0.0590  -0.0769 -0.0571 ? ? ? ? ? ? 95  LEU B CB  
1853 C CG  . LEU B 95  ? 0.4247 0.2823 0.2677 0.0821  -0.0749 -0.0608 ? ? ? ? ? ? 95  LEU B CG  
1854 C CD1 . LEU B 95  ? 0.5245 0.3971 0.3464 0.1139  -0.0717 -0.0640 ? ? ? ? ? ? 95  LEU B CD1 
1855 C CD2 . LEU B 95  ? 0.4378 0.2988 0.2956 0.0838  -0.0637 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 95  LEU B CD2 
1856 N N   . GLU B 96  ? 0.4253 0.2315 0.2402 0.0395  -0.1139 -0.0995 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B N   
1857 C CA  . GLU B 96  ? 0.4693 0.2353 0.2770 0.0196  -0.1219 -0.1048 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B CA  
1858 C C   . GLU B 96  ? 0.4908 0.2171 0.2870 0.0222  -0.1175 -0.0988 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B C   
1859 O O   . GLU B 96  ? 0.4833 0.2077 0.2686 0.0459  -0.1088 -0.0938 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B O   
1860 C CB  . GLU B 96  ? 0.5593 0.3066 0.3402 0.0301  -0.1309 -0.1190 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B CB  
1861 C CG  . GLU B 96  ? 0.6994 0.4367 0.4497 0.0670  -0.1271 -0.1221 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B CG  
1862 C CD  . GLU B 96  ? 0.8584 0.5768 0.5826 0.0769  -0.1373 -0.1361 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B CD  
1863 O OE1 . GLU B 96  ? 0.8787 0.6196 0.6114 0.0674  -0.1433 -0.1427 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B OE1 
1864 O OE2 . GLU B 96  ? 0.9215 0.6034 0.6162 0.0946  -0.1396 -0.1404 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B OE2 
1865 N N   . THR B 97  ? 0.5165 0.2170 0.3181 -0.0020 -0.1218 -0.0974 ? ? ? ? ? ? 97  THR B N   
1866 C CA  . THR B 97  ? 0.5384 0.2041 0.3318 -0.0025 -0.1173 -0.0898 ? ? ? ? ? ? 97  THR B CA  
1867 C C   . THR B 97  ? 0.5743 0.2115 0.3319 0.0298  -0.1155 -0.0941 ? ? ? ? ? ? 97  THR B C   
1868 O O   . THR B 97  ? 0.6138 0.2349 0.3467 0.0428  -0.1231 -0.1059 ? ? ? ? ? ? 97  THR B O   
1869 C CB  . THR B 97  ? 0.5750 0.2158 0.3732 -0.0291 -0.1240 -0.0904 ? ? ? ? ? ? 97  THR B CB  
1870 O OG1 . THR B 97  ? 0.5685 0.2457 0.4028 -0.0566 -0.1233 -0.0842 ? ? ? ? ? ? 97  THR B OG1 
1871 C CG2 . THR B 97  ? 0.5964 0.2054 0.3879 -0.0295 -0.1184 -0.0808 ? ? ? ? ? ? 97  THR B CG2 
1872 N N   . GLU B 98  ? 0.3174 0.2190 0.3646 0.0505  -0.1596 -0.1037 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B N   
1873 C CA  . GLU B 98  ? 0.3329 0.2475 0.3726 0.0735  -0.1648 -0.1234 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B CA  
1874 C C   . GLU B 98  ? 0.3779 0.2715 0.4260 0.0692  -0.1689 -0.1139 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B C   
1875 O O   . GLU B 98  ? 0.3383 0.2205 0.3901 0.0492  -0.1589 -0.0931 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B O   
1876 C CB  . GLU B 98  ? 0.3204 0.2838 0.3363 0.0826  -0.1454 -0.1335 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B CB  
1877 C CG  . GLU B 98  ? 0.3180 0.2961 0.3260 0.0643  -0.1221 -0.1117 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B CG  
1878 C CD  . GLU B 98  ? 0.3620 0.3918 0.3509 0.0707  -0.1044 -0.1143 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B CD  
1879 O OE1 . GLU B 98  ? 0.3644 0.4248 0.3433 0.0854  -0.1074 -0.1309 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B OE1 
1880 O OE2 . GLU B 98  ? 0.3324 0.3742 0.3180 0.0603  -0.0874 -0.0971 ? ? ? ? ? ? 98  GLU B OE2 
1881 N N   . THR B 99  ? 0.3352 0.2267 0.3870 0.0892  -0.1843 -0.1285 ? ? ? ? ? ? 99  THR B N   
1882 C CA  . THR B 99  ? 0.3624 0.2406 0.4186 0.0885  -0.1884 -0.1223 ? ? ? ? ? ? 99  THR B CA  
1883 C C   . THR B 99  ? 0.3763 0.2907 0.4144 0.1045  -0.1735 -0.1379 ? ? ? ? ? ? 99  THR B C   
1884 O O   . THR B 99  ? 0.4139 0.3608 0.4452 0.1267  -0.1750 -0.1584 ? ? ? ? ? ? 99  THR B O   
1885 C CB  . THR B 99  ? 0.4517 0.3066 0.5253 0.0973  -0.2194 -0.1260 ? ? ? ? ? ? 99  THR B CB  
1886 O OG1 . THR B 99  ? 0.4794 0.3084 0.5710 0.0794  -0.2324 -0.1076 ? ? ? ? ? ? 99  THR B OG1 
1887 C CG2 . THR B 99  ? 0.4748 0.3184 0.5505 0.0939  -0.2232 -0.1185 ? ? ? ? ? ? 99  THR B CG2 
1888 N N   . ILE B 100 ? 0.3318 0.2457 0.3638 0.0936  -0.1586 -0.1264 ? ? ? ? ? ? 100 ILE B N   
1889 C CA  . ILE B 100 ? 0.3434 0.2997 0.3597 0.1026  -0.1399 -0.1325 ? ? ? ? ? ? 100 ILE B CA  
1890 C C   . ILE B 100 ? 0.3200 0.2599 0.3413 0.1012  -0.1397 -0.1235 ? ? ? ? ? ? 100 ILE B C   
1891 O O   . ILE B 100 ? 0.3192 0.2275 0.3510 0.0838  -0.1397 -0.1005 ? ? ? ? ? ? 100 ILE B O   
1892 C CB  . ILE B 100 ? 0.3883 0.3774 0.3943 0.0854  -0.1115 -0.1128 ? ? ? ? ? ? 100 ILE B CB  
1893 C CG1 . ILE B 100 ? 0.4820 0.4904 0.4812 0.0875  -0.1118 -0.1212 ? ? ? ? ? ? 100 ILE B CG1 
1894 C CG2 . ILE B 100 ? 0.4538 0.4853 0.4489 0.0894  -0.0939 -0.1115 ? ? ? ? ? ? 100 ILE B CG2 
1895 C CD1 . ILE B 100 ? 0.4800 0.5309 0.4690 0.1120  -0.1154 -0.1465 ? ? ? ? ? ? 100 ILE B CD1 
1896 N N   . GLU B 101 ? 0.2928 0.2593 0.3067 0.1203  -0.1396 -0.1410 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B N   
1897 C CA  . GLU B 101 ? 0.3066 0.2672 0.3223 0.1197  -0.1352 -0.1327 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B CA  
1898 C C   . GLU B 101 ? 0.3040 0.3064 0.3096 0.1095  -0.1063 -0.1180 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B C   
1899 O O   . GLU B 101 ? 0.3655 0.4159 0.3616 0.1169  -0.0964 -0.1275 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B O   
1900 C CB  . GLU B 101 ? 0.3867 0.3588 0.4040 0.1405  -0.1530 -0.1520 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B CB  
1901 C CG  . GLU B 101 ? 0.5594 0.4894 0.5896 0.1400  -0.1832 -0.1529 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B CG  
1902 C CD  . GLU B 101 ? 0.7282 0.6510 0.7660 0.1434  -0.1991 -0.1598 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B CD  
1903 O OE1 . GLU B 101 ? 0.8085 0.7698 0.8413 0.1610  -0.1957 -0.1766 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B OE1 
1904 O OE2 . GLU B 101 ? 0.7581 0.6414 0.8087 0.1283  -0.2140 -0.1461 ? ? ? ? ? ? 101 GLU B OE2 
1905 N N   . TYR B 102 ? 0.2378 0.2241 0.2466 0.0921  -0.0949 -0.0938 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B N   
1906 C CA  . TYR B 102 ? 0.2111 0.2273 0.2134 0.0823  -0.0733 -0.0795 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B CA  
1907 C C   . TYR B 102 ? 0.2184 0.2323 0.2224 0.0889  -0.0739 -0.0798 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B C   
1908 O O   . TYR B 102 ? 0.2457 0.2232 0.2559 0.0874  -0.0833 -0.0731 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B O   
1909 C CB  . TYR B 102 ? 0.1924 0.1943 0.1960 0.0606  -0.0617 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B CB  
1910 C CG  . TYR B 102 ? 0.2047 0.2179 0.2048 0.0523  -0.0567 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B CG  
1911 C CD1 . TYR B 102 ? 0.2314 0.2816 0.2240 0.0478  -0.0449 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B CD1 
1912 C CD2 . TYR B 102 ? 0.2196 0.2072 0.2256 0.0475  -0.0655 -0.0505 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B CD2 
1913 C CE1 . TYR B 102 ? 0.2861 0.3459 0.2751 0.0399  -0.0419 -0.0449 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B CE1 
1914 C CE2 . TYR B 102 ? 0.2184 0.2163 0.2209 0.0406  -0.0615 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B CE2 
1915 C CZ  . TYR B 102 ? 0.2583 0.2914 0.2514 0.0376  -0.0497 -0.0463 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B CZ  
1916 O OH  . TYR B 102 ? 0.2730 0.3153 0.2621 0.0307  -0.0474 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 102 TYR B OH  
1917 N N   . ARG B 103 ? 0.2030 0.2583 0.2023 0.0951  -0.0646 -0.0854 ? ? ? ? ? ? 103 ARG B N   
1918 C CA  . ARG B 103 ? 0.2012 0.2580 0.2022 0.0998  -0.0633 -0.0840 ? ? ? ? ? ? 103 ARG B CA  
1919 C C   . ARG B 103 ? 0.1816 0.2258 0.1831 0.0810  -0.0511 -0.0595 ? ? ? ? ? ? 103 ARG B C   
1920 O O   . ARG B 103 ? 0.1973 0.2619 0.1966 0.0683  -0.0396 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 103 ARG B O   
1921 C CB  . ARG B 103 ? 0.2316 0.3431 0.2300 0.1117  -0.0580 -0.0968 ? ? ? ? ? ? 103 ARG B CB  
1922 C CG  . ARG B 103 ? 0.3413 0.4550 0.3429 0.1215  -0.0607 -0.1013 ? ? ? ? ? ? 103 ARG B CG  
1923 C CD  . ARG B 103 ? 0.4891 0.6661 0.4904 0.1335  -0.0556 -0.1136 ? ? ? ? ? ? 103 ARG B CD  
1924 N NE  . ARG B 103 ? 0.5620 0.7750 0.5650 0.1142  -0.0392 -0.0927 ? ? ? ? ? ? 103 ARG B NE  
1925 C CZ  . ARG B 103 ? 0.5827 0.8355 0.5837 0.1043  -0.0307 -0.0847 ? ? ? ? ? ? 103 ARG B CZ  
1926 N NH1 . ARG B 103 ? 0.6168 0.8823 0.6119 0.1139  -0.0346 -0.0980 ? ? ? ? ? ? 103 ARG B NH1 
1927 N NH2 . ARG B 103 ? 0.5318 0.8110 0.5376 0.0845  -0.0208 -0.0626 ? ? ? ? ? ? 103 ARG B NH2 
1928 N N   . VAL B 104 ? 0.1875 0.1987 0.1919 0.0803  -0.0562 -0.0517 ? ? ? ? ? ? 104 VAL B N   
1929 C CA  . VAL B 104 ? 0.1732 0.1748 0.1767 0.0676  -0.0470 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 104 VAL B CA  
1930 C C   . VAL B 104 ? 0.1762 0.1755 0.1799 0.0752  -0.0488 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 104 VAL B C   
1931 O O   . VAL B 104 ? 0.1876 0.1941 0.1928 0.0892  -0.0562 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 104 VAL B O   
1932 C CB  . VAL B 104 ? 0.1770 0.1487 0.1826 0.0577  -0.0495 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 104 VAL B CB  
1933 C CG1 . VAL B 104 ? 0.1818 0.1570 0.1876 0.0504  -0.0479 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 104 VAL B CG1 
1934 C CG2 . VAL B 104 ? 0.2344 0.1761 0.2459 0.0635  -0.0650 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 104 VAL B CG2 
1935 N N   . LEU B 105 ? 0.1671 0.1589 0.1690 0.0680  -0.0429 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B N   
1936 C CA  . LEU B 105 ? 0.1679 0.1611 0.1689 0.0747  -0.0436 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CA  
1937 C C   . LEU B 105 ? 0.1887 0.1643 0.1917 0.0873  -0.0560 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B C   
1938 O O   . LEU B 105 ? 0.1971 0.1849 0.2011 0.0984  -0.0591 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B O   
1939 C CB  . LEU B 105 ? 0.1622 0.1453 0.1593 0.0688  -0.0392 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CB  
1940 C CG  . LEU B 105 ? 0.1667 0.1477 0.1616 0.0772  -0.0417 0.0001  ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CG  
1941 C CD1 . LEU B 105 ? 0.1760 0.1800 0.1733 0.0795  -0.0393 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CD1 
1942 C CD2 . LEU B 105 ? 0.1984 0.1731 0.1876 0.0749  -0.0389 0.0147  ? ? ? ? ? ? 105 LEU B CD2 
1943 N N   . ASP B 106 ? 0.2049 0.1517 0.2103 0.0851  -0.0655 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B N   
1944 C CA  . ASP B 106 ? 0.2288 0.1530 0.2366 0.0907  -0.0790 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B CA  
1945 C C   . ASP B 106 ? 0.2522 0.1609 0.2651 0.0945  -0.0948 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B C   
1946 O O   . ASP B 106 ? 0.2854 0.1701 0.3020 0.0917  -0.1084 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 106 ASP B O   
1947 C CB  . ASP B 106 ? 0.2339 0.1429 0.2413 0.0797  -0.0776 0.0056  ? ? ? ? ? ? 106 ASP B CB  
1948 C CG  . ASP B 106 ? 0.2545 0.1558 0.2655 0.0673  -0.0769 0.0208  ? ? ? ? ? ? 106 ASP B CG  
1949 O OD1 . ASP B 106 ? 0.2671 0.1728 0.2798 0.0664  -0.0757 0.0127  ? ? ? ? ? ? 106 ASP B OD1 
1950 O OD2 . ASP B 106 ? 0.3245 0.2207 0.3370 0.0578  -0.0766 0.0413  ? ? ? ? ? ? 106 ASP B OD2 
1951 N N   . GLY B 107 ? 0.2473 0.1721 0.2607 0.1013  -0.0950 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 107 GLY B N   
1952 C CA  . GLY B 107 ? 0.2718 0.1870 0.2878 0.1083  -0.1118 -0.0665 ? ? ? ? ? ? 107 GLY B CA  
1953 C C   . GLY B 107 ? 0.2755 0.2023 0.2926 0.1087  -0.1091 -0.0731 ? ? ? ? ? ? 107 GLY B C   
1954 O O   . GLY B 107 ? 0.2575 0.2165 0.2707 0.1076  -0.0925 -0.0729 ? ? ? ? ? ? 107 GLY B O   
1955 N N   . VAL B 108 ? 0.3275 0.2310 0.3497 0.1063  -0.1254 -0.0770 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B N   
1956 C CA  . VAL B 108 ? 0.2986 0.2096 0.3217 0.1072  -0.1257 -0.0847 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CA  
1957 C C   . VAL B 108 ? 0.3144 0.1951 0.3461 0.0883  -0.1289 -0.0622 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B C   
1958 O O   . VAL B 108 ? 0.3860 0.2397 0.4257 0.0789  -0.1434 -0.0521 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B O   
1959 C CB  . VAL B 108 ? 0.3376 0.2557 0.3594 0.1225  -0.1448 -0.1119 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CB  
1960 C CG1 . VAL B 108 ? 0.3878 0.3051 0.4121 0.1210  -0.1491 -0.1168 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CG1 
1961 C CG2 . VAL B 108 ? 0.3584 0.3232 0.3707 0.1401  -0.1378 -0.1320 ? ? ? ? ? ? 108 VAL B CG2 
1962 N N   . ALA B 109 ? 0.3003 0.1951 0.3295 0.0778  -0.1129 -0.0521 ? ? ? ? ? ? 109 ALA B N   
1963 C CA  . ALA B 109 ? 0.3112 0.1871 0.3484 0.0603  -0.1147 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 109 ALA B CA  
1964 C C   . ALA B 109 ? 0.3275 0.1996 0.3680 0.0656  -0.1271 -0.0501 ? ? ? ? ? ? 109 ALA B C   
1965 O O   . ALA B 109 ? 0.3562 0.2580 0.3873 0.0697  -0.1154 -0.0618 ? ? ? ? ? ? 109 ALA B O   
1966 C CB  . ALA B 109 ? 0.3127 0.2099 0.3436 0.0453  -0.0906 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 109 ALA B CB  
1967 N N   A SER B 110 ? 0.3175 0.1620 0.3698 0.0619  -0.1496 -0.0498 ? ? ? ? ? ? 110 SER B N   
1968 N N   B SER B 110 ? 0.3156 0.1601 0.3679 0.0619  -0.1496 -0.0498 ? ? ? ? ? ? 110 SER B N   
1969 C CA  A SER B 110 ? 0.3397 0.1805 0.3966 0.0649  -0.1636 -0.0636 ? ? ? ? ? ? 110 SER B CA  
1970 C CA  B SER B 110 ? 0.3393 0.1798 0.3964 0.0648  -0.1638 -0.0634 ? ? ? ? ? ? 110 SER B CA  
1971 C C   A SER B 110 ? 0.3437 0.1762 0.4098 0.0438  -0.1582 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 110 SER B C   
1972 C C   B SER B 110 ? 0.3432 0.1758 0.4093 0.0437  -0.1579 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 110 SER B C   
1973 O O   A SER B 110 ? 0.3557 0.1789 0.4323 0.0263  -0.1592 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 110 SER B O   
1974 O O   B SER B 110 ? 0.3538 0.1776 0.4300 0.0260  -0.1582 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 110 SER B O   
1975 C CB  A SER B 110 ? 0.3901 0.2144 0.4562 0.0716  -0.1932 -0.0755 ? ? ? ? ? ? 110 SER B CB  
1976 C CB  B SER B 110 ? 0.3922 0.2155 0.4589 0.0707  -0.1935 -0.0744 ? ? ? ? ? ? 110 SER B CB  
1977 O OG  A SER B 110 ? 0.3984 0.2238 0.4687 0.0793  -0.2086 -0.0909 ? ? ? ? ? ? 110 SER B OG  
1978 O OG  B SER B 110 ? 0.3786 0.2104 0.4376 0.0884  -0.1996 -0.0929 ? ? ? ? ? ? 110 SER B OG  
1979 N N   . VAL B 111 ? 0.2936 0.1357 0.3551 0.0456  -0.1514 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B N   
1980 C CA  . VAL B 111 ? 0.2798 0.1234 0.3477 0.0258  -0.1424 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B CA  
1981 C C   . VAL B 111 ? 0.3047 0.1438 0.3770 0.0287  -0.1555 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B C   
1982 O O   . VAL B 111 ? 0.3475 0.1966 0.4105 0.0473  -0.1619 -0.0699 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B O   
1983 C CB  . VAL B 111 ? 0.2749 0.1526 0.3285 0.0184  -0.1117 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B CB  
1984 C CG1 . VAL B 111 ? 0.2465 0.1317 0.2947 0.0178  -0.0994 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B CG1 
1985 C CG2 . VAL B 111 ? 0.2488 0.1547 0.2872 0.0291  -0.1019 -0.0367 ? ? ? ? ? ? 111 VAL B CG2 
1986 N N   . ASN B 112 ? 0.2928 0.1274 0.3784 0.0112  -0.1578 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 112 ASN B N   
1987 C CA  . ASN B 112 ? 0.3054 0.1430 0.3935 0.0101  -0.1620 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 112 ASN B CA  
1988 C C   . ASN B 112 ? 0.2730 0.1295 0.3536 -0.0024 -0.1383 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 112 ASN B C   
1989 O O   . ASN B 112 ? 0.2654 0.1278 0.3518 -0.0171 -0.1270 0.0071  ? ? ? ? ? ? 112 ASN B O   
1990 C CB  . ASN B 112 ? 0.3163 0.1425 0.4253 -0.0002 -0.1804 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 112 ASN B CB  
1991 C CG  . ASN B 112 ? 0.4594 0.2680 0.5787 0.0089  -0.2074 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 112 ASN B CG  
1992 O OD1 . ASN B 112 ? 0.4916 0.2985 0.6020 0.0296  -0.2168 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 112 ASN B OD1 
1993 N ND2 . ASN B 112 ? 0.5200 0.3197 0.6588 -0.0061 -0.2215 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 112 ASN B ND2 
1994 N N   . GLN B 113 ? 0.2514 0.1298 0.3171 0.0054  -0.1284 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B N   
1995 C CA  . GLN B 113 ? 0.2231 0.1261 0.2793 -0.0042 -0.1056 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B CA  
1996 C C   . GLN B 113 ? 0.2227 0.1346 0.2746 -0.0030 -0.1073 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B C   
1997 O O   . GLN B 113 ? 0.2468 0.1566 0.2957 0.0098  -0.1208 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B O   
1998 C CB  . GLN B 113 ? 0.2040 0.1306 0.2426 0.0014  -0.0870 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B CB  
1999 C CG  . GLN B 113 ? 0.2309 0.1773 0.2553 0.0166  -0.0873 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B CG  
2000 C CD  . GLN B 113 ? 0.2281 0.1993 0.2399 0.0188  -0.0713 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B CD  
2001 O OE1 . GLN B 113 ? 0.2267 0.1955 0.2396 0.0103  -0.0614 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B OE1 
2002 N NE2 . GLN B 113 ? 0.2707 0.2697 0.2713 0.0306  -0.0699 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 113 GLN B NE2 
2003 N N   . VAL B 114 ? 0.2043 0.1283 0.2552 -0.0145 -0.0944 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 114 VAL B N   
2004 C CA  . VAL B 114 ? 0.2010 0.1353 0.2461 -0.0150 -0.0935 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 114 VAL B CA  
2005 C C   . VAL B 114 ? 0.1778 0.1313 0.2125 -0.0215 -0.0753 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 114 VAL B C   
2006 O O   . VAL B 114 ? 0.2148 0.1699 0.2532 -0.0275 -0.0671 0.0036  ? ? ? ? ? ? 114 VAL B O   
2007 C CB  . VAL B 114 ? 0.2322 0.1505 0.2964 -0.0236 -0.1079 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 114 VAL B CB  
2008 C CG1 . VAL B 114 ? 0.2232 0.1418 0.3028 -0.0387 -0.1024 0.0056  ? ? ? ? ? ? 114 VAL B CG1 
2009 C CG2 . VAL B 114 ? 0.2143 0.1436 0.2715 -0.0228 -0.1074 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 114 VAL B CG2 
2010 N N   . ILE B 115 ? 0.1734 0.1424 0.1945 -0.0190 -0.0713 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 115 ILE B N   
2011 C CA  . ILE B 115 ? 0.1577 0.1390 0.1703 -0.0250 -0.0604 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 115 ILE B CA  
2012 C C   . ILE B 115 ? 0.1588 0.1415 0.1721 -0.0289 -0.0644 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 115 ILE B C   
2013 O O   . ILE B 115 ? 0.1763 0.1642 0.1835 -0.0243 -0.0705 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 115 ILE B O   
2014 C CB  . ILE B 115 ? 0.1534 0.1530 0.1501 -0.0218 -0.0537 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 115 ILE B CB  
2015 C CG1 . ILE B 115 ? 0.1622 0.1628 0.1589 -0.0166 -0.0505 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 115 ILE B CG1 
2016 C CG2 . ILE B 115 ? 0.1702 0.1743 0.1620 -0.0291 -0.0487 0.0049  ? ? ? ? ? ? 115 ILE B CG2 
2017 C CD1 . ILE B 115 ? 0.1831 0.2072 0.1677 -0.0156 -0.0443 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 115 ILE B CD1 
2018 N N   . PHE B 116 ? 0.1501 0.1320 0.1699 -0.0352 -0.0616 0.0033  ? ? ? ? ? ? 116 PHE B N   
2019 C CA  . PHE B 116 ? 0.1498 0.1348 0.1698 -0.0382 -0.0650 0.0035  ? ? ? ? ? ? 116 PHE B CA  
2020 C C   . PHE B 116 ? 0.1442 0.1365 0.1503 -0.0386 -0.0619 0.0077  ? ? ? ? ? ? 116 PHE B C   
2021 O O   . PHE B 116 ? 0.1385 0.1322 0.1400 -0.0381 -0.0574 0.0133  ? ? ? ? ? ? 116 PHE B O   
2022 C CB  . PHE B 116 ? 0.1460 0.1319 0.1830 -0.0432 -0.0657 0.0118  ? ? ? ? ? ? 116 PHE B CB  
2023 C CG  . PHE B 116 ? 0.1620 0.1394 0.2174 -0.0474 -0.0737 0.0125  ? ? ? ? ? ? 116 PHE B CG  
2024 C CD1 . PHE B 116 ? 0.2087 0.1812 0.2742 -0.0497 -0.0734 0.0202  ? ? ? ? ? ? 116 PHE B CD1 
2025 C CD2 . PHE B 116 ? 0.2046 0.1771 0.2688 -0.0498 -0.0845 0.0067  ? ? ? ? ? ? 116 PHE B CD2 
2026 C CE1 . PHE B 116 ? 0.2310 0.1915 0.3163 -0.0560 -0.0858 0.0240  ? ? ? ? ? ? 116 PHE B CE1 
2027 C CE2 . PHE B 116 ? 0.2383 0.1991 0.3224 -0.0548 -0.0964 0.0086  ? ? ? ? ? ? 116 PHE B CE2 
2028 C CZ  . PHE B 116 ? 0.2132 0.1673 0.3075 -0.0578 -0.0972 0.0183  ? ? ? ? ? ? 116 PHE B CZ  
2029 N N   . ARG B 117 ? 0.1489 0.1437 0.1493 -0.0398 -0.0673 0.0055  ? ? ? ? ? ? 117 ARG B N   
2030 C CA  . ARG B 117 ? 0.1490 0.1455 0.1397 -0.0420 -0.0702 0.0116  ? ? ? ? ? ? 117 ARG B CA  
2031 C C   . ARG B 117 ? 0.1485 0.1421 0.1470 -0.0415 -0.0756 0.0109  ? ? ? ? ? ? 117 ARG B C   
2032 O O   . ARG B 117 ? 0.1635 0.1577 0.1660 -0.0420 -0.0797 0.0056  ? ? ? ? ? ? 117 ARG B O   
2033 C CB  . ARG B 117 ? 0.1685 0.1747 0.1448 -0.0441 -0.0736 0.0122  ? ? ? ? ? ? 117 ARG B CB  
2034 C CG  . ARG B 117 ? 0.1900 0.1954 0.1582 -0.0492 -0.0791 0.0234  ? ? ? ? ? ? 117 ARG B CG  
2035 C CD  . ARG B 117 ? 0.2306 0.2550 0.1866 -0.0525 -0.0783 0.0287  ? ? ? ? ? ? 117 ARG B CD  
2036 N NE  . ARG B 117 ? 0.2313 0.2531 0.1850 -0.0590 -0.0809 0.0428  ? ? ? ? ? ? 117 ARG B NE  
2037 C CZ  . ARG B 117 ? 0.2540 0.2698 0.2059 -0.0613 -0.0871 0.0471  ? ? ? ? ? ? 117 ARG B CZ  
2038 N NH1 . ARG B 117 ? 0.3255 0.3400 0.2764 -0.0562 -0.0896 0.0378  ? ? ? ? ? ? 117 ARG B NH1 
2039 N NH2 . ARG B 117 ? 0.2754 0.2858 0.2281 -0.0698 -0.0924 0.0610  ? ? ? ? ? ? 117 ARG B NH2 
2040 N N   . ASP B 118 ? 0.0824 0.1716 0.1355 -0.0157 -0.0490 0.0004  ? ? ? ? ? ? 118 ASP B N   
2041 C CA  . ASP B 118 ? 0.0779 0.1785 0.1517 -0.0187 -0.0476 0.0048  ? ? ? ? ? ? 118 ASP B CA  
2042 C C   . ASP B 118 ? 0.0880 0.1979 0.1604 -0.0107 -0.0514 0.0080  ? ? ? ? ? ? 118 ASP B C   
2043 O O   . ASP B 118 ? 0.0815 0.1873 0.1328 -0.0035 -0.0537 0.0081  ? ? ? ? ? ? 118 ASP B O   
2044 C CB  . ASP B 118 ? 0.0740 0.1752 0.1574 -0.0228 -0.0332 0.0129  ? ? ? ? ? ? 118 ASP B CB  
2045 C CG  . ASP B 118 ? 0.0826 0.1889 0.1632 -0.0166 -0.0222 0.0201  ? ? ? ? ? ? 118 ASP B CG  
2046 O OD1 . ASP B 118 ? 0.0620 0.1700 0.1323 -0.0097 -0.0230 0.0200  ? ? ? ? ? ? 118 ASP B OD1 
2047 O OD2 . ASP B 118 ? 0.0709 0.1781 0.1585 -0.0186 -0.0109 0.0269  ? ? ? ? ? ? 118 ASP B OD2 
2048 N N   . PRO B 119 ? 0.0839 0.2075 0.1784 -0.0113 -0.0517 0.0126  ? ? ? ? ? ? 119 PRO B N   
2049 C CA  . PRO B 119 ? 0.0858 0.2177 0.1798 -0.0028 -0.0590 0.0157  ? ? ? ? ? ? 119 PRO B CA  
2050 C C   . PRO B 119 ? 0.0823 0.2118 0.1597 0.0056  -0.0478 0.0233  ? ? ? ? ? ? 119 PRO B C   
2051 O O   . PRO B 119 ? 0.1338 0.2628 0.1966 0.0139  -0.0553 0.0255  ? ? ? ? ? ? 119 PRO B O   
2052 C CB  . PRO B 119 ? 0.0900 0.2396 0.2178 -0.0054 -0.0561 0.0219  ? ? ? ? ? ? 119 PRO B CB  
2053 C CG  . PRO B 119 ? 0.0876 0.2374 0.2303 -0.0171 -0.0570 0.0187  ? ? ? ? ? ? 119 PRO B CG  
2054 C CD  . PRO B 119 ? 0.0766 0.2089 0.1985 -0.0198 -0.0483 0.0156  ? ? ? ? ? ? 119 PRO B CD  
2055 N N   . ASP B 120 ? 0.0673 0.1937 0.1429 0.0043  -0.0309 0.0272  ? ? ? ? ? ? 120 ASP B N   
2056 C CA  . ASP B 120 ? 0.0663 0.1915 0.1296 0.0118  -0.0198 0.0333  ? ? ? ? ? ? 120 ASP B CA  
2057 C C   . ASP B 120 ? 0.0799 0.1986 0.1259 0.0128  -0.0175 0.0303  ? ? ? ? ? ? 120 ASP B C   
2058 O O   . ASP B 120 ? 0.0923 0.2109 0.1330 0.0193  -0.0081 0.0363  ? ? ? ? ? ? 120 ASP B O   
2059 C CB  . ASP B 120 ? 0.0510 0.1735 0.1227 0.0114  -0.0051 0.0387  ? ? ? ? ? ? 120 ASP B CB  
2060 C CG  . ASP B 120 ? 0.0649 0.1961 0.1557 0.0148  -0.0021 0.0448  ? ? ? ? ? ? 120 ASP B CG  
2061 O OD1 . ASP B 120 ? 0.1776 0.3172 0.2727 0.0213  -0.0090 0.0484  ? ? ? ? ? ? 120 ASP B OD1 
2062 O OD2 . ASP B 120 ? 0.1207 0.2501 0.2221 0.0117  0.0066  0.0464  ? ? ? ? ? ? 120 ASP B OD2 
2063 N N   . GLY B 121 ? 0.0647 0.1780 0.1058 0.0077  -0.0246 0.0225  ? ? ? ? ? ? 121 GLY B N   
2064 C CA  . GLY B 121 ? 0.0592 0.1665 0.0885 0.0104  -0.0205 0.0199  ? ? ? ? ? ? 121 GLY B CA  
2065 C C   . GLY B 121 ? 0.0720 0.1729 0.1108 0.0029  -0.0169 0.0176  ? ? ? ? ? ? 121 GLY B C   
2066 O O   . GLY B 121 ? 0.0810 0.1755 0.1179 0.0050  -0.0128 0.0161  ? ? ? ? ? ? 121 GLY B O   
2067 N N   . TYR B 122 ? 0.0550 0.1519 0.1016 -0.0043 -0.0171 0.0176  ? ? ? ? ? ? 122 TYR B N   
2068 C CA  . TYR B 122 ? 0.0394 0.1261 0.0867 -0.0099 -0.0172 0.0159  ? ? ? ? ? ? 122 TYR B CA  
2069 C C   . TYR B 122 ? 0.0672 0.1482 0.1127 -0.0121 -0.0250 0.0100  ? ? ? ? ? ? 122 TYR B C   
2070 O O   . TYR B 122 ? 0.0682 0.1495 0.1142 -0.0143 -0.0310 0.0067  ? ? ? ? ? ? 122 TYR B O   
2071 C CB  . TYR B 122 ? 0.0446 0.1287 0.0939 -0.0151 -0.0137 0.0198  ? ? ? ? ? ? 122 TYR B CB  
2072 C CG  . TYR B 122 ? 0.0426 0.1249 0.0894 -0.0113 -0.0040 0.0246  ? ? ? ? ? ? 122 TYR B CG  
2073 C CD1 . TYR B 122 ? 0.0482 0.1166 0.0862 -0.0109 -0.0024 0.0242  ? ? ? ? ? ? 122 TYR B CD1 
2074 C CD2 . TYR B 122 ? 0.0429 0.1358 0.0998 -0.0084 0.0027  0.0299  ? ? ? ? ? ? 122 TYR B CD2 
2075 C CE1 . TYR B 122 ? 0.0576 0.1171 0.0893 -0.0074 0.0063  0.0273  ? ? ? ? ? ? 122 TYR B CE1 
2076 C CE2 . TYR B 122 ? 0.0501 0.1374 0.1034 -0.0025 0.0141  0.0346  ? ? ? ? ? ? 122 TYR B CE2 
2077 C CZ  . TYR B 122 ? 0.0593 0.1266 0.0958 -0.0021 0.0160  0.0323  ? ? ? ? ? ? 122 TYR B CZ  
2078 O OH  . TYR B 122 ? 0.0734 0.1279 0.1020 0.0036  0.0268  0.0354  ? ? ? ? ? ? 122 TYR B OH  
2079 N N   . LEU B 123 ? 0.0557 0.1314 0.1030 -0.0115 -0.0264 0.0091  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B N   
2080 C CA  . LEU B 123 ? 0.0558 0.1225 0.1012 -0.0111 -0.0320 0.0041  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CA  
2081 C C   . LEU B 123 ? 0.0627 0.1171 0.1072 -0.0181 -0.0370 0.0055  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B C   
2082 O O   . LEU B 123 ? 0.0590 0.1071 0.1026 -0.0193 -0.0384 0.0090  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B O   
2083 C CB  . LEU B 123 ? 0.0554 0.1220 0.1078 -0.0032 -0.0279 0.0043  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CB  
2084 C CG  . LEU B 123 ? 0.0595 0.1332 0.1083 0.0059  -0.0174 0.0055  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CG  
2085 C CD1 . LEU B 123 ? 0.0783 0.1517 0.1400 0.0148  -0.0086 0.0074  ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CD1 
2086 C CD2 . LEU B 123 ? 0.0927 0.1611 0.1186 0.0090  -0.0210 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 123 LEU B CD2 
2087 N N   . ILE B 124 ? 0.0721 0.1193 0.1144 -0.0227 -0.0411 0.0029  ? ? ? ? ? ? 124 ILE B N   
2088 C CA  . ILE B 124 ? 0.0847 0.1167 0.1234 -0.0290 -0.0427 0.0064  ? ? ? ? ? ? 124 ILE B CA  
2089 C C   . ILE B 124 ? 0.1197 0.1367 0.1567 -0.0272 -0.0492 0.0020  ? ? ? ? ? ? 124 ILE B C   
2090 O O   . ILE B 124 ? 0.1342 0.1479 0.1719 -0.0286 -0.0529 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 124 ILE B O   
2091 C CB  . ILE B 124 ? 0.0990 0.1348 0.1448 -0.0372 -0.0385 0.0103  ? ? ? ? ? ? 124 ILE B CB  
2092 C CG1 . ILE B 124 ? 0.1078 0.1605 0.1589 -0.0354 -0.0306 0.0142  ? ? ? ? ? ? 124 ILE B CG1 
2093 C CG2 . ILE B 124 ? 0.1596 0.1754 0.1974 -0.0422 -0.0343 0.0172  ? ? ? ? ? ? 124 ILE B CG2 
2094 C CD1 . ILE B 124 ? 0.1124 0.1558 0.1483 -0.0322 -0.0237 0.0185  ? ? ? ? ? ? 124 ILE B CD1 
2095 N N   . ARG B 125 ? 0.1165 0.1216 0.1501 -0.0235 -0.0526 0.0051  ? ? ? ? ? ? 125 ARG B N   
2096 C CA  . ARG B 125 ? 0.1150 0.1045 0.1490 -0.0186 -0.0576 0.0025  ? ? ? ? ? ? 125 ARG B CA  
2097 C C   . ARG B 125 ? 0.1377 0.1044 0.1617 -0.0244 -0.0605 0.0082  ? ? ? ? ? ? 125 ARG B C   
2098 O O   . ARG B 125 ? 0.1841 0.1425 0.1970 -0.0254 -0.0620 0.0158  ? ? ? ? ? ? 125 ARG B O   
2099 C CB  . ARG B 125 ? 0.1127 0.1080 0.1584 -0.0084 -0.0603 0.0045  ? ? ? ? ? ? 125 ARG B CB  
2100 C CG  . ARG B 125 ? 0.1383 0.1187 0.1894 0.0000  -0.0644 0.0046  ? ? ? ? ? ? 125 ARG B CG  
2101 C CD  . ARG B 125 ? 0.2201 0.2130 0.2937 0.0078  -0.0692 0.0103  ? ? ? ? ? ? 125 ARG B CD  
2102 N NE  . ARG B 125 ? 0.2945 0.2763 0.3802 0.0181  -0.0740 0.0131  ? ? ? ? ? ? 125 ARG B NE  
2103 C CZ  . ARG B 125 ? 0.4235 0.4183 0.5400 0.0264  -0.0802 0.0196  ? ? ? ? ? ? 125 ARG B CZ  
2104 N NH1 . ARG B 125 ? 0.5191 0.5050 0.6500 0.0376  -0.0837 0.0233  ? ? ? ? ? ? 125 ARG B NH1 
2105 N NH2 . ARG B 125 ? 0.5083 0.5230 0.6377 0.0211  -0.0791 0.0215  ? ? ? ? ? ? 125 ARG B NH2 
2106 N N   . PHE B 126 ? 0.1516 0.1032 0.1755 -0.0280 -0.0614 0.0047  ? ? ? ? ? ? 126 PHE B N   
2107 C CA  . PHE B 126 ? 0.1765 0.1022 0.1922 -0.0330 -0.0620 0.0118  ? ? ? ? ? ? 126 PHE B CA  
2108 C C   . PHE B 126 ? 0.2020 0.1080 0.2153 -0.0228 -0.0685 0.0108  ? ? ? ? ? ? 126 PHE B C   
2109 O O   . PHE B 126 ? 0.1984 0.1031 0.2171 -0.0163 -0.0694 0.0013  ? ? ? ? ? ? 126 PHE B O   
2110 C CB  . PHE B 126 ? 0.1864 0.1062 0.2106 -0.0461 -0.0591 0.0107  ? ? ? ? ? ? 126 PHE B CB  
2111 C CG  . PHE B 126 ? 0.1710 0.1113 0.2052 -0.0546 -0.0510 0.0156  ? ? ? ? ? ? 126 PHE B CG  
2112 C CD1 . PHE B 126 ? 0.1860 0.1187 0.2124 -0.0581 -0.0396 0.0285  ? ? ? ? ? ? 126 PHE B CD1 
2113 C CD2 . PHE B 126 ? 0.1884 0.1535 0.2365 -0.0564 -0.0534 0.0084  ? ? ? ? ? ? 126 PHE B CD2 
2114 C CE1 . PHE B 126 ? 0.1955 0.1462 0.2328 -0.0629 -0.0280 0.0341  ? ? ? ? ? ? 126 PHE B CE1 
2115 C CE2 . PHE B 126 ? 0.1888 0.1744 0.2510 -0.0619 -0.0456 0.0145  ? ? ? ? ? ? 126 PHE B CE2 
2116 C CZ  . PHE B 126 ? 0.1810 0.1605 0.2404 -0.0649 -0.0314 0.0273  ? ? ? ? ? ? 126 PHE B CZ  
2117 N N   . VAL B 127 ? 0.2136 0.1018 0.2156 -0.0192 -0.0727 0.0209  ? ? ? ? ? ? 127 VAL B N   
2118 C CA  . VAL B 127 ? 0.2323 0.1043 0.2363 -0.0068 -0.0807 0.0230  ? ? ? ? ? ? 127 VAL B CA  
2119 C C   . VAL B 127 ? 0.2690 0.1050 0.2560 -0.0097 -0.0814 0.0322  ? ? ? ? ? ? 127 VAL B C   
2120 O O   . VAL B 127 ? 0.2845 0.1079 0.2508 -0.0137 -0.0808 0.0432  ? ? ? ? ? ? 127 VAL B O   
2121 C CB  . VAL B 127 ? 0.2250 0.1100 0.2350 0.0028  -0.0912 0.0285  ? ? ? ? ? ? 127 VAL B CB  
2122 C CG1 . VAL B 127 ? 0.2438 0.1172 0.2667 0.0174  -0.0998 0.0321  ? ? ? ? ? ? 127 VAL B CG1 
2123 C CG2 . VAL B 127 ? 0.1910 0.1102 0.2198 0.0035  -0.0877 0.0219  ? ? ? ? ? ? 127 VAL B CG2 
2124 N N   . GLU B 128 ? 0.2898 0.1043 0.2810 -0.0064 -0.0812 0.0281  ? ? ? ? ? ? 128 GLU B N   
2125 C CA  . GLU B 128 ? 0.3287 0.1075 0.3065 -0.0070 -0.0807 0.0371  ? ? ? ? ? ? 128 GLU B CA  
2126 C C   . GLU B 128 ? 0.3683 0.1406 0.3496 0.0112  -0.0879 0.0398  ? ? ? ? ? ? 128 GLU B C   
2127 O O   . GLU B 128 ? 0.3675 0.1416 0.3644 0.0218  -0.0878 0.0308  ? ? ? ? ? ? 128 GLU B O   
2128 C CB  . GLU B 128 ? 0.3441 0.1074 0.3273 -0.0180 -0.0735 0.0291  ? ? ? ? ? ? 128 GLU B CB  
2129 C CG  . GLU B 128 ? 0.3925 0.1247 0.3668 -0.0171 -0.0687 0.0366  ? ? ? ? ? ? 128 GLU B CG  
2130 C CD  . GLU B 128 ? 0.4056 0.1201 0.3878 -0.0241 -0.0658 0.0250  ? ? ? ? ? ? 128 GLU B CD  
2131 O OE1 . GLU B 128 ? 0.4668 0.1947 0.4579 -0.0315 -0.0684 0.0113  ? ? ? ? ? ? 128 GLU B OE1 
2132 O OE2 . GLU B 128 ? 0.4755 0.1612 0.4528 -0.0219 -0.0621 0.0292  ? ? ? ? ? ? 128 GLU B OE2 
2133 N N   . GLN B 129 ? 0.3644 0.1299 0.3309 0.0162  -0.0928 0.0520  ? ? ? ? ? ? 129 GLN B N   
2134 C CA  . GLN B 129 ? 0.4277 0.1908 0.4024 0.0326  -0.1008 0.0562  ? ? ? ? ? ? 129 GLN B CA  
2135 C C   . GLN B 129 ? 0.4647 0.1956 0.4353 0.0359  -0.0933 0.0574  ? ? ? ? ? ? 129 GLN B C   
2136 O O   . GLN B 129 ? 0.4850 0.1921 0.4379 0.0256  -0.0853 0.0627  ? ? ? ? ? ? 129 GLN B O   
2137 C CB  . GLN B 129 ? 0.4844 0.2490 0.4413 0.0358  -0.1119 0.0670  ? ? ? ? ? ? 129 GLN B CB  
2138 C CG  . GLN B 129 ? 0.5150 0.2887 0.4905 0.0515  -0.1244 0.0709  ? ? ? ? ? ? 129 GLN B CG  
2139 C CD  . GLN B 129 ? 0.5149 0.2959 0.4766 0.0521  -0.1407 0.0767  ? ? ? ? ? ? 129 GLN B CD  
2140 O OE1 . GLN B 129 ? 0.5765 0.3498 0.5072 0.0427  -0.1408 0.0778  ? ? ? ? ? ? 129 GLN B OE1 
2141 N NE2 . GLN B 129 ? 0.5594 0.3537 0.5445 0.0635  -0.1541 0.0800  ? ? ? ? ? ? 129 GLN B NE2 
2142 N N   . VAL B 130 ? 0.4530 0.1831 0.4424 0.0507  -0.0931 0.0530  ? ? ? ? ? ? 130 VAL B N   
2143 C CA  . VAL B 130 ? 0.5143 0.2107 0.4988 0.0561  -0.0859 0.0539  ? ? ? ? ? ? 130 VAL B CA  
2144 C C   . VAL B 130 ? 0.5465 0.2425 0.5403 0.0752  -0.0923 0.0648  ? ? ? ? ? ? 130 VAL B C   
2145 O O   . VAL B 130 ? 0.7558 0.4279 0.7343 0.0773  -0.0936 0.0764  ? ? ? ? ? ? 130 VAL B O   
2146 C CB  . VAL B 130 ? 0.5694 0.2554 0.5616 0.0576  -0.0764 0.0374  ? ? ? ? ? ? 130 VAL B CB  
2147 C CG1 . VAL B 130 ? 0.5153 0.2118 0.5035 0.0400  -0.0749 0.0258  ? ? ? ? ? ? 130 VAL B CG1 
2148 C CG2 . VAL B 130 ? 0.6422 0.3452 0.6566 0.0784  -0.0739 0.0335  ? ? ? ? ? ? 130 VAL B CG2 
# 
