data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"He, Y."        1 ? 
"Bharath, S.R." 2 ? 
"Song, H."      3 ? 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "VanR bound to Vanillate" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "VanR transcription factor Vanillate, TRANSCRIPTION" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSCRIPTION 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   UK 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            "Nat Commun" 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.journal_id_ISSN           2041-1723 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            11 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                1515 
_citation.page_last                 1515 
_citation.title                     "Developing a highly efficient hydroxytyrosol whole-cell catalyst by de-bottlenecking rate-limiting steps." 
_citation.year                      2020 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1038/s41467-020-14918-5 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   32251291 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Yao, J."       1 ?                   
primary "He, Y."        2 ?                   
primary "Su, N."        3 0000-0002-8737-0412 
primary "Bharath, S.R." 4 ?                   
primary "Tao, Y."       5 ?                   
primary "Jin, J.M."     6 ?                   
primary "Chen, W."      7 ?                   
primary "Song, H."      8 0000-0001-6398-9280 
primary "Tang, S.Y."    9 ?                   
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MTLRSALLALLSSGPLTGYDASQRFGASVGFVWSGSDSQIYPELRKMEAEELLVGSDVPWGSKGATKTEYALSEKGWEAL
RKAWYEPVTYGPTRDPARLKAAYFEVGTNGDARRHLRAHIAHFEQQKIQSESMIDELKAKTHPTLARRLERSPKKEHERI
VAFKVLAYEGQIARAQAEIEWAEKGLKLLDTL
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MTLRSALLALLSSGPLTGYDASQRFGASVGFVWSGSDSQIYPELRKMEAEELLVGSDVPWGSKGATKTEYALSEKGWEAL
RKAWYEPVTYGPTRDPARLKAAYFEVGTNGDARRHLRAHIAHFEQQKIQSESMIDELKAKTHPTLARRLERSPKKEHERI
VAFKVLAYEGQIARAQAEIEWAEKGLKLLDTL
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   THR n 
1 3   LEU n 
1 4   ARG n 
1 5   SER n 
1 6   ALA n 
1 7   LEU n 
1 8   LEU n 
1 9   ALA n 
1 10  LEU n 
1 11  LEU n 
1 12  SER n 
1 13  SER n 
1 14  GLY n 
1 15  PRO n 
1 16  LEU n 
1 17  THR n 
1 18  GLY n 
1 19  TYR n 
1 20  ASP n 
1 21  ALA n 
1 22  SER n 
1 23  GLN n 
1 24  ARG n 
1 25  PHE n 
1 26  GLY n 
1 27  ALA n 
1 28  SER n 
1 29  VAL n 
1 30  GLY n 
1 31  PHE n 
1 32  VAL n 
1 33  TRP n 
1 34  SER n 
1 35  GLY n 
1 36  SER n 
1 37  ASP n 
1 38  SER n 
1 39  GLN n 
1 40  ILE n 
1 41  TYR n 
1 42  PRO n 
1 43  GLU n 
1 44  LEU n 
1 45  ARG n 
1 46  LYS n 
1 47  MET n 
1 48  GLU n 
1 49  ALA n 
1 50  GLU n 
1 51  GLU n 
1 52  LEU n 
1 53  LEU n 
1 54  VAL n 
1 55  GLY n 
1 56  SER n 
1 57  ASP n 
1 58  VAL n 
1 59  PRO n 
1 60  TRP n 
1 61  GLY n 
1 62  SER n 
1 63  LYS n 
1 64  GLY n 
1 65  ALA n 
1 66  THR n 
1 67  LYS n 
1 68  THR n 
1 69  GLU n 
1 70  TYR n 
1 71  ALA n 
1 72  LEU n 
1 73  SER n 
1 74  GLU n 
1 75  LYS n 
1 76  GLY n 
1 77  TRP n 
1 78  GLU n 
1 79  ALA n 
1 80  LEU n 
1 81  ARG n 
1 82  LYS n 
1 83  ALA n 
1 84  TRP n 
1 85  TYR n 
1 86  GLU n 
1 87  PRO n 
1 88  VAL n 
1 89  THR n 
1 90  TYR n 
1 91  GLY n 
1 92  PRO n 
1 93  THR n 
1 94  ARG n 
1 95  ASP n 
1 96  PRO n 
1 97  ALA n 
1 98  ARG n 
1 99  LEU n 
1 100 LYS n 
1 101 ALA n 
1 102 ALA n 
1 103 TYR n 
1 104 PHE n 
1 105 GLU n 
1 106 VAL n 
1 107 GLY n 
1 108 THR n 
1 109 ASN n 
1 110 GLY n 
1 111 ASP n 
1 112 ALA n 
1 113 ARG n 
1 114 ARG n 
1 115 HIS n 
1 116 LEU n 
1 117 ARG n 
1 118 ALA n 
1 119 HIS n 
1 120 ILE n 
1 121 ALA n 
1 122 HIS n 
1 123 PHE n 
1 124 GLU n 
1 125 GLN n 
1 126 GLN n 
1 127 LYS n 
1 128 ILE n 
1 129 GLN n 
1 130 SER n 
1 131 GLU n 
1 132 SER n 
1 133 MET n 
1 134 ILE n 
1 135 ASP n 
1 136 GLU n 
1 137 LEU n 
1 138 LYS n 
1 139 ALA n 
1 140 LYS n 
1 141 THR n 
1 142 HIS n 
1 143 PRO n 
1 144 THR n 
1 145 LEU n 
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1 147 ARG n 
1 148 ARG n 
1 149 LEU n 
1 150 GLU n 
1 151 ARG n 
1 152 SER n 
1 153 PRO n 
1 154 LYS n 
1 155 LYS n 
1 156 GLU n 
1 157 HIS n 
1 158 GLU n 
1 159 ARG n 
1 160 ILE n 
1 161 VAL n 
1 162 ALA n 
1 163 PHE n 
1 164 LYS n 
1 165 VAL n 
1 166 LEU n 
1 167 ALA n 
1 168 TYR n 
1 169 GLU n 
1 170 GLY n 
1 171 GLN n 
1 172 ILE n 
1 173 ALA n 
1 174 ARG n 
1 175 ALA n 
1 176 GLN n 
1 177 ALA n 
1 178 GLU n 
1 179 ILE n 
1 180 GLU n 
1 181 TRP n 
1 182 ALA n 
1 183 GLU n 
1 184 LYS n 
1 185 GLY n 
1 186 LEU n 
1 187 LYS n 
1 188 LEU n 
1 189 LEU n 
1 190 ASP n 
1 191 THR n 
1 192 LEU n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Predicted transcriptional regulators" 21592.531 2   ? ? ? "vanR transcriptional regulator" 
2 non-polymer syn 4-HYDROXY-3-METHOXYBENZOATE            167.139   2   ? ? ? ?                                
3 water       nat water                                  18.015    335 ? ? ? ?                                
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   1   1   MET MET A ? n 
A 1 2   THR 2   2   2   THR THR A ? n 
A 1 3   LEU 3   3   3   LEU LEU A ? n 
A 1 4   ARG 4   4   4   ARG ARG A ? n 
A 1 5   SER 5   5   5   SER SER A ? n 
A 1 6   ALA 6   6   6   ALA ALA A ? n 
A 1 7   LEU 7   7   7   LEU LEU A ? n 
A 1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU A ? n 
A 1 9   ALA 9   9   9   ALA ALA A ? n 
A 1 10  LEU 10  10  10  LEU LEU A ? n 
A 1 11  LEU 11  11  11  LEU LEU A ? n 
A 1 12  SER 12  12  12  SER SER A ? n 
A 1 13  SER 13  13  13  SER SER A ? n 
A 1 14  GLY 14  14  14  GLY GLY A ? n 
A 1 15  PRO 15  15  15  PRO PRO A ? n 
A 1 16  LEU 16  16  16  LEU LEU A ? n 
A 1 17  THR 17  17  17  THR THR A ? n 
A 1 18  GLY 18  18  18  GLY GLY A ? n 
A 1 19  TYR 19  19  19  TYR TYR A ? n 
A 1 20  ASP 20  20  20  ASP ASP A ? n 
A 1 21  ALA 21  21  21  ALA ALA A ? n 
A 1 22  SER 22  22  22  SER SER A ? n 
A 1 23  GLN 23  23  23  GLN GLN A ? n 
A 1 24  ARG 24  24  24  ARG ARG A ? n 
A 1 25  PHE 25  25  25  PHE PHE A ? n 
A 1 26  GLY 26  26  26  GLY GLY A ? n 
A 1 27  ALA 27  27  27  ALA ALA A ? n 
A 1 28  SER 28  28  28  SER SER A ? n 
A 1 29  VAL 29  29  29  VAL VAL A ? n 
A 1 30  GLY 30  30  30  GLY GLY A ? n 
A 1 31  PHE 31  31  31  PHE PHE A ? n 
A 1 32  VAL 32  32  32  VAL VAL A ? n 
A 1 33  TRP 33  33  33  TRP TRP A ? n 
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A 1 36  SER 36  36  36  SER SER A ? n 
A 1 37  ASP 37  37  37  ASP ASP A ? n 
A 1 38  SER 38  38  38  SER SER A ? n 
A 1 39  GLN 39  39  39  GLN GLN A ? n 
A 1 40  ILE 40  40  40  ILE ILE A ? n 
A 1 41  TYR 41  41  41  TYR TYR A ? n 
A 1 42  PRO 42  42  42  PRO PRO A ? n 
A 1 43  GLU 43  43  43  GLU GLU A ? n 
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A 1 45  ARG 45  45  45  ARG ARG A ? n 
A 1 46  LYS 46  46  46  LYS LYS A ? n 
A 1 47  MET 47  47  47  MET MET A ? n 
A 1 48  GLU 48  48  48  GLU GLU A ? n 
A 1 49  ALA 49  49  49  ALA ALA A ? n 
A 1 50  GLU 50  50  50  GLU GLU A ? n 
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A 1 54  VAL 54  54  54  VAL VAL A ? n 
A 1 55  GLY 55  55  55  GLY GLY A ? n 
A 1 56  SER 56  56  56  SER SER A ? n 
A 1 57  ASP 57  57  57  ASP ASP A ? n 
A 1 58  VAL 58  58  58  VAL VAL A ? n 
A 1 59  PRO 59  59  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 60  TRP 60  60  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 61  GLY 61  61  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 62  SER 62  62  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 63  LYS 63  63  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 64  GLY 64  64  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 65  ALA 65  65  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 66  THR 66  66  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 67  LYS 67  67  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 68  THR 68  68  68  THR THR A ? n 
A 1 69  GLU 69  69  69  GLU GLU A ? n 
A 1 70  TYR 70  70  70  TYR TYR A ? n 
A 1 71  ALA 71  71  71  ALA ALA A ? n 
A 1 72  LEU 72  72  72  LEU LEU A ? n 
A 1 73  SER 73  73  73  SER SER A ? n 
A 1 74  GLU 74  74  74  GLU GLU A ? n 
A 1 75  LYS 75  75  75  LYS LYS A ? n 
A 1 76  GLY 76  76  76  GLY GLY A ? n 
A 1 77  TRP 77  77  77  TRP TRP A ? n 
A 1 78  GLU 78  78  78  GLU GLU A ? n 
A 1 79  ALA 79  79  79  ALA ALA A ? n 
A 1 80  LEU 80  80  80  LEU LEU A ? n 
A 1 81  ARG 81  81  81  ARG ARG A ? n 
A 1 82  LYS 82  82  82  LYS LYS A ? n 
A 1 83  ALA 83  83  83  ALA ALA A ? n 
A 1 84  TRP 84  84  84  TRP TRP A ? n 
A 1 85  TYR 85  85  85  TYR TYR A ? n 
A 1 86  GLU 86  86  86  GLU GLU A ? n 
A 1 87  PRO 87  87  87  PRO PRO A ? n 
A 1 88  VAL 88  88  88  VAL VAL A ? n 
A 1 89  THR 89  89  89  THR THR A ? n 
A 1 90  TYR 90  90  90  TYR TYR A ? n 
A 1 91  GLY 91  91  91  GLY GLY A ? n 
A 1 92  PRO 92  92  92  PRO PRO A ? n 
A 1 93  THR 93  93  93  THR THR A ? n 
A 1 94  ARG 94  94  94  ARG ARG A ? n 
A 1 95  ASP 95  95  95  ASP ASP A ? n 
A 1 96  PRO 96  96  96  PRO PRO A ? n 
A 1 97  ALA 97  97  97  ALA ALA A ? n 
A 1 98  ARG 98  98  98  ARG ARG A ? n 
A 1 99  LEU 99  99  99  LEU LEU A ? n 
A 1 100 LYS 100 100 100 LYS LYS A ? n 
A 1 101 ALA 101 101 101 ALA ALA A ? n 
A 1 102 ALA 102 102 102 ALA ALA A ? n 
A 1 103 TYR 103 103 103 TYR TYR A ? n 
A 1 104 PHE 104 104 104 PHE PHE A ? n 
A 1 105 GLU 105 105 105 GLU GLU A ? n 
A 1 106 VAL 106 106 106 VAL VAL A ? n 
A 1 107 GLY 107 107 107 GLY GLY A ? n 
A 1 108 THR 108 108 108 THR THR A ? n 
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F 3 HOH 141 441 31  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 142 442 17  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 143 443 46  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 144 444 18  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 145 445 206 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 146 446 24  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 147 447 145 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 148 448 243 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 149 449 197 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 150 450 38  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 151 451 268 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 152 452 147 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 153 453 142 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 154 454 12  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 155 455 135 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 156 456 210 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 157 457 88  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 158 458 203 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 159 459 30  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 160 460 101 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 161 461 266 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 162 462 258 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 163 463 193 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 164 464 257 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 165 465 226 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 166 466 263 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 167 467 232 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 168 468 252 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 169 469 247 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 170 470 209 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 171 471 249 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                     ?         "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                    ?         "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                  ?         "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"             ?         "C4 H7 N O4"     133.103 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                   ?         "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"             ?         "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                     ?         "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                   ?         "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER                       ?         "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                  ?         "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                     ?         "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                      ?         "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                  ?         "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE               ?         "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                     ?         "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                      ?         "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                   ?         "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                  ?         "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                    ?         "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                      ?         "C5 H11 N O2"    117.146 
VNL non-polymer         . 4-HYDROXY-3-METHOXYBENZOATE vanillate "C8 H7 O4 -1"    167.139 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 3 ? 
F N N 3 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 MET A 1   ? SER A 12  ? MET A 1   SER A 12  1 ? 12 
HELX_P HELX_P2  AA2 GLY A 18  ? ALA A 27  ? GLY A 18  ALA A 27  1 ? 10 
HELX_P HELX_P3  AA3 SER A 28  ? VAL A 32  ? SER A 28  VAL A 32  5 ? 5  
HELX_P HELX_P4  AA4 SER A 36  ? GLU A 50  ? SER A 36  GLU A 50  1 ? 15 
HELX_P HELX_P5  AA5 SER A 73  ? GLU A 86  ? SER A 73  GLU A 86  1 ? 14 
HELX_P HELX_P6  AA6 ASP A 95  ? TYR A 103 ? ASP A 95  TYR A 103 1 ? 9  
HELX_P HELX_P7  AA7 PHE A 104 ? GLY A 107 ? PHE A 104 GLY A 107 5 ? 4  
HELX_P HELX_P8  AA8 THR A 108 ? ALA A 139 ? THR A 108 ALA A 139 1 ? 32 
HELX_P HELX_P9  AA9 HIS A 142 ? ARG A 151 ? HIS A 142 ARG A 151 1 ? 10 
HELX_P HELX_P10 AB1 SER A 152 ? LYS A 155 ? SER A 152 LYS A 155 5 ? 4  
HELX_P HELX_P11 AB2 GLU A 156 ? LEU A 192 ? GLU A 156 LEU A 192 1 ? 37 
HELX_P HELX_P12 AB3 THR B 2   ? SER B 12  ? THR B 2   SER B 12  1 ? 11 
HELX_P HELX_P13 AB4 GLY B 18  ? ALA B 27  ? GLY B 18  ALA B 27  1 ? 10 
HELX_P HELX_P14 AB5 SER B 28  ? VAL B 32  ? SER B 28  VAL B 32  5 ? 5  
HELX_P HELX_P15 AB6 SER B 36  ? GLU B 50  ? SER B 36  GLU B 50  1 ? 15 
HELX_P HELX_P16 AB7 SER B 73  ? GLU B 86  ? SER B 73  GLU B 86  1 ? 14 
HELX_P HELX_P17 AB8 ASP B 95  ? TYR B 103 ? ASP B 95  TYR B 103 1 ? 9  
HELX_P HELX_P18 AB9 PHE B 104 ? GLY B 107 ? PHE B 104 GLY B 107 5 ? 4  
HELX_P HELX_P19 AC1 THR B 108 ? ALA B 139 ? THR B 108 ALA B 139 1 ? 32 
HELX_P HELX_P20 AC2 HIS B 142 ? ARG B 151 ? HIS B 142 ARG B 151 1 ? 10 
HELX_P HELX_P21 AC3 SER B 152 ? LYS B 155 ? SER B 152 LYS B 155 5 ? 4  
HELX_P HELX_P22 AC4 GLU B 156 ? LEU B 192 ? GLU B 156 LEU B 192 1 ? 37 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 3 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 LEU A 16 ? THR A 17 ? LEU A 16 THR A 17 
AA1 2 GLU A 69 ? LEU A 72 ? GLU A 69 LEU A 72 
AA1 3 LEU A 53 ? SER A 56 ? LEU A 53 SER A 56 
AA2 1 LEU B 16 ? THR B 17 ? LEU B 16 THR B 17 
AA2 2 LYS B 67 A LEU B 72 ? LYS B 67 LEU B 72 
AA2 3 LEU B 53 ? VAL B 58 ? LEU B 53 VAL B 58 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[1][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[2][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][1]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][2]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_matrix[3][3]   ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[1]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[2]      ? 
_atom_sites.Cartn_transf_vector[3]      ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.028593 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.001107 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.011968 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.015815 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
_atom_sites.solution_primary            ? 
_atom_sites.solution_secondary          ? 
_atom_sites.solution_hydrogens          ? 
_atom_sites.special_details             ? 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
_atom_type.scat_dispersion_real 
_atom_type.scat_dispersion_imag 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a1 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a2 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a3 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a4 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b1 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b2 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b3 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b4 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_c 
_atom_type.scat_source 
_atom_type.scat_dispersion_source 
C ? ? 3.54356 2.42580 ? ? 25.62398 1.50364  ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
N ? ? 4.01032 2.96436 ? ? 19.97189 1.75589  ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
O ? ? 4.49882 3.47563 ? ? 15.80542 1.70748  ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
S ? ? 9.55732 6.39887 ? ? 1.23737  29.19336 ? ? 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
2 D B D B 1 
3 E A E A 1 
3 F B F B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 4-HYDROXY-3-METHOXYBENZOATE VNL 
3 water                       HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N LEU A 16 ? N LEU A 16 O TYR A 70 ? O TYR A 70 
AA1 2 3 O GLU A 69 ? O GLU A 69 N SER A 56 ? N SER A 56 
AA2 1 2 N LEU B 16 ? N LEU B 16 O TYR B 70 ? O TYR B 70 
AA2 2 3 O GLU B 69 ? O GLU B 69 N SER B 56 ? N SER B 56 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N   . MET A 1 1   ? 22.207 40.507 69.656 1.000 26.37649 ? ? ? ? ? ? 1   MET A N   1 
ATOM   2    C CA  . MET A 1 1   ? 21.507 39.762 70.693 1.000 24.89717 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CA  1 
ATOM   3    C C   . MET A 1 1   ? 22.156 38.404 70.907 1.000 25.09388 ? ? ? ? ? ? 1   MET A C   1 
ATOM   4    O O   . MET A 1 1   ? 22.441 37.997 72.034 1.000 22.44313 ? ? ? ? ? ? 1   MET A O   1 
ATOM   5    C CB  . MET A 1 1   ? 20.029 39.583 70.332 1.000 30.50434 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CB  1 
ATOM   6    N N   . THR A 1 2   ? 22.387 37.686 69.812 1.000 22.72233 ? ? ? ? ? ? 2   THR A N   1 
ATOM   7    C CA  . THR A 1 2   ? 23.012 36.380 69.958 1.000 22.82216 ? ? ? ? ? ? 2   THR A CA  1 
ATOM   8    C C   . THR A 1 2   ? 24.494 36.510 70.296 1.000 21.98652 ? ? ? ? ? ? 2   THR A C   1 
ATOM   9    O O   . THR A 1 2   ? 25.022 35.700 71.066 1.000 16.46401 ? ? ? ? ? ? 2   THR A O   1 
ATOM   10   C CB  . THR A 1 2   ? 22.786 35.550 68.698 1.000 27.18509 ? ? ? ? ? ? 2   THR A CB  1 
ATOM   11   O OG1 . THR A 1 2   ? 21.391 35.578 68.363 1.000 28.18826 ? ? ? ? ? ? 2   THR A OG1 1 
ATOM   12   C CG2 . THR A 1 2   ? 23.198 34.109 68.927 1.000 24.25791 ? ? ? ? ? ? 2   THR A CG2 1 
ATOM   13   N N   . LEU A 1 3   ? 25.174 37.533 69.768 1.000 18.62520 ? ? ? ? ? ? 3   LEU A N   1 
ATOM   14   C CA  . LEU A 1 3   ? 26.542 37.785 70.204 1.000 16.76295 ? ? ? ? ? ? 3   LEU A CA  1 
ATOM   15   C C   . LEU A 1 3   ? 26.582 38.070 71.697 1.000 17.41742 ? ? ? ? ? ? 3   LEU A C   1 
ATOM   16   O O   . LEU A 1 3   ? 27.464 37.577 72.409 1.000 16.93074 ? ? ? ? ? ? 3   LEU A O   1 
ATOM   17   C CB  . LEU A 1 3   ? 27.142 38.954 69.418 1.000 19.18740 ? ? ? ? ? ? 3   LEU A CB  1 
ATOM   18   C CG  . LEU A 1 3   ? 28.526 39.405 69.887 1.000 19.11985 ? ? ? ? ? ? 3   LEU A CG  1 
ATOM   19   C CD1 . LEU A 1 3   ? 29.520 38.250 69.778 1.000 23.33902 ? ? ? ? ? ? 3   LEU A CD1 1 
ATOM   20   C CD2 . LEU A 1 3   ? 29.024 40.614 69.082 1.000 23.00480 ? ? ? ? ? ? 3   LEU A CD2 1 
ATOM   21   N N   . ARG A 1 4   ? 25.626 38.860 72.190 1.000 15.99245 ? ? ? ? ? ? 4   ARG A N   1 
ATOM   22   C CA  . ARG A 1 4   ? 25.519 39.080 73.628 1.000 14.95619 ? ? ? ? ? ? 4   ARG A CA  1 
ATOM   23   C C   . ARG A 1 4   ? 25.374 37.755 74.374 1.000 14.73974 ? ? ? ? ? ? 4   ARG A C   1 
ATOM   24   O O   . ARG A 1 4   ? 26.058 37.520 75.378 1.000 15.21671 ? ? ? ? ? ? 4   ARG A O   1 
ATOM   25   C CB  . ARG A 1 4   ? 24.335 40.003 73.929 1.000 14.66092 ? ? ? ? ? ? 4   ARG A CB  1 
ATOM   26   C CG  . ARG A 1 4   ? 24.031 40.146 75.421 1.000 16.74304 ? ? ? ? ? ? 4   ARG A CG  1 
ATOM   27   C CD  . ARG A 1 4   ? 22.962 41.201 75.704 1.000 19.02909 ? ? ? ? ? ? 4   ARG A CD  1 
ATOM   28   N NE  . ARG A 1 4   ? 23.436 42.540 75.362 1.000 24.09393 ? ? ? ? ? ? 4   ARG A NE  1 
ATOM   29   C CZ  . ARG A 1 4   ? 22.846 43.669 75.740 1.000 24.61616 ? ? ? ? ? ? 4   ARG A CZ  1 
ATOM   30   N NH1 . ARG A 1 4   ? 21.743 43.643 76.483 1.000 18.57457 ? ? ? ? ? ? 4   ARG A NH1 1 
ATOM   31   N NH2 . ARG A 1 4   ? 23.365 44.832 75.366 1.000 25.81979 ? ? ? ? ? ? 4   ARG A NH2 1 
ATOM   32   N N   . SER A 1 5   ? 24.509 36.866 73.880 1.000 17.70681 ? ? ? ? ? ? 5   SER A N   1 
ATOM   33   C CA  . SER A 1 5   ? 24.301 35.581 74.550 1.000 18.19663 ? ? ? ? ? ? 5   SER A CA  1 
ATOM   34   C C   . SER A 1 5   ? 25.581 34.756 74.584 1.000 16.12799 ? ? ? ? ? ? 5   SER A C   1 
ATOM   35   O O   . SER A 1 5   ? 25.886 34.111 75.591 1.000 15.01886 ? ? ? ? ? ? 5   SER A O   1 
ATOM   36   C CB  . SER A 1 5   ? 23.190 34.800 73.850 1.000 21.37419 ? ? ? ? ? ? 5   SER A CB  1 
ATOM   37   O OG  . SER A 1 5   ? 21.917 35.260 74.257 1.000 23.82689 ? ? ? ? ? ? 5   SER A OG  1 
ATOM   38   N N   . ALA A 1 6   ? 26.349 34.764 73.491 1.000 14.63410 ? ? ? ? ? ? 6   ALA A N   1 
ATOM   39   C CA  . ALA A 1 6   ? 27.611 34.035 73.470 1.000 15.08015 ? ? ? ? ? ? 6   ALA A CA  1 
ATOM   40   C C   . ALA A 1 6   ? 28.636 34.641 74.420 1.000 12.77540 ? ? ? ? ? ? 6   ALA A C   1 
ATOM   41   O O   . ALA A 1 6   ? 29.444 33.905 75.007 1.000 12.89421 ? ? ? ? ? ? 6   ALA A O   1 
ATOM   42   C CB  . ALA A 1 6   ? 28.169 33.995 72.043 1.000 18.42134 ? ? ? ? ? ? 6   ALA A CB  1 
ATOM   43   N N   . LEU A 1 7   ? 28.621 35.970 74.588 1.000 13.28412 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A N   1 
ATOM   44   C CA  . LEU A 1 7   ? 29.533 36.595 75.538 1.000 14.17042 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CA  1 
ATOM   45   C C   . LEU A 1 7   ? 29.138 36.279 76.973 1.000 11.72292 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A C   1 
ATOM   46   O O   . LEU A 1 7   ? 30.014 36.040 77.814 1.000 13.36356 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A O   1 
ATOM   47   C CB  . LEU A 1 7   ? 29.578 38.106 75.314 1.000 13.41281 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CB  1 
ATOM   48   C CG  . LEU A 1 7   ? 30.354 38.540 74.078 1.000 16.33356 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CG  1 
ATOM   49   C CD1 . LEU A 1 7   ? 30.244 40.058 73.880 1.000 14.06317 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CD1 1 
ATOM   50   C CD2 . LEU A 1 7   ? 31.809 38.124 74.213 1.000 16.74126 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CD2 1 
ATOM   51   N N   . LEU A 1 8   ? 27.831 36.277 77.273 1.000 10.37477 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A N   1 
ATOM   52   C CA  . LEU A 1 8   ? 27.380 35.841 78.594 1.000 12.12122 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CA  1 
ATOM   53   C C   . LEU A 1 8   ? 27.838 34.419 78.871 1.000 12.91562 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A C   1 
ATOM   54   O O   . LEU A 1 8   ? 28.330 34.114 79.961 1.000 14.98014 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A O   1 
ATOM   55   C CB  . LEU A 1 8   ? 25.855 35.931 78.703 1.000 14.09384 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CB  1 
ATOM   56   C CG  . LEU A 1 8   ? 25.200 37.318 78.636 1.000 15.77991 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CG  1 
ATOM   57   C CD1 . LEU A 1 8   ? 23.693 37.201 78.473 1.000 16.86979 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD1 1 
ATOM   58   C CD2 . LEU A 1 8   ? 25.529 38.117 79.877 1.000 18.10894 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD2 1 
ATOM   59   N N   . ALA A 1 9   ? 27.699 33.539 77.879 1.000 12.83387 ? ? ? ? ? ? 9   ALA A N   1 
ATOM   60   C CA  . ALA A 1 9   ? 28.134 32.157 78.040 1.000 12.02082 ? ? ? ? ? ? 9   ALA A CA  1 
ATOM   61   C C   . ALA A 1 9   ? 29.635 32.078 78.289 1.000 13.07490 ? ? ? ? ? ? 9   ALA A C   1 
ATOM   62   O O   . ALA A 1 9   ? 30.093 31.362 79.186 1.000 13.78363 ? ? ? ? ? ? 9   ALA A O   1 
ATOM   63   C CB  . ALA A 1 9   ? 27.738 31.358 76.798 1.000 13.97117 ? ? ? ? ? ? 9   ALA A CB  1 
ATOM   64   N N   . LEU A 1 10  ? 30.424 32.818 77.503 1.000 14.18111 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A N   1 
ATOM   65   C CA  . LEU A 1 10  ? 31.870 32.822 77.710 1.000 14.53227 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CA  1 
ATOM   66   C C   . LEU A 1 10  ? 32.229 33.329 79.102 1.000 13.95645 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A C   1 
ATOM   67   O O   . LEU A 1 10  ? 33.039 32.724 79.814 1.000 14.44380 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A O   1 
ATOM   68   C CB  . LEU A 1 10  ? 32.540 33.696 76.654 1.000 15.83713 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CB  1 
ATOM   69   C CG  . LEU A 1 10  ? 34.052 33.848 76.857 1.000 20.75074 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CG  1 
ATOM   70   C CD1 . LEU A 1 10  ? 34.730 32.461 76.910 1.000 22.17543 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CD1 1 
ATOM   71   C CD2 . LEU A 1 10  ? 34.661 34.722 75.770 1.000 19.79024 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CD2 1 
ATOM   72   N N   . LEU A 1 11  ? 31.621 34.442 79.512 1.000 17.21243 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A N   1 
ATOM   73   C CA  . LEU A 1 11  ? 31.969 35.057 80.785 1.000 16.45200 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CA  1 
ATOM   74   C C   . LEU A 1 11  ? 31.484 34.253 81.985 1.000 16.82915 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A C   1 
ATOM   75   O O   . LEU A 1 11  ? 31.980 34.471 83.096 1.000 17.40486 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A O   1 
ATOM   76   C CB  . LEU A 1 11  ? 31.419 36.480 80.832 1.000 15.92280 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CB  1 
ATOM   77   C CG  . LEU A 1 11  ? 32.308 37.446 80.040 1.000 16.08683 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CG  1 
ATOM   78   C CD1 . LEU A 1 11  ? 31.572 38.735 79.709 1.000 19.11790 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CD1 1 
ATOM   79   C CD2 . LEU A 1 11  ? 33.589 37.737 80.802 1.000 23.19163 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CD2 1 
ATOM   80   N N   . SER A 1 12  ? 30.563 33.306 81.795 1.000 15.40232 ? ? ? ? ? ? 12  SER A N   1 
ATOM   81   C CA  . SER A 1 12  ? 30.248 32.410 82.898 1.000 18.57942 ? ? ? ? ? ? 12  SER A CA  1 
ATOM   82   C C   . SER A 1 12  ? 31.402 31.476 83.228 1.000 15.62357 ? ? ? ? ? ? 12  SER A C   1 
ATOM   83   O O   . SER A 1 12  ? 31.363 30.835 84.280 1.000 20.51423 ? ? ? ? ? ? 12  SER A O   1 
ATOM   84   C CB  . SER A 1 12  ? 28.981 31.601 82.597 1.000 14.71702 ? ? ? ? ? ? 12  SER A CB  1 
ATOM   85   O OG  . SER A 1 12  ? 29.165 30.717 81.497 1.000 13.44299 ? ? ? ? ? ? 12  SER A OG  1 
ATOM   86   N N   . SER A 1 13  ? 32.425 31.387 82.374 1.000 16.19105 ? ? ? ? ? ? 13  SER A N   1 
ATOM   87   C CA  . SER A 1 13  ? 33.606 30.606 82.720 1.000 16.12677 ? ? ? ? ? ? 13  SER A CA  1 
ATOM   88   C C   . SER A 1 13  ? 34.578 31.372 83.604 1.000 19.59979 ? ? ? ? ? ? 13  SER A C   1 
ATOM   89   O O   . SER A 1 13  ? 35.571 30.791 84.051 1.000 22.03601 ? ? ? ? ? ? 13  SER A O   1 
ATOM   90   C CB  . SER A 1 13  ? 34.331 30.140 81.457 1.000 16.75837 ? ? ? ? ? ? 13  SER A CB  1 
ATOM   91   O OG  . SER A 1 13  ? 35.035 31.208 80.858 1.000 17.01860 ? ? ? ? ? ? 13  SER A OG  1 
ATOM   92   N N   . GLY A 1 14  ? 34.323 32.652 83.858 1.000 19.04734 ? ? ? ? ? ? 14  GLY A N   1 
ATOM   93   C CA  . GLY A 1 14  ? 35.173 33.445 84.710 1.000 18.69648 ? ? ? ? ? ? 14  GLY A CA  1 
ATOM   94   C C   . GLY A 1 14  ? 35.391 34.827 84.130 1.000 23.08921 ? ? ? ? ? ? 14  GLY A C   1 
ATOM   95   O O   . GLY A 1 14  ? 35.220 35.059 82.925 1.000 20.14821 ? ? ? ? ? ? 14  GLY A O   1 
ATOM   96   N N   . PRO A 1 15  ? 35.798 35.768 84.975 1.000 19.27968 ? ? ? ? ? ? 15  PRO A N   1 
ATOM   97   C CA  . PRO A 1 15  ? 35.971 37.147 84.510 1.000 21.58142 ? ? ? ? ? ? 15  PRO A CA  1 
ATOM   98   C C   . PRO A 1 15  ? 37.104 37.281 83.506 1.000 19.93341 ? ? ? ? ? ? 15  PRO A C   1 
ATOM   99   O O   . PRO A 1 15  ? 38.097 36.550 83.549 1.000 20.84287 ? ? ? ? ? ? 15  PRO A O   1 
ATOM   100  C CB  . PRO A 1 15  ? 36.278 37.919 85.802 1.000 21.41960 ? ? ? ? ? ? 15  PRO A CB  1 
ATOM   101  C CG  . PRO A 1 15  ? 35.701 37.087 86.883 1.000 26.92932 ? ? ? ? ? ? 15  PRO A CG  1 
ATOM   102  C CD  . PRO A 1 15  ? 35.920 35.664 86.436 1.000 25.43315 ? ? ? ? ? ? 15  PRO A CD  1 
ATOM   103  N N   . LEU A 1 16  ? 36.942 38.237 82.591 1.000 16.45026 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A N   1 
ATOM   104  C CA  . LEU A 1 16  ? 37.923 38.469 81.541 1.000 20.49612 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CA  1 
ATOM   105  C C   . LEU A 1 16  ? 37.997 39.955 81.234 1.000 16.85875 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A C   1 
ATOM   106  O O   . LEU A 1 16  ? 36.971 40.639 81.231 1.000 18.36353 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A O   1 
ATOM   107  C CB  . LEU A 1 16  ? 37.557 37.725 80.257 1.000 16.24236 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CB  1 
ATOM   108  C CG  . LEU A 1 16  ? 37.654 36.201 80.287 1.000 21.54104 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CG  1 
ATOM   109  C CD1 . LEU A 1 16  ? 36.929 35.592 79.099 1.000 25.13433 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CD1 1 
ATOM   110  C CD2 . LEU A 1 16  ? 39.109 35.768 80.309 1.000 20.93012 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CD2 1 
ATOM   111  N N   . THR A 1 17  ? 39.203 40.440 80.939 1.000 19.87730 ? ? ? ? ? ? 17  THR A N   1 
ATOM   112  C CA  . THR A 1 17  ? 39.318 41.734 80.285 1.000 18.06365 ? ? ? ? ? ? 17  THR A CA  1 
ATOM   113  C C   . THR A 1 17  ? 38.760 41.639 78.862 1.000 18.22116 ? ? ? ? ? ? 17  THR A C   1 
ATOM   114  O O   . THR A 1 17  ? 38.543 40.551 78.326 1.000 18.46032 ? ? ? ? ? ? 17  THR A O   1 
ATOM   115  C CB  . THR A 1 17  ? 40.777 42.203 80.263 1.000 24.53055 ? ? ? ? ? ? 17  THR A CB  1 
ATOM   116  O OG1 . THR A 1 17  ? 41.578 41.295 79.484 1.000 23.37145 ? ? ? ? ? ? 17  THR A OG1 1 
ATOM   117  C CG2 . THR A 1 17  ? 41.334 42.274 81.669 1.000 25.77660 ? ? ? ? ? ? 17  THR A CG2 1 
ATOM   118  N N   . GLY A 1 18  ? 38.539 42.800 78.239 1.000 18.25684 ? ? ? ? ? ? 18  GLY A N   1 
ATOM   119  C CA  . GLY A 1 18  ? 38.053 42.802 76.862 1.000 17.86162 ? ? ? ? ? ? 18  GLY A CA  1 
ATOM   120  C C   . GLY A 1 18  ? 39.023 42.148 75.897 1.000 20.18001 ? ? ? ? ? ? 18  GLY A C   1 
ATOM   121  O O   . GLY A 1 18  ? 38.618 41.390 75.010 1.000 21.04370 ? ? ? ? ? ? 18  GLY A O   1 
ATOM   122  N N   . TYR A 1 19  ? 40.319 42.437 76.048 1.000 18.21558 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A N   1 
ATOM   123  C CA  . TYR A 1 19  ? 41.313 41.834 75.166 1.000 22.58005 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CA  1 
ATOM   124  C C   . TYR A 1 19  ? 41.346 40.324 75.349 1.000 23.51922 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A C   1 
ATOM   125  O O   . TYR A 1 19  ? 41.320 39.566 74.372 1.000 23.54337 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A O   1 
ATOM   126  C CB  . TYR A 1 19  ? 42.697 42.435 75.426 1.000 25.81643 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CB  1 
ATOM   127  C CG  . TYR A 1 19  ? 43.805 41.753 74.648 1.000 32.01534 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CG  1 
ATOM   128  C CD1 . TYR A 1 19  ? 44.113 42.146 73.353 1.000 33.01611 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CD1 1 
ATOM   129  C CD2 . TYR A 1 19  ? 44.535 40.709 75.208 1.000 31.99136 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CD2 1 
ATOM   130  C CE1 . TYR A 1 19  ? 45.126 41.517 72.634 1.000 38.28602 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CE1 1 
ATOM   131  C CE2 . TYR A 1 19  ? 45.543 40.074 74.502 1.000 35.86699 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CE2 1 
ATOM   132  C CZ  . TYR A 1 19  ? 45.834 40.484 73.217 1.000 38.36203 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CZ  1 
ATOM   133  O OH  . TYR A 1 19  ? 46.838 39.854 72.518 1.000 43.46095 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A OH  1 
ATOM   134  N N   . ASP A 1 20  ? 41.402 39.868 76.605 1.000 22.03140 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A N   1 
ATOM   135  C CA  . ASP A 1 20  ? 41.430 38.434 76.871 1.000 19.63775 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A CA  1 
ATOM   136  C C   . ASP A 1 20  ? 40.133 37.767 76.433 1.000 21.18880 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A C   1 
ATOM   137  O O   . ASP A 1 20  ? 40.152 36.640 75.920 1.000 19.67542 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A O   1 
ATOM   138  C CB  . ASP A 1 20  ? 41.691 38.176 78.355 1.000 23.01959 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A CB  1 
ATOM   139  C CG  . ASP A 1 20  ? 43.136 38.449 78.752 1.000 31.47450 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A CG  1 
ATOM   140  O OD1 . ASP A 1 20  ? 44.027 38.337 77.882 1.000 29.57797 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A OD1 1 
ATOM   141  O OD2 . ASP A 1 20  ? 43.382 38.761 79.939 1.000 33.86604 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A OD2 1 
ATOM   142  N N   . ALA A 1 21  ? 38.996 38.443 76.625 1.000 22.54141 ? ? ? ? ? ? 21  ALA A N   1 
ATOM   143  C CA  . ALA A 1 21  ? 37.727 37.887 76.164 1.000 22.08523 ? ? ? ? ? ? 21  ALA A CA  1 
ATOM   144  C C   . ALA A 1 21  ? 37.749 37.666 74.660 1.000 22.51914 ? ? ? ? ? ? 21  ALA A C   1 
ATOM   145  O O   . ALA A 1 21  ? 37.357 36.602 74.172 1.000 21.73243 ? ? ? ? ? ? 21  ALA A O   1 
ATOM   146  C CB  . ALA A 1 21  ? 36.561 38.800 76.550 1.000 17.38341 ? ? ? ? ? ? 21  ALA A CB  1 
ATOM   147  N N   . SER A 1 22  ? 38.253 38.667 73.932 1.000 19.30726 ? ? ? ? ? ? 22  SER A N   1 
ATOM   148  C CA  . SER A 1 22  ? 38.355 38.593 72.450 1.000 22.58520 ? ? ? ? ? ? 22  SER A CA  1 
ATOM   149  C C   . SER A 1 22  ? 39.208 37.384 72.046 1.000 23.60227 ? ? ? ? ? ? 22  SER A C   1 
ATOM   150  O O   . SER A 1 22  ? 38.795 36.654 71.123 1.000 22.22862 ? ? ? ? ? ? 22  SER A O   1 
ATOM   151  C CB  . SER A 1 22  ? 38.911 39.873 71.882 1.000 28.50807 ? ? ? ? ? ? 22  SER A CB  1 
ATOM   152  O OG  . SER A 1 22  ? 38.226 40.238 70.693 1.000 34.64635 ? ? ? ? ? ? 22  SER A OG  1 
ATOM   153  N N   . GLN A 1 23  ? 40.350 37.188 72.714 1.000 21.14384 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A N   1 
ATOM   154  C CA  . GLN A 1 23  ? 41.240 36.068 72.409 1.000 20.20541 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A CA  1 
ATOM   155  C C   . GLN A 1 23  ? 40.583 34.734 72.744 1.000 22.43373 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A C   1 
ATOM   156  O O   . GLN A 1 23  ? 40.608 33.798 71.938 1.000 24.54928 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A O   1 
ATOM   157  C CB  . GLN A 1 23  ? 42.569 36.200 73.167 1.000 25.41416 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A CB  1 
ATOM   158  C CG  . GLN A 1 23  ? 43.283 37.549 73.045 1.000 29.53900 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A CG  1 
ATOM   159  C CD  . GLN A 1 23  ? 43.272 38.107 71.639 1.000 36.22485 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A CD  1 
ATOM   160  O OE1 . GLN A 1 23  ? 43.682 37.439 70.689 1.000 35.22006 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A OE1 1 
ATOM   161  N NE2 . GLN A 1 23  ? 42.807 39.352 71.499 1.000 34.67749 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A NE2 1 
ATOM   162  N N   . ARG A 1 24  ? 39.996 34.627 73.941 1.000 17.89359 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A N   1 
ATOM   163  C CA  . ARG A 1 24  ? 39.394 33.364 74.358 1.000 18.59960 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A CA  1 
ATOM   164  C C   . ARG A 1 24  ? 38.127 33.058 73.568 1.000 18.02095 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A C   1 
ATOM   165  O O   . ARG A 1 24  ? 37.819 31.886 73.329 1.000 18.59138 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A O   1 
ATOM   166  C CB  . ARG A 1 24  ? 39.095 33.390 75.855 1.000 22.48898 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A CB  1 
ATOM   167  N N   . PHE A 1 25  ? 37.385 34.090 73.161 1.000 18.80356 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A N   1 
ATOM   168  C CA  . PHE A 1 25  ? 36.174 33.875 72.371 1.000 18.94681 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CA  1 
ATOM   169  C C   . PHE A 1 25  ? 36.495 33.178 71.055 1.000 19.62470 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A C   1 
ATOM   170  O O   . PHE A 1 25  ? 35.877 32.164 70.709 1.000 18.10334 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A O   1 
ATOM   171  C CB  . PHE A 1 25  ? 35.478 35.215 72.129 1.000 20.99110 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CB  1 
ATOM   172  C CG  . PHE A 1 25  ? 34.098 35.107 71.529 1.000 22.32368 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CG  1 
ATOM   173  C CD1 . PHE A 1 25  ? 33.928 34.977 70.160 1.000 18.28685 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CD1 1 
ATOM   174  C CD2 . PHE A 1 25  ? 32.969 35.185 72.332 1.000 19.98099 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CD2 1 
ATOM   175  C CE1 . PHE A 1 25  ? 32.660 34.900 69.604 1.000 22.20418 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CE1 1 
ATOM   176  C CE2 . PHE A 1 25  ? 31.693 35.111 71.779 1.000 22.93061 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CE2 1 
ATOM   177  C CZ  . PHE A 1 25  ? 31.543 34.966 70.407 1.000 20.53370 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CZ  1 
ATOM   178  N N   . GLY A 1 26  ? 37.468 33.710 70.308 1.000 19.10925 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A N   1 
ATOM   179  C CA  . GLY A 1 26  ? 37.803 33.150 69.011 1.000 17.92375 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A CA  1 
ATOM   180  C C   . GLY A 1 26  ? 38.370 31.747 69.063 1.000 19.68314 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A C   1 
ATOM   181  O O   . GLY A 1 26  ? 38.292 31.018 68.068 1.000 22.29020 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A O   1 
ATOM   182  N N   . ALA A 1 27  ? 38.943 31.352 70.191 1.000 20.47830 ? ? ? ? ? ? 27  ALA A N   1 
ATOM   183  C CA  . ALA A 1 27  ? 39.452 30.002 70.367 1.000 18.50612 ? ? ? ? ? ? 27  ALA A CA  1 
ATOM   184  C C   . ALA A 1 27  ? 38.417 29.035 70.936 1.000 20.14402 ? ? ? ? ? ? 27  ALA A C   1 
ATOM   185  O O   . ALA A 1 27  ? 38.721 27.848 71.082 1.000 18.09753 ? ? ? ? ? ? 27  ALA A O   1 
ATOM   186  C CB  . ALA A 1 27  ? 40.688 30.026 71.271 1.000 18.43584 ? ? ? ? ? ? 27  ALA A CB  1 
ATOM   187  N N   . SER A 1 28  ? 37.210 29.500 71.256 1.000 19.33632 ? ? ? ? ? ? 28  SER A N   1 
ATOM   188  C CA  . SER A 1 28  ? 36.212 28.612 71.846 1.000 17.23890 ? ? ? ? ? ? 28  SER A CA  1 
ATOM   189  C C   . SER A 1 28  ? 34.857 28.753 71.160 1.000 20.79104 ? ? ? ? ? ? 28  SER A C   1 
ATOM   190  O O   . SER A 1 28  ? 34.604 28.124 70.127 1.000 21.74613 ? ? ? ? ? ? 28  SER A O   1 
ATOM   191  C CB  . SER A 1 28  ? 36.070 28.876 73.350 1.000 15.71682 ? ? ? ? ? ? 28  SER A CB  1 
ATOM   192  O OG  . SER A 1 28  ? 35.765 30.231 73.627 1.000 19.80274 ? ? ? ? ? ? 28  SER A OG  1 
ATOM   193  N N   . VAL A 1 29  ? 33.971 29.568 71.735 1.000 19.43033 ? ? ? ? ? ? 29  VAL A N   1 
ATOM   194  C CA  . VAL A 1 29  ? 32.619 29.696 71.208 1.000 19.00238 ? ? ? ? ? ? 29  VAL A CA  1 
ATOM   195  C C   . VAL A 1 29  ? 32.594 30.379 69.842 1.000 23.57454 ? ? ? ? ? ? 29  VAL A C   1 
ATOM   196  O O   . VAL A 1 29  ? 31.624 30.213 69.087 1.000 20.98232 ? ? ? ? ? ? 29  VAL A O   1 
ATOM   197  C CB  . VAL A 1 29  ? 31.748 30.421 72.254 1.000 20.34580 ? ? ? ? ? ? 29  VAL A CB  1 
ATOM   198  C CG1 . VAL A 1 29  ? 32.338 31.779 72.595 1.000 22.93916 ? ? ? ? ? ? 29  VAL A CG1 1 
ATOM   199  C CG2 . VAL A 1 29  ? 30.321 30.557 71.779 1.000 18.17482 ? ? ? ? ? ? 29  VAL A CG2 1 
ATOM   200  N N   . GLY A 1 30  ? 33.647 31.122 69.487 1.000 21.23243 ? ? ? ? ? ? 30  GLY A N   1 
ATOM   201  C CA  . GLY A 1 30  ? 33.714 31.720 68.164 1.000 19.07284 ? ? ? ? ? ? 30  GLY A CA  1 
ATOM   202  C C   . GLY A 1 30  ? 33.654 30.724 67.020 1.000 19.50204 ? ? ? ? ? ? 30  GLY A C   1 
ATOM   203  O O   . GLY A 1 30  ? 33.408 31.122 65.876 1.000 21.62561 ? ? ? ? ? ? 30  GLY A O   1 
ATOM   204  N N   . PHE A 1 31  ? 33.874 29.438 67.292 1.000 21.34216 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A N   1 
ATOM   205  C CA  . PHE A 1 31  ? 33.749 28.434 66.245 1.000 20.78305 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CA  1 
ATOM   206  C C   . PHE A 1 31  ? 32.299 28.069 65.941 1.000 24.72835 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A C   1 
ATOM   207  O O   . PHE A 1 31  ? 32.031 27.499 64.878 1.000 23.83631 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A O   1 
ATOM   208  C CB  . PHE A 1 31  ? 34.544 27.181 66.630 1.000 21.26686 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CB  1 
ATOM   209  C CG  . PHE A 1 31  ? 36.033 27.340 66.462 1.000 21.74811 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CG  1 
ATOM   210  C CD1 . PHE A 1 31  ? 36.598 27.441 65.201 1.000 26.08992 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CD1 1 
ATOM   211  C CD2 . PHE A 1 31  ? 36.862 27.417 67.568 1.000 21.89144 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CD2 1 
ATOM   212  C CE1 . PHE A 1 31  ? 37.966 27.591 65.048 1.000 21.94450 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CE1 1 
ATOM   213  C CE2 . PHE A 1 31  ? 38.225 27.568 67.430 1.000 19.97078 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CE2 1 
ATOM   214  C CZ  . PHE A 1 31  ? 38.782 27.659 66.168 1.000 25.68281 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CZ  1 
ATOM   215  N N   . VAL A 1 32  ? 31.359 28.364 66.841 1.000 18.47043 ? ? ? ? ? ? 32  VAL A N   1 
ATOM   216  C CA  . VAL A 1 32  ? 29.944 28.168 66.548 1.000 20.52286 ? ? ? ? ? ? 32  VAL A CA  1 
ATOM   217  C C   . VAL A 1 32  ? 29.168 29.485 66.448 1.000 19.64465 ? ? ? ? ? ? 32  VAL A C   1 
ATOM   218  O O   . VAL A 1 32  ? 28.076 29.495 65.856 1.000 22.53450 ? ? ? ? ? ? 32  VAL A O   1 
ATOM   219  C CB  . VAL A 1 32  ? 29.282 27.226 67.577 1.000 17.64577 ? ? ? ? ? ? 32  VAL A CB  1 
ATOM   220  C CG1 . VAL A 1 32  ? 30.097 25.930 67.685 1.000 21.08052 ? ? ? ? ? ? 32  VAL A CG1 1 
ATOM   221  C CG2 . VAL A 1 32  ? 29.136 27.897 68.931 1.000 19.95741 ? ? ? ? ? ? 32  VAL A CG2 1 
ATOM   222  N N   . TRP A 1 33  ? 29.689 30.591 66.991 1.000 19.78517 ? ? ? ? ? ? 33  TRP A N   1 
ATOM   223  C CA  . TRP A 1 33  ? 29.078 31.912 66.802 1.000 20.05646 ? ? ? ? ? ? 33  TRP A CA  1 
ATOM   224  C C   . TRP A 1 33  ? 30.212 32.932 66.759 1.000 23.50071 ? ? ? ? ? ? 33  TRP A C   1 
ATOM   225  O O   . TRP A 1 33  ? 30.679 33.392 67.805 1.000 22.17219 ? ? ? ? ? ? 33  TRP A O   1 
ATOM   226  C CB  . TRP A 1 33  ? 28.074 32.261 67.893 1.000 20.67384 ? ? ? ? ? ? 33  TRP A CB  1 
ATOM   227  C CG  . TRP A 1 33  ? 27.286 33.450 67.484 1.000 24.43378 ? ? ? ? ? ? 33  TRP A CG  1 
ATOM   228  C CD1 . TRP A 1 33  ? 27.619 34.763 67.665 1.000 22.40440 ? ? ? ? ? ? 33  TRP A CD1 1 
ATOM   229  C CD2 . TRP A 1 33  ? 26.061 33.443 66.749 1.000 25.02124 ? ? ? ? ? ? 33  TRP A CD2 1 
ATOM   230  N NE1 . TRP A 1 33  ? 26.655 35.572 67.113 1.000 23.91191 ? ? ? ? ? ? 33  TRP A NE1 1 
ATOM   231  C CE2 . TRP A 1 33  ? 25.690 34.786 66.541 1.000 23.71440 ? ? ? ? ? ? 33  TRP A CE2 1 
ATOM   232  C CE3 . TRP A 1 33  ? 25.235 32.430 66.256 1.000 23.80560 ? ? ? ? ? ? 33  TRP A CE3 1 
ATOM   233  C CZ2 . TRP A 1 33  ? 24.530 35.143 65.857 1.000 27.56702 ? ? ? ? ? ? 33  TRP A CZ2 1 
ATOM   234  C CZ3 . TRP A 1 33  ? 24.075 32.788 65.581 1.000 25.30865 ? ? ? ? ? ? 33  TRP A CZ3 1 
ATOM   235  C CH2 . TRP A 1 33  ? 23.734 34.134 65.390 1.000 28.24588 ? ? ? ? ? ? 33  TRP A CH2 1 
ATOM   236  N N   . SER A 1 34  ? 30.630 33.297 65.556 1.000 21.35460 ? ? ? ? ? ? 34  SER A N   1 
ATOM   237  C CA  . SER A 1 34  ? 31.839 34.089 65.431 1.000 18.90540 ? ? ? ? ? ? 34  SER A CA  1 
ATOM   238  C C   . SER A 1 34  ? 31.619 35.511 65.932 1.000 24.13299 ? ? ? ? ? ? 34  SER A C   1 
ATOM   239  O O   . SER A 1 34  ? 30.519 36.066 65.865 1.000 25.62008 ? ? ? ? ? ? 34  SER A O   1 
ATOM   240  C CB  . SER A 1 34  ? 32.311 34.104 63.987 1.000 27.24418 ? ? ? ? ? ? 34  SER A CB  1 
ATOM   241  O OG  . SER A 1 34  ? 33.240 35.141 63.756 1.000 35.30124 ? ? ? ? ? ? 34  SER A OG  1 
ATOM   242  N N   . GLY A 1 35  ? 32.689 36.090 66.456 1.000 24.54107 ? ? ? ? ? ? 35  GLY A N   1 
ATOM   243  C CA  . GLY A 1 35  ? 32.700 37.479 66.853 1.000 25.95386 ? ? ? ? ? ? 35  GLY A CA  1 
ATOM   244  C C   . GLY A 1 35  ? 34.112 38.004 66.761 1.000 25.25983 ? ? ? ? ? ? 35  GLY A C   1 
ATOM   245  O O   . GLY A 1 35  ? 35.046 37.335 67.214 1.000 25.42550 ? ? ? ? ? ? 35  GLY A O   1 
ATOM   246  N N   . SER A 1 36  ? 34.283 39.179 66.166 1.000 24.42500 ? ? ? ? ? ? 36  SER A N   1 
ATOM   247  C CA  . SER A 1 36  ? 35.587 39.807 66.023 1.000 29.06489 ? ? ? ? ? ? 36  SER A CA  1 
ATOM   248  C C   . SER A 1 36  ? 35.860 40.769 67.179 1.000 28.49280 ? ? ? ? ? ? 36  SER A C   1 
ATOM   249  O O   . SER A 1 36  ? 34.972 41.102 67.968 1.000 27.19248 ? ? ? ? ? ? 36  SER A O   1 
ATOM   250  C CB  . SER A 1 36  ? 35.672 40.555 64.694 1.000 25.36918 ? ? ? ? ? ? 36  SER A CB  1 
ATOM   251  O OG  . SER A 1 36  ? 34.757 41.641 64.668 1.000 28.65787 ? ? ? ? ? ? 36  SER A OG  1 
ATOM   252  N N   . ASP A 1 37  ? 37.093 41.282 67.217 1.000 29.05612 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A N   1 
ATOM   253  C CA  . ASP A 1 37  ? 37.524 42.239 68.272 1.000 28.83449 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A CA  1 
ATOM   254  C C   . ASP A 1 37  ? 36.724 43.545 68.161 1.000 31.30124 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A C   1 
ATOM   255  O O   . ASP A 1 37  ? 36.526 44.196 69.206 1.000 32.46478 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A O   1 
ATOM   256  C CB  . ASP A 1 37  ? 39.033 42.493 68.211 1.000 35.94034 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A CB  1 
ATOM   257  C CG  . ASP A 1 37  ? 39.588 42.495 66.797 1.000 45.63321 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A CG  1 
ATOM   258  O OD1 . ASP A 1 37  ? 38.915 41.947 65.903 1.000 47.88145 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A OD1 1 
ATOM   259  O OD2 . ASP A 1 37  ? 40.691 43.045 66.603 1.000 54.68811 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A OD2 1 
ATOM   260  N N   . SER A 1 38  ? 36.284 43.912 66.951 1.000 28.85289 ? ? ? ? ? ? 38  SER A N   1 
ATOM   261  C CA  . SER A 1 38  ? 35.534 45.148 66.767 1.000 29.87023 ? ? ? ? ? ? 38  SER A CA  1 
ATOM   262  C C   . SER A 1 38  ? 34.058 44.982 67.081 1.000 26.73422 ? ? ? ? ? ? 38  SER A C   1 
ATOM   263  O O   . SER A 1 38  ? 33.355 45.985 67.229 1.000 29.90367 ? ? ? ? ? ? 38  SER A O   1 
ATOM   264  C CB  . SER A 1 38  ? 35.703 45.647 65.333 1.000 33.85012 ? ? ? ? ? ? 38  SER A CB  1 
ATOM   265  O OG  . SER A 1 38  ? 35.600 44.563 64.428 1.000 38.11705 ? ? ? ? ? ? 38  SER A OG  1 
ATOM   266  N N   . GLN A 1 39  ? 33.571 43.745 67.159 1.000 25.45670 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A N   1 
ATOM   267  C CA  . GLN A 1 39  ? 32.219 43.472 67.628 1.000 30.40975 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A CA  1 
ATOM   268  C C   . GLN A 1 39  ? 32.185 43.250 69.134 1.000 19.80793 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A C   1 
ATOM   269  O O   . GLN A 1 39  ? 31.293 43.761 69.820 1.000 21.90557 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A O   1 
ATOM   270  C CB  . GLN A 1 39  ? 31.647 42.246 66.906 1.000 23.53321 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A CB  1 
ATOM   271  C CG  . GLN A 1 39  ? 31.583 42.393 65.392 1.000 27.43729 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A CG  1 
ATOM   272  C CD  . GLN A 1 39  ? 31.174 41.108 64.684 1.000 32.77875 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A CD  1 
ATOM   273  O OE1 . GLN A 1 39  ? 31.770 40.050 64.891 1.000 28.52768 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A OE1 1 
ATOM   274  N NE2 . GLN A 1 39  ? 30.161 41.202 63.833 1.000 37.86488 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A NE2 1 
ATOM   275  N N   . ILE A 1 40  ? 33.169 42.517 69.661 1.000 20.18480 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A N   1 
ATOM   276  C CA  . ILE A 1 40  ? 33.139 42.111 71.062 1.000 17.90711 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A CA  1 
ATOM   277  C C   . ILE A 1 40  ? 33.339 43.313 71.976 1.000 21.11854 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A C   1 
ATOM   278  O O   . ILE A 1 40  ? 32.581 43.509 72.933 1.000 16.76546 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A O   1 
ATOM   279  C CB  . ILE A 1 40  ? 34.194 41.022 71.325 1.000 18.39124 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A CB  1 
ATOM   280  C CG1 . ILE A 1 40  ? 33.744 39.695 70.705 1.000 20.59486 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A CG1 1 
ATOM   281  C CG2 . ILE A 1 40  ? 34.462 40.888 72.818 1.000 17.18240 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A CG2 1 
ATOM   282  C CD1 . ILE A 1 40  ? 34.842 38.664 70.605 1.000 22.12096 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A CD1 1 
ATOM   283  N N   . TYR A 1 41  ? 34.366 44.127 71.703 1.000 17.78364 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A N   1 
ATOM   284  C CA  . TYR A 1 41  ? 34.677 45.262 72.575 1.000 23.82557 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CA  1 
ATOM   285  C C   . TYR A 1 41  ? 33.477 46.167 72.825 1.000 17.89260 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A C   1 
ATOM   286  O O   . TYR A 1 41  ? 33.174 46.436 74.003 1.000 18.61988 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A O   1 
ATOM   287  C CB  . TYR A 1 41  ? 35.857 46.066 72.004 1.000 26.10951 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CB  1 
ATOM   288  C CG  . TYR A 1 41  ? 37.153 45.301 71.890 1.000 24.26187 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CG  1 
ATOM   289  C CD1 . TYR A 1 41  ? 37.377 44.154 72.637 1.000 25.93445 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CD1 1 
ATOM   290  C CD2 . TYR A 1 41  ? 38.159 45.733 71.040 1.000 30.34279 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CD2 1 
ATOM   291  C CE1 . TYR A 1 41  ? 38.558 43.458 72.532 1.000 28.16035 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CE1 1 
ATOM   292  C CE2 . TYR A 1 41  ? 39.344 45.044 70.930 1.000 32.97489 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CE2 1 
ATOM   293  C CZ  . TYR A 1 41  ? 39.541 43.912 71.681 1.000 30.43612 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CZ  1 
ATOM   294  O OH  . TYR A 1 41  ? 40.730 43.225 71.575 1.000 36.41067 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A OH  1 
ATOM   295  N N   . PRO A 1 42  ? 32.757 46.666 71.812 1.000 19.54055 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A N   1 
ATOM   296  C CA  . PRO A 1 42  ? 31.615 47.535 72.115 1.000 21.09023 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A CA  1 
ATOM   297  C C   . PRO A 1 42  ? 30.456 46.803 72.751 1.000 17.75195 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A C   1 
ATOM   298  O O   . PRO A 1 42  ? 29.686 47.432 73.481 1.000 18.56322 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A O   1 
ATOM   299  C CB  . PRO A 1 42  ? 31.225 48.110 70.746 1.000 21.94621 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A CB  1 
ATOM   300  C CG  . PRO A 1 42  ? 31.752 47.138 69.771 1.000 22.08875 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A CG  1 
ATOM   301  C CD  . PRO A 1 42  ? 33.042 46.660 70.363 1.000 18.74451 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A CD  1 
ATOM   302  N N   . GLU A 1 43  ? 30.276 45.513 72.465 1.000 18.32356 ? ? ? ? ? ? 43  GLU A N   1 
ATOM   303  C CA  . GLU A 1 43  ? 29.178 44.794 73.106 1.000 16.16894 ? ? ? ? ? ? 43  GLU A CA  1 
ATOM   304  C C   . GLU A 1 43  ? 29.442 44.629 74.592 1.000 16.45830 ? ? ? ? ? ? 43  GLU A C   1 
ATOM   305  O O   . GLU A 1 43  ? 28.539 44.821 75.416 1.000 16.67375 ? ? ? ? ? ? 43  GLU A O   1 
ATOM   306  C CB  . GLU A 1 43  ? 28.954 43.441 72.429 1.000 20.37697 ? ? ? ? ? ? 43  GLU A CB  1 
ATOM   307  C CG  . GLU A 1 43  ? 27.669 42.721 72.871 1.000 19.64251 ? ? ? ? ? ? 43  GLU A CG  1 
ATOM   308  C CD  . GLU A 1 43  ? 26.429 43.596 72.764 1.000 22.89655 ? ? ? ? ? ? 43  GLU A CD  1 
ATOM   309  O OE1 . GLU A 1 43  ? 26.274 44.313 71.751 1.000 29.55493 ? ? ? ? ? ? 43  GLU A OE1 1 
ATOM   310  O OE2 . GLU A 1 43  ? 25.607 43.583 73.704 1.000 24.76483 ? ? ? ? ? ? 43  GLU A OE2 1 
ATOM   311  N N   . LEU A 1 44  ? 30.676 44.289 74.955 1.000 14.92484 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A N   1 
ATOM   312  C CA  . LEU A 1 44  ? 31.020 44.224 76.368 1.000 13.27479 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CA  1 
ATOM   313  C C   . LEU A 1 44  ? 30.745 45.554 77.052 1.000 16.96034 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A C   1 
ATOM   314  O O   . LEU A 1 44  ? 30.197 45.594 78.161 1.000 16.16889 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A O   1 
ATOM   315  C CB  . LEU A 1 44  ? 32.481 43.827 76.540 1.000 14.01083 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CB  1 
ATOM   316  C CG  . LEU A 1 44  ? 32.816 42.368 76.201 1.000 16.94082 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CG  1 
ATOM   317  C CD1 . LEU A 1 44  ? 34.301 42.169 76.268 1.000 17.08830 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CD1 1 
ATOM   318  C CD2 . LEU A 1 44  ? 32.115 41.447 77.181 1.000 15.97117 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CD2 1 
ATOM   319  N N   . ARG A 1 45  ? 31.103 46.661 76.398 1.000 14.61886 ? ? ? ? ? ? 45  ARG A N   1 
ATOM   320  C CA  . ARG A 1 45  ? 30.838 47.963 76.998 1.000 16.75846 ? ? ? ? ? ? 45  ARG A CA  1 
ATOM   321  C C   . ARG A 1 45  ? 29.338 48.207 77.143 1.000 17.20400 ? ? ? ? ? ? 45  ARG A C   1 
ATOM   322  O O   . ARG A 1 45  ? 28.882 48.756 78.153 1.000 17.87294 ? ? ? ? ? ? 45  ARG A O   1 
ATOM   323  C CB  . ARG A 1 45  ? 31.509 49.053 76.161 1.000 18.54573 ? ? ? ? ? ? 45  ARG A CB  1 
ATOM   324  C CG  . ARG A 1 45  ? 33.032 49.043 76.313 1.000 20.45401 ? ? ? ? ? ? 45  ARG A CG  1 
ATOM   325  C CD  . ARG A 1 45  ? 33.708 50.140 75.495 1.000 22.65896 ? ? ? ? ? ? 45  ARG A CD  1 
ATOM   326  N NE  . ARG A 1 45  ? 32.927 51.372 75.514 1.000 19.18575 ? ? ? ? ? ? 45  ARG A NE  1 
ATOM   327  C CZ  . ARG A 1 45  ? 32.224 51.831 74.487 1.000 23.33650 ? ? ? ? ? ? 45  ARG A CZ  1 
ATOM   328  N NH1 . ARG A 1 45  ? 32.215 51.165 73.333 1.000 25.75768 ? ? ? ? ? ? 45  ARG A NH1 1 
ATOM   329  N NH2 . ARG A 1 45  ? 31.531 52.954 74.615 1.000 24.87641 ? ? ? ? ? ? 45  ARG A NH2 1 
ATOM   330  N N   . LYS A 1 46  ? 28.551 47.800 76.150 1.000 13.62685 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A N   1 
ATOM   331  C CA  . LYS A 1 46  ? 27.104 47.961 76.247 1.000 20.08746 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A CA  1 
ATOM   332  C C   . LYS A 1 46  ? 26.521 47.090 77.357 1.000 20.60181 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A C   1 
ATOM   333  O O   . LYS A 1 46  ? 25.640 47.534 78.107 1.000 21.36472 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A O   1 
ATOM   334  C CB  . LYS A 1 46  ? 26.454 47.634 74.901 1.000 20.13827 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A CB  1 
ATOM   335  C CG  . LYS A 1 46  ? 25.003 48.084 74.798 1.000 25.49634 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A CG  1 
ATOM   336  C CD  . LYS A 1 46  ? 24.273 47.386 73.667 1.000 33.16520 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A CD  1 
ATOM   337  C CE  . LYS A 1 46  ? 24.990 47.562 72.340 1.000 37.32894 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A CE  1 
ATOM   338  N NZ  . LYS A 1 46  ? 24.371 46.716 71.280 1.000 36.29715 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A NZ  1 
ATOM   339  N N   . MET A 1 47  ? 27.008 45.851 77.485 1.000 17.11498 ? ? ? ? ? ? 47  MET A N   1 
ATOM   340  C CA  . MET A 1 47  ? 26.506 44.965 78.531 1.000 16.37080 ? ? ? ? ? ? 47  MET A CA  1 
ATOM   341  C C   . MET A 1 47  ? 26.834 45.520 79.911 1.000 16.49673 ? ? ? ? ? ? 47  MET A C   1 
ATOM   342  O O   . MET A 1 47  ? 26.032 45.397 80.848 1.000 15.11298 ? ? ? ? ? ? 47  MET A O   1 
ATOM   343  C CB  . MET A 1 47  ? 27.085 43.556 78.354 1.000 18.47831 ? ? ? ? ? ? 47  MET A CB  1 
ATOM   344  C CG  . MET A 1 47  ? 26.671 42.867 77.045 1.000 14.56426 ? ? ? ? ? ? 47  MET A CG  1 
ATOM   345  S SD  . MET A 1 47  ? 27.703 41.440 76.566 1.000 18.14406 ? ? ? ? ? ? 47  MET A SD  1 
ATOM   346  C CE  . MET A 1 47  ? 27.408 40.344 77.951 1.000 13.60454 ? ? ? ? ? ? 47  MET A CE  1 
ATOM   347  N N   . GLU A 1 48  ? 27.999 46.148 80.058 1.000 16.94942 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A N   1 
ATOM   348  C CA  . GLU A 1 48  ? 28.310 46.786 81.330 1.000 19.17190 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A CA  1 
ATOM   349  C C   . GLU A 1 48  ? 27.376 47.961 81.595 1.000 18.03366 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A C   1 
ATOM   350  O O   . GLU A 1 48  ? 26.881 48.126 82.718 1.000 17.25817 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A O   1 
ATOM   351  C CB  . GLU A 1 48  ? 29.771 47.230 81.363 1.000 18.52211 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A CB  1 
ATOM   352  C CG  . GLU A 1 48  ? 30.281 47.437 82.783 1.000 21.28408 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A CG  1 
ATOM   353  C CD  . GLU A 1 48  ? 31.388 48.469 82.892 1.000 33.79309 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A CD  1 
ATOM   354  O OE1 . GLU A 1 48  ? 31.942 48.871 81.848 1.000 37.69850 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A OE1 1 
ATOM   355  O OE2 . GLU A 1 48  ? 31.690 48.881 84.035 1.000 34.40960 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A OE2 1 
ATOM   356  N N   . ALA A 1 49  ? 27.088 48.761 80.563 1.000 18.46601 ? ? ? ? ? ? 49  ALA A N   1 
ATOM   357  C CA  . ALA A 1 49  ? 26.156 49.877 80.715 1.000 20.21858 ? ? ? ? ? ? 49  ALA A CA  1 
ATOM   358  C C   . ALA A 1 49  ? 24.748 49.398 81.043 1.000 21.83007 ? ? ? ? ? ? 49  ALA A C   1 
ATOM   359  O O   . ALA A 1 49  ? 24.007 50.090 81.748 1.000 21.79246 ? ? ? ? ? ? 49  ALA A O   1 
ATOM   360  C CB  . ALA A 1 49  ? 26.138 50.724 79.445 1.000 23.37025 ? ? ? ? ? ? 49  ALA A CB  1 
ATOM   361  N N   . GLU A 1 50  ? 24.361 48.227 80.548 1.000 18.17679 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A N   1 
ATOM   362  C CA  . GLU A 1 50  ? 23.064 47.652 80.861 1.000 18.90810 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A CA  1 
ATOM   363  C C   . GLU A 1 50  ? 23.093 46.833 82.142 1.000 17.99041 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A C   1 
ATOM   364  O O   . GLU A 1 50  ? 22.109 46.157 82.457 1.000 24.58218 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A O   1 
ATOM   365  C CB  . GLU A 1 50  ? 22.570 46.806 79.691 1.000 22.70981 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A CB  1 
ATOM   366  C CG  . GLU A 1 50  ? 22.350 47.630 78.439 1.000 25.33184 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A CG  1 
ATOM   367  C CD  . GLU A 1 50  ? 21.806 46.811 77.291 1.000 28.69140 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A CD  1 
ATOM   368  O OE1 . GLU A 1 50  ? 21.108 45.805 77.557 1.000 30.87398 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A OE1 1 
ATOM   369  O OE2 . GLU A 1 50  ? 22.069 47.178 76.124 1.000 33.94981 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A OE2 1 
ATOM   370  N N   . GLU A 1 51  ? 24.202 46.889 82.880 1.000 17.59311 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A N   1 
ATOM   371  C CA  . GLU A 1 51  ? 24.349 46.306 84.207 1.000 19.38951 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A CA  1 
ATOM   372  C C   . GLU A 1 51  ? 24.306 44.788 84.195 1.000 18.15266 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A C   1 
ATOM   373  O O   . GLU A 1 51  ? 24.061 44.164 85.238 1.000 16.63072 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A O   1 
ATOM   374  C CB  . GLU A 1 51  ? 23.294 46.861 85.174 1.000 21.35524 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A CB  1 
ATOM   375  C CG  . GLU A 1 51  ? 23.258 48.382 85.224 1.000 26.13867 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A CG  1 
ATOM   376  C CD  . GLU A 1 51  ? 22.325 48.894 86.306 1.000 36.77890 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A CD  1 
ATOM   377  O OE1 . GLU A 1 51  ? 21.132 49.126 86.007 1.000 40.02247 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A OE1 1 
ATOM   378  O OE2 . GLU A 1 51  ? 22.785 49.041 87.459 1.000 37.10949 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A OE2 1 
ATOM   379  N N   . LEU A 1 52  ? 24.553 44.178 83.031 1.000 16.60473 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A N   1 
ATOM   380  C CA  . LEU A 1 52  ? 24.726 42.735 82.944 1.000 12.07322 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CA  1 
ATOM   381  C C   . LEU A 1 52  ? 26.132 42.312 83.327 1.000 15.80463 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A C   1 
ATOM   382  O O   . LEU A 1 52  ? 26.347 41.142 83.660 1.000 14.34972 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A O   1 
ATOM   383  C CB  . LEU A 1 52  ? 24.423 42.248 81.525 1.000 13.78487 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CB  1 
ATOM   384  C CG  . LEU A 1 52  ? 23.051 42.598 80.944 1.000 15.55138 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CG  1 
ATOM   385  C CD1 . LEU A 1 52  ? 22.897 42.049 79.543 1.000 16.20866 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CD1 1 
ATOM   386  C CD2 . LEU A 1 52  ? 21.936 42.070 81.849 1.000 16.82577 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CD2 1 
ATOM   387  N N   . LEU A 1 53  ? 27.098 43.233 83.263 1.000 14.36570 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A N   1 
ATOM   388  C CA  . LEU A 1 53  ? 28.476 42.959 83.643 1.000 15.27512 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CA  1 
ATOM   389  C C   . LEU A 1 53  ? 28.928 43.968 84.681 1.000 16.54841 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A C   1 
ATOM   390  O O   . LEU A 1 53  ? 28.480 45.118 84.688 1.000 19.50364 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A O   1 
ATOM   391  C CB  . LEU A 1 53  ? 29.457 43.034 82.459 1.000 15.04679 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CB  1 
ATOM   392  C CG  . LEU A 1 53  ? 29.202 42.118 81.266 1.000 15.56256 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CG  1 
ATOM   393  C CD1 . LEU A 1 53  ? 30.137 42.467 80.099 1.000 14.80091 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CD1 1 
ATOM   394  C CD2 . LEU A 1 53  ? 29.373 40.671 81.695 1.000 14.89784 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CD2 1 
ATOM   395  N N   . VAL A 1 54  ? 29.835 43.526 85.540 1.000 18.21247 ? ? ? ? ? ? 54  VAL A N   1 
ATOM   396  C CA  . VAL A 1 54  ? 30.491 44.388 86.513 1.000 20.60279 ? ? ? ? ? ? 54  VAL A CA  1 
ATOM   397  C C   . VAL A 1 54  ? 31.932 44.555 86.062 1.000 22.81315 ? ? ? ? ? ? 54  VAL A C   1 
ATOM   398  O O   . VAL A 1 54  ? 32.634 43.572 85.817 1.000 24.15498 ? ? ? ? ? ? 54  VAL A O   1 
ATOM   399  C CB  . VAL A 1 54  ? 30.407 43.799 87.931 1.000 20.65016 ? ? ? ? ? ? 54  VAL A CB  1 
ATOM   400  C CG1 . VAL A 1 54  ? 31.298 44.568 88.886 1.000 24.81942 ? ? ? ? ? ? 54  VAL A CG1 1 
ATOM   401  C CG2 . VAL A 1 54  ? 28.967 43.808 88.417 1.000 22.91961 ? ? ? ? ? ? 54  VAL A CG2 1 
ATOM   402  N N   . GLY A 1 55  ? 32.372 45.814 85.925 1.000 22.55697 ? ? ? ? ? ? 55  GLY A N   1 
ATOM   403  C CA  . GLY A 1 55  ? 33.728 46.114 85.512 1.000 22.55107 ? ? ? ? ? ? 55  GLY A CA  1 
ATOM   404  C C   . GLY A 1 55  ? 34.608 46.450 86.715 1.000 28.14217 ? ? ? ? ? ? 55  GLY A C   1 
ATOM   405  O O   . GLY A 1 55  ? 34.232 47.262 87.560 1.000 25.58163 ? ? ? ? ? ? 55  GLY A O   1 
ATOM   406  N N   . SER A 1 56  ? 35.763 45.796 86.773 1.000 24.66914 ? ? ? ? ? ? 56  SER A N   1 
ATOM   407  C CA  . SER A 1 56  ? 36.706 45.986 87.866 1.000 25.69103 ? ? ? ? ? ? 56  SER A CA  1 
ATOM   408  C C   . SER A 1 56  ? 38.104 46.151 87.291 1.000 28.05231 ? ? ? ? ? ? 56  SER A C   1 
ATOM   409  O O   . SER A 1 56  ? 38.455 45.516 86.293 1.000 29.94516 ? ? ? ? ? ? 56  SER A O   1 
ATOM   410  C CB  . SER A 1 56  ? 36.656 44.813 88.847 1.000 29.29175 ? ? ? ? ? ? 56  SER A CB  1 
ATOM   411  O OG  . SER A 1 56  ? 35.323 44.593 89.287 1.000 35.78328 ? ? ? ? ? ? 56  SER A OG  1 
ATOM   412  N N   . ASP A 1 57  ? 38.900 47.009 87.915 1.000 29.18088 ? ? ? ? ? ? 57  ASP A N   1 
ATOM   413  C CA  . ASP A 1 57  ? 40.192 47.386 87.361 1.000 29.89748 ? ? ? ? ? ? 57  ASP A CA  1 
ATOM   414  C C   . ASP A 1 57  ? 41.264 46.379 87.760 1.000 28.13202 ? ? ? ? ? ? 57  ASP A C   1 
ATOM   415  O O   . ASP A 1 57  ? 41.348 45.978 88.927 1.000 31.32519 ? ? ? ? ? ? 57  ASP A O   1 
ATOM   416  C CB  . ASP A 1 57  ? 40.571 48.799 87.810 1.000 35.13062 ? ? ? ? ? ? 57  ASP A CB  1 
ATOM   417  C CG  . ASP A 1 57  ? 39.861 49.875 86.994 1.000 38.44421 ? ? ? ? ? ? 57  ASP A CG  1 
ATOM   418  O OD1 . ASP A 1 57  ? 39.418 49.569 85.865 1.000 44.57414 ? ? ? ? ? ? 57  ASP A OD1 1 
ATOM   419  O OD2 . ASP A 1 57  ? 39.750 51.024 87.473 1.000 47.61956 ? ? ? ? ? ? 57  ASP A OD2 1 
ATOM   420  N N   . VAL A 1 58  ? 42.066 45.962 86.782 1.000 27.30897 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A N   1 
ATOM   421  C CA  . VAL A 1 58  ? 43.201 45.081 87.022 1.000 29.48460 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A CA  1 
ATOM   422  C C   . VAL A 1 58  ? 44.460 45.718 86.432 1.000 28.87830 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A C   1 
ATOM   423  O O   . VAL A 1 58  ? 44.379 46.482 85.467 1.000 26.90849 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A O   1 
ATOM   424  C CB  . VAL A 1 58  ? 42.962 43.673 86.433 1.000 29.28518 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A CB  1 
ATOM   425  C CG1 . VAL A 1 58  ? 41.932 42.910 87.267 1.000 28.36452 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A CG1 1 
ATOM   426  C CG2 . VAL A 1 58  ? 42.510 43.769 84.977 1.000 24.22499 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A CG2 1 
ATOM   427  N N   . THR A 1 68  ? 38.027 47.218 83.962 1.000 37.23610 ? ? ? ? ? ? 68  THR A N   1 
ATOM   428  C CA  . THR A 1 68  ? 38.626 46.762 82.718 1.000 27.78355 ? ? ? ? ? ? 68  THR A CA  1 
ATOM   429  C C   . THR A 1 68  ? 38.514 45.236 82.596 1.000 21.20443 ? ? ? ? ? ? 68  THR A C   1 
ATOM   430  O O   . THR A 1 68  ? 38.559 44.698 81.497 1.000 21.22869 ? ? ? ? ? ? 68  THR A O   1 
ATOM   431  C CB  . THR A 1 68  ? 40.111 47.234 82.601 1.000 19.09963 ? ? ? ? ? ? 68  THR A CB  1 
ATOM   432  O OG1 . THR A 1 68  ? 40.694 46.716 81.400 1.000 40.34193 ? ? ? ? ? ? 68  THR A OG1 1 
ATOM   433  C CG2 . THR A 1 68  ? 40.936 46.802 83.810 1.000 18.01879 ? ? ? ? ? ? 68  THR A CG2 1 
ATOM   434  N N   . GLU A 1 69  ? 38.339 44.548 83.725 1.000 23.71567 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A N   1 
ATOM   435  C CA  . GLU A 1 69  ? 38.012 43.125 83.744 1.000 18.45833 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A CA  1 
ATOM   436  C C   . GLU A 1 69  ? 36.513 42.959 83.997 1.000 20.85250 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A C   1 
ATOM   437  O O   . GLU A 1 69  ? 35.973 43.539 84.944 1.000 19.61646 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A O   1 
ATOM   438  C CB  . GLU A 1 69  ? 38.820 42.400 84.823 1.000 20.96557 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A CB  1 
ATOM   439  C CG  . GLU A 1 69  ? 38.815 40.896 84.690 1.000 23.87966 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A CG  1 
ATOM   440  C CD  . GLU A 1 69  ? 39.296 40.203 85.947 1.000 25.66029 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A CD  1 
ATOM   441  O OE1 . GLU A 1 69  ? 38.678 40.393 87.020 1.000 30.04997 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A OE1 1 
ATOM   442  O OE2 . GLU A 1 69  ? 40.297 39.466 85.865 1.000 30.79026 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A OE2 1 
ATOM   443  N N   . TYR A 1 70  ? 35.843 42.190 83.140 1.000 16.90491 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A N   1 
ATOM   444  C CA  . TYR A 1 70  ? 34.390 42.065 83.180 1.000 18.40911 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A CA  1 
ATOM   445  C C   . TYR A 1 70  ? 33.981 40.790 83.901 1.000 20.11092 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A C   1 
ATOM   446  O O   . TYR A 1 70  ? 34.559 39.729 83.671 1.000 16.81951 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A O   1 
ATOM   447  C CB  . TYR A 1 70  ? 33.805 42.039 81.768 1.000 14.52093 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A CB  1 
ATOM   448  C CG  . TYR A 1 70  ? 34.015 43.316 80.979 1.000 19.62087 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A CG  1 
ATOM   449  C CD1 . TYR A 1 70  ? 33.149 44.388 81.129 1.000 20.38330 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A CD1 1 
ATOM   450  C CD2 . TYR A 1 70  ? 35.077 43.445 80.088 1.000 23.68286 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A CD2 1 
ATOM   451  C CE1 . TYR A 1 70  ? 33.324 45.557 80.425 1.000 22.33883 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A CE1 1 
ATOM   452  C CE2 . TYR A 1 70  ? 35.264 44.615 79.365 1.000 21.88894 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A CE2 1 
ATOM   453  C CZ  . TYR A 1 70  ? 34.383 45.667 79.544 1.000 24.00477 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A CZ  1 
ATOM   454  O OH  . TYR A 1 70  ? 34.546 46.838 78.841 1.000 21.46623 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A OH  1 
ATOM   455  N N   . ALA A 1 71  ? 32.962 40.891 84.749 1.000 18.29246 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A N   1 
ATOM   456  C CA  . ALA A 1 71  ? 32.376 39.725 85.394 1.000 17.03177 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A CA  1 
ATOM   457  C C   . ALA A 1 71  ? 30.865 39.808 85.263 1.000 14.84216 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A C   1 
ATOM   458  O O   . ALA A 1 71  ? 30.304 40.900 85.189 1.000 15.96863 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A O   1 
ATOM   459  C CB  . ALA A 1 71  ? 32.767 39.642 86.876 1.000 16.81930 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A CB  1 
ATOM   460  N N   . LEU A 1 72  ? 30.203 38.650 85.234 1.000 15.16844 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A N   1 
ATOM   461  C CA  . LEU A 1 72  ? 28.745 38.638 85.224 1.000 15.22092 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CA  1 
ATOM   462  C C   . LEU A 1 72  ? 28.203 39.237 86.511 1.000 15.30241 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A C   1 
ATOM   463  O O   . LEU A 1 72  ? 28.648 38.886 87.607 1.000 16.25423 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A O   1 
ATOM   464  C CB  . LEU A 1 72  ? 28.210 37.211 85.074 1.000 13.01883 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CB  1 
ATOM   465  C CG  . LEU A 1 72  ? 28.292 36.553 83.689 1.000 19.68891 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CG  1 
ATOM   466  C CD1 . LEU A 1 72  ? 27.684 35.160 83.739 1.000 17.95577 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CD1 1 
ATOM   467  C CD2 . LEU A 1 72  ? 27.600 37.387 82.639 1.000 22.73337 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CD2 1 
ATOM   468  N N   . SER A 1 73  ? 27.239 40.140 86.374 1.000 11.62833 ? ? ? ? ? ? 73  SER A N   1 
ATOM   469  C CA  . SER A 1 73  ? 26.438 40.539 87.514 1.000 16.16149 ? ? ? ? ? ? 73  SER A CA  1 
ATOM   470  C C   . SER A 1 73  ? 25.330 39.519 87.731 1.000 15.35183 ? ? ? ? ? ? 73  SER A C   1 
ATOM   471  O O   . SER A 1 73  ? 25.130 38.597 86.928 1.000 15.39196 ? ? ? ? ? ? 73  SER A O   1 
ATOM   472  C CB  . SER A 1 73  ? 25.842 41.924 87.291 1.000 14.86090 ? ? ? ? ? ? 73  SER A CB  1 
ATOM   473  O OG  . SER A 1 73  ? 24.782 41.840 86.354 1.000 14.29565 ? ? ? ? ? ? 73  SER A OG  1 
ATOM   474  N N   . GLU A 1 74  ? 24.582 39.698 88.826 1.000 16.71659 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A N   1 
ATOM   475  C CA  . GLU A 1 74  ? 23.415 38.854 89.053 1.000 14.82716 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CA  1 
ATOM   476  C C   . GLU A 1 74  ? 22.415 38.998 87.912 1.000 15.08444 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A C   1 
ATOM   477  O O   . GLU A 1 74  ? 21.819 38.010 87.469 1.000 13.49965 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A O   1 
ATOM   478  C CB  . GLU A 1 74  ? 22.765 39.199 90.399 1.000 16.14722 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CB  1 
ATOM   479  C CG  . GLU A 1 74  ? 21.598 38.289 90.767 1.000 18.33609 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CG  1 
ATOM   480  C CD  . GLU A 1 74  ? 22.006 36.832 90.871 1.000 24.84153 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CD  1 
ATOM   481  O OE1 . GLU A 1 74  ? 21.200 35.954 90.486 1.000 33.11879 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A OE1 1 
ATOM   482  O OE2 . GLU A 1 74  ? 23.136 36.566 91.333 1.000 30.08336 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A OE2 1 
ATOM   483  N N   . LYS A 1 75  ? 22.241 40.224 87.406 1.000 16.03980 ? ? ? ? ? ? 75  LYS A N   1 
ATOM   484  C CA  . LYS A 1 75  ? 21.375 40.436 86.254 1.000 13.50064 ? ? ? ? ? ? 75  LYS A CA  1 
ATOM   485  C C   . LYS A 1 75  ? 21.929 39.754 85.010 1.000 13.49996 ? ? ? ? ? ? 75  LYS A C   1 
ATOM   486  O O   . LYS A 1 75  ? 21.154 39.307 84.154 1.000 13.29370 ? ? ? ? ? ? 75  LYS A O   1 
ATOM   487  C CB  . LYS A 1 75  ? 21.200 41.939 86.010 1.000 16.69762 ? ? ? ? ? ? 75  LYS A CB  1 
ATOM   488  C CG  . LYS A 1 75  ? 19.949 42.302 85.247 1.000 26.57165 ? ? ? ? ? ? 75  LYS A CG  1 
ATOM   489  C CD  . LYS A 1 75  ? 19.715 43.802 85.234 1.000 30.89847 ? ? ? ? ? ? 75  LYS A CD  1 
ATOM   490  C CE  . LYS A 1 75  ? 20.039 44.423 86.590 1.000 26.24242 ? ? ? ? ? ? 75  LYS A CE  1 
ATOM   491  N NZ  . LYS A 1 75  ? 18.969 44.191 87.604 1.000 35.34657 ? ? ? ? ? ? 75  LYS A NZ  1 
ATOM   492  N N   . GLY A 1 76  ? 23.258 39.672 84.895 1.000 13.46563 ? ? ? ? ? ? 76  GLY A N   1 
ATOM   493  C CA  . GLY A 1 76  ? 23.857 38.946 83.784 1.000 10.52570 ? ? ? ? ? ? 76  GLY A CA  1 
ATOM   494  C C   . GLY A 1 76  ? 23.593 37.451 83.864 1.000 11.08687 ? ? ? ? ? ? 76  GLY A C   1 
ATOM   495  O O   . GLY A 1 76  ? 23.246 36.811 82.868 1.000 13.04691 ? ? ? ? ? ? 76  GLY A O   1 
ATOM   496  N N   . TRP A 1 77  ? 23.767 36.867 85.049 1.000 11.99948 ? ? ? ? ? ? 77  TRP A N   1 
ATOM   497  C CA  . TRP A 1 77  ? 23.412 35.459 85.213 1.000 13.34512 ? ? ? ? ? ? 77  TRP A CA  1 
ATOM   498  C C   . TRP A 1 77  ? 21.953 35.224 84.848 1.000 12.08550 ? ? ? ? ? ? 77  TRP A C   1 
ATOM   499  O O   . TRP A 1 77  ? 21.627 34.252 84.154 1.000 13.35578 ? ? ? ? ? ? 77  TRP A O   1 
ATOM   500  C CB  . TRP A 1 77  ? 23.687 35.012 86.652 1.000 14.17866 ? ? ? ? ? ? 77  TRP A CB  1 
ATOM   501  C CG  . TRP A 1 77  ? 25.135 34.820 86.947 1.000 15.42035 ? ? ? ? ? ? 77  TRP A CG  1 
ATOM   502  C CD1 . TRP A 1 77  ? 25.949 35.644 87.679 1.000 15.87608 ? ? ? ? ? ? 77  TRP A CD1 1 
ATOM   503  C CD2 . TRP A 1 77  ? 25.949 33.726 86.524 1.000 14.32301 ? ? ? ? ? ? 77  TRP A CD2 1 
ATOM   504  N NE1 . TRP A 1 77  ? 27.221 35.124 87.730 1.000 17.85393 ? ? ? ? ? ? 77  TRP A NE1 1 
ATOM   505  C CE2 . TRP A 1 77  ? 27.249 33.952 87.023 1.000 13.54641 ? ? ? ? ? ? 77  TRP A CE2 1 
ATOM   506  C CE3 . TRP A 1 77  ? 25.704 32.576 85.764 1.000 13.16758 ? ? ? ? ? ? 77  TRP A CE3 1 
ATOM   507  C CZ2 . TRP A 1 77  ? 28.297 33.068 86.800 1.000 17.05287 ? ? ? ? ? ? 77  TRP A CZ2 1 
ATOM   508  C CZ3 . TRP A 1 77  ? 26.751 31.698 85.542 1.000 17.22063 ? ? ? ? ? ? 77  TRP A CZ3 1 
ATOM   509  C CH2 . TRP A 1 77  ? 28.031 31.951 86.057 1.000 18.37155 ? ? ? ? ? ? 77  TRP A CH2 1 
ATOM   510  N N   . GLU A 1 78  ? 21.062 36.116 85.292 1.000 13.55613 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A N   1 
ATOM   511  C CA  . GLU A 1 78  ? 19.650 35.996 84.948 1.000 17.01755 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CA  1 
ATOM   512  C C   . GLU A 1 78  ? 19.428 36.079 83.442 1.000 16.37853 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A C   1 
ATOM   513  O O   . GLU A 1 78  ? 18.615 35.328 82.886 1.000 14.72987 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A O   1 
ATOM   514  C CB  . GLU A 1 78  ? 18.845 37.079 85.661 1.000 16.52384 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CB  1 
ATOM   515  C CG  . GLU A 1 78  ? 17.368 37.013 85.354 1.000 25.02461 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CG  1 
ATOM   516  C CD  . GLU A 1 78  ? 16.575 38.123 86.011 1.000 36.64197 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CD  1 
ATOM   517  O OE1 . GLU A 1 78  ? 16.925 39.312 85.823 1.000 41.49487 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A OE1 1 
ATOM   518  O OE2 . GLU A 1 78  ? 15.610 37.801 86.737 1.000 41.57404 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A OE2 1 
ATOM   519  N N   . ALA A 1 79  ? 20.127 37.004 82.765 1.000 11.78737 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A N   1 
ATOM   520  C CA  . ALA A 1 79  ? 19.968 37.139 81.321 1.000 14.42287 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A CA  1 
ATOM   521  C C   . ALA A 1 79  ? 20.492 35.913 80.592 1.000 12.63885 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A C   1 
ATOM   522  O O   . ALA A 1 79  ? 19.928 35.505 79.573 1.000 12.28876 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A O   1 
ATOM   523  C CB  . ALA A 1 79  ? 20.683 38.389 80.816 1.000 14.59279 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A CB  1 
ATOM   524  N N   . LEU A 1 80  ? 21.565 35.315 81.107 1.000 10.69933 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A N   1 
ATOM   525  C CA  . LEU A 1 80  ? 22.081 34.082 80.528 1.000 12.17896 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CA  1 
ATOM   526  C C   . LEU A 1 80  ? 21.039 32.969 80.590 1.000 11.03720 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A C   1 
ATOM   527  O O   . LEU A 1 80  ? 20.783 32.283 79.590 1.000 12.05147 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A O   1 
ATOM   528  C CB  . LEU A 1 80  ? 23.367 33.681 81.255 1.000 10.85654 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CB  1 
ATOM   529  C CG  . LEU A 1 80  ? 23.983 32.338 80.849 1.000 10.83466 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CG  1 
ATOM   530  C CD1 . LEU A 1 80  ? 24.402 32.370 79.377 1.000 12.18079 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CD1 1 
ATOM   531  C CD2 . LEU A 1 80  ? 25.171 32.025 81.738 1.000 16.16054 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CD2 1 
ATOM   532  N N   . ARG A 1 81  ? 20.420 32.779 81.757 1.000 10.76087 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A N   1 
ATOM   533  C CA  . ARG A 1 81  ? 19.454 31.697 81.924 1.000 13.11733 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A CA  1 
ATOM   534  C C   . ARG A 1 81  ? 18.195 31.949 81.104 1.000 13.38944 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A C   1 
ATOM   535  O O   . ARG A 1 81  ? 17.668 31.027 80.465 1.000 12.56095 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A O   1 
ATOM   536  C CB  . ARG A 1 81  ? 19.120 31.520 83.408 1.000 16.28353 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A CB  1 
ATOM   537  C CG  . ARG A 1 81  ? 20.335 31.142 84.244 1.000 15.35556 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A CG  1 
ATOM   538  C CD  . ARG A 1 81  ? 19.946 30.806 85.688 1.000 19.73520 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A CD  1 
ATOM   539  N NE  . ARG A 1 81  ? 19.591 31.999 86.457 1.000 23.00091 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A NE  1 
ATOM   540  C CZ  . ARG A 1 81  ? 20.400 32.612 87.320 1.000 22.52260 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A CZ  1 
ATOM   541  N NH1 . ARG A 1 81  ? 21.629 32.147 87.536 1.000 22.84208 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A NH1 1 
ATOM   542  N NH2 . ARG A 1 81  ? 19.972 33.692 87.967 1.000 22.54195 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A NH2 1 
ATOM   543  N N   . LYS A 1 82  ? 17.718 33.197 81.076 1.000 12.19884 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A N   1 
ATOM   544  C CA  . LYS A 1 82  ? 16.570 33.521 80.233 1.000 16.04407 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CA  1 
ATOM   545  C C   . LYS A 1 82  ? 16.869 33.266 78.763 1.000 15.09510 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A C   1 
ATOM   546  O O   . LYS A 1 82  ? 16.023 32.735 78.036 1.000 13.55957 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A O   1 
ATOM   547  C CB  . LYS A 1 82  ? 16.161 34.980 80.432 1.000 15.50069 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CB  1 
ATOM   548  C CG  . LYS A 1 82  ? 14.715 35.271 80.047 1.000 29.45297 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CG  1 
ATOM   549  C CD  . LYS A 1 82  ? 14.543 35.625 78.588 1.000 31.36813 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CD  1 
ATOM   550  C CE  . LYS A 1 82  ? 13.080 35.912 78.292 1.000 34.22552 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CE  1 
ATOM   551  N NZ  . LYS A 1 82  ? 12.511 36.932 79.219 1.000 36.29571 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A NZ  1 
ATOM   552  N N   . ALA A 1 83  ? 18.052 33.672 78.301 1.000 12.02386 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A N   1 
ATOM   553  C CA  . ALA A 1 83  ? 18.413 33.473 76.903 1.000 17.15791 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A CA  1 
ATOM   554  C C   . ALA A 1 83  ? 18.426 31.996 76.548 1.000 15.61222 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A C   1 
ATOM   555  O O   . ALA A 1 83  ? 17.989 31.605 75.455 1.000 13.78852 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A O   1 
ATOM   556  C CB  . ALA A 1 83  ? 19.775 34.103 76.617 1.000 18.58933 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A CB  1 
ATOM   557  N N   . TRP A 1 84  ? 18.908 31.150 77.460 1.000 11.84132 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A N   1 
ATOM   558  C CA  . TRP A 1 84  ? 18.976 29.733 77.125 1.000 10.09872 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CA  1 
ATOM   559  C C   . TRP A 1 84  ? 17.598 29.083 77.150 1.000 14.31742 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A C   1 
ATOM   560  O O   . TRP A 1 84  ? 17.298 28.221 76.314 1.000 14.28692 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A O   1 
ATOM   561  C CB  . TRP A 1 84  ? 19.976 29.010 78.034 1.000 11.05709 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CB  1 
ATOM   562  C CG  . TRP A 1 84  ? 21.121 28.628 77.157 1.000 8.17539  ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CG  1 
ATOM   563  C CD1 . TRP A 1 84  ? 21.394 27.396 76.661 1.000 7.82029  ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CD1 1 
ATOM   564  C CD2 . TRP A 1 84  ? 22.061 29.521 76.567 1.000 8.94805  ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CD2 1 
ATOM   565  N NE1 . TRP A 1 84  ? 22.481 27.450 75.813 1.000 8.88410  ? ? ? ? ? ? 84  TRP A NE1 1 
ATOM   566  C CE2 . TRP A 1 84  ? 22.902 28.753 75.734 1.000 9.79796  ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CE2 1 
ATOM   567  C CE3 . TRP A 1 84  ? 22.279 30.897 76.666 1.000 10.78269 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CE3 1 
ATOM   568  C CZ2 . TRP A 1 84  ? 23.955 29.320 75.019 1.000 8.59007  ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CZ2 1 
ATOM   569  C CZ3 . TRP A 1 84  ? 23.329 31.462 75.952 1.000 13.01199 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CZ3 1 
ATOM   570  C CH2 . TRP A 1 84  ? 24.148 30.670 75.135 1.000 12.14616 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CH2 1 
ATOM   571  N N   . TYR A 1 85  ? 16.732 29.511 78.064 1.000 12.66585 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A N   1 
ATOM   572  C CA  . TYR A 1 85  ? 15.408 28.910 78.160 1.000 13.66016 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CA  1 
ATOM   573  C C   . TYR A 1 85  ? 14.571 29.178 76.915 1.000 13.88389 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A C   1 
ATOM   574  O O   . TYR A 1 85  ? 13.757 28.334 76.521 1.000 14.44936 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A O   1 
ATOM   575  C CB  . TYR A 1 85  ? 14.711 29.443 79.415 1.000 14.49440 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CB  1 
ATOM   576  C CG  . TYR A 1 85  ? 13.410 28.751 79.722 1.000 12.68609 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CG  1 
ATOM   577  C CD1 . TYR A 1 85  ? 13.392 27.496 80.310 1.000 14.65095 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CD1 1 
ATOM   578  C CD2 . TYR A 1 85  ? 12.199 29.346 79.390 1.000 14.97394 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CD2 1 
ATOM   579  C CE1 . TYR A 1 85  ? 12.192 26.857 80.591 1.000 17.89411 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CE1 1 
ATOM   580  C CE2 . TYR A 1 85  ? 10.998 28.708 79.657 1.000 19.36738 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CE2 1 
ATOM   581  C CZ  . TYR A 1 85  ? 11.002 27.472 80.259 1.000 20.90325 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CZ  1 
ATOM   582  O OH  . TYR A 1 85  ? 9.801  26.842 80.527 1.000 22.14945 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A OH  1 
ATOM   583  N N   . GLU A 1 86  ? 14.776 30.322 76.274 1.000 14.50979 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A N   1 
ATOM   584  C CA  . GLU A 1 86  ? 13.952 30.719 75.139 1.000 13.83251 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A CA  1 
ATOM   585  C C   . GLU A 1 86  ? 14.202 29.815 73.937 1.000 15.62281 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A C   1 
ATOM   586  O O   . GLU A 1 86  ? 15.326 29.362 73.728 1.000 13.18420 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A O   1 
ATOM   587  C CB  . GLU A 1 86  ? 14.240 32.166 74.755 1.000 17.09058 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A CB  1 
ATOM   588  C CG  . GLU A 1 86  ? 13.735 33.157 75.780 1.000 22.21674 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A CG  1 
ATOM   589  C CD  . GLU A 1 86  ? 12.265 32.943 76.106 1.000 31.35677 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A CD  1 
ATOM   590  O OE1 . GLU A 1 86  ? 11.946 32.648 77.282 1.000 36.63102 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A OE1 1 
ATOM   591  O OE2 . GLU A 1 86  ? 11.433 33.066 75.181 1.000 34.76461 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A OE2 1 
ATOM   592  N N   . PRO A 1 87  ? 13.178 29.533 73.134 1.000 14.55820 ? ? ? ? ? ? 87  PRO A N   1 
ATOM   593  C CA  . PRO A 1 87  ? 13.399 28.719 71.936 1.000 16.20153 ? ? ? ? ? ? 87  PRO A CA  1 
ATOM   594  C C   . PRO A 1 87  ? 14.349 29.403 70.962 1.000 15.82976 ? ? ? ? ? ? 87  PRO A C   1 
ATOM   595  O O   . PRO A 1 87  ? 14.429 30.634 70.885 1.000 16.60476 ? ? ? ? ? ? 87  PRO A O   1 
ATOM   596  C CB  . PRO A 1 87  ? 11.995 28.562 71.335 1.000 18.35568 ? ? ? ? ? ? 87  PRO A CB  1 
ATOM   597  C CG  . PRO A 1 87  ? 11.140 29.583 72.023 1.000 20.16293 ? ? ? ? ? ? 87  PRO A CG  1 
ATOM   598  C CD  . PRO A 1 87  ? 11.750 29.794 73.376 1.000 15.86127 ? ? ? ? ? ? 87  PRO A CD  1 
ATOM   599  N N   . VAL A 1 88  ? 15.077 28.572 70.211 1.000 15.97156 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A N   1 
ATOM   600  C CA  . VAL A 1 88  ? 15.927 29.076 69.145 1.000 18.06092 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CA  1 
ATOM   601  C C   . VAL A 1 88  ? 15.053 29.730 68.093 1.000 17.68860 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A C   1 
ATOM   602  O O   . VAL A 1 88  ? 14.002 29.199 67.714 1.000 17.77267 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A O   1 
ATOM   603  C CB  . VAL A 1 88  ? 16.759 27.938 68.530 1.000 13.20068 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CB  1 
ATOM   604  C CG1 . VAL A 1 88  ? 17.470 28.413 67.251 1.000 15.14551 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CG1 1 
ATOM   605  C CG2 . VAL A 1 88  ? 17.766 27.397 69.523 1.000 16.56488 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CG2 1 
ATOM   606  N N   . THR A 1 89  ? 15.483 30.900 67.628 1.000 20.58979 ? ? ? ? ? ? 89  THR A N   1 
ATOM   607  C CA  . THR A 1 89  ? 14.872 31.572 66.490 1.000 25.34267 ? ? ? ? ? ? 89  THR A CA  1 
ATOM   608  C C   . THR A 1 89  ? 15.750 31.257 65.290 1.000 23.72991 ? ? ? ? ? ? 89  THR A C   1 
ATOM   609  O O   . THR A 1 89  ? 16.900 31.700 65.222 1.000 28.37976 ? ? ? ? ? ? 89  THR A O   1 
ATOM   610  C CB  . THR A 1 89  ? 14.757 33.080 66.721 1.000 29.42809 ? ? ? ? ? ? 89  THR A CB  1 
ATOM   611  O OG1 . THR A 1 89  ? 13.770 33.337 67.728 1.000 34.10094 ? ? ? ? ? ? 89  THR A OG1 1 
ATOM   612  C CG2 . THR A 1 89  ? 14.347 33.788 65.442 1.000 29.52374 ? ? ? ? ? ? 89  THR A CG2 1 
ATOM   613  N N   . TYR A 1 90  ? 15.229 30.449 64.375 1.000 24.35951 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A N   1 
ATOM   614  C CA  . TYR A 1 90  ? 16.022 30.013 63.239 1.000 19.67600 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CA  1 
ATOM   615  C C   . TYR A 1 90  ? 16.019 31.115 62.189 1.000 26.05364 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A C   1 
ATOM   616  O O   . TYR A 1 90  ? 14.957 31.519 61.702 1.000 28.57468 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A O   1 
ATOM   617  C CB  . TYR A 1 90  ? 15.485 28.689 62.697 1.000 21.62659 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CB  1 
ATOM   618  C CG  . TYR A 1 90  ? 15.844 27.537 63.623 1.000 15.44791 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CG  1 
ATOM   619  C CD1 . TYR A 1 90  ? 17.071 26.892 63.507 1.000 15.65452 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CD1 1 
ATOM   620  C CD2 . TYR A 1 90  ? 14.984 27.141 64.643 1.000 17.91203 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CD2 1 
ATOM   621  C CE1 . TYR A 1 90  ? 17.421 25.861 64.366 1.000 16.72094 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CE1 1 
ATOM   622  C CE2 . TYR A 1 90  ? 15.321 26.105 65.511 1.000 15.18436 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CE2 1 
ATOM   623  C CZ  . TYR A 1 90  ? 16.541 25.474 65.366 1.000 15.20460 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CZ  1 
ATOM   624  O OH  . TYR A 1 90  ? 16.898 24.463 66.218 1.000 10.92894 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A OH  1 
ATOM   625  N N   . GLY A 1 91  ? 17.202 31.631 61.883 1.000 25.12275 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A N   1 
ATOM   626  C CA  . GLY A 1 91  ? 17.340 32.648 60.876 1.000 27.84734 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A CA  1 
ATOM   627  C C   . GLY A 1 91  ? 17.230 32.042 59.496 1.000 27.93233 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A C   1 
ATOM   628  O O   . GLY A 1 91  ? 17.215 30.821 59.319 1.000 30.33134 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A O   1 
ATOM   629  N N   . PRO A 1 92  ? 17.128 32.890 58.488 1.000 34.51147 ? ? ? ? ? ? 92  PRO A N   1 
ATOM   630  C CA  . PRO A 1 92  ? 17.067 32.394 57.114 1.000 29.89468 ? ? ? ? ? ? 92  PRO A CA  1 
ATOM   631  C C   . PRO A 1 92  ? 18.446 31.984 56.614 1.000 26.07492 ? ? ? ? ? ? 92  PRO A C   1 
ATOM   632  O O   . PRO A 1 92  ? 19.482 32.404 57.134 1.000 31.48728 ? ? ? ? ? ? 92  PRO A O   1 
ATOM   633  C CB  . PRO A 1 92  ? 16.526 33.597 56.345 1.000 31.26853 ? ? ? ? ? ? 92  PRO A CB  1 
ATOM   634  C CG  . PRO A 1 92  ? 17.050 34.774 57.112 1.000 35.94001 ? ? ? ? ? ? 92  PRO A CG  1 
ATOM   635  C CD  . PRO A 1 92  ? 17.023 34.358 58.562 1.000 30.76452 ? ? ? ? ? ? 92  PRO A CD  1 
ATOM   636  N N   . THR A 1 93  ? 18.437 31.133 55.594 1.000 28.36854 ? ? ? ? ? ? 93  THR A N   1 
ATOM   637  C CA  . THR A 1 93  ? 19.677 30.587 55.060 1.000 23.74428 ? ? ? ? ? ? 93  THR A CA  1 
ATOM   638  C C   . THR A 1 93  ? 20.439 31.659 54.283 1.000 21.74715 ? ? ? ? ? ? 93  THR A C   1 
ATOM   639  O O   . THR A 1 93  ? 19.860 32.362 53.449 1.000 17.42244 ? ? ? ? ? ? 93  THR A O   1 
ATOM   640  C CB  . THR A 1 93  ? 19.379 29.384 54.160 1.000 27.80241 ? ? ? ? ? ? 93  THR A CB  1 
ATOM   641  O OG1 . THR A 1 93  ? 18.789 28.324 54.931 1.000 31.85183 ? ? ? ? ? ? 93  THR A OG1 1 
ATOM   642  C CG2 . THR A 1 93  ? 20.652 28.866 53.498 1.000 22.89423 ? ? ? ? ? ? 93  THR A CG2 1 
ATOM   643  N N   . ARG A 1 94  ? 21.738 31.795 54.572 1.000 18.65487 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A N   1 
ATOM   644  C CA  . ARG A 1 94  ? 22.662 32.589 53.757 1.000 18.65149 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A CA  1 
ATOM   645  C C   . ARG A 1 94  ? 23.915 31.745 53.533 1.000 20.20797 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A C   1 
ATOM   646  O O   . ARG A 1 94  ? 24.890 31.833 54.288 1.000 21.22938 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A O   1 
ATOM   647  C CB  . ARG A 1 94  ? 22.981 33.922 54.412 1.000 23.01401 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A CB  1 
ATOM   648  C CG  . ARG A 1 94  ? 21.874 34.951 54.219 1.000 22.20806 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A CG  1 
ATOM   649  C CD  . ARG A 1 94  ? 22.350 36.369 54.495 1.000 26.49599 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A CD  1 
ATOM   650  N NE  . ARG A 1 94  ? 21.543 37.335 53.755 1.000 26.09357 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A NE  1 
ATOM   651  C CZ  . ARG A 1 94  ? 21.831 38.625 53.629 1.000 30.07453 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A CZ  1 
ATOM   652  N NH1 . ARG A 1 94  ? 22.920 39.126 54.204 1.000 32.62560 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A NH1 1 
ATOM   653  N NH2 . ARG A 1 94  ? 21.032 39.414 52.919 1.000 30.54593 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A NH2 1 
ATOM   654  N N   . ASP A 1 95  ? 23.880 30.923 52.496 1.000 15.89761 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A N   1 
ATOM   655  C CA  . ASP A 1 95  ? 24.929 29.939 52.232 1.000 15.72788 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A CA  1 
ATOM   656  C C   . ASP A 1 95  ? 25.583 30.288 50.905 1.000 13.76505 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A C   1 
ATOM   657  O O   . ASP A 1 95  ? 24.985 30.042 49.840 1.000 11.28206 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A O   1 
ATOM   658  C CB  . ASP A 1 95  ? 24.341 28.527 52.203 1.000 18.17035 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A CB  1 
ATOM   659  C CG  . ASP A 1 95  ? 25.398 27.434 52.035 1.000 20.32380 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A CG  1 
ATOM   660  O OD1 . ASP A 1 95  ? 26.495 27.703 51.502 1.000 17.32066 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A OD1 1 
ATOM   661  O OD2 . ASP A 1 95  ? 25.118 26.286 52.428 1.000 17.38704 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A OD2 1 
ATOM   662  N N   . PRO A 1 96  ? 26.794 30.845 50.905 1.000 12.70609 ? ? ? ? ? ? 96  PRO A N   1 
ATOM   663  C CA  . PRO A 1 96  ? 27.394 31.264 49.624 1.000 11.86440 ? ? ? ? ? ? 96  PRO A CA  1 
ATOM   664  C C   . PRO A 1 96  ? 27.716 30.110 48.689 1.000 10.46482 ? ? ? ? ? ? 96  PRO A C   1 
ATOM   665  O O   . PRO A 1 96  ? 27.652 30.281 47.463 1.000 9.83540  ? ? ? ? ? ? 96  PRO A O   1 
ATOM   666  C CB  . PRO A 1 96  ? 28.664 32.010 50.057 1.000 15.67305 ? ? ? ? ? ? 96  PRO A CB  1 
ATOM   667  C CG  . PRO A 1 96  ? 29.040 31.404 51.358 1.000 16.49528 ? ? ? ? ? ? 96  PRO A CG  1 
ATOM   668  C CD  . PRO A 1 96  ? 27.719 31.019 52.044 1.000 13.64993 ? ? ? ? ? ? 96  PRO A CD  1 
ATOM   669  N N   . ALA A 1 97  ? 28.067 28.942 49.211 1.000 12.80789 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A N   1 
ATOM   670  C CA  . ALA A 1 97  ? 28.371 27.822 48.328 1.000 10.45339 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A CA  1 
ATOM   671  C C   . ALA A 1 97  ? 27.105 27.242 47.701 1.000 10.55509 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A C   1 
ATOM   672  O O   . ALA A 1 97  ? 27.124 26.804 46.547 1.000 11.30608 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A O   1 
ATOM   673  C CB  . ALA A 1 97  ? 29.144 26.745 49.094 1.000 10.49590 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A CB  1 
ATOM   674  N N   . ARG A 1 98  ? 25.992 27.212 48.446 1.000 8.72796  ? ? ? ? ? ? 98  ARG A N   1 
ATOM   675  C CA  . ARG A 1 98  ? 24.727 26.770 47.870 1.000 11.80994 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A CA  1 
ATOM   676  C C   . ARG A 1 98  ? 24.244 27.727 46.786 1.000 8.74880  ? ? ? ? ? ? 98  ARG A C   1 
ATOM   677  O O   . ARG A 1 98  ? 23.727 27.289 45.751 1.000 10.44617 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A O   1 
ATOM   678  C CB  . ARG A 1 98  ? 23.672 26.622 48.976 1.000 13.29094 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A CB  1 
ATOM   679  C CG  . ARG A 1 98  ? 22.665 25.490 48.707 1.000 15.24952 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A CG  1 
ATOM   680  C CD  . ARG A 1 98  ? 23.283 24.117 49.022 1.000 15.62134 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A CD  1 
ATOM   681  N NE  . ARG A 1 98  ? 23.300 23.854 50.455 1.000 12.14574 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A NE  1 
ATOM   682  C CZ  . ARG A 1 98  ? 24.230 23.160 51.101 1.000 13.40453 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A CZ  1 
ATOM   683  N NH1 . ARG A 1 98  ? 25.257 22.623 50.448 1.000 15.56313 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A NH1 1 
ATOM   684  N NH2 . ARG A 1 98  ? 24.139 23.007 52.419 1.000 15.08346 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A NH2 1 
ATOM   685  N N   . LEU A 1 99  ? 24.373 29.037 47.029 1.000 10.57782 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A N   1 
ATOM   686  C CA  . LEU A 1 99  ? 24.061 30.041 46.021 1.000 8.01791  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CA  1 
ATOM   687  C C   . LEU A 1 99  ? 24.913 29.832 44.776 1.000 8.22162  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A C   1 
ATOM   688  O O   . LEU A 1 99  ? 24.404 29.836 43.648 1.000 9.65562  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A O   1 
ATOM   689  C CB  . LEU A 1 99  ? 24.289 31.436 46.607 1.000 9.41619  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CB  1 
ATOM   690  C CG  . LEU A 1 99  ? 24.160 32.592 45.624 1.000 9.59945  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CG  1 
ATOM   691  C CD1 . LEU A 1 99  ? 22.766 32.645 45.076 1.000 13.02230 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CD1 1 
ATOM   692  C CD2 . LEU A 1 99  ? 24.539 33.900 46.291 1.000 13.10949 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CD2 1 
ATOM   693  N N   . LYS A 1 100 ? 26.219 29.646 44.966 1.000 11.57983 ? ? ? ? ? ? 100 LYS A N   1 
ATOM   694  C CA  . LYS A 1 100 ? 27.104 29.388 43.831 1.000 9.60319  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A CA  1 
ATOM   695  C C   . LYS A 1 100 ? 26.624 28.180 43.042 1.000 8.01587  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A C   1 
ATOM   696  O O   . LYS A 1 100 ? 26.486 28.243 41.821 1.000 8.30854  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A O   1 
ATOM   697  C CB  . LYS A 1 100 ? 28.540 29.174 44.311 1.000 9.43693  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A CB  1 
ATOM   698  C CG  . LYS A 1 100 ? 29.554 29.104 43.148 1.000 8.74648  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A CG  1 
ATOM   699  C CD  . LYS A 1 100 ? 29.980 30.494 42.689 1.000 10.31766 ? ? ? ? ? ? 100 LYS A CD  1 
ATOM   700  C CE  . LYS A 1 100 ? 31.084 31.069 43.590 1.000 11.91938 ? ? ? ? ? ? 100 LYS A CE  1 
ATOM   701  N NZ  . LYS A 1 100 ? 31.425 32.487 43.225 1.000 11.90343 ? ? ? ? ? ? 100 LYS A NZ  1 
ATOM   702  N N   . ALA A 1 101 ? 26.310 27.081 43.746 1.000 7.76214  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A N   1 
ATOM   703  C CA  . ALA A 1 101 ? 25.949 25.839 43.081 1.000 8.17437  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A CA  1 
ATOM   704  C C   . ALA A 1 101 ? 24.640 25.972 42.314 1.000 8.79213  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A C   1 
ATOM   705  O O   . ALA A 1 101 ? 24.490 25.392 41.235 1.000 9.18988  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A O   1 
ATOM   706  C CB  . ALA A 1 101 ? 25.846 24.719 44.115 1.000 7.65333  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A CB  1 
ATOM   707  N N   . ALA A 1 102 ? 23.681 26.717 42.867 1.000 10.56553 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A N   1 
ATOM   708  C CA  . ALA A 1 102 ? 22.378 26.857 42.222 1.000 8.73558  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A CA  1 
ATOM   709  C C   . ALA A 1 102 ? 22.496 27.473 40.841 1.000 9.50089  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A C   1 
ATOM   710  O O   . ALA A 1 102 ? 21.638 27.242 39.984 1.000 9.84132  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A O   1 
ATOM   711  C CB  . ALA A 1 102 ? 21.463 27.729 43.076 1.000 9.56261  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A CB  1 
ATOM   712  N N   . TYR A 1 103 ? 23.540 28.255 40.615 1.000 8.20440  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A N   1 
ATOM   713  C CA  . TYR A 1 103 ? 23.733 28.946 39.346 1.000 7.96979  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CA  1 
ATOM   714  C C   . TYR A 1 103 ? 25.043 28.548 38.678 1.000 11.52376 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A C   1 
ATOM   715  O O   . TYR A 1 103 ? 25.650 29.359 37.973 1.000 9.73123  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A O   1 
ATOM   716  C CB  . TYR A 1 103 ? 23.659 30.459 39.547 1.000 11.36960 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CB  1 
ATOM   717  C CG  . TYR A 1 103 ? 22.290 30.911 39.995 1.000 11.56461 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CG  1 
ATOM   718  C CD1 . TYR A 1 103 ? 21.238 31.022 39.078 1.000 11.38267 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CD1 1 
ATOM   719  C CD2 . TYR A 1 103 ? 22.040 31.209 41.331 1.000 8.46420  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CD2 1 
ATOM   720  C CE1 . TYR A 1 103 ? 19.967 31.416 39.490 1.000 11.76386 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CE1 1 
ATOM   721  C CE2 . TYR A 1 103 ? 20.776 31.598 41.753 1.000 11.78950 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CE2 1 
ATOM   722  C CZ  . TYR A 1 103 ? 19.751 31.707 40.824 1.000 12.60438 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CZ  1 
ATOM   723  O OH  . TYR A 1 103 ? 18.501 32.103 41.235 1.000 14.31796 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A OH  1 
ATOM   724  N N   . PHE A 1 104 ? 25.480 27.297 38.865 1.000 9.76940  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A N   1 
ATOM   725  C CA  . PHE A 1 104 ? 26.704 26.855 38.195 1.000 8.30397  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CA  1 
ATOM   726  C C   . PHE A 1 104 ? 26.641 27.049 36.685 1.000 12.07121 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A C   1 
ATOM   727  O O   . PHE A 1 104 ? 27.696 27.162 36.055 1.000 10.67694 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A O   1 
ATOM   728  C CB  . PHE A 1 104 ? 27.000 25.378 38.485 1.000 9.27639  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CB  1 
ATOM   729  C CG  . PHE A 1 104 ? 27.757 25.135 39.766 1.000 10.57187 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CG  1 
ATOM   730  C CD1 . PHE A 1 104 ? 28.640 26.078 40.288 1.000 8.90172  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CD1 1 
ATOM   731  C CD2 . PHE A 1 104 ? 27.599 23.923 40.425 1.000 10.50623 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CD2 1 
ATOM   732  C CE1 . PHE A 1 104 ? 29.330 25.805 41.482 1.000 9.57368  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CE1 1 
ATOM   733  C CE2 . PHE A 1 104 ? 28.287 23.648 41.593 1.000 8.99869  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CE2 1 
ATOM   734  C CZ  . PHE A 1 104 ? 29.155 24.590 42.115 1.000 9.89915  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CZ  1 
ATOM   735  N N   . GLU A 1 105 ? 25.445 27.107 36.077 1.000 9.78573  ? ? ? ? ? ? 105 GLU A N   1 
ATOM   736  C CA  . GLU A 1 105 ? 25.421 27.295 34.627 1.000 11.49333 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A CA  1 
ATOM   737  C C   . GLU A 1 105 ? 25.978 28.653 34.185 1.000 12.94286 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A C   1 
ATOM   738  O O   . GLU A 1 105 ? 26.234 28.832 32.992 1.000 14.38475 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A O   1 
ATOM   739  C CB  . GLU A 1 105 ? 24.000 27.108 34.084 1.000 13.64700 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A CB  1 
ATOM   740  C CG  . GLU A 1 105 ? 23.074 28.268 34.374 1.000 14.28433 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A CG  1 
ATOM   741  C CD  . GLU A 1 105 ? 22.273 28.067 35.651 1.000 15.73016 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A CD  1 
ATOM   742  O OE1 . GLU A 1 105 ? 22.747 27.321 36.557 1.000 13.21137 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A OE1 1 
ATOM   743  O OE2 . GLU A 1 105 ? 21.175 28.671 35.755 1.000 14.68611 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A OE2 1 
ATOM   744  N N   . VAL A 1 106 ? 26.171 29.603 35.106 1.000 11.41051 ? ? ? ? ? ? 106 VAL A N   1 
ATOM   745  C CA  . VAL A 1 106 ? 26.785 30.893 34.781 1.000 12.04385 ? ? ? ? ? ? 106 VAL A CA  1 
ATOM   746  C C   . VAL A 1 106 ? 28.224 30.696 34.330 1.000 13.62761 ? ? ? ? ? ? 106 VAL A C   1 
ATOM   747  O O   . VAL A 1 106 ? 28.762 31.496 33.554 1.000 17.06056 ? ? ? ? ? ? 106 VAL A O   1 
ATOM   748  C CB  . VAL A 1 106 ? 26.690 31.840 35.996 1.000 12.78514 ? ? ? ? ? ? 106 VAL A CB  1 
ATOM   749  C CG1 . VAL A 1 106 ? 27.501 33.136 35.787 1.000 13.49846 ? ? ? ? ? ? 106 VAL A CG1 1 
ATOM   750  C CG2 . VAL A 1 106 ? 25.237 32.142 36.315 1.000 14.97989 ? ? ? ? ? ? 106 VAL A CG2 1 
ATOM   751  N N   . GLY A 1 107 ? 28.866 29.624 34.791 1.000 13.06408 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A N   1 
ATOM   752  C CA  . GLY A 1 107 ? 30.233 29.329 34.426 1.000 13.21392 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A CA  1 
ATOM   753  C C   . GLY A 1 107 ? 30.374 27.983 33.743 1.000 12.65261 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A C   1 
ATOM   754  O O   . GLY A 1 107 ? 29.384 27.393 33.289 1.000 14.60804 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A O   1 
ATOM   755  N N   . THR A 1 108 ? 31.599 27.479 33.671 1.000 12.59939 ? ? ? ? ? ? 108 THR A N   1 
ATOM   756  C CA  . THR A 1 108 ? 31.867 26.209 33.016 1.000 14.12943 ? ? ? ? ? ? 108 THR A CA  1 
ATOM   757  C C   . THR A 1 108 ? 31.739 25.049 34.000 1.000 14.67040 ? ? ? ? ? ? 108 THR A C   1 
ATOM   758  O O   . THR A 1 108 ? 31.752 25.229 35.215 1.000 12.27948 ? ? ? ? ? ? 108 THR A O   1 
ATOM   759  C CB  . THR A 1 108 ? 33.268 26.217 32.413 1.000 17.05178 ? ? ? ? ? ? 108 THR A CB  1 
ATOM   760  O OG1 . THR A 1 108 ? 34.237 26.212 33.469 1.000 14.83203 ? ? ? ? ? ? 108 THR A OG1 1 
ATOM   761  C CG2 . THR A 1 108 ? 33.471 27.473 31.565 1.000 16.68327 ? ? ? ? ? ? 108 THR A CG2 1 
ATOM   762  N N   . ASN A 1 109 ? 31.670 23.832 33.461 1.000 14.65382 ? ? ? ? ? ? 109 ASN A N   1 
ATOM   763  C CA  . ASN A 1 109 ? 31.741 22.665 34.333 1.000 13.64198 ? ? ? ? ? ? 109 ASN A CA  1 
ATOM   764  C C   . ASN A 1 109 ? 33.069 22.638 35.082 1.000 12.38949 ? ? ? ? ? ? 109 ASN A C   1 
ATOM   765  O O   . ASN A 1 109 ? 33.120 22.265 36.256 1.000 12.20293 ? ? ? ? ? ? 109 ASN A O   1 
ATOM   766  C CB  . ASN A 1 109 ? 31.547 21.387 33.520 1.000 17.23934 ? ? ? ? ? ? 109 ASN A CB  1 
ATOM   767  C CG  . ASN A 1 109 ? 30.081 21.078 33.245 1.000 21.82341 ? ? ? ? ? ? 109 ASN A CG  1 
ATOM   768  O OD1 . ASN A 1 109 ? 29.179 21.848 33.592 1.000 18.43281 ? ? ? ? ? ? 109 ASN A OD1 1 
ATOM   769  N ND2 . ASN A 1 109 ? 29.839 19.935 32.601 1.000 24.74469 ? ? ? ? ? ? 109 ASN A ND2 1 
ATOM   770  N N   . GLY A 1 110 ? 34.149 23.057 34.425 1.000 13.26816 ? ? ? ? ? ? 110 GLY A N   1 
ATOM   771  C CA  . GLY A 1 110 ? 35.436 23.134 35.099 1.000 13.00067 ? ? ? ? ? ? 110 GLY A CA  1 
ATOM   772  C C   . GLY A 1 110 ? 35.428 24.101 36.268 1.000 10.95467 ? ? ? ? ? ? 110 GLY A C   1 
ATOM   773  O O   . GLY A 1 110 ? 36.031 23.829 37.308 1.000 10.23705 ? ? ? ? ? ? 110 GLY A O   1 
ATOM   774  N N   . ASP A 1 111 ? 34.767 25.254 36.107 1.000 11.94236 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A N   1 
ATOM   775  C CA  . ASP A 1 111 ? 34.614 26.175 37.232 1.000 10.94761 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A CA  1 
ATOM   776  C C   . ASP A 1 111 ? 33.860 25.489 38.364 1.000 12.03777 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A C   1 
ATOM   777  O O   . ASP A 1 111 ? 34.212 25.623 39.542 1.000 9.50888  ? ? ? ? ? ? 111 ASP A O   1 
ATOM   778  C CB  . ASP A 1 111 ? 33.841 27.442 36.831 1.000 12.90640 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A CB  1 
ATOM   779  C CG  . ASP A 1 111 ? 34.510 28.271 35.738 1.000 14.19955 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A CG  1 
ATOM   780  O OD1 . ASP A 1 111 ? 35.756 28.342 35.664 1.000 16.35689 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A OD1 1 
ATOM   781  O OD2 . ASP A 1 111 ? 33.751 28.897 34.960 1.000 15.05525 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A OD2 1 
ATOM   782  N N   . ALA A 1 112 ? 32.778 24.793 38.014 1.000 9.73634  ? ? ? ? ? ? 112 ALA A N   1 
ATOM   783  C CA  . ALA A 1 112 ? 31.949 24.130 39.016 1.000 8.92131  ? ? ? ? ? ? 112 ALA A CA  1 
ATOM   784  C C   . ALA A 1 112 ? 32.739 23.076 39.780 1.000 7.93234  ? ? ? ? ? ? 112 ALA A C   1 
ATOM   785  O O   . ALA A 1 112 ? 32.602 22.953 40.997 1.000 9.26009  ? ? ? ? ? ? 112 ALA A O   1 
ATOM   786  C CB  . ALA A 1 112 ? 30.728 23.506 38.341 1.000 9.12691  ? ? ? ? ? ? 112 ALA A CB  1 
ATOM   787  N N   . ARG A 1 113 ? 33.571 22.293 39.084 1.000 8.90805  ? ? ? ? ? ? 113 ARG A N   1 
ATOM   788  C CA  . ARG A 1 113 ? 34.397 21.306 39.774 1.000 8.36833  ? ? ? ? ? ? 113 ARG A CA  1 
ATOM   789  C C   . ARG A 1 113 ? 35.366 21.982 40.734 1.000 10.47833 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A C   1 
ATOM   790  O O   . ARG A 1 113 ? 35.600 21.485 41.840 1.000 11.88537 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A O   1 
ATOM   791  C CB  . ARG A 1 113 ? 35.163 20.465 38.750 1.000 11.44384 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A CB  1 
ATOM   792  C CG  . ARG A 1 113 ? 34.288 19.552 37.930 1.000 11.67323 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A CG  1 
ATOM   793  C CD  . ARG A 1 113 ? 35.158 18.616 37.093 1.000 16.19745 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A CD  1 
ATOM   794  N NE  . ARG A 1 113 ? 34.369 17.830 36.148 1.000 16.44688 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A NE  1 
ATOM   795  C CZ  . ARG A 1 113 ? 34.190 18.161 34.873 1.000 24.83732 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A CZ  1 
ATOM   796  N NH1 . ARG A 1 113 ? 34.770 19.252 34.377 1.000 29.14922 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A NH1 1 
ATOM   797  N NH2 . ARG A 1 113 ? 33.451 17.394 34.083 1.000 33.90910 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A NH2 1 
ATOM   798  N N   . ARG A 1 114 ? 35.947 23.111 40.316 1.000 10.78723 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A N   1 
ATOM   799  C CA  . ARG A 1 114 ? 36.821 23.889 41.187 1.000 10.23552 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A CA  1 
ATOM   800  C C   . ARG A 1 114 ? 36.087 24.321 42.451 1.000 11.00273 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A C   1 
ATOM   801  O O   . ARG A 1 114 ? 36.603 24.167 43.562 1.000 9.93448  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A O   1 
ATOM   802  C CB  . ARG A 1 114 ? 37.363 25.107 40.428 1.000 11.59743 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A CB  1 
ATOM   803  C CG  . ARG A 1 114 ? 38.111 26.088 41.305 1.000 15.39119 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A CG  1 
ATOM   804  C CD  . ARG A 1 114 ? 38.947 27.049 40.473 1.000 16.81298 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A CD  1 
ATOM   805  N NE  . ARG A 1 114 ? 38.161 27.788 39.486 1.000 17.07358 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A NE  1 
ATOM   806  C CZ  . ARG A 1 114 ? 37.488 28.911 39.728 1.000 16.98370 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A CZ  1 
ATOM   807  N NH1 . ARG A 1 114 ? 37.459 29.446 40.944 1.000 16.89873 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A NH1 1 
ATOM   808  N NH2 . ARG A 1 114 ? 36.820 29.495 38.740 1.000 15.03755 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A NH2 1 
ATOM   809  N N   . HIS A 1 115 ? 34.864 24.843 42.303 1.000 8.83405  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A N   1 
ATOM   810  C CA  . HIS A 1 115 ? 34.096 25.245 43.481 1.000 8.21806  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CA  1 
ATOM   811  C C   . HIS A 1 115 ? 33.795 24.050 44.373 1.000 8.74013  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A C   1 
ATOM   812  O O   . HIS A 1 115 ? 33.902 24.135 45.601 1.000 7.84599  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A O   1 
ATOM   813  C CB  . HIS A 1 115 ? 32.791 25.910 43.054 1.000 9.30762  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CB  1 
ATOM   814  C CG  . HIS A 1 115 ? 32.976 27.204 42.328 1.000 10.34138 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CG  1 
ATOM   815  N ND1 . HIS A 1 115 ? 33.780 28.214 42.805 1.000 13.72253 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A ND1 1 
ATOM   816  C CD2 . HIS A 1 115 ? 32.448 27.657 41.167 1.000 11.38851 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CD2 1 
ATOM   817  C CE1 . HIS A 1 115 ? 33.736 29.239 41.971 1.000 16.27305 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CE1 1 
ATOM   818  N NE2 . HIS A 1 115 ? 32.933 28.927 40.970 1.000 11.51337 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A NE2 1 
ATOM   819  N N   . LEU A 1 116 ? 33.397 22.929 43.781 1.000 7.87651  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A N   1 
ATOM   820  C CA  . LEU A 1 116 ? 33.011 21.797 44.612 1.000 6.35252  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CA  1 
ATOM   821  C C   . LEU A 1 116 ? 34.229 21.194 45.296 1.000 9.09507  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A C   1 
ATOM   822  O O   . LEU A 1 116 ? 34.144 20.740 46.444 1.000 8.59200  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A O   1 
ATOM   823  C CB  . LEU A 1 116 ? 32.263 20.760 43.777 1.000 9.16836  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CB  1 
ATOM   824  C CG  . LEU A 1 116 ? 30.843 21.170 43.384 1.000 8.56493  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CG  1 
ATOM   825  C CD1 . LEU A 1 116 ? 30.156 20.062 42.618 1.000 13.91404 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD1 1 
ATOM   826  C CD2 . LEU A 1 116 ? 29.987 21.567 44.599 1.000 9.39965  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD2 1 
ATOM   827  N N   . ARG A 1 117 ? 35.378 21.190 44.618 1.000 8.09915  ? ? ? ? ? ? 117 ARG A N   1 
ATOM   828  C CA  . ARG A 1 117 ? 36.593 20.701 45.267 1.000 9.12826  ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CA  1 
ATOM   829  C C   . ARG A 1 117 ? 36.990 21.601 46.425 1.000 10.19555 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A C   1 
ATOM   830  O O   . ARG A 1 117 ? 37.453 21.111 47.461 1.000 10.37314 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A O   1 
ATOM   831  C CB  . ARG A 1 117 ? 37.736 20.582 44.253 1.000 11.61694 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CB  1 
ATOM   832  C CG  . ARG A 1 117 ? 37.620 19.333 43.419 1.000 13.00706 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CG  1 
ATOM   833  C CD  . ARG A 1 117 ? 38.923 19.063 42.692 1.000 21.76220 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CD  1 
ATOM   834  N NE  . ARG A 1 117 ? 39.220 20.135 41.752 1.000 21.19756 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A NE  1 
ATOM   835  C CZ  . ARG A 1 117 ? 38.963 20.066 40.452 1.000 21.73124 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CZ  1 
ATOM   836  N NH1 . ARG A 1 117 ? 38.416 18.969 39.945 1.000 23.95713 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A NH1 1 
ATOM   837  N NH2 . ARG A 1 117 ? 39.252 21.094 39.664 1.000 20.91744 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A NH2 1 
ATOM   838  N N   . ALA A 1 118 ? 36.786 22.916 46.286 1.000 8.96715  ? ? ? ? ? ? 118 ALA A N   1 
ATOM   839  C CA  . ALA A 1 118 ? 37.133 23.832 47.367 1.000 9.47963  ? ? ? ? ? ? 118 ALA A CA  1 
ATOM   840  C C   . ALA A 1 118 ? 36.191 23.656 48.548 1.000 10.77407 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A C   1 
ATOM   841  O O   . ALA A 1 118 ? 36.602 23.798 49.707 1.000 9.77296  ? ? ? ? ? ? 118 ALA A O   1 
ATOM   842  C CB  . ALA A 1 118 ? 37.104 25.277 46.869 1.000 11.65533 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A CB  1 
ATOM   843  N N   . HIS A 1 119 ? 34.923 23.378 48.259 1.000 9.10492  ? ? ? ? ? ? 119 HIS A N   1 
ATOM   844  C CA  . HIS A 1 119 ? 33.951 23.056 49.302 1.000 8.08121  ? ? ? ? ? ? 119 HIS A CA  1 
ATOM   845  C C   . HIS A 1 119 ? 34.409 21.857 50.113 1.000 6.89405  ? ? ? ? ? ? 119 HIS A C   1 
ATOM   846  O O   . HIS A 1 119 ? 34.376 21.874 51.355 1.000 9.24116  ? ? ? ? ? ? 119 HIS A O   1 
ATOM   847  C CB  . HIS A 1 119 ? 32.602 22.774 48.636 1.000 8.23514  ? ? ? ? ? ? 119 HIS A CB  1 
ATOM   848  C CG  . HIS A 1 119 ? 31.429 22.899 49.553 1.000 7.84921  ? ? ? ? ? ? 119 HIS A CG  1 
ATOM   849  N ND1 . HIS A 1 119 ? 31.007 24.111 50.057 1.000 8.87096  ? ? ? ? ? ? 119 HIS A ND1 1 
ATOM   850  C CD2 . HIS A 1 119 ? 30.566 21.971 50.020 1.000 10.01388 ? ? ? ? ? ? 119 HIS A CD2 1 
ATOM   851  C CE1 . HIS A 1 119 ? 29.946 23.918 50.821 1.000 9.05616  ? ? ? ? ? ? 119 HIS A CE1 1 
ATOM   852  N NE2 . HIS A 1 119 ? 29.651 22.631 50.808 1.000 7.66098  ? ? ? ? ? ? 119 HIS A NE2 1 
ATOM   853  N N   . ILE A 1 120 ? 34.833 20.798 49.418 1.000 7.44432  ? ? ? ? ? ? 120 ILE A N   1 
ATOM   854  C CA  . ILE A 1 120 ? 35.283 19.587 50.097 1.000 6.49219  ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CA  1 
ATOM   855  C C   . ILE A 1 120 ? 36.494 19.897 50.962 1.000 8.33913  ? ? ? ? ? ? 120 ILE A C   1 
ATOM   856  O O   . ILE A 1 120 ? 36.580 19.472 52.117 1.000 9.59966  ? ? ? ? ? ? 120 ILE A O   1 
ATOM   857  C CB  . ILE A 1 120 ? 35.597 18.485 49.072 1.000 9.14526  ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CB  1 
ATOM   858  C CG1 . ILE A 1 120 ? 34.298 17.988 48.443 1.000 9.53131  ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CG1 1 
ATOM   859  C CG2 . ILE A 1 120 ? 36.357 17.343 49.744 1.000 9.30711  ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CG2 1 
ATOM   860  C CD1 . ILE A 1 120 ? 34.477 17.236 47.110 1.000 10.69496 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CD1 1 
ATOM   861  N N   . ALA A 1 121 ? 37.465 20.628 50.407 1.000 8.87230  ? ? ? ? ? ? 121 ALA A N   1 
ATOM   862  C CA  . ALA A 1 121 ? 38.668 20.916 51.183 1.000 9.84520  ? ? ? ? ? ? 121 ALA A CA  1 
ATOM   863  C C   . ALA A 1 121 ? 38.348 21.769 52.406 1.000 9.08050  ? ? ? ? ? ? 121 ALA A C   1 
ATOM   864  O O   . ALA A 1 121 ? 38.909 21.539 53.488 1.000 11.77180 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A O   1 
ATOM   865  C CB  . ALA A 1 121 ? 39.723 21.599 50.308 1.000 10.79034 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A CB  1 
ATOM   866  N N   . HIS A 1 122 ? 37.437 22.740 52.263 1.000 9.38274  ? ? ? ? ? ? 122 HIS A N   1 
ATOM   867  C CA  . HIS A 1 122 ? 37.071 23.600 53.389 1.000 9.83694  ? ? ? ? ? ? 122 HIS A CA  1 
ATOM   868  C C   . HIS A 1 122 ? 36.490 22.785 54.534 1.000 8.49997  ? ? ? ? ? ? 122 HIS A C   1 
ATOM   869  O O   . HIS A 1 122 ? 36.908 22.934 55.684 1.000 11.15608 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A O   1 
ATOM   870  C CB  . HIS A 1 122 ? 36.071 24.664 52.944 1.000 8.95492  ? ? ? ? ? ? 122 HIS A CB  1 
ATOM   871  C CG  . HIS A 1 122 ? 35.512 25.465 54.079 1.000 10.40203 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A CG  1 
ATOM   872  N ND1 . HIS A 1 122 ? 36.212 26.494 54.674 1.000 15.64962 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A ND1 1 
ATOM   873  C CD2 . HIS A 1 122 ? 34.331 25.382 54.735 1.000 17.51806 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A CD2 1 
ATOM   874  C CE1 . HIS A 1 122 ? 35.482 27.014 55.646 1.000 22.02155 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A CE1 1 
ATOM   875  N NE2 . HIS A 1 122 ? 34.339 26.354 55.709 1.000 17.98787 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A NE2 1 
ATOM   876  N N   . PHE A 1 123 ? 35.559 21.878 54.227 1.000 8.22079  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A N   1 
ATOM   877  C CA  . PHE A 1 123 ? 34.894 21.109 55.266 1.000 7.58927  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CA  1 
ATOM   878  C C   . PHE A 1 123 ? 35.725 19.920 55.741 1.000 8.73250  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A C   1 
ATOM   879  O O   . PHE A 1 123 ? 35.559 19.480 56.887 1.000 9.58196  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A O   1 
ATOM   880  C CB  . PHE A 1 123 ? 33.496 20.703 54.770 1.000 8.33521  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CB  1 
ATOM   881  C CG  . PHE A 1 123 ? 32.513 21.845 54.867 1.000 8.55926  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CG  1 
ATOM   882  C CD1 . PHE A 1 123 ? 32.052 22.248 56.114 1.000 9.95306  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CD1 1 
ATOM   883  C CD2 . PHE A 1 123 ? 32.131 22.563 53.745 1.000 10.70760 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CD2 1 
ATOM   884  C CE1 . PHE A 1 123 ? 31.189 23.322 56.222 1.000 12.02079 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CE1 1 
ATOM   885  C CE2 . PHE A 1 123 ? 31.274 23.627 53.847 1.000 14.45060 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CE2 1 
ATOM   886  C CZ  . PHE A 1 123 ? 30.794 24.005 55.075 1.000 13.72931 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CZ  1 
ATOM   887  N N   . GLU A 1 124 ? 36.656 19.417 54.925 1.000 8.49229  ? ? ? ? ? ? 124 GLU A N   1 
ATOM   888  C CA  . GLU A 1 124 ? 37.604 18.443 55.460 1.000 10.27341 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A CA  1 
ATOM   889  C C   . GLU A 1 124 ? 38.535 19.106 56.467 1.000 10.68922 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A C   1 
ATOM   890  O O   . GLU A 1 124 ? 38.891 18.500 57.485 1.000 11.85711 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A O   1 
ATOM   891  C CB  . GLU A 1 124 ? 38.413 17.787 54.339 1.000 14.38986 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A CB  1 
ATOM   892  C CG  . GLU A 1 124 ? 37.618 16.839 53.444 1.000 11.63901 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A CG  1 
ATOM   893  C CD  . GLU A 1 124 ? 37.342 15.465 54.054 1.000 21.88923 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A CD  1 
ATOM   894  O OE1 . GLU A 1 124 ? 37.503 15.275 55.285 1.000 22.50522 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A OE1 1 
ATOM   895  O OE2 . GLU A 1 124 ? 36.927 14.569 53.287 1.000 28.34120 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A OE2 1 
ATOM   896  N N   . GLN A 1 125 ? 38.928 20.359 56.210 1.000 11.56761 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A N   1 
ATOM   897  C CA  . GLN A 1 125 ? 39.699 21.078 57.219 1.000 11.73076 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A CA  1 
ATOM   898  C C   . GLN A 1 125 ? 38.856 21.336 58.459 1.000 11.77476 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A C   1 
ATOM   899  O O   . GLN A 1 125 ? 39.344 21.191 59.588 1.000 12.51026 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A O   1 
ATOM   900  C CB  . GLN A 1 125 ? 40.238 22.380 56.638 1.000 10.36870 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A CB  1 
ATOM   901  C CG  . GLN A 1 125 ? 41.344 22.102 55.622 1.000 12.74416 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A CG  1 
ATOM   902  C CD  . GLN A 1 125 ? 41.785 23.332 54.851 1.000 19.99850 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A CD  1 
ATOM   903  O OE1 . GLN A 1 125 ? 41.362 23.553 53.711 1.000 26.68982 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A OE1 1 
ATOM   904  N NE2 . GLN A 1 125 ? 42.670 24.107 55.442 1.000 18.84887 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A NE2 1 
ATOM   905  N N   . GLN A 1 126 ? 37.580 21.691 58.274 1.000 11.44035 ? ? ? ? ? ? 126 GLN A N   1 
ATOM   906  C CA  . GLN A 1 126 ? 36.714 21.897 59.431 1.000 13.63305 ? ? ? ? ? ? 126 GLN A CA  1 
ATOM   907  C C   . GLN A 1 126 ? 36.619 20.636 60.282 1.000 12.30400 ? ? ? ? ? ? 126 GLN A C   1 
ATOM   908  O O   . GLN A 1 126 ? 36.570 20.717 61.514 1.000 12.14377 ? ? ? ? ? ? 126 GLN A O   1 
ATOM   909  C CB  . GLN A 1 126 ? 35.319 22.354 58.989 1.000 11.47933 ? ? ? ? ? ? 126 GLN A CB  1 
ATOM   910  C CG  . GLN A 1 126 ? 34.341 22.506 60.166 1.000 18.43478 ? ? ? ? ? ? 126 GLN A CG  1 
ATOM   911  C CD  . GLN A 1 126 ? 33.056 23.232 59.797 1.000 16.55197 ? ? ? ? ? ? 126 GLN A CD  1 
ATOM   912  O OE1 . GLN A 1 126 ? 33.082 24.399 59.386 1.000 22.25925 ? ? ? ? ? ? 126 GLN A OE1 1 
ATOM   913  N NE2 . GLN A 1 126 ? 31.920 22.552 59.957 1.000 22.98332 ? ? ? ? ? ? 126 GLN A NE2 1 
ATOM   914  N N   . LYS A 1 127 ? 36.582 19.458 59.648 1.000 10.02304 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A N   1 
ATOM   915  C CA  . LYS A 1 127 ? 36.489 18.219 60.411 1.000 11.82483 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A CA  1 
ATOM   916  C C   . LYS A 1 127 ? 37.729 18.013 61.267 1.000 13.03485 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A C   1 
ATOM   917  O O   . LYS A 1 127 ? 37.624 17.639 62.438 1.000 12.62261 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A O   1 
ATOM   918  C CB  . LYS A 1 127 ? 36.282 17.021 59.479 1.000 14.53140 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A CB  1 
ATOM   919  C CG  . LYS A 1 127 ? 34.843 16.833 59.051 1.000 14.62262 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A CG  1 
ATOM   920  C CD  . LYS A 1 127 ? 34.690 15.790 57.961 1.000 19.43803 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A CD  1 
ATOM   921  C CE  . LYS A 1 127 ? 35.361 14.488 58.338 1.000 24.97500 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A CE  1 
ATOM   922  N NZ  . LYS A 1 127 ? 35.482 13.629 57.139 1.000 29.59998 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A NZ  1 
ATOM   923  N N   . ILE A 1 128 ? 38.914 18.252 60.698 1.000 10.90874 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A N   1 
ATOM   924  C CA  . ILE A 1 128 ? 40.149 18.158 61.476 1.000 10.02581 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CA  1 
ATOM   925  C C   . ILE A 1 128 ? 40.119 19.112 62.657 1.000 10.85691 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A C   1 
ATOM   926  O O   . ILE A 1 128 ? 40.543 18.762 63.769 1.000 12.11597 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A O   1 
ATOM   927  C CB  . ILE A 1 128 ? 41.375 18.435 60.584 1.000 14.10133 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CB  1 
ATOM   928  C CG1 . ILE A 1 128 ? 41.516 17.346 59.536 1.000 18.63771 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CG1 1 
ATOM   929  C CG2 . ILE A 1 128 ? 42.668 18.508 61.434 1.000 13.96359 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CG2 1 
ATOM   930  C CD1 . ILE A 1 128 ? 42.840 17.381 58.830 1.000 25.79140 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CD1 1 
ATOM   931  N N   . GLN A 1 129 ? 39.665 20.347 62.431 1.000 10.85169 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A N   1 
ATOM   932  C CA  . GLN A 1 129 ? 39.652 21.310 63.519 1.000 13.33512 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CA  1 
ATOM   933  C C   . GLN A 1 129 ? 38.677 20.878 64.602 1.000 12.34666 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A C   1 
ATOM   934  O O   . GLN A 1 129 ? 38.992 20.950 65.798 1.000 11.97226 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A O   1 
ATOM   935  C CB  . GLN A 1 129 ? 39.301 22.697 62.993 1.000 14.95919 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CB  1 
ATOM   936  C CG  . GLN A 1 129 ? 39.212 23.745 64.078 1.000 18.65394 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CG  1 
ATOM   937  C CD  . GLN A 1 129 ? 37.826 23.834 64.683 1.000 24.40043 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CD  1 
ATOM   938  O OE1 . GLN A 1 129 ? 36.826 23.569 64.008 1.000 29.07355 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A OE1 1 
ATOM   939  N NE2 . GLN A 1 129 ? 37.753 24.191 65.971 1.000 30.67878 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A NE2 1 
ATOM   940  N N   . SER A 1 130 ? 37.493 20.415 64.200 1.000 11.08289 ? ? ? ? ? ? 130 SER A N   1 
ATOM   941  C CA  . SER A 1 130 ? 36.494 20.001 65.182 1.000 11.01006 ? ? ? ? ? ? 130 SER A CA  1 
ATOM   942  C C   . SER A 1 130 ? 36.959 18.782 65.973 1.000 13.20345 ? ? ? ? ? ? 130 SER A C   1 
ATOM   943  O O   . SER A 1 130 ? 36.770 18.721 67.191 1.000 11.29019 ? ? ? ? ? ? 130 SER A O   1 
ATOM   944  C CB  . SER A 1 130 ? 35.162 19.705 64.478 1.000 10.61297 ? ? ? ? ? ? 130 SER A CB  1 
ATOM   945  O OG  . SER A 1 130 ? 34.684 20.839 63.780 1.000 13.51352 ? ? ? ? ? ? 130 SER A OG  1 
ATOM   946  N N   . GLU A 1 131 ? 37.562 17.796 65.300 1.000 11.70647 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A N   1 
ATOM   947  C CA  . GLU A 1 131 ? 38.027 16.611 66.012 1.000 11.35751 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A CA  1 
ATOM   948  C C   . GLU A 1 131 ? 39.147 16.956 66.985 1.000 13.90970 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A C   1 
ATOM   949  O O   . GLU A 1 131 ? 39.199 16.417 68.094 1.000 13.33777 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A O   1 
ATOM   950  C CB  . GLU A 1 131 ? 38.475 15.539 65.017 1.000 14.33251 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A CB  1 
ATOM   951  C CG  . GLU A 1 131 ? 37.342 14.901 64.230 1.000 17.45875 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A CG  1 
ATOM   952  C CD  . GLU A 1 131 ? 36.542 13.888 65.031 1.000 28.86912 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A CD  1 
ATOM   953  O OE1 . GLU A 1 131 ? 36.780 13.749 66.259 1.000 31.94650 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A OE1 1 
ATOM   954  O OE2 . GLU A 1 131 ? 35.664 13.228 64.426 1.000 27.70628 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A OE2 1 
ATOM   955  N N   . SER A 1 132 ? 40.039 17.877 66.602 1.000 11.65679 ? ? ? ? ? ? 132 SER A N   1 
ATOM   956  C CA  . SER A 1 132 ? 41.084 18.321 67.522 1.000 11.73220 ? ? ? ? ? ? 132 SER A CA  1 
ATOM   957  C C   . SER A 1 132 ? 40.486 19.048 68.727 1.000 12.45003 ? ? ? ? ? ? 132 SER A C   1 
ATOM   958  O O   . SER A 1 132 ? 40.934 18.844 69.861 1.000 12.95784 ? ? ? ? ? ? 132 SER A O   1 
ATOM   959  C CB  . SER A 1 132 ? 42.087 19.209 66.776 1.000 15.40478 ? ? ? ? ? ? 132 SER A CB  1 
ATOM   960  O OG  . SER A 1 132 ? 43.196 19.578 67.595 1.000 20.49552 ? ? ? ? ? ? 132 SER A OG  1 
ATOM   961  N N   . MET A 1 133 ? 39.481 19.896 68.499 1.000 12.00238 ? ? ? ? ? ? 133 MET A N   1 
ATOM   962  C CA  . MET A 1 133 ? 38.780 20.533 69.614 1.000 10.27220 ? ? ? ? ? ? 133 MET A CA  1 
ATOM   963  C C   . MET A 1 133 ? 38.185 19.490 70.550 1.000 12.38279 ? ? ? ? ? ? 133 MET A C   1 
ATOM   964  O O   . MET A 1 133 ? 38.296 19.616 71.770 1.000 11.36438 ? ? ? ? ? ? 133 MET A O   1 
ATOM   965  C CB  . MET A 1 133 ? 37.682 21.452 69.091 1.000 10.51736 ? ? ? ? ? ? 133 MET A CB  1 
ATOM   966  C CG  . MET A 1 133 ? 36.811 22.047 70.174 1.000 16.87857 ? ? ? ? ? ? 133 MET A CG  1 
ATOM   967  S SD  . MET A 1 133 ? 37.710 23.314 71.081 1.000 20.64320 ? ? ? ? ? ? 133 MET A SD  1 
ATOM   968  C CE  . MET A 1 133 ? 37.863 24.589 69.835 1.000 21.35256 ? ? ? ? ? ? 133 MET A CE  1 
ATOM   969  N N   . ILE A 1 134 ? 37.537 18.460 69.997 1.000 10.58668 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A N   1 
ATOM   970  C CA  . ILE A 1 134 ? 36.970 17.413 70.844 1.000 10.02536 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A CA  1 
ATOM   971  C C   . ILE A 1 134 ? 38.060 16.747 71.676 1.000 11.74533 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A C   1 
ATOM   972  O O   . ILE A 1 134 ? 37.866 16.484 72.867 1.000 13.46483 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A O   1 
ATOM   973  C CB  . ILE A 1 134 ? 36.185 16.395 69.995 1.000 10.21709 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A CB  1 
ATOM   974  C CG1 . ILE A 1 134 ? 34.881 17.042 69.512 1.000 10.23758 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A CG1 1 
ATOM   975  C CG2 . ILE A 1 134 ? 35.904 15.132 70.805 1.000 13.35093 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A CG2 1 
ATOM   976  C CD1 . ILE A 1 134 ? 34.149 16.237 68.458 1.000 11.96218 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A CD1 1 
ATOM   977  N N   . ASP A 1 135 ? 39.234 16.495 71.082 1.000 12.14433 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A N   1 
ATOM   978  C CA  . ASP A 1 135 ? 40.337 15.916 71.849 1.000 13.78925 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A CA  1 
ATOM   979  C C   . ASP A 1 135 ? 40.717 16.798 73.033 1.000 13.86436 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A C   1 
ATOM   980  O O   . ASP A 1 135 ? 40.954 16.294 74.139 1.000 15.71048 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A O   1 
ATOM   981  C CB  . ASP A 1 135 ? 41.563 15.707 70.964 1.000 14.37734 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A CB  1 
ATOM   982  C CG  . ASP A 1 135 ? 41.367 14.619 69.937 1.000 20.31455 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A CG  1 
ATOM   983  O OD1 . ASP A 1 135 ? 40.513 13.727 70.143 1.000 25.42891 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A OD1 1 
ATOM   984  O OD2 . ASP A 1 135 ? 42.079 14.669 68.906 1.000 26.11218 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A OD2 1 
ATOM   985  N N   . GLU A 1 136 ? 40.800 18.111 72.816 1.000 12.53183 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A N   1 
ATOM   986  C CA  . GLU A 1 136 ? 41.184 19.021 73.894 1.000 13.01933 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A CA  1 
ATOM   987  C C   . GLU A 1 136 ? 40.092 19.120 74.948 1.000 14.89310 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A C   1 
ATOM   988  O O   . GLU A 1 136 ? 40.388 19.245 76.142 1.000 16.38466 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A O   1 
ATOM   989  C CB  . GLU A 1 136 ? 41.501 20.407 73.334 1.000 21.61814 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A CB  1 
ATOM   990  C CG  . GLU A 1 136 ? 42.726 20.454 72.470 1.000 23.64971 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A CG  1 
ATOM   991  C CD  . GLU A 1 136 ? 43.971 19.962 73.197 1.000 18.90798 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A CD  1 
ATOM   992  O OE1 . GLU A 1 136 ? 44.104 20.202 74.417 1.000 27.64014 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A OE1 1 
ATOM   993  O OE2 . GLU A 1 136 ? 44.795 19.311 72.544 1.000 26.33533 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A OE2 1 
ATOM   994  N N   . LEU A 1 137 ? 38.824 19.095 74.522 1.000 11.57048 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A N   1 
ATOM   995  C CA  . LEU A 1 137 ? 37.708 19.117 75.463 1.000 11.60264 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CA  1 
ATOM   996  C C   . LEU A 1 137 ? 37.715 17.877 76.348 1.000 15.50414 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A C   1 
ATOM   997  O O   . LEU A 1 137 ? 37.534 17.969 77.573 1.000 15.80838 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A O   1 
ATOM   998  C CB  . LEU A 1 137 ? 36.381 19.227 74.686 1.000 9.82676  ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CB  1 
ATOM   999  C CG  . LEU A 1 137 ? 36.139 20.551 73.946 1.000 12.03000 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CG  1 
ATOM   1000 C CD1 . LEU A 1 137 ? 34.938 20.441 73.019 1.000 11.60400 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CD1 1 
ATOM   1001 C CD2 . LEU A 1 137 ? 35.959 21.725 74.914 1.000 13.65480 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CD2 1 
ATOM   1002 N N   . LYS A 1 138 ? 37.929 16.704 75.751 1.000 9.62506  ? ? ? ? ? ? 138 LYS A N   1 
ATOM   1003 C CA  . LYS A 1 138 ? 37.901 15.480 76.542 1.000 15.20838 ? ? ? ? ? ? 138 LYS A CA  1 
ATOM   1004 C C   . LYS A 1 138 ? 39.136 15.362 77.419 1.000 16.20262 ? ? ? ? ? ? 138 LYS A C   1 
ATOM   1005 O O   . LYS A 1 138 ? 39.070 14.765 78.502 1.000 21.24154 ? ? ? ? ? ? 138 LYS A O   1 
ATOM   1006 C CB  . LYS A 1 138 ? 37.755 14.272 75.624 1.000 15.01186 ? ? ? ? ? ? 138 LYS A CB  1 
ATOM   1007 C CG  . LYS A 1 138 ? 36.406 14.228 74.924 1.000 13.42610 ? ? ? ? ? ? 138 LYS A CG  1 
ATOM   1008 C CD  . LYS A 1 138 ? 36.314 13.067 73.956 1.000 21.51266 ? ? ? ? ? ? 138 LYS A CD  1 
ATOM   1009 C CE  . LYS A 1 138 ? 34.860 12.661 73.765 1.000 23.97533 ? ? ? ? ? ? 138 LYS A CE  1 
ATOM   1010 N NZ  . LYS A 1 138 ? 34.716 11.537 72.791 1.000 28.83740 ? ? ? ? ? ? 138 LYS A NZ  1 
ATOM   1011 N N   . ALA A 1 139 ? 40.257 15.936 76.987 1.000 14.70165 ? ? ? ? ? ? 139 ALA A N   1 
ATOM   1012 C CA  . ALA A 1 139 ? 41.447 15.996 77.825 1.000 13.88804 ? ? ? ? ? ? 139 ALA A CA  1 
ATOM   1013 C C   . ALA A 1 139 ? 41.309 17.010 78.948 1.000 17.32453 ? ? ? ? ? ? 139 ALA A C   1 
ATOM   1014 O O   . ALA A 1 139 ? 42.173 17.034 79.829 1.000 17.21007 ? ? ? ? ? ? 139 ALA A O   1 
ATOM   1015 C CB  . ALA A 1 139 ? 42.675 16.339 76.982 1.000 17.38575 ? ? ? ? ? ? 139 ALA A CB  1 
ATOM   1016 N N   . LYS A 1 140 ? 40.253 17.831 78.919 1.000 14.52494 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A N   1 
ATOM   1017 C CA  . LYS A 1 140 ? 39.952 18.879 79.896 1.000 13.80924 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CA  1 
ATOM   1018 C C   . LYS A 1 140 ? 41.030 19.960 79.956 1.000 15.19901 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A C   1 
ATOM   1019 O O   . LYS A 1 140 ? 41.126 20.697 80.946 1.000 16.98231 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A O   1 
ATOM   1020 C CB  . LYS A 1 140 ? 39.694 18.282 81.290 1.000 16.73941 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CB  1 
ATOM   1021 C CG  . LYS A 1 140 ? 38.408 17.472 81.345 1.000 22.20471 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CG  1 
ATOM   1022 C CD  . LYS A 1 140 ? 38.225 16.791 82.681 1.000 19.99389 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CD  1 
ATOM   1023 C CE  . LYS A 1 140 ? 36.923 16.016 82.700 1.000 31.49857 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CE  1 
ATOM   1024 N NZ  . LYS A 1 140 ? 36.803 15.176 81.479 1.000 30.30333 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A NZ  1 
ATOM   1025 N N   . THR A 1 141 ? 41.826 20.115 78.897 1.000 15.21935 ? ? ? ? ? ? 141 THR A N   1 
ATOM   1026 C CA  . THR A 1 141 ? 42.909 21.086 78.916 1.000 15.65249 ? ? ? ? ? ? 141 THR A CA  1 
ATOM   1027 C C   . THR A 1 141 ? 42.659 22.298 78.031 1.000 15.78083 ? ? ? ? ? ? 141 THR A C   1 
ATOM   1028 O O   . THR A 1 141 ? 43.458 23.238 78.070 1.000 17.28750 ? ? ? ? ? ? 141 THR A O   1 
ATOM   1029 C CB  . THR A 1 141 ? 44.236 20.418 78.530 1.000 20.20358 ? ? ? ? ? ? 141 THR A CB  1 
ATOM   1030 O OG1 . THR A 1 141 ? 44.072 19.665 77.324 1.000 21.91009 ? ? ? ? ? ? 141 THR A OG1 1 
ATOM   1031 C CG2 . THR A 1 141 ? 44.693 19.491 79.647 1.000 24.89964 ? ? ? ? ? ? 141 THR A CG2 1 
ATOM   1032 N N   . HIS A 1 142 ? 41.578 22.317 77.257 1.000 13.33735 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A N   1 
ATOM   1033 C CA  . HIS A 1 142 ? 41.223 23.532 76.536 1.000 13.05879 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A CA  1 
ATOM   1034 C C   . HIS A 1 142 ? 41.140 24.694 77.524 1.000 15.99847 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A C   1 
ATOM   1035 O O   . HIS A 1 142 ? 40.431 24.588 78.529 1.000 15.01619 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A O   1 
ATOM   1036 C CB  . HIS A 1 142 ? 39.885 23.369 75.815 1.000 15.74294 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A CB  1 
ATOM   1037 C CG  . HIS A 1 142 ? 39.517 24.562 74.992 1.000 16.20747 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A CG  1 
ATOM   1038 N ND1 . HIS A 1 142 ? 39.082 25.748 75.546 1.000 17.37747 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A ND1 1 
ATOM   1039 C CD2 . HIS A 1 142 ? 39.566 24.765 73.655 1.000 21.48509 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A CD2 1 
ATOM   1040 C CE1 . HIS A 1 142 ? 38.864 26.626 74.583 1.000 21.39738 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A CE1 1 
ATOM   1041 N NE2 . HIS A 1 142 ? 39.147 26.053 73.426 1.000 17.44128 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A NE2 1 
ATOM   1042 N N   . PRO A 1 143 ? 41.850 25.802 77.285 1.000 16.10491 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A N   1 
ATOM   1043 C CA  . PRO A 1 143 ? 41.988 26.826 78.341 1.000 17.64429 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A CA  1 
ATOM   1044 C C   . PRO A 1 143 ? 40.678 27.399 78.854 1.000 15.38539 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A C   1 
ATOM   1045 O O   . PRO A 1 143 ? 40.569 27.684 80.054 1.000 16.94170 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A O   1 
ATOM   1046 C CB  . PRO A 1 143 ? 42.844 27.904 77.666 1.000 17.27357 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A CB  1 
ATOM   1047 C CG  . PRO A 1 143 ? 43.643 27.154 76.650 1.000 17.51147 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A CG  1 
ATOM   1048 C CD  . PRO A 1 143 ? 42.740 26.060 76.137 1.000 18.90938 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A CD  1 
ATOM   1049 N N   . THR A 1 144 ? 39.684 27.607 77.996 1.000 14.73759 ? ? ? ? ? ? 144 THR A N   1 
ATOM   1050 C CA  . THR A 1 144 ? 38.439 28.147 78.531 1.000 14.75894 ? ? ? ? ? ? 144 THR A CA  1 
ATOM   1051 C C   . THR A 1 144 ? 37.653 27.073 79.270 1.000 16.16053 ? ? ? ? ? ? 144 THR A C   1 
ATOM   1052 O O   . THR A 1 144 ? 37.090 27.337 80.336 1.000 15.43215 ? ? ? ? ? ? 144 THR A O   1 
ATOM   1053 C CB  . THR A 1 144 ? 37.609 28.767 77.413 1.000 15.53062 ? ? ? ? ? ? 144 THR A CB  1 
ATOM   1054 O OG1 . THR A 1 144 ? 38.304 29.921 76.903 1.000 18.63701 ? ? ? ? ? ? 144 THR A OG1 1 
ATOM   1055 C CG2 . THR A 1 144 ? 36.241 29.194 77.939 1.000 19.35892 ? ? ? ? ? ? 144 THR A CG2 1 
ATOM   1056 N N   . LEU A 1 145 ? 37.642 25.845 78.746 1.000 14.47605 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A N   1 
ATOM   1057 C CA  . LEU A 1 145 ? 36.980 24.762 79.465 1.000 14.21688 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CA  1 
ATOM   1058 C C   . LEU A 1 145 ? 37.643 24.517 80.813 1.000 15.25906 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A C   1 
ATOM   1059 O O   . LEU A 1 145 ? 36.958 24.312 81.817 1.000 15.20886 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A O   1 
ATOM   1060 C CB  . LEU A 1 145 ? 36.982 23.480 78.627 1.000 16.33669 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CB  1 
ATOM   1061 C CG  . LEU A 1 145 ? 36.435 22.248 79.353 1.000 13.81939 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CG  1 
ATOM   1062 C CD1 . LEU A 1 145 ? 34.931 22.370 79.590 1.000 14.03554 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CD1 1 
ATOM   1063 C CD2 . LEU A 1 145 ? 36.754 20.986 78.565 1.000 15.87606 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CD2 1 
ATOM   1064 N N   . ALA A 1 146 ? 38.975 24.551 80.856 1.000 17.32441 ? ? ? ? ? ? 146 ALA A N   1 
ATOM   1065 C CA  . ALA A 1 146 ? 39.680 24.325 82.116 1.000 15.21175 ? ? ? ? ? ? 146 ALA A CA  1 
ATOM   1066 C C   . ALA A 1 146 ? 39.255 25.331 83.174 1.000 18.32710 ? ? ? ? ? ? 146 ALA A C   1 
ATOM   1067 O O   . ALA A 1 146 ? 39.007 24.960 84.327 1.000 19.67928 ? ? ? ? ? ? 146 ALA A O   1 
ATOM   1068 C CB  . ALA A 1 146 ? 41.190 24.397 81.891 1.000 18.89990 ? ? ? ? ? ? 146 ALA A CB  1 
ATOM   1069 N N   . ARG A 1 147 ? 39.187 26.612 82.802 1.000 16.36488 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A N   1 
ATOM   1070 C CA  . ARG A 1 147 ? 38.724 27.645 83.722 1.000 18.92106 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CA  1 
ATOM   1071 C C   . ARG A 1 147 ? 37.286 27.386 84.161 1.000 17.60496 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A C   1 
ATOM   1072 O O   . ARG A 1 147 ? 36.958 27.480 85.349 1.000 17.99019 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A O   1 
ATOM   1073 C CB  . ARG A 1 147 ? 38.835 29.011 83.049 1.000 22.46982 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CB  1 
ATOM   1074 C CG  . ARG A 1 147 ? 39.551 30.048 83.868 1.000 30.34548 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CG  1 
ATOM   1075 C CD  . ARG A 1 147 ? 39.322 31.428 83.291 1.000 28.52395 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CD  1 
ATOM   1076 N NE  . ARG A 1 147 ? 39.260 32.428 84.351 1.000 35.01059 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A NE  1 
ATOM   1077 C CZ  . ARG A 1 147 ? 38.841 33.674 84.171 1.000 28.75007 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CZ  1 
ATOM   1078 N NH1 . ARG A 1 147 ? 38.447 34.066 82.972 1.000 28.34851 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A NH1 1 
ATOM   1079 N NH2 . ARG A 1 147 ? 38.818 34.524 85.189 1.000 31.69414 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A NH2 1 
ATOM   1080 N N   . ARG A 1 148 ? 36.421 27.045 83.206 1.000 15.53820 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A N   1 
ATOM   1081 C CA  . ARG A 1 148 ? 35.025 26.748 83.505 1.000 14.35022 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A CA  1 
ATOM   1082 C C   . ARG A 1 148 ? 34.903 25.616 84.515 1.000 17.42598 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A C   1 
ATOM   1083 O O   . ARG A 1 148 ? 34.162 25.726 85.501 1.000 17.73199 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A O   1 
ATOM   1084 C CB  . ARG A 1 148 ? 34.296 26.386 82.207 1.000 13.61207 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A CB  1 
ATOM   1085 C CG  . ARG A 1 148 ? 32.808 26.071 82.389 1.000 12.93431 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A CG  1 
ATOM   1086 C CD  . ARG A 1 148 ? 32.117 25.876 81.046 1.000 13.16599 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A CD  1 
ATOM   1087 N NE  . ARG A 1 148 ? 32.309 27.026 80.177 1.000 16.27795 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A NE  1 
ATOM   1088 C CZ  . ARG A 1 148 ? 31.645 28.172 80.289 1.000 13.47866 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A CZ  1 
ATOM   1089 N NH1 . ARG A 1 148 ? 30.720 28.331 81.228 1.000 14.20311 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A NH1 1 
ATOM   1090 N NH2 . ARG A 1 148 ? 31.910 29.162 79.449 1.000 15.77114 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A NH2 1 
ATOM   1091 N N   . LEU A 1 149 ? 35.632 24.521 84.292 1.000 15.20675 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A N   1 
ATOM   1092 C CA  . LEU A 1 149 ? 35.513 23.371 85.180 1.000 17.33822 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CA  1 
ATOM   1093 C C   . LEU A 1 149 ? 35.970 23.714 86.593 1.000 20.80895 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A C   1 
ATOM   1094 O O   . LEU A 1 149 ? 35.332 23.309 87.570 1.000 16.62225 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A O   1 
ATOM   1095 C CB  . LEU A 1 149 ? 36.302 22.185 84.628 1.000 18.55362 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CB  1 
ATOM   1096 C CG  . LEU A 1 149 ? 35.759 21.568 83.331 1.000 15.96789 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CG  1 
ATOM   1097 C CD1 . LEU A 1 149 ? 36.556 20.332 82.981 1.000 17.22233 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CD1 1 
ATOM   1098 C CD2 . LEU A 1 149 ? 34.281 21.229 83.441 1.000 18.35690 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CD2 1 
ATOM   1099 N N   . GLU A 1 150 ? 37.048 24.490 86.720 1.000 21.20568 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A N   1 
ATOM   1100 C CA  . GLU A 1 150 ? 37.561 24.834 88.044 1.000 20.89054 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CA  1 
ATOM   1101 C C   . GLU A 1 150 ? 36.553 25.644 88.849 1.000 23.27351 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A C   1 
ATOM   1102 O O   . GLU A 1 150 ? 36.568 25.592 90.086 1.000 28.78011 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A O   1 
ATOM   1103 C CB  . GLU A 1 150 ? 38.893 25.584 87.909 1.000 21.65805 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CB  1 
ATOM   1104 C CG  . GLU A 1 150 ? 40.035 24.674 87.428 1.000 30.95137 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CG  1 
ATOM   1105 C CD  . GLU A 1 150 ? 41.268 25.417 86.925 1.000 42.94084 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CD  1 
ATOM   1106 O OE1 . GLU A 1 150 ? 42.344 24.780 86.846 1.000 43.34751 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A OE1 1 
ATOM   1107 O OE2 . GLU A 1 150 ? 41.171 26.627 86.612 1.000 41.10116 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A OE2 1 
ATOM   1108 N N   . ARG A 1 151 ? 35.641 26.347 88.174 1.000 21.83038 ? ? ? ? ? ? 151 ARG A N   1 
ATOM   1109 C CA  . ARG A 1 151 ? 34.621 27.164 88.823 1.000 23.97718 ? ? ? ? ? ? 151 ARG A CA  1 
ATOM   1110 C C   . ARG A 1 151 ? 33.231 26.534 88.773 1.000 25.85603 ? ? ? ? ? ? 151 ARG A C   1 
ATOM   1111 O O   . ARG A 1 151 ? 32.239 27.217 89.047 1.000 24.34947 ? ? ? ? ? ? 151 ARG A O   1 
ATOM   1112 C CB  . ARG A 1 151 ? 34.598 28.558 88.190 1.000 22.44633 ? ? ? ? ? ? 151 ARG A CB  1 
ATOM   1113 C CG  . ARG A 1 151 ? 35.992 29.163 88.011 1.000 25.55828 ? ? ? ? ? ? 151 ARG A CG  1 
ATOM   1114 C CD  . ARG A 1 151 ? 35.984 30.393 87.122 1.000 31.23767 ? ? ? ? ? ? 151 ARG A CD  1 
ATOM   1115 N NE  . ARG A 1 151 ? 35.005 31.380 87.552 1.000 35.47821 ? ? ? ? ? ? 151 ARG A NE  1 
ATOM   1116 C CZ  . ARG A 1 151 ? 35.268 32.352 88.419 1.000 35.79653 ? ? ? ? ? ? 151 ARG A CZ  1 
ATOM   1117 N NH1 . ARG A 1 151 ? 34.318 33.212 88.762 1.000 34.53356 ? ? ? ? ? ? 151 ARG A NH1 1 
ATOM   1118 N NH2 . ARG A 1 151 ? 36.484 32.459 88.945 1.000 35.13806 ? ? ? ? ? ? 151 ARG A NH2 1 
ATOM   1119 N N   . SER A 1 152 ? 33.128 25.249 88.441 1.000 20.68192 ? ? ? ? ? ? 152 SER A N   1 
ATOM   1120 C CA  . SER A 1 152 ? 31.839 24.599 88.296 1.000 20.99593 ? ? ? ? ? ? 152 SER A CA  1 
ATOM   1121 C C   . SER A 1 152 ? 31.725 23.440 89.272 1.000 20.21883 ? ? ? ? ? ? 152 SER A C   1 
ATOM   1122 O O   . SER A 1 152 ? 32.724 22.777 89.559 1.000 21.08247 ? ? ? ? ? ? 152 SER A O   1 
ATOM   1123 C CB  . SER A 1 152 ? 31.644 24.066 86.871 1.000 21.84812 ? ? ? ? ? ? 152 SER A CB  1 
ATOM   1124 O OG  . SER A 1 152 ? 31.593 25.127 85.933 1.000 22.26124 ? ? ? ? ? ? 152 SER A OG  1 
ATOM   1125 N N   . PRO A 1 153 ? 30.523 23.162 89.789 1.000 25.02089 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A N   1 
ATOM   1126 C CA  . PRO A 1 153 ? 30.355 21.998 90.665 1.000 23.69381 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A CA  1 
ATOM   1127 C C   . PRO A 1 153 ? 30.778 20.724 89.954 1.000 24.90638 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A C   1 
ATOM   1128 O O   . PRO A 1 153 ? 30.534 20.553 88.759 1.000 21.92860 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A O   1 
ATOM   1129 C CB  . PRO A 1 153 ? 28.852 21.990 90.970 1.000 26.47879 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A CB  1 
ATOM   1130 C CG  . PRO A 1 153 ? 28.375 23.366 90.642 1.000 29.70466 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A CG  1 
ATOM   1131 C CD  . PRO A 1 153 ? 29.246 23.843 89.521 1.000 22.71715 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A CD  1 
ATOM   1132 N N   . LYS A 1 154 ? 31.402 19.819 90.709 1.000 20.74361 ? ? ? ? ? ? 154 LYS A N   1 
ATOM   1133 C CA  . LYS A 1 154 ? 31.934 18.596 90.113 1.000 19.60999 ? ? ? ? ? ? 154 LYS A CA  1 
ATOM   1134 C C   . LYS A 1 154 ? 30.829 17.765 89.459 1.000 18.56037 ? ? ? ? ? ? 154 LYS A C   1 
ATOM   1135 O O   . LYS A 1 154 ? 31.032 17.179 88.384 1.000 18.92422 ? ? ? ? ? ? 154 LYS A O   1 
ATOM   1136 C CB  . LYS A 1 154 ? 32.673 17.786 91.179 1.000 28.06398 ? ? ? ? ? ? 154 LYS A CB  1 
ATOM   1137 N N   . LYS A 1 155 ? 29.647 17.718 90.080 1.000 23.70558 ? ? ? ? ? ? 155 LYS A N   1 
ATOM   1138 C CA  . LYS A 1 155 ? 28.529 16.965 89.521 1.000 18.28410 ? ? ? ? ? ? 155 LYS A CA  1 
ATOM   1139 C C   . LYS A 1 155 ? 28.093 17.486 88.156 1.000 19.06319 ? ? ? ? ? ? 155 LYS A C   1 
ATOM   1140 O O   . LYS A 1 155 ? 27.375 16.778 87.440 1.000 20.64306 ? ? ? ? ? ? 155 LYS A O   1 
ATOM   1141 C CB  . LYS A 1 155 ? 27.345 16.987 90.495 1.000 19.78708 ? ? ? ? ? ? 155 LYS A CB  1 
ATOM   1142 N N   . GLU A 1 156 ? 28.501 18.705 87.784 1.000 19.54353 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A N   1 
ATOM   1143 C CA  . GLU A 1 156 ? 28.171 19.279 86.486 1.000 19.77566 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A CA  1 
ATOM   1144 C C   . GLU A 1 156 ? 29.224 19.014 85.419 1.000 16.19679 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A C   1 
ATOM   1145 O O   . GLU A 1 156 ? 28.968 19.298 84.242 1.000 14.74107 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A O   1 
ATOM   1146 C CB  . GLU A 1 156 ? 27.975 20.798 86.603 1.000 18.63268 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A CB  1 
ATOM   1147 N N   . HIS A 1 157 ? 30.402 18.501 85.793 1.000 16.53169 ? ? ? ? ? ? 157 HIS A N   1 
ATOM   1148 C CA  . HIS A 1 157 ? 31.525 18.469 84.851 1.000 16.16725 ? ? ? ? ? ? 157 HIS A CA  1 
ATOM   1149 C C   . HIS A 1 157 ? 31.238 17.580 83.654 1.000 19.24633 ? ? ? ? ? ? 157 HIS A C   1 
ATOM   1150 O O   . HIS A 1 157 ? 31.617 17.916 82.518 1.000 15.12880 ? ? ? ? ? ? 157 HIS A O   1 
ATOM   1151 C CB  . HIS A 1 157 ? 32.797 17.987 85.539 1.000 17.54326 ? ? ? ? ? ? 157 HIS A CB  1 
ATOM   1152 C CG  . HIS A 1 157 ? 33.424 19.011 86.432 1.000 16.84507 ? ? ? ? ? ? 157 HIS A CG  1 
ATOM   1153 N ND1 . HIS A 1 157 ? 34.732 18.920 86.859 1.000 17.80273 ? ? ? ? ? ? 157 HIS A ND1 1 
ATOM   1154 C CD2 . HIS A 1 157 ? 32.923 20.142 86.982 1.000 19.02201 ? ? ? ? ? ? 157 HIS A CD2 1 
ATOM   1155 C CE1 . HIS A 1 157 ? 35.012 19.961 87.626 1.000 16.70557 ? ? ? ? ? ? 157 HIS A CE1 1 
ATOM   1156 N NE2 . HIS A 1 157 ? 33.930 20.715 87.720 1.000 21.43692 ? ? ? ? ? ? 157 HIS A NE2 1 
ATOM   1157 N N   . GLU A 1 158 ? 30.600 16.431 83.886 1.000 15.40792 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A N   1 
ATOM   1158 C CA  . GLU A 1 158 ? 30.329 15.500 82.790 1.000 19.32472 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A CA  1 
ATOM   1159 C C   . GLU A 1 158 ? 29.423 16.131 81.738 1.000 16.47221 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A C   1 
ATOM   1160 O O   . GLU A 1 158 ? 29.703 16.043 80.532 1.000 13.25605 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A O   1 
ATOM   1161 C CB  . GLU A 1 158 ? 29.703 14.210 83.331 1.000 15.40969 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A CB  1 
ATOM   1162 C CG  . GLU A 1 158 ? 29.406 13.199 82.216 1.000 17.21462 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A CG  1 
ATOM   1163 C CD  . GLU A 1 158 ? 28.656 11.966 82.689 1.000 25.13279 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A CD  1 
ATOM   1164 O OE1 . GLU A 1 158 ? 27.686 12.103 83.469 1.000 27.51022 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A OE1 1 
ATOM   1165 O OE2 . GLU A 1 158 ? 29.044 10.858 82.269 1.000 33.46957 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A OE2 1 
ATOM   1166 N N   . ARG A 1 159 ? 28.327 16.758 82.180 1.000 12.77677 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A N   1 
ATOM   1167 C CA  . ARG A 1 159 ? 27.421 17.466 81.273 1.000 15.28112 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A CA  1 
ATOM   1168 C C   . ARG A 1 159 ? 28.123 18.614 80.572 1.000 11.71413 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A C   1 
ATOM   1169 O O   . ARG A 1 159 ? 27.936 18.833 79.365 1.000 12.84258 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A O   1 
ATOM   1170 C CB  . ARG A 1 159 ? 26.222 18.035 82.039 1.000 16.35778 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A CB  1 
ATOM   1171 C CG  . ARG A 1 159 ? 25.168 17.074 82.424 1.000 24.31294 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A CG  1 
ATOM   1172 C CD  . ARG A 1 159 ? 24.220 17.788 83.354 1.000 25.12083 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A CD  1 
ATOM   1173 N NE  . ARG A 1 159 ? 23.147 18.429 82.612 1.000 17.13392 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A NE  1 
ATOM   1174 C CZ  . ARG A 1 159 ? 22.774 19.699 82.744 1.000 13.21523 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A CZ  1 
ATOM   1175 N NH1 . ARG A 1 159 ? 23.398 20.512 83.577 1.000 22.85235 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A NH1 1 
ATOM   1176 N NH2 . ARG A 1 159 ? 21.768 20.152 82.018 1.000 11.72900 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A NH2 1 
ATOM   1177 N N   . ILE A 1 160 ? 28.889 19.405 81.329 1.000 12.52555 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A N   1 
ATOM   1178 C CA  . ILE A 1 160 ? 29.580 20.544 80.727 1.000 12.63902 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A CA  1 
ATOM   1179 C C   . ILE A 1 160 ? 30.437 20.078 79.560 1.000 11.37549 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A C   1 
ATOM   1180 O O   . ILE A 1 160 ? 30.354 20.623 78.457 1.000 11.07158 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A O   1 
ATOM   1181 C CB  . ILE A 1 160 ? 30.422 21.296 81.775 1.000 12.21407 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A CB  1 
ATOM   1182 C CG1 . ILE A 1 160 ? 29.535 22.030 82.781 1.000 13.17286 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A CG1 1 
ATOM   1183 C CG2 . ILE A 1 160 ? 31.322 22.339 81.105 1.000 11.18813 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A CG2 1 
ATOM   1184 C CD1 . ILE A 1 160 ? 30.326 22.474 84.003 1.000 16.63160 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A CD1 1 
ATOM   1185 N N   . VAL A 1 161 ? 31.273 19.060 79.776 1.000 10.91817 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A N   1 
ATOM   1186 C CA  . VAL A 1 161 ? 32.145 18.615 78.687 1.000 9.79470  ? ? ? ? ? ? 161 VAL A CA  1 
ATOM   1187 C C   . VAL A 1 161 ? 31.321 18.009 77.563 1.000 10.04085 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A C   1 
ATOM   1188 O O   . VAL A 1 161 ? 31.587 18.245 76.377 1.000 9.43119  ? ? ? ? ? ? 161 VAL A O   1 
ATOM   1189 C CB  . VAL A 1 161 ? 33.202 17.625 79.214 1.000 12.94608 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A CB  1 
ATOM   1190 C CG1 . VAL A 1 161 ? 33.984 16.958 78.043 1.000 14.01920 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A CG1 1 
ATOM   1191 C CG2 . VAL A 1 161 ? 34.160 18.350 80.150 1.000 12.16213 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A CG2 1 
ATOM   1192 N N   . ALA A 1 162 ? 30.313 17.219 77.916 1.000 10.36583 ? ? ? ? ? ? 162 ALA A N   1 
ATOM   1193 C CA  . ALA A 1 162 ? 29.554 16.469 76.917 1.000 8.43607  ? ? ? ? ? ? 162 ALA A CA  1 
ATOM   1194 C C   . ALA A 1 162 ? 28.822 17.392 75.960 1.000 10.13990 ? ? ? ? ? ? 162 ALA A C   1 
ATOM   1195 O O   . ALA A 1 162 ? 28.672 17.055 74.781 1.000 9.39900  ? ? ? ? ? ? 162 ALA A O   1 
ATOM   1196 C CB  . ALA A 1 162 ? 28.557 15.538 77.609 1.000 13.31706 ? ? ? ? ? ? 162 ALA A CB  1 
ATOM   1197 N N   . PHE A 1 163 ? 28.351 18.541 76.448 1.000 10.98551 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A N   1 
ATOM   1198 C CA  . PHE A 1 163 ? 27.627 19.467 75.585 1.000 10.22448 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CA  1 
ATOM   1199 C C   . PHE A 1 163 ? 28.577 20.213 74.660 1.000 8.34909  ? ? ? ? ? ? 163 PHE A C   1 
ATOM   1200 O O   . PHE A 1 163 ? 28.205 20.528 73.529 1.000 9.35940  ? ? ? ? ? ? 163 PHE A O   1 
ATOM   1201 C CB  . PHE A 1 163 ? 26.816 20.450 76.417 1.000 8.61989  ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CB  1 
ATOM   1202 C CG  . PHE A 1 163 ? 25.681 19.818 77.153 1.000 9.13344  ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CG  1 
ATOM   1203 C CD1 . PHE A 1 163 ? 24.943 18.801 76.568 1.000 10.69710 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CD1 1 
ATOM   1204 C CD2 . PHE A 1 163 ? 25.343 20.249 78.424 1.000 8.88408  ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CD2 1 
ATOM   1205 C CE1 . PHE A 1 163 ? 23.879 18.214 77.241 1.000 10.94272 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CE1 1 
ATOM   1206 C CE2 . PHE A 1 163 ? 24.274 19.669 79.108 1.000 10.00492 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CE2 1 
ATOM   1207 C CZ  . PHE A 1 163 ? 23.543 18.644 78.502 1.000 9.80961  ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CZ  1 
ATOM   1208 N N   . LYS A 1 164 ? 29.786 20.541 75.133 1.000 9.57850  ? ? ? ? ? ? 164 LYS A N   1 
ATOM   1209 C CA  . LYS A 1 164 ? 30.787 21.101 74.230 1.000 11.69720 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CA  1 
ATOM   1210 C C   . LYS A 1 164 ? 31.141 20.094 73.150 1.000 10.13620 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A C   1 
ATOM   1211 O O   . LYS A 1 164 ? 31.248 20.445 71.963 1.000 8.29326  ? ? ? ? ? ? 164 LYS A O   1 
ATOM   1212 C CB  . LYS A 1 164 ? 32.054 21.524 74.990 1.000 8.95618  ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CB  1 
ATOM   1213 C CG  . LYS A 1 164 ? 31.862 22.249 76.304 1.000 15.89094 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CG  1 
ATOM   1214 C CD  . LYS A 1 164 ? 31.332 23.625 76.114 1.000 16.27532 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CD  1 
ATOM   1215 C CE  . LYS A 1 164 ? 30.831 24.176 77.441 1.000 13.75702 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CE  1 
ATOM   1216 N NZ  . LYS A 1 164 ? 29.626 23.402 77.860 1.000 15.84302 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A NZ  1 
ATOM   1217 N N   . VAL A 1 165 ? 31.296 18.827 73.533 1.000 8.91612  ? ? ? ? ? ? 165 VAL A N   1 
ATOM   1218 C CA  . VAL A 1 165 ? 31.601 17.801 72.538 1.000 9.89210  ? ? ? ? ? ? 165 VAL A CA  1 
ATOM   1219 C C   . VAL A 1 165 ? 30.450 17.691 71.549 1.000 10.52944 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A C   1 
ATOM   1220 O O   . VAL A 1 165 ? 30.659 17.680 70.332 1.000 9.39070  ? ? ? ? ? ? 165 VAL A O   1 
ATOM   1221 C CB  . VAL A 1 165 ? 31.900 16.452 73.220 1.000 11.22559 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A CB  1 
ATOM   1222 C CG1 . VAL A 1 165 ? 31.948 15.319 72.183 1.000 11.39723 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A CG1 1 
ATOM   1223 C CG2 . VAL A 1 165 ? 33.209 16.515 74.007 1.000 12.08060 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A CG2 1 
ATOM   1224 N N   . LEU A 1 166 ? 29.215 17.669 72.063 1.000 8.53386  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A N   1 
ATOM   1225 C CA  . LEU A 1 166 ? 28.038 17.581 71.200 1.000 9.54012  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CA  1 
ATOM   1226 C C   . LEU A 1 166 ? 28.028 18.692 70.157 1.000 10.33800 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A C   1 
ATOM   1227 O O   . LEU A 1 166 ? 27.690 18.452 68.994 1.000 7.90633  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A O   1 
ATOM   1228 C CB  . LEU A 1 166 ? 26.760 17.628 72.043 1.000 10.20548 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CB  1 
ATOM   1229 C CG  . LEU A 1 166 ? 25.451 17.577 71.232 1.000 12.98264 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CG  1 
ATOM   1230 C CD1 . LEU A 1 166 ? 25.264 16.224 70.570 1.000 13.08367 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CD1 1 
ATOM   1231 C CD2 . LEU A 1 166 ? 24.250 17.914 72.131 1.000 11.97706 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CD2 1 
ATOM   1232 N N   . ALA A 1 167 ? 28.382 19.913 70.551 1.000 10.30790 ? ? ? ? ? ? 167 ALA A N   1 
ATOM   1233 C CA  . ALA A 1 167 ? 28.361 21.012 69.596 1.000 8.84939  ? ? ? ? ? ? 167 ALA A CA  1 
ATOM   1234 C C   . ALA A 1 167 ? 29.343 20.759 68.461 1.000 10.99020 ? ? ? ? ? ? 167 ALA A C   1 
ATOM   1235 O O   . ALA A 1 167 ? 29.033 21.013 67.293 1.000 10.12107 ? ? ? ? ? ? 167 ALA A O   1 
ATOM   1236 C CB  . ALA A 1 167 ? 28.669 22.330 70.309 1.000 8.43799  ? ? ? ? ? ? 167 ALA A CB  1 
ATOM   1237 N N   . TYR A 1 168 ? 30.530 20.242 68.785 1.000 7.67669  ? ? ? ? ? ? 168 TYR A N   1 
ATOM   1238 C CA  . TYR A 1 168 ? 31.525 20.025 67.742 1.000 11.82489 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CA  1 
ATOM   1239 C C   . TYR A 1 168 ? 31.237 18.772 66.930 1.000 9.16329  ? ? ? ? ? ? 168 TYR A C   1 
ATOM   1240 O O   . TYR A 1 168 ? 31.629 18.709 65.761 1.000 9.44150  ? ? ? ? ? ? 168 TYR A O   1 
ATOM   1241 C CB  . TYR A 1 168 ? 32.933 20.012 68.356 1.000 8.98465  ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CB  1 
ATOM   1242 C CG  . TYR A 1 168 ? 33.354 21.428 68.658 1.000 12.34513 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CG  1 
ATOM   1243 C CD1 . TYR A 1 168 ? 33.798 22.262 67.635 1.000 17.00716 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CD1 1 
ATOM   1244 C CD2 . TYR A 1 168 ? 33.204 21.961 69.926 1.000 16.53666 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CD2 1 
ATOM   1245 C CE1 . TYR A 1 168 ? 34.134 23.573 67.881 1.000 22.46012 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CE1 1 
ATOM   1246 C CE2 . TYR A 1 168 ? 33.531 23.288 70.186 1.000 19.54735 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CE2 1 
ATOM   1247 C CZ  . TYR A 1 168 ? 33.998 24.084 69.153 1.000 21.25773 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CZ  1 
ATOM   1248 O OH  . TYR A 1 168 ? 34.330 25.402 69.384 1.000 25.04334 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A OH  1 
ATOM   1249 N N   . GLU A 1 169 ? 30.520 17.800 67.505 1.000 10.35858 ? ? ? ? ? ? 169 GLU A N   1 
ATOM   1250 C CA  . GLU A 1 169 ? 30.005 16.685 66.722 1.000 8.88038  ? ? ? ? ? ? 169 GLU A CA  1 
ATOM   1251 C C   . GLU A 1 169 ? 28.981 17.164 65.699 1.000 8.90617  ? ? ? ? ? ? 169 GLU A C   1 
ATOM   1252 O O   . GLU A 1 169 ? 28.865 16.574 64.614 1.000 12.19625 ? ? ? ? ? ? 169 GLU A O   1 
ATOM   1253 C CB  . GLU A 1 169 ? 29.404 15.635 67.663 1.000 11.60789 ? ? ? ? ? ? 169 GLU A CB  1 
ATOM   1254 C CG  . GLU A 1 169 ? 30.472 14.943 68.523 1.000 11.37279 ? ? ? ? ? ? 169 GLU A CG  1 
ATOM   1255 C CD  . GLU A 1 169 ? 29.900 13.895 69.446 1.000 24.57807 ? ? ? ? ? ? 169 GLU A CD  1 
ATOM   1256 O OE1 . GLU A 1 169 ? 28.756 14.084 69.910 1.000 28.50695 ? ? ? ? ? ? 169 GLU A OE1 1 
ATOM   1257 O OE2 . GLU A 1 169 ? 30.603 12.897 69.727 1.000 26.22663 ? ? ? ? ? ? 169 GLU A OE2 1 
ATOM   1258 N N   . GLY A 1 170 ? 28.257 18.240 66.018 1.000 8.61090  ? ? ? ? ? ? 170 GLY A N   1 
ATOM   1259 C CA  . GLY A 1 170 ? 27.341 18.825 65.052 1.000 11.12986 ? ? ? ? ? ? 170 GLY A CA  1 
ATOM   1260 C C   . GLY A 1 170 ? 28.068 19.505 63.911 1.000 11.19990 ? ? ? ? ? ? 170 GLY A C   1 
ATOM   1261 O O   . GLY A 1 170 ? 27.652 19.407 62.754 1.000 11.16542 ? ? ? ? ? ? 170 GLY A O   1 
ATOM   1262 N N   . GLN A 1 171 ? 29.157 20.207 64.222 1.000 10.17046 ? ? ? ? ? ? 171 GLN A N   1 
ATOM   1263 C CA  . GLN A 1 171 ? 30.019 20.759 63.178 1.000 9.28008  ? ? ? ? ? ? 171 GLN A CA  1 
ATOM   1264 C C   . GLN A 1 171 ? 30.556 19.660 62.267 1.000 10.15445 ? ? ? ? ? ? 171 GLN A C   1 
ATOM   1265 O O   . GLN A 1 171 ? 30.631 19.837 61.046 1.000 11.45539 ? ? ? ? ? ? 171 GLN A O   1 
ATOM   1266 C CB  . GLN A 1 171 ? 31.164 21.529 63.830 1.000 12.30830 ? ? ? ? ? ? 171 GLN A CB  1 
ATOM   1267 C CG  . GLN A 1 171 ? 30.689 22.719 64.652 1.000 11.42564 ? ? ? ? ? ? 171 GLN A CG  1 
ATOM   1268 C CD  . GLN A 1 171 ? 29.992 23.749 63.780 1.000 18.26871 ? ? ? ? ? ? 171 GLN A CD  1 
ATOM   1269 O OE1 . GLN A 1 171 ? 28.766 23.727 63.622 1.000 18.70826 ? ? ? ? ? ? 171 GLN A OE1 1 
ATOM   1270 N NE2 . GLN A 1 171 ? 30.776 24.640 63.178 1.000 24.13580 ? ? ? ? ? ? 171 GLN A NE2 1 
ATOM   1271 N N   . ILE A 1 172 ? 30.930 18.517 62.843 1.000 9.35230  ? ? ? ? ? ? 172 ILE A N   1 
ATOM   1272 C CA  . ILE A 1 172 ? 31.448 17.410 62.044 1.000 8.84697  ? ? ? ? ? ? 172 ILE A CA  1 
ATOM   1273 C C   . ILE A 1 172 ? 30.344 16.809 61.186 1.000 8.52364  ? ? ? ? ? ? 172 ILE A C   1 
ATOM   1274 O O   . ILE A 1 172 ? 30.563 16.513 60.003 1.000 10.83045 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A O   1 
ATOM   1275 C CB  . ILE A 1 172 ? 32.102 16.358 62.954 1.000 9.66188  ? ? ? ? ? ? 172 ILE A CB  1 
ATOM   1276 C CG1 . ILE A 1 172 ? 33.421 16.908 63.489 1.000 10.97458 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A CG1 1 
ATOM   1277 C CG2 . ILE A 1 172 ? 32.342 15.061 62.189 1.000 10.73069 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A CG2 1 
ATOM   1278 C CD1 . ILE A 1 172 ? 33.919 16.237 64.750 1.000 12.14108 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A CD1 1 
ATOM   1279 N N   . ALA A 1 173 ? 29.144 16.622 61.761 1.000 9.94612  ? ? ? ? ? ? 173 ALA A N   1 
ATOM   1280 C CA  . ALA A 1 173 ? 28.013 16.081 61.007 1.000 7.96635  ? ? ? ? ? ? 173 ALA A CA  1 
ATOM   1281 C C   . ALA A 1 173 ? 27.687 16.959 59.811 1.000 9.59393  ? ? ? ? ? ? 173 ALA A C   1 
ATOM   1282 O O   . ALA A 1 173 ? 27.472 16.462 58.703 1.000 9.19348  ? ? ? ? ? ? 173 ALA A O   1 
ATOM   1283 C CB  . ALA A 1 173 ? 26.787 15.949 61.915 1.000 12.68384 ? ? ? ? ? ? 173 ALA A CB  1 
ATOM   1284 N N   . ARG A 1 174 ? 27.636 18.272 60.021 1.000 10.12583 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A N   1 
ATOM   1285 C CA  . ARG A 1 174 ? 27.353 19.177 58.911 1.000 9.44830  ? ? ? ? ? ? 174 ARG A CA  1 
ATOM   1286 C C   . ARG A 1 174 ? 28.460 19.108 57.866 1.000 9.09466  ? ? ? ? ? ? 174 ARG A C   1 
ATOM   1287 O O   . ARG A 1 174 ? 28.185 19.046 56.660 1.000 9.70068  ? ? ? ? ? ? 174 ARG A O   1 
ATOM   1288 C CB  . ARG A 1 174 ? 27.173 20.605 59.425 1.000 11.86103 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A CB  1 
ATOM   1289 C CG  . ARG A 1 174 ? 26.589 21.534 58.378 1.000 19.54696 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A CG  1 
ATOM   1290 C CD  . ARG A 1 174 ? 27.652 22.351 57.729 1.000 23.29266 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A CD  1 
ATOM   1291 N NE  . ARG A 1 174 ? 27.137 23.155 56.615 1.000 23.54214 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A NE  1 
ATOM   1292 C CZ  . ARG A 1 174 ? 26.513 24.322 56.747 1.000 27.14152 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A CZ  1 
ATOM   1293 N NH1 . ARG A 1 174 ? 26.296 24.832 57.953 1.000 30.23399 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A NH1 1 
ATOM   1294 N NH2 . ARG A 1 174 ? 26.105 24.982 55.665 1.000 23.26114 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A NH2 1 
ATOM   1295 N N   . ALA A 1 175 ? 29.720 19.087 58.314 1.000 8.46274  ? ? ? ? ? ? 175 ALA A N   1 
ATOM   1296 C CA  . ALA A 1 175 ? 30.834 19.029 57.377 1.000 9.12561  ? ? ? ? ? ? 175 ALA A CA  1 
ATOM   1297 C C   . ALA A 1 175 ? 30.773 17.773 56.531 1.000 10.15037 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A C   1 
ATOM   1298 O O   . ALA A 1 175 ? 31.032 17.814 55.316 1.000 8.10889  ? ? ? ? ? ? 175 ALA A O   1 
ATOM   1299 C CB  . ALA A 1 175 ? 32.160 19.082 58.131 1.000 8.40041  ? ? ? ? ? ? 175 ALA A CB  1 
ATOM   1300 N N   . GLN A 1 176 ? 30.465 16.640 57.159 1.000 8.54740  ? ? ? ? ? ? 176 GLN A N   1 
ATOM   1301 C CA  . GLN A 1 176 ? 30.388 15.392 56.406 1.000 11.06043 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A CA  1 
ATOM   1302 C C   . GLN A 1 176 ? 29.284 15.455 55.359 1.000 8.99057  ? ? ? ? ? ? 176 GLN A C   1 
ATOM   1303 O O   . GLN A 1 176 ? 29.458 14.971 54.238 1.000 9.83795  ? ? ? ? ? ? 176 GLN A O   1 
ATOM   1304 C CB  . GLN A 1 176 ? 30.164 14.209 57.346 1.000 12.38273 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A CB  1 
ATOM   1305 C CG  . GLN A 1 176 ? 30.475 12.873 56.690 1.000 17.77037 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A CG  1 
ATOM   1306 C CD  . GLN A 1 176 ? 31.858 12.842 56.051 1.000 21.36758 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A CD  1 
ATOM   1307 O OE1 . GLN A 1 176 ? 32.871 13.092 56.709 1.000 23.57749 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A OE1 1 
ATOM   1308 N NE2 . GLN A 1 176 ? 31.901 12.543 54.757 1.000 24.62158 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A NE2 1 
ATOM   1309 N N   . ALA A 1 177 ? 28.143 16.054 55.705 1.000 8.14015  ? ? ? ? ? ? 177 ALA A N   1 
ATOM   1310 C CA  . ALA A 1 177 ? 27.058 16.160 54.735 1.000 9.18784  ? ? ? ? ? ? 177 ALA A CA  1 
ATOM   1311 C C   . ALA A 1 177 ? 27.454 17.064 53.577 1.000 8.86815  ? ? ? ? ? ? 177 ALA A C   1 
ATOM   1312 O O   . ALA A 1 177 ? 27.123 16.780 52.420 1.000 10.85020 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A O   1 
ATOM   1313 C CB  . ALA A 1 177 ? 25.797 16.684 55.422 1.000 11.46641 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A CB  1 
ATOM   1314 N N   . GLU A 1 178 ? 28.184 18.145 53.873 1.000 8.06485  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A N   1 
ATOM   1315 C CA  . GLU A 1 178 ? 28.659 19.049 52.829 1.000 8.60748  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CA  1 
ATOM   1316 C C   . GLU A 1 178 ? 29.628 18.349 51.896 1.000 9.94849  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A C   1 
ATOM   1317 O O   . GLU A 1 178 ? 29.592 18.569 50.679 1.000 8.60084  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A O   1 
ATOM   1318 C CB  . GLU A 1 178 ? 29.336 20.268 53.448 1.000 8.89386  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CB  1 
ATOM   1319 C CG  . GLU A 1 178 ? 28.379 21.157 54.244 1.000 10.87319 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CG  1 
ATOM   1320 C CD  . GLU A 1 178 ? 27.280 21.760 53.383 1.000 17.53425 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CD  1 
ATOM   1321 O OE1 . GLU A 1 178 ? 27.448 21.893 52.137 1.000 13.40085 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A OE1 1 
ATOM   1322 O OE2 . GLU A 1 178 ? 26.235 22.099 53.959 1.000 18.64423 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A OE2 1 
ATOM   1323 N N   . ILE A 1 179 ? 30.519 17.523 52.450 1.000 7.15712  ? ? ? ? ? ? 179 ILE A N   1 
ATOM   1324 C CA  . ILE A 1 179 ? 31.473 16.792 51.618 1.000 6.43134  ? ? ? ? ? ? 179 ILE A CA  1 
ATOM   1325 C C   . ILE A 1 179 ? 30.742 15.832 50.689 1.000 8.57018  ? ? ? ? ? ? 179 ILE A C   1 
ATOM   1326 O O   . ILE A 1 179 ? 31.014 15.793 49.484 1.000 11.18700 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A O   1 
ATOM   1327 C CB  . ILE A 1 179 ? 32.509 16.065 52.497 1.000 10.68676 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A CB  1 
ATOM   1328 C CG1 . ILE A 1 179 ? 33.431 17.086 53.155 1.000 9.47618  ? ? ? ? ? ? 179 ILE A CG1 1 
ATOM   1329 C CG2 . ILE A 1 179 ? 33.340 15.093 51.670 1.000 11.29928 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A CG2 1 
ATOM   1330 C CD1 . ILE A 1 179 ? 34.131 16.579 54.426 1.000 12.72515 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A CD1 1 
ATOM   1331 N N   . GLU A 1 180 ? 29.787 15.067 51.218 1.000 10.38571 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A N   1 
ATOM   1332 C CA  . GLU A 1 180 ? 29.118 14.081 50.377 1.000 11.80898 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CA  1 
ATOM   1333 C C   . GLU A 1 180 ? 28.223 14.762 49.348 1.000 11.46780 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A C   1 
ATOM   1334 O O   . GLU A 1 180 ? 28.113 14.281 48.216 1.000 11.17424 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A O   1 
ATOM   1335 C CB  . GLU A 1 180 ? 28.346 13.094 51.251 1.000 14.24392 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CB  1 
ATOM   1336 C CG  . GLU A 1 180 ? 29.306 12.340 52.164 1.000 16.63735 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CG  1 
ATOM   1337 C CD  . GLU A 1 180 ? 28.678 11.188 52.904 1.000 25.55577 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CD  1 
ATOM   1338 O OE1 . GLU A 1 180 ? 29.154 10.894 54.029 1.000 27.07536 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A OE1 1 
ATOM   1339 O OE2 . GLU A 1 180 ? 27.728 10.575 52.364 1.000 30.74934 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A OE2 1 
ATOM   1340 N N   . TRP A 1 181 ? 27.628 15.902 49.705 1.000 7.53376  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A N   1 
ATOM   1341 C CA  . TRP A 1 181 ? 26.887 16.684 48.721 1.000 9.15467  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CA  1 
ATOM   1342 C C   . TRP A 1 181 ? 27.793 17.122 47.577 1.000 8.94981  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A C   1 
ATOM   1343 O O   . TRP A 1 181 ? 27.446 16.981 46.391 1.000 9.29902  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A O   1 
ATOM   1344 C CB  . TRP A 1 181 ? 26.249 17.897 49.403 1.000 9.46248  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CB  1 
ATOM   1345 C CG  . TRP A 1 181 ? 25.673 18.892 48.429 1.000 8.27733  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CG  1 
ATOM   1346 C CD1 . TRP A 1 181 ? 24.537 18.738 47.667 1.000 8.25197  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CD1 1 
ATOM   1347 C CD2 . TRP A 1 181 ? 26.217 20.172 48.095 1.000 10.11748 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CD2 1 
ATOM   1348 N NE1 . TRP A 1 181 ? 24.334 19.872 46.904 1.000 8.30548  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A NE1 1 
ATOM   1349 C CE2 . TRP A 1 181 ? 25.350 20.762 47.141 1.000 7.61219  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CE2 1 
ATOM   1350 C CE3 . TRP A 1 181 ? 27.336 20.894 48.526 1.000 10.48194 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CE3 1 
ATOM   1351 C CZ2 . TRP A 1 181 ? 25.576 22.033 46.613 1.000 9.18568  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CZ2 1 
ATOM   1352 C CZ3 . TRP A 1 181 ? 27.567 22.172 47.988 1.000 8.89906  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CZ3 1 
ATOM   1353 C CH2 . TRP A 1 181 ? 26.687 22.719 47.039 1.000 10.84190 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CH2 1 
ATOM   1354 N N   . ALA A 1 182 ? 28.973 17.644 47.910 1.000 9.53716  ? ? ? ? ? ? 182 ALA A N   1 
ATOM   1355 C CA  . ALA A 1 182 ? 29.867 18.100 46.852 1.000 7.48524  ? ? ? ? ? ? 182 ALA A CA  1 
ATOM   1356 C C   . ALA A 1 182 ? 30.355 16.928 46.020 1.000 9.26884  ? ? ? ? ? ? 182 ALA A C   1 
ATOM   1357 O O   . ALA A 1 182 ? 30.528 17.058 44.805 1.000 9.19167  ? ? ? ? ? ? 182 ALA A O   1 
ATOM   1358 C CB  . ALA A 1 182 ? 31.048 18.863 47.438 1.000 9.24610  ? ? ? ? ? ? 182 ALA A CB  1 
ATOM   1359 N N   . GLU A 1 183 ? 30.559 15.769 46.650 1.000 10.90591 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A N   1 
ATOM   1360 C CA  . GLU A 1 183 ? 30.960 14.586 45.890 1.000 10.43571 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CA  1 
ATOM   1361 C C   . GLU A 1 183 ? 29.881 14.189 44.896 1.000 10.57756 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A C   1 
ATOM   1362 O O   . GLU A 1 183 ? 30.186 13.822 43.757 1.000 14.53968 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A O   1 
ATOM   1363 C CB  . GLU A 1 183 ? 31.276 13.425 46.834 1.000 13.09893 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CB  1 
ATOM   1364 C CG  . GLU A 1 183 ? 32.604 13.551 47.571 1.000 14.35874 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CG  1 
ATOM   1365 C CD  . GLU A 1 183 ? 32.793 12.443 48.612 1.000 20.32172 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CD  1 
ATOM   1366 O OE1 . GLU A 1 183 ? 31.849 11.648 48.840 1.000 25.12632 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A OE1 1 
ATOM   1367 O OE2 . GLU A 1 183 ? 33.883 12.372 49.215 1.000 22.37920 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A OE2 1 
ATOM   1368 N N   . LYS A 1 184 ? 28.613 14.270 45.307 1.000 10.90161 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A N   1 
ATOM   1369 C CA  . LYS A 1 184 ? 27.512 13.986 44.390 1.000 14.53841 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CA  1 
ATOM   1370 C C   . LYS A 1 184 ? 27.452 15.004 43.268 1.000 11.81033 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A C   1 
ATOM   1371 O O   . LYS A 1 184 ? 27.136 14.645 42.130 1.000 12.52282 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A O   1 
ATOM   1372 C CB  . LYS A 1 184 ? 26.182 13.953 45.142 1.000 17.87913 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CB  1 
ATOM   1373 C CG  . LYS A 1 184 ? 25.876 12.586 45.728 1.000 26.55361 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CG  1 
ATOM   1374 C CD  . LYS A 1 184 ? 24.558 12.585 46.493 1.000 34.07670 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CD  1 
ATOM   1375 C CE  . LYS A 1 184 ? 24.719 11.946 47.866 1.000 32.51009 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CE  1 
ATOM   1376 N NZ  . LYS A 1 184 ? 23.483 12.079 48.680 1.000 34.73675 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A NZ  1 
ATOM   1377 N N   . GLY A 1 185 ? 27.770 16.268 43.564 1.000 11.38104 ? ? ? ? ? ? 185 GLY A N   1 
ATOM   1378 C CA  . GLY A 1 185 ? 27.814 17.272 42.517 1.000 13.44436 ? ? ? ? ? ? 185 GLY A CA  1 
ATOM   1379 C C   . GLY A 1 185 ? 28.894 16.982 41.497 1.000 11.42713 ? ? ? ? ? ? 185 GLY A C   1 
ATOM   1380 O O   . GLY A 1 185 ? 28.690 17.166 40.294 1.000 11.65658 ? ? ? ? ? ? 185 GLY A O   1 
ATOM   1381 N N   . LEU A 1 186 ? 30.063 16.534 41.962 1.000 9.12609  ? ? ? ? ? ? 186 LEU A N   1 
ATOM   1382 C CA  . LEU A 1 186 ? 31.140 16.205 41.034 1.000 10.73385 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CA  1 
ATOM   1383 C C   . LEU A 1 186 ? 30.727 15.057 40.119 1.000 15.08598 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A C   1 
ATOM   1384 O O   . LEU A 1 186 ? 31.058 15.052 38.928 1.000 14.83855 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A O   1 
ATOM   1385 C CB  . LEU A 1 186 ? 32.425 15.874 41.807 1.000 12.55723 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CB  1 
ATOM   1386 C CG  . LEU A 1 186 ? 33.131 17.050 42.491 1.000 8.88103  ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CG  1 
ATOM   1387 C CD1 . LEU A 1 186 ? 34.249 16.547 43.382 1.000 13.58860 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CD1 1 
ATOM   1388 C CD2 . LEU A 1 186 ? 33.677 18.014 41.461 1.000 10.75375 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CD2 1 
ATOM   1389 N N   . LYS A 1 187 ? 29.974 14.089 40.652 1.000 11.50924 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A N   1 
ATOM   1390 C CA  . LYS A 1 187 ? 29.437 13.021 39.806 1.000 15.48407 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A CA  1 
ATOM   1391 C C   . LYS A 1 187 ? 28.383 13.548 38.836 1.000 15.37766 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A C   1 
ATOM   1392 O O   . LYS A 1 187 ? 28.329 13.115 37.678 1.000 17.44321 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A O   1 
ATOM   1393 C CB  . LYS A 1 187 ? 28.846 11.921 40.674 1.000 18.93828 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A CB  1 
ATOM   1394 C CG  . LYS A 1 187 ? 29.872 11.072 41.385 1.000 21.82138 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A CG  1 
ATOM   1395 C CD  . LYS A 1 187 ? 29.174 10.076 42.310 1.000 23.69361 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A CD  1 
ATOM   1396 C CE  . LYS A 1 187 ? 30.036 8.842  42.575 1.000 32.89781 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A CE  1 
ATOM   1397 N NZ  . LYS A 1 187 ? 31.255 9.167  43.363 1.000 34.98473 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A NZ  1 
ATOM   1398 N N   . LEU A 1 188 ? 27.518 14.458 39.296 1.000 12.28094 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A N   1 
ATOM   1399 C CA  . LEU A 1 188 ? 26.557 15.091 38.391 1.000 12.03450 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A CA  1 
ATOM   1400 C C   . LEU A 1 188 ? 27.268 15.754 37.223 1.000 14.07238 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A C   1 
ATOM   1401 O O   . LEU A 1 188 ? 26.836 15.634 36.072 1.000 15.49360 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A O   1 
ATOM   1402 C CB  . LEU A 1 188 ? 25.717 16.123 39.143 1.000 14.85291 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A CB  1 
ATOM   1403 C CG  . LEU A 1 188 ? 24.786 16.998 38.312 1.000 16.09944 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A CG  1 
ATOM   1404 C CD1 . LEU A 1 188 ? 23.679 16.145 37.693 1.000 17.63143 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A CD1 1 
ATOM   1405 C CD2 . LEU A 1 188 ? 24.193 18.088 39.186 1.000 16.72650 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A CD2 1 
ATOM   1406 N N   . LEU A 1 189 ? 28.378 16.431 37.497 1.000 12.15912 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A N   1 
ATOM   1407 C CA  . LEU A 1 189 ? 29.075 17.149 36.441 1.000 13.08247 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A CA  1 
ATOM   1408 C C   . LEU A 1 189 ? 29.614 16.205 35.376 1.000 18.03419 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A C   1 
ATOM   1409 O O   . LEU A 1 189 ? 29.817 16.635 34.240 1.000 19.76072 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A O   1 
ATOM   1410 C CB  . LEU A 1 189 ? 30.196 17.996 37.040 1.000 13.20503 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A CB  1 
ATOM   1411 C CG  . LEU A 1 189 ? 29.640 19.226 37.770 1.000 11.38239 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A CG  1 
ATOM   1412 C CD1 . LEU A 1 189 ? 30.649 19.816 38.736 1.000 14.80149 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A CD1 1 
ATOM   1413 C CD2 . LEU A 1 189 ? 29.182 20.280 36.789 1.000 12.68844 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A CD2 1 
ATOM   1414 N N   . ASP A 1 190 ? 29.797 14.922 35.708 1.000 18.32919 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A N   1 
ATOM   1415 C CA  . ASP A 1 190 ? 30.223 13.951 34.701 1.000 18.94299 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CA  1 
ATOM   1416 C C   . ASP A 1 190 ? 29.186 13.791 33.593 1.000 23.10277 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A C   1 
ATOM   1417 O O   . ASP A 1 190 ? 29.542 13.457 32.455 1.000 32.21097 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A O   1 
ATOM   1418 C CB  . ASP A 1 190 ? 30.495 12.590 35.347 1.000 20.73490 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CB  1 
ATOM   1419 C CG  . ASP A 1 190 ? 31.761 12.576 36.170 1.000 30.14456 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CG  1 
ATOM   1420 O OD1 . ASP A 1 190 ? 32.661 13.392 35.885 1.000 30.48760 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A OD1 1 
ATOM   1421 O OD2 . ASP A 1 190 ? 31.862 11.740 37.096 1.000 27.63574 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A OD2 1 
ATOM   1422 N N   . THR A 1 191 ? 27.907 14.012 33.904 1.000 23.47169 ? ? ? ? ? ? 191 THR A N   1 
ATOM   1423 C CA  . THR A 1 191 ? 26.815 13.755 32.972 1.000 24.32501 ? ? ? ? ? ? 191 THR A CA  1 
ATOM   1424 C C   . THR A 1 191 ? 26.321 15.003 32.250 1.000 27.05214 ? ? ? ? ? ? 191 THR A C   1 
ATOM   1425 O O   . THR A 1 191 ? 25.741 14.874 31.166 1.000 33.37904 ? ? ? ? ? ? 191 THR A O   1 
ATOM   1426 C CB  . THR A 1 191 ? 25.624 13.113 33.699 1.000 26.23422 ? ? ? ? ? ? 191 THR A CB  1 
ATOM   1427 O OG1 . THR A 1 191 ? 24.966 14.095 34.513 1.000 29.05019 ? ? ? ? ? ? 191 THR A OG1 1 
ATOM   1428 C CG2 . THR A 1 191 ? 26.081 11.952 34.572 1.000 26.29657 ? ? ? ? ? ? 191 THR A CG2 1 
ATOM   1429 N N   . LEU A 1 192 ? 26.564 16.189 32.813 1.000 24.13828 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A N   1 
ATOM   1430 C CA  . LEU A 1 192 ? 25.983 17.455 32.370 1.000 24.94791 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A CA  1 
ATOM   1431 C C   . LEU A 1 192 ? 26.160 18.500 33.466 1.000 22.71245 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A C   1 
ATOM   1432 O O   . LEU A 1 192 ? 25.266 18.693 34.297 1.000 34.73766 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A O   1 
ATOM   1433 C CB  . LEU A 1 192 ? 24.492 17.324 32.043 1.000 34.71617 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A CB  1 
ATOM   1434 N N   . MET B 1 1   ? 27.783 42.459 49.032 1.000 21.38168 ? ? ? ? ? ? 1   MET B N   1 
ATOM   1435 C CA  . MET B 1 1   ? 28.277 41.966 47.749 1.000 21.64263 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CA  1 
ATOM   1436 C C   . MET B 1 1   ? 27.541 40.685 47.363 1.000 20.24073 ? ? ? ? ? ? 1   MET B C   1 
ATOM   1437 O O   . MET B 1 1   ? 27.116 40.531 46.225 1.000 20.59478 ? ? ? ? ? ? 1   MET B O   1 
ATOM   1438 C CB  . MET B 1 1   ? 29.788 41.724 47.791 1.000 30.23301 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CB  1 
ATOM   1439 N N   . THR B 1 2   ? 27.379 39.753 48.304 1.000 18.26281 ? ? ? ? ? ? 2   THR B N   1 
ATOM   1440 C CA  . THR B 1 2   ? 26.736 38.495 47.937 1.000 19.60861 ? ? ? ? ? ? 2   THR B CA  1 
ATOM   1441 C C   . THR B 1 2   ? 25.264 38.707 47.579 1.000 17.43164 ? ? ? ? ? ? 2   THR B C   1 
ATOM   1442 O O   . THR B 1 2   ? 24.751 38.077 46.648 1.000 13.46264 ? ? ? ? ? ? 2   THR B O   1 
ATOM   1443 C CB  . THR B 1 2   ? 26.888 37.469 49.058 1.000 20.04791 ? ? ? ? ? ? 2   THR B CB  1 
ATOM   1444 O OG1 . THR B 1 2   ? 28.272 37.344 49.401 1.000 21.45546 ? ? ? ? ? ? 2   THR B OG1 1 
ATOM   1445 C CG2 . THR B 1 2   ? 26.392 36.099 48.595 1.000 19.10343 ? ? ? ? ? ? 2   THR B CG2 1 
ATOM   1446 N N   . LEU B 1 3   ? 24.567 39.598 48.288 1.000 14.53828 ? ? ? ? ? ? 3   LEU B N   1 
ATOM   1447 C CA  . LEU B 1 3   ? 23.195 39.908 47.891 1.000 15.69638 ? ? ? ? ? ? 3   LEU B CA  1 
ATOM   1448 C C   . LEU B 1 3   ? 23.143 40.453 46.471 1.000 12.84578 ? ? ? ? ? ? 3   LEU B C   1 
ATOM   1449 O O   . LEU B 1 3   ? 22.237 40.112 45.696 1.000 12.22864 ? ? ? ? ? ? 3   LEU B O   1 
ATOM   1450 C CB  . LEU B 1 3   ? 22.570 40.903 48.867 1.000 18.79176 ? ? ? ? ? ? 3   LEU B CB  1 
ATOM   1451 C CG  . LEU B 1 3   ? 21.179 41.357 48.435 1.000 19.19861 ? ? ? ? ? ? 3   LEU B CG  1 
ATOM   1452 C CD1 . LEU B 1 3   ? 20.225 40.177 48.348 1.000 17.94632 ? ? ? ? ? ? 3   LEU B CD1 1 
ATOM   1453 C CD2 . LEU B 1 3   ? 20.646 42.433 49.372 1.000 21.38062 ? ? ? ? ? ? 3   LEU B CD2 1 
ATOM   1454 N N   . ARG B 1 4   ? 24.104 41.308 46.111 1.000 13.51461 ? ? ? ? ? ? 4   ARG B N   1 
ATOM   1455 C CA  . ARG B 1 4   ? 24.176 41.797 44.738 1.000 12.60734 ? ? ? ? ? ? 4   ARG B CA  1 
ATOM   1456 C C   . ARG B 1 4   ? 24.338 40.645 43.755 1.000 12.60212 ? ? ? ? ? ? 4   ARG B C   1 
ATOM   1457 O O   . ARG B 1 4   ? 23.683 40.623 42.710 1.000 10.75571 ? ? ? ? ? ? 4   ARG B O   1 
ATOM   1458 C CB  . ARG B 1 4   ? 25.322 42.799 44.586 1.000 14.44741 ? ? ? ? ? ? 4   ARG B CB  1 
ATOM   1459 C CG  . ARG B 1 4   ? 25.612 43.182 43.129 1.000 15.35641 ? ? ? ? ? ? 4   ARG B CG  1 
ATOM   1460 C CD  . ARG B 1 4   ? 26.641 44.312 43.009 1.000 15.71926 ? ? ? ? ? ? 4   ARG B CD  1 
ATOM   1461 N NE  . ARG B 1 4   ? 26.122 45.552 43.576 1.000 19.32513 ? ? ? ? ? ? 4   ARG B NE  1 
ATOM   1462 C CZ  . ARG B 1 4   ? 26.691 46.746 43.438 1.000 21.66714 ? ? ? ? ? ? 4   ARG B CZ  1 
ATOM   1463 N NH1 . ARG B 1 4   ? 27.812 46.879 42.741 1.000 18.93505 ? ? ? ? ? ? 4   ARG B NH1 1 
ATOM   1464 N NH2 . ARG B 1 4   ? 26.131 47.810 44.007 1.000 28.08988 ? ? ? ? ? ? 4   ARG B NH2 1 
ATOM   1465 N N   . SER B 1 5   ? 25.166 39.653 44.099 1.000 11.92491 ? ? ? ? ? ? 5   SER B N   1 
ATOM   1466 C CA  . SER B 1 5   ? 25.351 38.513 43.201 1.000 13.82880 ? ? ? ? ? ? 5   SER B CA  1 
ATOM   1467 C C   . SER B 1 5   ? 24.067 37.703 43.050 1.000 10.18889 ? ? ? ? ? ? 5   SER B C   1 
ATOM   1468 O O   . SER B 1 5   ? 23.736 37.265 41.938 1.000 11.67008 ? ? ? ? ? ? 5   SER B O   1 
ATOM   1469 C CB  . SER B 1 5   ? 26.493 37.623 43.702 1.000 16.52980 ? ? ? ? ? ? 5   SER B CB  1 
ATOM   1470 O OG  . SER B 1 5   ? 27.718 38.325 43.639 1.000 19.71353 ? ? ? ? ? ? 5   SER B OG  1 
ATOM   1471 N N   . ALA B 1 6   ? 23.315 37.523 44.143 1.000 10.62465 ? ? ? ? ? ? 6   ALA B N   1 
ATOM   1472 C CA  . ALA B 1 6   ? 22.056 36.784 44.076 1.000 10.79711 ? ? ? ? ? ? 6   ALA B CA  1 
ATOM   1473 C C   . ALA B 1 6   ? 21.022 37.521 43.229 1.000 10.98264 ? ? ? ? ? ? 6   ALA B C   1 
ATOM   1474 O O   . ALA B 1 6   ? 20.227 36.892 42.514 1.000 10.84391 ? ? ? ? ? ? 6   ALA B O   1 
ATOM   1475 C CB  . ALA B 1 6   ? 21.513 36.561 45.492 1.000 11.36178 ? ? ? ? ? ? 6   ALA B CB  1 
ATOM   1476 N N   . LEU B 1 7   ? 21.020 38.859 43.302 1.000 8.99603  ? ? ? ? ? ? 7   LEU B N   1 
ATOM   1477 C CA  . LEU B 1 7   ? 20.109 39.653 42.483 1.000 8.95429  ? ? ? ? ? ? 7   LEU B CA  1 
ATOM   1478 C C   . LEU B 1 7   ? 20.496 39.606 41.007 1.000 11.76659 ? ? ? ? ? ? 7   LEU B C   1 
ATOM   1479 O O   . LEU B 1 7   ? 19.625 39.476 40.141 1.000 12.34492 ? ? ? ? ? ? 7   LEU B O   1 
ATOM   1480 C CB  . LEU B 1 7   ? 20.065 41.099 42.985 1.000 11.21010 ? ? ? ? ? ? 7   LEU B CB  1 
ATOM   1481 C CG  . LEU B 1 7   ? 19.309 41.243 44.315 1.000 15.44094 ? ? ? ? ? ? 7   LEU B CG  1 
ATOM   1482 C CD1 . LEU B 1 7   ? 19.531 42.631 44.878 1.000 15.45823 ? ? ? ? ? ? 7   LEU B CD1 1 
ATOM   1483 C CD2 . LEU B 1 7   ? 17.820 40.956 44.151 1.000 17.28811 ? ? ? ? ? ? 7   LEU B CD2 1 
ATOM   1484 N N   . LEU B 1 8   ? 21.793 39.702 40.694 1.000 11.43744 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B N   1 
ATOM   1485 C CA  . LEU B 1 8   ? 22.202 39.522 39.306 1.000 12.19345 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CA  1 
ATOM   1486 C C   . LEU B 1 8   ? 21.756 38.163 38.776 1.000 10.61072 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B C   1 
ATOM   1487 O O   . LEU B 1 8   ? 21.305 38.051 37.630 1.000 12.70603 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B O   1 
ATOM   1488 C CB  . LEU B 1 8   ? 23.719 39.666 39.168 1.000 11.70482 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CB  1 
ATOM   1489 C CG  . LEU B 1 8   ? 24.338 41.052 39.341 1.000 13.48606 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CG  1 
ATOM   1490 C CD1 . LEU B 1 8   ? 25.847 40.928 39.519 1.000 15.08473 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD1 1 
ATOM   1491 C CD2 . LEU B 1 8   ? 23.989 41.968 38.160 1.000 17.39334 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD2 1 
ATOM   1492 N N   . ALA B 1 9   ? 21.909 37.113 39.583 1.000 9.64032  ? ? ? ? ? ? 9   ALA B N   1 
ATOM   1493 C CA  . ALA B 1 9   ? 21.503 35.780 39.149 1.000 9.98468  ? ? ? ? ? ? 9   ALA B CA  1 
ATOM   1494 C C   . ALA B 1 9   ? 20.005 35.722 38.903 1.000 10.94316 ? ? ? ? ? ? 9   ALA B C   1 
ATOM   1495 O O   . ALA B 1 9   ? 19.553 35.159 37.897 1.000 10.93183 ? ? ? ? ? ? 9   ALA B O   1 
ATOM   1496 C CB  . ALA B 1 9   ? 21.906 34.748 40.206 1.000 12.55934 ? ? ? ? ? ? 9   ALA B CB  1 
ATOM   1497 N N   . LEU B 1 10  ? 19.217 36.296 39.821 1.000 10.76283 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B N   1 
ATOM   1498 C CA  . LEU B 1 10  ? 17.773 36.330 39.642 1.000 13.14529 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CA  1 
ATOM   1499 C C   . LEU B 1 10  ? 17.414 37.080 38.373 1.000 11.16602 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B C   1 
ATOM   1500 O O   . LEU B 1 10  ? 16.640 36.592 37.543 1.000 12.20536 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B O   1 
ATOM   1501 C CB  . LEU B 1 10  ? 17.099 36.992 40.850 1.000 11.00276 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CB  1 
ATOM   1502 C CG  . LEU B 1 10  ? 15.576 37.158 40.718 1.000 9.65865  ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CG  1 
ATOM   1503 C CD1 . LEU B 1 10  ? 14.906 35.783 40.635 1.000 13.15851 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CD1 1 
ATOM   1504 C CD2 . LEU B 1 10  ? 15.004 37.970 41.879 1.000 15.03651 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CD2 1 
ATOM   1505 N N   . LEU B 1 11  ? 17.988 38.269 38.194 1.000 14.51328 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B N   1 
ATOM   1506 C CA  . LEU B 1 11  ? 17.583 39.082 37.060 1.000 11.98498 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CA  1 
ATOM   1507 C C   . LEU B 1 11  ? 18.076 38.526 35.733 1.000 12.12165 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B C   1 
ATOM   1508 O O   . LEU B 1 11  ? 17.564 38.937 34.689 1.000 15.53509 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B O   1 
ATOM   1509 C CB  . LEU B 1 11  ? 18.057 40.521 37.245 1.000 13.67196 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CB  1 
ATOM   1510 C CG  . LEU B 1 11  ? 17.263 41.360 38.242 1.000 15.75055 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CG  1 
ATOM   1511 C CD1 . LEU B 1 11  ? 18.045 42.606 38.617 1.000 20.58541 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CD1 1 
ATOM   1512 C CD2 . LEU B 1 11  ? 15.916 41.726 37.644 1.000 20.63677 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CD2 1 
ATOM   1513 N N   . SER B 1 12  ? 19.017 37.580 35.739 1.000 12.04594 ? ? ? ? ? ? 12  SER B N   1 
ATOM   1514 C CA  . SER B 1 12  ? 19.329 36.898 34.492 1.000 13.17214 ? ? ? ? ? ? 12  SER B CA  1 
ATOM   1515 C C   . SER B 1 12  ? 18.178 36.013 34.009 1.000 15.02132 ? ? ? ? ? ? 12  SER B C   1 
ATOM   1516 O O   . SER B 1 12  ? 18.194 35.584 32.852 1.000 17.83450 ? ? ? ? ? ? 12  SER B O   1 
ATOM   1517 C CB  . SER B 1 12  ? 20.637 36.108 34.635 1.000 11.87036 ? ? ? ? ? ? 12  SER B CB  1 
ATOM   1518 O OG  . SER B 1 12  ? 20.512 34.979 35.478 1.000 13.01581 ? ? ? ? ? ? 12  SER B OG  1 
ATOM   1519 N N   . SER B 1 13  ? 17.162 35.759 34.839 1.000 13.07395 ? ? ? ? ? ? 13  SER B N   1 
ATOM   1520 C CA  . SER B 1 13  ? 15.949 35.106 34.352 1.000 13.84527 ? ? ? ? ? ? 13  SER B CA  1 
ATOM   1521 C C   . SER B 1 13  ? 15.037 36.055 33.585 1.000 16.88128 ? ? ? ? ? ? 13  SER B C   1 
ATOM   1522 O O   . SER B 1 13  ? 14.114 35.591 32.899 1.000 17.33662 ? ? ? ? ? ? 13  SER B O   1 
ATOM   1523 C CB  . SER B 1 13  ? 15.165 34.487 35.511 1.000 13.10747 ? ? ? ? ? ? 13  SER B CB  1 
ATOM   1524 O OG  . SER B 1 13  ? 14.524 35.481 36.305 1.000 15.46702 ? ? ? ? ? ? 13  SER B OG  1 
ATOM   1525 N N   . GLY B 1 14  ? 15.253 37.361 33.699 1.000 16.61538 ? ? ? ? ? ? 14  GLY B N   1 
ATOM   1526 C CA  . GLY B 1 14  ? 14.483 38.317 32.946 1.000 17.06442 ? ? ? ? ? ? 14  GLY B CA  1 
ATOM   1527 C C   . GLY B 1 14  ? 14.201 39.557 33.761 1.000 16.40975 ? ? ? ? ? ? 14  GLY B C   1 
ATOM   1528 O O   . GLY B 1 14  ? 14.285 39.550 34.993 1.000 17.23267 ? ? ? ? ? ? 14  GLY B O   1 
ATOM   1529 N N   . PRO B 1 15  ? 13.835 40.640 33.081 1.000 16.02769 ? ? ? ? ? ? 15  PRO B N   1 
ATOM   1530 C CA  . PRO B 1 15  ? 13.611 41.908 33.778 1.000 16.00978 ? ? ? ? ? ? 15  PRO B CA  1 
ATOM   1531 C C   . PRO B 1 15  ? 12.478 41.810 34.783 1.000 13.32810 ? ? ? ? ? ? 15  PRO B C   1 
ATOM   1532 O O   . PRO B 1 15  ? 11.500 41.079 34.589 1.000 16.08231 ? ? ? ? ? ? 15  PRO B O   1 
ATOM   1533 C CB  . PRO B 1 15  ? 13.268 42.884 32.645 1.000 18.18747 ? ? ? ? ? ? 15  PRO B CB  1 
ATOM   1534 C CG  . PRO B 1 15  ? 13.859 42.265 31.419 1.000 23.95272 ? ? ? ? ? ? 15  PRO B CG  1 
ATOM   1535 C CD  . PRO B 1 15  ? 13.736 40.788 31.618 1.000 15.88073 ? ? ? ? ? ? 15  PRO B CD  1 
ATOM   1536 N N   . LEU B 1 16  ? 12.629 42.569 35.866 1.000 13.74372 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B N   1 
ATOM   1537 C CA  . LEU B 1 16  ? 11.687 42.579 36.977 1.000 15.66270 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B CA  1 
ATOM   1538 C C   . LEU B 1 16  ? 11.610 43.976 37.565 1.000 15.22993 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B C   1 
ATOM   1539 O O   . LEU B 1 16  ? 12.637 44.647 37.717 1.000 15.21466 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B O   1 
ATOM   1540 C CB  . LEU B 1 16  ? 12.115 41.601 38.082 1.000 14.37273 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B CB  1 
ATOM   1541 C CG  . LEU B 1 16  ? 12.022 40.110 37.755 1.000 20.59428 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B CG  1 
ATOM   1542 C CD1 . LEU B 1 16  ? 12.920 39.315 38.700 1.000 16.75257 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B CD1 1 
ATOM   1543 C CD2 . LEU B 1 16  ? 10.588 39.607 37.811 1.000 18.46270 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B CD2 1 
ATOM   1544 N N   . THR B 1 17  ? 10.402 44.399 37.931 1.000 17.15984 ? ? ? ? ? ? 17  THR B N   1 
ATOM   1545 C CA  . THR B 1 17  ? 10.301 45.525 38.847 1.000 17.43166 ? ? ? ? ? ? 17  THR B CA  1 
ATOM   1546 C C   . THR B 1 17  ? 10.823 45.114 40.223 1.000 17.93186 ? ? ? ? ? ? 17  THR B C   1 
ATOM   1547 O O   . THR B 1 17  ? 10.972 43.928 40.525 1.000 15.75078 ? ? ? ? ? ? 17  THR B O   1 
ATOM   1548 C CB  . THR B 1 17  ? 8.856  46.004 38.960 1.000 24.23648 ? ? ? ? ? ? 17  THR B CB  1 
ATOM   1549 O OG1 . THR B 1 17  ? 8.071  44.997 39.605 1.000 23.13813 ? ? ? ? ? ? 17  THR B OG1 1 
ATOM   1550 C CG2 . THR B 1 17  ? 8.275  46.282 37.576 1.000 21.51319 ? ? ? ? ? ? 17  THR B CG2 1 
ATOM   1551 N N   . GLY B 1 18  ? 11.113 46.113 41.058 1.000 15.74871 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B N   1 
ATOM   1552 C CA  . GLY B 1 18  ? 11.598 45.824 42.401 1.000 20.00185 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B CA  1 
ATOM   1553 C C   . GLY B 1 18  ? 10.597 45.033 43.228 1.000 18.15081 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B C   1 
ATOM   1554 O O   . GLY B 1 18  ? 10.972 44.120 43.969 1.000 17.62714 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B O   1 
ATOM   1555 N N   . TYR B 1 19  ? 9.307  45.363 43.105 1.000 18.41192 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B N   1 
ATOM   1556 C CA  . TYR B 1 19  ? 8.282  44.606 43.813 1.000 23.28343 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CA  1 
ATOM   1557 C C   . TYR B 1 19  ? 8.232  43.159 43.331 1.000 20.43577 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B C   1 
ATOM   1558 O O   . TYR B 1 19  ? 8.197  42.224 44.140 1.000 18.38647 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B O   1 
ATOM   1559 C CB  . TYR B 1 19  ? 6.918  45.274 43.647 1.000 24.20283 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CB  1 
ATOM   1560 C CG  . TYR B 1 19  ? 5.818  44.548 44.383 1.000 27.21249 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CG  1 
ATOM   1561 C CD1 . TYR B 1 19  ? 5.529  44.852 45.707 1.000 29.77545 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CD1 1 
ATOM   1562 C CD2 . TYR B 1 19  ? 5.084  43.542 43.760 1.000 27.09355 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CD2 1 
ATOM   1563 C CE1 . TYR B 1 19  ? 4.537  44.184 46.390 1.000 35.42018 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CE1 1 
ATOM   1564 C CE2 . TYR B 1 19  ? 4.086  42.870 44.437 1.000 30.55315 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CE2 1 
ATOM   1565 C CZ  . TYR B 1 19  ? 3.818  43.195 45.749 1.000 34.61711 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CZ  1 
ATOM   1566 O OH  . TYR B 1 19  ? 2.826  42.526 46.431 1.000 43.32214 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B OH  1 
ATOM   1567 N N   . ASP B 1 20  ? 8.211  42.953 42.013 1.000 16.42733 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B N   1 
ATOM   1568 C CA  . ASP B 1 20  ? 8.194  41.596 41.481 1.000 18.40556 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B CA  1 
ATOM   1569 C C   . ASP B 1 20  ? 9.496  40.867 41.793 1.000 15.68282 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B C   1 
ATOM   1570 O O   . ASP B 1 20  ? 9.482  39.665 42.078 1.000 17.47731 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B O   1 
ATOM   1571 C CB  . ASP B 1 20  ? 7.945  41.619 39.974 1.000 23.95576 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B CB  1 
ATOM   1572 C CG  . ASP B 1 20  ? 6.533  42.040 39.622 1.000 24.01742 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B CG  1 
ATOM   1573 O OD1 . ASP B 1 20  ? 5.612  41.822 40.444 1.000 30.60634 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B OD1 1 
ATOM   1574 O OD2 . ASP B 1 20  ? 6.344  42.592 38.520 1.000 25.61237 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B OD2 1 
ATOM   1575 N N   . ALA B 1 21  ? 10.630 41.572 41.732 1.000 16.25493 ? ? ? ? ? ? 21  ALA B N   1 
ATOM   1576 C CA  . ALA B 1 21  ? 11.896 40.948 42.107 1.000 16.03234 ? ? ? ? ? ? 21  ALA B CA  1 
ATOM   1577 C C   . ALA B 1 21  ? 11.853 40.462 43.547 1.000 13.52058 ? ? ? ? ? ? 21  ALA B C   1 
ATOM   1578 O O   . ALA B 1 21  ? 12.288 39.346 43.840 1.000 15.42817 ? ? ? ? ? ? 21  ALA B O   1 
ATOM   1579 C CB  . ALA B 1 21  ? 13.062 41.921 41.908 1.000 14.67407 ? ? ? ? ? ? 21  ALA B CB  1 
ATOM   1580 N N   . SER B 1 22  ? 11.334 41.312 44.439 1.000 17.37565 ? ? ? ? ? ? 22  SER B N   1 
ATOM   1581 C CA  . SER B 1 22  ? 11.236 40.983 45.886 1.000 19.63505 ? ? ? ? ? ? 22  SER B CA  1 
ATOM   1582 C C   . SER B 1 22  ? 10.455 39.679 46.080 1.000 19.57760 ? ? ? ? ? ? 22  SER B C   1 
ATOM   1583 O O   . SER B 1 22  ? 10.977 38.774 46.761 1.000 18.29563 ? ? ? ? ? ? 22  SER B O   1 
ATOM   1584 C CB  . SER B 1 22  ? 10.610 42.118 46.655 1.000 23.44433 ? ? ? ? ? ? 22  SER B CB  1 
ATOM   1585 O OG  . SER B 1 22  ? 11.433 43.275 46.608 1.000 35.86951 ? ? ? ? ? ? 22  SER B OG  1 
ATOM   1586 N N   . GLN B 1 23  ? 9.253  39.596 45.502 1.000 16.15274 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B N   1 
ATOM   1587 C CA  . GLN B 1 23  ? 8.405  38.395 45.628 1.000 16.69183 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B CA  1 
ATOM   1588 C C   . GLN B 1 23  ? 9.088  37.166 45.017 1.000 14.42205 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B C   1 
ATOM   1589 O O   . GLN B 1 23  ? 9.026  36.131 45.596 1.000 16.71822 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B O   1 
ATOM   1590 C CB  . GLN B 1 23  ? 7.123  38.636 44.838 1.000 19.56605 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B CB  1 
ATOM   1591 C CG  . GLN B 1 23  ? 5.996  39.145 45.696 1.000 30.84124 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B CG  1 
ATOM   1592 C CD  . GLN B 1 23  ? 5.235  37.934 46.183 1.000 39.45274 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B CD  1 
ATOM   1593 O OE1 . GLN B 1 23  ? 4.711  37.913 47.283 1.000 47.26506 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B OE1 1 
ATOM   1594 N NE2 . GLN B 1 23  ? 5.227  36.887 45.371 1.000 40.19222 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B NE2 1 
ATOM   1595 N N   . ARG B 1 24  ? 9.640  37.312 43.818 1.000 14.96684 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B N   1 
ATOM   1596 C CA  . ARG B 1 24  ? 10.276 36.167 43.171 1.000 13.98680 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B CA  1 
ATOM   1597 C C   . ARG B 1 24  ? 11.525 35.729 43.925 1.000 14.06095 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B C   1 
ATOM   1598 O O   . ARG B 1 24  ? 11.791 34.525 44.048 1.000 15.59285 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B O   1 
ATOM   1599 C CB  . ARG B 1 24  ? 10.627 36.503 41.724 1.000 15.08705 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B CB  1 
ATOM   1600 C CG  . ARG B 1 24  ? 9.420  36.675 40.829 1.000 17.03864 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B CG  1 
ATOM   1601 C CD  . ARG B 1 24  ? 8.787  35.341 40.495 1.000 21.37438 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B CD  1 
ATOM   1602 N NE  . ARG B 1 24  ? 7.708  35.513 39.535 1.000 23.93937 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B NE  1 
ATOM   1603 C CZ  . ARG B 1 24  ? 6.430  35.673 39.852 1.000 29.98682 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B CZ  1 
ATOM   1604 N NH1 . ARG B 1 24  ? 5.527  35.830 38.887 1.000 31.77770 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B NH1 1 
ATOM   1605 N NH2 . ARG B 1 24  ? 6.055  35.678 41.123 1.000 29.95583 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B NH2 1 
ATOM   1606 N N   . PHE B 1 25  ? 12.312 36.694 44.420 1.000 12.90716 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B N   1 
ATOM   1607 C CA  . PHE B 1 25  ? 13.526 36.366 45.164 1.000 11.95625 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CA  1 
ATOM   1608 C C   . PHE B 1 25  ? 13.204 35.471 46.348 1.000 12.88832 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B C   1 
ATOM   1609 O O   . PHE B 1 25  ? 13.862 34.446 46.571 1.000 15.00643 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B O   1 
ATOM   1610 C CB  . PHE B 1 25  ? 14.204 37.656 45.635 1.000 15.16629 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CB  1 
ATOM   1611 C CG  . PHE B 1 25  ? 15.604 37.468 46.177 1.000 13.96527 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CG  1 
ATOM   1612 C CD1 . PHE B 1 25  ? 15.814 37.011 47.470 1.000 17.07471 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CD1 1 
ATOM   1613 C CD2 . PHE B 1 25  ? 16.706 37.781 45.398 1.000 19.17465 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CD2 1 
ATOM   1614 C CE1 . PHE B 1 25  ? 17.103 36.860 47.977 1.000 13.00646 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CE1 1 
ATOM   1615 C CE2 . PHE B 1 25  ? 17.997 37.630 45.892 1.000 19.20830 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CE2 1 
ATOM   1616 C CZ  . PHE B 1 25  ? 18.193 37.163 47.185 1.000 15.34335 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CZ  1 
ATOM   1617 N N   . GLY B 1 26  ? 12.182 35.843 47.122 1.000 14.63554 ? ? ? ? ? ? 26  GLY B N   1 
ATOM   1618 C CA  . GLY B 1 26  ? 11.865 35.101 48.328 1.000 15.31449 ? ? ? ? ? ? 26  GLY B CA  1 
ATOM   1619 C C   . GLY B 1 26  ? 11.371 33.694 48.076 1.000 19.28940 ? ? ? ? ? ? 26  GLY B C   1 
ATOM   1620 O O   . GLY B 1 26  ? 11.484 32.847 48.965 1.000 20.93361 ? ? ? ? ? ? 26  GLY B O   1 
ATOM   1621 N N   . ALA B 1 27  ? 10.824 33.427 46.888 1.000 16.34369 ? ? ? ? ? ? 27  ALA B N   1 
ATOM   1622 C CA  . ALA B 1 27  ? 10.313 32.114 46.522 1.000 16.67278 ? ? ? ? ? ? 27  ALA B CA  1 
ATOM   1623 C C   . ALA B 1 27  ? 11.302 31.316 45.677 1.000 17.40904 ? ? ? ? ? ? 27  ALA B C   1 
ATOM   1624 O O   . ALA B 1 27  ? 10.976 30.210 45.234 1.000 17.02721 ? ? ? ? ? ? 27  ALA B O   1 
ATOM   1625 C CB  . ALA B 1 27  ? 8.984  32.261 45.780 1.000 18.21548 ? ? ? ? ? ? 27  ALA B CB  1 
ATOM   1626 N N   . SER B 1 28  ? 12.498 31.850 45.446 1.000 14.31863 ? ? ? ? ? ? 28  SER B N   1 
ATOM   1627 C CA  . SER B 1 28  ? 13.531 31.132 44.710 1.000 16.57934 ? ? ? ? ? ? 28  SER B CA  1 
ATOM   1628 C C   . SER B 1 28  ? 14.869 31.202 45.439 1.000 15.14018 ? ? ? ? ? ? 28  SER B C   1 
ATOM   1629 O O   . SER B 1 28  ? 15.106 30.462 46.403 1.000 15.42025 ? ? ? ? ? ? 28  SER B O   1 
ATOM   1630 C CB  . SER B 1 28  ? 13.665 31.686 43.284 1.000 15.56197 ? ? ? ? ? ? 28  SER B CB  1 
ATOM   1631 O OG  . SER B 1 28  ? 13.863 33.097 43.279 1.000 16.12843 ? ? ? ? ? ? 28  SER B OG  1 
ATOM   1632 N N   . VAL B 1 29  ? 15.747 32.104 44.994 1.000 14.03108 ? ? ? ? ? ? 29  VAL B N   1 
ATOM   1633 C CA  . VAL B 1 29  ? 17.105 32.150 45.522 1.000 11.44436 ? ? ? ? ? ? 29  VAL B CA  1 
ATOM   1634 C C   . VAL B 1 29  ? 17.137 32.541 47.002 1.000 13.86821 ? ? ? ? ? ? 29  VAL B C   1 
ATOM   1635 O O   . VAL B 1 29  ? 18.115 32.242 47.703 1.000 16.98191 ? ? ? ? ? ? 29  VAL B O   1 
ATOM   1636 C CB  . VAL B 1 29  ? 17.950 33.098 44.642 1.000 13.69668 ? ? ? ? ? ? 29  VAL B CB  1 
ATOM   1637 C CG1 . VAL B 1 29  ? 17.339 34.470 44.576 1.000 13.04409 ? ? ? ? ? ? 29  VAL B CG1 1 
ATOM   1638 C CG2 . VAL B 1 29  ? 19.377 33.180 45.140 1.000 14.45685 ? ? ? ? ? ? 29  VAL B CG2 1 
ATOM   1639 N N   . GLY B 1 30  ? 16.083 33.178 47.509 1.000 14.12752 ? ? ? ? ? ? 30  GLY B N   1 
ATOM   1640 C CA  . GLY B 1 30  ? 16.039 33.503 48.928 1.000 12.54935 ? ? ? ? ? ? 30  GLY B CA  1 
ATOM   1641 C C   . GLY B 1 30  ? 16.102 32.299 49.849 1.000 16.72846 ? ? ? ? ? ? 30  GLY B C   1 
ATOM   1642 O O   . GLY B 1 30  ? 16.458 32.442 51.026 1.000 15.12752 ? ? ? ? ? ? 30  GLY B O   1 
ATOM   1643 N N   . PHE B 1 31  ? 15.766 31.110 49.346 1.000 13.59477 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B N   1 
ATOM   1644 C CA  . PHE B 1 31  ? 15.891 29.910 50.165 1.000 16.22171 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CA  1 
ATOM   1645 C C   . PHE B 1 31  ? 17.340 29.490 50.393 1.000 18.54146 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B C   1 
ATOM   1646 O O   . PHE B 1 31  ? 17.607 28.711 51.316 1.000 20.66667 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B O   1 
ATOM   1647 C CB  . PHE B 1 31  ? 15.106 28.768 49.518 1.000 16.18636 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CB  1 
ATOM   1648 C CG  . PHE B 1 31  ? 13.625 28.862 49.735 1.000 17.61684 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CG  1 
ATOM   1649 C CD1 . PHE B 1 31  ? 13.083 28.722 51.008 1.000 19.43018 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CD1 1 
ATOM   1650 C CD2 . PHE B 1 31  ? 12.770 29.108 48.672 1.000 20.31301 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CD2 1 
ATOM   1651 C CE1 . PHE B 1 31  ? 11.715 28.814 51.209 1.000 24.50673 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CE1 1 
ATOM   1652 C CE2 . PHE B 1 31  ? 11.399 29.203 48.866 1.000 17.21134 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CE2 1 
ATOM   1653 C CZ  . PHE B 1 31  ? 10.869 29.055 50.136 1.000 20.63054 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CZ  1 
ATOM   1654 N N   . VAL B 1 32  ? 18.285 29.980 49.591 1.000 13.46107 ? ? ? ? ? ? 32  VAL B N   1 
ATOM   1655 C CA  . VAL B 1 32  ? 19.693 29.708 49.829 1.000 15.79003 ? ? ? ? ? ? 32  VAL B CA  1 
ATOM   1656 C C   . VAL B 1 32  ? 20.481 30.966 50.199 1.000 16.02610 ? ? ? ? ? ? 32  VAL B C   1 
ATOM   1657 O O   . VAL B 1 32  ? 21.490 30.861 50.907 1.000 16.43103 ? ? ? ? ? ? 32  VAL B O   1 
ATOM   1658 C CB  . VAL B 1 32  ? 20.344 28.985 48.623 1.000 17.36571 ? ? ? ? ? ? 32  VAL B CB  1 
ATOM   1659 C CG1 . VAL B 1 32  ? 19.509 27.770 48.220 1.000 21.64525 ? ? ? ? ? ? 32  VAL B CG1 1 
ATOM   1660 C CG2 . VAL B 1 32  ? 20.519 29.918 47.446 1.000 19.55007 ? ? ? ? ? ? 32  VAL B CG2 1 
ATOM   1661 N N   . TRP B 1 33  ? 20.063 32.151 49.750 1.000 14.51118 ? ? ? ? ? ? 33  TRP B N   1 
ATOM   1662 C CA  . TRP B 1 33  ? 20.675 33.398 50.207 1.000 15.86658 ? ? ? ? ? ? 33  TRP B CA  1 
ATOM   1663 C C   . TRP B 1 33  ? 19.553 34.383 50.515 1.000 15.75409 ? ? ? ? ? ? 33  TRP B C   1 
ATOM   1664 O O   . TRP B 1 33  ? 18.998 35.011 49.608 1.000 17.51139 ? ? ? ? ? ? 33  TRP B O   1 
ATOM   1665 C CB  . TRP B 1 33  ? 21.657 33.985 49.188 1.000 15.78082 ? ? ? ? ? ? 33  TRP B CB  1 
ATOM   1666 C CG  . TRP B 1 33  ? 22.426 35.115 49.833 1.000 17.06026 ? ? ? ? ? ? 33  TRP B CG  1 
ATOM   1667 C CD1 . TRP B 1 33  ? 22.053 36.431 49.914 1.000 17.80441 ? ? ? ? ? ? 33  TRP B CD1 1 
ATOM   1668 C CD2 . TRP B 1 33  ? 23.660 35.005 50.544 1.000 20.09261 ? ? ? ? ? ? 33  TRP B CD2 1 
ATOM   1669 N NE1 . TRP B 1 33  ? 22.998 37.152 50.611 1.000 20.25176 ? ? ? ? ? ? 33  TRP B NE1 1 
ATOM   1670 C CE2 . TRP B 1 33  ? 23.990 36.297 51.017 1.000 19.34232 ? ? ? ? ? ? 33  TRP B CE2 1 
ATOM   1671 C CE3 . TRP B 1 33  ? 24.523 33.941 50.825 1.000 20.41105 ? ? ? ? ? ? 33  TRP B CE3 1 
ATOM   1672 C CZ2 . TRP B 1 33  ? 25.145 36.547 51.753 1.000 21.20739 ? ? ? ? ? ? 33  TRP B CZ2 1 
ATOM   1673 C CZ3 . TRP B 1 33  ? 25.676 34.194 51.555 1.000 19.99409 ? ? ? ? ? ? 33  TRP B CZ3 1 
ATOM   1674 C CH2 . TRP B 1 33  ? 25.978 35.490 52.007 1.000 21.70452 ? ? ? ? ? ? 33  TRP B CH2 1 
ATOM   1675 N N   . SER B 1 34  ? 19.234 34.535 51.793 1.000 14.40984 ? ? ? ? ? ? 34  SER B N   1 
ATOM   1676 C CA  . SER B 1 34  ? 18.035 35.272 52.162 1.000 17.91069 ? ? ? ? ? ? 34  SER B CA  1 
ATOM   1677 C C   . SER B 1 34  ? 18.169 36.758 51.867 1.000 21.70493 ? ? ? ? ? ? 34  SER B C   1 
ATOM   1678 O O   . SER B 1 34  ? 19.234 37.354 52.049 1.000 21.88255 ? ? ? ? ? ? 34  SER B O   1 
ATOM   1679 C CB  . SER B 1 34  ? 17.735 35.085 53.636 1.000 21.96844 ? ? ? ? ? ? 34  SER B CB  1 
ATOM   1680 O OG  . SER B 1 34  ? 16.511 35.721 53.961 1.000 29.41516 ? ? ? ? ? ? 34  SER B OG  1 
ATOM   1681 N N   . GLY B 1 35  ? 17.067 37.358 51.431 1.000 17.30157 ? ? ? ? ? ? 35  GLY B N   1 
ATOM   1682 C CA  . GLY B 1 35  ? 17.034 38.787 51.194 1.000 23.05661 ? ? ? ? ? ? 35  GLY B CA  1 
ATOM   1683 C C   . GLY B 1 35  ? 15.672 39.369 51.499 1.000 22.77144 ? ? ? ? ? ? 35  GLY B C   1 
ATOM   1684 O O   . GLY B 1 35  ? 14.673 38.954 50.902 1.000 26.04286 ? ? ? ? ? ? 35  GLY B O   1 
ATOM   1685 N N   . SER B 1 36  ? 15.616 40.319 52.429 1.000 25.47966 ? ? ? ? ? ? 36  SER B N   1 
ATOM   1686 C CA  . SER B 1 36  ? 14.366 40.985 52.763 1.000 28.51877 ? ? ? ? ? ? 36  SER B CA  1 
ATOM   1687 C C   . SER B 1 36  ? 14.060 42.087 51.754 1.000 25.39401 ? ? ? ? ? ? 36  SER B C   1 
ATOM   1688 O O   . SER B 1 36  ? 14.940 42.567 51.032 1.000 23.88994 ? ? ? ? ? ? 36  SER B O   1 
ATOM   1689 C CB  . SER B 1 36  ? 14.427 41.586 54.169 1.000 31.26267 ? ? ? ? ? ? 36  SER B CB  1 
ATOM   1690 O OG  . SER B 1 36  ? 15.432 42.584 54.264 1.000 28.17070 ? ? ? ? ? ? 36  SER B OG  1 
ATOM   1691 N N   . ASP B 1 37  ? 12.796 42.522 51.751 1.000 28.09348 ? ? ? ? ? ? 37  ASP B N   1 
ATOM   1692 C CA  . ASP B 1 37  ? 12.332 43.604 50.841 1.000 27.79687 ? ? ? ? ? ? 37  ASP B CA  1 
ATOM   1693 C C   . ASP B 1 37  ? 13.153 44.874 51.098 1.000 27.46728 ? ? ? ? ? ? 37  ASP B C   1 
ATOM   1694 O O   . ASP B 1 37  ? 13.486 45.566 50.116 1.000 22.59414 ? ? ? ? ? ? 37  ASP B O   1 
ATOM   1695 C CB  . ASP B 1 37  ? 10.830 43.859 50.999 1.000 32.12660 ? ? ? ? ? ? 37  ASP B CB  1 
ATOM   1696 C CG  . ASP B 1 37  ? 9.970  42.966 50.121 1.000 33.22102 ? ? ? ? ? ? 37  ASP B CG  1 
ATOM   1697 O OD1 . ASP B 1 37  ? 10.542 42.261 49.266 1.000 43.30087 ? ? ? ? ? ? 37  ASP B OD1 1 
ATOM   1698 O OD2 . ASP B 1 37  ? 8.736  42.984 50.299 1.000 48.18509 ? ? ? ? ? ? 37  ASP B OD2 1 
ATOM   1699 N N   . SER B 1 38  ? 13.464 45.162 52.367 1.000 27.26002 ? ? ? ? ? ? 38  SER B N   1 
ATOM   1700 C CA  . SER B 1 38  ? 14.237 46.350 52.708 1.000 27.07502 ? ? ? ? ? ? 38  SER B CA  1 
ATOM   1701 C C   . SER B 1 38  ? 15.720 46.216 52.389 1.000 26.50874 ? ? ? ? ? ? 38  SER B C   1 
ATOM   1702 O O   . SER B 1 38  ? 16.427 47.232 52.373 1.000 25.96380 ? ? ? ? ? ? 38  SER B O   1 
ATOM   1703 C CB  . SER B 1 38  ? 14.052 46.680 54.191 1.000 30.00000 ? ? ? ? ? ? 38  SER B CB  1 
ATOM   1704 O OG  . SER B 1 38  ? 14.968 45.949 54.990 1.000 38.60253 ? ? ? ? ? ? 38  SER B OG  1 
ATOM   1705 N N   . GLN B 1 39  ? 16.216 45.001 52.144 1.000 22.21226 ? ? ? ? ? ? 39  GLN B N   1 
ATOM   1706 C CA  . GLN B 1 39  ? 17.575 44.826 51.647 1.000 23.19543 ? ? ? ? ? ? 39  GLN B CA  1 
ATOM   1707 C C   . GLN B 1 39  ? 17.622 44.877 50.129 1.000 20.42279 ? ? ? ? ? ? 39  GLN B C   1 
ATOM   1708 O O   . GLN B 1 39  ? 18.569 45.432 49.565 1.000 19.00598 ? ? ? ? ? ? 39  GLN B O   1 
ATOM   1709 C CB  . GLN B 1 39  ? 18.165 43.494 52.121 1.000 25.43192 ? ? ? ? ? ? 39  GLN B CB  1 
ATOM   1710 C CG  . GLN B 1 39  ? 18.431 43.395 53.615 1.000 28.82675 ? ? ? ? ? ? 39  GLN B CG  1 
ATOM   1711 C CD  . GLN B 1 39  ? 18.679 41.962 54.044 1.000 32.82055 ? ? ? ? ? ? 39  GLN B CD  1 
ATOM   1712 O OE1 . GLN B 1 39  ? 17.989 41.043 53.599 1.000 29.68087 ? ? ? ? ? ? 39  GLN B OE1 1 
ATOM   1713 N NE2 . GLN B 1 39  ? 19.670 41.762 54.904 1.000 35.61155 ? ? ? ? ? ? 39  GLN B NE2 1 
ATOM   1714 N N   . ILE B 1 40  ? 16.597 44.324 49.474 1.000 18.20229 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B N   1 
ATOM   1715 C CA  . ILE B 1 40  ? 16.587 44.183 48.020 1.000 16.46113 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B CA  1 
ATOM   1716 C C   . ILE B 1 40  ? 16.325 45.519 47.335 1.000 17.51522 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B C   1 
ATOM   1717 O O   . ILE B 1 40  ? 16.985 45.865 46.350 1.000 13.94359 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B O   1 
ATOM   1718 C CB  . ILE B 1 40  ? 15.544 43.127 47.606 1.000 16.26865 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B CB  1 
ATOM   1719 C CG1 . ILE B 1 40  ? 16.020 41.724 47.984 1.000 18.96011 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B CG1 1 
ATOM   1720 C CG2 . ILE B 1 40  ? 15.266 43.181 46.115 1.000 17.62017 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B CG2 1 
ATOM   1721 C CD1 . ILE B 1 40  ? 14.952 40.670 47.780 1.000 17.61994 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B CD1 1 
ATOM   1722 N N   . TYR B 1 41  ? 15.347 46.284 47.812 1.000 17.39268 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B N   1 
ATOM   1723 C CA  . TYR B 1 41  ? 15.038 47.536 47.123 1.000 16.96772 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CA  1 
ATOM   1724 C C   . TYR B 1 41  ? 16.255 48.450 47.001 1.000 15.05247 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B C   1 
ATOM   1725 O O   . TYR B 1 41  ? 16.551 48.897 45.879 1.000 15.10764 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B O   1 
ATOM   1726 C CB  . TYR B 1 41  ? 13.867 48.235 47.822 1.000 14.35433 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CB  1 
ATOM   1727 C CG  . TYR B 1 41  ? 12.512 47.679 47.476 1.000 15.91305 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CG  1 
ATOM   1728 C CD1 . TYR B 1 41  ? 11.996 47.797 46.188 1.000 19.72443 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CD1 1 
ATOM   1729 C CD2 . TYR B 1 41  ? 11.730 47.066 48.450 1.000 16.40718 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CD2 1 
ATOM   1730 C CE1 . TYR B 1 41  ? 10.746 47.304 45.874 1.000 22.14992 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CE1 1 
ATOM   1731 C CE2 . TYR B 1 41  ? 10.481 46.574 48.148 1.000 23.11779 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CE2 1 
ATOM   1732 C CZ  . TYR B 1 41  ? 9.992  46.694 46.867 1.000 22.70530 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CZ  1 
ATOM   1733 O OH  . TYR B 1 41  ? 8.747  46.194 46.579 1.000 26.48996 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B OH  1 
ATOM   1734 N N   . PRO B 1 42  ? 17.006 48.753 48.066 1.000 14.97524 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B N   1 
ATOM   1735 C CA  . PRO B 1 42  ? 18.133 49.679 47.891 1.000 14.20124 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B CA  1 
ATOM   1736 C C   . PRO B 1 42  ? 19.278 49.069 47.111 1.000 16.14369 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B C   1 
ATOM   1737 O O   . PRO B 1 42  ? 20.021 49.801 46.449 1.000 15.67955 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B O   1 
ATOM   1738 C CB  . PRO B 1 42  ? 18.549 50.019 49.329 1.000 18.19960 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B CB  1 
ATOM   1739 C CG  . PRO B 1 42  ? 18.040 48.910 50.139 1.000 20.42813 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B CG  1 
ATOM   1740 C CD  . PRO B 1 42  ? 16.778 48.451 49.490 1.000 17.28510 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B CD  1 
ATOM   1741 N N   . GLU B 1 43  ? 19.452 47.752 47.172 1.000 16.52804 ? ? ? ? ? ? 43  GLU B N   1 
ATOM   1742 C CA  . GLU B 1 43  ? 20.519 47.150 46.383 1.000 13.45073 ? ? ? ? ? ? 43  GLU B CA  1 
ATOM   1743 C C   . GLU B 1 43  ? 20.237 47.285 44.893 1.000 14.27922 ? ? ? ? ? ? 43  GLU B C   1 
ATOM   1744 O O   . GLU B 1 43  ? 21.158 47.530 44.109 1.000 14.29899 ? ? ? ? ? ? 43  GLU B O   1 
ATOM   1745 C CB  . GLU B 1 43  ? 20.723 45.685 46.776 1.000 13.76775 ? ? ? ? ? ? 43  GLU B CB  1 
ATOM   1746 C CG  . GLU B 1 43  ? 22.050 45.105 46.263 1.000 16.79762 ? ? ? ? ? ? 43  GLU B CG  1 
ATOM   1747 C CD  . GLU B 1 43  ? 23.239 46.041 46.466 1.000 22.76396 ? ? ? ? ? ? 43  GLU B CD  1 
ATOM   1748 O OE1 . GLU B 1 43  ? 23.416 46.578 47.582 1.000 24.28226 ? ? ? ? ? ? 43  GLU B OE1 1 
ATOM   1749 O OE2 . GLU B 1 43  ? 24.007 46.238 45.500 1.000 22.86285 ? ? ? ? ? ? 43  GLU B OE2 1 
ATOM   1750 N N   . LEU B 1 44  ? 18.974 47.157 44.483 1.000 12.35081 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B N   1 
ATOM   1751 C CA  . LEU B 1 44  ? 18.642 47.344 43.074 1.000 12.44003 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CA  1 
ATOM   1752 C C   . LEU B 1 44  ? 18.852 48.789 42.653 1.000 13.93777 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B C   1 
ATOM   1753 O O   . LEU B 1 44  ? 19.341 49.055 41.550 1.000 13.71718 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B O   1 
ATOM   1754 C CB  . LEU B 1 44  ? 17.202 46.918 42.795 1.000 12.83339 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CB  1 
ATOM   1755 C CG  . LEU B 1 44  ? 16.878 45.425 42.904 1.000 11.10166 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CG  1 
ATOM   1756 C CD1 . LEU B 1 44  ? 15.376 45.254 42.884 1.000 14.17243 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CD1 1 
ATOM   1757 C CD2 . LEU B 1 44  ? 17.515 44.672 41.760 1.000 14.60016 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CD2 1 
ATOM   1758 N N   . ARG B 1 45  ? 18.473 49.744 43.517 1.000 15.28504 ? ? ? ? ? ? 45  ARG B N   1 
ATOM   1759 C CA  . ARG B 1 45  ? 18.721 51.147 43.192 1.000 18.18431 ? ? ? ? ? ? 45  ARG B CA  1 
ATOM   1760 C C   . ARG B 1 45  ? 20.210 51.398 43.011 1.000 13.45331 ? ? ? ? ? ? 45  ARG B C   1 
ATOM   1761 O O   . ARG B 1 45  ? 20.623 52.109 42.086 1.000 15.76188 ? ? ? ? ? ? 45  ARG B O   1 
ATOM   1762 C CB  . ARG B 1 45  ? 18.155 52.055 44.289 1.000 13.09718 ? ? ? ? ? ? 45  ARG B CB  1 
ATOM   1763 C CG  . ARG B 1 45  ? 16.631 52.042 44.377 1.000 16.15283 ? ? ? ? ? ? 45  ARG B CG  1 
ATOM   1764 C CD  . ARG B 1 45  ? 16.125 53.277 45.137 1.000 18.68276 ? ? ? ? ? ? 45  ARG B CD  1 
ATOM   1765 N NE  . ARG B 1 45  ? 16.692 53.395 46.485 1.000 15.57211 ? ? ? ? ? ? 45  ARG B NE  1 
ATOM   1766 C CZ  . ARG B 1 45  ? 16.128 52.882 47.584 1.000 16.64632 ? ? ? ? ? ? 45  ARG B CZ  1 
ATOM   1767 N NH1 . ARG B 1 45  ? 16.698 53.048 48.770 1.000 19.71729 ? ? ? ? ? ? 45  ARG B NH1 1 
ATOM   1768 N NH2 . ARG B 1 45  ? 14.997 52.192 47.500 1.000 13.41492 ? ? ? ? ? ? 45  ARG B NH2 1 
ATOM   1769 N N   . LYS B 1 46  ? 21.032 50.804 43.881 1.000 10.97454 ? ? ? ? ? ? 46  LYS B N   1 
ATOM   1770 C CA  . LYS B 1 46  ? 22.479 50.954 43.769 1.000 12.78951 ? ? ? ? ? ? 46  LYS B CA  1 
ATOM   1771 C C   . LYS B 1 46  ? 23.008 50.307 42.498 1.000 15.11067 ? ? ? ? ? ? 46  LYS B C   1 
ATOM   1772 O O   . LYS B 1 46  ? 23.893 50.858 41.835 1.000 14.63078 ? ? ? ? ? ? 46  LYS B O   1 
ATOM   1773 C CB  . LYS B 1 46  ? 23.164 50.335 44.983 1.000 17.67280 ? ? ? ? ? ? 46  LYS B CB  1 
ATOM   1774 C CG  . LYS B 1 46  ? 22.950 51.081 46.287 1.000 19.75957 ? ? ? ? ? ? 46  LYS B CG  1 
ATOM   1775 C CD  . LYS B 1 46  ? 23.599 50.348 47.467 1.000 23.45296 ? ? ? ? ? ? 46  LYS B CD  1 
ATOM   1776 C CE  . LYS B 1 46  ? 24.999 49.852 47.111 1.000 31.61199 ? ? ? ? ? ? 46  LYS B CE  1 
ATOM   1777 N NZ  . LYS B 1 46  ? 25.875 50.941 46.595 1.000 37.80209 ? ? ? ? ? ? 46  LYS B NZ  1 
ATOM   1778 N N   . MET B 1 47  ? 22.507 49.115 42.172 1.000 14.85350 ? ? ? ? ? ? 47  MET B N   1 
ATOM   1779 C CA  . MET B 1 47  ? 22.981 48.423 40.977 1.000 13.66135 ? ? ? ? ? ? 47  MET B CA  1 
ATOM   1780 C C   . MET B 1 47  ? 22.633 49.206 39.714 1.000 16.55446 ? ? ? ? ? ? 47  MET B C   1 
ATOM   1781 O O   . MET B 1 47  ? 23.414 49.227 38.749 1.000 15.70187 ? ? ? ? ? ? 47  MET B O   1 
ATOM   1782 C CB  . MET B 1 47  ? 22.399 47.011 40.934 1.000 14.11930 ? ? ? ? ? ? 47  MET B CB  1 
ATOM   1783 C CG  . MET B 1 47  ? 22.967 46.065 41.994 1.000 14.91034 ? ? ? ? ? ? 47  MET B CG  1 
ATOM   1784 S SD  . MET B 1 47  ? 21.905 44.635 42.289 1.000 15.80361 ? ? ? ? ? ? 47  MET B SD  1 
ATOM   1785 C CE  . MET B 1 47  ? 22.239 43.684 40.807 1.000 14.33376 ? ? ? ? ? ? 47  MET B CE  1 
ATOM   1786 N N   . GLU B 1 48  ? 21.474 49.866 39.703 1.000 15.05602 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B N   1 
ATOM   1787 C CA  . GLU B 1 48  ? 21.127 50.720 38.572 1.000 16.22991 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B CA  1 
ATOM   1788 C C   . GLU B 1 48  ? 22.025 51.949 38.528 1.000 15.55102 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B C   1 
ATOM   1789 O O   . GLU B 1 48  ? 22.486 52.352 37.452 1.000 17.87847 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B O   1 
ATOM   1790 C CB  . GLU B 1 48  ? 19.654 51.132 38.647 1.000 18.85883 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B CB  1 
ATOM   1791 C CG  . GLU B 1 48  ? 19.226 52.085 37.530 1.000 21.57353 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B CG  1 
ATOM   1792 C CD  . GLU B 1 48  ? 17.846 52.706 37.746 1.000 26.65363 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B CD  1 
ATOM   1793 O OE1 . GLU B 1 48  ? 17.296 52.611 38.861 1.000 29.07449 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B OE1 1 
ATOM   1794 O OE2 . GLU B 1 48  ? 17.309 53.298 36.788 1.000 35.75952 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B OE2 1 
ATOM   1795 N N   . ALA B 1 49  ? 22.285 52.556 39.690 1.000 17.32363 ? ? ? ? ? ? 49  ALA B N   1 
ATOM   1796 C CA  . ALA B 1 49  ? 23.169 53.718 39.733 1.000 17.06554 ? ? ? ? ? ? 49  ALA B CA  1 
ATOM   1797 C C   . ALA B 1 49  ? 24.567 53.379 39.235 1.000 22.94748 ? ? ? ? ? ? 49  ALA B C   1 
ATOM   1798 O O   . ALA B 1 49  ? 25.239 54.233 38.652 1.000 22.23415 ? ? ? ? ? ? 49  ALA B O   1 
ATOM   1799 C CB  . ALA B 1 49  ? 23.232 54.277 41.152 1.000 19.68163 ? ? ? ? ? ? 49  ALA B CB  1 
ATOM   1800 N N   . GLU B 1 50  ? 25.024 52.148 39.464 1.000 20.03954 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B N   1 
ATOM   1801 C CA  . GLU B 1 50  ? 26.326 51.679 39.010 1.000 17.68586 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B CA  1 
ATOM   1802 C C   . GLU B 1 50  ? 26.282 51.067 37.617 1.000 18.34498 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B C   1 
ATOM   1803 O O   . GLU B 1 50  ? 27.290 50.519 37.167 1.000 19.32111 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B O   1 
ATOM   1804 C CB  . GLU B 1 50  ? 26.895 50.667 40.007 1.000 21.69005 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B CB  1 
ATOM   1805 C CG  . GLU B 1 50  ? 27.337 51.318 41.306 1.000 25.91825 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B CG  1 
ATOM   1806 C CD  . GLU B 1 50  ? 27.567 50.327 42.426 1.000 32.61190 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B CD  1 
ATOM   1807 O OE1 . GLU B 1 50  ? 28.295 49.336 42.212 1.000 35.73716 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B OE1 1 
ATOM   1808 O OE2 . GLU B 1 50  ? 27.024 50.550 43.532 1.000 35.38422 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B OE2 1 
ATOM   1809 N N   . GLU B 1 51  ? 25.143 51.164 36.931 1.000 17.39753 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B N   1 
ATOM   1810 C CA  . GLU B 1 51  ? 24.963 50.775 35.535 1.000 19.49628 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B CA  1 
ATOM   1811 C C   . GLU B 1 51  ? 25.104 49.272 35.314 1.000 21.16743 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B C   1 
ATOM   1812 O O   . GLU B 1 51  ? 25.323 48.841 34.183 1.000 15.47803 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B O   1 
ATOM   1813 C CB  . GLU B 1 51  ? 25.912 51.552 34.601 1.000 25.22751 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B CB  1 
ATOM   1814 C CG  . GLU B 1 51  ? 26.060 53.038 34.972 1.000 27.38990 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B CG  1 
ATOM   1815 C CD  . GLU B 1 51  ? 26.672 53.889 33.872 1.000 37.51331 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B CD  1 
ATOM   1816 O OE1 . GLU B 1 51  ? 26.174 53.849 32.730 1.000 37.88333 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B OE1 1 
ATOM   1817 O OE2 . GLU B 1 51  ? 27.655 54.606 34.152 1.000 44.18365 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B OE2 1 
ATOM   1818 N N   . LEU B 1 52  ? 24.976 48.461 36.374 1.000 14.67883 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B N   1 
ATOM   1819 C CA  . LEU B 1 52  ? 24.816 47.015 36.213 1.000 16.76227 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CA  1 
ATOM   1820 C C   . LEU B 1 52  ? 23.418 46.648 35.746 1.000 13.55902 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B C   1 
ATOM   1821 O O   . LEU B 1 52  ? 23.218 45.552 35.218 1.000 14.04177 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B O   1 
ATOM   1822 C CB  . LEU B 1 52  ? 25.086 46.285 37.529 1.000 17.09765 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CB  1 
ATOM   1823 C CG  . LEU B 1 52  ? 26.452 46.443 38.183 1.000 15.19976 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CG  1 
ATOM   1824 C CD1 . LEU B 1 52  ? 26.509 45.697 39.507 1.000 19.16806 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CD1 1 
ATOM   1825 C CD2 . LEU B 1 52  ? 27.518 45.938 37.224 1.000 16.97960 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CD2 1 
ATOM   1826 N N   . LEU B 1 53  ? 22.456 47.537 35.964 1.000 13.63137 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B N   1 
ATOM   1827 C CA  . LEU B 1 53  ? 21.074 47.369 35.569 1.000 12.39089 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CA  1 
ATOM   1828 C C   . LEU B 1 53  ? 20.630 48.599 34.800 1.000 15.39005 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B C   1 
ATOM   1829 O O   . LEU B 1 53  ? 21.055 49.719 35.089 1.000 17.05663 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B O   1 
ATOM   1830 C CB  . LEU B 1 53  ? 20.150 47.204 36.780 1.000 12.31666 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CB  1 
ATOM   1831 C CG  . LEU B 1 53  ? 20.457 46.061 37.741 1.000 12.52109 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CG  1 
ATOM   1832 C CD1 . LEU B 1 53  ? 19.437 46.047 38.878 1.000 13.43321 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CD1 1 
ATOM   1833 C CD2 . LEU B 1 53  ? 20.438 44.746 36.979 1.000 12.55854 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CD2 1 
ATOM   1834 N N   . VAL B 1 54  ? 19.773 48.365 33.824 1.000 16.08729 ? ? ? ? ? ? 54  VAL B N   1 
ATOM   1835 C CA  . VAL B 1 54  ? 19.073 49.411 33.104 1.000 17.98936 ? ? ? ? ? ? 54  VAL B CA  1 
ATOM   1836 C C   . VAL B 1 54  ? 17.671 49.483 33.682 1.000 22.47319 ? ? ? ? ? ? 54  VAL B C   1 
ATOM   1837 O O   . VAL B 1 54  ? 16.987 48.457 33.809 1.000 19.15568 ? ? ? ? ? ? 54  VAL B O   1 
ATOM   1838 C CB  . VAL B 1 54  ? 19.048 49.122 31.594 1.000 20.73928 ? ? ? ? ? ? 54  VAL B CB  1 
ATOM   1839 C CG1 . VAL B 1 54  ? 18.222 50.167 30.856 1.000 24.17277 ? ? ? ? ? ? 54  VAL B CG1 1 
ATOM   1840 C CG2 . VAL B 1 54  ? 20.470 49.080 31.053 1.000 22.30168 ? ? ? ? ? ? 54  VAL B CG2 1 
ATOM   1841 N N   . GLY B 1 55  ? 17.266 50.681 34.089 1.000 21.16498 ? ? ? ? ? ? 55  GLY B N   1 
ATOM   1842 C CA  . GLY B 1 55  ? 15.912 50.899 34.555 1.000 21.49899 ? ? ? ? ? ? 55  GLY B CA  1 
ATOM   1843 C C   . GLY B 1 55  ? 15.056 51.421 33.414 1.000 24.23971 ? ? ? ? ? ? 55  GLY B C   1 
ATOM   1844 O O   . GLY B 1 55  ? 15.475 52.290 32.649 1.000 26.51464 ? ? ? ? ? ? 55  GLY B O   1 
ATOM   1845 N N   . SER B 1 56  ? 13.865 50.850 33.292 1.000 20.37823 ? ? ? ? ? ? 56  SER B N   1 
ATOM   1846 C CA  . SER B 1 56  ? 12.877 51.287 32.320 1.000 21.55274 ? ? ? ? ? ? 56  SER B CA  1 
ATOM   1847 C C   . SER B 1 56  ? 11.553 51.466 33.041 1.000 24.10558 ? ? ? ? ? ? 56  SER B C   1 
ATOM   1848 O O   . SER B 1 56  ? 11.093 50.553 33.734 1.000 20.75592 ? ? ? ? ? ? 56  SER B O   1 
ATOM   1849 C CB  . SER B 1 56  ? 12.726 50.276 31.177 1.000 28.77756 ? ? ? ? ? ? 56  SER B CB  1 
ATOM   1850 O OG  . SER B 1 56  ? 13.979 49.955 30.600 1.000 28.67405 ? ? ? ? ? ? 56  SER B OG  1 
ATOM   1851 N N   . ASP B 1 57  ? 10.953 52.642 32.886 1.000 23.60548 ? ? ? ? ? ? 57  ASP B N   1 
ATOM   1852 C CA  . ASP B 1 57  ? 9.640  52.890 33.460 1.000 27.58696 ? ? ? ? ? ? 57  ASP B CA  1 
ATOM   1853 C C   . ASP B 1 57  ? 8.581  52.109 32.692 1.000 25.53327 ? ? ? ? ? ? 57  ASP B C   1 
ATOM   1854 O O   . ASP B 1 57  ? 8.479  52.220 31.465 1.000 28.85106 ? ? ? ? ? ? 57  ASP B O   1 
ATOM   1855 C CB  . ASP B 1 57  ? 9.332  54.387 33.432 1.000 28.37318 ? ? ? ? ? ? 57  ASP B CB  1 
ATOM   1856 C CG  . ASP B 1 57  ? 10.111 55.163 34.486 1.000 36.46235 ? ? ? ? ? ? 57  ASP B CG  1 
ATOM   1857 O OD1 . ASP B 1 57  ? 10.391 54.592 35.561 1.000 39.45504 ? ? ? ? ? ? 57  ASP B OD1 1 
ATOM   1858 O OD2 . ASP B 1 57  ? 10.444 56.346 34.243 1.000 45.80277 ? ? ? ? ? ? 57  ASP B OD2 1 
ATOM   1859 N N   . VAL B 1 58  ? 7.793  51.313 33.412 1.000 22.55157 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B N   1 
ATOM   1860 C CA  . VAL B 1 58  ? 6.739  50.522 32.783 1.000 23.81844 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B CA  1 
ATOM   1861 C C   . VAL B 1 58  ? 5.420  50.786 33.495 1.000 23.55286 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B C   1 
ATOM   1862 O O   . VAL B 1 58  ? 5.406  51.035 34.707 1.000 24.23540 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B O   1 
ATOM   1863 C CB  . VAL B 1 58  ? 7.064  49.014 32.782 1.000 25.90635 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B CB  1 
ATOM   1864 C CG1 . VAL B 1 58  ? 8.338  48.738 32.004 1.000 26.08595 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B CG1 1 
ATOM   1865 C CG2 . VAL B 1 58  ? 7.161  48.457 34.202 1.000 22.64469 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B CG2 1 
ATOM   1866 N N   . PRO B 1 59  ? 4.301  50.759 32.779 1.000 28.59789 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B N   1 
ATOM   1867 C CA  . PRO B 1 59  ? 2.996  50.724 33.447 1.000 28.11426 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B CA  1 
ATOM   1868 C C   . PRO B 1 59  ? 2.906  49.505 34.352 1.000 28.36892 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B C   1 
ATOM   1869 O O   . PRO B 1 59  ? 3.261  48.392 33.957 1.000 29.59408 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B O   1 
ATOM   1870 C CB  . PRO B 1 59  ? 2.001  50.647 32.281 1.000 29.40942 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B CB  1 
ATOM   1871 C CG  . PRO B 1 59  ? 2.806  50.230 31.089 1.000 34.35632 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B CG  1 
ATOM   1872 C CD  . PRO B 1 59  ? 4.185  50.774 31.313 1.000 24.99390 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B CD  1 
ATOM   1873 N N   . TRP B 1 60  ? 2.446  49.724 35.580 1.000 26.41503 ? ? ? ? ? ? 60  TRP B N   1 
ATOM   1874 C CA  . TRP B 1 60  ? 2.448  48.665 36.581 1.000 27.54320 ? ? ? ? ? ? 60  TRP B CA  1 
ATOM   1875 C C   . TRP B 1 60  ? 1.414  48.926 37.672 1.000 31.12198 ? ? ? ? ? ? 60  TRP B C   1 
ATOM   1876 O O   . TRP B 1 60  ? 0.742  48.000 38.134 1.000 33.53214 ? ? ? ? ? ? 60  TRP B O   1 
ATOM   1877 C CB  . TRP B 1 60  ? 3.848  48.530 37.187 1.000 30.88303 ? ? ? ? ? ? 60  TRP B CB  1 
ATOM   1878 C CG  . TRP B 1 60  ? 4.063  47.330 38.086 1.000 30.27313 ? ? ? ? ? ? 60  TRP B CG  1 
ATOM   1879 C CD1 . TRP B 1 60  ? 4.683  46.150 37.757 1.000 33.48904 ? ? ? ? ? ? 60  TRP B CD1 1 
ATOM   1880 C CD2 . TRP B 1 60  ? 3.693  47.212 39.467 1.000 29.65769 ? ? ? ? ? ? 60  TRP B CD2 1 
ATOM   1881 N NE1 . TRP B 1 60  ? 4.707  45.308 38.847 1.000 26.15172 ? ? ? ? ? ? 60  TRP B NE1 1 
ATOM   1882 C CE2 . TRP B 1 60  ? 4.105  45.937 39.906 1.000 31.19823 ? ? ? ? ? ? 60  TRP B CE2 1 
ATOM   1883 C CE3 . TRP B 1 60  ? 3.049  48.062 40.375 1.000 28.35841 ? ? ? ? ? ? 60  TRP B CE3 1 
ATOM   1884 C CZ2 . TRP B 1 60  ? 3.893  45.495 41.210 1.000 31.55989 ? ? ? ? ? ? 60  TRP B CZ2 1 
ATOM   1885 C CZ3 . TRP B 1 60  ? 2.839  47.623 41.665 1.000 32.35939 ? ? ? ? ? ? 60  TRP B CZ3 1 
ATOM   1886 C CH2 . TRP B 1 60  ? 3.257  46.351 42.073 1.000 34.07490 ? ? ? ? ? ? 60  TRP B CH2 1 
ATOM   1887 N N   . ALA B 1 65  ? 0.153  54.173 37.831 1.000 25.77998 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B N   1 
ATOM   1888 C CA  . ALA B 1 65  ? 1.515  54.588 38.144 1.000 21.11857 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B CA  1 
ATOM   1889 C C   . ALA B 1 65  ? 2.524  53.828 37.282 1.000 26.00326 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B C   1 
ATOM   1890 O O   . ALA B 1 65  ? 2.222  52.762 36.753 1.000 27.40015 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B O   1 
ATOM   1891 C CB  . ALA B 1 65  ? 1.808  54.385 39.634 1.000 22.77906 ? ? ? ? ? ? 66  ALA B CB  1 
ATOM   1892 N N   . THR B 1 66  ? 3.714  54.392 37.122 1.000 24.23817 ? ? ? ? ? ? 67  THR B N   1 
ATOM   1893 C CA  . THR B 1 66  ? 4.809  53.688 36.475 1.000 24.91271 ? ? ? ? ? ? 67  THR B CA  1 
ATOM   1894 C C   . THR B 1 66  ? 5.769  53.159 37.533 1.000 25.18839 ? ? ? ? ? ? 67  THR B C   1 
ATOM   1895 O O   . THR B 1 66  ? 5.942  53.759 38.598 1.000 24.17109 ? ? ? ? ? ? 67  THR B O   1 
ATOM   1896 C CB  . THR B 1 66  ? 5.565  54.594 35.499 1.000 30.34338 ? ? ? ? ? ? 67  THR B CB  1 
ATOM   1897 O OG1 . THR B 1 66  ? 5.905  55.827 36.145 1.000 32.47866 ? ? ? ? ? ? 67  THR B OG1 1 
ATOM   1898 C CG2 . THR B 1 66  ? 4.711  54.885 34.262 1.000 27.79902 ? ? ? ? ? ? 67  THR B CG2 1 
ATOM   1899 N N   . LYS B 1 67  A 6.391  52.021 37.235 1.000 22.22131 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B N   1 
ATOM   1900 C CA  . LYS B 1 67  A 7.395  51.439 38.110 1.000 18.74493 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CA  1 
ATOM   1901 C C   . LYS B 1 67  A 8.645  51.143 37.299 1.000 19.60978 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B C   1 
ATOM   1902 O O   . LYS B 1 67  A 8.572  50.925 36.089 1.000 22.91213 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B O   1 
ATOM   1903 C CB  . LYS B 1 67  A 6.889  50.152 38.768 1.000 19.52533 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CB  1 
ATOM   1904 C CG  . LYS B 1 67  A 5.729  50.343 39.738 1.000 20.64056 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CG  1 
ATOM   1905 C CD  . LYS B 1 67  A 6.119  51.258 40.899 1.000 22.98675 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CD  1 
ATOM   1906 C CE  . LYS B 1 67  A 4.914  52.022 41.446 1.000 31.44959 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CE  1 
ATOM   1907 N NZ  . LYS B 1 67  A 4.650  51.775 42.893 1.000 30.41277 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B NZ  1 
ATOM   1908 N N   . THR B 1 68  ? 9.793  51.139 37.973 1.000 16.29751 ? ? ? ? ? ? 68  THR B N   1 
ATOM   1909 C CA  . THR B 1 68  ? 11.057 50.840 37.306 1.000 17.02431 ? ? ? ? ? ? 68  THR B CA  1 
ATOM   1910 C C   . THR B 1 68  ? 11.201 49.329 37.127 1.000 20.95792 ? ? ? ? ? ? 68  THR B C   1 
ATOM   1911 O O   . THR B 1 68  ? 11.172 48.569 38.104 1.000 18.47311 ? ? ? ? ? ? 68  THR B O   1 
ATOM   1912 C CB  . THR B 1 68  ? 12.233 51.407 38.100 1.000 22.43731 ? ? ? ? ? ? 68  THR B CB  1 
ATOM   1913 O OG1 . THR B 1 68  ? 12.097 52.834 38.215 1.000 29.02180 ? ? ? ? ? ? 68  THR B OG1 1 
ATOM   1914 C CG2 . THR B 1 68  ? 13.547 51.101 37.400 1.000 19.23764 ? ? ? ? ? ? 68  THR B CG2 1 
ATOM   1915 N N   . GLU B 1 69  ? 11.343 48.897 35.878 1.000 16.65126 ? ? ? ? ? ? 69  GLU B N   1 
ATOM   1916 C CA  . GLU B 1 69  ? 11.685 47.520 35.547 1.000 17.25062 ? ? ? ? ? ? 69  GLU B CA  1 
ATOM   1917 C C   . GLU B 1 69  ? 13.189 47.446 35.338 1.000 17.65912 ? ? ? ? ? ? 69  GLU B C   1 
ATOM   1918 O O   . GLU B 1 69  ? 13.749 48.228 34.567 1.000 20.01637 ? ? ? ? ? ? 69  GLU B O   1 
ATOM   1919 C CB  . GLU B 1 69  ? 10.948 47.064 34.289 1.000 19.78340 ? ? ? ? ? ? 69  GLU B CB  1 
ATOM   1920 C CG  . GLU B 1 69  ? 10.928 45.563 34.065 1.000 22.85552 ? ? ? ? ? ? 69  GLU B CG  1 
ATOM   1921 C CD  . GLU B 1 69  ? 10.275 45.197 32.743 1.000 24.64153 ? ? ? ? ? ? 69  GLU B CD  1 
ATOM   1922 O OE1 . GLU B 1 69  ? 10.888 45.464 31.685 1.000 27.38774 ? ? ? ? ? ? 69  GLU B OE1 1 
ATOM   1923 O OE2 . GLU B 1 69  ? 9.146  44.655 32.763 1.000 31.87238 ? ? ? ? ? ? 69  GLU B OE2 1 
ATOM   1924 N N   . TYR B 1 70  ? 13.841 46.529 36.039 1.000 13.37231 ? ? ? ? ? ? 70  TYR B N   1 
ATOM   1925 C CA  . TYR B 1 70  ? 15.290 46.415 36.013 1.000 14.37862 ? ? ? ? ? ? 70  TYR B CA  1 
ATOM   1926 C C   . TYR B 1 70  ? 15.683 45.274 35.089 1.000 15.94585 ? ? ? ? ? ? 70  TYR B C   1 
ATOM   1927 O O   . TYR B 1 70  ? 15.111 44.186 35.171 1.000 16.23405 ? ? ? ? ? ? 70  TYR B O   1 
ATOM   1928 C CB  . TYR B 1 70  ? 15.857 46.148 37.407 1.000 14.66800 ? ? ? ? ? ? 70  TYR B CB  1 
ATOM   1929 C CG  . TYR B 1 70  ? 15.602 47.228 38.428 1.000 16.36144 ? ? ? ? ? ? 70  TYR B CG  1 
ATOM   1930 C CD1 . TYR B 1 70  ? 16.410 48.353 38.488 1.000 19.62926 ? ? ? ? ? ? 70  TYR B CD1 1 
ATOM   1931 C CD2 . TYR B 1 70  ? 14.561 47.113 39.342 1.000 16.23989 ? ? ? ? ? ? 70  TYR B CD2 1 
ATOM   1932 C CE1 . TYR B 1 70  ? 16.184 49.347 39.438 1.000 19.21636 ? ? ? ? ? ? 70  TYR B CE1 1 
ATOM   1933 C CE2 . TYR B 1 70  ? 14.324 48.103 40.297 1.000 18.61617 ? ? ? ? ? ? 70  TYR B CE2 1 
ATOM   1934 C CZ  . TYR B 1 70  ? 15.143 49.214 40.331 1.000 18.33051 ? ? ? ? ? ? 70  TYR B CZ  1 
ATOM   1935 O OH  . TYR B 1 70  ? 14.926 50.201 41.267 1.000 20.42777 ? ? ? ? ? ? 70  TYR B OH  1 
ATOM   1936 N N   . ALA B 1 71  ? 16.646 45.525 34.214 1.000 12.94992 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B N   1 
ATOM   1937 C CA  . ALA B 1 71  ? 17.212 44.494 33.354 1.000 16.41210 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B CA  1 
ATOM   1938 C C   . ALA B 1 71  ? 18.728 44.567 33.418 1.000 14.15813 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B C   1 
ATOM   1939 O O   . ALA B 1 71  ? 19.306 45.641 33.563 1.000 13.70702 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B O   1 
ATOM   1940 C CB  . ALA B 1 71  ? 16.750 44.634 31.892 1.000 16.92021 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B CB  1 
ATOM   1941 N N   . LEU B 1 72  ? 19.372 43.411 33.315 1.000 15.01510 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B N   1 
ATOM   1942 C CA  . LEU B 1 72  ? 20.827 43.384 33.234 1.000 13.66821 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CA  1 
ATOM   1943 C C   . LEU B 1 72  ? 21.319 44.183 32.029 1.000 13.83009 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B C   1 
ATOM   1944 O O   . LEU B 1 72  ? 20.806 44.039 30.913 1.000 17.10494 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B O   1 
ATOM   1945 C CB  . LEU B 1 72  ? 21.321 41.941 33.128 1.000 16.20894 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CB  1 
ATOM   1946 C CG  . LEU B 1 72  ? 21.787 41.237 34.401 1.000 17.16359 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CG  1 
ATOM   1947 C CD1 . LEU B 1 72  ? 20.812 41.440 35.510 1.000 23.68221 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CD1 1 
ATOM   1948 C CD2 . LEU B 1 72  ? 21.998 39.749 34.144 1.000 15.71416 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CD2 1 
ATOM   1949 N N   . SER B 1 73  ? 22.316 45.026 32.264 1.000 13.96953 ? ? ? ? ? ? 73  SER B N   1 
ATOM   1950 C CA  . SER B 1 73  ? 23.106 45.641 31.205 1.000 13.66935 ? ? ? ? ? ? 73  SER B CA  1 
ATOM   1951 C C   . SER B 1 73  ? 24.274 44.725 30.846 1.000 13.98995 ? ? ? ? ? ? 73  SER B C   1 
ATOM   1952 O O   . SER B 1 73  ? 24.532 43.725 31.517 1.000 11.96264 ? ? ? ? ? ? 73  SER B O   1 
ATOM   1953 C CB  . SER B 1 73  ? 23.633 46.987 31.664 1.000 14.07341 ? ? ? ? ? ? 73  SER B CB  1 
ATOM   1954 O OG  . SER B 1 73  ? 24.694 46.761 32.575 1.000 14.22411 ? ? ? ? ? ? 73  SER B OG  1 
ATOM   1955 N N   . GLU B 1 74  ? 25.028 45.085 29.797 1.000 12.67020 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B N   1 
ATOM   1956 C CA  . GLU B 1 74  ? 26.209 44.271 29.495 1.000 14.18608 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CA  1 
ATOM   1957 C C   . GLU B 1 74  ? 27.206 44.285 30.649 1.000 14.11637 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B C   1 
ATOM   1958 O O   . GLU B 1 74  ? 27.847 43.269 30.935 1.000 14.09610 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B O   1 
ATOM   1959 C CB  . GLU B 1 74  ? 26.881 44.743 28.204 1.000 14.52960 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CB  1 
ATOM   1960 C CG  . GLU B 1 74  ? 28.205 44.030 27.873 1.000 18.58636 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CG  1 
ATOM   1961 C CD  . GLU B 1 74  ? 28.066 42.508 27.695 1.000 22.57658 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CD  1 
ATOM   1962 O OE1 . GLU B 1 74  ? 26.975 42.033 27.324 1.000 25.74221 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B OE1 1 
ATOM   1963 O OE2 . GLU B 1 74  ? 29.060 41.782 27.927 1.000 32.71702 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B OE2 1 
ATOM   1964 N N   . LYS B 1 75  ? 27.326 45.413 31.346 1.000 13.01596 ? ? ? ? ? ? 75  LYS B N   1 
ATOM   1965 C CA  . LYS B 1 75  ? 28.162 45.462 32.538 1.000 15.31612 ? ? ? ? ? ? 75  LYS B CA  1 
ATOM   1966 C C   . LYS B 1 75  ? 27.627 44.515 33.611 1.000 13.67832 ? ? ? ? ? ? 75  LYS B C   1 
ATOM   1967 O O   . LYS B 1 75  ? 28.401 43.893 34.350 1.000 14.81443 ? ? ? ? ? ? 75  LYS B O   1 
ATOM   1968 C CB  . LYS B 1 75  ? 28.221 46.905 33.047 1.000 15.35408 ? ? ? ? ? ? 75  LYS B CB  1 
ATOM   1969 C CG  . LYS B 1 75  ? 29.113 47.159 34.250 1.000 19.64203 ? ? ? ? ? ? 75  LYS B CG  1 
ATOM   1970 C CD  . LYS B 1 75  ? 29.226 48.663 34.542 1.000 28.58151 ? ? ? ? ? ? 75  LYS B CD  1 
ATOM   1971 C CE  . LYS B 1 75  ? 29.746 48.941 35.944 1.000 32.47057 ? ? ? ? ? ? 75  LYS B CE  1 
ATOM   1972 N NZ  . LYS B 1 75  ? 29.870 50.414 36.190 1.000 32.92617 ? ? ? ? ? ? 75  LYS B NZ  1 
ATOM   1973 N N   . GLY B 1 76  ? 26.302 44.379 33.695 1.000 13.48214 ? ? ? ? ? ? 76  GLY B N   1 
ATOM   1974 C CA  . GLY B 1 76  ? 25.721 43.468 34.670 1.000 10.58775 ? ? ? ? ? ? 76  GLY B CA  1 
ATOM   1975 C C   . GLY B 1 76  ? 25.984 42.010 34.343 1.000 13.87717 ? ? ? ? ? ? 76  GLY B C   1 
ATOM   1976 O O   . GLY B 1 76  ? 26.256 41.209 35.238 1.000 14.24277 ? ? ? ? ? ? 76  GLY B O   1 
ATOM   1977 N N   . TRP B 1 77  ? 25.874 41.640 33.064 1.000 12.01610 ? ? ? ? ? ? 77  TRP B N   1 
ATOM   1978 C CA  . TRP B 1 77  ? 26.234 40.285 32.648 1.000 13.33611 ? ? ? ? ? ? 77  TRP B CA  1 
ATOM   1979 C C   . TRP B 1 77  ? 27.697 39.987 32.949 1.000 13.06035 ? ? ? ? ? ? 77  TRP B C   1 
ATOM   1980 O O   . TRP B 1 77  ? 28.035 38.883 33.399 1.000 13.30766 ? ? ? ? ? ? 77  TRP B O   1 
ATOM   1981 C CB  . TRP B 1 77  ? 25.939 40.093 31.157 1.000 12.49066 ? ? ? ? ? ? 77  TRP B CB  1 
ATOM   1982 C CG  . TRP B 1 77  ? 24.489 39.957 30.844 1.000 12.38796 ? ? ? ? ? ? 77  TRP B CG  1 
ATOM   1983 C CD1 . TRP B 1 77  ? 23.673 40.893 30.268 1.000 14.38611 ? ? ? ? ? ? 77  TRP B CD1 1 
ATOM   1984 C CD2 . TRP B 1 77  ? 23.671 38.815 31.094 1.000 14.89179 ? ? ? ? ? ? 77  TRP B CD2 1 
ATOM   1985 N NE1 . TRP B 1 77  ? 22.395 40.399 30.149 1.000 15.92432 ? ? ? ? ? ? 77  TRP B NE1 1 
ATOM   1986 C CE2 . TRP B 1 77  ? 22.373 39.120 30.639 1.000 14.74869 ? ? ? ? ? ? 77  TRP B CE2 1 
ATOM   1987 C CE3 . TRP B 1 77  ? 23.916 37.556 31.647 1.000 13.61886 ? ? ? ? ? ? 77  TRP B CE3 1 
ATOM   1988 C CZ2 . TRP B 1 77  ? 21.318 38.215 30.735 1.000 17.11067 ? ? ? ? ? ? 77  TRP B CZ2 1 
ATOM   1989 C CZ3 . TRP B 1 77  ? 22.864 36.659 31.737 1.000 18.19727 ? ? ? ? ? ? 77  TRP B CZ3 1 
ATOM   1990 C CH2 . TRP B 1 77  ? 21.585 36.993 31.278 1.000 17.51160 ? ? ? ? ? ? 77  TRP B CH2 1 
ATOM   1991 N N   . GLU B 1 78  ? 28.578 40.956 32.702 1.000 13.46173 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B N   1 
ATOM   1992 C CA  . GLU B 1 78  ? 29.992 40.791 33.013 1.000 14.40980 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CA  1 
ATOM   1993 C C   . GLU B 1 78  ? 30.220 40.645 34.511 1.000 14.17863 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B C   1 
ATOM   1994 O O   . GLU B 1 78  ? 31.014 39.802 34.942 1.000 16.12466 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B O   1 
ATOM   1995 C CB  . GLU B 1 78  ? 30.788 41.975 32.450 1.000 19.18313 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CB  1 
ATOM   1996 N N   . ALA B 1 79  ? 29.520 41.448 35.322 1.000 12.57906 ? ? ? ? ? ? 79  ALA B N   1 
ATOM   1997 C CA  . ALA B 1 79  ? 29.635 41.333 36.772 1.000 12.93163 ? ? ? ? ? ? 79  ALA B CA  1 
ATOM   1998 C C   . ALA B 1 79  ? 29.153 39.967 37.254 1.000 13.20952 ? ? ? ? ? ? 79  ALA B C   1 
ATOM   1999 O O   . ALA B 1 79  ? 29.746 39.366 38.163 1.000 13.80499 ? ? ? ? ? ? 79  ALA B O   1 
ATOM   2000 C CB  . ALA B 1 79  ? 28.831 42.450 37.448 1.000 13.23914 ? ? ? ? ? ? 79  ALA B CB  1 
ATOM   2001 N N   . LEU B 1 80  ? 28.070 39.471 36.661 1.000 10.45391 ? ? ? ? ? ? 80  LEU B N   1 
ATOM   2002 C CA  . LEU B 1 80  ? 27.548 38.157 37.021 1.000 10.52032 ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CA  1 
ATOM   2003 C C   . LEU B 1 80  ? 28.566 37.056 36.720 1.000 10.07793 ? ? ? ? ? ? 80  LEU B C   1 
ATOM   2004 O O   . LEU B 1 80  ? 28.829 36.191 37.565 1.000 11.10109 ? ? ? ? ? ? 80  LEU B O   1 
ATOM   2005 C CB  . LEU B 1 80  ? 26.246 37.908 36.261 1.000 11.68047 ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CB  1 
ATOM   2006 C CG  . LEU B 1 80  ? 25.621 36.528 36.398 1.000 12.35923 ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CG  1 
ATOM   2007 C CD1 . LEU B 1 80  ? 25.252 36.268 37.844 1.000 14.98245 ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CD1 1 
ATOM   2008 C CD2 . LEU B 1 80  ? 24.375 36.455 35.518 1.000 13.75833 ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CD2 1 
ATOM   2009 N N   . ARG B 1 81  ? 29.120 37.052 35.500 1.000 10.01606 ? ? ? ? ? ? 81  ARG B N   1 
ATOM   2010 C CA  . ARG B 1 81  ? 30.110 36.038 35.131 1.000 11.50049 ? ? ? ? ? ? 81  ARG B CA  1 
ATOM   2011 C C   . ARG B 1 81  ? 31.340 36.125 36.019 1.000 13.07858 ? ? ? ? ? ? 81  ARG B C   1 
ATOM   2012 O O   . ARG B 1 81  ? 31.880 35.097 36.449 1.000 13.51513 ? ? ? ? ? ? 81  ARG B O   1 
ATOM   2013 C CB  . ARG B 1 81  ? 30.544 36.198 33.671 1.000 13.98747 ? ? ? ? ? ? 81  ARG B CB  1 
ATOM   2014 C CG  . ARG B 1 81  ? 29.453 36.306 32.644 1.000 22.77987 ? ? ? ? ? ? 81  ARG B CG  1 
ATOM   2015 C CD  . ARG B 1 81  ? 28.760 34.991 32.398 1.000 26.19016 ? ? ? ? ? ? 81  ARG B CD  1 
ATOM   2016 N NE  . ARG B 1 81  ? 27.717 35.114 31.375 1.000 27.03682 ? ? ? ? ? ? 81  ARG B NE  1 
ATOM   2017 C CZ  . ARG B 1 81  ? 26.802 34.180 31.141 1.000 29.70689 ? ? ? ? ? ? 81  ARG B CZ  1 
ATOM   2018 N NH1 . ARG B 1 81  ? 25.882 34.356 30.196 1.000 26.45659 ? ? ? ? ? ? 81  ARG B NH1 1 
ATOM   2019 N NH2 . ARG B 1 81  ? 26.798 33.070 31.866 1.000 24.07983 ? ? ? ? ? ? 81  ARG B NH2 1 
ATOM   2020 N N   . LYS B 1 82  ? 31.821 37.347 36.271 1.000 12.09243 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B N   1 
ATOM   2021 C CA  . LYS B 1 82  ? 33.001 37.524 37.112 1.000 15.14805 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CA  1 
ATOM   2022 C C   . LYS B 1 82  ? 32.728 37.056 38.527 1.000 14.33565 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B C   1 
ATOM   2023 O O   . LYS B 1 82  ? 33.561 36.371 39.137 1.000 17.39599 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B O   1 
ATOM   2024 C CB  . LYS B 1 82  ? 33.445 38.990 37.112 1.000 17.93296 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CB  1 
ATOM   2025 C CG  . LYS B 1 82  ? 34.950 39.170 37.219 1.000 30.47311 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CG  1 
ATOM   2026 C CD  . LYS B 1 82  ? 35.654 38.561 36.007 1.000 34.68855 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CD  1 
ATOM   2027 C CE  . LYS B 1 82  ? 37.035 38.004 36.364 1.000 33.92499 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CE  1 
ATOM   2028 N NZ  . LYS B 1 82  ? 37.409 36.864 35.477 1.000 35.75229 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B NZ  1 
ATOM   2029 N N   . ALA B 1 83  ? 31.548 37.389 39.055 1.000 12.46899 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B N   1 
ATOM   2030 C CA  . ALA B 1 83  ? 31.211 36.990 40.417 1.000 11.39457 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B CA  1 
ATOM   2031 C C   . ALA B 1 83  ? 31.218 35.476 40.554 1.000 11.67720 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B C   1 
ATOM   2032 O O   . ALA B 1 83  ? 31.733 34.943 41.547 1.000 14.96540 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B O   1 
ATOM   2033 C CB  . ALA B 1 83  ? 29.857 37.567 40.812 1.000 13.23911 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B CB  1 
ATOM   2034 N N   . TRP B 1 84  ? 30.702 34.760 39.544 1.000 11.72753 ? ? ? ? ? ? 84  TRP B N   1 
ATOM   2035 C CA  . TRP B 1 84  ? 30.643 33.306 39.660 1.000 11.19679 ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CA  1 
ATOM   2036 C C   . TRP B 1 84  ? 32.018 32.667 39.535 1.000 11.30104 ? ? ? ? ? ? 84  TRP B C   1 
ATOM   2037 O O   . TRP B 1 84  ? 32.285 31.649 40.177 1.000 10.91134 ? ? ? ? ? ? 84  TRP B O   1 
ATOM   2038 C CB  . TRP B 1 84  ? 29.641 32.717 38.652 1.000 12.35559 ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CB  1 
ATOM   2039 C CG  . TRP B 1 84  ? 28.488 32.163 39.452 1.000 10.19889 ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CG  1 
ATOM   2040 C CD1 . TRP B 1 84  ? 28.215 30.841 39.705 1.000 8.61285  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CD1 1 
ATOM   2041 C CD2 . TRP B 1 84  ? 27.529 32.920 40.212 1.000 11.98670 ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CD2 1 
ATOM   2042 N NE1 . TRP B 1 84  ? 27.124 30.736 40.552 1.000 8.16418  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B NE1 1 
ATOM   2043 C CE2 . TRP B 1 84  ? 26.690 31.997 40.868 1.000 8.98596  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CE2 1 
ATOM   2044 C CE3 . TRP B 1 84  ? 27.285 34.289 40.382 1.000 8.93632  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CE3 1 
ATOM   2045 C CZ2 . TRP B 1 84  ? 25.636 32.402 41.688 1.000 10.04432 ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CZ2 1 
ATOM   2046 C CZ3 . TRP B 1 84  ? 26.224 34.691 41.197 1.000 11.32950 ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CZ3 1 
ATOM   2047 C CH2 . TRP B 1 84  ? 25.417 33.751 41.834 1.000 9.96760  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CH2 1 
ATOM   2048 N N   . TYR B 1 85  ? 32.917 33.270 38.758 1.000 12.92976 ? ? ? ? ? ? 85  TYR B N   1 
ATOM   2049 C CA  . TYR B 1 85  ? 34.238 32.690 38.555 1.000 10.66862 ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CA  1 
ATOM   2050 C C   . TYR B 1 85  ? 35.085 32.753 39.821 1.000 10.30073 ? ? ? ? ? ? 85  TYR B C   1 
ATOM   2051 O O   . TYR B 1 85  ? 35.946 31.893 40.029 1.000 13.36208 ? ? ? ? ? ? 85  TYR B O   1 
ATOM   2052 C CB  . TYR B 1 85  ? 34.933 33.424 37.402 1.000 11.51268 ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CB  1 
ATOM   2053 C CG  . TYR B 1 85  ? 36.253 32.832 37.016 1.000 13.57008 ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CG  1 
ATOM   2054 C CD1 . TYR B 1 85  ? 36.317 31.736 36.172 1.000 11.26517 ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CD1 1 
ATOM   2055 C CD2 . TYR B 1 85  ? 37.440 33.359 37.516 1.000 15.29560 ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CD2 1 
ATOM   2056 C CE1 . TYR B 1 85  ? 37.534 31.180 35.811 1.000 18.97467 ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CE1 1 
ATOM   2057 C CE2 . TYR B 1 85  ? 38.672 32.799 37.160 1.000 17.39392 ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CE2 1 
ATOM   2058 C CZ  . TYR B 1 85  ? 38.707 31.724 36.310 1.000 15.99890 ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CZ  1 
ATOM   2059 O OH  . TYR B 1 85  ? 39.907 31.160 35.951 1.000 18.48866 ? ? ? ? ? ? 85  TYR B OH  1 
ATOM   2060 N N   . GLU B 1 86  ? 34.847 33.737 40.678 1.000 12.50178 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B N   1 
ATOM   2061 C CA  . GLU B 1 86  ? 35.676 33.904 41.860 1.000 14.71237 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B CA  1 
ATOM   2062 C C   . GLU B 1 86  ? 35.408 32.791 42.877 1.000 13.73084 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B C   1 
ATOM   2063 O O   . GLU B 1 86  ? 34.277 32.323 43.016 1.000 13.71162 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B O   1 
ATOM   2064 C CB  . GLU B 1 86  ? 35.415 35.265 42.494 1.000 17.78428 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B CB  1 
ATOM   2065 C CG  . GLU B 1 86  ? 35.916 36.432 41.651 1.000 16.43534 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B CG  1 
ATOM   2066 C CD  . GLU B 1 86  ? 37.387 36.281 41.254 1.000 29.75903 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B CD  1 
ATOM   2067 O OE1 . GLU B 1 86  ? 38.204 35.953 42.140 1.000 34.72014 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B OE1 1 
ATOM   2068 O OE2 . GLU B 1 86  ? 37.727 36.483 40.060 1.000 35.64572 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B OE2 1 
ATOM   2069 N N   . PRO B 1 87  ? 36.435 32.347 43.597 1.000 14.59324 ? ? ? ? ? ? 87  PRO B N   1 
ATOM   2070 C CA  . PRO B 1 87  ? 36.214 31.341 44.645 1.000 15.58280 ? ? ? ? ? ? 87  PRO B CA  1 
ATOM   2071 C C   . PRO B 1 87  ? 35.230 31.843 45.689 1.000 19.09453 ? ? ? ? ? ? 87  PRO B C   1 
ATOM   2072 O O   . PRO B 1 87  ? 35.086 33.046 45.913 1.000 14.60266 ? ? ? ? ? ? 87  PRO B O   1 
ATOM   2073 C CB  . PRO B 1 87  ? 37.606 31.135 45.252 1.000 16.22327 ? ? ? ? ? ? 87  PRO B CB  1 
ATOM   2074 C CG  . PRO B 1 87  ? 38.568 31.723 44.285 1.000 22.56750 ? ? ? ? ? ? 87  PRO B CG  1 
ATOM   2075 C CD  . PRO B 1 87  ? 37.841 32.776 43.507 1.000 17.37126 ? ? ? ? ? ? 87  PRO B CD  1 
ATOM   2076 N N   . VAL B 1 88  ? 34.539 30.899 46.327 1.000 13.18368 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B N   1 
ATOM   2077 C CA  . VAL B 1 88  ? 33.690 31.240 47.458 1.000 20.20318 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CA  1 
ATOM   2078 C C   . VAL B 1 88  ? 34.570 31.661 48.625 1.000 17.62592 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B C   1 
ATOM   2079 O O   . VAL B 1 88  ? 35.619 31.061 48.877 1.000 15.19274 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B O   1 
ATOM   2080 C CB  . VAL B 1 88  ? 32.805 30.039 47.832 1.000 15.41031 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CB  1 
ATOM   2081 C CG1 . VAL B 1 88  ? 32.145 30.244 49.196 1.000 16.42636 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CG1 1 
ATOM   2082 C CG2 . VAL B 1 88  ? 31.773 29.786 46.750 1.000 15.33838 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CG2 1 
ATOM   2083 N N   . THR B 1 89  ? 34.164 32.710 49.336 1.000 23.37941 ? ? ? ? ? ? 89  THR B N   1 
ATOM   2084 C CA  . THR B 1 89  ? 34.754 33.027 50.629 1.000 24.88623 ? ? ? ? ? ? 89  THR B CA  1 
ATOM   2085 C C   . THR B 1 89  ? 33.847 32.445 51.695 1.000 20.68720 ? ? ? ? ? ? 89  THR B C   1 
ATOM   2086 O O   . THR B 1 89  ? 32.652 32.756 51.740 1.000 20.30004 ? ? ? ? ? ? 89  THR B O   1 
ATOM   2087 C CB  . THR B 1 89  ? 34.942 34.526 50.847 1.000 25.98519 ? ? ? ? ? ? 89  THR B CB  1 
ATOM   2088 O OG1 . THR B 1 89  ? 35.840 35.026 49.859 1.000 26.98560 ? ? ? ? ? ? 89  THR B OG1 1 
ATOM   2089 C CG2 . THR B 1 89  ? 35.558 34.779 52.213 1.000 25.99709 ? ? ? ? ? ? 89  THR B CG2 1 
ATOM   2090 N N   . TYR B 1 90  ? 34.405 31.573 52.514 1.000 18.73488 ? ? ? ? ? ? 90  TYR B N   1 
ATOM   2091 C CA  . TYR B 1 90  ? 33.634 30.885 53.537 1.000 20.68865 ? ? ? ? ? ? 90  TYR B CA  1 
ATOM   2092 C C   . TYR B 1 90  ? 33.664 31.731 54.800 1.000 28.14690 ? ? ? ? ? ? 90  TYR B C   1 
ATOM   2093 O O   . TYR B 1 90  ? 34.697 31.833 55.468 1.000 34.39641 ? ? ? ? ? ? 90  TYR B O   1 
ATOM   2094 C CB  . TYR B 1 90  ? 34.183 29.484 53.766 1.000 18.92541 ? ? ? ? ? ? 90  TYR B CB  1 
ATOM   2095 C CG  . TYR B 1 90  ? 33.790 28.570 52.634 1.000 15.16141 ? ? ? ? ? ? 90  TYR B CG  1 
ATOM   2096 C CD1 . TYR B 1 90  ? 32.553 27.941 52.632 1.000 16.77800 ? ? ? ? ? ? 90  TYR B CD1 1 
ATOM   2097 C CD2 . TYR B 1 90  ? 34.627 28.378 51.548 1.000 17.59961 ? ? ? ? ? ? 90  TYR B CD2 1 
ATOM   2098 C CE1 . TYR B 1 90  ? 32.170 27.116 51.587 1.000 12.64819 ? ? ? ? ? ? 90  TYR B CE1 1 
ATOM   2099 C CE2 . TYR B 1 90  ? 34.249 27.562 50.500 1.000 12.93623 ? ? ? ? ? ? 90  TYR B CE2 1 
ATOM   2100 C CZ  . TYR B 1 90  ? 33.023 26.937 50.525 1.000 10.54013 ? ? ? ? ? ? 90  TYR B CZ  1 
ATOM   2101 O OH  . TYR B 1 90  ? 32.632 26.119 49.499 1.000 10.22218 ? ? ? ? ? ? 90  TYR B OH  1 
ATOM   2102 N N   . GLY B 1 91  ? 32.532 32.345 55.110 1.000 23.27271 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B N   1 
ATOM   2103 C CA  . GLY B 1 91  ? 32.415 33.163 56.289 1.000 33.79062 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B CA  1 
ATOM   2104 C C   . GLY B 1 91  ? 32.532 32.332 57.546 1.000 30.13875 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B C   1 
ATOM   2105 O O   . GLY B 1 91  ? 32.537 31.098 57.516 1.000 33.41047 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B O   1 
ATOM   2106 N N   . PRO B 1 92  ? 32.647 32.998 58.683 1.000 36.81931 ? ? ? ? ? ? 92  PRO B N   1 
ATOM   2107 C CA  . PRO B 1 92  ? 32.660 32.274 59.951 1.000 34.08938 ? ? ? ? ? ? 92  PRO B CA  1 
ATOM   2108 C C   . PRO B 1 92  ? 31.260 31.816 60.338 1.000 28.08699 ? ? ? ? ? ? 92  PRO B C   1 
ATOM   2109 O O   . PRO B 1 92  ? 30.254 32.417 59.958 1.000 33.72706 ? ? ? ? ? ? 92  PRO B O   1 
ATOM   2110 C CB  . PRO B 1 92  ? 33.212 33.314 60.928 1.000 29.45742 ? ? ? ? ? ? 92  PRO B CB  1 
ATOM   2111 C CG  . PRO B 1 92  ? 32.747 34.614 60.367 1.000 35.20597 ? ? ? ? ? ? 92  PRO B CG  1 
ATOM   2112 C CD  . PRO B 1 92  ? 32.822 34.450 58.865 1.000 35.08638 ? ? ? ? ? ? 92  PRO B CD  1 
ATOM   2113 N N   . THR B 1 93  ? 31.211 30.714 61.078 1.000 30.08882 ? ? ? ? ? ? 93  THR B N   1 
ATOM   2114 C CA  . THR B 1 93  ? 29.937 30.125 61.474 1.000 27.91595 ? ? ? ? ? ? 93  THR B CA  1 
ATOM   2115 C C   . THR B 1 93  ? 29.208 31.012 62.476 1.000 27.71553 ? ? ? ? ? ? 93  THR B C   1 
ATOM   2116 O O   . THR B 1 93  ? 29.809 31.527 63.421 1.000 23.58901 ? ? ? ? ? ? 93  THR B O   1 
ATOM   2117 C CB  . THR B 1 93  ? 30.158 28.744 62.097 1.000 31.59165 ? ? ? ? ? ? 93  THR B CB  1 
ATOM   2118 O OG1 . THR B 1 93  ? 31.005 27.955 61.249 1.000 36.68746 ? ? ? ? ? ? 93  THR B OG1 1 
ATOM   2119 C CG2 . THR B 1 93  ? 28.822 28.028 62.315 1.000 22.71446 ? ? ? ? ? ? 93  THR B CG2 1 
ATOM   2120 N N   . ARG B 1 94  ? 27.899 31.178 62.270 1.000 22.70589 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B N   1 
ATOM   2121 C CA  . ARG B 1 94  ? 27.007 31.778 63.263 1.000 24.00432 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CA  1 
ATOM   2122 C C   . ARG B 1 94  ? 25.750 30.909 63.306 1.000 22.13217 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B C   1 
ATOM   2123 O O   . ARG B 1 94  ? 24.763 31.156 62.612 1.000 25.46894 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B O   1 
ATOM   2124 C CB  . ARG B 1 94  ? 26.707 33.242 62.947 1.000 28.89206 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CB  1 
ATOM   2125 C CG  . ARG B 1 94  ? 27.811 34.187 63.440 1.000 22.74470 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CG  1 
ATOM   2126 C CD  . ARG B 1 94  ? 27.322 35.619 63.575 1.000 24.65699 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CD  1 
ATOM   2127 N NE  . ARG B 1 94  ? 28.271 36.445 64.318 1.000 31.27197 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B NE  1 
ATOM   2128 C CZ  . ARG B 1 94  ? 27.971 37.619 64.868 1.000 36.11296 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CZ  1 
ATOM   2129 N NH1 . ARG B 1 94  ? 26.741 38.112 64.760 1.000 37.89600 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B NH1 1 
ATOM   2130 N NH2 . ARG B 1 94  ? 28.896 38.302 65.533 1.000 28.35374 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B NH2 1 
ATOM   2131 N N   . ASP B 1 95  ? 25.805 29.863 64.115 1.000 15.94597 ? ? ? ? ? ? 95  ASP B N   1 
ATOM   2132 C CA  . ASP B 1 95  ? 24.740 28.873 64.171 1.000 12.44037 ? ? ? ? ? ? 95  ASP B CA  1 
ATOM   2133 C C   . ASP B 1 95  ? 24.065 28.943 65.536 1.000 14.31362 ? ? ? ? ? ? 95  ASP B C   1 
ATOM   2134 O O   . ASP B 1 95  ? 24.642 28.473 66.531 1.000 13.57229 ? ? ? ? ? ? 95  ASP B O   1 
ATOM   2135 C CB  . ASP B 1 95  ? 25.313 27.479 63.917 1.000 14.50985 ? ? ? ? ? ? 95  ASP B CB  1 
ATOM   2136 C CG  . ASP B 1 95  ? 24.247 26.412 63.809 1.000 16.70801 ? ? ? ? ? ? 95  ASP B CG  1 
ATOM   2137 O OD1 . ASP B 1 95  ? 23.181 26.541 64.452 1.000 15.81422 ? ? ? ? ? ? 95  ASP B OD1 1 
ATOM   2138 O OD2 . ASP B 1 95  ? 24.494 25.419 63.095 1.000 21.74050 ? ? ? ? ? ? 95  ASP B OD2 1 
ATOM   2139 N N   . PRO B 1 96  ? 22.832 29.453 65.630 1.000 12.68495 ? ? ? ? ? ? 96  PRO B N   1 
ATOM   2140 C CA  . PRO B 1 96  ? 22.228 29.637 66.959 1.000 13.35164 ? ? ? ? ? ? 96  PRO B CA  1 
ATOM   2141 C C   . PRO B 1 96  ? 21.933 28.332 67.676 1.000 12.30650 ? ? ? ? ? ? 96  PRO B C   1 
ATOM   2142 O O   . PRO B 1 96  ? 22.015 28.291 68.907 1.000 11.96499 ? ? ? ? ? ? 96  PRO B O   1 
ATOM   2143 C CB  . PRO B 1 96  ? 20.937 30.412 66.651 1.000 14.32882 ? ? ? ? ? ? 96  PRO B CB  1 
ATOM   2144 C CG  . PRO B 1 96  ? 20.584 29.978 65.255 1.000 18.48501 ? ? ? ? ? ? 96  PRO B CG  1 
ATOM   2145 C CD  . PRO B 1 96  ? 21.907 29.802 64.539 1.000 19.69249 ? ? ? ? ? ? 96  PRO B CD  1 
ATOM   2146 N N   . ALA B 1 97  ? 21.584 27.269 66.951 1.000 13.06611 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B N   1 
ATOM   2147 C CA  . ALA B 1 97  ? 21.300 25.987 67.594 1.000 14.85837 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B CA  1 
ATOM   2148 C C   . ALA B 1 97  ? 22.572 25.322 68.109 1.000 11.13537 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B C   1 
ATOM   2149 O O   . ALA B 1 97  ? 22.560 24.669 69.159 1.000 10.51233 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B O   1 
ATOM   2150 C CB  . ALA B 1 97  ? 20.593 25.058 66.607 1.000 14.61998 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B CB  1 
ATOM   2151 N N   . ARG B 1 98  ? 23.683 25.471 67.381 1.000 11.89402 ? ? ? ? ? ? 98  ARG B N   1 
ATOM   2152 C CA  . ARG B 1 98  ? 24.947 24.924 67.853 1.000 11.46154 ? ? ? ? ? ? 98  ARG B CA  1 
ATOM   2153 C C   . ARG B 1 98  ? 25.423 25.666 69.099 1.000 8.81244  ? ? ? ? ? ? 98  ARG B C   1 
ATOM   2154 O O   . ARG B 1 98  ? 25.933 25.046 70.042 1.000 9.62789  ? ? ? ? ? ? 98  ARG B O   1 
ATOM   2155 C CB  . ARG B 1 98  ? 25.991 24.993 66.730 1.000 15.74027 ? ? ? ? ? ? 98  ARG B CB  1 
ATOM   2156 C CG  . ARG B 1 98  ? 26.970 23.837 66.703 1.000 17.84448 ? ? ? ? ? ? 98  ARG B CG  1 
ATOM   2157 C CD  . ARG B 1 98  ? 26.328 22.555 66.185 1.000 15.01629 ? ? ? ? ? ? 98  ARG B CD  1 
ATOM   2158 N NE  . ARG B 1 98  ? 26.375 22.507 64.724 1.000 14.14386 ? ? ? ? ? ? 98  ARG B NE  1 
ATOM   2159 C CZ  . ARG B 1 98  ? 25.410 21.998 63.967 1.000 13.60504 ? ? ? ? ? ? 98  ARG B CZ  1 
ATOM   2160 N NH1 . ARG B 1 98  ? 25.511 22.030 62.644 1.000 17.58215 ? ? ? ? ? ? 98  ARG B NH1 1 
ATOM   2161 N NH2 . ARG B 1 98  ? 24.320 21.486 64.538 1.000 14.45165 ? ? ? ? ? ? 98  ARG B NH2 1 
ATOM   2162 N N   . LEU B 1 99  ? 25.253 26.993 69.117 1.000 10.81352 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B N   1 
ATOM   2163 C CA  . LEU B 1 99  ? 25.579 27.781 70.304 1.000 10.24541 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B CA  1 
ATOM   2164 C C   . LEU B 1 99  ? 24.726 27.353 71.491 1.000 10.35689 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B C   1 
ATOM   2165 O O   . LEU B 1 99  ? 25.238 27.167 72.602 1.000 9.09298  ? ? ? ? ? ? 99  LEU B O   1 
ATOM   2166 C CB  . LEU B 1 99  ? 25.392 29.277 70.022 1.000 10.17781 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B CB  1 
ATOM   2167 C CG  . LEU B 1 99  ? 25.462 30.239 71.207 1.000 12.25777 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B CG  1 
ATOM   2168 C CD1 . LEU B 1 99  ? 26.838 30.234 71.842 1.000 13.74921 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B CD1 1 
ATOM   2169 C CD2 . LEU B 1 99  ? 25.052 31.643 70.760 1.000 11.92740 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B CD2 1 
ATOM   2170 N N   . LYS B 1 100 ? 23.416 27.190 71.277 1.000 9.45303  ? ? ? ? ? ? 100 LYS B N   1 
ATOM   2171 C CA  . LYS B 1 100 ? 22.543 26.732 72.360 1.000 11.19402 ? ? ? ? ? ? 100 LYS B CA  1 
ATOM   2172 C C   . LYS B 1 100 ? 23.024 25.395 72.908 1.000 8.22343  ? ? ? ? ? ? 100 LYS B C   1 
ATOM   2173 O O   . LYS B 1 100 ? 23.152 25.201 74.122 1.000 9.53458  ? ? ? ? ? ? 100 LYS B O   1 
ATOM   2174 C CB  . LYS B 1 100 ? 21.100 26.609 71.854 1.000 11.00498 ? ? ? ? ? ? 100 LYS B CB  1 
ATOM   2175 C CG  . LYS B 1 100 ? 20.071 26.300 72.949 1.000 10.77459 ? ? ? ? ? ? 100 LYS B CG  1 
ATOM   2176 C CD  . LYS B 1 100 ? 19.602 27.588 73.650 1.000 14.72445 ? ? ? ? ? ? 100 LYS B CD  1 
ATOM   2177 C CE  . LYS B 1 100 ? 18.555 28.341 72.829 1.000 14.20922 ? ? ? ? ? ? 100 LYS B CE  1 
ATOM   2178 N NZ  . LYS B 1 100 ? 18.165 29.637 73.490 1.000 13.95195 ? ? ? ? ? ? 100 LYS B NZ  1 
ATOM   2179 N N   . ALA B 1 101 ? 23.296 24.451 72.014 1.000 9.09583  ? ? ? ? ? ? 101 ALA B N   1 
ATOM   2180 C CA  . ALA B 1 101 ? 23.672 23.113 72.442 1.000 9.28759  ? ? ? ? ? ? 101 ALA B CA  1 
ATOM   2181 C C   . ALA B 1 101 ? 24.988 23.122 73.198 1.000 10.26032 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B C   1 
ATOM   2182 O O   . ALA B 1 101 ? 25.151 22.373 74.167 1.000 10.24738 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B O   1 
ATOM   2183 C CB  . ALA B 1 101 ? 23.759 22.181 71.233 1.000 9.81148  ? ? ? ? ? ? 101 ALA B CB  1 
ATOM   2184 N N   . ALA B 1 102 ? 25.933 23.977 72.783 1.000 10.23694 ? ? ? ? ? ? 102 ALA B N   1 
ATOM   2185 C CA  . ALA B 1 102 ? 27.231 24.024 73.445 1.000 6.62776  ? ? ? ? ? ? 102 ALA B CA  1 
ATOM   2186 C C   . ALA B 1 102 ? 27.096 24.333 74.926 1.000 11.92381 ? ? ? ? ? ? 102 ALA B C   1 
ATOM   2187 O O   . ALA B 1 102 ? 27.924 23.890 75.735 1.000 11.76527 ? ? ? ? ? ? 102 ALA B O   1 
ATOM   2188 C CB  . ALA B 1 102 ? 28.134 25.066 72.773 1.000 10.71222 ? ? ? ? ? ? 102 ALA B CB  1 
ATOM   2189 N N   . TYR B 1 103 ? 26.048 25.054 75.301 1.000 9.31813  ? ? ? ? ? ? 103 TYR B N   1 
ATOM   2190 C CA  . TYR B 1 103 ? 25.865 25.493 76.675 1.000 8.15406  ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CA  1 
ATOM   2191 C C   . TYR B 1 103 ? 24.547 24.997 77.256 1.000 10.49120 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B C   1 
ATOM   2192 O O   . TYR B 1 103 ? 23.933 25.677 78.079 1.000 10.72364 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B O   1 
ATOM   2193 C CB  . TYR B 1 103 ? 25.970 27.017 76.756 1.000 10.69960 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CB  1 
ATOM   2194 C CG  . TYR B 1 103 ? 27.351 27.522 76.394 1.000 12.55974 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CG  1 
ATOM   2195 C CD1 . TYR B 1 103 ? 28.403 27.460 77.309 1.000 13.43569 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CD1 1 
ATOM   2196 C CD2 . TYR B 1 103 ? 27.613 28.023 75.128 1.000 12.99974 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CD2 1 
ATOM   2197 C CE1 . TYR B 1 103 ? 29.684 27.915 76.956 1.000 11.12449 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CE1 1 
ATOM   2198 C CE2 . TYR B 1 103 ? 28.877 28.472 74.781 1.000 11.15176 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CE2 1 
ATOM   2199 C CZ  . TYR B 1 103 ? 29.901 28.404 75.699 1.000 13.18585 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CZ  1 
ATOM   2200 O OH  . TYR B 1 103 ? 31.163 28.846 75.371 1.000 17.55526 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B OH  1 
ATOM   2201 N N   . PHE B 1 104 ? 24.111 23.796 76.857 1.000 11.01441 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B N   1 
ATOM   2202 C CA  . PHE B 1 104 ? 22.895 23.221 77.440 1.000 6.90628  ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CA  1 
ATOM   2203 C C   . PHE B 1 104 ? 22.957 23.125 78.957 1.000 10.72863 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B C   1 
ATOM   2204 O O   . PHE B 1 104 ? 21.908 23.044 79.596 1.000 10.81438 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B O   1 
ATOM   2205 C CB  . PHE B 1 104 ? 22.639 21.822 76.882 1.000 10.77043 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CB  1 
ATOM   2206 C CG  . PHE B 1 104 ? 21.910 21.786 75.557 1.000 8.95985  ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CG  1 
ATOM   2207 C CD1 . PHE B 1 104 ? 21.065 22.816 75.151 1.000 9.71757  ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CD1 1 
ATOM   2208 C CD2 . PHE B 1 104 ? 22.059 20.685 74.735 1.000 9.18571  ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CD2 1 
ATOM   2209 C CE1 . PHE B 1 104 ? 20.381 22.739 73.947 1.000 9.04915  ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CE1 1 
ATOM   2210 C CE2 . PHE B 1 104 ? 21.367 20.585 73.512 1.000 8.42527  ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CE2 1 
ATOM   2211 C CZ  . PHE B 1 104 ? 20.528 21.622 73.127 1.000 8.01899  ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CZ  1 
ATOM   2212 N N   . GLU B 1 105 ? 24.150 23.109 79.549 1.000 9.12925  ? ? ? ? ? ? 105 GLU B N   1 
ATOM   2213 C CA  . GLU B 1 105 ? 24.229 23.006 81.000 1.000 9.89906  ? ? ? ? ? ? 105 GLU B CA  1 
ATOM   2214 C C   . GLU B 1 105 ? 23.687 24.240 81.702 1.000 13.36251 ? ? ? ? ? ? 105 GLU B C   1 
ATOM   2215 O O   . GLU B 1 105 ? 23.502 24.199 82.927 1.000 13.58813 ? ? ? ? ? ? 105 GLU B O   1 
ATOM   2216 C CB  . GLU B 1 105 ? 25.672 22.725 81.432 1.000 11.84363 ? ? ? ? ? ? 105 GLU B CB  1 
ATOM   2217 C CG  . GLU B 1 105 ? 26.596 23.923 81.390 1.000 15.05434 ? ? ? ? ? ? 105 GLU B CG  1 
ATOM   2218 C CD  . GLU B 1 105 ? 27.390 23.984 80.098 1.000 14.24172 ? ? ? ? ? ? 105 GLU B CD  1 
ATOM   2219 O OE1 . GLU B 1 105 ? 26.947 23.350 79.110 1.000 14.96461 ? ? ? ? ? ? 105 GLU B OE1 1 
ATOM   2220 O OE2 . GLU B 1 105 ? 28.458 24.637 80.087 1.000 15.09235 ? ? ? ? ? ? 105 GLU B OE2 1 
ATOM   2221 N N   . VAL B 1 106 ? 23.405 25.316 80.960 1.000 9.82278  ? ? ? ? ? ? 106 VAL B N   1 
ATOM   2222 C CA  . VAL B 1 106 ? 22.770 26.493 81.555 1.000 10.43892 ? ? ? ? ? ? 106 VAL B CA  1 
ATOM   2223 C C   . VAL B 1 106 ? 21.392 26.150 82.105 1.000 12.13203 ? ? ? ? ? ? 106 VAL B C   1 
ATOM   2224 O O   . VAL B 1 106 ? 20.963 26.709 83.122 1.000 14.23038 ? ? ? ? ? ? 106 VAL B O   1 
ATOM   2225 C CB  . VAL B 1 106 ? 22.695 27.635 80.526 1.000 10.01471 ? ? ? ? ? ? 106 VAL B CB  1 
ATOM   2226 C CG1 . VAL B 1 106 ? 21.843 28.787 81.063 1.000 12.74018 ? ? ? ? ? ? 106 VAL B CG1 1 
ATOM   2227 C CG2 . VAL B 1 106 ? 24.082 28.116 80.216 1.000 11.28323 ? ? ? ? ? ? 106 VAL B CG2 1 
ATOM   2228 N N   . GLY B 1 107 ? 20.684 25.227 81.456 1.000 11.48900 ? ? ? ? ? ? 107 GLY B N   1 
ATOM   2229 C CA  . GLY B 1 107 ? 19.355 24.810 81.863 1.000 8.70703  ? ? ? ? ? ? 107 GLY B CA  1 
ATOM   2230 C C   . GLY B 1 107 ? 19.299 23.333 82.200 1.000 9.48894  ? ? ? ? ? ? 107 GLY B C   1 
ATOM   2231 O O   . GLY B 1 107 ? 20.328 22.717 82.495 1.000 11.11584 ? ? ? ? ? ? 107 GLY B O   1 
ATOM   2232 N N   . THR B 1 108 ? 18.096 22.760 82.179 1.000 11.78831 ? ? ? ? ? ? 108 THR B N   1 
ATOM   2233 C CA  . THR B 1 108 ? 17.900 21.361 82.524 1.000 7.53124  ? ? ? ? ? ? 108 THR B CA  1 
ATOM   2234 C C   . THR B 1 108 ? 18.042 20.470 81.298 1.000 8.78946  ? ? ? ? ? ? 108 THR B C   1 
ATOM   2235 O O   . THR B 1 108 ? 17.991 20.927 80.148 1.000 10.38767 ? ? ? ? ? ? 108 THR B O   1 
ATOM   2236 C CB  . THR B 1 108 ? 16.523 21.145 83.156 1.000 9.53450  ? ? ? ? ? ? 108 THR B CB  1 
ATOM   2237 O OG1 . THR B 1 108 ? 15.508 21.328 82.170 1.000 10.49079 ? ? ? ? ? ? 108 THR B OG1 1 
ATOM   2238 C CG2 . THR B 1 108 ? 16.293 22.150 84.284 1.000 13.99401 ? ? ? ? ? ? 108 THR B CG2 1 
ATOM   2239 N N   . ASN B 1 109 ? 18.206 19.169 81.555 1.000 9.35406  ? ? ? ? ? ? 109 ASN B N   1 
ATOM   2240 C CA  . ASN B 1 109 ? 18.171 18.226 80.445 1.000 8.12175  ? ? ? ? ? ? 109 ASN B CA  1 
ATOM   2241 C C   . ASN B 1 109 ? 16.820 18.265 79.739 1.000 10.53735 ? ? ? ? ? ? 109 ASN B C   1 
ATOM   2242 O O   . ASN B 1 109 ? 16.748 18.077 78.527 1.000 9.94714  ? ? ? ? ? ? 109 ASN B O   1 
ATOM   2243 C CB  . ASN B 1 109 ? 18.486 16.819 80.944 1.000 11.40988 ? ? ? ? ? ? 109 ASN B CB  1 
ATOM   2244 C CG  . ASN B 1 109 ? 19.951 16.624 81.293 1.000 14.55750 ? ? ? ? ? ? 109 ASN B CG  1 
ATOM   2245 O OD1 . ASN B 1 109 ? 20.801 17.507 81.090 1.000 12.27868 ? ? ? ? ? ? 109 ASN B OD1 1 
ATOM   2246 N ND2 . ASN B 1 109 ? 20.264 15.439 81.805 1.000 21.13402 ? ? ? ? ? ? 109 ASN B ND2 1 
ATOM   2247 N N   . GLY B 1 110 ? 15.738 18.520 80.480 1.000 9.46137  ? ? ? ? ? ? 110 GLY B N   1 
ATOM   2248 C CA  . GLY B 1 110 ? 14.441 18.704 79.844 1.000 13.29652 ? ? ? ? ? ? 110 GLY B CA  1 
ATOM   2249 C C   . GLY B 1 110 ? 14.405 19.877 78.877 1.000 11.78964 ? ? ? ? ? ? 110 GLY B C   1 
ATOM   2250 O O   . GLY B 1 110 ? 13.801 19.787 77.804 1.000 12.05185 ? ? ? ? ? ? 110 GLY B O   1 
ATOM   2251 N N   . ASP B 1 111 ? 15.008 21.006 79.265 1.000 9.95893  ? ? ? ? ? ? 111 ASP B N   1 
ATOM   2252 C CA  . ASP B 1 111 ? 15.129 22.141 78.356 1.000 9.90966  ? ? ? ? ? ? 111 ASP B CA  1 
ATOM   2253 C C   . ASP B 1 111 ? 15.889 21.734 77.104 1.000 9.30467  ? ? ? ? ? ? 111 ASP B C   1 
ATOM   2254 O O   . ASP B 1 111 ? 15.494 22.073 75.976 1.000 9.91247  ? ? ? ? ? ? 111 ASP B O   1 
ATOM   2255 C CB  . ASP B 1 111 ? 15.869 23.308 79.041 1.000 9.70588  ? ? ? ? ? ? 111 ASP B CB  1 
ATOM   2256 C CG  . ASP B 1 111 ? 15.146 23.868 80.255 1.000 16.66437 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B CG  1 
ATOM   2257 O OD1 . ASP B 1 111 ? 13.897 23.779 80.325 1.000 16.20081 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B OD1 1 
ATOM   2258 O OD2 . ASP B 1 111 ? 15.850 24.414 81.149 1.000 15.95536 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B OD2 1 
ATOM   2259 N N   . ALA B 1 112 ? 16.983 20.998 77.289 1.000 8.35585  ? ? ? ? ? ? 112 ALA B N   1 
ATOM   2260 C CA  . ALA B 1 112 ? 17.812 20.612 76.152 1.000 6.21456  ? ? ? ? ? ? 112 ALA B CA  1 
ATOM   2261 C C   . ALA B 1 112 ? 17.048 19.699 75.205 1.000 7.12944  ? ? ? ? ? ? 112 ALA B C   1 
ATOM   2262 O O   . ALA B 1 112 ? 17.155 19.833 73.982 1.000 9.62300  ? ? ? ? ? ? 112 ALA B O   1 
ATOM   2263 C CB  . ALA B 1 112 ? 19.084 19.937 76.655 1.000 8.44998  ? ? ? ? ? ? 112 ALA B CB  1 
ATOM   2264 N N   . ARG B 1 113 ? 16.280 18.754 75.746 1.000 8.09814  ? ? ? ? ? ? 113 ARG B N   1 
ATOM   2265 C CA  . ARG B 1 113 ? 15.477 17.889 74.883 1.000 7.38955  ? ? ? ? ? ? 113 ARG B CA  1 
ATOM   2266 C C   . ARG B 1 113 ? 14.464 18.707 74.095 1.000 9.69955  ? ? ? ? ? ? 113 ARG B C   1 
ATOM   2267 O O   . ARG B 1 113 ? 14.217 18.426 72.916 1.000 9.05571  ? ? ? ? ? ? 113 ARG B O   1 
ATOM   2268 C CB  . ARG B 1 113 ? 14.760 16.816 75.715 1.000 11.06809 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B CB  1 
ATOM   2269 C CG  . ARG B 1 113 ? 15.657 15.765 76.326 1.000 10.92731 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B CG  1 
ATOM   2270 C CD  . ARG B 1 113 ? 14.843 14.727 77.117 1.000 14.59907 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B CD  1 
ATOM   2271 N NE  . ARG B 1 113 ? 15.754 13.985 77.975 1.000 14.04429 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B NE  1 
ATOM   2272 C CZ  . ARG B 1 113 ? 15.822 14.121 79.290 1.000 14.72076 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B CZ  1 
ATOM   2273 N NH1 . ARG B 1 113 ? 14.992 14.941 79.923 1.000 16.63060 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B NH1 1 
ATOM   2274 N NH2 . ARG B 1 113 ? 16.722 13.426 79.966 1.000 16.99757 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B NH2 1 
ATOM   2275 N N   . ARG B 1 114 ? 13.860 19.718 74.736 1.000 7.52327  ? ? ? ? ? ? 114 ARG B N   1 
ATOM   2276 C CA  . ARG B 1 114 ? 12.923 20.592 74.036 1.000 7.96572  ? ? ? ? ? ? 114 ARG B CA  1 
ATOM   2277 C C   . ARG B 1 114 ? 13.611 21.298 72.875 1.000 11.04710 ? ? ? ? ? ? 114 ARG B C   1 
ATOM   2278 O O   . ARG B 1 114 ? 13.069 21.360 71.762 1.000 8.85817  ? ? ? ? ? ? 114 ARG B O   1 
ATOM   2279 C CB  . ARG B 1 114 ? 12.314 21.607 75.009 1.000 11.34457 ? ? ? ? ? ? 114 ARG B CB  1 
ATOM   2280 C CG  . ARG B 1 114 ? 11.637 22.775 74.309 1.000 12.67343 ? ? ? ? ? ? 114 ARG B CG  1 
ATOM   2281 C CD  . ARG B 1 114 ? 10.759 23.597 75.279 1.000 17.49207 ? ? ? ? ? ? 114 ARG B CD  1 
ATOM   2282 N NE  . ARG B 1 114 ? 11.533 24.165 76.373 1.000 13.46438 ? ? ? ? ? ? 114 ARG B NE  1 
ATOM   2283 C CZ  . ARG B 1 114 ? 12.185 25.322 76.314 1.000 14.21165 ? ? ? ? ? ? 114 ARG B CZ  1 
ATOM   2284 N NH1 . ARG B 1 114 ? 12.172 26.035 75.202 1.000 16.59518 ? ? ? ? ? ? 114 ARG B NH1 1 
ATOM   2285 N NH2 . ARG B 1 114 ? 12.868 25.756 77.369 1.000 16.88867 ? ? ? ? ? ? 114 ARG B NH2 1 
ATOM   2286 N N   . HIS B 1 115 ? 14.818 21.823 73.112 1.000 10.38155 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B N   1 
ATOM   2287 C CA  . HIS B 1 115 ? 15.582 22.457 72.034 1.000 6.93052  ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CA  1 
ATOM   2288 C C   . HIS B 1 115 ? 15.880 21.478 70.905 1.000 8.69129  ? ? ? ? ? ? 115 HIS B C   1 
ATOM   2289 O O   . HIS B 1 115 ? 15.767 21.832 69.723 1.000 8.54670  ? ? ? ? ? ? 115 HIS B O   1 
ATOM   2290 C CB  . HIS B 1 115 ? 16.885 23.032 72.581 1.000 7.97527  ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CB  1 
ATOM   2291 C CG  . HIS B 1 115 ? 16.690 24.175 73.527 1.000 8.48554  ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CG  1 
ATOM   2292 N ND1 . HIS B 1 115 ? 15.968 25.300 73.190 1.000 13.56366 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B ND1 1 
ATOM   2293 C CD2 . HIS B 1 115 ? 17.150 24.387 74.785 1.000 11.08391 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CD2 1 
ATOM   2294 C CE1 . HIS B 1 115 ? 15.980 26.149 74.203 1.000 14.13215 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CE1 1 
ATOM   2295 N NE2 . HIS B 1 115 ? 16.694 25.622 75.179 1.000 14.19501 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B NE2 1 
ATOM   2296 N N   . LEU B 1 116 ? 16.301 20.257 71.241 1.000 7.26461  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B N   1 
ATOM   2297 C CA  . LEU B 1 116 ? 16.692 19.318 70.193 1.000 7.41796  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CA  1 
ATOM   2298 C C   . LEU B 1 116 ? 15.479 18.846 69.408 1.000 10.63267 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B C   1 
ATOM   2299 O O   . LEU B 1 116 ? 15.555 18.677 68.186 1.000 9.26202  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B O   1 
ATOM   2300 C CB  . LEU B 1 116 ? 17.466 18.137 70.789 1.000 9.47998  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CB  1 
ATOM   2301 C CG  . LEU B 1 116 ? 18.882 18.557 71.207 1.000 7.97494  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CG  1 
ATOM   2302 C CD1 . LEU B 1 116 ? 19.682 17.370 71.736 1.000 13.30661 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD1 1 
ATOM   2303 C CD2 . LEU B 1 116 ? 19.633 19.268 70.052 1.000 10.93324 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD2 1 
ATOM   2304 N N   . ARG B 1 117 ? 14.347 18.629 70.087 1.000 9.83165  ? ? ? ? ? ? 117 ARG B N   1 
ATOM   2305 C CA  . ARG B 1 117 ? 13.120 18.278 69.376 1.000 11.99139 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B CA  1 
ATOM   2306 C C   . ARG B 1 117 ? 12.697 19.397 68.432 1.000 9.76231  ? ? ? ? ? ? 117 ARG B C   1 
ATOM   2307 O O   . ARG B 1 117 ? 12.193 19.137 67.336 1.000 9.70063  ? ? ? ? ? ? 117 ARG B O   1 
ATOM   2308 C CB  . ARG B 1 117 ? 12.007 17.960 70.378 1.000 14.28848 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B CB  1 
ATOM   2309 C CG  . ARG B 1 117 ? 12.141 16.595 71.000 1.000 14.10548 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B CG  1 
ATOM   2310 C CD  . ARG B 1 117 ? 10.870 16.209 71.766 1.000 18.42125 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B CD  1 
ATOM   2311 N NE  . ARG B 1 117 ? 10.621 17.079 72.918 1.000 20.54734 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B NE  1 
ATOM   2312 C CZ  . ARG B 1 117 ? 10.946 16.760 74.170 1.000 20.71772 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B CZ  1 
ATOM   2313 N NH1 . ARG B 1 117 ? 11.519 15.594 74.427 1.000 23.81561 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B NH1 1 
ATOM   2314 N NH2 . ARG B 1 117 ? 10.689 17.599 75.169 1.000 20.95645 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B NH2 1 
ATOM   2315 N N   . ALA B 1 118 ? 12.884 20.652 68.847 1.000 9.68256  ? ? ? ? ? ? 118 ALA B N   1 
ATOM   2316 C CA  . ALA B 1 118 ? 12.559 21.785 67.985 1.000 10.59138 ? ? ? ? ? ? 118 ALA B CA  1 
ATOM   2317 C C   . ALA B 1 118 ? 13.483 21.845 66.781 1.000 10.70561 ? ? ? ? ? ? 118 ALA B C   1 
ATOM   2318 O O   . ALA B 1 118 ? 13.062 22.242 65.687 1.000 10.02042 ? ? ? ? ? ? 118 ALA B O   1 
ATOM   2319 C CB  . ALA B 1 118 ? 12.659 23.099 68.767 1.000 12.93522 ? ? ? ? ? ? 118 ALA B CB  1 
ATOM   2320 N N   . HIS B 1 119 ? 14.753 21.485 66.979 1.000 8.76199  ? ? ? ? ? ? 119 HIS B N   1 
ATOM   2321 C CA  . HIS B 1 119 ? 15.708 21.429 65.873 1.000 7.20899  ? ? ? ? ? ? 119 HIS B CA  1 
ATOM   2322 C C   . HIS B 1 119 ? 15.244 20.440 64.817 1.000 9.38913  ? ? ? ? ? ? 119 HIS B C   1 
ATOM   2323 O O   . HIS B 1 119 ? 15.274 20.730 63.612 1.000 9.24817  ? ? ? ? ? ? 119 HIS B O   1 
ATOM   2324 C CB  . HIS B 1 119 ? 17.080 21.010 66.414 1.000 6.19329  ? ? ? ? ? ? 119 HIS B CB  1 
ATOM   2325 C CG  . HIS B 1 119 ? 18.229 21.323 65.511 1.000 9.27264  ? ? ? ? ? ? 119 HIS B CG  1 
ATOM   2326 N ND1 . HIS B 1 119 ? 18.661 22.611 65.282 1.000 10.65648 ? ? ? ? ? ? 119 HIS B ND1 1 
ATOM   2327 C CD2 . HIS B 1 119 ? 19.071 20.513 64.822 1.000 8.46981  ? ? ? ? ? ? 119 HIS B CD2 1 
ATOM   2328 C CE1 . HIS B 1 119 ? 19.707 22.584 64.475 1.000 11.00528 ? ? ? ? ? ? 119 HIS B CE1 1 
ATOM   2329 N NE2 . HIS B 1 119 ? 19.973 21.326 64.180 1.000 8.13165  ? ? ? ? ? ? 119 HIS B NE2 1 
ATOM   2330 N N   . ILE B 1 120 ? 14.874 19.237 65.258 1.000 7.92034  ? ? ? ? ? ? 120 ILE B N   1 
ATOM   2331 C CA  . ILE B 1 120 ? 14.375 18.202 64.354 1.000 7.02878  ? ? ? ? ? ? 120 ILE B CA  1 
ATOM   2332 C C   . ILE B 1 120 ? 13.154 18.701 63.589 1.000 9.95600  ? ? ? ? ? ? 120 ILE B C   1 
ATOM   2333 O O   . ILE B 1 120 ? 13.073 18.561 62.363 1.000 9.29701  ? ? ? ? ? ? 120 ILE B O   1 
ATOM   2334 C CB  . ILE B 1 120 ? 14.053 16.921 65.145 1.000 9.67096  ? ? ? ? ? ? 120 ILE B CB  1 
ATOM   2335 C CG1 . ILE B 1 120 ? 15.341 16.289 65.649 1.000 9.94378  ? ? ? ? ? ? 120 ILE B CG1 1 
ATOM   2336 C CG2 . ILE B 1 120 ? 13.309 15.915 64.273 1.000 12.21936 ? ? ? ? ? ? 120 ILE B CG2 1 
ATOM   2337 C CD1 . ILE B 1 120 ? 15.124 15.322 66.812 1.000 14.40658 ? ? ? ? ? ? 120 ILE B CD1 1 
ATOM   2338 N N   . ALA B 1 121 ? 12.181 19.284 64.299 1.000 9.40242  ? ? ? ? ? ? 121 ALA B N   1 
ATOM   2339 C CA  . ALA B 1 121 ? 10.965 19.739 63.617 1.000 11.33795 ? ? ? ? ? ? 121 ALA B CA  1 
ATOM   2340 C C   . ALA B 1 121 ? 11.278 20.813 62.586 1.000 13.58620 ? ? ? ? ? ? 121 ALA B C   1 
ATOM   2341 O O   . ALA B 1 121 ? 10.687 20.837 61.498 1.000 12.72052 ? ? ? ? ? ? 121 ALA B O   1 
ATOM   2342 C CB  . ALA B 1 121 ? 9.936  20.265 64.630 1.000 13.88552 ? ? ? ? ? ? 121 ALA B CB  1 
ATOM   2343 N N   . HIS B 1 122 ? 12.221 21.699 62.897 1.000 10.31117 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B N   1 
ATOM   2344 C CA  . HIS B 1 122 ? 12.573 22.752 61.957 1.000 10.70073 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B CA  1 
ATOM   2345 C C   . HIS B 1 122 ? 13.104 22.163 60.665 1.000 11.02980 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B C   1 
ATOM   2346 O O   . HIS B 1 122 ? 12.649 22.516 59.569 1.000 11.78915 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B O   1 
ATOM   2347 C CB  . HIS B 1 122 ? 13.617 23.675 62.568 1.000 12.40160 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B CB  1 
ATOM   2348 C CG  . HIS B 1 122 ? 14.106 24.720 61.621 1.000 12.06958 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B CG  1 
ATOM   2349 N ND1 . HIS B 1 122 ? 13.353 25.822 61.275 1.000 20.42467 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B ND1 1 
ATOM   2350 C CD2 . HIS B 1 122 ? 15.264 24.819 60.925 1.000 14.24198 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B CD2 1 
ATOM   2351 C CE1 . HIS B 1 122 ? 14.035 26.567 60.423 1.000 20.07793 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B CE1 1 
ATOM   2352 N NE2 . HIS B 1 122 ? 15.196 25.980 60.190 1.000 19.72944 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B NE2 1 
ATOM   2353 N N   . PHE B 1 123 ? 14.059 21.250 60.777 1.000 9.80320  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B N   1 
ATOM   2354 C CA  . PHE B 1 123 ? 14.700 20.728 59.585 1.000 8.11051  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CA  1 
ATOM   2355 C C   . PHE B 1 123 ? 13.867 19.661 58.897 1.000 11.38964 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B C   1 
ATOM   2356 O O   . PHE B 1 123 ? 14.016 19.479 57.691 1.000 11.31181 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B O   1 
ATOM   2357 C CB  . PHE B 1 123 ? 16.112 20.243 59.945 1.000 10.75302 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CB  1 
ATOM   2358 C CG  . PHE B 1 123 ? 17.081 21.384 60.055 1.000 9.74352  ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CG  1 
ATOM   2359 C CD1 . PHE B 1 123 ? 17.523 22.034 58.905 1.000 10.02023 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CD1 1 
ATOM   2360 C CD2 . PHE B 1 123 ? 17.502 21.857 61.286 1.000 13.26547 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CD2 1 
ATOM   2361 C CE1 . PHE B 1 123 ? 18.378 23.118 58.975 1.000 12.17660 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CE1 1 
ATOM   2362 C CE2 . PHE B 1 123 ? 18.373 22.932 61.360 1.000 12.80599 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CE2 1 
ATOM   2363 C CZ  . PHE B 1 123 ? 18.815 23.565 60.198 1.000 12.60189 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CZ  1 
ATOM   2364 N N   . GLU B 1 124 ? 12.968 18.974 59.608 1.000 10.46141 ? ? ? ? ? ? 124 GLU B N   1 
ATOM   2365 C CA  . GLU B 1 124 ? 12.028 18.113 58.890 1.000 12.02184 ? ? ? ? ? ? 124 GLU B CA  1 
ATOM   2366 C C   . GLU B 1 124 ? 11.088 18.954 58.031 1.000 12.99105 ? ? ? ? ? ? 124 GLU B C   1 
ATOM   2367 O O   . GLU B 1 124 ? 10.748 18.562 56.908 1.000 12.56626 ? ? ? ? ? ? 124 GLU B O   1 
ATOM   2368 C CB  . GLU B 1 124 ? 11.229 17.243 59.861 1.000 15.16955 ? ? ? ? ? ? 124 GLU B CB  1 
ATOM   2369 C CG  . GLU B 1 124 ? 12.052 16.194 60.580 1.000 16.93222 ? ? ? ? ? ? 124 GLU B CG  1 
ATOM   2370 C CD  . GLU B 1 124 ? 12.287 14.937 59.764 1.000 25.08146 ? ? ? ? ? ? 124 GLU B CD  1 
ATOM   2371 O OE1 . GLU B 1 124 ? 11.947 14.918 58.560 1.000 28.06071 ? ? ? ? ? ? 124 GLU B OE1 1 
ATOM   2372 O OE2 . GLU B 1 124 ? 12.810 13.956 60.343 1.000 31.20206 ? ? ? ? ? ? 124 GLU B OE2 1 
ATOM   2373 N N   . GLN B 1 125 ? 10.684 20.126 58.532 1.000 13.56696 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B N   1 
ATOM   2374 C CA  . GLN B 1 125 ? 9.881  21.035 57.719 1.000 11.06173 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B CA  1 
ATOM   2375 C C   . GLN B 1 125 ? 10.667 21.567 56.531 1.000 13.46503 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B C   1 
ATOM   2376 O O   . GLN B 1 125 ? 10.123 21.691 55.430 1.000 12.27969 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B O   1 
ATOM   2377 C CB  . GLN B 1 125 ? 9.370  22.190 58.567 1.000 16.38621 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B CB  1 
ATOM   2378 C CG  . GLN B 1 125 ? 8.215  21.748 59.422 1.000 17.19720 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B CG  1 
ATOM   2379 C CD  . GLN B 1 125 ? 7.742  22.820 60.362 1.000 18.90221 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B CD  1 
ATOM   2380 O OE1 . GLN B 1 125 ? 6.889  23.640 60.014 1.000 19.87425 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B OE1 1 
ATOM   2381 N NE2 . GLN B 1 125 ? 8.275  22.809 61.577 1.000 23.32952 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B NE2 1 
ATOM   2382 N N   . GLN B 1 126 ? 11.947 21.881 56.734 1.000 14.11730 ? ? ? ? ? ? 126 GLN B N   1 
ATOM   2383 C CA  . GLN B 1 126 ? 12.783 22.348 55.634 1.000 16.32746 ? ? ? ? ? ? 126 GLN B CA  1 
ATOM   2384 C C   . GLN B 1 126 ? 12.949 21.276 54.556 1.000 12.01989 ? ? ? ? ? ? 126 GLN B C   1 
ATOM   2385 O O   . GLN B 1 126 ? 12.920 21.591 53.361 1.000 15.33300 ? ? ? ? ? ? 126 GLN B O   1 
ATOM   2386 C CB  . GLN B 1 126 ? 14.137 22.799 56.171 1.000 16.70044 ? ? ? ? ? ? 126 GLN B CB  1 
ATOM   2387 C CG  . GLN B 1 126 ? 14.761 23.919 55.347 1.000 26.06402 ? ? ? ? ? ? 126 GLN B CG  1 
ATOM   2388 C CD  . GLN B 1 126 ? 16.259 24.018 55.558 1.000 21.28397 ? ? ? ? ? ? 126 GLN B CD  1 
ATOM   2389 O OE1 . GLN B 1 126 ? 16.743 24.991 56.126 1.000 27.56100 ? ? ? ? ? ? 126 GLN B OE1 1 
ATOM   2390 N NE2 . GLN B 1 126 ? 16.995 22.999 55.121 1.000 22.35860 ? ? ? ? ? ? 126 GLN B NE2 1 
ATOM   2391 N N   . LYS B 1 127 ? 13.094 20.000 54.955 1.000 11.46544 ? ? ? ? ? ? 127 LYS B N   1 
ATOM   2392 C CA  . LYS B 1 127 ? 13.156 18.916 53.979 1.000 12.39451 ? ? ? ? ? ? 127 LYS B CA  1 
ATOM   2393 C C   . LYS B 1 127 ? 11.908 18.890 53.108 1.000 11.74805 ? ? ? ? ? ? 127 LYS B C   1 
ATOM   2394 O O   . LYS B 1 127 ? 11.997 18.705 51.891 1.000 11.20817 ? ? ? ? ? ? 127 LYS B O   1 
ATOM   2395 C CB  . LYS B 1 127 ? 13.328 17.555 54.661 1.000 13.22711 ? ? ? ? ? ? 127 LYS B CB  1 
ATOM   2396 C CG  . LYS B 1 127 ? 14.714 17.273 55.200 1.000 18.95267 ? ? ? ? ? ? 127 LYS B CG  1 
ATOM   2397 C CD  . LYS B 1 127 ? 14.989 15.775 55.297 1.000 18.70840 ? ? ? ? ? ? 127 LYS B CD  1 
ATOM   2398 C CE  . LYS B 1 127 ? 14.079 15.097 56.290 1.000 25.68848 ? ? ? ? ? ? 127 LYS B CE  1 
ATOM   2399 N NZ  . LYS B 1 127 ? 14.302 13.624 56.359 1.000 29.18177 ? ? ? ? ? ? 127 LYS B NZ  1 
ATOM   2400 N N   . ILE B 1 128 ? 10.730 19.072 53.715 1.000 9.99364  ? ? ? ? ? ? 128 ILE B N   1 
ATOM   2401 C CA  . ILE B 1 128 ? 9.498  19.058 52.928 1.000 10.52414 ? ? ? ? ? ? 128 ILE B CA  1 
ATOM   2402 C C   . ILE B 1 128 ? 9.507  20.188 51.924 1.000 11.10885 ? ? ? ? ? ? 128 ILE B C   1 
ATOM   2403 O O   . ILE B 1 128 ? 9.104  20.016 50.764 1.000 12.47287 ? ? ? ? ? ? 128 ILE B O   1 
ATOM   2404 C CB  . ILE B 1 128 ? 8.270  19.159 53.848 1.000 10.09416 ? ? ? ? ? ? 128 ILE B CB  1 
ATOM   2405 C CG1 . ILE B 1 128 ? 8.184  17.926 54.721 1.000 15.02925 ? ? ? ? ? ? 128 ILE B CG1 1 
ATOM   2406 C CG2 . ILE B 1 128 ? 6.988  19.353 53.020 1.000 13.99577 ? ? ? ? ? ? 128 ILE B CG2 1 
ATOM   2407 C CD1 . ILE B 1 128 ? 6.983  17.958 55.622 1.000 21.56586 ? ? ? ? ? ? 128 ILE B CD1 1 
ATOM   2408 N N   . GLN B 1 129 ? 9.951  21.364 52.365 1.000 10.15323 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B N   1 
ATOM   2409 C CA  . GLN B 1 129 ? 9.979  22.522 51.494 1.000 9.82856  ? ? ? ? ? ? 129 GLN B CA  1 
ATOM   2410 C C   . GLN B 1 129 ? 10.954 22.288 50.353 1.000 10.05544 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B C   1 
ATOM   2411 O O   . GLN B 1 129 ? 10.610 22.491 49.187 1.000 9.85952  ? ? ? ? ? ? 129 GLN B O   1 
ATOM   2412 C CB  . GLN B 1 129 ? 10.355 23.775 52.293 1.000 10.49261 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B CB  1 
ATOM   2413 C CG  . GLN B 1 129 ? 10.468 25.029 51.426 1.000 18.53692 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B CG  1 
ATOM   2414 C CD  . GLN B 1 129 ? 11.871 25.220 50.839 1.000 22.02866 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B CD  1 
ATOM   2415 O OE1 . GLN B 1 129 ? 12.032 25.456 49.633 1.000 29.22209 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B OE1 1 
ATOM   2416 N NE2 . GLN B 1 129 ? 12.892 25.106 51.689 1.000 25.06149 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B NE2 1 
ATOM   2417 N N   . SER B 1 130 ? 12.161 21.809 50.676 1.000 9.99882  ? ? ? ? ? ? 130 SER B N   1 
ATOM   2418 C CA  . SER B 1 130 ? 13.170 21.538 49.650 1.000 11.26885 ? ? ? ? ? ? 130 SER B CA  1 
ATOM   2419 C C   . SER B 1 130 ? 12.715 20.466 48.666 1.000 10.02385 ? ? ? ? ? ? 130 SER B C   1 
ATOM   2420 O O   . SER B 1 130 ? 12.945 20.588 47.447 1.000 9.91415  ? ? ? ? ? ? 130 SER B O   1 
ATOM   2421 C CB  . SER B 1 130 ? 14.484 21.123 50.308 1.000 11.62228 ? ? ? ? ? ? 130 SER B CB  1 
ATOM   2422 O OG  . SER B 1 130 ? 14.955 22.150 51.171 1.000 11.02876 ? ? ? ? ? ? 130 SER B OG  1 
ATOM   2423 N N   . GLU B 1 131 ? 12.089 19.402 49.163 1.000 9.16024  ? ? ? ? ? ? 131 GLU B N   1 
ATOM   2424 C CA  . GLU B 1 131 ? 11.639 18.347 48.256 1.000 11.96833 ? ? ? ? ? ? 131 GLU B CA  1 
ATOM   2425 C C   . GLU B 1 131 ? 10.515 18.843 47.364 1.000 13.60475 ? ? ? ? ? ? 131 GLU B C   1 
ATOM   2426 O O   . GLU B 1 131 ? 10.443 18.477 46.186 1.000 11.13982 ? ? ? ? ? ? 131 GLU B O   1 
ATOM   2427 C CB  . GLU B 1 131 ? 11.190 17.118 49.043 1.000 13.14063 ? ? ? ? ? ? 131 GLU B CB  1 
ATOM   2428 C CG  . GLU B 1 131 ? 12.319 16.381 49.716 1.000 13.51308 ? ? ? ? ? ? 131 GLU B CG  1 
ATOM   2429 C CD  . GLU B 1 131 ? 13.197 15.589 48.729 1.000 24.71873 ? ? ? ? ? ? 131 GLU B CD  1 
ATOM   2430 O OE1 . GLU B 1 131 ? 13.930 14.676 49.178 1.000 37.18284 ? ? ? ? ? ? 131 GLU B OE1 1 
ATOM   2431 O OE2 . GLU B 1 131 ? 13.157 15.872 47.508 1.000 29.08957 ? ? ? ? ? ? 131 GLU B OE2 1 
ATOM   2432 N N   . SER B 1 132 ? 9.649  19.705 47.903 1.000 10.88574 ? ? ? ? ? ? 132 SER B N   1 
ATOM   2433 C CA  . SER B 1 132 ? 8.590  20.289 47.089 1.000 11.74205 ? ? ? ? ? ? 132 SER B CA  1 
ATOM   2434 C C   . SER B 1 132 ? 9.167  21.223 46.035 1.000 11.34777 ? ? ? ? ? ? 132 SER B C   1 
ATOM   2435 O O   . SER B 1 132 ? 8.706  21.234 44.886 1.000 12.99592 ? ? ? ? ? ? 132 SER B O   1 
ATOM   2436 C CB  . SER B 1 132 ? 7.595  21.017 47.988 1.000 11.94414 ? ? ? ? ? ? 132 SER B CB  1 
ATOM   2437 O OG  . SER B 1 132 ? 6.548  21.592 47.233 1.000 19.65020 ? ? ? ? ? ? 132 SER B OG  1 
ATOM   2438 N N   . MET B 1 133 ? 10.205 21.982 46.394 1.000 11.61526 ? ? ? ? ? ? 133 MET B N   1 
ATOM   2439 C CA  . MET B 1 133 ? 10.877 22.829 45.411 1.000 10.81647 ? ? ? ? ? ? 133 MET B CA  1 
ATOM   2440 C C   . MET B 1 133 ? 11.470 21.992 44.276 1.000 9.82804  ? ? ? ? ? ? 133 MET B C   1 
ATOM   2441 O O   . MET B 1 133 ? 11.341 22.348 43.099 1.000 9.72391  ? ? ? ? ? ? 133 MET B O   1 
ATOM   2442 C CB  . MET B 1 133 ? 11.941 23.663 46.118 1.000 11.23039 ? ? ? ? ? ? 133 MET B CB  1 
ATOM   2443 C CG  . MET B 1 133 ? 12.832 24.488 45.199 1.000 12.23158 ? ? ? ? ? ? 133 MET B CG  1 
ATOM   2444 S SD  . MET B 1 133 ? 11.959 25.864 44.415 1.000 19.39944 ? ? ? ? ? ? 133 MET B SD  1 
ATOM   2445 C CE  . MET B 1 133 ? 11.822 27.015 45.778 1.000 19.71619 ? ? ? ? ? ? 133 MET B CE  1 
ATOM   2446 N N   . ILE B 1 134 ? 12.081 20.850 44.608 1.000 7.97279  ? ? ? ? ? ? 134 ILE B N   1 
ATOM   2447 C CA  . ILE B 1 134 ? 12.649 19.989 43.568 1.000 9.92677  ? ? ? ? ? ? 134 ILE B CA  1 
ATOM   2448 C C   . ILE B 1 134 ? 11.556 19.476 42.631 1.000 9.05941  ? ? ? ? ? ? 134 ILE B C   1 
ATOM   2449 O O   . ILE B 1 134 ? 11.745 19.432 41.408 1.000 12.14351 ? ? ? ? ? ? 134 ILE B O   1 
ATOM   2450 C CB  . ILE B 1 134 ? 13.458 18.852 44.216 1.000 8.58640  ? ? ? ? ? ? 134 ILE B CB  1 
ATOM   2451 C CG1 . ILE B 1 134 ? 14.724 19.440 44.846 1.000 11.51619 ? ? ? ? ? ? 134 ILE B CG1 1 
ATOM   2452 C CG2 . ILE B 1 134 ? 13.816 17.753 43.191 1.000 12.31203 ? ? ? ? ? ? 134 ILE B CG2 1 
ATOM   2453 C CD1 . ILE B 1 134 ? 15.541 18.435 45.637 1.000 14.77076 ? ? ? ? ? ? 134 ILE B CD1 1 
ATOM   2454 N N   . ASP B 1 135 ? 10.384 19.118 43.174 1.000 9.84218  ? ? ? ? ? ? 135 ASP B N   1 
ATOM   2455 C CA  . ASP B 1 135 ? 9.262  18.725 42.314 1.000 11.84072 ? ? ? ? ? ? 135 ASP B CA  1 
ATOM   2456 C C   . ASP B 1 135 ? 8.882  19.842 41.340 1.000 13.02648 ? ? ? ? ? ? 135 ASP B C   1 
ATOM   2457 O O   . ASP B 1 135 ? 8.653  19.587 40.150 1.000 13.55845 ? ? ? ? ? ? 135 ASP B O   1 
ATOM   2458 C CB  . ASP B 1 135 ? 8.041  18.340 43.155 1.000 13.75791 ? ? ? ? ? ? 135 ASP B CB  1 
ATOM   2459 C CG  . ASP B 1 135 ? 8.276  17.124 44.035 1.000 16.84637 ? ? ? ? ? ? 135 ASP B CG  1 
ATOM   2460 O OD1 . ASP B 1 135 ? 9.205  16.344 43.749 1.000 21.06405 ? ? ? ? ? ? 135 ASP B OD1 1 
ATOM   2461 O OD2 . ASP B 1 135 ? 7.507  16.946 45.009 1.000 21.92663 ? ? ? ? ? ? 135 ASP B OD2 1 
ATOM   2462 N N   . GLU B 1 136 ? 8.814  21.082 41.828 1.000 10.66903 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B N   1 
ATOM   2463 C CA  . GLU B 1 136 ? 8.454  22.201 40.962 1.000 13.04984 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B CA  1 
ATOM   2464 C C   . GLU B 1 136 ? 9.543  22.465 39.936 1.000 12.38203 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B C   1 
ATOM   2465 O O   . GLU B 1 136 ? 9.253  22.831 38.788 1.000 13.21489 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B O   1 
ATOM   2466 C CB  . GLU B 1 136 ? 8.207  23.464 41.788 1.000 16.44410 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B CB  1 
ATOM   2467 C CG  . GLU B 1 136 ? 6.943  23.431 42.615 1.000 26.78839 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B CG  1 
ATOM   2468 C CD  . GLU B 1 136 ? 5.702  23.119 41.786 1.000 20.85452 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B CD  1 
ATOM   2469 O OE1 . GLU B 1 136 ? 5.596  23.610 40.638 1.000 29.60691 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B OE1 1 
ATOM   2470 O OE2 . GLU B 1 136 ? 4.830  22.394 42.296 1.000 30.55344 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B OE2 1 
ATOM   2471 N N   . LEU B 1 137 ? 10.806 22.311 40.334 1.000 8.21691  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B N   1 
ATOM   2472 C CA  . LEU B 1 137 ? 11.897 22.530 39.393 1.000 9.63838  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B CA  1 
ATOM   2473 C C   . LEU B 1 137 ? 11.879 21.483 38.288 1.000 12.12083 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B C   1 
ATOM   2474 O O   . LEU B 1 137 ? 12.003 21.816 37.102 1.000 13.31725 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B O   1 
ATOM   2475 C CB  . LEU B 1 137 ? 13.237 22.513 40.137 1.000 11.18909 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B CB  1 
ATOM   2476 C CG  . LEU B 1 137 ? 13.512 23.644 41.130 1.000 10.26228 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B CG  1 
ATOM   2477 C CD1 . LEU B 1 137 ? 14.699 23.226 41.977 1.000 10.46993 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B CD1 1 
ATOM   2478 C CD2 . LEU B 1 137 ? 13.764 24.989 40.436 1.000 12.57089 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B CD2 1 
ATOM   2479 N N   . LYS B 1 138 ? 11.704 20.209 38.653 1.000 10.22676 ? ? ? ? ? ? 138 LYS B N   1 
ATOM   2480 C CA  . LYS B 1 138 ? 11.705 19.159 37.642 1.000 11.14708 ? ? ? ? ? ? 138 LYS B CA  1 
ATOM   2481 C C   . LYS B 1 138 ? 10.481 19.234 36.741 1.000 12.33842 ? ? ? ? ? ? 138 LYS B C   1 
ATOM   2482 O O   . LYS B 1 138 ? 10.554 18.837 35.568 1.000 15.92475 ? ? ? ? ? ? 138 LYS B O   1 
ATOM   2483 C CB  . LYS B 1 138 ? 11.798 17.793 38.307 1.000 12.78147 ? ? ? ? ? ? 138 LYS B CB  1 
ATOM   2484 C CG  . LYS B 1 138 ? 13.115 17.589 39.031 1.000 16.99569 ? ? ? ? ? ? 138 LYS B CG  1 
ATOM   2485 C CD  . LYS B 1 138 ? 13.226 16.184 39.595 1.000 15.96200 ? ? ? ? ? ? 138 LYS B CD  1 
ATOM   2486 C CE  . LYS B 1 138 ? 14.662 15.922 40.029 1.000 19.34178 ? ? ? ? ? ? 138 LYS B CE  1 
ATOM   2487 N NZ  . LYS B 1 138 ? 14.890 14.481 40.370 1.000 29.78773 ? ? ? ? ? ? 138 LYS B NZ  1 
ATOM   2488 N N   . ALA B 1 139 ? 9.350  19.706 37.267 1.000 15.63576 ? ? ? ? ? ? 139 ALA B N   1 
ATOM   2489 C CA  . ALA B 1 139 ? 8.183  19.970 36.434 1.000 15.91492 ? ? ? ? ? ? 139 ALA B CA  1 
ATOM   2490 C C   . ALA B 1 139 ? 8.363  21.186 35.542 1.000 13.90130 ? ? ? ? ? ? 139 ALA B C   1 
ATOM   2491 O O   . ALA B 1 139 ? 7.560  21.369 34.621 1.000 15.54132 ? ? ? ? ? ? 139 ALA B O   1 
ATOM   2492 C CB  . ALA B 1 139 ? 6.944  20.163 37.310 1.000 14.35673 ? ? ? ? ? ? 139 ALA B CB  1 
ATOM   2493 N N   . LYS B 1 140 ? 9.371  22.020 35.807 1.000 14.90254 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B N   1 
ATOM   2494 C CA  . LYS B 1 140 ? 9.714  23.210 35.024 1.000 13.14684 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CA  1 
ATOM   2495 C C   . LYS B 1 140 ? 8.670  24.314 35.135 1.000 15.02044 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B C   1 
ATOM   2496 O O   . LYS B 1 140 ? 8.641  25.234 34.300 1.000 17.86045 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B O   1 
ATOM   2497 C CB  . LYS B 1 140 ? 9.955  22.868 33.550 1.000 17.94324 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CB  1 
ATOM   2498 C CG  . LYS B 1 140 ? 11.114 21.897 33.308 1.000 16.66570 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CG  1 
ATOM   2499 C CD  . LYS B 1 140 ? 11.521 21.910 31.829 1.000 22.59103 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CD  1 
ATOM   2500 C CE  . LYS B 1 140 ? 11.756 20.509 31.282 1.000 30.27132 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CE  1 
ATOM   2501 N NZ  . LYS B 1 140 ? 13.042 19.913 31.739 1.000 34.82336 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B NZ  1 
ATOM   2502 N N   . THR B 1 141 ? 7.833  24.274 36.171 1.000 14.46894 ? ? ? ? ? ? 141 THR B N   1 
ATOM   2503 C CA  . THR B 1 141 ? 6.773  25.252 36.314 1.000 15.62298 ? ? ? ? ? ? 141 THR B CA  1 
ATOM   2504 C C   . THR B 1 141 ? 6.992  26.220 37.466 1.000 14.11033 ? ? ? ? ? ? 141 THR B C   1 
ATOM   2505 O O   . THR B 1 141 ? 6.172  27.123 37.651 1.000 17.61842 ? ? ? ? ? ? 141 THR B O   1 
ATOM   2506 C CB  . THR B 1 141 ? 5.422  24.547 36.464 1.000 15.81423 ? ? ? ? ? ? 141 THR B CB  1 
ATOM   2507 O OG1 . THR B 1 141 ? 5.490  23.588 37.520 1.000 16.12281 ? ? ? ? ? ? 141 THR B OG1 1 
ATOM   2508 C CG2 . THR B 1 141 ? 5.057  23.855 35.158 1.000 21.25995 ? ? ? ? ? ? 141 THR B CG2 1 
ATOM   2509 N N   . HIS B 1 142 ? 8.056  26.071 38.244 1.000 11.91383 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B N   1 
ATOM   2510 C CA  . HIS B 1 142 ? 8.383  27.109 39.210 1.000 12.18957 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B CA  1 
ATOM   2511 C C   . HIS B 1 142 ? 8.470  28.454 38.475 1.000 13.87648 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B C   1 
ATOM   2512 O O   . HIS B 1 142 ? 9.133  28.532 37.439 1.000 12.29975 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B O   1 
ATOM   2513 C CB  . HIS B 1 142 ? 9.707  26.807 39.901 1.000 11.54402 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B CB  1 
ATOM   2514 C CG  . HIS B 1 142 ? 10.116 27.857 40.880 1.000 14.29784 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B CG  1 
ATOM   2515 N ND1 . HIS B 1 142 ? 10.656 29.065 40.489 1.000 13.88104 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B ND1 1 
ATOM   2516 C CD2 . HIS B 1 142 ? 10.027 27.903 42.231 1.000 17.55363 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B CD2 1 
ATOM   2517 C CE1 . HIS B 1 142 ? 10.897 29.802 41.560 1.000 16.68715 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B CE1 1 
ATOM   2518 N NE2 . HIS B 1 142 ? 10.519 29.122 42.628 1.000 17.85109 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B NE2 1 
ATOM   2519 N N   . PRO B 1 143 ? 7.802  29.500 38.965 1.000 10.78322 ? ? ? ? ? ? 143 PRO B N   1 
ATOM   2520 C CA  . PRO B 1 143 ? 7.667  30.716 38.128 1.000 11.17920 ? ? ? ? ? ? 143 PRO B CA  1 
ATOM   2521 C C   . PRO B 1 143 ? 8.980  31.352 37.692 1.000 13.84660 ? ? ? ? ? ? 143 PRO B C   1 
ATOM   2522 O O   . PRO B 1 143 ? 9.084  31.787 36.540 1.000 18.05082 ? ? ? ? ? ? 143 PRO B O   1 
ATOM   2523 C CB  . PRO B 1 143 ? 6.846  31.650 39.027 1.000 16.57174 ? ? ? ? ? ? 143 PRO B CB  1 
ATOM   2524 C CG  . PRO B 1 143 ? 6.004  30.725 39.808 1.000 17.41447 ? ? ? ? ? ? 143 PRO B CG  1 
ATOM   2525 C CD  . PRO B 1 143 ? 6.883  29.539 40.115 1.000 12.65897 ? ? ? ? ? ? 143 PRO B CD  1 
ATOM   2526 N N   . THR B 1 144 ? 9.993  31.415 38.560 1.000 14.06694 ? ? ? ? ? ? 144 THR B N   1 
ATOM   2527 C CA  . THR B 1 144 ? 11.265 31.987 38.130 1.000 11.01471 ? ? ? ? ? ? 144 THR B CA  1 
ATOM   2528 C C   . THR B 1 144 ? 11.981 31.056 37.162 1.000 13.27614 ? ? ? ? ? ? 144 THR B C   1 
ATOM   2529 O O   . THR B 1 144 ? 12.531 31.512 36.152 1.000 12.63964 ? ? ? ? ? ? 144 THR B O   1 
ATOM   2530 C CB  . THR B 1 144 ? 12.147 32.297 39.338 1.000 14.09871 ? ? ? ? ? ? 144 THR B CB  1 
ATOM   2531 O OG1 . THR B 1 144 ? 11.506 33.294 40.141 1.000 16.70504 ? ? ? ? ? ? 144 THR B OG1 1 
ATOM   2532 C CG2 . THR B 1 144 ? 13.513 32.825 38.889 1.000 12.32271 ? ? ? ? ? ? 144 THR B CG2 1 
ATOM   2533 N N   . LEU B 1 145 ? 11.980 29.748 37.443 1.000 12.90576 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B N   1 
ATOM   2534 C CA  . LEU B 1 145 ? 12.594 28.808 36.508 1.000 13.01796 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CA  1 
ATOM   2535 C C   . LEU B 1 145 ? 11.919 28.875 35.142 1.000 12.43056 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B C   1 
ATOM   2536 O O   . LEU B 1 145 ? 12.594 28.882 34.110 1.000 12.08619 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B O   1 
ATOM   2537 C CB  . LEU B 1 145 ? 12.543 27.380 37.054 1.000 13.41513 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CB  1 
ATOM   2538 C CG  . LEU B 1 145 ? 13.128 26.325 36.100 1.000 11.79570 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CG  1 
ATOM   2539 C CD1 . LEU B 1 145 ? 14.619 26.555 35.843 1.000 15.02006 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CD1 1 
ATOM   2540 C CD2 . LEU B 1 145 ? 12.904 24.944 36.695 1.000 13.22131 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CD2 1 
ATOM   2541 N N   . ALA B 1 146 ? 10.589 28.958 35.113 1.000 12.92085 ? ? ? ? ? ? 146 ALA B N   1 
ATOM   2542 C CA  . ALA B 1 146 ? 9.895  28.970 33.828 1.000 13.60475 ? ? ? ? ? ? 146 ALA B CA  1 
ATOM   2543 C C   . ALA B 1 146 ? 10.272 30.201 33.006 1.000 13.87832 ? ? ? ? ? ? 146 ALA B C   1 
ATOM   2544 O O   . ALA B 1 146 ? 10.521 30.097 31.798 1.000 13.46570 ? ? ? ? ? ? 146 ALA B O   1 
ATOM   2545 C CB  . ALA B 1 146 ? 8.383  28.898 34.040 1.000 16.06713 ? ? ? ? ? ? 146 ALA B CB  1 
ATOM   2546 N N   . ARG B 1 147 ? 10.326 31.367 33.648 1.000 14.24929 ? ? ? ? ? ? 147 ARG B N   1 
ATOM   2547 C CA  . ARG B 1 147 ? 10.781 32.583 32.981 1.000 12.81159 ? ? ? ? ? ? 147 ARG B CA  1 
ATOM   2548 C C   . ARG B 1 147 ? 12.203 32.423 32.471 1.000 12.88062 ? ? ? ? ? ? 147 ARG B C   1 
ATOM   2549 O O   . ARG B 1 147 ? 12.526 32.847 31.356 1.000 14.77029 ? ? ? ? ? ? 147 ARG B O   1 
ATOM   2550 C CB  . ARG B 1 147 ? 10.714 33.762 33.956 1.000 15.23278 ? ? ? ? ? ? 147 ARG B CB  1 
ATOM   2551 C CG  . ARG B 1 147 ? 9.544  34.697 33.785 1.000 29.55110 ? ? ? ? ? ? 147 ARG B CG  1 
ATOM   2552 C CD  . ARG B 1 147 ? 9.800  35.989 34.552 1.000 26.18242 ? ? ? ? ? ? 147 ARG B CD  1 
ATOM   2553 N NE  . ARG B 1 147 ? 10.371 37.017 33.686 1.000 32.89161 ? ? ? ? ? ? 147 ARG B NE  1 
ATOM   2554 C CZ  . ARG B 1 147 ? 10.970 38.112 34.129 1.000 28.14569 ? ? ? ? ? ? 147 ARG B CZ  1 
ATOM   2555 N NH1 . ARG B 1 147 ? 11.093 38.307 35.429 1.000 30.59055 ? ? ? ? ? ? 147 ARG B NH1 1 
ATOM   2556 N NH2 . ARG B 1 147 ? 11.462 38.999 33.274 1.000 30.97076 ? ? ? ? ? ? 147 ARG B NH2 1 
ATOM   2557 N N   . ARG B 1 148 ? 13.076 31.830 33.286 1.000 12.58989 ? ? ? ? ? ? 148 ARG B N   1 
ATOM   2558 C CA  . ARG B 1 148 ? 14.464 31.625 32.881 1.000 13.16649 ? ? ? ? ? ? 148 ARG B CA  1 
ATOM   2559 C C   . ARG B 1 148 ? 14.555 30.718 31.662 1.000 12.58000 ? ? ? ? ? ? 148 ARG B C   1 
ATOM   2560 O O   . ARG B 1 148 ? 15.292 31.007 30.709 1.000 11.91074 ? ? ? ? ? ? 148 ARG B O   1 
ATOM   2561 C CB  . ARG B 1 148 ? 15.257 31.031 34.045 1.000 11.46281 ? ? ? ? ? ? 148 ARG B CB  1 
ATOM   2562 C CG  . ARG B 1 148 ? 16.708 30.735 33.730 1.000 13.00458 ? ? ? ? ? ? 148 ARG B CG  1 
ATOM   2563 C CD  . ARG B 1 148 ? 17.413 30.220 34.974 1.000 12.57559 ? ? ? ? ? ? 148 ARG B CD  1 
ATOM   2564 N NE  . ARG B 1 148 ? 17.248 31.136 36.097 1.000 12.35520 ? ? ? ? ? ? 148 ARG B NE  1 
ATOM   2565 C CZ  . ARG B 1 148 ? 17.958 32.249 36.248 1.000 12.20237 ? ? ? ? ? ? 148 ARG B CZ  1 
ATOM   2566 N NH1 . ARG B 1 148 ? 17.760 33.035 37.303 1.000 12.01134 ? ? ? ? ? ? 148 ARG B NH1 1 
ATOM   2567 N NH2 . ARG B 1 148 ? 18.868 32.575 35.350 1.000 12.55106 ? ? ? ? ? ? 148 ARG B NH2 1 
ATOM   2568 N N   . LEU B 1 149 ? 13.826 29.603 31.680 1.000 12.35769 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B N   1 
ATOM   2569 C CA  . LEU B 1 149 ? 13.880 28.674 30.556 1.000 12.65879 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B CA  1 
ATOM   2570 C C   . LEU B 1 149 ? 13.331 29.318 29.288 1.000 13.84946 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B C   1 
ATOM   2571 O O   . LEU B 1 149 ? 13.842 29.068 28.192 1.000 14.77164 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B O   1 
ATOM   2572 C CB  . LEU B 1 149 ? 13.124 27.390 30.886 1.000 14.05326 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B CB  1 
ATOM   2573 C CG  . LEU B 1 149 ? 13.704 26.551 32.040 1.000 13.45787 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B CG  1 
ATOM   2574 C CD1 . LEU B 1 149 ? 12.983 25.220 32.155 1.000 17.32266 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B CD1 1 
ATOM   2575 C CD2 . LEU B 1 149 ? 15.209 26.356 31.884 1.000 12.34188 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B CD2 1 
ATOM   2576 N N   . GLU B 1 150 ? 12.306 30.163 29.422 1.000 13.85520 ? ? ? ? ? ? 150 GLU B N   1 
ATOM   2577 C CA  . GLU B 1 150 ? 11.766 30.872 28.266 1.000 16.71583 ? ? ? ? ? ? 150 GLU B CA  1 
ATOM   2578 C C   . GLU B 1 150 ? 12.832 31.715 27.578 1.000 20.15681 ? ? ? ? ? ? 150 GLU B C   1 
ATOM   2579 O O   . GLU B 1 150 ? 12.802 31.872 26.351 1.000 21.20860 ? ? ? ? ? ? 150 GLU B O   1 
ATOM   2580 C CB  . GLU B 1 150 ? 10.583 31.746 28.698 1.000 20.18682 ? ? ? ? ? ? 150 GLU B CB  1 
ATOM   2581 N N   . ARG B 1 151 ? 13.781 32.250 28.340 1.000 15.00176 ? ? ? ? ? ? 151 ARG B N   1 
ATOM   2582 C CA  . ARG B 1 151 ? 14.830 33.122 27.831 1.000 20.35562 ? ? ? ? ? ? 151 ARG B CA  1 
ATOM   2583 C C   . ARG B 1 151 ? 16.154 32.403 27.622 1.000 19.27944 ? ? ? ? ? ? 151 ARG B C   1 
ATOM   2584 O O   . ARG B 1 151 ? 17.179 33.063 27.403 1.000 24.25623 ? ? ? ? ? ? 151 ARG B O   1 
ATOM   2585 C CB  . ARG B 1 151 ? 15.037 34.294 28.785 1.000 18.82471 ? ? ? ? ? ? 151 ARG B CB  1 
ATOM   2586 C CG  . ARG B 1 151 ? 14.015 35.403 28.613 1.000 27.13023 ? ? ? ? ? ? 151 ARG B CG  1 
ATOM   2587 C CD  . ARG B 1 151 ? 14.099 36.393 29.756 1.000 23.97923 ? ? ? ? ? ? 151 ARG B CD  1 
ATOM   2588 N NE  . ARG B 1 151 ? 12.927 37.266 29.831 1.000 29.65946 ? ? ? ? ? ? 151 ARG B NE  1 
ATOM   2589 C CZ  . ARG B 1 151 ? 11.723 36.881 30.252 1.000 35.35436 ? ? ? ? ? ? 151 ARG B CZ  1 
ATOM   2590 N NH1 . ARG B 1 151 ? 10.723 37.757 30.288 1.000 39.44417 ? ? ? ? ? ? 151 ARG B NH1 1 
ATOM   2591 N NH2 . ARG B 1 151 ? 11.510 35.626 30.633 1.000 32.90753 ? ? ? ? ? ? 151 ARG B NH2 1 
ATOM   2592 N N   . SER B 1 152 ? 16.166 31.079 27.709 1.000 15.49708 ? ? ? ? ? ? 152 SER B N   1 
ATOM   2593 C CA  . SER B 1 152 ? 17.394 30.319 27.583 1.000 14.68915 ? ? ? ? ? ? 152 SER B CA  1 
ATOM   2594 C C   . SER B 1 152 ? 17.344 29.385 26.389 1.000 13.06295 ? ? ? ? ? ? 152 SER B C   1 
ATOM   2595 O O   . SER B 1 152 ? 16.292 28.821 26.077 1.000 17.95197 ? ? ? ? ? ? 152 SER B O   1 
ATOM   2596 C CB  . SER B 1 152 ? 17.660 29.494 28.845 1.000 14.79399 ? ? ? ? ? ? 152 SER B CB  1 
ATOM   2597 O OG  . SER B 1 152 ? 17.888 30.358 29.932 1.000 15.93709 ? ? ? ? ? ? 152 SER B OG  1 
ATOM   2598 N N   . PRO B 1 153 ? 18.482 29.178 25.728 1.000 15.31566 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B N   1 
ATOM   2599 C CA  . PRO B 1 153 ? 18.539 28.209 24.629 1.000 17.44265 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B CA  1 
ATOM   2600 C C   . PRO B 1 153 ? 18.225 26.804 25.118 1.000 14.78249 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B C   1 
ATOM   2601 O O   . PRO B 1 153 ? 18.685 26.380 26.179 1.000 13.97225 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B O   1 
ATOM   2602 C CB  . PRO B 1 153 ? 19.985 28.321 24.130 1.000 13.39989 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B CB  1 
ATOM   2603 C CG  . PRO B 1 153 ? 20.750 28.934 25.250 1.000 19.15096 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B CG  1 
ATOM   2604 C CD  . PRO B 1 153 ? 19.781 29.822 25.984 1.000 18.25045 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B CD  1 
ATOM   2605 N N   . LYS B 1 154 ? 17.444 26.078 24.313 1.000 13.44765 ? ? ? ? ? ? 154 LYS B N   1 
ATOM   2606 C CA  . LYS B 1 154 ? 16.999 24.740 24.696 1.000 16.27187 ? ? ? ? ? ? 154 LYS B CA  1 
ATOM   2607 C C   . LYS B 1 154 ? 18.161 23.831 25.093 1.000 14.25392 ? ? ? ? ? ? 154 LYS B C   1 
ATOM   2608 O O   . LYS B 1 154 ? 18.026 23.008 26.006 1.000 15.42131 ? ? ? ? ? ? 154 LYS B O   1 
ATOM   2609 C CB  . LYS B 1 154 ? 16.206 24.113 23.549 1.000 16.03555 ? ? ? ? ? ? 154 LYS B CB  1 
ATOM   2610 C CG  . LYS B 1 154 ? 14.721 24.039 23.787 1.000 27.03010 ? ? ? ? ? ? 154 LYS B CG  1 
ATOM   2611 C CD  . LYS B 1 154 ? 14.358 22.796 24.576 1.000 28.03752 ? ? ? ? ? ? 154 LYS B CD  1 
ATOM   2612 C CE  . LYS B 1 154 ? 12.865 22.765 24.891 1.000 39.17080 ? ? ? ? ? ? 154 LYS B CE  1 
ATOM   2613 N NZ  . LYS B 1 154 ? 12.514 21.782 25.966 1.000 37.22074 ? ? ? ? ? ? 154 LYS B NZ  1 
ATOM   2614 N N   . LYS B 1 155 ? 19.312 23.960 24.424 1.000 12.39435 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B N   1 
ATOM   2615 C CA  . LYS B 1 155 ? 20.439 23.079 24.707 1.000 13.92011 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B CA  1 
ATOM   2616 C C   . LYS B 1 155 ? 20.915 23.185 26.150 1.000 13.15695 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B C   1 
ATOM   2617 O O   . LYS B 1 155 ? 21.530 22.242 26.661 1.000 17.33129 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B O   1 
ATOM   2618 C CB  . LYS B 1 155 ? 21.594 23.372 23.740 1.000 12.37777 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B CB  1 
ATOM   2619 C CG  . LYS B 1 155 ? 22.298 24.707 23.936 1.000 14.12177 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B CG  1 
ATOM   2620 C CD  . LYS B 1 155 ? 23.460 24.867 22.918 1.000 19.69372 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B CD  1 
ATOM   2621 C CE  . LYS B 1 155 ? 24.211 26.181 23.137 1.000 22.96138 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B CE  1 
ATOM   2622 N NZ  . LYS B 1 155 ? 25.116 26.549 22.010 1.000 27.28641 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B NZ  1 
ATOM   2623 N N   . GLU B 1 156 ? 20.595 24.285 26.828 1.000 13.13198 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B N   1 
ATOM   2624 C CA  . GLU B 1 156 ? 21.031 24.540 28.190 1.000 12.46938 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B CA  1 
ATOM   2625 C C   . GLU B 1 156 ? 19.990 24.190 29.236 1.000 14.14058 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B C   1 
ATOM   2626 O O   . GLU B 1 156 ? 20.296 24.287 30.423 1.000 11.96742 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B O   1 
ATOM   2627 C CB  . GLU B 1 156 ? 21.390 26.019 28.358 1.000 13.76136 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B CB  1 
ATOM   2628 C CG  . GLU B 1 156 ? 22.731 26.399 27.766 1.000 24.68447 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B CG  1 
ATOM   2629 C CD  . GLU B 1 156 ? 23.887 25.731 28.488 1.000 32.20329 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B CD  1 
ATOM   2630 O OE1 . GLU B 1 156 ? 24.053 25.969 29.712 1.000 34.00592 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B OE1 1 
ATOM   2631 O OE2 . GLU B 1 156 ? 24.620 24.956 27.836 1.000 37.34320 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B OE2 1 
ATOM   2632 N N   . HIS B 1 157 ? 18.767 23.824 28.838 1.000 9.67823  ? ? ? ? ? ? 157 HIS B N   1 
ATOM   2633 C CA  . HIS B 1 157 ? 17.700 23.695 29.831 1.000 11.96355 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B CA  1 
ATOM   2634 C C   . HIS B 1 157 ? 18.012 22.632 30.872 1.000 11.54896 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B C   1 
ATOM   2635 O O   . HIS B 1 157 ? 17.782 22.848 32.063 1.000 11.91949 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B O   1 
ATOM   2636 C CB  . HIS B 1 157 ? 16.374 23.382 29.154 1.000 12.58830 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B CB  1 
ATOM   2637 C CG  . HIS B 1 157 ? 15.767 24.562 28.471 1.000 11.35147 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B CG  1 
ATOM   2638 N ND1 . HIS B 1 157 ? 14.466 24.566 28.017 1.000 16.45461 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B ND1 1 
ATOM   2639 C CD2 . HIS B 1 157 ? 16.278 25.778 28.170 1.000 12.51358 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B CD2 1 
ATOM   2640 C CE1 . HIS B 1 157 ? 14.207 25.731 27.449 1.000 15.94798 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B CE1 1 
ATOM   2641 N NE2 . HIS B 1 157 ? 15.290 26.485 27.532 1.000 16.54523 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B NE2 1 
ATOM   2642 N N   . GLU B 1 158 ? 18.511 21.470 30.454 1.000 14.28364 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B N   1 
ATOM   2643 C CA  . GLU B 1 158 ? 18.727 20.407 31.434 1.000 15.15448 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B CA  1 
ATOM   2644 C C   . GLU B 1 158 ? 19.812 20.794 32.436 1.000 11.07044 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B C   1 
ATOM   2645 O O   . GLU B 1 158 ? 19.683 20.517 33.635 1.000 14.12686 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B O   1 
ATOM   2646 C CB  . GLU B 1 158 ? 19.064 19.096 30.727 1.000 20.34464 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B CB  1 
ATOM   2647 C CG  . GLU B 1 158 ? 17.830 18.384 30.197 1.000 28.00169 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B CG  1 
ATOM   2648 C CD  . GLU B 1 158 ? 18.144 17.442 29.059 1.000 40.82414 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B CD  1 
ATOM   2649 O OE1 . GLU B 1 158 ? 17.195 16.948 28.408 1.000 43.21741 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B OE1 1 
ATOM   2650 O OE2 . GLU B 1 158 ? 19.345 17.198 28.818 1.000 42.33850 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B OE2 1 
ATOM   2651 N N   . ARG B 1 159 ? 20.876 21.442 31.963 1.000 12.48683 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B N   1 
ATOM   2652 C CA  . ARG B 1 159 ? 21.914 21.947 32.856 1.000 10.62333 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B CA  1 
ATOM   2653 C C   . ARG B 1 159 ? 21.346 22.957 33.860 1.000 10.63104 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B C   1 
ATOM   2654 O O   . ARG B 1 159 ? 21.621 22.878 35.067 1.000 11.45049 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B O   1 
ATOM   2655 C CB  . ARG B 1 159 ? 23.032 22.570 32.014 1.000 14.07900 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B CB  1 
ATOM   2656 C CG  . ARG B 1 159 ? 24.324 22.818 32.739 1.000 16.86818 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B CG  1 
ATOM   2657 C CD  . ARG B 1 159 ? 25.537 22.815 31.775 1.000 19.34512 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B CD  1 
ATOM   2658 N NE  . ARG B 1 159 ? 26.753 23.255 32.458 1.000 16.83998 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B NE  1 
ATOM   2659 C CZ  . ARG B 1 159 ? 27.163 24.515 32.508 1.000 17.61079 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B CZ  1 
ATOM   2660 N NH1 . ARG B 1 159 ? 26.463 25.469 31.906 1.000 19.85097 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B NH1 1 
ATOM   2661 N NH2 . ARG B 1 159 ? 28.273 24.829 33.165 1.000 18.63095 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B NH2 1 
ATOM   2662 N N   . ILE B 1 160 ? 20.545 23.911 33.379 1.000 8.45338  ? ? ? ? ? ? 160 ILE B N   1 
ATOM   2663 C CA  . ILE B 1 160 ? 19.964 24.931 34.255 1.000 9.81706  ? ? ? ? ? ? 160 ILE B CA  1 
ATOM   2664 C C   . ILE B 1 160 ? 19.156 24.276 35.374 1.000 11.00458 ? ? ? ? ? ? 160 ILE B C   1 
ATOM   2665 O O   . ILE B 1 160 ? 19.305 24.612 36.555 1.000 11.60769 ? ? ? ? ? ? 160 ILE B O   1 
ATOM   2666 C CB  . ILE B 1 160 ? 19.096 25.908 33.441 1.000 10.60273 ? ? ? ? ? ? 160 ILE B CB  1 
ATOM   2667 C CG1 . ILE B 1 160 ? 19.972 26.752 32.509 1.000 9.74896  ? ? ? ? ? ? 160 ILE B CG1 1 
ATOM   2668 C CG2 . ILE B 1 160 ? 18.244 26.786 34.380 1.000 11.80855 ? ? ? ? ? ? 160 ILE B CG2 1 
ATOM   2669 C CD1 . ILE B 1 160 ? 19.204 27.440 31.349 1.000 11.65178 ? ? ? ? ? ? 160 ILE B CD1 1 
ATOM   2670 N N   . VAL B 1 161 ? 18.278 23.339 35.013 1.000 9.64833  ? ? ? ? ? ? 161 VAL B N   1 
ATOM   2671 C CA  . VAL B 1 161 ? 17.415 22.694 35.997 1.000 10.27223 ? ? ? ? ? ? 161 VAL B CA  1 
ATOM   2672 C C   . VAL B 1 161 ? 18.246 21.891 36.977 1.000 10.24931 ? ? ? ? ? ? 161 VAL B C   1 
ATOM   2673 O O   . VAL B 1 161 ? 18.042 21.967 38.194 1.000 8.39233  ? ? ? ? ? ? 161 VAL B O   1 
ATOM   2674 C CB  . VAL B 1 161 ? 16.369 21.812 35.291 1.000 11.68948 ? ? ? ? ? ? 161 VAL B CB  1 
ATOM   2675 C CG1 . VAL B 1 161 ? 15.527 21.053 36.309 1.000 9.24212  ? ? ? ? ? ? 161 VAL B CG1 1 
ATOM   2676 C CG2 . VAL B 1 161 ? 15.481 22.657 34.426 1.000 10.22095 ? ? ? ? ? ? 161 VAL B CG2 1 
ATOM   2677 N N   . ALA B 1 162 ? 19.203 21.126 36.462 1.000 8.28612  ? ? ? ? ? ? 162 ALA B N   1 
ATOM   2678 C CA  . ALA B 1 162 ? 19.985 20.232 37.314 1.000 11.28136 ? ? ? ? ? ? 162 ALA B CA  1 
ATOM   2679 C C   . ALA B 1 162 ? 20.732 20.993 38.404 1.000 10.12645 ? ? ? ? ? ? 162 ALA B C   1 
ATOM   2680 O O   . ALA B 1 162 ? 20.881 20.485 39.525 1.000 9.06753  ? ? ? ? ? ? 162 ALA B O   1 
ATOM   2681 C CB  . ALA B 1 162 ? 20.961 19.415 36.469 1.000 11.76679 ? ? ? ? ? ? 162 ALA B CB  1 
ATOM   2682 N N   . PHE B 1 163 ? 21.246 22.192 38.092 1.000 9.03896  ? ? ? ? ? ? 163 PHE B N   1 
ATOM   2683 C CA  . PHE B 1 163 ? 21.965 22.933 39.123 1.000 9.88388  ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CA  1 
ATOM   2684 C C   . PHE B 1 163 ? 21.016 23.465 40.191 1.000 8.91441  ? ? ? ? ? ? 163 PHE B C   1 
ATOM   2685 O O   . PHE B 1 163 ? 21.366 23.474 41.378 1.000 10.23226 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B O   1 
ATOM   2686 C CB  . PHE B 1 163 ? 22.793 24.056 38.490 1.000 7.41072  ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CB  1 
ATOM   2687 C CG  . PHE B 1 163 ? 23.974 23.556 37.713 1.000 9.63874  ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CG  1 
ATOM   2688 C CD1 . PHE B 1 163 ? 24.719 22.480 38.174 1.000 11.83777 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CD1 1 
ATOM   2689 C CD2 . PHE B 1 163 ? 24.331 24.147 36.516 1.000 10.42407 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CD2 1 
ATOM   2690 C CE1 . PHE B 1 163 ? 25.811 21.999 37.455 1.000 14.84961 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CE1 1 
ATOM   2691 C CE2 . PHE B 1 163 ? 25.424 23.675 35.798 1.000 11.59700 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CE2 1 
ATOM   2692 C CZ  . PHE B 1 163 ? 26.161 22.601 36.266 1.000 13.26626 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CZ  1 
ATOM   2693 N N   . LYS B 1 164 ? 19.803 23.888 39.806 1.000 8.94086  ? ? ? ? ? ? 164 LYS B N   1 
ATOM   2694 C CA  . LYS B 1 164 ? 18.824 24.274 40.822 1.000 8.33530  ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CA  1 
ATOM   2695 C C   . LYS B 1 164 ? 18.497 23.087 41.717 1.000 7.92459  ? ? ? ? ? ? 164 LYS B C   1 
ATOM   2696 O O   . LYS B 1 164 ? 18.408 23.226 42.948 1.000 8.75315  ? ? ? ? ? ? 164 LYS B O   1 
ATOM   2697 C CB  . LYS B 1 164 ? 17.537 24.797 40.182 1.000 9.13548  ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CB  1 
ATOM   2698 C CG  . LYS B 1 164 ? 17.726 25.785 39.053 1.000 15.27778 ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CG  1 
ATOM   2699 C CD  . LYS B 1 164 ? 18.345 27.081 39.546 1.000 13.28040 ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CD  1 
ATOM   2700 C CE  . LYS B 1 164 ? 18.834 27.967 38.373 1.000 14.53199 ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CE  1 
ATOM   2701 N NZ  . LYS B 1 164 ? 20.015 27.304 37.697 1.000 13.55410 ? ? ? ? ? ? 164 LYS B NZ  1 
ATOM   2702 N N   . VAL B 1 165 ? 18.309 21.910 41.109 1.000 9.91023  ? ? ? ? ? ? 165 VAL B N   1 
ATOM   2703 C CA  . VAL B 1 165 ? 18.021 20.712 41.888 1.000 7.28428  ? ? ? ? ? ? 165 VAL B CA  1 
ATOM   2704 C C   . VAL B 1 165 ? 19.183 20.404 42.817 1.000 9.48906  ? ? ? ? ? ? 165 VAL B C   1 
ATOM   2705 O O   . VAL B 1 165 ? 18.984 20.144 44.007 1.000 9.64915  ? ? ? ? ? ? 165 VAL B O   1 
ATOM   2706 C CB  . VAL B 1 165 ? 17.683 19.522 40.971 1.000 8.90223  ? ? ? ? ? ? 165 VAL B CB  1 
ATOM   2707 C CG1 . VAL B 1 165 ? 17.565 18.233 41.792 1.000 8.69377  ? ? ? ? ? ? 165 VAL B CG1 1 
ATOM   2708 C CG2 . VAL B 1 165 ? 16.370 19.780 40.243 1.000 10.39584 ? ? ? ? ? ? 165 VAL B CG2 1 
ATOM   2709 N N   . LEU B 1 166 ? 20.418 20.494 42.303 1.000 9.28798  ? ? ? ? ? ? 166 LEU B N   1 
ATOM   2710 C CA  . LEU B 1 166 ? 21.594 20.206 43.123 1.000 10.58198 ? ? ? ? ? ? 166 LEU B CA  1 
ATOM   2711 C C   . LEU B 1 166 ? 21.622 21.075 44.378 1.000 9.13694  ? ? ? ? ? ? 166 LEU B C   1 
ATOM   2712 O O   . LEU B 1 166 ? 21.953 20.593 45.472 1.000 10.67255 ? ? ? ? ? ? 166 LEU B O   1 
ATOM   2713 C CB  . LEU B 1 166 ? 22.867 20.425 42.296 1.000 8.49623  ? ? ? ? ? ? 166 LEU B CB  1 
ATOM   2714 C CG  . LEU B 1 166 ? 24.191 20.279 43.069 1.000 12.05440 ? ? ? ? ? ? 166 LEU B CG  1 
ATOM   2715 C CD1 . LEU B 1 166 ? 24.389 18.839 43.516 1.000 11.92948 ? ? ? ? ? ? 166 LEU B CD1 1 
ATOM   2716 C CD2 . LEU B 1 166 ? 25.391 20.755 42.229 1.000 8.59357  ? ? ? ? ? ? 166 LEU B CD2 1 
ATOM   2717 N N   . ALA B 1 167 ? 21.300 22.362 44.232 1.000 9.61700  ? ? ? ? ? ? 167 ALA B N   1 
ATOM   2718 C CA  . ALA B 1 167 ? 21.288 23.271 45.374 1.000 9.89791  ? ? ? ? ? ? 167 ALA B CA  1 
ATOM   2719 C C   . ALA B 1 167 ? 20.297 22.803 46.428 1.000 12.71514 ? ? ? ? ? ? 167 ALA B C   1 
ATOM   2720 O O   . ALA B 1 167 ? 20.624 22.777 47.623 1.000 11.17097 ? ? ? ? ? ? 167 ALA B O   1 
ATOM   2721 C CB  . ALA B 1 167 ? 20.953 24.692 44.909 1.000 11.59586 ? ? ? ? ? ? 167 ALA B CB  1 
ATOM   2722 N N   . TYR B 1 168 ? 19.086 22.409 46.013 1.000 10.80315 ? ? ? ? ? ? 168 TYR B N   1 
ATOM   2723 C CA  . TYR B 1 168 ? 18.118 21.986 47.022 1.000 11.09438 ? ? ? ? ? ? 168 TYR B CA  1 
ATOM   2724 C C   . TYR B 1 168 ? 18.432 20.600 47.573 1.000 10.93675 ? ? ? ? ? ? 168 TYR B C   1 
ATOM   2725 O O   . TYR B 1 168 ? 18.088 20.310 48.723 1.000 9.09241  ? ? ? ? ? ? 168 TYR B O   1 
ATOM   2726 C CB  . TYR B 1 168 ? 16.692 22.085 46.461 1.000 9.41321  ? ? ? ? ? ? 168 TYR B CB  1 
ATOM   2727 C CG  . TYR B 1 168 ? 16.320 23.539 46.459 1.000 13.14698 ? ? ? ? ? ? 168 TYR B CG  1 
ATOM   2728 C CD1 . TYR B 1 168 ? 15.963 24.164 47.656 1.000 12.35310 ? ? ? ? ? ? 168 TYR B CD1 1 
ATOM   2729 C CD2 . TYR B 1 168 ? 16.460 24.317 45.318 1.000 16.69158 ? ? ? ? ? ? 168 TYR B CD2 1 
ATOM   2730 C CE1 . TYR B 1 168 ? 15.685 25.516 47.696 1.000 20.03959 ? ? ? ? ? ? 168 TYR B CE1 1 
ATOM   2731 C CE2 . TYR B 1 168 ? 16.197 25.686 45.353 1.000 16.09250 ? ? ? ? ? ? 168 TYR B CE2 1 
ATOM   2732 C CZ  . TYR B 1 168 ? 15.808 26.270 46.546 1.000 16.50836 ? ? ? ? ? ? 168 TYR B CZ  1 
ATOM   2733 O OH  . TYR B 1 168 ? 15.536 27.617 46.592 1.000 20.99629 ? ? ? ? ? ? 168 TYR B OH  1 
ATOM   2734 N N   . GLU B 1 169 ? 19.097 19.739 46.799 1.000 9.57091  ? ? ? ? ? ? 169 GLU B N   1 
ATOM   2735 C CA  . GLU B 1 169 ? 19.601 18.496 47.378 1.000 8.37668  ? ? ? ? ? ? 169 GLU B CA  1 
ATOM   2736 C C   . GLU B 1 169 ? 20.616 18.773 48.481 1.000 11.57815 ? ? ? ? ? ? 169 GLU B C   1 
ATOM   2737 O O   . GLU B 1 169 ? 20.700 18.016 49.458 1.000 10.93960 ? ? ? ? ? ? 169 GLU B O   1 
ATOM   2738 C CB  . GLU B 1 169 ? 20.215 17.631 46.276 1.000 9.10380  ? ? ? ? ? ? 169 GLU B CB  1 
ATOM   2739 C CG  . GLU B 1 169 ? 19.179 17.028 45.344 1.000 9.87224  ? ? ? ? ? ? 169 GLU B CG  1 
ATOM   2740 C CD  . GLU B 1 169 ? 19.789 16.280 44.165 1.000 21.05380 ? ? ? ? ? ? 169 GLU B CD  1 
ATOM   2741 O OE1 . GLU B 1 169 ? 20.943 16.584 43.793 1.000 28.64766 ? ? ? ? ? ? 169 GLU B OE1 1 
ATOM   2742 O OE2 . GLU B 1 169 ? 19.104 15.398 43.602 1.000 27.85888 ? ? ? ? ? ? 169 GLU B OE2 1 
ATOM   2743 N N   . GLY B 1 170 ? 21.374 19.866 48.358 1.000 8.92980  ? ? ? ? ? ? 170 GLY B N   1 
ATOM   2744 C CA  . GLY B 1 170 ? 22.293 20.233 49.423 1.000 9.59903  ? ? ? ? ? ? 170 GLY B CA  1 
ATOM   2745 C C   . GLY B 1 170 ? 21.568 20.717 50.660 1.000 9.75926  ? ? ? ? ? ? 170 GLY B C   1 
ATOM   2746 O O   . GLY B 1 170 ? 21.978 20.418 51.783 1.000 11.54249 ? ? ? ? ? ? 170 GLY B O   1 
ATOM   2747 N N   . GLN B 1 171 ? 20.479 21.459 50.471 1.000 9.65441  ? ? ? ? ? ? 171 GLN B N   1 
ATOM   2748 C CA  . GLN B 1 171 ? 19.635 21.833 51.601 1.000 8.25767  ? ? ? ? ? ? 171 GLN B CA  1 
ATOM   2749 C C   . GLN B 1 171 ? 19.088 20.596 52.298 1.000 9.96523  ? ? ? ? ? ? 171 GLN B C   1 
ATOM   2750 O O   . GLN B 1 171 ? 19.043 20.539 53.533 1.000 9.63316  ? ? ? ? ? ? 171 GLN B O   1 
ATOM   2751 C CB  . GLN B 1 171 ? 18.492 22.732 51.134 1.000 10.23132 ? ? ? ? ? ? 171 GLN B CB  1 
ATOM   2752 C CG  . GLN B 1 171 ? 18.933 24.112 50.636 1.000 10.21167 ? ? ? ? ? ? 171 GLN B CG  1 
ATOM   2753 C CD  . GLN B 1 171 ? 19.654 24.892 51.705 1.000 16.08426 ? ? ? ? ? ? 171 GLN B CD  1 
ATOM   2754 O OE1 . GLN B 1 171 ? 20.878 24.869 51.781 1.000 16.64205 ? ? ? ? ? ? 171 GLN B OE1 1 
ATOM   2755 N NE2 . GLN B 1 171 ? 18.894 25.587 52.553 1.000 20.09927 ? ? ? ? ? ? 171 GLN B NE2 1 
ATOM   2756 N N   . ILE B 1 172 ? 18.696 19.579 51.520 1.000 9.35913  ? ? ? ? ? ? 172 ILE B N   1 
ATOM   2757 C CA  . ILE B 1 172 ? 18.178 18.348 52.122 1.000 9.18546  ? ? ? ? ? ? 172 ILE B CA  1 
ATOM   2758 C C   . ILE B 1 172 ? 19.285 17.594 52.846 1.000 9.79632  ? ? ? ? ? ? 172 ILE B C   1 
ATOM   2759 O O   . ILE B 1 172 ? 19.071 17.045 53.933 1.000 9.81963  ? ? ? ? ? ? 172 ILE B O   1 
ATOM   2760 C CB  . ILE B 1 172 ? 17.517 17.472 51.047 1.000 9.24122  ? ? ? ? ? ? 172 ILE B CB  1 
ATOM   2761 C CG1 . ILE B 1 172 ? 16.214 18.127 50.594 1.000 7.15316  ? ? ? ? ? ? 172 ILE B CG1 1 
ATOM   2762 C CG2 . ILE B 1 172 ? 17.286 16.048 51.561 1.000 12.21367 ? ? ? ? ? ? 172 ILE B CG2 1 
ATOM   2763 C CD1 . ILE B 1 172 ? 15.713 17.671 49.250 1.000 14.08053 ? ? ? ? ? ? 172 ILE B CD1 1 
ATOM   2764 N N   . ALA B 1 173 ? 20.474 17.521 52.241 1.000 8.91803  ? ? ? ? ? ? 173 ALA B N   1 
ATOM   2765 C CA  . ALA B 1 173 ? 21.586 16.844 52.899 1.000 9.76894  ? ? ? ? ? ? 173 ALA B CA  1 
ATOM   2766 C C   . ALA B 1 173 ? 21.899 17.485 54.243 1.000 11.63236 ? ? ? ? ? ? 173 ALA B C   1 
ATOM   2767 O O   . ALA B 1 173 ? 22.049 16.791 55.259 1.000 9.28647  ? ? ? ? ? ? 173 ALA B O   1 
ATOM   2768 C CB  . ALA B 1 173 ? 22.817 16.860 51.988 1.000 11.84600 ? ? ? ? ? ? 173 ALA B CB  1 
ATOM   2769 N N   . ARG B 1 174 ? 22.002 18.816 54.270 1.000 9.50086  ? ? ? ? ? ? 174 ARG B N   1 
ATOM   2770 C CA  . ARG B 1 174 ? 22.262 19.506 55.532 1.000 8.90604  ? ? ? ? ? ? 174 ARG B CA  1 
ATOM   2771 C C   . ARG B 1 174 ? 21.149 19.236 56.540 1.000 9.92770  ? ? ? ? ? ? 174 ARG B C   1 
ATOM   2772 O O   . ARG B 1 174 ? 21.420 18.939 57.708 1.000 9.44884  ? ? ? ? ? ? 174 ARG B O   1 
ATOM   2773 C CB  . ARG B 1 174 ? 22.415 21.008 55.305 1.000 12.66894 ? ? ? ? ? ? 174 ARG B CB  1 
ATOM   2774 C CG  . ARG B 1 174 ? 22.491 21.818 56.615 1.000 17.82130 ? ? ? ? ? ? 174 ARG B CG  1 
ATOM   2775 C CD  . ARG B 1 174 ? 23.147 23.188 56.404 1.000 22.26267 ? ? ? ? ? ? 174 ARG B CD  1 
ATOM   2776 N NE  . ARG B 1 174 ? 22.766 24.169 57.426 1.000 34.52102 ? ? ? ? ? ? 174 ARG B NE  1 
ATOM   2777 C CZ  . ARG B 1 174 ? 23.139 24.116 58.701 1.000 32.04525 ? ? ? ? ? ? 174 ARG B CZ  1 
ATOM   2778 N NH1 . ARG B 1 174 ? 23.898 23.122 59.140 1.000 35.99085 ? ? ? ? ? ? 174 ARG B NH1 1 
ATOM   2779 N NH2 . ARG B 1 174 ? 22.746 25.058 59.550 1.000 33.12766 ? ? ? ? ? ? 174 ARG B NH2 1 
ATOM   2780 N N   . ALA B 1 175 ? 19.897 19.316 56.098 1.000 8.93593  ? ? ? ? ? ? 175 ALA B N   1 
ATOM   2781 C CA  . ALA B 1 175 ? 18.778 19.130 57.014 1.000 8.28009  ? ? ? ? ? ? 175 ALA B CA  1 
ATOM   2782 C C   . ALA B 1 175 ? 18.808 17.741 57.629 1.000 8.71585  ? ? ? ? ? ? 175 ALA B C   1 
ATOM   2783 O O   . ALA B 1 175 ? 18.573 17.582 58.834 1.000 8.56117  ? ? ? ? ? ? 175 ALA B O   1 
ATOM   2784 C CB  . ALA B 1 175 ? 17.466 19.365 56.278 1.000 8.20473  ? ? ? ? ? ? 175 ALA B CB  1 
ATOM   2785 N N   . GLN B 1 176 ? 19.103 16.724 56.818 1.000 9.17733  ? ? ? ? ? ? 176 GLN B N   1 
ATOM   2786 C CA  . GLN B 1 176 ? 19.180 15.364 57.340 1.000 9.21303  ? ? ? ? ? ? 176 GLN B CA  1 
ATOM   2787 C C   . GLN B 1 176 ? 20.303 15.233 58.362 1.000 10.26780 ? ? ? ? ? ? 176 GLN B C   1 
ATOM   2788 O O   . GLN B 1 176 ? 20.145 14.568 59.388 1.000 11.12083 ? ? ? ? ? ? 176 GLN B O   1 
ATOM   2789 C CB  . GLN B 1 176 ? 19.382 14.372 56.194 1.000 14.32695 ? ? ? ? ? ? 176 GLN B CB  1 
ATOM   2790 C CG  . GLN B 1 176 ? 19.174 12.918 56.618 1.000 18.61421 ? ? ? ? ? ? 176 GLN B CG  1 
ATOM   2791 C CD  . GLN B 1 176 ? 17.880 12.708 57.387 1.000 23.50664 ? ? ? ? ? ? 176 GLN B CD  1 
ATOM   2792 O OE1 . GLN B 1 176 ? 16.812 13.158 56.969 1.000 29.18427 ? ? ? ? ? ? 176 GLN B OE1 1 
ATOM   2793 N NE2 . GLN B 1 176 ? 17.971 12.023 58.520 1.000 26.53736 ? ? ? ? ? ? 176 GLN B NE2 1 
ATOM   2794 N N   . ALA B 1 177 ? 21.447 15.860 58.096 1.000 7.87060  ? ? ? ? ? ? 177 ALA B N   1 
ATOM   2795 C CA  . ALA B 1 177 ? 22.546 15.832 59.056 1.000 10.32865 ? ? ? ? ? ? 177 ALA B CA  1 
ATOM   2796 C C   . ALA B 1 177 ? 22.151 16.489 60.374 1.000 10.27665 ? ? ? ? ? ? 177 ALA B C   1 
ATOM   2797 O O   . ALA B 1 177 ? 22.510 15.997 61.457 1.000 10.19632 ? ? ? ? ? ? 177 ALA B O   1 
ATOM   2798 C CB  . ALA B 1 177 ? 23.778 16.512 58.457 1.000 12.53345 ? ? ? ? ? ? 177 ALA B CB  1 
ATOM   2799 N N   . GLU B 1 178 ? 21.398 17.590 60.303 1.000 8.39457  ? ? ? ? ? ? 178 GLU B N   1 
ATOM   2800 C CA  . GLU B 1 178 ? 20.947 18.275 61.512 1.000 7.53842  ? ? ? ? ? ? 178 GLU B CA  1 
ATOM   2801 C C   . GLU B 1 178 ? 20.001 17.398 62.319 1.000 10.28005 ? ? ? ? ? ? 178 GLU B C   1 
ATOM   2802 O O   . GLU B 1 178 ? 20.069 17.370 63.550 1.000 9.57189  ? ? ? ? ? ? 178 GLU B O   1 
ATOM   2803 C CB  . GLU B 1 178 ? 20.263 19.592 61.148 1.000 9.23546  ? ? ? ? ? ? 178 GLU B CB  1 
ATOM   2804 C CG  . GLU B 1 178 ? 21.190 20.619 60.487 1.000 11.32248 ? ? ? ? ? ? 178 GLU B CG  1 
ATOM   2805 C CD  . GLU B 1 178 ? 22.332 21.082 61.395 1.000 14.93872 ? ? ? ? ? ? 178 GLU B CD  1 
ATOM   2806 O OE1 . GLU B 1 178 ? 22.206 21.010 62.636 1.000 15.72048 ? ? ? ? ? ? 178 GLU B OE1 1 
ATOM   2807 O OE2 . GLU B 1 178 ? 23.376 21.514 60.866 1.000 17.89220 ? ? ? ? ? ? 178 GLU B OE2 1 
ATOM   2808 N N   . ILE B 1 179 ? 19.103 16.690 61.632 1.000 9.33518  ? ? ? ? ? ? 179 ILE B N   1 
ATOM   2809 C CA  . ILE B 1 179 ? 18.183 15.777 62.298 1.000 8.64511  ? ? ? ? ? ? 179 ILE B CA  1 
ATOM   2810 C C   . ILE B 1 179 ? 18.946 14.645 62.976 1.000 10.05084 ? ? ? ? ? ? 179 ILE B C   1 
ATOM   2811 O O   . ILE B 1 179 ? 18.670 14.304 64.134 1.000 11.58088 ? ? ? ? ? ? 179 ILE B O   1 
ATOM   2812 C CB  . ILE B 1 179 ? 17.147 15.253 61.287 1.000 8.33124  ? ? ? ? ? ? 179 ILE B CB  1 
ATOM   2813 C CG1 . ILE B 1 179 ? 16.237 16.405 60.838 1.000 10.72331 ? ? ? ? ? ? 179 ILE B CG1 1 
ATOM   2814 C CG2 . ILE B 1 179 ? 16.314 14.138 61.903 1.000 12.37828 ? ? ? ? ? ? 179 ILE B CG2 1 
ATOM   2815 C CD1 . ILE B 1 179 ? 15.535 16.145 59.504 1.000 12.35134 ? ? ? ? ? ? 179 ILE B CD1 1 
ATOM   2816 N N   . GLU B 1 180 ? 19.926 14.057 62.280 1.000 9.33034  ? ? ? ? ? ? 180 GLU B N   1 
ATOM   2817 C CA  . GLU B 1 180 ? 20.681 12.946 62.858 1.000 9.96415  ? ? ? ? ? ? 180 GLU B CA  1 
ATOM   2818 C C   . GLU B 1 180 ? 21.514 13.409 64.051 1.000 10.83479 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B C   1 
ATOM   2819 O O   . GLU B 1 180 ? 21.607 12.703 65.068 1.000 12.30675 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B O   1 
ATOM   2820 C CB  . GLU B 1 180 ? 21.556 12.297 61.780 1.000 12.80831 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B CB  1 
ATOM   2821 C CG  . GLU B 1 180 ? 20.774 11.352 60.874 1.000 18.62363 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B CG  1 
ATOM   2822 C CD  . GLU B 1 180 ? 21.430 11.140 59.514 1.000 24.60504 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B CD  1 
ATOM   2823 O OE1 . GLU B 1 180 ? 22.573 11.615 59.308 1.000 30.57319 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B OE1 1 
ATOM   2824 O OE2 . GLU B 1 180 ? 20.793 10.494 58.650 1.000 28.38969 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B OE2 1 
ATOM   2825 N N   . TRP B 1 181 ? 22.098 14.604 63.956 1.000 10.15655 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B N   1 
ATOM   2826 C CA  . TRP B 1 181 ? 22.825 15.184 65.077 1.000 9.02805  ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CA  1 
ATOM   2827 C C   . TRP B 1 181 ? 21.913 15.380 66.281 1.000 11.05753 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B C   1 
ATOM   2828 O O   . TRP B 1 181 ? 22.253 14.984 67.404 1.000 10.06256 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B O   1 
ATOM   2829 C CB  . TRP B 1 181 ? 23.436 16.520 64.652 1.000 10.35214 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CB  1 
ATOM   2830 C CG  . TRP B 1 181 ? 23.999 17.319 65.792 1.000 9.60141  ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CG  1 
ATOM   2831 C CD1 . TRP B 1 181 ? 25.133 17.052 66.504 1.000 9.97711  ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CD1 1 
ATOM   2832 C CD2 . TRP B 1 181 ? 23.440 18.501 66.364 1.000 8.81108  ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CD2 1 
ATOM   2833 N NE1 . TRP B 1 181 ? 25.326 18.010 67.467 1.000 11.43458 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B NE1 1 
ATOM   2834 C CE2 . TRP B 1 181 ? 24.304 18.916 67.401 1.000 9.22482  ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CE2 1 
ATOM   2835 C CE3 . TRP B 1 181 ? 22.308 19.264 66.092 1.000 8.87188  ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CE3 1 
ATOM   2836 C CZ2 . TRP B 1 181 ? 24.054 20.043 68.171 1.000 12.11278 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CZ2 1 
ATOM   2837 C CZ3 . TRP B 1 181 ? 22.068 20.388 66.848 1.000 11.34234 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CZ3 1 
ATOM   2838 C CH2 . TRP B 1 181 ? 22.932 20.766 67.883 1.000 11.20037 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CH2 1 
ATOM   2839 N N   . ALA B 1 182 ? 20.754 16.000 66.063 1.000 10.02313 ? ? ? ? ? ? 182 ALA B N   1 
ATOM   2840 C CA  . ALA B 1 182 ? 19.824 16.223 67.166 1.000 7.28762  ? ? ? ? ? ? 182 ALA B CA  1 
ATOM   2841 C C   . ALA B 1 182 ? 19.347 14.901 67.771 1.000 11.27828 ? ? ? ? ? ? 182 ALA B C   1 
ATOM   2842 O O   . ALA B 1 182 ? 19.145 14.802 68.990 1.000 9.07618  ? ? ? ? ? ? 182 ALA B O   1 
ATOM   2843 C CB  . ALA B 1 182 ? 18.648 17.068 66.683 1.000 11.78761 ? ? ? ? ? ? 182 ALA B CB  1 
ATOM   2844 N N   . GLU B 1 183 ? 19.169 13.871 66.938 1.000 10.66786 ? ? ? ? ? ? 183 GLU B N   1 
ATOM   2845 C CA  . GLU B 1 183 ? 18.723 12.578 67.457 1.000 11.38041 ? ? ? ? ? ? 183 GLU B CA  1 
ATOM   2846 C C   . GLU B 1 183 ? 19.796 11.921 68.317 1.000 14.05643 ? ? ? ? ? ? 183 GLU B C   1 
ATOM   2847 O O   . GLU B 1 183 ? 19.481 11.331 69.360 1.000 15.36946 ? ? ? ? ? ? 183 GLU B O   1 
ATOM   2848 C CB  . GLU B 1 183 ? 18.285 11.677 66.299 1.000 14.89855 ? ? ? ? ? ? 183 GLU B CB  1 
ATOM   2849 C CG  . GLU B 1 183 ? 16.942 12.113 65.712 1.000 17.16019 ? ? ? ? ? ? 183 GLU B CG  1 
ATOM   2850 C CD  . GLU B 1 183 ? 16.561 11.363 64.453 1.000 23.85326 ? ? ? ? ? ? 183 GLU B CD  1 
ATOM   2851 O OE1 . GLU B 1 183 ? 17.466 10.834 63.763 1.000 31.58604 ? ? ? ? ? ? 183 GLU B OE1 1 
ATOM   2852 O OE2 . GLU B 1 183 ? 15.349 11.317 64.143 1.000 30.00039 ? ? ? ? ? ? 183 GLU B OE2 1 
ATOM   2853 N N   . LYS B 1 184 ? 21.028 12.184 68.016 1.000 12.89707 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B N   1 
ATOM   2854 C CA  . LYS B 1 184 ? 22.089 11.580 68.861 1.000 16.61469 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B CA  1 
ATOM   2855 C C   . LYS B 1 184 ? 22.246 12.440 70.108 1.000 13.38492 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B C   1 
ATOM   2856 O O   . LYS B 1 184 ? 22.495 11.895 71.151 1.000 15.64105 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B O   1 
ATOM   2857 C CB  . LYS B 1 184 ? 23.439 11.573 68.140 1.000 19.97508 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B CB  1 
ATOM   2858 C CG  . LYS B 1 184 ? 23.578 10.684 66.917 1.000 25.55027 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B CG  1 
ATOM   2859 C CD  . LYS B 1 184 ? 24.977 10.663 66.319 1.000 32.69060 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B CD  1 
ATOM   2860 C CE  . LYS B 1 184 ? 25.163 9.687  65.169 1.000 35.28442 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B CE  1 
ATOM   2861 N NZ  . LYS B 1 184 ? 24.435 10.192 63.987 1.000 32.12896 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B NZ  1 
ATOM   2862 N N   . GLY B 1 185 ? 21.933 13.698 70.001 1.000 11.82282 ? ? ? ? ? ? 185 GLY B N   1 
ATOM   2863 C CA  . GLY B 1 185 ? 21.921 14.508 71.201 1.000 11.58997 ? ? ? ? ? ? 185 GLY B CA  1 
ATOM   2864 C C   . GLY B 1 185 ? 20.834 14.066 72.154 1.000 13.92072 ? ? ? ? ? ? 185 GLY B C   1 
ATOM   2865 O O   . GLY B 1 185 ? 21.039 14.025 73.369 1.000 10.42864 ? ? ? ? ? ? 185 GLY B O   1 
ATOM   2866 N N   . LEU B 1 186 ? 19.667 13.706 71.614 1.000 12.73399 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B N   1 
ATOM   2867 C CA  . LEU B 1 186 ? 18.591 13.205 72.466 1.000 12.45714 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B CA  1 
ATOM   2868 C C   . LEU B 1 186 ? 19.001 11.918 73.159 1.000 14.38574 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B C   1 
ATOM   2869 O O   . LEU B 1 186 ? 18.642 11.699 74.320 1.000 11.42597 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B O   1 
ATOM   2870 C CB  . LEU B 1 186 ? 17.317 12.993 71.642 1.000 9.78287  ? ? ? ? ? ? 186 LEU B CB  1 
ATOM   2871 C CG  . LEU B 1 186 ? 16.577 14.276 71.247 1.000 9.15547  ? ? ? ? ? ? 186 LEU B CG  1 
ATOM   2872 C CD1 . LEU B 1 186 ? 15.423 13.992 70.265 1.000 13.33680 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B CD1 1 
ATOM   2873 C CD2 . LEU B 1 186 ? 16.072 15.026 72.474 1.000 12.16365 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B CD2 1 
ATOM   2874 N N   . LYS B 1 187 ? 19.750 11.049 72.463 1.000 11.69848 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B N   1 
ATOM   2875 C CA  . LYS B 1 187 ? 20.226 9.819  73.095 1.000 12.27736 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B CA  1 
ATOM   2876 C C   . LYS B 1 187 ? 21.252 10.126 74.175 1.000 17.76558 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B C   1 
ATOM   2877 O O   . LYS B 1 187 ? 21.246 9.502  75.243 1.000 13.53369 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B O   1 
ATOM   2878 C CB  . LYS B 1 187 ? 20.813 8.879  72.049 1.000 17.76063 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B CB  1 
ATOM   2879 C CG  . LYS B 1 187 ? 19.774 8.255  71.137 1.000 25.36088 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B CG  1 
ATOM   2880 C CD  . LYS B 1 187 ? 20.367 7.090  70.342 1.000 25.56414 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B CD  1 
ATOM   2881 C CE  . LYS B 1 187 ? 21.586 6.505  71.063 1.000 32.37849 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B CE  1 
ATOM   2882 N NZ  . LYS B 1 187 ? 21.609 5.010  71.101 1.000 43.16793 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B NZ  1 
ATOM   2883 N N   . LEU B 1 188 ? 22.128 11.100 73.922 1.000 11.55316 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B N   1 
ATOM   2884 C CA  . LEU B 1 188 ? 23.052 11.559 74.949 1.000 11.79775 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B CA  1 
ATOM   2885 C C   . LEU B 1 188 ? 22.301 12.009 76.188 1.000 13.94530 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B C   1 
ATOM   2886 O O   . LEU B 1 188 ? 22.672 11.651 77.312 1.000 13.05537 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B O   1 
ATOM   2887 C CB  . LEU B 1 188 ? 23.909 12.706 74.410 1.000 12.73322 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B CB  1 
ATOM   2888 C CG  . LEU B 1 188 ? 24.816 13.423 75.417 1.000 18.79058 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B CG  1 
ATOM   2889 C CD1 . LEU B 1 188 ? 25.968 12.530 75.866 1.000 21.40564 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B CD1 1 
ATOM   2890 C CD2 . LEU B 1 188 ? 25.349 14.719 74.823 1.000 17.64432 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B CD2 1 
ATOM   2891 N N   . LEU B 1 189 ? 21.230 12.781 75.995 1.000 11.82326 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B N   1 
ATOM   2892 C CA  . LEU B 1 189 ? 20.471 13.314 77.118 1.000 10.92590 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CA  1 
ATOM   2893 C C   . LEU B 1 189 ? 19.747 12.223 77.905 1.000 16.07514 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B C   1 
ATOM   2894 O O   . LEU B 1 189 ? 19.373 12.453 79.059 1.000 15.81051 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B O   1 
ATOM   2895 C CB  . LEU B 1 189 ? 19.484 14.369 76.614 1.000 11.16876 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CB  1 
ATOM   2896 C CG  . LEU B 1 189 ? 20.162 15.706 76.275 1.000 9.78635  ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CG  1 
ATOM   2897 C CD1 . LEU B 1 189 ? 19.306 16.583 75.362 1.000 12.14121 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CD1 1 
ATOM   2898 C CD2 . LEU B 1 189 ? 20.515 16.461 77.562 1.000 11.09500 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CD2 1 
ATOM   2899 N N   . ASP B 1 190 ? 19.574 11.033 77.331 1.000 14.32419 ? ? ? ? ? ? 190 ASP B N   1 
ATOM   2900 C CA  . ASP B 1 190 ? 19.030 9.922  78.113 1.000 15.70749 ? ? ? ? ? ? 190 ASP B CA  1 
ATOM   2901 C C   . ASP B 1 190 ? 19.969 9.539  79.248 1.000 16.53399 ? ? ? ? ? ? 190 ASP B C   1 
ATOM   2902 O O   . ASP B 1 190 ? 19.518 9.166  80.338 1.000 18.66503 ? ? ? ? ? ? 190 ASP B O   1 
ATOM   2903 C CB  . ASP B 1 190 ? 18.798 8.702  77.227 1.000 15.42987 ? ? ? ? ? ? 190 ASP B CB  1 
ATOM   2904 C CG  . ASP B 1 190 ? 17.544 8.808  76.388 1.000 16.00247 ? ? ? ? ? ? 190 ASP B CG  1 
ATOM   2905 O OD1 . ASP B 1 190 ? 16.639 9.599  76.725 1.000 16.55135 ? ? ? ? ? ? 190 ASP B OD1 1 
ATOM   2906 O OD2 . ASP B 1 190 ? 17.466 8.071  75.389 1.000 18.44921 ? ? ? ? ? ? 190 ASP B OD2 1 
ATOM   2907 N N   . THR B 1 191 ? 21.280 9.628  79.010 1.000 16.66679 ? ? ? ? ? ? 191 THR B N   1 
ATOM   2908 C CA  . THR B 1 191 ? 22.294 9.079  79.900 1.000 20.32222 ? ? ? ? ? ? 191 THR B CA  1 
ATOM   2909 C C   . THR B 1 191 ? 22.909 10.105 80.838 1.000 22.54123 ? ? ? ? ? ? 191 THR B C   1 
ATOM   2910 O O   . THR B 1 191 ? 23.554 9.714  81.816 1.000 26.68202 ? ? ? ? ? ? 191 THR B O   1 
ATOM   2911 C CB  . THR B 1 191 ? 23.428 8.436  79.084 1.000 21.96300 ? ? ? ? ? ? 191 THR B CB  1 
ATOM   2912 O OG1 . THR B 1 191 ? 24.150 9.452  78.376 1.000 26.11574 ? ? ? ? ? ? 191 THR B OG1 1 
ATOM   2913 C CG2 . THR B 1 191 ? 22.864 7.456  78.076 1.000 25.31763 ? ? ? ? ? ? 191 THR B CG2 1 
ATOM   2914 N N   . LEU B 1 192 ? 22.740 11.392 80.564 1.000 20.17919 ? ? ? ? ? ? 192 LEU B N   1 
ATOM   2915 C CA  . LEU B 1 192 ? 23.420 12.438 81.325 1.000 22.77652 ? ? ? ? ? ? 192 LEU B CA  1 
ATOM   2916 C C   . LEU B 1 192 ? 22.685 12.736 82.634 1.000 29.08796 ? ? ? ? ? ? 192 LEU B C   1 
ATOM   2917 O O   . LEU B 1 192 ? 21.465 12.581 82.723 1.000 30.24789 ? ? ? ? ? ? 192 LEU B O   1 
ATOM   2918 C CB  . LEU B 1 192 ? 23.543 13.713 80.485 1.000 26.47846 ? ? ? ? ? ? 192 LEU B CB  1 
ATOM   2919 C CG  . LEU B 1 192 ? 24.750 13.825 79.550 1.000 23.12210 ? ? ? ? ? ? 192 LEU B CG  1 
ATOM   2920 C CD1 . LEU B 1 192 ? 24.755 15.178 78.843 1.000 21.13783 ? ? ? ? ? ? 192 LEU B CD1 1 
ATOM   2921 C CD2 . LEU B 1 192 ? 26.043 13.637 80.328 1.000 24.49632 ? ? ? ? ? ? 192 LEU B CD2 1 
HETATM 2922 C C1  . VNL C 2 .   ? 34.084 26.393 75.787 1.000 15.56702 ? ? ? ? ? ? 201 VNL A C1  1 
HETATM 2923 C CO1 . VNL C 2 .   ? 35.329 25.768 75.693 1.000 15.55575 ? ? ? ? ? ? 201 VNL A CO1 1 
HETATM 2924 C CO2 . VNL C 2 .   ? 33.273 26.509 74.654 1.000 17.31171 ? ? ? ? ? ? 201 VNL A CO2 1 
HETATM 2925 C CM1 . VNL C 2 .   ? 35.764 25.282 74.485 1.000 19.27233 ? ? ? ? ? ? 201 VNL A CM1 1 
HETATM 2926 C CM2 . VNL C 2 .   ? 33.717 26.007 73.443 1.000 14.30199 ? ? ? ? ? ? 201 VNL A CM2 1 
HETATM 2927 O OM  . VNL C 2 .   ? 32.951 26.120 72.324 1.000 26.51421 ? ? ? ? ? ? 201 VNL A OM  1 
HETATM 2928 C CZ  . VNL C 2 .   ? 34.964 25.400 73.360 1.000 16.79633 ? ? ? ? ? ? 201 VNL A CZ  1 
HETATM 2929 C CC  . VNL C 2 .   ? 33.658 26.910 77.088 1.000 15.05017 ? ? ? ? ? ? 201 VNL A CC  1 
HETATM 2930 C CV  . VNL C 2 .   ? 31.571 26.448 72.472 1.000 25.96810 ? ? ? ? ? ? 201 VNL A CV  1 
HETATM 2931 O O1  . VNL C 2 .   ? 34.051 26.352 78.110 1.000 15.76151 ? ? ? ? ? ? 201 VNL A O1  1 
HETATM 2932 O O2  . VNL C 2 .   ? 32.960 27.926 77.147 1.000 18.89681 ? ? ? ? ? ? 201 VNL A O2  1 
HETATM 2933 O O3  . VNL C 2 .   ? 35.410 24.919 72.177 1.000 26.95735 ? ? ? ? ? ? 201 VNL A O3  1 
HETATM 2934 C C1  . VNL D 2 .   ? 15.499 29.666 40.424 1.000 13.32930 ? ? ? ? ? ? 201 VNL B C1  1 
HETATM 2935 C CO1 . VNL D 2 .   ? 14.255 29.022 40.411 1.000 14.36410 ? ? ? ? ? ? 201 VNL B CO1 1 
HETATM 2936 C CO2 . VNL D 2 .   ? 16.309 29.599 41.560 1.000 14.25236 ? ? ? ? ? ? 201 VNL B CO2 1 
HETATM 2937 C CM1 . VNL D 2 .   ? 13.821 28.334 41.522 1.000 16.39355 ? ? ? ? ? ? 201 VNL B CM1 1 
HETATM 2938 C CM2 . VNL D 2 .   ? 15.874 28.905 42.660 1.000 17.22008 ? ? ? ? ? ? 201 VNL B CM2 1 
HETATM 2939 O OM  . VNL D 2 .   ? 16.651 28.823 43.770 1.000 22.51591 ? ? ? ? ? ? 201 VNL B OM  1 
HETATM 2940 C CZ  . VNL D 2 .   ? 14.636 28.274 42.642 1.000 15.59800 ? ? ? ? ? ? 201 VNL B CZ  1 
HETATM 2941 C CC  . VNL D 2 .   ? 15.976 30.416 39.243 1.000 14.02272 ? ? ? ? ? ? 201 VNL B CC  1 
HETATM 2942 C CV  . VNL D 2 .   ? 18.019 29.231 43.641 1.000 21.74569 ? ? ? ? ? ? 201 VNL B CV  1 
HETATM 2943 O O1  . VNL D 2 .   ? 16.730 31.375 39.374 1.000 14.45513 ? ? ? ? ? ? 201 VNL B O1  1 
HETATM 2944 O O2  . VNL D 2 .   ? 15.611 30.090 38.129 1.000 14.30958 ? ? ? ? ? ? 201 VNL B O2  1 
HETATM 2945 O O3  . VNL D 2 .   ? 14.234 27.601 43.747 1.000 24.45557 ? ? ? ? ? ? 201 VNL B O3  1 
HETATM 2946 O O   . HOH E 3 .   ? 37.249 14.056 51.152 1.000 27.35469 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O   1 
HETATM 2947 O O   . HOH E 3 .   ? 27.871 23.817 61.505 1.000 29.56317 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O   1 
HETATM 2948 O O   . HOH E 3 .   ? 40.013 53.312 87.871 1.000 34.40208 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O   1 
HETATM 2949 O O   . HOH E 3 .   ? 38.694 12.476 71.028 1.000 30.99402 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O   1 
HETATM 2950 O O   . HOH E 3 .   ? 24.313 14.080 49.823 1.000 27.14704 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O   1 
HETATM 2951 O O   . HOH E 3 .   ? 38.183 13.530 68.273 1.000 20.41915 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O   1 
HETATM 2952 O O   . HOH E 3 .   ? 27.782 9.985  49.960 1.000 32.11130 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O   1 
HETATM 2953 O O   . HOH E 3 .   ? 39.047 15.610 57.218 1.000 19.61577 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O   1 
HETATM 2954 O O   . HOH E 3 .   ? 37.166 16.818 39.728 1.000 34.15173 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O   1 
HETATM 2955 O O   . HOH E 3 .   ? 41.758 14.542 66.404 1.000 25.44119 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O   1 
HETATM 2956 O O   . HOH E 3 .   ? 25.213 37.017 92.701 1.000 27.84040 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O   1 
HETATM 2957 O O   . HOH E 3 .   ? 41.408 33.863 69.538 1.000 26.01940 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O   1 
HETATM 2958 O O   . HOH E 3 .   ? 36.398 13.888 79.319 1.000 33.40484 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O   1 
HETATM 2959 O O   . HOH E 3 .   ? 39.336 29.904 74.569 1.000 22.17256 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O   1 
HETATM 2960 O O   . HOH E 3 .   ? 34.351 42.670 87.882 1.000 26.22895 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O   1 
HETATM 2961 O O   . HOH E 3 .   ? 35.325 10.342 48.489 1.000 27.75986 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O   1 
HETATM 2962 O O   . HOH E 3 .   ? 24.794 30.499 31.610 1.000 29.87106 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O   1 
HETATM 2963 O O   . HOH E 3 .   ? 22.872 25.567 53.528 1.000 26.88409 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O   1 
HETATM 2964 O O   . HOH E 3 .   ? 7.863  28.111 81.716 1.000 25.20043 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O   1 
HETATM 2965 O O   . HOH E 3 .   ? 37.724 36.805 68.752 1.000 29.16766 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O   1 
HETATM 2966 O O   . HOH E 3 .   ? 37.883 27.281 36.750 1.000 19.21095 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O   1 
HETATM 2967 O O   . HOH E 3 .   ? 44.698 24.098 80.210 1.000 20.75491 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O   1 
HETATM 2968 O O   . HOH E 3 .   ? 17.132 32.913 86.329 1.000 32.43649 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O   1 
HETATM 2969 O O   . HOH E 3 .   ? 41.564 13.740 74.295 1.000 19.98667 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O   1 
HETATM 2970 O O   . HOH E 3 .   ? 29.579 26.158 84.567 1.000 29.99528 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O   1 
HETATM 2971 O O   . HOH E 3 .   ? 38.761 18.287 37.407 1.000 29.08054 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O   1 
HETATM 2972 O O   . HOH E 3 .   ? 33.698 15.871 37.828 1.000 27.06090 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O   1 
HETATM 2973 O O   . HOH E 3 .   ? 41.392 38.679 81.713 1.000 24.31752 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O   1 
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HETATM 2975 O O   . HOH E 3 .   ? 38.954 18.900 47.525 1.000 20.68706 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O   1 
HETATM 2976 O O   . HOH E 3 .   ? 30.222 26.926 36.906 1.000 10.45662 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O   1 
HETATM 2977 O O   . HOH E 3 .   ? 34.606 30.585 33.066 1.000 26.84267 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O   1 
HETATM 2978 O O   . HOH E 3 .   ? 44.510 13.861 69.712 1.000 33.01032 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O   1 
HETATM 2979 O O   . HOH E 3 .   ? 23.854 44.671 87.871 1.000 21.05784 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O   1 
HETATM 2980 O O   . HOH E 3 .   ? 44.034 16.518 68.793 1.000 21.53703 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O   1 
HETATM 2981 O O   . HOH E 3 .   ? 40.792 36.646 83.670 1.000 34.44683 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O   1 
HETATM 2982 O O   . HOH E 3 .   ? 35.364 25.835 59.254 1.000 30.49530 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A O   1 
HETATM 2983 O O   . HOH E 3 .   ? 36.633 31.566 66.008 1.000 29.74756 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O   1 
HETATM 2984 O O   . HOH E 3 .   ? 28.473 11.617 47.950 1.000 29.96491 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A O   1 
HETATM 2985 O O   . HOH E 3 .   ? 40.030 23.731 67.350 1.000 29.29469 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A O   1 
HETATM 2986 O O   . HOH E 3 .   ? 20.751 30.724 34.047 1.000 19.58045 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A O   1 
HETATM 2987 O O   . HOH E 3 .   ? 29.508 13.956 64.364 1.000 20.00464 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A O   1 
HETATM 2988 O O   . HOH E 3 .   ? 27.283 16.144 84.807 1.000 20.52501 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A O   1 
HETATM 2989 O O   . HOH E 3 .   ? 17.705 28.612 81.695 1.000 19.12210 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A O   1 
HETATM 2990 O O   . HOH E 3 .   ? 20.062 34.346 72.484 1.000 33.62134 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A O   1 
HETATM 2991 O O   . HOH E 3 .   ? 30.373 15.233 86.578 1.000 19.29264 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A O   1 
HETATM 2992 O O   . HOH E 3 .   ? 18.465 40.143 83.714 1.000 21.64838 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A O   1 
HETATM 2993 O O   . HOH E 3 .   ? 29.852 36.596 88.518 1.000 23.74273 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A O   1 
HETATM 2994 O O   . HOH E 3 .   ? 28.805 14.442 73.928 1.000 16.30573 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A O   1 
HETATM 2995 O O   . HOH E 3 .   ? 32.084 37.947 63.133 1.000 31.06940 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A O   1 
HETATM 2996 O O   . HOH E 3 .   ? 31.991 36.504 84.978 1.000 17.86828 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A O   1 
HETATM 2997 O O   . HOH E 3 .   ? 28.238 7.978  53.214 1.000 27.02705 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A O   1 
HETATM 2998 O O   . HOH E 3 .   ? 38.663 25.562 50.318 1.000 18.36254 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A O   1 
HETATM 2999 O O   . HOH E 3 .   ? 30.262 50.691 79.608 1.000 27.37571 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A O   1 
HETATM 3000 O O   . HOH E 3 .   ? 27.449 24.823 52.877 1.000 19.56360 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A O   1 
HETATM 3001 O O   . HOH E 3 .   ? 32.582 30.737 36.700 1.000 16.45347 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A O   1 
HETATM 3002 O O   . HOH E 3 .   ? 32.609 26.756 57.860 1.000 31.77862 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A O   1 
HETATM 3003 O O   . HOH E 3 .   ? 20.793 37.793 74.589 1.000 32.63404 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A O   1 
HETATM 3004 O O   . HOH E 3 .   ? 19.573 30.158 61.884 1.000 37.26293 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A O   1 
HETATM 3005 O O   . HOH E 3 .   ? 30.163 40.329 89.457 1.000 26.95722 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A O   1 
HETATM 3006 O O   . HOH E 3 .   ? 36.164 41.201 87.934 1.000 34.46833 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A O   1 
HETATM 3007 O O   . HOH E 3 .   ? 25.368 12.643 41.293 1.000 24.87520 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A O   1 
HETATM 3008 O O   . HOH E 3 .   ? 35.162 12.610 54.227 1.000 22.62965 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A O   1 
HETATM 3009 O O   . HOH E 3 .   ? 18.401 37.362 78.132 1.000 21.09264 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A O   1 
HETATM 3010 O O   . HOH E 3 .   ? 40.216 25.731 52.369 1.000 27.97501 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A O   1 
HETATM 3011 O O   . HOH E 3 .   ? 31.396 23.662 30.670 1.000 20.95911 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A O   1 
HETATM 3012 O O   . HOH E 3 .   ? 36.908 27.636 33.194 1.000 30.74394 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A O   1 
HETATM 3013 O O   . HOH E 3 .   ? 26.436 13.848 58.535 1.000 19.14375 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A O   1 
HETATM 3014 O O   . HOH E 3 .   ? 33.716 31.496 90.917 1.000 35.16592 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A O   1 
HETATM 3015 O O   . HOH E 3 .   ? 14.768 25.786 70.526 1.000 17.42653 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A O   1 
HETATM 3016 O O   . HOH E 3 .   ? 26.743 33.479 55.637 1.000 34.09959 ? ? ? ? ? ? 371 HOH A O   1 
HETATM 3017 O O   . HOH E 3 .   ? 37.622 25.086 57.369 1.000 24.24744 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A O   1 
HETATM 3018 O O   . HOH E 3 .   ? 25.754 14.058 84.145 1.000 30.13430 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A O   1 
HETATM 3019 O O   . HOH E 3 .   ? 28.196 10.022 56.552 1.000 31.99215 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A O   1 
HETATM 3020 O O   . HOH E 3 .   ? 38.661 27.171 53.397 1.000 32.96210 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A O   1 
HETATM 3021 O O   . HOH E 3 .   ? 43.919 22.139 68.637 1.000 31.00124 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A O   1 
HETATM 3022 O O   . HOH E 3 .   ? 30.150 16.615 31.399 1.000 32.57767 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A O   1 
HETATM 3023 O O   . HOH E 3 .   ? 35.132 48.114 67.968 1.000 34.44186 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A O   1 
HETATM 3024 O O   . HOH E 3 .   ? 28.602 32.677 46.146 1.000 19.03750 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A O   1 
HETATM 3025 O O   . HOH E 3 .   ? 15.325 39.586 89.011 1.000 39.91625 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A O   1 
HETATM 3026 O O   . HOH E 3 .   ? 16.445 34.017 84.306 1.000 29.08480 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A O   1 
HETATM 3027 O O   . HOH E 3 .   ? 35.247 34.479 66.688 1.000 26.67986 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A O   1 
HETATM 3028 O O   . HOH E 3 .   ? 12.894 26.537 68.145 1.000 25.28471 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A O   1 
HETATM 3029 O O   . HOH E 3 .   ? 36.706 11.404 70.662 1.000 33.35874 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A O   1 
HETATM 3030 O O   . HOH E 3 .   ? 32.726 12.397 43.516 1.000 22.14519 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A O   1 
HETATM 3031 O O   . HOH E 3 .   ? 20.639 37.933 66.775 1.000 37.05044 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A O   1 
HETATM 3032 O O   . HOH E 3 .   ? 31.585 14.070 79.414 1.000 23.03559 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A O   1 
HETATM 3033 O O   . HOH E 3 .   ? 34.027 36.073 89.488 1.000 32.52448 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A O   1 
HETATM 3034 O O   . HOH E 3 .   ? 28.432 10.353 36.598 1.000 36.06405 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A O   1 
HETATM 3035 O O   . HOH E 3 .   ? 41.910 16.160 64.178 1.000 17.46641 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A O   1 
HETATM 3036 O O   . HOH E 3 .   ? 34.447 49.629 72.097 1.000 23.24501 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A O   1 
HETATM 3037 O O   . HOH E 3 .   ? 29.306 28.828 85.085 1.000 34.20907 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A O   1 
HETATM 3038 O O   . HOH E 3 .   ? 42.562 27.514 84.124 1.000 32.15230 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A O   1 
HETATM 3039 O O   . HOH E 3 .   ? 30.302 51.714 71.103 1.000 27.15318 ? ? ? ? ? ? 394 HOH A O   1 
HETATM 3040 O O   . HOH E 3 .   ? 12.283 29.971 64.560 1.000 37.60558 ? ? ? ? ? ? 395 HOH A O   1 
HETATM 3041 O O   . HOH E 3 .   ? 25.228 14.498 52.004 1.000 22.10928 ? ? ? ? ? ? 396 HOH A O   1 
HETATM 3042 O O   . HOH E 3 .   ? 32.094 32.789 86.800 1.000 31.04896 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A O   1 
HETATM 3043 O O   . HOH E 3 .   ? 39.543 28.806 43.004 1.000 27.02913 ? ? ? ? ? ? 398 HOH A O   1 
HETATM 3044 O O   . HOH E 3 .   ? 17.408 33.701 73.375 1.000 25.14770 ? ? ? ? ? ? 399 HOH A O   1 
HETATM 3045 O O   . HOH E 3 .   ? 38.571 31.991 79.082 1.000 25.53327 ? ? ? ? ? ? 400 HOH A O   1 
HETATM 3046 O O   . HOH E 3 .   ? 34.734 22.980 31.449 1.000 23.49587 ? ? ? ? ? ? 401 HOH A O   1 
HETATM 3047 O O   . HOH E 3 .   ? 34.163 12.743 67.432 1.000 36.96716 ? ? ? ? ? ? 402 HOH A O   1 
HETATM 3048 O O   . HOH E 3 .   ? 32.261 35.207 87.726 1.000 27.91325 ? ? ? ? ? ? 403 HOH A O   1 
HETATM 3049 O O   . HOH E 3 .   ? 15.921 28.054 53.895 1.000 32.61113 ? ? ? ? ? ? 404 HOH A O   1 
HETATM 3050 O O   . HOH E 3 .   ? 31.105 29.057 38.517 1.000 13.72570 ? ? ? ? ? ? 405 HOH A O   1 
HETATM 3051 O O   . HOH E 3 .   ? 27.213 28.520 82.412 1.000 24.82520 ? ? ? ? ? ? 406 HOH A O   1 
HETATM 3052 O O   . HOH E 3 .   ? 24.359 39.019 67.191 1.000 25.66623 ? ? ? ? ? ? 407 HOH A O   1 
HETATM 3053 O O   . HOH E 3 .   ? 28.722 33.985 43.322 1.000 17.70513 ? ? ? ? ? ? 408 HOH A O   1 
HETATM 3054 O O   . HOH E 3 .   ? 28.986 26.848 53.140 1.000 28.09919 ? ? ? ? ? ? 409 HOH A O   1 
HETATM 3055 O O   . HOH E 3 .   ? 18.385 37.038 89.710 1.000 31.11824 ? ? ? ? ? ? 410 HOH A O   1 
HETATM 3056 O O   . HOH E 3 .   ? 34.888 26.835 92.428 1.000 38.31678 ? ? ? ? ? ? 411 HOH A O   1 
HETATM 3057 O O   . HOH E 3 .   ? 22.182 42.327 52.418 1.000 32.14880 ? ? ? ? ? ? 412 HOH A O   1 
HETATM 3058 O O   . HOH E 3 .   ? 33.797 14.186 81.178 1.000 26.81978 ? ? ? ? ? ? 413 HOH A O   1 
HETATM 3059 O O   . HOH E 3 .   ? 31.017 20.748 93.785 1.000 28.82637 ? ? ? ? ? ? 414 HOH A O   1 
HETATM 3060 O O   . HOH E 3 .   ? 37.518 35.340 66.541 1.000 35.59541 ? ? ? ? ? ? 415 HOH A O   1 
HETATM 3061 O O   . HOH E 3 .   ? 14.748 28.931 58.376 1.000 36.82862 ? ? ? ? ? ? 416 HOH A O   1 
HETATM 3062 O O   . HOH E 3 .   ? 26.164 28.272 55.588 1.000 32.99934 ? ? ? ? ? ? 417 HOH A O   1 
HETATM 3063 O O   . HOH E 3 .   ? 22.953 29.461 56.591 1.000 26.67752 ? ? ? ? ? ? 418 HOH A O   1 
HETATM 3064 O O   . HOH E 3 .   ? 30.282 26.122 45.791 1.000 26.07450 ? ? ? ? ? ? 419 HOH A O   1 
HETATM 3065 O O   . HOH E 3 .   ? 44.890 41.605 79.077 1.000 39.24278 ? ? ? ? ? ? 420 HOH A O   1 
HETATM 3066 O O   . HOH E 3 .   ? 31.983 12.102 59.770 1.000 32.78861 ? ? ? ? ? ? 421 HOH A O   1 
HETATM 3067 O O   . HOH E 3 .   ? 36.106 21.561 90.400 1.000 36.82726 ? ? ? ? ? ? 422 HOH A O   1 
HETATM 3068 O O   . HOH E 3 .   ? 37.122 27.961 44.018 1.000 22.41880 ? ? ? ? ? ? 423 HOH A O   1 
HETATM 3069 O O   . HOH E 3 .   ? 38.049 20.028 35.416 1.000 26.35904 ? ? ? ? ? ? 424 HOH A O   1 
HETATM 3070 O O   . HOH E 3 .   ? 20.380 42.662 90.515 1.000 27.95628 ? ? ? ? ? ? 425 HOH A O   1 
HETATM 3071 O O   . HOH E 3 .   ? 16.892 38.526 82.086 1.000 27.01978 ? ? ? ? ? ? 426 HOH A O   1 
HETATM 3072 O O   . HOH E 3 .   ? 33.180 9.567  57.562 1.000 34.65901 ? ? ? ? ? ? 427 HOH A O   1 
HETATM 3073 O O   . HOH E 3 .   ? 18.505 31.813 69.440 1.000 22.25798 ? ? ? ? ? ? 428 HOH A O   1 
HETATM 3074 O O   . HOH E 3 .   ? 39.931 17.926 49.966 1.000 14.08572 ? ? ? ? ? ? 429 HOH A O   1 
HETATM 3075 O O   . HOH E 3 .   ? 41.191 12.199 76.862 1.000 27.26785 ? ? ? ? ? ? 430 HOH A O   1 
HETATM 3076 O O   . HOH E 3 .   ? 41.335 31.245 79.232 1.000 35.84127 ? ? ? ? ? ? 431 HOH A O   1 
HETATM 3077 O O   . HOH E 3 .   ? 33.114 24.756 92.741 1.000 31.94826 ? ? ? ? ? ? 432 HOH A O   1 
HETATM 3078 O O   . HOH E 3 .   ? 41.038 12.347 66.115 1.000 35.12871 ? ? ? ? ? ? 433 HOH A O   1 
HETATM 3079 O O   . HOH E 3 .   ? 26.553 13.690 65.456 1.000 27.21798 ? ? ? ? ? ? 434 HOH A O   1 
HETATM 3080 O O   . HOH E 3 .   ? 24.907 12.939 53.744 1.000 29.01010 ? ? ? ? ? ? 435 HOH A O   1 
HETATM 3081 O O   . HOH E 3 .   ? 41.246 14.424 56.205 1.000 29.97505 ? ? ? ? ? ? 436 HOH A O   1 
HETATM 3082 O O   . HOH E 3 .   ? 44.235 22.626 82.483 1.000 32.62764 ? ? ? ? ? ? 437 HOH A O   1 
HETATM 3083 O O   . HOH E 3 .   ? 28.873 12.682 62.370 1.000 31.76939 ? ? ? ? ? ? 438 HOH A O   1 
HETATM 3084 O O   . HOH E 3 .   ? 32.690 41.604 89.728 1.000 32.52189 ? ? ? ? ? ? 439 HOH A O   1 
HETATM 3085 O O   . HOH E 3 .   ? 30.553 8.684  57.066 1.000 33.34314 ? ? ? ? ? ? 440 HOH A O   1 
HETATM 3086 O O   . HOH E 3 .   ? 34.016 28.924 92.220 1.000 37.54428 ? ? ? ? ? ? 441 HOH A O   1 
HETATM 3087 O O   . HOH E 3 .   ? 32.368 13.840 76.657 1.000 21.70221 ? ? ? ? ? ? 442 HOH A O   1 
HETATM 3088 O O   . HOH E 3 .   ? 39.131 13.918 59.153 1.000 29.58296 ? ? ? ? ? ? 443 HOH A O   1 
HETATM 3089 O O   . HOH E 3 .   ? 43.008 27.385 72.528 1.000 29.15832 ? ? ? ? ? ? 444 HOH A O   1 
HETATM 3090 O O   . HOH E 3 .   ? 33.971 12.658 40.744 1.000 32.48300 ? ? ? ? ? ? 445 HOH A O   1 
HETATM 3091 O O   . HOH E 3 .   ? 7.759  31.888 77.339 1.000 30.42213 ? ? ? ? ? ? 446 HOH A O   1 
HETATM 3092 O O   . HOH E 3 .   ? 42.444 27.330 51.974 1.000 30.73946 ? ? ? ? ? ? 447 HOH A O   1 
HETATM 3093 O O   . HOH E 3 .   ? 42.859 31.013 81.582 1.000 38.89570 ? ? ? ? ? ? 448 HOH A O   1 
HETATM 3094 O O   . HOH E 3 .   ? 45.003 26.491 58.194 1.000 34.93228 ? ? ? ? ? ? 449 HOH A O   1 
HETATM 3095 O O   . HOH E 3 .   ? 20.491 38.864 76.905 1.000 24.05067 ? ? ? ? ? ? 450 HOH A O   1 
HETATM 3096 O O   . HOH E 3 .   ? 39.636 27.082 44.627 1.000 28.33443 ? ? ? ? ? ? 451 HOH A O   1 
HETATM 3097 O O   . HOH E 3 .   ? 29.563 12.281 59.751 1.000 35.32032 ? ? ? ? ? ? 452 HOH A O   1 
HETATM 3098 O O   . HOH E 3 .   ? 16.994 35.559 69.652 1.000 39.77342 ? ? ? ? ? ? 453 HOH A O   1 
HETATM 3099 O O   . HOH E 3 .   ? 23.440 10.943 53.083 1.000 39.49006 ? ? ? ? ? ? 454 HOH A O   1 
HETATM 3100 O O   . HOH E 3 .   ? 29.147 28.232 54.957 1.000 31.41448 ? ? ? ? ? ? 455 HOH A O   1 
HETATM 3101 O O   . HOH E 3 .   ? 15.376 29.636 84.109 1.000 30.26609 ? ? ? ? ? ? 456 HOH A O   1 
HETATM 3102 O O   . HOH E 3 .   ? 42.076 29.667 74.359 1.000 24.71436 ? ? ? ? ? ? 457 HOH A O   1 
HETATM 3103 O O   . HOH E 3 .   ? 30.449 12.868 75.363 1.000 28.18837 ? ? ? ? ? ? 458 HOH A O   1 
HETATM 3104 O O   . HOH E 3 .   ? 40.334 26.067 48.272 1.000 24.74438 ? ? ? ? ? ? 459 HOH A O   1 
HETATM 3105 O O   . HOH E 3 .   ? 43.878 32.869 84.083 1.000 35.03619 ? ? ? ? ? ? 460 HOH A O   1 
HETATM 3106 O O   . HOH E 3 .   ? 41.187 14.223 62.775 1.000 23.21414 ? ? ? ? ? ? 461 HOH A O   1 
HETATM 3107 O O   . HOH E 3 .   ? 43.633 28.059 69.961 1.000 29.25362 ? ? ? ? ? ? 462 HOH A O   1 
HETATM 3108 O O   . HOH E 3 .   ? 10.395 26.077 69.462 1.000 24.80588 ? ? ? ? ? ? 463 HOH A O   1 
HETATM 3109 O O   . HOH E 3 .   ? 36.174 13.200 41.635 1.000 39.20323 ? ? ? ? ? ? 464 HOH A O   1 
HETATM 3110 O O   . HOH F 3 .   ? 25.263 42.605 26.061 1.000 18.24002 ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O   1 
HETATM 3111 O O   . HOH F 3 .   ? 26.378 9.990  79.002 1.000 35.69231 ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O   1 
HETATM 3112 O O   . HOH F 3 .   ? 10.644 15.658 56.632 1.000 18.63514 ? ? ? ? ? ? 303 HOH B O   1 
HETATM 3113 O O   . HOH F 3 .   ? 15.150 48.060 31.607 1.000 25.91241 ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O   1 
HETATM 3114 O O   . HOH F 3 .   ? 25.245 23.038 26.444 1.000 31.73112 ? ? ? ? ? ? 305 HOH B O   1 
HETATM 3115 O O   . HOH F 3 .   ? 28.528 40.655 43.644 1.000 25.31462 ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O   1 
HETATM 3116 O O   . HOH F 3 .   ? 30.819 26.087 59.627 1.000 32.83604 ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O   1 
HETATM 3117 O O   . HOH F 3 .   ? 25.461 42.838 48.213 1.000 20.25237 ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O   1 
HETATM 3118 O O   . HOH F 3 .   ? 8.465  35.647 47.982 1.000 24.90077 ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O   1 
HETATM 3119 O O   . HOH F 3 .   ? 10.329 32.841 42.321 1.000 18.92452 ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O   1 
HETATM 3120 O O   . HOH F 3 .   ? 32.165 34.222 49.041 1.000 33.10459 ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O   1 
HETATM 3121 O O   . HOH F 3 .   ? 13.141 20.878 82.989 1.000 24.16203 ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O   1 
HETATM 3122 O O   . HOH F 3 .   ? 11.625 18.023 77.514 1.000 23.16682 ? ? ? ? ? ? 313 HOH B O   1 
HETATM 3123 O O   . HOH F 3 .   ? 13.305 12.659 39.518 1.000 37.40394 ? ? ? ? ? ? 314 HOH B O   1 
HETATM 3124 O O   . HOH F 3 .   ? 28.894 26.240 82.040 1.000 21.75299 ? ? ? ? ? ? 315 HOH B O   1 
HETATM 3125 O O   . HOH F 3 .   ? 21.339 10.202 64.540 1.000 25.10821 ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O   1 
HETATM 3126 O O   . HOH F 3 .   ? 36.867 28.863 48.376 1.000 24.34068 ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O   1 
HETATM 3127 O O   . HOH F 3 .   ? 7.721  16.461 47.532 1.000 22.76430 ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O   1 
HETATM 3128 O O   . HOH F 3 .   ? 21.691 52.138 34.442 1.000 28.32481 ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O   1 
HETATM 3129 O O   . HOH F 3 .   ? 8.780  26.014 31.837 1.000 31.18790 ? ? ? ? ? ? 320 HOH B O   1 
HETATM 3130 O O   . HOH F 3 .   ? 27.427 25.517 21.458 1.000 32.92351 ? ? ? ? ? ? 321 HOH B O   1 
HETATM 3131 O O   . HOH F 3 .   ? 3.373  22.094 37.344 1.000 18.81941 ? ? ? ? ? ? 322 HOH B O   1 
HETATM 3132 O O   . HOH F 3 .   ? 5.768  23.992 46.613 1.000 24.75243 ? ? ? ? ? ? 323 HOH B O   1 
HETATM 3133 O O   . HOH F 3 .   ? 29.414 36.805 44.902 1.000 27.97043 ? ? ? ? ? ? 324 HOH B O   1 
HETATM 3134 O O   . HOH F 3 .   ? 19.424 23.024 78.801 1.000 11.70723 ? ? ? ? ? ? 325 HOH B O   1 
HETATM 3135 O O   . HOH F 3 .   ? 16.741 12.139 76.058 1.000 14.10713 ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O   1 
HETATM 3136 O O   . HOH F 3 .   ? 22.388 23.906 62.696 1.000 21.55835 ? ? ? ? ? ? 327 HOH B O   1 
HETATM 3137 O O   . HOH F 3 .   ? 16.068 8.300  73.155 1.000 33.40200 ? ? ? ? ? ? 328 HOH B O   1 
HETATM 3138 O O   . HOH F 3 .   ? 16.173 21.091 53.473 1.000 21.10937 ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O   1 
HETATM 3139 O O   . HOH F 3 .   ? 21.648 21.186 29.097 1.000 16.27724 ? ? ? ? ? ? 330 HOH B O   1 
HETATM 3140 O O   . HOH F 3 .   ? 5.166  28.418 35.552 1.000 20.45465 ? ? ? ? ? ? 331 HOH B O   1 
HETATM 3141 O O   . HOH F 3 .   ? 14.799 25.498 83.349 1.000 20.54059 ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O   1 
HETATM 3142 O O   . HOH F 3 .   ? 0.001  52.245 35.337 1.000 30.02273 ? ? ? ? ? ? 333 HOH B O   1 
HETATM 3143 O O   . HOH F 3 .   ? 4.400  24.193 44.244 1.000 19.17886 ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O   1 
HETATM 3144 O O   . HOH F 3 .   ? 36.694 35.101 46.565 1.000 28.86969 ? ? ? ? ? ? 335 HOH B O   1 
HETATM 3145 O O   . HOH F 3 .   ? 13.461 46.138 31.264 1.000 26.75088 ? ? ? ? ? ? 336 HOH B O   1 
HETATM 3146 O O   . HOH F 3 .   ? 19.605 41.838 29.903 1.000 26.48508 ? ? ? ? ? ? 337 HOH B O   1 
HETATM 3147 O O   . HOH F 3 .   ? 20.816 26.053 63.227 1.000 23.70032 ? ? ? ? ? ? 338 HOH B O   1 
HETATM 3148 O O   . HOH F 3 .   ? 21.915 54.472 35.865 1.000 36.07938 ? ? ? ? ? ? 339 HOH B O   1 
HETATM 3149 O O   . HOH F 3 .   ? 18.650 27.678 84.161 1.000 15.98769 ? ? ? ? ? ? 340 HOH B O   1 
HETATM 3150 O O   . HOH F 3 .   ? 37.068 31.041 52.514 1.000 32.71303 ? ? ? ? ? ? 341 HOH B O   1 
HETATM 3151 O O   . HOH F 3 .   ? 12.813 23.456 82.794 1.000 24.32408 ? ? ? ? ? ? 342 HOH B O   1 
HETATM 3152 O O   . HOH F 3 .   ? 41.906 32.858 35.235 1.000 20.73134 ? ? ? ? ? ? 343 HOH B O   1 
HETATM 3153 O O   . HOH F 3 .   ? 19.017 54.721 46.967 1.000 28.96718 ? ? ? ? ? ? 344 HOH B O   1 
HETATM 3154 O O   . HOH F 3 .   ? 31.583 32.678 35.240 1.000 16.69016 ? ? ? ? ? ? 345 HOH B O   1 
HETATM 3155 O O   . HOH F 3 .   ? 11.292 15.764 45.401 1.000 24.16048 ? ? ? ? ? ? 346 HOH B O   1 
HETATM 3156 O O   . HOH F 3 .   ? 5.361  19.933 33.887 1.000 29.06296 ? ? ? ? ? ? 347 HOH B O   1 
HETATM 3157 O O   . HOH F 3 .   ? 23.593 27.538 60.319 1.000 35.76938 ? ? ? ? ? ? 348 HOH B O   1 
HETATM 3158 O O   . HOH F 3 .   ? 20.095 15.363 49.169 1.000 22.65474 ? ? ? ? ? ? 349 HOH B O   1 
HETATM 3159 O O   . HOH F 3 .   ? 14.338 9.995  75.297 1.000 23.08613 ? ? ? ? ? ? 350 HOH B O   1 
HETATM 3160 O O   . HOH F 3 .   ? 12.991 33.067 51.245 1.000 27.13213 ? ? ? ? ? ? 351 HOH B O   1 
HETATM 3161 O O   . HOH F 3 .   ? 19.366 25.765 55.896 1.000 30.30668 ? ? ? ? ? ? 352 HOH B O   1 
HETATM 3162 O O   . HOH F 3 .   ? 17.456 41.161 33.080 1.000 14.92709 ? ? ? ? ? ? 353 HOH B O   1 
HETATM 3163 O O   . HOH F 3 .   ? 32.526 33.946 45.474 1.000 16.98128 ? ? ? ? ? ? 354 HOH B O   1 
HETATM 3164 O O   . HOH F 3 .   ? 10.939 49.101 40.794 1.000 19.48911 ? ? ? ? ? ? 355 HOH B O   1 
HETATM 3165 O O   . HOH F 3 .   ? 8.267  47.703 42.088 1.000 24.78036 ? ? ? ? ? ? 356 HOH B O   1 
HETATM 3166 O O   . HOH F 3 .   ? 26.108 49.716 31.685 1.000 29.51065 ? ? ? ? ? ? 357 HOH B O   1 
HETATM 3167 O O   . HOH F 3 .   ? 12.860 17.948 34.323 1.000 25.20670 ? ? ? ? ? ? 358 HOH B O   1 
HETATM 3168 O O   . HOH F 3 .   ? 10.633 16.910 66.809 1.000 17.88545 ? ? ? ? ? ? 359 HOH B O   1 
HETATM 3169 O O   . HOH F 3 .   ? 33.385 26.579 46.870 1.000 14.97371 ? ? ? ? ? ? 360 HOH B O   1 
HETATM 3170 O O   . HOH F 3 .   ? 16.218 26.321 52.461 1.000 26.02444 ? ? ? ? ? ? 361 HOH B O   1 
HETATM 3171 O O   . HOH F 3 .   ? 16.269 24.454 68.959 1.000 17.77985 ? ? ? ? ? ? 362 HOH B O   1 
HETATM 3172 O O   . HOH F 3 .   ? 31.017 44.634 34.934 1.000 22.13755 ? ? ? ? ? ? 363 HOH B O   1 
HETATM 3173 O O   . HOH F 3 .   ? 18.534 20.738 27.531 1.000 18.52255 ? ? ? ? ? ? 364 HOH B O   1 
HETATM 3174 O O   . HOH F 3 .   ? 12.654 22.522 28.655 1.000 30.74184 ? ? ? ? ? ? 365 HOH B O   1 
HETATM 3175 O O   . HOH F 3 .   ? 34.969 28.284 45.430 1.000 17.07111 ? ? ? ? ? ? 366 HOH B O   1 
HETATM 3176 O O   . HOH F 3 .   ? 7.739  17.733 49.889 1.000 14.50885 ? ? ? ? ? ? 367 HOH B O   1 
HETATM 3177 O O   . HOH F 3 .   ? 5.655  18.931 45.696 1.000 23.83840 ? ? ? ? ? ? 368 HOH B O   1 
HETATM 3178 O O   . HOH F 3 .   ? 25.159 12.868 63.566 1.000 28.22138 ? ? ? ? ? ? 369 HOH B O   1 
HETATM 3179 O O   . HOH F 3 .   ? 23.670 7.129  82.908 1.000 30.39642 ? ? ? ? ? ? 370 HOH B O   1 
HETATM 3180 O O   . HOH F 3 .   ? 8.625  28.703 45.552 1.000 29.62178 ? ? ? ? ? ? 371 HOH B O   1 
HETATM 3181 O O   . HOH F 3 .   ? 38.144 32.303 48.968 1.000 31.05499 ? ? ? ? ? ? 372 HOH B O   1 
HETATM 3182 O O   . HOH F 3 .   ? 4.267  24.635 59.726 1.000 25.48758 ? ? ? ? ? ? 373 HOH B O   1 
HETATM 3183 O O   . HOH F 3 .   ? 17.310 9.526  69.343 1.000 27.26832 ? ? ? ? ? ? 374 HOH B O   1 
HETATM 3184 O O   . HOH F 3 .   ? 18.837 53.971 40.925 1.000 27.19060 ? ? ? ? ? ? 375 HOH B O   1 
HETATM 3185 O O   . HOH F 3 .   ? 15.047 52.187 29.224 1.000 33.41252 ? ? ? ? ? ? 376 HOH B O   1 
HETATM 3186 O O   . HOH F 3 .   ? 13.380 28.636 25.426 1.000 28.51583 ? ? ? ? ? ? 377 HOH B O   1 
HETATM 3187 O O   . HOH F 3 .   ? 9.435  27.916 30.337 1.000 23.10390 ? ? ? ? ? ? 378 HOH B O   1 
HETATM 3188 O O   . HOH F 3 .   ? 14.477 49.311 43.936 1.000 17.82807 ? ? ? ? ? ? 379 HOH B O   1 
HETATM 3189 O O   . HOH F 3 .   ? 24.860 13.057 60.218 1.000 28.23114 ? ? ? ? ? ? 380 HOH B O   1 
HETATM 3190 O O   . HOH F 3 .   ? 17.063 31.493 71.620 1.000 18.75603 ? ? ? ? ? ? 381 HOH B O   1 
HETATM 3191 O O   . HOH F 3 .   ? 16.811 9.599  81.146 1.000 16.47282 ? ? ? ? ? ? 382 HOH B O   1 
HETATM 3192 O O   . HOH F 3 .   ? 10.871 24.071 65.490 1.000 21.15107 ? ? ? ? ? ? 383 HOH B O   1 
HETATM 3193 O O   . HOH F 3 .   ? 31.381 40.994 39.869 1.000 22.80523 ? ? ? ? ? ? 384 HOH B O   1 
HETATM 3194 O O   . HOH F 3 .   ? 14.508 11.994 59.112 1.000 31.64989 ? ? ? ? ? ? 385 HOH B O   1 
HETATM 3195 O O   . HOH F 3 .   ? 20.911 46.352 50.954 1.000 28.52801 ? ? ? ? ? ? 386 HOH B O   1 
HETATM 3196 O O   . HOH F 3 .   ? 19.498 33.186 31.938 1.000 27.89382 ? ? ? ? ? ? 387 HOH B O   1 
HETATM 3197 O O   . HOH F 3 .   ? 24.228 47.299 28.139 1.000 25.20801 ? ? ? ? ? ? 388 HOH B O   1 
HETATM 3198 O O   . HOH F 3 .   ? 22.988 14.089 54.916 1.000 18.57948 ? ? ? ? ? ? 389 HOH B O   1 
HETATM 3199 O O   . HOH F 3 .   ? 7.949  16.919 39.291 1.000 18.94352 ? ? ? ? ? ? 390 HOH B O   1 
HETATM 3200 O O   . HOH F 3 .   ? 13.623 14.090 42.939 1.000 26.87996 ? ? ? ? ? ? 391 HOH B O   1 
HETATM 3201 O O   . HOH F 3 .   ? 24.433 9.821  71.712 1.000 27.20693 ? ? ? ? ? ? 392 HOH B O   1 
HETATM 3202 O O   . HOH F 3 .   ? 20.729 30.984 73.562 1.000 22.48868 ? ? ? ? ? ? 393 HOH B O   1 
HETATM 3203 O O   . HOH F 3 .   ? 17.817 18.439 34.413 1.000 19.43047 ? ? ? ? ? ? 394 HOH B O   1 
HETATM 3204 O O   . HOH F 3 .   ? 22.148 33.022 34.090 1.000 24.15055 ? ? ? ? ? ? 395 HOH B O   1 
HETATM 3205 O O   . HOH F 3 .   ? 26.859 47.936 29.974 1.000 22.47966 ? ? ? ? ? ? 396 HOH B O   1 
HETATM 3206 O O   . HOH F 3 .   ? 20.654 17.590 39.737 1.000 15.18632 ? ? ? ? ? ? 397 HOH B O   1 
HETATM 3207 O O   . HOH F 3 .   ? 17.151 26.687 79.836 1.000 14.54492 ? ? ? ? ? ? 398 HOH B O   1 
HETATM 3208 O O   . HOH F 3 .   ? 24.032 12.967 57.139 1.000 31.51560 ? ? ? ? ? ? 399 HOH B O   1 
HETATM 3209 O O   . HOH F 3 .   ? 18.996 53.062 34.033 1.000 26.23581 ? ? ? ? ? ? 400 HOH B O   1 
HETATM 3210 O O   . HOH F 3 .   ? 12.081 39.000 49.504 1.000 29.10204 ? ? ? ? ? ? 401 HOH B O   1 
HETATM 3211 O O   . HOH F 3 .   ? 32.123 36.523 44.009 1.000 21.09116 ? ? ? ? ? ? 402 HOH B O   1 
HETATM 3212 O O   . HOH F 3 .   ? 9.656  52.127 40.751 1.000 29.26154 ? ? ? ? ? ? 403 HOH B O   1 
HETATM 3213 O O   . HOH F 3 .   ? 19.614 25.468 21.889 1.000 14.26169 ? ? ? ? ? ? 404 HOH B O   1 
HETATM 3214 O O   . HOH F 3 .   ? 14.899 54.966 36.310 1.000 38.30970 ? ? ? ? ? ? 405 HOH B O   1 
HETATM 3215 O O   . HOH F 3 .   ? 13.231 53.508 40.882 1.000 34.15357 ? ? ? ? ? ? 406 HOH B O   1 
HETATM 3216 O O   . HOH F 3 .   ? 33.787 27.437 62.175 1.000 34.11363 ? ? ? ? ? ? 407 HOH B O   1 
HETATM 3217 O O   . HOH F 3 .   ? 19.209 5.886  74.355 1.000 28.55865 ? ? ? ? ? ? 408 HOH B O   1 
HETATM 3218 O O   . HOH F 3 .   ? 17.585 38.405 54.930 1.000 34.38498 ? ? ? ? ? ? 409 HOH B O   1 
HETATM 3219 O O   . HOH F 3 .   ? 8.847  31.894 50.000 1.000 26.84576 ? ? ? ? ? ? 410 HOH B O   1 
HETATM 3220 O O   . HOH F 3 .   ? 17.628 26.662 58.561 1.000 33.11360 ? ? ? ? ? ? 411 HOH B O   1 
HETATM 3221 O O   . HOH F 3 .   ? 25.167 40.451 51.140 1.000 23.87167 ? ? ? ? ? ? 412 HOH B O   1 
HETATM 3222 O O   . HOH F 3 .   ? 22.702 27.845 58.336 1.000 36.15228 ? ? ? ? ? ? 413 HOH B O   1 
HETATM 3223 O O   . HOH F 3 .   ? 15.223 17.871 83.410 1.000 16.01621 ? ? ? ? ? ? 414 HOH B O   1 
HETATM 3224 O O   . HOH F 3 .   ? 20.884 30.525 70.649 1.000 24.39453 ? ? ? ? ? ? 415 HOH B O   1 
HETATM 3225 O O   . HOH F 3 .   ? 14.675 14.941 82.957 1.000 28.92727 ? ? ? ? ? ? 416 HOH B O   1 
HETATM 3226 O O   . HOH F 3 .   ? 14.521 35.756 50.901 1.000 23.78125 ? ? ? ? ? ? 417 HOH B O   1 
HETATM 3227 O O   . HOH F 3 .   ? 22.824 28.591 30.689 1.000 28.33865 ? ? ? ? ? ? 418 HOH B O   1 
HETATM 3228 O O   . HOH F 3 .   ? 16.289 27.286 21.745 1.000 22.92115 ? ? ? ? ? ? 419 HOH B O   1 
HETATM 3229 O O   . HOH F 3 .   ? 10.366 52.825 29.113 1.000 30.92271 ? ? ? ? ? ? 420 HOH B O   1 
HETATM 3230 O O   . HOH F 3 .   ? 18.532 25.393 77.637 1.000 14.70272 ? ? ? ? ? ? 421 HOH B O   1 
HETATM 3231 O O   . HOH F 3 .   ? 17.378 37.098 30.299 1.000 28.89807 ? ? ? ? ? ? 422 HOH B O   1 
HETATM 3232 O O   . HOH F 3 .   ? 15.479 18.711 33.211 1.000 25.54654 ? ? ? ? ? ? 423 HOH B O   1 
HETATM 3233 O O   . HOH F 3 .   ? 18.800 18.194 84.438 1.000 15.76207 ? ? ? ? ? ? 424 HOH B O   1 
HETATM 3234 O O   . HOH F 3 .   ? 29.819 44.830 41.522 1.000 26.10923 ? ? ? ? ? ? 425 HOH B O   1 
HETATM 3235 O O   . HOH F 3 .   ? 10.954 26.132 63.250 1.000 31.94367 ? ? ? ? ? ? 426 HOH B O   1 
HETATM 3236 O O   . HOH F 3 .   ? 28.769 22.883 30.098 1.000 30.84027 ? ? ? ? ? ? 427 HOH B O   1 
HETATM 3237 O O   . HOH F 3 .   ? 12.108 25.157 57.970 1.000 25.87027 ? ? ? ? ? ? 428 HOH B O   1 
HETATM 3238 O O   . HOH F 3 .   ? 12.328 25.318 72.060 1.000 23.12193 ? ? ? ? ? ? 429 HOH B O   1 
HETATM 3239 O O   . HOH F 3 .   ? 0.102  51.715 39.928 1.000 30.94624 ? ? ? ? ? ? 430 HOH B O   1 
HETATM 3240 O O   . HOH F 3 .   ? 11.506 43.952 54.682 1.000 29.59504 ? ? ? ? ? ? 431 HOH B O   1 
HETATM 3241 O O   . HOH F 3 .   ? 14.411 13.404 37.227 1.000 33.05864 ? ? ? ? ? ? 432 HOH B O   1 
HETATM 3242 O O   . HOH F 3 .   ? 16.145 53.923 52.110 1.000 32.18594 ? ? ? ? ? ? 433 HOH B O   1 
HETATM 3243 O O   . HOH F 3 .   ? 32.536 42.934 36.368 1.000 31.95725 ? ? ? ? ? ? 434 HOH B O   1 
HETATM 3244 O O   . HOH F 3 .   ? 7.321  32.817 42.789 1.000 19.28907 ? ? ? ? ? ? 435 HOH B O   1 
HETATM 3245 O O   . HOH F 3 .   ? 28.175 28.037 20.839 1.000 30.13677 ? ? ? ? ? ? 436 HOH B O   1 
HETATM 3246 O O   . HOH F 3 .   ? 25.938 10.411 60.022 1.000 40.56037 ? ? ? ? ? ? 437 HOH B O   1 
HETATM 3247 O O   . HOH F 3 .   ? 20.592 41.369 26.988 1.000 32.45863 ? ? ? ? ? ? 438 HOH B O   1 
HETATM 3248 O O   . HOH F 3 .   ? 16.973 11.493 83.192 1.000 31.18159 ? ? ? ? ? ? 439 HOH B O   1 
HETATM 3249 O O   . HOH F 3 .   ? 9.639  16.495 64.091 1.000 17.45210 ? ? ? ? ? ? 440 HOH B O   1 
HETATM 3250 O O   . HOH F 3 .   ? 16.497 47.377 29.235 1.000 30.54454 ? ? ? ? ? ? 441 HOH B O   1 
HETATM 3251 O O   . HOH F 3 .   ? 33.476 39.974 41.266 1.000 35.86248 ? ? ? ? ? ? 442 HOH B O   1 
HETATM 3252 O O   . HOH F 3 .   ? 21.398 8.335  67.262 1.000 30.36189 ? ? ? ? ? ? 443 HOH B O   1 
HETATM 3253 O O   . HOH F 3 .   ? 22.376 53.021 32.035 1.000 35.44934 ? ? ? ? ? ? 444 HOH B O   1 
HETATM 3254 O O   . HOH F 3 .   ? 8.296  14.070 57.159 1.000 26.58132 ? ? ? ? ? ? 445 HOH B O   1 
HETATM 3255 O O   . HOH F 3 .   ? 26.026 6.574  81.245 1.000 32.37617 ? ? ? ? ? ? 446 HOH B O   1 
HETATM 3256 O O   . HOH F 3 .   ? 6.442  16.905 37.494 1.000 34.11878 ? ? ? ? ? ? 447 HOH B O   1 
HETATM 3257 O O   . HOH F 3 .   ? 5.268  14.835 47.670 1.000 37.20616 ? ? ? ? ? ? 448 HOH B O   1 
HETATM 3258 O O   . HOH F 3 .   ? 33.361 33.010 33.285 1.000 37.31573 ? ? ? ? ? ? 449 HOH B O   1 
HETATM 3259 O O   . HOH F 3 .   ? 20.444 28.028 61.264 1.000 37.05527 ? ? ? ? ? ? 450 HOH B O   1 
HETATM 3260 O O   . HOH F 3 .   ? 10.026 13.631 63.453 1.000 30.45556 ? ? ? ? ? ? 451 HOH B O   1 
HETATM 3261 O O   . HOH F 3 .   ? 9.684  14.854 39.860 1.000 30.12941 ? ? ? ? ? ? 452 HOH B O   1 
HETATM 3262 O O   . HOH F 3 .   ? 6.571  30.012 43.785 1.000 25.23619 ? ? ? ? ? ? 453 HOH B O   1 
HETATM 3263 O O   . HOH F 3 .   ? 18.088 14.959 47.767 1.000 32.16809 ? ? ? ? ? ? 454 HOH B O   1 
HETATM 3264 O O   . HOH F 3 .   ? 16.826 17.546 36.969 1.000 23.37739 ? ? ? ? ? ? 455 HOH B O   1 
HETATM 3265 O O   . HOH F 3 .   ? 9.945  24.370 71.331 1.000 27.28433 ? ? ? ? ? ? 456 HOH B O   1 
HETATM 3266 O O   . HOH F 3 .   ? 10.535 14.476 54.284 1.000 29.09296 ? ? ? ? ? ? 457 HOH B O   1 
HETATM 3267 O O   . HOH F 3 .   ? 14.273 45.099 28.850 1.000 29.89725 ? ? ? ? ? ? 458 HOH B O   1 
HETATM 3268 O O   . HOH F 3 .   ? 17.269 40.273 30.255 1.000 20.79705 ? ? ? ? ? ? 459 HOH B O   1 
HETATM 3269 O O   . HOH F 3 .   ? 9.334  24.099 67.365 1.000 27.96442 ? ? ? ? ? ? 460 HOH B O   1 
HETATM 3270 O O   . HOH F 3 .   ? 3.190  16.500 46.262 1.000 28.60684 ? ? ? ? ? ? 461 HOH B O   1 
HETATM 3271 O O   . HOH F 3 .   ? 7.687  26.923 49.277 1.000 29.46777 ? ? ? ? ? ? 462 HOH B O   1 
HETATM 3272 O O   . HOH F 3 .   ? 32.371 43.117 38.702 1.000 28.30682 ? ? ? ? ? ? 463 HOH B O   1 
HETATM 3273 O O   . HOH F 3 .   ? 12.361 14.301 83.713 1.000 36.84028 ? ? ? ? ? ? 464 HOH B O   1 
HETATM 3274 O O   . HOH F 3 .   ? 18.856 16.382 38.429 1.000 26.51218 ? ? ? ? ? ? 465 HOH B O   1 
HETATM 3275 O O   . HOH F 3 .   ? 13.087 14.767 35.864 1.000 37.75547 ? ? ? ? ? ? 466 HOH B O   1 
HETATM 3276 O O   . HOH F 3 .   ? 19.671 15.882 34.906 1.000 34.91617 ? ? ? ? ? ? 467 HOH B O   1 
HETATM 3277 O O   . HOH F 3 .   ? 5.200  32.681 47.707 1.000 31.17617 ? ? ? ? ? ? 468 HOH B O   1 
HETATM 3278 O O   . HOH F 3 .   ? 39.220 28.409 46.947 1.000 21.57989 ? ? ? ? ? ? 469 HOH B O   1 
HETATM 3279 O O   . HOH F 3 .   ? 31.233 45.561 39.377 1.000 37.26144 ? ? ? ? ? ? 470 HOH B O   1 
HETATM 3280 O O   . HOH F 3 .   ? 5.943  30.565 46.711 1.000 21.42707 ? ? ? ? ? ? 471 HOH B O   1 
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