data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Kim, T.H."  1 ? 
"Park, S.C." 2 ? 
"Lee, K.C."  3 ? 
"Song, W.S." 4 ? 
"Yoon, S.I." 5 ? 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Crystal structure of the PadR-like transcriptional regulator BC1756 from Bacillus cereus" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "Transcription factor, TRANSCRIPTION" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSCRIPTION 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   US 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            Biochem.Biophys.Res.Commun. 
_citation.journal_id_ASTM           BBRCA9 
_citation.journal_id_CSD            0146 
_citation.journal_id_ISSN           1090-2104 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            515 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                607 
_citation.page_last                 613 
_citation.title                     "Structural and DNA-binding studies of the PadR-like transcriptional regulator BC1756 from Bacillus cereus." 
_citation.year                      2019 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1016/j.bbrc.2019.05.141 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   31178139 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Kim, T.H."  1 ? 
primary "Park, S.C." 2 ? 
primary "Lee, K.C."  3 ? 
primary "Song, W.S." 4 ? 
primary "Yoon, S.I." 5 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   yes 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;GSAKDP(MSE)KGRDVVLGLL(MSE)QKELSGYDIKIVFEDVFTHFFDGSFG(MSE)IYPTLRQLENEGKIKKEVV
(MSE)QEGKPNKK(MSE)YFITDEGREEFYQY(MSE)QTPVEKDVLRSDFL(MSE)R(MSE)YFGNYSDDVTIKKWIKDE
IERKEAYIADLRLKYEKWRVGITFVEEISLDVGIASYSAQVETLKKKLEELEAKENNKTEE
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;GSAKDPMKGRDVVLGLLMQKELSGYDIKIVFEDVFTHFFDGSFGMIYPTLRQLENEGKIKKEVVMQEGKPNKKMYFITDE
GREEFYQYMQTPVEKDVLRSDFLMRMYFGNYSDDVTIKKWIKDEIERKEAYIADLRLKYEKWRVGITFVEEISLDVGIAS
YSAQVETLKKKLEELEAKENNKTEE
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   GLY n 
1 2   SER n 
1 3   ALA n 
1 4   LYS n 
1 5   ASP n 
1 6   PRO n 
1 7   MSE n 
1 8   LYS n 
1 9   GLY n 
1 10  ARG n 
1 11  ASP n 
1 12  VAL n 
1 13  VAL n 
1 14  LEU n 
1 15  GLY n 
1 16  LEU n 
1 17  LEU n 
1 18  MSE n 
1 19  GLN n 
1 20  LYS n 
1 21  GLU n 
1 22  LEU n 
1 23  SER n 
1 24  GLY n 
1 25  TYR n 
1 26  ASP n 
1 27  ILE n 
1 28  LYS n 
1 29  ILE n 
1 30  VAL n 
1 31  PHE n 
1 32  GLU n 
1 33  ASP n 
1 34  VAL n 
1 35  PHE n 
1 36  THR n 
1 37  HIS n 
1 38  PHE n 
1 39  PHE n 
1 40  ASP n 
1 41  GLY n 
1 42  SER n 
1 43  PHE n 
1 44  GLY n 
1 45  MSE n 
1 46  ILE n 
1 47  TYR n 
1 48  PRO n 
1 49  THR n 
1 50  LEU n 
1 51  ARG n 
1 52  GLN n 
1 53  LEU n 
1 54  GLU n 
1 55  ASN n 
1 56  GLU n 
1 57  GLY n 
1 58  LYS n 
1 59  ILE n 
1 60  LYS n 
1 61  LYS n 
1 62  GLU n 
1 63  VAL n 
1 64  VAL n 
1 65  MSE n 
1 66  GLN n 
1 67  GLU n 
1 68  GLY n 
1 69  LYS n 
1 70  PRO n 
1 71  ASN n 
1 72  LYS n 
1 73  LYS n 
1 74  MSE n 
1 75  TYR n 
1 76  PHE n 
1 77  ILE n 
1 78  THR n 
1 79  ASP n 
1 80  GLU n 
1 81  GLY n 
1 82  ARG n 
1 83  GLU n 
1 84  GLU n 
1 85  PHE n 
1 86  TYR n 
1 87  GLN n 
1 88  TYR n 
1 89  MSE n 
1 90  GLN n 
1 91  THR n 
1 92  PRO n 
1 93  VAL n 
1 94  GLU n 
1 95  LYS n 
1 96  ASP n 
1 97  VAL n 
1 98  LEU n 
1 99  ARG n 
1 100 SER n 
1 101 ASP n 
1 102 PHE n 
1 103 LEU n 
1 104 MSE n 
1 105 ARG n 
1 106 MSE n 
1 107 TYR n 
1 108 PHE n 
1 109 GLY n 
1 110 ASN n 
1 111 TYR n 
1 112 SER n 
1 113 ASP n 
1 114 ASP n 
1 115 VAL n 
1 116 THR n 
1 117 ILE n 
1 118 LYS n 
1 119 LYS n 
1 120 TRP n 
1 121 ILE n 
1 122 LYS n 
1 123 ASP n 
1 124 GLU n 
1 125 ILE n 
1 126 GLU n 
1 127 ARG n 
1 128 LYS n 
1 129 GLU n 
1 130 ALA n 
1 131 TYR n 
1 132 ILE n 
1 133 ALA n 
1 134 ASP n 
1 135 LEU n 
1 136 ARG n 
1 137 LEU n 
1 138 LYS n 
1 139 TYR n 
1 140 GLU n 
1 141 LYS n 
1 142 TRP n 
1 143 ARG n 
1 144 VAL n 
1 145 GLY n 
1 146 ILE n 
1 147 THR n 
1 148 PHE n 
1 149 VAL n 
1 150 GLU n 
1 151 GLU n 
1 152 ILE n 
1 153 SER n 
1 154 LEU n 
1 155 ASP n 
1 156 VAL n 
1 157 GLY n 
1 158 ILE n 
1 159 ALA n 
1 160 SER n 
1 161 TYR n 
1 162 SER n 
1 163 ALA n 
1 164 GLN n 
1 165 VAL n 
1 166 GLU n 
1 167 THR n 
1 168 LEU n 
1 169 LYS n 
1 170 LYS n 
1 171 LYS n 
1 172 LEU n 
1 173 GLU n 
1 174 GLU n 
1 175 LEU n 
1 176 GLU n 
1 177 ALA n 
1 178 LYS n 
1 179 GLU n 
1 180 ASN n 
1 181 ASN n 
1 182 LYS n 
1 183 THR n 
1 184 GLU n 
1 185 GLU n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer man "Transcriptional repressor PadR" 22197.164 2   ? ? ? ? 
2 water   nat water                            18.015    141 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   GLY 1   -5  -5  GLY GLY A ? n 
A 1 2   SER 2   -4  -4  SER SER A ? n 
A 1 3   ALA 3   -3  -3  ALA ALA A ? n 
A 1 4   LYS 4   -2  -2  LYS LYS A ? n 
A 1 5   ASP 5   -1  -1  ASP ASP A ? n 
A 1 6   PRO 6   0   0   PRO PRO A ? n 
A 1 7   MSE 7   1   1   MSE MSE A ? n 
A 1 8   LYS 8   2   2   LYS LYS A ? n 
A 1 9   GLY 9   3   3   GLY GLY A ? n 
A 1 10  ARG 10  4   4   ARG ARG A ? n 
A 1 11  ASP 11  5   5   ASP ASP A ? n 
A 1 12  VAL 12  6   6   VAL VAL A ? n 
A 1 13  VAL 13  7   7   VAL VAL A ? n 
A 1 14  LEU 14  8   8   LEU LEU A ? n 
A 1 15  GLY 15  9   9   GLY GLY A ? n 
A 1 16  LEU 16  10  10  LEU LEU A ? n 
A 1 17  LEU 17  11  11  LEU LEU A ? n 
A 1 18  MSE 18  12  12  MSE MSE A ? n 
A 1 19  GLN 19  13  13  GLN GLN A ? n 
A 1 20  LYS 20  14  14  LYS LYS A ? n 
A 1 21  GLU 21  15  15  GLU GLU A ? n 
A 1 22  LEU 22  16  16  LEU LEU A ? n 
A 1 23  SER 23  17  17  SER SER A ? n 
A 1 24  GLY 24  18  18  GLY GLY A ? n 
A 1 25  TYR 25  19  19  TYR TYR A ? n 
A 1 26  ASP 26  20  20  ASP ASP A ? n 
A 1 27  ILE 27  21  21  ILE ILE A ? n 
A 1 28  LYS 28  22  22  LYS LYS A ? n 
A 1 29  ILE 29  23  23  ILE ILE A ? n 
A 1 30  VAL 30  24  24  VAL VAL A ? n 
A 1 31  PHE 31  25  25  PHE PHE A ? n 
A 1 32  GLU 32  26  26  GLU GLU A ? n 
A 1 33  ASP 33  27  27  ASP ASP A ? n 
A 1 34  VAL 34  28  28  VAL VAL A ? n 
A 1 35  PHE 35  29  29  PHE PHE A ? n 
A 1 36  THR 36  30  30  THR THR A ? n 
A 1 37  HIS 37  31  31  HIS HIS A ? n 
A 1 38  PHE 38  32  32  PHE PHE A ? n 
A 1 39  PHE 39  33  33  PHE PHE A ? n 
A 1 40  ASP 40  34  34  ASP ASP A ? n 
A 1 41  GLY 41  35  35  GLY GLY A ? n 
A 1 42  SER 42  36  36  SER SER A ? n 
A 1 43  PHE 43  37  37  PHE PHE A ? n 
A 1 44  GLY 44  38  38  GLY GLY A ? n 
A 1 45  MSE 45  39  39  MSE MSE A ? n 
A 1 46  ILE 46  40  40  ILE ILE A ? n 
A 1 47  TYR 47  41  41  TYR TYR A ? n 
A 1 48  PRO 48  42  42  PRO PRO A ? n 
A 1 49  THR 49  43  43  THR THR A ? n 
A 1 50  LEU 50  44  44  LEU LEU A ? n 
A 1 51  ARG 51  45  45  ARG ARG A ? n 
A 1 52  GLN 52  46  46  GLN GLN A ? n 
A 1 53  LEU 53  47  47  LEU LEU A ? n 
A 1 54  GLU 54  48  48  GLU GLU A ? n 
A 1 55  ASN 55  49  49  ASN ASN A ? n 
A 1 56  GLU 56  50  50  GLU GLU A ? n 
A 1 57  GLY 57  51  51  GLY GLY A ? n 
A 1 58  LYS 58  52  52  LYS LYS A ? n 
A 1 59  ILE 59  53  53  ILE ILE A ? n 
A 1 60  LYS 60  54  54  LYS LYS A ? n 
A 1 61  LYS 61  55  55  LYS LYS A ? n 
A 1 62  GLU 62  56  56  GLU GLU A ? n 
A 1 63  VAL 63  57  57  VAL VAL A ? n 
A 1 64  VAL 64  58  58  VAL VAL A ? n 
A 1 65  MSE 65  59  59  MSE MSE A ? n 
A 1 66  GLN 66  60  60  GLN GLN A ? n 
A 1 67  GLU 67  61  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 68  GLY 68  62  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 69  LYS 69  63  63  LYS LYS A ? n 
A 1 70  PRO 70  64  64  PRO PRO A ? n 
A 1 71  ASN 71  65  65  ASN ASN A ? n 
A 1 72  LYS 72  66  66  LYS LYS A ? n 
A 1 73  LYS 73  67  67  LYS LYS A ? n 
A 1 74  MSE 74  68  68  MSE MSE A ? n 
A 1 75  TYR 75  69  69  TYR TYR A ? n 
A 1 76  PHE 76  70  70  PHE PHE A ? n 
A 1 77  ILE 77  71  71  ILE ILE A ? n 
A 1 78  THR 78  72  72  THR THR A ? n 
A 1 79  ASP 79  73  73  ASP ASP A ? n 
A 1 80  GLU 80  74  74  GLU GLU A ? n 
A 1 81  GLY 81  75  75  GLY GLY A ? n 
A 1 82  ARG 82  76  76  ARG ARG A ? n 
A 1 83  GLU 83  77  77  GLU GLU A ? n 
A 1 84  GLU 84  78  78  GLU GLU A ? n 
A 1 85  PHE 85  79  79  PHE PHE A ? n 
A 1 86  TYR 86  80  80  TYR TYR A ? n 
A 1 87  GLN 87  81  81  GLN GLN A ? n 
A 1 88  TYR 88  82  82  TYR TYR A ? n 
A 1 89  MSE 89  83  83  MSE MSE A ? n 
A 1 90  GLN 90  84  84  GLN GLN A ? n 
A 1 91  THR 91  85  85  THR THR A ? n 
A 1 92  PRO 92  86  86  PRO PRO A ? n 
A 1 93  VAL 93  87  87  VAL VAL A ? n 
A 1 94  GLU 94  88  88  GLU GLU A ? n 
A 1 95  LYS 95  89  89  LYS LYS A ? n 
A 1 96  ASP 96  90  90  ASP ASP A ? n 
A 1 97  VAL 97  91  91  VAL VAL A ? n 
A 1 98  LEU 98  92  92  LEU LEU A ? n 
A 1 99  ARG 99  93  93  ARG ARG A ? n 
A 1 100 SER 100 94  94  SER SER A ? n 
A 1 101 ASP 101 95  95  ASP ASP A ? n 
A 1 102 PHE 102 96  96  PHE PHE A ? n 
A 1 103 LEU 103 97  97  LEU LEU A ? n 
A 1 104 MSE 104 98  98  MSE MSE A ? n 
A 1 105 ARG 105 99  99  ARG ARG A ? n 
A 1 106 MSE 106 100 100 MSE MSE A ? n 
A 1 107 TYR 107 101 101 TYR TYR A ? n 
A 1 108 PHE 108 102 102 PHE PHE A ? n 
A 1 109 GLY 109 103 103 GLY GLY A ? n 
A 1 110 ASN 110 104 104 ASN ASN A ? n 
A 1 111 TYR 111 105 105 TYR TYR A ? n 
A 1 112 SER 112 106 106 SER SER A ? n 
A 1 113 ASP 113 107 107 ASP ASP A ? n 
A 1 114 ASP 114 108 108 ASP ASP A ? n 
A 1 115 VAL 115 109 109 VAL VAL A ? n 
A 1 116 THR 116 110 110 THR THR A ? n 
A 1 117 ILE 117 111 111 ILE ILE A ? n 
A 1 118 LYS 118 112 112 LYS LYS A ? n 
A 1 119 LYS 119 113 113 LYS LYS A ? n 
A 1 120 TRP 120 114 114 TRP TRP A ? n 
A 1 121 ILE 121 115 115 ILE ILE A ? n 
A 1 122 LYS 122 116 116 LYS LYS A ? n 
A 1 123 ASP 123 117 117 ASP ASP A ? n 
A 1 124 GLU 124 118 118 GLU GLU A ? n 
A 1 125 ILE 125 119 119 ILE ILE A ? n 
A 1 126 GLU 126 120 120 GLU GLU A ? n 
A 1 127 ARG 127 121 121 ARG ARG A ? n 
A 1 128 LYS 128 122 122 LYS LYS A ? n 
A 1 129 GLU 129 123 123 GLU GLU A ? n 
A 1 130 ALA 130 124 124 ALA ALA A ? n 
A 1 131 TYR 131 125 125 TYR TYR A ? n 
A 1 132 ILE 132 126 126 ILE ILE A ? n 
A 1 133 ALA 133 127 127 ALA ALA A ? n 
A 1 134 ASP 134 128 128 ASP ASP A ? n 
A 1 135 LEU 135 129 129 LEU LEU A ? n 
A 1 136 ARG 136 130 130 ARG ARG A ? n 
A 1 137 LEU 137 131 131 LEU LEU A ? n 
A 1 138 LYS 138 132 132 LYS LYS A ? n 
A 1 139 TYR 139 133 133 TYR TYR A ? n 
A 1 140 GLU 140 134 134 GLU GLU A ? n 
A 1 141 LYS 141 135 135 LYS LYS A ? n 
A 1 142 TRP 142 136 136 TRP TRP A ? n 
A 1 143 ARG 143 137 137 ARG ARG A ? n 
A 1 144 VAL 144 138 138 VAL VAL A ? n 
A 1 145 GLY 145 139 139 GLY GLY A ? n 
A 1 146 ILE 146 140 140 ILE ILE A ? n 
A 1 147 THR 147 141 141 THR THR A ? n 
A 1 148 PHE 148 142 142 PHE PHE A ? n 
A 1 149 VAL 149 143 143 VAL VAL A ? n 
A 1 150 GLU 150 144 144 GLU GLU A ? n 
A 1 151 GLU 151 145 145 GLU GLU A ? n 
A 1 152 ILE 152 146 146 ILE ILE A ? n 
A 1 153 SER 153 147 147 SER SER A ? n 
A 1 154 LEU 154 148 148 LEU LEU A ? n 
A 1 155 ASP 155 149 149 ASP ASP A ? n 
A 1 156 VAL 156 150 150 VAL VAL A ? n 
A 1 157 GLY 157 151 151 GLY GLY A ? n 
A 1 158 ILE 158 152 152 ILE ILE A ? n 
A 1 159 ALA 159 153 153 ALA ALA A ? n 
A 1 160 SER 160 154 154 SER SER A ? n 
A 1 161 TYR 161 155 155 TYR TYR A ? n 
A 1 162 SER 162 156 156 SER SER A ? n 
A 1 163 ALA 163 157 157 ALA ALA A ? n 
A 1 164 GLN 164 158 158 GLN GLN A ? n 
A 1 165 VAL 165 159 159 VAL VAL A ? n 
A 1 166 GLU 166 160 160 GLU GLU A ? n 
A 1 167 THR 167 161 161 THR THR A ? n 
A 1 168 LEU 168 162 162 LEU LEU A ? n 
A 1 169 LYS 169 163 163 LYS LYS A ? n 
A 1 170 LYS 170 164 164 LYS LYS A ? n 
A 1 171 LYS 171 165 165 LYS LYS A ? n 
A 1 172 LEU 172 166 166 LEU LEU A ? n 
A 1 173 GLU 173 167 167 GLU GLU A ? n 
A 1 174 GLU 174 168 168 GLU GLU A ? n 
A 1 175 LEU 175 169 169 LEU LEU A ? n 
A 1 176 GLU 176 170 170 GLU GLU A ? n 
A 1 177 ALA 177 171 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 178 LYS 178 172 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 179 GLU 179 173 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 180 ASN 180 174 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 181 ASN 181 175 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 182 LYS 182 176 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 183 THR 183 177 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 184 GLU 184 178 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 185 GLU 185 179 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 1   GLY 1   -5  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 2   SER 2   -4  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 3   ALA 3   -3  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 4   LYS 4   -2  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 5   ASP 5   -1  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 6   PRO 6   0   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 7   MSE 7   1   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 8   LYS 8   2   2   LYS LYS B ? n 
B 1 9   GLY 9   3   3   GLY GLY B ? n 
B 1 10  ARG 10  4   4   ARG ARG B ? n 
B 1 11  ASP 11  5   5   ASP ASP B ? n 
B 1 12  VAL 12  6   6   VAL VAL B ? n 
B 1 13  VAL 13  7   7   VAL VAL B ? n 
B 1 14  LEU 14  8   8   LEU LEU B ? n 
B 1 15  GLY 15  9   9   GLY GLY B ? n 
B 1 16  LEU 16  10  10  LEU LEU B ? n 
B 1 17  LEU 17  11  11  LEU LEU B ? n 
B 1 18  MSE 18  12  12  MSE MSE B ? n 
B 1 19  GLN 19  13  13  GLN GLN B ? n 
B 1 20  LYS 20  14  14  LYS LYS B ? n 
B 1 21  GLU 21  15  15  GLU GLU B ? n 
B 1 22  LEU 22  16  16  LEU LEU B ? n 
B 1 23  SER 23  17  17  SER SER B ? n 
B 1 24  GLY 24  18  18  GLY GLY B ? n 
B 1 25  TYR 25  19  19  TYR TYR B ? n 
B 1 26  ASP 26  20  20  ASP ASP B ? n 
B 1 27  ILE 27  21  21  ILE ILE B ? n 
B 1 28  LYS 28  22  22  LYS LYS B ? n 
B 1 29  ILE 29  23  23  ILE ILE B ? n 
B 1 30  VAL 30  24  24  VAL VAL B ? n 
B 1 31  PHE 31  25  25  PHE PHE B ? n 
B 1 32  GLU 32  26  26  GLU GLU B ? n 
B 1 33  ASP 33  27  27  ASP ASP B ? n 
B 1 34  VAL 34  28  28  VAL VAL B ? n 
B 1 35  PHE 35  29  29  PHE PHE B ? n 
B 1 36  THR 36  30  30  THR THR B ? n 
B 1 37  HIS 37  31  31  HIS HIS B ? n 
B 1 38  PHE 38  32  32  PHE PHE B ? n 
B 1 39  PHE 39  33  33  PHE PHE B ? n 
B 1 40  ASP 40  34  34  ASP ASP B ? n 
B 1 41  GLY 41  35  35  GLY GLY B ? n 
B 1 42  SER 42  36  36  SER SER B ? n 
B 1 43  PHE 43  37  37  PHE PHE B ? n 
B 1 44  GLY 44  38  38  GLY GLY B ? n 
B 1 45  MSE 45  39  39  MSE MSE B ? n 
B 1 46  ILE 46  40  40  ILE ILE B ? n 
B 1 47  TYR 47  41  41  TYR TYR B ? n 
B 1 48  PRO 48  42  42  PRO PRO B ? n 
B 1 49  THR 49  43  43  THR THR B ? n 
B 1 50  LEU 50  44  44  LEU LEU B ? n 
B 1 51  ARG 51  45  45  ARG ARG B ? n 
B 1 52  GLN 52  46  46  GLN GLN B ? n 
B 1 53  LEU 53  47  47  LEU LEU B ? n 
B 1 54  GLU 54  48  48  GLU GLU B ? n 
B 1 55  ASN 55  49  49  ASN ASN B ? n 
B 1 56  GLU 56  50  50  GLU GLU B ? n 
B 1 57  GLY 57  51  51  GLY GLY B ? n 
B 1 58  LYS 58  52  52  LYS LYS B ? n 
B 1 59  ILE 59  53  53  ILE ILE B ? n 
B 1 60  LYS 60  54  54  LYS LYS B ? n 
B 1 61  LYS 61  55  55  LYS LYS B ? n 
B 1 62  GLU 62  56  56  GLU GLU B ? n 
B 1 63  VAL 63  57  57  VAL VAL B ? n 
B 1 64  VAL 64  58  58  VAL VAL B ? n 
B 1 65  MSE 65  59  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 66  GLN 66  60  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 67  GLU 67  61  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 68  GLY 68  62  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 69  LYS 69  63  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 70  PRO 70  64  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 71  ASN 71  65  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 72  LYS 72  66  66  LYS LYS B ? n 
B 1 73  LYS 73  67  67  LYS LYS B ? n 
B 1 74  MSE 74  68  68  MSE MSE B ? n 
B 1 75  TYR 75  69  69  TYR TYR B ? n 
B 1 76  PHE 76  70  70  PHE PHE B ? n 
B 1 77  ILE 77  71  71  ILE ILE B ? n 
B 1 78  THR 78  72  72  THR THR B ? n 
B 1 79  ASP 79  73  73  ASP ASP B ? n 
B 1 80  GLU 80  74  74  GLU GLU B ? n 
B 1 81  GLY 81  75  75  GLY GLY B ? n 
B 1 82  ARG 82  76  76  ARG ARG B ? n 
B 1 83  GLU 83  77  77  GLU GLU B ? n 
B 1 84  GLU 84  78  78  GLU GLU B ? n 
B 1 85  PHE 85  79  79  PHE PHE B ? n 
B 1 86  TYR 86  80  80  TYR TYR B ? n 
B 1 87  GLN 87  81  81  GLN GLN B ? n 
B 1 88  TYR 88  82  82  TYR TYR B ? n 
B 1 89  MSE 89  83  83  MSE MSE B ? n 
B 1 90  GLN 90  84  84  GLN GLN B ? n 
B 1 91  THR 91  85  85  THR THR B ? n 
B 1 92  PRO 92  86  86  PRO PRO B ? n 
B 1 93  VAL 93  87  87  VAL VAL B ? n 
B 1 94  GLU 94  88  88  GLU GLU B ? n 
B 1 95  LYS 95  89  89  LYS LYS B ? n 
B 1 96  ASP 96  90  90  ASP ASP B ? n 
B 1 97  VAL 97  91  91  VAL VAL B ? n 
B 1 98  LEU 98  92  92  LEU LEU B ? n 
B 1 99  ARG 99  93  93  ARG ARG B ? n 
B 1 100 SER 100 94  94  SER SER B ? n 
B 1 101 ASP 101 95  95  ASP ASP B ? n 
B 1 102 PHE 102 96  96  PHE PHE B ? n 
B 1 103 LEU 103 97  97  LEU LEU B ? n 
B 1 104 MSE 104 98  98  MSE MSE B ? n 
B 1 105 ARG 105 99  99  ARG ARG B ? n 
B 1 106 MSE 106 100 100 MSE MSE B ? n 
B 1 107 TYR 107 101 101 TYR TYR B ? n 
B 1 108 PHE 108 102 102 PHE PHE B ? n 
B 1 109 GLY 109 103 103 GLY GLY B ? n 
B 1 110 ASN 110 104 104 ASN ASN B ? n 
B 1 111 TYR 111 105 105 TYR TYR B ? n 
B 1 112 SER 112 106 106 SER SER B ? n 
B 1 113 ASP 113 107 107 ASP ASP B ? n 
B 1 114 ASP 114 108 108 ASP ASP B ? n 
B 1 115 VAL 115 109 109 VAL VAL B ? n 
B 1 116 THR 116 110 110 THR THR B ? n 
B 1 117 ILE 117 111 111 ILE ILE B ? n 
B 1 118 LYS 118 112 112 LYS LYS B ? n 
B 1 119 LYS 119 113 113 LYS LYS B ? n 
B 1 120 TRP 120 114 114 TRP TRP B ? n 
B 1 121 ILE 121 115 115 ILE ILE B ? n 
B 1 122 LYS 122 116 116 LYS LYS B ? n 
B 1 123 ASP 123 117 117 ASP ASP B ? n 
B 1 124 GLU 124 118 118 GLU GLU B ? n 
B 1 125 ILE 125 119 119 ILE ILE B ? n 
B 1 126 GLU 126 120 120 GLU GLU B ? n 
B 1 127 ARG 127 121 121 ARG ARG B ? n 
B 1 128 LYS 128 122 122 LYS LYS B ? n 
B 1 129 GLU 129 123 123 GLU GLU B ? n 
B 1 130 ALA 130 124 124 ALA ALA B ? n 
B 1 131 TYR 131 125 125 TYR TYR B ? n 
B 1 132 ILE 132 126 126 ILE ILE B ? n 
B 1 133 ALA 133 127 127 ALA ALA B ? n 
B 1 134 ASP 134 128 128 ASP ASP B ? n 
B 1 135 LEU 135 129 129 LEU LEU B ? n 
B 1 136 ARG 136 130 130 ARG ARG B ? n 
B 1 137 LEU 137 131 131 LEU LEU B ? n 
B 1 138 LYS 138 132 132 LYS LYS B ? n 
B 1 139 TYR 139 133 133 TYR TYR B ? n 
B 1 140 GLU 140 134 134 GLU GLU B ? n 
B 1 141 LYS 141 135 135 LYS LYS B ? n 
B 1 142 TRP 142 136 136 TRP TRP B ? n 
B 1 143 ARG 143 137 137 ARG ARG B ? n 
B 1 144 VAL 144 138 138 VAL VAL B ? n 
B 1 145 GLY 145 139 139 GLY GLY B ? n 
B 1 146 ILE 146 140 140 ILE ILE B ? n 
B 1 147 THR 147 141 141 THR THR B ? n 
B 1 148 PHE 148 142 142 PHE PHE B ? n 
B 1 149 VAL 149 143 143 VAL VAL B ? n 
B 1 150 GLU 150 144 144 GLU GLU B ? n 
B 1 151 GLU 151 145 145 GLU GLU B ? n 
B 1 152 ILE 152 146 146 ILE ILE B ? n 
B 1 153 SER 153 147 147 SER SER B ? n 
B 1 154 LEU 154 148 148 LEU LEU B ? n 
B 1 155 ASP 155 149 149 ASP ASP B ? n 
B 1 156 VAL 156 150 150 VAL VAL B ? n 
B 1 157 GLY 157 151 151 GLY GLY B ? n 
B 1 158 ILE 158 152 152 ILE ILE B ? n 
B 1 159 ALA 159 153 153 ALA ALA B ? n 
B 1 160 SER 160 154 154 SER SER B ? n 
B 1 161 TYR 161 155 155 TYR TYR B ? n 
B 1 162 SER 162 156 156 SER SER B ? n 
B 1 163 ALA 163 157 157 ALA ALA B ? n 
B 1 164 GLN 164 158 158 GLN GLN B ? n 
B 1 165 VAL 165 159 159 VAL VAL B ? n 
B 1 166 GLU 166 160 160 GLU GLU B ? n 
B 1 167 THR 167 161 161 THR THR B ? n 
B 1 168 LEU 168 162 162 LEU LEU B ? n 
B 1 169 LYS 169 163 163 LYS LYS B ? n 
B 1 170 LYS 170 164 164 LYS LYS B ? n 
B 1 171 LYS 171 165 165 LYS LYS B ? n 
B 1 172 LEU 172 166 166 LEU LEU B ? n 
B 1 173 GLU 173 167 167 GLU GLU B ? n 
B 1 174 GLU 174 168 168 GLU GLU B ? n 
B 1 175 LEU 175 169 169 LEU LEU B ? n 
B 1 176 GLU 176 170 170 GLU GLU B ? n 
B 1 177 ALA 177 171 171 ALA ALA B ? n 
B 1 178 LYS 178 172 172 LYS LYS B ? n 
B 1 179 GLU 179 173 173 GLU GLU B ? n 
B 1 180 ASN 180 174 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 181 ASN 181 175 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 182 LYS 182 176 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 183 THR 183 177 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 184 GLU 184 178 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 185 GLU 185 179 ?   ?   ?   B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 HOH 1  201 184 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 2  202 287 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 3  203 216 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 4  204 146 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 5  205 79  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 6  206 220 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 7  207 258 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 8  208 83  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 9  209 135 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 10 210 3   HOH HOH A ? 
C 2 HOH 11 211 90  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 12 212 133 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 13 213 75  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 14 214 13  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 15 215 4   HOH HOH A ? 
C 2 HOH 16 216 230 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 17 217 82  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 18 218 114 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 19 219 29  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 20 220 249 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 21 221 304 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 22 222 22  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 23 223 32  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 24 224 74  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 25 225 24  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 26 226 131 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 27 227 51  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 28 228 6   HOH HOH A ? 
C 2 HOH 29 229 217 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 30 230 266 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 31 231 84  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 32 232 50  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 33 233 151 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 34 234 233 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 35 235 2   HOH HOH A ? 
C 2 HOH 36 236 164 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 37 237 171 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 38 238 277 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 39 239 284 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 40 240 26  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 41 241 56  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 42 242 157 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 43 243 8   HOH HOH A ? 
C 2 HOH 44 244 12  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 45 245 110 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 46 246 31  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 47 247 89  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 48 248 246 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 49 249 274 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 50 250 224 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 51 251 139 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 52 252 148 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 53 253 21  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 54 254 127 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 55 255 19  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 56 256 40  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 57 257 41  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 58 258 33  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 59 259 102 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 60 260 9   HOH HOH A ? 
C 2 HOH 61 261 132 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 62 262 214 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 63 263 226 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 64 264 303 HOH HOH A ? 
C 2 HOH 65 265 209 HOH HOH A ? 
D 2 HOH 1  201 165 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 2  202 219 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 3  203 222 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 4  204 193 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 5  205 250 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 6  206 306 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 7  207 92  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 8  208 126 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 9  209 43  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 10 210 91  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 11 211 27  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 12 212 273 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 13 213 11  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 14 214 93  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 15 215 130 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 16 216 20  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 17 217 192 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 18 218 195 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 19 219 144 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 20 220 7   HOH HOH B ? 
D 2 HOH 21 221 253 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 22 222 278 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 23 223 66  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 24 224 55  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 25 225 281 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 26 226 25  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 27 227 242 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 28 228 14  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 29 229 63  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 30 230 61  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 31 231 100 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 32 232 95  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 33 233 182 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 34 234 288 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 35 235 177 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 36 236 15  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 37 237 81  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 38 238 111 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 39 239 42  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 40 240 121 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 41 241 275 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 42 242 47  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 43 243 49  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 44 244 39  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 45 245 35  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 46 246 199 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 47 247 53  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 48 248 282 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 49 249 156 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 50 250 30  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 51 251 52  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 52 252 69  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 53 253 248 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 54 254 197 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 55 255 5   HOH HOH B ? 
D 2 HOH 56 256 218 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 57 257 68  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 58 258 57  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 59 259 16  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 60 260 85  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 61 261 60  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 62 262 145 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 63 263 58  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 64 264 28  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 65 265 97  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 66 266 36  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 67 267 283 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 68 268 158 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 69 269 172 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 70 270 77  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 71 271 238 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 72 272 45  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 73 273 64  HOH HOH B ? 
D 2 HOH 74 274 107 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 75 275 109 HOH HOH B ? 
D 2 HOH 76 276 215 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE          ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE         ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE       ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"  ? "C4 H7 N O4"     133.103 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE        ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"  ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE          ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE        ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER            ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE       ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE          ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE           ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MSE "L-peptide linking" n SELENOMETHIONINE ? "C5 H11 N O2 Se" 196.106 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE    ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE          ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE           ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE        ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN       ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE         ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE           ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 MSE A 7   ? LYS A 20  ? MSE A 1   LYS A 14  1 ? 14 
HELX_P HELX_P2  AA2 SER A 23  ? VAL A 34  ? SER A 17  VAL A 28  1 ? 12 
HELX_P HELX_P3  AA3 PHE A 35  ? PHE A 38  ? PHE A 29  PHE A 32  5 ? 4  
HELX_P HELX_P4  AA4 SER A 42  ? GLY A 44  ? SER A 36  GLY A 38  5 ? 3  
HELX_P HELX_P5  AA5 MSE A 45  ? GLU A 56  ? MSE A 39  GLU A 50  1 ? 12 
HELX_P HELX_P6  AA6 THR A 78  ? GLN A 90  ? THR A 72  GLN A 84  1 ? 13 
HELX_P HELX_P7  AA7 SER A 100 ? PHE A 108 ? SER A 94  PHE A 102 1 ? 9  
HELX_P HELX_P8  AA8 GLY A 109 ? SER A 112 ? GLY A 103 SER A 106 5 ? 4  
HELX_P HELX_P9  AA9 ASP A 113 ? ARG A 143 ? ASP A 107 ARG A 137 1 ? 31 
HELX_P HELX_P10 AB1 THR A 147 ? GLU A 176 ? THR A 141 GLU A 170 1 ? 30 
HELX_P HELX_P11 AB2 GLY B 9   ? LYS B 20  ? GLY B 3   LYS B 14  1 ? 12 
HELX_P HELX_P12 AB3 GLY B 24  ? VAL B 34  ? GLY B 18  VAL B 28  1 ? 11 
HELX_P HELX_P13 AB4 PHE B 35  ? PHE B 38  ? PHE B 29  PHE B 32  5 ? 4  
HELX_P HELX_P14 AB5 SER B 42  ? GLU B 56  ? SER B 36  GLU B 50  1 ? 15 
HELX_P HELX_P15 AB6 THR B 78  ? THR B 91  ? THR B 72  THR B 85  1 ? 14 
HELX_P HELX_P16 AB7 SER B 100 ? PHE B 108 ? SER B 94  PHE B 102 1 ? 9  
HELX_P HELX_P17 AB8 GLY B 109 ? SER B 112 ? GLY B 103 SER B 106 5 ? 4  
HELX_P HELX_P18 AB9 ASP B 113 ? ARG B 143 ? ASP B 107 ARG B 137 1 ? 31 
HELX_P HELX_P19 AC1 THR B 147 ? GLU B 179 ? THR B 141 GLU B 173 1 ? 33 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 2 ? 
AA2 ? 2 ? 
AA3 ? 3 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA3 1 2 ? anti-parallel 
AA3 2 3 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 ILE A 59 ? VAL A 64 ? ILE A 53 VAL A 58 
AA1 2 LYS A 72 ? ILE A 77 ? LYS A 66 ILE A 71 
AA2 1 VAL A 97 ? ARG A 99 ? VAL A 91 ARG A 93 
AA2 2 VAL B 97 ? ARG B 99 ? VAL B 91 ARG B 93 
AA3 1 LEU B 22 ? SER B 23 ? LEU B 16 SER B 17 
AA3 2 MSE B 74 ? ILE B 77 ? MSE B 68 ILE B 71 
AA3 3 ILE B 59 ? GLU B 62 ? ILE B 53 GLU B 56 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.016479 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.007537 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.020305 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
N  
O  
SE 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
2 D B D B 1 
# 
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id   2 
_pdbx_entity_nonpoly.name        water 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id     HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N GLU A 62 ? N GLU A 56 O MSE A 74 ? O MSE A 68 
AA2 1 2 N VAL A 97 ? N VAL A 91 O ARG B 99 ? O ARG B 93 
AA3 1 2 N LEU B 22 ? N LEU B 16 O TYR B 75 ? O TYR B 69 
AA3 2 3 O PHE B 76 ? O PHE B 70 N LYS B 60 ? N LYS B 54 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . GLY A 1 1   ? 34.626 27.672 15.375  1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? -5  GLY A N   1 
ATOM   2    C  CA  . GLY A 1 1   ? 34.237 28.322 14.081  1.00 35.69 ? ? ? ? ? ? -5  GLY A CA  1 
ATOM   3    C  C   . GLY A 1 1   ? 32.741 28.233 13.880  1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? -5  GLY A C   1 
ATOM   4    O  O   . GLY A 1 1   ? 32.027 27.789 14.762  1.00 34.99 ? ? ? ? ? ? -5  GLY A O   1 
ATOM   5    N  N   . SER A 1 2   ? 32.256 28.633 12.706  1.00 34.43 ? ? ? ? ? ? -4  SER A N   1 
ATOM   6    C  CA  . SER A 1 2   ? 30.811 28.726 12.486  1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? -4  SER A CA  1 
ATOM   7    C  C   . SER A 1 2   ? 30.445 28.573 11.019  1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? -4  SER A C   1 
ATOM   8    O  O   . SER A 1 2   ? 31.301 28.439 10.157  1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? -4  SER A O   1 
ATOM   9    C  CB  . SER A 1 2   ? 30.257 30.068 13.023  1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? -4  SER A CB  1 
ATOM   10   O  OG  . SER A 1 2   ? 30.465 31.178 12.140  1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? -4  SER A OG  1 
ATOM   11   N  N   . ALA A 1 3   ? 29.154 28.632 10.752  1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? -3  ALA A N   1 
ATOM   12   C  CA  . ALA A 1 3   ? 28.655 28.491 9.393   1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? -3  ALA A CA  1 
ATOM   13   C  C   . ALA A 1 3   ? 29.122 29.653 8.502   1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? -3  ALA A C   1 
ATOM   14   O  O   . ALA A 1 3   ? 29.037 29.563 7.292   1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? -3  ALA A O   1 
ATOM   15   C  CB  . ALA A 1 3   ? 27.133 28.377 9.415   1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? -3  ALA A CB  1 
ATOM   16   N  N   . LYS A 1 4   ? 29.610 30.727 9.115   1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A N   1 
ATOM   17   C  CA  . LYS A 1 4   ? 30.071 31.874 8.381   1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A CA  1 
ATOM   18   C  C   . LYS A 1 4   ? 31.565 31.833 8.144   1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A C   1 
ATOM   19   O  O   . LYS A 1 4   ? 32.103 32.805 7.615   1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A O   1 
ATOM   20   C  CB  . LYS A 1 4   ? 29.681 33.154 9.095   1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A CB  1 
ATOM   21   C  CG  . LYS A 1 4   ? 28.215 33.128 9.510   1.00 35.01 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A CG  1 
ATOM   22   C  CD  . LYS A 1 4   ? 27.715 34.435 10.136  1.00 40.57 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A CD  1 
ATOM   23   C  CE  . LYS A 1 4   ? 26.257 34.236 10.586  1.00 41.28 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A CE  1 
ATOM   24   N  NZ  . LYS A 1 4   ? 25.603 33.160 9.729   1.00 41.65 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A NZ  1 
ATOM   25   N  N   . ASP A 1 5   ? 32.235 30.711 8.471   1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A N   1 
ATOM   26   C  CA  . ASP A 1 5   ? 33.686 30.606 8.188   1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A CA  1 
ATOM   27   C  C   . ASP A 1 5   ? 33.923 30.848 6.708   1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A C   1 
ATOM   28   O  O   . ASP A 1 5   ? 33.263 30.234 5.871   1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A O   1 
ATOM   29   C  CB  . ASP A 1 5   ? 34.212 29.225 8.567   1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A CB  1 
ATOM   30   C  CG  . ASP A 1 5   ? 34.381 29.059 10.073  1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A CG  1 
ATOM   31   O  OD1 . ASP A 1 5   ? 34.275 30.047 10.823  1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A OD1 1 
ATOM   32   O  OD2 . ASP A 1 5   ? 34.576 27.916 10.497  1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A OD2 1 
ATOM   33   N  N   . PRO A 1 6   ? 34.901 31.718 6.366   1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 0   PRO A N   1 
ATOM   34   C  CA  . PRO A 1 6   ? 35.211 31.843 4.937   1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 0   PRO A CA  1 
ATOM   35   C  C   . PRO A 1 6   ? 35.791 30.579 4.320   1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 0   PRO A C   1 
ATOM   36   O  O   . PRO A 1 6   ? 36.634 29.922 4.935   1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 0   PRO A O   1 
ATOM   37   C  CB  . PRO A 1 6   ? 36.253 32.979 4.889   1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 0   PRO A CB  1 
ATOM   38   C  CG  . PRO A 1 6   ? 36.138 33.668 6.177   1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 0   PRO A CG  1 
ATOM   39   C  CD  . PRO A 1 6   ? 35.729 32.633 7.190   1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 0   PRO A CD  1 
HETATM 40   N  N   . MSE A 1 7   ? 35.390 30.250 3.095   1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 1   MSE A N   1 
HETATM 41   C  CA  . MSE A 1 7   ? 35.939 29.080 2.409   1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 1   MSE A CA  1 
HETATM 42   C  C   . MSE A 1 7   ? 37.446 29.211 2.106   1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 1   MSE A C   1 
HETATM 43   O  O   . MSE A 1 7   ? 38.147 28.225 2.020   1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 1   MSE A O   1 
HETATM 44   C  CB  . MSE A 1 7   ? 35.190 28.835 1.098   1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 1   MSE A CB  1 
HETATM 45   C  CG  . MSE A 1 7   ? 33.761 28.291 1.298   1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 1   MSE A CG  1 
HETATM 46   SE SE  . MSE A 1 7   ? 33.719 26.524 2.115   1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 1   MSE A SE  1 
HETATM 47   C  CE  . MSE A 1 7   ? 34.439 25.443 0.642   1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 1   MSE A CE  1 
ATOM   48   N  N   . LYS A 1 8   ? 37.899 30.453 1.939   1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A N   1 
ATOM   49   C  CA  . LYS A 1 8   ? 39.293 30.794 1.697   1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CA  1 
ATOM   50   C  C   . LYS A 1 8   ? 40.260 30.254 2.742   1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A C   1 
ATOM   51   O  O   . LYS A 1 8   ? 41.431 30.018 2.431   1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A O   1 
ATOM   52   C  CB  . LYS A 1 8   ? 39.399 32.304 1.596   1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CB  1 
ATOM   53   C  CG  . LYS A 1 8   ? 40.412 32.819 0.686   1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CG  1 
ATOM   54   C  CD  . LYS A 1 8   ? 40.058 34.261 0.217   1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CD  1 
ATOM   55   C  CE  . LYS A 1 8   ? 39.123 34.286 -0.994  1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CE  1 
ATOM   56   N  NZ  . LYS A 1 8   ? 38.810 35.679 -1.419  1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A NZ  1 
ATOM   57   N  N   . GLY A 1 9   ? 39.784 30.060 3.976   1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 3   GLY A N   1 
ATOM   58   C  CA  . GLY A 1 9   ? 40.532 29.330 4.992   1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 3   GLY A CA  1 
ATOM   59   C  C   . GLY A 1 9   ? 41.143 28.026 4.500   1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 3   GLY A C   1 
ATOM   60   O  O   . GLY A 1 9   ? 42.260 27.696 4.878   1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 3   GLY A O   1 
ATOM   61   N  N   . ARG A 1 10  ? 40.403 27.270 3.693   1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 4   ARG A N   1 
ATOM   62   C  CA  . ARG A 1 10  ? 40.883 26.010 3.133   1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 4   ARG A CA  1 
ATOM   63   C  C   . ARG A 1 10  ? 42.139 26.245 2.244   1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 4   ARG A C   1 
ATOM   64   O  O   . ARG A 1 10  ? 43.079 25.455 2.238   1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 4   ARG A O   1 
ATOM   65   C  CB  . ARG A 1 10  ? 39.794 25.373 2.298   1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 4   ARG A CB  1 
ATOM   66   C  CG  . ARG A 1 10  ? 38.555 24.977 3.064   1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 4   ARG A CG  1 
ATOM   67   C  CD  . ARG A 1 10  ? 37.357 24.864 2.127   1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 4   ARG A CD  1 
ATOM   68   N  NE  . ARG A 1 10  ? 37.556 23.903 1.023   1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 4   ARG A NE  1 
ATOM   69   C  CZ  . ARG A 1 10  ? 37.063 22.667 0.979   1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 4   ARG A CZ  1 
ATOM   70   N  NH1 . ARG A 1 10  ? 36.348 22.184 1.992   1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 4   ARG A NH1 1 
ATOM   71   N  NH2 . ARG A 1 10  ? 37.285 21.895 -0.087  1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 4   ARG A NH2 1 
ATOM   72   N  N   . ASP A 1 11  ? 42.148 27.351 1.531   1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 5   ASP A N   1 
ATOM   73   C  CA  . ASP A 1 11  ? 43.297 27.667 0.627   1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 5   ASP A CA  1 
ATOM   74   C  C   . ASP A 1 11  ? 44.540 28.092 1.334   1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 5   ASP A C   1 
ATOM   75   O  O   . ASP A 1 11  ? 45.631 27.912 0.790   1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 5   ASP A O   1 
ATOM   76   C  CB  . ASP A 1 11  ? 42.885 28.701 -0.396  1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 5   ASP A CB  1 
ATOM   77   C  CG  . ASP A 1 11  ? 41.665 28.295 -1.081  1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 5   ASP A CG  1 
ATOM   78   O  OD1 . ASP A 1 11  ? 41.719 27.229 -1.701  1.00 38.88 ? ? ? ? ? ? 5   ASP A OD1 1 
ATOM   79   O  OD2 . ASP A 1 11  ? 40.627 28.989 -0.982  1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 5   ASP A OD2 1 
ATOM   80   N  N   . VAL A 1 12  ? 44.409 28.610 2.560   1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 6   VAL A N   1 
ATOM   81   C  CA  . VAL A 1 12  ? 45.584 28.835 3.372   1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 6   VAL A CA  1 
ATOM   82   C  C   . VAL A 1 12  ? 46.313 27.505 3.593   1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 6   VAL A C   1 
ATOM   83   O  O   . VAL A 1 12  ? 47.536 27.410 3.391   1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 6   VAL A O   1 
ATOM   84   C  CB  . VAL A 1 12  ? 45.278 29.468 4.765   1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 6   VAL A CB  1 
ATOM   85   C  CG1 . VAL A 1 12  ? 46.542 29.558 5.567   1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 6   VAL A CG1 1 
ATOM   86   C  CG2 . VAL A 1 12  ? 44.588 30.859 4.660   1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 6   VAL A CG2 1 
ATOM   87   N  N   . VAL A 1 13  ? 45.552 26.483 3.988   1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 7   VAL A N   1 
ATOM   88   C  CA  . VAL A 1 13  ? 46.104 25.156 4.237   1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 7   VAL A CA  1 
ATOM   89   C  C   . VAL A 1 13  ? 46.612 24.527 2.963   1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 7   VAL A C   1 
ATOM   90   O  O   . VAL A 1 13  ? 47.731 24.043 2.926   1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 7   VAL A O   1 
ATOM   91   C  CB  . VAL A 1 13  ? 45.066 24.237 4.932   1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 7   VAL A CB  1 
ATOM   92   C  CG1 . VAL A 1 13  ? 45.583 22.806 5.020   1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 7   VAL A CG1 1 
ATOM   93   C  CG2 . VAL A 1 13  ? 44.730 24.825 6.332   1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 7   VAL A CG2 1 
ATOM   94   N  N   . LEU A 1 14  ? 45.815 24.556 1.893   1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A N   1 
ATOM   95   C  CA  . LEU A 1 14  ? 46.266 23.965 0.606   1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CA  1 
ATOM   96   C  C   . LEU A 1 14  ? 47.493 24.639 0.093   1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A C   1 
ATOM   97   O  O   . LEU A 1 14  ? 48.460 23.972 -0.362  1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A O   1 
ATOM   98   C  CB  . LEU A 1 14  ? 45.154 24.007 -0.450  1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CB  1 
ATOM   99   C  CG  . LEU A 1 14  ? 43.954 23.122 -0.092  1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CG  1 
ATOM   100  C  CD1 . LEU A 1 14  ? 42.722 23.409 -1.023  1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD1 1 
ATOM   101  C  CD2 . LEU A 1 14  ? 44.338 21.649 -0.214  1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD2 1 
ATOM   102  N  N   . GLY A 1 15  ? 47.512 25.968 0.157   1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 9   GLY A N   1 
ATOM   103  C  CA  . GLY A 1 15  ? 48.724 26.655 -0.245  1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 9   GLY A CA  1 
ATOM   104  C  C   . GLY A 1 15  ? 49.964 26.284 0.512   1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 9   GLY A C   1 
ATOM   105  O  O   . GLY A 1 15  ? 51.052 26.142 -0.073  1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 9   GLY A O   1 
ATOM   106  N  N   . LEU A 1 16  ? 49.843 26.120 1.811   1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A N   1 
ATOM   107  C  CA  . LEU A 1 16  ? 50.986 25.712 2.612   1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CA  1 
ATOM   108  C  C   . LEU A 1 16  ? 51.527 24.355 2.164   1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A C   1 
ATOM   109  O  O   . LEU A 1 16  ? 52.740 24.176 1.955   1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A O   1 
ATOM   110  C  CB  . LEU A 1 16  ? 50.579 25.657 4.082   1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CB  1 
ATOM   111  C  CG  . LEU A 1 16  ? 50.531 26.990 4.821   1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CG  1 
ATOM   112  C  CD1 . LEU A 1 16  ? 50.032 26.753 6.285   1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CD1 1 
ATOM   113  C  CD2 . LEU A 1 16  ? 51.911 27.672 4.810   1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CD2 1 
ATOM   114  N  N   . LEU A 1 17  ? 50.605 23.436 1.899   1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A N   1 
ATOM   115  C  CA  . LEU A 1 17  ? 50.953 22.073 1.487   1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CA  1 
ATOM   116  C  C   . LEU A 1 17  ? 51.494 21.970 0.049   1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A C   1 
ATOM   117  O  O   . LEU A 1 17  ? 52.160 21.011 -0.292  1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A O   1 
ATOM   118  C  CB  . LEU A 1 17  ? 49.745 21.146 1.708   1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CB  1 
ATOM   119  C  CG  . LEU A 1 17  ? 49.346 20.964 3.167   1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CG  1 
ATOM   120  C  CD1 . LEU A 1 17  ? 48.049 20.110 3.329   1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CD1 1 
ATOM   121  C  CD2 . LEU A 1 17  ? 50.497 20.336 3.951   1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CD2 1 
HETATM 122  N  N   . MSE A 1 18  ? 51.252 22.992 -0.757  1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 12  MSE A N   1 
HETATM 123  C  CA  . MSE A 1 18  ? 51.809 23.071 -2.112  1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 12  MSE A CA  1 
HETATM 124  C  C   . MSE A 1 18  ? 53.324 22.855 -2.203  1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 12  MSE A C   1 
HETATM 125  O  O   . MSE A 1 18  ? 53.770 22.137 -3.075  1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 12  MSE A O   1 
HETATM 126  C  CB  . MSE A 1 18  ? 51.419 24.402 -2.798  1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 12  MSE A CB  1 
HETATM 127  C  CG  . MSE A 1 18  ? 50.008 24.461 -3.202  1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 12  MSE A CG  1 
HETATM 128  SE SE  . MSE A 1 18  ? 49.630 23.286 -4.729  1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 12  MSE A SE  1 
HETATM 129  C  CE  . MSE A 1 18  ? 50.739 24.121 -6.068  1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 12  MSE A CE  1 
ATOM   130  N  N   . GLN A 1 19  ? 54.121 23.428 -1.309  1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A N   1 
ATOM   131  C  CA  . GLN A 1 19  ? 55.578 23.159 -1.378  1.00 40.84 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A CA  1 
ATOM   132  C  C   . GLN A 1 19  ? 55.985 21.776 -0.909  1.00 41.08 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A C   1 
ATOM   133  O  O   . GLN A 1 19  ? 56.740 21.063 -1.593  1.00 42.28 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A O   1 
ATOM   134  C  CB  . GLN A 1 19  ? 56.367 24.151 -0.551  1.00 42.38 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A CB  1 
ATOM   135  C  CG  . GLN A 1 19  ? 57.839 23.879 -0.624  1.00 47.19 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A CG  1 
ATOM   136  C  CD  . GLN A 1 19  ? 58.672 25.095 -0.320  1.00 52.97 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A CD  1 
ATOM   137  O  OE1 . GLN A 1 19  ? 58.620 26.098 -1.043  1.00 56.34 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A OE1 1 
ATOM   138  N  NE2 . GLN A 1 19  ? 59.468 25.012 0.747   1.00 57.11 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A NE2 1 
ATOM   139  N  N   . LYS A 1 20  ? 55.569 21.419 0.306   1.00 40.35 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A N   1 
ATOM   140  C  CA  . LYS A 1 20  ? 55.797 20.052 0.754   1.00 39.94 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A CA  1 
ATOM   141  C  C   . LYS A 1 20  ? 54.874 19.648 1.867   1.00 37.04 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A C   1 
ATOM   142  O  O   . LYS A 1 20  ? 54.196 20.489 2.474   1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A O   1 
ATOM   143  C  CB  . LYS A 1 20  ? 57.261 19.812 1.148   1.00 42.66 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A CB  1 
ATOM   144  C  CG  . LYS A 1 20  ? 57.611 20.267 2.557   1.00 44.52 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A CG  1 
ATOM   145  C  CD  . LYS A 1 20  ? 59.115 20.334 2.761   1.00 49.45 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A CD  1 
ATOM   146  C  CE  . LYS A 1 20  ? 59.465 21.301 3.892   1.00 51.69 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A CE  1 
ATOM   147  N  NZ  . LYS A 1 20  ? 59.071 22.708 3.536   1.00 51.19 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A NZ  1 
ATOM   148  N  N   . GLU A 1 21  ? 54.838 18.342 2.079   1.00 36.38 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A N   1 
ATOM   149  C  CA  . GLU A 1 21  ? 54.088 17.763 3.137   1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A CA  1 
ATOM   150  C  C   . GLU A 1 21  ? 54.509 18.415 4.452   1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A C   1 
ATOM   151  O  O   . GLU A 1 21  ? 55.673 18.756 4.652   1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A O   1 
ATOM   152  C  CB  . GLU A 1 21  ? 54.240 16.228 3.168   1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A CB  1 
ATOM   153  C  CG  . GLU A 1 21  ? 55.664 15.628 3.479   1.00 40.45 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A CG  1 
ATOM   154  C  CD  . GLU A 1 21  ? 56.565 15.465 2.245   1.00 45.30 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A CD  1 
ATOM   155  O  OE1 . GLU A 1 21  ? 56.271 16.075 1.181   1.00 45.61 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A OE1 1 
ATOM   156  O  OE2 . GLU A 1 21  ? 57.603 14.757 2.358   1.00 49.18 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A OE2 1 
ATOM   157  N  N   . LEU A 1 22  ? 53.533 18.595 5.325   1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A N   1 
ATOM   158  C  CA  . LEU A 1 22  ? 53.750 19.159 6.643   1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CA  1 
ATOM   159  C  C   . LEU A 1 22  ? 52.952 18.372 7.666   1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A C   1 
ATOM   160  O  O   . LEU A 1 22  ? 51.886 17.879 7.350   1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A O   1 
ATOM   161  C  CB  . LEU A 1 22  ? 53.268 20.604 6.637   1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CB  1 
ATOM   162  C  CG  . LEU A 1 22  ? 54.077 21.591 5.778   1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CG  1 
ATOM   163  C  CD1 . LEU A 1 22  ? 53.302 22.933 5.702   1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CD1 1 
ATOM   164  C  CD2 . LEU A 1 22  ? 55.432 21.789 6.392   1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CD2 1 
ATOM   165  N  N   . SER A 1 23  ? 53.508 18.222 8.871   1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 17  SER A N   1 
ATOM   166  C  CA  . SER A 1 23  ? 52.750 17.706 9.995   1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 17  SER A CA  1 
ATOM   167  C  C   . SER A 1 23  ? 51.728 18.748 10.458  1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 17  SER A C   1 
ATOM   168  O  O   . SER A 1 23  ? 51.849 19.957 10.147  1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 17  SER A O   1 
ATOM   169  C  CB  . SER A 1 23  ? 53.694 17.404 11.156  1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 17  SER A CB  1 
ATOM   170  O  OG  . SER A 1 23  ? 54.323 18.599 11.608  1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 17  SER A OG  1 
ATOM   171  N  N   . GLY A 1 24  ? 50.758 18.300 11.253  1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 18  GLY A N   1 
ATOM   172  C  CA  . GLY A 1 24  ? 49.852 19.217 11.948  1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 18  GLY A CA  1 
ATOM   173  C  C   . GLY A 1 24  ? 50.589 20.231 12.802  1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 18  GLY A C   1 
ATOM   174  O  O   . GLY A 1 24  ? 50.244 21.422 12.822  1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 18  GLY A O   1 
ATOM   175  N  N   . TYR A 1 25  ? 51.610 19.769 13.505  1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A N   1 
ATOM   176  C  CA  . TYR A 1 25  ? 52.412 20.631 14.372  1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CA  1 
ATOM   177  C  C   . TYR A 1 25  ? 52.939 21.826 13.559  1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A C   1 
ATOM   178  O  O   . TYR A 1 25  ? 52.774 22.999 13.929  1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A O   1 
ATOM   179  C  CB  . TYR A 1 25  ? 53.581 19.833 14.915  1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CB  1 
ATOM   180  C  CG  . TYR A 1 25  ? 54.533 20.564 15.821  1.00 37.23 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CG  1 
ATOM   181  C  CD1 . TYR A 1 25  ? 54.119 21.051 17.045  1.00 41.60 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CD1 1 
ATOM   182  C  CD2 . TYR A 1 25  ? 55.870 20.713 15.478  1.00 41.44 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CD2 1 
ATOM   183  C  CE1 . TYR A 1 25  ? 54.999 21.702 17.894  1.00 45.99 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CE1 1 
ATOM   184  C  CE2 . TYR A 1 25  ? 56.764 21.354 16.321  1.00 43.50 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CE2 1 
ATOM   185  C  CZ  . TYR A 1 25  ? 56.326 21.841 17.527  1.00 46.13 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CZ  1 
ATOM   186  O  OH  . TYR A 1 25  ? 57.198 22.482 18.382  1.00 50.26 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A OH  1 
ATOM   187  N  N   . ASP A 1 26  ? 53.556 21.495 12.433  1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A N   1 
ATOM   188  C  CA  . ASP A 1 26  ? 54.171 22.498 11.596  1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A CA  1 
ATOM   189  C  C   . ASP A 1 26  ? 53.159 23.470 10.949  1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A C   1 
ATOM   190  O  O   . ASP A 1 26  ? 53.427 24.675 10.877  1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A O   1 
ATOM   191  C  CB  . ASP A 1 26  ? 55.080 21.847 10.557  1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A CB  1 
ATOM   192  C  CG  . ASP A 1 26  ? 56.509 21.558 11.105  1.00 35.15 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A CG  1 
ATOM   193  O  OD1 . ASP A 1 26  ? 56.865 21.948 12.244  1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A OD1 1 
ATOM   194  O  OD2 . ASP A 1 26  ? 57.308 20.992 10.373  1.00 39.50 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A OD2 1 
ATOM   195  N  N   . ILE A 1 27  ? 52.012 22.964 10.513  1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 21  ILE A N   1 
ATOM   196  C  CA  . ILE A 1 27  ? 50.985 23.818 9.999   1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 21  ILE A CA  1 
ATOM   197  C  C   . ILE A 1 27  ? 50.560 24.848 11.055  1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 21  ILE A C   1 
ATOM   198  O  O   . ILE A 1 27  ? 50.473 26.052 10.749  1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 21  ILE A O   1 
ATOM   199  C  CB  . ILE A 1 27  ? 49.764 23.006 9.535   1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 21  ILE A CB  1 
ATOM   200  C  CG1 . ILE A 1 27  ? 50.172 22.186 8.312   1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 21  ILE A CG1 1 
ATOM   201  C  CG2 . ILE A 1 27  ? 48.611 23.941 9.228   1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 21  ILE A CG2 1 
ATOM   202  C  CD1 . ILE A 1 27  ? 49.126 21.162 7.895   1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 21  ILE A CD1 1 
ATOM   203  N  N   . LYS A 1 28  ? 50.324 24.389 12.283  1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A N   1 
ATOM   204  C  CA  . LYS A 1 28  ? 49.987 25.293 13.360  1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A CA  1 
ATOM   205  C  C   . LYS A 1 28  ? 51.068 26.369 13.610  1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A C   1 
ATOM   206  O  O   . LYS A 1 28  ? 50.762 27.541 13.830  1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A O   1 
ATOM   207  C  CB  . LYS A 1 28  ? 49.675 24.530 14.655  1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A CB  1 
ATOM   208  C  CG  . LYS A 1 28  ? 48.241 23.933 14.632  1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A CG  1 
ATOM   209  C  CD  . LYS A 1 28  ? 47.908 23.029 15.805  1.00 35.73 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A CD  1 
ATOM   210  C  CE  . LYS A 1 28  ? 47.905 23.734 17.101  1.00 37.18 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A CE  1 
ATOM   211  N  NZ  . LYS A 1 28  ? 47.472 22.848 18.205  1.00 38.67 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A NZ  1 
ATOM   212  N  N   . ILE A 1 29  ? 52.328 25.976 13.613  1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 23  ILE A N   1 
ATOM   213  C  CA  . ILE A 1 29  ? 53.373 26.954 13.928  1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 23  ILE A CA  1 
ATOM   214  C  C   . ILE A 1 29  ? 53.449 27.980 12.797  1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 23  ILE A C   1 
ATOM   215  O  O   . ILE A 1 29  ? 53.531 29.161 13.079  1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 23  ILE A O   1 
ATOM   216  C  CB  . ILE A 1 29  ? 54.733 26.312 14.214  1.00 32.97 ? ? ? ? ? ? 23  ILE A CB  1 
ATOM   217  C  CG1 . ILE A 1 29  ? 54.600 25.200 15.271  1.00 35.71 ? ? ? ? ? ? 23  ILE A CG1 1 
ATOM   218  C  CG2 . ILE A 1 29  ? 55.728 27.376 14.729  1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 23  ILE A CG2 1 
ATOM   219  C  CD1 . ILE A 1 29  ? 54.656 25.649 16.741  1.00 42.27 ? ? ? ? ? ? 23  ILE A CD1 1 
ATOM   220  N  N   . VAL A 1 30  ? 53.386 27.553 11.535  1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A N   1 
ATOM   221  C  CA  . VAL A 1 30  ? 53.419 28.534 10.417  1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A CA  1 
ATOM   222  C  C   . VAL A 1 30  ? 52.259 29.507 10.534  1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A C   1 
ATOM   223  O  O   . VAL A 1 30  ? 52.413 30.706 10.331  1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A O   1 
ATOM   224  C  CB  . VAL A 1 30  ? 53.391 27.935 9.001   1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A CB  1 
ATOM   225  C  CG1 . VAL A 1 30  ? 53.750 29.078 7.989   1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A CG1 1 
ATOM   226  C  CG2 . VAL A 1 30  ? 54.420 26.885 8.865   1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A CG2 1 
ATOM   227  N  N   . PHE A 1 31  ? 51.100 28.985 10.912  1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A N   1 
ATOM   228  C  CA  . PHE A 1 31  ? 49.945 29.831 11.163  1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CA  1 
ATOM   229  C  C   . PHE A 1 31  ? 50.199 30.875 12.255  1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A C   1 
ATOM   230  O  O   . PHE A 1 31  ? 49.876 32.053 12.078  1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A O   1 
ATOM   231  C  CB  . PHE A 1 31  ? 48.732 29.008 11.573  1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CB  1 
ATOM   232  C  CG  . PHE A 1 31  ? 47.666 28.938 10.535  1.00 35.55 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CG  1 
ATOM   233  C  CD1 . PHE A 1 31  ? 46.676 29.884 10.510  1.00 39.54 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CD1 1 
ATOM   234  C  CD2 . PHE A 1 31  ? 47.677 27.946 9.576   1.00 40.09 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CD2 1 
ATOM   235  C  CE1 . PHE A 1 31  ? 45.697 29.872 9.586   1.00 39.82 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CE1 1 
ATOM   236  C  CE2 . PHE A 1 31  ? 46.672 27.900 8.609   1.00 41.07 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CE2 1 
ATOM   237  C  CZ  . PHE A 1 31  ? 45.667 28.874 8.624   1.00 41.69 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CZ  1 
ATOM   238  N  N   . GLU A 1 32  ? 50.758 30.457 13.377  1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 26  GLU A N   1 
ATOM   239  C  CA  . GLU A 1 32  ? 50.969 31.383 14.472  1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 26  GLU A CA  1 
ATOM   240  C  C   . GLU A 1 32  ? 52.063 32.385 14.143  1.00 37.72 ? ? ? ? ? ? 26  GLU A C   1 
ATOM   241  O  O   . GLU A 1 32  ? 52.015 33.531 14.604  1.00 39.12 ? ? ? ? ? ? 26  GLU A O   1 
ATOM   242  C  CB  . GLU A 1 32  ? 51.420 30.677 15.745  1.00 39.60 ? ? ? ? ? ? 26  GLU A CB  1 
ATOM   243  C  CG  . GLU A 1 32  ? 50.533 29.595 16.276  1.00 44.27 ? ? ? ? ? ? 26  GLU A CG  1 
ATOM   244  C  CD  . GLU A 1 32  ? 51.231 28.798 17.394  1.00 51.76 ? ? ? ? ? ? 26  GLU A CD  1 
ATOM   245  O  OE1 . GLU A 1 32  ? 52.466 28.965 17.594  1.00 55.19 ? ? ? ? ? ? 26  GLU A OE1 1 
ATOM   246  O  OE2 . GLU A 1 32  ? 50.541 27.997 18.064  1.00 56.73 ? ? ? ? ? ? 26  GLU A OE2 1 
ATOM   247  N  N   . ASP A 1 33  ? 53.071 31.930 13.406  1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 27  ASP A N   1 
ATOM   248  C  CA  . ASP A 1 33  ? 54.262 32.735 13.150  1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 27  ASP A CA  1 
ATOM   249  C  C   . ASP A 1 33  ? 54.033 33.791 12.061  1.00 36.03 ? ? ? ? ? ? 27  ASP A C   1 
ATOM   250  O  O   . ASP A 1 33  ? 54.537 34.915 12.167  1.00 36.89 ? ? ? ? ? ? 27  ASP A O   1 
ATOM   251  C  CB  . ASP A 1 33  ? 55.430 31.834 12.685  1.00 38.13 ? ? ? ? ? ? 27  ASP A CB  1 
ATOM   252  C  CG  . ASP A 1 33  ? 56.133 31.093 13.830  1.00 40.69 ? ? ? ? ? ? 27  ASP A CG  1 
ATOM   253  O  OD1 . ASP A 1 33  ? 55.866 31.335 15.043  1.00 39.61 ? ? ? ? ? ? 27  ASP A OD1 1 
ATOM   254  O  OD2 . ASP A 1 33  ? 56.991 30.246 13.477  1.00 40.54 ? ? ? ? ? ? 27  ASP A OD2 1 
ATOM   255  N  N   . VAL A 1 34  ? 53.311 33.400 11.007  1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 28  VAL A N   1 
ATOM   256  C  CA  . VAL A 1 34  ? 53.206 34.147 9.762   1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 28  VAL A CA  1 
ATOM   257  C  C   . VAL A 1 34  ? 51.761 34.584 9.521   1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 28  VAL A C   1 
ATOM   258  O  O   . VAL A 1 34  ? 51.485 35.786 9.429   1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 28  VAL A O   1 
ATOM   259  C  CB  . VAL A 1 34  ? 53.667 33.278 8.567   1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 28  VAL A CB  1 
ATOM   260  C  CG1 . VAL A 1 34  ? 53.309 33.912 7.261   1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 28  VAL A CG1 1 
ATOM   261  C  CG2 . VAL A 1 34  ? 55.159 32.969 8.652   1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 28  VAL A CG2 1 
ATOM   262  N  N   . PHE A 1 35  ? 50.826 33.636 9.459   1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A N   1 
ATOM   263  C  CA  . PHE A 1 35  ? 49.443 33.968 9.046   1.00 32.16 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CA  1 
ATOM   264  C  C   . PHE A 1 35  ? 48.612 34.759 10.064  1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A C   1 
ATOM   265  O  O   . PHE A 1 35  ? 47.643 35.412 9.691   1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A O   1 
ATOM   266  C  CB  . PHE A 1 35  ? 48.687 32.721 8.555   1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CB  1 
ATOM   267  C  CG  . PHE A 1 35  ? 49.199 32.180 7.274   1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CG  1 
ATOM   268  C  CD1 . PHE A 1 35  ? 50.242 31.304 7.236   1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CD1 1 
ATOM   269  C  CD2 . PHE A 1 35  ? 48.663 32.560 6.082   1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CD2 1 
ATOM   270  C  CE1 . PHE A 1 35  ? 50.719 30.794 6.021   1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CE1 1 
ATOM   271  C  CE2 . PHE A 1 35  ? 49.172 32.044 4.898   1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CE2 1 
ATOM   272  C  CZ  . PHE A 1 35  ? 50.195 31.167 4.894   1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CZ  1 
ATOM   273  N  N   . THR A 1 36  ? 48.979 34.734 11.338  1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 30  THR A N   1 
ATOM   274  C  CA  . THR A 1 36  ? 48.361 35.618 12.344  1.00 40.26 ? ? ? ? ? ? 30  THR A CA  1 
ATOM   275  C  C   . THR A 1 36  ? 48.459 37.113 11.904  1.00 40.80 ? ? ? ? ? ? 30  THR A C   1 
ATOM   276  O  O   . THR A 1 36  ? 47.677 37.956 12.357  1.00 41.77 ? ? ? ? ? ? 30  THR A O   1 
ATOM   277  C  CB  . THR A 1 36  ? 49.006 35.383 13.740  1.00 41.52 ? ? ? ? ? ? 30  THR A CB  1 
ATOM   278  O  OG1 . THR A 1 36  ? 48.354 36.153 14.778  1.00 49.35 ? ? ? ? ? ? 30  THR A OG1 1 
ATOM   279  C  CG2 . THR A 1 36  ? 50.429 35.761 13.711  1.00 43.95 ? ? ? ? ? ? 30  THR A CG2 1 
ATOM   280  N  N   . HIS A 1 37  ? 49.409 37.436 11.029  1.00 39.79 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A N   1 
ATOM   281  C  CA  . HIS A 1 37  ? 49.621 38.821 10.639  1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A CA  1 
ATOM   282  C  C   . HIS A 1 37  ? 48.800 39.241 9.433   1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A C   1 
ATOM   283  O  O   . HIS A 1 37  ? 48.533 40.439 9.256   1.00 42.09 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A O   1 
ATOM   284  C  CB  . HIS A 1 37  ? 51.108 39.106 10.420  1.00 41.10 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A CB  1 
ATOM   285  C  CG  . HIS A 1 37  ? 51.920 38.949 11.666  1.00 40.37 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A CG  1 
ATOM   286  N  ND1 . HIS A 1 37  ? 51.873 39.855 12.708  1.00 39.60 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A ND1 1 
ATOM   287  C  CD2 . HIS A 1 37  ? 52.779 37.976 12.052  1.00 39.81 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A CD2 1 
ATOM   288  C  CE1 . HIS A 1 37  ? 52.676 39.452 13.677  1.00 40.29 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A CE1 1 
ATOM   289  N  NE2 . HIS A 1 37  ? 53.243 38.316 13.304  1.00 40.92 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A NE2 1 
ATOM   290  N  N   . PHE A 1 38  ? 48.388 38.284 8.600   1.00 37.85 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A N   1 
ATOM   291  C  CA  . PHE A 1 38  ? 47.627 38.656 7.417   1.00 37.14 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CA  1 
ATOM   292  C  C   . PHE A 1 38  ? 46.461 37.739 7.026   1.00 35.72 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A C   1 
ATOM   293  O  O   . PHE A 1 38  ? 45.738 38.062 6.089   1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A O   1 
ATOM   294  C  CB  . PHE A 1 38  ? 48.576 38.929 6.238   1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CB  1 
ATOM   295  C  CG  . PHE A 1 38  ? 49.289 37.717 5.729   1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CG  1 
ATOM   296  C  CD1 . PHE A 1 38  ? 48.637 36.825 4.901   1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CD1 1 
ATOM   297  C  CD2 . PHE A 1 38  ? 50.640 37.501 6.047   1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CD2 1 
ATOM   298  C  CE1 . PHE A 1 38  ? 49.278 35.690 4.431   1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CE1 1 
ATOM   299  C  CE2 . PHE A 1 38  ? 51.303 36.377 5.550   1.00 36.25 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CE2 1 
ATOM   300  C  CZ  . PHE A 1 38  ? 50.622 35.472 4.768   1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CZ  1 
ATOM   301  N  N   . PHE A 1 39  ? 46.252 36.625 7.745   1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A N   1 
ATOM   302  C  CA  . PHE A 1 39  ? 45.055 35.817 7.562   1.00 35.71 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A CA  1 
ATOM   303  C  C   . PHE A 1 39  ? 44.712 35.136 8.887   1.00 37.64 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A C   1 
ATOM   304  O  O   . PHE A 1 39  ? 44.771 33.906 9.030   1.00 37.30 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A O   1 
ATOM   305  C  CB  . PHE A 1 39  ? 45.178 34.821 6.383   1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A CB  1 
ATOM   306  C  CG  . PHE A 1 39  ? 43.926 34.734 5.522   1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A CG  1 
ATOM   307  C  CD1 . PHE A 1 39  ? 43.751 35.604 4.415   1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A CD1 1 
ATOM   308  C  CD2 . PHE A 1 39  ? 42.917 33.834 5.838   1.00 36.43 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A CD2 1 
ATOM   309  C  CE1 . PHE A 1 39  ? 42.594 35.556 3.636   1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A CE1 1 
ATOM   310  C  CE2 . PHE A 1 39  ? 41.770 33.769 5.070   1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A CE2 1 
ATOM   311  C  CZ  . PHE A 1 39  ? 41.603 34.640 3.955   1.00 37.69 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A CZ  1 
ATOM   312  N  N   . ASP A 1 40  ? 44.362 35.980 9.851   1.00 38.75 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A N   1 
ATOM   313  C  CA  . ASP A 1 40  ? 44.080 35.587 11.208  1.00 41.29 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A CA  1 
ATOM   314  C  C   . ASP A 1 40  ? 42.597 35.320 11.358  1.00 42.91 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A C   1 
ATOM   315  O  O   . ASP A 1 40  ? 41.782 35.742 10.527  1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A O   1 
ATOM   316  C  CB  . ASP A 1 40  ? 44.504 36.721 12.157  1.00 43.35 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A CB  1 
ATOM   317  C  CG  . ASP A 1 40  ? 44.610 36.283 13.618  1.00 46.62 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A CG  1 
ATOM   318  O  OD1 . ASP A 1 40  ? 44.875 35.069 13.894  1.00 49.50 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A OD1 1 
ATOM   319  O  OD2 . ASP A 1 40  ? 44.426 37.168 14.474  1.00 49.55 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A OD2 1 
ATOM   320  N  N   . GLY A 1 41  ? 42.260 34.626 12.438  1.00 45.36 ? ? ? ? ? ? 35  GLY A N   1 
ATOM   321  C  CA  . GLY A 1 41  ? 40.872 34.357 12.805  1.00 47.64 ? ? ? ? ? ? 35  GLY A CA  1 
ATOM   322  C  C   . GLY A 1 41  ? 40.532 32.881 12.770  1.00 47.96 ? ? ? ? ? ? 35  GLY A C   1 
ATOM   323  O  O   . GLY A 1 41  ? 39.521 32.464 13.326  1.00 50.94 ? ? ? ? ? ? 35  GLY A O   1 
ATOM   324  N  N   . SER A 1 42  ? 41.395 32.088 12.147  1.00 47.39 ? ? ? ? ? ? 36  SER A N   1 
ATOM   325  C  CA  . SER A 1 42  ? 41.048 30.735 11.737  1.00 47.40 ? ? ? ? ? ? 36  SER A CA  1 
ATOM   326  C  C   . SER A 1 42  ? 41.919 29.659 12.425  1.00 47.02 ? ? ? ? ? ? 36  SER A C   1 
ATOM   327  O  O   . SER A 1 42  ? 41.890 28.489 12.010  1.00 46.15 ? ? ? ? ? ? 36  SER A O   1 
ATOM   328  C  CB  . SER A 1 42  ? 41.212 30.649 10.205  1.00 45.94 ? ? ? ? ? ? 36  SER A CB  1 
ATOM   329  O  OG  . SER A 1 42  ? 41.016 29.338 9.702   1.00 48.04 ? ? ? ? ? ? 36  SER A OG  1 
ATOM   330  N  N   . PHE A 1 43  ? 42.680 30.054 13.460  1.00 46.39 ? ? ? ? ? ? 37  PHE A N   1 
ATOM   331  C  CA  . PHE A 1 43  ? 43.689 29.165 14.050  1.00 45.40 ? ? ? ? ? ? 37  PHE A CA  1 
ATOM   332  C  C   . PHE A 1 43  ? 43.039 27.913 14.589  1.00 44.73 ? ? ? ? ? ? 37  PHE A C   1 
ATOM   333  O  O   . PHE A 1 43  ? 43.514 26.799 14.337  1.00 43.60 ? ? ? ? ? ? 37  PHE A O   1 
ATOM   334  C  CB  . PHE A 1 43  ? 44.474 29.861 15.165  1.00 46.69 ? ? ? ? ? ? 37  PHE A CB  1 
ATOM   335  C  CG  . PHE A 1 43  ? 45.488 28.973 15.845  1.00 47.95 ? ? ? ? ? ? 37  PHE A CG  1 
ATOM   336  C  CD1 . PHE A 1 43  ? 46.731 28.738 15.262  1.00 47.73 ? ? ? ? ? ? 37  PHE A CD1 1 
ATOM   337  C  CD2 . PHE A 1 43  ? 45.205 28.384 17.073  1.00 49.95 ? ? ? ? ? ? 37  PHE A CD2 1 
ATOM   338  C  CE1 . PHE A 1 43  ? 47.682 27.929 15.896  1.00 47.63 ? ? ? ? ? ? 37  PHE A CE1 1 
ATOM   339  C  CE2 . PHE A 1 43  ? 46.148 27.583 17.719  1.00 51.55 ? ? ? ? ? ? 37  PHE A CE2 1 
ATOM   340  C  CZ  . PHE A 1 43  ? 47.386 27.350 17.131  1.00 49.41 ? ? ? ? ? ? 37  PHE A CZ  1 
ATOM   341  N  N   . GLY A 1 44  ? 41.951 28.109 15.323  1.00 45.36 ? ? ? ? ? ? 38  GLY A N   1 
ATOM   342  C  CA  . GLY A 1 44  ? 41.234 27.007 15.989  1.00 46.02 ? ? ? ? ? ? 38  GLY A CA  1 
ATOM   343  C  C   . GLY A 1 44  ? 40.589 26.050 15.000  1.00 44.52 ? ? ? ? ? ? 38  GLY A C   1 
ATOM   344  O  O   . GLY A 1 44  ? 40.272 24.908 15.341  1.00 45.49 ? ? ? ? ? ? 38  GLY A O   1 
HETATM 345  N  N   . MSE A 1 45  ? 40.405 26.516 13.769  1.00 41.94 ? ? ? ? ? ? 39  MSE A N   1 
HETATM 346  C  CA  . MSE A 1 45  ? 39.831 25.691 12.717  1.00 40.87 ? ? ? ? ? ? 39  MSE A CA  1 
HETATM 347  C  C   . MSE A 1 45  ? 40.842 24.857 11.889  1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 39  MSE A C   1 
HETATM 348  O  O   . MSE A 1 45  ? 40.428 24.173 10.976  1.00 36.03 ? ? ? ? ? ? 39  MSE A O   1 
HETATM 349  C  CB  . MSE A 1 45  ? 38.966 26.563 11.799  1.00 40.67 ? ? ? ? ? ? 39  MSE A CB  1 
HETATM 350  C  CG  . MSE A 1 45  ? 37.628 26.957 12.488  1.00 46.17 ? ? ? ? ? ? 39  MSE A CG  1 
HETATM 351  SE SE  . MSE A 1 45  ? 36.567 25.367 13.103  1.00 56.09 ? ? ? ? ? ? 39  MSE A SE  1 
HETATM 352  C  CE  . MSE A 1 45  ? 36.245 24.724 11.289  1.00 55.10 ? ? ? ? ? ? 39  MSE A CE  1 
ATOM   353  N  N   . ILE A 1 46  ? 42.131 24.874 12.240  1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A N   1 
ATOM   354  C  CA  . ILE A 1 46  ? 43.148 24.115 11.470  1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A CA  1 
ATOM   355  C  C   . ILE A 1 46  ? 42.847 22.622 11.380  1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A C   1 
ATOM   356  O  O   . ILE A 1 46  ? 42.781 22.068 10.294  1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A O   1 
ATOM   357  C  CB  . ILE A 1 46  ? 44.592 24.368 12.015  1.00 34.40 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A CB  1 
ATOM   358  C  CG1 . ILE A 1 46  ? 45.015 25.791 11.692  1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A CG1 1 
ATOM   359  C  CG2 . ILE A 1 46  ? 45.610 23.400 11.415  1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A CG2 1 
ATOM   360  C  CD1 . ILE A 1 46  ? 46.366 26.174 12.299  1.00 37.35 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A CD1 1 
ATOM   361  N  N   . TYR A 1 47  ? 42.669 21.943 12.502  1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A N   1 
ATOM   362  C  CA  . TYR A 1 47  ? 42.378 20.499 12.424  1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CA  1 
ATOM   363  C  C   . TYR A 1 47  ? 41.030 20.173 11.753  1.00 35.55 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A C   1 
ATOM   364  O  O   . TYR A 1 47  ? 40.981 19.299 10.882  1.00 34.69 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A O   1 
ATOM   365  C  CB  . TYR A 1 47  ? 42.546 19.795 13.784  1.00 38.00 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CB  1 
ATOM   366  C  CG  . TYR A 1 47  ? 44.000 19.558 14.089  1.00 38.81 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CG  1 
ATOM   367  C  CD1 . TYR A 1 47  ? 44.774 18.707 13.285  1.00 39.69 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CD1 1 
ATOM   368  C  CD2 . TYR A 1 47  ? 44.621 20.195 15.155  1.00 42.42 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CD2 1 
ATOM   369  C  CE1 . TYR A 1 47  ? 46.118 18.488 13.546  1.00 38.28 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CE1 1 
ATOM   370  C  CE2 . TYR A 1 47  ? 45.977 19.985 15.416  1.00 43.72 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CE2 1 
ATOM   371  C  CZ  . TYR A 1 47  ? 46.720 19.141 14.591  1.00 41.69 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CZ  1 
ATOM   372  O  OH  . TYR A 1 47  ? 48.055 18.933 14.834  1.00 41.84 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A OH  1 
ATOM   373  N  N   . PRO A 1 48  ? 39.951 20.887 12.122  1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A N   1 
ATOM   374  C  CA  . PRO A 1 48  ? 38.686 20.711 11.390  1.00 35.67 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A CA  1 
ATOM   375  C  C   . PRO A 1 48  ? 38.833 20.891 9.888   1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A C   1 
ATOM   376  O  O   . PRO A 1 48  ? 38.256 20.122 9.117   1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A O   1 
ATOM   377  C  CB  . PRO A 1 48  ? 37.790 21.814 11.981  1.00 36.47 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A CB  1 
ATOM   378  C  CG  . PRO A 1 48  ? 38.253 21.866 13.447  1.00 39.05 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A CG  1 
ATOM   379  C  CD  . PRO A 1 48  ? 39.759 21.678 13.357  1.00 37.84 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A CD  1 
ATOM   380  N  N   . THR A 1 49  ? 39.616 21.880 9.468   1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 43  THR A N   1 
ATOM   381  C  CA  . THR A 1 49  ? 39.852 22.120 8.045   1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 43  THR A CA  1 
ATOM   382  C  C   . THR A 1 49  ? 40.667 20.984 7.420   1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 43  THR A C   1 
ATOM   383  O  O   . THR A 1 49  ? 40.350 20.529 6.320   1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 43  THR A O   1 
ATOM   384  C  CB  . THR A 1 49  ? 40.541 23.480 7.799   1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 43  THR A CB  1 
ATOM   385  O  OG1 . THR A 1 49  ? 39.720 24.514 8.310   1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 43  THR A OG1 1 
ATOM   386  C  CG2 . THR A 1 49  ? 40.766 23.757 6.276   1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 43  THR A CG2 1 
ATOM   387  N  N   . LEU A 1 50  ? 41.699 20.518 8.120   1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A N   1 
ATOM   388  C  CA  . LEU A 1 50  ? 42.487 19.392 7.653   1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CA  1 
ATOM   389  C  C   . LEU A 1 50  ? 41.598 18.150 7.472   1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A C   1 
ATOM   390  O  O   . LEU A 1 50  ? 41.629 17.495 6.426   1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A O   1 
ATOM   391  C  CB  . LEU A 1 50  ? 43.638 19.103 8.623   1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CB  1 
ATOM   392  C  CG  . LEU A 1 50  ? 44.779 20.117 8.620   1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CG  1 
ATOM   393  C  CD1 . LEU A 1 50  ? 45.663 19.982 9.867   1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CD1 1 
ATOM   394  C  CD2 . LEU A 1 50  ? 45.583 19.965 7.340   1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CD2 1 
ATOM   395  N  N   . ARG A 1 51  ? 40.733 17.883 8.440   1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 45  ARG A N   1 
ATOM   396  C  CA  . ARG A 1 51  ? 39.886 16.682 8.411   1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 45  ARG A CA  1 
ATOM   397  C  C   . ARG A 1 51  ? 38.900 16.769 7.237   1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 45  ARG A C   1 
ATOM   398  O  O   . ARG A 1 51  ? 38.640 15.778 6.561   1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 45  ARG A O   1 
ATOM   399  C  CB  . ARG A 1 51  ? 39.140 16.511 9.746   1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 45  ARG A CB  1 
ATOM   400  C  CG  . ARG A 1 51  ? 38.001 15.462 9.747   1.00 41.59 ? ? ? ? ? ? 45  ARG A CG  1 
ATOM   401  C  CD  . ARG A 1 51  ? 38.336 14.084 9.089   1.00 48.72 ? ? ? ? ? ? 45  ARG A CD  1 
ATOM   402  N  NE  . ARG A 1 51  ? 39.615 13.487 9.492   1.00 52.96 ? ? ? ? ? ? 45  ARG A NE  1 
ATOM   403  C  CZ  . ARG A 1 51  ? 39.890 13.013 10.713  1.00 58.22 ? ? ? ? ? ? 45  ARG A CZ  1 
ATOM   404  N  NH1 . ARG A 1 51  ? 38.989 13.091 11.697  1.00 60.75 ? ? ? ? ? ? 45  ARG A NH1 1 
ATOM   405  N  NH2 . ARG A 1 51  ? 41.089 12.476 10.966  1.00 58.61 ? ? ? ? ? ? 45  ARG A NH2 1 
ATOM   406  N  N   . GLN A 1 52  ? 38.384 17.963 6.979   1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 46  GLN A N   1 
ATOM   407  C  CA  . GLN A 1 52  ? 37.429 18.151 5.889   1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 46  GLN A CA  1 
ATOM   408  C  C   . GLN A 1 52  ? 38.110 17.969 4.523   1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 46  GLN A C   1 
ATOM   409  O  O   . GLN A 1 52  ? 37.571 17.314 3.600   1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 46  GLN A O   1 
ATOM   410  C  CB  . GLN A 1 52  ? 36.781 19.526 5.977   1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 46  GLN A CB  1 
ATOM   411  C  CG  . GLN A 1 52  ? 35.687 19.769 4.881   1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 46  GLN A CG  1 
ATOM   412  C  CD  . GLN A 1 52  ? 34.605 18.708 4.891   1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 46  GLN A CD  1 
ATOM   413  O  OE1 . GLN A 1 52  ? 34.196 18.230 5.958   1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 46  GLN A OE1 1 
ATOM   414  N  NE2 . GLN A 1 52  ? 34.121 18.324 3.698   1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 46  GLN A NE2 1 
ATOM   415  N  N   . LEU A 1 53  ? 39.301 18.531 4.411   1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A N   1 
ATOM   416  C  CA  . LEU A 1 53  ? 40.071 18.430 3.174   1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CA  1 
ATOM   417  C  C   . LEU A 1 53  ? 40.426 16.951 2.942   1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A C   1 
ATOM   418  O  O   . LEU A 1 53  ? 40.394 16.476 1.811   1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A O   1 
ATOM   419  C  CB  . LEU A 1 53  ? 41.312 19.323 3.233   1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CB  1 
ATOM   420  C  CG  . LEU A 1 53  ? 41.032 20.825 3.177   1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CG  1 
ATOM   421  C  CD1 . LEU A 1 53  ? 42.305 21.576 3.516   1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD1 1 
ATOM   422  C  CD2 . LEU A 1 53  ? 40.480 21.270 1.768   1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD2 1 
ATOM   423  N  N   . GLU A 1 54  ? 40.724 16.217 3.992   1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A N   1 
ATOM   424  C  CA  . GLU A 1 54  ? 41.027 14.791 3.830   1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A CA  1 
ATOM   425  C  C   . GLU A 1 54  ? 39.757 14.051 3.417   1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A C   1 
ATOM   426  O  O   . GLU A 1 54  ? 39.772 13.177 2.548   1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A O   1 
ATOM   427  C  CB  . GLU A 1 54  ? 41.431 14.171 5.139   1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A CB  1 
ATOM   428  C  CG  . GLU A 1 54  ? 42.710 14.641 5.742   1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A CG  1 
ATOM   429  C  CD  . GLU A 1 54  ? 42.874 13.983 7.103   1.00 40.87 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A CD  1 
ATOM   430  O  OE1 . GLU A 1 54  ? 43.095 12.757 7.116   1.00 39.03 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A OE1 1 
ATOM   431  O  OE2 . GLU A 1 54  ? 42.710 14.690 8.125   1.00 44.57 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A OE2 1 
ATOM   432  N  N   . ASN A 1 55  ? 38.653 14.379 4.082   1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 49  ASN A N   1 
ATOM   433  C  CA  . ASN A 1 55  ? 37.376 13.706 3.770   1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 49  ASN A CA  1 
ATOM   434  C  C   . ASN A 1 55  ? 37.002 13.903 2.298   1.00 34.77 ? ? ? ? ? ? 49  ASN A C   1 
ATOM   435  O  O   . ASN A 1 55  ? 36.362 13.040 1.689   1.00 36.29 ? ? ? ? ? ? 49  ASN A O   1 
ATOM   436  C  CB  . ASN A 1 55  ? 36.240 14.253 4.639   1.00 36.18 ? ? ? ? ? ? 49  ASN A CB  1 
ATOM   437  C  CG  . ASN A 1 55  ? 36.285 13.745 6.065   1.00 39.50 ? ? ? ? ? ? 49  ASN A CG  1 
ATOM   438  O  OD1 . ASN A 1 55  ? 35.460 14.153 6.892   1.00 45.82 ? ? ? ? ? ? 49  ASN A OD1 1 
ATOM   439  N  ND2 . ASN A 1 55  ? 37.215 12.846 6.365   1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 49  ASN A ND2 1 
ATOM   440  N  N   . GLU A 1 56  ? 37.342 15.054 1.749   1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A N   1 
ATOM   441  C  CA  . GLU A 1 56  ? 37.031 15.349 0.331   1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A CA  1 
ATOM   442  C  C   . GLU A 1 56  ? 38.088 14.889 -0.647  1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A C   1 
ATOM   443  O  O   . GLU A 1 56  ? 37.919 15.073 -1.845  1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A O   1 
ATOM   444  C  CB  . GLU A 1 56  ? 36.852 16.850 0.092   1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A CB  1 
ATOM   445  C  CG  . GLU A 1 56  ? 35.707 17.488 0.827   1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A CG  1 
ATOM   446  C  CD  . GLU A 1 56  ? 35.649 18.984 0.587   1.00 37.08 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A CD  1 
ATOM   447  O  OE1 . GLU A 1 56  ? 36.211 19.450 -0.432  1.00 38.06 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A OE1 1 
ATOM   448  O  OE2 . GLU A 1 56  ? 35.047 19.693 1.414   1.00 37.42 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A OE2 1 
ATOM   449  N  N   . GLY A 1 57  ? 39.223 14.395 -0.158  1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 51  GLY A N   1 
ATOM   450  C  CA  . GLY A 1 57  ? 40.269 13.934 -1.053  1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 51  GLY A CA  1 
ATOM   451  C  C   . GLY A 1 57  ? 41.220 15.002 -1.555  1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 51  GLY A C   1 
ATOM   452  O  O   . GLY A 1 57  ? 41.954 14.763 -2.501  1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 51  GLY A O   1 
ATOM   453  N  N   . LYS A 1 58  ? 41.222 16.164 -0.914  1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A N   1 
ATOM   454  C  CA  . LYS A 1 58  ? 42.077 17.295 -1.337  1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A CA  1 
ATOM   455  C  C   . LYS A 1 58  ? 43.484 17.155 -0.753  1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A C   1 
ATOM   456  O  O   . LYS A 1 58  ? 44.452 17.711 -1.286  1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A O   1 
ATOM   457  C  CB  . LYS A 1 58  ? 41.538 18.624 -0.871  1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A CB  1 
ATOM   458  C  CG  . LYS A 1 58  ? 40.139 18.988 -1.255  1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A CG  1 
ATOM   459  C  CD  . LYS A 1 58  ? 39.889 18.820 -2.692  1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A CD  1 
ATOM   460  C  CE  . LYS A 1 58  ? 38.685 19.705 -3.081  1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A CE  1 
ATOM   461  N  NZ  . LYS A 1 58  ? 37.719 18.907 -3.647  1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A NZ  1 
ATOM   462  N  N   . ILE A 1 59  ? 43.574 16.478 0.384   1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 53  ILE A N   1 
ATOM   463  C  CA  . ILE A 1 59  ? 44.826 16.154 1.006   1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 53  ILE A CA  1 
ATOM   464  C  C   . ILE A 1 59  ? 44.738 14.724 1.518   1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 53  ILE A C   1 
ATOM   465  O  O   . ILE A 1 59  ? 43.627 14.189 1.660   1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 53  ILE A O   1 
ATOM   466  C  CB  . ILE A 1 59  ? 45.179 17.171 2.166   1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 53  ILE A CB  1 
ATOM   467  C  CG1 . ILE A 1 59  ? 44.254 16.988 3.384   1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 53  ILE A CG1 1 
ATOM   468  C  CG2 . ILE A 1 59  ? 45.098 18.635 1.686   1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 53  ILE A CG2 1 
ATOM   469  C  CD1 . ILE A 1 59  ? 44.571 17.924 4.544   1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 53  ILE A CD1 1 
ATOM   470  N  N   . LYS A 1 60  ? 45.888 14.139 1.846   1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A N   1 
ATOM   471  C  CA  . LYS A 1 60  ? 45.943 12.821 2.422   1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A CA  1 
ATOM   472  C  C   . LYS A 1 60  ? 46.918 12.818 3.584   1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A C   1 
ATOM   473  O  O   . LYS A 1 60  ? 47.951 13.446 3.511   1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A O   1 
ATOM   474  C  CB  . LYS A 1 60  ? 46.365 11.784 1.347   1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 54  LYS A CB  1 
ATOM   475  N  N   . LYS A 1 61  ? 46.561 12.153 4.669   1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A N   1 
ATOM   476  C  CA  . LYS A 1 61  ? 47.443 12.039 5.829   1.00 36.95 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CA  1 
ATOM   477  C  C   . LYS A 1 61  ? 48.189 10.701 5.691   1.00 38.59 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A C   1 
ATOM   478  O  O   . LYS A 1 61  ? 47.543 9.686  5.559   1.00 39.73 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A O   1 
ATOM   479  C  CB  . LYS A 1 61  ? 46.607 12.060 7.099   1.00 38.22 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CB  1 
ATOM   480  C  CG  . LYS A 1 61  ? 47.394 12.147 8.406   1.00 42.55 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CG  1 
ATOM   481  C  CD  . LYS A 1 61  ? 46.441 12.319 9.592   1.00 46.32 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CD  1 
ATOM   482  C  CE  . LYS A 1 61  ? 47.072 11.831 10.868  1.00 49.98 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CE  1 
ATOM   483  N  NZ  . LYS A 1 61  ? 46.119 11.089 11.767  1.00 54.67 ? ? ? ? ? ? 55  LYS A NZ  1 
ATOM   484  N  N   . GLU A 1 62  ? 49.522 10.725 5.675   1.00 39.66 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A N   1 
ATOM   485  C  CA  . GLU A 1 62  ? 50.355 9.519  5.484   1.00 41.93 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A CA  1 
ATOM   486  C  C   . GLU A 1 62  ? 51.398 9.350  6.578   1.00 43.04 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A C   1 
ATOM   487  O  O   . GLU A 1 62  ? 51.913 10.326 7.132   1.00 40.12 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A O   1 
ATOM   488  C  CB  . GLU A 1 62  ? 51.096 9.609  4.143   1.00 42.20 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A CB  1 
ATOM   489  C  CG  . GLU A 1 62  ? 50.206 9.337  2.926   1.00 44.24 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A CG  1 
ATOM   490  C  CD  . GLU A 1 62  ? 50.280 10.432 1.861   1.00 45.24 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A CD  1 
ATOM   491  N  N   . VAL A 1 63  ? 51.722 8.090  6.862   1.00 45.34 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A N   1 
ATOM   492  C  CA  . VAL A 1 63  ? 52.789 7.767  7.784   1.00 47.57 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CA  1 
ATOM   493  C  C   . VAL A 1 63  ? 54.077 7.727  6.976   1.00 48.93 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A C   1 
ATOM   494  O  O   . VAL A 1 63  ? 54.275 6.821  6.166   1.00 50.76 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A O   1 
ATOM   495  C  CB  . VAL A 1 63  ? 52.550 6.402  8.469   1.00 49.76 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CB  1 
ATOM   496  C  CG1 . VAL A 1 63  ? 53.636 6.123  9.486   1.00 51.45 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG1 1 
ATOM   497  C  CG2 . VAL A 1 63  ? 51.184 6.366  9.145   1.00 49.50 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG2 1 
ATOM   498  N  N   . VAL A 1 64  ? 54.940 8.710  7.162   1.00 48.83 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A N   1 
ATOM   499  C  CA  . VAL A 1 64  ? 56.214 8.697  6.479   1.00 50.75 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A CA  1 
ATOM   500  C  C   . VAL A 1 64  ? 57.131 7.865  7.361   1.00 54.40 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A C   1 
ATOM   501  O  O   . VAL A 1 64  ? 57.249 8.138  8.559   1.00 54.42 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A O   1 
ATOM   502  C  CB  . VAL A 1 64  ? 56.781 10.099 6.255   1.00 49.64 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A CB  1 
ATOM   503  C  CG1 . VAL A 1 64  ? 58.005 10.027 5.346   1.00 51.53 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A CG1 1 
ATOM   504  C  CG2 . VAL A 1 64  ? 55.718 11.002 5.652   1.00 47.08 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A CG2 1 
HETATM 505  N  N   . MSE A 1 65  ? 57.715 6.827  6.761   1.00 57.47 ? ? ? ? ? ? 59  MSE A N   1 
HETATM 506  C  CA  . MSE A 1 65  ? 58.539 5.837  7.436   1.00 61.47 ? ? ? ? ? ? 59  MSE A CA  1 
HETATM 507  C  C   . MSE A 1 65  ? 59.938 5.942  6.875   1.00 62.71 ? ? ? ? ? ? 59  MSE A C   1 
HETATM 508  O  O   . MSE A 1 65  ? 60.117 6.223  5.689   1.00 62.02 ? ? ? ? ? ? 59  MSE A O   1 
HETATM 509  C  CB  . MSE A 1 65  ? 58.010 4.414  7.177   1.00 63.94 ? ? ? ? ? ? 59  MSE A CB  1 
HETATM 510  C  CG  . MSE A 1 65  ? 56.694 4.094  7.919   1.00 66.93 ? ? ? ? ? ? 59  MSE A CG  1 
HETATM 511  SE SE  . MSE A 1 65  ? 55.896 2.331  7.498   1.00 77.51 ? ? ? ? ? ? 59  MSE A SE  1 
HETATM 512  C  CE  . MSE A 1 65  ? 56.524 1.299  9.119   1.00 77.70 ? ? ? ? ? ? 59  MSE A CE  1 
ATOM   513  N  N   . GLN A 1 66  ? 60.928 5.688  7.722   1.00 64.84 ? ? ? ? ? ? 60  GLN A N   1 
ATOM   514  C  CA  . GLN A 1 66  ? 62.324 5.749  7.308   1.00 66.55 ? ? ? ? ? ? 60  GLN A CA  1 
ATOM   515  C  C   . GLN A 1 66  ? 63.203 4.800  8.137   1.00 69.20 ? ? ? ? ? ? 60  GLN A C   1 
ATOM   516  O  O   . GLN A 1 66  ? 62.954 4.585  9.323   1.00 69.14 ? ? ? ? ? ? 60  GLN A O   1 
ATOM   517  C  CB  . GLN A 1 66  ? 62.823 7.197  7.404   1.00 65.63 ? ? ? ? ? ? 60  GLN A CB  1 
ATOM   518  C  CG  . GLN A 1 66  ? 64.340 7.324  7.259   1.00 68.63 ? ? ? ? ? ? 60  GLN A CG  1 
ATOM   519  C  CD  . GLN A 1 66  ? 64.780 8.656  6.688   1.00 68.98 ? ? ? ? ? ? 60  GLN A CD  1 
ATOM   520  O  OE1 . GLN A 1 66  ? 64.012 9.633  6.637   1.00 66.86 ? ? ? ? ? ? 60  GLN A OE1 1 
ATOM   521  N  NE2 . GLN A 1 66  ? 66.035 8.706  6.255   1.00 71.21 ? ? ? ? ? ? 60  GLN A NE2 1 
ATOM   522  N  N   . LYS A 1 69  ? 64.666 5.800  11.840  1.00 73.47 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A N   1 
ATOM   523  C  CA  . LYS A 1 69  ? 64.177 7.103  12.286  1.00 71.37 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CA  1 
ATOM   524  C  C   . LYS A 1 69  ? 62.773 6.980  12.868  1.00 69.40 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A C   1 
ATOM   525  O  O   . LYS A 1 69  ? 62.127 5.940  12.707  1.00 69.71 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A O   1 
ATOM   526  C  CB  . LYS A 1 69  ? 64.172 8.109  11.128  1.00 69.55 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CB  1 
ATOM   527  C  CG  . LYS A 1 69  ? 65.314 9.135  11.153  1.00 70.95 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CG  1 
ATOM   528  C  CD  . LYS A 1 69  ? 64.809 10.512 10.695  1.00 69.15 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CD  1 
ATOM   529  C  CE  . LYS A 1 69  ? 65.874 11.310 9.943   1.00 69.92 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CE  1 
ATOM   530  N  NZ  . LYS A 1 69  ? 67.047 11.669 10.782  1.00 71.87 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A NZ  1 
ATOM   531  N  N   . PRO A 1 70  ? 62.293 8.042  13.550  1.00 67.52 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A N   1 
ATOM   532  C  CA  . PRO A 1 70  ? 60.918 7.975  14.019  1.00 65.58 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CA  1 
ATOM   533  C  C   . PRO A 1 70  ? 59.952 8.289  12.875  1.00 62.06 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A C   1 
ATOM   534  O  O   . PRO A 1 70  ? 60.177 9.234  12.103  1.00 60.25 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A O   1 
ATOM   535  C  CB  . PRO A 1 70  ? 60.861 9.050  15.113  1.00 65.71 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CB  1 
ATOM   536  C  CG  . PRO A 1 70  ? 62.024 9.992  14.830  1.00 66.28 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CG  1 
ATOM   537  C  CD  . PRO A 1 70  ? 62.876 9.386  13.746  1.00 66.75 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CD  1 
ATOM   538  N  N   . ASN A 1 71  ? 58.893 7.494  12.770  1.00 60.99 ? ? ? ? ? ? 65  ASN A N   1 
ATOM   539  C  CA  . ASN A 1 71  ? 57.833 7.757  11.816  1.00 58.63 ? ? ? ? ? ? 65  ASN A CA  1 
ATOM   540  C  C   . ASN A 1 71  ? 57.164 9.098  12.116  1.00 56.16 ? ? ? ? ? ? 65  ASN A C   1 
ATOM   541  O  O   . ASN A 1 71  ? 57.059 9.510  13.269  1.00 56.38 ? ? ? ? ? ? 65  ASN A O   1 
ATOM   542  C  CB  . ASN A 1 71  ? 56.790 6.636  11.849  1.00 59.67 ? ? ? ? ? ? 65  ASN A CB  1 
ATOM   543  C  CG  . ASN A 1 71  ? 57.338 5.309  11.360  1.00 62.72 ? ? ? ? ? ? 65  ASN A CG  1 
ATOM   544  O  OD1 . ASN A 1 71  ? 58.474 5.222  10.890  1.00 65.63 ? ? ? ? ? ? 65  ASN A OD1 1 
ATOM   545  N  ND2 . ASN A 1 71  ? 56.529 4.263  11.475  1.00 65.04 ? ? ? ? ? ? 65  ASN A ND2 1 
ATOM   546  N  N   . LYS A 1 72  ? 56.726 9.790  11.077  1.00 52.96 ? ? ? ? ? ? 66  LYS A N   1 
ATOM   547  C  CA  . LYS A 1 72  ? 56.102 11.086 11.249  1.00 50.57 ? ? ? ? ? ? 66  LYS A CA  1 
ATOM   548  C  C   . LYS A 1 72  ? 54.837 11.070 10.407  1.00 47.88 ? ? ? ? ? ? 66  LYS A C   1 
ATOM   549  O  O   . LYS A 1 72  ? 54.891 10.660 9.234   1.00 46.56 ? ? ? ? ? ? 66  LYS A O   1 
ATOM   550  C  CB  . LYS A 1 72  ? 57.099 12.143 10.773  1.00 50.73 ? ? ? ? ? ? 66  LYS A CB  1 
ATOM   551  C  CG  . LYS A 1 72  ? 56.786 13.603 11.060  1.00 50.72 ? ? ? ? ? ? 66  LYS A CG  1 
ATOM   552  C  CD  . LYS A 1 72  ? 58.059 14.421 10.768  1.00 53.83 ? ? ? ? ? ? 66  LYS A CD  1 
ATOM   553  C  CE  . LYS A 1 72  ? 57.773 15.886 10.393  1.00 53.49 ? ? ? ? ? ? 66  LYS A CE  1 
ATOM   554  N  NZ  . LYS A 1 72  ? 59.048 16.608 10.046  1.00 54.23 ? ? ? ? ? ? 66  LYS A NZ  1 
ATOM   555  N  N   . LYS A 1 73  ? 53.694 11.463 10.972  1.00 45.54 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A N   1 
ATOM   556  C  CA  . LYS A 1 73  ? 52.482 11.577 10.149  1.00 43.57 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CA  1 
ATOM   557  C  C   . LYS A 1 73  ? 52.461 12.957 9.535   1.00 40.80 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A C   1 
ATOM   558  O  O   . LYS A 1 73  ? 52.659 13.963 10.229  1.00 40.11 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A O   1 
ATOM   559  C  CB  . LYS A 1 73  ? 51.198 11.282 10.933  1.00 44.56 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CB  1 
ATOM   560  C  CG  . LYS A 1 73  ? 51.113 9.851  11.504  1.00 48.60 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CG  1 
ATOM   561  C  CD  . LYS A 1 73  ? 49.670 9.495  11.911  1.00 51.12 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CD  1 
ATOM   562  C  CE  . LYS A 1 73  ? 49.580 8.207  12.739  1.00 55.53 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CE  1 
ATOM   563  N  NZ  . LYS A 1 73  ? 50.027 8.334  14.176  1.00 57.40 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A NZ  1 
HETATM 564  N  N   . MSE A 1 74  ? 52.282 13.025 8.212   1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 68  MSE A N   1 
HETATM 565  C  CA  . MSE A 1 74  ? 52.247 14.303 7.556   1.00 34.96 ? ? ? ? ? ? 68  MSE A CA  1 
HETATM 566  C  C   . MSE A 1 74  ? 51.122 14.325 6.551   1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 68  MSE A C   1 
HETATM 567  O  O   . MSE A 1 74  ? 50.653 13.265 6.079   1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 68  MSE A O   1 
HETATM 568  C  CB  . MSE A 1 74  ? 53.608 14.607 6.893   1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 68  MSE A CB  1 
HETATM 569  C  CG  . MSE A 1 74  ? 54.779 14.783 7.948   1.00 41.80 ? ? ? ? ? ? 68  MSE A CG  1 
HETATM 570  SE SE  . MSE A 1 74  ? 56.471 15.103 7.048   1.00 52.97 ? ? ? ? ? ? 68  MSE A SE  1 
HETATM 571  C  CE  . MSE A 1 74  ? 56.479 16.968 6.849   1.00 46.60 ? ? ? ? ? ? 68  MSE A CE  1 
ATOM   572  N  N   . TYR A 1 75  ? 50.695 15.534 6.237   1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 69  TYR A N   1 
ATOM   573  C  CA  . TYR A 1 75  ? 49.655 15.773 5.253   1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 69  TYR A CA  1 
ATOM   574  C  C   . TYR A 1 75  ? 50.277 16.095 3.939   1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 69  TYR A C   1 
ATOM   575  O  O   . TYR A 1 75  ? 51.175 16.939 3.855   1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 69  TYR A O   1 
ATOM   576  C  CB  . TYR A 1 75  ? 48.766 16.954 5.665   1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 69  TYR A CB  1 
ATOM   577  C  CG  . TYR A 1 75  ? 48.048 16.710 6.959   1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 69  TYR A CG  1 
ATOM   578  C  CD1 . TYR A 1 75  ? 46.806 16.080 6.996   1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 69  TYR A CD1 1 
ATOM   579  C  CD2 . TYR A 1 75  ? 48.627 17.088 8.166   1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 69  TYR A CD2 1 
ATOM   580  C  CE1 . TYR A 1 75  ? 46.176 15.830 8.211   1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 69  TYR A CE1 1 
ATOM   581  C  CE2 . TYR A 1 75  ? 47.992 16.859 9.385   1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 69  TYR A CE2 1 
ATOM   582  C  CZ  . TYR A 1 75  ? 46.784 16.222 9.408   1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 69  TYR A CZ  1 
ATOM   583  O  OH  . TYR A 1 75  ? 46.169 16.004 10.644  1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 69  TYR A OH  1 
ATOM   584  N  N   . PHE A 1 76  ? 49.732 15.491 2.898   1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A N   1 
ATOM   585  C  CA  . PHE A 1 76  ? 50.186 15.680 1.547   1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CA  1 
ATOM   586  C  C   . PHE A 1 76  ? 48.989 16.187 0.726   1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A C   1 
ATOM   587  O  O   . PHE A 1 76  ? 47.905 15.602 0.774   1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A O   1 
ATOM   588  C  CB  . PHE A 1 76  ? 50.599 14.319 0.949   1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CB  1 
ATOM   589  C  CG  . PHE A 1 76  ? 51.888 13.743 1.490   1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CG  1 
ATOM   590  C  CD1 . PHE A 1 76  ? 51.953 13.186 2.769   1.00 38.39 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CD1 1 
ATOM   591  C  CD2 . PHE A 1 76  ? 53.032 13.672 0.678   1.00 38.23 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CD2 1 
ATOM   592  C  CE1 . PHE A 1 76  ? 53.150 12.617 3.238   1.00 42.40 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CE1 1 
ATOM   593  C  CE2 . PHE A 1 76  ? 54.222 13.097 1.150   1.00 42.19 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CE2 1 
ATOM   594  C  CZ  . PHE A 1 76  ? 54.282 12.570 2.412   1.00 42.66 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CZ  1 
ATOM   595  N  N   . ILE A 1 77  ? 49.204 17.202 -0.088  1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A N   1 
ATOM   596  C  CA  . ILE A 1 77  ? 48.176 17.648 -1.034  1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CA  1 
ATOM   597  C  C   . ILE A 1 77  ? 48.045 16.671 -2.221  1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A C   1 
ATOM   598  O  O   . ILE A 1 77  ? 49.047 16.084 -2.667  1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A O   1 
ATOM   599  C  CB  . ILE A 1 77  ? 48.489 19.088 -1.519  1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CB  1 
ATOM   600  C  CG1 . ILE A 1 77  ? 47.232 19.763 -2.104  1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CG1 1 
ATOM   601  C  CG2 . ILE A 1 77  ? 49.712 19.103 -2.450  1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CG2 1 
ATOM   602  C  CD1 . ILE A 1 77  ? 47.400 21.232 -2.425  1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CD1 1 
ATOM   603  N  N   . THR A 1 78  ? 46.815 16.474 -2.698  1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 72  THR A N   1 
ATOM   604  C  CA  . THR A 1 78  ? 46.560 15.650 -3.870  1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 72  THR A CA  1 
ATOM   605  C  C   . THR A 1 78  ? 46.348 16.561 -5.062  1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 72  THR A C   1 
ATOM   606  O  O   . THR A 1 78  ? 46.229 17.778 -4.906  1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 72  THR A O   1 
ATOM   607  C  CB  . THR A 1 78  ? 45.253 14.813 -3.713  1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 72  THR A CB  1 
ATOM   608  O  OG1 . THR A 1 78  ? 44.136 15.710 -3.637  1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 72  THR A OG1 1 
ATOM   609  C  CG2 . THR A 1 78  ? 45.301 13.967 -2.478  1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 72  THR A CG2 1 
ATOM   610  N  N   . ASP A 1 79  ? 46.186 15.985 -6.244  1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A N   1 
ATOM   611  C  CA  . ASP A 1 79  ? 45.941 16.810 -7.411  1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CA  1 
ATOM   612  C  C   . ASP A 1 79  ? 44.603 17.549 -7.311  1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A C   1 
ATOM   613  O  O   . ASP A 1 79  ? 44.474 18.690 -7.789  1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A O   1 
ATOM   614  C  CB  . ASP A 1 79  ? 46.110 16.022 -8.733  1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CB  1 
ATOM   615  C  CG  . ASP A 1 79  ? 47.596 15.794 -9.111  1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CG  1 
ATOM   616  O  OD1 . ASP A 1 79  ? 48.524 16.209 -8.372  1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A OD1 1 
ATOM   617  O  OD2 . ASP A 1 79  ? 47.836 15.201 -10.188 1.00 39.35 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A OD2 1 
ATOM   618  N  N   . GLU A 1 80  ? 43.609 16.947 -6.664  1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A N   1 
ATOM   619  C  CA  . GLU A 1 80  ? 42.354 17.654 -6.455  1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CA  1 
ATOM   620  C  C   . GLU A 1 80  ? 42.543 18.887 -5.575  1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A C   1 
ATOM   621  O  O   . GLU A 1 80  ? 41.945 19.943 -5.822  1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A O   1 
ATOM   622  C  CB  . GLU A 1 80  ? 41.276 16.717 -5.868  1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CB  1 
ATOM   623  C  CG  . GLU A 1 80  ? 40.877 15.606 -6.829  1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CG  1 
ATOM   624  C  CD  . GLU A 1 80  ? 40.188 16.147 -8.069  1.00 43.98 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CD  1 
ATOM   625  O  OE1 . GLU A 1 80  ? 39.542 17.203 -7.956  1.00 50.25 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A OE1 1 
ATOM   626  O  OE2 . GLU A 1 80  ? 40.286 15.531 -9.162  1.00 51.59 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A OE2 1 
ATOM   627  N  N   . GLY A 1 81  ? 43.405 18.776 -4.570  1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 75  GLY A N   1 
ATOM   628  C  CA  . GLY A 1 81  ? 43.714 19.935 -3.741  1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 75  GLY A CA  1 
ATOM   629  C  C   . GLY A 1 81  ? 44.484 20.991 -4.514  1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 75  GLY A C   1 
ATOM   630  O  O   . GLY A 1 81  ? 44.231 22.191 -4.333  1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 75  GLY A O   1 
ATOM   631  N  N   . ARG A 1 82  ? 45.437 20.548 -5.344  1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A N   1 
ATOM   632  C  CA  . ARG A 1 82  ? 46.198 21.438 -6.223  1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CA  1 
ATOM   633  C  C   . ARG A 1 82  ? 45.212 22.234 -7.083  1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A C   1 
ATOM   634  O  O   . ARG A 1 82  ? 45.330 23.472 -7.245  1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A O   1 
ATOM   635  C  CB  . ARG A 1 82  ? 47.223 20.695 -7.090  1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CB  1 
ATOM   636  C  CG  . ARG A 1 82  ? 48.333 20.005 -6.281  1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CG  1 
ATOM   637  C  CD  . ARG A 1 82  ? 49.493 19.490 -7.119  1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CD  1 
ATOM   638  N  NE  . ARG A 1 82  ? 50.571 19.085 -6.236  1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A NE  1 
ATOM   639  C  CZ  . ARG A 1 82  ? 50.688 17.894 -5.668  1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CZ  1 
ATOM   640  N  NH1 . ARG A 1 82  ? 49.820 16.904 -5.941  1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A NH1 1 
ATOM   641  N  NH2 . ARG A 1 82  ? 51.691 17.668 -4.815  1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A NH2 1 
ATOM   642  N  N   . GLU A 1 83  ? 44.215 21.533 -7.604  1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A N   1 
ATOM   643  C  CA  . GLU A 1 83  ? 43.240 22.161 -8.452  1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A CA  1 
ATOM   644  C  C   . GLU A 1 83  ? 42.410 23.227 -7.708  1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A C   1 
ATOM   645  O  O   . GLU A 1 83  ? 42.194 24.329 -8.221  1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A O   1 
ATOM   646  C  CB  . GLU A 1 83  ? 42.342 21.082 -9.069  1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A CB  1 
ATOM   647  C  CG  . GLU A 1 83  ? 41.508 21.610 -10.179 1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A CG  1 
ATOM   648  C  CD  . GLU A 1 83  ? 42.310 22.055 -11.416 1.00 35.68 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A CD  1 
ATOM   649  O  OE1 . GLU A 1 83  ? 43.418 21.526 -11.694 1.00 40.73 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A OE1 1 
ATOM   650  O  OE2 . GLU A 1 83  ? 41.799 22.951 -12.124 1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A OE2 1 
ATOM   651  N  N   . GLU A 1 84  ? 41.930 22.905 -6.507  1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A N   1 
ATOM   652  C  CA  . GLU A 1 84  ? 41.235 23.882 -5.679  1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CA  1 
ATOM   653  C  C   . GLU A 1 84  ? 42.173 25.087 -5.399  1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A C   1 
ATOM   654  O  O   . GLU A 1 84  ? 41.761 26.235 -5.535  1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A O   1 
ATOM   655  C  CB  . GLU A 1 84  ? 40.765 23.276 -4.350  1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CB  1 
ATOM   656  C  CG  . GLU A 1 84  ? 40.057 24.290 -3.460  1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CG  1 
ATOM   657  C  CD  . GLU A 1 84  ? 39.385 23.708 -2.237  1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CD  1 
ATOM   658  O  OE1 . GLU A 1 84  ? 39.214 22.461 -2.155  1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A OE1 1 
ATOM   659  O  OE2 . GLU A 1 84  ? 38.977 24.519 -1.373  1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A OE2 1 
ATOM   660  N  N   . PHE A 1 85  ? 43.420 24.827 -5.020  1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 79  PHE A N   1 
ATOM   661  C  CA  . PHE A 1 85  ? 44.346 25.951 -4.757  1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 79  PHE A CA  1 
ATOM   662  C  C   . PHE A 1 85  ? 44.498 26.847 -6.006  1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 79  PHE A C   1 
ATOM   663  O  O   . PHE A 1 85  ? 44.356 28.081 -5.939  1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 79  PHE A O   1 
ATOM   664  C  CB  . PHE A 1 85  ? 45.711 25.471 -4.356  1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 79  PHE A CB  1 
ATOM   665  C  CG  . PHE A 1 85  ? 46.668 26.599 -4.115  1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 79  PHE A CG  1 
ATOM   666  C  CD1 . PHE A 1 85  ? 46.472 27.448 -3.035  1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 79  PHE A CD1 1 
ATOM   667  C  CD2 . PHE A 1 85  ? 47.700 26.845 -4.999  1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 79  PHE A CD2 1 
ATOM   668  C  CE1 . PHE A 1 85  ? 47.339 28.534 -2.834  1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 79  PHE A CE1 1 
ATOM   669  C  CE2 . PHE A 1 85  ? 48.594 27.910 -4.762  1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 79  PHE A CE2 1 
ATOM   670  C  CZ  . PHE A 1 85  ? 48.379 28.726 -3.711  1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 79  PHE A CZ  1 
ATOM   671  N  N   . TYR A 1 86  ? 44.764 26.226 -7.153  1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 80  TYR A N   1 
ATOM   672  C  CA  . TYR A 1 86  ? 44.962 27.008 -8.359  1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 80  TYR A CA  1 
ATOM   673  C  C   . TYR A 1 86  ? 43.695 27.754 -8.799  1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 80  TYR A C   1 
ATOM   674  O  O   . TYR A 1 86  ? 43.791 28.881 -9.281  1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 80  TYR A O   1 
ATOM   675  C  CB  . TYR A 1 86  ? 45.572 26.208 -9.502  1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 80  TYR A CB  1 
ATOM   676  C  CG  . TYR A 1 86  ? 47.074 26.072 -9.438  1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 80  TYR A CG  1 
ATOM   677  C  CD1 . TYR A 1 86  ? 47.914 27.187 -9.606  1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 80  TYR A CD1 1 
ATOM   678  C  CD2 . TYR A 1 86  ? 47.673 24.852 -9.176  1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 80  TYR A CD2 1 
ATOM   679  C  CE1 . TYR A 1 86  ? 49.287 27.053 -9.557  1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 80  TYR A CE1 1 
ATOM   680  C  CE2 . TYR A 1 86  ? 49.056 24.717 -9.125  1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 80  TYR A CE2 1 
ATOM   681  C  CZ  . TYR A 1 86  ? 49.853 25.814 -9.284  1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 80  TYR A CZ  1 
ATOM   682  O  OH  . TYR A 1 86  ? 51.219 25.697 -9.278  1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 80  TYR A OH  1 
ATOM   683  N  N   . GLN A 1 87  ? 42.525 27.172 -8.557  1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A N   1 
ATOM   684  C  CA  . GLN A 1 87  ? 41.287 27.895 -8.793  1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A CA  1 
ATOM   685  C  C   . GLN A 1 87  ? 41.191 29.132 -7.889  1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A C   1 
ATOM   686  O  O   . GLN A 1 87  ? 40.833 30.223 -8.358  1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A O   1 
ATOM   687  C  CB  . GLN A 1 87  ? 40.079 26.972 -8.629  1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A CB  1 
ATOM   688  C  CG  . GLN A 1 87  ? 39.868 26.003 -9.834  1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A CG  1 
ATOM   689  C  CD  . GLN A 1 87  ? 38.687 25.034 -9.635  1.00 41.27 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A CD  1 
ATOM   690  O  OE1 . GLN A 1 87  ? 38.043 25.010 -8.579  1.00 45.90 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A OE1 1 
ATOM   691  N  NE2 . GLN A 1 87  ? 38.408 24.234 -10.654 1.00 42.08 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A NE2 1 
ATOM   692  N  N   . TYR A 1 88  ? 41.530 28.973 -6.605  1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 82  TYR A N   1 
ATOM   693  C  CA  . TYR A 1 88  ? 41.523 30.084 -5.666  1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 82  TYR A CA  1 
ATOM   694  C  C   . TYR A 1 88  ? 42.381 31.207 -6.227  1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 82  TYR A C   1 
ATOM   695  O  O   . TYR A 1 88  ? 41.947 32.368 -6.281  1.00 23.21 ? ? ? ? ? ? 82  TYR A O   1 
ATOM   696  C  CB  . TYR A 1 88  ? 42.002 29.589 -4.255  1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 82  TYR A CB  1 
ATOM   697  C  CG  . TYR A 1 88  ? 42.714 30.646 -3.467  1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 82  TYR A CG  1 
ATOM   698  C  CD1 . TYR A 1 88  ? 42.018 31.738 -2.952  1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 82  TYR A CD1 1 
ATOM   699  C  CD2 . TYR A 1 88  ? 44.084 30.584 -3.284  1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 82  TYR A CD2 1 
ATOM   700  C  CE1 . TYR A 1 88  ? 42.700 32.768 -2.236  1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 82  TYR A CE1 1 
ATOM   701  C  CE2 . TYR A 1 88  ? 44.777 31.572 -2.553  1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 82  TYR A CE2 1 
ATOM   702  C  CZ  . TYR A 1 88  ? 44.052 32.660 -2.037  1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 82  TYR A CZ  1 
ATOM   703  O  OH  . TYR A 1 88  ? 44.701 33.656 -1.392  1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 82  TYR A OH  1 
HETATM 704  N  N   . MSE A 1 89  ? 43.595 30.872 -6.674  1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 83  MSE A N   1 
HETATM 705  C  CA  . MSE A 1 89  ? 44.534 31.856 -7.158  1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 83  MSE A CA  1 
HETATM 706  C  C   . MSE A 1 89  ? 44.053 32.661 -8.350  1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 83  MSE A C   1 
HETATM 707  O  O   . MSE A 1 89  ? 44.580 33.756 -8.578  1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 83  MSE A O   1 
HETATM 708  C  CB  . MSE A 1 89  ? 45.902 31.232 -7.463  1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 83  MSE A CB  1 
HETATM 709  C  CG  . MSE A 1 89  ? 46.631 30.764 -6.253  1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 83  MSE A CG  1 
HETATM 710  SE SE  . MSE A 1 89  ? 47.297 32.202 -5.074  1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 83  MSE A SE  1 
HETATM 711  C  CE  . MSE A 1 89  ? 48.823 32.754 -6.123  1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 83  MSE A CE  1 
ATOM   712  N  N   . GLN A 1 90  ? 43.099 32.120 -9.114  1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A N   1 
ATOM   713  C  CA  . GLN A 1 90  ? 42.512 32.832 -10.273 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A CA  1 
ATOM   714  C  C   . GLN A 1 90  ? 41.306 33.659 -9.860  1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A C   1 
ATOM   715  O  O   . GLN A 1 90  ? 40.754 34.349 -10.680 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A O   1 
ATOM   716  C  CB  . GLN A 1 90  ? 42.035 31.829 -11.336 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A CB  1 
ATOM   717  C  CG  . GLN A 1 90  ? 43.132 30.963 -11.929 1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 84  GLN A CG  1 
ATOM   718  N  N   . THR A 1 91  ? 40.862 33.589 -8.598  1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 85  THR A N   1 
ATOM   719  C  CA  . THR A 1 91  ? 39.659 34.382 -8.215  1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 85  THR A CA  1 
ATOM   720  C  C   . THR A 1 91  ? 39.995 35.852 -8.005  1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 85  THR A C   1 
ATOM   721  O  O   . THR A 1 91  ? 41.177 36.199 -7.796  1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 85  THR A O   1 
ATOM   722  C  CB  . THR A 1 91  ? 39.009 33.865 -6.909  1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 85  THR A CB  1 
ATOM   723  O  OG1 . THR A 1 91  ? 39.950 33.906 -5.830  1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 85  THR A OG1 1 
ATOM   724  C  CG2 . THR A 1 91  ? 38.465 32.444 -7.083  1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 85  THR A CG2 1 
ATOM   725  N  N   . PRO A 1 92  ? 38.962 36.742 -8.019  1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 86  PRO A N   1 
ATOM   726  C  CA  . PRO A 1 92  ? 39.239 38.134 -7.705  1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 86  PRO A CA  1 
ATOM   727  C  C   . PRO A 1 92  ? 39.833 38.310 -6.287  1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 86  PRO A C   1 
ATOM   728  O  O   . PRO A 1 92  ? 39.477 37.573 -5.376  1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 86  PRO A O   1 
ATOM   729  C  CB  . PRO A 1 92  ? 37.865 38.800 -7.775  1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 86  PRO A CB  1 
ATOM   730  C  CG  . PRO A 1 92  ? 37.026 37.886 -8.638  1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 86  PRO A CG  1 
ATOM   731  C  CD  . PRO A 1 92  ? 37.546 36.519 -8.385  1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 86  PRO A CD  1 
ATOM   732  N  N   . VAL A 1 93  ? 40.723 39.275 -6.118  1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A N   1 
ATOM   733  C  CA  . VAL A 1 93  ? 41.333 39.536 -4.821  1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A CA  1 
ATOM   734  C  C   . VAL A 1 93  ? 40.326 40.274 -3.937  1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A C   1 
ATOM   735  O  O   . VAL A 1 93  ? 39.928 41.401 -4.223  1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A O   1 
ATOM   736  C  CB  . VAL A 1 93  ? 42.629 40.355 -4.957  1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A CB  1 
ATOM   737  C  CG1 . VAL A 1 93  ? 43.158 40.787 -3.562  1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A CG1 1 
ATOM   738  C  CG2 . VAL A 1 93  ? 43.694 39.534 -5.754  1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A CG2 1 
ATOM   739  N  N   . GLU A 1 94  ? 39.967 39.644 -2.835  1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 88  GLU A N   1 
ATOM   740  C  CA  . GLU A 1 94  ? 39.058 40.238 -1.840  1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 88  GLU A CA  1 
ATOM   741  C  C   . GLU A 1 94  ? 39.702 41.375 -1.056  1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 88  GLU A C   1 
ATOM   742  O  O   . GLU A 1 94  ? 40.883 41.303 -0.667  1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 88  GLU A O   1 
ATOM   743  C  CB  . GLU A 1 94  ? 38.650 39.158 -0.855  1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 88  GLU A CB  1 
ATOM   744  C  CG  . GLU A 1 94  ? 37.546 39.517 0.065   1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 88  GLU A CG  1 
ATOM   745  C  CD  . GLU A 1 94  ? 37.119 38.333 0.956   1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 88  GLU A CD  1 
ATOM   746  O  OE1 . GLU A 1 94  ? 37.601 37.192 0.726   1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 88  GLU A OE1 1 
ATOM   747  O  OE2 . GLU A 1 94  ? 36.338 38.590 1.898   1.00 33.99 ? ? ? ? ? ? 88  GLU A OE2 1 
ATOM   748  N  N   . LYS A 1 95  ? 38.913 42.398 -0.781  1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A N   1 
ATOM   749  C  CA  . LYS A 1 95  ? 39.331 43.502 0.093   1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CA  1 
ATOM   750  C  C   . LYS A 1 95  ? 39.762 43.030 1.478   1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A C   1 
ATOM   751  O  O   . LYS A 1 95  ? 39.314 41.971 1.963   1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A O   1 
ATOM   752  C  CB  . LYS A 1 95  ? 38.194 44.557 0.206   1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CB  1 
ATOM   753  C  CG  . LYS A 1 95  ? 37.018 44.138 1.134   1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CG  1 
ATOM   754  C  CD  . LYS A 1 95  ? 35.991 45.220 1.420   1.00 40.08 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CD  1 
ATOM   755  C  CE  . LYS A 1 95  ? 36.164 45.927 2.825   1.00 46.05 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CE  1 
ATOM   756  N  NZ  . LYS A 1 95  ? 36.296 45.032 4.085   1.00 44.56 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A NZ  1 
ATOM   757  N  N   . ASP A 1 96  ? 40.674 43.783 2.104   1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A N   1 
ATOM   758  C  CA  . ASP A 1 96  ? 41.115 43.503 3.454   1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A CA  1 
ATOM   759  C  C   . ASP A 1 96  ? 39.913 43.547 4.384   1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A C   1 
ATOM   760  O  O   . ASP A 1 96  ? 39.008 44.367 4.198   1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A O   1 
ATOM   761  C  CB  . ASP A 1 96  ? 42.097 44.559 3.951   1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A CB  1 
ATOM   762  C  CG  . ASP A 1 96  ? 43.475 44.455 3.291   1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A CG  1 
ATOM   763  O  OD1 . ASP A 1 96  ? 43.729 43.499 2.528   1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A OD1 1 
ATOM   764  O  OD2 . ASP A 1 96  ? 44.312 45.338 3.565   1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A OD2 1 
ATOM   765  N  N   . VAL A 1 97  ? 39.913 42.678 5.392   1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A N   1 
ATOM   766  C  CA  . VAL A 1 97  ? 38.920 42.746 6.453   1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A CA  1 
ATOM   767  C  C   . VAL A 1 97  ? 39.698 42.841 7.767   1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A C   1 
ATOM   768  O  O   . VAL A 1 97  ? 40.421 41.907 8.124   1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A O   1 
ATOM   769  C  CB  . VAL A 1 97  ? 38.031 41.495 6.453   1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A CB  1 
ATOM   770  C  CG1 . VAL A 1 97  ? 37.040 41.472 7.658   1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A CG1 1 
ATOM   771  C  CG2 . VAL A 1 97  ? 37.300 41.316 5.096   1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A CG2 1 
ATOM   772  N  N   . LEU A 1 98  ? 39.472 43.915 8.531   1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A N   1 
ATOM   773  C  CA  . LEU A 1 98  ? 40.168 44.141 9.813   1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CA  1 
ATOM   774  C  C   . LEU A 1 98  ? 39.213 44.356 10.956  1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A C   1 
ATOM   775  O  O   . LEU A 1 98  ? 38.253 45.115 10.827  1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A O   1 
ATOM   776  C  CB  . LEU A 1 98  ? 41.117 45.345 9.716   1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CB  1 
ATOM   777  C  CG  . LEU A 1 98  ? 41.825 45.779 11.007  1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CG  1 
ATOM   778  C  CD1 . LEU A 1 98  ? 42.931 44.804 11.470  1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CD1 1 
ATOM   779  C  CD2 . LEU A 1 98  ? 42.412 47.184 10.845  1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CD2 1 
ATOM   780  N  N   . ARG A 1 99  ? 39.467 43.665 12.077  1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A N   1 
ATOM   781  C  CA  . ARG A 1 99  ? 38.770 43.944 13.337  1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A CA  1 
ATOM   782  C  C   . ARG A 1 99  ? 39.810 44.422 14.307  1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A C   1 
ATOM   783  O  O   . ARG A 1 99  ? 40.609 43.620 14.783  1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A O   1 
ATOM   784  C  CB  . ARG A 1 99  ? 38.061 42.710 13.910  1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A CB  1 
ATOM   785  C  CG  . ARG A 1 99  ? 37.347 42.992 15.242  1.00 36.56 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A CG  1 
ATOM   786  C  CD  . ARG A 1 99  ? 36.380 41.910 15.688  1.00 44.34 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A CD  1 
ATOM   787  N  NE  . ARG A 1 99  ? 37.048 40.754 16.285  1.00 48.50 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A NE  1 
ATOM   788  C  CZ  . ARG A 1 99  ? 37.191 39.548 15.714  1.00 54.54 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A CZ  1 
ATOM   789  N  NH1 . ARG A 1 99  ? 36.726 39.286 14.487  1.00 56.17 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A NH1 1 
ATOM   790  N  NH2 . ARG A 1 99  ? 37.828 38.576 16.376  1.00 54.54 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A NH2 1 
ATOM   791  N  N   . SER A 1 100 ? 39.808 45.724 14.605  1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 94  SER A N   1 
ATOM   792  C  CA  . SER A 1 100 ? 40.699 46.292 15.599  1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 94  SER A CA  1 
ATOM   793  C  C   . SER A 1 100 ? 39.893 46.852 16.765  1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 94  SER A C   1 
ATOM   794  O  O   . SER A 1 100 ? 39.360 47.968 16.683  1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 94  SER A O   1 
ATOM   795  C  CB  . SER A 1 100 ? 41.539 47.409 14.983  1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 94  SER A CB  1 
ATOM   796  O  OG  . SER A 1 100 ? 42.386 47.992 15.954  1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 94  SER A OG  1 
ATOM   797  N  N   . ASP A 1 101 ? 39.827 46.076 17.840  1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A N   1 
ATOM   798  C  CA  . ASP A 1 101 ? 39.248 46.486 19.118  1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A CA  1 
ATOM   799  C  C   . ASP A 1 101 ? 39.921 47.774 19.623  1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A C   1 
ATOM   800  O  O   . ASP A 1 101 ? 39.242 48.684 20.111  1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A O   1 
ATOM   801  C  CB  . ASP A 1 101 ? 39.431 45.344 20.116  1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A CB  1 
ATOM   802  C  CG  . ASP A 1 101 ? 38.675 45.535 21.405  1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A CG  1 
ATOM   803  O  OD1 . ASP A 1 101 ? 37.729 46.337 21.486  1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A OD1 1 
ATOM   804  O  OD2 . ASP A 1 101 ? 39.042 44.850 22.362  1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A OD2 1 
ATOM   805  N  N   . PHE A 1 102 ? 41.250 47.844 19.490  1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 96  PHE A N   1 
ATOM   806  C  CA  . PHE A 1 102 ? 41.991 49.047 19.867  1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 96  PHE A CA  1 
ATOM   807  C  C   . PHE A 1 102 ? 41.513 50.342 19.157  1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 96  PHE A C   1 
ATOM   808  O  O   . PHE A 1 102 ? 41.333 51.362 19.808  1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 96  PHE A O   1 
ATOM   809  C  CB  . PHE A 1 102 ? 43.482 48.872 19.610  1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 96  PHE A CB  1 
ATOM   810  C  CG  . PHE A 1 102 ? 44.261 50.151 19.743  1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 96  PHE A CG  1 
ATOM   811  C  CD1 . PHE A 1 102 ? 44.558 50.674 20.997  1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 96  PHE A CD1 1 
ATOM   812  C  CD2 . PHE A 1 102 ? 44.704 50.838 18.609  1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 96  PHE A CD2 1 
ATOM   813  C  CE1 . PHE A 1 102 ? 45.279 51.860 21.116  1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 96  PHE A CE1 1 
ATOM   814  C  CE2 . PHE A 1 102 ? 45.418 52.022 18.723  1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 96  PHE A CE2 1 
ATOM   815  C  CZ  . PHE A 1 102 ? 45.701 52.540 19.978  1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 96  PHE A CZ  1 
ATOM   816  N  N   . LEU A 1 103 ? 41.338 50.316 17.838  1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A N   1 
ATOM   817  C  CA  . LEU A 1 103 ? 40.865 51.507 17.154  1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A CA  1 
ATOM   818  C  C   . LEU A 1 103 ? 39.432 51.886 17.569  1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A C   1 
ATOM   819  O  O   . LEU A 1 103 ? 39.102 53.070 17.582  1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A O   1 
ATOM   820  C  CB  . LEU A 1 103 ? 41.007 51.405 15.643  1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A CB  1 
ATOM   821  C  CG  . LEU A 1 103 ? 42.465 51.366 15.148  1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A CG  1 
ATOM   822  C  CD1 . LEU A 1 103 ? 42.559 51.112 13.634  1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A CD1 1 
ATOM   823  C  CD2 . LEU A 1 103 ? 43.187 52.647 15.530  1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A CD2 1 
HETATM 824  N  N   . MSE A 1 104 ? 38.603 50.897 17.919  1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 98  MSE A N   1 
HETATM 825  C  CA  . MSE A 1 104 ? 37.242 51.187 18.389  1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 98  MSE A CA  1 
HETATM 826  C  C   . MSE A 1 104 ? 37.280 51.795 19.794  1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 98  MSE A C   1 
HETATM 827  O  O   . MSE A 1 104 ? 36.486 52.683 20.101  1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 98  MSE A O   1 
HETATM 828  C  CB  . MSE A 1 104 ? 36.414 49.904 18.387  1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 98  MSE A CB  1 
HETATM 829  C  CG  . MSE A 1 104 ? 34.958 50.092 18.683  1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 98  MSE A CG  1 
HETATM 830  SE SE  . MSE A 1 104 ? 34.021 51.113 17.288  1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 98  MSE A SE  1 
HETATM 831  C  CE  . MSE A 1 104 ? 34.150 49.848 15.848  1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 98  MSE A CE  1 
ATOM   832  N  N   . ARG A 1 105 ? 38.231 51.356 20.621  1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A N   1 
ATOM   833  C  CA  . ARG A 1 105 ? 38.416 51.958 21.958  1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CA  1 
ATOM   834  C  C   . ARG A 1 105 ? 38.802 53.425 21.802  1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A C   1 
ATOM   835  O  O   . ARG A 1 105 ? 38.271 54.284 22.518  1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A O   1 
ATOM   836  C  CB  . ARG A 1 105 ? 39.489 51.257 22.772  1.00 35.07 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CB  1 
ATOM   837  C  CG  . ARG A 1 105 ? 39.289 49.765 23.021  1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CG  1 
ATOM   838  C  CD  . ARG A 1 105 ? 38.037 49.397 23.817  1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CD  1 
ATOM   839  N  NE  . ARG A 1 105 ? 37.984 47.932 23.956  1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NE  1 
ATOM   840  C  CZ  . ARG A 1 105 ? 38.186 47.228 25.066  1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CZ  1 
ATOM   841  N  NH1 . ARG A 1 105 ? 38.435 47.810 26.242  1.00 37.38 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH1 1 
ATOM   842  N  NH2 . ARG A 1 105 ? 38.125 45.898 25.000  1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH2 1 
HETATM 843  N  N   . MSE A 1 106 ? 39.708 53.709 20.858  1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 100 MSE A N   1 
HETATM 844  C  CA  . MSE A 1 106 ? 40.077 55.086 20.575  1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 100 MSE A CA  1 
HETATM 845  C  C   . MSE A 1 106 ? 38.861 55.855 20.058  1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 100 MSE A C   1 
HETATM 846  O  O   . MSE A 1 106 ? 38.627 56.989 20.472  1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 100 MSE A O   1 
HETATM 847  C  CB  . MSE A 1 106 ? 41.201 55.197 19.560  1.00 33.41 ? ? ? ? ? ? 100 MSE A CB  1 
HETATM 848  C  CG  . MSE A 1 106 ? 42.489 54.560 19.974  1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 100 MSE A CG  1 
HETATM 849  SE SE  . MSE A 1 106 ? 43.302 55.383 21.522  1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 100 MSE A SE  1 
HETATM 850  C  CE  . MSE A 1 106 ? 42.896 53.997 22.823  1.00 41.40 ? ? ? ? ? ? 100 MSE A CE  1 
ATOM   851  N  N   . TYR A 1 107 ? 38.053 55.225 19.205  1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 101 TYR A N   1 
ATOM   852  C  CA  . TYR A 1 107 ? 36.863 55.889 18.691  1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CA  1 
ATOM   853  C  C   . TYR A 1 107 ? 35.900 56.308 19.837  1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 101 TYR A C   1 
ATOM   854  O  O   . TYR A 1 107 ? 35.327 57.395 19.820  1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 101 TYR A O   1 
ATOM   855  C  CB  . TYR A 1 107 ? 36.157 55.033 17.635  1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CB  1 
ATOM   856  C  CG  . TYR A 1 107 ? 35.052 55.782 16.964  1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CG  1 
ATOM   857  C  CD1 . TYR A 1 107 ? 35.317 56.714 15.949  1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CD1 1 
ATOM   858  C  CD2 . TYR A 1 107 ? 33.744 55.636 17.389  1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CD2 1 
ATOM   859  C  CE1 . TYR A 1 107 ? 34.270 57.454 15.369  1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CE1 1 
ATOM   860  C  CE2 . TYR A 1 107 ? 32.729 56.354 16.833  1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CE2 1 
ATOM   861  C  CZ  . TYR A 1 107 ? 32.987 57.236 15.804  1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CZ  1 
ATOM   862  O  OH  . TYR A 1 107 ? 31.935 57.930 15.269  1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 101 TYR A OH  1 
ATOM   863  N  N   . PHE A 1 108 ? 35.769 55.447 20.837  1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A N   1 
ATOM   864  C  CA  . PHE A 1 108 ? 34.928 55.703 21.984  1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CA  1 
ATOM   865  C  C   . PHE A 1 108 ? 35.744 56.264 23.147  1.00 35.07 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A C   1 
ATOM   866  O  O   . PHE A 1 108 ? 35.313 56.219 24.314  1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A O   1 
ATOM   867  C  CB  . PHE A 1 108 ? 34.228 54.410 22.421  1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CB  1 
ATOM   868  C  CG  . PHE A 1 108 ? 33.248 53.889 21.441  1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CG  1 
ATOM   869  C  CD1 . PHE A 1 108 ? 32.321 54.730 20.852  1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CD1 1 
ATOM   870  C  CD2 . PHE A 1 108 ? 33.240 52.537 21.104  1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CD2 1 
ATOM   871  C  CE1 . PHE A 1 108 ? 31.427 54.257 19.928  1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CE1 1 
ATOM   872  C  CE2 . PHE A 1 108 ? 32.332 52.056 20.206  1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CE2 1 
ATOM   873  C  CZ  . PHE A 1 108 ? 31.420 52.915 19.607  1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CZ  1 
ATOM   874  N  N   . GLY A 1 109 ? 36.911 56.825 22.838  1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A N   1 
ATOM   875  C  CA  . GLY A 1 109 ? 37.843 57.289 23.863  1.00 38.14 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A CA  1 
ATOM   876  C  C   . GLY A 1 109 ? 37.317 58.356 24.811  1.00 40.70 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A C   1 
ATOM   877  O  O   . GLY A 1 109 ? 37.767 58.486 25.957  1.00 40.47 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A O   1 
ATOM   878  N  N   . ASN A 1 110 ? 36.337 59.111 24.350  1.00 41.60 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A N   1 
ATOM   879  C  CA  . ASN A 1 110 ? 35.781 60.158 25.156  1.00 44.07 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A CA  1 
ATOM   880  C  C   . ASN A 1 110 ? 35.036 59.579 26.367  1.00 45.22 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A C   1 
ATOM   881  O  O   . ASN A 1 110 ? 34.834 60.269 27.364  1.00 45.20 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A O   1 
ATOM   882  C  CB  . ASN A 1 110 ? 34.951 61.083 24.266  1.00 44.36 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A CB  1 
ATOM   883  C  CG  . ASN A 1 110 ? 35.839 61.813 23.201  1.00 46.71 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A CG  1 
ATOM   884  O  OD1 . ASN A 1 110 ? 36.795 62.533 23.553  1.00 50.12 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A OD1 1 
ATOM   885  N  ND2 . ASN A 1 110 ? 35.531 61.604 21.909  1.00 46.21 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A ND2 1 
ATOM   886  N  N   . TYR A 1 111 ? 34.717 58.280 26.319  1.00 44.55 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A N   1 
ATOM   887  C  CA  . TYR A 1 111 ? 34.146 57.601 27.472  1.00 45.95 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CA  1 
ATOM   888  C  C   . TYR A 1 111 ? 35.158 56.909 28.360  1.00 47.64 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A C   1 
ATOM   889  O  O   . TYR A 1 111 ? 34.786 56.253 29.335  1.00 49.30 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A O   1 
ATOM   890  C  CB  . TYR A 1 111 ? 33.073 56.642 27.009  1.00 44.72 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CB  1 
ATOM   891  C  CG  . TYR A 1 111 ? 32.061 57.361 26.168  1.00 45.15 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CG  1 
ATOM   892  C  CD1 . TYR A 1 111 ? 31.161 58.243 26.735  1.00 48.95 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CD1 1 
ATOM   893  C  CD2 . TYR A 1 111 ? 32.026 57.179 24.794  1.00 47.69 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CD2 1 
ATOM   894  C  CE1 . TYR A 1 111 ? 30.235 58.916 25.942  1.00 51.28 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CE1 1 
ATOM   895  C  CE2 . TYR A 1 111 ? 31.107 57.838 24.005  1.00 48.57 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CE2 1 
ATOM   896  C  CZ  . TYR A 1 111 ? 30.230 58.708 24.581  1.00 49.76 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CZ  1 
ATOM   897  O  OH  . TYR A 1 111 ? 29.317 59.338 23.775  1.00 53.12 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A OH  1 
ATOM   898  N  N   . SER A 1 112 ? 36.438 57.089 28.060  1.00 48.13 ? ? ? ? ? ? 106 SER A N   1 
ATOM   899  C  CA  . SER A 1 112 ? 37.499 56.567 28.890  1.00 49.45 ? ? ? ? ? ? 106 SER A CA  1 
ATOM   900  C  C   . SER A 1 112 ? 38.123 57.747 29.694  1.00 51.59 ? ? ? ? ? ? 106 SER A C   1 
ATOM   901  O  O   . SER A 1 112 ? 37.457 58.738 29.951  1.00 51.62 ? ? ? ? ? ? 106 SER A O   1 
ATOM   902  C  CB  . SER A 1 112 ? 38.519 55.874 27.998  1.00 48.50 ? ? ? ? ? ? 106 SER A CB  1 
ATOM   903  O  OG  . SER A 1 112 ? 39.469 55.149 28.762  1.00 51.31 ? ? ? ? ? ? 106 SER A OG  1 
ATOM   904  N  N   . ASP A 1 113 ? 39.388 57.635 30.082  1.00 52.56 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A N   1 
ATOM   905  C  CA  . ASP A 1 113 ? 40.107 58.757 30.679  1.00 54.80 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A CA  1 
ATOM   906  C  C   . ASP A 1 113 ? 41.521 58.780 30.129  1.00 54.47 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A C   1 
ATOM   907  O  O   . ASP A 1 113 ? 41.950 57.822 29.498  1.00 52.33 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A O   1 
ATOM   908  C  CB  . ASP A 1 113 ? 40.128 58.630 32.205  1.00 57.40 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A CB  1 
ATOM   909  C  CG  . ASP A 1 113 ? 40.840 57.362 32.681  1.00 60.20 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A CG  1 
ATOM   910  O  OD1 . ASP A 1 113 ? 42.026 57.163 32.344  1.00 62.16 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A OD1 1 
ATOM   911  O  OD2 . ASP A 1 113 ? 40.213 56.570 33.413  1.00 64.93 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A OD2 1 
ATOM   912  N  N   . ASP A 1 114 ? 42.267 59.841 30.416  1.00 55.55 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A N   1 
ATOM   913  C  CA  . ASP A 1 114 ? 43.579 60.021 29.807  1.00 56.00 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CA  1 
ATOM   914  C  C   . ASP A 1 114 ? 44.548 58.916 30.226  1.00 56.40 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A C   1 
ATOM   915  O  O   . ASP A 1 114 ? 45.257 58.351 29.370  1.00 55.21 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A O   1 
ATOM   916  C  CB  . ASP A 1 114 ? 44.171 61.393 30.147  1.00 59.04 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CB  1 
ATOM   917  C  CG  . ASP A 1 114 ? 43.321 62.545 29.630  1.00 60.16 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CG  1 
ATOM   918  O  OD1 . ASP A 1 114 ? 42.426 62.309 28.776  1.00 61.24 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD1 1 
ATOM   919  O  OD2 . ASP A 1 114 ? 43.556 63.685 30.077  1.00 64.27 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD2 1 
ATOM   920  N  N   . VAL A 1 115 ? 44.577 58.594 31.522  1.00 56.64 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A N   1 
ATOM   921  C  CA  . VAL A 1 115 ? 45.448 57.514 31.999  1.00 56.77 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CA  1 
ATOM   922  C  C   . VAL A 1 115 ? 45.205 56.254 31.153  1.00 53.56 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A C   1 
ATOM   923  O  O   . VAL A 1 115 ? 46.141 55.697 30.588  1.00 53.25 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A O   1 
ATOM   924  C  CB  . VAL A 1 115 ? 45.243 57.207 33.522  1.00 58.95 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CB  1 
ATOM   925  C  CG1 . VAL A 1 115 ? 46.170 56.075 33.999  1.00 59.88 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CG1 1 
ATOM   926  C  CG2 . VAL A 1 115 ? 45.481 58.452 34.353  1.00 61.63 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CG2 1 
ATOM   927  N  N   . THR A 1 116 ? 43.943 55.845 31.035  1.00 50.94 ? ? ? ? ? ? 110 THR A N   1 
ATOM   928  C  CA  . THR A 1 116 ? 43.585 54.583 30.389  1.00 48.68 ? ? ? ? ? ? 110 THR A CA  1 
ATOM   929  C  C   . THR A 1 116 ? 43.908 54.597 28.902  1.00 46.01 ? ? ? ? ? ? 110 THR A C   1 
ATOM   930  O  O   . THR A 1 116 ? 44.401 53.615 28.385  1.00 44.95 ? ? ? ? ? ? 110 THR A O   1 
ATOM   931  C  CB  . THR A 1 116 ? 42.087 54.255 30.595  1.00 48.01 ? ? ? ? ? ? 110 THR A CB  1 
ATOM   932  O  OG1 . THR A 1 116 ? 41.847 54.043 31.994  1.00 50.42 ? ? ? ? ? ? 110 THR A OG1 1 
ATOM   933  C  CG2 . THR A 1 116 ? 41.666 53.006 29.779  1.00 45.14 ? ? ? ? ? ? 110 THR A CG2 1 
ATOM   934  N  N   . ILE A 1 117 ? 43.616 55.709 28.227  1.00 45.85 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A N   1 
ATOM   935  C  CA  . ILE A 1 117 ? 43.976 55.902 26.811  1.00 44.54 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A CA  1 
ATOM   936  C  C   . ILE A 1 117 ? 45.486 55.820 26.597  1.00 46.08 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A C   1 
ATOM   937  O  O   . ILE A 1 117 ? 45.961 55.146 25.674  1.00 44.51 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A O   1 
ATOM   938  C  CB  . ILE A 1 117 ? 43.507 57.294 26.301  1.00 44.92 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A CB  1 
ATOM   939  C  CG1 . ILE A 1 117 ? 41.977 57.388 26.294  1.00 43.00 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A CG1 1 
ATOM   940  C  CG2 . ILE A 1 117 ? 44.069 57.594 24.936  1.00 42.90 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A CG2 1 
ATOM   941  C  CD1 . ILE A 1 117 ? 41.332 56.331 25.472  1.00 42.66 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A CD1 1 
ATOM   942  N  N   . LYS A 1 118 ? 46.241 56.502 27.455  1.00 48.19 ? ? ? ? ? ? 112 LYS A N   1 
ATOM   943  C  CA  . LYS A 1 118 ? 47.703 56.473 27.380  1.00 50.74 ? ? ? ? ? ? 112 LYS A CA  1 
ATOM   944  C  C   . LYS A 1 118 ? 48.222 55.051 27.497  1.00 50.94 ? ? ? ? ? ? 112 LYS A C   1 
ATOM   945  O  O   . LYS A 1 118 ? 49.140 54.654 26.757  1.00 50.94 ? ? ? ? ? ? 112 LYS A O   1 
ATOM   946  C  CB  . LYS A 1 118 ? 48.334 57.347 28.491  1.00 52.52 ? ? ? ? ? ? 112 LYS A CB  1 
ATOM   947  N  N   . LYS A 1 119 ? 47.644 54.289 28.434  1.00 52.40 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A N   1 
ATOM   948  C  CA  . LYS A 1 119 ? 48.048 52.876 28.659  1.00 52.51 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CA  1 
ATOM   949  C  C   . LYS A 1 119 ? 47.772 52.024 27.448  1.00 49.14 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A C   1 
ATOM   950  O  O   . LYS A 1 119 ? 48.615 51.224 27.017  1.00 48.33 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A O   1 
ATOM   951  C  CB  . LYS A 1 119 ? 47.305 52.261 29.857  1.00 54.10 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CB  1 
ATOM   952  C  CG  . LYS A 1 119 ? 47.643 50.775 30.158  1.00 56.19 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CG  1 
ATOM   953  C  CD  . LYS A 1 119 ? 49.139 50.587 30.418  1.00 60.88 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CD  1 
ATOM   954  C  CE  . LYS A 1 119 ? 49.491 49.321 31.248  1.00 63.45 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CE  1 
ATOM   955  N  NZ  . LYS A 1 119 ? 49.886 48.166 30.349  1.00 63.32 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A NZ  1 
ATOM   956  N  N   . TRP A 1 120 ? 46.561 52.151 26.923  1.00 46.78 ? ? ? ? ? ? 114 TRP A N   1 
ATOM   957  C  CA  . TRP A 1 120 ? 46.187 51.399 25.733  1.00 44.24 ? ? ? ? ? ? 114 TRP A CA  1 
ATOM   958  C  C   . TRP A 1 120 ? 47.103 51.694 24.561  1.00 42.97 ? ? ? ? ? ? 114 TRP A C   1 
ATOM   959  O  O   . TRP A 1 120 ? 47.518 50.771 23.837  1.00 43.28 ? ? ? ? ? ? 114 TRP A O   1 
ATOM   960  C  CB  . TRP A 1 120 ? 44.739 51.716 25.365  1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 114 TRP A CB  1 
ATOM   961  C  CG  . TRP A 1 120 ? 43.745 51.012 26.213  1.00 42.47 ? ? ? ? ? ? 114 TRP A CG  1 
ATOM   962  C  CD1 . TRP A 1 120 ? 43.940 49.870 26.940  1.00 43.46 ? ? ? ? ? ? 114 TRP A CD1 1 
ATOM   963  C  CD2 . TRP A 1 120 ? 42.371 51.354 26.372  1.00 40.74 ? ? ? ? ? ? 114 TRP A CD2 1 
ATOM   964  N  NE1 . TRP A 1 120 ? 42.772 49.492 27.541  1.00 43.49 ? ? ? ? ? ? 114 TRP A NE1 1 
ATOM   965  C  CE2 . TRP A 1 120 ? 41.792 50.382 27.210  1.00 40.22 ? ? ? ? ? ? 114 TRP A CE2 1 
ATOM   966  C  CE3 . TRP A 1 120 ? 41.569 52.381 25.876  1.00 40.04 ? ? ? ? ? ? 114 TRP A CE3 1 
ATOM   967  C  CZ2 . TRP A 1 120 ? 40.439 50.418 27.588  1.00 41.20 ? ? ? ? ? ? 114 TRP A CZ2 1 
ATOM   968  C  CZ3 . TRP A 1 120 ? 40.238 52.416 26.249  1.00 40.21 ? ? ? ? ? ? 114 TRP A CZ3 1 
ATOM   969  C  CH2 . TRP A 1 120 ? 39.687 51.433 27.097  1.00 39.39 ? ? ? ? ? ? 114 TRP A CH2 1 
ATOM   970  N  N   . ILE A 1 121 ? 47.440 52.970 24.366  1.00 43.67 ? ? ? ? ? ? 115 ILE A N   1 
ATOM   971  C  CA  . ILE A 1 121 ? 48.352 53.347 23.283  1.00 42.76 ? ? ? ? ? ? 115 ILE A CA  1 
ATOM   972  C  C   . ILE A 1 121 ? 49.730 52.718 23.497  1.00 43.34 ? ? ? ? ? ? 115 ILE A C   1 
ATOM   973  O  O   . ILE A 1 121 ? 50.319 52.167 22.571  1.00 42.40 ? ? ? ? ? ? 115 ILE A O   1 
ATOM   974  C  CB  . ILE A 1 121 ? 48.462 54.889 23.091  1.00 43.81 ? ? ? ? ? ? 115 ILE A CB  1 
ATOM   975  C  CG1 . ILE A 1 121 ? 47.178 55.433 22.445  1.00 40.74 ? ? ? ? ? ? 115 ILE A CG1 1 
ATOM   976  C  CG2 . ILE A 1 121 ? 49.661 55.250 22.193  1.00 43.65 ? ? ? ? ? ? 115 ILE A CG2 1 
ATOM   977  C  CD1 . ILE A 1 121 ? 47.070 56.939 22.492  1.00 42.08 ? ? ? ? ? ? 115 ILE A CD1 1 
ATOM   978  N  N   . LYS A 1 122 ? 50.218 52.755 24.728  1.00 45.15 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A N   1 
ATOM   979  C  CA  . LYS A 1 122 ? 51.550 52.235 25.025  1.00 46.62 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A CA  1 
ATOM   980  C  C   . LYS A 1 122 ? 51.591 50.726 24.817  1.00 45.63 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A C   1 
ATOM   981  O  O   . LYS A 1 122 ? 52.537 50.200 24.211  1.00 44.58 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A O   1 
ATOM   982  C  CB  . LYS A 1 122 ? 52.015 52.641 26.447  1.00 48.63 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A CB  1 
ATOM   983  N  N   . ASP A 1 123 ? 50.542 50.033 25.266  1.00 46.07 ? ? ? ? ? ? 117 ASP A N   1 
ATOM   984  C  CA  . ASP A 1 123 ? 50.403 48.590 24.992  1.00 45.58 ? ? ? ? ? ? 117 ASP A CA  1 
ATOM   985  C  C   . ASP A 1 123 ? 50.422 48.250 23.498  1.00 43.83 ? ? ? ? ? ? 117 ASP A C   1 
ATOM   986  O  O   . ASP A 1 123 ? 51.024 47.253 23.076  1.00 42.18 ? ? ? ? ? ? 117 ASP A O   1 
ATOM   987  C  CB  . ASP A 1 123 ? 49.088 48.050 25.565  1.00 46.01 ? ? ? ? ? ? 117 ASP A CB  1 
ATOM   988  C  CG  . ASP A 1 123 ? 49.057 48.094 27.054  1.00 49.35 ? ? ? ? ? ? 117 ASP A CG  1 
ATOM   989  O  OD1 . ASP A 1 123 ? 50.144 48.118 27.652  1.00 56.14 ? ? ? ? ? ? 117 ASP A OD1 1 
ATOM   990  O  OD2 . ASP A 1 123 ? 47.949 48.136 27.625  1.00 51.57 ? ? ? ? ? ? 117 ASP A OD2 1 
ATOM   991  N  N   . GLU A 1 124 ? 49.733 49.072 22.717  1.00 43.11 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A N   1 
ATOM   992  C  CA  . GLU A 1 124 ? 49.627 48.877 21.263  1.00 41.90 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A CA  1 
ATOM   993  C  C   . GLU A 1 124 ? 50.963 49.110 20.548  1.00 41.89 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A C   1 
ATOM   994  O  O   . GLU A 1 124 ? 51.348 48.347 19.650  1.00 41.83 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A O   1 
ATOM   995  C  CB  . GLU A 1 124 ? 48.573 49.828 20.703  1.00 41.67 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A CB  1 
ATOM   996  C  CG  . GLU A 1 124 ? 48.174 49.524 19.289  1.00 43.17 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A CG  1 
ATOM   997  C  CD  . GLU A 1 124 ? 47.483 48.181 19.178  1.00 46.29 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A CD  1 
ATOM   998  O  OE1 . GLU A 1 124 ? 47.169 47.574 20.239  1.00 49.36 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A OE1 1 
ATOM   999  O  OE2 . GLU A 1 124 ? 47.246 47.767 18.030  1.00 49.62 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A OE2 1 
ATOM   1000 N  N   . ILE A 1 125 ? 51.682 50.138 20.976  1.00 43.71 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A N   1 
ATOM   1001 C  CA  . ILE A 1 125 ? 53.034 50.376 20.494  1.00 44.67 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A CA  1 
ATOM   1002 C  C   . ILE A 1 125 ? 53.917 49.161 20.805  1.00 45.35 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A C   1 
ATOM   1003 O  O   . ILE A 1 125 ? 54.618 48.643 19.928  1.00 44.88 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A O   1 
ATOM   1004 C  CB  . ILE A 1 125 ? 53.613 51.668 21.109  1.00 46.63 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A CB  1 
ATOM   1005 C  CG1 . ILE A 1 125 ? 52.927 52.890 20.475  1.00 46.76 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A CG1 1 
ATOM   1006 C  CG2 . ILE A 1 125 ? 55.113 51.745 20.919  1.00 46.87 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A CG2 1 
ATOM   1007 C  CD1 . ILE A 1 125 ? 53.255 54.240 21.155  1.00 48.56 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A CD1 1 
ATOM   1008 N  N   . GLU A 1 126 ? 53.854 48.684 22.043  1.00 47.31 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A N   1 
ATOM   1009 C  CA  . GLU A 1 126 ? 54.721 47.574 22.470  1.00 48.32 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A CA  1 
ATOM   1010 C  C   . GLU A 1 126 ? 54.407 46.315 21.657  1.00 46.72 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A C   1 
ATOM   1011 O  O   . GLU A 1 126 ? 55.322 45.632 21.181  1.00 46.57 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A O   1 
ATOM   1012 C  CB  . GLU A 1 126 ? 54.591 47.328 23.987  1.00 49.96 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A CB  1 
ATOM   1013 N  N   . ARG A 1 127 ? 53.113 46.044 21.478  1.00 45.83 ? ? ? ? ? ? 121 ARG A N   1 
ATOM   1014 C  CA  . ARG A 1 127 ? 52.625 44.929 20.666  1.00 44.71 ? ? ? ? ? ? 121 ARG A CA  1 
ATOM   1015 C  C   . ARG A 1 127 ? 53.132 44.964 19.228  1.00 42.72 ? ? ? ? ? ? 121 ARG A C   1 
ATOM   1016 O  O   . ARG A 1 127 ? 53.709 43.996 18.767  1.00 42.31 ? ? ? ? ? ? 121 ARG A O   1 
ATOM   1017 C  CB  . ARG A 1 127 ? 51.098 44.908 20.639  1.00 44.27 ? ? ? ? ? ? 121 ARG A CB  1 
ATOM   1018 C  CG  . ARG A 1 127 ? 50.466 44.354 21.906  1.00 48.48 ? ? ? ? ? ? 121 ARG A CG  1 
ATOM   1019 C  CD  . ARG A 1 127 ? 48.940 44.332 21.820  1.00 50.73 ? ? ? ? ? ? 121 ARG A CD  1 
ATOM   1020 N  NE  . ARG A 1 127 ? 48.341 44.632 23.124  1.00 55.46 ? ? ? ? ? ? 121 ARG A NE  1 
ATOM   1021 C  CZ  . ARG A 1 127 ? 47.064 44.426 23.447  1.00 57.05 ? ? ? ? ? ? 121 ARG A CZ  1 
ATOM   1022 N  NH1 . ARG A 1 127 ? 46.185 43.919 22.561  1.00 55.84 ? ? ? ? ? ? 121 ARG A NH1 1 
ATOM   1023 N  NH2 . ARG A 1 127 ? 46.658 44.746 24.668  1.00 58.50 ? ? ? ? ? ? 121 ARG A NH2 1 
ATOM   1024 N  N   . LYS A 1 128 ? 52.926 46.081 18.534  1.00 41.68 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A N   1 
ATOM   1025 C  CA  . LYS A 1 128 ? 53.329 46.192 17.126  1.00 41.00 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CA  1 
ATOM   1026 C  C   . LYS A 1 128 ? 54.849 46.122 16.975  1.00 41.78 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A C   1 
ATOM   1027 O  O   . LYS A 1 128 ? 55.348 45.511 16.025  1.00 40.46 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A O   1 
ATOM   1028 C  CB  . LYS A 1 128 ? 52.739 47.447 16.455  1.00 40.38 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CB  1 
ATOM   1029 C  CG  . LYS A 1 128 ? 51.178 47.444 16.351  1.00 42.18 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CG  1 
ATOM   1030 C  CD  . LYS A 1 128 ? 50.706 46.767 15.102  1.00 45.25 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CD  1 
ATOM   1031 C  CE  . LYS A 1 128 ? 49.247 46.262 15.163  1.00 46.67 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CE  1 
ATOM   1032 N  NZ  . LYS A 1 128 ? 48.230 47.342 15.250  1.00 48.31 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A NZ  1 
ATOM   1033 N  N   . GLU A 1 129 ? 55.578 46.714 17.926  1.00 44.05 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A N   1 
ATOM   1034 C  CA  . GLU A 1 129 ? 57.045 46.633 17.950  1.00 45.63 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CA  1 
ATOM   1035 C  C   . GLU A 1 129 ? 57.525 45.173 18.041  1.00 45.92 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A C   1 
ATOM   1036 O  O   . GLU A 1 129 ? 58.429 44.766 17.304  1.00 44.89 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A O   1 
ATOM   1037 C  CB  . GLU A 1 129 ? 57.637 47.511 19.081  1.00 47.62 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CB  1 
ATOM   1038 C  CG  . GLU A 1 129 ? 57.732 49.004 18.689  1.00 49.28 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CG  1 
ATOM   1039 C  CD  . GLU A 1 129 ? 58.268 49.950 19.769  1.00 53.09 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CD  1 
ATOM   1040 O  OE1 . GLU A 1 129 ? 58.422 49.560 20.958  1.00 56.56 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A OE1 1 
ATOM   1041 O  OE2 . GLU A 1 129 ? 58.512 51.128 19.421  1.00 53.95 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A OE2 1 
ATOM   1042 N  N   . ALA A 1 130 ? 56.903 44.392 18.926  1.00 47.34 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A N   1 
ATOM   1043 C  CA  . ALA A 1 130 ? 57.208 42.957 19.065  1.00 48.29 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A CA  1 
ATOM   1044 C  C   . ALA A 1 130 ? 56.933 42.174 17.759  1.00 47.76 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A C   1 
ATOM   1045 O  O   . ALA A 1 130 ? 57.816 41.437 17.288  1.00 47.28 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A O   1 
ATOM   1046 C  CB  . ALA A 1 130 ? 56.427 42.359 20.226  1.00 49.23 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A CB  1 
ATOM   1047 N  N   . TYR A 1 131 ? 55.751 42.378 17.169  1.00 47.60 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A N   1 
ATOM   1048 C  CA  . TYR A 1 131 ? 55.374 41.736 15.876  1.00 48.11 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A CA  1 
ATOM   1049 C  C   . TYR A 1 131 ? 56.400 42.033 14.793  1.00 48.02 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A C   1 
ATOM   1050 O  O   . TYR A 1 131 ? 56.779 41.147 14.013  1.00 48.35 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A O   1 
ATOM   1051 C  CB  . TYR A 1 131 ? 54.059 42.244 15.307  1.00 47.10 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A CB  1 
ATOM   1052 C  CG  . TYR A 1 131 ? 52.782 42.073 16.103  1.00 50.85 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A CG  1 
ATOM   1053 C  CD1 . TYR A 1 131 ? 52.612 41.064 17.044  1.00 54.35 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A CD1 1 
ATOM   1054 C  CD2 . TYR A 1 131 ? 51.706 42.921 15.846  1.00 53.96 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A CD2 1 
ATOM   1055 C  CE1 . TYR A 1 131 ? 51.396 40.945 17.754  1.00 57.22 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A CE1 1 
ATOM   1056 C  CE2 . TYR A 1 131 ? 50.505 42.823 16.536  1.00 56.19 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A CE2 1 
ATOM   1057 C  CZ  . TYR A 1 131 ? 50.350 41.845 17.494  1.00 58.45 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A CZ  1 
ATOM   1058 O  OH  . TYR A 1 131 ? 49.130 41.784 18.154  1.00 60.60 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A OH  1 
ATOM   1059 N  N   . ILE A 1 132 ? 56.831 43.288 14.731  1.00 48.80 ? ? ? ? ? ? 126 ILE A N   1 
ATOM   1060 C  CA  . ILE A 1 132 ? 57.804 43.705 13.742  1.00 48.71 ? ? ? ? ? ? 126 ILE A CA  1 
ATOM   1061 C  C   . ILE A 1 132 ? 59.018 42.809 13.903  1.00 50.56 ? ? ? ? ? ? 126 ILE A C   1 
ATOM   1062 O  O   . ILE A 1 132 ? 59.308 42.039 12.987  1.00 49.93 ? ? ? ? ? ? 126 ILE A O   1 
ATOM   1063 C  CB  . ILE A 1 132 ? 58.146 45.212 13.844  1.00 49.20 ? ? ? ? ? ? 126 ILE A CB  1 
ATOM   1064 C  CG1 . ILE A 1 132 ? 56.979 46.048 13.275  1.00 46.97 ? ? ? ? ? ? 126 ILE A CG1 1 
ATOM   1065 C  CG2 . ILE A 1 132 ? 59.402 45.538 13.069  1.00 49.89 ? ? ? ? ? ? 126 ILE A CG2 1 
ATOM   1066 C  CD1 . ILE A 1 132 ? 57.100 47.584 13.539  1.00 46.90 ? ? ? ? ? ? 126 ILE A CD1 1 
ATOM   1067 N  N   . ALA A 1 133 ? 59.674 42.885 15.072  1.00 52.76 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A N   1 
ATOM   1068 C  CA  . ALA A 1 133 ? 60.821 42.012 15.428  1.00 54.50 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A CA  1 
ATOM   1069 C  C   . ALA A 1 133 ? 60.587 40.510 15.186  1.00 54.04 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A C   1 
ATOM   1070 O  O   . ALA A 1 133 ? 61.426 39.827 14.628  1.00 55.28 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A O   1 
ATOM   1071 C  CB  . ALA A 1 133 ? 61.229 42.245 16.893  1.00 56.23 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A CB  1 
ATOM   1072 N  N   . ASP A 1 134 ? 59.458 39.983 15.614  1.00 54.16 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A N   1 
ATOM   1073 C  CA  . ASP A 1 134 ? 59.196 38.555 15.436  1.00 54.26 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A CA  1 
ATOM   1074 C  C   . ASP A 1 134 ? 59.305 38.187 13.931  1.00 51.90 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A C   1 
ATOM   1075 O  O   . ASP A 1 134 ? 60.150 37.379 13.520  1.00 52.08 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A O   1 
ATOM   1076 C  CB  . ASP A 1 134 ? 57.794 38.218 15.985  1.00 54.66 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A CB  1 
ATOM   1077 C  CG  . ASP A 1 134 ? 57.674 36.775 16.484  1.00 57.88 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A CG  1 
ATOM   1078 O  OD1 . ASP A 1 134 ? 58.567 36.299 17.243  1.00 60.89 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A OD1 1 
ATOM   1079 O  OD2 . ASP A 1 134 ? 56.666 36.125 16.116  1.00 58.34 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A OD2 1 
ATOM   1080 N  N   . LEU A 1 135 ? 58.511 38.888 13.130  1.00 48.87 ? ? ? ? ? ? 129 LEU A N   1 
ATOM   1081 C  CA  . LEU A 1 135 ? 58.135 38.484 11.784  1.00 46.23 ? ? ? ? ? ? 129 LEU A CA  1 
ATOM   1082 C  C   . LEU A 1 135 ? 59.311 38.203 10.862  1.00 44.63 ? ? ? ? ? ? 129 LEU A C   1 
ATOM   1083 O  O   . LEU A 1 135 ? 59.329 37.212 10.160  1.00 42.31 ? ? ? ? ? ? 129 LEU A O   1 
ATOM   1084 C  CB  . LEU A 1 135 ? 57.227 39.555 11.176  1.00 45.31 ? ? ? ? ? ? 129 LEU A CB  1 
ATOM   1085 C  CG  . LEU A 1 135 ? 56.279 39.172 10.053  1.00 45.58 ? ? ? ? ? ? 129 LEU A CG  1 
ATOM   1086 C  CD1 . LEU A 1 135 ? 55.540 37.864 10.379  1.00 47.20 ? ? ? ? ? ? 129 LEU A CD1 1 
ATOM   1087 C  CD2 . LEU A 1 135 ? 55.311 40.314 9.812   1.00 43.62 ? ? ? ? ? ? 129 LEU A CD2 1 
ATOM   1088 N  N   . ARG A 1 136 ? 60.295 39.086 10.888  1.00 44.41 ? ? ? ? ? ? 130 ARG A N   1 
ATOM   1089 C  CA  . ARG A 1 136 ? 61.476 38.960 10.031  1.00 44.47 ? ? ? ? ? ? 130 ARG A CA  1 
ATOM   1090 C  C   . ARG A 1 136 ? 62.123 37.559 10.235  1.00 43.48 ? ? ? ? ? ? 130 ARG A C   1 
ATOM   1091 O  O   . ARG A 1 136 ? 62.294 36.763 9.304   1.00 42.49 ? ? ? ? ? ? 130 ARG A O   1 
ATOM   1092 C  CB  . ARG A 1 136 ? 62.455 40.129 10.336  1.00 46.55 ? ? ? ? ? ? 130 ARG A CB  1 
ATOM   1093 C  CG  . ARG A 1 136 ? 61.750 41.441 10.966  1.00 48.89 ? ? ? ? ? ? 130 ARG A CG  1 
ATOM   1094 C  CD  . ARG A 1 136 ? 62.658 42.704 11.065  1.00 55.05 ? ? ? ? ? ? 130 ARG A CD  1 
ATOM   1095 N  NE  . ARG A 1 136 ? 62.586 43.574 9.872   1.00 56.82 ? ? ? ? ? ? 130 ARG A NE  1 
ATOM   1096 C  CZ  . ARG A 1 136 ? 62.601 44.916 9.878   1.00 60.00 ? ? ? ? ? ? 130 ARG A CZ  1 
ATOM   1097 N  NH1 . ARG A 1 136 ? 62.659 45.610 11.014  1.00 61.47 ? ? ? ? ? ? 130 ARG A NH1 1 
ATOM   1098 N  NH2 . ARG A 1 136 ? 62.530 45.584 8.724   1.00 60.13 ? ? ? ? ? ? 130 ARG A NH2 1 
ATOM   1099 N  N   . LEU A 1 137 ? 62.426 37.259 11.478  1.00 43.59 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A N   1 
ATOM   1100 C  CA  . LEU A 1 137 ? 63.065 35.994 11.845  1.00 43.56 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A CA  1 
ATOM   1101 C  C   . LEU A 1 137 ? 62.208 34.762 11.467  1.00 41.86 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A C   1 
ATOM   1102 O  O   . LEU A 1 137 ? 62.714 33.736 10.983  1.00 40.75 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A O   1 
ATOM   1103 C  CB  . LEU A 1 137 ? 63.360 36.009 13.330  1.00 46.06 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A CB  1 
ATOM   1104 C  CG  . LEU A 1 137 ? 64.698 36.664 13.744  1.00 48.81 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A CG  1 
ATOM   1105 C  CD1 . LEU A 1 137 ? 64.935 36.391 15.214  1.00 51.82 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A CD1 1 
ATOM   1106 C  CD2 . LEU A 1 137 ? 65.887 36.176 12.904  1.00 48.68 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A CD2 1 
ATOM   1107 N  N   . LYS A 1 138 ? 60.903 34.884 11.645  1.00 40.11 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A N   1 
ATOM   1108 C  CA  . LYS A 1 138 ? 59.999 33.800 11.256  1.00 39.54 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CA  1 
ATOM   1109 C  C   . LYS A 1 138 ? 59.960 33.543 9.742   1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A C   1 
ATOM   1110 O  O   . LYS A 1 138 ? 59.833 32.407 9.328   1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A O   1 
ATOM   1111 C  CB  . LYS A 1 138 ? 58.610 34.079 11.800  1.00 39.70 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CB  1 
ATOM   1112 C  CG  . LYS A 1 138 ? 58.560 34.166 13.334  1.00 41.83 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CG  1 
ATOM   1113 C  CD  . LYS A 1 138 ? 59.250 33.004 14.000  1.00 45.76 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CD  1 
ATOM   1114 C  CE  . LYS A 1 138 ? 58.908 32.905 15.472  1.00 49.05 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CE  1 
ATOM   1115 N  NZ  . LYS A 1 138 ? 59.847 31.978 16.116  1.00 47.91 ? ? ? ? ? ? 132 LYS A NZ  1 
ATOM   1116 N  N   . TYR A 1 139 ? 60.080 34.578 8.913   1.00 36.56 ? ? ? ? ? ? 133 TYR A N   1 
ATOM   1117 C  CA  . TYR A 1 139 ? 60.132 34.353 7.450   1.00 35.39 ? ? ? ? ? ? 133 TYR A CA  1 
ATOM   1118 C  C   . TYR A 1 139 ? 61.421 33.634 7.039   1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 133 TYR A C   1 
ATOM   1119 O  O   . TYR A 1 139 ? 61.410 32.814 6.147   1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 133 TYR A O   1 
ATOM   1120 C  CB  . TYR A 1 139 ? 59.975 35.664 6.671   1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 133 TYR A CB  1 
ATOM   1121 C  CG  . TYR A 1 139 ? 58.565 36.040 6.314   1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 133 TYR A CG  1 
ATOM   1122 C  CD1 . TYR A 1 139 ? 57.656 36.416 7.289   1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 133 TYR A CD1 1 
ATOM   1123 C  CD2 . TYR A 1 139 ? 58.142 36.039 4.998   1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 133 TYR A CD2 1 
ATOM   1124 C  CE1 . TYR A 1 139 ? 56.374 36.812 6.954   1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 133 TYR A CE1 1 
ATOM   1125 C  CE2 . TYR A 1 139 ? 56.844 36.410 4.653   1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 133 TYR A CE2 1 
ATOM   1126 C  CZ  . TYR A 1 139 ? 55.973 36.800 5.638   1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 133 TYR A CZ  1 
ATOM   1127 O  OH  . TYR A 1 139 ? 54.696 37.173 5.305   1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 133 TYR A OH  1 
ATOM   1128 N  N   . GLU A 1 140 ? 62.532 33.905 7.721   1.00 38.48 ? ? ? ? ? ? 134 GLU A N   1 
ATOM   1129 C  CA  . GLU A 1 140 ? 63.781 33.190 7.450   1.00 39.06 ? ? ? ? ? ? 134 GLU A CA  1 
ATOM   1130 C  C   . GLU A 1 140 ? 63.714 31.706 7.855   1.00 40.35 ? ? ? ? ? ? 134 GLU A C   1 
ATOM   1131 O  O   . GLU A 1 140 ? 64.389 30.876 7.251   1.00 41.59 ? ? ? ? ? ? 134 GLU A O   1 
ATOM   1132 C  CB  . GLU A 1 140 ? 64.963 33.895 8.142   1.00 41.13 ? ? ? ? ? ? 134 GLU A CB  1 
ATOM   1133 C  CG  . GLU A 1 140 ? 65.166 35.337 7.620   1.00 40.51 ? ? ? ? ? ? 134 GLU A CG  1 
ATOM   1134 C  CD  . GLU A 1 140 ? 66.290 36.110 8.329   1.00 44.04 ? ? ? ? ? ? 134 GLU A CD  1 
ATOM   1135 O  OE1 . GLU A 1 140 ? 66.698 35.749 9.465   1.00 43.62 ? ? ? ? ? ? 134 GLU A OE1 1 
ATOM   1136 O  OE2 . GLU A 1 140 ? 66.744 37.116 7.722   1.00 46.97 ? ? ? ? ? ? 134 GLU A OE2 1 
ATOM   1137 N  N   . LYS A 1 141 ? 62.933 31.391 8.890   1.00 40.13 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A N   1 
ATOM   1138 C  CA  . LYS A 1 141 ? 62.667 30.018 9.305   1.00 41.02 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A CA  1 
ATOM   1139 C  C   . LYS A 1 141 ? 61.738 29.292 8.306   1.00 39.94 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A C   1 
ATOM   1140 O  O   . LYS A 1 141 ? 62.026 28.181 7.867   1.00 39.15 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A O   1 
ATOM   1141 C  CB  . LYS A 1 141 ? 62.039 30.011 10.711  1.00 42.06 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A CB  1 
ATOM   1142 C  CG  . LYS A 1 141 ? 61.626 28.612 11.225  1.00 46.45 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A CG  1 
ATOM   1143 C  CD  . LYS A 1 141 ? 61.057 28.659 12.673  1.00 49.26 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A CD  1 
ATOM   1144 C  CE  . LYS A 1 141 ? 60.672 27.255 13.169  1.00 52.47 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A CE  1 
ATOM   1145 N  NZ  . LYS A 1 141 ? 59.854 27.283 14.422  1.00 55.09 ? ? ? ? ? ? 135 LYS A NZ  1 
ATOM   1146 N  N   . TRP A 1 142 ? 60.633 29.928 7.934   1.00 38.31 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A N   1 
ATOM   1147 C  CA  . TRP A 1 142 ? 59.612 29.257 7.099   1.00 38.76 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CA  1 
ATOM   1148 C  C   . TRP A 1 142 ? 59.818 29.354 5.596   1.00 38.27 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A C   1 
ATOM   1149 O  O   . TRP A 1 142 ? 59.377 28.452 4.866   1.00 38.96 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A O   1 
ATOM   1150 C  CB  . TRP A 1 142 ? 58.196 29.726 7.461   1.00 38.44 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CB  1 
ATOM   1151 C  CG  . TRP A 1 142 ? 57.803 29.181 8.794   1.00 39.53 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CG  1 
ATOM   1152 C  CD1 . TRP A 1 142 ? 57.622 29.891 9.949   1.00 38.38 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CD1 1 
ATOM   1153 C  CD2 . TRP A 1 142 ? 57.605 27.794 9.139   1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CD2 1 
ATOM   1154 N  NE1 . TRP A 1 142 ? 57.301 29.055 10.972  1.00 40.66 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A NE1 1 
ATOM   1155 C  CE2 . TRP A 1 142 ? 57.298 27.755 10.517  1.00 40.68 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CE2 1 
ATOM   1156 C  CE3 . TRP A 1 142 ? 57.636 26.600 8.420   1.00 40.74 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CE3 1 
ATOM   1157 C  CZ2 . TRP A 1 142 ? 57.007 26.564 11.187  1.00 42.22 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CZ2 1 
ATOM   1158 C  CZ3 . TRP A 1 142 ? 57.367 25.400 9.100   1.00 43.09 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CZ3 1 
ATOM   1159 C  CH2 . TRP A 1 142 ? 57.049 25.402 10.464  1.00 43.76 ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CH2 1 
ATOM   1160 N  N   . ARG A 1 143 ? 60.477 30.417 5.139   1.00 35.69 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A N   1 
ATOM   1161 C  CA  . ARG A 1 143 ? 60.693 30.604 3.711   1.00 35.91 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A CA  1 
ATOM   1162 C  C   . ARG A 1 143 ? 62.191 30.698 3.436   1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A C   1 
ATOM   1163 O  O   . ARG A 1 143 ? 62.724 31.768 3.091   1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A O   1 
ATOM   1164 C  CB  . ARG A 1 143 ? 59.994 31.865 3.203   1.00 34.90 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A CB  1 
ATOM   1165 C  CG  . ARG A 1 143 ? 58.440 31.912 3.406   1.00 38.02 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A CG  1 
ATOM   1166 C  CD  . ARG A 1 143 ? 57.717 31.191 2.298   1.00 42.35 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A CD  1 
ATOM   1167 N  NE  . ARG A 1 143 ? 57.981 29.766 2.371   1.00 47.63 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A NE  1 
ATOM   1168 C  CZ  . ARG A 1 143 ? 58.089 28.906 1.357   1.00 49.44 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A CZ  1 
ATOM   1169 N  NH1 . ARG A 1 143 ? 57.962 29.259 0.079   1.00 50.84 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A NH1 1 
ATOM   1170 N  NH2 . ARG A 1 143 ? 58.343 27.647 1.653   1.00 50.04 ? ? ? ? ? ? 137 ARG A NH2 1 
ATOM   1171 N  N   . VAL A 1 144 ? 62.856 29.573 3.619   1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A N   1 
ATOM   1172 C  CA  . VAL A 1 144 ? 64.220 29.438 3.167   1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A CA  1 
ATOM   1173 C  C   . VAL A 1 144 ? 64.068 29.396 1.636   1.00 38.10 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A C   1 
ATOM   1174 O  O   . VAL A 1 144 ? 63.205 28.691 1.067   1.00 41.34 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A O   1 
ATOM   1175 C  CB  . VAL A 1 144 ? 64.977 28.199 3.752   1.00 39.70 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A CB  1 
ATOM   1176 C  CG1 . VAL A 1 144 ? 64.596 27.970 5.198   1.00 41.32 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A CG1 1 
ATOM   1177 C  CG2 . VAL A 1 144 ? 64.735 26.957 2.929   1.00 43.03 ? ? ? ? ? ? 138 VAL A CG2 1 
ATOM   1178 N  N   . GLY A 1 145 ? 64.851 30.200 0.978   1.00 35.79 ? ? ? ? ? ? 139 GLY A N   1 
ATOM   1179 C  CA  . GLY A 1 145 ? 64.727 30.335 -0.446  1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 139 GLY A CA  1 
ATOM   1180 C  C   . GLY A 1 145 ? 63.702 31.393 -0.781  1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 139 GLY A C   1 
ATOM   1181 O  O   . GLY A 1 145 ? 63.196 31.399 -1.881  1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 139 GLY A O   1 
ATOM   1182 N  N   . ILE A 1 146 ? 63.429 32.311 0.147   1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A N   1 
ATOM   1183 C  CA  . ILE A 1 146 ? 62.420 33.339 -0.086  1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CA  1 
ATOM   1184 C  C   . ILE A 1 146 ? 62.666 34.114 -1.370  1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A C   1 
ATOM   1185 O  O   . ILE A 1 146 ? 63.804 34.504 -1.678  1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A O   1 
ATOM   1186 C  CB  . ILE A 1 146 ? 62.294 34.302 1.126   1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CB  1 
ATOM   1187 C  CG1 . ILE A 1 146 ? 61.015 35.116 0.985   1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CG1 1 
ATOM   1188 C  CG2 . ILE A 1 146 ? 63.556 35.176 1.287   1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CG2 1 
ATOM   1189 C  CD1 . ILE A 1 146 ? 60.627 35.886 2.203   1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CD1 1 
ATOM   1190 N  N   . THR A 1 147 ? 61.612 34.326 -2.139  1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 141 THR A N   1 
ATOM   1191 C  CA  . THR A 1 147 ? 61.699 35.044 -3.419  1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 141 THR A CA  1 
ATOM   1192 C  C   . THR A 1 147 ? 61.156 36.457 -3.333  1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 141 THR A C   1 
ATOM   1193 O  O   . THR A 1 147 ? 60.503 36.819 -2.365  1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 141 THR A O   1 
ATOM   1194 C  CB  . THR A 1 147 ? 60.873 34.365 -4.504  1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 141 THR A CB  1 
ATOM   1195 O  OG1 . THR A 1 147 ? 59.490 34.421 -4.150  1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 141 THR A OG1 1 
ATOM   1196 C  CG2 . THR A 1 147 ? 61.274 32.953 -4.691  1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 141 THR A CG2 1 
ATOM   1197 N  N   . PHE A 1 148 ? 61.439 37.255 -4.370  1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A N   1 
ATOM   1198 C  CA  . PHE A 1 148 ? 60.980 38.631 -4.442  1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CA  1 
ATOM   1199 C  C   . PHE A 1 148 ? 59.490 38.759 -4.091  1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A C   1 
ATOM   1200 O  O   . PHE A 1 148 ? 59.131 39.587 -3.263  1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A O   1 
ATOM   1201 C  CB  . PHE A 1 148 ? 61.233 39.213 -5.848  1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CB  1 
ATOM   1202 C  CG  . PHE A 1 148 ? 60.576 40.542 -6.087  1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CG  1 
ATOM   1203 C  CD1 . PHE A 1 148 ? 61.232 41.712 -5.745  1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CD1 1 
ATOM   1204 C  CD2 . PHE A 1 148 ? 59.312 40.630 -6.622  1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CD2 1 
ATOM   1205 C  CE1 . PHE A 1 148 ? 60.620 42.960 -5.952  1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CE1 1 
ATOM   1206 C  CE2 . PHE A 1 148 ? 58.711 41.855 -6.824  1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CE2 1 
ATOM   1207 C  CZ  . PHE A 1 148 ? 59.355 43.014 -6.494  1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CZ  1 
ATOM   1208 N  N   . VAL A 1 149 ? 58.622 37.945 -4.690  1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A N   1 
ATOM   1209 C  CA  . VAL A 1 149 ? 57.175 38.131 -4.475  1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A CA  1 
ATOM   1210 C  C   . VAL A 1 149 ? 56.770 37.743 -3.033  1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A C   1 
ATOM   1211 O  O   . VAL A 1 149 ? 55.930 38.395 -2.433  1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A O   1 
ATOM   1212 C  CB  . VAL A 1 149 ? 56.323 37.386 -5.488  1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A CB  1 
ATOM   1213 C  CG1 . VAL A 1 149 ? 56.637 35.905 -5.484  1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A CG1 1 
ATOM   1214 C  CG2 . VAL A 1 149 ? 54.805 37.649 -5.248  1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 143 VAL A CG2 1 
ATOM   1215 N  N   . GLU A 1 150 ? 57.355 36.671 -2.516  1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A N   1 
ATOM   1216 C  CA  . GLU A 1 150 ? 57.112 36.250 -1.116  1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CA  1 
ATOM   1217 C  C   . GLU A 1 150 ? 57.537 37.317 -0.122  1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A C   1 
ATOM   1218 O  O   . GLU A 1 150 ? 56.918 37.497 0.925   1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A O   1 
ATOM   1219 C  CB  . GLU A 1 150 ? 57.838 34.949 -0.808  1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CB  1 
ATOM   1220 C  CG  . GLU A 1 150 ? 57.283 33.759 -1.611  1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CG  1 
ATOM   1221 C  CD  . GLU A 1 150 ? 58.071 32.481 -1.389  1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CD  1 
ATOM   1222 O  OE1 . GLU A 1 150 ? 59.319 32.582 -1.299  1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A OE1 1 
ATOM   1223 O  OE2 . GLU A 1 150 ? 57.442 31.378 -1.381  1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A OE2 1 
ATOM   1224 N  N   . GLU A 1 151 ? 58.603 38.023 -0.434  1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A N   1 
ATOM   1225 C  CA  . GLU A 1 151 ? 59.075 39.067 0.434   1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A CA  1 
ATOM   1226 C  C   . GLU A 1 151 ? 58.077 40.246 0.504   1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A C   1 
ATOM   1227 O  O   . GLU A 1 151 ? 58.071 40.978 1.493   1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A O   1 
ATOM   1228 C  CB  . GLU A 1 151 ? 60.462 39.540 -0.030  1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A CB  1 
ATOM   1229 C  CG  . GLU A 1 151 ? 61.069 40.665 0.767   1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A CG  1 
ATOM   1230 C  CD  . GLU A 1 151 ? 61.847 40.219 1.996   1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A CD  1 
ATOM   1231 O  OE1 . GLU A 1 151 ? 62.247 39.038 2.039   1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A OE1 1 
ATOM   1232 O  OE2 . GLU A 1 151 ? 62.095 41.090 2.892   1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 145 GLU A OE2 1 
ATOM   1233 N  N   . ILE A 1 152 ? 57.234 40.436 -0.536  1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 146 ILE A N   1 
ATOM   1234 C  CA  . ILE A 1 152 ? 56.243 41.543 -0.488  1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 146 ILE A CA  1 
ATOM   1235 C  C   . ILE A 1 152 ? 55.329 41.414 0.742   1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 146 ILE A C   1 
ATOM   1236 O  O   . ILE A 1 152 ? 55.098 42.407 1.437   1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 146 ILE A O   1 
ATOM   1237 C  CB  . ILE A 1 152 ? 55.428 41.676 -1.795  1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 146 ILE A CB  1 
ATOM   1238 C  CG1 . ILE A 1 152 ? 56.371 41.919 -2.968  1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 146 ILE A CG1 1 
ATOM   1239 C  CG2 . ILE A 1 152 ? 54.332 42.809 -1.696  1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 146 ILE A CG2 1 
ATOM   1240 C  CD1 . ILE A 1 152 ? 55.708 41.906 -4.351  1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 146 ILE A CD1 1 
ATOM   1241 N  N   . SER A 1 153 ? 54.855 40.214 1.056   1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 147 SER A N   1 
ATOM   1242 C  CA  . SER A 1 153 ? 53.961 40.053 2.225   1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 147 SER A CA  1 
ATOM   1243 C  C   . SER A 1 153 ? 54.626 40.507 3.499   1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 147 SER A C   1 
ATOM   1244 O  O   . SER A 1 153 ? 54.022 41.214 4.298   1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 147 SER A O   1 
ATOM   1245 C  CB  . SER A 1 153 ? 53.378 38.615 2.376   1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 147 SER A CB  1 
ATOM   1246 O  OG  . SER A 1 153 ? 54.351 37.628 2.605   1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 147 SER A OG  1 
ATOM   1247 N  N   . LEU A 1 154 ? 55.888 40.119 3.692   1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A N   1 
ATOM   1248 C  CA  . LEU A 1 154 ? 56.663 40.579 4.835   1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A CA  1 
ATOM   1249 C  C   . LEU A 1 154 ? 56.839 42.076 4.861   1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A C   1 
ATOM   1250 O  O   . LEU A 1 154 ? 56.568 42.730 5.893   1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A O   1 
ATOM   1251 C  CB  . LEU A 1 154 ? 58.050 39.918 4.842   1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A CB  1 
ATOM   1252 C  CG  . LEU A 1 154 ? 59.085 40.346 5.864   1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A CG  1 
ATOM   1253 C  CD1 . LEU A 1 154 ? 58.556 40.128 7.298   1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A CD1 1 
ATOM   1254 C  CD2 . LEU A 1 154 ? 60.444 39.601 5.603   1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 148 LEU A CD2 1 
ATOM   1255 N  N   . ASP A 1 155 ? 57.349 42.625 3.763   1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A N   1 
ATOM   1256 C  CA  . ASP A 1 155 ? 57.732 44.045 3.750   1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A CA  1 
ATOM   1257 C  C   . ASP A 1 155 ? 56.507 44.954 3.851   1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A C   1 
ATOM   1258 O  O   . ASP A 1 155 ? 56.573 46.010 4.456   1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A O   1 
ATOM   1259 C  CB  . ASP A 1 155 ? 58.499 44.387 2.496   1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A CB  1 
ATOM   1260 C  CG  . ASP A 1 155 ? 59.863 43.720 2.453   1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A CG  1 
ATOM   1261 O  OD1 . ASP A 1 155 ? 60.195 42.984 3.404   1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A OD1 1 
ATOM   1262 O  OD2 . ASP A 1 155 ? 60.580 43.944 1.468   1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 149 ASP A OD2 1 
ATOM   1263 N  N   . VAL A 1 156 ? 55.396 44.547 3.260   1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A N   1 
ATOM   1264 C  CA  . VAL A 1 156 ? 54.171 45.344 3.399   1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A CA  1 
ATOM   1265 C  C   . VAL A 1 156 ? 53.708 45.353 4.854   1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A C   1 
ATOM   1266 O  O   . VAL A 1 156 ? 53.372 46.419 5.433   1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A O   1 
ATOM   1267 C  CB  . VAL A 1 156 ? 53.085 44.892 2.410   1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A CB  1 
ATOM   1268 C  CG1 . VAL A 1 156 ? 51.760 45.622 2.641   1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A CG1 1 
ATOM   1269 C  CG2 . VAL A 1 156 ? 53.558 45.160 0.977   1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 150 VAL A CG2 1 
ATOM   1270 N  N   . GLY A 1 157 ? 53.773 44.189 5.489   1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 151 GLY A N   1 
ATOM   1271 C  CA  . GLY A 1 157 ? 53.403 44.079 6.884   1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 151 GLY A CA  1 
ATOM   1272 C  C   . GLY A 1 157 ? 54.227 44.914 7.805   1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 151 GLY A C   1 
ATOM   1273 O  O   . GLY A 1 157 ? 53.676 45.656 8.627   1.00 34.15 ? ? ? ? ? ? 151 GLY A O   1 
ATOM   1274 N  N   . ILE A 1 158 ? 55.546 44.805 7.693   1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A N   1 
ATOM   1275 C  CA  . ILE A 1 158 ? 56.451 45.637 8.446   1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A CA  1 
ATOM   1276 C  C   . ILE A 1 158 ? 56.243 47.144 8.132   1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A C   1 
ATOM   1277 O  O   . ILE A 1 158 ? 56.314 47.955 9.031   1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A O   1 
ATOM   1278 C  CB  . ILE A 1 158 ? 57.920 45.234 8.190   1.00 33.99 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A CB  1 
ATOM   1279 C  CG1 . ILE A 1 158 ? 58.161 43.813 8.747   1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A CG1 1 
ATOM   1280 C  CG2 . ILE A 1 158 ? 58.913 46.252 8.778   1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A CG2 1 
ATOM   1281 C  CD1 . ILE A 1 158 ? 59.599 43.394 8.706   1.00 40.72 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A CD1 1 
ATOM   1282 N  N   . ALA A 1 159 ? 55.965 47.498 6.885   1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A N   1 
ATOM   1283 C  CA  . ALA A 1 159 ? 55.799 48.919 6.504   1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A CA  1 
ATOM   1284 C  C   . ALA A 1 159 ? 54.580 49.467 7.228   1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A C   1 
ATOM   1285 O  O   . ALA A 1 159 ? 54.613 50.533 7.839   1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A O   1 
ATOM   1286 C  CB  . ALA A 1 159 ? 55.637 49.070 5.006   1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A CB  1 
ATOM   1287 N  N   . SER A 1 160 ? 53.519 48.673 7.225   1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 154 SER A N   1 
ATOM   1288 C  CA  . SER A 1 160 ? 52.279 49.071 7.834   1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 154 SER A CA  1 
ATOM   1289 C  C   . SER A 1 160 ? 52.363 49.154 9.362   1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 154 SER A C   1 
ATOM   1290 O  O   . SER A 1 160 ? 52.025 50.167 9.952   1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 154 SER A O   1 
ATOM   1291 C  CB  . SER A 1 160 ? 51.184 48.104 7.374   1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 154 SER A CB  1 
ATOM   1292 O  OG  . SER A 1 160 ? 50.030 48.301 8.148   1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 154 SER A OG  1 
ATOM   1293 N  N   . TYR A 1 161 ? 52.871 48.112 10.004  1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A N   1 
ATOM   1294 C  CA  . TYR A 1 161 ? 53.101 48.149 11.436  1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A CA  1 
ATOM   1295 C  C   . TYR A 1 161 ? 53.994 49.288 11.896  1.00 34.77 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A C   1 
ATOM   1296 O  O   . TYR A 1 161 ? 53.745 49.900 12.955  1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A O   1 
ATOM   1297 C  CB  . TYR A 1 161 ? 53.729 46.850 11.920  1.00 34.28 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A CB  1 
ATOM   1298 C  CG  . TYR A 1 161 ? 52.827 45.636 11.967  1.00 36.44 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A CG  1 
ATOM   1299 C  CD1 . TYR A 1 161 ? 51.474 45.741 12.225  1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A CD1 1 
ATOM   1300 C  CD2 . TYR A 1 161 ? 53.365 44.363 11.827  1.00 38.33 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A CD2 1 
ATOM   1301 C  CE1 . TYR A 1 161 ? 50.665 44.604 12.290  1.00 42.52 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A CE1 1 
ATOM   1302 C  CE2 . TYR A 1 161 ? 52.594 43.248 11.896  1.00 40.89 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A CE2 1 
ATOM   1303 C  CZ  . TYR A 1 161 ? 51.244 43.356 12.130  1.00 42.01 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A CZ  1 
ATOM   1304 O  OH  . TYR A 1 161 ? 50.494 42.204 12.208  1.00 44.43 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A OH  1 
ATOM   1305 N  N   . SER A 1 162 ? 55.068 49.543 11.155  1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 156 SER A N   1 
ATOM   1306 C  CA  . SER A 1 162 ? 56.000 50.587 11.540  1.00 35.69 ? ? ? ? ? ? 156 SER A CA  1 
ATOM   1307 C  C   . SER A 1 162 ? 55.346 51.966 11.454  1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 156 SER A C   1 
ATOM   1308 O  O   . SER A 1 162 ? 55.621 52.850 12.274  1.00 35.95 ? ? ? ? ? ? 156 SER A O   1 
ATOM   1309 C  CB  . SER A 1 162 ? 57.278 50.530 10.697  1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 156 SER A CB  1 
ATOM   1310 O  OG  . SER A 1 162 ? 57.951 49.296 10.937  1.00 38.02 ? ? ? ? ? ? 156 SER A OG  1 
ATOM   1311 N  N   . ALA A 1 163 ? 54.467 52.143 10.484  1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 157 ALA A N   1 
ATOM   1312 C  CA  . ALA A 1 163 ? 53.805 53.420 10.295  1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 157 ALA A CA  1 
ATOM   1313 C  C   . ALA A 1 163 ? 52.776 53.583 11.391  1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 157 ALA A C   1 
ATOM   1314 O  O   . ALA A 1 163 ? 52.628 54.679 11.944  1.00 34.93 ? ? ? ? ? ? 157 ALA A O   1 
ATOM   1315 C  CB  . ALA A 1 163 ? 53.170 53.491 8.922   1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 157 ALA A CB  1 
ATOM   1316 N  N   . GLN A 1 164 ? 52.093 52.496 11.751  1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 158 GLN A N   1 
ATOM   1317 C  CA  . GLN A 1 164 ? 51.172 52.538 12.914  1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 158 GLN A CA  1 
ATOM   1318 C  C   . GLN A 1 164 ? 51.897 52.919 14.199  1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 158 GLN A C   1 
ATOM   1319 O  O   . GLN A 1 164 ? 51.424 53.763 14.932  1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 158 GLN A O   1 
ATOM   1320 C  CB  . GLN A 1 164 ? 50.481 51.203 13.124  1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 158 GLN A CB  1 
ATOM   1321 C  CG  . GLN A 1 164 ? 49.482 50.878 12.022  1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 158 GLN A CG  1 
ATOM   1322 C  CD  . GLN A 1 164 ? 49.094 49.430 12.024  1.00 37.86 ? ? ? ? ? ? 158 GLN A CD  1 
ATOM   1323 O  OE1 . GLN A 1 164 ? 49.088 48.793 13.075  1.00 47.43 ? ? ? ? ? ? 158 GLN A OE1 1 
ATOM   1324 N  NE2 . GLN A 1 164 ? 48.812 48.878 10.853  1.00 39.19 ? ? ? ? ? ? 158 GLN A NE2 1 
ATOM   1325 N  N   . VAL A 1 165 ? 53.042 52.274 14.458  1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 159 VAL A N   1 
ATOM   1326 C  CA  . VAL A 1 165 ? 53.873 52.611 15.632  1.00 37.36 ? ? ? ? ? ? 159 VAL A CA  1 
ATOM   1327 C  C   . VAL A 1 165 ? 54.270 54.092 15.669  1.00 38.93 ? ? ? ? ? ? 159 VAL A C   1 
ATOM   1328 O  O   . VAL A 1 165 ? 54.080 54.759 16.693  1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 159 VAL A O   1 
ATOM   1329 C  CB  . VAL A 1 165 ? 55.112 51.697 15.724  1.00 37.02 ? ? ? ? ? ? 159 VAL A CB  1 
ATOM   1330 C  CG1 . VAL A 1 165 ? 56.102 52.211 16.786  1.00 39.93 ? ? ? ? ? ? 159 VAL A CG1 1 
ATOM   1331 C  CG2 . VAL A 1 165 ? 54.662 50.248 16.026  1.00 37.39 ? ? ? ? ? ? 159 VAL A CG2 1 
ATOM   1332 N  N   . GLU A 1 166 ? 54.837 54.591 14.566  1.00 40.02 ? ? ? ? ? ? 160 GLU A N   1 
ATOM   1333 C  CA  . GLU A 1 166 ? 55.266 56.003 14.461  1.00 42.09 ? ? ? ? ? ? 160 GLU A CA  1 
ATOM   1334 C  C   . GLU A 1 166 ? 54.100 56.930 14.797  1.00 41.90 ? ? ? ? ? ? 160 GLU A C   1 
ATOM   1335 O  O   . GLU A 1 166 ? 54.230 57.825 15.629  1.00 42.26 ? ? ? ? ? ? 160 GLU A O   1 
ATOM   1336 C  CB  . GLU A 1 166 ? 55.785 56.345 13.055  1.00 42.74 ? ? ? ? ? ? 160 GLU A CB  1 
ATOM   1337 C  CG  . GLU A 1 166 ? 57.104 55.654 12.630  1.00 44.36 ? ? ? ? ? ? 160 GLU A CG  1 
ATOM   1338 N  N   . THR A 1 167 ? 52.950 56.667 14.183  1.00 39.81 ? ? ? ? ? ? 161 THR A N   1 
ATOM   1339 C  CA  . THR A 1 167 ? 51.768 57.490 14.389  1.00 40.57 ? ? ? ? ? ? 161 THR A CA  1 
ATOM   1340 C  C   . THR A 1 167 ? 51.360 57.492 15.853  1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 161 THR A C   1 
ATOM   1341 O  O   . THR A 1 167 ? 51.126 58.544 16.425  1.00 42.63 ? ? ? ? ? ? 161 THR A O   1 
ATOM   1342 C  CB  . THR A 1 167 ? 50.588 57.022 13.526  1.00 38.94 ? ? ? ? ? ? 161 THR A CB  1 
ATOM   1343 O  OG1 . THR A 1 167 ? 50.888 57.243 12.148  1.00 40.20 ? ? ? ? ? ? 161 THR A OG1 1 
ATOM   1344 C  CG2 . THR A 1 167 ? 49.318 57.783 13.871  1.00 38.75 ? ? ? ? ? ? 161 THR A CG2 1 
ATOM   1345 N  N   . LEU A 1 168 ? 51.341 56.324 16.475  1.00 39.84 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A N   1 
ATOM   1346 C  CA  . LEU A 1 168 ? 50.915 56.219 17.860  1.00 40.65 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CA  1 
ATOM   1347 C  C   . LEU A 1 168 ? 51.866 56.901 18.823  1.00 43.22 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A C   1 
ATOM   1348 O  O   . LEU A 1 168 ? 51.411 57.563 19.762  1.00 44.02 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A O   1 
ATOM   1349 C  CB  . LEU A 1 168 ? 50.674 54.758 18.267  1.00 39.17 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CB  1 
ATOM   1350 C  CG  . LEU A 1 168 ? 49.440 54.120 17.624  1.00 37.16 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CG  1 
ATOM   1351 C  CD1 . LEU A 1 168 ? 49.399 52.631 17.951  1.00 37.49 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CD1 1 
ATOM   1352 C  CD2 . LEU A 1 168 ? 48.132 54.795 18.048  1.00 35.91 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CD2 1 
ATOM   1353 N  N   . LYS A 1 169 ? 53.173 56.765 18.593  1.00 45.14 ? ? ? ? ? ? 163 LYS A N   1 
ATOM   1354 C  CA  . LYS A 1 169 ? 54.166 57.514 19.379  1.00 48.18 ? ? ? ? ? ? 163 LYS A CA  1 
ATOM   1355 C  C   . LYS A 1 169 ? 53.887 59.015 19.373  1.00 50.16 ? ? ? ? ? ? 163 LYS A C   1 
ATOM   1356 O  O   . LYS A 1 169 ? 53.989 59.676 20.413  1.00 51.72 ? ? ? ? ? ? 163 LYS A O   1 
ATOM   1357 C  CB  . LYS A 1 169 ? 55.580 57.231 18.878  1.00 48.83 ? ? ? ? ? ? 163 LYS A CB  1 
ATOM   1358 C  CG  . LYS A 1 169 ? 56.064 55.852 19.271  1.00 49.41 ? ? ? ? ? ? 163 LYS A CG  1 
ATOM   1359 C  CD  . LYS A 1 169 ? 57.416 55.564 18.702  1.00 52.52 ? ? ? ? ? ? 163 LYS A CD  1 
ATOM   1360 C  CE  . LYS A 1 169 ? 57.944 54.257 19.239  1.00 54.54 ? ? ? ? ? ? 163 LYS A CE  1 
ATOM   1361 N  NZ  . LYS A 1 169 ? 59.263 53.921 18.645  1.00 56.39 ? ? ? ? ? ? 163 LYS A NZ  1 
ATOM   1362 N  N   . LYS A 1 170 ? 53.530 59.546 18.205  1.00 50.68 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A N   1 
ATOM   1363 C  CA  . LYS A 1 170 ? 53.153 60.964 18.068  1.00 53.44 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CA  1 
ATOM   1364 C  C   . LYS A 1 170 ? 51.866 61.331 18.793  1.00 53.63 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A C   1 
ATOM   1365 O  O   . LYS A 1 170 ? 51.770 62.393 19.411  1.00 55.64 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A O   1 
ATOM   1366 C  CB  . LYS A 1 170 ? 53.054 61.353 16.590  1.00 53.14 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CB  1 
ATOM   1367 C  CG  . LYS A 1 170 ? 54.421 61.468 15.949  1.00 56.42 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CG  1 
ATOM   1368 C  CD  . LYS A 1 170 ? 54.445 61.132 14.458  1.00 57.39 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CD  1 
ATOM   1369 C  CE  . LYS A 1 170 ? 55.775 61.609 13.829  1.00 59.98 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CE  1 
ATOM   1370 N  NZ  . LYS A 1 170 ? 56.144 60.798 12.634  1.00 59.73 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A NZ  1 
ATOM   1371 N  N   . LYS A 1 171 ? 50.868 60.466 18.724  1.00 52.04 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A N   1 
ATOM   1372 C  CA  . LYS A 1 171 ? 49.646 60.703 19.475  1.00 52.29 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CA  1 
ATOM   1373 C  C   . LYS A 1 171 ? 49.922 60.729 20.984  1.00 54.88 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A C   1 
ATOM   1374 O  O   . LYS A 1 171 ? 49.358 61.552 21.711  1.00 54.78 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A O   1 
ATOM   1375 C  CB  . LYS A 1 171 ? 48.577 59.664 19.116  1.00 49.66 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CB  1 
ATOM   1376 C  CG  . LYS A 1 171 ? 48.185 59.668 17.633  1.00 46.33 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CG  1 
ATOM   1377 C  CD  . LYS A 1 171 ? 47.604 61.018 17.221  1.00 44.85 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CD  1 
ATOM   1378 C  CE  . LYS A 1 171 ? 47.222 61.036 15.771  1.00 43.51 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CE  1 
ATOM   1379 N  NZ  . LYS A 1 171 ? 46.577 62.284 15.337  1.00 40.18 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A NZ  1 
ATOM   1380 N  N   . LEU A 1 172 ? 50.808 59.844 21.436  1.00 56.38 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A N   1 
ATOM   1381 C  CA  . LEU A 1 172 ? 51.206 59.790 22.840  1.00 59.64 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CA  1 
ATOM   1382 C  C   . LEU A 1 172 ? 51.913 61.086 23.259  1.00 63.36 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A C   1 
ATOM   1383 O  O   . LEU A 1 172 ? 51.528 61.717 24.258  1.00 64.88 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A O   1 
ATOM   1384 C  CB  . LEU A 1 172 ? 52.095 58.565 23.086  1.00 59.85 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CB  1 
ATOM   1385 C  CG  . LEU A 1 172 ? 52.274 58.115 24.540  1.00 62.78 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CG  1 
ATOM   1386 C  CD1 . LEU A 1 172 ? 50.933 57.619 25.095  1.00 61.68 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CD1 1 
ATOM   1387 C  CD2 . LEU A 1 172 ? 53.343 57.028 24.636  1.00 62.31 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CD2 1 
ATOM   1388 N  N   . GLU A 1 173 ? 52.925 61.495 22.493  1.00 65.23 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A N   1 
ATOM   1389 C  CA  . GLU A 1 173 ? 53.602 62.777 22.729  1.00 68.99 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A CA  1 
ATOM   1390 C  C   . GLU A 1 173 ? 52.588 63.871 23.010  1.00 70.09 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A C   1 
ATOM   1391 O  O   . GLU A 1 173 ? 52.680 64.587 24.006  1.00 72.20 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A O   1 
ATOM   1392 C  CB  . GLU A 1 173 ? 54.390 63.219 21.503  1.00 69.49 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A CB  1 
ATOM   1393 C  CG  . GLU A 1 173 ? 55.747 62.607 21.341  1.00 71.37 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A CG  1 
ATOM   1394 C  CD  . GLU A 1 173 ? 56.534 63.322 20.263  1.00 73.80 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A CD  1 
ATOM   1395 O  OE1 . GLU A 1 173 ? 56.711 64.552 20.372  1.00 77.36 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A OE1 1 
ATOM   1396 O  OE2 . GLU A 1 173 ? 56.964 62.664 19.301  1.00 73.50 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A OE2 1 
ATOM   1397 N  N   . GLU A 1 174 ? 51.627 63.994 22.103  1.00 68.72 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A N   1 
ATOM   1398 C  CA  . GLU A 1 174 ? 50.617 65.026 22.195  1.00 69.90 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A CA  1 
ATOM   1399 C  C   . GLU A 1 174 ? 49.782 64.914 23.467  1.00 70.55 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A C   1 
ATOM   1400 O  O   . GLU A 1 174 ? 49.480 65.924 24.114  1.00 72.13 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A O   1 
ATOM   1401 C  CB  . GLU A 1 174 ? 49.739 65.009 20.956  1.00 67.56 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A CB  1 
ATOM   1402 C  CG  . GLU A 1 174 ? 50.490 65.475 19.723  1.00 69.06 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A CG  1 
ATOM   1403 C  CD  . GLU A 1 174 ? 49.736 65.229 18.424  1.00 68.81 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A CD  1 
ATOM   1404 O  OE1 . GLU A 1 174 ? 48.488 65.116 18.446  1.00 68.56 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A OE1 1 
ATOM   1405 O  OE2 . GLU A 1 174 ? 50.403 65.172 17.372  1.00 69.62 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A OE2 1 
ATOM   1406 N  N   . LEU A 1 175 ? 49.430 63.692 23.843  1.00 69.47 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A N   1 
ATOM   1407 C  CA  . LEU A 1 175 ? 48.615 63.492 25.038  1.00 70.37 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CA  1 
ATOM   1408 C  C   . LEU A 1 175 ? 49.385 63.860 26.325  1.00 73.50 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A C   1 
ATOM   1409 O  O   . LEU A 1 175 ? 48.827 64.522 27.212  1.00 74.98 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A O   1 
ATOM   1410 C  CB  . LEU A 1 175 ? 48.066 62.064 25.084  1.00 67.85 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CB  1 
ATOM   1411 C  CG  . LEU A 1 175 ? 46.719 61.899 25.786  1.00 67.78 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CG  1 
ATOM   1412 C  CD1 . LEU A 1 175 ? 45.612 62.678 25.074  1.00 66.67 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CD1 1 
ATOM   1413 C  CD2 . LEU A 1 175 ? 46.382 60.419 25.877  1.00 65.75 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CD2 1 
ATOM   1414 N  N   . GLU A 1 176 ? 50.658 63.455 26.408  1.00 74.89 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A N   1 
ATOM   1415 C  CA  . GLU A 1 176 ? 51.540 63.804 27.540  1.00 78.23 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CA  1 
ATOM   1416 C  C   . GLU A 1 176 ? 52.234 65.154 27.327  1.00 80.76 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A C   1 
ATOM   1417 O  O   . GLU A 1 176 ? 52.207 66.029 28.199  1.00 82.82 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A O   1 
ATOM   1418 C  CB  . GLU A 1 176 ? 52.587 62.695 27.796  1.00 78.62 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CB  1 
ATOM   1419 C  CG  . GLU A 1 176 ? 53.654 62.485 26.688  1.00 79.33 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CG  1 
ATOM   1420 C  CD  . GLU A 1 176 ? 54.274 61.070 26.686  1.00 79.36 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CD  1 
ATOM   1421 O  OE1 . GLU A 1 176 ? 54.156 60.353 27.701  1.00 81.41 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A OE1 1 
ATOM   1422 O  OE2 . GLU A 1 176 ? 54.894 60.675 25.669  1.00 78.07 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A OE2 1 
ATOM   1423 N  N   . LYS B 1 8   ? 31.542 41.830 18.070  1.00 47.38 ? ? ? ? ? ? 2   LYS B N   1 
ATOM   1424 C  CA  . LYS B 1 8   ? 30.913 42.392 19.319  1.00 45.66 ? ? ? ? ? ? 2   LYS B CA  1 
ATOM   1425 C  C   . LYS B 1 8   ? 29.959 43.547 18.974  1.00 43.09 ? ? ? ? ? ? 2   LYS B C   1 
ATOM   1426 O  O   . LYS B 1 8   ? 30.002 44.624 19.617  1.00 42.66 ? ? ? ? ? ? 2   LYS B O   1 
ATOM   1427 C  CB  . LYS B 1 8   ? 31.987 42.900 20.279  1.00 46.71 ? ? ? ? ? ? 2   LYS B CB  1 
ATOM   1428 N  N   . GLY B 1 9   ? 29.088 43.306 17.984  1.00 40.95 ? ? ? ? ? ? 3   GLY B N   1 
ATOM   1429 C  CA  . GLY B 1 9   ? 28.209 44.341 17.443  1.00 38.03 ? ? ? ? ? ? 3   GLY B CA  1 
ATOM   1430 C  C   . GLY B 1 9   ? 27.487 45.130 18.511  1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 3   GLY B C   1 
ATOM   1431 O  O   . GLY B 1 9   ? 27.362 46.342 18.408  1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 3   GLY B O   1 
ATOM   1432 N  N   . ARG B 1 10  ? 27.031 44.435 19.545  1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 4   ARG B N   1 
ATOM   1433 C  CA  . ARG B 1 10  ? 26.271 45.053 20.636  1.00 34.69 ? ? ? ? ? ? 4   ARG B CA  1 
ATOM   1434 C  C   . ARG B 1 10  ? 26.958 46.297 21.201  1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 4   ARG B C   1 
ATOM   1435 O  O   . ARG B 1 10  ? 26.346 47.335 21.382  1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 4   ARG B O   1 
ATOM   1436 C  CB  . ARG B 1 10  ? 26.121 44.052 21.782  1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 4   ARG B CB  1 
ATOM   1437 C  CG  . ARG B 1 10  ? 25.163 42.960 21.538  1.00 39.83 ? ? ? ? ? ? 4   ARG B CG  1 
ATOM   1438 C  CD  . ARG B 1 10  ? 25.285 41.896 22.599  1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 4   ARG B CD  1 
ATOM   1439 N  NE  . ARG B 1 10  ? 24.747 42.386 23.860  1.00 44.16 ? ? ? ? ? ? 4   ARG B NE  1 
ATOM   1440 C  CZ  . ARG B 1 10  ? 23.485 42.229 24.266  1.00 45.16 ? ? ? ? ? ? 4   ARG B CZ  1 
ATOM   1441 N  NH1 . ARG B 1 10  ? 22.578 41.597 23.511  1.00 44.07 ? ? ? ? ? ? 4   ARG B NH1 1 
ATOM   1442 N  NH2 . ARG B 1 10  ? 23.127 42.710 25.448  1.00 44.78 ? ? ? ? ? ? 4   ARG B NH2 1 
ATOM   1443 N  N   . ASP B 1 11  ? 28.231 46.147 21.513  1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 5   ASP B N   1 
ATOM   1444 C  CA  . ASP B 1 11  ? 28.982 47.152 22.233  1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 5   ASP B CA  1 
ATOM   1445 C  C   . ASP B 1 11  ? 29.224 48.346 21.340  1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 5   ASP B C   1 
ATOM   1446 O  O   . ASP B 1 11  ? 29.164 49.463 21.790  1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 5   ASP B O   1 
ATOM   1447 C  CB  . ASP B 1 11  ? 30.302 46.580 22.735  1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 5   ASP B CB  1 
ATOM   1448 C  CG  . ASP B 1 11  ? 30.094 45.430 23.702  1.00 40.10 ? ? ? ? ? ? 5   ASP B CG  1 
ATOM   1449 O  OD1 . ASP B 1 11  ? 29.155 45.530 24.508  1.00 41.63 ? ? ? ? ? ? 5   ASP B OD1 1 
ATOM   1450 O  OD2 . ASP B 1 11  ? 30.842 44.423 23.601  1.00 45.99 ? ? ? ? ? ? 5   ASP B OD2 1 
ATOM   1451 N  N   . VAL B 1 12  ? 29.433 48.087 20.053  1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 6   VAL B N   1 
ATOM   1452 C  CA  . VAL B 1 12  ? 29.642 49.140 19.075  1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 6   VAL B CA  1 
ATOM   1453 C  C   . VAL B 1 12  ? 28.371 49.979 18.937  1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 6   VAL B C   1 
ATOM   1454 O  O   . VAL B 1 12  ? 28.418 51.180 19.004  1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 6   VAL B O   1 
ATOM   1455 C  CB  . VAL B 1 12  ? 30.012 48.539 17.735  1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 6   VAL B CB  1 
ATOM   1456 C  CG1 . VAL B 1 12  ? 30.126 49.635 16.688  1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 6   VAL B CG1 1 
ATOM   1457 C  CG2 . VAL B 1 12  ? 31.326 47.664 17.874  1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 6   VAL B CG2 1 
ATOM   1458 N  N   . VAL B 1 13  ? 27.221 49.339 18.807  1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 7   VAL B N   1 
ATOM   1459 C  CA  . VAL B 1 13  ? 25.970 50.076 18.700  1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 7   VAL B CA  1 
ATOM   1460 C  C   . VAL B 1 13  ? 25.729 50.900 19.982  1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 7   VAL B C   1 
ATOM   1461 O  O   . VAL B 1 13  ? 25.375 52.076 19.907  1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 7   VAL B O   1 
ATOM   1462 C  CB  . VAL B 1 13  ? 24.806 49.116 18.476  1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 7   VAL B CB  1 
ATOM   1463 C  CG1 . VAL B 1 13  ? 23.432 49.827 18.646  1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 7   VAL B CG1 1 
ATOM   1464 C  CG2 . VAL B 1 13  ? 24.923 48.462 17.095  1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 7   VAL B CG2 1 
ATOM   1465 N  N   . LEU B 1 14  ? 25.868 50.266 21.147  1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B N   1 
ATOM   1466 C  CA  . LEU B 1 14  ? 25.629 50.970 22.417  1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CA  1 
ATOM   1467 C  C   . LEU B 1 14  ? 26.575 52.166 22.517  1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B C   1 
ATOM   1468 O  O   . LEU B 1 14  ? 26.146 53.260 22.860  1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B O   1 
ATOM   1469 C  CB  . LEU B 1 14  ? 25.817 50.022 23.635  1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CB  1 
ATOM   1470 C  CG  . LEU B 1 14  ? 24.717 48.980 23.795  1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CG  1 
ATOM   1471 C  CD1 . LEU B 1 14  ? 25.051 47.972 24.873  1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD1 1 
ATOM   1472 C  CD2 . LEU B 1 14  ? 23.387 49.682 24.102  1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD2 1 
ATOM   1473 N  N   . GLY B 1 15  ? 27.851 51.967 22.184  1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 9   GLY B N   1 
ATOM   1474 C  CA  . GLY B 1 15  ? 28.804 53.091 22.170  1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 9   GLY B CA  1 
ATOM   1475 C  C   . GLY B 1 15  ? 28.406 54.248 21.292  1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 9   GLY B C   1 
ATOM   1476 O  O   . GLY B 1 15  ? 28.461 55.403 21.716  1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 9   GLY B O   1 
ATOM   1477 N  N   . LEU B 1 16  ? 27.935 53.939 20.085  1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B N   1 
ATOM   1478 C  CA  . LEU B 1 16  ? 27.397 54.974 19.197  1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CA  1 
ATOM   1479 C  C   . LEU B 1 16  ? 26.260 55.733 19.844  1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B C   1 
ATOM   1480 O  O   . LEU B 1 16  ? 26.135 56.923 19.629  1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B O   1 
ATOM   1481 C  CB  . LEU B 1 16  ? 26.900 54.385 17.886  1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CB  1 
ATOM   1482 C  CG  . LEU B 1 16  ? 27.968 53.970 16.870  1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CG  1 
ATOM   1483 C  CD1 . LEU B 1 16  ? 27.318 53.290 15.617  1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CD1 1 
ATOM   1484 C  CD2 . LEU B 1 16  ? 28.836 55.141 16.444  1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CD2 1 
ATOM   1485 N  N   . LEU B 1 17  ? 25.423 55.061 20.630  1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B N   1 
ATOM   1486 C  CA  . LEU B 1 17  ? 24.257 55.726 21.218  1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CA  1 
ATOM   1487 C  C   . LEU B 1 17  ? 24.569 56.471 22.531  1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B C   1 
ATOM   1488 O  O   . LEU B 1 17  ? 23.690 57.130 23.073  1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B O   1 
ATOM   1489 C  CB  . LEU B 1 17  ? 23.122 54.707 21.455  1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CB  1 
ATOM   1490 C  CG  . LEU B 1 17  ? 22.578 54.007 20.212  1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CG  1 
ATOM   1491 C  CD1 . LEU B 1 17  ? 21.624 52.860 20.559  1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CD1 1 
ATOM   1492 C  CD2 . LEU B 1 17  ? 21.916 55.028 19.298  1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CD2 1 
HETATM 1493 N  N   . MSE B 1 18  ? 25.785 56.332 23.062  1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 12  MSE B N   1 
HETATM 1494 C  CA  . MSE B 1 18  ? 26.170 57.012 24.328  1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 12  MSE B CA  1 
HETATM 1495 C  C   . MSE B 1 18  ? 26.070 58.528 24.251  1.00 41.07 ? ? ? ? ? ? 12  MSE B C   1 
HETATM 1496 O  O   . MSE B 1 18  ? 25.550 59.180 25.169  1.00 42.71 ? ? ? ? ? ? 12  MSE B O   1 
HETATM 1497 C  CB  . MSE B 1 18  ? 27.614 56.661 24.705  1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 12  MSE B CB  1 
HETATM 1498 C  CG  . MSE B 1 18  ? 27.826 55.227 25.128  1.00 36.93 ? ? ? ? ? ? 12  MSE B CG  1 
HETATM 1499 SE SE  . MSE B 1 18  ? 27.027 54.950 26.867  1.00 42.20 ? ? ? ? ? ? 12  MSE B SE  1 
HETATM 1500 C  CE  . MSE B 1 18  ? 28.222 56.084 27.887  1.00 41.37 ? ? ? ? ? ? 12  MSE B CE  1 
ATOM   1501 N  N   . GLN B 1 19  ? 26.591 59.085 23.165  1.00 42.82 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B N   1 
ATOM   1502 C  CA  . GLN B 1 19  ? 26.581 60.542 22.977  1.00 46.38 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B CA  1 
ATOM   1503 C  C   . GLN B 1 19  ? 25.135 61.040 22.860  1.00 47.23 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B C   1 
ATOM   1504 O  O   . GLN B 1 19  ? 24.735 61.931 23.566  1.00 49.75 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B O   1 
ATOM   1505 C  CB  . GLN B 1 19  ? 27.393 60.924 21.734  1.00 46.42 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B CB  1 
ATOM   1506 N  N   . LYS B 1 20  ? 24.349 60.404 21.987  1.00 45.62 ? ? ? ? ? ? 14  LYS B N   1 
ATOM   1507 C  CA  . LYS B 1 20  ? 22.964 60.808 21.742  1.00 45.14 ? ? ? ? ? ? 14  LYS B CA  1 
ATOM   1508 C  C   . LYS B 1 20  ? 22.235 59.751 20.923  1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 14  LYS B C   1 
ATOM   1509 O  O   . LYS B 1 20  ? 22.846 58.852 20.333  1.00 39.10 ? ? ? ? ? ? 14  LYS B O   1 
ATOM   1510 C  CB  . LYS B 1 20  ? 22.913 62.140 20.956  1.00 47.95 ? ? ? ? ? ? 14  LYS B CB  1 
ATOM   1511 C  CG  . LYS B 1 20  ? 23.581 62.083 19.583  1.00 47.93 ? ? ? ? ? ? 14  LYS B CG  1 
ATOM   1512 C  CD  . LYS B 1 20  ? 23.238 63.328 18.659  1.00 51.41 ? ? ? ? ? ? 14  LYS B CD  1 
ATOM   1513 C  CE  . LYS B 1 20  ? 22.121 62.982 17.631  1.00 49.76 ? ? ? ? ? ? 14  LYS B CE  1 
ATOM   1514 N  NZ  . LYS B 1 20  ? 22.328 63.587 16.325  1.00 53.51 ? ? ? ? ? ? 14  LYS B NZ  1 
ATOM   1515 N  N   . GLU B 1 21  ? 20.927 59.906 20.846  1.00 41.49 ? ? ? ? ? ? 15  GLU B N   1 
ATOM   1516 C  CA  . GLU B 1 21  ? 20.087 59.002 20.078  1.00 40.02 ? ? ? ? ? ? 15  GLU B CA  1 
ATOM   1517 C  C   . GLU B 1 21  ? 20.341 59.121 18.579  1.00 39.14 ? ? ? ? ? ? 15  GLU B C   1 
ATOM   1518 O  O   . GLU B 1 21  ? 20.680 60.205 18.083  1.00 39.26 ? ? ? ? ? ? 15  GLU B O   1 
ATOM   1519 C  CB  . GLU B 1 21  ? 18.613 59.289 20.381  1.00 41.79 ? ? ? ? ? ? 15  GLU B CB  1 
ATOM   1520 C  CG  . GLU B 1 21  ? 18.113 60.677 19.989  1.00 45.59 ? ? ? ? ? ? 15  GLU B CG  1 
ATOM   1521 C  CD  . GLU B 1 21  ? 18.408 61.752 21.033  1.00 50.72 ? ? ? ? ? ? 15  GLU B CD  1 
ATOM   1522 O  OE1 . GLU B 1 21  ? 19.222 61.525 21.964  1.00 52.50 ? ? ? ? ? ? 15  GLU B OE1 1 
ATOM   1523 O  OE2 . GLU B 1 21  ? 17.821 62.836 20.921  1.00 54.82 ? ? ? ? ? ? 15  GLU B OE2 1 
ATOM   1524 N  N   . LEU B 1 22  ? 20.142 58.015 17.862  1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B N   1 
ATOM   1525 C  CA  . LEU B 1 22  ? 20.439 57.924 16.442  1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B CA  1 
ATOM   1526 C  C   . LEU B 1 22  ? 19.374 57.071 15.731  1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B C   1 
ATOM   1527 O  O   . LEU B 1 22  ? 18.831 56.131 16.304  1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B O   1 
ATOM   1528 C  CB  . LEU B 1 22  ? 21.804 57.247 16.234  1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B CB  1 
ATOM   1529 C  CG  . LEU B 1 22  ? 23.098 57.828 16.805  1.00 35.01 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B CG  1 
ATOM   1530 C  CD1 . LEU B 1 22  ? 24.281 56.866 16.639  1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B CD1 1 
ATOM   1531 C  CD2 . LEU B 1 22  ? 23.373 59.154 16.172  1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B CD2 1 
ATOM   1532 N  N   . SER B 1 23  ? 19.096 57.394 14.475  1.00 35.68 ? ? ? ? ? ? 17  SER B N   1 
ATOM   1533 C  CA  . SER B 1 23  ? 18.292 56.522 13.624  1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 17  SER B CA  1 
ATOM   1534 C  C   . SER B 1 23  ? 19.153 55.358 13.107  1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 17  SER B C   1 
ATOM   1535 O  O   . SER B 1 23  ? 20.395 55.368 13.207  1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 17  SER B O   1 
ATOM   1536 C  CB  . SER B 1 23  ? 17.718 57.320 12.435  1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 17  SER B CB  1 
ATOM   1537 O  OG  . SER B 1 23  ? 18.737 57.697 11.511  1.00 36.43 ? ? ? ? ? ? 17  SER B OG  1 
ATOM   1538 N  N   . GLY B 1 24  ? 18.491 54.358 12.536  1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B N   1 
ATOM   1539 C  CA  . GLY B 1 24  ? 19.181 53.240 11.912  1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B CA  1 
ATOM   1540 C  C   . GLY B 1 24  ? 20.025 53.736 10.747  1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B C   1 
ATOM   1541 O  O   . GLY B 1 24  ? 21.137 53.242 10.535  1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B O   1 
ATOM   1542 N  N   . TYR B 1 25  ? 19.511 54.730 10.011  1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B N   1 
ATOM   1543 C  CA  . TYR B 1 25  ? 20.246 55.328 8.936   1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CA  1 
ATOM   1544 C  C   . TYR B 1 25  ? 21.539 55.985 9.463   1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B C   1 
ATOM   1545 O  O   . TYR B 1 25  ? 22.613 55.769 8.901   1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B O   1 
ATOM   1546 C  CB  . TYR B 1 25  ? 19.394 56.361 8.211   1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CB  1 
ATOM   1547 C  CG  . TYR B 1 25  ? 20.122 56.955 7.062   1.00 36.56 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CG  1 
ATOM   1548 C  CD1 . TYR B 1 25  ? 20.119 56.334 5.814   1.00 36.95 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CD1 1 
ATOM   1549 C  CD2 . TYR B 1 25  ? 20.826 58.137 7.204   1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CD2 1 
ATOM   1550 C  CE1 . TYR B 1 25  ? 20.803 56.887 4.745   1.00 39.58 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CE1 1 
ATOM   1551 C  CE2 . TYR B 1 25  ? 21.502 58.685 6.146   1.00 41.55 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CE2 1 
ATOM   1552 C  CZ  . TYR B 1 25  ? 21.492 58.051 4.929   1.00 40.51 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CZ  1 
ATOM   1553 O  OH  . TYR B 1 25  ? 22.165 58.611 3.907   1.00 44.84 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B OH  1 
ATOM   1554 N  N   . ASP B 1 26  ? 21.433 56.766 10.541  1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B N   1 
ATOM   1555 C  CA  . ASP B 1 26  ? 22.610 57.359 11.197  1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B CA  1 
ATOM   1556 C  C   . ASP B 1 26  ? 23.657 56.291 11.564  1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B C   1 
ATOM   1557 O  O   . ASP B 1 26  ? 24.860 56.450 11.262  1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B O   1 
ATOM   1558 C  CB  . ASP B 1 26  ? 22.230 58.099 12.504  1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B CB  1 
ATOM   1559 C  CG  . ASP B 1 26  ? 21.317 59.315 12.301  1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B CG  1 
ATOM   1560 O  OD1 . ASP B 1 26  ? 21.392 60.050 11.286  1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B OD1 1 
ATOM   1561 O  OD2 . ASP B 1 26  ? 20.507 59.557 13.243  1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B OD2 1 
ATOM   1562 N  N   . ILE B 1 27  ? 23.212 55.197 12.185  1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 21  ILE B N   1 
ATOM   1563 C  CA  . ILE B 1 27  ? 24.123 54.126 12.635  1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 21  ILE B CA  1 
ATOM   1564 C  C   . ILE B 1 27  ? 24.810 53.520 11.425  1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 21  ILE B C   1 
ATOM   1565 O  O   . ILE B 1 27  ? 26.046 53.335 11.405  1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 21  ILE B O   1 
ATOM   1566 C  CB  . ILE B 1 27  ? 23.383 53.047 13.488  1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 21  ILE B CB  1 
ATOM   1567 C  CG1 . ILE B 1 27  ? 22.805 53.649 14.783  1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 21  ILE B CG1 1 
ATOM   1568 C  CG2 . ILE B 1 27  ? 24.292 51.867 13.823  1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 21  ILE B CG2 1 
ATOM   1569 C  CD1 . ILE B 1 27  ? 21.773 52.762 15.494  1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 21  ILE B CD1 1 
ATOM   1570 N  N   . LYS B 1 28  ? 24.025 53.258 10.380  1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 22  LYS B N   1 
ATOM   1571 C  CA  . LYS B 1 28  ? 24.571 52.742 9.128   1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 22  LYS B CA  1 
ATOM   1572 C  C   . LYS B 1 28  ? 25.669 53.628 8.562   1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 22  LYS B C   1 
ATOM   1573 O  O   . LYS B 1 28  ? 26.700 53.122 8.135   1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 22  LYS B O   1 
ATOM   1574 C  CB  . LYS B 1 28  ? 23.488 52.556 8.076   1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 22  LYS B CB  1 
ATOM   1575 C  CG  . LYS B 1 28  ? 24.064 51.969 6.744   1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 22  LYS B CG  1 
ATOM   1576 C  CD  . LYS B 1 28  ? 23.024 51.787 5.622   1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 22  LYS B CD  1 
ATOM   1577 C  CE  . LYS B 1 28  ? 22.630 53.118 5.002   1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 22  LYS B CE  1 
ATOM   1578 N  NZ  . LYS B 1 28  ? 21.736 53.019 3.811   1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 22  LYS B NZ  1 
ATOM   1579 N  N   . ILE B 1 29  ? 25.432 54.927 8.490   1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 23  ILE B N   1 
ATOM   1580 C  CA  . ILE B 1 29  ? 26.445 55.871 7.982   1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 23  ILE B CA  1 
ATOM   1581 C  C   . ILE B 1 29  ? 27.758 55.772 8.741   1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 23  ILE B C   1 
ATOM   1582 O  O   . ILE B 1 29  ? 28.812 55.804 8.134   1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 23  ILE B O   1 
ATOM   1583 C  CB  . ILE B 1 29  ? 25.984 57.357 8.087   1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 23  ILE B CB  1 
ATOM   1584 C  CG1 . ILE B 1 29  ? 24.726 57.581 7.256   1.00 36.17 ? ? ? ? ? ? 23  ILE B CG1 1 
ATOM   1585 C  CG2 . ILE B 1 29  ? 27.133 58.325 7.677   1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 23  ILE B CG2 1 
ATOM   1586 C  CD1 . ILE B 1 29  ? 24.828 57.145 5.874   1.00 37.25 ? ? ? ? ? ? 23  ILE B CD1 1 
ATOM   1587 N  N   . VAL B 1 30  ? 27.688 55.652 10.057  1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 24  VAL B N   1 
ATOM   1588 C  CA  . VAL B 1 30  ? 28.910 55.506 10.853  1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 24  VAL B CA  1 
ATOM   1589 C  C   . VAL B 1 30  ? 29.601 54.197 10.477  1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 24  VAL B C   1 
ATOM   1590 O  O   . VAL B 1 30  ? 30.807 54.173 10.193  1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 24  VAL B O   1 
ATOM   1591 C  CB  . VAL B 1 30  ? 28.659 55.610 12.386  1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 24  VAL B CB  1 
ATOM   1592 C  CG1 . VAL B 1 30  ? 29.981 55.407 13.095  1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 24  VAL B CG1 1 
ATOM   1593 C  CG2 . VAL B 1 30  ? 28.036 57.007 12.715  1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 24  VAL B CG2 1 
ATOM   1594 N  N   . PHE B 1 31  ? 28.850 53.116 10.402  1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B N   1 
ATOM   1595 C  CA  . PHE B 1 31  ? 29.476 51.828 10.026  1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CA  1 
ATOM   1596 C  C   . PHE B 1 31  ? 30.151 51.913 8.665   1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B C   1 
ATOM   1597 O  O   . PHE B 1 31  ? 31.287 51.425 8.457   1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B O   1 
ATOM   1598 C  CB  . PHE B 1 31  ? 28.450 50.708 9.989   1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CB  1 
ATOM   1599 C  CG  . PHE B 1 31  ? 28.322 49.996 11.281  1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CG  1 
ATOM   1600 C  CD1 . PHE B 1 31  ? 27.571 50.540 12.301  1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CD1 1 
ATOM   1601 C  CD2 . PHE B 1 31  ? 28.956 48.781 11.486  1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CD2 1 
ATOM   1602 C  CE1 . PHE B 1 31  ? 27.432 49.909 13.502  1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CE1 1 
ATOM   1603 C  CE2 . PHE B 1 31  ? 28.820 48.123 12.722  1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CE2 1 
ATOM   1604 C  CZ  . PHE B 1 31  ? 28.060 48.685 13.722  1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CZ  1 
ATOM   1605 N  N   . GLU B 1 32  ? 29.435 52.507 7.729   1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 26  GLU B N   1 
ATOM   1606 C  CA  . GLU B 1 32  ? 29.915 52.549 6.354   1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 26  GLU B CA  1 
ATOM   1607 C  C   . GLU B 1 32  ? 31.066 53.517 6.127   1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 26  GLU B C   1 
ATOM   1608 O  O   . GLU B 1 32  ? 31.959 53.209 5.345   1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 26  GLU B O   1 
ATOM   1609 C  CB  . GLU B 1 32  ? 28.770 52.907 5.434   1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 26  GLU B CB  1 
ATOM   1610 C  CG  . GLU B 1 32  ? 27.719 51.795 5.328   1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 26  GLU B CG  1 
ATOM   1611 C  CD  . GLU B 1 32  ? 26.633 52.170 4.327   1.00 38.52 ? ? ? ? ? ? 26  GLU B CD  1 
ATOM   1612 O  OE1 . GLU B 1 32  ? 26.511 53.379 3.991   1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 26  GLU B OE1 1 
ATOM   1613 O  OE2 . GLU B 1 32  ? 25.902 51.258 3.903   1.00 40.01 ? ? ? ? ? ? 26  GLU B OE2 1 
ATOM   1614 N  N   . ASP B 1 33  ? 31.059 54.657 6.823   1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 27  ASP B N   1 
ATOM   1615 C  CA  . ASP B 1 33  ? 32.079 55.708 6.636   1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 27  ASP B CA  1 
ATOM   1616 C  C   . ASP B 1 33  ? 33.319 55.643 7.553   1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 27  ASP B C   1 
ATOM   1617 O  O   . ASP B 1 33  ? 34.395 56.146 7.186   1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 27  ASP B O   1 
ATOM   1618 C  CB  . ASP B 1 33  ? 31.444 57.083 6.813   1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 27  ASP B CB  1 
ATOM   1619 C  CG  . ASP B 1 33  ? 30.459 57.431 5.696   1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 27  ASP B CG  1 
ATOM   1620 O  OD1 . ASP B 1 33  ? 30.300 56.667 4.717   1.00 41.34 ? ? ? ? ? ? 27  ASP B OD1 1 
ATOM   1621 O  OD2 . ASP B 1 33  ? 29.850 58.500 5.814   1.00 46.24 ? ? ? ? ? ? 27  ASP B OD2 1 
ATOM   1622 N  N   . VAL B 1 34  ? 33.151 55.035 8.727   1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B N   1 
ATOM   1623 C  CA  . VAL B 1 34  ? 34.185 54.965 9.781   1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B CA  1 
ATOM   1624 C  C   . VAL B 1 34  ? 34.604 53.521 10.025  1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B C   1 
ATOM   1625 O  O   . VAL B 1 34  ? 35.747 53.127 9.767   1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B O   1 
ATOM   1626 C  CB  . VAL B 1 34  ? 33.657 55.549 11.070  1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B CB  1 
ATOM   1627 C  CG1 . VAL B 1 34  ? 34.795 55.744 12.090  1.00 36.20 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B CG1 1 
ATOM   1628 C  CG2 . VAL B 1 34  ? 32.928 56.915 10.832  1.00 34.89 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B CG2 1 
ATOM   1629 N  N   . PHE B 1 35  ? 33.658 52.694 10.445  1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B N   1 
ATOM   1630 C  CA  . PHE B 1 35  ? 34.018 51.377 10.950  1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CA  1 
ATOM   1631 C  C   . PHE B 1 35  ? 34.447 50.344 9.892   1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B C   1 
ATOM   1632 O  O   . PHE B 1 35  ? 35.104 49.360 10.209  1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B O   1 
ATOM   1633 C  CB  . PHE B 1 35  ? 32.862 50.832 11.749  1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CB  1 
ATOM   1634 C  CG  . PHE B 1 35  ? 32.478 51.671 12.919  1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CG  1 
ATOM   1635 C  CD1 . PHE B 1 35  ? 33.322 52.620 13.451  1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CD1 1 
ATOM   1636 C  CD2 . PHE B 1 35  ? 31.276 51.456 13.534  1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CD2 1 
ATOM   1637 C  CE1 . PHE B 1 35  ? 32.952 53.340 14.578  1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CE1 1 
ATOM   1638 C  CE2 . PHE B 1 35  ? 30.930 52.155 14.643  1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CE2 1 
ATOM   1639 C  CZ  . PHE B 1 35  ? 31.759 53.087 15.163  1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CZ  1 
ATOM   1640 N  N   . THR B 1 36  ? 34.056 50.549 8.644   1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 30  THR B N   1 
ATOM   1641 C  CA  . THR B 1 36  ? 34.459 49.643 7.556   1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 30  THR B CA  1 
ATOM   1642 C  C   . THR B 1 36  ? 35.983 49.372 7.514   1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 30  THR B C   1 
ATOM   1643 O  O   . THR B 1 36  ? 36.416 48.323 7.037   1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 30  THR B O   1 
ATOM   1644 C  CB  . THR B 1 36  ? 34.043 50.225 6.231   1.00 35.39 ? ? ? ? ? ? 30  THR B CB  1 
ATOM   1645 O  OG1 . THR B 1 36  ? 34.343 49.281 5.173   1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 30  THR B OG1 1 
ATOM   1646 C  CG2 . THR B 1 36  ? 34.769 51.576 6.026   1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 30  THR B CG2 1 
ATOM   1647 N  N   . HIS B 1 37  ? 36.774 50.346 7.991   1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B N   1 
ATOM   1648 C  CA  . HIS B 1 37  ? 38.228 50.229 8.015   1.00 36.56 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B CA  1 
ATOM   1649 C  C   . HIS B 1 37  ? 38.775 49.449 9.233   1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B C   1 
ATOM   1650 O  O   . HIS B 1 37  ? 39.915 48.971 9.208   1.00 37.59 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B O   1 
ATOM   1651 C  CB  . HIS B 1 37  ? 38.849 51.628 7.973   1.00 38.81 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B CB  1 
ATOM   1652 C  CG  . HIS B 1 37  ? 38.770 52.271 6.624   1.00 40.73 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B CG  1 
ATOM   1653 N  ND1 . HIS B 1 37  ? 39.499 51.817 5.552   1.00 43.34 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B ND1 1 
ATOM   1654 C  CD2 . HIS B 1 37  ? 38.026 53.308 6.165   1.00 43.44 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B CD2 1 
ATOM   1655 C  CE1 . HIS B 1 37  ? 39.214 52.546 4.487   1.00 44.91 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B CE1 1 
ATOM   1656 N  NE2 . HIS B 1 37  ? 38.339 53.471 4.839   1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B NE2 1 
ATOM   1657 N  N   . PHE B 1 38  ? 37.997 49.308 10.287  1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B N   1 
ATOM   1658 C  CA  . PHE B 1 38  ? 38.497 48.574 11.466  1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CA  1 
ATOM   1659 C  C   . PHE B 1 38  ? 37.489 47.733 12.234  1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B C   1 
ATOM   1660 O  O   . PHE B 1 38  ? 37.808 47.205 13.284  1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B O   1 
ATOM   1661 C  CB  . PHE B 1 38  ? 39.270 49.492 12.376  1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CB  1 
ATOM   1662 C  CG  . PHE B 1 38  ? 38.484 50.651 12.921  1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CG  1 
ATOM   1663 C  CD1 . PHE B 1 38  ? 37.736 50.513 14.063  1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CD1 1 
ATOM   1664 C  CD2 . PHE B 1 38  ? 38.560 51.900 12.318  1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CD2 1 
ATOM   1665 C  CE1 . PHE B 1 38  ? 37.042 51.627 14.595  1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CE1 1 
ATOM   1666 C  CE2 . PHE B 1 38  ? 37.886 52.999 12.847  1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CE2 1 
ATOM   1667 C  CZ  . PHE B 1 38  ? 37.142 52.863 13.968  1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CZ  1 
ATOM   1668 N  N   . PHE B 1 39  ? 36.317 47.510 11.648  1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B N   1 
ATOM   1669 C  CA  . PHE B 1 39  ? 35.356 46.569 12.231  1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B CA  1 
ATOM   1670 C  C   . PHE B 1 39  ? 34.894 45.610 11.132  1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B C   1 
ATOM   1671 O  O   . PHE B 1 39  ? 34.666 46.024 10.019  1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B O   1 
ATOM   1672 C  CB  . PHE B 1 39  ? 34.189 47.307 12.930  1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B CB  1 
ATOM   1673 C  CG  . PHE B 1 39  ? 33.278 46.395 13.690  1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B CG  1 
ATOM   1674 C  CD1 . PHE B 1 39  ? 33.739 45.670 14.781  1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B CD1 1 
ATOM   1675 C  CD2 . PHE B 1 39  ? 31.976 46.222 13.301  1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B CD2 1 
ATOM   1676 C  CE1 . PHE B 1 39  ? 32.915 44.779 15.454  1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B CE1 1 
ATOM   1677 C  CE2 . PHE B 1 39  ? 31.140 45.318 13.989  1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B CE2 1 
ATOM   1678 C  CZ  . PHE B 1 39  ? 31.605 44.626 15.047  1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B CZ  1 
ATOM   1679 N  N   . ASP B 1 40  ? 34.774 44.321 11.461  1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B N   1 
ATOM   1680 C  CA  . ASP B 1 40  ? 34.446 43.292 10.491  1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B CA  1 
ATOM   1681 C  C   . ASP B 1 40  ? 32.952 42.971 10.355  1.00 35.46 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B C   1 
ATOM   1682 O  O   . ASP B 1 40  ? 32.576 42.201 9.490   1.00 37.22 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B O   1 
ATOM   1683 C  CB  . ASP B 1 40  ? 35.229 41.991 10.800  1.00 37.64 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B CB  1 
ATOM   1684 C  CG  . ASP B 1 40  ? 34.963 41.431 12.198  1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B CG  1 
ATOM   1685 O  OD1 . ASP B 1 40  ? 34.595 42.162 13.127  1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B OD1 1 
ATOM   1686 O  OD2 . ASP B 1 40  ? 35.161 40.224 12.388  1.00 42.32 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B OD2 1 
ATOM   1687 N  N   . GLY B 1 41  ? 32.096 43.499 11.223  1.00 35.01 ? ? ? ? ? ? 35  GLY B N   1 
ATOM   1688 C  CA  . GLY B 1 41  ? 30.647 43.285 11.074  1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 35  GLY B CA  1 
ATOM   1689 C  C   . GLY B 1 41  ? 30.056 44.388 10.211  1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 35  GLY B C   1 
ATOM   1690 O  O   . GLY B 1 41  ? 30.282 45.560 10.501  1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 35  GLY B O   1 
ATOM   1691 N  N   . SER B 1 42  ? 29.265 44.034 9.202   1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 36  SER B N   1 
ATOM   1692 C  CA  . SER B 1 42  ? 28.504 45.018 8.428   1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 36  SER B CA  1 
ATOM   1693 C  C   . SER B 1 42  ? 27.257 45.516 9.157   1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 36  SER B C   1 
ATOM   1694 O  O   . SER B 1 42  ? 26.698 44.814 9.997   1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 36  SER B O   1 
ATOM   1695 C  CB  . SER B 1 42  ? 28.068 44.425 7.115   1.00 35.26 ? ? ? ? ? ? 36  SER B CB  1 
ATOM   1696 O  OG  . SER B 1 42  ? 26.980 43.511 7.313   1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 36  SER B OG  1 
ATOM   1697 N  N   . PHE B 1 43  ? 26.795 46.713 8.809   1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 37  PHE B N   1 
ATOM   1698 C  CA  . PHE B 1 43  ? 25.526 47.181 9.334   1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 37  PHE B CA  1 
ATOM   1699 C  C   . PHE B 1 43  ? 24.390 46.190 9.121   1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 37  PHE B C   1 
ATOM   1700 O  O   . PHE B 1 43  ? 23.635 45.944 10.046  1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 37  PHE B O   1 
ATOM   1701 C  CB  . PHE B 1 43  ? 25.109 48.517 8.756   1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 37  PHE B CB  1 
ATOM   1702 C  CG  . PHE B 1 43  ? 23.825 49.008 9.327   1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 37  PHE B CG  1 
ATOM   1703 C  CD1 . PHE B 1 43  ? 23.780 49.453 10.639  1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 37  PHE B CD1 1 
ATOM   1704 C  CD2 . PHE B 1 43  ? 22.654 48.943 8.598   1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 37  PHE B CD2 1 
ATOM   1705 C  CE1 . PHE B 1 43  ? 22.573 49.875 11.221  1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 37  PHE B CE1 1 
ATOM   1706 C  CE2 . PHE B 1 43  ? 21.434 49.349 9.153   1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 37  PHE B CE2 1 
ATOM   1707 C  CZ  . PHE B 1 43  ? 21.399 49.841 10.466  1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 37  PHE B CZ  1 
ATOM   1708 N  N   . GLY B 1 44  ? 24.264 45.629 7.923   1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 38  GLY B N   1 
ATOM   1709 C  CA  . GLY B 1 44  ? 23.216 44.633 7.656   1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 38  GLY B CA  1 
ATOM   1710 C  C   . GLY B 1 44  ? 23.245 43.442 8.630   1.00 34.27 ? ? ? ? ? ? 38  GLY B C   1 
ATOM   1711 O  O   . GLY B 1 44  ? 22.194 42.981 9.085   1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 38  GLY B O   1 
HETATM 1712 N  N   . MSE B 1 45  ? 24.449 42.935 8.910   1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 39  MSE B N   1 
HETATM 1713 C  CA  . MSE B 1 45  ? 24.669 41.855 9.889   1.00 37.38 ? ? ? ? ? ? 39  MSE B CA  1 
HETATM 1714 C  C   . MSE B 1 45  ? 24.324 42.298 11.321  1.00 35.53 ? ? ? ? ? ? 39  MSE B C   1 
HETATM 1715 O  O   . MSE B 1 45  ? 23.740 41.538 12.097  1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 39  MSE B O   1 
HETATM 1716 C  CB  . MSE B 1 45  ? 26.151 41.410 9.889   1.00 38.75 ? ? ? ? ? ? 39  MSE B CB  1 
HETATM 1717 C  CG  . MSE B 1 45  ? 26.646 40.662 8.661   1.00 46.70 ? ? ? ? ? ? 39  MSE B CG  1 
HETATM 1718 SE SE  . MSE B 1 45  ? 25.998 38.830 8.633   1.00 63.88 ? ? ? ? ? ? 39  MSE B SE  1 
HETATM 1719 C  CE  . MSE B 1 45  ? 27.698 37.887 8.355   1.00 62.29 ? ? ? ? ? ? 39  MSE B CE  1 
ATOM   1720 N  N   . ILE B 1 46  ? 24.699 43.528 11.664  1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B N   1 
ATOM   1721 C  CA  . ILE B 1 46  ? 24.441 44.125 13.001  1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B CA  1 
ATOM   1722 C  C   . ILE B 1 46  ? 22.961 44.518 13.276  1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B C   1 
ATOM   1723 O  O   . ILE B 1 46  ? 22.510 44.602 14.428  1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B O   1 
ATOM   1724 C  CB  . ILE B 1 46  ? 25.327 45.392 13.147  1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B CB  1 
ATOM   1725 C  CG1 . ILE B 1 46  ? 26.661 45.064 13.832  1.00 38.32 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B CG1 1 
ATOM   1726 C  CG2 . ILE B 1 46  ? 24.582 46.533 13.834  1.00 35.97 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B CG2 1 
ATOM   1727 C  CD1 . ILE B 1 46  ? 27.279 43.786 13.381  1.00 39.91 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B CD1 1 
ATOM   1728 N  N   . TYR B 1 47  ? 22.199 44.741 12.213  1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B N   1 
ATOM   1729 C  CA  . TYR B 1 47  ? 20.848 45.276 12.331  1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CA  1 
ATOM   1730 C  C   . TYR B 1 47  ? 19.897 44.531 13.308  1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B C   1 
ATOM   1731 O  O   . TYR B 1 47  ? 19.189 45.202 14.084  1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B O   1 
ATOM   1732 C  CB  . TYR B 1 47  ? 20.229 45.416 10.922  1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CB  1 
ATOM   1733 C  CG  . TYR B 1 47  ? 18.783 45.795 10.963  1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CG  1 
ATOM   1734 C  CD1 . TYR B 1 47  ? 17.817 44.819 11.014  1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CD1 1 
ATOM   1735 C  CD2 . TYR B 1 47  ? 18.382 47.138 10.976  1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CD2 1 
ATOM   1736 C  CE1 . TYR B 1 47  ? 16.487 45.129 11.091  1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CE1 1 
ATOM   1737 C  CE2 . TYR B 1 47  ? 17.022 47.467 11.051  1.00 35.67 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CE2 1 
ATOM   1738 C  CZ  . TYR B 1 47  ? 16.083 46.448 11.109  1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CZ  1 
ATOM   1739 O  OH  . TYR B 1 47  ? 14.725 46.678 11.185  1.00 43.96 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B OH  1 
ATOM   1740 N  N   . PRO B 1 48  ? 19.869 43.154 13.304  1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B N   1 
ATOM   1741 C  CA  . PRO B 1 48  ? 19.032 42.463 14.267  1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B CA  1 
ATOM   1742 C  C   . PRO B 1 48  ? 19.355 42.719 15.753  1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B C   1 
ATOM   1743 O  O   . PRO B 1 48  ? 18.491 42.483 16.628  1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B O   1 
ATOM   1744 C  CB  . PRO B 1 48  ? 19.293 40.980 13.960  1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B CB  1 
ATOM   1745 C  CG  . PRO B 1 48  ? 19.887 40.972 12.622  1.00 34.51 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B CG  1 
ATOM   1746 C  CD  . PRO B 1 48  ? 20.695 42.184 12.576  1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B CD  1 
ATOM   1747 N  N   . THR B 1 49  ? 20.588 43.128 16.037  1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 43  THR B N   1 
ATOM   1748 C  CA  . THR B 1 49  ? 21.012 43.495 17.413  1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 43  THR B CA  1 
ATOM   1749 C  C   . THR B 1 49  ? 20.235 44.684 17.975  1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 43  THR B C   1 
ATOM   1750 O  O   . THR B 1 49  ? 20.034 44.784 19.187  1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 43  THR B O   1 
ATOM   1751 C  CB  . THR B 1 49  ? 22.527 43.814 17.432  1.00 32.64 ? ? ? ? ? ? 43  THR B CB  1 
ATOM   1752 O  OG1 . THR B 1 49  ? 23.216 42.709 16.865  1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 43  THR B OG1 1 
ATOM   1753 C  CG2 . THR B 1 49  ? 23.054 44.022 18.831  1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 43  THR B CG2 1 
ATOM   1754 N  N   . LEU B 1 50  ? 19.782 45.581 17.104  1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B N   1 
ATOM   1755 C  CA  . LEU B 1 50  ? 18.881 46.653 17.527  1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CA  1 
ATOM   1756 C  C   . LEU B 1 50  ? 17.623 46.100 18.190  1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B C   1 
ATOM   1757 O  O   . LEU B 1 50  ? 17.312 46.459 19.336  1.00 34.99 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B O   1 
ATOM   1758 C  CB  . LEU B 1 50  ? 18.501 47.577 16.356  1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CB  1 
ATOM   1759 C  CG  . LEU B 1 50  ? 19.707 48.343 15.805  1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CG  1 
ATOM   1760 C  CD1 . LEU B 1 50  ? 19.410 48.935 14.379  1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CD1 1 
ATOM   1761 C  CD2 . LEU B 1 50  ? 20.144 49.404 16.774  1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CD2 1 
ATOM   1762 N  N   . ARG B 1 51  ? 16.918 45.193 17.529  1.00 35.68 ? ? ? ? ? ? 45  ARG B N   1 
ATOM   1763 C  CA  . ARG B 1 51  ? 15.742 44.580 18.167  1.00 38.28 ? ? ? ? ? ? 45  ARG B CA  1 
ATOM   1764 C  C   . ARG B 1 51  ? 16.111 43.818 19.468  1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 45  ARG B C   1 
ATOM   1765 O  O   . ARG B 1 51  ? 15.382 43.869 20.491  1.00 37.86 ? ? ? ? ? ? 45  ARG B O   1 
ATOM   1766 C  CB  . ARG B 1 51  ? 15.071 43.627 17.190  1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 45  ARG B CB  1 
ATOM   1767 C  CG  . ARG B 1 51  ? 13.867 42.902 17.786  1.00 46.88 ? ? ? ? ? ? 45  ARG B CG  1 
ATOM   1768 C  CD  . ARG B 1 51  ? 13.162 42.114 16.684  1.00 52.95 ? ? ? ? ? ? 45  ARG B CD  1 
ATOM   1769 N  NE  . ARG B 1 51  ? 12.727 43.028 15.624  1.00 56.78 ? ? ? ? ? ? 45  ARG B NE  1 
ATOM   1770 C  CZ  . ARG B 1 51  ? 11.632 43.790 15.684  1.00 61.78 ? ? ? ? ? ? 45  ARG B CZ  1 
ATOM   1771 N  NH1 . ARG B 1 51  ? 10.818 43.739 16.745  1.00 64.44 ? ? ? ? ? ? 45  ARG B NH1 1 
ATOM   1772 N  NH2 . ARG B 1 51  ? 11.329 44.589 14.665  1.00 63.21 ? ? ? ? ? ? 45  ARG B NH2 1 
ATOM   1773 N  N   . GLN B 1 52  ? 17.250 43.131 19.442  1.00 36.19 ? ? ? ? ? ? 46  GLN B N   1 
ATOM   1774 C  CA  . GLN B 1 52  ? 17.675 42.361 20.601  1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 46  GLN B CA  1 
ATOM   1775 C  C   . GLN B 1 52  ? 17.937 43.281 21.794  1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 46  GLN B C   1 
ATOM   1776 O  O   . GLN B 1 52  ? 17.486 43.000 22.921  1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 46  GLN B O   1 
ATOM   1777 C  CB  . GLN B 1 52  ? 18.957 41.570 20.310  1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 46  GLN B CB  1 
ATOM   1778 C  CG  . GLN B 1 52  ? 19.338 40.640 21.450  1.00 40.67 ? ? ? ? ? ? 46  GLN B CG  1 
ATOM   1779 C  CD  . GLN B 1 52  ? 18.207 39.648 21.830  1.00 48.15 ? ? ? ? ? ? 46  GLN B CD  1 
ATOM   1780 O  OE1 . GLN B 1 52  ? 17.535 39.105 20.947  1.00 49.88 ? ? ? ? ? ? 46  GLN B OE1 1 
ATOM   1781 N  NE2 . GLN B 1 52  ? 18.001 39.414 23.157  1.00 46.62 ? ? ? ? ? ? 46  GLN B NE2 1 
ATOM   1782 N  N   . LEU B 1 53  ? 18.715 44.336 21.554  1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B N   1 
ATOM   1783 C  CA  . LEU B 1 53  ? 18.986 45.315 22.596  1.00 32.16 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CA  1 
ATOM   1784 C  C   . LEU B 1 53  ? 17.689 45.950 23.121  1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B C   1 
ATOM   1785 O  O   . LEU B 1 53  ? 17.574 46.193 24.334  1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B O   1 
ATOM   1786 C  CB  . LEU B 1 53  ? 19.952 46.368 22.101  1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CB  1 
ATOM   1787 C  CG  . LEU B 1 53  ? 21.390 45.907 21.908  1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CG  1 
ATOM   1788 C  CD1 . LEU B 1 53  ? 22.170 47.001 21.159  1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD1 1 
ATOM   1789 C  CD2 . LEU B 1 53  ? 22.001 45.595 23.307  1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD2 1 
ATOM   1790 N  N   . GLU B 1 54  ? 16.718 46.191 22.226  1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B N   1 
ATOM   1791 C  CA  . GLU B 1 54  ? 15.388 46.654 22.608  1.00 38.88 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B CA  1 
ATOM   1792 C  C   . GLU B 1 54  ? 14.701 45.655 23.547  1.00 40.45 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B C   1 
ATOM   1793 O  O   . GLU B 1 54  ? 14.309 46.009 24.654  1.00 40.89 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B O   1 
ATOM   1794 C  CB  . GLU B 1 54  ? 14.445 46.844 21.413  1.00 39.97 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B CB  1 
ATOM   1795 C  CG  . GLU B 1 54  ? 14.745 47.953 20.452  1.00 44.24 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B CG  1 
ATOM   1796 C  CD  . GLU B 1 54  ? 13.860 47.839 19.195  1.00 48.48 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B CD  1 
ATOM   1797 O  OE1 . GLU B 1 54  ? 12.609 47.780 19.355  1.00 51.81 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B OE1 1 
ATOM   1798 O  OE2 . GLU B 1 54  ? 14.421 47.776 18.073  1.00 48.51 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B OE2 1 
ATOM   1799 N  N   . ASN B 1 55  ? 14.551 44.418 23.086  1.00 41.35 ? ? ? ? ? ? 49  ASN B N   1 
ATOM   1800 C  CA  . ASN B 1 55  ? 13.941 43.359 23.892  1.00 44.32 ? ? ? ? ? ? 49  ASN B CA  1 
ATOM   1801 C  C   . ASN B 1 55  ? 14.569 43.227 25.272  1.00 44.78 ? ? ? ? ? ? 49  ASN B C   1 
ATOM   1802 O  O   . ASN B 1 55  ? 13.888 42.933 26.233  1.00 47.06 ? ? ? ? ? ? 49  ASN B O   1 
ATOM   1803 C  CB  . ASN B 1 55  ? 14.013 42.018 23.160  1.00 45.16 ? ? ? ? ? ? 49  ASN B CB  1 
ATOM   1804 C  CG  . ASN B 1 55  ? 13.116 41.985 21.922  1.00 46.55 ? ? ? ? ? ? 49  ASN B CG  1 
ATOM   1805 O  OD1 . ASN B 1 55  ? 13.304 41.164 21.027  1.00 49.76 ? ? ? ? ? ? 49  ASN B OD1 1 
ATOM   1806 N  ND2 . ASN B 1 55  ? 12.149 42.894 21.866  1.00 45.80 ? ? ? ? ? ? 49  ASN B ND2 1 
ATOM   1807 N  N   . GLU B 1 56  ? 15.869 43.462 25.376  1.00 43.95 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B N   1 
ATOM   1808 C  CA  . GLU B 1 56  ? 16.533 43.376 26.670  1.00 44.56 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B CA  1 
ATOM   1809 C  C   . GLU B 1 56  ? 16.456 44.683 27.468  1.00 44.35 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B C   1 
ATOM   1810 O  O   . GLU B 1 56  ? 16.891 44.716 28.617  1.00 46.02 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B O   1 
ATOM   1811 C  CB  . GLU B 1 56  ? 17.995 43.038 26.477  1.00 43.22 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B CB  1 
ATOM   1812 C  CG  . GLU B 1 56  ? 18.275 41.728 25.850  1.00 45.84 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B CG  1 
ATOM   1813 C  CD  . GLU B 1 56  ? 19.761 41.556 25.636  1.00 46.86 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B CD  1 
ATOM   1814 O  OE1 . GLU B 1 56  ? 20.534 42.252 26.330  1.00 48.77 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B OE1 1 
ATOM   1815 O  OE2 . GLU B 1 56  ? 20.165 40.733 24.801  1.00 43.64 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B OE2 1 
ATOM   1816 N  N   . GLY B 1 57  ? 15.940 45.761 26.885  1.00 43.04 ? ? ? ? ? ? 51  GLY B N   1 
ATOM   1817 C  CA  . GLY B 1 57  ? 15.846 47.044 27.615  1.00 41.99 ? ? ? ? ? ? 51  GLY B CA  1 
ATOM   1818 C  C   . GLY B 1 57  ? 17.140 47.855 27.703  1.00 39.43 ? ? ? ? ? ? 51  GLY B C   1 
ATOM   1819 O  O   . GLY B 1 57  ? 17.257 48.751 28.548  1.00 38.43 ? ? ? ? ? ? 51  GLY B O   1 
ATOM   1820 N  N   . LYS B 1 58  ? 18.086 47.594 26.797  1.00 36.17 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B N   1 
ATOM   1821 C  CA  . LYS B 1 58  ? 19.332 48.347 26.762  1.00 35.04 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B CA  1 
ATOM   1822 C  C   . LYS B 1 58  ? 19.229 49.578 25.856  1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B C   1 
ATOM   1823 O  O   . LYS B 1 58  ? 20.006 50.513 25.981  1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B O   1 
ATOM   1824 C  CB  . LYS B 1 58  ? 20.477 47.437 26.360  1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B CB  1 
ATOM   1825 C  CG  . LYS B 1 58  ? 20.536 46.243 27.298  1.00 37.77 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B CG  1 
ATOM   1826 C  CD  . LYS B 1 58  ? 21.900 45.628 27.350  1.00 40.18 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B CD  1 
ATOM   1827 C  CE  . LYS B 1 58  ? 22.050 44.725 28.601  1.00 38.94 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B CE  1 
ATOM   1828 N  NZ  . LYS B 1 58  ? 20.893 43.829 28.770  1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 52  LYS B NZ  1 
ATOM   1829 N  N   . ILE B 1 59  ? 18.278 49.536 24.933  1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? 53  ILE B N   1 
ATOM   1830 C  CA  . ILE B 1 59  ? 17.915 50.694 24.126  1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 53  ILE B CA  1 
ATOM   1831 C  C   . ILE B 1 59  ? 16.410 50.726 23.975  1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 53  ILE B C   1 
ATOM   1832 O  O   . ILE B 1 59  ? 15.741 49.712 24.161  1.00 36.86 ? ? ? ? ? ? 53  ILE B O   1 
ATOM   1833 C  CB  . ILE B 1 59  ? 18.596 50.668 22.740  1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 53  ILE B CB  1 
ATOM   1834 C  CG1 . ILE B 1 59  ? 18.028 49.560 21.831  1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 53  ILE B CG1 1 
ATOM   1835 C  CG2 . ILE B 1 59  ? 20.093 50.473 22.896  1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 53  ILE B CG2 1 
ATOM   1836 C  CD1 . ILE B 1 59  ? 18.628 49.609 20.421  1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 53  ILE B CD1 1 
ATOM   1837 N  N   . LYS B 1 60  ? 15.868 51.896 23.680  1.00 39.42 ? ? ? ? ? ? 54  LYS B N   1 
ATOM   1838 C  CA  . LYS B 1 60  ? 14.439 52.018 23.431  1.00 42.76 ? ? ? ? ? ? 54  LYS B CA  1 
ATOM   1839 C  C   . LYS B 1 60  ? 14.281 52.601 22.041  1.00 43.68 ? ? ? ? ? ? 54  LYS B C   1 
ATOM   1840 O  O   . LYS B 1 60  ? 15.167 53.322 21.569  1.00 42.36 ? ? ? ? ? ? 54  LYS B O   1 
ATOM   1841 C  CB  . LYS B 1 60  ? 13.750 52.877 24.501  1.00 45.45 ? ? ? ? ? ? 54  LYS B CB  1 
ATOM   1842 C  CG  . LYS B 1 60  ? 13.817 52.261 25.914  1.00 48.09 ? ? ? ? ? ? 54  LYS B CG  1 
ATOM   1843 C  CD  . LYS B 1 60  ? 12.608 52.619 26.779  1.00 52.80 ? ? ? ? ? ? 54  LYS B CD  1 
ATOM   1844 C  CE  . LYS B 1 60  ? 12.663 51.955 28.188  1.00 55.65 ? ? ? ? ? ? 54  LYS B CE  1 
ATOM   1845 N  NZ  . LYS B 1 60  ? 12.816 50.443 28.177  1.00 54.65 ? ? ? ? ? ? 54  LYS B NZ  1 
ATOM   1846 N  N   . LYS B 1 61  ? 13.185 52.237 21.389  1.00 46.32 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B N   1 
ATOM   1847 C  CA  . LYS B 1 61  ? 12.853 52.689 20.056  1.00 48.36 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CA  1 
ATOM   1848 C  C   . LYS B 1 61  ? 11.617 53.574 20.127  1.00 52.32 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B C   1 
ATOM   1849 O  O   . LYS B 1 61  ? 10.619 53.205 20.756  1.00 54.22 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B O   1 
ATOM   1850 C  CB  . LYS B 1 61  ? 12.547 51.476 19.175  1.00 48.62 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CB  1 
ATOM   1851 C  CG  . LYS B 1 61  ? 12.420 51.800 17.676  1.00 51.40 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CG  1 
ATOM   1852 C  CD  . LYS B 1 61  ? 11.512 50.828 16.914  1.00 55.32 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CD  1 
ATOM   1853 C  CE  . LYS B 1 61  ? 12.289 49.768 16.148  1.00 55.60 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CE  1 
ATOM   1854 N  NZ  . LYS B 1 61  ? 11.546 49.345 14.922  1.00 58.50 ? ? ? ? ? ? 55  LYS B NZ  1 
ATOM   1855 N  N   . GLU B 1 62  ? 11.670 54.750 19.505  1.00 54.45 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B N   1 
ATOM   1856 C  CA  . GLU B 1 62  ? 10.475 55.598 19.410  1.00 58.55 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B CA  1 
ATOM   1857 C  C   . GLU B 1 62  ? 10.284 56.138 18.006  1.00 60.25 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B C   1 
ATOM   1858 O  O   . GLU B 1 62  ? 11.253 56.287 17.247  1.00 58.17 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B O   1 
ATOM   1859 C  CB  . GLU B 1 62  ? 10.523 56.745 20.415  1.00 60.28 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B CB  1 
ATOM   1860 C  CG  . GLU B 1 62  ? 11.689 57.703 20.275  1.00 60.31 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B CG  1 
ATOM   1861 C  CD  . GLU B 1 62  ? 11.409 59.040 20.963  1.00 65.77 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B CD  1 
ATOM   1862 O  OE1 . GLU B 1 62  ? 11.555 59.127 22.208  1.00 67.93 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B OE1 1 
ATOM   1863 O  OE2 . GLU B 1 62  ? 11.030 60.002 20.256  1.00 69.55 ? ? ? ? ? ? 56  GLU B OE2 1 
ATOM   1864 N  N   . VAL B 1 63  ? 9.030  56.424 17.675  1.00 63.98 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B N   1 
ATOM   1865 C  CA  . VAL B 1 63  ? 8.649  56.957 16.372  1.00 66.55 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CA  1 
ATOM   1866 C  C   . VAL B 1 63  ? 8.652  58.481 16.444  1.00 69.08 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B C   1 
ATOM   1867 O  O   . VAL B 1 63  ? 7.612  59.078 16.711  1.00 72.29 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B O   1 
ATOM   1868 C  CB  . VAL B 1 63  ? 7.225  56.487 15.980  1.00 69.30 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CB  1 
ATOM   1869 N  N   . VAL B 1 64  ? 9.818  59.098 16.224  1.00 67.83 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B N   1 
ATOM   1870 C  CA  . VAL B 1 64  ? 9.976  60.551 16.375  1.00 69.97 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B CA  1 
ATOM   1871 C  C   . VAL B 1 64  ? 9.526  61.258 15.118  1.00 72.83 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B C   1 
ATOM   1872 O  O   . VAL B 1 64  ? 10.037 60.970 14.037  1.00 72.20 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B O   1 
ATOM   1873 C  CB  . VAL B 1 64  ? 11.437 60.948 16.649  1.00 67.80 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B CB  1 
ATOM   1874 N  N   . LYS B 1 72  ? 10.167 58.637 11.369  1.00 66.12 ? ? ? ? ? ? 66  LYS B N   1 
ATOM   1875 C  CA  . LYS B 1 72  ? 11.461 57.973 11.483  1.00 62.60 ? ? ? ? ? ? 66  LYS B CA  1 
ATOM   1876 C  C   . LYS B 1 72  ? 11.695 57.411 12.896  1.00 60.17 ? ? ? ? ? ? 66  LYS B C   1 
ATOM   1877 O  O   . LYS B 1 72  ? 11.294 58.031 13.886  1.00 61.82 ? ? ? ? ? ? 66  LYS B O   1 
ATOM   1878 C  CB  . LYS B 1 72  ? 12.586 58.933 11.064  1.00 62.70 ? ? ? ? ? ? 66  LYS B CB  1 
ATOM   1879 C  CG  . LYS B 1 72  ? 13.176 59.833 12.171  1.00 64.25 ? ? ? ? ? ? 66  LYS B CG  1 
ATOM   1880 C  CD  . LYS B 1 72  ? 14.111 60.919 11.593  1.00 66.39 ? ? ? ? ? ? 66  LYS B CD  1 
ATOM   1881 C  CE  . LYS B 1 72  ? 15.011 60.373 10.483  1.00 65.53 ? ? ? ? ? ? 66  LYS B CE  1 
ATOM   1882 N  NZ  . LYS B 1 72  ? 16.099 61.312 10.088  1.00 66.22 ? ? ? ? ? ? 66  LYS B NZ  1 
ATOM   1883 N  N   . LYS B 1 73  ? 12.338 56.241 12.970  1.00 56.44 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B N   1 
ATOM   1884 C  CA  . LYS B 1 73  ? 12.532 55.510 14.219  1.00 54.33 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CA  1 
ATOM   1885 C  C   . LYS B 1 73  ? 13.901 55.842 14.816  1.00 50.83 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B C   1 
ATOM   1886 O  O   . LYS B 1 73  ? 14.929 55.658 14.161  1.00 47.81 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B O   1 
ATOM   1887 C  CB  . LYS B 1 73  ? 12.388 54.004 13.973  1.00 54.05 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CB  1 
ATOM   1888 C  CG  . LYS B 1 73  ? 11.071 53.648 13.259  1.00 58.41 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CG  1 
ATOM   1889 C  CD  . LYS B 1 73  ? 10.702 52.151 13.277  1.00 60.58 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CD  1 
ATOM   1890 C  CE  . LYS B 1 73  ? 9.241  51.949 12.809  1.00 65.48 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CE  1 
ATOM   1891 N  NZ  . LYS B 1 73  ? 8.920  50.587 12.259  1.00 67.04 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B NZ  1 
HETATM 1892 N  N   . MSE B 1 74  ? 13.906 56.365 16.042  1.00 49.05 ? ? ? ? ? ? 68  MSE B N   1 
HETATM 1893 C  CA  . MSE B 1 74  ? 15.141 56.750 16.701  1.00 46.98 ? ? ? ? ? ? 68  MSE B CA  1 
HETATM 1894 C  C   . MSE B 1 74  ? 15.411 55.735 17.802  1.00 43.71 ? ? ? ? ? ? 68  MSE B C   1 
HETATM 1895 O  O   . MSE B 1 74  ? 14.461 55.203 18.379  1.00 44.89 ? ? ? ? ? ? 68  MSE B O   1 
HETATM 1896 C  CB  . MSE B 1 74  ? 15.008 58.129 17.311  1.00 49.72 ? ? ? ? ? ? 68  MSE B CB  1 
HETATM 1897 C  CG  . MSE B 1 74  ? 14.669 59.252 16.348  1.00 56.30 ? ? ? ? ? ? 68  MSE B CG  1 
HETATM 1898 SE SE  . MSE B 1 74  ? 16.183 60.025 15.412  1.00 62.21 ? ? ? ? ? ? 68  MSE B SE  1 
HETATM 1899 C  CE  . MSE B 1 74  ? 17.605 59.864 16.754  1.00 58.53 ? ? ? ? ? ? 68  MSE B CE  1 
ATOM   1900 N  N   . TYR B 1 75  ? 16.694 55.472 18.075  1.00 39.08 ? ? ? ? ? ? 69  TYR B N   1 
ATOM   1901 C  CA  . TYR B 1 75  ? 17.131 54.608 19.163  1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 69  TYR B CA  1 
ATOM   1902 C  C   . TYR B 1 75  ? 17.822 55.415 20.269  1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 69  TYR B C   1 
ATOM   1903 O  O   . TYR B 1 75  ? 18.712 56.217 19.980  1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 69  TYR B O   1 
ATOM   1904 C  CB  . TYR B 1 75  ? 18.074 53.512 18.645  1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 69  TYR B CB  1 
ATOM   1905 C  CG  . TYR B 1 75  ? 17.444 52.659 17.580  1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 69  TYR B CG  1 
ATOM   1906 C  CD1 . TYR B 1 75  ? 16.615 51.592 17.918  1.00 38.20 ? ? ? ? ? ? 69  TYR B CD1 1 
ATOM   1907 C  CD2 . TYR B 1 75  ? 17.651 52.930 16.227  1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 69  TYR B CD2 1 
ATOM   1908 C  CE1 . TYR B 1 75  ? 16.034 50.792 16.934  1.00 37.04 ? ? ? ? ? ? 69  TYR B CE1 1 
ATOM   1909 C  CE2 . TYR B 1 75  ? 17.068 52.152 15.250  1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 69  TYR B CE2 1 
ATOM   1910 C  CZ  . TYR B 1 75  ? 16.248 51.085 15.610  1.00 39.07 ? ? ? ? ? ? 69  TYR B CZ  1 
ATOM   1911 O  OH  . TYR B 1 75  ? 15.660 50.303 14.630  1.00 41.44 ? ? ? ? ? ? 69  TYR B OH  1 
ATOM   1912 N  N   . PHE B 1 76  ? 17.397 55.182 21.517  1.00 35.95 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B N   1 
ATOM   1913 C  CA  . PHE B 1 76  ? 17.888 55.860 22.726  1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CA  1 
ATOM   1914 C  C   . PHE B 1 76  ? 18.475 54.796 23.640  1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B C   1 
ATOM   1915 O  O   . PHE B 1 76  ? 17.840 53.784 23.871  1.00 35.69 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B O   1 
ATOM   1916 C  CB  . PHE B 1 76  ? 16.733 56.548 23.493  1.00 39.84 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CB  1 
ATOM   1917 C  CG  . PHE B 1 76  ? 16.121 57.711 22.779  1.00 44.80 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CG  1 
ATOM   1918 C  CD1 . PHE B 1 76  ? 15.439 57.532 21.572  1.00 47.83 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CD1 1 
ATOM   1919 C  CD2 . PHE B 1 76  ? 16.223 59.002 23.305  1.00 50.92 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CD2 1 
ATOM   1920 C  CE1 . PHE B 1 76  ? 14.871 58.625 20.884  1.00 51.12 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CE1 1 
ATOM   1921 C  CE2 . PHE B 1 76  ? 15.641 60.112 22.631  1.00 53.26 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CE2 1 
ATOM   1922 C  CZ  . PHE B 1 76  ? 14.971 59.913 21.414  1.00 53.67 ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CZ  1 
ATOM   1923 N  N   . ILE B 1 77  ? 19.661 55.028 24.183  1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B N   1 
ATOM   1924 C  CA  . ILE B 1 77  ? 20.270 54.082 25.114  1.00 31.66 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CA  1 
ATOM   1925 C  C   . ILE B 1 77  ? 19.624 54.292 26.494  1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B C   1 
ATOM   1926 O  O   . ILE B 1 77  ? 19.187 55.400 26.810  1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B O   1 
ATOM   1927 C  CB  . ILE B 1 77  ? 21.764 54.323 25.181  1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CB  1 
ATOM   1928 C  CG1 . ILE B 1 77  ? 22.481 53.181 25.884  1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CG1 1 
ATOM   1929 C  CG2 . ILE B 1 77  ? 22.056 55.668 25.864  1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CG2 1 
ATOM   1930 C  CD1 . ILE B 1 77  ? 23.966 53.182 25.678  1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CD1 1 
ATOM   1931 N  N   . THR B 1 78  ? 19.558 53.229 27.286  1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 72  THR B N   1 
ATOM   1932 C  CA  . THR B 1 78  ? 18.998 53.284 28.628  1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 72  THR B CA  1 
ATOM   1933 C  C   . THR B 1 78  ? 20.152 53.129 29.599  1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 72  THR B C   1 
ATOM   1934 O  O   . THR B 1 78  ? 21.282 52.779 29.196  1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 72  THR B O   1 
ATOM   1935 C  CB  . THR B 1 78  ? 18.057 52.121 28.902  1.00 34.90 ? ? ? ? ? ? 72  THR B CB  1 
ATOM   1936 O  OG1 . THR B 1 78  ? 18.821 50.910 28.884  1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 72  THR B OG1 1 
ATOM   1937 C  CG2 . THR B 1 78  ? 16.917 52.073 27.854  1.00 34.91 ? ? ? ? ? ? 72  THR B CG2 1 
ATOM   1938 N  N   . ASP B 1 79  ? 19.853 53.335 30.874  1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B N   1 
ATOM   1939 C  CA  . ASP B 1 79  ? 20.854 53.220 31.919  1.00 35.95 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CA  1 
ATOM   1940 C  C   . ASP B 1 79  ? 21.489 51.863 31.826  1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B C   1 
ATOM   1941 O  O   . ASP B 1 79  ? 22.697 51.737 31.936  1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B O   1 
ATOM   1942 C  CB  . ASP B 1 79  ? 20.247 53.472 33.317  1.00 38.25 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CB  1 
ATOM   1943 C  CG  . ASP B 1 79  ? 19.978 54.940 33.574  1.00 42.40 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CG  1 
ATOM   1944 O  OD1 . ASP B 1 79  ? 20.727 55.792 33.031  1.00 45.76 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B OD1 1 
ATOM   1945 O  OD2 . ASP B 1 79  ? 19.022 55.247 34.311  1.00 46.50 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B OD2 1 
ATOM   1946 N  N   . GLU B 1 80  ? 20.687 50.851 31.558  1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B N   1 
ATOM   1947 C  CA  . GLU B 1 80  ? 21.186 49.496 31.500  1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CA  1 
ATOM   1948 C  C   . GLU B 1 80  ? 22.118 49.312 30.284  1.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B C   1 
ATOM   1949 O  O   . GLU B 1 80  ? 23.133 48.635 30.378  1.00 33.24 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B O   1 
ATOM   1950 C  CB  . GLU B 1 80  ? 20.006 48.528 31.438  1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CB  1 
ATOM   1951 C  CG  . GLU B 1 80  ? 20.375 47.084 31.369  1.00 38.52 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CG  1 
ATOM   1952 C  CD  . GLU B 1 80  ? 19.169 46.186 31.426  1.00 40.22 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CD  1 
ATOM   1953 O  OE1 . GLU B 1 80  ? 18.210 46.494 32.157  1.00 46.27 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B OE1 1 
ATOM   1954 O  OE2 . GLU B 1 80  ? 19.191 45.160 30.755  1.00 44.38 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B OE2 1 
ATOM   1955 N  N   . GLY B 1 81  ? 21.777 49.926 29.161  1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B N   1 
ATOM   1956 C  CA  . GLY B 1 81  ? 22.669 49.935 28.015  1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B CA  1 
ATOM   1957 C  C   . GLY B 1 81  ? 23.981 50.638 28.323  1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B C   1 
ATOM   1958 O  O   . GLY B 1 81  ? 25.070 50.175 27.906  1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B O   1 
ATOM   1959 N  N   . ARG B 1 82  ? 23.892 51.751 29.037  1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B N   1 
ATOM   1960 C  CA  . ARG B 1 82  ? 25.098 52.483 29.443  1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CA  1 
ATOM   1961 C  C   . ARG B 1 82  ? 26.018 51.623 30.297  1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B C   1 
ATOM   1962 O  O   . ARG B 1 82  ? 27.230 51.603 30.082  1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B O   1 
ATOM   1963 C  CB  . ARG B 1 82  ? 24.760 53.775 30.195  1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CB  1 
ATOM   1964 C  CG  . ARG B 1 82  ? 24.122 54.833 29.332  1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CG  1 
ATOM   1965 C  CD  . ARG B 1 82  ? 23.970 56.179 30.073  1.00 41.84 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CD  1 
ATOM   1966 N  NE  . ARG B 1 82  ? 23.304 57.136 29.206  1.00 44.84 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B NE  1 
ATOM   1967 C  CZ  . ARG B 1 82  ? 21.990 57.326 29.112  1.00 46.82 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CZ  1 
ATOM   1968 N  NH1 . ARG B 1 82  ? 21.120 56.646 29.853  1.00 47.78 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B NH1 1 
ATOM   1969 N  NH2 . ARG B 1 82  ? 21.541 58.207 28.235  1.00 48.49 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B NH2 1 
ATOM   1970 N  N   . GLU B 1 83  ? 25.444 50.888 31.246  1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B N   1 
ATOM   1971 C  CA  A GLU B 1 83  ? 26.253 50.050 32.127  0.50 37.05 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CA  1 
ATOM   1972 C  CA  B GLU B 1 83  ? 26.248 50.028 32.123  0.50 37.13 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CA  1 
ATOM   1973 C  C   . GLU B 1 83  ? 26.949 48.942 31.320  1.00 36.47 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B C   1 
ATOM   1974 O  O   . GLU B 1 83  ? 28.111 48.607 31.585  1.00 37.34 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B O   1 
ATOM   1975 C  CB  A GLU B 1 83  ? 25.402 49.481 33.270  0.50 38.63 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CB  1 
ATOM   1976 C  CB  B GLU B 1 83  ? 25.396 49.395 33.225  0.50 38.72 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CB  1 
ATOM   1977 C  CG  A GLU B 1 83  ? 24.414 50.515 33.865  0.50 39.43 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CG  1 
ATOM   1978 C  CG  B GLU B 1 83  ? 25.458 50.153 34.550  0.50 40.91 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CG  1 
ATOM   1979 C  CD  A GLU B 1 83  ? 24.229 50.409 35.345  0.50 41.61 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CD  1 
ATOM   1980 C  CD  B GLU B 1 83  ? 26.635 49.717 35.414  0.50 43.78 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CD  1 
ATOM   1981 O  OE1 A GLU B 1 83  ? 24.964 49.608 35.965  0.50 43.83 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B OE1 1 
ATOM   1982 O  OE1 B GLU B 1 83  ? 26.593 48.593 36.011  0.50 43.66 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B OE1 1 
ATOM   1983 O  OE2 A GLU B 1 83  ? 23.343 51.126 35.893  0.50 41.47 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B OE2 1 
ATOM   1984 O  OE2 B GLU B 1 83  ? 27.585 50.519 35.516  0.50 44.47 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B OE2 1 
ATOM   1985 N  N   . GLU B 1 84  ? 26.256 48.377 30.332  1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B N   1 
ATOM   1986 C  CA  . GLU B 1 84  ? 26.882 47.342 29.491  1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CA  1 
ATOM   1987 C  C   . GLU B 1 84  ? 28.074 47.903 28.733  1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B C   1 
ATOM   1988 O  O   . GLU B 1 84  ? 29.133 47.281 28.651  1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B O   1 
ATOM   1989 C  CB  . GLU B 1 84  ? 25.900 46.712 28.499  1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CB  1 
ATOM   1990 C  CG  . GLU B 1 84  ? 26.598 45.646 27.598  1.00 35.10 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CG  1 
ATOM   1991 C  CD  . GLU B 1 84  ? 25.659 44.728 26.818  1.00 40.28 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CD  1 
ATOM   1992 O  OE1 . GLU B 1 84  ? 24.434 44.748 27.055  1.00 39.47 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B OE1 1 
ATOM   1993 O  OE2 . GLU B 1 84  ? 26.165 43.966 25.955  1.00 41.73 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B OE2 1 
ATOM   1994 N  N   . PHE B 1 85  ? 27.888 49.075 28.158  1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 79  PHE B N   1 
ATOM   1995 C  CA  . PHE B 1 85  ? 28.948 49.719 27.413  1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 79  PHE B CA  1 
ATOM   1996 C  C   . PHE B 1 85  ? 30.177 50.025 28.303  1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 79  PHE B C   1 
ATOM   1997 O  O   . PHE B 1 85  ? 31.328 49.733 27.944  1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 79  PHE B O   1 
ATOM   1998 C  CB  . PHE B 1 85  ? 28.454 51.012 26.802  1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 79  PHE B CB  1 
ATOM   1999 C  CG  . PHE B 1 85  ? 29.540 51.778 26.163  1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 79  PHE B CG  1 
ATOM   2000 C  CD1 . PHE B 1 85  ? 30.026 51.391 24.946  1.00 38.13 ? ? ? ? ? ? 79  PHE B CD1 1 
ATOM   2001 C  CD2 . PHE B 1 85  ? 30.132 52.831 26.824  1.00 39.70 ? ? ? ? ? ? 79  PHE B CD2 1 
ATOM   2002 C  CE1 . PHE B 1 85  ? 31.083 52.080 24.360  1.00 40.41 ? ? ? ? ? ? 79  PHE B CE1 1 
ATOM   2003 C  CE2 . PHE B 1 85  ? 31.176 53.514 26.261  1.00 42.54 ? ? ? ? ? ? 79  PHE B CE2 1 
ATOM   2004 C  CZ  . PHE B 1 85  ? 31.645 53.143 25.017  1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 79  PHE B CZ  1 
ATOM   2005 N  N   . TYR B 1 86  ? 29.936 50.586 29.484  1.00 36.38 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B N   1 
ATOM   2006 C  CA  . TYR B 1 86  ? 31.049 50.844 30.403  1.00 38.95 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B CA  1 
ATOM   2007 C  C   . TYR B 1 86  ? 31.776 49.562 30.788  1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B C   1 
ATOM   2008 O  O   . TYR B 1 86  ? 32.998 49.560 30.917  1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B O   1 
ATOM   2009 C  CB  . TYR B 1 86  ? 30.575 51.615 31.649  1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B CB  1 
ATOM   2010 C  CG  . TYR B 1 86  ? 30.366 53.093 31.366  1.00 43.48 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B CG  1 
ATOM   2011 C  CD1 . TYR B 1 86  ? 31.385 53.858 30.795  1.00 45.81 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B CD1 1 
ATOM   2012 C  CD2 . TYR B 1 86  ? 29.154 53.721 31.646  1.00 43.32 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B CD2 1 
ATOM   2013 C  CE1 . TYR B 1 86  ? 31.208 55.211 30.541  1.00 48.19 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B CE1 1 
ATOM   2014 C  CE2 . TYR B 1 86  ? 28.968 55.074 31.384  1.00 45.55 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B CE2 1 
ATOM   2015 C  CZ  . TYR B 1 86  ? 30.005 55.815 30.847  1.00 47.25 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B CZ  1 
ATOM   2016 O  OH  . TYR B 1 86  ? 29.854 57.157 30.597  1.00 48.98 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B OH  1 
ATOM   2017 N  N   . GLN B 1 87  ? 31.039 48.467 30.953  1.00 40.24 ? ? ? ? ? ? 81  GLN B N   1 
ATOM   2018 C  CA  . GLN B 1 87  ? 31.674 47.183 31.237  1.00 42.38 ? ? ? ? ? ? 81  GLN B CA  1 
ATOM   2019 C  C   . GLN B 1 87  ? 32.559 46.725 30.063  1.00 41.48 ? ? ? ? ? ? 81  GLN B C   1 
ATOM   2020 O  O   . GLN B 1 87  ? 33.685 46.297 30.256  1.00 43.31 ? ? ? ? ? ? 81  GLN B O   1 
ATOM   2021 C  CB  . GLN B 1 87  ? 30.613 46.127 31.578  1.00 43.06 ? ? ? ? ? ? 81  GLN B CB  1 
ATOM   2022 C  CG  . GLN B 1 87  ? 31.093 44.692 31.497  1.00 47.96 ? ? ? ? ? ? 81  GLN B CG  1 
ATOM   2023 C  CD  . GLN B 1 87  ? 30.442 43.763 32.516  1.00 53.64 ? ? ? ? ? ? 81  GLN B CD  1 
ATOM   2024 O  OE1 . GLN B 1 87  ? 29.705 44.196 33.414  1.00 55.47 ? ? ? ? ? ? 81  GLN B OE1 1 
ATOM   2025 N  NE2 . GLN B 1 87  ? 30.735 42.469 32.393  1.00 59.05 ? ? ? ? ? ? 81  GLN B NE2 1 
ATOM   2026 N  N   . TYR B 1 88  ? 32.040 46.829 28.852  1.00 39.66 ? ? ? ? ? ? 82  TYR B N   1 
ATOM   2027 C  CA  . TYR B 1 88  ? 32.853 46.563 27.654  1.00 39.42 ? ? ? ? ? ? 82  TYR B CA  1 
ATOM   2028 C  C   . TYR B 1 88  ? 34.155 47.370 27.653  1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 82  TYR B C   1 
ATOM   2029 O  O   . TYR B 1 88  ? 35.233 46.804 27.417  1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 82  TYR B O   1 
ATOM   2030 C  CB  . TYR B 1 88  ? 32.033 46.833 26.400  1.00 37.46 ? ? ? ? ? ? 82  TYR B CB  1 
ATOM   2031 C  CG  . TYR B 1 88  ? 32.800 47.335 25.192  1.00 37.84 ? ? ? ? ? ? 82  TYR B CG  1 
ATOM   2032 C  CD1 . TYR B 1 88  ? 33.636 46.500 24.459  1.00 39.05 ? ? ? ? ? ? 82  TYR B CD1 1 
ATOM   2033 C  CD2 . TYR B 1 88  ? 32.641 48.641 24.754  1.00 36.54 ? ? ? ? ? ? 82  TYR B CD2 1 
ATOM   2034 C  CE1 . TYR B 1 88  ? 34.312 46.985 23.310  1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 82  TYR B CE1 1 
ATOM   2035 C  CE2 . TYR B 1 88  ? 33.316 49.116 23.654  1.00 37.14 ? ? ? ? ? ? 82  TYR B CE2 1 
ATOM   2036 C  CZ  . TYR B 1 88  ? 34.153 48.286 22.945  1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 82  TYR B CZ  1 
ATOM   2037 O  OH  . TYR B 1 88  ? 34.761 48.815 21.828  1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 82  TYR B OH  1 
HETATM 2038 N  N   . MSE B 1 89  ? 34.076 48.667 27.966  1.00 40.09 ? ? ? ? ? ? 83  MSE B N   1 
HETATM 2039 C  CA  . MSE B 1 89  ? 35.286 49.514 27.942  1.00 41.43 ? ? ? ? ? ? 83  MSE B CA  1 
HETATM 2040 C  C   . MSE B 1 89  ? 36.335 49.082 28.979  1.00 44.35 ? ? ? ? ? ? 83  MSE B C   1 
HETATM 2041 O  O   . MSE B 1 89  ? 37.528 49.368 28.815  1.00 46.38 ? ? ? ? ? ? 83  MSE B O   1 
HETATM 2042 C  CB  . MSE B 1 89  ? 34.939 51.000 28.122  1.00 41.14 ? ? ? ? ? ? 83  MSE B CB  1 
HETATM 2043 C  CG  . MSE B 1 89  ? 34.163 51.605 26.984  1.00 40.36 ? ? ? ? ? ? 83  MSE B CG  1 
HETATM 2044 SE SE  . MSE B 1 89  ? 35.207 51.697 25.327  1.00 40.38 ? ? ? ? ? ? 83  MSE B SE  1 
HETATM 2045 C  CE  . MSE B 1 89  ? 36.269 53.287 25.674  1.00 38.47 ? ? ? ? ? ? 83  MSE B CE  1 
ATOM   2046 N  N   . GLN B 1 90  ? 35.894 48.404 30.038  1.00 44.97 ? ? ? ? ? ? 84  GLN B N   1 
ATOM   2047 C  CA  . GLN B 1 90  ? 36.801 47.899 31.080  1.00 47.67 ? ? ? ? ? ? 84  GLN B CA  1 
ATOM   2048 C  C   . GLN B 1 90  ? 37.543 46.615 30.672  1.00 47.99 ? ? ? ? ? ? 84  GLN B C   1 
ATOM   2049 O  O   . GLN B 1 90  ? 38.552 46.283 31.266  1.00 49.47 ? ? ? ? ? ? 84  GLN B O   1 
ATOM   2050 C  CB  . GLN B 1 90  ? 36.040 47.644 32.398  1.00 49.25 ? ? ? ? ? ? 84  GLN B CB  1 
ATOM   2051 C  CG  . GLN B 1 90  ? 35.442 48.857 33.069  1.00 50.27 ? ? ? ? ? ? 84  GLN B CG  1 
ATOM   2052 C  CD  . GLN B 1 90  ? 36.472 49.907 33.389  1.00 56.43 ? ? ? ? ? ? 84  GLN B CD  1 
ATOM   2053 O  OE1 . GLN B 1 90  ? 37.654 49.605 33.559  1.00 62.55 ? ? ? ? ? ? 84  GLN B OE1 1 
ATOM   2054 N  NE2 . GLN B 1 90  ? 36.035 51.156 33.482  1.00 58.59 ? ? ? ? ? ? 84  GLN B NE2 1 
ATOM   2055 N  N   . THR B 1 91  ? 37.051 45.896 29.663  1.00 45.61 ? ? ? ? ? ? 85  THR B N   1 
ATOM   2056 C  CA  . THR B 1 91  ? 37.653 44.611 29.292  1.00 46.53 ? ? ? ? ? ? 85  THR B CA  1 
ATOM   2057 C  C   . THR B 1 91  ? 39.039 44.780 28.650  1.00 47.15 ? ? ? ? ? ? 85  THR B C   1 
ATOM   2058 O  O   . THR B 1 91  ? 39.358 45.837 28.086  1.00 47.15 ? ? ? ? ? ? 85  THR B O   1 
ATOM   2059 C  CB  . THR B 1 91  ? 36.750 43.822 28.301  1.00 44.92 ? ? ? ? ? ? 85  THR B CB  1 
ATOM   2060 O  OG1 . THR B 1 91  ? 36.619 44.551 27.075  1.00 40.81 ? ? ? ? ? ? 85  THR B OG1 1 
ATOM   2061 C  CG2 . THR B 1 91  ? 35.355 43.559 28.939  1.00 45.25 ? ? ? ? ? ? 85  THR B CG2 1 
ATOM   2062 N  N   . PRO B 1 92  ? 39.854 43.727 28.681  1.00 48.71 ? ? ? ? ? ? 86  PRO B N   1 
ATOM   2063 C  CA  . PRO B 1 92  ? 41.139 43.869 27.993  1.00 49.44 ? ? ? ? ? ? 86  PRO B CA  1 
ATOM   2064 C  C   . PRO B 1 92  ? 40.994 44.024 26.474  1.00 46.28 ? ? ? ? ? ? 86  PRO B C   1 
ATOM   2065 O  O   . PRO B 1 92  ? 39.997 43.556 25.871  1.00 43.80 ? ? ? ? ? ? 86  PRO B O   1 
ATOM   2066 C  CB  . PRO B 1 92  ? 41.915 42.596 28.383  1.00 53.25 ? ? ? ? ? ? 86  PRO B CB  1 
ATOM   2067 C  CG  . PRO B 1 92  ? 40.897 41.660 28.979  1.00 54.19 ? ? ? ? ? ? 86  PRO B CG  1 
ATOM   2068 C  CD  . PRO B 1 92  ? 39.789 42.522 29.528  1.00 51.23 ? ? ? ? ? ? 86  PRO B CD  1 
ATOM   2069 N  N   . VAL B 1 93  ? 41.960 44.720 25.873  1.00 46.00 ? ? ? ? ? ? 87  VAL B N   1 
ATOM   2070 C  CA  . VAL B 1 93  ? 41.901 45.050 24.447  1.00 44.31 ? ? ? ? ? ? 87  VAL B CA  1 
ATOM   2071 C  C   . VAL B 1 93  ? 42.350 43.840 23.637  1.00 46.17 ? ? ? ? ? ? 87  VAL B C   1 
ATOM   2072 O  O   . VAL B 1 93  ? 43.475 43.350 23.798  1.00 47.53 ? ? ? ? ? ? 87  VAL B O   1 
ATOM   2073 C  CB  . VAL B 1 93  ? 42.788 46.250 24.083  1.00 44.57 ? ? ? ? ? ? 87  VAL B CB  1 
ATOM   2074 C  CG1 . VAL B 1 93  ? 42.724 46.502 22.575  1.00 41.56 ? ? ? ? ? ? 87  VAL B CG1 1 
ATOM   2075 C  CG2 . VAL B 1 93  ? 42.341 47.499 24.851  1.00 44.30 ? ? ? ? ? ? 87  VAL B CG2 1 
ATOM   2076 N  N   . GLU B 1 94  ? 41.481 43.366 22.759  1.00 45.11 ? ? ? ? ? ? 88  GLU B N   1 
ATOM   2077 C  CA  . GLU B 1 94  ? 41.819 42.167 21.995  1.00 47.54 ? ? ? ? ? ? 88  GLU B CA  1 
ATOM   2078 C  C   . GLU B 1 94  ? 42.748 42.522 20.850  1.00 47.42 ? ? ? ? ? ? 88  GLU B C   1 
ATOM   2079 O  O   . GLU B 1 94  ? 42.630 43.598 20.249  1.00 45.59 ? ? ? ? ? ? 88  GLU B O   1 
ATOM   2080 C  CB  . GLU B 1 94  ? 40.555 41.503 21.481  1.00 46.40 ? ? ? ? ? ? 88  GLU B CB  1 
ATOM   2081 C  CG  . GLU B 1 94  ? 39.542 41.306 22.591  1.00 50.50 ? ? ? ? ? ? 88  GLU B CG  1 
ATOM   2082 C  CD  . GLU B 1 94  ? 38.651 40.134 22.322  1.00 56.53 ? ? ? ? ? ? 88  GLU B CD  1 
ATOM   2083 O  OE1 . GLU B 1 94  ? 37.826 40.260 21.386  1.00 56.35 ? ? ? ? ? ? 88  GLU B OE1 1 
ATOM   2084 O  OE2 . GLU B 1 94  ? 38.812 39.092 23.022  1.00 61.73 ? ? ? ? ? ? 88  GLU B OE2 1 
ATOM   2085 N  N   . LYS B 1 95  ? 43.659 41.606 20.541  1.00 49.96 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B N   1 
ATOM   2086 C  CA  . LYS B 1 95  ? 44.598 41.802 19.456  1.00 51.27 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CA  1 
ATOM   2087 C  C   . LYS B 1 95  ? 43.828 42.043 18.175  1.00 48.42 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B C   1 
ATOM   2088 O  O   . LYS B 1 95  ? 42.700 41.603 18.026  1.00 45.53 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B O   1 
ATOM   2089 C  CB  . LYS B 1 95  ? 45.541 40.590 19.298  1.00 55.45 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CB  1 
ATOM   2090 C  CG  . LYS B 1 95  ? 44.894 39.355 18.649  1.00 54.80 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CG  1 
ATOM   2091 N  N   . ASP B 1 96  ? 44.454 42.769 17.268  1.00 34.69 ? ? ? ? ? ? 90  ASP B N   1 
ATOM   2092 C  CA  . ASP B 1 96  ? 43.938 42.985 15.932  1.00 34.37 ? ? ? ? ? ? 90  ASP B CA  1 
ATOM   2093 C  C   . ASP B 1 96  ? 43.738 41.660 15.197  1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 90  ASP B C   1 
ATOM   2094 O  O   . ASP B 1 96  ? 44.566 40.760 15.344  1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 90  ASP B O   1 
ATOM   2095 C  CB  . ASP B 1 96  ? 44.935 43.801 15.102  1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 90  ASP B CB  1 
ATOM   2096 C  CG  . ASP B 1 96  ? 44.815 45.277 15.292  1.00 36.10 ? ? ? ? ? ? 90  ASP B CG  1 
ATOM   2097 O  OD1 . ASP B 1 96  ? 44.019 45.779 16.120  1.00 40.44 ? ? ? ? ? ? 90  ASP B OD1 1 
ATOM   2098 O  OD2 . ASP B 1 96  ? 45.545 45.963 14.559  1.00 37.96 ? ? ? ? ? ? 90  ASP B OD2 1 
ATOM   2099 N  N   . VAL B 1 97  ? 42.676 41.563 14.386  1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B N   1 
ATOM   2100 C  CA  . VAL B 1 97  ? 42.454 40.413 13.521  1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B CA  1 
ATOM   2101 C  C   . VAL B 1 97  ? 42.327 40.900 12.078  1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B C   1 
ATOM   2102 O  O   . VAL B 1 97  ? 41.343 41.522 11.704  1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B O   1 
ATOM   2103 C  CB  . VAL B 1 97  ? 41.175 39.621 13.877  1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B CB  1 
ATOM   2104 C  CG1 . VAL B 1 97  ? 41.084 38.352 12.995  1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B CG1 1 
ATOM   2105 C  CG2 . VAL B 1 97  ? 41.142 39.273 15.358  1.00 36.10 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B CG2 1 
ATOM   2106 N  N   . LEU B 1 98  ? 43.363 40.635 11.296  1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B N   1 
ATOM   2107 C  CA  . LEU B 1 98  ? 43.421 41.020 9.904   1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CA  1 
ATOM   2108 C  C   . LEU B 1 98  ? 43.389 39.819 8.958   1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B C   1 
ATOM   2109 O  O   . LEU B 1 98  ? 44.145 38.856 9.143   1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B O   1 
ATOM   2110 C  CB  . LEU B 1 98  ? 44.719 41.789 9.630   1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CB  1 
ATOM   2111 C  CG  . LEU B 1 98  ? 44.978 42.128 8.151   1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CG  1 
ATOM   2112 C  CD1 . LEU B 1 98  ? 43.877 43.045 7.655   1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CD1 1 
ATOM   2113 C  CD2 . LEU B 1 98  ? 46.374 42.828 7.995   1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CD2 1 
ATOM   2114 N  N   . ARG B 1 99  ? 42.526 39.899 7.954   1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B N   1 
ATOM   2115 C  CA  A ARG B 1 99  ? 42.549 38.976 6.825   0.50 28.05 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CA  1 
ATOM   2116 C  CA  B ARG B 1 99  ? 42.540 38.973 6.815   0.50 28.18 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CA  1 
ATOM   2117 C  C   . ARG B 1 99  ? 42.748 39.775 5.540   1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B C   1 
ATOM   2118 O  O   . ARG B 1 99  ? 41.918 40.607 5.178   1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B O   1 
ATOM   2119 C  CB  A ARG B 1 99  ? 41.262 38.158 6.760   0.50 29.33 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CB  1 
ATOM   2120 C  CB  B ARG B 1 99  ? 41.242 38.165 6.711   0.50 29.48 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CB  1 
ATOM   2121 C  CG  A ARG B 1 99  ? 40.771 37.632 8.105   0.50 31.29 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CG  1 
ATOM   2122 C  CG  B ARG B 1 99  ? 41.131 37.001 7.681   0.50 31.97 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CG  1 
ATOM   2123 C  CD  A ARG B 1 99  ? 39.720 36.512 7.875   0.50 35.58 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CD  1 
ATOM   2124 C  CD  B ARG B 1 99  ? 39.996 36.012 7.276   0.50 34.99 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CD  1 
ATOM   2125 N  NE  A ARG B 1 99  ? 38.941 36.794 6.662   0.50 37.19 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B NE  1 
ATOM   2126 N  NE  B ARG B 1 99  ? 38.697 36.679 7.228   0.50 37.94 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B NE  1 
ATOM   2127 C  CZ  A ARG B 1 99  ? 37.668 37.195 6.662   0.50 38.73 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CZ  1 
ATOM   2128 C  CZ  B ARG B 1 99  ? 38.007 36.911 6.112   0.50 37.62 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CZ  1 
ATOM   2129 N  NH1 A ARG B 1 99  ? 37.013 37.335 7.807   0.50 39.92 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B NH1 1 
ATOM   2130 N  NH1 B ARG B 1 99  ? 38.479 36.506 4.930   0.50 36.99 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B NH1 1 
ATOM   2131 N  NH2 A ARG B 1 99  ? 37.050 37.445 5.515   0.50 39.38 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B NH2 1 
ATOM   2132 N  NH2 B ARG B 1 99  ? 36.836 37.538 6.191   0.50 37.18 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B NH2 1 
ATOM   2133 N  N   . SER B 1 100 ? 43.866 39.539 4.875   1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 94  SER B N   1 
ATOM   2134 C  CA  . SER B 1 100 ? 44.237 40.238 3.678   1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 94  SER B CA  1 
ATOM   2135 C  C   . SER B 1 100 ? 44.506 39.187 2.588   1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 94  SER B C   1 
ATOM   2136 O  O   . SER B 1 100 ? 45.560 38.515 2.589   1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 94  SER B O   1 
ATOM   2137 C  CB  . SER B 1 100 ? 45.495 41.081 3.913   1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 94  SER B CB  1 
ATOM   2138 O  OG  . SER B 1 100 ? 45.932 41.704 2.694   1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 94  SER B OG  1 
ATOM   2139 N  N   . ASP B 1 101 ? 43.529 39.037 1.690   1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 95  ASP B N   1 
ATOM   2140 C  CA  . ASP B 1 101 ? 43.663 38.126 0.553   1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 95  ASP B CA  1 
ATOM   2141 C  C   . ASP B 1 101 ? 44.855 38.556 -0.307  1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 95  ASP B C   1 
ATOM   2142 O  O   . ASP B 1 101 ? 45.619 37.733 -0.778  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 95  ASP B O   1 
ATOM   2143 C  CB  . ASP B 1 101 ? 42.385 38.174 -0.259  1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 95  ASP B CB  1 
ATOM   2144 C  CG  . ASP B 1 101 ? 42.288 37.073 -1.310  1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 95  ASP B CG  1 
ATOM   2145 O  OD1 . ASP B 1 101 ? 43.095 36.112 -1.316  1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 95  ASP B OD1 1 
ATOM   2146 O  OD2 . ASP B 1 101 ? 41.382 37.203 -2.140  1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 95  ASP B OD2 1 
ATOM   2147 N  N   . PHE B 1 102 ? 45.045 39.872 -0.461  1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 96  PHE B N   1 
ATOM   2148 C  CA  . PHE B 1 102 ? 46.175 40.372 -1.219  1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 96  PHE B CA  1 
ATOM   2149 C  C   . PHE B 1 102 ? 47.526 39.825 -0.689  1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 96  PHE B C   1 
ATOM   2150 O  O   . PHE B 1 102 ? 48.335 39.350 -1.467  1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 96  PHE B O   1 
ATOM   2151 C  CB  . PHE B 1 102 ? 46.220 41.901 -1.285  1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 96  PHE B CB  1 
ATOM   2152 C  CG  . PHE B 1 102 ? 47.486 42.432 -1.902  1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 96  PHE B CG  1 
ATOM   2153 C  CD1 . PHE B 1 102 ? 47.658 42.432 -3.292  1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 96  PHE B CD1 1 
ATOM   2154 C  CD2 . PHE B 1 102 ? 48.519 42.892 -1.105  1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 96  PHE B CD2 1 
ATOM   2155 C  CE1 . PHE B 1 102 ? 48.841 42.893 -3.853  1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 96  PHE B CE1 1 
ATOM   2156 C  CE2 . PHE B 1 102 ? 49.712 43.371 -1.686  1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 96  PHE B CE2 1 
ATOM   2157 C  CZ  . PHE B 1 102 ? 49.861 43.360 -3.053  1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 96  PHE B CZ  1 
ATOM   2158 N  N   . LEU B 1 103 ? 47.788 39.940 0.599   1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 97  LEU B N   1 
ATOM   2159 C  CA  . LEU B 1 103 ? 49.060 39.519 1.149   1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 97  LEU B CA  1 
ATOM   2160 C  C   . LEU B 1 103 ? 49.221 38.009 1.022   1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 97  LEU B C   1 
ATOM   2161 O  O   . LEU B 1 103 ? 50.332 37.510 0.867   1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 97  LEU B O   1 
ATOM   2162 C  CB  . LEU B 1 103 ? 49.246 39.991 2.588   1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 97  LEU B CB  1 
ATOM   2163 C  CG  . LEU B 1 103 ? 49.443 41.524 2.728   1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 97  LEU B CG  1 
ATOM   2164 C  CD1 . LEU B 1 103 ? 49.459 42.032 4.183   1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 97  LEU B CD1 1 
ATOM   2165 C  CD2 . LEU B 1 103 ? 50.682 42.023 1.943   1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 97  LEU B CD2 1 
HETATM 2166 N  N   . MSE B 1 104 ? 48.119 37.279 1.110   1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 98  MSE B N   1 
HETATM 2167 C  CA  . MSE B 1 104 ? 48.143 35.848 0.860   1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 98  MSE B CA  1 
HETATM 2168 C  C   . MSE B 1 104 ? 48.530 35.499 -0.588  1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 98  MSE B C   1 
HETATM 2169 O  O   . MSE B 1 104 ? 49.285 34.539 -0.806  1.00 21.68 ? ? ? ? ? ? 98  MSE B O   1 
HETATM 2170 C  CB  . MSE B 1 104 ? 46.811 35.215 1.313   1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 98  MSE B CB  1 
HETATM 2171 C  CG  . MSE B 1 104 ? 46.619 33.772 0.953   1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 98  MSE B CG  1 
HETATM 2172 SE SE  . MSE B 1 104 ? 45.910 32.762 2.477   1.00 44.76 ? ? ? ? ? ? 98  MSE B SE  1 
HETATM 2173 C  CE  . MSE B 1 104 ? 47.893 32.996 3.017   1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 98  MSE B CE  1 
ATOM   2174 N  N   . ARG B 1 105 ? 48.055 36.267 -1.564  1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B N   1 
ATOM   2175 C  CA  . ARG B 1 105 ? 48.442 36.071 -2.967  1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B CA  1 
ATOM   2176 C  C   . ARG B 1 105 ? 49.938 36.288 -3.136  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B C   1 
ATOM   2177 O  O   . ARG B 1 105 ? 50.605 35.542 -3.854  1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B O   1 
ATOM   2178 C  CB  . ARG B 1 105 ? 47.717 37.007 -3.917  1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B CB  1 
ATOM   2179 C  CG  . ARG B 1 105 ? 46.204 36.962 -3.844  1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B CG  1 
ATOM   2180 C  CD  . ARG B 1 105 ? 45.614 35.673 -4.227  1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B CD  1 
ATOM   2181 N  NE  . ARG B 1 105 ? 44.156 35.751 -4.051  1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B NE  1 
ATOM   2182 C  CZ  . ARG B 1 105 ? 43.212 35.668 -4.994  1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B CZ  1 
ATOM   2183 N  NH1 . ARG B 1 105 ? 43.498 35.509 -6.304  1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B NH1 1 
ATOM   2184 N  NH2 . ARG B 1 105 ? 41.933 35.793 -4.612  1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B NH2 1 
HETATM 2185 N  N   . MSE B 1 106 ? 50.459 37.309 -2.472  1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 100 MSE B N   1 
HETATM 2186 C  CA  . MSE B 1 106 ? 51.913 37.556 -2.449  1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 100 MSE B CA  1 
HETATM 2187 C  C   . MSE B 1 106 ? 52.653 36.405 -1.784  1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 100 MSE B C   1 
HETATM 2188 O  O   . MSE B 1 106 ? 53.622 35.914 -2.328  1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 100 MSE B O   1 
HETATM 2189 C  CB  . MSE B 1 106 ? 52.234 38.841 -1.716  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 100 MSE B CB  1 
HETATM 2190 C  CG  . MSE B 1 106 ? 51.695 40.109 -2.378  1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 100 MSE B CG  1 
HETATM 2191 SE SE  . MSE B 1 106 ? 52.198 40.514 -4.216  1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 100 MSE B SE  1 
HETATM 2192 C  CE  . MSE B 1 106 ? 50.720 39.706 -5.159  1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 100 MSE B CE  1 
ATOM   2193 N  N   . TYR B 1 107 ? 52.197 35.980 -0.613  1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 101 TYR B N   1 
ATOM   2194 C  CA  . TYR B 1 107 ? 52.820 34.890 0.094   1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CA  1 
ATOM   2195 C  C   . TYR B 1 107 ? 52.923 33.631 -0.785  1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 101 TYR B C   1 
ATOM   2196 O  O   . TYR B 1 107 ? 53.939 32.947 -0.750  1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 101 TYR B O   1 
ATOM   2197 C  CB  . TYR B 1 107 ? 52.076 34.580 1.378   1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CB  1 
ATOM   2198 C  CG  . TYR B 1 107 ? 52.808 33.681 2.287   1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CG  1 
ATOM   2199 C  CD1 . TYR B 1 107 ? 53.740 34.183 3.181   1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CD1 1 
ATOM   2200 C  CD2 . TYR B 1 107 ? 52.607 32.315 2.263   1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CD2 1 
ATOM   2201 C  CE1 . TYR B 1 107 ? 54.447 33.365 4.016   1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CE1 1 
ATOM   2202 C  CE2 . TYR B 1 107 ? 53.346 31.463 3.121   1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CE2 1 
ATOM   2203 C  CZ  . TYR B 1 107 ? 54.241 31.992 3.977   1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CZ  1 
ATOM   2204 O  OH  . TYR B 1 107 ? 54.959 31.188 4.842   1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 101 TYR B OH  1 
ATOM   2205 N  N   . PHE B 1 108 ? 51.861 33.325 -1.520  1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B N   1 
ATOM   2206 C  CA  . PHE B 1 108 ? 51.819 32.200 -2.441  1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CA  1 
ATOM   2207 C  C   . PHE B 1 108 ? 52.194 32.575 -3.878  1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B C   1 
ATOM   2208 O  O   . PHE B 1 108 ? 51.868 31.823 -4.838  1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B O   1 
ATOM   2209 C  CB  . PHE B 1 108 ? 50.428 31.570 -2.414  1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CB  1 
ATOM   2210 C  CG  . PHE B 1 108 ? 50.048 30.922 -1.076  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CG  1 
ATOM   2211 C  CD1 . PHE B 1 108 ? 50.914 30.056 -0.401  1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CD1 1 
ATOM   2212 C  CD2 . PHE B 1 108 ? 48.802 31.163 -0.527  1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CD2 1 
ATOM   2213 C  CE1 . PHE B 1 108 ? 50.556 29.500 0.801   1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CE1 1 
ATOM   2214 C  CE2 . PHE B 1 108 ? 48.437 30.597 0.648   1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CE2 1 
ATOM   2215 C  CZ  . PHE B 1 108 ? 49.308 29.773 1.334   1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CZ  1 
ATOM   2216 N  N   . GLY B 1 109 ? 52.908 33.693 -4.018  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 103 GLY B N   1 
ATOM   2217 C  CA  . GLY B 1 109 ? 53.235 34.297 -5.304  1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 103 GLY B CA  1 
ATOM   2218 C  C   . GLY B 1 109 ? 54.065 33.454 -6.231  1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 103 GLY B C   1 
ATOM   2219 O  O   . GLY B 1 109 ? 53.998 33.626 -7.424  1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 103 GLY B O   1 
ATOM   2220 N  N   . ASN B 1 110 ? 54.810 32.508 -5.694  1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 104 ASN B N   1 
ATOM   2221 C  CA  . ASN B 1 110 ? 55.600 31.605 -6.525  1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 104 ASN B CA  1 
ATOM   2222 C  C   . ASN B 1 110 ? 54.723 30.712 -7.410  1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 104 ASN B C   1 
ATOM   2223 O  O   . ASN B 1 110 ? 55.220 30.145 -8.381  1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 104 ASN B O   1 
ATOM   2224 C  CB  . ASN B 1 110 ? 56.558 30.750 -5.687  1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 104 ASN B CB  1 
ATOM   2225 C  CG  . ASN B 1 110 ? 57.664 31.568 -5.056  1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 104 ASN B CG  1 
ATOM   2226 O  OD1 . ASN B 1 110 ? 57.883 32.699 -5.432  1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 104 ASN B OD1 1 
ATOM   2227 N  ND2 . ASN B 1 110 ? 58.345 30.996 -4.051  1.00 33.85 ? ? ? ? ? ? 104 ASN B ND2 1 
ATOM   2228 N  N   . TYR B 1 111 ? 53.431 30.629 -7.100  1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B N   1 
ATOM   2229 C  CA  . TYR B 1 111 ? 52.521 29.820 -7.868  1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CA  1 
ATOM   2230 C  C   . TYR B 1 111 ? 51.717 30.667 -8.869  1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B C   1 
ATOM   2231 O  O   . TYR B 1 111 ? 50.800 30.155 -9.478  1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B O   1 
ATOM   2232 C  CB  . TYR B 1 111 ? 51.610 29.043 -6.920  1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CB  1 
ATOM   2233 C  CG  . TYR B 1 111 ? 52.424 28.115 -6.051  1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CG  1 
ATOM   2234 C  CD1 . TYR B 1 111 ? 52.967 26.962 -6.574  1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CD1 1 
ATOM   2235 C  CD2 . TYR B 1 111 ? 52.709 28.446 -4.735  1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CD2 1 
ATOM   2236 C  CE1 . TYR B 1 111 ? 53.759 26.112 -5.813  1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CE1 1 
ATOM   2237 C  CE2 . TYR B 1 111 ? 53.511 27.610 -3.943  1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CE2 1 
ATOM   2238 C  CZ  . TYR B 1 111 ? 54.022 26.446 -4.482  1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CZ  1 
ATOM   2239 O  OH  . TYR B 1 111 ? 54.822 25.603 -3.739  1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 105 TYR B OH  1 
ATOM   2240 N  N   . SER B 1 112 ? 52.082 31.938 -9.021  1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 106 SER B N   1 
ATOM   2241 C  CA  . SER B 1 112 ? 51.419 32.816 -9.965  1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 106 SER B CA  1 
ATOM   2242 C  C   . SER B 1 112 ? 52.405 33.079 -11.109 1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 106 SER B C   1 
ATOM   2243 O  O   . SER B 1 112 ? 53.234 32.238 -11.403 1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 106 SER B O   1 
ATOM   2244 C  CB  . SER B 1 112 ? 50.989 34.083 -9.266  1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 106 SER B CB  1 
ATOM   2245 O  OG  . SER B 1 112 ? 50.150 34.867 -10.065 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 106 SER B OG  1 
ATOM   2246 N  N   . ASP B 1 113 ? 52.302 34.216 -11.754 1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B N   1 
ATOM   2247 C  CA  . ASP B 1 113 ? 53.191 34.572 -12.839 1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B CA  1 
ATOM   2248 C  C   . ASP B 1 113 ? 53.371 36.076 -12.859 1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B C   1 
ATOM   2249 O  O   . ASP B 1 113 ? 52.668 36.787 -12.161 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B O   1 
ATOM   2250 C  CB  . ASP B 1 113 ? 52.738 33.981 -14.201 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B CB  1 
ATOM   2251 C  CG  . ASP B 1 113 ? 51.308 34.391 -14.624 1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B CG  1 
ATOM   2252 O  OD1 . ASP B 1 113 ? 50.905 35.564 -14.553 1.00 37.08 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B OD1 1 
ATOM   2253 O  OD2 . ASP B 1 113 ? 50.595 33.511 -15.149 1.00 43.36 ? ? ? ? ? ? 107 ASP B OD2 1 
ATOM   2254 N  N   . ASP B 1 114 ? 54.386 36.556 -13.567 1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B N   1 
ATOM   2255 C  CA  . ASP B 1 114 ? 54.731 37.977 -13.496 1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CA  1 
ATOM   2256 C  C   . ASP B 1 114 ? 53.589 38.867 -13.932 1.00 29.53 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B C   1 
ATOM   2257 O  O   . ASP B 1 114 ? 53.341 39.905 -13.328 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B O   1 
ATOM   2258 C  CB  . ASP B 1 114 ? 55.964 38.312 -14.361 1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CB  1 
ATOM   2259 C  CG  . ASP B 1 114 ? 57.277 38.153 -13.621 1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CG  1 
ATOM   2260 O  OD1 . ASP B 1 114 ? 57.344 37.373 -12.654 1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B OD1 1 
ATOM   2261 O  OD2 . ASP B 1 114 ? 58.271 38.779 -14.069 1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B OD2 1 
ATOM   2262 N  N   . VAL B 1 115 ? 52.901 38.493 -15.006 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 109 VAL B N   1 
ATOM   2263 C  CA  . VAL B 1 115 ? 51.809 39.311 -15.522 1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 109 VAL B CA  1 
ATOM   2264 C  C   . VAL B 1 115 ? 50.741 39.495 -14.435 1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 109 VAL B C   1 
ATOM   2265 O  O   . VAL B 1 115 ? 50.314 40.605 -14.142 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 109 VAL B O   1 
ATOM   2266 C  CB  . VAL B 1 115 ? 51.183 38.712 -16.802 1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 109 VAL B CB  1 
ATOM   2267 C  CG1 . VAL B 1 115 ? 49.799 39.410 -17.141 1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 109 VAL B CG1 1 
ATOM   2268 C  CG2 . VAL B 1 115 ? 52.168 38.869 -17.970 1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 109 VAL B CG2 1 
ATOM   2269 N  N   . THR B 1 116 ? 50.313 38.392 -13.857 1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 110 THR B N   1 
ATOM   2270 C  CA  . THR B 1 116 ? 49.284 38.406 -12.807 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 110 THR B CA  1 
ATOM   2271 C  C   . THR B 1 116 ? 49.737 39.178 -11.565 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 110 THR B C   1 
ATOM   2272 O  O   . THR B 1 116 ? 48.991 39.980 -11.034 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 110 THR B O   1 
ATOM   2273 C  CB  . THR B 1 116 ? 48.919 36.981 -12.426 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 110 THR B CB  1 
ATOM   2274 O  OG1 . THR B 1 116 ? 48.502 36.311 -13.613 1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 110 THR B OG1 1 
ATOM   2275 C  CG2 . THR B 1 116 ? 47.792 36.948 -11.373 1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 110 THR B CG2 1 
ATOM   2276 N  N   . ILE B 1 117 ? 50.955 38.905 -11.097 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 111 ILE B N   1 
ATOM   2277 C  CA  . ILE B 1 117 ? 51.508 39.567 -9.909  1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 111 ILE B CA  1 
ATOM   2278 C  C   . ILE B 1 117 ? 51.578 41.087 -10.081 1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 111 ILE B C   1 
ATOM   2279 O  O   . ILE B 1 117 ? 51.188 41.839 -9.199  1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 111 ILE B O   1 
ATOM   2280 C  CB  . ILE B 1 117 ? 52.883 38.979 -9.511  1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 111 ILE B CB  1 
ATOM   2281 C  CG1 . ILE B 1 117 ? 52.709 37.542 -8.958  1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 111 ILE B CG1 1 
ATOM   2282 C  CG2 . ILE B 1 117 ? 53.611 39.929 -8.495  1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 111 ILE B CG2 1 
ATOM   2283 C  CD1 . ILE B 1 117 ? 53.983 36.675 -8.911  1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 111 ILE B CD1 1 
ATOM   2284 N  N   . LYS B 1 118 ? 51.992 41.530 -11.261 1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B N   1 
ATOM   2285 C  CA  . LYS B 1 118 ? 52.096 42.954 -11.552 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B CA  1 
ATOM   2286 C  C   . LYS B 1 118 ? 50.722 43.566 -11.487 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B C   1 
ATOM   2287 O  O   . LYS B 1 118 ? 50.538 44.614 -10.909 1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B O   1 
ATOM   2288 C  CB  . LYS B 1 118 ? 52.628 43.191 -12.959 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B CB  1 
ATOM   2289 C  CG  . LYS B 1 118 ? 54.100 42.990 -13.168 1.00 36.84 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B CG  1 
ATOM   2290 C  CD  . LYS B 1 118 ? 54.475 43.371 -14.614 1.00 42.29 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B CD  1 
ATOM   2291 C  CE  . LYS B 1 118 ? 54.592 44.898 -14.792 1.00 47.77 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B CE  1 
ATOM   2292 N  NZ  . LYS B 1 118 ? 54.084 45.468 -16.127 1.00 52.19 ? ? ? ? ? ? 112 LYS B NZ  1 
ATOM   2293 N  N   . LYS B 1 119 ? 49.746 42.913 -12.105 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B N   1 
ATOM   2294 C  CA  . LYS B 1 119 ? 48.387 43.428 -12.057 1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CA  1 
ATOM   2295 C  C   . LYS B 1 119 ? 47.818 43.474 -10.629 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B C   1 
ATOM   2296 O  O   . LYS B 1 119 ? 47.140 44.428 -10.256 1.00 27.53 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B O   1 
ATOM   2297 C  CB  . LYS B 1 119 ? 47.458 42.628 -12.958 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CB  1 
ATOM   2298 C  CG  . LYS B 1 119 ? 45.986 43.128 -12.899 1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CG  1 
ATOM   2299 C  CD  . LYS B 1 119 ? 44.998 42.232 -13.618 1.00 40.64 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CD  1 
ATOM   2300 C  CE  . LYS B 1 119 ? 43.530 42.696 -13.348 1.00 41.92 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CE  1 
ATOM   2301 N  NZ  . LYS B 1 119 ? 43.337 44.090 -13.840 1.00 45.85 ? ? ? ? ? ? 113 LYS B NZ  1 
ATOM   2302 N  N   . TRP B 1 120 ? 48.027 42.410 -9.863  1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 114 TRP B N   1 
ATOM   2303 C  CA  . TRP B 1 120 ? 47.641 42.425 -8.442  1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 114 TRP B CA  1 
ATOM   2304 C  C   . TRP B 1 120 ? 48.262 43.606 -7.672  1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 114 TRP B C   1 
ATOM   2305 O  O   . TRP B 1 120 ? 47.584 44.244 -6.889  1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 114 TRP B O   1 
ATOM   2306 C  CB  . TRP B 1 120 ? 47.990 41.105 -7.735  1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 114 TRP B CB  1 
ATOM   2307 C  CG  . TRP B 1 120 ? 47.109 39.957 -8.078  1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 114 TRP B CG  1 
ATOM   2308 C  CD1 . TRP B 1 120 ? 45.829 40.003 -8.551  1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 114 TRP B CD1 1 
ATOM   2309 C  CD2 . TRP B 1 120 ? 47.412 38.580 -7.892  1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 114 TRP B CD2 1 
ATOM   2310 N  NE1 . TRP B 1 120 ? 45.336 38.734 -8.695  1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 114 TRP B NE1 1 
ATOM   2311 C  CE2 . TRP B 1 120 ? 46.273 37.846 -8.255  1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 114 TRP B CE2 1 
ATOM   2312 C  CE3 . TRP B 1 120 ? 48.537 37.899 -7.446  1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 114 TRP B CE3 1 
ATOM   2313 C  CZ2 . TRP B 1 120 ? 46.245 36.446 -8.241  1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 114 TRP B CZ2 1 
ATOM   2314 C  CZ3 . TRP B 1 120 ? 48.505 36.518 -7.405  1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 114 TRP B CZ3 1 
ATOM   2315 C  CH2 . TRP B 1 120 ? 47.367 35.813 -7.805  1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 114 TRP B CH2 1 
ATOM   2316 N  N   . ILE B 1 121 ? 49.519 43.920 -7.933  1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 115 ILE B N   1 
ATOM   2317 C  CA  . ILE B 1 121 ? 50.171 44.996 -7.215  1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 115 ILE B CA  1 
ATOM   2318 C  C   . ILE B 1 121 ? 49.592 46.334 -7.673  1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 115 ILE B C   1 
ATOM   2319 O  O   . ILE B 1 121 ? 49.268 47.174 -6.833  1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 115 ILE B O   1 
ATOM   2320 C  CB  . ILE B 1 121 ? 51.702 44.954 -7.362  1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 115 ILE B CB  1 
ATOM   2321 C  CG1 . ILE B 1 121 ? 52.279 43.683 -6.761  1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 115 ILE B CG1 1 
ATOM   2322 C  CG2 . ILE B 1 121 ? 52.374 46.215 -6.724  1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 115 ILE B CG2 1 
ATOM   2323 C  CD1 . ILE B 1 121 ? 53.710 43.406 -7.227  1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 115 ILE B CD1 1 
ATOM   2324 N  N   . LYS B 1 122 ? 49.437 46.543 -8.980  1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 116 LYS B N   1 
ATOM   2325 C  CA  . LYS B 1 122 ? 48.827 47.821 -9.459  1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 116 LYS B CA  1 
ATOM   2326 C  C   . LYS B 1 122 ? 47.398 47.969 -8.934  1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 116 LYS B C   1 
ATOM   2327 O  O   . LYS B 1 122 ? 47.025 49.024 -8.470  1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 116 LYS B O   1 
ATOM   2328 C  CB  . LYS B 1 122 ? 48.800 47.914 -10.993 1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 116 LYS B CB  1 
ATOM   2329 C  CG  . LYS B 1 122 ? 50.164 47.896 -11.659 1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 116 LYS B CG  1 
ATOM   2330 C  CD  . LYS B 1 122 ? 49.984 47.798 -13.203 1.00 43.56 ? ? ? ? ? ? 116 LYS B CD  1 
ATOM   2331 C  CE  . LYS B 1 122 ? 51.248 48.131 -13.991 1.00 48.59 ? ? ? ? ? ? 116 LYS B CE  1 
ATOM   2332 N  NZ  . LYS B 1 122 ? 51.805 46.914 -14.674 1.00 51.03 ? ? ? ? ? ? 116 LYS B NZ  1 
ATOM   2333 N  N   . ASP B 1 123 ? 46.618 46.891 -8.952  1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 117 ASP B N   1 
ATOM   2334 C  CA  . ASP B 1 123 ? 45.266 46.936 -8.405  1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 117 ASP B CA  1 
ATOM   2335 C  C   . ASP B 1 123 ? 45.248 47.325 -6.927  1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 117 ASP B C   1 
ATOM   2336 O  O   . ASP B 1 123 ? 44.383 48.092 -6.472  1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 117 ASP B O   1 
ATOM   2337 C  CB  . ASP B 1 123 ? 44.569 45.586 -8.528  1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 117 ASP B CB  1 
ATOM   2338 C  CG  . ASP B 1 123 ? 44.106 45.262 -9.936  1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 117 ASP B CG  1 
ATOM   2339 O  OD1 . ASP B 1 123 ? 44.218 46.094 -10.849 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 117 ASP B OD1 1 
ATOM   2340 O  OD2 . ASP B 1 123 ? 43.628 44.123 -10.124 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 117 ASP B OD2 1 
ATOM   2341 N  N   . GLU B 1 124 ? 46.148 46.721 -6.149  1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B N   1 
ATOM   2342 C  CA  . GLU B 1 124 ? 46.248 47.023 -4.714  1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B CA  1 
ATOM   2343 C  C   . GLU B 1 124 ? 46.726 48.465 -4.444  1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B C   1 
ATOM   2344 O  O   . GLU B 1 124 ? 46.168 49.156 -3.572  1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B O   1 
ATOM   2345 C  CB  . GLU B 1 124 ? 47.166 46.002 -4.008  1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B CB  1 
ATOM   2346 C  CG  . GLU B 1 124 ? 47.343 46.214 -2.502  1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B CG  1 
ATOM   2347 C  CD  . GLU B 1 124 ? 46.130 45.756 -1.689  1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B CD  1 
ATOM   2348 O  OE1 . GLU B 1 124 ? 45.064 45.497 -2.268  1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B OE1 1 
ATOM   2349 O  OE2 . GLU B 1 124 ? 46.249 45.690 -0.464  1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 118 GLU B OE2 1 
ATOM   2350 N  N   . ILE B 1 125 ? 47.694 48.943 -5.212  1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 119 ILE B N   1 
ATOM   2351 C  CA  . ILE B 1 125 ? 48.103 50.343 -5.114  1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 119 ILE B CA  1 
ATOM   2352 C  C   . ILE B 1 125 ? 46.881 51.285 -5.363  1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 119 ILE B C   1 
ATOM   2353 O  O   . ILE B 1 125 ? 46.634 52.225 -4.613  1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 119 ILE B O   1 
ATOM   2354 C  CB  . ILE B 1 125 ? 49.250 50.671 -6.131  1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 119 ILE B CB  1 
ATOM   2355 C  CG1 . ILE B 1 125 ? 50.563 50.024 -5.715  1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 119 ILE B CG1 1 
ATOM   2356 C  CG2 . ILE B 1 125 ? 49.421 52.217 -6.286  1.00 33.24 ? ? ? ? ? ? 119 ILE B CG2 1 
ATOM   2357 C  CD1 . ILE B 1 125 ? 51.635 50.111 -6.780  1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 119 ILE B CD1 1 
ATOM   2358 N  N   . GLU B 1 126 ? 46.106 51.007 -6.398  1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 120 GLU B N   1 
ATOM   2359 C  CA  . GLU B 1 126 ? 44.945 51.843 -6.748  1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 120 GLU B CA  1 
ATOM   2360 C  C   . GLU B 1 126 ? 43.883 51.807 -5.670  1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 120 GLU B C   1 
ATOM   2361 O  O   . GLU B 1 126 ? 43.361 52.836 -5.257  1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 120 GLU B O   1 
ATOM   2362 C  CB  . GLU B 1 126 ? 44.346 51.402 -8.063  1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 120 GLU B CB  1 
ATOM   2363 C  CG  . GLU B 1 126 ? 45.331 51.570 -9.192  1.00 41.20 ? ? ? ? ? ? 120 GLU B CG  1 
ATOM   2364 C  CD  . GLU B 1 126 ? 44.702 51.521 -10.564 1.00 47.23 ? ? ? ? ? ? 120 GLU B CD  1 
ATOM   2365 O  OE1 . GLU B 1 126 ? 43.451 51.369 -10.673 1.00 51.22 ? ? ? ? ? ? 120 GLU B OE1 1 
ATOM   2366 O  OE2 . GLU B 1 126 ? 45.494 51.651 -11.531 1.00 50.51 ? ? ? ? ? ? 120 GLU B OE2 1 
ATOM   2367 N  N   . ARG B 1 127 ? 43.606 50.605 -5.187  1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 121 ARG B N   1 
ATOM   2368 C  CA  . ARG B 1 127 ? 42.667 50.382 -4.102  1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 121 ARG B CA  1 
ATOM   2369 C  C   . ARG B 1 127 ? 43.041 51.154 -2.846  1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 121 ARG B C   1 
ATOM   2370 O  O   . ARG B 1 127 ? 42.217 51.836 -2.257  1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 121 ARG B O   1 
ATOM   2371 C  CB  . ARG B 1 127 ? 42.664 48.866 -3.829  1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 121 ARG B CB  1 
ATOM   2372 C  CG  . ARG B 1 127 ? 41.678 48.345 -2.885  1.00 36.38 ? ? ? ? ? ? 121 ARG B CG  1 
ATOM   2373 C  CD  . ARG B 1 127 ? 41.672 46.788 -2.942  1.00 38.70 ? ? ? ? ? ? 121 ARG B CD  1 
ATOM   2374 N  NE  . ARG B 1 127 ? 41.411 46.232 -4.288  1.00 40.40 ? ? ? ? ? ? 121 ARG B NE  1 
ATOM   2375 C  CZ  . ARG B 1 127 ? 42.199 45.368 -4.964  1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 121 ARG B CZ  1 
ATOM   2376 N  NH1 . ARG B 1 127 ? 43.378 44.904 -4.471  1.00 38.94 ? ? ? ? ? ? 121 ARG B NH1 1 
ATOM   2377 N  NH2 . ARG B 1 127 ? 41.785 44.917 -6.157  1.00 40.64 ? ? ? ? ? ? 121 ARG B NH2 1 
ATOM   2378 N  N   . LYS B 1 128 ? 44.295 51.039 -2.412  1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B N   1 
ATOM   2379 C  CA  . LYS B 1 128 ? 44.720 51.683 -1.193  1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CA  1 
ATOM   2380 C  C   . LYS B 1 128 ? 44.833 53.203 -1.358  1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B C   1 
ATOM   2381 O  O   . LYS B 1 128 ? 44.508 53.934 -0.437  1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B O   1 
ATOM   2382 C  CB  . LYS B 1 128 ? 46.026 51.033 -0.670  1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CB  1 
ATOM   2383 C  CG  . LYS B 1 128 ? 45.712 49.565 -0.137  1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CG  1 
ATOM   2384 C  CD  . LYS B 1 128 ? 45.065 49.613 1.216   1.00 35.26 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CD  1 
ATOM   2385 C  CE  . LYS B 1 128 ? 44.396 48.318 1.683   1.00 35.41 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CE  1 
ATOM   2386 N  NZ  . LYS B 1 128 ? 45.253 47.166 1.766   1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 122 LYS B NZ  1 
ATOM   2387 N  N   . GLU B 1 129 ? 45.250 53.672 -2.534  1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 123 GLU B N   1 
ATOM   2388 C  CA  . GLU B 1 129 ? 45.206 55.111 -2.824  1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 123 GLU B CA  1 
ATOM   2389 C  C   . GLU B 1 129 ? 43.753 55.634 -2.734  1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 123 GLU B C   1 
ATOM   2390 O  O   . GLU B 1 129 ? 43.504 56.710 -2.194  1.00 32.16 ? ? ? ? ? ? 123 GLU B O   1 
ATOM   2391 C  CB  . GLU B 1 129 ? 45.807 55.399 -4.196  1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 123 GLU B CB  1 
ATOM   2392 C  CG  . GLU B 1 129 ? 47.341 55.253 -4.264  1.00 34.39 ? ? ? ? ? ? 123 GLU B CG  1 
ATOM   2393 C  CD  . GLU B 1 129 ? 47.882 55.472 -5.671  1.00 39.40 ? ? ? ? ? ? 123 GLU B CD  1 
ATOM   2394 O  OE1 . GLU B 1 129 ? 47.146 55.227 -6.658  1.00 40.41 ? ? ? ? ? ? 123 GLU B OE1 1 
ATOM   2395 O  OE2 . GLU B 1 129 ? 49.040 55.920 -5.791  1.00 43.48 ? ? ? ? ? ? 123 GLU B OE2 1 
ATOM   2396 N  N   . ALA B 1 130 ? 42.804 54.874 -3.261  1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 124 ALA B N   1 
ATOM   2397 C  CA  . ALA B 1 130 ? 41.379 55.224 -3.158  1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 124 ALA B CA  1 
ATOM   2398 C  C   . ALA B 1 130 ? 40.914 55.298 -1.692  1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 124 ALA B C   1 
ATOM   2399 O  O   . ALA B 1 130 ? 40.204 56.224 -1.331  1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 124 ALA B O   1 
ATOM   2400 C  CB  . ALA B 1 130 ? 40.484 54.245 -3.972  1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 124 ALA B CB  1 
ATOM   2401 N  N   . TYR B 1 131 ? 41.322 54.349 -0.853  1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 125 TYR B N   1 
ATOM   2402 C  CA  . TYR B 1 131 ? 40.999 54.415 0.576   1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 125 TYR B CA  1 
ATOM   2403 C  C   . TYR B 1 131 ? 41.556 55.680 1.212   1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 125 TYR B C   1 
ATOM   2404 O  O   . TYR B 1 131 ? 40.872 56.331 1.990   1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 125 TYR B O   1 
ATOM   2405 C  CB  . TYR B 1 131 ? 41.570 53.231 1.364   1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 125 TYR B CB  1 
ATOM   2406 C  CG  . TYR B 1 131 ? 41.034 51.849 1.044   1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 125 TYR B CG  1 
ATOM   2407 C  CD1 . TYR B 1 131 ? 40.075 51.628 0.053   1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 125 TYR B CD1 1 
ATOM   2408 C  CD2 . TYR B 1 131 ? 41.555 50.740 1.702   1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 125 TYR B CD2 1 
ATOM   2409 C  CE1 . TYR B 1 131 ? 39.643 50.335 -0.258  1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 125 TYR B CE1 1 
ATOM   2410 C  CE2 . TYR B 1 131 ? 41.109 49.442 1.424   1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 125 TYR B CE2 1 
ATOM   2411 C  CZ  . TYR B 1 131 ? 40.175 49.234 0.437   1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 125 TYR B CZ  1 
ATOM   2412 O  OH  . TYR B 1 131 ? 39.761 47.940 0.147   1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 125 TYR B OH  1 
ATOM   2413 N  N   . ILE B 1 132 ? 42.792 56.022 0.884   1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 126 ILE B N   1 
ATOM   2414 C  CA  . ILE B 1 132 ? 43.418 57.206 1.479   1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 126 ILE B CA  1 
ATOM   2415 C  C   . ILE B 1 132 ? 42.669 58.479 1.007   1.00 33.97 ? ? ? ? ? ? 126 ILE B C   1 
ATOM   2416 O  O   . ILE B 1 132 ? 42.341 59.363 1.831   1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 126 ILE B O   1 
ATOM   2417 C  CB  . ILE B 1 132 ? 44.880 57.311 1.104   1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 126 ILE B CB  1 
ATOM   2418 C  CG1 . ILE B 1 132 ? 45.694 56.182 1.743   1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 126 ILE B CG1 1 
ATOM   2419 C  CG2 . ILE B 1 132 ? 45.457 58.680 1.512   1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 126 ILE B CG2 1 
ATOM   2420 C  CD1 . ILE B 1 132 ? 47.027 56.010 1.094   1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 126 ILE B CD1 1 
ATOM   2421 N  N   . ALA B 1 133 ? 42.397 58.586 -0.299  1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 127 ALA B N   1 
ATOM   2422 C  CA  . ALA B 1 133 ? 41.649 59.765 -0.834  1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 127 ALA B CA  1 
ATOM   2423 C  C   . ALA B 1 133 ? 40.278 59.891 -0.193  1.00 36.17 ? ? ? ? ? ? 127 ALA B C   1 
ATOM   2424 O  O   . ALA B 1 133 ? 39.834 60.981 0.113   1.00 36.91 ? ? ? ? ? ? 127 ALA B O   1 
ATOM   2425 C  CB  . ALA B 1 133 ? 41.519 59.733 -2.395  1.00 36.17 ? ? ? ? ? ? 127 ALA B CB  1 
ATOM   2426 N  N   . ASP B 1 134 ? 39.610 58.771 0.025   1.00 35.93 ? ? ? ? ? ? 128 ASP B N   1 
ATOM   2427 C  CA  . ASP B 1 134 ? 38.323 58.775 0.685   1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 128 ASP B CA  1 
ATOM   2428 C  C   . ASP B 1 134 ? 38.407 59.230 2.171   1.00 37.47 ? ? ? ? ? ? 128 ASP B C   1 
ATOM   2429 O  O   . ASP B 1 134 ? 37.551 59.978 2.648   1.00 38.21 ? ? ? ? ? ? 128 ASP B O   1 
ATOM   2430 C  CB  . ASP B 1 134 ? 37.715 57.403 0.596   1.00 37.56 ? ? ? ? ? ? 128 ASP B CB  1 
ATOM   2431 C  CG  . ASP B 1 134 ? 36.424 57.310 1.339   1.00 39.32 ? ? ? ? ? ? 128 ASP B CG  1 
ATOM   2432 O  OD1 . ASP B 1 134 ? 35.460 57.926 0.883   1.00 42.21 ? ? ? ? ? ? 128 ASP B OD1 1 
ATOM   2433 O  OD2 . ASP B 1 134 ? 36.396 56.628 2.377   1.00 39.86 ? ? ? ? ? ? 128 ASP B OD2 1 
ATOM   2434 N  N   . LEU B 1 135 ? 39.448 58.809 2.876   1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 129 LEU B N   1 
ATOM   2435 C  CA  . LEU B 1 135 ? 39.622 59.257 4.255   1.00 37.38 ? ? ? ? ? ? 129 LEU B CA  1 
ATOM   2436 C  C   . LEU B 1 135 ? 39.969 60.743 4.313   1.00 38.48 ? ? ? ? ? ? 129 LEU B C   1 
ATOM   2437 O  O   . LEU B 1 135 ? 39.471 61.471 5.170   1.00 39.96 ? ? ? ? ? ? 129 LEU B O   1 
ATOM   2438 C  CB  . LEU B 1 135 ? 40.676 58.426 4.956   1.00 35.69 ? ? ? ? ? ? 129 LEU B CB  1 
ATOM   2439 C  CG  . LEU B 1 135 ? 40.186 57.018 5.339   1.00 37.09 ? ? ? ? ? ? 129 LEU B CG  1 
ATOM   2440 C  CD1 . LEU B 1 135 ? 41.308 56.244 5.922   1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 129 LEU B CD1 1 
ATOM   2441 C  CD2 . LEU B 1 135 ? 39.010 57.103 6.317   1.00 38.86 ? ? ? ? ? ? 129 LEU B CD2 1 
ATOM   2442 N  N   . ARG B 1 136 ? 40.802 61.203 3.390   1.00 39.11 ? ? ? ? ? ? 130 ARG B N   1 
ATOM   2443 C  CA  . ARG B 1 136 ? 41.140 62.640 3.339   1.00 41.41 ? ? ? ? ? ? 130 ARG B CA  1 
ATOM   2444 C  C   . ARG B 1 136 ? 39.896 63.480 2.979   1.00 41.88 ? ? ? ? ? ? 130 ARG B C   1 
ATOM   2445 O  O   . ARG B 1 136 ? 39.667 64.552 3.536   1.00 43.10 ? ? ? ? ? ? 130 ARG B O   1 
ATOM   2446 C  CB  . ARG B 1 136 ? 42.313 62.881 2.394   1.00 41.82 ? ? ? ? ? ? 130 ARG B CB  1 
ATOM   2447 C  CG  . ARG B 1 136 ? 43.632 62.255 2.895   1.00 43.15 ? ? ? ? ? ? 130 ARG B CG  1 
ATOM   2448 C  CD  . ARG B 1 136 ? 44.787 63.221 2.740   1.00 49.88 ? ? ? ? ? ? 130 ARG B CD  1 
ATOM   2449 N  NE  . ARG B 1 136 ? 46.075 62.670 3.170   1.00 51.04 ? ? ? ? ? ? 130 ARG B NE  1 
ATOM   2450 C  CZ  . ARG B 1 136 ? 46.951 62.067 2.368   1.00 52.85 ? ? ? ? ? ? 130 ARG B CZ  1 
ATOM   2451 N  NH1 . ARG B 1 136 ? 46.702 61.910 1.063   1.00 53.06 ? ? ? ? ? ? 130 ARG B NH1 1 
ATOM   2452 N  NH2 . ARG B 1 136 ? 48.092 61.613 2.879   1.00 52.63 ? ? ? ? ? ? 130 ARG B NH2 1 
ATOM   2453 N  N   . LEU B 1 137 ? 39.050 62.963 2.098   1.00 41.78 ? ? ? ? ? ? 131 LEU B N   1 
ATOM   2454 C  CA  . LEU B 1 137 ? 37.773 63.626 1.789   1.00 43.69 ? ? ? ? ? ? 131 LEU B CA  1 
ATOM   2455 C  C   . LEU B 1 137 ? 36.868 63.660 3.013   1.00 43.60 ? ? ? ? ? ? 131 LEU B C   1 
ATOM   2456 O  O   . LEU B 1 137 ? 36.250 64.693 3.321   1.00 44.14 ? ? ? ? ? ? 131 LEU B O   1 
ATOM   2457 C  CB  . LEU B 1 137 ? 37.064 62.930 0.629   1.00 44.08 ? ? ? ? ? ? 131 LEU B CB  1 
ATOM   2458 C  CG  . LEU B 1 137 ? 35.730 63.494 0.135   1.00 47.11 ? ? ? ? ? ? 131 LEU B CG  1 
ATOM   2459 C  CD1 . LEU B 1 137 ? 35.785 64.989 -0.133  1.00 52.15 ? ? ? ? ? ? 131 LEU B CD1 1 
ATOM   2460 C  CD2 . LEU B 1 137 ? 35.308 62.716 -1.116  1.00 50.30 ? ? ? ? ? ? 131 LEU B CD2 1 
ATOM   2461 N  N   . LYS B 1 138 ? 36.840 62.555 3.748   1.00 41.93 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B N   1 
ATOM   2462 C  CA  . LYS B 1 138 ? 36.034 62.511 4.975   1.00 42.95 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CA  1 
ATOM   2463 C  C   . LYS B 1 138 ? 36.569 63.426 6.090   1.00 43.36 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B C   1 
ATOM   2464 O  O   . LYS B 1 138 ? 35.793 64.019 6.823   1.00 44.52 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B O   1 
ATOM   2465 C  CB  . LYS B 1 138 ? 35.853 61.069 5.441   1.00 41.00 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CB  1 
ATOM   2466 C  CG  . LYS B 1 138 ? 34.806 60.349 4.563   1.00 43.23 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CG  1 
ATOM   2467 C  CD  . LYS B 1 138 ? 34.878 58.843 4.650   1.00 44.81 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CD  1 
ATOM   2468 C  CE  . LYS B 1 138 ? 33.603 58.179 4.093   1.00 45.31 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CE  1 
ATOM   2469 N  NZ  . LYS B 1 138 ? 33.248 58.619 2.697   1.00 45.72 ? ? ? ? ? ? 132 LYS B NZ  1 
ATOM   2470 N  N   . TYR B 1 139 ? 37.881 63.579 6.181   1.00 43.71 ? ? ? ? ? ? 133 TYR B N   1 
ATOM   2471 C  CA  . TYR B 1 139 ? 38.464 64.462 7.180   1.00 45.07 ? ? ? ? ? ? 133 TYR B CA  1 
ATOM   2472 C  C   . TYR B 1 139 ? 37.983 65.895 6.967   1.00 46.71 ? ? ? ? ? ? 133 TYR B C   1 
ATOM   2473 O  O   . TYR B 1 139 ? 37.505 66.540 7.903   1.00 47.88 ? ? ? ? ? ? 133 TYR B O   1 
ATOM   2474 C  CB  . TYR B 1 139 ? 40.003 64.384 7.173   1.00 45.15 ? ? ? ? ? ? 133 TYR B CB  1 
ATOM   2475 C  CG  . TYR B 1 139 ? 40.626 65.436 8.056   1.00 47.37 ? ? ? ? ? ? 133 TYR B CG  1 
ATOM   2476 C  CD1 . TYR B 1 139 ? 40.527 65.360 9.446   1.00 49.69 ? ? ? ? ? ? 133 TYR B CD1 1 
ATOM   2477 C  CD2 . TYR B 1 139 ? 41.277 66.536 7.505   1.00 49.46 ? ? ? ? ? ? 133 TYR B CD2 1 
ATOM   2478 C  CE1 . TYR B 1 139 ? 41.094 66.359 10.267  1.00 52.06 ? ? ? ? ? ? 133 TYR B CE1 1 
ATOM   2479 C  CE2 . TYR B 1 139 ? 41.836 67.527 8.312   1.00 53.09 ? ? ? ? ? ? 133 TYR B CE2 1 
ATOM   2480 C  CZ  . TYR B 1 139 ? 41.741 67.433 9.688   1.00 53.24 ? ? ? ? ? ? 133 TYR B CZ  1 
ATOM   2481 O  OH  . TYR B 1 139 ? 42.298 68.435 10.463  1.00 58.20 ? ? ? ? ? ? 133 TYR B OH  1 
ATOM   2482 N  N   . GLU B 1 140 ? 38.052 66.374 5.724   1.00 47.39 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B N   1 
ATOM   2483 C  CA  . GLU B 1 140 ? 37.513 67.700 5.367   1.00 49.30 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B CA  1 
ATOM   2484 C  C   . GLU B 1 140 ? 36.043 67.815 5.760   1.00 49.30 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B C   1 
ATOM   2485 O  O   . GLU B 1 140 ? 35.595 68.842 6.191   1.00 50.01 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B O   1 
ATOM   2486 C  CB  . GLU B 1 140 ? 37.683 67.995 3.865   1.00 49.58 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B CB  1 
ATOM   2487 C  CG  . GLU B 1 140 ? 39.124 67.936 3.389   1.00 49.98 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B CG  1 
ATOM   2488 C  CD  . GLU B 1 140 ? 40.039 68.898 4.162   1.00 50.84 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B CD  1 
ATOM   2489 O  OE1 . GLU B 1 140 ? 39.595 70.007 4.520   1.00 49.37 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B OE1 1 
ATOM   2490 O  OE2 . GLU B 1 140 ? 41.195 68.524 4.428   1.00 49.67 ? ? ? ? ? ? 134 GLU B OE2 1 
ATOM   2491 N  N   . LYS B 1 141 ? 35.308 66.726 5.647   1.00 48.69 ? ? ? ? ? ? 135 LYS B N   1 
ATOM   2492 C  CA  . LYS B 1 141 ? 33.925 66.689 6.124   1.00 49.51 ? ? ? ? ? ? 135 LYS B CA  1 
ATOM   2493 C  C   . LYS B 1 141 ? 33.849 66.693 7.680   1.00 48.34 ? ? ? ? ? ? 135 LYS B C   1 
ATOM   2494 O  O   . LYS B 1 141 ? 33.008 67.374 8.253   1.00 49.22 ? ? ? ? ? ? 135 LYS B O   1 
ATOM   2495 C  CB  . LYS B 1 141 ? 33.248 65.437 5.531   1.00 49.32 ? ? ? ? ? ? 135 LYS B CB  1 
ATOM   2496 C  CG  . LYS B 1 141 ? 31.813 65.200 5.916   1.00 52.65 ? ? ? ? ? ? 135 LYS B CG  1 
ATOM   2497 C  CD  . LYS B 1 141 ? 31.289 63.920 5.228   1.00 54.31 ? ? ? ? ? ? 135 LYS B CD  1 
ATOM   2498 C  CE  . LYS B 1 141 ? 29.848 63.620 5.638   1.00 57.10 ? ? ? ? ? ? 135 LYS B CE  1 
ATOM   2499 N  NZ  . LYS B 1 141 ? 29.095 62.822 4.619   1.00 57.65 ? ? ? ? ? ? 135 LYS B NZ  1 
ATOM   2500 N  N   . TRP B 1 142 ? 34.750 65.952 8.338   1.00 45.83 ? ? ? ? ? ? 136 TRP B N   1 
ATOM   2501 C  CA  . TRP B 1 142 ? 34.690 65.707 9.794   1.00 44.99 ? ? ? ? ? ? 136 TRP B CA  1 
ATOM   2502 C  C   . TRP B 1 142 ? 35.446 66.697 10.683  1.00 45.42 ? ? ? ? ? ? 136 TRP B C   1 
ATOM   2503 O  O   . TRP B 1 142 ? 35.222 66.733 11.884  1.00 45.37 ? ? ? ? ? ? 136 TRP B O   1 
ATOM   2504 C  CB  . TRP B 1 142 ? 35.280 64.333 10.131  1.00 43.62 ? ? ? ? ? ? 136 TRP B CB  1 
ATOM   2505 C  CG  . TRP B 1 142 ? 34.526 63.177 9.594   1.00 43.41 ? ? ? ? ? ? 136 TRP B CG  1 
ATOM   2506 C  CD1 . TRP B 1 142 ? 33.179 63.098 9.374   1.00 46.08 ? ? ? ? ? ? 136 TRP B CD1 1 
ATOM   2507 C  CD2 . TRP B 1 142 ? 35.074 61.903 9.234   1.00 41.24 ? ? ? ? ? ? 136 TRP B CD2 1 
ATOM   2508 N  NE1 . TRP B 1 142 ? 32.857 61.840 8.894   1.00 43.91 ? ? ? ? ? ? 136 TRP B NE1 1 
ATOM   2509 C  CE2 . TRP B 1 142 ? 34.000 61.093 8.798   1.00 43.53 ? ? ? ? ? ? 136 TRP B CE2 1 
ATOM   2510 C  CE3 . TRP B 1 142 ? 36.367 61.372 9.230   1.00 41.00 ? ? ? ? ? ? 136 TRP B CE3 1 
ATOM   2511 C  CZ2 . TRP B 1 142 ? 34.183 59.768 8.355   1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 136 TRP B CZ2 1 
ATOM   2512 C  CZ3 . TRP B 1 142 ? 36.553 60.046 8.787   1.00 42.55 ? ? ? ? ? ? 136 TRP B CZ3 1 
ATOM   2513 C  CH2 . TRP B 1 142 ? 35.457 59.268 8.357   1.00 41.51 ? ? ? ? ? ? 136 TRP B CH2 1 
ATOM   2514 N  N   . ARG B 1 143 ? 36.359 67.457 10.102  1.00 44.64 ? ? ? ? ? ? 137 ARG B N   1 
ATOM   2515 C  CA  . ARG B 1 143 ? 37.413 68.091 10.883  1.00 45.49 ? ? ? ? ? ? 137 ARG B CA  1 
ATOM   2516 C  C   . ARG B 1 143 ? 37.008 69.015 12.028  1.00 46.78 ? ? ? ? ? ? 137 ARG B C   1 
ATOM   2517 O  O   . ARG B 1 143 ? 37.695 69.046 13.046  1.00 47.06 ? ? ? ? ? ? 137 ARG B O   1 
ATOM   2518 C  CB  . ARG B 1 143 ? 38.386 68.822 9.976   1.00 46.44 ? ? ? ? ? ? 137 ARG B CB  1 
ATOM   2519 C  CG  . ARG B 1 143 ? 37.750 69.727 8.952   1.00 47.44 ? ? ? ? ? ? 137 ARG B CG  1 
ATOM   2520 C  CD  . ARG B 1 143 ? 38.847 70.148 8.025   1.00 49.49 ? ? ? ? ? ? 137 ARG B CD  1 
ATOM   2521 N  NE  . ARG B 1 143 ? 39.803 70.999 8.731   1.00 50.41 ? ? ? ? ? ? 137 ARG B NE  1 
ATOM   2522 C  CZ  . ARG B 1 143 ? 40.939 71.440 8.219   1.00 49.44 ? ? ? ? ? ? 137 ARG B CZ  1 
ATOM   2523 N  NH1 . ARG B 1 143 ? 41.285 71.106 6.986   1.00 48.37 ? ? ? ? ? ? 137 ARG B NH1 1 
ATOM   2524 N  NH2 . ARG B 1 143 ? 41.723 72.227 8.948   1.00 51.58 ? ? ? ? ? ? 137 ARG B NH2 1 
ATOM   2525 N  N   . VAL B 1 144 ? 35.937 69.784 11.861  1.00 47.66 ? ? ? ? ? ? 138 VAL B N   1 
ATOM   2526 C  CA  . VAL B 1 144 ? 35.523 70.727 12.881  1.00 48.99 ? ? ? ? ? ? 138 VAL B CA  1 
ATOM   2527 C  C   . VAL B 1 144 ? 35.171 70.005 14.169  1.00 49.43 ? ? ? ? ? ? 138 VAL B C   1 
ATOM   2528 O  O   . VAL B 1 144 ? 35.635 70.378 15.252  1.00 50.56 ? ? ? ? ? ? 138 VAL B O   1 
ATOM   2529 C  CB  . VAL B 1 144 ? 34.301 71.556 12.415  1.00 50.32 ? ? ? ? ? ? 138 VAL B CB  1 
ATOM   2530 C  CG1 . VAL B 1 144 ? 33.721 72.376 13.579  1.00 51.87 ? ? ? ? ? ? 138 VAL B CG1 1 
ATOM   2531 C  CG2 . VAL B 1 144 ? 34.702 72.440 11.262  1.00 49.94 ? ? ? ? ? ? 138 VAL B CG2 1 
ATOM   2532 N  N   . GLY B 1 145 ? 34.358 68.959 14.032  1.00 48.35 ? ? ? ? ? ? 139 GLY B N   1 
ATOM   2533 C  CA  . GLY B 1 145 ? 33.890 68.169 15.165  1.00 48.43 ? ? ? ? ? ? 139 GLY B CA  1 
ATOM   2534 C  C   . GLY B 1 145 ? 34.811 67.065 15.641  1.00 46.95 ? ? ? ? ? ? 139 GLY B C   1 
ATOM   2535 O  O   . GLY B 1 145 ? 34.778 66.705 16.810  1.00 46.97 ? ? ? ? ? ? 139 GLY B O   1 
ATOM   2536 N  N   . ILE B 1 146 ? 35.642 66.514 14.761  1.00 45.61 ? ? ? ? ? ? 140 ILE B N   1 
ATOM   2537 C  CA  . ILE B 1 146 ? 36.380 65.333 15.142  1.00 44.38 ? ? ? ? ? ? 140 ILE B CA  1 
ATOM   2538 C  C   . ILE B 1 146 ? 37.208 65.606 16.392  1.00 44.61 ? ? ? ? ? ? 140 ILE B C   1 
ATOM   2539 O  O   . ILE B 1 146 ? 37.840 66.660 16.532  1.00 46.27 ? ? ? ? ? ? 140 ILE B O   1 
ATOM   2540 C  CB  . ILE B 1 146 ? 37.261 64.753 13.989  1.00 43.50 ? ? ? ? ? ? 140 ILE B CB  1 
ATOM   2541 C  CG1 . ILE B 1 146 ? 37.700 63.335 14.334  1.00 43.82 ? ? ? ? ? ? 140 ILE B CG1 1 
ATOM   2542 C  CG2 . ILE B 1 146 ? 38.497 65.614 13.752  1.00 45.02 ? ? ? ? ? ? 140 ILE B CG2 1 
ATOM   2543 C  CD1 . ILE B 1 146 ? 38.568 62.653 13.251  1.00 43.40 ? ? ? ? ? ? 140 ILE B CD1 1 
ATOM   2544 N  N   . THR B 1 147 ? 37.186 64.648 17.315  1.00 43.19 ? ? ? ? ? ? 141 THR B N   1 
ATOM   2545 C  CA  . THR B 1 147 ? 37.981 64.744 18.524  1.00 43.58 ? ? ? ? ? ? 141 THR B CA  1 
ATOM   2546 C  C   . THR B 1 147 ? 39.346 64.139 18.332  1.00 42.79 ? ? ? ? ? ? 141 THR B C   1 
ATOM   2547 O  O   . THR B 1 147 ? 39.620 63.446 17.340  1.00 39.69 ? ? ? ? ? ? 141 THR B O   1 
ATOM   2548 C  CB  . THR B 1 147 ? 37.298 64.069 19.721  1.00 44.22 ? ? ? ? ? ? 141 THR B CB  1 
ATOM   2549 O  OG1 . THR B 1 147 ? 37.158 62.663 19.469  1.00 42.41 ? ? ? ? ? ? 141 THR B OG1 1 
ATOM   2550 C  CG2 . THR B 1 147 ? 35.905 64.757 20.029  1.00 45.21 ? ? ? ? ? ? 141 THR B CG2 1 
ATOM   2551 N  N   . PHE B 1 148 ? 40.211 64.423 19.294  1.00 43.68 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B N   1 
ATOM   2552 C  CA  . PHE B 1 148 ? 41.554 63.901 19.279  1.00 44.28 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B CA  1 
ATOM   2553 C  C   . PHE B 1 148 ? 41.563 62.372 19.182  1.00 42.19 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B C   1 
ATOM   2554 O  O   . PHE B 1 148 ? 42.342 61.796 18.384  1.00 41.58 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B O   1 
ATOM   2555 C  CB  . PHE B 1 148 ? 42.299 64.325 20.538  1.00 46.43 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B CB  1 
ATOM   2556 C  CG  . PHE B 1 148 ? 43.674 63.770 20.609  1.00 47.95 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B CG  1 
ATOM   2557 C  CD1 . PHE B 1 148 ? 44.682 64.308 19.813  1.00 49.72 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B CD1 1 
ATOM   2558 C  CD2 . PHE B 1 148 ? 43.966 62.692 21.432  1.00 48.64 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B CD2 1 
ATOM   2559 C  CE1 . PHE B 1 148 ? 45.963 63.772 19.843  1.00 50.67 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B CE1 1 
ATOM   2560 C  CE2 . PHE B 1 148 ? 45.247 62.157 21.464  1.00 49.92 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B CE2 1 
ATOM   2561 C  CZ  . PHE B 1 148 ? 46.246 62.708 20.673  1.00 50.06 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B CZ  1 
ATOM   2562 N  N   . VAL B 1 149 ? 40.712 61.717 19.978  1.00 41.77 ? ? ? ? ? ? 143 VAL B N   1 
ATOM   2563 C  CA  . VAL B 1 149 ? 40.714 60.241 20.026  1.00 40.98 ? ? ? ? ? ? 143 VAL B CA  1 
ATOM   2564 C  C   . VAL B 1 149 ? 40.054 59.630 18.799  1.00 39.17 ? ? ? ? ? ? 143 VAL B C   1 
ATOM   2565 O  O   . VAL B 1 149 ? 40.540 58.624 18.293  1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 143 VAL B O   1 
ATOM   2566 C  CB  . VAL B 1 149 ? 40.119 59.686 21.332  1.00 41.95 ? ? ? ? ? ? 143 VAL B CB  1 
ATOM   2567 C  CG1 . VAL B 1 149 ? 40.964 60.161 22.502  1.00 44.91 ? ? ? ? ? ? 143 VAL B CG1 1 
ATOM   2568 C  CG2 . VAL B 1 149 ? 38.657 60.129 21.515  1.00 42.20 ? ? ? ? ? ? 143 VAL B CG2 1 
ATOM   2569 N  N   . GLU B 1 150 ? 38.977 60.239 18.306  1.00 39.19 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B N   1 
ATOM   2570 C  CA  . GLU B 1 150 ? 38.386 59.797 17.041  1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B CA  1 
ATOM   2571 C  C   . GLU B 1 150 ? 39.376 59.926 15.879  1.00 39.45 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B C   1 
ATOM   2572 O  O   . GLU B 1 150 ? 39.359 59.107 14.969  1.00 38.94 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B O   1 
ATOM   2573 C  CB  . GLU B 1 150 ? 37.130 60.581 16.702  1.00 39.53 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B CB  1 
ATOM   2574 C  CG  . GLU B 1 150 ? 35.951 60.303 17.616  1.00 41.18 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B CG  1 
ATOM   2575 C  CD  . GLU B 1 150 ? 34.896 61.351 17.486  1.00 45.14 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B CD  1 
ATOM   2576 O  OE1 . GLU B 1 150 ? 35.212 62.447 16.952  1.00 46.59 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B OE1 1 
ATOM   2577 O  OE2 . GLU B 1 150 ? 33.768 61.130 17.976  1.00 47.20 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B OE2 1 
ATOM   2578 N  N   . GLU B 1 151 ? 40.218 60.958 15.909  1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 145 GLU B N   1 
ATOM   2579 C  CA  . GLU B 1 151 ? 41.199 61.170 14.853  1.00 41.52 ? ? ? ? ? ? 145 GLU B CA  1 
ATOM   2580 C  C   . GLU B 1 151 ? 42.366 60.168 14.839  1.00 41.86 ? ? ? ? ? ? 145 GLU B C   1 
ATOM   2581 O  O   . GLU B 1 151 ? 43.024 60.005 13.796  1.00 41.19 ? ? ? ? ? ? 145 GLU B O   1 
ATOM   2582 C  CB  . GLU B 1 151 ? 41.736 62.599 14.910  1.00 43.68 ? ? ? ? ? ? 145 GLU B CB  1 
ATOM   2583 C  CG  . GLU B 1 151 ? 42.554 62.999 13.690  1.00 44.63 ? ? ? ? ? ? 145 GLU B CG  1 
ATOM   2584 C  CD  . GLU B 1 151 ? 42.907 64.467 13.685  1.00 48.46 ? ? ? ? ? ? 145 GLU B CD  1 
ATOM   2585 O  OE1 . GLU B 1 151 ? 42.204 65.265 14.332  1.00 53.33 ? ? ? ? ? ? 145 GLU B OE1 1 
ATOM   2586 O  OE2 . GLU B 1 151 ? 43.902 64.824 13.033  1.00 51.83 ? ? ? ? ? ? 145 GLU B OE2 1 
ATOM   2587 N  N   . ILE B 1 152 ? 42.634 59.517 15.972  1.00 42.01 ? ? ? ? ? ? 146 ILE B N   1 
ATOM   2588 C  CA  . ILE B 1 152 ? 43.667 58.485 16.027  1.00 41.81 ? ? ? ? ? ? 146 ILE B CA  1 
ATOM   2589 C  C   . ILE B 1 152 ? 43.384 57.376 15.012  1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 146 ILE B C   1 
ATOM   2590 O  O   . ILE B 1 152 ? 44.275 56.987 14.235  1.00 39.84 ? ? ? ? ? ? 146 ILE B O   1 
ATOM   2591 C  CB  . ILE B 1 152 ? 43.795 57.893 17.447  1.00 42.42 ? ? ? ? ? ? 146 ILE B CB  1 
ATOM   2592 C  CG1 . ILE B 1 152 ? 44.368 58.930 18.392  1.00 43.53 ? ? ? ? ? ? 146 ILE B CG1 1 
ATOM   2593 C  CG2 . ILE B 1 152 ? 44.687 56.647 17.449  1.00 41.41 ? ? ? ? ? ? 146 ILE B CG2 1 
ATOM   2594 C  CD1 . ILE B 1 152 ? 44.391 58.515 19.850  1.00 44.58 ? ? ? ? ? ? 146 ILE B CD1 1 
ATOM   2595 N  N   . SER B 1 153 ? 42.141 56.886 15.002  1.00 40.20 ? ? ? ? ? ? 147 SER B N   1 
ATOM   2596 C  CA  . SER B 1 153 ? 41.695 55.860 14.042  1.00 40.13 ? ? ? ? ? ? 147 SER B CA  1 
ATOM   2597 C  C   . SER B 1 153 ? 41.949 56.315 12.599  1.00 38.98 ? ? ? ? ? ? 147 SER B C   1 
ATOM   2598 O  O   . SER B 1 153 ? 42.537 55.603 11.782  1.00 37.14 ? ? ? ? ? ? 147 SER B O   1 
ATOM   2599 C  CB  . SER B 1 153 ? 40.197 55.585 14.245  1.00 40.48 ? ? ? ? ? ? 147 SER B CB  1 
ATOM   2600 O  OG  . SER B 1 153 ? 39.880 55.636 15.647  1.00 47.76 ? ? ? ? ? ? 147 SER B OG  1 
ATOM   2601 N  N   . LEU B 1 154 ? 41.526 57.534 12.309  1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? 148 LEU B N   1 
ATOM   2602 C  CA  . LEU B 1 154 ? 41.690 58.099 10.996  1.00 38.30 ? ? ? ? ? ? 148 LEU B CA  1 
ATOM   2603 C  C   . LEU B 1 154 ? 43.157 58.198 10.572  1.00 37.82 ? ? ? ? ? ? 148 LEU B C   1 
ATOM   2604 O  O   . LEU B 1 154 ? 43.514 57.794 9.464   1.00 35.89 ? ? ? ? ? ? 148 LEU B O   1 
ATOM   2605 C  CB  . LEU B 1 154 ? 41.115 59.505 11.014  1.00 39.29 ? ? ? ? ? ? 148 LEU B CB  1 
ATOM   2606 C  CG  . LEU B 1 154 ? 41.303 60.367 9.780   1.00 40.65 ? ? ? ? ? ? 148 LEU B CG  1 
ATOM   2607 C  CD1 . LEU B 1 154 ? 40.722 59.731 8.570   1.00 39.08 ? ? ? ? ? ? 148 LEU B CD1 1 
ATOM   2608 C  CD2 . LEU B 1 154 ? 40.613 61.683 10.075  1.00 39.83 ? ? ? ? ? ? 148 LEU B CD2 1 
ATOM   2609 N  N   . ASP B 1 155 ? 43.986 58.772 11.453  1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 149 ASP B N   1 
ATOM   2610 C  CA  . ASP B 1 155 ? 45.409 58.948 11.166  1.00 38.36 ? ? ? ? ? ? 149 ASP B CA  1 
ATOM   2611 C  C   . ASP B 1 155 ? 46.195 57.634 11.085  1.00 37.49 ? ? ? ? ? ? 149 ASP B C   1 
ATOM   2612 O  O   . ASP B 1 155 ? 47.133 57.531 10.292  1.00 37.36 ? ? ? ? ? ? 149 ASP B O   1 
ATOM   2613 C  CB  . ASP B 1 155 ? 46.053 59.826 12.229  1.00 39.76 ? ? ? ? ? ? 149 ASP B CB  1 
ATOM   2614 C  CG  . ASP B 1 155 ? 45.643 61.276 12.108  1.00 41.23 ? ? ? ? ? ? 149 ASP B CG  1 
ATOM   2615 O  OD1 . ASP B 1 155 ? 45.029 61.636 11.088  1.00 39.86 ? ? ? ? ? ? 149 ASP B OD1 1 
ATOM   2616 O  OD2 . ASP B 1 155 ? 45.999 62.051 13.013  1.00 41.38 ? ? ? ? ? ? 149 ASP B OD2 1 
ATOM   2617 N  N   . VAL B 1 156 ? 45.845 56.655 11.922  1.00 37.46 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B N   1 
ATOM   2618 C  CA  . VAL B 1 156 ? 46.515 55.353 11.892  1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B CA  1 
ATOM   2619 C  C   . VAL B 1 156 ? 46.213 54.690 10.542  1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B C   1 
ATOM   2620 O  O   . VAL B 1 156 ? 47.098 54.085 9.935   1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B O   1 
ATOM   2621 C  CB  . VAL B 1 156 ? 46.104 54.448 13.058  1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B CB  1 
ATOM   2622 C  CG1 . VAL B 1 156 ? 46.568 53.003 12.825  1.00 36.89 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B CG1 1 
ATOM   2623 C  CG2 . VAL B 1 156 ? 46.699 54.948 14.363  1.00 38.26 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B CG2 1 
ATOM   2624 N  N   . GLY B 1 157 ? 44.976 54.848 10.084  1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 151 GLY B N   1 
ATOM   2625 C  CA  . GLY B 1 157 ? 44.507 54.290 8.822   1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 151 GLY B CA  1 
ATOM   2626 C  C   . GLY B 1 157 ? 45.248 54.894 7.651   1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 151 GLY B C   1 
ATOM   2627 O  O   . GLY B 1 157 ? 45.760 54.160 6.808   1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 151 GLY B O   1 
ATOM   2628 N  N   . ILE B 1 158 ? 45.327 56.228 7.617   1.00 35.44 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B N   1 
ATOM   2629 C  CA  . ILE B 1 158 ? 46.033 56.926 6.566   1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B CA  1 
ATOM   2630 C  C   . ILE B 1 158 ? 47.505 56.530 6.566   1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B C   1 
ATOM   2631 O  O   . ILE B 1 158 ? 48.099 56.317 5.500   1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B O   1 
ATOM   2632 C  CB  . ILE B 1 158 ? 45.899 58.461 6.714   1.00 37.99 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B CB  1 
ATOM   2633 C  CG1 . ILE B 1 158 ? 44.493 58.913 6.316   1.00 38.81 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B CG1 1 
ATOM   2634 C  CG2 . ILE B 1 158 ? 46.917 59.192 5.861   1.00 37.64 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B CG2 1 
ATOM   2635 C  CD1 . ILE B 1 158 ? 44.305 60.405 6.502   1.00 41.92 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B CD1 1 
ATOM   2636 N  N   . ALA B 1 159 ? 48.088 56.437 7.759   1.00 37.26 ? ? ? ? ? ? 153 ALA B N   1 
ATOM   2637 C  CA  . ALA B 1 159 ? 49.513 56.133 7.883   1.00 37.18 ? ? ? ? ? ? 153 ALA B CA  1 
ATOM   2638 C  C   . ALA B 1 159 ? 49.781 54.726 7.374   1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 153 ALA B C   1 
ATOM   2639 O  O   . ALA B 1 159 ? 50.713 54.509 6.605   1.00 35.79 ? ? ? ? ? ? 153 ALA B O   1 
ATOM   2640 C  CB  . ALA B 1 159 ? 49.959 56.270 9.305   1.00 38.58 ? ? ? ? ? ? 153 ALA B CB  1 
ATOM   2641 N  N   . SER B 1 160 ? 48.953 53.785 7.808   1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 154 SER B N   1 
ATOM   2642 C  CA  . SER B 1 160 ? 49.053 52.400 7.400   1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 154 SER B CA  1 
ATOM   2643 C  C   . SER B 1 160 ? 48.891 52.229 5.893   1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 154 SER B C   1 
ATOM   2644 O  O   . SER B 1 160 ? 49.739 51.639 5.243   1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 154 SER B O   1 
ATOM   2645 C  CB  . SER B 1 160 ? 48.024 51.557 8.150   1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 154 SER B CB  1 
ATOM   2646 O  OG  . SER B 1 160 ? 47.959 50.244 7.597   1.00 37.18 ? ? ? ? ? ? 154 SER B OG  1 
ATOM   2647 N  N   . TYR B 1 161 ? 47.796 52.731 5.333   1.00 32.00 ? ? ? ? ? ? 155 TYR B N   1 
ATOM   2648 C  CA  . TYR B 1 161 ? 47.593 52.614 3.880   1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 155 TYR B CA  1 
ATOM   2649 C  C   . TYR B 1 161 ? 48.670 53.344 3.091   1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 155 TYR B C   1 
ATOM   2650 O  O   . TYR B 1 161 ? 49.072 52.894 2.024   1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 155 TYR B O   1 
ATOM   2651 C  CB  . TYR B 1 161 ? 46.219 53.134 3.457   1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 155 TYR B CB  1 
ATOM   2652 C  CG  . TYR B 1 161 ? 45.045 52.453 4.103   1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 155 TYR B CG  1 
ATOM   2653 C  CD1 . TYR B 1 161 ? 45.041 51.080 4.351   1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 155 TYR B CD1 1 
ATOM   2654 C  CD2 . TYR B 1 161 ? 43.894 53.178 4.403   1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 155 TYR B CD2 1 
ATOM   2655 C  CE1 . TYR B 1 161 ? 43.931 50.455 4.923   1.00 34.37 ? ? ? ? ? ? 155 TYR B CE1 1 
ATOM   2656 C  CE2 . TYR B 1 161 ? 42.804 52.567 4.991   1.00 35.99 ? ? ? ? ? ? 155 TYR B CE2 1 
ATOM   2657 C  CZ  . TYR B 1 161 ? 42.831 51.208 5.252   1.00 35.86 ? ? ? ? ? ? 155 TYR B CZ  1 
ATOM   2658 O  OH  . TYR B 1 161 ? 41.713 50.632 5.799   1.00 38.17 ? ? ? ? ? ? 155 TYR B OH  1 
ATOM   2659 N  N   . SER B 1 162 ? 49.146 54.471 3.597   1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 156 SER B N   1 
ATOM   2660 C  CA  . SER B 1 162 ? 50.161 55.235 2.869   1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 156 SER B CA  1 
ATOM   2661 C  C   . SER B 1 162 ? 51.456 54.469 2.742   1.00 33.85 ? ? ? ? ? ? 156 SER B C   1 
ATOM   2662 O  O   . SER B 1 162 ? 52.097 54.502 1.678   1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 156 SER B O   1 
ATOM   2663 C  CB  . SER B 1 162 ? 50.449 56.572 3.528   1.00 36.03 ? ? ? ? ? ? 156 SER B CB  1 
ATOM   2664 O  OG  . SER B 1 162 ? 49.308 57.402 3.463   1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 156 SER B OG  1 
ATOM   2665 N  N   . ALA B 1 163 ? 51.832 53.798 3.828   1.00 33.32 ? ? ? ? ? ? 157 ALA B N   1 
ATOM   2666 C  CA  . ALA B 1 163 ? 53.085 53.024 3.872   1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 157 ALA B CA  1 
ATOM   2667 C  C   . ALA B 1 163 ? 52.965 51.811 2.950   1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 157 ALA B C   1 
ATOM   2668 O  O   . ALA B 1 163 ? 53.933 51.436 2.286   1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 157 ALA B O   1 
ATOM   2669 C  CB  . ALA B 1 163 ? 53.379 52.572 5.304   1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 157 ALA B CB  1 
ATOM   2670 N  N   . GLN B 1 164 ? 51.777 51.213 2.909   1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 158 GLN B N   1 
ATOM   2671 C  CA  . GLN B 1 164 ? 51.512 50.088 2.027   1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 158 GLN B CA  1 
ATOM   2672 C  C   . GLN B 1 164 ? 51.634 50.529 0.578   1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 158 GLN B C   1 
ATOM   2673 O  O   . GLN B 1 164 ? 52.363 49.901 -0.189  1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 158 GLN B O   1 
ATOM   2674 C  CB  . GLN B 1 164 ? 50.110 49.524 2.267   1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 158 GLN B CB  1 
ATOM   2675 C  CG  . GLN B 1 164 ? 49.923 48.883 3.641   1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 158 GLN B CG  1 
ATOM   2676 C  CD  . GLN B 1 164 ? 48.519 48.359 3.779   1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 158 GLN B CD  1 
ATOM   2677 O  OE1 . GLN B 1 164 ? 47.981 47.790 2.822   1.00 39.33 ? ? ? ? ? ? 158 GLN B OE1 1 
ATOM   2678 N  NE2 . GLN B 1 164 ? 47.898 48.561 4.940   1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 158 GLN B NE2 1 
ATOM   2679 N  N   . VAL B 1 165 ? 50.963 51.648 0.215   1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 159 VAL B N   1 
ATOM   2680 C  CA  . VAL B 1 165 ? 51.134 52.238 -1.112  1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 159 VAL B CA  1 
ATOM   2681 C  C   . VAL B 1 165 ? 52.596 52.533 -1.479  1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 159 VAL B C   1 
ATOM   2682 O  O   . VAL B 1 165 ? 53.020 52.209 -2.569  1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 159 VAL B O   1 
ATOM   2683 C  CB  . VAL B 1 165 ? 50.285 53.534 -1.301  1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 159 VAL B CB  1 
ATOM   2684 C  CG1 . VAL B 1 165 ? 50.653 54.231 -2.617  1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 159 VAL B CG1 1 
ATOM   2685 C  CG2 . VAL B 1 165 ? 48.812 53.197 -1.280  1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 159 VAL B CG2 1 
ATOM   2686 N  N   . GLU B 1 166 ? 53.359 53.164 -0.589  1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 160 GLU B N   1 
ATOM   2687 C  CA  . GLU B 1 166 ? 54.741 53.535 -0.920  1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 160 GLU B CA  1 
ATOM   2688 C  C   . GLU B 1 166 ? 55.579 52.257 -1.112  1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 160 GLU B C   1 
ATOM   2689 O  O   . GLU B 1 166 ? 56.389 52.174 -2.032  1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 160 GLU B O   1 
ATOM   2690 C  CB  . GLU B 1 166 ? 55.371 54.419 0.160   1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 160 GLU B CB  1 
ATOM   2691 N  N   . THR B 1 167 ? 55.350 51.253 -0.274  1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 161 THR B N   1 
ATOM   2692 C  CA  . THR B 1 167 ? 56.120 49.983 -0.377  1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 161 THR B CA  1 
ATOM   2693 C  C   . THR B 1 167 ? 55.775 49.307 -1.687  1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 161 THR B C   1 
ATOM   2694 O  O   . THR B 1 167 ? 56.667 48.887 -2.407  1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 161 THR B O   1 
ATOM   2695 C  CB  . THR B 1 167 ? 55.846 49.047 0.812   1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 161 THR B CB  1 
ATOM   2696 O  OG1 . THR B 1 167 ? 56.322 49.677 2.007   1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 161 THR B OG1 1 
ATOM   2697 C  CG2 . THR B 1 167 ? 56.552 47.667 0.641   1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 161 THR B CG2 1 
ATOM   2698 N  N   . LEU B 1 168 ? 54.482 49.248 -2.014  1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 162 LEU B N   1 
ATOM   2699 C  CA  . LEU B 1 168 ? 54.031 48.573 -3.238  1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 162 LEU B CA  1 
ATOM   2700 C  C   . LEU B 1 168 ? 54.496 49.265 -4.528  1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 162 LEU B C   1 
ATOM   2701 O  O   . LEU B 1 168 ? 54.832 48.594 -5.504  1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 162 LEU B O   1 
ATOM   2702 C  CB  . LEU B 1 168 ? 52.517 48.366 -3.218  1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 162 LEU B CB  1 
ATOM   2703 C  CG  . LEU B 1 168 ? 52.002 47.260 -2.285  1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 162 LEU B CG  1 
ATOM   2704 C  CD1 . LEU B 1 168 ? 50.472 47.224 -2.222  1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 162 LEU B CD1 1 
ATOM   2705 C  CD2 . LEU B 1 168 ? 52.525 45.861 -2.667  1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 162 LEU B CD2 1 
ATOM   2706 N  N   . LYS B 1 169 ? 54.528 50.593 -4.536  1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 163 LYS B N   1 
ATOM   2707 C  CA  . LYS B 1 169 ? 55.081 51.319 -5.686  1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 163 LYS B CA  1 
ATOM   2708 C  C   . LYS B 1 169 ? 56.539 50.958 -5.925  1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 163 LYS B C   1 
ATOM   2709 O  O   . LYS B 1 169 ? 56.947 50.797 -7.072  1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 163 LYS B O   1 
ATOM   2710 C  CB  . LYS B 1 169 ? 54.900 52.840 -5.532  1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 163 LYS B CB  1 
ATOM   2711 C  CG  . LYS B 1 169 ? 53.471 53.329 -5.660  1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 163 LYS B CG  1 
ATOM   2712 C  CD  . LYS B 1 169 ? 53.376 54.841 -5.408  1.00 38.28 ? ? ? ? ? ? 163 LYS B CD  1 
ATOM   2713 C  CE  . LYS B 1 169 ? 52.021 55.372 -5.752  1.00 40.24 ? ? ? ? ? ? 163 LYS B CE  1 
ATOM   2714 N  NZ  . LYS B 1 169 ? 51.868 56.868 -5.531  1.00 45.05 ? ? ? ? ? ? 163 LYS B NZ  1 
ATOM   2715 N  N   . LYS B 1 170 ? 57.317 50.829 -4.847  1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 164 LYS B N   1 
ATOM   2716 C  CA  . LYS B 1 170 ? 58.727 50.440 -4.960  1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CA  1 
ATOM   2717 C  C   . LYS B 1 170 ? 58.819 49.019 -5.464  1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 164 LYS B C   1 
ATOM   2718 O  O   . LYS B 1 170 ? 59.659 48.718 -6.296  1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 164 LYS B O   1 
ATOM   2719 C  CB  . LYS B 1 170 ? 59.472 50.573 -3.615  1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CB  1 
ATOM   2720 C  CG  . LYS B 1 170 ? 59.688 52.023 -3.230  1.00 38.72 ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CG  1 
ATOM   2721 C  CD  . LYS B 1 170 ? 60.355 52.170 -1.885  1.00 43.09 ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CD  1 
ATOM   2722 C  CE  . LYS B 1 170 ? 60.839 53.601 -1.709  1.00 48.49 ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CE  1 
ATOM   2723 N  NZ  . LYS B 1 170 ? 60.760 54.008 -0.284  1.00 52.09 ? ? ? ? ? ? 164 LYS B NZ  1 
ATOM   2724 N  N   . LYS B 1 171 ? 57.954 48.138 -4.965  1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B N   1 
ATOM   2725 C  CA  . LYS B 1 171 ? 57.940 46.779 -5.463  1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B CA  1 
ATOM   2726 C  C   . LYS B 1 171 ? 57.613 46.735 -6.968  1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B C   1 
ATOM   2727 O  O   . LYS B 1 171 ? 58.259 46.028 -7.707  1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B O   1 
ATOM   2728 C  CB  . LYS B 1 171 ? 56.947 45.909 -4.696  1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B CB  1 
ATOM   2729 C  CG  . LYS B 1 171 ? 57.227 45.785 -3.190  1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B CG  1 
ATOM   2730 C  CD  . LYS B 1 171 ? 58.627 45.217 -2.897  1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B CD  1 
ATOM   2731 C  CE  . LYS B 1 171 ? 58.857 45.039 -1.408  1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B CE  1 
ATOM   2732 N  NZ  . LYS B 1 171 ? 60.239 44.499 -1.125  1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 165 LYS B NZ  1 
ATOM   2733 N  N   . LEU B 1 172 ? 56.591 47.474 -7.407  1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 166 LEU B N   1 
ATOM   2734 C  CA  . LEU B 1 172 ? 56.198 47.445 -8.819  1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 166 LEU B CA  1 
ATOM   2735 C  C   . LEU B 1 172 ? 57.326 47.936 -9.711  1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 166 LEU B C   1 
ATOM   2736 O  O   . LEU B 1 172 ? 57.638 47.314 -10.721 1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 166 LEU B O   1 
ATOM   2737 C  CB  . LEU B 1 172 ? 54.923 48.276 -9.028  1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 166 LEU B CB  1 
ATOM   2738 C  CG  . LEU B 1 172 ? 54.417 48.415 -10.452 1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 166 LEU B CG  1 
ATOM   2739 C  CD1 . LEU B 1 172 ? 53.971 47.028 -10.948 1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 166 LEU B CD1 1 
ATOM   2740 C  CD2 . LEU B 1 172 ? 53.286 49.526 -10.529 1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 166 LEU B CD2 1 
ATOM   2741 N  N   . GLU B 1 173 ? 57.939 49.055 -9.333  1.00 33.08 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B N   1 
ATOM   2742 C  CA  . GLU B 1 173 ? 59.075 49.605 -10.049 1.00 35.89 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B CA  1 
ATOM   2743 C  C   . GLU B 1 173 ? 60.200 48.573 -10.129 1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B C   1 
ATOM   2744 O  O   . GLU B 1 173 ? 60.829 48.396 -11.164 1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B O   1 
ATOM   2745 C  CB  . GLU B 1 173 ? 59.548 50.895 -9.346  1.00 36.59 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B CB  1 
ATOM   2746 C  CG  . GLU B 1 173 ? 60.700 51.585 -9.988  1.00 43.52 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B CG  1 
ATOM   2747 C  CD  . GLU B 1 173 ? 61.006 52.958 -9.363  1.00 49.20 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B CD  1 
ATOM   2748 O  OE1 . GLU B 1 173 ? 62.192 53.345 -9.366  1.00 56.37 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B OE1 1 
ATOM   2749 O  OE2 . GLU B 1 173 ? 60.077 53.635 -8.864  1.00 52.51 ? ? ? ? ? ? 167 GLU B OE2 1 
ATOM   2750 N  N   . GLU B 1 174 ? 60.469 47.882 -9.039  1.00 33.97 ? ? ? ? ? ? 168 GLU B N   1 
ATOM   2751 C  CA  . GLU B 1 174 ? 61.600 46.928 -9.063  1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 168 GLU B CA  1 
ATOM   2752 C  C   . GLU B 1 174 ? 61.239 45.767 -9.977  1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 168 GLU B C   1 
ATOM   2753 O  O   . GLU B 1 174 ? 62.071 45.328 -10.757 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 168 GLU B O   1 
ATOM   2754 C  CB  . GLU B 1 174 ? 61.935 46.406 -7.672  1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 168 GLU B CB  1 
ATOM   2755 C  CG  . GLU B 1 174 ? 63.002 45.308 -7.694  1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 168 GLU B CG  1 
ATOM   2756 C  CD  . GLU B 1 174 ? 63.439 44.857 -6.318  1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 168 GLU B CD  1 
ATOM   2757 O  OE1 . GLU B 1 174 ? 62.845 45.308 -5.319  1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 168 GLU B OE1 1 
ATOM   2758 O  OE2 . GLU B 1 174 ? 64.399 44.048 -6.253  1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 168 GLU B OE2 1 
ATOM   2759 N  N   . LEU B 1 175 ? 59.983 45.314 -9.915  1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 169 LEU B N   1 
ATOM   2760 C  CA  . LEU B 1 175 ? 59.507 44.225 -10.766 1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 169 LEU B CA  1 
ATOM   2761 C  C   . LEU B 1 175 ? 59.556 44.612 -12.237 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 169 LEU B C   1 
ATOM   2762 O  O   . LEU B 1 175 ? 60.022 43.844 -13.076 1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 169 LEU B O   1 
ATOM   2763 C  CB  . LEU B 1 175 ? 58.077 43.798 -10.364 1.00 33.85 ? ? ? ? ? ? 169 LEU B CB  1 
ATOM   2764 C  CG  . LEU B 1 175 ? 57.469 42.648 -11.154 1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 169 LEU B CG  1 
ATOM   2765 C  CD1 . LEU B 1 175 ? 58.470 41.479 -11.254 1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 169 LEU B CD1 1 
ATOM   2766 C  CD2 . LEU B 1 175 ? 56.171 42.146 -10.458 1.00 34.38 ? ? ? ? ? ? 169 LEU B CD2 1 
ATOM   2767 N  N   . GLU B 1 176 ? 59.109 45.815 -12.549 1.00 38.26 ? ? ? ? ? ? 170 GLU B N   1 
ATOM   2768 C  CA  . GLU B 1 176 ? 59.196 46.304 -13.929 1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 170 GLU B CA  1 
ATOM   2769 C  C   . GLU B 1 176 ? 60.648 46.406 -14.416 1.00 42.73 ? ? ? ? ? ? 170 GLU B C   1 
ATOM   2770 O  O   . GLU B 1 176 ? 60.922 46.171 -15.591 1.00 43.62 ? ? ? ? ? ? 170 GLU B O   1 
ATOM   2771 C  CB  . GLU B 1 176 ? 58.464 47.641 -14.065 1.00 41.67 ? ? ? ? ? ? 170 GLU B CB  1 
ATOM   2772 C  CG  . GLU B 1 176 ? 56.955 47.472 -13.993 1.00 42.08 ? ? ? ? ? ? 170 GLU B CG  1 
ATOM   2773 C  CD  . GLU B 1 176 ? 56.195 48.773 -13.884 1.00 45.53 ? ? ? ? ? ? 170 GLU B CD  1 
ATOM   2774 O  OE1 . GLU B 1 176 ? 56.799 49.832 -13.627 1.00 50.63 ? ? ? ? ? ? 170 GLU B OE1 1 
ATOM   2775 O  OE2 . GLU B 1 176 ? 54.963 48.739 -14.044 1.00 48.87 ? ? ? ? ? ? 170 GLU B OE2 1 
ATOM   2776 N  N   . ALA B 1 177 ? 61.575 46.738 -13.514 1.00 43.56 ? ? ? ? ? ? 171 ALA B N   1 
ATOM   2777 C  CA  . ALA B 1 177 ? 63.002 46.819 -13.863 1.00 45.61 ? ? ? ? ? ? 171 ALA B CA  1 
ATOM   2778 C  C   . ALA B 1 177 ? 63.644 45.441 -14.054 1.00 45.73 ? ? ? ? ? ? 171 ALA B C   1 
ATOM   2779 O  O   . ALA B 1 177 ? 64.651 45.342 -14.730 1.00 45.77 ? ? ? ? ? ? 171 ALA B O   1 
ATOM   2780 C  CB  . ALA B 1 177 ? 63.796 47.648 -12.833 1.00 45.64 ? ? ? ? ? ? 171 ALA B CB  1 
ATOM   2781 N  N   . LYS B 1 178 ? 63.073 44.396 -13.458 1.00 45.03 ? ? ? ? ? ? 172 LYS B N   1 
ATOM   2782 C  CA  . LYS B 1 178 ? 63.541 43.017 -13.680 1.00 45.92 ? ? ? ? ? ? 172 LYS B CA  1 
ATOM   2783 C  C   . LYS B 1 178 ? 63.252 42.517 -15.113 1.00 48.74 ? ? ? ? ? ? 172 LYS B C   1 
ATOM   2784 O  O   . LYS B 1 178 ? 64.007 41.718 -15.670 1.00 49.82 ? ? ? ? ? ? 172 LYS B O   1 
ATOM   2785 C  CB  . LYS B 1 178 ? 62.856 42.040 -12.717 1.00 44.03 ? ? ? ? ? ? 172 LYS B CB  1 
ATOM   2786 C  CG  . LYS B 1 178 ? 63.167 42.212 -11.212 1.00 40.89 ? ? ? ? ? ? 172 LYS B CG  1 
ATOM   2787 C  CD  . LYS B 1 178 ? 62.554 41.045 -10.415 1.00 38.01 ? ? ? ? ? ? 172 LYS B CD  1 
ATOM   2788 C  CE  . LYS B 1 178 ? 62.985 41.050 -8.955  1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 172 LYS B CE  1 
ATOM   2789 N  NZ  . LYS B 1 178 ? 64.440 40.814 -8.757  1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 172 LYS B NZ  1 
ATOM   2790 N  N   . GLU B 1 179 ? 62.114 42.937 -15.656 1.00 50.63 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B N   1 
ATOM   2791 C  CA  . GLU B 1 179 ? 61.673 42.545 -16.989 1.00 52.72 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CA  1 
ATOM   2792 C  C   . GLU B 1 179 ? 62.150 43.590 -17.998 1.00 54.68 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B C   1 
ATOM   2793 O  O   . GLU B 1 179 ? 63.339 43.621 -18.353 1.00 57.31 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B O   1 
ATOM   2794 C  CB  . GLU B 1 179 ? 60.149 42.447 -17.032 1.00 52.32 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CB  1 
ATOM   2795 C  CG  . GLU B 1 179 ? 59.511 41.700 -15.831 1.00 52.99 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CG  1 
ATOM   2796 C  CD  . GLU B 1 179 ? 58.044 42.025 -15.648 1.00 54.25 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CD  1 
ATOM   2797 O  OE1 . GLU B 1 179 ? 57.606 43.130 -16.032 1.00 56.49 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B OE1 1 
ATOM   2798 O  OE2 . GLU B 1 179 ? 57.316 41.174 -15.106 1.00 56.73 ? ? ? ? ? ? 173 GLU B OE2 1 
HETATM 2799 O  O   . HOH C 2 .   ? 64.206 38.475 3.138   1.00 47.16 ? ? ? ? ? ? 201 HOH A O   1 
HETATM 2800 O  O   . HOH C 2 .   ? 33.102 32.005 11.407  1.00 42.98 ? ? ? ? ? ? 202 HOH A O   1 
HETATM 2801 O  O   . HOH C 2 .   ? 68.161 37.082 5.752   1.00 43.70 ? ? ? ? ? ? 203 HOH A O   1 
HETATM 2802 O  O   . HOH C 2 .   ? 55.229 36.342 14.164  1.00 46.83 ? ? ? ? ? ? 204 HOH A O   1 
HETATM 2803 O  O   . HOH C 2 .   ? 43.626 14.994 10.407  1.00 39.77 ? ? ? ? ? ? 205 HOH A O   1 
HETATM 2804 O  O   . HOH C 2 .   ? 56.687 18.930 9.063   1.00 40.44 ? ? ? ? ? ? 206 HOH A O   1 
HETATM 2805 O  O   . HOH C 2 .   ? 35.404 53.835 29.804  1.00 48.20 ? ? ? ? ? ? 207 HOH A O   1 
HETATM 2806 O  O   . HOH C 2 .   ? 42.289 12.027 1.384   1.00 37.74 ? ? ? ? ? ? 208 HOH A O   1 
HETATM 2807 O  O   . HOH C 2 .   ? 38.944 26.949 -2.221  1.00 37.72 ? ? ? ? ? ? 209 HOH A O   1 
HETATM 2808 O  O   . HOH C 2 .   ? 43.160 42.053 0.298   1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 210 HOH A O   1 
HETATM 2809 O  O   . HOH C 2 .   ? 34.759 59.135 21.819  1.00 38.55 ? ? ? ? ? ? 211 HOH A O   1 
HETATM 2810 O  O   . HOH C 2 .   ? 49.183 16.605 14.613  1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 212 HOH A O   1 
HETATM 2811 O  O   . HOH C 2 .   ? 69.139 36.110 10.282  1.00 36.23 ? ? ? ? ? ? 213 HOH A O   1 
HETATM 2812 O  O   . HOH C 2 .   ? 51.634 15.725 -2.684  1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 214 HOH A O   1 
HETATM 2813 O  O   . HOH C 2 .   ? 42.609 37.628 -9.472  1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 215 HOH A O   1 
HETATM 2814 O  O   . HOH C 2 .   ? 43.890 11.149 5.186   1.00 44.64 ? ? ? ? ? ? 216 HOH A O   1 
HETATM 2815 O  O   . HOH C 2 .   ? 60.620 30.319 -1.663  1.00 38.48 ? ? ? ? ? ? 217 HOH A O   1 
HETATM 2816 O  O   . HOH C 2 .   ? 56.324 52.496 7.412   1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 218 HOH A O   1 
HETATM 2817 O  O   . HOH C 2 .   ? 39.438 20.113 -6.649  1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 219 HOH A O   1 
HETATM 2818 O  O   . HOH C 2 .   ? 42.004 12.758 -4.231  1.00 44.44 ? ? ? ? ? ? 220 HOH A O   1 
HETATM 2819 O  O   . HOH C 2 .   ? 36.108 19.009 10.223  1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 221 HOH A O   1 
HETATM 2820 O  O   . HOH C 2 .   ? 45.933 46.984 25.920  1.00 41.43 ? ? ? ? ? ? 222 HOH A O   1 
HETATM 2821 O  O   . HOH C 2 .   ? 51.949 18.388 0.206   1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 223 HOH A O   1 
HETATM 2822 O  O   . HOH C 2 .   ? 63.984 26.453 8.501   1.00 43.82 ? ? ? ? ? ? 224 HOH A O   1 
HETATM 2823 O  O   . HOH C 2 .   ? 58.958 47.182 4.861   1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 225 HOH A O   1 
HETATM 2824 O  O   . HOH C 2 .   ? 52.781 20.129 -4.907  1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 226 HOH A O   1 
HETATM 2825 O  O   . HOH C 2 .   ? 45.939 48.574 23.602  1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 227 HOH A O   1 
HETATM 2826 O  O   . HOH C 2 .   ? 66.345 33.661 -1.195  1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 228 HOH A O   1 
HETATM 2827 O  O   . HOH C 2 .   ? 50.351 14.212 -8.071  1.00 39.08 ? ? ? ? ? ? 229 HOH A O   1 
HETATM 2828 O  O   . HOH C 2 .   ? 63.795 30.121 -4.219  1.00 39.89 ? ? ? ? ? ? 230 HOH A O   1 
HETATM 2829 O  O   . HOH C 2 .   ? 36.903 35.194 2.459   1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 231 HOH A O   1 
HETATM 2830 O  O   . HOH C 2 .   ? 48.390 46.206 8.814   1.00 41.71 ? ? ? ? ? ? 232 HOH A O   1 
HETATM 2831 O  O   . HOH C 2 .   ? 32.583 35.472 7.154   1.00 40.49 ? ? ? ? ? ? 233 HOH A O   1 
HETATM 2832 O  O   . HOH C 2 .   ? 34.445 17.594 8.622   1.00 40.96 ? ? ? ? ? ? 234 HOH A O   1 
HETATM 2833 O  O   . HOH C 2 .   ? 40.906 39.798 2.549   1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 235 HOH A O   1 
HETATM 2834 O  O   . HOH C 2 .   ? 33.143 21.570 0.707   1.00 39.26 ? ? ? ? ? ? 236 HOH A O   1 
HETATM 2835 O  O   . HOH C 2 .   ? 37.478 45.790 8.024   1.00 38.75 ? ? ? ? ? ? 237 HOH A O   1 
HETATM 2836 O  O   . HOH C 2 .   ? 45.936 40.105 12.681  1.00 39.93 ? ? ? ? ? ? 238 HOH A O   1 
HETATM 2837 O  O   . HOH C 2 .   ? 63.350 43.603 1.477   1.00 44.34 ? ? ? ? ? ? 239 HOH A O   1 
HETATM 2838 O  O   . HOH C 2 .   ? 36.455 42.604 -2.124  1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 240 HOH A O   1 
HETATM 2839 O  O   . HOH C 2 .   ? 66.219 31.739 5.300   1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 241 HOH A O   1 
HETATM 2840 O  O   . HOH C 2 .   ? 45.859 29.732 -11.001 1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 242 HOH A O   1 
HETATM 2841 O  O   . HOH C 2 .   ? 50.608 15.450 11.471  1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 243 HOH A O   1 
HETATM 2842 O  O   . HOH C 2 .   ? 55.071 31.423 -2.932  1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 244 HOH A O   1 
HETATM 2843 O  O   . HOH C 2 .   ? 39.845 37.040 2.450   1.00 43.79 ? ? ? ? ? ? 245 HOH A O   1 
HETATM 2844 O  O   . HOH C 2 .   ? 41.811 46.022 0.742   1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 246 HOH A O   1 
HETATM 2845 O  O   . HOH C 2 .   ? 57.962 19.263 6.311   1.00 44.48 ? ? ? ? ? ? 247 HOH A O   1 
HETATM 2846 O  O   . HOH C 2 .   ? 48.177 14.943 12.414  1.00 36.89 ? ? ? ? ? ? 248 HOH A O   1 
HETATM 2847 O  O   . HOH C 2 .   ? 39.431 63.161 22.545  1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 249 HOH A O   1 
HETATM 2848 O  O   . HOH C 2 .   ? 43.468 32.623 14.527  1.00 44.07 ? ? ? ? ? ? 250 HOH A O   1 
HETATM 2849 O  O   . HOH C 2 .   ? 53.477 57.328 10.849  1.00 45.15 ? ? ? ? ? ? 251 HOH A O   1 
HETATM 2850 O  O   . HOH C 2 .   ? 65.013 33.379 3.860   1.00 43.38 ? ? ? ? ? ? 252 HOH A O   1 
HETATM 2851 O  O   . HOH C 2 .   ? 39.124 27.237 -4.808  1.00 36.44 ? ? ? ? ? ? 253 HOH A O   1 
HETATM 2852 O  O   . HOH C 2 .   ? 42.487 22.997 15.292  1.00 38.89 ? ? ? ? ? ? 254 HOH A O   1 
HETATM 2853 O  O   . HOH C 2 .   ? 41.605 40.838 -8.483  1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 255 HOH A O   1 
HETATM 2854 O  O   . HOH C 2 .   ? 52.947 27.426 -11.040 1.00 39.67 ? ? ? ? ? ? 256 HOH A O   1 
HETATM 2855 O  O   . HOH C 2 .   ? 50.412 42.198 7.660   1.00 37.71 ? ? ? ? ? ? 257 HOH A O   1 
HETATM 2856 O  O   . HOH C 2 .   ? 52.641 40.396 6.872   1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 258 HOH A O   1 
HETATM 2857 O  O   . HOH C 2 .   ? 67.347 32.920 10.446  1.00 47.18 ? ? ? ? ? ? 259 HOH A O   1 
HETATM 2858 O  O   . HOH C 2 .   ? 43.575 13.796 -6.678  1.00 43.71 ? ? ? ? ? ? 260 HOH A O   1 
HETATM 2859 O  O   . HOH C 2 .   ? 49.070 12.786 -2.070  1.00 42.68 ? ? ? ? ? ? 261 HOH A O   1 
HETATM 2860 O  O   . HOH C 2 .   ? 59.075 49.243 6.538   1.00 40.37 ? ? ? ? ? ? 262 HOH A O   1 
HETATM 2861 O  O   . HOH C 2 .   ? 53.609 17.037 -1.268  1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 263 HOH A O   1 
HETATM 2862 O  O   . HOH C 2 .   ? 29.929 58.248 18.621  1.00 47.67 ? ? ? ? ? ? 264 HOH A O   1 
HETATM 2863 O  O   . HOH C 2 .   ? 35.691 45.527 18.062  1.00 37.05 ? ? ? ? ? ? 265 HOH A O   1 
HETATM 2864 O  O   . HOH D 2 .   ? 17.492 53.837 35.530  1.00 43.09 ? ? ? ? ? ? 201 HOH B O   1 
HETATM 2865 O  O   . HOH D 2 .   ? 24.542 51.565 1.931   1.00 46.45 ? ? ? ? ? ? 202 HOH B O   1 
HETATM 2866 O  O   . HOH D 2 .   ? 40.830 44.116 -3.226  1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 203 HOH B O   1 
HETATM 2867 O  O   . HOH D 2 .   ? 61.453 47.207 -4.497  1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 204 HOH B O   1 
HETATM 2868 O  O   . HOH D 2 .   ? 25.992 49.026 5.028   1.00 47.55 ? ? ? ? ? ? 205 HOH B O   1 
HETATM 2869 O  O   . HOH D 2 .   ? 38.284 55.023 2.770   1.00 42.63 ? ? ? ? ? ? 206 HOH B O   1 
HETATM 2870 O  O   . HOH D 2 .   ? 34.069 51.773 31.608  1.00 48.20 ? ? ? ? ? ? 207 HOH B O   1 
HETATM 2871 O  O   . HOH D 2 .   ? 38.085 47.719 -1.772  1.00 39.68 ? ? ? ? ? ? 208 HOH B O   1 
HETATM 2872 O  O   . HOH D 2 .   ? 42.931 54.862 -6.767  1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 209 HOH B O   1 
HETATM 2873 O  O   . HOH D 2 .   ? 35.476 43.077 25.305  1.00 42.45 ? ? ? ? ? ? 210 HOH B O   1 
HETATM 2874 O  O   . HOH D 2 .   ? 43.144 45.695 18.546  1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 211 HOH B O   1 
HETATM 2875 O  O   . HOH D 2 .   ? 65.231 42.713 -4.205  1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 212 HOH B O   1 
HETATM 2876 O  O   . HOH D 2 .   ? 42.174 48.571 -7.752  1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 213 HOH B O   1 
HETATM 2877 O  O   . HOH D 2 .   ? 16.616 45.179 14.550  1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 214 HOH B O   1 
HETATM 2878 O  O   . HOH D 2 .   ? 16.254 48.913 30.958  1.00 45.67 ? ? ? ? ? ? 215 HOH B O   1 
HETATM 2879 O  O   . HOH D 2 .   ? 21.084 57.373 22.964  1.00 34.90 ? ? ? ? ? ? 216 HOH B O   1 
HETATM 2880 O  O   . HOH D 2 .   ? 15.380 51.072 12.136  1.00 37.56 ? ? ? ? ? ? 217 HOH B O   1 
HETATM 2881 O  O   . HOH D 2 .   ? 18.888 57.973 26.371  1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 218 HOH B O   1 
HETATM 2882 O  O   . HOH D 2 .   ? 38.661 41.319 26.213  1.00 45.05 ? ? ? ? ? ? 219 HOH B O   1 
HETATM 2883 O  O   . HOH D 2 .   ? 43.439 42.660 -7.941  1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 220 HOH B O   1 
HETATM 2884 O  O   . HOH D 2 .   ? 33.591 69.437 9.789   1.00 47.65 ? ? ? ? ? ? 221 HOH B O   1 
HETATM 2885 O  O   . HOH D 2 .   ? 34.616 44.922 32.308  1.00 42.96 ? ? ? ? ? ? 222 HOH B O   1 
HETATM 2886 O  O   . HOH D 2 .   ? 52.822 56.085 6.352   1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 223 HOH B O   1 
HETATM 2887 O  O   . HOH D 2 .   ? 29.193 57.898 21.212  1.00 41.85 ? ? ? ? ? ? 224 HOH B O   1 
HETATM 2888 O  O   . HOH D 2 .   ? 39.435 40.314 10.312  1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 225 HOH B O   1 
HETATM 2889 O  O   . HOH D 2 .   ? 50.061 42.785 -15.635 1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 226 HOH B O   1 
HETATM 2890 O  O   . HOH D 2 .   ? 48.368 59.692 9.314   1.00 45.56 ? ? ? ? ? ? 227 HOH B O   1 
HETATM 2891 O  O   . HOH D 2 .   ? 65.494 43.272 -8.664  1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 228 HOH B O   1 
HETATM 2892 O  O   . HOH D 2 .   ? 38.553 57.380 -3.094  1.00 39.23 ? ? ? ? ? ? 229 HOH B O   1 
HETATM 2893 O  O   . HOH D 2 .   ? 45.221 58.722 -2.629  1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 230 HOH B O   1 
HETATM 2894 O  O   . HOH D 2 .   ? 61.007 50.140 -13.197 1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 231 HOH B O   1 
HETATM 2895 O  O   . HOH D 2 .   ? 48.507 45.761 1.141   1.00 37.35 ? ? ? ? ? ? 232 HOH B O   1 
HETATM 2896 O  O   . HOH D 2 .   ? 16.989 40.257 16.730  1.00 40.46 ? ? ? ? ? ? 233 HOH B O   1 
HETATM 2897 O  O   . HOH D 2 .   ? 56.719 34.865 -11.892 1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 234 HOH B O   1 
HETATM 2898 O  O   . HOH D 2 .   ? 44.433 62.684 16.930  1.00 44.75 ? ? ? ? ? ? 235 HOH B O   1 
HETATM 2899 O  O   . HOH D 2 .   ? 40.462 43.067 17.632  1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 236 HOH B O   1 
HETATM 2900 O  O   . HOH D 2 .   ? 64.768 45.304 -10.523 1.00 36.57 ? ? ? ? ? ? 237 HOH B O   1 
HETATM 2901 O  O   . HOH D 2 .   ? 15.464 54.136 11.982  1.00 40.59 ? ? ? ? ? ? 238 HOH B O   1 
HETATM 2902 O  O   . HOH D 2 .   ? 47.882 33.426 -10.459 1.00 37.31 ? ? ? ? ? ? 239 HOH B O   1 
HETATM 2903 O  O   . HOH D 2 .   ? 14.508 43.385 13.577  1.00 44.67 ? ? ? ? ? ? 240 HOH B O   1 
HETATM 2904 O  O   . HOH D 2 .   ? 40.692 63.129 -1.368  1.00 41.23 ? ? ? ? ? ? 241 HOH B O   1 
HETATM 2905 O  O   . HOH D 2 .   ? 21.334 49.406 35.136  1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 242 HOH B O   1 
HETATM 2906 O  O   . HOH D 2 .   ? 42.858 44.443 -0.996  1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 243 HOH B O   1 
HETATM 2907 O  O   . HOH D 2 .   ? 60.440 42.083 -2.445  1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 244 HOH B O   1 
HETATM 2908 O  O   . HOH D 2 .   ? 41.185 53.576 10.468  1.00 36.70 ? ? ? ? ? ? 245 HOH B O   1 
HETATM 2909 O  O   . HOH D 2 .   ? 56.722 52.214 3.054   1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 246 HOH B O   1 
HETATM 2910 O  O   . HOH D 2 .   ? 55.218 28.484 4.278   1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 247 HOH B O   1 
HETATM 2911 O  O   . HOH D 2 .   ? 29.763 44.582 28.457  1.00 42.64 ? ? ? ? ? ? 248 HOH B O   1 
HETATM 2912 O  O   . HOH D 2 .   ? 48.168 30.924 -10.027 1.00 38.76 ? ? ? ? ? ? 249 HOH B O   1 
HETATM 2913 O  O   . HOH D 2 .   ? 62.889 43.435 -3.240  1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 250 HOH B O   1 
HETATM 2914 O  O   . HOH D 2 .   ? 25.324 46.495 5.437   1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 251 HOH B O   1 
HETATM 2915 O  O   . HOH D 2 .   ? 19.463 52.342 5.388   1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 252 HOH B O   1 
HETATM 2916 O  O   . HOH D 2 .   ? 44.243 45.763 27.223  1.00 44.36 ? ? ? ? ? ? 253 HOH B O   1 
HETATM 2917 O  O   . HOH D 2 .   ? 36.666 47.069 15.894  1.00 39.32 ? ? ? ? ? ? 254 HOH B O   1 
HETATM 2918 O  O   . HOH D 2 .   ? 45.245 42.919 -5.931  1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 255 HOH B O   1 
HETATM 2919 O  O   . HOH D 2 .   ? 55.946 32.578 1.260   1.00 39.23 ? ? ? ? ? ? 256 HOH B O   1 
HETATM 2920 O  O   . HOH D 2 .   ? 22.684 55.233 2.250   1.00 50.10 ? ? ? ? ? ? 257 HOH B O   1 
HETATM 2921 O  O   . HOH D 2 .   ? 56.210 34.758 -14.902 1.00 41.88 ? ? ? ? ? ? 258 HOH B O   1 
HETATM 2922 O  O   . HOH D 2 .   ? 17.220 54.413 31.408  1.00 40.22 ? ? ? ? ? ? 259 HOH B O   1 
HETATM 2923 O  O   . HOH D 2 .   ? 47.007 44.020 17.892  1.00 45.29 ? ? ? ? ? ? 260 HOH B O   1 
HETATM 2924 O  O   . HOH D 2 .   ? 61.474 47.064 -1.749  1.00 39.95 ? ? ? ? ? ? 261 HOH B O   1 
HETATM 2925 O  O   . HOH D 2 .   ? 31.195 48.571 7.826   1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 262 HOH B O   1 
HETATM 2926 O  O   . HOH D 2 .   ? 28.503 48.317 7.051   1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 263 HOH B O   1 
HETATM 2927 O  O   . HOH D 2 .   ? 39.608 66.529 21.271  1.00 37.86 ? ? ? ? ? ? 264 HOH B O   1 
HETATM 2928 O  O   . HOH D 2 .   ? 59.122 48.797 2.623   1.00 39.29 ? ? ? ? ? ? 265 HOH B O   1 
HETATM 2929 O  O   . HOH D 2 .   ? 17.723 50.818 32.118  1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 266 HOH B O   1 
HETATM 2930 O  O   . HOH D 2 .   ? 34.186 71.452 17.827  1.00 42.41 ? ? ? ? ? ? 267 HOH B O   1 
HETATM 2931 O  O   . HOH D 2 .   ? 41.035 47.583 6.298   1.00 49.41 ? ? ? ? ? ? 268 HOH B O   1 
HETATM 2932 O  O   . HOH D 2 .   ? 53.946 36.167 -16.937 1.00 41.12 ? ? ? ? ? ? 269 HOH B O   1 
HETATM 2933 O  O   . HOH D 2 .   ? 57.174 28.095 -3.272  1.00 44.90 ? ? ? ? ? ? 270 HOH B O   1 
HETATM 2934 O  O   . HOH D 2 .   ? 33.917 62.812 13.986  1.00 47.99 ? ? ? ? ? ? 271 HOH B O   1 
HETATM 2935 O  O   . HOH D 2 .   ? 20.272 59.432 24.529  1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 272 HOH B O   1 
HETATM 2936 O  O   . HOH D 2 .   ? 42.547 57.434 -5.614  1.00 39.75 ? ? ? ? ? ? 273 HOH B O   1 
HETATM 2937 O  O   . HOH D 2 .   ? 60.389 47.456 0.860   1.00 38.23 ? ? ? ? ? ? 274 HOH B O   1 
HETATM 2938 O  O   . HOH D 2 .   ? 44.387 59.305 -5.235  1.00 44.09 ? ? ? ? ? ? 275 HOH B O   1 
HETATM 2939 O  O   . HOH D 2 .   ? 56.207 55.136 3.667   1.00 42.50 ? ? ? ? ? ? 276 HOH B O   1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
40   N  N   . MSE A 7   ? 0.2934 0.3774 0.4840 0.0041  0.0508  0.0104  ? ? ? ? ? ? 1   MSE A N   
41   C  CA  . MSE A 7   ? 0.2693 0.3540 0.4544 -0.0049 0.0422  0.0118  ? ? ? ? ? ? 1   MSE A CA  
42   C  C   . MSE A 7   ? 0.2603 0.3326 0.4074 -0.0073 0.0340  0.0108  ? ? ? ? ? ? 1   MSE A C   
43   O  O   . MSE A 7   ? 0.2398 0.3096 0.3744 -0.0117 0.0333  0.0114  ? ? ? ? ? ? 1   MSE A O   
44   C  CB  . MSE A 7   ? 0.2564 0.3521 0.4696 -0.0085 0.0256  0.0111  ? ? ? ? ? ? 1   MSE A CB  
45   C  CG  . MSE A 7   ? 0.2538 0.3668 0.5135 -0.0098 0.0318  0.0124  ? ? ? ? ? ? 1   MSE A CG  
46   SE SE  . MSE A 7   ? 0.2886 0.4014 0.5545 -0.0192 0.0484  0.0165  ? ? ? ? ? ? 1   MSE A SE  
47   C  CE  . MSE A 7   ? 0.2949 0.3986 0.5463 -0.0281 0.0243  0.0128  ? ? ? ? ? ? 1   MSE A CE  
48   N  N   . LYS A 8   ? 0.2594 0.3242 0.3916 -0.0041 0.0279  0.0094  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A N   
49   C  CA  . LYS A 8   ? 0.2775 0.3333 0.3800 -0.0072 0.0214  0.0091  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CA  
50   C  C   . LYS A 8   ? 0.2737 0.3244 0.3548 -0.0078 0.0299  0.0088  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A C   
51   O  O   . LYS A 8   ? 0.2724 0.3223 0.3373 -0.0115 0.0244  0.0090  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A O   
52   C  CB  . LYS A 8   ? 0.2942 0.3404 0.3893 -0.0044 0.0160  0.0084  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CB  
53   C  CG  . LYS A 8   ? 0.3614 0.4022 0.4394 -0.0097 0.0051  0.0103  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CG  
54   C  CD  . LYS A 8   ? 0.3792 0.4088 0.4577 -0.0071 -0.0030 0.0117  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CD  
55   C  CE  . LYS A 8   ? 0.3943 0.4281 0.4885 -0.0052 -0.0140 0.0144  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CE  
56   N  NZ  . LYS A 8   ? 0.4026 0.4222 0.4949 -0.0013 -0.0228 0.0169  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A NZ  
57   N  N   . GLY A 9   ? 0.2833 0.3306 0.3638 -0.0034 0.0434  0.0087  ? ? ? ? ? ? 3   GLY A N   
58   C  CA  . GLY A 9   ? 0.2942 0.3347 0.3531 -0.0028 0.0506  0.0096  ? ? ? ? ? ? 3   GLY A CA  
59   C  C   . GLY A 9   ? 0.2857 0.3305 0.3435 -0.0072 0.0465  0.0119  ? ? ? ? ? ? 3   GLY A C   
60   O  O   . GLY A 9   ? 0.2982 0.3386 0.3360 -0.0069 0.0441  0.0119  ? ? ? ? ? ? 3   GLY A O   
61   N  N   . ARG A 10  ? 0.2684 0.3207 0.3484 -0.0106 0.0449  0.0131  ? ? ? ? ? ? 4   ARG A N   
62   C  CA  . ARG A 10  ? 0.2884 0.3410 0.3671 -0.0139 0.0404  0.0137  ? ? ? ? ? ? 4   ARG A CA  
63   C  C   . ARG A 10  ? 0.2932 0.3480 0.3571 -0.0147 0.0290  0.0112  ? ? ? ? ? ? 4   ARG A C   
64   O  O   . ARG A 10  ? 0.2750 0.3283 0.3273 -0.0138 0.0278  0.0110  ? ? ? ? ? ? 4   ARG A O   
65   C  CB  . ARG A 10  ? 0.2859 0.3444 0.3916 -0.0181 0.0370  0.0135  ? ? ? ? ? ? 4   ARG A CB  
66   C  CG  . ARG A 10  ? 0.2921 0.3528 0.4206 -0.0192 0.0496  0.0170  ? ? ? ? ? ? 4   ARG A CG  
67   C  CD  . ARG A 10  ? 0.2999 0.3717 0.4636 -0.0236 0.0418  0.0156  ? ? ? ? ? ? 4   ARG A CD  
68   N  NE  . ARG A 10  ? 0.2725 0.3410 0.4374 -0.0288 0.0282  0.0124  ? ? ? ? ? ? 4   ARG A NE  
69   C  CZ  . ARG A 10  ? 0.2777 0.3429 0.4586 -0.0349 0.0289  0.0132  ? ? ? ? ? ? 4   ARG A CZ  
70   N  NH1 . ARG A 10  ? 0.2928 0.3589 0.4915 -0.0378 0.0445  0.0191  ? ? ? ? ? ? 4   ARG A NH1 
71   N  NH2 . ARG A 10  ? 0.2839 0.3425 0.4613 -0.0382 0.0145  0.0082  ? ? ? ? ? ? 4   ARG A NH2 
72   N  N   . ASP A 11  ? 0.2922 0.3503 0.3572 -0.0159 0.0220  0.0100  ? ? ? ? ? ? 5   ASP A N   
73   C  CA  . ASP A 11  ? 0.3125 0.3737 0.3648 -0.0180 0.0143  0.0092  ? ? ? ? ? ? 5   ASP A CA  
74   C  C   . ASP A 11  ? 0.3147 0.3760 0.3525 -0.0176 0.0155  0.0095  ? ? ? ? ? ? 5   ASP A C   
75   O  O   . ASP A 11  ? 0.3365 0.4043 0.3682 -0.0189 0.0125  0.0094  ? ? ? ? ? ? 5   ASP A O   
76   C  CB  . ASP A 11  ? 0.3200 0.3814 0.3757 -0.0201 0.0066  0.0098  ? ? ? ? ? ? 5   ASP A CB  
77   C  CG  . ASP A 11  ? 0.3302 0.3927 0.4020 -0.0200 0.0018  0.0090  ? ? ? ? ? ? 5   ASP A CG  
78   O  OD1 . ASP A 11  ? 0.4477 0.5108 0.5189 -0.0210 -0.0013 0.0070  ? ? ? ? ? ? 5   ASP A OD1 
79   O  OD2 . ASP A 11  ? 0.3659 0.4284 0.4528 -0.0184 0.0002  0.0096  ? ? ? ? ? ? 5   ASP A OD2 
80   N  N   . VAL A 12  ? 0.3101 0.3648 0.3426 -0.0154 0.0198  0.0093  ? ? ? ? ? ? 6   VAL A N   
81   C  CA  . VAL A 12  ? 0.3210 0.3745 0.3393 -0.0149 0.0180  0.0085  ? ? ? ? ? ? 6   VAL A CA  
82   C  C   . VAL A 12  ? 0.2899 0.3471 0.3039 -0.0118 0.0188  0.0093  ? ? ? ? ? ? 6   VAL A C   
83   O  O   . VAL A 12  ? 0.2731 0.3391 0.2851 -0.0123 0.0137  0.0089  ? ? ? ? ? ? 6   VAL A O   
84   C  CB  . VAL A 12  ? 0.3446 0.3853 0.3506 -0.0114 0.0219  0.0068  ? ? ? ? ? ? 6   VAL A CB  
85   C  CG1 . VAL A 12  ? 0.4089 0.4477 0.3991 -0.0110 0.0159  0.0052  ? ? ? ? ? ? 6   VAL A CG1 
86   C  CG2 . VAL A 12  ? 0.3930 0.4265 0.4022 -0.0121 0.0211  0.0048  ? ? ? ? ? ? 6   VAL A CG2 
87   N  N   . VAL A 13  ? 0.2598 0.3107 0.2751 -0.0086 0.0254  0.0109  ? ? ? ? ? ? 7   VAL A N   
88   C  CA  . VAL A 13  ? 0.2521 0.3010 0.2621 -0.0046 0.0261  0.0124  ? ? ? ? ? ? 7   VAL A CA  
89   C  C   . VAL A 13  ? 0.2385 0.2963 0.2563 -0.0051 0.0217  0.0104  ? ? ? ? ? ? 7   VAL A C   
90   O  O   . VAL A 13  ? 0.2496 0.3127 0.2634 -0.0013 0.0185  0.0098  ? ? ? ? ? ? 7   VAL A O   
91   C  CB  . VAL A 13  ? 0.2589 0.2954 0.2690 -0.0029 0.0355  0.0161  ? ? ? ? ? ? 7   VAL A CB  
92   C  CG1 . VAL A 13  ? 0.2564 0.2864 0.2612 0.0011  0.0350  0.0182  ? ? ? ? ? ? 7   VAL A CG1 
93   C  CG2 . VAL A 13  ? 0.2988 0.3249 0.2935 0.0000  0.0427  0.0180  ? ? ? ? ? ? 7   VAL A CG2 
94   N  N   . LEU A 14  ? 0.2320 0.2913 0.2602 -0.0088 0.0208  0.0090  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A N   
95   C  CA  . LEU A 14  ? 0.2348 0.2988 0.2637 -0.0083 0.0169  0.0059  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CA  
96   C  C   . LEU A 14  ? 0.2287 0.3054 0.2533 -0.0085 0.0147  0.0053  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A C   
97   O  O   . LEU A 14  ? 0.2421 0.3254 0.2643 -0.0040 0.0150  0.0034  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A O   
98   C  CB  . LEU A 14  ? 0.2278 0.2891 0.2647 -0.0122 0.0132  0.0039  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CB  
99   C  CG  . LEU A 14  ? 0.2461 0.2977 0.2948 -0.0136 0.0151  0.0042  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CG  
100  C  CD1 . LEU A 14  ? 0.2510 0.3032 0.3140 -0.0183 0.0083  0.0023  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD1 
101  C  CD2 . LEU A 14  ? 0.2313 0.2738 0.2754 -0.0102 0.0150  0.0020  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD2 
102  N  N   . GLY A 15  ? 0.2109 0.2915 0.2362 -0.0135 0.0132  0.0072  ? ? ? ? ? ? 9   GLY A N   
103  C  CA  . GLY A 15  ? 0.2229 0.3160 0.2477 -0.0161 0.0121  0.0081  ? ? ? ? ? ? 9   GLY A CA  
104  C  C   . GLY A 15  ? 0.2089 0.3117 0.2358 -0.0124 0.0116  0.0079  ? ? ? ? ? ? 9   GLY A C   
105  O  O   . GLY A 15  ? 0.2078 0.3257 0.2400 -0.0115 0.0129  0.0077  ? ? ? ? ? ? 9   GLY A O   
106  N  N   . LEU A 16  ? 0.2343 0.3293 0.2570 -0.0094 0.0099  0.0080  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A N   
107  C  CA  . LEU A 16  ? 0.2464 0.3487 0.2696 -0.0045 0.0059  0.0078  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CA  
108  C  C   . LEU A 16  ? 0.2534 0.3611 0.2800 0.0041  0.0078  0.0067  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A C   
109  O  O   . LEU A 16  ? 0.2652 0.3904 0.3019 0.0076  0.0060  0.0059  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A O   
110  C  CB  . LEU A 16  ? 0.2610 0.3476 0.2707 -0.0012 0.0037  0.0086  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CB  
111  C  CG  . LEU A 16  ? 0.2974 0.3786 0.3006 -0.0066 -0.0008 0.0076  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CG  
112  C  CD1 . LEU A 16  ? 0.3343 0.3960 0.3164 -0.0008 -0.0002 0.0080  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CD1 
113  C  CD2 . LEU A 16  ? 0.3447 0.4423 0.3581 -0.0109 -0.0101 0.0063  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CD2 
114  N  N   . LEU A 17  ? 0.2450 0.3384 0.2661 0.0071  0.0117  0.0061  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A N   
115  C  CA  . LEU A 17  ? 0.2562 0.3472 0.2773 0.0158  0.0131  0.0039  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CA  
116  C  C   . LEU A 17  ? 0.2849 0.3886 0.3108 0.0172  0.0163  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A C   
117  O  O   . LEU A 17  ? 0.2999 0.4060 0.3268 0.0265  0.0178  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A O   
118  C  CB  . LEU A 17  ? 0.2447 0.3132 0.2592 0.0165  0.0154  0.0045  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CB  
119  C  CG  . LEU A 17  ? 0.2562 0.3104 0.2620 0.0177  0.0160  0.0097  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CG  
120  C  CD1 . LEU A 17  ? 0.2351 0.2688 0.2396 0.0153  0.0212  0.0121  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CD1 
121  C  CD2 . LEU A 17  ? 0.2805 0.3349 0.2803 0.0278  0.0112  0.0114  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CD2 
122  N  N   . MSE A 18  ? 0.3105 0.4208 0.3370 0.0089  0.0180  0.0003  ? ? ? ? ? ? 12  MSE A N   
123  C  CA  . MSE A 18  ? 0.3486 0.4701 0.3742 0.0096  0.0230  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 12  MSE A CA  
124  C  C   . MSE A 18  ? 0.3742 0.5180 0.4113 0.0161  0.0272  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 12  MSE A C   
125  O  O   . MSE A 18  ? 0.3903 0.5379 0.4243 0.0240  0.0333  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 12  MSE A O   
126  C  CB  . MSE A 18  ? 0.3339 0.4575 0.3562 -0.0010 0.0235  0.0015  ? ? ? ? ? ? 12  MSE A CB  
127  C  CG  . MSE A 18  ? 0.3477 0.4532 0.3608 -0.0044 0.0196  0.0006  ? ? ? ? ? ? 12  MSE A CG  
128  SE SE  . MSE A 18  ? 0.4215 0.5148 0.4175 0.0021  0.0199  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 12  MSE A SE  
129  C  CE  . MSE A 18  ? 0.3716 0.4804 0.3563 0.0008  0.0290  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 12  MSE A CE  
130  N  N   . GLN A 19  ? 0.4039 0.5628 0.4554 0.0139  0.0236  0.0008  ? ? ? ? ? ? 13  GLN A N   
131  C  CA  . GLN A 19  ? 0.4321 0.6170 0.5025 0.0206  0.0266  0.0002  ? ? ? ? ? ? 13  GLN A CA  
132  C  C   . GLN A 19  ? 0.4357 0.6172 0.5080 0.0360  0.0240  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A C   
133  O  O   . GLN A 19  ? 0.4444 0.6380 0.5240 0.0466  0.0309  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 13  GLN A O   
134  C  CB  . GLN A 19  ? 0.4394 0.6423 0.5284 0.0131  0.0199  0.0040  ? ? ? ? ? ? 13  GLN A CB  
135  C  CG  . GLN A 19  ? 0.4810 0.7150 0.5970 0.0195  0.0219  0.0035  ? ? ? ? ? ? 13  GLN A CG  
136  C  CD  . GLN A 19  ? 0.5386 0.7957 0.6785 0.0072  0.0177  0.0075  ? ? ? ? ? ? 13  GLN A CD  
137  O  OE1 . GLN A 19  ? 0.5790 0.8408 0.7207 -0.0055 0.0247  0.0113  ? ? ? ? ? ? 13  GLN A OE1 
138  N  NE2 . GLN A 19  ? 0.5807 0.8506 0.7388 0.0106  0.0048  0.0069  ? ? ? ? ? ? 13  GLN A NE2 
139  N  N   . LYS A 20  ? 0.4342 0.5992 0.4997 0.0384  0.0147  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A N   
140  C  CA  . LYS A 20  ? 0.4338 0.5878 0.4960 0.0531  0.0116  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A CA  
141  C  C   . LYS A 20  ? 0.4124 0.5380 0.4570 0.0528  0.0053  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A C   
142  O  O   . LYS A 20  ? 0.4049 0.5233 0.4420 0.0427  0.0030  0.0029  ? ? ? ? ? ? 14  LYS A O   
143  C  CB  . LYS A 20  ? 0.4525 0.6317 0.5369 0.0637  0.0069  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A CB  
144  C  CG  . LYS A 20  ? 0.4742 0.6556 0.5617 0.0619  -0.0071 0.0004  ? ? ? ? ? ? 14  LYS A CG  
145  C  CD  . LYS A 20  ? 0.5154 0.7302 0.6334 0.0690  -0.0137 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A CD  
146  C  CE  . LYS A 20  ? 0.5398 0.7614 0.6628 0.0607  -0.0288 0.0027  ? ? ? ? ? ? 14  LYS A CE  
147  N  NZ  . LYS A 20  ? 0.5315 0.7578 0.6556 0.0417  -0.0247 0.0035  ? ? ? ? ? ? 14  LYS A NZ  
148  N  N   . GLU A 21  ? 0.4124 0.5203 0.4495 0.0645  0.0041  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A N   
149  C  CA  . GLU A 21  ? 0.4161 0.4958 0.4361 0.0655  0.0003  0.0039  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A CA  
150  C  C   . GLU A 21  ? 0.3985 0.4827 0.4151 0.0648  -0.0086 0.0090  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A C   
151  O  O   . GLU A 21  ? 0.3752 0.4821 0.4061 0.0694  -0.0160 0.0081  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A O   
152  C  CB  . GLU A 21  ? 0.4441 0.5032 0.4579 0.0794  -0.0008 0.0032  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A CB  
153  C  CG  . GLU A 21  ? 0.4801 0.5521 0.5048 0.0967  -0.0081 0.0026  ? ? ? ? ? ? 15  GLU A CG  
154  C  CD  . GLU A 21  ? 0.5269 0.6234 0.5710 0.1050  -0.0022 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A CD  
155  O  OE1 . GLU A 21  ? 0.5260 0.6337 0.5732 0.0960  0.0067  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A OE1 
156  O  OE2 . GLU A 21  ? 0.5693 0.6743 0.6252 0.1217  -0.0063 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 15  GLU A OE2 
157  N  N   . LEU A 22  ? 0.3876 0.4500 0.3853 0.0588  -0.0078 0.0139  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A N   
158  C  CA  . LEU A 22  ? 0.3824 0.4406 0.3667 0.0588  -0.0160 0.0180  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CA  
159  C  C   . LEU A 22  ? 0.4017 0.4266 0.3593 0.0623  -0.0134 0.0252  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A C   
160  O  O   . LEU A 22  ? 0.3763 0.3848 0.3305 0.0577  -0.0030 0.0270  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A O   
161  C  CB  . LEU A 22  ? 0.3686 0.4350 0.3539 0.0455  -0.0138 0.0162  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CB  
162  C  CG  . LEU A 22  ? 0.3451 0.4419 0.3542 0.0394  -0.0162 0.0114  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CG  
163  C  CD1 . LEU A 22  ? 0.3503 0.4456 0.3564 0.0262  -0.0127 0.0105  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CD1 
164  C  CD2 . LEU A 22  ? 0.3441 0.4581 0.3630 0.0447  -0.0299 0.0108  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CD2 
165  N  N   . SER A 23  ? 0.4192 0.4340 0.3583 0.0704  -0.0235 0.0297  ? ? ? ? ? ? 17  SER A N   
166  C  CA  . SER A 23  ? 0.4444 0.4259 0.3514 0.0725  -0.0195 0.0383  ? ? ? ? ? ? 17  SER A CA  
167  C  C   . SER A 23  ? 0.4468 0.4222 0.3406 0.0614  -0.0102 0.0388  ? ? ? ? ? ? 17  SER A C   
168  O  O   . SER A 23  ? 0.4233 0.4182 0.3288 0.0541  -0.0125 0.0323  ? ? ? ? ? ? 17  SER A O   
169  C  CB  . SER A 23  ? 0.4758 0.4475 0.3614 0.0852  -0.0352 0.0428  ? ? ? ? ? ? 17  SER A CB  
170  O  OG  . SER A 23  ? 0.4438 0.4324 0.3292 0.0825  -0.0472 0.0378  ? ? ? ? ? ? 17  SER A OG  
171  N  N   . GLY A 24  ? 0.4580 0.4055 0.3270 0.0608  0.0007  0.0468  ? ? ? ? ? ? 18  GLY A N   
172  C  CA  . GLY A 24  ? 0.4548 0.3938 0.3063 0.0542  0.0107  0.0478  ? ? ? ? ? ? 18  GLY A CA  
173  C  C   . GLY A 24  ? 0.4541 0.3955 0.2856 0.0576  -0.0024 0.0436  ? ? ? ? ? ? 18  GLY A C   
174  O  O   . GLY A 24  ? 0.4395 0.3880 0.2720 0.0510  0.0000  0.0377  ? ? ? ? ? ? 18  GLY A O   
175  N  N   . TYR A 25  ? 0.4658 0.3995 0.2791 0.0683  -0.0182 0.0462  ? ? ? ? ? ? 19  TYR A N   
176  C  CA  . TYR A 25  ? 0.4939 0.4279 0.2872 0.0719  -0.0356 0.0415  ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CA  
177  C  C   . TYR A 25  ? 0.4617 0.4277 0.2885 0.0629  -0.0437 0.0306  ? ? ? ? ? ? 19  TYR A C   
178  O  O   . TYR A 25  ? 0.4425 0.4069 0.2592 0.0572  -0.0460 0.0247  ? ? ? ? ? ? 19  TYR A O   
179  C  CB  . TYR A 25  ? 0.5145 0.4439 0.2972 0.0852  -0.0555 0.0451  ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CB  
180  C  CG  . TYR A 25  ? 0.5737 0.5034 0.3375 0.0899  -0.0789 0.0402  ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CG  
181  C  CD1 . TYR A 25  ? 0.6551 0.5557 0.3698 0.0920  -0.0797 0.0411  ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CD1 
182  C  CD2 . TYR A 25  ? 0.6069 0.5657 0.4018 0.0929  -0.1009 0.0344  ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CD2 
183  C  CE1 . TYR A 25  ? 0.7187 0.6161 0.4125 0.0963  -0.1046 0.0352  ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CE1 
184  C  CE2 . TYR A 25  ? 0.6372 0.5971 0.4187 0.0961  -0.1258 0.0294  ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CE2 
185  C  CZ  . TYR A 25  ? 0.6986 0.6261 0.4279 0.0978  -0.1292 0.0293  ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CZ  
186  O  OH  . TYR A 25  ? 0.7575 0.6825 0.4695 0.1009  -0.1569 0.0228  ? ? ? ? ? ? 19  TYR A OH  
187  N  N   . ASP A 26  ? 0.4279 0.4203 0.2931 0.0619  -0.0466 0.0282  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A N   
188  C  CA  . ASP A 26  ? 0.4156 0.4386 0.3136 0.0533  -0.0528 0.0203  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A CA  
189  C  C   . ASP A 26  ? 0.3836 0.4090 0.2898 0.0407  -0.0387 0.0170  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A C   
190  O  O   . ASP A 26  ? 0.3722 0.4076 0.2859 0.0329  -0.0450 0.0113  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A O   
191  C  CB  . ASP A 26  ? 0.3993 0.4492 0.3331 0.0569  -0.0561 0.0193  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A CB  
192  C  CG  . ASP A 26  ? 0.4438 0.5066 0.3850 0.0672  -0.0774 0.0187  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A CG  
193  O  OD1 . ASP A 26  ? 0.5364 0.5881 0.4551 0.0700  -0.0930 0.0183  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A OD1 
194  O  OD2 . ASP A 26  ? 0.4815 0.5670 0.4524 0.0728  -0.0795 0.0178  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A OD2 
195  N  N   . ILE A 27  ? 0.3644 0.3798 0.2703 0.0388  -0.0215 0.0206  ? ? ? ? ? ? 21  ILE A N   
196  C  CA  . ILE A 27  ? 0.3572 0.3737 0.2706 0.0293  -0.0100 0.0181  ? ? ? ? ? ? 21  ILE A CA  
197  C  C   . ILE A 27  ? 0.3765 0.3766 0.2640 0.0281  -0.0101 0.0156  ? ? ? ? ? ? 21  ILE A C   
198  O  O   . ILE A 27  ? 0.3507 0.3574 0.2466 0.0209  -0.0120 0.0100  ? ? ? ? ? ? 21  ILE A O   
199  C  CB  . ILE A 27  ? 0.3553 0.3627 0.2734 0.0280  0.0063  0.0226  ? ? ? ? ? ? 21  ILE A CB  
200  C  CG1 . ILE A 27  ? 0.3541 0.3763 0.2967 0.0284  0.0052  0.0219  ? ? ? ? ? ? 21  ILE A CG1 
201  C  CG2 . ILE A 27  ? 0.3303 0.3378 0.2552 0.0201  0.0167  0.0204  ? ? ? ? ? ? 21  ILE A CG2 
202  C  CD1 . ILE A 27  ? 0.3836 0.3936 0.3305 0.0274  0.0168  0.0257  ? ? ? ? ? ? 21  ILE A CD1 
203  N  N   . LYS A 28  ? 0.4083 0.3843 0.2613 0.0358  -0.0082 0.0197  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A N   
204  C  CA  . LYS A 28  ? 0.4361 0.3928 0.2572 0.0372  -0.0079 0.0163  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A CA  
205  C  C   . LYS A 28  ? 0.4433 0.4065 0.2626 0.0347  -0.0291 0.0075  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A C   
206  O  O   . LYS A 28  ? 0.4303 0.3864 0.2416 0.0306  -0.0294 0.0008  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A O   
207  C  CB  . LYS A 28  ? 0.5035 0.4311 0.2816 0.0470  -0.0022 0.0233  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A CB  
208  C  CG  . LYS A 28  ? 0.5260 0.4428 0.3035 0.0460  0.0239  0.0311  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A CG  
209  C  CD  . LYS A 28  ? 0.5778 0.4653 0.3146 0.0542  0.0335  0.0413  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A CD  
210  C  CE  . LYS A 28  ? 0.6203 0.4838 0.3087 0.0610  0.0326  0.0384  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A CE  
211  N  NZ  . LYS A 28  ? 0.6641 0.4967 0.3086 0.0689  0.0460  0.0503  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A NZ  
212  N  N   . ILE A 29  ? 0.4401 0.4159 0.2683 0.0374  -0.0473 0.0074  ? ? ? ? ? ? 23  ILE A N   
213  C  CA  . ILE A 29  ? 0.4609 0.4437 0.2912 0.0337  -0.0692 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 23  ILE A CA  
214  C  C   . ILE A 29  ? 0.4148 0.4196 0.2821 0.0205  -0.0678 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 23  ILE A C   
215  O  O   . ILE A 29  ? 0.4140 0.4117 0.2752 0.0143  -0.0757 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 23  ILE A O   
216  C  CB  . ILE A 29  ? 0.4732 0.4686 0.3108 0.0400  -0.0905 0.0004  ? ? ? ? ? ? 23  ILE A CB  
217  C  CG1 . ILE A 29  ? 0.5300 0.4994 0.3275 0.0542  -0.0915 0.0075  ? ? ? ? ? ? 23  ILE A CG1 
218  C  CG2 . ILE A 29  ? 0.5193 0.5192 0.3576 0.0349  -0.1154 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 23  ILE A CG2 
219  C  CD1 . ILE A 29  ? 0.6409 0.5790 0.3863 0.0604  -0.1045 0.0040  ? ? ? ? ? ? 23  ILE A CD1 
220  N  N   . VAL A 30  ? 0.3801 0.4073 0.2814 0.0166  -0.0577 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A N   
221  C  CA  . VAL A 30  ? 0.3766 0.4214 0.3079 0.0044  -0.0551 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A CA  
222  C  C   . VAL A 30  ? 0.3808 0.4060 0.2973 0.0004  -0.0455 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A C   
223  O  O   . VAL A 30  ? 0.3543 0.3791 0.2776 -0.0082 -0.0513 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A O   
224  C  CB  . VAL A 30  ? 0.3614 0.4286 0.3233 0.0020  -0.0441 0.0000  ? ? ? ? ? ? 24  VAL A CB  
225  C  CG1 . VAL A 30  ? 0.3809 0.4649 0.3686 -0.0109 -0.0452 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A CG1 
226  C  CG2 . VAL A 30  ? 0.4054 0.4903 0.3816 0.0089  -0.0504 0.0023  ? ? ? ? ? ? 24  VAL A CG2 
227  N  N   . PHE A 31  ? 0.4099 0.4178 0.3070 0.0072  -0.0306 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A N   
228  C  CA  . PHE A 31  ? 0.4366 0.4267 0.3205 0.0066  -0.0201 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CA  
229  C  C   . PHE A 31  ? 0.4765 0.4452 0.3316 0.0076  -0.0308 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A C   
230  O  O   . PHE A 31  ? 0.4759 0.4373 0.3333 0.0028  -0.0314 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A O   
231  C  CB  . PHE A 31  ? 0.4641 0.4414 0.3338 0.0141  -0.0014 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CB  
232  C  CG  . PHE A 31  ? 0.4892 0.4765 0.3851 0.0104  0.0126  0.0008  ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CG  
233  C  CD1 . PHE A 31  ? 0.5418 0.5216 0.4391 0.0098  0.0210  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CD1 
234  C  CD2 . PHE A 31  ? 0.5337 0.5369 0.4526 0.0084  0.0156  0.0059  ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CD2 
235  C  CE1 . PHE A 31  ? 0.5336 0.5231 0.4562 0.0072  0.0306  0.0000  ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CE1 
236  C  CE2 . PHE A 31  ? 0.5361 0.5469 0.4776 0.0048  0.0251  0.0077  ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CE2 
237  C  CZ  . PHE A 31  ? 0.5447 0.5498 0.4894 0.0041  0.0320  0.0051  ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CZ  
238  N  N   . GLU A 32  ? 0.4988 0.4544 0.3243 0.0147  -0.0406 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 26  GLU A N   
239  C  CA  . GLU A 32  ? 0.5652 0.4960 0.3565 0.0169  -0.0524 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 26  GLU A CA  
240  C  C   . GLU A 32  ? 0.5602 0.5012 0.3716 0.0057  -0.0743 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 26  GLU A C   
241  O  O   . GLU A 32  ? 0.5903 0.5112 0.3850 0.0029  -0.0822 -0.0419 ? ? ? ? ? ? 26  GLU A O   
242  C  CB  . GLU A 32  ? 0.6137 0.5264 0.3644 0.0274  -0.0617 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 26  GLU A CB  
243  C  CG  . GLU A 32  ? 0.6861 0.5847 0.4113 0.0380  -0.0418 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 26  GLU A CG  
244  C  CD  . GLU A 32  ? 0.7993 0.6813 0.4859 0.0481  -0.0551 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 26  GLU A CD  
245  O  OE1 . GLU A 32  ? 0.8397 0.7283 0.5290 0.0468  -0.0816 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 26  GLU A OE1 
246  O  OE2 . GLU A 32  ? 0.8795 0.7418 0.5343 0.0571  -0.0392 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 26  GLU A OE2 
247  N  N   . ASP A 33  ? 0.5188 0.4896 0.3653 -0.0003 -0.0838 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 27  ASP A N   
248  C  CA  . ASP A 33  ? 0.5262 0.5115 0.3972 -0.0120 -0.1045 -0.0333 ? ? ? ? ? ? 27  ASP A CA  
249  C  C   . ASP A 33  ? 0.4923 0.4852 0.3916 -0.0252 -0.0984 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 27  ASP A C   
250  O  O   . ASP A 33  ? 0.5037 0.4899 0.4079 -0.0354 -0.1125 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 27  ASP A O   
251  C  CB  . ASP A 33  ? 0.5085 0.5276 0.4125 -0.0126 -0.1134 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 27  ASP A CB  
252  C  CG  . ASP A 33  ? 0.5507 0.5634 0.4320 -0.0018 -0.1311 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 27  ASP A CG  
253  O  OD1 . ASP A 33  ? 0.5627 0.5436 0.3987 0.0049  -0.1394 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 27  ASP A OD1 
254  O  OD2 . ASP A 33  ? 0.5307 0.5703 0.4391 0.0011  -0.1370 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 27  ASP A OD2 
255  N  N   . VAL A 34  ? 0.4529 0.4582 0.3702 -0.0252 -0.0790 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 28  VAL A N   
256  C  CA  . VAL A 34  ? 0.4332 0.4499 0.3789 -0.0366 -0.0731 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 28  VAL A CA  
257  C  C   . VAL A 34  ? 0.4392 0.4368 0.3727 -0.0329 -0.0577 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 28  VAL A C   
258  O  O   . VAL A 34  ? 0.4623 0.4439 0.3936 -0.0385 -0.0604 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 28  VAL A O   
259  C  CB  . VAL A 34  ? 0.4006 0.4500 0.3785 -0.0389 -0.0655 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 28  VAL A CB  
260  C  CG1 . VAL A 34  ? 0.3718 0.4277 0.3688 -0.0479 -0.0560 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 28  VAL A CG1 
261  C  CG2 . VAL A 34  ? 0.4009 0.4752 0.4008 -0.0427 -0.0798 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 28  VAL A CG2 
262  N  N   . PHE A 35  ? 0.4295 0.4277 0.3569 -0.0232 -0.0423 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A N   
263  C  CA  . PHE A 35  ? 0.4356 0.4237 0.3627 -0.0201 -0.0277 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CA  
264  C  C   . PHE A 35  ? 0.4898 0.4485 0.3893 -0.0131 -0.0244 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A C   
265  O  O   . PHE A 35  ? 0.5019 0.4524 0.4063 -0.0115 -0.0162 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A O   
266  C  CB  . PHE A 35  ? 0.4187 0.4189 0.3549 -0.0143 -0.0132 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CB  
267  C  CG  . PHE A 35  ? 0.3819 0.4062 0.3441 -0.0201 -0.0136 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CG  
268  C  CD1 . PHE A 35  ? 0.4501 0.4903 0.4187 -0.0199 -0.0189 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CD1 
269  C  CD2 . PHE A 35  ? 0.4291 0.4592 0.4078 -0.0247 -0.0091 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CD2 
270  C  CE1 . PHE A 35  ? 0.4218 0.4836 0.4124 -0.0235 -0.0168 0.0005  ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CE1 
271  C  CE2 . PHE A 35  ? 0.4175 0.4672 0.4137 -0.0290 -0.0086 0.0020  ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CE2 
272  C  CZ  . PHE A 35  ? 0.3780 0.4432 0.3796 -0.0281 -0.0113 0.0030  ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CZ  
273  N  N   . THR A 36  ? 0.5315 0.4733 0.4006 -0.0076 -0.0311 -0.0312 ? ? ? ? ? ? 30  THR A N   
274  C  CA  . THR A 36  ? 0.5941 0.5044 0.4312 -0.0004 -0.0293 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 30  THR A CA  
275  C  C   . THR A 36  ? 0.6022 0.5001 0.4479 -0.0085 -0.0387 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 30  THR A C   
276  O  O   . THR A 36  ? 0.6288 0.5016 0.4568 -0.0017 -0.0335 -0.0536 ? ? ? ? ? ? 30  THR A O   
277  C  CB  . THR A 36  ? 0.6293 0.5212 0.4270 0.0056  -0.0402 -0.0466 ? ? ? ? ? ? 30  THR A CB  
278  O  OG1 . THR A 36  ? 0.7527 0.6106 0.5116 0.0150  -0.0360 -0.0565 ? ? ? ? ? ? 30  THR A OG1 
279  C  CG2 . THR A 36  ? 0.6551 0.5534 0.4614 -0.0050 -0.0651 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 30  THR A CG2 
280  N  N   . HIS A 37  ? 0.5749 0.4890 0.4478 -0.0223 -0.0513 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A N   
281  C  CA  . HIS A 37  ? 0.5891 0.4885 0.4692 -0.0320 -0.0613 -0.0471 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A CA  
282  C  C   . HIS A 37  ? 0.5715 0.4755 0.4739 -0.0338 -0.0506 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A C   
283  O  O   . HIS A 37  ? 0.6054 0.4877 0.5062 -0.0366 -0.0548 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A O   
284  C  CB  . HIS A 37  ? 0.5841 0.4958 0.4816 -0.0477 -0.0805 -0.0467 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A CB  
285  C  CG  . HIS A 37  ? 0.5856 0.4879 0.4604 -0.0459 -0.0971 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A CG  
286  N  ND1 . HIS A 37  ? 0.5986 0.4651 0.4409 -0.0434 -0.1089 -0.0683 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A ND1 
287  C  CD2 . HIS A 37  ? 0.5711 0.4930 0.4483 -0.0448 -0.1052 -0.0535 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A CD2 
288  C  CE1 . HIS A 37  ? 0.6142 0.4785 0.4381 -0.0415 -0.1248 -0.0739 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A CE1 
289  N  NE2 . HIS A 37  ? 0.6034 0.5018 0.4496 -0.0422 -0.1233 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 31  HIS A NE2 
290  N  N   . PHE A 38  ? 0.5293 0.4582 0.4507 -0.0318 -0.0387 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A N   
291  C  CA  . PHE A 38  ? 0.5127 0.4453 0.4530 -0.0331 -0.0318 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CA  
292  C  C   . PHE A 38  ? 0.4874 0.4332 0.4367 -0.0233 -0.0166 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A C   
293  O  O   . PHE A 38  ? 0.4685 0.4160 0.4323 -0.0229 -0.0134 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A O   
294  C  CB  . PHE A 38  ? 0.5028 0.4504 0.4645 -0.0482 -0.0391 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CB  
295  C  CG  . PHE A 38  ? 0.4730 0.4517 0.4491 -0.0514 -0.0363 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CG  
296  C  CD1 . PHE A 38  ? 0.4554 0.4497 0.4412 -0.0465 -0.0257 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CD1 
297  C  CD2 . PHE A 38  ? 0.5041 0.4960 0.4860 -0.0592 -0.0458 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CD2 
298  C  CE1 . PHE A 38  ? 0.4513 0.4704 0.4477 -0.0477 -0.0230 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CE1 
299  C  CE2 . PHE A 38  ? 0.4532 0.4739 0.4502 -0.0598 -0.0424 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CE2 
300  C  CZ  . PHE A 38  ? 0.4459 0.4782 0.4478 -0.0535 -0.0305 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 32  PHE A CZ  
301  N  N   . PHE A 39  ? 0.4786 0.4318 0.4195 -0.0158 -0.0085 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A N   
302  C  CA  . PHE A 39  ? 0.4812 0.4436 0.4319 -0.0075 0.0061  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A CA  
303  C  C   . PHE A 39  ? 0.5155 0.4700 0.4448 0.0022  0.0162  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A C   
304  O  O   . PHE A 39  ? 0.5070 0.4732 0.4370 0.0035  0.0219  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A O   
305  C  CB  . PHE A 39  ? 0.4561 0.4431 0.4289 -0.0126 0.0071  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A CB  
306  C  CG  . PHE A 39  ? 0.4490 0.4424 0.4418 -0.0093 0.0136  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A CG  
307  C  CD1 . PHE A 39  ? 0.4666 0.4584 0.4707 -0.0134 0.0067  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A CD1 
308  C  CD2 . PHE A 39  ? 0.4612 0.4610 0.4619 -0.0026 0.0256  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A CD2 
309  C  CE1 . PHE A 39  ? 0.4620 0.4592 0.4842 -0.0093 0.0090  0.0005  ? ? ? ? ? ? 33  PHE A CE1 
310  C  CE2 . PHE A 39  ? 0.4631 0.4711 0.4871 -0.0002 0.0289  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A CE2 
311  C  CZ  . PHE A 39  ? 0.4634 0.4704 0.4981 -0.0029 0.0191  0.0004  ? ? ? ? ? ? 33  PHE A CZ  
312  N  N   . ASP A 40  ? 0.5448 0.4758 0.4518 0.0093  0.0185  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A N   
313  C  CA  . ASP A 40  ? 0.5917 0.5084 0.4688 0.0194  0.0285  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A CA  
314  C  C   . ASP A 40  ? 0.6080 0.5275 0.4950 0.0293  0.0501  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A C   
315  O  O   . ASP A 40  ? 0.5872 0.5155 0.5027 0.0299  0.0536  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A O   
316  C  CB  . ASP A 40  ? 0.6388 0.5255 0.4827 0.0226  0.0193  -0.0430 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A CB  
317  C  CG  . ASP A 40  ? 0.7006 0.5687 0.5019 0.0319  0.0243  -0.0475 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A CG  
318  O  OD1 . ASP A 40  ? 0.7354 0.6142 0.5311 0.0323  0.0280  -0.0405 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A OD1 
319  O  OD2 . ASP A 40  ? 0.7574 0.5972 0.5279 0.0396  0.0242  -0.0580 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A OD2 
320  N  N   . GLY A 41  ? 0.6493 0.5613 0.5130 0.0373  0.0644  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 35  GLY A N   
321  C  CA  . GLY A 41  ? 0.6743 0.5892 0.5466 0.0468  0.0886  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 35  GLY A CA  
322  C  C   . GLY A 41  ? 0.6685 0.6002 0.5537 0.0442  0.1010  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 35  GLY A C   
323  O  O   . GLY A 41  ? 0.7050 0.6379 0.5926 0.0508  0.1231  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 35  GLY A O   
324  N  N   . SER A 42  ? 0.6546 0.5981 0.5481 0.0349  0.0877  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 36  SER A N   
325  C  CA  . SER A 42  ? 0.6420 0.6020 0.5570 0.0305  0.0955  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 36  SER A CA  
326  C  C   . SER A 42  ? 0.6497 0.6008 0.5362 0.0303  0.0929  0.0044  ? ? ? ? ? ? 36  SER A C   
327  O  O   . SER A 42  ? 0.6301 0.5913 0.5322 0.0259  0.0950  0.0120  ? ? ? ? ? ? 36  SER A O   
328  C  CB  . SER A 42  ? 0.6044 0.5852 0.5561 0.0213  0.0821  0.0011  ? ? ? ? ? ? 36  SER A CB  
329  O  OG  . SER A 42  ? 0.6204 0.6140 0.5910 0.0164  0.0854  0.0085  ? ? ? ? ? ? 36  SER A OG  
330  N  N   . PHE A 43  ? 0.6625 0.5928 0.5072 0.0356  0.0865  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 37  PHE A N   
331  C  CA  . PHE A 43  ? 0.6620 0.5836 0.4793 0.0365  0.0776  0.0036  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A CA  
332  C  C   . PHE A 43  ? 0.6580 0.5742 0.4675 0.0395  0.0965  0.0144  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A C   
333  O  O   . PHE A 43  ? 0.6405 0.5610 0.4551 0.0366  0.0915  0.0216  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A O   
334  C  CB  . PHE A 43  ? 0.7018 0.5993 0.4729 0.0426  0.0662  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 37  PHE A CB  
335  C  CG  . PHE A 43  ? 0.7308 0.6184 0.4725 0.0454  0.0545  0.0002  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A CG  
336  C  CD1 . PHE A 43  ? 0.7180 0.6202 0.4754 0.0398  0.0320  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 37  PHE A CD1 
337  C  CD2 . PHE A 43  ? 0.7788 0.6423 0.4768 0.0546  0.0665  0.0053  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A CD2 
338  C  CE1 . PHE A 43  ? 0.7273 0.6216 0.4608 0.0444  0.0192  0.0034  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A CE1 
339  C  CE2 . PHE A 43  ? 0.8131 0.6645 0.4811 0.0587  0.0531  0.0100  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A CE2 
340  C  CZ  . PHE A 43  ? 0.7741 0.6416 0.4617 0.0542  0.0284  0.0087  ? ? ? ? ? ? 37  PHE A CZ  
341  N  N   . GLY A 44  ? 0.6732 0.5792 0.4711 0.0455  0.1192  0.0157  ? ? ? ? ? ? 38  GLY A N   
342  C  CA  . GLY A 44  ? 0.6875 0.5855 0.4753 0.0477  0.1417  0.0275  ? ? ? ? ? ? 38  GLY A CA  
343  C  C   . GLY A 44  ? 0.6452 0.5648 0.4817 0.0383  0.1484  0.0359  ? ? ? ? ? ? 38  GLY A C   
344  O  O   . GLY A 44  ? 0.6606 0.5738 0.4939 0.0365  0.1611  0.0472  ? ? ? ? ? ? 38  GLY A O   
345  N  N   . MSE A 45  ? 0.5907 0.5330 0.4700 0.0321  0.1386  0.0306  ? ? ? ? ? ? 39  MSE A N   
346  C  CA  . MSE A 45  ? 0.5556 0.5173 0.4800 0.0230  0.1400  0.0360  ? ? ? ? ? ? 39  MSE A CA  
347  C  C   . MSE A 45  ? 0.5107 0.4767 0.4413 0.0174  0.1204  0.0372  ? ? ? ? ? ? 39  MSE A C   
348  O  O   . MSE A 45  ? 0.4756 0.4540 0.4392 0.0103  0.1193  0.0399  ? ? ? ? ? ? 39  MSE A O   
349  C  CB  . MSE A 45  ? 0.5324 0.5146 0.4982 0.0206  0.1399  0.0302  ? ? ? ? ? ? 39  MSE A CB  
350  C  CG  . MSE A 45  ? 0.5980 0.5823 0.5741 0.0260  0.1652  0.0318  ? ? ? ? ? ? 39  MSE A CG  
351  SE SE  . MSE A 45  ? 0.7183 0.7032 0.7096 0.0204  0.1939  0.0477  ? ? ? ? ? ? 39  MSE A SE  
352  C  CE  . MSE A 45  ? 0.6761 0.6878 0.7295 0.0065  0.1749  0.0474  ? ? ? ? ? ? 39  MSE A CE  
353  N  N   . ILE A 46  ? 0.5098 0.4654 0.4097 0.0212  0.1054  0.0349  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A N   
354  C  CA  . ILE A 46  ? 0.4706 0.4325 0.3783 0.0182  0.0884  0.0354  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A CA  
355  C  C   . ILE A 46  ? 0.4656 0.4216 0.3810 0.0157  0.0953  0.0446  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A C   
356  O  O   . ILE A 46  ? 0.4234 0.3906 0.3669 0.0101  0.0896  0.0438  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A O   
357  C  CB  . ILE A 46  ? 0.4921 0.4461 0.3689 0.0238  0.0713  0.0319  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A CB  
358  C  CG1 . ILE A 46  ? 0.4882 0.4514 0.3690 0.0221  0.0599  0.0220  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A CG1 
359  C  CG2 . ILE A 46  ? 0.4583 0.4184 0.3429 0.0237  0.0577  0.0337  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A CG2 
360  C  CD1 . ILE A 46  ? 0.5357 0.4925 0.3908 0.0259  0.0420  0.0177  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A CD1 
361  N  N   . TYR A 47  ? 0.4977 0.4327 0.3854 0.0197  0.1073  0.0534  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A N   
362  C  CA  . TYR A 47  ? 0.5129 0.4379 0.4079 0.0162  0.1138  0.0633  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CA  
363  C  C   . TYR A 47  ? 0.4922 0.4291 0.4293 0.0060  0.1271  0.0660  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A C   
364  O  O   . TYR A 47  ? 0.4724 0.4122 0.4332 -0.0001 0.1207  0.0666  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A O   
365  C  CB  . TYR A 47  ? 0.5653 0.4612 0.4173 0.0228  0.1233  0.0745  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CB  
366  C  CG  . TYR A 47  ? 0.5892 0.4745 0.4111 0.0317  0.1028  0.0731  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CG  
367  C  CD1 . TYR A 47  ? 0.5938 0.4830 0.4312 0.0320  0.0876  0.0723  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CD1 
368  C  CD2 . TYR A 47  ? 0.6534 0.5255 0.4329 0.0408  0.0973  0.0715  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CD2 
369  C  CE1 . TYR A 47  ? 0.5846 0.4686 0.4013 0.0415  0.0687  0.0710  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CE1 
370  C  CE2 . TYR A 47  ? 0.6791 0.5450 0.4370 0.0490  0.0753  0.0698  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CE2 
371  C  CZ  . TYR A 47  ? 0.6433 0.5177 0.4232 0.0494  0.0616  0.0698  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CZ  
372  O  OH  . TYR A 47  ? 0.6506 0.5232 0.4157 0.0587  0.0402  0.0682  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A OH  
373  N  N   . PRO A 48  ? 0.4931 0.4373 0.4411 0.0046  0.1442  0.0664  ? ? ? ? ? ? 42  PRO A N   
374  C  CA  . PRO A 48  ? 0.4657 0.4274 0.4622 -0.0051 0.1532  0.0674  ? ? ? ? ? ? 42  PRO A CA  
375  C  C   . PRO A 48  ? 0.4117 0.3926 0.4408 -0.0102 0.1331  0.0581  ? ? ? ? ? ? 42  PRO A C   
376  O  O   . PRO A 48  ? 0.3969 0.3834 0.4579 -0.0189 0.1309  0.0594  ? ? ? ? ? ? 42  PRO A O   
377  C  CB  . PRO A 48  ? 0.4713 0.4421 0.4724 -0.0012 0.1705  0.0657  ? ? ? ? ? ? 42  PRO A CB  
378  C  CG  . PRO A 48  ? 0.5305 0.4761 0.4773 0.0083  0.1822  0.0709  ? ? ? ? ? ? 42  PRO A CG  
379  C  CD  . PRO A 48  ? 0.5297 0.4631 0.4448 0.0127  0.1585  0.0673  ? ? ? ? ? ? 42  PRO A CD  
380  N  N   . THR A 49  ? 0.3921 0.3805 0.4112 -0.0053 0.1182  0.0488  ? ? ? ? ? ? 43  THR A N   
381  C  CA  . THR A 49  ? 0.3542 0.3580 0.3964 -0.0092 0.1003  0.0410  ? ? ? ? ? ? 43  THR A CA  
382  C  C   . THR A 49  ? 0.3405 0.3373 0.3784 -0.0108 0.0883  0.0410  ? ? ? ? ? ? 43  THR A C   
383  O  O   . THR A 49  ? 0.3353 0.3387 0.3970 -0.0166 0.0802  0.0377  ? ? ? ? ? ? 43  THR A O   
384  C  CB  . THR A 49  ? 0.3502 0.3615 0.3810 -0.0046 0.0894  0.0330  ? ? ? ? ? ? 43  THR A CB  
385  O  OG1 . THR A 49  ? 0.3407 0.3556 0.3765 -0.0019 0.0999  0.0318  ? ? ? ? ? ? 43  THR A OG1 
386  C  CG2 . THR A 49  ? 0.3342 0.3595 0.3849 -0.0087 0.0729  0.0266  ? ? ? ? ? ? 43  THR A CG2 
387  N  N   . LEU A 50  ? 0.3511 0.3332 0.3579 -0.0045 0.0862  0.0440  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A N   
388  C  CA  . LEU A 50  ? 0.3512 0.3247 0.3534 -0.0032 0.0764  0.0441  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CA  
389  C  C   . LEU A 50  ? 0.3660 0.3282 0.3861 -0.0105 0.0832  0.0498  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A C   
390  O  O   . LEU A 50  ? 0.3572 0.3197 0.3929 -0.0139 0.0735  0.0451  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A O   
391  C  CB  . LEU A 50  ? 0.3655 0.3245 0.3329 0.0063  0.0731  0.0479  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CB  
392  C  CG  . LEU A 50  ? 0.3568 0.3276 0.3114 0.0121  0.0608  0.0411  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CG  
393  C  CD1 . LEU A 50  ? 0.4099 0.3657 0.3300 0.0213  0.0576  0.0454  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CD1 
394  C  CD2 . LEU A 50  ? 0.3220 0.3072 0.2921 0.0123  0.0477  0.0340  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CD2 
395  N  N   . ARG A 51  ? 0.3955 0.3477 0.4149 -0.0137 0.1004  0.0593  ? ? ? ? ? ? 45  ARG A N   
396  C  CA  . ARG A 51  ? 0.4172 0.3567 0.4553 -0.0227 0.1086  0.0668  ? ? ? ? ? ? 45  ARG A CA  
397  C  C   . ARG A 51  ? 0.3900 0.3476 0.4722 -0.0332 0.1033  0.0603  ? ? ? ? ? ? 45  ARG A C   
398  O  O   . ARG A 51  ? 0.3857 0.3349 0.4851 -0.0403 0.0966  0.0594  ? ? ? ? ? ? 45  ARG A O   
399  C  CB  . ARG A 51  ? 0.4577 0.3850 0.4860 -0.0246 0.1320  0.0800  ? ? ? ? ? ? 45  ARG A CB  
400  C  CG  . ARG A 51  ? 0.5343 0.4536 0.5924 -0.0378 0.1448  0.0893  ? ? ? ? ? ? 45  ARG A CG  
401  C  CD  . ARG A 51  ? 0.6298 0.5288 0.6926 -0.0425 0.1321  0.0897  ? ? ? ? ? ? 45  ARG A CD  
402  N  NE  . ARG A 51  ? 0.7057 0.5799 0.7268 -0.0311 0.1237  0.0921  ? ? ? ? ? ? 45  ARG A NE  
403  C  CZ  . ARG A 51  ? 0.7924 0.6411 0.7787 -0.0259 0.1352  0.1054  ? ? ? ? ? ? 45  ARG A CZ  
404  N  NH1 . ARG A 51  ? 0.8267 0.6706 0.8108 -0.0313 0.1588  0.1178  ? ? ? ? ? ? 45  ARG A NH1 
405  N  NH2 . ARG A 51  ? 0.8155 0.6436 0.7679 -0.0141 0.1232  0.1065  ? ? ? ? ? ? 45  ARG A NH2 
406  N  N   . GLN A 52  ? 0.3664 0.3467 0.4653 -0.0334 0.1040  0.0552  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A N   
407  C  CA  . GLN A 52  ? 0.3434 0.3416 0.4835 -0.0418 0.0963  0.0492  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A CA  
408  C  C   . GLN A 52  ? 0.3202 0.3189 0.4580 -0.0411 0.0738  0.0386  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A C   
409  O  O   . GLN A 52  ? 0.3106 0.3085 0.4717 -0.0489 0.0635  0.0344  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A O   
410  C  CB  . GLN A 52  ? 0.3220 0.3421 0.4776 -0.0394 0.1015  0.0466  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A CB  
411  C  CG  . GLN A 52  ? 0.3214 0.3616 0.5229 -0.0469 0.0916  0.0412  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A CG  
412  C  CD  . GLN A 52  ? 0.3365 0.3769 0.5754 -0.0592 0.0978  0.0468  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A CD  
413  O  OE1 . GLN A 52  ? 0.3578 0.3917 0.5989 -0.0622 0.1189  0.0572  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A OE1 
414  N  NE2 . GLN A 52  ? 0.3582 0.4047 0.6261 -0.0671 0.0794  0.0402  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A NE2 
415  N  N   . LEU A 53  ? 0.3009 0.3001 0.4098 -0.0318 0.0665  0.0341  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A N   
416  C  CA  . LEU A 53  ? 0.2966 0.2969 0.3986 -0.0294 0.0493  0.0248  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CA  
417  C  C   . LEU A 53  ? 0.3157 0.2952 0.4114 -0.0299 0.0450  0.0245  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A C   
418  O  O   . LEU A 53  ? 0.3343 0.3105 0.4362 -0.0321 0.0325  0.0166  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A O   
419  C  CB  . LEU A 53  ? 0.2929 0.3000 0.3694 -0.0204 0.0455  0.0219  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CB  
420  C  CG  . LEU A 53  ? 0.2791 0.3026 0.3610 -0.0202 0.0457  0.0202  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CG  
421  C  CD1 . LEU A 53  ? 0.2979 0.3242 0.3551 -0.0134 0.0434  0.0190  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD1 
422  C  CD2 . LEU A 53  ? 0.2650 0.2994 0.3651 -0.0244 0.0335  0.0138  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD2 
423  N  N   . GLU A 54  ? 0.3377 0.3000 0.4186 -0.0273 0.0545  0.0328  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A N   
424  C  CA  . GLU A 54  ? 0.3737 0.3118 0.4483 -0.0271 0.0504  0.0333  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A CA  
425  C  C   . GLU A 54  ? 0.3887 0.3194 0.4940 -0.0407 0.0499  0.0338  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A C   
426  O  O   . GLU A 54  ? 0.3899 0.3066 0.4994 -0.0432 0.0382  0.0268  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A O   
427  C  CB  . GLU A 54  ? 0.4173 0.3352 0.4700 -0.0223 0.0611  0.0447  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A CB  
428  C  CG  . GLU A 54  ? 0.4668 0.3871 0.4894 -0.0090 0.0593  0.0454  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A CG  
429  C  CD  . GLU A 54  ? 0.5524 0.4489 0.5516 -0.0049 0.0692  0.0583  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A CD  
430  O  OE1 . GLU A 54  ? 0.5395 0.4112 0.5322 -0.0031 0.0666  0.0619  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A OE1 
431  O  OE2 . GLU A 54  ? 0.6026 0.5024 0.5884 -0.0036 0.0795  0.0648  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A OE2 
432  N  N   . ASN A 55  ? 0.3906 0.3304 0.5184 -0.0494 0.0632  0.0419  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A N   
433  C  CA  . ASN A 55  ? 0.4144 0.3519 0.5802 -0.0644 0.0635  0.0436  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A CA  
434  C  C   . ASN A 55  ? 0.3952 0.3442 0.5818 -0.0688 0.0430  0.0300  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A C   
435  O  O   . ASN A 55  ? 0.4106 0.3490 0.6194 -0.0792 0.0334  0.0264  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A O   
436  C  CB  . ASN A 55  ? 0.4093 0.3635 0.6019 -0.0717 0.0827  0.0536  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A CB  
437  C  CG  . ASN A 55  ? 0.4634 0.3996 0.6379 -0.0712 0.1046  0.0688  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A CG  
438  O  OD1 . ASN A 55  ? 0.5347 0.4820 0.7241 -0.0751 0.1245  0.0778  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A OD1 
439  N  ND2 . ASN A 55  ? 0.4905 0.3977 0.6318 -0.0656 0.1019  0.0722  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A ND2 
440  N  N   . GLU A 56  ? 0.3639 0.3328 0.5429 -0.0615 0.0358  0.0230  ? ? ? ? ? ? 50  GLU A N   
441  C  CA  . GLU A 56  ? 0.3678 0.3457 0.5587 -0.0638 0.0157  0.0110  ? ? ? ? ? ? 50  GLU A CA  
442  C  C   . GLU A 56  ? 0.3838 0.3462 0.5437 -0.0561 0.0014  0.0004  ? ? ? ? ? ? 50  GLU A C   
443  O  O   . GLU A 56  ? 0.3933 0.3584 0.5540 -0.0568 -0.0151 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A O   
444  C  CB  . GLU A 56  ? 0.3455 0.3492 0.5412 -0.0595 0.0142  0.0093  ? ? ? ? ? ? 50  GLU A CB  
445  C  CG  . GLU A 56  ? 0.3502 0.3732 0.5801 -0.0647 0.0266  0.0167  ? ? ? ? ? ? 50  GLU A CG  
446  C  CD  . GLU A 56  ? 0.3785 0.4218 0.6085 -0.0580 0.0240  0.0143  ? ? ? ? ? ? 50  GLU A CD  
447  O  OE1 . GLU A 56  ? 0.3969 0.4403 0.6088 -0.0533 0.0085  0.0068  ? ? ? ? ? ? 50  GLU A OE1 
448  O  OE2 . GLU A 56  ? 0.3728 0.4299 0.6192 -0.0570 0.0382  0.0203  ? ? ? ? ? ? 50  GLU A OE2 
449  N  N   . GLY A 57  ? 0.3859 0.3335 0.5164 -0.0469 0.0077  0.0025  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A N   
450  C  CA  . GLY A 57  ? 0.3909 0.3259 0.4943 -0.0375 -0.0029 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 51  GLY A CA  
451  C  C   . GLY A 57  ? 0.3632 0.3160 0.4459 -0.0275 -0.0046 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 51  GLY A C   
452  O  O   . GLY A 57  ? 0.3632 0.3101 0.4265 -0.0203 -0.0124 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 51  GLY A O   
453  N  N   . LYS A 58  ? 0.3451 0.3180 0.4313 -0.0269 0.0037  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A N   
454  C  CA  . LYS A 58  ? 0.3205 0.3103 0.3908 -0.0200 0.0025  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A CA  
455  C  C   . LYS A 58  ? 0.3179 0.3071 0.3673 -0.0096 0.0088  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A C   
456  O  O   . LYS A 58  ? 0.3147 0.3149 0.3509 -0.0034 0.0072  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A O   
457  C  CB  . LYS A 58  ? 0.3116 0.3198 0.3939 -0.0234 0.0072  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A CB  
458  C  CG  . LYS A 58  ? 0.3314 0.3465 0.4405 -0.0318 0.0018  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A CG  
459  C  CD  . LYS A 58  ? 0.3734 0.3850 0.4811 -0.0335 -0.0145 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A CD  
460  C  CE  . LYS A 58  ? 0.3793 0.4046 0.5120 -0.0389 -0.0223 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A CE  
461  N  NZ  . LYS A 58  ? 0.3920 0.4108 0.5456 -0.0463 -0.0343 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 52  LYS A NZ  
462  N  N   . ILE A 59  ? 0.3141 0.2916 0.3619 -0.0080 0.0163  0.0012  ? ? ? ? ? ? 53  ILE A N   
463  C  CA  . ILE A 59  ? 0.3236 0.2978 0.3538 0.0026  0.0192  0.0036  ? ? ? ? ? ? 53  ILE A CA  
464  C  C   . ILE A 59  ? 0.3474 0.2951 0.3740 0.0045  0.0207  0.0070  ? ? ? ? ? ? 53  ILE A C   
465  O  O   . ILE A 59  ? 0.3378 0.2724 0.3778 -0.0051 0.0227  0.0102  ? ? ? ? ? ? 53  ILE A O   
466  C  CB  . ILE A 59  ? 0.3116 0.2986 0.3362 0.0043  0.0258  0.0109  ? ? ? ? ? ? 53  ILE A CB  
467  C  CG1 . ILE A 59  ? 0.3475 0.3231 0.3751 -0.0008 0.0355  0.0204  ? ? ? ? ? ? 53  ILE A CG1 
468  C  CG2 . ILE A 59  ? 0.2838 0.2923 0.3138 0.0005  0.0241  0.0082  ? ? ? ? ? ? 53  ILE A CG2 
469  C  CD1 . ILE A 59  ? 0.3414 0.3237 0.3564 0.0022  0.0413  0.0259  ? ? ? ? ? ? 53  ILE A CD1 
470  N  N   . LYS A 60  ? 0.3538 0.2940 0.3649 0.0166  0.0197  0.0075  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A N   
471  C  CA  . LYS A 60  ? 0.4221 0.3337 0.4259 0.0206  0.0205  0.0122  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A CA  
472  C  C   . LYS A 60  ? 0.4420 0.3525 0.4296 0.0316  0.0226  0.0202  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A C   
473  O  O   . LYS A 60  ? 0.4370 0.3678 0.4208 0.0400  0.0192  0.0169  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A O   
474  C  CB  . LYS A 60  ? 0.4442 0.3399 0.4442 0.0277  0.0126  0.0015  ? ? ? ? ? ? 54  LYS A CB  
475  N  N   . LYS A 61  ? 0.4827 0.3697 0.4612 0.0307  0.0278  0.0314  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A N   
476  C  CA  . LYS A 61  ? 0.5220 0.4022 0.4797 0.0422  0.0271  0.0397  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CA  
477  C  C   . LYS A 61  ? 0.5539 0.4095 0.5029 0.0550  0.0202  0.0390  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A C   
478  O  O   . LYS A 61  ? 0.5774 0.4048 0.5275 0.0504  0.0220  0.0414  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A O   
479  C  CB  . LYS A 61  ? 0.5473 0.4115 0.4935 0.0351  0.0381  0.0535  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CB  
480  C  CG  . LYS A 61  ? 0.6144 0.4703 0.5322 0.0462  0.0366  0.0627  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CG  
481  C  CD  . LYS A 61  ? 0.6723 0.5130 0.5745 0.0386  0.0510  0.0756  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CD  
482  C  CE  . LYS A 61  ? 0.7392 0.5546 0.6051 0.0501  0.0490  0.0873  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A CE  
483  N  NZ  . LYS A 61  ? 0.8154 0.5975 0.6644 0.0436  0.0648  0.1033  ? ? ? ? ? ? 55  LYS A NZ  
484  N  N   . GLU A 62  ? 0.5652 0.4326 0.5091 0.0708  0.0119  0.0351  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A N   
485  C  CA  . GLU A 62  ? 0.6025 0.4500 0.5407 0.0869  0.0046  0.0328  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A CA  
486  C  C   . GLU A 62  ? 0.6228 0.4668 0.5458 0.1025  -0.0026 0.0410  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A C   
487  O  O   . GLU A 62  ? 0.5780 0.4467 0.4995 0.1039  -0.0056 0.0427  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A O   
488  C  CB  . GLU A 62  ? 0.5939 0.4631 0.5464 0.0948  0.0008  0.0175  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A CB  
489  C  CG  . GLU A 62  ? 0.6201 0.4806 0.5804 0.0845  0.0033  0.0076  ? ? ? ? ? ? 56  GLU A CG  
490  C  CD  . GLU A 62  ? 0.6174 0.5123 0.5890 0.0793  0.0049  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 56  GLU A CD  
491  N  N   . VAL A 63  ? 0.6668 0.4779 0.5782 0.1147  -0.0075 0.0455  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A N   
492  C  CA  . VAL A 63  ? 0.7016 0.5068 0.5990 0.1328  -0.0180 0.0526  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CA  
493  C  C   . VAL A 63  ? 0.7032 0.5355 0.6204 0.1502  -0.0263 0.0400  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A C   
494  O  O   . VAL A 63  ? 0.7290 0.5472 0.6524 0.1594  -0.0268 0.0322  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A O   
495  C  CB  . VAL A 63  ? 0.7541 0.5079 0.6288 0.1394  -0.0197 0.0646  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CB  
496  C  CG1 . VAL A 63  ? 0.7838 0.5302 0.6409 0.1594  -0.0331 0.0732  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG1 
497  C  CG2 . VAL A 63  ? 0.7645 0.4922 0.6240 0.1202  -0.0070 0.0776  ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG2 
498  N  N   . VAL A 64  ? 0.6853 0.5563 0.6137 0.1544  -0.0320 0.0374  ? ? ? ? ? ? 58  VAL A N   
499  C  CA  . VAL A 64  ? 0.6917 0.5929 0.6438 0.1707  -0.0379 0.0271  ? ? ? ? ? ? 58  VAL A CA  
500  C  C   . VAL A 64  ? 0.7458 0.6313 0.6898 0.1923  -0.0520 0.0342  ? ? ? ? ? ? 58  VAL A C   
501  O  O   . VAL A 64  ? 0.7538 0.6331 0.6807 0.1930  -0.0611 0.0450  ? ? ? ? ? ? 58  VAL A O   
502  C  CB  . VAL A 64  ? 0.6539 0.6048 0.6273 0.1643  -0.0381 0.0219  ? ? ? ? ? ? 58  VAL A CB  
503  C  CG1 . VAL A 64  ? 0.6568 0.6413 0.6598 0.1793  -0.0391 0.0111  ? ? ? ? ? ? 58  VAL A CG1 
504  C  CG2 . VAL A 64  ? 0.6184 0.5776 0.5926 0.1422  -0.0261 0.0186  ? ? ? ? ? ? 58  VAL A CG2 
505  N  N   . MSE A 65  ? 0.7852 0.6602 0.7381 0.2106  -0.0543 0.0279  ? ? ? ? ? ? 59  MSE A N   
506  C  CA  . MSE A 65  ? 0.8450 0.6992 0.7914 0.2343  -0.0681 0.0339  ? ? ? ? ? ? 59  MSE A CA  
507  C  C   . MSE A 65  ? 0.8348 0.7316 0.8163 0.2542  -0.0737 0.0234  ? ? ? ? ? ? 59  MSE A C   
508  O  O   . MSE A 65  ? 0.8094 0.7336 0.8134 0.2528  -0.0624 0.0103  ? ? ? ? ? ? 59  MSE A O   
509  C  CB  . MSE A 65  ? 0.9000 0.7007 0.8289 0.2410  -0.0654 0.0350  ? ? ? ? ? ? 59  MSE A CB  
510  C  CG  . MSE A 65  ? 0.9643 0.7182 0.8605 0.2230  -0.0604 0.0490  ? ? ? ? ? ? 59  MSE A CG  
511  SE SE  . MSE A 65  ? 1.1277 0.8110 1.0063 0.2251  -0.0566 0.0502  ? ? ? ? ? ? 59  MSE A SE  
512  C  CE  . MSE A 65  ? 1.1571 0.7924 1.0026 0.2474  -0.0735 0.0721  ? ? ? ? ? ? 59  MSE A CE  
513  N  N   . GLN A 66  ? 0.8584 0.7605 0.8446 0.2734  -0.0910 0.0295  ? ? ? ? ? ? 60  GLN A N   
514  C  CA  . GLN A 66  ? 0.8519 0.7984 0.8783 0.2939  -0.0975 0.0207  ? ? ? ? ? ? 60  GLN A CA  
515  C  C   . GLN A 66  ? 0.8917 0.8208 0.9167 0.3219  -0.1178 0.0278  ? ? ? ? ? ? 60  GLN A C   
516  O  O   . GLN A 66  ? 0.9124 0.8090 0.9057 0.3223  -0.1317 0.0417  ? ? ? ? ? ? 60  GLN A O   
517  C  CB  . GLN A 66  ? 0.8127 0.8153 0.8657 0.2814  -0.0998 0.0187  ? ? ? ? ? ? 60  GLN A CB  
518  C  CG  . GLN A 66  ? 0.8183 0.8710 0.9182 0.3012  -0.1097 0.0129  ? ? ? ? ? ? 60  GLN A CG  
519  C  CD  . GLN A 66  ? 0.7910 0.9024 0.9275 0.2863  -0.1020 0.0061  ? ? ? ? ? ? 60  GLN A CD  
520  O  OE1 . GLN A 66  ? 0.7676 0.8817 0.8911 0.2612  -0.0942 0.0072  ? ? ? ? ? ? 60  GLN A OE1 
521  N  NE2 . GLN A 66  ? 0.7873 0.9464 0.9721 0.3019  -0.1036 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 60  GLN A NE2 
522  N  N   . LYS A 69  ? 0.9519 0.8914 0.9483 0.3365  -0.1852 0.0582  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A N   
523  C  CA  . LYS A 69  ? 0.9243 0.8794 0.9081 0.3112  -0.1838 0.0596  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CA  
524  C  C   . LYS A 69  ? 0.9365 0.8373 0.8630 0.2942  -0.1724 0.0707  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A C   
525  O  O   . LYS A 69  ? 0.9629 0.8190 0.8668 0.2978  -0.1623 0.0760  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A O   
526  C  CB  . LYS A 69  ? 0.8708 0.8765 0.8952 0.2937  -0.1654 0.0459  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CB  
527  C  CG  . LYS A 69  ? 0.8528 0.9197 0.9233 0.2936  -0.1791 0.0394  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CG  
528  C  CD  . LYS A 69  ? 0.8180 0.9124 0.8971 0.2651  -0.1647 0.0336  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CD  
529  C  CE  . LYS A 69  ? 0.7855 0.9454 0.9259 0.2634  -0.1640 0.0236  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CE  
530  N  NZ  . LYS A 69  ? 0.7909 0.9817 0.9583 0.2728  -0.1928 0.0249  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A NZ  
531  N  N   . PRO A 70  ? 0.9191 0.8232 0.8233 0.2755  -0.1734 0.0740  ? ? ? ? ? ? 64  PRO A N   
532  C  CA  . PRO A 70  ? 0.9259 0.7843 0.7817 0.2590  -0.1579 0.0839  ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CA  
533  C  C   . PRO A 70  ? 0.8726 0.7405 0.7448 0.2385  -0.1308 0.0757  ? ? ? ? ? ? 64  PRO A C   
534  O  O   . PRO A 70  ? 0.8232 0.7361 0.7300 0.2283  -0.1252 0.0639  ? ? ? ? ? ? 64  PRO A O   
535  C  CB  . PRO A 70  ? 0.9355 0.7975 0.7639 0.2495  -0.1690 0.0880  ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CB  
536  C  CG  . PRO A 70  ? 0.9077 0.8280 0.7824 0.2516  -0.1851 0.0758  ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CG  
537  C  CD  . PRO A 70  ? 0.8862 0.8371 0.8129 0.2662  -0.1843 0.0672  ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CD  
538  N  N   . ASN A 71  ? 0.8816 0.7063 0.7295 0.2322  -0.1153 0.0824  ? ? ? ? ? ? 65  ASN A N   
539  C  CA  . ASN A 71  ? 0.8470 0.6752 0.7057 0.2119  -0.0925 0.0760  ? ? ? ? ? ? 65  ASN A CA  
540  C  C   . ASN A 71  ? 0.8121 0.6582 0.6636 0.1908  -0.0846 0.0754  ? ? ? ? ? ? 65  ASN A C   
541  O  O   . ASN A 71  ? 0.8296 0.6626 0.6498 0.1893  -0.0911 0.0842  ? ? ? ? ? ? 65  ASN A O   
542  C  CB  . ASN A 71  ? 0.8859 0.6614 0.7197 0.2077  -0.0803 0.0852  ? ? ? ? ? ? 65  ASN A CB  
543  C  CG  . ASN A 71  ? 0.9290 0.6828 0.7712 0.2273  -0.0863 0.0832  ? ? ? ? ? ? 65  ASN A CG  
544  O  OD1 . ASN A 71  ? 0.9473 0.7291 0.8172 0.2451  -0.0970 0.0738  ? ? ? ? ? ? 65  ASN A OD1 
545  N  ND2 . ASN A 71  ? 0.9828 0.6858 0.8027 0.2242  -0.0787 0.0922  ? ? ? ? ? ? 65  ASN A ND2 
546  N  N   . LYS A 72  ? 0.7536 0.6273 0.6311 0.1759  -0.0711 0.0647  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A N   
547  C  CA  . LYS A 72  ? 0.7188 0.6096 0.5930 0.1573  -0.0637 0.0631  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A CA  
548  C  C   . LYS A 72  ? 0.6852 0.5684 0.5656 0.1404  -0.0437 0.0603  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A C   
549  O  O   . LYS A 72  ? 0.6577 0.5498 0.5616 0.1414  -0.0389 0.0517  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A O   
550  C  CB  . LYS A 72  ? 0.6933 0.6339 0.6005 0.1574  -0.0724 0.0520  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A CB  
551  C  CG  . LYS A 72  ? 0.6874 0.6473 0.5926 0.1414  -0.0708 0.0494  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A CG  
552  C  CD  . LYS A 72  ? 0.7005 0.7055 0.6393 0.1446  -0.0843 0.0409  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A CD  
553  C  CE  . LYS A 72  ? 0.6832 0.7140 0.6350 0.1261  -0.0783 0.0345  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A CE  
554  N  NZ  . LYS A 72  ? 0.6656 0.7402 0.6549 0.1274  -0.0901 0.0274  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A NZ  
555  N  N   . LYS A 73  ? 0.6682 0.5344 0.5278 0.1260  -0.0322 0.0672  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A N   
556  C  CA  . LYS A 73  ? 0.6390 0.5046 0.5117 0.1093  -0.0154 0.0638  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CA  
557  C  C   . LYS A 73  ? 0.5843 0.4881 0.4778 0.0988  -0.0132 0.0538  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A C   
558  O  O   . LYS A 73  ? 0.5746 0.4906 0.4590 0.0964  -0.0172 0.0545  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A O   
559  C  CB  . LYS A 73  ? 0.6707 0.5031 0.5194 0.0986  -0.0016 0.0761  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CB  
560  C  CG  . LYS A 73  ? 0.7439 0.5323 0.5705 0.1066  -0.0017 0.0885  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CG  
561  C  CD  . LYS A 73  ? 0.7890 0.5490 0.6043 0.0913  0.0171  0.0998  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CD  
562  C  CE  . LYS A 73  ? 0.8708 0.5826 0.6567 0.0977  0.0184  0.1160  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CE  
563  N  NZ  . LYS A 73  ? 0.9152 0.6084 0.6573 0.1082  0.0137  0.1289  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A NZ  
564  N  N   . MSE A 74  ? 0.5332 0.4540 0.4525 0.0933  -0.0083 0.0440  ? ? ? ? ? ? 68  MSE A N   
565  C  CA  . MSE A 74  ? 0.4792 0.4326 0.4164 0.0834  -0.0060 0.0360  ? ? ? ? ? ? 68  MSE A CA  
566  C  C   . MSE A 74  ? 0.4368 0.3884 0.3858 0.0707  0.0047  0.0317  ? ? ? ? ? ? 68  MSE A C   
567  O  O   . MSE A 74  ? 0.4444 0.3751 0.3944 0.0712  0.0077  0.0313  ? ? ? ? ? ? 68  MSE A O   
568  C  CB  . MSE A 74  ? 0.4778 0.4633 0.4359 0.0924  -0.0147 0.0277  ? ? ? ? ? ? 68  MSE A CB  
569  C  CG  . MSE A 74  ? 0.5472 0.5411 0.4998 0.1039  -0.0294 0.0313  ? ? ? ? ? ? 68  MSE A CG  
570  SE SE  . MSE A 74  ? 0.6602 0.7011 0.6514 0.1140  -0.0378 0.0215  ? ? ? ? ? ? 68  MSE A SE  
571  C  CE  . MSE A 74  ? 0.5639 0.6375 0.5691 0.0959  -0.0367 0.0175  ? ? ? ? ? ? 68  MSE A CE  
572  N  N   . TYR A 75  ? 0.3902 0.3618 0.3481 0.0596  0.0084  0.0282  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A N   
573  C  CA  . TYR A 75  ? 0.3704 0.3448 0.3412 0.0479  0.0154  0.0237  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A CA  
574  C  C   . TYR A 75  ? 0.3523 0.3490 0.3377 0.0494  0.0125  0.0140  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A C   
575  O  O   . TYR A 75  ? 0.3352 0.3559 0.3265 0.0515  0.0090  0.0116  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A O   
576  C  CB  . TYR A 75  ? 0.3547 0.3361 0.3258 0.0365  0.0213  0.0262  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A CB  
577  C  CG  . TYR A 75  ? 0.3959 0.3557 0.3502 0.0349  0.0284  0.0360  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A CG  
578  C  CD1 . TYR A 75  ? 0.4307 0.3731 0.3896 0.0272  0.0383  0.0408  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A CD1 
579  C  CD2 . TYR A 75  ? 0.4267 0.3826 0.3596 0.0410  0.0253  0.0408  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A CD2 
580  C  CE1 . TYR A 75  ? 0.4387 0.3612 0.3811 0.0257  0.0484  0.0515  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A CE1 
581  C  CE2 . TYR A 75  ? 0.4348 0.3679 0.3451 0.0408  0.0338  0.0504  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A CE2 
582  C  CZ  . TYR A 75  ? 0.4851 0.4020 0.4000 0.0334  0.0469  0.0565  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A CZ  
583  O  OH  . TYR A 75  ? 0.5241 0.4187 0.4153 0.0330  0.0588  0.0676  ? ? ? ? ? ? 69  TYR A OH  
584  N  N   . PHE A 76  ? 0.3534 0.3416 0.3442 0.0469  0.0142  0.0085  ? ? ? ? ? ? 70  PHE A N   
585  C  CA  . PHE A 76  ? 0.3533 0.3571 0.3512 0.0488  0.0133  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CA  
586  C  C   . PHE A 76  ? 0.3429 0.3460 0.3454 0.0360  0.0149  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A C   
587  O  O   . PHE A 76  ? 0.3436 0.3273 0.3477 0.0297  0.0151  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A O   
588  C  CB  . PHE A 76  ? 0.3771 0.3641 0.3710 0.0602  0.0115  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CB  
589  C  CG  . PHE A 76  ? 0.4423 0.4322 0.4352 0.0764  0.0085  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CG  
590  C  CD1 . PHE A 76  ? 0.5006 0.4728 0.4853 0.0813  0.0052  0.0032  ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CD1 
591  C  CD2 . PHE A 76  ? 0.4811 0.4902 0.4812 0.0882  0.0093  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CD2 
592  C  CE1 . PHE A 76  ? 0.5507 0.5249 0.5353 0.0981  -0.0006 0.0044  ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CE1 
593  C  CE2 . PHE A 76  ? 0.5278 0.5425 0.5329 0.1049  0.0057  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CE2 
594  C  CZ  . PHE A 76  ? 0.5420 0.5391 0.5399 0.1101  -0.0009 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 70  PHE A CZ  
595  N  N   . ILE A 77  ? 0.3211 0.3446 0.3271 0.0325  0.0151  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A N   
596  C  CA  . ILE A 77  ? 0.3105 0.3327 0.3188 0.0229  0.0136  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CA  
597  C  C   . ILE A 77  ? 0.3407 0.3484 0.3417 0.0267  0.0100  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A C   
598  O  O   . ILE A 77  ? 0.3499 0.3580 0.3432 0.0380  0.0115  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A O   
599  C  CB  . ILE A 77  ? 0.2991 0.3436 0.3090 0.0184  0.0146  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CB  
600  C  CG1 . ILE A 77  ? 0.2952 0.3371 0.3086 0.0083  0.0112  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CG1 
601  C  CG2 . ILE A 77  ? 0.2847 0.3431 0.2893 0.0259  0.0171  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CG2 
602  C  CD1 . ILE A 77  ? 0.2704 0.3283 0.2842 0.0033  0.0116  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 71  ILE A CD1 
603  N  N   . THR A 78  ? 0.3310 0.3253 0.3352 0.0182  0.0048  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 72  THR A N   
604  C  CA  . THR A 78  ? 0.3537 0.3310 0.3480 0.0203  -0.0019 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 72  THR A CA  
605  C  C   . THR A 78  ? 0.3475 0.3350 0.3336 0.0169  -0.0060 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 72  THR A C   
606  O  O   . THR A 78  ? 0.3175 0.3228 0.3096 0.0114  -0.0040 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 72  THR A O   
607  C  CB  . THR A 78  ? 0.3723 0.3269 0.3778 0.0112  -0.0088 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 72  THR A CB  
608  O  OG1 . THR A 78  ? 0.3431 0.3087 0.3652 -0.0008 -0.0115 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 72  THR A OG1 
609  C  CG2 . THR A 78  ? 0.3772 0.3180 0.3889 0.0124  -0.0036 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 72  THR A CG2 
610  N  N   . ASP A 79  ? 0.3622 0.3343 0.3322 0.0197  -0.0131 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A N   
611  C  CA  . ASP A 79  ? 0.3733 0.3504 0.3291 0.0171  -0.0183 -0.0517 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CA  
612  C  C   . ASP A 79  ? 0.3608 0.3414 0.3338 0.0046  -0.0277 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A C   
613  O  O   . ASP A 79  ? 0.3457 0.3379 0.3139 0.0017  -0.0294 -0.0436 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A O   
614  C  CB  . ASP A 79  ? 0.4164 0.3730 0.3435 0.0248  -0.0244 -0.0652 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CB  
615  C  CG  . ASP A 79  ? 0.4714 0.4346 0.3796 0.0395  -0.0108 -0.0690 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A CG  
616  O  OD1 . ASP A 79  ? 0.4311 0.4165 0.3520 0.0430  0.0013  -0.0612 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A OD1 
617  O  OD2 . ASP A 79  ? 0.5561 0.5025 0.4365 0.0481  -0.0126 -0.0805 ? ? ? ? ? ? 73  ASP A OD2 
618  N  N   . GLU A 80  ? 0.3563 0.3274 0.3514 -0.0028 -0.0329 -0.0459 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A N   
619  C  CA  . GLU A 80  ? 0.3596 0.3390 0.3784 -0.0134 -0.0395 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CA  
620  C  C   . GLU A 80  ? 0.3242 0.3251 0.3536 -0.0146 -0.0289 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A C   
621  O  O   . GLU A 80  ? 0.3183 0.3294 0.3550 -0.0186 -0.0334 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A O   
622  C  CB  . GLU A 80  ? 0.3773 0.3450 0.4230 -0.0221 -0.0438 -0.0406 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CB  
623  C  CG  . GLU A 80  ? 0.4630 0.4065 0.5009 -0.0236 -0.0590 -0.0525 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CG  
624  C  CD  . GLU A 80  ? 0.5652 0.5088 0.5969 -0.0265 -0.0770 -0.0594 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CD  
625  O  OE1 . GLU A 80  ? 0.6325 0.5947 0.6819 -0.0311 -0.0791 -0.0530 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A OE1 
626  O  OE2 . GLU A 80  ? 0.6767 0.6000 0.6835 -0.0230 -0.0898 -0.0715 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A OE2 
627  N  N   . GLY A 81  ? 0.2970 0.3028 0.3254 -0.0103 -0.0164 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 75  GLY A N   
628  C  CA  . GLY A 81  ? 0.2912 0.3140 0.3248 -0.0108 -0.0081 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 75  GLY A CA  
629  C  C   . GLY A 81  ? 0.2842 0.3183 0.3022 -0.0084 -0.0081 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 75  GLY A C   
630  O  O   . GLY A 81  ? 0.2870 0.3308 0.3105 -0.0121 -0.0077 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 75  GLY A O   
631  N  N   . ARG A 82  ? 0.3007 0.3326 0.2994 -0.0019 -0.0070 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A N   
632  C  CA  . ARG A 82  ? 0.3038 0.3455 0.2862 -0.0002 -0.0045 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CA  
633  C  C   . ARG A 82  ? 0.3154 0.3526 0.2931 -0.0058 -0.0147 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A C   
634  O  O   . ARG A 82  ? 0.3072 0.3526 0.2823 -0.0090 -0.0136 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A O   
635  C  CB  . ARG A 82  ? 0.3171 0.3560 0.2791 0.0089  0.0002  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CB  
636  C  CG  . ARG A 82  ? 0.3233 0.3697 0.2924 0.0167  0.0094  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CG  
637  C  CD  . ARG A 82  ? 0.3272 0.3772 0.2806 0.0276  0.0173  -0.0340 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CD  
638  N  NE  . ARG A 82  ? 0.3510 0.4139 0.3183 0.0351  0.0245  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A NE  
639  C  CZ  . ARG A 82  ? 0.3708 0.4217 0.3418 0.0431  0.0228  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A CZ  
640  N  NH1 . ARG A 82  ? 0.3979 0.4220 0.3602 0.0437  0.0154  -0.0423 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A NH1 
641  N  NH2 . ARG A 82  ? 0.3674 0.4315 0.3516 0.0505  0.0271  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A NH2 
642  N  N   . GLU A 83  ? 0.3280 0.3508 0.3061 -0.0072 -0.0264 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A N   
643  C  CA  . GLU A 83  ? 0.3371 0.3550 0.3118 -0.0110 -0.0399 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A CA  
644  C  C   . GLU A 83  ? 0.3173 0.3458 0.3176 -0.0167 -0.0414 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A C   
645  O  O   . GLU A 83  ? 0.3298 0.3600 0.3235 -0.0177 -0.0465 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A O   
646  C  CB  . GLU A 83  ? 0.3568 0.3576 0.3316 -0.0120 -0.0549 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A CB  
647  C  CG  . GLU A 83  ? 0.4175 0.4110 0.3815 -0.0138 -0.0725 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A CG  
648  C  CD  . GLU A 83  ? 0.4832 0.4690 0.4035 -0.0076 -0.0719 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A CD  
649  O  OE1 . GLU A 83  ? 0.5562 0.5385 0.4530 -0.0011 -0.0601 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A OE1 
650  O  OE2 . GLU A 83  ? 0.5516 0.5344 0.4608 -0.0087 -0.0830 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A OE2 
651  N  N   . GLU A 84  ? 0.3084 0.3418 0.3359 -0.0195 -0.0364 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A N   
652  C  CA  . GLU A 84  ? 0.2978 0.3411 0.3478 -0.0226 -0.0339 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CA  
653  C  C   . GLU A 84  ? 0.2856 0.3360 0.3231 -0.0211 -0.0256 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A C   
654  O  O   . GLU A 84  ? 0.2818 0.3342 0.3225 -0.0221 -0.0294 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A O   
655  C  CB  . GLU A 84  ? 0.2933 0.3394 0.3676 -0.0247 -0.0249 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CB  
656  C  CG  . GLU A 84  ? 0.3034 0.3589 0.3981 -0.0258 -0.0195 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CG  
657  C  CD  . GLU A 84  ? 0.3469 0.4043 0.4643 -0.0280 -0.0089 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CD  
658  O  OE1 . GLU A 84  ? 0.3593 0.4098 0.4827 -0.0308 -0.0084 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A OE1 
659  O  OE2 . GLU A 84  ? 0.3615 0.4255 0.4901 -0.0267 -0.0006 0.0039  ? ? ? ? ? ? 78  GLU A OE2 
660  N  N   . PHE A 85  ? 0.2805 0.3342 0.3061 -0.0187 -0.0156 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 79  PHE A N   
661  C  CA  . PHE A 85  ? 0.2722 0.3335 0.2903 -0.0194 -0.0093 0.0010  ? ? ? ? ? ? 79  PHE A CA  
662  C  C   . PHE A 85  ? 0.2869 0.3455 0.2878 -0.0209 -0.0145 0.0037  ? ? ? ? ? ? 79  PHE A C   
663  O  O   . PHE A 85  ? 0.2855 0.3437 0.2876 -0.0239 -0.0160 0.0092  ? ? ? ? ? ? 79  PHE A O   
664  C  CB  . PHE A 85  ? 0.2626 0.3310 0.2741 -0.0166 -0.0004 0.0006  ? ? ? ? ? ? 79  PHE A CB  
665  C  CG  . PHE A 85  ? 0.2727 0.3504 0.2817 -0.0195 0.0041  0.0057  ? ? ? ? ? ? 79  PHE A CG  
666  C  CD1 . PHE A 85  ? 0.3185 0.3966 0.3369 -0.0223 0.0047  0.0088  ? ? ? ? ? ? 79  PHE A CD1 
667  C  CD2 . PHE A 85  ? 0.3561 0.4407 0.3532 -0.0199 0.0081  0.0072  ? ? ? ? ? ? 79  PHE A CD2 
668  C  CE1 . PHE A 85  ? 0.3155 0.3992 0.3324 -0.0266 0.0064  0.0127  ? ? ? ? ? ? 79  PHE A CE1 
669  C  CE2 . PHE A 85  ? 0.3362 0.4302 0.3360 -0.0251 0.0121  0.0127  ? ? ? ? ? ? 79  PHE A CE2 
670  C  CZ  . PHE A 85  ? 0.2933 0.3856 0.3032 -0.0289 0.0097  0.0150  ? ? ? ? ? ? 79  PHE A CZ  
671  N  N   . TYR A 86  ? 0.2936 0.3467 0.2753 -0.0183 -0.0173 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 80  TYR A N   
672  C  CA  . TYR A 86  ? 0.3186 0.3662 0.2771 -0.0191 -0.0205 0.0035  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A CA  
673  C  C   . TYR A 86  ? 0.3216 0.3595 0.2824 -0.0207 -0.0350 0.0060  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A C   
674  O  O   . TYR A 86  ? 0.3293 0.3626 0.2780 -0.0226 -0.0368 0.0132  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A O   
675  C  CB  . TYR A 86  ? 0.3257 0.3677 0.2567 -0.0144 -0.0184 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 80  TYR A CB  
676  C  CG  . TYR A 86  ? 0.3279 0.3826 0.2529 -0.0123 -0.0020 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 80  TYR A CG  
677  C  CD1 . TYR A 86  ? 0.3427 0.4060 0.2631 -0.0171 0.0070  0.0089  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A CD1 
678  C  CD2 . TYR A 86  ? 0.3010 0.3598 0.2289 -0.0059 0.0043  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 80  TYR A CD2 
679  C  CE1 . TYR A 86  ? 0.3390 0.4185 0.2612 -0.0159 0.0220  0.0104  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A CE1 
680  C  CE2 . TYR A 86  ? 0.3369 0.4110 0.2649 -0.0025 0.0187  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 80  TYR A CE2 
681  C  CZ  . TYR A 86  ? 0.3203 0.4072 0.2483 -0.0079 0.0277  0.0025  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A CZ  
682  O  OH  . TYR A 86  ? 0.3363 0.4426 0.2706 -0.0053 0.0421  0.0038  ? ? ? ? ? ? 80  TYR A OH  
683  N  N   . GLN A 87  ? 0.3329 0.3687 0.3130 -0.0200 -0.0451 0.0010  ? ? ? ? ? ? 81  GLN A N   
684  C  CA  . GLN A 87  ? 0.3387 0.3705 0.3310 -0.0203 -0.0591 0.0033  ? ? ? ? ? ? 81  GLN A CA  
685  C  C   . GLN A 87  ? 0.3220 0.3590 0.3304 -0.0216 -0.0535 0.0103  ? ? ? ? ? ? 81  GLN A C   
686  O  O   . GLN A 87  ? 0.3297 0.3597 0.3325 -0.0208 -0.0613 0.0158  ? ? ? ? ? ? 81  GLN A O   
687  C  CB  . GLN A 87  ? 0.3598 0.3929 0.3781 -0.0207 -0.0696 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A CB  
688  C  CG  . GLN A 87  ? 0.4323 0.4530 0.4310 -0.0195 -0.0837 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A CG  
689  C  CD  . GLN A 87  ? 0.5053 0.5273 0.5353 -0.0225 -0.0953 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A CD  
690  O  OE1 . GLN A 87  ? 0.5475 0.5817 0.6146 -0.0255 -0.0896 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A OE1 
691  N  NE2 . GLN A 87  ? 0.5254 0.5338 0.5395 -0.0222 -0.1110 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 81  GLN A NE2 
692  N  N   . TYR A 88  ? 0.2787 0.3248 0.3034 -0.0226 -0.0407 0.0099  ? ? ? ? ? ? 82  TYR A N   
693  C  CA  . TYR A 88  ? 0.2657 0.3133 0.3008 -0.0230 -0.0350 0.0144  ? ? ? ? ? ? 82  TYR A CA  
694  C  C   . TYR A 88  ? 0.2739 0.3145 0.2873 -0.0256 -0.0346 0.0208  ? ? ? ? ? ? 82  TYR A C   
695  O  O   . TYR A 88  ? 0.2782 0.3106 0.2931 -0.0251 -0.0399 0.0254  ? ? ? ? ? ? 82  TYR A O   
696  C  CB  . TYR A 88  ? 0.2563 0.3114 0.3016 -0.0233 -0.0218 0.0123  ? ? ? ? ? ? 82  TYR A CB  
697  C  CG  . TYR A 88  ? 0.2439 0.2977 0.2846 -0.0248 -0.0154 0.0155  ? ? ? ? ? ? 82  TYR A CG  
698  C  CD1 . TYR A 88  ? 0.2586 0.3065 0.3086 -0.0229 -0.0169 0.0170  ? ? ? ? ? ? 82  TYR A CD1 
699  C  CD2 . TYR A 88  ? 0.2757 0.3336 0.3040 -0.0278 -0.0092 0.0164  ? ? ? ? ? ? 82  TYR A CD2 
700  C  CE1 . TYR A 88  ? 0.3086 0.3504 0.3514 -0.0248 -0.0131 0.0186  ? ? ? ? ? ? 82  TYR A CE1 
701  C  CE2 . TYR A 88  ? 0.2660 0.3219 0.2918 -0.0308 -0.0063 0.0186  ? ? ? ? ? ? 82  TYR A CE2 
702  C  CZ  . TYR A 88  ? 0.3019 0.3476 0.3331 -0.0297 -0.0088 0.0192  ? ? ? ? ? ? 82  TYR A CZ  
703  O  OH  . TYR A 88  ? 0.3240 0.3632 0.3503 -0.0331 -0.0081 0.0200  ? ? ? ? ? ? 82  TYR A OH  
704  N  N   . MSE A 89  ? 0.2797 0.3230 0.2741 -0.0283 -0.0278 0.0218  ? ? ? ? ? ? 83  MSE A N   
705  C  CA  . MSE A 89  ? 0.2961 0.3353 0.2732 -0.0330 -0.0239 0.0292  ? ? ? ? ? ? 83  MSE A CA  
706  C  C   . MSE A 89  ? 0.3350 0.3588 0.2932 -0.0329 -0.0338 0.0356  ? ? ? ? ? ? 83  MSE A C   
707  O  O   . MSE A 89  ? 0.3357 0.3516 0.2832 -0.0378 -0.0314 0.0440  ? ? ? ? ? ? 83  MSE A O   
708  C  CB  . MSE A 89  ? 0.2995 0.3491 0.2648 -0.0350 -0.0126 0.0289  ? ? ? ? ? ? 83  MSE A CB  
709  C  CG  . MSE A 89  ? 0.2960 0.3594 0.2781 -0.0354 -0.0042 0.0253  ? ? ? ? ? ? 83  MSE A CG  
710  SE SE  . MSE A 89  ? 0.3383 0.4028 0.3327 -0.0432 -0.0016 0.0303  ? ? ? ? ? ? 83  MSE A SE  
711  C  CE  . MSE A 89  ? 0.2981 0.3705 0.2806 -0.0518 0.0075  0.0389  ? ? ? ? ? ? 83  MSE A CE  
712  N  N   . GLN A 90  ? 0.3433 0.3612 0.2964 -0.0279 -0.0459 0.0322  ? ? ? ? ? ? 84  GLN A N   
713  C  CA  . GLN A 90  ? 0.3793 0.3800 0.3116 -0.0258 -0.0595 0.0382  ? ? ? ? ? ? 84  GLN A CA  
714  C  C   . GLN A 90  ? 0.3635 0.3588 0.3179 -0.0221 -0.0717 0.0398  ? ? ? ? ? ? 84  GLN A C   
715  O  O   . GLN A 90  ? 0.3760 0.3563 0.3169 -0.0190 -0.0851 0.0454  ? ? ? ? ? ? 84  GLN A O   
716  C  CB  . GLN A 90  ? 0.3983 0.3937 0.3130 -0.0214 -0.0708 0.0322  ? ? ? ? ? ? 84  GLN A CB  
717  C  CG  . GLN A 90  ? 0.4678 0.4652 0.3560 -0.0219 -0.0592 0.0291  ? ? ? ? ? ? 84  GLN A CG  
718  N  N   . THR A 91  ? 0.3330 0.3396 0.3202 -0.0209 -0.0671 0.0350  ? ? ? ? ? ? 85  THR A N   
719  C  CA  . THR A 91  ? 0.3309 0.3340 0.3418 -0.0150 -0.0768 0.0358  ? ? ? ? ? ? 85  THR A CA  
720  C  C   . THR A 91  ? 0.3356 0.3236 0.3383 -0.0158 -0.0751 0.0435  ? ? ? ? ? ? 85  THR A C   
721  O  O   . THR A 91  ? 0.3283 0.3129 0.3156 -0.0230 -0.0639 0.0472  ? ? ? ? ? ? 85  THR A O   
722  C  CB  . THR A 91  ? 0.3099 0.3289 0.3570 -0.0125 -0.0694 0.0286  ? ? ? ? ? ? 85  THR A CB  
723  O  OG1 . THR A 91  ? 0.2673 0.2901 0.3126 -0.0164 -0.0530 0.0275  ? ? ? ? ? ? 85  THR A OG1 
724  C  CG2 . THR A 91  ? 0.3198 0.3512 0.3810 -0.0126 -0.0729 0.0217  ? ? ? ? ? ? 85  THR A CG2 
725  N  N   . PRO A 92  ? 0.3494 0.3280 0.3653 -0.0083 -0.0865 0.0458  ? ? ? ? ? ? 86  PRO A N   
726  C  CA  . PRO A 92  ? 0.3609 0.3209 0.3701 -0.0084 -0.0851 0.0520  ? ? ? ? ? ? 86  PRO A CA  
727  C  C   . PRO A 92  ? 0.3400 0.3050 0.3603 -0.0119 -0.0694 0.0469  ? ? ? ? ? ? 86  PRO A C   
728  O  O   . PRO A 92  ? 0.3224 0.3041 0.3641 -0.0090 -0.0619 0.0387  ? ? ? ? ? ? 86  PRO A O   
729  C  CB  . PRO A 92  ? 0.3821 0.3357 0.4119 0.0037  -0.0995 0.0522  ? ? ? ? ? ? 86  PRO A CB  
730  C  CG  . PRO A 92  ? 0.3887 0.3538 0.4261 0.0077  -0.1137 0.0498  ? ? ? ? ? ? 86  PRO A CG  
731  C  CD  . PRO A 92  ? 0.3477 0.3316 0.3863 0.0006  -0.1026 0.0429  ? ? ? ? ? ? 86  PRO A CD  
732  N  N   . VAL A 93  ? 0.3457 0.2946 0.3503 -0.0184 -0.0653 0.0520  ? ? ? ? ? ? 87  VAL A N   
733  C  CA  . VAL A 93  ? 0.3384 0.2879 0.3493 -0.0220 -0.0544 0.0466  ? ? ? ? ? ? 87  VAL A CA  
734  C  C   . VAL A 93  ? 0.3427 0.2825 0.3709 -0.0109 -0.0563 0.0411  ? ? ? ? ? ? 87  VAL A C   
735  O  O   . VAL A 93  ? 0.3755 0.2932 0.4001 -0.0064 -0.0647 0.0454  ? ? ? ? ? ? 87  VAL A O   
736  C  CB  . VAL A 93  ? 0.3607 0.2960 0.3526 -0.0343 -0.0514 0.0534  ? ? ? ? ? ? 87  VAL A CB  
737  C  CG1 . VAL A 93  ? 0.3432 0.2747 0.3414 -0.0373 -0.0452 0.0462  ? ? ? ? ? ? 87  VAL A CG1 
738  C  CG2 . VAL A 93  ? 0.3409 0.2912 0.3194 -0.0440 -0.0451 0.0581  ? ? ? ? ? ? 87  VAL A CG2 
739  N  N   . GLU A 94  ? 0.3308 0.2853 0.3757 -0.0060 -0.0470 0.0319  ? ? ? ? ? ? 88  GLU A N   
740  C  CA  . GLU A 94  ? 0.3373 0.2850 0.3978 0.0058  -0.0437 0.0253  ? ? ? ? ? ? 88  GLU A CA  
741  C  C   . GLU A 94  ? 0.3508 0.2739 0.3958 0.0038  -0.0418 0.0226  ? ? ? ? ? ? 88  GLU A C   
742  O  O   . GLU A 94  ? 0.3406 0.2618 0.3704 -0.0071 -0.0380 0.0219  ? ? ? ? ? ? 88  GLU A O   
743  C  CB  . GLU A 94  ? 0.3195 0.2887 0.3963 0.0097  -0.0309 0.0176  ? ? ? ? ? ? 88  GLU A CB  
744  C  CG  . GLU A 94  ? 0.3660 0.3349 0.4622 0.0232  -0.0237 0.0112  ? ? ? ? ? ? 88  GLU A CG  
745  C  CD  . GLU A 94  ? 0.3914 0.3822 0.5030 0.0255  -0.0086 0.0063  ? ? ? ? ? ? 88  GLU A CD  
746  O  OE1 . GLU A 94  ? 0.3711 0.3762 0.4800 0.0169  -0.0069 0.0081  ? ? ? ? ? ? 88  GLU A OE1 
747  O  OE2 . GLU A 94  ? 0.3922 0.3831 0.5162 0.0363  0.0025  0.0008  ? ? ? ? ? ? 88  GLU A OE2 
748  N  N   . LYS A 95  ? 0.3511 0.2555 0.4021 0.0151  -0.0452 0.0202  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A N   
749  C  CA  . LYS A 95  ? 0.3764 0.2528 0.4129 0.0158  -0.0441 0.0147  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CA  
750  C  C   . LYS A 95  ? 0.3544 0.2366 0.3843 0.0152  -0.0318 0.0043  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A C   
751  O  O   . LYS A 95  ? 0.3000 0.2059 0.3417 0.0199  -0.0212 0.0005  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A O   
752  C  CB  . LYS A 95  ? 0.4086 0.2649 0.4556 0.0328  -0.0485 0.0119  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CB  
753  C  CG  . LYS A 95  ? 0.4417 0.3146 0.5121 0.0497  -0.0359 0.0021  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CG  
754  C  CD  . LYS A 95  ? 0.5291 0.3828 0.6111 0.0687  -0.0373 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CD  
755  C  CE  . LYS A 95  ? 0.6192 0.4478 0.6829 0.0763  -0.0268 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A CE  
756  N  NZ  . LYS A 95  ? 0.5967 0.4418 0.6545 0.0766  -0.0080 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A NZ  
757  N  N   . ASP A 96  ? 0.3164 0.3878 0.3268 -0.0103 -0.0101 -0.0513 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A N   
758  C  CA  . ASP A 96  ? 0.3332 0.3699 0.3378 -0.0176 -0.0123 -0.0484 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A CA  
759  C  C   . ASP A 96  ? 0.3481 0.3788 0.3436 -0.0205 -0.0098 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A C   
760  O  O   . ASP A 96  ? 0.3493 0.3945 0.3411 -0.0152 -0.0100 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A O   
761  C  CB  . ASP A 96  ? 0.3511 0.3678 0.3547 -0.0140 -0.0198 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A CB  
762  C  CG  . ASP A 96  ? 0.3633 0.3798 0.3772 -0.0126 -0.0220 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A CG  
763  O  OD1 . ASP A 96  ? 0.3400 0.3690 0.3593 -0.0142 -0.0184 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A OD1 
764  O  OD2 . ASP A 96  ? 0.3529 0.3566 0.3711 -0.0104 -0.0270 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A OD2 
765  N  N   . VAL A 97  ? 0.3612 0.3707 0.3526 -0.0273 -0.0063 -0.0586 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A N   
766  C  CA  . VAL A 97  ? 0.3743 0.3735 0.3559 -0.0290 -0.0035 -0.0622 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A CA  
767  C  C   . VAL A 97  ? 0.3866 0.3556 0.3578 -0.0278 -0.0082 -0.0529 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A C   
768  O  O   . VAL A 97  ? 0.3968 0.3518 0.3685 -0.0300 -0.0050 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A O   
769  C  CB  . VAL A 97  ? 0.3813 0.3866 0.3693 -0.0368 0.0089  -0.0760 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A CB  
770  C  CG1 . VAL A 97  ? 0.4124 0.4043 0.3908 -0.0383 0.0140  -0.0779 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A CG1 
771  C  CG2 . VAL A 97  ? 0.3592 0.4020 0.3602 -0.0376 0.0126  -0.0900 ? ? ? ? ? ? 91  VAL A CG2 
772  N  N   . LEU A 98  ? 0.3924 0.3533 0.3541 -0.0233 -0.0148 -0.0486 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A N   
773  C  CA  . LEU A 98  ? 0.4057 0.3443 0.3574 -0.0201 -0.0210 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CA  
774  C  C   . LEU A 98  ? 0.4193 0.3496 0.3572 -0.0178 -0.0195 -0.0450 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A C   
775  O  O   . LEU A 98  ? 0.4088 0.3480 0.3447 -0.0166 -0.0197 -0.0481 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A O   
776  C  CB  . LEU A 98  ? 0.4038 0.3401 0.3605 -0.0163 -0.0320 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CB  
777  C  CG  . LEU A 98  ? 0.4063 0.3267 0.3558 -0.0125 -0.0406 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CG  
778  C  CD1 . LEU A 98  ? 0.4413 0.3537 0.3889 -0.0114 -0.0417 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CD1 
779  C  CD2 . LEU A 98  ? 0.4543 0.3746 0.4145 -0.0107 -0.0489 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CD2 
780  N  N   . ARG A 99  ? 0.4454 0.3600 0.3730 -0.0153 -0.0170 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A N   
781  C  CA  . ARG A 99  ? 0.4583 0.3641 0.3704 -0.0100 -0.0168 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A CA  
782  C  C   . ARG A 99  ? 0.4600 0.3565 0.3638 -0.0022 -0.0279 -0.0388 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A C   
783  O  O   . ARG A 99  ? 0.4855 0.3749 0.3850 0.0018  -0.0264 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A O   
784  C  CB  . ARG A 99  ? 0.4833 0.3814 0.3897 -0.0107 -0.0017 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A CB  
785  C  CG  . ARG A 99  ? 0.5367 0.4267 0.4257 -0.0032 -0.0005 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A CG  
786  C  CD  . ARG A 99  ? 0.6380 0.5216 0.5250 -0.0046 0.0179  -0.0400 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A CD  
787  N  NE  . ARG A 99  ? 0.6973 0.5657 0.5800 0.0007  0.0282  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A NE  
788  C  CZ  . ARG A 99  ? 0.7708 0.6343 0.6671 -0.0056 0.0428  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A CZ  
789  N  NH1 . ARG A 99  ? 0.7808 0.6565 0.6970 -0.0184 0.0477  -0.0417 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A NH1 
790  N  NH2 . ARG A 99  ? 0.7783 0.6258 0.6684 0.0024  0.0532  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A NH2 
791  N  N   . SER A 100 ? 0.4493 0.3475 0.3519 0.0007  -0.0384 -0.0419 ? ? ? ? ? ? 94  SER A N   
792  C  CA  . SER A 100 ? 0.4431 0.3370 0.3405 0.0079  -0.0499 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 94  SER A CA  
793  C  C   . SER A 100 ? 0.4510 0.3422 0.3328 0.0149  -0.0521 -0.0474 ? ? ? ? ? ? 94  SER A C   
794  O  O   . SER A 100 ? 0.4496 0.3427 0.3347 0.0139  -0.0561 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 94  SER A O   
795  C  CB  . SER A 100 ? 0.4445 0.3423 0.3594 0.0047  -0.0597 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 94  SER A CB  
796  O  OG  . SER A 100 ? 0.4273 0.3243 0.3415 0.0105  -0.0709 -0.0524 ? ? ? ? ? ? 94  SER A OG  
797  N  N   . ASP A 101 ? 0.4565 0.3436 0.3215 0.0235  -0.0483 -0.0443 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A N   
798  C  CA  . ASP A 101 ? 0.4730 0.3594 0.3202 0.0336  -0.0510 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A CA  
799  C  C   . ASP A 101 ? 0.4775 0.3694 0.3286 0.0376  -0.0672 -0.0578 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A C   
800  O  O   . ASP A 101 ? 0.4606 0.3532 0.3070 0.0401  -0.0710 -0.0644 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A O   
801  C  CB  . ASP A 101 ? 0.4933 0.3762 0.3230 0.0454  -0.0436 -0.0393 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A CB  
802  C  CG  . ASP A 101 ? 0.4996 0.3829 0.3085 0.0578  -0.0423 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A CG  
803  O  OD1 . ASP A 101 ? 0.5299 0.4141 0.3372 0.0553  -0.0438 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A OD1 
804  O  OD2 . ASP A 101 ? 0.5477 0.4315 0.3405 0.0721  -0.0390 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A OD2 
805  N  N   . PHE A 102 ? 0.4771 0.3736 0.3391 0.0376  -0.0760 -0.0606 ? ? ? ? ? ? 96  PHE A N   
806  C  CA  . PHE A 102 ? 0.4787 0.3819 0.3519 0.0389  -0.0902 -0.0738 ? ? ? ? ? ? 96  PHE A CA  
807  C  C   . PHE A 102 ? 0.4696 0.3684 0.3602 0.0297  -0.0911 -0.0795 ? ? ? ? ? ? 96  PHE A C   
808  O  O   . PHE A 102 ? 0.4580 0.3579 0.3499 0.0328  -0.0977 -0.0907 ? ? ? ? ? ? 96  PHE A O   
809  C  CB  . PHE A 102 ? 0.4786 0.3890 0.3664 0.0379  -0.0976 -0.0762 ? ? ? ? ? ? 96  PHE A CB  
810  C  CG  . PHE A 102 ? 0.4769 0.3940 0.3856 0.0350  -0.1098 -0.0919 ? ? ? ? ? ? 96  PHE A CG  
811  C  CD1 . PHE A 102 ? 0.5150 0.4443 0.4182 0.0450  -0.1210 -0.1071 ? ? ? ? ? ? 96  PHE A CD1 
812  C  CD2 . PHE A 102 ? 0.4603 0.3730 0.3964 0.0230  -0.1090 -0.0925 ? ? ? ? ? ? 96  PHE A CD2 
813  C  CE1 . PHE A 102 ? 0.5261 0.4624 0.4542 0.0407  -0.1311 -0.1254 ? ? ? ? ? ? 96  PHE A CE1 
814  C  CE2 . PHE A 102 ? 0.4825 0.3991 0.4430 0.0192  -0.1170 -0.1074 ? ? ? ? ? ? 96  PHE A CE2 
815  C  CZ  . PHE A 102 ? 0.5015 0.4295 0.4597 0.0269  -0.1281 -0.1253 ? ? ? ? ? ? 96  PHE A CZ  
816  N  N   . LEU A 103 ? 0.4495 0.3444 0.3535 0.0201  -0.0838 -0.0719 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A N   
817  C  CA  . LEU A 103 ? 0.4466 0.3380 0.3651 0.0150  -0.0821 -0.0739 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A CA  
818  C  C   . LEU A 103 ? 0.4568 0.3458 0.3603 0.0186  -0.0777 -0.0747 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A C   
819  O  O   . LEU A 103 ? 0.4394 0.3249 0.3508 0.0189  -0.0788 -0.0800 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A O   
820  C  CB  . LEU A 103 ? 0.4291 0.3215 0.3632 0.0076  -0.0749 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A CB  
821  C  CG  . LEU A 103 ? 0.4338 0.3281 0.3876 0.0036  -0.0793 -0.0644 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A CG  
822  C  CD1 . LEU A 103 ? 0.4362 0.3340 0.4022 -0.0015 -0.0712 -0.0537 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A CD1 
823  C  CD2 . LEU A 103 ? 0.4149 0.3062 0.3883 0.0028  -0.0863 -0.0753 ? ? ? ? ? ? 97  LEU A CD2 
824  N  N   . MSE A 104 ? 0.4532 0.3435 0.3372 0.0216  -0.0713 -0.0694 ? ? ? ? ? ? 98  MSE A N   
825  C  CA  . MSE A 104 ? 0.4572 0.3469 0.3269 0.0254  -0.0668 -0.0704 ? ? ? ? ? ? 98  MSE A CA  
826  C  C   . MSE A 104 ? 0.4819 0.3705 0.3403 0.0347  -0.0754 -0.0801 ? ? ? ? ? ? 98  MSE A C   
827  O  O   . MSE A 104 ? 0.4783 0.3651 0.3333 0.0373  -0.0758 -0.0849 ? ? ? ? ? ? 98  MSE A O   
828  C  CB  . MSE A 104 ? 0.4524 0.3440 0.3089 0.0252  -0.0556 -0.0631 ? ? ? ? ? ? 98  MSE A CB  
829  C  CG  . MSE A 104 ? 0.4724 0.3658 0.3175 0.0274  -0.0491 -0.0635 ? ? ? ? ? ? 98  MSE A CG  
830  SE SE  . MSE A 104 ? 0.4965 0.3985 0.3554 0.0220  -0.0449 -0.0635 ? ? ? ? ? ? 98  MSE A SE  
831  C  CE  . MSE A 104 ? 0.4670 0.3800 0.3386 0.0127  -0.0356 -0.0583 ? ? ? ? ? ? 98  MSE A CE  
832  N  N   . ARG A 105 ? 0.4938 0.3859 0.3467 0.0409  -0.0826 -0.0837 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A N   
833  C  CA  . ARG A 105 ? 0.5183 0.4156 0.3615 0.0516  -0.0928 -0.0961 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CA  
834  C  C   . ARG A 105 ? 0.5198 0.4156 0.3846 0.0470  -0.1007 -0.1100 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A C   
835  O  O   . ARG A 105 ? 0.5290 0.4248 0.3893 0.0520  -0.1042 -0.1203 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A O   
836  C  CB  . ARG A 105 ? 0.5299 0.4374 0.3651 0.0611  -0.0998 -0.0985 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CB  
837  C  CG  . ARG A 105 ? 0.5460 0.4527 0.3616 0.0679  -0.0895 -0.0834 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CG  
838  C  CD  . ARG A 105 ? 0.5623 0.4666 0.3543 0.0770  -0.0804 -0.0773 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CD  
839  N  NE  . ARG A 105 ? 0.5332 0.4338 0.3125 0.0825  -0.0672 -0.0620 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NE  
840  C  CZ  . ARG A 105 ? 0.5627 0.4689 0.3211 0.1001  -0.0643 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A CZ  
841  N  NH1 . ARG A 105 ? 0.5852 0.5055 0.3295 0.1159  -0.0756 -0.0654 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH1 
842  N  NH2 . ARG A 105 ? 0.5917 0.4900 0.3435 0.1032  -0.0483 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 99  ARG A NH2 
843  N  N   . MSE A 106 ? 0.4975 0.3910 0.3871 0.0377  -0.1017 -0.1102 ? ? ? ? ? ? 100 MSE A N   
844  C  CA  . MSE A 106 ? 0.4965 0.3851 0.4119 0.0322  -0.1047 -0.1214 ? ? ? ? ? ? 100 MSE A CA  
845  C  C   . MSE A 106 ? 0.4892 0.3677 0.4048 0.0305  -0.0955 -0.1160 ? ? ? ? ? ? 100 MSE A C   
846  O  O   . MSE A 106 ? 0.4946 0.3681 0.4185 0.0321  -0.0971 -0.1272 ? ? ? ? ? ? 100 MSE A O   
847  C  CB  . MSE A 106 ? 0.4798 0.3668 0.4226 0.0229  -0.1040 -0.1191 ? ? ? ? ? ? 100 MSE A CB  
848  C  CG  . MSE A 106 ? 0.5020 0.4007 0.4485 0.0244  -0.1133 -0.1252 ? ? ? ? ? ? 100 MSE A CG  
849  SE SE  . MSE A 106 ? 0.5471 0.4613 0.5016 0.0317  -0.1296 -0.1546 ? ? ? ? ? ? 100 MSE A SE  
850  C  CE  . MSE A 106 ? 0.5780 0.5072 0.4878 0.0498  -0.1340 -0.1492 ? ? ? ? ? ? 100 MSE A CE  
851  N  N   . TYR A 107 ? 0.4603 0.3379 0.3667 0.0284  -0.0855 -0.1004 ? ? ? ? ? ? 101 TYR A N   
852  C  CA  . TYR A 107 ? 0.4615 0.3347 0.3661 0.0291  -0.0768 -0.0949 ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CA  
853  C  C   . TYR A 107 ? 0.4748 0.3473 0.3612 0.0370  -0.0791 -0.1027 ? ? ? ? ? ? 101 TYR A C   
854  O  O   . TYR A 107 ? 0.4590 0.3252 0.3507 0.0391  -0.0761 -0.1061 ? ? ? ? ? ? 101 TYR A O   
855  C  CB  . TYR A 107 ? 0.4435 0.3232 0.3416 0.0264  -0.0671 -0.0805 ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CB  
856  C  CG  . TYR A 107 ? 0.4640 0.3446 0.3627 0.0288  -0.0585 -0.0751 ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CG  
857  C  CD1 . TYR A 107 ? 0.5147 0.3919 0.4334 0.0283  -0.0529 -0.0698 ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CD1 
858  C  CD2 . TYR A 107 ? 0.4874 0.3729 0.3673 0.0334  -0.0549 -0.0747 ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CD2 
859  C  CE1 . TYR A 107 ? 0.5002 0.3802 0.4176 0.0341  -0.0440 -0.0633 ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CE1 
860  C  CE2 . TYR A 107 ? 0.5007 0.3900 0.3804 0.0375  -0.0475 -0.0703 ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CE2 
861  C  CZ  . TYR A 107 ? 0.5283 0.4157 0.4256 0.0386  -0.0421 -0.0641 ? ? ? ? ? ? 101 TYR A CZ  
862  O  OH  . TYR A 107 ? 0.5977 0.4911 0.4922 0.0459  -0.0338 -0.0582 ? ? ? ? ? ? 101 TYR A OH  
863  N  N   . PHE A 108 ? 0.4846 0.3632 0.3497 0.0428  -0.0831 -0.1047 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A N   
864  C  CA  . PHE A 108 ? 0.5078 0.3881 0.3535 0.0521  -0.0852 -0.1111 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CA  
865  C  C   . PHE A 108 ? 0.5336 0.4178 0.3812 0.0584  -0.0978 -0.1289 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A C   
866  O  O   . PHE A 108 ? 0.5468 0.4373 0.3745 0.0692  -0.1018 -0.1353 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A O   
867  C  CB  . PHE A 108 ? 0.5119 0.3977 0.3332 0.0568  -0.0794 -0.1014 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CB  
868  C  CG  . PHE A 108 ? 0.5084 0.3948 0.3288 0.0509  -0.0672 -0.0893 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CG  
869  C  CD1 . PHE A 108 ? 0.5120 0.3978 0.3370 0.0496  -0.0623 -0.0883 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CD1 
870  C  CD2 . PHE A 108 ? 0.5240 0.4135 0.3402 0.0474  -0.0598 -0.0799 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CD2 
871  C  CE1 . PHE A 108 ? 0.5027 0.3958 0.3280 0.0453  -0.0521 -0.0798 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CE1 
872  C  CE2 . PHE A 108 ? 0.5144 0.4088 0.3333 0.0414  -0.0489 -0.0732 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CE2 
873  C  CZ  . PHE A 108 ? 0.5146 0.4131 0.3378 0.0405  -0.0459 -0.0738 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CZ  
874  N  N   . GLY A 109 ? 0.5453 0.4283 0.4180 0.0525  -0.1036 -0.1383 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A N   
875  C  CA  . GLY A 109 ? 0.5589 0.4514 0.4387 0.0574  -0.1165 -0.1591 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A CA  
876  C  C   . GLY A 109 ? 0.5919 0.4850 0.4696 0.0642  -0.1210 -0.1765 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A C   
877  O  O   . GLY A 109 ? 0.5858 0.4938 0.4583 0.0731  -0.1323 -0.1945 ? ? ? ? ? ? 103 GLY A O   
878  N  N   . ASN A 110 ? 0.6068 0.4862 0.4876 0.0616  -0.1120 -0.1716 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A N   
879  C  CA  . ASN A 110 ? 0.6390 0.5164 0.5190 0.0676  -0.1145 -0.1873 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A CA  
880  C  C   . ASN A 110 ? 0.6610 0.5513 0.5061 0.0818  -0.1191 -0.1883 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A C   
881  O  O   . ASN A 110 ? 0.6601 0.5563 0.5009 0.0900  -0.1256 -0.2060 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A O   
882  C  CB  . ASN A 110 ? 0.6447 0.5038 0.5368 0.0627  -0.1018 -0.1789 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A CB  
883  C  CG  . ASN A 110 ? 0.6660 0.5125 0.5961 0.0515  -0.0959 -0.1792 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A CG  
884  O  OD1 . ASN A 110 ? 0.7007 0.5463 0.6573 0.0476  -0.1013 -0.1993 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A OD1 
885  N  ND2 . ASN A 110 ? 0.6610 0.5001 0.5947 0.0470  -0.0843 -0.1579 ? ? ? ? ? ? 104 ASN A ND2 
886  N  N   . TYR A 111 ? 0.6584 0.5540 0.4802 0.0852  -0.1151 -0.1704 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A N   
887  C  CA  . TYR A 111 ? 0.6827 0.5905 0.4727 0.1000  -0.1170 -0.1685 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CA  
888  C  C   . TYR A 111 ? 0.7011 0.6275 0.4814 0.1105  -0.1270 -0.1755 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A C   
889  O  O   . TYR A 111 ? 0.7275 0.6656 0.4801 0.1259  -0.1270 -0.1713 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A O   
890  C  CB  . TYR A 111 ? 0.6749 0.5772 0.4471 0.0990  -0.1035 -0.1458 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CB  
891  C  CG  . TYR A 111 ? 0.6815 0.5718 0.4620 0.0914  -0.0947 -0.1405 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CG  
892  C  CD1 . TYR A 111 ? 0.7328 0.6215 0.5056 0.0981  -0.0946 -0.1478 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CD1 
893  C  CD2 . TYR A 111 ? 0.7110 0.5942 0.5068 0.0794  -0.0866 -0.1284 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CD2 
894  C  CE1 . TYR A 111 ? 0.7631 0.6425 0.5427 0.0933  -0.0857 -0.1418 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CE1 
895  C  CE2 . TYR A 111 ? 0.7223 0.5992 0.5242 0.0757  -0.0783 -0.1229 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CE2 
896  C  CZ  . TYR A 111 ? 0.7407 0.6154 0.5346 0.0828  -0.0777 -0.1291 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A CZ  
897  O  OH  . TYR A 111 ? 0.7829 0.6534 0.5818 0.0813  -0.0686 -0.1222 ? ? ? ? ? ? 105 TYR A OH  
898  N  N   . SER A 112 ? 0.6980 0.6292 0.5013 0.1042  -0.1349 -0.1861 ? ? ? ? ? ? 106 SER A N   
899  C  CA  . SER A 112 ? 0.7094 0.6631 0.5062 0.1154  -0.1460 -0.1958 ? ? ? ? ? ? 106 SER A CA  
900  C  C   . SER A 112 ? 0.7257 0.6952 0.5392 0.1194  -0.1605 -0.2283 ? ? ? ? ? ? 106 SER A C   
901  O  O   . SER A 112 ? 0.7267 0.6900 0.5448 0.1189  -0.1605 -0.2400 ? ? ? ? ? ? 106 SER A O   
902  C  CB  . SER A 112 ? 0.6930 0.6446 0.5051 0.1057  -0.1449 -0.1866 ? ? ? ? ? ? 106 SER A CB  
903  O  OG  . SER A 112 ? 0.7247 0.6992 0.5258 0.1190  -0.1535 -0.1910 ? ? ? ? ? ? 106 SER A OG  
904  N  N   . ASP A 113 ? 0.7271 0.7186 0.5513 0.1235  -0.1725 -0.2442 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A N   
905  C  CA  . ASP A 113 ? 0.7413 0.7501 0.5906 0.1236  -0.1858 -0.2791 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A CA  
906  C  C   . ASP A 113 ? 0.7238 0.7404 0.6054 0.1127  -0.1917 -0.2897 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A C   
907  O  O   . ASP A 113 ? 0.6994 0.7124 0.5765 0.1097  -0.1875 -0.2696 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A O   
908  C  CB  . ASP A 113 ? 0.7716 0.8145 0.5950 0.1476  -0.1981 -0.2961 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A CB  
909  C  CG  . ASP A 113 ? 0.8064 0.8747 0.6063 0.1644  -0.2027 -0.2857 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A CG  
910  O  OD1 . ASP A 113 ? 0.8206 0.9006 0.6404 0.1591  -0.2089 -0.2928 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A OD1 
911  O  OD2 . ASP A 113 ? 0.8761 0.9530 0.6379 0.1840  -0.1988 -0.2699 ? ? ? ? ? ? 107 ASP A OD2 
912  N  N   . ASP A 114 ? 0.7221 0.7511 0.6375 0.1072  -0.2012 -0.3226 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A N   
913  C  CA  . ASP A 114 ? 0.7133 0.7477 0.6667 0.0939  -0.2048 -0.3344 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CA  
914  C  C   . ASP A 114 ? 0.7131 0.7789 0.6511 0.1067  -0.2150 -0.3326 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A C   
915  O  O   . ASP A 114 ? 0.6962 0.7557 0.6458 0.0976  -0.2114 -0.3186 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A O   
916  C  CB  . ASP A 114 ? 0.7342 0.7783 0.7309 0.0856  -0.2119 -0.3742 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CB  
917  C  CG  . ASP A 114 ? 0.7530 0.7626 0.7701 0.0727  -0.1989 -0.3747 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CG  
918  O  OD1 . ASP A 114 ? 0.7818 0.7606 0.7845 0.0678  -0.1846 -0.3432 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD1 
919  O  OD2 . ASP A 114 ? 0.7929 0.8077 0.8415 0.0683  -0.2024 -0.4077 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD2 
920  N  N   . VAL A 115 ? 0.7137 0.8139 0.6245 0.1295  -0.2268 -0.3454 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A N   
921  C  CA  . VAL A 115 ? 0.7109 0.8435 0.6027 0.1465  -0.2351 -0.3414 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CA  
922  C  C   . VAL A 115 ? 0.6855 0.7936 0.5559 0.1443  -0.2212 -0.3003 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A C   
923  O  O   . VAL A 115 ? 0.6764 0.7885 0.5582 0.1393  -0.2217 -0.2937 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A O   
924  C  CB  . VAL A 115 ? 0.7377 0.9095 0.5928 0.1772  -0.2459 -0.3525 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CB  
925  C  CG1 . VAL A 115 ? 0.7447 0.9515 0.5789 0.1982  -0.2526 -0.3456 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CG1 
926  C  CG2 . VAL A 115 ? 0.7546 0.9540 0.6328 0.1793  -0.2603 -0.3969 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CG2 
927  N  N   . THR A 116 ? 0.6701 0.7531 0.5124 0.1468  -0.2083 -0.2747 ? ? ? ? ? ? 110 THR A N   
928  C  CA  . THR A 116 ? 0.6553 0.7183 0.4761 0.1467  -0.1941 -0.2386 ? ? ? ? ? ? 110 THR A CA  
929  C  C   . THR A 116 ? 0.6208 0.6571 0.4702 0.1225  -0.1860 -0.2271 ? ? ? ? ? ? 110 THR A C   
930  O  O   . THR A 116 ? 0.6097 0.6434 0.4549 0.1220  -0.1811 -0.2095 ? ? ? ? ? ? 110 THR A O   
931  C  CB  . THR A 116 ? 0.6634 0.7071 0.4537 0.1527  -0.1813 -0.2180 ? ? ? ? ? ? 110 THR A CB  
932  O  OG1 . THR A 116 ? 0.6953 0.7656 0.4549 0.1788  -0.1870 -0.2240 ? ? ? ? ? ? 110 THR A OG1 
933  C  CG2 . THR A 116 ? 0.6394 0.6598 0.4159 0.1481  -0.1643 -0.1840 ? ? ? ? ? ? 110 THR A CG2 
934  N  N   . ILE A 117 ? 0.6157 0.6326 0.4936 0.1044  -0.1833 -0.2363 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A N   
935  C  CA  . ILE A 117 ? 0.5966 0.5912 0.5044 0.0834  -0.1754 -0.2270 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A CA  
936  C  C   . ILE A 117 ? 0.6017 0.6138 0.5352 0.0792  -0.1840 -0.2390 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A C   
937  O  O   . ILE A 117 ? 0.5829 0.5862 0.5223 0.0716  -0.1782 -0.2219 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A O   
938  C  CB  . ILE A 117 ? 0.5986 0.5732 0.5349 0.0689  -0.1707 -0.2378 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A CB  
939  C  CG1 . ILE A 117 ? 0.5883 0.5443 0.5014 0.0715  -0.1607 -0.2234 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A CG1 
940  C  CG2 . ILE A 117 ? 0.5677 0.5247 0.5375 0.0507  -0.1628 -0.2303 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A CG2 
941  C  CD1 . ILE A 117 ? 0.5954 0.5364 0.4892 0.0691  -0.1483 -0.1929 ? ? ? ? ? ? 111 ILE A CD1 
942  N  N   . LYS A 118 ? 0.6140 0.6532 0.5638 0.0843  -0.1980 -0.2701 ? ? ? ? ? ? 112 LYS A N   
943  C  CA  . LYS A 118 ? 0.6299 0.6919 0.6062 0.0813  -0.2076 -0.2861 ? ? ? ? ? ? 112 LYS A CA  
944  C  C   . LYS A 118 ? 0.6363 0.7136 0.5855 0.0950  -0.2091 -0.2675 ? ? ? ? ? ? 112 LYS A C   
945  O  O   . LYS A 118 ? 0.6305 0.7083 0.5968 0.0871  -0.2082 -0.2614 ? ? ? ? ? ? 112 LYS A O   
946  C  CB  . LYS A 118 ? 0.6345 0.7317 0.6294 0.0882  -0.2238 -0.3268 ? ? ? ? ? ? 112 LYS A CB  
947  N  N   . LYS A 119 ? 0.6647 0.7539 0.5723 0.1165  -0.2099 -0.2578 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A N   
948  C  CA  . LYS A 119 ? 0.6717 0.7735 0.5502 0.1334  -0.2080 -0.2374 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CA  
949  C  C   . LYS A 119 ? 0.6408 0.7098 0.5163 0.1212  -0.1921 -0.2059 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A C   
950  O  O   . LYS A 119 ? 0.6283 0.7020 0.5060 0.1219  -0.1909 -0.1955 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A O   
951  C  CB  . LYS A 119 ? 0.7019 0.8171 0.5365 0.1596  -0.2068 -0.2289 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CB  
952  C  CG  . LYS A 119 ? 0.7355 0.8609 0.5386 0.1802  -0.2006 -0.2046 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CG  
953  C  CD  . LYS A 119 ? 0.7788 0.9411 0.5932 0.1897  -0.2141 -0.2195 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CD  
954  C  CE  . LYS A 119 ? 0.8158 1.0024 0.5928 0.2214  -0.2113 -0.2023 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A CE  
955  N  NZ  . LYS A 119 ? 0.8218 0.9874 0.5968 0.2165  -0.1979 -0.1738 ? ? ? ? ? ? 113 LYS A NZ  
956  N  N   . TRP A 120 ? 0.6233 0.6615 0.4926 0.1113  -0.1797 -0.1912 ? ? ? ? ? ? 114 TRP A N   
957  C  CA  . TRP A 120 ? 0.6008 0.6110 0.4693 0.0992  -0.1647 -0.1647 ? ? ? ? ? ? 114 TRP A CA  
958  C  C   . TRP A 120 ? 0.5753 0.5791 0.4784 0.0812  -0.1652 -0.1668 ? ? ? ? ? ? 114 TRP A C   
959  O  O   . TRP A 120 ? 0.5817 0.5791 0.4838 0.0782  -0.1587 -0.1499 ? ? ? ? ? ? 114 TRP A O   
960  C  CB  . TRP A 120 ? 0.5975 0.5822 0.4587 0.0913  -0.1534 -0.1546 ? ? ? ? ? ? 114 TRP A CB  
961  C  CG  . TRP A 120 ? 0.6013 0.5856 0.4267 0.1072  -0.1465 -0.1425 ? ? ? ? ? ? 114 TRP A CG  
962  C  CD1 . TRP A 120 ? 0.6189 0.6146 0.4177 0.1260  -0.1432 -0.1306 ? ? ? ? ? ? 114 TRP A CD1 
963  C  CD2 . TRP A 120 ? 0.5882 0.5587 0.4012 0.1064  -0.1391 -0.1383 ? ? ? ? ? ? 114 TRP A CD2 
964  N  NE1 . TRP A 120 ? 0.6305 0.6191 0.4027 0.1363  -0.1333 -0.1191 ? ? ? ? ? ? 114 TRP A NE1 
965  C  CE2 . TRP A 120 ? 0.5913 0.5653 0.3716 0.1240  -0.1314 -0.1244 ? ? ? ? ? ? 114 TRP A CE2 
966  C  CE3 . TRP A 120 ? 0.5797 0.5353 0.4063 0.0936  -0.1369 -0.1439 ? ? ? ? ? ? 114 TRP A CE3 
967  C  CZ2 . TRP A 120 ? 0.6130 0.5772 0.3752 0.1279  -0.1224 -0.1174 ? ? ? ? ? ? 114 TRP A CZ2 
968  C  CZ3 . TRP A 120 ? 0.5912 0.5384 0.3982 0.0983  -0.1293 -0.1373 ? ? ? ? ? ? 114 TRP A CZ3 
969  C  CH2 . TRP A 120 ? 0.5896 0.5415 0.3654 0.1145  -0.1225 -0.1248 ? ? ? ? ? ? 114 TRP A CH2 
970  N  N   . ILE A 121 ? 0.5730 0.5781 0.5083 0.0695  -0.1716 -0.1875 ? ? ? ? ? ? 115 ILE A N   
971  C  CA  . ILE A 121 ? 0.5513 0.5507 0.5227 0.0531  -0.1706 -0.1897 ? ? ? ? ? ? 115 ILE A CA  
972  C  C   . ILE A 121 ? 0.5484 0.5729 0.5254 0.0594  -0.1796 -0.1953 ? ? ? ? ? ? 115 ILE A C   
973  O  O   . ILE A 121 ? 0.5354 0.5534 0.5221 0.0522  -0.1746 -0.1819 ? ? ? ? ? ? 115 ILE A O   
974  C  CB  . ILE A 121 ? 0.5538 0.5479 0.5628 0.0399  -0.1724 -0.2111 ? ? ? ? ? ? 115 ILE A CB  
975  C  CG1 . ILE A 121 ? 0.5254 0.4903 0.5323 0.0319  -0.1595 -0.1983 ? ? ? ? ? ? 115 ILE A CG1 
976  C  CG2 . ILE A 121 ? 0.5381 0.5329 0.5875 0.0259  -0.1719 -0.2163 ? ? ? ? ? ? 115 ILE A CG2 
977  C  CD1 . ILE A 121 ? 0.5346 0.4921 0.5724 0.0233  -0.1590 -0.2182 ? ? ? ? ? ? 115 ILE A CD1 
978  N  N   . LYS A 122 ? 0.5636 0.6194 0.5324 0.0749  -0.1930 -0.2147 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A N   
979  C  CA  . LYS A 122 ? 0.5703 0.6564 0.5447 0.0836  -0.2029 -0.2229 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A CA  
980  C  C   . LYS A 122 ? 0.5695 0.6509 0.5133 0.0947  -0.1949 -0.1942 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A C   
981  O  O   . LYS A 122 ? 0.5508 0.6368 0.5062 0.0913  -0.1946 -0.1878 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A O   
982  C  CB  . LYS A 122 ? 0.5830 0.7106 0.5541 0.1009  -0.2198 -0.2527 ? ? ? ? ? ? 116 LYS A CB  
983  N  N   . ASP A 123 ? 0.5910 0.6611 0.4983 0.1069  -0.1864 -0.1763 ? ? ? ? ? ? 117 ASP A N   
984  C  CA  . ASP A 123 ? 0.5974 0.6556 0.4787 0.1153  -0.1737 -0.1475 ? ? ? ? ? ? 117 ASP A CA  
985  C  C   . ASP A 123 ? 0.5788 0.6095 0.4771 0.0955  -0.1623 -0.1307 ? ? ? ? ? ? 117 ASP A C   
986  O  O   . ASP A 123 ? 0.5595 0.5895 0.4537 0.0986  -0.1570 -0.1163 ? ? ? ? ? ? 117 ASP A O   
987  C  CB  . ASP A 123 ? 0.6190 0.6632 0.4660 0.1267  -0.1624 -0.1315 ? ? ? ? ? ? 117 ASP A CB  
988  C  CG  . ASP A 123 ? 0.6599 0.7326 0.4827 0.1516  -0.1709 -0.1419 ? ? ? ? ? ? 117 ASP A CG  
989  O  OD1 . ASP A 123 ? 0.7337 0.8400 0.5593 0.1647  -0.1839 -0.1562 ? ? ? ? ? ? 117 ASP A OD1 
990  O  OD2 . ASP A 123 ? 0.6978 0.7622 0.4994 0.1588  -0.1650 -0.1368 ? ? ? ? ? ? 117 ASP A OD2 
991  N  N   . GLU A 124 ? 0.5708 0.5803 0.4868 0.0773  -0.1578 -0.1323 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A N   
992  C  CA  . GLU A 124 ? 0.5580 0.5447 0.4895 0.0601  -0.1469 -0.1175 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A CA  
993  C  C   . GLU A 124 ? 0.5445 0.5403 0.5067 0.0511  -0.1525 -0.1238 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A C   
994  O  O   . GLU A 124 ? 0.5452 0.5335 0.5105 0.0464  -0.1455 -0.1090 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A O   
995  C  CB  . GLU A 124 ? 0.5580 0.5253 0.4999 0.0470  -0.1412 -0.1187 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A CB  
996  C  CG  . GLU A 124 ? 0.5810 0.5285 0.5309 0.0340  -0.1286 -0.1017 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A CG  
997  C  CD  . GLU A 124 ? 0.6323 0.5705 0.5562 0.0392  -0.1170 -0.0832 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A CD  
998  O  OE1 . GLU A 124 ? 0.6779 0.6210 0.5766 0.0532  -0.1166 -0.0811 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A OE1 
999  O  OE2 . GLU A 124 ? 0.6759 0.6031 0.6064 0.0298  -0.1073 -0.0715 ? ? ? ? ? ? 118 GLU A OE2 
1000 N  N   . ILE A 125 ? 0.5538 0.5672 0.5400 0.0488  -0.1645 -0.1471 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A N   
1001 C  CA  . ILE A 125 ? 0.5509 0.5779 0.5685 0.0417  -0.1704 -0.1563 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A CA  
1002 C  C   . ILE A 125 ? 0.5588 0.6045 0.5599 0.0557  -0.1740 -0.1488 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A C   
1003 O  O   . ILE A 125 ? 0.5503 0.5927 0.5624 0.0500  -0.1699 -0.1381 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A O   
1004 C  CB  . ILE A 125 ? 0.5591 0.6054 0.6071 0.0379  -0.1825 -0.1874 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A CB  
1005 C  CG1 . ILE A 125 ? 0.5606 0.5829 0.6332 0.0216  -0.1747 -0.1911 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A CG1 
1006 C  CG2 . ILE A 125 ? 0.5445 0.6137 0.6228 0.0343  -0.1903 -0.2004 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A CG2 
1007 C  CD1 . ILE A 125 ? 0.5684 0.6043 0.6723 0.0170  -0.1833 -0.2233 ? ? ? ? ? ? 119 ILE A CD1 
1008 N  N   . GLU A 126 ? 0.5863 0.6517 0.5595 0.0759  -0.1803 -0.1528 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A N   
1009 C  CA  . GLU A 126 ? 0.5978 0.6843 0.5539 0.0935  -0.1830 -0.1456 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A CA  
1010 C  C   . GLU A 126 ? 0.5918 0.6528 0.5305 0.0929  -0.1669 -0.1158 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A C   
1011 O  O   . GLU A 126 ? 0.5864 0.6529 0.5303 0.0943  -0.1657 -0.1079 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A O   
1012 C  CB  . GLU A 126 ? 0.6196 0.7331 0.5457 0.1192  -0.1907 -0.1531 ? ? ? ? ? ? 120 GLU A CB  
1013 N  N   . ARG A 127 ? 0.5954 0.6294 0.5163 0.0899  -0.1542 -0.1013 ? ? ? ? ? ? 121 ARG A N   
1014 C  CA  . ARG A 127 ? 0.5937 0.6023 0.5027 0.0864  -0.1373 -0.0770 ? ? ? ? ? ? 121 ARG A CA  
1015 C  C   . ARG A 127 ? 0.5634 0.5611 0.4988 0.0683  -0.1338 -0.0724 ? ? ? ? ? ? 121 ARG A C   
1016 O  O   . ARG A 127 ? 0.5596 0.5555 0.4924 0.0711  -0.1279 -0.0601 ? ? ? ? ? ? 121 ARG A O   
1017 C  CB  . ARG A 127 ? 0.6008 0.5861 0.4950 0.0822  -0.1258 -0.0686 ? ? ? ? ? ? 121 ARG A CB  
1018 C  CG  . ARG A 127 ? 0.6637 0.6529 0.5252 0.1025  -0.1215 -0.0629 ? ? ? ? ? ? 121 ARG A CG  
1019 C  CD  . ARG A 127 ? 0.7037 0.6701 0.5539 0.0967  -0.1091 -0.0551 ? ? ? ? ? ? 121 ARG A CD  
1020 N  NE  . ARG A 127 ? 0.7674 0.7437 0.5960 0.1124  -0.1125 -0.0604 ? ? ? ? ? ? 121 ARG A NE  
1021 C  CZ  . ARG A 127 ? 0.7981 0.7598 0.6097 0.1147  -0.1010 -0.0522 ? ? ? ? ? ? 121 ARG A CZ  
1022 N  NH1 . ARG A 127 ? 0.7896 0.7271 0.6049 0.1013  -0.0854 -0.0401 ? ? ? ? ? ? 121 ARG A NH1 
1023 N  NH2 . ARG A 127 ? 0.8187 0.7930 0.6110 0.1309  -0.1055 -0.0578 ? ? ? ? ? ? 121 ARG A NH2 
1024 N  N   . LYS A 128 ? 0.5440 0.5349 0.5046 0.0514  -0.1363 -0.0814 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A N   
1025 C  CA  . LYS A 128 ? 0.5305 0.5118 0.5155 0.0361  -0.1314 -0.0754 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CA  
1026 C  C   . LYS A 128 ? 0.5277 0.5280 0.5318 0.0371  -0.1395 -0.0811 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A C   
1027 O  O   . LYS A 128 ? 0.5102 0.5056 0.5215 0.0325  -0.1336 -0.0696 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A O   
1028 C  CB  . LYS A 128 ? 0.5191 0.4892 0.5258 0.0212  -0.1297 -0.0813 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CB  
1029 C  CG  . LYS A 128 ? 0.5540 0.5058 0.5428 0.0193  -0.1201 -0.0735 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CG  
1030 C  CD  . LYS A 128 ? 0.5977 0.5361 0.5855 0.0122  -0.1074 -0.0576 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CD  
1031 C  CE  . LYS A 128 ? 0.6272 0.5531 0.5929 0.0135  -0.0970 -0.0499 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A CE  
1032 N  NZ  . LYS A 128 ? 0.6491 0.5698 0.6167 0.0096  -0.0970 -0.0558 ? ? ? ? ? ? 122 LYS A NZ  
1033 N  N   . GLU A 129 ? 0.5455 0.5702 0.5580 0.0438  -0.1532 -0.1001 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A N   
1034 C  CA  . GLU A 129 ? 0.5513 0.6005 0.5821 0.0466  -0.1623 -0.1086 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CA  
1035 C  C   . GLU A 129 ? 0.5612 0.6154 0.5682 0.0613  -0.1581 -0.0922 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A C   
1036 O  O   . GLU A 129 ? 0.5424 0.6002 0.5628 0.0578  -0.1568 -0.0863 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A O   
1037 C  CB  . GLU A 129 ? 0.5618 0.6420 0.6055 0.0527  -0.1783 -0.1363 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CB  
1038 C  CG  . GLU A 129 ? 0.5702 0.6476 0.6548 0.0342  -0.1811 -0.1552 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CG  
1039 C  CD  . GLU A 129 ? 0.6017 0.7099 0.7054 0.0376  -0.1961 -0.1876 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A CD  
1040 O  OE1 . GLU A 129 ? 0.6442 0.7797 0.7254 0.0564  -0.2065 -0.1974 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A OE1 
1041 O  OE2 . GLU A 129 ? 0.6003 0.7061 0.7435 0.0218  -0.1962 -0.2042 ? ? ? ? ? ? 123 GLU A OE2 
1042 N  N   . ALA A 130 ? 0.5913 0.6441 0.5635 0.0782  -0.1542 -0.0836 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A N   
1043 C  CA  . ALA A 130 ? 0.6116 0.6639 0.5594 0.0940  -0.1458 -0.0650 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A CA  
1044 C  C   . ALA A 130 ? 0.6134 0.6373 0.5641 0.0822  -0.1302 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A C   
1045 O  O   . ALA A 130 ? 0.6047 0.6326 0.5589 0.0853  -0.1276 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A O   
1046 C  CB  . ALA A 130 ? 0.6356 0.6872 0.5477 0.1141  -0.1404 -0.0574 ? ? ? ? ? ? 124 ALA A CB  
1047 N  N   . TYR A 131 ? 0.6196 0.6187 0.5702 0.0691  -0.1208 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A N   
1048 C  CA  . TYR A 131 ? 0.6318 0.6086 0.5875 0.0571  -0.1069 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A CA  
1049 C  C   . TYR A 131 ? 0.6193 0.6028 0.6026 0.0463  -0.1111 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A C   
1050 O  O   . TYR A 131 ? 0.6252 0.6024 0.6094 0.0453  -0.1029 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A O   
1051 C  CB  . TYR A 131 ? 0.6242 0.5826 0.5826 0.0436  -0.1001 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A CB  
1052 C  CG  . TYR A 131 ? 0.6829 0.6306 0.6185 0.0494  -0.0934 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A CG  
1053 C  CD1 . TYR A 131 ? 0.7364 0.6819 0.6467 0.0659  -0.0860 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A CD1 
1054 C  CD2 . TYR A 131 ? 0.7236 0.6626 0.6639 0.0390  -0.0926 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A CD2 
1055 C  CE1 . TYR A 131 ? 0.7827 0.7177 0.6739 0.0709  -0.0781 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A CE1 
1056 C  CE2 . TYR A 131 ? 0.7611 0.6913 0.6823 0.0434  -0.0865 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A CE2 
1057 C  CZ  . TYR A 131 ? 0.7984 0.7265 0.6957 0.0588  -0.0793 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A CZ  
1058 O  OH  . TYR A 131 ? 0.8344 0.7535 0.7146 0.0629  -0.0718 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 125 TYR A OH  
1059 N  N   . ILE A 132 ? 0.6172 0.6126 0.6245 0.0380  -0.1222 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 126 ILE A N   
1060 C  CA  . ILE A 132 ? 0.6040 0.6059 0.6409 0.0278  -0.1249 -0.0450 ? ? ? ? ? ? 126 ILE A CA  
1061 C  C   . ILE A 132 ? 0.6232 0.6407 0.6573 0.0384  -0.1278 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 126 ILE A C   
1062 O  O   . ILE A 132 ? 0.6174 0.6271 0.6527 0.0361  -0.1196 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 126 ILE A O   
1063 C  CB  . ILE A 132 ? 0.5966 0.6091 0.6635 0.0184  -0.1344 -0.0627 ? ? ? ? ? ? 126 ILE A CB  
1064 C  CG1 . ILE A 132 ? 0.5729 0.5660 0.6456 0.0071  -0.1273 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 126 ILE A CG1 
1065 C  CG2 . ILE A 132 ? 0.5909 0.6149 0.6897 0.0111  -0.1370 -0.0652 ? ? ? ? ? ? 126 ILE A CG2 
1066 C  CD1 . ILE A 132 ? 0.5610 0.5591 0.6618 -0.0010 -0.1336 -0.0786 ? ? ? ? ? ? 126 ILE A CD1 
1067 N  N   . ALA A 133 ? 0.6449 0.6861 0.6737 0.0515  -0.1392 -0.0522 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A N   
1068 C  CA  . ALA A 133 ? 0.6626 0.7238 0.6844 0.0665  -0.1427 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A CA  
1069 C  C   . ALA A 133 ? 0.6711 0.7151 0.6670 0.0765  -0.1281 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A C   
1070 O  O   . ALA A 133 ? 0.6841 0.7315 0.6846 0.0789  -0.1250 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A O   
1071 C  CB  . ALA A 133 ? 0.6777 0.7695 0.6894 0.0839  -0.1560 -0.0637 ? ? ? ? ? ? 127 ALA A CB  
1072 N  N   . ASP A 134 ? 0.6874 0.7125 0.6579 0.0822  -0.1178 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 128 ASP A N   
1073 C  CA  . ASP A 134 ? 0.7017 0.7083 0.6517 0.0910  -0.1008 0.0013  ? ? ? ? ? ? 128 ASP A CA  
1074 C  C   . ASP A 134 ? 0.6715 0.6622 0.6384 0.0755  -0.0920 0.0086  ? ? ? ? ? ? 128 ASP A C   
1075 O  O   . ASP A 134 ? 0.6725 0.6657 0.6407 0.0808  -0.0878 0.0169  ? ? ? ? ? ? 128 ASP A O   
1076 C  CB  . ASP A 134 ? 0.7212 0.7070 0.6486 0.0946  -0.0889 0.0077  ? ? ? ? ? ? 128 ASP A CB  
1077 C  CG  . ASP A 134 ? 0.7745 0.7481 0.6767 0.1128  -0.0718 0.0256  ? ? ? ? ? ? 128 ASP A CG  
1078 O  OD1 . ASP A 134 ? 0.8107 0.8024 0.7004 0.1336  -0.0745 0.0303  ? ? ? ? ? ? 128 ASP A OD1 
1079 O  OD2 . ASP A 134 ? 0.7910 0.7379 0.6876 0.1068  -0.0544 0.0346  ? ? ? ? ? ? 128 ASP A OD2 
1080 N  N   . LEU A 135 ? 0.6325 0.6112 0.6129 0.0577  -0.0906 0.0042  ? ? ? ? ? ? 129 LEU A N   
1081 C  CA  . LEU A 135 ? 0.6013 0.5642 0.5912 0.0451  -0.0794 0.0110  ? ? ? ? ? ? 129 LEU A CA  
1082 C  C   . LEU A 135 ? 0.5726 0.5441 0.5791 0.0428  -0.0807 0.0146  ? ? ? ? ? ? 129 LEU A C   
1083 O  O   . LEU A 135 ? 0.5475 0.5087 0.5514 0.0427  -0.0693 0.0234  ? ? ? ? ? ? 129 LEU A O   
1084 C  CB  . LEU A 135 ? 0.5872 0.5447 0.5898 0.0300  -0.0810 0.0041  ? ? ? ? ? ? 129 LEU A CB  
1085 C  CG  . LEU A 135 ? 0.5947 0.5378 0.5993 0.0198  -0.0684 0.0086  ? ? ? ? ? ? 129 LEU A CG  
1086 C  CD1 . LEU A 135 ? 0.6271 0.5542 0.6121 0.0256  -0.0535 0.0154  ? ? ? ? ? ? 129 LEU A CD1 
1087 C  CD2 . LEU A 135 ? 0.5680 0.5096 0.5796 0.0103  -0.0710 0.0020  ? ? ? ? ? ? 129 LEU A CD2 
1088 N  N   . ARG A 136 ? 0.5569 0.5481 0.5823 0.0409  -0.0940 0.0064  ? ? ? ? ? ? 130 ARG A N   
1089 C  CA  . ARG A 136 ? 0.5477 0.5498 0.5920 0.0383  -0.0960 0.0092  ? ? ? ? ? ? 130 ARG A CA  
1090 C  C   . ARG A 136 ? 0.5406 0.5426 0.5687 0.0527  -0.0894 0.0200  ? ? ? ? ? ? 130 ARG A C   
1091 O  O   . ARG A 136 ? 0.5304 0.5235 0.5605 0.0506  -0.0797 0.0289  ? ? ? ? ? ? 130 ARG A O   
1092 C  CB  . ARG A 136 ? 0.5581 0.5837 0.6268 0.0355  -0.1110 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 130 ARG A CB  
1093 C  CG  . ARG A 136 ? 0.5849 0.6116 0.6609 0.0289  -0.1184 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 130 ARG A CG  
1094 C  CD  . ARG A 136 ? 0.6450 0.6922 0.7545 0.0218  -0.1299 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 130 ARG A CD  
1095 N  NE  . ARG A 136 ? 0.6610 0.6995 0.7985 0.0064  -0.1244 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 130 ARG A NE  
1096 C  CZ  . ARG A 136 ? 0.6912 0.7325 0.8562 -0.0035 -0.1275 -0.0436 ? ? ? ? ? ? 130 ARG A CZ  
1097 N  NH1 . ARG A 136 ? 0.7039 0.7575 0.8743 -0.0019 -0.1377 -0.0619 ? ? ? ? ? ? 130 ARG A NH1 
1098 N  NH2 . ARG A 136 ? 0.6883 0.7202 0.8762 -0.0142 -0.1188 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 130 ARG A NH2 
1099 N  N   . LEU A 137 ? 0.5441 0.5566 0.5554 0.0688  -0.0937 0.0193  ? ? ? ? ? ? 131 LEU A N   
1100 C  CA  . LEU A 137 ? 0.5490 0.5629 0.5430 0.0866  -0.0866 0.0310  ? ? ? ? ? ? 131 LEU A CA  
1101 C  C   . LEU A 137 ? 0.5429 0.5267 0.5209 0.0877  -0.0657 0.0447  ? ? ? ? ? ? 131 LEU A C   
1102 O  O   . LEU A 137 ? 0.5317 0.5087 0.5077 0.0931  -0.0554 0.0548  ? ? ? ? ? ? 131 LEU A O   
1103 C  CB  . LEU A 137 ? 0.5802 0.6136 0.5563 0.1066  -0.0944 0.0278  ? ? ? ? ? ? 131 LEU A CB  
1104 C  CG  . LEU A 137 ? 0.5973 0.6686 0.5886 0.1127  -0.1127 0.0151  ? ? ? ? ? ? 131 LEU A CG  
1105 C  CD1 . LEU A 137 ? 0.6360 0.7295 0.6035 0.1379  -0.1179 0.0138  ? ? ? ? ? ? 131 LEU A CD1 
1106 C  CD2 . LEU A 137 ? 0.5880 0.6682 0.5936 0.1127  -0.1121 0.0208  ? ? ? ? ? ? 131 LEU A CD2 
1107 N  N   . LYS A 138 ? 0.5294 0.4954 0.4990 0.0816  -0.0588 0.0434  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A N   
1108 C  CA  . LYS A 138 ? 0.5343 0.4729 0.4950 0.0796  -0.0381 0.0522  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CA  
1109 C  C   . LYS A 138 ? 0.5037 0.4346 0.4826 0.0643  -0.0318 0.0513  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A C   
1110 O  O   . LYS A 138 ? 0.5038 0.4189 0.4800 0.0660  -0.0156 0.0580  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A O   
1111 C  CB  . LYS A 138 ? 0.5443 0.4696 0.4947 0.0758  -0.0331 0.0490  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CB  
1112 C  CG  . LYS A 138 ? 0.5761 0.5085 0.5049 0.0941  -0.0365 0.0514  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CG  
1113 C  CD  . LYS A 138 ? 0.6319 0.5635 0.5434 0.1166  -0.0258 0.0659  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CD  
1114 C  CE  . LYS A 138 ? 0.6806 0.6162 0.5669 0.1373  -0.0234 0.0714  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A CE  
1115 N  NZ  . LYS A 138 ? 0.6689 0.6127 0.5389 0.1629  -0.0167 0.0855  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A NZ  
1116 N  N   . TYR A 139 ? 0.4827 0.4254 0.4809 0.0506  -0.0432 0.0430  ? ? ? ? ? ? 133 TYR A N   
1117 C  CA  . TYR A 139 ? 0.4632 0.4042 0.4773 0.0395  -0.0377 0.0428  ? ? ? ? ? ? 133 TYR A CA  
1118 C  C   . TYR A 139 ? 0.4676 0.4154 0.4866 0.0468  -0.0366 0.0497  ? ? ? ? ? ? 133 TYR A C   
1119 O  O   . TYR A 139 ? 0.4617 0.4018 0.4849 0.0441  -0.0256 0.0523  ? ? ? ? ? ? 133 TYR A O   
1120 C  CB  . TYR A 139 ? 0.4461 0.3990 0.4788 0.0266  -0.0480 0.0355  ? ? ? ? ? ? 133 TYR A CB  
1121 C  CG  . TYR A 139 ? 0.4269 0.3716 0.4588 0.0168  -0.0430 0.0299  ? ? ? ? ? ? 133 TYR A CG  
1122 C  CD1 . TYR A 139 ? 0.4486 0.3861 0.4684 0.0176  -0.0440 0.0263  ? ? ? ? ? ? 133 TYR A CD1 
1123 C  CD2 . TYR A 139 ? 0.4123 0.3600 0.4554 0.0083  -0.0375 0.0279  ? ? ? ? ? ? 133 TYR A CD2 
1124 C  CE1 . TYR A 139 ? 0.4287 0.3614 0.4486 0.0091  -0.0399 0.0209  ? ? ? ? ? ? 133 TYR A CE1 
1125 C  CE2 . TYR A 139 ? 0.4121 0.3576 0.4546 0.0010  -0.0336 0.0218  ? ? ? ? ? ? 133 TYR A CE2 
1126 C  CZ  . TYR A 139 ? 0.4198 0.3572 0.4511 0.0010  -0.0348 0.0185  ? ? ? ? ? ? 133 TYR A CZ  
1127 O  OH  . TYR A 139 ? 0.4656 0.4028 0.4966 -0.0056 -0.0310 0.0124  ? ? ? ? ? ? 133 TYR A OH  
1128 N  N   . GLU A 140 ? 0.4930 0.4573 0.5117 0.0569  -0.0477 0.0513  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A N   
1129 C  CA  . GLU A 140 ? 0.4967 0.4693 0.5181 0.0660  -0.0467 0.0585  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A CA  
1130 C  C   . GLU A 140 ? 0.5253 0.4800 0.5277 0.0798  -0.0295 0.0695  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A C   
1131 O  O   . GLU A 140 ? 0.5407 0.4932 0.5464 0.0839  -0.0220 0.0759  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A O   
1132 C  CB  . GLU A 140 ? 0.5118 0.5115 0.5395 0.0739  -0.0635 0.0548  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A CB  
1133 C  CG  . GLU A 140 ? 0.4901 0.5053 0.5436 0.0591  -0.0769 0.0441  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A CG  
1134 C  CD  . GLU A 140 ? 0.5211 0.5651 0.5873 0.0642  -0.0930 0.0356  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A CD  
1135 O  OE1 . GLU A 140 ? 0.5167 0.5729 0.5676 0.0803  -0.0975 0.0350  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A OE1 
1136 O  OE2 . GLU A 140 ? 0.5451 0.6010 0.6385 0.0524  -0.1003 0.0286  ? ? ? ? ? ? 134 GLU A OE2 
1137 N  N   . LYS A 141 ? 0.5331 0.4749 0.5166 0.0880  -0.0220 0.0725  ? ? ? ? ? ? 135 LYS A N   
1138 C  CA  . LYS A 141 ? 0.5572 0.4768 0.5244 0.1009  -0.0009 0.0843  ? ? ? ? ? ? 135 LYS A CA  
1139 C  C   . LYS A 141 ? 0.5487 0.4439 0.5249 0.0871  0.0173  0.0818  ? ? ? ? ? ? 135 LYS A C   
1140 O  O   . LYS A 141 ? 0.5427 0.4245 0.5205 0.0912  0.0329  0.0880  ? ? ? ? ? ? 135 LYS A O   
1141 C  CB  . LYS A 141 ? 0.5793 0.4936 0.5250 0.1141  0.0027  0.0887  ? ? ? ? ? ? 135 LYS A CB  
1142 C  CG  . LYS A 141 ? 0.6492 0.5366 0.5790 0.1286  0.0290  0.1033  ? ? ? ? ? ? 135 LYS A CG  
1143 C  CD  . LYS A 141 ? 0.6931 0.5784 0.6000 0.1451  0.0330  0.1100  ? ? ? ? ? ? 135 LYS A CD  
1144 C  CE  . LYS A 141 ? 0.7482 0.6043 0.6413 0.1609  0.0632  0.1275  ? ? ? ? ? ? 135 LYS A CE  
1145 N  NZ  . LYS A 141 ? 0.7901 0.6398 0.6631 0.1744  0.0711  0.1345  ? ? ? ? ? ? 135 LYS A NZ  
1146 N  N   . TRP A 142 ? 0.5268 0.4185 0.5103 0.0710  0.0153  0.0711  ? ? ? ? ? ? 136 TRP A N   
1147 C  CA  . TRP A 142 ? 0.5355 0.4091 0.5281 0.0586  0.0323  0.0649  ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CA  
1148 C  C   . TRP A 142 ? 0.5193 0.4033 0.5314 0.0458  0.0291  0.0564  ? ? ? ? ? ? 136 TRP A C   
1149 O  O   . TRP A 142 ? 0.5291 0.4015 0.5497 0.0400  0.0449  0.0513  ? ? ? ? ? ? 136 TRP A O   
1150 C  CB  . TRP A 142 ? 0.5349 0.4009 0.5246 0.0497  0.0346  0.0572  ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CB  
1151 C  CG  . TRP A 142 ? 0.5605 0.4096 0.5317 0.0632  0.0469  0.0669  ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CG  
1152 C  CD1 . TRP A 142 ? 0.5491 0.4045 0.5049 0.0716  0.0372  0.0697  ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CD1 
1153 C  CD2 . TRP A 142 ? 0.5839 0.4077 0.5501 0.0723  0.0727  0.0762  ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CD2 
1154 N  NE1 . TRP A 142 ? 0.5892 0.4268 0.5289 0.0864  0.0547  0.0812  ? ? ? ? ? ? 136 TRP A NE1 
1155 C  CE2 . TRP A 142 ? 0.5944 0.4107 0.5405 0.0874  0.0779  0.0867  ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CE2 
1156 C  CE3 . TRP A 142 ? 0.5878 0.3943 0.5659 0.0694  0.0932  0.0763  ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CE3 
1157 C  CZ2 . TRP A 142 ? 0.6254 0.4159 0.5628 0.1005  0.1047  0.0999  ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CZ2 
1158 C  CZ3 . TRP A 142 ? 0.6289 0.4078 0.6007 0.0810  0.1203  0.0878  ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CZ3 
1159 C  CH2 . TRP A 142 ? 0.6469 0.4175 0.5984 0.0967  0.1265  0.1007  ? ? ? ? ? ? 136 TRP A CH2 
1160 N  N   . ARG A 143 ? 0.4764 0.3827 0.4970 0.0420  0.0104  0.0541  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A N   
1161 C  CA  . ARG A 143 ? 0.4691 0.3883 0.5068 0.0326  0.0075  0.0482  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A CA  
1162 C  C   . ARG A 143 ? 0.4605 0.3946 0.5041 0.0395  -0.0016 0.0555  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A C   
1163 O  O   . ARG A 143 ? 0.4161 0.3690 0.4704 0.0359  -0.0159 0.0547  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A O   
1164 C  CB  . ARG A 143 ? 0.4490 0.3817 0.4953 0.0213  -0.0031 0.0400  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A CB  
1165 C  CG  . ARG A 143 ? 0.4934 0.4161 0.5352 0.0137  0.0043  0.0312  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A CG  
1166 C  CD  . ARG A 143 ? 0.5449 0.4679 0.5965 0.0061  0.0167  0.0209  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A CD  
1167 N  NE  . ARG A 143 ? 0.6176 0.5238 0.6684 0.0105  0.0329  0.0225  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A NE  
1168 C  CZ  . ARG A 143 ? 0.6359 0.5442 0.6983 0.0078  0.0430  0.0155  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A CZ  
1169 N  NH1 . ARG A 143 ? 0.6421 0.5725 0.7169 0.0017  0.0381  0.0059  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A NH1 
1170 N  NH2 . ARG A 143 ? 0.6506 0.5387 0.7119 0.0129  0.0595  0.0186  ? ? ? ? ? ? 137 ARG A NH2 
1171 N  N   . VAL A 144 ? 0.4777 0.4025 0.5155 0.0500  0.0085  0.0631  ? ? ? ? ? ? 138 VAL A N   
1172 C  CA  . VAL A 144 ? 0.4969 0.4356 0.5415 0.0564  0.0029  0.0692  ? ? ? ? ? ? 138 VAL A CA  
1173 C  C   . VAL A 144 ? 0.4804 0.4262 0.5409 0.0459  0.0057  0.0623  ? ? ? ? ? ? 138 VAL A C   
1174 O  O   . VAL A 144 ? 0.5244 0.4590 0.5872 0.0401  0.0192  0.0546  ? ? ? ? ? ? 138 VAL A O   
1175 C  CB  . VAL A 144 ? 0.5161 0.4433 0.5489 0.0727  0.0144  0.0805  ? ? ? ? ? ? 138 VAL A CB  
1176 C  CG1 . VAL A 144 ? 0.5472 0.4621 0.5607 0.0842  0.0193  0.0867  ? ? ? ? ? ? 138 VAL A CG1 
1177 C  CG2 . VAL A 144 ? 0.5625 0.4725 0.6000 0.0710  0.0338  0.0790  ? ? ? ? ? ? 138 VAL A CG2 
1178 N  N   . GLY A 145 ? 0.4400 0.4070 0.5131 0.0437  -0.0065 0.0635  ? ? ? ? ? ? 139 GLY A N   
1179 C  CA  . GLY A 145 ? 0.3978 0.3767 0.4846 0.0367  -0.0051 0.0585  ? ? ? ? ? ? 139 GLY A CA  
1180 C  C   . GLY A 145 ? 0.3640 0.3503 0.4557 0.0269  -0.0102 0.0513  ? ? ? ? ? ? 139 GLY A C   
1181 O  O   . GLY A 145 ? 0.3408 0.3366 0.4398 0.0224  -0.0063 0.0450  ? ? ? ? ? ? 139 GLY A O   
1182 N  N   . ILE A 146 ? 0.3379 0.3226 0.4259 0.0250  -0.0189 0.0518  ? ? ? ? ? ? 140 ILE A N   
1183 C  CA  . ILE A 146 ? 0.3153 0.3051 0.4069 0.0169  -0.0226 0.0460  ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CA  
1184 C  C   . ILE A 146 ? 0.2872 0.2972 0.3947 0.0145  -0.0258 0.0476  ? ? ? ? ? ? 140 ILE A C   
1185 O  O   . ILE A 146 ? 0.2774 0.2990 0.3966 0.0174  -0.0312 0.0549  ? ? ? ? ? ? 140 ILE A O   
1186 C  CB  . ILE A 146 ? 0.3143 0.3006 0.4018 0.0162  -0.0325 0.0464  ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CB  
1187 C  CG1 . ILE A 146 ? 0.3411 0.3272 0.4285 0.0088  -0.0327 0.0401  ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CG1 
1188 C  CG2 . ILE A 146 ? 0.3113 0.3122 0.4126 0.0182  -0.0443 0.0513  ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CG2 
1189 C  CD1 . ILE A 146 ? 0.3445 0.3241 0.4254 0.0079  -0.0399 0.0380  ? ? ? ? ? ? 140 ILE A CD1 
1190 N  N   . THR A 147 ? 0.2759 0.2926 0.3843 0.0105  -0.0215 0.0411  ? ? ? ? ? ? 141 THR A N   
1191 C  CA  . THR A 147 ? 0.2595 0.2979 0.3803 0.0117  -0.0221 0.0441  ? ? ? ? ? ? 141 THR A CA  
1192 C  C   . THR A 147 ? 0.2619 0.3052 0.3877 0.0091  -0.0268 0.0465  ? ? ? ? ? ? 141 THR A C   
1193 O  O   . THR A 147 ? 0.2618 0.2926 0.3803 0.0050  -0.0297 0.0427  ? ? ? ? ? ? 141 THR A O   
1194 C  CB  . THR A 147 ? 0.2579 0.3085 0.3769 0.0124  -0.0136 0.0342  ? ? ? ? ? ? 141 THR A CB  
1195 O  OG1 . THR A 147 ? 0.2558 0.3014 0.3670 0.0074  -0.0109 0.0236  ? ? ? ? ? ? 141 THR A OG1 
1196 C  CG2 . THR A 147 ? 0.2548 0.2996 0.3717 0.0142  -0.0064 0.0293  ? ? ? ? ? ? 141 THR A CG2 
1197 N  N   . PHE A 148 ? 0.2553 0.3168 0.3937 0.0128  -0.0260 0.0539  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A N   
1198 C  CA  . PHE A 148 ? 0.2443 0.3102 0.3900 0.0123  -0.0272 0.0587  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CA  
1199 C  C   . PHE A 148 ? 0.2429 0.3042 0.3756 0.0092  -0.0259 0.0493  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A C   
1200 O  O   . PHE A 148 ? 0.2520 0.3023 0.3846 0.0053  -0.0297 0.0494  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A O   
1201 C  CB  . PHE A 148 ? 0.2587 0.3472 0.4163 0.0204  -0.0215 0.0688  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CB  
1202 C  CG  . PHE A 148 ? 0.2306 0.3241 0.3940 0.0229  -0.0184 0.0751  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CG  
1203 C  CD1 . PHE A 148 ? 0.2512 0.3372 0.4329 0.0209  -0.0188 0.0850  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CD1 
1204 C  CD2 . PHE A 148 ? 0.2432 0.3495 0.3958 0.0276  -0.0143 0.0703  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CD2 
1205 C  CE1 . PHE A 148 ? 0.2649 0.3522 0.4535 0.0239  -0.0133 0.0920  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CE1 
1206 C  CE2 . PHE A 148 ? 0.2487 0.3594 0.4055 0.0321  -0.0103 0.0779  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CE2 
1207 C  CZ  . PHE A 148 ? 0.2704 0.3697 0.4447 0.0305  -0.0089 0.0896  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A CZ  
1208 N  N   . VAL A 149 ? 0.2308 0.3018 0.3542 0.0107  -0.0205 0.0395  ? ? ? ? ? ? 143 VAL A N   
1209 C  CA  . VAL A 149 ? 0.2189 0.2905 0.3328 0.0081  -0.0188 0.0298  ? ? ? ? ? ? 143 VAL A CA  
1210 C  C   . VAL A 149 ? 0.2326 0.2785 0.3361 0.0003  -0.0211 0.0232  ? ? ? ? ? ? 143 VAL A C   
1211 O  O   . VAL A 149 ? 0.2228 0.2626 0.3211 -0.0024 -0.0229 0.0209  ? ? ? ? ? ? 143 VAL A O   
1212 C  CB  . VAL A 149 ? 0.2162 0.3098 0.3267 0.0112  -0.0124 0.0174  ? ? ? ? ? ? 143 VAL A CB  
1213 C  CG1 . VAL A 149 ? 0.2215 0.3085 0.3307 0.0080  -0.0082 0.0074  ? ? ? ? ? ? 143 VAL A CG1 
1214 C  CG2 . VAL A 149 ? 0.1893 0.2871 0.2920 0.0086  -0.0109 0.0064  ? ? ? ? ? ? 143 VAL A CG2 
1215 N  N   . GLU A 150 ? 0.2346 0.2667 0.3344 -0.0014 -0.0199 0.0212  ? ? ? ? ? ? 144 GLU A N   
1216 C  CA  . GLU A 150 ? 0.2686 0.2770 0.3573 -0.0051 -0.0204 0.0183  ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CA  
1217 C  C   . GLU A 150 ? 0.2792 0.2793 0.3684 -0.0053 -0.0299 0.0251  ? ? ? ? ? ? 144 GLU A C   
1218 O  O   . GLU A 150 ? 0.3166 0.3041 0.3961 -0.0074 -0.0317 0.0218  ? ? ? ? ? ? 144 GLU A O   
1219 C  CB  . GLU A 150 ? 0.2796 0.2760 0.3649 -0.0031 -0.0155 0.0188  ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CB  
1220 C  CG  . GLU A 150 ? 0.2769 0.2772 0.3637 -0.0047 -0.0038 0.0077  ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CG  
1221 C  CD  . GLU A 150 ? 0.3389 0.3253 0.4244 -0.0017 0.0035  0.0096  ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CD  
1222 O  OE1 . GLU A 150 ? 0.3291 0.3162 0.4164 0.0037  -0.0022 0.0205  ? ? ? ? ? ? 144 GLU A OE1 
1223 O  OE2 . GLU A 150 ? 0.3631 0.3393 0.4481 -0.0046 0.0163  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A OE2 
1224 N  N   . GLU A 151 ? 0.2690 0.2774 0.3713 -0.0032 -0.0355 0.0334  ? ? ? ? ? ? 145 GLU A N   
1225 C  CA  . GLU A 151 ? 0.2857 0.2895 0.3944 -0.0045 -0.0440 0.0362  ? ? ? ? ? ? 145 GLU A CA  
1226 C  C   . GLU A 151 ? 0.2897 0.2934 0.3999 -0.0073 -0.0446 0.0343  ? ? ? ? ? ? 145 GLU A C   
1227 O  O   . GLU A 151 ? 0.2799 0.2758 0.3911 -0.0095 -0.0508 0.0319  ? ? ? ? ? ? 145 GLU A O   
1228 C  CB  . GLU A 151 ? 0.2854 0.2995 0.4134 -0.0027 -0.0475 0.0440  ? ? ? ? ? ? 145 GLU A CB  
1229 C  CG  . GLU A 151 ? 0.3398 0.3527 0.4819 -0.0054 -0.0555 0.0435  ? ? ? ? ? ? 145 GLU A CG  
1230 C  CD  . GLU A 151 ? 0.3952 0.4045 0.5324 -0.0034 -0.0636 0.0390  ? ? ? ? ? ? 145 GLU A CD  
1231 O  OE1 . GLU A 151 ? 0.4082 0.4163 0.5344 0.0014  -0.0617 0.0409  ? ? ? ? ? ? 145 GLU A OE1 
1232 O  OE2 . GLU A 151 ? 0.4198 0.4297 0.5657 -0.0057 -0.0713 0.0332  ? ? ? ? ? ? 145 GLU A OE2 
1233 N  N   . ILE A 152 ? 0.2874 0.3023 0.3977 -0.0060 -0.0382 0.0346  ? ? ? ? ? ? 146 ILE A N   
1234 C  CA  . ILE A 152 ? 0.2761 0.2918 0.3864 -0.0066 -0.0376 0.0341  ? ? ? ? ? ? 146 ILE A CA  
1235 C  C   . ILE A 152 ? 0.2914 0.2920 0.3863 -0.0106 -0.0404 0.0253  ? ? ? ? ? ? 146 ILE A C   
1236 O  O   . ILE A 152 ? 0.2863 0.2798 0.3834 -0.0123 -0.0444 0.0249  ? ? ? ? ? ? 146 ILE A O   
1237 C  CB  . ILE A 152 ? 0.2648 0.3002 0.3748 -0.0012 -0.0301 0.0355  ? ? ? ? ? ? 146 ILE A CB  
1238 C  CG1 . ILE A 152 ? 0.2458 0.2970 0.3704 0.0052  -0.0266 0.0465  ? ? ? ? ? ? 146 ILE A CG1 
1239 C  CG2 . ILE A 152 ? 0.2588 0.2954 0.3666 0.0002  -0.0285 0.0360  ? ? ? ? ? ? 146 ILE A CG2 
1240 C  CD1 . ILE A 152 ? 0.2683 0.3457 0.3910 0.0145  -0.0192 0.0481  ? ? ? ? ? ? 146 ILE A CD1 
1241 N  N   . SER A 153 ? 0.2971 0.2919 0.3784 -0.0119 -0.0371 0.0185  ? ? ? ? ? ? 147 SER A N   
1242 C  CA  . SER A 153 ? 0.3223 0.3028 0.3891 -0.0144 -0.0375 0.0119  ? ? ? ? ? ? 147 SER A CA  
1243 C  C   . SER A 153 ? 0.3343 0.3031 0.3994 -0.0137 -0.0461 0.0134  ? ? ? ? ? ? 147 SER A C   
1244 O  O   . SER A 153 ? 0.3469 0.3096 0.4069 -0.0146 -0.0497 0.0100  ? ? ? ? ? ? 147 SER A O   
1245 C  CB  . SER A 153 ? 0.3323 0.3059 0.3881 -0.0158 -0.0288 0.0051  ? ? ? ? ? ? 147 SER A CB  
1246 O  OG  . SER A 153 ? 0.3864 0.3523 0.4412 -0.0133 -0.0271 0.0084  ? ? ? ? ? ? 147 SER A OG  
1247 N  N   . LEU A 154 ? 0.3211 0.2900 0.3912 -0.0110 -0.0498 0.0172  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A N   
1248 C  CA  . LEU A 154 ? 0.3222 0.2879 0.3935 -0.0088 -0.0593 0.0161  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A CA  
1249 C  C   . LEU A 154 ? 0.3216 0.2921 0.4097 -0.0122 -0.0656 0.0144  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A C   
1250 O  O   . LEU A 154 ? 0.3234 0.2895 0.4085 -0.0124 -0.0716 0.0080  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A O   
1251 C  CB  . LEU A 154 ? 0.3206 0.2912 0.3969 -0.0044 -0.0620 0.0202  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A CB  
1252 C  CG  . LEU A 154 ? 0.3360 0.3122 0.4176 -0.0007 -0.0729 0.0172  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A CG  
1253 C  CD1 . LEU A 154 ? 0.3828 0.3518 0.4441 0.0051  -0.0759 0.0122  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A CD1 
1254 C  CD2 . LEU A 154 ? 0.3213 0.3063 0.4089 0.0044  -0.0740 0.0222  ? ? ? ? ? ? 148 LEU A CD2 
1255 N  N   . ASP A 155 ? 0.3162 0.2956 0.4235 -0.0139 -0.0631 0.0201  ? ? ? ? ? ? 149 ASP A N   
1256 C  CA  . ASP A 155 ? 0.3157 0.2977 0.4454 -0.0171 -0.0659 0.0198  ? ? ? ? ? ? 149 ASP A CA  
1257 C  C   . ASP A 155 ? 0.3178 0.2935 0.4440 -0.0187 -0.0630 0.0177  ? ? ? ? ? ? 149 ASP A C   
1258 O  O   . ASP A 155 ? 0.3078 0.2795 0.4460 -0.0214 -0.0665 0.0126  ? ? ? ? ? ? 149 ASP A O   
1259 C  CB  . ASP A 155 ? 0.3065 0.2983 0.4576 -0.0168 -0.0603 0.0294  ? ? ? ? ? ? 149 ASP A CB  
1260 C  CG  . ASP A 155 ? 0.3296 0.3286 0.4889 -0.0156 -0.0640 0.0310  ? ? ? ? ? ? 149 ASP A CG  
1261 O  OD1 . ASP A 155 ? 0.3533 0.3504 0.5003 -0.0137 -0.0708 0.0251  ? ? ? ? ? ? 149 ASP A OD1 
1262 O  OD2 . ASP A 155 ? 0.3345 0.3422 0.5118 -0.0149 -0.0593 0.0392  ? ? ? ? ? ? 149 ASP A OD2 
1263 N  N   . VAL A 156 ? 0.3202 0.2969 0.4317 -0.0169 -0.0563 0.0201  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A N   
1264 C  CA  . VAL A 156 ? 0.3229 0.2956 0.4288 -0.0171 -0.0536 0.0181  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A CA  
1265 C  C   . VAL A 156 ? 0.3537 0.3151 0.4460 -0.0187 -0.0604 0.0083  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A C   
1266 O  O   . VAL A 156 ? 0.3409 0.2966 0.4384 -0.0201 -0.0629 0.0041  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A O   
1267 C  CB  . VAL A 156 ? 0.3272 0.3097 0.4219 -0.0139 -0.0454 0.0206  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A CB  
1268 C  CG1 . VAL A 156 ? 0.3352 0.3156 0.4217 -0.0130 -0.0430 0.0178  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A CG1 
1269 C  CG2 . VAL A 156 ? 0.2904 0.2880 0.3995 -0.0091 -0.0387 0.0310  ? ? ? ? ? ? 150 VAL A CG2 
1270 N  N   . GLY A 157 ? 0.3606 0.3185 0.4366 -0.0175 -0.0627 0.0050  ? ? ? ? ? ? 151 GLY A N   
1271 C  CA  . GLY A 157 ? 0.3861 0.3354 0.4469 -0.0159 -0.0680 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 151 GLY A CA  
1272 C  C   . GLY A 157 ? 0.3966 0.3470 0.4683 -0.0156 -0.0781 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 151 GLY A C   
1273 O  O   . GLY A 157 ? 0.4276 0.3739 0.4961 -0.0157 -0.0820 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 151 GLY A O   
1274 N  N   . ILE A 158 ? 0.3860 0.3443 0.4722 -0.0152 -0.0825 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A N   
1275 C  CA  . ILE A 158 ? 0.3946 0.3596 0.4980 -0.0160 -0.0921 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A CA  
1276 C  C   . ILE A 158 ? 0.3823 0.3444 0.5096 -0.0224 -0.0901 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A C   
1277 O  O   . ILE A 158 ? 0.3944 0.3572 0.5300 -0.0237 -0.0966 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A O   
1278 C  CB  . ILE A 158 ? 0.3987 0.3757 0.5169 -0.0149 -0.0958 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A CB  
1279 C  CG1 . ILE A 158 ? 0.4285 0.4072 0.5224 -0.0059 -0.0973 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A CG1 
1280 C  CG2 . ILE A 158 ? 0.4033 0.3917 0.5485 -0.0179 -0.1048 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A CG2 
1281 C  CD1 . ILE A 158 ? 0.4830 0.4758 0.5883 -0.0025 -0.1022 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 152 ILE A CD1 
1282 N  N   . ALA A 159 ? 0.3676 0.3271 0.5054 -0.0250 -0.0801 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A N   
1283 C  CA  . ALA A 159 ? 0.3622 0.3170 0.5237 -0.0288 -0.0743 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A CA  
1284 C  C   . ALA A 159 ? 0.3601 0.3056 0.5079 -0.0282 -0.0749 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A C   
1285 O  O   . ALA A 159 ? 0.3341 0.2750 0.4976 -0.0313 -0.0769 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A O   
1286 C  CB  . ALA A 159 ? 0.3534 0.3100 0.5231 -0.0271 -0.0617 0.0054  ? ? ? ? ? ? 153 ALA A CB  
1287 N  N   . SER A 160 ? 0.3555 0.2990 0.4748 -0.0246 -0.0732 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 154 SER A N   
1288 C  CA  . SER A 160 ? 0.3723 0.3084 0.4764 -0.0233 -0.0729 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 154 SER A CA  
1289 C  C   . SER A 160 ? 0.3905 0.3246 0.4865 -0.0224 -0.0837 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 154 SER A C   
1290 O  O   . SER A 160 ? 0.3986 0.3279 0.5016 -0.0236 -0.0857 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 154 SER A O   
1291 C  CB  . SER A 160 ? 0.3662 0.3037 0.4456 -0.0203 -0.0672 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 154 SER A CB  
1292 O  OG  . SER A 160 ? 0.4328 0.3642 0.4955 -0.0190 -0.0679 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 154 SER A OG  
1293 N  N   . TYR A 161 ? 0.3970 0.3364 0.4791 -0.0188 -0.0902 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A N   
1294 C  CA  . TYR A 161 ? 0.4199 0.3634 0.4937 -0.0144 -0.1007 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A CA  
1295 C  C   . TYR A 161 ? 0.4229 0.3736 0.5247 -0.0179 -0.1084 -0.0620 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A C   
1296 O  O   . TYR A 161 ? 0.4381 0.3910 0.5382 -0.0159 -0.1154 -0.0761 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A O   
1297 C  CB  . TYR A 161 ? 0.4315 0.3823 0.4887 -0.0071 -0.1045 -0.0453 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A CB  
1298 C  CG  . TYR A 161 ? 0.4712 0.4137 0.4998 -0.0022 -0.0968 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A CG  
1299 C  CD1 . TYR A 161 ? 0.5264 0.4597 0.5394 -0.0021 -0.0918 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A CD1 
1300 C  CD2 . TYR A 161 ? 0.4978 0.4419 0.5168 0.0026  -0.0935 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A CD2 
1301 C  CE1 . TYR A 161 ? 0.5661 0.4920 0.5576 0.0012  -0.0829 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A CE1 
1302 C  CE2 . TYR A 161 ? 0.5403 0.4750 0.5382 0.0063  -0.0839 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A CE2 
1303 C  CZ  . TYR A 161 ? 0.5617 0.4875 0.5470 0.0050  -0.0782 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A CZ  
1304 O  OH  . TYR A 161 ? 0.6010 0.5175 0.5697 0.0076  -0.0666 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A OH  
1305 N  N   . SER A 162 ? 0.4084 0.3647 0.5376 -0.0231 -0.1071 -0.0604 ? ? ? ? ? ? 156 SER A N   
1306 C  CA  . SER A 162 ? 0.4098 0.3743 0.5721 -0.0282 -0.1127 -0.0763 ? ? ? ? ? ? 156 SER A CA  
1307 C  C   . SER A 162 ? 0.4016 0.3535 0.5825 -0.0341 -0.1063 -0.0814 ? ? ? ? ? ? 156 SER A C   
1308 O  O   . SER A 162 ? 0.4032 0.3595 0.6030 -0.0369 -0.1121 -0.1007 ? ? ? ? ? ? 156 SER A O   
1309 C  CB  . SER A 162 ? 0.4083 0.3809 0.5983 -0.0328 -0.1103 -0.0720 ? ? ? ? ? ? 156 SER A CB  
1310 O  OG  . SER A 162 ? 0.4286 0.4141 0.6018 -0.0261 -0.1171 -0.0694 ? ? ? ? ? ? 156 SER A OG  
1311 N  N   . ALA A 163 ? 0.3864 0.3245 0.5621 -0.0347 -0.0939 -0.0653 ? ? ? ? ? ? 157 ALA A N   
1312 C  CA  . ALA A 163 ? 0.3889 0.3138 0.5805 -0.0378 -0.0850 -0.0662 ? ? ? ? ? ? 157 ALA A CA  
1313 C  C   . ALA A 163 ? 0.4031 0.3241 0.5720 -0.0341 -0.0911 -0.0767 ? ? ? ? ? ? 157 ALA A C   
1314 O  O   . ALA A 163 ? 0.4086 0.3241 0.5946 -0.0369 -0.0911 -0.0900 ? ? ? ? ? ? 157 ALA A O   
1315 C  CB  . ALA A 163 ? 0.3844 0.3012 0.5737 -0.0357 -0.0701 -0.0447 ? ? ? ? ? ? 157 ALA A CB  
1316 N  N   . GLN A 164 ? 0.3962 0.3200 0.5288 -0.0277 -0.0955 -0.0718 ? ? ? ? ? ? 158 GLN A N   
1317 C  CA  . GLN A 164 ? 0.4151 0.3372 0.5243 -0.0227 -0.1016 -0.0815 ? ? ? ? ? ? 158 GLN A CA  
1318 C  C   . GLN A 164 ? 0.4220 0.3560 0.5404 -0.0214 -0.1147 -0.1038 ? ? ? ? ? ? 158 GLN A C   
1319 O  O   . GLN A 164 ? 0.4206 0.3518 0.5421 -0.0210 -0.1173 -0.1170 ? ? ? ? ? ? 158 GLN A O   
1320 C  CB  . GLN A 164 ? 0.4111 0.3347 0.4837 -0.0160 -0.1022 -0.0723 ? ? ? ? ? ? 158 GLN A CB  
1321 C  CG  . GLN A 164 ? 0.4308 0.3468 0.4928 -0.0168 -0.0903 -0.0561 ? ? ? ? ? ? 158 GLN A CG  
1322 C  CD  . GLN A 164 ? 0.4948 0.4131 0.5305 -0.0129 -0.0885 -0.0484 ? ? ? ? ? ? 158 GLN A CD  
1323 O  OE1 . GLN A 164 ? 0.6214 0.5418 0.6391 -0.0073 -0.0940 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 158 GLN A OE1 
1324 N  NE2 . GLN A 164 ? 0.5117 0.4308 0.5466 -0.0148 -0.0797 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 158 GLN A NE2 
1325 N  N   . VAL A 165 ? 0.4218 0.3716 0.5443 -0.0195 -0.1229 -0.1087 ? ? ? ? ? ? 159 VAL A N   
1326 C  CA  . VAL A 165 ? 0.4389 0.4081 0.5727 -0.0166 -0.1365 -0.1324 ? ? ? ? ? ? 159 VAL A CA  
1327 C  C   . VAL A 165 ? 0.4452 0.4133 0.6208 -0.0265 -0.1356 -0.1511 ? ? ? ? ? ? 159 VAL A C   
1328 O  O   . VAL A 165 ? 0.4560 0.4311 0.6353 -0.0245 -0.1431 -0.1720 ? ? ? ? ? ? 159 VAL A O   
1329 C  CB  . VAL A 165 ? 0.4276 0.4168 0.5620 -0.0123 -0.1441 -0.1331 ? ? ? ? ? ? 159 VAL A CB  
1330 C  CG1 . VAL A 165 ? 0.4490 0.4649 0.6033 -0.0098 -0.1583 -0.1608 ? ? ? ? ? ? 159 VAL A CG1 
1331 C  CG2 . VAL A 165 ? 0.4463 0.4360 0.5383 0.0000  -0.1442 -0.1179 ? ? ? ? ? ? 159 VAL A CG2 
1332 N  N   . GLU A 166 ? 0.4509 0.4105 0.6593 -0.0364 -0.1254 -0.1440 ? ? ? ? ? ? 160 GLU A N   
1333 C  CA  . GLU A 166 ? 0.4634 0.4178 0.7181 -0.0469 -0.1196 -0.1595 ? ? ? ? ? ? 160 GLU A CA  
1334 C  C   . GLU A 166 ? 0.4678 0.4050 0.7191 -0.0468 -0.1139 -0.1638 ? ? ? ? ? ? 160 GLU A C   
1335 O  O   . GLU A 166 ? 0.4638 0.4055 0.7363 -0.0500 -0.1183 -0.1885 ? ? ? ? ? ? 160 GLU A O   
1336 C  CB  . GLU A 166 ? 0.4655 0.4076 0.7506 -0.0549 -0.1038 -0.1428 ? ? ? ? ? ? 160 GLU A CB  
1337 C  CG  . GLU A 166 ? 0.4760 0.4348 0.7748 -0.0569 -0.1077 -0.1405 ? ? ? ? ? ? 160 GLU A CG  
1338 N  N   . THR A 167 ? 0.4561 0.3765 0.6801 -0.0426 -0.1046 -0.1412 ? ? ? ? ? ? 161 THR A N   
1339 C  CA  . THR A 167 ? 0.4732 0.3773 0.6911 -0.0411 -0.0979 -0.1418 ? ? ? ? ? ? 161 THR A CA  
1340 C  C   . THR A 167 ? 0.4802 0.3949 0.6789 -0.0353 -0.1120 -0.1627 ? ? ? ? ? ? 161 THR A C   
1341 O  O   . THR A 167 ? 0.4980 0.4077 0.7140 -0.0378 -0.1113 -0.1802 ? ? ? ? ? ? 161 THR A O   
1342 C  CB  . THR A 167 ? 0.4666 0.3584 0.6546 -0.0356 -0.0877 -0.1153 ? ? ? ? ? ? 161 THR A CB  
1343 O  OG1 . THR A 167 ? 0.4787 0.3624 0.6864 -0.0386 -0.0731 -0.0968 ? ? ? ? ? ? 161 THR A OG1 
1344 C  CG2 . THR A 167 ? 0.4722 0.3508 0.6494 -0.0321 -0.0826 -0.1167 ? ? ? ? ? ? 161 THR A CG2 
1345 N  N   . LEU A 168 ? 0.4730 0.4030 0.6377 -0.0267 -0.1237 -0.1615 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A N   
1346 C  CA  . LEU A 168 ? 0.4869 0.4292 0.6284 -0.0177 -0.1359 -0.1779 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CA  
1347 C  C   . LEU A 168 ? 0.5033 0.4664 0.6723 -0.0190 -0.1479 -0.2098 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A C   
1348 O  O   . LEU A 168 ? 0.5125 0.4796 0.6803 -0.0156 -0.1533 -0.2289 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A O   
1349 C  CB  . LEU A 168 ? 0.4789 0.4315 0.5780 -0.0060 -0.1420 -0.1657 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CB  
1350 C  CG  . LEU A 168 ? 0.4690 0.4040 0.5389 -0.0039 -0.1311 -0.1410 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CG  
1351 C  CD1 . LEU A 168 ? 0.4816 0.4249 0.5179 0.0059  -0.1338 -0.1295 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CD1 
1352 C  CD2 . LEU A 168 ? 0.4612 0.3848 0.5185 -0.0015 -0.1275 -0.1434 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CD2 
1353 N  N   . LYS A 169 ? 0.5138 0.4923 0.7090 -0.0238 -0.1521 -0.2176 ? ? ? ? ? ? 163 LYS A N   
1354 C  CA  . LYS A 169 ? 0.5328 0.5346 0.7634 -0.0274 -0.1624 -0.2518 ? ? ? ? ? ? 163 LYS A CA  
1355 C  C   . LYS A 169 ? 0.5506 0.5365 0.8189 -0.0383 -0.1538 -0.2690 ? ? ? ? ? ? 163 LYS A C   
1356 O  O   . LYS A 169 ? 0.5605 0.5625 0.8421 -0.0370 -0.1631 -0.2999 ? ? ? ? ? ? 163 LYS A O   
1357 C  CB  . LYS A 169 ? 0.5262 0.5438 0.7855 -0.0335 -0.1646 -0.2549 ? ? ? ? ? ? 163 LYS A CB  
1358 C  CG  . LYS A 169 ? 0.5365 0.5783 0.7625 -0.0201 -0.1765 -0.2477 ? ? ? ? ? ? 163 LYS A CG  
1359 C  CD  . LYS A 169 ? 0.5619 0.6185 0.8153 -0.0258 -0.1777 -0.2488 ? ? ? ? ? ? 163 LYS A CD  
1360 C  CE  . LYS A 169 ? 0.5893 0.6725 0.8104 -0.0101 -0.1897 -0.2443 ? ? ? ? ? ? 163 LYS A CE  
1361 N  NZ  . LYS A 169 ? 0.5993 0.6977 0.8455 -0.0148 -0.1909 -0.2439 ? ? ? ? ? ? 163 LYS A NZ  
1362 N  N   . LYS A 170 ? 0.5615 0.5169 0.8471 -0.0473 -0.1351 -0.2491 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A N   
1363 C  CA  . LYS A 170 ? 0.5921 0.5260 0.9124 -0.0561 -0.1218 -0.2593 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CA  
1364 C  C   . LYS A 170 ? 0.6065 0.5311 0.9001 -0.0486 -0.1231 -0.2632 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A C   
1365 O  O   . LYS A 170 ? 0.6242 0.5465 0.9433 -0.0525 -0.1222 -0.2881 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A O   
1366 C  CB  . LYS A 170 ? 0.5913 0.4965 0.9314 -0.0630 -0.0994 -0.2318 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CB  
1367 C  CG  . LYS A 170 ? 0.6163 0.5279 0.9996 -0.0732 -0.0944 -0.2351 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CG  
1368 C  CD  . LYS A 170 ? 0.6344 0.5293 1.0167 -0.0737 -0.0781 -0.1999 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CD  
1369 C  CE  . LYS A 170 ? 0.6487 0.5453 1.0849 -0.0852 -0.0683 -0.2052 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CE  
1370 N  NZ  . LYS A 170 ? 0.6492 0.5451 1.0753 -0.0828 -0.0618 -0.1756 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A NZ  
1371 N  N   . LYS A 171 ? 0.6043 0.5239 0.8489 -0.0383 -0.1245 -0.2400 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A N   
1372 C  CA  . LYS A 171 ? 0.6188 0.5327 0.8352 -0.0301 -0.1267 -0.2433 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CA  
1373 C  C   . LYS A 171 ? 0.6443 0.5861 0.8546 -0.0231 -0.1454 -0.2753 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A C   
1374 O  O   . LYS A 171 ? 0.6425 0.5820 0.8567 -0.0213 -0.1466 -0.2935 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A O   
1375 C  CB  . LYS A 171 ? 0.6042 0.5108 0.7719 -0.0211 -0.1242 -0.2136 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CB  
1376 C  CG  . LYS A 171 ? 0.5681 0.4528 0.7395 -0.0255 -0.1066 -0.1842 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CG  
1377 C  CD  . LYS A 171 ? 0.5489 0.4107 0.7445 -0.0294 -0.0910 -0.1837 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CD  
1378 C  CE  . LYS A 171 ? 0.5368 0.3823 0.7340 -0.0297 -0.0734 -0.1541 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A CE  
1379 N  NZ  . LYS A 171 ? 0.4957 0.3192 0.7118 -0.0295 -0.0560 -0.1489 ? ? ? ? ? ? 165 LYS A NZ  
1380 N  N   . LEU A 172 ? 0.6568 0.6272 0.8581 -0.0176 -0.1594 -0.2823 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A N   
1381 C  CA  . LEU A 172 ? 0.6889 0.6936 0.8837 -0.0075 -0.1779 -0.3126 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CA  
1382 C  C   . LEU A 172 ? 0.7151 0.7302 0.9621 -0.0177 -0.1804 -0.3510 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A C   
1383 O  O   . LEU A 172 ? 0.7306 0.7565 0.9779 -0.0126 -0.1875 -0.3765 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A O   
1384 C  CB  . LEU A 172 ? 0.6880 0.7218 0.8644 0.0020  -0.1899 -0.3089 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CB  
1385 C  CG  . LEU A 172 ? 0.7208 0.7934 0.8712 0.0209  -0.2083 -0.3294 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CG  
1386 C  CD1 . LEU A 172 ? 0.7267 0.7898 0.8271 0.0354  -0.2069 -0.3125 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CD1 
1387 C  CD2 . LEU A 172 ? 0.7085 0.8097 0.8491 0.0299  -0.2176 -0.3256 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CD2 
1388 N  N   . GLU A 173 ? 0.7244 0.7362 1.0177 -0.0323 -0.1734 -0.3561 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A N   
1389 C  CA  . GLU A 173 ? 0.7508 0.7676 1.1029 -0.0454 -0.1710 -0.3922 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A CA  
1390 C  C   . GLU A 173 ? 0.7700 0.7632 1.1298 -0.0477 -0.1617 -0.4013 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A C   
1391 O  O   . GLU A 173 ? 0.7846 0.7958 1.1631 -0.0472 -0.1702 -0.4383 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A O   
1392 C  CB  . GLU A 173 ? 0.7475 0.7449 1.1478 -0.0625 -0.1541 -0.3831 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A CB  
1393 C  CG  . GLU A 173 ? 0.7560 0.7817 1.1740 -0.0654 -0.1628 -0.3900 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A CG  
1394 C  CD  . GLU A 173 ? 0.7739 0.7808 1.2494 -0.0835 -0.1441 -0.3877 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A CD  
1395 O  OE1 . GLU A 173 ? 0.8051 0.8027 1.3314 -0.0957 -0.1340 -0.4126 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A OE1 
1396 O  OE2 . GLU A 173 ? 0.7737 0.7742 1.2450 -0.0851 -0.1381 -0.3607 ? ? ? ? ? ? 167 GLU A OE2 
1397 N  N   . GLU A 174 ? 0.7703 0.7250 1.1159 -0.0492 -0.1440 -0.3680 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A N   
1398 C  CA  . GLU A 174 ? 0.7919 0.7200 1.1438 -0.0506 -0.1319 -0.3707 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A CA  
1399 C  C   . GLU A 174 ? 0.8074 0.7517 1.1217 -0.0366 -0.1468 -0.3858 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A C   
1400 O  O   . GLU A 174 ? 0.8215 0.7631 1.1560 -0.0384 -0.1456 -0.4122 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A O   
1401 C  CB  . GLU A 174 ? 0.7798 0.6706 1.1167 -0.0509 -0.1116 -0.3292 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A CB  
1402 C  CG  . GLU A 174 ? 0.7902 0.6617 1.1721 -0.0637 -0.0925 -0.3168 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A CG  
1403 C  CD  . GLU A 174 ? 0.8029 0.6471 1.1643 -0.0601 -0.0747 -0.2735 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A CD  
1404 O  OE1 . GLU A 174 ? 0.8160 0.6492 1.1399 -0.0506 -0.0724 -0.2571 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A OE1 
1405 O  OE2 . GLU A 174 ? 0.8083 0.6447 1.1924 -0.0662 -0.0628 -0.2570 ? ? ? ? ? ? 168 GLU A OE2 
1406 N  N   . LEU A 175 ? 0.8056 0.7668 1.0670 -0.0223 -0.1595 -0.3698 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A N   
1407 C  CA  . LEU A 175 ? 0.8247 0.8019 1.0471 -0.0067 -0.1721 -0.3800 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CA  
1408 C  C   . LEU A 175 ? 0.8448 0.8624 1.0853 -0.0020 -0.1904 -0.4255 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A C   
1409 O  O   . LEU A 175 ? 0.8623 0.8860 1.1006 0.0037  -0.1949 -0.4481 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A O   
1410 C  CB  . LEU A 175 ? 0.8099 0.7933 0.9747 0.0076  -0.1774 -0.3496 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CB  
1411 C  CG  . LEU A 175 ? 0.8250 0.8044 0.9459 0.0214  -0.1788 -0.3417 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CG  
1412 C  CD1 . LEU A 175 ? 0.8219 0.7638 0.9474 0.0145  -0.1613 -0.3258 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CD1 
1413 C  CD2 . LEU A 175 ? 0.8129 0.8010 0.8845 0.0347  -0.1826 -0.3146 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CD2 
1414 N  N   . GLU A 176 ? 0.8462 0.8937 1.1055 -0.0038 -0.2008 -0.4401 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A N   
1415 C  CA  . GLU A 176 ? 0.8656 0.9590 1.1478 0.0006  -0.2188 -0.4867 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CA  
1416 C  C   . GLU A 176 ? 0.8758 0.9638 1.2289 -0.0197 -0.2109 -0.5212 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A C   
1417 O  O   . GLU A 176 ? 0.8889 0.9931 1.2648 -0.0197 -0.2169 -0.5604 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A O   
1418 C  CB  . GLU A 176 ? 0.8618 0.9956 1.1297 0.0108  -0.2343 -0.4874 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CB  
1419 C  CG  . GLU A 176 ? 0.8619 0.9884 1.1639 -0.0046 -0.2268 -0.4765 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CG  
1420 C  CD  . GLU A 176 ? 0.8650 1.0170 1.1333 0.0088  -0.2371 -0.4576 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A CD  
1421 O  OE1 . GLU A 176 ? 0.8936 1.0782 1.1213 0.0306  -0.2519 -0.4617 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A OE1 
1422 O  OE2 . GLU A 176 ? 0.8481 0.9876 1.1307 -0.0012 -0.2292 -0.4380 ? ? ? ? ? ? 170 GLU A OE2 
1423 N  N   . LYS B 8   ? 0.7759 0.4994 0.5251 0.0492  -0.0541 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 2   LYS B N   
1424 C  CA  . LYS B 8   ? 0.7599 0.4757 0.4991 0.0365  -0.0530 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 2   LYS B CA  
1425 C  C   . LYS B 8   ? 0.7137 0.4517 0.4718 0.0147  -0.0438 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 2   LYS B C   
1426 O  O   . LYS B 8   ? 0.6998 0.4563 0.4650 0.0088  -0.0432 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 2   LYS B O   
1427 C  CB  . LYS B 8   ? 0.7644 0.5049 0.5054 0.0484  -0.0627 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 2   LYS B CB  
1428 N  N   . GLY B 9   ? 0.6860 0.4209 0.4491 0.0037  -0.0364 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 3   GLY B N   
1429 C  CA  . GLY B 9   ? 0.6338 0.3952 0.4159 -0.0110 -0.0282 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 3   GLY B CA  
1430 C  C   . GLY B 9   ? 0.6035 0.3640 0.3808 -0.0192 -0.0235 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 3   GLY B C   
1431 O  O   . GLY B 9   ? 0.5819 0.3640 0.3740 -0.0218 -0.0192 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 3   GLY B O   
1432 N  N   . ARG B 10  ? 0.6198 0.3518 0.3733 -0.0228 -0.0234 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 4   ARG B N   
1433 C  CA  . ARG B 10  ? 0.6137 0.3452 0.3590 -0.0307 -0.0176 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 4   ARG B CA  
1434 C  C   . ARG B 10  ? 0.5850 0.3324 0.3382 -0.0251 -0.0194 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 4   ARG B C   
1435 O  O   . ARG B 10  ? 0.5587 0.3173 0.3184 -0.0297 -0.0113 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 4   ARG B O   
1436 C  CB  . ARG B 10  ? 0.6583 0.3551 0.3720 -0.0328 -0.0198 0.0025  ? ? ? ? ? ? 4   ARG B CB  
1437 C  CG  . ARG B 10  ? 0.7139 0.3877 0.4117 -0.0468 -0.0142 0.0055  ? ? ? ? ? ? 4   ARG B CG  
1438 C  CD  . ARG B 10  ? 0.7699 0.3991 0.4306 -0.0468 -0.0172 0.0136  ? ? ? ? ? ? 4   ARG B CD  
1439 N  NE  . ARG B 10  ? 0.7983 0.4324 0.4471 -0.0540 -0.0127 0.0200  ? ? ? ? ? ? 4   ARG B NE  
1440 C  CZ  . ARG B 10  ? 0.8145 0.4489 0.4526 -0.0741 -0.0020 0.0243  ? ? ? ? ? ? 4   ARG B CZ  
1441 N  NH1 . ARG B 10  ? 0.8010 0.4337 0.4396 -0.0925 0.0051  0.0230  ? ? ? ? ? ? 4   ARG B NH1 
1442 N  NH2 . ARG B 10  ? 0.8112 0.4526 0.4377 -0.0775 0.0022  0.0289  ? ? ? ? ? ? 4   ARG B NH2 
1443 N  N   . ASP B 11  ? 0.5866 0.3342 0.3366 -0.0150 -0.0296 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 5   ASP B N   
1444 C  CA  . ASP B 11  ? 0.5876 0.3492 0.3389 -0.0145 -0.0327 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 5   ASP B CA  
1445 C  C   . ASP B 11  ? 0.5487 0.3323 0.3228 -0.0189 -0.0279 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 5   ASP B C   
1446 O  O   . ASP B 11  ? 0.5297 0.3146 0.3025 -0.0256 -0.0228 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 5   ASP B O   
1447 C  CB  . ASP B 11  ? 0.6095 0.3767 0.3529 -0.0023 -0.0462 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 5   ASP B CB  
1448 C  CG  . ASP B 11  ? 0.6906 0.4285 0.4047 0.0044  -0.0508 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 5   ASP B CG  
1449 O  OD1 . ASP B 11  ? 0.7208 0.4424 0.4185 -0.0055 -0.0441 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 5   ASP B OD1 
1450 O  OD2 . ASP B 11  ? 0.7704 0.5006 0.4765 0.0206  -0.0599 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 5   ASP B OD2 
1451 N  N   . VAL B 12  ? 0.5329 0.3292 0.3240 -0.0159 -0.0283 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 6   VAL B N   
1452 C  CA  . VAL B 12  ? 0.4999 0.3153 0.3098 -0.0206 -0.0232 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 6   VAL B CA  
1453 C  C   . VAL B 12  ? 0.4793 0.2872 0.2900 -0.0257 -0.0110 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 6   VAL B C   
1454 O  O   . VAL B 12  ? 0.4672 0.2727 0.2785 -0.0296 -0.0049 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 6   VAL B O   
1455 C  CB  . VAL B 12  ? 0.5098 0.3418 0.3345 -0.0158 -0.0257 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 6   VAL B CB  
1456 C  CG1 . VAL B 12  ? 0.4936 0.3443 0.3343 -0.0219 -0.0193 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 6   VAL B CG1 
1457 C  CG2 . VAL B 12  ? 0.5109 0.3535 0.3348 -0.0043 -0.0373 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 6   VAL B CG2 
1458 N  N   . VAL B 13  ? 0.4675 0.2710 0.2755 -0.0255 -0.0070 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 7   VAL B N   
1459 C  CA  . VAL B 13  ? 0.4613 0.2682 0.2719 -0.0263 0.0042  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 7   VAL B CA  
1460 C  C   . VAL B 13  ? 0.4811 0.2719 0.2771 -0.0264 0.0099  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 7   VAL B C   
1461 O  O   . VAL B 13  ? 0.4801 0.2676 0.2772 -0.0230 0.0190  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 7   VAL B O   
1462 C  CB  . VAL B 13  ? 0.4645 0.2786 0.2742 -0.0299 0.0068  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 7   VAL B CB  
1463 C  CG1 . VAL B 13  ? 0.4426 0.2702 0.2547 -0.0282 0.0183  0.0024  ? ? ? ? ? ? 7   VAL B CG1 
1464 C  CG2 . VAL B 13  ? 0.4471 0.2771 0.2691 -0.0314 0.0032  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 7   VAL B CG2 
1465 N  N   . LEU B 14  ? 0.4854 0.2636 0.2646 -0.0290 0.0055  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B N   
1466 C  CA  . LEU B 14  ? 0.5088 0.2739 0.2711 -0.0302 0.0110  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CA  
1467 C  C   . LEU B 14  ? 0.5224 0.2802 0.2834 -0.0323 0.0113  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B C   
1468 O  O   . LEU B 14  ? 0.5335 0.2781 0.2867 -0.0314 0.0217  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B O   
1469 C  CB  . LEU B 14  ? 0.5236 0.2780 0.2648 -0.0334 0.0043  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CB  
1470 C  CG  . LEU B 14  ? 0.5347 0.2878 0.2685 -0.0372 0.0079  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CG  
1471 C  CD1 . LEU B 14  ? 0.5647 0.2999 0.2733 -0.0399 0.0006  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD1 
1472 C  CD2 . LEU B 14  ? 0.5675 0.3308 0.3013 -0.0377 0.0223  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD2 
1473 N  N   . GLY B 15  ? 0.5219 0.2884 0.2893 -0.0356 0.0008  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 9   GLY B N   
1474 C  CA  . GLY B 15  ? 0.5427 0.3071 0.3093 -0.0440 0.0014  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 9   GLY B CA  
1475 C  C   . GLY B 15  ? 0.5555 0.3088 0.3281 -0.0444 0.0134  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 9   GLY B C   
1476 O  O   . GLY B 15  ? 0.5782 0.3082 0.3366 -0.0504 0.0218  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 9   GLY B O   
1477 N  N   . LEU B 16  ? 0.5442 0.3104 0.3337 -0.0373 0.0151  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B N   
1478 C  CA  . LEU B 16  ? 0.5508 0.3074 0.3437 -0.0330 0.0264  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CA  
1479 C  C   . LEU B 16  ? 0.5717 0.3055 0.3504 -0.0236 0.0391  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B C   
1480 O  O   . LEU B 16  ? 0.5959 0.3043 0.3650 -0.0205 0.0496  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B O   
1481 C  CB  . LEU B 16  ? 0.5271 0.3088 0.3387 -0.0256 0.0252  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CB  
1482 C  CG  . LEU B 16  ? 0.5234 0.3267 0.3490 -0.0318 0.0171  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CG  
1483 C  CD1 . LEU B 16  ? 0.4996 0.3283 0.3403 -0.0250 0.0163  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CD1 
1484 C  CD2 . LEU B 16  ? 0.5035 0.2969 0.3260 -0.0416 0.0217  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CD2 
1485 N  N   . LEU B 17  ? 0.5495 0.2904 0.3244 -0.0183 0.0394  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B N   
1486 C  CA  . LEU B 17  ? 0.5702 0.2989 0.3339 -0.0064 0.0526  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CA  
1487 C  C   . LEU B 17  ? 0.6065 0.3034 0.3448 -0.0113 0.0579  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B C   
1488 O  O   . LEU B 17  ? 0.6301 0.3128 0.3559 0.0003  0.0705  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B O   
1489 C  CB  . LEU B 17  ? 0.5506 0.3079 0.3213 -0.0016 0.0527  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CB  
1490 C  CG  . LEU B 17  ? 0.5044 0.2952 0.2967 0.0011  0.0495  0.0035  ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CG  
1491 C  CD1 . LEU B 17  ? 0.4706 0.2872 0.2656 -0.0036 0.0487  0.0059  ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CD1 
1492 C  CD2 . LEU B 17  ? 0.5342 0.3314 0.3342 0.0175  0.0592  0.0119  ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CD2 
1493 N  N   . MSE B 18  ? 0.6282 0.3188 0.3585 -0.0276 0.0483  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 12  MSE B N   
1494 C  CA  . MSE B 18  ? 0.6832 0.3480 0.3871 -0.0366 0.0519  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 12  MSE B CA  
1495 C  C   . MSE B 18  ? 0.7507 0.3730 0.4367 -0.0352 0.0669  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 12  MSE B C   
1496 O  O   . MSE B 18  ? 0.7880 0.3839 0.4509 -0.0305 0.0781  -0.0593 ? ? ? ? ? ? 12  MSE B O   
1497 C  CB  . MSE B 18  ? 0.6845 0.3607 0.3860 -0.0552 0.0374  -0.0540 ? ? ? ? ? ? 12  MSE B CB  
1498 C  CG  . MSE B 18  ? 0.6632 0.3690 0.3709 -0.0540 0.0231  -0.0499 ? ? ? ? ? ? 12  MSE B CG  
1499 SE SE  . MSE B 18  ? 0.7420 0.4399 0.4214 -0.0521 0.0272  -0.0537 ? ? ? ? ? ? 12  MSE B SE  
1500 C  CE  . MSE B 18  ? 0.7457 0.4278 0.3985 -0.0719 0.0257  -0.0739 ? ? ? ? ? ? 12  MSE B CE  
1501 N  N   . GLN B 19  ? 0.7738 0.3859 0.4671 -0.0394 0.0681  -0.0467 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B N   
1502 C  CA  . GLN B 19  ? 0.8436 0.4041 0.5147 -0.0395 0.0832  -0.0500 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B CA  
1503 C  C   . GLN B 19  ? 0.8618 0.4051 0.5275 -0.0097 0.0985  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B C   
1504 O  O   . GLN B 19  ? 0.9166 0.4184 0.5553 -0.0024 0.1121  -0.0495 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B O   
1505 C  CB  . GLN B 19  ? 0.8424 0.3991 0.5223 -0.0509 0.0814  -0.0435 ? ? ? ? ? ? 13  GLN B CB  
1506 N  N   . LYS B 20  ? 0.8205 0.4013 0.5118 0.0080  0.0959  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 14  LYS B N   
1507 C  CA  . LYS B 20  ? 0.8140 0.3954 0.5058 0.0386  0.1088  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 14  LYS B CA  
1508 C  C   . LYS B 20  ? 0.7430 0.3845 0.4669 0.0484  0.1009  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 14  LYS B C   
1509 O  O   . LYS B 20  ? 0.6909 0.3611 0.4336 0.0332  0.0873  0.0010  ? ? ? ? ? ? 14  LYS B O   
1510 C  CB  . LYS B 20  ? 0.8712 0.4043 0.5463 0.0521  0.1219  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 14  LYS B CB  
1511 C  CG  . LYS B 20  ? 0.8630 0.4056 0.5525 0.0428  0.1146  0.0047  ? ? ? ? ? ? 14  LYS B CG  
1512 C  CD  . LYS B 20  ? 0.9277 0.4260 0.5996 0.0630  0.1286  0.0195  ? ? ? ? ? ? 14  LYS B CD  
1513 C  CE  . LYS B 20  ? 0.8827 0.4298 0.5781 0.0927  0.1278  0.0398  ? ? ? ? ? ? 14  LYS B CE  
1514 N  NZ  . LYS B 20  ? 0.9368 0.4687 0.6278 0.0987  0.1304  0.0572  ? ? ? ? ? ? 14  LYS B NZ  
1515 N  N   . GLU B 21  ? 0.7289 0.3901 0.4576 0.0741  0.1103  0.0067  ? ? ? ? ? ? 15  GLU B N   
1516 C  CA  . GLU B 21  ? 0.6805 0.4028 0.4373 0.0817  0.1046  0.0185  ? ? ? ? ? ? 15  GLU B CA  
1517 C  C   . GLU B 21  ? 0.6612 0.3943 0.4317 0.0846  0.0999  0.0316  ? ? ? ? ? ? 15  GLU B C   
1518 O  O   . GLU B 21  ? 0.6810 0.3737 0.4369 0.0933  0.1069  0.0370  ? ? ? ? ? ? 15  GLU B O   
1519 C  CB  . GLU B 21  ? 0.6934 0.4425 0.4521 0.1096  0.1171  0.0235  ? ? ? ? ? ? 15  GLU B CB  
1520 C  CG  . GLU B 21  ? 0.7565 0.4750 0.5009 0.1425  0.1319  0.0318  ? ? ? ? ? ? 15  GLU B CG  
1521 C  CD  . GLU B 21  ? 0.8560 0.5057 0.5654 0.1484  0.1453  0.0190  ? ? ? ? ? ? 15  GLU B CD  
1522 O  OE1 . GLU B 21  ? 0.8915 0.5159 0.5875 0.1227  0.1412  0.0033  ? ? ? ? ? ? 15  GLU B OE1 
1523 O  OE2 . GLU B 21  ? 0.9234 0.5434 0.6162 0.1798  0.1601  0.0243  ? ? ? ? ? ? 15  GLU B OE2 
1524 N  N   . LEU B 22  ? 0.6073 0.3919 0.4019 0.0763  0.0891  0.0366  ? ? ? ? ? ? 16  LEU B N   
1525 C  CA  . LEU B 22  ? 0.5808 0.3836 0.3887 0.0751  0.0829  0.0469  ? ? ? ? ? ? 16  LEU B CA  
1526 C  C   . LEU B 22  ? 0.5468 0.4158 0.3775 0.0805  0.0787  0.0546  ? ? ? ? ? ? 16  LEU B C   
1527 O  O   . LEU B 22  ? 0.5244 0.4233 0.3629 0.0713  0.0758  0.0487  ? ? ? ? ? ? 16  LEU B O   
1528 C  CB  . LEU B 22  ? 0.5658 0.3604 0.3773 0.0483  0.0706  0.0386  ? ? ? ? ? ? 16  LEU B CB  
1529 C  CG  . LEU B 22  ? 0.5966 0.3428 0.3907 0.0334  0.0706  0.0287  ? ? ? ? ? ? 16  LEU B CG  
1530 C  CD1 . LEU B 22  ? 0.5577 0.3179 0.3619 0.0112  0.0568  0.0206  ? ? ? ? ? ? 16  LEU B CD1 
1531 C  CD2 . LEU B 22  ? 0.6428 0.3519 0.4222 0.0405  0.0800  0.0368  ? ? ? ? ? ? 16  LEU B CD2 
1532 N  N   . SER B 23  ? 0.5414 0.4338 0.3804 0.0926  0.0784  0.0678  ? ? ? ? ? ? 17  SER B N   
1533 C  CA  . SER B 23  ? 0.5068 0.4664 0.3670 0.0909  0.0719  0.0730  ? ? ? ? ? ? 17  SER B CA  
1534 C  C   . SER B 23  ? 0.4732 0.4413 0.3419 0.0625  0.0591  0.0642  ? ? ? ? ? ? 17  SER B C   
1535 O  O   . SER B 23  ? 0.4595 0.3886 0.3206 0.0496  0.0552  0.0575  ? ? ? ? ? ? 17  SER B O   
1536 C  CB  . SER B 23  ? 0.5302 0.5150 0.3936 0.1158  0.0753  0.0913  ? ? ? ? ? ? 17  SER B CB  
1537 O  OG  . SER B 23  ? 0.5234 0.4810 0.3799 0.1098  0.0720  0.0967  ? ? ? ? ? ? 17  SER B OG  
1538 N  N   . GLY B 24  ? 0.4452 0.4667 0.3287 0.0530  0.0532  0.0633  ? ? ? ? ? ? 18  GLY B N   
1539 C  CA  . GLY B 24  ? 0.4142 0.4429 0.3028 0.0298  0.0427  0.0544  ? ? ? ? ? ? 18  GLY B CA  
1540 C  C   . GLY B 24  ? 0.4067 0.4288 0.2952 0.0328  0.0400  0.0602  ? ? ? ? ? ? 18  GLY B C   
1541 O  O   . GLY B 24  ? 0.3848 0.3877 0.2716 0.0184  0.0339  0.0515  ? ? ? ? ? ? 18  GLY B O   
1542 N  N   . TYR B 25  ? 0.4131 0.4518 0.3019 0.0533  0.0451  0.0760  ? ? ? ? ? ? 19  TYR B N   
1543 C  CA  . TYR B 25  ? 0.4364 0.4663 0.3207 0.0564  0.0444  0.0847  ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CA  
1544 C  C   . TYR B 25  ? 0.4436 0.4109 0.3138 0.0503  0.0476  0.0808  ? ? ? ? ? ? 19  TYR B C   
1545 O  O   . TYR B 25  ? 0.4355 0.3962 0.3057 0.0360  0.0432  0.0762  ? ? ? ? ? ? 19  TYR B O   
1546 C  CB  . TYR B 25  ? 0.4685 0.5197 0.3498 0.0835  0.0505  0.1056  ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CB  
1547 C  CG  . TYR B 25  ? 0.4916 0.5330 0.3645 0.0848  0.0504  0.1170  ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CG  
1548 C  CD1 . TYR B 25  ? 0.4769 0.5683 0.3587 0.0760  0.0428  0.1183  ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CD1 
1549 C  CD2 . TYR B 25  ? 0.5498 0.5310 0.4026 0.0918  0.0589  0.1257  ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CD2 
1550 C  CE1 . TYR B 25  ? 0.5155 0.6006 0.3876 0.0761  0.0436  0.1296  ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CE1 
1551 C  CE2 . TYR B 25  ? 0.5883 0.5598 0.4305 0.0895  0.0601  0.1374  ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CE2 
1552 C  CZ  . TYR B 25  ? 0.5537 0.5791 0.4063 0.0823  0.0523  0.1398  ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CZ  
1553 O  OH  . TYR B 25  ? 0.6155 0.6327 0.4556 0.0793  0.0545  0.1521  ? ? ? ? ? ? 19  TYR B OH  
1554 N  N   . ASP B 26  ? 0.4609 0.3867 0.3184 0.0599  0.0557  0.0810  ? ? ? ? ? ? 20  ASP B N   
1555 C  CA  . ASP B 26  ? 0.4763 0.3456 0.3186 0.0492  0.0587  0.0740  ? ? ? ? ? ? 20  ASP B CA  
1556 C  C   . ASP B 26  ? 0.4411 0.3127 0.2910 0.0252  0.0485  0.0569  ? ? ? ? ? ? 20  ASP B C   
1557 O  O   . ASP B 26  ? 0.4439 0.3016 0.2911 0.0118  0.0462  0.0529  ? ? ? ? ? ? 20  ASP B O   
1558 C  CB  . ASP B 26  ? 0.5050 0.3333 0.3316 0.0598  0.0682  0.0711  ? ? ? ? ? ? 20  ASP B CB  
1559 C  CG  . ASP B 26  ? 0.5399 0.3517 0.3530 0.0892  0.0807  0.0872  ? ? ? ? ? ? 20  ASP B CG  
1560 O  OD1 . ASP B 26  ? 0.5922 0.3956 0.3973 0.0993  0.0845  0.1025  ? ? ? ? ? ? 20  ASP B OD1 
1561 O  OD2 . ASP B 26  ? 0.5620 0.3670 0.3698 0.1045  0.0878  0.0846  ? ? ? ? ? ? 20  ASP B OD2 
1562 N  N   . ILE B 27  ? 0.4244 0.3153 0.2825 0.0205  0.0429  0.0477  ? ? ? ? ? ? 21  ILE B N   
1563 C  CA  . ILE B 27  ? 0.4054 0.2932 0.2665 0.0036  0.0335  0.0334  ? ? ? ? ? ? 21  ILE B CA  
1564 C  C   . ILE B 27  ? 0.4017 0.3139 0.2727 -0.0042 0.0267  0.0311  ? ? ? ? ? ? 21  ILE B C   
1565 O  O   . ILE B 27  ? 0.3991 0.3032 0.2704 -0.0134 0.0221  0.0232  ? ? ? ? ? ? 21  ILE B O   
1566 C  CB  . ILE B 27  ? 0.4004 0.2976 0.2624 0.0001  0.0304  0.0269  ? ? ? ? ? ? 21  ILE B CB  
1567 C  CG1 . ILE B 27  ? 0.4452 0.3204 0.2959 0.0072  0.0380  0.0273  ? ? ? ? ? ? 21  ILE B CG1 
1568 C  CG2 . ILE B 27  ? 0.4016 0.2913 0.2626 -0.0126 0.0207  0.0150  ? ? ? ? ? ? 21  ILE B CG2 
1569 C  CD1 . ILE B 27  ? 0.4294 0.3223 0.2804 0.0041  0.0383  0.0250  ? ? ? ? ? ? 21  ILE B CD1 
1570 N  N   . LYS B 28  ? 0.3885 0.3361 0.2677 -0.0001 0.0265  0.0377  ? ? ? ? ? ? 22  LYS B N   
1571 C  CA  . LYS B 28  ? 0.3772 0.3509 0.2634 -0.0068 0.0215  0.0351  ? ? ? ? ? ? 22  LYS B CA  
1572 C  C   . LYS B 28  ? 0.3825 0.3449 0.2653 -0.0089 0.0242  0.0395  ? ? ? ? ? ? 22  LYS B C   
1573 O  O   . LYS B 28  ? 0.3724 0.3435 0.2594 -0.0179 0.0196  0.0304  ? ? ? ? ? ? 22  LYS B O   
1574 C  CB  . LYS B 28  ? 0.3748 0.3920 0.2672 -0.0024 0.0216  0.0427  ? ? ? ? ? ? 22  LYS B CB  
1575 C  CG  . LYS B 28  ? 0.3848 0.4305 0.2818 -0.0107 0.0168  0.0376  ? ? ? ? ? ? 22  LYS B CG  
1576 C  CD  . LYS B 28  ? 0.4069 0.5027 0.3083 -0.0088 0.0158  0.0441  ? ? ? ? ? ? 22  LYS B CD  
1577 C  CE  . LYS B 28  ? 0.4446 0.5516 0.3427 0.0075  0.0215  0.0658  ? ? ? ? ? ? 22  LYS B CE  
1578 N  NZ  . LYS B 28  ? 0.4239 0.5880 0.3256 0.0115  0.0192  0.0742  ? ? ? ? ? ? 22  LYS B NZ  
1579 N  N   . ILE B 29  ? 0.4067 0.3507 0.2801 -0.0004 0.0325  0.0536  ? ? ? ? ? ? 23  ILE B N   
1580 C  CA  . ILE B 29  ? 0.4414 0.3677 0.3063 -0.0071 0.0373  0.0593  ? ? ? ? ? ? 23  ILE B CA  
1581 C  C   . ILE B 29  ? 0.4123 0.3194 0.2764 -0.0228 0.0345  0.0452  ? ? ? ? ? ? 23  ILE B C   
1582 O  O   . ILE B 29  ? 0.4093 0.3288 0.2761 -0.0347 0.0335  0.0420  ? ? ? ? ? ? 23  ILE B O   
1583 C  CB  . ILE B 29  ? 0.4847 0.3732 0.3310 0.0046  0.0488  0.0762  ? ? ? ? ? ? 23  ILE B CB  
1584 C  CG1 . ILE B 29  ? 0.5376 0.4523 0.3844 0.0251  0.0513  0.0934  ? ? ? ? ? ? 23  ILE B CG1 
1585 C  CG2 . ILE B 29  ? 0.5413 0.4015 0.3732 -0.0098 0.0551  0.0808  ? ? ? ? ? ? 23  ILE B CG2 
1586 C  CD1 . ILE B 29  ? 0.5338 0.4933 0.3883 0.0216  0.0466  0.0983  ? ? ? ? ? ? 23  ILE B CD1 
1587 N  N   . VAL B 30  ? 0.4142 0.2975 0.2745 -0.0229 0.0333  0.0368  ? ? ? ? ? ? 24  VAL B N   
1588 C  CA  . VAL B 30  ? 0.4168 0.2902 0.2764 -0.0367 0.0289  0.0233  ? ? ? ? ? ? 24  VAL B CA  
1589 C  C   . VAL B 30  ? 0.3989 0.3080 0.2737 -0.0396 0.0186  0.0120  ? ? ? ? ? ? 24  VAL B C   
1590 O  O   . VAL B 30  ? 0.3927 0.3181 0.2727 -0.0495 0.0160  0.0054  ? ? ? ? ? ? 24  VAL B O   
1591 C  CB  . VAL B 30  ? 0.4339 0.2772 0.2835 -0.0356 0.0292  0.0168  ? ? ? ? ? ? 24  VAL B CB  
1592 C  CG1 . VAL B 30  ? 0.4151 0.2601 0.2648 -0.0497 0.0226  0.0034  ? ? ? ? ? ? 24  VAL B CG1 
1593 C  CG2 . VAL B 30  ? 0.4779 0.2798 0.3085 -0.0304 0.0418  0.0261  ? ? ? ? ? ? 24  VAL B CG2 
1594 N  N   . PHE B 31  ? 0.3815 0.3039 0.2621 -0.0313 0.0137  0.0095  ? ? ? ? ? ? 25  PHE B N   
1595 C  CA  . PHE B 31  ? 0.3901 0.3357 0.2795 -0.0314 0.0054  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CA  
1596 C  C   . PHE B 31  ? 0.3849 0.3613 0.2820 -0.0351 0.0065  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B C   
1597 O  O   . PHE B 31  ? 0.3762 0.3715 0.2799 -0.0369 0.0023  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B O   
1598 C  CB  . PHE B 31  ? 0.3848 0.3331 0.2736 -0.0264 0.0024  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CB  
1599 C  CG  . PHE B 31  ? 0.4116 0.3359 0.2926 -0.0248 -0.0020 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CG  
1600 C  CD1 . PHE B 31  ? 0.4135 0.3174 0.2869 -0.0241 0.0020  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CD1 
1601 C  CD2 . PHE B 31  ? 0.4403 0.3606 0.3186 -0.0219 -0.0092 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CD2 
1602 C  CE1 . PHE B 31  ? 0.4501 0.3333 0.3136 -0.0239 -0.0013 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CE1 
1603 C  CE2 . PHE B 31  ? 0.4890 0.3826 0.3553 -0.0197 -0.0131 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CE2 
1604 C  CZ  . PHE B 31  ? 0.4816 0.3586 0.3406 -0.0224 -0.0093 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CZ  
1605 N  N   . GLU B 32  ? 0.3938 0.3796 0.2894 -0.0342 0.0123  0.0097  ? ? ? ? ? ? 26  GLU B N   
1606 C  CA  . GLU B 32  ? 0.4034 0.4213 0.3035 -0.0380 0.0139  0.0112  ? ? ? ? ? ? 26  GLU B CA  
1607 C  C   . GLU B 32  ? 0.4177 0.4373 0.3161 -0.0494 0.0189  0.0143  ? ? ? ? ? ? 26  GLU B C   
1608 O  O   . GLU B 32  ? 0.3992 0.4508 0.3046 -0.0546 0.0182  0.0078  ? ? ? ? ? ? 26  GLU B O   
1609 C  CB  . GLU B 32  ? 0.4140 0.4452 0.3105 -0.0328 0.0179  0.0252  ? ? ? ? ? ? 26  GLU B CB  
1610 C  CG  . GLU B 32  ? 0.4404 0.4868 0.3401 -0.0281 0.0129  0.0190  ? ? ? ? ? ? 26  GLU B CG  
1611 C  CD  . GLU B 32  ? 0.4970 0.5715 0.3950 -0.0234 0.0156  0.0328  ? ? ? ? ? ? 26  GLU B CD  
1612 O  OE1 . GLU B 32  ? 0.4994 0.5690 0.3911 -0.0180 0.0217  0.0505  ? ? ? ? ? ? 26  GLU B OE1 
1613 O  OE2 . GLU B 32  ? 0.5066 0.6065 0.4072 -0.0252 0.0116  0.0260  ? ? ? ? ? ? 26  GLU B OE2 
1614 N  N   . ASP B 33  ? 0.4318 0.4173 0.3195 -0.0547 0.0247  0.0227  ? ? ? ? ? ? 27  ASP B N   
1615 C  CA  . ASP B 33  ? 0.4692 0.4490 0.3499 -0.0719 0.0314  0.0264  ? ? ? ? ? ? 27  ASP B CA  
1616 C  C   . ASP B 33  ? 0.4718 0.4558 0.3573 -0.0853 0.0276  0.0116  ? ? ? ? ? ? 27  ASP B C   
1617 O  O   . ASP B 33  ? 0.4634 0.4654 0.3494 -0.1034 0.0312  0.0096  ? ? ? ? ? ? 27  ASP B O   
1618 C  CB  . ASP B 33  ? 0.5191 0.4519 0.3788 -0.0727 0.0419  0.0431  ? ? ? ? ? ? 27  ASP B CB  
1619 C  CG  . ASP B 33  ? 0.5453 0.4823 0.3980 -0.0599 0.0469  0.0620  ? ? ? ? ? ? 27  ASP B CG  
1620 O  OD1 . ASP B 33  ? 0.5758 0.5554 0.4394 -0.0550 0.0424  0.0614  ? ? ? ? ? ? 27  ASP B OD1 
1621 O  OD2 . ASP B 33  ? 0.6756 0.5721 0.5093 -0.0537 0.0556  0.0774  ? ? ? ? ? ? 27  ASP B OD2 
1622 N  N   . VAL B 34  ? 0.4675 0.4393 0.3556 -0.0775 0.0204  0.0021  ? ? ? ? ? ? 28  VAL B N   
1623 C  CA  . VAL B 34  ? 0.4787 0.4560 0.3693 -0.0870 0.0150  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B CA  
1624 C  C   . VAL B 34  ? 0.4725 0.4805 0.3775 -0.0726 0.0033  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B C   
1625 O  O   . VAL B 34  ? 0.4783 0.5275 0.3954 -0.0749 -0.0009 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B O   
1626 C  CB  . VAL B 34  ? 0.5068 0.4390 0.3821 -0.0886 0.0168  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B CB  
1627 C  CG1 . VAL B 34  ? 0.5201 0.4613 0.3942 -0.1040 0.0121  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 28  VAL B CG1 
1628 C  CG2 . VAL B 34  ? 0.5276 0.4150 0.3831 -0.0939 0.0301  0.0040  ? ? ? ? ? ? 28  VAL B CG2 
1629 N  N   . PHE B 35  ? 0.4481 0.4369 0.3503 -0.0567 -0.0010 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B N   
1630 C  CA  . PHE B 35  ? 0.4499 0.4497 0.3570 -0.0427 -0.0112 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CA  
1631 C  C   . PHE B 35  ? 0.4413 0.4730 0.3587 -0.0320 -0.0141 -0.0412 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B C   
1632 O  O   . PHE B 35  ? 0.4531 0.4969 0.3736 -0.0186 -0.0216 -0.0509 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B O   
1633 C  CB  . PHE B 35  ? 0.4508 0.4150 0.3470 -0.0336 -0.0131 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CB  
1634 C  CG  . PHE B 35  ? 0.4312 0.3657 0.3157 -0.0403 -0.0104 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CG  
1635 C  CD1 . PHE B 35  ? 0.4605 0.3968 0.3423 -0.0537 -0.0093 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CD1 
1636 C  CD2 . PHE B 35  ? 0.4344 0.3408 0.3091 -0.0348 -0.0086 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CD2 
1637 C  CE1 . PHE B 35  ? 0.4794 0.3842 0.3463 -0.0599 -0.0062 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CE1 
1638 C  CE2 . PHE B 35  ? 0.4078 0.2883 0.2702 -0.0388 -0.0055 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CE2 
1639 C  CZ  . PHE B 35  ? 0.4590 0.3362 0.3165 -0.0505 -0.0043 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CZ  
1640 N  N   . THR B 36  ? 0.4455 0.4895 0.3655 -0.0355 -0.0079 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 30  THR B N   
1641 C  CA  . THR B 36  ? 0.4356 0.5107 0.3628 -0.0269 -0.0090 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 30  THR B CA  
1642 C  C   . THR B 36  ? 0.4275 0.5438 0.3667 -0.0226 -0.0124 -0.0571 ? ? ? ? ? ? 30  THR B C   
1643 O  O   . THR B 36  ? 0.4026 0.5375 0.3453 -0.0070 -0.0153 -0.0685 ? ? ? ? ? ? 30  THR B O   
1644 C  CB  . THR B 36  ? 0.4417 0.5335 0.3693 -0.0357 -0.0012 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 30  THR B CB  
1645 O  OG1 . THR B 36  ? 0.4561 0.5772 0.3877 -0.0276 -0.0018 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 30  THR B OG1 
1646 C  CG2 . THR B 36  ? 0.4582 0.5646 0.3880 -0.0531 0.0053  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 30  THR B CG2 
1647 N  N   . HIS B 37  ? 0.4157 0.5476 0.3598 -0.0371 -0.0114 -0.0550 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B N   
1648 C  CA  . HIS B 37  ? 0.4158 0.5994 0.3738 -0.0365 -0.0146 -0.0655 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B CA  
1649 C  C   . HIS B 37  ? 0.4018 0.5876 0.3611 -0.0188 -0.0258 -0.0736 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B C   
1650 O  O   . HIS B 37  ? 0.4073 0.6418 0.3793 -0.0071 -0.0305 -0.0837 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B O   
1651 C  CB  . HIS B 37  ? 0.4372 0.6399 0.3976 -0.0656 -0.0079 -0.0605 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B CB  
1652 C  CG  . HIS B 37  ? 0.4569 0.6740 0.4167 -0.0804 0.0028  -0.0531 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B CG  
1653 N  ND1 . HIS B 37  ? 0.4682 0.7386 0.4401 -0.0762 0.0052  -0.0606 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B ND1 
1654 C  CD2 . HIS B 37  ? 0.5066 0.6912 0.4526 -0.0965 0.0121  -0.0380 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B CD2 
1655 C  CE1 . HIS B 37  ? 0.4899 0.7615 0.4551 -0.0920 0.0152  -0.0499 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B CE1 
1656 N  NE2 . HIS B 37  ? 0.4792 0.6981 0.4282 -0.1037 0.0193  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 31  HIS B NE2 
1657 N  N   . PHE B 38  ? 0.3867 0.5250 0.3325 -0.0148 -0.0300 -0.0687 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B N   
1658 C  CA  . PHE B 38  ? 0.3961 0.5349 0.3389 0.0027  -0.0410 -0.0738 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CA  
1659 C  C   . PHE B 38  ? 0.4038 0.4866 0.3281 0.0172  -0.0450 -0.0695 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B C   
1660 O  O   . PHE B 38  ? 0.4028 0.4792 0.3196 0.0306  -0.0537 -0.0703 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B O   
1661 C  CB  . PHE B 38  ? 0.3924 0.5557 0.3389 -0.0144 -0.0442 -0.0748 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CB  
1662 C  CG  . PHE B 38  ? 0.4142 0.5362 0.3476 -0.0387 -0.0381 -0.0669 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CG  
1663 C  CD1 . PHE B 38  ? 0.4085 0.4869 0.3257 -0.0342 -0.0416 -0.0630 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CD1 
1664 C  CD2 . PHE B 38  ? 0.4023 0.5284 0.3369 -0.0655 -0.0278 -0.0635 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CD2 
1665 C  CE1 . PHE B 38  ? 0.4492 0.4904 0.3530 -0.0540 -0.0346 -0.0576 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CE1 
1666 C  CE2 . PHE B 38  ? 0.3997 0.4814 0.3183 -0.0845 -0.0210 -0.0570 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CE2 
1667 C  CZ  . PHE B 38  ? 0.4209 0.4623 0.3253 -0.0775 -0.0242 -0.0551 ? ? ? ? ? ? 32  PHE B CZ  
1668 N  N   . PHE B 39  ? 0.4178 0.4655 0.3339 0.0150  -0.0390 -0.0649 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B N   
1669 C  CA  . PHE B 39  ? 0.4368 0.4354 0.3346 0.0254  -0.0414 -0.0621 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B CA  
1670 C  C   . PHE B 39  ? 0.4448 0.4334 0.3384 0.0335  -0.0380 -0.0675 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B C   
1671 O  O   . PHE B 39  ? 0.4478 0.4556 0.3501 0.0238  -0.0316 -0.0679 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B O   
1672 C  CB  . PHE B 39  ? 0.4337 0.3983 0.3217 0.0097  -0.0372 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B CB  
1673 C  CG  . PHE B 39  ? 0.4638 0.3846 0.3326 0.0162  -0.0393 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B CG  
1674 C  CD1 . PHE B 39  ? 0.5310 0.4363 0.3866 0.0298  -0.0475 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B CD1 
1675 C  CD2 . PHE B 39  ? 0.5161 0.4145 0.3783 0.0082  -0.0331 -0.0446 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B CD2 
1676 C  CE1 . PHE B 39  ? 0.5490 0.4097 0.3824 0.0336  -0.0482 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B CE1 
1677 C  CE2 . PHE B 39  ? 0.5424 0.4023 0.3851 0.0096  -0.0339 -0.0421 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B CE2 
1678 C  CZ  . PHE B 39  ? 0.5615 0.3994 0.3887 0.0210  -0.0406 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 33  PHE B CZ  
1679 N  N   . ASP B 40  ? 0.4792 0.4349 0.3560 0.0506  -0.0419 -0.0716 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B N   
1680 C  CA  . ASP B 40  ? 0.5104 0.4499 0.3776 0.0577  -0.0385 -0.0804 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B CA  
1681 C  C   . ASP B 40  ? 0.5317 0.4320 0.3835 0.0416  -0.0335 -0.0769 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B C   
1682 O  O   . ASP B 40  ? 0.5611 0.4495 0.4035 0.0409  -0.0299 -0.0856 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B O   
1683 C  CB  . ASP B 40  ? 0.5529 0.4721 0.4051 0.0869  -0.0438 -0.0885 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B CB  
1684 C  CG  . ASP B 40  ? 0.5739 0.4450 0.4034 0.0950  -0.0496 -0.0802 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B CG  
1685 O  OD1 . ASP B 40  ? 0.5510 0.4204 0.3821 0.0818  -0.0516 -0.0698 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B OD1 
1686 O  OD2 . ASP B 40  ? 0.6566 0.4882 0.4631 0.1163  -0.0517 -0.0840 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B OD2 
1687 N  N   . GLY B 41  ? 0.5334 0.4159 0.3811 0.0283  -0.0330 -0.0658 ? ? ? ? ? ? 35  GLY B N   
1688 C  CA  . GLY B 41  ? 0.5378 0.3978 0.3750 0.0114  -0.0277 -0.0624 ? ? ? ? ? ? 35  GLY B CA  
1689 C  C   . GLY B 41  ? 0.5122 0.4087 0.3671 -0.0028 -0.0222 -0.0572 ? ? ? ? ? ? 35  GLY B C   
1690 O  O   . GLY B 41  ? 0.5140 0.4287 0.3814 -0.0052 -0.0213 -0.0491 ? ? ? ? ? ? 35  GLY B O   
1691 N  N   . SER B 42  ? 0.5088 0.4133 0.3614 -0.0126 -0.0182 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 36  SER B N   
1692 C  CA  . SER B 42  ? 0.4852 0.4241 0.3509 -0.0237 -0.0135 -0.0530 ? ? ? ? ? ? 36  SER B CA  
1693 C  C   . SER B 42  ? 0.4773 0.4096 0.3414 -0.0327 -0.0106 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 36  SER B C   
1694 O  O   . SER B 42  ? 0.4882 0.3918 0.3386 -0.0374 -0.0111 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 36  SER B O   
1695 C  CB  . SER B 42  ? 0.5065 0.4640 0.3691 -0.0312 -0.0113 -0.0619 ? ? ? ? ? ? 36  SER B CB  
1696 O  OG  . SER B 42  ? 0.5223 0.4582 0.3691 -0.0441 -0.0104 -0.0663 ? ? ? ? ? ? 36  SER B OG  
1697 N  N   . PHE B 43  ? 0.4403 0.3992 0.3163 -0.0343 -0.0066 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 37  PHE B N   
1698 C  CA  . PHE B 43  ? 0.4281 0.3894 0.3038 -0.0387 -0.0027 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 37  PHE B CA  
1699 C  C   . PHE B 43  ? 0.4269 0.3947 0.2950 -0.0517 -0.0021 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 37  PHE B C   
1700 O  O   . PHE B 43  ? 0.4438 0.3980 0.3049 -0.0575 -0.0003 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 37  PHE B O   
1701 C  CB  . PHE B 43  ? 0.4032 0.3922 0.2895 -0.0340 0.0022  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 37  PHE B CB  
1702 C  CG  . PHE B 43  ? 0.3975 0.3929 0.2840 -0.0326 0.0069  0.0038  ? ? ? ? ? ? 37  PHE B CG  
1703 C  CD1 . PHE B 43  ? 0.4114 0.3789 0.2927 -0.0283 0.0094  0.0070  ? ? ? ? ? ? 37  PHE B CD1 
1704 C  CD2 . PHE B 43  ? 0.3904 0.4247 0.2818 -0.0357 0.0087  0.0083  ? ? ? ? ? ? 37  PHE B CD2 
1705 C  CE1 . PHE B 43  ? 0.4310 0.4075 0.3122 -0.0248 0.0151  0.0149  ? ? ? ? ? ? 37  PHE B CE1 
1706 C  CE2 . PHE B 43  ? 0.4082 0.4580 0.3019 -0.0321 0.0134  0.0170  ? ? ? ? ? ? 37  PHE B CE2 
1707 C  CZ  . PHE B 43  ? 0.4142 0.4340 0.3030 -0.0254 0.0174  0.0203  ? ? ? ? ? ? 37  PHE B CZ  
1708 N  N   . GLY B 44  ? 0.4357 0.4260 0.3036 -0.0589 -0.0029 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 38  GLY B N   
1709 C  CA  . GLY B 44  ? 0.4651 0.4625 0.3229 -0.0773 -0.0021 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 38  GLY B CA  
1710 C  C   . GLY B 44  ? 0.5065 0.4525 0.3431 -0.0860 -0.0027 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 38  GLY B C   
1711 O  O   . GLY B 44  ? 0.5024 0.4469 0.3303 -0.1030 0.0001  -0.0489 ? ? ? ? ? ? 38  GLY B O   
1712 N  N   . MSE B 45  ? 0.5298 0.4364 0.3568 -0.0742 -0.0059 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 39  MSE B N   
1713 C  CA  . MSE B 45  ? 0.5893 0.4391 0.3919 -0.0757 -0.0070 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 39  MSE B CA  
1714 C  C   . MSE B 45  ? 0.5714 0.4064 0.3723 -0.0745 -0.0063 -0.0486 ? ? ? ? ? ? 39  MSE B C   
1715 O  O   . MSE B 45  ? 0.5719 0.3748 0.3523 -0.0871 -0.0041 -0.0481 ? ? ? ? ? ? 39  MSE B O   
1716 C  CB  . MSE B 45  ? 0.6182 0.4396 0.4146 -0.0546 -0.0115 -0.0686 ? ? ? ? ? ? 39  MSE B CB  
1717 C  CG  . MSE B 45  ? 0.7211 0.5426 0.5108 -0.0524 -0.0111 -0.0848 ? ? ? ? ? ? 39  MSE B CG  
1718 SE SE  . MSE B 45  ? 0.9747 0.7308 0.7216 -0.0712 -0.0071 -0.1003 ? ? ? ? ? ? 39  MSE B SE  
1719 C  CE  . MSE B 45  ? 0.9746 0.6877 0.7045 -0.0374 -0.0096 -0.1151 ? ? ? ? ? ? 39  MSE B CE  
1720 N  N   . ILE B 46  ? 0.5442 0.4000 0.3633 -0.0612 -0.0071 -0.0390 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B N   
1721 C  CA  . ILE B 46  ? 0.5477 0.3928 0.3652 -0.0585 -0.0057 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B CA  
1722 C  C   . ILE B 46  ? 0.5277 0.3974 0.3490 -0.0713 0.0012  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B C   
1723 O  O   . ILE B 46  ? 0.5273 0.3836 0.3400 -0.0739 0.0040  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B O   
1724 C  CB  . ILE B 46  ? 0.5502 0.4087 0.3834 -0.0431 -0.0073 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B CB  
1725 C  CG1 . ILE B 46  ? 0.5995 0.4318 0.4246 -0.0310 -0.0141 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B CG1 
1726 C  CG2 . ILE B 46  ? 0.5524 0.4225 0.3916 -0.0427 -0.0016 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B CG2 
1727 C  CD1 . ILE B 46  ? 0.6303 0.4425 0.4435 -0.0263 -0.0185 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B CD1 
1728 N  N   . TYR B 47  ? 0.4836 0.3948 0.3176 -0.0782 0.0038  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B N   
1729 C  CA  . TYR B 47  ? 0.4539 0.4042 0.2970 -0.0846 0.0099  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CA  
1730 C  C   . TYR B 47  ? 0.4635 0.4039 0.2916 -0.1030 0.0143  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B C   
1731 O  O   . TYR B 47  ? 0.4385 0.3965 0.2718 -0.0992 0.0198  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B O   
1732 C  CB  . TYR B 47  ? 0.4485 0.4511 0.3053 -0.0896 0.0101  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CB  
1733 C  CG  . TYR B 47  ? 0.4245 0.4782 0.2913 -0.0954 0.0155  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CG  
1734 C  CD1 . TYR B 47  ? 0.4565 0.5270 0.3152 -0.1216 0.0175  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CD1 
1735 C  CD2 . TYR B 47  ? 0.4203 0.5054 0.3029 -0.0743 0.0193  0.0061  ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CD2 
1736 C  CE1 . TYR B 47  ? 0.4756 0.6042 0.3457 -0.1277 0.0225  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CE1 
1737 C  CE2 . TYR B 47  ? 0.4411 0.5802 0.3339 -0.0746 0.0245  0.0129  ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CE2 
1738 C  CZ  . TYR B 47  ? 0.4543 0.6209 0.3430 -0.1018 0.0257  0.0056  ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CZ  
1739 O  OH  . TYR B 47  ? 0.5125 0.7445 0.4133 -0.1049 0.0308  0.0110  ? ? ? ? ? ? 41  TYR B OH  
1740 N  N   . PRO B 48  ? 0.4934 0.4024 0.2997 -0.1234 0.0132  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B N   
1741 C  CA  . PRO B 48  ? 0.5212 0.4155 0.3091 -0.1442 0.0186  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B CA  
1742 C  C   . PRO B 48  ? 0.5314 0.3916 0.3077 -0.1340 0.0197  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B C   
1743 O  O   . PRO B 48  ? 0.5352 0.3982 0.3007 -0.1493 0.0262  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B O   
1744 C  CB  . PRO B 48  ? 0.5820 0.4278 0.3414 -0.1639 0.0171  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B CB  
1745 C  CG  . PRO B 48  ? 0.5612 0.4192 0.3307 -0.1563 0.0124  -0.0423 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B CG  
1746 C  CD  . PRO B 48  ? 0.5093 0.3846 0.3018 -0.1265 0.0085  -0.0350 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B CD  
1747 N  N   . THR B 49  ? 0.5343 0.3662 0.3111 -0.1112 0.0137  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 43  THR B N   
1748 C  CA  . THR B 49  ? 0.5571 0.3629 0.3235 -0.1003 0.0134  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 43  THR B CA  
1749 C  C   . THR B 49  ? 0.5328 0.3750 0.3135 -0.0948 0.0206  0.0007  ? ? ? ? ? ? 43  THR B C   
1750 O  O   . THR B 49  ? 0.5500 0.3789 0.3173 -0.0956 0.0240  0.0049  ? ? ? ? ? ? 43  THR B O   
1751 C  CB  . THR B 49  ? 0.5627 0.3461 0.3314 -0.0784 0.0048  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 43  THR B CB  
1752 O  OG1 . THR B 49  ? 0.5965 0.3498 0.3524 -0.0785 -0.0008 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 43  THR B OG1 
1753 C  CG2 . THR B 49  ? 0.5852 0.3429 0.3392 -0.0698 0.0025  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 43  THR B CG2 
1754 N  N   . LEU B 50  ? 0.4955 0.3824 0.3004 -0.0873 0.0234  0.0019  ? ? ? ? ? ? 44  LEU B N   
1755 C  CA  . LEU B 50  ? 0.4938 0.4157 0.3104 -0.0787 0.0320  0.0082  ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CA  
1756 C  C   . LEU B 50  ? 0.5134 0.4569 0.3222 -0.0972 0.0399  0.0099  ? ? ? ? ? ? 44  LEU B C   
1757 O  O   . LEU B 50  ? 0.5299 0.4693 0.3303 -0.0938 0.0460  0.0130  ? ? ? ? ? ? 44  LEU B O   
1758 C  CB  . LEU B 50  ? 0.4660 0.4327 0.3066 -0.0656 0.0338  0.0118  ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CB  
1759 C  CG  . LEU B 50  ? 0.4415 0.3880 0.2881 -0.0487 0.0287  0.0120  ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CG  
1760 C  CD1 . LEU B 50  ? 0.4238 0.4107 0.2888 -0.0402 0.0289  0.0166  ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CD1 
1761 C  CD2 . LEU B 50  ? 0.4482 0.3697 0.2892 -0.0338 0.0324  0.0144  ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CD2 
1762 N  N   . ARG B 51  ? 0.5269 0.4932 0.3356 -0.1197 0.0404  0.0067  ? ? ? ? ? ? 45  ARG B N   
1763 C  CA  . ARG B 51  ? 0.5554 0.5444 0.3546 -0.1441 0.0486  0.0076  ? ? ? ? ? ? 45  ARG B CA  
1764 C  C   . ARG B 51  ? 0.5778 0.5095 0.3450 -0.1559 0.0496  0.0090  ? ? ? ? ? ? 45  ARG B C   
1765 O  O   . ARG B 51  ? 0.5783 0.5232 0.3370 -0.1641 0.0581  0.0131  ? ? ? ? ? ? 45  ARG B O   
1766 C  CB  . ARG B 51  ? 0.5768 0.5932 0.3766 -0.1728 0.0483  0.0013  ? ? ? ? ? ? 45  ARG B CB  
1767 C  CG  . ARG B 51  ? 0.6503 0.6926 0.4384 -0.2058 0.0574  0.0011  ? ? ? ? ? ? 45  ARG B CG  
1768 C  CD  . ARG B 51  ? 0.7137 0.7934 0.5047 -0.2368 0.0571  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 45  ARG B CD  
1769 N  NE  . ARG B 51  ? 0.7260 0.8803 0.5511 -0.2187 0.0548  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 45  ARG B NE  
1770 C  CZ  . ARG B 51  ? 0.7545 0.9896 0.6034 -0.2107 0.0611  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 45  ARG B CZ  
1771 N  NH1 . ARG B 51  ? 0.7818 1.0399 0.6265 -0.2221 0.0710  0.0030  ? ? ? ? ? ? 45  ARG B NH1 
1772 N  NH2 . ARG B 51  ? 0.7432 1.0396 0.6190 -0.1901 0.0579  0.0030  ? ? ? ? ? ? 45  ARG B NH2 
1773 N  N   . GLN B 52  ? 0.5853 0.4562 0.3337 -0.1544 0.0411  0.0064  ? ? ? ? ? ? 46  GLN B N   
1774 C  CA  . GLN B 52  ? 0.6224 0.4364 0.3371 -0.1617 0.0405  0.0102  ? ? ? ? ? ? 46  GLN B CA  
1775 C  C   . GLN B 52  ? 0.6078 0.4205 0.3213 -0.1430 0.0422  0.0157  ? ? ? ? ? ? 46  GLN B C   
1776 O  O   . GLN B 52  ? 0.6161 0.4192 0.3084 -0.1543 0.0483  0.0209  ? ? ? ? ? ? 46  GLN B O   
1777 C  CB  . GLN B 52  ? 0.6486 0.4020 0.3454 -0.1539 0.0301  0.0071  ? ? ? ? ? ? 46  GLN B CB  
1778 C  CG  . GLN B 52  ? 0.7320 0.4242 0.3890 -0.1598 0.0292  0.0136  ? ? ? ? ? ? 46  GLN B CG  
1779 C  CD  . GLN B 52  ? 0.8395 0.5203 0.4698 -0.1961 0.0392  0.0166  ? ? ? ? ? ? 46  GLN B CD  
1780 O  OE1 . GLN B 52  ? 0.8561 0.5504 0.4886 -0.2196 0.0431  0.0097  ? ? ? ? ? ? 46  GLN B OE1 
1781 N  NE2 . GLN B 52  ? 0.8369 0.4946 0.4397 -0.2033 0.0437  0.0266  ? ? ? ? ? ? 46  GLN B NE2 
1782 N  N   . LEU B 53  ? 0.5649 0.3834 0.2969 -0.1170 0.0372  0.0138  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B N   
1783 C  CA  . LEU B 53  ? 0.5586 0.3751 0.2883 -0.1009 0.0394  0.0158  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CA  
1784 C  C   . LEU B 53  ? 0.5674 0.4273 0.3038 -0.1036 0.0527  0.0179  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B C   
1785 O  O   . LEU B 53  ? 0.5876 0.4394 0.3077 -0.1024 0.0577  0.0195  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B O   
1786 C  CB  . LEU B 53  ? 0.5366 0.3525 0.2839 -0.0784 0.0337  0.0121  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CB  
1787 C  CG  . LEU B 53  ? 0.5256 0.3056 0.2657 -0.0717 0.0211  0.0095  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CG  
1788 C  CD1 . LEU B 53  ? 0.4898 0.2817 0.2515 -0.0557 0.0178  0.0055  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD1 
1789 C  CD2 . LEU B 53  ? 0.5644 0.3113 0.2769 -0.0704 0.0169  0.0121  ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD2 
1790 N  N   . GLU B 54  ? 0.5584 0.4687 0.3179 -0.1062 0.0583  0.0175  ? ? ? ? ? ? 48  GLU B N   
1791 C  CA  . GLU B 54  ? 0.5818 0.5453 0.3503 -0.1076 0.0712  0.0196  ? ? ? ? ? ? 48  GLU B CA  
1792 C  C   . GLU B 54  ? 0.6096 0.5723 0.3549 -0.1358 0.0778  0.0220  ? ? ? ? ? ? 48  GLU B C   
1793 O  O   . GLU B 54  ? 0.6162 0.5865 0.3509 -0.1333 0.0865  0.0236  ? ? ? ? ? ? 48  GLU B O   
1794 C  CB  . GLU B 54  ? 0.5653 0.5916 0.3616 -0.1080 0.0742  0.0199  ? ? ? ? ? ? 48  GLU B CB  
1795 C  CG  . GLU B 54  ? 0.6067 0.6480 0.4260 -0.0796 0.0714  0.0209  ? ? ? ? ? ? 48  GLU B CG  
1796 C  CD  . GLU B 54  ? 0.6316 0.7365 0.4741 -0.0844 0.0716  0.0224  ? ? ? ? ? ? 48  GLU B CD  
1797 O  OE1 . GLU B 54  ? 0.6504 0.8162 0.5020 -0.0919 0.0802  0.0240  ? ? ? ? ? ? 48  GLU B OE1 
1798 O  OE2 . GLU B 54  ? 0.6311 0.7302 0.4820 -0.0820 0.0631  0.0215  ? ? ? ? ? ? 48  GLU B OE2 
1799 N  N   . ASN B 55  ? 0.6285 0.5796 0.3629 -0.1641 0.0748  0.0219  ? ? ? ? ? ? 49  ASN B N   
1800 C  CA  . ASN B 55  ? 0.6791 0.6194 0.3854 -0.1966 0.0817  0.0254  ? ? ? ? ? ? 49  ASN B CA  
1801 C  C   . ASN B 55  ? 0.7128 0.6014 0.3871 -0.1926 0.0813  0.0308  ? ? ? ? ? ? 49  ASN B C   
1802 O  O   . ASN B 55  ? 0.7449 0.6427 0.4005 -0.2100 0.0910  0.0353  ? ? ? ? ? ? 49  ASN B O   
1803 C  CB  . ASN B 55  ? 0.7056 0.6146 0.3958 -0.2262 0.0772  0.0232  ? ? ? ? ? ? 49  ASN B CB  
1804 C  CG  . ASN B 55  ? 0.6932 0.6656 0.4100 -0.2406 0.0795  0.0170  ? ? ? ? ? ? 49  ASN B CG  
1805 O  OD1 . ASN B 55  ? 0.7429 0.6947 0.4532 -0.2580 0.0744  0.0114  ? ? ? ? ? ? 49  ASN B OD1 
1806 N  ND2 . ASN B 55  ? 0.6476 0.6992 0.3934 -0.2313 0.0871  0.0176  ? ? ? ? ? ? 49  ASN B ND2 
1807 N  N   . GLU B 56  ? 0.7205 0.5610 0.3884 -0.1703 0.0701  0.0305  ? ? ? ? ? ? 50  GLU B N   
1808 C  CA  . GLU B 56  ? 0.7524 0.5507 0.3901 -0.1647 0.0677  0.0356  ? ? ? ? ? ? 50  GLU B CA  
1809 C  C   . GLU B 56  ? 0.7380 0.5627 0.3842 -0.1440 0.0734  0.0324  ? ? ? ? ? ? 50  GLU B C   
1810 O  O   . GLU B 56  ? 0.7760 0.5757 0.3969 -0.1409 0.0726  0.0352  ? ? ? ? ? ? 50  GLU B O   
1811 C  CB  . GLU B 56  ? 0.7572 0.5008 0.3842 -0.1496 0.0525  0.0358  ? ? ? ? ? ? 50  GLU B CB  
1812 C  CG  . GLU B 56  ? 0.8099 0.5117 0.4200 -0.1638 0.0470  0.0380  ? ? ? ? ? ? 50  GLU B CG  
1813 C  CD  . GLU B 56  ? 0.8386 0.4983 0.4434 -0.1409 0.0324  0.0372  ? ? ? ? ? ? 50  GLU B CD  
1814 O  OE1 . GLU B 56  ? 0.8632 0.5219 0.4678 -0.1211 0.0267  0.0377  ? ? ? ? ? ? 50  GLU B OE1 
1815 O  OE2 . GLU B 56  ? 0.8092 0.4397 0.4092 -0.1428 0.0270  0.0351  ? ? ? ? ? ? 50  GLU B OE2 
1816 N  N   . GLY B 57  ? 0.6953 0.5667 0.3733 -0.1286 0.0793  0.0266  ? ? ? ? ? ? 51  GLY B N   
1817 C  CA  . GLY B 57  ? 0.6754 0.5628 0.3570 -0.1071 0.0867  0.0219  ? ? ? ? ? ? 51  GLY B CA  
1818 C  C   . GLY B 57  ? 0.6556 0.5066 0.3358 -0.0856 0.0774  0.0164  ? ? ? ? ? ? 51  GLY B C   
1819 O  O   . GLY B 57  ? 0.6473 0.4947 0.3183 -0.0733 0.0827  0.0110  ? ? ? ? ? ? 51  GLY B O   
1820 N  N   . LYS B 58  ? 0.6191 0.4468 0.3084 -0.0823 0.0646  0.0162  ? ? ? ? ? ? 52  LYS B N   
1821 C  CA  . LYS B 58  ? 0.6128 0.4148 0.3037 -0.0662 0.0559  0.0106  ? ? ? ? ? ? 52  LYS B CA  
1822 C  C   . LYS B 58  ? 0.5796 0.3996 0.2965 -0.0489 0.0603  0.0060  ? ? ? ? ? ? 52  LYS B C   
1823 O  O   . LYS B 58  ? 0.5634 0.3653 0.2790 -0.0376 0.0585  0.0000  ? ? ? ? ? ? 52  LYS B O   
1824 C  CB  . LYS B 58  ? 0.6063 0.3774 0.2915 -0.0697 0.0406  0.0128  ? ? ? ? ? ? 52  LYS B CB  
1825 C  CG  . LYS B 58  ? 0.6788 0.4241 0.3321 -0.0831 0.0373  0.0201  ? ? ? ? ? ? 52  LYS B CG  
1826 C  CD  . LYS B 58  ? 0.7250 0.4362 0.3655 -0.0764 0.0221  0.0219  ? ? ? ? ? ? 52  LYS B CD  
1827 C  CE  . LYS B 58  ? 0.7320 0.4140 0.3335 -0.0832 0.0191  0.0312  ? ? ? ? ? ? 52  LYS B CE  
1828 N  NZ  . LYS B 58  ? 0.7648 0.4417 0.3501 -0.1041 0.0290  0.0392  ? ? ? ? ? ? 52  LYS B NZ  
1829 N  N   . ILE B 59  ? 0.5636 0.4190 0.3014 -0.0487 0.0660  0.0095  ? ? ? ? ? ? 53  ILE B N   
1830 C  CA  . ILE B 59  ? 0.5524 0.4293 0.3115 -0.0292 0.0723  0.0088  ? ? ? ? ? ? 53  ILE B CA  
1831 C  C   . ILE B 59  ? 0.5643 0.4943 0.3361 -0.0273 0.0842  0.0127  ? ? ? ? ? ? 53  ILE B C   
1832 O  O   . ILE B 59  ? 0.5597 0.5123 0.3286 -0.0474 0.0855  0.0154  ? ? ? ? ? ? 53  ILE B O   
1833 C  CB  . ILE B 59  ? 0.5220 0.3955 0.2987 -0.0265 0.0628  0.0104  ? ? ? ? ? ? 53  ILE B CB  
1834 C  CG1 . ILE B 59  ? 0.5133 0.4156 0.3019 -0.0417 0.0591  0.0143  ? ? ? ? ? ? 53  ILE B CG1 
1835 C  CG2 . ILE B 59  ? 0.5126 0.3449 0.2788 -0.0301 0.0507  0.0062  ? ? ? ? ? ? 53  ILE B CG2 
1836 C  CD1 . ILE B 59  ? 0.4751 0.3796 0.2804 -0.0375 0.0511  0.0148  ? ? ? ? ? ? 53  ILE B CD1 
1837 N  N   . LYS B 60  ? 0.5879 0.5381 0.3717 -0.0031 0.0936  0.0132  ? ? ? ? ? ? 54  LYS B N   
1838 C  CA  . LYS B 60  ? 0.6039 0.6168 0.4040 0.0046  0.1044  0.0175  ? ? ? ? ? ? 54  LYS B CA  
1839 C  C   . LYS B 60  ? 0.6002 0.6364 0.4230 0.0228  0.1024  0.0236  ? ? ? ? ? ? 54  LYS B C   
1840 O  O   . LYS B 60  ? 0.5974 0.5940 0.4181 0.0358  0.0983  0.0238  ? ? ? ? ? ? 54  LYS B O   
1841 C  CB  . LYS B 60  ? 0.6379 0.6609 0.4281 0.0234  0.1200  0.0136  ? ? ? ? ? ? 54  LYS B CB  
1842 C  CG  . LYS B 60  ? 0.6849 0.6920 0.4502 0.0036  0.1227  0.0085  ? ? ? ? ? ? 54  LYS B CG  
1843 C  CD  . LYS B 60  ? 0.7304 0.7825 0.4931 0.0134  0.1401  0.0061  ? ? ? ? ? ? 54  LYS B CD  
1844 C  CE  . LYS B 60  ? 0.7805 0.8188 0.5151 -0.0090 0.1431  0.0025  ? ? ? ? ? ? 54  LYS B CE  
1845 N  NZ  . LYS B 60  ? 0.7716 0.8064 0.4986 -0.0462 0.1334  0.0090  ? ? ? ? ? ? 54  LYS B NZ  
1846 N  N   . LYS B 61  ? 0.6049 0.7076 0.4475 0.0204  0.1049  0.0288  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B N   
1847 C  CA  . LYS B 61  ? 0.6115 0.7507 0.4755 0.0374  0.1027  0.0365  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CA  
1848 C  C   . LYS B 61  ? 0.6387 0.8347 0.5147 0.0684  0.1159  0.0418  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B C   
1849 O  O   . LYS B 61  ? 0.6439 0.8917 0.5243 0.0615  0.1241  0.0399  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B O   
1850 C  CB  . LYS B 61  ? 0.5966 0.7773 0.4736 0.0084  0.0937  0.0371  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CB  
1851 C  CG  . LYS B 61  ? 0.6137 0.8294 0.5100 0.0211  0.0880  0.0444  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CG  
1852 C  CD  . LYS B 61  ? 0.6337 0.9223 0.5459 -0.0032 0.0843  0.0441  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CD  
1853 C  CE  . LYS B 61  ? 0.6480 0.9094 0.5550 -0.0330 0.0721  0.0380  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B CE  
1854 N  NZ  . LYS B 61  ? 0.6553 0.9879 0.5795 -0.0445 0.0676  0.0391  ? ? ? ? ? ? 55  LYS B NZ  
1855 N  N   . GLU B 62  ? 0.6676 0.8543 0.5470 0.1037  0.1191  0.0492  ? ? ? ? ? ? 56  GLU B N   
1856 C  CA  . GLU B 62  ? 0.6966 0.9404 0.5876 0.1408  0.1312  0.0565  ? ? ? ? ? ? 56  GLU B CA  
1857 C  C   . GLU B 62  ? 0.7038 0.9761 0.6095 0.1649  0.1267  0.0703  ? ? ? ? ? ? 56  GLU B C   
1858 O  O   . GLU B 62  ? 0.6951 0.9199 0.5950 0.1608  0.1178  0.0737  ? ? ? ? ? ? 56  GLU B O   
1859 C  CB  . GLU B 62  ? 0.7415 0.9372 0.6116 0.1718  0.1456  0.0523  ? ? ? ? ? ? 56  GLU B CB  
1860 C  CG  . GLU B 62  ? 0.7800 0.8836 0.6280 0.1851  0.1449  0.0522  ? ? ? ? ? ? 56  GLU B CG  
1861 C  CD  . GLU B 62  ? 0.8686 0.9346 0.6960 0.2247  0.1621  0.0499  ? ? ? ? ? ? 56  GLU B CD  
1862 O  OE1 . GLU B 62  ? 0.9128 0.9472 0.7210 0.2186  0.1699  0.0366  ? ? ? ? ? ? 56  GLU B OE1 
1863 O  OE2 . GLU B 62  ? 0.9163 0.9826 0.7438 0.2630  0.1683  0.0616  ? ? ? ? ? ? 56  GLU B OE2 
1864 N  N   . VAL B 63  ? 0.7170 1.0724 0.6414 0.1903  0.1329  0.0786  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B N   
1865 C  CA  . VAL B 63  ? 0.7309 1.1286 0.6692 0.2183  0.1290  0.0943  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CA  
1866 C  C   . VAL B 63  ? 0.7839 1.1351 0.7055 0.2718  0.1409  0.1042  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B C   
1867 O  O   . VAL B 63  ? 0.8061 1.2067 0.7339 0.3097  0.1524  0.1095  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B O   
1868 C  CB  . VAL B 63  ? 0.7140 1.2376 0.6814 0.2206  0.1293  0.0990  ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CB  
1869 N  N   . VAL B 64  ? 0.8076 1.0635 0.7063 0.2743  0.1390  0.1060  ? ? ? ? ? ? 58  VAL B N   
1870 C  CA  . VAL B 64  ? 0.8659 1.0537 0.7391 0.3186  0.1518  0.1134  ? ? ? ? ? ? 58  VAL B CA  
1871 C  C   . VAL B 64  ? 0.8909 1.1077 0.7686 0.3571  0.1509  0.1358  ? ? ? ? ? ? 58  VAL B C   
1872 O  O   . VAL B 64  ? 0.8799 1.1002 0.7631 0.3411  0.1386  0.1443  ? ? ? ? ? ? 58  VAL B O   
1873 C  CB  . VAL B 64  ? 0.8860 0.9602 0.7299 0.3000  0.1509  0.1058  ? ? ? ? ? ? 58  VAL B CB  
1874 N  N   . LYS B 72  ? 0.7371 1.1048 0.6704 0.2700  0.1002  0.1504  ? ? ? ? ? ? 66  LYS B N   
1875 C  CA  . LYS B 72  ? 0.7174 1.0195 0.6415 0.2272  0.0928  0.1363  ? ? ? ? ? ? 66  LYS B CA  
1876 C  C   . LYS B 72  ? 0.6994 0.9678 0.6189 0.2025  0.0969  0.1168  ? ? ? ? ? ? 66  LYS B C   
1877 O  O   . LYS B 72  ? 0.7292 0.9796 0.6400 0.2245  0.1090  0.1150  ? ? ? ? ? ? 66  LYS B O   
1878 C  CB  . LYS B 72  ? 0.7564 0.9700 0.6559 0.2389  0.0947  0.1451  ? ? ? ? ? ? 66  LYS B CB  
1879 C  CG  . LYS B 72  ? 0.8162 0.9358 0.6893 0.2504  0.1070  0.1395  ? ? ? ? ? ? 66  LYS B CG  
1880 C  CD  . LYS B 72  ? 0.8787 0.9185 0.7251 0.2628  0.1108  0.1514  ? ? ? ? ? ? 66  LYS B CD  
1881 C  CE  . LYS B 72  ? 0.8647 0.9088 0.7164 0.2338  0.0981  0.1534  ? ? ? ? ? ? 66  LYS B CE  
1882 N  NZ  . LYS B 72  ? 0.9095 0.8724 0.7340 0.2343  0.1025  0.1613  ? ? ? ? ? ? 66  LYS B NZ  
1883 N  N   . LYS B 73  ? 0.6543 0.9134 0.5769 0.1591  0.0872  0.1028  ? ? ? ? ? ? 67  LYS B N   
1884 C  CA  . LYS B 73  ? 0.6375 0.8721 0.5547 0.1327  0.0890  0.0866  ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CA  
1885 C  C   . LYS B 73  ? 0.6321 0.7719 0.5272 0.1253  0.0889  0.0793  ? ? ? ? ? ? 67  LYS B C   
1886 O  O   . LYS B 73  ? 0.6059 0.7134 0.4975 0.1111  0.0804  0.0785  ? ? ? ? ? ? 67  LYS B O   
1887 C  CB  . LYS B 73  ? 0.6163 0.8924 0.5449 0.0915  0.0792  0.0767  ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CB  
1888 C  CG  . LYS B 73  ? 0.6301 1.0084 0.5807 0.0920  0.0780  0.0821  ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CG  
1889 C  CD  . LYS B 73  ? 0.6423 1.0604 0.5991 0.0464  0.0722  0.0695  ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CD  
1890 C  CE  . LYS B 73  ? 0.6596 1.1899 0.6383 0.0462  0.0736  0.0735  ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CE  
1891 N  NZ  . LYS B 73  ? 0.6627 1.2379 0.6464 -0.0005 0.0659  0.0624  ? ? ? ? ? ? 67  LYS B NZ  
1892 N  N   . MSE B 74  ? 0.6274 0.7285 0.5077 0.1351  0.0989  0.0735  ? ? ? ? ? ? 68  MSE B N   
1893 C  CA  . MSE B 74  ? 0.6359 0.6548 0.4944 0.1271  0.0992  0.0652  ? ? ? ? ? ? 68  MSE B CA  
1894 C  C   . MSE B 74  ? 0.5992 0.6088 0.4527 0.0978  0.0957  0.0513  ? ? ? ? ? ? 68  MSE B C   
1895 O  O   . MSE B 74  ? 0.5976 0.6508 0.4574 0.0936  0.0999  0.0489  ? ? ? ? ? ? 68  MSE B O   
1896 C  CB  . MSE B 74  ? 0.6920 0.6664 0.5307 0.1584  0.1136  0.0671  ? ? ? ? ? ? 68  MSE B CB  
1897 C  CG  . MSE B 74  ? 0.7771 0.7489 0.6131 0.1937  0.1197  0.0837  ? ? ? ? ? ? 68  MSE B CG  
1898 SE SE  . MSE B 74  ? 0.8844 0.7783 0.7012 0.1867  0.1156  0.0900  ? ? ? ? ? ? 68  MSE B SE  
1899 C  CE  . MSE B 74  ? 0.8697 0.6889 0.6654 0.1517  0.1139  0.0672  ? ? ? ? ? ? 68  MSE B CE  
1900 N  N   . TYR B 75  ? 0.5621 0.5192 0.4036 0.0781  0.0882  0.0432  ? ? ? ? ? ? 69  TYR B N   
1901 C  CA  . TYR B 75  ? 0.5396 0.4778 0.3707 0.0545  0.0841  0.0322  ? ? ? ? ? ? 69  TYR B CA  
1902 C  C   . TYR B 75  ? 0.5575 0.4393 0.3653 0.0590  0.0895  0.0240  ? ? ? ? ? ? 69  TYR B C   
1903 O  O   . TYR B 75  ? 0.5672 0.4077 0.3663 0.0631  0.0890  0.0232  ? ? ? ? ? ? 69  TYR B O   
1904 C  CB  . TYR B 75  ? 0.5075 0.4376 0.3425 0.0297  0.0697  0.0287  ? ? ? ? ? ? 69  TYR B CB  
1905 C  CG  . TYR B 75  ? 0.4892 0.4693 0.3422 0.0208  0.0646  0.0332  ? ? ? ? ? ? 69  TYR B CG  
1906 C  CD1 . TYR B 75  ? 0.5276 0.5410 0.3829 0.0031  0.0648  0.0308  ? ? ? ? ? ? 69  TYR B CD1 
1907 C  CD2 . TYR B 75  ? 0.4760 0.4710 0.3409 0.0273  0.0605  0.0394  ? ? ? ? ? ? 69  TYR B CD2 
1908 C  CE1 . TYR B 75  ? 0.4931 0.5521 0.3620 -0.0103 0.0605  0.0322  ? ? ? ? ? ? 69  TYR B CE1 
1909 C  CE2 . TYR B 75  ? 0.4726 0.5163 0.3517 0.0171  0.0556  0.0414  ? ? ? ? ? ? 69  TYR B CE2 
1910 C  CZ  . TYR B 75  ? 0.5092 0.5851 0.3904 -0.0025 0.0556  0.0368  ? ? ? ? ? ? 69  TYR B CZ  
1911 O  OH  . TYR B 75  ? 0.5192 0.6435 0.4118 -0.0175 0.0512  0.0362  ? ? ? ? ? ? 69  TYR B OH  
1912 N  N   . PHE B 76  ? 0.5623 0.4450 0.3584 0.0550  0.0951  0.0174  ? ? ? ? ? ? 70  PHE B N   
1913 C  CA  . PHE B 76  ? 0.5960 0.4328 0.3670 0.0570  0.1012  0.0072  ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CA  
1914 C  C   . PHE B 76  ? 0.5775 0.4057 0.3375 0.0317  0.0919  0.0006  ? ? ? ? ? ? 70  PHE B C   
1915 O  O   . PHE B 76  ? 0.5771 0.4372 0.3418 0.0203  0.0905  0.0035  ? ? ? ? ? ? 70  PHE B O   
1916 C  CB  . PHE B 76  ? 0.6331 0.4842 0.3963 0.0786  0.1180  0.0053  ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CB  
1917 C  CG  . PHE B 76  ? 0.6939 0.5466 0.4615 0.1113  0.1290  0.0125  ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CG  
1918 C  CD1 . PHE B 76  ? 0.7076 0.6096 0.5000 0.1225  0.1267  0.0257  ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CD1 
1919 C  CD2 . PHE B 76  ? 0.7963 0.5988 0.5398 0.1321  0.1421  0.0061  ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CD2 
1920 C  CE1 . PHE B 76  ? 0.7481 0.6521 0.5421 0.1575  0.1363  0.0356  ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CE1 
1921 C  CE2 . PHE B 76  ? 0.8290 0.6237 0.5712 0.1676  0.1536  0.0150  ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CE2 
1922 C  CZ  . PHE B 76  ? 0.8080 0.6552 0.5761 0.1818  0.1501  0.0312  ? ? ? ? ? ? 70  PHE B CZ  
1923 N  N   . ILE B 77  ? 0.5727 0.3592 0.3160 0.0225  0.0861  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B N   
1924 C  CA  . ILE B 77  ? 0.5651 0.3435 0.2945 0.0034  0.0767  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CA  
1925 C  C   . ILE B 77  ? 0.5835 0.3614 0.2919 0.0052  0.0873  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B C   
1926 O  O   . ILE B 77  ? 0.5842 0.3516 0.2841 0.0209  0.1006  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B O   
1927 C  CB  . ILE B 77  ? 0.5759 0.3223 0.2968 -0.0055 0.0662  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CB  
1928 C  CG1 . ILE B 77  ? 0.5755 0.3206 0.2859 -0.0206 0.0531  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CG1 
1929 C  CG2 . ILE B 77  ? 0.5873 0.3004 0.2878 -0.0004 0.0755  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CG2 
1930 C  CD1 . ILE B 77  ? 0.6043 0.3361 0.3146 -0.0278 0.0400  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 71  ILE B CD1 
1931 N  N   . THR B 78  ? 0.5781 0.3647 0.2754 -0.0099 0.0825  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 72  THR B N   
1932 C  CA  . THR B 78  ? 0.6006 0.3904 0.2755 -0.0116 0.0919  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 72  THR B CA  
1933 C  C   . THR B 78  ? 0.6185 0.3785 0.2681 -0.0232 0.0819  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 72  THR B C   
1934 O  O   . THR B 78  ? 0.5946 0.3399 0.2477 -0.0298 0.0671  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 72  THR B O   
1935 C  CB  . THR B 78  ? 0.6095 0.4319 0.2846 -0.0242 0.0942  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 72  THR B CB  
1936 O  OG1 . THR B 78  ? 0.6008 0.4074 0.2689 -0.0417 0.0792  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 72  THR B OG1 
1937 C  CG2 . THR B 78  ? 0.5858 0.4516 0.2891 -0.0174 0.1015  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 72  THR B CG2 
1938 N  N   . ASP B 79  ? 0.6428 0.4009 0.2671 -0.0251 0.0896  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B N   
1939 C  CA  . ASP B 79  ? 0.6771 0.4148 0.2741 -0.0359 0.0804  -0.0406 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CA  
1940 C  C   . ASP B 79  ? 0.6671 0.4054 0.2633 -0.0477 0.0636  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B C   
1941 O  O   . ASP B 79  ? 0.6889 0.4140 0.2788 -0.0515 0.0494  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B O   
1942 C  CB  . ASP B 79  ? 0.7143 0.4568 0.2821 -0.0373 0.0923  -0.0478 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CB  
1943 C  CG  . ASP B 79  ? 0.7748 0.5022 0.3339 -0.0237 0.1079  -0.0644 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B CG  
1944 O  OD1 . ASP B 79  ? 0.8252 0.5252 0.3885 -0.0201 0.1052  -0.0727 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B OD1 
1945 O  OD2 . ASP B 79  ? 0.8268 0.5674 0.3727 -0.0167 0.1238  -0.0696 ? ? ? ? ? ? 73  ASP B OD2 
1946 N  N   . GLU B 80  ? 0.6615 0.4154 0.2639 -0.0532 0.0654  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B N   
1947 C  CA  . GLU B 80  ? 0.6698 0.4135 0.2646 -0.0633 0.0519  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CA  
1948 C  C   . GLU B 80  ? 0.6407 0.3756 0.2582 -0.0582 0.0389  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B C   
1949 O  O   . GLU B 80  ? 0.6447 0.3650 0.2531 -0.0587 0.0246  0.0004  ? ? ? ? ? ? 74  GLU B O   
1950 C  CB  . GLU B 80  ? 0.6773 0.4353 0.2705 -0.0750 0.0600  0.0069  ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CB  
1951 C  CG  . GLU B 80  ? 0.7164 0.4521 0.2949 -0.0863 0.0492  0.0196  ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CG  
1952 C  CD  . GLU B 80  ? 0.7372 0.4833 0.3078 -0.1049 0.0595  0.0291  ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CD  
1953 O  OE1 . GLU B 80  ? 0.8082 0.5792 0.3707 -0.1112 0.0734  0.0281  ? ? ? ? ? ? 74  GLU B OE1 
1954 O  OE2 . GLU B 80  ? 0.7954 0.5251 0.3658 -0.1146 0.0544  0.0365  ? ? ? ? ? ? 74  GLU B OE2 
1955 N  N   . GLY B 81  ? 0.6089 0.3556 0.2544 -0.0514 0.0443  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B N   
1956 C  CA  . GLY B 81  ? 0.5870 0.3291 0.2531 -0.0468 0.0339  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B CA  
1957 C  C   . GLY B 81  ? 0.6001 0.3302 0.2607 -0.0442 0.0254  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B C   
1958 O  O   . GLY B 81  ? 0.5881 0.3159 0.2543 -0.0436 0.0118  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 75  GLY B O   
1959 N  N   . ARG B 82  ? 0.6206 0.3454 0.2695 -0.0432 0.0338  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B N   
1960 C  CA  . ARG B 82  ? 0.6478 0.3629 0.2873 -0.0470 0.0269  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CA  
1961 C  C   . ARG B 82  ? 0.6622 0.3811 0.2835 -0.0521 0.0115  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B C   
1962 O  O   . ARG B 82  ? 0.6546 0.3803 0.2811 -0.0537 -0.0013 -0.0388 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B O   
1963 C  CB  . ARG B 82  ? 0.6800 0.3810 0.3019 -0.0474 0.0404  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CB  
1964 C  CG  . ARG B 82  ? 0.6777 0.3680 0.3136 -0.0375 0.0546  -0.0536 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CG  
1965 C  CD  . ARG B 82  ? 0.7712 0.4349 0.3836 -0.0362 0.0685  -0.0692 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CD  
1966 N  NE  . ARG B 82  ? 0.8110 0.4591 0.4337 -0.0212 0.0827  -0.0683 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B NE  
1967 C  CZ  . ARG B 82  ? 0.8314 0.4887 0.4587 -0.0030 0.0970  -0.0633 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B CZ  
1968 N  NH1 . ARG B 82  ? 0.8362 0.5198 0.4592 -0.0009 0.1010  -0.0600 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B NH1 
1969 N  NH2 . ARG B 82  ? 0.8544 0.4976 0.4904 0.0139  0.1077  -0.0604 ? ? ? ? ? ? 76  ARG B NH2 
1970 N  N   . GLU B 83  ? 0.6879 0.4060 0.2874 -0.0539 0.0128  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B N   
1971 C  CA  A GLU B 83  ? 0.7038 0.4233 0.2806 -0.0554 -0.0016 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CA  
1972 C  CA  B GLU B 83  ? 0.7049 0.4243 0.2817 -0.0553 -0.0017 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CA  
1973 C  C   . GLU B 83  ? 0.6925 0.4114 0.2819 -0.0479 -0.0156 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B C   
1974 O  O   . GLU B 83  ? 0.7026 0.4301 0.2859 -0.0429 -0.0307 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B O   
1975 C  CB  A GLU B 83  ? 0.7354 0.4500 0.2823 -0.0598 0.0047  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CB  
1976 C  CB  B GLU B 83  ? 0.7365 0.4507 0.2839 -0.0596 0.0042  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CB  
1977 C  CG  A GLU B 83  ? 0.7475 0.4649 0.2859 -0.0637 0.0230  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CG  
1978 C  CG  B GLU B 83  ? 0.7720 0.4907 0.2915 -0.0654 0.0081  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CG  
1979 C  CD  A GLU B 83  ? 0.7866 0.5061 0.2881 -0.0699 0.0254  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CD  
1980 C  CD  B GLU B 83  ? 0.8137 0.5398 0.3098 -0.0656 -0.0096 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CD  
1981 O  OE1 A GLU B 83  ? 0.8219 0.5408 0.3027 -0.0712 0.0111  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B OE1 
1982 O  OE1 B GLU B 83  ? 0.8218 0.5424 0.2947 -0.0634 -0.0162 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B OE1 
1983 O  OE2 A GLU B 83  ? 0.7869 0.5102 0.2787 -0.0714 0.0419  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B OE2 
1984 O  OE2 B GLU B 83  ? 0.8177 0.5557 0.3163 -0.0687 -0.0165 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B OE2 
1985 N  N   . GLU B 84  ? 0.6705 0.3826 0.2768 -0.0462 -0.0105 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B N   
1986 C  CA  . GLU B 84  ? 0.6690 0.3753 0.2849 -0.0383 -0.0217 0.0031  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CA  
1987 C  C   . GLU B 84  ? 0.6389 0.3632 0.2779 -0.0323 -0.0306 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B C   
1988 O  O   . GLU B 84  ? 0.6451 0.3754 0.2835 -0.0223 -0.0443 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B O   
1989 C  CB  . GLU B 84  ? 0.6576 0.3550 0.2863 -0.0418 -0.0136 0.0093  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CB  
1990 C  CG  . GLU B 84  ? 0.6711 0.3568 0.3059 -0.0330 -0.0241 0.0140  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CG  
1991 C  CD  . GLU B 84  ? 0.7416 0.4112 0.3775 -0.0406 -0.0174 0.0198  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CD  
1992 O  OE1 . GLU B 84  ? 0.7325 0.4039 0.3634 -0.0544 -0.0055 0.0226  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B OE1 
1993 O  OE2 . GLU B 84  ? 0.7623 0.4200 0.4034 -0.0337 -0.0237 0.0203  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B OE2 
1994 N  N   . PHE B 85  ? 0.6238 0.3572 0.2822 -0.0374 -0.0220 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 79  PHE B N   
1995 C  CA  . PHE B 85  ? 0.6100 0.3602 0.2886 -0.0370 -0.0278 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 79  PHE B CA  
1996 C  C   . PHE B 85  ? 0.6397 0.4073 0.3062 -0.0399 -0.0393 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 79  PHE B C   
1997 O  O   . PHE B 85  ? 0.6272 0.4178 0.3045 -0.0347 -0.0516 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 79  PHE B O   
1998 C  CB  . PHE B 85  ? 0.6087 0.3559 0.3011 -0.0432 -0.0145 -0.0316 ? ? ? ? ? ? 79  PHE B CB  
1999 C  CG  . PHE B 85  ? 0.6157 0.3762 0.3228 -0.0483 -0.0185 -0.0401 ? ? ? ? ? ? 79  PHE B CG  
2000 C  CD1 . PHE B 85  ? 0.6481 0.4228 0.3777 -0.0437 -0.0234 -0.0371 ? ? ? ? ? ? 79  PHE B CD1 
2001 C  CD2 . PHE B 85  ? 0.6843 0.4445 0.3796 -0.0605 -0.0174 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 79  PHE B CD2 
2002 C  CE1 . PHE B 85  ? 0.6667 0.4593 0.4095 -0.0512 -0.0264 -0.0447 ? ? ? ? ? ? 79  PHE B CE1 
2003 C  CE2 . PHE B 85  ? 0.7117 0.4861 0.4184 -0.0708 -0.0205 -0.0605 ? ? ? ? ? ? 79  PHE B CE2 
2004 C  CZ  . PHE B 85  ? 0.6793 0.4717 0.4107 -0.0661 -0.0248 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 79  PHE B CZ  
2005 N  N   . TYR B 86  ? 0.6588 0.4213 0.3022 -0.0480 -0.0355 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B N   
2006 C  CA  . TYR B 86  ? 0.6887 0.4735 0.3177 -0.0535 -0.0472 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B CA  
2007 C  C   . TYR B 86  ? 0.7000 0.5006 0.3202 -0.0387 -0.0643 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B C   
2008 O  O   . TYR B 86  ? 0.7011 0.5358 0.3252 -0.0365 -0.0780 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B O   
2009 C  CB  . TYR B 86  ? 0.7238 0.4983 0.3247 -0.0653 -0.0392 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B CB  
2010 C  CG  . TYR B 86  ? 0.7625 0.5224 0.3673 -0.0790 -0.0251 -0.0707 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B CG  
2011 C  CD1 . TYR B 86  ? 0.7831 0.5562 0.4012 -0.0908 -0.0287 -0.0821 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B CD1 
2012 C  CD2 . TYR B 86  ? 0.7735 0.5055 0.3669 -0.0793 -0.0072 -0.0740 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B CD2 
2013 C  CE1 . TYR B 86  ? 0.8226 0.5709 0.4374 -0.1044 -0.0146 -0.0954 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B CE1 
2014 C  CE2 . TYR B 86  ? 0.8098 0.5191 0.4016 -0.0873 0.0067  -0.0876 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B CE2 
2015 C  CZ  . TYR B 86  ? 0.8277 0.5400 0.4277 -0.1007 0.0030  -0.0979 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B CZ  
2016 O  OH  . TYR B 86  ? 0.8634 0.5425 0.4552 -0.1102 0.0178  -0.1104 ? ? ? ? ? ? 80  TYR B OH  
2017 N  N   . GLN B 87  ? 0.7152 0.4916 0.3220 -0.0282 -0.0631 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 81  GLN B N   
2018 C  CA  . GLN B 87  ? 0.7463 0.5243 0.3395 -0.0101 -0.0777 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 81  GLN B CA  
2019 C  C   . GLN B 87  ? 0.7208 0.5146 0.3406 0.0045  -0.0863 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 81  GLN B C   
2020 O  O   . GLN B 87  ? 0.7351 0.5565 0.3539 0.0195  -0.1012 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 81  GLN B O   
2021 C  CB  . GLN B 87  ? 0.7765 0.5141 0.3454 -0.0066 -0.0715 0.0111  ? ? ? ? ? ? 81  GLN B CB  
2022 C  CG  . GLN B 87  ? 0.8496 0.5690 0.4037 0.0143  -0.0827 0.0270  ? ? ? ? ? ? 81  GLN B CG  
2023 C  CD  . GLN B 87  ? 0.9476 0.6309 0.4595 0.0150  -0.0810 0.0443  ? ? ? ? ? ? 81  GLN B CD  
2024 O  OE1 . GLN B 87  ? 0.9775 0.6589 0.4713 -0.0004 -0.0727 0.0440  ? ? ? ? ? ? 81  GLN B OE1 
2025 N  NE2 . GLN B 87  ? 1.0330 0.6849 0.5258 0.0334  -0.0881 0.0597  ? ? ? ? ? ? 81  GLN B NE2 
2026 N  N   . TYR B 88  ? 0.6941 0.4756 0.3374 0.0013  -0.0766 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 82  TYR B N   
2027 C  CA  . TYR B 88  ? 0.6758 0.4764 0.3457 0.0124  -0.0824 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 82  TYR B CA  
2028 C  C   . TYR B 88  ? 0.6617 0.5128 0.3479 0.0090  -0.0914 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 82  TYR B C   
2029 O  O   . TYR B 88  ? 0.6546 0.5360 0.3491 0.0262  -0.1037 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 82  TYR B O   
2030 C  CB  . TYR B 88  ? 0.6486 0.4345 0.3401 0.0044  -0.0694 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 82  TYR B CB  
2031 C  CG  . TYR B 88  ? 0.6331 0.4490 0.3556 0.0043  -0.0705 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 82  TYR B CG  
2032 C  CD1 . TYR B 88  ? 0.6398 0.4706 0.3733 0.0220  -0.0790 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 82  TYR B CD1 
2033 C  CD2 . TYR B 88  ? 0.6083 0.4339 0.3461 -0.0130 -0.0613 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 82  TYR B CD2 
2034 C  CE1 . TYR B 88  ? 0.5983 0.4615 0.3602 0.0199  -0.0783 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 82  TYR B CE1 
2035 C  CE2 . TYR B 88  ? 0.5992 0.4502 0.3617 -0.0161 -0.0609 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 82  TYR B CE2 
2036 C  CZ  . TYR B 88  ? 0.5875 0.4610 0.3630 -0.0008 -0.0695 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 82  TYR B CZ  
2037 O  OH  . TYR B 88  ? 0.6136 0.5158 0.4132 -0.0063 -0.0673 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 82  TYR B OH  
2038 N  N   . MSE B 89  ? 0.6581 0.5188 0.3463 -0.0131 -0.0848 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 83  MSE B N   
2039 C  CA  . MSE B 89  ? 0.6549 0.5627 0.3564 -0.0246 -0.0915 -0.0475 ? ? ? ? ? ? 83  MSE B CA  
2040 C  C   . MSE B 89  ? 0.6828 0.6315 0.3708 -0.0155 -0.1090 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 83  MSE B C   
2041 O  O   . MSE B 89  ? 0.6854 0.6878 0.3889 -0.0184 -0.1186 -0.0556 ? ? ? ? ? ? 83  MSE B O   
2042 C  CB  . MSE B 89  ? 0.6561 0.5528 0.3544 -0.0525 -0.0791 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 83  MSE B CB  
2043 C  CG  . MSE B 89  ? 0.6503 0.5185 0.3646 -0.0591 -0.0635 -0.0614 ? ? ? ? ? ? 83  MSE B CG  
2044 SE SE  . MSE B 89  ? 0.6260 0.5314 0.3770 -0.0596 -0.0663 -0.0645 ? ? ? ? ? ? 83  MSE B SE  
2045 C  CE  . MSE B 89  ? 0.5936 0.5262 0.3418 -0.0946 -0.0648 -0.0837 ? ? ? ? ? ? 83  MSE B CE  
2046 N  N   . GLN B 90  ? 0.7073 0.6354 0.3658 -0.0050 -0.1131 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 84  GLN B N   
2047 C  CA  . GLN B 90  ? 0.7349 0.7005 0.3757 0.0082  -0.1306 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 84  GLN B CA  
2048 C  C   . GLN B 90  ? 0.7317 0.7133 0.3782 0.0432  -0.1438 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 84  GLN B C   
2049 O  O   . GLN B 90  ? 0.7366 0.7655 0.3774 0.0587  -0.1600 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 84  GLN B O   
2050 C  CB  . GLN B 90  ? 0.7781 0.7135 0.3799 0.0069  -0.1294 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 84  GLN B CB  
2051 C  CG  . GLN B 90  ? 0.7985 0.7239 0.3876 -0.0227 -0.1179 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 84  GLN B CG  
2052 C  CD  . GLN B 90  ? 0.8576 0.8342 0.4524 -0.0434 -0.1246 -0.0570 ? ? ? ? ? ? 84  GLN B CD  
2053 O  OE1 . GLN B 90  ? 0.9146 0.9468 0.5153 -0.0345 -0.1416 -0.0572 ? ? ? ? ? ? 84  GLN B OE1 
2054 N  NE2 . GLN B 90  ? 0.8919 0.8509 0.4832 -0.0712 -0.1107 -0.0740 ? ? ? ? ? ? 84  GLN B NE2 
2055 N  N   . THR B 91  ? 0.7111 0.6548 0.3673 0.0570  -0.1369 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 85  THR B N   
2056 C  CA  . THR B 91  ? 0.7229 0.6672 0.3777 0.0931  -0.1469 0.0002  ? ? ? ? ? ? 85  THR B CA  
2057 C  C   . THR B 91  ? 0.6967 0.7122 0.3828 0.1049  -0.1572 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 85  THR B C   
2058 O  O   . THR B 91  ? 0.6753 0.7274 0.3888 0.0806  -0.1525 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 85  THR B O   
2059 C  CB  . THR B 91  ? 0.7229 0.6058 0.3778 0.1005  -0.1352 0.0070  ? ? ? ? ? ? 85  THR B CB  
2060 O  OG1 . THR B 91  ? 0.6558 0.5505 0.3444 0.0837  -0.1251 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 85  THR B OG1 
2061 C  CG2 . THR B 91  ? 0.7585 0.5782 0.3826 0.0872  -0.1245 0.0173  ? ? ? ? ? ? 85  THR B CG2 
2062 N  N   . PRO B 92  ? 0.7120 0.7459 0.3929 0.1429  -0.1699 0.0000  ? ? ? ? ? ? 86  PRO B N   
2063 C  CA  . PRO B 92  ? 0.6850 0.7946 0.3990 0.1555  -0.1782 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 86  PRO B CA  
2064 C  C   . PRO B 92  ? 0.6374 0.7394 0.3816 0.1489  -0.1659 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 86  PRO B C   
2065 O  O   . PRO B 92  ? 0.6316 0.6649 0.3675 0.1492  -0.1541 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 86  PRO B O   
2066 C  CB  . PRO B 92  ? 0.7344 0.8572 0.4316 0.2055  -0.1933 0.0045  ? ? ? ? ? ? 86  PRO B CB  
2067 C  CG  . PRO B 92  ? 0.7910 0.8233 0.4445 0.2180  -0.1895 0.0236  ? ? ? ? ? ? 86  PRO B CG  
2068 C  CD  . PRO B 92  ? 0.7685 0.7670 0.4111 0.1753  -0.1786 0.0202  ? ? ? ? ? ? 86  PRO B CD  
2069 N  N   . VAL B 93  ? 0.5981 0.7737 0.3758 0.1390  -0.1682 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 87  VAL B N   
2070 C  CA  . VAL B 93  ? 0.5664 0.7445 0.3727 0.1278  -0.1563 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 87  VAL B CA  
2071 C  C   . VAL B 93  ? 0.5880 0.7666 0.3998 0.1696  -0.1588 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 87  VAL B C   
2072 O  O   . VAL B 93  ? 0.5828 0.8211 0.4021 0.2002  -0.1712 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 87  VAL B O   
2073 C  CB  . VAL B 93  ? 0.5338 0.7892 0.3706 0.0982  -0.1560 -0.0597 ? ? ? ? ? ? 87  VAL B CB  
2074 C  CG1 . VAL B 93  ? 0.4870 0.7428 0.3493 0.0892  -0.1434 -0.0669 ? ? ? ? ? ? 87  VAL B CG1 
2075 C  CG2 . VAL B 93  ? 0.5376 0.7818 0.3638 0.0555  -0.1513 -0.0660 ? ? ? ? ? ? 87  VAL B CG2 
2076 N  N   . GLU B 94  ? 0.5971 0.7123 0.4045 0.1718  -0.1469 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 88  GLU B N   
2077 C  CA  . GLU B 94  ? 0.6326 0.7351 0.4385 0.2110  -0.1474 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 88  GLU B CA  
2078 C  C   . GLU B 94  ? 0.5951 0.7686 0.4381 0.2124  -0.1452 -0.0504 ? ? ? ? ? ? 88  GLU B C   
2079 O  O   . GLU B 94  ? 0.5563 0.7542 0.4218 0.1764  -0.1368 -0.0596 ? ? ? ? ? ? 88  GLU B O   
2080 C  CB  . GLU B 94  ? 0.6558 0.6667 0.4405 0.2085  -0.1353 -0.0312 ? ? ? ? ? ? 88  GLU B CB  
2081 C  CG  . GLU B 94  ? 0.7408 0.6874 0.4907 0.1983  -0.1349 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 88  GLU B CG  
2082 C  CD  . GLU B 94  ? 0.8558 0.7167 0.5753 0.2103  -0.1276 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 88  GLU B CD  
2083 O  OE1 . GLU B 94  ? 0.8603 0.6932 0.5875 0.1897  -0.1152 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 88  GLU B OE1 
2084 O  OE2 . GLU B 94  ? 0.9455 0.7684 0.6316 0.2399  -0.1342 0.0025  ? ? ? ? ? ? 88  GLU B OE2 
2085 N  N   . LYS B 95  ? 0.6159 0.8200 0.4626 0.2554  -0.1516 -0.0513 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B N   
2086 C  CA  . LYS B 95  ? 0.5965 0.8741 0.4774 0.2616  -0.1490 -0.0650 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CA  
2087 C  C   . LYS B 95  ? 0.5703 0.8100 0.4595 0.2383  -0.1328 -0.0724 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B C   
2088 O  O   . LYS B 95  ? 0.5694 0.7250 0.4356 0.2338  -0.1253 -0.0670 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B O   
2089 C  CB  . LYS B 95  ? 0.6421 0.9449 0.5200 0.3202  -0.1564 -0.0644 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CB  
2090 C  CG  . LYS B 95  ? 0.6733 0.8849 0.5239 0.3494  -0.1478 -0.0621 ? ? ? ? ? ? 89  LYS B CG  
2091 N  N   . ASP B 96  ? 0.5605 0.3956 0.3619 0.0883  -0.0074 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 90  ASP B N   
2092 C  CA  . ASP B 96  ? 0.5392 0.3876 0.3791 0.0733  -0.0063 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 90  ASP B CA  
2093 C  C   . ASP B 96  ? 0.5289 0.3786 0.3731 0.0688  0.0042  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 90  ASP B C   
2094 O  O   . ASP B 96  ? 0.5467 0.3934 0.3728 0.0746  0.0023  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 90  ASP B O   
2095 C  CB  . ASP B 96  ? 0.5212 0.3867 0.3851 0.0656  -0.0258 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 90  ASP B CB  
2096 C  CG  . ASP B 96  ? 0.5421 0.4095 0.4201 0.0634  -0.0335 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 90  ASP B CG  
2097 O  OD1 . ASP B 96  ? 0.6039 0.4602 0.4723 0.0685  -0.0261 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 90  ASP B OD1 
2098 O  OD2 . ASP B 96  ? 0.5540 0.4335 0.4547 0.0562  -0.0463 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 90  ASP B OD2 
2099 N  N   . VAL B 97  ? 0.5083 0.3635 0.3781 0.0590  0.0142  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B N   
2100 C  CA  . VAL B 97  ? 0.4920 0.3515 0.3726 0.0525  0.0225  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B CA  
2101 C  C   . VAL B 97  ? 0.4539 0.3339 0.3698 0.0403  0.0133  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B C   
2102 O  O   . VAL B 97  ? 0.4285 0.3150 0.3658 0.0352  0.0163  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B O   
2103 C  CB  . VAL B 97  ? 0.5072 0.3549 0.3866 0.0526  0.0455  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B CB  
2104 C  CG1 . VAL B 97  ? 0.5010 0.3527 0.3922 0.0456  0.0535  0.0007  ? ? ? ? ? ? 91  VAL B CG1 
2105 C  CG2 . VAL B 97  ? 0.5682 0.3929 0.4104 0.0663  0.0576  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 91  VAL B CG2 
2106 N  N   . LEU B 98  ? 0.4360 0.3262 0.3562 0.0371  0.0020  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B N   
2107 C  CA  . LEU B 98  ? 0.4114 0.3199 0.3593 0.0275  -0.0066 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CA  
2108 C  C   . LEU B 98  ? 0.4076 0.3226 0.3626 0.0221  -0.0015 0.0018  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B C   
2109 O  O   . LEU B 98  ? 0.4210 0.3300 0.3600 0.0255  0.0002  0.0046  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B O   
2110 C  CB  . LEU B 98  ? 0.4115 0.3276 0.3621 0.0273  -0.0234 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CB  
2111 C  CG  . LEU B 98  ? 0.3833 0.3164 0.3583 0.0188  -0.0312 0.0002  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CG  
2112 C  CD1 . LEU B 98  ? 0.4084 0.3473 0.4038 0.0150  -0.0298 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CD1 
2113 C  CD2 . LEU B 98  ? 0.4217 0.3603 0.4000 0.0187  -0.0451 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CD2 
2114 N  N   . ARG B 99  ? 0.3948 0.3224 0.3735 0.0146  0.0003  0.0017  ? ? ? ? ? ? 93  ARG B N   
2115 C  CA  A ARG B 99  ? 0.3793 0.3175 0.3688 0.0085  0.0014  0.0036  ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CA  
2116 C  CA  B ARG B 99  ? 0.3808 0.3192 0.3706 0.0085  0.0014  0.0036  ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CA  
2117 C  C   . ARG B 99  ? 0.3524 0.3092 0.3609 0.0037  -0.0115 0.0051  ? ? ? ? ? ? 93  ARG B C   
2118 O  O   . ARG B 99  ? 0.3606 0.3257 0.3854 0.0022  -0.0136 0.0037  ? ? ? ? ? ? 93  ARG B O   
2119 C  CB  A ARG B 99  ? 0.3921 0.3297 0.3926 0.0047  0.0163  0.0004  ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CB  
2120 C  CB  B ARG B 99  ? 0.3934 0.3318 0.3948 0.0045  0.0161  0.0003  ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CB  
2121 C  CG  A ARG B 99  ? 0.4292 0.3463 0.4133 0.0100  0.0327  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CG  
2122 C  CG  B ARG B 99  ? 0.4374 0.3563 0.4210 0.0081  0.0326  0.0011  ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CG  
2123 C  CD  A ARG B 99  ? 0.4792 0.3954 0.4774 0.0043  0.0497  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CD  
2124 C  CD  B ARG B 99  ? 0.4687 0.3900 0.4709 0.0012  0.0478  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CD  
2125 N  NE  A ARG B 99  ? 0.4815 0.4206 0.5110 -0.0038 0.0438  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B NE  
2126 N  NE  B ARG B 99  ? 0.4955 0.4260 0.5201 -0.0020 0.0512  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B NE  
2127 C  CZ  A ARG B 99  ? 0.4912 0.4382 0.5423 -0.0064 0.0494  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CZ  
2128 C  CZ  B ARG B 99  ? 0.4748 0.4272 0.5274 -0.0085 0.0449  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CZ  
2129 N  NH1 A ARG B 99  ? 0.5129 0.4453 0.5584 -0.0026 0.0630  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B NH1 
2130 N  NH1 B ARG B 99  ? 0.4598 0.4263 0.5195 -0.0129 0.0356  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B NH1 
2131 N  NH2 A ARG B 99  ? 0.4829 0.4528 0.5606 -0.0118 0.0414  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B NH2 
2132 N  NH2 B ARG B 99  ? 0.4597 0.4204 0.5324 -0.0095 0.0480  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B NH2 
2133 N  N   . SER B 100 ? 0.3269 0.2893 0.3324 0.0026  -0.0193 0.0086  ? ? ? ? ? ? 94  SER B N   
2134 C  CA  . SER B 100 ? 0.3064 0.2836 0.3255 -0.0006 -0.0296 0.0118  ? ? ? ? ? ? 94  SER B CA  
2135 C  C   . SER B 100 ? 0.3000 0.2867 0.3213 -0.0043 -0.0289 0.0131  ? ? ? ? ? ? 94  SER B C   
2136 O  O   . SER B 100 ? 0.2862 0.2697 0.2970 -0.0035 -0.0297 0.0151  ? ? ? ? ? ? 94  SER B O   
2137 C  CB  . SER B 100 ? 0.3005 0.2754 0.3153 0.0016  -0.0392 0.0142  ? ? ? ? ? ? 94  SER B CB  
2138 O  OG  . SER B 100 ? 0.3076 0.2949 0.3352 -0.0015 -0.0465 0.0190  ? ? ? ? ? ? 94  SER B OG  
2139 N  N   . ASP B 101 ? 0.2819 0.2811 0.3174 -0.0077 -0.0278 0.0107  ? ? ? ? ? ? 95  ASP B N   
2140 C  CA  . ASP B 101 ? 0.2793 0.2895 0.3181 -0.0112 -0.0281 0.0098  ? ? ? ? ? ? 95  ASP B CA  
2141 C  C   . ASP B 101 ? 0.2647 0.2817 0.3003 -0.0105 -0.0372 0.0163  ? ? ? ? ? ? 95  ASP B C   
2142 O  O   . ASP B 101 ? 0.2605 0.2789 0.2901 -0.0116 -0.0365 0.0172  ? ? ? ? ? ? 95  ASP B O   
2143 C  CB  . ASP B 101 ? 0.2696 0.2953 0.3255 -0.0135 -0.0286 0.0046  ? ? ? ? ? ? 95  ASP B CB  
2144 C  CG  . ASP B 101 ? 0.2701 0.3072 0.3302 -0.0173 -0.0277 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 95  ASP B CG  
2145 O  OD1 . ASP B 101 ? 0.2761 0.3063 0.3260 -0.0187 -0.0236 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 95  ASP B OD1 
2146 O  OD2 . ASP B 101 ? 0.2561 0.3099 0.3301 -0.0181 -0.0316 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 95  ASP B OD2 
2147 N  N   . PHE B 102 ? 0.2670 0.2866 0.3075 -0.0085 -0.0442 0.0212  ? ? ? ? ? ? 96  PHE B N   
2148 C  CA  . PHE B 102 ? 0.2579 0.2820 0.2978 -0.0081 -0.0502 0.0281  ? ? ? ? ? ? 96  PHE B CA  
2149 C  C   . PHE B 102 ? 0.2528 0.2691 0.2827 -0.0080 -0.0497 0.0289  ? ? ? ? ? ? 96  PHE B C   
2150 O  O   . PHE B 102 ? 0.2523 0.2745 0.2803 -0.0089 -0.0505 0.0317  ? ? ? ? ? ? 96  PHE B O   
2151 C  CB  . PHE B 102 ? 0.2693 0.2930 0.3174 -0.0062 -0.0552 0.0334  ? ? ? ? ? ? 96  PHE B CB  
2152 C  CG  . PHE B 102 ? 0.2666 0.2918 0.3160 -0.0065 -0.0585 0.0405  ? ? ? ? ? ? 96  PHE B CG  
2153 C  CD1 . PHE B 102 ? 0.2719 0.3079 0.3221 -0.0058 -0.0595 0.0467  ? ? ? ? ? ? 96  PHE B CD1 
2154 C  CD2 . PHE B 102 ? 0.2705 0.2873 0.3208 -0.0071 -0.0601 0.0402  ? ? ? ? ? ? 96  PHE B CD2 
2155 C  CE1 . PHE B 102 ? 0.2605 0.2967 0.3127 -0.0062 -0.0598 0.0539  ? ? ? ? ? ? 96  PHE B CE1 
2156 C  CE2 . PHE B 102 ? 0.2861 0.3054 0.3425 -0.0084 -0.0617 0.0458  ? ? ? ? ? ? 96  PHE B CE2 
2157 C  CZ  . PHE B 102 ? 0.2481 0.2763 0.3055 -0.0082 -0.0604 0.0533  ? ? ? ? ? ? 96  PHE B CZ  
2158 N  N   . LEU B 103 ? 0.2616 0.2661 0.2853 -0.0059 -0.0490 0.0263  ? ? ? ? ? ? 97  LEU B N   
2159 C  CA  . LEU B 103 ? 0.2761 0.2755 0.2911 -0.0038 -0.0507 0.0264  ? ? ? ? ? ? 97  LEU B CA  
2160 C  C   . LEU B 103 ? 0.2853 0.2829 0.2903 -0.0033 -0.0445 0.0254  ? ? ? ? ? ? 97  LEU B C   
2161 O  O   . LEU B 103 ? 0.2934 0.2923 0.2945 -0.0019 -0.0461 0.0271  ? ? ? ? ? ? 97  LEU B O   
2162 C  CB  . LEU B 103 ? 0.2807 0.2688 0.2886 0.0004  -0.0526 0.0225  ? ? ? ? ? ? 97  LEU B CB  
2163 C  CG  . LEU B 103 ? 0.3015 0.2905 0.3213 -0.0004 -0.0593 0.0222  ? ? ? ? ? ? 97  LEU B CG  
2164 C  CD1 . LEU B 103 ? 0.3263 0.3045 0.3384 0.0041  -0.0616 0.0157  ? ? ? ? ? ? 97  LEU B CD1 
2165 C  CD2 . LEU B 103 ? 0.3263 0.3240 0.3580 -0.0031 -0.0647 0.0260  ? ? ? ? ? ? 97  LEU B CD2 
2166 N  N   . MSE B 104 ? 0.2907 0.2848 0.2937 -0.0044 -0.0367 0.0220  ? ? ? ? ? ? 98  MSE B N   
2167 C  CA  . MSE B 104 ? 0.2878 0.2791 0.2848 -0.0052 -0.0291 0.0203  ? ? ? ? ? ? 98  MSE B CA  
2168 C  C   . MSE B 104 ? 0.2655 0.2703 0.2687 -0.0086 -0.0315 0.0214  ? ? ? ? ? ? 98  MSE B C   
2169 O  O   . MSE B 104 ? 0.2746 0.2774 0.2716 -0.0077 -0.0284 0.0218  ? ? ? ? ? ? 98  MSE B O   
2170 C  CB  . MSE B 104 ? 0.3080 0.2920 0.3058 -0.0068 -0.0184 0.0151  ? ? ? ? ? ? 98  MSE B CB  
2171 C  CG  . MSE B 104 ? 0.3535 0.3343 0.3503 -0.0092 -0.0085 0.0117  ? ? ? ? ? ? 98  MSE B CG  
2172 SE SE  . MSE B 104 ? 0.5867 0.5426 0.5716 -0.0058 0.0095  0.0099  ? ? ? ? ? ? 98  MSE B SE  
2173 C  CE  . MSE B 104 ? 0.4143 0.3652 0.3785 0.0039  -0.0013 0.0180  ? ? ? ? ? ? 98  MSE B CE  
2174 N  N   . ARG B 105 ? 0.2559 0.2737 0.2695 -0.0112 -0.0366 0.0223  ? ? ? ? ? ? 99  ARG B N   
2175 C  CA  . ARG B 105 ? 0.2442 0.2750 0.2603 -0.0127 -0.0393 0.0240  ? ? ? ? ? ? 99  ARG B CA  
2176 C  C   . ARG B 105 ? 0.2567 0.2877 0.2696 -0.0109 -0.0424 0.0302  ? ? ? ? ? ? 99  ARG B C   
2177 O  O   . ARG B 105 ? 0.2596 0.2946 0.2691 -0.0111 -0.0404 0.0306  ? ? ? ? ? ? 99  ARG B O   
2178 C  CB  . ARG B 105 ? 0.2534 0.2971 0.2777 -0.0129 -0.0449 0.0257  ? ? ? ? ? ? 99  ARG B CB  
2179 C  CG  . ARG B 105 ? 0.2377 0.2857 0.2700 -0.0141 -0.0436 0.0187  ? ? ? ? ? ? 99  ARG B CG  
2180 C  CD  . ARG B 105 ? 0.2643 0.3164 0.2985 -0.0174 -0.0384 0.0094  ? ? ? ? ? ? 99  ARG B CD  
2181 N  NE  . ARG B 105 ? 0.2411 0.2989 0.2880 -0.0190 -0.0371 0.0018  ? ? ? ? ? ? 99  ARG B NE  
2182 C  CZ  . ARG B 105 ? 0.2762 0.3513 0.3334 -0.0197 -0.0412 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B CZ  
2183 N  NH1 . ARG B 105 ? 0.2461 0.3353 0.2996 -0.0181 -0.0473 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B NH1 
2184 N  NH2 . ARG B 105 ? 0.2391 0.3187 0.3111 -0.0210 -0.0394 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 99  ARG B NH2 
2185 N  N   . MSE B 106 ? 0.2565 0.2836 0.2724 -0.0093 -0.0468 0.0338  ? ? ? ? ? ? 100 MSE B N   
2186 C  CA  . MSE B 106 ? 0.2557 0.2838 0.2733 -0.0081 -0.0498 0.0377  ? ? ? ? ? ? 100 MSE B CA  
2187 C  C   . MSE B 106 ? 0.2630 0.2847 0.2714 -0.0051 -0.0470 0.0351  ? ? ? ? ? ? 100 MSE B C   
2188 O  O   . MSE B 106 ? 0.2661 0.2927 0.2751 -0.0044 -0.0462 0.0371  ? ? ? ? ? ? 100 MSE B O   
2189 C  CB  . MSE B 106 ? 0.2409 0.2659 0.2664 -0.0076 -0.0551 0.0388  ? ? ? ? ? ? 100 MSE B CB  
2190 C  CG  . MSE B 106 ? 0.2768 0.3060 0.3125 -0.0094 -0.0570 0.0433  ? ? ? ? ? ? 100 MSE B CG  
2191 SE SE  . MSE B 106 ? 0.3187 0.3598 0.3600 -0.0104 -0.0553 0.0530  ? ? ? ? ? ? 100 MSE B SE  
2192 C  CE  . MSE B 106 ? 0.2559 0.3047 0.2876 -0.0093 -0.0537 0.0504  ? ? ? ? ? ? 100 MSE B CE  
2193 N  N   . TYR B 107 ? 0.2702 0.2803 0.2696 -0.0021 -0.0446 0.0314  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B N   
2194 C  CA  . TYR B 107 ? 0.2745 0.2760 0.2622 0.0031  -0.0411 0.0303  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CA  
2195 C  C   . TYR B 107 ? 0.2712 0.2743 0.2563 0.0019  -0.0340 0.0301  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B C   
2196 O  O   . TYR B 107 ? 0.2590 0.2612 0.2400 0.0059  -0.0332 0.0315  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B O   
2197 C  CB  . TYR B 107 ? 0.2807 0.2673 0.2561 0.0073  -0.0365 0.0277  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CB  
2198 C  CG  . TYR B 107 ? 0.3242 0.3001 0.2843 0.0157  -0.0341 0.0283  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CG  
2199 C  CD1 . TYR B 107 ? 0.3433 0.3192 0.2987 0.0227  -0.0427 0.0279  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CD1 
2200 C  CD2 . TYR B 107 ? 0.3769 0.3428 0.3277 0.0178  -0.0232 0.0287  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CD2 
2201 C  CE1 . TYR B 107 ? 0.3707 0.3383 0.3104 0.0330  -0.0420 0.0287  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CE1 
2202 C  CE2 . TYR B 107 ? 0.3875 0.3419 0.3221 0.0280  -0.0204 0.0310  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CE2 
2203 C  CZ  . TYR B 107 ? 0.3972 0.3532 0.3253 0.0362  -0.0303 0.0314  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B CZ  
2204 O  OH  . TYR B 107 ? 0.4435 0.3895 0.3538 0.0487  -0.0291 0.0338  ? ? ? ? ? ? 101 TYR B OH  
2205 N  N   . PHE B 108 ? 0.2690 0.2748 0.2573 -0.0032 -0.0293 0.0273  ? ? ? ? ? ? 102 PHE B N   
2206 C  CA  . PHE B 108 ? 0.2726 0.2809 0.2601 -0.0054 -0.0230 0.0244  ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CA  
2207 C  C   . PHE B 108 ? 0.2775 0.3016 0.2714 -0.0082 -0.0272 0.0262  ? ? ? ? ? ? 102 PHE B C   
2208 O  O   . PHE B 108 ? 0.2807 0.3099 0.2745 -0.0107 -0.0233 0.0217  ? ? ? ? ? ? 102 PHE B O   
2209 C  CB  . PHE B 108 ? 0.2879 0.2914 0.2771 -0.0093 -0.0154 0.0176  ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CB  
2210 C  CG  . PHE B 108 ? 0.2881 0.2726 0.2689 -0.0060 -0.0064 0.0167  ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CG  
2211 C  CD1 . PHE B 108 ? 0.2936 0.2648 0.2620 0.0005  -0.0010 0.0198  ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CD1 
2212 C  CD2 . PHE B 108 ? 0.2900 0.2699 0.2748 -0.0085 -0.0022 0.0131  ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CD2 
2213 C  CE1 . PHE B 108 ? 0.3235 0.2758 0.2808 0.0053  0.0083  0.0207  ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CE1 
2214 C  CE2 . PHE B 108 ? 0.3242 0.2857 0.3000 -0.0050 0.0082  0.0133  ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CE2 
2215 C  CZ  . PHE B 108 ? 0.3304 0.2770 0.2907 0.0024  0.0137  0.0177  ? ? ? ? ? ? 102 PHE B CZ  
2216 N  N   . GLY B 109 ? 0.2628 0.2936 0.2620 -0.0073 -0.0341 0.0321  ? ? ? ? ? ? 103 GLY B N   
2217 C  CA  . GLY B 109 ? 0.2682 0.3118 0.2722 -0.0088 -0.0366 0.0362  ? ? ? ? ? ? 103 GLY B CA  
2218 C  C   . GLY B 109 ? 0.2648 0.3135 0.2655 -0.0080 -0.0325 0.0364  ? ? ? ? ? ? 103 GLY B C   
2219 O  O   . GLY B 109 ? 0.2871 0.3453 0.2870 -0.0087 -0.0323 0.0380  ? ? ? ? ? ? 103 GLY B O   
2220 N  N   . ASN B 110 ? 0.2860 0.3278 0.2832 -0.0054 -0.0288 0.0349  ? ? ? ? ? ? 104 ASN B N   
2221 C  CA  . ASN B 110 ? 0.3008 0.3462 0.2953 -0.0041 -0.0236 0.0344  ? ? ? ? ? ? 104 ASN B CA  
2222 C  C   . ASN B 110 ? 0.3197 0.3667 0.3084 -0.0068 -0.0188 0.0271  ? ? ? ? ? ? 104 ASN B C   
2223 O  O   . ASN B 110 ? 0.3173 0.3697 0.3030 -0.0062 -0.0151 0.0258  ? ? ? ? ? ? 104 ASN B O   
2224 C  CB  . ASN B 110 ? 0.3202 0.3573 0.3125 0.0009  -0.0207 0.0344  ? ? ? ? ? ? 104 ASN B CB  
2225 C  CG  . ASN B 110 ? 0.3162 0.3572 0.3170 0.0040  -0.0269 0.0393  ? ? ? ? ? ? 104 ASN B CG  
2226 O  OD1 . ASN B 110 ? 0.3506 0.4002 0.3608 0.0013  -0.0311 0.0430  ? ? ? ? ? ? 104 ASN B OD1 
2227 N  ND2 . ASN B 110 ? 0.4180 0.4523 0.4159 0.0104  -0.0274 0.0388  ? ? ? ? ? ? 104 ASN B ND2 
2228 N  N   . TYR B 111 ? 0.3138 0.3575 0.3026 -0.0097 -0.0188 0.0213  ? ? ? ? ? ? 105 TYR B N   
2229 C  CA  . TYR B 111 ? 0.3137 0.3609 0.3015 -0.0130 -0.0153 0.0115  ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CA  
2230 C  C   . TYR B 111 ? 0.3244 0.3870 0.3138 -0.0143 -0.0223 0.0103  ? ? ? ? ? ? 105 TYR B C   
2231 O  O   . TYR B 111 ? 0.3258 0.3948 0.3163 -0.0167 -0.0221 0.0003  ? ? ? ? ? ? 105 TYR B O   
2232 C  CB  . TYR B 111 ? 0.3180 0.3522 0.3081 -0.0155 -0.0090 0.0044  ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CB  
2233 C  CG  . TYR B 111 ? 0.3229 0.3408 0.3075 -0.0117 -0.0011 0.0068  ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CG  
2234 C  CD1 . TYR B 111 ? 0.3498 0.3640 0.3314 -0.0109 0.0061  0.0030  ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CD1 
2235 C  CD2 . TYR B 111 ? 0.3954 0.4021 0.3765 -0.0075 -0.0017 0.0131  ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CD2 
2236 C  CE1 . TYR B 111 ? 0.3815 0.3806 0.3574 -0.0054 0.0134  0.0063  ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CE1 
2237 C  CE2 . TYR B 111 ? 0.4227 0.4152 0.3961 -0.0013 0.0044  0.0163  ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CE2 
2238 C  CZ  . TYR B 111 ? 0.4340 0.4225 0.4052 0.0000  0.0121  0.0135  ? ? ? ? ? ? 105 TYR B CZ  
2239 O  OH  . TYR B 111 ? 0.4871 0.4613 0.4503 0.0078  0.0183  0.0174  ? ? ? ? ? ? 105 TYR B OH  
2240 N  N   . SER B 112 ? 0.3099 0.3781 0.3001 -0.0120 -0.0282 0.0201  ? ? ? ? ? ? 106 SER B N   
2241 C  CA  . SER B 112 ? 0.3276 0.4086 0.3167 -0.0106 -0.0342 0.0218  ? ? ? ? ? ? 106 SER B CA  
2242 C  C   . SER B 112 ? 0.3376 0.4259 0.3191 -0.0069 -0.0332 0.0290  ? ? ? ? ? ? 106 SER B C   
2243 O  O   . SER B 112 ? 0.3564 0.4431 0.3339 -0.0066 -0.0277 0.0274  ? ? ? ? ? ? 106 SER B O   
2244 C  CB  . SER B 112 ? 0.3141 0.3929 0.3100 -0.0102 -0.0393 0.0282  ? ? ? ? ? ? 106 SER B CB  
2245 O  OG  . SER B 112 ? 0.3134 0.4033 0.3086 -0.0076 -0.0450 0.0294  ? ? ? ? ? ? 106 SER B OG  
2246 N  N   . ASP B 113 ? 0.3388 0.4340 0.3180 -0.0034 -0.0370 0.0374  ? ? ? ? ? ? 107 ASP B N   
2247 C  CA  . ASP B 113 ? 0.3568 0.4572 0.3279 0.0009  -0.0338 0.0460  ? ? ? ? ? ? 107 ASP B CA  
2248 C  C   . ASP B 113 ? 0.3524 0.4515 0.3277 0.0034  -0.0350 0.0593  ? ? ? ? ? ? 107 ASP B C   
2249 O  O   . ASP B 113 ? 0.3447 0.4407 0.3276 0.0023  -0.0397 0.0601  ? ? ? ? ? ? 107 ASP B O   
2250 C  CB  . ASP B 113 ? 0.3726 0.4848 0.3287 0.0050  -0.0345 0.0396  ? ? ? ? ? ? 107 ASP B CB  
2251 C  CG  . ASP B 113 ? 0.4034 0.5260 0.3560 0.0082  -0.0434 0.0347  ? ? ? ? ? ? 107 ASP B CG  
2252 O  OD1 . ASP B 113 ? 0.4436 0.5669 0.3984 0.0115  -0.0474 0.0435  ? ? ? ? ? ? 107 ASP B OD1 
2253 O  OD2 . ASP B 113 ? 0.5227 0.6542 0.4706 0.0082  -0.0464 0.0210  ? ? ? ? ? ? 107 ASP B OD2 
2254 N  N   . ASP B 114 ? 0.3591 0.4587 0.3317 0.0063  -0.0290 0.0698  ? ? ? ? ? ? 108 ASP B N   
2255 C  CA  . ASP B 114 ? 0.3612 0.4562 0.3418 0.0075  -0.0271 0.0828  ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CA  
2256 C  C   . ASP B 114 ? 0.3500 0.4479 0.3240 0.0128  -0.0323 0.0872  ? ? ? ? ? ? 108 ASP B C   
2257 O  O   . ASP B 114 ? 0.3470 0.4386 0.3317 0.0120  -0.0341 0.0926  ? ? ? ? ? ? 108 ASP B O   
2258 C  CB  . ASP B 114 ? 0.3835 0.4786 0.3626 0.0100  -0.0169 0.0938  ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CB  
2259 C  CG  . ASP B 114 ? 0.4113 0.5022 0.4084 0.0044  -0.0119 0.0938  ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CG  
2260 O  OD1 . ASP B 114 ? 0.3962 0.4855 0.3997 0.0006  -0.0160 0.0842  ? ? ? ? ? ? 108 ASP B OD1 
2261 O  OD2 . ASP B 114 ? 0.4874 0.5772 0.4922 0.0048  -0.0029 0.1036  ? ? ? ? ? ? 108 ASP B OD2 
2262 N  N   . VAL B 115 ? 0.3589 0.4669 0.3153 0.0193  -0.0352 0.0844  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B N   
2263 C  CA  . VAL B 115 ? 0.3648 0.4780 0.3134 0.0269  -0.0413 0.0885  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B CA  
2264 C  C   . VAL B 115 ? 0.3399 0.4521 0.3025 0.0229  -0.0493 0.0808  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B C   
2265 O  O   . VAL B 115 ? 0.3328 0.4405 0.3017 0.0255  -0.0512 0.0883  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B O   
2266 C  CB  . VAL B 115 ? 0.3752 0.5030 0.3023 0.0354  -0.0458 0.0828  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B CB  
2267 C  CG1 . VAL B 115 ? 0.4256 0.5626 0.3476 0.0440  -0.0561 0.0829  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B CG1 
2268 C  CG2 . VAL B 115 ? 0.4018 0.5289 0.3113 0.0424  -0.0364 0.0944  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B CG2 
2269 N  N   . THR B 116 ? 0.3343 0.4493 0.3016 0.0169  -0.0525 0.0660  ? ? ? ? ? ? 110 THR B N   
2270 C  CA  . THR B 116 ? 0.3179 0.4315 0.2983 0.0128  -0.0578 0.0577  ? ? ? ? ? ? 110 THR B CA  
2271 C  C   . THR B 116 ? 0.3012 0.4006 0.2953 0.0083  -0.0553 0.0637  ? ? ? ? ? ? 110 THR B C   
2272 O  O   . THR B 116 ? 0.2883 0.3852 0.2901 0.0092  -0.0588 0.0650  ? ? ? ? ? ? 110 THR B O   
2273 C  CB  . THR B 116 ? 0.3109 0.4270 0.2940 0.0068  -0.0578 0.0417  ? ? ? ? ? ? 110 THR B CB  
2274 O  OG1 . THR B 116 ? 0.3356 0.4659 0.3075 0.0108  -0.0610 0.0339  ? ? ? ? ? ? 110 THR B OG1 
2275 C  CG2 . THR B 116 ? 0.3262 0.4404 0.3229 0.0028  -0.0609 0.0331  ? ? ? ? ? ? 110 THR B CG2 
2276 N  N   . ILE B 117 ? 0.3023 0.3933 0.2999 0.0039  -0.0496 0.0659  ? ? ? ? ? ? 111 ILE B N   
2277 C  CA  . ILE B 117 ? 0.2890 0.3684 0.2996 -0.0001 -0.0484 0.0691  ? ? ? ? ? ? 111 ILE B CA  
2278 C  C   . ILE B 117 ? 0.3095 0.3848 0.3264 0.0028  -0.0479 0.0806  ? ? ? ? ? ? 111 ILE B C   
2279 O  O   . ILE B 117 ? 0.2981 0.3665 0.3249 0.0014  -0.0503 0.0803  ? ? ? ? ? ? 111 ILE B O   
2280 C  CB  . ILE B 117 ? 0.2889 0.3639 0.3030 -0.0037 -0.0438 0.0686  ? ? ? ? ? ? 111 ILE B CB  
2281 C  CG1 . ILE B 117 ? 0.2715 0.3454 0.2813 -0.0062 -0.0436 0.0573  ? ? ? ? ? ? 111 ILE B CG1 
2282 C  CG2 . ILE B 117 ? 0.2810 0.3472 0.3100 -0.0065 -0.0439 0.0722  ? ? ? ? ? ? 111 ILE B CG2 
2283 C  CD1 . ILE B 117 ? 0.2795 0.3520 0.2887 -0.0071 -0.0389 0.0565  ? ? ? ? ? ? 111 ILE B CD1 
2284 N  N   . LYS B 118 ? 0.3343 0.4128 0.3441 0.0077  -0.0437 0.0909  ? ? ? ? ? ? 112 LYS B N   
2285 C  CA  . LYS B 118 ? 0.3467 0.4188 0.3617 0.0113  -0.0403 0.1037  ? ? ? ? ? ? 112 LYS B CA  
2286 C  C   . LYS B 118 ? 0.3437 0.4172 0.3573 0.0164  -0.0467 0.1036  ? ? ? ? ? ? 112 LYS B C   
2287 O  O   . LYS B 118 ? 0.3399 0.4045 0.3650 0.0162  -0.0464 0.1078  ? ? ? ? ? ? 112 LYS B O   
2288 C  CB  . LYS B 118 ? 0.3771 0.4519 0.3795 0.0180  -0.0331 0.1158  ? ? ? ? ? ? 112 LYS B CB  
2289 C  CG  . LYS B 118 ? 0.4400 0.5119 0.4478 0.0140  -0.0236 0.1200  ? ? ? ? ? ? 112 LYS B CG  
2290 C  CD  . LYS B 118 ? 0.5137 0.5865 0.5067 0.0223  -0.0143 0.1339  ? ? ? ? ? ? 112 LYS B CD  
2291 C  CE  . LYS B 118 ? 0.5844 0.6452 0.5856 0.0256  -0.0066 0.1492  ? ? ? ? ? ? 112 LYS B CE  
2292 N  NZ  . LYS B 118 ? 0.6480 0.7086 0.6262 0.0392  -0.0023 0.1635  ? ? ? ? ? ? 112 LYS B NZ  
2293 N  N   . LYS B 119 ? 0.3461 0.4320 0.3474 0.0213  -0.0527 0.0977  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B N   
2294 C  CA  . LYS B 119 ? 0.3544 0.4452 0.3570 0.0268  -0.0597 0.0960  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CA  
2295 C  C   . LYS B 119 ? 0.3219 0.4066 0.3401 0.0203  -0.0626 0.0869  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B C   
2296 O  O   . LYS B 119 ? 0.3131 0.3938 0.3391 0.0233  -0.0645 0.0900  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B O   
2297 C  CB  . LYS B 119 ? 0.3726 0.4811 0.3625 0.0328  -0.0668 0.0880  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CB  
2298 C  CG  . LYS B 119 ? 0.4086 0.5257 0.4035 0.0391  -0.0753 0.0845  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CG  
2299 C  CD  . LYS B 119 ? 0.4726 0.6105 0.4612 0.0433  -0.0841 0.0716  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CD  
2300 C  CE  . LYS B 119 ? 0.4814 0.6295 0.4819 0.0482  -0.0926 0.0658  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B CE  
2301 N  NZ  . LYS B 119 ? 0.5341 0.6789 0.5291 0.0606  -0.0937 0.0819  ? ? ? ? ? ? 113 LYS B NZ  
2302 N  N   . TRP B 120 ? 0.3080 0.3918 0.3291 0.0125  -0.0623 0.0757  ? ? ? ? ? ? 114 TRP B N   
2303 C  CA  . TRP B 120 ? 0.2921 0.3676 0.3245 0.0072  -0.0629 0.0682  ? ? ? ? ? ? 114 TRP B CA  
2304 C  C   . TRP B 120 ? 0.2836 0.3452 0.3260 0.0056  -0.0605 0.0749  ? ? ? ? ? ? 114 TRP B C   
2305 O  O   . TRP B 120 ? 0.2914 0.3476 0.3419 0.0058  -0.0621 0.0727  ? ? ? ? ? ? 114 TRP B O   
2306 C  CB  . TRP B 120 ? 0.2698 0.3431 0.3006 0.0007  -0.0608 0.0579  ? ? ? ? ? ? 114 TRP B CB  
2307 C  CG  . TRP B 120 ? 0.2720 0.3556 0.2993 0.0001  -0.0622 0.0472  ? ? ? ? ? ? 114 TRP B CG  
2308 C  CD1 . TRP B 120 ? 0.2672 0.3627 0.2974 0.0034  -0.0669 0.0421  ? ? ? ? ? ? 114 TRP B CD1 
2309 C  CD2 . TRP B 120 ? 0.2902 0.3729 0.3136 -0.0044 -0.0585 0.0388  ? ? ? ? ? ? 114 TRP B CD2 
2310 N  NE1 . TRP B 120 ? 0.2915 0.3945 0.3218 0.0001  -0.0662 0.0298  ? ? ? ? ? ? 114 TRP B NE1 
2311 C  CE2 . TRP B 120 ? 0.2926 0.3860 0.3184 -0.0049 -0.0602 0.0280  ? ? ? ? ? ? 114 TRP B CE2 
2312 C  CE3 . TRP B 120 ? 0.3019 0.3760 0.3214 -0.0075 -0.0538 0.0389  ? ? ? ? ? ? 114 TRP B CE3 
2313 C  CZ2 . TRP B 120 ? 0.3036 0.3973 0.3281 -0.0093 -0.0558 0.0176  ? ? ? ? ? ? 114 TRP B CZ2 
2314 C  CZ3 . TRP B 120 ? 0.3269 0.4007 0.3428 -0.0104 -0.0497 0.0301  ? ? ? ? ? ? 114 TRP B CZ3 
2315 C  CH2 . TRP B 120 ? 0.3244 0.4068 0.3430 -0.0117 -0.0501 0.0196  ? ? ? ? ? ? 114 TRP B CH2 
2316 N  N   . ILE B 121 ? 0.2891 0.3458 0.3329 0.0040  -0.0561 0.0821  ? ? ? ? ? ? 115 ILE B N   
2317 C  CA  . ILE B 121 ? 0.2880 0.3327 0.3452 0.0013  -0.0537 0.0858  ? ? ? ? ? ? 115 ILE B CA  
2318 C  C   . ILE B 121 ? 0.2994 0.3396 0.3611 0.0070  -0.0524 0.0956  ? ? ? ? ? ? 115 ILE B C   
2319 O  O   . ILE B 121 ? 0.3115 0.3427 0.3841 0.0060  -0.0531 0.0939  ? ? ? ? ? ? 115 ILE B O   
2320 C  CB  . ILE B 121 ? 0.2975 0.3398 0.3601 -0.0027 -0.0487 0.0894  ? ? ? ? ? ? 115 ILE B CB  
2321 C  CG1 . ILE B 121 ? 0.3017 0.3472 0.3607 -0.0067 -0.0504 0.0798  ? ? ? ? ? ? 115 ILE B CG1 
2322 C  CG2 . ILE B 121 ? 0.2679 0.2990 0.3492 -0.0060 -0.0460 0.0919  ? ? ? ? ? ? 115 ILE B CG2 
2323 C  CD1 . ILE B 121 ? 0.3378 0.3859 0.4007 -0.0089 -0.0455 0.0834  ? ? ? ? ? ? 115 ILE B CD1 
2324 N  N   . LYS B 122 ? 0.3087 0.3545 0.3607 0.0140  -0.0503 0.1059  ? ? ? ? ? ? 116 LYS B N   
2325 C  CA  . LYS B 122 ? 0.3375 0.3779 0.3915 0.0221  -0.0486 0.1171  ? ? ? ? ? ? 116 LYS B CA  
2326 C  C   . LYS B 122 ? 0.3251 0.3691 0.3816 0.0256  -0.0557 0.1104  ? ? ? ? ? ? 116 LYS B C   
2327 O  O   . LYS B 122 ? 0.3209 0.3551 0.3877 0.0276  -0.0545 0.1136  ? ? ? ? ? ? 116 LYS B O   
2328 C  CB  . LYS B 122 ? 0.3626 0.4094 0.4002 0.0321  -0.0459 0.1296  ? ? ? ? ? ? 116 LYS B CB  
2329 C  CG  . LYS B 122 ? 0.4252 0.4677 0.4602 0.0301  -0.0361 0.1386  ? ? ? ? ? ? 116 LYS B CG  
2330 C  CD  . LYS B 122 ? 0.5309 0.5812 0.5431 0.0421  -0.0339 0.1497  ? ? ? ? ? ? 116 LYS B CD  
2331 C  CE  . LYS B 122 ? 0.5983 0.6405 0.6077 0.0427  -0.0204 0.1632  ? ? ? ? ? ? 116 LYS B CE  
2332 N  NZ  . LYS B 122 ? 0.6302 0.6840 0.6246 0.0420  -0.0199 0.1589  ? ? ? ? ? ? 116 LYS B NZ  
2333 N  N   . ASP B 123 ? 0.3205 0.3783 0.3701 0.0257  -0.0621 0.0999  ? ? ? ? ? ? 117 ASP B N   
2334 C  CA  . ASP B 123 ? 0.3198 0.3826 0.3755 0.0280  -0.0677 0.0919  ? ? ? ? ? ? 117 ASP B CA  
2335 C  C   . ASP B 123 ? 0.3152 0.3649 0.3840 0.0216  -0.0659 0.0855  ? ? ? ? ? ? 117 ASP B C   
2336 O  O   . ASP B 123 ? 0.3083 0.3545 0.3857 0.0252  -0.0670 0.0849  ? ? ? ? ? ? 117 ASP B O   
2337 C  CB  . ASP B 123 ? 0.3115 0.3902 0.3625 0.0263  -0.0727 0.0792  ? ? ? ? ? ? 117 ASP B CB  
2338 C  CG  . ASP B 123 ? 0.3567 0.4526 0.3960 0.0349  -0.0778 0.0813  ? ? ? ? ? ? 117 ASP B CG  
2339 O  OD1 . ASP B 123 ? 0.3639 0.4598 0.3955 0.0443  -0.0776 0.0941  ? ? ? ? ? ? 117 ASP B OD1 
2340 O  OD2 . ASP B 123 ? 0.3822 0.4915 0.4195 0.0325  -0.0815 0.0693  ? ? ? ? ? ? 117 ASP B OD2 
2341 N  N   . GLU B 124 ? 0.3071 0.3505 0.3762 0.0132  -0.0637 0.0794  ? ? ? ? ? ? 118 GLU B N   
2342 C  CA  . GLU B 124 ? 0.3085 0.3397 0.3860 0.0083  -0.0627 0.0722  ? ? ? ? ? ? 118 GLU B CA  
2343 C  C   . GLU B 124 ? 0.3191 0.3367 0.4080 0.0087  -0.0598 0.0786  ? ? ? ? ? ? 118 GLU B C   
2344 O  O   . GLU B 124 ? 0.3303 0.3395 0.4270 0.0092  -0.0599 0.0744  ? ? ? ? ? ? 118 GLU B O   
2345 C  CB  . GLU B 124 ? 0.3102 0.3391 0.3829 0.0016  -0.0620 0.0647  ? ? ? ? ? ? 118 GLU B CB  
2346 C  CG  . GLU B 124 ? 0.3111 0.3283 0.3877 -0.0016 -0.0621 0.0564  ? ? ? ? ? ? 118 GLU B CG  
2347 C  CD  . GLU B 124 ? 0.3520 0.3686 0.4256 -0.0005 -0.0618 0.0480  ? ? ? ? ? ? 118 GLU B CD  
2348 O  OE1 . GLU B 124 ? 0.3682 0.3942 0.4424 0.0022  -0.0621 0.0479  ? ? ? ? ? ? 118 GLU B OE1 
2349 O  OE2 . GLU B 124 ? 0.3559 0.3632 0.4272 -0.0019 -0.0611 0.0410  ? ? ? ? ? ? 118 GLU B OE2 
2350 N  N   . ILE B 125 ? 0.3232 0.3379 0.4142 0.0087  -0.0559 0.0884  ? ? ? ? ? ? 119 ILE B N   
2351 C  CA  . ILE B 125 ? 0.3429 0.3437 0.4476 0.0089  -0.0510 0.0952  ? ? ? ? ? ? 119 ILE B CA  
2352 C  C   . ILE B 125 ? 0.3571 0.3547 0.4643 0.0175  -0.0509 0.1012  ? ? ? ? ? ? 119 ILE B C   
2353 O  O   . ILE B 125 ? 0.3623 0.3479 0.4814 0.0172  -0.0493 0.0988  ? ? ? ? ? ? 119 ILE B O   
2354 C  CB  . ILE B 125 ? 0.3506 0.3491 0.4574 0.0084  -0.0439 0.1071  ? ? ? ? ? ? 119 ILE B CB  
2355 C  CG1 . ILE B 125 ? 0.3607 0.3609 0.4721 -0.0002 -0.0434 0.1004  ? ? ? ? ? ? 119 ILE B CG1 
2356 C  CG2 . ILE B 125 ? 0.3862 0.3687 0.5079 0.0104  -0.0361 0.1169  ? ? ? ? ? ? 119 ILE B CG2 
2357 C  CD1 . ILE B 125 ? 0.3643 0.3652 0.4774 -0.0008 -0.0354 0.1113  ? ? ? ? ? ? 119 ILE B CD1 
2358 N  N   . GLU B 126 ? 0.3746 0.3838 0.4708 0.0259  -0.0533 0.1077  ? ? ? ? ? ? 120 GLU B N   
2359 C  CA  . GLU B 126 ? 0.3952 0.4045 0.4934 0.0364  -0.0545 0.1140  ? ? ? ? ? ? 120 GLU B CA  
2360 C  C   . GLU B 126 ? 0.3775 0.3878 0.4833 0.0357  -0.0586 0.1020  ? ? ? ? ? ? 120 GLU B C   
2361 O  O   . GLU B 126 ? 0.3594 0.3598 0.4754 0.0396  -0.0566 0.1038  ? ? ? ? ? ? 120 GLU B O   
2362 C  CB  . GLU B 126 ? 0.4145 0.4402 0.4979 0.0466  -0.0587 0.1208  ? ? ? ? ? ? 120 GLU B CB  
2363 C  CG  . GLU B 126 ? 0.4899 0.5125 0.5631 0.0496  -0.0526 0.1347  ? ? ? ? ? ? 120 GLU B CG  
2364 C  CD  . GLU B 126 ? 0.5676 0.6031 0.6237 0.0638  -0.0561 0.1444  ? ? ? ? ? ? 120 GLU B CD  
2365 O  OE1 . GLU B 126 ? 0.6140 0.6634 0.6687 0.0715  -0.0649 0.1393  ? ? ? ? ? ? 120 GLU B OE1 
2366 O  OE2 . GLU B 126 ? 0.6142 0.6463 0.6587 0.0677  -0.0497 0.1568  ? ? ? ? ? ? 120 GLU B OE2 
2367 N  N   . ARG B 127 ? 0.3612 0.3820 0.4623 0.0305  -0.0627 0.0898  ? ? ? ? ? ? 121 ARG B N   
2368 C  CA  . ARG B 127 ? 0.3556 0.3770 0.4628 0.0288  -0.0643 0.0778  ? ? ? ? ? ? 121 ARG B CA  
2369 C  C   . ARG B 127 ? 0.3467 0.3500 0.4626 0.0243  -0.0606 0.0731  ? ? ? ? ? ? 121 ARG B C   
2370 O  O   . ARG B 127 ? 0.3494 0.3472 0.4736 0.0277  -0.0596 0.0702  ? ? ? ? ? ? 121 ARG B O   
2371 C  CB  . ARG B 127 ? 0.3640 0.3956 0.4634 0.0226  -0.0661 0.0672  ? ? ? ? ? ? 121 ARG B CB  
2372 C  CG  . ARG B 127 ? 0.4148 0.4488 0.5184 0.0208  -0.0656 0.0555  ? ? ? ? ? ? 121 ARG B CG  
2373 C  CD  . ARG B 127 ? 0.4434 0.4875 0.5395 0.0156  -0.0656 0.0474  ? ? ? ? ? ? 121 ARG B CD  
2374 N  NE  . ARG B 127 ? 0.4601 0.5221 0.5528 0.0189  -0.0701 0.0496  ? ? ? ? ? ? 121 ARG B NE  
2375 C  CZ  . ARG B 127 ? 0.4709 0.5379 0.5531 0.0160  -0.0707 0.0505  ? ? ? ? ? ? 121 ARG B CZ  
2376 N  NH1 . ARG B 127 ? 0.4494 0.5059 0.5244 0.0097  -0.0672 0.0503  ? ? ? ? ? ? 121 ARG B NH1 
2377 N  NH2 . ARG B 127 ? 0.4603 0.5446 0.5392 0.0202  -0.0755 0.0504  ? ? ? ? ? ? 121 ARG B NH2 
2378 N  N   . LYS B 128 ? 0.3338 0.3286 0.4484 0.0170  -0.0589 0.0711  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B N   
2379 C  CA  . LYS B 128 ? 0.3352 0.3149 0.4572 0.0128  -0.0572 0.0636  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CA  
2380 C  C   . LYS B 128 ? 0.3431 0.3094 0.4791 0.0155  -0.0531 0.0707  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B C   
2381 O  O   . LYS B 128 ? 0.3458 0.3010 0.4898 0.0156  -0.0518 0.0641  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B O   
2382 C  CB  . LYS B 128 ? 0.3370 0.3150 0.4547 0.0051  -0.0584 0.0574  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CB  
2383 C  CG  . LYS B 128 ? 0.3534 0.3395 0.4567 0.0036  -0.0606 0.0488  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CG  
2384 C  CD  . LYS B 128 ? 0.4202 0.3984 0.5212 0.0043  -0.0600 0.0381  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CD  
2385 C  CE  . LYS B 128 ? 0.4243 0.4078 0.5132 0.0044  -0.0585 0.0318  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B CE  
2386 N  NZ  . LYS B 128 ? 0.4425 0.4288 0.5197 0.0013  -0.0593 0.0298  ? ? ? ? ? ? 122 LYS B NZ  
2387 N  N   . GLU B 129 ? 0.3449 0.3109 0.4831 0.0185  -0.0499 0.0843  ? ? ? ? ? ? 123 GLU B N   
2388 C  CA  . GLU B 129 ? 0.3656 0.3170 0.5167 0.0229  -0.0437 0.0935  ? ? ? ? ? ? 123 GLU B CA  
2389 C  C   . GLU B 129 ? 0.3627 0.3143 0.5160 0.0325  -0.0446 0.0947  ? ? ? ? ? ? 123 GLU B C   
2390 O  O   . GLU B 129 ? 0.3732 0.3100 0.5389 0.0342  -0.0406 0.0936  ? ? ? ? ? ? 123 GLU B O   
2391 C  CB  . GLU B 129 ? 0.3685 0.3196 0.5174 0.0266  -0.0383 0.1102  ? ? ? ? ? ? 123 GLU B CB  
2392 C  CG  . GLU B 129 ? 0.4016 0.3489 0.5561 0.0171  -0.0341 0.1100  ? ? ? ? ? ? 123 GLU B CG  
2393 C  CD  . GLU B 129 ? 0.4667 0.4133 0.6169 0.0216  -0.0265 0.1275  ? ? ? ? ? ? 123 GLU B CD  
2394 O  OE1 . GLU B 129 ? 0.4817 0.4374 0.6162 0.0320  -0.0282 0.1377  ? ? ? ? ? ? 123 GLU B OE1 
2395 O  OE2 . GLU B 129 ? 0.5174 0.4545 0.6802 0.0153  -0.0185 0.1308  ? ? ? ? ? ? 123 GLU B OE2 
2396 N  N   . ALA B 130 ? 0.3560 0.3250 0.4995 0.0386  -0.0499 0.0957  ? ? ? ? ? ? 124 ALA B N   
2397 C  CA  . ALA B 130 ? 0.3681 0.3419 0.5162 0.0477  -0.0519 0.0947  ? ? ? ? ? ? 124 ALA B CA  
2398 C  C   . ALA B 130 ? 0.3588 0.3254 0.5141 0.0433  -0.0511 0.0800  ? ? ? ? ? ? 124 ALA B C   
2399 O  O   . ALA B 130 ? 0.3544 0.3126 0.5201 0.0490  -0.0483 0.0800  ? ? ? ? ? ? 124 ALA B O   
2400 C  CB  . ALA B 130 ? 0.3641 0.3620 0.5033 0.0538  -0.0589 0.0948  ? ? ? ? ? ? 124 ALA B CB  
2401 N  N   . TYR B 131 ? 0.3450 0.3137 0.4936 0.0344  -0.0526 0.0681  ? ? ? ? ? ? 125 TYR B N   
2402 C  CA  . TYR B 131 ? 0.3467 0.3065 0.4977 0.0312  -0.0508 0.0547  ? ? ? ? ? ? 125 TYR B CA  
2403 C  C   . TYR B 131 ? 0.3574 0.2968 0.5186 0.0297  -0.0469 0.0529  ? ? ? ? ? ? 125 TYR B C   
2404 O  O   . TYR B 131 ? 0.3691 0.2996 0.5369 0.0327  -0.0441 0.0467  ? ? ? ? ? ? 125 TYR B O   
2405 C  CB  . TYR B 131 ? 0.3333 0.2955 0.4717 0.0233  -0.0523 0.0442  ? ? ? ? ? ? 125 TYR B CB  
2406 C  CG  . TYR B 131 ? 0.3430 0.3219 0.4724 0.0228  -0.0541 0.0422  ? ? ? ? ? ? 125 TYR B CG  
2407 C  CD1 . TYR B 131 ? 0.3155 0.3102 0.4491 0.0285  -0.0562 0.0473  ? ? ? ? ? ? 125 TYR B CD1 
2408 C  CD2 . TYR B 131 ? 0.3687 0.3477 0.4858 0.0170  -0.0540 0.0346  ? ? ? ? ? ? 125 TYR B CD2 
2409 C  CE1 . TYR B 131 ? 0.3555 0.3659 0.4840 0.0266  -0.0577 0.0430  ? ? ? ? ? ? 125 TYR B CE1 
2410 C  CE2 . TYR B 131 ? 0.3640 0.3559 0.4746 0.0157  -0.0538 0.0321  ? ? ? ? ? ? 125 TYR B CE2 
2411 C  CZ  . TYR B 131 ? 0.3662 0.3738 0.4837 0.0195  -0.0555 0.0355  ? ? ? ? ? ? 125 TYR B CZ  
2412 O  OH  . TYR B 131 ? 0.3519 0.3725 0.4661 0.0170  -0.0551 0.0309  ? ? ? ? ? ? 125 TYR B OH  
2413 N  N   . ILE B 132 ? 0.3669 0.2991 0.5312 0.0247  -0.0460 0.0571  ? ? ? ? ? ? 126 ILE B N   
2414 C  CA  . ILE B 132 ? 0.3862 0.2994 0.5642 0.0215  -0.0420 0.0530  ? ? ? ? ? ? 126 ILE B CA  
2415 C  C   . ILE B 132 ? 0.3990 0.3015 0.5901 0.0300  -0.0361 0.0627  ? ? ? ? ? ? 126 ILE B C   
2416 O  O   . ILE B 132 ? 0.4086 0.2969 0.6098 0.0310  -0.0328 0.0552  ? ? ? ? ? ? 126 ILE B O   
2417 C  CB  . ILE B 132 ? 0.3886 0.2981 0.5722 0.0140  -0.0410 0.0557  ? ? ? ? ? ? 126 ILE B CB  
2418 C  CG1 . ILE B 132 ? 0.3958 0.3140 0.5685 0.0067  -0.0472 0.0445  ? ? ? ? ? ? 126 ILE B CG1 
2419 C  CG2 . ILE B 132 ? 0.3945 0.2843 0.5985 0.0107  -0.0354 0.0521  ? ? ? ? ? ? 126 ILE B CG2 
2420 C  CD1 . ILE B 132 ? 0.3657 0.2869 0.5435 0.0007  -0.0467 0.0494  ? ? ? ? ? ? 126 ILE B CD1 
2421 N  N   . ALA B 133 ? 0.4019 0.3106 0.5916 0.0373  -0.0347 0.0792  ? ? ? ? ? ? 127 ALA B N   
2422 C  CA  . ALA B 133 ? 0.4210 0.3197 0.6207 0.0483  -0.0291 0.0908  ? ? ? ? ? ? 127 ALA B CA  
2423 C  C   . ALA B 133 ? 0.4233 0.3253 0.6257 0.0554  -0.0308 0.0838  ? ? ? ? ? ? 127 ALA B C   
2424 O  O   . ALA B 133 ? 0.4335 0.3207 0.6482 0.0607  -0.0254 0.0845  ? ? ? ? ? ? 127 ALA B O   
2425 C  CB  . ALA B 133 ? 0.4250 0.3323 0.6171 0.0581  -0.0287 0.1104  ? ? ? ? ? ? 127 ALA B CB  
2426 N  N   . ASP B 134 ? 0.4172 0.3382 0.6100 0.0552  -0.0370 0.0765  ? ? ? ? ? ? 128 ASP B N   
2427 C  CA  . ASP B 134 ? 0.4322 0.3581 0.6296 0.0607  -0.0372 0.0685  ? ? ? ? ? ? 128 ASP B CA  
2428 C  C   . ASP B 134 ? 0.4375 0.3465 0.6396 0.0553  -0.0329 0.0535  ? ? ? ? ? ? 128 ASP B C   
2429 O  O   . ASP B 134 ? 0.4461 0.3477 0.6580 0.0617  -0.0289 0.0504  ? ? ? ? ? ? 128 ASP B O   
2430 C  CB  . ASP B 134 ? 0.4300 0.3788 0.6184 0.0596  -0.0428 0.0630  ? ? ? ? ? ? 128 ASP B CB  
2431 C  CG  . ASP B 134 ? 0.4479 0.4025 0.6436 0.0637  -0.0412 0.0535  ? ? ? ? ? ? 128 ASP B CG  
2432 O  OD1 . ASP B 134 ? 0.4791 0.4389 0.6859 0.0745  -0.0412 0.0591  ? ? ? ? ? ? 128 ASP B OD1 
2433 O  OD2 . ASP B 134 ? 0.4570 0.4105 0.6468 0.0570  -0.0392 0.0410  ? ? ? ? ? ? 128 ASP B OD2 
2434 N  N   . LEU B 135 ? 0.4327 0.3359 0.6271 0.0448  -0.0341 0.0440  ? ? ? ? ? ? 129 LEU B N   
2435 C  CA  . LEU B 135 ? 0.4455 0.3333 0.6414 0.0410  -0.0314 0.0288  ? ? ? ? ? ? 129 LEU B CA  
2436 C  C   . LEU B 135 ? 0.4608 0.3276 0.6735 0.0420  -0.0260 0.0301  ? ? ? ? ? ? 129 LEU B C   
2437 O  O   . LEU B 135 ? 0.4816 0.3358 0.7008 0.0447  -0.0219 0.0209  ? ? ? ? ? ? 129 LEU B O   
2438 C  CB  . LEU B 135 ? 0.4282 0.3171 0.6108 0.0316  -0.0357 0.0182  ? ? ? ? ? ? 129 LEU B CB  
2439 C  CG  . LEU B 135 ? 0.4469 0.3502 0.6123 0.0311  -0.0380 0.0132  ? ? ? ? ? ? 129 LEU B CG  
2440 C  CD1 . LEU B 135 ? 0.4164 0.3198 0.5679 0.0240  -0.0423 0.0053  ? ? ? ? ? ? 129 LEU B CD1 
2441 C  CD2 . LEU B 135 ? 0.4709 0.3707 0.6350 0.0362  -0.0330 0.0042  ? ? ? ? ? ? 129 LEU B CD2 
2442 N  N   . ARG B 136 ? 0.4680 0.3298 0.6883 0.0401  -0.0244 0.0414  ? ? ? ? ? ? 130 ARG B N   
2443 C  CA  . ARG B 136 ? 0.4982 0.3378 0.7376 0.0407  -0.0167 0.0441  ? ? ? ? ? ? 130 ARG B CA  
2444 C  C   . ARG B 136 ? 0.5031 0.3369 0.7512 0.0538  -0.0111 0.0536  ? ? ? ? ? ? 130 ARG B C   
2445 O  O   . ARG B 136 ? 0.5203 0.3353 0.7819 0.0560  -0.0047 0.0484  ? ? ? ? ? ? 130 ARG B O   
2446 C  CB  . ARG B 136 ? 0.5026 0.3376 0.7489 0.0357  -0.0136 0.0555  ? ? ? ? ? ? 130 ARG B CB  
2447 C  CG  . ARG B 136 ? 0.5189 0.3580 0.7626 0.0228  -0.0186 0.0434  ? ? ? ? ? ? 130 ARG B CG  
2448 C  CD  . ARG B 136 ? 0.6025 0.4248 0.8678 0.0153  -0.0117 0.0433  ? ? ? ? ? ? 130 ARG B CD  
2449 N  NE  . ARG B 136 ? 0.6146 0.4434 0.8815 0.0037  -0.0172 0.0311  ? ? ? ? ? ? 130 ARG B NE  
2450 C  CZ  . ARG B 136 ? 0.6347 0.4736 0.8998 -0.0007 -0.0178 0.0396  ? ? ? ? ? ? 130 ARG B CZ  
2451 N  NH1 . ARG B 136 ? 0.6381 0.4814 0.8968 0.0055  -0.0131 0.0605  ? ? ? ? ? ? 130 ARG B NH1 
2452 N  NH2 . ARG B 136 ? 0.6283 0.4739 0.8973 -0.0105 -0.0234 0.0265  ? ? ? ? ? ? 130 ARG B NH2 
2453 N  N   . LEU B 137 ? 0.4985 0.3496 0.7392 0.0631  -0.0143 0.0659  ? ? ? ? ? ? 131 LEU B N   
2454 C  CA  . LEU B 137 ? 0.5202 0.3709 0.7689 0.0773  -0.0112 0.0737  ? ? ? ? ? ? 131 LEU B CA  
2455 C  C   . LEU B 137 ? 0.5183 0.3681 0.7703 0.0785  -0.0103 0.0578  ? ? ? ? ? ? 131 LEU B C   
2456 O  O   . LEU B 137 ? 0.5255 0.3611 0.7905 0.0859  -0.0039 0.0573  ? ? ? ? ? ? 131 LEU B O   
2457 C  CB  . LEU B 137 ? 0.5200 0.3946 0.7602 0.0870  -0.0175 0.0867  ? ? ? ? ? ? 131 LEU B CB  
2458 C  CG  . LEU B 137 ? 0.5537 0.4342 0.8020 0.1040  -0.0171 0.0956  ? ? ? ? ? ? 131 LEU B CG  
2459 C  CD1 . LEU B 137 ? 0.6218 0.4770 0.8828 0.1127  -0.0074 0.1071  ? ? ? ? ? ? 131 LEU B CD1 
2460 C  CD2 . LEU B 137 ? 0.5889 0.4954 0.8269 0.1124  -0.0257 0.1069  ? ? ? ? ? ? 131 LEU B CD2 
2461 N  N   . LYS B 138 ? 0.4969 0.3594 0.7366 0.0714  -0.0151 0.0449  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B N   
2462 C  CA  . LYS B 138 ? 0.5106 0.3709 0.7504 0.0724  -0.0123 0.0297  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CA  
2463 C  C   . LYS B 138 ? 0.5224 0.3582 0.7670 0.0677  -0.0071 0.0163  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B C   
2464 O  O   . LYS B 138 ? 0.5379 0.3647 0.7891 0.0731  -0.0015 0.0085  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B O   
2465 C  CB  . LYS B 138 ? 0.4851 0.3633 0.7092 0.0671  -0.0166 0.0211  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CB  
2466 C  CG  . LYS B 138 ? 0.5043 0.4070 0.7310 0.0740  -0.0198 0.0295  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CG  
2467 C  CD  . LYS B 138 ? 0.5233 0.4433 0.7361 0.0672  -0.0237 0.0244  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CD  
2468 C  CE  . LYS B 138 ? 0.5188 0.4630 0.7396 0.0735  -0.0254 0.0264  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B CE  
2469 N  NZ  . LYS B 138 ? 0.5167 0.4730 0.7472 0.0833  -0.0309 0.0406  ? ? ? ? ? ? 132 LYS B NZ  
2470 N  N   . TYR B 139 ? 0.5306 0.3563 0.7739 0.0582  -0.0087 0.0129  ? ? ? ? ? ? 133 TYR B N   
2471 C  CA  . TYR B 139 ? 0.5525 0.3568 0.8030 0.0532  -0.0052 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 133 TYR B CA  
2472 C  C   . TYR B 139 ? 0.5729 0.3578 0.8441 0.0606  0.0038  0.0030  ? ? ? ? ? ? 133 TYR B C   
2473 O  O   . TYR B 139 ? 0.5904 0.3621 0.8666 0.0634  0.0087  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 133 TYR B O   
2474 C  CB  . TYR B 139 ? 0.5549 0.3550 0.8057 0.0415  -0.0093 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 133 TYR B CB  
2475 C  CG  . TYR B 139 ? 0.5857 0.3645 0.8497 0.0363  -0.0061 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 133 TYR B CG  
2476 C  CD1 . TYR B 139 ? 0.6199 0.3945 0.8734 0.0352  -0.0085 -0.0445 ? ? ? ? ? ? 133 TYR B CD1 
2477 C  CD2 . TYR B 139 ? 0.6101 0.3720 0.8972 0.0332  0.0003  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 133 TYR B CD2 
2478 C  CE1 . TYR B 139 ? 0.6520 0.4078 0.9182 0.0308  -0.0066 -0.0623 ? ? ? ? ? ? 133 TYR B CE1 
2479 C  CE2 . TYR B 139 ? 0.6572 0.3994 0.9604 0.0275  0.0037  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 133 TYR B CE2 
2480 C  CZ  . TYR B 139 ? 0.6633 0.4036 0.9561 0.0263  -0.0008 -0.0584 ? ? ? ? ? ? 133 TYR B CZ  
2481 O  OH  . TYR B 139 ? 0.7267 0.4485 1.0361 0.0208  0.0015  -0.0777 ? ? ? ? ? ? 133 TYR B OH  
2482 N  N   . GLU B 140 ? 0.5787 0.3613 0.8605 0.0654  0.0070  0.0223  ? ? ? ? ? ? 134 GLU B N   
2483 C  CA  . GLU B 140 ? 0.6031 0.3667 0.9035 0.0752  0.0168  0.0313  ? ? ? ? ? ? 134 GLU B CA  
2484 C  C   . GLU B 140 ? 0.6010 0.3697 0.9026 0.0872  0.0187  0.0291  ? ? ? ? ? ? 134 GLU B C   
2485 O  O   . GLU B 140 ? 0.6115 0.3620 0.9267 0.0928  0.0266  0.0250  ? ? ? ? ? ? 134 GLU B O   
2486 C  CB  . GLU B 140 ? 0.6050 0.3686 0.9101 0.0819  0.0197  0.0558  ? ? ? ? ? ? 134 GLU B CB  
2487 C  CG  . GLU B 140 ? 0.6115 0.3694 0.9181 0.0705  0.0204  0.0596  ? ? ? ? ? ? 134 GLU B CG  
2488 C  CD  . GLU B 140 ? 0.6247 0.3571 0.9499 0.0600  0.0276  0.0453  ? ? ? ? ? ? 134 GLU B CD  
2489 O  OE1 . GLU B 140 ? 0.6080 0.3193 0.9487 0.0651  0.0365  0.0423  ? ? ? ? ? ? 134 GLU B OE1 
2490 O  OE2 . GLU B 140 ? 0.6091 0.3435 0.9345 0.0468  0.0239  0.0355  ? ? ? ? ? ? 134 GLU B OE2 
2491 N  N   . LYS B 141 ? 0.5889 0.3828 0.8783 0.0905  0.0121  0.0303  ? ? ? ? ? ? 135 LYS B N   
2492 C  CA  . LYS B 141 ? 0.5955 0.3975 0.8881 0.1003  0.0143  0.0255  ? ? ? ? ? ? 135 LYS B CA  
2493 C  C   . LYS B 141 ? 0.5858 0.3776 0.8732 0.0948  0.0179  0.0031  ? ? ? ? ? ? 135 LYS B C   
2494 O  O   . LYS B 141 ? 0.5968 0.3794 0.8939 0.1023  0.0250  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 135 LYS B O   
2495 C  CB  . LYS B 141 ? 0.5857 0.4188 0.8694 0.1033  0.0067  0.0316  ? ? ? ? ? ? 135 LYS B CB  
2496 C  CG  . LYS B 141 ? 0.6209 0.4682 0.9113 0.1122  0.0087  0.0264  ? ? ? ? ? ? 135 LYS B CG  
2497 C  CD  . LYS B 141 ? 0.6333 0.5121 0.9183 0.1130  0.0008  0.0310  ? ? ? ? ? ? 135 LYS B CD  
2498 C  CE  . LYS B 141 ? 0.6593 0.5546 0.9557 0.1205  0.0038  0.0241  ? ? ? ? ? ? 135 LYS B CE  
2499 N  NZ  . LYS B 141 ? 0.6538 0.5806 0.9562 0.1264  -0.0042 0.0312  ? ? ? ? ? ? 135 LYS B NZ  
2500 N  N   . TRP B 142 ? 0.5590 0.3523 0.8301 0.0829  0.0132  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 136 TRP B N   
2501 C  CA  . TRP B 142 ? 0.5545 0.3418 0.8130 0.0793  0.0151  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 136 TRP B CA  
2502 C  C   . TRP B 142 ? 0.5669 0.3293 0.8294 0.0745  0.0180  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 136 TRP B C   
2503 O  O   . TRP B 142 ? 0.5721 0.3271 0.8247 0.0749  0.0208  -0.0622 ? ? ? ? ? ? 136 TRP B O   
2504 C  CB  . TRP B 142 ? 0.5401 0.3418 0.7756 0.0709  0.0078  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 136 TRP B CB  
2505 C  CG  . TRP B 142 ? 0.5315 0.3571 0.7608 0.0736  0.0058  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 136 TRP B CG  
2506 C  CD1 . TRP B 142 ? 0.5583 0.3953 0.7974 0.0826  0.0103  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 136 TRP B CD1 
2507 C  CD2 . TRP B 142 ? 0.5036 0.3455 0.7179 0.0669  -0.0012 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 136 TRP B CD2 
2508 N  NE1 . TRP B 142 ? 0.5254 0.3854 0.7577 0.0810  0.0065  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 136 TRP B NE1 
2509 C  CE2 . TRP B 142 ? 0.5252 0.3872 0.7415 0.0716  -0.0001 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 136 TRP B CE2 
2510 C  CE3 . TRP B 142 ? 0.5048 0.3467 0.7063 0.0577  -0.0080 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 136 TRP B CE3 
2511 C  CZ2 . TRP B 142 ? 0.4858 0.3660 0.6908 0.0667  -0.0051 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 136 TRP B CZ2 
2512 C  CZ3 . TRP B 142 ? 0.5226 0.3826 0.7115 0.0538  -0.0129 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 136 TRP B CZ3 
2513 C  CH2 . TRP B 142 ? 0.5030 0.3808 0.6935 0.0582  -0.0110 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 136 TRP B CH2 
2514 N  N   . ARG B 143 ? 0.5566 0.3064 0.8332 0.0698  0.0179  -0.0401 ? ? ? ? ? ? 137 ARG B N   
2515 C  CA  . ARG B 143 ? 0.5721 0.3038 0.8526 0.0610  0.0174  -0.0577 ? ? ? ? ? ? 137 ARG B CA  
2516 C  C   . ARG B 143 ? 0.5934 0.3053 0.8787 0.0644  0.0241  -0.0765 ? ? ? ? ? ? 137 ARG B C   
2517 O  O   . ARG B 143 ? 0.6020 0.3072 0.8787 0.0581  0.0202  -0.0973 ? ? ? ? ? ? 137 ARG B O   
2518 C  CB  . ARG B 143 ? 0.5811 0.3017 0.8818 0.0552  0.0191  -0.0482 ? ? ? ? ? ? 137 ARG B CB  
2519 C  CG  . ARG B 143 ? 0.5907 0.3011 0.9108 0.0648  0.0285  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 137 ARG B CG  
2520 C  CD  . ARG B 143 ? 0.6147 0.3166 0.9492 0.0580  0.0308  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 137 ARG B CD  
2521 N  NE  . ARG B 143 ? 0.6279 0.3088 0.9788 0.0478  0.0342  -0.0359 ? ? ? ? ? ? 137 ARG B NE  
2522 C  CZ  . ARG B 143 ? 0.6131 0.2841 0.9813 0.0385  0.0375  -0.0331 ? ? ? ? ? ? 137 ARG B CZ  
2523 N  NH1 . ARG B 143 ? 0.5970 0.2758 0.9651 0.0389  0.0385  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 137 ARG B NH1 
2524 N  NH2 . ARG B 143 ? 0.6399 0.2932 1.0267 0.0289  0.0403  -0.0534 ? ? ? ? ? ? 137 ARG B NH2 
2525 N  N   . VAL B 144 ? 0.6030 0.3058 0.9021 0.0749  0.0335  -0.0701 ? ? ? ? ? ? 138 VAL B N   
2526 C  CA  . VAL B 144 ? 0.6245 0.3070 0.9299 0.0788  0.0413  -0.0875 ? ? ? ? ? ? 138 VAL B CA  
2527 C  C   . VAL B 144 ? 0.6363 0.3256 0.9161 0.0797  0.0392  -0.1057 ? ? ? ? ? ? 138 VAL B C   
2528 O  O   . VAL B 144 ? 0.6573 0.3334 0.9301 0.0763  0.0387  -0.1278 ? ? ? ? ? ? 138 VAL B O   
2529 C  CB  . VAL B 144 ? 0.6378 0.3124 0.9619 0.0922  0.0521  -0.0751 ? ? ? ? ? ? 138 VAL B CB  
2530 C  CG1 . VAL B 144 ? 0.6625 0.3182 0.9900 0.0974  0.0609  -0.0944 ? ? ? ? ? ? 138 VAL B CG1 
2531 C  CG2 . VAL B 144 ? 0.6296 0.2912 0.9770 0.0931  0.0565  -0.0578 ? ? ? ? ? ? 138 VAL B CG2 
2532 N  N   . GLY B 145 ? 0.6205 0.3303 0.8862 0.0847  0.0385  -0.0966 ? ? ? ? ? ? 139 GLY B N   
2533 C  CA  . GLY B 145 ? 0.6279 0.3440 0.8682 0.0871  0.0397  -0.1098 ? ? ? ? ? ? 139 GLY B CA  
2534 C  C   . GLY B 145 ? 0.6150 0.3410 0.8281 0.0793  0.0300  -0.1174 ? ? ? ? ? ? 139 GLY B C   
2535 O  O   . GLY B 145 ? 0.6242 0.3468 0.8137 0.0811  0.0310  -0.1331 ? ? ? ? ? ? 139 GLY B O   
2536 N  N   . ILE B 146 ? 0.5936 0.3314 0.8080 0.0719  0.0211  -0.1061 ? ? ? ? ? ? 140 ILE B N   
2537 C  CA  . ILE B 146 ? 0.5827 0.3323 0.7714 0.0665  0.0125  -0.1108 ? ? ? ? ? ? 140 ILE B CA  
2538 C  C   . ILE B 146 ? 0.5949 0.3323 0.7678 0.0640  0.0079  -0.1343 ? ? ? ? ? ? 140 ILE B C   
2539 O  O   . ILE B 146 ? 0.6153 0.3383 0.8043 0.0602  0.0063  -0.1453 ? ? ? ? ? ? 140 ILE B O   
2540 C  CB  . ILE B 146 ? 0.5652 0.3286 0.7592 0.0586  0.0036  -0.0961 ? ? ? ? ? ? 140 ILE B CB  
2541 C  CG1 . ILE B 146 ? 0.5735 0.3515 0.7399 0.0557  -0.0030 -0.0978 ? ? ? ? ? ? 140 ILE B CG1 
2542 C  CG2 . ILE B 146 ? 0.5825 0.3348 0.7933 0.0506  -0.0014 -0.1016 ? ? ? ? ? ? 140 ILE B CG2 
2543 C  CD1 . ILE B 146 ? 0.5623 0.3546 0.7319 0.0484  -0.0113 -0.0845 ? ? ? ? ? ? 140 ILE B CD1 
2544 N  N   . THR B 147 ? 0.5857 0.3285 0.7269 0.0668  0.0063  -0.1427 ? ? ? ? ? ? 141 THR B N   
2545 C  CA  . THR B 147 ? 0.6004 0.3348 0.7204 0.0668  -0.0002 -0.1652 ? ? ? ? ? ? 141 THR B CA  
2546 C  C   . THR B 147 ? 0.5893 0.3342 0.7023 0.0592  -0.0143 -0.1670 ? ? ? ? ? ? 141 THR B C   
2547 O  O   . THR B 147 ? 0.5434 0.3023 0.6625 0.0543  -0.0177 -0.1501 ? ? ? ? ? ? 141 THR B O   
2548 C  CB  . THR B 147 ? 0.6210 0.3533 0.7059 0.0764  0.0062  -0.1736 ? ? ? ? ? ? 141 THR B CB  
2549 O  OG1 . THR B 147 ? 0.5993 0.3468 0.6654 0.0769  0.0063  -0.1600 ? ? ? ? ? ? 141 THR B OG1 
2550 C  CG2 . THR B 147 ? 0.6343 0.3556 0.7281 0.0847  0.0218  -0.1743 ? ? ? ? ? ? 141 THR B CG2 
2551 N  N   . PHE B 148 ? 0.6066 0.3457 0.7075 0.0588  -0.0230 -0.1890 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B N   
2552 C  CA  . PHE B 148 ? 0.6125 0.3627 0.7074 0.0528  -0.0376 -0.1946 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B CA  
2553 C  C   . PHE B 148 ? 0.5903 0.3556 0.6572 0.0557  -0.0399 -0.1816 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B C   
2554 O  O   . PHE B 148 ? 0.5756 0.3541 0.6500 0.0490  -0.0473 -0.1714 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B O   
2555 C  CB  . PHE B 148 ? 0.6467 0.3905 0.7269 0.0553  -0.0472 -0.2231 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B CB  
2556 C  CG  . PHE B 148 ? 0.6632 0.4210 0.7376 0.0508  -0.0635 -0.2309 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B CG  
2557 C  CD1 . PHE B 148 ? 0.6721 0.4346 0.7824 0.0387  -0.0703 -0.2318 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B CD1 
2558 C  CD2 . PHE B 148 ? 0.6826 0.4488 0.7167 0.0593  -0.0709 -0.2360 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B CD2 
2559 C  CE1 . PHE B 148 ? 0.6796 0.4574 0.7881 0.0346  -0.0852 -0.2391 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B CE1 
2560 C  CE2 . PHE B 148 ? 0.6953 0.4761 0.7254 0.0565  -0.0867 -0.2426 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B CE2 
2561 C  CZ  . PHE B 148 ? 0.6819 0.4696 0.7507 0.0437  -0.0943 -0.2450 ? ? ? ? ? ? 142 PHE B CZ  
2562 N  N   . VAL B 149 ? 0.5963 0.3588 0.6321 0.0657  -0.0321 -0.1817 ? ? ? ? ? ? 143 VAL B N   
2563 C  CA  . VAL B 149 ? 0.5920 0.3655 0.5994 0.0693  -0.0322 -0.1707 ? ? ? ? ? ? 143 VAL B CA  
2564 C  C   . VAL B 149 ? 0.5602 0.3442 0.5839 0.0650  -0.0248 -0.1470 ? ? ? ? ? ? 143 VAL B C   
2565 O  O   . VAL B 149 ? 0.5397 0.3359 0.5567 0.0619  -0.0296 -0.1367 ? ? ? ? ? ? 143 VAL B O   
2566 C  CB  . VAL B 149 ? 0.6207 0.3859 0.5874 0.0819  -0.0246 -0.1785 ? ? ? ? ? ? 143 VAL B CB  
2567 C  CG1 . VAL B 149 ? 0.6673 0.4256 0.6135 0.0872  -0.0358 -0.2031 ? ? ? ? ? ? 143 VAL B CG1 
2568 C  CG2 . VAL B 149 ? 0.6254 0.3804 0.5977 0.0869  -0.0071 -0.1754 ? ? ? ? ? ? 143 VAL B CG2 
2569 N  N   . GLU B 150 ? 0.5544 0.3347 0.6001 0.0653  -0.0141 -0.1393 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B N   
2570 C  CA  . GLU B 150 ? 0.5493 0.3419 0.6142 0.0616  -0.0096 -0.1187 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B CA  
2571 C  C   . GLU B 150 ? 0.5371 0.3387 0.6231 0.0524  -0.0199 -0.1101 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B C   
2572 O  O   . GLU B 150 ? 0.5252 0.3403 0.6142 0.0493  -0.0209 -0.0953 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B O   
2573 C  CB  . GLU B 150 ? 0.5421 0.3304 0.6295 0.0651  0.0015  -0.1134 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B CB  
2574 C  CG  . GLU B 150 ? 0.5700 0.3529 0.6417 0.0739  0.0149  -0.1178 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B CG  
2575 C  CD  . GLU B 150 ? 0.6145 0.3907 0.7101 0.0783  0.0243  -0.1176 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B CD  
2576 O  OE1 . GLU B 150 ? 0.6269 0.3971 0.7464 0.0756  0.0201  -0.1176 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B OE1 
2577 O  OE2 . GLU B 150 ? 0.6423 0.4176 0.7333 0.0850  0.0370  -0.1180 ? ? ? ? ? ? 144 GLU B OE2 
2578 N  N   . GLU B 151 ? 0.5550 0.3485 0.6566 0.0480  -0.0264 -0.1199 ? ? ? ? ? ? 145 GLU B N   
2579 C  CA  . GLU B 151 ? 0.5514 0.3514 0.6748 0.0391  -0.0337 -0.1123 ? ? ? ? ? ? 145 GLU B CA  
2580 C  C   . GLU B 151 ? 0.5565 0.3688 0.6653 0.0349  -0.0445 -0.1132 ? ? ? ? ? ? 145 GLU B C   
2581 O  O   . GLU B 151 ? 0.5399 0.3612 0.6639 0.0281  -0.0484 -0.1022 ? ? ? ? ? ? 145 GLU B O   
2582 C  CB  . GLU B 151 ? 0.5750 0.3611 0.7236 0.0349  -0.0348 -0.1233 ? ? ? ? ? ? 145 GLU B CB  
2583 C  CG  . GLU B 151 ? 0.5767 0.3661 0.7531 0.0262  -0.0373 -0.1123 ? ? ? ? ? ? 145 GLU B CG  
2584 C  CD  . GLU B 151 ? 0.6212 0.3937 0.8265 0.0222  -0.0342 -0.1213 ? ? ? ? ? ? 145 GLU B CD  
2585 O  OE1 . GLU B 151 ? 0.6868 0.4448 0.8948 0.0272  -0.0279 -0.1308 ? ? ? ? ? ? 145 GLU B OE1 
2586 O  OE2 . GLU B 151 ? 0.6566 0.4294 0.8832 0.0138  -0.0367 -0.1190 ? ? ? ? ? ? 145 GLU B OE2 
2587 N  N   . ILE B 152 ? 0.5682 0.3806 0.6472 0.0399  -0.0489 -0.1257 ? ? ? ? ? ? 146 ILE B N   
2588 C  CA  . ILE B 152 ? 0.5672 0.3915 0.6299 0.0383  -0.0589 -0.1260 ? ? ? ? ? ? 146 ILE B CA  
2589 C  C   . ILE B 152 ? 0.5474 0.3843 0.6084 0.0363  -0.0554 -0.1056 ? ? ? ? ? ? 146 ILE B C   
2590 O  O   . ILE B 152 ? 0.5321 0.3797 0.6020 0.0302  -0.0620 -0.0989 ? ? ? ? ? ? 146 ILE B O   
2591 C  CB  . ILE B 152 ? 0.5886 0.4094 0.6138 0.0477  -0.0623 -0.1403 ? ? ? ? ? ? 146 ILE B CB  
2592 C  CG1 . ILE B 152 ? 0.6050 0.4171 0.6320 0.0491  -0.0700 -0.1637 ? ? ? ? ? ? 146 ILE B CG1 
2593 C  CG2 . ILE B 152 ? 0.5782 0.4114 0.5837 0.0487  -0.0708 -0.1367 ? ? ? ? ? ? 146 ILE B CG2 
2594 C  CD1 . ILE B 152 ? 0.6332 0.4403 0.6202 0.0610  -0.0732 -0.1792 ? ? ? ? ? ? 146 ILE B CD1 
2595 N  N   . SER B 153 ? 0.5465 0.3826 0.5983 0.0412  -0.0445 -0.0967 ? ? ? ? ? ? 147 SER B N   
2596 C  CA  . SER B 153 ? 0.5413 0.3896 0.5941 0.0393  -0.0403 -0.0795 ? ? ? ? ? ? 147 SER B CA  
2597 C  C   . SER B 153 ? 0.5144 0.3706 0.5963 0.0322  -0.0429 -0.0671 ? ? ? ? ? ? 147 SER B C   
2598 O  O   . SER B 153 ? 0.4868 0.3544 0.5701 0.0278  -0.0472 -0.0580 ? ? ? ? ? ? 147 SER B O   
2599 C  CB  . SER B 153 ? 0.5479 0.3940 0.5963 0.0448  -0.0272 -0.0750 ? ? ? ? ? ? 147 SER B CB  
2600 O  OG  . SER B 153 ? 0.6521 0.4856 0.6771 0.0525  -0.0222 -0.0877 ? ? ? ? ? ? 147 SER B OG  
2601 N  N   . LEU B 154 ? 0.4996 0.3482 0.6034 0.0321  -0.0396 -0.0669 ? ? ? ? ? ? 148 LEU B N   
2602 C  CA  . LEU B 154 ? 0.4911 0.3437 0.6202 0.0277  -0.0400 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 148 LEU B CA  
2603 C  C   . LEU B 154 ? 0.4814 0.3368 0.6188 0.0202  -0.0481 -0.0550 ? ? ? ? ? ? 148 LEU B C   
2604 O  O   . LEU B 154 ? 0.4513 0.3169 0.5955 0.0166  -0.0495 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 148 LEU B O   
2605 C  CB  . LEU B 154 ? 0.5015 0.3407 0.6507 0.0303  -0.0343 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 148 LEU B CB  
2606 C  CG  . LEU B 154 ? 0.5107 0.3480 0.6858 0.0279  -0.0327 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 148 LEU B CG  
2607 C  CD1 . LEU B 154 ? 0.4855 0.3375 0.6620 0.0302  -0.0315 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 148 LEU B CD1 
2608 C  CD2 . LEU B 154 ? 0.5005 0.3214 0.6914 0.0325  -0.0255 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 148 LEU B CD2 
2609 N  N   . ASP B 155 ? 0.4854 0.3326 0.6239 0.0180  -0.0533 -0.0714 ? ? ? ? ? ? 149 ASP B N   
2610 C  CA  . ASP B 155 ? 0.4851 0.3360 0.6366 0.0103  -0.0608 -0.0754 ? ? ? ? ? ? 149 ASP B CA  
2611 C  C   . ASP B 155 ? 0.4747 0.3405 0.6093 0.0089  -0.0682 -0.0732 ? ? ? ? ? ? 149 ASP B C   
2612 O  O   . ASP B 155 ? 0.4659 0.3395 0.6140 0.0026  -0.0715 -0.0675 ? ? ? ? ? ? 149 ASP B O   
2613 C  CB  . ASP B 155 ? 0.5041 0.3449 0.6619 0.0087  -0.0659 -0.0973 ? ? ? ? ? ? 149 ASP B CB  
2614 C  CG  . ASP B 155 ? 0.5196 0.3442 0.7027 0.0074  -0.0584 -0.0997 ? ? ? ? ? ? 149 ASP B CG  
2615 O  OD1 . ASP B 155 ? 0.4985 0.3202 0.6956 0.0079  -0.0500 -0.0825 ? ? ? ? ? ? 149 ASP B OD1 
2616 O  OD2 . ASP B 155 ? 0.5228 0.3377 0.7119 0.0064  -0.0614 -0.1193 ? ? ? ? ? ? 149 ASP B OD2 
2617 N  N   . VAL B 156 ? 0.4831 0.3516 0.5885 0.0152  -0.0697 -0.0776 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B N   
2618 C  CA  . VAL B 156 ? 0.4710 0.3516 0.5585 0.0155  -0.0753 -0.0747 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B CA  
2619 C  C   . VAL B 156 ? 0.4537 0.3441 0.5473 0.0125  -0.0707 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B C   
2620 O  O   . VAL B 156 ? 0.4269 0.3277 0.5227 0.0086  -0.0751 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B O   
2621 C  CB  . VAL B 156 ? 0.4848 0.3626 0.5380 0.0244  -0.0749 -0.0812 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B CB  
2622 C  CG1 . VAL B 156 ? 0.4925 0.3810 0.5280 0.0256  -0.0772 -0.0735 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B CG1 
2623 C  CG2 . VAL B 156 ? 0.5133 0.3846 0.5557 0.0287  -0.0828 -0.1016 ? ? ? ? ? ? 150 VAL B CG2 
2624 N  N   . GLY B 157 ? 0.4507 0.3389 0.5482 0.0148  -0.0621 -0.0461 ? ? ? ? ? ? 151 GLY B N   
2625 C  CA  . GLY B 157 ? 0.4410 0.3396 0.5440 0.0134  -0.0584 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 151 GLY B CA  
2626 C  C   . GLY B 157 ? 0.4320 0.3340 0.5566 0.0079  -0.0601 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 151 GLY B C   
2627 O  O   . GLY B 157 ? 0.4148 0.3275 0.5380 0.0051  -0.0620 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 151 GLY B O   
2628 N  N   . ILE B 158 ? 0.4371 0.3284 0.5812 0.0066  -0.0582 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B N   
2629 C  CA  . ILE B 158 ? 0.4363 0.3268 0.6019 0.0018  -0.0568 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B CA  
2630 C  C   . ILE B 158 ? 0.4404 0.3375 0.6087 -0.0048 -0.0630 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B C   
2631 O  O   . ILE B 158 ? 0.4225 0.3267 0.5985 -0.0083 -0.0618 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B O   
2632 C  CB  . ILE B 158 ? 0.4607 0.3348 0.6478 0.0015  -0.0518 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B CB  
2633 C  CG1 . ILE B 158 ? 0.4719 0.3416 0.6611 0.0091  -0.0448 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B CG1 
2634 C  CG2 . ILE B 158 ? 0.4499 0.3201 0.6604 -0.0048 -0.0489 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B CG2 
2635 C  CD1 . ILE B 158 ? 0.5106 0.3619 0.7202 0.0100  -0.0387 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 152 ILE B CD1 
2636 N  N   . ALA B 159 ? 0.4527 0.3484 0.6145 -0.0056 -0.0698 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 153 ALA B N   
2637 C  CA  . ALA B 159 ? 0.4471 0.3509 0.6145 -0.0109 -0.0773 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 153 ALA B CA  
2638 C  C   . ALA B 159 ? 0.4303 0.3483 0.5810 -0.0099 -0.0796 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 153 ALA B C   
2639 O  O   . ALA B 159 ? 0.4238 0.3502 0.5858 -0.0148 -0.0805 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 153 ALA B O   
2640 C  CB  . ALA B 159 ? 0.4680 0.3694 0.6284 -0.0092 -0.0858 -0.0651 ? ? ? ? ? ? 153 ALA B CB  
2641 N  N   . SER B 160 ? 0.4257 0.3453 0.5508 -0.0037 -0.0792 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 154 SER B N   
2642 C  CA  . SER B 160 ? 0.4189 0.3495 0.5273 -0.0022 -0.0799 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 154 SER B CA  
2643 C  C   . SER B 160 ? 0.3982 0.3357 0.5162 -0.0052 -0.0747 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 154 SER B C   
2644 O  O   . SER B 160 ? 0.3836 0.3304 0.5034 -0.0082 -0.0764 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 154 SER B O   
2645 C  CB  . SER B 160 ? 0.4259 0.3534 0.5087 0.0046  -0.0770 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 154 SER B CB  
2646 O  OG  . SER B 160 ? 0.4688 0.4051 0.5389 0.0052  -0.0751 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 154 SER B OG  
2647 N  N   . TYR B 161 ? 0.3863 0.3202 0.5094 -0.0032 -0.0685 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 155 TYR B N   
2648 C  CA  . TYR B 161 ? 0.3725 0.3137 0.5017 -0.0038 -0.0646 0.0148  ? ? ? ? ? ? 155 TYR B CA  
2649 C  C   . TYR B 161 ? 0.3666 0.3069 0.5149 -0.0087 -0.0633 0.0205  ? ? ? ? ? ? 155 TYR B C   
2650 O  O   . TYR B 161 ? 0.3495 0.2981 0.4978 -0.0099 -0.0617 0.0310  ? ? ? ? ? ? 155 TYR B O   
2651 C  CB  . TYR B 161 ? 0.3674 0.3060 0.4998 0.0013  -0.0597 0.0219  ? ? ? ? ? ? 155 TYR B CB  
2652 C  CG  . TYR B 161 ? 0.3842 0.3247 0.5027 0.0056  -0.0585 0.0171  ? ? ? ? ? ? 155 TYR B CG  
2653 C  CD1 . TYR B 161 ? 0.3946 0.3426 0.4963 0.0053  -0.0595 0.0145  ? ? ? ? ? ? 155 TYR B CD1 
2654 C  CD2 . TYR B 161 ? 0.4128 0.3473 0.5371 0.0103  -0.0547 0.0159  ? ? ? ? ? ? 155 TYR B CD2 
2655 C  CE1 . TYR B 161 ? 0.4219 0.3703 0.5136 0.0088  -0.0556 0.0105  ? ? ? ? ? ? 155 TYR B CE1 
2656 C  CE2 . TYR B 161 ? 0.4387 0.3754 0.5535 0.0139  -0.0517 0.0113  ? ? ? ? ? ? 155 TYR B CE2 
2657 C  CZ  . TYR B 161 ? 0.4401 0.3834 0.5390 0.0127  -0.0516 0.0087  ? ? ? ? ? ? 155 TYR B CZ  
2658 O  OH  . TYR B 161 ? 0.4712 0.4154 0.5638 0.0157  -0.0460 0.0046  ? ? ? ? ? ? 155 TYR B OH  
2659 N  N   . SER B 162 ? 0.3826 0.3123 0.5481 -0.0118 -0.0629 0.0132  ? ? ? ? ? ? 156 SER B N   
2660 C  CA  . SER B 162 ? 0.3871 0.3141 0.5751 -0.0174 -0.0589 0.0183  ? ? ? ? ? ? 156 SER B CA  
2661 C  C   . SER B 162 ? 0.3861 0.3245 0.5756 -0.0223 -0.0630 0.0154  ? ? ? ? ? ? 156 SER B C   
2662 O  O   . SER B 162 ? 0.3702 0.3123 0.5697 -0.0253 -0.0578 0.0263  ? ? ? ? ? ? 156 SER B O   
2663 C  CB  . SER B 162 ? 0.4154 0.3284 0.6253 -0.0209 -0.0571 0.0080  ? ? ? ? ? ? 156 SER B CB  
2664 O  OG  . SER B 162 ? 0.4232 0.3242 0.6351 -0.0158 -0.0514 0.0131  ? ? ? ? ? ? 156 SER B OG  
2665 N  N   . ALA B 163 ? 0.3812 0.3249 0.5601 -0.0221 -0.0718 0.0012  ? ? ? ? ? ? 157 ALA B N   
2666 C  CA  . ALA B 163 ? 0.3868 0.3427 0.5671 -0.0252 -0.0773 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 157 ALA B CA  
2667 C  C   . ALA B 163 ? 0.3642 0.3302 0.5280 -0.0229 -0.0751 0.0093  ? ? ? ? ? ? 157 ALA B C   
2668 O  O   . ALA B 163 ? 0.3634 0.3381 0.5350 -0.0262 -0.0742 0.0135  ? ? ? ? ? ? 157 ALA B O   
2669 C  CB  . ALA B 163 ? 0.3889 0.3473 0.5568 -0.0221 -0.0879 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 157 ALA B CB  
2670 N  N   . GLN B 164 ? 0.3617 0.3269 0.5049 -0.0176 -0.0738 0.0143  ? ? ? ? ? ? 158 GLN B N   
2671 C  CA  . GLN B 164 ? 0.3481 0.3224 0.4767 -0.0156 -0.0715 0.0245  ? ? ? ? ? ? 158 GLN B CA  
2672 C  C   . GLN B 164 ? 0.3452 0.3217 0.4847 -0.0172 -0.0648 0.0389  ? ? ? ? ? ? 158 GLN B C   
2673 O  O   . GLN B 164 ? 0.3219 0.3069 0.4604 -0.0188 -0.0634 0.0445  ? ? ? ? ? ? 158 GLN B O   
2674 C  CB  . GLN B 164 ? 0.3467 0.3196 0.4572 -0.0105 -0.0703 0.0253  ? ? ? ? ? ? 158 GLN B CB  
2675 C  CG  . GLN B 164 ? 0.3824 0.3518 0.4767 -0.0074 -0.0741 0.0136  ? ? ? ? ? ? 158 GLN B CG  
2676 C  CD  . GLN B 164 ? 0.4305 0.3982 0.5115 -0.0034 -0.0700 0.0152  ? ? ? ? ? ? 158 GLN B CD  
2677 O  OE1 . GLN B 164 ? 0.4801 0.4552 0.5590 -0.0034 -0.0668 0.0231  ? ? ? ? ? ? 158 GLN B OE1 
2678 N  NE2 . GLN B 164 ? 0.4204 0.3792 0.4936 0.0000  -0.0695 0.0068  ? ? ? ? ? ? 158 GLN B NE2 
2679 N  N   . VAL B 165 ? 0.3398 0.3075 0.4888 -0.0157 -0.0599 0.0451  ? ? ? ? ? ? 159 VAL B N   
2680 C  CA  . VAL B 165 ? 0.3382 0.3048 0.4962 -0.0153 -0.0523 0.0599  ? ? ? ? ? ? 159 VAL B CA  
2681 C  C   . VAL B 165 ? 0.3480 0.3151 0.5239 -0.0216 -0.0483 0.0613  ? ? ? ? ? ? 159 VAL B C   
2682 O  O   . VAL B 165 ? 0.3475 0.3202 0.5211 -0.0212 -0.0432 0.0723  ? ? ? ? ? ? 159 VAL B O   
2683 C  CB  . VAL B 165 ? 0.3507 0.3047 0.5178 -0.0114 -0.0471 0.0663  ? ? ? ? ? ? 159 VAL B CB  
2684 C  CG1 . VAL B 165 ? 0.3491 0.2988 0.5249 -0.0099 -0.0374 0.0829  ? ? ? ? ? ? 159 VAL B CG1 
2685 C  CG2 . VAL B 165 ? 0.3373 0.2947 0.4892 -0.0042 -0.0498 0.0677  ? ? ? ? ? ? 159 VAL B CG2 
2686 N  N   . GLU B 166 ? 0.3599 0.3219 0.5548 -0.0273 -0.0503 0.0494  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B N   
2687 C  CA  . GLU B 166 ? 0.3581 0.3217 0.5765 -0.0343 -0.0457 0.0491  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B CA  
2688 C  C   . GLU B 166 ? 0.3398 0.3191 0.5499 -0.0353 -0.0498 0.0475  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B C   
2689 O  O   . GLU B 166 ? 0.3373 0.3211 0.5567 -0.0379 -0.0426 0.0559  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B O   
2690 C  CB  . GLU B 166 ? 0.3763 0.3340 0.6194 -0.0405 -0.0489 0.0326  ? ? ? ? ? ? 160 GLU B CB  
2691 N  N   . THR B 167 ? 0.3379 0.3242 0.5296 -0.0323 -0.0598 0.0378  ? ? ? ? ? ? 161 THR B N   
2692 C  CA  . THR B 167 ? 0.3234 0.3233 0.5063 -0.0320 -0.0636 0.0360  ? ? ? ? ? ? 161 THR B CA  
2693 C  C   . THR B 167 ? 0.3210 0.3252 0.4892 -0.0291 -0.0569 0.0510  ? ? ? ? ? ? 161 THR B C   
2694 O  O   . THR B 167 ? 0.3154 0.3273 0.4887 -0.0309 -0.0529 0.0558  ? ? ? ? ? ? 161 THR B O   
2695 C  CB  . THR B 167 ? 0.3307 0.3336 0.4938 -0.0276 -0.0738 0.0243  ? ? ? ? ? ? 161 THR B CB  
2696 O  OG1 . THR B 167 ? 0.3459 0.3466 0.5214 -0.0291 -0.0812 0.0091  ? ? ? ? ? ? 161 THR B OG1 
2697 C  CG2 . THR B 167 ? 0.2940 0.3088 0.4459 -0.0255 -0.0764 0.0245  ? ? ? ? ? ? 161 THR B CG2 
2698 N  N   . LEU B 168 ? 0.3074 0.3075 0.4587 -0.0243 -0.0557 0.0576  ? ? ? ? ? ? 162 LEU B N   
2699 C  CA  . LEU B 168 ? 0.3049 0.3110 0.4405 -0.0204 -0.0514 0.0693  ? ? ? ? ? ? 162 LEU B CA  
2700 C  C   . LEU B 168 ? 0.3125 0.3169 0.4573 -0.0206 -0.0413 0.0833  ? ? ? ? ? ? 162 LEU B C   
2701 O  O   . LEU B 168 ? 0.3041 0.3160 0.4399 -0.0189 -0.0375 0.0905  ? ? ? ? ? ? 162 LEU B O   
2702 C  CB  . LEU B 168 ? 0.2951 0.3000 0.4141 -0.0150 -0.0539 0.0703  ? ? ? ? ? ? 162 LEU B CB  
2703 C  CG  . LEU B 168 ? 0.3097 0.3176 0.4138 -0.0139 -0.0600 0.0598  ? ? ? ? ? ? 162 LEU B CG  
2704 C  CD1 . LEU B 168 ? 0.2996 0.3063 0.3941 -0.0096 -0.0608 0.0598  ? ? ? ? ? ? 162 LEU B CD1 
2705 C  CD2 . LEU B 168 ? 0.2970 0.3144 0.3894 -0.0140 -0.0603 0.0593  ? ? ? ? ? ? 162 LEU B CD2 
2706 N  N   . LYS B 169 ? 0.3257 0.3189 0.4878 -0.0220 -0.0359 0.0873  ? ? ? ? ? ? 163 LYS B N   
2707 C  CA  . LYS B 169 ? 0.3375 0.3257 0.5097 -0.0219 -0.0235 0.1016  ? ? ? ? ? ? 163 LYS B CA  
2708 C  C   . LYS B 169 ? 0.3314 0.3265 0.5176 -0.0279 -0.0188 0.1002  ? ? ? ? ? ? 163 LYS B C   
2709 O  O   . LYS B 169 ? 0.3100 0.3075 0.4917 -0.0259 -0.0095 0.1123  ? ? ? ? ? ? 163 LYS B O   
2710 C  CB  . LYS B 169 ? 0.3615 0.3333 0.5528 -0.0229 -0.0166 0.1054  ? ? ? ? ? ? 163 LYS B CB  
2711 C  CG  . LYS B 169 ? 0.3723 0.3369 0.5503 -0.0146 -0.0180 0.1117  ? ? ? ? ? ? 163 LYS B CG  
2712 C  CD  . LYS B 169 ? 0.4364 0.3826 0.6355 -0.0155 -0.0104 0.1145  ? ? ? ? ? ? 163 LYS B CD  
2713 C  CE  . LYS B 169 ? 0.4677 0.4071 0.6542 -0.0052 -0.0100 0.1239  ? ? ? ? ? ? 163 LYS B CE  
2714 N  NZ  . LYS B 169 ? 0.5287 0.4477 0.7353 -0.0049 -0.0013 0.1276  ? ? ? ? ? ? 163 LYS B NZ  
2715 N  N   . LYS B 170 ? 0.3314 0.3307 0.5342 -0.0344 -0.0255 0.0850  ? ? ? ? ? ? 164 LYS B N   
2716 C  CA  . LYS B 170 ? 0.3397 0.3488 0.5596 -0.0398 -0.0228 0.0812  ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CA  
2717 C  C   . LYS B 170 ? 0.3226 0.3440 0.5202 -0.0357 -0.0253 0.0837  ? ? ? ? ? ? 164 LYS B C   
2718 O  O   . LYS B 170 ? 0.3191 0.3464 0.5218 -0.0367 -0.0171 0.0901  ? ? ? ? ? ? 164 LYS B O   
2719 C  CB  . LYS B 170 ? 0.3423 0.3561 0.5837 -0.0455 -0.0325 0.0622  ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CB  
2720 C  CG  . LYS B 170 ? 0.3992 0.4018 0.6703 -0.0516 -0.0279 0.0577  ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CG  
2721 C  CD  . LYS B 170 ? 0.4457 0.4546 0.7367 -0.0563 -0.0396 0.0364  ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CD  
2722 C  CE  . LYS B 170 ? 0.5050 0.5043 0.8332 -0.0645 -0.0324 0.0309  ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CE  
2723 N  NZ  . LYS B 170 ? 0.5479 0.5469 0.8845 -0.0661 -0.0457 0.0100  ? ? ? ? ? ? 164 LYS B NZ  
2724 N  N   . LYS B 171 ? 0.3125 0.3369 0.4863 -0.0312 -0.0351 0.0783  ? ? ? ? ? ? 165 LYS B N   
2725 C  CA  . LYS B 171 ? 0.2968 0.3308 0.4499 -0.0275 -0.0364 0.0801  ? ? ? ? ? ? 165 LYS B CA  
2726 C  C   . LYS B 171 ? 0.3074 0.3415 0.4470 -0.0234 -0.0269 0.0951  ? ? ? ? ? ? 165 LYS B C   
2727 O  O   . LYS B 171 ? 0.2922 0.3337 0.4272 -0.0227 -0.0221 0.0987  ? ? ? ? ? ? 165 LYS B O   
2728 C  CB  . LYS B 171 ? 0.2915 0.3259 0.4232 -0.0238 -0.0460 0.0723  ? ? ? ? ? ? 165 LYS B CB  
2729 C  CG  . LYS B 171 ? 0.2696 0.3034 0.4067 -0.0250 -0.0554 0.0581  ? ? ? ? ? ? 165 LYS B CG  
2730 C  CD  . LYS B 171 ? 0.2623 0.3059 0.4110 -0.0266 -0.0578 0.0517  ? ? ? ? ? ? 165 LYS B CD  
2731 C  CE  . LYS B 171 ? 0.2561 0.3002 0.4052 -0.0250 -0.0688 0.0375  ? ? ? ? ? ? 165 LYS B CE  
2732 N  NZ  . LYS B 171 ? 0.2520 0.3079 0.4135 -0.0248 -0.0726 0.0308  ? ? ? ? ? ? 165 LYS B NZ  
2733 N  N   . LEU B 172 ? 0.3238 0.3502 0.4557 -0.0194 -0.0246 0.1033  ? ? ? ? ? ? 166 LEU B N   
2734 C  CA  . LEU B 172 ? 0.3383 0.3657 0.4533 -0.0128 -0.0174 0.1171  ? ? ? ? ? ? 166 LEU B CA  
2735 C  C   . LEU B 172 ? 0.3498 0.3749 0.4767 -0.0142 -0.0037 0.1280  ? ? ? ? ? ? 166 LEU B C   
2736 O  O   . LEU B 172 ? 0.3574 0.3887 0.4706 -0.0106 0.0020  0.1347  ? ? ? ? ? ? 166 LEU B O   
2737 C  CB  . LEU B 172 ? 0.3613 0.3813 0.4682 -0.0066 -0.0184 0.1238  ? ? ? ? ? ? 166 LEU B CB  
2738 C  CG  . LEU B 172 ? 0.3933 0.4143 0.4809 0.0029  -0.0126 0.1384  ? ? ? ? ? ? 166 LEU B CG  
2739 C  CD1 . LEU B 172 ? 0.3749 0.4102 0.4394 0.0067  -0.0191 0.1333  ? ? ? ? ? ? 166 LEU B CD1 
2740 C  CD2 . LEU B 172 ? 0.4013 0.4131 0.4870 0.0100  -0.0131 0.1458  ? ? ? ? ? ? 166 LEU B CD2 
2741 N  N   . GLU B 173 ? 0.3625 0.3784 0.5159 -0.0197 0.0027  0.1291  ? ? ? ? ? ? 167 GLU B N   
2742 C  CA  . GLU B 173 ? 0.3933 0.4056 0.5647 -0.0228 0.0180  0.1384  ? ? ? ? ? ? 167 GLU B CA  
2743 C  C   . GLU B 173 ? 0.3733 0.3991 0.5501 -0.0265 0.0187  0.1323  ? ? ? ? ? ? 167 GLU B C   
2744 O  O   . GLU B 173 ? 0.3817 0.4095 0.5556 -0.0246 0.0309  0.1423  ? ? ? ? ? ? 167 GLU B O   
2745 C  CB  . GLU B 173 ? 0.3945 0.3956 0.6001 -0.0304 0.0229  0.1349  ? ? ? ? ? ? 167 GLU B CB  
2746 C  CG  . GLU B 173 ? 0.4757 0.4713 0.7066 -0.0352 0.0409  0.1435  ? ? ? ? ? ? 167 GLU B CG  
2747 C  CD  . GLU B 173 ? 0.5404 0.5225 0.8066 -0.0429 0.0471  0.1398  ? ? ? ? ? ? 167 GLU B CD  
2748 O  OE1 . GLU B 173 ? 0.6198 0.6027 0.9192 -0.0514 0.0575  0.1370  ? ? ? ? ? ? 167 GLU B OE1 
2749 O  OE2 . GLU B 173 ? 0.5869 0.5583 0.8499 -0.0408 0.0420  0.1386  ? ? ? ? ? ? 167 GLU B OE2 
2750 N  N   . GLU B 174 ? 0.3575 0.3922 0.5410 -0.0306 0.0062  0.1164  ? ? ? ? ? ? 168 GLU B N   
2751 C  CA  . GLU B 174 ? 0.3524 0.4002 0.5436 -0.0330 0.0067  0.1105  ? ? ? ? ? ? 168 GLU B CA  
2752 C  C   . GLU B 174 ? 0.3563 0.4101 0.5165 -0.0261 0.0077  0.1161  ? ? ? ? ? ? 168 GLU B C   
2753 O  O   . GLU B 174 ? 0.3569 0.4166 0.5185 -0.0256 0.0170  0.1208  ? ? ? ? ? ? 168 GLU B O   
2754 C  CB  . GLU B 174 ? 0.3385 0.3942 0.5400 -0.0363 -0.0077 0.0929  ? ? ? ? ? ? 168 GLU B CB  
2755 C  CG  . GLU B 174 ? 0.3162 0.3859 0.5223 -0.0363 -0.0085 0.0874  ? ? ? ? ? ? 168 GLU B CG  
2756 C  CD  . GLU B 174 ? 0.3341 0.4118 0.5504 -0.0372 -0.0226 0.0709  ? ? ? ? ? ? 168 GLU B CD  
2757 O  OE1 . GLU B 174 ? 0.3370 0.4090 0.5527 -0.0377 -0.0323 0.0632  ? ? ? ? ? ? 168 GLU B OE1 
2758 O  OE2 . GLU B 174 ? 0.3370 0.4267 0.5608 -0.0363 -0.0238 0.0659  ? ? ? ? ? ? 168 GLU B OE2 
2759 N  N   . LEU B 175 ? 0.3674 0.4197 0.5013 -0.0210 -0.0010 0.1149  ? ? ? ? ? ? 169 LEU B N   
2760 C  CA  . LEU B 175 ? 0.3821 0.4406 0.4878 -0.0148 -0.0012 0.1174  ? ? ? ? ? ? 169 LEU B CA  
2761 C  C   . LEU B 175 ? 0.4061 0.4622 0.4999 -0.0093 0.0116  0.1327  ? ? ? ? ? ? 169 LEU B C   
2762 O  O   . LEU B 175 ? 0.4062 0.4687 0.4884 -0.0064 0.0175  0.1353  ? ? ? ? ? ? 169 LEU B O   
2763 C  CB  . LEU B 175 ? 0.3809 0.4387 0.4664 -0.0113 -0.0126 0.1116  ? ? ? ? ? ? 169 LEU B CB  
2764 C  CG  . LEU B 175 ? 0.4025 0.4675 0.4620 -0.0059 -0.0144 0.1106  ? ? ? ? ? ? 169 LEU B CG  
2765 C  CD1 . LEU B 175 ? 0.3910 0.4632 0.4505 -0.0074 -0.0117 0.1054  ? ? ? ? ? ? 169 LEU B CD1 
2766 C  CD2 . LEU B 175 ? 0.3975 0.4628 0.4461 -0.0050 -0.0254 0.1010  ? ? ? ? ? ? 169 LEU B CD2 
2767 N  N   . GLU B 176 ? 0.4373 0.4832 0.5332 -0.0069 0.0169  0.1432  ? ? ? ? ? ? 170 GLU B N   
2768 C  CA  . GLU B 176 ? 0.4719 0.5130 0.5548 0.0003  0.0307  0.1600  ? ? ? ? ? ? 170 GLU B CA  
2769 C  C   . GLU B 176 ? 0.4939 0.5351 0.5944 -0.0036 0.0466  0.1658  ? ? ? ? ? ? 170 GLU B C   
2770 O  O   . GLU B 176 ? 0.5106 0.5527 0.5940 0.0027  0.0576  0.1762  ? ? ? ? ? ? 170 GLU B O   
2771 C  CB  . GLU B 176 ? 0.4907 0.5184 0.5741 0.0045  0.0343  0.1710  ? ? ? ? ? ? 170 GLU B CB  
2772 C  CG  . GLU B 176 ? 0.5025 0.5328 0.5636 0.0118  0.0209  0.1681  ? ? ? ? ? ? 170 GLU B CG  
2773 C  CD  . GLU B 176 ? 0.5490 0.5665 0.6143 0.0160  0.0223  0.1767  ? ? ? ? ? ? 170 GLU B CD  
2774 O  OE1 . GLU B 176 ? 0.6101 0.6147 0.6987 0.0113  0.0325  0.1826  ? ? ? ? ? ? 170 GLU B OE1 
2775 O  OE2 . GLU B 176 ? 0.5964 0.6170 0.6435 0.0240  0.0131  0.1768  ? ? ? ? ? ? 170 GLU B OE2 
2776 N  N   . ALA B 177 ? 0.4929 0.5344 0.6279 -0.0137 0.0475  0.1581  ? ? ? ? ? ? 171 ALA B N   
2777 C  CA  . ALA B 177 ? 0.5099 0.5542 0.6689 -0.0187 0.0622  0.1610  ? ? ? ? ? ? 171 ALA B CA  
2778 C  C   . ALA B 177 ? 0.5090 0.5679 0.6607 -0.0181 0.0601  0.1538  ? ? ? ? ? ? 171 ALA B C   
2779 O  O   . ALA B 177 ? 0.5052 0.5672 0.6667 -0.0188 0.0744  0.1593  ? ? ? ? ? ? 171 ALA B O   
2780 C  CB  . ALA B 177 ? 0.4964 0.5390 0.6987 -0.0297 0.0627  0.1525  ? ? ? ? ? ? 171 ALA B CB  
2781 N  N   . LYS B 178 ? 0.5028 0.5693 0.6387 -0.0166 0.0440  0.1418  ? ? ? ? ? ? 172 LYS B N   
2782 C  CA  . LYS B 178 ? 0.5138 0.5916 0.6392 -0.0146 0.0423  0.1353  ? ? ? ? ? ? 172 LYS B CA  
2783 C  C   . LYS B 178 ? 0.5600 0.6381 0.6538 -0.0060 0.0513  0.1451  ? ? ? ? ? ? 172 LYS B C   
2784 O  O   . LYS B 178 ? 0.5723 0.6574 0.6631 -0.0045 0.0584  0.1445  ? ? ? ? ? ? 172 LYS B O   
2785 C  CB  . LYS B 178 ? 0.4923 0.5745 0.6062 -0.0143 0.0248  0.1215  ? ? ? ? ? ? 172 LYS B CB  
2786 C  CG  . LYS B 178 ? 0.4438 0.5277 0.5819 -0.0203 0.0137  0.1093  ? ? ? ? ? ? 172 LYS B CG  
2787 C  CD  . LYS B 178 ? 0.4122 0.4988 0.5334 -0.0178 0.0002  0.0980  ? ? ? ? ? ? 172 LYS B CD  
2788 C  CE  . LYS B 178 ? 0.3915 0.4806 0.5314 -0.0209 -0.0105 0.0862  ? ? ? ? ? ? 172 LYS B CE  
2789 N  NZ  . LYS B 178 ? 0.3394 0.4391 0.5040 -0.0227 -0.0080 0.0818  ? ? ? ? ? ? 172 LYS B NZ  
2790 N  N   . GLU B 179 ? 0.5942 0.6659 0.6636 0.0004  0.0493  0.1525  ? ? ? ? ? ? 173 GLU B N   
2791 C  CA  . GLU B 179 ? 0.6314 0.7043 0.6672 0.0104  0.0549  0.1603  ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CA  
2792 C  C   . GLU B 179 ? 0.6596 0.7232 0.6947 0.0150  0.0738  0.1788  ? ? ? ? ? ? 173 GLU B C   
2793 O  O   . GLU B 179 ? 0.6876 0.7517 0.7381 0.0123  0.0888  0.1835  ? ? ? ? ? ? 173 GLU B O   
2794 C  CB  . GLU B 179 ? 0.6347 0.7079 0.6453 0.0165  0.0413  0.1574  ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CB  
2795 C  CG  . GLU B 179 ? 0.6398 0.7178 0.6555 0.0110  0.0244  0.1407  ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CG  
2796 C  CD  . GLU B 179 ? 0.6606 0.7372 0.6635 0.0149  0.0130  0.1389  ? ? ? ? ? ? 173 GLU B CD  
2797 O  OE1 . GLU B 179 ? 0.6923 0.7621 0.6919 0.0198  0.0162  0.1504  ? ? ? ? ? ? 173 GLU B OE1 
2798 O  OE2 . GLU B 179 ? 0.6922 0.7740 0.6893 0.0134  0.0015  0.1262  ? ? ? ? ? ? 173 GLU B OE2 
# 
