data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Shaanan, B."   1 0000-0001-8925-4362 
"Kutnowski, N." 2 ?                   
"Shmuely, H."   3 ?                   
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Structure of h. salinarum RosR (vng0258) grown from NaCl" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "HALOPHILES, WHTH DNA BINDING PROTEIN, ROSR, HIGH SALT MEDIUM, DNA BINDING PROTEIN" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "DNA BINDING PROTEIN" 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   US 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            "J. Struct. Biol." 
_citation.journal_id_ASTM           JSBIEM 
_citation.journal_id_CSD            0803 
_citation.journal_id_ISSN           1095-8657 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            204 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                191 
_citation.page_last                 198 
_citation.title                     "The 3-D structure of VNG0258H/RosR - A haloarchaeal DNA-binding protein in its ionic shell." 
_citation.year                      2018 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1016/j.jsb.2018.08.008 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   30110657 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Kutnowski, N."  1 ? 
primary "Shmuely, H."    2 ? 
primary "Dahan, I."      3 ? 
primary "Shmulevich, F." 4 ? 
primary "Davidov, G."    5 ? 
primary "Shahar, A."     6 ? 
primary "Eichler, J."    7 ? 
primary "Zarivach, R."   8 ? 
primary "Shaanan, B."    9 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MSEAQPDARSDARDLTAFQKNILTVLGEEARYGLAIKRELEEYYGEEVNHGRLYPNLDDLVNKGLVEKSELDKRTNEYAL
TNEGFDAVVDDLEWTLSKFVADADRRERVETIVADDAAALEHHHHHH
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MSEAQPDARSDARDLTAFQKNILTVLGEEARYGLAIKRELEEYYGEEVNHGRLYPNLDDLVNKGLVEKSELDKRTNEYAL
TNEGFDAVVDDLEWTLSKFVADADRRERVETIVADDAAALEHHHHHH
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   SER n 
1 3   GLU n 
1 4   ALA n 
1 5   GLN n 
1 6   PRO n 
1 7   ASP n 
1 8   ALA n 
1 9   ARG n 
1 10  SER n 
1 11  ASP n 
1 12  ALA n 
1 13  ARG n 
1 14  ASP n 
1 15  LEU n 
1 16  THR n 
1 17  ALA n 
1 18  PHE n 
1 19  GLN n 
1 20  LYS n 
1 21  ASN n 
1 22  ILE n 
1 23  LEU n 
1 24  THR n 
1 25  VAL n 
1 26  LEU n 
1 27  GLY n 
1 28  GLU n 
1 29  GLU n 
1 30  ALA n 
1 31  ARG n 
1 32  TYR n 
1 33  GLY n 
1 34  LEU n 
1 35  ALA n 
1 36  ILE n 
1 37  LYS n 
1 38  ARG n 
1 39  GLU n 
1 40  LEU n 
1 41  GLU n 
1 42  GLU n 
1 43  TYR n 
1 44  TYR n 
1 45  GLY n 
1 46  GLU n 
1 47  GLU n 
1 48  VAL n 
1 49  ASN n 
1 50  HIS n 
1 51  GLY n 
1 52  ARG n 
1 53  LEU n 
1 54  TYR n 
1 55  PRO n 
1 56  ASN n 
1 57  LEU n 
1 58  ASP n 
1 59  ASP n 
1 60  LEU n 
1 61  VAL n 
1 62  ASN n 
1 63  LYS n 
1 64  GLY n 
1 65  LEU n 
1 66  VAL n 
1 67  GLU n 
1 68  LYS n 
1 69  SER n 
1 70  GLU n 
1 71  LEU n 
1 72  ASP n 
1 73  LYS n 
1 74  ARG n 
1 75  THR n 
1 76  ASN n 
1 77  GLU n 
1 78  TYR n 
1 79  ALA n 
1 80  LEU n 
1 81  THR n 
1 82  ASN n 
1 83  GLU n 
1 84  GLY n 
1 85  PHE n 
1 86  ASP n 
1 87  ALA n 
1 88  VAL n 
1 89  VAL n 
1 90  ASP n 
1 91  ASP n 
1 92  LEU n 
1 93  GLU n 
1 94  TRP n 
1 95  THR n 
1 96  LEU n 
1 97  SER n 
1 98  LYS n 
1 99  PHE n 
1 100 VAL n 
1 101 ALA n 
1 102 ASP n 
1 103 ALA n 
1 104 ASP n 
1 105 ARG n 
1 106 ARG n 
1 107 GLU n 
1 108 ARG n 
1 109 VAL n 
1 110 GLU n 
1 111 THR n 
1 112 ILE n 
1 113 VAL n 
1 114 ALA n 
1 115 ASP n 
1 116 ASP n 
1 117 ALA n 
1 118 ALA n 
1 119 ALA n 
1 120 LEU n 
1 121 GLU n 
1 122 HIS n 
1 123 HIS n 
1 124 HIS n 
1 125 HIS n 
1 126 HIS n 
1 127 HIS n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "HALOPHILIC WINGED-HELIX-TURN-HELIX DNA BINDING PROTEIN" 14554.919 2   ? ? 
"RESIDUES 1-10 IN BOTH CHAINS ARE PREDICTED TO BE NATIVELY DISORDERED. RESIDUES 70-76 IN BOTH CHAINS BELONG TO THE WING DOMAIN WHICH IS NOTORIOUSLY FLEXIBLE." ? 
2 non-polymer syn "CHLORIDE ION"                                           35.453    25  ? ? ? ? 
3 non-polymer syn "SULFATE ION"                                            96.063    1   ? ? ? ? 
4 water       nat water                                                    18.015    197 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 2   SER 2   2   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 3   GLU 3   3   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 4   ALA 4   4   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 5   GLN 5   5   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 6   PRO 6   6   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 7   ASP 7   7   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 8   ALA 8   8   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 9   ARG 9   9   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 10  SER 10  10  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 11  ASP 11  11  11  ASP ASP A ? n 
A 1 12  ALA 12  12  12  ALA ALA A ? n 
A 1 13  ARG 13  13  13  ARG ARG A ? n 
A 1 14  ASP 14  14  14  ASP ASP A ? n 
A 1 15  LEU 15  15  15  LEU LEU A ? n 
A 1 16  THR 16  16  16  THR THR A ? n 
A 1 17  ALA 17  17  17  ALA ALA A ? n 
A 1 18  PHE 18  18  18  PHE PHE A ? n 
A 1 19  GLN 19  19  19  GLN GLN A ? n 
A 1 20  LYS 20  20  20  LYS LYS A ? n 
A 1 21  ASN 21  21  21  ASN ASN A ? n 
A 1 22  ILE 22  22  22  ILE ILE A ? n 
A 1 23  LEU 23  23  23  LEU LEU A ? n 
A 1 24  THR 24  24  24  THR THR A ? n 
A 1 25  VAL 25  25  25  VAL VAL A ? n 
A 1 26  LEU 26  26  26  LEU LEU A ? n 
A 1 27  GLY 27  27  27  GLY GLY A ? n 
A 1 28  GLU 28  28  28  GLU GLU A ? n 
A 1 29  GLU 29  29  29  GLU GLU A ? n 
A 1 30  ALA 30  30  30  ALA ALA A ? n 
A 1 31  ARG 31  31  31  ARG ARG A ? n 
A 1 32  TYR 32  32  32  TYR TYR A ? n 
A 1 33  GLY 33  33  33  GLY GLY A ? n 
A 1 34  LEU 34  34  34  LEU LEU A ? n 
A 1 35  ALA 35  35  35  ALA ALA A ? n 
A 1 36  ILE 36  36  36  ILE ILE A ? n 
A 1 37  LYS 37  37  37  LYS LYS A ? n 
A 1 38  ARG 38  38  38  ARG ARG A ? n 
A 1 39  GLU 39  39  39  GLU GLU A ? n 
A 1 40  LEU 40  40  40  LEU LEU A ? n 
A 1 41  GLU 41  41  41  GLU GLU A ? n 
A 1 42  GLU 42  42  42  GLU GLU A ? n 
A 1 43  TYR 43  43  43  TYR TYR A ? n 
A 1 44  TYR 44  44  44  TYR TYR A ? n 
A 1 45  GLY 45  45  45  GLY GLY A ? n 
A 1 46  GLU 46  46  46  GLU GLU A ? n 
A 1 47  GLU 47  47  47  GLU GLU A ? n 
A 1 48  VAL 48  48  48  VAL VAL A ? n 
A 1 49  ASN 49  49  49  ASN ASN A ? n 
A 1 50  HIS 50  50  50  HIS HIS A ? n 
A 1 51  GLY 51  51  51  GLY GLY A ? n 
A 1 52  ARG 52  52  52  ARG ARG A ? n 
A 1 53  LEU 53  53  53  LEU LEU A ? n 
A 1 54  TYR 54  54  54  TYR TYR A ? n 
A 1 55  PRO 55  55  55  PRO PRO A ? n 
A 1 56  ASN 56  56  56  ASN ASN A ? n 
A 1 57  LEU 57  57  57  LEU LEU A ? n 
A 1 58  ASP 58  58  58  ASP ASP A ? n 
A 1 59  ASP 59  59  59  ASP ASP A ? n 
A 1 60  LEU 60  60  60  LEU LEU A ? n 
A 1 61  VAL 61  61  61  VAL VAL A ? n 
A 1 62  ASN 62  62  62  ASN ASN A ? n 
A 1 63  LYS 63  63  63  LYS LYS A ? n 
A 1 64  GLY 64  64  64  GLY GLY A ? n 
A 1 65  LEU 65  65  65  LEU LEU A ? n 
A 1 66  VAL 66  66  66  VAL VAL A ? n 
A 1 67  GLU 67  67  67  GLU GLU A ? n 
A 1 68  LYS 68  68  68  LYS LYS A ? n 
A 1 69  SER 69  69  69  SER SER A ? n 
A 1 70  GLU 70  70  70  GLU GLU A ? n 
A 1 71  LEU 71  71  71  LEU LEU A ? n 
A 1 72  ASP 72  72  72  ASP ASP A ? n 
A 1 73  LYS 73  73  73  LYS LYS A ? n 
A 1 74  ARG 74  74  74  ARG ARG A ? n 
A 1 75  THR 75  75  75  THR THR A ? n 
A 1 76  ASN 76  76  76  ASN ASN A ? n 
A 1 77  GLU 77  77  77  GLU GLU A ? n 
A 1 78  TYR 78  78  78  TYR TYR A ? n 
A 1 79  ALA 79  79  79  ALA ALA A ? n 
A 1 80  LEU 80  80  80  LEU LEU A ? n 
A 1 81  THR 81  81  81  THR THR A ? n 
A 1 82  ASN 82  82  82  ASN ASN A ? n 
A 1 83  GLU 83  83  83  GLU GLU A ? n 
A 1 84  GLY 84  84  84  GLY GLY A ? n 
A 1 85  PHE 85  85  85  PHE PHE A ? n 
A 1 86  ASP 86  86  86  ASP ASP A ? n 
A 1 87  ALA 87  87  87  ALA ALA A ? n 
A 1 88  VAL 88  88  88  VAL VAL A ? n 
A 1 89  VAL 89  89  89  VAL VAL A ? n 
A 1 90  ASP 90  90  90  ASP ASP A ? n 
A 1 91  ASP 91  91  91  ASP ASP A ? n 
A 1 92  LEU 92  92  92  LEU LEU A ? n 
A 1 93  GLU 93  93  93  GLU GLU A ? n 
A 1 94  TRP 94  94  94  TRP TRP A ? n 
A 1 95  THR 95  95  95  THR THR A ? n 
A 1 96  LEU 96  96  96  LEU LEU A ? n 
A 1 97  SER 97  97  97  SER SER A ? n 
A 1 98  LYS 98  98  98  LYS LYS A ? n 
A 1 99  PHE 99  99  99  PHE PHE A ? n 
A 1 100 VAL 100 100 100 VAL VAL A ? n 
A 1 101 ALA 101 101 101 ALA ALA A ? n 
A 1 102 ASP 102 102 102 ASP ASP A ? n 
A 1 103 ALA 103 103 103 ALA ALA A ? n 
A 1 104 ASP 104 104 104 ASP ASP A ? n 
A 1 105 ARG 105 105 105 ARG ARG A ? n 
A 1 106 ARG 106 106 106 ARG ARG A ? n 
A 1 107 GLU 107 107 107 GLU GLU A ? n 
A 1 108 ARG 108 108 108 ARG ARG A ? n 
A 1 109 VAL 109 109 109 VAL VAL A ? n 
A 1 110 GLU 110 110 110 GLU GLU A ? n 
A 1 111 THR 111 111 111 THR THR A ? n 
A 1 112 ILE 112 112 112 ILE ILE A ? n 
A 1 113 VAL 113 113 113 VAL VAL A ? n 
A 1 114 ALA 114 114 114 ALA ALA A ? n 
A 1 115 ASP 115 115 115 ASP ASP A ? n 
A 1 116 ASP 116 116 116 ASP ASP A ? n 
A 1 117 ALA 117 117 117 ALA ALA A ? n 
A 1 118 ALA 118 118 118 ALA ALA A ? n 
A 1 119 ALA 119 119 119 ALA ALA A ? n 
A 1 120 LEU 120 120 120 LEU LEU A ? n 
A 1 121 GLU 121 121 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 122 HIS 122 122 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 123 HIS 123 123 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 124 HIS 124 124 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 125 HIS 125 125 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 126 HIS 126 126 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 127 HIS 127 127 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 2   SER 2   2   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 3   GLU 3   3   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 4   ALA 4   4   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 5   GLN 5   5   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 6   PRO 6   6   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 7   ASP 7   7   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 8   ALA 8   8   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 9   ARG 9   9   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 10  SER 10  10  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 11  ASP 11  11  11  ASP ASP B ? n 
B 1 12  ALA 12  12  12  ALA ALA B ? n 
B 1 13  ARG 13  13  13  ARG ARG B ? n 
B 1 14  ASP 14  14  14  ASP ASP B ? n 
B 1 15  LEU 15  15  15  LEU LEU B ? n 
B 1 16  THR 16  16  16  THR THR B ? n 
B 1 17  ALA 17  17  17  ALA ALA B ? n 
B 1 18  PHE 18  18  18  PHE PHE B ? n 
B 1 19  GLN 19  19  19  GLN GLN B ? n 
B 1 20  LYS 20  20  20  LYS LYS B ? n 
B 1 21  ASN 21  21  21  ASN ASN B ? n 
B 1 22  ILE 22  22  22  ILE ILE B ? n 
B 1 23  LEU 23  23  23  LEU LEU B ? n 
B 1 24  THR 24  24  24  THR THR B ? n 
B 1 25  VAL 25  25  25  VAL VAL B ? n 
B 1 26  LEU 26  26  26  LEU LEU B ? n 
B 1 27  GLY 27  27  27  GLY GLY B ? n 
B 1 28  GLU 28  28  28  GLU GLU B ? n 
B 1 29  GLU 29  29  29  GLU GLU B ? n 
B 1 30  ALA 30  30  30  ALA ALA B ? n 
B 1 31  ARG 31  31  31  ARG ARG B ? n 
B 1 32  TYR 32  32  32  TYR TYR B ? n 
B 1 33  GLY 33  33  33  GLY GLY B ? n 
B 1 34  LEU 34  34  34  LEU LEU B ? n 
B 1 35  ALA 35  35  35  ALA ALA B ? n 
B 1 36  ILE 36  36  36  ILE ILE B ? n 
B 1 37  LYS 37  37  37  LYS LYS B ? n 
B 1 38  ARG 38  38  38  ARG ARG B ? n 
B 1 39  GLU 39  39  39  GLU GLU B ? n 
B 1 40  LEU 40  40  40  LEU LEU B ? n 
B 1 41  GLU 41  41  41  GLU GLU B ? n 
B 1 42  GLU 42  42  42  GLU GLU B ? n 
B 1 43  TYR 43  43  43  TYR TYR B ? n 
B 1 44  TYR 44  44  44  TYR TYR B ? n 
B 1 45  GLY 45  45  45  GLY GLY B ? n 
B 1 46  GLU 46  46  46  GLU GLU B ? n 
B 1 47  GLU 47  47  47  GLU GLU B ? n 
B 1 48  VAL 48  48  48  VAL VAL B ? n 
B 1 49  ASN 49  49  49  ASN ASN B ? n 
B 1 50  HIS 50  50  50  HIS HIS B ? n 
B 1 51  GLY 51  51  51  GLY GLY B ? n 
B 1 52  ARG 52  52  52  ARG ARG B ? n 
B 1 53  LEU 53  53  53  LEU LEU B ? n 
B 1 54  TYR 54  54  54  TYR TYR B ? n 
B 1 55  PRO 55  55  55  PRO PRO B ? n 
B 1 56  ASN 56  56  56  ASN ASN B ? n 
B 1 57  LEU 57  57  57  LEU LEU B ? n 
B 1 58  ASP 58  58  58  ASP ASP B ? n 
B 1 59  ASP 59  59  59  ASP ASP B ? n 
B 1 60  LEU 60  60  60  LEU LEU B ? n 
B 1 61  VAL 61  61  61  VAL VAL B ? n 
B 1 62  ASN 62  62  62  ASN ASN B ? n 
B 1 63  LYS 63  63  63  LYS LYS B ? n 
B 1 64  GLY 64  64  64  GLY GLY B ? n 
B 1 65  LEU 65  65  65  LEU LEU B ? n 
B 1 66  VAL 66  66  66  VAL VAL B ? n 
B 1 67  GLU 67  67  67  GLU GLU B ? n 
B 1 68  LYS 68  68  68  LYS LYS B ? n 
B 1 69  SER 69  69  69  SER SER B ? n 
B 1 70  GLU 70  70  70  GLU GLU B ? n 
B 1 71  LEU 71  71  71  LEU LEU B ? n 
B 1 72  ASP 72  72  72  ASP ASP B ? n 
B 1 73  LYS 73  73  73  LYS LYS B ? n 
B 1 74  ARG 74  74  74  ARG ARG B ? n 
B 1 75  THR 75  75  75  THR THR B ? n 
B 1 76  ASN 76  76  76  ASN ASN B ? n 
B 1 77  GLU 77  77  77  GLU GLU B ? n 
B 1 78  TYR 78  78  78  TYR TYR B ? n 
B 1 79  ALA 79  79  79  ALA ALA B ? n 
B 1 80  LEU 80  80  80  LEU LEU B ? n 
B 1 81  THR 81  81  81  THR THR B ? n 
B 1 82  ASN 82  82  82  ASN ASN B ? n 
B 1 83  GLU 83  83  83  GLU GLU B ? n 
B 1 84  GLY 84  84  84  GLY GLY B ? n 
B 1 85  PHE 85  85  85  PHE PHE B ? n 
B 1 86  ASP 86  86  86  ASP ASP B ? n 
B 1 87  ALA 87  87  87  ALA ALA B ? n 
B 1 88  VAL 88  88  88  VAL VAL B ? n 
B 1 89  VAL 89  89  89  VAL VAL B ? n 
B 1 90  ASP 90  90  90  ASP ASP B ? n 
B 1 91  ASP 91  91  91  ASP ASP B ? n 
B 1 92  LEU 92  92  92  LEU LEU B ? n 
B 1 93  GLU 93  93  93  GLU GLU B ? n 
B 1 94  TRP 94  94  94  TRP TRP B ? n 
B 1 95  THR 95  95  95  THR THR B ? n 
B 1 96  LEU 96  96  96  LEU LEU B ? n 
B 1 97  SER 97  97  97  SER SER B ? n 
B 1 98  LYS 98  98  98  LYS LYS B ? n 
B 1 99  PHE 99  99  99  PHE PHE B ? n 
B 1 100 VAL 100 100 100 VAL VAL B ? n 
B 1 101 ALA 101 101 101 ALA ALA B ? n 
B 1 102 ASP 102 102 102 ASP ASP B ? n 
B 1 103 ALA 103 103 103 ALA ALA B ? n 
B 1 104 ASP 104 104 104 ASP ASP B ? n 
B 1 105 ARG 105 105 105 ARG ARG B ? n 
B 1 106 ARG 106 106 106 ARG ARG B ? n 
B 1 107 GLU 107 107 107 GLU GLU B ? n 
B 1 108 ARG 108 108 108 ARG ARG B ? n 
B 1 109 VAL 109 109 109 VAL VAL B ? n 
B 1 110 GLU 110 110 110 GLU GLU B ? n 
B 1 111 THR 111 111 111 THR THR B ? n 
B 1 112 ILE 112 112 112 ILE ILE B ? n 
B 1 113 VAL 113 113 113 VAL VAL B ? n 
B 1 114 ALA 114 114 114 ALA ALA B ? n 
B 1 115 ASP 115 115 115 ASP ASP B ? n 
B 1 116 ASP 116 116 116 ASP ASP B ? n 
B 1 117 ALA 117 117 117 ALA ALA B ? n 
B 1 118 ALA 118 118 118 ALA ALA B ? n 
B 1 119 ALA 119 119 119 ALA ALA B ? n 
B 1 120 LEU 120 120 120 LEU LEU B ? n 
B 1 121 GLU 121 121 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 122 HIS 122 122 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 123 HIS 123 123 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 124 HIS 124 124 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 125 HIS 125 125 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 126 HIS 126 126 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 127 HIS 127 127 ?   ?   ?   B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C  2 CL  1   201 1   CL  CL  A ? 
D  2 CL  1   202 2   CL  CL  A ? 
E  2 CL  1   203 3   CL  CL  A ? 
F  2 CL  1   204 4   CL  CL  A ? 
G  2 CL  1   205 10  CL  CL  A ? 
H  2 CL  1   206 11  CL  CL  A ? 
I  2 CL  1   207 15  CL  CL  A ? 
J  2 CL  1   208 19  CL  CL  A ? 
K  2 CL  1   209 21  CL  CL  A ? 
L  2 CL  1   210 24  CL  CL  A ? 
M  2 CL  1   211 25  CL  CL  A ? 
N  2 CL  1   212 26  CL  CL  A ? 
O  3 SO4 1   213 2   SO4 SO4 A ? 
P  2 CL  1   201 5   CL  CL  B ? 
Q  2 CL  1   202 6   CL  CL  B ? 
R  2 CL  1   203 7   CL  CL  B ? 
S  2 CL  1   204 8   CL  CL  B ? 
T  2 CL  1   205 12  CL  CL  B ? 
U  2 CL  1   206 13  CL  CL  B ? 
V  2 CL  1   207 14  CL  CL  B ? 
W  2 CL  1   208 16  CL  CL  B ? 
X  2 CL  1   209 17  CL  CL  B ? 
Y  2 CL  1   210 18  CL  CL  B ? 
Z  2 CL  1   211 20  CL  CL  B ? 
AA 2 CL  1   212 22  CL  CL  B ? 
BA 2 CL  1   213 23  CL  CL  B ? 
CA 4 HOH 1   301 191 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 2   302 117 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 3   303 67  HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 4   304 119 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 5   305 17  HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 6   306 150 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 7   307 10  HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 8   308 130 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 9   309 37  HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 10  310 197 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 11  311 39  HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 12  312 187 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 13  313 180 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 14  314 24  HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 15  315 52  HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 16  316 109 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 17  317 161 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 18  318 56  HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 19  319 21  HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 20  320 9   HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 21  321 72  HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 22  322 2   HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 23  323 14  HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 24  324 69  HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 25  325 6   HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 26  326 140 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 27  327 83  HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 28  328 100 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 29  329 78  HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 30  330 176 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 31  331 116 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 32  332 101 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 33  333 86  HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 34  334 46  HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 35  335 25  HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 36  336 112 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 37  337 89  HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 38  338 124 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 39  339 31  HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 40  340 43  HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 41  341 85  HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 42  342 22  HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 43  343 136 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 44  344 88  HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 45  345 95  HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 46  346 137 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 47  347 91  HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 48  348 94  HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 49  349 49  HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 50  350 177 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 51  351 5   HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 52  352 151 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 53  353 38  HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 54  354 18  HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 55  355 129 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 56  356 108 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 57  357 35  HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 58  358 159 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 59  359 45  HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 60  360 171 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 61  361 106 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 62  362 51  HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 63  363 186 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 64  364 156 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 65  365 82  HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 66  366 60  HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 67  367 57  HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 68  368 188 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 69  369 27  HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 70  370 66  HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 71  371 121 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 72  372 135 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 73  373 141 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 74  374 20  HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 75  375 184 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 76  376 189 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 77  377 195 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 78  378 170 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 79  379 114 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 80  380 162 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 81  381 158 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 82  382 71  HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 83  383 196 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 84  384 104 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 85  385 193 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 86  386 120 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 87  387 138 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 88  388 190 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 89  389 163 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 90  390 172 HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 91  391 68  HOH HOH A ? 
CA 4 HOH 92  392 79  HOH HOH A ? 
DA 4 HOH 1   301 40  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 2   302 169 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 3   303 103 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 4   304 36  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 5   305 96  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 6   306 74  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 7   307 123 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 8   308 143 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 9   309 4   HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 10  310 181 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 11  311 11  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 12  312 142 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 13  313 126 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 14  314 90  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 15  315 28  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 16  316 50  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 17  317 13  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 18  318 167 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 19  319 70  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 20  320 58  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 21  321 75  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 22  322 182 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 23  323 102 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 24  324 3   HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 25  325 29  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 26  326 16  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 27  327 77  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 28  328 152 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 29  329 59  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 30  330 30  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 31  331 166 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 32  332 128 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 33  333 63  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 34  334 192 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 35  335 19  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 36  336 122 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 37  337 64  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 38  338 92  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 39  339 118 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 40  340 1   HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 41  341 134 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 42  342 32  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 43  343 47  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 44  344 15  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 45  345 183 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 46  346 98  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 47  347 12  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 48  348 48  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 49  349 105 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 50  350 153 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 51  351 87  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 52  352 110 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 53  353 26  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 54  354 65  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 55  355 107 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 56  356 76  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 57  357 145 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 58  358 111 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 59  359 115 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 60  360 8   HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 61  361 155 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 62  362 168 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 63  363 7   HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 64  364 164 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 65  365 73  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 66  366 53  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 67  367 33  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 68  368 178 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 69  369 127 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 70  370 23  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 71  371 154 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 72  372 144 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 73  373 132 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 74  374 42  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 75  375 44  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 76  376 62  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 77  377 194 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 78  378 139 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 79  379 54  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 80  380 34  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 81  381 160 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 82  382 131 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 83  383 173 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 84  384 157 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 85  385 41  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 86  386 179 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 87  387 165 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 88  388 97  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 89  389 125 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 90  390 84  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 91  391 147 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 92  392 146 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 93  393 174 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 94  394 149 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 95  395 99  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 96  396 175 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 97  397 185 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 98  398 81  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 99  399 148 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 100 400 133 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 101 401 80  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 102 402 61  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 103 403 113 HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 104 404 55  HOH HOH B ? 
DA 4 HOH 105 405 93  HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CL  non-polymer         . "CHLORIDE ION"  ? "Cl -1"          35.453  
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER           ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ? "C3 H7 N O3"     105.093 
SO4 non-polymer         . "SULFATE ION"   ? "O4 S -2"        96.063  
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A  N N 1 ? 
B  N N 1 ? 
C  N N 2 ? 
D  N N 2 ? 
E  N N 2 ? 
F  N N 2 ? 
G  N N 2 ? 
H  N N 2 ? 
I  N N 2 ? 
J  N N 2 ? 
K  N N 2 ? 
L  N N 2 ? 
M  N N 2 ? 
N  N N 2 ? 
O  N N 3 ? 
P  N N 2 ? 
Q  N N 2 ? 
R  N N 2 ? 
S  N N 2 ? 
T  N N 2 ? 
U  N N 2 ? 
V  N N 2 ? 
W  N N 2 ? 
X  N N 2 ? 
Y  N N 2 ? 
Z  N N 2 ? 
AA N N 2 ? 
BA N N 2 ? 
CA N N 4 ? 
DA N N 4 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 THR A 16  ? GLU A 29  ? THR A 16  GLU A 29  1 ? 14 
HELX_P HELX_P2  AA2 GLY A 33  ? GLY A 45  ? GLY A 33  GLY A 45  1 ? 13 
HELX_P HELX_P3  AA3 ASN A 49  ? LYS A 63  ? ASN A 49  LYS A 63  1 ? 15 
HELX_P HELX_P4  AA4 THR A 81  ? VAL A 100 ? THR A 81  VAL A 100 1 ? 20 
HELX_P HELX_P5  AA5 ASP A 102 ? LEU A 120 ? ASP A 102 LEU A 120 1 ? 19 
HELX_P HELX_P6  AA6 ASP B 11  ? LEU B 15  ? ASP B 11  LEU B 15  5 ? 5  
HELX_P HELX_P7  AA7 THR B 16  ? GLU B 29  ? THR B 16  GLU B 29  1 ? 14 
HELX_P HELX_P8  AA8 TYR B 32  ? GLY B 45  ? TYR B 32  GLY B 45  1 ? 14 
HELX_P HELX_P9  AA9 ASN B 49  ? LYS B 63  ? ASN B 49  LYS B 63  1 ? 15 
HELX_P HELX_P10 AB1 THR B 81  ? VAL B 100 ? THR B 81  VAL B 100 1 ? 20 
HELX_P HELX_P11 AB2 ASP B 102 ? LEU B 120 ? ASP B 102 LEU B 120 1 ? 19 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 2 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 ARG A 31 ? TYR A 32 ? ARG A 31 TYR A 32 
AA1 2 ASN A 76 ? LEU A 80 ? ASN A 76 LEU A 80 
AA1 3 VAL A 66 ? GLU A 70 ? VAL A 66 GLU A 70 
AA2 1 VAL B 66 ? ASP B 72 ? VAL B 66 ASP B 72 
AA2 2 THR B 75 ? LEU B 80 ? THR B 75 LEU B 80 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.024495 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.009280 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.014015 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.025534 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
_atom_type.scat_dispersion_real 
_atom_type.scat_dispersion_imag 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a1 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a2 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b1 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b2 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_c 
_atom_type.scat_source 
_atom_type.scat_dispersion_source 
C  ? ? 3.54356 2.42580 25.62398 1.50364  0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
CL ? ? 9.50761 7.44341 1.04373  23.83732 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
H  ? ? 0.51345 0.48472 24.73122 6.32584  0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
N  ? ? 4.01032 2.96436 19.97189 1.75589  0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
O  ? ? 4.49882 3.47563 15.80542 1.70748  0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
S  ? ? 9.55732 6.39887 1.23737  29.19336 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A  A A  A 1 
1 B  B B  B 1 
2 C  A C  A 1 
2 D  A D  A 1 
2 E  A E  A 1 
2 F  A F  A 1 
2 G  A G  A 1 
2 H  A H  A 1 
2 I  A I  A 1 
2 J  A J  A 1 
2 K  A K  A 1 
2 L  A L  A 1 
2 M  A M  A 1 
2 N  A N  A 1 
3 O  A O  A 1 
2 P  B P  B 1 
2 Q  B Q  B 1 
2 R  B R  B 1 
2 S  B S  B 1 
2 T  B T  B 1 
2 U  B U  B 1 
2 V  B V  B 1 
2 W  B W  B 1 
2 X  B X  B 1 
2 Y  B Y  B 1 
2 Z  B Z  B 1 
2 AA B AA B 1 
2 BA B BA B 1 
4 CA A CA A 1 
4 DA B DA B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "CHLORIDE ION" CL  
3 "SULFATE ION"  SO4 
4 water          HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N ARG A 31 ? N ARG A 31 O TYR A 78 ? O TYR A 78 
AA1 2 3 O ALA A 79 ? O ALA A 79 N GLU A 67 ? N GLU A 67 
AA2 1 2 N SER B 69 ? N SER B 69 O GLU B 77 ? O GLU B 77 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N    . ASP A  1 11  ? 7.092   33.371 0.755   1.000 75.44447  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A N    1 
ATOM   2    C  CA   . ASP A  1 11  ? 6.247   32.440 1.494   1.000 66.27553  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A CA   1 
ATOM   3    C  C    . ASP A  1 11  ? 6.817   32.122 2.873   1.000 76.86154  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A C    1 
ATOM   4    O  O    . ASP A  1 11  ? 7.923   32.546 3.221   1.000 89.89648  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A O    1 
ATOM   5    C  CB   . ASP A  1 11  ? 6.072   31.135 0.711   1.000 63.91018  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A CB   1 
ATOM   6    C  CG   . ASP A  1 11  ? 5.079   31.258 -0.425  1.000 80.36968  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A CG   1 
ATOM   7    O  OD1  . ASP A  1 11  ? 3.872   31.421 -0.147  1.000 86.85820  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A OD1  1 
ATOM   8    O  OD2  . ASP A  1 11  ? 5.508   31.187 -1.595  1.000 92.54143  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A OD2  1 
ATOM   9    H  HA   . ASP A  1 11  ? 5.379   32.856 1.615   1.000 79.59385  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A HA   1 
ATOM   10   H  HB2  . ASP A  1 11  ? 6.928   30.876 0.333   1.000 76.75543  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A HB2  1 
ATOM   11   H  HB3  . ASP A  1 11  ? 5.754   30.445 1.314   1.000 76.75543  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A HB3  1 
ATOM   12   N  N    . ALA A  1 12  ? 6.036   31.374 3.655   1.000 86.90769  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A N    1 
ATOM   13   C  CA   . ALA A  1 12  ? 6.491   30.779 4.906   1.000 37.56294  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A CA   1 
ATOM   14   C  C    . ALA A  1 12  ? 6.869   29.312 4.729   1.000 29.85649  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A C    1 
ATOM   15   O  O    . ALA A  1 12  ? 6.815   28.529 5.684   1.000 29.45909  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A O    1 
ATOM   16   C  CB   . ALA A  1 12  ? 5.416   30.911 5.982   1.000 60.24821  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A CB   1 
ATOM   17   H  H    . ALA A  1 12  ? 5.215   31.194 3.472   1.000 104.35244 ? ? ? ? ? ? 12  ALA A H    1 
ATOM   18   H  HA   . ALA A  1 12  ? 7.276   31.263 5.207   1.000 45.13874  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A HA   1 
ATOM   19   H  HB1  . ALA A  1 12  ? 5.752   30.539 6.813   1.000 72.36106  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A HB1  1 
ATOM   20   H  HB2  . ALA A  1 12  ? 5.203   31.850 6.103   1.000 72.36106  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A HB2  1 
ATOM   21   H  HB3  . ALA A  1 12  ? 4.624   30.427 5.700   1.000 72.36106  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A HB3  1 
ATOM   22   N  N    . ARG A  1 13  ? 7.240   28.917 3.513   1.000 29.89936  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A N    1 
ATOM   23   C  CA   . ARG A  1 13  ? 7.537   27.520 3.227   1.000 25.79363  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CA   1 
ATOM   24   C  C    . ARG A  1 13  ? 8.858   27.058 3.819   1.000 25.83082  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A C    1 
ATOM   25   O  O    . ARG A  1 13  ? 9.155   25.860 3.744   1.000 33.50671  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A O    1 
ATOM   26   C  CB   . ARG A  1 13  ? 7.518   27.302 1.709   1.000 26.71627  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CB   1 
ATOM   27   C  CG   . ARG A  1 13  ? 6.120   27.432 1.121   1.000 30.65391  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CG   1 
ATOM   28   C  CD   . ARG A  1 13  ? 6.049   27.039 -0.343  1.000 32.75013  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CD   1 
ATOM   29   N  NE   . ARG A  1 13  ? 4.677   27.118 -0.837  1.000 37.26780  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A NE   1 
ATOM   30   C  CZ   . ARG A  1 13  ? 4.300   26.767 -2.063  1.000 40.03437  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CZ   1 
ATOM   31   N  NH1  . ARG A  1 13  ? 5.196   26.313 -2.927  1.000 30.85246  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A NH1  1 
ATOM   32   N  NH2  . ARG A  1 13  ? 3.026   26.870 -2.426  1.000 39.74863  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A NH2  1 
ATOM   33   H  H    . ARG A  1 13  ? 7.327   29.441 2.837   1.000 35.56319  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A H    1 
ATOM   34   H  HA   . ARG A  1 13  ? 6.847   26.961 3.617   1.000 30.63632  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A HA   1 
ATOM   35   H  HB2  . ARG A  1 13  ? 8.086   27.965 1.287   1.000 31.74348  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A HB2  1 
ATOM   36   H  HB3  . ARG A  1 13  ? 7.846   26.411 1.513   1.000 31.74348  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A HB3  1 
ATOM   37   H  HG2  . ARG A  1 13  ? 5.516   26.855 1.614   1.000 36.84790  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A HG2  1 
ATOM   38   H  HG3  . ARG A  1 13  ? 5.832   28.355 1.196   1.000 36.84790  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A HG3  1 
ATOM   39   H  HD2  . ARG A  1 13  ? 6.600   27.642 -0.867  1.000 39.36337  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A HD2  1 
ATOM   40   H  HD3  . ARG A  1 13  ? 6.362   26.127 -0.449  1.000 39.36337  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A HD3  1 
ATOM   41   H  HE   . ARG A  1 13  ? 4.073   27.410 -0.299  1.000 44.78456  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A HE   1 
ATOM   42   H  HH11 . ARG A  1 13  ? 6.021   26.245 -2.695  1.000 37.08616  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A HH11 1 
ATOM   43   H  HH12 . ARG A  1 13  ? 4.952   26.086 -3.720  1.000 37.08616  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A HH12 1 
ATOM   44   H  HH21 . ARG A  1 13  ? 2.442   27.164 -1.868  1.000 47.76156  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A HH21 1 
ATOM   45   H  HH22 . ARG A  1 13  ? 2.786   26.642 -3.220  1.000 47.76156  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A HH22 1 
ATOM   46   N  N    . ASP A  1 14  ? 9.637   27.945 4.436   1.000 28.46452  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A N    1 
ATOM   47   C  CA   . ASP A  1 14  ? 10.906  27.559 5.042   1.000 28.32712  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A CA   1 
ATOM   48   C  C    . ASP A  1 14  ? 10.825  27.424 6.561   1.000 28.79535  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A C    1 
ATOM   49   O  O    . ASP A  1 14  ? 11.851  27.219 7.213   1.000 28.65618  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A O    1 
ATOM   50   C  CB   . ASP A  1 14  ? 12.005  28.556 4.652   1.000 40.75263  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A CB   1 
ATOM   51   C  CG   . ASP A  1 14  ? 11.632  30.000 4.947   1.000 61.46233  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A CG   1 
ATOM   52   O  OD1  . ASP A  1 14  ? 10.696  30.234 5.739   1.000 68.77213  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A OD1  1 
ATOM   53   O  OD2  . ASP A  1 14  ? 12.281  30.907 4.379   1.000 72.95631  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A OD2  1 
ATOM   54   H  H    . ASP A  1 14  ? 9.448   28.780 4.516   1.000 33.84139  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A H    1 
ATOM   55   H  HA   . ASP A  1 14  ? 11.158  26.691 4.690   1.000 33.67650  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A HA   1 
ATOM   56   H  HB2  . ASP A  1 14  ? 12.810  28.348 5.151   1.000 48.96636  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A HB2  1 
ATOM   57   H  HB3  . ASP A  1 14  ? 12.175  28.481 3.700   1.000 48.96636  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A HB3  1 
ATOM   58   N  N    . LEU A  1 15  ? 9.632   27.497 7.132   1.000 24.45834  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A N    1 
ATOM   59   C  CA   . LEU A  1 15  ? 9.472   27.343 8.569   1.000 22.76276  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CA   1 
ATOM   60   C  C    . LEU A  1 15  ? 9.776   25.915 9.013   1.000 18.61790  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A C    1 
ATOM   61   O  O    . LEU A  1 15  ? 9.624   24.956 8.252   1.000 19.47837  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A O    1 
ATOM   62   C  CB   . LEU A  1 15  ? 8.047   27.700 8.976   1.000 22.51226  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CB   1 
ATOM   63   C  CG   . LEU A  1 15  ? 7.592   29.152 8.848   1.000 27.10410  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CG   1 
ATOM   64   C  CD1  . LEU A  1 15  ? 6.073   29.199 9.047   1.000 34.24974  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD1  1 
ATOM   65   C  CD2  . LEU A  1 15  ? 8.295   30.047 9.839   1.000 33.88538  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD2  1 
ATOM   66   H  H    . LEU A  1 15  ? 8.896   27.637 6.710   1.000 29.03397  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A H    1 
ATOM   67   H  HA   . LEU A  1 15  ? 10.093  27.937 9.020   1.000 26.99927  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HA   1 
ATOM   68   H  HB2  . LEU A  1 15  ? 7.445   27.174 8.426   1.000 26.69866  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HB2  1 
ATOM   69   H  HB3  . LEU A  1 15  ? 7.940   27.459 9.909   1.000 26.69866  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HB3  1 
ATOM   70   H  HG   . LEU A  1 15  ? 7.819   29.493 7.969   1.000 32.20887  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HG   1 
ATOM   71   H  HD11 . LEU A  1 15  ? 5.787   30.125 9.078   1.000 41.16289  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HD11 1 
ATOM   72   H  HD12 . LEU A  1 15  ? 5.643   28.745 8.305   1.000 41.16289  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HD12 1 
ATOM   73   H  HD13 . LEU A  1 15  ? 5.849   28.755 9.880   1.000 41.16289  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HD13 1 
ATOM   74   H  HD21 . LEU A  1 15  ? 7.967   30.954 9.734   1.000 40.72566  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HD21 1 
ATOM   75   H  HD22 . LEU A  1 15  ? 8.110   29.730 10.737  1.000 40.72566  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HD22 1 
ATOM   76   H  HD23 . LEU A  1 15  ? 9.250   30.018 9.668   1.000 40.72566  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HD23 1 
ATOM   77   N  N    . THR A  1 16  ? 10.200  25.777 10.268  1.000 20.01866  ? ? ? ? ? ? 16  THR A N    1 
ATOM   78   C  CA   . THR A  1 16  ? 10.363  24.444 10.833  1.000 19.59355  ? ? ? ? ? ? 16  THR A CA   1 
ATOM   79   C  C    . THR A  1 16  ? 9.004   23.781 11.038  1.000 16.06543  ? ? ? ? ? ? 16  THR A C    1 
ATOM   80   O  O    . THR A  1 16  ? 7.969   24.443 11.146  1.000 18.26716  ? ? ? ? ? ? 16  THR A O    1 
ATOM   81   C  CB   . THR A  1 16  ? 11.097  24.490 12.176  1.000 19.39662  ? ? ? ? ? ? 16  THR A CB   1 
ATOM   82   O  OG1  . THR A  1 16  ? 10.293  25.187 13.143  1.000 19.01616  ? ? ? ? ? ? 16  THR A OG1  1 
ATOM   83   C  CG2  . THR A  1 16  ? 12.443  25.186 12.039  1.000 24.13265  ? ? ? ? ? ? 16  THR A CG2  1 
ATOM   84   H  H    . THR A  1 16  ? 10.395  26.424 10.800  1.000 24.08560  ? ? ? ? ? ? 16  THR A H    1 
ATOM   85   H  HA   . THR A  1 16  ? 10.891  23.914 10.216  1.000 23.57546  ? ? ? ? ? ? 16  THR A HA   1 
ATOM   86   H  HB   . THR A  1 16  ? 11.258  23.584 12.482  1.000 23.33915  ? ? ? ? ? ? 16  THR A HB   1 
ATOM   87   H  HG1  . THR A  1 16  ? 10.699  25.230 13.877  1.000 22.88260  ? ? ? ? ? ? 16  THR A HG1  1 
ATOM   88   H  HG21 . THR A  1 16  ? 12.917  25.161 12.885  1.000 29.02239  ? ? ? ? ? ? 16  THR A HG21 1 
ATOM   89   H  HG22 . THR A  1 16  ? 12.979  24.741 11.364  1.000 29.02239  ? ? ? ? ? ? 16  THR A HG22 1 
ATOM   90   H  HG23 . THR A  1 16  ? 12.313  26.111 11.778  1.000 29.02239  ? ? ? ? ? ? 16  THR A HG23 1 
ATOM   91   N  N    . ALA A  1 17  ? 9.022   22.448 11.124  1.000 19.01498  ? ? ? ? ? ? 17  ALA A N    1 
ATOM   92   C  CA   . ALA A  1 17  ? 7.799   21.717 11.451  1.000 20.45020  ? ? ? ? ? ? 17  ALA A CA   1 
ATOM   93   C  C    . ALA A  1 17  ? 7.177   22.224 12.757  1.000 19.11641  ? ? ? ? ? ? 17  ALA A C    1 
ATOM   94   O  O    . ALA A  1 17  ? 5.950   22.350 12.867  1.000 19.10989  ? ? ? ? ? ? 17  ALA A O    1 
ATOM   95   C  CB   . ALA A  1 17  ? 8.092   20.220 11.546  1.000 24.26056  ? ? ? ? ? ? 17  ALA A CB   1 
ATOM   96   H  H    . ALA A  1 17  ? 9.714   21.952 11.001  1.000 22.80174  ? ? ? ? ? ? 17  ALA A H    1 
ATOM   97   H  HA   . ALA A  1 17  ? 7.156   21.855 10.738  1.000 24.60345  ? ? ? ? ? ? 17  ALA A HA   1 
ATOM   98   H  HB1  . ALA A  1 17  ? 7.270   19.751 11.761  1.000 29.17588  ? ? ? ? ? ? 17  ALA A HB1  1 
ATOM   99   H  HB2  . ALA A  1 17  ? 8.436   19.910 10.694  1.000 29.17588  ? ? ? ? ? ? 17  ALA A HB2  1 
ATOM   100  H  HB3  . ALA A  1 17  ? 8.750   20.070 12.243  1.000 29.17588  ? ? ? ? ? ? 17  ALA A HB3  1 
ATOM   101  N  N    . PHE A  1 18  ? 8.012   22.505 13.762  1.000 19.90849  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A N    1 
ATOM   102  C  CA   . PHE A  1 18  ? 7.500   22.994 15.044  1.000 19.87232  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CA   1 
ATOM   103  C  C    . PHE A  1 18  ? 6.798   24.334 14.870  1.000 13.24267  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A C    1 
ATOM   104  O  O    . PHE A  1 18  ? 5.698   24.543 15.388  1.000 17.93472  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A O    1 
ATOM   105  C  CB   . PHE A  1 18  ? 8.659   23.097 16.051  1.000 18.43678  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CB   1 
ATOM   106  C  CG   . PHE A  1 18  ? 8.241   23.463 17.456  1.000 18.06942  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CG   1 
ATOM   107  C  CD1  . PHE A  1 18  ? 7.826   22.489 18.352  1.000 18.70080  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CD1  1 
ATOM   108  C  CD2  . PHE A  1 18  ? 8.304   24.777 17.887  1.000 22.50836  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CD2  1 
ATOM   109  C  CE1  . PHE A  1 18  ? 7.464   22.826 19.649  1.000 17.22672  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CE1  1 
ATOM   110  C  CE2  . PHE A  1 18  ? 7.939   25.121 19.177  1.000 22.44938  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CE2  1 
ATOM   111  C  CZ   . PHE A  1 18  ? 7.525   24.146 20.055  1.000 15.12851  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CZ   1 
ATOM   112  H  H    . PHE A  1 18  ? 8.868   22.423 13.730  1.000 23.95339  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A H    1 
ATOM   113  H  HA   . PHE A  1 18  ? 6.850   22.366 15.397  1.000 23.91000  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A HA   1 
ATOM   114  H  HB2  . PHE A  1 18  ? 9.107   22.238 16.094  1.000 22.18734  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A HB2  1 
ATOM   115  H  HB3  . PHE A  1 18  ? 9.276   23.778 15.743  1.000 22.18734  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A HB3  1 
ATOM   116  H  HD1  . PHE A  1 18  ? 7.790   21.600 18.081  1.000 22.50417  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A HD1  1 
ATOM   117  H  HD2  . PHE A  1 18  ? 8.596   25.438 17.301  1.000 27.07324  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A HD2  1 
ATOM   118  H  HE1  . PHE A  1 18  ? 7.182   22.167 20.241  1.000 20.73528  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A HE1  1 
ATOM   119  H  HE2  . PHE A  1 18  ? 7.973   26.010 19.449  1.000 27.00247  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A HE2  1 
ATOM   120  H  HZ   . PHE A  1 18  ? 7.286   24.375 20.924  1.000 18.21742  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A HZ   1 
ATOM   121  N  N    . GLN A  1 19  ? 7.417   25.249 14.126  1.000 16.95344  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A N    1 
ATOM   122  C  CA   . GLN A  1 19  ? 6.787   26.533 13.842  1.000 18.57925  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A CA   1 
ATOM   123  C  C    . GLN A  1 19  ? 5.499   26.364 13.042  1.000 14.83952  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A C    1 
ATOM   124  O  O    . GLN A  1 19  ? 4.487   27.006 13.338  1.000 17.27768  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A O    1 
ATOM   125  C  CB   . GLN A  1 19  ? 7.766   27.441 13.099  1.000 22.72742  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A CB   1 
ATOM   126  C  CG   . GLN A  1 19  ? 8.932   27.870 13.981  1.000 23.15054  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A CG   1 
ATOM   127  C  CD   . GLN A  1 19  ? 10.019  28.618 13.240  1.000 25.68913  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A CD   1 
ATOM   128  O  OE1  . GLN A  1 19  ? 10.186  28.468 12.028  1.000 27.26153  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A OE1  1 
ATOM   129  N  NE2  . GLN A  1 19  ? 10.779  29.426 13.975  1.000 32.93675  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A NE2  1 
ATOM   130  H  H    . GLN A  1 19  ? 8.197   25.154 13.775  1.000 20.40734  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A H    1 
ATOM   131  H  HA   . GLN A  1 19  ? 6.557   26.958 14.683  1.000 22.35830  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A HA   1 
ATOM   132  H  HB2  . GLN A  1 19  ? 8.124   26.964 12.334  1.000 27.33611  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A HB2  1 
ATOM   133  H  HB3  . GLN A  1 19  ? 7.300   28.238 12.804  1.000 27.33611  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A HB3  1 
ATOM   134  H  HG2  . GLN A  1 19  ? 8.596   28.454 14.679  1.000 27.84385  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A HG2  1 
ATOM   135  H  HG3  . GLN A  1 19  ? 9.334   27.079 14.373  1.000 27.84385  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A HG3  1 
ATOM   136  H  HE21 . GLN A  1 19  ? 10.638  29.499 14.820  1.000 39.58730  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A HE21 1 
ATOM   137  H  HE22 . GLN A  1 19  ? 11.412  29.875 13.605  1.000 39.58730  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A HE22 1 
ATOM   138  N  N    . LYS A  1 20  ? 5.506   25.490 12.040  1.000 18.04106  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A N    1 
ATOM   139  C  CA   . LYS A  1 20  ? 4.286   25.248 11.279  1.000 17.64211  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CA   1 
ATOM   140  C  C    . LYS A  1 20  ? 3.189   24.682 12.170  1.000 14.63921  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A C    1 
ATOM   141  O  O    . LYS A  1 20  ? 2.007   25.016 12.003  1.000 19.15691  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A O    1 
ATOM   142  C  CB   . LYS A  1 20  ? 4.579   24.307 10.111  1.000 19.57477  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CB   1 
ATOM   143  C  CG   . LYS A  1 20  ? 5.446   24.935 9.055   1.000 20.80420  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CG   1 
ATOM   144  C  CD   . LYS A  1 20  ? 5.784   23.935 7.959   1.000 28.55902  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CD   1 
ATOM   145  C  CE   . LYS A  1 20  ? 6.835   24.479 7.009   1.000 54.13786  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CE   1 
ATOM   146  N  NZ   . LYS A  1 20  ? 6.230   25.197 5.854   1.000 63.42626  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A NZ   1 
ATOM   147  H  H    . LYS A  1 20  ? 6.188   25.033 11.784  1.000 21.71248  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A H    1 
ATOM   148  H  HA   . LYS A  1 20  ? 3.968   26.087 10.912  1.000 21.23374  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A HA   1 
ATOM   149  H  HB2  . LYS A  1 20  ? 5.039   23.522 10.448  1.000 23.55293  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A HB2  1 
ATOM   150  H  HB3  . LYS A  1 20  ? 3.741   24.049 9.697   1.000 23.55293  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A HB3  1 
ATOM   151  H  HG2  . LYS A  1 20  ? 4.976   25.682 8.654   1.000 25.02825  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A HG2  1 
ATOM   152  H  HG3  . LYS A  1 20  ? 6.274   25.241 9.456   1.000 25.02825  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A HG3  1 
ATOM   153  H  HD2  . LYS A  1 20  ? 6.129   23.122 8.361   1.000 34.33404  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A HD2  1 
ATOM   154  H  HD3  . LYS A  1 20  ? 4.984   23.738 7.447   1.000 34.33404  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A HD3  1 
ATOM   155  H  HE2  . LYS A  1 20  ? 7.404   25.102 7.487   1.000 65.02864  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A HE2  1 
ATOM   156  H  HE3  . LYS A  1 20  ? 7.364   23.743 6.664   1.000 65.02864  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A HE3  1 
ATOM   157  H  HZ1  . LYS A  1 20  ? 5.695   24.649 5.401   1.000 76.17472  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A HZ1  1 
ATOM   158  H  HZ2  . LYS A  1 20  ? 5.754   25.892 6.143   1.000 76.17472  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A HZ2  1 
ATOM   159  H  HZ3  . LYS A  1 20  ? 6.870   25.491 5.310   1.000 76.17472  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A HZ3  1 
ATOM   160  N  N    . ASN A  1 21  ? 3.557   23.835 13.136  1.000 16.69546  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A N    1 
ATOM   161  C  CA   . ASN A  1 21  ? 2.542   23.261 14.018  1.000 15.54893  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A CA   1 
ATOM   162  C  C    . ASN A  1 21  ? 1.934   24.317 14.937  1.000 16.95265  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A C    1 
ATOM   163  O  O    . ASN A  1 21  ? 0.728   24.281 15.217  1.000 17.39935  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A O    1 
ATOM   164  C  CB   . ASN A  1 21  ? 3.135   22.109 14.823  1.000 19.51171  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A CB   1 
ATOM   165  C  CG   . ASN A  1 21  ? 3.427   20.883 13.964  1.000 20.07467  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A CG   1 
ATOM   166  O  OD1  . ASN A  1 21  ? 2.831   20.690 12.899  1.000 21.14618  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A OD1  1 
ATOM   167  N  ND2  . ASN A  1 21  ? 4.349   20.045 14.428  1.000 19.88358  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A ND2  1 
ATOM   168  H  H    . ASN A  1 21  ? 4.363   23.584 13.299  1.000 20.09776  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A H    1 
ATOM   169  H  HA   . ASN A  1 21  ? 1.825   22.901 13.472  1.000 18.72192  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A HA   1 
ATOM   170  H  HB2  . ASN A  1 21  ? 3.969   22.400 15.225  1.000 23.47726  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A HB2  1 
ATOM   171  H  HB3  . ASN A  1 21  ? 2.507   21.849 15.515  1.000 23.47726  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A HB3  1 
ATOM   172  H  HD21 . ASN A  1 21  ? 4.551   19.338 13.981  1.000 23.92351  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A HD21 1 
ATOM   173  H  HD22 . ASN A  1 21  ? 4.743   20.210 15.174  1.000 23.92351  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A HD22 1 
ATOM   174  N  N    . ILE A  1 22  ? 2.740   25.282 15.393  1.000 14.29930  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A N    1 
ATOM   175  C  CA   . ILE A  1 22  ? 2.182   26.405 16.142  1.000 15.34474  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CA   1 
ATOM   176  C  C    . ILE A  1 22  ? 1.122   27.113 15.305  1.000 14.63421  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A C    1 
ATOM   177  O  O    . ILE A  1 22  ? 0.022   27.412 15.782  1.000 14.66949  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A O    1 
ATOM   178  C  CB   . ILE A  1 22  ? 3.286   27.384 16.574  1.000 18.61435  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CB   1 
ATOM   179  C  CG1  . ILE A  1 22  ? 4.215   26.753 17.599  1.000 16.29896  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CG1  1 
ATOM   180  C  CG2  . ILE A  1 22  ? 2.653   28.663 17.109  1.000 16.51726  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CG2  1 
ATOM   181  C  CD1  . ILE A  1 22  ? 5.485   27.559 17.827  1.000 17.23379  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CD1  1 
ATOM   182  H  H    . ILE A  1 22  ? 3.592   25.309 15.283  1.000 17.22237  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A H    1 
ATOM   183  H  HA   . ILE A  1 22  ? 1.764   26.055 16.945  1.000 18.47690  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A HA   1 
ATOM   184  H  HB   . ILE A  1 22  ? 3.828   27.602 15.799  1.000 22.40043  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A HB   1 
ATOM   185  H  HG12 . ILE A  1 22  ? 3.748   26.685 18.447  1.000 19.62196  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A HG12 1 
ATOM   186  H  HG13 . ILE A  1 22  ? 4.472   25.870 17.290  1.000 19.62196  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A HG13 1 
ATOM   187  H  HG21 . ILE A  1 22  ? 3.308   29.139 17.644  1.000 19.88392  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A HG21 1 
ATOM   188  H  HG22 . ILE A  1 22  ? 2.374   29.214 16.361  1.000 19.88392  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A HG22 1 
ATOM   189  H  HG23 . ILE A  1 22  ? 1.886   28.431 17.655  1.000 19.88392  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A HG23 1 
ATOM   190  H  HD11 . ILE A  1 22  ? 6.112   27.023 18.337  1.000 20.74376  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A HD11 1 
ATOM   191  H  HD12 . ILE A  1 22  ? 5.871   27.790 16.967  1.000 20.74376  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A HD12 1 
ATOM   192  H  HD13 . ILE A  1 22  ? 5.264   28.366 18.318  1.000 20.74376  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A HD13 1 
ATOM   193  N  N    . LEU A  1 23  ? 1.443   27.407 14.045  1.000 15.78443  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A N    1 
ATOM   194  C  CA   . LEU A  1 23  ? 0.477   28.101 13.206  1.000 20.24358  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A CA   1 
ATOM   195  C  C    . LEU A  1 23  ? -0.781  27.266 13.016  1.000 21.44271  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A C    1 
ATOM   196  O  O    . LEU A  1 23  ? -1.894  27.804 13.020  1.000 19.32936  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A O    1 
ATOM   197  C  CB   . LEU A  1 23  ? 1.099   28.441 11.857  1.000 20.31044  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A CB   1 
ATOM   198  C  CG   . LEU A  1 23  ? 2.303   29.383 11.835  1.000 19.64211  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A CG   1 
ATOM   199  C  CD1  . LEU A  1 23  ? 2.702   29.613 10.382  1.000 20.95910  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A CD1  1 
ATOM   200  C  CD2  . LEU A  1 23  ? 2.022   30.691 12.531  1.000 20.97095  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A CD2  1 
ATOM   201  H  H    . LEU A  1 23  ? 2.190   27.221 13.664  1.000 19.00453  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A H    1 
ATOM   202  H  HA   . LEU A  1 23  ? 0.229   28.933 13.639  1.000 24.35551  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A HA   1 
ATOM   203  H  HB2  . LEU A  1 23  ? 1.388   27.610 11.449  1.000 24.43573  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A HB2  1 
ATOM   204  H  HB3  . LEU A  1 23  ? 0.411   28.855 11.313  1.000 24.43573  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A HB3  1 
ATOM   205  H  HG   . LEU A  1 23  ? 3.038   28.978 12.322  1.000 23.63375  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A HG   1 
ATOM   206  H  HD11 . LEU A  1 23  ? 3.456   30.223 10.354  1.000 25.21413  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A HD11 1 
ATOM   207  H  HD12 . LEU A  1 23  ? 2.950   28.764 9.984   1.000 25.21413  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A HD12 1 
ATOM   208  H  HD13 . LEU A  1 23  ? 1.950   29.996 9.904   1.000 25.21413  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A HD13 1 
ATOM   209  H  HD21 . LEU A  1 23  ? 2.781   31.283 12.408  1.000 25.22835  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A HD21 1 
ATOM   210  H  HD22 . LEU A  1 23  ? 1.226   31.089 12.146  1.000 25.22835  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A HD22 1 
ATOM   211  H  HD23 . LEU A  1 23  ? 1.883   30.522 13.476  1.000 25.22835  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A HD23 1 
ATOM   212  N  N    . THR A  1 24  ? -0.626  25.951 12.834  1.000 17.52525  ? ? ? ? ? ? 24  THR A N    1 
ATOM   213  C  CA   . THR A  1 24  ? -1.791  25.081 12.702  1.000 20.23001  ? ? ? ? ? ? 24  THR A CA   1 
ATOM   214  C  C    . THR A  1 24  ? -2.675  25.168 13.941  1.000 16.74826  ? ? ? ? ? ? 24  THR A C    1 
ATOM   215  O  O    . THR A  1 24  ? -3.908  25.237 13.838  1.000 18.80039  ? ? ? ? ? ? 24  THR A O    1 
ATOM   216  C  CB   . THR A  1 24  ? -1.332  23.643 12.459  1.000 21.20086  ? ? ? ? ? ? 24  THR A CB   1 
ATOM   217  O  OG1  . THR A  1 24  ? -0.675  23.558 11.181  1.000 20.31939  ? ? ? ? ? ? 24  THR A OG1  1 
ATOM   218  C  CG2  . THR A  1 24  ? -2.522  22.683 12.476  1.000 21.94250  ? ? ? ? ? ? 24  THR A CG2  1 
ATOM   219  H  H    . THR A  1 24  ? 0.130   25.543 12.785  1.000 21.09350  ? ? ? ? ? ? 24  THR A H    1 
ATOM   220  H  HA   . THR A  1 24  ? -2.319  25.361 11.938  1.000 24.33922  ? ? ? ? ? ? 24  THR A HA   1 
ATOM   221  H  HB   . THR A  1 24  ? -0.718  23.380 13.162  1.000 25.50424  ? ? ? ? ? ? 24  THR A HB   1 
ATOM   222  H  HG1  . THR A  1 24  ? -0.005  24.065 11.167  1.000 24.44648  ? ? ? ? ? ? 24  THR A HG1  1 
ATOM   223  H  HG21 . THR A  1 24  ? -2.258  21.821 12.117  1.000 26.39421  ? ? ? ? ? ? 24  THR A HG21 1 
ATOM   224  H  HG22 . THR A  1 24  ? -2.839  22.562 13.385  1.000 26.39421  ? ? ? ? ? ? 24  THR A HG22 1 
ATOM   225  H  HG23 . THR A  1 24  ? -3.245  23.041 11.936  1.000 26.39421  ? ? ? ? ? ? 24  THR A HG23 1 
ATOM   226  N  N    . VAL A  1 25  ? -2.061  25.174 15.123  1.000 17.91912  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A N    1 
ATOM   227  C  CA   . VAL A  1 25  ? -2.817  25.282 16.372  1.000 15.19477  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A CA   1 
ATOM   228  C  C    . VAL A  1 25  ? -3.603  26.586 16.408  1.000 16.34776  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A C    1 
ATOM   229  O  O    . VAL A  1 25  ? -4.799  26.600 16.724  1.000 17.66523  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A O    1 
ATOM   230  C  CB   . VAL A  1 25  ? -1.864  25.169 17.580  1.000 16.01356  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A CB   1 
ATOM   231  C  CG1  . VAL A  1 25  ? -2.554  25.612 18.854  1.000 23.23505  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A CG1  1 
ATOM   232  C  CG2  . VAL A  1 25  ? -1.349  23.745 17.710  1.000 14.94072  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A CG2  1 
ATOM   233  H  H    . VAL A  1 25  ? -1.210  25.118 15.233  1.000 21.56615  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A H    1 
ATOM   234  H  HA   . VAL A  1 25  ? -3.451  24.550 16.412  1.000 18.29693  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A HA   1 
ATOM   235  H  HB   . VAL A  1 25  ? -1.105  25.756 17.437  1.000 19.27948  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A HB   1 
ATOM   236  H  HG11 . VAL A  1 25  ? -2.051  25.284 19.616  1.000 27.94527  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A HG11 1 
ATOM   237  H  HG12 . VAL A  1 25  ? -2.590  26.581 18.874  1.000 27.94527  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A HG12 1 
ATOM   238  H  HG13 . VAL A  1 25  ? -3.453  25.248 18.870  1.000 27.94527  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A HG13 1 
ATOM   239  H  HG21 . VAL A  1 25  ? -0.699  23.708 18.429  1.000 17.99207  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A HG21 1 
ATOM   240  H  HG22 . VAL A  1 25  ? -2.095  23.156 17.907  1.000 17.99207  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A HG22 1 
ATOM   241  H  HG23 . VAL A  1 25  ? -0.933  23.482 16.874  1.000 17.99207  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A HG23 1 
ATOM   242  N  N    . LEU A  1 26  ? -2.946  27.700 16.072  1.000 16.48187  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A N    1 
ATOM   243  C  CA   . LEU A  1 26  ? -3.608  28.996 16.117  1.000 18.59611  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CA   1 
ATOM   244  C  C    . LEU A  1 26  ? -4.608  29.165 14.982  1.000 16.90431  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A C    1 
ATOM   245  O  O    . LEU A  1 26  ? -5.455  30.062 15.047  1.000 20.71686  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A O    1 
ATOM   246  C  CB   . LEU A  1 26  ? -2.583  30.122 16.069  1.000 14.87936  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CB   1 
ATOM   247  C  CG   . LEU A  1 26  ? -1.609  30.129 17.250  1.000 20.79906  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CG   1 
ATOM   248  C  CD1  . LEU A  1 26  ? -0.559  31.206 17.120  1.000 20.58705  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CD1  1 
ATOM   249  C  CD2  . LEU A  1 26  ? -2.391  30.293 18.552  1.000 21.05313  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CD2  1 
ATOM   250  H  H    . LEU A  1 26  ? -2.125  27.729 15.818  1.000 19.84146  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A H    1 
ATOM   251  H  HA   . LEU A  1 26  ? -4.084  29.067 16.959  1.000 22.37854  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A HA   1 
ATOM   252  H  HB2  . LEU A  1 26  ? -2.062  30.033 15.256  1.000 17.91845  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A HB2  1 
ATOM   253  H  HB3  . LEU A  1 26  ? -3.054  30.970 16.069  1.000 17.91845  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A HB3  1 
ATOM   254  H  HG   . LEU A  1 26  ? -1.134  29.284 17.263  1.000 25.02208  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A HG   1 
ATOM   255  H  HD11 . LEU A  1 26  ? 0.055   31.141 17.869  1.000 24.76766  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A HD11 1 
ATOM   256  H  HD12 . LEU A  1 26  ? -0.078  31.081 16.287  1.000 24.76766  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A HD12 1 
ATOM   257  H  HD13 . LEU A  1 26  ? -0.993  32.074 17.124  1.000 24.76766  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A HD13 1 
ATOM   258  H  HD21 . LEU A  1 26  ? -1.781  30.569 19.254  1.000 25.32697  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A HD21 1 
ATOM   259  H  HD22 . LEU A  1 26  ? -3.076  30.968 18.426  1.000 25.32697  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A HD22 1 
ATOM   260  H  HD23 . LEU A  1 26  ? -2.800  29.445 18.783  1.000 25.32697  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A HD23 1 
ATOM   261  N  N    . GLY A  1 27  ? -4.514  28.343 13.936  1.000 21.59184  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A N    1 
ATOM   262  C  CA   . GLY A  1 27  ? -5.526  28.365 12.896  1.000 20.47970  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A CA   1 
ATOM   263  C  C    . GLY A  1 27  ? -6.871  27.890 13.391  1.000 21.31331  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A C    1 
ATOM   264  O  O    . GLY A  1 27  ? -7.907  28.264 12.834  1.000 24.74925  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A O    1 
ATOM   265  H  H    . GLY A  1 27  ? -3.883  27.773 13.809  1.000 25.97342  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A H    1 
ATOM   266  H  HA2  . GLY A  1 27  ? -5.624  29.272 12.564  1.000 24.63885  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A HA2  1 
ATOM   267  H  HA3  . GLY A  1 27  ? -5.248  27.790 12.166  1.000 24.63885  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A HA3  1 
ATOM   268  N  N    . GLU A  1 28  ? -6.881  27.062 14.437  1.000 22.72919  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A N    1 
ATOM   269  C  CA   . GLU A  1 28  ? -8.147  26.665 15.041  1.000 22.38651  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A CA   1 
ATOM   270  C  C    . GLU A  1 28  ? -8.749  27.818 15.835  1.000 27.93356  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A C    1 
ATOM   271  O  O    . GLU A  1 28  ? -9.923  28.157 15.664  1.000 30.26315  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A O    1 
ATOM   272  C  CB   . GLU A  1 28  ? -7.955  25.446 15.936  1.000 22.38621  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A CB   1 
ATOM   273  C  CG   . GLU A  1 28  ? -9.275  24.964 16.527  1.000 28.48813  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A CG   1 
ATOM   274  C  CD   . GLU A  1 28  ? -9.120  23.756 17.412  1.000 30.40415  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A CD   1 
ATOM   275  O  OE1  . GLU A  1 28  ? -8.090  23.653 18.106  1.000 28.41567  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A OE1  1 
ATOM   276  O  OE2  . GLU A  1 28  ? -10.029 22.899 17.410  1.000 39.99251  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A OE2  1 
ATOM   277  H  H    . GLU A  1 28  ? -6.183  26.723 14.808  1.000 27.33824  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A H    1 
ATOM   278  H  HA   . GLU A  1 28  ? -8.765  26.419 14.335  1.000 26.54777  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A HA   1 
ATOM   279  H  HB2  . GLU A  1 28  ? -7.573  24.723 15.414  1.000 26.92666  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A HB2  1 
ATOM   280  H  HB3  . GLU A  1 28  ? -7.360  25.676 16.667  1.000 26.92666  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A HB3  1 
ATOM   281  H  HG2  . GLU A  1 28  ? -9.660  25.677 17.061  1.000 34.24897  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A HG2  1 
ATOM   282  H  HG3  . GLU A  1 28  ? -9.877  24.729 15.804  1.000 34.24897  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A HG3  1 
ATOM   283  N  N    . GLU A  1 29  ? -7.961  28.428 16.714  1.000 25.43970  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A N    1 
ATOM   284  C  CA   . GLU A  1 29  ? -8.411  29.599 17.452  1.000 24.12642  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A CA   1 
ATOM   285  C  C    . GLU A  1 29  ? -7.215  30.229 18.145  1.000 21.40770  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A C    1 
ATOM   286  O  O    . GLU A  1 29  ? -6.178  29.588 18.334  1.000 23.82191  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A O    1 
ATOM   287  C  CB   . GLU A  1 29  ? -9.500  29.240 18.470  1.000 33.00791  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A CB   1 
ATOM   288  C  CG   . GLU A  1 29  ? -9.092  28.187 19.488  1.000 33.49282  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A CG   1 
ATOM   289  C  CD   . GLU A  1 29  ? -10.238 27.797 20.403  1.000 60.97827  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A CD   1 
ATOM   290  O  OE1  . GLU A  1 29  ? -10.742 28.677 21.131  1.000 65.55482  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A OE1  1 
ATOM   291  O  OE2  . GLU A  1 29  ? -10.641 26.616 20.383  1.000 81.08232  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A OE2  1 
ATOM   292  H  H    . GLU A  1 29  ? -7.159  28.181 16.900  1.000 30.59085  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A H    1 
ATOM   293  H  HA   . GLU A  1 29  ? -8.775  30.249 16.831  1.000 29.01491  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A HA   1 
ATOM   294  H  HB2  . GLU A  1 29  ? -9.742  30.041 18.959  1.000 39.67271  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A HB2  1 
ATOM   295  H  HB3  . GLU A  1 29  ? -10.270 28.899 17.989  1.000 39.67271  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A HB3  1 
ATOM   296  H  HG2  . GLU A  1 29  ? -8.794  27.391 19.020  1.000 40.25459  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A HG2  1 
ATOM   297  H  HG3  . GLU A  1 29  ? -8.373  28.538 20.037  1.000 40.25459  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A HG3  1 
ATOM   298  N  N    . ALA A  1 30  ? -7.366  31.504 18.502  1.000 28.56887  ? ? ? ? ? ? 30  ALA A N    1 
ATOM   299  C  CA   . ALA A  1 30  ? -6.345  32.186 19.284  1.000 24.83153  ? ? ? ? ? ? 30  ALA A CA   1 
ATOM   300  C  C    . ALA A  1 30  ? -6.228  31.531 20.655  1.000 23.20229  ? ? ? ? ? ? 30  ALA A C    1 
ATOM   301  O  O    . ALA A  1 30  ? -7.222  31.096 21.247  1.000 28.84247  ? ? ? ? ? ? 30  ALA A O    1 
ATOM   302  C  CB   . ALA A  1 30  ? -6.679  33.668 19.433  1.000 27.55147  ? ? ? ? ? ? 30  ALA A CB   1 
ATOM   303  H  H    . ALA A  1 30  ? -8.046  31.992 18.305  1.000 34.34586  ? ? ? ? ? ? 30  ALA A H    1 
ATOM   304  H  HA   . ALA A  1 30  ? -5.488  32.127 18.834  1.000 29.86105  ? ? ? ? ? ? 30  ALA A HA   1 
ATOM   305  H  HB1  . ALA A  1 30  ? -5.994  34.094 19.972  1.000 33.12497  ? ? ? ? ? ? 30  ALA A HB1  1 
ATOM   306  H  HB2  . ALA A  1 30  ? -6.709  34.076 18.553  1.000 33.12497  ? ? ? ? ? ? 30  ALA A HB2  1 
ATOM   307  H  HB3  . ALA A  1 30  ? -7.542  33.755 19.867  1.000 33.12497  ? ? ? ? ? ? 30  ALA A HB3  1 
ATOM   308  N  N    . ARG A  1 31  ? -5.002  31.473 21.173  1.000 22.66499  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A N    1 
ATOM   309  C  CA   A ARG A  1 31  ? -4.754  30.747 22.406  0.560 23.19466  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CA   1 
ATOM   310  C  CA   B ARG A  1 31  ? -4.751  30.746 22.405  0.440 24.51178  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CA   1 
ATOM   311  C  C    . ARG A  1 31  ? -3.657  31.421 23.221  1.000 29.77918  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A C    1 
ATOM   312  O  O    . ARG A  1 31  ? -2.753  32.062 22.671  1.000 24.18868  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A O    1 
ATOM   313  C  CB   A ARG A  1 31  ? -4.342  29.292 22.134  0.560 28.35201  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CB   1 
ATOM   314  C  CB   B ARG A  1 31  ? -4.325  29.296 22.127  0.440 28.68106  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CB   1 
ATOM   315  C  CG   A ARG A  1 31  ? -5.421  28.421 21.512  0.560 43.81620  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CG   1 
ATOM   316  C  CG   B ARG A  1 31  ? -5.294  28.476 21.293  0.440 40.12148  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CG   1 
ATOM   317  C  CD   A ARG A  1 31  ? -5.076  26.943 21.665  0.560 43.91462  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CD   1 
ATOM   318  C  CD   B ARG A  1 31  ? -4.841  27.013 21.220  0.440 32.69006  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CD   1 
ATOM   319  N  NE   A ARG A  1 31  ? -6.135  26.069 21.162  0.560 33.55943  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A NE   1 
ATOM   320  N  NE   B ARG A  1 31  ? -5.960  26.093 21.432  0.440 41.26000  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A NE   1 
ATOM   321  C  CZ   A ARG A  1 31  ? -7.214  25.730 21.856  0.560 46.89965  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CZ   1 
ATOM   322  C  CZ   B ARG A  1 31  ? -6.565  25.408 20.466  0.440 47.56052  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CZ   1 
ATOM   323  N  NH1  A ARG A  1 31  ? -7.384  26.197 23.086  0.560 40.87803  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A NH1  1 
ATOM   324  N  NH1  B ARG A  1 31  ? -7.580  24.607 20.756  0.440 52.76558  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A NH1  1 
ATOM   325  N  NH2  A ARG A  1 31  ? -8.125  24.929 21.323  0.560 62.05323  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A NH2  1 
ATOM   326  N  NH2  B ARG A  1 31  ? -6.153  25.515 19.208  0.440 19.79721  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A NH2  1 
ATOM   327  H  H    A ARG A  1 31  ? -4.307  31.845 20.828  0.560 27.26120  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A H    1 
ATOM   328  H  H    B ARG A  1 31  ? -4.308  31.846 20.829  0.440 27.26120  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A H    1 
ATOM   329  H  HA   . ARG A  1 31  ? -5.571  30.766 22.929  0.437 29.47734  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A HA   1 
ATOM   330  H  HB2  A ARG A  1 31  ? -3.586  29.296 21.526  0.560 34.08562  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A HB2  1 
ATOM   331  H  HB2  B ARG A  1 31  ? -3.479  29.313 21.652  0.440 34.48048  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A HB2  1 
ATOM   332  H  HB3  A ARG A  1 31  ? -4.088  28.883 22.976  0.560 34.08562  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A HB3  1 
ATOM   333  H  HB3  B ARG A  1 31  ? -4.220  28.841 22.977  0.440 34.48048  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A HB3  1 
ATOM   334  H  HG2  A ARG A  1 31  ? -6.267  28.588 21.954  0.560 52.64265  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A HG2  1 
ATOM   335  H  HG2  B ARG A  1 31  ? -6.175  28.506 21.697  0.440 48.20899  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A HG2  1 
ATOM   336  H  HG3  A ARG A  1 31  ? -5.495  28.624 20.566  0.560 52.64265  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A HG3  1 
ATOM   337  H  HG3  B ARG A  1 31  ? -5.330  28.833 20.392  0.440 48.20899  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A HG3  1 
ATOM   338  H  HD2  A ARG A  1 31  ? -4.265  26.752 21.168  0.560 52.76075  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A HD2  1 
ATOM   339  H  HD2  B ARG A  1 31  ? -4.464  26.837 20.344  0.440 39.29129  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A HD2  1 
ATOM   340  H  HD3  A ARG A  1 31  ? -4.943  26.744 22.605  0.560 52.76075  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A HD3  1 
ATOM   341  H  HD3  B ARG A  1 31  ? -4.176  26.848 21.906  0.440 39.29129  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A HD3  1 
ATOM   342  H  HE   A ARG A  1 31  ? -6.053  25.755 20.365  0.560 40.33453  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A HE   1 
ATOM   343  H  HE   B ARG A  1 31  ? -6.246  25.988 22.237  0.440 49.57521  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A HE   1 
ATOM   344  H  HH11 A ARG A  1 31  ? -6.796  26.719 23.433  0.560 49.11684  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A HH11 1 
ATOM   345  H  HH11 B ARG A  1 31  ? -7.848  24.530 21.570  0.440 63.38190  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A HH11 1 
ATOM   346  H  HH12 A ARG A  1 31  ? -8.084  25.977 23.536  0.560 49.11684  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A HH12 1 
ATOM   347  H  HH12 B ARG A  1 31  ? -7.971  24.164 20.131  0.440 63.38190  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A HH12 1 
ATOM   348  H  HH21 A ARG A  1 31  ? -8.018  24.627 20.525  0.560 74.52709  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A HH21 1 
ATOM   349  H  HH21 B ARG A  1 31  ? -5.491  26.030 19.015  0.440 23.81986  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A HH21 1 
ATOM   350  H  HH22 A ARG A  1 31  ? -8.823  24.711 21.775  0.560 74.52709  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A HH22 1 
ATOM   351  H  HH22 B ARG A  1 31  ? -6.547  25.070 18.587  0.440 23.81986  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A HH22 1 
ATOM   352  N  N    . TYR A  1 32  ? -3.743  31.240 24.540  1.000 29.76688  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A N    1 
ATOM   353  C  CA   . TYR A  1 32  ? -2.673  31.626 25.444  1.000 26.07387  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CA   1 
ATOM   354  C  C    . TYR A  1 32  ? -1.467  30.728 25.195  1.000 19.83785  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A C    1 
ATOM   355  O  O    . TYR A  1 32  ? -1.597  29.608 24.693  1.000 21.33553  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A O    1 
ATOM   356  C  CB   . TYR A  1 32  ? -3.085  31.476 26.915  1.000 29.74633  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CB   1 
ATOM   357  C  CG   . TYR A  1 32  ? -4.384  32.130 27.301  1.000 37.01534  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CG   1 
ATOM   358  C  CD1  . TYR A  1 32  ? -4.736  33.372 26.799  1.000 40.19995  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CD1  1 
ATOM   359  C  CD2  . TYR A  1 32  ? -5.259  31.507 28.183  1.000 48.81140  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CD2  1 
ATOM   360  C  CE1  . TYR A  1 32  ? -5.923  33.973 27.157  1.000 35.99067  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CE1  1 
ATOM   361  C  CE2  . TYR A  1 32  ? -6.451  32.102 28.548  1.000 57.38765  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CE2  1 
ATOM   362  C  CZ   . TYR A  1 32  ? -6.778  33.337 28.032  1.000 50.45683  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CZ   1 
ATOM   363  O  OH   . TYR A  1 32  ? -7.963  33.940 28.388  1.000 61.65328  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A OH   1 
ATOM   364  H  H    . TYR A  1 32  ? -4.421  30.891 24.938  1.000 35.78346  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A H    1 
ATOM   365  H  HA   . TYR A  1 32  ? -2.452  32.557 25.290  1.000 31.35185  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A HA   1 
ATOM   366  H  HB2  . TYR A  1 32  ? -3.170  30.530 27.112  1.000 35.75880  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A HB2  1 
ATOM   367  H  HB3  . TYR A  1 32  ? -2.390  31.868 27.467  1.000 35.75880  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A HB3  1 
ATOM   368  H  HD1  . TYR A  1 32  ? -4.162  33.808 26.211  1.000 48.30314  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A HD1  1 
ATOM   369  H  HD2  . TYR A  1 32  ? -5.038  30.674 28.533  1.000 58.63689  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A HD2  1 
ATOM   370  H  HE1  . TYR A  1 32  ? -6.148  34.805 26.808  1.000 43.25202  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A HE1  1 
ATOM   371  H  HE2  . TYR A  1 32  ? -7.028  31.673 29.138  1.000 68.92839  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A HE2  1 
ATOM   372  H  HH   . TYR A  1 32  ? -8.378  33.457 28.935  1.000 74.04714  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A HH   1 
ATOM   373  N  N    . GLY A  1 33  ? -0.288  31.204 25.605  1.000 23.70278  ? ? ? ? ? ? 33  GLY A N    1 
ATOM   374  C  CA   . GLY A  1 33  ? 0.921   30.418 25.389  1.000 18.48988  ? ? ? ? ? ? 33  GLY A CA   1 
ATOM   375  C  C    . GLY A  1 33  ? 0.835   29.025 25.988  1.000 16.48820  ? ? ? ? ? ? 33  GLY A C    1 
ATOM   376  O  O    . GLY A  1 33  ? 1.153   28.031 25.324  1.000 17.61945  ? ? ? ? ? ? 33  GLY A O    1 
ATOM   377  H  H    . GLY A  1 33  ? -0.163  31.958 25.999  1.000 28.50655  ? ? ? ? ? ? 33  GLY A H    1 
ATOM   378  H  HA2  . GLY A  1 33  ? 1.079   30.330 24.436  1.000 22.25106  ? ? ? ? ? ? 33  GLY A HA2  1 
ATOM   379  H  HA3  . GLY A  1 33  ? 1.676   30.876 25.793  1.000 22.25106  ? ? ? ? ? ? 33  GLY A HA3  1 
ATOM   380  N  N    . LEU A  1 34  ? 0.405   28.936 27.254  1.000 22.57308  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A N    1 
ATOM   381  C  CA   . LEU A  1 34  ? 0.294   27.642 27.924  1.000 22.07869  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A CA   1 
ATOM   382  C  C    . LEU A  1 34  ? -0.641  26.710 27.168  1.000 24.53916  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A C    1 
ATOM   383  O  O    . LEU A  1 34  ? -0.402  25.498 27.106  1.000 23.11698  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A O    1 
ATOM   384  C  CB   . LEU A  1 34  ? -0.187  27.843 29.358  1.000 26.74714  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A CB   1 
ATOM   385  C  CG   . LEU A  1 34  ? -0.407  26.594 30.213  1.000 30.21249  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A CG   1 
ATOM   386  C  CD1  . LEU A  1 34  ? 0.892   25.812 30.336  1.000 33.01738  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A CD1  1 
ATOM   387  C  CD2  . LEU A  1 34  ? -0.948  26.964 31.586  1.000 33.95145  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A CD2  1 
ATOM   388  H  H    . LEU A  1 34  ? 0.175   29.605 27.743  1.000 27.15091  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A H    1 
ATOM   389  H  HA   . LEU A  1 34  ? 1.169   27.224 27.954  1.000 26.55763  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A HA   1 
ATOM   390  H  HB2  . LEU A  1 34  ? 0.473   28.386 29.818  1.000 32.15978  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A HB2  1 
ATOM   391  H  HB3  . LEU A  1 34  ? -1.035  28.312 29.323  1.000 32.15978  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A HB3  1 
ATOM   392  H  HG   . LEU A  1 34  ? -1.066  26.027 29.784  1.000 36.31819  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A HG   1 
ATOM   393  H  HD11 . LEU A  1 34  ? 0.757   25.069 30.945  1.000 39.68407  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A HD11 1 
ATOM   394  H  HD12 . LEU A  1 34  ? 1.144   25.479 29.460  1.000 39.68407  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A HD12 1 
ATOM   395  H  HD13 . LEU A  1 34  ? 1.584   26.399 30.678  1.000 39.68407  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A HD13 1 
ATOM   396  H  HD21 . LEU A  1 34  ? -1.074  26.154 32.104  1.000 40.80495  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A HD21 1 
ATOM   397  H  HD22 . LEU A  1 34  ? -0.311  27.546 32.030  1.000 40.80495  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A HD22 1 
ATOM   398  H  HD23 . LEU A  1 34  ? -1.796  27.423 31.478  1.000 40.80495  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A HD23 1 
ATOM   399  N  N    . ALA A  1 35  ? -1.708  27.255 26.573  1.000 21.79291  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A N    1 
ATOM   400  C  CA   . ALA A  1 35  ? -2.643  26.419 25.826  1.000 24.00482  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A CA   1 
ATOM   401  C  C    . ALA A  1 35  ? -2.056  25.945 24.502  1.000 26.51621  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A C    1 
ATOM   402  O  O    . ALA A  1 35  ? -2.367  24.837 24.050  1.000 21.29190  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A O    1 
ATOM   403  C  CB   . ALA A  1 35  ? -3.947  27.177 25.590  1.000 20.38852  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A CB   1 
ATOM   404  H  H    . ALA A  1 35  ? -1.909  28.091 26.587  1.000 26.21470  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A H    1 
ATOM   405  H  HA   . ALA A  1 35  ? -2.842  25.631 26.355  1.000 28.86899  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A HA   1 
ATOM   406  H  HB1  . ALA A  1 35  ? -4.555  26.612 25.088  1.000 24.52943  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A HB1  1 
ATOM   407  H  HB2  . ALA A  1 35  ? -4.340  27.404 26.447  1.000 24.52943  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A HB2  1 
ATOM   408  H  HB3  . ALA A  1 35  ? -3.757  27.985 25.089  1.000 24.52943  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A HB3  1 
ATOM   409  N  N    . ILE A  1 36  ? -1.225  26.760 23.852  1.000 16.41717  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A N    1 
ATOM   410  C  CA   . ILE A  1 36  ? -0.503  26.279 22.675  1.000 16.89137  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CA   1 
ATOM   411  C  C    . ILE A  1 36  ? 0.390   25.106 23.064  1.000 17.51831  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A C    1 
ATOM   412  O  O    . ILE A  1 36  ? 0.467   24.095 22.360  1.000 18.54551  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A O    1 
ATOM   413  C  CB   . ILE A  1 36  ? 0.329   27.410 22.045  1.000 18.70570  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CB   1 
ATOM   414  C  CG1  . ILE A  1 36  ? -0.551  28.587 21.642  1.000 20.95571  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CG1  1 
ATOM   415  C  CG2  . ILE A  1 36  ? 1.119   26.883 20.841  1.000 20.15532  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CG2  1 
ATOM   416  C  CD1  . ILE A  1 36  ? 0.249   29.790 21.181  1.000 25.49239  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CD1  1 
ATOM   417  H  H    . ILE A  1 36  ? -1.064  27.578 24.065  1.000 19.76381  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A H    1 
ATOM   418  H  HA   . ILE A  1 36  ? -1.152  25.979 22.019  1.000 20.33286  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A HA   1 
ATOM   419  H  HB   . ILE A  1 36  ? 0.955   27.729 22.714  1.000 22.51005  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A HB   1 
ATOM   420  H  HG12 . ILE A  1 36  ? -1.128  28.313 20.912  1.000 25.21007  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A HG12 1 
ATOM   421  H  HG13 . ILE A  1 36  ? -1.085  28.857 22.405  1.000 25.21007  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A HG13 1 
ATOM   422  H  HG21 . ILE A  1 36  ? 1.548   27.629 20.394  1.000 24.24960  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A HG21 1 
ATOM   423  H  HG22 . ILE A  1 36  ? 1.790   26.256 21.154  1.000 24.24960  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A HG22 1 
ATOM   424  H  HG23 . ILE A  1 36  ? 0.509   26.438 20.233  1.000 24.24960  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A HG23 1 
ATOM   425  H  HD11 . ILE A  1 36  ? -0.326  30.572 21.188  1.000 30.65408  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A HD11 1 
ATOM   426  H  HD12 . ILE A  1 36  ? 0.996   29.923 21.785  1.000 30.65408  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A HD12 1 
ATOM   427  H  HD13 . ILE A  1 36  ? 0.575   29.627 20.283  1.000 30.65408  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A HD13 1 
ATOM   428  N  N    . LYS A  1 37  ? 1.096   25.243 24.187  1.000 17.86462  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A N    1 
ATOM   429  C  CA   . LYS A  1 37  ? 1.998   24.194 24.654  1.000 17.11383  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A CA   1 
ATOM   430  C  C    . LYS A  1 37  ? 1.249   22.882 24.826  1.000 16.70636  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A C    1 
ATOM   431  O  O    . LYS A  1 37  ? 1.725   21.824 24.402  1.000 19.98184  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A O    1 
ATOM   432  C  CB   . LYS A  1 37  ? 2.637   24.656 25.963  1.000 17.44876  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A CB   1 
ATOM   433  C  CG   . LYS A  1 37  ? 3.871   23.928 26.460  1.000 44.75377  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A CG   1 
ATOM   434  C  CD   . LYS A  1 37  ? 4.308   24.626 27.752  1.000 50.03159  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A CD   1 
ATOM   435  C  CE   . LYS A  1 37  ? 5.409   23.895 28.489  1.000 26.48244  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A CE   1 
ATOM   436  N  NZ   . LYS A  1 37  ? 5.042   22.493 28.812  1.000 27.63786  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A NZ   1 
ATOM   437  H  H    . LYS A  1 37  ? 1.072   25.934 24.698  1.000 21.50075  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A H    1 
ATOM   438  H  HA   . LYS A  1 37  ? 2.704   24.039 24.007  1.000 20.59980  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A HA   1 
ATOM   439  H  HB2  . LYS A  1 37  ? 2.890   25.586 25.854  1.000 21.00172  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A HB2  1 
ATOM   440  H  HB3  . LYS A  1 37  ? 1.968   24.573 26.661  1.000 21.00172  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A HB3  1 
ATOM   441  H  HG2  . LYS A  1 37  ? 3.664   22.999 26.647  1.000 53.76773  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A HG2  1 
ATOM   442  H  HG3  . LYS A  1 37  ? 4.584   23.983 25.804  1.000 53.76773  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A HG3  1 
ATOM   443  H  HD2  . LYS A  1 37  ? 4.635   25.513 27.535  1.000 60.10111  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A HD2  1 
ATOM   444  H  HD3  . LYS A  1 37  ? 3.545   24.690 28.348  1.000 60.10111  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A HD3  1 
ATOM   445  H  HE2  . LYS A  1 37  ? 6.205   23.878 27.934  1.000 31.84213  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A HE2  1 
ATOM   446  H  HE3  . LYS A  1 37  ? 5.595   24.357 29.321  1.000 31.84213  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A HE3  1 
ATOM   447  H  HZ1  . LYS A  1 37  ? 5.703   22.102 29.262  1.000 33.22864  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A HZ1  1 
ATOM   448  H  HZ2  . LYS A  1 37  ? 4.305   22.479 29.311  1.000 33.22864  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A HZ2  1 
ATOM   449  H  HZ3  . LYS A  1 37  ? 4.893   22.037 28.063  1.000 33.22864  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A HZ3  1 
ATOM   450  N  N    . ARG A  1 38  ? 0.048   22.938 25.407  1.000 17.30969  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A N    1 
ATOM   451  C  CA   . ARG A  1 38  ? -0.730  21.726 25.635  1.000 16.48761  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CA   1 
ATOM   452  C  C    . ARG A  1 38  ? -1.169  21.093 24.321  1.000 19.25565  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A C    1 
ATOM   453  O  O    . ARG A  1 38  ? -1.187  19.863 24.191  1.000 19.39455  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A O    1 
ATOM   454  C  CB   . ARG A  1 38  ? -1.971  22.018 26.481  1.000 29.39070  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CB   1 
ATOM   455  C  CG   . ARG A  1 38  ? -1.738  22.731 27.780  1.000 67.74472  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CG   1 
ATOM   456  C  CD   . ARG A  1 38  ? -2.978  22.619 28.674  1.000 58.26630  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CD   1 
ATOM   457  N  NE   . ARG A  1 38  ? -4.148  23.368 28.204  1.000 38.23365  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A NE   1 
ATOM   458  C  CZ   . ARG A  1 38  ? -4.423  24.616 28.570  1.000 34.77392  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CZ   1 
ATOM   459  N  NH1  . ARG A  1 38  ? -3.603  25.264 29.385  1.000 53.65765  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A NH1  1 
ATOM   460  N  NH2  . ARG A  1 38  ? -5.514  25.221 28.116  1.000 39.35942  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A NH2  1 
ATOM   461  H  H    . ARG A  1 38  ? -0.336  23.659 25.676  1.000 20.83483  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A H    1 
ATOM   462  H  HA   . ARG A  1 38  ? -0.164  21.105 26.120  1.000 19.84834  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A HA   1 
ATOM   463  H  HB2  . ARG A  1 38  ? -2.571  22.571 25.956  1.000 35.33204  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A HB2  1 
ATOM   464  H  HB3  . ARG A  1 38  ? -2.398  21.173 26.693  1.000 35.33204  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A HB3  1 
ATOM   465  H  HG2  . ARG A  1 38  ? -0.985  22.330 28.242  1.000 81.35687  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A HG2  1 
ATOM   466  H  HG3  . ARG A  1 38  ? -1.562  23.670 27.610  1.000 81.35687  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A HG3  1 
ATOM   467  H  HD2  . ARG A  1 38  ? -3.234  21.686 28.730  1.000 69.98276  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A HD2  1 
ATOM   468  H  HD3  . ARG A  1 38  ? -2.753  22.955 29.556  1.000 69.98276  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A HD3  1 
ATOM   469  H  HE   . ARG A  1 38  ? -4.687  22.978 27.659  1.000 45.94359  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A HE   1 
ATOM   470  H  HH11 . ARG A  1 38  ? -2.892  24.878 29.676  1.000 64.45239  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A HH11 1 
ATOM   471  H  HH12 . ARG A  1 38  ? -3.782  26.072 29.622  1.000 64.45239  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A HH12 1 
ATOM   472  H  HH21 . ARG A  1 38  ? -6.046  24.805 27.583  1.000 47.29451  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A HH21 1 
ATOM   473  H  HH22 . ARG A  1 38  ? -5.689  26.028 28.356  1.000 47.29451  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A HH22 1 
ATOM   474  N  N    . GLU A  1 39  ? -1.592  21.915 23.356  1.000 19.55886  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A N    1 
ATOM   475  C  CA   . GLU A  1 39  ? -2.011  21.375 22.066  1.000 18.35050  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A CA   1 
ATOM   476  C  C    . GLU A  1 39  ? -0.839  20.711 21.354  1.000 16.94310  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A C    1 
ATOM   477  O  O    . GLU A  1 39  ? -1.001  19.668 20.711  1.000 17.53557  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A O    1 
ATOM   478  C  CB   . GLU A  1 39  ? -2.607  22.482 21.197  1.000 19.59414  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A CB   1 
ATOM   479  C  CG   . GLU A  1 39  ? -3.917  23.040 21.702  1.000 28.21459  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A CG   1 
ATOM   480  C  CD   . GLU A  1 39  ? -5.073  22.065 21.562  1.000 39.29021  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A CD   1 
ATOM   481  O  OE1  . GLU A  1 39  ? -5.030  21.219 20.647  1.000 33.12284  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A OE1  1 
ATOM   482  O  OE2  . GLU A  1 39  ? -6.020  22.144 22.369  1.000 42.57174  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A OE2  1 
ATOM   483  H  H    . GLU A  1 39  ? -1.646  22.771 23.421  1.000 23.53384  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A H    1 
ATOM   484  H  HA   . GLU A  1 39  ? -2.701  20.709 22.212  1.000 22.08380  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A HA   1 
ATOM   485  H  HB2  . GLU A  1 39  ? -1.974  23.215 21.153  1.000 23.57618  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A HB2  1 
ATOM   486  H  HB3  . GLU A  1 39  ? -2.764  22.125 20.308  1.000 23.57618  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A HB3  1 
ATOM   487  H  HG2  . GLU A  1 39  ? -3.823  23.260 22.642  1.000 33.92071  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A HG2  1 
ATOM   488  H  HG3  . GLU A  1 39  ? -4.135  23.837 21.194  1.000 33.92071  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A HG3  1 
ATOM   489  N  N    . LEU A  1 40  ? 0.350   21.303 21.458  1.000 17.63426  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A N    1 
ATOM   490  C  CA   . LEU A  1 40  ? 1.529   20.697 20.858  1.000 16.74000  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CA   1 
ATOM   491  C  C    . LEU A  1 40  ? 1.913   19.407 21.572  1.000 18.61739  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A C    1 
ATOM   492  O  O    . LEU A  1 40  ? 2.319   18.432 20.929  1.000 17.11640  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A O    1 
ATOM   493  C  CB   . LEU A  1 40  ? 2.680   21.688 20.879  1.000 14.97579  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CB   1 
ATOM   494  C  CG   . LEU A  1 40  ? 2.549   22.967 20.059  1.000 15.10552  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CG   1 
ATOM   495  C  CD1  . LEU A  1 40  ? 3.722   23.890 20.338  1.000 16.23041  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CD1  1 
ATOM   496  C  CD2  . LEU A  1 40  ? 2.464   22.633 18.581  1.000 20.99704  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CD2  1 
ATOM   497  H  H    . LEU A  1 40  ? 0.499   22.045 21.866  1.000 21.22432  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A H    1 
ATOM   498  H  HA   . LEU A  1 40  ? 1.337   20.477 19.933  1.000 20.15121  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A HA   1 
ATOM   499  H  HB2  . LEU A  1 40  ? 2.814   21.961 21.800  1.000 18.03416  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A HB2  1 
ATOM   500  H  HB3  . LEU A  1 40  ? 3.469   21.228 20.551  1.000 18.03416  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A HB3  1 
ATOM   501  H  HG   . LEU A  1 40  ? 1.735   23.432 20.310  1.000 18.18984  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A HG   1 
ATOM   502  H  HD11 . LEU A  1 40  ? 3.617   24.700 19.814  1.000 19.53970  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A HD11 1 
ATOM   503  H  HD12 . LEU A  1 40  ? 3.736   24.107 21.283  1.000 19.53970  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A HD12 1 
ATOM   504  H  HD13 . LEU A  1 40  ? 4.544   23.440 20.089  1.000 19.53970  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A HD13 1 
ATOM   505  H  HD21 . LEU A  1 40  ? 2.468   23.458 18.071  1.000 25.25966  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A HD21 1 
ATOM   506  H  HD22 . LEU A  1 40  ? 3.228   22.089 18.336  1.000 25.25966  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A HD22 1 
ATOM   507  H  HD23 . LEU A  1 40  ? 1.643   22.145 18.414  1.000 25.25966  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A HD23 1 
ATOM   508  N  N    . GLU A  1 41  ? 1.797   19.378 22.903  1.000 17.34295  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A N    1 
ATOM   509  C  CA   . GLU A  1 41  ? 2.116   18.160 23.634  1.000 18.50172  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CA   1 
ATOM   510  C  C    . GLU A  1 41  ? 1.180   17.031 23.244  1.000 18.98728  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A C    1 
ATOM   511  O  O    . GLU A  1 41  ? 1.603   15.872 23.146  1.000 20.08278  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A O    1 
ATOM   512  C  CB   . GLU A  1 41  ? 2.071   18.424 25.140  1.000 21.59149  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CB   1 
ATOM   513  C  CG   . GLU A  1 41  ? 3.275   19.219 25.583  1.000 20.71730  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CG   1 
ATOM   514  C  CD   . GLU A  1 41  ? 3.358   19.471 27.075  1.000 21.79319  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CD   1 
ATOM   515  O  OE1  . GLU A  1 41  ? 2.352   19.294 27.804  1.000 24.43409  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A OE1  1 
ATOM   516  O  OE2  . GLU A  1 41  ? 4.457   19.861 27.509  1.000 27.58021  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A OE2  1 
ATOM   517  H  H    . GLU A  1 41  ? 1.541   20.037 23.393  1.000 20.87475  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A H    1 
ATOM   518  H  HA   . GLU A  1 41  ? 3.020   17.883 23.416  1.000 22.26528  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A HA   1 
ATOM   519  H  HB2  . GLU A  1 41  ? 1.272   18.930 25.356  1.000 25.97300  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A HB2  1 
ATOM   520  H  HB3  . GLU A  1 41  ? 2.068   17.579 25.617  1.000 25.97300  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A HB3  1 
ATOM   521  H  HG2  . GLU A  1 41  ? 4.076   18.736 25.325  1.000 24.92397  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A HG2  1 
ATOM   522  H  HG3  . GLU A  1 41  ? 3.253   20.083 25.142  1.000 24.92397  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A HG3  1 
ATOM   523  N  N    . GLU A  1 42  ? -0.098  17.347 23.031  1.000 20.35080  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A N    1 
ATOM   524  C  CA   . GLU A  1 42  ? -1.034  16.322 22.590  1.000 18.33174  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A CA   1 
ATOM   525  C  C    . GLU A  1 42  ? -0.666  15.815 21.205  1.000 16.30191  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A C    1 
ATOM   526  O  O    . GLU A  1 42  ? -0.796  14.617 20.922  1.000 22.38891  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A O    1 
ATOM   527  C  CB   . GLU A  1 42  ? -2.463  16.866 22.614  1.000 24.90908  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A CB   1 
ATOM   528  C  CG   . GLU A  1 42  ? -3.508  15.788 22.390  1.000 27.65145  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A CG   1 
ATOM   529  C  CD   . GLU A  1 42  ? -4.922  16.264 22.654  1.000 54.67518  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A CD   1 
ATOM   530  O  OE1  . GLU A  1 42  ? -5.091  17.426 23.080  1.000 55.78985  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A OE1  1 
ATOM   531  O  OE2  . GLU A  1 42  ? -5.859  15.471 22.440  1.000 43.14499  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A OE2  1 
ATOM   532  H  H    . GLU A  1 42  ? -0.441  18.129 23.131  1.000 24.48417  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A H    1 
ATOM   533  H  HA   . GLU A  1 42  ? -0.997  15.573 23.205  1.000 22.06129  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A HA   1 
ATOM   534  H  HB2  . GLU A  1 42  ? -2.632  17.272 23.479  1.000 29.95410  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A HB2  1 
ATOM   535  H  HB3  . GLU A  1 42  ? -2.560  17.528 21.912  1.000 29.95410  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A HB3  1 
ATOM   536  H  HG2  . GLU A  1 42  ? -3.460  15.491 21.468  1.000 33.24495  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A HG2  1 
ATOM   537  H  HG3  . GLU A  1 42  ? -3.326  15.046 22.988  1.000 33.24495  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A HG3  1 
ATOM   538  N  N    . TYR A  1 43  ? -0.181  16.702 20.336  1.000 18.03083  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A N    1 
ATOM   539  C  CA   . TYR A  1 43  ? 0.259   16.276 19.011  1.000 21.11618  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CA   1 
ATOM   540  C  C    . TYR A  1 43  ? 1.492   15.382 19.092  1.000 16.53985  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A C    1 
ATOM   541  O  O    . TYR A  1 43  ? 1.507   14.277 18.539  1.000 18.56972  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A O    1 
ATOM   542  C  CB   . TYR A  1 43  ? 0.558   17.491 18.137  1.000 22.40848  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CB   1 
ATOM   543  C  CG   . TYR A  1 43  ? 1.228   17.114 16.830  1.000 15.91973  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CG   1 
ATOM   544  C  CD1  . TYR A  1 43  ? 0.494   16.566 15.790  1.000 21.85424  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CD1  1 
ATOM   545  C  CD2  . TYR A  1 43  ? 2.592   17.288 16.648  1.000 23.09941  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CD2  1 
ATOM   546  C  CE1  . TYR A  1 43  ? 1.091   16.211 14.597  1.000 24.80014  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CE1  1 
ATOM   547  C  CE2  . TYR A  1 43  ? 3.204   16.935 15.453  1.000 22.15822  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CE2  1 
ATOM   548  C  CZ   . TYR A  1 43  ? 2.451   16.399 14.434  1.000 19.64575  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CZ   1 
ATOM   549  O  OH   . TYR A  1 43  ? 3.049   16.043 13.244  1.000 22.83739  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A OH   1 
ATOM   550  H  H    . TYR A  1 43  ? -0.097  17.545 20.485  1.000 21.70021  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A H    1 
ATOM   551  H  HA   . TYR A  1 43  ? -0.462  15.771 18.604  1.000 25.40263  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A HA   1 
ATOM   552  H  HB2  . TYR A  1 43  ? -0.274  17.945 17.929  1.000 26.95339  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A HB2  1 
ATOM   553  H  HB3  . TYR A  1 43  ? 1.151   18.089 18.618  1.000 26.95339  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A HB3  1 
ATOM   554  H  HD1  . TYR A  1 43  ? -0.420  16.434 15.898  1.000 26.28830  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A HD1  1 
ATOM   555  H  HD2  . TYR A  1 43  ? 3.103   17.647 17.337  1.000 27.78250  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A HD2  1 
ATOM   556  H  HE1  . TYR A  1 43  ? 0.582   15.849 13.908  1.000 29.82337  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A HE1  1 
ATOM   557  H  HE2  . TYR A  1 43  ? 4.119   17.060 15.342  1.000 26.65308  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A HE2  1 
ATOM   558  H  HH   . TYR A  1 43  ? 2.478   15.718 12.721  1.000 27.46808  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A HH   1 
ATOM   559  N  N    . TYR A  1 44  ? 2.539   15.846 19.784  1.000 19.47878  ? ? ? ? ? ? 44  TYR A N    1 
ATOM   560  C  CA   . TYR A  1 44  ? 3.796   15.109 19.812  1.000 18.66239  ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CA   1 
ATOM   561  C  C    . TYR A  1 44  ? 3.754   13.888 20.723  1.000 18.82291  ? ? ? ? ? ? 44  TYR A C    1 
ATOM   562  O  O    . TYR A  1 44  ? 4.550   12.966 20.536  1.000 20.42618  ? ? ? ? ? ? 44  TYR A O    1 
ATOM   563  C  CB   . TYR A  1 44  ? 4.947   16.013 20.259  1.000 17.50639  ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CB   1 
ATOM   564  C  CG   . TYR A  1 44  ? 5.369   17.053 19.234  1.000 16.90336  ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CG   1 
ATOM   565  C  CD1  . TYR A  1 44  ? 6.003   16.685 18.057  1.000 18.04727  ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CD1  1 
ATOM   566  C  CD2  . TYR A  1 44  ? 5.147   18.399 19.463  1.000 18.52935  ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CD2  1 
ATOM   567  C  CE1  . TYR A  1 44  ? 6.383   17.634 17.116  1.000 15.74809  ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CE1  1 
ATOM   568  C  CE2  . TYR A  1 44  ? 5.521   19.358 18.541  1.000 16.70672  ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CE2  1 
ATOM   569  C  CZ   . TYR A  1 44  ? 6.144   18.967 17.366  1.000 15.71964  ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CZ   1 
ATOM   570  O  OH   . TYR A  1 44  ? 6.516   19.918 16.444  1.000 18.78289  ? ? ? ? ? ? 44  TYR A OH   1 
ATOM   571  H  H    . TYR A  1 44  ? 2.543   16.575 20.240  1.000 23.43775  ? ? ? ? ? ? 44  TYR A H    1 
ATOM   572  H  HA   . TYR A  1 44  ? 3.978   14.810 18.907  1.000 22.45808  ? ? ? ? ? ? 44  TYR A HA   1 
ATOM   573  H  HB2  . TYR A  1 44  ? 4.675   16.486 21.061  1.000 21.07087  ? ? ? ? ? ? 44  TYR A HB2  1 
ATOM   574  H  HB3  . TYR A  1 44  ? 5.720   15.458 20.447  1.000 21.07087  ? ? ? ? ? ? 44  TYR A HB3  1 
ATOM   575  H  HD1  . TYR A  1 44  ? 6.177   15.786 17.894  1.000 21.71994  ? ? ? ? ? ? 44  TYR A HD1  1 
ATOM   576  H  HD2  . TYR A  1 44  ? 4.738   18.665 20.255  1.000 22.29843  ? ? ? ? ? ? 44  TYR A HD2  1 
ATOM   577  H  HE1  . TYR A  1 44  ? 6.795   17.371 16.324  1.000 18.96091  ? ? ? ? ? ? 44  TYR A HE1  1 
ATOM   578  H  HE2  . TYR A  1 44  ? 5.357   20.258 18.708  1.000 20.11127  ? ? ? ? ? ? 44  TYR A HE2  1 
ATOM   579  H  HH   . TYR A  1 44  ? 6.297   20.682 16.716  1.000 22.60268  ? ? ? ? ? ? 44  TYR A HH   1 
ATOM   580  N  N    . GLY A  1 45  ? 2.854   13.849 21.703  1.000 18.34498  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A N    1 
ATOM   581  C  CA   . GLY A  1 45  ? 2.882   12.783 22.686  1.000 20.53947  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A CA   1 
ATOM   582  C  C    . GLY A  1 45  ? 4.095   12.852 23.580  1.000 19.38114  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A C    1 
ATOM   583  O  O    . GLY A  1 45  ? 4.514   11.834 24.138  1.000 22.91373  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A O    1 
ATOM   584  H  H    . GLY A  1 45  ? 2.224   14.423 21.816  1.000 22.07718  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A H    1 
ATOM   585  H  HA2  . GLY A  1 45  ? 2.089   12.839 23.241  1.000 24.71058  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A HA2  1 
ATOM   586  H  HA3  . GLY A  1 45  ? 2.888   11.927 22.229  1.000 24.71058  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A HA3  1 
ATOM   587  N  N    . GLU A  1 46  ? 4.674   14.041 23.715  1.000 21.80976  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A N    1 
ATOM   588  C  CA   . GLU A  1 46  ? 5.891   14.270 24.473  1.000 25.53039  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A CA   1 
ATOM   589  C  C    . GLU A  1 46  ? 5.806   15.670 25.058  1.000 20.42236  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A C    1 
ATOM   590  O  O    . GLU A  1 46  ? 5.116   16.535 24.517  1.000 22.10792  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A O    1 
ATOM   591  C  CB   . GLU A  1 46  ? 7.147   14.157 23.596  1.000 29.85232  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A CB   1 
ATOM   592  C  CG   . GLU A  1 46  ? 7.368   12.808 22.936  1.000 58.53232  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A CG   1 
ATOM   593  C  CD   . GLU A  1 46  ? 8.550   12.824 21.980  1.000 81.97310  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A CD   1 
ATOM   594  O  OE1  . GLU A  1 46  ? 9.116   13.913 21.740  1.000 80.84838  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A OE1  1 
ATOM   595  O  OE2  . GLU A  1 46  ? 8.917   11.747 21.468  1.000 91.69324  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A OE2  1 
ATOM   596  H  H    . GLU A  1 46  ? 4.365   14.761 23.361  1.000 26.23492  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A H    1 
ATOM   597  H  HA   . GLU A  1 46  ? 5.965   13.616 25.185  1.000 30.69967  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A HA   1 
ATOM   598  H  HB2  . GLU A  1 46  ? 7.084   14.817 22.888  1.000 35.88599  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A HB2  1 
ATOM   599  H  HB3  . GLU A  1 46  ? 7.922   14.337 24.150  1.000 35.88599  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A HB3  1 
ATOM   600  H  HG2  . GLU A  1 46  ? 7.541   12.143 23.621  1.000 70.30200  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A HG2  1 
ATOM   601  H  HG3  . GLU A  1 46  ? 6.575   12.566 22.433  1.000 70.30200  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A HG3  1 
ATOM   602  N  N    . GLU A  1 47  ? 6.525   15.896 26.150  1.000 20.75775  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A N    1 
ATOM   603  C  CA   . GLU A  1 47  ? 6.568   17.229 26.736  1.000 19.94724  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A CA   1 
ATOM   604  C  C    . GLU A  1 47  ? 7.242   18.205 25.780  1.000 20.38261  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A C    1 
ATOM   605  O  O    . GLU A  1 47  ? 8.169   17.854 25.045  1.000 22.81778  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A O    1 
ATOM   606  C  CB   . GLU A  1 47  ? 7.317   17.213 28.071  1.000 22.43205  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A CB   1 
ATOM   607  C  CG   . GLU A  1 47  ? 6.578   16.521 29.195  1.000 22.87248  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A CG   1 
ATOM   608  C  CD   . GLU A  1 47  ? 7.240   16.751 30.542  1.000 31.04505  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A CD   1 
ATOM   609  O  OE1  . GLU A  1 47  ? 8.176   15.998 30.882  1.000 33.86638  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A OE1  1 
ATOM   610  O  OE2  . GLU A  1 47  ? 6.825   17.693 31.250  1.000 39.45338  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A OE2  1 
ATOM   611  H  H    . GLU A  1 47  ? 6.991   15.306 26.566  1.000 24.97250  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A H    1 
ATOM   612  H  HA   . GLU A  1 47  ? 5.662   17.532 26.905  1.000 23.99989  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A HA   1 
ATOM   613  H  HB2  . GLU A  1 47  ? 8.160   16.751 27.947  1.000 26.98166  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A HB2  1 
ATOM   614  H  HB3  . GLU A  1 47  ? 7.478   18.129 28.346  1.000 26.98166  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A HB3  1 
ATOM   615  H  HG2  . GLU A  1 47  ? 5.673   16.866 29.241  1.000 27.51019  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A HG2  1 
ATOM   616  H  HG3  . GLU A  1 47  ? 6.561   15.567 29.025  1.000 27.51019  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A HG3  1 
ATOM   617  N  N    . VAL A  1 48  ? 6.758   19.441 25.800  1.000 18.88815  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A N    1 
ATOM   618  C  CA   . VAL A  1 48  ? 7.328   20.555 25.054  1.000 16.31587  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A CA   1 
ATOM   619  C  C    . VAL A  1 48  ? 7.799   21.579 26.073  1.000 25.80720  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A C    1 
ATOM   620  O  O    . VAL A  1 48  ? 7.003   22.056 26.891  1.000 23.97272  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A O    1 
ATOM   621  C  CB   . VAL A  1 48  ? 6.310   21.164 24.077  1.000 17.36804  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A CB   1 
ATOM   622  C  CG1  . VAL A  1 48  ? 6.863   22.415 23.421  1.000 21.25865  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A CG1  1 
ATOM   623  C  CG2  . VAL A  1 48  ? 5.905   20.131 23.034  1.000 19.51119  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A CG2  1 
ATOM   624  H  H    . VAL A  1 48  ? 6.067   19.667 26.260  1.000 22.72899  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A H    1 
ATOM   625  H  HA   . VAL A  1 48  ? 8.093   20.255 24.539  1.000 19.64225  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A HA   1 
ATOM   626  H  HB   . VAL A  1 48  ? 5.518   21.427 24.570  1.000 20.90486  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A HB   1 
ATOM   627  H  HG11 . VAL A  1 48  ? 6.292   22.660 22.676  1.000 25.57359  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A HG11 1 
ATOM   628  H  HG12 . VAL A  1 48  ? 6.880   23.133 24.074  1.000 25.57359  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A HG12 1 
ATOM   629  H  HG13 . VAL A  1 48  ? 7.762   22.235 23.105  1.000 25.57359  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A HG13 1 
ATOM   630  H  HG21 . VAL A  1 48  ? 5.262   20.529 22.427  1.000 23.47663  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A HG21 1 
ATOM   631  H  HG22 . VAL A  1 48  ? 6.694   19.851 22.543  1.000 23.47663  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A HG22 1 
ATOM   632  H  HG23 . VAL A  1 48  ? 5.508   19.368 23.483  1.000 23.47663  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A HG23 1 
ATOM   633  N  N    . ASN A  1 49  ? 9.094   21.901 26.035  1.000 20.08977  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A N    1 
ATOM   634  C  CA   . ASN A  1 49  ? 9.701   22.776 27.025  1.000 18.05504  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A CA   1 
ATOM   635  C  C    . ASN A  1 49  ? 9.400   24.239 26.717  1.000 20.65581  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A C    1 
ATOM   636  O  O    . ASN A  1 49  ? 9.365   24.657 25.556  1.000 20.31649  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A O    1 
ATOM   637  C  CB   . ASN A  1 49  ? 11.213  22.527 27.053  1.000 20.42561  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A CB   1 
ATOM   638  C  CG   . ASN A  1 49  ? 11.895  23.149 28.252  1.000 23.13606  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A CG   1 
ATOM   639  O  OD1  . ASN A  1 49  ? 12.381  24.281 28.186  1.000 29.63919  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A OD1  1 
ATOM   640  N  ND2  . ASN A  1 49  ? 11.951  22.413 29.351  1.000 24.96068  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A ND2  1 
ATOM   641  H  H    . ASN A  1 49  ? 9.644   21.620 25.437  1.000 24.17093  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A H    1 
ATOM   642  H  HA   . ASN A  1 49  ? 9.338   22.591 27.906  1.000 21.35000  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A HA   1 
ATOM   643  H  HB2  . ASN A  1 49  ? 11.374  21.571 27.080  1.000 24.19469  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A HB2  1 
ATOM   644  H  HB3  . ASN A  1 49  ? 11.609  22.907 26.253  1.000 24.19469  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A HB3  1 
ATOM   645  H  HD21 . ASN A  1 49  ? 12.328  22.725 30.058  1.000 29.83849  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A HD21 1 
ATOM   646  H  HD22 . ASN A  1 49  ? 11.610  21.624 29.358  1.000 29.83849  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A HD22 1 
ATOM   647  N  N    . HIS A  1 50  ? 9.150   25.015 27.777  1.000 18.50714  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A N    1 
ATOM   648  C  CA   . HIS A  1 50  ? 8.917   26.445 27.615  1.000 20.18627  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A CA   1 
ATOM   649  C  C    . HIS A  1 50  ? 10.016  27.101 26.795  1.000 28.79345  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A C    1 
ATOM   650  O  O    . HIS A  1 50  ? 9.747   28.018 26.013  1.000 25.67021  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A O    1 
ATOM   651  C  CB   . HIS A  1 50  ? 8.829   27.126 28.979  1.000 22.86956  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A CB   1 
ATOM   652  C  CG   . HIS A  1 50  ? 10.106  27.082 29.757  1.000 34.02266  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A CG   1 
ATOM   653  N  ND1  . HIS A  1 50  ? 11.035  28.101 29.727  1.000 41.63079  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A ND1  1 
ATOM   654  C  CD2  . HIS A  1 50  ? 10.611  26.136 30.583  1.000 36.34293  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A CD2  1 
ATOM   655  C  CE1  . HIS A  1 50  ? 12.056  27.785 30.505  1.000 49.24028  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A CE1  1 
ATOM   656  N  NE2  . HIS A  1 50  ? 11.822  26.599 31.038  1.000 40.53805  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A NE2  1 
ATOM   657  H  H    . HIS A  1 50  ? 9.111   24.739 28.591  1.000 22.27178  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A H    1 
ATOM   658  H  HA   . HIS A  1 50  ? 8.070   26.567 27.157  1.000 24.28674  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A HA   1 
ATOM   659  H  HB2  . HIS A  1 50  ? 8.593   28.057 28.848  1.000 27.50668  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A HB2  1 
ATOM   660  H  HB3  . HIS A  1 50  ? 8.146   26.682 29.506  1.000 27.50668  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A HB3  1 
ATOM   661  H  HD2  . HIS A  1 50  ? 10.214  25.324 30.801  1.000 43.67472  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A HD2  1 
ATOM   662  H  HE1  . HIS A  1 50  ? 12.809  28.309 30.653  1.000 59.15155  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A HE1  1 
ATOM   663  H  HE2  . HIS A  1 50  ? 12.344  26.184 31.581  1.000 48.70887  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A HE2  1 
ATOM   664  N  N    . GLY A  1 51  ? 11.258  26.647 26.962  1.000 21.42266  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A N    1 
ATOM   665  C  CA   . GLY A  1 51  ? 12.410  27.241 26.311  1.000 30.16012  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A CA   1 
ATOM   666  C  C    . GLY A  1 51  ? 12.521  26.940 24.839  1.000 26.47659  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A C    1 
ATOM   667  O  O    . GLY A  1 51  ? 13.342  27.555 24.151  1.000 29.64636  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A O    1 
ATOM   668  H  H    . GLY A  1 51  ? 11.461  25.977 27.463  1.000 25.77041  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A H    1 
ATOM   669  H  HA2  . GLY A  1 51  ? 12.364  28.205 26.415  1.000 36.25535  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A HA2  1 
ATOM   670  H  HA3  . GLY A  1 51  ? 13.215  26.915 26.743  1.000 36.25535  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A HA3  1 
ATOM   671  N  N    . ARG A  1 52  ? 11.729  25.991 24.350  1.000 28.04215  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A N    1 
ATOM   672  C  CA   . ARG A  1 52  ? 11.551  25.794 22.924  1.000 23.01024  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A CA   1 
ATOM   673  C  C    . ARG A  1 52  ? 10.364  26.576 22.390  1.000 24.55451  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A C    1 
ATOM   674  O  O    . ARG A  1 52  ? 10.459  27.204 21.331  1.000 25.25020  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A O    1 
ATOM   675  C  CB   . ARG A  1 52  ? 11.363  24.309 22.610  1.000 26.88432  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A CB   1 
ATOM   676  C  CG   . ARG A  1 52  ? 11.425  24.013 21.118  1.000 28.56980  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A CG   1 
ATOM   677  C  CD   . ARG A  1 52  ? 11.215  22.541 20.823  1.000 43.09981  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A CD   1 
ATOM   678  N  NE   . ARG A  1 52  ? 11.428  22.249 19.402  1.000 39.04189  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A NE   1 
ATOM   679  C  CZ   . ARG A  1 52  ? 10.975  21.161 18.786  1.000 39.57102  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A CZ   1 
ATOM   680  N  NH1  . ARG A  1 52  ? 10.275  20.259 19.459  1.000 33.73705  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A NH1  1 
ATOM   681  N  NH2  . ARG A  1 52  ? 11.216  20.974 17.496  1.000 51.76606  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A NH2  1 
ATOM   682  H  H    . ARG A  1 52  ? 11.280  25.443 24.837  1.000 33.71379  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A H    1 
ATOM   683  H  HA   . ARG A  1 52  ? 12.349  26.088 22.457  1.000 27.67550  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A HA   1 
ATOM   684  H  HB2  . ARG A  1 52  ? 12.065  23.803 23.047  1.000 32.32440  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A HB2  1 
ATOM   685  H  HB3  . ARG A  1 52  ? 10.496  24.024 22.937  1.000 32.32440  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A HB3  1 
ATOM   686  H  HG2  . ARG A  1 52  ? 10.731  24.515 20.663  1.000 34.34696  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A HG2  1 
ATOM   687  H  HG3  . ARG A  1 52  ? 12.297  24.268 20.778  1.000 34.34696  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A HG3  1 
ATOM   688  H  HD2  . ARG A  1 52  ? 11.845  22.015 21.341  1.000 51.78298  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A HD2  1 
ATOM   689  H  HD3  . ARG A  1 52  ? 10.307  22.293 21.053  1.000 51.78298  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A HD3  1 
ATOM   690  H  HE   . ARG A  1 52  ? 11.875  22.818 18.937  1.000 46.91348  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A HE   1 
ATOM   691  H  HH11 . ARG A  1 52  ? 10.113  20.378 20.296  1.000 40.54767  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A HH11 1 
ATOM   692  H  HH12 . ARG A  1 52  ? 9.982   19.556 19.060  1.000 40.54767  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A HH12 1 
ATOM   693  H  HH21 . ARG A  1 52  ? 11.667  21.558 17.054  1.000 62.18248  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A HH21 1 
ATOM   694  H  HH22 . ARG A  1 52  ? 10.922  20.269 17.101  1.000 62.18248  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A HH22 1 
ATOM   695  N  N    . LEU A  1 53  ? 9.252   26.573 23.123  1.000 18.58953  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A N    1 
ATOM   696  C  CA   . LEU A  1 53  ? 8.028   27.173 22.614  1.000 17.38970  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CA   1 
ATOM   697  C  C    . LEU A  1 53  ? 8.156   28.685 22.462  1.000 19.05556  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A C    1 
ATOM   698  O  O    . LEU A  1 53  ? 7.823   29.244 21.412  1.000 20.93546  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A O    1 
ATOM   699  C  CB   . LEU A  1 53  ? 6.860   26.834 23.539  1.000 21.48826  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CB   1 
ATOM   700  C  CG   . LEU A  1 53  ? 5.571   27.580 23.204  1.000 19.61633  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CG   1 
ATOM   701  C  CD1  . LEU A  1 53  ? 5.125   27.268 21.784  1.000 20.73269  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CD1  1 
ATOM   702  C  CD2  . LEU A  1 53  ? 4.479   27.239 24.194  1.000 23.92676  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CD2  1 
ATOM   703  H  H    . LEU A  1 53  ? 9.180   26.234 23.910  1.000 22.37065  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A H    1 
ATOM   704  H  HA   . LEU A  1 53  ? 7.850   26.801 21.735  1.000 20.93085  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A HA   1 
ATOM   705  H  HB2  . LEU A  1 53  ? 6.678   25.883 23.474  1.000 25.84912  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A HB2  1 
ATOM   706  H  HB3  . LEU A  1 53  ? 7.108   27.063 24.449  1.000 25.84912  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A HB3  1 
ATOM   707  H  HG   . LEU A  1 53  ? 5.738   28.534 23.262  1.000 23.60280  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A HG   1 
ATOM   708  H  HD11 . LEU A  1 53  ? 4.251   27.662 21.633  1.000 24.94244  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A HD11 1 
ATOM   709  H  HD12 . LEU A  1 53  ? 5.768   27.642 21.161  1.000 24.94244  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A HD12 1 
ATOM   710  H  HD13 . LEU A  1 53  ? 5.077   26.306 21.672  1.000 24.94244  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A HD13 1 
ATOM   711  H  HD21 . LEU A  1 53  ? 3.685   27.752 23.978  1.000 28.77533  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A HD21 1 
ATOM   712  H  HD22 . LEU A  1 53  ? 4.286   26.290 24.137  1.000 28.77533  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A HD22 1 
ATOM   713  H  HD23 . LEU A  1 53  ? 4.783   27.462 25.088  1.000 28.77533  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A HD23 1 
ATOM   714  N  N    . TYR A  1 54  ? 8.612   29.366 23.500  1.000 19.82353  ? ? ? ? ? ? 54  TYR A N    1 
ATOM   715  C  CA   . TYR A  1 54  ? 8.469   30.818 23.508  1.000 24.07261  ? ? ? ? ? ? 54  TYR A CA   1 
ATOM   716  C  C    . TYR A  1 54  ? 9.443   31.508 22.560  1.000 23.18261  ? ? ? ? ? ? 54  TYR A C    1 
ATOM   717  O  O    . TYR A  1 54  ? 9.041   32.455 21.870  1.000 24.81636  ? ? ? ? ? ? 54  TYR A O    1 
ATOM   718  C  CB   . TYR A  1 54  ? 8.587   31.331 24.942  1.000 23.25170  ? ? ? ? ? ? 54  TYR A CB   1 
ATOM   719  C  CG   . TYR A  1 54  ? 7.307   31.017 25.678  1.000 32.65356  ? ? ? ? ? ? 54  TYR A CG   1 
ATOM   720  C  CD1  . TYR A  1 54  ? 6.159   31.741 25.414  1.000 29.17385  ? ? ? ? ? ? 54  TYR A CD1  1 
ATOM   721  C  CD2  . TYR A  1 54  ? 7.226   29.969 26.586  1.000 32.01838  ? ? ? ? ? ? 54  TYR A CD2  1 
ATOM   722  C  CE1  . TYR A  1 54  ? 4.976   31.462 26.047  1.000 31.29262  ? ? ? ? ? ? 54  TYR A CE1  1 
ATOM   723  C  CE2  . TYR A  1 54  ? 6.036   29.680 27.234  1.000 32.77546  ? ? ? ? ? ? 54  TYR A CE2  1 
ATOM   724  C  CZ   . TYR A  1 54  ? 4.913   30.432 26.953  1.000 29.43299  ? ? ? ? ? ? 54  TYR A CZ   1 
ATOM   725  O  OH   . TYR A  1 54  ? 3.716   30.167 27.581  1.000 37.80406  ? ? ? ? ? ? 54  TYR A OH   1 
ATOM   726  H  H    . TYR A  1 54  ? 8.995   29.025 24.190  1.000 23.85145  ? ? ? ? ? ? 54  TYR A H    1 
ATOM   727  H  HA   . TYR A  1 54  ? 7.592   31.053 23.167  1.000 28.95035  ? ? ? ? ? ? 54  TYR A HA   1 
ATOM   728  H  HB2  . TYR A  1 54  ? 9.326   30.892 25.390  1.000 27.96525  ? ? ? ? ? ? 54  TYR A HB2  1 
ATOM   729  H  HB3  . TYR A  1 54  ? 8.723   32.291 24.939  1.000 27.96525  ? ? ? ? ? ? 54  TYR A HB3  1 
ATOM   730  H  HD1  . TYR A  1 54  ? 6.191   32.433 24.793  1.000 35.07183  ? ? ? ? ? ? 54  TYR A HD1  1 
ATOM   731  H  HD2  . TYR A  1 54  ? 7.981   29.454 26.761  1.000 38.48526  ? ? ? ? ? ? 54  TYR A HD2  1 
ATOM   732  H  HE1  . TYR A  1 54  ? 4.218   31.968 25.862  1.000 37.61436  ? ? ? ? ? ? 54  TYR A HE1  1 
ATOM   733  H  HE2  . TYR A  1 54  ? 5.993   28.987 27.852  1.000 39.39376  ? ? ? ? ? ? 54  TYR A HE2  1 
ATOM   734  H  HH   . TYR A  1 54  ? 3.139   30.732 27.350  1.000 45.42808  ? ? ? ? ? ? 54  TYR A HH   1 
ATOM   735  N  N    . PRO A  1 55  ? 10.699  31.072 22.454  1.000 22.53627  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A N    1 
ATOM   736  C  CA   . PRO A  1 55  ? 11.552  31.647 21.401  1.000 23.45245  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A CA   1 
ATOM   737  C  C    . PRO A  1 55  ? 10.974  31.451 20.010  1.000 21.79710  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A C    1 
ATOM   738  O  O    . PRO A  1 55  ? 11.158  32.311 19.137  1.000 25.63588  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A O    1 
ATOM   739  C  CB   . PRO A  1 55  ? 12.886  30.915 21.583  1.000 27.76575  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A CB   1 
ATOM   740  C  CG   . PRO A  1 55  ? 12.896  30.506 23.029  1.000 27.75694  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A CG   1 
ATOM   741  C  CD   . PRO A  1 55  ? 11.453  30.188 23.360  1.000 22.51896  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A CD   1 
ATOM   742  H  HA   . PRO A  1 55  ? 11.697  32.593 21.561  1.000 28.20615  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A HA   1 
ATOM   743  H  HB2  . PRO A  1 55  ? 12.921  30.139 21.001  1.000 33.38211  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A HB2  1 
ATOM   744  H  HB3  . PRO A  1 55  ? 13.623  31.513 21.384  1.000 33.38211  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A HB3  1 
ATOM   745  H  HG2  . PRO A  1 55  ? 13.458  29.725 23.148  1.000 33.37153  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A HG2  1 
ATOM   746  H  HG3  . PRO A  1 55  ? 13.223  31.237 23.576  1.000 33.37153  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A HG3  1 
ATOM   747  H  HD2  . PRO A  1 55  ? 11.254  29.256 23.179  1.000 27.08596  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A HD2  1 
ATOM   748  H  HD3  . PRO A  1 55  ? 11.258  30.395 24.287  1.000 27.08596  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A HD3  1 
ATOM   749  N  N    . ASN A  1 56  ? 10.274  30.345 19.777  1.000 21.25522  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A N    1 
ATOM   750  C  CA   . ASN A  1 56  ? 9.661   30.132 18.471  1.000 19.65969  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A CA   1 
ATOM   751  C  C    . ASN A  1 56  ? 8.438   31.019 18.282  1.000 27.66893  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A C    1 
ATOM   752  O  O    . ASN A  1 56  ? 8.209   31.537 17.180  1.000 22.02791  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A O    1 
ATOM   753  C  CB   . ASN A  1 56  ? 9.317   28.657 18.298  1.000 17.08033  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A CB   1 
ATOM   754  C  CG   . ASN A  1 56  ? 10.498  27.845 17.816  1.000 23.48136  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A CG   1 
ATOM   755  O  OD1  . ASN A  1 56  ? 10.862  27.895 16.638  1.000 23.81251  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A OD1  1 
ATOM   756  N  ND2  . ASN A  1 56  ? 11.123  27.102 18.729  1.000 25.56271  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A ND2  1 
ATOM   757  H  H    . ASN A  1 56  ? 10.140  29.714 20.345  1.000 25.56947  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A H    1 
ATOM   758  H  HA   . ASN A  1 56  ? 10.295  30.367 17.776  1.000 23.65484  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A HA   1 
ATOM   759  H  HB2  . ASN A  1 56  ? 9.031   28.295 19.152  1.000 20.55961  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A HB2  1 
ATOM   760  H  HB3  . ASN A  1 56  ? 8.605   28.570 17.646  1.000 20.55961  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A HB3  1 
ATOM   761  H  HD21 . ASN A  1 56  ? 11.801  26.623 18.502  1.000 30.73846  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A HD21 1 
ATOM   762  H  HD22 . ASN A  1 56  ? 10.850  27.101 19.544  1.000 30.73846  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A HD22 1 
ATOM   763  N  N    . LEU A  1 57  ? 7.660   31.232 19.344  1.000 22.10340  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A N    1 
ATOM   764  C  CA   . LEU A  1 57  ? 6.568   32.194 19.248  1.000 22.52444  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CA   1 
ATOM   765  C  C    . LEU A  1 57  ? 7.095   33.586 18.916  1.000 23.63008  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A C    1 
ATOM   766  O  O    . LEU A  1 57  ? 6.543   34.274 18.052  1.000 24.04740  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A O    1 
ATOM   767  C  CB   . LEU A  1 57  ? 5.758   32.229 20.543  1.000 23.48601  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CB   1 
ATOM   768  C  CG   . LEU A  1 57  ? 4.776   31.075 20.740  1.000 22.89324  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CG   1 
ATOM   769  C  CD1  . LEU A  1 57  ? 4.197   31.061 22.145  1.000 26.48571  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CD1  1 
ATOM   770  C  CD2  . LEU A  1 57  ? 3.648   31.128 19.705  1.000 24.35064  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CD2  1 
ATOM   771  H  H    . LEU A  1 57  ? 7.739   30.845 20.108  1.000 26.58729  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A H    1 
ATOM   772  H  HA   . LEU A  1 57  ? 5.972   31.910 18.538  1.000 27.09254  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A HA   1 
ATOM   773  H  HB2  . LEU A  1 57  ? 6.377   32.212 21.290  1.000 28.24642  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A HB2  1 
ATOM   774  H  HB3  . LEU A  1 57  ? 5.243   33.051 20.558  1.000 28.24642  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A HB3  1 
ATOM   775  H  HG   . LEU A  1 57  ? 5.268   30.248 20.615  1.000 27.53510  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A HG   1 
ATOM   776  H  HD11 . LEU A  1 57  ? 3.631   30.280 22.246  1.000 31.84606  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A HD11 1 
ATOM   777  H  HD12 . LEU A  1 57  ? 4.924   31.028 22.786  1.000 31.84606  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A HD12 1 
ATOM   778  H  HD13 . LEU A  1 57  ? 3.675   31.868 22.279  1.000 31.84606  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A HD13 1 
ATOM   779  H  HD21 . LEU A  1 57  ? 2.986   30.454 19.926  1.000 29.28397  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A HD21 1 
ATOM   780  H  HD22 . LEU A  1 57  ? 3.243   32.009 19.725  1.000 29.28397  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A HD22 1 
ATOM   781  H  HD23 . LEU A  1 57  ? 4.018   30.953 18.826  1.000 29.28397  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A HD23 1 
ATOM   782  N  N    . ASP A  1 58  ? 8.165   34.017 19.585  1.000 19.68045  ? ? ? ? ? ? 58  ASP A N    1 
ATOM   783  C  CA   . ASP A  1 58  ? 8.748   35.315 19.278  1.000 23.00628  ? ? ? ? ? ? 58  ASP A CA   1 
ATOM   784  C  C    . ASP A  1 58  ? 9.225   35.373 17.833  1.000 25.68308  ? ? ? ? ? ? 58  ASP A C    1 
ATOM   785  O  O    . ASP A  1 58  ? 9.093   36.411 17.173  1.000 30.63981  ? ? ? ? ? ? 58  ASP A O    1 
ATOM   786  C  CB   . ASP A  1 58  ? 9.908   35.615 20.230  1.000 35.09365  ? ? ? ? ? ? 58  ASP A CB   1 
ATOM   787  C  CG   . ASP A  1 58  ? 9.456   35.790 21.666  1.000 58.72533  ? ? ? ? ? ? 58  ASP A CG   1 
ATOM   788  O  OD1  . ASP A  1 58  ? 8.262   36.079 21.886  1.000 70.13850  ? ? ? ? ? ? 58  ASP A OD1  1 
ATOM   789  O  OD2  . ASP A  1 58  ? 10.294  35.643 22.580  1.000 69.05469  ? ? ? ? ? ? 58  ASP A OD2  1 
ATOM   790  H  H    . ASP A  1 58  ? 8.565   33.584 20.211  1.000 23.67975  ? ? ? ? ? ? 58  ASP A H    1 
ATOM   791  H  HA   . ASP A  1 58  ? 8.070   35.997 19.405  1.000 27.67074  ? ? ? ? ? ? 58  ASP A HA   1 
ATOM   792  H  HB2  . ASP A  1 58  ? 10.539  34.879 20.202  1.000 42.17559  ? ? ? ? ? ? 58  ASP A HB2  1 
ATOM   793  H  HB3  . ASP A  1 58  ? 10.343  36.435 19.951  1.000 42.17559  ? ? ? ? ? ? 58  ASP A HB3  1 
ATOM   794  N  N    . ASP A  1 59  ? 9.803   34.281 17.327  1.000 26.60438  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A N    1 
ATOM   795  C  CA   . ASP A  1 59  ? 10.207  34.247 15.924  1.000 26.58611  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A CA   1 
ATOM   796  C  C    . ASP A  1 59  ? 9.013   34.498 15.014  1.000 26.16788  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A C    1 
ATOM   797  O  O    . ASP A  1 59  ? 9.087   35.295 14.072  1.000 29.05926  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A O    1 
ATOM   798  C  CB   . ASP A  1 59  ? 10.842  32.900 15.587  1.000 23.49121  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A CB   1 
ATOM   799  C  CG   . ASP A  1 59  ? 12.168  32.689 16.279  1.000 51.32520  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A CG   1 
ATOM   800  O  OD1  . ASP A  1 59  ? 12.864  33.685 16.561  1.000 49.84330  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A OD1  1 
ATOM   801  O  OD2  . ASP A  1 59  ? 12.519  31.518 16.533  1.000 72.33522  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A OD2  1 
ATOM   802  H  H    . ASP A  1 59  ? 9.970   33.560 17.766  1.000 31.98847  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A H    1 
ATOM   803  H  HA   . ASP A  1 59  ? 10.867  34.941 15.776  1.000 31.96654  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A HA   1 
ATOM   804  H  HB2  . ASP A  1 59  ? 10.243  32.190 15.865  1.000 28.25266  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A HB2  1 
ATOM   805  H  HB3  . ASP A  1 59  ? 10.993  32.853 14.630  1.000 28.25266  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A HB3  1 
ATOM   806  N  N    . LEU A  1 60  ? 7.901   33.808 15.278  1.000 25.33085  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A N    1 
ATOM   807  C  CA   . LEU A  1 60  ? 6.723   33.931 14.430  1.000 21.08712  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CA   1 
ATOM   808  C  C    . LEU A  1 60  ? 6.104   35.319 14.522  1.000 23.82409  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A C    1 
ATOM   809  O  O    . LEU A  1 60  ? 5.561   35.817 13.529  1.000 25.20199  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A O    1 
ATOM   810  C  CB   . LEU A  1 60  ? 5.703   32.860 14.805  1.000 20.24207  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CB   1 
ATOM   811  C  CG   . LEU A  1 60  ? 6.153   31.433 14.483  1.000 19.53205  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CG   1 
ATOM   812  C  CD1  . LEU A  1 60  ? 5.239   30.407 15.123  1.000 16.59625  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CD1  1 
ATOM   813  C  CD2  . LEU A  1 60  ? 6.227   31.214 12.965  1.000 22.16468  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CD2  1 
ATOM   814  H  H    . LEU A  1 60  ? 7.804   33.266 15.939  1.000 30.46023  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A H    1 
ATOM   815  H  HA   . LEU A  1 60  ? 6.982   33.788 13.506  1.000 25.36775  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A HA   1 
ATOM   816  H  HB2  . LEU A  1 60  ? 5.537   32.909 15.759  1.000 24.35369  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A HB2  1 
ATOM   817  H  HB3  . LEU A  1 60  ? 4.882   33.028 14.316  1.000 24.35369  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A HB3  1 
ATOM   818  H  HG   . LEU A  1 60  ? 7.041   31.306 14.851  1.000 23.50166  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A HG   1 
ATOM   819  H  HD11 . LEU A  1 60  ? 5.551   29.518 14.891  1.000 19.97871  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A HD11 1 
ATOM   820  H  HD12 . LEU A  1 60  ? 5.259   30.524 16.086  1.000 19.97871  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A HD12 1 
ATOM   821  H  HD13 . LEU A  1 60  ? 4.337   30.538 14.792  1.000 19.97871  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A HD13 1 
ATOM   822  H  HD21 . LEU A  1 60  ? 6.372   30.271 12.789  1.000 26.66082  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A HD21 1 
ATOM   823  H  HD22 . LEU A  1 60  ? 5.392   31.500 12.564  1.000 26.66082  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A HD22 1 
ATOM   824  H  HD23 . LEU A  1 60  ? 6.962   31.735 12.606  1.000 26.66082  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A HD23 1 
ATOM   825  N  N    . VAL A  1 61  ? 6.172   35.958 15.691  1.000 24.34887  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A N    1 
ATOM   826  C  CA   . VAL A  1 61  ? 5.692   37.331 15.798  1.000 27.31808  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A CA   1 
ATOM   827  C  C    . VAL A  1 61  ? 6.590   38.265 14.998  1.000 26.67207  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A C    1 
ATOM   828  O  O    . VAL A  1 61  ? 6.107   39.150 14.276  1.000 27.72787  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A O    1 
ATOM   829  C  CB   . VAL A  1 61  ? 5.600   37.756 17.276  1.000 25.22977  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A CB   1 
ATOM   830  C  CG1  . VAL A  1 61  ? 5.329   39.254 17.384  1.000 29.43816  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A CG1  1 
ATOM   831  C  CG2  . VAL A  1 61  ? 4.514   36.960 17.976  1.000 24.70533  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A CG2  1 
ATOM   832  H  H    . VAL A  1 61  ? 6.485   35.627 16.420  1.000 29.28186  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A H    1 
ATOM   833  H  HA   . VAL A  1 61  ? 4.799   37.377 15.423  1.000 32.84491  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A HA   1 
ATOM   834  H  HB   . VAL A  1 61  ? 6.445   37.574 17.717  1.000 30.33893  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A HB   1 
ATOM   835  H  HG11 . VAL A  1 61  ? 5.001   39.452 18.275  1.000 35.38900  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A HG11 1 
ATOM   836  H  HG12 . VAL A  1 61  ? 6.155   39.737 17.221  1.000 35.38900  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A HG12 1 
ATOM   837  H  HG13 . VAL A  1 61  ? 4.664   39.503 16.723  1.000 35.38900  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A HG13 1 
ATOM   838  H  HG21 . VAL A  1 61  ? 4.469   37.234 18.905  1.000 29.70961  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A HG21 1 
ATOM   839  H  HG22 . VAL A  1 61  ? 3.665   37.132 17.539  1.000 29.70961  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A HG22 1 
ATOM   840  H  HG23 . VAL A  1 61  ? 4.728   36.015 17.920  1.000 29.70961  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A HG23 1 
ATOM   841  N  N    . ASN A  1 62  ? 7.909   38.084 15.107  1.000 29.33065  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A N    1 
ATOM   842  C  CA   . ASN A  1 62  ? 8.832   38.918 14.345  1.000 29.18135  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A CA   1 
ATOM   843  C  C    . ASN A  1 62  ? 8.646   38.739 12.845  1.000 29.74125  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A C    1 
ATOM   844  O  O    . ASN A  1 62  ? 8.877   39.679 12.076  1.000 32.76115  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A O    1 
ATOM   845  C  CB   . ASN A  1 62  ? 10.272  38.602 14.748  1.000 34.25995  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A CB   1 
ATOM   846  C  CG   . ASN A  1 62  ? 10.593  39.065 16.152  1.000 52.15704  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A CG   1 
ATOM   847  O  OD1  . ASN A  1 62  ? 10.053  40.064 16.623  1.000 61.80855  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A OD1  1 
ATOM   848  N  ND2  . ASN A  1 62  ? 11.471  38.338 16.832  1.000 72.03419  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A ND2  1 
ATOM   849  H  H    . ASN A  1 62  ? 8.288   37.495 15.606  1.000 35.25999  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A H    1 
ATOM   850  H  HA   . ASN A  1 62  ? 8.658   39.849 14.555  1.000 34.70157  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A HA   1 
ATOM   851  H  HB2  . ASN A  1 62  ? 10.410  37.643 14.708  1.000 41.17515  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A HB2  1 
ATOM   852  H  HB3  . ASN A  1 62  ? 10.878  39.050 14.137  1.000 41.17515  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A HB3  1 
ATOM   853  H  HD21 . ASN A  1 62  ? 11.685  38.562 17.635  1.000 86.50424  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A HD21 1 
ATOM   854  H  HD22 . ASN A  1 62  ? 11.825  37.643 16.471  1.000 86.50424  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A HD22 1 
ATOM   855  N  N    . LYS A  1 63  ? 8.239   37.553 12.411  1.000 28.00475  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A N    1 
ATOM   856  C  CA   . LYS A  1 63  ? 7.987   37.302 10.997  1.000 28.03876  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CA   1 
ATOM   857  C  C    . LYS A  1 63  ? 6.627   37.804 10.537  1.000 28.39226  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A C    1 
ATOM   858  O  O    . LYS A  1 63  ? 6.312   37.689 9.347   1.000 28.53441  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A O    1 
ATOM   859  C  CB   . LYS A  1 63  ? 8.099   35.805 10.704  1.000 30.25382  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CB   1 
ATOM   860  C  CG   . LYS A  1 63  ? 9.500   35.244 10.864  1.000 28.06595  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CG   1 
ATOM   861  C  CD   . LYS A  1 63  ? 9.495   33.727 10.794  1.000 30.64755  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CD   1 
ATOM   862  C  CE   . LYS A  1 63  ? 10.898  33.157 10.910  1.000 65.35117  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CE   1 
ATOM   863  N  NZ   . LYS A  1 63  ? 11.741  33.499 9.737   1.000 82.88955  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A NZ   1 
ATOM   864  H  H    . LYS A  1 63  ? 8.101   36.873 12.918  1.000 33.66891  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A H    1 
ATOM   865  H  HA   . LYS A  1 63  ? 8.665   37.763 10.479  1.000 33.70972  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A HA   1 
ATOM   866  H  HB2  . LYS A  1 63  ? 7.519   35.324 11.314  1.000 36.36780  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A HB2  1 
ATOM   867  H  HB3  . LYS A  1 63  ? 7.822   35.646 9.788   1.000 36.36780  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A HB3  1 
ATOM   868  H  HG2  . LYS A  1 63  ? 10.066  35.582 10.152  1.000 33.74235  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A HG2  1 
ATOM   869  H  HG3  . LYS A  1 63  ? 9.858   35.510 11.726  1.000 33.74235  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A HG3  1 
ATOM   870  H  HD2  . LYS A  1 63  ? 8.962   33.374 11.523  1.000 36.84027  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A HD2  1 
ATOM   871  H  HD3  . LYS A  1 63  ? 9.123   33.446 9.943   1.000 36.84027  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A HD3  1 
ATOM   872  H  HE2  . LYS A  1 63  ? 11.323  33.518 11.704  1.000 78.48461  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A HE2  1 
ATOM   873  H  HE3  . LYS A  1 63  ? 10.845  32.191 10.973  1.000 78.48461  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A HE3  1 
ATOM   874  H  HZ1  . LYS A  1 63  ? 11.818  34.383 9.665   1.000 99.53067  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A HZ1  1 
ATOM   875  H  HZ2  . LYS A  1 63  ? 12.552  33.145 9.832   1.000 99.53067  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A HZ2  1 
ATOM   876  H  HZ3  . LYS A  1 63  ? 11.371  33.180 8.993   1.000 99.53067  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A HZ3  1 
ATOM   877  N  N    . GLY A  1 64  ? 5.814   38.350 11.438  1.000 28.30911  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A N    1 
ATOM   878  C  CA   . GLY A  1 64  ? 4.512   38.863 11.063  1.000 25.67886  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A CA   1 
ATOM   879  C  C    . GLY A  1 64  ? 3.449   37.817 10.839  1.000 22.30237  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A C    1 
ATOM   880  O  O    . GLY A  1 64  ? 2.379   38.147 10.306  1.000 25.91260  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A O    1 
ATOM   881  H  H    . GLY A  1 64  ? 5.998   38.432 12.274  1.000 34.03414  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A H    1 
ATOM   882  H  HA2  . GLY A  1 64  ? 4.199   39.455 11.764  1.000 30.87784  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A HA2  1 
ATOM   883  H  HA3  . GLY A  1 64  ? 4.605   39.369 10.240  1.000 30.87784  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A HA3  1 
ATOM   884  N  N    . LEU A  1 65  ? 3.709   36.570 11.225  1.000 21.77398  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A N    1 
ATOM   885  C  CA   . LEU A  1 65  ? 2.751   35.488 11.067  1.000 21.02903  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CA   1 
ATOM   886  C  C    . LEU A  1 65  ? 1.838   35.330 12.271  1.000 27.27979  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A C    1 
ATOM   887  O  O    . LEU A  1 65  ? 0.761   34.734 12.147  1.000 21.65124  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A O    1 
ATOM   888  C  CB   . LEU A  1 65  ? 3.500   34.180 10.820  1.000 19.93192  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CB   1 
ATOM   889  C  CG   . LEU A  1 65  ? 4.529   34.250 9.680   1.000 26.60455  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CG   1 
ATOM   890  C  CD1  . LEU A  1 65  ? 5.286   32.942 9.527   1.000 28.55545  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CD1  1 
ATOM   891  C  CD2  . LEU A  1 65  ? 3.840   34.636 8.372   1.000 27.01140  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CD2  1 
ATOM   892  H  H    . LEU A  1 65  ? 4.448   36.323 11.588  1.000 26.19198  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A H    1 
ATOM   893  H  HA   . LEU A  1 65  ? 2.190   35.665 10.295  1.000 25.29805  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A HA   1 
ATOM   894  H  HB2  . LEU A  1 65  ? 3.974   33.937 11.631  1.000 23.98152  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A HB2  1 
ATOM   895  H  HB3  . LEU A  1 65  ? 2.855   33.492 10.593  1.000 23.98152  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A HB3  1 
ATOM   896  H  HG   . LEU A  1 65  ? 5.184   34.932 9.897   1.000 31.98867  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A HG   1 
ATOM   897  H  HD11 . LEU A  1 65  ? 5.927   33.031 8.805   1.000 34.32975  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A HD11 1 
ATOM   898  H  HD12 . LEU A  1 65  ? 5.747   32.745 10.357  1.000 34.32975  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A HD12 1 
ATOM   899  H  HD13 . LEU A  1 65  ? 4.655   32.234 9.324   1.000 34.32975  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A HD13 1 
ATOM   900  H  HD21 . LEU A  1 65  ? 4.473   34.542 7.643   1.000 32.47689  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A HD21 1 
ATOM   901  H  HD22 . LEU A  1 65  ? 3.082   34.048 8.230   1.000 32.47689  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A HD22 1 
ATOM   902  H  HD23 . LEU A  1 65  ? 3.539   35.556 8.433   1.000 32.47689  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A HD23 1 
ATOM   903  N  N    . VAL A  1 66  ? 2.244   35.854 13.424  1.000 25.76926  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A N    1 
ATOM   904  C  CA   . VAL A  1 66  ? 1.501   35.739 14.671  1.000 25.96008  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A CA   1 
ATOM   905  C  C    . VAL A  1 66  ? 1.481   37.107 15.335  1.000 26.78632  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A C    1 
ATOM   906  O  O    . VAL A  1 66  ? 2.463   37.853 15.262  1.000 27.08019  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A O    1 
ATOM   907  C  CB   . VAL A  1 66  ? 2.140   34.693 15.615  1.000 24.00723  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A CB   1 
ATOM   908  C  CG1  . VAL A  1 66  ? 1.474   34.728 16.988  1.000 26.05784  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A CG1  1 
ATOM   909  C  CG2  . VAL A  1 66  ? 2.062   33.294 15.014  1.000 22.15007  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A CG2  1 
ATOM   910  H  H    . VAL A  1 66  ? 2.976   36.297 13.508  1.000 30.98632  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A H    1 
ATOM   911  H  HA   . VAL A  1 66  ? 0.589   35.466 14.484  1.000 31.21530  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A HA   1 
ATOM   912  H  HB   . VAL A  1 66  ? 3.077   34.916 15.728  1.000 28.49263  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A HB   1 
ATOM   913  H  HG11 . VAL A  1 66  ? 1.711   33.923 17.474  1.000 30.95337  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A HG11 1 
ATOM   914  H  HG12 . VAL A  1 66  ? 1.786   35.510 17.470  1.000 30.95337  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A HG12 1 
ATOM   915  H  HG13 . VAL A  1 66  ? 0.512   34.774 16.871  1.000 30.95337  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A HG13 1 
ATOM   916  H  HG21 . VAL A  1 66  ? 2.463   32.662 15.631  1.000 26.26404  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A HG21 1 
ATOM   917  H  HG22 . VAL A  1 66  ? 1.131   33.065 14.865  1.000 26.26404  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A HG22 1 
ATOM   918  H  HG23 . VAL A  1 66  ? 2.543   33.285 14.172  1.000 26.26404  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A HG23 1 
ATOM   919  N  N    . GLU A  1 67  ? 0.363   37.443 15.972  1.000 28.70627  ? ? ? ? ? ? 67  GLU A N    1 
ATOM   920  C  CA   . GLU A  1 67  ? 0.254   38.669 16.753  1.000 31.41593  ? ? ? ? ? ? 67  GLU A CA   1 
ATOM   921  C  C    . GLU A  1 67  ? 0.038   38.324 18.220  1.000 32.89960  ? ? ? ? ? ? 67  GLU A C    1 
ATOM   922  O  O    . GLU A  1 67  ? -0.664  37.362 18.547  1.000 32.49301  ? ? ? ? ? ? 67  GLU A O    1 
ATOM   923  C  CB   . GLU A  1 67  ? -0.880  39.576 16.245  1.000 35.31664  ? ? ? ? ? ? 67  GLU A CB   1 
ATOM   924  C  CG   . GLU A  1 67  ? -2.220  38.902 16.026  1.000 91.94734  ? ? ? ? ? ? 67  GLU A CG   1 
ATOM   925  C  CD   . GLU A  1 67  ? -3.327  39.908 15.766  1.000 104.79438 ? ? ? ? ? ? 67  GLU A CD   1 
ATOM   926  O  OE1  . GLU A  1 67  ? -3.901  40.429 16.746  1.000 110.29107 ? ? ? ? ? ? 67  GLU A OE1  1 
ATOM   927  O  OE2  . GLU A  1 67  ? -3.613  40.186 14.583  1.000 105.56998 ? ? ? ? ? ? 67  GLU A OE2  1 
ATOM   928  H  H    . GLU A  1 67  ? -0.354  36.968 15.965  1.000 34.13148  ? ? ? ? ? ? 67  GLU A H    1 
ATOM   929  H  HA   . GLU A  1 67  ? 1.082   39.169 16.678  1.000 37.38307  ? ? ? ? ? ? 67  GLU A HA   1 
ATOM   930  H  HB2  . GLU A  1 67  ? -1.017  40.283 16.894  1.000 42.44318  ? ? ? ? ? ? 67  GLU A HB2  1 
ATOM   931  H  HB3  . GLU A  1 67  ? -0.607  39.955 15.394  1.000 42.44318  ? ? ? ? ? ? 67  GLU A HB3  1 
ATOM   932  H  HG2  . GLU A  1 67  ? -2.159  38.313 15.258  1.000 110.40002 ? ? ? ? ? ? 67  GLU A HG2  1 
ATOM   933  H  HG3  . GLU A  1 67  ? -2.453  38.392 16.817  1.000 110.40002 ? ? ? ? ? ? 67  GLU A HG3  1 
ATOM   934  N  N    . LYS A  1 68  ? 0.652   39.109 19.100  1.000 34.87481  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A N    1 
ATOM   935  C  CA   . LYS A  1 68  ? 0.631   38.856 20.535  1.000 37.63180  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CA   1 
ATOM   936  C  C    . LYS A  1 68  ? -0.191  39.922 21.244  1.000 39.93785  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A C    1 
ATOM   937  O  O    . LYS A  1 68  ? -0.120  41.105 20.901  1.000 44.05114  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A O    1 
ATOM   938  C  CB   . LYS A  1 68  ? 2.054   38.832 21.108  1.000 36.84493  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CB   1 
ATOM   939  C  CG   . LYS A  1 68  ? 2.124   38.645 22.618  1.000 51.01558  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CG   1 
ATOM   940  C  CD   . LYS A  1 68  ? 3.544   38.324 23.082  1.000 61.20393  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CD   1 
ATOM   941  C  CE   . LYS A  1 68  ? 4.490   39.501 22.892  1.000 83.64478  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CE   1 
ATOM   942  N  NZ   . LYS A  1 68  ? 5.874   39.176 23.343  1.000 82.67622  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A NZ   1 
ATOM   943  H  H    . LYS A  1 68  ? 1.098   39.811 18.882  1.000 41.53373  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A H    1 
ATOM   944  H  HA   . LYS A  1 68  ? 0.217   37.995 20.704  1.000 45.22137  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A HA   1 
ATOM   945  H  HB2  . LYS A  1 68  ? 2.539   38.098 20.698  1.000 43.89788  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A HB2  1 
ATOM   946  H  HB3  . LYS A  1 68  ? 2.486   39.674 20.896  1.000 43.89788  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A HB3  1 
ATOM   947  H  HG2  . LYS A  1 68  ? 1.838   39.462 23.056  1.000 61.28191  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A HG2  1 
ATOM   948  H  HG3  . LYS A  1 68  ? 1.547   37.910 22.877  1.000 61.28191  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A HG3  1 
ATOM   949  H  HD2  . LYS A  1 68  ? 3.527   38.100 24.026  1.000 73.50793  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A HD2  1 
ATOM   950  H  HD3  . LYS A  1 68  ? 3.886   37.576 22.569  1.000 73.50793  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A HD3  1 
ATOM   951  H  HE2  . LYS A  1 68  ? 4.524   39.735 21.952  1.000 100.43695 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A HE2  1 
ATOM   952  H  HE3  . LYS A  1 68  ? 4.171   40.256 23.411  1.000 100.43695 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A HE3  1 
ATOM   953  H  HZ1  . LYS A  1 68  ? 6.406   39.880 23.224  1.000 99.27467  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A HZ1  1 
ATOM   954  H  HZ2  . LYS A  1 68  ? 5.870   38.960 24.206  1.000 99.27467  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A HZ2  1 
ATOM   955  H  HZ3  . LYS A  1 68  ? 6.194   38.490 22.874  1.000 99.27467  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A HZ3  1 
ATOM   956  N  N    . SER A  1 69  ? -0.969  39.495 22.236  1.000 41.36190  ? ? ? ? ? ? 69  SER A N    1 
ATOM   957  C  CA   . SER A  1 69  ? -1.768  40.398 23.055  1.000 56.48053  ? ? ? ? ? ? 69  SER A CA   1 
ATOM   958  C  C    . SER A  1 69  ? -1.498  40.086 24.518  1.000 48.62236  ? ? ? ? ? ? 69  SER A C    1 
ATOM   959  O  O    . SER A  1 69  ? -1.821  38.991 24.991  1.000 46.01949  ? ? ? ? ? ? 69  SER A O    1 
ATOM   960  C  CB   . SER A  1 69  ? -3.260  40.260 22.741  1.000 66.91590  ? ? ? ? ? ? 69  SER A CB   1 
ATOM   961  O  OG   . SER A  1 69  ? -3.541  40.670 21.412  1.000 69.86679  ? ? ? ? ? ? 69  SER A OG   1 
ATOM   962  H  H    . SER A  1 69  ? -1.051  38.667 22.455  1.000 49.31823  ? ? ? ? ? ? 69  SER A H    1 
ATOM   963  H  HA   . SER A  1 69  ? -1.505  41.315 22.881  1.000 67.83984  ? ? ? ? ? ? 69  SER A HA   1 
ATOM   964  H  HB2  . SER A  1 69  ? -3.520  39.331 22.845  1.000 80.36229  ? ? ? ? ? ? 69  SER A HB2  1 
ATOM   965  H  HB3  . SER A  1 69  ? -3.764  40.816 23.355  1.000 80.36229  ? ? ? ? ? ? 69  SER A HB3  1 
ATOM   966  H  HG   . SER A  1 69  ? -4.363  40.594 21.256  1.000 83.90335  ? ? ? ? ? ? 69  SER A HG   1 
ATOM   967  N  N    . GLU A  1 70  ? -0.909  41.045 25.230  1.000 54.43159  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A N    1 
ATOM   968  C  CA   . GLU A  1 70  ? -0.577  40.861 26.635  1.000 51.73449  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A CA   1 
ATOM   969  C  C    . GLU A  1 70  ? -1.837  40.989 27.484  1.000 63.72051  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A C    1 
ATOM   970  O  O    . GLU A  1 70  ? -2.627  41.920 27.299  1.000 71.12931  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A O    1 
ATOM   971  C  CB   . GLU A  1 70  ? 0.477   41.883 27.066  1.000 69.33475  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A CB   1 
ATOM   972  C  CG   . GLU A  1 70  ? -0.027  43.316 27.213  1.000 85.29313  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A CG   1 
ATOM   973  C  CD   . GLU A  1 70  ? -0.290  44.012 25.889  1.000 87.28547  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A CD   1 
ATOM   974  O  OE1  . GLU A  1 70  ? -0.070  43.399 24.822  1.000 73.23478  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A OE1  1 
ATOM   975  O  OE2  . GLU A  1 70  ? -0.724  45.182 25.916  1.000 87.38660  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A OE2  1 
ATOM   976  H  H    . GLU A  1 70  ? -0.690  41.816 24.917  1.000 65.38112  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A H    1 
ATOM   977  H  HA   . GLU A  1 70  ? -0.208  39.974 26.776  1.000 61.76535  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A HA   1 
ATOM   978  H  HB2  . GLU A  1 70  ? 0.833   41.611 27.926  1.000 83.26491  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A HB2  1 
ATOM   979  H  HB3  . GLU A  1 70  ? 1.184   41.892 26.401  1.000 83.26491  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A HB3  1 
ATOM   980  H  HG2  . GLU A  1 70  ? -0.859  43.304 27.711  1.000 102.41496 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A HG2  1 
ATOM   981  H  HG3  . GLU A  1 70  ? 0.639   43.833 27.692  1.000 102.41496 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A HG3  1 
ATOM   982  N  N    . LEU A  1 71  ? -2.028  40.050 28.413  1.000 62.64001  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A N    1 
ATOM   983  C  CA   . LEU A  1 71  ? -3.225  40.030 29.247  1.000 72.02882  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CA   1 
ATOM   984  C  C    . LEU A  1 71  ? -2.969  40.359 30.710  1.000 72.62096  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A C    1 
ATOM   985  O  O    . LEU A  1 71  ? -3.825  40.988 31.335  1.000 85.64677  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A O    1 
ATOM   986  C  CB   . LEU A  1 71  ? -3.910  38.662 29.152  1.000 74.83361  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CB   1 
ATOM   987  C  CG   . LEU A  1 71  ? -4.282  38.281 27.714  1.000 86.09607  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CG   1 
ATOM   988  C  CD1  . LEU A  1 71  ? -4.737  36.833 27.641  1.000 78.10780  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CD1  1 
ATOM   989  C  CD2  . LEU A  1 71  ? -5.351  39.208 27.151  1.000 91.44199  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CD2  1 
ATOM   990  H  H    . LEU A  1 71  ? -1.475  39.413 28.576  1.000 75.23122  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A H    1 
ATOM   991  H  HA   . LEU A  1 71  ? -3.845  40.696 28.911  1.000 86.49779  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A HA   1 
ATOM   992  H  HB2  . LEU A  1 71  ? -3.307  37.984 29.497  1.000 89.86354  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A HB2  1 
ATOM   993  H  HB3  . LEU A  1 71  ? -4.724  38.681 29.679  1.000 89.86354  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A HB3  1 
ATOM   994  H  HG   . LEU A  1 71  ? -3.491  38.377 27.161  1.000 103.37849 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A HG   1 
ATOM   995  H  HD11 . LEU A  1 71  ? -5.214  36.693 26.808  1.000 93.79256  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A HD11 1 
ATOM   996  H  HD12 . LEU A  1 71  ? -3.959  36.255 27.677  1.000 93.79256  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A HD12 1 
ATOM   997  H  HD13 . LEU A  1 71  ? -5.322  36.647 28.392  1.000 93.79256  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A HD13 1 
ATOM   998  H  HD21 . LEU A  1 71  ? -5.616  38.889 26.274  1.000 109.79360 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A HD21 1 
ATOM   999  H  HD22 . LEU A  1 71  ? -6.116  39.208 27.748  1.000 109.79360 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A HD22 1 
ATOM   1000 H  HD23 . LEU A  1 71  ? -4.986  40.104 27.081  1.000 109.79360 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A HD23 1 
ATOM   1001 N  N    . ASP A  1 72  ? -1.831  39.958 31.279  1.000 64.51279  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A N    1 
ATOM   1002 C  CA   . ASP A  1 72  ? -1.467  40.432 32.613  1.000 68.35131  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A CA   1 
ATOM   1003 C  C    . ASP A  1 72  ? 0.039   40.652 32.726  1.000 89.35132  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A C    1 
ATOM   1004 O  O    . ASP A  1 72  ? 0.518   41.773 32.523  1.000 105.48224 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A O    1 
ATOM   1005 C  CB   . ASP A  1 72  ? -1.964  39.466 33.697  1.000 83.23159  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A CB   1 
ATOM   1006 C  CG   . ASP A  1 72  ? -1.766  38.006 33.332  1.000 76.40008  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A CG   1 
ATOM   1007 O  OD1  . ASP A  1 72  ? -0.602  37.554 33.290  1.000 66.65286  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A OD1  1 
ATOM   1008 O  OD2  . ASP A  1 72  ? -2.777  37.308 33.109  1.000 74.61994  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A OD2  1 
ATOM   1009 H  H    . ASP A  1 72  ? -1.263  39.421 30.919  1.000 77.47856  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A H    1 
ATOM   1010 H  HA   . ASP A  1 72  ? -1.902  41.286 32.766  1.000 82.08478  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A HA   1 
ATOM   1011 H  HB2  . ASP A  1 72  ? -1.476  39.636 34.518  1.000 99.94112  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A HB2  1 
ATOM   1012 H  HB3  . ASP A  1 72  ? -2.912  39.612 33.839  1.000 99.94112  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A HB3  1 
ATOM   1013 N  N    . LYS A  1 73  ? 0.795   39.608 33.065  1.000 83.72598  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A N    1 
ATOM   1014 C  CA   . LYS A  1 73  ? 2.250   39.711 33.071  1.000 73.90189  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A CA   1 
ATOM   1015 C  C    . LYS A  1 73  ? 2.885   38.355 32.794  1.000 77.24372  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A C    1 
ATOM   1016 O  O    . LYS A  1 73  ? 3.976   38.277 32.220  1.000 79.79029  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A O    1 
ATOM   1017 C  CB   . LYS A  1 73  ? 2.755   40.274 34.402  1.000 80.63553  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A CB   1 
ATOM   1018 C  CG   . LYS A  1 73  ? 2.450   39.431 35.626  1.000 72.59592  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A CG   1 
ATOM   1019 C  CD   . LYS A  1 73  ? 3.308   39.899 36.796  1.000 80.64752  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A CD   1 
ATOM   1020 C  CE   . LYS A  1 73  ? 2.725   39.493 38.135  1.000 83.11645  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A CE   1 
ATOM   1021 N  NZ   . LYS A  1 73  ? 3.434   40.170 39.259  1.000 85.57402  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A NZ   1 
ATOM   1022 H  H    . LYS A  1 73  ? 0.490   38.837 33.293  1.000 100.53439 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A H    1 
ATOM   1023 H  HA   . LYS A  1 73  ? 2.522   40.324 32.370  1.000 88.74548  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A HA   1 
ATOM   1024 H  HB2  . LYS A  1 73  ? 3.719   40.367 34.348  1.000 96.82584  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A HB2  1 
ATOM   1025 H  HB3  . LYS A  1 73  ? 2.345   41.143 34.540  1.000 96.82584  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A HB3  1 
ATOM   1026 H  HG2  . LYS A  1 73  ? 1.515   39.526 35.866  1.000 87.17831  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A HG2  1 
ATOM   1027 H  HG3  . LYS A  1 73  ? 2.652   38.500 35.443  1.000 87.17831  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A HG3  1 
ATOM   1028 H  HD2  . LYS A  1 73  ? 4.192   39.507 36.720  1.000 96.84023  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A HD2  1 
ATOM   1029 H  HD3  . LYS A  1 73  ? 3.373   40.867 36.776  1.000 96.84023  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A HD3  1 
ATOM   1030 H  HE2  . LYS A  1 73  ? 1.788   39.743 38.169  1.000 99.80294  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A HE2  1 
ATOM   1031 H  HE3  . LYS A  1 73  ? 2.816   38.534 38.249  1.000 99.80294  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A HE3  1 
ATOM   1032 H  HZ1  . LYS A  1 73  ? 3.075   39.926 40.036  1.000 102.61804 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A HZ1  1 
ATOM   1033 H  HZ2  . LYS A  1 73  ? 4.295   39.946 39.255  1.000 102.61804 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A HZ2  1 
ATOM   1034 H  HZ3  . LYS A  1 73  ? 3.365   41.053 39.174  1.000 102.61804 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A HZ3  1 
ATOM   1035 N  N    . ARG A  1 74  ? 2.209   37.285 33.202  1.000 69.86019  ? ? ? ? ? ? 74  ARG A N    1 
ATOM   1036 C  CA   . ARG A  1 74  ? 2.661   35.929 32.939  1.000 78.48729  ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CA   1 
ATOM   1037 C  C    . ARG A  1 74  ? 1.937   35.287 31.761  1.000 69.43866  ? ? ? ? ? ? 74  ARG A C    1 
ATOM   1038 O  O    . ARG A  1 74  ? 2.299   34.176 31.362  1.000 83.17144  ? ? ? ? ? ? 74  ARG A O    1 
ATOM   1039 C  CB   . ARG A  1 74  ? 2.478   35.066 34.196  1.000 86.37514  ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CB   1 
ATOM   1040 C  CG   . ARG A  1 74  ? 2.951   33.633 34.035  1.000 92.45096  ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CG   1 
ATOM   1041 C  CD   . ARG A  1 74  ? 2.945   32.860 35.348  1.000 109.02397 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CD   1 
ATOM   1042 N  NE   . ARG A  1 74  ? 3.389   31.487 35.126  1.000 111.82969 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A NE   1 
ATOM   1043 C  CZ   . ARG A  1 74  ? 2.632   30.543 34.577  1.000 96.08973  ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CZ   1 
ATOM   1044 N  NH1  . ARG A  1 74  ? 1.391   30.825 34.203  1.000 98.73130  ? ? ? ? ? ? 74  ARG A NH1  1 
ATOM   1045 N  NH2  . ARG A  1 74  ? 3.112   29.319 34.399  1.000 62.16607  ? ? ? ? ? ? 74  ARG A NH2  1 
ATOM   1046 H  H    . ARG A  1 74  ? 1.471   37.325 33.641  1.000 83.89544  ? ? ? ? ? ? 74  ARG A H    1 
ATOM   1047 H  HA   . ARG A  1 74  ? 3.607   35.948 32.728  1.000 94.24795  ? ? ? ? ? ? 74  ARG A HA   1 
ATOM   1048 H  HB2  . ARG A  1 74  ? 2.983   35.464 34.922  1.000 103.71338 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A HB2  1 
ATOM   1049 H  HB3  . ARG A  1 74  ? 1.535   35.042 34.422  1.000 103.71338 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A HB3  1 
ATOM   1050 H  HG2  . ARG A  1 74  ? 2.365   33.173 33.414  1.000 111.00436 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A HG2  1 
ATOM   1051 H  HG3  . ARG A  1 74  ? 3.859   33.635 33.693  1.000 111.00436 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A HG3  1 
ATOM   1052 H  HD2  . ARG A  1 74  ? 3.547   33.283 35.978  1.000 130.89197 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A HD2  1 
ATOM   1053 H  HD3  . ARG A  1 74  ? 2.045   32.840 35.710  1.000 130.89197 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A HD3  1 
ATOM   1054 H  HE   . ARG A  1 74  ? 4.188   31.277 35.365  1.000 134.25883 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A HE   1 
ATOM   1055 H  HH11 . ARG A  1 74  ? 1.078   31.617 34.316  1.000 118.54076 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A HH11 1 
ATOM   1056 H  HH12 . ARG A  1 74  ? 0.900   30.215 33.848  1.000 118.54076 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A HH12 1 
ATOM   1057 H  HH21 . ARG A  1 74  ? 3.917   29.134 34.639  1.000 74.66250  ? ? ? ? ? ? 74  ARG A HH21 1 
ATOM   1058 H  HH22 . ARG A  1 74  ? 2.619   28.711 34.043  1.000 74.66250  ? ? ? ? ? ? 74  ARG A HH22 1 
ATOM   1059 N  N    . THR A  1 75  ? 0.950   35.965 31.177  1.000 64.08223  ? ? ? ? ? ? 75  THR A N    1 
ATOM   1060 C  CA   . THR A  1 75  ? 0.081   35.351 30.180  1.000 57.56937  ? ? ? ? ? ? 75  THR A CA   1 
ATOM   1061 C  C    . THR A  1 75  ? -0.105  36.272 28.982  1.000 52.88846  ? ? ? ? ? ? 75  THR A C    1 
ATOM   1062 O  O    . THR A  1 75  ? -0.478  37.438 29.140  1.000 54.45342  ? ? ? ? ? ? 75  THR A O    1 
ATOM   1063 C  CB   . THR A  1 75  ? -1.289  35.015 30.788  1.000 59.49969  ? ? ? ? ? ? 75  THR A CB   1 
ATOM   1064 O  OG1  . THR A  1 75  ? -1.114  34.247 31.987  1.000 68.55057  ? ? ? ? ? ? 75  THR A OG1  1 
ATOM   1065 C  CG2  . THR A  1 75  ? -2.149  34.232 29.804  1.000 50.68412  ? ? ? ? ? ? 75  THR A CG2  1 
ATOM   1066 H  H    . THR A  1 75  ? 0.764   36.787 31.346  1.000 76.96189  ? ? ? ? ? ? 75  THR A H    1 
ATOM   1067 H  HA   . THR A  1 75  ? 0.507   34.541 29.859  1.000 69.14646  ? ? ? ? ? ? 75  THR A HA   1 
ATOM   1068 H  HB   . THR A  1 75  ? -1.751  35.841 30.998  1.000 71.46284  ? ? ? ? ? ? 75  THR A HB   1 
ATOM   1069 H  HG1  . THR A  1 75  ? -1.863  34.024 32.296  1.000 82.32389  ? ? ? ? ? ? 75  THR A HG1  1 
ATOM   1070 H  HG21 . THR A  1 75  ? -2.939  33.892 30.252  1.000 60.88415  ? ? ? ? ? ? 75  THR A HG21 1 
ATOM   1071 H  HG22 . THR A  1 75  ? -2.424  34.807 29.073  1.000 60.88415  ? ? ? ? ? ? 75  THR A HG22 1 
ATOM   1072 H  HG23 . THR A  1 75  ? -1.645  33.485 29.444  1.000 60.88415  ? ? ? ? ? ? 75  THR A HG23 1 
ATOM   1073 N  N    . ASN A  1 76  ? 0.136   35.734 27.787  1.000 40.80708  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A N    1 
ATOM   1074 C  CA   . ASN A  1 76  ? -0.146  36.411 26.531  1.000 32.08095  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A CA   1 
ATOM   1075 C  C    . ASN A  1 76  ? -1.122  35.569 25.721  1.000 32.08959  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A C    1 
ATOM   1076 O  O    . ASN A  1 76  ? -1.183  34.348 25.881  1.000 43.89943  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A O    1 
ATOM   1077 C  CB   . ASN A  1 76  ? 1.132   36.636 25.711  1.000 41.77361  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A CB   1 
ATOM   1078 C  CG   . ASN A  1 76  ? 2.183   37.423 26.468  1.000 45.77380  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A CG   1 
ATOM   1079 O  OD1  . ASN A  1 76  ? 1.883   38.432 27.103  1.000 50.23438  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A OD1  1 
ATOM   1080 N  ND2  . ASN A  1 76  ? 3.425   36.957 26.406  1.000 54.53730  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A ND2  1 
ATOM   1081 H  H    . ASN A  1 76  ? 0.475   34.951 27.681  1.000 49.03171  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A H    1 
ATOM   1082 H  HA   . ASN A  1 76  ? -0.544  37.278 26.709  1.000 38.56034  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A HA   1 
ATOM   1083 H  HB2  . ASN A  1 76  ? 1.513   35.775 25.477  1.000 50.19154  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A HB2  1 
ATOM   1084 H  HB3  . ASN A  1 76  ? 0.909   37.129 24.906  1.000 50.19154  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A HB3  1 
ATOM   1085 H  HD21 . ASN A  1 76  ? 4.059   37.368 26.818  1.000 65.50797  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A HD21 1 
ATOM   1086 H  HD22 . ASN A  1 76  ? 3.596   36.246 25.954  1.000 65.50797  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A HD22 1 
ATOM   1087 N  N    . GLU A  1 77  ? -1.888  36.226 24.854  1.000 32.26141  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A N    1 
ATOM   1088 C  CA   . GLU A  1 77  ? -2.737  35.542 23.886  1.000 30.27301  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A CA   1 
ATOM   1089 C  C    . GLU A  1 77  ? -2.150  35.737 22.497  1.000 31.83220  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A C    1 
ATOM   1090 O  O    . GLU A  1 77  ? -1.839  36.865 22.102  1.000 31.80259  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A O    1 
ATOM   1091 C  CB   . GLU A  1 77  ? -4.176  36.056 23.919  1.000 35.25282  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A CB   1 
ATOM   1092 C  CG   . GLU A  1 77  ? -5.123  35.213 23.065  1.000 49.43815  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A CG   1 
ATOM   1093 C  CD   . GLU A  1 77  ? -6.556  35.692 23.134  1.000 59.96485  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A CD   1 
ATOM   1094 O  OE1  . GLU A  1 77  ? -6.761  36.891 23.405  1.000 71.19266  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A OE1  1 
ATOM   1095 O  OE2  . GLU A  1 77  ? -7.472  34.869 22.921  1.000 67.85821  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A OE2  1 
ATOM   1096 H  H    . GLU A  1 77  ? -1.931  37.083 24.809  1.000 38.77691  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A H    1 
ATOM   1097 H  HA   . GLU A  1 77  ? -2.758  34.596 24.097  1.000 36.39083  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A HA   1 
ATOM   1098 H  HB2  . GLU A  1 77  ? -4.498  36.035 24.834  1.000 42.36660  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A HB2  1 
ATOM   1099 H  HB3  . GLU A  1 77  ? -4.195  36.965 23.582  1.000 42.36660  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A HB3  1 
ATOM   1100 H  HG2  . GLU A  1 77  ? -4.836  35.256 22.140  1.000 59.38899  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A HG2  1 
ATOM   1101 H  HG3  . GLU A  1 77  ? -5.098  34.295 23.378  1.000 59.38899  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A HG3  1 
ATOM   1102 N  N    . TYR A  1 78  ? -2.014  34.643 21.758  1.000 24.69964  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A N    1 
ATOM   1103 C  CA   . TYR A  1 78  ? -1.415  34.646 20.431  1.000 25.31327  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CA   1 
ATOM   1104 C  C    . TYR A  1 78  ? -2.475  34.319 19.386  1.000 29.10720  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A C    1 
ATOM   1105 O  O    . TYR A  1 78  ? -3.367  33.499 19.627  1.000 25.49082  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A O    1 
ATOM   1106 C  CB   . TYR A  1 78  ? -0.266  33.636 20.357  1.000 21.97119  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CB   1 
ATOM   1107 C  CG   . TYR A  1 78  ? 0.881   33.938 21.306  1.000 23.40168  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CG   1 
ATOM   1108 C  CD1  . TYR A  1 78  ? 1.995   34.647 20.878  1.000 36.95779  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CD1  1 
ATOM   1109 C  CD2  . TYR A  1 78  ? 0.847   33.506 22.624  1.000 25.54791  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CD2  1 
ATOM   1110 C  CE1  . TYR A  1 78  ? 3.042   34.922 21.734  1.000 29.51447  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CE1  1 
ATOM   1111 C  CE2  . TYR A  1 78  ? 1.890   33.777 23.493  1.000 29.48865  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CE2  1 
ATOM   1112 C  CZ   . TYR A  1 78  ? 2.987   34.485 23.040  1.000 26.49891  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CZ   1 
ATOM   1113 O  OH   . TYR A  1 78  ? 4.031   34.763 23.890  1.000 28.94667  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A OH   1 
ATOM   1114 H  H    . TYR A  1 78  ? -2.270  33.863 22.014  1.000 29.70278  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A H    1 
ATOM   1115 H  HA   . TYR A  1 78  ? -1.060  35.526 20.229  1.000 30.43913  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A HA   1 
ATOM   1116 H  HB2  . TYR A  1 78  ? -0.610  32.757 20.580  1.000 26.04938  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A HB2  1 
ATOM   1117 H  HB3  . TYR A  1 78  ? 0.089   33.635 19.455  1.000 26.04938  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A HB3  1 
ATOM   1118 H  HD1  . TYR A  1 78  ? 2.037   34.942 19.997  1.000 44.41255  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A HD1  1 
ATOM   1119 H  HD2  . TYR A  1 78  ? 0.111   33.027 22.929  1.000 30.72070  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A HD2  1 
ATOM   1120 H  HE1  . TYR A  1 78  ? 3.781   35.399 21.432  1.000 35.48057  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A HE1  1 
ATOM   1121 H  HE2  . TYR A  1 78  ? 1.853   33.484 24.375  1.000 35.44958  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A HE2  1 
ATOM   1122 H  HH   . TYR A  1 78  ? 3.876   34.443 24.651  1.000 34.79921  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A HH   1 
ATOM   1123 N  N    . ALA A  1 79  ? -2.384  34.972 18.231  1.000 21.44813  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A N    1 
ATOM   1124 C  CA   . ALA A  1 79  ? -3.357  34.785 17.162  1.000 20.04391  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A CA   1 
ATOM   1125 C  C    . ALA A  1 79  ? -2.665  34.883 15.815  1.000 21.17603  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A C    1 
ATOM   1126 O  O    . ALA A  1 79  ? -1.663  35.584 15.662  1.000 27.89100  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A O    1 
ATOM   1127 C  CB   . ALA A  1 79  ? -4.490  35.815 17.245  1.000 25.13782  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A CB   1 
ATOM   1128 H  H    . ALA A  1 79  ? -1.762  35.535 18.042  1.000 25.80097  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A H    1 
ATOM   1129 H  HA   . ALA A  1 79  ? -3.744  33.898 17.234  1.000 23.73665  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A HA   1 
ATOM   1130 H  HB1  . ALA A  1 79  ? -5.111  35.660 16.516  1.000 30.22859  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A HB1  1 
ATOM   1131 H  HB2  . ALA A  1 79  ? -4.946  35.715 18.095  1.000 30.22859  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A HB2  1 
ATOM   1132 H  HB3  . ALA A  1 79  ? -4.112  36.706 17.174  1.000 30.22859  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A HB3  1 
ATOM   1133 N  N    . LEU A  1 80  ? -3.208  34.168 14.838  1.000 20.95851  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A N    1 
ATOM   1134 C  CA   . LEU A  1 80  ? -2.707  34.281 13.480  1.000 21.62103  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CA   1 
ATOM   1135 C  C    . LEU A  1 80  ? -2.981  35.676 12.941  1.000 25.87334  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A C    1 
ATOM   1136 O  O    . LEU A  1 80  ? -4.057  36.243 13.149  1.000 26.50868  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A O    1 
ATOM   1137 C  CB   . LEU A  1 80  ? -3.367  33.259 12.562  1.000 23.42822  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CB   1 
ATOM   1138 C  CG   . LEU A  1 80  ? -3.009  31.789 12.761  1.000 22.60698  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CG   1 
ATOM   1139 C  CD1  . LEU A  1 80  ? -3.680  30.921 11.704  1.000 21.18985  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CD1  1 
ATOM   1140 C  CD2  . LEU A  1 80  ? -1.505  31.606 12.735  1.000 19.48230  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CD2  1 
ATOM   1141 H  H    . LEU A  1 80  ? -3.861  33.616 14.934  1.000 25.21342  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A H    1 
ATOM   1142 H  HA   . LEU A  1 80  ? -1.752  34.111 13.487  1.000 26.00845  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A HA   1 
ATOM   1143 H  HB2  . LEU A  1 80  ? -4.327  33.332 12.680  1.000 28.17708  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A HB2  1 
ATOM   1144 H  HB3  . LEU A  1 80  ? -3.127  33.483 11.649  1.000 28.17708  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A HB3  1 
ATOM   1145 H  HG   . LEU A  1 80  ? -3.334  31.498 13.628  1.000 27.19158  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A HG   1 
ATOM   1146 H  HD11 . LEU A  1 80  ? -3.541  29.987 11.928  1.000 25.49103  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A HD11 1 
ATOM   1147 H  HD12 . LEU A  1 80  ? -4.630  31.119 11.689  1.000 25.49103  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A HD12 1 
ATOM   1148 H  HD13 . LEU A  1 80  ? -3.287  31.116 10.839  1.000 25.49103  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A HD13 1 
ATOM   1149 H  HD21 . LEU A  1 80  ? -1.303  30.659 12.678  1.000 23.44197  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A HD21 1 
ATOM   1150 H  HD22 . LEU A  1 80  ? -1.144  32.069 11.963  1.000 23.44197  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A HD22 1 
ATOM   1151 H  HD23 . LEU A  1 80  ? -1.128  31.976 13.549  1.000 23.44197  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A HD23 1 
ATOM   1152 N  N    . THR A  1 81  ? -1.992  36.234 12.254  1.000 23.72754  ? ? ? ? ? ? 81  THR A N    1 
ATOM   1153 C  CA   . THR A  1 81  ? -2.259  37.330 11.342  1.000 24.25042  ? ? ? ? ? ? 81  THR A CA   1 
ATOM   1154 C  C    . THR A  1 81  ? -2.817  36.766 10.038  1.000 24.30393  ? ? ? ? ? ? 81  THR A C    1 
ATOM   1155 O  O    . THR A  1 81  ? -2.835  35.550 9.808   1.000 21.40935  ? ? ? ? ? ? 81  THR A O    1 
ATOM   1156 C  CB   . THR A  1 81  ? -0.992  38.128 11.058  1.000 25.03816  ? ? ? ? ? ? 81  THR A CB   1 
ATOM   1157 O  OG1  . THR A  1 81  ? -0.046  37.277 10.400  1.000 24.00235  ? ? ? ? ? ? 81  THR A OG1  1 
ATOM   1158 C  CG2  . THR A  1 81  ? -0.398  38.678 12.342  1.000 23.67387  ? ? ? ? ? ? 81  THR A CG2  1 
ATOM   1159 H  H    . THR A  1 81  ? -1.166  35.997 12.300  1.000 28.53626  ? ? ? ? ? ? 81  THR A H    1 
ATOM   1160 H  HA   . THR A  1 81  ? -2.903  37.935 11.743  1.000 29.16371  ? ? ? ? ? ? 81  THR A HA   1 
ATOM   1161 H  HB   . THR A  1 81  ? -1.197  38.885 10.488  1.000 30.10901  ? ? ? ? ? ? 81  THR A HB   1 
ATOM   1162 H  HG1  . THR A  1 81  ? 0.656   37.705 10.231  1.000 28.86603  ? ? ? ? ? ? 81  THR A HG1  1 
ATOM   1163 H  HG21 . THR A  1 81  ? 0.378   39.225 12.141  1.000 28.47185  ? ? ? ? ? ? 81  THR A HG21 1 
ATOM   1164 H  HG22 . THR A  1 81  ? -1.055  39.222 12.805  1.000 28.47185  ? ? ? ? ? ? 81  THR A HG22 1 
ATOM   1165 H  HG23 . THR A  1 81  ? -0.128  37.949 12.922  1.000 28.47185  ? ? ? ? ? ? 81  THR A HG23 1 
ATOM   1166 N  N    . ASN A  1 82  ? -3.258  37.658 9.154   1.000 31.13048  ? ? ? ? ? ? 82  ASN A N    1 
ATOM   1167 C  CA   . ASN A  1 82  ? -3.698  37.173 7.854   1.000 28.69726  ? ? ? ? ? ? 82  ASN A CA   1 
ATOM   1168 C  C    . ASN A  1 82  ? -2.541  36.539 7.090   1.000 25.66730  ? ? ? ? ? ? 82  ASN A C    1 
ATOM   1169 O  O    . ASN A  1 82  ? -2.739  35.559 6.361   1.000 26.43880  ? ? ? ? ? ? 82  ASN A O    1 
ATOM   1170 C  CB   . ASN A  1 82  ? -4.320  38.303 7.048   1.000 36.83565  ? ? ? ? ? ? 82  ASN A CB   1 
ATOM   1171 C  CG   . ASN A  1 82  ? -5.001  37.804 5.800   1.000 46.21848  ? ? ? ? ? ? 82  ASN A CG   1 
ATOM   1172 O  OD1  . ASN A  1 82  ? -6.041  37.146 5.870   1.000 73.12105  ? ? ? ? ? ? 82  ASN A OD1  1 
ATOM   1173 N  ND2  . ASN A  1 82  ? -4.418  38.100 4.649   1.000 35.51725  ? ? ? ? ? ? 82  ASN A ND2  1 
ATOM   1174 H  H    . ASN A  1 82  ? -3.310  38.508 9.276   1.000 37.41979  ? ? ? ? ? ? 82  ASN A H    1 
ATOM   1175 H  HA   . ASN A  1 82  ? -4.384  36.499 7.983   1.000 34.49992  ? ? ? ? ? ? 82  ASN A HA   1 
ATOM   1176 H  HB2  . ASN A  1 82  ? -4.983  38.756 7.593   1.000 44.26599  ? ? ? ? ? ? 82  ASN A HB2  1 
ATOM   1177 H  HB3  . ASN A  1 82  ? -3.626  38.927 6.785   1.000 44.26599  ? ? ? ? ? ? 82  ASN A HB3  1 
ATOM   1178 H  HD21 . ASN A  1 82  ? -4.768  37.837 3.909   1.000 42.68391  ? ? ? ? ? ? 82  ASN A HD21 1 
ATOM   1179 H  HD22 . ASN A  1 82  ? -3.688  38.556 4.642   1.000 42.68391  ? ? ? ? ? ? 82  ASN A HD22 1 
ATOM   1180 N  N    . GLU A  1 83  ? -1.325  37.067 7.262   1.000 24.34495  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A N    1 
ATOM   1181 C  CA   . GLU A  1 83  ? -0.161  36.452 6.630   1.000 23.73497  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CA   1 
ATOM   1182 C  C    . GLU A  1 83  ? 0.095   35.059 7.194   1.000 20.96708  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A C    1 
ATOM   1183 O  O    . GLU A  1 83  ? 0.493   34.143 6.467   1.000 20.68049  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A O    1 
ATOM   1184 C  CB   . GLU A  1 83  ? 1.068   37.334 6.820   1.000 25.63390  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CB   1 
ATOM   1185 C  CG   . GLU A  1 83  ? 2.297   36.836 6.076   1.000 28.28842  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CG   1 
ATOM   1186 C  CD   . GLU A  1 83  ? 3.478   37.775 6.205   1.000 41.42996  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CD   1 
ATOM   1187 O  OE1  . GLU A  1 83  ? 4.576   37.406 5.735   1.000 45.19303  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A OE1  1 
ATOM   1188 O  OE2  . GLU A  1 83  ? 3.312   38.874 6.776   1.000 58.84233  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A OE2  1 
ATOM   1189 H  H    . GLU A  1 83  ? -1.150  37.766 7.731   1.000 29.27715  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A H    1 
ATOM   1190 H  HA   . GLU A  1 83  ? -0.329  36.370 5.678   1.000 28.54517  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A HA   1 
ATOM   1191 H  HB2  . GLU A  1 83  ? 0.865   38.225 6.496   1.000 30.82388  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A HB2  1 
ATOM   1192 H  HB3  . GLU A  1 83  ? 1.285   37.366 7.765   1.000 30.82388  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A HB3  1 
ATOM   1193 H  HG2  . GLU A  1 83  ? 2.557   35.975 6.437   1.000 34.00931  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A HG2  1 
ATOM   1194 H  HG3  . GLU A  1 83  ? 2.083   36.751 5.134   1.000 34.00931  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A HG3  1 
ATOM   1195 N  N    . GLY A  1 84  ? -0.107  34.885 8.499   1.000 21.26914  ? ? ? ? ? ? 84  GLY A N    1 
ATOM   1196 C  CA   . GLY A  1 84  ? 0.037   33.566 9.092   1.000 22.97495  ? ? ? ? ? ? 84  GLY A CA   1 
ATOM   1197 C  C    . GLY A  1 84  ? -1.028  32.600 8.615   1.000 17.64914  ? ? ? ? ? ? 84  GLY A C    1 
ATOM   1198 O  O    . GLY A  1 84  ? -0.741  31.429 8.345   1.000 20.43262  ? ? ? ? ? ? 84  GLY A O    1 
ATOM   1199 H  H    . GLY A  1 84  ? -0.325  35.504 9.055   1.000 25.58617  ? ? ? ? ? ? 84  GLY A H    1 
ATOM   1200 H  HA2  . GLY A  1 84  ? 0.906   33.203 8.860   1.000 27.63315  ? ? ? ? ? ? 84  GLY A HA2  1 
ATOM   1201 H  HA3  . GLY A  1 84  ? -0.027  33.639 10.057  1.000 27.63315  ? ? ? ? ? ? 84  GLY A HA3  1 
ATOM   1202 N  N    . PHE A  1 85  ? -2.273  33.075 8.498   1.000 18.64618  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A N    1 
ATOM   1203 C  CA   . PHE A  1 85  ? -3.332  32.227 7.958   1.000 18.84063  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A CA   1 
ATOM   1204 C  C    . PHE A  1 85  ? -3.039  31.838 6.514   1.000 20.51137  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A C    1 
ATOM   1205 O  O    . PHE A  1 85  ? -3.219  30.677 6.122   1.000 21.59697  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A O    1 
ATOM   1206 C  CB   . PHE A  1 85  ? -4.685  32.934 8.058   1.000 27.93346  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A CB   1 
ATOM   1207 C  CG   . PHE A  1 85  ? -5.833  32.119 7.523   1.000 24.33703  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A CG   1 
ATOM   1208 C  CD1  . PHE A  1 85  ? -6.219  30.952 8.157   1.000 29.03590  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A CD1  1 
ATOM   1209 C  CD2  . PHE A  1 85  ? -6.519  32.520 6.391   1.000 45.56371  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A CD2  1 
ATOM   1210 C  CE1  . PHE A  1 85  ? -7.270  30.196 7.667   1.000 37.45890  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A CE1  1 
ATOM   1211 C  CE2  . PHE A  1 85  ? -7.572  31.770 5.901   1.000 35.36259  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A CE2  1 
ATOM   1212 C  CZ   . PHE A  1 85  ? -7.943  30.609 6.539   1.000 39.52433  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A CZ   1 
ATOM   1213 H  H    . PHE A  1 85  ? -2.525  33.867 8.719   1.000 22.43862  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A H    1 
ATOM   1214 H  HA   . PHE A  1 85  ? -3.381  31.416 8.488   1.000 22.67197  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A HA   1 
ATOM   1215 H  HB2  . PHE A  1 85  ? -4.868  33.128 8.990   1.000 33.58336  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A HB2  1 
ATOM   1216 H  HB3  . PHE A  1 85  ? -4.644  33.759 7.549   1.000 33.58336  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A HB3  1 
ATOM   1217 H  HD1  . PHE A  1 85  ? -5.769  30.673 8.921   1.000 34.90629  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A HD1  1 
ATOM   1218 H  HD2  . PHE A  1 85  ? -6.270  33.303 5.955   1.000 54.73966  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A HD2  1 
ATOM   1219 H  HE1  . PHE A  1 85  ? -7.520  29.412 8.099   1.000 45.01389  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A HE1  1 
ATOM   1220 H  HE2  . PHE A  1 85  ? -8.028  32.049 5.141   1.000 42.49832  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A HE2  1 
ATOM   1221 H  HZ   . PHE A  1 85  ? -8.649  30.102 6.208   1.000 47.49241  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A HZ   1 
ATOM   1222 N  N    . ASP A  1 86  ? -2.591  32.797 5.700   1.000 20.39898  ? ? ? ? ? ? 86  ASP A N    1 
ATOM   1223 C  CA   . ASP A  1 86  ? -2.193  32.478 4.333   1.000 22.81913  ? ? ? ? ? ? 86  ASP A CA   1 
ATOM   1224 C  C    . ASP A  1 86  ? -1.138  31.374 4.309   1.000 21.28605  ? ? ? ? ? ? 86  ASP A C    1 
ATOM   1225 O  O    . ASP A  1 86  ? -1.159  30.501 3.430   1.000 20.84284  ? ? ? ? ? ? 86  ASP A O    1 
ATOM   1226 C  CB   . ASP A  1 86  ? -1.683  33.737 3.631   1.000 25.65488  ? ? ? ? ? ? 86  ASP A CB   1 
ATOM   1227 C  CG   . ASP A  1 86  ? -2.815  34.649 3.163   1.000 38.91446  ? ? ? ? ? ? 86  ASP A CG   1 
ATOM   1228 O  OD1  . ASP A  1 86  ? -3.995  34.244 3.251   1.000 30.81406  ? ? ? ? ? ? 86  ASP A OD1  1 
ATOM   1229 O  OD2  . ASP A  1 86  ? -2.527  35.772 2.706   1.000 36.49362  ? ? ? ? ? ? 86  ASP A OD2  1 
ATOM   1230 H  H    . ASP A  1 86  ? -2.509  33.627 5.911   1.000 24.54199  ? ? ? ? ? ? 86  ASP A H    1 
ATOM   1231 H  HA   . ASP A  1 86  ? -2.968  32.157 3.845   1.000 27.44616  ? ? ? ? ? ? 86  ASP A HA   1 
ATOM   1232 H  HB2  . ASP A  1 86  ? -1.128  34.240 4.248   1.000 30.84906  ? ? ? ? ? ? 86  ASP A HB2  1 
ATOM   1233 H  HB3  . ASP A  1 86  ? -1.165  33.478 2.853   1.000 30.84906  ? ? ? ? ? ? 86  ASP A HB3  1 
ATOM   1234 N  N    . ALA A  1 87  ? -0.220  31.378 5.282   1.000 23.50267  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A N    1 
ATOM   1235 C  CA   . ALA A  1 87  ? 0.805   30.338 5.324   1.000 16.38786  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A CA   1 
ATOM   1236 C  C    . ALA A  1 87  ? 0.205   28.974 5.637   1.000 19.62755  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A C    1 
ATOM   1237 O  O    . ALA A  1 87  ? 0.646   27.954 5.094   1.000 19.23189  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A O    1 
ATOM   1238 C  CB   . ALA A  1 87  ? 1.870   30.696 6.361   1.000 21.95233  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A CB   1 
ATOM   1239 H  H    . ALA A  1 87  ? -0.170  31.957 5.915   1.000 28.26642  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A H    1 
ATOM   1240 H  HA   . ALA A  1 87  ? 1.229   30.288 4.453   1.000 19.72864  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A HA   1 
ATOM   1241 H  HB1  . ALA A  1 87  ? 2.532   29.988 6.391   1.000 26.40600  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A HB1  1 
ATOM   1242 H  HB2  . ALA A  1 87  ? 2.291   31.532 6.106   1.000 26.40600  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A HB2  1 
ATOM   1243 H  HB3  . ALA A  1 87  ? 1.447   30.790 7.229   1.000 26.40600  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A HB3  1 
ATOM   1244 N  N    . VAL A  1 88  ? -0.793  28.934 6.519   1.000 18.50176  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A N    1 
ATOM   1245 C  CA   . VAL A  1 88  ? -1.475  27.681 6.830   1.000 20.62598  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CA   1 
ATOM   1246 C  C    . VAL A  1 88  ? -2.204  27.164 5.596   1.000 23.42127  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A C    1 
ATOM   1247 O  O    . VAL A  1 88  ? -2.101  25.986 5.231   1.000 22.26157  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A O    1 
ATOM   1248 C  CB   . VAL A  1 88  ? -2.439  27.890 8.015   1.000 20.98973  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CB   1 
ATOM   1249 C  CG1  . VAL A  1 88  ? -3.303  26.660 8.244   1.000 26.98105  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CG1  1 
ATOM   1250 C  CG2  . VAL A  1 88  ? -1.642  28.255 9.280   1.000 19.40656  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CG2  1 
ATOM   1251 H  H    . VAL A  1 88  ? -1.095  29.614 6.949   1.000 22.26532  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A H    1 
ATOM   1252 H  HA   . VAL A  1 88  ? -0.818  27.016 7.089   1.000 24.81439  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A HA   1 
ATOM   1253 H  HB   . VAL A  1 88  ? -3.039  28.624 7.809   1.000 25.25088  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A HB   1 
ATOM   1254 H  HG11 . VAL A  1 88  ? -3.723  26.727 9.116   1.000 32.44047  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A HG11 1 
ATOM   1255 H  HG12 . VAL A  1 88  ? -3.982  26.618 7.552   1.000 32.44047  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A HG12 1 
ATOM   1256 H  HG13 . VAL A  1 88  ? -2.743  25.869 8.206   1.000 32.44047  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A HG13 1 
ATOM   1257 H  HG21 . VAL A  1 88  ? -2.255  28.336 10.028  1.000 23.35108  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A HG21 1 
ATOM   1258 H  HG22 . VAL A  1 88  ? -0.994  27.556 9.458   1.000 23.35108  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A HG22 1 
ATOM   1259 H  HG23 . VAL A  1 88  ? -1.187  29.099 9.134   1.000 23.35108  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A HG23 1 
ATOM   1260 N  N    . VAL A  1 89  ? -2.945  28.049 4.924   1.000 17.59391  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A N    1 
ATOM   1261 C  CA   . VAL A  1 89  ? -3.704  27.659 3.737   1.000 17.61005  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CA   1 
ATOM   1262 C  C    . VAL A  1 89  ? -2.771  27.217 2.620   1.000 23.39618  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A C    1 
ATOM   1263 O  O    . VAL A  1 89  ? -3.046  26.247 1.901   1.000 22.86027  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A O    1 
ATOM   1264 C  CB   . VAL A  1 89  ? -4.601  28.822 3.279   1.000 23.74638  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CB   1 
ATOM   1265 C  CG1  . VAL A  1 89  ? -5.203  28.511 1.923   1.000 32.01966  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CG1  1 
ATOM   1266 C  CG2  . VAL A  1 89  ? -5.676  29.109 4.307   1.000 28.57586  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CG2  1 
ATOM   1267 H  H    . VAL A  1 89  ? -3.027  28.879 5.134   1.000 21.17590  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A H    1 
ATOM   1268 H  HA   . VAL A  1 89  ? -4.267  26.905 3.972   1.000 21.19527  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A HA   1 
ATOM   1269 H  HB   . VAL A  1 89  ? -4.064  29.625 3.193   1.000 28.55886  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A HB   1 
ATOM   1270 H  HG11 . VAL A  1 89  ? -5.974  29.082 1.781   1.000 38.48680  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A HG11 1 
ATOM   1271 H  HG12 . VAL A  1 89  ? -4.538  28.676 1.237   1.000 38.48680  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A HG12 1 
ATOM   1272 H  HG13 . VAL A  1 89  ? -5.473  27.580 1.904   1.000 38.48680  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A HG13 1 
ATOM   1273 H  HG21 . VAL A  1 89  ? -6.226  29.843 3.992   1.000 34.35424  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A HG21 1 
ATOM   1274 H  HG22 . VAL A  1 89  ? -6.220  28.314 4.425   1.000 34.35424  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A HG22 1 
ATOM   1275 H  HG23 . VAL A  1 89  ? -5.254  29.349 5.147   1.000 34.35424  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A HG23 1 
ATOM   1276 N  N    . ASP A  1 90  ? -1.659  27.932 2.444   1.000 22.39351  ? ? ? ? ? ? 90  ASP A N    1 
ATOM   1277 C  CA   . ASP A  1 90  ? -0.726  27.600 1.373   1.000 20.41831  ? ? ? ? ? ? 90  ASP A CA   1 
ATOM   1278 C  C    . ASP A  1 90  ? -0.181  26.186 1.530   1.000 20.32534  ? ? ? ? ? ? 90  ASP A C    1 
ATOM   1279 O  O    . ASP A  1 90  ? -0.095  25.432 0.554   1.000 21.35882  ? ? ? ? ? ? 90  ASP A O    1 
ATOM   1280 C  CB   . ASP A  1 90  ? 0.414   28.610 1.358   1.000 29.80775  ? ? ? ? ? ? 90  ASP A CB   1 
ATOM   1281 C  CG   . ASP A  1 90  ? 1.534   28.206 0.428   1.000 47.80980  ? ? ? ? ? ? 90  ASP A CG   1 
ATOM   1282 O  OD1  . ASP A  1 90  ? 1.370   28.345 -0.801  1.000 57.01157  ? ? ? ? ? ? 90  ASP A OD1  1 
ATOM   1283 O  OD2  . ASP A  1 90  ? 2.577   27.741 0.934   1.000 37.65525  ? ? ? ? ? ? 90  ASP A OD2  1 
ATOM   1284 H  H    . ASP A  1 90  ? -1.423  28.605 2.924   1.000 26.93542  ? ? ? ? ? ? 90  ASP A H    1 
ATOM   1285 H  HA   . ASP A  1 90  ? -1.191  27.648 0.523   1.000 24.56519  ? ? ? ? ? ? 90  ASP A HA   1 
ATOM   1286 H  HB2  . ASP A  1 90  ? 0.073   29.468 1.063   1.000 35.83251  ? ? ? ? ? ? 90  ASP A HB2  1 
ATOM   1287 H  HB3  . ASP A  1 90  ? 0.780   28.687 2.253   1.000 35.83251  ? ? ? ? ? ? 90  ASP A HB3  1 
ATOM   1288 N  N    . ASP A  1 91  ? 0.191   25.804 2.752   1.000 23.47600  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A N    1 
ATOM   1289 C  CA   . ASP A  1 91  ? 0.717   24.462 2.980   1.000 24.61053  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A CA   1 
ATOM   1290 C  C    . ASP A  1 91  ? -0.377  23.403 2.909   1.000 26.93965  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A C    1 
ATOM   1291 O  O    . ASP A  1 91  ? -0.122  22.290 2.436   1.000 25.46437  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A O    1 
ATOM   1292 C  CB   . ASP A  1 91  ? 1.430   24.395 4.328   1.000 22.38140  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A CB   1 
ATOM   1293 C  CG   . ASP A  1 91  ? 2.902   24.764 4.231   1.000 47.69784  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A CG   1 
ATOM   1294 O  OD1  . ASP A  1 91  ? 3.365   25.169 3.138   1.000 30.74023  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A OD1  1 
ATOM   1295 O  OD2  . ASP A  1 91  ? 3.612   24.640 5.249   1.000 57.82372  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A OD2  1 
ATOM   1296 H  H    . ASP A  1 91  ? 0.150   26.296 3.456   1.000 28.23441  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A H    1 
ATOM   1297 H  HA   . ASP A  1 91  ? 1.371   24.263 2.292   1.000 29.59584  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A HA   1 
ATOM   1298 H  HB2  . ASP A  1 91  ? 1.005   25.015 4.942   1.000 26.92089  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A HB2  1 
ATOM   1299 H  HB3  . ASP A  1 91  ? 1.369   23.491 4.674   1.000 26.92089  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A HB3  1 
ATOM   1300 N  N    . LEU A  1 92  ? -1.592  23.716 3.369   1.000 22.22324  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A N    1 
ATOM   1301 C  CA   . LEU A  1 92  ? -2.697  22.775 3.206   1.000 19.66331  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CA   1 
ATOM   1302 C  C    . LEU A  1 92  ? -2.998  22.540 1.730   1.000 18.25395  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A C    1 
ATOM   1303 O  O    . LEU A  1 92  ? -3.190  21.394 1.300   1.000 19.48399  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A O    1 
ATOM   1304 C  CB   . LEU A  1 92  ? -3.941  23.286 3.927   1.000 18.12381  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CB   1 
ATOM   1305 C  CG   . LEU A  1 92  ? -5.171  22.380 3.862   1.000 25.39275  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CG   1 
ATOM   1306 C  CD1  . LEU A  1 92  ? -4.883  20.994 4.388   1.000 24.84595  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CD1  1 
ATOM   1307 C  CD2  . LEU A  1 92  ? -6.311  23.036 4.643   1.000 44.51268  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CD2  1 
ATOM   1308 H  H    . LEU A  1 92  ? -1.799  24.448 3.769   1.000 26.73110  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A H    1 
ATOM   1309 H  HA   . LEU A  1 92  ? -2.446  21.929 3.607   1.000 23.65918  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A HA   1 
ATOM   1310 H  HB2  . LEU A  1 92  ? -3.720  23.403 4.865   1.000 21.81179  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A HB2  1 
ATOM   1311 H  HB3  . LEU A  1 92  ? -4.190  24.138 3.536   1.000 21.81179  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A HB3  1 
ATOM   1312 H  HG   . LEU A  1 92  ? -5.437  22.268 2.936   1.000 30.53451  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A HG   1 
ATOM   1313 H  HD11 . LEU A  1 92  ? -5.711  20.490 4.422   1.000 29.87835  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A HD11 1 
ATOM   1314 H  HD12 . LEU A  1 92  ? -4.254  20.555 3.793   1.000 29.87835  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A HD12 1 
ATOM   1315 H  HD13 . LEU A  1 92  ? -4.502  21.066 5.277   1.000 29.87835  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A HD13 1 
ATOM   1316 H  HD21 . LEU A  1 92  ? -7.092  22.461 4.604   1.000 53.47842  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A HD21 1 
ATOM   1317 H  HD22 . LEU A  1 92  ? -6.034  23.155 5.565   1.000 53.47842  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A HD22 1 
ATOM   1318 H  HD23 . LEU A  1 92  ? -6.513  23.896 4.244   1.000 53.47842  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A HD23 1 
ATOM   1319 N  N    . GLU A  1 93  ? -3.019  23.613 0.936   1.000 15.55537  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A N    1 
ATOM   1320 C  CA   . GLU A  1 93  ? -3.273  23.475 -0.494  1.000 17.41687  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CA   1 
ATOM   1321 C  C    . GLU A  1 93  ? -2.202  22.616 -1.159  1.000 17.12260  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A C    1 
ATOM   1322 O  O    . GLU A  1 93  ? -2.513  21.763 -1.999  1.000 20.04650  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A O    1 
ATOM   1323 C  CB   . GLU A  1 93  ? -3.353  24.855 -1.151  1.000 21.46650  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CB   1 
ATOM   1324 C  CG   . GLU A  1 93  ? -4.623  25.633 -0.788  1.000 25.01748  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CG   1 
ATOM   1325 C  CD   . GLU A  1 93  ? -4.702  26.992 -1.464  1.000 40.20256  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CD   1 
ATOM   1326 O  OE1  . GLU A  1 93  ? -3.657  27.496 -1.924  1.000 36.79281  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A OE1  1 
ATOM   1327 O  OE2  . GLU A  1 93  ? -5.813  27.559 -1.531  1.000 36.13666  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A OE2  1 
ATOM   1328 H  H    . GLU A  1 93  ? -2.890  24.423 1.196   1.000 18.72966  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A H    1 
ATOM   1329 H  HA   . GLU A  1 93  ? -4.129  23.038 -0.623  1.000 20.96345  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A HA   1 
ATOM   1330 H  HB2  . GLU A  1 93  ? -2.590  25.382 -0.865  1.000 25.82301  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A HB2  1 
ATOM   1331 H  HB3  . GLU A  1 93  ? -3.338  24.744 -2.114  1.000 25.82301  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A HB3  1 
ATOM   1332 H  HG2  . GLU A  1 93  ? -5.397  25.117 -1.062  1.000 30.08418  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A HG2  1 
ATOM   1333 H  HG3  . GLU A  1 93  ? -4.641  25.775 0.172   1.000 30.08418  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A HG3  1 
ATOM   1334 N  N    . TRP A  1 94  ? -0.935  22.804 -0.786  1.000 22.06021  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A N    1 
ATOM   1335 C  CA   . TRP A  1 94  ? 0.118   21.991 -1.383  1.000 18.60931  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A CA   1 
ATOM   1336 C  C    . TRP A  1 94  ? -0.018  20.533 -0.954  1.000 21.23856  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A C    1 
ATOM   1337 O  O    . TRP A  1 94  ? 0.046   19.622 -1.788  1.000 21.37807  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A O    1 
ATOM   1338 C  CB   . TRP A  1 94  ? 1.497   22.546 -1.014  1.000 18.16209  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A CB   1 
ATOM   1339 C  CG   . TRP A  1 94  ? 2.629   21.835 -1.710  1.000 22.42476  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A CG   1 
ATOM   1340 C  CD1  . TRP A  1 94  ? 3.004   21.961 -3.016  1.000 24.00763  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A CD1  1 
ATOM   1341 C  CD2  . TRP A  1 94  ? 3.531   20.896 -1.121  1.000 20.94213  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A CD2  1 
ATOM   1342 N  NE1  . TRP A  1 94  ? 4.087   21.152 -3.279  1.000 23.73292  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A NE1  1 
ATOM   1343 C  CE2  . TRP A  1 94  ? 4.430   20.489 -2.130  1.000 26.46364  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A CE2  1 
ATOM   1344 C  CE3  . TRP A  1 94  ? 3.669   20.361 0.165   1.000 25.37352  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A CE3  1 
ATOM   1345 C  CZ2  . TRP A  1 94  ? 5.452   19.569 -1.895  1.000 27.89929  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A CZ2  1 
ATOM   1346 C  CZ3  . TRP A  1 94  ? 4.685   19.449 0.395   1.000 23.42702  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A CZ3  1 
ATOM   1347 C  CH2  . TRP A  1 94  ? 5.563   19.064 -0.627  1.000 23.81066  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A CH2  1 
ATOM   1348 H  H    . TRP A  1 94  ? -0.666  23.379 -0.206  1.000 26.53546  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A H    1 
ATOM   1349 H  HA   . TRP A  1 94  ? 0.038   22.032 -2.349  1.000 22.39438  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A HA   1 
ATOM   1350 H  HB2  . TRP A  1 94  ? 1.536   23.483 -1.263  1.000 21.85772  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A HB2  1 
ATOM   1351 H  HB3  . TRP A  1 94  ? 1.628   22.452 -0.058  1.000 21.85772  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A HB3  1 
ATOM   1352 H  HD1  . TRP A  1 94  ? 2.587   22.512 -3.639  1.000 28.87237  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A HD1  1 
ATOM   1353 H  HE1  . TRP A  1 94  ? 4.484   21.077 -4.038  1.000 28.54271  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A HE1  1 
ATOM   1354 H  HE3  . TRP A  1 94  ? 3.092   20.612 0.849   1.000 30.51144  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A HE3  1 
ATOM   1355 H  HZ2  . TRP A  1 94  ? 6.035   19.310 -2.571  1.000 33.54236  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A HZ2  1 
ATOM   1356 H  HZ3  . TRP A  1 94  ? 4.788   19.085 1.244   1.000 28.17563  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A HZ3  1 
ATOM   1357 H  HH2  . TRP A  1 94  ? 6.236   18.450 -0.440  1.000 28.63600  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A HH2  1 
ATOM   1358 N  N    . THR A  1 95  ? -0.222  20.294 0.347   1.000 19.80652  ? ? ? ? ? ? 95  THR A N    1 
ATOM   1359 C  CA   . THR A  1 95  ? -0.426  18.935 0.836   1.000 19.38947  ? ? ? ? ? ? 95  THR A CA   1 
ATOM   1360 C  C    . THR A  1 95  ? -1.576  18.257 0.090   1.000 16.81293  ? ? ? ? ? ? 95  THR A C    1 
ATOM   1361 O  O    . THR A  1 95  ? -1.454  17.113 -0.372  1.000 18.83281  ? ? ? ? ? ? 95  THR A O    1 
ATOM   1362 C  CB   . THR A  1 95  ? -0.680  18.969 2.344   1.000 26.08558  ? ? ? ? ? ? 95  THR A CB   1 
ATOM   1363 O  OG1  . THR A  1 95  ? 0.504   19.430 3.014   1.000 30.76754  ? ? ? ? ? ? 95  THR A OG1  1 
ATOM   1364 C  CG2  . THR A  1 95  ? -1.069  17.598 2.869   1.000 31.96975  ? ? ? ? ? ? 95  THR A CG2  1 
ATOM   1365 H  H    . THR A  1 95  ? -0.247  20.897 0.960   1.000 23.83103  ? ? ? ? ? ? 95  THR A H    1 
ATOM   1366 H  HA   . THR A  1 95  ? 0.373   18.407 0.682   1.000 23.33057  ? ? ? ? ? ? 95  THR A HA   1 
ATOM   1367 H  HB   . THR A  1 95  ? -1.417  19.572 2.533   1.000 31.36590  ? ? ? ? ? ? 95  THR A HB   1 
ATOM   1368 H  HG1  . THR A  1 95  ? 0.358   19.501 3.839   1.000 36.98425  ? ? ? ? ? ? 95  THR A HG1  1 
ATOM   1369 H  HG21 . THR A  1 95  ? -1.072  17.603 3.839   1.000 38.42691  ? ? ? ? ? ? 95  THR A HG21 1 
ATOM   1370 H  HG22 . THR A  1 95  ? -1.955  17.361 2.553   1.000 38.42691  ? ? ? ? ? ? 95  THR A HG22 1 
ATOM   1371 H  HG23 . THR A  1 95  ? -0.435  16.933 2.560   1.000 38.42691  ? ? ? ? ? ? 95  THR A HG23 1 
ATOM   1372 N  N    . LEU A  1 96  ? -2.701  18.959 -0.051  1.000 19.37831  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A N    1 
ATOM   1373 C  CA   . LEU A  1 96  ? -3.859  18.351 -0.699  1.000 19.22317  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CA   1 
ATOM   1374 C  C    . LEU A  1 96  ? -3.615  18.144 -2.187  1.000 24.26427  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A C    1 
ATOM   1375 O  O    . LEU A  1 96  ? -4.077  17.146 -2.761  1.000 18.83517  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A O    1 
ATOM   1376 C  CB   . LEU A  1 96  ? -5.111  19.197 -0.456  1.000 17.88022  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CB   1 
ATOM   1377 C  CG   . LEU A  1 96  ? -5.605  19.173 0.988   1.000 20.07342  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CG   1 
ATOM   1378 C  CD1  . LEU A  1 96  ? -6.743  20.140 1.243   1.000 20.68223  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CD1  1 
ATOM   1379 C  CD2  . LEU A  1 96  ? -6.027  17.738 1.360   1.000 23.00556  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CD2  1 
ATOM   1380 H  H    . LEU A  1 96  ? -2.818  19.769 0.213   1.000 23.31718  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A H    1 
ATOM   1381 H  HA   . LEU A  1 96  ? -4.016  17.480 -0.303  1.000 23.13101  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A HA   1 
ATOM   1382 H  HB2  . LEU A  1 96  ? -4.912  20.118 -0.685  1.000 21.51947  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A HB2  1 
ATOM   1383 H  HB3  . LEU A  1 96  ? -5.826  18.862 -1.019  1.000 21.51947  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A HB3  1 
ATOM   1384 H  HG   . LEU A  1 96  ? -4.876  19.461 1.559   1.000 24.15132  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A HG   1 
ATOM   1385 H  HD11 . LEU A  1 96  ? -7.010  20.077 2.174   1.000 24.88189  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A HD11 1 
ATOM   1386 H  HD12 . LEU A  1 96  ? -6.442  21.041 1.046   1.000 24.88189  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A HD12 1 
ATOM   1387 H  HD13 . LEU A  1 96  ? -7.490  19.908 0.669   1.000 24.88189  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A HD13 1 
ATOM   1388 H  HD21 . LEU A  1 96  ? -6.603  17.770 2.139   1.000 27.66988  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A HD21 1 
ATOM   1389 H  HD22 . LEU A  1 96  ? -6.503  17.345 0.611   1.000 27.66988  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A HD22 1 
ATOM   1390 H  HD23 . LEU A  1 96  ? -5.233  17.217 1.557   1.000 27.66988  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A HD23 1 
ATOM   1391 N  N    . SER A  1 97  ? -2.872  19.056 -2.826  1.000 19.46060  ? ? ? ? ? ? 97  SER A N    1 
ATOM   1392 C  CA   A SER A  1 97  ? -2.580  18.891 -4.246  0.547 24.67737  ? ? ? ? ? ? 97  SER A CA   1 
ATOM   1393 C  CA   B SER A  1 97  ? -2.581  18.890 -4.246  0.453 23.25301  ? ? ? ? ? ? 97  SER A CA   1 
ATOM   1394 C  C    . SER A  1 97  ? -1.832  17.589 -4.496  0.590 16.63231  ? ? ? ? ? ? 97  SER A C    1 
ATOM   1395 O  O    . SER A  1 97  ? -2.043  16.934 -5.519  1.000 21.81025  ? ? ? ? ? ? 97  SER A O    1 
ATOM   1396 C  CB   A SER A  1 97  ? -1.773  20.082 -4.770  0.547 22.70807  ? ? ? ? ? ? 97  SER A CB   1 
ATOM   1397 C  CB   B SER A  1 97  ? -1.779  20.081 -4.769  0.453 21.11075  ? ? ? ? ? ? 97  SER A CB   1 
ATOM   1398 O  OG   A SER A  1 97  ? -0.384  19.969 -4.460  0.547 20.68438  ? ? ? ? ? ? 97  SER A OG   1 
ATOM   1399 O  OG   B SER A  1 97  ? -1.431  19.895 -6.125  0.453 21.27730  ? ? ? ? ? ? 97  SER A OG   1 
ATOM   1400 H  H    . SER A  1 97  ? -2.534  19.761 -2.468  1.000 23.41593  ? ? ? ? ? ? 97  SER A H    1 
ATOM   1401 H  HA   . SER A  1 97  ? -3.417  18.865 -4.736  0.530 27.96682  ? ? ? ? ? ? 97  SER A HA   1 
ATOM   1402 H  HB2  A SER A  1 97  ? -1.873  20.126 -5.734  0.547 27.31290  ? ? ? ? ? ? 97  SER A HB2  1 
ATOM   1403 H  HB2  B SER A  1 97  ? -2.317  20.884 -4.688  0.453 25.39611  ? ? ? ? ? ? 97  SER A HB2  1 
ATOM   1404 H  HB3  A SER A  1 97  ? -2.116  20.893 -4.364  0.547 27.31290  ? ? ? ? ? ? 97  SER A HB3  1 
ATOM   1405 H  HB3  B SER A  1 97  ? -0.968  20.170 -4.244  0.453 25.39611  ? ? ? ? ? ? 97  SER A HB3  1 
ATOM   1406 H  HG   A SER A  1 97  ? -0.278  19.924 -3.628  0.547 24.88446  ? ? ? ? ? ? 97  SER A HG   1 
ATOM   1407 H  HG   B SER A  1 97  ? -0.877  19.267 -6.197  0.453 25.59597  ? ? ? ? ? ? 97  SER A HG   1 
ATOM   1408 N  N    . LYS A  1 98  ? -0.953  17.200 -3.568  1.000 16.29143  ? ? ? ? ? ? 98  LYS A N    1 
ATOM   1409 C  CA   . LYS A  1 98  ? -0.203  15.964 -3.718  1.000 17.38675  ? ? ? ? ? ? 98  LYS A CA   1 
ATOM   1410 C  C    . LYS A  1 98  ? -0.980  14.746 -3.236  1.000 14.58430  ? ? ? ? ? ? 98  LYS A C    1 
ATOM   1411 O  O    . LYS A  1 98  ? -0.850  13.664 -3.816  1.000 21.02358  ? ? ? ? ? ? 98  LYS A O    1 
ATOM   1412 C  CB   . LYS A  1 98  ? 1.120   16.046 -2.943  1.000 17.50982  ? ? ? ? ? ? 98  LYS A CB   1 
ATOM   1413 C  CG   . LYS A  1 98  ? 2.080   17.126 -3.421  1.000 23.26547  ? ? ? ? ? ? 98  LYS A CG   1 
ATOM   1414 C  CD   . LYS A  1 98  ? 2.365   17.018 -4.914  1.000 28.70603  ? ? ? ? ? ? 98  LYS A CD   1 
ATOM   1415 C  CE   . LYS A  1 98  ? 3.301   18.125 -5.372  1.000 63.37737  ? ? ? ? ? ? 98  LYS A CE   1 
ATOM   1416 N  NZ   . LYS A  1 98  ? 3.508   18.126 -6.847  1.000 67.04864  ? ? ? ? ? ? 98  LYS A NZ   1 
ATOM   1417 H  H    . LYS A  1 98  ? -0.777  17.635 -2.848  1.000 19.61292  ? ? ? ? ? ? 98  LYS A H    1 
ATOM   1418 H  HA   . LYS A  1 98  ? -0.007  15.849 -4.661  1.000 20.92731  ? ? ? ? ? ? 98  LYS A HA   1 
ATOM   1419 H  HB2  . LYS A  1 98  ? 0.919   16.227 -2.012  1.000 21.07499  ? ? ? ? ? ? 98  LYS A HB2  1 
ATOM   1420 H  HB3  . LYS A  1 98  ? 1.577   15.194 -3.025  1.000 21.07499  ? ? ? ? ? ? 98  LYS A HB3  1 
ATOM   1421 H  HG2  . LYS A  1 98  ? 1.691   17.998 -3.250  1.000 27.98178  ? ? ? ? ? ? 98  LYS A HG2  1 
ATOM   1422 H  HG3  . LYS A  1 98  ? 2.921   17.039 -2.946  1.000 27.98178  ? ? ? ? ? ? 98  LYS A HG3  1 
ATOM   1423 H  HD2  . LYS A  1 98  ? 2.785   16.164 -5.102  1.000 34.51044  ? ? ? ? ? ? 98  LYS A HD2  1 
ATOM   1424 H  HD3  . LYS A  1 98  ? 1.534   17.095 -5.408  1.000 34.51044  ? ? ? ? ? ? 98  LYS A HD3  1 
ATOM   1425 H  HE2  . LYS A  1 98  ? 2.925   18.983 -5.120  1.000 76.11605  ? ? ? ? ? ? 98  LYS A HE2  1 
ATOM   1426 H  HE3  . LYS A  1 98  ? 4.165   18.005 -4.947  1.000 76.11605  ? ? ? ? ? ? 98  LYS A HE3  1 
ATOM   1427 H  HZ1  . LYS A  1 98  ? 2.730   18.238 -7.263  1.000 80.52157  ? ? ? ? ? ? 98  LYS A HZ1  1 
ATOM   1428 H  HZ2  . LYS A  1 98  ? 4.057   18.788 -7.077  1.000 80.52157  ? ? ? ? ? ? 98  LYS A HZ2  1 
ATOM   1429 H  HZ3  . LYS A  1 98  ? 3.865   17.353 -7.105  1.000 80.52157  ? ? ? ? ? ? 98  LYS A HZ3  1 
ATOM   1430 N  N    . PHE A  1 99  ? -1.804  14.895 -2.196  1.000 17.19109  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A N    1 
ATOM   1431 C  CA   . PHE A  1 99  ? -2.493  13.738 -1.638  1.000 24.23547  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CA   1 
ATOM   1432 C  C    . PHE A  1 99  ? -3.694  13.313 -2.473  1.000 17.90904  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A C    1 
ATOM   1433 O  O    . PHE A  1 99  ? -3.970  12.113 -2.600  1.000 18.22156  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A O    1 
ATOM   1434 C  CB   . PHE A  1 99  ? -2.961  14.037 -0.209  1.000 19.18835  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CB   1 
ATOM   1435 C  CG   . PHE A  1 99  ? -3.512  12.832 0.506   1.000 18.19127  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CG   1 
ATOM   1436 C  CD1  . PHE A  1 99  ? -2.664  11.928 1.110   1.000 25.25676  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CD1  1 
ATOM   1437 C  CD2  . PHE A  1 99  ? -4.884  12.611 0.569   1.000 21.24003  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CD2  1 
ATOM   1438 C  CE1  . PHE A  1 99  ? -3.150  10.819 1.768   1.000 25.65771  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CE1  1 
ATOM   1439 C  CE2  . PHE A  1 99  ? -5.379  11.495 1.226   1.000 23.39687  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CE2  1 
ATOM   1440 C  CZ   . PHE A  1 99  ? -4.512  10.607 1.823   1.000 21.95571  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CZ   1 
ATOM   1441 H  H    . PHE A  1 99  ? -1.978  15.641 -1.804  1.000 20.69251  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A H    1 
ATOM   1442 H  HA   . PHE A  1 99  ? -1.863  13.001 -1.613  1.000 29.14577  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A HA   1 
ATOM   1443 H  HB2  . PHE A  1 99  ? -2.208  14.368 0.304   1.000 23.08923  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A HB2  1 
ATOM   1444 H  HB3  . PHE A  1 99  ? -3.661  14.707 -0.243  1.000 23.08923  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A HB3  1 
ATOM   1445 H  HD1  . PHE A  1 99  ? -1.746  12.069 1.073   1.000 30.37132  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A HD1  1 
ATOM   1446 H  HD2  . PHE A  1 99  ? -5.470  13.213 0.170   1.000 25.55125  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A HD2  1 
ATOM   1447 H  HE1  . PHE A  1 99  ? -2.566  10.219 2.171   1.000 30.85246  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A HE1  1 
ATOM   1448 H  HE2  . PHE A  1 99  ? -6.296  11.347 1.265   1.000 28.13946  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A HE2  1 
ATOM   1449 H  HZ   . PHE A  1 99  ? -4.846  9.860  2.265   1.000 26.41006  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A HZ   1 
ATOM   1450 N  N    . VAL A  1 100 ? -4.411  14.278 -3.049  1.000 18.02979  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A N    1 
ATOM   1451 C  CA   . VAL A  1 100 ? -5.659  13.990 -3.776  1.000 18.48250  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A CA   1 
ATOM   1452 C  C    . VAL A  1 100 ? -5.247  13.582 -5.185  1.000 18.26806  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A C    1 
ATOM   1453 O  O    . VAL A  1 100 ? -5.321  14.343 -6.155  1.000 21.85153  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A O    1 
ATOM   1454 C  CB   . VAL A  1 100 ? -6.618  15.184 -3.749  1.000 19.66116  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A CB   1 
ATOM   1455 C  CG1  . VAL A  1 100 ? -7.896  14.874 -4.505  1.000 22.98357  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A CG1  1 
ATOM   1456 C  CG2  . VAL A  1 100 ? -6.945  15.551 -2.301  1.000 20.82157  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A CG2  1 
ATOM   1457 H  H    . VAL A  1 100 ? -4.200  15.111 -3.035  1.000 21.69896  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A H    1 
ATOM   1458 H  HA   . VAL A  1 100 ? -6.103  13.231 -3.366  1.000 22.24221  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A HA   1 
ATOM   1459 H  HB   . VAL A  1 100 ? -6.190  15.939 -4.182  1.000 23.65660  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A HB   1 
ATOM   1460 H  HG11 . VAL A  1 100 ? -8.529  15.595 -4.363  1.000 27.64349  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A HG11 1 
ATOM   1461 H  HG12 . VAL A  1 100 ? -7.692  14.794 -5.449  1.000 27.64349  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A HG12 1 
ATOM   1462 H  HG13 . VAL A  1 100 ? -8.264  14.041 -4.173  1.000 27.64349  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A HG13 1 
ATOM   1463 H  HG21 . VAL A  1 100 ? -7.588  16.277 -2.296  1.000 25.04910  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A HG21 1 
ATOM   1464 H  HG22 . VAL A  1 100 ? -7.319  14.775 -1.855  1.000 25.04910  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A HG22 1 
ATOM   1465 H  HG23 . VAL A  1 100 ? -6.130  15.828 -1.853  1.000 25.04910  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A HG23 1 
ATOM   1466 N  N    . ALA A  1 101 ? -4.775  12.341 -5.294  1.000 20.67614  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A N    1 
ATOM   1467 C  CA   . ALA A  1 101 ? -4.200  11.811 -6.520  1.000 21.33534  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A CA   1 
ATOM   1468 C  C    . ALA A  1 101 ? -5.148  10.910 -7.300  1.000 22.21962  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A C    1 
ATOM   1469 O  O    . ALA A  1 101 ? -4.861  10.599 -8.462  1.000 23.90518  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A O    1 
ATOM   1470 C  CB   . ALA A  1 101 ? -2.920  11.027 -6.194  1.000 22.43389  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A CB   1 
ATOM   1471 H  H    . ALA A  1 101 ? -4.778  11.773 -4.648  1.000 24.87458  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A H    1 
ATOM   1472 H  HA   . ALA A  1 101 ? -3.969  12.556 -7.097  1.000 25.66562  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A HA   1 
ATOM   1473 H  HB1  . ALA A  1 101 ? -2.551  10.670 -7.017  1.000 26.98388  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A HB1  1 
ATOM   1474 H  HB2  . ALA A  1 101 ? -2.280  11.626 -5.778  1.000 26.98388  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A HB2  1 
ATOM   1475 H  HB3  . ALA A  1 101 ? -3.138  10.303 -5.588  1.000 26.98388  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A HB3  1 
ATOM   1476 N  N    . ASP A  1 102 ? -6.246  10.471 -6.695  1.000 20.83952  ? ? ? ? ? ? 102 ASP A N    1 
ATOM   1477 C  CA   . ASP A  1 102 ? -7.247  9.658  -7.375  1.000 20.79205  ? ? ? ? ? ? 102 ASP A CA   1 
ATOM   1478 C  C    . ASP A  1 102 ? -8.540  9.736  -6.568  1.000 17.61302  ? ? ? ? ? ? 102 ASP A C    1 
ATOM   1479 O  O    . ASP A  1 102 ? -8.609  10.404 -5.531  1.000 16.91099  ? ? ? ? ? ? 102 ASP A O    1 
ATOM   1480 C  CB   . ASP A  1 102 ? -6.781  8.208  -7.543  1.000 24.39532  ? ? ? ? ? ? 102 ASP A CB   1 
ATOM   1481 C  CG   . ASP A  1 102 ? -6.355  7.566  -6.230  1.000 24.99358  ? ? ? ? ? ? 102 ASP A CG   1 
ATOM   1482 O  OD1  . ASP A  1 102 ? -7.042  7.748  -5.204  1.000 26.32402  ? ? ? ? ? ? 102 ASP A OD1  1 
ATOM   1483 O  OD2  . ASP A  1 102 ? -5.331  6.853  -6.232  1.000 35.96297  ? ? ? ? ? ? 102 ASP A OD2  1 
ATOM   1484 H  H    . ASP A  1 102 ? -6.438  10.634 -5.872  1.000 25.07063  ? ? ? ? ? ? 102 ASP A H    1 
ATOM   1485 H  HA   . ASP A  1 102 ? -7.403  10.027 -8.259  1.000 25.01366  ? ? ? ? ? ? 102 ASP A HA   1 
ATOM   1486 H  HB2  . ASP A  1 102 ? -7.510  7.683  -7.910  1.000 29.33759  ? ? ? ? ? ? 102 ASP A HB2  1 
ATOM   1487 H  HB3  . ASP A  1 102 ? -6.021  8.189  -8.146  1.000 29.33759  ? ? ? ? ? ? 102 ASP A HB3  1 
ATOM   1488 N  N    . ALA A  1 103 ? -9.560  9.013  -7.040  1.000 21.91976  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A N    1 
ATOM   1489 C  CA   . ALA A  1 103 ? -10.883 9.103  -6.430  1.000 19.14828  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A CA   1 
ATOM   1490 C  C    . ALA A  1 103 ? -10.890 8.563  -5.004  1.000 20.36054  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A C    1 
ATOM   1491 O  O    . ALA A  1 103 ? -11.609 9.084  -4.143  1.000 23.18038  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A O    1 
ATOM   1492 C  CB   . ALA A  1 103 ? -11.908 8.357  -7.286  1.000 30.97782  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A CB   1 
ATOM   1493 H  H    . ALA A  1 103 ? -9.513  8.469  -7.704  1.000 26.36692  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A H    1 
ATOM   1494 H  HA   . ALA A  1 103 ? -11.137 10.038 -6.393  1.000 23.04115  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A HA   1 
ATOM   1495 H  HB1  . ALA A  1 103 ? -12.780 8.428  -6.867  1.000 37.23659  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A HB1  1 
ATOM   1496 H  HB2  . ALA A  1 103 ? -11.932 8.756  -8.169  1.000 37.23659  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A HB2  1 
ATOM   1497 H  HB3  . ALA A  1 103 ? -11.647 7.425  -7.351  1.000 37.23659  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A HB3  1 
ATOM   1498 N  N    . ASP A  1 104 ? -10.116 7.511  -4.733  1.000 21.22894  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A N    1 
ATOM   1499 C  CA   . ASP A  1 104 ? -10.090 6.958  -3.384  1.000 23.94882  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A CA   1 
ATOM   1500 C  C    . ASP A  1 104 ? -9.471  7.947  -2.408  1.000 20.45430  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A C    1 
ATOM   1501 O  O    . ASP A  1 104 ? -9.951  8.089  -1.278  1.000 21.04901  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A O    1 
ATOM   1502 C  CB   . ASP A  1 104 ? -9.329  5.632  -3.367  1.000 30.34506  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A CB   1 
ATOM   1503 C  CG   . ASP A  1 104 ? -9.991  4.569  -4.220  1.000 48.00886  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A CG   1 
ATOM   1504 O  OD1  . ASP A  1 104 ? -11.238 4.564  -4.316  1.000 42.33752  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A OD1  1 
ATOM   1505 O  OD2  . ASP A  1 104 ? -9.265  3.735  -4.796  1.000 61.78585  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A OD2  1 
ATOM   1506 H  H    . ASP A  1 104 ? -9.608  7.109  -5.299  1.000 25.53794  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A H    1 
ATOM   1507 H  HA   . ASP A  1 104 ? -11.000 6.776  -3.100  1.000 28.80179  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A HA   1 
ATOM   1508 H  HB2  . ASP A  1 104 ? -8.433  5.777  -3.709  1.000 36.47728  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A HB2  1 
ATOM   1509 H  HB3  . ASP A  1 104 ? -9.287  5.303  -2.455  1.000 36.47728  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A HB3  1 
ATOM   1510 N  N    . ARG A  1 105 ? -8.406  8.642  -2.824  1.000 19.93514  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A N    1 
ATOM   1511 C  CA   . ARG A  1 105 ? -7.813  9.677  -1.980  1.000 20.16998  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CA   1 
ATOM   1512 C  C    . ARG A  1 105 ? -8.797  10.812 -1.739  1.000 16.82156  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A C    1 
ATOM   1513 O  O    . ARG A  1 105 ? -8.896  11.334 -0.624  1.000 18.09464  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A O    1 
ATOM   1514 C  CB   . ARG A  1 105 ? -6.543  10.227 -2.634  1.000 19.26508  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CB   1 
ATOM   1515 C  CG   . ARG A  1 105 ? -5.406  9.243  -2.763  1.000 19.73000  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CG   1 
ATOM   1516 C  CD   . ARG A  1 105 ? -4.740  8.977  -1.427  1.000 18.82204  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CD   1 
ATOM   1517 N  NE   . ARG A  1 105 ? -3.556  8.135  -1.592  1.000 21.99278  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A NE   1 
ATOM   1518 C  CZ   . ARG A  1 105 ? -2.352  8.597  -1.931  1.000 20.81185  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CZ   1 
ATOM   1519 N  NH1  . ARG A  1 105 ? -2.174  9.894  -2.136  1.000 18.81424  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A NH1  1 
ATOM   1520 N  NH2  . ARG A  1 105 ? -1.336  7.762  -2.060  1.000 23.10276  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A NH2  1 
ATOM   1521 H  H    . ARG A  1 105 ? -8.012  8.534  -3.580  1.000 23.98538  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A H    1 
ATOM   1522 H  HA   . ARG A  1 105 ? -7.575  9.282  -1.127  1.000 24.26718  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A HA   1 
ATOM   1523 H  HB2  . ARG A  1 105 ? -6.765  10.532 -3.527  1.000 23.18130  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A HB2  1 
ATOM   1524 H  HB3  . ARG A  1 105 ? -6.222  10.972 -2.100  1.000 23.18130  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A HB3  1 
ATOM   1525 H  HG2  . ARG A  1 105 ? -5.748  8.402  -3.104  1.000 23.73921  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A HG2  1 
ATOM   1526 H  HG3  . ARG A  1 105 ? -4.739  9.601  -3.369  1.000 23.73921  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A HG3  1 
ATOM   1527 H  HD2  . ARG A  1 105 ? -4.466  9.818  -1.030  1.000 22.64966  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A HD2  1 
ATOM   1528 H  HD3  . ARG A  1 105 ? -5.363  8.520  -0.841  1.000 22.64966  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A HD3  1 
ATOM   1529 H  HE   . ARG A  1 105 ? -3.642  7.289  -1.462  1.000 26.45455  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A HE   1 
ATOM   1530 H  HH11 . ARG A  1 105 ? -2.835  10.438 -2.050  1.000 22.64029  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A HH11 1 
ATOM   1531 H  HH12 . ARG A  1 105 ? -1.398  10.192 -2.354  1.000 22.64029  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A HH12 1 
ATOM   1532 H  HH21 . ARG A  1 105 ? -1.450  6.921  -1.926  1.000 27.78652  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A HH21 1 
ATOM   1533 H  HH22 . ARG A  1 105 ? -0.559  8.061  -2.279  1.000 27.78652  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A HH22 1 
ATOM   1534 N  N    . ARG A  1 106 ? -9.513  11.225 -2.787  1.000 20.10447  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A N    1 
ATOM   1535 C  CA   . ARG A  1 106 ? -10.544 12.246 -2.633  1.000 22.73479  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A CA   1 
ATOM   1536 C  C    . ARG A  1 106 ? -11.593 11.813 -1.621  1.000 19.67997  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A C    1 
ATOM   1537 O  O    . ARG A  1 106 ? -12.007 12.604 -0.768  1.000 19.44979  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A O    1 
ATOM   1538 C  CB   . ARG A  1 106 ? -11.184 12.532 -3.991  1.000 19.40179  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A CB   1 
ATOM   1539 C  CG   . ARG A  1 106 ? -12.332 13.512 -3.973  1.000 21.98062  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A CG   1 
ATOM   1540 C  CD   . ARG A  1 106 ? -13.672 12.805 -3.861  1.000 28.54671  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A CD   1 
ATOM   1541 N  NE   . ARG A  1 106 ? -13.933 11.853 -4.946  1.000 26.01681  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A NE   1 
ATOM   1542 C  CZ   . ARG A  1 106 ? -14.360 12.193 -6.159  1.000 25.25554  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A CZ   1 
ATOM   1543 N  NH1  . ARG A  1 106 ? -14.561 13.469 -6.465  1.000 40.20830  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A NH1  1 
ATOM   1544 N  NH2  . ARG A  1 106 ? -14.575 11.255 -7.073  1.000 34.56310  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A NH2  1 
ATOM   1545 H  H    . ARG A  1 106 ? -9.422  10.932 -3.591  1.000 24.18858  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A H    1 
ATOM   1546 H  HA   . ARG A  1 106 ? -10.139 13.066 -2.310  1.000 27.34496  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A HA   1 
ATOM   1547 H  HB2  . ARG A  1 106 ? -10.504 12.894 -4.579  1.000 23.34536  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A HB2  1 
ATOM   1548 H  HB3  . ARG A  1 106 ? -11.524 11.697 -4.350  1.000 23.34536  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A HB3  1 
ATOM   1549 H  HG2  . ARG A  1 106 ? -12.235 14.104 -3.210  1.000 26.43995  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A HG2  1 
ATOM   1550 H  HG3  . ARG A  1 106 ? -12.327 14.026 -4.795  1.000 26.43995  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A HG3  1 
ATOM   1551 H  HD2  . ARG A  1 106 ? -13.696 12.313 -3.025  1.000 34.31926  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A HD2  1 
ATOM   1552 H  HD3  . ARG A  1 106 ? -14.377 13.470 -3.875  1.000 34.31926  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A HD3  1 
ATOM   1553 H  HE   . ARG A  1 106 ? -13.801 11.019 -4.787  1.000 31.28338  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A HE   1 
ATOM   1554 H  HH11 . ARG A  1 106 ? -14.416 14.081 -5.879  1.000 48.31317  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A HH11 1 
ATOM   1555 H  HH12 . ARG A  1 106 ? -14.837 13.684 -7.251  1.000 48.31317  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A HH12 1 
ATOM   1556 H  HH21 . ARG A  1 106 ? -14.438 10.428 -6.881  1.000 41.53893  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A HH21 1 
ATOM   1557 H  HH22 . ARG A  1 106 ? -14.851 11.474 -7.858  1.000 41.53893  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A HH22 1 
ATOM   1558 N  N    . GLU A  1 107 ? -12.024 10.553 -1.689  1.000 17.87978  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A N    1 
ATOM   1559 C  CA   . GLU A  1 107 ? -13.031 10.067 -0.755  1.000 17.60153  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CA   1 
ATOM   1560 C  C    . GLU A  1 107 ? -12.507 10.094 0.675   1.000 20.37856  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A C    1 
ATOM   1561 O  O    . GLU A  1 107 ? -13.221 10.494 1.603   1.000 21.27923  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A O    1 
ATOM   1562 C  CB   . GLU A  1 107 ? -13.462 8.654  -1.139  1.000 18.98840  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CB   1 
ATOM   1563 C  CG   . GLU A  1 107 ? -14.557 8.085  -0.257  1.000 25.99287  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CG   1 
ATOM   1564 C  CD   . GLU A  1 107 ? -14.935 6.668  -0.648  1.000 43.43643  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CD   1 
ATOM   1565 O  OE1  . GLU A  1 107 ? -14.027 5.883  -0.996  1.000 49.48292  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A OE1  1 
ATOM   1566 O  OE2  . GLU A  1 107 ? -16.141 6.343  -0.610  1.000 66.44591  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A OE2  1 
ATOM   1567 H  H    . GLU A  1 107 ? -11.753 9.968  -2.258  1.000 21.51895  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A H    1 
ATOM   1568 H  HA   . GLU A  1 107 ? -13.810 10.643 -0.804  1.000 20.80579  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A HA   1 
ATOM   1569 H  HB2  . GLU A  1 107 ? -13.793 8.666  -2.050  1.000 22.47004  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A HB2  1 
ATOM   1570 H  HB3  . GLU A  1 107 ? -12.694 8.066  -1.073  1.000 22.47004  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A HB3  1 
ATOM   1571 H  HG2  . GLU A  1 107 ? -14.249 8.071  0.663   1.000 31.25466  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A HG2  1 
ATOM   1572 H  HG3  . GLU A  1 107 ? -15.348 8.640  -0.334  1.000 31.25466  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A HG3  1 
ATOM   1573 N  N    . ARG A  1 108 ? -11.261 9.660  0.873   1.000 17.51046  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A N    1 
ATOM   1574 C  CA   . ARG A  1 108 ? -10.681 9.680  2.211   1.000 16.70586  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CA   1 
ATOM   1575 C  C    . ARG A  1 108 ? -10.692 11.090 2.789   1.000 19.14915  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A C    1 
ATOM   1576 O  O    . ARG A  1 108 ? -11.110 11.302 3.936   1.000 21.00459  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A O    1 
ATOM   1577 C  CB   . ARG A  1 108 ? -9.260  9.126  2.190   1.000 19.72430  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CB   1 
ATOM   1578 C  CG   . ARG A  1 108 ? -8.631  9.120  3.576   1.000 22.36843  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CG   1 
ATOM   1579 C  CD   . ARG A  1 108 ? -7.163  8.741  3.543   1.000 27.81036  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CD   1 
ATOM   1580 N  NE   . ARG A  1 108 ? -6.945  7.379  3.066   1.000 30.75081  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NE   1 
ATOM   1581 C  CZ   . ARG A  1 108 ? -6.862  6.313  3.856   1.000 29.03582  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CZ   1 
ATOM   1582 N  NH1  . ARG A  1 108 ? -6.983  6.448  5.170   1.000 36.40680  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NH1  1 
ATOM   1583 N  NH2  . ARG A  1 108 ? -6.661  5.115  3.334   1.000 30.73654  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NH2  1 
ATOM   1584 H  H    . ARG A  1 108 ? -10.739 9.354  0.261   1.000 21.07577  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A H    1 
ATOM   1585 H  HA   . ARG A  1 108 ? -11.215 9.107  2.783   1.000 19.73098  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HA   1 
ATOM   1586 H  HB2  . ARG A  1 108 ? -9.278  8.214  1.860   1.000 23.73237  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HB2  1 
ATOM   1587 H  HB3  . ARG A  1 108 ? -8.712  9.678  1.610   1.000 23.73237  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HB3  1 
ATOM   1588 H  HG2  . ARG A  1 108 ? -8.704  10.006 3.962   1.000 26.90533  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HG2  1 
ATOM   1589 H  HG3  . ARG A  1 108 ? -9.095  8.475  4.132   1.000 26.90533  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HG3  1 
ATOM   1590 H  HD2  . ARG A  1 108 ? -6.693  9.346  2.948   1.000 33.43564  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HD2  1 
ATOM   1591 H  HD3  . ARG A  1 108 ? -6.798  8.808  4.439   1.000 33.43564  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HD3  1 
ATOM   1592 H  HE   . ARG A  1 108 ? -6.865  7.258  2.218   1.000 36.96418  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HE   1 
ATOM   1593 H  HH11 . ARG A  1 108 ? -7.115  7.226  5.512   1.000 43.75137  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HH11 1 
ATOM   1594 H  HH12 . ARG A  1 108 ? -6.929  5.758  5.680   1.000 43.75137  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HH12 1 
ATOM   1595 H  HH21 . ARG A  1 108 ? -6.583  5.024  2.482   1.000 36.94706  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HH21 1 
ATOM   1596 H  HH22 . ARG A  1 108 ? -6.608  4.426  3.846   1.000 36.94706  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HH22 1 
ATOM   1597 N  N    . VAL A  1 109 ? -10.219 12.073 2.014   1.000 16.52933  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A N    1 
ATOM   1598 C  CA   . VAL A  1 109 ? -10.149 13.438 2.527   1.000 15.24109  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CA   1 
ATOM   1599 C  C    . VAL A  1 109 ? -11.543 13.954 2.861   1.000 16.52197  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A C    1 
ATOM   1600 O  O    . VAL A  1 109 ? -11.762 14.560 3.916   1.000 17.36127  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A O    1 
ATOM   1601 C  CB   . VAL A  1 109 ? -9.437  14.369 1.530   1.000 19.05085  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CB   1 
ATOM   1602 C  CG1  . VAL A  1 109 ? -9.578  15.819 1.987   1.000 21.88363  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CG1  1 
ATOM   1603 C  CG2  . VAL A  1 109 ? -7.979  13.983 1.372   1.000 20.45408  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CG2  1 
ATOM   1604 H  H    . VAL A  1 109 ? -9.939  11.976 1.206   1.000 19.89840  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A H    1 
ATOM   1605 H  HA   . VAL A  1 109 ? -9.625  13.421 3.343   1.000 18.35252  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A HA   1 
ATOM   1606 H  HB   . VAL A  1 109 ? -9.852  14.281 0.658   1.000 22.92423  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A HB   1 
ATOM   1607 H  HG11 . VAL A  1 109 ? -8.934  16.365 1.509   1.000 26.32357  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A HG11 1 
ATOM   1608 H  HG12 . VAL A  1 109 ? -10.478 16.124 1.796   1.000 26.32357  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A HG12 1 
ATOM   1609 H  HG13 . VAL A  1 109 ? -9.408  15.867 2.941   1.000 26.32357  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A HG13 1 
ATOM   1610 H  HG21 . VAL A  1 109 ? -7.553  14.599 0.756   1.000 24.60810  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A HG21 1 
ATOM   1611 H  HG22 . VAL A  1 109 ? -7.544  14.029 2.238   1.000 24.60810  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A HG22 1 
ATOM   1612 H  HG23 . VAL A  1 109 ? -7.927  13.079 1.025   1.000 24.60810  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A HG23 1 
ATOM   1613 N  N    . GLU A  1 110 ? -12.499 13.754 1.952   1.000 18.89494  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A N    1 
ATOM   1614 C  CA   . GLU A  1 110 ? -13.838 14.286 2.169   1.000 17.26295  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CA   1 
ATOM   1615 C  C    . GLU A  1 110 ? -14.471 13.685 3.413   1.000 20.89734  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A C    1 
ATOM   1616 O  O    . GLU A  1 110 ? -15.174 14.380 4.152   1.000 19.37039  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A O    1 
ATOM   1617 C  CB   . GLU A  1 110 ? -14.687 14.051 0.922   1.000 21.07101  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CB   1 
ATOM   1618 C  CG   . GLU A  1 110 ? -14.179 14.861 -0.266  1.000 19.52972  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CG   1 
ATOM   1619 C  CD   . GLU A  1 110 ? -15.049 14.747 -1.495  1.000 34.45374  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CD   1 
ATOM   1620 O  OE1  . GLU A  1 110 ? -15.856 13.794 -1.582  1.000 24.80499  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A OE1  1 
ATOM   1621 O  OE2  . GLU A  1 110 ? -14.931 15.627 -2.379  1.000 24.46325  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A OE2  1 
ATOM   1622 H  H    . GLU A  1 110 ? -12.399 13.321 1.215   1.000 22.73714  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A H    1 
ATOM   1623 H  HA   . GLU A  1 110 ? -13.793 15.244 2.311   1.000 20.77875  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A HA   1 
ATOM   1624 H  HB2  . GLU A  1 110 ? -14.655 13.110 0.685   1.000 25.34842  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A HB2  1 
ATOM   1625 H  HB3  . GLU A  1 110 ? -15.602 14.316 1.103   1.000 25.34842  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A HB3  1 
ATOM   1626 H  HG2  . GLU A  1 110 ? -14.145 15.797 -0.014  1.000 23.49887  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A HG2  1 
ATOM   1627 H  HG3  . GLU A  1 110 ? -13.292 14.548 -0.501  1.000 23.49887  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A HG3  1 
ATOM   1628 N  N    . THR A  1 111 ? -14.208 12.404 3.681   1.000 20.01649  ? ? ? ? ? ? 111 THR A N    1 
ATOM   1629 C  CA   . THR A  1 111 ? -14.720 11.779 4.894   1.000 19.84314  ? ? ? ? ? ? 111 THR A CA   1 
ATOM   1630 C  C    . THR A  1 111 ? -14.104 12.409 6.138   1.000 20.38233  ? ? ? ? ? ? 111 THR A C    1 
ATOM   1631 O  O    . THR A  1 111 ? -14.806 12.664 7.123   1.000 21.51365  ? ? ? ? ? ? 111 THR A O    1 
ATOM   1632 C  CB   . THR A  1 111 ? -14.447 10.273 4.850   1.000 23.60128  ? ? ? ? ? ? 111 THR A CB   1 
ATOM   1633 O  OG1  . THR A  1 111 ? -15.196 9.685  3.781   1.000 25.51631  ? ? ? ? ? ? 111 THR A OG1  1 
ATOM   1634 C  CG2  . THR A  1 111 ? -14.819 9.614  6.168   1.000 29.37523  ? ? ? ? ? ? 111 THR A CG2  1 
ATOM   1635 H  H    . THR A  1 111 ? -13.742 11.881 3.182   1.000 24.08300  ? ? ? ? ? ? 111 THR A H    1 
ATOM   1636 H  HA   . THR A  1 111 ? -15.680 11.910 4.941   1.000 23.87498  ? ? ? ? ? ? 111 THR A HA   1 
ATOM   1637 H  HB   . THR A  1 111 ? -13.501 10.119 4.702   1.000 28.38475  ? ? ? ? ? ? 111 THR A HB   1 
ATOM   1638 H  HG1  . THR A  1 111 ? -14.967 10.026 3.048   1.000 30.68278  ? ? ? ? ? ? 111 THR A HG1  1 
ATOM   1639 H  HG21 . THR A  1 111 ? -14.895 8.654  6.050   1.000 35.31348  ? ? ? ? ? ? 111 THR A HG21 1 
ATOM   1640 H  HG22 . THR A  1 111 ? -14.138 9.796  6.834   1.000 35.31348  ? ? ? ? ? ? 111 THR A HG22 1 
ATOM   1641 H  HG23 . THR A  1 111 ? -15.669 9.960  6.484   1.000 35.31348  ? ? ? ? ? ? 111 THR A HG23 1 
ATOM   1642 N  N    . ILE A  1 112 ? -12.797 12.684 6.111   1.000 20.24925  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A N    1 
ATOM   1643 C  CA   . ILE A  1 112 ? -12.151 13.337 7.246   1.000 20.40728  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A CA   1 
ATOM   1644 C  C    . ILE A  1 112 ? -12.782 14.700 7.501   1.000 25.59530  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A C    1 
ATOM   1645 O  O    . ILE A  1 112 ? -13.087 15.063 8.644   1.000 21.61961  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A O    1 
ATOM   1646 C  CB   . ILE A  1 112 ? -10.637 13.473 7.003   1.000 18.94999  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A CB   1 
ATOM   1647 C  CG1  . ILE A  1 112 ? -9.961  12.109 6.930   1.000 23.73749  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A CG1  1 
ATOM   1648 C  CG2  . ILE A  1 112 ? -10.008 14.319 8.108   1.000 24.32714  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A CG2  1 
ATOM   1649 C  CD1  . ILE A  1 112 ? -8.545  12.171 6.390   1.000 30.08981  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A CD1  1 
ATOM   1650 H  H    . ILE A  1 112 ? -12.269 12.505 5.456   1.000 24.36230  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A H    1 
ATOM   1651 H  HA   . ILE A  1 112 ? -12.285 12.783 8.031   1.000 24.55194  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A HA   1 
ATOM   1652 H  HB   . ILE A  1 112 ? -10.508 13.912 6.148   1.000 22.80320  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A HB   1 
ATOM   1653 H  HG12 . ILE A  1 112 ? -9.923  11.729 7.822   1.000 28.54820  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A HG12 1 
ATOM   1654 H  HG13 . ILE A  1 112 ? -10.478 11.533 6.345   1.000 28.54820  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A HG13 1 
ATOM   1655 H  HG21 . ILE A  1 112 ? -9.044  14.230 8.064   1.000 29.25577  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A HG21 1 
ATOM   1656 H  HG22 . ILE A  1 112 ? -10.261 15.246 7.979   1.000 29.25577  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A HG22 1 
ATOM   1657 H  HG23 . ILE A  1 112 ? -10.331 14.005 8.968   1.000 29.25577  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A HG23 1 
ATOM   1658 H  HD11 . ILE A  1 112 ? -8.251  11.273 6.171   1.000 36.17099  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A HD11 1 
ATOM   1659 H  HD12 . ILE A  1 112 ? -8.535  12.727 5.595   1.000 36.17099  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A HD12 1 
ATOM   1660 H  HD13 . ILE A  1 112 ? -7.965  12.553 7.068   1.000 36.17099  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A HD13 1 
ATOM   1661 N  N    . VAL A  1 113 ? -12.957 15.492 6.438   1.000 18.65064  ? ? ? ? ? ? 113 VAL A N    1 
ATOM   1662 C  CA   . VAL A  1 113 ? -13.470 16.849 6.600   1.000 19.73844  ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CA   1 
ATOM   1663 C  C    . VAL A  1 113 ? -14.887 16.820 7.155   1.000 19.61463  ? ? ? ? ? ? 113 VAL A C    1 
ATOM   1664 O  O    . VAL A  1 113 ? -15.227 17.587 8.064   1.000 21.20871  ? ? ? ? ? ? 113 VAL A O    1 
ATOM   1665 C  CB   . VAL A  1 113 ? -13.404 17.608 5.262   1.000 21.30059  ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CB   1 
ATOM   1666 C  CG1  . VAL A  1 113 ? -14.149 18.927 5.357   1.000 27.90533  ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CG1  1 
ATOM   1667 C  CG2  . VAL A  1 113 ? -11.953 17.839 4.856   1.000 21.75247  ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CG2  1 
ATOM   1668 H  H    . VAL A  1 113 ? -12.788 15.270 5.624   1.000 22.44398  ? ? ? ? ? ? 113 VAL A H    1 
ATOM   1669 H  HA   . VAL A  1 113 ? -12.907 17.314 7.238   1.000 23.74933  ? ? ? ? ? ? 113 VAL A HA   1 
ATOM   1670 H  HB   . VAL A  1 113 ? -13.832 17.072 4.576   1.000 25.62391  ? ? ? ? ? ? 113 VAL A HB   1 
ATOM   1671 H  HG11 . VAL A  1 113 ? -13.885 19.493 4.615   1.000 33.54961  ? ? ? ? ? ? 113 VAL A HG11 1 
ATOM   1672 H  HG12 . VAL A  1 113 ? -15.103 18.754 5.317   1.000 33.54961  ? ? ? ? ? ? 113 VAL A HG12 1 
ATOM   1673 H  HG13 . VAL A  1 113 ? -13.925 19.356 6.197   1.000 33.54961  ? ? ? ? ? ? 113 VAL A HG13 1 
ATOM   1674 H  HG21 . VAL A  1 113 ? -11.933 18.246 3.976   1.000 26.16618  ? ? ? ? ? ? 113 VAL A HG21 1 
ATOM   1675 H  HG22 . VAL A  1 113 ? -11.534 18.429 5.502   1.000 26.16618  ? ? ? ? ? ? 113 VAL A HG22 1 
ATOM   1676 H  HG23 . VAL A  1 113 ? -11.491 16.987 4.837   1.000 26.16618  ? ? ? ? ? ? 113 VAL A HG23 1 
ATOM   1677 N  N    . ALA A  1 114 ? -15.740 15.944 6.610   1.000 18.33225  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A N    1 
ATOM   1678 C  CA   . ALA A  1 114 ? -17.132 15.899 7.041   1.000 20.19541  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A CA   1 
ATOM   1679 C  C    . ALA A  1 114 ? -17.257 15.397 8.475   1.000 21.26694  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A C    1 
ATOM   1680 O  O    . ALA A  1 114 ? -18.138 15.841 9.217   1.000 22.95835  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A O    1 
ATOM   1681 C  CB   . ALA A  1 114 ? -17.946 15.021 6.094   1.000 23.72545  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A CB   1 
ATOM   1682 H  H    . ALA A  1 114 ? -15.539 15.374 5.998   1.000 21.71165  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A H    1 
ATOM   1683 H  HA   . ALA A  1 114 ? -17.495 16.797 7.005   1.000 23.91845  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A HA   1 
ATOM   1684 H  HB1  . ALA A  1 114 ? -18.867 15.001 6.396   1.000 28.53375  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A HB1  1 
ATOM   1685 H  HB2  . ALA A  1 114 ? -17.899 15.393 5.200   1.000 28.53375  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A HB2  1 
ATOM   1686 H  HB3  . ALA A  1 114 ? -17.577 14.124 6.100   1.000 28.53375  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A HB3  1 
ATOM   1687 N  N    . ASP A  1 115 ? -16.398 14.456 8.876   1.000 22.52002  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A N    1 
ATOM   1688 C  CA   . ASP A  1 115 ? -16.432 13.962 10.249  1.000 27.78600  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A CA   1 
ATOM   1689 C  C    . ASP A  1 115 ? -15.920 15.015 11.224  1.000 22.02938  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A C    1 
ATOM   1690 O  O    . ASP A  1 115 ? -16.437 15.133 12.339  1.000 28.83883  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A O    1 
ATOM   1691 C  CB   . ASP A  1 115 ? -15.611 12.675 10.368  1.000 34.10929  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A CB   1 
ATOM   1692 C  CG   . ASP A  1 115 ? -16.325 11.462 9.785   1.000 33.21957  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A CG   1 
ATOM   1693 O  OD1  . ASP A  1 115 ? -17.502 11.588 9.387   1.000 57.49823  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A OD1  1 
ATOM   1694 O  OD2  . ASP A  1 115 ? -15.702 10.380 9.722   1.000 61.94479  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A OD2  1 
ATOM   1695 H  H    . ASP A  1 115 ? -15.796 14.093 8.381   1.000 27.08724  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A H    1 
ATOM   1696 H  HA   . ASP A  1 115 ? -17.350 13.752 10.482  1.000 33.40641  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A HA   1 
ATOM   1697 H  HB2  . ASP A  1 115 ? -14.775 12.788 9.891   1.000 40.99436  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A HB2  1 
ATOM   1698 H  HB3  . ASP A  1 115 ? -15.436 12.498 11.306  1.000 40.99436  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A HB3  1 
ATOM   1699 N  N    . ASP A  1 116 ? -14.896 15.779 10.833  1.000 22.79421  ? ? ? ? ? ? 116 ASP A N    1 
ATOM   1700 C  CA   . ASP A  1 116 ? -14.443 16.873 11.684  1.000 25.81249  ? ? ? ? ? ? 116 ASP A CA   1 
ATOM   1701 C  C    . ASP A  1 116 ? -15.543 17.911 11.867  1.000 30.68408  ? ? ? ? ? ? 116 ASP A C    1 
ATOM   1702 O  O    . ASP A  1 116 ? -15.786 18.381 12.985  1.000 27.97758  ? ? ? ? ? ? 116 ASP A O    1 
ATOM   1703 C  CB   . ASP A  1 116 ? -13.188 17.519 11.102  1.000 30.90565  ? ? ? ? ? ? 116 ASP A CB   1 
ATOM   1704 C  CG   . ASP A  1 116 ? -11.965 16.643 11.246  1.000 32.64559  ? ? ? ? ? ? 116 ASP A CG   1 
ATOM   1705 O  OD1  . ASP A  1 116 ? -12.017 15.687 12.046  1.000 32.82875  ? ? ? ? ? ? 116 ASP A OD1  1 
ATOM   1706 O  OD2  . ASP A  1 116 ? -10.955 16.914 10.566  1.000 30.61484  ? ? ? ? ? ? 116 ASP A OD2  1 
ATOM   1707 H  H    . ASP A  1 116 ? -14.459 15.687 10.098  1.000 27.41626  ? ? ? ? ? ? 116 ASP A H    1 
ATOM   1708 H  HA   . ASP A  1 116 ? -14.211 16.515 12.556  1.000 31.03819  ? ? ? ? ? ? 116 ASP A HA   1 
ATOM   1709 H  HB2  . ASP A  1 116 ? -13.328 17.687 10.156  1.000 37.14999  ? ? ? ? ? ? 116 ASP A HB2  1 
ATOM   1710 H  HB3  . ASP A  1 116 ? -13.017 18.354 11.565  1.000 37.14999  ? ? ? ? ? ? 116 ASP A HB3  1 
ATOM   1711 N  N    . ALA A  1 117 ? -16.225 18.276 10.780  1.000 24.31749  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A N    1 
ATOM   1712 C  CA   . ALA A  1 117 ? -17.288 19.270 10.876  1.000 21.25547  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A CA   1 
ATOM   1713 C  C    . ALA A  1 117 ? -18.452 18.764 11.716  1.000 23.55453  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A C    1 
ATOM   1714 O  O    . ALA A  1 117 ? -19.057 19.530 12.473  1.000 29.78631  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A O    1 
ATOM   1715 C  CB   . ALA A  1 117 ? -17.760 19.660 9.477   1.000 24.27685  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A CB   1 
ATOM   1716 H  H    . ALA A  1 117 ? -16.095 17.968 9.988   1.000 29.24420  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A H    1 
ATOM   1717 H  HA   . ALA A  1 117 ? -16.937 20.064 11.309  1.000 25.19053  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A HA   1 
ATOM   1718 H  HB1  . ALA A  1 117 ? -18.463 20.323 9.554   1.000 29.19543  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A HB1  1 
ATOM   1719 H  HB2  . ALA A  1 117 ? -17.011 20.027 8.982   1.000 29.19543  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A HB2  1 
ATOM   1720 H  HB3  . ALA A  1 117 ? -18.099 18.870 9.027   1.000 29.19543  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A HB3  1 
ATOM   1721 N  N    . ALA A  1 118 ? -18.781 17.476 11.598  1.000 29.19195  ? ? ? ? ? ? 118 ALA A N    1 
ATOM   1722 C  CA   . ALA A  1 118 ? -19.903 16.929 12.352  1.000 27.35891  ? ? ? ? ? ? 118 ALA A CA   1 
ATOM   1723 C  C    . ALA A  1 118 ? -19.618 16.918 13.847  1.000 32.87130  ? ? ? ? ? ? 118 ALA A C    1 
ATOM   1724 O  O    . ALA A  1 118 ? -20.549 17.031 14.657  1.000 32.45034  ? ? ? ? ? ? 118 ALA A O    1 
ATOM   1725 C  CB   . ALA A  1 118 ? -20.221 15.514 11.865  1.000 31.36462  ? ? ? ? ? ? 118 ALA A CB   1 
ATOM   1726 H  H    . ALA A  1 118 ? -18.377 16.906 11.096  1.000 35.09355  ? ? ? ? ? ? 118 ALA A H    1 
ATOM   1727 H  HA   . ALA A  1 118 ? -20.683 17.483 12.198  1.000 32.89390  ? ? ? ? ? ? 118 ALA A HA   1 
ATOM   1728 H  HB1  . ALA A  1 118 ? -20.965 15.163 12.378  1.000 37.70075  ? ? ? ? ? ? 118 ALA A HB1  1 
ATOM   1729 H  HB2  . ALA A  1 118 ? -20.455 15.550 10.924  1.000 37.70075  ? ? ? ? ? ? 118 ALA A HB2  1 
ATOM   1730 H  HB3  . ALA A  1 118 ? -19.439 14.954 11.990  1.000 37.70075  ? ? ? ? ? ? 118 ALA A HB3  1 
ATOM   1731 N  N    . ALA A  1 119 ? -18.345 16.793 14.223  1.000 30.53947  ? ? ? ? ? ? 119 ALA A N    1 
ATOM   1732 C  CA   . ALA A  1 119 ? -17.939 16.751 15.621  1.000 33.40692  ? ? ? ? ? ? 119 ALA A CA   1 
ATOM   1733 C  C    . ALA A  1 119 ? -17.953 18.118 16.289  1.000 35.36765  ? ? ? ? ? ? 119 ALA A C    1 
ATOM   1734 O  O    . ALA A  1 119 ? -17.856 18.186 17.520  1.000 50.38827  ? ? ? ? ? ? 119 ALA A O    1 
ATOM   1735 C  CB   . ALA A  1 119 ? -16.538 16.144 15.729  1.000 29.40445  ? ? ? ? ? ? 119 ALA A CB   1 
ATOM   1736 H  H    . ALA A  1 119 ? -17.686 16.729 13.674  1.000 36.71058  ? ? ? ? ? ? 119 ALA A H    1 
ATOM   1737 H  HA   . ALA A  1 119 ? -18.556 16.182 16.107  1.000 40.15151  ? ? ? ? ? ? 119 ALA A HA   1 
ATOM   1738 H  HB1  . ALA A  1 119 ? -16.273 16.125 16.663  1.000 35.34855  ? ? ? ? ? ? 119 ALA A HB1  1 
ATOM   1739 H  HB2  . ALA A  1 119 ? -16.555 15.243 15.372  1.000 35.34855  ? ? ? ? ? ? 119 ALA A HB2  1 
ATOM   1740 H  HB3  . ALA A  1 119 ? -15.917 16.690 15.221  1.000 35.34855  ? ? ? ? ? ? 119 ALA A HB3  1 
ATOM   1741 N  N    . LEU A  1 120 ? -18.067 19.197 15.519  1.000 37.96156  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A N    1 
ATOM   1742 C  CA   . LEU A  1 120 ? -18.052 20.545 16.087  1.000 36.01480  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CA   1 
ATOM   1743 C  C    . LEU A  1 120 ? -19.292 20.770 16.951  1.000 47.15480  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A C    1 
ATOM   1744 O  O    . LEU A  1 120 ? -20.416 20.491 16.526  1.000 63.72574  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A O    1 
ATOM   1745 C  CB   . LEU A  1 120 ? -17.980 21.599 14.982  1.000 45.32168  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CB   1 
ATOM   1746 C  CG   . LEU A  1 120 ? -16.737 21.550 14.091  1.000 35.04282  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CG   1 
ATOM   1747 C  CD1  . LEU A  1 120 ? -16.851 22.522 12.932  1.000 31.91616  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CD1  1 
ATOM   1748 C  CD2  . LEU A  1 120 ? -15.484 21.841 14.915  1.000 37.99346  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CD2  1 
ATOM   1749 H  H    . LEU A  1 120 ? -18.155 19.177 14.664  1.000 45.61709  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A H    1 
ATOM   1750 H  HA   . LEU A  1 120 ? -17.263 20.650 16.642  1.000 43.28097  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A HA   1 
ATOM   1751 H  HB2  . LEU A  1 120 ? -18.752 21.486 14.405  1.000 54.44922  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A HB2  1 
ATOM   1752 H  HB3  . LEU A  1 120 ? -18.001 22.475 15.398  1.000 54.44922  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A HB3  1 
ATOM   1753 H  HG   . LEU A  1 120 ? -16.659 20.659 13.716  1.000 42.11459  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A HG   1 
ATOM   1754 H  HD11 . LEU A  1 120 ? -16.056 22.450 12.381  1.000 38.36260  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A HD11 1 
ATOM   1755 H  HD12 . LEU A  1 120 ? -17.637 22.299 12.409  1.000 38.36260  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A HD12 1 
ATOM   1756 H  HD13 . LEU A  1 120 ? -16.930 23.423 13.282  1.000 38.36260  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A HD13 1 
ATOM   1757 H  HD21 . LEU A  1 120 ? -14.722 21.906 14.318  1.000 45.65536  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A HD21 1 
ATOM   1758 H  HD22 . LEU A  1 120 ? -15.605 22.678 15.389  1.000 45.65536  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A HD22 1 
ATOM   1759 H  HD23 . LEU A  1 120 ? -15.348 21.119 15.548  1.000 45.65536  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A HD23 1 
ATOM   1760 N  N    . ASP B  1 11  ? 8.629   8.645  16.470  1.000 78.56162  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B N    1 
ATOM   1761 C  CA   . ASP B  1 11  ? 7.377   8.668  15.724  1.000 59.52534  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B CA   1 
ATOM   1762 C  C    . ASP B  1 11  ? 7.550   9.493  14.454  1.000 59.01785  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B C    1 
ATOM   1763 O  O    . ASP B  1 11  ? 8.512   10.256 14.325  1.000 59.75602  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B O    1 
ATOM   1764 C  CB   . ASP B  1 11  ? 6.242   9.240  16.577  1.000 74.99835  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B CB   1 
ATOM   1765 C  CG   . ASP B  1 11  ? 4.870   8.973  15.977  1.000 74.31618  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B CG   1 
ATOM   1766 O  OD1  . ASP B  1 11  ? 4.391   7.821  16.053  1.000 67.11321  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B OD1  1 
ATOM   1767 O  OD2  . ASP B  1 11  ? 4.270   9.917  15.427  1.000 53.35579  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B OD2  1 
ATOM   1768 H  HA   . ASP B  1 11  ? 7.127   7.764  15.480  1.000 71.49362  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B HA   1 
ATOM   1769 H  HB2  . ASP B  1 11  ? 6.270   8.833  17.457  1.000 90.06123  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B HB2  1 
ATOM   1770 H  HB3  . ASP B  1 11  ? 6.355   10.201 16.653  1.000 90.06123  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B HB3  1 
ATOM   1771 N  N    . ALA B  1 12  ? 6.617   9.332  13.511  1.000 75.92686  ? ? ? ? ? ? 12  ALA B N    1 
ATOM   1772 C  CA   . ALA B  1 12  ? 6.620   10.159 12.311  1.000 44.99132  ? ? ? ? ? ? 12  ALA B CA   1 
ATOM   1773 C  C    . ALA B  1 12  ? 6.309   11.618 12.621  1.000 24.88617  ? ? ? ? ? ? 12  ALA B C    1 
ATOM   1774 O  O    . ALA B  1 12  ? 6.627   12.492 11.810  1.000 23.69558  ? ? ? ? ? ? 12  ALA B O    1 
ATOM   1775 C  CB   . ALA B  1 12  ? 5.613   9.614  11.298  1.000 80.07856  ? ? ? ? ? ? 12  ALA B CB   1 
ATOM   1776 H  H    . ALA B  1 12  ? 5.979   8.757  13.543  1.000 91.17544  ? ? ? ? ? ? 12  ALA B H    1 
ATOM   1777 H  HA   . ALA B  1 12  ? 7.500   10.120 11.906  1.000 54.05280  ? ? ? ? ? ? 12  ALA B HA   1 
ATOM   1778 H  HB1  . ALA B  1 12  ? 5.590   10.202 10.528  1.000 96.15748  ? ? ? ? ? ? 12  ALA B HB1  1 
ATOM   1779 H  HB2  . ALA B  1 12  ? 5.887   8.724  11.027  1.000 96.15748  ? ? ? ? ? ? 12  ALA B HB2  1 
ATOM   1780 H  HB3  . ALA B  1 12  ? 4.736   9.578  11.713  1.000 96.15748  ? ? ? ? ? ? 12  ALA B HB3  1 
ATOM   1781 N  N    . ARG B  1 13  ? 5.700   11.908 13.773  1.000 26.81860  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B N    1 
ATOM   1782 C  CA   . ARG B  1 13  ? 5.411   13.295 14.108  1.000 26.87631  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CA   1 
ATOM   1783 C  C    . ARG B  1 13  ? 6.652   14.070 14.525  1.000 28.32595  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B C    1 
ATOM   1784 O  O    . ARG B  1 13  ? 6.576   15.295 14.660  1.000 34.42843  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B O    1 
ATOM   1785 C  CB   . ARG B  1 13  ? 4.354   13.350 15.214  1.000 29.57064  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CB   1 
ATOM   1786 C  CG   . ARG B  1 13  ? 3.004   12.831 14.748  1.000 27.29473  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CG   1 
ATOM   1787 C  CD   . ARG B  1 13  ? 1.925   12.992 15.796  1.000 32.33234  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CD   1 
ATOM   1788 N  NE   . ARG B  1 13  ? 0.608   12.655 15.251  1.000 28.99598  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B NE   1 
ATOM   1789 C  CZ   . ARG B  1 13  ? -0.543  12.862 15.889  1.000 32.69075  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CZ   1 
ATOM   1790 N  NH1  . ARG B  1 13  ? -0.546  13.408 17.101  1.000 37.07341  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B NH1  1 
ATOM   1791 N  NH2  . ARG B  1 13  ? -1.693  12.525 15.319  1.000 34.38844  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B NH2  1 
ATOM   1792 H  H    . ARG B  1 13  ? 5.452   11.332 14.361  1.000 32.24553  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B H    1 
ATOM   1793 H  HA   . ARG B  1 13  ? 5.042   13.738 13.328  1.000 32.31478  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B HA   1 
ATOM   1794 H  HB2  . ARG B  1 13  ? 4.647   12.804 15.961  1.000 35.54798  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B HB2  1 
ATOM   1795 H  HB3  . ARG B  1 13  ? 4.242   14.270 15.500  1.000 35.54798  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B HB3  1 
ATOM   1796 H  HG2  . ARG B  1 13  ? 2.731   13.323 13.958  1.000 32.81689  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B HG2  1 
ATOM   1797 H  HG3  . ARG B  1 13  ? 3.082   11.887 14.540  1.000 32.81689  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B HG3  1 
ATOM   1798 H  HD2  . ARG B  1 13  ? 2.109   12.401 16.542  1.000 38.86202  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B HD2  1 
ATOM   1799 H  HD3  . ARG B  1 13  ? 1.904   13.914 16.099  1.000 38.86202  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B HD3  1 
ATOM   1800 H  HE   . ARG B  1 13  ? 0.576   12.299 14.469  1.000 34.85838  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B HE   1 
ATOM   1801 H  HH11 . ARG B  1 13  ? 0.197   13.628 17.475  1.000 44.55130  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B HH11 1 
ATOM   1802 H  HH12 . ARG B  1 13  ? -1.290  13.541 17.511  1.000 44.55130  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B HH12 1 
ATOM   1803 H  HH21 . ARG B  1 13  ? -1.697  12.171 14.535  1.000 41.32934  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B HH21 1 
ATOM   1804 H  HH22 . ARG B  1 13  ? -2.434  12.660 15.734  1.000 41.32934  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B HH22 1 
ATOM   1805 N  N    . ASP B  1 14  ? 7.793   13.407 14.705  1.000 28.02592  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B N    1 
ATOM   1806 C  CA   . ASP B  1 14  ? 9.029   14.102 15.033  1.000 32.98754  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B CA   1 
ATOM   1807 C  C    . ASP B  1 14  ? 9.885   14.402 13.806  1.000 31.42022  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B C    1 
ATOM   1808 O  O    . ASP B  1 14  ? 11.002  14.900 13.956  1.000 32.64355  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B O    1 
ATOM   1809 C  CB   . ASP B  1 14  ? 9.848   13.284 16.042  1.000 37.73543  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B CB   1 
ATOM   1810 C  CG   . ASP B  1 14  ? 9.268   13.328 17.445  1.000 56.09692  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B CG   1 
ATOM   1811 O  OD1  . ASP B  1 14  ? 8.888   14.426 17.906  1.000 67.09297  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B OD1  1 
ATOM   1812 O  OD2  . ASP B  1 14  ? 9.199   12.261 18.090  1.000 87.17329  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B OD2  1 
ATOM   1813 H  H    . ASP B  1 14  ? 7.872   12.553 14.641  1.000 33.31506  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B H    1 
ATOM   1814 H  HA   . ASP B  1 14  ? 8.799   14.947 15.449  1.000 39.64826  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B HA   1 
ATOM   1815 H  HB2  . ASP B  1 14  ? 9.868   12.357 15.755  1.000 45.34572  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B HB2  1 
ATOM   1816 H  HB3  . ASP B  1 14  ? 10.750  13.639 16.079  1.000 45.34572  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B HB3  1 
ATOM   1817 N  N    . LEU B  1 15  ? 9.389   14.127 12.603  1.000 22.69805  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B N    1 
ATOM   1818 C  CA   . LEU B  1 15  ? 10.169  14.369 11.396  1.000 20.05133  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CA   1 
ATOM   1819 C  C    . LEU B  1 15  ? 10.381  15.861 11.166  1.000 17.31914  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B C    1 
ATOM   1820 O  O    . LEU B  1 15  ? 9.573   16.700 11.577  1.000 19.63926  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B O    1 
ATOM   1821 C  CB   . LEU B  1 15  ? 9.463   13.772 10.179  1.000 19.09105  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CB   1 
ATOM   1822 C  CG   . LEU B  1 15  ? 9.351   12.252 10.079  1.000 29.07202  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CG   1 
ATOM   1823 C  CD1  . LEU B  1 15  ? 8.601   11.873 8.812   1.000 32.59984  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CD1  1 
ATOM   1824 C  CD2  . LEU B  1 15  ? 10.725  11.616 10.119  1.000 29.48273  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CD2  1 
ATOM   1825 H  H    . LEU B  1 15  ? 8.606   13.800 12.459  1.000 26.92161  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B H    1 
ATOM   1826 H  HA   . LEU B  1 15  ? 11.037  13.947 11.496  1.000 23.74555  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HA   1 
ATOM   1827 H  HB2  . LEU B  1 15  ? 8.557   14.118 10.167  1.000 22.97247  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HB2  1 
ATOM   1828 H  HB3  . LEU B  1 15  ? 9.941   14.068 9.389   1.000 22.97247  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HB3  1 
ATOM   1829 H  HG   . LEU B  1 15  ? 8.853   11.909 10.837  1.000 34.94963  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HG   1 
ATOM   1830 H  HD11 . LEU B  1 15  ? 8.542   10.906 8.758   1.000 39.18301  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HD11 1 
ATOM   1831 H  HD12 . LEU B  1 15  ? 7.711   12.257 8.844   1.000 39.18301  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HD12 1 
ATOM   1832 H  HD13 . LEU B  1 15  ? 9.083   12.218 8.044   1.000 39.18301  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HD13 1 
ATOM   1833 H  HD21 . LEU B  1 15  ? 10.639  10.668 9.935   1.000 35.44249  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HD21 1 
ATOM   1834 H  HD22 . LEU B  1 15  ? 11.286  12.034 9.447   1.000 35.44249  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HD22 1 
ATOM   1835 H  HD23 . LEU B  1 15  ? 11.109  11.749 11.000  1.000 35.44249  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HD23 1 
ATOM   1836 N  N    . THR B  1 16  ? 11.482  16.191 10.491  1.000 19.37059  ? ? ? ? ? ? 16  THR B N    1 
ATOM   1837 C  CA   . THR B  1 16  ? 11.682  17.568 10.076  1.000 16.07323  ? ? ? ? ? ? 16  THR B CA   1 
ATOM   1838 C  C    . THR B  1 16  ? 10.681  17.936 8.981   1.000 15.13968  ? ? ? ? ? ? 16  THR B C    1 
ATOM   1839 O  O    . THR B  1 16  ? 10.139  17.074 8.280   1.000 16.73616  ? ? ? ? ? ? 16  THR B O    1 
ATOM   1840 C  CB   . THR B  1 16  ? 13.104  17.789 9.549   1.000 17.69743  ? ? ? ? ? ? 16  THR B CB   1 
ATOM   1841 O  OG1  . THR B  1 16  ? 13.291  17.024 8.361   1.000 19.08938  ? ? ? ? ? ? 16  THR B OG1  1 
ATOM   1842 C  CG2  . THR B  1 16  ? 14.127  17.372 10.571  1.000 24.35995  ? ? ? ? ? ? 16  THR B CG2  1 
ATOM   1843 H  H    . THR B  1 16  ? 12.109  15.647 10.268  1.000 23.30792  ? ? ? ? ? ? 16  THR B H    1 
ATOM   1844 H  HA   . THR B  1 16  ? 11.552  18.150 10.841  1.000 19.35109  ? ? ? ? ? ? 16  THR B HA   1 
ATOM   1845 H  HB   . THR B  1 16  ? 13.234  18.731 9.360   1.000 21.30013  ? ? ? ? ? ? 16  THR B HB   1 
ATOM   1846 H  HG1  . THR B  1 16  ? 14.060  17.156 8.051   1.000 22.97047  ? ? ? ? ? ? 16  THR B HG1  1 
ATOM   1847 H  HG21 . THR B  1 16  ? 15.017  17.601 10.262  1.000 29.29514  ? ? ? ? ? ? 16  THR B HG21 1 
ATOM   1848 H  HG22 . THR B  1 16  ? 13.959  17.826 11.412  1.000 29.29514  ? ? ? ? ? ? 16  THR B HG22 1 
ATOM   1849 H  HG23 . THR B  1 16  ? 14.080  16.414 10.716  1.000 29.29514  ? ? ? ? ? ? 16  THR B HG23 1 
ATOM   1850 N  N    . ALA B  1 17  ? 10.466  19.242 8.811   1.000 19.38233  ? ? ? ? ? ? 17  ALA B N    1 
ATOM   1851 C  CA   . ALA B  1 17  ? 9.625   19.710 7.713   1.000 18.46233  ? ? ? ? ? ? 17  ALA B CA   1 
ATOM   1852 C  C    . ALA B  1 17  ? 10.118  19.169 6.366   1.000 20.44352  ? ? ? ? ? ? 17  ALA B C    1 
ATOM   1853 O  O    . ALA B  1 17  ? 9.328   18.709 5.535   1.000 17.77607  ? ? ? ? ? ? 17  ALA B O    1 
ATOM   1854 C  CB   . ALA B  1 17  ? 9.580   21.240 7.712   1.000 21.38690  ? ? ? ? ? ? 17  ALA B CB   1 
ATOM   1855 H  H    . ALA B  1 17  ? 10.788  19.866 9.308   1.000 22.94275  ? ? ? ? ? ? 17  ALA B H    1 
ATOM   1856 H  HA   . ALA B  1 17  ? 8.720   19.385 7.844   1.000 22.21800  ? ? ? ? ? ? 17  ALA B HA   1 
ATOM   1857 H  HB1  . ALA B  1 17  ? 9.027   21.539 6.973   1.000 25.72749  ? ? ? ? ? ? 17  ALA B HB1  1 
ATOM   1858 H  HB2  . ALA B  1 17  ? 9.203   21.545 8.552   1.000 25.72749  ? ? ? ? ? ? 17  ALA B HB2  1 
ATOM   1859 H  HB3  . ALA B  1 17  ? 10.482  21.582 7.609   1.000 25.72749  ? ? ? ? ? ? 17  ALA B HB3  1 
ATOM   1860 N  N    . PHE B  1 18  ? 11.428  19.207 6.135   1.000 16.01887  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B N    1 
ATOM   1861 C  CA   . PHE B  1 18  ? 11.963  18.714 4.875   1.000 15.61227  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CA   1 
ATOM   1862 C  C    . PHE B  1 18  ? 11.616  17.247 4.665   1.000 12.38453  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B C    1 
ATOM   1863 O  O    . PHE B  1 18  ? 11.165  16.855 3.573   1.000 16.59596  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B O    1 
ATOM   1864 C  CB   . PHE B  1 18  ? 13.477  18.945 4.831   1.000 16.69708  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CB   1 
ATOM   1865 C  CG   . PHE B  1 18  ? 14.110  18.582 3.518   1.000 17.87620  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CG   1 
ATOM   1866 C  CD1  . PHE B  1 18  ? 14.003  19.428 2.431   1.000 20.67083  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CD1  1 
ATOM   1867 C  CD2  . PHE B  1 18  ? 14.808  17.396 3.373   1.000 21.20265  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CD2  1 
ATOM   1868 C  CE1  . PHE B  1 18  ? 14.583  19.100 1.212   1.000 17.14251  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CE1  1 
ATOM   1869 C  CE2  . PHE B  1 18  ? 15.386  17.058 2.168   1.000 20.97660  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CE2  1 
ATOM   1870 C  CZ   . PHE B  1 18  ? 15.274  17.913 1.086   1.000 14.91484  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CZ   1 
ATOM   1871 H  H    . PHE B  1 18  ? 12.019  19.508 6.683   1.000 19.28585  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B H    1 
ATOM   1872 H  HA   . PHE B  1 18  ? 11.567  19.212 4.143   1.000 18.79793  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B HA   1 
ATOM   1873 H  HB2  . PHE B  1 18  ? 13.654  19.885 4.994   1.000 20.09970  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B HB2  1 
ATOM   1874 H  HB3  . PHE B  1 18  ? 13.895  18.405 5.520   1.000 20.09970  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B HB3  1 
ATOM   1875 H  HD1  . PHE B  1 18  ? 13.536  20.228 2.516   1.000 24.86821  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B HD1  1 
ATOM   1876 H  HD2  . PHE B  1 18  ? 14.887  16.819 4.099   1.000 25.50639  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B HD2  1 
ATOM   1877 H  HE1  . PHE B  1 18  ? 14.506  19.676 0.487   1.000 20.63422  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B HE1  1 
ATOM   1878 H  HE2  . PHE B  1 18  ? 15.851  16.256 2.082   1.000 25.23513  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B HE2  1 
ATOM   1879 H  HZ   . PHE B  1 18  ? 15.665  17.687 0.273   1.000 17.96101  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B HZ   1 
ATOM   1880 N  N    . GLN B  1 19  ? 11.785  16.428 5.707   1.000 16.38722  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B N    1 
ATOM   1881 C  CA   . GLN B  1 19  ? 11.467  15.008 5.594   1.000 17.83229  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B CA   1 
ATOM   1882 C  C    . GLN B  1 19  ? 9.980   14.783 5.358   1.000 16.80889  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B C    1 
ATOM   1883 O  O    . GLN B  1 19  ? 9.595   13.923 4.560   1.000 17.87378  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B O    1 
ATOM   1884 C  CB   . GLN B  1 19  ? 11.914  14.273 6.850   1.000 19.39931  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B CB   1 
ATOM   1885 C  CG   . GLN B  1 19  ? 13.421  14.193 6.962   1.000 22.89351  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B CG   1 
ATOM   1886 C  CD   . GLN B  1 19  ? 13.904  13.662 8.283   1.000 27.93254  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B CD   1 
ATOM   1887 O  OE1  . GLN B  1 19  ? 13.236  13.793 9.319   1.000 28.84263  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B OE1  1 
ATOM   1888 N  NE2  . GLN B  1 19  ? 15.089  13.069 8.269   1.000 32.44275  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B NE2  1 
ATOM   1889 H  H    . GLN B  1 19  ? 12.077  16.666 6.480   1.000 19.72787  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B H    1 
ATOM   1890 H  HA   . GLN B  1 19  ? 11.951  14.645 4.836   1.000 21.46195  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B HA   1 
ATOM   1891 H  HB2  . GLN B  1 19  ? 11.577  14.742 7.630   1.000 23.34238  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B HB2  1 
ATOM   1892 H  HB3  . GLN B  1 19  ? 11.564  13.368 6.831   1.000 23.34238  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B HB3  1 
ATOM   1893 H  HG2  . GLN B  1 19  ? 13.755  13.604 6.267   1.000 27.53542  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B HG2  1 
ATOM   1894 H  HG3  . GLN B  1 19  ? 13.790  15.083 6.848   1.000 27.53542  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B HG3  1 
ATOM   1895 H  HE21 . GLN B  1 19  ? 15.530  13.007 7.534   1.000 38.99451  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B HE21 1 
ATOM   1896 H  HE22 . GLN B  1 19  ? 15.417  12.746 8.996   1.000 38.99451  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B HE22 1 
ATOM   1897 N  N    . LYS B  1 20  ? 9.125   15.519 6.076   1.000 17.17386  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B N    1 
ATOM   1898 C  CA   . LYS B  1 20  ? 7.690   15.410 5.856   1.000 15.65150  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CA   1 
ATOM   1899 C  C    . LYS B  1 20  ? 7.324   15.796 4.428   1.000 16.85965  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B C    1 
ATOM   1900 O  O    . LYS B  1 20  ? 6.387   15.239 3.845   1.000 19.77571  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B O    1 
ATOM   1901 C  CB   . LYS B  1 20  ? 6.949   16.283 6.866   1.000 15.88774  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CB   1 
ATOM   1902 C  CG   . LYS B  1 20  ? 7.071   15.788 8.292   1.000 20.23960  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CG   1 
ATOM   1903 C  CD   . LYS B  1 20  ? 6.453   16.776 9.279   1.000 36.73422  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CD   1 
ATOM   1904 C  CE   . LYS B  1 20  ? 4.964   16.960 9.049   1.000 51.29086  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CE   1 
ATOM   1905 N  NZ   . LYS B  1 20  ? 4.377   17.932 10.019  1.000 53.91189  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B NZ   1 
ATOM   1906 H  H    . LYS B  1 20  ? 9.349   16.081 6.687   1.000 20.67184  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B H    1 
ATOM   1907 H  HA   . LYS B  1 20  ? 7.412   14.491 5.994   1.000 18.84501  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B HA   1 
ATOM   1908 H  HB2  . LYS B  1 20  ? 7.314   17.181 6.830   1.000 18.74924  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B HB2  1 
ATOM   1909 H  HB3  . LYS B  1 20  ? 6.007   16.299 6.635   1.000 18.74924  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B HB3  1 
ATOM   1910 H  HG2  . LYS B  1 20  ? 6.608   14.940 8.378   1.000 24.35073  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B HG2  1 
ATOM   1911 H  HG3  . LYS B  1 20  ? 8.008   15.679 8.516   1.000 24.35073  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B HG3  1 
ATOM   1912 H  HD2  . LYS B  1 20  ? 6.580   16.446 10.182  1.000 44.14428  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B HD2  1 
ATOM   1913 H  HD3  . LYS B  1 20  ? 6.883   17.640 9.177   1.000 44.14428  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B HD3  1 
ATOM   1914 H  HE2  . LYS B  1 20  ? 4.817   17.298 8.152   1.000 61.61224  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B HE2  1 
ATOM   1915 H  HE3  . LYS B  1 20  ? 4.515   16.108 9.161   1.000 61.61224  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B HE3  1 
ATOM   1916 H  HZ1  . LYS B  1 20  ? 3.506   18.027 9.865   1.000 64.75747  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B HZ1  1 
ATOM   1917 H  HZ2  . LYS B  1 20  ? 4.493   17.639 10.852  1.000 64.75747  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B HZ2  1 
ATOM   1918 H  HZ3  . LYS B  1 20  ? 4.773   18.724 9.934   1.000 64.75747  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B HZ3  1 
ATOM   1919 N  N    . ASN B  1 21  ? 8.054   16.750 3.846   1.000 15.92227  ? ? ? ? ? ? 21  ASN B N    1 
ATOM   1920 C  CA   . ASN B  1 21  ? 7.739   17.166 2.484   1.000 14.06167  ? ? ? ? ? ? 21  ASN B CA   1 
ATOM   1921 C  C    . ASN B  1 21  ? 8.144   16.102 1.467   1.000 16.06372  ? ? ? ? ? ? 21  ASN B C    1 
ATOM   1922 O  O    . ASN B  1 21  ? 7.468   15.938 0.443   1.000 15.62432  ? ? ? ? ? ? 21  ASN B O    1 
ATOM   1923 C  CB   . ASN B  1 21  ? 8.405   18.509 2.173   1.000 17.38166  ? ? ? ? ? ? 21  ASN B CB   1 
ATOM   1924 C  CG   . ASN B  1 21  ? 7.755   19.670 2.906   1.000 19.27784  ? ? ? ? ? ? 21  ASN B CG   1 
ATOM   1925 O  OD1  . ASN B  1 21  ? 6.590   19.590 3.324   1.000 18.34762  ? ? ? ? ? ? 21  ASN B OD1  1 
ATOM   1926 N  ND2  . ASN B  1 21  ? 8.492   20.763 3.057   1.000 20.32418  ? ? ? ? ? ? 21  ASN B ND2  1 
ATOM   1927 H  H    . ASN B  1 21  ? 8.717   17.161 4.207   1.000 19.16993  ? ? ? ? ? ? 21  ASN B H    1 
ATOM   1928 H  HA   . ASN B  1 21  ? 6.781   17.295 2.406   1.000 16.93721  ? ? ? ? ? ? 21  ASN B HA   1 
ATOM   1929 H  HB2  . ASN B  1 21  ? 9.337   18.469 2.440   1.000 20.92120  ? ? ? ? ? ? 21  ASN B HB2  1 
ATOM   1930 H  HB3  . ASN B  1 21  ? 8.340   18.681 1.221   1.000 20.92120  ? ? ? ? ? ? 21  ASN B HB3  1 
ATOM   1931 H  HD21 . ASN B  1 21  ? 8.167   21.447 3.466   1.000 24.45223  ? ? ? ? ? ? 21  ASN B HD21 1 
ATOM   1932 H  HD22 . ASN B  1 21  ? 9.293   20.787 2.747   1.000 24.45223  ? ? ? ? ? ? 21  ASN B HD22 1 
ATOM   1933 N  N    . ILE B  1 22  ? 9.222   15.361 1.731   1.000 14.97942  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B N    1 
ATOM   1934 C  CA   . ILE B  1 22  ? 9.533   14.198 0.902   1.000 14.53249  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CA   1 
ATOM   1935 C  C    . ILE B  1 22  ? 8.359   13.224 0.916   1.000 18.80086  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B C    1 
ATOM   1936 O  O    . ILE B  1 22  ? 7.899   12.753 -0.135  1.000 15.14490  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B O    1 
ATOM   1937 C  CB   . ILE B  1 22  ? 10.832  13.531 1.381   1.000 18.15087  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CB   1 
ATOM   1938 C  CG1  . ILE B  1 22  ? 12.009  14.469 1.143   1.000 17.43193  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CG1  1 
ATOM   1939 C  CG2  . ILE B  1 22  ? 11.057  12.197 0.680   1.000 14.66540  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CG2  1 
ATOM   1940 C  CD1  . ILE B  1 22  ? 13.294  14.036 1.817   1.000 16.86228  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CD1  1 
ATOM   1941 H  H    . ILE B  1 22  ? 9.778   15.506 2.370   1.000 18.03852  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B H    1 
ATOM   1942 H  HA   . ILE B  1 22  ? 9.672   14.489 -0.013  1.000 17.50220  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B HA   1 
ATOM   1943 H  HB   . ILE B  1 22  ? 10.754  13.354 2.331   1.000 21.84426  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B HB   1 
ATOM   1944 H  HG12 . ILE B  1 22  ? 12.179  14.519 0.189   1.000 20.98152  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B HG12 1 
ATOM   1945 H  HG13 . ILE B  1 22  ? 11.779  15.347 1.485   1.000 20.98152  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B HG13 1 
ATOM   1946 H  HG21 . ILE B  1 22  ? 11.949  11.877 0.889   1.000 17.66169  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B HG21 1 
ATOM   1947 H  HG22 . ILE B  1 22  ? 10.396  11.560 0.993   1.000 17.66169  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B HG22 1 
ATOM   1948 H  HG23 . ILE B  1 22  ? 10.967  12.324 -0.277  1.000 17.66169  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B HG23 1 
ATOM   1949 H  HD11 . ILE B  1 22  ? 13.926  14.771 1.795   1.000 20.29794  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B HD11 1 
ATOM   1950 H  HD12 . ILE B  1 22  ? 13.103  13.792 2.736   1.000 20.29794  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B HD12 1 
ATOM   1951 H  HD13 . ILE B  1 22  ? 13.658  13.273 1.341   1.000 20.29794  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B HD13 1 
ATOM   1952 N  N    . LEU B  1 23  ? 7.851   12.913 2.108   1.000 15.60052  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B N    1 
ATOM   1953 C  CA   . LEU B  1 23  ? 6.746   11.969 2.193   1.000 15.99742  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B CA   1 
ATOM   1954 C  C    . LEU B  1 23  ? 5.532   12.478 1.429   1.000 20.36326  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B C    1 
ATOM   1955 O  O    . LEU B  1 23  ? 4.835   11.698 0.769   1.000 17.98422  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B O    1 
ATOM   1956 C  CB   . LEU B  1 23  ? 6.390   11.702 3.653   1.000 19.38867  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B CB   1 
ATOM   1957 C  CG   . LEU B  1 23  ? 7.476   11.076 4.524   1.000 16.62694  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B CG   1 
ATOM   1958 C  CD1  . LEU B  1 23  ? 6.905   10.834 5.919   1.000 19.98254  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B CD1  1 
ATOM   1959 C  CD2  . LEU B  1 23  ? 8.005   9.800  3.911   1.000 16.90114  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B CD2  1 
ATOM   1960 H  H    . LEU B  1 23  ? 8.120   13.227 2.863   1.000 18.78384  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B H    1 
ATOM   1961 H  HA   . LEU B  1 23  ? 7.022   11.128 1.796   1.000 19.26012  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B HA   1 
ATOM   1962 H  HB2  . LEU B  1 23  ? 6.152   12.549 4.062   1.000 23.32961  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B HB2  1 
ATOM   1963 H  HB3  . LEU B  1 23  ? 5.630   11.100 3.671   1.000 23.32961  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B HB3  1 
ATOM   1964 H  HG   . LEU B  1 23  ? 8.234   11.677 4.593   1.000 20.01553  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B HG   1 
ATOM   1965 H  HD11 . LEU B  1 23  ? 7.588   10.426 6.473   1.000 24.04225  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B HD11 1 
ATOM   1966 H  HD12 . LEU B  1 23  ? 6.633   11.684 6.300   1.000 24.04225  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B HD12 1 
ATOM   1967 H  HD13 . LEU B  1 23  ? 6.139   10.243 5.848   1.000 24.04225  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B HD13 1 
ATOM   1968 H  HD21 . LEU B  1 23  ? 8.587   9.361  4.551   1.000 20.34458  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B HD21 1 
ATOM   1969 H  HD22 . LEU B  1 23  ? 7.258   9.222  3.692   1.000 20.34458  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B HD22 1 
ATOM   1970 H  HD23 . LEU B  1 23  ? 8.502   10.019 3.107   1.000 20.34458  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B HD23 1 
ATOM   1971 N  N    . THR B  1 24  ? 5.253   13.779 1.522   1.000 17.53733  ? ? ? ? ? ? 24  THR B N    1 
ATOM   1972 C  CA   . THR B  1 24  ? 4.136   14.353 0.784   1.000 15.69223  ? ? ? ? ? ? 24  THR B CA   1 
ATOM   1973 C  C    . THR B  1 24  ? 4.326   14.168 -0.713  1.000 15.25526  ? ? ? ? ? ? 24  THR B C    1 
ATOM   1974 O  O    . THR B  1 24  ? 3.391   13.805 -1.432  1.000 17.52378  ? ? ? ? ? ? 24  THR B O    1 
ATOM   1975 C  CB   . THR B  1 24  ? 4.006   15.838 1.128   1.000 17.25691  ? ? ? ? ? ? 24  THR B CB   1 
ATOM   1976 O  OG1  . THR B  1 24  ? 3.749   15.978 2.537   1.000 24.45630  ? ? ? ? ? ? 24  THR B OG1  1 
ATOM   1977 C  CG2  . THR B  1 24  ? 2.872   16.481 0.340   1.000 17.58414  ? ? ? ? ? ? 24  THR B CG2  1 
ATOM   1978 H  H    . THR B  1 24  ? 5.690   14.344 2.001   1.000 21.10800  ? ? ? ? ? ? 24  THR B H    1 
ATOM   1979 H  HA   . THR B  1 24  ? 3.315   13.907 1.043   1.000 18.89389  ? ? ? ? ? ? 24  THR B HA   1 
ATOM   1980 H  HB   . THR B  1 24  ? 4.828   16.297 0.898   1.000 20.77150  ? ? ? ? ? ? 24  THR B HB   1 
ATOM   1981 H  HG1  . THR B  1 24  ? 3.634   16.788 2.729   1.000 29.41077  ? ? ? ? ? ? 24  THR B HG1  1 
ATOM   1982 H  HG21 . THR B  1 24  ? 2.657   17.349 0.716   1.000 21.16418  ? ? ? ? ? ? 24  THR B HG21 1 
ATOM   1983 H  HG22 . THR B  1 24  ? 3.135   16.596 -0.586  1.000 21.16418  ? ? ? ? ? ? 24  THR B HG22 1 
ATOM   1984 H  HG23 . THR B  1 24  ? 2.082   15.919 0.376   1.000 21.16418  ? ? ? ? ? ? 24  THR B HG23 1 
ATOM   1985 N  N    . VAL B  1 25  ? 5.541   14.404 -1.202  1.000 13.88120  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B N    1 
ATOM   1986 C  CA   . VAL B  1 25  ? 5.806   14.241 -2.625  1.000 12.86695  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B CA   1 
ATOM   1987 C  C    . VAL B  1 25  ? 5.539   12.804 -3.059  1.000 13.98129  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B C    1 
ATOM   1988 O  O    . VAL B  1 25  ? 4.960   12.555 -4.122  1.000 18.10397  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B O    1 
ATOM   1989 C  CB   . VAL B  1 25  ? 7.251   14.678 -2.938  1.000 13.97473  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B CB   1 
ATOM   1990 C  CG1  . VAL B  1 25  ? 7.660   14.222 -4.331  1.000 19.25555  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B CG1  1 
ATOM   1991 C  CG2  . VAL B  1 25  ? 7.366   16.194 -2.796  1.000 13.49847  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B CG2  1 
ATOM   1992 H  H    . VAL B  1 25  ? 6.220   14.656 -0.739  1.000 16.72065  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B H    1 
ATOM   1993 H  HA   . VAL B  1 25  ? 5.201   14.812 -3.125  1.000 15.50355  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B HA   1 
ATOM   1994 H  HB   . VAL B  1 25  ? 7.861   14.264 -2.308  1.000 16.83288  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B HB   1 
ATOM   1995 H  HG11 . VAL B  1 25  ? 8.485   14.667 -4.579  1.000 23.16986  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B HG11 1 
ATOM   1996 H  HG12 . VAL B  1 25  ? 7.792   13.261 -4.322  1.000 23.16986  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B HG12 1 
ATOM   1997 H  HG13 . VAL B  1 25  ? 6.957   14.453 -4.958  1.000 23.16986  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B HG13 1 
ATOM   1998 H  HG21 . VAL B  1 25  ? 8.282   16.459 -2.976  1.000 16.26137  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B HG21 1 
ATOM   1999 H  HG22 . VAL B  1 25  ? 6.769   16.617 -3.433  1.000 16.26137  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B HG22 1 
ATOM   2000 H  HG23 . VAL B  1 25  ? 7.120   16.447 -1.893  1.000 16.26137  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B HG23 1 
ATOM   2001 N  N    . LEU B  1 26  ? 5.948   11.841 -2.242  1.000 14.80534  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B N    1 
ATOM   2002 C  CA   . LEU B  1 26  ? 5.778   10.431 -2.584  1.000 13.65532  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CA   1 
ATOM   2003 C  C    . LEU B  1 26  ? 4.353   9.957  -2.341  1.000 20.61107  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B C    1 
ATOM   2004 O  O    . LEU B  1 26  ? 3.943   8.931  -2.899  1.000 19.92279  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B O    1 
ATOM   2005 C  CB   . LEU B  1 26  ? 6.788   9.578  -1.791  1.000 16.55281  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CB   1 
ATOM   2006 C  CG   . LEU B  1 26  ? 8.254   9.811  -2.149  1.000 19.42178  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CG   1 
ATOM   2007 C  CD1  . LEU B  1 26  ? 9.194   9.023  -1.267  1.000 16.57358  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CD1  1 
ATOM   2008 C  CD2  . LEU B  1 26  ? 8.471   9.440  -3.630  1.000 20.22820  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CD2  1 
ATOM   2009 H  H    . LEU B  1 26  ? 6.328   11.974 -1.482  1.000 17.82962  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B H    1 
ATOM   2010 H  HA   . LEU B  1 26  ? 5.971   10.293 -3.525  1.000 16.44959  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B HA   1 
ATOM   2011 H  HB2  . LEU B  1 26  ? 6.684   9.779  -0.848  1.000 19.92658  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B HB2  1 
ATOM   2012 H  HB3  . LEU B  1 26  ? 6.594   8.642  -1.955  1.000 19.92658  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B HB3  1 
ATOM   2013 H  HG   . LEU B  1 26  ? 8.466   10.746 -2.006  1.000 23.36934  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B HG   1 
ATOM   2014 H  HD11 . LEU B  1 26  ? 10.107  9.195  -1.545  1.000 19.95151  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B HD11 1 
ATOM   2015 H  HD12 . LEU B  1 26  ? 9.071   9.302  -0.346  1.000 19.95151  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B HD12 1 
ATOM   2016 H  HD13 . LEU B  1 26  ? 8.993   8.078  -1.356  1.000 19.95151  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B HD13 1 
ATOM   2017 H  HD21 . LEU B  1 26  ? 9.424   9.377  -3.803  1.000 24.33705  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B HD21 1 
ATOM   2018 H  HD22 . LEU B  1 26  ? 8.045   8.587  -3.808  1.000 24.33705  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B HD22 1 
ATOM   2019 H  HD23 . LEU B  1 26  ? 8.079   10.129 -4.188  1.000 24.33705  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B HD23 1 
ATOM   2020 N  N    . GLY B  1 27  ? 3.588   10.683 -1.533  1.000 16.41586  ? ? ? ? ? ? 27  GLY B N    1 
ATOM   2021 C  CA   . GLY B  1 27  ? 2.168   10.406 -1.440  1.000 16.37448  ? ? ? ? ? ? 27  GLY B CA   1 
ATOM   2022 C  C    . GLY B  1 27  ? 1.457   10.593 -2.761  1.000 19.41563  ? ? ? ? ? ? 27  GLY B C    1 
ATOM   2023 O  O    . GLY B  1 27  ? 0.436   9.949  -3.016  1.000 22.83761  ? ? ? ? ? ? 27  GLY B O    1 
ATOM   2024 H  H    . GLY B  1 27  ? 3.862   11.330 -1.037  1.000 19.76225  ? ? ? ? ? ? 27  GLY B H    1 
ATOM   2025 H  HA2  . GLY B  1 27  ? 2.038   9.490  -1.150  1.000 19.71259  ? ? ? ? ? ? 27  GLY B HA2  1 
ATOM   2026 H  HA3  . GLY B  1 27  ? 1.767   11.004 -0.789  1.000 19.71259  ? ? ? ? ? ? 27  GLY B HA3  1 
ATOM   2027 N  N    . GLU B  1 28  ? 1.975   11.475 -3.620  1.000 18.48308  ? ? ? ? ? ? 28  GLU B N    1 
ATOM   2028 C  CA   . GLU B  1 28  ? 1.352   11.672 -4.922  1.000 18.66404  ? ? ? ? ? ? 28  GLU B CA   1 
ATOM   2029 C  C    . GLU B  1 28  ? 1.592   10.470 -5.825  1.000 18.29644  ? ? ? ? ? ? 28  GLU B C    1 
ATOM   2030 O  O    . GLU B  1 28  ? 0.673   9.990  -6.502  1.000 22.41296  ? ? ? ? ? ? 28  GLU B O    1 
ATOM   2031 C  CB   . GLU B  1 28  ? 1.876   12.941 -5.591  1.000 16.92477  ? ? ? ? ? ? 28  GLU B CB   1 
ATOM   2032 C  CG   . GLU B  1 28  ? 1.141   13.161 -6.916  1.000 19.39557  ? ? ? ? ? ? 28  GLU B CG   1 
ATOM   2033 C  CD   . GLU B  1 28  ? 1.560   14.408 -7.657  1.000 36.41867  ? ? ? ? ? ? 28  GLU B CD   1 
ATOM   2034 O  OE1  . GLU B  1 28  ? 2.735   14.801 -7.573  1.000 25.49074  ? ? ? ? ? ? 28  GLU B OE1  1 
ATOM   2035 O  OE2  . GLU B  1 28  ? 0.694   14.989 -8.344  1.000 37.83355  ? ? ? ? ? ? 28  GLU B OE2  1 
ATOM   2036 H  H    . GLU B  1 28  ? 2.670   11.960 -3.475  1.000 22.24290  ? ? ? ? ? ? 28  GLU B H    1 
ATOM   2037 H  HA   . GLU B  1 28  ? 0.397   11.781 -4.787  1.000 22.46005  ? ? ? ? ? ? 28  GLU B HA   1 
ATOM   2038 H  HB2  . GLU B  1 28  ? 1.719   13.705 -5.014  1.000 20.37294  ? ? ? ? ? ? 28  GLU B HB2  1 
ATOM   2039 H  HB3  . GLU B  1 28  ? 2.825   12.850 -5.770  1.000 20.37294  ? ? ? ? ? ? 28  GLU B HB3  1 
ATOM   2040 H  HG2  . GLU B  1 28  ? 1.312   12.403 -7.496  1.000 22.95864  ? ? ? ? ? ? 28  GLU B HG2  1 
ATOM   2041 H  HG3  . GLU B  1 28  ? 0.190   13.232 -6.736  1.000 22.95864  ? ? ? ? ? ? 28  GLU B HG3  1 
ATOM   2042 N  N    . GLU B  1 29  ? 2.835   10.004 -5.884  1.000 20.95768  ? ? ? ? ? ? 29  GLU B N    1 
ATOM   2043 C  CA   . GLU B  1 29  ? 3.212   8.850  -6.688  1.000 18.60870  ? ? ? ? ? ? 29  GLU B CA   1 
ATOM   2044 C  C    . GLU B  1 29  ? 4.665   8.547  -6.373  1.000 15.89035  ? ? ? ? ? ? 29  GLU B C    1 
ATOM   2045 O  O    . GLU B  1 29  ? 5.405   9.421  -5.924  1.000 18.39722  ? ? ? ? ? ? 29  GLU B O    1 
ATOM   2046 C  CB   . GLU B  1 29  ? 3.027   9.113  -8.183  1.000 24.05829  ? ? ? ? ? ? 29  GLU B CB   1 
ATOM   2047 C  CG   . GLU B  1 29  ? 3.914   10.222 -8.714  1.000 27.87433  ? ? ? ? ? ? 29  GLU B CG   1 
ATOM   2048 C  CD   . GLU B  1 29  ? 3.595   10.588 -10.145 1.000 55.44765  ? ? ? ? ? ? 29  GLU B CD   1 
ATOM   2049 O  OE1  . GLU B  1 29  ? 2.422   10.902 -10.426 1.000 45.12299  ? ? ? ? ? ? 29  GLU B OE1  1 
ATOM   2050 O  OE2  . GLU B  1 29  ? 4.518   10.555 -10.983 1.000 47.73140  ? ? ? ? ? ? 29  GLU B OE2  1 
ATOM   2051 H  H    . GLU B  1 29  ? 3.496   10.350 -5.456  1.000 25.21242  ? ? ? ? ? ? 29  GLU B H    1 
ATOM   2052 H  HA   . GLU B  1 29  ? 2.664   8.085  -6.455  1.000 22.39365  ? ? ? ? ? ? 29  GLU B HA   1 
ATOM   2053 H  HB2  . GLU B  1 29  ? 3.239   8.303  -8.672  1.000 28.93315  ? ? ? ? ? ? 29  GLU B HB2  1 
ATOM   2054 H  HB3  . GLU B  1 29  ? 2.105   9.367  -8.345  1.000 28.93315  ? ? ? ? ? ? 29  GLU B HB3  1 
ATOM   2055 H  HG2  . GLU B  1 29  ? 3.794   11.013 -8.167  1.000 33.51240  ? ? ? ? ? ? 29  GLU B HG2  1 
ATOM   2056 H  HG3  . GLU B  1 29  ? 4.839   9.931  -8.678  1.000 33.51240  ? ? ? ? ? ? 29  GLU B HG3  1 
ATOM   2057 N  N    . ALA B  1 30  ? 5.062   7.296  -6.596  1.000 16.81725  ? ? ? ? ? ? 30  ALA B N    1 
ATOM   2058 C  CA   . ALA B  1 30  ? 6.468   6.931  -6.479  1.000 15.96831  ? ? ? ? ? ? 30  ALA B CA   1 
ATOM   2059 C  C    . ALA B  1 30  ? 7.290   7.702  -7.502  1.000 22.09208  ? ? ? ? ? ? 30  ALA B C    1 
ATOM   2060 O  O    . ALA B  1 30  ? 6.840   7.971  -8.618  1.000 19.08413  ? ? ? ? ? ? 30  ALA B O    1 
ATOM   2061 C  CB   . ALA B  1 30  ? 6.654   5.428  -6.673  1.000 17.78419  ? ? ? ? ? ? 30  ALA B CB   1 
ATOM   2062 H  H    . ALA B  1 30  ? 4.542   6.646  -6.815  1.000 20.03789  ? ? ? ? ? ? 30  ALA B H    1 
ATOM   2063 H  HA   . ALA B  1 30  ? 6.790   7.152  -5.591  1.000 18.84593  ? ? ? ? ? ? 30  ALA B HA   1 
ATOM   2064 H  HB1  . ALA B  1 30  ? 7.594   5.212  -6.580  1.000 21.02498  ? ? ? ? ? ? 30  ALA B HB1  1 
ATOM   2065 H  HB2  . ALA B  1 30  ? 6.137   4.957  -6.001  1.000 21.02498  ? ? ? ? ? ? 30  ALA B HB2  1 
ATOM   2066 H  HB3  . ALA B  1 30  ? 6.344   5.184  -7.559  1.000 21.02498  ? ? ? ? ? ? 30  ALA B HB3  1 
ATOM   2067 N  N    . ARG B  1 31  ? 8.520   8.040  -7.126  1.000 16.99139  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B N    1 
ATOM   2068 C  CA   . ARG B  1 31  ? 9.316   8.938  -7.948  1.000 19.12926  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CA   1 
ATOM   2069 C  C    . ARG B  1 31  ? 10.792  8.568  -7.890  1.000 21.48844  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B C    1 
ATOM   2070 O  O    . ARG B  1 31  ? 11.297  8.110  -6.860  1.000 20.38550  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B O    1 
ATOM   2071 C  CB   . ARG B  1 31  ? 9.162   10.401 -7.496  1.000 21.06407  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CB   1 
ATOM   2072 C  CG   . ARG B  1 31  ? 7.794   11.010 -7.717  1.000 34.31339  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CG   1 
ATOM   2073 C  CD   . ARG B  1 31  ? 7.894   12.525 -7.868  1.000 34.98478  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CD   1 
ATOM   2074 N  NE   . ARG B  1 31  ? 6.602   13.124 -8.210  1.000 32.76001  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B NE   1 
ATOM   2075 C  CZ   . ARG B  1 31  ? 6.123   13.209 -9.446  1.000 57.27092  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CZ   1 
ATOM   2076 N  NH1  . ARG B  1 31  ? 6.825   12.737 -10.464 1.000 62.66590  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B NH1  1 
ATOM   2077 N  NH2  . ARG B  1 31  ? 4.940   13.763 -9.670  1.000 46.74254  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B NH2  1 
ATOM   2078 H  H    . ARG B  1 31  ? 8.908   7.766  -6.409  1.000 20.45288  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B H    1 
ATOM   2079 H  HA   . ARG B  1 31  ? 9.017   8.838  -8.865  1.000 23.01832  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B HA   1 
ATOM   2080 H  HB2  . ARG B  1 31  ? 9.349   10.448 -6.546  1.000 25.34009  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B HB2  1 
ATOM   2081 H  HB3  . ARG B  1 31  ? 9.801   10.941 -7.988  1.000 25.34009  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B HB3  1 
ATOM   2082 H  HG2  . ARG B  1 31  ? 7.403   10.645 -8.527  1.000 41.23928  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B HG2  1 
ATOM   2083 H  HG3  . ARG B  1 31  ? 7.225   10.814 -6.956  1.000 41.23928  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B HG3  1 
ATOM   2084 H  HD2  . ARG B  1 31  ? 8.196   12.911 -7.031  1.000 42.04494  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B HD2  1 
ATOM   2085 H  HD3  . ARG B  1 31  ? 8.523   12.736 -8.576  1.000 42.04494  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B HD3  1 
ATOM   2086 H  HE   . ARG B  1 31  ? 6.123   13.442 -7.570  1.000 39.37522  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B HE   1 
ATOM   2087 H  HH11 . ARG B  1 31  ? 7.593   12.375 -10.326 1.000 75.26229  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B HH11 1 
ATOM   2088 H  HH12 . ARG B  1 31  ? 6.514   12.792 -11.264 1.000 75.26229  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B HH12 1 
ATOM   2089 H  HH21 . ARG B  1 31  ? 4.478   14.071 -9.013  1.000 56.15426  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B HH21 1 
ATOM   2090 H  HH22 . ARG B  1 31  ? 4.634   13.815 -10.472 1.000 56.15426  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B HH22 1 
ATOM   2091 N  N    . TYR B  1 32  ? 11.481  8.784  -9.009  1.000 21.75431  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B N    1 
ATOM   2092 C  CA   . TYR B  1 32  ? 12.936  8.788  -9.004  1.000 20.61925  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CA   1 
ATOM   2093 C  C    . TYR B  1 32  ? 13.442  9.952  -8.154  1.000 18.45846  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B C    1 
ATOM   2094 O  O    . TYR B  1 32  ? 12.752  10.952 -7.956  1.000 18.45777  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B O    1 
ATOM   2095 C  CB   . TYR B  1 32  ? 13.478  8.882  -10.433 1.000 22.02272  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CB   1 
ATOM   2096 C  CG   . TYR B  1 32  ? 13.175  7.672  -11.290 1.000 26.19452  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CG   1 
ATOM   2097 C  CD1  . TYR B  1 32  ? 13.838  6.469  -11.086 1.000 29.48311  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CD1  1 
ATOM   2098 C  CD2  . TYR B  1 32  ? 12.241  7.734  -12.315 1.000 58.33721  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CD2  1 
ATOM   2099 C  CE1  . TYR B  1 32  ? 13.576  5.362  -11.872 1.000 33.23595  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CE1  1 
ATOM   2100 C  CE2  . TYR B  1 32  ? 11.969  6.630  -13.104 1.000 67.42022  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CE2  1 
ATOM   2101 C  CZ   . TYR B  1 32  ? 12.639  5.447  -12.876 1.000 59.71454  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CZ   1 
ATOM   2102 O  OH   . TYR B  1 32  ? 12.380  4.342  -13.652 1.000 59.60919  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B OH   1 
ATOM   2103 H  H    . TYR B  1 32  ? 11.130  8.930  -9.781  1.000 26.16838  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B H    1 
ATOM   2104 H  HA   . TYR B  1 32  ? 13.274  7.962  -8.623  1.000 24.80631  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B HA   1 
ATOM   2105 H  HB2  . TYR B  1 32  ? 13.083  9.655  -10.864 1.000 26.49048  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B HB2  1 
ATOM   2106 H  HB3  . TYR B  1 32  ? 14.442  8.981  -10.393 1.000 26.49048  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B HB3  1 
ATOM   2107 H  HD1  . TYR B  1 32  ? 14.471  6.406  -10.407 1.000 35.44295  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B HD1  1 
ATOM   2108 H  HD2  . TYR B  1 32  ? 11.790  8.531  -12.474 1.000 70.06786  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B HD2  1 
ATOM   2109 H  HE1  . TYR B  1 32  ? 14.031  4.564  -11.723 1.000 39.94635  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B HE1  1 
ATOM   2110 H  HE2  . TYR B  1 32  ? 11.337  6.686  -13.785 1.000 80.96747  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B HE2  1 
ATOM   2111 H  HH   . TYR B  1 32  ? 11.781  4.519  -14.213 1.000 71.59424  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B HH   1 
ATOM   2112 N  N    . GLY B  1 33  ? 14.665  9.809  -7.641  1.000 18.60529  ? ? ? ? ? ? 33  GLY B N    1 
ATOM   2113 C  CA   . GLY B  1 33  ? 15.206  10.830 -6.760  1.000 17.94685  ? ? ? ? ? ? 33  GLY B CA   1 
ATOM   2114 C  C    . GLY B  1 33  ? 15.232  12.210 -7.394  1.000 15.94054  ? ? ? ? ? ? 33  GLY B C    1 
ATOM   2115 O  O    . GLY B  1 33  ? 14.844  13.202 -6.768  1.000 15.72335  ? ? ? ? ? ? 33  GLY B O    1 
ATOM   2116 H  H    . GLY B  1 33  ? 15.191  9.144  -7.785  1.000 22.38956  ? ? ? ? ? ? 33  GLY B H    1 
ATOM   2117 H  HA2  . GLY B  1 33  ? 14.664  10.877 -5.957  1.000 21.59943  ? ? ? ? ? ? 33  GLY B HA2  1 
ATOM   2118 H  HA3  . GLY B  1 33  ? 16.113  10.592 -6.515  1.000 21.59943  ? ? ? ? ? ? 33  GLY B HA3  1 
ATOM   2119 N  N    . LEU B  1 34  ? 15.700  12.291 -8.644  1.000 16.95662  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B N    1 
ATOM   2120 C  CA   . LEU B  1 34  ? 15.766  13.582 -9.317  1.000 19.72482  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B CA   1 
ATOM   2121 C  C    . LEU B  1 34  ? 14.390  14.213 -9.434  1.000 19.52704  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B C    1 
ATOM   2122 O  O    . LEU B  1 34  ? 14.266  15.443 -9.431  1.000 20.67028  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B O    1 
ATOM   2123 C  CB   . LEU B  1 34  ? 16.388  13.413 -10.702 1.000 24.58392  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B CB   1 
ATOM   2124 C  CG   . LEU B  1 34  ? 16.583  14.652 -11.585 1.000 30.56604  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B CG   1 
ATOM   2125 C  CD1  . LEU B  1 34  ? 17.586  15.606 -10.967 1.000 28.65310  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B CD1  1 
ATOM   2126 C  CD2  . LEU B  1 34  ? 17.022  14.243 -12.997 1.000 29.58690  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B CD2  1 
ATOM   2127 H  H    . LEU B  1 34  ? 15.979  11.626 -9.113  1.000 20.41115  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B H    1 
ATOM   2128 H  HA   . LEU B  1 34  ? 16.331  14.179 -8.802  1.000 23.73300  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B HA   1 
ATOM   2129 H  HB2  . LEU B  1 34  ? 17.268  13.023 -10.580 1.000 29.56391  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B HB2  1 
ATOM   2130 H  HB3  . LEU B  1 34  ? 15.822  12.806 -11.202 1.000 29.56391  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B HB3  1 
ATOM   2131 H  HG   . LEU B  1 34  ? 15.736  15.120 -11.657 1.000 36.74246  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B HG   1 
ATOM   2132 H  HD11 . LEU B  1 34  ? 17.715  16.359 -11.564 1.000 34.44693  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B HD11 1 
ATOM   2133 H  HD12 . LEU B  1 34  ? 17.244  15.915 -10.114 1.000 34.44693  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B HD12 1 
ATOM   2134 H  HD13 . LEU B  1 34  ? 18.427  15.140 -10.837 1.000 34.44693  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B HD13 1 
ATOM   2135 H  HD21 . LEU B  1 34  ? 17.047  15.032 -13.561 1.000 35.56749  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B HD21 1 
ATOM   2136 H  HD22 . LEU B  1 34  ? 17.904  13.842 -12.950 1.000 35.56749  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B HD22 1 
ATOM   2137 H  HD23 . LEU B  1 34  ? 16.386  13.603 -13.353 1.000 35.56749  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B HD23 1 
ATOM   2138 N  N    . ALA B  1 35  ? 13.349  13.392 -9.562  1.000 16.70987  ? ? ? ? ? ? 35  ALA B N    1 
ATOM   2139 C  CA   . ALA B  1 35  ? 11.991  13.923 -9.639  1.000 19.96746  ? ? ? ? ? ? 35  ALA B CA   1 
ATOM   2140 C  C    . ALA B  1 35  ? 11.521  14.462 -8.292  1.000 20.05175  ? ? ? ? ? ? 35  ALA B C    1 
ATOM   2141 O  O    . ALA B  1 35  ? 10.830  15.486 -8.237  1.000 17.17016  ? ? ? ? ? ? 35  ALA B O    1 
ATOM   2142 C  CB   . ALA B  1 35  ? 11.040  12.847 -10.156 1.000 19.00064  ? ? ? ? ? ? 35  ALA B CB   1 
ATOM   2143 H  H    . ALA B  1 35  ? 13.398  12.534 -9.606  1.000 20.11505  ? ? ? ? ? ? 35  ALA B H    1 
ATOM   2144 H  HA   . ALA B  1 35  ? 11.980  14.661 -10.269 1.000 24.02416  ? ? ? ? ? ? 35  ALA B HA   1 
ATOM   2145 H  HB1  . ALA B  1 35  ? 10.140  13.208 -10.186 1.000 22.86397  ? ? ? ? ? ? 35  ALA B HB1  1 
ATOM   2146 H  HB2  . ALA B  1 35  ? 11.319  12.579 -11.045 1.000 22.86397  ? ? ? ? ? ? 35  ALA B HB2  1 
ATOM   2147 H  HB3  . ALA B  1 35  ? 11.070  12.085 -9.556  1.000 22.86397  ? ? ? ? ? ? 35  ALA B HB3  1 
ATOM   2148 N  N    . ILE B  1 36  ? 11.885  13.791 -7.193  1.000 18.87051  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B N    1 
ATOM   2149 C  CA   . ILE B  1 36  ? 11.602  14.333 -5.866  1.000 13.47684  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CA   1 
ATOM   2150 C  C    . ILE B  1 36  ? 12.247  15.705 -5.726  1.000 14.44434  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B C    1 
ATOM   2151 O  O    . ILE B  1 36  ? 11.635  16.656 -5.221  1.000 16.92205  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B O    1 
ATOM   2152 C  CB   . ILE B  1 36  ? 12.105  13.373 -4.771  1.000 14.99192  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CB   1 
ATOM   2153 C  CG1  . ILE B  1 36  ? 11.458  11.994 -4.911  1.000 17.11893  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CG1  1 
ATOM   2154 C  CG2  . ILE B  1 36  ? 11.859  13.985 -3.381  1.000 15.48675  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CG2  1 
ATOM   2155 C  CD1  . ILE B  1 36  ? 12.023  10.965 -3.951  1.000 18.72333  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CD1  1 
ATOM   2156 H  H    . ILE B  1 36  ? 12.289  13.033 -7.190  1.000 22.70782  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B H    1 
ATOM   2157 H  HA   . ILE B  1 36  ? 10.642  14.425 -5.765  1.000 16.23541  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B HA   1 
ATOM   2158 H  HB   . ILE B  1 36  ? 13.060  13.249 -4.880  1.000 18.05352  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B HB   1 
ATOM   2159 H  HG12 . ILE B  1 36  ? 10.507  12.074 -4.735  1.000 20.60592  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B HG12 1 
ATOM   2160 H  HG13 . ILE B  1 36  ? 11.603  11.670 -5.813  1.000 20.60592  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B HG13 1 
ATOM   2161 H  HG21 . ILE B  1 36  ? 12.051  13.317 -2.704  1.000 18.64730  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B HG21 1 
ATOM   2162 H  HG22 . ILE B  1 36  ? 12.443  14.751 -3.266  1.000 18.64730  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B HG22 1 
ATOM   2163 H  HG23 . ILE B  1 36  ? 10.932  14.263 -3.318  1.000 18.64730  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B HG23 1 
ATOM   2164 H  HD11 . ILE B  1 36  ? 11.722  10.083 -4.220  1.000 22.53121  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B HD11 1 
ATOM   2165 H  HD12 . ILE B  1 36  ? 12.992  11.007 -3.978  1.000 22.53121  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B HD12 1 
ATOM   2166 H  HD13 . ILE B  1 36  ? 11.708  11.162 -3.055  1.000 22.53121  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B HD13 1 
ATOM   2167 N  N    . LYS B  1 37  ? 13.505  15.818 -6.174  1.000 15.19918  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B N    1 
ATOM   2168 C  CA   . LYS B  1 37  ? 14.235  17.078 -6.096  1.000 18.79659  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B CA   1 
ATOM   2169 C  C    . LYS B  1 37  ? 13.480  18.183 -6.807  1.000 16.92603  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B C    1 
ATOM   2170 O  O    . LYS B  1 37  ? 13.323  19.290 -6.280  1.000 19.63219  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B O    1 
ATOM   2171 C  CB   . LYS B  1 37  ? 15.630  16.907 -6.709  1.000 20.75447  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B CB   1 
ATOM   2172 C  CG   . LYS B  1 37  ? 16.507  18.165 -6.678  1.000 35.43866  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B CG   1 
ATOM   2173 C  CD   . LYS B  1 37  ? 17.741  18.039 -7.585  1.000 33.68176  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B CD   1 
ATOM   2174 C  CE   . LYS B  1 37  ? 18.494  19.363 -7.683  1.000 44.05226  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B CE   1 
ATOM   2175 N  NZ   . LYS B  1 37  ? 19.538  19.353 -8.745  1.000 84.76821  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B NZ   1 
ATOM   2176 H  H    . LYS B  1 37  ? 13.956  15.178 -6.528  1.000 18.30223  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B H    1 
ATOM   2177 H  HA   . LYS B  1 37  ? 14.340  17.327 -5.164  1.000 22.61912  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B HA   1 
ATOM   2178 H  HB2  . LYS B  1 37  ? 16.098  16.213 -6.219  1.000 24.96858  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B HB2  1 
ATOM   2179 H  HB3  . LYS B  1 37  ? 15.527  16.646 -7.637  1.000 24.96858  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B HB3  1 
ATOM   2180 H  HG2  . LYS B  1 37  ? 15.986  18.924 -6.983  1.000 42.58960  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B HG2  1 
ATOM   2181 H  HG3  . LYS B  1 37  ? 16.815  18.316 -5.771  1.000 42.58960  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B HG3  1 
ATOM   2182 H  HD2  . LYS B  1 37  ? 18.342  17.371 -7.219  1.000 40.48133  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B HD2  1 
ATOM   2183 H  HD3  . LYS B  1 37  ? 17.460  17.780 -8.476  1.000 40.48133  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B HD3  1 
ATOM   2184 H  HE2  . LYS B  1 37  ? 17.863  20.071 -7.889  1.000 52.92592  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B HE2  1 
ATOM   2185 H  HE3  . LYS B  1 37  ? 18.929  19.543 -6.835  1.000 52.92592  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B HE3  1 
ATOM   2186 H  HZ1  . LYS B  1 37  ? 19.950  20.141 -8.775  1.000 101.78506 ? ? ? ? ? ? 37  LYS B HZ1  1 
ATOM   2187 H  HZ2  . LYS B  1 37  ? 20.139  18.719 -8.575  1.000 101.78506 ? ? ? ? ? ? 37  LYS B HZ2  1 
ATOM   2188 H  HZ3  . LYS B  1 37  ? 19.165  19.192 -9.537  1.000 101.78506 ? ? ? ? ? ? 37  LYS B HZ3  1 
ATOM   2189 N  N    . ARG B  1 38  ? 13.003  17.890 -8.019  1.000 17.26249  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B N    1 
ATOM   2190 C  CA   . ARG B  1 38  ? 12.258  18.878 -8.786  1.000 18.61724  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CA   1 
ATOM   2191 C  C    . ARG B  1 38  ? 11.007  19.327 -8.048  1.000 18.53206  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B C    1 
ATOM   2192 O  O    . ARG B  1 38  ? 10.682  20.517 -8.015  1.000 18.85994  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B O    1 
ATOM   2193 C  CB   . ARG B  1 38  ? 11.859  18.306 -10.146 1.000 21.29055  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CB   1 
ATOM   2194 C  CG   . ARG B  1 38  ? 12.983  18.058 -11.095 1.000 61.61140  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CG   1 
ATOM   2195 C  CD   . ARG B  1 38  ? 12.452  17.973 -12.512 1.000 52.78989  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CD   1 
ATOM   2196 N  NE   . ARG B  1 38  ? 11.581  16.816 -12.732 1.000 34.84701  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B NE   1 
ATOM   2197 C  CZ   . ARG B  1 38  ? 12.027  15.586 -12.965 1.000 36.16114  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CZ   1 
ATOM   2198 N  NH1  . ARG B  1 38  ? 13.332  15.342 -12.976 1.000 34.31458  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B NH1  1 
ATOM   2199 N  NH2  . ARG B  1 38  ? 11.170  14.597 -13.177 1.000 37.15314  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B NH2  1 
ATOM   2200 H  H    . ARG B  1 38  ? 13.097  17.132 -8.414  1.000 20.77820  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B H    1 
ATOM   2201 H  HA   . ARG B  1 38  ? 12.837  19.644 -8.923  1.000 22.40390  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B HA   1 
ATOM   2202 H  HB2  . ARG B  1 38  ? 11.411  17.458 -10.001 1.000 25.61187  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B HB2  1 
ATOM   2203 H  HB3  . ARG B  1 38  ? 11.253  18.932 -10.574 1.000 25.61187  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B HB3  1 
ATOM   2204 H  HG2  . ARG B  1 38  ? 13.621  18.787 -11.044 1.000 73.99689  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B HG2  1 
ATOM   2205 H  HG3  . ARG B  1 38  ? 13.419  17.220 -10.874 1.000 73.99689  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B HG3  1 
ATOM   2206 H  HD2  . ARG B  1 38  ? 11.939  18.774 -12.704 1.000 63.41108  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B HD2  1 
ATOM   2207 H  HD3  . ARG B  1 38  ? 13.200  17.904 -13.125 1.000 63.41108  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B HD3  1 
ATOM   2208 H  HE   . ARG B  1 38  ? 10.730  16.940 -12.708 1.000 41.87962  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B HE   1 
ATOM   2209 H  HH11 . ARG B  1 38  ? 13.890  15.981 -12.831 1.000 41.24070  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B HH11 1 
ATOM   2210 H  HH12 . ARG B  1 38  ? 13.620  14.546 -13.127 1.000 41.24070  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B HH12 1 
ATOM   2211 H  HH21 . ARG B  1 38  ? 10.324  14.750 -13.164 1.000 44.64697  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B HH21 1 
ATOM   2212 H  HH22 . ARG B  1 38  ? 11.460  13.801 -13.328 1.000 44.64697  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B HH22 1 
ATOM   2213 N  N    . GLU B  1 39  ? 10.255  18.370 -7.498  1.000 16.24355  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B N    1 
ATOM   2214 C  CA   . GLU B  1 39  ? 9.014   18.704 -6.803  1.000 14.77214  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B CA   1 
ATOM   2215 C  C    . GLU B  1 39  ? 9.282   19.559 -5.568  1.000 16.36239  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B C    1 
ATOM   2216 O  O    . GLU B  1 39  ? 8.536   20.506 -5.284  1.000 18.72456  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B O    1 
ATOM   2217 C  CB   . GLU B  1 39  ? 8.262   17.426 -6.407  1.000 19.72552  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B CB   1 
ATOM   2218 C  CG   . GLU B  1 39  ? 7.709   16.620 -7.577  1.000 24.26111  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B CG   1 
ATOM   2219 C  CD   . GLU B  1 39  ? 6.576   17.323 -8.309  1.000 32.07174  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B CD   1 
ATOM   2220 O  OE1  . GLU B  1 39  ? 5.853   18.119 -7.676  1.000 29.25508  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B OE1  1 
ATOM   2221 O  OE2  . GLU B  1 39  ? 6.409   17.076 -9.519  1.000 38.69795  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B OE2  1 
ATOM   2222 H  H    . GLU B  1 39  ? 10.438  17.530 -7.513  1.000 19.55547  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B H    1 
ATOM   2223 H  HA   . GLU B  1 39  ? 8.451   19.210 -7.409  1.000 17.78978  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B HA   1 
ATOM   2224 H  HB2  . GLU B  1 39  ? 8.870   16.850 -5.918  1.000 23.73383  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B HB2  1 
ATOM   2225 H  HB3  . GLU B  1 39  ? 7.512   17.672 -5.844  1.000 23.73383  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B HB3  1 
ATOM   2226 H  HG2  . GLU B  1 39  ? 8.423   16.462 -8.214  1.000 29.17654  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B HG2  1 
ATOM   2227 H  HG3  . GLU B  1 39  ? 7.369   15.775 -7.243  1.000 29.17654  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B HG3  1 
ATOM   2228 N  N    . LEU B  1 40  ? 10.355  19.257 -4.838  1.000 14.05992  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B N    1 
ATOM   2229 C  CA   . LEU B  1 40  ? 10.694  20.048 -3.663  1.000 14.90682  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CA   1 
ATOM   2230 C  C    . LEU B  1 40  ? 11.153  21.446 -4.061  1.000 19.02608  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B C    1 
ATOM   2231 O  O    . LEU B  1 40  ? 10.836  22.423 -3.375  1.000 18.07835  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B O    1 
ATOM   2232 C  CB   . LEU B  1 40  ? 11.769  19.339 -2.844  1.000 15.56856  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CB   1 
ATOM   2233 C  CG   . LEU B  1 40  ? 11.369  18.013 -2.188  1.000 16.18764  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CG   1 
ATOM   2234 C  CD1  . LEU B  1 40  ? 12.577  17.341 -1.552  1.000 20.73903  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CD1  1 
ATOM   2235 C  CD2  . LEU B  1 40  ? 10.268  18.234 -1.150  1.000 17.92393  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CD2  1 
ATOM   2236 H  H    . LEU B  1 40  ? 10.895  18.608 -4.999  1.000 16.93511  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B H    1 
ATOM   2237 H  HA   . LEU B  1 40  ? 9.907   20.136 -3.104  1.000 17.95139  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B HA   1 
ATOM   2238 H  HB2  . LEU B  1 40  ? 12.519  19.152 -3.430  1.000 18.74548  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B HB2  1 
ATOM   2239 H  HB3  . LEU B  1 40  ? 12.046  19.936 -2.132  1.000 18.74548  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B HB3  1 
ATOM   2240 H  HG   . LEU B  1 40  ? 11.021  17.419 -2.872  1.000 19.48838  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B HG   1 
ATOM   2241 H  HD11 . LEU B  1 40  ? 12.292  16.518 -1.125  1.000 24.95004  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B HD11 1 
ATOM   2242 H  HD12 . LEU B  1 40  ? 13.230  17.146 -2.243  1.000 24.95004  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B HD12 1 
ATOM   2243 H  HD13 . LEU B  1 40  ? 12.961  17.940 -0.893  1.000 24.95004  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B HD13 1 
ATOM   2244 H  HD21 . LEU B  1 40  ? 10.088  17.396 -0.697  1.000 21.57192  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B HD21 1 
ATOM   2245 H  HD22 . LEU B  1 40  ? 10.567  18.899 -0.510  1.000 21.57192  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B HD22 1 
ATOM   2246 H  HD23 . LEU B  1 40  ? 9.467   18.546 -1.601  1.000 21.57192  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B HD23 1 
ATOM   2247 N  N    . GLU B  1 41  ? 11.909  21.564 -5.155  1.000 18.83127  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B N    1 
ATOM   2248 C  CA   . GLU B  1 41  ? 12.358  22.882 -5.600  1.000 18.99556  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CA   1 
ATOM   2249 C  C    . GLU B  1 41  ? 11.181  23.744 -6.038  1.000 17.95035  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B C    1 
ATOM   2250 O  O    . GLU B  1 41  ? 11.163  24.959 -5.796  1.000 19.87614  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B O    1 
ATOM   2251 C  CB   . GLU B  1 41  ? 13.385  22.743 -6.728  1.000 21.16577  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CB   1 
ATOM   2252 C  CG   . GLU B  1 41  ? 14.735  22.259 -6.229  1.000 20.67673  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CG   1 
ATOM   2253 C  CD   . GLU B  1 41  ? 15.788  22.149 -7.303  1.000 26.53766  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CD   1 
ATOM   2254 O  OE1  . GLU B  1 41  ? 16.983  22.058 -6.934  1.000 24.70260  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B OE1  1 
ATOM   2255 O  OE2  . GLU B  1 41  ? 15.455  22.153 -8.516  1.000 25.56883  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B OE2  1 
ATOM   2256 H  H    . GLU B  1 41  ? 12.172  20.911 -5.649  1.000 22.66073  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B H    1 
ATOM   2257 H  HA   . GLU B  1 41  ? 12.796  23.329 -4.859  1.000 22.85788  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B HA   1 
ATOM   2258 H  HB2  . GLU B  1 41  ? 13.056  22.102 -7.378  1.000 25.46213  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B HB2  1 
ATOM   2259 H  HB3  . GLU B  1 41  ? 13.512  23.608 -7.149  1.000 25.46213  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B HB3  1 
ATOM   2260 H  HG2  . GLU B  1 41  ? 15.061  22.882 -5.561  1.000 24.87529  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B HG2  1 
ATOM   2261 H  HG3  . GLU B  1 41  ? 14.624  21.379 -5.836  1.000 24.87529  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B HG3  1 
ATOM   2262 N  N    . GLU B  1 42  ? 10.180  23.135 -6.675  1.000 19.83133  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B N    1 
ATOM   2263 C  CA   . GLU B  1 42  ? 8.985   23.893 -7.027  1.000 21.70928  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B CA   1 
ATOM   2264 C  C    . GLU B  1 42  ? 8.274   24.382 -5.773  1.000 19.60992  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B C    1 
ATOM   2265 O  O    . GLU B  1 42  ? 7.752   25.506 -5.737  1.000 24.77282  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B O    1 
ATOM   2266 C  CB   . GLU B  1 42  ? 8.052   23.042 -7.888  1.000 24.15273  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B CB   1 
ATOM   2267 C  CG   . GLU B  1 42  ? 6.859   23.812 -8.413  1.000 34.10855  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B CG   1 
ATOM   2268 C  CD   . GLU B  1 42  ? 6.077   23.058 -9.477  1.000 48.17023  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B CD   1 
ATOM   2269 O  OE1  . GLU B  1 42  ? 6.549   21.997 -9.938  1.000 51.14738  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B OE1  1 
ATOM   2270 O  OE2  . GLU B  1 42  ? 4.984   23.534 -9.851  1.000 67.78736  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B OE2  1 
ATOM   2271 H  H    . GLU B  1 42  ? 10.167  22.307 -6.907  1.000 23.86081  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B H    1 
ATOM   2272 H  HA   . GLU B  1 42  ? 9.241   24.666 -7.555  1.000 26.11435  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B HA   1 
ATOM   2273 H  HB2  . GLU B  1 42  ? 8.548   22.704 -8.650  1.000 29.04649  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B HB2  1 
ATOM   2274 H  HB3  . GLU B  1 42  ? 7.719   22.303 -7.355  1.000 29.04649  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B HB3  1 
ATOM   2275 H  HG2  . GLU B  1 42  ? 6.256   23.998 -7.676  1.000 40.99347  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B HG2  1 
ATOM   2276 H  HG3  . GLU B  1 42  ? 7.170   24.643 -8.805  1.000 40.99347  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B HG3  1 
ATOM   2277 N  N    . TYR B  1 43  ? 8.264   23.557 -4.722  1.000 19.42352  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B N    1 
ATOM   2278 C  CA   . TYR B  1 43  ? 7.635   23.961 -3.468  1.000 21.09108  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CA   1 
ATOM   2279 C  C    . TYR B  1 43  ? 8.411   25.092 -2.803  1.000 16.84947  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B C    1 
ATOM   2280 O  O    . TYR B  1 43  ? 7.845   26.146 -2.484  1.000 22.47406  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B O    1 
ATOM   2281 C  CB   . TYR B  1 43  ? 7.528   22.760 -2.533  1.000 19.64646  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CB   1 
ATOM   2282 C  CG   . TYR B  1 43  ? 7.075   23.137 -1.140  1.000 21.51026  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CG   1 
ATOM   2283 C  CD1  . TYR B  1 43  ? 5.742   23.394 -0.873  1.000 23.43096  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CD1  1 
ATOM   2284 C  CD2  . TYR B  1 43  ? 7.989   23.252 -0.100  1.000 23.82162  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CD2  1 
ATOM   2285 C  CE1  . TYR B  1 43  ? 5.323   23.752 0.393   1.000 23.36723  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CE1  1 
ATOM   2286 C  CE2  . TYR B  1 43  ? 7.576   23.610 1.173   1.000 18.49348  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CE2  1 
ATOM   2287 C  CZ   . TYR B  1 43  ? 6.244   23.858 1.409   1.000 22.03857  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CZ   1 
ATOM   2288 O  OH   . TYR B  1 43  ? 5.827   24.219 2.673   1.000 24.46707  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B OH   1 
ATOM   2289 H  H    . TYR B  1 43  ? 8.609   22.770 -4.709  1.000 23.37143  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B H    1 
ATOM   2290 H  HA   . TYR B  1 43  ? 6.738   24.282 -3.655  1.000 25.37251  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B HA   1 
ATOM   2291 H  HB2  . TYR B  1 43  ? 6.884   22.133 -2.898  1.000 23.63896  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B HB2  1 
ATOM   2292 H  HB3  . TYR B  1 43  ? 8.398   22.338 -2.461  1.000 23.63896  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B HB3  1 
ATOM   2293 H  HD1  . TYR B  1 43  ? 5.117   23.324 -1.558  1.000 28.18036  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B HD1  1 
ATOM   2294 H  HD2  . TYR B  1 43  ? 8.890   23.087 -0.261  1.000 28.64916  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B HD2  1 
ATOM   2295 H  HE1  . TYR B  1 43  ? 4.423   23.919 0.558   1.000 28.10389  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B HE1  1 
ATOM   2296 H  HE2  . TYR B  1 43  ? 8.195   23.681 1.863   1.000 22.25538  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B HE2  1 
ATOM   2297 H  HH   . TYR B  1 43  ? 5.001   24.371 2.670   1.000 29.42369  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B HH   1 
ATOM   2298 N  N    . TYR B  1 44  ? 9.718   24.897 -2.596  1.000 19.48607  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B N    1 
ATOM   2299 C  CA   . TYR B  1 44  ? 10.505  25.868 -1.841  1.000 16.10239  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CA   1 
ATOM   2300 C  C    . TYR B  1 44  ? 10.826  27.125 -2.635  1.000 20.53352  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B C    1 
ATOM   2301 O  O    . TYR B  1 44  ? 11.056  28.184 -2.040  1.000 21.88370  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B O    1 
ATOM   2302 C  CB   . TYR B  1 44  ? 11.827  25.246 -1.373  1.000 18.70807  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CB   1 
ATOM   2303 C  CG   . TYR B  1 44  ? 11.708  24.245 -0.253  1.000 20.16436  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CG   1 
ATOM   2304 C  CD1  . TYR B  1 44  ? 11.356  24.653 1.027   1.000 18.96626  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CD1  1 
ATOM   2305 C  CD2  . TYR B  1 44  ? 11.963  22.896 -0.468  1.000 18.17600  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CD2  1 
ATOM   2306 C  CE1  . TYR B  1 44  ? 11.251  23.742 2.060   1.000 17.20036  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CE1  1 
ATOM   2307 C  CE2  . TYR B  1 44  ? 11.863  21.979 0.561   1.000 19.07055  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CE2  1 
ATOM   2308 C  CZ   . TYR B  1 44  ? 11.505  22.410 1.820   1.000 17.95389  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CZ   1 
ATOM   2309 O  OH   . TYR B  1 44  ? 11.403  21.508 2.858   1.000 18.94084  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B OH   1 
ATOM   2310 H  H    . TYR B  1 44  ? 10.166  24.220 -2.880  1.000 23.44649  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B H    1 
ATOM   2311 H  HA   . TYR B  1 44  ? 9.976   26.116 -1.067  1.000 19.38608  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B HA   1 
ATOM   2312 H  HB2  . TYR B  1 44  ? 12.234  24.791 -2.126  1.000 22.51289  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B HB2  1 
ATOM   2313 H  HB3  . TYR B  1 44  ? 12.407  25.959 -1.063  1.000 22.51289  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B HB3  1 
ATOM   2314 H  HD1  . TYR B  1 44  ? 11.189  25.553 1.191   1.000 22.82272  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B HD1  1 
ATOM   2315 H  HD2  . TYR B  1 44  ? 12.205  22.605 -1.318  1.000 21.87440  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B HD2  1 
ATOM   2316 H  HE1  . TYR B  1 44  ? 11.011  24.027 2.912   1.000 20.70364  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B HE1  1 
ATOM   2317 H  HE2  . TYR B  1 44  ? 12.035  21.078 0.405   1.000 22.94787  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B HE2  1 
ATOM   2318 H  HH   . TYR B  1 44  ? 11.179  21.906 3.563   1.000 22.79222  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B HH   1 
ATOM   2319 N  N    . GLY B  1 45  ? 10.882  27.035 -3.962  1.000 21.42373  ? ? ? ? ? ? 45  GLY B N    1 
ATOM   2320 C  CA   . GLY B  1 45  ? 11.326  28.166 -4.749  1.000 21.58252  ? ? ? ? ? ? 45  GLY B CA   1 
ATOM   2321 C  C    . GLY B  1 45  ? 12.802  28.454 -4.625  1.000 24.96974  ? ? ? ? ? ? 45  GLY B C    1 
ATOM   2322 O  O    . GLY B  1 45  ? 13.234  29.580 -4.886  1.000 27.19317  ? ? ? ? ? ? 45  GLY B O    1 
ATOM   2323 H  H    . GLY B  1 45  ? 10.671  26.338 -4.419  1.000 25.77169  ? ? ? ? ? ? 45  GLY B H    1 
ATOM   2324 H  HA2  . GLY B  1 45  ? 11.131  27.995 -5.684  1.000 25.96223  ? ? ? ? ? ? 45  GLY B HA2  1 
ATOM   2325 H  HA3  . GLY B  1 45  ? 10.841  28.957 -4.465  1.000 25.96223  ? ? ? ? ? ? 45  GLY B HA3  1 
ATOM   2326 N  N    . GLU B  1 46  ? 13.583  27.462 -4.204  1.000 19.76316  ? ? ? ? ? ? 46  GLU B N    1 
ATOM   2327 C  CA   . GLU B  1 46  ? 15.028  27.576 -4.086  1.000 20.51746  ? ? ? ? ? ? 46  GLU B CA   1 
ATOM   2328 C  C    . GLU B  1 46  ? 15.631  26.224 -4.429  1.000 18.52720  ? ? ? ? ? ? 46  GLU B C    1 
ATOM   2329 O  O    . GLU B  1 46  ? 14.956  25.194 -4.362  1.000 19.88184  ? ? ? ? ? ? 46  GLU B O    1 
ATOM   2330 C  CB   . GLU B  1 46  ? 15.463  27.982 -2.671  1.000 28.09639  ? ? ? ? ? ? 46  GLU B CB   1 
ATOM   2331 C  CG   . GLU B  1 46  ? 14.731  29.167 -2.092  1.000 65.81480  ? ? ? ? ? ? 46  GLU B CG   1 
ATOM   2332 C  CD   . GLU B  1 46  ? 15.097  29.393 -0.640  1.000 71.01666  ? ? ? ? ? ? 46  GLU B CD   1 
ATOM   2333 O  OE1  . GLU B  1 46  ? 15.942  28.640 -0.111  1.000 52.37617  ? ? ? ? ? ? 46  GLU B OE1  1 
ATOM   2334 O  OE2  . GLU B  1 46  ? 14.540  30.322 -0.023  1.000 86.57938  ? ? ? ? ? ? 46  GLU B OE2  1 
ATOM   2335 H  H    . GLU B  1 46  ? 13.288  26.687 -3.975  1.000 23.77900  ? ? ? ? ? ? 46  GLU B H    1 
ATOM   2336 H  HA   . GLU B  1 46  ? 15.348  28.249 -4.707  1.000 24.68416  ? ? ? ? ? ? 46  GLU B HA   1 
ATOM   2337 H  HB2  . GLU B  1 46  ? 15.314  27.230 -2.077  1.000 33.77888  ? ? ? ? ? ? 46  GLU B HB2  1 
ATOM   2338 H  HB3  . GLU B  1 46  ? 16.407  28.206 -2.693  1.000 33.77888  ? ? ? ? ? ? 46  GLU B HB3  1 
ATOM   2339 H  HG2  . GLU B  1 46  ? 14.965  29.964 -2.593  1.000 79.04096  ? ? ? ? ? ? 46  GLU B HG2  1 
ATOM   2340 H  HG3  . GLU B  1 46  ? 13.775  29.010 -2.145  1.000 79.04096  ? ? ? ? ? ? 46  GLU B HG3  1 
ATOM   2341 N  N    . GLU B  1 47  ? 16.914  26.228 -4.776  1.000 25.70537  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B N    1 
ATOM   2342 C  CA   . GLU B  1 47  ? 17.580  24.971 -5.089  1.000 23.17277  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B CA   1 
ATOM   2343 C  C    . GLU B  1 47  ? 17.580  24.047 -3.874  1.000 19.96307  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B C    1 
ATOM   2344 O  O    . GLU B  1 47  ? 17.670  24.486 -2.725  1.000 24.27186  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B O    1 
ATOM   2345 C  CB   . GLU B  1 47  ? 19.010  25.224 -5.567  1.000 25.19861  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B CB   1 
ATOM   2346 C  CG   . GLU B  1 47  ? 19.052  25.982 -6.873  1.000 33.50329  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B CG   1 
ATOM   2347 C  CD   . GLU B  1 47  ? 20.439  26.096 -7.456  1.000 49.35016  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B CD   1 
ATOM   2348 O  OE1  . GLU B  1 47  ? 21.340  25.344 -7.031  1.000 39.49886  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B OE1  1 
ATOM   2349 O  OE2  . GLU B  1 47  ? 20.621  26.946 -8.348  1.000 36.62471  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B OE2  1 
ATOM   2350 H  H    . GLU B  1 47  ? 17.411  26.927 -4.837  1.000 30.90965  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B H    1 
ATOM   2351 H  HA   . GLU B  1 47  ? 17.103  24.524 -5.806  1.000 27.87054  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B HA   1 
ATOM   2352 H  HB2  . GLU B  1 47  ? 19.480  25.747 -4.899  1.000 30.30154  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B HB2  1 
ATOM   2353 H  HB3  . GLU B  1 47  ? 19.456  24.373 -5.697  1.000 30.30154  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B HB3  1 
ATOM   2354 H  HG2  . GLU B  1 47  ? 18.495  25.521 -7.521  1.000 40.26716  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B HG2  1 
ATOM   2355 H  HG3  . GLU B  1 47  ? 18.716  26.880 -6.726  1.000 40.26716  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B HG3  1 
ATOM   2356 N  N    . VAL B  1 48  ? 17.449  22.754 -4.150  1.000 19.81843  ? ? ? ? ? ? 48  VAL B N    1 
ATOM   2357 C  CA   . VAL B  1 48  ? 17.566  21.692 -3.157  1.000 18.01470  ? ? ? ? ? ? 48  VAL B CA   1 
ATOM   2358 C  C    . VAL B  1 48  ? 18.756  20.836 -3.568  1.000 22.60425  ? ? ? ? ? ? 48  VAL B C    1 
ATOM   2359 O  O    . VAL B  1 48  ? 18.706  20.152 -4.597  1.000 23.35305  ? ? ? ? ? ? 48  VAL B O    1 
ATOM   2360 C  CB   . VAL B  1 48  ? 16.288  20.851 -3.050  1.000 22.68876  ? ? ? ? ? ? 48  VAL B CB   1 
ATOM   2361 C  CG1  . VAL B  1 48  ? 16.507  19.655 -2.135  1.000 21.05389  ? ? ? ? ? ? 48  VAL B CG1  1 
ATOM   2362 C  CG2  . VAL B  1 48  ? 15.142  21.708 -2.547  1.000 22.42648  ? ? ? ? ? ? 48  VAL B CG2  1 
ATOM   2363 H  H    . VAL B  1 48  ? 17.284  22.457 -4.940  1.000 23.84533  ? ? ? ? ? ? 48  VAL B H    1 
ATOM   2364 H  HA   . VAL B  1 48  ? 17.743  22.079 -2.285  1.000 21.68085  ? ? ? ? ? ? 48  VAL B HA   1 
ATOM   2365 H  HB   . VAL B  1 48  ? 16.057  20.514 -3.929  1.000 27.28973  ? ? ? ? ? ? 48  VAL B HB   1 
ATOM   2366 H  HG11 . VAL B  1 48  ? 15.647  19.265 -1.914  1.000 25.32787  ? ? ? ? ? ? 48  VAL B HG11 1 
ATOM   2367 H  HG12 . VAL B  1 48  ? 17.057  19.002 -2.595  1.000 25.32787  ? ? ? ? ? ? 48  VAL B HG12 1 
ATOM   2368 H  HG13 . VAL B  1 48  ? 16.953  19.952 -1.327  1.000 25.32787  ? ? ? ? ? ? 48  VAL B HG13 1 
ATOM   2369 H  HG21 . VAL B  1 48  ? 14.349  21.156 -2.461  1.000 26.97498  ? ? ? ? ? ? 48  VAL B HG21 1 
ATOM   2370 H  HG22 . VAL B  1 48  ? 15.381  22.081 -1.684  1.000 26.97498  ? ? ? ? ? ? 48  VAL B HG22 1 
ATOM   2371 H  HG23 . VAL B  1 48  ? 14.979  22.423 -3.183  1.000 26.97498  ? ? ? ? ? ? 48  VAL B HG23 1 
ATOM   2372 N  N    . ASN B  1 49  ? 19.822  20.874 -2.771  1.000 20.39191  ? ? ? ? ? ? 49  ASN B N    1 
ATOM   2373 C  CA   . ASN B  1 49  ? 21.053  20.181 -3.112  1.000 20.06852  ? ? ? ? ? ? 49  ASN B CA   1 
ATOM   2374 C  C    . ASN B  1 49  ? 20.886  18.669 -2.977  1.000 28.34823  ? ? ? ? ? ? 49  ASN B C    1 
ATOM   2375 O  O    . ASN B  1 49  ? 20.113  18.167 -2.151  1.000 20.78023  ? ? ? ? ? ? 49  ASN B O    1 
ATOM   2376 C  CB   . ASN B  1 49  ? 22.193  20.659 -2.211  1.000 23.34764  ? ? ? ? ? ? 49  ASN B CB   1 
ATOM   2377 C  CG   . ASN B  1 49  ? 22.519  22.127 -2.418  1.000 32.73143  ? ? ? ? ? ? 49  ASN B CG   1 
ATOM   2378 O  OD1  . ASN B  1 49  ? 22.587  22.607 -3.551  1.000 34.61044  ? ? ? ? ? ? 49  ASN B OD1  1 
ATOM   2379 N  ND2  . ASN B  1 49  ? 22.714  22.850 -1.323  1.000 34.32648  ? ? ? ? ? ? 49  ASN B ND2  1 
ATOM   2380 H  H    . ASN B  1 49  ? 19.857  21.298 -2.023  1.000 24.53350  ? ? ? ? ? ? 49  ASN B H    1 
ATOM   2381 H  HA   . ASN B  1 49  ? 21.284  20.374 -4.034  1.000 24.14544  ? ? ? ? ? ? 49  ASN B HA   1 
ATOM   2382 H  HB2  . ASN B  1 49  ? 21.938  20.535 -1.284  1.000 28.08038  ? ? ? ? ? ? 49  ASN B HB2  1 
ATOM   2383 H  HB3  . ASN B  1 49  ? 22.990  20.143 -2.408  1.000 28.08038  ? ? ? ? ? ? 49  ASN B HB3  1 
ATOM   2384 H  HD21 . ASN B  1 49  ? 22.901  23.687 -1.388  1.000 41.25498  ? ? ? ? ? ? 49  ASN B HD21 1 
ATOM   2385 H  HD22 . ASN B  1 49  ? 22.653  22.483 -0.548  1.000 41.25498  ? ? ? ? ? ? 49  ASN B HD22 1 
ATOM   2386 N  N    . HIS B  1 50  ? 21.619  17.945 -3.827  1.000 21.88064  ? ? ? ? ? ? 50  HIS B N    1 
ATOM   2387 C  CA   . HIS B  1 50  ? 21.778  16.501 -3.691  1.000 20.27731  ? ? ? ? ? ? 50  HIS B CA   1 
ATOM   2388 C  C    . HIS B  1 50  ? 22.052  16.100 -2.243  1.000 17.97276  ? ? ? ? ? ? 50  HIS B C    1 
ATOM   2389 O  O    . HIS B  1 50  ? 21.487  15.129 -1.730  1.000 18.89943  ? ? ? ? ? ? 50  HIS B O    1 
ATOM   2390 C  CB   . HIS B  1 50  ? 22.939  16.050 -4.594  1.000 19.43964  ? ? ? ? ? ? 50  HIS B CB   1 
ATOM   2391 C  CG   . HIS B  1 50  ? 23.002  14.573 -4.818  1.000 21.03057  ? ? ? ? ? ? 50  HIS B CG   1 
ATOM   2392 N  ND1  . HIS B  1 50  ? 23.506  13.696 -3.881  1.000 23.86827  ? ? ? ? ? ? 50  HIS B ND1  1 
ATOM   2393 C  CD2  . HIS B  1 50  ? 22.625  13.819 -5.878  1.000 22.07586  ? ? ? ? ? ? 50  HIS B CD2  1 
ATOM   2394 C  CE1  . HIS B  1 50  ? 23.434  12.464 -4.355  1.000 22.06398  ? ? ? ? ? ? 50  HIS B CE1  1 
ATOM   2395 N  NE2  . HIS B  1 50  ? 22.902  12.510 -5.564  1.000 27.24865  ? ? ? ? ? ? 50  HIS B NE2  1 
ATOM   2396 H  H    . HIS B  1 50  ? 22.040  18.272 -4.502  1.000 26.31998  ? ? ? ? ? ? 50  HIS B H    1 
ATOM   2397 H  HA   . HIS B  1 50  ? 20.962  16.059 -3.972  1.000 24.39599  ? ? ? ? ? ? 50  HIS B HA   1 
ATOM   2398 H  HB2  . HIS B  1 50  ? 22.842  16.476 -5.460  1.000 23.39078  ? ? ? ? ? ? 50  HIS B HB2  1 
ATOM   2399 H  HB3  . HIS B  1 50  ? 23.775  16.321 -4.183  1.000 23.39078  ? ? ? ? ? ? 50  HIS B HB3  1 
ATOM   2400 H  HD2  . HIS B  1 50  ? 22.248  14.129 -6.670  1.000 26.55424  ? ? ? ? ? ? 50  HIS B HD2  1 
ATOM   2401 H  HE1  . HIS B  1 50  ? 23.710  11.694 -3.912  1.000 26.16073  ? ? ? ? ? ? 50  HIS B HE1  1 
ATOM   2402 H  HE2  . HIS B  1 50  ? 22.753  11.832 -6.071  1.000 32.76159  ? ? ? ? ? ? 50  HIS B HE2  1 
ATOM   2403 N  N    . GLY B  1 51  ? 22.946  16.836 -1.579  1.000 20.63058  ? ? ? ? ? ? 51  GLY B N    1 
ATOM   2404 C  CA   . GLY B  1 51  ? 23.405  16.496 -0.247  1.000 20.94001  ? ? ? ? ? ? 51  GLY B CA   1 
ATOM   2405 C  C    . GLY B  1 51  ? 22.428  16.775 0.857   1.000 21.51407  ? ? ? ? ? ? 51  GLY B C    1 
ATOM   2406 O  O    . GLY B  1 51  ? 22.655  16.354 1.997   1.000 21.93931  ? ? ? ? ? ? 51  GLY B O    1 
ATOM   2407 H  H    . GLY B  1 51  ? 23.306  17.552 -1.890  1.000 24.81990  ? ? ? ? ? ? 51  GLY B H    1 
ATOM   2408 H  HA2  . GLY B  1 51  ? 23.612  15.548 -0.224  1.000 24.81197  ? ? ? ? ? ? 51  GLY B HA2  1 
ATOM   2409 H  HA3  . GLY B  1 51  ? 24.212  17.000 -0.060  1.000 24.81197  ? ? ? ? ? ? 51  GLY B HA3  1 
ATOM   2410 N  N    . ARG B  1 52  ? 21.356  17.499 0.555   1.000 21.30690  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B N    1 
ATOM   2411 C  CA   . ARG B  1 52  ? 20.244  17.589 1.479   1.000 23.26601  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B CA   1 
ATOM   2412 C  C    . ARG B  1 52  ? 19.219  16.493 1.223   1.000 18.85998  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B C    1 
ATOM   2413 O  O    . ARG B  1 52  ? 18.733  15.864 2.170   1.000 21.93873  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B O    1 
ATOM   2414 C  CB   . ARG B  1 52  ? 19.584  18.962 1.374   1.000 23.60751  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B CB   1 
ATOM   2415 C  CG   . ARG B  1 52  ? 18.574  19.161 2.472   1.000 26.82269  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B CG   1 
ATOM   2416 C  CD   . ARG B  1 52  ? 18.035  20.560 2.542   1.000 49.07305  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B CD   1 
ATOM   2417 N  NE   . ARG B  1 52  ? 17.250  20.719 3.765   1.000 44.12777  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B NE   1 
ATOM   2418 C  CZ   . ARG B  1 52  ? 16.394  21.710 3.981   1.000 59.57355  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B CZ   1 
ATOM   2419 N  NH1  . ARG B  1 52  ? 16.212  22.628 3.045   1.000 45.67222  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B NH1  1 
ATOM   2420 N  NH2  . ARG B  1 52  ? 15.719  21.780 5.120   1.000 49.92346  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B NH2  1 
ATOM   2421 H  H    . ARG B  1 52  ? 21.253  17.942 -0.175  1.000 25.63149  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B H    1 
ATOM   2422 H  HA   . ARG B  1 52  ? 20.571  17.493 2.387   1.000 27.98242  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B HA   1 
ATOM   2423 H  HB2  . ARG B  1 52  ? 20.261  19.652 1.451   1.000 28.39223  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B HB2  1 
ATOM   2424 H  HB3  . ARG B  1 52  ? 19.129  19.038 0.521   1.000 28.39223  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B HB3  1 
ATOM   2425 H  HG2  . ARG B  1 52  ? 17.826  18.562 2.322   1.000 32.25044  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B HG2  1 
ATOM   2426 H  HG3  . ARG B  1 52  ? 18.993  18.962 3.323   1.000 32.25044  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B HG3  1 
ATOM   2427 H  HD2  . ARG B  1 52  ? 18.768  21.195 2.555   1.000 58.95087  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B HD2  1 
ATOM   2428 H  HD3  . ARG B  1 52  ? 17.462  20.730 1.777   1.000 58.95087  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B HD3  1 
ATOM   2429 H  HE   . ARG B  1 52  ? 17.349  20.131 4.385   1.000 53.01653  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B HE   1 
ATOM   2430 H  HH11 . ARG B  1 52  ? 16.647  22.580 2.305   1.000 54.86988  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B HH11 1 
ATOM   2431 H  HH12 . ARG B  1 52  ? 15.659  23.273 3.178   1.000 54.86988  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B HH12 1 
ATOM   2432 H  HH21 . ARG B  1 52  ? 15.835  21.181 5.726   1.000 59.97136  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B HH21 1 
ATOM   2433 H  HH22 . ARG B  1 52  ? 15.166  22.425 5.254   1.000 59.97136  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B HH22 1 
ATOM   2434 N  N    . LEU B  1 53  ? 18.903  16.228 -0.050  1.000 17.14659  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B N    1 
ATOM   2435 C  CA   . LEU B  1 53  ? 17.835  15.287 -0.365  1.000 15.56086  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CA   1 
ATOM   2436 C  C    . LEU B  1 53  ? 18.226  13.847 -0.056  1.000 16.53166  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B C    1 
ATOM   2437 O  O    . LEU B  1 53  ? 17.481  13.125 0.616   1.000 18.36681  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B O    1 
ATOM   2438 C  CB   . LEU B  1 53  ? 17.436  15.415 -1.832  1.000 16.57876  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CB   1 
ATOM   2439 C  CG   . LEU B  1 53  ? 16.501  14.306 -2.311  1.000 17.98338  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CG   1 
ATOM   2440 C  CD1  . LEU B  1 53  ? 15.250  14.283 -1.444  1.000 14.71556  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CD1  1 
ATOM   2441 C  CD2  . LEU B  1 53  ? 16.175  14.485 -3.777  1.000 17.78752  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CD2  1 
ATOM   2442 H  H    . LEU B  1 53  ? 19.288  16.574 -0.737  1.000 20.63911  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B H    1 
ATOM   2443 H  HA   . LEU B  1 53  ? 17.071  15.513 0.188   1.000 18.73624  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B HA   1 
ATOM   2444 H  HB2  . LEU B  1 53  ? 16.982  16.263 -1.959  1.000 19.95772  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B HB2  1 
ATOM   2445 H  HB3  . LEU B  1 53  ? 18.238  15.384 -2.377  1.000 19.95772  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B HB3  1 
ATOM   2446 H  HG   . LEU B  1 53  ? 16.935  13.443 -2.225  1.000 21.64326  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B HG   1 
ATOM   2447 H  HD11 . LEU B  1 53  ? 14.581  13.724 -1.869  1.000 17.72189  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B HD11 1 
ATOM   2448 H  HD12 . LEU B  1 53  ? 15.476  13.923 -0.572  1.000 17.72189  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B HD12 1 
ATOM   2449 H  HD13 . LEU B  1 53  ? 14.914  15.188 -1.350  1.000 17.72189  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B HD13 1 
ATOM   2450 H  HD21 . LEU B  1 53  ? 15.588  13.766 -4.060  1.000 21.40823  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B HD21 1 
ATOM   2451 H  HD22 . LEU B  1 53  ? 15.734  15.339 -3.901  1.000 21.40823  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B HD22 1 
ATOM   2452 H  HD23 . LEU B  1 53  ? 16.998  14.460 -4.290  1.000 21.40823  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B HD23 1 
ATOM   2453 N  N    . TYR B  1 54  ? 19.377  13.405 -0.532  1.000 15.35200  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B N    1 
ATOM   2454 C  CA   . TYR B  1 54  ? 19.629  11.966 -0.493  1.000 16.54036  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B CA   1 
ATOM   2455 C  C    . TYR B  1 54  ? 19.951  11.458 0.913   1.000 18.57472  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B C    1 
ATOM   2456 O  O    . TYR B  1 54  ? 19.469  10.379 1.283   1.000 17.90260  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B O    1 
ATOM   2457 C  CB   . TYR B  1 54  ? 20.718  11.597 -1.504  1.000 19.72473  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B CB   1 
ATOM   2458 C  CG   . TYR B  1 54  ? 20.125  11.590 -2.900  1.000 18.51740  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B CG   1 
ATOM   2459 C  CD1  . TYR B  1 54  ? 19.543  10.445 -3.417  1.000 24.49707  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B CD1  1 
ATOM   2460 C  CD2  . TYR B  1 54  ? 20.104  12.744 -3.667  1.000 16.83933  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B CD2  1 
ATOM   2461 C  CE1  . TYR B  1 54  ? 18.968  10.439 -4.673  1.000 25.66767  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B CE1  1 
ATOM   2462 C  CE2  . TYR B  1 54  ? 19.531  12.752 -4.930  1.000 17.71248  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B CE2  1 
ATOM   2463 C  CZ   . TYR B  1 54  ? 18.965  11.594 -5.425  1.000 22.06143  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B CZ   1 
ATOM   2464 O  OH   . TYR B  1 54  ? 18.396  11.591 -6.675  1.000 23.96289  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B OH   1 
ATOM   2465 H  H    . TYR B  1 54  ? 20.002  13.891 -0.868  1.000 18.48561  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B H    1 
ATOM   2466 H  HA   . TYR B  1 54  ? 18.812  11.506 -0.740  1.000 19.91164  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B HA   1 
ATOM   2467 H  HB2  . TYR B  1 54  ? 21.435  12.250 -1.470  1.000 23.73288  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B HB2  1 
ATOM   2468 H  HB3  . TYR B  1 54  ? 21.065  10.713 -1.305  1.000 23.73288  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B HB3  1 
ATOM   2469 H  HD1  . TYR B  1 54  ? 19.539  9.666  -2.909  1.000 29.45969  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B HD1  1 
ATOM   2470 H  HD2  . TYR B  1 54  ? 20.480  13.524 -3.329  1.000 19.89115  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B HD2  1 
ATOM   2471 H  HE1  . TYR B  1 54  ? 18.586  9.661  -5.010  1.000 30.86442  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B HE1  1 
ATOM   2472 H  HE2  . TYR B  1 54  ? 19.529  13.531 -5.439  1.000 21.31819  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B HE2  1 
ATOM   2473 H  HH   . TYR B  1 54  ? 18.470  12.350 -7.026  1.000 28.81868  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B HH   1 
ATOM   2474 N  N    . PRO B  1 55  ? 20.732  12.167 1.734   1.000 20.74629  ? ? ? ? ? ? 55  PRO B N    1 
ATOM   2475 C  CA   . PRO B  1 55  ? 20.881  11.709 3.128   1.000 19.65801  ? ? ? ? ? ? 55  PRO B CA   1 
ATOM   2476 C  C    . PRO B  1 55  ? 19.550  11.591 3.854   1.000 20.11756  ? ? ? ? ? ? 55  PRO B C    1 
ATOM   2477 O  O    . PRO B  1 55  ? 19.382  10.684 4.679   1.000 21.32326  ? ? ? ? ? ? 55  PRO B O    1 
ATOM   2478 C  CB   . PRO B  1 55  ? 21.791  12.774 3.752   1.000 22.00382  ? ? ? ? ? ? 55  PRO B CB   1 
ATOM   2479 C  CG   . PRO B  1 55  ? 22.619  13.261 2.591   1.000 23.21826  ? ? ? ? ? ? 55  PRO B CG   1 
ATOM   2480 C  CD   . PRO B  1 55  ? 21.644  13.281 1.422   1.000 21.59629  ? ? ? ? ? ? 55  PRO B CD   1 
ATOM   2481 H  HA   . PRO B  1 55  ? 21.339  10.855 3.158   1.000 23.65282  ? ? ? ? ? ? 55  PRO B HA   1 
ATOM   2482 H  HB2  . PRO B  1 55  ? 21.257  13.492 4.129   1.000 26.46779  ? ? ? ? ? ? 55  PRO B HB2  1 
ATOM   2483 H  HB3  . PRO B  1 55  ? 22.348  12.378 4.441   1.000 26.46779  ? ? ? ? ? ? 55  PRO B HB3  1 
ATOM   2484 H  HG2  . PRO B  1 55  ? 22.963  14.150 2.775   1.000 27.92512  ? ? ? ? ? ? 55  PRO B HG2  1 
ATOM   2485 H  HG3  . PRO B  1 55  ? 23.353  12.649 2.425   1.000 27.92512  ? ? ? ? ? ? 55  PRO B HG3  1 
ATOM   2486 H  HD2  . PRO B  1 55  ? 21.164  14.122 1.385   1.000 25.97875  ? ? ? ? ? ? 55  PRO B HD2  1 
ATOM   2487 H  HD3  . PRO B  1 55  ? 22.106  13.125 0.583   1.000 25.97875  ? ? ? ? ? ? 55  PRO B HD3  1 
ATOM   2488 N  N    . ASN B  1 56  ? 18.585  12.459 3.547   1.000 17.14217  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B N    1 
ATOM   2489 C  CA   . ASN B  1 56  ? 17.290  12.391 4.207   1.000 18.63846  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B CA   1 
ATOM   2490 C  C    . ASN B  1 56  ? 16.408  11.291 3.641   1.000 20.51853  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B C    1 
ATOM   2491 O  O    . ASN B  1 56  ? 15.609  10.703 4.381   1.000 18.69267  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B O    1 
ATOM   2492 C  CB   . ASN B  1 56  ? 16.584  13.742 4.105   1.000 17.22494  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B CB   1 
ATOM   2493 C  CG   . ASN B  1 56  ? 17.092  14.726 5.124   1.000 21.69014  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B CG   1 
ATOM   2494 O  OD1  . ASN B  1 56  ? 16.670  14.704 6.283   1.000 25.14044  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B OD1  1 
ATOM   2495 N  ND2  . ASN B  1 56  ? 18.009  15.590 4.711   1.000 22.81864  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B ND2  1 
ATOM   2496 H  H    . ASN B  1 56  ? 18.656  13.089 2.967   1.000 20.63381  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B H    1 
ATOM   2497 H  HA   . ASN B  1 56  ? 17.429  12.196 5.147   1.000 22.42936  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B HA   1 
ATOM   2498 H  HB2  . ASN B  1 56  ? 16.736  14.114 3.222   1.000 20.73313  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B HB2  1 
ATOM   2499 H  HB3  . ASN B  1 56  ? 15.633  13.616 4.253   1.000 20.73313  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B HB3  1 
ATOM   2500 H  HD21 . ASN B  1 56  ? 18.329  16.172 5.257   1.000 27.44557  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B HD21 1 
ATOM   2501 H  HD22 . ASN B  1 56  ? 18.282  15.569 3.896   1.000 27.44557  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B HD22 1 
ATOM   2502 N  N    . LEU B  1 57  ? 16.513  11.015 2.342   1.000 17.75117  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B N    1 
ATOM   2503 C  CA   . LEU B  1 57  ? 15.893  9.817  1.794   1.000 17.15511  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CA   1 
ATOM   2504 C  C    . LEU B  1 57  ? 16.412  8.570  2.496   1.000 18.58885  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B C    1 
ATOM   2505 O  O    . LEU B  1 57  ? 15.633  7.680  2.856   1.000 21.79263  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B O    1 
ATOM   2506 C  CB   . LEU B  1 57  ? 16.156  9.739  0.292   1.000 21.55846  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CB   1 
ATOM   2507 C  CG   . LEU B  1 57  ? 15.290  10.607 -0.620  1.000 20.68397  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CG   1 
ATOM   2508 C  CD1  . LEU B  1 57  ? 15.835  10.569 -2.042  1.000 23.44103  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CD1  1 
ATOM   2509 C  CD2  . LEU B  1 57  ? 13.840  10.150 -0.590  1.000 17.14152  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CD2  1 
ATOM   2510 H  H    . LEU B  1 57  ? 16.931  11.497 1.765   1.000 21.36461  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B H    1 
ATOM   2511 H  HA   . LEU B  1 57  ? 14.934  9.863  1.929   1.000 20.64934  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B HA   1 
ATOM   2512 H  HB2  . LEU B  1 57  ? 17.077  10.002 0.138   1.000 25.93336  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B HB2  1 
ATOM   2513 H  HB3  . LEU B  1 57  ? 16.022  8.820  0.015   1.000 25.93336  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B HB3  1 
ATOM   2514 H  HG   . LEU B  1 57  ? 15.315  11.524 -0.304  1.000 24.88397  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B HG   1 
ATOM   2515 H  HD11 . LEU B  1 57  ? 15.263  11.104 -2.614  1.000 28.19245  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B HD11 1 
ATOM   2516 H  HD12 . LEU B  1 57  ? 16.735  10.929 -2.045  1.000 28.19245  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B HD12 1 
ATOM   2517 H  HD13 . LEU B  1 57  ? 15.845  9.650  -2.352  1.000 28.19245  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B HD13 1 
ATOM   2518 H  HD21 . LEU B  1 57  ? 13.327  10.684 -1.217  1.000 20.63304  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B HD21 1 
ATOM   2519 H  HD22 . LEU B  1 57  ? 13.798  9.214  -0.842  1.000 20.63304  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B HD22 1 
ATOM   2520 H  HD23 . LEU B  1 57  ? 13.490  10.267 0.307   1.000 20.63304  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B HD23 1 
ATOM   2521 N  N    . ASP B  1 58  ? 17.727  8.493  2.706   1.000 17.85928  ? ? ? ? ? ? 58  ASP B N    1 
ATOM   2522 C  CA   . ASP B  1 58  ? 18.293  7.362  3.433   1.000 20.56332  ? ? ? ? ? ? 58  ASP B CA   1 
ATOM   2523 C  C    . ASP B  1 58  ? 17.731  7.283  4.847   1.000 25.55528  ? ? ? ? ? ? 58  ASP B C    1 
ATOM   2524 O  O    . ASP B  1 58  ? 17.462  6.189  5.356   1.000 22.11816  ? ? ? ? ? ? 58  ASP B O    1 
ATOM   2525 C  CB   . ASP B  1 58  ? 19.813  7.467  3.493   1.000 20.45637  ? ? ? ? ? ? 58  ASP B CB   1 
ATOM   2526 C  CG   . ASP B  1 58  ? 20.466  7.394  2.130   1.000 66.53017  ? ? ? ? ? ? 58  ASP B CG   1 
ATOM   2527 O  OD1  . ASP B  1 58  ? 19.845  6.859  1.191   1.000 42.07707  ? ? ? ? ? ? 58  ASP B OD1  1 
ATOM   2528 O  OD2  . ASP B  1 58  ? 21.613  7.870  2.000   1.000 58.94373  ? ? ? ? ? ? 58  ASP B OD2  1 
ATOM   2529 H  H    . ASP B  1 58  ? 18.306  9.072  2.444   1.000 21.49434  ? ? ? ? ? ? 58  ASP B H    1 
ATOM   2530 H  HA   . ASP B  1 58  ? 18.062  6.550  2.954   1.000 24.73919  ? ? ? ? ? ? 58  ASP B HA   1 
ATOM   2531 H  HB2  . ASP B  1 58  ? 20.055  8.316  3.896   1.000 24.61085  ? ? ? ? ? ? 58  ASP B HB2  1 
ATOM   2532 H  HB3  . ASP B  1 58  ? 20.159  6.736  4.029   1.000 24.61085  ? ? ? ? ? ? 58  ASP B HB3  1 
ATOM   2533 N  N    . ASP B  1 59  ? 17.575  8.433  5.510   1.000 18.28080  ? ? ? ? ? ? 59  ASP B N    1 
ATOM   2534 C  CA   . ASP B  1 59  ? 17.004  8.440  6.853   1.000 20.74200  ? ? ? ? ? ? 59  ASP B CA   1 
ATOM   2535 C  C    . ASP B  1 59  ? 15.603  7.850  6.849   1.000 18.90269  ? ? ? ? ? ? 59  ASP B C    1 
ATOM   2536 O  O    . ASP B  1 59  ? 15.238  7.073  7.742   1.000 20.33218  ? ? ? ? ? ? 59  ASP B O    1 
ATOM   2537 C  CB   . ASP B  1 59  ? 16.947  9.866  7.402   1.000 23.74734  ? ? ? ? ? ? 59  ASP B CB   1 
ATOM   2538 C  CG   . ASP B  1 59  ? 18.301  10.406 7.794   1.000 38.45974  ? ? ? ? ? ? 59  ASP B CG   1 
ATOM   2539 O  OD1  . ASP B  1 59  ? 19.255  9.614  7.935   1.000 44.99097  ? ? ? ? ? ? 59  ASP B OD1  1 
ATOM   2540 O  OD2  . ASP B  1 59  ? 18.410  11.636 7.976   1.000 40.53718  ? ? ? ? ? ? 59  ASP B OD2  1 
ATOM   2541 H  H    . ASP B  1 59  ? 17.789  9.210  5.210   1.000 22.00017  ? ? ? ? ? ? 59  ASP B H    1 
ATOM   2542 H  HA   . ASP B  1 59  ? 17.575  7.908  7.430   1.000 24.95360  ? ? ? ? ? ? 59  ASP B HA   1 
ATOM   2543 H  HB2  . ASP B  1 59  ? 16.579  10.450 6.721   1.000 28.56001  ? ? ? ? ? ? 59  ASP B HB2  1 
ATOM   2544 H  HB3  . ASP B  1 59  ? 16.382  9.877  8.190   1.000 28.56001  ? ? ? ? ? ? 59  ASP B HB3  1 
ATOM   2545 N  N    . LEU B  1 60  ? 14.789  8.238  5.864   1.000 17.66018  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B N    1 
ATOM   2546 C  CA   . LEU B  1 60  ? 13.411  7.769  5.799   1.000 18.94813  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B CA   1 
ATOM   2547 C  C    . LEU B  1 60  ? 13.343  6.294  5.433   1.000 21.77588  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B C    1 
ATOM   2548 O  O    . LEU B  1 60  ? 12.424  5.590  5.863   1.000 18.12812  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B O    1 
ATOM   2549 C  CB   . LEU B  1 60  ? 12.642  8.616  4.798   1.000 17.28864  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B CB   1 
ATOM   2550 C  CG   . LEU B  1 60  ? 12.466  10.066 5.240   1.000 14.58088  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B CG   1 
ATOM   2551 C  CD1  . LEU B  1 60  ? 11.969  10.885 4.049   1.000 17.41486  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B CD1  1 
ATOM   2552 C  CD2  . LEU B  1 60  ? 11.479  10.167 6.386   1.000 17.19793  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B CD2  1 
ATOM   2553 H  H    . LEU B  1 60  ? 15.010  8.769  5.225   1.000 21.25542  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B H    1 
ATOM   2554 H  HA   . LEU B  1 60  ? 12.988  7.872  6.666   1.000 22.80097  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B HA   1 
ATOM   2555 H  HB2  . LEU B  1 60  ? 13.122  8.617  3.955   1.000 20.80957  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B HB2  1 
ATOM   2556 H  HB3  . LEU B  1 60  ? 11.759  8.232  4.676   1.000 20.80957  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B HB3  1 
ATOM   2557 H  HG   . LEU B  1 60  ? 13.314  10.418 5.551   1.000 17.56026  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B HG   1 
ATOM   2558 H  HD11 . LEU B  1 60  ? 11.833  11.803 4.332   1.000 20.96105  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B HD11 1 
ATOM   2559 H  HD12 . LEU B  1 60  ? 12.634  10.852 3.344   1.000 20.96105  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B HD12 1 
ATOM   2560 H  HD13 . LEU B  1 60  ? 11.133  10.509 3.733   1.000 20.96105  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B HD13 1 
ATOM   2561 H  HD21 . LEU B  1 60  ? 11.284  11.102 6.553   1.000 20.70072  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B HD21 1 
ATOM   2562 H  HD22 . LEU B  1 60  ? 10.665  9.697  6.144   1.000 20.70072  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B HD22 1 
ATOM   2563 H  HD23 . LEU B  1 60  ? 11.871  9.764  7.176   1.000 20.70072  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B HD23 1 
ATOM   2564 N  N    . VAL B  1 61  ? 14.309  5.803  4.657   1.000 20.11377  ? ? ? ? ? ? 61  VAL B N    1 
ATOM   2565 C  CA   . VAL B  1 61  ? 14.378  4.371  4.388   1.000 18.86991  ? ? ? ? ? ? 61  VAL B CA   1 
ATOM   2566 C  C    . VAL B  1 61  ? 14.686  3.611  5.673   1.000 21.98793  ? ? ? ? ? ? 61  VAL B C    1 
ATOM   2567 O  O    . VAL B  1 61  ? 14.057  2.593  5.978   1.000 24.15301  ? ? ? ? ? ? 61  VAL B O    1 
ATOM   2568 C  CB   . VAL B  1 61  ? 15.421  4.078  3.295   1.000 20.34828  ? ? ? ? ? ? 61  VAL B CB   1 
ATOM   2569 C  CG1  . VAL B  1 61  ? 15.622  2.585  3.152   1.000 27.28675  ? ? ? ? ? ? 61  VAL B CG1  1 
ATOM   2570 C  CG2  . VAL B  1 61  ? 14.980  4.695  1.975   1.000 20.18707  ? ? ? ? ? ? 61  VAL B CG2  1 
ATOM   2571 H  H    . VAL B  1 61  ? 14.926  6.268  4.281   1.000 24.19973  ? ? ? ? ? ? 61  VAL B H    1 
ATOM   2572 H  HA   . VAL B  1 61  ? 13.514  4.075  4.061   1.000 22.70710  ? ? ? ? ? ? 61  VAL B HA   1 
ATOM   2573 H  HB   . VAL B  1 61  ? 16.272  4.472  3.544   1.000 24.48115  ? ? ? ? ? ? 61  VAL B HB   1 
ATOM   2574 H  HG11 . VAL B  1 61  ? 16.032  2.402  2.292   1.000 32.80731  ? ? ? ? ? ? 61  VAL B HG11 1 
ATOM   2575 H  HG12 . VAL B  1 61  ? 16.200  2.274  3.867   1.000 32.80731  ? ? ? ? ? ? 61  VAL B HG12 1 
ATOM   2576 H  HG13 . VAL B  1 61  ? 14.760  2.143  3.208   1.000 32.80731  ? ? ? ? ? ? 61  VAL B HG13 1 
ATOM   2577 H  HG21 . VAL B  1 61  ? 15.715  4.649  1.344   1.000 24.28769  ? ? ? ? ? ? 61  VAL B HG21 1 
ATOM   2578 H  HG22 . VAL B  1 61  ? 14.220  4.199  1.633   1.000 24.28769  ? ? ? ? ? ? 61  VAL B HG22 1 
ATOM   2579 H  HG23 . VAL B  1 61  ? 14.731  5.620  2.126   1.000 24.28769  ? ? ? ? ? ? 61  VAL B HG23 1 
ATOM   2580 N  N    . ASN B  1 62  ? 15.658  4.100  6.448   1.000 23.28126  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B N    1 
ATOM   2581 C  CA   . ASN B  1 62  ? 16.012  3.426  7.692   1.000 21.09371  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B CA   1 
ATOM   2582 C  C    . ASN B  1 62  ? 14.878  3.484  8.708   1.000 23.50871  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B C    1 
ATOM   2583 O  O    . ASN B  1 62  ? 14.723  2.559  9.515   1.000 25.36991  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B O    1 
ATOM   2584 C  CB   . ASN B  1 62  ? 17.282  4.042  8.275   1.000 23.32264  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B CB   1 
ATOM   2585 C  CG   . ASN B  1 62  ? 18.534  3.571  7.563   1.000 39.21074  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B CG   1 
ATOM   2586 O  OD1  . ASN B  1 62  ? 18.624  2.419  7.143   1.000 58.32111  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B OD1  1 
ATOM   2587 N  ND2  . ASN B  1 62  ? 19.505  4.461  7.419   1.000 35.92989  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B ND2  1 
ATOM   2588 H  H    . ASN B  1 62  ? 16.118  4.806  6.279   1.000 28.00072  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B H    1 
ATOM   2589 H  HA   . ASN B  1 62  ? 16.191  2.492  7.501   1.000 25.37566  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B HA   1 
ATOM   2590 H  HB2  . ASN B  1 62  ? 17.234  5.007  8.191   1.000 28.05038  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B HB2  1 
ATOM   2591 H  HB3  . ASN B  1 62  ? 17.355  3.794  9.209   1.000 28.05038  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B HB3  1 
ATOM   2592 H  HD21 . ASN B  1 62  ? 20.235  4.241  7.022   1.000 43.17907  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B HD21 1 
ATOM   2593 H  HD22 . ASN B  1 62  ? 19.405  5.259  7.723   1.000 43.17907  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B HD22 1 
ATOM   2594 N  N    . LYS B  1 63  ? 14.083  4.553  8.690   1.000 23.37050  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B N    1 
ATOM   2595 C  CA   . LYS B  1 63  ? 12.917  4.650  9.559   1.000 22.82554  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B CA   1 
ATOM   2596 C  C    . LYS B  1 63  ? 11.750  3.794  9.084   1.000 33.62040  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B C    1 
ATOM   2597 O  O    . LYS B  1 63  ? 10.721  3.747  9.769   1.000 25.75203  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B O    1 
ATOM   2598 C  CB   . LYS B  1 63  ? 12.455  6.105  9.671   1.000 22.80515  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B CB   1 
ATOM   2599 C  CG   . LYS B  1 63  ? 13.404  7.026  10.431  1.000 29.57687  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B CG   1 
ATOM   2600 C  CD   . LYS B  1 63  ? 12.917  8.470  10.354  1.000 36.48777  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B CD   1 
ATOM   2601 C  CE   . LYS B  1 63  ? 13.852  9.422  11.084  1.000 41.10881  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B CE   1 
ATOM   2602 N  NZ   . LYS B  1 63  ? 13.783  9.250  12.563  1.000 48.14412  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B NZ   1 
ATOM   2603 H  H    . LYS B  1 63  ? 14.199  5.236  8.182   1.000 28.10781  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B H    1 
ATOM   2604 H  HA   . LYS B  1 63  ? 13.177  4.347  10.443  1.000 27.45386  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B HA   1 
ATOM   2605 H  HB2  . LYS B  1 63  ? 12.356  6.465  8.775   1.000 27.42939  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B HB2  1 
ATOM   2606 H  HB3  . LYS B  1 63  ? 11.602  6.122  10.132  1.000 27.42939  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B HB3  1 
ATOM   2607 H  HG2  . LYS B  1 63  ? 13.439  6.760  11.363  1.000 35.55545  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B HG2  1 
ATOM   2608 H  HG3  . LYS B  1 63  ? 14.290  6.977  10.038  1.000 35.55545  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B HG3  1 
ATOM   2609 H  HD2  . LYS B  1 63  ? 12.871  8.744  9.425   1.000 43.84853  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B HD2  1 
ATOM   2610 H  HD3  . LYS B  1 63  ? 12.040  8.534  10.763  1.000 43.84853  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B HD3  1 
ATOM   2611 H  HE2  . LYS B  1 63  ? 14.765  9.251  10.802  1.000 49.39378  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B HE2  1 
ATOM   2612 H  HE3  . LYS B  1 63  ? 13.606  10.336 10.873  1.000 49.39378  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B HE3  1 
ATOM   2613 H  HZ1  . LYS B  1 63  ? 14.333  9.824  12.962  1.000 57.83616  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B HZ1  1 
ATOM   2614 H  HZ2  . LYS B  1 63  ? 12.953  9.400  12.848  1.000 57.83616  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B HZ2  1 
ATOM   2615 H  HZ3  . LYS B  1 63  ? 14.019  8.421  12.785  1.000 57.83616  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B HZ3  1 
ATOM   2616 N  N    . GLY B  1 64  ? 11.869  3.137  7.934   1.000 22.26680  ? ? ? ? ? ? 64  GLY B N    1 
ATOM   2617 C  CA   . GLY B  1 64  ? 10.808  2.293  7.429   1.000 23.64467  ? ? ? ? ? ? 64  GLY B CA   1 
ATOM   2618 C  C    . GLY B  1 64  ? 9.656   3.027  6.785   1.000 19.01352  ? ? ? ? ? ? 64  GLY B C    1 
ATOM   2619 O  O    . GLY B  1 64  ? 8.597   2.418  6.582   1.000 21.05930  ? ? ? ? ? ? 64  GLY B O    1 
ATOM   2620 H  H    . GLY B  1 64  ? 12.563  3.169  7.427   1.000 26.78336  ? ? ? ? ? ? 64  GLY B H    1 
ATOM   2621 H  HA2  . GLY B  1 64  ? 11.181  1.691  6.767   1.000 28.43682  ? ? ? ? ? ? 64  GLY B HA2  1 
ATOM   2622 H  HA3  . GLY B  1 64  ? 10.451  1.772  8.165   1.000 28.43682  ? ? ? ? ? ? 64  GLY B HA3  1 
ATOM   2623 N  N    . LEU B  1 65  ? 9.826   4.312  6.465   1.000 18.15219  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B N    1 
ATOM   2624 C  CA   . LEU B  1 65  ? 8.765   5.120  5.895   1.000 17.81751  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CA   1 
ATOM   2625 C  C    . LEU B  1 65  ? 8.823   5.190  4.379   1.000 19.57835  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B C    1 
ATOM   2626 O  O    . LEU B  1 65  ? 7.806   5.478  3.735   1.000 17.21351  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B O    1 
ATOM   2627 C  CB   . LEU B  1 65  ? 8.839   6.537  6.462   1.000 17.69523  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CB   1 
ATOM   2628 C  CG   . LEU B  1 65  ? 8.710   6.586  7.987   1.000 22.78036  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CG   1 
ATOM   2629 C  CD1  . LEU B  1 65  ? 8.994   7.988  8.509   1.000 21.51175  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CD1  1 
ATOM   2630 C  CD2  . LEU B  1 65  ? 7.335   6.119  8.439   1.000 24.18608  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CD2  1 
ATOM   2631 H  H    . LEU B  1 65  ? 10.564  4.740  6.574   1.000 21.84584  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B H    1 
ATOM   2632 H  HA   . LEU B  1 65  ? 7.909   4.736  6.141   1.000 21.44422  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B HA   1 
ATOM   2633 H  HB2  . LEU B  1 65  ? 9.695   6.926  6.222   1.000 21.29748  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B HB2  1 
ATOM   2634 H  HB3  . LEU B  1 65  ? 8.117   7.063  6.084   1.000 21.29748  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B HB3  1 
ATOM   2635 H  HG   . LEU B  1 65  ? 9.367   5.983  8.367   1.000 27.39965  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B HG   1 
ATOM   2636 H  HD11 . LEU B  1 65  ? 8.889   7.993  9.473   1.000 25.87730  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B HD11 1 
ATOM   2637 H  HD12 . LEU B  1 65  ? 9.902   8.235  8.273   1.000 25.87730  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B HD12 1 
ATOM   2638 H  HD13 . LEU B  1 65  ? 8.367   8.608  8.105   1.000 25.87730  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B HD13 1 
ATOM   2639 H  HD21 . LEU B  1 65  ? 7.248   6.271  9.393   1.000 29.08650  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B HD21 1 
ATOM   2640 H  HD22 . LEU B  1 65  ? 6.657   6.621  7.961   1.000 29.08650  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B HD22 1 
ATOM   2641 H  HD23 . LEU B  1 65  ? 7.244   5.173  8.246   1.000 29.08650  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B HD23 1 
ATOM   2642 N  N    . VAL B  1 66  ? 9.993   4.942  3.806   1.000 17.84485  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B N    1 
ATOM   2643 C  CA   . VAL B  1 66  ? 10.215  4.966  2.370   1.000 22.26308  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B CA   1 
ATOM   2644 C  C    . VAL B  1 66  ? 10.979  3.700  2.018   1.000 16.57501  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B C    1 
ATOM   2645 O  O    . VAL B  1 66  ? 11.724  3.154  2.838   1.000 19.71431  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B O    1 
ATOM   2646 C  CB   . VAL B  1 66  ? 10.989  6.228  1.944   1.000 21.42160  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B CB   1 
ATOM   2647 C  CG1  . VAL B  1 66  ? 11.446  6.131  0.491   1.000 17.93908  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B CG1  1 
ATOM   2648 C  CG2  . VAL B  1 66  ? 10.129  7.471  2.170   1.000 20.08327  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B CG2  1 
ATOM   2649 H  H    . VAL B  1 66  ? 10.704  4.749  4.251   1.000 21.47702  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B H    1 
ATOM   2650 H  HA   . VAL B  1 66  ? 9.373   4.965  1.889   1.000 26.77891  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B HA   1 
ATOM   2651 H  HB   . VAL B  1 66  ? 11.787  6.305  2.490   1.000 25.76913  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B HB   1 
ATOM   2652 H  HG11 . VAL B  1 66  ? 11.719  7.010  0.187   1.000 21.59010  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B HG11 1 
ATOM   2653 H  HG12 . VAL B  1 66  ? 12.194  5.515  0.436   1.000 21.59010  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B HG12 1 
ATOM   2654 H  HG13 . VAL B  1 66  ? 10.710  5.807  -0.051  1.000 21.59010  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B HG13 1 
ATOM   2655 H  HG21 . VAL B  1 66  ? 10.619  8.252  1.869   1.000 24.16313  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B HG21 1 
ATOM   2656 H  HG22 . VAL B  1 66  ? 9.306   7.381  1.666   1.000 24.16313  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B HG22 1 
ATOM   2657 H  HG23 . VAL B  1 66  ? 9.931   7.549  3.116   1.000 24.16313  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B HG23 1 
ATOM   2658 N  N    . GLU B  1 67  ? 10.762  3.211  0.801   1.000 20.03749  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B N    1 
ATOM   2659 C  CA   . GLU B  1 67  ? 11.528  2.095  0.273   1.000 23.17607  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B CA   1 
ATOM   2660 C  C    . GLU B  1 67  ? 11.950  2.417  -1.152  1.000 21.97358  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B C    1 
ATOM   2661 O  O    . GLU B  1 67  ? 11.378  3.287  -1.814  1.000 20.63583  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B O    1 
ATOM   2662 C  CB   . GLU B  1 67  ? 10.732  0.781  0.313   1.000 23.52909  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B CB   1 
ATOM   2663 C  CG   . GLU B  1 67  ? 9.411   0.830  -0.436  1.000 34.33815  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B CG   1 
ATOM   2664 C  CD   . GLU B  1 67  ? 8.625   -0.468 -0.329  1.000 40.98315  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B CD   1 
ATOM   2665 O  OE1  . GLU B  1 67  ? 9.227   -1.523 -0.036  1.000 69.51100  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B OE1  1 
ATOM   2666 O  OE2  . GLU B  1 67  ? 7.394   -0.426 -0.537  1.000 88.18194  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B OE2  1 
ATOM   2667 H  H    . GLU B  1 67  ? 10.168  3.516  0.259   1.000 24.10819  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B H    1 
ATOM   2668 H  HA   . GLU B  1 67  ? 12.327  1.966  0.808   1.000 27.87449  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B HA   1 
ATOM   2669 H  HB2  . GLU B  1 67  ? 11.271  0.080  -0.086  1.000 28.29812  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B HB2  1 
ATOM   2670 H  HB3  . GLU B  1 67  ? 10.537  0.564  1.238   1.000 28.29812  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B HB3  1 
ATOM   2671 H  HG2  . GLU B  1 67  ? 8.866   1.542  -0.069  1.000 41.26899  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B HG2  1 
ATOM   2672 H  HG3  . GLU B  1 67  ? 9.587   0.997  -1.376  1.000 41.26899  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B HG3  1 
ATOM   2673 N  N    . LYS B  1 68  ? 12.989  1.728  -1.608  1.000 25.73896  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B N    1 
ATOM   2674 C  CA   . LYS B  1 68  ? 13.298  1.652  -3.027  1.000 25.53895  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CA   1 
ATOM   2675 C  C    . LYS B  1 68  ? 12.499  0.489  -3.599  1.000 33.61908  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B C    1 
ATOM   2676 O  O    . LYS B  1 68  ? 12.701  -0.659 -3.197  1.000 33.16808  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B O    1 
ATOM   2677 C  CB   . LYS B  1 68  ? 14.792  1.451  -3.256  1.000 34.22287  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CB   1 
ATOM   2678 C  CG   . LYS B  1 68  ? 15.655  2.610  -2.801  1.000 51.27392  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CG   1 
ATOM   2679 C  CD   . LYS B  1 68  ? 17.111  2.356  -3.162  1.000 73.42339  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CD   1 
ATOM   2680 C  CE   . LYS B  1 68  ? 18.025  3.440  -2.621  1.000 72.43508  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CE   1 
ATOM   2681 N  NZ   . LYS B  1 68  ? 19.437  3.221  -3.041  1.000 80.02835  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B NZ   1 
ATOM   2682 H  H    . LYS B  1 68  ? 13.535  1.292  -1.107  1.000 30.94996  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B H    1 
ATOM   2683 H  HA   . LYS B  1 68  ? 13.050  2.477  -3.474  1.000 30.70995  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B HA   1 
ATOM   2684 H  HB2  . LYS B  1 68  ? 15.077  0.663  -2.767  1.000 41.13066  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B HB2  1 
ATOM   2685 H  HB3  . LYS B  1 68  ? 14.945  1.326  -4.206  1.000 41.13066  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B HB3  1 
ATOM   2686 H  HG2  . LYS B  1 68  ? 15.365  3.425  -3.240  1.000 61.59191  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B HG2  1 
ATOM   2687 H  HG3  . LYS B  1 68  ? 15.587  2.709  -1.839  1.000 61.59191  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B HG3  1 
ATOM   2688 H  HD2  . LYS B  1 68  ? 17.390  1.507  -2.785  1.000 88.17128  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B HD2  1 
ATOM   2689 H  HD3  . LYS B  1 68  ? 17.202  2.336  -4.128  1.000 88.17128  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B HD3  1 
ATOM   2690 H  HE2  . LYS B  1 68  ? 17.737  4.302  -2.959  1.000 86.98531  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B HE2  1 
ATOM   2691 H  HE3  . LYS B  1 68  ? 17.991  3.435  -1.652  1.000 86.98531  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B HE3  1 
ATOM   2692 H  HZ1  . LYS B  1 68  ? 19.956  3.863  -2.709  1.000 96.09723  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B HZ1  1 
ATOM   2693 H  HZ2  . LYS B  1 68  ? 19.725  2.433  -2.741  1.000 96.09723  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B HZ2  1 
ATOM   2694 H  HZ3  . LYS B  1 68  ? 19.496  3.231  -3.929  1.000 96.09723  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B HZ3  1 
ATOM   2695 N  N    . SER B  1 69  ? 11.569  0.783  -4.500  1.000 35.06731  ? ? ? ? ? ? 69  SER B N    1 
ATOM   2696 C  CA   . SER B  1 69  ? 10.711  -0.242 -5.077  1.000 41.00348  ? ? ? ? ? ? 69  SER B CA   1 
ATOM   2697 C  C    . SER B  1 69  ? 11.095  -0.487 -6.528  1.000 54.40383  ? ? ? ? ? ? 69  SER B C    1 
ATOM   2698 O  O    . SER B  1 69  ? 11.540  0.422  -7.230  1.000 57.47323  ? ? ? ? ? ? 69  SER B O    1 
ATOM   2699 C  CB   . SER B  1 69  ? 9.231   0.151  -4.997  1.000 64.26912  ? ? ? ? ? ? 69  SER B CB   1 
ATOM   2700 O  OG   . SER B  1 69  ? 8.761   0.114  -3.660  1.000 75.16684  ? ? ? ? ? ? 69  SER B OG   1 
ATOM   2701 H  H    . SER B  1 69  ? 11.417  1.577  -4.794  1.000 42.14398  ? ? ? ? ? ? 69  SER B H    1 
ATOM   2702 H  HA   . SER B  1 69  ? 10.828  -1.068 -4.582  1.000 49.26738  ? ? ? ? ? ? 69  SER B HA   1 
ATOM   2703 H  HB2  . SER B  1 69  ? 9.127   1.051  -5.342  1.000 77.18615  ? ? ? ? ? ? 69  SER B HB2  1 
ATOM   2704 H  HB3  . SER B  1 69  ? 8.712   -0.471 -5.530  1.000 77.18615  ? ? ? ? ? ? 69  SER B HB3  1 
ATOM   2705 H  HG   . SER B  1 69  ? 7.965   0.379  -3.628  1.000 90.26342  ? ? ? ? ? ? 69  SER B HG   1 
ATOM   2706 N  N    . GLU B  1 70  ? 10.910  -1.727 -6.969  1.000 63.67834  ? ? ? ? ? ? 70  GLU B N    1 
ATOM   2707 C  CA   . GLU B  1 70  ? 11.227  -2.148 -8.333  1.000 58.93216  ? ? ? ? ? ? 70  GLU B CA   1 
ATOM   2708 C  C    . GLU B  1 70  ? 9.917   -2.540 -9.007  1.000 44.71306  ? ? ? ? ? ? 70  GLU B C    1 
ATOM   2709 O  O    . GLU B  1 70  ? 9.538   -3.711 -9.046  1.000 48.59282  ? ? ? ? ? ? 70  GLU B O    1 
ATOM   2710 C  CB   . GLU B  1 70  ? 12.228  -3.264 -8.304  1.000 87.99498  ? ? ? ? ? ? 70  GLU B CB   1 
ATOM   2711 C  CG   . GLU B  1 70  ? 13.485  -2.849 -7.562  1.000 103.18313 ? ? ? ? ? ? 70  GLU B CG   1 
ATOM   2712 C  CD   . GLU B  1 70  ? 14.508  -3.945 -7.467  1.000 107.97174 ? ? ? ? ? ? 70  GLU B CD   1 
ATOM   2713 O  OE1  . GLU B  1 70  ? 14.118  -5.130 -7.536  1.000 111.45694 ? ? ? ? ? ? 70  GLU B OE1  1 
ATOM   2714 O  OE2  . GLU B  1 70  ? 15.705  -3.616 -7.332  1.000 101.36665 ? ? ? ? ? ? 70  GLU B OE2  1 
ATOM   2715 H  H    . GLU B  1 70  ? 10.592  -2.360 -6.481  1.000 76.47722  ? ? ? ? ? ? 70  GLU B H    1 
ATOM   2716 H  HA   . GLU B  1 70  ? 11.611  -1.413 -8.836  1.000 70.78180  ? ? ? ? ? ? 70  GLU B HA   1 
ATOM   2717 H  HB2  . GLU B  1 70  ? 11.843  -4.031 -7.852  1.000 105.65719 ? ? ? ? ? ? 70  GLU B HB2  1 
ATOM   2718 H  HB3  . GLU B  1 70  ? 12.472  -3.502 -9.212  1.000 105.65719 ? ? ? ? ? ? 70  GLU B HB3  1 
ATOM   2719 H  HG2  . GLU B  1 70  ? 13.892  -2.101 -8.027  1.000 123.88297 ? ? ? ? ? ? 70  GLU B HG2  1 
ATOM   2720 H  HG3  . GLU B  1 70  ? 13.245  -2.587 -6.659  1.000 123.88297 ? ? ? ? ? ? 70  GLU B HG3  1 
ATOM   2721 N  N    . LEU B  1 71  ? 9.218   -1.531 -9.528  1.000 44.12742  ? ? ? ? ? ? 71  LEU B N    1 
ATOM   2722 C  CA   . LEU B  1 71  ? 7.906   -1.746 -10.129 1.000 51.96376  ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CA   1 
ATOM   2723 C  C    . LEU B  1 71  ? 7.965   -2.805 -11.222 1.000 44.33378  ? ? ? ? ? ? 71  LEU B C    1 
ATOM   2724 O  O    . LEU B  1 71  ? 7.110   -3.696 -11.285 1.000 62.51206  ? ? ? ? ? ? 71  LEU B O    1 
ATOM   2725 C  CB   . LEU B  1 71  ? 7.375   -0.423 -10.677 1.000 44.91303  ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CB   1 
ATOM   2726 C  CG   . LEU B  1 71  ? 6.861   0.581  -9.637  1.000 55.75033  ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CG   1 
ATOM   2727 C  CD1  . LEU B  1 71  ? 7.966   1.075  -8.719  1.000 73.75582  ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CD1  1 
ATOM   2728 C  CD2  . LEU B  1 71  ? 6.178   1.760  -10.334 1.000 52.82002  ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CD2  1 
ATOM   2729 H  H    . LEU B  1 71  ? 9.480   -0.713 -9.546  1.000 53.01611  ? ? ? ? ? ? 71  LEU B H    1 
ATOM   2730 H  HA   . LEU B  1 71  ? 7.293   -2.063 -9.448  1.000 62.41972  ? ? ? ? ? ? 71  LEU B HA   1 
ATOM   2731 H  HB2  . LEU B  1 71  ? 8.092   0.011  -11.165 1.000 53.95884  ? ? ? ? ? ? 71  LEU B HB2  1 
ATOM   2732 H  HB3  . LEU B  1 71  ? 6.637   -0.619 -11.275 1.000 53.95884  ? ? ? ? ? ? 71  LEU B HB3  1 
ATOM   2733 H  HG   . LEU B  1 71  ? 6.212   0.127  -9.077  1.000 66.96360  ? ? ? ? ? ? 71  LEU B HG   1 
ATOM   2734 H  HD11 . LEU B  1 71  ? 7.638   1.829  -8.205  1.000 88.57019  ? ? ? ? ? ? 71  LEU B HD11 1 
ATOM   2735 H  HD12 . LEU B  1 71  ? 8.225   0.355  -8.121  1.000 88.57019  ? ? ? ? ? ? 71  LEU B HD12 1 
ATOM   2736 H  HD13 . LEU B  1 71  ? 8.726   1.347  -9.257  1.000 88.57019  ? ? ? ? ? ? 71  LEU B HD13 1 
ATOM   2737 H  HD21 . LEU B  1 71  ? 5.833   2.368  -9.661  1.000 63.44723  ? ? ? ? ? ? 71  LEU B HD21 1 
ATOM   2738 H  HD22 . LEU B  1 71  ? 6.827   2.217  -10.891 1.000 63.44723  ? ? ? ? ? ? 71  LEU B HD22 1 
ATOM   2739 H  HD23 . LEU B  1 71  ? 5.450   1.425  -10.880 1.000 63.44723  ? ? ? ? ? ? 71  LEU B HD23 1 
ATOM   2740 N  N    . ASP B  1 72  ? 8.958   -2.714 -12.105 1.000 50.08581  ? ? ? ? ? ? 72  ASP B N    1 
ATOM   2741 C  CA   . ASP B  1 72  ? 9.254   -3.786 -13.049 1.000 56.45574  ? ? ? ? ? ? 72  ASP B CA   1 
ATOM   2742 C  C    . ASP B  1 72  ? 10.772  -3.876 -13.192 1.000 63.60241  ? ? ? ? ? ? 72  ASP B C    1 
ATOM   2743 O  O    . ASP B  1 72  ? 11.525  -3.288 -12.409 1.000 59.70646  ? ? ? ? ? ? 72  ASP B O    1 
ATOM   2744 C  CB   . ASP B  1 72  ? 8.537   -3.573 -14.393 1.000 71.60698  ? ? ? ? ? ? 72  ASP B CB   1 
ATOM   2745 C  CG   . ASP B  1 72  ? 8.829   -2.223 -15.021 1.000 68.36549  ? ? ? ? ? ? 72  ASP B CG   1 
ATOM   2746 O  OD1  . ASP B  1 72  ? 10.017  -1.882 -15.202 1.000 59.74196  ? ? ? ? ? ? 72  ASP B OD1  1 
ATOM   2747 O  OD2  . ASP B  1 72  ? 7.861   -1.517 -15.372 1.000 57.56259  ? ? ? ? ? ? 72  ASP B OD2  1 
ATOM   2748 H  H    . ASP B  1 72  ? 9.478   -2.033 -12.175 1.000 60.16618  ? ? ? ? ? ? 72  ASP B H    1 
ATOM   2749 H  HA   . ASP B  1 72  ? 8.928   -4.620 -12.677 1.000 67.81010  ? ? ? ? ? ? 72  ASP B HA   1 
ATOM   2750 H  HB2  . ASP B  1 72  ? 8.825   -4.260 -15.014 1.000 85.99159  ? ? ? ? ? ? 72  ASP B HB2  1 
ATOM   2751 H  HB3  . ASP B  1 72  ? 7.579   -3.635 -14.251 1.000 85.99159  ? ? ? ? ? ? 72  ASP B HB3  1 
ATOM   2752 N  N    . LYS B  1 73  ? 11.226  -4.621 -14.204 1.000 64.17457  ? ? ? ? ? ? 73  LYS B N    1 
ATOM   2753 C  CA   . LYS B  1 73  ? 12.651  -4.904 -14.336 1.000 80.22168  ? ? ? ? ? ? 73  LYS B CA   1 
ATOM   2754 C  C    . LYS B  1 73  ? 13.465  -3.668 -14.698 1.000 83.00427  ? ? ? ? ? ? 73  LYS B C    1 
ATOM   2755 O  O    . LYS B  1 73  ? 14.695  -3.699 -14.583 1.000 84.60379  ? ? ? ? ? ? 73  LYS B O    1 
ATOM   2756 C  CB   . LYS B  1 73  ? 12.877  -5.990 -15.389 1.000 89.09524  ? ? ? ? ? ? 73  LYS B CB   1 
ATOM   2757 C  CG   . LYS B  1 73  ? 14.229  -6.686 -15.281 1.000 87.64396  ? ? ? ? ? ? 73  LYS B CG   1 
ATOM   2758 C  CD   . LYS B  1 73  ? 14.485  -7.649 -16.437 1.000 91.57135  ? ? ? ? ? ? 73  LYS B CD   1 
ATOM   2759 C  CE   . LYS B  1 73  ? 14.896  -6.910 -17.702 1.000 97.41503  ? ? ? ? ? ? 73  LYS B CE   1 
ATOM   2760 N  NZ   . LYS B  1 73  ? 15.482  -7.829 -18.720 1.000 105.94331 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B NZ   1 
ATOM   2761 H  H    . LYS B  1 73  ? 10.736  -4.968 -14.819 1.000 77.07269  ? ? ? ? ? ? 73  LYS B H    1 
ATOM   2762 H  HA   . LYS B  1 73  ? 12.974  -5.234 -13.484 1.000 96.32923  ? ? ? ? ? ? 73  LYS B HA   1 
ATOM   2763 H  HB2  . LYS B  1 73  ? 12.188  -6.667 -15.291 1.000 106.97749 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B HB2  1 
ATOM   2764 H  HB3  . LYS B  1 73  ? 12.822  -5.587 -16.270 1.000 106.97749 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B HB3  1 
ATOM   2765 H  HG2  . LYS B  1 73  ? 14.931  -6.017 -15.286 1.000 105.23596 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B HG2  1 
ATOM   2766 H  HG3  . LYS B  1 73  ? 14.260  -7.193 -14.455 1.000 105.23596 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B HG3  1 
ATOM   2767 H  HD2  . LYS B  1 73  ? 15.200  -8.258 -16.194 1.000 109.94883 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B HD2  1 
ATOM   2768 H  HD3  . LYS B  1 73  ? 13.674  -8.147 -16.625 1.000 109.94883 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B HD3  1 
ATOM   2769 H  HE2  . LYS B  1 73  ? 14.115  -6.485 -18.092 1.000 116.96125 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B HE2  1 
ATOM   2770 H  HE3  . LYS B  1 73  ? 15.561  -6.240 -17.479 1.000 116.96125 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B HE3  1 
ATOM   2771 H  HZ1  . LYS B  1 73  ? 15.714  -7.371 -19.446 1.000 127.19518 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B HZ1  1 
ATOM   2772 H  HZ2  . LYS B  1 73  ? 16.204  -8.230 -18.388 1.000 127.19518 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B HZ2  1 
ATOM   2773 H  HZ3  . LYS B  1 73  ? 14.886  -8.450 -18.948 1.000 127.19518 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B HZ3  1 
ATOM   2774 N  N    . ARG B  1 74  ? 12.816  -2.586 -15.133 1.000 73.61633  ? ? ? ? ? ? 74  ARG B N    1 
ATOM   2775 C  CA   . ARG B  1 74  ? 13.530  -1.375 -15.522 1.000 51.21563  ? ? ? ? ? ? 74  ARG B CA   1 
ATOM   2776 C  C    . ARG B  1 74  ? 12.978  -0.137 -14.828 1.000 46.80414  ? ? ? ? ? ? 74  ARG B C    1 
ATOM   2777 O  O    . ARG B  1 74  ? 13.156  0.978  -15.331 1.000 55.00026  ? ? ? ? ? ? 74  ARG B O    1 
ATOM   2778 C  CB   . ARG B  1 74  ? 13.483  -1.191 -17.042 1.000 57.42048  ? ? ? ? ? ? 74  ARG B CB   1 
ATOM   2779 C  CG   . ARG B  1 74  ? 14.219  -2.272 -17.820 1.000 75.70722  ? ? ? ? ? ? 74  ARG B CG   1 
ATOM   2780 C  CD   . ARG B  1 74  ? 14.059  -2.086 -19.321 1.000 81.47292  ? ? ? ? ? ? 74  ARG B CD   1 
ATOM   2781 N  NE   . ARG B  1 74  ? 14.902  -2.997 -20.092 1.000 99.57824  ? ? ? ? ? ? 74  ARG B NE   1 
ATOM   2782 C  CZ   . ARG B  1 74  ? 14.548  -4.230 -20.444 1.000 103.57770 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B CZ   1 
ATOM   2783 N  NH1  . ARG B  1 74  ? 13.365  -4.712 -20.087 1.000 105.92569 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B NH1  1 
ATOM   2784 N  NH2  . ARG B  1 74  ? 15.380  -4.983 -21.150 1.000 88.57765  ? ? ? ? ? ? 74  ARG B NH2  1 
ATOM   2785 H  H    . ARG B  1 74  ? 11.961  -2.532 -15.211 1.000 88.40280  ? ? ? ? ? ? 74  ARG B H    1 
ATOM   2786 H  HA   . ARG B  1 74  ? 14.458  -1.467 -15.256 1.000 61.14271  ? ? ? ? ? ? 74  ARG B HA   1 
ATOM   2787 H  HB2  . ARG B  1 74  ? 12.557  -1.200 -17.328 1.000 68.96779  ? ? ? ? ? ? 74  ARG B HB2  1 
ATOM   2788 H  HB3  . ARG B  1 74  ? 13.890  -0.339 -17.264 1.000 68.96779  ? ? ? ? ? ? 74  ARG B HB3  1 
ATOM   2789 H  HG2  . ARG B  1 74  ? 15.165  -2.233 -17.607 1.000 90.91187  ? ? ? ? ? ? 74  ARG B HG2  1 
ATOM   2790 H  HG3  . ARG B  1 74  ? 13.861  -3.140 -17.580 1.000 90.91187  ? ? ? ? ? ? 74  ARG B HG3  1 
ATOM   2791 H  HD2  . ARG B  1 74  ? 13.134  -2.253 -19.564 1.000 97.83071  ? ? ? ? ? ? 74  ARG B HD2  1 
ATOM   2792 H  HD3  . ARG B  1 74  ? 14.304  -1.177 -19.556 1.000 97.83071  ? ? ? ? ? ? 74  ARG B HD3  1 
ATOM   2793 H  HE   . ARG B  1 74  ? 15.678  -2.717 -20.335 1.000 119.55709 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B HE   1 
ATOM   2794 H  HH11 . ARG B  1 74  ? 12.824  -4.226 -19.627 1.000 127.17404 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B HH11 1 
ATOM   2795 H  HH12 . ARG B  1 74  ? 13.139  -5.509 -20.315 1.000 127.17404 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B HH12 1 
ATOM   2796 H  HH21 . ARG B  1 74  ? 16.148  -4.675 -21.382 1.000 106.35639 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B HH21 1 
ATOM   2797 H  HH22 . ARG B  1 74  ? 15.150  -5.781 -21.377 1.000 106.35639 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B HH22 1 
ATOM   2798 N  N    . THR B  1 75  ? 12.319  -0.304 -13.680 1.000 44.05190  ? ? ? ? ? ? 75  THR B N    1 
ATOM   2799 C  CA   . THR B  1 75  ? 11.742  0.819  -12.944 1.000 42.39341  ? ? ? ? ? ? 75  THR B CA   1 
ATOM   2800 C  C    . THR B  1 75  ? 12.064  0.630  -11.464 1.000 53.48912  ? ? ? ? ? ? 75  THR B C    1 
ATOM   2801 O  O    . THR B  1 75  ? 11.448  -0.205 -10.795 1.000 68.74165  ? ? ? ? ? ? 75  THR B O    1 
ATOM   2802 C  CB   . THR B  1 75  ? 10.237  0.913  -13.174 1.000 44.96596  ? ? ? ? ? ? 75  THR B CB   1 
ATOM   2803 O  OG1  . THR B  1 75  ? 9.969   0.935  -14.583 1.000 49.28485  ? ? ? ? ? ? 75  THR B OG1  1 
ATOM   2804 C  CG2  . THR B  1 75  ? 9.671   2.167  -12.526 1.000 37.07492  ? ? ? ? ? ? 75  THR B CG2  1 
ATOM   2805 H  H    . THR B  1 75  ? 12.193  -1.068 -13.306 1.000 52.54623  ? ? ? ? ? ? 75  THR B H    1 
ATOM   2806 H  HA   . THR B  1 75  ? 12.156  1.644  -13.244 1.000 50.93530  ? ? ? ? ? ? 75  THR B HA   1 
ATOM   2807 H  HB   . THR B  1 75  ? 9.799   0.144  -12.775 1.000 54.02236  ? ? ? ? ? ? 75  THR B HB   1 
ATOM   2808 H  HG1  . THR B  1 75  ? 10.262  0.235  -14.942 1.000 59.20503  ? ? ? ? ? ? 75  THR B HG1  1 
ATOM   2809 H  HG21 . THR B  1 75  ? 8.731   2.261  -12.749 1.000 44.55311  ? ? ? ? ? ? 75  THR B HG21 1 
ATOM   2810 H  HG22 . THR B  1 75  ? 9.761   2.112  -11.562 1.000 44.55311  ? ? ? ? ? ? 75  THR B HG22 1 
ATOM   2811 H  HG23 . THR B  1 75  ? 10.149  2.949  -12.844 1.000 44.55311  ? ? ? ? ? ? 75  THR B HG23 1 
ATOM   2812 N  N    . ASN B  1 76  ? 13.027  1.404  -10.964 1.000 39.87628  ? ? ? ? ? ? 76  ASN B N    1 
ATOM   2813 C  CA   . ASN B  1 76  ? 13.403  1.391  -9.553  1.000 48.33323  ? ? ? ? ? ? 76  ASN B CA   1 
ATOM   2814 C  C    . ASN B  1 76  ? 13.267  2.813  -9.023  1.000 44.60177  ? ? ? ? ? ? 76  ASN B C    1 
ATOM   2815 O  O    . ASN B  1 76  ? 14.087  3.680  -9.347  1.000 53.42824  ? ? ? ? ? ? 76  ASN B O    1 
ATOM   2816 C  CB   . ASN B  1 76  ? 14.825  0.867  -9.364  1.000 60.45094  ? ? ? ? ? ? 76  ASN B CB   1 
ATOM   2817 C  CG   . ASN B  1 76  ? 15.162  0.606  -7.908  1.000 68.70659  ? ? ? ? ? ? 76  ASN B CG   1 
ATOM   2818 O  OD1  . ASN B  1 76  ? 14.274  0.500  -7.062  1.000 61.90018  ? ? ? ? ? ? 76  ASN B OD1  1 
ATOM   2819 N  ND2  . ASN B  1 76  ? 16.450  0.493  -7.612  1.000 75.05212  ? ? ? ? ? ? 76  ASN B ND2  1 
ATOM   2820 H  H    . ASN B  1 76  ? 13.486  1.956  -11.436 1.000 47.91475  ? ? ? ? ? ? 76  ASN B H    1 
ATOM   2821 H  HA   . ASN B  1 76  ? 12.801  0.813  -9.058  1.000 58.06309  ? ? ? ? ? ? 76  ASN B HA   1 
ATOM   2822 H  HB2  . ASN B  1 76  ? 14.922  0.033  -9.849  1.000 72.60434  ? ? ? ? ? ? 76  ASN B HB2  1 
ATOM   2823 H  HB3  . ASN B  1 76  ? 15.453  1.524  -9.705  1.000 72.60434  ? ? ? ? ? ? 76  ASN B HB3  1 
ATOM   2824 H  HD21 . ASN B  1 76  ? 16.693  0.345  -6.800  1.000 90.12575  ? ? ? ? ? ? 76  ASN B HD21 1 
ATOM   2825 H  HD22 . ASN B  1 76  ? 17.042  0.568  -8.231  1.000 90.12575  ? ? ? ? ? ? 76  ASN B HD22 1 
ATOM   2826 N  N    . GLU B  1 77  ? 12.238  3.049  -8.210  1.000 30.96569  ? ? ? ? ? ? 77  GLU B N    1 
ATOM   2827 C  CA   . GLU B  1 77  ? 11.906  4.379  -7.723  1.000 25.18068  ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CA   1 
ATOM   2828 C  C    . GLU B  1 77  ? 11.801  4.370  -6.201  1.000 27.13258  ? ? ? ? ? ? 77  GLU B C    1 
ATOM   2829 O  O    . GLU B  1 77  ? 11.752  3.316  -5.562  1.000 30.25709  ? ? ? ? ? ? 77  GLU B O    1 
ATOM   2830 C  CB   . GLU B  1 77  ? 10.572  4.872  -8.312  1.000 30.66051  ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CB   1 
ATOM   2831 C  CG   . GLU B  1 77  ? 10.532  4.965  -9.820  1.000 38.02330  ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CG   1 
ATOM   2832 C  CD   . GLU B  1 77  ? 9.129   5.237  -10.327 1.000 36.96071  ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CD   1 
ATOM   2833 O  OE1  . GLU B  1 77  ? 8.170   4.712  -9.720  1.000 36.41079  ? ? ? ? ? ? 77  GLU B OE1  1 
ATOM   2834 O  OE2  . GLU B  1 77  ? 8.993   5.983  -11.319 1.000 52.81446  ? ? ? ? ? ? 77  GLU B OE2  1 
ATOM   2835 H  H    . GLU B  1 77  ? 11.708  2.436  -7.922  1.000 37.22204  ? ? ? ? ? ? 77  GLU B H    1 
ATOM   2836 H  HA   . GLU B  1 77  ? 12.619  4.985  -7.981  1.000 29.90077  ? ? ? ? ? ? 77  GLU B HA   1 
ATOM   2837 H  HB2  . GLU B  1 77  ? 9.871   4.259  -8.041  1.000 36.85582  ? ? ? ? ? ? 77  GLU B HB2  1 
ATOM   2838 H  HB3  . GLU B  1 77  ? 10.390  5.758  -7.962  1.000 36.85582  ? ? ? ? ? ? 77  GLU B HB3  1 
ATOM   2839 H  HG2  . GLU B  1 77  ? 11.107  5.690  -10.112 1.000 45.69117  ? ? ? ? ? ? 77  GLU B HG2  1 
ATOM   2840 H  HG3  . GLU B  1 77  ? 10.836  4.127  -10.201 1.000 45.69117  ? ? ? ? ? ? 77  GLU B HG3  1 
ATOM   2841 N  N    . TYR B  1 78  ? 11.742  5.568  -5.616  1.000 20.82760  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B N    1 
ATOM   2842 C  CA   . TYR B  1 78  ? 11.390  5.698  -4.208  1.000 18.74320  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CA   1 
ATOM   2843 C  C    . TYR B  1 78  ? 9.877   5.697  -4.037  1.000 17.95712  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B C    1 
ATOM   2844 O  O    . TYR B  1 78  ? 9.140   6.238  -4.867  1.000 21.55316  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B O    1 
ATOM   2845 C  CB   . TYR B  1 78  ? 11.965  6.985  -3.616  1.000 21.33960  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CB   1 
ATOM   2846 C  CG   . TYR B  1 78  ? 13.463  6.971  -3.509  1.000 18.68522  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CG   1 
ATOM   2847 C  CD1  . TYR B  1 78  ? 14.094  6.423  -2.397  1.000 19.75589  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CD1  1 
ATOM   2848 C  CD2  . TYR B  1 78  ? 14.255  7.487  -4.524  1.000 22.16969  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CD2  1 
ATOM   2849 C  CE1  . TYR B  1 78  ? 15.470  6.400  -2.307  1.000 24.04160  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CE1  1 
ATOM   2850 C  CE2  . TYR B  1 78  ? 15.622  7.474  -4.438  1.000 23.69226  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CE2  1 
ATOM   2851 C  CZ   . TYR B  1 78  ? 16.227  6.931  -3.329  1.000 28.35934  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CZ   1 
ATOM   2852 O  OH   . TYR B  1 78  ? 17.605  6.921  -3.260  1.000 30.61527  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B OH   1 
ATOM   2853 H  H    . TYR B  1 78  ? 11.901  6.314  -6.013  1.000 24.67708  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B H    1 
ATOM   2854 H  HA   . TYR B  1 78  ? 11.765  4.947  -3.721  1.000 22.17580  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B HA   1 
ATOM   2855 H  HB2  . TYR B  1 78  ? 11.713  7.731  -4.183  1.000 25.67073  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B HB2  1 
ATOM   2856 H  HB3  . TYR B  1 78  ? 11.603  7.109  -2.725  1.000 25.67073  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B HB3  1 
ATOM   2857 H  HD1  . TYR B  1 78  ? 13.582  6.069  -1.707  1.000 23.77028  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B HD1  1 
ATOM   2858 H  HD2  . TYR B  1 78  ? 13.849  7.851  -5.278  1.000 26.66684  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B HD2  1 
ATOM   2859 H  HE1  . TYR B  1 78  ? 15.883  6.030  -1.561  1.000 28.91312  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B HE1  1 
ATOM   2860 H  HE2  . TYR B  1 78  ? 16.138  7.829  -5.125  1.000 28.49391  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B HE2  1 
ATOM   2861 H  HH   . TYR B  1 78  ? 17.929  7.291  -3.941  1.000 36.80153  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B HH   1 
ATOM   2862 N  N    . ALA B  1 79  ? 9.410   5.084  -2.955  1.000 17.37580  ? ? ? ? ? ? 79  ALA B N    1 
ATOM   2863 C  CA   . ALA B  1 79  ? 7.978   4.972  -2.726  1.000 17.08336  ? ? ? ? ? ? 79  ALA B CA   1 
ATOM   2864 C  C    . ALA B  1 79  ? 7.696   4.927  -1.232  1.000 18.21053  ? ? ? ? ? ? 79  ALA B C    1 
ATOM   2865 O  O    . ALA B  1 79  ? 8.541   4.522  -0.427  1.000 18.12930  ? ? ? ? ? ? 79  ALA B O    1 
ATOM   2866 C  CB   . ALA B  1 79  ? 7.392   3.725  -3.393  1.000 19.42935  ? ? ? ? ? ? 79  ALA B CB   1 
ATOM   2867 H  H    . ALA B  1 79  ? 9.900   4.727  -2.345  1.000 20.91417  ? ? ? ? ? ? 79  ALA B H    1 
ATOM   2868 H  HA   . ALA B  1 79  ? 7.545   5.759  -3.093  1.000 20.18398  ? ? ? ? ? ? 79  ALA B HA   1 
ATOM   2869 H  HB1  . ALA B  1 79  ? 6.437   3.696  -3.226  1.000 22.99917  ? ? ? ? ? ? 79  ALA B HB1  1 
ATOM   2870 H  HB2  . ALA B  1 79  ? 7.559   3.770  -4.348  1.000 22.99917  ? ? ? ? ? ? 79  ALA B HB2  1 
ATOM   2871 H  HB3  . ALA B  1 79  ? 7.818   2.937  -3.020  1.000 22.99917  ? ? ? ? ? ? 79  ALA B HB3  1 
ATOM   2872 N  N    . LEU B  1 80  ? 6.491   5.346  -0.870  1.000 18.11490  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B N    1 
ATOM   2873 C  CA   . LEU B  1 80  ? 6.055   5.213  0.509   1.000 19.28367  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CA   1 
ATOM   2874 C  C    . LEU B  1 80  ? 5.838   3.745  0.851   1.000 18.98357  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B C    1 
ATOM   2875 O  O    . LEU B  1 80  ? 5.292   2.976  0.057   1.000 19.74013  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B O    1 
ATOM   2876 C  CB   . LEU B  1 80  ? 4.757   5.986  0.739   1.000 14.95394  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CB   1 
ATOM   2877 C  CG   . LEU B  1 80  ? 4.798   7.511  0.730   1.000 15.88183  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CG   1 
ATOM   2878 C  CD1  . LEU B  1 80  ? 3.374   7.992  1.028   1.000 19.78400  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CD1  1 
ATOM   2879 C  CD2  . LEU B  1 80  ? 5.789   8.035  1.735   1.000 20.07585  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CD2  1 
ATOM   2880 H  H    . LEU B  1 80  ? 5.914   5.706  -1.396  1.000 21.80108  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B H    1 
ATOM   2881 H  HA   . LEU B  1 80  ? 6.736   5.578  1.095   1.000 23.20361  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B HA   1 
ATOM   2882 H  HB2  . LEU B  1 80  ? 4.134   5.724  0.043   1.000 18.00794  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B HB2  1 
ATOM   2883 H  HB3  . LEU B  1 80  ? 4.413   5.725  1.607   1.000 18.00794  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B HB3  1 
ATOM   2884 H  HG   . LEU B  1 80  ? 5.092   7.855  -0.128  1.000 19.12140  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B HG   1 
ATOM   2885 H  HD11 . LEU B  1 80  ? 3.369   8.961  1.061   1.000 23.80401  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B HD11 1 
ATOM   2886 H  HD12 . LEU B  1 80  ? 2.782   7.681  0.325   1.000 23.80401  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B HD12 1 
ATOM   2887 H  HD13 . LEU B  1 80  ? 3.091   7.630  1.883   1.000 23.80401  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B HD13 1 
ATOM   2888 H  HD21 . LEU B  1 80  ? 5.709   9.001  1.784   1.000 24.15422  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B HD21 1 
ATOM   2889 H  HD22 . LEU B  1 80  ? 5.598   7.644  2.602   1.000 24.15422  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B HD22 1 
ATOM   2890 H  HD23 . LEU B  1 80  ? 6.684   7.792  1.452   1.000 24.15422  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B HD23 1 
ATOM   2891 N  N    . THR B  1 81  ? 6.282   3.356  2.037   1.000 18.21937  ? ? ? ? ? ? 81  THR B N    1 
ATOM   2892 C  CA   . THR B  1 81  ? 5.828   2.119  2.634   1.000 18.23201  ? ? ? ? ? ? 81  THR B CA   1 
ATOM   2893 C  C    . THR B  1 81  ? 4.423   2.314  3.206   1.000 21.61481  ? ? ? ? ? ? 81  THR B C    1 
ATOM   2894 O  O    . THR B  1 81  ? 3.895   3.427  3.260   1.000 22.14594  ? ? ? ? ? ? 81  THR B O    1 
ATOM   2895 C  CB   . THR B  1 81  ? 6.778   1.678  3.738   1.000 19.27607  ? ? ? ? ? ? 81  THR B CB   1 
ATOM   2896 O  OG1  . THR B  1 81  ? 6.754   2.661  4.775   1.000 20.16147  ? ? ? ? ? ? 81  THR B OG1  1 
ATOM   2897 C  CG2  . THR B  1 81  ? 8.199   1.557  3.206   1.000 22.29197  ? ? ? ? ? ? 81  THR B CG2  1 
ATOM   2898 H  H    . THR B  1 81  ? 6.848   3.794  2.515   1.000 21.92645  ? ? ? ? ? ? 81  THR B H    1 
ATOM   2899 H  HA   . THR B  1 81  ? 5.805   1.423  1.959   1.000 21.56237  ? ? ? ? ? ? 81  THR B HA   1 
ATOM   2900 H  HB   . THR B  1 81  ? 6.508   0.813  4.083   1.000 23.19449  ? ? ? ? ? ? 81  THR B HB   1 
ATOM   2901 H  HG1  . THR B  1 81  ? 7.272   2.436  5.397   1.000 24.25698  ? ? ? ? ? ? 81  THR B HG1  1 
ATOM   2902 H  HG21 . THR B  1 81  ? 8.779   1.190  3.891   1.000 26.81357  ? ? ? ? ? ? 81  THR B HG21 1 
ATOM   2903 H  HG22 . THR B  1 81  ? 8.215   0.972  2.433   1.000 26.81357  ? ? ? ? ? ? 81  THR B HG22 1 
ATOM   2904 H  HG23 . THR B  1 81  ? 8.532   2.430  2.947   1.000 26.81357  ? ? ? ? ? ? 81  THR B HG23 1 
ATOM   2905 N  N    . ASN B  1 82  ? 3.817   1.217  3.658   1.000 20.94507  ? ? ? ? ? ? 82  ASN B N    1 
ATOM   2906 C  CA   . ASN B  1 82  ? 2.554   1.339  4.379   1.000 21.98028  ? ? ? ? ? ? 82  ASN B CA   1 
ATOM   2907 C  C    . ASN B  1 82  ? 2.692   2.294  5.557   1.000 20.18553  ? ? ? ? ? ? 82  ASN B C    1 
ATOM   2908 O  O    . ASN B  1 82  ? 1.802   3.116  5.809   1.000 20.50356  ? ? ? ? ? ? 82  ASN B O    1 
ATOM   2909 C  CB   . ASN B  1 82  ? 2.079   -0.030 4.865   1.000 26.32004  ? ? ? ? ? ? 82  ASN B CB   1 
ATOM   2910 C  CG   . ASN B  1 82  ? 1.578   -0.907 3.744   1.000 39.89534  ? ? ? ? ? ? 82  ASN B CG   1 
ATOM   2911 O  OD1  . ASN B  1 82  ? 1.076   -0.419 2.733   1.000 45.40625  ? ? ? ? ? ? 82  ASN B OD1  1 
ATOM   2912 N  ND2  . ASN B  1 82  ? 1.706   -2.215 3.920   1.000 55.04443  ? ? ? ? ? ? 82  ASN B ND2  1 
ATOM   2913 H  H    . ASN B  1 82  ? 4.107   0.412  3.564   1.000 25.01744  ? ? ? ? ? ? 82  ASN B H    1 
ATOM   2914 H  HA   . ASN B  1 82  ? 1.883   1.687  3.771   1.000 26.43954  ? ? ? ? ? ? 82  ASN B HA   1 
ATOM   2915 H  HB2  . ASN B  1 82  ? 2.819   -0.487 5.296   1.000 31.64726  ? ? ? ? ? ? 82  ASN B HB2  1 
ATOM   2916 H  HB3  . ASN B  1 82  ? 1.353   0.093  5.497   1.000 31.64726  ? ? ? ? ? ? 82  ASN B HB3  1 
ATOM   2917 H  HD21 . ASN B  1 82  ? 1.437   -2.759 3.311   1.000 66.11653  ? ? ? ? ? ? 82  ASN B HD21 1 
ATOM   2918 H  HD22 . ASN B  1 82  ? 2.059   -2.519 4.643   1.000 66.11653  ? ? ? ? ? ? 82  ASN B HD22 1 
ATOM   2919 N  N    . GLU B  1 83  ? 3.806   2.194  6.295   1.000 21.74778  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B N    1 
ATOM   2920 C  CA   . GLU B  1 83  ? 4.007   3.067  7.447   1.000 21.94849  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CA   1 
ATOM   2921 C  C    . GLU B  1 83  ? 4.174   4.518  7.012   1.000 20.23389  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B C    1 
ATOM   2922 O  O    . GLU B  1 83  ? 3.744   5.439  7.713   1.000 19.60895  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B O    1 
ATOM   2923 C  CB   . GLU B  1 83  ? 5.228   2.619  8.242   1.000 24.40859  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CB   1 
ATOM   2924 C  CG   . GLU B  1 83  ? 5.092   1.280  8.945   1.000 32.39092  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CG   1 
ATOM   2925 C  CD   . GLU B  1 83  ? 6.401   0.833  9.581   1.000 61.37944  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CD   1 
ATOM   2926 O  OE1  . GLU B  1 83  ? 7.352   0.533  8.828   1.000 82.64165  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B OE1  1 
ATOM   2927 O  OE2  . GLU B  1 83  ? 6.487   0.792  10.828  1.000 93.96104  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B OE2  1 
ATOM   2928 H  H    . GLU B  1 83  ? 4.447   1.639  6.151   1.000 26.16054  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B H    1 
ATOM   2929 H  HA   . GLU B  1 83  ? 3.228   3.004  8.022   1.000 26.02214  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B HA   1 
ATOM   2930 H  HB2  . GLU B  1 83  ? 5.980   2.551  7.633   1.000 28.97427  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B HB2  1 
ATOM   2931 H  HB3  . GLU B  1 83  ? 5.411   3.285  8.922   1.000 28.97427  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B HB3  1 
ATOM   2932 H  HG2  . GLU B  1 83  ? 4.425   1.354  9.645   1.000 38.93232  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B HG2  1 
ATOM   2933 H  HG3  . GLU B  1 83  ? 4.824   0.607  8.300   1.000 38.93232  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B HG3  1 
ATOM   2934 N  N    . GLY B  1 84  ? 4.835   4.746  5.877   1.000 19.74308  ? ? ? ? ? ? 84  GLY B N    1 
ATOM   2935 C  CA   . GLY B  1 84  ? 4.977   6.106  5.380   1.000 18.43093  ? ? ? ? ? ? 84  GLY B CA   1 
ATOM   2936 C  C    . GLY B  1 84  ? 3.655   6.708  4.956   1.000 18.68104  ? ? ? ? ? ? 84  GLY B C    1 
ATOM   2937 O  O    . GLY B  1 84  ? 3.380   7.882  5.219   1.000 18.76060  ? ? ? ? ? ? 84  GLY B O    1 
ATOM   2938 H  H    . GLY B  1 84  ? 5.203   4.144  5.385   1.000 23.37565  ? ? ? ? ? ? 84  GLY B H    1 
ATOM   2939 H  HA2  . GLY B  1 84  ? 5.356   6.664  6.078   1.000 21.80107  ? ? ? ? ? ? 84  GLY B HA2  1 
ATOM   2940 H  HA3  . GLY B  1 84  ? 5.573   6.108  4.615   1.000 21.80107  ? ? ? ? ? ? 84  GLY B HA3  1 
ATOM   2941 N  N    . PHE B  1 85  ? 2.813   5.915  4.300   1.000 18.53307  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B N    1 
ATOM   2942 C  CA   . PHE B  1 85  ? 1.479   6.393  3.963   1.000 16.55592  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B CA   1 
ATOM   2943 C  C    . PHE B  1 85  ? 0.681   6.708  5.222   1.000 19.48633  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B C    1 
ATOM   2944 O  O    . PHE B  1 85  ? 0.010   7.743  5.303   1.000 19.07926  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B O    1 
ATOM   2945 C  CB   . PHE B  1 85  ? 0.756   5.366  3.102   1.000 20.45907  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B CB   1 
ATOM   2946 C  CG   . PHE B  1 85  ? -0.638  5.767  2.740   1.000 21.30201  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B CG   1 
ATOM   2947 C  CD1  . PHE B  1 85  ? -0.861  6.699  1.741   1.000 25.30489  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B CD1  1 
ATOM   2948 C  CD2  . PHE B  1 85  ? -1.715  5.218  3.404   1.000 25.83939  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B CD2  1 
ATOM   2949 C  CE1  . PHE B  1 85  ? -2.150  7.068  1.412   1.000 26.34765  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B CE1  1 
ATOM   2950 C  CE2  . PHE B  1 85  ? -2.998  5.578  3.081   1.000 37.37497  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B CE2  1 
ATOM   2951 C  CZ   . PHE B  1 85  ? -3.210  6.509  2.079   1.000 21.99994  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B CZ   1 
ATOM   2952 H  H    . PHE B  1 85  ? 2.984   5.113  4.044   1.000 22.30289  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B H    1 
ATOM   2953 H  HA   . PHE B  1 85  ? 1.557   7.210  3.445   1.000 19.93031  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B HA   1 
ATOM   2954 H  HB2  . PHE B  1 85  ? 1.253   5.243  2.279   1.000 24.61410  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B HB2  1 
ATOM   2955 H  HB3  . PHE B  1 85  ? 0.708   4.529  3.589   1.000 24.61410  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B HB3  1 
ATOM   2956 H  HD1  . PHE B  1 85  ? -0.141  7.077  1.291   1.000 30.42907  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B HD1  1 
ATOM   2957 H  HD2  . PHE B  1 85  ? -1.569  4.596  4.079   1.000 31.07047  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B HD2  1 
ATOM   2958 H  HE1  . PHE B  1 85  ? -2.299  7.693  0.740   1.000 31.68039  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B HE1  1 
ATOM   2959 H  HE2  . PHE B  1 85  ? -3.719  5.200  3.531   1.000 44.91317  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B HE2  1 
ATOM   2960 H  HZ   . PHE B  1 85  ? -4.078  6.757  1.856   1.000 26.46314  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B HZ   1 
ATOM   2961 N  N    . ASP B  1 86  ? 0.749   5.828  6.224   1.000 21.87642  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B N    1 
ATOM   2962 C  CA   . ASP B  1 86  ? 0.086   6.116  7.493   1.000 18.33291  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B CA   1 
ATOM   2963 C  C    . ASP B  1 86  ? 0.567   7.443  8.068   1.000 18.22207  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B C    1 
ATOM   2964 O  O    . ASP B  1 86  ? -0.215  8.201  8.651   1.000 22.82914  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B O    1 
ATOM   2965 C  CB   . ASP B  1 86  ? 0.334   4.997  8.505   1.000 19.52370  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B CB   1 
ATOM   2966 C  CG   . ASP B  1 86  ? -0.314  3.691  8.110   1.000 27.41263  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B CG   1 
ATOM   2967 O  OD1  . ASP B  1 86  ? -1.217  3.705  7.246   1.000 33.14640  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B OD1  1 
ATOM   2968 O  OD2  . ASP B  1 86  ? 0.077   2.648  8.672   1.000 35.22623  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B OD2  1 
ATOM   2969 H  H    . ASP B  1 86  ? 1.164   5.075  6.197   1.000 26.31492  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B H    1 
ATOM   2970 H  HA   . ASP B  1 86  ? -0.870  6.165  7.331   1.000 22.06270  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B HA   1 
ATOM   2971 H  HB2  . ASP B  1 86  ? 1.289   4.846  8.580   1.000 23.49165  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B HB2  1 
ATOM   2972 H  HB3  . ASP B  1 86  ? -0.028  5.263  9.364   1.000 23.49165  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B HB3  1 
ATOM   2973 N  N    . ALA B  1 87  ? 1.864   7.736  7.923   1.000 16.82182  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B N    1 
ATOM   2974 C  CA   . ALA B  1 87  ? 2.407   8.978  8.461   1.000 18.78914  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B CA   1 
ATOM   2975 C  C    . ALA B  1 87  ? 1.837   10.188 7.738   1.000 20.28204  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B C    1 
ATOM   2976 O  O    . ALA B  1 87  ? 1.523   11.208 8.363   1.000 20.36988  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B O    1 
ATOM   2977 C  CB   . ALA B  1 87  ? 3.932   8.973  8.363   1.000 18.43069  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B CB   1 
ATOM   2978 H  H    . ALA B  1 87  ? 2.441   7.239  7.524   1.000 20.24940  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B H    1 
ATOM   2979 H  HA   . ALA B  1 87  ? 2.164   9.041  9.398   1.000 22.61018  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B HA   1 
ATOM   2980 H  HB1  . ALA B  1 87  ? 4.273   9.812  8.710   1.000 22.18004  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B HB1  1 
ATOM   2981 H  HB2  . ALA B  1 87  ? 4.279   8.233  8.885   1.000 22.18004  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B HB2  1 
ATOM   2982 H  HB3  . ALA B  1 87  ? 4.188   8.871  7.433   1.000 22.18004  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B HB3  1 
ATOM   2983 N  N    . VAL B  1 88  ? 1.684   10.086 6.419   1.000 18.45531  ? ? ? ? ? ? 88  VAL B N    1 
ATOM   2984 C  CA   . VAL B  1 88  ? 1.113   11.178 5.639   1.000 17.53254  ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CA   1 
ATOM   2985 C  C    . VAL B  1 88  ? -0.341  11.400 6.019   1.000 17.26187  ? ? ? ? ? ? 88  VAL B C    1 
ATOM   2986 O  O    . VAL B  1 88  ? -0.785  12.539 6.205   1.000 19.95339  ? ? ? ? ? ? 88  VAL B O    1 
ATOM   2987 C  CB   . VAL B  1 88  ? 1.261   10.877 4.136   1.000 19.31009  ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CB   1 
ATOM   2988 C  CG1  . VAL B  1 88  ? 0.481   11.870 3.299   1.000 19.62618  ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CG1  1 
ATOM   2989 C  CG2  . VAL B  1 88  ? 2.738   10.886 3.729   1.000 17.44152  ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CG2  1 
ATOM   2990 H  H    . VAL B  1 88  ? 1.902   9.397  5.951   1.000 22.20959  ? ? ? ? ? ? 88  VAL B H    1 
ATOM   2991 H  HA   . VAL B  1 88  ? 1.601   11.992 5.839   1.000 21.10226  ? ? ? ? ? ? 88  VAL B HA   1 
ATOM   2992 H  HB   . VAL B  1 88  ? 0.898   9.994  3.965   1.000 23.23531  ? ? ? ? ? ? 88  VAL B HB   1 
ATOM   2993 H  HG11 . VAL B  1 88  ? 0.779   11.810 2.378   1.000 23.61462  ? ? ? ? ? ? 88  VAL B HG11 1 
ATOM   2994 H  HG12 . VAL B  1 88  ? -0.464  11.656 3.355   1.000 23.61462  ? ? ? ? ? ? 88  VAL B HG12 1 
ATOM   2995 H  HG13 . VAL B  1 88  ? 0.639   12.764 3.641   1.000 23.61462  ? ? ? ? ? ? 88  VAL B HG13 1 
ATOM   2996 H  HG21 . VAL B  1 88  ? 2.808   10.672 2.786   1.000 20.99303  ? ? ? ? ? ? 88  VAL B HG21 1 
ATOM   2997 H  HG22 . VAL B  1 88  ? 3.106   11.768 3.896   1.000 20.99303  ? ? ? ? ? ? 88  VAL B HG22 1 
ATOM   2998 H  HG23 . VAL B  1 88  ? 3.215   10.224 4.255   1.000 20.99303  ? ? ? ? ? ? 88  VAL B HG23 1 
ATOM   2999 N  N    . VAL B  1 89  ? -1.112  10.319 6.148   1.000 15.68674  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B N    1 
ATOM   3000 C  CA   . VAL B  1 89  ? -2.513  10.444 6.526   1.000 16.82553  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CA   1 
ATOM   3001 C  C    . VAL B  1 89  ? -2.636  11.022 7.924   1.000 21.89107  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B C    1 
ATOM   3002 O  O    . VAL B  1 89  ? -3.488  11.879 8.189   1.000 23.16487  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B O    1 
ATOM   3003 C  CB   . VAL B  1 89  ? -3.216  9.080  6.433   1.000 17.07930  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CB   1 
ATOM   3004 C  CG1  . VAL B  1 89  ? -4.599  9.148  7.084   1.000 19.13496  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CG1  1 
ATOM   3005 C  CG2  . VAL B  1 89  ? -3.307  8.620  4.990   1.000 19.27359  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CG2  1 
ATOM   3006 H  H    . VAL B  1 89  ? -0.849  9.510  6.023   1.000 18.88729  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B H    1 
ATOM   3007 H  HA   . VAL B  1 89  ? -2.940  11.053 5.903   1.000 20.25384  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B HA   1 
ATOM   3008 H  HB   . VAL B  1 89  ? -2.694  8.421  6.916   1.000 20.55837  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B HB   1 
ATOM   3009 H  HG11 . VAL B  1 89  ? -5.131  8.400  6.773   1.000 23.02516  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B HG11 1 
ATOM   3010 H  HG12 . VAL B  1 89  ? -4.496  9.104  8.048   1.000 23.02516  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B HG12 1 
ATOM   3011 H  HG13 . VAL B  1 89  ? -5.024  9.983  6.835   1.000 23.02516  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B HG13 1 
ATOM   3012 H  HG21 . VAL B  1 89  ? -3.754  7.759  4.961   1.000 23.19152  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B HG21 1 
ATOM   3013 H  HG22 . VAL B  1 89  ? -3.813  9.273  4.482   1.000 23.19152  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B HG22 1 
ATOM   3014 H  HG23 . VAL B  1 89  ? -2.411  8.540  4.628   1.000 23.19152  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B HG23 1 
ATOM   3015 N  N    . ASP B  1 90  ? -1.806  10.536 8.846   1.000 21.12488  ? ? ? ? ? ? 90  ASP B N    1 
ATOM   3016 C  CA   . ASP B  1 90  ? -1.869  10.992 10.227  1.000 22.55944  ? ? ? ? ? ? 90  ASP B CA   1 
ATOM   3017 C  C    . ASP B  1 90  ? -1.675  12.498 10.317  1.000 23.81908  ? ? ? ? ? ? 90  ASP B C    1 
ATOM   3018 O  O    . ASP B  1 90  ? -2.403  13.185 11.047  1.000 21.76059  ? ? ? ? ? ? 90  ASP B O    1 
ATOM   3019 C  CB   . ASP B  1 90  ? -0.817  10.257 11.055  1.000 25.27594  ? ? ? ? ? ? 90  ASP B CB   1 
ATOM   3020 C  CG   . ASP B  1 90  ? -0.730  10.771 12.470  1.000 32.04808  ? ? ? ? ? ? 90  ASP B CG   1 
ATOM   3021 O  OD1  . ASP B  1 90  ? -1.736  10.660 13.199  1.000 31.23831  ? ? ? ? ? ? 90  ASP B OD1  1 
ATOM   3022 O  OD2  . ASP B  1 90  ? 0.344   11.283 12.850  1.000 49.71809  ? ? ? ? ? ? 90  ASP B OD2  1 
ATOM   3023 H  H    . ASP B  1 90  ? -1.200  9.944  8.698   1.000 25.41307  ? ? ? ? ? ? 90  ASP B H    1 
ATOM   3024 H  HA   . ASP B  1 90  ? -2.743  10.785 10.594  1.000 27.13453  ? ? ? ? ? ? 90  ASP B HA   1 
ATOM   3025 H  HB2  . ASP B  1 90  ? -1.043  9.315  11.090  1.000 30.39434  ? ? ? ? ? ? 90  ASP B HB2  1 
ATOM   3026 H  HB3  . ASP B  1 90  ? 0.052   10.374 10.639  1.000 30.39434  ? ? ? ? ? ? 90  ASP B HB3  1 
ATOM   3027 N  N    . ASP B  1 91  ? -0.711  13.045 9.574   1.000 20.26847  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B N    1 
ATOM   3028 C  CA   A ASP B  1 91  ? -0.467  14.479 9.667   0.518 26.77415  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B CA   1 
ATOM   3029 C  CA   B ASP B  1 91  ? -0.468  14.477 9.667   0.482 28.68693  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B CA   1 
ATOM   3030 C  C    . ASP B  1 91  ? -1.573  15.272 8.983   1.000 26.15093  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B C    1 
ATOM   3031 O  O    . ASP B  1 91  ? -1.947  16.353 9.451   1.000 24.33497  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B O    1 
ATOM   3032 C  CB   A ASP B  1 91  ? 0.888   14.840 9.069   0.518 31.01677  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B CB   1 
ATOM   3033 C  CB   B ASP B  1 91  ? 0.895   14.815 9.083   0.482 33.07166  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B CB   1 
ATOM   3034 C  CG   A ASP B  1 91  ? 1.387   16.179 9.565   0.518 33.59108  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B CG   1 
ATOM   3035 C  CG   B ASP B  1 91  ? 1.862   15.257 10.145  0.482 44.19221  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B CG   1 
ATOM   3036 O  OD1  A ASP B  1 91  ? 1.453   16.349 10.802  0.518 31.44575  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B OD1  1 
ATOM   3037 O  OD1  B ASP B  1 91  ? 1.979   14.540 11.159  0.482 28.98971  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B OD1  1 
ATOM   3038 O  OD2  A ASP B  1 91  ? 1.696   17.062 8.740   0.518 24.61807  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B OD2  1 
ATOM   3039 O  OD2  B ASP B  1 91  ? 2.477   16.328 9.991   0.482 41.51228  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B OD2  1 
ATOM   3040 H  H    A ASP B  1 91  ? -0.201  12.622 9.026   0.518 24.38537  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B H    1 
ATOM   3041 H  H    B ASP B  1 91  ? -0.201  12.622 9.026   0.482 24.38537  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B H    1 
ATOM   3042 H  HA   . ASP B  1 91  ? -0.448  14.721 10.606  1.000 34.48752  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B HA   1 
ATOM   3043 H  HB2  A ASP B  1 91  ? 1.537   14.163 9.319   0.518 37.28334  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B HB2  1 
ATOM   3044 H  HB2  B ASP B  1 91  ? 1.260   14.029 8.647   0.482 39.74920  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B HB2  1 
ATOM   3045 H  HB3  A ASP B  1 91  ? 0.809   14.884 8.104   0.518 37.28334  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B HB3  1 
ATOM   3046 H  HB3  B ASP B  1 91  ? 0.798   15.536 8.441   0.482 39.74920  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B HB3  1 
ATOM   3047 N  N    . LEU B  1 92  ? -2.105  14.748 7.877   1.000 22.69235  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B N    1 
ATOM   3048 C  CA   . LEU B  1 92  ? -3.240  15.404 7.238   1.000 20.51068  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CA   1 
ATOM   3049 C  C    . LEU B  1 92  ? -4.445  15.435 8.167   1.000 18.08480  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B C    1 
ATOM   3050 O  O    . LEU B  1 92  ? -5.120  16.467 8.285   1.000 19.14459  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B O    1 
ATOM   3051 C  CB   . LEU B  1 92  ? -3.595  14.700 5.931   1.000 22.08114  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CB   1 
ATOM   3052 C  CG   . LEU B  1 92  ? -4.643  15.370 5.042   1.000 23.81972  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CG   1 
ATOM   3053 C  CD1  . LEU B  1 92  ? -4.221  16.776 4.664   1.000 25.63467  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CD1  1 
ATOM   3054 C  CD2  . LEU B  1 92  ? -4.858  14.506 3.801   1.000 36.29225  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CD2  1 
ATOM   3055 H  H    . LEU B  1 92  ? -1.835  14.032 7.486   1.000 27.29403  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B H    1 
ATOM   3056 H  HA   . LEU B  1 92  ? -2.992  16.318 7.025   1.000 24.67603  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B HA   1 
ATOM   3057 H  HB2  . LEU B  1 92  ? -2.784  14.624 5.404   1.000 26.56057  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B HB2  1 
ATOM   3058 H  HB3  . LEU B  1 92  ? -3.932  13.817 6.150   1.000 26.56057  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B HB3  1 
ATOM   3059 H  HG   . LEU B  1 92  ? -5.482  15.452 5.522   1.000 28.64687  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B HG   1 
ATOM   3060 H  HD11 . LEU B  1 92  ? -4.821  17.113 3.981   1.000 30.82481  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B HD11 1 
ATOM   3061 H  HD12 . LEU B  1 92  ? -4.264  17.341 5.451   1.000 30.82481  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B HD12 1 
ATOM   3062 H  HD13 . LEU B  1 92  ? -3.313  16.752 4.323   1.000 30.82481  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B HD13 1 
ATOM   3063 H  HD21 . LEU B  1 92  ? -5.516  14.932 3.229   1.000 43.61391  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B HD21 1 
ATOM   3064 H  HD22 . LEU B  1 92  ? -4.016  14.417 3.328   1.000 43.61391  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B HD22 1 
ATOM   3065 H  HD23 . LEU B  1 92  ? -5.176  13.632 4.076   1.000 43.61391  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B HD23 1 
ATOM   3066 N  N    . GLU B  1 93  ? -4.718  14.324 8.858   1.000 18.62247  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B N    1 
ATOM   3067 C  CA   . GLU B  1 93  ? -5.840  14.283 9.791   1.000 17.21533  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CA   1 
ATOM   3068 C  C    . GLU B  1 93  ? -5.678  15.331 10.889  1.000 14.72770  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B C    1 
ATOM   3069 O  O    . GLU B  1 93  ? -6.636  16.028 11.246  1.000 18.09962  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B O    1 
ATOM   3070 C  CB   . GLU B  1 93  ? -5.973  12.884 10.399  1.000 19.23504  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CB   1 
ATOM   3071 C  CG   . GLU B  1 93  ? -6.608  11.881 9.454   1.000 20.73211  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CG   1 
ATOM   3072 C  CD   . GLU B  1 93  ? -6.570  10.462 9.981   1.000 32.54369  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CD   1 
ATOM   3073 O  OE1  . GLU B  1 93  ? -5.846  10.198 10.966  1.000 38.99738  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B OE1  1 
ATOM   3074 O  OE2  . GLU B  1 93  ? -7.271  9.607  9.402   1.000 35.32864  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B OE2  1 
ATOM   3075 H  H    . GLU B  1 93  ? -4.274  13.590 8.806   1.000 22.41017  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B H    1 
ATOM   3076 H  HA   . GLU B  1 93  ? -6.656  14.476 9.304   1.000 20.72161  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B HA   1 
ATOM   3077 H  HB2  . GLU B  1 93  ? -5.090  12.558 10.632  1.000 23.14526  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B HB2  1 
ATOM   3078 H  HB3  . GLU B  1 93  ? -6.528  12.938 11.193  1.000 23.14526  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B HB3  1 
ATOM   3079 H  HG2  . GLU B  1 93  ? -7.536  12.123 9.315   1.000 24.94174  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B HG2  1 
ATOM   3080 H  HG3  . GLU B  1 93  ? -6.130  11.898 8.610   1.000 24.94174  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B HG3  1 
ATOM   3081 N  N    . TRP B  1 94  ? -4.471  15.451 11.450  1.000 17.43756  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B N    1 
ATOM   3082 C  CA   . TRP B  1 94  ? -4.269  16.431 12.508  1.000 17.99213  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B CA   1 
ATOM   3083 C  C    . TRP B  1 94  ? -4.452  17.845 11.971  1.000 18.81256  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B C    1 
ATOM   3084 O  O    . TRP B  1 94  ? -5.126  18.679 12.587  1.000 22.52314  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B O    1 
ATOM   3085 C  CB   . TRP B  1 94  ? -2.885  16.272 13.134  1.000 20.70240  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B CB   1 
ATOM   3086 C  CG   . TRP B  1 94  ? -2.704  17.188 14.301  1.000 20.53641  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B CG   1 
ATOM   3087 C  CD1  . TRP B  1 94  ? -3.276  17.063 15.535  1.000 23.41638  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B CD1  1 
ATOM   3088 C  CD2  . TRP B  1 94  ? -1.907  18.377 14.345  1.000 17.89665  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B CD2  1 
ATOM   3089 N  NE1  . TRP B  1 94  ? -2.878  18.101 16.348  1.000 25.64404  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B NE1  1 
ATOM   3090 C  CE2  . TRP B  1 94  ? -2.035  18.917 15.639  1.000 28.22332  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B CE2  1 
ATOM   3091 C  CE3  . TRP B  1 94  ? -1.083  19.030 13.420  1.000 19.37799  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B CE3  1 
ATOM   3092 C  CZ2  . TRP B  1 94  ? -1.379  20.085 16.027  1.000 23.28184  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B CZ2  1 
ATOM   3093 C  CZ3  . TRP B  1 94  ? -0.441  20.184 13.803  1.000 22.23805  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B CZ3  1 
ATOM   3094 C  CH2  . TRP B  1 94  ? -0.588  20.704 15.100  1.000 28.28191  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B CH2  1 
ATOM   3095 H  H    . TRP B  1 94  ? -3.775  14.990 11.242  1.000 20.98828  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B H    1 
ATOM   3096 H  HA   . TRP B  1 94  ? -4.926  16.275 13.205  1.000 21.65377  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B HA   1 
ATOM   3097 H  HB2  . TRP B  1 94  ? -2.775  15.359 13.441  1.000 24.90608  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B HB2  1 
ATOM   3098 H  HB3  . TRP B  1 94  ? -2.208  16.483 12.472  1.000 24.90608  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B HB3  1 
ATOM   3099 H  HD1  . TRP B  1 94  ? -3.850  16.377 15.789  1.000 28.16287  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B HD1  1 
ATOM   3100 H  HE1  . TRP B  1 94  ? -3.118  18.218 17.166  1.000 30.83605  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B HE1  1 
ATOM   3101 H  HE3  . TRP B  1 94  ? -0.972  18.688 12.562  1.000 23.31679  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B HE3  1 
ATOM   3102 H  HZ2  . TRP B  1 94  ? -1.476  20.430 16.885  1.000 28.00142  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B HZ2  1 
ATOM   3103 H  HZ3  . TRP B  1 94  ? 0.100   20.630 13.191  1.000 26.74887  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B HZ3  1 
ATOM   3104 H  HH2  . TRP B  1 94  ? -0.137  21.483 15.333  1.000 34.00150  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B HH2  1 
ATOM   3105 N  N    . THR B  1 95  ? -3.857  18.127 10.810  1.000 16.20392  ? ? ? ? ? ? 95  THR B N    1 
ATOM   3106 C  CA   . THR B  1 95  ? -3.988  19.448 10.203  1.000 18.40353  ? ? ? ? ? ? 95  THR B CA   1 
ATOM   3107 C  C    . THR B  1 95  ? -5.448  19.800 9.948   1.000 17.60342  ? ? ? ? ? ? 95  THR B C    1 
ATOM   3108 O  O    . THR B  1 95  ? -5.889  20.916 10.247  1.000 19.27483  ? ? ? ? ? ? 95  THR B O    1 
ATOM   3109 C  CB   . THR B  1 95  ? -3.181  19.500 8.903   1.000 22.38502  ? ? ? ? ? ? 95  THR B CB   1 
ATOM   3110 O  OG1  . THR B  1 95  ? -1.786  19.377 9.211   1.000 23.04153  ? ? ? ? ? ? 95  THR B OG1  1 
ATOM   3111 C  CG2  . THR B  1 95  ? -3.445  20.797 8.144   1.000 44.68749  ? ? ? ? ? ? 95  THR B CG2  1 
ATOM   3112 H  H    . THR B  1 95  ? -3.376  17.577 10.357  1.000 19.50791  ? ? ? ? ? ? 95  THR B H    1 
ATOM   3113 H  HA   . THR B  1 95  ? -3.627  20.112 10.811  1.000 22.14745  ? ? ? ? ? ? 95  THR B HA   1 
ATOM   3114 H  HB   . THR B  1 95  ? -3.447  18.769 8.323   1.000 26.92523  ? ? ? ? ? ? 95  THR B HB   1 
ATOM   3115 H  HG1  . THR B  1 95  ? -1.332  19.412 8.505   1.000 27.71305  ? ? ? ? ? ? 95  THR B HG1  1 
ATOM   3116 H  HG21 . THR B  1 95  ? -2.674  21.028 7.604   1.000 53.68819  ? ? ? ? ? ? 95  THR B HG21 1 
ATOM   3117 H  HG22 . THR B  1 95  ? -4.216  20.691 7.565   1.000 53.68819  ? ? ? ? ? ? 95  THR B HG22 1 
ATOM   3118 H  HG23 . THR B  1 95  ? -3.619  21.518 8.770   1.000 53.68819  ? ? ? ? ? ? 95  THR B HG23 1 
ATOM   3119 N  N    . LEU B  1 96  ? -6.219  18.857 9.412   1.000 17.73626  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B N    1 
ATOM   3120 C  CA   . LEU B  1 96  ? -7.626  19.126 9.140   1.000 16.30831  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B CA   1 
ATOM   3121 C  C    . LEU B  1 96  ? -8.440  19.245 10.420  1.000 19.03577  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B C    1 
ATOM   3122 O  O    . LEU B  1 96  ? -9.419  19.996 10.453  1.000 21.04902  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B O    1 
ATOM   3123 C  CB   . LEU B  1 96  ? -8.206  18.041 8.234   1.000 18.70958  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B CB   1 
ATOM   3124 C  CG   . LEU B  1 96  ? -7.686  18.080 6.802   1.000 21.65969  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B CG   1 
ATOM   3125 C  CD1  . LEU B  1 96  ? -8.096  16.823 6.050   1.000 21.84457  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B CD1  1 
ATOM   3126 C  CD2  . LEU B  1 96  ? -8.174  19.324 6.071   1.000 20.47451  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B CD2  1 
ATOM   3127 H  H    . LEU B  1 96  ? -5.959  18.065 9.200   1.000 21.34672  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B H    1 
ATOM   3128 H  HA   . LEU B  1 96  ? -7.691  19.971 8.669   1.000 19.63318  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B HA   1 
ATOM   3129 H  HB2  . LEU B  1 96  ? -7.981  17.174 8.606   1.000 22.51470  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B HB2  1 
ATOM   3130 H  HB3  . LEU B  1 96  ? -9.169  18.148 8.201   1.000 22.51470  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B HB3  1 
ATOM   3131 H  HG   . LEU B  1 96  ? -6.717  18.117 6.828   1.000 26.05484  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B HG   1 
ATOM   3132 H  HD11 . LEU B  1 96  ? -7.740  16.864 5.149   1.000 26.27670  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B HD11 1 
ATOM   3133 H  HD12 . LEU B  1 96  ? -7.739  16.048 6.512   1.000 26.27670  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B HD12 1 
ATOM   3134 H  HD13 . LEU B  1 96  ? -9.064  16.774 6.022   1.000 26.27670  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B HD13 1 
ATOM   3135 H  HD21 . LEU B  1 96  ? -7.930  19.256 5.134   1.000 24.63262  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B HD21 1 
ATOM   3136 H  HD22 . LEU B  1 96  ? -9.138  19.383 6.158   1.000 24.63262  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B HD22 1 
ATOM   3137 H  HD23 . LEU B  1 96  ? -7.758  20.106 6.465   1.000 24.63262  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B HD23 1 
ATOM   3138 N  N    . SER B  1 97  ? -8.065  18.522 11.478  1.000 18.40446  ? ? ? ? ? ? 97  SER B N    1 
ATOM   3139 C  CA   . SER B  1 97  ? -8.820  18.632 12.723  1.000 21.22060  ? ? ? ? ? ? 97  SER B CA   1 
ATOM   3140 C  C    . SER B  1 97  ? -8.708  20.033 13.309  1.000 20.74910  ? ? ? ? ? ? 97  SER B C    1 
ATOM   3141 O  O    . SER B  1 97  ? -9.624  20.494 13.999  1.000 22.87441  ? ? ? ? ? ? 97  SER B O    1 
ATOM   3142 C  CB   . SER B  1 97  ? -8.334  17.608 13.742  1.000 21.15760  ? ? ? ? ? ? 97  SER B CB   1 
ATOM   3143 O  OG   . SER B  1 97  ? -7.077  17.981 14.278  1.000 28.51645  ? ? ? ? ? ? 97  SER B OG   1 
ATOM   3144 H  H    . SER B  1 97  ? -7.398  17.979 11.501  1.000 22.14857  ? ? ? ? ? ? 97  SER B H    1 
ATOM   3145 H  HA   . SER B  1 97  ? -9.752  18.441 12.535  1.000 25.52793  ? ? ? ? ? ? 97  SER B HA   1 
ATOM   3146 H  HB2  . SER B  1 97  ? -8.980  17.550 14.463  1.000 25.45232  ? ? ? ? ? ? 97  SER B HB2  1 
ATOM   3147 H  HB3  . SER B  1 97  ? -8.246  16.746 13.305  1.000 25.45232  ? ? ? ? ? ? 97  SER B HB3  1 
ATOM   3148 H  HG   . SER B  1 97  ? -6.505  18.025 13.665  1.000 34.28295  ? ? ? ? ? ? 97  SER B HG   1 
ATOM   3149 N  N    . LYS B  1 98  ? -7.592  20.719 13.049  1.000 17.87783  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B N    1 
ATOM   3150 C  CA   . LYS B  1 98  ? -7.398  22.096 13.477  1.000 17.31429  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B CA   1 
ATOM   3151 C  C    . LYS B  1 98  ? -7.913  23.100 12.459  1.000 17.46183  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B C    1 
ATOM   3152 O  O    . LYS B  1 98  ? -8.332  24.199 12.840  1.000 23.71402  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B O    1 
ATOM   3153 C  CB   . LYS B  1 98  ? -5.916  22.361 13.728  1.000 18.05277  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B CB   1 
ATOM   3154 C  CG   . LYS B  1 98  ? -5.300  21.496 14.825  1.000 20.22935  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B CG   1 
ATOM   3155 C  CD   . LYS B  1 98  ? -6.116  21.577 16.105  1.000 29.76327  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B CD   1 
ATOM   3156 C  CE   . LYS B  1 98  ? -5.503  20.724 17.205  1.000 35.67999  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B CE   1 
ATOM   3157 N  NZ   . LYS B  1 98  ? -6.348  20.741 18.429  1.000 41.07661  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B NZ   1 
ATOM   3158 H  H    . LYS B  1 98  ? -6.921  20.398 12.618  1.000 21.51661  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B H    1 
ATOM   3159 H  HA   . LYS B  1 98  ? -7.876  22.234 14.310  1.000 20.84036  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B HA   1 
ATOM   3160 H  HB2  . LYS B  1 98  ? -5.427  22.188 12.909  1.000 21.72654  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B HB2  1 
ATOM   3161 H  HB3  . LYS B  1 98  ? -5.807  23.289 13.990  1.000 21.72654  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B HB3  1 
ATOM   3162 H  HG2  . LYS B  1 98  ? -5.278  20.571 14.533  1.000 24.33843  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B HG2  1 
ATOM   3163 H  HG3  . LYS B  1 98  ? -4.401  21.806 15.014  1.000 24.33843  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B HG3  1 
ATOM   3164 H  HD2  . LYS B  1 98  ? -6.144  22.497 16.411  1.000 35.77913  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B HD2  1 
ATOM   3165 H  HD3  . LYS B  1 98  ? -7.015  21.256 15.935  1.000 35.77913  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B HD3  1 
ATOM   3166 H  HE2  . LYS B  1 98  ? -5.425  19.808 16.898  1.000 42.87920  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B HE2  1 
ATOM   3167 H  HE3  . LYS B  1 98  ? -4.626  21.073 17.433  1.000 42.87920  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B HE3  1 
ATOM   3168 H  HZ1  . LYS B  1 98  ? -6.422  21.573 18.737  1.000 49.35514  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B HZ1  1 
ATOM   3169 H  HZ2  . LYS B  1 98  ? -7.160  20.428 18.243  1.000 49.35514  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B HZ2  1 
ATOM   3170 H  HZ3  . LYS B  1 98  ? -5.980  20.232 19.060  1.000 49.35514  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B HZ3  1 
ATOM   3171 N  N    . PHE B  1 99  ? -7.909  22.749 11.174  1.000 17.76775  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B N    1 
ATOM   3172 C  CA   . PHE B  1 99  ? -8.356  23.702 10.164  1.000 17.80014  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CA   1 
ATOM   3173 C  C    . PHE B  1 99  ? -9.877  23.761 10.061  1.000 18.15757  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B C    1 
ATOM   3174 O  O    . PHE B  1 99  ? -10.445 24.852 9.919   1.000 18.44015  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B O    1 
ATOM   3175 C  CB   . PHE B  1 99  ? -7.764  23.355 8.796   1.000 20.28795  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CB   1 
ATOM   3176 C  CG   . PHE B  1 99  ? -7.919  24.458 7.789   1.000 20.85834  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CG   1 
ATOM   3177 C  CD1  . PHE B  1 99  ? -7.074  25.549 7.819   1.000 21.77397  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CD1  1 
ATOM   3178 C  CD2  . PHE B  1 99  ? -8.920  24.411 6.831   1.000 21.22541  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CD2  1 
ATOM   3179 C  CE1  . PHE B  1 99  ? -7.212  26.579 6.909   1.000 31.68504  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CE1  1 
ATOM   3180 C  CE2  . PHE B  1 99  ? -9.062  25.439 5.913   1.000 22.08869  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CE2  1 
ATOM   3181 C  CZ   . PHE B  1 99  ? -8.208  26.522 5.953   1.000 23.27110  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CZ   1 
ATOM   3182 H  H    . PHE B  1 99  ? -7.659  21.985 10.868  1.000 21.38451  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B H    1 
ATOM   3183 H  HA   . PHE B  1 99  ? -8.034  24.579 10.424  1.000 21.42338  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B HA   1 
ATOM   3184 H  HB2  . PHE B  1 99  ? -6.816  23.177 8.900   1.000 24.40875  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B HB2  1 
ATOM   3185 H  HB3  . PHE B  1 99  ? -8.213  22.569 8.449   1.000 24.40875  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B HB3  1 
ATOM   3186 H  HD1  . PHE B  1 99  ? -6.403  25.592 8.461   1.000 26.19197  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B HD1  1 
ATOM   3187 H  HD2  . PHE B  1 99  ? -9.500  23.685 6.804   1.000 25.53370  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B HD2  1 
ATOM   3188 H  HE1  . PHE B  1 99  ? -6.636  27.308 6.939   1.000 38.08526  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B HE1  1 
ATOM   3189 H  HE2  . PHE B  1 99  ? -9.732  25.398 5.270   1.000 26.56963  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B HE2  1 
ATOM   3190 H  HZ   . PHE B  1 99  ? -8.303  27.213 5.338   1.000 27.98853  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B HZ   1 
ATOM   3191 N  N    . VAL B  1 100 ? -10.545 22.607 10.107  1.000 17.31734  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B N    1 
ATOM   3192 C  CA   . VAL B  1 100 ? -11.995 22.556 9.934   1.000 20.04769  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B CA   1 
ATOM   3193 C  C    . VAL B  1 100 ? -12.637 22.924 11.263  1.000 21.77143  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B C    1 
ATOM   3194 O  O    . VAL B  1 100 ? -13.056 22.052 12.033  1.000 22.28723  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B O    1 
ATOM   3195 C  CB   . VAL B  1 100 ? -12.453 21.176 9.424   1.000 21.27717  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B CB   1 
ATOM   3196 C  CG1  . VAL B  1 100 ? -13.962 21.158 9.212   1.000 21.23148  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B CG1  1 
ATOM   3197 C  CG2  . VAL B  1 100 ? -11.726 20.837 8.125   1.000 19.02874  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B CG2  1 
ATOM   3198 H  H    . VAL B  1 100 ? -10.180 21.840 10.238  1.000 20.84402  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B H    1 
ATOM   3199 H  HA   . VAL B  1 100 ? -12.275 23.205 9.269   1.000 24.12044  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B HA   1 
ATOM   3200 H  HB   . VAL B  1 100 ? -12.237 20.502 10.087  1.000 25.59581  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B HB   1 
ATOM   3201 H  HG11 . VAL B  1 100 ? -14.212 20.319 8.795   1.000 25.54099  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B HG11 1 
ATOM   3202 H  HG12 . VAL B  1 100 ? -14.403 21.245 10.072  1.000 25.54099  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B HG12 1 
ATOM   3203 H  HG13 . VAL B  1 100 ? -14.209 21.900 8.638   1.000 25.54099  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B HG13 1 
ATOM   3204 H  HG21 . VAL B  1 100 ? -12.035 19.975 7.806   1.000 22.89770  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B HG21 1 
ATOM   3205 H  HG22 . VAL B  1 100 ? -11.921 21.522 7.466   1.000 22.89770  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B HG22 1 
ATOM   3206 H  HG23 . VAL B  1 100 ? -10.772 20.804 8.296   1.000 22.89770  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B HG23 1 
ATOM   3207 N  N    . ALA B  1 101 ? -12.698 24.227 11.542  1.000 20.75658  ? ? ? ? ? ? 101 ALA B N    1 
ATOM   3208 C  CA   . ALA B  1 101 ? -13.115 24.741 12.838  1.000 25.54463  ? ? ? ? ? ? 101 ALA B CA   1 
ATOM   3209 C  C    . ALA B  1 101 ? -14.499 25.367 12.813  1.000 24.42671  ? ? ? ? ? ? 101 ALA B C    1 
ATOM   3210 O  O    . ALA B  1 101 ? -14.997 25.783 13.871  1.000 27.47191  ? ? ? ? ? ? 101 ALA B O    1 
ATOM   3211 C  CB   . ALA B  1 101 ? -12.091 25.768 13.342  1.000 35.68231  ? ? ? ? ? ? 101 ALA B CB   1 
ATOM   3212 H  H    . ALA B  1 101 ? -12.496 24.845 10.979  1.000 24.97110  ? ? ? ? ? ? 101 ALA B H    1 
ATOM   3213 H  HA   . ALA B  1 101 ? -13.141 24.006 13.470  1.000 30.71677  ? ? ? ? ? ? 101 ALA B HA   1 
ATOM   3214 H  HB1  . ALA B  1 101 ? -12.385 26.112 14.200  1.000 42.88198  ? ? ? ? ? ? 101 ALA B HB1  1 
ATOM   3215 H  HB2  . ALA B  1 101 ? -11.229 25.334 13.438  1.000 42.88198  ? ? ? ? ? ? 101 ALA B HB2  1 
ATOM   3216 H  HB3  . ALA B  1 101 ? -12.027 26.492 12.699  1.000 42.88198  ? ? ? ? ? ? 101 ALA B HB3  1 
ATOM   3217 N  N    . ASP B  1 102 ? -15.122 25.460 11.642  1.000 22.60772  ? ? ? ? ? ? 102 ASP B N    1 
ATOM   3218 C  CA   . ASP B  1 102 ? -16.495 25.936 11.501  1.000 23.84475  ? ? ? ? ? ? 102 ASP B CA   1 
ATOM   3219 C  C    . ASP B  1 102 ? -16.938 25.584 10.087  1.000 23.54191  ? ? ? ? ? ? 102 ASP B C    1 
ATOM   3220 O  O    . ASP B  1 102 ? -16.184 24.980 9.317   1.000 23.05919  ? ? ? ? ? ? 102 ASP B O    1 
ATOM   3221 C  CB   . ASP B  1 102 ? -16.612 27.433 11.806  1.000 33.09034  ? ? ? ? ? ? 102 ASP B CB   1 
ATOM   3222 C  CG   . ASP B  1 102 ? -15.839 28.307 10.835  1.000 35.40693  ? ? ? ? ? ? 102 ASP B CG   1 
ATOM   3223 O  OD1  . ASP B  1 102 ? -15.665 27.925 9.659   1.000 32.88210  ? ? ? ? ? ? 102 ASP B OD1  1 
ATOM   3224 O  OD2  . ASP B  1 102 ? -15.410 29.402 11.255  1.000 39.59075  ? ? ? ? ? ? 102 ASP B OD2  1 
ATOM   3225 H  H    . ASP B  1 102 ? -14.758 25.247 10.893  1.000 27.19248  ? ? ? ? ? ? 102 ASP B H    1 
ATOM   3226 H  HA   . ASP B  1 102 ? -17.074 25.474 12.127  1.000 28.67691  ? ? ? ? ? ? 102 ASP B HA   1 
ATOM   3227 H  HB2  . ASP B  1 102 ? -17.547 27.690 11.759  1.000 39.77162  ? ? ? ? ? ? 102 ASP B HB2  1 
ATOM   3228 H  HB3  . ASP B  1 102 ? -16.267 27.600 12.697  1.000 39.77162  ? ? ? ? ? ? 102 ASP B HB3  1 
ATOM   3229 N  N    . ALA B  1 103 ? -18.168 25.975 9.742   1.000 26.33708  ? ? ? ? ? ? 103 ALA B N    1 
ATOM   3230 C  CA   . ALA B  1 103 ? -18.739 25.560 8.465   1.000 29.82648  ? ? ? ? ? ? 103 ALA B CA   1 
ATOM   3231 C  C    . ALA B  1 103 ? -18.009 26.198 7.290   1.000 31.10034  ? ? ? ? ? ? 103 ALA B C    1 
ATOM   3232 O  O    . ALA B  1 103 ? -17.851 25.567 6.239   1.000 32.38187  ? ? ? ? ? ? 103 ALA B O    1 
ATOM   3233 C  CB   . ALA B  1 103 ? -20.226 25.904 8.420   1.000 30.88955  ? ? ? ? ? ? 103 ALA B CB   1 
ATOM   3234 H  H    . ALA B  1 103 ? -18.682 26.470 10.221  1.000 31.66770  ? ? ? ? ? ? 103 ALA B H    1 
ATOM   3235 H  HA   . ALA B  1 103 ? -18.647 24.598 8.385   1.000 35.85499  ? ? ? ? ? ? 103 ALA B HA   1 
ATOM   3236 H  HB1  . ALA B  1 103 ? -20.591 25.616 7.568   1.000 37.13067  ? ? ? ? ? ? 103 ALA B HB1  1 
ATOM   3237 H  HB2  . ALA B  1 103 ? -20.678 25.446 9.145   1.000 37.13067  ? ? ? ? ? ? 103 ALA B HB2  1 
ATOM   3238 H  HB3  . ALA B  1 103 ? -20.331 26.863 8.517   1.000 37.13067  ? ? ? ? ? ? 103 ALA B HB3  1 
ATOM   3239 N  N    . ASP B  1 104 ? -17.566 27.447 7.438   1.000 27.53239  ? ? ? ? ? ? 104 ASP B N    1 
ATOM   3240 C  CA   . ASP B  1 104 ? -16.886 28.108 6.330   1.000 27.81517  ? ? ? ? ? ? 104 ASP B CA   1 
ATOM   3241 C  C    . ASP B  1 104 ? -15.543 27.450 6.040   1.000 27.33907  ? ? ? ? ? ? 104 ASP B C    1 
ATOM   3242 O  O    . ASP B  1 104 ? -15.167 27.281 4.873   1.000 33.52330  ? ? ? ? ? ? 104 ASP B O    1 
ATOM   3243 C  CB   . ASP B  1 104 ? -16.708 29.594 6.629   1.000 28.37225  ? ? ? ? ? ? 104 ASP B CB   1 
ATOM   3244 C  CG   . ASP B  1 104 ? -18.032 30.335 6.707   1.000 57.27573  ? ? ? ? ? ? 104 ASP B CG   1 
ATOM   3245 O  OD1  . ASP B  1 104 ? -18.936 30.022 5.904   1.000 45.92372  ? ? ? ? ? ? 104 ASP B OD1  1 
ATOM   3246 O  OD2  . ASP B  1 104 ? -18.175 31.225 7.573   1.000 71.71987  ? ? ? ? ? ? 104 ASP B OD2  1 
ATOM   3247 H  H    . ASP B  1 104 ? -17.643 27.922 8.150   1.000 33.10207  ? ? ? ? ? ? 104 ASP B H    1 
ATOM   3248 H  HA   . ASP B  1 104 ? -17.437 28.033 5.535   1.000 33.44141  ? ? ? ? ? ? 104 ASP B HA   1 
ATOM   3249 H  HB2  . ASP B  1 104 ? -16.256 29.693 7.482   1.000 34.10991  ? ? ? ? ? ? 104 ASP B HB2  1 
ATOM   3250 H  HB3  . ASP B  1 104 ? -16.178 29.998 5.924   1.000 34.10991  ? ? ? ? ? ? 104 ASP B HB3  1 
ATOM   3251 N  N    . ARG B  1 105 ? -14.809 27.063 7.087   1.000 28.61519  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B N    1 
ATOM   3252 C  CA   . ARG B  1 105 ? -13.584 26.297 6.883   1.000 24.38727  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CA   1 
ATOM   3253 C  C    . ARG B  1 105 ? -13.879 24.971 6.194   1.000 24.67607  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B C    1 
ATOM   3254 O  O    . ARG B  1 105 ? -13.140 24.553 5.292   1.000 22.85479  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B O    1 
ATOM   3255 C  CB   . ARG B  1 105 ? -12.878 26.055 8.217   1.000 19.21390  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CB   1 
ATOM   3256 C  CG   . ARG B  1 105 ? -12.295 27.305 8.859   1.000 21.15948  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CG   1 
ATOM   3257 C  CD   . ARG B  1 105 ? -10.994 27.709 8.184   1.000 21.73670  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CD   1 
ATOM   3258 N  NE   . ARG B  1 105 ? -10.313 28.791 8.889   1.000 25.12391  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B NE   1 
ATOM   3259 C  CZ   . ARG B  1 105 ? -9.540  28.620 9.958   1.000 26.50725  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CZ   1 
ATOM   3260 N  NH1  . ARG B  1 105 ? -9.352  27.407 10.461  1.000 21.63346  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B NH1  1 
ATOM   3261 N  NH2  . ARG B  1 105 ? -8.957  29.667 10.528  1.000 29.06058  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B NH2  1 
ATOM   3262 H  H    . ARG B  1 105 ? -14.995 27.228 7.910   1.000 34.40144  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B H    1 
ATOM   3263 H  HA   . ARG B  1 105 ? -12.986 26.812 6.318   1.000 29.32794  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B HA   1 
ATOM   3264 H  HB2  . ARG B  1 105 ? -13.517 25.676 8.840   1.000 22.74064  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B HB2  1 
ATOM   3265 H  HB3  . ARG B  1 105 ? -12.148 25.433 8.072   1.000 22.74064  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B HB3  1 
ATOM   3266 H  HG2  . ARG B  1 105 ? -12.925 28.037 8.772   1.000 25.45458  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B HG2  1 
ATOM   3267 H  HG3  . ARG B  1 105 ? -12.113 27.133 9.796   1.000 25.45458  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B HG3  1 
ATOM   3268 H  HD2  . ARG B  1 105 ? -10.398 26.944 8.160   1.000 26.14724  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B HD2  1 
ATOM   3269 H  HD3  . ARG B  1 105 ? -11.184 28.010 7.282   1.000 26.14724  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B HD3  1 
ATOM   3270 H  HE   . ARG B  1 105 ? -10.419 29.592 8.594   1.000 30.21190  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B HE   1 
ATOM   3271 H  HH11 . ARG B  1 105 ? -9.730  26.726 10.097  1.000 26.02337  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B HH11 1 
ATOM   3272 H  HH12 . ARG B  1 105 ? -8.851  27.301 11.153  1.000 26.02337  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B HH12 1 
ATOM   3273 H  HH21 . ARG B  1 105 ? -9.079  30.455 10.207  1.000 34.93591  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B HH21 1 
ATOM   3274 H  HH22 . ARG B  1 105 ? -8.457  29.557 11.220  1.000 34.93591  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B HH22 1 
ATOM   3275 N  N    . ARG B  1 106 ? -14.950 24.289 6.612   1.000 23.45889  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B N    1 
ATOM   3276 C  CA   . ARG B  1 106 ? -15.357 23.049 5.959   1.000 20.91213  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B CA   1 
ATOM   3277 C  C    . ARG B  1 106 ? -15.548 23.269 4.466   1.000 28.38450  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B C    1 
ATOM   3278 O  O    . ARG B  1 106 ? -14.979 22.547 3.636   1.000 25.47513  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B O    1 
ATOM   3279 C  CB   . ARG B  1 106 ? -16.653 22.526 6.592   1.000 26.24272  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B CB   1 
ATOM   3280 C  CG   . ARG B  1 106 ? -17.091 21.137 6.115   1.000 24.95148  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B CG   1 
ATOM   3281 C  CD   . ARG B  1 106 ? -18.582 20.857 6.356   1.000 26.39236  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B CD   1 
ATOM   3282 N  NE   . ARG B  1 106 ? -19.435 21.612 5.439   1.000 37.35684  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B NE   1 
ATOM   3283 C  CZ   . ARG B  1 106 ? -20.436 22.403 5.814   1.000 51.27628  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B CZ   1 
ATOM   3284 N  NH1  . ARG B  1 106 ? -20.745 22.536 7.098   1.000 64.05757  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B NH1  1 
ATOM   3285 N  NH2  . ARG B  1 106 ? -21.138 23.054 4.898   1.000 58.06079  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B NH2  1 
ATOM   3286 H  H    . ARG B  1 106 ? -15.455 24.522 7.268   1.000 28.21388  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B H    1 
ATOM   3287 H  HA   . ARG B  1 106 ? -14.666 22.380 6.087   1.000 25.15777  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B HA   1 
ATOM   3288 H  HB2  . ARG B  1 106 ? -16.527 22.478 7.553   1.000 31.55447  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B HB2  1 
ATOM   3289 H  HB3  . ARG B  1 106 ? -17.369 23.145 6.381   1.000 31.55447  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B HB3  1 
ATOM   3290 H  HG2  . ARG B  1 106 ? -16.924 21.064 5.162   1.000 30.00499  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B HG2  1 
ATOM   3291 H  HG3  . ARG B  1 106 ? -16.581 20.464 6.594   1.000 30.00499  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B HG3  1 
ATOM   3292 H  HD2  . ARG B  1 106 ? -18.756 19.912 6.222   1.000 31.73404  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B HD2  1 
ATOM   3293 H  HD3  . ARG B  1 106 ? -18.813 21.112 7.263   1.000 31.73404  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B HD3  1 
ATOM   3294 H  HE   . ARG B  1 106 ? -19.278 21.540 4.596   1.000 44.89141  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B HE   1 
ATOM   3295 H  HH11 . ARG B  1 106 ? -20.297 22.109 7.695   1.000 76.93230  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B HH11 1 
ATOM   3296 H  HH12 . ARG B  1 106 ? -21.394 23.049 7.333   1.000 76.93230  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B HH12 1 
ATOM   3297 H  HH21 . ARG B  1 106 ? -20.946 22.964 4.065   1.000 69.73616  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B HH21 1 
ATOM   3298 H  HH22 . ARG B  1 106 ? -21.787 23.566 5.137   1.000 69.73616  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B HH22 1 
ATOM   3299 N  N    . GLU B  1 107 ? -16.345 24.285 4.117   1.000 24.56318  ? ? ? ? ? ? 107 GLU B N    1 
ATOM   3300 C  CA   . GLU B  1 107 ? -16.605 24.607 2.719   1.000 22.60630  ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CA   1 
ATOM   3301 C  C    . GLU B  1 107 ? -15.313 24.892 1.964   1.000 24.46294  ? ? ? ? ? ? 107 GLU B C    1 
ATOM   3302 O  O    . GLU B  1 107 ? -15.158 24.492 0.804   1.000 27.67814  ? ? ? ? ? ? 107 GLU B O    1 
ATOM   3303 C  CB   . GLU B  1 107 ? -17.543 25.810 2.646   1.000 35.27103  ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CB   1 
ATOM   3304 C  CG   . GLU B  1 107 ? -17.872 26.272 1.242   1.000 60.41578  ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CG   1 
ATOM   3305 C  CD   . GLU B  1 107 ? -18.825 25.332 0.540   1.000 87.61151  ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CD   1 
ATOM   3306 O  OE1  . GLU B  1 107 ? -19.306 24.380 1.189   1.000 109.83216 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B OE1  1 
ATOM   3307 O  OE2  . GLU B  1 107 ? -19.094 25.538 -0.661  1.000 100.97889 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B OE2  1 
ATOM   3308 H  H    . GLU B  1 107 ? -16.747 24.804 4.672   1.000 29.53902  ? ? ? ? ? ? 107 GLU B H    1 
ATOM   3309 H  HA   . GLU B  1 107 ? -17.035 23.849 2.292   1.000 26.81151  ? ? ? ? ? ? 107 GLU B HA   1 
ATOM   3310 H  HB2  . GLU B  1 107 ? -18.379 25.576 3.080   1.000 42.38845  ? ? ? ? ? ? 107 GLU B HB2  1 
ATOM   3311 H  HB3  . GLU B  1 107 ? -17.126 26.554 3.108   1.000 42.38845  ? ? ? ? ? ? 107 GLU B HB3  1 
ATOM   3312 H  HG2  . GLU B  1 107 ? -18.287 27.148 1.284   1.000 72.56215  ? ? ? ? ? ? 107 GLU B HG2  1 
ATOM   3313 H  HG3  . GLU B  1 107 ? -17.054 26.317 0.723   1.000 72.56215  ? ? ? ? ? ? 107 GLU B HG3  1 
ATOM   3314 N  N    . ARG B  1 108 ? -14.386 25.611 2.597   1.000 23.48254  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B N    1 
ATOM   3315 C  CA   . ARG B  1 108 ? -13.126 25.931 1.940   1.000 22.20880  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CA   1 
ATOM   3316 C  C    . ARG B  1 108 ? -12.379 24.663 1.548   1.000 26.85199  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B C    1 
ATOM   3317 O  O    . ARG B  1 108 ? -11.907 24.535 0.412   1.000 22.23145  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B O    1 
ATOM   3318 C  CB   . ARG B  1 108 ? -12.276 26.805 2.860   1.000 23.05468  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CB   1 
ATOM   3319 C  CG   . ARG B  1 108 ? -10.997 27.332 2.240   1.000 28.77013  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CG   1 
ATOM   3320 C  CD   . ARG B  1 108 ? -10.376 28.348 3.180   1.000 57.68554  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CD   1 
ATOM   3321 N  NE   . ARG B  1 108 ? -9.247  29.058 2.594   1.000 71.29459  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B NE   1 
ATOM   3322 C  CZ   . ARG B  1 108 ? -9.351  30.196 1.919   1.000 64.01342  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CZ   1 
ATOM   3323 N  NH1  . ARG B  1 108 ? -10.541 30.753 1.729   1.000 105.28409 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B NH1  1 
ATOM   3324 N  NH2  . ARG B  1 108 ? -8.266  30.776 1.428   1.000 43.90591  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B NH2  1 
ATOM   3325 H  H    . ARG B  1 108 ? -14.461 25.922 3.395   1.000 28.24225  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B H    1 
ATOM   3326 H  HA   . ARG B  1 108 ? -13.305 26.433 1.130   1.000 26.71377  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HA   1 
ATOM   3327 H  HB2  . ARG B  1 108 ? -12.805 27.571 3.132   1.000 27.72883  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HB2  1 
ATOM   3328 H  HB3  . ARG B  1 108 ? -12.027 26.281 3.638   1.000 27.72883  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HB3  1 
ATOM   3329 H  HG2  . ARG B  1 108 ? -10.371 26.603 2.104   1.000 34.58737  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HG2  1 
ATOM   3330 H  HG3  . ARG B  1 108 ? -11.193 27.763 1.394   1.000 34.58737  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HG3  1 
ATOM   3331 H  HD2  . ARG B  1 108 ? -11.048 29.004 3.422   1.000 69.28585  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HD2  1 
ATOM   3332 H  HD3  . ARG B  1 108 ? -10.060 27.889 3.974   1.000 69.28585  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HD3  1 
ATOM   3333 H  HE   . ARG B  1 108 ? -8.464  28.718 2.692   1.000 85.61671  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HE   1 
ATOM   3334 H  HH11 . ARG B  1 108 ? -11.247 30.376 2.044   1.000 126.40412 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HH11 1 
ATOM   3335 H  HH12 . ARG B  1 108 ? -10.605 31.490 1.291   1.000 126.40412 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HH12 1 
ATOM   3336 H  HH21 . ARG B  1 108 ? -7.495  30.416 1.547   1.000 52.75030  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HH21 1 
ATOM   3337 H  HH22 . ARG B  1 108 ? -8.333  31.514 0.991   1.000 52.75030  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HH22 1 
ATOM   3338 N  N    . VAL B  1 109 ? -12.262 23.706 2.474   1.000 18.43615  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B N    1 
ATOM   3339 C  CA   . VAL B  1 109 ? -11.531 22.484 2.151   1.000 18.12128  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B CA   1 
ATOM   3340 C  C    . VAL B  1 109 ? -12.281 21.665 1.105   1.000 16.57193  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B C    1 
ATOM   3341 O  O    . VAL B  1 109 ? -11.664 21.061 0.220   1.000 19.78736  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B O    1 
ATOM   3342 C  CB   . VAL B  1 109 ? -11.246 21.659 3.417   1.000 24.01936  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B CB   1 
ATOM   3343 C  CG1  . VAL B  1 109 ? -10.447 20.415 3.053   1.000 24.20710  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B CG1  1 
ATOM   3344 C  CG2  . VAL B  1 109 ? -10.503 22.498 4.440   1.000 21.61211  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B CG2  1 
ATOM   3345 H  H    . VAL B  1 109 ? -12.587 23.738 3.270   1.000 22.18659  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B H    1 
ATOM   3346 H  HA   . VAL B  1 109 ? -10.676 22.742 1.773   1.000 21.80874  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B HA   1 
ATOM   3347 H  HB   . VAL B  1 109 ? -12.084 21.380 3.817   1.000 28.88644  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B HB   1 
ATOM   3348 H  HG11 . VAL B  1 109 ? -10.137 19.989 3.867   1.000 29.11173  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B HG11 1 
ATOM   3349 H  HG12 . VAL B  1 109 ? -11.018 19.807 2.558   1.000 29.11173  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B HG12 1 
ATOM   3350 H  HG13 . VAL B  1 109 ? -9.689  20.675 2.506   1.000 29.11173  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B HG13 1 
ATOM   3351 H  HG21 . VAL B  1 109 ? -10.224 21.928 5.173   1.000 25.99774  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B HG21 1 
ATOM   3352 H  HG22 . VAL B  1 109 ? -9.727  22.897 4.017   1.000 25.99774  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B HG22 1 
ATOM   3353 H  HG23 . VAL B  1 109 ? -11.095 23.194 4.768   1.000 25.99774  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B HG23 1 
ATOM   3354 N  N    . GLU B  1 110 ? -13.616 21.618 1.192   1.000 19.92832  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B N    1 
ATOM   3355 C  CA   . GLU B  1 110 ? -14.381 20.919 0.166   1.000 18.96403  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CA   1 
ATOM   3356 C  C    . GLU B  1 110 ? -14.054 21.472 -1.216  1.000 23.67598  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B C    1 
ATOM   3357 O  O    . GLU B  1 110 ? -13.928 20.717 -2.186  1.000 22.60573  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B O    1 
ATOM   3358 C  CB   . GLU B  1 110 ? -15.886 21.043 0.417   1.000 20.07355  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CB   1 
ATOM   3359 C  CG   . GLU B  1 110 ? -16.439 20.365 1.660   1.000 22.63176  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CG   1 
ATOM   3360 C  CD   . GLU B  1 110 ? -17.889 20.765 1.940   1.000 28.00731  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CD   1 
ATOM   3361 O  OE1  . GLU B  1 110 ? -18.477 21.539 1.147   1.000 32.00939  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B OE1  1 
ATOM   3362 O  OE2  . GLU B  1 110 ? -18.458 20.317 2.960   1.000 28.47725  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B OE2  1 
ATOM   3363 H  H    . GLU B  1 110 ? -14.087 21.973 1.817   1.000 23.97719  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B H    1 
ATOM   3364 H  HA   . GLU B  1 110 ? -14.149 19.978 0.208   1.000 22.82005  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B HA   1 
ATOM   3365 H  HB2  . GLU B  1 110 ? -16.099 21.986 0.492   1.000 23.77222  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B HB2  1 
ATOM   3366 H  HB3  . GLU B  1 110 ? -16.348 20.657 -0.344  1.000 23.77222  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B HB3  1 
ATOM   3367 H  HG2  . GLU B  1 110 ? -16.410 19.403 1.538   1.000 27.22132  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B HG2  1 
ATOM   3368 H  HG3  . GLU B  1 110 ? -15.902 20.618 2.427   1.000 27.22132  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B HG3  1 
ATOM   3369 N  N    . THR B  1 111 ? -13.927 22.797 -1.322  1.000 24.22689  ? ? ? ? ? ? 111 THR B N    1 
ATOM   3370 C  CA   . THR B  1 111 ? -13.649 23.439 -2.601  1.000 21.43034  ? ? ? ? ? ? 111 THR B CA   1 
ATOM   3371 C  C    . THR B  1 111 ? -12.237 23.132 -3.083  1.000 20.63323  ? ? ? ? ? ? 111 THR B C    1 
ATOM   3372 O  O    . THR B  1 111 ? -12.030 22.853 -4.267  1.000 20.71352  ? ? ? ? ? ? 111 THR B O    1 
ATOM   3373 C  CB   . THR B  1 111 ? -13.853 24.951 -2.469  1.000 24.54083  ? ? ? ? ? ? 111 THR B CB   1 
ATOM   3374 O  OG1  . THR B  1 111 ? -15.209 25.228 -2.088  1.000 27.54409  ? ? ? ? ? ? 111 THR B OG1  1 
ATOM   3375 C  CG2  . THR B  1 111 ? -13.531 25.658 -3.781  1.000 31.57923  ? ? ? ? ? ? 111 THR B CG2  1 
ATOM   3376 H  H    . THR B  1 111 ? -13.997 23.349 -0.666  1.000 29.13547  ? ? ? ? ? ? 111 THR B H    1 
ATOM   3377 H  HA   . THR B  1 111 ? -14.269 23.100 -3.266  1.000 25.40036  ? ? ? ? ? ? 111 THR B HA   1 
ATOM   3378 H  HB   . THR B  1 111 ? -13.255 25.297 -1.788  1.000 29.51220  ? ? ? ? ? ? 111 THR B HB   1 
ATOM   3379 H  HG1  . THR B  1 111 ? -15.379 24.867 -1.349  1.000 33.11611  ? ? ? ? ? ? 111 THR B HG1  1 
ATOM   3380 H  HG21 . THR B  1 111 ? -13.874 26.565 -3.762  1.000 37.95828  ? ? ? ? ? ? 111 THR B HG21 1 
ATOM   3381 H  HG22 . THR B  1 111 ? -12.571 25.687 -3.915  1.000 37.95828  ? ? ? ? ? ? 111 THR B HG22 1 
ATOM   3382 H  HG23 . THR B  1 111 ? -13.938 25.183 -4.522  1.000 37.95828  ? ? ? ? ? ? 111 THR B HG23 1 
ATOM   3383 N  N    . ILE B  1 112 ? -11.255 23.188 -2.183  1.000 19.57276  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B N    1 
ATOM   3384 C  CA   . ILE B  1 112 ? -9.887  22.827 -2.542  1.000 19.84410  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B CA   1 
ATOM   3385 C  C    . ILE B  1 112 ? -9.848  21.415 -3.113  1.000 18.35885  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B C    1 
ATOM   3386 O  O    . ILE B  1 112 ? -9.248  21.163 -4.166  1.000 18.13286  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B O    1 
ATOM   3387 C  CB   . ILE B  1 112 ? -8.962  22.954 -1.317  1.000 20.14897  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B CB   1 
ATOM   3388 C  CG1  . ILE B  1 112 ? -8.840  24.414 -0.874  1.000 20.64392  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B CG1  1 
ATOM   3389 C  CG2  . ILE B  1 112 ? -7.588  22.365 -1.631  1.000 24.76448  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B CG2  1 
ATOM   3390 C  CD1  . ILE B  1 112 ? -8.147  24.581 0.475   1.000 23.24676  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B CD1  1 
ATOM   3391 H  H    . ILE B  1 112 ? -11.353 23.431 -1.363  1.000 23.55052  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B H    1 
ATOM   3392 H  HA   . ILE B  1 112 ? -9.576  23.440 -3.226  1.000 23.87612  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B HA   1 
ATOM   3393 H  HB   . ILE B  1 112 ? -9.355  22.453 -0.585  1.000 24.24198  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B HB   1 
ATOM   3394 H  HG12 . ILE B  1 112 ? -8.324  24.900 -1.536  1.000 24.83592  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B HG12 1 
ATOM   3395 H  HG13 . ILE B  1 112 ? -9.729  24.794 -0.801  1.000 24.83592  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B HG13 1 
ATOM   3396 H  HG21 . ILE B  1 112 ? -6.952  22.678 -0.969  1.000 29.78058  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B HG21 1 
ATOM   3397 H  HG22 . ILE B  1 112 ? -7.645  21.397 -1.603  1.000 29.78058  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B HG22 1 
ATOM   3398 H  HG23 . ILE B  1 112 ? -7.315  22.655 -2.515  1.000 29.78058  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B HG23 1 
ATOM   3399 H  HD11 . ILE B  1 112 ? -8.296  25.484 0.797   1.000 27.95932  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B HD11 1 
ATOM   3400 H  HD12 . ILE B  1 112 ? -8.517  23.941 1.102   1.000 27.95932  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B HD12 1 
ATOM   3401 H  HD13 . ILE B  1 112 ? -7.196  24.423 0.363   1.000 27.95932  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B HD13 1 
ATOM   3402 N  N    . VAL B  1 113 ? -10.482 20.468 -2.415  1.000 17.80003  ? ? ? ? ? ? 113 VAL B N    1 
ATOM   3403 C  CA   . VAL B  1 113 ? -10.467 19.073 -2.847  1.000 16.13578  ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CA   1 
ATOM   3404 C  C    . VAL B  1 113 ? -11.180 18.916 -4.184  1.000 16.79429  ? ? ? ? ? ? 113 VAL B C    1 
ATOM   3405 O  O    . VAL B  1 113 ? -10.710 18.203 -5.075  1.000 19.37790  ? ? ? ? ? ? 113 VAL B O    1 
ATOM   3406 C  CB   . VAL B  1 113 ? -11.088 18.182 -1.755  1.000 15.03331  ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CB   1 
ATOM   3407 C  CG1  . VAL B  1 113 ? -11.193 16.745 -2.234  1.000 19.57591  ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CG1  1 
ATOM   3408 C  CG2  . VAL B  1 113 ? -10.275 18.282 -0.467  1.000 19.18907  ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CG2  1 
ATOM   3409 H  H    . VAL B  1 113 ? -10.926 20.606 -1.692  1.000 21.42324  ? ? ? ? ? ? 113 VAL B H    1 
ATOM   3410 H  HA   . VAL B  1 113 ? -9.546  18.795 -2.976  1.000 19.42614  ? ? ? ? ? ? 113 VAL B HA   1 
ATOM   3411 H  HB   . VAL B  1 113 ? -11.988 18.491 -1.563  1.000 18.10318  ? ? ? ? ? ? 113 VAL B HB   1 
ATOM   3412 H  HG11 . VAL B  1 113 ? -11.357 16.168 -1.472  1.000 23.55430  ? ? ? ? ? ? 113 VAL B HG11 1 
ATOM   3413 H  HG12 . VAL B  1 113 ? -11.927 16.675 -2.865  1.000 23.55430  ? ? ? ? ? ? 113 VAL B HG12 1 
ATOM   3414 H  HG13 . VAL B  1 113 ? -10.361 16.494 -2.666  1.000 23.55430  ? ? ? ? ? ? 113 VAL B HG13 1 
ATOM   3415 H  HG21 . VAL B  1 113 ? -10.731 17.791 0.234   1.000 23.09010  ? ? ? ? ? ? 113 VAL B HG21 1 
ATOM   3416 H  HG22 . VAL B  1 113 ? -9.395  17.902 -0.619  1.000 23.09010  ? ? ? ? ? ? 113 VAL B HG22 1 
ATOM   3417 H  HG23 . VAL B  1 113 ? -10.193 19.216 -0.217  1.000 23.09010  ? ? ? ? ? ? 113 VAL B HG23 1 
ATOM   3418 N  N    . ALA B  1 114 ? -12.339 19.559 -4.349  1.000 18.38782  ? ? ? ? ? ? 114 ALA B N    1 
ATOM   3419 C  CA   . ALA B  1 114 ? -13.071 19.448 -5.606  1.000 20.19094  ? ? ? ? ? ? 114 ALA B CA   1 
ATOM   3420 C  C    . ALA B  1 114 ? -12.252 19.992 -6.768  1.000 28.07925  ? ? ? ? ? ? 114 ALA B C    1 
ATOM   3421 O  O    . ALA B  1 114 ? -12.234 19.399 -7.851  1.000 21.59602  ? ? ? ? ? ? 114 ALA B O    1 
ATOM   3422 C  CB   . ALA B  1 114 ? -14.410 20.173 -5.508  1.000 22.14597  ? ? ? ? ? ? 114 ALA B CB   1 
ATOM   3423 H  H    . ALA B  1 114 ? -12.717 20.057 -3.758  1.000 21.74935  ? ? ? ? ? ? 114 ALA B H    1 
ATOM   3424 H  HA   . ALA B  1 114 ? -13.253 18.511 -5.777  1.000 23.91309  ? ? ? ? ? ? 114 ALA B HA   1 
ATOM   3425 H  HB1  . ALA B  1 114 ? -14.879 20.086 -6.353  1.000 26.25912  ? ? ? ? ? ? 114 ALA B HB1  1 
ATOM   3426 H  HB2  . ALA B  1 114 ? -14.934 19.774 -4.796  1.000 26.25912  ? ? ? ? ? ? 114 ALA B HB2  1 
ATOM   3427 H  HB3  . ALA B  1 114 ? -14.248 21.110 -5.315  1.000 26.25912  ? ? ? ? ? ? 114 ALA B HB3  1 
ATOM   3428 N  N    . ASP B  1 115 ? -11.579 21.127 -6.565  1.000 21.99318  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B N    1 
ATOM   3429 C  CA   . ASP B  1 115 ? -10.788 21.716 -7.641  1.000 21.97388  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B CA   1 
ATOM   3430 C  C    . ASP B  1 115 ? -9.565  20.861 -7.956  1.000 21.58611  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B C    1 
ATOM   3431 O  O    . ASP B  1 115 ? -9.187  20.717 -9.125  1.000 25.75154  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B O    1 
ATOM   3432 C  CB   . ASP B  1 115 ? -10.387 23.142 -7.257  1.000 28.90168  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B CB   1 
ATOM   3433 C  CG   . ASP B  1 115 ? -11.586 24.087 -7.191  1.000 34.89814  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B CG   1 
ATOM   3434 O  OD1  . ASP B  1 115 ? -12.693 23.680 -7.610  1.000 32.67049  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B OD1  1 
ATOM   3435 O  OD2  . ASP B  1 115 ? -11.429 25.235 -6.724  1.000 35.55350  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B OD2  1 
ATOM   3436 H  H    . ASP B  1 115 ? -11.564 21.568 -5.827  1.000 26.45503  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B H    1 
ATOM   3437 H  HA   . ASP B  1 115 ? -11.323 21.766 -8.448  1.000 26.05261  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B HA   1 
ATOM   3438 H  HB2  . ASP B  1 115 ? -9.965  23.129 -6.384  1.000 34.74522  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B HB2  1 
ATOM   3439 H  HB3  . ASP B  1 115 ? -9.768  23.486 -7.920  1.000 34.74522  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B HB3  1 
ATOM   3440 N  N    . ASP B  1 116 ? -8.941  20.275 -6.931  1.000 21.70535  ? ? ? ? ? ? 116 ASP B N    1 
ATOM   3441 C  CA   . ASP B  1 116 ? -7.859  19.322 -7.162  1.000 21.94114  ? ? ? ? ? ? 116 ASP B CA   1 
ATOM   3442 C  C    . ASP B  1 116 ? -8.362  18.117 -7.947  1.000 24.10741  ? ? ? ? ? ? 116 ASP B C    1 
ATOM   3443 O  O    . ASP B  1 116 ? -7.735  17.685 -8.921  1.000 25.00718  ? ? ? ? ? ? 116 ASP B O    1 
ATOM   3444 C  CB   . ASP B  1 116 ? -7.259  18.863 -5.836  1.000 19.38003  ? ? ? ? ? ? 116 ASP B CB   1 
ATOM   3445 C  CG   . ASP B  1 116 ? -6.410  19.926 -5.170  1.000 33.36403  ? ? ? ? ? ? 116 ASP B CG   1 
ATOM   3446 O  OD1  . ASP B  1 116 ? -6.064  20.930 -5.825  1.000 29.99446  ? ? ? ? ? ? 116 ASP B OD1  1 
ATOM   3447 O  OD2  . ASP B  1 116 ? -6.093  19.748 -3.975  1.000 27.28287  ? ? ? ? ? ? 116 ASP B OD2  1 
ATOM   3448 H  H    . ASP B  1 116 ? -9.122  20.410 -6.101  1.000 26.10963  ? ? ? ? ? ? 116 ASP B H    1 
ATOM   3449 H  HA   . ASP B  1 116 ? -7.164  19.765 -7.673  1.000 26.39258  ? ? ? ? ? ? 116 ASP B HA   1 
ATOM   3450 H  HB2  . ASP B  1 116 ? -7.978  18.631 -5.228  1.000 23.31924  ? ? ? ? ? ? 116 ASP B HB2  1 
ATOM   3451 H  HB3  . ASP B  1 116 ? -6.697  18.089 -5.996  1.000 23.31924  ? ? ? ? ? ? 116 ASP B HB3  1 
ATOM   3452 N  N    . ALA B  1 117 ? -9.500  17.555 -7.528  1.000 20.77851  ? ? ? ? ? ? 117 ALA B N    1 
ATOM   3453 C  CA   . ALA B  1 117 ? -10.058 16.398 -8.222  1.000 22.34446  ? ? ? ? ? ? 117 ALA B CA   1 
ATOM   3454 C  C    . ALA B  1 117 ? -10.360 16.721 -9.679  1.000 29.28222  ? ? ? ? ? ? 117 ALA B C    1 
ATOM   3455 O  O    . ALA B  1 117 ? -10.141 15.887 -10.564 1.000 29.19037  ? ? ? ? ? ? 117 ALA B O    1 
ATOM   3456 C  CB   . ALA B  1 117 ? -11.322 15.923 -7.512  1.000 22.57181  ? ? ? ? ? ? 117 ALA B CB   1 
ATOM   3457 H  H    . ALA B  1 117 ? -9.962  17.820 -6.853  1.000 24.99742  ? ? ? ? ? ? 117 ALA B H    1 
ATOM   3458 H  HA   . ALA B  1 117 ? -9.408  15.679 -8.199  1.000 26.87656  ? ? ? ? ? ? 117 ALA B HA   1 
ATOM   3459 H  HB1  . ALA B  1 117 ? -11.677 15.152 -7.981  1.000 27.14938  ? ? ? ? ? ? 117 ALA B HB1  1 
ATOM   3460 H  HB2  . ALA B  1 117 ? -11.099 15.680 -6.599  1.000 27.14938  ? ? ? ? ? ? 117 ALA B HB2  1 
ATOM   3461 H  HB3  . ALA B  1 117 ? -11.974 16.640 -7.513  1.000 27.14938  ? ? ? ? ? ? 117 ALA B HB3  1 
ATOM   3462 N  N    . ALA B  1 118 ? -10.862 17.929 -9.948  1.000 23.60992  ? ? ? ? ? ? 118 ALA B N    1 
ATOM   3463 C  CA   . ALA B  1 118 ? -11.201 18.300 -11.314 1.000 26.04606  ? ? ? ? ? ? 118 ALA B CA   1 
ATOM   3464 C  C    . ALA B  1 118 ? -9.959  18.406 -12.185 1.000 29.74794  ? ? ? ? ? ? 118 ALA B C    1 
ATOM   3465 O  O    . ALA B  1 118 ? -10.035 18.189 -13.398 1.000 32.78968  ? ? ? ? ? ? 118 ALA B O    1 
ATOM   3466 C  CB   . ALA B  1 118 ? -11.974 19.619 -11.327 1.000 32.96179  ? ? ? ? ? ? 118 ALA B CB   1 
ATOM   3467 H  H    . ALA B  1 118 ? -11.012 18.543 -9.364  1.000 28.39512  ? ? ? ? ? ? 118 ALA B H    1 
ATOM   3468 H  HA   . ALA B  1 118 ? -11.776 17.615 -11.691 1.000 31.31849  ? ? ? ? ? ? 118 ALA B HA   1 
ATOM   3469 H  HB1  . ALA B  1 118 ? -12.188 19.851 -12.244 1.000 39.61736  ? ? ? ? ? ? 118 ALA B HB1  1 
ATOM   3470 H  HB2  . ALA B  1 118 ? -12.790 19.512 -10.813 1.000 39.61736  ? ? ? ? ? ? 118 ALA B HB2  1 
ATOM   3471 H  HB3  . ALA B  1 118 ? -11.422 20.312 -10.931 1.000 39.61736  ? ? ? ? ? ? 118 ALA B HB3  1 
ATOM   3472 N  N    . ALA B  1 119 ? -8.810  18.728 -11.586 1.000 27.47378  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B N    1 
ATOM   3473 C  CA   . ALA B  1 119 ? -7.577  18.862 -12.348 1.000 28.57578  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B CA   1 
ATOM   3474 C  C    . ALA B  1 119 ? -7.002  17.514 -12.759 1.000 30.21442  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B C    1 
ATOM   3475 O  O    . ALA B  1 119 ? -6.172  17.464 -13.671 1.000 39.40544  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B O    1 
ATOM   3476 C  CB   . ALA B  1 119 ? -6.545  19.645 -11.539 1.000 37.28996  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B CB   1 
ATOM   3477 H  H    . ALA B  1 119 ? -8.721  18.874 -10.743 1.000 33.03174  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B H    1 
ATOM   3478 H  HA   . ALA B  1 119 ? -7.765  19.363 -13.158 1.000 34.35414  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B HA   1 
ATOM   3479 H  HB1  . ALA B  1 119 ? -5.736  19.739 -12.066 1.000 44.81116  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B HB1  1 
ATOM   3480 H  HB2  . ALA B  1 119 ? -6.907  20.520 -11.328 1.000 44.81116  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B HB2  1 
ATOM   3481 H  HB3  . ALA B  1 119 ? -6.352  19.161 -10.721 1.000 44.81116  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B HB3  1 
ATOM   3482 N  N    . LEU B  1 120 ? -7.412  16.429 -12.112 1.000 28.52116  ? ? ? ? ? ? 120 LEU B N    1 
ATOM   3483 C  CA   . LEU B  1 120 ? -6.918  15.104 -12.466 1.000 27.56229  ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CA   1 
ATOM   3484 C  C    . LEU B  1 120 ? -7.340  14.719 -13.888 1.000 38.42519  ? ? ? ? ? ? 120 LEU B C    1 
ATOM   3485 O  O    . LEU B  1 120 ? -8.397  14.119 -14.094 1.000 42.67362  ? ? ? ? ? ? 120 LEU B O    1 
ATOM   3486 C  CB   . LEU B  1 120 ? -7.421  14.062 -11.472 1.000 39.67963  ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CB   1 
ATOM   3487 C  CG   . LEU B  1 120 ? -6.968  14.293 -10.027 1.000 43.26720  ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CG   1 
ATOM   3488 C  CD1  . LEU B  1 120 ? -7.581  13.258 -9.089  1.000 53.12806  ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CD1  1 
ATOM   3489 C  CD2  . LEU B  1 120 ? -5.448  14.277 -9.929  1.000 41.92413  ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CD2  1 
ATOM   3490 H  H    . LEU B  1 120 ? -7.977  16.434 -11.464 1.000 34.28860  ? ? ? ? ? ? 120 LEU B H    1 
ATOM   3491 H  HA   . LEU B  1 120 ? -5.949  15.110 -12.432 1.000 33.13795  ? ? ? ? ? ? 120 LEU B HA   1 
ATOM   3492 H  HB2  . LEU B  1 120 ? -8.391  14.071 -11.480 1.000 47.67877  ? ? ? ? ? ? 120 LEU B HB2  1 
ATOM   3493 H  HB3  . LEU B  1 120 ? -7.095  13.191 -11.746 1.000 47.67877  ? ? ? ? ? ? 120 LEU B HB3  1 
ATOM   3494 H  HG   . LEU B  1 120 ? -7.278  15.167 -9.742  1.000 51.98384  ? ? ? ? ? ? 120 LEU B HG   1 
ATOM   3495 H  HD11 . LEU B  1 120 ? -7.280  13.435 -8.184  1.000 63.81688  ? ? ? ? ? ? 120 LEU B HD11 1 
ATOM   3496 H  HD12 . LEU B  1 120 ? -8.547  13.323 -9.136  1.000 63.81688  ? ? ? ? ? ? 120 LEU B HD12 1 
ATOM   3497 H  HD13 . LEU B  1 120 ? -7.295  12.373 -9.366  1.000 63.81688  ? ? ? ? ? ? 120 LEU B HD13 1 
ATOM   3498 H  HD21 . LEU B  1 120 ? -5.192  14.221 -8.994  1.000 50.37217  ? ? ? ? ? ? 120 LEU B HD21 1 
ATOM   3499 H  HD22 . LEU B  1 120 ? -5.108  13.508 -10.411 1.000 50.37217  ? ? ? ? ? ? 120 LEU B HD22 1 
ATOM   3500 H  HD23 . LEU B  1 120 ? -5.098  15.093 -10.319 1.000 50.37217  ? ? ? ? ? ? 120 LEU B HD23 1 
HETATM 3501 CL CL   . CL  C  2 .   ? 0.015   31.494 28.910  1.000 49.80847  ? ? ? ? ? ? 201 CL  A CL   1 
HETATM 3502 CL CL   . CL  D  2 .   ? -3.984  28.097 30.043  0.606 33.77294  ? ? ? ? ? ? 202 CL  A CL   1 
HETATM 3503 CL CL   . CL  E  2 .   ? 10.836  21.085 13.954  0.907 31.87685  ? ? ? ? ? ? 203 CL  A CL   1 
HETATM 3504 CL CL   . CL  F  2 .   ? -0.427  20.987 5.377   0.563 41.37369  ? ? ? ? ? ? 204 CL  A CL   1 
HETATM 3505 CL CL   . CL  G  2 .   ? -9.161  5.567  -7.130  0.562 39.32289  ? ? ? ? ? ? 205 CL  A CL   1 
HETATM 3506 CL CL   . CL  H  2 .   ? -6.900  6.500  0.104   0.825 41.17580  ? ? ? ? ? ? 206 CL  A CL   1 
HETATM 3507 CL CL   A CL  I  2 .   ? -7.399  28.252 24.893  0.583 48.86591  ? ? ? ? ? ? 207 CL  A CL   1 
HETATM 3508 CL CL   B CL  I  2 .   ? -6.233  29.763 25.401  0.417 32.08311  ? ? ? ? ? ? 207 CL  A CL   1 
HETATM 3509 CL CL   . CL  J  2 .   ? 11.772  21.117 10.789  0.694 26.37857  ? ? ? ? ? ? 208 CL  A CL   1 
HETATM 3510 CL CL   . CL  K  2 .   ? 0.059   24.359 -3.845  0.732 60.81234  ? ? ? ? ? ? 209 CL  A CL   1 
HETATM 3511 CL CL   A CL  L  2 .   ? -12.558 6.816  3.645   0.589 52.14278  ? ? ? ? ? ? 210 CL  A CL   1 
HETATM 3512 CL CL   B CL  L  2 .   ? -14.511 6.647  3.596   0.411 45.90894  ? ? ? ? ? ? 210 CL  A CL   1 
HETATM 3513 CL CL   . CL  M  2 .   ? -17.021 9.455  -2.851  0.623 42.02766  ? ? ? ? ? ? 211 CL  A CL   1 
HETATM 3514 CL CL   . CL  N  2 .   ? 4.178   25.112 -5.565  0.541 43.31506  ? ? ? ? ? ? 212 CL  A CL   1 
HETATM 3515 S  S    . SO4 O  3 .   ? -2.082  41.081 8.386   0.921 63.44205  ? ? ? ? ? ? 213 SO4 A S    1 
HETATM 3516 O  O1   . SO4 O  3 .   ? -2.660  41.528 7.127   0.921 51.31989  ? ? ? ? ? ? 213 SO4 A O1   1 
HETATM 3517 O  O2   . SO4 O  3 .   ? -1.281  39.883 8.143   0.921 42.14030  ? ? ? ? ? ? 213 SO4 A O2   1 
HETATM 3518 O  O3   . SO4 O  3 .   ? -3.156  40.803 9.338   0.921 25.46101  ? ? ? ? ? ? 213 SO4 A O3   1 
HETATM 3519 O  O4   . SO4 O  3 .   ? -1.216  42.122 8.937   0.921 86.94469  ? ? ? ? ? ? 213 SO4 A O4   1 
HETATM 3520 CL CL   . CL  P  2 .   ? -0.755  18.030 6.842   0.570 47.93432  ? ? ? ? ? ? 201 CL  B CL   1 
HETATM 3521 CL CL   . CL  Q  2 .   ? 5.906   20.382 8.462   0.545 32.66382  ? ? ? ? ? ? 202 CL  B CL   1 
HETATM 3522 CL CL   . CL  R  2 .   ? 13.986  12.488 -13.702 1.000 55.46145  ? ? ? ? ? ? 203 CL  B CL   1 
HETATM 3523 CL CL   . CL  S  2 .   ? 9.410   10.019 -11.347 0.830 33.88686  ? ? ? ? ? ? 204 CL  B CL   1 
HETATM 3524 CL CL   . CL  T  2 .   ? 1.386   4.954  -0.814  0.355 29.09624  ? ? ? ? ? ? 205 CL  B CL   1 
HETATM 3525 CL CL   . CL  U  2 .   ? 14.520  -0.032 0.273   0.656 38.10234  ? ? ? ? ? ? 206 CL  B CL   1 
HETATM 3526 CL CL   . CL  V  2 .   ? 19.117  13.942 -8.292  0.419 31.22539  ? ? ? ? ? ? 207 CL  B CL   1 
HETATM 3527 CL CL   . CL  W  2 .   ? -14.909 20.472 -15.011 0.677 36.05037  ? ? ? ? ? ? 208 CL  B CL   1 
HETATM 3528 CL CL   . CL  X  2 .   ? -12.138 21.635 -14.941 0.782 42.80537  ? ? ? ? ? ? 209 CL  B CL   1 
HETATM 3529 CL CL   . CL  Y  2 .   ? -15.795 19.897 -10.169 0.553 28.57046  ? ? ? ? ? ? 210 CL  B CL   1 
HETATM 3530 CL CL   A CL  Z  2 .   ? -5.758  13.835 14.676  0.611 53.93239  ? ? ? ? ? ? 211 CL  B CL   1 
HETATM 3531 CL CL   B CL  Z  2 .   ? -4.578  13.176 16.763  0.389 45.50187  ? ? ? ? ? ? 211 CL  B CL   1 
HETATM 3532 CL CL   . CL  AA 2 .   ? 16.949  9.908  -10.161 1.000 44.76245  ? ? ? ? ? ? 212 CL  B CL   1 
HETATM 3533 CL CL   A CL  BA 2 .   ? -11.610 30.697 5.414   0.525 31.72486  ? ? ? ? ? ? 213 CL  B CL   1 
HETATM 3534 CL CL   B CL  BA 2 .   ? -13.487 30.897 3.790   0.475 39.10197  ? ? ? ? ? ? 213 CL  B CL   1 
HETATM 3535 O  O    . HOH CA 4 .   ? 0.797   17.610 28.187  1.000 52.16572  ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O    1 
HETATM 3536 O  O    . HOH CA 4 .   ? -5.011  38.671 13.362  1.000 55.46354  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O    1 
HETATM 3537 O  O    . HOH CA 4 .   ? -2.009  23.179 9.201   1.000 41.80816  ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O    1 
HETATM 3538 O  O    . HOH CA 4 .   ? 9.543   14.292 29.732  1.000 48.71365  ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O    1 
HETATM 3539 O  O    . HOH CA 4 .   ? -16.531 11.478 -0.865  1.000 28.43373  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O    1 
HETATM 3540 O  O    . HOH CA 4 .   ? 3.242   38.773 29.859  1.000 41.28341  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O    1 
HETATM 3541 O  O    . HOH CA 4 .   ? -4.725  21.986 -3.227  1.000 32.91331  ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O    1 
HETATM 3542 O  O    . HOH CA 4 .   ? 5.208   40.326 7.642   1.000 41.97132  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O    1 
HETATM 3543 O  O    . HOH CA 4 .   ? -4.505  16.731 -6.698  1.000 33.87285  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O    1 
HETATM 3544 O  O    . HOH CA 4 .   ? 11.555  25.636 15.370  1.000 31.75073  ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O    1 
HETATM 3545 O  O    . HOH CA 4 .   ? -13.926 18.509 14.810  1.000 28.88846  ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O    1 
HETATM 3546 O  O    . HOH CA 4 .   ? -14.204 15.684 -5.125  1.000 24.77215  ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O    1 
HETATM 3547 O  O    . HOH CA 4 .   ? 6.241   12.898 18.540  1.000 31.25040  ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O    1 
HETATM 3548 O  O    . HOH CA 4 .   ? 9.725   24.176 5.747   1.000 25.04680  ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O    1 
HETATM 3549 O  O    . HOH CA 4 .   ? -3.361  38.617 19.773  1.000 44.72964  ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O    1 
HETATM 3550 O  O    . HOH CA 4 .   ? 10.063  17.161 32.311  1.000 25.88848  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O    1 
HETATM 3551 O  O    . HOH CA 4 .   ? 9.891   15.877 25.337  1.000 46.42652  ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O    1 
HETATM 3552 O  O    . HOH CA 4 .   ? -6.538  36.060 14.048  1.000 39.06635  ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O    1 
HETATM 3553 O  O    . HOH CA 4 .   ? 8.093   19.106 33.122  1.000 26.30461  ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O    1 
HETATM 3554 O  O    . HOH CA 4 .   ? -9.153  15.087 11.328  1.000 26.50545  ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O    1 
HETATM 3555 O  O    . HOH CA 4 .   ? 0.019   36.626 2.710   1.000 43.62112  ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O    1 
HETATM 3556 O  O    . HOH CA 4 .   ? -5.414  32.667 15.707  1.000 22.27462  ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O    1 
HETATM 3557 O  O    . HOH CA 4 .   ? -3.164  18.888 19.318  1.000 27.03561  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O    1 
HETATM 3558 O  O    . HOH CA 4 .   ? 2.813   40.317 14.237  1.000 46.41324  ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O    1 
HETATM 3559 O  O    . HOH CA 4 .   ? 8.709   19.160 15.075  1.000 21.84103  ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O    1 
HETATM 3560 O  O    . HOH CA 4 .   ? 5.152   17.629 12.670  1.000 25.77860  ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O    1 
HETATM 3561 O  O    . HOH CA 4 .   ? -20.400 17.082 8.402   1.000 29.71186  ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O    1 
HETATM 3562 O  O    . HOH CA 4 .   ? 4.904   34.869 4.809   1.000 47.31301  ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O    1 
HETATM 3563 O  O    . HOH CA 4 .   ? 1.323   21.732 10.802  1.000 31.50548  ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O    1 
HETATM 3564 O  O    . HOH CA 4 .   ? 3.517   28.303 29.580  1.000 37.16678  ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O    1 
HETATM 3565 O  O    . HOH CA 4 .   ? -0.062  26.163 -2.107  1.000 31.49607  ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O    1 
HETATM 3566 O  O    . HOH CA 4 .   ? 14.926  25.068 28.913  1.000 37.01666  ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O    1 
HETATM 3567 O  O    . HOH CA 4 .   ? -4.993  32.389 1.446   1.000 47.97814  ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O    1 
HETATM 3568 O  O    . HOH CA 4 .   ? 4.985   36.743 30.134  1.000 50.04279  ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O    1 
HETATM 3569 O  O    . HOH CA 4 .   ? -15.481 18.352 -2.399  1.000 26.66245  ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O    1 
HETATM 3570 O  O    . HOH CA 4 .   ? -8.337  28.123 -0.507  1.000 38.08442  ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O    1 
HETATM 3571 O  O    . HOH CA 4 .   ? 12.268  29.244 10.353  1.000 36.13544  ? ? ? ? ? ? 337 HOH A O    1 
HETATM 3572 O  O    . HOH CA 4 .   ? 2.017   40.463 8.794   1.000 43.36476  ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O    1 
HETATM 3573 O  O    . HOH CA 4 .   ? 7.400   22.956 4.656   1.000 29.34880  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A O    1 
HETATM 3574 O  O    . HOH CA 4 .   ? 2.189   33.980 4.247   1.000 31.69952  ? ? ? ? ? ? 340 HOH A O    1 
HETATM 3575 O  O    . HOH CA 4 .   ? -5.507  5.376  -3.857  1.000 41.99864  ? ? ? ? ? ? 341 HOH A O    1 
HETATM 3576 O  O    . HOH CA 4 .   ? -1.251  23.863 6.863   1.000 28.08442  ? ? ? ? ? ? 342 HOH A O    1 
HETATM 3577 O  O    . HOH CA 4 .   ? -2.612  11.626 -9.813  1.000 44.21281  ? ? ? ? ? ? 343 HOH A O    1 
HETATM 3578 O  O    . HOH CA 4 .   ? 3.316   28.165 3.623   1.000 38.32858  ? ? ? ? ? ? 344 HOH A O    1 
HETATM 3579 O  O    . HOH CA 4 .   ? -14.609 9.115  -4.892  1.000 47.51118  ? ? ? ? ? ? 345 HOH A O    1 
HETATM 3580 O  O    . HOH CA 4 .   ? 7.613   36.596 7.070   1.000 48.62704  ? ? ? ? ? ? 346 HOH A O    1 
HETATM 3581 O  O    . HOH CA 4 .   ? -2.529  31.323 1.060   1.000 35.78951  ? ? ? ? ? ? 347 HOH A O    1 
HETATM 3582 O  O    . HOH CA 4 .   ? 13.514  33.979 19.335  1.000 44.13489  ? ? ? ? ? ? 348 HOH A O    1 
HETATM 3583 O  O    . HOH CA 4 .   ? -18.062 13.077 13.496  1.000 40.51536  ? ? ? ? ? ? 349 HOH A O    1 
HETATM 3584 O  O    . HOH CA 4 .   ? -0.635  12.462 22.803  1.000 31.62537  ? ? ? ? ? ? 350 HOH A O    1 
HETATM 3585 O  O    . HOH CA 4 .   ? -5.549  25.345 11.481  1.000 21.82249  ? ? ? ? ? ? 351 HOH A O    1 
HETATM 3586 O  O    . HOH CA 4 .   ? 10.752  30.702 28.508  1.000 51.43598  ? ? ? ? ? ? 352 HOH A O    1 
HETATM 3587 O  O    . HOH CA 4 .   ? 8.055   13.685 27.208  1.000 33.87697  ? ? ? ? ? ? 353 HOH A O    1 
HETATM 3588 O  O    . HOH CA 4 .   ? 8.213   23.827 30.246  1.000 25.59906  ? ? ? ? ? ? 354 HOH A O    1 
HETATM 3589 O  O    . HOH CA 4 .   ? 12.904  31.071 12.845  1.000 47.70465  ? ? ? ? ? ? 355 HOH A O    1 
HETATM 3590 O  O    . HOH CA 4 .   ? 1.579   11.417 19.194  1.000 44.18804  ? ? ? ? ? ? 356 HOH A O    1 
HETATM 3591 O  O    . HOH CA 4 .   ? 2.314   41.311 18.094  1.000 33.63170  ? ? ? ? ? ? 357 HOH A O    1 
HETATM 3592 O  O    . HOH CA 4 .   ? 9.783   19.463 22.244  1.000 45.81405  ? ? ? ? ? ? 358 HOH A O    1 
HETATM 3593 O  O    . HOH CA 4 .   ? -10.685 5.666  0.215   1.000 52.79462  ? ? ? ? ? ? 359 HOH A O    1 
HETATM 3594 O  O    . HOH CA 4 .   ? -2.655  42.244 11.859  1.000 58.31836  ? ? ? ? ? ? 360 HOH A O    1 
HETATM 3595 O  O    . HOH CA 4 .   ? -13.640 6.277  -4.336  1.000 35.15550  ? ? ? ? ? ? 361 HOH A O    1 
HETATM 3596 O  O    . HOH CA 4 .   ? 7.583   41.069 9.805   1.000 44.49988  ? ? ? ? ? ? 362 HOH A O    1 
HETATM 3597 O  O    . HOH CA 4 .   ? -4.941  5.533  -1.305  1.000 30.76423  ? ? ? ? ? ? 363 HOH A O    1 
HETATM 3598 O  O    . HOH CA 4 .   ? 2.323   29.532 31.552  1.000 43.90870  ? ? ? ? ? ? 364 HOH A O    1 
HETATM 3599 O  O    . HOH CA 4 .   ? -16.911 10.204 1.402   1.000 43.80111  ? ? ? ? ? ? 365 HOH A O    1 
HETATM 3600 O  O    . HOH CA 4 .   ? -9.387  7.737  -9.729  1.000 33.26489  ? ? ? ? ? ? 366 HOH A O    1 
HETATM 3601 O  O    . HOH CA 4 .   ? -10.779 9.015  5.840   1.000 33.73777  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A O    1 
HETATM 3602 O  O    . HOH CA 4 .   ? 10.728  18.506 26.464  1.000 33.26249  ? ? ? ? ? ? 368 HOH A O    1 
HETATM 3603 O  O    . HOH CA 4 .   ? -0.104  14.961 1.266   1.000 26.61864  ? ? ? ? ? ? 369 HOH A O    1 
HETATM 3604 O  O    . HOH CA 4 .   ? 2.524   26.808 7.167   1.000 34.24137  ? ? ? ? ? ? 370 HOH A O    1 
HETATM 3605 O  O    . HOH CA 4 .   ? -1.446  4.828  -1.243  1.000 42.57887  ? ? ? ? ? ? 371 HOH A O    1 
HETATM 3606 O  O    . HOH CA 4 .   ? 9.967   18.216 16.958  1.000 43.01244  ? ? ? ? ? ? 372 HOH A O    1 
HETATM 3607 O  O    . HOH CA 4 .   ? 13.143  34.877 21.630  1.000 48.51362  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A O    1 
HETATM 3608 O  O    . HOH CA 4 .   ? 1.133   25.324 9.024   1.000 29.47707  ? ? ? ? ? ? 374 HOH A O    1 
HETATM 3609 O  O    . HOH CA 4 .   ? 1.851   33.130 27.475  1.000 23.31116  ? ? ? ? ? ? 375 HOH A O    1 
HETATM 3610 O  O    . HOH CA 4 .   ? 5.491   22.068 5.892   1.000 42.51618  ? ? ? ? ? ? 376 HOH A O    1 
HETATM 3611 O  O    . HOH CA 4 .   ? 12.830  23.519 16.371  1.000 58.24335  ? ? ? ? ? ? 377 HOH A O    1 
HETATM 3612 O  O    . HOH CA 4 .   ? 10.320  28.188 33.501  1.000 52.58982  ? ? ? ? ? ? 378 HOH A O    1 
HETATM 3613 O  O    . HOH CA 4 .   ? 7.780   21.003 29.922  1.000 26.33215  ? ? ? ? ? ? 379 HOH A O    1 
HETATM 3614 O  O    . HOH CA 4 .   ? -2.715  7.312  -8.205  1.000 46.51959  ? ? ? ? ? ? 380 HOH A O    1 
HETATM 3615 O  O    . HOH CA 4 .   ? 8.561   39.001 19.448  1.000 53.51786  ? ? ? ? ? ? 381 HOH A O    1 
HETATM 3616 O  O    . HOH CA 4 .   ? -6.353  28.537 28.268  1.000 41.91082  ? ? ? ? ? ? 382 HOH A O    1 
HETATM 3617 O  O    . HOH CA 4 .   ? 13.716  24.870 18.189  1.000 44.37499  ? ? ? ? ? ? 383 HOH A O    1 
HETATM 3618 O  O    . HOH CA 4 .   ? 4.113   22.565 -6.445  1.000 33.41513  ? ? ? ? ? ? 384 HOH A O    1 
HETATM 3619 O  O    . HOH CA 4 .   ? 6.464   38.577 27.410  1.000 54.24059  ? ? ? ? ? ? 385 HOH A O    1 
HETATM 3620 O  O    . HOH CA 4 .   ? -21.324 19.382 9.663   1.000 49.21820  ? ? ? ? ? ? 386 HOH A O    1 
HETATM 3621 O  O    . HOH CA 4 .   ? -14.328 19.006 17.614  1.000 37.49747  ? ? ? ? ? ? 387 HOH A O    1 
HETATM 3622 O  O    . HOH CA 4 .   ? -6.953  2.709  6.060   1.000 43.13457  ? ? ? ? ? ? 388 HOH A O    1 
HETATM 3623 O  O    . HOH CA 4 .   ? 1.625   41.723 11.681  1.000 43.53977  ? ? ? ? ? ? 389 HOH A O    1 
HETATM 3624 O  O    . HOH CA 4 .   ? 2.108   9.356  26.134  1.000 58.10821  ? ? ? ? ? ? 390 HOH A O    1 
HETATM 3625 O  O    . HOH CA 4 .   ? 2.313   21.632 8.379   1.000 43.55782  ? ? ? ? ? ? 391 HOH A O    1 
HETATM 3626 O  O    . HOH CA 4 .   ? -3.273  3.235  0.329   1.000 49.72860  ? ? ? ? ? ? 392 HOH A O    1 
HETATM 3627 O  O    . HOH DA 4 .   ? -14.118 30.722 9.998   1.000 65.33633  ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O    1 
HETATM 3628 O  O    . HOH DA 4 .   ? 19.558  13.314 6.922   1.000 42.95448  ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O    1 
HETATM 3629 O  O    . HOH DA 4 .   ? 16.278  -5.005 -13.304 1.000 43.10784  ? ? ? ? ? ? 303 HOH B O    1 
HETATM 3630 O  O    . HOH DA 4 .   ? -12.081 20.433 13.928  1.000 32.17049  ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O    1 
HETATM 3631 O  O    . HOH DA 4 .   ? 6.297   0.011  -3.614  1.000 40.84688  ? ? ? ? ? ? 305 HOH B O    1 
HETATM 3632 O  O    . HOH DA 4 .   ? 24.767  17.166 3.085   1.000 70.95167  ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O    1 
HETATM 3633 O  O    . HOH DA 4 .   ? -6.826  32.309 0.057   1.000 51.38767  ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O    1 
HETATM 3634 O  O    . HOH DA 4 .   ? 15.713  -2.138 -5.299  1.000 49.58947  ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O    1 
HETATM 3635 O  O    . HOH DA 4 .   ? 7.693   17.175 13.415  1.000 23.94238  ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O    1 
HETATM 3636 O  O    . HOH DA 4 .   ? 5.828   5.040  -10.643 1.000 46.51629  ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O    1 
HETATM 3637 O  O    . HOH DA 4 .   ? 5.085   13.961 -6.347  1.000 28.14769  ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O    1 
HETATM 3638 O  O    A HOH DA 4 .   ? 5.593   6.739  14.046  0.463 33.69199  ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O    1 
HETATM 3639 O  O    B HOH DA 4 .   ? 5.852   6.075  12.260  0.537 39.56047  ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O    1 
HETATM 3640 O  O    . HOH DA 4 .   ? -1.785  14.332 -8.829  1.000 45.15040  ? ? ? ? ? ? 313 HOH B O    1 
HETATM 3641 O  O    . HOH DA 4 .   ? 8.477   27.644 -7.074  1.000 39.40510  ? ? ? ? ? ? 314 HOH B O    1 
HETATM 3642 O  O    . HOH DA 4 .   ? -18.299 18.078 4.319   1.000 28.97868  ? ? ? ? ? ? 315 HOH B O    1 
HETATM 3643 O  O    . HOH DA 4 .   ? 12.323  1.015  4.240   1.000 32.08571  ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O    1 
HETATM 3644 O  O    . HOH DA 4 .   ? -14.308 18.123 -8.853  1.000 23.94344  ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O    1 
HETATM 3645 O  O    . HOH DA 4 .   ? -1.138  2.063  5.185   1.000 48.10740  ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O    1 
HETATM 3646 O  O    . HOH DA 4 .   ? 19.498  22.334 -7.707  1.000 34.94289  ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O    1 
HETATM 3647 O  O    . HOH DA 4 .   ? 21.419  22.813 -6.199  1.000 47.64136  ? ? ? ? ? ? 320 HOH B O    1 
HETATM 3648 O  O    . HOH DA 4 .   ? -9.281  22.523 -11.108 1.000 35.29285  ? ? ? ? ? ? 321 HOH B O    1 
HETATM 3649 O  O    . HOH DA 4 .   ? 4.466   18.133 4.097   1.000 34.47701  ? ? ? ? ? ? 322 HOH B O    1 
HETATM 3650 O  O    . HOH DA 4 .   ? 4.534   20.586 10.454  1.000 37.91761  ? ? ? ? ? ? 323 HOH B O    1 
HETATM 3651 O  O    . HOH DA 4 .   ? 11.940  22.702 5.216   1.000 21.84853  ? ? ? ? ? ? 324 HOH B O    1 
HETATM 3652 O  O    . HOH DA 4 .   ? 17.040  22.015 -10.701 1.000 28.55365  ? ? ? ? ? ? 325 HOH B O    1 
HETATM 3653 O  O    . HOH DA 4 .   ? 5.855   20.594 -5.716  1.000 23.91880  ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O    1 
HETATM 3654 O  O    . HOH DA 4 .   ? 15.058  2.201  -12.586 1.000 42.12731  ? ? ? ? ? ? 327 HOH B O    1 
HETATM 3655 O  O    . HOH DA 4 .   ? -17.369 25.882 15.197  1.000 46.57499  ? ? ? ? ? ? 328 HOH B O    1 
HETATM 3656 O  O    . HOH DA 4 .   ? -0.541  7.847  -5.346  1.000 38.71696  ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O    1 
HETATM 3657 O  O    . HOH DA 4 .   ? 0.390   14.855 5.389   1.000 34.55527  ? ? ? ? ? ? 330 HOH B O    1 
HETATM 3658 O  O    . HOH DA 4 .   ? -4.784  7.706  10.683  1.000 47.45492  ? ? ? ? ? ? 331 HOH B O    1 
HETATM 3659 O  O    . HOH DA 4 .   ? 2.576   9.753  12.488  1.000 43.01090  ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O    1 
HETATM 3660 O  O    . HOH DA 4 .   ? 8.531   20.125 -10.099 1.000 39.77489  ? ? ? ? ? ? 333 HOH B O    1 
HETATM 3661 O  O    . HOH DA 4 .   ? 15.854  17.133 7.391   1.000 25.38437  ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O    1 
HETATM 3662 O  O    . HOH DA 4 .   ? 13.886  13.407 11.958  1.000 37.58454  ? ? ? ? ? ? 335 HOH B O    1 
HETATM 3663 O  O    . HOH DA 4 .   ? -0.511  9.931  -8.995  1.000 42.38462  ? ? ? ? ? ? 336 HOH B O    1 
HETATM 3664 O  O    . HOH DA 4 .   ? 4.443   13.192 10.272  1.000 47.71266  ? ? ? ? ? ? 337 HOH B O    1 
HETATM 3665 O  O    . HOH DA 4 .   ? 11.423  28.552 0.679   1.000 39.18628  ? ? ? ? ? ? 338 HOH B O    1 
HETATM 3666 O  O    . HOH DA 4 .   ? 3.232   3.104  -1.789  1.000 46.99907  ? ? ? ? ? ? 339 HOH B O    1 
HETATM 3667 O  O    . HOH DA 4 .   ? 4.974   6.364  -3.153  1.000 20.44310  ? ? ? ? ? ? 340 HOH B O    1 
HETATM 3668 O  O    . HOH DA 4 .   ? -9.571  25.665 -4.690  1.000 47.08670  ? ? ? ? ? ? 341 HOH B O    1 
HETATM 3669 O  O    . HOH DA 4 .   ? 3.516   5.714  10.478  1.000 30.07116  ? ? ? ? ? ? 342 HOH B O    1 
HETATM 3670 O  O    . HOH DA 4 .   ? -15.617 29.019 2.728   1.000 37.14665  ? ? ? ? ? ? 343 HOH B O    1 
HETATM 3671 O  O    . HOH DA 4 .   ? -4.648  23.380 9.754   1.000 25.85592  ? ? ? ? ? ? 344 HOH B O    1 
HETATM 3672 O  O    . HOH DA 4 .   ? 6.533   19.868 6.113   1.000 52.81291  ? ? ? ? ? ? 345 HOH B O    1 
HETATM 3673 O  O    . HOH DA 4 .   ? 4.409   21.320 3.743   1.000 37.10733  ? ? ? ? ? ? 346 HOH B O    1 
HETATM 3674 O  O    . HOH DA 4 .   ? 1.661   7.272  -3.082  1.000 27.91152  ? ? ? ? ? ? 347 HOH B O    1 
HETATM 3675 O  O    . HOH DA 4 .   ? -4.912  17.882 -9.073  1.000 30.49783  ? ? ? ? ? ? 348 HOH B O    1 
HETATM 3676 O  O    . HOH DA 4 .   ? -8.228  8.300  7.064   1.000 37.00539  ? ? ? ? ? ? 349 HOH B O    1 
HETATM 3677 O  O    . HOH DA 4 .   ? 4.608   19.917 -9.499  1.000 43.21853  ? ? ? ? ? ? 350 HOH B O    1 
HETATM 3678 O  O    . HOH DA 4 .   ? 17.028  6.859  9.978   1.000 43.63719  ? ? ? ? ? ? 351 HOH B O    1 
HETATM 3679 O  O    . HOH DA 4 .   ? 2.636   11.745 11.045  1.000 32.75813  ? ? ? ? ? ? 352 HOH B O    1 
HETATM 3680 O  O    . HOH DA 4 .   ? 19.503  22.428 -0.364  1.000 32.94018  ? ? ? ? ? ? 353 HOH B O    1 
HETATM 3681 O  O    . HOH DA 4 .   ? 8.125   28.983 -2.962  1.000 51.54492  ? ? ? ? ? ? 354 HOH B O    1 
HETATM 3682 O  O    . HOH DA 4 .   ? -14.043 24.836 16.441  1.000 41.10891  ? ? ? ? ? ? 355 HOH B O    1 
HETATM 3683 O  O    . HOH DA 4 .   ? 14.059  -0.191 6.801   1.000 45.87365  ? ? ? ? ? ? 356 HOH B O    1 
HETATM 3684 O  O    . HOH DA 4 .   ? 12.765  11.745 13.643  1.000 50.57048  ? ? ? ? ? ? 357 HOH B O    1 
HETATM 3685 O  O    . HOH DA 4 .   ? 22.389  10.167 -7.201  1.000 48.70394  ? ? ? ? ? ? 358 HOH B O    1 
HETATM 3686 O  O    . HOH DA 4 .   ? 4.706   -1.120 0.421   1.000 53.74213  ? ? ? ? ? ? 359 HOH B O    1 
HETATM 3687 O  O    . HOH DA 4 .   ? 0.678   13.143 -0.514  1.000 19.57787  ? ? ? ? ? ? 360 HOH B O    1 
HETATM 3688 O  O    . HOH DA 4 .   ? -4.537  11.584 13.259  1.000 39.50590  ? ? ? ? ? ? 361 HOH B O    1 
HETATM 3689 O  O    . HOH DA 4 .   ? 21.801  10.275 6.568   1.000 47.15610  ? ? ? ? ? ? 362 HOH B O    1 
HETATM 3690 O  O    . HOH DA 4 .   ? -2.716  7.017  9.721   1.000 31.49214  ? ? ? ? ? ? 363 HOH B O    1 
HETATM 3691 O  O    . HOH DA 4 .   ? 11.364  31.069 -1.425  1.000 61.24327  ? ? ? ? ? ? 364 HOH B O    1 
HETATM 3692 O  O    . HOH DA 4 .   ? -0.362  17.745 -8.040  1.000 38.09253  ? ? ? ? ? ? 365 HOH B O    1 
HETATM 3693 O  O    . HOH DA 4 .   ? -15.434 23.411 -6.442  1.000 33.91566  ? ? ? ? ? ? 366 HOH B O    1 
HETATM 3694 O  O    . HOH DA 4 .   ? 3.881   14.400 5.266   1.000 29.80711  ? ? ? ? ? ? 367 HOH B O    1 
HETATM 3695 O  O    . HOH DA 4 .   ? 10.049  -2.660 -18.117 1.000 33.23362  ? ? ? ? ? ? 368 HOH B O    1 
HETATM 3696 O  O    . HOH DA 4 .   ? 23.947  25.922 -5.620  1.000 43.88065  ? ? ? ? ? ? 369 HOH B O    1 
HETATM 3697 O  O    . HOH DA 4 .   ? 5.360   -0.409 6.283   1.000 29.38864  ? ? ? ? ? ? 370 HOH B O    1 
HETATM 3698 O  O    . HOH DA 4 .   ? 16.195  7.287  -8.356  1.000 34.18430  ? ? ? ? ? ? 371 HOH B O    1 
HETATM 3699 O  O    . HOH DA 4 .   ? -4.084  20.410 -8.070  1.000 52.37050  ? ? ? ? ? ? 372 HOH B O    1 
HETATM 3700 O  O    . HOH DA 4 .   ? -6.662  23.188 -7.784  1.000 43.86780  ? ? ? ? ? ? 373 HOH B O    1 
HETATM 3701 O  O    . HOH DA 4 .   ? 5.068   -1.503 3.056   1.000 36.31481  ? ? ? ? ? ? 374 HOH B O    1 
HETATM 3702 O  O    . HOH DA 4 .   ? -7.681  23.542 -5.352  1.000 30.51853  ? ? ? ? ? ? 375 HOH B O    1 
HETATM 3703 O  O    . HOH DA 4 .   ? -20.166 27.101 11.810  1.000 38.61527  ? ? ? ? ? ? 376 HOH B O    1 
HETATM 3704 O  O    A HOH DA 4 .   ? 13.280  21.243 7.579   0.811 15.40444  ? ? ? ? ? ? 377 HOH B O    1 
HETATM 3705 O  O    B HOH DA 4 .   ? 13.414  22.586 8.968   0.189 19.90700  ? ? ? ? ? ? 377 HOH B O    1 
HETATM 3706 O  O    A HOH DA 4 .   ? 8.111   0.742  -17.521 0.505 38.25403  ? ? ? ? ? ? 378 HOH B O    1 
HETATM 3707 O  O    B HOH DA 4 .   ? 7.590   1.645  -18.964 0.495 37.92011  ? ? ? ? ? ? 378 HOH B O    1 
HETATM 3708 O  O    . HOH DA 4 .   ? -3.218  14.496 18.309  1.000 36.79026  ? ? ? ? ? ? 379 HOH B O    1 
HETATM 3709 O  O    . HOH DA 4 .   ? 20.091  17.630 5.850   1.000 27.48297  ? ? ? ? ? ? 380 HOH B O    1 
HETATM 3710 O  O    . HOH DA 4 .   ? 18.536  4.004  1.038   1.000 40.42347  ? ? ? ? ? ? 381 HOH B O    1 
HETATM 3711 O  O    . HOH DA 4 .   ? 7.499   -2.141 2.527   1.000 43.43901  ? ? ? ? ? ? 382 HOH B O    1 
HETATM 3712 O  O    . HOH DA 4 .   ? -23.440 23.357 8.564   1.000 40.45875  ? ? ? ? ? ? 383 HOH B O    1 
HETATM 3713 O  O    . HOH DA 4 .   ? 18.007  8.601  -7.722  1.000 44.18365  ? ? ? ? ? ? 384 HOH B O    1 
HETATM 3714 O  O    . HOH DA 4 .   ? 4.086   12.987 7.652   1.000 35.13385  ? ? ? ? ? ? 385 HOH B O    1 
HETATM 3715 O  O    . HOH DA 4 .   ? 9.244   30.278 -0.215  1.000 57.86555  ? ? ? ? ? ? 386 HOH B O    1 
HETATM 3716 O  O    . HOH DA 4 .   ? 19.052  3.708  3.753   1.000 48.04173  ? ? ? ? ? ? 387 HOH B O    1 
HETATM 3717 O  O    . HOH DA 4 .   ? 13.712  24.532 4.275   1.000 50.89403  ? ? ? ? ? ? 388 HOH B O    1 
HETATM 3718 O  O    . HOH DA 4 .   ? 11.492  11.226 -13.508 1.000 64.45395  ? ? ? ? ? ? 389 HOH B O    1 
HETATM 3719 O  O    . HOH DA 4 .   ? -4.444  16.519 18.943  1.000 41.06777  ? ? ? ? ? ? 390 HOH B O    1 
HETATM 3720 O  O    . HOH DA 4 .   ? 3.258   9.999  18.717  1.000 55.75710  ? ? ? ? ? ? 391 HOH B O    1 
HETATM 3721 O  O    . HOH DA 4 .   ? 7.066   2.689  -15.680 1.000 44.73280  ? ? ? ? ? ? 392 HOH B O    1 
HETATM 3722 O  O    . HOH DA 4 .   ? -23.607 24.771 6.863   1.000 44.72293  ? ? ? ? ? ? 393 HOH B O    1 
HETATM 3723 O  O    . HOH DA 4 .   ? 1.599   2.827  0.425   1.000 51.12051  ? ? ? ? ? ? 394 HOH B O    1 
HETATM 3724 O  O    . HOH DA 4 .   ? 17.414  9.024  11.707  1.000 52.76075  ? ? ? ? ? ? 395 HOH B O    1 
HETATM 3725 O  O    . HOH DA 4 .   ? 4.452   -2.452 6.466   1.000 61.38940  ? ? ? ? ? ? 396 HOH B O    1 
HETATM 3726 O  O    . HOH DA 4 .   ? 5.089   14.727 -13.326 1.000 46.97443  ? ? ? ? ? ? 397 HOH B O    1 
HETATM 3727 O  O    . HOH DA 4 .   ? 2.148   7.099  11.654  1.000 46.93785  ? ? ? ? ? ? 398 HOH B O    1 
HETATM 3728 O  O    . HOH DA 4 .   ? 15.886  -2.798 -3.123  1.000 47.85072  ? ? ? ? ? ? 399 HOH B O    1 
HETATM 3729 O  O    . HOH DA 4 .   ? -5.427  24.458 -4.300  1.000 39.58102  ? ? ? ? ? ? 400 HOH B O    1 
HETATM 3730 O  O    . HOH DA 4 .   ? 10.525  -0.847 5.411   1.000 46.60030  ? ? ? ? ? ? 401 HOH B O    1 
HETATM 3731 O  O    . HOH DA 4 .   ? -14.123 15.605 -10.499 1.000 37.66398  ? ? ? ? ? ? 402 HOH B O    1 
HETATM 3732 O  O    . HOH DA 4 .   ? -10.330 27.392 -1.936  1.000 44.05896  ? ? ? ? ? ? 403 HOH B O    1 
HETATM 3733 O  O    . HOH DA 4 .   ? 13.820  -0.789 2.945   1.000 45.62819  ? ? ? ? ? ? 404 HOH B O    1 
HETATM 3734 O  O    . HOH DA 4 .   ? 17.303  0.812  0.411   1.000 42.38932  ? ? ? ? ? ? 405 HOH B O    1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N N   . ASP A 11  ? 1.36692 0.74434 0.75528 -0.00617 -0.18603 0.13713  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A N   
2    C CA  . ASP A 11  ? 1.21451 0.64339 0.66027 0.06713  -0.16404 0.09350  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A CA  
3    C C   . ASP A 11  ? 1.33517 0.77817 0.80705 0.05443  -0.15978 0.08603  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A C   
4    O O   . ASP A 11  ? 1.51371 0.93597 0.96597 -0.01399 -0.16941 0.11560  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A O   
5    C CB  . ASP A 11  ? 1.11905 0.67999 0.62926 0.09500  -0.12353 0.09494  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A CB  
6    C CG  . ASP A 11  ? 1.33188 0.88645 0.83535 0.13245  -0.12370 0.08346  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A CG  
7    O OD1 . ASP A 11  ? 1.41977 0.94871 0.93173 0.18606  -0.12863 0.03791  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A OD1 
8    O OD2 . ASP A 11  ? 1.47871 1.06958 0.96786 0.10024  -0.11628 0.11757  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A OD2 
12   N N   . ALA A 12  ? 1.42718 0.92104 0.95388 0.11632  -0.14346 0.04337  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A N   
13   C CA  . ALA A 12  ? 0.76313 0.31604 0.34805 0.10527  -0.12815 0.02911  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A CA  
14   C C   . ALA A 12  ? 0.57141 0.29377 0.26923 0.09936  -0.08286 0.02664  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A C   
15   O O   . ALA A 12  ? 0.52132 0.31302 0.28497 0.11097  -0.06858 0.00332  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A O   
16   C CB  . ALA A 12  ? 1.05527 0.59092 0.64297 0.16094  -0.13728 -0.02143 ? ? ? ? ? ? 12  ALA A CB  
22   N N   . ARG A 13  ? 0.54265 0.33221 0.26118 0.08203  -0.06451 0.04890  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A N   
23   C CA  . ARG A 13  ? 0.40467 0.34877 0.22659 0.08717  -0.02929 0.04007  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CA  
24   C C   . ARG A 13  ? 0.36100 0.38114 0.23932 0.03114  -0.01773 0.05169  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A C   
25   O O   . ARG A 13  ? 0.38762 0.53040 0.35509 0.03903  0.00328  0.03854  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A O   
26   C CB  . ARG A 13  ? 0.39988 0.39425 0.22097 0.09031  -0.01568 0.05515  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CB  
27   C CG  . ARG A 13  ? 0.47678 0.42264 0.26529 0.15564  -0.02325 0.03753  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CG  
28   C CD  . ARG A 13  ? 0.47925 0.48826 0.27684 0.16275  -0.00733 0.04872  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CD  
29   N NE  . ARG A 13  ? 0.55753 0.52306 0.33542 0.21842  -0.01229 0.02633  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A NE  
30   C CZ  . ARG A 13  ? 0.57594 0.58243 0.36276 0.22845  0.00215  0.02519  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CZ  
31   N NH1 . ARG A 13  ? 0.42163 0.52148 0.22914 0.20899  0.01618  0.05109  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A NH1 
32   N NH2 . ARG A 13  ? 0.59216 0.56320 0.35490 0.23349  -0.00189 0.00261  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A NH2 
46   N N   . ASP A 14  ? 0.43457 0.38277 0.26418 -0.02241 -0.03558 0.07359  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A N   
47   C CA  . ASP A 14  ? 0.39143 0.41131 0.27356 -0.07678 -0.02666 0.08468  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A CA  
48   C C   . ASP A 14  ? 0.39981 0.39173 0.30255 -0.07174 -0.03610 0.06427  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A C   
49   O O   . ASP A 14  ? 0.37278 0.40493 0.31109 -0.11778 -0.03439 0.07366  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A O   
50   C CB  . ASP A 14  ? 0.58287 0.56321 0.40233 -0.15364 -0.03910 0.12909  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A CB  
51   C CG  . ASP A 14  ? 0.94318 0.74599 0.64611 -0.16616 -0.07873 0.14550  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A CG  
52   O OD1 . ASP A 14  ? 1.07139 0.79053 0.75112 -0.11657 -0.09502 0.11619  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A OD1 
53   O OD2 . ASP A 14  ? 1.13033 0.87958 0.76210 -0.22672 -0.09762 0.18694  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A OD2 
58   N N   . LEU A 15  ? 0.36978 0.30603 0.25350 -0.01733 -0.04566 0.03516  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A N   
59   C CA  . LEU A 15  ? 0.34684 0.27034 0.24771 -0.01266 -0.05355 0.01368  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CA  
60   C C   . LEU A 15  ? 0.21664 0.26794 0.22282 -0.01378 -0.03601 0.00097  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A C   
61   O O   . LEU A 15  ? 0.17789 0.31922 0.24298 0.00881  -0.02069 -0.00499 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A O   
62   C CB  . LEU A 15  ? 0.37847 0.23953 0.23736 0.04978  -0.06612 -0.01920 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CB  
63   C CG  . LEU A 15  ? 0.52215 0.23584 0.27184 0.06400  -0.09717 -0.01895 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CG  
64   C CD1 . LEU A 15  ? 0.62371 0.32155 0.35607 0.14101  -0.10375 -0.06119 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD1 
65   C CD2 . LEU A 15  ? 0.65608 0.27805 0.35337 0.02141  -0.12276 -0.01023 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD2 
77   N N   . THR A 16  ? 0.22743 0.27951 0.25367 -0.04000 -0.04382 -0.00385 ? ? ? ? ? ? 16  THR A N   
78   C CA  . THR A 16  ? 0.15735 0.31219 0.27493 -0.04011 -0.03813 -0.01682 ? ? ? ? ? ? 16  THR A CA  
79   C C   . THR A 16  ? 0.12105 0.26259 0.22677 0.01021  -0.02928 -0.03284 ? ? ? ? ? ? 16  THR A C   
80   O O   . THR A 16  ? 0.16435 0.28800 0.24171 0.04887  -0.04139 -0.05937 ? ? ? ? ? ? 16  THR A O   
81   C CB  . THR A 16  ? 0.16823 0.28426 0.28450 -0.06726 -0.04255 -0.01501 ? ? ? ? ? ? 16  THR A CB  
82   O OG1 . THR A 16  ? 0.19580 0.26149 0.26524 -0.06850 -0.06243 -0.03023 ? ? ? ? ? ? 16  THR A OG1 
83   C CG2 . THR A 16  ? 0.24526 0.33642 0.33525 -0.11044 -0.04018 0.00958  ? ? ? ? ? ? 16  THR A CG2 
91   N N   . ALA A 17  ? 0.25504 0.26825 0.19919 0.03114  0.11321  -0.00759 ? ? ? ? ? ? 17  ALA A N   
92   C CA  . ALA A 17  ? 0.29059 0.27472 0.21170 0.03143  0.08995  -0.01920 ? ? ? ? ? ? 17  ALA A CA  
93   C C   . ALA A 17  ? 0.25678 0.25845 0.21111 0.02253  0.06403  -0.01408 ? ? ? ? ? ? 17  ALA A C   
94   O O   . ALA A 17  ? 0.26722 0.25411 0.20476 0.01520  0.04432  -0.01772 ? ? ? ? ? ? 17  ALA A O   
95   C CB  . ALA A 17  ? 0.34481 0.31271 0.26427 0.04859  0.09986  -0.03026 ? ? ? ? ? ? 17  ALA A CB  
101  N N   . PHE A 18  ? 0.24024 0.27449 0.24170 0.02370  0.06377  -0.00581 ? ? ? ? ? ? 18  PHE A N   
102  C CA  . PHE A 18  ? 0.23013 0.27386 0.25107 0.01673  0.04174  -0.00273 ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CA  
103  C C   . PHE A 18  ? 0.15352 0.18991 0.15973 0.00454  0.03057  0.00035  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A C   
104  O O   . PHE A 18  ? 0.21834 0.24598 0.21712 0.00265  0.01542  -0.00294 ? ? ? ? ? ? 18  PHE A O   
105  C CB  . PHE A 18  ? 0.18631 0.26187 0.25234 0.01887  0.03966  0.00529  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CB  
106  C CG  . PHE A 18  ? 0.17869 0.25593 0.25193 0.01360  0.01780  0.00657  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CG  
107  C CD1 . PHE A 18  ? 0.19103 0.25923 0.26029 0.02115  0.01022  0.00450  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CD1 
108  C CD2 . PHE A 18  ? 0.23218 0.31343 0.30961 0.00089  0.00636  0.01003  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CD2 
109  C CE1 . PHE A 18  ? 0.17430 0.24041 0.23983 0.01703  -0.00572 0.00603  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CE1 
110  C CE2 . PHE A 18  ? 0.23507 0.31021 0.30768 -0.00192 -0.01131 0.00840  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CE2 
111  C CZ  . PHE A 18  ? 0.14677 0.21614 0.21190 0.00665  -0.01596 0.00654  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CZ  
121  N N   . GLN A 19  ? 0.20085 0.23971 0.20359 -0.00274 0.03993  0.00798  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A N   
122  C CA  . GLN A 19  ? 0.23387 0.25533 0.21672 -0.01217 0.02902  0.01273  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A CA  
123  C C   . GLN A 19  ? 0.20798 0.20396 0.15189 -0.00845 0.02005  0.00746  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A C   
124  O O   . GLN A 19  ? 0.24305 0.23037 0.18306 -0.00816 0.00259  0.00725  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A O   
125  C CB  . GLN A 19  ? 0.28597 0.30927 0.26830 -0.02347 0.04338  0.02511  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A CB  
126  C CG  . GLN A 19  ? 0.26546 0.31831 0.29585 -0.03317 0.04364  0.03205  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A CG  
127  C CD  . GLN A 19  ? 0.28990 0.35390 0.33227 -0.04858 0.06216  0.04670  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A CD  
128  O OE1 . GLN A 19  ? 0.32122 0.37757 0.33702 -0.04725 0.08497  0.05142  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A OE1 
129  N NE2 . GLN A 19  ? 0.36368 0.44415 0.44361 -0.06548 0.05271  0.05437  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A NE2 
138  N N   . LYS A 20  ? 0.26223 0.24571 0.17754 -0.00447 0.03035  0.00242  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A N   
139  C CA  . LYS A 20  ? 0.27758 0.23709 0.15565 -0.00405 0.01497  -0.00327 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CA  
140  C C   . LYS A 20  ? 0.22859 0.19777 0.12987 -0.00253 -0.00307 -0.01060 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A C   
141  O O   . LYS A 20  ? 0.28830 0.25451 0.18507 -0.00384 -0.02280 -0.01057 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A O   
142  C CB  . LYS A 20  ? 0.32452 0.26053 0.15870 -0.00108 0.02866  -0.01080 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CB  
143  C CG  . LYS A 20  ? 0.35546 0.27912 0.15589 -0.00316 0.04990  -0.00181 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CG  
144  C CD  . LYS A 20  ? 0.48023 0.37593 0.22896 0.00351  0.06902  -0.01234 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CD  
145  C CE  . LYS A 20  ? 0.81362 0.70592 0.53745 0.00269  0.09969  -0.00185 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CE  
146  N NZ  . LYS A 20  ? 0.95914 0.82102 0.62975 -0.00451 0.08513  0.00496  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A NZ  
160  N N   . ASN A 21  ? 0.24080 0.22376 0.16979 0.00052  0.00373  -0.01472 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A N   
161  C CA  . ASN A 21  ? 0.21715 0.20807 0.16557 -0.00076 -0.00830 -0.01878 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A CA  
162  C C   . ASN A 21  ? 0.22169 0.22941 0.19302 0.00009  -0.01727 -0.01387 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A C   
163  O O   . ASN A 21  ? 0.22032 0.23704 0.20374 -0.00063 -0.02775 -0.01517 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A O   
164  C CB  . ASN A 21  ? 0.26181 0.25455 0.22500 0.00290  0.00136  -0.02130 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A CB  
165  C CG  . ASN A 21  ? 0.28633 0.25271 0.22370 0.00545  0.00914  -0.02968 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A CG  
166  O OD1 . ASN A 21  ? 0.31796 0.26258 0.22292 0.00032  0.00232  -0.03635 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A OD1 
167  N ND2 . ASN A 21  ? 0.28120 0.24506 0.22922 0.01499  0.02148  -0.02993 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A ND2 
174  N N   . ILE A 22  ? 0.18449 0.19594 0.16288 0.00144  -0.01287 -0.00867 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A N   
175  C CA  . ILE A 22  ? 0.19384 0.20766 0.18152 0.00444  -0.02091 -0.00689 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CA  
176  C C   . ILE A 22  ? 0.19090 0.19676 0.16837 0.00800  -0.03307 -0.00479 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A C   
177  O O   . ILE A 22  ? 0.18276 0.19864 0.17598 0.01531  -0.04032 -0.00623 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A O   
178  C CB  . ILE A 22  ? 0.23654 0.24484 0.22588 0.00080  -0.01850 -0.00261 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CB  
179  C CG1 . ILE A 22  ? 0.19737 0.21899 0.20292 -0.00094 -0.01419 -0.00352 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CG1 
180  C CG2 . ILE A 22  ? 0.21585 0.21032 0.20142 0.00550  -0.02753 -0.00321 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CG2 
181  C CD1 . ILE A 22  ? 0.20564 0.22866 0.22051 -0.00977 -0.01547 0.00179  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CD1 
193  N N   . LEU A 23  ? 0.22010 0.20873 0.17091 0.00455  -0.03482 0.00003  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A N   
194  C CA  . LEU A 23  ? 0.28547 0.26243 0.22127 0.00923  -0.05162 0.00479  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A CA  
195  C C   . LEU A 23  ? 0.29063 0.28462 0.23947 0.01043  -0.06582 -0.00031 ? ? ? ? ? ? 23  LEU A C   
196  O O   . LEU A 23  ? 0.25439 0.25929 0.22075 0.01892  -0.08181 0.00261  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A O   
197  C CB  . LEU A 23  ? 0.30988 0.25946 0.20236 0.00353  -0.04975 0.01257  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A CB  
198  C CG  . LEU A 23  ? 0.30979 0.24386 0.19267 -0.00298 -0.03579 0.02194  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A CG  
199  C CD1 . LEU A 23  ? 0.35197 0.25866 0.18572 -0.00903 -0.03069 0.03184  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A CD1 
200  C CD2 . LEU A 23  ? 0.32674 0.24865 0.22141 0.00172  -0.04537 0.02658  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A CD2 
212  N N   . THR A 24  ? 0.24194 0.23812 0.18582 0.00195  -0.06116 -0.00749 ? ? ? ? ? ? 24  THR A N   
213  C CA  . THR A 24  ? 0.26624 0.27675 0.22566 -0.00353 -0.07647 -0.01225 ? ? ? ? ? ? 24  THR A CA  
214  C C   . THR A 24  ? 0.19365 0.23887 0.20383 0.00086  -0.07510 -0.01130 ? ? ? ? ? ? 24  THR A C   
215  O O   . THR A 24  ? 0.20179 0.27147 0.24107 0.00167  -0.09099 -0.00915 ? ? ? ? ? ? 24  THR A O   
216  C CB  . THR A 24  ? 0.28978 0.28484 0.23091 -0.01389 -0.06896 -0.02122 ? ? ? ? ? ? 24  THR A CB  
217  O OG1 . THR A 24  ? 0.30762 0.26894 0.19549 -0.01528 -0.06791 -0.02380 ? ? ? ? ? ? 24  THR A OG1 
218  C CG2 . THR A 24  ? 0.28842 0.29541 0.24989 -0.02589 -0.08563 -0.02583 ? ? ? ? ? ? 24  THR A CG2 
226  N N   . VAL A 25  ? 0.20328 0.25291 0.22466 0.00416  -0.05598 -0.01214 ? ? ? ? ? ? 25  VAL A N   
227  C CA  . VAL A 25  ? 0.14794 0.22440 0.20499 0.00967  -0.04836 -0.01150 ? ? ? ? ? ? 25  VAL A CA  
228  C C   . VAL A 25  ? 0.15327 0.24081 0.22707 0.02575  -0.05539 -0.00822 ? ? ? ? ? ? 25  VAL A C   
229  O O   . VAL A 25  ? 0.14617 0.26636 0.25867 0.03145  -0.05739 -0.00655 ? ? ? ? ? ? 25  VAL A O   
230  C CB  . VAL A 25  ? 0.16373 0.23193 0.21279 0.01105  -0.03033 -0.01290 ? ? ? ? ? ? 25  VAL A CB  
231  C CG1 . VAL A 25  ? 0.24314 0.32842 0.31127 0.02039  -0.01959 -0.01293 ? ? ? ? ? ? 25  VAL A CG1 
232  C CG2 . VAL A 25  ? 0.15479 0.21577 0.19712 -0.00020 -0.02418 -0.01411 ? ? ? ? ? ? 25  VAL A CG2 
242  N N   . LEU A 26  ? 0.17261 0.23298 0.22065 0.03370  -0.05833 -0.00614 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A N   
243  C CA  . LEU A 26  ? 0.19706 0.25499 0.25451 0.05235  -0.06533 -0.00299 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CA  
244  C C   . LEU A 26  ? 0.16775 0.23735 0.23719 0.05754  -0.08927 0.00370  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A C   
245  O O   . LEU A 26  ? 0.20569 0.28403 0.29743 0.07751  -0.09731 0.00755  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A O   
246  C CB  . LEU A 26  ? 0.17552 0.19165 0.19818 0.05502  -0.06368 -0.00117 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CB  
247  C CG  . LEU A 26  ? 0.25741 0.26251 0.27035 0.04973  -0.04752 -0.00761 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CG  
248  C CD1 . LEU A 26  ? 0.27736 0.24313 0.26172 0.04525  -0.04983 -0.00485 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CD1 
249  C CD2 . LEU A 26  ? 0.25006 0.26880 0.28107 0.06421  -0.03641 -0.01473 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CD2 
261  N N   . GLY A 27  ? 0.23425 0.30036 0.28578 0.04189  -0.10255 0.00478  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A N   
262  C CA  . GLY A 27  ? 0.21405 0.29147 0.27261 0.04244  -0.12776 0.01076  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A CA  
263  C C   . GLY A 27  ? 0.18797 0.31680 0.30504 0.04269  -0.12817 0.01116  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A C   
264  O O   . GLY A 27  ? 0.21855 0.36701 0.35479 0.04922  -0.14313 0.01802  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A O   
268  N N   . GLU A 28  ? 0.18815 0.34101 0.33445 0.03518  -0.11104 0.00532  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A N   
269  C CA  . GLU A 28  ? 0.14797 0.35214 0.35047 0.03430  -0.10454 0.00814  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A CA  
270  C C   . GLU A 28  ? 0.20168 0.42547 0.43421 0.06146  -0.09039 0.01276  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A C   
271  O O   . GLU A 28  ? 0.20705 0.46733 0.47548 0.07190  -0.09633 0.01900  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A O   
272  C CB  . GLU A 28  ? 0.13871 0.35544 0.35642 0.01638  -0.08660 0.00324  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A CB  
273  C CG  . GLU A 28  ? 0.18077 0.44932 0.45233 0.01122  -0.07698 0.00606  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A CG  
274  C CD  . GLU A 28  ? 0.20058 0.47313 0.48151 -0.00925 -0.05739 0.00453  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A CD  
275  O OE1 . GLU A 28  ? 0.19149 0.43922 0.44896 -0.00789 -0.04113 0.00360  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A OE1 
276  O OE2 . GLU A 28  ? 0.30318 0.60152 0.61483 -0.02770 -0.05891 0.00566  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A OE2 
283  N N   . GLU A 29  ? 0.18445 0.38260 0.39954 0.07470  -0.07163 0.00710  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A N   
284  C CA  . GLU A 29  ? 0.16347 0.36100 0.39223 0.10177  -0.05662 0.00795  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A CA  
285  C C   . GLU A 29  ? 0.16022 0.31061 0.34256 0.11043  -0.04421 -0.00328 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A C   
286  O O   . GLU A 29  ? 0.20772 0.33909 0.35832 0.09263  -0.03947 -0.00793 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A O   
287  C CB  . GLU A 29  ? 0.24251 0.48783 0.52381 0.10643  -0.03224 0.01163  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A CB  
288  C CG  . GLU A 29  ? 0.24760 0.49797 0.52701 0.08943  -0.00946 0.00332  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A CG  
289  C CD  . GLU A 29  ? 0.56745 0.86143 0.88801 0.08968  0.01190  -0.00605 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A CD  
290  O OE1 . GLU A 29  ? 0.62125 0.91663 0.95291 0.11228  0.03027  -0.01130 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A OE1 
291  O OE2 . GLU A 29  ? 0.80423 1.13199 1.14454 0.06671  0.01285  -0.00255 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A OE2 
298  N N   . ALA A 30  ? 0.26305 0.38716 0.43527 0.13323  -0.03818 -0.00495 ? ? ? ? ? ? 30  ALA A N   
299  C CA  . ALA A 30  ? 0.24822 0.32274 0.37253 0.13995  -0.02731 -0.01588 ? ? ? ? ? ? 30  ALA A CA  
300  C C   . ALA A 30  ? 0.22429 0.31209 0.34520 0.13693  -0.00022 -0.02507 ? ? ? ? ? ? 30  ALA A C   
301  O O   . ALA A 30  ? 0.27053 0.39736 0.42799 0.13947  0.01807  -0.02342 ? ? ? ? ? ? 30  ALA A O   
302  C CB  . ALA A 30  ? 0.29892 0.33669 0.41122 0.16245  -0.02609 -0.01709 ? ? ? ? ? ? 30  ALA A CB  
308  N N   . ARG A 31  ? 0.24650 0.29532 0.31934 0.12209  0.00262  -0.03089 ? ? ? ? ? ? 31  ARG A N   
309  C CA  A ARG A 31  ? 0.25677 0.31042 0.31410 0.11407  0.02311  -0.03619 ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CA  
310  C CA  B ARG A 31  ? 0.27346 0.32710 0.33077 0.11401  0.02307  -0.03618 ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CA  
311  C C   . ARG A 31  ? 0.37737 0.37634 0.37777 0.11210  0.02265  -0.04618 ? ? ? ? ? ? 31  ARG A C   
312  O O   . ARG A 31  ? 0.32554 0.28938 0.30414 0.10390  0.00447  -0.04602 ? ? ? ? ? ? 31  ARG A O   
313  C CB  A ARG A 31  ? 0.31111 0.38823 0.37791 0.08763  0.01997  -0.02871 ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CB  
314  C CB  B ARG A 31  ? 0.31559 0.39221 0.38195 0.08748  0.01974  -0.02872 ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CB  
315  C CG  A ARG A 31  ? 0.47282 0.60040 0.59160 0.08212  0.01905  -0.02044 ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CG  
316  C CG  B ARG A 31  ? 0.42823 0.55170 0.54450 0.08091  0.01448  -0.02014 ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CG  
317  C CD  A ARG A 31  ? 0.47109 0.60855 0.58892 0.05782  0.02271  -0.01577 ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CD  
318  C CD  B ARG A 31  ? 0.33234 0.46323 0.44650 0.05565  0.01409  -0.01563 ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CD  
319  N NE  A ARG A 31  ? 0.30946 0.49006 0.47558 0.04700  0.02030  -0.00870 ? ? ? ? ? ? 31  ARG A NE  
320  N NE  B ARG A 31  ? 0.41214 0.58639 0.56916 0.04786  0.02455  -0.00964 ? ? ? ? ? ? 31  ARG A NE  
321  C CZ  A ARG A 31  ? 0.45229 0.67280 0.65689 0.04825  0.03991  -0.00425 ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CZ  
322  C CZ  B ARG A 31  ? 0.47215 0.67192 0.66301 0.03410  0.00900  -0.00452 ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CZ  
323  N NH1 A ARG A 31  ? 0.38095 0.59962 0.57261 0.06366  0.06703  -0.00730 ? ? ? ? ? ? 31  ARG A NH1 
324  N NH1 B ARG A 31  ? 0.50980 0.75032 0.74473 0.02270  0.01836  0.00194  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A NH1 
325  N NH2 A ARG A 31  ? 0.61403 0.87536 0.86835 0.03264  0.03301  0.00319  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A NH2 
326  N NH2 B ARG A 31  ? 0.13084 0.31315 0.30822 0.02944  -0.01601 -0.00549 ? ? ? ? ? ? 31  ARG A NH2 
352  N N   . TYR A 32  ? 0.38811 0.37998 0.36291 0.11693  0.04227  -0.05378 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A N   
353  C CA  . TYR A 32  ? 0.37738 0.31962 0.29369 0.10972  0.03711  -0.06332 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CA  
354  C C   . TYR A 32  ? 0.29761 0.24504 0.21110 0.08226  0.02052  -0.05499 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A C   
355  O O   . TYR A 32  ? 0.29364 0.27813 0.23888 0.07186  0.02216  -0.04450 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A O   
356  C CB  . TYR A 32  ? 0.43819 0.37178 0.32026 0.11832  0.06098  -0.07093 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CB  
357  C CG  . TYR A 32  ? 0.52017 0.46507 0.42118 0.13808  0.08231  -0.07464 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CG  
358  C CD1 . TYR A 32  ? 0.56418 0.48888 0.47436 0.15404  0.07529  -0.07967 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CD1 
359  C CD2 . TYR A 32  ? 0.65669 0.63142 0.56650 0.14049  0.10980  -0.07248 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CD2 
360  C CE1 . TYR A 32  ? 0.49991 0.43656 0.43101 0.17503  0.09473  -0.08406 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CE1 
361  C CE2 . TYR A 32  ? 0.75284 0.74278 0.68485 0.15951  0.13065  -0.07747 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CE2 
362  C CZ  . TYR A 32  ? 0.66697 0.63890 0.61126 0.17831  0.12291  -0.08405 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CZ  
363  O OH  . TYR A 32  ? 0.79475 0.78309 0.76470 0.20057  0.14368  -0.08985 ? ? ? ? ? ? 32  TYR A OH  
373  N N   . GLY A 33  ? 0.37178 0.28085 0.24797 0.07093  0.00407  -0.06021 ? ? ? ? ? ? 33  GLY A N   
374  C CA  . GLY A 33  ? 0.29993 0.21994 0.18266 0.04891  -0.01145 -0.05150 ? ? ? ? ? ? 33  GLY A CA  
375  C C   . GLY A 33  ? 0.26567 0.21053 0.15027 0.04491  -0.00163 -0.04441 ? ? ? ? ? ? 33  GLY A C   
376  O O   . GLY A 33  ? 0.26155 0.23264 0.17527 0.03537  -0.00449 -0.03419 ? ? ? ? ? ? 33  GLY A O   
380  N N   . LEU A 34  ? 0.36030 0.29028 0.20710 0.05278  0.01144  -0.04960 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A N   
381  C CA  . LEU A 34  ? 0.35165 0.29620 0.19103 0.04793  0.02189  -0.03990 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A CA  
382  C C   . LEU A 34  ? 0.35258 0.33847 0.24133 0.04659  0.03764  -0.02981 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A C   
383  O O   . LEU A 34  ? 0.32734 0.32481 0.22618 0.03580  0.03674  -0.01870 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A O   
384  C CB  . LEU A 34  ? 0.43867 0.35652 0.22108 0.05794  0.03913  -0.04661 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A CB  
385  C CG  . LEU A 34  ? 0.48777 0.41118 0.24899 0.05289  0.05389  -0.03403 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A CG  
386  C CD1 . LEU A 34  ? 0.52990 0.44395 0.28066 0.03891  0.02605  -0.02382 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A CD1 
387  C CD2 . LEU A 34  ? 0.55855 0.45927 0.27218 0.06000  0.07171  -0.03961 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A CD2 
399  N N   . ALA A 35  ? 0.30053 0.30641 0.22109 0.05734  0.04900  -0.03330 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A N   
400  C CA  . ALA A 35  ? 0.29791 0.34523 0.26894 0.05254  0.05783  -0.02421 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A CA  
401  C C   . ALA A 35  ? 0.31873 0.37359 0.31517 0.03994  0.03722  -0.01955 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A C   
402  O O   . ALA A 35  ? 0.23854 0.31201 0.25844 0.02837  0.03832  -0.01202 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A O   
403  C CB  . ALA A 35  ? 0.23281 0.30516 0.23670 0.06977  0.07160  -0.02806 ? ? ? ? ? ? 35  ALA A CB  
409  N N   . ILE A 36  ? 0.19942 0.23623 0.18813 0.04084  0.02003  -0.02395 ? ? ? ? ? ? 36  ILE A N   
410  C CA  . ILE A 36  ? 0.19980 0.23981 0.20218 0.02979  0.00619  -0.01949 ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CA  
411  C C   . ILE A 36  ? 0.21228 0.24792 0.20541 0.02015  0.00497  -0.01409 ? ? ? ? ? ? 36  ILE A C   
412  O O   . ILE A 36  ? 0.21841 0.26097 0.22526 0.01315  0.00387  -0.00991 ? ? ? ? ? ? 36  ILE A O   
413  C CB  . ILE A 36  ? 0.23241 0.25297 0.22535 0.03017  -0.00710 -0.02228 ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CB  
414  C CG1 . ILE A 36  ? 0.26103 0.27635 0.25884 0.04291  -0.00826 -0.02575 ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CG1 
415  C CG2 . ILE A 36  ? 0.24599 0.27110 0.24872 0.01999  -0.01420 -0.01703 ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CG2 
416  C CD1 . ILE A 36  ? 0.33436 0.31904 0.31520 0.04104  -0.02035 -0.02662 ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CD1 
428  N N   . LYS A 37  ? 0.23137 0.25027 0.19713 0.02108  0.00260  -0.01454 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A N   
429  C CA  . LYS A 37  ? 0.22653 0.23999 0.18373 0.01601  -0.00275 -0.00713 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A CA  
430  C C   . LYS A 37  ? 0.21819 0.23651 0.18007 0.01229  0.00971  0.00050  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A C   
431  O O   . LYS A 37  ? 0.25777 0.27300 0.22845 0.00854  0.00619  0.00625  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A O   
432  C CB  . LYS A 37  ? 0.24984 0.24276 0.17037 0.01777  -0.01147 -0.00856 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A CB  
433  C CG  . LYS A 37  ? 0.59972 0.58737 0.51335 0.01507  -0.02753 -0.00012 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A CG  
434  C CD  . LYS A 37  ? 0.68941 0.65294 0.55862 0.01499  -0.04143 -0.00398 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A CD  
435  C CE  . LYS A 37  ? 0.39695 0.35500 0.25426 0.01395  -0.06257 0.00665  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A CE  
436  N NZ  . LYS A 37  ? 0.41617 0.36918 0.26476 0.01806  -0.05184 0.01979  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A NZ  
450  N N   . ARG A 38  ? 0.22479 0.24979 0.18311 0.01317  0.02627  0.00084  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A N   
451  C CA  . ARG A 38  ? 0.21010 0.24037 0.17598 0.00407  0.03977  0.01059  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CA  
452  C C   . ARG A 38  ? 0.22832 0.27260 0.23070 -0.00530 0.03532  0.01046  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A C   
453  O O   . ARG A 38  ? 0.23331 0.26623 0.23736 -0.01592 0.03573  0.01746  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A O   
454  C CB  . ARG A 38  ? 0.36954 0.41390 0.33327 0.00619  0.06345  0.01210  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CB  
455  C CG  . ARG A 38  ? 0.87853 0.90192 0.79354 0.01694  0.07129  0.00868  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CG  
456  C CD  . ARG A 38  ? 0.75598 0.79256 0.66532 0.01832  0.10398  0.01375  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CD  
457  N NE  . ARG A 38  ? 0.47468 0.54886 0.42916 0.02750  0.11903  0.00710  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A NE  
458  C CZ  . ARG A 38  ? 0.43706 0.50710 0.37709 0.04764  0.12822  -0.00553 ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CZ  
459  N NH1 . ARG A 38  ? 0.71182 0.73803 0.58890 0.05629  0.12185  -0.01471 ? ? ? ? ? ? 38  ARG A NH1 
460  N NH2 . ARG A 38  ? 0.46677 0.57334 0.45536 0.05926  0.14019  -0.00951 ? ? ? ? ? ? 38  ARG A NH2 
474  N N   . GLU A 39  ? 0.21814 0.28080 0.24421 -0.00185 0.02949  0.00270  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A N   
475  C CA  . GLU A 39  ? 0.19207 0.26287 0.24229 -0.01141 0.02037  0.00129  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A CA  
476  C C   . GLU A 39  ? 0.18812 0.23337 0.22227 -0.01294 0.01028  -0.00049 ? ? ? ? ? ? 39  GLU A C   
477  O O   . GLU A 39  ? 0.19896 0.23222 0.23509 -0.02295 0.00675  -0.00064 ? ? ? ? ? ? 39  GLU A O   
478  C CB  . GLU A 39  ? 0.19457 0.28516 0.26476 -0.00459 0.01218  -0.00454 ? ? ? ? ? ? 39  GLU A CB  
479  C CG  . GLU A 39  ? 0.28335 0.40617 0.38250 0.00108  0.02304  -0.00289 ? ? ? ? ? ? 39  GLU A CG  
480  C CD  . GLU A 39  ? 0.40175 0.55263 0.53847 -0.01540 0.02641  0.00367  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A CD  
481  O OE1 . GLU A 39  ? 0.32573 0.46746 0.46534 -0.03085 0.01129  0.00330  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A OE1 
482  O OE2 . GLU A 39  ? 0.42479 0.60552 0.58723 -0.01392 0.04518  0.00890  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A OE2 
489  N N   . LEU A 40  ? 0.20470 0.24097 0.22435 -0.00315 0.00620  -0.00232 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A N   
490  C CA  . LEU A 40  ? 0.20080 0.22146 0.21379 -0.00056 0.00190  -0.00280 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CA  
491  C C   . LEU A 40  ? 0.23423 0.23545 0.23769 -0.00063 0.00466  0.00435  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A C   
492  O O   . LEU A 40  ? 0.22252 0.20477 0.22306 0.00045  0.00447  0.00309  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A O   
493  C CB  . LEU A 40  ? 0.17711 0.20279 0.18910 0.00690  -0.00275 -0.00363 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CB  
494  C CG  . LEU A 40  ? 0.17518 0.20842 0.19034 0.00677  -0.00608 -0.00812 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CG  
495  C CD1 . LEU A 40  ? 0.18859 0.22362 0.20447 0.00825  -0.01092 -0.00653 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CD1 
496  C CD2 . LEU A 40  ? 0.25217 0.28051 0.26512 0.00436  -0.00566 -0.01133 ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CD2 
508  N N   . GLU A 41  ? 0.22283 0.22167 0.21446 -0.00024 0.00755  0.01203  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A N   
509  C CA  . GLU A 41  ? 0.25104 0.22486 0.22708 -0.00002 0.00836  0.02257  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CA  
510  C C   . GLU A 41  ? 0.26171 0.21912 0.24060 -0.01371 0.01486  0.02491  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A C   
511  O O   . GLU A 41  ? 0.28959 0.21498 0.25849 -0.01259 0.01286  0.02941  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A O   
512  C CB  . GLU A 41  ? 0.30009 0.26966 0.25063 0.00146  0.01026  0.03138  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CB  
513  C CG  . GLU A 41  ? 0.29005 0.26414 0.23297 0.01234  -0.00451 0.03002  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CG  
514  C CD  . GLU A 41  ? 0.32141 0.28160 0.22503 0.01399  -0.00824 0.03684  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CD  
515  O OE1 . GLU A 41  ? 0.36586 0.31702 0.24551 0.00817  0.00768  0.04143  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A OE1 
516  O OE2 . GLU A 41  ? 0.39752 0.35673 0.29367 0.02029  -0.02741 0.03787  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A OE2 
523  N N   . GLU A 42  ? 0.26667 0.24470 0.26186 -0.02678 0.02117  0.02234  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A N   
524  C CA  . GLU A 42  ? 0.24142 0.20835 0.24676 -0.04583 0.02295  0.02443  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A CA  
525  C C   . GLU A 42  ? 0.22364 0.16900 0.22675 -0.04636 0.01127  0.01295  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A C   
526  O O   . GLU A 42  ? 0.31631 0.22535 0.30902 -0.05713 0.00879  0.01359  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A O   
527  C CB  . GLU A 42  ? 0.30109 0.30770 0.33765 -0.05873 0.02979  0.02496  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A CB  
528  C CG  . GLU A 42  ? 0.33114 0.33312 0.38638 -0.08498 0.03067  0.03075  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A CG  
529  C CD  . GLU A 42  ? 0.64160 0.69508 0.74073 -0.09713 0.04107  0.03586  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A CD  
530  O OE1 . GLU A 42  ? 0.64155 0.72810 0.75011 -0.08061 0.05036  0.03396  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A OE1 
531  O OE2 . GLU A 42  ? 0.48406 0.54454 0.61071 -0.12307 0.04001  0.04175  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A OE2 
538  N N   . TYR A 43  ? 0.23982 0.19979 0.24548 -0.03502 0.00524  0.00237  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A N   
539  C CA  . TYR A 43  ? 0.29168 0.22724 0.28340 -0.03278 -0.00141 -0.00915 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CA  
540  C C   . TYR A 43  ? 0.25189 0.15179 0.22476 -0.01774 0.00326  -0.00860 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A C   
541  O O   . TYR A 43  ? 0.29778 0.15574 0.25204 -0.02069 0.00203  -0.01432 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A O   
542  C CB  . TYR A 43  ? 0.30011 0.25783 0.29348 -0.02406 -0.00495 -0.01665 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CB  
543  C CG  . TYR A 43  ? 0.23562 0.16556 0.20370 -0.01802 -0.00548 -0.02763 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CG  
544  C CD1 . TYR A 43  ? 0.32505 0.23119 0.27412 -0.03102 -0.01587 -0.03750 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CD1 
545  C CD2 . TYR A 43  ? 0.32910 0.25698 0.29159 0.00012  0.00489  -0.02822 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CD2 
546  C CE1 . TYR A 43  ? 0.38585 0.25826 0.29818 -0.02411 -0.01372 -0.04962 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CE1 
547  C CE2 . TYR A 43  ? 0.33404 0.23720 0.27068 0.00820  0.01169  -0.03840 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CE2 
548  C CZ  . TYR A 43  ? 0.32337 0.19449 0.22859 -0.00289 0.00354  -0.05001 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CZ  
549  O OH  . TYR A 43  ? 0.38777 0.22609 0.25386 0.00653  0.01271  -0.06222 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A OH  
559  N N   . TYR A 44  ? 0.28231 0.19688 0.26092 -0.00070 0.00674  -0.00202 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A N   
560  C CA  . TYR A 44  ? 0.28116 0.17357 0.25435 0.01870  0.00965  -0.00009 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CA  
561  C C   . TYR A 44  ? 0.29995 0.15520 0.26003 0.01908  0.00830  0.01128  ? ? ? ? ? ? 44  TYR A C   
562  O O   . TYR A 44  ? 0.33377 0.15633 0.28600 0.03578  0.00988  0.01136  ? ? ? ? ? ? 44  TYR A O   
563  C CB  . TYR A 44  ? 0.24854 0.17551 0.24111 0.03393  0.00847  0.00520  ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CB  
564  C CG  . TYR A 44  ? 0.22831 0.18201 0.23193 0.03622  0.01287  -0.00332 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CG  
565  C CD1 . TYR A 44  ? 0.24805 0.19060 0.24707 0.04703  0.02373  -0.01180 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CD1 
566  C CD2 . TYR A 44  ? 0.23575 0.21960 0.24868 0.02830  0.00828  -0.00224 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CD2 
567  C CE1 . TYR A 44  ? 0.21065 0.17439 0.21331 0.04704  0.03113  -0.01645 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CE1 
568  C CE2 . TYR A 44  ? 0.20503 0.20599 0.22375 0.02803  0.01218  -0.00673 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CE2 
569  C CZ  . TYR A 44  ? 0.19713 0.18957 0.21058 0.03618  0.02422  -0.01244 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CZ  
570  O OH  . TYR A 44  ? 0.23135 0.23784 0.24447 0.03400  0.03131  -0.01391 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A OH  
580  N N   . GLY A 45  ? 0.29485 0.15153 0.25064 0.00277  0.00766  0.02204  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A N   
581  C CA  . GLY A 45  ? 0.34167 0.16025 0.27849 0.00226  0.00729  0.03755  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A CA  
582  C C   . GLY A 45  ? 0.32712 0.14839 0.26089 0.02507  0.00024  0.04922  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A C   
583  O O   . GLY A 45  ? 0.39103 0.17217 0.30741 0.03452  -0.00397 0.06194  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A O   
587  N N   . GLU A 46  ? 0.33757 0.20299 0.28810 0.03327  -0.00434 0.04595  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A N   
588  C CA  . GLU A 46  ? 0.37873 0.25663 0.33468 0.05197  -0.01736 0.05550  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A CA  
589  C C   . GLU A 46  ? 0.30126 0.21630 0.25840 0.04439  -0.02270 0.05346  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A C   
590  O O   . GLU A 46  ? 0.31304 0.24898 0.27798 0.03285  -0.01468 0.04203  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A O   
591  C CB  . GLU A 46  ? 0.41830 0.31004 0.40592 0.07413  -0.01861 0.04954  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A CB  
592  C CG  . GLU A 46  ? 0.79787 0.64591 0.78017 0.08841  -0.01127 0.04756  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A CG  
593  C CD  . GLU A 46  ? 1.07687 0.94557 1.09217 0.11287  -0.00409 0.03934  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A CD  
594  O OE1 . GLU A 46  ? 1.03538 0.95560 1.08089 0.11296  -0.00405 0.03629  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A OE1 
595  O OE2 . GLU A 46  ? 1.21421 1.04524 1.22448 0.13205  0.00371  0.03613  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A OE2 
602  N N   . GLU A 47  ? 0.30811 0.22636 0.25423 0.05194  -0.03906 0.06420  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A N   
603  C CA  . GLU A 47  ? 0.29196 0.23470 0.23124 0.04509  -0.04743 0.05970  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A CA  
604  C C   . GLU A 47  ? 0.27157 0.25150 0.25137 0.04637  -0.04987 0.04796  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A C   
605  O O   . GLU A 47  ? 0.28589 0.28049 0.30059 0.05806  -0.05105 0.04841  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A O   
606  C CB  . GLU A 47  ? 0.33559 0.26835 0.24837 0.05168  -0.07096 0.07290  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A CB  
607  C CG  . GLU A 47  ? 0.37332 0.26546 0.23026 0.04711  -0.06664 0.08649  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A CG  
608  C CD  . GLU A 47  ? 0.49494 0.37386 0.31077 0.05160  -0.09265 0.09750  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A CD  
609  O OE1 . GLU A 47  ? 0.52609 0.40482 0.35585 0.06314  -0.10826 0.10856  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A OE1 
610  O OE2 . GLU A 47  ? 0.61282 0.49170 0.39453 0.04175  -0.09087 0.08961  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A OE2 
617  N N   . VAL A 48  ? 0.25055 0.24311 0.22401 0.03515  -0.04793 0.03829  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A N   
618  C CA  . VAL A 48  ? 0.19898 0.21925 0.20170 0.03168  -0.05127 0.02981  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A CA  
619  C C   . VAL A 48  ? 0.32375 0.34592 0.31089 0.02570  -0.07176 0.02946  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A C   
620  O O   . VAL A 48  ? 0.32107 0.32261 0.26718 0.02075  -0.07056 0.02525  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A O   
621  C CB  . VAL A 48  ? 0.21103 0.23367 0.21521 0.02387  -0.03447 0.01870  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A CB  
622  C CG1 . VAL A 48  ? 0.24748 0.28887 0.27138 0.01837  -0.03834 0.01310  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A CG1 
623  C CG2 . VAL A 48  ? 0.23752 0.25313 0.25069 0.02689  -0.02018 0.01725  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A CG2 
633  N N   . ASN A 49  ? 0.23230 0.27884 0.25218 0.02588  -0.09013 0.03348  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A N   
634  C CA  . ASN A 49  ? 0.21157 0.25711 0.21733 0.01684  -0.11766 0.03332  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A CA  
635  C C   . ASN A 49  ? 0.24819 0.28931 0.24733 0.00198  -0.11591 0.02052  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A C   
636  O O   . ASN A 49  ? 0.22870 0.28534 0.25790 -0.00180 -0.10078 0.01712  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A O   
637  C CB  . ASN A 49  ? 0.21423 0.29402 0.26783 0.02021  -0.13373 0.04210  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A CB  
638  C CG  . ASN A 49  ? 0.25703 0.33132 0.29072 0.01061  -0.15788 0.04081  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A CG  
639  O OD1 . ASN A 49  ? 0.33235 0.41522 0.37858 -0.00502 -0.16609 0.03408  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A OD1 
640  N ND2 . ASN A 49  ? 0.29730 0.35326 0.29784 0.01885  -0.17008 0.04825  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A ND2 
647  N N   . HIS A 50  ? 0.24678 0.25851 0.19790 -0.00518 -0.13006 0.01322  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A N   
648  C CA  . HIS A 50  ? 0.27754 0.27315 0.21629 -0.01714 -0.13015 0.00033  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A CA  
649  C C   . HIS A 50  ? 0.35908 0.38347 0.35147 -0.03032 -0.13659 0.00340  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A C   
650  O O   . HIS A 50  ? 0.31967 0.33739 0.31829 -0.03895 -0.12981 -0.00194 ? ? ? ? ? ? 50  HIS A O   
651  C CB  . HIS A 50  ? 0.34195 0.30073 0.22626 -0.02088 -0.14065 -0.00839 ? ? ? ? ? ? 50  HIS A CB  
652  C CG  . HIS A 50  ? 0.47625 0.44514 0.37131 -0.02808 -0.16530 -0.00248 ? ? ? ? ? ? 50  HIS A CG  
653  N ND1 . HIS A 50  ? 0.56436 0.53741 0.48001 -0.04419 -0.18211 -0.00563 ? ? ? ? ? ? 50  HIS A ND1 
654  C CD2 . HIS A 50  ? 0.50596 0.48084 0.39407 -0.02149 -0.17760 0.00744  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A CD2 
655  C CE1 . HIS A 50  ? 0.65393 0.63937 0.57761 -0.04736 -0.20482 0.00101  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A CE1 
656  N NE2 . HIS A 50  ? 0.54919 0.53547 0.45561 -0.03253 -0.20304 0.00895  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A NE2 
664  N N   . GLY A 51  ? 0.24261 0.29820 0.27315 -0.03150 -0.14829 0.01308  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A N   
665  C CA  . GLY A 51  ? 0.32533 0.41253 0.40809 -0.04479 -0.15193 0.01755  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A CA  
666  C C   . GLY A 51  ? 0.25216 0.37163 0.38220 -0.04173 -0.12893 0.02378  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A C   
667  O O   . GLY A 51  ? 0.27159 0.41455 0.44029 -0.05455 -0.12482 0.02800  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A O   
671  N N   . ARG A 52  ? 0.27351 0.39291 0.39906 -0.02568 -0.11262 0.02514  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A N   
672  C CA  . ARG A 52  ? 0.19536 0.33168 0.34724 -0.02195 -0.08633 0.02760  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A CA  
673  C C   . ARG A 52  ? 0.23972 0.34139 0.35185 -0.02671 -0.07288 0.01794  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A C   
674  O O   . ARG A 52  ? 0.24346 0.34898 0.36695 -0.03488 -0.05969 0.01967  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A O   
675  C CB  . ARG A 52  ? 0.24102 0.38281 0.39765 0.00046  -0.06980 0.03035  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A CB  
676  C CG  . ARG A 52  ? 0.25200 0.40624 0.42729 0.00638  -0.04023 0.03029  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A CG  
677  C CD  . ARG A 52  ? 0.44011 0.58647 0.61101 0.02797  -0.02585 0.02963  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A CD  
678  N NE  . ARG A 52  ? 0.38292 0.53646 0.56404 0.03484  0.00209  0.02745  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A NE  
679  C CZ  . ARG A 52  ? 0.40444 0.53461 0.56447 0.04967  0.01826  0.02131  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A CZ  
680  N NH1 . ARG A 52  ? 0.34862 0.44967 0.48356 0.05664  0.00959  0.01909  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A NH1 
681  N NH2 . ARG A 52  ? 0.55931 0.68993 0.71764 0.05580  0.04355  0.01741  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A NH2 
695  N N   . LEU A 53  ? 0.19040 0.25920 0.25671 -0.02084 -0.07551 0.00949  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A N   
696  C CA  . LEU A 53  ? 0.19304 0.23644 0.23126 -0.01926 -0.06250 0.00159  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CA  
697  C C   . LEU A 53  ? 0.22358 0.24708 0.25337 -0.03325 -0.07086 -0.00170 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A C   
698  O O   . LEU A 53  ? 0.24949 0.26599 0.27996 -0.03550 -0.06001 -0.00040 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A O   
699  C CB  . LEU A 53  ? 0.26477 0.28615 0.26554 -0.00896 -0.06015 -0.00517 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CB  
700  C CG  . LEU A 53  ? 0.25429 0.25607 0.23497 -0.00436 -0.04949 -0.01306 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CG  
701  C CD1 . LEU A 53  ? 0.25794 0.27254 0.25727 -0.00186 -0.03623 -0.00997 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CD1 
702  C CD2 . LEU A 53  ? 0.32231 0.31196 0.27483 0.00578  -0.04189 -0.01813 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CD2 
714  N N   . TYR A 54  ? 0.24392 0.25048 0.25880 -0.04332 -0.09228 -0.00583 ? ? ? ? ? ? 54  TYR A N   
715  C CA  . TYR A 54  ? 0.31775 0.28687 0.31003 -0.05497 -0.10084 -0.01244 ? ? ? ? ? ? 54  TYR A CA  
716  C C   . TYR A 54  ? 0.29047 0.27230 0.31806 -0.07593 -0.10241 -0.00208 ? ? ? ? ? ? 54  TYR A C   
717  O O   . TYR A 54  ? 0.32557 0.27849 0.33884 -0.08051 -0.09644 -0.00202 ? ? ? ? ? ? 54  TYR A O   
718  C CB  . TYR A 54  ? 0.33175 0.26724 0.28447 -0.05964 -0.12338 -0.02323 ? ? ? ? ? ? 54  TYR A CB  
719  C CG  . TYR A 54  ? 0.47445 0.38552 0.38072 -0.03837 -0.11174 -0.03407 ? ? ? ? ? ? 54  TYR A CG  
720  C CD1 . TYR A 54  ? 0.44832 0.32959 0.33056 -0.02578 -0.09676 -0.04291 ? ? ? ? ? ? 54  TYR A CD1 
721  C CD2 . TYR A 54  ? 0.46814 0.38928 0.35914 -0.02939 -0.11259 -0.03268 ? ? ? ? ? ? 54  TYR A CD2 
722  C CE1 . TYR A 54  ? 0.48901 0.35905 0.34092 -0.00552 -0.08041 -0.05096 ? ? ? ? ? ? 54  TYR A CE1 
723  C CE2 . TYR A 54  ? 0.49694 0.39981 0.34856 -0.01220 -0.09529 -0.03973 ? ? ? ? ? ? 54  TYR A CE2 
724  C CZ  . TYR A 54  ? 0.46656 0.34852 0.30324 -0.00050 -0.07764 -0.04917 ? ? ? ? ? ? 54  TYR A CZ  
725  O OH  . TYR A 54  ? 0.58464 0.45845 0.39329 0.01714  -0.05611 -0.05487 ? ? ? ? ? ? 54  TYR A OH  
735  N N   . PRO A 55  ? 0.25157 0.27713 0.32758 -0.08803 -0.10824 0.00893  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A N   
736  C CA  . PRO A 55  ? 0.24436 0.28913 0.35759 -0.10626 -0.09827 0.02139  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A CA  
737  C C   . PRO A 55  ? 0.22421 0.27018 0.33380 -0.09720 -0.06950 0.02703  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A C   
738  O O   . PRO A 55  ? 0.27742 0.30995 0.38669 -0.11221 -0.06100 0.03543  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A O   
739  C CB  . PRO A 55  ? 0.26356 0.36271 0.42870 -0.10593 -0.09818 0.02982  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A CB  
740  C CG  . PRO A 55  ? 0.27342 0.36366 0.41756 -0.09700 -0.12078 0.02152  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A CG  
741  C CD  . PRO A 55  ? 0.23564 0.29053 0.32945 -0.08133 -0.11889 0.01106  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A CD  
749  N N   . ASN A 56  ? 0.21728 0.27305 0.31727 -0.07369 -0.05495 0.02302  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A N   
750  C CA  . ASN A 56  ? 0.20374 0.25397 0.28928 -0.06458 -0.03204 0.02587  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A CA  
751  C C   . ASN A 56  ? 0.33511 0.33905 0.37713 -0.06054 -0.03627 0.02028  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A C   
752  O O   . ASN A 56  ? 0.27415 0.26179 0.30103 -0.06360 -0.02676 0.02731  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A O   
753  C CB  . ASN A 56  ? 0.16376 0.23333 0.25189 -0.04423 -0.01962 0.02207  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A CB  
754  C CG  . ASN A 56  ? 0.21751 0.32810 0.34658 -0.04236 -0.00448 0.03016  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A CG  
755  O OD1 . ASN A 56  ? 0.21795 0.33628 0.35054 -0.04479 0.01701  0.03667  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A OD1 
756  N ND2 . ASN A 56  ? 0.22556 0.36171 0.38400 -0.03592 -0.01461 0.03072  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A ND2 
763  N N   . LEU A 57  ? 0.27955 0.26083 0.29944 -0.05185 -0.04972 0.00877  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A N   
764  C CA  . LEU A 57  ? 0.30987 0.24946 0.29649 -0.04411 -0.05337 0.00357  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CA  
765  C C   . LEU A 57  ? 0.33868 0.24333 0.31582 -0.06235 -0.06121 0.00995  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A C   
766  O O   . LEU A 57  ? 0.35991 0.23628 0.31750 -0.05895 -0.05805 0.01567  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A O   
767  C CB  . LEU A 57  ? 0.33492 0.25737 0.30008 -0.03029 -0.06085 -0.01053 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CB  
768  C CG  . LEU A 57  ? 0.31873 0.26457 0.28654 -0.01195 -0.05002 -0.01470 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CG  
769  C CD1 . LEU A 57  ? 0.37607 0.30861 0.32166 -0.00155 -0.05197 -0.02603 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CD1 
770  C CD2 . LEU A 57  ? 0.33763 0.28299 0.30459 0.00026  -0.04261 -0.01233 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CD2 
782  N N   . ASP A 58  ? 0.28465 0.18821 0.27490 -0.08348 -0.07432 0.01054  ? ? ? ? ? ? 58  ASP A N   
783  C CA  . ASP A 58  ? 0.34072 0.20842 0.32499 -0.10749 -0.08281 0.01811  ? ? ? ? ? ? 58  ASP A CA  
784  C C   . ASP A 58  ? 0.36409 0.24741 0.36434 -0.11941 -0.06403 0.03750  ? ? ? ? ? ? 58  ASP A C   
785  O O   . ASP A 58  ? 0.44919 0.28906 0.42592 -0.12916 -0.06384 0.04667  ? ? ? ? ? ? 58  ASP A O   
786  C CB  . ASP A 58  ? 0.48412 0.36070 0.48858 -0.13020 -0.10147 0.01604  ? ? ? ? ? ? 58  ASP A CB  
787  C CG  . ASP A 58  ? 0.80463 0.65253 0.77414 -0.11747 -0.11816 -0.00291 ? ? ? ? ? ? 58  ASP A CG  
788  O OD1 . ASP A 58  ? 0.97664 0.78325 0.90505 -0.09719 -0.11612 -0.01452 ? ? ? ? ? ? 58  ASP A OD1 
789  O OD2 . ASP A 58  ? 0.92496 0.79188 0.90692 -0.12567 -0.13145 -0.00545 ? ? ? ? ? ? 58  ASP A OD2 
794  N N   . ASP A 59  ? 0.34561 0.28500 0.38024 -0.11778 -0.04664 0.04449  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A N   
795  C CA  . ASP A 59  ? 0.33967 0.29160 0.37888 -0.12539 -0.02268 0.06131  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A CA  
796  C C   . ASP A 59  ? 0.36432 0.27637 0.35357 -0.10868 -0.01771 0.06255  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A C   
797  O O   . ASP A 59  ? 0.41904 0.30058 0.38450 -0.12017 -0.01073 0.07737  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A O   
798  C CB  . ASP A 59  ? 0.26832 0.28027 0.34396 -0.11690 -0.00227 0.06342  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A CB  
799  C CG  . ASP A 59  ? 0.58447 0.64500 0.72066 -0.13284 -0.00703 0.06787  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A CG  
800  O OD1 . ASP A 59  ? 0.56387 0.61587 0.71408 -0.15581 -0.01791 0.07267  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A OD1 
801  O OD2 . ASP A 59  ? 0.82585 0.92997 0.99259 -0.11761 -0.00090 0.06425  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A OD2 
806  N N   . LEU A 60  ? 0.35840 0.27144 0.33263 -0.08262 -0.02263 0.04908  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A N   
807  C CA  . LEU A 60  ? 0.32626 0.21208 0.26287 -0.06583 -0.02329 0.05049  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CA  
808  C C   . LEU A 60  ? 0.38927 0.21887 0.29707 -0.06426 -0.03921 0.05323  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A C   
809  O O   . LEU A 60  ? 0.42762 0.22649 0.30346 -0.05894 -0.04062 0.06411  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A O   
810  C CB  . LEU A 60  ? 0.30716 0.21469 0.24726 -0.04281 -0.02651 0.03629  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CB  
811  C CG  . LEU A 60  ? 0.27913 0.22706 0.23594 -0.04083 -0.01114 0.03395  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CG  
812  C CD1 . LEU A 60  ? 0.23389 0.19848 0.19821 -0.02440 -0.01643 0.02075  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CD1 
813  C CD2 . LEU A 60  ? 0.32423 0.26492 0.25300 -0.04232 0.00274  0.04325  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CD2 
825  N N   . VAL A 61  ? 0.40116 0.21036 0.31363 -0.06711 -0.05268 0.04334  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A N   
826  C CA  . VAL A 61  ? 0.47048 0.21554 0.35194 -0.06441 -0.06651 0.04449  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A CA  
827  C C   . VAL A 61  ? 0.47758 0.18907 0.34676 -0.09303 -0.06396 0.06458  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A C   
828  O O   . VAL A 61  ? 0.51348 0.18641 0.35364 -0.08534 -0.06641 0.07333  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A O   
829  C CB  . VAL A 61  ? 0.45239 0.17512 0.33110 -0.06069 -0.07996 0.02566  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A CB  
830  C CG1 . VAL A 61  ? 0.53833 0.19498 0.38521 -0.05843 -0.09076 0.02483  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A CG1 
831  C CG2 . VAL A 61  ? 0.43536 0.18447 0.31886 -0.03049 -0.07742 0.00946  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A CG2 
841  N N   . ASN A 62  ? 0.48942 0.23404 0.39097 -0.12159 -0.05578 0.07031  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A N   
842  C CA  . ASN A 62  ? 0.48868 0.22647 0.39360 -0.14478 -0.04538 0.08686  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A CA  
843  C C   . ASN A 62  ? 0.50408 0.24093 0.38503 -0.14100 -0.02630 0.10509  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A C   
844  O O   . ASN A 62  ? 0.55872 0.26558 0.42047 -0.15025 -0.02090 0.11921  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A O   
845  C CB  . ASN A 62  ? 0.51798 0.30789 0.47586 -0.17059 -0.03821 0.08888  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A CB  
846  C CG  . ASN A 62  ? 0.74327 0.52479 0.71367 -0.17756 -0.06156 0.07260  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A CG  
847  O OD1 . ASN A 62  ? 0.89539 0.62130 0.83175 -0.17204 -0.07742 0.06401  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A OD1 
848  N ND2 . ASN A 62  ? 0.96184 0.79762 0.97752 -0.18662 -0.06392 0.06793  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A ND2 
855  N N   . LYS A 63  ? 0.45376 0.24081 0.36948 -0.08111 -0.15545 0.03868  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A N   
856  C CA  . LYS A 63  ? 0.42704 0.24536 0.39295 -0.06064 -0.16122 0.03937  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CA  
857  C C   . LYS A 63  ? 0.43885 0.23468 0.40525 -0.02996 -0.14711 0.03367  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A C   
858  O O   . LYS A 63  ? 0.41580 0.24718 0.42120 -0.00868 -0.14908 0.03444  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A O   
859  C CB  . LYS A 63  ? 0.41351 0.29294 0.44306 -0.05124 -0.15604 0.04753  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CB  
860  C CG  . LYS A 63  ? 0.38016 0.27752 0.40869 -0.05976 -0.14649 0.05603  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CG  
861  C CD  . LYS A 63  ? 0.38865 0.31966 0.45616 -0.05143 -0.13173 0.05688  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CD  
862  C CE  . LYS A 63  ? 0.82830 0.75842 0.89632 -0.06005 -0.13680 0.07174  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CE  
863  N NZ  . LYS A 63  ? 1.05063 0.97755 1.12124 -0.05798 -0.13708 0.07257  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A NZ  
877  N N   . GLY A 64  ? 0.46520 0.22020 0.39022 -0.02097 -0.12619 0.02874  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A N   
878  C CA  . GLY A 64  ? 0.43284 0.18283 0.36001 0.01755  -0.10424 0.02566  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A CA  
879  C C   . GLY A 64  ? 0.34664 0.16421 0.33654 0.03978  -0.10224 0.02453  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A C   
880  O O   . GLY A 64  ? 0.38262 0.21501 0.38693 0.07394  -0.08783 0.02323  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A O   
884  N N   . LEU A 65  ? 0.31285 0.17298 0.34148 0.02152  -0.11503 0.02566  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A N   
885  C CA  . LEU A 65  ? 0.26250 0.18481 0.35169 0.03662  -0.11073 0.02223  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CA  
886  C C   . LEU A 65  ? 0.35185 0.26050 0.42416 0.04009  -0.09161 0.01831  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A C   
887  O O   . LEU A 65  ? 0.25186 0.20475 0.36604 0.05830  -0.08053 0.01276  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A O   
888  C CB  . LEU A 65  ? 0.21452 0.18510 0.35770 0.01575  -0.12986 0.02593  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CB  
889  C CG  . LEU A 65  ? 0.29901 0.27530 0.43654 0.00315  -0.12597 0.02329  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CG  
890  C CD1 . LEU A 65  ? 0.31523 0.30813 0.46162 -0.01064 -0.11034 0.02398  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CD1 
891  C CD2 . LEU A 65  ? 0.29286 0.29713 0.43631 0.02430  -0.11201 0.01615  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CD2 
903  N N   . VAL A 66  ? 0.37216 0.22356 0.38340 0.02073  -0.08668 0.01953  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A N   
904  C CA  . VAL A 66  ? 0.38880 0.22244 0.37513 0.01871  -0.06807 0.01561  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A CA  
905  C C   . VAL A 66  ? 0.44984 0.20870 0.35921 0.01720  -0.05054 0.00926  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A C   
906  O O   . VAL A 66  ? 0.48127 0.19844 0.34921 -0.00029 -0.05898 0.01037  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A O   
907  C CB  . VAL A 66  ? 0.35838 0.20490 0.34888 -0.01246 -0.08061 0.02457  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A CB  
908  C CG1 . VAL A 66  ? 0.40656 0.22668 0.35684 -0.01871 -0.06072 0.02125  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A CG1 
909  C CG2 . VAL A 66  ? 0.28631 0.19983 0.35547 -0.00982 -0.09096 0.02955  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A CG2 
919  N N   . GLU A 67  ? 0.48607 0.22731 0.37733 0.03433  -0.02366 0.00087  ? ? ? ? ? ? 67  GLU A N   
920  C CA  . GLU A 67  ? 0.56982 0.23615 0.38769 0.03128  -0.00076 -0.00828 ? ? ? ? ? ? 67  GLU A CA  
921  C C   . GLU A 67  ? 0.60530 0.25632 0.38842 0.00870  0.01066  -0.01319 ? ? ? ? ? ? 67  GLU A C   
922  O O   . GLU A 67  ? 0.57294 0.26819 0.39346 0.01401  0.01428  -0.01150 ? ? ? ? ? ? 67  GLU A O   
923  C CB  . GLU A 67  ? 0.62420 0.27382 0.44385 0.07400  0.02655  -0.01418 ? ? ? ? ? ? 67  GLU A CB  
924  C CG  . GLU A 67  ? 1.30139 1.01251 1.17968 0.10526  0.03786  -0.01573 ? ? ? ? ? ? 67  GLU A CG  
925  C CD  . GLU A 67  ? 1.47299 1.16358 1.34513 0.14724  0.06758  -0.02006 ? ? ? ? ? ? 67  GLU A CD  
926  O OE1 . GLU A 67  ? 1.57055 1.21694 1.40306 0.14978  0.09596  -0.03004 ? ? ? ? ? ? 67  GLU A OE1 
927  O OE2 . GLU A 67  ? 1.46161 1.18134 1.36823 0.17819  0.06332  -0.01257 ? ? ? ? ? ? 67  GLU A OE2 
934  N N   . LYS A 68  ? 0.67545 0.26452 0.38512 -0.01900 0.01738  -0.02007 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A N   
935  C CA  . LYS A 68  ? 0.73041 0.30379 0.39563 -0.04721 0.02575  -0.02434 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CA  
936  C C   . LYS A 68  ? 0.79869 0.31061 0.40816 -0.03832 0.06445  -0.04312 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A C   
937  O O   . LYS A 68  ? 0.88048 0.33687 0.45640 -0.02914 0.08017  -0.05266 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A O   
938  C CB  . LYS A 68  ? 0.73933 0.29938 0.36123 -0.09303 0.00174  -0.01883 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CB  
939  C CG  . LYS A 68  ? 0.94163 0.48805 0.50867 -0.12581 0.00833  -0.02173 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CG  
940  C CD  . LYS A 68  ? 1.07448 0.63464 0.61636 -0.16870 -0.02306 -0.00974 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CD  
941  C CE  . LYS A 68  ? 1.39253 0.90358 0.88201 -0.19107 -0.02587 -0.02188 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CE  
942  N NZ  . LYS A 68  ? 1.37897 0.91434 0.84801 -0.23355 -0.05782 -0.01034 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A NZ  
956  N N   . SER A 69  ? 0.81739 0.33686 0.41732 -0.04120 0.08230  -0.04826 ? ? ? ? ? ? 69  SER A N   
957  C CA  . SER A 69  ? 1.04519 0.50872 0.59210 -0.03592 0.12196  -0.06788 ? ? ? ? ? ? 69  SER A CA  
958  C C   . SER A 69  ? 0.96836 0.42017 0.45889 -0.07736 0.12515  -0.07249 ? ? ? ? ? ? 69  SER A C   
959  O O   . SER A 69  ? 0.91048 0.41025 0.42780 -0.08266 0.11837  -0.06233 ? ? ? ? ? ? 69  SER A O   
960  C CB  . SER A 69  ? 1.15185 0.64240 0.74825 0.00903  0.14751  -0.07172 ? ? ? ? ? ? 69  SER A CB  
961  O OG  . SER A 69  ? 1.17001 0.67273 0.81188 0.04816  0.14569  -0.06663 ? ? ? ? ? ? 69  SER A OG  
967  N N   . GLU A 70  ? 1.08942 0.47809 0.50065 -0.10816 0.13667  -0.08785 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A N   
968  C CA  . GLU A 70  ? 1.07970 0.45834 0.42763 -0.15192 0.13902  -0.09350 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A CA  
969  C C   . GLU A 70  ? 1.24409 0.60480 0.57220 -0.14034 0.17943  -0.10954 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A C   
970  O O   . GLU A 70  ? 1.35628 0.67086 0.67546 -0.11327 0.21518  -0.12784 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A O   
971  C CB  . GLU A 70  ? 1.34817 0.66911 0.61713 -0.19255 0.13912  -0.10881 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A CB  
972  C CG  . GLU A 70  ? 1.59352 0.83343 0.81380 -0.18405 0.18335  -0.13677 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A CG  
973  C CD  . GLU A 70  ? 1.61013 0.83095 0.87537 -0.14028 0.19122  -0.13337 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A CD  
974  O OE1 . GLU A 70  ? 1.39917 0.66115 0.72227 -0.11973 0.16313  -0.11559 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A OE1 
975  O OE2 . GLU A 70  ? 1.62792 0.80868 0.88370 -0.12517 0.22319  -0.14167 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A OE2 
982  N N   . LEU A 71  ? 1.22009 0.61733 0.54261 -0.15958 0.17533  -0.10119 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A N   
983  C CA  . LEU A 71  ? 1.34706 0.73534 0.65437 -0.15101 0.21297  -0.11519 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CA  
984  C C   . LEU A 71  ? 1.39663 0.75001 0.61263 -0.19690 0.22868  -0.13013 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A C   
985  O O   . LEU A 71  ? 1.58714 0.90006 0.76698 -0.19232 0.27058  -0.15412 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A O   
986  C CB  . LEU A 71  ? 1.33612 0.79452 0.71270 -0.13337 0.20432  -0.09569 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CB  
987  C CG  . LEU A 71  ? 1.43403 0.93482 0.90240 -0.08995 0.19156  -0.08469 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CG  
988  C CD1 . LEU A 71  ? 1.28777 0.85815 0.82182 -0.08283 0.18009  -0.06630 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CD1 
989  C CD2 . LEU A 71  ? 1.50445 0.97939 0.99054 -0.04710 0.22584  -0.10324 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CD2 
1001 N N   . ASP A 72  ? 1.30063 0.67201 0.47856 -0.24099 0.19722  -0.11685 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A N   
1002 C CA  . ASP A 72  ? 1.38670 0.73055 0.47980 -0.28744 0.20836  -0.13140 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A CA  
1003 C C   . ASP A 72  ? 1.65514 1.01080 0.72901 -0.32588 0.17081  -0.12089 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A C   
1004 O O   . ASP A 72  ? 1.87702 1.19374 0.93709 -0.33359 0.17733  -0.13555 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A O   
1005 C CB  . ASP A 72  ? 1.56669 0.94822 0.64751 -0.30224 0.21276  -0.11998 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A CB  
1006 C CG  . ASP A 72  ? 1.43740 0.88754 0.57792 -0.29304 0.17912  -0.08264 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A CG  
1007 O OD1 . ASP A 72  ? 1.30387 0.78527 0.44337 -0.31625 0.13928  -0.05950 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A OD1 
1008 O OD2 . ASP A 72  ? 1.38685 0.86364 0.58473 -0.26196 0.19275  -0.07571 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A OD2 
1013 N N   . LYS A 73  ? 1.56265 0.97603 0.64252 -0.34858 0.13335  -0.09281 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A N   
1014 C CA  . LYS A 73  ? 1.42986 0.86858 0.50949 -0.37908 0.09547  -0.07967 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A CA  
1015 C C   . LYS A 73  ? 1.43521 0.94228 0.55741 -0.37881 0.05313  -0.04155 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A C   
1016 O O   . LYS A 73  ? 1.44986 0.98227 0.59954 -0.38591 0.02044  -0.02739 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A O   
1017 C CB  . LYS A 73  ? 1.53104 0.96898 0.56376 -0.42153 0.09950  -0.08964 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A CB  
1018 C CG  . LYS A 73  ? 1.42192 0.89871 0.43769 -0.43778 0.09733  -0.07700 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A CG  
1019 C CD  . LYS A 73  ? 1.53260 1.02378 0.50786 -0.48341 0.08903  -0.08184 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A CD  
1020 C CE  . LYS A 73  ? 1.56963 1.07685 0.51157 -0.49947 0.10214  -0.08186 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A CE  
1021 N NZ  . LYS A 73  ? 1.61469 1.12699 0.50974 -0.54475 0.10156  -0.09409 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A NZ  
1035 N N   . ARG A 74  ? 1.32711 0.86531 0.46195 -0.36933 0.05614  -0.02283 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A N   
1036 C CA  . ARG A 74  ? 1.39835 0.99865 0.58516 -0.36319 0.02232  0.01784  ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CA  
1037 C C   . ARG A 74  ? 1.25010 0.86410 0.52415 -0.31679 0.02629  0.02668  ? ? ? ? ? ? 74  ARG A C   
1038 O O   . ARG A 74  ? 1.38701 1.05004 0.72309 -0.30635 0.00094  0.05798  ? ? ? ? ? ? 74  ARG A O   
1039 C CB  . ARG A 74  ? 1.48853 1.12638 0.66695 -0.37742 0.02126  0.03737  ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CB  
1040 C CG  . ARG A 74  ? 1.52450 1.22427 0.76394 -0.36813 -0.00982 0.08156  ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CG  
1041 C CD  . ARG A 74  ? 1.72674 1.46219 0.95349 -0.38273 -0.01271 0.10213  ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CD  
1042 N NE  . ARG A 74  ? 1.72279 1.51127 1.01495 -0.36804 -0.03813 0.14462  ? ? ? ? ? ? 74  ARG A NE  
1043 C CZ  . ARG A 74  ? 1.50478 1.29930 0.84688 -0.34245 -0.02671 0.16268  ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CZ  
1044 N NH1 . ARG A 74  ? 1.55410 1.31035 0.88688 -0.32988 0.00897  0.14247  ? ? ? ? ? ? 74  ARG A NH1 
1045 N NH2 . ARG A 74  ? 1.03929 0.87782 0.44492 -0.32914 -0.04741 0.19948  ? ? ? ? ? ? 74  ARG A NH2 
1059 N N   . THR A 75  ? 1.18923 0.76595 0.47965 -0.28666 0.05744  -0.00053 ? ? ? ? ? ? 75  THR A N   
1060 C CA  . THR A 75  ? 1.06964 0.66973 0.44800 -0.24225 0.06458  0.00437  ? ? ? ? ? ? 75  THR A CA  
1061 C C   . THR A 75  ? 1.01102 0.58243 0.41607 -0.21324 0.07230  -0.01566 ? ? ? ? ? ? 75  THR A C   
1062 O O   . THR A 75  ? 1.06460 0.58202 0.42236 -0.21181 0.09955  -0.04283 ? ? ? ? ? ? 75  THR A O   
1063 C CB  . THR A 75  ? 1.09325 0.69298 0.47449 -0.22848 0.10012  -0.00389 ? ? ? ? ? ? 75  THR A CB  
1064 O OG1 . THR A 75  ? 1.21288 0.83341 0.55832 -0.25795 0.09580  0.01543  ? ? ? ? ? ? 75  THR A OG1 
1065 C CG2 . THR A 75  ? 0.93787 0.57458 0.41331 -0.18796 0.10502  0.00214  ? ? ? ? ? ? 75  THR A CG2 
1073 N N   . ASN A 76  ? 0.60637 0.54098 0.40313 0.04951  -0.16561 -0.12205 ? ? ? ? ? ? 76  ASN A N   
1074 C CA  . ASN A 76  ? 0.49003 0.41786 0.31103 0.05112  -0.15901 -0.12466 ? ? ? ? ? ? 76  ASN A CA  
1075 C C   . ASN A 76  ? 0.48441 0.41971 0.31514 0.05786  -0.14654 -0.10922 ? ? ? ? ? ? 76  ASN A C   
1076 O O   . ASN A 76  ? 0.63272 0.57847 0.45679 0.05902  -0.14868 -0.09716 ? ? ? ? ? ? 76  ASN A O   
1077 C CB  . ASN A 76  ? 0.60105 0.53356 0.45259 0.04254  -0.16841 -0.12591 ? ? ? ? ? ? 76  ASN A CB  
1078 C CG  . ASN A 76  ? 0.65188 0.58395 0.50336 0.03243  -0.17639 -0.13936 ? ? ? ? ? ? 76  ASN A CG  
1079 O OD1 . ASN A 76  ? 0.71973 0.63551 0.55344 0.03085  -0.17324 -0.15232 ? ? ? ? ? ? 76  ASN A OD1 
1080 N ND2 . ASN A 76  ? 0.74886 0.70093 0.62238 0.02587  -0.18561 -0.13720 ? ? ? ? ? ? 76  ASN A ND2 
1087 N N   . GLU A 77  ? 0.48463 0.41206 0.32910 0.06259  -0.13477 -0.11019 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A N   
1088 C CA  . GLU A 77  ? 0.45141 0.38785 0.31098 0.06861  -0.12475 -0.09757 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A CA  
1089 C C   . GLU A 77  ? 0.46374 0.39559 0.35015 0.06568  -0.12656 -0.09102 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A C   
1090 O O   . GLU A 77  ? 0.46852 0.38130 0.35854 0.06308  -0.12709 -0.09867 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A O   
1091 C CB  . GLU A 77  ? 0.51678 0.45120 0.37147 0.07880  -0.11128 -0.10475 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A CB  
1092 C CG  . GLU A 77  ? 0.68603 0.63618 0.55621 0.08437  -0.10191 -0.09385 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A CG  
1093 C CD  . GLU A 77  ? 0.81713 0.77315 0.68811 0.09571  -0.08988 -0.10468 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A CD  
1094 O OE1 . GLU A 77  ? 0.96615 0.90702 0.83182 0.10255  -0.09004 -0.11919 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A OE1 
1095 O OE2 . GLU A 77  ? 0.90785 0.88438 0.78607 0.09781  -0.08046 -0.10046 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A OE2 
1102 N N   . TYR A 78  ? 0.36358 0.30961 0.26528 0.06496  -0.12652 -0.07731 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A N   
1103 C CA  . TYR A 78  ? 0.36397 0.30865 0.28917 0.06052  -0.12684 -0.07087 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CA  
1104 C C   . TYR A 78  ? 0.40857 0.35495 0.34243 0.06813  -0.11716 -0.06167 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A C   
1105 O O   . TYR A 78  ? 0.35960 0.31928 0.28966 0.07381  -0.11204 -0.05680 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A O   
1106 C CB  . TYR A 78  ? 0.31132 0.27320 0.25028 0.05425  -0.13618 -0.06536 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CB  
1107 C CG  . TYR A 78  ? 0.32967 0.29466 0.26482 0.04775  -0.14920 -0.07643 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CG  
1108 C CD1 . TYR A 78  ? 0.49562 0.46018 0.44842 0.03670  -0.15309 -0.08554 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CD1 
1109 C CD2 . TYR A 78  ? 0.36335 0.33178 0.27558 0.05131  -0.15750 -0.07870 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CD2 
1110 C CE1 . TYR A 78  ? 0.39852 0.37099 0.35191 0.03029  -0.16605 -0.09842 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CE1 
1111 C CE2 . TYR A 78  ? 0.41314 0.38559 0.32170 0.04643  -0.17073 -0.08912 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CE2 
1112 C CZ  . TYR A 78  ? 0.36588 0.34293 0.29803 0.03640  -0.17505 -0.09949 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CZ  
1113 O OH  . TYR A 78  ? 0.39304 0.37914 0.32766 0.03034  -0.18327 -0.10897 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A OH  
1123 N N   . ALA A 79  ? 0.31347 0.24499 0.25647 0.06697  -0.11466 -0.06001 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A N   
1124 C CA  . ALA A 79  ? 0.29378 0.22469 0.24311 0.07536  -0.10839 -0.05250 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A CA  
1125 C C   . ALA A 79  ? 0.30822 0.22870 0.26768 0.06764  -0.10801 -0.04561 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A C   
1126 O O   . ALA A 79  ? 0.39872 0.30395 0.35706 0.05632  -0.10986 -0.04989 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A O   
1127 C CB  . ALA A 79  ? 0.36741 0.28196 0.30575 0.08835  -0.10555 -0.06070 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A CB  
1133 N N   . LEU A 80  ? 0.29952 0.22893 0.26788 0.07193  -0.10447 -0.03614 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A N   
1134 C CA  . LEU A 80  ? 0.31048 0.22779 0.28323 0.06490  -0.10245 -0.02974 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CA  
1135 C C   . LEU A 80  ? 0.38324 0.26251 0.33732 0.06748  -0.10250 -0.03238 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A C   
1136 O O   . LEU A 80  ? 0.39837 0.26666 0.34218 0.08248  -0.10437 -0.03611 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A O   
1137 C CB  . LEU A 80  ? 0.32484 0.25790 0.30743 0.07026  -0.09945 -0.02027 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CB  
1138 C CG  . LEU A 80  ? 0.29942 0.26154 0.29800 0.06641  -0.09911 -0.01552 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CG  
1139 C CD1 . LEU A 80  ? 0.27544 0.24780 0.28187 0.07016  -0.09549 -0.00761 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CD1 
1140 C CD2 . LEU A 80  ? 0.25468 0.22147 0.26409 0.05352  -0.10131 -0.01747 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CD2 
1152 N N   . THR A 81  ? 0.36498 0.22283 0.31373 0.05254  -0.10028 -0.03161 ? ? ? ? ? ? 81  THR A N   
1153 C CA  . THR A 81  ? 0.39417 0.20827 0.31897 0.05329  -0.09960 -0.02901 ? ? ? ? ? ? 81  THR A CA  
1154 C C   . THR A 81  ? 0.39518 0.20963 0.31863 0.05887  -0.09822 -0.01779 ? ? ? ? ? ? 81  THR A C   
1155 O O   . THR A 81  ? 0.34042 0.18913 0.28391 0.05868  -0.09612 -0.01316 ? ? ? ? ? ? 81  THR A O   
1156 C CB  . THR A 81  ? 0.41618 0.20398 0.33117 0.03067  -0.09497 -0.03255 ? ? ? ? ? ? 81  THR A CB  
1157 O OG1 . THR A 81  ? 0.38877 0.20082 0.32239 0.01471  -0.08860 -0.02922 ? ? ? ? ? ? 81  THR A OG1 
1158 C CG2 . THR A 81  ? 0.39743 0.18708 0.31498 0.02405  -0.09763 -0.04559 ? ? ? ? ? ? 81  THR A CG2 
1166 N N   . ASN A 82  ? 0.50477 0.27695 0.40110 0.06392  -0.10046 -0.01349 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A N   
1167 C CA  . ASN A 82  ? 0.47680 0.24633 0.36723 0.06787  -0.10049 -0.00317 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A CA  
1168 C C   . ASN A 82  ? 0.43253 0.21231 0.33040 0.04516  -0.09060 0.00151  ? ? ? ? ? ? 82  ASN A C   
1169 O O   . ASN A 82  ? 0.43132 0.23329 0.33995 0.04648  -0.08871 0.00737  ? ? ? ? ? ? 82  ASN A O   
1170 C CB  . ASN A 82  ? 0.60940 0.32702 0.46317 0.07768  -0.10672 0.00092  ? ? ? ? ? ? 82  ASN A CB  
1171 C CG  . ASN A 82  ? 0.72504 0.45506 0.57599 0.08225  -0.10623 0.00866  ? ? ? ? ? ? 82  ASN A CG  
1172 O OD1 . ASN A 82  ? 1.04504 0.81546 0.91776 0.09477  -0.10742 0.00557  ? ? ? ? ? ? 82  ASN A OD1 
1173 N ND2 . ASN A 82  ? 0.61076 0.30510 0.43363 0.06902  -0.10279 0.01728  ? ? ? ? ? ? 82  ASN A ND2 
1180 N N   . GLU A 83  ? 0.42104 0.18811 0.31585 0.02365  -0.08365 -0.00337 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A N   
1181 C CA  . GLU A 83  ? 0.40256 0.18784 0.31142 0.00167  -0.07289 -0.00351 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CA  
1182 C C   . GLU A 83  ? 0.33551 0.17699 0.28415 0.00511  -0.07371 -0.00683 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A C   
1183 O O   . GLU A 83  ? 0.31974 0.18308 0.28294 -0.00128 -0.06807 -0.00456 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A O   
1184 C CB  . GLU A 83  ? 0.43496 0.20138 0.33763 -0.02299 -0.06504 -0.01211 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CB  
1185 C CG  . GLU A 83  ? 0.45682 0.24297 0.37504 -0.04761 -0.05173 -0.01585 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CG  
1186 C CD  . GLU A 83  ? 0.63072 0.39971 0.54372 -0.07533 -0.04203 -0.02687 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CD  
1187 O OE1 . GLU A 83  ? 0.66383 0.45694 0.59635 -0.09720 -0.02990 -0.03475 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A OE1 
1188 O OE2 . GLU A 83  ? 0.87063 0.60354 0.76158 -0.07588 -0.04592 -0.02958 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A OE2 
1195 N N   . GLY A 84  ? 0.32773 0.18953 0.29087 0.01503  -0.08081 -0.01256 ? ? ? ? ? ? 84  GLY A N   
1196 C CA  . GLY A 84  ? 0.32505 0.23070 0.31719 0.02009  -0.08360 -0.01380 ? ? ? ? ? ? 84  GLY A CA  
1197 C C   . GLY A 84  ? 0.25199 0.17119 0.24741 0.03416  -0.08484 -0.00521 ? ? ? ? ? ? 84  GLY A C   
1198 O O   . GLY A 84  ? 0.27233 0.21754 0.28648 0.03263  -0.08314 -0.00329 ? ? ? ? ? ? 84  GLY A O   
1202 N N   . PHE A 85  ? 0.27577 0.17824 0.25446 0.04845  -0.08840 -0.00175 ? ? ? ? ? ? 85  PHE A N   
1203 C CA  . PHE A 85  ? 0.27163 0.18914 0.25509 0.06025  -0.08959 0.00400  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A CA  
1204 C C   . PHE A 85  ? 0.29559 0.20810 0.27565 0.05254  -0.08490 0.01022  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A C   
1205 O O   . PHE A 85  ? 0.29647 0.23286 0.29126 0.05357  -0.08319 0.01296  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A O   
1206 C CB  . PHE A 85  ? 0.39587 0.29988 0.36559 0.07783  -0.09539 0.00272  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A CB  
1207 C CG  . PHE A 85  ? 0.33812 0.26895 0.31762 0.08070  -0.08826 0.00409  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A CG  
1208 C CD1 . PHE A 85  ? 0.38017 0.34459 0.37847 0.07822  -0.08198 0.00302  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A CD1 
1209 C CD2 . PHE A 85  ? 0.61558 0.53316 0.58247 0.08512  -0.08920 0.00655  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A CD2 
1210 C CE1 . PHE A 85  ? 0.47769 0.46130 0.48428 0.07927  -0.07688 0.00390  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A CE1 
1211 C CE2 . PHE A 85  ? 0.47459 0.41647 0.45257 0.08763  -0.08539 0.00628  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A CE2 
1212 C CZ  . PHE A 85  ? 0.50951 0.48402 0.50821 0.08411  -0.07907 0.00471  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A CZ  
1222 N N   . ASP A 86  ? 0.31326 0.19152 0.27029 0.04345  -0.08200 0.01223  ? ? ? ? ? ? 86  ASP A N   
1223 C CA  . ASP A 86  ? 0.34911 0.22018 0.29773 0.03270  -0.07535 0.01731  ? ? ? ? ? ? 86  ASP A CA  
1224 C C   . ASP A 86  ? 0.30862 0.21396 0.28619 0.01995  -0.06760 0.01318  ? ? ? ? ? ? 86  ASP A C   
1225 O O   . ASP A 86  ? 0.29683 0.21500 0.28010 0.01811  -0.06371 0.01577  ? ? ? ? ? ? 86  ASP A O   
1226 C CB  . ASP A 86  ? 0.41215 0.23623 0.32639 0.01969  -0.07093 0.01950  ? ? ? ? ? ? 86  ASP A CB  
1227 C CG  . ASP A 86  ? 0.60566 0.38857 0.48434 0.03564  -0.08091 0.02595  ? ? ? ? ? ? 86  ASP A CG  
1228 O OD1 . ASP A 86  ? 0.49540 0.29388 0.38151 0.05648  -0.09060 0.02698  ? ? ? ? ? ? 86  ASP A OD1 
1229 O OD2 . ASP A 86  ? 0.60322 0.33733 0.44604 0.02735  -0.07952 0.02900  ? ? ? ? ? ? 86  ASP A OD2 
1234 N N   . ALA A 87  ? 0.32501 0.24623 0.32175 0.01280  -0.06682 0.00525  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A N   
1235 C CA  . ALA A 87  ? 0.21361 0.16855 0.24050 0.00472  -0.06272 -0.00096 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A CA  
1236 C C   . ALA A 87  ? 0.23991 0.22147 0.28437 0.01851  -0.06822 0.00212  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A C   
1237 O O   . ALA A 87  ? 0.22297 0.22362 0.28413 0.01572  -0.06462 0.00047  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A O   
1238 C CB  . ALA A 87  ? 0.27474 0.24140 0.31794 -0.00325 -0.06454 -0.01166 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A CB  
1244 N N   . VAL A 88  ? 0.22703 0.20895 0.26700 0.03223  -0.07581 0.00538  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A N   
1245 C CA  . VAL A 88  ? 0.24364 0.24542 0.29464 0.04203  -0.07902 0.00865  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CA  
1246 C C   . VAL A 88  ? 0.28073 0.28188 0.32729 0.04406  -0.07555 0.01372  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A C   
1247 O O   . VAL A 88  ? 0.25672 0.27339 0.31573 0.04303  -0.07289 0.01408  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A O   
1248 C CB  . VAL A 88  ? 0.25131 0.25321 0.29300 0.05006  -0.08015 0.00887  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CB  
1249 C CG1 . VAL A 88  ? 0.32152 0.33921 0.36442 0.05032  -0.07106 0.01224  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CG1 
1250 C CG2 . VAL A 88  ? 0.22957 0.23286 0.27494 0.04917  -0.08709 0.00340  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CG2 
1260 N N   . VAL A 89  ? 0.22052 0.20128 0.24669 0.04741  -0.07608 0.01689  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A N   
1261 C CA  . VAL A 89  ? 0.22380 0.20297 0.24233 0.05068  -0.07559 0.02088  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CA  
1262 C C   . VAL A 89  ? 0.29675 0.27583 0.31637 0.03789  -0.06760 0.02057  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A C   
1263 O O   . VAL A 89  ? 0.28395 0.27514 0.30949 0.03823  -0.06577 0.02121  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A O   
1264 C CB  . VAL A 89  ? 0.31843 0.27237 0.31145 0.05843  -0.07979 0.02327  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CB  
1265 C CG1 . VAL A 89  ? 0.42826 0.37863 0.40971 0.05987  -0.07983 0.02652  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CG1 
1266 C CG2 . VAL A 89  ? 0.37354 0.34037 0.37184 0.06497  -0.07678 0.01876  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CG2 
1276 N N   . ASP A 90  ? 0.29024 0.25642 0.30419 0.02493  -0.06146 0.01780  ? ? ? ? ? ? 90  ASP A N   
1277 C CA  . ASP A 90  ? 0.26413 0.23244 0.27924 0.01033  -0.05082 0.01470  ? ? ? ? ? ? 90  ASP A CA  
1278 C C   . ASP A 90  ? 0.24112 0.24268 0.28848 0.01061  -0.04872 0.00864  ? ? ? ? ? ? 90  ASP A C   
1279 O O   . ASP A 90  ? 0.25108 0.25975 0.30071 0.00700  -0.04303 0.00719  ? ? ? ? ? ? 90  ASP A O   
1280 C CB  . ASP A 90  ? 0.39025 0.34399 0.39832 -0.00652 -0.04271 0.00969  ? ? ? ? ? ? 90  ASP A CB  
1281 C CG  . ASP A 90  ? 0.61155 0.57667 0.62834 -0.02419 -0.02871 0.00208  ? ? ? ? ? ? 90  ASP A CG  
1282 O OD1 . ASP A 90  ? 0.74300 0.68922 0.73396 -0.03188 -0.02149 0.00598  ? ? ? ? ? ? 90  ASP A OD1 
1283 O OD2 . ASP A 90  ? 0.46247 0.45649 0.51176 -0.02967 -0.02549 -0.00909 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A OD2 
1288 N N   . ASP A 91  ? 0.26781 0.28683 0.33734 0.01579  -0.05436 0.00472  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A N   
1289 C CA  . ASP A 91  ? 0.26493 0.30884 0.36132 0.01911  -0.05555 -0.00062 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A CA  
1290 C C   . ASP A 91  ? 0.29380 0.34092 0.38886 0.02929  -0.05960 0.00538  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A C   
1291 O O   . ASP A 91  ? 0.26705 0.32536 0.37512 0.02962  -0.05738 0.00199  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A O   
1292 C CB  . ASP A 91  ? 0.22671 0.28292 0.34076 0.02300  -0.06337 -0.00587 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A CB  
1293 C CG  . ASP A 91  ? 0.53652 0.60632 0.66946 0.01174  -0.05865 -0.01859 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A CG  
1294 O OD1 . ASP A 91  ? 0.32367 0.39102 0.45330 -0.00187 -0.04644 -0.02300 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A OD1 
1295 O OD2 . ASP A 91  ? 0.65412 0.73815 0.80477 0.01562  -0.06704 -0.02546 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A OD2 
1300 N N   . LEU A 92  ? 0.24154 0.28023 0.32262 0.03692  -0.06483 0.01222  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A N   
1301 C CA  . LEU A 92  ? 0.21030 0.25278 0.28404 0.03995  -0.06057 0.01510  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CA  
1302 C C   . LEU A 92  ? 0.19276 0.23471 0.26610 0.03914  -0.06182 0.01556  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A C   
1303 O O   . LEU A 92  ? 0.20311 0.25355 0.28364 0.03859  -0.05948 0.01383  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A O   
1304 C CB  . LEU A 92  ? 0.19674 0.23605 0.25583 0.04363  -0.05853 0.01835  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CB  
1305 C CG  . LEU A 92  ? 0.28611 0.33449 0.34421 0.04435  -0.05476 0.01978  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CG  
1306 C CD1 . LEU A 92  ? 0.27544 0.32862 0.33997 0.04237  -0.05299 0.01912  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CD1 
1307 C CD2 . LEU A 92  ? 0.52910 0.57933 0.58284 0.04719  -0.05468 0.02090  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CD2 
1319 N N   . GLU A 93  ? 0.17028 0.19646 0.22429 0.03561  -0.05992 0.01726  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A N   
1320 C CA  . GLU A 93  ? 0.20086 0.22053 0.24037 0.03161  -0.05641 0.01765  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CA  
1321 C C   . GLU A 93  ? 0.18939 0.21940 0.24180 0.02192  -0.04697 0.01096  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A C   
1322 O O   . GLU A 93  ? 0.22460 0.26020 0.27687 0.02110  -0.04483 0.00881  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A O   
1323 C CB  . GLU A 93  ? 0.27176 0.26368 0.28019 0.02892  -0.05680 0.02197  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CB  
1324 C CG  . GLU A 93  ? 0.32497 0.30613 0.31945 0.04282  -0.06837 0.02650  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CG  
1325 C CD  . GLU A 93  ? 0.54155 0.48636 0.49960 0.04267  -0.07141 0.03155  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CD  
1326 O OE1 . GLU A 93  ? 0.50967 0.43554 0.45275 0.02816  -0.06225 0.03219  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A OE1 
1327 O OE2 . GLU A 93  ? 0.49845 0.43252 0.44205 0.05693  -0.08307 0.03395  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A OE2 
1334 N N   . TRP A 94  ? 0.24551 0.28098 0.31170 0.01491  -0.04149 0.00524  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A N   
1335 C CA  . TRP A 94  ? 0.19079 0.24145 0.27483 0.00751  -0.03245 -0.00487 ? ? ? ? ? ? 94  TRP A CA  
1336 C C   . TRP A 94  ? 0.21131 0.27768 0.31798 0.01696  -0.03747 -0.00792 ? ? ? ? ? ? 94  TRP A C   
1337 O O   . TRP A 94  ? 0.20957 0.28180 0.32089 0.01537  -0.03270 -0.01330 ? ? ? ? ? ? 94  TRP A O   
1338 C CB  . TRP A 94  ? 0.17717 0.23636 0.27654 -0.00160 -0.02644 -0.01371 ? ? ? ? ? ? 94  TRP A CB  
1339 C CG  . TRP A 94  ? 0.21710 0.29674 0.33820 -0.00949 -0.01560 -0.02805 ? ? ? ? ? ? 94  TRP A CG  
1340 C CD1 . TRP A 94  ? 0.24222 0.31916 0.35081 -0.02363 -0.00109 -0.03372 ? ? ? ? ? ? 94  TRP A CD1 
1341 C CD2 . TRP A 94  ? 0.17723 0.28298 0.33550 -0.00258 -0.01887 -0.04008 ? ? ? ? ? ? 94  TRP A CD2 
1342 N NE1 . TRP A 94  ? 0.21914 0.32349 0.35911 -0.02661 0.00685  -0.05051 ? ? ? ? ? ? 94  TRP A NE1 
1343 C CE2 . TRP A 94  ? 0.23698 0.35936 0.40916 -0.01214 -0.00530 -0.05490 ? ? ? ? ? ? 94  TRP A CE2 
1344 C CE3 . TRP A 94  ? 0.22364 0.33835 0.40209 0.01158  -0.03281 -0.04023 ? ? ? ? ? ? 94  TRP A CE3 
1345 C CZ2 . TRP A 94  ? 0.23281 0.38358 0.44366 -0.00550 -0.00642 -0.07151 ? ? ? ? ? ? 94  TRP A CZ2 
1346 C CZ3 . TRP A 94  ? 0.18030 0.31792 0.39190 0.01848  -0.03580 -0.05442 ? ? ? ? ? ? 94  TRP A CZ3 
1347 C CH2 . TRP A 94  ? 0.17253 0.32949 0.40268 0.01118  -0.02327 -0.07068 ? ? ? ? ? ? 94  TRP A CH2 
1358 N N   . THR A 95  ? 0.18894 0.25806 0.30556 0.02621  -0.04695 -0.00451 ? ? ? ? ? ? 95  THR A N   
1359 C CA  . THR A 95  ? 0.17773 0.25188 0.30710 0.03424  -0.05235 -0.00513 ? ? ? ? ? ? 95  THR A CA  
1360 C C   . THR A 95  ? 0.15020 0.22001 0.26861 0.03398  -0.05093 -0.00198 ? ? ? ? ? ? 95  THR A C   
1361 O O   . THR A 95  ? 0.17215 0.24452 0.29890 0.03441  -0.04900 -0.00714 ? ? ? ? ? ? 95  THR A O   
1362 C CB  . THR A 95  ? 0.27013 0.33504 0.38596 0.03793  -0.05533 0.00124  ? ? ? ? ? ? 95  THR A CB  
1363 O OG1 . THR A 95  ? 0.32449 0.39439 0.45015 0.03798  -0.05739 -0.00369 ? ? ? ? ? ? 95  THR A OG1 
1364 C CG2 . THR A 95  ? 0.34869 0.40664 0.45937 0.04111  -0.05601 0.00339  ? ? ? ? ? ? 95  THR A CG2 
1372 N N   . LEU A 96  ? 0.19048 0.25446 0.29134 0.03397  -0.05273 0.00461  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A N   
1373 C CA  . LEU A 96  ? 0.19053 0.25560 0.28426 0.03388  -0.05323 0.00528  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CA  
1374 C C   . LEU A 96  ? 0.25683 0.32144 0.34366 0.02775  -0.04709 -0.00005 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A C   
1375 O O   . LEU A 96  ? 0.18628 0.25433 0.27504 0.02631  -0.04613 -0.00396 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A O   
1376 C CB  . LEU A 96  ? 0.17805 0.24216 0.25915 0.03807  -0.05873 0.01045  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CB  
1377 C CG  . LEU A 96  ? 0.20700 0.27104 0.28466 0.03896  -0.05539 0.01367  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CG  
1378 C CD1 . LEU A 96  ? 0.21751 0.28326 0.28506 0.04177  -0.05604 0.01614  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CD1 
1379 C CD2 . LEU A 96  ? 0.24008 0.30793 0.32610 0.03694  -0.05502 0.01213  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CD2 
1391 N N   . SER A 97  ? 0.20152 0.26010 0.27780 0.02215  -0.04177 -0.00104 ? ? ? ? ? ? 97  SER A N   
1392 C CA  A SER A 97  ? 0.27250 0.32845 0.33667 0.01408  -0.03389 -0.00647 ? ? ? ? ? ? 97  SER A CA  
1393 C CA  B SER A 97  ? 0.25446 0.31042 0.31863 0.01409  -0.03390 -0.00647 ? ? ? ? ? ? 97  SER A CA  
1394 C C   . SER A 97  ? 0.15952 0.22734 0.24509 0.01235  -0.02766 -0.01719 ? ? ? ? ? ? 97  SER A C   
1395 O O   . SER A 97  ? 0.22704 0.29551 0.30614 0.00861  -0.02360 -0.02278 ? ? ? ? ? ? 97  SER A O   
1396 C CB  A SER A 97  ? 0.25739 0.30152 0.30389 0.00460  -0.02625 -0.00611 ? ? ? ? ? ? 97  SER A CB  
1397 C CB  B SER A 97  ? 0.23717 0.28130 0.28365 0.00465  -0.02630 -0.00608 ? ? ? ? ? ? 97  SER A CB  
1398 O OG  A SER A 97  ? 0.22046 0.27634 0.28912 -0.00128 -0.01756 -0.01495 ? ? ? ? ? ? 97  SER A OG  
1399 O OG  B SER A 97  ? 0.24579 0.28607 0.27658 -0.00554 -0.01635 -0.01192 ? ? ? ? ? ? 97  SER A OG  
1408 N N   . LYS A 98  ? 0.14414 0.22039 0.25447 0.01650  -0.02835 -0.02125 ? ? ? ? ? ? 98  LYS A N   
1409 C CA  . LYS A 98  ? 0.14770 0.23305 0.27987 0.01900  -0.02522 -0.03273 ? ? ? ? ? ? 98  LYS A CA  
1410 C C   . LYS A 98  ? 0.11291 0.19196 0.24927 0.02630  -0.03283 -0.03025 ? ? ? ? ? ? 98  LYS A C   
1411 O O   . LYS A 98  ? 0.19241 0.27114 0.33525 0.02668  -0.02992 -0.03884 ? ? ? ? ? ? 98  LYS A O   
1412 C CB  . LYS A 98  ? 0.13683 0.23407 0.29439 0.02288  -0.02576 -0.04011 ? ? ? ? ? ? 98  LYS A CB  
1413 C CG  . LYS A 98  ? 0.20637 0.31287 0.36473 0.01169  -0.01508 -0.04670 ? ? ? ? ? ? 98  LYS A CG  
1414 C CD  . LYS A 98  ? 0.27735 0.38703 0.42632 -0.00014 -0.00028 -0.05628 ? ? ? ? ? ? 98  LYS A CD  
1415 C CE  . LYS A 98  ? 0.71608 0.83127 0.86071 -0.01575 0.01325  -0.06263 ? ? ? ? ? ? 98  LYS A CE  
1416 N NZ  . LYS A 98  ? 0.76942 0.88285 0.89528 -0.03040 0.02966  -0.07055 ? ? ? ? ? ? 98  LYS A NZ  
1430 N N   . PHE A 99  ? 0.15001 0.22233 0.28084 0.03051  -0.04117 -0.01966 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A N   
1431 C CA  . PHE A 99  ? 0.24208 0.30508 0.37368 0.03365  -0.04608 -0.01736 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CA  
1432 C C   . PHE A 99  ? 0.16593 0.22840 0.28614 0.02717  -0.04381 -0.01811 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A C   
1433 O O   . PHE A 99  ? 0.17179 0.22647 0.29408 0.02565  -0.04342 -0.02225 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A O   
1434 C CB  . PHE A 99  ? 0.18169 0.23854 0.30884 0.03745  -0.05320 -0.00726 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CB  
1435 C CG  . PHE A 99  ? 0.17553 0.21706 0.29860 0.03791  -0.05650 -0.00433 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CG  
1436 C CD1 . PHE A 99  ? 0.26812 0.29496 0.39657 0.04525  -0.06183 -0.00598 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CD1 
1437 C CD2 . PHE A 99  ? 0.21791 0.25857 0.33054 0.03058  -0.05455 -0.00092 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CD2 
1438 C CE1 . PHE A 99  ? 0.28494 0.28826 0.40167 0.04437  -0.06483 -0.00176 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CE1 
1439 C CE2 . PHE A 99  ? 0.25366 0.27656 0.35875 0.02669  -0.05490 0.00147  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CE2 
1440 C CZ  . PHE A 99  ? 0.24343 0.24368 0.34710 0.03305  -0.05984 0.00235  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CZ  
1450 N N   . VAL A 100 ? 0.16961 0.23861 0.27684 0.02383  -0.04365 -0.01508 ? ? ? ? ? ? 100 VAL A N   
1451 C CA  . VAL A 100 ? 0.17705 0.25025 0.27495 0.01935  -0.04488 -0.01708 ? ? ? ? ? ? 100 VAL A CA  
1452 C C   . VAL A 100 ? 0.17614 0.24936 0.26860 0.01457  -0.03929 -0.02622 ? ? ? ? ? ? 100 VAL A C   
1453 O O   . VAL A 100 ? 0.22666 0.30098 0.30262 0.01212  -0.03841 -0.02666 ? ? ? ? ? ? 100 VAL A O   
1454 C CB  . VAL A 100 ? 0.19363 0.27334 0.28007 0.02183  -0.05066 -0.01141 ? ? ? ? ? ? 100 VAL A CB  
1455 C CG1 . VAL A 100 ? 0.23420 0.32379 0.31528 0.01907  -0.05456 -0.01642 ? ? ? ? ? ? 100 VAL A CG1 
1456 C CG2 . VAL A 100 ? 0.20584 0.28673 0.29855 0.02610  -0.05407 -0.00476 ? ? ? ? ? ? 100 VAL A CG2 
1466 N N   . ALA A 101 ? 0.20469 0.27298 0.30793 0.01347  -0.03555 -0.03402 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A N   
1467 C CA  . ALA A 101 ? 0.21358 0.28220 0.31487 0.00948  -0.02842 -0.04562 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A CA  
1468 C C   . ALA A 101 ? 0.22744 0.29512 0.32169 0.00333  -0.02897 -0.05263 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A C   
1469 O O   . ALA A 101 ? 0.25096 0.31950 0.33782 -0.00110 -0.02335 -0.06272 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A O   
1470 C CB  . ALA A 101 ? 0.22228 0.28697 0.34313 0.01484  -0.02452 -0.05358 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A CB  
1476 N N   . ASP A 102 ? 0.20953 0.27651 0.30576 0.00123  -0.03441 -0.04928 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A N   
1477 C CA  . ASP A 102 ? 0.20958 0.27900 0.30141 -0.00695 -0.03530 -0.05756 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A CA  
1478 C C   . ASP A 102 ? 0.16538 0.24319 0.26065 -0.01039 -0.04066 -0.05273 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A C   
1479 O O   . ASP A 102 ? 0.15461 0.23445 0.25348 -0.00572 -0.04298 -0.04305 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A O   
1480 C CB  . ASP A 102 ? 0.25842 0.31166 0.35682 -0.00990 -0.03023 -0.06756 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A CB  
1481 C CG  . ASP A 102 ? 0.26917 0.30324 0.37723 -0.00539 -0.03104 -0.06175 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A CG  
1482 O OD1 . ASP A 102 ? 0.28664 0.31954 0.39401 -0.00743 -0.03427 -0.05245 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A OD1 
1483 O OD2 . ASP A 102 ? 0.41079 0.43003 0.52561 0.00079  -0.02889 -0.06756 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A OD2 
1488 N N   . ALA A 103 ? 0.21763 0.30219 0.31303 -0.01988 -0.04160 -0.06175 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A N   
1489 C CA  . ALA A 103 ? 0.17482 0.27568 0.27706 -0.02563 -0.04502 -0.06182 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A CA  
1490 C C   . ALA A 103 ? 0.19307 0.27935 0.30118 -0.02994 -0.04001 -0.05516 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A C   
1491 O O   . ALA A 103 ? 0.22285 0.32213 0.33577 -0.03093 -0.04089 -0.05096 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A O   
1492 C CB  . ALA A 103 ? 0.31978 0.43362 0.42362 -0.03722 -0.04646 -0.07617 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A CB  
1498 N N   . ASP A 104 ? 0.21464 0.27201 0.31995 -0.03202 -0.03519 -0.05482 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A N   
1499 C CA  . ASP A 104 ? 0.25765 0.29258 0.35972 -0.03587 -0.03205 -0.04693 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A CA  
1500 C C   . ASP A 104 ? 0.21342 0.24854 0.31520 -0.02379 -0.03530 -0.03439 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A C   
1501 O O   . ASP A 104 ? 0.22299 0.25570 0.32108 -0.02775 -0.03385 -0.02762 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A O   
1502 C CB  . ASP A 104 ? 0.35335 0.35102 0.44860 -0.03684 -0.02966 -0.04932 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A CB  
1503 C CG  . ASP A 104 ? 0.57937 0.57190 0.67285 -0.05112 -0.02561 -0.06258 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A CG  
1504 O OD1 . ASP A 104 ? 0.49990 0.51227 0.59646 -0.06557 -0.02316 -0.06823 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A OD1 
1505 O OD2 . ASP A 104 ? 0.76206 0.73262 0.85290 -0.04783 -0.02499 -0.06941 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A OD2 
1510 N N   . ARG A 105 ? 0.20479 0.24314 0.30952 -0.01090 -0.03854 -0.03251 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A N   
1511 C CA  . ARG A 105 ? 0.20658 0.24763 0.31216 -0.00075 -0.04192 -0.02262 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CA  
1512 C C   . ARG A 105 ? 0.15626 0.22073 0.26215 -0.00136 -0.04386 -0.01958 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A C   
1513 O O   . ARG A 105 ? 0.17305 0.23710 0.27736 0.00118  -0.04483 -0.01222 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A O   
1514 C CB  . ARG A 105 ? 0.19264 0.23648 0.30286 0.00907  -0.04278 -0.02449 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CB  
1515 C CG  . ARG A 105 ? 0.20261 0.22858 0.31846 0.01404  -0.04188 -0.03012 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CG  
1516 C CD  . ARG A 105 ? 0.19709 0.20447 0.31359 0.02215  -0.04724 -0.02292 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CD  
1517 N NE  . ARG A 105 ? 0.23904 0.23218 0.36440 0.03166  -0.04945 -0.03058 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A NE  
1518 C CZ  . ARG A 105 ? 0.21427 0.22130 0.35519 0.04070  -0.04959 -0.03732 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CZ  
1519 N NH1 . ARG A 105 ? 0.18033 0.20990 0.32463 0.03909  -0.04686 -0.03526 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A NH1 
1520 N NH2 . ARG A 105 ? 0.24225 0.24012 0.39543 0.05097  -0.05222 -0.04746 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A NH2 
1534 N N   . ARG A 106 ? 0.19092 0.27525 0.29771 -0.00309 -0.04574 -0.02622 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A N   
1535 C CA  . ARG A 106 ? 0.21591 0.32312 0.32479 -0.00061 -0.05018 -0.02609 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A CA  
1536 C C   . ARG A 106 ? 0.17230 0.28784 0.28761 -0.00981 -0.04624 -0.02795 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A C   
1537 O O   . ARG A 106 ? 0.16500 0.29120 0.28280 -0.00597 -0.04709 -0.02468 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A O   
1538 C CB  . ARG A 106 ? 0.16890 0.29296 0.27531 0.00003  -0.05578 -0.03457 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A CB  
1539 C CG  . ARG A 106 ? 0.19204 0.34087 0.30225 0.00604  -0.06393 -0.03752 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A CG  
1540 C CD  . ARG A 106 ? 0.26213 0.43509 0.38743 -0.00431 -0.06297 -0.04958 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A CD  
1541 N NE  . ARG A 106 ? 0.22927 0.40510 0.35414 -0.01355 -0.06316 -0.06009 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A NE  
1542 C CZ  . ARG A 106 ? 0.21701 0.40622 0.33637 -0.00853 -0.07343 -0.06758 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A CZ  
1543 N NH1 . ARG A 106 ? 0.41015 0.59987 0.51771 0.00627  -0.08228 -0.06188 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A NH1 
1544 N NH2 . ARG A 106 ? 0.33467 0.52576 0.45281 -0.01836 -0.07300 -0.07824 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A NH2 
1558 N N   . GLU A 107 ? 0.15118 0.26044 0.26774 -0.02361 -0.04043 -0.03422 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A N   
1559 C CA  . GLU A 107 ? 0.14453 0.25994 0.26431 -0.03746 -0.03327 -0.03722 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CA  
1560 C C   . GLU A 107 ? 0.19111 0.28371 0.29947 -0.03673 -0.02933 -0.02528 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A C   
1561 O O   . GLU A 107 ? 0.19778 0.30332 0.30742 -0.04130 -0.02501 -0.02523 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A O   
1562 C CB  . GLU A 107 ? 0.16604 0.27083 0.28460 -0.05513 -0.02670 -0.04588 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CB  
1563 C CG  . GLU A 107 ? 0.25238 0.36293 0.37229 -0.07502 -0.01613 -0.05092 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CG  
1564 C CD  . GLU A 107 ? 0.48028 0.57427 0.59584 -0.09519 -0.00875 -0.05967 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CD  
1565 O OE1 . GLU A 107 ? 0.57324 0.63103 0.67585 -0.09276 -0.01005 -0.05555 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A OE1 
1566 O OE2 . GLU A 107 ? 0.76002 0.87812 0.88650 -0.11369 -0.00147 -0.07249 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A OE2 
1573 N N   . ARG A 108 ? 0.16944 0.22933 0.26655 -0.03044 -0.03133 -0.01670 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A N   
1574 C CA  . ARG A 108 ? 0.17181 0.20794 0.25499 -0.02749 -0.03111 -0.00544 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CA  
1575 C C   . ARG A 108 ? 0.19482 0.25066 0.28210 -0.01730 -0.03454 -0.00136 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A C   
1576 O O   . ARG A 108 ? 0.22155 0.27610 0.30043 -0.02180 -0.03056 0.00236  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A O   
1577 C CB  . ARG A 108 ? 0.22297 0.22747 0.29899 -0.01721 -0.03688 0.00011  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CB  
1578 C CG  . ARG A 108 ? 0.27059 0.24933 0.32998 -0.01208 -0.04037 0.01124  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CG  
1579 C CD  . ARG A 108 ? 0.34740 0.30305 0.40622 0.00275  -0.04963 0.01381  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CD  
1580 N NE  . ARG A 108 ? 0.39592 0.32353 0.44895 -0.00009 -0.04944 0.00986  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NE  
1581 C CZ  . ARG A 108 ? 0.39645 0.28133 0.42545 -0.00339 -0.05132 0.01585  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CZ  
1582 N NH1 . ARG A 108 ? 0.50343 0.36993 0.50993 -0.00541 -0.05297 0.02659  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NH1 
1583 N NH2 . ARG A 108 ? 0.42919 0.28587 0.45278 -0.00478 -0.05176 0.01104  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NH2 
1597 N N   . VAL A 109 ? 0.15349 0.22429 0.25025 -0.00456 -0.04114 -0.00231 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A N   
1598 C CA  . VAL A 109 ? 0.13267 0.21571 0.23070 0.00543  -0.04502 0.00140  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CA  
1599 C C   . VAL A 109 ? 0.13784 0.24746 0.24246 0.00136  -0.04196 -0.00501 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A C   
1600 O O   . VAL A 109 ? 0.14849 0.26152 0.24964 0.00314  -0.04032 -0.00263 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A O   
1601 C CB  . VAL A 109 ? 0.17786 0.26625 0.27974 0.01661  -0.05128 0.00131  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CB  
1602 C CG1 . VAL A 109 ? 0.21085 0.30890 0.31173 0.02556  -0.05530 0.00385  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CG1 
1603 C CG2 . VAL A 109 ? 0.20258 0.27157 0.30302 0.02062  -0.05259 0.00463  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CG2 
1613 N N   . GLU A 110 ? 0.15682 0.28850 0.27260 -0.00323 -0.04181 -0.01536 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A N   
1614 C CA  . GLU A 110 ? 0.12083 0.28550 0.24958 -0.00455 -0.04066 -0.02557 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CA  
1615 C C   . GLU A 110 ? 0.16726 0.33311 0.29364 -0.01996 -0.02833 -0.02755 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A C   
1616 O O   . GLU A 110 ? 0.13870 0.32562 0.27167 -0.01848 -0.02530 -0.03284 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A O   
1617 C CB  . GLU A 110 ? 0.15640 0.34565 0.29855 -0.00656 -0.04497 -0.03816 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CB  
1618 C CG  . GLU A 110 ? 0.14005 0.32544 0.27654 0.00887  -0.05709 -0.03551 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CG  
1619 C CD  . GLU A 110 ? 0.32496 0.52185 0.46228 0.00858  -0.06131 -0.04439 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CD  
1620 O OE1 . GLU A 110 ? 0.19255 0.40732 0.34261 -0.00459 -0.05682 -0.05565 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A OE1 
1621 O OE2 . GLU A 110 ? 0.20630 0.39322 0.32997 0.02025  -0.06905 -0.04062 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A OE2 
1628 N N   . THR A 111 ? 0.16895 0.30886 0.28273 -0.03506 -0.02061 -0.02361 ? ? ? ? ? ? 111 THR A N   
1629 C CA  . THR A 111 ? 0.17396 0.30456 0.27543 -0.05270 -0.00753 -0.02314 ? ? ? ? ? ? 111 THR A CA  
1630 C C   . THR A 111 ? 0.19235 0.30562 0.27646 -0.04537 -0.00797 -0.01216 ? ? ? ? ? ? 111 THR A C   
1631 O O   . THR A 111 ? 0.20411 0.32894 0.28437 -0.05373 0.00144  -0.01591 ? ? ? ? ? ? 111 THR A O   
1632 C CB  . THR A 111 ? 0.23936 0.33394 0.32344 -0.06888 -0.00148 -0.01917 ? ? ? ? ? ? 111 THR A CB  
1633 O OG1 . THR A 111 ? 0.25148 0.36579 0.35223 -0.07912 0.00066  -0.03236 ? ? ? ? ? ? 111 THR A OG1 
1634 C CG2 . THR A 111 ? 0.32830 0.39991 0.38792 -0.08840 0.01210  -0.01505 ? ? ? ? ? ? 111 THR A CG2 
1642 N N   . ILE A 112 ? 0.20214 0.29055 0.27669 -0.03049 -0.01836 -0.00063 ? ? ? ? ? ? 112 ILE A N   
1643 C CA  . ILE A 112 ? 0.21403 0.28801 0.27334 -0.02259 -0.02120 0.00827  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A CA  
1644 C C   . ILE A 112 ? 0.26451 0.37088 0.33712 -0.01438 -0.02142 0.00119  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A C   
1645 O O   . ILE A 112 ? 0.21736 0.32479 0.27929 -0.01779 -0.01559 0.00116  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A O   
1646 C CB  . ILE A 112 ? 0.20470 0.25561 0.25970 -0.00761 -0.03339 0.01756  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A CB  
1647 C CG1 . ILE A 112 ? 0.28158 0.29764 0.32269 -0.01219 -0.03478 0.02325  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A CG1 
1648 C CG2 . ILE A 112 ? 0.27945 0.32214 0.32273 0.00123  -0.03819 0.02395  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A CG2 
1649 C CD1 . ILE A 112 ? 0.36373 0.36833 0.41122 0.00305  -0.04611 0.02646  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A CD1 
1661 N N   . VAL A 113 ? 0.16212 0.29169 0.25482 -0.00248 -0.02892 -0.00505 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A N   
1662 C CA  . VAL A 113 ? 0.16433 0.31805 0.26760 0.00951  -0.03243 -0.01163 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CA  
1663 C C   . VAL A 113 ? 0.14852 0.33359 0.26315 0.00009  -0.02186 -0.02536 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A C   
1664 O O   . VAL A 113 ? 0.16550 0.36102 0.27931 0.00384  -0.01854 -0.02959 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A O   
1665 C CB  . VAL A 113 ? 0.17654 0.34083 0.29196 0.02387  -0.04404 -0.01456 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CB  
1666 C CG1 . VAL A 113 ? 0.25160 0.43413 0.37454 0.03661  -0.04825 -0.02241 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CG1 
1667 C CG2 . VAL A 113 ? 0.19529 0.33168 0.29952 0.03121  -0.05119 -0.00308 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CG2 
1677 N N   . ALA A 114 ? 0.12213 0.32519 0.24922 -0.01315 -0.01564 -0.03484 ? ? ? ? ? ? 114 ALA A N   
1678 C CA  . ALA A 114 ? 0.12734 0.36838 0.27161 -0.02417 -0.00427 -0.05209 ? ? ? ? ? ? 114 ALA A CA  
1679 C C   . ALA A 114 ? 0.15240 0.37969 0.27596 -0.04278 0.01255  -0.04942 ? ? ? ? ? ? 114 ALA A C   
1680 O O   . ALA A 114 ? 0.16115 0.41722 0.29394 -0.04727 0.02265  -0.06235 ? ? ? ? ? ? 114 ALA A O   
1681 C CB  . ALA A 114 ? 0.15834 0.42193 0.32119 -0.03665 -0.00157 -0.06417 ? ? ? ? ? ? 114 ALA A CB  
1687 N N   . ASP A 115 ? 0.19324 0.37559 0.28683 -0.05349 0.01555  -0.03373 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A N   
1688 C CA  . ASP A 115 ? 0.27780 0.43681 0.34113 -0.07088 0.02958  -0.02833 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A CA  
1689 C C   . ASP A 115 ? 0.21163 0.36375 0.26163 -0.05737 0.02547  -0.02293 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A C   
1690 O O   . ASP A 115 ? 0.30114 0.45752 0.33708 -0.06872 0.03870  -0.02747 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A O   
1691 C CB  . ASP A 115 ? 0.38622 0.49253 0.41725 -0.08199 0.02957  -0.01245 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A CB  
1692 C CG  . ASP A 115 ? 0.37337 0.48027 0.40856 -0.10398 0.04003  -0.01953 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A CG  
1693 O OD1 . ASP A 115 ? 0.65606 0.80850 0.72012 -0.11325 0.04867  -0.03786 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A OD1 
1694 O OD2 . ASP A 115 ? 0.76047 0.82226 0.77089 -0.11135 0.03865  -0.00817 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A OD2 
1699 N N   . ASP A 116 ? 0.22420 0.36509 0.27679 -0.03518 0.00849  -0.01434 ? ? ? ? ? ? 116 ASP A N   
1700 C CA  . ASP A 116 ? 0.26693 0.40389 0.30994 -0.02254 0.00383  -0.01176 ? ? ? ? ? ? 116 ASP A CA  
1701 C C   . ASP A 116 ? 0.30696 0.48638 0.37251 -0.01710 0.00931  -0.02946 ? ? ? ? ? ? 116 ASP A C   
1702 O O   . ASP A 116 ? 0.27578 0.45815 0.32910 -0.01973 0.01716  -0.03366 ? ? ? ? ? ? 116 ASP A O   
1703 C CB  . ASP A 116 ? 0.33610 0.45660 0.38158 -0.00270 -0.01391 -0.00210 ? ? ? ? ? ? 116 ASP A CB  
1704 C CG  . ASP A 116 ? 0.37880 0.45933 0.40226 -0.00462 -0.02030 0.01289  ? ? ? ? ? ? 116 ASP A CG  
1705 O OD1 . ASP A 116 ? 0.39753 0.45459 0.39523 -0.01868 -0.01314 0.01852  ? ? ? ? ? ? 116 ASP A OD1 
1706 O OD2 . ASP A 116 ? 0.35358 0.42527 0.38437 0.00792  -0.03246 0.01813  ? ? ? ? ? ? 116 ASP A OD2 
1711 N N   . ALA A 117 ? 0.20465 0.41701 0.30229 -0.00823 0.00425  -0.04128 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A N   
1712 C CA  . ALA A 117 ? 0.14361 0.39775 0.26625 0.00152  0.00603  -0.06044 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A CA  
1713 C C   . ALA A 117 ? 0.16143 0.44431 0.28923 -0.01921 0.02709  -0.07610 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A C   
1714 O O   . ALA A 117 ? 0.22986 0.53678 0.36510 -0.01518 0.03394  -0.08988 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A O   
1715 C CB  . ALA A 117 ? 0.16350 0.44320 0.31571 0.01664  -0.00713 -0.06937 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A CB  
1721 N N   . ALA A 118 ? 0.23527 0.51541 0.35848 -0.04292 0.03894  -0.07564 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A N   
1722 C CA  . ALA A 118 ? 0.20199 0.50892 0.32860 -0.06802 0.06220  -0.09163 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A CA  
1723 C C   . ALA A 118 ? 0.29345 0.57383 0.38167 -0.08049 0.07594  -0.08465 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A C   
1724 O O   . ALA A 118 ? 0.27702 0.58659 0.36935 -0.09476 0.09519  -0.10167 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A O   
1725 C CB  . ALA A 118 ? 0.25552 0.55621 0.37998 -0.09328 0.07186  -0.09109 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A CB  
1731 N N   . ALA A 119 ? 0.29398 0.52135 0.34503 -0.07520 0.06610  -0.06150 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A N   
1732 C CA  . ALA A 119 ? 0.35544 0.55066 0.36321 -0.08508 0.07483  -0.05252 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A CA  
1733 C C   . ALA A 119 ? 0.37274 0.58552 0.38555 -0.06789 0.07201  -0.06124 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A C   
1734 O O   . ALA A 119 ? 0.58004 0.77549 0.55899 -0.07763 0.08210  -0.05913 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A O   
1735 C CB  . ALA A 119 ? 0.33730 0.47260 0.30734 -0.08171 0.06095  -0.02690 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A CB  
1741 N N   . LEU A 120 ? 0.38352 0.62567 0.43318 -0.04292 0.05823  -0.07085 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A N   
1742 C CA  . LEU A 120 ? 0.35357 0.60727 0.40756 -0.02465 0.05386  -0.07968 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CA  
1743 C C   . LEU A 120 ? 0.47823 0.77185 0.54158 -0.03644 0.07572  -0.10340 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A C   
1744 O O   . LEU A 120 ? 0.66255 1.00024 0.75850 -0.04435 0.08635  -0.12227 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A O   
1745 C CB  . LEU A 120 ? 0.45480 0.72497 0.54225 0.00394  0.03403  -0.08469 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CB  
1746 C CG  . LEU A 120 ? 0.33911 0.57362 0.41873 0.01529  0.01442  -0.06416 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CG  
1747 C CD1 . LEU A 120 ? 0.28539 0.53454 0.39274 0.03926  -0.00222 -0.07001 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CD1 
1748 C CD2 . LEU A 120 ? 0.40134 0.59488 0.44736 0.01798  0.00803  -0.04871 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CD2 
1760 N N   . ASP B 11  ? 0.88766 1.09307 1.00425 0.10499  0.13740  0.35822  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B N   
1761 C CA  . ASP B 11  ? 0.68938 0.79287 0.77944 0.08741  0.15992  0.30380  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B CA  
1762 C C   . ASP B 11  ? 0.70404 0.75230 0.78606 0.07686  0.15318  0.25557  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B C   
1763 O O   . ASP B 11  ? 0.69957 0.79360 0.77728 0.08097  0.12593  0.26150  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B O   
1764 C CB  . ASP B 11  ? 0.89273 1.03286 0.92400 0.05820  0.15073  0.28301  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B CB  
1765 C CG  . ASP B 11  ? 0.91414 0.96772 0.94182 0.04105  0.18056  0.23763  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B CG  
1766 O OD1 . ASP B 11  ? 0.83124 0.83839 0.88036 0.04722  0.20793  0.24920  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B OD1 
1767 O OD2 . ASP B 11  ? 0.65979 0.69804 0.66944 0.01985  0.16580  0.17592  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B OD2 
1771 N N   . ALA B 12  ? 0.94955 0.90609 1.02924 0.05824  0.17438  0.20477  ? ? ? ? ? ? 12  ALA B N   
1772 C CA  . ALA B 12  ? 0.57618 0.48609 0.64719 0.03976  0.15887  0.14733  ? ? ? ? ? ? 12  ALA B CA  
1773 C C   . ALA B 12  ? 0.31365 0.28409 0.34783 0.02461  0.11011  0.09834  ? ? ? ? ? ? 12  ALA B C   
1774 O O   . ALA B 12  ? 0.30467 0.26101 0.33464 0.01716  0.08598  0.05764  ? ? ? ? ? ? 12  ALA B O   
1775 C CB  . ALA B 12  ? 1.04507 0.88056 1.11699 0.01375  0.17779  0.09815  ? ? ? ? ? ? 12  ALA B CB  
1781 N N   . ARG B 13  ? 0.32641 0.35778 0.33480 0.01769  0.10288  0.10055  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B N   
1782 C CA  . ARG B 13  ? 0.32250 0.39811 0.30058 0.00039  0.07465  0.05053  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CA  
1783 C C   . ARG B 13  ? 0.32678 0.46831 0.28117 0.00037  0.04803  0.05522  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B C   
1784 O O   . ARG B 13  ? 0.40539 0.56862 0.33412 -0.01793 0.03364  0.00613  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B O   
1785 C CB  . ARG B 13  ? 0.35182 0.46384 0.30790 -0.01458 0.08732  0.04469  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CB  
1786 C CG  . ARG B 13  ? 0.33279 0.39017 0.31411 -0.02134 0.10968  0.02920  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CG  
1787 C CD  . ARG B 13  ? 0.39033 0.48175 0.35640 -0.03598 0.12509  0.01808  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CD  
1788 N NE  . ARG B 13  ? 0.35053 0.40227 0.34891 -0.04547 0.14206  0.00053  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B NE  
1789 C CZ  . ARG B 13  ? 0.38906 0.46091 0.39214 -0.05793 0.15887  -0.01614 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CZ  
1790 N NH1 . ARG B 13  ? 0.43961 0.55944 0.40957 -0.06593 0.16655  -0.02403 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B NH1 
1791 N NH2 . ARG B 13  ? 0.40594 0.45521 0.44545 -0.06891 0.17089  -0.02578 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B NH2 
1805 N N   . ASP B 14  ? 0.30706 0.48219 0.27560 0.01865  0.04621  0.11458  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B N   
1806 C CA  . ASP B 14  ? 0.35013 0.60284 0.30041 0.01337  0.01782  0.12408  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B CA  
1807 C C   . ASP B 14  ? 0.33720 0.54206 0.31457 0.02616  0.00778  0.10622  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B C   
1808 O O   . ASP B 14  ? 0.33431 0.60160 0.30439 0.02306  -0.01434 0.11703  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B O   
1809 C CB  . ASP B 14  ? 0.37508 0.72429 0.33441 0.02450  0.01665  0.21398  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B CB  
1810 C CG  . ASP B 14  ? 0.59722 1.01609 0.51812 -0.00335 0.01433  0.21737  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B CG  
1811 O OD1 . ASP B 14  ? 0.74625 1.18572 0.61725 -0.04114 0.00444  0.15439  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B OD1 
1812 O OD2 . ASP B 14  ? 0.97402 1.41217 0.92600 0.01181  0.02706  0.27440  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B OD2 
1817 N N   . LEU B 15  ? 0.25193 0.35491 0.25558 0.03295  0.02356  0.07822  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B N   
1818 C CA  . LEU B 15  ? 0.22872 0.28114 0.25200 0.03863  0.01800  0.05929  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CA  
1819 C C   . LEU B 15  ? 0.19869 0.26914 0.19021 0.02022  -0.01312 0.00107  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B C   
1820 O O   . LEU B 15  ? 0.23259 0.31687 0.19675 0.00239  -0.01922 -0.03881 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B O   
1821 C CB  . LEU B 15  ? 0.24500 0.19202 0.28836 0.03287  0.04341  0.03689  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CB  
1822 C CG  . LEU B 15  ? 0.37725 0.27242 0.45494 0.04464  0.09166  0.08257  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CG  
1823 C CD1 . LEU B 15  ? 0.44423 0.28165 0.51277 0.01473  0.10159  0.03469  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CD1 
1824 C CD2 . LEU B 15  ? 0.36275 0.27611 0.48136 0.07178  0.10883  0.13508  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CD2 
1836 N N   . THR B 16  ? 0.22370 0.28758 0.22471 0.02509  -0.02481 -0.00339 ? ? ? ? ? ? 16  THR B N   
1837 C CA  . THR B 16  ? 0.19169 0.25252 0.16651 0.00776  -0.04670 -0.06073 ? ? ? ? ? ? 16  THR B CA  
1838 C C   . THR B 16  ? 0.20323 0.18552 0.18649 -0.00237 -0.02814 -0.06793 ? ? ? ? ? ? 16  THR B C   
1839 O O   . THR B 16  ? 0.23369 0.17626 0.22595 -0.00246 -0.01552 -0.05891 ? ? ? ? ? ? 16  THR B O   
1840 C CB  . THR B 16  ? 0.20518 0.27697 0.19027 0.01343  -0.05864 -0.05438 ? ? ? ? ? ? 16  THR B CB  
1841 O OG1 . THR B 16  ? 0.23841 0.22792 0.25898 0.02600  -0.04080 -0.04539 ? ? ? ? ? ? 16  THR B OG1 
1842 C CG2 . THR B 16  ? 0.25255 0.42808 0.24494 0.02088  -0.06536 0.00440  ? ? ? ? ? ? 16  THR B CG2 
1850 N N   . ALA B 17  ? 0.32206 0.29429 0.12009 -0.03788 0.00541  -0.01963 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B N   
1851 C CA  . ALA B 17  ? 0.29046 0.26877 0.14225 -0.02457 0.02253  -0.02342 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B CA  
1852 C C   . ALA B 17  ? 0.28862 0.29810 0.19004 -0.01391 0.00222  -0.01214 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B C   
1853 O O   . ALA B 17  ? 0.23829 0.25889 0.17823 -0.00219 0.00838  -0.00575 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B O   
1854 C CB  . ALA B 17  ? 0.33711 0.29316 0.18234 -0.03016 0.03663  -0.04219 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B CB  
1860 N N   . PHE B 18  ? 0.22742 0.25219 0.12904 -0.01968 -0.02123 -0.01118 ? ? ? ? ? ? 18  PHE B N   
1861 C CA  . PHE B 18  ? 0.19942 0.24990 0.14387 -0.01137 -0.03400 -0.00365 ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CA  
1862 C C   . PHE B 18  ? 0.14956 0.21044 0.11056 -0.00064 -0.03681 0.01022  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B C   
1863 O O   . PHE B 18  ? 0.18953 0.25874 0.18230 0.00750  -0.03316 0.01295  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B O   
1864 C CB  . PHE B 18  ? 0.20565 0.27474 0.15402 -0.02064 -0.05455 -0.00635 ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CB  
1865 C CG  . PHE B 18  ? 0.19861 0.29102 0.18958 -0.01440 -0.05989 -0.00260 ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CG  
1866 C CD1 . PHE B 18  ? 0.23151 0.31785 0.23604 -0.01607 -0.04941 -0.00838 ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CD1 
1867 C CD2 . PHE B 18  ? 0.22870 0.33484 0.24207 -0.00565 -0.06969 0.00598  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CD2 
1868 C CE1 . PHE B 18  ? 0.17219 0.27435 0.20479 -0.01352 -0.04996 -0.00625 ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CE1 
1869 C CE2 . PHE B 18  ? 0.21291 0.32497 0.25913 -0.00080 -0.06503 0.00466  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CE2 
1870 C CZ  . PHE B 18  ? 0.13313 0.24734 0.18623 -0.00631 -0.05562 -0.00095 ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CZ  
1880 N N   . GLN B 19  ? 0.21096 0.26634 0.14534 -0.00216 -0.04341 0.01932  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B N   
1881 C CA  . GLN B 19  ? 0.22480 0.28096 0.17179 0.00688  -0.04357 0.03343  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B CA  
1882 C C   . GLN B 19  ? 0.21128 0.25729 0.17009 0.00903  -0.02024 0.03201  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B C   
1883 O O   . GLN B 19  ? 0.21237 0.26512 0.20164 0.01481  -0.01850 0.03634  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B O   
1884 C CB  . GLN B 19  ? 0.26178 0.30579 0.16951 0.00453  -0.05557 0.04722  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B CB  
1885 C CG  . GLN B 19  ? 0.29716 0.35889 0.21380 0.00684  -0.08306 0.05023  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B CG  
1886 C CD  . GLN B 19  ? 0.37904 0.42540 0.25688 0.00711  -0.09610 0.06031  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B CD  
1887 O OE1 . GLN B 19  ? 0.41720 0.43874 0.23995 -0.00288 -0.08803 0.06396  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B OE1 
1888 N NE2 . GLN B 19  ? 0.42224 0.48363 0.32681 0.01862  -0.11358 0.06392  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B NE2 
1897 N N   . LYS B 20  ? 0.22819 0.25847 0.16587 0.00318  -0.00090 0.02436  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B N   
1898 C CA  . LYS B 20  ? 0.20054 0.22990 0.16425 0.00565  0.02217  0.02171  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CA  
1899 C C   . LYS B 20  ? 0.19262 0.24232 0.20565 0.01352  0.01715  0.01729  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B C   
1900 O O   . LYS B 20  ? 0.21417 0.27512 0.26210 0.01622  0.02256  0.01916  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B O   
1901 C CB  . LYS B 20  ? 0.21858 0.22823 0.15685 -0.00038 0.04795  0.01132  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CB  
1902 C CG  . LYS B 20  ? 0.30277 0.28592 0.18032 -0.01156 0.05686  0.01653  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CG  
1903 C CD  . LYS B 20  ? 0.53168 0.48954 0.37452 -0.02021 0.08679  0.00107  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CD  
1904 C CE  . LYS B 20  ? 0.69741 0.66183 0.58958 -0.01447 0.12088  -0.00654 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CE  
1905 N NZ  . LYS B 20  ? 0.74963 0.68645 0.61233 -0.02111 0.15681  -0.02433 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B NZ  
1919 N N   . ASN B 21  ? 0.17943 0.23261 0.19294 0.01491  0.00577  0.01192  ? ? ? ? ? ? 21  ASN B N   
1920 C CA  . ASN B 21  ? 0.14055 0.20590 0.18783 0.02124  -0.00044 0.01097  ? ? ? ? ? ? 21  ASN B CA  
1921 C C   . ASN B 21  ? 0.15644 0.23536 0.21855 0.02207  -0.01455 0.01630  ? ? ? ? ? ? 21  ASN B C   
1922 O O   . ASN B 21  ? 0.13969 0.22798 0.22598 0.02454  -0.01859 0.01689  ? ? ? ? ? ? 21  ASN B O   
1923 C CB  . ASN B 21  ? 0.18909 0.24543 0.22590 0.02005  -0.00413 0.00509  ? ? ? ? ? ? 21  ASN B CB  
1924 C CG  . ASN B 21  ? 0.22204 0.25874 0.25168 0.02112  0.01407  -0.00310 ? ? ? ? ? ? 21  ASN B CG  
1925 O OD1 . ASN B 21  ? 0.20478 0.24099 0.25135 0.02646  0.03069  -0.00421 ? ? ? ? ? ? 21  ASN B OD1 
1926 N ND2 . ASN B 21  ? 0.24815 0.26747 0.25660 0.01507  0.01437  -0.01071 ? ? ? ? ? ? 21  ASN B ND2 
1933 N N   . ILE B 22  ? 0.14700 0.22640 0.19575 0.02012  -0.02258 0.01969  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B N   
1934 C CA  . ILE B 22  ? 0.13407 0.21985 0.19825 0.02200  -0.02892 0.02254  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CA  
1935 C C   . ILE B 22  ? 0.18428 0.26729 0.26277 0.02081  -0.02098 0.02511  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B C   
1936 O O   . ILE B 22  ? 0.13004 0.21853 0.22686 0.01884  -0.02391 0.02165  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B O   
1937 C CB  . ILE B 22  ? 0.18229 0.26835 0.23902 0.02420  -0.03694 0.02740  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CB  
1938 C CG1 . ILE B 22  ? 0.17442 0.26152 0.22639 0.02045  -0.04221 0.01914  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CG1 
1939 C CG2 . ILE B 22  ? 0.13482 0.21589 0.20652 0.02766  -0.03591 0.02745  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CG2 
1940 C CD1 . ILE B 22  ? 0.16633 0.25656 0.21779 0.02234  -0.05206 0.02153  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CD1 
1952 N N   . LEU B 23  ? 0.15104 0.22377 0.21793 0.01877  -0.00990 0.03021  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B N   
1953 C CA  . LEU B 23  ? 0.15147 0.22105 0.23531 0.01401  0.00184  0.03230  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B CA  
1954 C C   . LEU B 23  ? 0.18853 0.27706 0.30812 0.01231  0.00410  0.02493  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B C   
1955 O O   . LEU B 23  ? 0.14704 0.24354 0.29274 0.00638  0.00278  0.02261  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B O   
1956 C CB  . LEU B 23  ? 0.20907 0.26029 0.26732 0.00966  0.01855  0.03945  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B CB  
1957 C CG  . LEU B 23  ? 0.19389 0.22462 0.21324 0.01161  0.01094  0.05205  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B CG  
1958 C CD1 . LEU B 23  ? 0.25680 0.26304 0.23941 0.00373  0.02974  0.06015  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B CD1 
1959 C CD2 . LEU B 23  ? 0.19461 0.21898 0.22858 0.01599  0.00230  0.05871  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B CD2 
1971 N N   . THR B 24  ? 0.14926 0.24438 0.27269 0.01725  0.00620  0.02132  ? ? ? ? ? ? 24  THR B N   
1972 C CA  . THR B 24  ? 0.10562 0.22097 0.26965 0.02030  0.00362  0.01803  ? ? ? ? ? ? 24  THR B CA  
1973 C C   . THR B 24  ? 0.10450 0.21891 0.25622 0.01780  -0.01724 0.01432  ? ? ? ? ? ? 24  THR B C   
1974 O O   . THR B 24  ? 0.12420 0.24918 0.29245 0.01357  -0.02323 0.01200  ? ? ? ? ? ? 24  THR B O   
1975 C CB  . THR B 24  ? 0.12682 0.23835 0.29051 0.02921  0.01037  0.01566  ? ? ? ? ? ? 24  THR B CB  
1976 O OG1 . THR B 24  ? 0.22753 0.32526 0.37644 0.02693  0.03579  0.01251  ? ? ? ? ? ? 24  THR B OG1 
1977 C CG2 . THR B 24  ? 0.12048 0.24070 0.30694 0.03389  0.00317  0.01342  ? ? ? ? ? ? 24  THR B CG2 
1985 N N   . VAL B 25  ? 0.10029 0.20373 0.22340 0.01906  -0.02551 0.01362  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B N   
1986 C CA  . VAL B 25  ? 0.09250 0.19427 0.20212 0.01567  -0.03698 0.01050  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B CA  
1987 C C   . VAL B 25  ? 0.10124 0.20699 0.22300 0.00683  -0.03989 0.00805  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B C   
1988 O O   . VAL B 25  ? 0.15016 0.26224 0.27547 0.00029  -0.05028 0.00475  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B O   
1989 C CB  . VAL B 25  ? 0.11824 0.20953 0.20321 0.01699  -0.03858 0.00927  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B CB  
1990 C CG1 . VAL B 25  ? 0.18813 0.27934 0.26415 0.01087  -0.04676 0.00697  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B CG1 
1991 C CG2 . VAL B 25  ? 0.11576 0.20196 0.19516 0.02210  -0.03912 0.01164  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B CG2 
2001 N N   . LEU B 26  ? 0.11009 0.21137 0.24108 0.00556  -0.03246 0.01037  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B N   
2002 C CA  . LEU B 26  ? 0.09257 0.18903 0.23723 -0.00378 -0.03168 0.00643  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CA  
2003 C C   . LEU B 26  ? 0.16593 0.27433 0.34286 -0.01364 -0.02737 0.00504  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B C   
2004 O O   . LEU B 26  ? 0.15552 0.25943 0.34203 -0.02663 -0.02860 -0.00249 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B O   
2005 C CB  . LEU B 26  ? 0.14155 0.21605 0.27133 0.00131  -0.02072 0.01157  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CB  
2006 C CG  . LEU B 26  ? 0.18486 0.25478 0.29830 0.00963  -0.02463 0.01064  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CG  
2007 C CD1 . LEU B 26  ? 0.15489 0.21002 0.26481 0.01845  -0.01923 0.01942  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CD1 
2008 C CD2 . LEU B 26  ? 0.19810 0.26328 0.30720 0.00268  -0.02750 -0.00228 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CD2 
2020 N N   . GLY B 27  ? 0.10484 0.22437 0.29451 -0.00917 -0.01897 0.00942  ? ? ? ? ? ? 27  GLY B N   
2021 C CA  . GLY B 27  ? 0.08929 0.22346 0.30940 -0.01754 -0.01345 0.00619  ? ? ? ? ? ? 27  GLY B CA  
2022 C C   . GLY B 27  ? 0.12130 0.27095 0.34545 -0.02177 -0.03318 0.00039  ? ? ? ? ? ? 27  GLY B C   
2023 O O   . GLY B 27  ? 0.15121 0.31504 0.40148 -0.03371 -0.03487 -0.00422 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B O   
2027 N N   . GLU B 28  ? 0.11902 0.26643 0.31682 -0.01390 -0.04748 0.00149  ? ? ? ? ? ? 28  GLU B N   
2028 C CA  . GLU B 28  ? 0.11692 0.27818 0.31405 -0.01854 -0.06705 -0.00116 ? ? ? ? ? ? 28  GLU B CA  
2029 C C   . GLU B 28  ? 0.11781 0.27299 0.30438 -0.03623 -0.07650 -0.01077 ? ? ? ? ? ? 28  GLU B C   
2030 O O   . GLU B 28  ? 0.16017 0.33129 0.36013 -0.04934 -0.08824 -0.01681 ? ? ? ? ? ? 28  GLU B O   
2031 C CB  . GLU B 28  ? 0.10635 0.26085 0.27586 -0.00695 -0.07645 0.00396  ? ? ? ? ? ? 28  GLU B CB  
2032 C CG  . GLU B 28  ? 0.13311 0.30187 0.30197 -0.01097 -0.09883 0.00366  ? ? ? ? ? ? 28  GLU B CG  
2033 C CD  . GLU B 28  ? 0.36120 0.51901 0.50354 -0.00044 -0.10904 0.01147  ? ? ? ? ? ? 28  GLU B CD  
2034 O OE1 . GLU B 28  ? 0.23955 0.37567 0.35331 0.00306  -0.10106 0.01294  ? ? ? ? ? ? 28  GLU B OE1 
2035 O OE2 . GLU B 28  ? 0.37108 0.54271 0.52370 0.00366  -0.12635 0.01720  ? ? ? ? ? ? 28  GLU B OE2 
2042 N N   . GLU B 29  ? 0.16693 0.29903 0.33034 -0.03789 -0.07227 -0.01422 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B N   
2043 C CA  . GLU B 29  ? 0.14677 0.26256 0.29772 -0.05551 -0.07726 -0.02802 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B CA  
2044 C C   . GLU B 29  ? 0.12702 0.21652 0.26022 -0.04801 -0.06360 -0.03021 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B C   
2045 O O   . GLU B 29  ? 0.16146 0.25219 0.28535 -0.03240 -0.05959 -0.02054 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B O   
2046 C CB  . GLU B 29  ? 0.22549 0.34379 0.34483 -0.06519 -0.09660 -0.03518 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B CB  
2047 C CG  . GLU B 29  ? 0.28813 0.39788 0.37309 -0.05301 -0.10127 -0.02939 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B CG  
2048 C CD  . GLU B 29  ? 0.64873 0.75673 0.70129 -0.05893 -0.11997 -0.03378 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B CD  
2049 O OE1 . GLU B 29  ? 0.50405 0.63539 0.57503 -0.05797 -0.13390 -0.02988 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B OE1 
2050 O OE2 . GLU B 29  ? 0.57520 0.65644 0.58193 -0.06518 -0.12013 -0.04012 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B OE2 
2057 N N   . ALA B 30  ? 0.15147 0.21341 0.27410 -0.05714 -0.05088 -0.04184 ? ? ? ? ? ? 30  ALA B N   
2058 C CA  . ALA B 30  ? 0.15603 0.19163 0.25907 -0.04569 -0.03344 -0.04290 ? ? ? ? ? ? 30  ALA B CA  
2059 C C   . ALA B 30  ? 0.24497 0.27929 0.31513 -0.04397 -0.03830 -0.04804 ? ? ? ? ? ? 30  ALA B C   
2060 O O   . ALA B 30  ? 0.21445 0.25023 0.26044 -0.05793 -0.05278 -0.05639 ? ? ? ? ? ? 30  ALA B O   
2061 C CB  . ALA B 30  ? 0.19097 0.19217 0.29258 -0.05482 -0.01719 -0.05590 ? ? ? ? ? ? 30  ALA B CB  
2067 N N   . ARG B 31  ? 0.18226 0.21332 0.25002 -0.02864 -0.02654 -0.04251 ? ? ? ? ? ? 31  ARG B N   
2068 C CA  . ARG B 31  ? 0.21793 0.25001 0.25888 -0.02811 -0.02673 -0.04517 ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CA  
2069 C C   . ARG B 31  ? 0.24944 0.27105 0.29597 -0.01806 -0.00530 -0.05002 ? ? ? ? ? ? 31  ARG B C   
2070 O O   . ARG B 31  ? 0.22483 0.24899 0.30074 -0.00400 0.00128  -0.04207 ? ? ? ? ? ? 31  ARG B O   
2071 C CB  . ARG B 31  ? 0.23436 0.28814 0.27784 -0.02016 -0.03931 -0.02990 ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CB  
2072 C CG  . ARG B 31  ? 0.39674 0.46484 0.44218 -0.02572 -0.06068 -0.02377 ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CG  
2073 C CD  . ARG B 31  ? 0.40716 0.48187 0.44023 -0.01937 -0.06981 -0.01242 ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CD  
2074 N NE  . ARG B 31  ? 0.37334 0.45964 0.41175 -0.01876 -0.08599 -0.00565 ? ? ? ? ? ? 31  ARG B NE  
2075 C CZ  . ARG B 31  ? 0.69409 0.77505 0.70690 -0.02702 -0.10004 -0.00780 ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CZ  
2076 N NH1 . ARG B 31  ? 0.78387 0.84365 0.75350 -0.04190 -0.10104 -0.01766 ? ? ? ? ? ? 31  ARG B NH1 
2077 N NH2 . ARG B 31  ? 0.55144 0.64650 0.57806 -0.02149 -0.11129 -0.00078 ? ? ? ? ? ? 31  ARG B NH2 
2091 N N   . TYR B 32  ? 0.26586 0.27626 0.28444 -0.02551 0.00542  -0.06213 ? ? ? ? ? ? 32  TYR B N   
2092 C CA  . TYR B 32  ? 0.24595 0.25761 0.27988 -0.01562 0.02683  -0.06606 ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CA  
2093 C C   . TYR B 32  ? 0.20300 0.24229 0.25605 -0.00529 0.01833  -0.05006 ? ? ? ? ? ? 32  TYR B C   
2094 O O   . TYR B 32  ? 0.20449 0.25292 0.24390 -0.00844 0.00122  -0.03962 ? ? ? ? ? ? 32  TYR B O   
2095 C CB  . TYR B 32  ? 0.28350 0.27540 0.27787 -0.02995 0.04537  -0.08381 ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CB  
2096 C CG  . TYR B 32  ? 0.35563 0.31397 0.32567 -0.04266 0.05876  -0.10531 ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CG  
2097 C CD1 . TYR B 32  ? 0.39177 0.33423 0.39423 -0.03236 0.08335  -0.11688 ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CD1 
2098 C CD2 . TYR B 32  ? 0.78745 0.72757 0.70152 -0.06533 0.04569  -0.11433 ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CD2 
2099 C CE1 . TYR B 32  ? 0.46031 0.36436 0.43814 -0.04570 0.09961  -0.13999 ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CE1 
2100 C CE2 . TYR B 32  ? 0.92329 0.82948 0.80889 -0.08164 0.05740  -0.13776 ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CE2 
2101 C CZ  . TYR B 32  ? 0.82221 0.70781 0.73886 -0.07245 0.08694  -0.15211 ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CZ  
2102 O OH  . TYR B 32  ? 0.83960 0.69265 0.73263 -0.08616 0.09805  -0.16917 ? ? ? ? ? ? 32  TYR B OH  
2112 N N   . GLY B 33  ? 0.18853 0.24116 0.27723 0.00710  0.03011  -0.04905 ? ? ? ? ? ? 33  GLY B N   
2113 C CA  . GLY B 33  ? 0.16508 0.24422 0.27260 0.01332  0.02016  -0.03668 ? ? ? ? ? ? 33  GLY B CA  
2114 C C   . GLY B 33  ? 0.14916 0.22941 0.22710 0.00059  0.01958  -0.03681 ? ? ? ? ? ? 33  GLY B C   
2115 O O   . GLY B 33  ? 0.14561 0.23376 0.21805 0.00031  0.00493  -0.02617 ? ? ? ? ? ? 33  GLY B O   
2119 N N   . LEU B 34  ? 0.17441 0.24083 0.22903 -0.01077 0.03854  -0.04899 ? ? ? ? ? ? 34  LEU B N   
2120 C CA  . LEU B 34  ? 0.22388 0.28261 0.24296 -0.02414 0.04023  -0.04621 ? ? ? ? ? ? 34  LEU B CA  
2121 C C   . LEU B 34  ? 0.23794 0.28344 0.22056 -0.02782 0.01631  -0.03468 ? ? ? ? ? ? 34  LEU B C   
2122 O O   . LEU B 34  ? 0.25910 0.30075 0.22553 -0.03135 0.00945  -0.02459 ? ? ? ? ? ? 34  LEU B O   
2123 C CB  . LEU B 34  ? 0.30295 0.34080 0.29033 -0.03834 0.06770  -0.06112 ? ? ? ? ? ? 34  LEU B CB  
2124 C CG  . LEU B 34  ? 0.40087 0.42029 0.34021 -0.05541 0.07574  -0.05735 ? ? ? ? ? ? 34  LEU B CG  
2125 C CD1 . LEU B 34  ? 0.35693 0.39889 0.33287 -0.05565 0.08407  -0.05292 ? ? ? ? ? ? 34  LEU B CD1 
2126 C CD2 . LEU B 34  ? 0.41367 0.40386 0.30663 -0.07206 0.10548  -0.07377 ? ? ? ? ? ? 34  LEU B CD2 
2138 N N   . ALA B 35  ? 0.20743 0.24569 0.18178 -0.02725 0.00416  -0.03627 ? ? ? ? ? ? 35  ALA B N   
2139 C CA  . ALA B 35  ? 0.25586 0.29110 0.21171 -0.02879 -0.02068 -0.02516 ? ? ? ? ? ? 35  ALA B CA  
2140 C C   . ALA B 35  ? 0.23918 0.29329 0.22941 -0.01588 -0.03241 -0.01285 ? ? ? ? ? ? 35  ALA B C   
2141 O O   . ALA B 35  ? 0.20549 0.25843 0.18846 -0.01379 -0.04551 -0.00179 ? ? ? ? ? ? 35  ALA B O   
2142 C CB  . ALA B 35  ? 0.24974 0.27740 0.19480 -0.03578 -0.03016 -0.03315 ? ? ? ? ? ? 35  ALA B CB  
2148 N N   . ILE B 36  ? 0.20819 0.27583 0.23298 -0.00677 -0.02693 -0.01411 ? ? ? ? ? ? 36  ILE B N   
2149 C CA  . ILE B 36  ? 0.12890 0.20900 0.17416 0.00217  -0.03375 -0.00458 ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CA  
2150 C C   . ILE B 36  ? 0.14385 0.22362 0.18134 0.00039  -0.03167 -0.00109 ? ? ? ? ? ? 36  ILE B C   
2151 O O   . ILE B 36  ? 0.17682 0.25383 0.21231 0.00323  -0.03800 0.00567  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B O   
2152 C CB  . ILE B 36  ? 0.13644 0.22552 0.20766 0.01031  -0.02949 -0.00423 ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CB  
2153 C CG1 . ILE B 36  ? 0.16396 0.24466 0.24182 0.01032  -0.02792 -0.00749 ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CG1 
2154 C CG2 . ILE B 36  ? 0.14077 0.23182 0.21584 0.01458  -0.03431 0.00457  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CG2 
2155 C CD1 . ILE B 36  ? 0.17733 0.25767 0.27640 0.01993  -0.02322 -0.00343 ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CD1 
2167 N N   . LYS B 37  ? 0.15314 0.23435 0.19001 -0.00531 -0.01938 -0.00730 ? ? ? ? ? ? 37  LYS B N   
2168 C CA  . LYS B 37  ? 0.20080 0.28055 0.23284 -0.01189 -0.01436 -0.00614 ? ? ? ? ? ? 37  LYS B CA  
2169 C C   . LYS B 37  ? 0.19638 0.25170 0.19503 -0.01639 -0.01891 0.00184  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B C   
2170 O O   . LYS B 37  ? 0.23412 0.28112 0.23070 -0.01595 -0.02142 0.00713  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B O   
2171 C CB  . LYS B 37  ? 0.21965 0.30712 0.26180 -0.02010 0.00387  -0.01561 ? ? ? ? ? ? 37  LYS B CB  
2172 C CG  . LYS B 37  ? 0.40542 0.49306 0.44802 -0.03208 0.01257  -0.01654 ? ? ? ? ? ? 37  LYS B CG  
2173 C CD  . LYS B 37  ? 0.37819 0.47160 0.42996 -0.04364 0.03715  -0.02682 ? ? ? ? ? ? 37  LYS B CD  
2174 C CE  . LYS B 37  ? 0.51224 0.60059 0.56096 -0.06063 0.04868  -0.02751 ? ? ? ? ? ? 37  LYS B CE  
2175 N NZ  . LYS B 37  ? 1.02754 1.11533 1.07794 -0.07564 0.07921  -0.03716 ? ? ? ? ? ? 37  LYS B NZ  
2189 N N   . ARG B 38  ? 0.21545 0.25547 0.18497 -0.02090 -0.02093 0.00305  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B N   
2190 C CA  . ARG B 38  ? 0.25234 0.26767 0.18736 -0.02320 -0.03108 0.01537  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CA  
2191 C C   . ARG B 38  ? 0.24322 0.26307 0.19784 -0.00956 -0.04845 0.02547  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B C   
2192 O O   . ARG B 38  ? 0.25578 0.25790 0.20292 -0.00559 -0.05200 0.03616  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B O   
2193 C CB  . ARG B 38  ? 0.30438 0.30488 0.19968 -0.03165 -0.03693 0.01496  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CB  
2194 C CG  . ARG B 38  ? 0.83031 0.81616 0.69448 -0.04710 -0.01384 0.00462  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CG  
2195 C CD  . ARG B 38  ? 0.74896 0.70630 0.55052 -0.05912 -0.02249 0.00820  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CD  
2196 N NE  . ARG B 38  ? 0.51844 0.48491 0.32068 -0.05892 -0.03866 0.00056  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B NE  
2197 C CZ  . ARG B 38  ? 0.53380 0.50206 0.33810 -0.06545 -0.02209 -0.01921 ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CZ  
2198 N NH1 . ARG B 38  ? 0.50728 0.47485 0.32166 -0.06894 0.01059  -0.03220 ? ? ? ? ? ? 38  ARG B NH1 
2199 N NH2 . ARG B 38  ? 0.54605 0.51719 0.34841 -0.06860 -0.03700 -0.02686 ? ? ? ? ? ? 38  ARG B NH2 
2213 N N   . GLU B 39  ? 0.19837 0.23890 0.17991 -0.00245 -0.05639 0.02205  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B N   
2214 C CA  . GLU B 39  ? 0.16809 0.21714 0.17604 0.00962  -0.06732 0.02937  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B CA  
2215 C C   . GLU B 39  ? 0.18443 0.23045 0.20681 0.01538  -0.05616 0.02868  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B C   
2216 O O   . GLU B 39  ? 0.21424 0.25104 0.24617 0.02449  -0.05828 0.03566  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B O   
2217 C CB  . GLU B 39  ? 0.21705 0.28426 0.24817 0.01201  -0.06602 0.02084  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B CB  
2218 C CG  . GLU B 39  ? 0.27807 0.34669 0.29705 0.00474  -0.07709 0.01826  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B CG  
2219 C CD  . GLU B 39  ? 0.37820 0.44584 0.39454 0.00903  -0.09044 0.02669  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B CD  
2220 O OE1 . GLU B 39  ? 0.33321 0.40575 0.37260 0.02031  -0.08886 0.03257  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B OE1 
2221 O OE2 . GLU B 39  ? 0.47302 0.53428 0.46305 0.00074  -0.10307 0.02725  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B OE2 
2228 N N   . LEU B 40  ? 0.15242 0.20496 0.17683 0.01003  -0.04489 0.01975  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B N   
2229 C CA  . LEU B 40  ? 0.16337 0.21120 0.19182 0.01033  -0.03694 0.01630  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CA  
2230 C C   . LEU B 40  ? 0.23007 0.25245 0.24038 0.00459  -0.03146 0.01851  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B C   
2231 O O   . LEU B 40  ? 0.22352 0.22916 0.23421 0.00754  -0.02595 0.01778  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B O   
2232 C CB  . LEU B 40  ? 0.16398 0.22872 0.19884 0.00493  -0.03370 0.00844  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CB  
2233 C CG  . LEU B 40  ? 0.16209 0.24229 0.21068 0.01100  -0.03680 0.00890  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CG  
2234 C CD1 . LEU B 40  ? 0.21379 0.30597 0.26823 0.00829  -0.03775 0.00576  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CD1 
2235 C CD2 . LEU B 40  ? 0.18479 0.26019 0.23605 0.01667  -0.03347 0.01053  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CD2 
2247 N N   . GLU B 41  ? 0.23660 0.25055 0.22835 -0.00517 -0.02886 0.02014  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B N   
2248 C CA  . GLU B 41  ? 0.25604 0.23921 0.22649 -0.01349 -0.02065 0.02421  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CA  
2249 C C   . GLU B 41  ? 0.25543 0.21050 0.21610 -0.00124 -0.02864 0.03937  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B C   
2250 O O   . GLU B 41  ? 0.29212 0.21665 0.24643 -0.00085 -0.02117 0.04272  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B O   
2251 C CB  . GLU B 41  ? 0.29215 0.27045 0.24160 -0.02861 -0.01123 0.02314  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CB  
2252 C CG  . GLU B 41  ? 0.26889 0.27505 0.24168 -0.03994 -0.00020 0.00839  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CG  
2253 C CD  . GLU B 41  ? 0.34747 0.35163 0.30921 -0.05528 0.01691  0.00435  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CD  
2254 O OE1 . GLU B 41  ? 0.30661 0.33469 0.29728 -0.06571 0.02786  -0.00706 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B OE1 
2255 O OE2 . GLU B 41  ? 0.35567 0.33561 0.28021 -0.05825 0.01992  0.01207  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B OE2 
2262 N N   . GLU B 42  ? 0.27521 0.23991 0.23838 0.00899  -0.04495 0.04862  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B N   
2263 C CA  . GLU B 42  ? 0.30334 0.25065 0.27086 0.02448  -0.05819 0.06522  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B CA  
2264 C C   . GLU B 42  ? 0.26345 0.21339 0.26825 0.03866  -0.05078 0.06083  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B C   
2265 O O   . GLU B 42  ? 0.33616 0.25809 0.34700 0.05048  -0.04877 0.07036  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B O   
2266 C CB  . GLU B 42  ? 0.32701 0.29381 0.29688 0.02967  -0.08174 0.07365  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B CB  
2267 C CG  . GLU B 42  ? 0.45220 0.41198 0.43179 0.04520  -0.09355 0.08759  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B CG  
2268 C CD  . GLU B 42  ? 0.62524 0.60644 0.59857 0.04326  -0.10978 0.08807  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B CD  
2269 O OE1 . GLU B 42  ? 0.66634 0.65727 0.61975 0.02873  -0.11086 0.07845  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B OE1 
2270 O OE2 . GLU B 42  ? 0.86676 0.85317 0.85568 0.05629  -0.12193 0.09785  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B OE2 
2277 N N   . TYR B 43  ? 0.24436 0.22246 0.27118 0.03756  -0.04382 0.04653  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B N   
2278 C CA  . TYR B 43  ? 0.25735 0.23426 0.30976 0.04720  -0.03084 0.03928  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CA  
2279 C C   . TYR B 43  ? 0.22128 0.16492 0.25400 0.03916  -0.01309 0.03023  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B C   
2280 O O   . TYR B 43  ? 0.29896 0.21436 0.34059 0.04954  -0.00255 0.03133  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B O   
2281 C CB  . TYR B 43  ? 0.22402 0.23186 0.29060 0.04402  -0.02678 0.02829  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CB  
2282 C CG  . TYR B 43  ? 0.24637 0.24731 0.32361 0.04813  -0.00759 0.01788  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CG  
2283 C CD1 . TYR B 43  ? 0.25715 0.26187 0.37125 0.06401  -0.00027 0.02035  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CD1 
2284 C CD2 . TYR B 43  ? 0.28792 0.27899 0.33821 0.03490  0.00358  0.00465  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CD2 
2285 C CE1 . TYR B 43  ? 0.25825 0.25193 0.37767 0.06627  0.02436  0.00802  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CE1 
2286 C CE2 . TYR B 43  ? 0.22619 0.20413 0.27235 0.03515  0.02285  -0.00685 ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CE2 
2287 C CZ  . TYR B 43  ? 0.26077 0.23740 0.33919 0.05065  0.03645  -0.00603 ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CZ  
2288 O OH  . TYR B 43  ? 0.29998 0.25924 0.37041 0.04951  0.06258  -0.02025 ? ? ? ? ? ? 43  TYR B OH  
2298 N N   . TYR B 44  ? 0.26116 0.20780 0.27142 0.02019  -0.00929 0.02012  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B N   
2299 C CA  . TYR B 44  ? 0.23241 0.15340 0.22600 0.00682  0.00514  0.00742  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CA  
2300 C C   . TYR B 44  ? 0.30837 0.18706 0.28475 0.00208  0.01152  0.01479  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B C   
2301 O O   . TYR B 44  ? 0.34016 0.18461 0.30671 -0.00515 0.02634  0.00520  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B O   
2302 C CB  . TYR B 44  ? 0.25985 0.20579 0.24518 -0.01259 0.00252  -0.00471 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CB  
2303 C CG  . TYR B 44  ? 0.26698 0.24090 0.25827 -0.01101 -0.00166 -0.01209 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CG  
2304 C CD1 . TYR B 44  ? 0.26054 0.21994 0.24015 -0.01286 0.00823  -0.02345 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CD1 
2305 C CD2 . TYR B 44  ? 0.22660 0.23464 0.22936 -0.00877 -0.01304 -0.00771 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CD2 
2306 C CE1 . TYR B 44  ? 0.23397 0.21209 0.20748 -0.01345 0.00521  -0.02743 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CE1 
2307 C CE2 . TYR B 44  ? 0.23179 0.25771 0.23510 -0.00712 -0.01678 -0.01052 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CE2 
2308 C CZ  . TYR B 44  ? 0.22852 0.23934 0.21431 -0.01000 -0.00846 -0.01899 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CZ  
2309 O OH  . TYR B 44  ? 0.24091 0.26285 0.21591 -0.01034 -0.01136 -0.01919 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B OH  
2319 N N   . GLY B 45  ? 0.32454 0.19909 0.29037 0.00327  0.00221  0.03100  ? ? ? ? ? ? 45  GLY B N   
2320 C CA  . GLY B 45  ? 0.35033 0.17944 0.29026 -0.00499 0.01005  0.04058  ? ? ? ? ? ? 45  GLY B CA  
2321 C C   . GLY B 45  ? 0.39932 0.22471 0.32470 -0.03323 0.02384  0.02671  ? ? ? ? ? ? 45  GLY B C   
2322 O O   . GLY B 45  ? 0.44849 0.22973 0.35500 -0.04515 0.03753  0.02887  ? ? ? ? ? ? 45  GLY B O   
2326 N N   . GLU B 46  ? 0.31358 0.18475 0.25257 -0.04414 0.02053  0.01296  ? ? ? ? ? ? 46  GLU B N   
2327 C CA  . GLU B 46  ? 0.31838 0.20169 0.25950 -0.07023 0.02999  -0.00067 ? ? ? ? ? ? 46  GLU B CA  
2328 C C   . GLU B 46  ? 0.27084 0.20361 0.22949 -0.07152 0.02303  -0.00313 ? ? ? ? ? ? 46  GLU B C   
2329 O O   . GLU B 46  ? 0.27714 0.23337 0.24491 -0.05464 0.01071  0.00094  ? ? ? ? ? ? 46  GLU B O   
2330 C CB  . GLU B 46  ? 0.40979 0.29779 0.35996 -0.08265 0.03205  -0.02066 ? ? ? ? ? ? 46  GLU B CB  
2331 C CG  . GLU B 46  ? 0.90944 0.74707 0.84415 -0.07866 0.04234  -0.02380 ? ? ? ? ? ? 46  GLU B CG  
2332 C CD  . GLU B 46  ? 0.97442 0.81674 0.90715 -0.09321 0.04329  -0.04694 ? ? ? ? ? ? 46  GLU B CD  
2333 O OE1 . GLU B 46  ? 0.71925 0.60700 0.66380 -0.10567 0.03072  -0.05681 ? ? ? ? ? ? 46  GLU B OE1 
2334 O OE2 . GLU B 46  ? 1.19104 0.98969 1.10888 -0.09201 0.05614  -0.05526 ? ? ? ? ? ? 46  GLU B OE2 
2341 N N   . GLU B 47  ? 0.35345 0.30136 0.32188 -0.09219 0.03372  -0.01109 ? ? ? ? ? ? 47  GLU B N   
2342 C CA  . GLU B 47  ? 0.29791 0.29127 0.29128 -0.09164 0.03182  -0.01533 ? ? ? ? ? ? 47  GLU B CA  
2343 C C   . GLU B 47  ? 0.23391 0.26797 0.25662 -0.08142 0.01419  -0.02269 ? ? ? ? ? ? 47  GLU B C   
2344 O O   . GLU B 47  ? 0.28643 0.32287 0.31292 -0.08668 0.00669  -0.03067 ? ? ? ? ? ? 47  GLU B O   
2345 C CB  . GLU B 47  ? 0.31277 0.32011 0.32456 -0.11582 0.05044  -0.02472 ? ? ? ? ? ? 47  GLU B CB  
2346 C CG  . GLU B 47  ? 0.44575 0.40823 0.41898 -0.12794 0.07182  -0.01509 ? ? ? ? ? ? 47  GLU B CG  
2347 C CD  . GLU B 47  ? 0.63436 0.61258 0.62815 -0.15332 0.09751  -0.02519 ? ? ? ? ? ? 47  GLU B CD  
2348 O OE1 . GLU B 47  ? 0.47444 0.50637 0.51996 -0.15163 0.09416  -0.03806 ? ? ? ? ? ? 47  GLU B OE1 
2349 O OE2 . GLU B 47  ? 0.49873 0.43547 0.45737 -0.16368 0.11500  -0.01825 ? ? ? ? ? ? 47  GLU B OE2 
2356 N N   . VAL B 48  ? 0.21895 0.27867 0.25539 -0.06791 0.00830  -0.01963 ? ? ? ? ? ? 48  VAL B N   
2357 C CA  . VAL B 48  ? 0.17549 0.27053 0.23845 -0.05751 -0.00704 -0.02248 ? ? ? ? ? ? 48  VAL B CA  
2358 C C   . VAL B 48  ? 0.20839 0.34015 0.31032 -0.06008 -0.00178 -0.02783 ? ? ? ? ? ? 48  VAL B C   
2359 O O   . VAL B 48  ? 0.21902 0.34843 0.31986 -0.05484 0.00959  -0.02637 ? ? ? ? ? ? 48  VAL B O   
2360 C CB  . VAL B 48  ? 0.24090 0.32923 0.29193 -0.03795 -0.01590 -0.01384 ? ? ? ? ? ? 48  VAL B CB  
2361 C CG1 . VAL B 48  ? 0.20276 0.32049 0.27671 -0.02836 -0.02845 -0.01378 ? ? ? ? ? ? 48  VAL B CG1 
2362 C CG2 . VAL B 48  ? 0.25543 0.31434 0.28234 -0.03350 -0.01797 -0.01009 ? ? ? ? ? ? 48  VAL B CG2 
2372 N N   . ASN B 49  ? 0.15769 0.32232 0.29479 -0.06793 -0.01008 -0.03471 ? ? ? ? ? ? 49  ASN B N   
2373 C CA  . ASN B 49  ? 0.13183 0.32157 0.30912 -0.06389 -0.00457 -0.03504 ? ? ? ? ? ? 49  ASN B CA  
2374 C C   . ASN B 49  ? 0.22904 0.42813 0.41994 -0.04143 -0.01224 -0.02634 ? ? ? ? ? ? 49  ASN B C   
2375 O O   . ASN B 49  ? 0.14210 0.33106 0.31640 -0.02977 -0.02837 -0.01815 ? ? ? ? ? ? 49  ASN B O   
2376 C CB  . ASN B 49  ? 0.15800 0.36777 0.36133 -0.07316 -0.01752 -0.03656 ? ? ? ? ? ? 49  ASN B CB  
2377 C CG  . ASN B 49  ? 0.28508 0.48109 0.47748 -0.09768 -0.00591 -0.04665 ? ? ? ? ? ? 49  ASN B CG  
2378 O OD1 . ASN B 49  ? 0.31708 0.49728 0.50068 -0.10859 0.01909  -0.05039 ? ? ? ? ? ? 49  ASN B OD1 
2379 N ND2 . ASN B 49  ? 0.30789 0.50231 0.49404 -0.10799 -0.02243 -0.05071 ? ? ? ? ? ? 49  ASN B ND2 
2386 N N   . HIS B 50  ? 0.19525 0.38181 0.25431 -0.08586 -0.03840 0.00911  ? ? ? ? ? ? 50  HIS B N   
2387 C CA  . HIS B 50  ? 0.16141 0.37136 0.23767 -0.06504 -0.03520 0.00623  ? ? ? ? ? ? 50  HIS B CA  
2388 C C   . HIS B 50  ? 0.12361 0.34962 0.20965 -0.05962 -0.03852 0.00960  ? ? ? ? ? ? 50  HIS B C   
2389 O O   . HIS B 50  ? 0.13492 0.35235 0.23082 -0.04046 -0.03695 0.00903  ? ? ? ? ? ? 50  HIS B O   
2390 C CB  . HIS B 50  ? 0.13562 0.38169 0.22130 -0.06583 -0.02321 0.00640  ? ? ? ? ? ? 50  HIS B CB  
2391 C CG  . HIS B 50  ? 0.15112 0.39629 0.25165 -0.04288 -0.00175 0.00292  ? ? ? ? ? ? 50  HIS B CG  
2392 N ND1 . HIS B 50  ? 0.16510 0.43806 0.30373 -0.01866 0.00591  0.01549  ? ? ? ? ? ? 50  HIS B ND1 
2393 C CD2 . HIS B 50  ? 0.18387 0.39551 0.25940 -0.04643 0.01881  -0.00984 ? ? ? ? ? ? 50  HIS B CD2 
2394 C CE1 . HIS B 50  ? 0.14876 0.39717 0.29240 0.00066  0.03684  0.00955  ? ? ? ? ? ? 50  HIS B CE1 
2395 N NE2 . HIS B 50  ? 0.24448 0.44979 0.34106 -0.02034 0.04738  -0.01046 ? ? ? ? ? ? 50  HIS B NE2 
2403 N N   . GLY B 51  ? 0.15567 0.39968 0.22852 -0.08276 -0.04343 0.01574  ? ? ? ? ? ? 51  GLY B N   
2404 C CA  . GLY B 51  ? 0.15576 0.41641 0.22346 -0.09012 -0.04967 0.02735  ? ? ? ? ? ? 51  GLY B CA  
2405 C C   . GLY B 51  ? 0.18563 0.40822 0.22359 -0.10848 -0.05058 0.01594  ? ? ? ? ? ? 51  GLY B C   
2406 O O   . GLY B 51  ? 0.19165 0.42483 0.21711 -0.11933 -0.05668 0.02612  ? ? ? ? ? ? 51  GLY B O   
2410 N N   . ARG B 52  ? 0.20893 0.36931 0.23133 -0.10728 -0.03586 -0.00061 ? ? ? ? ? ? 52  ARG B N   
2411 C CA  . ARG B 52  ? 0.25955 0.36159 0.26286 -0.10780 -0.01997 -0.01165 ? ? ? ? ? ? 52  ARG B CA  
2412 C C   . ARG B 52  ? 0.19202 0.29300 0.23157 -0.06808 -0.02222 -0.00916 ? ? ? ? ? ? 52  ARG B C   
2413 O O   . ARG B 52  ? 0.23684 0.32646 0.27028 -0.06529 -0.02044 -0.01255 ? ? ? ? ? ? 52  ARG B O   
2414 C CB  . ARG B 52  ? 0.29564 0.32357 0.27776 -0.11951 0.01068  -0.02079 ? ? ? ? ? ? 52  ARG B CB  
2415 C CG  . ARG B 52  ? 0.36633 0.32543 0.32737 -0.12452 0.04256  -0.03310 ? ? ? ? ? ? 52  ARG B CG  
2416 C CD  . ARG B 52  ? 0.68393 0.55435 0.62627 -0.13587 0.09129  -0.03976 ? ? ? ? ? ? 52  ARG B CD  
2417 N NE  . ARG B 52  ? 0.65724 0.45194 0.56748 -0.14920 0.13496  -0.05708 ? ? ? ? ? ? 52  ARG B NE  
2418 C CZ  . ARG B 52  ? 0.87432 0.60039 0.78881 -0.13032 0.18659  -0.05878 ? ? ? ? ? ? 52  ARG B CZ  
2419 N NH1 . ARG B 52  ? 0.69094 0.40040 0.64399 -0.10913 0.20258  -0.04052 ? ? ? ? ? ? 52  ARG B NH1 
2420 N NH2 . ARG B 52  ? 0.77581 0.46088 0.66018 -0.13209 0.22385  -0.07489 ? ? ? ? ? ? 52  ARG B NH2 
2434 N N   . LEU B 53  ? 0.15715 0.26990 0.22444 -0.04668 -0.02700 -0.00273 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B N   
2435 C CA  . LEU B 53  ? 0.13226 0.23963 0.21934 -0.02422 -0.02897 0.00060  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CA  
2436 C C   . LEU B 53  ? 0.13603 0.26637 0.22573 -0.01114 -0.03421 -0.00204 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B C   
2437 O O   . LEU B 53  ? 0.16416 0.27927 0.25443 -0.00157 -0.03266 -0.00419 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B O   
2438 C CB  . LEU B 53  ? 0.13881 0.25419 0.23692 -0.02433 -0.03526 0.01206  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CB  
2439 C CG  . LEU B 53  ? 0.15470 0.27270 0.25588 -0.01900 -0.04134 0.01688  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CG  
2440 C CD1 . LEU B 53  ? 0.11208 0.21264 0.23440 -0.00815 -0.03682 0.02491  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CD1 
2441 C CD2 . LEU B 53  ? 0.14974 0.28128 0.24482 -0.03915 -0.05243 0.03295  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CD2 
2453 N N   . TYR B 54  ? 0.10729 0.27143 0.20458 -0.00819 -0.03441 0.00164  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B N   
2454 C CA  . TYR B 54  ? 0.11492 0.28737 0.22616 0.01263  -0.02535 0.00498  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B CA  
2455 C C   . TYR B 54  ? 0.12967 0.32236 0.25372 0.01782  -0.03242 0.01878  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B C   
2456 O O   . TYR B 54  ? 0.12560 0.30125 0.25337 0.03444  -0.02629 0.01992  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B O   
2457 C CB  . TYR B 54  ? 0.14301 0.33705 0.26939 0.01952  -0.00779 0.00879  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B CB  
2458 C CG  . TYR B 54  ? 0.14989 0.30945 0.24425 0.00612  0.00221  -0.00698 ? ? ? ? ? ? 54  TYR B CG  
2459 C CD1 . TYR B 54  ? 0.24733 0.36681 0.31664 0.00656  0.02215  -0.01811 ? ? ? ? ? ? 54  TYR B CD1 
2460 C CD2 . TYR B 54  ? 0.13156 0.29633 0.21192 -0.01622 -0.00939 -0.00754 ? ? ? ? ? ? 54  TYR B CD2 
2461 C CE1 . TYR B 54  ? 0.28682 0.37851 0.30993 -0.02469 0.02648  -0.02874 ? ? ? ? ? ? 54  TYR B CE1 
2462 C CE2 . TYR B 54  ? 0.16079 0.30438 0.20782 -0.03975 -0.00790 -0.01237 ? ? ? ? ? ? 54  TYR B CE2 
2463 C CZ  . TYR B 54  ? 0.23781 0.34806 0.25237 -0.04873 0.00795  -0.02259 ? ? ? ? ? ? 54  TYR B CZ  
2464 O OH  . TYR B 54  ? 0.28394 0.37711 0.24944 -0.09013 0.00544  -0.02383 ? ? ? ? ? ? 54  TYR B OH  
2474 N N   . PRO B 55  ? 0.14559 0.37399 0.26869 -0.00426 -0.04663 0.03222  ? ? ? ? ? ? 55  PRO B N   
2475 C CA  . PRO B 55  ? 0.12789 0.37183 0.24720 -0.01426 -0.05845 0.04935  ? ? ? ? ? ? 55  PRO B CA  
2476 C C   . PRO B 55  ? 0.16085 0.35400 0.24952 -0.01850 -0.05640 0.03056  ? ? ? ? ? ? 55  PRO B C   
2477 O O   . PRO B 55  ? 0.17346 0.37109 0.26564 -0.01300 -0.06141 0.04246  ? ? ? ? ? ? 55  PRO B O   
2478 C CB  . PRO B 55  ? 0.16062 0.42477 0.25065 -0.05610 -0.06929 0.05933  ? ? ? ? ? ? 55  PRO B CB  
2479 C CG  . PRO B 55  ? 0.16413 0.44622 0.27184 -0.04933 -0.06251 0.06060  ? ? ? ? ? ? 55  PRO B CG  
2480 C CD  . PRO B 55  ? 0.15148 0.40269 0.26639 -0.02833 -0.05136 0.03571  ? ? ? ? ? ? 55  PRO B CD  
2488 N N   . ASN B 56  ? 0.14755 0.29063 0.21315 -0.02515 -0.04484 0.00654  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B N   
2489 C CA  . ASN B 56  ? 0.18825 0.28302 0.23690 -0.02537 -0.03370 -0.00720 ? ? ? ? ? ? 56  ASN B CA  
2490 C C   . ASN B 56  ? 0.20819 0.29342 0.27800 0.00424  -0.03154 -0.00819 ? ? ? ? ? ? 56  ASN B C   
2491 O O   . ASN B 56  ? 0.19467 0.25902 0.25654 0.00641  -0.02807 -0.01185 ? ? ? ? ? ? 56  ASN B O   
2492 C CB  . ASN B 56  ? 0.19024 0.23822 0.22601 -0.03787 -0.01225 -0.02051 ? ? ? ? ? ? 56  ASN B CB  
2493 C CG  . ASN B 56  ? 0.27270 0.29426 0.25717 -0.08202 -0.00009 -0.02995 ? ? ? ? ? ? 56  ASN B CG  
2494 O OD1 . ASN B 56  ? 0.34099 0.32652 0.28771 -0.10557 0.01413  -0.04039 ? ? ? ? ? ? 56  ASN B OD1 
2495 N ND2 . ASN B 56  ? 0.28735 0.32135 0.25830 -0.10268 -0.00299 -0.02817 ? ? ? ? ? ? 56  ASN B ND2 
2502 N N   . LEU B 57  ? 0.16473 0.25977 0.24997 0.01778  -0.03132 -0.00665 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B N   
2503 C CA  . LEU B 57  ? 0.16233 0.24307 0.24642 0.03042  -0.02645 -0.00901 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CA  
2504 C C   . LEU B 57  ? 0.17905 0.26135 0.26590 0.04496  -0.02181 -0.00226 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B C   
2505 O O   . LEU B 57  ? 0.23195 0.28859 0.30748 0.04943  -0.01743 -0.00594 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B O   
2506 C CB  . LEU B 57  ? 0.21915 0.30192 0.29805 0.02665  -0.02102 -0.01115 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CB  
2507 C CG  . LEU B 57  ? 0.20797 0.29203 0.28590 0.00905  -0.03000 -0.00596 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CG  
2508 C CD1 . LEU B 57  ? 0.24817 0.33614 0.30634 -0.00671 -0.02612 -0.00805 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CD1 
2509 C CD2 . LEU B 57  ? 0.16669 0.24133 0.24328 0.00136  -0.03504 0.00099  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CD2 
2521 N N   . ASP B 58  ? 0.15042 0.26851 0.25963 0.05218  -0.02245 0.01510  ? ? ? ? ? ? 58  ASP B N   
2522 C CA  . ASP B 58  ? 0.17227 0.30446 0.30459 0.07018  -0.01797 0.03875  ? ? ? ? ? ? 58  ASP B CA  
2523 C C   . ASP B 58  ? 0.24261 0.37182 0.35656 0.05513  -0.03528 0.04363  ? ? ? ? ? ? 58  ASP B C   
2524 O O   . ASP B 58  ? 0.20334 0.31691 0.32014 0.06825  -0.03010 0.05362  ? ? ? ? ? ? 58  ASP B O   
2525 C CB  . ASP B 58  ? 0.13823 0.32718 0.31184 0.07512  -0.01986 0.07049  ? ? ? ? ? ? 58  ASP B CB  
2526 C CG  . ASP B 58  ? 0.71725 0.90214 0.90845 0.09014  0.00690  0.06514  ? ? ? ? ? ? 58  ASP B CG  
2527 O OD1 . ASP B 58  ? 0.43020 0.56587 0.60266 0.10032  0.03390  0.04270  ? ? ? ? ? ? 58  ASP B OD1 
2528 O OD2 . ASP B 58  ? 0.60064 0.82533 0.81362 0.08415  0.00363  0.08228  ? ? ? ? ? ? 58  ASP B OD2 
2533 N N   . ASP B 59  ? 0.15745 0.29204 0.24510 0.02320  -0.04956 0.03558  ? ? ? ? ? ? 59  ASP B N   
2534 C CA  . ASP B 59  ? 0.20543 0.32345 0.25923 -0.00201 -0.05688 0.03348  ? ? ? ? ? ? 59  ASP B CA  
2535 C C   . ASP B 59  ? 0.20275 0.27075 0.24471 0.01087  -0.04331 0.01274  ? ? ? ? ? ? 59  ASP B C   
2536 O O   . ASP B 59  ? 0.22913 0.28596 0.25744 0.00704  -0.04617 0.01856  ? ? ? ? ? ? 59  ASP B O   
2537 C CB  . ASP B 59  ? 0.26258 0.36537 0.27434 -0.04434 -0.05514 0.01750  ? ? ? ? ? ? 59  ASP B CB  
2538 C CG  . ASP B 59  ? 0.43404 0.59025 0.43701 -0.07893 -0.07481 0.04171  ? ? ? ? ? ? 59  ASP B CG  
2539 O OD1 . ASP B 59  ? 0.48269 0.70293 0.52384 -0.07003 -0.09486 0.08211  ? ? ? ? ? ? 59  ASP B OD1 
2540 O OD2 . ASP B 59  ? 0.48173 0.61643 0.44207 -0.11758 -0.06702 0.02518  ? ? ? ? ? ? 59  ASP B OD2 
2545 N N   . LEU B 60  ? 0.19258 0.23773 0.24069 0.02058  -0.03148 -0.00548 ? ? ? ? ? ? 60  LEU B N   
2546 C CA  . LEU B 60  ? 0.22043 0.23508 0.26444 0.02527  -0.02248 -0.01625 ? ? ? ? ? ? 60  LEU B CA  
2547 C C   . LEU B 60  ? 0.26116 0.26456 0.30167 0.04036  -0.02023 -0.01254 ? ? ? ? ? ? 60  LEU B C   
2548 O O   . LEU B 60  ? 0.22743 0.20769 0.25367 0.03744  -0.01661 -0.01712 ? ? ? ? ? ? 60  LEU B O   
2549 C CB  . LEU B 60  ? 0.19346 0.20719 0.25624 0.02541  -0.01654 -0.01951 ? ? ? ? ? ? 60  LEU B CB  
2550 C CG  . LEU B 60  ? 0.16094 0.16321 0.22985 0.01467  -0.00272 -0.02267 ? ? ? ? ? ? 60  LEU B CG  
2551 C CD1 . LEU B 60  ? 0.18108 0.19506 0.28554 0.02117  0.00023  -0.01052 ? ? ? ? ? ? 60  LEU B CD1 
2552 C CD2 . LEU B 60  ? 0.20761 0.17706 0.26878 0.00643  0.01852  -0.03013 ? ? ? ? ? ? 60  LEU B CD2 
2564 N N   . VAL B 61  ? 0.23410 0.24523 0.28490 0.05484  -0.01437 -0.00500 ? ? ? ? ? ? 61  VAL B N   
2565 C CA  . VAL B 61  ? 0.23199 0.21103 0.27395 0.06918  0.00453  -0.00240 ? ? ? ? ? ? 61  VAL B CA  
2566 C C   . VAL B 61  ? 0.26750 0.24945 0.31849 0.07921  0.00074  0.01877  ? ? ? ? ? ? 61  VAL B C   
2567 O O   . VAL B 61  ? 0.31444 0.25800 0.34527 0.08130  0.01106  0.01610  ? ? ? ? ? ? 61  VAL B O   
2568 C CB  . VAL B 61  ? 0.24754 0.22299 0.30261 0.08413  0.02799  0.00143  ? ? ? ? ? ? 61  VAL B CB  
2569 C CG1 . VAL B 61  ? 0.35534 0.27885 0.40259 0.10222  0.06515  0.00574  ? ? ? ? ? ? 61  VAL B CG1 
2570 C CG2 . VAL B 61  ? 0.25661 0.22376 0.28665 0.06236  0.02947  -0.01863 ? ? ? ? ? ? 61  VAL B CG2 
2580 N N   . ASN B 62  ? 0.25875 0.29004 0.33579 0.07789  -0.01690 0.04466  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B N   
2581 C CA  . ASN B 62  ? 0.22168 0.27133 0.30846 0.07754  -0.02880 0.07764  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B CA  
2582 C C   . ASN B 62  ? 0.27636 0.29949 0.31737 0.05000  -0.03948 0.05983  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B C   
2583 O O   . ASN B 62  ? 0.30568 0.31807 0.34019 0.05061  -0.04207 0.07773  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B O   
2584 C CB  . ASN B 62  ? 0.21487 0.33874 0.33254 0.06449  -0.05312 0.11694  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B CB  
2585 C CG  . ASN B 62  ? 0.38956 0.53901 0.56126 0.09219  -0.03398 0.14267  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B CG  
2586 O OD1 . ASN B 62  ? 0.63773 0.75153 0.82667 0.12019  -0.00293 0.14711  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B OD1 
2587 N ND2 . ASN B 62  ? 0.32671 0.52530 0.51316 0.07607  -0.04507 0.15347  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B ND2 
2594 N N   . LYS B 63  ? 0.24579 0.29221 0.34997 0.09109  -0.09625 0.05655  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B N   
2595 C CA  . LYS B 63  ? 0.26441 0.26626 0.33659 0.06884  -0.10018 0.06878  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B CA  
2596 C C   . LYS B 63  ? 0.43623 0.36702 0.47417 0.05675  -0.08779 0.07569  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B C   
2597 O O   . LYS B 63  ? 0.35956 0.25432 0.36458 0.03282  -0.08114 0.08268  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B O   
2598 C CB  . LYS B 63  ? 0.24026 0.28249 0.34374 0.03654  -0.09280 0.06236  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B CB  
2599 C CG  . LYS B 63  ? 0.29952 0.39963 0.42463 0.03471  -0.10188 0.05131  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B CG  
2600 C CD  . LYS B 63  ? 0.37192 0.49322 0.52123 0.00195  -0.08489 0.04219  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B CD  
2601 C CE  . LYS B 63  ? 0.40958 0.57869 0.57368 -0.00710 -0.08811 0.02392  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B CE  
2602 N NZ  . LYS B 63  ? 0.50880 0.67722 0.64323 -0.00906 -0.11089 0.02964  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B NZ  
2616 N N   . GLY B 64  ? 0.29597 0.21069 0.33938 0.06781  -0.07998 0.06900  ? ? ? ? ? ? 64  GLY B N   
2617 C CA  . GLY B 64  ? 0.34525 0.19825 0.35488 0.04989  -0.06543 0.06750  ? ? ? ? ? ? 64  GLY B CA  
2618 C C   . GLY B 64  ? 0.27048 0.15130 0.30065 0.01438  -0.05209 0.05881  ? ? ? ? ? ? 64  GLY B C   
2619 O O   . GLY B 64  ? 0.31733 0.16050 0.32232 -0.00920 -0.04139 0.05478  ? ? ? ? ? ? 64  GLY B O   
2623 N N   . LEU B 65  ? 0.22366 0.16894 0.29711 0.01021  -0.05146 0.05530  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B N   
2624 C CA  . LEU B 65  ? 0.20409 0.17798 0.29492 -0.01326 -0.04067 0.05108  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CA  
2625 C C   . LEU B 65  ? 0.21325 0.21033 0.32031 -0.00840 -0.03449 0.04182  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B C   
2626 O O   . LEU B 65  ? 0.17656 0.19096 0.28651 -0.02343 -0.02859 0.03792  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B O   
2627 C CB  . LEU B 65  ? 0.18068 0.19447 0.29719 -0.01886 -0.03929 0.05492  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CB  
2628 C CG  . LEU B 65  ? 0.25797 0.25394 0.35364 -0.02655 -0.04458 0.06142  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CG  
2629 C CD1 . LEU B 65  ? 0.22218 0.25377 0.34139 -0.03223 -0.04180 0.05948  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CD1 
2630 C CD2 . LEU B 65  ? 0.29460 0.26105 0.36331 -0.04913 -0.03601 0.06348  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CD2 
2642 N N   . VAL B 66  ? 0.18561 0.18970 0.30271 0.01405  -0.03593 0.03756  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B N   
2643 C CA  . VAL B 66  ? 0.23219 0.25586 0.35784 0.02041  -0.02764 0.02822  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B CA  
2644 C C   . VAL B 66  ? 0.17699 0.16675 0.28603 0.04148  -0.02826 0.01906  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B C   
2645 O O   . VAL B 66  ? 0.22526 0.19421 0.32959 0.06108  -0.03640 0.02339  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B O   
2646 C CB  . VAL B 66  ? 0.19364 0.26712 0.35316 0.02606  -0.02018 0.03075  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B CB  
2647 C CG1 . VAL B 66  ? 0.14398 0.23300 0.30462 0.03580  -0.00888 0.02210  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B CG1 
2648 C CG2 . VAL B 66  ? 0.16861 0.25926 0.33520 0.00922  -0.01520 0.03995  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B CG2 
2658 N N   . GLU B 67  ? 0.22780 0.21023 0.32330 0.04024  -0.01988 0.00589  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B N   
2659 C CA  . GLU B 67  ? 0.28412 0.23298 0.36349 0.06292  -0.01510 -0.00667 ? ? ? ? ? ? 67  GLU B CA  
2660 C C   . GLU B 67  ? 0.25317 0.23901 0.34271 0.06894  -0.00287 -0.01889 ? ? ? ? ? ? 67  GLU B C   
2661 O O   . GLU B 67  ? 0.22251 0.24479 0.31677 0.05253  0.00077  -0.01680 ? ? ? ? ? ? 67  GLU B O   
2662 C CB  . GLU B 67  ? 0.32921 0.20352 0.36127 0.05007  -0.01241 -0.01638 ? ? ? ? ? ? 67  GLU B CB  
2663 C CG  . GLU B 67  ? 0.46789 0.35130 0.48550 0.01419  -0.00854 -0.02888 ? ? ? ? ? ? 67  GLU B CG  
2664 C CD  . GLU B 67  ? 0.59141 0.40170 0.56407 -0.00891 -0.00218 -0.04353 ? ? ? ? ? ? 67  GLU B CD  
2665 O OE1 . GLU B 67  ? 0.98702 0.72423 0.92986 0.00938  0.00398  -0.04585 ? ? ? ? ? ? 67  GLU B OE1 
2666 O OE2 . GLU B 67  ? 1.18581 1.01205 1.15265 -0.04540 -0.00195 -0.05356 ? ? ? ? ? ? 67  GLU B OE2 
2673 N N   . LYS B 68  ? 0.30396 0.28001 0.39399 0.09669  0.00470  -0.03039 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B N   
2674 C CA  . LYS B 68  ? 0.29805 0.29093 0.38139 0.10147  0.02052  -0.04710 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CA  
2675 C C   . LYS B 68  ? 0.43708 0.36937 0.47093 0.08952  0.02425  -0.06603 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B C   
2676 O O   . LYS B 68  ? 0.46076 0.32834 0.47114 0.10354  0.02566  -0.07326 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B O   
2677 C CB  . LYS B 68  ? 0.39075 0.40801 0.50156 0.13686  0.03079  -0.05496 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CB  
2678 C CG  . LYS B 68  ? 0.56556 0.65321 0.72940 0.14075  0.03041  -0.04364 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CG  
2679 C CD  . LYS B 68  ? 0.82412 0.94744 1.01820 0.16771  0.04318  -0.05425 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CD  
2680 C CE  . LYS B 68  ? 0.77795 0.95890 1.01535 0.15284  0.04356  -0.04089 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CE  
2681 N NZ  . LYS B 68  ? 0.85307 1.06898 1.11866 0.16772  0.05684  -0.04967 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B NZ  
2695 N N   . SER B 69  ? 0.45576 0.40645 0.47018 0.06339  0.02576  -0.07436 ? ? ? ? ? ? 69  SER B N   
2696 C CA  . SER B 69  ? 0.56113 0.46649 0.53032 0.04210  0.02837  -0.09831 ? ? ? ? ? ? 69  SER B CA  
2697 C C   . SER B 69  ? 0.73503 0.65102 0.68105 0.04906  0.04274  -0.12133 ? ? ? ? ? ? 69  SER B C   
2698 O O   . SER B 69  ? 0.75051 0.72256 0.71065 0.05841  0.04838  -0.11430 ? ? ? ? ? ? 69  SER B O   
2699 C CB  . SER B 69  ? 0.84952 0.77969 0.81272 0.00464  0.01578  -0.09660 ? ? ? ? ? ? 69  SER B CB  
2700 O OG  . SER B 69  ? 0.99160 0.89872 0.96568 -0.00661 0.00743  -0.08155 ? ? ? ? ? ? 69  SER B OG  
2706 N N   . GLU B 70  ? 0.88694 0.74162 0.79093 0.04208  0.05189  -0.14981 ? ? ? ? ? ? 70  GLU B N   
2707 C CA  . GLU B 70  ? 0.83812 0.69147 0.70956 0.04641  0.06780  -0.17831 ? ? ? ? ? ? 70  GLU B CA  
2708 C C   . GLU B 70  ? 0.67282 0.52359 0.50248 0.00357  0.06138  -0.20393 ? ? ? ? ? ? 70  GLU B C   
2709 O O   . GLU B 70  ? 0.75778 0.53887 0.54966 -0.01534 0.06914  -0.23205 ? ? ? ? ? ? 70  GLU B O   
2710 C CB  . GLU B 70  ? 1.23425 1.01787 1.09128 0.07809  0.08666  -0.19490 ? ? ? ? ? ? 70  GLU B CB  
2711 C CG  . GLU B 70  ? 1.40188 1.20939 1.30922 0.12121  0.08773  -0.17102 ? ? ? ? ? ? 70  GLU B CG  
2712 C CD  . GLU B 70  ? 1.48576 1.23261 1.38406 0.16379  0.10402  -0.18489 ? ? ? ? ? ? 70  GLU B CD  
2713 O OE1 . GLU B 70  ? 1.57728 1.23226 1.42532 0.15832  0.11309  -0.20565 ? ? ? ? ? ? 70  GLU B OE1 
2714 O OE2 . GLU B 70  ? 1.37256 1.16453 1.31438 0.20290  0.10934  -0.17653 ? ? ? ? ? ? 70  GLU B OE2 
2721 N N   . LEU B 71  ? 0.63754 0.56591 0.47319 -0.01153 0.04743  -0.19455 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B N   
2722 C CA  . LEU B 71  ? 0.73814 0.69230 0.54394 -0.05056 0.03467  -0.21782 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CA  
2723 C C   . LEU B 71  ? 0.67216 0.58913 0.42319 -0.06321 0.04859  -0.26217 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B C   
2724 O O   . LEU B 71  ? 0.92215 0.80820 0.64482 -0.10176 0.04694  -0.29442 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B O   
2725 C CB  . LEU B 71  ? 0.61436 0.66165 0.43048 -0.04812 0.01812  -0.19707 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CB  
2726 C CG  . LEU B 71  ? 0.72377 0.80825 0.58624 -0.04670 0.00268  -0.16165 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CG  
2727 C CD1 . LEU B 71  ? 0.94739 1.00756 0.84744 -0.01818 0.01287  -0.13208 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CD1 
2728 C CD2 . LEU B 71  ? 0.66023 0.82680 0.51988 -0.04119 -0.01269 -0.14499 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CD2 
2740 N N   . ASP B 72  ? 0.74960 0.66970 0.48372 -0.03496 0.06534  -0.26751 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B N   
2741 C CA  . ASP B 72  ? 0.86470 0.73481 0.54555 -0.03966 0.08523  -0.31112 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B CA  
2742 C C   . ASP B 72  ? 0.96089 0.80380 0.65192 0.00690  0.11155  -0.30590 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B C   
2743 O O   . ASP B 72  ? 0.88997 0.74705 0.63156 0.03653  0.11212  -0.27238 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B O   
2744 C CB  . ASP B 72  ? 1.04897 0.97842 0.69335 -0.05872 0.07184  -0.32270 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B CB  
2745 C CG  . ASP B 72  ? 0.98057 0.99133 0.62567 -0.03779 0.06896  -0.29862 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B CG  
2746 O OD1 . ASP B 72  ? 0.87033 0.87779 0.52181 -0.00542 0.09228  -0.28937 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B OD1 
2747 O OD2 . ASP B 72  ? 0.82274 0.90043 0.46395 -0.05134 0.04417  -0.28544 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B OD2 
2752 N N   . LYS B 73  ? 0.99081 0.80454 0.64298 0.01565  0.12780  -0.33118 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B N   
2753 C CA  . LYS B 73  ? 1.19765 0.98757 0.86284 0.06124  0.15326  -0.33119 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B CA  
2754 C C   . LYS B 73  ? 1.19815 1.06479 0.89084 0.08414  0.16521  -0.30974 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B C   
2755 O O   . LYS B 73  ? 1.20775 1.07520 0.93161 0.12192  0.18430  -0.30257 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B O   
2756 C CB  . LYS B 73  ? 1.33934 1.08757 0.95829 0.06451  0.16560  -0.36335 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B CB  
2757 C CG  . LYS B 73  ? 1.32546 1.03858 0.96603 0.11217  0.18678  -0.36931 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B CG  
2758 C CD  . LYS B 73  ? 1.40080 1.08248 0.99601 0.11618  0.20168  -0.40429 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B CD  
2759 C CE  . LYS B 73  ? 1.46195 1.20695 1.03242 0.12279  0.21462  -0.40595 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B CE  
2760 N NZ  . LYS B 73  ? 1.59082 1.30775 1.12679 0.13921  0.23432  -0.43914 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B NZ  
2774 N N   . ARG B 74  ? 1.05887 0.99504 0.74317 0.06367  0.15241  -0.29594 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B N   
2775 C CA  . ARG B 74  ? 0.74661 0.74814 0.45121 0.08153  0.16419  -0.26874 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B CA  
2776 C C   . ARG B 74  ? 0.66301 0.71132 0.40402 0.07278  0.14046  -0.22539 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B C   
2777 O O   . ARG B 74  ? 0.75235 0.84827 0.48914 0.07656  0.14675  -0.20141 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B O   
2778 C CB  . ARG B 74  ? 0.83882 0.85923 0.48367 0.07460  0.17357  -0.27473 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B CB  
2779 C CG  . ARG B 74  ? 1.09701 1.06878 0.71074 0.08908  0.19717  -0.30366 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B CG  
2780 C CD  . ARG B 74  ? 1.18597 1.17521 0.73442 0.08022  0.20364  -0.31042 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B CD  
2781 N NE  . ARG B 74  ? 1.43668 1.38879 0.95805 0.09990  0.22933  -0.33691 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B NE  
2782 C CZ  . ARG B 74  ? 1.51590 1.41880 1.00078 0.09367  0.22422  -0.37332 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B CZ  
2783 N NH1 . ARG B 74  ? 1.55629 1.43889 1.02951 0.06269  0.19642  -0.38676 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B NH1 
2784 N NH2 . ARG B 74  ? 1.34154 1.21860 0.80540 0.11656  0.24784  -0.39719 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B NH2 
2798 N N   . THR B 75  ? 0.62454 0.65310 0.39612 0.06149  0.11712  -0.21479 ? ? ? ? ? ? 75  THR B N   
2799 C CA  . THR B 75  ? 0.57914 0.64672 0.38490 0.05426  0.09628  -0.17722 ? ? ? ? ? ? 75  THR B CA  
2800 C C   . THR B 75  ? 0.71109 0.75005 0.57120 0.06242  0.08989  -0.16311 ? ? ? ? ? ? 75  THR B C   
2801 O O   . THR B 75  ? 0.91995 0.91544 0.77648 0.04876  0.07769  -0.17428 ? ? ? ? ? ? 75  THR B O   
2802 C CB  . THR B 75  ? 0.61365 0.70440 0.39045 0.02615  0.06941  -0.18073 ? ? ? ? ? ? 75  THR B CB  
2803 O OG1 . THR B 75  ? 0.67886 0.79722 0.39651 0.02112  0.07230  -0.19805 ? ? ? ? ? ? 75  THR B OG1 
2804 C CG2 . THR B 75  ? 0.48872 0.62173 0.29823 0.02635  0.05195  -0.14166 ? ? ? ? ? ? 75  THR B CG2 
2812 N N   . ASN B 76  ? 0.51513 0.57872 0.42127 0.08192  0.09940  -0.13980 ? ? ? ? ? ? 76  ASN B N   
2813 C CA  . ASN B 76  ? 0.60994 0.66027 0.56624 0.09174  0.09049  -0.12432 ? ? ? ? ? ? 76  ASN B CA  
2814 C C   . ASN B 76  ? 0.53702 0.63154 0.52610 0.08464  0.08333  -0.09172 ? ? ? ? ? ? 76  ASN B C   
2815 O O   . ASN B 76  ? 0.63058 0.76095 0.63850 0.09222  0.10079  -0.08096 ? ? ? ? ? ? 76  ASN B O   
2816 C CB  . ASN B 76  ? 0.75578 0.79965 0.74143 0.12404  0.10836  -0.13439 ? ? ? ? ? ? 76  ASN B CB  
2817 C CG  . ASN B 76  ? 0.85303 0.87900 0.87851 0.13873  0.09407  -0.12171 ? ? ? ? ? ? 76  ASN B CG  
2818 O OD1 . ASN B 76  ? 0.77845 0.77582 0.79766 0.12234  0.07422  -0.11084 ? ? ? ? ? ? 76  ASN B OD1 
2819 N ND2 . ASN B 76  ? 0.91237 0.96109 0.97818 0.17060  0.10424  -0.12397 ? ? ? ? ? ? 76  ASN B ND2 
2826 N N   . GLU B 77  ? 0.36458 0.45307 0.35890 0.06810  0.06166  -0.07814 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B N   
2827 C CA  . GLU B 77  ? 0.27313 0.39344 0.29018 0.06128  0.05564  -0.04970 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CA  
2828 C C   . GLU B 77  ? 0.29114 0.39667 0.34311 0.05838  0.04142  -0.03863 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B C   
2829 O O   . GLU B 77  ? 0.34420 0.41158 0.39386 0.05966  0.03352  -0.04958 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B O   
2830 C CB  . GLU B 77  ? 0.34666 0.48652 0.33178 0.04718  0.04323  -0.04284 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CB  
2831 C CG  . GLU B 77  ? 0.44925 0.60737 0.38809 0.05058  0.05294  -0.05071 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CG  
2832 C CD  . GLU B 77  ? 0.43683 0.62327 0.34425 0.04093  0.03283  -0.04776 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CD  
2833 O OE1 . GLU B 77  ? 0.42672 0.61297 0.34375 0.02475  0.01326  -0.05760 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B OE1 
2834 O OE2 . GLU B 77  ? 0.64077 0.85264 0.51329 0.05033  0.03729  -0.03519 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B OE2 
2841 N N   . TYR B 78  ? 0.19531 0.32386 0.27218 0.05415  0.04026  -0.01639 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B N   
2842 C CA  . TYR B 78  ? 0.16466 0.28245 0.26504 0.04722  0.02594  -0.00595 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CA  
2843 C C   . TYR B 78  ? 0.16167 0.27613 0.24448 0.03024  0.01143  -0.00273 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B C   
2844 O O   . TYR B 78  ? 0.20514 0.34381 0.26997 0.02721  0.01091  0.00154  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B O   
2845 C CB  . TYR B 78  ? 0.17885 0.32024 0.31171 0.04657  0.03344  0.01106  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CB  
2846 C CG  . TYR B 78  ? 0.12854 0.28890 0.29251 0.05808  0.04539  0.00393  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CG  
2847 C CD1 . TYR B 78  ? 0.13391 0.29287 0.32385 0.06748  0.03365  -0.00072 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CD1 
2848 C CD2 . TYR B 78  ? 0.16350 0.34882 0.33003 0.06063  0.06884  0.00137  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CD2 
2849 C CE1 . TYR B 78  ? 0.16754 0.35876 0.38717 0.07990  0.03997  -0.01092 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CE1 
2850 C CE2 . TYR B 78  ? 0.16171 0.37585 0.36264 0.06722  0.08020  -0.01021 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CE2 
2851 C CZ  . TYR B 78  ? 0.21096 0.42937 0.43719 0.07555  0.06167  -0.01945 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CZ  
2852 O OH  . TYR B 78  ? 0.22437 0.46437 0.47450 0.08198  0.07106  -0.01651 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B OH  
2862 N N   . ALA B 79  ? 0.16159 0.25012 0.24849 0.02047  0.00013  -0.00461 ? ? ? ? ? ? 79  ALA B N   
2863 C CA  . ALA B 79  ? 0.15974 0.25277 0.23658 0.00007  -0.01046 -0.00629 ? ? ? ? ? ? 79  ALA B CA  
2864 C C   . ALA B 79  ? 0.17635 0.24871 0.26686 -0.00935 -0.01621 0.00230  ? ? ? ? ? ? 79  ALA B C   
2865 O O   . ALA B 79  ? 0.18416 0.22579 0.27888 -0.00026 -0.01619 0.00506  ? ? ? ? ? ? 79  ALA B O   
2866 C CB  . ALA B 79  ? 0.20632 0.27985 0.25206 -0.01495 -0.01295 -0.03097 ? ? ? ? ? ? 79  ALA B CB  
2872 N N   . LEU B 80  ? 0.16597 0.26044 0.26187 -0.02510 -0.02133 0.00622  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B N   
2873 C CA  . LEU B 80  ? 0.18569 0.25993 0.28708 -0.03863 -0.02354 0.01156  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CA  
2874 C C   . LEU B 80  ? 0.20858 0.23034 0.28237 -0.05603 -0.02298 -0.00245 ? ? ? ? ? ? 80  LEU B C   
2875 O O   . LEU B 80  ? 0.22540 0.24334 0.28129 -0.07157 -0.02194 -0.02131 ? ? ? ? ? ? 80  LEU B O   
2876 C CB  . LEU B 80  ? 0.11141 0.22871 0.22805 -0.05021 -0.02536 0.01575  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CB  
2877 C CG  . LEU B 80  ? 0.10686 0.25445 0.24213 -0.03169 -0.02152 0.03261  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CG  
2878 C CD1 . LEU B 80  ? 0.15077 0.31649 0.28444 -0.03447 -0.02044 0.02767  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CD1 
2879 C CD2 . LEU B 80  ? 0.17132 0.28505 0.30642 -0.02370 -0.01531 0.04063  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CD2 
2891 N N   . THR B 81  ? 0.21708 0.19366 0.28151 -0.05389 -0.02262 0.00639  ? ? ? ? ? ? 81  THR B N   
2892 C CA  . THR B 81  ? 0.24937 0.16407 0.27930 -0.07411 -0.01775 -0.00051 ? ? ? ? ? ? 81  THR B CA  
2893 C C   . THR B 81  ? 0.28335 0.21968 0.31823 -0.10806 -0.01352 -0.00311 ? ? ? ? ? ? 81  THR B C   
2894 O O   . THR B 81  ? 0.25913 0.25673 0.32558 -0.10775 -0.01631 0.00256  ? ? ? ? ? ? 81  THR B O   
2895 C CB  . THR B 81  ? 0.28792 0.14664 0.29784 -0.05428 -0.01993 0.01439  ? ? ? ? ? ? 81  THR B CB  
2896 O OG1 . THR B 81  ? 0.28337 0.17112 0.31155 -0.05315 -0.02478 0.02995  ? ? ? ? ? ? 81  THR B OG1 
2897 C CG2 . THR B 81  ? 0.32436 0.18115 0.34148 -0.01681 -0.02438 0.01483  ? ? ? ? ? ? 81  THR B CG2 
2905 N N   . ASN B 82  ? 0.24990 0.18197 0.36395 0.04125  0.05401  0.02120  ? ? ? ? ? ? 82  ASN B N   
2906 C CA  . ASN B 82  ? 0.27846 0.18974 0.36695 0.03022  0.05872  0.02822  ? ? ? ? ? ? 82  ASN B CA  
2907 C C   . ASN B 82  ? 0.24977 0.18223 0.33496 0.04141  0.03958  0.03174  ? ? ? ? ? ? 82  ASN B C   
2908 O O   . ASN B 82  ? 0.25081 0.19324 0.33499 0.02602  0.03703  0.03094  ? ? ? ? ? ? 82  ASN B O   
2909 C CB  . ASN B 82  ? 0.36513 0.21964 0.41527 0.03776  0.07773  0.03832  ? ? ? ? ? ? 82  ASN B CB  
2910 C CG  . ASN B 82  ? 0.54508 0.37493 0.59584 0.01877  0.09935  0.03197  ? ? ? ? ? ? 82  ASN B CG  
2911 O OD1 . ASN B 82  ? 0.59964 0.45327 0.67232 -0.00533 0.10100  0.02104  ? ? ? ? ? ? 82  ASN B OD1 
2912 N ND2 . ASN B 82  ? 0.76290 0.54222 0.78631 0.03066  0.11610  0.03830  ? ? ? ? ? ? 82  ASN B ND2 
2919 N N   . GLU B 83  ? 0.26713 0.20849 0.35069 0.06973  0.02515  0.03399  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B N   
2920 C CA  . GLU B 83  ? 0.26406 0.22691 0.34297 0.08160  0.00532  0.03464  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CA  
2921 C C   . GLU B 83  ? 0.21413 0.22431 0.33036 0.06369  -0.00756 0.02190  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B C   
2922 O O   . GLU B 83  ? 0.20408 0.22555 0.31543 0.05926  -0.01738 0.02090  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B O   
2923 C CB  . GLU B 83  ? 0.29584 0.26415 0.36742 0.11764  -0.00985 0.03658  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CB  
2924 C CG  . GLU B 83  ? 0.43151 0.34483 0.45436 0.14216  0.00097  0.05239  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CG  
2925 C CD  . GLU B 83  ? 0.79713 0.72035 0.81466 0.18299  -0.01677 0.05311  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CD  
2926 O OE1 . GLU B 83  ? 1.04889 0.99365 1.09747 0.19159  -0.01908 0.04449  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B OE1 
2927 O OE2 . GLU B 83  ? 1.22535 1.13725 1.20749 0.20791  -0.02889 0.06126  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B OE2 
2934 N N   . GLY B 84  ? 0.18796 0.22301 0.33917 0.05396  -0.00617 0.01197  ? ? ? ? ? ? 84  GLY B N   
2935 C CA  . GLY B 84  ? 0.14929 0.22000 0.33101 0.03519  -0.01379 0.00122  ? ? ? ? ? ? 84  GLY B CA  
2936 C C   . GLY B 84  ? 0.15903 0.21876 0.33200 0.01116  -0.00559 0.00337  ? ? ? ? ? ? 84  GLY B C   
2937 O O   . GLY B 84  ? 0.15288 0.22813 0.33180 0.00230  -0.01441 -0.00046 ? ? ? ? ? ? 84  GLY B O   
2941 N N   . PHE B 85  ? 0.17042 0.20412 0.32963 0.00120  0.01100  0.00788  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B N   
2942 C CA  . PHE B 85  ? 0.14979 0.17789 0.30137 -0.01847 0.01714  0.00817  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B CA  
2943 C C   . PHE B 85  ? 0.19667 0.21660 0.32712 -0.01415 0.01243  0.01359  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B C   
2944 O O   . PHE B 85  ? 0.18640 0.21871 0.31982 -0.02383 0.00722  0.01079  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B O   
2945 C CB  . PHE B 85  ? 0.20967 0.21529 0.35240 -0.02973 0.03511  0.00843  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B CB  
2946 C CG  . PHE B 85  ? 0.22138 0.22824 0.35976 -0.04823 0.04002  0.00576  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B CG  
2947 C CD1 . PHE B 85  ? 0.26860 0.29306 0.39981 -0.05331 0.03071  -0.00011 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B CD1 
2948 C CD2 . PHE B 85  ? 0.29153 0.27926 0.41099 -0.05199 0.04941  0.00912  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B CD2 
2949 C CE1 . PHE B 85  ? 0.28743 0.31472 0.39894 -0.05865 0.02720  -0.00110 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B CE1 
2950 C CE2 . PHE B 85  ? 0.43842 0.43608 0.54558 -0.06116 0.04676  0.00382  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B CE2 
2951 C CZ  . PHE B 85  ? 0.23744 0.25614 0.34231 -0.06222 0.03368  -0.00036 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B CZ  
2961 N N   . ASP B 86  ? 0.24312 0.23938 0.34871 0.00211  0.01520  0.02178  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B N   
2962 C CA  . ASP B 86  ? 0.20945 0.19652 0.29060 0.00796  0.01204  0.02722  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B CA  
2963 C C   . ASP B 86  ? 0.19419 0.21098 0.28718 0.01300  -0.00821 0.02110  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B C   
2964 O O   . ASP B 86  ? 0.25448 0.27426 0.33866 0.00812  -0.01098 0.02036  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B O   
2965 C CB  . ASP B 86  ? 0.24725 0.20071 0.29385 0.02926  0.01721  0.03840  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B CB  
2966 C CG  . ASP B 86  ? 0.36625 0.28038 0.39492 0.02169  0.04136  0.04442  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B CG  
2967 O OD1 . ASP B 86  ? 0.43364 0.35047 0.47530 -0.00212 0.05338  0.03847  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B OD1 
2968 O OD2 . ASP B 86  ? 0.48633 0.36569 0.48642 0.04029  0.04825  0.05424  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B OD2 
2973 N N   . ALA B 87  ? 0.16151 0.20149 0.27616 0.02224  -0.02154 0.01468  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B N   
2974 C CA  . ALA B 87  ? 0.17219 0.24069 0.30102 0.02437  -0.03981 0.00543  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B CA  
2975 C C   . ALA B 87  ? 0.18141 0.26166 0.32755 0.00239  -0.03846 -0.00104 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B C   
2976 O O   . ALA B 87  ? 0.18144 0.26849 0.32404 0.00033  -0.04706 -0.00533 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B O   
2977 C CB  . ALA B 87  ? 0.14977 0.24573 0.30479 0.03601  -0.05215 -0.00349 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B CB  
2983 N N   . VAL B 88  ? 0.15353 0.23322 0.31447 -0.01232 -0.02750 -0.00175 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B N   
2984 C CA  . VAL B 88  ? 0.13677 0.22212 0.30727 -0.02959 -0.02565 -0.00579 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CA  
2985 C C   . VAL B 88  ? 0.14395 0.21736 0.29457 -0.03336 -0.02193 -0.00175 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B C   
2986 O O   . VAL B 88  ? 0.17876 0.25508 0.32429 -0.03644 -0.02675 -0.00519 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B O   
2987 C CB  . VAL B 88  ? 0.16440 0.24171 0.32758 -0.03750 -0.01295 -0.00592 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CB  
2988 C CG1 . VAL B 88  ? 0.18009 0.24880 0.31682 -0.04499 -0.00912 -0.00588 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CG1 
2989 C CG2 . VAL B 88  ? 0.13122 0.22125 0.31022 -0.03470 -0.01442 -0.01122 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CG2 
2999 N N   . VAL B 89  ? 0.13476 0.19200 0.26926 -0.03243 -0.01077 0.00447  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B N   
3000 C CA  . VAL B 89  ? 0.15587 0.20713 0.27629 -0.03734 -0.00479 0.00588  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CA  
3001 C C   . VAL B 89  ? 0.22527 0.27607 0.33042 -0.02683 -0.01308 0.00648  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B C   
3002 O O   . VAL B 89  ? 0.24040 0.29686 0.34290 -0.03003 -0.01484 0.00325  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B O   
3003 C CB  . VAL B 89  ? 0.16932 0.20217 0.27745 -0.04153 0.01217  0.01026  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CB  
3004 C CG1 . VAL B 89  ? 0.20046 0.23059 0.29600 -0.04636 0.02024  0.01002  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CG1 
3005 C CG2 . VAL B 89  ? 0.19158 0.22693 0.31380 -0.05402 0.02002  0.00630  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CG2 
3015 N N   . ASP B 90  ? 0.22202 0.26601 0.31463 -0.01192 -0.01858 0.01004  ? ? ? ? ? ? 90  ASP B N   
3016 C CA  . ASP B 90  ? 0.24752 0.28986 0.31978 0.00016  -0.02712 0.01006  ? ? ? ? ? ? 90  ASP B CA  
3017 C C   . ASP B 90  ? 0.25246 0.31373 0.33883 -0.00314 -0.04112 -0.00024 ? ? ? ? ? ? 90  ASP B C   
3018 O O   . ASP B 90  ? 0.23116 0.29118 0.30446 -0.00181 -0.04273 -0.00266 ? ? ? ? ? ? 90  ASP B O   
3019 C CB  . ASP B 90  ? 0.28947 0.32490 0.34600 0.02026  -0.03473 0.01432  ? ? ? ? ? ? 90  ASP B CB  
3020 C CG  . ASP B 90  ? 0.38289 0.41918 0.41561 0.03500  -0.04682 0.01257  ? ? ? ? ? ? 90  ASP B CG  
3021 O OD1 . ASP B 90  ? 0.38756 0.40668 0.39267 0.03581  -0.03701 0.01794  ? ? ? ? ? ? 90  ASP B OD1 
3022 O OD2 . ASP B 90  ? 0.59688 0.65298 0.63921 0.04508  -0.06554 0.00408  ? ? ? ? ? ? 90  ASP B OD2 
3027 N N   . ASP B 91  ? 0.19370 0.27028 0.30613 -0.00840 -0.04907 -0.00721 ? ? ? ? ? ? 91  ASP B N   
3028 C CA  A ASP B 91  ? 0.26844 0.35633 0.39253 -0.01358 -0.05952 -0.01771 ? ? ? ? ? ? 91  ASP B CA  
3029 C CA  B ASP B 91  ? 0.29269 0.38055 0.41673 -0.01357 -0.05951 -0.01769 ? ? ? ? ? ? 91  ASP B CA  
3030 C C   . ASP B 91  ? 0.26230 0.34404 0.38728 -0.02481 -0.05245 -0.01761 ? ? ? ? ? ? 91  ASP B C   
3031 O O   . ASP B 91  ? 0.24151 0.32180 0.36131 -0.02462 -0.05765 -0.02339 ? ? ? ? ? ? 91  ASP B O   
3032 C CB  A ASP B 91  ? 0.30994 0.41168 0.45688 -0.01835 -0.06392 -0.02523 ? ? ? ? ? ? 91  ASP B CB  
3033 C CB  B ASP B 91  ? 0.33586 0.43780 0.48292 -0.01808 -0.06411 -0.02519 ? ? ? ? ? ? 91  ASP B CB  
3034 C CG  A ASP B 91  ? 0.34283 0.44717 0.48631 -0.02111 -0.06940 -0.03474 ? ? ? ? ? ? 91  ASP B CG  
3035 C CG  B ASP B 91  ? 0.47255 0.58766 0.61889 -0.00912 -0.07778 -0.03473 ? ? ? ? ? ? 91  ASP B CG  
3036 O OD1 A ASP B 91  ? 0.31616 0.42678 0.45186 -0.01113 -0.08212 -0.04074 ? ? ? ? ? ? 91  ASP B OD1 
3037 O OD1 B ASP B 91  ? 0.28144 0.40218 0.41786 0.00816  -0.08942 -0.03430 ? ? ? ? ? ? 91  ASP B OD1 
3038 O OD2 A ASP B 91  ? 0.23033 0.32859 0.37646 -0.03236 -0.06144 -0.03636 ? ? ? ? ? ? 91  ASP B OD2 
3039 O OD2 B ASP B 91  ? 0.43655 0.55356 0.58718 -0.01783 -0.07640 -0.04193 ? ? ? ? ? ? 91  ASP B OD2 
3047 N N   . LEU B 92  ? 0.21791 0.29617 0.34812 -0.03278 -0.04144 -0.01222 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B N   
3048 C CA  . LEU B 92  ? 0.19460 0.26809 0.31663 -0.03759 -0.03496 -0.01194 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CA  
3049 C C   . LEU B 92  ? 0.16661 0.24125 0.27928 -0.03309 -0.03416 -0.01218 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B C   
3050 O O   . LEU B 92  ? 0.18084 0.25602 0.29055 -0.03135 -0.03709 -0.01635 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B O   
3051 C CB  . LEU B 92  ? 0.21769 0.28761 0.33368 -0.04273 -0.02333 -0.00813 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CB  
3052 C CG  . LEU B 92  ? 0.24229 0.31219 0.35056 -0.04478 -0.02062 -0.00884 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CG  
3053 C CD1 . LEU B 92  ? 0.26770 0.33053 0.37577 -0.04448 -0.02557 -0.01078 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CD1 
3054 C CD2 . LEU B 92  ? 0.40276 0.47237 0.50381 -0.04928 -0.01315 -0.00676 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CD2 
3066 N N   . GLU B 93  ? 0.17900 0.24925 0.27932 -0.02934 -0.02681 -0.00735 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B N   
3067 C CA  . GLU B 93  ? 0.16713 0.23562 0.25135 -0.02550 -0.02018 -0.00739 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CA  
3068 C C   . GLU B 93  ? 0.13981 0.20755 0.21223 -0.01601 -0.03065 -0.01257 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B C   
3069 O O   . GLU B 93  ? 0.18294 0.25415 0.25061 -0.01397 -0.02872 -0.01704 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B O   
3070 C CB  . GLU B 93  ? 0.20281 0.25803 0.27001 -0.02370 -0.00753 0.00007  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CB  
3071 C CG  . GLU B 93  ? 0.21877 0.27338 0.29558 -0.03605 0.00741  0.00165  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CG  
3072 C CD  . GLU B 93  ? 0.38241 0.41421 0.43989 -0.03535 0.02239  0.00963  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CD  
3073 O OE1 . GLU B 93  ? 0.47699 0.49273 0.51201 -0.02174 0.01859  0.01617  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B OE1 
3074 O OE2 . GLU B 93  ? 0.41702 0.44537 0.47993 -0.04789 0.03813  0.00866  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B OE2 
3081 N N   . TRP B 94  ? 0.17612 0.24175 0.24467 -0.00935 -0.04224 -0.01414 ? ? ? ? ? ? 94  TRP B N   
3082 C CA  . TRP B 94  ? 0.18699 0.25283 0.24380 -0.00136 -0.05322 -0.02216 ? ? ? ? ? ? 94  TRP B CA  
3083 C C   . TRP B 94  ? 0.19225 0.25988 0.26266 -0.00723 -0.05825 -0.03075 ? ? ? ? ? ? 94  TRP B C   
3084 O O   . TRP B 94  ? 0.24400 0.30825 0.30352 -0.00259 -0.05918 -0.03655 ? ? ? ? ? ? 94  TRP B O   
3085 C CB  . TRP B 94  ? 0.22080 0.29073 0.27507 0.00676  -0.06704 -0.02565 ? ? ? ? ? ? 94  TRP B CB  
3086 C CG  . TRP B 94  ? 0.22313 0.29460 0.26257 0.01490  -0.07904 -0.03640 ? ? ? ? ? ? 94  TRP B CG  
3087 C CD1 . TRP B 94  ? 0.27299 0.33644 0.28028 0.02659  -0.07751 -0.03543 ? ? ? ? ? ? 94  TRP B CD1 
3088 C CD2 . TRP B 94  ? 0.18186 0.26172 0.23641 0.01059  -0.09271 -0.05136 ? ? ? ? ? ? 94  TRP B CD2 
3089 N NE1 . TRP B 94  ? 0.30198 0.36983 0.30254 0.03133  -0.09145 -0.04952 ? ? ? ? ? ? 94  TRP B NE1 
3090 C CE2 . TRP B 94  ? 0.32121 0.39911 0.35204 0.02065  -0.10092 -0.06025 ? ? ? ? ? ? 94  TRP B CE2 
3091 C CE3 . TRP B 94  ? 0.18822 0.27521 0.27285 -0.00225 -0.09677 -0.05902 ? ? ? ? ? ? 94  TRP B CE3 
3092 C CZ2 . TRP B 94  ? 0.25418 0.33785 0.29257 0.01746  -0.11423 -0.07827 ? ? ? ? ? ? 94  TRP B CZ2 
3093 C CZ3 . TRP B 94  ? 0.22329 0.31016 0.31149 -0.00678 -0.10253 -0.07209 ? ? ? ? ? ? 94  TRP B CZ3 
3094 C CH2 . TRP B 94  ? 0.30673 0.39315 0.37471 0.00244  -0.11242 -0.08286 ? ? ? ? ? ? 94  TRP B CH2 
3105 N N   . THR B 95  ? 0.15174 0.22095 0.24298 -0.01660 -0.05978 -0.03127 ? ? ? ? ? ? 95  THR B N   
3106 C CA  . THR B 95  ? 0.17968 0.24156 0.27801 -0.02165 -0.06187 -0.03703 ? ? ? ? ? ? 95  THR B CA  
3107 C C   . THR B 95  ? 0.17287 0.23212 0.26385 -0.01757 -0.05519 -0.03495 ? ? ? ? ? ? 95  THR B C   
3108 O O   . THR B 95  ? 0.19945 0.24976 0.28315 -0.01261 -0.05790 -0.04106 ? ? ? ? ? ? 95  THR B O   
3109 C CB  . THR B 95  ? 0.22540 0.28511 0.34001 -0.03230 -0.05897 -0.03455 ? ? ? ? ? ? 95  THR B CB  
3110 O OG1 . THR B 95  ? 0.23092 0.29529 0.34926 -0.03405 -0.06164 -0.03782 ? ? ? ? ? ? 95  THR B OG1 
3111 C CG2 . THR B 95  ? 0.51302 0.55667 0.62824 -0.03664 -0.05792 -0.03729 ? ? ? ? ? ? 95  THR B CG2 
3119 N N   . LEU B 96  ? 0.17048 0.23892 0.26449 -0.01903 -0.04645 -0.02830 ? ? ? ? ? ? 96  LEU B N   
3120 C CA  . LEU B 96  ? 0.15039 0.22591 0.24334 -0.01463 -0.04126 -0.02944 ? ? ? ? ? ? 96  LEU B CA  
3121 C C   . LEU B 96  ? 0.18779 0.26741 0.26808 -0.00614 -0.03806 -0.03393 ? ? ? ? ? ? 96  LEU B C   
3122 O O   . LEU B 96  ? 0.21206 0.29627 0.29144 0.00135  -0.03728 -0.03906 ? ? ? ? ? ? 96  LEU B O   
3123 C CB  . LEU B 96  ? 0.17286 0.26195 0.27608 -0.02114 -0.03282 -0.02520 ? ? ? ? ? ? 96  LEU B CB  
3124 C CG  . LEU B 96  ? 0.20831 0.29410 0.32056 -0.02747 -0.03494 -0.02196 ? ? ? ? ? ? 96  LEU B CG  
3125 C CD1 . LEU B 96  ? 0.20349 0.30214 0.32436 -0.03530 -0.02673 -0.02001 ? ? ? ? ? ? 96  LEU B CD1 
3126 C CD2 . LEU B 96  ? 0.19637 0.27648 0.30509 -0.02056 -0.04016 -0.02388 ? ? ? ? ? ? 96  LEU B CD2 
3138 N N   . SER B 97  ? 0.18471 0.26193 0.25265 -0.00511 -0.03568 -0.03207 ? ? ? ? ? ? 97  SER B N   
3139 C CA  . SER B 97  ? 0.22583 0.30404 0.27641 0.00296  -0.03030 -0.03592 ? ? ? ? ? ? 97  SER B CA  
3140 C C   . SER B 97  ? 0.22556 0.29529 0.26751 0.01140  -0.03998 -0.04537 ? ? ? ? ? ? 97  SER B C   
3141 O O   . SER B 97  ? 0.25471 0.32736 0.28705 0.01936  -0.03509 -0.05119 ? ? ? ? ? ? 97  SER B O   
3142 C CB  . SER B 97  ? 0.23440 0.30481 0.26468 0.00502  -0.02617 -0.03030 ? ? ? ? ? ? 97  SER B CB  
3143 O OG  . SER B 97  ? 0.33326 0.39549 0.35475 0.01010  -0.04084 -0.03297 ? ? ? ? ? ? 97  SER B OG  
3149 N N   . LYS B 98  ? 0.19141 0.25033 0.23754 0.00871  -0.05196 -0.04860 ? ? ? ? ? ? 98  LYS B N   
3150 C CA  . LYS B 98  ? 0.19097 0.23664 0.23026 0.01334  -0.05992 -0.05947 ? ? ? ? ? ? 98  LYS B CA  
3151 C C   . LYS B 98  ? 0.19324 0.22921 0.24102 0.01439  -0.05913 -0.06056 ? ? ? ? ? ? 98  LYS B C   
3152 O O   . LYS B 98  ? 0.27997 0.30296 0.31809 0.02262  -0.06061 -0.06872 ? ? ? ? ? ? 98  LYS B O   
3153 C CB  . LYS B 98  ? 0.20157 0.24105 0.24330 0.00735  -0.07157 -0.06551 ? ? ? ? ? ? 98  LYS B CB  
3154 C CG  . LYS B 98  ? 0.23068 0.27899 0.25895 0.01201  -0.07665 -0.06571 ? ? ? ? ? ? 98  LYS B CG  
3155 C CD  . LYS B 98  ? 0.36131 0.40736 0.36219 0.02394  -0.07325 -0.06947 ? ? ? ? ? ? 98  LYS B CD  
3156 C CE  . LYS B 98  ? 0.44258 0.49206 0.42104 0.03196  -0.07849 -0.06790 ? ? ? ? ? ? 98  LYS B CE  
3157 N NZ  . LYS B 98  ? 0.52351 0.56758 0.46963 0.04343  -0.07174 -0.06998 ? ? ? ? ? ? 98  LYS B NZ  
3171 N N   . PHE B 99  ? 0.19135 0.23065 0.25309 0.00833  -0.05663 -0.05247 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B N   
3172 C CA  . PHE B 99  ? 0.19590 0.22189 0.25854 0.01271  -0.05673 -0.05174 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CA  
3173 C C   . PHE B 99  ? 0.19540 0.23679 0.25772 0.02617  -0.05256 -0.05260 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B C   
3174 O O   . PHE B 99  ? 0.20610 0.23414 0.26041 0.03883  -0.05440 -0.05647 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B O   
3175 C CB  . PHE B 99  ? 0.22500 0.24794 0.29791 0.00274  -0.05585 -0.04338 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CB  
3176 C CG  . PHE B 99  ? 0.24307 0.24152 0.30793 0.00759  -0.05604 -0.04121 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CG  
3177 C CD1 . PHE B 99  ? 0.26806 0.23427 0.32498 0.00265  -0.05667 -0.04517 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CD1 
3178 C CD2 . PHE B 99  ? 0.24568 0.25198 0.30881 0.01766  -0.05518 -0.03613 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CD2 
3179 C CE1 . PHE B 99  ? 0.40915 0.34314 0.45160 0.00787  -0.05386 -0.04126 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CE1 
3180 C CE2 . PHE B 99  ? 0.27096 0.24948 0.31884 0.02640  -0.05582 -0.03226 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CE2 
3181 C CZ  . PHE B 99  ? 0.30360 0.24195 0.33865 0.02169  -0.05386 -0.03339 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CZ  
3191 N N   . VAL B 100 ? 0.17224 0.24155 0.24419 0.02381  -0.04613 -0.05023 ? ? ? ? ? ? 100 VAL B N   
3192 C CA  . VAL B 100 ? 0.19607 0.28986 0.27579 0.03391  -0.04144 -0.05429 ? ? ? ? ? ? 100 VAL B CA  
3193 C C   . VAL B 100 ? 0.21941 0.31753 0.29027 0.04339  -0.03681 -0.06287 ? ? ? ? ? ? 100 VAL B C   
3194 O O   . VAL B 100 ? 0.21986 0.33514 0.29181 0.03890  -0.02674 -0.06425 ? ? ? ? ? ? 100 VAL B O   
3195 C CB  . VAL B 100 ? 0.19673 0.31868 0.29303 0.02348  -0.03380 -0.05154 ? ? ? ? ? ? 100 VAL B CB  
3196 C CG1 . VAL B 100 ? 0.18016 0.33548 0.29106 0.03229  -0.02950 -0.06004 ? ? ? ? ? ? 100 VAL B CG1 
3197 C CG2 . VAL B 100 ? 0.16880 0.28379 0.27041 0.01463  -0.03824 -0.04402 ? ? ? ? ? ? 100 VAL B CG2 
3207 N N   . ALA B 101 ? 0.21720 0.29537 0.27609 0.05632  -0.04218 -0.06872 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B N   
3208 C CA  . ALA B 101 ? 0.28297 0.35863 0.32897 0.06590  -0.03855 -0.07829 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B CA  
3209 C C   . ALA B 101 ? 0.26120 0.35390 0.31301 0.08480  -0.03514 -0.08661 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B C   
3210 O O   . ALA B 101 ? 0.30254 0.39648 0.34479 0.09430  -0.02983 -0.09594 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B O   
3211 C CB  . ALA B 101 ? 0.42984 0.46868 0.45724 0.06603  -0.04644 -0.08262 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B CB  
3217 N N   . ASP B 102 ? 0.22853 0.33576 0.29470 0.09242  -0.03872 -0.08460 ? ? ? ? ? ? 102 ASP B N   
3218 C CA  . ASP B 102 ? 0.23175 0.36533 0.30891 0.11321  -0.03750 -0.09384 ? ? ? ? ? ? 102 ASP B CA  
3219 C C   . ASP B 102 ? 0.21445 0.37122 0.30881 0.11600  -0.04372 -0.09014 ? ? ? ? ? ? 102 ASP B C   
3220 O O   . ASP B 102 ? 0.21065 0.35964 0.30585 0.10078  -0.04675 -0.08049 ? ? ? ? ? ? 102 ASP B O   
3221 C CB  . ASP B 102 ? 0.36594 0.46764 0.42370 0.13495  -0.04241 -0.09949 ? ? ? ? ? ? 102 ASP B CB  
3222 C CG  . ASP B 102 ? 0.41593 0.47293 0.45644 0.13908  -0.05242 -0.09066 ? ? ? ? ? ? 102 ASP B CG  
3223 O OD1 . ASP B 102 ? 0.38053 0.44184 0.42699 0.13475  -0.05730 -0.08155 ? ? ? ? ? ? 102 ASP B OD1 
3224 O OD2 . ASP B 102 ? 0.49029 0.50493 0.50905 0.14606  -0.05373 -0.09366 ? ? ? ? ? ? 102 ASP B OD2 
3229 N N   . ALA B 103 ? 0.23506 0.42267 0.34295 0.13724  -0.04635 -0.09934 ? ? ? ? ? ? 103 ALA B N   
3230 C CA  . ALA B 103 ? 0.26569 0.48032 0.38726 0.13835  -0.05284 -0.09794 ? ? ? ? ? ? 103 ALA B CA  
3231 C C   . ALA B 103 ? 0.30076 0.47892 0.40200 0.14765  -0.06585 -0.08627 ? ? ? ? ? ? 103 ALA B C   
3232 O O   . ALA B 103 ? 0.31295 0.49967 0.41774 0.13770  -0.06955 -0.08046 ? ? ? ? ? ? 103 ALA B O   
3233 C CB  . ALA B 103 ? 0.26654 0.51093 0.39619 0.15195  -0.05239 -0.10794 ? ? ? ? ? ? 103 ALA B CB  
3239 N N   . ASP B 104 ? 0.28056 0.41059 0.35496 0.16356  -0.07003 -0.08212 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B N   
3240 C CA  . ASP B 104 ? 0.30786 0.39305 0.35594 0.16972  -0.07775 -0.06925 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B CA  
3241 C C   . ASP B 104 ? 0.31044 0.37358 0.35473 0.13979  -0.07389 -0.05854 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B C   
3242 O O   . ASP B 104 ? 0.39484 0.44798 0.43091 0.13693  -0.07789 -0.04925 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B O   
3243 C CB  . ASP B 104 ? 0.34338 0.37371 0.36092 0.18914  -0.07846 -0.06779 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B CB  
3244 C CG  . ASP B 104 ? 0.70518 0.75122 0.71981 0.21517  -0.08077 -0.07490 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B CG  
3245 O OD1 . ASP B 104 ? 0.54642 0.62861 0.56986 0.22150  -0.08583 -0.07571 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B OD1 
3246 O OD2 . ASP B 104 ? 0.90012 0.92217 0.90274 0.22576  -0.07678 -0.08052 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B OD2 
3251 N N   . ARG B 105 ? 0.32709 0.38402 0.37614 0.11919  -0.06642 -0.06038 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B N   
3252 C CA  . ARG B 105 ? 0.27634 0.32260 0.32767 0.09289  -0.06344 -0.05251 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CA  
3253 C C   . ARG B 105 ? 0.25985 0.34600 0.33173 0.08209  -0.06266 -0.05091 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B C   
3254 O O   . ARG B 105 ? 0.24093 0.31703 0.31042 0.07028  -0.06338 -0.04267 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B O   
3255 C CB  . ARG B 105 ? 0.21244 0.25257 0.26503 0.07801  -0.05814 -0.05672 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CB  
3256 C CG  . ARG B 105 ? 0.25807 0.25531 0.29059 0.08221  -0.05905 -0.06053 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CG  
3257 C CD  . ARG B 105 ? 0.28150 0.24028 0.30412 0.06837  -0.05959 -0.05355 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CD  
3258 N NE  . ARG B 105 ? 0.34239 0.26208 0.35012 0.06587  -0.05873 -0.06070 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B NE  
3259 C CZ  . ARG B 105 ? 0.35792 0.27963 0.36961 0.05241  -0.05926 -0.06903 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CZ  
3260 N NH1 . ARG B 105 ? 0.27985 0.23628 0.30584 0.04287  -0.06002 -0.06851 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B NH1 
3261 N NH2 . ARG B 105 ? 0.40595 0.29318 0.40504 0.04936  -0.05909 -0.07871 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B NH2 
3275 N N   . ARG B 106 ? 0.22252 0.35359 0.31522 0.08443  -0.05925 -0.06027 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B N   
3276 C CA  . ARG B 106 ? 0.17047 0.33978 0.28431 0.07293  -0.05706 -0.06230 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B CA  
3277 C C   . ARG B 106 ? 0.26621 0.43760 0.37467 0.08322  -0.06734 -0.05890 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B C   
3278 O O   . ARG B 106 ? 0.22969 0.39949 0.33876 0.06919  -0.06720 -0.05328 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B O   
3279 C CB  . ARG B 106 ? 0.21370 0.43140 0.35201 0.07544  -0.05015 -0.07628 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B CB  
3280 C CG  . ARG B 106 ? 0.18492 0.42612 0.33701 0.05448  -0.04105 -0.07807 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B CG  
3281 C CD  . ARG B 106 ? 0.18719 0.46219 0.35341 0.05593  -0.03401 -0.09077 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B CD  
3282 N NE  . ARG B 106 ? 0.32288 0.60991 0.48660 0.07536  -0.04577 -0.09571 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B NE  
3283 C CZ  . ARG B 106 ? 0.49274 0.79599 0.65953 0.09360  -0.04816 -0.10493 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B CZ  
3284 N NH1 . ARG B 106 ? 0.64989 0.96051 0.82349 0.09388  -0.03842 -0.11088 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B NH1 
3285 N NH2 . ARG B 106 ? 0.57744 0.88972 0.73889 0.11273  -0.05999 -0.10854 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B NH2 
3299 N N   . GLU B 107 ? 0.22026 0.39315 0.31988 0.11029  -0.07646 -0.06224 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B N   
3300 C CA  . GLU B 107 ? 0.20247 0.37027 0.28620 0.12342  -0.08587 -0.05746 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CA  
3301 C C   . GLU B 107 ? 0.25071 0.37028 0.30849 0.11736  -0.08719 -0.04240 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B C   
3302 O O   . GLU B 107 ? 0.29282 0.41532 0.34350 0.11526  -0.09131 -0.03790 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B O   
3303 C CB  . GLU B 107 ? 0.37097 0.53096 0.43821 0.15206  -0.09166 -0.06024 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CB  
3304 C CG  . GLU B 107 ? 0.70076 0.85068 0.74408 0.16949  -0.10126 -0.05474 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CG  
3305 C CD  . GLU B 107 ? 1.02247 1.22159 1.08478 0.16280  -0.10293 -0.06530 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CD  
3306 O OE1 . GLU B 107 ? 1.28142 1.51757 1.37414 0.14431  -0.09463 -0.07641 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B OE1 
3307 O OE2 . GLU B 107 ? 1.19855 1.39562 1.24257 0.17602  -0.11158 -0.06287 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B OE2 
3314 N N   . ARG B 108 ? 0.25956 0.33189 0.30078 0.11159  -0.08113 -0.03550 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B N   
3315 C CA  . ARG B 108 ? 0.26711 0.29132 0.28540 0.10012  -0.07712 -0.02270 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CA  
3316 C C   . ARG B 108 ? 0.31527 0.35579 0.34920 0.07431  -0.07213 -0.02027 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B C   
3317 O O   . ARG B 108 ? 0.26614 0.29240 0.28615 0.07078  -0.07185 -0.01244 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B O   
3318 C CB  . ARG B 108 ? 0.29611 0.27660 0.30326 0.09356  -0.07058 -0.02134 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CB  
3319 C CG  . ARG B 108 ? 0.39266 0.32207 0.37841 0.08081  -0.06374 -0.01100 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CG  
3320 C CD  . ARG B 108 ? 0.77522 0.66481 0.75176 0.07654  -0.05837 -0.01458 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CD  
3321 N NE  . ARG B 108 ? 0.97187 0.80900 0.92799 0.06419  -0.04909 -0.00720 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B NE  
3322 C CZ  . ARG B 108 ? 0.90861 0.69413 0.82948 0.07875  -0.04510 0.00060  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CZ  
3323 N NH1 . ARG B 108 ? 1.43864 1.22085 1.34083 0.11016  -0.05272 0.00215  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B NH1 
3324 N NH2 . ARG B 108 ? 0.67598 0.41254 0.57971 0.06258  -0.03237 0.00647  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B NH2 
3338 N N   . VAL B 109 ? 0.19127 0.25855 0.25067 0.05749  -0.06701 -0.02654 ? ? ? ? ? ? 109 VAL B N   
3339 C CA  . VAL B 109 ? 0.17935 0.25749 0.25169 0.03541  -0.06147 -0.02412 ? ? ? ? ? ? 109 VAL B CA  
3340 C C   . VAL B 109 ? 0.14601 0.25728 0.22637 0.03693  -0.06499 -0.02781 ? ? ? ? ? ? 109 VAL B C   
3341 O O   . VAL B 109 ? 0.18926 0.29587 0.26670 0.02570  -0.06257 -0.02336 ? ? ? ? ? ? 109 VAL B O   
3342 C CB  . VAL B 109 ? 0.24323 0.33546 0.33393 0.02079  -0.05478 -0.02846 ? ? ? ? ? ? 109 VAL B CB  
3343 C CG1 . VAL B 109 ? 0.24038 0.33812 0.34126 0.00154  -0.04885 -0.02513 ? ? ? ? ? ? 109 VAL B CG1 
3344 C CG2 . VAL B 109 ? 0.22541 0.28876 0.30699 0.02045  -0.05406 -0.02776 ? ? ? ? ? ? 109 VAL B CG2 
3354 N N   . GLU B 110 ? 0.17214 0.32043 0.26462 0.05028  -0.07050 -0.03830 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B N   
3355 C CA  . GLU B 110 ? 0.14457 0.32941 0.24657 0.05216  -0.07603 -0.04589 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CA  
3356 C C   . GLU B 110 ? 0.22214 0.38285 0.29459 0.06385  -0.08392 -0.03703 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B C   
3357 O O   . GLU B 110 ? 0.20494 0.37711 0.27686 0.05562  -0.08476 -0.03832 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B O   
3358 C CB  . GLU B 110 ? 0.14644 0.35924 0.25702 0.06320  -0.07578 -0.05666 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CB  
3359 C CG  . GLU B 110 ? 0.16600 0.39655 0.29735 0.04965  -0.06280 -0.06451 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CG  
3360 C CD  . GLU B 110 ? 0.22227 0.48027 0.36161 0.06396  -0.06416 -0.07661 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CD  
3361 O OE1 . GLU B 110 ? 0.27467 0.53800 0.40353 0.08497  -0.07562 -0.07889 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B OE1 
3362 O OE2 . GLU B 110 ? 0.21784 0.49185 0.37232 0.05535  -0.05359 -0.08417 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B OE2 
3369 N N   . THR B 111 ? 0.25111 0.37439 0.29501 0.08348  -0.08831 -0.02809 ? ? ? ? ? ? 111 THR B N   
3370 C CA  . THR B 111 ? 0.23873 0.32984 0.24568 0.09727  -0.09332 -0.01733 ? ? ? ? ? ? 111 THR B CA  
3371 C C   . THR B 111 ? 0.24455 0.30004 0.23938 0.07487  -0.08162 -0.00624 ? ? ? ? ? ? 111 THR B C   
3372 O O   . THR B 111 ? 0.25328 0.30375 0.22999 0.07493  -0.08259 -0.00202 ? ? ? ? ? ? 111 THR B O   
3373 C CB  . THR B 111 ? 0.30171 0.35257 0.27816 0.12341  -0.09719 -0.00986 ? ? ? ? ? ? 111 THR B CB  
3374 O OG1 . THR B 111 ? 0.32271 0.41164 0.31221 0.14781  -0.10869 -0.02166 ? ? ? ? ? ? 111 THR B OG1 
3375 C CG2 . THR B 111 ? 0.42123 0.42802 0.35062 0.13869  -0.09927 0.00410  ? ? ? ? ? ? 111 THR B CG2 
3383 N N   . ILE B 112 ? 0.23525 0.26844 0.23998 0.05661  -0.07081 -0.00292 ? ? ? ? ? ? 112 ILE B N   
3384 C CA  . ILE B 112 ? 0.24776 0.25649 0.24974 0.03464  -0.05932 0.00432  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B CA  
3385 C C   . ILE B 112 ? 0.21229 0.25393 0.23133 0.02079  -0.05789 -0.00069 ? ? ? ? ? ? 112 ILE B C   
3386 O O   . ILE B 112 ? 0.21892 0.24701 0.22303 0.01468  -0.05313 0.00463  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B O   
3387 C CB  . ILE B 112 ? 0.25060 0.24570 0.26927 0.01862  -0.05153 0.00348  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B CB  
3388 C CG1 . ILE B 112 ? 0.27712 0.23161 0.27564 0.02895  -0.05069 0.00703  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B CG1 
3389 C CG2 . ILE B 112 ? 0.31010 0.29464 0.33620 -0.00382 -0.04083 0.00706  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B CG2 
3390 C CD1 . ILE B 112 ? 0.30591 0.25523 0.32213 0.01601  -0.04683 0.00145  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B CD1 
3402 N N   . VAL B 113 ? 0.18181 0.26391 0.23060 0.01478  -0.05973 -0.01152 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B N   
3403 C CA  . VAL B 113 ? 0.14617 0.25509 0.21182 -0.00031 -0.05603 -0.01794 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CA  
3404 C C   . VAL B 113 ? 0.15354 0.27928 0.20528 0.00980  -0.06435 -0.02237 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B C   
3405 O O   . VAL B 113 ? 0.18837 0.31300 0.23490 -0.00037 -0.06018 -0.02246 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B O   
3406 C CB  . VAL B 113 ? 0.11110 0.25288 0.20721 -0.00891 -0.05318 -0.02842 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CB  
3407 C CG1 . VAL B 113 ? 0.15692 0.31969 0.26718 -0.02443 -0.04716 -0.03589 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CG1 
3408 C CG2 . VAL B 113 ? 0.16762 0.29072 0.27076 -0.01691 -0.04620 -0.02343 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CG2 
3418 N N   . ALA B 114 ? 0.16978 0.31387 0.21500 0.03169  -0.07714 -0.02766 ? ? ? ? ? ? 114 ALA B N   
3419 C CA  . ALA B 114 ? 0.19048 0.35574 0.22095 0.04525  -0.08880 -0.03390 ? ? ? ? ? ? 114 ALA B CA  
3420 C C   . ALA B 114 ? 0.31903 0.44095 0.30690 0.05128  -0.08698 -0.01957 ? ? ? ? ? ? 114 ALA B C   
3421 O O   . ALA B 114 ? 0.23786 0.36896 0.21374 0.04896  -0.08907 -0.02312 ? ? ? ? ? ? 114 ALA B O   
3422 C CB  . ALA B 114 ? 0.20583 0.39894 0.23667 0.07250  -0.10433 -0.04208 ? ? ? ? ? ? 114 ALA B CB  
3428 N N   . ASP B 115 ? 0.26669 0.33933 0.22961 0.05806  -0.08140 -0.00433 ? ? ? ? ? ? 115 ASP B N   
3429 C CA  . ASP B 115 ? 0.29678 0.32199 0.21614 0.06207  -0.07506 0.01020  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B CA  
3430 C C   . ASP B 115 ? 0.29237 0.30777 0.22003 0.03467  -0.05933 0.01244  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B C   
3431 O O   . ASP B 115 ? 0.35963 0.35969 0.25912 0.03463  -0.05523 0.01719  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B O   
3432 C CB  . ASP B 115 ? 0.41089 0.38295 0.30430 0.07251  -0.06948 0.02385  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B CB  
3433 C CG  . ASP B 115 ? 0.49244 0.46617 0.36736 0.10610  -0.08499 0.02337  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B CG  
3434 O OD1 . ASP B 115 ? 0.44745 0.46626 0.32762 0.12280  -0.10129 0.01259  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B OD1 
3435 O OD2 . ASP B 115 ? 0.52102 0.45243 0.37742 0.11628  -0.08095 0.03199  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B OD2 
3440 N N   . ASP B 116 ? 0.27870 0.30318 0.24282 0.01341  -0.05053 0.00870  ? ? ? ? ? ? 116 ASP B N   
3441 C CA  . ASP B 116 ? 0.27762 0.30082 0.25522 -0.00943 -0.03731 0.00826  ? ? ? ? ? ? 116 ASP B CA  
3442 C C   . ASP B 116 ? 0.29218 0.34840 0.27539 -0.01313 -0.04114 -0.00261 ? ? ? ? ? ? 116 ASP B C   
3443 O O   . ASP B 116 ? 0.31206 0.35761 0.28048 -0.02038 -0.03327 -0.00089 ? ? ? ? ? ? 116 ASP B O   
3444 C CB  . ASP B 116 ? 0.23019 0.26176 0.24440 -0.02557 -0.03107 0.00505  ? ? ? ? ? ? 116 ASP B CB  
3445 C CG  . ASP B 116 ? 0.41952 0.41782 0.43034 -0.02820 -0.02472 0.01289  ? ? ? ? ? ? 116 ASP B CG  
3446 O OD1 . ASP B 116 ? 0.39895 0.36094 0.37976 -0.02291 -0.01979 0.02194  ? ? ? ? ? ? 116 ASP B OD1 
3447 O OD2 . ASP B 116 ? 0.33104 0.33809 0.36750 -0.03590 -0.02402 0.00918  ? ? ? ? ? ? 116 ASP B OD2 
3452 N N   . ALA B 117 ? 0.22896 0.32604 0.23449 -0.00967 -0.05169 -0.01578 ? ? ? ? ? ? 117 ALA B N   
3453 C CA  . ALA B 117 ? 0.23467 0.36523 0.24909 -0.01595 -0.05493 -0.03016 ? ? ? ? ? ? 117 ALA B CA  
3454 C C   . ALA B 117 ? 0.33641 0.46339 0.31279 -0.00093 -0.06350 -0.02998 ? ? ? ? ? ? 117 ALA B C   
3455 O O   . ALA B 117 ? 0.33524 0.46863 0.30523 -0.00984 -0.06004 -0.03672 ? ? ? ? ? ? 117 ALA B O   
3456 C CB  . ALA B 117 ? 0.21209 0.38786 0.25767 -0.01526 -0.06340 -0.04611 ? ? ? ? ? ? 117 ALA B CB  
3462 N N   . ALA B 118 ? 0.27876 0.39268 0.22563 0.02379  -0.07460 -0.02228 ? ? ? ? ? ? 118 ALA B N   
3463 C CA  . ALA B 118 ? 0.32654 0.43393 0.22916 0.04334  -0.08445 -0.02051 ? ? ? ? ? ? 118 ALA B CA  
3464 C C   . ALA B 118 ? 0.40066 0.46139 0.26824 0.03516  -0.06826 -0.00648 ? ? ? ? ? ? 118 ALA B C   
3465 O O   . ALA B 118 ? 0.45060 0.51003 0.28523 0.04231  -0.07160 -0.00841 ? ? ? ? ? ? 118 ALA B O   
3466 C CB  . ALA B 118 ? 0.42714 0.52357 0.30168 0.07551  -0.09895 -0.01308 ? ? ? ? ? ? 118 ALA B CB  
3472 N N   . ALA B 119 ? 0.38126 0.40641 0.25621 0.01992  -0.05036 0.00579  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B N   
3473 C CA  . ALA B 119 ? 0.41802 0.40192 0.26581 0.00958  -0.03157 0.01742  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B CA  
3474 C C   . ALA B 119 ? 0.42617 0.42889 0.29295 -0.01105 -0.02189 0.00722  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B C   
3475 O O   . ALA B 119 ? 0.55988 0.53700 0.40035 -0.01684 -0.00776 0.01315  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B O   
3476 C CB  . ALA B 119 ? 0.53767 0.48491 0.39427 -0.00160 -0.01593 0.02945  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B CB  
3482 N N   . LEU B 120 ? 0.37707 0.42010 0.28650 -0.02217 -0.02689 -0.00790 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B N   
3483 C CA  . LEU B 120 ? 0.35482 0.41139 0.28103 -0.04033 -0.01707 -0.01842 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CA  
3484 C C   . LEU B 120 ? 0.50109 0.56524 0.39365 -0.03328 -0.02249 -0.02662 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B C   
3485 O O   . LEU B 120 ? 0.53980 0.64095 0.44066 -0.02973 -0.03688 -0.04340 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B O   
3486 C CB  . LEU B 120 ? 0.48128 0.57273 0.45363 -0.05208 -0.02032 -0.03243 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CB  
3487 C CG  . LEU B 120 ? 0.51876 0.60379 0.52141 -0.05849 -0.01517 -0.02547 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CG  
3488 C CD1 . LEU B 120 ? 0.62165 0.73610 0.66087 -0.06819 -0.01672 -0.03797 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CD1 
3489 C CD2 . LEU B 120 ? 0.50948 0.56717 0.51628 -0.06999 0.00199  -0.01607 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CD2 
# 
