data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Shaanan, B."   1 0000-0001-8925-4362 
"Kutnowski, N." 2 ?                   
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Structure of h. salinarum RosR (vng0258) grown from NaBr" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "Halophiles, wHTH DNA binding protein, RosR, High salt medium, DNA BINDING PROTEIN" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "DNA BINDING PROTEIN" 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   US 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            "J. Struct. Biol." 
_citation.journal_id_ASTM           JSBIEM 
_citation.journal_id_CSD            0803 
_citation.journal_id_ISSN           1095-8657 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            204 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                191 
_citation.page_last                 198 
_citation.title                     "The 3-D structure of VNG0258H/RosR - A haloarchaeal DNA-binding protein in its ionic shell." 
_citation.year                      2018 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1016/j.jsb.2018.08.008 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   30110657 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Kutnowski, N."  1 ? 
primary "Shmuely, H."    2 ? 
primary "Dahan, I."      3 ? 
primary "Shmulevich, F." 4 ? 
primary "Davidov, G."    5 ? 
primary "Shahar, A."     6 ? 
primary "Eichler, J."    7 ? 
primary "Zarivach, R."   8 ? 
primary "Shaanan, B."    9 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MSEAQPDARSDARDLTAFQKNILTVLGEEARYGLAIKRELEEYYGEEVNHGRLYPNLDDLVNKGLVEKSELDKRTNEYAL
TNEGFDAVVDDLEWTLSKFVADADRRERVETIVADDAAALEHHHHHH
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MSEAQPDARSDARDLTAFQKNILTVLGEEARYGLAIKRELEEYYGEEVNHGRLYPNLDDLVNKGLVEKSELDKRTNEYAL
TNEGFDAVVDDLEWTLSKFVADADRRERVETIVADDAAALEHHHHHH
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   SER n 
1 3   GLU n 
1 4   ALA n 
1 5   GLN n 
1 6   PRO n 
1 7   ASP n 
1 8   ALA n 
1 9   ARG n 
1 10  SER n 
1 11  ASP n 
1 12  ALA n 
1 13  ARG n 
1 14  ASP n 
1 15  LEU n 
1 16  THR n 
1 17  ALA n 
1 18  PHE n 
1 19  GLN n 
1 20  LYS n 
1 21  ASN n 
1 22  ILE n 
1 23  LEU n 
1 24  THR n 
1 25  VAL n 
1 26  LEU n 
1 27  GLY n 
1 28  GLU n 
1 29  GLU n 
1 30  ALA n 
1 31  ARG n 
1 32  TYR n 
1 33  GLY n 
1 34  LEU n 
1 35  ALA n 
1 36  ILE n 
1 37  LYS n 
1 38  ARG n 
1 39  GLU n 
1 40  LEU n 
1 41  GLU n 
1 42  GLU n 
1 43  TYR n 
1 44  TYR n 
1 45  GLY n 
1 46  GLU n 
1 47  GLU n 
1 48  VAL n 
1 49  ASN n 
1 50  HIS n 
1 51  GLY n 
1 52  ARG n 
1 53  LEU n 
1 54  TYR n 
1 55  PRO n 
1 56  ASN n 
1 57  LEU n 
1 58  ASP n 
1 59  ASP n 
1 60  LEU n 
1 61  VAL n 
1 62  ASN n 
1 63  LYS n 
1 64  GLY n 
1 65  LEU n 
1 66  VAL n 
1 67  GLU n 
1 68  LYS n 
1 69  SER n 
1 70  GLU n 
1 71  LEU n 
1 72  ASP n 
1 73  LYS n 
1 74  ARG n 
1 75  THR n 
1 76  ASN n 
1 77  GLU n 
1 78  TYR n 
1 79  ALA n 
1 80  LEU n 
1 81  THR n 
1 82  ASN n 
1 83  GLU n 
1 84  GLY n 
1 85  PHE n 
1 86  ASP n 
1 87  ALA n 
1 88  VAL n 
1 89  VAL n 
1 90  ASP n 
1 91  ASP n 
1 92  LEU n 
1 93  GLU n 
1 94  TRP n 
1 95  THR n 
1 96  LEU n 
1 97  SER n 
1 98  LYS n 
1 99  PHE n 
1 100 VAL n 
1 101 ALA n 
1 102 ASP n 
1 103 ALA n 
1 104 ASP n 
1 105 ARG n 
1 106 ARG n 
1 107 GLU n 
1 108 ARG n 
1 109 VAL n 
1 110 GLU n 
1 111 THR n 
1 112 ILE n 
1 113 VAL n 
1 114 ALA n 
1 115 ASP n 
1 116 ASP n 
1 117 ALA n 
1 118 ALA n 
1 119 ALA n 
1 120 LEU n 
1 121 GLU n 
1 122 HIS n 
1 123 HIS n 
1 124 HIS n 
1 125 HIS n 
1 126 HIS n 
1 127 HIS n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "DNA binding protein" 14554.919 2   ? ? ? "Halophilic winged-helix-turn-helix DNA binding protein from H. salinarum" 
2 non-polymer syn "BROMIDE ION"         79.904    33  ? ? ? ?                                                                          
3 non-polymer syn "SULFATE ION"         96.063    1   ? ? ? ?                                                                          
4 water       nat water                 18.015    267 ? ? ? ?                                                                          
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 2   SER 2   2   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 3   GLU 3   3   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 4   ALA 4   4   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 5   GLN 5   5   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 6   PRO 6   6   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 7   ASP 7   7   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 8   ALA 8   8   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 9   ARG 9   9   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 10  SER 10  10  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 11  ASP 11  11  11  ASP ASP A ? n 
A 1 12  ALA 12  12  12  ALA ALA A ? n 
A 1 13  ARG 13  13  13  ARG ARG A ? n 
A 1 14  ASP 14  14  14  ASP ASP A ? n 
A 1 15  LEU 15  15  15  LEU LEU A ? n 
A 1 16  THR 16  16  16  THR THR A ? n 
A 1 17  ALA 17  17  17  ALA ALA A ? n 
A 1 18  PHE 18  18  18  PHE PHE A ? n 
A 1 19  GLN 19  19  19  GLN GLN A ? n 
A 1 20  LYS 20  20  20  LYS LYS A ? n 
A 1 21  ASN 21  21  21  ASN ASN A ? n 
A 1 22  ILE 22  22  22  ILE ILE A ? n 
A 1 23  LEU 23  23  23  LEU LEU A ? n 
A 1 24  THR 24  24  24  THR THR A ? n 
A 1 25  VAL 25  25  25  VAL VAL A ? n 
A 1 26  LEU 26  26  26  LEU LEU A ? n 
A 1 27  GLY 27  27  27  GLY GLY A ? n 
A 1 28  GLU 28  28  28  GLU GLU A ? n 
A 1 29  GLU 29  29  29  GLU GLU A ? n 
A 1 30  ALA 30  30  30  ALA ALA A ? n 
A 1 31  ARG 31  31  31  ARG ARG A ? n 
A 1 32  TYR 32  32  32  TYR TYR A ? n 
A 1 33  GLY 33  33  33  GLY GLY A ? n 
A 1 34  LEU 34  34  34  LEU LEU A ? n 
A 1 35  ALA 35  35  35  ALA ALA A ? n 
A 1 36  ILE 36  36  36  ILE ILE A ? n 
A 1 37  LYS 37  37  37  LYS LYS A ? n 
A 1 38  ARG 38  38  38  ARG ARG A ? n 
A 1 39  GLU 39  39  39  GLU GLU A ? n 
A 1 40  LEU 40  40  40  LEU LEU A ? n 
A 1 41  GLU 41  41  41  GLU GLU A ? n 
A 1 42  GLU 42  42  42  GLU GLU A ? n 
A 1 43  TYR 43  43  43  TYR TYR A ? n 
A 1 44  TYR 44  44  44  TYR TYR A ? n 
A 1 45  GLY 45  45  45  GLY GLY A ? n 
A 1 46  GLU 46  46  46  GLU GLU A ? n 
A 1 47  GLU 47  47  47  GLU GLU A ? n 
A 1 48  VAL 48  48  48  VAL VAL A ? n 
A 1 49  ASN 49  49  49  ASN ASN A ? n 
A 1 50  HIS 50  50  50  HIS HIS A ? n 
A 1 51  GLY 51  51  51  GLY GLY A ? n 
A 1 52  ARG 52  52  52  ARG ARG A ? n 
A 1 53  LEU 53  53  53  LEU LEU A ? n 
A 1 54  TYR 54  54  54  TYR TYR A ? n 
A 1 55  PRO 55  55  55  PRO PRO A ? n 
A 1 56  ASN 56  56  56  ASN ASN A ? n 
A 1 57  LEU 57  57  57  LEU LEU A ? n 
A 1 58  ASP 58  58  58  ASP ASP A ? n 
A 1 59  ASP 59  59  59  ASP ASP A ? n 
A 1 60  LEU 60  60  60  LEU LEU A ? n 
A 1 61  VAL 61  61  61  VAL VAL A ? n 
A 1 62  ASN 62  62  62  ASN ASN A ? n 
A 1 63  LYS 63  63  63  LYS LYS A ? n 
A 1 64  GLY 64  64  64  GLY GLY A ? n 
A 1 65  LEU 65  65  65  LEU LEU A ? n 
A 1 66  VAL 66  66  66  VAL VAL A ? n 
A 1 67  GLU 67  67  67  GLU GLU A ? n 
A 1 68  LYS 68  68  68  LYS LYS A ? n 
A 1 69  SER 69  69  69  SER SER A ? n 
A 1 70  GLU 70  70  70  GLU GLU A ? n 
A 1 71  LEU 71  71  71  LEU LEU A ? n 
A 1 72  ASP 72  72  72  ASP ASP A ? n 
A 1 73  LYS 73  73  73  LYS LYS A ? n 
A 1 74  ARG 74  74  74  ARG ARG A ? n 
A 1 75  THR 75  75  75  THR THR A ? n 
A 1 76  ASN 76  76  76  ASN ASN A ? n 
A 1 77  GLU 77  77  77  GLU GLU A ? n 
A 1 78  TYR 78  78  78  TYR TYR A ? n 
A 1 79  ALA 79  79  79  ALA ALA A ? n 
A 1 80  LEU 80  80  80  LEU LEU A ? n 
A 1 81  THR 81  81  81  THR THR A ? n 
A 1 82  ASN 82  82  82  ASN ASN A ? n 
A 1 83  GLU 83  83  83  GLU GLU A ? n 
A 1 84  GLY 84  84  84  GLY GLY A ? n 
A 1 85  PHE 85  85  85  PHE PHE A ? n 
A 1 86  ASP 86  86  86  ASP ASP A ? n 
A 1 87  ALA 87  87  87  ALA ALA A ? n 
A 1 88  VAL 88  88  88  VAL VAL A ? n 
A 1 89  VAL 89  89  89  VAL VAL A ? n 
A 1 90  ASP 90  90  90  ASP ASP A ? n 
A 1 91  ASP 91  91  91  ASP ASP A ? n 
A 1 92  LEU 92  92  92  LEU LEU A ? n 
A 1 93  GLU 93  93  93  GLU GLU A ? n 
A 1 94  TRP 94  94  94  TRP TRP A ? n 
A 1 95  THR 95  95  95  THR THR A ? n 
A 1 96  LEU 96  96  96  LEU LEU A ? n 
A 1 97  SER 97  97  97  SER SER A ? n 
A 1 98  LYS 98  98  98  LYS LYS A ? n 
A 1 99  PHE 99  99  99  PHE PHE A ? n 
A 1 100 VAL 100 100 100 VAL VAL A ? n 
A 1 101 ALA 101 101 101 ALA ALA A ? n 
A 1 102 ASP 102 102 102 ASP ASP A ? n 
A 1 103 ALA 103 103 103 ALA ALA A ? n 
A 1 104 ASP 104 104 104 ASP ASP A ? n 
A 1 105 ARG 105 105 105 ARG ARG A ? n 
A 1 106 ARG 106 106 106 ARG ARG A ? n 
A 1 107 GLU 107 107 107 GLU GLU A ? n 
A 1 108 ARG 108 108 108 ARG ARG A ? n 
A 1 109 VAL 109 109 109 VAL VAL A ? n 
A 1 110 GLU 110 110 110 GLU GLU A ? n 
A 1 111 THR 111 111 111 THR THR A ? n 
A 1 112 ILE 112 112 112 ILE ILE A ? n 
A 1 113 VAL 113 113 113 VAL VAL A ? n 
A 1 114 ALA 114 114 114 ALA ALA A ? n 
A 1 115 ASP 115 115 115 ASP ASP A ? n 
A 1 116 ASP 116 116 116 ASP ASP A ? n 
A 1 117 ALA 117 117 117 ALA ALA A ? n 
A 1 118 ALA 118 118 118 ALA ALA A ? n 
A 1 119 ALA 119 119 119 ALA ALA A ? n 
A 1 120 LEU 120 120 120 LEU LEU A ? n 
A 1 121 GLU 121 121 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 122 HIS 122 122 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 123 HIS 123 123 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 124 HIS 124 124 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 125 HIS 125 125 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 126 HIS 126 126 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 127 HIS 127 127 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 1   MET 1   1   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 2   SER 2   2   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 3   GLU 3   3   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 4   ALA 4   4   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 5   GLN 5   5   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 6   PRO 6   6   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 7   ASP 7   7   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 8   ALA 8   8   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 9   ARG 9   9   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 10  SER 10  10  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 11  ASP 11  11  11  ASP ASP B ? n 
B 1 12  ALA 12  12  12  ALA ALA B ? n 
B 1 13  ARG 13  13  13  ARG ARG B ? n 
B 1 14  ASP 14  14  14  ASP ASP B ? n 
B 1 15  LEU 15  15  15  LEU LEU B ? n 
B 1 16  THR 16  16  16  THR THR B ? n 
B 1 17  ALA 17  17  17  ALA ALA B ? n 
B 1 18  PHE 18  18  18  PHE PHE B ? n 
B 1 19  GLN 19  19  19  GLN GLN B ? n 
B 1 20  LYS 20  20  20  LYS LYS B ? n 
B 1 21  ASN 21  21  21  ASN ASN B ? n 
B 1 22  ILE 22  22  22  ILE ILE B ? n 
B 1 23  LEU 23  23  23  LEU LEU B ? n 
B 1 24  THR 24  24  24  THR THR B ? n 
B 1 25  VAL 25  25  25  VAL VAL B ? n 
B 1 26  LEU 26  26  26  LEU LEU B ? n 
B 1 27  GLY 27  27  27  GLY GLY B ? n 
B 1 28  GLU 28  28  28  GLU GLU B ? n 
B 1 29  GLU 29  29  29  GLU GLU B ? n 
B 1 30  ALA 30  30  30  ALA ALA B ? n 
B 1 31  ARG 31  31  31  ARG ARG B ? n 
B 1 32  TYR 32  32  32  TYR TYR B ? n 
B 1 33  GLY 33  33  33  GLY GLY B ? n 
B 1 34  LEU 34  34  34  LEU LEU B ? n 
B 1 35  ALA 35  35  35  ALA ALA B ? n 
B 1 36  ILE 36  36  36  ILE ILE B ? n 
B 1 37  LYS 37  37  37  LYS LYS B ? n 
B 1 38  ARG 38  38  38  ARG ARG B ? n 
B 1 39  GLU 39  39  39  GLU GLU B ? n 
B 1 40  LEU 40  40  40  LEU LEU B ? n 
B 1 41  GLU 41  41  41  GLU GLU B ? n 
B 1 42  GLU 42  42  42  GLU GLU B ? n 
B 1 43  TYR 43  43  43  TYR TYR B ? n 
B 1 44  TYR 44  44  44  TYR TYR B ? n 
B 1 45  GLY 45  45  45  GLY GLY B ? n 
B 1 46  GLU 46  46  46  GLU GLU B ? n 
B 1 47  GLU 47  47  47  GLU GLU B ? n 
B 1 48  VAL 48  48  48  VAL VAL B ? n 
B 1 49  ASN 49  49  49  ASN ASN B ? n 
B 1 50  HIS 50  50  50  HIS HIS B ? n 
B 1 51  GLY 51  51  51  GLY GLY B ? n 
B 1 52  ARG 52  52  52  ARG ARG B ? n 
B 1 53  LEU 53  53  53  LEU LEU B ? n 
B 1 54  TYR 54  54  54  TYR TYR B ? n 
B 1 55  PRO 55  55  55  PRO PRO B ? n 
B 1 56  ASN 56  56  56  ASN ASN B ? n 
B 1 57  LEU 57  57  57  LEU LEU B ? n 
B 1 58  ASP 58  58  58  ASP ASP B ? n 
B 1 59  ASP 59  59  59  ASP ASP B ? n 
B 1 60  LEU 60  60  60  LEU LEU B ? n 
B 1 61  VAL 61  61  61  VAL VAL B ? n 
B 1 62  ASN 62  62  62  ASN ASN B ? n 
B 1 63  LYS 63  63  63  LYS LYS B ? n 
B 1 64  GLY 64  64  64  GLY GLY B ? n 
B 1 65  LEU 65  65  65  LEU LEU B ? n 
B 1 66  VAL 66  66  66  VAL VAL B ? n 
B 1 67  GLU 67  67  67  GLU GLU B ? n 
B 1 68  LYS 68  68  68  LYS LYS B ? n 
B 1 69  SER 69  69  69  SER SER B ? n 
B 1 70  GLU 70  70  70  GLU GLU B ? n 
B 1 71  LEU 71  71  71  LEU LEU B ? n 
B 1 72  ASP 72  72  72  ASP ASP B ? n 
B 1 73  LYS 73  73  73  LYS LYS B ? n 
B 1 74  ARG 74  74  74  ARG ARG B ? n 
B 1 75  THR 75  75  75  THR THR B ? n 
B 1 76  ASN 76  76  76  ASN ASN B ? n 
B 1 77  GLU 77  77  77  GLU GLU B ? n 
B 1 78  TYR 78  78  78  TYR TYR B ? n 
B 1 79  ALA 79  79  79  ALA ALA B ? n 
B 1 80  LEU 80  80  80  LEU LEU B ? n 
B 1 81  THR 81  81  81  THR THR B ? n 
B 1 82  ASN 82  82  82  ASN ASN B ? n 
B 1 83  GLU 83  83  83  GLU GLU B ? n 
B 1 84  GLY 84  84  84  GLY GLY B ? n 
B 1 85  PHE 85  85  85  PHE PHE B ? n 
B 1 86  ASP 86  86  86  ASP ASP B ? n 
B 1 87  ALA 87  87  87  ALA ALA B ? n 
B 1 88  VAL 88  88  88  VAL VAL B ? n 
B 1 89  VAL 89  89  89  VAL VAL B ? n 
B 1 90  ASP 90  90  90  ASP ASP B ? n 
B 1 91  ASP 91  91  91  ASP ASP B ? n 
B 1 92  LEU 92  92  92  LEU LEU B ? n 
B 1 93  GLU 93  93  93  GLU GLU B ? n 
B 1 94  TRP 94  94  94  TRP TRP B ? n 
B 1 95  THR 95  95  95  THR THR B ? n 
B 1 96  LEU 96  96  96  LEU LEU B ? n 
B 1 97  SER 97  97  97  SER SER B ? n 
B 1 98  LYS 98  98  98  LYS LYS B ? n 
B 1 99  PHE 99  99  99  PHE PHE B ? n 
B 1 100 VAL 100 100 100 VAL VAL B ? n 
B 1 101 ALA 101 101 101 ALA ALA B ? n 
B 1 102 ASP 102 102 102 ASP ASP B ? n 
B 1 103 ALA 103 103 103 ALA ALA B ? n 
B 1 104 ASP 104 104 104 ASP ASP B ? n 
B 1 105 ARG 105 105 105 ARG ARG B ? n 
B 1 106 ARG 106 106 106 ARG ARG B ? n 
B 1 107 GLU 107 107 107 GLU GLU B ? n 
B 1 108 ARG 108 108 108 ARG ARG B ? n 
B 1 109 VAL 109 109 109 VAL VAL B ? n 
B 1 110 GLU 110 110 110 GLU GLU B ? n 
B 1 111 THR 111 111 111 THR THR B ? n 
B 1 112 ILE 112 112 112 ILE ILE B ? n 
B 1 113 VAL 113 113 113 VAL VAL B ? n 
B 1 114 ALA 114 114 114 ALA ALA B ? n 
B 1 115 ASP 115 115 115 ASP ASP B ? n 
B 1 116 ASP 116 116 116 ASP ASP B ? n 
B 1 117 ALA 117 117 117 ALA ALA B ? n 
B 1 118 ALA 118 118 118 ALA ALA B ? n 
B 1 119 ALA 119 119 119 ALA ALA B ? n 
B 1 120 LEU 120 120 120 LEU LEU B ? n 
B 1 121 GLU 121 121 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 122 HIS 122 122 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 123 HIS 123 123 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 124 HIS 124 124 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 125 HIS 125 125 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 126 HIS 126 126 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 127 HIS 127 127 ?   ?   ?   B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C  2 BR  1   201 1   BR  BR  A ? 
D  2 BR  1   202 3   BR  BR  A ? 
E  2 BR  1   203 4   BR  BR  A ? 
F  2 BR  1   204 6   BR  BR  A ? 
G  2 BR  1   205 8   BR  BR  A ? 
H  2 BR  1   206 10  BR  BR  A ? 
I  2 BR  1   207 12  BR  BR  A ? 
J  2 BR  1   208 13  BR  BR  A ? 
K  2 BR  1   209 18  BR  BR  A ? 
L  2 BR  1   210 20  BR  BR  A ? 
M  2 BR  1   211 21  BR  BR  A ? 
N  2 BR  1   212 22  BR  BR  A ? 
O  2 BR  1   213 23  BR  BR  A ? 
P  2 BR  1   214 26  BR  BR  A ? 
Q  2 BR  1   215 28  BR  BR  A ? 
R  2 BR  1   216 29  BR  BR  A ? 
S  2 BR  1   217 30  BR  BR  A ? 
T  2 BR  1   218 31  BR  BR  A ? 
U  2 BR  1   219 32  BR  BR  A ? 
V  2 BR  1   220 33  BR  BR  A ? 
W  3 SO4 1   221 1   SO4 SO4 A ? 
X  2 BR  1   201 2   BR  BR  B ? 
Y  2 BR  1   202 5   BR  BR  B ? 
Z  2 BR  1   203 7   BR  BR  B ? 
AA 2 BR  1   204 9   BR  BR  B ? 
BA 2 BR  1   205 11  BR  BR  B ? 
CA 2 BR  1   206 14  BR  BR  B ? 
DA 2 BR  1   207 15  BR  BR  B ? 
EA 2 BR  1   208 16  BR  BR  B ? 
FA 2 BR  1   209 17  BR  BR  B ? 
GA 2 BR  1   210 19  BR  BR  B ? 
HA 2 BR  1   211 24  BR  BR  B ? 
IA 2 BR  1   212 25  BR  BR  B ? 
JA 2 BR  1   213 27  BR  BR  B ? 
KA 4 HOH 1   301 184 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 2   302 209 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 3   303 235 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 4   304 139 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 5   305 73  HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 6   306 83  HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 7   307 150 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 8   308 141 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 9   309 225 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 10  310 113 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 11  311 69  HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 12  312 175 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 13  313 189 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 14  314 207 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 15  315 127 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 16  316 254 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 17  317 229 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 18  318 15  HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 19  319 81  HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 20  320 11  HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 21  321 22  HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 22  322 84  HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 23  323 214 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 24  324 137 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 25  325 157 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 26  326 104 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 27  327 3   HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 28  328 165 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 29  329 54  HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 30  330 23  HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 31  331 37  HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 32  332 63  HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 33  333 9   HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 34  334 202 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 35  335 16  HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 36  336 98  HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 37  337 153 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 38  338 34  HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 39  339 80  HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 40  340 33  HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 41  341 132 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 42  342 218 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 43  343 53  HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 44  344 21  HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 45  345 47  HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 46  346 144 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 47  347 24  HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 48  348 208 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 49  349 201 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 50  350 230 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 51  351 212 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 52  352 92  HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 53  353 149 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 54  354 118 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 55  355 181 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 56  356 122 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 57  357 70  HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 58  358 99  HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 59  359 199 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 60  360 64  HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 61  361 111 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 62  362 105 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 63  363 114 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 64  364 187 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 65  365 171 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 66  366 74  HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 67  367 210 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 68  368 51  HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 69  369 48  HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 70  370 43  HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 71  371 130 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 72  372 161 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 73  373 18  HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 74  374 262 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 75  375 97  HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 76  376 140 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 77  377 124 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 78  378 87  HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 79  379 61  HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 80  380 86  HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 81  381 27  HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 82  382 263 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 83  383 267 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 84  384 121 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 85  385 35  HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 86  386 256 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 87  387 147 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 88  388 143 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 89  389 123 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 90  390 76  HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 91  391 194 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 92  392 219 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 93  393 115 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 94  394 172 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 95  395 188 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 96  396 167 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 97  397 101 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 98  398 82  HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 99  399 257 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 100 400 148 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 101 401 232 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 102 402 253 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 103 403 116 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 104 404 109 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 105 405 238 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 106 406 169 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 107 407 78  HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 108 408 259 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 109 409 250 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 110 410 145 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 111 411 247 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 112 412 252 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 113 413 233 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 114 414 185 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 115 415 106 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 116 416 223 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 117 417 119 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 118 418 190 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 119 419 192 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 120 420 226 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 121 421 96  HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 122 422 179 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 123 423 236 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 124 424 243 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 125 425 164 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 126 426 242 HOH HOH A ? 
KA 4 HOH 127 427 195 HOH HOH A ? 
LA 4 HOH 1   301 40  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 2   302 94  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 3   303 265 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 4   304 255 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 5   305 25  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 6   306 249 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 7   307 220 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 8   308 107 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 9   309 204 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 10  310 133 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 11  311 8   HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 12  312 264 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 13  313 120 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 14  314 91  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 15  315 14  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 16  316 244 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 17  317 110 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 18  318 72  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 19  319 90  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 20  320 129 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 21  321 112 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 22  322 180 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 23  323 85  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 24  324 50  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 25  325 4   HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 26  326 41  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 27  327 152 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 28  328 49  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 29  329 10  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 30  330 160 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 31  331 126 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 32  332 28  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 33  333 2   HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 34  334 31  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 35  335 29  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 36  336 19  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 37  337 203 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 38  338 95  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 39  339 134 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 40  340 142 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 41  341 102 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 42  342 241 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 43  343 46  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 44  344 55  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 45  345 45  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 46  346 13  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 47  347 260 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 48  348 65  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 49  349 12  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 50  350 44  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 51  351 6   HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 52  352 198 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 53  353 56  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 54  354 158 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 55  355 221 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 56  356 71  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 57  357 57  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 58  358 1   HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 59  359 196 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 60  360 20  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 61  361 26  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 62  362 17  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 63  363 42  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 64  364 77  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 65  365 239 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 66  366 216 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 67  367 103 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 68  368 89  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 69  369 138 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 70  370 200 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 71  371 131 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 72  372 125 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 73  373 222 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 74  374 32  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 75  375 67  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 76  376 206 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 77  377 100 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 78  378 7   HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 79  379 182 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 80  380 217 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 81  381 173 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 82  382 155 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 83  383 248 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 84  384 5   HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 85  385 68  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 86  386 39  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 87  387 163 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 88  388 258 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 89  389 186 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 90  390 174 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 91  391 211 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 92  392 170 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 93  393 62  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 94  394 75  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 95  395 213 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 96  396 183 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 97  397 36  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 98  398 231 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 99  399 177 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 100 400 251 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 101 401 156 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 102 402 237 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 103 403 38  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 104 404 93  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 105 405 228 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 106 406 227 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 107 407 159 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 108 408 60  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 109 409 178 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 110 410 197 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 111 411 240 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 112 412 59  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 113 413 66  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 114 414 146 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 115 415 191 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 116 416 117 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 117 417 266 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 118 418 205 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 119 419 30  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 120 420 136 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 121 421 151 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 122 422 168 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 123 423 128 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 124 424 154 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 125 425 246 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 126 426 52  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 127 427 88  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 128 428 108 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 129 429 176 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 130 430 58  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 131 431 135 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 132 432 215 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 133 433 193 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 134 434 261 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 135 435 234 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 136 436 79  HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 137 437 162 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 138 438 224 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 139 439 166 HOH HOH B ? 
LA 4 HOH 140 440 245 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4"     133.103 
BR  non-polymer         . "BROMIDE ION"   ? "Br -1"          79.904  
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER           ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ? "C3 H7 N O3"     105.093 
SO4 non-polymer         . "SULFATE ION"   ? "O4 S -2"        96.063  
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A  N N 1 ? 
B  N N 1 ? 
C  N N 2 ? 
D  N N 2 ? 
E  N N 2 ? 
F  N N 2 ? 
G  N N 2 ? 
H  N N 2 ? 
I  N N 2 ? 
J  N N 2 ? 
K  N N 2 ? 
L  N N 2 ? 
M  N N 2 ? 
N  N N 2 ? 
O  N N 2 ? 
P  N N 2 ? 
Q  N N 2 ? 
R  N N 2 ? 
S  N N 2 ? 
T  N N 2 ? 
U  N N 2 ? 
V  N N 2 ? 
W  N N 3 ? 
X  N N 2 ? 
Y  N N 2 ? 
Z  N N 2 ? 
AA N N 2 ? 
BA N N 2 ? 
CA N N 2 ? 
DA N N 2 ? 
EA N N 2 ? 
FA N N 2 ? 
GA N N 2 ? 
HA N N 2 ? 
IA N N 2 ? 
JA N N 2 ? 
KA N N 4 ? 
LA N N 4 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 ASP A 11  ? LEU A 15  ? ASP A 11  LEU A 15  5 ? 5  
HELX_P HELX_P2  AA2 THR A 16  ? GLU A 29  ? THR A 16  GLU A 29  1 ? 14 
HELX_P HELX_P3  AA3 GLY A 33  ? GLY A 45  ? GLY A 33  GLY A 45  1 ? 13 
HELX_P HELX_P4  AA4 ASN A 49  ? LYS A 63  ? ASN A 49  LYS A 63  1 ? 15 
HELX_P HELX_P5  AA5 THR A 81  ? VAL A 100 ? THR A 81  VAL A 100 1 ? 20 
HELX_P HELX_P6  AA6 ASP A 102 ? ALA A 119 ? ASP A 102 ALA A 119 1 ? 18 
HELX_P HELX_P7  AA7 THR B 16  ? GLU B 29  ? THR B 16  GLU B 29  1 ? 14 
HELX_P HELX_P8  AA8 GLY B 33  ? GLY B 45  ? GLY B 33  GLY B 45  1 ? 13 
HELX_P HELX_P9  AA9 ASN B 49  ? LYS B 63  ? ASN B 49  LYS B 63  1 ? 15 
HELX_P HELX_P10 AB1 THR B 81  ? VAL B 100 ? THR B 81  VAL B 100 1 ? 20 
HELX_P HELX_P11 AB2 ASP B 102 ? ALA B 119 ? ASP B 102 ALA B 119 1 ? 18 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 3 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 ARG A 31 ? TYR A 32 ? ARG A 31 TYR A 32 
AA1 2 THR A 75 ? LEU A 80 ? THR A 75 LEU A 80 
AA1 3 VAL A 66 ? ASP A 72 ? VAL A 66 ASP A 72 
AA2 1 ARG B 31 ? TYR B 32 ? ARG B 31 TYR B 32 
AA2 2 ASN B 76 ? LEU B 80 ? ASN B 76 LEU B 80 
AA2 3 VAL B 66 ? GLU B 70 ? VAL B 66 GLU B 70 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.024459 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.009064 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.014057 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.025563 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
_atom_type.scat_dispersion_real 
_atom_type.scat_dispersion_imag 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a1 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_a2 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b1 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_b2 
_atom_type.scat_Cromer_Mann_c 
_atom_type.scat_source 
_atom_type.scat_dispersion_source 
BR ? ? 25.79822 9.11301 1.35700  25.34896 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
C  ? ? 3.54356  2.42580 25.62398 1.50364  0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
H  ? ? 0.51345  0.48472 24.73122 6.32584  0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
N  ? ? 4.01032  2.96436 19.97189 1.75589  0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
O  ? ? 4.49882  3.47563 15.80542 1.70748  0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
S  ? ? 9.55732  6.39887 1.23737  29.19336 0.0 "2-Gaussian fit: Grosse-Kunstleve RW, Sauter NK, Adams PD: Newsletter of the IUCr Commission on Crystallographic Computing 2004, 3, 22-31." ? 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A  A A  A 1 
1 B  B B  B 1 
2 C  A C  A 1 
2 D  A D  A 1 
2 E  A E  A 1 
2 F  A F  A 1 
2 G  A G  A 1 
2 H  A H  A 1 
2 I  A I  A 1 
2 J  A J  A 1 
2 K  A K  A 1 
2 L  A L  A 1 
2 M  A M  A 1 
2 N  A N  A 1 
2 O  A O  A 1 
2 P  A P  A 1 
2 Q  A Q  A 1 
2 R  A R  A 1 
2 S  A S  A 1 
2 T  A T  A 1 
2 U  A U  A 1 
2 V  A V  A 1 
3 W  A W  A 1 
2 X  B X  B 1 
2 Y  B Y  B 1 
2 Z  B Z  B 1 
2 AA B AA B 1 
2 BA B BA B 1 
2 CA B CA B 1 
2 DA B DA B 1 
2 EA B EA B 1 
2 FA B FA B 1 
2 GA B GA B 1 
2 HA B HA B 1 
2 IA B IA B 1 
2 JA B JA B 1 
4 KA A KA A 1 
4 LA B LA B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "BROMIDE ION" BR  
3 "SULFATE ION" SO4 
4 water         HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N ARG A 31 ? N ARG A 31 O TYR A 78 ? O TYR A 78 
AA1 2 3 O GLU A 77 ? O GLU A 77 N SER A 69 ? N SER A 69 
AA2 1 2 N ARG B 31 ? N ARG B 31 O TYR B 78 ? O TYR B 78 
AA2 2 3 O GLU B 77 ? O GLU B 77 N SER B 69 ? N SER B 69 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N    . ASP A  1 11  ? 8.149   34.266 2.213   1.000 78.59878  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A N    1 
ATOM   2    C  CA   . ASP A  1 11  ? 7.187   33.170 2.190   1.000 37.04072  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A CA   1 
ATOM   3    C  C    . ASP A  1 11  ? 7.521   32.139 3.263   1.000 52.59906  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A C    1 
ATOM   4    O  O    . ASP A  1 11  ? 8.688   31.919 3.593   1.000 62.49158  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A O    1 
ATOM   5    C  CB   . ASP A  1 11  ? 7.155   32.519 0.809   1.000 58.89430  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A CB   1 
ATOM   6    C  CG   . ASP A  1 11  ? 6.189   31.354 0.739   1.000 41.38660  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A CG   1 
ATOM   7    O  OD1  . ASP A  1 11  ? 4.964   31.600 0.690   1.000 39.56850  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A OD1  1 
ATOM   8    O  OD2  . ASP A  1 11  ? 6.654   30.199 0.743   1.000 35.02055  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A OD2  1 
ATOM   9    H  HA   . ASP A  1 11  ? 6.299   33.515 2.372   1.000 44.44887  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A HA   1 
ATOM   10   H  HB2  . ASP A  1 11  ? 6.880   33.178 0.153   1.000 70.67317  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A HB2  1 
ATOM   11   H  HB3  . ASP A  1 11  ? 8.042   32.188 0.594   1.000 70.67317  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A HB3  1 
ATOM   12   N  N    . ALA A  1 12  ? 6.482   31.500 3.794   1.000 24.00086  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A N    1 
ATOM   13   C  CA   . ALA A  1 12  ? 6.590   30.683 4.994   1.000 20.90390  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A CA   1 
ATOM   14   C  C    . ALA A  1 12  ? 6.853   29.209 4.708   1.000 17.38344  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A C    1 
ATOM   15   O  O    . ALA A  1 12  ? 6.776   28.393 5.632   1.000 15.28367  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A O    1 
ATOM   16   C  CB   . ALA A  1 12  ? 5.313   30.815 5.830   1.000 30.80736  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A CB   1 
ATOM   17   H  H    . ALA A  1 12  ? 5.687   31.528 3.467   1.000 28.80103  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A H    1 
ATOM   18   H  HA   . ALA A  1 12  ? 7.339   31.015 5.512   1.000 25.08468  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A HA   1 
ATOM   19   H  HB1  . ALA A  1 12  ? 5.395   30.259 6.621   1.000 36.96884  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A HB1  1 
ATOM   20   H  HB2  . ALA A  1 12  ? 5.199   31.743 6.087   1.000 36.96884  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A HB2  1 
ATOM   21   H  HB3  . ALA A  1 12  ? 4.556   30.524 5.298   1.000 36.96884  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A HB3  1 
ATOM   22   N  N    . ARG A  1 13  ? 7.167   28.843 3.465   1.000 18.54760  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A N    1 
ATOM   23   C  CA   . ARG A  1 13  ? 7.406   27.438 3.162   1.000 15.17135  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CA   1 
ATOM   24   C  C    . ARG A  1 13  ? 8.711   26.920 3.755   1.000 18.01598  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A C    1 
ATOM   25   O  O    . ARG A  1 13  ? 8.932   25.704 3.742   1.000 19.47389  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A O    1 
ATOM   26   C  CB   . ARG A  1 13  ? 7.386   27.226 1.644   1.000 16.61851  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CB   1 
ATOM   27   C  CG   . ARG A  1 13  ? 5.983   27.332 1.055   1.000 16.15103  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CG   1 
ATOM   28   C  CD   . ARG A  1 13  ? 5.936   27.049 -0.439  1.000 17.89641  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CD   1 
ATOM   29   N  NE   . ARG A  1 13  ? 4.563   27.094 -0.940  1.000 17.41205  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A NE   1 
ATOM   30   C  CZ   . ARG A  1 13  ? 4.190   26.681 -2.146  1.000 22.86198  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CZ   1 
ATOM   31   N  NH1  . ARG A  1 13  ? 5.086   26.180 -2.984  1.000 20.85037  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A NH1  1 
ATOM   32   N  NH2  . ARG A  1 13  ? 2.915   26.758 -2.510  1.000 20.46134  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A NH2  1 
ATOM   33   H  H    . ARG A  1 13  ? 7.246   29.378 2.797   1.000 22.25713  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A H    1 
ATOM   34   H  HA   . ARG A  1 13  ? 6.689   26.906 3.541   1.000 18.20562  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A HA   1 
ATOM   35   H  HB2  . ARG A  1 13  ? 7.941   27.901 1.223   1.000 19.94221  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A HB2  1 
ATOM   36   H  HB3  . ARG A  1 13  ? 7.730   26.341 1.444   1.000 19.94221  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A HB3  1 
ATOM   37   H  HG2  . ARG A  1 13  ? 5.406   26.690 1.497   1.000 19.38123  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A HG2  1 
ATOM   38   H  HG3  . ARG A  1 13  ? 5.648   28.231 1.198   1.000 19.38123  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A HG3  1 
ATOM   39   H  HD2  . ARG A  1 13  ? 6.457   27.718 -0.910  1.000 21.47569  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A HD2  1 
ATOM   40   H  HD3  . ARG A  1 13  ? 6.297   26.165 -0.611  1.000 21.47569  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A HD3  1 
ATOM   41   H  HE   . ARG A  1 13  ? 3.956   27.408 -0.419  1.000 20.89446  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A HE   1 
ATOM   42   H  HH11 . ARG A  1 13  ? 5.910   26.121 -2.747  1.000 25.02044  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A HH11 1 
ATOM   43   H  HH12 . ARG A  1 13  ? 4.842   25.913 -3.765  1.000 25.02044  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A HH12 1 
ATOM   44   H  HH21 . ARG A  1 13  ? 2.331   27.075 -1.964  1.000 24.55361  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A HH21 1 
ATOM   45   H  HH22 . ARG A  1 13  ? 2.674   26.491 -3.291  1.000 24.55361  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A HH22 1 
ATOM   46   N  N    . ASP A  1 14  ? 9.558   27.796 4.299   1.000 17.21683  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A N    1 
ATOM   47   C  CA   . ASP A  1 14  ? 10.827  27.384 4.881   1.000 17.37467  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A CA   1 
ATOM   48   C  C    . ASP A  1 14  ? 10.783  27.300 6.402   1.000 15.78605  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A C    1 
ATOM   49   O  O    . ASP A  1 14  ? 11.830  27.120 7.032   1.000 16.30423  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A O    1 
ATOM   50   C  CB   . ASP A  1 14  ? 11.948  28.335 4.449   1.000 39.96967  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A CB   1 
ATOM   51   C  CG   . ASP A  1 14  ? 11.658  29.785 4.793   1.000 51.61422  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A CG   1 
ATOM   52   O  OD1  . ASP A  1 14  ? 10.621  30.056 5.431   1.000 54.83704  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A OD1  1 
ATOM   53   O  OD2  . ASP A  1 14  ? 12.470  30.660 4.423   1.000 71.52025  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A OD2  1 
ATOM   54   H  H    . ASP A  1 14  ? 9.412   28.643 4.341   1.000 20.66019  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A H    1 
ATOM   55   H  HA   . ASP A  1 14  ? 11.038  26.501 4.541   1.000 20.84960  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A HA   1 
ATOM   56   H  HB2  . ASP A  1 14  ? 12.769  28.079 4.897   1.000 47.96360  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A HB2  1 
ATOM   57   H  HB3  . ASP A  1 14  ? 12.061  28.272 3.487   1.000 47.96360  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A HB3  1 
ATOM   58   N  N    . LEU A  1 15  ? 9.605   27.417 7.005   1.000 16.33194  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A N    1 
ATOM   59   C  CA   . LEU A  1 15  ? 9.504   27.283 8.447   1.000 14.23179  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CA   1 
ATOM   60   C  C    . LEU A  1 15  ? 9.801   25.849 8.880   1.000 10.71612  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A C    1 
ATOM   61   O  O    . LEU A  1 15  ? 9.659   24.895 8.112   1.000 10.06088  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A O    1 
ATOM   62   C  CB   . LEU A  1 15  ? 8.111   27.679 8.926   1.000 15.41841  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CB   1 
ATOM   63   C  CG   . LEU A  1 15  ? 7.699   29.134 8.750   1.000 16.64792  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CG   1 
ATOM   64   C  CD1  . LEU A  1 15  ? 6.204   29.258 9.060   1.000 20.11544  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD1  1 
ATOM   65   C  CD2  . LEU A  1 15  ? 8.516   30.040 9.632   1.000 20.38399  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD2  1 
ATOM   66   H  H    . LEU A  1 15  ? 8.860   27.572 6.605   1.000 19.59832  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A H    1 
ATOM   67   H  HA   . LEU A  1 15  ? 10.152  27.871 8.865   1.000 17.07815  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HA   1 
ATOM   68   H  HB2  . LEU A  1 15  ? 7.466   27.143 8.439   1.000 18.50209  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HB2  1 
ATOM   69   H  HB3  . LEU A  1 15  ? 8.057   27.484 9.875   1.000 18.50209  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HB3  1 
ATOM   70   H  HG   . LEU A  1 15  ? 7.860   29.420 7.837   1.000 19.97751  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HG   1 
ATOM   71   H  HD11 . LEU A  1 15  ? 5.937   30.185 8.962   1.000 24.13853  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HD11 1 
ATOM   72   H  HD12 . LEU A  1 15  ? 5.706   28.703 8.440   1.000 24.13853  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HD12 1 
ATOM   73   H  HD13 . LEU A  1 15  ? 6.045   28.963 9.970   1.000 24.13853  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HD13 1 
ATOM   74   H  HD21 . LEU A  1 15  ? 8.188   30.948 9.543   1.000 24.46079  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HD21 1 
ATOM   75   H  HD22 . LEU A  1 15  ? 8.430   29.746 10.553  1.000 24.46079  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HD22 1 
ATOM   76   H  HD23 . LEU A  1 15  ? 9.445   29.995 9.356   1.000 24.46079  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A HD23 1 
ATOM   77   N  N    . THR A  1 16  ? 10.212  25.704 10.138  1.000 13.83188  ? ? ? ? ? ? 16  THR A N    1 
ATOM   78   C  CA   . THR A  1 16  ? 10.395  24.373 10.695  1.000 12.00569  ? ? ? ? ? ? 16  THR A CA   1 
ATOM   79   C  C    . THR A  1 16  ? 9.043   23.704 10.924  1.000 7.53596   ? ? ? ? ? ? 16  THR A C    1 
ATOM   80   O  O    . THR A  1 16  ? 8.001   24.357 11.001  1.000 9.99711   ? ? ? ? ? ? 16  THR A O    1 
ATOM   81   C  CB   . THR A  1 16  ? 11.166  24.430 12.014  1.000 11.94324  ? ? ? ? ? ? 16  THR A CB   1 
ATOM   82   O  OG1  . THR A  1 16  ? 10.392  25.137 12.993  1.000 12.04728  ? ? ? ? ? ? 16  THR A OG1  1 
ATOM   83   C  CG2  . THR A  1 16  ? 12.513  25.114 11.816  1.000 16.78085  ? ? ? ? ? ? 16  THR A CG2  1 
ATOM   84   H  H    . THR A  1 16  ? 10.388  26.349 10.678  1.000 16.59826  ? ? ? ? ? ? 16  THR A H    1 
ATOM   85   H  HA   . THR A  1 16  ? 10.910  23.837 10.071  1.000 14.40682  ? ? ? ? ? ? 16  THR A HA   1 
ATOM   86   H  HB   . THR A  1 16  ? 11.334  23.531 12.335  1.000 14.33188  ? ? ? ? ? ? 16  THR A HB   1 
ATOM   87   H  HG1  . THR A  1 16  ? 10.814  25.178 13.718  1.000 14.45673  ? ? ? ? ? ? 16  THR A HG1  1 
ATOM   88   H  HG21 . THR A  1 16  ? 13.024  25.086 12.640  1.000 20.13702  ? ? ? ? ? ? 16  THR A HG21 1 
ATOM   89   H  HG22 . THR A  1 16  ? 13.015  24.664 11.119  1.000 20.13702  ? ? ? ? ? ? 16  THR A HG22 1 
ATOM   90   H  HG23 . THR A  1 16  ? 12.380  26.040 11.560  1.000 20.13702  ? ? ? ? ? ? 16  THR A HG23 1 
ATOM   91   N  N    . ALA A  1 17  ? 9.070   22.374 11.030  1.000 10.77280  ? ? ? ? ? ? 17  ALA A N    1 
ATOM   92   C  CA   . ALA A  1 17  ? 7.854   21.634 11.354  1.000 13.05739  ? ? ? ? ? ? 17  ALA A CA   1 
ATOM   93   C  C    . ALA A  1 17  ? 7.249   22.127 12.662  1.000 8.68766   ? ? ? ? ? ? 17  ALA A C    1 
ATOM   94   O  O    . ALA A  1 17  ? 6.027   22.264 12.779  1.000 9.84269   ? ? ? ? ? ? 17  ALA A O    1 
ATOM   95   C  CB   . ALA A  1 17  ? 8.162   20.139 11.424  1.000 11.24430  ? ? ? ? ? ? 17  ALA A CB   1 
ATOM   96   H  H    . ALA A  1 17  ? 9.768   21.883 10.923  1.000 12.92736  ? ? ? ? ? ? 17  ALA A H    1 
ATOM   97   H  HA   . ALA A  1 17  ? 7.199   21.771 10.652  1.000 15.66887  ? ? ? ? ? ? 17  ALA A HA   1 
ATOM   98   H  HB1  . ALA A  1 17  ? 7.343   19.657 11.620  1.000 13.49316  ? ? ? ? ? ? 17  ALA A HB1  1 
ATOM   99   H  HB2  . ALA A  1 17  ? 8.518   19.849 10.569  1.000 13.49316  ? ? ? ? ? ? 17  ALA A HB2  1 
ATOM   100  H  HB3  . ALA A  1 17  ? 8.814   19.983 12.124  1.000 13.49316  ? ? ? ? ? ? 17  ALA A HB3  1 
ATOM   101  N  N    . PHE A  1 18  ? 8.095   22.419 13.651  1.000 8.23107   ? ? ? ? ? ? 18  PHE A N    1 
ATOM   102  C  CA   . PHE A  1 18  ? 7.616   22.904 14.941  1.000 8.63513   ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CA   1 
ATOM   103  C  C    . PHE A  1 18  ? 6.886   24.234 14.780  1.000 9.43040   ? ? ? ? ? ? 18  PHE A C    1 
ATOM   104  O  O    . PHE A  1 18  ? 5.781   24.417 15.301  1.000 8.55971   ? ? ? ? ? ? 18  PHE A O    1 
ATOM   105  C  CB   . PHE A  1 18  ? 8.805   23.025 15.903  1.000 10.81964  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CB   1 
ATOM   106  C  CG   . PHE A  1 18  ? 8.420   23.362 17.314  1.000 9.11497   ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CG   1 
ATOM   107  C  CD1  . PHE A  1 18  ? 7.972   22.372 18.171  1.000 9.89160   ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CD1  1 
ATOM   108  C  CD2  . PHE A  1 18  ? 8.526   24.660 17.783  1.000 11.46180  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CD2  1 
ATOM   109  C  CE1  . PHE A  1 18  ? 7.619   22.679 19.469  1.000 9.10161   ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CE1  1 
ATOM   110  C  CE2  . PHE A  1 18  ? 8.174   24.978 19.082  1.000 16.64392  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CE2  1 
ATOM   111  C  CZ   . PHE A  1 18  ? 7.724   23.979 19.924  1.000 10.99810  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CZ   1 
ATOM   112  H  H    . PHE A  1 18  ? 8.950   22.345 13.601  1.000 9.87728   ? ? ? ? ? ? 18  PHE A H    1 
ATOM   113  H  HA   . PHE A  1 18  ? 6.987   22.272 15.321  1.000 10.36215  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A HA   1 
ATOM   114  H  HB2  . PHE A  1 18  ? 9.278   22.179 15.921  1.000 12.98356  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A HB2  1 
ATOM   115  H  HB3  . PHE A  1 18  ? 9.393   23.727 15.583  1.000 12.98356  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A HB3  1 
ATOM   116  H  HD1  . PHE A  1 18  ? 7.907   21.495 17.869  1.000 11.86992  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A HD1  1 
ATOM   117  H  HD2  . PHE A  1 18  ? 8.839   25.328 17.217  1.000 13.75417  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A HD2  1 
ATOM   118  H  HE1  . PHE A  1 18  ? 7.311   22.011 20.037  1.000 10.92193  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A HE1  1 
ATOM   119  H  HE2  . PHE A  1 18  ? 8.238   25.855 19.385  1.000 19.97270  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A HE2  1 
ATOM   120  H  HZ   . PHE A  1 18  ? 7.491   24.183 20.801  1.000 13.19771  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A HZ   1 
ATOM   121  N  N    . GLN A  1 19  ? 7.474   25.162 14.021  1.000 8.89311   ? ? ? ? ? ? 19  GLN A N    1 
ATOM   122  C  CA   . GLN A  1 19  ? 6.828   26.446 13.765  1.000 9.27429   ? ? ? ? ? ? 19  GLN A CA   1 
ATOM   123  C  C    . GLN A  1 19  ? 5.545   26.268 12.966  1.000 9.46072   ? ? ? ? ? ? 19  GLN A C    1 
ATOM   124  O  O    . GLN A  1 19  ? 4.530   26.908 13.259  1.000 9.87645   ? ? ? ? ? ? 19  GLN A O    1 
ATOM   125  C  CB   . GLN A  1 19  ? 7.795   27.380 13.036  1.000 11.53799  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A CB   1 
ATOM   126  C  CG   . GLN A  1 19  ? 8.967   27.804 13.906  1.000 13.95260  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A CG   1 
ATOM   127  C  CD   . GLN A  1 19  ? 10.071  28.504 13.145  1.000 21.30666  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A CD   1 
ATOM   128  O  OE1  . GLN A  1 19  ? 10.215  28.335 11.935  1.000 18.35451  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A OE1  1 
ATOM   129  N  NE2  . GLN A  1 19  ? 10.866  29.294 13.857  1.000 22.68237  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A NE2  1 
ATOM   130  H  H    . GLN A  1 19  ? 8.243   25.074 13.645  1.000 10.67173  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A H    1 
ATOM   131  H  HA   . GLN A  1 19  ? 6.596   26.856 14.613  1.000 11.12915  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A HA   1 
ATOM   132  H  HB2  . GLN A  1 19  ? 8.148   26.924 12.256  1.000 13.84559  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A HB2  1 
ATOM   133  H  HB3  . GLN A  1 19  ? 7.317   28.180 12.764  1.000 13.84559  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A HB3  1 
ATOM   134  H  HG2  . GLN A  1 19  ? 8.645   28.414 14.588  1.000 16.74311  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A HG2  1 
ATOM   135  H  HG3  . GLN A  1 19  ? 9.349   27.015 14.321  1.000 16.74311  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A HG3  1 
ATOM   136  H  HE21 . GLN A  1 19  ? 10.738  29.384 14.703  1.000 27.21884  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A HE21 1 
ATOM   137  H  HE22 . GLN A  1 19  ? 11.510  29.715 13.473  1.000 27.21884  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A HE22 1 
ATOM   138  N  N    . LYS A  1 20  ? 5.569   25.408 11.948  1.000 8.23588   ? ? ? ? ? ? 20  LYS A N    1 
ATOM   139  C  CA   . LYS A  1 20  ? 4.356   25.154 11.179  1.000 7.31604   ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CA   1 
ATOM   140  C  C    . LYS A  1 20  ? 3.270   24.547 12.060  1.000 8.46491   ? ? ? ? ? ? 20  LYS A C    1 
ATOM   141  O  O    . LYS A  1 20  ? 2.083   24.847 11.890  1.000 9.96097   ? ? ? ? ? ? 20  LYS A O    1 
ATOM   142  C  CB   . LYS A  1 20  ? 4.671   24.243 9.992   1.000 8.89322   ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CB   1 
ATOM   143  C  CG   . LYS A  1 20  ? 5.634   24.875 8.993   1.000 9.55173   ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CG   1 
ATOM   144  C  CD   . LYS A  1 20  ? 6.079   23.890 7.914   1.000 16.67263  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CD   1 
ATOM   145  C  CE   . LYS A  1 20  ? 4.896   23.352 7.123   1.000 27.26285  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CE   1 
ATOM   146  N  NZ   . LYS A  1 20  ? 5.322   22.436 6.037   1.000 43.92834  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A NZ   1 
ATOM   147  H  H    . LYS A  1 20  ? 6.260   24.967 11.686  1.000 9.88305   ? ? ? ? ? ? 20  LYS A H    1 
ATOM   148  H  HA   . LYS A  1 20  ? 4.020   25.993 10.827  1.000 8.77925   ? ? ? ? ? ? 20  LYS A HA   1 
ATOM   149  H  HB2  . LYS A  1 20  ? 5.076   23.425 10.322  1.000 10.67187  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A HB2  1 
ATOM   150  H  HB3  . LYS A  1 20  ? 3.846   24.039 9.524   1.000 10.67187  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A HB3  1 
ATOM   151  H  HG2  . LYS A  1 20  ? 5.195   25.622 8.558   1.000 11.46207  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A HG2  1 
ATOM   152  H  HG3  . LYS A  1 20  ? 6.424   25.183 9.465   1.000 11.46207  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A HG3  1 
ATOM   153  H  HD2  . LYS A  1 20  ? 6.678   24.340 7.297   1.000 20.00716  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A HD2  1 
ATOM   154  H  HD3  . LYS A  1 20  ? 6.533   23.141 8.330   1.000 20.00716  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A HD3  1 
ATOM   155  H  HE2  . LYS A  1 20  ? 4.310   22.861 7.720   1.000 32.71542  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A HE2  1 
ATOM   156  H  HE3  . LYS A  1 20  ? 4.416   24.094 6.722   1.000 32.71542  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A HE3  1 
ATOM   157  H  HZ1  . LYS A  1 20  ? 5.851   22.866 5.466   1.000 52.71400  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A HZ1  1 
ATOM   158  H  HZ2  . LYS A  1 20  ? 5.766   21.745 6.378   1.000 52.71400  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A HZ2  1 
ATOM   159  H  HZ3  . LYS A  1 20  ? 4.610   22.133 5.598   1.000 52.71400  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A HZ3  1 
ATOM   160  N  N    . ASN A  1 21  ? 3.653   23.700 13.016  1.000 7.98674   ? ? ? ? ? ? 21  ASN A N    1 
ATOM   161  C  CA   . ASN A  1 21  ? 2.661   23.107 13.905  1.000 9.35694   ? ? ? ? ? ? 21  ASN A CA   1 
ATOM   162  C  C    . ASN A  1 21  ? 2.054   24.154 14.828  1.000 10.74047  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A C    1 
ATOM   163  O  O    . ASN A  1 21  ? 0.861   24.090 15.147  1.000 11.20980  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A O    1 
ATOM   164  C  CB   . ASN A  1 21  ? 3.299   21.964 14.693  1.000 7.86034   ? ? ? ? ? ? 21  ASN A CB   1 
ATOM   165  C  CG   . ASN A  1 21  ? 3.562   20.745 13.830  1.000 11.53841  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A CG   1 
ATOM   166  O  OD1  . ASN A  1 21  ? 2.917   20.550 12.799  1.000 10.31141  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A OD1  1 
ATOM   167  N  ND2  . ASN A  1 21  ? 4.506   19.914 14.249  1.000 12.34504  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A ND2  1 
ATOM   168  H  H    . ASN A  1 21  ? 4.464   23.458 13.168  1.000 9.58409   ? ? ? ? ? ? 21  ASN A H    1 
ATOM   169  H  HA   . ASN A  1 21  ? 1.937   22.733 13.379  1.000 11.22833  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A HA   1 
ATOM   170  H  HB2  . ASN A  1 21  ? 4.146   22.264 15.059  1.000 9.43241   ? ? ? ? ? ? 21  ASN A HB2  1 
ATOM   171  H  HB3  . ASN A  1 21  ? 2.702   21.702 15.412  1.000 9.43241   ? ? ? ? ? ? 21  ASN A HB3  1 
ATOM   172  H  HD21 . ASN A  1 21  ? 4.692   19.209 13.793  1.000 14.81405  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A HD21 1 
ATOM   173  H  HD22 . ASN A  1 21  ? 4.933   20.080 14.977  1.000 14.81405  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A HD22 1 
ATOM   174  N  N    . ILE A  1 22  ? 2.851   25.134 15.254  1.000 7.49058   ? ? ? ? ? ? 22  ILE A N    1 
ATOM   175  C  CA   . ILE A  1 22  ? 2.303   26.252 16.014  1.000 9.89097   ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CA   1 
ATOM   176  C  C    . ILE A  1 22  ? 1.213   26.949 15.208  1.000 11.77361  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A C    1 
ATOM   177  O  O    . ILE A  1 22  ? 0.114   27.214 15.711  1.000 9.94108   ? ? ? ? ? ? 22  ILE A O    1 
ATOM   178  C  CB   . ILE A  1 22  ? 3.418   27.234 16.415  1.000 10.49348  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CB   1 
ATOM   179  C  CG1  . ILE A  1 22  ? 4.365   26.585 17.428  1.000 12.69921  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CG1  1 
ATOM   180  C  CG2  . ILE A  1 22  ? 2.815   28.517 16.983  1.000 9.87985   ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CG2  1 
ATOM   181  C  CD1  . ILE A  1 22  ? 5.613   27.390 17.721  1.000 9.80163   ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CD1  1 
ATOM   182  H  H    . ILE A  1 22  ? 3.700   25.175 15.118  1.000 8.98869   ? ? ? ? ? ? 22  ILE A H    1 
ATOM   183  H  HA   . ILE A  1 22  ? 1.906   25.906 16.829  1.000 11.86916  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A HA   1 
ATOM   184  H  HB   . ILE A  1 22  ? 3.931   27.459 15.623  1.000 12.59218  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A HB   1 
ATOM   185  H  HG12 . ILE A  1 22  ? 3.889   26.466 18.264  1.000 15.23906  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A HG12 1 
ATOM   186  H  HG13 . ILE A  1 22  ? 4.646   25.724 17.081  1.000 15.23906  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A HG13 1 
ATOM   187  H  HG21 . ILE A  1 22  ? 3.509   29.017 17.441  1.000 11.85582  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A HG21 1 
ATOM   188  H  HG22 . ILE A  1 22  ? 2.454   29.046 16.254  1.000 11.85582  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A HG22 1 
ATOM   189  H  HG23 . ILE A  1 22  ? 2.109   28.286 17.605  1.000 11.85582  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A HG23 1 
ATOM   190  H  HD11 . ILE A  1 22  ? 6.243   26.831 18.203  1.000 11.76195  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A HD11 1 
ATOM   191  H  HD12 . ILE A  1 22  ? 6.004   27.683 16.884  1.000 11.76195  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A HD12 1 
ATOM   192  H  HD13 . ILE A  1 22  ? 5.372   28.159 18.262  1.000 11.76195  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A HD13 1 
ATOM   193  N  N    . LEU A  1 23  ? 1.498   27.254 13.942  1.000 8.52324   ? ? ? ? ? ? 23  LEU A N    1 
ATOM   194  C  CA   . LEU A  1 23  ? 0.511   27.948 13.121  1.000 10.01515  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A CA   1 
ATOM   195  C  C    . LEU A  1 23  ? -0.743  27.103 12.933  1.000 13.12131  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A C    1 
ATOM   196  O  O    . LEU A  1 23  ? -1.860  27.637 12.904  1.000 11.63859  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A O    1 
ATOM   197  C  CB   . LEU A  1 23  ? 1.121   28.315 11.771  1.000 10.26818  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A CB   1 
ATOM   198  C  CG   . LEU A  1 23  ? 2.316   29.271 11.781  1.000 11.87892  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A CG   1 
ATOM   199  C  CD1  . LEU A  1 23  ? 2.805   29.487 10.343  1.000 14.90075  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A CD1  1 
ATOM   200  C  CD2  . LEU A  1 23  ? 1.983   30.596 12.437  1.000 12.53441  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A CD2  1 
ATOM   201  H  H    . LEU A  1 23  ? 2.238   27.076 13.543  1.000 10.22788  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A H    1 
ATOM   202  H  HA   . LEU A  1 23  ? 0.253   28.769 13.567  1.000 12.01818  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A HA   1 
ATOM   203  H  HB2  . LEU A  1 23  ? 1.419   27.495 11.346  1.000 12.32181  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A HB2  1 
ATOM   204  H  HB3  . LEU A  1 23  ? 0.429   28.734 11.236  1.000 12.32181  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A HB3  1 
ATOM   205  H  HG   . LEU A  1 23  ? 3.027   28.874 12.308  1.000 14.25471  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A HG   1 
ATOM   206  H  HD11 . LEU A  1 23  ? 3.563   30.092 10.356  1.000 17.88090  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A HD11 1 
ATOM   207  H  HD12 . LEU A  1 23  ? 3.070   28.633 9.968   1.000 17.88090  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A HD12 1 
ATOM   208  H  HD13 . LEU A  1 23  ? 2.085   29.870 9.819   1.000 17.88090  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A HD13 1 
ATOM   209  H  HD21 . LEU A  1 23  ? 2.758   31.178 12.385  1.000 15.04129  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A HD21 1 
ATOM   210  H  HD22 . LEU A  1 23  ? 1.234   31.000 11.972  1.000 15.04129  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A HD22 1 
ATOM   211  H  HD23 . LEU A  1 23  ? 1.750   30.439 13.366  1.000 15.04129  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A HD23 1 
ATOM   212  N  N    . THR A  1 24  ? -0.579  25.784 12.798  1.000 8.72790   ? ? ? ? ? ? 24  THR A N    1 
ATOM   213  C  CA   . THR A  1 24  ? -1.731  24.897 12.658  1.000 7.70292   ? ? ? ? ? ? 24  THR A CA   1 
ATOM   214  C  C    . THR A  1 24  ? -2.624  24.964 13.890  1.000 10.22575  ? ? ? ? ? ? 24  THR A C    1 
ATOM   215  O  O    . THR A  1 24  ? -3.857  25.009 13.778  1.000 11.97856  ? ? ? ? ? ? 24  THR A O    1 
ATOM   216  C  CB   . THR A  1 24  ? -1.259  23.460 12.429  1.000 13.81800  ? ? ? ? ? ? 24  THR A CB   1 
ATOM   217  O  OG1  . THR A  1 24  ? -0.531  23.375 11.194  1.000 11.50261  ? ? ? ? ? ? 24  THR A OG1  1 
ATOM   218  C  CG2  . THR A  1 24  ? -2.445  22.496 12.400  1.000 11.03336  ? ? ? ? ? ? 24  THR A CG2  1 
ATOM   219  H  H    . THR A  1 24  ? 0.181   25.381 12.785  1.000 10.47348  ? ? ? ? ? ? 24  THR A H    1 
ATOM   220  H  HA   . THR A  1 24  ? -2.249  25.176 11.887  1.000 9.24351   ? ? ? ? ? ? 24  THR A HA   1 
ATOM   221  H  HB   . THR A  1 24  ? -0.677  23.196 13.159  1.000 16.58160  ? ? ? ? ? ? 24  THR A HB   1 
ATOM   222  H  HG1  . THR A  1 24  ? -1.015  23.632 10.557  1.000 13.80313  ? ? ? ? ? ? 24  THR A HG1  1 
ATOM   223  H  HG21 . THR A  1 24  ? -2.172  21.647 12.019  1.000 13.24003  ? ? ? ? ? ? 24  THR A HG21 1 
ATOM   224  H  HG22 . THR A  1 24  ? -2.773  22.347 13.300  1.000 13.24003  ? ? ? ? ? ? 24  THR A HG22 1 
ATOM   225  H  HG23 . THR A  1 24  ? -3.161  22.868 11.861  1.000 13.24003  ? ? ? ? ? ? 24  THR A HG23 1 
ATOM   226  N  N    . VAL A  1 25  ? -2.012  24.949 15.077  1.000 9.95511   ? ? ? ? ? ? 25  VAL A N    1 
ATOM   227  C  CA   . VAL A  1 25  ? -2.754  25.065 16.329  1.000 10.04761  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A CA   1 
ATOM   228  C  C    . VAL A  1 25  ? -3.544  26.366 16.360  1.000 11.58574  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A C    1 
ATOM   229  O  O    . VAL A  1 25  ? -4.731  26.388 16.706  1.000 12.73962  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A O    1 
ATOM   230  C  CB   . VAL A  1 25  ? -1.783  24.967 17.521  1.000 12.78179  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A CB   1 
ATOM   231  C  CG1  . VAL A  1 25  ? -2.455  25.413 18.809  1.000 11.95251  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A CG1  1 
ATOM   232  C  CG2  . VAL A  1 25  ? -1.232  23.547 17.632  1.000 13.33232  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A CG2  1 
ATOM   233  H  H    . VAL A  1 25  ? -1.162  24.871 15.185  1.000 11.94613  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A H    1 
ATOM   234  H  HA   . VAL A  1 25  ? -3.389  24.333 16.388  1.000 12.05713  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A HA   1 
ATOM   235  H  HB   . VAL A  1 25  ? -1.034  25.566 17.373  1.000 15.33815  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A HB   1 
ATOM   236  H  HG11 . VAL A  1 25  ? -1.940  25.087 19.563  1.000 14.34301  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A HG11 1 
ATOM   237  H  HG12 . VAL A  1 25  ? -2.491  26.382 18.827  1.000 14.34301  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A HG12 1 
ATOM   238  H  HG13 . VAL A  1 25  ? -3.353  25.048 18.839  1.000 14.34301  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A HG13 1 
ATOM   239  H  HG21 . VAL A  1 25  ? -0.611  23.507 18.376  1.000 15.99878  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A HG21 1 
ATOM   240  H  HG22 . VAL A  1 25  ? -1.968  22.933 17.783  1.000 15.99878  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A HG22 1 
ATOM   241  H  HG23 . VAL A  1 25  ? -0.775  23.320 16.808  1.000 15.99878  ? ? ? ? ? ? 25  VAL A HG23 1 
ATOM   242  N  N    . LEU A  1 26  ? -2.888  27.475 16.016  1.000 13.95971  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A N    1 
ATOM   243  C  CA   . LEU A  1 26  ? -3.543  28.776 16.039  1.000 13.29119  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CA   1 
ATOM   244  C  C    . LEU A  1 26  ? -4.548  28.934 14.909  1.000 11.62111  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A C    1 
ATOM   245  O  O    . LEU A  1 26  ? -5.420  29.807 14.991  1.000 17.66663  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A O    1 
ATOM   246  C  CB   . LEU A  1 26  ? -2.492  29.885 15.967  1.000 12.37933  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CB   1 
ATOM   247  C  CG   . LEU A  1 26  ? -1.532  29.922 17.156  1.000 12.44510  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CG   1 
ATOM   248  C  CD1  . LEU A  1 26  ? -0.484  31.006 17.003  1.000 15.54649  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CD1  1 
ATOM   249  C  CD2  . LEU A  1 26  ? -2.306  30.102 18.465  1.000 15.00587  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CD2  1 
ATOM   250  H  H    . LEU A  1 26  ? -2.065  27.500 15.767  1.000 16.75165  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A H    1 
ATOM   251  H  HA   . LEU A  1 26  ? -4.024  28.872 16.876  1.000 15.94943  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A HA   1 
ATOM   252  H  HB2  . LEU A  1 26  ? -1.962  29.757 15.165  1.000 14.85520  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A HB2  1 
ATOM   253  H  HB3  . LEU A  1 26  ? -2.948  30.741 15.930  1.000 14.85520  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A HB3  1 
ATOM   254  H  HG   . LEU A  1 26  ? -1.061  29.075 17.190  1.000 14.93412  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A HG   1 
ATOM   255  H  HD11 . LEU A  1 26  ? 0.109   30.983 17.770  1.000 18.65579  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A HD11 1 
ATOM   256  H  HD12 . LEU A  1 26  ? 0.021   30.845 16.190  1.000 18.65579  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A HD12 1 
ATOM   257  H  HD13 . LEU A  1 26  ? -0.926  31.868 16.952  1.000 18.65579  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A HD13 1 
ATOM   258  H  HD21 . LEU A  1 26  ? -1.684  30.341 19.169  1.000 18.00705  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A HD21 1 
ATOM   259  H  HD22 . LEU A  1 26  ? -2.962  30.808 18.349  1.000 18.00705  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A HD22 1 
ATOM   260  H  HD23 . LEU A  1 26  ? -2.751  29.269 18.685  1.000 18.00705  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A HD23 1 
ATOM   261  N  N    . GLY A  1 27  ? -4.438  28.124 13.855  1.000 13.02657  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A N    1 
ATOM   262  C  CA   . GLY A  1 27  ? -5.476  28.107 12.840  1.000 14.54107  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A CA   1 
ATOM   263  C  C    . GLY A  1 27  ? -6.816  27.668 13.390  1.000 17.81882  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A C    1 
ATOM   264  O  O    . GLY A  1 27  ? -7.864  28.078 12.885  1.000 19.22632  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A O    1 
ATOM   265  H  H    . GLY A  1 27  ? -3.784  27.585 13.708  1.000 15.63188  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A H    1 
ATOM   266  H  HA2  . GLY A  1 27  ? -5.575  28.997 12.467  1.000 17.44929  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A HA2  1 
ATOM   267  H  HA3  . GLY A  1 27  ? -5.221  27.495 12.131  1.000 17.44929  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A HA3  1 
ATOM   268  N  N    . GLU A  1 28  ? -6.804  26.838 14.437  1.000 15.91996  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A N    1 
ATOM   269  C  CA   . GLU A  1 28  ? -8.054  26.428 15.063  1.000 14.80155  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A CA   1 
ATOM   270  C  C    . GLU A  1 28  ? -8.712  27.605 15.774  1.000 18.80286  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A C    1 
ATOM   271  O  O    . GLU A  1 28  ? -9.913  27.848 15.614  1.000 18.76119  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A O    1 
ATOM   272  C  CB   . GLU A  1 28  ? -7.809  25.279 16.040  1.000 14.76016  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A CB   1 
ATOM   273  C  CG   . GLU A  1 28  ? -9.095  24.656 16.551  1.000 19.10830  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A CG   1 
ATOM   274  C  CD   . GLU A  1 28  ? -8.865  23.529 17.531  1.000 38.64074  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A CD   1 
ATOM   275  O  OE1  . GLU A  1 28  ? -7.813  23.525 18.202  1.000 21.31839  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A OE1  1 
ATOM   276  O  OE2  . GLU A  1 28  ? -9.743  22.648 17.624  1.000 38.25591  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A OE2  1 
ATOM   277  H  H    . GLU A  1 28  ? -6.097  26.504 14.796  1.000 19.10395  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A H    1 
ATOM   278  H  HA   . GLU A  1 28  ? -8.657  26.107 14.374  1.000 17.76186  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A HA   1 
ATOM   279  H  HB2  . GLU A  1 28  ? -7.298  24.587 15.592  1.000 17.71220  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A HB2  1 
ATOM   280  H  HB3  . GLU A  1 28  ? -7.314  25.615 16.804  1.000 17.71220  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A HB3  1 
ATOM   281  H  HG2  . GLU A  1 28  ? -9.618  25.339 17.000  1.000 22.92996  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A HG2  1 
ATOM   282  H  HG3  . GLU A  1 28  ? -9.592  24.299 15.798  1.000 22.92996  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A HG3  1 
ATOM   283  N  N    . GLU A  1 29  ? -7.935  28.354 16.551  1.000 22.40228  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A N    1 
ATOM   284  C  CA   . GLU A  1 29  ? -8.427  29.499 17.303  1.000 23.40924  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A CA   1 
ATOM   285  C  C    . GLU A  1 29  ? -7.237  30.106 18.032  1.000 21.23114  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A C    1 
ATOM   286  O  O    . GLU A  1 29  ? -6.211  29.450 18.222  1.000 18.94722  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A O    1 
ATOM   287  C  CB   . GLU A  1 29  ? -9.526  29.099 18.297  1.000 24.19598  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A CB   1 
ATOM   288  C  CG   . GLU A  1 29  ? -9.074  28.085 19.334  1.000 21.77190  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A CG   1 
ATOM   289  C  CD   . GLU A  1 29  ? -10.228 27.447 20.077  1.000 66.73501  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A CD   1 
ATOM   290  O  OE1  . GLU A  1 29  ? -10.999 26.697 19.441  1.000 64.55860  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A OE1  1 
ATOM   291  O  OE2  . GLU A  1 29  ? -10.356 27.695 21.295  1.000 46.93819  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A OE2  1 
ATOM   292  H  H    . GLU A  1 29  ? -7.094  28.213 16.660  1.000 26.88273  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A H    1 
ATOM   293  H  HA   . GLU A  1 29  ? -8.797  30.164 16.702  1.000 28.09109  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A HA   1 
ATOM   294  H  HB2  . GLU A  1 29  ? -9.824  29.892 18.768  1.000 29.03517  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A HB2  1 
ATOM   295  H  HB3  . GLU A  1 29  ? -10.265 28.709 17.804  1.000 29.03517  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A HB3  1 
ATOM   296  H  HG2  . GLU A  1 29  ? -8.578  27.380 18.890  1.000 26.12628  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A HG2  1 
ATOM   297  H  HG3  . GLU A  1 29  ? -8.509  28.530 19.984  1.000 26.12628  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A HG3  1 
ATOM   298  N  N    . ALA A  1 30  ? -7.375  31.374 18.413  1.000 22.33648  ? ? ? ? ? ? 30  ALA A N    1 
ATOM   299  C  CA   . ALA A  1 30  ? -6.364  32.004 19.252  1.000 20.80492  ? ? ? ? ? ? 30  ALA A CA   1 
ATOM   300  C  C    . ALA A  1 30  ? -6.215  31.214 20.546  1.000 22.03941  ? ? ? ? ? ? 30  ALA A C    1 
ATOM   301  O  O    . ALA A  1 30  ? -7.168  30.605 21.041  1.000 19.14543  ? ? ? ? ? ? 30  ALA A O    1 
ATOM   302  C  CB   . ALA A  1 30  ? -6.735  33.457 19.548  1.000 22.78070  ? ? ? ? ? ? 30  ALA A CB   1 
ATOM   303  H  H    . ALA A  1 30  ? -8.035  31.884 18.204  1.000 26.80378  ? ? ? ? ? ? 30  ALA A H    1 
ATOM   304  H  HA   . ALA A  1 30  ? -5.510  32.015 18.792  1.000 24.96591  ? ? ? ? ? ? 30  ALA A HA   1 
ATOM   305  H  HB1  . ALA A  1 30  ? -6.052  33.848 20.116  1.000 27.33684  ? ? ? ? ? ? 30  ALA A HB1  1 
ATOM   306  H  HB2  . ALA A  1 30  ? -6.790  33.946 18.713  1.000 27.33684  ? ? ? ? ? ? 30  ALA A HB2  1 
ATOM   307  H  HB3  . ALA A  1 30  ? -7.593  33.478 20.001  1.000 27.33684  ? ? ? ? ? ? 30  ALA A HB3  1 
ATOM   308  N  N    . ARG A  1 31  ? -5.000  31.208 21.089  1.000 16.90791  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A N    1 
ATOM   309  C  CA   . ARG A  1 31  ? -4.723  30.417 22.277  1.000 15.20081  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CA   1 
ATOM   310  C  C    . ARG A  1 31  ? -3.656  31.089 23.129  1.000 26.72232  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A C    1 
ATOM   311  O  O    . ARG A  1 31  ? -2.758  31.759 22.613  1.000 14.71215  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A O    1 
ATOM   312  C  CB   . ARG A  1 31  ? -4.262  29.000 21.914  1.000 16.07663  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CB   1 
ATOM   313  C  CG   . ARG A  1 31  ? -5.311  28.147 21.230  1.000 35.54943  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CG   1 
ATOM   314  C  CD   . ARG A  1 31  ? -5.054  26.661 21.473  1.000 53.25805  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CD   1 
ATOM   315  N  NE   . ARG A  1 31  ? -6.093  25.815 20.885  1.000 32.10699  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A NE   1 
ATOM   316  C  CZ   . ARG A  1 31  ? -7.235  25.502 21.489  1.000 34.09885  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CZ   1 
ATOM   317  N  NH1  . ARG A  1 31  ? -7.491  25.964 22.705  1.000 46.75688  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A NH1  1 
ATOM   318  N  NH2  . ARG A  1 31  ? -8.122  24.728 20.879  1.000 65.02731  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A NH2  1 
ATOM   319  H  H    . ARG A  1 31  ? -4.327  31.651 20.788  1.000 20.28949  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A H    1 
ATOM   320  H  HA   . ARG A  1 31  ? -5.536  30.368 22.803  1.000 18.24097  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A HA   1 
ATOM   321  H  HB2  . ARG A  1 31  ? -3.503  29.068 21.313  1.000 19.29196  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A HB2  1 
ATOM   322  H  HB3  . ARG A  1 31  ? -4.000  28.543 22.729  1.000 19.29196  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A HB3  1 
ATOM   323  H  HG2  . ARG A  1 31  ? -6.187  28.369 21.583  1.000 42.65932  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A HG2  1 
ATOM   324  H  HG3  . ARG A  1 31  ? -5.287  28.311 20.275  1.000 42.65932  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A HG3  1 
ATOM   325  H  HD2  . ARG A  1 31  ? -4.204  26.415 21.075  1.000 63.90966  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A HD2  1 
ATOM   326  H  HD3  . ARG A  1 31  ? -5.034  26.493 22.428  1.000 63.90966  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A HD3  1 
ATOM   327  H  HE   . ARG A  1 31  ? -5.956  25.501 20.096  1.000 38.52839  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A HE   1 
ATOM   328  H  HH11 . ARG A  1 31  ? -6.919  26.468 23.103  1.000 56.10826  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A HH11 1 
ATOM   329  H  HH12 . ARG A  1 31  ? -8.230  25.761 23.095  1.000 56.10826  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A HH12 1 
ATOM   330  H  HH21 . ARG A  1 31  ? -7.960  24.427 20.090  1.000 78.03278  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A HH21 1 
ATOM   331  H  HH22 . ARG A  1 31  ? -8.860  24.526 21.273  1.000 78.03278  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A HH22 1 
ATOM   332  N  N    . TYR A  1 32  ? -3.765  30.901 24.444  1.000 18.13542  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A N    1 
ATOM   333  C  CA   . TYR A  1 32  ? -2.694  31.293 25.346  1.000 13.96934  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CA   1 
ATOM   334  C  C    . TYR A  1 32  ? -1.444  30.462 25.063  1.000 12.98070  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A C    1 
ATOM   335  O  O    . TYR A  1 32  ? -1.511  29.342 24.551  1.000 11.89154  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A O    1 
ATOM   336  C  CB   . TYR A  1 32  ? -3.107  31.102 26.809  1.000 14.11017  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CB   1 
ATOM   337  C  CG   . TYR A  1 32  ? -4.368  31.821 27.231  1.000 24.82785  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CG   1 
ATOM   338  C  CD1  . TYR A  1 32  ? -4.739  33.024 26.650  1.000 24.64112  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CD1  1 
ATOM   339  C  CD2  . TYR A  1 32  ? -5.183  31.291 28.219  1.000 39.94158  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CD2  1 
ATOM   340  C  CE1  . TYR A  1 32  ? -5.889  33.678 27.041  1.000 28.45082  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CE1  1 
ATOM   341  C  CE2  . TYR A  1 32  ? -6.334  31.933 28.616  1.000 35.64704  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CE2  1 
ATOM   342  C  CZ   . TYR A  1 32  ? -6.684  33.129 28.026  1.000 41.28229  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CZ   1 
ATOM   343  O  OH   . TYR A  1 32  ? -7.834  33.776 28.421  1.000 30.66350  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A OH   1 
ATOM   344  H  H    . TYR A  1 32  ? -4.446  30.550 24.834  1.000 21.76250  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A H    1 
ATOM   345  H  HA   . TYR A  1 32  ? -2.494  32.233 25.211  1.000 16.76320  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A HA   1 
ATOM   346  H  HB2  . TYR A  1 32  ? -3.249  30.155 26.964  1.000 16.93220  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A HB2  1 
ATOM   347  H  HB3  . TYR A  1 32  ? -2.388  31.426 27.373  1.000 16.93220  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A HB3  1 
ATOM   348  H  HD1  . TYR A  1 32  ? -4.204  33.396 25.987  1.000 29.56934  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A HD1  1 
ATOM   349  H  HD2  . TYR A  1 32  ? -4.948  30.487 28.622  1.000 47.92989  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A HD2  1 
ATOM   350  H  HE1  . TYR A  1 32  ? -6.127  34.484 26.643  1.000 34.14098  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A HE1  1 
ATOM   351  H  HE2  . TYR A  1 32  ? -6.872  31.563 29.278  1.000 42.77645  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A HE2  1 
ATOM   352  H  HH   . TYR A  1 32  ? -8.226  33.328 29.014  1.000 36.79620  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A HH   1 
ATOM   353  N  N    . GLY A  1 33  ? -0.287  31.027 25.408  1.000 16.14178  ? ? ? ? ? ? 33  GLY A N    1 
ATOM   354  C  CA   . GLY A  1 33  ? 0.962   30.305 25.221  1.000 12.31776  ? ? ? ? ? ? 33  GLY A CA   1 
ATOM   355  C  C    . GLY A  1 33  ? 0.948   28.929 25.856  1.000 10.15940  ? ? ? ? ? ? 33  GLY A C    1 
ATOM   356  O  O    . GLY A  1 33  ? 1.351   27.939 25.238  1.000 11.18803  ? ? ? ? ? ? 33  GLY A O    1 
ATOM   357  H  H    . GLY A  1 33  ? -0.199  31.813 25.747  1.000 19.37013  ? ? ? ? ? ? 33  GLY A H    1 
ATOM   358  H  HA2  . GLY A  1 33  ? 1.130   30.200 24.272  1.000 14.78131  ? ? ? ? ? ? 33  GLY A HA2  1 
ATOM   359  H  HA3  . GLY A  1 33  ? 1.687   30.814 25.616  1.000 14.78131  ? ? ? ? ? ? 33  GLY A HA3  1 
ATOM   360  N  N    . LEU A  1 34  ? 0.495   28.847 27.109  1.000 11.48517  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A N    1 
ATOM   361  C  CA   . LEU A  1 34  ? 0.421   27.553 27.779  1.000 13.03136  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A CA   1 
ATOM   362  C  C    . LEU A  1 34  ? -0.528  26.607 27.061  1.000 11.39518  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A C    1 
ATOM   363  O  O    . LEU A  1 34  ? -0.302  25.393 27.051  1.000 15.04567  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A O    1 
ATOM   364  C  CB   . LEU A  1 34  ? -0.021  27.742 29.227  1.000 14.17448  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A CB   1 
ATOM   365  C  CG   . LEU A  1 34  ? -0.060  26.493 30.107  1.000 11.07594  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A CG   1 
ATOM   366  C  CD1  . LEU A  1 34  ? 1.283   25.811 30.172  1.000 21.60215  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A CD1  1 
ATOM   367  C  CD2  . LEU A  1 34  ? -0.542  26.867 31.517  1.000 17.65304  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A CD2  1 
ATOM   368  H  H    . LEU A  1 34  ? 0.229   29.512 27.585  1.000 13.78220  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A H    1 
ATOM   369  H  HA   . LEU A  1 34  ? 1.304   27.151 27.782  1.000 15.63763  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A HA   1 
ATOM   370  H  HB2  . LEU A  1 34  ? 0.591   28.366 29.648  1.000 17.00938  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A HB2  1 
ATOM   371  H  HB3  . LEU A  1 34  ? -0.918  28.112 29.220  1.000 17.00938  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A HB3  1 
ATOM   372  H  HG   . LEU A  1 34  ? -0.681  25.858 29.715  1.000 13.29113  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A HG   1 
ATOM   373  H  HD11 . LEU A  1 34  ? 1.241   25.093 30.823  1.000 25.92259  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A HD11 1 
ATOM   374  H  HD12 . LEU A  1 34  ? 1.497   25.451 29.297  1.000 25.92259  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A HD12 1 
ATOM   375  H  HD13 . LEU A  1 34  ? 1.954   26.459 30.436  1.000 25.92259  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A HD13 1 
ATOM   376  H  HD21 . LEU A  1 34  ? -0.559  26.068 32.067  1.000 21.18365  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A HD21 1 
ATOM   377  H  HD22 . LEU A  1 34  ? 0.070   27.517 31.898  1.000 21.18365  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A HD22 1 
ATOM   378  H  HD23 . LEU A  1 34  ? -1.432  27.246 31.457  1.000 21.18365  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A HD23 1 
ATOM   379  N  N    . ALA A  1 35  ? -1.598  27.139 26.462  1.000 15.43789  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A N    1 
ATOM   380  C  CA   . ALA A  1 35  ? -2.514  26.298 25.698  1.000 10.65475  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A CA   1 
ATOM   381  C  C    . ALA A  1 35  ? -1.854  25.790 24.420  1.000 9.97132   ? ? ? ? ? ? 35  ALA A C    1 
ATOM   382  O  O    . ALA A  1 35  ? -2.066  24.638 24.025  1.000 13.82122  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A O    1 
ATOM   383  C  CB   . ALA A  1 35  ? -3.793  27.069 25.374  1.000 12.00050  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A CB   1 
ATOM   384  H  H    . ALA A  1 35  ? -1.813  27.971 26.483  1.000 18.52547  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A H    1 
ATOM   385  H  HA   . ALA A  1 35  ? -2.759  25.531 26.239  1.000 12.78570  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A HA   1 
ATOM   386  H  HB1  . ALA A  1 35  ? -4.376  26.505 24.843  1.000 14.40061  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A HB1  1 
ATOM   387  H  HB2  . ALA A  1 35  ? -4.234  27.312 26.203  1.000 14.40061  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A HB2  1 
ATOM   388  H  HB3  . ALA A  1 35  ? -3.562  27.869 24.875  1.000 14.40061  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A HB3  1 
ATOM   389  N  N    . ILE A  1 36  ? -1.057  26.628 23.752  1.000 9.71703   ? ? ? ? ? ? 36  ILE A N    1 
ATOM   390  C  CA   . ILE A  1 36  ? -0.303  26.152 22.595  1.000 9.75109   ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CA   1 
ATOM   391  C  C    . ILE A  1 36  ? 0.592   24.995 23.007  1.000 14.76861  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A C    1 
ATOM   392  O  O    . ILE A  1 36  ? 0.681   23.972 22.318  1.000 10.11762  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A O    1 
ATOM   393  C  CB   . ILE A  1 36  ? 0.517   27.292 21.967  1.000 9.98001   ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CB   1 
ATOM   394  C  CG1  . ILE A  1 36  ? -0.399  28.417 21.498  1.000 10.86392  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CG1  1 
ATOM   395  C  CG2  . ILE A  1 36  ? 1.345   26.744 20.816  1.000 10.83468  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CG2  1 
ATOM   396  C  CD1  . ILE A  1 36  ? 0.352   29.660 21.076  1.000 11.99168  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CD1  1 
ATOM   397  H  H    . ILE A  1 36  ? -0.937  27.458 23.944  1.000 11.66044  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A H    1 
ATOM   398  H  HA   . ILE A  1 36  ? -0.932  25.839 21.926  1.000 11.70131  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A HA   1 
ATOM   399  H  HB   . ILE A  1 36  ? 1.115   27.660 22.636  1.000 11.97601  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A HB   1 
ATOM   400  H  HG12 . ILE A  1 36  ? -0.914  28.107 20.737  1.000 13.03670  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A HG12 1 
ATOM   401  H  HG13 . ILE A  1 36  ? -0.995  28.660 22.224  1.000 13.03670  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A HG13 1 
ATOM   402  H  HG21 . ILE A  1 36  ? 1.724   27.485 20.319  1.000 13.00162  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A HG21 1 
ATOM   403  H  HG22 . ILE A  1 36  ? 2.055   26.188 21.174  1.000 13.00162  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A HG22 1 
ATOM   404  H  HG23 . ILE A  1 36  ? 0.772   26.217 20.238  1.000 13.00162  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A HG23 1 
ATOM   405  H  HD11 . ILE A  1 36  ? -0.265  30.408 21.050  1.000 14.39002  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A HD11 1 
ATOM   406  H  HD12 . ILE A  1 36  ? 1.058   29.835 21.718  1.000 14.39002  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A HD12 1 
ATOM   407  H  HD13 . ILE A  1 36  ? 0.733   29.515 20.196  1.000 14.39002  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A HD13 1 
ATOM   408  N  N    . LYS A  1 37  ? 1.254   25.136 24.155  1.000 11.42811  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A N    1 
ATOM   409  C  CA   . LYS A  1 37  ? 2.185   24.109 24.599  1.000 9.80945   ? ? ? ? ? ? 37  LYS A CA   1 
ATOM   410  C  C    . LYS A  1 37  ? 1.489   22.765 24.742  1.000 8.30271   ? ? ? ? ? ? 37  LYS A C    1 
ATOM   411  O  O    . LYS A  1 37  ? 1.995   21.742 24.268  1.000 10.05228  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A O    1 
ATOM   412  C  CB   . LYS A  1 37  ? 2.841   24.526 25.914  1.000 10.12685  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A CB   1 
ATOM   413  C  CG   . LYS A  1 37  ? 4.221   23.915 26.112  1.000 16.93403  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A CG   1 
ATOM   414  C  CD   . LYS A  1 37  ? 5.024   24.669 27.153  1.000 46.92926  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A CD   1 
ATOM   415  C  CE   . LYS A  1 37  ? 4.881   24.022 28.523  1.000 28.57342  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A CE   1 
ATOM   416  N  NZ   . LYS A  1 37  ? 5.397   22.618 28.519  1.000 20.09493  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A NZ   1 
ATOM   417  H  H    . LYS A  1 37  ? 1.182   25.807 24.688  1.000 13.71373  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A H    1 
ATOM   418  H  HA   . LYS A  1 37  ? 2.886   24.014 23.935  1.000 11.77134  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A HA   1 
ATOM   419  H  HB2  . LYS A  1 37  ? 2.937   25.492 25.925  1.000 12.15222  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A HB2  1 
ATOM   420  H  HB3  . LYS A  1 37  ? 2.278   24.240 26.651  1.000 12.15222  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A HB3  1 
ATOM   421  H  HG2  . LYS A  1 37  ? 4.124   22.997 26.409  1.000 20.32084  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A HG2  1 
ATOM   422  H  HG3  . LYS A  1 37  ? 4.707   23.943 25.273  1.000 20.32084  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A HG3  1 
ATOM   423  H  HD2  . LYS A  1 37  ? 5.962   24.661 26.906  1.000 56.31511  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A HD2  1 
ATOM   424  H  HD3  . LYS A  1 37  ? 4.704   25.583 27.209  1.000 56.31511  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A HD3  1 
ATOM   425  H  HE2  . LYS A  1 37  ? 5.388   24.532 29.174  1.000 34.28810  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A HE2  1 
ATOM   426  H  HE3  . LYS A  1 37  ? 3.944   24.003 28.774  1.000 34.28810  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A HE3  1 
ATOM   427  H  HZ1  . LYS A  1 37  ? 6.209   22.594 28.157  1.000 24.11391  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A HZ1  1 
ATOM   428  H  HZ2  . LYS A  1 37  ? 5.442   22.308 29.352  1.000 24.11391  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A HZ2  1 
ATOM   429  H  HZ3  . LYS A  1 37  ? 4.854   22.096 28.046  1.000 24.11391  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A HZ3  1 
ATOM   430  N  N    . ARG A  1 38  ? 0.316   22.739 25.376  1.000 8.51950   ? ? ? ? ? ? 38  ARG A N    1 
ATOM   431  C  CA   . ARG A  1 38  ? -0.325  21.450 25.585  1.000 9.02616   ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CA   1 
ATOM   432  C  C    . ARG A  1 38  ? -0.920  20.897 24.293  1.000 10.05188  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A C    1 
ATOM   433  O  O    . ARG A  1 38  ? -1.002  19.675 24.131  1.000 11.86791  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A O    1 
ATOM   434  C  CB   . ARG A  1 38  ? -1.381  21.534 26.684  1.000 14.77957  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CB   1 
ATOM   435  C  CG   . ARG A  1 38  ? -2.545  22.470 26.456  1.000 12.40820  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CG   1 
ATOM   436  C  CD   . ARG A  1 38  ? -3.558  22.273 27.592  1.000 16.20806  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CD   1 
ATOM   437  N  NE   . ARG A  1 38  ? -4.586  23.303 27.589  1.000 17.51607  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A NE   1 
ATOM   438  C  CZ   . ARG A  1 38  ? -4.504  24.437 28.274  1.000 16.43480  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CZ   1 
ATOM   439  N  NH1  . ARG A  1 38  ? -3.444  24.681 29.033  1.000 16.69496  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A NH1  1 
ATOM   440  N  NH2  . ARG A  1 38  ? -5.484  25.326 28.200  1.000 20.31841  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A NH2  1 
ATOM   441  H  H    . ARG A  1 38  ? -0.109  23.422 25.680  1.000 10.22340  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A H    1 
ATOM   442  H  HA   . ARG A  1 38  ? 0.349   20.823 25.892  1.000 10.83140  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A HA   1 
ATOM   443  H  HB2  . ARG A  1 38  ? -1.754  20.647 26.807  1.000 17.73549  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A HB2  1 
ATOM   444  H  HB3  . ARG A  1 38  ? -0.942  21.826 27.498  1.000 17.73549  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A HB3  1 
ATOM   445  H  HG2  . ARG A  1 38  ? -2.239  23.390 26.460  1.000 14.88984  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A HG2  1 
ATOM   446  H  HG3  . ARG A  1 38  ? -2.975  22.267 25.610  1.000 14.88984  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A HG3  1 
ATOM   447  H  HD2  . ARG A  1 38  ? -3.991  21.412 27.488  1.000 19.44967  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A HD2  1 
ATOM   448  H  HD3  . ARG A  1 38  ? -3.094  22.311 28.443  1.000 19.44967  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A HD3  1 
ATOM   449  H  HE   . ARG A  1 38  ? -5.290  23.168 27.115  1.000 21.01929  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A HE   1 
ATOM   450  H  HH11 . ARG A  1 38  ? -2.808  24.103 29.082  1.000 20.03395  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A HH11 1 
ATOM   451  H  HH12 . ARG A  1 38  ? -3.392  25.416 29.476  1.000 20.03395  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A HH12 1 
ATOM   452  H  HH21 . ARG A  1 38  ? -6.172  25.167 27.709  1.000 24.38209  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A HH21 1 
ATOM   453  H  HH22 . ARG A  1 38  ? -5.432  26.061 28.643  1.000 24.38209  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A HH22 1 
ATOM   454  N  N    . GLU A  1 39  ? -1.322  21.762 23.359  1.000 10.99837  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A N    1 
ATOM   455  C  CA   . GLU A  1 39  ? -1.760  21.268 22.055  1.000 12.13951  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A CA   1 
ATOM   456  C  C    . GLU A  1 39  ? -0.612  20.594 21.317  1.000 11.46787  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A C    1 
ATOM   457  O  O    . GLU A  1 39  ? -0.799  19.559 20.667  1.000 9.99067   ? ? ? ? ? ? 39  GLU A O    1 
ATOM   458  C  CB   . GLU A  1 39  ? -2.331  22.410 21.214  1.000 11.63896  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A CB   1 
ATOM   459  C  CG   . GLU A  1 39  ? -3.644  22.977 21.724  1.000 20.08804  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A CG   1 
ATOM   460  C  CD   . GLU A  1 39  ? -4.810  22.012 21.575  1.000 27.10567  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A CD   1 
ATOM   461  O  OE1  . GLU A  1 39  ? -4.755  21.135 20.682  1.000 25.10080  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A OE1  1 
ATOM   462  O  OE2  . GLU A  1 39  ? -5.779  22.136 22.352  1.000 31.56385  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A OE2  1 
ATOM   463  H  H    . GLU A  1 39  ? -1.351  22.616 23.450  1.000 13.19804  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A H    1 
ATOM   464  H  HA   . GLU A  1 39  ? -2.467  20.617 22.192  1.000 14.56742  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A HA   1 
ATOM   465  H  HB2  . GLU A  1 39  ? -1.685  23.134 21.200  1.000 13.96675  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A HB2  1 
ATOM   466  H  HB3  . GLU A  1 39  ? -2.483  22.083 20.314  1.000 13.96675  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A HB3  1 
ATOM   467  H  HG2  . GLU A  1 39  ? -3.551  23.189 22.666  1.000 24.10565  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A HG2  1 
ATOM   468  H  HG3  . GLU A  1 39  ? -3.855  23.780 21.222  1.000 24.10565  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A HG3  1 
ATOM   469  N  N    . LEU A  1 40  ? 0.586   21.171 21.398  1.000 11.15460  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A N    1 
ATOM   470  C  CA   . LEU A  1 40  ? 1.741   20.553 20.762  1.000 7.47434   ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CA   1 
ATOM   471  C  C    . LEU A  1 40  ? 2.141   19.265 21.471  1.000 11.71138  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A C    1 
ATOM   472  O  O    . LEU A  1 40  ? 2.560   18.299 20.820  1.000 11.11645  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A O    1 
ATOM   473  C  CB   . LEU A  1 40  ? 2.903   21.537 20.740  1.000 8.25528   ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CB   1 
ATOM   474  C  CG   . LEU A  1 40  ? 2.693   22.779 19.877  1.000 11.01198  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CG   1 
ATOM   475  C  CD1  . LEU A  1 40  ? 3.784   23.794 20.210  1.000 10.93303  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CD1  1 
ATOM   476  C  CD2  . LEU A  1 40  ? 2.696   22.442 18.408  1.000 13.32940  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CD2  1 
ATOM   477  H  H    . LEU A  1 40  ? 0.754   21.909 21.808  1.000 13.38551  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A H    1 
ATOM   478  H  HA   . LEU A  1 40  ? 1.514   20.330 19.846  1.000 8.96921   ? ? ? ? ? ? 40  LEU A HA   1 
ATOM   479  H  HB2  . LEU A  1 40  ? 3.065   21.838 21.648  1.000 9.90634   ? ? ? ? ? ? 40  LEU A HB2  1 
ATOM   480  H  HB3  . LEU A  1 40  ? 3.685   21.076 20.399  1.000 9.90634   ? ? ? ? ? ? 40  LEU A HB3  1 
ATOM   481  H  HG   . LEU A  1 40  ? 1.823   23.165 20.066  1.000 13.21437  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A HG   1 
ATOM   482  H  HD11 . LEU A  1 40  ? 3.669   24.577 19.649  1.000 13.11964  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A HD11 1 
ATOM   483  H  HD12 . LEU A  1 40  ? 3.710   24.043 21.145  1.000 13.11964  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A HD12 1 
ATOM   484  H  HD13 . LEU A  1 40  ? 4.651   23.393 20.043  1.000 13.11964  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A HD13 1 
ATOM   485  H  HD21 . LEU A  1 40  ? 2.647   23.264 17.895  1.000 15.99528  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A HD21 1 
ATOM   486  H  HD22 . LEU A  1 40  ? 3.515   21.968 18.195  1.000 15.99528  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A HD22 1 
ATOM   487  H  HD23 . LEU A  1 40  ? 1.929   21.882 18.211  1.000 15.99528  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A HD23 1 
ATOM   488  N  N    . GLU A  1 41  ? 2.034   19.232 22.804  1.000 11.03863  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A N    1 
ATOM   489  C  CA   . GLU A  1 41  ? 2.370   18.016 23.536  1.000 11.72964  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CA   1 
ATOM   490  C  C    . GLU A  1 41  ? 1.423   16.882 23.176  1.000 10.11377  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A C    1 
ATOM   491  O  O    . GLU A  1 41  ? 1.848   15.729 23.048  1.000 12.33769  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A O    1 
ATOM   492  C  CB   . GLU A  1 41  ? 2.352   18.281 25.040  1.000 11.20795  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CB   1 
ATOM   493  C  CG   . GLU A  1 41  ? 3.537   19.104 25.496  1.000 9.57993   ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CG   1 
ATOM   494  C  CD   . GLU A  1 41  ? 3.595   19.314 26.984  1.000 16.83248  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CD   1 
ATOM   495  O  OE1  . GLU A  1 41  ? 2.547   19.192 27.665  1.000 17.82169  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A OE1  1 
ATOM   496  O  OE2  . GLU A  1 41  ? 4.701   19.604 27.494  1.000 15.52669  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A OE2  1 
ATOM   497  H  H    . GLU A  1 41  ? 1.775   19.888 23.296  1.000 13.24635  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A H    1 
ATOM   498  H  HA   . GLU A  1 41  ? 3.270   17.745 23.296  1.000 14.07557  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A HA   1 
ATOM   499  H  HB2  . GLU A  1 41  ? 1.543   18.765 25.267  1.000 13.44954  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A HB2  1 
ATOM   500  H  HB3  . GLU A  1 41  ? 2.375   17.433 25.511  1.000 13.44954  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A HB3  1 
ATOM   501  H  HG2  . GLU A  1 41  ? 4.352   18.652 25.229  1.000 11.49592  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A HG2  1 
ATOM   502  H  HG3  . GLU A  1 41  ? 3.489   19.977 25.076  1.000 11.49592  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A HG3  1 
ATOM   503  N  N    . GLU A  1 42  ? 0.137   17.184 23.006  1.000 9.33945   ? ? ? ? ? ? 42  GLU A N    1 
ATOM   504  C  CA   . GLU A  1 42  ? -0.791  16.154 22.563  1.000 9.91998   ? ? ? ? ? ? 42  GLU A CA   1 
ATOM   505  C  C    . GLU A  1 42  ? -0.427  15.652 21.171  1.000 9.79398   ? ? ? ? ? ? 42  GLU A C    1 
ATOM   506  O  O    . GLU A  1 42  ? -0.576  14.460 20.881  1.000 15.07379  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A O    1 
ATOM   507  C  CB   . GLU A  1 42  ? -2.222  16.680 22.574  1.000 14.60376  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A CB   1 
ATOM   508  C  CG   . GLU A  1 42  ? -3.227  15.601 22.235  1.000 14.05756  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A CG   1 
ATOM   509  C  CD   . GLU A  1 42  ? -4.649  15.990 22.545  1.000 30.94421  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A CD   1 
ATOM   510  O  OE1  . GLU A  1 42  ? -4.869  17.128 23.010  1.000 24.89284  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A OE1  1 
ATOM   511  O  OE2  . GLU A  1 42  ? -5.543  15.147 22.324  1.000 23.63793  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A OE2  1 
ATOM   512  H  H    . GLU A  1 42  ? -0.215  17.957 23.138  1.000 11.20734  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A H    1 
ATOM   513  H  HA   . GLU A  1 42  ? -0.748  15.408 23.182  1.000 11.90397  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A HA   1 
ATOM   514  H  HB2  . GLU A  1 42  ? -2.429  17.020 23.459  1.000 17.52451  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A HB2  1 
ATOM   515  H  HB3  . GLU A  1 42  ? -2.306  17.390 21.919  1.000 17.52451  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A HB3  1 
ATOM   516  H  HG2  . GLU A  1 42  ? -3.172  15.408 21.286  1.000 16.86907  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A HG2  1 
ATOM   517  H  HG3  . GLU A  1 42  ? -3.018  14.804 22.748  1.000 16.86907  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A HG3  1 
ATOM   518  N  N    . TYR A  1 43  ? 0.047   16.545 20.300  1.000 14.31664  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A N    1 
ATOM   519  C  CA   . TYR A  1 43  ? 0.466   16.134 18.965  1.000 11.62798  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CA   1 
ATOM   520  C  C    . TYR A  1 43  ? 1.697   15.242 19.027  1.000 12.06630  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A C    1 
ATOM   521  O  O    . TYR A  1 43  ? 1.707   14.139 18.468  1.000 13.63663  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A O    1 
ATOM   522  C  CB   . TYR A  1 43  ? 0.748   17.361 18.100  1.000 8.78462   ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CB   1 
ATOM   523  C  CG   . TYR A  1 43  ? 1.384   17.008 16.773  1.000 9.05705   ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CG   1 
ATOM   524  C  CD1  . TYR A  1 43  ? 0.623   16.498 15.732  1.000 12.57263  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CD1  1 
ATOM   525  C  CD2  . TYR A  1 43  ? 2.746   17.177 16.569  1.000 10.90247  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CD2  1 
ATOM   526  C  CE1  . TYR A  1 43  ? 1.199   16.168 14.517  1.000 13.88654  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CE1  1 
ATOM   527  C  CE2  . TYR A  1 43  ? 3.330   16.853 15.360  1.000 9.50381   ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CE2  1 
ATOM   528  C  CZ   . TYR A  1 43  ? 2.555   16.347 14.340  1.000 13.59225  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CZ   1 
ATOM   529  O  OH   . TYR A  1 43  ? 3.137   16.021 13.134  1.000 16.02001  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A OH   1 
ATOM   530  H  H    . TYR A  1 43  ? 0.135   17.386 20.456  1.000 17.17997  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A H    1 
ATOM   531  H  HA   . TYR A  1 43  ? -0.257  15.632 18.556  1.000 13.95358  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A HA   1 
ATOM   532  H  HB2  . TYR A  1 43  ? -0.087  17.819 17.921  1.000 10.54155  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A HB2  1 
ATOM   533  H  HB3  . TYR A  1 43  ? 1.355   17.950 18.577  1.000 10.54155  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A HB3  1 
ATOM   534  H  HD1  . TYR A  1 43  ? -0.291  16.375 15.852  1.000 15.08716  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A HD1  1 
ATOM   535  H  HD2  . TYR A  1 43  ? 3.273   17.513 17.257  1.000 13.08296  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A HD2  1 
ATOM   536  H  HE1  . TYR A  1 43  ? 0.676   15.828 13.827  1.000 16.66385  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A HE1  1 
ATOM   537  H  HE2  . TYR A  1 43  ? 4.243   16.975 15.236  1.000 11.40457  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A HE2  1 
ATOM   538  H  HH   . TYR A  1 43  ? 2.552   15.745 12.598  1.000 19.22401  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A HH   1 
ATOM   539  N  N    . TYR A  1 44  ? 2.752   15.710 19.693  1.000 9.71554   ? ? ? ? ? ? 44  TYR A N    1 
ATOM   540  C  CA   . TYR A  1 44  ? 4.009   14.979 19.710  1.000 12.82484  ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CA   1 
ATOM   541  C  C    . TYR A  1 44  ? 3.969   13.754 20.614  1.000 13.81765  ? ? ? ? ? ? 44  TYR A C    1 
ATOM   542  O  O    . TYR A  1 44  ? 4.760   12.826 20.412  1.000 15.29422  ? ? ? ? ? ? 44  TYR A O    1 
ATOM   543  C  CB   . TYR A  1 44  ? 5.148   15.900 20.156  1.000 9.82932   ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CB   1 
ATOM   544  C  CG   . TYR A  1 44  ? 5.542   16.946 19.132  1.000 8.00866   ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CG   1 
ATOM   545  C  CD1  . TYR A  1 44  ? 6.142   16.579 17.931  1.000 10.67361  ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CD1  1 
ATOM   546  C  CD2  . TYR A  1 44  ? 5.322   18.297 19.368  1.000 10.06655  ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CD2  1 
ATOM   547  C  CE1  . TYR A  1 44  ? 6.501   17.528 16.994  1.000 11.64928  ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CE1  1 
ATOM   548  C  CE2  . TYR A  1 44  ? 5.678   19.252 18.435  1.000 9.88054   ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CE2  1 
ATOM   549  C  CZ   . TYR A  1 44  ? 6.269   18.863 17.252  1.000 13.86243  ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CZ   1 
ATOM   550  O  OH   . TYR A  1 44  ? 6.625   19.819 16.329  1.000 13.41541  ? ? ? ? ? ? 44  TYR A OH   1 
ATOM   551  H  H    . TYR A  1 44  ? 2.763   16.445 20.140  1.000 11.65865  ? ? ? ? ? ? 44  TYR A H    1 
ATOM   552  H  HA   . TYR A  1 44  ? 4.200   14.678 18.808  1.000 15.38981  ? ? ? ? ? ? 44  TYR A HA   1 
ATOM   553  H  HB2  . TYR A  1 44  ? 4.872   16.366 20.961  1.000 11.79519  ? ? ? ? ? ? 44  TYR A HB2  1 
ATOM   554  H  HB3  . TYR A  1 44  ? 5.931   15.358 20.338  1.000 11.79519  ? ? ? ? ? ? 44  TYR A HB3  1 
ATOM   555  H  HD1  . TYR A  1 44  ? 6.303   15.680 17.756  1.000 12.80833  ? ? ? ? ? ? 44  TYR A HD1  1 
ATOM   556  H  HD2  . TYR A  1 44  ? 4.927   18.563 20.168  1.000 12.07986  ? ? ? ? ? ? 44  TYR A HD2  1 
ATOM   557  H  HE1  . TYR A  1 44  ? 6.898   17.269 16.194  1.000 13.97914  ? ? ? ? ? ? 44  TYR A HE1  1 
ATOM   558  H  HE2  . TYR A  1 44  ? 5.521   20.152 18.605  1.000 11.85665  ? ? ? ? ? ? 44  TYR A HE2  1 
ATOM   559  H  HH   . TYR A  1 44  ? 6.987   19.455 15.664  1.000 16.09850  ? ? ? ? ? ? 44  TYR A HH   1 
ATOM   560  N  N    . GLY A  1 45  ? 3.074   13.725 21.599  1.000 12.33678  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A N    1 
ATOM   561  C  CA   . GLY A  1 45  ? 3.124   12.674 22.592  1.000 13.95974  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A CA   1 
ATOM   562  C  C    . GLY A  1 45  ? 4.332   12.769 23.487  1.000 13.37181  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A C    1 
ATOM   563  O  O    . GLY A  1 45  ? 4.726   11.772 24.102  1.000 14.60437  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A O    1 
ATOM   564  H  H    . GLY A  1 45  ? 2.439   14.295 21.708  1.000 14.80413  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A H    1 
ATOM   565  H  HA2  . GLY A  1 45  ? 2.330   12.723 23.148  1.000 16.75169  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A HA2  1 
ATOM   566  H  HA3  . GLY A  1 45  ? 3.144   11.814 22.145  1.000 16.75169  ? ? ? ? ? ? 45  GLY A HA3  1 
ATOM   567  N  N    . GLU A  1 46  ? 4.937   13.951 23.562  1.000 12.28275  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A N    1 
ATOM   568  C  CA   . GLU A  1 46  ? 6.140   14.193 24.334  1.000 12.66670  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A CA   1 
ATOM   569  C  C    . GLU A  1 46  ? 6.058   15.597 24.908  1.000 11.39107  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A C    1 
ATOM   570  O  O    . GLU A  1 46  ? 5.377   16.466 24.359  1.000 10.30064  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A O    1 
ATOM   571  C  CB   . GLU A  1 46  ? 7.404   14.071 23.475  1.000 17.94308  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A CB   1 
ATOM   572  C  CG   . GLU A  1 46  ? 7.606   12.732 22.795  1.000 44.76832  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A CG   1 
ATOM   573  C  CD   . GLU A  1 46  ? 8.718   12.777 21.759  1.000 77.74570  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A CD   1 
ATOM   574  O  OE1  . GLU A  1 46  ? 9.135   13.888 21.366  1.000 86.39722  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A OE1  1 
ATOM   575  O  OE2  . GLU A  1 46  ? 9.179   11.700 21.336  1.000 90.30092  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A OE2  1 
ATOM   576  H  H    . GLU A  1 46  ? 4.655   14.654 23.155  1.000 14.73930  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A H    1 
ATOM   577  H  HA   . GLU A  1 46  ? 6.198   13.549 25.057  1.000 15.20004  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A HA   1 
ATOM   578  H  HB2  . GLU A  1 46  ? 7.366   14.745 22.778  1.000 21.53170  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A HB2  1 
ATOM   579  H  HB3  . GLU A  1 46  ? 8.175   14.225 24.043  1.000 21.53170  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A HB3  1 
ATOM   580  H  HG2  . GLU A  1 46  ? 7.841   12.068 23.462  1.000 53.72198  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A HG2  1 
ATOM   581  H  HG3  . GLU A  1 46  ? 6.785   12.475 22.347  1.000 53.72198  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A HG3  1 
ATOM   582  N  N    . GLU A  1 47  ? 6.775   15.819 26.004  1.000 11.89331  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A N    1 
ATOM   583  C  CA   . GLU A  1 47  ? 6.817   17.144 26.605  1.000 11.93511  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A CA   1 
ATOM   584  C  C    . GLU A  1 47  ? 7.446   18.155 25.657  1.000 14.53993  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A C    1 
ATOM   585  O  O    . GLU A  1 47  ? 8.390   17.843 24.924  1.000 12.41850  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A O    1 
ATOM   586  C  CB   . GLU A  1 47  ? 7.614   17.116 27.907  1.000 12.44822  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A CB   1 
ATOM   587  C  CG   . GLU A  1 47  ? 6.935   16.415 29.048  1.000 19.94577  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A CG   1 
ATOM   588  C  CD   . GLU A  1 47  ? 7.663   16.648 30.348  1.000 23.59792  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A CD   1 
ATOM   589  O  OE1  . GLU A  1 47  ? 8.595   15.876 30.652  1.000 25.64241  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A OE1  1 
ATOM   590  O  OE2  . GLU A  1 47  ? 7.310   17.617 31.053  1.000 25.96520  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A OE2  1 
ATOM   591  H  H    . GLU A  1 47  ? 7.242   15.226 26.416  1.000 14.27197  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A H    1 
ATOM   592  H  HA   . GLU A  1 47  ? 5.908   17.423 26.800  1.000 14.32213  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A HA   1 
ATOM   593  H  HB2  . GLU A  1 47  ? 8.454   16.660 27.743  1.000 14.93787  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A HB2  1 
ATOM   594  H  HB3  . GLU A  1 47  ? 7.782   18.030 28.185  1.000 14.93787  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A HB3  1 
ATOM   595  H  HG2  . GLU A  1 47  ? 6.030   16.752 29.139  1.000 23.93492  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A HG2  1 
ATOM   596  H  HG3  . GLU A  1 47  ? 6.918   15.461 28.874  1.000 23.93492  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A HG3  1 
ATOM   597  N  N    . VAL A  1 48  ? 6.926   19.377 25.691  1.000 10.67713  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A N    1 
ATOM   598  C  CA   . VAL A  1 48  ? 7.484   20.504 24.953  1.000 10.86246  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A CA   1 
ATOM   599  C  C    . VAL A  1 48  ? 7.981   21.518 25.973  1.000 13.44285  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A C    1 
ATOM   600  O  O    . VAL A  1 48  ? 7.208   21.985 26.818  1.000 14.74397  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A O    1 
ATOM   601  C  CB   . VAL A  1 48  ? 6.456   21.130 24.001  1.000 13.22051  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A CB   1 
ATOM   602  C  CG1  . VAL A  1 48  ? 7.031   22.383 23.355  1.000 13.95791  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A CG1  1 
ATOM   603  C  CG2  . VAL A  1 48  ? 6.040   20.120 22.944  1.000 10.94288  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A CG2  1 
ATOM   604  H  H    . VAL A  1 48  ? 6.227   19.582 26.149  1.000 12.81255  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A H    1 
ATOM   605  H  HA   . VAL A  1 48  ? 8.240   20.205 24.424  1.000 13.03495  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A HA   1 
ATOM   606  H  HB   . VAL A  1 48  ? 5.666   21.386 24.502  1.000 15.86461  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A HB   1 
ATOM   607  H  HG11 . VAL A  1 48  ? 6.476   22.631 22.599  1.000 16.74949  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A HG11 1 
ATOM   608  H  HG12 . VAL A  1 48  ? 7.038   23.100 24.009  1.000 16.74949  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A HG12 1 
ATOM   609  H  HG13 . VAL A  1 48  ? 7.935   22.199 23.056  1.000 16.74949  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A HG13 1 
ATOM   610  H  HG21 . VAL A  1 48  ? 5.390   20.530 22.353  1.000 13.13146  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A HG21 1 
ATOM   611  H  HG22 . VAL A  1 48  ? 6.823   19.851 22.438  1.000 13.13146  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A HG22 1 
ATOM   612  H  HG23 . VAL A  1 48  ? 5.649   19.348 23.382  1.000 13.13146  ? ? ? ? ? ? 48  VAL A HG23 1 
ATOM   613  N  N    . ASN A  1 49  ? 9.265   21.852 25.895  1.000 14.47124  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A N    1 
ATOM   614  C  CA   . ASN A  1 49  ? 9.896   22.728 26.873  1.000 16.10802  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A CA   1 
ATOM   615  C  C    . ASN A  1 49  ? 9.572   24.187 26.572  1.000 17.66756  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A C    1 
ATOM   616  O  O    . ASN A  1 49  ? 9.494   24.595 25.409  1.000 13.89224  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A O    1 
ATOM   617  C  CB   . ASN A  1 49  ? 11.410  22.508 26.873  1.000 16.60129  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A CB   1 
ATOM   618  C  CG   . ASN A  1 49  ? 12.087  23.113 28.082  1.000 18.59436  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A CG   1 
ATOM   619  O  OD1  . ASN A  1 49  ? 12.553  24.253 28.038  1.000 23.44058  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A OD1  1 
ATOM   620  N  ND2  . ASN A  1 49  ? 12.148  22.354 29.170  1.000 19.17523  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A ND2  1 
ATOM   621  H  H    . ASN A  1 49  ? 9.800   21.581 25.278  1.000 17.36549  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A H    1 
ATOM   622  H  HA   . ASN A  1 49  ? 9.558   22.527 27.760  1.000 19.32963  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A HA   1 
ATOM   623  H  HB2  . ASN A  1 49  ? 11.590  21.555 26.873  1.000 19.92154  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A HB2  1 
ATOM   624  H  HB3  . ASN A  1 49  ? 11.789  22.917 26.080  1.000 19.92154  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A HB3  1 
ATOM   625  H  HD21 . ASN A  1 49  ? 12.524  22.654 29.883  1.000 23.01028  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A HD21 1 
ATOM   626  H  HD22 . ASN A  1 49  ? 11.812  21.562 29.161  1.000 23.01028  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A HD22 1 
ATOM   627  N  N    . HIS A  1 50  ? 9.361   24.969 27.634  1.000 15.41897  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A N    1 
ATOM   628  C  CA   . HIS A  1 50  ? 9.137   26.401 27.469  1.000 16.06278  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A CA   1 
ATOM   629  C  C    . HIS A  1 50  ? 10.269  27.041 26.675  1.000 17.30319  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A C    1 
ATOM   630  O  O    . HIS A  1 50  ? 10.043  27.961 25.879  1.000 18.68465  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A O    1 
ATOM   631  C  CB   . HIS A  1 50  ? 9.009   27.072 28.839  1.000 17.79387  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A CB   1 
ATOM   632  C  CG   . HIS A  1 50  ? 10.313  27.222 29.561  1.000 38.04697  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A CG   1 
ATOM   633  N  ND1  . HIS A  1 50  ? 10.855  26.221 30.338  1.000 62.29752  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A ND1  1 
ATOM   634  C  CD2  . HIS A  1 50  ? 11.184  28.258 29.619  1.000 59.85363  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A CD2  1 
ATOM   635  C  CE1  . HIS A  1 50  ? 12.004  26.633 30.844  1.000 53.12921  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A CE1  1 
ATOM   636  N  NE2  . HIS A  1 50  ? 12.226  27.866 30.424  1.000 57.64856  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A NE2  1 
ATOM   637  H  H    . HIS A  1 50  ? 9.342   24.699 28.450  1.000 18.50276  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A H    1 
ATOM   638  H  HA   . HIS A  1 50  ? 8.307   26.538 26.986  1.000 19.27534  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A HA   1 
ATOM   639  H  HB2  . HIS A  1 50  ? 8.633   27.958 28.719  1.000 21.35265  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A HB2  1 
ATOM   640  H  HB3  . HIS A  1 50  ? 8.423   26.535 29.395  1.000 21.35265  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A HB3  1 
ATOM   641  H  HD2  . HIS A  1 50  ? 11.094  29.080 29.194  1.000 71.82435  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A HD2  1 
ATOM   642  H  HE1  . HIS A  1 50  ? 12.562  26.140 31.401  1.000 63.75506  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A HE1  1 
ATOM   643  H  HE2  . HIS A  1 50  ? 12.912  28.346 30.622  1.000 69.17827  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A HE2  1 
ATOM   644  N  N    . GLY A  1 51  ? 11.496  26.560 26.877  1.000 18.78329  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A N    1 
ATOM   645  C  CA   . GLY A  1 51  ? 12.656  27.129 26.219  1.000 20.50884  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A CA   1 
ATOM   646  C  C    . GLY A  1 51  ? 12.701  26.907 24.726  1.000 19.35581  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A C    1 
ATOM   647  O  O    . GLY A  1 51  ? 13.494  27.567 24.047  1.000 20.71922  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A O    1 
ATOM   648  H  H    . GLY A  1 51  ? 11.679  25.899 27.395  1.000 22.53995  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A H    1 
ATOM   649  H  HA2  . GLY A  1 51  ? 12.667  28.086 26.378  1.000 24.61061  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A HA2  1 
ATOM   650  H  HA3  . GLY A  1 51  ? 13.456  26.736 26.602  1.000 24.61061  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A HA3  1 
ATOM   651  N  N    . ARG A  1 52  ? 11.896  25.984 24.208  1.000 17.21682  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A N    1 
ATOM   652  C  CA   . ARG A  1 52  ? 11.741  25.795 22.773  1.000 16.20157  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A CA   1 
ATOM   653  C  C    . ARG A  1 52  ? 10.520  26.517 22.228  1.000 17.28386  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A C    1 
ATOM   654  O  O    . ARG A  1 52  ? 10.591  27.133 21.160  1.000 17.46318  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A O    1 
ATOM   655  C  CB   . ARG A  1 52  ? 11.629  24.305 22.443  1.000 20.85596  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A CB   1 
ATOM   656  C  CG   . ARG A  1 52  ? 11.580  24.017 20.955  1.000 23.46328  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A CG   1 
ATOM   657  C  CD   . ARG A  1 52  ? 11.427  22.533 20.660  1.000 31.64353  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A CD   1 
ATOM   658  N  NE   . ARG A  1 52  ? 11.647  22.248 19.241  1.000 24.96404  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A NE   1 
ATOM   659  C  CZ   . ARG A  1 52  ? 11.300  21.115 18.636  1.000 45.77431  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A CZ   1 
ATOM   660  N  NH1  . ARG A  1 52  ? 10.702  20.150 19.318  1.000 43.18462  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A NH1  1 
ATOM   661  N  NH2  . ARG A  1 52  ? 11.549  20.944 17.344  1.000 41.63865  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A NH2  1 
ATOM   662  H  H    . ARG A  1 52  ? 11.421  25.444 24.680  1.000 20.66018  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A H    1 
ATOM   663  H  HA   . ARG A  1 52  ? 12.528  26.138 22.322  1.000 19.44188  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A HA   1 
ATOM   664  H  HB2  . ARG A  1 52  ? 12.400  23.845 22.810  1.000 25.02716  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A HB2  1 
ATOM   665  H  HB3  . ARG A  1 52  ? 10.815  23.957 22.841  1.000 25.02716  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A HB3  1 
ATOM   666  H  HG2  . ARG A  1 52  ? 10.822  24.482 20.566  1.000 28.15593  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A HG2  1 
ATOM   667  H  HG3  . ARG A  1 52  ? 12.403  24.323 20.545  1.000 28.15593  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A HG3  1 
ATOM   668  H  HD2  . ARG A  1 52  ? 12.077  22.033 21.178  1.000 37.97223  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A HD2  1 
ATOM   669  H  HD3  . ARG A  1 52  ? 10.529  22.249 20.894  1.000 37.97223  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A HD3  1 
ATOM   670  H  HE   . ARG A  1 52  ? 12.027  22.856 18.766  1.000 29.95685  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A HE   1 
ATOM   671  H  HH11 . ARG A  1 52  ? 10.536  20.255 20.155  1.000 51.82155  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A HH11 1 
ATOM   672  H  HH12 . ARG A  1 52  ? 10.479  19.419 18.924  1.000 51.82155  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A HH12 1 
ATOM   673  H  HH21 . ARG A  1 52  ? 11.935  21.566 16.895  1.000 49.96638  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A HH21 1 
ATOM   674  H  HH22 . ARG A  1 52  ? 11.323  20.210 16.957  1.000 49.96638  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A HH22 1 
ATOM   675  N  N    . LEU A  1 53  ? 9.402   26.466 22.952  1.000 14.09419  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A N    1 
ATOM   676  C  CA   . LEU A  1 53  ? 8.167   27.051 22.450  1.000 15.02719  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CA   1 
ATOM   677  C  C    . LEU A  1 53  ? 8.286   28.562 22.305  1.000 13.77224  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A C    1 
ATOM   678  O  O    . LEU A  1 53  ? 7.996   29.120 21.241  1.000 16.37008  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A O    1 
ATOM   679  C  CB   . LEU A  1 53  ? 7.008   26.694 23.382  1.000 15.98032  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CB   1 
ATOM   680  C  CG   . LEU A  1 53  ? 5.694   27.394 23.028  1.000 12.05042  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CG   1 
ATOM   681  C  CD1  . LEU A  1 53  ? 5.323   27.133 21.579  1.000 13.46183  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CD1  1 
ATOM   682  C  CD2  . LEU A  1 53  ? 4.569   26.951 23.959  1.000 17.03580  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CD2  1 
ATOM   683  H  H    . LEU A  1 53  ? 9.333   26.101 23.728  1.000 16.91303  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A H    1 
ATOM   684  H  HA   . LEU A  1 53  ? 7.982   26.680 21.573  1.000 18.03263  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A HA   1 
ATOM   685  H  HB2  . LEU A  1 53  ? 6.857   25.737 23.337  1.000 19.17638  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A HB2  1 
ATOM   686  H  HB3  . LEU A  1 53  ? 7.246   26.950 24.287  1.000 19.17638  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A HB3  1 
ATOM   687  H  HG   . LEU A  1 53  ? 5.811   28.350 23.143  1.000 14.46050  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A HG   1 
ATOM   688  H  HD11 . LEU A  1 53  ? 4.421   27.452 21.421  1.000 16.15419  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A HD11 1 
ATOM   689  H  HD12 . LEU A  1 53  ? 5.946   27.604 21.004  1.000 16.15419  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A HD12 1 
ATOM   690  H  HD13 . LEU A  1 53  ? 5.371   26.179 21.407  1.000 16.15419  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A HD13 1 
ATOM   691  H  HD21 . LEU A  1 53  ? 3.754   27.417 23.714  1.000 20.44296  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A HD21 1 
ATOM   692  H  HD22 . LEU A  1 53  ? 4.442   25.993 23.868  1.000 20.44296  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A HD22 1 
ATOM   693  H  HD23 . LEU A  1 53  ? 4.812   27.167 24.873  1.000 20.44296  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A HD23 1 
ATOM   694  N  N    . TYR A  1 54  ? 8.703   29.240 23.356  1.000 14.89226  ? ? ? ? ? ? 54  TYR A N    1 
ATOM   695  C  CA   . TYR A  1 54  ? 8.526   30.685 23.351  1.000 22.53300  ? ? ? ? ? ? 54  TYR A CA   1 
ATOM   696  C  C    . TYR A  1 54  ? 9.523   31.411 22.454  1.000 22.31995  ? ? ? ? ? ? 54  TYR A C    1 
ATOM   697  O  O    . TYR A  1 54  ? 9.152   32.415 21.833  1.000 19.67508  ? ? ? ? ? ? 54  TYR A O    1 
ATOM   698  C  CB   . TYR A  1 54  ? 8.570   31.207 24.785  1.000 26.22375  ? ? ? ? ? ? 54  TYR A CB   1 
ATOM   699  C  CG   . TYR A  1 54  ? 7.264   30.921 25.495  1.000 20.14436  ? ? ? ? ? ? 54  TYR A CG   1 
ATOM   700  C  CD1  . TYR A  1 54  ? 6.154   31.725 25.278  1.000 42.93649  ? ? ? ? ? ? 54  TYR A CD1  1 
ATOM   701  C  CD2  . TYR A  1 54  ? 7.125   29.828 26.344  1.000 40.40382  ? ? ? ? ? ? 54  TYR A CD2  1 
ATOM   702  C  CE1  . TYR A  1 54  ? 4.950   31.469 25.901  1.000 48.69056  ? ? ? ? ? ? 54  TYR A CE1  1 
ATOM   703  C  CE2  . TYR A  1 54  ? 5.920   29.563 26.975  1.000 39.01147  ? ? ? ? ? ? 54  TYR A CE2  1 
ATOM   704  C  CZ   . TYR A  1 54  ? 4.837   30.387 26.747  1.000 40.93264  ? ? ? ? ? ? 54  TYR A CZ   1 
ATOM   705  O  OH   . TYR A  1 54  ? 3.634   30.131 27.367  1.000 41.90235  ? ? ? ? ? ? 54  TYR A OH   1 
ATOM   706  H  H    . TYR A  1 54  ? 9.076   28.905 24.055  1.000 17.87072  ? ? ? ? ? ? 54  TYR A H    1 
ATOM   707  H  HA   . TYR A  1 54  ? 7.660   30.886 22.963  1.000 27.03960  ? ? ? ? ? ? 54  TYR A HA   1 
ATOM   708  H  HB2  . TYR A  1 54  ? 9.287   30.767 25.268  1.000 31.46850  ? ? ? ? ? ? 54  TYR A HB2  1 
ATOM   709  H  HB3  . TYR A  1 54  ? 8.714   32.166 24.777  1.000 31.46850  ? ? ? ? ? ? 54  TYR A HB3  1 
ATOM   710  H  HD1  . TYR A  1 54  ? 6.223   32.451 24.701  1.000 51.52378  ? ? ? ? ? ? 54  TYR A HD1  1 
ATOM   711  H  HD2  . TYR A  1 54  ? 7.852   29.267 26.490  1.000 48.48459  ? ? ? ? ? ? 54  TYR A HD2  1 
ATOM   712  H  HE1  . TYR A  1 54  ? 4.219   32.024 25.750  1.000 58.42867  ? ? ? ? ? ? 54  TYR A HE1  1 
ATOM   713  H  HE2  . TYR A  1 54  ? 5.842   28.835 27.548  1.000 46.81377  ? ? ? ? ? ? 54  TYR A HE2  1 
ATOM   714  H  HH   . TYR A  1 54  ? 3.105   30.771 27.243  1.000 50.28282  ? ? ? ? ? ? 54  TYR A HH   1 
ATOM   715  N  N    . PRO A  1 55  ? 10.768  30.948 22.318  1.000 20.06869  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A N    1 
ATOM   716  C  CA   . PRO A  1 55  ? 11.624  31.542 21.276  1.000 19.61042  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A CA   1 
ATOM   717  C  C    . PRO A  1 55  ? 11.049  31.368 19.879  1.000 18.23355  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A C    1 
ATOM   718  O  O    . PRO A  1 55  ? 11.193  32.265 19.037  1.000 18.48119  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A O    1 
ATOM   719  C  CB   . PRO A  1 55  ? 12.961  30.807 21.447  1.000 25.94588  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A CB   1 
ATOM   720  C  CG   . PRO A  1 55  ? 12.954  30.341 22.887  1.000 22.66285  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A CG   1 
ATOM   721  C  CD   . PRO A  1 55  ? 11.507  29.990 23.162  1.000 22.39666  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A CD   1 
ATOM   722  H  HA   . PRO A  1 55  ? 11.768  32.485 21.452  1.000 23.53251  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A HA   1 
ATOM   723  H  HB2  . PRO A  1 55  ? 13.007  30.054 20.837  1.000 31.13506  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A HB2  1 
ATOM   724  H  HB3  . PRO A  1 55  ? 13.698  31.415 21.280  1.000 31.13506  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A HB3  1 
ATOM   725  H  HG2  . PRO A  1 55  ? 13.527  29.564 22.988  1.000 27.19542  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A HG2  1 
ATOM   726  H  HG3  . PRO A  1 55  ? 13.258  31.055 23.469  1.000 27.19542  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A HG3  1 
ATOM   727  H  HD2  . PRO A  1 55  ? 11.315  29.077 22.898  1.000 26.87600  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A HD2  1 
ATOM   728  H  HD3  . PRO A  1 55  ? 11.292  30.117 24.099  1.000 26.87600  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A HD3  1 
ATOM   729  N  N    . ASN A  1 56  ? 10.386  30.243 19.609  1.000 15.81832  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A N    1 
ATOM   730  C  CA   . ASN A  1 56  ? 9.769   30.041 18.303  1.000 15.28759  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A CA   1 
ATOM   731  C  C    . ASN A  1 56  ? 8.542   30.927 18.126  1.000 15.84539  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A C    1 
ATOM   732  O  O    . ASN A  1 56  ? 8.310   31.461 17.033  1.000 15.34743  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A O    1 
ATOM   733  C  CB   . ASN A  1 56  ? 9.415   28.568 18.122  1.000 13.37011  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A CB   1 
ATOM   734  C  CG   . ASN A  1 56  ? 10.595  27.747 17.649  1.000 15.81460  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A CG   1 
ATOM   735  O  OD1  . ASN A  1 56  ? 10.927  27.746 16.465  1.000 16.43220  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A OD1  1 
ATOM   736  N  ND2  . ASN A  1 56  ? 11.242  27.044 18.575  1.000 18.15811  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A ND2  1 
ATOM   737  H  H    . ASN A  1 56  ? 10.280  29.588 20.157  1.000 18.98198  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A H    1 
ATOM   738  H  HA   . ASN A  1 56  ? 10.405  30.283 17.611  1.000 18.34510  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A HA   1 
ATOM   739  H  HB2  . ASN A  1 56  ? 9.116   28.207 18.971  1.000 16.04413  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A HB2  1 
ATOM   740  H  HB3  . ASN A  1 56  ? 8.709   28.491 17.461  1.000 16.04413  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A HB3  1 
ATOM   741  H  HD21 . ASN A  1 56  ? 11.919  26.562 18.354  1.000 21.78973  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A HD21 1 
ATOM   742  H  HD22 . ASN A  1 56  ? 10.983  27.072 19.394  1.000 21.78973  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A HD22 1 
ATOM   743  N  N    . LEU A  1 57  ? 7.745   31.103 19.182  1.000 14.91914  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A N    1 
ATOM   744  C  CA   . LEU A  1 57  ? 6.632   32.045 19.103  1.000 17.60871  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CA   1 
ATOM   745  C  C    . LEU A  1 57  ? 7.138   33.447 18.795  1.000 17.49377  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A C    1 
ATOM   746  O  O    . LEU A  1 57  ? 6.590   34.146 17.933  1.000 19.20699  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A O    1 
ATOM   747  C  CB   . LEU A  1 57  ? 5.836   32.030 20.406  1.000 15.04940  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CB   1 
ATOM   748  C  CG   . LEU A  1 57  ? 4.895   30.846 20.598  1.000 19.26695  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CG   1 
ATOM   749  C  CD1  . LEU A  1 57  ? 4.351   30.834 22.015  1.000 19.66633  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CD1  1 
ATOM   750  C  CD2  . LEU A  1 57  ? 3.759   30.899 19.584  1.000 17.84426  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CD2  1 
ATOM   751  H  H    . LEU A  1 57  ? 7.824   30.700 19.937  1.000 17.90297  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A H    1 
ATOM   752  H  HA   . LEU A  1 57  ? 6.036   31.771 18.388  1.000 21.13045  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A HA   1 
ATOM   753  H  HB2  . LEU A  1 57  ? 6.464   32.021 21.145  1.000 18.05928  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A HB2  1 
ATOM   754  H  HB3  . LEU A  1 57  ? 5.296   32.835 20.440  1.000 18.05928  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A HB3  1 
ATOM   755  H  HG   . LEU A  1 57  ? 5.383   30.020 20.455  1.000 23.12034  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A HG   1 
ATOM   756  H  HD11 . LEU A  1 57  ? 3.767   30.067 22.123  1.000 23.59960  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A HD11 1 
ATOM   757  H  HD12 . LEU A  1 57  ? 5.093   30.775 22.637  1.000 23.59960  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A HD12 1 
ATOM   758  H  HD13 . LEU A  1 57  ? 3.854   31.653 22.170  1.000 23.59960  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A HD13 1 
ATOM   759  H  HD21 . LEU A  1 57  ? 3.133   30.183 19.774  1.000 21.41312  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A HD21 1 
ATOM   760  H  HD22 . LEU A  1 57  ? 3.311   31.757 19.656  1.000 21.41312  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A HD22 1 
ATOM   761  H  HD23 . LEU A  1 57  ? 4.126   30.791 18.693  1.000 21.41312  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A HD23 1 
ATOM   762  N  N    . ASP A  1 58  ? 8.190   33.877 19.496  1.000 16.89820  ? ? ? ? ? ? 58  ASP A N    1 
ATOM   763  C  CA   . ASP A  1 58  ? 8.792   35.169 19.201  1.000 22.72672  ? ? ? ? ? ? 58  ASP A CA   1 
ATOM   764  C  C    . ASP A  1 58  ? 9.209   35.259 17.739  1.000 18.61454  ? ? ? ? ? ? 58  ASP A C    1 
ATOM   765  O  O    . ASP A  1 58  ? 8.997   36.289 17.088  1.000 19.42629  ? ? ? ? ? ? 58  ASP A O    1 
ATOM   766  C  CB   . ASP A  1 58  ? 9.997   35.410 20.108  1.000 24.69515  ? ? ? ? ? ? 58  ASP A CB   1 
ATOM   767  C  CG   . ASP A  1 58  ? 10.623  36.769 19.884  1.000 39.72972  ? ? ? ? ? ? 58  ASP A CG   1 
ATOM   768  O  OD1  . ASP A  1 58  ? 9.962   37.784 20.186  1.000 47.36132  ? ? ? ? ? ? 58  ASP A OD1  1 
ATOM   769  O  OD2  . ASP A  1 58  ? 11.771  36.824 19.397  1.000 47.19989  ? ? ? ? ? ? 58  ASP A OD2  1 
ATOM   770  H  H    . ASP A  1 58  ? 8.568   33.445 20.137  1.000 20.27784  ? ? ? ? ? ? 58  ASP A H    1 
ATOM   771  H  HA   . ASP A  1 58  ? 8.138   35.864 19.378  1.000 27.27206  ? ? ? ? ? ? 58  ASP A HA   1 
ATOM   772  H  HB2  . ASP A  1 58  ? 9.712   35.358 21.034  1.000 29.63418  ? ? ? ? ? ? 58  ASP A HB2  1 
ATOM   773  H  HB3  . ASP A  1 58  ? 10.669  34.734 19.929  1.000 29.63418  ? ? ? ? ? ? 58  ASP A HB3  1 
ATOM   774  N  N    . ASP A  1 59  ? 9.816   34.195 17.209  1.000 17.67016  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A N    1 
ATOM   775  C  CA   . ASP A  1 59  ? 10.210  34.191 15.803  1.000 17.93436  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A CA   1 
ATOM   776  C  C    . ASP A  1 59  ? 9.009   34.433 14.900  1.000 18.38008  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A C    1 
ATOM   777  O  O    . ASP A  1 59  ? 9.060   35.256 13.978  1.000 19.93847  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A O    1 
ATOM   778  C  CB   . ASP A  1 59  ? 10.876  32.863 15.446  1.000 19.44452  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A CB   1 
ATOM   779  C  CG   . ASP A  1 59  ? 12.213  32.675 16.125  1.000 29.15963  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A CG   1 
ATOM   780  O  OD1  . ASP A  1 59  ? 12.867  33.685 16.452  1.000 39.17314  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A OD1  1 
ATOM   781  O  OD2  . ASP A  1 59  ? 12.616  31.510 16.324  1.000 53.80707  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A OD2  1 
ATOM   782  H  H    . ASP A  1 59  ? 10.008  33.473 17.634  1.000 21.20419  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A H    1 
ATOM   783  H  HA   . ASP A  1 59  ? 10.853  34.903 15.661  1.000 21.52124  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A HA   1 
ATOM   784  H  HB2  . ASP A  1 59  ? 10.296  32.135 15.720  1.000 23.33343  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A HB2  1 
ATOM   785  H  HB3  . ASP A  1 59  ? 11.019  32.829 14.487  1.000 23.33343  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A HB3  1 
ATOM   786  N  N    . LEU A  1 60  ? 7.918   33.708 15.144  1.000 15.13402  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A N    1 
ATOM   787  C  CA   . LEU A  1 60  ? 6.733   33.834 14.308  1.000 13.48218  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CA   1 
ATOM   788  C  C    . LEU A  1 60  ? 6.088   35.207 14.445  1.000 16.06694  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A C    1 
ATOM   789  O  O    . LEU A  1 60  ? 5.486   35.705 13.485  1.000 16.52952  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A O    1 
ATOM   790  C  CB   . LEU A  1 60  ? 5.741   32.733 14.669  1.000 11.88935  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CB   1 
ATOM   791  C  CG   . LEU A  1 60  ? 6.175   31.298 14.363  1.000 11.04120  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CG   1 
ATOM   792  C  CD1  . LEU A  1 60  ? 5.201   30.312 14.990  1.000 11.07929  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CD1  1 
ATOM   793  C  CD2  . LEU A  1 60  ? 6.266   31.079 12.865  1.000 14.16331  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CD2  1 
ATOM   794  H  H    . LEU A  1 60  ? 7.839   33.139 15.784  1.000 18.16082  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A H    1 
ATOM   795  H  HA   . LEU A  1 60  ? 6.984   33.724 13.378  1.000 16.17862  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A HA   1 
ATOM   796  H  HB2  . LEU A  1 60  ? 5.571   32.783 15.622  1.000 14.26722  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A HB2  1 
ATOM   797  H  HB3  . LEU A  1 60  ? 4.921   32.894 14.176  1.000 14.26722  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A HB3  1 
ATOM   798  H  HG   . LEU A  1 60  ? 7.054   31.140 14.742  1.000 13.24944  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A HG   1 
ATOM   799  H  HD11 . LEU A  1 60  ? 5.491   29.409 14.787  1.000 13.29515  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A HD11 1 
ATOM   800  H  HD12 . LEU A  1 60  ? 5.189   30.448 15.950  1.000 13.29515  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A HD12 1 
ATOM   801  H  HD13 . LEU A  1 60  ? 4.317   30.466 14.623  1.000 13.29515  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A HD13 1 
ATOM   802  H  HD21 . LEU A  1 60  ? 6.346   30.129 12.688  1.000 16.99598  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A HD21 1 
ATOM   803  H  HD22 . LEU A  1 60  ? 5.462   31.426 12.446  1.000 16.99598  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A HD22 1 
ATOM   804  H  HD23 . LEU A  1 60  ? 7.044   31.546 12.524  1.000 16.99598  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A HD23 1 
ATOM   805  N  N    . VAL A  1 61  ? 6.180   35.826 15.624  1.000 15.67768  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A N    1 
ATOM   806  C  CA   . VAL A  1 61  ? 5.707   37.198 15.760  1.000 17.40889  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A CA   1 
ATOM   807  C  C    . VAL A  1 61  ? 6.591   38.143 14.957  1.000 18.93851  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A C    1 
ATOM   808  O  O    . VAL A  1 61  ? 6.096   39.032 14.253  1.000 19.66665  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A O    1 
ATOM   809  C  CB   . VAL A  1 61  ? 5.647   37.606 17.243  1.000 19.48192  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A CB   1 
ATOM   810  C  CG1  . VAL A  1 61  ? 5.404   39.106 17.365  1.000 33.23358  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A CG1  1 
ATOM   811  C  CG2  . VAL A  1 61  ? 4.561   36.821 17.967  1.000 18.32803  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A CG2  1 
ATOM   812  H  H    . VAL A  1 61  ? 6.505   35.482 16.342  1.000 18.81321  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A H    1 
ATOM   813  H  HA   . VAL A  1 61  ? 4.806   37.247 15.404  1.000 20.89067  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A HA   1 
ATOM   814  H  HB   . VAL A  1 61  ? 6.496   37.401 17.665  1.000 23.37830  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A HB   1 
ATOM   815  H  HG11 . VAL A  1 61  ? 5.096   39.304 18.264  1.000 39.88030  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A HG11 1 
ATOM   816  H  HG12 . VAL A  1 61  ? 6.233   39.577 17.189  1.000 39.88030  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A HG12 1 
ATOM   817  H  HG13 . VAL A  1 61  ? 4.730   39.371 16.719  1.000 39.88030  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A HG13 1 
ATOM   818  H  HG21 . VAL A  1 61  ? 4.546   37.088 18.899  1.000 21.99364  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A HG21 1 
ATOM   819  H  HG22 . VAL A  1 61  ? 3.704   37.012 17.555  1.000 21.99364  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A HG22 1 
ATOM   820  H  HG23 . VAL A  1 61  ? 4.757   35.873 17.898  1.000 21.99364  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A HG23 1 
ATOM   821  N  N    . ASN A  1 62  ? 7.912   37.973 15.048  1.000 19.72008  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A N    1 
ATOM   822  C  CA   . ASN A  1 62  ? 8.820   38.824 14.287  1.000 21.45653  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A CA   1 
ATOM   823  C  C    . ASN A  1 62  ? 8.613   38.660 12.787  1.000 30.61394  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A C    1 
ATOM   824  O  O    . ASN A  1 62  ? 8.762   39.627 12.032  1.000 21.58858  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A O    1 
ATOM   825  C  CB   . ASN A  1 62  ? 10.269  38.519 14.676  1.000 24.34958  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A CB   1 
ATOM   826  C  CG   . ASN A  1 62  ? 10.571  38.891 16.120  1.000 51.02703  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A CG   1 
ATOM   827  O  OD1  . ASN A  1 62  ? 9.934   39.779 16.687  1.000 40.81150  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A OD1  1 
ATOM   828  N  ND2  . ASN A  1 62  ? 11.539  38.212 16.723  1.000 63.56217  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A ND2  1 
ATOM   829  H  H    . ASN A  1 62  ? 8.302   37.382 15.536  1.000 23.66409  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A H    1 
ATOM   830  H  HA   . ASN A  1 62  ? 8.645   39.753 14.506  1.000 25.74783  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A HA   1 
ATOM   831  H  HB2  . ASN A  1 62  ? 10.432  37.568 14.570  1.000 29.21949  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A HB2  1 
ATOM   832  H  HB3  . ASN A  1 62  ? 10.865  39.024 14.103  1.000 29.21949  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A HB3  1 
ATOM   833  H  HD21 . ASN A  1 62  ? 11.744  38.388 17.539  1.000 76.27460  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A HD21 1 
ATOM   834  H  HD22 . ASN A  1 62  ? 11.960  37.595 16.297  1.000 76.27460  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A HD22 1 
ATOM   835  N  N    . LYS A  1 63  ? 8.257   37.458 12.338  1.000 18.73577  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A N    1 
ATOM   836  C  CA   . LYS A  1 63  ? 7.983   37.224 10.926  1.000 27.01473  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CA   1 
ATOM   837  C  C    . LYS A  1 63  ? 6.631   37.769 10.482  1.000 21.26836  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A C    1 
ATOM   838  O  O    . LYS A  1 63  ? 6.334   37.733 9.283   1.000 20.08849  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A O    1 
ATOM   839  C  CB   . LYS A  1 63  ? 8.043   35.727 10.623  1.000 15.87563  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CB   1 
ATOM   840  C  CG   . LYS A  1 63  ? 9.430   35.115 10.743  1.000 26.30239  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CG   1 
ATOM   841  C  CD   . LYS A  1 63  ? 9.386   33.599 10.553  1.000 37.18370  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CD   1 
ATOM   842  C  CE   . LYS A  1 63  ? 10.756  32.965 10.749  1.000 68.12430  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CE   1 
ATOM   843  N  NZ   . LYS A  1 63  ? 11.735  33.425 9.729   1.000 42.29598  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A NZ   1 
ATOM   844  H  H    . LYS A  1 63  ? 8.167   36.761 12.833  1.000 22.48293  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A H    1 
ATOM   845  H  HA   . LYS A  1 63  ? 8.670   37.668 10.405  1.000 32.41768  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A HA   1 
ATOM   846  H  HB2  . LYS A  1 63  ? 7.463   35.262 11.246  1.000 19.05076  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A HB2  1 
ATOM   847  H  HB3  . LYS A  1 63  ? 7.737   35.583 9.714   1.000 19.05076  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A HB3  1 
ATOM   848  H  HG2  . LYS A  1 63  ? 10.008  35.492 10.062  1.000 31.56287  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A HG2  1 
ATOM   849  H  HG3  . LYS A  1 63  ? 9.790   35.302 11.624  1.000 31.56287  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A HG3  1 
ATOM   850  H  HD2  . LYS A  1 63  ? 8.777   33.212 11.201  1.000 44.62044  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A HD2  1 
ATOM   851  H  HD3  . LYS A  1 63  ? 9.084   33.398 9.653   1.000 44.62044  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A HD3  1 
ATOM   852  H  HE2  . LYS A  1 63  ? 11.096  33.206 11.625  1.000 81.74916  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A HE2  1 
ATOM   853  H  HE3  . LYS A  1 63  ? 10.675  32.001 10.677  1.000 81.74916  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A HE3  1 
ATOM   854  H  HZ1  . LYS A  1 63  ? 12.522  33.031 9.864   1.000 50.75518  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A HZ1  1 
ATOM   855  H  HZ2  . LYS A  1 63  ? 11.445  33.218 8.913   1.000 50.75518  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A HZ2  1 
ATOM   856  H  HZ3  . LYS A  1 63  ? 11.840  34.307 9.783   1.000 50.75518  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A HZ3  1 
ATOM   857  N  N    . GLY A  1 64  ? 5.805   38.251 11.407  1.000 18.43420  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A N    1 
ATOM   858  C  CA   . GLY A  1 64  ? 4.502   38.779 11.064  1.000 15.70114  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A CA   1 
ATOM   859  C  C    . GLY A  1 64  ? 3.429   37.738 10.853  1.000 17.76901  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A C    1 
ATOM   860  O  O    . GLY A  1 64  ? 2.371   38.059 10.298  1.000 15.49738  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A O    1 
ATOM   861  H  H    . GLY A  1 64  ? 5.983   38.282 12.248  1.000 22.12104  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A H    1 
ATOM   862  H  HA2  . GLY A  1 64  ? 4.207   39.367 11.777  1.000 18.84137  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A HA2  1 
ATOM   863  H  HA3  . GLY A  1 64  ? 4.581   39.292 10.244  1.000 18.84137  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A HA3  1 
ATOM   864  N  N    . LEU A  1 65  ? 3.669   36.502 11.280  1.000 17.50393  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A N    1 
ATOM   865  C  CA   . LEU A  1 65  ? 2.718   35.418 11.104  1.000 14.11958  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CA   1 
ATOM   866  C  C    . LEU A  1 65  ? 1.815   35.215 12.308  1.000 14.96739  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A C    1 
ATOM   867  O  O    . LEU A  1 65  ? 0.749   34.603 12.171  1.000 12.86720  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A O    1 
ATOM   868  C  CB   . LEU A  1 65  ? 3.476   34.121 10.822  1.000 13.39505  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CB   1 
ATOM   869  C  CG   . LEU A  1 65  ? 4.461   34.229 9.659   1.000 13.62895  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CG   1 
ATOM   870  C  CD1  . LEU A  1 65  ? 5.170   32.897 9.433   1.000 14.01179  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CD1  1 
ATOM   871  C  CD2  . LEU A  1 65  ? 3.754   34.693 8.395   1.000 11.70479  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CD2  1 
ATOM   872  H  H    . LEU A  1 65  ? 4.390   36.265 11.683  1.000 21.00471  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A H    1 
ATOM   873  H  HA   . LEU A  1 65  ? 2.149   35.609 10.343  1.000 16.94350  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A HA   1 
ATOM   874  H  HB2  . LEU A  1 65  ? 3.978   33.875 11.615  1.000 16.07407  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A HB2  1 
ATOM   875  H  HB3  . LEU A  1 65  ? 2.835   33.426 10.605  1.000 16.07407  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A HB3  1 
ATOM   876  H  HG   . LEU A  1 65  ? 5.136   34.892 9.876   1.000 16.35474  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A HG   1 
ATOM   877  H  HD11 . LEU A  1 65  ? 5.793   32.992 8.696   1.000 16.81415  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A HD11 1 
ATOM   878  H  HD12 . LEU A  1 65  ? 5.648   32.653 10.241  1.000 16.81415  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A HD12 1 
ATOM   879  H  HD13 . LEU A  1 65  ? 4.509   32.220 9.222   1.000 16.81415  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A HD13 1 
ATOM   880  H  HD21 . LEU A  1 65  ? 4.358   34.596 7.642   1.000 14.04575  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A HD21 1 
ATOM   881  H  HD22 . LEU A  1 65  ? 2.964   34.147 8.257   1.000 14.04575  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A HD22 1 
ATOM   882  H  HD23 . LEU A  1 65  ? 3.500   35.623 8.499   1.000 14.04575  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A HD23 1 
ATOM   883  N  N    . VAL A  1 66  ? 2.223   35.709 13.472  1.000 14.10388  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A N    1 
ATOM   884  C  CA   . VAL A  1 66  ? 1.473   35.579 14.712  1.000 18.22914  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A CA   1 
ATOM   885  C  C    . VAL A  1 66  ? 1.456   36.944 15.384  1.000 21.88591  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A C    1 
ATOM   886  O  O    . VAL A  1 66  ? 2.425   37.705 15.287  1.000 16.44903  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A O    1 
ATOM   887  C  CB   . VAL A  1 66  ? 2.097   34.510 15.633  1.000 14.24384  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A CB   1 
ATOM   888  C  CG1  . VAL A  1 66  ? 1.374   34.458 16.966  1.000 17.07362  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A CG1  1 
ATOM   889  C  CG2  . VAL A  1 66  ? 2.081   33.145 14.945  1.000 12.97320  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A CG2  1 
ATOM   890  H  H    . VAL A  1 66  ? 2.961   36.139 13.569  1.000 16.92466  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A H    1 
ATOM   891  H  HA   . VAL A  1 66  ? 0.557   35.316 14.528  1.000 21.87496  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A HA   1 
ATOM   892  H  HB   . VAL A  1 66  ? 3.021   34.746 15.810  1.000 17.09260  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A HB   1 
ATOM   893  H  HG11 . VAL A  1 66  ? 1.651   33.661 17.445  1.000 20.48834  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A HG11 1 
ATOM   894  H  HG12 . VAL A  1 66  ? 1.601   35.249 17.480  1.000 20.48834  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A HG12 1 
ATOM   895  H  HG13 . VAL A  1 66  ? 0.417   34.432 16.805  1.000 20.48834  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A HG13 1 
ATOM   896  H  HG21 . VAL A  1 66  ? 2.465   32.485 15.544  1.000 15.56784  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A HG21 1 
ATOM   897  H  HG22 . VAL A  1 66  ? 1.165   32.908 14.736  1.000 15.56784  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A HG22 1 
ATOM   898  H  HG23 . VAL A  1 66  ? 2.605   33.196 14.130  1.000 15.56784  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A HG23 1 
ATOM   899  N  N    . GLU A  1 67  ? 0.338   37.266 16.024  1.000 17.23711  ? ? ? ? ? ? 67  GLU A N    1 
ATOM   900  C  CA   . GLU A  1 67  ? 0.201   38.467 16.834  1.000 19.36483  ? ? ? ? ? ? 67  GLU A CA   1 
ATOM   901  C  C    . GLU A  1 67  ? 0.120   38.056 18.296  1.000 20.46914  ? ? ? ? ? ? 67  GLU A C    1 
ATOM   902  O  O    . GLU A  1 67  ? -0.541  37.070 18.633  1.000 20.09396  ? ? ? ? ? ? 67  GLU A O    1 
ATOM   903  C  CB   . GLU A  1 67  ? -1.046  39.260 16.434  1.000 23.09406  ? ? ? ? ? ? 67  GLU A CB   1 
ATOM   904  C  CG   . GLU A  1 67  ? -1.341  40.462 17.316  1.000 35.93740  ? ? ? ? ? ? 67  GLU A CG   1 
ATOM   905  C  CD   . GLU A  1 67  ? -2.665  41.116 16.969  1.000 60.72416  ? ? ? ? ? ? 67  GLU A CD   1 
ATOM   906  O  OE1  . GLU A  1 67  ? -3.361  40.611 16.064  1.000 72.68768  ? ? ? ? ? ? 67  GLU A OE1  1 
ATOM   907  O  OE2  . GLU A  1 67  ? -3.015  42.137 17.597  1.000 77.94622  ? ? ? ? ? ? 67  GLU A OE2  1 
ATOM   908  H  H    . GLU A  1 67  ? -0.376  36.788 16.002  1.000 20.68453  ? ? ? ? ? ? 67  GLU A H    1 
ATOM   909  H  HA   . GLU A  1 67  ? 0.967   39.049 16.713  1.000 23.23779  ? ? ? ? ? ? 67  GLU A HA   1 
ATOM   910  H  HB2  . GLU A  1 67  ? -0.927  39.584 15.527  1.000 27.71287  ? ? ? ? ? ? 67  GLU A HB2  1 
ATOM   911  H  HB3  . GLU A  1 67  ? -1.814  38.670 16.477  1.000 27.71287  ? ? ? ? ? ? 67  GLU A HB3  1 
ATOM   912  H  HG2  . GLU A  1 67  ? -1.378  40.175 18.242  1.000 43.12488  ? ? ? ? ? ? 67  GLU A HG2  1 
ATOM   913  H  HG3  . GLU A  1 67  ? -0.638  41.121 17.201  1.000 43.12488  ? ? ? ? ? ? 67  GLU A HG3  1 
ATOM   914  N  N    . LYS A  1 68  ? 0.803   38.803 19.157  1.000 22.18981  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A N    1 
ATOM   915  C  CA   . LYS A  1 68  ? 0.824   38.527 20.588  1.000 23.80328  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CA   1 
ATOM   916  C  C    . LYS A  1 68  ? 0.030   39.595 21.325  1.000 26.22943  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A C    1 
ATOM   917  O  O    . LYS A  1 68  ? 0.204   40.791 21.072  1.000 27.46839  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A O    1 
ATOM   918  C  CB   . LYS A  1 68  ? 2.258   38.473 21.123  1.000 24.52412  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CB   1 
ATOM   919  C  CG   . LYS A  1 68  ? 2.346   38.132 22.609  1.000 27.42311  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CG   1 
ATOM   920  C  CD   . LYS A  1 68  ? 3.781   38.162 23.116  1.000 52.18051  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CD   1 
ATOM   921  C  CE   . LYS A  1 68  ? 4.334   39.581 23.157  1.000 43.87579  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CE   1 
ATOM   922  N  NZ   . LYS A  1 68  ? 5.722   39.616 23.698  1.000 81.26199  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A NZ   1 
ATOM   923  H  H    . LYS A  1 68  ? 1.270   39.488 18.930  1.000 26.62777  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A H    1 
ATOM   924  H  HA   . LYS A  1 68  ? 0.407   37.667 20.750  1.000 28.56393  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A HA   1 
ATOM   925  H  HB2  . LYS A  1 68  ? 2.749   37.795 20.634  1.000 29.42894  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A HB2  1 
ATOM   926  H  HB3  . LYS A  1 68  ? 2.672   39.341 20.994  1.000 29.42894  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A HB3  1 
ATOM   927  H  HG2  . LYS A  1 68  ? 1.831   38.778 23.117  1.000 32.90773  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A HG2  1 
ATOM   928  H  HG3  . LYS A  1 68  ? 1.992   37.240 22.753  1.000 32.90773  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A HG3  1 
ATOM   929  H  HD2  . LYS A  1 68  ? 3.812   37.798 24.015  1.000 62.61661  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A HD2  1 
ATOM   930  H  HD3  . LYS A  1 68  ? 4.341   37.635 22.526  1.000 62.61661  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A HD3  1 
ATOM   931  H  HE2  . LYS A  1 68  ? 4.348   39.945 22.258  1.000 52.65095  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A HE2  1 
ATOM   932  H  HE3  . LYS A  1 68  ? 3.771   40.127 23.728  1.000 52.65095  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A HE3  1 
ATOM   933  H  HZ1  . LYS A  1 68  ? 5.735   39.291 24.527  1.000 97.51439  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A HZ1  1 
ATOM   934  H  HZ2  . LYS A  1 68  ? 6.260   39.124 23.188  1.000 97.51439  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A HZ2  1 
ATOM   935  H  HZ3  . LYS A  1 68  ? 6.023   40.453 23.711  1.000 97.51439  ? ? ? ? ? ? 68  LYS A HZ3  1 
ATOM   936  N  N    . SER A  1 69  ? -0.834  39.157 22.236  1.000 27.22388  ? ? ? ? ? ? 69  SER A N    1 
ATOM   937  C  CA   . SER A  1 69  ? -1.629  40.049 23.072  1.000 29.79751  ? ? ? ? ? ? 69  SER A CA   1 
ATOM   938  C  C    . SER A  1 69  ? -1.372  39.705 24.532  1.000 31.75928  ? ? ? ? ? ? 69  SER A C    1 
ATOM   939  O  O    . SER A  1 69  ? -1.641  38.580 24.964  1.000 31.36249  ? ? ? ? ? ? 69  SER A O    1 
ATOM   940  C  CB   . SER A  1 69  ? -3.120  39.930 22.749  1.000 48.03258  ? ? ? ? ? ? 69  SER A CB   1 
ATOM   941  O  OG   . SER A  1 69  ? -3.392  40.328 21.416  1.000 36.79505  ? ? ? ? ? ? 69  SER A OG   1 
ATOM   942  H  H    . SER A  1 69  ? -0.980  38.324 22.390  1.000 32.66865  ? ? ? ? ? ? 69  SER A H    1 
ATOM   943  H  HA   . SER A  1 69  ? -1.354  40.966 22.916  1.000 35.75702  ? ? ? ? ? ? 69  SER A HA   1 
ATOM   944  H  HB2  . SER A  1 69  ? -3.393  39.006 22.862  1.000 57.63910  ? ? ? ? ? ? 69  SER A HB2  1 
ATOM   945  H  HB3  . SER A  1 69  ? -3.619  40.500 23.354  1.000 57.63910  ? ? ? ? ? ? 69  SER A HB3  1 
ATOM   946  H  HG   . SER A  1 69  ? -2.959  39.848 20.879  1.000 44.15406  ? ? ? ? ? ? 69  SER A HG   1 
ATOM   947  N  N    . GLU A  1 70  ? -0.852  40.672 25.286  1.000 34.28217  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A N    1 
ATOM   948  C  CA   . GLU A  1 70  ? -0.589  40.488 26.713  1.000 36.81820  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A CA   1 
ATOM   949  C  C    . GLU A  1 70  ? -1.859  40.850 27.472  1.000 45.10844  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A C    1 
ATOM   950  O  O    . GLU A  1 70  ? -2.086  42.003 27.837  1.000 41.56345  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A O    1 
ATOM   951  C  CB   . GLU A  1 70  ? 0.598   41.335 27.156  1.000 48.96558  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A CB   1 
ATOM   952  C  CG   . GLU A  1 70  ? 1.873   41.066 26.379  1.000 42.33611  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A CG   1 
ATOM   953  C  CD   . GLU A  1 70  ? 3.026   41.951 26.816  1.000 56.51325  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A CD   1 
ATOM   954  O  OE1  . GLU A  1 70  ? 2.846   42.752 27.758  1.000 58.39459  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A OE1  1 
ATOM   955  O  OE2  . GLU A  1 70  ? 4.116   41.843 26.216  1.000 60.33692  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A OE2  1 
ATOM   956  H  H    . GLU A  1 70  ? -0.641  41.452 24.990  1.000 41.13860  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A H    1 
ATOM   957  H  HA   . GLU A  1 70  ? -0.378  39.557 26.887  1.000 44.18184  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A HA   1 
ATOM   958  H  HB2  . GLU A  1 70  ? 0.372   42.271 27.038  1.000 58.75870  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A HB2  1 
ATOM   959  H  HB3  . GLU A  1 70  ? 0.778   41.153 28.091  1.000 58.75870  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A HB3  1 
ATOM   960  H  HG2  . GLU A  1 70  ? 2.137   40.142 26.514  1.000 50.80333  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A HG2  1 
ATOM   961  H  HG3  . GLU A  1 70  ? 1.710   41.229 25.437  1.000 50.80333  ? ? ? ? ? ? 70  GLU A HG3  1 
ATOM   962  N  N    . LEU A  1 71  ? -2.709  39.847 27.705  1.000 38.28548  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A N    1 
ATOM   963  C  CA   . LEU A  1 71  ? -3.966  40.092 28.403  1.000 40.26883  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CA   1 
ATOM   964  C  C    . LEU A  1 71  ? -3.713  40.465 29.857  1.000 43.82521  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A C    1 
ATOM   965  O  O    . LEU A  1 71  ? -4.285  41.434 30.371  1.000 47.62161  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A O    1 
ATOM   966  C  CB   . LEU A  1 71  ? -4.864  38.860 28.306  1.000 39.91767  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CB   1 
ATOM   967  C  CG   . LEU A  1 71  ? -5.030  38.287 26.896  1.000 48.35154  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CG   1 
ATOM   968  C  CD1  . LEU A  1 71  ? -5.912  37.038 26.930  1.000 53.74061  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CD1  1 
ATOM   969  C  CD2  . LEU A  1 71  ? -5.601  39.318 25.939  1.000 57.90383  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CD2  1 
ATOM   970  H  H    . LEU A  1 71  ? -2.583  39.029 27.473  1.000 45.94258  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A H    1 
ATOM   971  H  HA   . LEU A  1 71  ? -4.428  40.831 27.977  1.000 48.32260  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A HA   1 
ATOM   972  H  HB2  . LEU A  1 71  ? -4.484  38.161 28.862  1.000 47.90120  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A HB2  1 
ATOM   973  H  HB3  . LEU A  1 71  ? -5.746  39.099 28.630  1.000 47.90120  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A HB3  1 
ATOM   974  H  HG   . LEU A  1 71  ? -4.155  38.037 26.561  1.000 58.02184  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A HG   1 
ATOM   975  H  HD11 . LEU A  1 71  ? -6.009  36.695 26.028  1.000 64.48874  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A HD11 1 
ATOM   976  H  HD12 . LEU A  1 71  ? -5.492  36.370 27.495  1.000 64.48874  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A HD12 1 
ATOM   977  H  HD13 . LEU A  1 71  ? -6.781  37.274 27.289  1.000 64.48874  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A HD13 1 
ATOM   978  H  HD21 . LEU A  1 71  ? -5.760  38.897 25.080  1.000 69.48460  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A HD21 1 
ATOM   979  H  HD22 . LEU A  1 71  ? -6.434  39.658 26.301  1.000 69.48460  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A HD22 1 
ATOM   980  H  HD23 . LEU A  1 71  ? -4.964  40.043 25.839  1.000 69.48460  ? ? ? ? ? ? 71  LEU A HD23 1 
ATOM   981  N  N    . ASP A  1 72  ? -2.856  39.705 30.535  1.000 45.04107  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A N    1 
ATOM   982  C  CA   . ASP A  1 72  ? -2.406  40.016 31.883  1.000 54.44878  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A CA   1 
ATOM   983  C  C    . ASP A  1 72  ? -0.907  39.757 31.940  1.000 48.26907  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A C    1 
ATOM   984  O  O    . ASP A  1 72  ? -0.297  39.330 30.955  1.000 45.42483  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A O    1 
ATOM   985  C  CB   . ASP A  1 72  ? -3.143  39.173 32.931  1.000 65.94184  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A CB   1 
ATOM   986  C  CG   . ASP A  1 72  ? -4.623  39.069 32.654  1.000 77.23357  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A CG   1 
ATOM   987  O  OD1  . ASP A  1 72  ? -5.270  40.120 32.476  1.000 85.94866  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A OD1  1 
ATOM   988  O  OD2  . ASP A  1 72  ? -5.138  37.934 32.598  1.000 61.33265  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A OD2  1 
ATOM   989  H  H    . ASP A  1 72  ? -2.513  38.981 30.221  1.000 54.04928  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A H    1 
ATOM   990  H  HA   . ASP A  1 72  ? -2.580  40.951 32.073  1.000 65.33854  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A HA   1 
ATOM   991  H  HB2  . ASP A  1 72  ? -2.774  38.276 32.933  1.000 79.13020  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A HB2  1 
ATOM   992  H  HB3  . ASP A  1 72  ? -3.028  39.581 33.803  1.000 79.13020  ? ? ? ? ? ? 72  ASP A HB3  1 
ATOM   993  N  N    . LYS A  1 73  ? -0.303  40.011 33.096  1.000 51.87548  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A N    1 
ATOM   994  C  CA   . LYS A  1 73  ? 1.062   39.553 33.300  1.000 52.62705  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A CA   1 
ATOM   995  C  C    . LYS A  1 73  ? 1.093   38.029 33.288  1.000 51.44371  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A C    1 
ATOM   996  O  O    . LYS A  1 73  ? 0.142   37.360 33.705  1.000 51.84866  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A O    1 
ATOM   997  C  CB   . LYS A  1 73  ? 1.637   40.081 34.613  1.000 81.29883  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A CB   1 
ATOM   998  C  CG   . LYS A  1 73  ? 3.144   39.879 34.711  1.000 74.82288  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A CG   1 
ATOM   999  C  CD   . LYS A  1 73  ? 3.695   40.262 36.075  1.000 112.02108 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A CD   1 
ATOM   1000 C  CE   . LYS A  1 73  ? 5.165   39.880 36.185  1.000 105.15125 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A CE   1 
ATOM   1001 N  NZ   . LYS A  1 73  ? 5.752   40.217 37.510  1.000 93.58442  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A NZ   1 
ATOM   1002 H  H    . LYS A  1 73  ? -0.651  40.435 33.758  1.000 62.25058  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A H    1 
ATOM   1003 H  HA   . LYS A  1 73  ? 1.628   39.892 32.589  1.000 63.15247  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A HA   1 
ATOM   1004 H  HB2  . LYS A  1 73  ? 1.455   41.031 34.680  1.000 97.55859  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A HB2  1 
ATOM   1005 H  HB3  . LYS A  1 73  ? 1.222   39.611 35.353  1.000 97.55859  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A HB3  1 
ATOM   1006 H  HG2  . LYS A  1 73  ? 3.350   38.944 34.555  1.000 89.78745  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A HG2  1 
ATOM   1007 H  HG3  . LYS A  1 73  ? 3.582   40.431 34.044  1.000 89.78745  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A HG3  1 
ATOM   1008 H  HD2  . LYS A  1 73  ? 3.616   41.221 36.200  1.000 134.42530 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A HD2  1 
ATOM   1009 H  HD3  . LYS A  1 73  ? 3.202   39.795 36.767  1.000 134.42530 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A HD3  1 
ATOM   1010 H  HE2  . LYS A  1 73  ? 5.253   38.923 36.054  1.000 126.18150 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A HE2  1 
ATOM   1011 H  HE3  . LYS A  1 73  ? 5.667   40.356 35.506  1.000 126.18150 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A HE3  1 
ATOM   1012 H  HZ1  . LYS A  1 73  ? 6.610   40.433 37.417  1.000 112.30130 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A HZ1  1 
ATOM   1013 H  HZ2  . LYS A  1 73  ? 5.318   40.906 37.869  1.000 112.30130 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A HZ2  1 
ATOM   1014 H  HZ3  . LYS A  1 73  ? 5.688   39.518 38.058  1.000 112.30130 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A HZ3  1 
ATOM   1015 N  N    . ARG A  1 74  ? 2.185   37.484 32.755  1.000 73.13344  ? ? ? ? ? ? 74  ARG A N    1 
ATOM   1016 C  CA   . ARG A  1 74  ? 2.399   36.044 32.683  1.000 83.70870  ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CA   1 
ATOM   1017 C  C    . ARG A  1 74  ? 1.477   35.345 31.688  1.000 61.21191  ? ? ? ? ? ? 74  ARG A C    1 
ATOM   1018 O  O    . ARG A  1 74  ? 1.702   34.177 31.351  1.000 86.22810  ? ? ? ? ? ? 74  ARG A O    1 
ATOM   1019 C  CB   . ARG A  1 74  ? 2.212   35.406 34.061  1.000 72.01247  ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CB   1 
ATOM   1020 C  CG   . ARG A  1 74  ? 3.107   35.958 35.154  1.000 88.47106  ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CG   1 
ATOM   1021 C  CD   . ARG A  1 74  ? 2.796   35.300 36.492  1.000 85.50262  ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CD   1 
ATOM   1022 N  NE   . ARG A  1 74  ? 3.716   35.730 37.540  1.000 82.96215  ? ? ? ? ? ? 74  ARG A NE   1 
ATOM   1023 C  CZ   . ARG A  1 74  ? 3.698   35.269 38.786  1.000 92.69394  ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CZ   1 
ATOM   1024 N  NH1  . ARG A  1 74  ? 2.803   34.360 39.145  1.000 98.78140  ? ? ? ? ? ? 74  ARG A NH1  1 
ATOM   1025 N  NH2  . ARG A  1 74  ? 4.576   35.717 39.674  1.000 94.62749  ? ? ? ? ? ? 74  ARG A NH2  1 
ATOM   1026 H  H    . ARG A  1 74  ? 2.833   37.940 32.420  1.000 87.76013  ? ? ? ? ? ? 74  ARG A H    1 
ATOM   1027 H  HA   . ARG A  1 74  ? 3.310   35.912 32.375  1.000 100.45044 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A HA   1 
ATOM   1028 H  HB2  . ARG A  1 74  ? 1.293   35.544 34.341  1.000 86.41496  ? ? ? ? ? ? 74  ARG A HB2  1 
ATOM   1029 H  HB3  . ARG A  1 74  ? 2.396   34.456 33.987  1.000 86.41496  ? ? ? ? ? ? 74  ARG A HB3  1 
ATOM   1030 H  HG2  . ARG A  1 74  ? 4.035   35.782 34.932  1.000 106.16527 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A HG2  1 
ATOM   1031 H  HG3  . ARG A  1 74  ? 2.962   36.914 35.239  1.000 106.16527 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A HG3  1 
ATOM   1032 H  HD2  . ARG A  1 74  ? 1.895   35.538 36.763  1.000 102.60315 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A HD2  1 
ATOM   1033 H  HD3  . ARG A  1 74  ? 2.871   34.337 36.399  1.000 102.60315 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A HD3  1 
ATOM   1034 H  HE   . ARG A  1 74  ? 4.308   36.320 37.338  1.000 99.55458  ? ? ? ? ? ? 74  ARG A HE   1 
ATOM   1035 H  HH11 . ARG A  1 74  ? 2.233   34.067 38.570  1.000 118.53768 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A HH11 1 
ATOM   1036 H  HH12 . ARG A  1 74  ? 2.792   34.062 39.951  1.000 118.53768 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A HH12 1 
ATOM   1037 H  HH21 . ARG A  1 74  ? 5.158   36.306 39.443  1.000 113.55299 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A HH21 1 
ATOM   1038 H  HH22 . ARG A  1 74  ? 4.563   35.418 40.480  1.000 113.55299 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A HH22 1 
ATOM   1039 N  N    . THR A  1 75  ? 0.441   36.033 31.214  1.000 65.46540  ? ? ? ? ? ? 75  THR A N    1 
ATOM   1040 C  CA   . THR A  1 75  ? -0.547  35.431 30.322  1.000 64.28410  ? ? ? ? ? ? 75  THR A CA   1 
ATOM   1041 C  C    . THR A  1 75  ? -0.538  36.173 28.992  1.000 38.26606  ? ? ? ? ? ? 75  THR A C    1 
ATOM   1042 O  O    . THR A  1 75  ? -0.951  37.335 28.920  1.000 38.67388  ? ? ? ? ? ? 75  THR A O    1 
ATOM   1043 C  CB   . THR A  1 75  ? -1.947  35.463 30.939  1.000 42.76260  ? ? ? ? ? ? 75  THR A CB   1 
ATOM   1044 O  OG1  . THR A  1 75  ? -1.960  34.739 32.177  1.000 45.97722  ? ? ? ? ? ? 75  THR A OG1  1 
ATOM   1045 C  CG2  . THR A  1 75  ? -2.967  34.851 29.981  1.000 53.15245  ? ? ? ? ? ? 75  THR A CG2  1 
ATOM   1046 H  H    . THR A  1 75  ? 0.290   36.859 31.398  1.000 78.55848  ? ? ? ? ? ? 75  THR A H    1 
ATOM   1047 H  HA   . THR A  1 75  ? -0.293  34.509 30.162  1.000 77.14092  ? ? ? ? ? ? 75  THR A HA   1 
ATOM   1048 H  HB   . THR A  1 75  ? -2.197  36.384 31.111  1.000 51.31512  ? ? ? ? ? ? 75  THR A HB   1 
ATOM   1049 H  HG1  . THR A  1 75  ? -2.735  34.741 32.503  1.000 55.17266  ? ? ? ? ? ? 75  THR A HG1  1 
ATOM   1050 H  HG21 . THR A  1 75  ? -3.802  34.688 30.446  1.000 63.78294  ? ? ? ? ? ? 75  THR A HG21 1 
ATOM   1051 H  HG22 . THR A  1 75  ? -3.132  35.457 29.241  1.000 63.78294  ? ? ? ? ? ? 75  THR A HG22 1 
ATOM   1052 H  HG23 . THR A  1 75  ? -2.632  34.011 29.631  1.000 63.78294  ? ? ? ? ? ? 75  THR A HG23 1 
ATOM   1053 N  N    . ASN A  1 76  ? -0.096  35.490 27.940  1.000 35.54149  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A N    1 
ATOM   1054 C  CA   . ASN A  1 76  ? -0.098  36.028 26.589  1.000 32.70230  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A CA   1 
ATOM   1055 C  C    . ASN A  1 76  ? -1.018  35.192 25.713  1.000 30.46708  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A C    1 
ATOM   1056 O  O    . ASN A  1 76  ? -1.029  33.962 25.807  1.000 30.33769  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A O    1 
ATOM   1057 C  CB   . ASN A  1 76  ? 1.315   36.042 26.004  1.000 31.64612  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A CB   1 
ATOM   1058 C  CG   . ASN A  1 76  ? 2.265   36.908 26.805  1.000 34.18320  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A CG   1 
ATOM   1059 O  OD1  . ASN A  1 76  ? 1.873   37.936 27.358  1.000 36.04828  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A OD1  1 
ATOM   1060 N  ND2  . ASN A  1 76  ? 3.523   36.492 26.875  1.000 65.98419  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A ND2  1 
ATOM   1061 H  H    . ASN A  1 76  ? 0.219   34.692 27.991  1.000 42.64979  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A H    1 
ATOM   1062 H  HA   . ASN A  1 76  ? -0.431  36.939 26.597  1.000 39.24277  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A HA   1 
ATOM   1063 H  HB2  . ASN A  1 76  ? 1.665   35.137 25.998  1.000 37.97534  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A HB2  1 
ATOM   1064 H  HB3  . ASN A  1 76  ? 1.280   36.390 25.099  1.000 37.97534  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A HB3  1 
ATOM   1065 H  HD21 . ASN A  1 76  ? 4.102   36.948 27.318  1.000 79.18103  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A HD21 1 
ATOM   1066 H  HD22 . ASN A  1 76  ? 3.759   35.767 26.479  1.000 79.18103  ? ? ? ? ? ? 76  ASN A HD22 1 
ATOM   1067 N  N    . GLU A  1 77  ? -1.807  35.866 24.881  1.000 18.16903  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A N    1 
ATOM   1068 C  CA   . GLU A  1 77  ? -2.637  35.205 23.885  1.000 17.44201  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A CA   1 
ATOM   1069 C  C    . GLU A  1 77  ? -2.035  35.428 22.506  1.000 17.91951  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A C    1 
ATOM   1070 O  O    . GLU A  1 77  ? -1.612  36.538 22.173  1.000 20.91535  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A O    1 
ATOM   1071 C  CB   . GLU A  1 77  ? -4.079  35.719 23.907  1.000 26.10455  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A CB   1 
ATOM   1072 C  CG   . GLU A  1 77  ? -5.007  34.926 22.988  1.000 30.95614  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A CG   1 
ATOM   1073 C  CD   . GLU A  1 77  ? -6.447  35.405 23.034  1.000 32.23530  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A CD   1 
ATOM   1074 O  OE1  . GLU A  1 77  ? -6.696  36.567 22.649  1.000 37.95230  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A OE1  1 
ATOM   1075 O  OE2  . GLU A  1 77  ? -7.322  34.620 23.462  1.000 40.52076  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A OE2  1 
ATOM   1076 H  H    . GLU A  1 77  ? -1.877  36.723 24.877  1.000 21.80284  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A H    1 
ATOM   1077 H  HA   . GLU A  1 77  ? -2.665  34.254 24.072  1.000 20.93041  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A HA   1 
ATOM   1078 H  HB2  . GLU A  1 77  ? -4.423  35.651 24.812  1.000 31.32546  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A HB2  1 
ATOM   1079 H  HB3  . GLU A  1 77  ? -4.088  36.645 23.617  1.000 31.32546  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A HB3  1 
ATOM   1080 H  HG2  . GLU A  1 77  ? -4.693  35.013 22.074  1.000 37.14737  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A HG2  1 
ATOM   1081 H  HG3  . GLU A  1 77  ? -4.994  33.994 23.256  1.000 37.14737  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A HG3  1 
ATOM   1082 N  N    . TYR A  1 78  ? -2.003  34.370 21.706  1.000 16.24149  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A N    1 
ATOM   1083 C  CA   . TYR A  1 78  ? -1.422  34.409 20.374  1.000 16.21213  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CA   1 
ATOM   1084 C  C    . TYR A  1 78  ? -2.490  34.086 19.343  1.000 16.92084  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A C    1 
ATOM   1085 O  O    . TYR A  1 78  ? -3.375  33.260 19.588  1.000 15.11486  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A O    1 
ATOM   1086 C  CB   . TYR A  1 78  ? -0.269  33.418 20.258  1.000 14.54481  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CB   1 
ATOM   1087 C  CG   . TYR A  1 78  ? 0.852   33.699 21.226  1.000 15.36737  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CG   1 
ATOM   1088 C  CD1  . TYR A  1 78  ? 0.821   33.189 22.517  1.000 16.27719  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CD1  1 
ATOM   1089 C  CD2  . TYR A  1 78  ? 1.941   34.474 20.852  1.000 16.91903  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CD2  1 
ATOM   1090 C  CE1  . TYR A  1 78  ? 1.846   33.440 23.405  1.000 18.67654  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CE1  1 
ATOM   1091 C  CE2  . TYR A  1 78  ? 2.972   34.730 21.733  1.000 16.96350  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CE2  1 
ATOM   1092 C  CZ   . TYR A  1 78  ? 2.919   34.212 23.010  1.000 16.81587  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CZ   1 
ATOM   1093 O  OH   . TYR A  1 78  ? 3.948   34.465 23.890  1.000 24.87409  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A OH   1 
ATOM   1094 H  H    . TYR A  1 78  ? -2.321  33.600 21.921  1.000 19.48979  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A H    1 
ATOM   1095 H  HA   . TYR A  1 78  ? -1.082  35.298 20.189  1.000 19.45456  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A HA   1 
ATOM   1096 H  HB2  . TYR A  1 78  ? -0.602  32.525 20.438  1.000 17.45377  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A HB2  1 
ATOM   1097 H  HB3  . TYR A  1 78  ? 0.094   33.462 19.360  1.000 17.45377  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A HB3  1 
ATOM   1098 H  HD1  . TYR A  1 78  ? 0.098   32.669 22.787  1.000 19.53263  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A HD1  1 
ATOM   1099 H  HD2  . TYR A  1 78  ? 1.977   34.826 19.992  1.000 20.30283  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A HD2  1 
ATOM   1100 H  HE1  . TYR A  1 78  ? 1.815   33.090 24.266  1.000 22.41185  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A HE1  1 
ATOM   1101 H  HE2  . TYR A  1 78  ? 3.697   35.248 21.467  1.000 20.35620  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A HE2  1 
ATOM   1102 H  HH   . TYR A  1 78  ? 4.525   34.955 23.525  1.000 29.84891  ? ? ? ? ? ? 78  TYR A HH   1 
ATOM   1103 N  N    . ALA A  1 79  ? -2.403  34.742 18.190  1.000 17.26535  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A N    1 
ATOM   1104 C  CA   . ALA A  1 79  ? -3.364  34.536 17.122  1.000 15.16752  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A CA   1 
ATOM   1105 C  C    . ALA A  1 79  ? -2.647  34.670 15.790  1.000 11.31564  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A C    1 
ATOM   1106 O  O    . ALA A  1 79  ? -1.665  35.406 15.664  1.000 14.80490  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A O    1 
ATOM   1107 C  CB   . ALA A  1 79  ? -4.524  35.531 17.196  1.000 20.31467  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A CB   1 
ATOM   1108 H  H    . ALA A  1 79  ? -1.789  35.316 18.006  1.000 20.71842  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A H    1 
ATOM   1109 H  HA   . ALA A  1 79  ? -3.737  33.642 17.185  1.000 18.20102  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A HA   1 
ATOM   1110 H  HB1  . ALA A  1 79  ? -5.140  35.353 16.467  1.000 24.37760  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A HB1  1 
ATOM   1111 H  HB2  . ALA A  1 79  ? -4.979  35.423 18.046  1.000 24.37760  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A HB2  1 
ATOM   1112 H  HB3  . ALA A  1 79  ? -4.173  36.432 17.120  1.000 24.37760  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A HB3  1 
ATOM   1113 N  N    . LEU A  1 80  ? -3.140  33.936 14.802  1.000 15.59613  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A N    1 
ATOM   1114 C  CA   . LEU A  1 80  ? -2.642  34.104 13.450  1.000 13.35904  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CA   1 
ATOM   1115 C  C    . LEU A  1 80  ? -2.953  35.508 12.952  1.000 13.46811  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A C    1 
ATOM   1116 O  O    . LEU A  1 80  ? -4.041  36.043 13.182  1.000 15.87548  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A O    1 
ATOM   1117 C  CB   . LEU A  1 80  ? -3.276  33.078 12.515  1.000 17.46608  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CB   1 
ATOM   1118 C  CG   . LEU A  1 80  ? -2.885  31.617 12.706  1.000 16.66950  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CG   1 
ATOM   1119 C  CD1  . LEU A  1 80  ? -3.595  30.770 11.659  1.000 13.41897  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CD1  1 
ATOM   1120 C  CD2  . LEU A  1 80  ? -1.383  31.448 12.616  1.000 12.96227  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CD2  1 
ATOM   1121 H  H    . LEU A  1 80  ? -3.756  33.342 14.887  1.000 18.71536  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A H    1 
ATOM   1122 H  HA   . LEU A  1 80  ? -1.682  33.968 13.443  1.000 16.03084  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A HA   1 
ATOM   1123 H  HB2  . LEU A  1 80  ? -4.238  33.129 12.628  1.000 20.95930  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A HB2  1 
ATOM   1124 H  HB3  . LEU A  1 80  ? -3.035  33.317 11.606  1.000 20.95930  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A HB3  1 
ATOM   1125 H  HG   . LEU A  1 80  ? -3.154  31.315 13.588  1.000 20.00340  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A HG   1 
ATOM   1126 H  HD11 . LEU A  1 80  ? -3.428  29.833 11.845  1.000 16.10277  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A HD11 1 
ATOM   1127 H  HD12 . LEU A  1 80  ? -4.547  30.950 11.700  1.000 16.10277  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A HD12 1 
ATOM   1128 H  HD13 . LEU A  1 80  ? -3.252  30.999 10.782  1.000 16.10277  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A HD13 1 
ATOM   1129 H  HD21 . LEU A  1 80  ? -1.173  30.501 12.601  1.000 15.55472  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A HD21 1 
ATOM   1130 H  HD22 . LEU A  1 80  ? -1.066  31.869 11.801  1.000 15.55472  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A HD22 1 
ATOM   1131 H  HD23 . LEU A  1 80  ? -0.971  31.867 13.387  1.000 15.55472  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A HD23 1 
ATOM   1132 N  N    . THR A  1 81  ? -1.975  36.115 12.291  1.000 13.71334  ? ? ? ? ? ? 81  THR A N    1 
ATOM   1133 C  CA   . THR A  1 81  ? -2.262  37.230 11.410  1.000 14.57057  ? ? ? ? ? ? 81  THR A CA   1 
ATOM   1134 C  C    . THR A  1 81  ? -2.835  36.682 10.108  1.000 15.85233  ? ? ? ? ? ? 81  THR A C    1 
ATOM   1135 O  O    . THR A  1 81  ? -2.834  35.472 9.862   1.000 13.91355  ? ? ? ? ? ? 81  THR A O    1 
ATOM   1136 C  CB   . THR A  1 81  ? -1.003  38.040 11.122  1.000 17.22728  ? ? ? ? ? ? 81  THR A CB   1 
ATOM   1137 O  OG1  . THR A  1 81  ? -0.091  37.242 10.360  1.000 14.43403  ? ? ? ? ? ? 81  THR A OG1  1 
ATOM   1138 C  CG2  . THR A  1 81  ? -0.342  38.474 12.413  1.000 15.69702  ? ? ? ? ? ? 81  THR A CG2  1 
ATOM   1139 H  H    . THR A  1 81  ? -1.144  35.900 12.336  1.000 16.45601  ? ? ? ? ? ? 81  THR A H    1 
ATOM   1140 H  HA   . THR A  1 81  ? -2.901  37.826 11.830  1.000 17.48469  ? ? ? ? ? ? 81  THR A HA   1 
ATOM   1141 H  HB   . THR A  1 81  ? -1.235  38.837 10.620  1.000 20.67273  ? ? ? ? ? ? 81  THR A HB   1 
ATOM   1142 H  HG1  . THR A  1 81  ? 0.613   37.676 10.209  1.000 17.32083  ? ? ? ? ? ? 81  THR A HG1  1 
ATOM   1143 H  HG21 . THR A  1 81  ? 0.412   39.052 12.221  1.000 18.83642  ? ? ? ? ? ? 81  THR A HG21 1 
ATOM   1144 H  HG22 . THR A  1 81  ? -0.977  38.957 12.964  1.000 18.83642  ? ? ? ? ? ? 81  THR A HG22 1 
ATOM   1145 H  HG23 . THR A  1 81  ? -0.028  37.698 12.902  1.000 18.83642  ? ? ? ? ? ? 81  THR A HG23 1 
ATOM   1146 N  N    . ASN A  1 82  ? -3.316  37.578 9.251   1.000 20.82097  ? ? ? ? ? ? 82  ASN A N    1 
ATOM   1147 C  CA   . ASN A  1 82  ? -3.749  37.122 7.936   1.000 18.60916  ? ? ? ? ? ? 82  ASN A CA   1 
ATOM   1148 C  C    . ASN A  1 82  ? -2.597  36.456 7.199   1.000 14.90728  ? ? ? ? ? ? 82  ASN A C    1 
ATOM   1149 O  O    . ASN A  1 82  ? -2.792  35.465 6.487   1.000 15.19534  ? ? ? ? ? ? 82  ASN A O    1 
ATOM   1150 C  CB   . ASN A  1 82  ? -4.303  38.279 7.110   1.000 22.96428  ? ? ? ? ? ? 82  ASN A CB   1 
ATOM   1151 C  CG   . ASN A  1 82  ? -4.875  37.810 5.785   1.000 27.33241  ? ? ? ? ? ? 82  ASN A CG   1 
ATOM   1152 O  OD1  . ASN A  1 82  ? -5.866  37.077 5.754   1.000 25.86455  ? ? ? ? ? ? 82  ASN A OD1  1 
ATOM   1153 N  ND2  . ASN A  1 82  ? -4.248  38.218 4.687   1.000 28.57752  ? ? ? ? ? ? 82  ASN A ND2  1 
ATOM   1154 H  H    . ASN A  1 82  ? -3.399  38.421 9.397   1.000 24.98516  ? ? ? ? ? ? 82  ASN A H    1 
ATOM   1155 H  HA   . ASN A  1 82  ? -4.467  36.480 8.053   1.000 22.33099  ? ? ? ? ? ? 82  ASN A HA   1 
ATOM   1156 H  HB2  . ASN A  1 82  ? -5.012  38.715 7.609   1.000 27.55713  ? ? ? ? ? ? 82  ASN A HB2  1 
ATOM   1157 H  HB3  . ASN A  1 82  ? -3.590  38.909 6.926   1.000 27.55713  ? ? ? ? ? ? 82  ASN A HB3  1 
ATOM   1158 H  HD21 . ASN A  1 82  ? -4.536  37.978 3.913   1.000 34.29302  ? ? ? ? ? ? 82  ASN A HD21 1 
ATOM   1159 H  HD22 . ASN A  1 82  ? -3.554  38.722 4.749   1.000 34.29302  ? ? ? ? ? ? 82  ASN A HD22 1 
ATOM   1160 N  N    . GLU A  1 83  ? -1.381  36.982 7.373   1.000 15.50210  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A N    1 
ATOM   1161 C  CA   . GLU A  1 83  ? -0.218  36.381 6.730   1.000 16.23752  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CA   1 
ATOM   1162 C  C    . GLU A  1 83  ? 0.026   34.970 7.250   1.000 15.54610  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A C    1 
ATOM   1163 O  O    . GLU A  1 83  ? 0.387   34.071 6.481   1.000 12.78687  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A O    1 
ATOM   1164 C  CB   . GLU A  1 83  ? 1.018   37.250 6.955   1.000 15.09207  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CB   1 
ATOM   1165 C  CG   . GLU A  1 83  ? 2.193   36.863 6.076   1.000 31.66132  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CG   1 
ATOM   1166 C  CD   . GLU A  1 83  ? 3.362   37.812 6.209   1.000 58.36858  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CD   1 
ATOM   1167 O  OE1  . GLU A  1 83  ? 4.418   37.528 5.612   1.000 35.36658  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A OE1  1 
ATOM   1168 O  OE2  . GLU A  1 83  ? 3.231   38.840 6.903   1.000 42.87227  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A OE2  1 
ATOM   1169 H  H    . GLU A  1 83  ? -1.205  37.674 7.852   1.000 18.60252  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A H    1 
ATOM   1170 H  HA   . GLU A  1 83  ? -0.381  36.333 5.776   1.000 19.48502  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A HA   1 
ATOM   1171 H  HB2  . GLU A  1 83  ? 0.791   38.173 6.760   1.000 18.11048  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A HB2  1 
ATOM   1172 H  HB3  . GLU A  1 83  ? 1.297   37.165 7.880   1.000 18.11048  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A HB3  1 
ATOM   1173 H  HG2  . GLU A  1 83  ? 2.497   35.976 6.327   1.000 37.99359  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A HG2  1 
ATOM   1174 H  HG3  . GLU A  1 83  ? 1.909   36.865 5.148   1.000 37.99359  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A HG3  1 
ATOM   1175 N  N    . GLY A  1 84  ? -0.152  34.760 8.556   1.000 14.52910  ? ? ? ? ? ? 84  GLY A N    1 
ATOM   1176 C  CA   . GLY A  1 84  ? -0.031  33.418 9.102   1.000 10.81527  ? ? ? ? ? ? 84  GLY A CA   1 
ATOM   1177 C  C    . GLY A  1 84  ? -1.108  32.485 8.581   1.000 10.39633  ? ? ? ? ? ? 84  GLY A C    1 
ATOM   1178 O  O    . GLY A  1 84  ? -0.831  31.329 8.249   1.000 11.65764  ? ? ? ? ? ? 84  GLY A O    1 
ATOM   1179 H  H    . GLY A  1 84  ? -0.340  35.366 9.136   1.000 17.43492  ? ? ? ? ? ? 84  GLY A H    1 
ATOM   1180 H  HA2  . GLY A  1 84  ? 0.834   33.051 8.862   1.000 12.97832  ? ? ? ? ? ? 84  GLY A HA2  1 
ATOM   1181 H  HA3  . GLY A  1 84  ? -0.101  33.457 10.068  1.000 12.97832  ? ? ? ? ? ? 84  GLY A HA3  1 
ATOM   1182 N  N    . PHE A  1 85  ? -2.349  32.972 8.498   1.000 10.86530  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A N    1 
ATOM   1183 C  CA   . PHE A  1 85  ? -3.425  32.165 7.929   1.000 12.64216  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A CA   1 
ATOM   1184 C  C    . PHE A  1 85  ? -3.116  31.777 6.488   1.000 11.03863  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A C    1 
ATOM   1185 O  O    . PHE A  1 85  ? -3.332  30.627 6.087   1.000 12.32341  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A O    1 
ATOM   1186 C  CB   . PHE A  1 85  ? -4.753  32.921 8.000   1.000 12.97617  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A CB   1 
ATOM   1187 C  CG   . PHE A  1 85  ? -5.916  32.167 7.405   1.000 15.85797  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A CG   1 
ATOM   1188 C  CD1  . PHE A  1 85  ? -6.438  31.056 8.045   1.000 19.85452  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A CD1  1 
ATOM   1189 C  CD2  . PHE A  1 85  ? -6.493  32.576 6.211   1.000 20.12708  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A CD2  1 
ATOM   1190 C  CE1  . PHE A  1 85  ? -7.505  30.359 7.507   1.000 27.88670  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A CE1  1 
ATOM   1191 C  CE2  . PHE A  1 85  ? -7.563  31.881 5.668   1.000 24.52504  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A CE2  1 
ATOM   1192 C  CZ   . PHE A  1 85  ? -8.069  30.772 6.319   1.000 19.90742  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A CZ   1 
ATOM   1193 H  H    . PHE A  1 85  ? -2.592  33.754 8.760   1.000 13.03836  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A H    1 
ATOM   1194 H  HA   . PHE A  1 85  ? -3.513  31.354 8.454   1.000 15.17059  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A HA   1 
ATOM   1195 H  HB2  . PHE A  1 85  ? -4.961  33.099 8.931   1.000 15.57140  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A HB2  1 
ATOM   1196 H  HB3  . PHE A  1 85  ? -4.662  33.756 7.515   1.000 15.57140  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A HB3  1 
ATOM   1197 H  HD1  . PHE A  1 85  ? -6.066  30.773 8.849   1.000 23.82542  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A HD1  1 
ATOM   1198 H  HD2  . PHE A  1 85  ? -6.158  33.323 5.770   1.000 24.15249  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A HD2  1 
ATOM   1199 H  HE1  . PHE A  1 85  ? -7.841  29.612 7.946   1.000 33.46404  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A HE1  1 
ATOM   1200 H  HE2  . PHE A  1 85  ? -7.941  32.161 4.866   1.000 29.43005  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A HE2  1 
ATOM   1201 H  HZ   . PHE A  1 85  ? -8.787  30.305 5.957   1.000 23.88891  ? ? ? ? ? ? 85  PHE A HZ   1 
ATOM   1202 N  N    . ASP A  1 86  ? -2.630  32.730 5.687   1.000 12.72986  ? ? ? ? ? ? 86  ASP A N    1 
ATOM   1203 C  CA   . ASP A  1 86  ? -2.234  32.417 4.318   1.000 12.86904  ? ? ? ? ? ? 86  ASP A CA   1 
ATOM   1204 C  C    . ASP A  1 86  ? -1.178  31.317 4.292   1.000 11.83114  ? ? ? ? ? ? 86  ASP A C    1 
ATOM   1205 O  O    . ASP A  1 86  ? -1.197  30.447 3.413   1.000 11.77485  ? ? ? ? ? ? 86  ASP A O    1 
ATOM   1206 C  CB   . ASP A  1 86  ? -1.720  33.681 3.619   1.000 14.85977  ? ? ? ? ? ? 86  ASP A CB   1 
ATOM   1207 C  CG   . ASP A  1 86  ? -2.840  34.636 3.222   1.000 45.71616  ? ? ? ? ? ? 86  ASP A CG   1 
ATOM   1208 O  OD1  . ASP A  1 86  ? -4.031  34.276 3.347   1.000 24.78662  ? ? ? ? ? ? 86  ASP A OD1  1 
ATOM   1209 O  OD2  . ASP A  1 86  ? -2.528  35.760 2.781   1.000 28.05163  ? ? ? ? ? ? 86  ASP A OD2  1 
ATOM   1210 H  H    . ASP A  1 86  ? -2.521  33.553 5.909   1.000 15.27583  ? ? ? ? ? ? 86  ASP A H    1 
ATOM   1211 H  HA   . ASP A  1 86  ? -3.008  32.101 3.827   1.000 15.44284  ? ? ? ? ? ? 86  ASP A HA   1 
ATOM   1212 H  HB2  . ASP A  1 86  ? -1.123  34.153 4.221   1.000 17.83172  ? ? ? ? ? ? 86  ASP A HB2  1 
ATOM   1213 H  HB3  . ASP A  1 86  ? -1.244  33.425 2.813   1.000 17.83172  ? ? ? ? ? ? 86  ASP A HB3  1 
ATOM   1214 N  N    . ALA A  1 87  ? -0.259  31.329 5.261   1.000 12.78523  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A N    1 
ATOM   1215 C  CA   . ALA A  1 87  ? 0.767   30.293 5.324   1.000 11.07250  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A CA   1 
ATOM   1216 C  C    . ALA A  1 87  ? 0.158   28.930 5.622   1.000 14.74215  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A C    1 
ATOM   1217 O  O    . ALA A  1 87  ? 0.597   27.910 5.072   1.000 12.97583  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A O    1 
ATOM   1218 C  CB   . ALA A  1 87  ? 1.813   30.655 6.378   1.000 13.20954  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A CB   1 
ATOM   1219 H  H    . ALA A  1 87  ? -0.208  31.917 5.886   1.000 15.34228  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A H    1 
ATOM   1220 H  HA   . ALA A  1 87  ? 1.212   30.241 4.463   1.000 13.28700  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A HA   1 
ATOM   1221 H  HB1  . ALA A  1 87  ? 2.491   29.962 6.402   1.000 15.85144  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A HB1  1 
ATOM   1222 H  HB2  . ALA A  1 87  ? 2.218   31.505 6.142   1.000 15.85144  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A HB2  1 
ATOM   1223 H  HB3  . ALA A  1 87  ? 1.380   30.724 7.243   1.000 15.85144  ? ? ? ? ? ? 87  ALA A HB3  1 
ATOM   1224 N  N    . VAL A  1 88  ? -0.852  28.892 6.492   1.000 10.06926  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A N    1 
ATOM   1225 C  CA   . VAL A  1 88  ? -1.524  27.635 6.803   1.000 11.62769  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CA   1 
ATOM   1226 C  C    . VAL A  1 88  ? -2.266  27.119 5.576   1.000 11.79107  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A C    1 
ATOM   1227 O  O    . VAL A  1 88  ? -2.178  25.938 5.219   1.000 12.40829  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A O    1 
ATOM   1228 C  CB   . VAL A  1 88  ? -2.473  27.827 8.000   1.000 12.69126  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CB   1 
ATOM   1229 C  CG1  . VAL A  1 88  ? -3.301  26.574 8.250   1.000 16.49291  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CG1  1 
ATOM   1230 C  CG2  . VAL A  1 88  ? -1.688  28.214 9.251   1.000 12.39767  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CG2  1 
ATOM   1231 H  H    . VAL A  1 88  ? -1.165  29.574 6.913   1.000 12.08311  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A H    1 
ATOM   1232 H  HA   . VAL A  1 88  ? -0.858  26.974 7.048   1.000 13.95323  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A HA   1 
ATOM   1233 H  HB   . VAL A  1 88  ? -3.087  28.548 7.791   1.000 15.22951  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A HB   1 
ATOM   1234 H  HG11 . VAL A  1 88  ? -3.713  26.637 9.126   1.000 19.79150  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A HG11 1 
ATOM   1235 H  HG12 . VAL A  1 88  ? -3.987  26.506 7.567   1.000 19.79150  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A HG12 1 
ATOM   1236 H  HG13 . VAL A  1 88  ? -2.720  25.798 8.213   1.000 19.79150  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A HG13 1 
ATOM   1237 H  HG21 . VAL A  1 88  ? -2.301  28.287 9.999   1.000 14.87720  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A HG21 1 
ATOM   1238 H  HG22 . VAL A  1 88  ? -1.025  27.530 9.433   1.000 14.87720  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A HG22 1 
ATOM   1239 H  HG23 . VAL A  1 88  ? -1.250  29.066 9.098   1.000 14.87720  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A HG23 1 
ATOM   1240 N  N    . VAL A  1 89  ? -3.005  28.004 4.905   1.000 11.00332  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A N    1 
ATOM   1241 C  CA   . VAL A  1 89  ? -3.759  27.602 3.722   1.000 11.95411  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CA   1 
ATOM   1242 C  C    . VAL A  1 89  ? -2.813  27.181 2.607   1.000 13.01199  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A C    1 
ATOM   1243 O  O    . VAL A  1 89  ? -3.053  26.190 1.908   1.000 12.28718  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A O    1 
ATOM   1244 C  CB   . VAL A  1 89  ? -4.679  28.748 3.261   1.000 15.21709  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CB   1 
ATOM   1245 C  CG1  . VAL A  1 89  ? -5.332  28.402 1.925   1.000 16.30546  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CG1  1 
ATOM   1246 C  CG2  . VAL A  1 89  ? -5.722  29.063 4.314   1.000 15.44856  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CG2  1 
ATOM   1247 H  H    . VAL A  1 89  ? -3.086  28.834 5.112   1.000 13.20399  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A H    1 
ATOM   1248 H  HA   . VAL A  1 89  ? -4.312  26.841 3.956   1.000 14.34493  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A HA   1 
ATOM   1249 H  HB   . VAL A  1 89  ? -4.142  29.547 3.136   1.000 18.26050  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A HB   1 
ATOM   1250 H  HG11 . VAL A  1 89  ? -6.092  28.989 1.784   1.000 19.56655  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A HG11 1 
ATOM   1251 H  HG12 . VAL A  1 89  ? -4.683  28.526 1.215   1.000 19.56655  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A HG12 1 
ATOM   1252 H  HG13 . VAL A  1 89  ? -5.627  27.479 1.947   1.000 19.56655  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A HG13 1 
ATOM   1253 H  HG21 . VAL A  1 89  ? -6.293  29.777 3.989   1.000 18.53828  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A HG21 1 
ATOM   1254 H  HG22 . VAL A  1 89  ? -6.251  28.267 4.482   1.000 18.53828  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A HG22 1 
ATOM   1255 H  HG23 . VAL A  1 89  ? -5.275  29.342 5.128   1.000 18.53828  ? ? ? ? ? ? 89  VAL A HG23 1 
ATOM   1256 N  N    . ASP A  1 90  ? -1.736  27.943 2.408   1.000 13.53127  ? ? ? ? ? ? 90  ASP A N    1 
ATOM   1257 C  CA   . ASP A  1 90  ? -0.783  27.638 1.346   1.000 14.15840  ? ? ? ? ? ? 90  ASP A CA   1 
ATOM   1258 C  C    . ASP A  1 90  ? -0.248  26.220 1.484   1.000 10.40766  ? ? ? ? ? ? 90  ASP A C    1 
ATOM   1259 O  O    . ASP A  1 90  ? -0.194  25.463 0.508   1.000 11.31578  ? ? ? ? ? ? 90  ASP A O    1 
ATOM   1260 C  CB   . ASP A  1 90  ? 0.361   28.654 1.371   1.000 18.16581  ? ? ? ? ? ? 90  ASP A CB   1 
ATOM   1261 C  CG   . ASP A  1 90  ? 1.490   28.292 0.426   1.000 26.99968  ? ? ? ? ? ? 90  ASP A CG   1 
ATOM   1262 O  OD1  . ASP A  1 90  ? 1.332   28.470 -0.798  1.000 25.27132  ? ? ? ? ? ? 90  ASP A OD1  1 
ATOM   1263 O  OD2  . ASP A  1 90  ? 2.544   27.843 0.923   1.000 24.12224  ? ? ? ? ? ? 90  ASP A OD2  1 
ATOM   1264 H  H    . ASP A  1 90  ? -1.535  28.639 2.871   1.000 16.23752  ? ? ? ? ? ? 90  ASP A H    1 
ATOM   1265 H  HA   . ASP A  1 90  ? -1.230  27.707 0.488   1.000 16.99008  ? ? ? ? ? ? 90  ASP A HA   1 
ATOM   1266 H  HB2  . ASP A  1 90  ? 0.018   29.522 1.110   1.000 21.79897  ? ? ? ? ? ? 90  ASP A HB2  1 
ATOM   1267 H  HB3  . ASP A  1 90  ? 0.725   28.697 2.269   1.000 21.79897  ? ? ? ? ? ? 90  ASP A HB3  1 
ATOM   1268 N  N    . ASP A  1 91  ? 0.147   25.837 2.696   1.000 9.44914   ? ? ? ? ? ? 91  ASP A N    1 
ATOM   1269 C  CA   A ASP A  1 91  ? 0.696   24.500 2.890   0.473 13.13466  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A CA   1 
ATOM   1270 C  CA   B ASP A  1 91  ? 0.694   24.501 2.896   0.527 12.52105  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A CA   1 
ATOM   1271 C  C    . ASP A  1 91  ? -0.382  23.437 2.771   1.000 14.92163  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A C    1 
ATOM   1272 O  O    . ASP A  1 91  ? -0.140  22.353 2.221   1.000 10.94595  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A O    1 
ATOM   1273 C  CB   A ASP A  1 91  ? 1.396   24.403 4.245   0.473 20.31518  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A CB   1 
ATOM   1274 C  CB   B ASP A  1 91  ? 1.365   24.420 4.265   0.527 13.47431  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A CB   1 
ATOM   1275 C  CG   A ASP A  1 91  ? 2.310   23.199 4.337   0.473 44.46321  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A CG   1 
ATOM   1276 C  CG   B ASP A  1 91  ? 2.820   24.040 4.174   0.527 41.66243  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A CG   1 
ATOM   1277 O  OD1  A ASP A  1 91  ? 3.219   23.097 3.490   0.473 29.43520  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A OD1  1 
ATOM   1278 O  OD1  B ASP A  1 91  ? 3.552   24.659 3.380   0.527 48.30896  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A OD1  1 
ATOM   1279 O  OD2  A ASP A  1 91  ? 2.132   22.359 5.245   0.473 20.49030  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A OD2  1 
ATOM   1280 O  OD2  B ASP A  1 91  ? 3.238   23.125 4.905   0.527 35.96437  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A OD2  1 
ATOM   1281 H  H    . ASP A  1 91  ? 0.112   26.321 3.405   1.000 11.33896  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A H    1 
ATOM   1282 H  HA   . ASP A  1 91  ? 1.359   24.337 2.201   1.000 15.02526  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A HA   1 
ATOM   1283 H  HB2  A ASP A  1 91  ? 1.932   25.200 4.384   0.473 24.37821  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A HB2  1 
ATOM   1284 H  HB2  B ASP A  1 91  ? 1.307   25.286 4.697   0.527 16.16917  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A HB2  1 
ATOM   1285 H  HB3  A ASP A  1 91  ? 0.727   24.328 4.944   0.473 24.37821  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A HB3  1 
ATOM   1286 H  HB3  B ASP A  1 91  ? 0.912   23.751 4.801   0.527 16.16917  ? ? ? ? ? ? 91  ASP A HB3  1 
ATOM   1287 N  N    . LEU A  1 92  ? -1.584  23.716 3.283   1.000 11.96295  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A N    1 
ATOM   1288 C  CA   . LEU A  1 92  ? -2.673  22.761 3.146   1.000 8.66239   ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CA   1 
ATOM   1289 C  C    . LEU A  1 92  ? -3.006  22.528 1.679   1.000 13.66618  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A C    1 
ATOM   1290 O  O    . LEU A  1 92  ? -3.247  21.388 1.262   1.000 13.23696  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A O    1 
ATOM   1291 C  CB   . LEU A  1 92  ? -3.905  23.253 3.901   1.000 12.78442  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CB   1 
ATOM   1292 C  CG   . LEU A  1 92  ? -5.127  22.336 3.833   1.000 11.28126  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CG   1 
ATOM   1293 C  CD1  . LEU A  1 92  ? -4.821  20.960 4.394   1.000 17.79804  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CD1  1 
ATOM   1294 C  CD2  . LEU A  1 92  ? -6.303  22.974 4.574   1.000 17.90012  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CD2  1 
ATOM   1295 H  H    . LEU A  1 92  ? -1.789  24.436 3.705   1.000 14.35554  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A H    1 
ATOM   1296 H  HA   . LEU A  1 92  ? -2.402  21.916 3.537   1.000 10.39487  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A HA   1 
ATOM   1297 H  HB2  . LEU A  1 92  ? -3.670  23.352 4.836   1.000 15.34130  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A HB2  1 
ATOM   1298 H  HB3  . LEU A  1 92  ? -4.166  24.111 3.532   1.000 15.34130  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A HB3  1 
ATOM   1299 H  HG   . LEU A  1 92  ? -5.376  22.217 2.903   1.000 13.53751  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A HG   1 
ATOM   1300 H  HD11 . LEU A  1 92  ? -5.647  20.456 4.461   1.000 21.35765  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A HD11 1 
ATOM   1301 H  HD12 . LEU A  1 92  ? -4.204  20.507 3.799   1.000 21.35765  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A HD12 1 
ATOM   1302 H  HD13 . LEU A  1 92  ? -4.422  21.059 5.272   1.000 21.35765  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A HD13 1 
ATOM   1303 H  HD21 . LEU A  1 92  ? -7.070  22.382 4.519   1.000 21.48014  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A HD21 1 
ATOM   1304 H  HD22 . LEU A  1 92  ? -6.055  23.110 5.502   1.000 21.48014  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A HD22 1 
ATOM   1305 H  HD23 . LEU A  1 92  ? -6.513  23.826 4.159   1.000 21.48014  ? ? ? ? ? ? 92  LEU A HD23 1 
ATOM   1306 N  N    . GLU A  1 93  ? -3.017  23.599 0.881   1.000 9.58139   ? ? ? ? ? ? 93  GLU A N    1 
ATOM   1307 C  CA   . GLU A  1 93  ? -3.283  23.457 -0.545  1.000 9.68054   ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CA   1 
ATOM   1308 C  C    . GLU A  1 93  ? -2.202  22.628 -1.228  1.000 11.59212  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A C    1 
ATOM   1309 O  O    . GLU A  1 93  ? -2.506  21.770 -2.063  1.000 12.88935  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A O    1 
ATOM   1310 C  CB   . GLU A  1 93  ? -3.398  24.832 -1.198  1.000 12.34301  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CB   1 
ATOM   1311 C  CG   . GLU A  1 93  ? -4.648  25.607 -0.801  1.000 18.68481  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CG   1 
ATOM   1312 C  CD   . GLU A  1 93  ? -4.682  27.018 -1.363  1.000 39.07647  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CD   1 
ATOM   1313 O  OE1  . GLU A  1 93  ? -3.607  27.582 -1.662  1.000 22.81211  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A OE1  1 
ATOM   1314 O  OE2  . GLU A  1 93  ? -5.791  27.571 -1.509  1.000 23.58129  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A OE2  1 
ATOM   1315 H  H    . GLU A  1 93  ? -2.875  24.408 1.138   1.000 11.49767  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A H    1 
ATOM   1316 H  HA   . GLU A  1 93  ? -4.130  22.999 -0.660  1.000 11.61665  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A HA   1 
ATOM   1317 H  HB2  . GLU A  1 93  ? -2.628  25.363 -0.941  1.000 14.81161  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A HB2  1 
ATOM   1318 H  HB3  . GLU A  1 93  ? -3.416  24.718 -2.161  1.000 14.81161  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A HB3  1 
ATOM   1319 H  HG2  . GLU A  1 93  ? -5.428  25.136 -1.132  1.000 22.42177  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A HG2  1 
ATOM   1320 H  HG3  . GLU A  1 93  ? -4.684  25.670 0.166   1.000 22.42177  ? ? ? ? ? ? 93  GLU A HG3  1 
ATOM   1321 N  N    . TRP A  1 94  ? -0.930  22.869 -0.899  1.000 16.72294  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A N    1 
ATOM   1322 C  CA   . TRP A  1 94  ? 0.128   22.064 -1.501  1.000 10.23852  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A CA   1 
ATOM   1323 C  C    . TRP A  1 94  ? 0.004   20.605 -1.077  1.000 10.15472  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A C    1 
ATOM   1324 O  O    . TRP A  1 94  ? 0.114   19.698 -1.908  1.000 12.60741  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A O    1 
ATOM   1325 C  CB   . TRP A  1 94  ? 1.510   22.613 -1.132  1.000 11.22219  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A CB   1 
ATOM   1326 C  CG   . TRP A  1 94  ? 2.620   21.850 -1.814  1.000 11.71234  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A CG   1 
ATOM   1327 C  CD1  . TRP A  1 94  ? 2.965   21.910 -3.132  1.000 18.31768  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A CD1  1 
ATOM   1328 C  CD2  . TRP A  1 94  ? 3.512   20.905 -1.209  1.000 12.00765  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A CD2  1 
ATOM   1329 N  NE1  . TRP A  1 94  ? 4.017   21.061 -3.388  1.000 15.00287  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A NE1  1 
ATOM   1330 C  CE2  . TRP A  1 94  ? 4.373   20.436 -2.222  1.000 13.41777  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A CE2  1 
ATOM   1331 C  CE3  . TRP A  1 94  ? 3.670   20.415 0.092   1.000 14.94349  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A CE3  1 
ATOM   1332 C  CZ2  . TRP A  1 94  ? 5.373   19.499 -1.976  1.000 18.36294  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A CZ2  1 
ATOM   1333 C  CZ3  . TRP A  1 94  ? 4.664   19.486 0.331   1.000 12.79956  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A CZ3  1 
ATOM   1334 C  CH2  . TRP A  1 94  ? 5.501   19.038 -0.695  1.000 15.37675  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A CH2  1 
ATOM   1335 H  H    . TRP A  1 94  ? -0.662  23.473 -0.349  1.000 20.06753  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A H    1 
ATOM   1336 H  HA   . TRP A  1 94  ? 0.044   22.116 -2.466  1.000 12.28622  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A HA   1 
ATOM   1337 H  HB2  . TRP A  1 94  ? 1.568   23.542 -1.406  1.000 13.46662  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A HB2  1 
ATOM   1338 H  HB3  . TRP A  1 94  ? 1.637   22.542 -0.173  1.000 13.46662  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A HB3  1 
ATOM   1339 H  HD1  . TRP A  1 94  ? 2.550   22.449 -3.766  1.000 21.98122  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A HD1  1 
ATOM   1340 H  HE1  . TRP A  1 94  ? 4.389   20.942 -4.154  1.000 18.00344  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A HE1  1 
ATOM   1341 H  HE3  . TRP A  1 94  ? 3.117   20.708 0.780   1.000 17.93219  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A HE3  1 
ATOM   1342 H  HZ2  . TRP A  1 94  ? 5.932   19.198 -2.656  1.000 22.03553  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A HZ2  1 
ATOM   1343 H  HZ3  . TRP A  1 94  ? 4.778   19.151 1.192   1.000 15.35948  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A HZ3  1 
ATOM   1344 H  HH2  . TRP A  1 94  ? 6.161   18.413 -0.502  1.000 18.45210  ? ? ? ? ? ? 94  TRP A HH2  1 
ATOM   1345 N  N    . THR A  1 95  ? -0.231  20.364 0.214   1.000 9.25814   ? ? ? ? ? ? 95  THR A N    1 
ATOM   1346 C  CA   . THR A  1 95  ? -0.372  18.998 0.706   1.000 10.03559  ? ? ? ? ? ? 95  THR A CA   1 
ATOM   1347 C  C    . THR A  1 95  ? -1.522  18.280 0.009   1.000 8.57898   ? ? ? ? ? ? 95  THR A C    1 
ATOM   1348 O  O    . THR A  1 95  ? -1.379  17.130 -0.428  1.000 12.04152  ? ? ? ? ? ? 95  THR A O    1 
ATOM   1349 C  CB   . THR A  1 95  ? -0.579  19.010 2.221   1.000 15.14386  ? ? ? ? ? ? 95  THR A CB   1 
ATOM   1350 O  OG1  . THR A  1 95  ? 0.611   19.484 2.867   1.000 17.99708  ? ? ? ? ? ? 95  THR A OG1  1 
ATOM   1351 C  CG2  . THR A  1 95  ? -0.924  17.617 2.734   1.000 18.44195  ? ? ? ? ? ? 95  THR A CG2  1 
ATOM   1352 H  H    . THR A  1 95  ? -0.313  20.968 0.820   1.000 11.10977  ? ? ? ? ? ? 95  THR A H    1 
ATOM   1353 H  HA   . THR A  1 95  ? 0.444   18.510 0.517   1.000 12.04271  ? ? ? ? ? ? 95  THR A HA   1 
ATOM   1354 H  HB   . THR A  1 95  ? -1.318  19.599 2.440   1.000 18.17263  ? ? ? ? ? ? 95  THR A HB   1 
ATOM   1355 H  HG1  . THR A  1 95  ? 0.507   19.476 3.701   1.000 21.59650  ? ? ? ? ? ? 95  THR A HG1  1 
ATOM   1356 H  HG21 . THR A  1 95  ? -0.755  17.563 3.687   1.000 22.13034  ? ? ? ? ? ? 95  THR A HG21 1 
ATOM   1357 H  HG22 . THR A  1 95  ? -1.861  17.426 2.569   1.000 22.13034  ? ? ? ? ? ? 95  THR A HG22 1 
ATOM   1358 H  HG23 . THR A  1 95  ? -0.383  16.952 2.280   1.000 22.13034  ? ? ? ? ? ? 95  THR A HG23 1 
ATOM   1359 N  N    . LEU A  1 96  ? -2.673  18.944 -0.108  1.000 7.96983   ? ? ? ? ? ? 96  LEU A N    1 
ATOM   1360 C  CA   . LEU A  1 96  ? -3.816  18.322 -0.767  1.000 14.14814  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CA   1 
ATOM   1361 C  C    . LEU A  1 96  ? -3.582  18.147 -2.264  1.000 11.35250  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A C    1 
ATOM   1362 O  O    . LEU A  1 96  ? -4.071  17.174 -2.852  1.000 11.52978  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A O    1 
ATOM   1363 C  CB   . LEU A  1 96  ? -5.079  19.149 -0.520  1.000 12.22845  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CB   1 
ATOM   1364 C  CG   . LEU A  1 96  ? -5.606  19.145 0.918   1.000 10.74148  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CG   1 
ATOM   1365 C  CD1  . LEU A  1 96  ? -6.715  20.166 1.099   1.000 15.91730  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CD1  1 
ATOM   1366 C  CD2  . LEU A  1 96  ? -6.095  17.749 1.293   1.000 14.05680  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CD2  1 
ATOM   1367 H  H    . LEU A  1 96  ? -2.817  19.741 0.180   1.000 9.56379   ? ? ? ? ? ? 96  LEU A H    1 
ATOM   1368 H  HA   . LEU A  1 96  ? -3.953  17.442 -0.383  1.000 16.97777  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A HA   1 
ATOM   1369 H  HB2  . LEU A  1 96  ? -4.888  20.071 -0.755  1.000 14.67414  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A HB2  1 
ATOM   1370 H  HB3  . LEU A  1 96  ? -5.785  18.802 -1.087  1.000 14.67414  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A HB3  1 
ATOM   1371 H  HG   . LEU A  1 96  ? -4.884  19.392 1.517   1.000 12.88978  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A HG   1 
ATOM   1372 H  HD11 . LEU A  1 96  ? -7.023  20.138 2.018   1.000 19.10077  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A HD11 1 
ATOM   1373 H  HD12 . LEU A  1 96  ? -6.369  21.048 0.893   1.000 19.10077  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A HD12 1 
ATOM   1374 H  HD13 . LEU A  1 96  ? -7.445  19.948 0.499   1.000 19.10077  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A HD13 1 
ATOM   1375 H  HD21 . LEU A  1 96  ? -6.562  17.795 2.142   1.000 16.86816  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A HD21 1 
ATOM   1376 H  HD22 . LEU A  1 96  ? -6.695  17.428 0.602   1.000 16.86816  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A HD22 1 
ATOM   1377 H  HD23 . LEU A  1 96  ? -5.331  17.156 1.368   1.000 16.86816  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A HD23 1 
ATOM   1378 N  N    . SER A  1 97  ? -2.855  19.069 -2.901  1.000 9.98755   ? ? ? ? ? ? 97  SER A N    1 
ATOM   1379 C  CA   . SER A  1 97  ? -2.554  18.909 -4.321  1.000 15.35185  ? ? ? ? ? ? 97  SER A CA   1 
ATOM   1380 C  C    . SER A  1 97  ? -1.781  17.619 -4.564  1.000 13.76340  ? ? ? ? ? ? 97  SER A C    1 
ATOM   1381 O  O    . SER A  1 97  ? -1.976  16.950 -5.587  1.000 14.50497  ? ? ? ? ? ? 97  SER A O    1 
ATOM   1382 C  CB   . SER A  1 97  ? -1.777  20.125 -4.831  1.000 26.54097  ? ? ? ? ? ? 97  SER A CB   1 
ATOM   1383 O  OG   . SER A  1 97  ? -0.400  20.040 -4.497  1.000 21.42864  ? ? ? ? ? ? 97  SER A OG   1 
ATOM   1384 H  H    . SER A  1 97  ? -2.531  19.780 -2.543  1.000 11.98506  ? ? ? ? ? ? 97  SER A H    1 
ATOM   1385 H  HA   . SER A  1 97  ? -3.382  18.861 -4.824  1.000 18.42222  ? ? ? ? ? ? 97  SER A HA   1 
ATOM   1386 H  HB2  . SER A  1 97  ? -1.863  20.170 -5.797  1.000 31.84917  ? ? ? ? ? ? 97  SER A HB2  1 
ATOM   1387 H  HB3  . SER A  1 97  ? -2.148  20.926 -4.428  1.000 31.84917  ? ? ? ? ? ? 97  SER A HB3  1 
ATOM   1388 H  HG   . SER A  1 97  ? -0.310  19.980 -3.664  1.000 25.71437  ? ? ? ? ? ? 97  SER A HG   1 
ATOM   1389 N  N    . LYS A  1 98  ? -0.922  17.237 -3.619  1.000 9.19348   ? ? ? ? ? ? 98  LYS A N    1 
ATOM   1390 C  CA   . LYS A  1 98  ? -0.177  15.993 -3.750  1.000 8.84007   ? ? ? ? ? ? 98  LYS A CA   1 
ATOM   1391 C  C    . LYS A  1 98  ? -0.982  14.794 -3.261  1.000 9.74802   ? ? ? ? ? ? 98  LYS A C    1 
ATOM   1392 O  O    . LYS A  1 98  ? -0.840  13.697 -3.808  1.000 13.63339  ? ? ? ? ? ? 98  LYS A O    1 
ATOM   1393 C  CB   . LYS A  1 98  ? 1.142   16.071 -2.971  1.000 9.51238   ? ? ? ? ? ? 98  LYS A CB   1 
ATOM   1394 C  CG   . LYS A  1 98  ? 2.105   17.153 -3.438  1.000 11.73248  ? ? ? ? ? ? 98  LYS A CG   1 
ATOM   1395 C  CD   . LYS A  1 98  ? 2.534   16.951 -4.888  1.000 14.93161  ? ? ? ? ? ? 98  LYS A CD   1 
ATOM   1396 C  CE   . LYS A  1 98  ? 3.301   18.156 -5.405  1.000 42.80595  ? ? ? ? ? ? 98  LYS A CE   1 
ATOM   1397 N  NZ   . LYS A  1 98  ? 3.655   18.022 -6.843  1.000 58.07265  ? ? ? ? ? ? 98  LYS A NZ   1 
ATOM   1398 H  H    . LYS A  1 98  ? -0.755  17.677 -2.899  1.000 11.03217  ? ? ? ? ? ? 98  LYS A H    1 
ATOM   1399 H  HA   . LYS A  1 98  ? 0.034   15.863 -4.687  1.000 10.60809  ? ? ? ? ? ? 98  LYS A HA   1 
ATOM   1400 H  HB2  . LYS A  1 98  ? 0.939   16.246 -2.039  1.000 11.41486  ? ? ? ? ? ? 98  LYS A HB2  1 
ATOM   1401 H  HB3  . LYS A  1 98  ? 1.599   15.220 -3.057  1.000 11.41486  ? ? ? ? ? ? 98  LYS A HB3  1 
ATOM   1402 H  HG2  . LYS A  1 98  ? 1.671   18.018 -3.368  1.000 14.07898  ? ? ? ? ? ? 98  LYS A HG2  1 
ATOM   1403 H  HG3  . LYS A  1 98  ? 2.899   17.135 -2.882  1.000 14.07898  ? ? ? ? ? ? 98  LYS A HG3  1 
ATOM   1404 H  HD2  . LYS A  1 98  ? 3.110   16.173 -4.948  1.000 17.91793  ? ? ? ? ? ? 98  LYS A HD2  1 
ATOM   1405 H  HD3  . LYS A  1 98  ? 1.749   16.827 -5.443  1.000 17.91793  ? ? ? ? ? ? 98  LYS A HD3  1 
ATOM   1406 H  HE2  . LYS A  1 98  ? 2.754   18.950 -5.301  1.000 51.36714  ? ? ? ? ? ? 98  LYS A HE2  1 
ATOM   1407 H  HE3  . LYS A  1 98  ? 4.123   18.251 -4.899  1.000 51.36714  ? ? ? ? ? ? 98  LYS A HE3  1 
ATOM   1408 H  HZ1  . LYS A  1 98  ? 2.915   17.954 -7.333  1.000 69.68718  ? ? ? ? ? ? 98  LYS A HZ1  1 
ATOM   1409 H  HZ2  . LYS A  1 98  ? 4.153   17.296 -6.968  1.000 69.68718  ? ? ? ? ? ? 98  LYS A HZ2  1 
ATOM   1410 H  HZ3  . LYS A  1 98  ? 4.113   18.736 -7.111  1.000 69.68718  ? ? ? ? ? ? 98  LYS A HZ3  1 
ATOM   1411 N  N    . PHE A  1 99  ? -1.827  14.974 -2.243  1.000 10.19462  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A N    1 
ATOM   1412 C  CA   . PHE A  1 99  ? -2.505  13.817 -1.668  1.000 10.53152  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CA   1 
ATOM   1413 C  C    . PHE A  1 99  ? -3.693  13.371 -2.512  1.000 8.22952   ? ? ? ? ? ? 99  PHE A C    1 
ATOM   1414 O  O    . PHE A  1 99  ? -3.928  12.166 -2.664  1.000 8.54153   ? ? ? ? ? ? 99  PHE A O    1 
ATOM   1415 C  CB   . PHE A  1 99  ? -2.976  14.102 -0.242  1.000 12.69619  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CB   1 
ATOM   1416 C  CG   . PHE A  1 99  ? -3.539  12.892 0.451   1.000 11.06902  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CG   1 
ATOM   1417 C  CD1  . PHE A  1 99  ? -4.906  12.662 0.481   1.000 12.95150  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CD1  1 
ATOM   1418 C  CD2  . PHE A  1 99  ? -2.695  11.971 1.048   1.000 22.92024  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CD2  1 
ATOM   1419 C  CE1  . PHE A  1 99  ? -5.420  11.542 1.106   1.000 11.51121  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CE1  1 
ATOM   1420 C  CE2  . PHE A  1 99  ? -3.202  10.853 1.676   1.000 16.95993  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CE2  1 
ATOM   1421 C  CZ   . PHE A  1 99  ? -4.567  10.638 1.704   1.000 17.13755  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CZ   1 
ATOM   1422 H  H    . PHE A  1 99  ? -2.019  15.729 -1.880  1.000 12.23355  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A H    1 
ATOM   1423 H  HA   . PHE A  1 99  ? -1.859  13.095 -1.633  1.000 12.63782  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A HA   1 
ATOM   1424 H  HB2  . PHE A  1 99  ? -2.223  14.422 0.279   1.000 15.23543  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A HB2  1 
ATOM   1425 H  HB3  . PHE A  1 99  ? -3.671  14.779 -0.271  1.000 15.23543  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A HB3  1 
ATOM   1426 H  HD1  . PHE A  1 99  ? -5.483  13.268 0.077   1.000 15.54180  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A HD1  1 
ATOM   1427 H  HD2  . PHE A  1 99  ? -1.775  12.108 1.026   1.000 27.50429  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A HD2  1 
ATOM   1428 H  HE1  . PHE A  1 99  ? -6.338  11.398 1.123   1.000 13.81345  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A HE1  1 
ATOM   1429 H  HE2  . PHE A  1 99  ? -2.627  10.245 2.079   1.000 20.35192  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A HE2  1 
ATOM   1430 H  HZ   . PHE A  1 99  ? -4.910  9.884  2.127   1.000 20.56506  ? ? ? ? ? ? 99  PHE A HZ   1 
ATOM   1431 N  N    . VAL A  1 100 ? -4.464  14.316 -3.046  1.000 10.92675  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A N    1 
ATOM   1432 C  CA   . VAL A  1 100 ? -5.656  13.991 -3.821  1.000 11.75762  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A CA   1 
ATOM   1433 C  C    . VAL A  1 100 ? -5.213  13.564 -5.212  1.000 9.06045   ? ? ? ? ? ? 100 VAL A C    1 
ATOM   1434 O  O    . VAL A  1 100 ? -5.334  14.322 -6.181  1.000 13.43196  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A O    1 
ATOM   1435 C  CB   . VAL A  1 100 ? -6.632  15.178 -3.858  1.000 11.33585  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A CB   1 
ATOM   1436 C  CG1  . VAL A  1 100 ? -7.902  14.799 -4.592  1.000 11.91911  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A CG1  1 
ATOM   1437 C  CG2  . VAL A  1 100 ? -6.944  15.607 -2.428  1.000 12.47331  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A CG2  1 
ATOM   1438 H  H    . VAL A  1 100 ? -4.315  15.159 -2.971  1.000 13.11210  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A H    1 
ATOM   1439 H  HA   . VAL A  1 100 ? -6.130  13.249 -3.414  1.000 14.10914  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A HA   1 
ATOM   1440 H  HB   . VAL A  1 100 ? -6.229  15.922 -4.334  1.000 13.60302  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A HB   1 
ATOM   1441 H  HG11 . VAL A  1 100 ? -8.532  15.534 -4.533  1.000 14.30293  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A HG11 1 
ATOM   1442 H  HG12 . VAL A  1 100 ? -7.688  14.620 -5.521  1.000 14.30293  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A HG12 1 
ATOM   1443 H  HG13 . VAL A  1 100 ? -8.279  14.006 -4.181  1.000 14.30293  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A HG13 1 
ATOM   1444 H  HG21 . VAL A  1 100 ? -7.612  16.311 -2.448  1.000 14.96798  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A HG21 1 
ATOM   1445 H  HG22 . VAL A  1 100 ? -7.283  14.843 -1.936  1.000 14.96798  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A HG22 1 
ATOM   1446 H  HG23 . VAL A  1 100 ? -6.131  15.935 -2.012  1.000 14.96798  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A HG23 1 
ATOM   1447 N  N    . ALA A  1 101 ? -4.680  12.344 -5.305  1.000 9.27796   ? ? ? ? ? ? 101 ALA A N    1 
ATOM   1448 C  CA   . ALA A  1 101 ? -4.115  11.811 -6.536  1.000 8.01199   ? ? ? ? ? ? 101 ALA A CA   1 
ATOM   1449 C  C    . ALA A  1 101 ? -5.091  10.947 -7.320  1.000 13.79307  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A C    1 
ATOM   1450 O  O    . ALA A  1 101 ? -4.842  10.672 -8.500  1.000 14.33112  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A O    1 
ATOM   1451 C  CB   . ALA A  1 101 ? -2.857  10.987 -6.222  1.000 12.38389  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A CB   1 
ATOM   1452 H  H    . ALA A  1 101 ? -4.635  11.792 -4.647  1.000 11.13355  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A H    1 
ATOM   1453 H  HA   . ALA A  1 101 ? -3.853  12.550 -7.107  1.000 9.61439   ? ? ? ? ? ? 101 ALA A HA   1 
ATOM   1454 H  HB1  . ALA A  1 101 ? -2.505  10.620 -7.048  1.000 14.86067  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A HB1  1 
ATOM   1455 H  HB2  . ALA A  1 101 ? -2.197  11.564 -5.808  1.000 14.86067  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A HB2  1 
ATOM   1456 H  HB3  . ALA A  1 101 ? -3.094  10.268 -5.615  1.000 14.86067  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A HB3  1 
ATOM   1457 N  N    . ASP A  1 102 ? -6.185  10.519 -6.702  1.000 10.48677  ? ? ? ? ? ? 102 ASP A N    1 
ATOM   1458 C  CA   . ASP A  1 102 ? -7.200  9.731  -7.388  1.000 16.08738  ? ? ? ? ? ? 102 ASP A CA   1 
ATOM   1459 C  C    . ASP A  1 102 ? -8.492  9.789  -6.581  1.000 14.26723  ? ? ? ? ? ? 102 ASP A C    1 
ATOM   1460 O  O    . ASP A  1 102 ? -8.578  10.465 -5.552  1.000 13.09433  ? ? ? ? ? ? 102 ASP A O    1 
ATOM   1461 C  CB   . ASP A  1 102 ? -6.738  8.285  -7.602  1.000 16.41259  ? ? ? ? ? ? 102 ASP A CB   1 
ATOM   1462 C  CG   . ASP A  1 102 ? -6.324  7.596  -6.307  1.000 15.86559  ? ? ? ? ? ? 102 ASP A CG   1 
ATOM   1463 O  OD1  . ASP A  1 102 ? -6.997  7.802  -5.272  1.000 16.79660  ? ? ? ? ? ? 102 ASP A OD1  1 
ATOM   1464 O  OD2  . ASP A  1 102 ? -5.331  6.839  -6.336  1.000 19.24624  ? ? ? ? ? ? 102 ASP A OD2  1 
ATOM   1465 H  H    . ASP A  1 102 ? -6.363  10.673 -5.875  1.000 12.58412  ? ? ? ? ? ? 102 ASP A H    1 
ATOM   1466 H  HA   . ASP A  1 102 ? -7.364  10.132 -8.256  1.000 19.30485  ? ? ? ? ? ? 102 ASP A HA   1 
ATOM   1467 H  HB2  . ASP A  1 102 ? -7.466  7.776  -7.993  1.000 19.69510  ? ? ? ? ? ? 102 ASP A HB2  1 
ATOM   1468 H  HB3  . ASP A  1 102 ? -5.974  8.283  -8.200  1.000 19.69510  ? ? ? ? ? ? 102 ASP A HB3  1 
ATOM   1469 N  N    . ALA A  1 103 ? -9.501  9.053  -7.058  1.000 15.61698  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A N    1 
ATOM   1470 C  CA   . ALA A  1 103 ? -10.826 9.124  -6.451  1.000 16.13660  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A CA   1 
ATOM   1471 C  C    . ALA A  1 103 ? -10.846 8.540  -5.044  1.000 11.91606  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A C    1 
ATOM   1472 O  O    . ALA A  1 103 ? -11.593 9.026  -4.187  1.000 12.96354  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A O    1 
ATOM   1473 C  CB   . ALA A  1 103 ? -11.846 8.407  -7.332  1.000 28.10656  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A CB   1 
ATOM   1474 H  H    . ALA A  1 103 ? -9.446  8.512  -7.723  1.000 18.74038  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A H    1 
ATOM   1475 H  HA   . ALA A  1 103 ? -11.081 10.058 -6.387  1.000 19.36392  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A HA   1 
ATOM   1476 H  HB1  . ALA A  1 103 ? -12.715 8.443  -6.903  1.000 33.72787  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A HB1  1 
ATOM   1477 H  HB2  . ALA A  1 103 ? -11.885 8.849  -8.195  1.000 33.72787  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A HB2  1 
ATOM   1478 H  HB3  . ALA A  1 103 ? -11.571 7.483  -7.446  1.000 33.72787  ? ? ? ? ? ? 103 ALA A HB3  1 
ATOM   1479 N  N    . ASP A  1 104 ? -10.053 7.497  -4.786  1.000 12.05187  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A N    1 
ATOM   1480 C  CA   . ASP A  1 104 ? -9.975  6.941  -3.439  1.000 13.20949  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A CA   1 
ATOM   1481 C  C    . ASP A  1 104 ? -9.391  7.953  -2.461  1.000 13.42475  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A C    1 
ATOM   1482 O  O    . ASP A  1 104 ? -9.877  8.090  -1.331  1.000 11.41062  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A O    1 
ATOM   1483 C  CB   . ASP A  1 104 ? -9.138  5.662  -3.446  1.000 16.68043  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A CB   1 
ATOM   1484 C  CG   . ASP A  1 104 ? -9.888  4.472  -4.020  1.000 27.19364  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A CG   1 
ATOM   1485 O  OD1  . ASP A  1 104 ? -11.136 4.526  -4.092  1.000 25.18484  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A OD1  1 
ATOM   1486 O  OD2  . ASP A  1 104 ? -9.219  3.478  -4.378  1.000 26.54584  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A OD2  1 
ATOM   1487 H  H    . ASP A  1 104 ? -9.558  7.098  -5.365  1.000 14.46225  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A H    1 
ATOM   1488 H  HA   . ASP A  1 104 ? -10.870 6.714  -3.141  1.000 15.85139  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A HA   1 
ATOM   1489 H  HB2  . ASP A  1 104 ? -8.346  5.806  -3.987  1.000 20.01651  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A HB2  1 
ATOM   1490 H  HB3  . ASP A  1 104 ? -8.884  5.446  -2.536  1.000 20.01651  ? ? ? ? ? ? 104 ASP A HB3  1 
ATOM   1491 N  N    . ARG A  1 105 ? -8.342  8.666  -2.875  1.000 11.00432  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A N    1 
ATOM   1492 C  CA   . ARG A  1 105 ? -7.776  9.712  -2.026  1.000 11.13271  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CA   1 
ATOM   1493 C  C    . ARG A  1 105 ? -8.780  10.832 -1.786  1.000 11.49120  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A C    1 
ATOM   1494 O  O    . ARG A  1 105 ? -8.885  11.355 -0.671  1.000 11.46485  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A O    1 
ATOM   1495 C  CB   . ARG A  1 105 ? -6.507  10.277 -2.665  1.000 9.90188   ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CB   1 
ATOM   1496 C  CG   . ARG A  1 105 ? -5.366  9.290  -2.803  1.000 9.36107   ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CG   1 
ATOM   1497 C  CD   . ARG A  1 105 ? -4.680  9.038  -1.472  1.000 11.38567  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CD   1 
ATOM   1498 N  NE   . ARG A  1 105 ? -3.488  8.210  -1.625  1.000 18.06683  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A NE   1 
ATOM   1499 C  CZ   . ARG A  1 105 ? -2.297  8.679  -1.981  1.000 12.63757  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CZ   1 
ATOM   1500 N  NH1  . ARG A  1 105 ? -2.134  9.970  -2.230  1.000 9.07068   ? ? ? ? ? ? 105 ARG A NH1  1 
ATOM   1501 N  NH2  . ARG A  1 105 ? -1.267  7.850  -2.089  1.000 12.04739  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A NH2  1 
ATOM   1502 H  H    . ARG A  1 105 ? -7.943  8.567  -3.630  1.000 13.20519  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A H    1 
ATOM   1503 H  HA   . ARG A  1 105 ? -7.542  9.321  -1.170  1.000 13.35925  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A HA   1 
ATOM   1504 H  HB2  . ARG A  1 105 ? -6.726  10.595 -3.555  1.000 11.88225  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A HB2  1 
ATOM   1505 H  HB3  . ARG A  1 105 ? -6.190  11.014 -2.119  1.000 11.88225  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A HB3  1 
ATOM   1506 H  HG2  . ARG A  1 105 ? -5.710  8.446  -3.132  1.000 11.23328  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A HG2  1 
ATOM   1507 H  HG3  . ARG A  1 105 ? -4.708  9.645  -3.421  1.000 11.23328  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A HG3  1 
ATOM   1508 H  HD2  . ARG A  1 105 ? -4.414  9.886  -1.084  1.000 13.66280  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A HD2  1 
ATOM   1509 H  HD3  . ARG A  1 105 ? -5.295  8.580  -0.877  1.000 13.66280  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A HD3  1 
ATOM   1510 H  HE   . ARG A  1 105 ? -3.561  7.366  -1.474  1.000 21.68020  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A HE   1 
ATOM   1511 H  HH11 . ARG A  1 105 ? -2.800  10.509 -2.160  1.000 10.88481  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A HH11 1 
ATOM   1512 H  HH12 . ARG A  1 105 ? -1.361  10.269 -2.460  1.000 10.88481  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A HH12 1 
ATOM   1513 H  HH21 . ARG A  1 105 ? -1.371  7.011  -1.929  1.000 14.45686  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A HH21 1 
ATOM   1514 H  HH22 . ARG A  1 105 ? -0.495  8.150  -2.320  1.000 14.45686  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A HH22 1 
ATOM   1515 N  N    . ARG A  1 106 ? -9.511  11.233 -2.828  1.000 10.83163  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A N    1 
ATOM   1516 C  CA   . ARG A  1 106 ? -10.538 12.257 -2.669  1.000 9.73187   ? ? ? ? ? ? 106 ARG A CA   1 
ATOM   1517 C  C    . ARG A  1 106 ? -11.589 11.822 -1.656  1.000 10.33990  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A C    1 
ATOM   1518 O  O    . ARG A  1 106 ? -11.997 12.609 -0.795  1.000 9.79473   ? ? ? ? ? ? 106 ARG A O    1 
ATOM   1519 C  CB   . ARG A  1 106 ? -11.180 12.556 -4.026  1.000 9.84154   ? ? ? ? ? ? 106 ARG A CB   1 
ATOM   1520 C  CG   . ARG A  1 106 ? -12.407 13.454 -3.989  1.000 24.31878  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A CG   1 
ATOM   1521 C  CD   . ARG A  1 106 ? -13.414 12.998 -5.042  1.000 70.35660  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A CD   1 
ATOM   1522 N  NE   . ARG A  1 106 ? -13.862 11.633 -4.775  1.000 47.13112  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A NE   1 
ATOM   1523 C  CZ   . ARG A  1 106 ? -14.447 10.836 -5.665  1.000 76.31651  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A CZ   1 
ATOM   1524 N  NH1  . ARG A  1 106 ? -14.662 11.255 -6.902  1.000 36.91747  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A NH1  1 
ATOM   1525 N  NH2  . ARG A  1 106 ? -14.817 9.610  -5.317  1.000 59.05679  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A NH2  1 
ATOM   1526 H  H    . ARG A  1 106 ? -9.434  10.931 -3.630  1.000 12.99796  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A H    1 
ATOM   1527 H  HA   . ARG A  1 106 ? -10.129 13.074 -2.342  1.000 11.67824  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A HA   1 
ATOM   1528 H  HB2  . ARG A  1 106 ? -10.520 12.993 -4.586  1.000 11.80985  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A HB2  1 
ATOM   1529 H  HB3  . ARG A  1 106 ? -11.451 11.715 -4.426  1.000 11.80985  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A HB3  1 
ATOM   1530 H  HG2  . ARG A  1 106 ? -12.825 13.403 -3.115  1.000 29.18253  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A HG2  1 
ATOM   1531 H  HG3  . ARG A  1 106 ? -12.149 14.370 -4.180  1.000 29.18253  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A HG3  1 
ATOM   1532 H  HD2  . ARG A  1 106 ? -14.186 13.584 -5.027  1.000 84.42792  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A HD2  1 
ATOM   1533 H  HD3  . ARG A  1 106 ? -12.998 13.019 -5.918  1.000 84.42792  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A HD3  1 
ATOM   1534 H  HE   . ARG A  1 106 ? -13.739 11.321 -3.983  1.000 56.55735  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A HE   1 
ATOM   1535 H  HH11 . ARG A  1 106 ? -14.423 12.047 -7.136  1.000 44.30096  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A HH11 1 
ATOM   1536 H  HH12 . ARG A  1 106 ? -15.041 10.734 -7.473  1.000 44.30096  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A HH12 1 
ATOM   1537 H  HH21 . ARG A  1 106 ? -14.678 9.331  -4.515  1.000 70.86815  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A HH21 1 
ATOM   1538 H  HH22 . ARG A  1 106 ? -15.195 9.096  -5.893  1.000 70.86815  ? ? ? ? ? ? 106 ARG A HH22 1 
ATOM   1539 N  N    . GLU A  1 107 ? -12.042 10.571 -1.746  1.000 10.79988  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A N    1 
ATOM   1540 C  CA   . GLU A  1 107 ? -13.046 10.074 -0.811  1.000 11.82707  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CA   1 
ATOM   1541 C  C    . GLU A  1 107 ? -12.520 10.088 0.618   1.000 11.74453  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A C    1 
ATOM   1542 O  O    . GLU A  1 107 ? -13.242 10.461 1.549   1.000 11.66647  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A O    1 
ATOM   1543 C  CB   . GLU A  1 107 ? -13.469 8.663  -1.218  1.000 13.20394  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CB   1 
ATOM   1544 C  CG   . GLU A  1 107 ? -14.438 7.992  -0.271  1.000 17.20575  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CG   1 
ATOM   1545 C  CD   . GLU A  1 107 ? -14.787 6.577  -0.705  1.000 28.04559  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CD   1 
ATOM   1546 O  OE1  . GLU A  1 107 ? -13.872 5.854  -1.163  1.000 45.13419  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A OE1  1 
ATOM   1547 O  OE2  . GLU A  1 107 ? -15.970 6.198  -0.594  1.000 26.05636  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A OE2  1 
ATOM   1548 H  H    . GLU A  1 107 ? -11.789 9.995  -2.332  1.000 12.95985  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A H    1 
ATOM   1549 H  HA   . GLU A  1 107 ? -13.827 10.647 -0.845  1.000 14.19249  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A HA   1 
ATOM   1550 H  HB2  . GLU A  1 107 ? -13.897 8.709  -2.088  1.000 15.84473  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A HB2  1 
ATOM   1551 H  HB3  . GLU A  1 107 ? -12.677 8.106  -1.268  1.000 15.84473  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A HB3  1 
ATOM   1552 H  HG2  . GLU A  1 107 ? -14.039 7.946  0.612   1.000 20.64689  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A HG2  1 
ATOM   1553 H  HG3  . GLU A  1 107 ? -15.259 8.508  -0.237  1.000 20.64689  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A HG3  1 
ATOM   1554 N  N    . ARG A  1 108 ? -11.265 9.682  0.812   1.000 11.03792  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A N    1 
ATOM   1555 C  CA   . ARG A  1 108 ? -10.692 9.681  2.153   1.000 11.47976  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CA   1 
ATOM   1556 C  C    . ARG A  1 108 ? -10.687 11.083 2.745   1.000 12.97036  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A C    1 
ATOM   1557 O  O    . ARG A  1 108 ? -11.119 11.290 3.886   1.000 13.64532  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A O    1 
ATOM   1558 C  CB   . ARG A  1 108 ? -9.279  9.107  2.123   1.000 12.21217  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CB   1 
ATOM   1559 C  CG   . ARG A  1 108 ? -8.646  9.053  3.493   1.000 14.28390  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CG   1 
ATOM   1560 C  CD   . ARG A  1 108 ? -7.165  8.741  3.419   1.000 25.22730  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CD   1 
ATOM   1561 N  NE   . ARG A  1 108 ? -6.903  7.358  3.024   1.000 30.73153  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NE   1 
ATOM   1562 C  CZ   . ARG A  1 108 ? -6.834  6.339  3.875   1.000 41.70017  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CZ   1 
ATOM   1563 N  NH1  . ARG A  1 108 ? -7.017  6.550  5.172   1.000 20.51078  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NH1  1 
ATOM   1564 N  NH2  . ARG A  1 108 ? -6.586  5.111  3.438   1.000 30.08996  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NH2  1 
ATOM   1565 H  H    . ARG A  1 108 ? -10.733 9.406  0.196   1.000 13.24550  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A H    1 
ATOM   1566 H  HA   . ARG A  1 108 ? -11.235 9.113  2.721   1.000 13.77571  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HA   1 
ATOM   1567 H  HB2  . ARG A  1 108 ? -9.312  8.204  1.771   1.000 14.65461  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HB2  1 
ATOM   1568 H  HB3  . ARG A  1 108 ? -8.723  9.664  1.557   1.000 14.65461  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HB3  1 
ATOM   1569 H  HG2  . ARG A  1 108 ? -8.753  9.913  3.929   1.000 17.14068  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HG2  1 
ATOM   1570 H  HG3  . ARG A  1 108 ? -9.076  8.359  4.017   1.000 17.14068  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HG3  1 
ATOM   1571 H  HD2  . ARG A  1 108 ? -6.751  9.324  2.764   1.000 30.27275  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HD2  1 
ATOM   1572 H  HD3  . ARG A  1 108 ? -6.767  8.885  4.291   1.000 30.27275  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HD3  1 
ATOM   1573 H  HE   . ARG A  1 108 ? -6.785  7.194  2.188   1.000 36.87783  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HE   1 
ATOM   1574 H  HH11 . ARG A  1 108 ? -7.179  7.344  5.460   1.000 24.61293  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HH11 1 
ATOM   1575 H  HH12 . ARG A  1 108 ? -6.973  5.892  5.725   1.000 24.61293  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HH12 1 
ATOM   1576 H  HH21 . ARG A  1 108 ? -6.469  4.970  2.598   1.000 36.10795  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HH21 1 
ATOM   1577 H  HH22 . ARG A  1 108 ? -6.543  4.457  3.994   1.000 36.10795  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A HH22 1 
ATOM   1578 N  N    . VAL A  1 109 ? -10.193 12.064 1.986   1.000 11.08164  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A N    1 
ATOM   1579 C  CA   . VAL A  1 109 ? -10.114 13.419 2.518   1.000 8.40540   ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CA   1 
ATOM   1580 C  C    . VAL A  1 109 ? -11.508 13.956 2.816   1.000 12.79099  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A C    1 
ATOM   1581 O  O    . VAL A  1 109 ? -11.738 14.579 3.860   1.000 8.88985   ? ? ? ? ? ? 109 VAL A O    1 
ATOM   1582 C  CB   . VAL A  1 109 ? -9.356  14.348 1.552   1.000 10.25871  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CB   1 
ATOM   1583 C  CG1  . VAL A  1 109 ? -9.405  15.785 2.072   1.000 14.27452  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CG1  1 
ATOM   1584 C  CG2  . VAL A  1 109 ? -7.921  13.892 1.365   1.000 12.73139  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CG2  1 
ATOM   1585 H  H    . VAL A  1 109 ? -9.905  11.972 1.181   1.000 13.29797  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A H    1 
ATOM   1586 H  HA   . VAL A  1 109 ? -9.614  13.384 3.349   1.000 10.08648  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A HA   1 
ATOM   1587 H  HB   . VAL A  1 109 ? -9.784  14.314 0.682   1.000 12.31045  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A HB   1 
ATOM   1588 H  HG11 . VAL A  1 109 ? -8.761  16.321 1.581   1.000 17.12942  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A HG11 1 
ATOM   1589 H  HG12 . VAL A  1 109 ? -10.298 16.139 1.940   1.000 17.12942  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A HG12 1 
ATOM   1590 H  HG13 . VAL A  1 109 ? -9.185  15.787 3.017   1.000 17.12942  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A HG13 1 
ATOM   1591 H  HG21 . VAL A  1 109 ? -7.466  14.515 0.777   1.000 15.27766  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A HG21 1 
ATOM   1592 H  HG22 . VAL A  1 109 ? -7.481  13.872 2.230   1.000 15.27766  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A HG22 1 
ATOM   1593 H  HG23 . VAL A  1 109 ? -7.920  13.006 0.973   1.000 15.27766  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A HG23 1 
ATOM   1594 N  N    . GLU A  1 110 ? -12.458 13.728 1.907   1.000 9.92876   ? ? ? ? ? ? 110 GLU A N    1 
ATOM   1595 C  CA   . GLU A  1 110 ? -13.805 14.253 2.105   1.000 13.14208  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CA   1 
ATOM   1596 C  C    . GLU A  1 110 ? -14.446 13.658 3.353   1.000 11.64726  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A C    1 
ATOM   1597 O  O    . GLU A  1 110 ? -15.163 14.353 4.083   1.000 12.24147  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A O    1 
ATOM   1598 C  CB   . GLU A  1 110 ? -14.647 13.997 0.850   1.000 15.39312  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CB   1 
ATOM   1599 C  CG   . GLU A  1 110 ? -14.164 14.835 -0.334  1.000 12.20746  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CG   1 
ATOM   1600 C  CD   . GLU A  1 110 ? -15.022 14.721 -1.580  1.000 17.27977  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CD   1 
ATOM   1601 O  OE1  . GLU A  1 110 ? -15.868 13.809 -1.671  1.000 17.83961  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A OE1  1 
ATOM   1602 O  OE2  . GLU A  1 110 ? -14.843 15.565 -2.485  1.000 19.31713  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A OE2  1 
ATOM   1603 H  H    . GLU A  1 110 ? -12.351 13.281 1.181   1.000 11.91451  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A H    1 
ATOM   1604 H  HA   . GLU A  1 110 ? -13.767 15.214 2.234   1.000 15.77049  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A HA   1 
ATOM   1605 H  HB2  . GLU A  1 110 ? -14.582 13.060 0.607   1.000 18.47175  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A HB2  1 
ATOM   1606 H  HB3  . GLU A  1 110 ? -15.571 14.230 1.032   1.000 18.47175  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A HB3  1 
ATOM   1607 H  HG2  . GLU A  1 110 ? -14.156 15.768 -0.069  1.000 14.64895  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A HG2  1 
ATOM   1608 H  HG3  . GLU A  1 110 ? -13.268 14.550 -0.569  1.000 14.64895  ? ? ? ? ? ? 110 GLU A HG3  1 
ATOM   1609 N  N    . THR A  1 111 ? -14.166 12.386 3.639   1.000 13.27780  ? ? ? ? ? ? 111 THR A N    1 
ATOM   1610 C  CA   . THR A  1 111 ? -14.689 11.782 4.859   1.000 16.86364  ? ? ? ? ? ? 111 THR A CA   1 
ATOM   1611 C  C    . THR A  1 111 ? -14.053 12.404 6.098   1.000 12.93474  ? ? ? ? ? ? 111 THR A C    1 
ATOM   1612 O  O    . THR A  1 111 ? -14.744 12.670 7.089   1.000 14.53263  ? ? ? ? ? ? 111 THR A O    1 
ATOM   1613 C  CB   . THR A  1 111 ? -14.464 10.269 4.837   1.000 16.59585  ? ? ? ? ? ? 111 THR A CB   1 
ATOM   1614 O  OG1  . THR A  1 111 ? -15.190 9.688  3.744   1.000 18.42826  ? ? ? ? ? ? 111 THR A OG1  1 
ATOM   1615 C  CG2  . THR A  1 111 ? -14.925 9.638  6.147   1.000 17.13090  ? ? ? ? ? ? 111 THR A CG2  1 
ATOM   1616 H  H    . THR A  1 111 ? -13.687 11.862 3.155   1.000 15.93337  ? ? ? ? ? ? 111 THR A H    1 
ATOM   1617 H  HA   . THR A  1 111 ? -15.645 11.939 4.901   1.000 20.23637  ? ? ? ? ? ? 111 THR A HA   1 
ATOM   1618 H  HB   . THR A  1 111 ? -13.518 10.086 4.727   1.000 19.91502  ? ? ? ? ? ? 111 THR A HB   1 
ATOM   1619 H  HG1  . THR A  1 111 ? -14.926 10.016 3.017   1.000 22.11392  ? ? ? ? ? ? 111 THR A HG1  1 
ATOM   1620 H  HG21 . THR A  1 111 ? -15.001 8.677  6.044   1.000 20.55708  ? ? ? ? ? ? 111 THR A HG21 1 
ATOM   1621 H  HG22 . THR A  1 111 ? -14.285 9.830  6.851   1.000 20.55708  ? ? ? ? ? ? 111 THR A HG22 1 
ATOM   1622 H  HG23 . THR A  1 111 ? -15.789 9.996  6.402   1.000 20.55708  ? ? ? ? ? ? 111 THR A HG23 1 
ATOM   1623 N  N    . ILE A  1 112 ? -12.742 12.646 6.062   1.000 14.34812  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A N    1 
ATOM   1624 C  CA   . ILE A  1 112 ? -12.065 13.296 7.184   1.000 14.90933  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A CA   1 
ATOM   1625 C  C    . ILE A  1 112 ? -12.704 14.648 7.474   1.000 15.93182  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A C    1 
ATOM   1626 O  O    . ILE A  1 112 ? -12.987 14.993 8.630   1.000 11.83338  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A O    1 
ATOM   1627 C  CB   . ILE A  1 112 ? -10.562 13.446 6.882   1.000 12.24457  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A CB   1 
ATOM   1628 C  CG1  . ILE A  1 112 ? -9.880  12.081 6.818   1.000 17.52577  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A CG1  1 
ATOM   1629 C  CG2  . ILE A  1 112 ? -9.902  14.342 7.916   1.000 16.05275  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A CG2  1 
ATOM   1630 C  CD1  . ILE A  1 112 ? -8.480  12.130 6.246   1.000 17.76375  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A CD1  1 
ATOM   1631 H  H    . ILE A  1 112 ? -12.223 12.446 5.406   1.000 17.21774  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A H    1 
ATOM   1632 H  HA   . ILE A  1 112 ? -12.167 12.738 7.971   1.000 17.89120  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A HA   1 
ATOM   1633 H  HB   . ILE A  1 112 ? -10.467 13.864 6.012   1.000 14.69349  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A HB   1 
ATOM   1634 H  HG12 . ILE A  1 112 ? -9.821  11.719 7.716   1.000 21.03092  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A HG12 1 
ATOM   1635 H  HG13 . ILE A  1 112 ? -10.409 11.493 6.257   1.000 21.03092  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A HG13 1 
ATOM   1636 H  HG21 . ILE A  1 112 ? -8.940  14.237 7.855   1.000 19.26330  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A HG21 1 
ATOM   1637 H  HG22 . ILE A  1 112 ? -10.146 15.263 7.737   1.000 19.26330  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A HG22 1 
ATOM   1638 H  HG23 . ILE A  1 112 ? -10.208 14.084 8.799   1.000 19.26330  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A HG23 1 
ATOM   1639 H  HD11 . ILE A  1 112 ? -8.186  11.227 6.052   1.000 21.31650  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A HD11 1 
ATOM   1640 H  HD12 . ILE A  1 112 ? -8.489  12.657 5.432   1.000 21.31650  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A HD12 1 
ATOM   1641 H  HD13 . ILE A  1 112 ? -7.887  12.538 6.897   1.000 21.31650  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A HD13 1 
ATOM   1642 N  N    . VAL A  1 113 ? -12.923 15.442 6.425   1.000 10.72535  ? ? ? ? ? ? 113 VAL A N    1 
ATOM   1643 C  CA   . VAL A  1 113 ? -13.444 16.791 6.602   1.000 10.63816  ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CA   1 
ATOM   1644 C  C    . VAL A  1 113 ? -14.873 16.748 7.124   1.000 13.09256  ? ? ? ? ? ? 113 VAL A C    1 
ATOM   1645 O  O    . VAL A  1 113 ? -15.234 17.490 8.047   1.000 13.00924  ? ? ? ? ? ? 113 VAL A O    1 
ATOM   1646 C  CB   . VAL A  1 113 ? -13.347 17.562 5.274   1.000 10.68606  ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CB   1 
ATOM   1647 C  CG1  . VAL A  1 113 ? -14.035 18.910 5.379   1.000 14.92997  ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CG1  1 
ATOM   1648 C  CG2  . VAL A  1 113 ? -11.885 17.730 4.861   1.000 13.41091  ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CG2  1 
ATOM   1649 H  H    . VAL A  1 113 ? -12.780 15.224 5.605   1.000 12.87043  ? ? ? ? ? ? 113 VAL A H    1 
ATOM   1650 H  HA   . VAL A  1 113 ? -12.904 17.252 7.263   1.000 12.76579  ? ? ? ? ? ? 113 VAL A HA   1 
ATOM   1651 H  HB   . VAL A  1 113 ? -13.800 17.052 4.584   1.000 12.82327  ? ? ? ? ? ? 113 VAL A HB   1 
ATOM   1652 H  HG11 . VAL A  1 113 ? -13.769 19.460 4.625   1.000 17.91597  ? ? ? ? ? ? 113 VAL A HG11 1 
ATOM   1653 H  HG12 . VAL A  1 113 ? -14.996 18.775 5.367   1.000 17.91597  ? ? ? ? ? ? 113 VAL A HG12 1 
ATOM   1654 H  HG13 . VAL A  1 113 ? -13.771 19.336 6.209   1.000 17.91597  ? ? ? ? ? ? 113 VAL A HG13 1 
ATOM   1655 H  HG21 . VAL A  1 113 ? -11.849 18.177 4.001   1.000 16.09309  ? ? ? ? ? ? 113 VAL A HG21 1 
ATOM   1656 H  HG22 . VAL A  1 113 ? -11.427 18.262 5.530   1.000 16.09309  ? ? ? ? ? ? 113 VAL A HG22 1 
ATOM   1657 H  HG23 . VAL A  1 113 ? -11.473 16.854 4.796   1.000 16.09309  ? ? ? ? ? ? 113 VAL A HG23 1 
ATOM   1658 N  N    . ALA A  1 114 ? -15.710 15.887 6.540   1.000 12.65836  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A N    1 
ATOM   1659 C  CA   . ALA A  1 114 ? -17.096 15.785 6.981   1.000 15.84815  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A CA   1 
ATOM   1660 C  C    . ALA A  1 114 ? -17.182 15.312 8.426   1.000 15.27704  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A C    1 
ATOM   1661 O  O    . ALA A  1 114 ? -18.011 15.805 9.199   1.000 16.76816  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A O    1 
ATOM   1662 C  CB   . ALA A  1 114 ? -17.860 14.839 6.060   1.000 17.72064  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A CB   1 
ATOM   1663 H  H    . ALA A  1 114 ? -15.503 15.358 5.895   1.000 15.19003  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A H    1 
ATOM   1664 H  HA   . ALA A  1 114 ? -17.510 16.661 6.930   1.000 19.01778  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A HA   1 
ATOM   1665 H  HB1  . ALA A  1 114 ? -18.780 14.779 6.361   1.000 21.26477  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A HB1  1 
ATOM   1666 H  HB2  . ALA A  1 114 ? -17.831 15.187 5.155   1.000 21.26477  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A HB2  1 
ATOM   1667 H  HB3  . ALA A  1 114 ? -17.445 13.963 6.091   1.000 21.26477  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A HB3  1 
ATOM   1668 N  N    . ASP A  1 115 ? -16.341 14.348 8.808   1.000 14.63959  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A N    1 
ATOM   1669 C  CA   . ASP A  1 115 ? -16.356 13.862 10.185  1.000 17.71243  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A CA   1 
ATOM   1670 C  C    . ASP A  1 115 ? -15.895 14.943 11.153  1.000 16.47129  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A C    1 
ATOM   1671 O  O    . ASP A  1 115 ? -16.452 15.081 12.248  1.000 18.58372  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A O    1 
ATOM   1672 C  CB   . ASP A  1 115 ? -15.485 12.612 10.314  1.000 27.40386  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A CB   1 
ATOM   1673 C  CG   . ASP A  1 115 ? -16.153 11.375 9.740   1.000 30.33221  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A CG   1 
ATOM   1674 O  OD1  . ASP A  1 115 ? -17.336 11.457 9.346   1.000 37.48272  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A OD1  1 
ATOM   1675 O  OD2  . ASP A  1 115 ? -15.493 10.317 9.677   1.000 37.62339  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A OD2  1 
ATOM   1676 H  H    . ASP A  1 115 ? -15.763 13.965 8.300   1.000 17.56751  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A H    1 
ATOM   1677 H  HA   . ASP A  1 115 ? -17.264 13.615 10.420  1.000 21.25492  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A HA   1 
ATOM   1678 H  HB2  . ASP A  1 115 ? -14.653 12.754 9.836   1.000 32.88463  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A HB2  1 
ATOM   1679 H  HB3  . ASP A  1 115 ? -15.304 12.447 11.253  1.000 32.88463  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A HB3  1 
ATOM   1680 N  N    . ASP A  1 116 ? -14.883 15.724 10.768  1.000 17.25567  ? ? ? ? ? ? 116 ASP A N    1 
ATOM   1681 C  CA   . ASP A  1 116 ? -14.436 16.822 11.619  1.000 16.56061  ? ? ? ? ? ? 116 ASP A CA   1 
ATOM   1682 C  C    . ASP A  1 116 ? -15.529 17.869 11.782  1.000 18.71133  ? ? ? ? ? ? 116 ASP A C    1 
ATOM   1683 O  O    . ASP A  1 116 ? -15.779 18.349 12.895  1.000 18.53527  ? ? ? ? ? ? 116 ASP A O    1 
ATOM   1684 C  CB   . ASP A  1 116 ? -13.172 17.462 11.042  1.000 21.48334  ? ? ? ? ? ? 116 ASP A CB   1 
ATOM   1685 C  CG   . ASP A  1 116 ? -11.951 16.566 11.165  1.000 13.93140  ? ? ? ? ? ? 116 ASP A CG   1 
ATOM   1686 O  OD1  . ASP A  1 116 ? -11.981 15.621 11.980  1.000 19.12212  ? ? ? ? ? ? 116 ASP A OD1  1 
ATOM   1687 O  OD2  . ASP A  1 116 ? -10.958 16.823 10.451  1.000 19.38693  ? ? ? ? ? ? 116 ASP A OD2  1 
ATOM   1688 H  H    . ASP A  1 116 ? -14.446 15.642 10.032  1.000 20.70681  ? ? ? ? ? ? 116 ASP A H    1 
ATOM   1689 H  HA   . ASP A  1 116 ? -14.219 16.466 12.495  1.000 19.87273  ? ? ? ? ? ? 116 ASP A HA   1 
ATOM   1690 H  HB2  . ASP A  1 116 ? -13.313 17.648 10.100  1.000 25.78000  ? ? ? ? ? ? 116 ASP A HB2  1 
ATOM   1691 H  HB3  . ASP A  1 116 ? -12.988 18.286 11.519  1.000 25.78000  ? ? ? ? ? ? 116 ASP A HB3  1 
ATOM   1692 N  N    . ALA A  1 117 ? -16.192 18.237 10.680  1.000 16.45048  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A N    1 
ATOM   1693 C  CA   . ALA A  1 117 ? -17.271 19.218 10.758  1.000 17.58242  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A CA   1 
ATOM   1694 C  C    . ALA A  1 117 ? -18.424 18.697 11.604  1.000 20.12611  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A C    1 
ATOM   1695 O  O    . ALA A  1 117 ? -19.037 19.454 12.367  1.000 22.11258  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A O    1 
ATOM   1696 C  CB   . ALA A  1 117 ? -17.757 19.578 9.353   1.000 16.73474  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A CB   1 
ATOM   1697 H  H    . ALA A  1 117 ? -16.039 17.939 9.888   1.000 19.74057  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A H    1 
ATOM   1698 H  HA   . ALA A  1 117 ? -16.930 20.026 11.173  1.000 21.09891  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A HA   1 
ATOM   1699 H  HB1  . ALA A  1 117 ? -18.476 20.226 9.424   1.000 20.08169  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A HB1  1 
ATOM   1700 H  HB2  . ALA A  1 117 ? -17.019 19.957 8.850   1.000 20.08169  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A HB2  1 
ATOM   1701 H  HB3  . ALA A  1 117 ? -18.078 18.775 8.914   1.000 20.08169  ? ? ? ? ? ? 117 ALA A HB3  1 
ATOM   1702 N  N    . ALA A  1 118 ? -18.731 17.403 11.489  1.000 21.25199  ? ? ? ? ? ? 118 ALA A N    1 
ATOM   1703 C  CA   . ALA A  1 118 ? -19.825 16.827 12.261  1.000 23.95325  ? ? ? ? ? ? 118 ALA A CA   1 
ATOM   1704 C  C    . ALA A  1 118 ? -19.512 16.803 13.752  1.000 25.61363  ? ? ? ? ? ? 118 ALA A C    1 
ATOM   1705 O  O    . ALA A  1 118 ? -20.431 16.864 14.578  1.000 32.00534  ? ? ? ? ? ? 118 ALA A O    1 
ATOM   1706 C  CB   . ALA A  1 118 ? -20.128 15.415 11.758  1.000 36.10689  ? ? ? ? ? ? 118 ALA A CB   1 
ATOM   1707 H  H    . ALA A  1 118 ? -18.325 16.843 10.978  1.000 25.50239  ? ? ? ? ? ? 118 ALA A H    1 
ATOM   1708 H  HA   . ALA A  1 118 ? -20.618 17.371 12.132  1.000 28.74390  ? ? ? ? ? ? 118 ALA A HA   1 
ATOM   1709 H  HB1  . ALA A  1 118 ? -20.848 15.039 12.288  1.000 43.32826  ? ? ? ? ? ? 118 ALA A HB1  1 
ATOM   1710 H  HB2  . ALA A  1 118 ? -20.392 15.461 10.826  1.000 43.32826  ? ? ? ? ? ? 118 ALA A HB2  1 
ATOM   1711 H  HB3  . ALA A  1 118 ? -19.331 14.869 11.849  1.000 43.32826  ? ? ? ? ? ? 118 ALA A HB3  1 
ATOM   1712 N  N    . ALA A  1 119 ? -18.235 16.718 14.115  1.000 23.40775  ? ? ? ? ? ? 119 ALA A N    1 
ATOM   1713 C  CA   . ALA A  1 119 ? -17.829 16.676 15.513  1.000 25.10064  ? ? ? ? ? ? 119 ALA A CA   1 
ATOM   1714 C  C    . ALA A  1 119 ? -17.721 18.058 16.144  1.000 37.70279  ? ? ? ? ? ? 119 ALA A C    1 
ATOM   1715 O  O    . ALA A  1 119 ? -17.406 18.151 17.335  1.000 29.96823  ? ? ? ? ? ? 119 ALA A O    1 
ATOM   1716 C  CB   . ALA A  1 119 ? -16.490 15.946 15.647  1.000 23.68037  ? ? ? ? ? ? 119 ALA A CB   1 
ATOM   1717 H  H    . ALA A  1 119 ? -17.578 16.683 13.561  1.000 28.08930  ? ? ? ? ? ? 119 ALA A H    1 
ATOM   1718 H  HA   . ALA A  1 119 ? -18.495 16.176 16.011  1.000 30.12076  ? ? ? ? ? ? 119 ALA A HA   1 
ATOM   1719 H  HB1  . ALA A  1 119 ? -16.235 15.923 16.582  1.000 28.41645  ? ? ? ? ? ? 119 ALA A HB1  1 
ATOM   1720 H  HB2  . ALA A  1 119 ? -16.587 15.042 15.308  1.000 28.41645  ? ? ? ? ? ? 119 ALA A HB2  1 
ATOM   1721 H  HB3  . ALA A  1 119 ? -15.818 16.421 15.133  1.000 28.41645  ? ? ? ? ? ? 119 ALA A HB3  1 
ATOM   1722 N  N    . LEU A  1 120 ? -17.962 19.125 15.387  1.000 28.35800  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A N    1 
ATOM   1723 C  CA   . LEU A  1 120 ? -17.914 20.475 15.937  1.000 30.01934  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CA   1 
ATOM   1724 C  C    . LEU A  1 120 ? -19.081 20.686 16.898  1.000 41.76633  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A C    1 
ATOM   1725 O  O    . LEU A  1 120 ? -20.133 20.059 16.757  1.000 47.13094  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A O    1 
ATOM   1726 C  CB   . LEU A  1 120 ? -17.949 21.520 14.827  1.000 24.65771  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CB   1 
ATOM   1727 C  CG   . LEU A  1 120 ? -16.725 21.515 13.908  1.000 22.27874  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CG   1 
ATOM   1728 C  CD1  . LEU A  1 120 ? -16.881 22.534 12.789  1.000 31.22483  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CD1  1 
ATOM   1729 C  CD2  . LEU A  1 120 ? -15.445 21.780 14.701  1.000 28.09576  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CD2  1 
ATOM   1730 H  H    . LEU A  1 120 ? -18.157 19.093 14.550  1.000 34.02959  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A H    1 
ATOM   1731 H  HA   . LEU A  1 120 ? -17.082 20.597 16.420  1.000 36.02321  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A HA   1 
ATOM   1732 H  HB2  . LEU A  1 120 ? -18.730 21.358 14.275  1.000 29.58925  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A HB2  1 
ATOM   1733 H  HB3  . LEU A  1 120 ? -18.007 22.399 15.233  1.000 29.58925  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A HB3  1 
ATOM   1734 H  HG   . LEU A  1 120 ? -16.648 20.637 13.503  1.000 26.73449  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A HG   1 
ATOM   1735 H  HD11 . LEU A  1 120 ? -16.096 22.500 12.219  1.000 37.46979  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A HD11 1 
ATOM   1736 H  HD12 . LEU A  1 120 ? -17.673 22.317 12.273  1.000 37.46979  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A HD12 1 
ATOM   1737 H  HD13 . LEU A  1 120 ? -16.970 23.418 13.177  1.000 37.46979  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A HD13 1 
ATOM   1738 H  HD21 . LEU A  1 120 ? -14.713 21.924 14.081  1.000 33.71491  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A HD21 1 
ATOM   1739 H  HD22 . LEU A  1 120 ? -15.572 22.568 15.251  1.000 33.71491  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A HD22 1 
ATOM   1740 H  HD23 . LEU A  1 120 ? -15.257 21.012 15.262  1.000 33.71491  ? ? ? ? ? ? 120 LEU A HD23 1 
ATOM   1741 N  N    . ASP B  1 11  ? 6.134   6.112  15.120  1.000 75.34443  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B N    1 
ATOM   1742 C  CA   . ASP B  1 11  ? 5.504   7.423  15.021  1.000 55.15628  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B CA   1 
ATOM   1743 C  C    . ASP B  1 11  ? 6.436   8.424  14.345  1.000 67.77310  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B C    1 
ATOM   1744 O  O    . ASP B  1 11  ? 7.561   8.647  14.798  1.000 69.40356  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B O    1 
ATOM   1745 C  CB   . ASP B  1 11  ? 5.103   7.930  16.404  1.000 70.90494  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B CB   1 
ATOM   1746 C  CG   . ASP B  1 11  ? 4.278   9.198  16.339  1.000 68.61552  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B CG   1 
ATOM   1747 O  OD1  . ASP B  1 11  ? 3.953   9.641  15.219  1.000 36.75491  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B OD1  1 
ATOM   1748 O  OD2  . ASP B  1 11  ? 3.954   9.755  17.407  1.000 84.13222  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B OD2  1 
ATOM   1749 H  HA   . ASP B  1 11  ? 4.700   7.349  14.484  1.000 66.18753  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B HA   1 
ATOM   1750 H  HB2  . ASP B  1 11  ? 4.574   7.250  16.851  1.000 85.08592  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B HB2  1 
ATOM   1751 H  HB3  . ASP B  1 11  ? 5.904   8.118  16.918  1.000 85.08592  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B HB3  1 
ATOM   1752 N  N    . ALA B  1 12  ? 5.950   9.038  13.264  1.000 39.53540  ? ? ? ? ? ? 12  ALA B N    1 
ATOM   1753 C  CA   . ALA B  1 12  ? 6.759   9.921  12.434  1.000 23.90674  ? ? ? ? ? ? 12  ALA B CA   1 
ATOM   1754 C  C    . ALA B  1 12  ? 6.409   11.393 12.622  1.000 16.94213  ? ? ? ? ? ? 12  ALA B C    1 
ATOM   1755 O  O    . ALA B  1 12  ? 6.720   12.214 11.755  1.000 14.94715  ? ? ? ? ? ? 12  ALA B O    1 
ATOM   1756 C  CB   . ALA B  1 12  ? 6.616   9.540  10.960  1.000 32.63012  ? ? ? ? ? ? 12  ALA B CB   1 
ATOM   1757 H  H    . ALA B  1 12  ? 5.138   8.954  12.991  1.000 47.44248  ? ? ? ? ? ? 12  ALA B H    1 
ATOM   1758 H  HA   . ALA B  1 12  ? 7.686   9.805  12.693  1.000 28.68809  ? ? ? ? ? ? 12  ALA B HA   1 
ATOM   1759 H  HB1  . ALA B  1 12  ? 7.166   10.133 10.426  1.000 39.15615  ? ? ? ? ? ? 12  ALA B HB1  1 
ATOM   1760 H  HB2  . ALA B  1 12  ? 6.907   8.622  10.842  1.000 39.15615  ? ? ? ? ? ? 12  ALA B HB2  1 
ATOM   1761 H  HB3  . ALA B  1 12  ? 5.685   9.627  10.700  1.000 39.15615  ? ? ? ? ? ? 12  ALA B HB3  1 
ATOM   1762 N  N    . ARG B  1 13  ? 5.772   11.751 13.737  1.000 17.73439  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B N    1 
ATOM   1763 C  CA   . ARG B  1 13  ? 5.439   13.150 13.968  1.000 15.44179  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CA   1 
ATOM   1764 C  C    . ARG B  1 13  ? 6.658   13.991 14.325  1.000 15.60347  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B C    1 
ATOM   1765 O  O    . ARG B  1 13  ? 6.550   15.222 14.363  1.000 21.61601  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B O    1 
ATOM   1766 C  CB   . ARG B  1 13  ? 4.382   13.259 15.069  1.000 16.62966  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CB   1 
ATOM   1767 C  CG   . ARG B  1 13  ? 3.025   12.711 14.652  1.000 16.60053  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CG   1 
ATOM   1768 C  CD   . ARG B  1 13  ? 1.962   12.920 15.719  1.000 17.77527  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CD   1 
ATOM   1769 N  NE   . ARG B  1 13  ? 0.636   12.551 15.227  1.000 17.89656  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B NE   1 
ATOM   1770 C  CZ   . ARG B  1 13  ? -0.498  12.762 15.888  1.000 18.75734  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CZ   1 
ATOM   1771 N  NH1  . ARG B  1 13  ? -0.476  13.349 17.078  1.000 19.35765  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B NH1  1 
ATOM   1772 N  NH2  . ARG B  1 13  ? -1.657  12.389 15.356  1.000 19.73035  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B NH2  1 
ATOM   1773 H  H    . ARG B  1 13  ? 5.527   11.213 14.361  1.000 21.28127  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B H    1 
ATOM   1774 H  HA   . ARG B  1 13  ? 5.058   13.521 13.156  1.000 18.53015  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B HA   1 
ATOM   1775 H  HB2  . ARG B  1 13  ? 4.682   12.758 15.843  1.000 19.95560  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B HB2  1 
ATOM   1776 H  HB3  . ARG B  1 13  ? 4.268   14.194 15.303  1.000 19.95560  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B HB3  1 
ATOM   1777 H  HG2  . ARG B  1 13  ? 2.734   13.163 13.845  1.000 19.92063  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B HG2  1 
ATOM   1778 H  HG3  . ARG B  1 13  ? 3.104   11.758 14.488  1.000 19.92063  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B HG3  1 
ATOM   1779 H  HD2  . ARG B  1 13  ? 2.166   12.367 16.490  1.000 21.33032  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B HD2  1 
ATOM   1780 H  HD3  . ARG B  1 13  ? 1.943   13.855 15.977  1.000 21.33032  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B HD3  1 
ATOM   1781 H  HE   . ARG B  1 13  ? 0.586   12.172 14.457  1.000 21.47587  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B HE   1 
ATOM   1782 H  HH11 . ARG B  1 13  ? 0.273   13.594 17.423  1.000 23.22918  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B HH11 1 
ATOM   1783 H  HH12 . ARG B  1 13  ? -1.210  13.484 17.505  1.000 23.22918  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B HH12 1 
ATOM   1784 H  HH21 . ARG B  1 13  ? -1.674  12.011 14.583  1.000 23.67641  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B HH21 1 
ATOM   1785 H  HH22 . ARG B  1 13  ? -2.391  12.525 15.784  1.000 23.67641  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B HH22 1 
ATOM   1786 N  N    . ASP B  1 14  ? 7.809   13.368 14.569  1.000 17.76572  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B N    1 
ATOM   1787 C  CA   . ASP B  1 14  ? 9.028   14.091 14.910  1.000 18.59192  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B CA   1 
ATOM   1788 C  C    . ASP B  1 14  ? 9.894   14.412 13.700  1.000 16.70926  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B C    1 
ATOM   1789 O  O    . ASP B  1 14  ? 10.974  14.988 13.863  1.000 17.68388  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B O    1 
ATOM   1790 C  CB   . ASP B  1 14  ? 9.853   13.278 15.913  1.000 23.08536  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B CB   1 
ATOM   1791 C  CG   . ASP B  1 14  ? 9.162   13.127 17.249  1.000 75.29258  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B CG   1 
ATOM   1792 O  OD1  . ASP B  1 14  ? 8.416   14.047 17.639  1.000 103.43319 ? ? ? ? ? ? 14  ASP B OD1  1 
ATOM   1793 O  OD2  . ASP B  1 14  ? 9.364   12.088 17.911  1.000 95.72541  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B OD2  1 
ATOM   1794 H  H    . ASP B  1 14  ? 7.908   12.514 14.541  1.000 21.31887  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B H    1 
ATOM   1795 H  HA   . ASP B  1 14  ? 8.777   14.929 15.328  1.000 22.31030  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B HA   1 
ATOM   1796 H  HB2  . ASP B  1 14  ? 10.006  12.390 15.551  1.000 27.70243  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B HB2  1 
ATOM   1797 H  HB3  . ASP B  1 14  ? 10.701  13.725 16.062  1.000 27.70243  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B HB3  1 
ATOM   1798 N  N    . LEU B  1 15  ? 9.458   14.046 12.501  1.000 14.48179  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B N    1 
ATOM   1799 C  CA   . LEU B  1 15  ? 10.259  14.278 11.310  1.000 12.88856  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CA   1 
ATOM   1800 C  C    . LEU B  1 15  ? 10.429  15.770 11.059  1.000 10.82557  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B C    1 
ATOM   1801 O  O    . LEU B  1 15  ? 9.604   16.591 11.463  1.000 11.12293  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B O    1 
ATOM   1802 C  CB   . LEU B  1 15  ? 9.597   13.633 10.096  1.000 11.75751  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CB   1 
ATOM   1803 C  CG   . LEU B  1 15  ? 9.520   12.113 10.048  1.000 15.12986  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CG   1 
ATOM   1804 C  CD1  . LEU B  1 15  ? 8.708   11.694 8.829   1.000 14.24941  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CD1  1 
ATOM   1805 C  CD2  . LEU B  1 15  ? 10.912  11.520 10.018  1.000 16.30900  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CD2  1 
ATOM   1806 H  H    . LEU B  1 15  ? 8.703   13.662 12.350  1.000 17.37814  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B H    1 
ATOM   1807 H  HA   . LEU B  1 15  ? 11.137  13.883 11.435  1.000 15.46627  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HA   1 
ATOM   1808 H  HB2  . LEU B  1 15  ? 8.685   13.959 10.050  1.000 14.10901  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HB2  1 
ATOM   1809 H  HB3  . LEU B  1 15  ? 10.089  13.912 9.309   1.000 14.10901  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HB3  1 
ATOM   1810 H  HG   . LEU B  1 15  ? 9.080   11.769 10.841  1.000 18.15583  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HG   1 
ATOM   1811 H  HD11 . LEU B  1 15  ? 8.695   10.725 8.776   1.000 17.09929  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HD11 1 
ATOM   1812 H  HD12 . LEU B  1 15  ? 7.803   12.032 8.921   1.000 17.09929  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HD12 1 
ATOM   1813 H  HD13 . LEU B  1 15  ? 9.120   12.063 8.033   1.000 17.09929  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HD13 1 
ATOM   1814 H  HD21 . LEU B  1 15  ? 10.844  10.562 9.878   1.000 19.57080  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HD21 1 
ATOM   1815 H  HD22 . LEU B  1 15  ? 11.412  11.926 9.293   1.000 19.57080  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HD22 1 
ATOM   1816 H  HD23 . LEU B  1 15  ? 11.350  11.700 10.864  1.000 19.57080  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B HD23 1 
ATOM   1817 N  N    . THR B  1 16  ? 11.513  16.121 10.378  1.000 10.58771  ? ? ? ? ? ? 16  THR B N    1 
ATOM   1818 C  CA   . THR B  1 16  ? 11.688  17.500 9.957   1.000 9.80524   ? ? ? ? ? ? 16  THR B CA   1 
ATOM   1819 C  C    . THR B  1 16  ? 10.692  17.834 8.850   1.000 6.43916   ? ? ? ? ? ? 16  THR B C    1 
ATOM   1820 O  O    . THR B  1 16  ? 10.177  16.953 8.149   1.000 9.30769   ? ? ? ? ? ? 16  THR B O    1 
ATOM   1821 C  CB   . THR B  1 16  ? 13.111  17.750 9.449   1.000 9.95750   ? ? ? ? ? ? 16  THR B CB   1 
ATOM   1822 O  OG1  . THR B  1 16  ? 13.306  17.046 8.217   1.000 9.54447   ? ? ? ? ? ? 16  THR B OG1  1 
ATOM   1823 C  CG2  . THR B  1 16  ? 14.135  17.300 10.475  1.000 14.30723  ? ? ? ? ? ? 16  THR B CG2  1 
ATOM   1824 H  H    . THR B  1 16  ? 12.149  15.589 10.151  1.000 12.70525  ? ? ? ? ? ? 16  THR B H    1 
ATOM   1825 H  HA   . THR B  1 16  ? 11.537  18.086 10.715  1.000 11.76629  ? ? ? ? ? ? 16  THR B HA   1 
ATOM   1826 H  HB   . THR B  1 16  ? 13.243  18.699 9.297   1.000 11.94900  ? ? ? ? ? ? 16  THR B HB   1 
ATOM   1827 H  HG1  . THR B  1 16  ? 14.088  17.168 7.937   1.000 11.45336  ? ? ? ? ? ? 16  THR B HG1  1 
ATOM   1828 H  HG21 . THR B  1 16  ? 15.026  17.553 10.187  1.000 17.16868  ? ? ? ? ? ? 16  THR B HG21 1 
ATOM   1829 H  HG22 . THR B  1 16  ? 13.951  17.717 11.332  1.000 17.16868  ? ? ? ? ? ? 16  THR B HG22 1 
ATOM   1830 H  HG23 . THR B  1 16  ? 14.099  16.336 10.579  1.000 17.16868  ? ? ? ? ? ? 16  THR B HG23 1 
ATOM   1831 N  N    . ALA B  1 17  ? 10.434  19.132 8.683   1.000 9.48038   ? ? ? ? ? ? 17  ALA B N    1 
ATOM   1832 C  CA   . ALA B  1 17  ? 9.567   19.577 7.596   1.000 8.47250   ? ? ? ? ? ? 17  ALA B CA   1 
ATOM   1833 C  C    . ALA B  1 17  ? 10.074  19.084 6.243   1.000 8.48937   ? ? ? ? ? ? 17  ALA B C    1 
ATOM   1834 O  O    . ALA B  1 17  ? 9.282   18.677 5.385   1.000 9.02383   ? ? ? ? ? ? 17  ALA B O    1 
ATOM   1835 C  CB   . ALA B  1 17  ? 9.457   21.101 7.610   1.000 8.96632   ? ? ? ? ? ? 17  ALA B CB   1 
ATOM   1836 H  H    . ALA B  1 17  ? 10.743  19.765 9.176   1.000 11.37645  ? ? ? ? ? ? 17  ALA B H    1 
ATOM   1837 H  HA   . ALA B  1 17  ? 8.679   19.210 7.730   1.000 10.16700  ? ? ? ? ? ? 17  ALA B HA   1 
ATOM   1838 H  HB1  . ALA B  1 17  ? 8.886   21.383 6.879   1.000 10.75958  ? ? ? ? ? ? 17  ALA B HB1  1 
ATOM   1839 H  HB2  . ALA B  1 17  ? 9.075   21.382 8.456   1.000 10.75958  ? ? ? ? ? ? 17  ALA B HB2  1 
ATOM   1840 H  HB3  . ALA B  1 17  ? 10.343  21.482 7.504   1.000 10.75958  ? ? ? ? ? ? 17  ALA B HB3  1 
ATOM   1841 N  N    . PHE B  1 18  ? 11.396  19.109 6.037   1.000 8.93495   ? ? ? ? ? ? 18  PHE B N    1 
ATOM   1842 C  CA   . PHE B  1 18  ? 11.964  18.635 4.778   1.000 7.67363   ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CA   1 
ATOM   1843 C  C    . PHE B  1 18  ? 11.619  17.167 4.555   1.000 10.18942  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B C    1 
ATOM   1844 O  O    . PHE B  1 18  ? 11.138  16.784 3.483   1.000 6.28910   ? ? ? ? ? ? 18  PHE B O    1 
ATOM   1845 C  CB   . PHE B  1 18  ? 13.481  18.858 4.779   1.000 7.94771   ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CB   1 
ATOM   1846 C  CG   . PHE B  1 18  ? 14.151  18.537 3.463   1.000 9.54008   ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CG   1 
ATOM   1847 C  CD1  . PHE B  1 18  ? 14.098  19.429 2.398   1.000 10.97832  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CD1  1 
ATOM   1848 C  CD2  . PHE B  1 18  ? 14.838  17.346 3.295   1.000 12.86475  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CD2  1 
ATOM   1849 C  CE1  . PHE B  1 18  ? 14.714  19.129 1.190   1.000 10.29079  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CE1  1 
ATOM   1850 C  CE2  . PHE B  1 18  ? 15.455  17.043 2.094   1.000 12.34814  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CE2  1 
ATOM   1851 C  CZ   . PHE B  1 18  ? 15.394  17.935 1.039   1.000 12.14689  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CZ   1 
ATOM   1852 H  H    . PHE B  1 18  ? 11.977  19.393 6.603   1.000 10.72193  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B H    1 
ATOM   1853 H  HA   . PHE B  1 18  ? 11.592  19.144 4.041   1.000 9.20836   ? ? ? ? ? ? 18  PHE B HA   1 
ATOM   1854 H  HB2  . PHE B  1 18  ? 13.658  19.790 4.980   1.000 9.53726   ? ? ? ? ? ? 18  PHE B HB2  1 
ATOM   1855 H  HB3  . PHE B  1 18  ? 13.878  18.290 5.458   1.000 9.53726   ? ? ? ? ? ? 18  PHE B HB3  1 
ATOM   1856 H  HD1  . PHE B  1 18  ? 13.646  20.236 2.496   1.000 13.17398  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B HD1  1 
ATOM   1857 H  HD2  . PHE B  1 18  ? 14.885  16.741 3.999   1.000 15.43770  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B HD2  1 
ATOM   1858 H  HE1  . PHE B  1 18  ? 14.669  19.731 0.483   1.000 12.34895  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B HE1  1 
ATOM   1859 H  HE2  . PHE B  1 18  ? 15.911  16.239 1.996   1.000 14.81777  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B HE2  1 
ATOM   1860 H  HZ   . PHE B  1 18  ? 15.809  17.733 0.232   1.000 14.57627  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B HZ   1 
ATOM   1861 N  N    . GLN B  1 19  ? 11.817  16.336 5.582   1.000 9.30770   ? ? ? ? ? ? 19  GLN B N    1 
ATOM   1862 C  CA   . GLN B  1 19  ? 11.488  14.918 5.470   1.000 8.23989   ? ? ? ? ? ? 19  GLN B CA   1 
ATOM   1863 C  C    . GLN B  1 19  ? 10.000  14.713 5.242   1.000 12.53904  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B C    1 
ATOM   1864 O  O    . GLN B  1 19  ? 9.600   13.875 4.427   1.000 9.70882   ? ? ? ? ? ? 19  GLN B O    1 
ATOM   1865 C  CB   . GLN B  1 19  ? 11.945  14.175 6.725   1.000 11.48525  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B CB   1 
ATOM   1866 C  CG   . GLN B  1 19  ? 13.456  14.158 6.860   1.000 15.65218  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B CG   1 
ATOM   1867 C  CD   . GLN B  1 19  ? 13.944  13.642 8.190   1.000 19.64561  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B CD   1 
ATOM   1868 O  OE1  . GLN B  1 19  ? 13.278  13.794 9.216   1.000 15.33127  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B OE1  1 
ATOM   1869 N  NE2  . GLN B  1 19  ? 15.131  13.047 8.189   1.000 17.90605  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B NE2  1 
ATOM   1870 H  H    . GLN B  1 19  ? 12.138  16.566 6.346   1.000 11.16925  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B H    1 
ATOM   1871 H  HA   . GLN B  1 19  ? 11.962  14.547 4.709   1.000 9.88787   ? ? ? ? ? ? 19  GLN B HA   1 
ATOM   1872 H  HB2  . GLN B  1 19  ? 11.577  14.615 7.508   1.000 13.78230  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B HB2  1 
ATOM   1873 H  HB3  . GLN B  1 19  ? 11.634  13.258 6.683   1.000 13.78230  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B HB3  1 
ATOM   1874 H  HG2  . GLN B  1 19  ? 13.824  13.586 6.168   1.000 18.78262  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B HG2  1 
ATOM   1875 H  HG3  . GLN B  1 19  ? 13.789  15.063 6.754   1.000 18.78262  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B HG3  1 
ATOM   1876 H  HE21 . GLN B  1 19  ? 15.575  12.974 7.456   1.000 21.48726  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B HE21 1 
ATOM   1877 H  HE22 . GLN B  1 19  ? 15.456  12.735 8.922   1.000 21.48726  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B HE22 1 
ATOM   1878 N  N    . LYS B  1 20  ? 9.163   15.460 5.961   1.000 8.07992   ? ? ? ? ? ? 20  LYS B N    1 
ATOM   1879 C  CA   . LYS B  1 20  ? 7.725   15.361 5.757   1.000 9.06343   ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CA   1 
ATOM   1880 C  C    . LYS B  1 20  ? 7.339   15.775 4.342   1.000 12.10564  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B C    1 
ATOM   1881 O  O    . LYS B  1 20  ? 6.404   15.212 3.764   1.000 10.02382  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B O    1 
ATOM   1882 C  CB   . LYS B  1 20  ? 6.996   16.211 6.802   1.000 9.10448   ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CB   1 
ATOM   1883 C  CG   . LYS B  1 20  ? 7.126   15.676 8.231   1.000 11.09512  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CG   1 
ATOM   1884 C  CD   . LYS B  1 20  ? 6.097   16.308 9.159   1.000 15.56573  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CD   1 
ATOM   1885 C  CE   . LYS B  1 20  ? 6.152   15.706 10.556  1.000 18.99109  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CE   1 
ATOM   1886 N  NZ   . LYS B  1 20  ? 4.920   16.023 11.338  1.000 31.51994  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B NZ   1 
ATOM   1887 H  H    . LYS B  1 20  ? 9.399   16.025 6.565   1.000 9.69591   ? ? ? ? ? ? 20  LYS B H    1 
ATOM   1888 H  HA   . LYS B  1 20  ? 7.442   14.442 5.880   1.000 10.87612  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B HA   1 
ATOM   1889 H  HB2  . LYS B  1 20  ? 7.366   17.108 6.787   1.000 10.92538  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B HB2  1 
ATOM   1890 H  HB3  . LYS B  1 20  ? 6.053   16.237 6.580   1.000 10.92538  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B HB3  1 
ATOM   1891 H  HG2  . LYS B  1 20  ? 6.985   14.716 8.229   1.000 13.31414  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B HG2  1 
ATOM   1892 H  HG3  . LYS B  1 20  ? 8.011   15.880 8.572   1.000 13.31414  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B HG3  1 
ATOM   1893 H  HD2  . LYS B  1 20  ? 6.273   17.259 9.231   1.000 18.67887  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B HD2  1 
ATOM   1894 H  HD3  . LYS B  1 20  ? 5.208   16.161 8.799   1.000 18.67887  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B HD3  1 
ATOM   1895 H  HE2  . LYS B  1 20  ? 6.229   14.742 10.487  1.000 22.78931  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B HE2  1 
ATOM   1896 H  HE3  . LYS B  1 20  ? 6.916   16.067 11.031  1.000 22.78931  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B HE3  1 
ATOM   1897 H  HZ1  . LYS B  1 20  ? 4.241   15.524 11.052  1.000 37.82393  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B HZ1  1 
ATOM   1898 H  HZ2  . LYS B  1 20  ? 4.709   16.882 11.239  1.000 37.82393  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B HZ2  1 
ATOM   1899 H  HZ3  . LYS B  1 20  ? 5.057   15.857 12.202  1.000 37.82393  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B HZ3  1 
ATOM   1900 N  N    . ASN B  1 21  ? 8.058   16.735 3.758   1.000 9.38358   ? ? ? ? ? ? 21  ASN B N    1 
ATOM   1901 C  CA   . ASN B  1 21  ? 7.747   17.158 2.397   1.000 9.34517   ? ? ? ? ? ? 21  ASN B CA   1 
ATOM   1902 C  C    . ASN B  1 21  ? 8.136   16.089 1.384   1.000 7.67415   ? ? ? ? ? ? 21  ASN B C    1 
ATOM   1903 O  O    . ASN B  1 21  ? 7.452   15.913 0.369   1.000 8.67891   ? ? ? ? ? ? 21  ASN B O    1 
ATOM   1904 C  CB   . ASN B  1 21  ? 8.442   18.489 2.111   1.000 6.39421   ? ? ? ? ? ? 21  ASN B CB   1 
ATOM   1905 C  CG   . ASN B  1 21  ? 7.799   19.651 2.850   1.000 10.05989  ? ? ? ? ? ? 21  ASN B CG   1 
ATOM   1906 O  OD1  . ASN B  1 21  ? 6.621   19.602 3.199   1.000 11.21480  ? ? ? ? ? ? 21  ASN B OD1  1 
ATOM   1907 N  ND2  . ASN B  1 21  ? 8.569   20.707 3.082   1.000 13.41678  ? ? ? ? ? ? 21  ASN B ND2  1 
ATOM   1908 H  H    . ASN B  1 21  ? 8.719   17.149 4.121   1.000 11.26029  ? ? ? ? ? ? 21  ASN B H    1 
ATOM   1909 H  HA   . ASN B  1 21  ? 6.792   17.299 2.308   1.000 11.21421  ? ? ? ? ? ? 21  ASN B HA   1 
ATOM   1910 H  HB2  . ASN B  1 21  ? 9.368   18.430 2.392   1.000 7.67306   ? ? ? ? ? ? 21  ASN B HB2  1 
ATOM   1911 H  HB3  . ASN B  1 21  ? 8.394   18.674 1.160   1.000 7.67306   ? ? ? ? ? ? 21  ASN B HB3  1 
ATOM   1912 H  HD21 . ASN B  1 21  ? 8.249   21.389 3.497   1.000 16.10013  ? ? ? ? ? ? 21  ASN B HD21 1 
ATOM   1913 H  HD22 . ASN B  1 21  ? 9.387   20.709 2.818   1.000 16.10013  ? ? ? ? ? ? 21  ASN B HD22 1 
ATOM   1914 N  N    . ILE B  1 22  ? 9.221   15.359 1.648   1.000 10.14116  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B N    1 
ATOM   1915 C  CA   . ILE B  1 22  ? 9.559   14.203 0.823   1.000 7.53350   ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CA   1 
ATOM   1916 C  C    . ILE B  1 22  ? 8.404   13.210 0.819   1.000 11.05072  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B C    1 
ATOM   1917 O  O    . ILE B  1 22  ? 7.984   12.718 -0.235  1.000 8.52998   ? ? ? ? ? ? 22  ILE B O    1 
ATOM   1918 C  CB   . ILE B  1 22  ? 10.860  13.550 1.322   1.000 7.18129   ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CB   1 
ATOM   1919 C  CG1  . ILE B  1 22  ? 12.049  14.481 1.087   1.000 8.80145   ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CG1  1 
ATOM   1920 C  CG2  . ILE B  1 22  ? 11.079  12.206 0.636   1.000 11.40708  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CG2  1 
ATOM   1921 C  CD1  . ILE B  1 22  ? 13.330  14.013 1.747   1.000 12.04426  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CD1  1 
ATOM   1922 H  H    . ILE B  1 22  ? 9.771   15.509 2.291   1.000 12.16939  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B H    1 
ATOM   1923 H  HA   . ILE B  1 22  ? 9.705   14.502 -0.088  1.000 9.04020   ? ? ? ? ? ? 22  ILE B HA   1 
ATOM   1924 H  HB   . ILE B  1 22  ? 10.779  13.396 2.276   1.000 8.61755   ? ? ? ? ? ? 22  ILE B HB   1 
ATOM   1925 H  HG12 . ILE B  1 22  ? 12.213  14.543 0.133   1.000 10.56173  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B HG12 1 
ATOM   1926 H  HG13 . ILE B  1 22  ? 11.834  15.357 1.445   1.000 10.56173  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B HG13 1 
ATOM   1927 H  HG21 . ILE B  1 22  ? 11.984  11.904 0.813   1.000 13.68849  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B HG21 1 
ATOM   1928 H  HG22 . ILE B  1 22  ? 10.442  11.564 0.987   1.000 13.68849  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B HG22 1 
ATOM   1929 H  HG23 . ILE B  1 22  ? 10.948  12.314 -0.319  1.000 13.68849  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B HG23 1 
ATOM   1930 H  HD11 . ILE B  1 22  ? 13.979  14.734 1.724   1.000 14.45311  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B HD11 1 
ATOM   1931 H  HD12 . ILE B  1 22  ? 13.141  13.768 2.666   1.000 14.45311  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B HD12 1 
ATOM   1932 H  HD13 . ILE B  1 22  ? 13.672  13.245 1.264   1.000 14.45311  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B HD13 1 
ATOM   1933 N  N    . LEU B  1 23  ? 7.870   12.899 2.002   1.000 9.12510   ? ? ? ? ? ? 23  LEU B N    1 
ATOM   1934 C  CA   . LEU B  1 23  ? 6.770   11.946 2.074   1.000 7.92836   ? ? ? ? ? ? 23  LEU B CA   1 
ATOM   1935 C  C    . LEU B  1 23  ? 5.553   12.465 1.323   1.000 8.63906   ? ? ? ? ? ? 23  LEU B C    1 
ATOM   1936 O  O    . LEU B  1 23  ? 4.866   11.703 0.633   1.000 9.09591   ? ? ? ? ? ? 23  LEU B O    1 
ATOM   1937 C  CB   . LEU B  1 23  ? 6.417   11.654 3.530   1.000 9.10669   ? ? ? ? ? ? 23  LEU B CB   1 
ATOM   1938 C  CG   . LEU B  1 23  ? 7.474   10.979 4.404   1.000 10.05845  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B CG   1 
ATOM   1939 C  CD1  . LEU B  1 23  ? 6.879   10.742 5.799   1.000 11.74983  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B CD1  1 
ATOM   1940 C  CD2  . LEU B  1 23  ? 7.969   9.681  3.816   1.000 13.41389  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B CD2  1 
ATOM   1941 H  H    . LEU B  1 23  ? 8.121   13.219 2.760   1.000 10.95011  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B H    1 
ATOM   1942 H  HA   . LEU B  1 23  ? 7.049   11.112 1.664   1.000 9.51403   ? ? ? ? ? ? 23  LEU B HA   1 
ATOM   1943 H  HB2  . LEU B  1 23  ? 6.202   12.499 3.956   1.000 10.92803  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B HB2  1 
ATOM   1944 H  HB3  . LEU B  1 23  ? 5.640   11.073 3.534   1.000 10.92803  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B HB3  1 
ATOM   1945 H  HG   . LEU B  1 23  ? 8.249   11.559 4.465   1.000 12.07014  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B HG   1 
ATOM   1946 H  HD11 . LEU B  1 23  ? 7.553   10.334 6.365   1.000 14.09980  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B HD11 1 
ATOM   1947 H  HD12 . LEU B  1 23  ? 6.604   11.593 6.174   1.000 14.09980  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B HD12 1 
ATOM   1948 H  HD13 . LEU B  1 23  ? 6.113   10.152 5.720   1.000 14.09980  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B HD13 1 
ATOM   1949 H  HD21 . LEU B  1 23  ? 8.609   9.282  4.425   1.000 16.09666  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B HD21 1 
ATOM   1950 H  HD22 . LEU B  1 23  ? 7.215   9.084  3.690   1.000 16.09666  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B HD22 1 
ATOM   1951 H  HD23 . LEU B  1 23  ? 8.393   9.863  2.962   1.000 16.09666  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B HD23 1 
ATOM   1952 N  N    . THR B  1 24  ? 5.279   13.766 1.436   1.000 10.18959  ? ? ? ? ? ? 24  THR B N    1 
ATOM   1953 C  CA   . THR B  1 24  ? 4.159   14.351 0.710   1.000 11.21912  ? ? ? ? ? ? 24  THR B CA   1 
ATOM   1954 C  C    . THR B  1 24  ? 4.334   14.180 -0.793  1.000 7.45457   ? ? ? ? ? ? 24  THR B C    1 
ATOM   1955 O  O    . THR B  1 24  ? 3.379   13.852 -1.505  1.000 9.39914   ? ? ? ? ? ? 24  THR B O    1 
ATOM   1956 C  CB   . THR B  1 24  ? 4.016   15.834 1.058   1.000 11.88594  ? ? ? ? ? ? 24  THR B CB   1 
ATOM   1957 O  OG1  . THR B  1 24  ? 3.752   15.984 2.463   1.000 10.30277  ? ? ? ? ? ? 24  THR B OG1  1 
ATOM   1958 C  CG2  . THR B  1 24  ? 2.889   16.473 0.243   1.000 8.91858   ? ? ? ? ? ? 24  THR B CG2  1 
ATOM   1959 H  H    . THR B  1 24  ? 5.720   14.324 1.919   1.000 12.22751  ? ? ? ? ? ? 24  THR B H    1 
ATOM   1960 H  HA   . THR B  1 24  ? 3.345   13.898 0.980   1.000 13.46295  ? ? ? ? ? ? 24  THR B HA   1 
ATOM   1961 H  HB   . THR B  1 24  ? 4.841   16.297 0.843   1.000 14.26312  ? ? ? ? ? ? 24  THR B HB   1 
ATOM   1962 H  HG1  . THR B  1 24  ? 3.060   15.557 2.673   1.000 12.36332  ? ? ? ? ? ? 24  THR B HG1  1 
ATOM   1963 H  HG21 . THR B  1 24  ? 2.647   17.330 0.627   1.000 10.70230  ? ? ? ? ? ? 24  THR B HG21 1 
ATOM   1964 H  HG22 . THR B  1 24  ? 3.178   16.609 -0.673  1.000 10.70230  ? ? ? ? ? ? 24  THR B HG22 1 
ATOM   1965 H  HG23 . THR B  1 24  ? 2.110   15.896 0.245   1.000 10.70230  ? ? ? ? ? ? 24  THR B HG23 1 
ATOM   1966 N  N    . VAL B  1 25  ? 5.549   14.409 -1.291  1.000 8.10603   ? ? ? ? ? ? 25  VAL B N    1 
ATOM   1967 C  CA   . VAL B  1 25  ? 5.821   14.240 -2.714  1.000 7.12382   ? ? ? ? ? ? 25  VAL B CA   1 
ATOM   1968 C  C    . VAL B  1 25  ? 5.539   12.803 -3.138  1.000 9.93515   ? ? ? ? ? ? 25  VAL B C    1 
ATOM   1969 O  O    . VAL B  1 25  ? 4.912   12.554 -4.174  1.000 9.56028   ? ? ? ? ? ? 25  VAL B O    1 
ATOM   1970 C  CB   . VAL B  1 25  ? 7.272   14.654 -3.025  1.000 6.52083   ? ? ? ? ? ? 25  VAL B CB   1 
ATOM   1971 C  CG1  . VAL B  1 25  ? 7.677   14.180 -4.403  1.000 7.17044   ? ? ? ? ? ? 25  VAL B CG1  1 
ATOM   1972 C  CG2  . VAL B  1 25  ? 7.433   16.167 -2.897  1.000 9.04850   ? ? ? ? ? ? 25  VAL B CG2  1 
ATOM   1973 H  H    . VAL B  1 25  ? 6.229   14.661 -0.829  1.000 9.72723   ? ? ? ? ? ? 25  VAL B H    1 
ATOM   1974 H  HA   . VAL B  1 25  ? 5.228   14.817 -3.219  1.000 8.54858   ? ? ? ? ? ? 25  VAL B HA   1 
ATOM   1975 H  HB   . VAL B  1 25  ? 7.865   14.235 -2.383  1.000 7.82499   ? ? ? ? ? ? 25  VAL B HB   1 
ATOM   1976 H  HG11 . VAL B  1 25  ? 8.466   14.669 -4.685  1.000 8.60452   ? ? ? ? ? ? 25  VAL B HG11 1 
ATOM   1977 H  HG12 . VAL B  1 25  ? 7.872   13.231 -4.366  1.000 8.60452   ? ? ? ? ? ? 25  VAL B HG12 1 
ATOM   1978 H  HG13 . VAL B  1 25  ? 6.947   14.345 -5.020  1.000 8.60452   ? ? ? ? ? ? 25  VAL B HG13 1 
ATOM   1979 H  HG21 . VAL B  1 25  ? 8.364   16.399 -3.035  1.000 10.85820  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B HG21 1 
ATOM   1980 H  HG22 . VAL B  1 25  ? 6.881   16.601 -3.566  1.000 10.85820  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B HG22 1 
ATOM   1981 H  HG23 . VAL B  1 25  ? 7.152   16.440 -2.009  1.000 10.85820  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B HG23 1 
ATOM   1982 N  N    . LEU B  1 26  ? 5.996   11.836 -2.340  1.000 7.84607   ? ? ? ? ? ? 26  LEU B N    1 
ATOM   1983 C  CA   . LEU B  1 26  ? 5.803   10.436 -2.685  1.000 8.94019   ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CA   1 
ATOM   1984 C  C    . LEU B  1 26  ? 4.372   9.975  -2.456  1.000 9.96232   ? ? ? ? ? ? 26  LEU B C    1 
ATOM   1985 O  O    . LEU B  1 26  ? 3.959   8.962  -3.033  1.000 11.76756  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B O    1 
ATOM   1986 C  CB   . LEU B  1 26  ? 6.775   9.562  -1.889  1.000 9.28870   ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CB   1 
ATOM   1987 C  CG   . LEU B  1 26  ? 8.261   9.808  -2.201  1.000 8.73391   ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CG   1 
ATOM   1988 C  CD1  . LEU B  1 26  ? 9.172   8.989  -1.298  1.000 14.24066  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CD1  1 
ATOM   1989 C  CD2  . LEU B  1 26  ? 8.580   9.516  -3.669  1.000 10.10592  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CD2  1 
ATOM   1990 H  H    . LEU B  1 26  ? 6.417   11.965 -1.601  1.000 9.41529   ? ? ? ? ? ? 26  LEU B H    1 
ATOM   1991 H  HA   . LEU B  1 26  ? 6.001   10.316 -3.627  1.000 10.72823  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B HA   1 
ATOM   1992 H  HB2  . LEU B  1 26  ? 6.641   9.735  -0.944  1.000 11.14645  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B HB2  1 
ATOM   1993 H  HB3  . LEU B  1 26  ? 6.585   8.632  -2.087  1.000 11.14645  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B HB3  1 
ATOM   1994 H  HG   . LEU B  1 26  ? 8.440   10.746 -2.031  1.000 10.48069  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B HG   1 
ATOM   1995 H  HD11 . LEU B  1 26  ? 10.096  9.177  -1.528  1.000 17.08879  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B HD11 1 
ATOM   1996 H  HD12 . LEU B  1 26  ? 9.005   9.235  -0.375  1.000 17.08879  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B HD12 1 
ATOM   1997 H  HD13 . LEU B  1 26  ? 8.983   8.047  -1.430  1.000 17.08879  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B HD13 1 
ATOM   1998 H  HD21 . LEU B  1 26  ? 9.542   9.531  -3.792  1.000 12.12711  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B HD21 1 
ATOM   1999 H  HD22 . LEU B  1 26  ? 8.230   8.642  -3.900  1.000 12.12711  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B HD22 1 
ATOM   2000 H  HD23 . LEU B  1 26  ? 8.165   10.196 -4.223  1.000 12.12711  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B HD23 1 
ATOM   2001 N  N    . GLY B  1 27  ? 3.606   10.689 -1.636  1.000 10.04727  ? ? ? ? ? ? 27  GLY B N    1 
ATOM   2002 C  CA   . GLY B  1 27  ? 2.187   10.403 -1.541  1.000 11.20984  ? ? ? ? ? ? 27  GLY B CA   1 
ATOM   2003 C  C    . GLY B  1 27  ? 1.466   10.608 -2.858  1.000 11.86857  ? ? ? ? ? ? 27  GLY B C    1 
ATOM   2004 O  O    . GLY B  1 27  ? 0.476   9.929  -3.142  1.000 13.34873  ? ? ? ? ? ? 27  GLY B O    1 
ATOM   2005 H  H    . GLY B  1 27  ? 3.879   11.332 -1.134  1.000 12.05672  ? ? ? ? ? ? 27  GLY B H    1 
ATOM   2006 H  HA2  . GLY B  1 27  ? 2.064   9.481  -1.265  1.000 13.45181  ? ? ? ? ? ? 27  GLY B HA2  1 
ATOM   2007 H  HA3  . GLY B  1 27  ? 1.786   10.987 -0.878  1.000 13.45181  ? ? ? ? ? ? 27  GLY B HA3  1 
ATOM   2008 N  N    . GLU B  1 28  ? 1.945   11.545 -3.681  1.000 12.61188  ? ? ? ? ? ? 28  GLU B N    1 
ATOM   2009 C  CA   . GLU B  1 28  ? 1.346   11.729 -4.998  1.000 12.29403  ? ? ? ? ? ? 28  GLU B CA   1 
ATOM   2010 C  C    . GLU B  1 28  ? 1.588   10.507 -5.875  1.000 13.21690  ? ? ? ? ? ? 28  GLU B C    1 
ATOM   2011 O  O    . GLU B  1 28  ? 0.667   10.005 -6.529  1.000 15.18044  ? ? ? ? ? ? 28  GLU B O    1 
ATOM   2012 C  CB   . GLU B  1 28  ? 1.892   12.985 -5.675  1.000 17.16139  ? ? ? ? ? ? 28  GLU B CB   1 
ATOM   2013 C  CG   . GLU B  1 28  ? 1.125   13.302 -6.947  1.000 13.49229  ? ? ? ? ? ? 28  GLU B CG   1 
ATOM   2014 C  CD   . GLU B  1 28  ? 1.676   14.479 -7.729  1.000 19.09469  ? ? ? ? ? ? 28  GLU B CD   1 
ATOM   2015 O  OE1  . GLU B  1 28  ? 2.877   14.795 -7.578  1.000 18.54606  ? ? ? ? ? ? 28  GLU B OE1  1 
ATOM   2016 O  OE2  . GLU B  1 28  ? 0.891   15.080 -8.499  1.000 26.07660  ? ? ? ? ? ? 28  GLU B OE2  1 
ATOM   2017 H  H    . GLU B  1 28  ? 2.600   12.074 -3.505  1.000 15.13425  ? ? ? ? ? ? 28  GLU B H    1 
ATOM   2018 H  HA   . GLU B  1 28  ? 0.390   11.849 -4.885  1.000 14.75284  ? ? ? ? ? ? 28  GLU B HA   1 
ATOM   2019 H  HB2  . GLU B  1 28  ? 1.807   13.739 -5.070  1.000 20.59366  ? ? ? ? ? ? 28  GLU B HB2  1 
ATOM   2020 H  HB3  . GLU B  1 28  ? 2.824   12.847 -5.904  1.000 20.59366  ? ? ? ? ? ? 28  GLU B HB3  1 
ATOM   2021 H  HG2  . GLU B  1 28  ? 1.153   12.525 -7.527  1.000 16.19074  ? ? ? ? ? ? 28  GLU B HG2  1 
ATOM   2022 H  HG3  . GLU B  1 28  ? 0.207   13.509 -6.712  1.000 16.19074  ? ? ? ? ? ? 28  GLU B HG3  1 
ATOM   2023 N  N    . GLU B  1 29  ? 2.824   10.015 -5.897  1.000 13.43919  ? ? ? ? ? ? 29  GLU B N    1 
ATOM   2024 C  CA   . GLU B  1 29  ? 3.184   8.825  -6.654  1.000 16.50906  ? ? ? ? ? ? 29  GLU B CA   1 
ATOM   2025 C  C    . GLU B  1 29  ? 4.657   8.541  -6.407  1.000 12.91419  ? ? ? ? ? ? 29  GLU B C    1 
ATOM   2026 O  O    . GLU B  1 29  ? 5.418   9.429  -6.013  1.000 11.31729  ? ? ? ? ? ? 29  GLU B O    1 
ATOM   2027 C  CB   . GLU B  1 29  ? 2.920   9.005  -8.148  1.000 28.93179  ? ? ? ? ? ? 29  GLU B CB   1 
ATOM   2028 C  CG   . GLU B  1 29  ? 3.805   10.060 -8.788  1.000 14.68455  ? ? ? ? ? ? 29  GLU B CG   1 
ATOM   2029 C  CD   . GLU B  1 29  ? 3.357   10.420 -10.183 1.000 60.42438  ? ? ? ? ? ? 29  GLU B CD   1 
ATOM   2030 O  OE1  . GLU B  1 29  ? 2.154   10.705 -10.361 1.000 53.29304  ? ? ? ? ? ? 29  GLU B OE1  1 
ATOM   2031 O  OE2  . GLU B  1 29  ? 4.206   10.411 -11.097 1.000 41.00640  ? ? ? ? ? ? 29  GLU B OE2  1 
ATOM   2032 H  H    . GLU B  1 29  ? 3.486   10.363 -5.471  1.000 16.12703  ? ? ? ? ? ? 29  GLU B H    1 
ATOM   2033 H  HA   . GLU B  1 29  ? 2.667   8.066  -6.340  1.000 19.81087  ? ? ? ? ? ? 29  GLU B HA   1 
ATOM   2034 H  HB2  . GLU B  1 29  ? 3.086   8.162  -8.600  1.000 34.71814  ? ? ? ? ? ? 29  GLU B HB2  1 
ATOM   2035 H  HB3  . GLU B  1 29  ? 1.997   9.273  -8.274  1.000 34.71814  ? ? ? ? ? ? 29  GLU B HB3  1 
ATOM   2036 H  HG2  . GLU B  1 29  ? 3.781   10.864 -8.247  1.000 17.62146  ? ? ? ? ? ? 29  GLU B HG2  1 
ATOM   2037 H  HG3  . GLU B  1 29  ? 4.713   9.723  -8.842  1.000 17.62146  ? ? ? ? ? ? 29  GLU B HG3  1 
ATOM   2038 N  N    . ALA B  1 30  ? 5.049   7.287  -6.632  1.000 13.90423  ? ? ? ? ? ? 30  ALA B N    1 
ATOM   2039 C  CA   . ALA B  1 30  ? 6.458   6.926  -6.570  1.000 13.27593  ? ? ? ? ? ? 30  ALA B CA   1 
ATOM   2040 C  C    . ALA B  1 30  ? 7.238   7.746  -7.589  1.000 12.68273  ? ? ? ? ? ? 30  ALA B C    1 
ATOM   2041 O  O    . ALA B  1 30  ? 6.753   8.029  -8.688  1.000 13.61712  ? ? ? ? ? ? 30  ALA B O    1 
ATOM   2042 C  CB   . ALA B  1 30  ? 6.639   5.429  -6.830  1.000 15.12680  ? ? ? ? ? ? 30  ALA B CB   1 
ATOM   2043 H  H    . ALA B  1 30  ? 4.522   6.634  -6.821  1.000 16.68508  ? ? ? ? ? ? 30  ALA B H    1 
ATOM   2044 H  HA   . ALA B  1 30  ? 6.810   7.110  -5.685  1.000 15.93112  ? ? ? ? ? ? 30  ALA B HA   1 
ATOM   2045 H  HB1  . ALA B  1 30  ? 7.584   5.215  -6.800  1.000 18.15216  ? ? ? ? ? ? 30  ALA B HB1  1 
ATOM   2046 H  HB2  . ALA B  1 30  ? 6.165   4.930  -6.147  1.000 18.15216  ? ? ? ? ? ? 30  ALA B HB2  1 
ATOM   2047 H  HB3  . ALA B  1 30  ? 6.279   5.215  -7.705  1.000 18.15216  ? ? ? ? ? ? 30  ALA B HB3  1 
ATOM   2048 N  N    . ARG B  1 31  ? 8.447   8.147  -7.213  1.000 11.54162  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B N    1 
ATOM   2049 C  CA   . ARG B  1 31  ? 9.225   9.057  -8.039  1.000 12.37247  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CA   1 
ATOM   2050 C  C    . ARG B  1 31  ? 10.705  8.711  -7.986  1.000 13.20185  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B C    1 
ATOM   2051 O  O    . ARG B  1 31  ? 11.217  8.226  -6.974  1.000 11.15009  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B O    1 
ATOM   2052 C  CB   . ARG B  1 31  ? 9.047   10.514 -7.596  1.000 16.52004  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CB   1 
ATOM   2053 C  CG   . ARG B  1 31  ? 7.669   11.089 -7.832  1.000 36.28110  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CG   1 
ATOM   2054 C  CD   . ARG B  1 31  ? 7.748   12.595 -8.060  1.000 48.62571  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CD   1 
ATOM   2055 N  NE   . ARG B  1 31  ? 6.440   13.179 -8.358  1.000 21.21356  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B NE   1 
ATOM   2056 C  CZ   . ARG B  1 31  ? 5.881   13.185 -9.564  1.000 50.38358  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CZ   1 
ATOM   2057 N  NH1  . ARG B  1 31  ? 6.513   12.635 -10.591 1.000 38.88428  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B NH1  1 
ATOM   2058 N  NH2  . ARG B  1 31  ? 4.691   13.737 -9.751  1.000 28.84246  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B NH2  1 
ATOM   2059 H  H    . ARG B  1 31  ? 8.836   7.905  -6.485  1.000 13.84995  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B H    1 
ATOM   2060 H  HA   . ARG B  1 31  ? 8.928   8.956  -8.956  1.000 14.84697  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B HA   1 
ATOM   2061 H  HB2  . ARG B  1 31  ? 9.226   10.570 -6.644  1.000 19.82405  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B HB2  1 
ATOM   2062 H  HB3  . ARG B  1 31  ? 9.679   11.064 -8.085  1.000 19.82405  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B HB3  1 
ATOM   2063 H  HG2  . ARG B  1 31  ? 7.276   10.678 -8.617  1.000 43.53733  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B HG2  1 
ATOM   2064 H  HG3  . ARG B  1 31  ? 7.111   10.924 -7.056  1.000 43.53733  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B HG3  1 
ATOM   2065 H  HD2  . ARG B  1 31  ? 8.094   13.021 -7.261  1.000 58.35085  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B HD2  1 
ATOM   2066 H  HD3  . ARG B  1 31  ? 8.335   12.773 -8.812  1.000 58.35085  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B HD3  1 
ATOM   2067 H  HE   . ARG B  1 31  ? 6.005   13.542 -7.711  1.000 25.45627  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B HE   1 
ATOM   2068 H  HH11 . ARG B  1 31  ? 7.285   12.274 -10.477 1.000 46.66114  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B HH11 1 
ATOM   2069 H  HH12 . ARG B  1 31  ? 6.150   12.639 -11.370 1.000 46.66114  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B HH12 1 
ATOM   2070 H  HH21 . ARG B  1 31  ? 4.275   14.095 -9.089  1.000 34.61095  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B HH21 1 
ATOM   2071 H  HH22 . ARG B  1 31  ? 4.336   13.737 -10.534 1.000 34.61095  ? ? ? ? ? ? 31  ARG B HH22 1 
ATOM   2072 N  N    . TYR B  1 32  ? 11.391  8.974  -9.094  1.000 13.01207  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B N    1 
ATOM   2073 C  CA   . TYR B  1 32  ? 12.842  8.928  -9.100  1.000 12.35589  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CA   1 
ATOM   2074 C  C    . TYR B  1 32  ? 13.402  10.038 -8.223  1.000 10.85668  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B C    1 
ATOM   2075 O  O    . TYR B  1 32  ? 12.766  11.071 -8.010  1.000 10.80676  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B O    1 
ATOM   2076 C  CB   . TYR B  1 32  ? 13.366  9.067  -10.523 1.000 16.74154  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CB   1 
ATOM   2077 C  CG   . TYR B  1 32  ? 12.822  8.001  -11.429 1.000 22.99652  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CG   1 
ATOM   2078 C  CD1  . TYR B  1 32  ? 13.326  6.714  -11.382 1.000 29.77338  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CD1  1 
ATOM   2079 C  CD2  . TYR B  1 32  ? 11.795  8.275  -12.318 1.000 66.18242  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CD2  1 
ATOM   2080 C  CE1  . TYR B  1 32  ? 12.838  5.732  -12.202 1.000 38.28389  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CE1  1 
ATOM   2081 C  CE2  . TYR B  1 32  ? 11.298  7.296  -13.145 1.000 58.51519  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CE2  1 
ATOM   2082 C  CZ   . TYR B  1 32  ? 11.823  6.025  -13.082 1.000 42.13862  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CZ   1 
ATOM   2083 O  OH   . TYR B  1 32  ? 11.330  5.040  -13.904 1.000 79.13207  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B OH   1 
ATOM   2084 H  H    . TYR B  1 32  ? 11.039  9.180  -9.852  1.000 15.61448  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B H    1 
ATOM   2085 H  HA   . TYR B  1 32  ? 13.150  8.077  -8.751  1.000 14.82707  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B HA   1 
ATOM   2086 H  HB2  . TYR B  1 32  ? 13.101  9.931  -10.877 1.000 20.08985  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B HB2  1 
ATOM   2087 H  HB3  . TYR B  1 32  ? 14.333  8.994  -10.515 1.000 20.08985  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B HB3  1 
ATOM   2088 H  HD1  . TYR B  1 32  ? 14.008  6.512  -10.783 1.000 35.72805  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B HD1  1 
ATOM   2089 H  HD2  . TYR B  1 32  ? 11.438  9.133  -12.356 1.000 79.41890  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B HD2  1 
ATOM   2090 H  HE1  . TYR B  1 32  ? 13.190  4.872  -12.163 1.000 45.94067  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B HE1  1 
ATOM   2091 H  HE2  . TYR B  1 32  ? 10.611  7.491  -13.742 1.000 70.21822  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B HE2  1 
ATOM   2092 H  HH   . TYR B  1 32  ? 10.665  5.327  -14.329 1.000 94.95849  ? ? ? ? ? ? 32  TYR B HH   1 
ATOM   2093 N  N    . GLY B  1 33  ? 14.605  9.806  -7.704  1.000 11.73300  ? ? ? ? ? ? 33  GLY B N    1 
ATOM   2094 C  CA   . GLY B  1 33  ? 15.227  10.786 -6.827  1.000 14.33376  ? ? ? ? ? ? 33  GLY B CA   1 
ATOM   2095 C  C    . GLY B  1 33  ? 15.277  12.170 -7.442  1.000 9.84115   ? ? ? ? ? ? 33  GLY B C    1 
ATOM   2096 O  O    . GLY B  1 33  ? 14.883  13.158 -6.818  1.000 8.67493   ? ? ? ? ? ? 33  GLY B O    1 
ATOM   2097 H  H    . GLY B  1 33  ? 15.077  9.100  -7.841  1.000 14.07960  ? ? ? ? ? ? 33  GLY B H    1 
ATOM   2098 H  HA2  . GLY B  1 33  ? 14.725  10.839 -5.999  1.000 17.20051  ? ? ? ? ? ? 33  GLY B HA2  1 
ATOM   2099 H  HA3  . GLY B  1 33  ? 16.135  10.508 -6.629  1.000 17.20051  ? ? ? ? ? ? 33  GLY B HA3  1 
ATOM   2100 N  N    . LEU B  1 34  ? 15.760  12.260 -8.682  1.000 11.01537  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B N    1 
ATOM   2101 C  CA   . LEU B  1 34  ? 15.832  13.552 -9.354  1.000 10.86486  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B CA   1 
ATOM   2102 C  C    . LEU B  1 34  ? 14.459  14.198 -9.470  1.000 9.85061   ? ? ? ? ? ? 34  LEU B C    1 
ATOM   2103 O  O    . LEU B  1 34  ? 14.345  15.428 -9.424  1.000 11.46095  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B O    1 
ATOM   2104 C  CB   . LEU B  1 34  ? 16.462  13.384 -10.738 1.000 12.77500  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B CB   1 
ATOM   2105 C  CG   . LEU B  1 34  ? 16.718  14.645 -11.564 1.000 14.71961  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B CG   1 
ATOM   2106 C  CD1  . LEU B  1 34  ? 17.701  15.554 -10.863 1.000 16.63790  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B CD1  1 
ATOM   2107 C  CD2  . LEU B  1 34  ? 17.221  14.244 -12.946 1.000 16.47921  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B CD2  1 
ATOM   2108 H  H    . LEU B  1 34  ? 16.048  11.598 -9.150  1.000 13.21845  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B H    1 
ATOM   2109 H  HA   . LEU B  1 34  ? 16.398  14.146 -8.837  1.000 13.03783  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B HA   1 
ATOM   2110 H  HB2  . LEU B  1 34  ? 17.321  12.949 -10.620 1.000 15.33000  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B HB2  1 
ATOM   2111 H  HB3  . LEU B  1 34  ? 15.873  12.821 -11.264 1.000 15.33000  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B HB3  1 
ATOM   2112 H  HG   . LEU B  1 34  ? 15.894  15.146 -11.668 1.000 17.66354  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B HG   1 
ATOM   2113 H  HD11 . LEU B  1 34  ? 17.922  16.293 -11.452 1.000 19.96548  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B HD11 1 
ATOM   2114 H  HD12 . LEU B  1 34  ? 17.295  15.890 -10.049 1.000 19.96548  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B HD12 1 
ATOM   2115 H  HD13 . LEU B  1 34  ? 18.501  15.049 -10.651 1.000 19.96548  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B HD13 1 
ATOM   2116 H  HD21 . LEU B  1 34  ? 17.397  15.046 -13.462 1.000 19.77505  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B HD21 1 
ATOM   2117 H  HD22 . LEU B  1 34  ? 18.037  13.729 -12.848 1.000 19.77505  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B HD22 1 
ATOM   2118 H  HD23 . LEU B  1 34  ? 16.543  13.710 -13.387 1.000 19.77505  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B HD23 1 
ATOM   2119 N  N    . ALA B  1 35  ? 13.410  13.391 -9.618  1.000 9.80942   ? ? ? ? ? ? 35  ALA B N    1 
ATOM   2120 C  CA   . ALA B  1 35  ? 12.060  13.935 -9.712  1.000 10.34724  ? ? ? ? ? ? 35  ALA B CA   1 
ATOM   2121 C  C    . ALA B  1 35  ? 11.587  14.473 -8.367  1.000 11.02860  ? ? ? ? ? ? 35  ALA B C    1 
ATOM   2122 O  O    . ALA B  1 35  ? 10.907  15.505 -8.309  1.000 8.50212   ? ? ? ? ? ? 35  ALA B O    1 
ATOM   2123 C  CB   . ALA B  1 35  ? 11.100  12.863 -10.229 1.000 10.37911  ? ? ? ? ? ? 35  ALA B CB   1 
ATOM   2124 H  H    . ALA B  1 35  ? 13.450  12.533 -9.667  1.000 11.77130  ? ? ? ? ? ? 35  ALA B H    1 
ATOM   2125 H  HA   . ALA B  1 35  ? 12.061  14.670 -10.345 1.000 12.41669  ? ? ? ? ? ? 35  ALA B HA   1 
ATOM   2126 H  HB1  . ALA B  1 35  ? 10.206  13.237 -10.281 1.000 12.45493  ? ? ? ? ? ? 35  ALA B HB1  1 
ATOM   2127 H  HB2  . ALA B  1 35  ? 11.390  12.578 -11.110 1.000 12.45493  ? ? ? ? ? ? 35  ALA B HB2  1 
ATOM   2128 H  HB3  . ALA B  1 35  ? 11.108  12.110 -9.618  1.000 12.45493  ? ? ? ? ? ? 35  ALA B HB3  1 
ATOM   2129 N  N    . ILE B  1 36  ? 11.916  13.775 -7.276  1.000 9.61977   ? ? ? ? ? ? 36  ILE B N    1 
ATOM   2130 C  CA   . ILE B  1 36  ? 11.639  14.302 -5.944  1.000 7.23564   ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CA   1 
ATOM   2131 C  C    . ILE B  1 36  ? 12.283  15.671 -5.782  1.000 9.20256   ? ? ? ? ? ? 36  ILE B C    1 
ATOM   2132 O  O    . ILE B  1 36  ? 11.666  16.613 -5.268  1.000 8.41549   ? ? ? ? ? ? 36  ILE B O    1 
ATOM   2133 C  CB   . ILE B  1 36  ? 12.142  13.323 -4.866  1.000 6.73565   ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CB   1 
ATOM   2134 C  CG1  . ILE B  1 36  ? 11.452  11.967 -4.997  1.000 10.16876  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CG1  1 
ATOM   2135 C  CG2  . ILE B  1 36  ? 11.922  13.912 -3.477  1.000 10.76435  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CG2  1 
ATOM   2136 C  CD1  . ILE B  1 36  ? 12.001  10.914 -4.047  1.000 11.80518  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CD1  1 
ATOM   2137 H  H    . ILE B  1 36  ? 12.295  13.003 -7.281  1.000 11.54373  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B H    1 
ATOM   2138 H  HA   . ILE B  1 36  ? 10.680  14.397 -5.841  1.000 8.68276   ? ? ? ? ? ? 36  ILE B HA   1 
ATOM   2139 H  HB   . ILE B  1 36  ? 13.093  13.185 -4.999  1.000 8.08277   ? ? ? ? ? ? 36  ILE B HB   1 
ATOM   2140 H  HG12 . ILE B  1 36  ? 10.507  12.077 -4.805  1.000 12.20251  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B HG12 1 
ATOM   2141 H  HG13 . ILE B  1 36  ? 11.571  11.641 -5.903  1.000 12.20251  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B HG13 1 
ATOM   2142 H  HG21 . ILE B  1 36  ? 12.164  13.250 -2.811  1.000 12.91722  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B HG21 1 
ATOM   2143 H  HG22 . ILE B  1 36  ? 12.479  14.700 -3.377  1.000 12.91722  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B HG22 1 
ATOM   2144 H  HG23 . ILE B  1 36  ? 10.988  14.153 -3.380  1.000 12.91722  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B HG23 1 
ATOM   2145 H  HD11 . ILE B  1 36  ? 11.731  10.036 -4.360  1.000 14.16621  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B HD11 1 
ATOM   2146 H  HD12 . ILE B  1 36  ? 12.969  10.976 -4.031  1.000 14.16621  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B HD12 1 
ATOM   2147 H  HD13 . ILE B  1 36  ? 11.645  11.073 -3.159  1.000 14.16621  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B HD13 1 
ATOM   2148 N  N    . LYS B  1 37  ? 13.535  15.804 -6.224  1.000 6.77528   ? ? ? ? ? ? 37  LYS B N    1 
ATOM   2149 C  CA   . LYS B  1 37  ? 14.261  17.055 -6.039  1.000 8.65140   ? ? ? ? ? ? 37  LYS B CA   1 
ATOM   2150 C  C    . LYS B  1 37  ? 13.551  18.214 -6.730  1.000 7.90410   ? ? ? ? ? ? 37  LYS B C    1 
ATOM   2151 O  O    . LYS B  1 37  ? 13.425  19.300 -6.155  1.000 11.64628  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B O    1 
ATOM   2152 C  CB   . LYS B  1 37  ? 15.692  16.910 -6.552  1.000 9.41914   ? ? ? ? ? ? 37  LYS B CB   1 
ATOM   2153 C  CG   . LYS B  1 37  ? 16.712  17.693 -5.739  1.000 27.45748  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B CG   1 
ATOM   2154 C  CD   . LYS B  1 37  ? 18.139  17.342 -6.139  1.000 56.60342  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B CD   1 
ATOM   2155 C  CE   . LYS B  1 37  ? 18.505  17.932 -7.493  1.000 46.06761  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B CE   1 
ATOM   2156 N  NZ   . LYS B  1 37  ? 18.574  19.422 -7.444  1.000 35.01941  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B NZ   1 
ATOM   2157 H  H    . LYS B  1 37  ? 13.983  15.192 -6.630  1.000 8.13034   ? ? ? ? ? ? 37  LYS B H    1 
ATOM   2158 H  HA   . LYS B  1 37  ? 14.303  17.257 -5.091  1.000 10.38168  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B HA   1 
ATOM   2159 H  HB2  . LYS B  1 37  ? 15.942  15.974 -6.519  1.000 11.30296  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B HB2  1 
ATOM   2160 H  HB3  . LYS B  1 37  ? 15.730  17.232 -7.466  1.000 11.30296  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B HB3  1 
ATOM   2161 H  HG2  . LYS B  1 37  ? 16.580  18.642 -5.887  1.000 32.94898  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B HG2  1 
ATOM   2162 H  HG3  . LYS B  1 37  ? 16.600  17.485 -4.798  1.000 32.94898  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B HG3  1 
ATOM   2163 H  HD2  . LYS B  1 37  ? 18.754  17.696 -5.477  1.000 67.92410  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B HD2  1 
ATOM   2164 H  HD3  . LYS B  1 37  ? 18.229  16.378 -6.193  1.000 67.92410  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B HD3  1 
ATOM   2165 H  HE2  . LYS B  1 37  ? 19.374  17.597 -7.765  1.000 55.28113  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B HE2  1 
ATOM   2166 H  HE3  . LYS B  1 37  ? 17.833  17.680 -8.145  1.000 55.28113  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B HE3  1 
ATOM   2167 H  HZ1  . LYS B  1 37  ? 19.165  19.679 -6.830  1.000 42.02329  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B HZ1  1 
ATOM   2168 H  HZ2  . LYS B  1 37  ? 18.823  19.742 -8.236  1.000 42.02329  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B HZ2  1 
ATOM   2169 H  HZ3  . LYS B  1 37  ? 17.776  19.756 -7.234  1.000 42.02329  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B HZ3  1 
ATOM   2170 N  N    . ARG B  1 38  ? 13.064  18.011 -7.958  1.000 10.42722  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B N    1 
ATOM   2171 C  CA   . ARG B  1 38  ? 12.428  19.131 -8.639  1.000 10.64515  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CA   1 
ATOM   2172 C  C    . ARG B  1 38  ? 11.042  19.418 -8.074  1.000 11.49504  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B C    1 
ATOM   2173 O  O    . ARG B  1 38  ? 10.597  20.570 -8.096  1.000 10.28422  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B O    1 
ATOM   2174 C  CB   . ARG B  1 38  ? 12.365  18.892 -10.147 1.000 14.27169  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CB   1 
ATOM   2175 C  CG   . ARG B  1 38  ? 11.542  17.722 -10.617 1.000 16.83133  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CG   1 
ATOM   2176 C  CD   . ARG B  1 38  ? 11.520  17.732 -12.139 1.000 19.25317  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CD   1 
ATOM   2177 N  NE   . ARG B  1 38  ? 11.061  16.464 -12.674 1.000 15.17326  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B NE   1 
ATOM   2178 C  CZ   . ARG B  1 38  ? 11.867  15.477 -13.050 1.000 21.34153  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CZ   1 
ATOM   2179 N  NH1  . ARG B  1 38  ? 13.182  15.622 -12.957 1.000 19.80153  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B NH1  1 
ATOM   2180 N  NH2  . ARG B  1 38  ? 11.364  14.345 -13.520 1.000 18.90505  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B NH2  1 
ATOM   2181 H  H    . ARG B  1 38  ? 13.090  17.271 -8.396  1.000 12.51266  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B H    1 
ATOM   2182 H  HA   . ARG B  1 38  ? 12.974  19.921 -8.503  1.000 12.77418  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B HA   1 
ATOM   2183 H  HB2  . ARG B  1 38  ? 11.990  19.686 -10.560 1.000 17.12603  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B HB2  1 
ATOM   2184 H  HB3  . ARG B  1 38  ? 13.269  18.748 -10.466 1.000 17.12603  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B HB3  1 
ATOM   2185 H  HG2  . ARG B  1 38  ? 11.939  16.892 -10.310 1.000 20.19760  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B HG2  1 
ATOM   2186 H  HG3  . ARG B  1 38  ? 10.634  17.798 -10.285 1.000 20.19760  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B HG3  1 
ATOM   2187 H  HD2  . ARG B  1 38  ? 10.918  18.428 -12.447 1.000 23.10381  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B HD2  1 
ATOM   2188 H  HD3  . ARG B  1 38  ? 12.416  17.897 -12.472 1.000 23.10381  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B HD3  1 
ATOM   2189 H  HE   . ARG B  1 38  ? 10.213  16.343 -12.753 1.000 18.20791  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B HE   1 
ATOM   2190 H  HH11 . ARG B  1 38  ? 13.513  16.355 -12.653 1.000 23.76183  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B HH11 1 
ATOM   2191 H  HH12 . ARG B  1 38  ? 13.703  14.983 -13.201 1.000 23.76183  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B HH12 1 
ATOM   2192 H  HH21 . ARG B  1 38  ? 10.512  14.246 -13.582 1.000 22.68606  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B HH21 1 
ATOM   2193 H  HH22 . ARG B  1 38  ? 11.889  13.709 -13.762 1.000 22.68606  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B HH22 1 
ATOM   2194 N  N    . GLU B  1 39  ? 10.351  18.406 -7.546  1.000 10.71234  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B N    1 
ATOM   2195 C  CA   . GLU B  1 39  ? 9.086   18.684 -6.873  1.000 10.08617  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B CA   1 
ATOM   2196 C  C    . GLU B  1 39  ? 9.314   19.522 -5.620  1.000 8.47896   ? ? ? ? ? ? 39  GLU B C    1 
ATOM   2197 O  O    . GLU B  1 39  ? 8.532   20.432 -5.321  1.000 8.67878   ? ? ? ? ? ? 39  GLU B O    1 
ATOM   2198 C  CB   . GLU B  1 39  ? 8.364   17.385 -6.516  1.000 9.33470   ? ? ? ? ? ? 39  GLU B CB   1 
ATOM   2199 C  CG   . GLU B  1 39  ? 7.841   16.601 -7.711  1.000 14.36587  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B CG   1 
ATOM   2200 C  CD   . GLU B  1 39  ? 6.580   17.189 -8.326  1.000 16.75714  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B CD   1 
ATOM   2201 O  OE1  . GLU B  1 39  ? 5.926   18.036 -7.675  1.000 20.54690  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B OE1  1 
ATOM   2202 O  OE2  . GLU B  1 39  ? 6.243   16.790 -9.461  1.000 30.62338  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B OE2  1 
ATOM   2203 H  H    . GLU B  1 39  ? 10.583  17.579 -7.562  1.000 12.85481  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B H    1 
ATOM   2204 H  HA   . GLU B  1 39  ? 8.516   19.179 -7.482  1.000 12.10341  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B HA   1 
ATOM   2205 H  HB2  . GLU B  1 39  ? 8.981   16.811 -6.037  1.000 11.20164  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B HB2  1 
ATOM   2206 H  HB3  . GLU B  1 39  ? 7.604   17.599 -5.952  1.000 11.20164  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B HB3  1 
ATOM   2207 H  HG2  . GLU B  1 39  ? 8.526   16.586 -8.398  1.000 17.23904  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B HG2  1 
ATOM   2208 H  HG3  . GLU B  1 39  ? 7.637   15.697 -7.426  1.000 17.23904  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B HG3  1 
ATOM   2209 N  N    . LEU B  1 40  ? 10.383  19.237 -4.878  1.000 8.85289   ? ? ? ? ? ? 40  LEU B N    1 
ATOM   2210 C  CA   . LEU B  1 40  ? 10.707  20.046 -3.710  1.000 6.93257   ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CA   1 
ATOM   2211 C  C    . LEU B  1 40  ? 11.150  21.446 -4.116  1.000 9.79936   ? ? ? ? ? ? 40  LEU B C    1 
ATOM   2212 O  O    . LEU B  1 40  ? 10.803  22.427 -3.451  1.000 13.17818  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B O    1 
ATOM   2213 C  CB   . LEU B  1 40  ? 11.788  19.353 -2.887  1.000 8.88683   ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CB   1 
ATOM   2214 C  CG   . LEU B  1 40  ? 11.368  18.045 -2.221  1.000 9.71155   ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CG   1 
ATOM   2215 C  CD1  . LEU B  1 40  ? 12.598  17.371 -1.621  1.000 13.69212  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CD1  1 
ATOM   2216 C  CD2  . LEU B  1 40  ? 10.300  18.275 -1.173  1.000 9.42527   ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CD2  1 
ATOM   2217 H  H    . LEU B  1 40  ? 10.930  18.591 -5.027  1.000 10.62347  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B H    1 
ATOM   2218 H  HA   . LEU B  1 40  ? 9.916   20.134 -3.156  1.000 8.31908   ? ? ? ? ? ? 40  LEU B HA   1 
ATOM   2219 H  HB2  . LEU B  1 40  ? 12.535  19.153 -3.473  1.000 10.66420  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B HB2  1 
ATOM   2220 H  HB3  . LEU B  1 40  ? 12.071  19.959 -2.184  1.000 10.66420  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B HB3  1 
ATOM   2221 H  HG   . LEU B  1 40  ? 10.978  17.454 -2.884  1.000 11.65385  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B HG   1 
ATOM   2222 H  HD11 . LEU B  1 40  ? 12.324  16.558 -1.169  1.000 16.43055  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B HD11 1 
ATOM   2223 H  HD12 . LEU B  1 40  ? 13.221  17.159 -2.334  1.000 16.43055  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B HD12 1 
ATOM   2224 H  HD13 . LEU B  1 40  ? 13.014  17.978 -0.988  1.000 16.43055  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B HD13 1 
ATOM   2225 H  HD21 . LEU B  1 40  ? 10.168  17.456 -0.671  1.000 11.31032  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B HD21 1 
ATOM   2226 H  HD22 . LEU B  1 40  ? 10.589  18.985 -0.578  1.000 11.31032  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B HD22 1 
ATOM   2227 H  HD23 . LEU B  1 40  ? 9.474   18.529 -1.614  1.000 11.31032  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B HD23 1 
ATOM   2228 N  N    . GLU B  1 41  ? 11.912  21.564 -5.206  1.000 11.38756  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B N    1 
ATOM   2229 C  CA   . GLU B  1 41  ? 12.358  22.884 -5.642  1.000 12.35155  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CA   1 
ATOM   2230 C  C    . GLU B  1 41  ? 11.179  23.747 -6.067  1.000 13.11922  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B C    1 
ATOM   2231 O  O    . GLU B  1 41  ? 11.155  24.952 -5.793  1.000 11.82882  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B O    1 
ATOM   2232 C  CB   . GLU B  1 41  ? 13.375  22.755 -6.776  1.000 13.08094  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CB   1 
ATOM   2233 C  CG   . GLU B  1 41  ? 14.733  22.316 -6.268  1.000 10.94702  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CG   1 
ATOM   2234 C  CD   . GLU B  1 41  ? 15.782  22.209 -7.339  1.000 16.49653  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CD   1 
ATOM   2235 O  OE1  . GLU B  1 41  ? 15.431  22.182 -8.541  1.000 19.05877  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B OE1  1 
ATOM   2236 O  OE2  . GLU B  1 41  ? 16.976  22.140 -6.977  1.000 17.38385  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B OE2  1 
ATOM   2237 H  H    . GLU B  1 41  ? 12.179  20.912 -5.700  1.000 13.66507  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B H    1 
ATOM   2238 H  HA   . GLU B  1 41  ? 12.802  23.325 -4.901  1.000 14.82185  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B HA   1 
ATOM   2239 H  HB2  . GLU B  1 41  ? 13.061  22.095 -7.413  1.000 15.69712  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B HB2  1 
ATOM   2240 H  HB3  . GLU B  1 41  ? 13.477  23.615 -7.213  1.000 15.69712  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B HB3  1 
ATOM   2241 H  HG2  . GLU B  1 41  ? 15.044  22.962 -5.615  1.000 13.13642  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B HG2  1 
ATOM   2242 H  HG3  . GLU B  1 41  ? 14.643  21.443 -5.855  1.000 13.13642  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B HG3  1 
ATOM   2243 N  N    . GLU B  1 42  ? 10.183  23.153 -6.727  1.000 10.37777  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B N    1 
ATOM   2244 C  CA   . GLU B  1 42  ? 8.996   23.923 -7.081  1.000 15.47135  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B CA   1 
ATOM   2245 C  C    . GLU B  1 42  ? 8.255   24.381 -5.832  1.000 14.03554  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B C    1 
ATOM   2246 O  O    . GLU B  1 42  ? 7.714   25.492 -5.793  1.000 17.11045  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B O    1 
ATOM   2247 C  CB   . GLU B  1 42  ? 8.068   23.105 -7.973  1.000 11.33966  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B CB   1 
ATOM   2248 C  CG   . GLU B  1 42  ? 6.848   23.901 -8.381  1.000 17.76321  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B CG   1 
ATOM   2249 C  CD   . GLU B  1 42  ? 6.077   23.284 -9.524  1.000 26.37986  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B CD   1 
ATOM   2250 O  OE1  . GLU B  1 42  ? 5.109   23.925 -9.984  1.000 24.81141  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B OE1  1 
ATOM   2251 O  OE2  . GLU B  1 42  ? 6.437   22.167 -9.955  1.000 22.03574  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B OE2  1 
ATOM   2252 H  H    . GLU B  1 42  ? 10.170  22.330 -6.975  1.000 12.45332  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B H    1 
ATOM   2253 H  HA   . GLU B  1 42  ? 9.276   24.704 -7.583  1.000 18.56561  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B HA   1 
ATOM   2254 H  HB2  . GLU B  1 42  ? 8.544   22.843 -8.777  1.000 13.60759  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B HB2  1 
ATOM   2255 H  HB3  . GLU B  1 42  ? 7.772   22.317 -7.491  1.000 13.60759  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B HB3  1 
ATOM   2256 H  HG2  . GLU B  1 42  ? 6.249   23.967 -7.621  1.000 21.31585  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B HG2  1 
ATOM   2257 H  HG3  . GLU B  1 42  ? 7.131   24.787 -8.659  1.000 21.31585  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B HG3  1 
ATOM   2258 N  N    . TYR B  1 43  ? 8.217   23.533 -4.803  1.000 9.86382   ? ? ? ? ? ? 43  TYR B N    1 
ATOM   2259 C  CA   . TYR B  1 43  ? 7.593   23.926 -3.544  1.000 10.08762  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CA   1 
ATOM   2260 C  C    . TYR B  1 43  ? 8.370   25.055 -2.881  1.000 10.66422  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B C    1 
ATOM   2261 O  O    . TYR B  1 43  ? 7.807   26.111 -2.568  1.000 12.83085  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B O    1 
ATOM   2262 C  CB   . TYR B  1 43  ? 7.505   22.725 -2.609  1.000 9.04640   ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CB   1 
ATOM   2263 C  CG   . TYR B  1 43  ? 7.068   23.087 -1.214  1.000 9.83116   ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CG   1 
ATOM   2264 C  CD1  . TYR B  1 43  ? 5.737   23.323 -0.933  1.000 11.18818  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CD1  1 
ATOM   2265 C  CD2  . TYR B  1 43  ? 7.992   23.189 -0.178  1.000 11.22650  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CD2  1 
ATOM   2266 C  CE1  . TYR B  1 43  ? 5.324   23.651 0.338   1.000 13.76650  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CE1  1 
ATOM   2267 C  CE2  . TYR B  1 43  ? 7.587   23.517 1.101   1.000 11.12642  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CE2  1 
ATOM   2268 C  CZ   . TYR B  1 43  ? 6.253   23.747 1.352   1.000 12.20644  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CZ   1 
ATOM   2269 O  OH   . TYR B  1 43  ? 5.843   24.072 2.625   1.000 13.83265  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B OH   1 
ATOM   2270 H  H    . TYR B  1 43  ? 8.540   22.736 -4.807  1.000 11.83658  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B H    1 
ATOM   2271 H  HA   . TYR B  1 43  ? 6.693   24.238 -3.726  1.000 12.10514  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B HA   1 
ATOM   2272 H  HB2  . TYR B  1 43  ? 6.862   22.094 -2.969  1.000 10.85568  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B HB2  1 
ATOM   2273 H  HB3  . TYR B  1 43  ? 8.380   22.310 -2.550  1.000 10.85568  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B HB3  1 
ATOM   2274 H  HD1  . TYR B  1 43  ? 5.109   23.259 -1.616  1.000 13.42582  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B HD1  1 
ATOM   2275 H  HD2  . TYR B  1 43  ? 8.893   23.035 -0.349  1.000 13.47180  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B HD2  1 
ATOM   2276 H  HE1  . TYR B  1 43  ? 4.424   23.807 0.511   1.000 16.51980  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B HE1  1 
ATOM   2277 H  HE2  . TYR B  1 43  ? 8.211   23.580 1.788   1.000 13.35171  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B HE2  1 
ATOM   2278 H  HH   . TYR B  1 43  ? 5.011   24.188 2.638   1.000 16.59918  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B HH   1 
ATOM   2279 N  N    . TYR B  1 44  ? 9.670   24.853 -2.660  1.000 10.06742  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B N    1 
ATOM   2280 C  CA   . TYR B  1 44  ? 10.461  25.827 -1.917  1.000 10.95652  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CA   1 
ATOM   2281 C  C    . TYR B  1 44  ? 10.781  27.079 -2.721  1.000 15.60670  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B C    1 
ATOM   2282 O  O    . TYR B  1 44  ? 11.089  28.115 -2.124  1.000 16.61030  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B O    1 
ATOM   2283 C  CB   . TYR B  1 44  ? 11.788  25.218 -1.451  1.000 14.32845  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CB   1 
ATOM   2284 C  CG   . TYR B  1 44  ? 11.678  24.221 -0.318  1.000 10.27133  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CG   1 
ATOM   2285 C  CD1  . TYR B  1 44  ? 11.254  24.617 0.939   1.000 11.00786  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CD1  1 
ATOM   2286 C  CD2  . TYR B  1 44  ? 12.022  22.889 -0.509  1.000 15.60225  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CD2  1 
ATOM   2287 C  CE1  . TYR B  1 44  ? 11.154  23.714 1.979   1.000 15.88521  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CE1  1 
ATOM   2288 C  CE2  . TYR B  1 44  ? 11.931  21.978 0.517   1.000 11.33766  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CE2  1 
ATOM   2289 C  CZ   . TYR B  1 44  ? 11.497  22.393 1.763   1.000 11.80121  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CZ   1 
ATOM   2290 O  OH   . TYR B  1 44  ? 11.410  21.473 2.778   1.000 12.13597  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B OH   1 
ATOM   2291 H  H    . TYR B  1 44  ? 10.112  24.165 -2.927  1.000 12.08090  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B H    1 
ATOM   2292 H  HA   . TYR B  1 44  ? 9.941   26.077 -1.137  1.000 13.14782  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B HA   1 
ATOM   2293 H  HB2  . TYR B  1 44  ? 12.195  24.759 -2.202  1.000 17.19414  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B HB2  1 
ATOM   2294 H  HB3  . TYR B  1 44  ? 12.365  25.937 -1.148  1.000 17.19414  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B HB3  1 
ATOM   2295 H  HD1  . TYR B  1 44  ? 11.032  25.508 1.086   1.000 13.20943  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B HD1  1 
ATOM   2296 H  HD2  . TYR B  1 44  ? 12.318  22.609 -1.345  1.000 18.72270  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B HD2  1 
ATOM   2297 H  HE1  . TYR B  1 44  ? 10.860  23.992 2.816   1.000 19.06225  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B HE1  1 
ATOM   2298 H  HE2  . TYR B  1 44  ? 12.160  21.088 0.374   1.000 13.60519  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B HE2  1 
ATOM   2299 H  HH   . TYR B  1 44  ? 11.167  21.851 3.488   1.000 14.56316  ? ? ? ? ? ? 44  TYR B HH   1 
ATOM   2300 N  N    . GLY B  1 45  ? 10.747  27.004 -4.048  1.000 16.33900  ? ? ? ? ? ? 45  GLY B N    1 
ATOM   2301 C  CA   . GLY B  1 45  ? 11.203  28.117 -4.858  1.000 19.43607  ? ? ? ? ? ? 45  GLY B CA   1 
ATOM   2302 C  C    . GLY B  1 45  ? 12.673  28.419 -4.699  1.000 20.54036  ? ? ? ? ? ? 45  GLY B C    1 
ATOM   2303 O  O    . GLY B  1 45  ? 13.099  29.549 -4.955  1.000 20.68400  ? ? ? ? ? ? 45  GLY B O    1 
ATOM   2304 H  H    . GLY B  1 45  ? 10.467  26.326 -4.497  1.000 19.60680  ? ? ? ? ? ? 45  GLY B H    1 
ATOM   2305 H  HA2  . GLY B  1 45  ? 11.037  27.917 -5.792  1.000 23.32328  ? ? ? ? ? ? 45  GLY B HA2  1 
ATOM   2306 H  HA3  . GLY B  1 45  ? 10.705  28.912 -4.612  1.000 23.32328  ? ? ? ? ? ? 45  GLY B HA3  1 
ATOM   2307 N  N    . GLU B  1 46  ? 13.459  27.443 -4.247  1.000 15.73442  ? ? ? ? ? ? 46  GLU B N    1 
ATOM   2308 C  CA   . GLU B  1 46  ? 14.905  27.568 -4.145  1.000 17.04265  ? ? ? ? ? ? 46  GLU B CA   1 
ATOM   2309 C  C    . GLU B  1 46  ? 15.524  26.222 -4.496  1.000 14.96663  ? ? ? ? ? ? 46  GLU B C    1 
ATOM   2310 O  O    . GLU B  1 46  ? 14.859  25.184 -4.447  1.000 15.57358  ? ? ? ? ? ? 46  GLU B O    1 
ATOM   2311 C  CB   . GLU B  1 46  ? 15.354  27.998 -2.741  1.000 20.14487  ? ? ? ? ? ? 46  GLU B CB   1 
ATOM   2312 C  CG   . GLU B  1 46  ? 14.809  29.334 -2.281  1.000 48.69738  ? ? ? ? ? ? 46  GLU B CG   1 
ATOM   2313 C  CD   . GLU B  1 46  ? 15.123  29.606 -0.826  1.000 76.18196  ? ? ? ? ? ? 46  GLU B CD   1 
ATOM   2314 O  OE1  . GLU B  1 46  ? 15.819  28.781 -0.201  1.000 50.15916  ? ? ? ? ? ? 46  GLU B OE1  1 
ATOM   2315 O  OE2  . GLU B  1 46  ? 14.673  30.643 -0.303  1.000 84.12351  ? ? ? ? ? ? 46  GLU B OE2  1 
ATOM   2316 H  H    . GLU B  1 46  ? 13.165  26.678 -3.986  1.000 18.88130  ? ? ? ? ? ? 46  GLU B H    1 
ATOM   2317 H  HA   . GLU B  1 46  ? 15.217  28.239 -4.773  1.000 20.45118  ? ? ? ? ? ? 46  GLU B HA   1 
ATOM   2318 H  HB2  . GLU B  1 46  ? 15.058  27.327 -2.105  1.000 24.17385  ? ? ? ? ? ? 46  GLU B HB2  1 
ATOM   2319 H  HB3  . GLU B  1 46  ? 16.322  28.059 -2.733  1.000 24.17385  ? ? ? ? ? ? 46  GLU B HB3  1 
ATOM   2320 H  HG2  . GLU B  1 46  ? 15.206  30.041 -2.814  1.000 58.43686  ? ? ? ? ? ? 46  GLU B HG2  1 
ATOM   2321 H  HG3  . GLU B  1 46  ? 13.845  29.339 -2.389  1.000 58.43686  ? ? ? ? ? ? 46  GLU B HG3  1 
ATOM   2322 N  N    . GLU B  1 47  ? 16.807  26.241 -4.849  1.000 15.78834  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B N    1 
ATOM   2323 C  CA   . GLU B  1 47  ? 17.491  25.002 -5.194  1.000 14.33679  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B CA   1 
ATOM   2324 C  C    . GLU B  1 47  ? 17.564  24.076 -3.986  1.000 14.79962  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B C    1 
ATOM   2325 O  O    . GLU B  1 47  ? 17.758  24.516 -2.849  1.000 15.87330  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B O    1 
ATOM   2326 C  CB   . GLU B  1 47  ? 18.894  25.303 -5.720  1.000 16.79450  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B CB   1 
ATOM   2327 C  CG   . GLU B  1 47  ? 18.873  26.041 -7.043  1.000 24.32153  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B CG   1 
ATOM   2328 C  CD   . GLU B  1 47  ? 20.246  26.221 -7.653  1.000 42.14656  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B CD   1 
ATOM   2329 O  OE1  . GLU B  1 47  ? 21.198  25.532 -7.228  1.000 42.94382  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B OE1  1 
ATOM   2330 O  OE2  . GLU B  1 47  ? 20.366  27.060 -8.569  1.000 32.69353  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B OE2  1 
ATOM   2331 H  H    . GLU B  1 47  ? 17.296  26.947 -4.896  1.000 18.94601  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B H    1 
ATOM   2332 H  HA   . GLU B  1 47  ? 16.998  24.546 -5.894  1.000 17.20415  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B HA   1 
ATOM   2333 H  HB2  . GLU B  1 47  ? 19.363  25.854 -5.075  1.000 20.15340  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B HB2  1 
ATOM   2334 H  HB3  . GLU B  1 47  ? 19.369  24.467 -5.849  1.000 20.15340  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B HB3  1 
ATOM   2335 H  HG2  . GLU B  1 47  ? 18.331  25.540 -7.673  1.000 29.18583  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B HG2  1 
ATOM   2336 H  HG3  . GLU B  1 47  ? 18.491  26.922 -6.904  1.000 29.18583  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B HG3  1 
ATOM   2337 N  N    . VAL B  1 48  ? 17.382  22.786 -4.238  1.000 11.87680  ? ? ? ? ? ? 48  VAL B N    1 
ATOM   2338 C  CA   . VAL B  1 48  ? 17.511  21.750 -3.221  1.000 11.83464  ? ? ? ? ? ? 48  VAL B CA   1 
ATOM   2339 C  C    . VAL B  1 48  ? 18.723  20.908 -3.591  1.000 12.16931  ? ? ? ? ? ? 48  VAL B C    1 
ATOM   2340 O  O    . VAL B  1 48  ? 18.724  20.231 -4.626  1.000 11.12475  ? ? ? ? ? ? 48  VAL B O    1 
ATOM   2341 C  CB   . VAL B  1 48  ? 16.248  20.887 -3.107  1.000 10.32429  ? ? ? ? ? ? 48  VAL B CB   1 
ATOM   2342 C  CG1  . VAL B  1 48  ? 16.496  19.727 -2.149  1.000 10.95706  ? ? ? ? ? ? 48  VAL B CG1  1 
ATOM   2343 C  CG2  . VAL B  1 48  ? 15.071  21.729 -2.646  1.000 12.17887  ? ? ? ? ? ? 48  VAL B CG2  1 
ATOM   2344 H  H    . VAL B  1 48  ? 17.178  22.479 -5.015  1.000 14.25216  ? ? ? ? ? ? 48  VAL B H    1 
ATOM   2345 H  HA   . VAL B  1 48  ? 17.670  22.165 -2.358  1.000 14.20157  ? ? ? ? ? ? 48  VAL B HA   1 
ATOM   2346 H  HB   . VAL B  1 48  ? 16.027  20.521 -3.977  1.000 12.38915  ? ? ? ? ? ? 48  VAL B HB   1 
ATOM   2347 H  HG11 . VAL B  1 48  ? 15.646  19.328 -1.908  1.000 13.14847  ? ? ? ? ? ? 48  VAL B HG11 1 
ATOM   2348 H  HG12 . VAL B  1 48  ? 17.057  19.069 -2.588  1.000 13.14847  ? ? ? ? ? ? 48  VAL B HG12 1 
ATOM   2349 H  HG13 . VAL B  1 48  ? 16.941  20.062 -1.355  1.000 13.14847  ? ? ? ? ? ? 48  VAL B HG13 1 
ATOM   2350 H  HG21 . VAL B  1 48  ? 14.286  21.163 -2.578  1.000 14.61464  ? ? ? ? ? ? 48  VAL B HG21 1 
ATOM   2351 H  HG22 . VAL B  1 48  ? 15.277  22.114 -1.780  1.000 14.61464  ? ? ? ? ? ? 48  VAL B HG22 1 
ATOM   2352 H  HG23 . VAL B  1 48  ? 14.915  22.435 -3.293  1.000 14.61464  ? ? ? ? ? ? 48  VAL B HG23 1 
ATOM   2353 N  N    . ASN B  1 49  ? 19.750  20.935 -2.745  1.000 14.19461  ? ? ? ? ? ? 49  ASN B N    1 
ATOM   2354 C  CA   . ASN B  1 49  ? 21.003  20.267 -3.061  1.000 15.36333  ? ? ? ? ? ? 49  ASN B CA   1 
ATOM   2355 C  C    . ASN B  1 49  ? 20.874  18.751 -2.942  1.000 14.64269  ? ? ? ? ? ? 49  ASN B C    1 
ATOM   2356 O  O    . ASN B  1 49  ? 20.115  18.224 -2.123  1.000 14.13537  ? ? ? ? ? ? 49  ASN B O    1 
ATOM   2357 C  CB   . ASN B  1 49  ? 22.120  20.766 -2.142  1.000 18.46579  ? ? ? ? ? ? 49  ASN B CB   1 
ATOM   2358 C  CG   . ASN B  1 49  ? 22.427  22.235 -2.344  1.000 38.68873  ? ? ? ? ? ? 49  ASN B CG   1 
ATOM   2359 O  OD1  . ASN B  1 49  ? 22.287  22.761 -3.446  1.000 23.95990  ? ? ? ? ? ? 49  ASN B OD1  1 
ATOM   2360 N  ND2  . ASN B  1 49  ? 22.847  22.906 -1.279  1.000 23.51429  ? ? ? ? ? ? 49  ASN B ND2  1 
ATOM   2361 H  H    . ASN B  1 49  ? 19.745  21.333 -1.983  1.000 17.03353  ? ? ? ? ? ? 49  ASN B H    1 
ATOM   2362 H  HA   . ASN B  1 49  ? 21.244  20.472 -3.978  1.000 18.43599  ? ? ? ? ? ? 49  ASN B HA   1 
ATOM   2363 H  HB2  . ASN B  1 49  ? 21.851  20.639 -1.219  1.000 22.15895  ? ? ? ? ? ? 49  ASN B HB2  1 
ATOM   2364 H  HB3  . ASN B  1 49  ? 22.929  20.262 -2.324  1.000 22.15895  ? ? ? ? ? ? 49  ASN B HB3  1 
ATOM   2365 H  HD21 . ASN B  1 49  ? 23.034  23.743 -1.345  1.000 28.21715  ? ? ? ? ? ? 49  ASN B HD21 1 
ATOM   2366 H  HD22 . ASN B  1 49  ? 22.933  22.504 -0.524  1.000 28.21715  ? ? ? ? ? ? 49  ASN B HD22 1 
ATOM   2367 N  N    . HIS B  1 50  ? 21.621  18.056 -3.805  1.000 12.87544  ? ? ? ? ? ? 50  HIS B N    1 
ATOM   2368 C  CA   . HIS B  1 50  ? 21.749  16.604 -3.732  1.000 12.79128  ? ? ? ? ? ? 50  HIS B CA   1 
ATOM   2369 C  C    . HIS B  1 50  ? 22.089  16.148 -2.320  1.000 12.74078  ? ? ? ? ? ? 50  HIS B C    1 
ATOM   2370 O  O    . HIS B  1 50  ? 21.530  15.162 -1.824  1.000 14.41671  ? ? ? ? ? ? 50  HIS B O    1 
ATOM   2371 C  CB   . HIS B  1 50  ? 22.835  16.154 -4.717  1.000 17.10033  ? ? ? ? ? ? 50  HIS B CB   1 
ATOM   2372 C  CG   . HIS B  1 50  ? 22.914  14.674 -4.917  1.000 13.84685  ? ? ? ? ? ? 50  HIS B CG   1 
ATOM   2373 N  ND1  . HIS B  1 50  ? 23.540  13.832 -4.022  1.000 19.28799  ? ? ? ? ? ? 50  HIS B ND1  1 
ATOM   2374 C  CD2  . HIS B  1 50  ? 22.467  13.887 -5.925  1.000 16.97638  ? ? ? ? ? ? 50  HIS B CD2  1 
ATOM   2375 C  CE1  . HIS B  1 50  ? 23.463  12.589 -4.463  1.000 20.23138  ? ? ? ? ? ? 50  HIS B CE1  1 
ATOM   2376 N  NE2  . HIS B  1 50  ? 22.814  12.595 -5.615  1.000 20.68112  ? ? ? ? ? ? 50  HIS B NE2  1 
ATOM   2377 H  H    . HIS B  1 50  ? 22.069  18.405 -4.451  1.000 15.45053  ? ? ? ? ? ? 50  HIS B H    1 
ATOM   2378 H  HA   . HIS B  1 50  ? 20.908  16.189 -3.979  1.000 15.34954  ? ? ? ? ? ? 50  HIS B HA   1 
ATOM   2379 H  HB2  . HIS B  1 50  ? 22.655  16.557 -5.581  1.000 20.52040  ? ? ? ? ? ? 50  HIS B HB2  1 
ATOM   2380 H  HB3  . HIS B  1 50  ? 23.697  16.451 -4.385  1.000 20.52040  ? ? ? ? ? ? 50  HIS B HB3  1 
ATOM   2381 H  HD2  . HIS B  1 50  ? 22.010  14.169 -6.685  1.000 20.37165  ? ? ? ? ? ? 50  HIS B HD2  1 
ATOM   2382 H  HE1  . HIS B  1 50  ? 23.806  11.838 -4.036  1.000 24.27766  ? ? ? ? ? ? 50  HIS B HE1  1 
ATOM   2383 H  HE2  . HIS B  1 50  ? 22.638  11.902 -6.093  1.000 24.81734  ? ? ? ? ? ? 50  HIS B HE2  1 
ATOM   2384 N  N    . GLY B  1 51  ? 22.999  16.859 -1.656  1.000 13.11211  ? ? ? ? ? ? 51  GLY B N    1 
ATOM   2385 C  CA   . GLY B  1 51  ? 23.464  16.473 -0.337  1.000 13.37188  ? ? ? ? ? ? 51  GLY B CA   1 
ATOM   2386 C  C    . GLY B  1 51  ? 22.485  16.735 0.778   1.000 12.85715  ? ? ? ? ? ? 51  GLY B C    1 
ATOM   2387 O  O    . GLY B  1 51  ? 22.733  16.304 1.909   1.000 15.07124  ? ? ? ? ? ? 51  GLY B O    1 
ATOM   2388 H  H    . GLY B  1 51  ? 23.364  17.578 -1.955  1.000 15.73453  ? ? ? ? ? ? 51  GLY B H    1 
ATOM   2389 H  HA2  . GLY B  1 51  ? 23.660  15.523 -0.342  1.000 16.04625  ? ? ? ? ? ? 51  GLY B HA2  1 
ATOM   2390 H  HA3  . GLY B  1 51  ? 24.278  16.962 -0.138  1.000 16.04625  ? ? ? ? ? ? 51  GLY B HA3  1 
ATOM   2391 N  N    . ARG B  1 52  ? 21.403  17.451 0.503   1.000 15.53175  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B N    1 
ATOM   2392 C  CA   . ARG B  1 52  ? 20.311  17.513 1.459   1.000 14.30034  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B CA   1 
ATOM   2393 C  C    . ARG B  1 52  ? 19.274  16.439 1.174   1.000 15.18450  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B C    1 
ATOM   2394 O  O    . ARG B  1 52  ? 18.759  15.807 2.104   1.000 13.78249  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B O    1 
ATOM   2395 C  CB   . ARG B  1 52  ? 19.649  18.890 1.437   1.000 17.55511  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B CB   1 
ATOM   2396 C  CG   . ARG B  1 52  ? 18.876  19.172 2.701   1.000 15.69001  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B CG   1 
ATOM   2397 C  CD   . ARG B  1 52  ? 18.030  20.410 2.573   1.000 24.32007  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B CD   1 
ATOM   2398 N  NE   . ARG B  1 52  ? 17.370  20.727 3.836   1.000 23.33402  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B NE   1 
ATOM   2399 C  CZ   . ARG B  1 52  ? 16.387  21.612 3.959   1.000 55.66362  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B CZ   1 
ATOM   2400 N  NH1  . ARG B  1 52  ? 15.949  22.256 2.888   1.000 33.55420  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B NH1  1 
ATOM   2401 N  NH2  . ARG B  1 52  ? 15.841  21.849 5.146   1.000 45.25429  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B NH2  1 
ATOM   2402 H  H    . ARG B  1 52  ? 21.280  17.902 -0.219  1.000 18.63810  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B H    1 
ATOM   2403 H  HA   . ARG B  1 52  ? 20.664  17.382 2.353   1.000 17.16041  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B HA   1 
ATOM   2404 H  HB2  . ARG B  1 52  ? 20.335  19.570 1.343   1.000 21.06613  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B HB2  1 
ATOM   2405 H  HB3  . ARG B  1 52  ? 19.034  18.935 0.689   1.000 21.06613  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B HB3  1 
ATOM   2406 H  HG2  . ARG B  1 52  ? 18.290  18.422 2.892   1.000 18.82802  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B HG2  1 
ATOM   2407 H  HG3  . ARG B  1 52  ? 19.497  19.303 3.434   1.000 18.82802  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B HG3  1 
ATOM   2408 H  HD2  . ARG B  1 52  ? 18.591  21.160 2.324   1.000 29.18408  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B HD2  1 
ATOM   2409 H  HD3  . ARG B  1 52  ? 17.348  20.267 1.899   1.000 29.18408  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B HD3  1 
ATOM   2410 H  HE   . ARG B  1 52  ? 17.635  20.316 4.544   1.000 28.00083  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B HE   1 
ATOM   2411 H  HH11 . ARG B  1 52  ? 16.301  22.101 2.119   1.000 40.26504  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B HH11 1 
ATOM   2412 H  HH12 . ARG B  1 52  ? 15.312  22.830 2.961   1.000 40.26504  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B HH12 1 
ATOM   2413 H  HH21 . ARG B  1 52  ? 16.124  21.429 5.841   1.000 54.30515  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B HH21 1 
ATOM   2414 H  HH22 . ARG B  1 52  ? 15.205  22.422 5.220   1.000 54.30515  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B HH22 1 
ATOM   2415 N  N    . LEU B  1 53  ? 18.974  16.197 -0.102  1.000 11.07795  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B N    1 
ATOM   2416 C  CA   . LEU B  1 53  ? 17.909  15.260 -0.431  1.000 11.77324  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CA   1 
ATOM   2417 C  C    . LEU B  1 53  ? 18.287  13.830 -0.070  1.000 10.85869  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B C    1 
ATOM   2418 O  O    . LEU B  1 53  ? 17.527  13.129 0.603   1.000 10.55747  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B O    1 
ATOM   2419 C  CB   . LEU B  1 53  ? 17.557  15.349 -1.915  1.000 10.70452  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CB   1 
ATOM   2420 C  CG   . LEU B  1 53  ? 16.537  14.302 -2.367  1.000 10.45763  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CG   1 
ATOM   2421 C  CD1  . LEU B  1 53  ? 15.258  14.382 -1.556  1.000 9.87582   ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CD1  1 
ATOM   2422 C  CD2  . LEU B  1 53  ? 16.246  14.469 -3.858  1.000 12.79125  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CD2  1 
ATOM   2423 H  H    . LEU B  1 53  ? 19.364  16.554 -0.780  1.000 13.29353  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B H    1 
ATOM   2424 H  HA   . LEU B  1 53  ? 17.125  15.508 0.085   1.000 14.12789  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B HA   1 
ATOM   2425 H  HB2  . LEU B  1 53  ? 17.183  16.226 -2.095  1.000 12.84542  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B HB2  1 
ATOM   2426 H  HB3  . LEU B  1 53  ? 18.366  15.220 -2.435  1.000 12.84542  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B HB3  1 
ATOM   2427 H  HG   . LEU B  1 53  ? 16.910  13.419 -2.220  1.000 12.54916  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B HG   1 
ATOM   2428 H  HD11 . LEU B  1 53  ? 14.597  13.792 -1.949  1.000 11.85098  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B HD11 1 
ATOM   2429 H  HD12 . LEU B  1 53  ? 15.445  14.109 -0.644  1.000 11.85098  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B HD12 1 
ATOM   2430 H  HD13 . LEU B  1 53  ? 14.934  15.296 -1.567  1.000 11.85098  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B HD13 1 
ATOM   2431 H  HD21 . LEU B  1 53  ? 15.603  13.796 -4.131  1.000 15.34950  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B HD21 1 
ATOM   2432 H  HD22 . LEU B  1 53  ? 15.882  15.355 -4.011  1.000 15.34950  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B HD22 1 
ATOM   2433 H  HD23 . LEU B  1 53  ? 17.071  14.360 -4.355  1.000 15.34950  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B HD23 1 
ATOM   2434 N  N    . TYR B  1 54  ? 19.444  13.373 -0.515  1.000 11.48521  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B N    1 
ATOM   2435 C  CA   . TYR B  1 54  ? 19.649  11.934 -0.476  1.000 13.70181  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B CA   1 
ATOM   2436 C  C    . TYR B  1 54  ? 20.003  11.396 0.905   1.000 12.15054  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B C    1 
ATOM   2437 O  O    . TYR B  1 54  ? 19.549  10.298 1.255   1.000 13.20743  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B O    1 
ATOM   2438 C  CB   . TYR B  1 54  ? 20.699  11.545 -1.515  1.000 12.56842  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B CB   1 
ATOM   2439 C  CG   . TYR B  1 54  ? 20.090  11.556 -2.895  1.000 12.43698  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B CG   1 
ATOM   2440 C  CD1  . TYR B  1 54  ? 19.446  10.431 -3.393  1.000 13.29055  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B CD1  1 
ATOM   2441 C  CD2  . TYR B  1 54  ? 20.112  12.703 -3.677  1.000 13.55856  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B CD2  1 
ATOM   2442 C  CE1  . TYR B  1 54  ? 18.865  10.436 -4.644  1.000 14.19868  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B CE1  1 
ATOM   2443 C  CE2  . TYR B  1 54  ? 19.535  12.718 -4.930  1.000 12.46151  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B CE2  1 
ATOM   2444 C  CZ   . TYR B  1 54  ? 18.911  11.581 -5.407  1.000 12.57956  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B CZ   1 
ATOM   2445 O  OH   . TYR B  1 54  ? 18.333  11.605 -6.657  1.000 14.52708  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B OH   1 
ATOM   2446 H  H    . TYR B  1 54  ? 20.090  13.847 -0.827  1.000 13.78225  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B H    1 
ATOM   2447 H  HA   . TYR B  1 54  ? 18.804  11.507 -0.687  1.000 16.44217  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B HA   1 
ATOM   2448 H  HB2  . TYR B  1 54  ? 21.431  12.181 -1.492  1.000 15.08210  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B HB2  1 
ATOM   2449 H  HB3  . TYR B  1 54  ? 21.029  10.653 -1.327  1.000 15.08210  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B HB3  1 
ATOM   2450 H  HD1  . TYR B  1 54  ? 19.406  9.660  -2.874  1.000 15.94866  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B HD1  1 
ATOM   2451 H  HD2  . TYR B  1 54  ? 20.521  13.472 -3.351  1.000 16.27028  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B HD2  1 
ATOM   2452 H  HE1  . TYR B  1 54  ? 18.445  9.672  -4.969  1.000 17.03842  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B HE1  1 
ATOM   2453 H  HE2  . TYR B  1 54  ? 19.565  13.489 -5.450  1.000 14.95381  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B HE2  1 
ATOM   2454 H  HH   . TYR B  1 54  ? 18.488  12.340 -7.032  1.000 17.43250  ? ? ? ? ? ? 54  TYR B HH   1 
ATOM   2455 N  N    . PRO B  1 55  ? 20.767  12.113 1.730   1.000 12.49469  ? ? ? ? ? ? 55  PRO B N    1 
ATOM   2456 C  CA   . PRO B  1 55  ? 20.895  11.669 3.128   1.000 12.89092  ? ? ? ? ? ? 55  PRO B CA   1 
ATOM   2457 C  C    . PRO B  1 55  ? 19.554  11.580 3.842   1.000 12.18850  ? ? ? ? ? ? 55  PRO B C    1 
ATOM   2458 O  O    . PRO B  1 55  ? 19.365  10.695 4.686   1.000 12.57140  ? ? ? ? ? ? 55  PRO B O    1 
ATOM   2459 C  CB   . PRO B  1 55  ? 21.823  12.723 3.753   1.000 13.40605  ? ? ? ? ? ? 55  PRO B CB   1 
ATOM   2460 C  CG   . PRO B  1 55  ? 22.635  13.233 2.589   1.000 13.59450  ? ? ? ? ? ? 55  PRO B CG   1 
ATOM   2461 C  CD   . PRO B  1 55  ? 21.664  13.243 1.424   1.000 12.78463  ? ? ? ? ? ? 55  PRO B CD   1 
ATOM   2462 H  HA   . PRO B  1 55  ? 21.338  10.807 3.173   1.000 15.46911  ? ? ? ? ? ? 55  PRO B HA   1 
ATOM   2463 H  HB2  . PRO B  1 55  ? 21.299  13.434 4.153   1.000 16.08726  ? ? ? ? ? ? 55  PRO B HB2  1 
ATOM   2464 H  HB3  . PRO B  1 55  ? 22.391  12.312 4.423   1.000 16.08726  ? ? ? ? ? ? 55  PRO B HB3  1 
ATOM   2465 H  HG2  . PRO B  1 55  ? 22.962  14.126 2.778   1.000 16.31340  ? ? ? ? ? ? 55  PRO B HG2  1 
ATOM   2466 H  HG3  . PRO B  1 55  ? 23.380  12.636 2.417   1.000 16.31340  ? ? ? ? ? ? 55  PRO B HG3  1 
ATOM   2467 H  HD2  . PRO B  1 55  ? 21.170  14.078 1.391   1.000 15.34155  ? ? ? ? ? ? 55  PRO B HD2  1 
ATOM   2468 H  HD3  . PRO B  1 55  ? 22.128  13.099 0.584   1.000 15.34155  ? ? ? ? ? ? 55  PRO B HD3  1 
ATOM   2469 N  N    . ASN B  1 56  ? 18.598  12.446 3.505   1.000 14.39261  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B N    1 
ATOM   2470 C  CA   . ASN B  1 56  ? 17.292  12.383 4.149   1.000 11.33392  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B CA   1 
ATOM   2471 C  C    . ASN B  1 56  ? 16.419  11.283 3.561   1.000 13.21223  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B C    1 
ATOM   2472 O  O    . ASN B  1 56  ? 15.637  10.665 4.291   1.000 12.10288  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B O    1 
ATOM   2473 C  CB   . ASN B  1 56  ? 16.611  13.746 4.053   1.000 10.57299  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B CB   1 
ATOM   2474 C  CG   . ASN B  1 56  ? 17.153  14.731 5.071   1.000 15.49571  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B CG   1 
ATOM   2475 O  OD1  . ASN B  1 56  ? 16.779  14.689 6.245   1.000 16.58054  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B OD1  1 
ATOM   2476 N  ND2  . ASN B  1 56  ? 18.041  15.615 4.634   1.000 17.96016  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B ND2  1 
ATOM   2477 H  H    . ASN B  1 56  ? 18.679  13.069 2.917   1.000 17.27113  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B H    1 
ATOM   2478 H  HA   . ASN B  1 56  ? 17.403  12.179 5.091   1.000 13.60071  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B HA   1 
ATOM   2479 H  HB2  . ASN B  1 56  ? 16.759  14.114 3.168   1.000 12.68759  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B HB2  1 
ATOM   2480 H  HB3  . ASN B  1 56  ? 15.660  13.639 4.213   1.000 12.68759  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B HB3  1 
ATOM   2481 H  HD21 . ASN B  1 56  ? 18.376  16.192 5.176   1.000 21.55220  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B HD21 1 
ATOM   2482 H  HD22 . ASN B  1 56  ? 18.283  15.610 3.808   1.000 21.55220  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B HD22 1 
ATOM   2483 N  N    . LEU B  1 57  ? 16.541  11.008 2.264   1.000 12.26403  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B N    1 
ATOM   2484 C  CA   . LEU B  1 57  ? 15.929  9.802  1.720   1.000 11.04925  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CA   1 
ATOM   2485 C  C    . LEU B  1 57  ? 16.461  8.567  2.438   1.000 11.72068  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B C    1 
ATOM   2486 O  O    . LEU B  1 57  ? 15.695  7.676  2.822   1.000 14.81590  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B O    1 
ATOM   2487 C  CB   . LEU B  1 57  ? 16.197  9.721  0.218   1.000 11.25164  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CB   1 
ATOM   2488 C  CG   . LEU B  1 57  ? 15.311  10.573 -0.686  1.000 12.91550  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CG   1 
ATOM   2489 C  CD1  . LEU B  1 57  ? 15.816  10.546 -2.114  1.000 15.62411  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CD1  1 
ATOM   2490 C  CD2  . LEU B  1 57  ? 13.874  10.075 -0.609  1.000 12.49799  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CD2  1 
ATOM   2491 H  H    . LEU B  1 57  ? 16.964  11.490 1.691   1.000 14.71684  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B H    1 
ATOM   2492 H  HA   . LEU B  1 57  ? 14.968  9.839  1.849   1.000 13.25911  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B HA   1 
ATOM   2493 H  HB2  . LEU B  1 57  ? 17.113  10.000 0.062   1.000 13.50197  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B HB2  1 
ATOM   2494 H  HB3  . LEU B  1 57  ? 16.080  8.798  -0.058  1.000 13.50197  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B HB3  1 
ATOM   2495 H  HG   . LEU B  1 57  ? 15.336  11.496 -0.388  1.000 15.49860  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B HG   1 
ATOM   2496 H  HD11 . LEU B  1 57  ? 15.242  11.103 -2.663  1.000 18.74893  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B HD11 1 
ATOM   2497 H  HD12 . LEU B  1 57  ? 16.724  10.885 -2.135  1.000 18.74893  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B HD12 1 
ATOM   2498 H  HD13 . LEU B  1 57  ? 15.797  9.632  -2.438  1.000 18.74893  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B HD13 1 
ATOM   2499 H  HD21 . LEU B  1 57  ? 13.355  10.499 -1.311  1.000 14.99759  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B HD21 1 
ATOM   2500 H  HD22 . LEU B  1 57  ? 13.867  9.112  -0.727  1.000 14.99759  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B HD22 1 
ATOM   2501 H  HD23 . LEU B  1 57  ? 13.507  10.305 0.259   1.000 14.99759  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B HD23 1 
ATOM   2502 N  N    . ASP B  1 58  ? 17.780  8.502  2.627   1.000 11.99767  ? ? ? ? ? ? 58  ASP B N    1 
ATOM   2503 C  CA   . ASP B  1 58  ? 18.381  7.410  3.384   1.000 15.84893  ? ? ? ? ? ? 58  ASP B CA   1 
ATOM   2504 C  C    . ASP B  1 58  ? 17.727  7.274  4.754   1.000 14.08058  ? ? ? ? ? ? 58  ASP B C    1 
ATOM   2505 O  O    . ASP B  1 58  ? 17.369  6.170  5.180   1.000 15.96471  ? ? ? ? ? ? 58  ASP B O    1 
ATOM   2506 C  CB   . ASP B  1 58  ? 19.884  7.645  3.549   1.000 16.07482  ? ? ? ? ? ? 58  ASP B CB   1 
ATOM   2507 C  CG   . ASP B  1 58  ? 20.634  7.681  2.231   1.000 35.81541  ? ? ? ? ? ? 58  ASP B CG   1 
ATOM   2508 O  OD1  . ASP B  1 58  ? 20.058  7.302  1.190   1.000 30.33073  ? ? ? ? ? ? 58  ASP B OD1  1 
ATOM   2509 O  OD2  . ASP B  1 58  ? 21.815  8.093  2.241   1.000 36.46221  ? ? ? ? ? ? 58  ASP B OD2  1 
ATOM   2510 H  H    . ASP B  1 58  ? 18.346  9.076  2.329   1.000 14.39721  ? ? ? ? ? ? 58  ASP B H    1 
ATOM   2511 H  HA   . ASP B  1 58  ? 18.252  6.585  2.889   1.000 19.01872  ? ? ? ? ? ? 58  ASP B HA   1 
ATOM   2512 H  HB2  . ASP B  1 58  ? 20.021  8.496  3.994   1.000 19.28978  ? ? ? ? ? ? 58  ASP B HB2  1 
ATOM   2513 H  HB3  . ASP B  1 58  ? 20.257  6.927  4.084   1.000 19.28978  ? ? ? ? ? ? 58  ASP B HB3  1 
ATOM   2514 N  N    . ASP B  1 59  ? 17.596  8.392  5.473   1.000 19.07557  ? ? ? ? ? ? 59  ASP B N    1 
ATOM   2515 C  CA   . ASP B  1 59  ? 16.983  8.360  6.797   1.000 21.34769  ? ? ? ? ? ? 59  ASP B CA   1 
ATOM   2516 C  C    . ASP B  1 59  ? 15.578  7.772  6.730   1.000 21.52519  ? ? ? ? ? ? 59  ASP B C    1 
ATOM   2517 O  O    . ASP B  1 59  ? 15.191  6.953  7.570   1.000 14.48293  ? ? ? ? ? ? 59  ASP B O    1 
ATOM   2518 C  CB   . ASP B  1 59  ? 16.925  9.768  7.398   1.000 19.86161  ? ? ? ? ? ? 59  ASP B CB   1 
ATOM   2519 C  CG   . ASP B  1 59  ? 18.288  10.326 7.770   1.000 30.51014  ? ? ? ? ? ? 59  ASP B CG   1 
ATOM   2520 O  OD1  . ASP B  1 59  ? 19.259  9.555  7.916   1.000 24.15404  ? ? ? ? ? ? 59  ASP B OD1  1 
ATOM   2521 O  OD2  . ASP B  1 59  ? 18.374  11.561 7.941   1.000 23.49743  ? ? ? ? ? ? 59  ASP B OD2  1 
ATOM   2522 H  H    . ASP B  1 59  ? 17.850  9.174  5.220   1.000 22.89068  ? ? ? ? ? ? 59  ASP B H    1 
ATOM   2523 H  HA   . ASP B  1 59  ? 17.532  7.805  7.373   1.000 25.61723  ? ? ? ? ? ? 59  ASP B HA   1 
ATOM   2524 H  HB2  . ASP B  1 59  ? 16.525  10.369 6.750   1.000 23.83393  ? ? ? ? ? ? 59  ASP B HB2  1 
ATOM   2525 H  HB3  . ASP B  1 59  ? 16.385  9.743  8.204   1.000 23.83393  ? ? ? ? ? ? 59  ASP B HB3  1 
ATOM   2526 N  N    . LEU B  1 60  ? 14.790  8.200  5.739   1.000 10.79262  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B N    1 
ATOM   2527 C  CA   . LEU B  1 60  ? 13.410  7.743  5.631   1.000 12.89543  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B CA   1 
ATOM   2528 C  C    . LEU B  1 60  ? 13.342  6.260  5.301   1.000 10.76185  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B C    1 
ATOM   2529 O  O    . LEU B  1 60  ? 12.427  5.558  5.748   1.000 10.87677  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B O    1 
ATOM   2530 C  CB   . LEU B  1 60  ? 12.672  8.574  4.580   1.000 9.52055   ? ? ? ? ? ? 60  LEU B CB   1 
ATOM   2531 C  CG   . LEU B  1 60  ? 12.419  10.027 4.986   1.000 9.14596   ? ? ? ? ? ? 60  LEU B CG   1 
ATOM   2532 C  CD1  . LEU B  1 60  ? 11.831  10.821 3.831   1.000 9.99251   ? ? ? ? ? ? 60  LEU B CD1  1 
ATOM   2533 C  CD2  . LEU B  1 60  ? 11.503  10.081 6.201   1.000 11.45010  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B CD2  1 
ATOM   2534 H  H    . LEU B  1 60  ? 15.028  8.750  5.122   1.000 12.95115  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B H    1 
ATOM   2535 H  HA   . LEU B  1 60  ? 12.964  7.873  6.483   1.000 15.47451  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B HA   1 
ATOM   2536 H  HB2  . LEU B  1 60  ? 13.202  8.584  3.768   1.000 11.42466  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B HB2  1 
ATOM   2537 H  HB3  . LEU B  1 60  ? 11.811  8.162  4.409   1.000 11.42466  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B HB3  1 
ATOM   2538 H  HG   . LEU B  1 60  ? 13.264  10.440 5.222   1.000 10.97516  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B HG   1 
ATOM   2539 H  HD11 . LEU B  1 60  ? 11.692  11.738 4.117   1.000 11.99101  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B HD11 1 
ATOM   2540 H  HD12 . LEU B  1 60  ? 12.449  10.798 3.084   1.000 11.99101  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B HD12 1 
ATOM   2541 H  HD13 . LEU B  1 60  ? 10.985  10.424 3.573   1.000 11.99101  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B HD13 1 
ATOM   2542 H  HD21 . LEU B  1 60  ? 11.175  10.988 6.310   1.000 13.74011  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B HD21 1 
ATOM   2543 H  HD22 . LEU B  1 60  ? 10.759  9.475  6.063   1.000 13.74011  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B HD22 1 
ATOM   2544 H  HD23 . LEU B  1 60  ? 12.005  9.815  6.987   1.000 13.74011  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B HD23 1 
ATOM   2545 N  N    . VAL B  1 61  ? 14.299  5.765  4.521   1.000 11.37629  ? ? ? ? ? ? 61  VAL B N    1 
ATOM   2546 C  CA   . VAL B  1 61  ? 14.343  4.336  4.233   1.000 12.17011  ? ? ? ? ? ? 61  VAL B CA   1 
ATOM   2547 C  C    . VAL B  1 61  ? 14.678  3.557  5.497   1.000 13.09062  ? ? ? ? ? ? 61  VAL B C    1 
ATOM   2548 O  O    . VAL B  1 61  ? 14.029  2.555  5.820   1.000 13.50130  ? ? ? ? ? ? 61  VAL B O    1 
ATOM   2549 C  CB   . VAL B  1 61  ? 15.348  4.041  3.105   1.000 19.34818  ? ? ? ? ? ? 61  VAL B CB   1 
ATOM   2550 C  CG1  . VAL B  1 61  ? 15.563  2.536  2.969   1.000 25.12325  ? ? ? ? ? ? 61  VAL B CG1  1 
ATOM   2551 C  CG2  . VAL B  1 61  ? 14.858  4.637  1.789   1.000 12.10070  ? ? ? ? ? ? 61  VAL B CG2  1 
ATOM   2552 H  H    . VAL B  1 61  ? 14.925  6.225  4.152   1.000 13.65155  ? ? ? ? ? ? 61  VAL B H    1 
ATOM   2553 H  HA   . VAL B  1 61  ? 13.466  4.056  3.928   1.000 14.60413  ? ? ? ? ? ? 61  VAL B HA   1 
ATOM   2554 H  HB   . VAL B  1 61  ? 16.199  4.450  3.324   1.000 23.21782  ? ? ? ? ? ? 61  VAL B HB   1 
ATOM   2555 H  HG11 . VAL B  1 61  ? 15.968  2.352  2.107   1.000 30.14790  ? ? ? ? ? ? 61  VAL B HG11 1 
ATOM   2556 H  HG12 . VAL B  1 61  ? 16.149  2.235  3.681   1.000 30.14790  ? ? ? ? ? ? 61  VAL B HG12 1 
ATOM   2557 H  HG13 . VAL B  1 61  ? 14.705  2.087  3.034   1.000 30.14790  ? ? ? ? ? ? 61  VAL B HG13 1 
ATOM   2558 H  HG21 . VAL B  1 61  ? 15.518  4.463  1.099   1.000 14.52084  ? ? ? ? ? ? 61  VAL B HG21 1 
ATOM   2559 H  HG22 . VAL B  1 61  ? 14.013  4.225  1.550   1.000 14.52084  ? ? ? ? ? ? 61  VAL B HG22 1 
ATOM   2560 H  HG23 . VAL B  1 61  ? 14.741  5.593  1.900   1.000 14.52084  ? ? ? ? ? ? 61  VAL B HG23 1 
ATOM   2561 N  N    . ASN B  1 62  ? 15.684  4.015  6.240   1.000 15.45359  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B N    1 
ATOM   2562 C  CA   . ASN B  1 62  ? 16.061  3.334  7.473   1.000 15.06279  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B CA   1 
ATOM   2563 C  C    . ASN B  1 62  ? 14.937  3.374  8.498   1.000 20.29177  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B C    1 
ATOM   2564 O  O    . ASN B  1 62  ? 14.806  2.450  9.311   1.000 16.81566  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B O    1 
ATOM   2565 C  CB   . ASN B  1 62  ? 17.334  3.957  8.041   1.000 15.88597  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B CB   1 
ATOM   2566 C  CG   . ASN B  1 62  ? 18.571  3.557  7.260   1.000 35.66680  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B CG   1 
ATOM   2567 O  OD1  . ASN B  1 62  ? 18.642  2.455  6.720   1.000 40.73430  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B OD1  1 
ATOM   2568 N  ND2  . ASN B  1 62  ? 19.552  4.451  7.196   1.000 49.62179  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B ND2  1 
ATOM   2569 H  H    . ASN B  1 62  ? 16.159  4.708  6.057   1.000 18.54431  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B H    1 
ATOM   2570 H  HA   . ASN B  1 62  ? 16.247  2.402  7.277   1.000 18.07535  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B HA   1 
ATOM   2571 H  HB2  . ASN B  1 62  ? 17.256  4.924  8.008   1.000 19.06317  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B HB2  1 
ATOM   2572 H  HB3  . ASN B  1 62  ? 17.449  3.665  8.958   1.000 19.06317  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B HB3  1 
ATOM   2573 H  HD21 . ASN B  1 62  ? 20.273  4.267  6.764   1.000 59.54614  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B HD21 1 
ATOM   2574 H  HD22 . ASN B  1 62  ? 19.466  5.212  7.586   1.000 59.54614  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B HD22 1 
ATOM   2575 N  N    . LYS B  1 63  ? 14.122  4.427  8.479   1.000 16.07673  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B N    1 
ATOM   2576 C  CA   . LYS B  1 63  ? 12.962  4.509  9.354   1.000 13.66387  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B CA   1 
ATOM   2577 C  C    . LYS B  1 63  ? 11.800  3.651  8.873   1.000 19.63488  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B C    1 
ATOM   2578 O  O    . LYS B  1 63  ? 10.787  3.561  9.575   1.000 23.81597  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B O    1 
ATOM   2579 C  CB   . LYS B  1 63  ? 12.500  5.962  9.481   1.000 16.85918  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B CB   1 
ATOM   2580 C  CG   . LYS B  1 63  ? 13.456  6.874  10.232  1.000 16.20089  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B CG   1 
ATOM   2581 C  CD   . LYS B  1 63  ? 13.016  8.324  10.115  1.000 17.69490  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B CD   1 
ATOM   2582 C  CE   . LYS B  1 63  ? 13.956  9.256  10.861  1.000 21.72740  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B CE   1 
ATOM   2583 N  NZ   . LYS B  1 63  ? 13.805  9.132  12.341  1.000 55.59705  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B NZ   1 
ATOM   2584 H  H    . LYS B  1 63  ? 14.223  5.109  7.965   1.000 19.29208  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B H    1 
ATOM   2585 H  HA   . LYS B  1 63  ? 13.220  4.199  10.237  1.000 16.39664  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B HA   1 
ATOM   2586 H  HB2  . LYS B  1 63  ? 12.389  6.328  8.589   1.000 20.23101  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B HB2  1 
ATOM   2587 H  HB3  . LYS B  1 63  ? 11.653  5.975  9.953   1.000 20.23101  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B HB3  1 
ATOM   2588 H  HG2  . LYS B  1 63  ? 13.466  6.631  11.171  1.000 19.44106  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B HG2  1 
ATOM   2589 H  HG3  . LYS B  1 63  ? 14.346  6.791  9.858   1.000 19.44106  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B HG3  1 
ATOM   2590 H  HD2  . LYS B  1 63  ? 13.010  8.582  9.180   1.000 21.23387  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B HD2  1 
ATOM   2591 H  HD3  . LYS B  1 63  ? 12.128  8.422  10.492  1.000 21.23387  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B HD3  1 
ATOM   2592 H  HE2  . LYS B  1 63  ? 14.873  9.037  10.630  1.000 26.07288  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B HE2  1 
ATOM   2593 H  HE3  . LYS B  1 63  ? 13.761  10.173 10.612  1.000 26.07288  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B HE3  1 
ATOM   2594 H  HZ1  . LYS B  1 63  ? 14.362  9.692  12.752  1.000 66.71647  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B HZ1  1 
ATOM   2595 H  HZ2  . LYS B  1 63  ? 12.970  9.327  12.579  1.000 66.71647  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B HZ2  1 
ATOM   2596 H  HZ3  . LYS B  1 63  ? 13.991  8.300  12.597  1.000 66.71647  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B HZ3  1 
ATOM   2597 N  N    . GLY B  1 64  ? 11.907  3.041  7.696   1.000 13.52268  ? ? ? ? ? ? 64  GLY B N    1 
ATOM   2598 C  CA   . GLY B  1 64  ? 10.853  2.186  7.188   1.000 12.51578  ? ? ? ? ? ? 64  GLY B CA   1 
ATOM   2599 C  C    . GLY B  1 64  ? 9.686   2.917  6.569   1.000 12.86207  ? ? ? ? ? ? 64  GLY B C    1 
ATOM   2600 O  O    . GLY B  1 64  ? 8.633   2.309  6.346   1.000 12.67153  ? ? ? ? ? ? 64  GLY B O    1 
ATOM   2601 H  H    . GLY B  1 64  ? 12.586  3.109  7.172   1.000 16.22721  ? ? ? ? ? ? 64  GLY B H    1 
ATOM   2602 H  HA2  . GLY B  1 64  ? 11.227  1.600  6.512   1.000 15.01893  ? ? ? ? ? ? 64  GLY B HA2  1 
ATOM   2603 H  HA3  . GLY B  1 64  ? 10.511  1.647  7.918   1.000 15.01893  ? ? ? ? ? ? 64  GLY B HA3  1 
ATOM   2604 N  N    . LEU B  1 65  ? 9.839   4.209  6.285   1.000 12.47226  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B N    1 
ATOM   2605 C  CA   . LEU B  1 65  ? 8.773   5.013  5.706   1.000 11.59842  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CA   1 
ATOM   2606 C  C    . LEU B  1 65  ? 8.845   5.107  4.190   1.000 9.91777   ? ? ? ? ? ? 65  LEU B C    1 
ATOM   2607 O  O    . LEU B  1 65  ? 7.839   5.436  3.553   1.000 9.88091   ? ? ? ? ? ? 65  LEU B O    1 
ATOM   2608 C  CB   . LEU B  1 65  ? 8.822   6.427  6.285   1.000 11.34434  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CB   1 
ATOM   2609 C  CG   . LEU B  1 65  ? 8.802   6.507  7.814   1.000 12.39870  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CG   1 
ATOM   2610 C  CD1  . LEU B  1 65  ? 9.091   7.921  8.291   1.000 10.31428  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CD1  1 
ATOM   2611 C  CD2  . LEU B  1 65  ? 7.452   6.026  8.329   1.000 15.44387  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CD2  1 
ATOM   2612 H  H    . LEU B  1 65  ? 10.565  4.649  6.423   1.000 14.96672  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B H    1 
ATOM   2613 H  HA   . LEU B  1 65  ? 7.919   4.615  5.936   1.000 13.91811  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B HA   1 
ATOM   2614 H  HB2  . LEU B  1 65  ? 9.640   6.852  5.983   1.000 13.61320  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B HB2  1 
ATOM   2615 H  HB3  . LEU B  1 65  ? 8.052   6.918  5.959   1.000 13.61320  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B HB3  1 
ATOM   2616 H  HG   . LEU B  1 65  ? 9.497   5.936  8.176   1.000 14.87844  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B HG   1 
ATOM   2617 H  HD11 . LEU B  1 65  ? 9.105   7.930  9.260   1.000 12.37713  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B HD11 1 
ATOM   2618 H  HD12 . LEU B  1 65  ? 9.953   8.201  7.945   1.000 12.37713  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B HD12 1 
ATOM   2619 H  HD13 . LEU B  1 65  ? 8.396   8.513  7.964   1.000 12.37713  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B HD13 1 
ATOM   2620 H  HD21 . LEU B  1 65  ? 7.427   6.131  9.293   1.000 18.53264  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B HD21 1 
ATOM   2621 H  HD22 . LEU B  1 65  ? 6.751   6.557  7.920   1.000 18.53264  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B HD22 1 
ATOM   2622 H  HD23 . LEU B  1 65  ? 7.339   5.092  8.095   1.000 18.53264  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B HD23 1 
ATOM   2623 N  N    . VAL B  1 66  ? 10.016  4.859  3.615   1.000 11.86651  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B N    1 
ATOM   2624 C  CA   . VAL B  1 66  ? 10.249  4.915  2.180   1.000 16.75255  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B CA   1 
ATOM   2625 C  C    . VAL B  1 66  ? 10.994  3.646  1.793   1.000 13.87598  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B C    1 
ATOM   2626 O  O    . VAL B  1 66  ? 11.765  3.093  2.584   1.000 14.00696  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B O    1 
ATOM   2627 C  CB   . VAL B  1 66  ? 11.050  6.175  1.782   1.000 12.78461  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B CB   1 
ATOM   2628 C  CG1  . VAL B  1 66  ? 11.461  6.112  0.322   1.000 15.03021  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B CG1  1 
ATOM   2629 C  CG2  . VAL B  1 66  ? 10.231  7.430  2.057   1.000 11.69272  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B CG2  1 
ATOM   2630 H  H    . VAL B  1 66  ? 10.722  4.648  4.058   1.000 14.23981  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B H    1 
ATOM   2631 H  HA   . VAL B  1 66  ? 9.407   4.941  1.699   1.000 20.10306  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B HA   1 
ATOM   2632 H  HB   . VAL B  1 66  ? 11.858  6.214  2.317   1.000 15.34153  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B HB   1 
ATOM   2633 H  HG11 . VAL B  1 66  ? 11.746  6.994  0.036   1.000 18.03625  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B HG11 1 
ATOM   2634 H  HG12 . VAL B  1 66  ? 12.192  5.482  0.226   1.000 18.03625  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B HG12 1 
ATOM   2635 H  HG13 . VAL B  1 66  ? 10.702  5.822  -0.208  1.000 18.03625  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B HG13 1 
ATOM   2636 H  HG21 . VAL B  1 66  ? 10.752  8.209  1.804   1.000 14.03127  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B HG21 1 
ATOM   2637 H  HG22 . VAL B  1 66  ? 9.414   7.395  1.536   1.000 14.03127  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B HG22 1 
ATOM   2638 H  HG23 . VAL B  1 66  ? 10.018  7.468  3.003   1.000 14.03127  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B HG23 1 
ATOM   2639 N  N    . GLU B  1 67  ? 10.730  3.163  0.582   1.000 15.58486  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B N    1 
ATOM   2640 C  CA   . GLU B  1 67  ? 11.436  2.022  0.021   1.000 17.69117  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B CA   1 
ATOM   2641 C  C    . GLU B  1 67  ? 12.024  2.431  -1.321  1.000 19.85740  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B C    1 
ATOM   2642 O  O    . GLU B  1 67  ? 11.451  3.247  -2.045  1.000 20.31828  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B O    1 
ATOM   2643 C  CB   . GLU B  1 67  ? 10.513  0.801  -0.128  1.000 18.66304  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B CB   1 
ATOM   2644 C  CG   . GLU B  1 67  ? 9.155   1.090  -0.730  1.000 54.66654  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B CG   1 
ATOM   2645 C  CD   . GLU B  1 67  ? 8.186   -0.065 -0.548  1.000 74.87368  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B CD   1 
ATOM   2646 O  OE1  . GLU B  1 67  ? 8.637   -1.204 -0.306  1.000 42.92631  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B OE1  1 
ATOM   2647 O  OE2  . GLU B  1 67  ? 6.966   0.169  -0.645  1.000 47.99269  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B OE2  1 
ATOM   2648 H  H    . GLU B  1 67  ? 10.133  3.491  0.058   1.000 18.70183  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B H    1 
ATOM   2649 H  HA   . GLU B  1 67  ? 12.165  1.754  0.601   1.000 21.22940  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B HA   1 
ATOM   2650 H  HB2  . GLU B  1 67  ? 10.953  0.153  -0.701  1.000 22.39565  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B HB2  1 
ATOM   2651 H  HB3  . GLU B  1 67  ? 10.366  0.420  0.752   1.000 22.39565  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B HB3  1 
ATOM   2652 H  HG2  . GLU B  1 67  ? 8.776   1.872  -0.299  1.000 65.59985  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B HG2  1 
ATOM   2653 H  HG3  . GLU B  1 67  ? 9.257   1.252  -1.681  1.000 65.59985  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B HG3  1 
ATOM   2654 N  N    . LYS B  1 68  ? 13.190  1.869  -1.628  1.000 21.58617  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B N    1 
ATOM   2655 C  CA   . LYS B  1 68  ? 13.991  2.257  -2.779  1.000 34.54192  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CA   1 
ATOM   2656 C  C    . LYS B  1 68  ? 14.086  1.100  -3.761  1.000 37.58107  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B C    1 
ATOM   2657 O  O    . LYS B  1 68  ? 14.145  -0.066 -3.360  1.000 41.24996  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B O    1 
ATOM   2658 C  CB   . LYS B  1 68  ? 15.390  2.688  -2.321  1.000 24.05358  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CB   1 
ATOM   2659 C  CG   . LYS B  1 68  ? 16.401  2.968  -3.422  1.000 36.88355  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CG   1 
ATOM   2660 C  CD   . LYS B  1 68  ? 17.774  3.259  -2.809  1.000 36.47181  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CD   1 
ATOM   2661 C  CE   . LYS B  1 68  ? 18.845  3.493  -3.869  1.000 58.57778  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CE   1 
ATOM   2662 N  NZ   . LYS B  1 68  ? 20.198  3.672  -3.265  1.000 54.18885  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B NZ   1 
ATOM   2663 H  H    . LYS B  1 68  ? 13.546  1.238  -1.165  1.000 25.90341  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B H    1 
ATOM   2664 H  HA   . LYS B  1 68  ? 13.572  2.997  -3.246  1.000 41.45031  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B HA   1 
ATOM   2665 H  HB2  . LYS B  1 68  ? 15.301  3.502  -1.802  1.000 28.86430  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B HB2  1 
ATOM   2666 H  HB3  . LYS B  1 68  ? 15.758  1.980  -1.769  1.000 28.86430  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B HB3  1 
ATOM   2667 H  HG2  . LYS B  1 68  ? 16.476  2.194  -4.002  1.000 44.26027  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B HG2  1 
ATOM   2668 H  HG3  . LYS B  1 68  ? 16.120  3.741  -3.935  1.000 44.26027  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B HG3  1 
ATOM   2669 H  HD2  . LYS B  1 68  ? 17.715  4.056  -2.259  1.000 43.76617  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B HD2  1 
ATOM   2670 H  HD3  . LYS B  1 68  ? 18.047  2.502  -2.267  1.000 43.76617  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B HD3  1 
ATOM   2671 H  HE2  . LYS B  1 68  ? 18.878  2.728  -4.464  1.000 70.29333  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B HE2  1 
ATOM   2672 H  HE3  . LYS B  1 68  ? 18.629  4.295  -4.370  1.000 70.29333  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B HE3  1 
ATOM   2673 H  HZ1  . LYS B  1 68  ? 20.800  3.814  -3.905  1.000 65.02662  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B HZ1  1 
ATOM   2674 H  HZ2  . LYS B  1 68  ? 20.194  4.369  -2.712  1.000 65.02662  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B HZ2  1 
ATOM   2675 H  HZ3  . LYS B  1 68  ? 20.427  2.942  -2.810  1.000 65.02662  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B HZ3  1 
ATOM   2676 N  N    . SER B  1 69  ? 14.092  1.434  -5.050  1.000 34.09754  ? ? ? ? ? ? 69  SER B N    1 
ATOM   2677 C  CA   . SER B  1 69  ? 14.248  0.454  -6.115  1.000 47.17382  ? ? ? ? ? ? 69  SER B CA   1 
ATOM   2678 C  C    . SER B  1 69  ? 15.226  1.005  -7.140  1.000 38.57387  ? ? ? ? ? ? 69  SER B C    1 
ATOM   2679 O  O    . SER B  1 69  ? 15.090  2.153  -7.570  1.000 36.72582  ? ? ? ? ? ? 69  SER B O    1 
ATOM   2680 C  CB   . SER B  1 69  ? 12.903  0.139  -6.780  1.000 46.90098  ? ? ? ? ? ? 69  SER B CB   1 
ATOM   2681 O  OG   . SER B  1 69  ? 11.961  -0.331 -5.831  1.000 69.21022  ? ? ? ? ? ? 69  SER B OG   1 
ATOM   2682 H  H    . SER B  1 69  ? 14.004  2.241  -5.335  1.000 40.91705  ? ? ? ? ? ? 69  SER B H    1 
ATOM   2683 H  HA   . SER B  1 69  ? 14.607  -0.371 -5.754  1.000 56.60858  ? ? ? ? ? ? 69  SER B HA   1 
ATOM   2684 H  HB2  . SER B  1 69  ? 12.558  0.947  -7.192  1.000 56.28118  ? ? ? ? ? ? 69  SER B HB2  1 
ATOM   2685 H  HB3  . SER B  1 69  ? 13.038  -0.545 -7.455  1.000 56.28118  ? ? ? ? ? ? 69  SER B HB3  1 
ATOM   2686 H  HG   . SER B  1 69  ? 12.248  -1.030 -5.463  1.000 83.05227  ? ? ? ? ? ? 69  SER B HG   1 
ATOM   2687 N  N    . GLU B  1 70  ? 16.211  0.194  -7.520  1.000 46.45856  ? ? ? ? ? ? 70  GLU B N    1 
ATOM   2688 C  CA   . GLU B  1 70  ? 17.186  0.573  -8.537  1.000 57.56696  ? ? ? ? ? ? 70  GLU B CA   1 
ATOM   2689 C  C    . GLU B  1 70  ? 16.661  0.141  -9.902  1.000 59.80739  ? ? ? ? ? ? 70  GLU B C    1 
ATOM   2690 O  O    . GLU B  1 70  ? 16.398  -1.047 -10.122 1.000 55.05465  ? ? ? ? ? ? 70  GLU B O    1 
ATOM   2691 C  CB   . GLU B  1 70  ? 18.546  -0.064 -8.253  1.000 63.59860  ? ? ? ? ? ? 70  GLU B CB   1 
ATOM   2692 C  CG   . GLU B  1 70  ? 19.634  0.315  -9.251  1.000 87.49585  ? ? ? ? ? ? 70  GLU B CG   1 
ATOM   2693 C  CD   . GLU B  1 70  ? 20.969  -0.341 -8.944  1.000 95.09721  ? ? ? ? ? ? 70  GLU B CD   1 
ATOM   2694 O  OE1  . GLU B  1 70  ? 21.037  -1.130 -7.978  1.000 88.02087  ? ? ? ? ? ? 70  GLU B OE1  1 
ATOM   2695 O  OE2  . GLU B  1 70  ? 21.950  -0.067 -9.666  1.000 110.27860 ? ? ? ? ? ? 70  GLU B OE2  1 
ATOM   2696 H  H    . GLU B  1 70  ? 16.335  -0.594 -7.197  1.000 55.75027  ? ? ? ? ? ? 70  GLU B H    1 
ATOM   2697 H  HA   . GLU B  1 70  ? 17.302  1.536  -8.536  1.000 69.08035  ? ? ? ? ? ? 70  GLU B HA   1 
ATOM   2698 H  HB2  . GLU B  1 70  ? 18.843  0.216  -7.373  1.000 76.31832  ? ? ? ? ? ? 70  GLU B HB2  1 
ATOM   2699 H  HB3  . GLU B  1 70  ? 18.448  -1.029 -8.278  1.000 76.31832  ? ? ? ? ? ? 70  GLU B HB3  1 
ATOM   2700 H  HG2  . GLU B  1 70  ? 19.360  0.036  -10.139 1.000 104.99502 ? ? ? ? ? ? 70  GLU B HG2  1 
ATOM   2701 H  HG3  . GLU B  1 70  ? 19.761  1.277  -9.230  1.000 104.99502 ? ? ? ? ? ? 70  GLU B HG3  1 
ATOM   2702 N  N    . LEU B  1 71  ? 16.514  1.097  -10.815 1.000 64.08974  ? ? ? ? ? ? 71  LEU B N    1 
ATOM   2703 C  CA   . LEU B  1 71  ? 15.884  0.839  -12.102 1.000 88.34559  ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CA   1 
ATOM   2704 C  C    . LEU B  1 71  ? 16.901  0.838  -13.237 1.000 99.22404  ? ? ? ? ? ? 71  LEU B C    1 
ATOM   2705 O  O    . LEU B  1 71  ? 18.013  1.358  -13.116 1.000 90.41128  ? ? ? ? ? ? 71  LEU B O    1 
ATOM   2706 C  CB   . LEU B  1 71  ? 14.794  1.877  -12.393 1.000 73.03673  ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CB   1 
ATOM   2707 C  CG   . LEU B  1 71  ? 13.390  1.496  -11.923 1.000 80.81553  ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CG   1 
ATOM   2708 C  CD1  . LEU B  1 71  ? 12.401  2.628  -12.127 1.000 92.55697  ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CD1  1 
ATOM   2709 C  CD2  . LEU B  1 71  ? 12.906  0.249  -12.649 1.000 91.98792  ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CD2  1 
ATOM   2710 H  H    . LEU B  1 71  ? 16.774  1.909  -10.707 1.000 76.90768  ? ? ? ? ? ? 71  LEU B H    1 
ATOM   2711 H  HA   . LEU B  1 71  ? 15.483  -0.043 -12.071 1.000 106.01471 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B HA   1 
ATOM   2712 H  HB2  . LEU B  1 71  ? 15.035  2.705  -11.949 1.000 87.64407  ? ? ? ? ? ? 71  LEU B HB2  1 
ATOM   2713 H  HB3  . LEU B  1 71  ? 14.753  2.014  -13.352 1.000 87.64407  ? ? ? ? ? ? 71  LEU B HB3  1 
ATOM   2714 H  HG   . LEU B  1 71  ? 13.433  1.312  -10.972 1.000 96.97864  ? ? ? ? ? ? 71  LEU B HG   1 
ATOM   2715 H  HD11 . LEU B  1 71  ? 11.518  2.254  -12.270 1.000 111.06836 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B HD11 1 
ATOM   2716 H  HD12 . LEU B  1 71  ? 12.399  3.191  -11.337 1.000 111.06836 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B HD12 1 
ATOM   2717 H  HD13 . LEU B  1 71  ? 12.670  3.146  -12.902 1.000 111.06836 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B HD13 1 
ATOM   2718 H  HD21 . LEU B  1 71  ? 13.371  -0.524 -12.293 1.000 110.38550 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B HD21 1 
ATOM   2719 H  HD22 . LEU B  1 71  ? 11.951  0.153  -12.510 1.000 110.38550 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B HD22 1 
ATOM   2720 H  HD23 . LEU B  1 71  ? 13.095  0.341  -13.596 1.000 110.38550 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B HD23 1 
ATOM   2721 N  N    . ASP B  1 72  ? 16.485  0.240  -14.354 1.000 113.55582 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B N    1 
ATOM   2722 C  CA   . ASP B  1 72  ? 17.292  0.126  -15.561 1.000 132.46842 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B CA   1 
ATOM   2723 C  C    . ASP B  1 72  ? 16.874  1.127  -16.632 1.000 138.79814 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B C    1 
ATOM   2724 O  O    . ASP B  1 72  ? 17.390  1.077  -17.753 1.000 144.78140 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B O    1 
ATOM   2725 C  CB   . ASP B  1 72  ? 17.200  -1.303 -16.109 1.000 129.36859 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B CB   1 
ATOM   2726 C  CG   . ASP B  1 72  ? 18.191  -1.576 -17.229 1.000 129.07365 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B CG   1 
ATOM   2727 O  OD1  . ASP B  1 72  ? 19.073  -0.729 -17.481 1.000 132.17118 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B OD1  1 
ATOM   2728 O  OD2  . ASP B  1 72  ? 18.083  -2.648 -17.862 1.000 129.25770 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B OD2  1 
ATOM   2729 H  H    . ASP B  1 72  ? 15.708  -0.121 -14.435 1.000 136.26698 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B H    1 
ATOM   2730 H  HA   . ASP B  1 72  ? 18.220  0.304  -15.340 1.000 158.96210 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B HA   1 
ATOM   2731 H  HB2  . ASP B  1 72  ? 17.382  -1.928 -15.390 1.000 155.24231 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B HB2  1 
ATOM   2732 H  HB3  . ASP B  1 72  ? 16.307  -1.449 -16.457 1.000 155.24231 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B HB3  1 
ATOM   2733 N  N    . LYS B  1 73  ? 15.948  2.032  -16.315 1.000 131.52020 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B N    1 
ATOM   2734 C  CA   . LYS B  1 73  ? 15.512  3.059  -17.253 1.000 125.10747 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B CA   1 
ATOM   2735 C  C    . LYS B  1 73  ? 16.078  4.434  -16.914 1.000 125.47114 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B C    1 
ATOM   2736 O  O    . LYS B  1 73  ? 16.548  5.145  -17.807 1.000 128.49495 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B O    1 
ATOM   2737 C  CB   . LYS B  1 73  ? 13.980  3.121  -17.291 1.000 123.63696 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B CB   1 
ATOM   2738 C  CG   . LYS B  1 73  ? 13.319  1.897  -17.909 1.000 127.05728 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B CG   1 
ATOM   2739 C  CD   . LYS B  1 73  ? 11.802  2.038  -17.935 1.000 128.29820 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B CD   1 
ATOM   2740 C  CE   . LYS B  1 73  ? 11.145  0.822  -18.573 1.000 128.29352 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B CE   1 
ATOM   2741 N  NZ   . LYS B  1 73  ? 9.658   0.925  -18.582 1.000 124.10778 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B NZ   1 
ATOM   2742 H  H    . LYS B  1 73  ? 15.555  2.068  -15.551 1.000 157.82424 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B H    1 
ATOM   2743 H  HA   . LYS B  1 73  ? 15.822  2.821  -18.140 1.000 150.12896 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B HA   1 
ATOM   2744 H  HB2  . LYS B  1 73  ? 13.650  3.206  -16.383 1.000 148.36435 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B HB2  1 
ATOM   2745 H  HB3  . LYS B  1 73  ? 13.714  3.894  -17.814 1.000 148.36435 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B HB3  1 
ATOM   2746 H  HG2  . LYS B  1 73  ? 13.631  1.789  -18.821 1.000 152.46874 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B HG2  1 
ATOM   2747 H  HG3  . LYS B  1 73  ? 13.544  1.112  -17.385 1.000 152.46874 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B HG3  1 
ATOM   2748 H  HD2  . LYS B  1 73  ? 11.471  2.123  -17.027 1.000 153.95784 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B HD2  1 
ATOM   2749 H  HD3  . LYS B  1 73  ? 11.560  2.822  -18.452 1.000 153.95784 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B HD3  1 
ATOM   2750 H  HE2  . LYS B  1 73  ? 11.448  0.741  -19.491 1.000 153.95222 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B HE2  1 
ATOM   2751 H  HE3  . LYS B  1 73  ? 11.390  0.028  -18.071 1.000 153.95222 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B HE3  1 
ATOM   2752 H  HZ1  . LYS B  1 73  ? 9.305   0.200  -18.961 1.000 148.92934 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B HZ1  1 
ATOM   2753 H  HZ2  . LYS B  1 73  ? 9.352   0.993  -17.749 1.000 148.92934 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B HZ2  1 
ATOM   2754 H  HZ3  . LYS B  1 73  ? 9.406   1.643  -19.043 1.000 148.92934 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B HZ3  1 
ATOM   2755 N  N    . ARG B  1 74  ? 16.045  4.824  -15.638 1.000 122.23822 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B N    1 
ATOM   2756 C  CA   . ARG B  1 74  ? 16.585  6.113  -15.222 1.000 119.44049 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B CA   1 
ATOM   2757 C  C    . ARG B  1 74  ? 17.681  5.927  -14.178 1.000 108.24270 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B C    1 
ATOM   2758 O  O    . ARG B  1 74  ? 18.867  5.921  -14.526 1.000 122.03115 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B O    1 
ATOM   2759 C  CB   . ARG B  1 74  ? 15.466  7.017  -14.698 1.000 118.82075 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B CB   1 
ATOM   2760 C  CG   . ARG B  1 74  ? 14.449  7.391  -15.776 1.000 114.09034 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B CG   1 
ATOM   2761 C  CD   . ARG B  1 74  ? 13.702  8.679  -15.455 1.000 114.37093 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B CD   1 
ATOM   2762 N  NE   . ARG B  1 74  ? 12.741  9.028  -16.501 1.000 118.42181 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B NE   1 
ATOM   2763 C  CZ   . ARG B  1 74  ? 13.052  9.670  -17.623 1.000 119.05066 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B CZ   1 
ATOM   2764 N  NH1  . ARG B  1 74  ? 14.305  10.037 -17.855 1.000 117.40499 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B NH1  1 
ATOM   2765 N  NH2  . ARG B  1 74  ? 12.110  9.944  -18.516 1.000 120.65857 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B NH2  1 
ATOM   2766 H  H    . ARG B  1 74  ? 15.713  4.358  -14.996 1.000 146.68587 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B H    1 
ATOM   2767 H  HA   . ARG B  1 74  ? 16.984  6.558  -15.987 1.000 143.32859 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B HA   1 
ATOM   2768 H  HB2  . ARG B  1 74  ? 14.993  6.554  -13.988 1.000 142.58490 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B HB2  1 
ATOM   2769 H  HB3  . ARG B  1 74  ? 15.856  7.836  -14.357 1.000 142.58490 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B HB3  1 
ATOM   2770 H  HG2  . ARG B  1 74  ? 14.912  7.514  -16.619 1.000 136.90841 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B HG2  1 
ATOM   2771 H  HG3  . ARG B  1 74  ? 13.796  6.678  -15.857 1.000 136.90841 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B HG3  1 
ATOM   2772 H  HD2  . ARG B  1 74  ? 13.218  8.569  -14.622 1.000 137.24512 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B HD2  1 
ATOM   2773 H  HD3  . ARG B  1 74  ? 14.340  9.406  -15.374 1.000 137.24512 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B HD3  1 
ATOM   2774 H  HE   . ARG B  1 74  ? 11.919  8.803  -16.382 1.000 142.10618 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B HE   1 
ATOM   2775 H  HH11 . ARG B  1 74  ? 14.919  9.861  -17.279 1.000 140.88598 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B HH11 1 
ATOM   2776 H  HH12 . ARG B  1 74  ? 14.504  10.452 -18.582 1.000 140.88598 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B HH12 1 
ATOM   2777 H  HH21 . ARG B  1 74  ? 11.296  9.707  -18.370 1.000 144.79028 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B HH21 1 
ATOM   2778 H  HH22 . ARG B  1 74  ? 12.313  10.359 -19.242 1.000 144.79028 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B HH22 1 
ATOM   2779 N  N    . THR B  1 75  ? 17.313  5.772  -12.904 1.000 81.04831  ? ? ? ? ? ? 75  THR B N    1 
ATOM   2780 C  CA   . THR B  1 75  ? 18.323  5.573  -11.869 1.000 76.74457  ? ? ? ? ? ? 75  THR B CA   1 
ATOM   2781 C  C    . THR B  1 75  ? 17.765  4.886  -10.627 1.000 71.50282  ? ? ? ? ? ? 75  THR B C    1 
ATOM   2782 O  O    . THR B  1 75  ? 18.038  3.703  -10.403 1.000 68.41919  ? ? ? ? ? ? 75  THR B O    1 
ATOM   2783 C  CB   . THR B  1 75  ? 18.957  6.916  -11.485 1.000 91.27767  ? ? ? ? ? ? 75  THR B CB   1 
ATOM   2784 O  OG1  . THR B  1 75  ? 19.749  7.406  -12.576 1.000 87.91143  ? ? ? ? ? ? 75  THR B OG1  1 
ATOM   2785 C  CG2  . THR B  1 75  ? 19.831  6.777  -10.243 1.000 94.05014  ? ? ? ? ? ? 75  THR B CG2  1 
ATOM   2786 H  H    . THR B  1 75  ? 16.501  5.779  -12.621 1.000 97.25797  ? ? ? ? ? ? 75  THR B H    1 
ATOM   2787 H  HA   . THR B  1 75  ? 19.007  4.988  -12.231 1.000 92.09349  ? ? ? ? ? ? 75  THR B HA   1 
ATOM   2788 H  HB   . THR B  1 75  ? 18.254  7.553  -11.284 1.000 109.53321 ? ? ? ? ? ? 75  THR B HB   1 
ATOM   2789 H  HG1  . THR B  1 75  ? 19.252  7.620  -13.219 1.000 105.49371 ? ? ? ? ? ? 75  THR B HG1  1 
ATOM   2790 H  HG21 . THR B  1 75  ? 20.462  7.512  -10.198 1.000 112.86017 ? ? ? ? ? ? 75  THR B HG21 1 
ATOM   2791 H  HG22 . THR B  1 75  ? 19.278  6.788  -9.446  1.000 112.86017 ? ? ? ? ? ? 75  THR B HG22 1 
ATOM   2792 H  HG23 . THR B  1 75  ? 20.322  5.942  -10.275 1.000 112.86017 ? ? ? ? ? ? 75  THR B HG23 1 
ATOM   2793 N  N    . ASN B  1 76  ? 17.007  5.609  -9.802  1.000 48.67049  ? ? ? ? ? ? 76  ASN B N    1 
ATOM   2794 C  CA   . ASN B  1 76  ? 16.521  5.054  -8.541  1.000 61.97374  ? ? ? ? ? ? 76  ASN B CA   1 
ATOM   2795 C  C    . ASN B  1 76  ? 15.138  5.598  -8.221  1.000 30.08859  ? ? ? ? ? ? 76  ASN B C    1 
ATOM   2796 O  O    . ASN B  1 76  ? 14.952  6.815  -8.173  1.000 27.71721  ? ? ? ? ? ? 76  ASN B O    1 
ATOM   2797 C  CB   . ASN B  1 76  ? 17.466  5.387  -7.377  1.000 82.64774  ? ? ? ? ? ? 76  ASN B CB   1 
ATOM   2798 C  CG   . ASN B  1 76  ? 18.761  4.611  -7.428  1.000 76.50473  ? ? ? ? ? ? 76  ASN B CG   1 
ATOM   2799 O  OD1  . ASN B  1 76  ? 18.813  3.502  -7.954  1.000 84.17691  ? ? ? ? ? ? 76  ASN B OD1  1 
ATOM   2800 N  ND2  . ASN B  1 76  ? 19.818  5.186  -6.862  1.000 98.20115  ? ? ? ? ? ? 76  ASN B ND2  1 
ATOM   2801 H  H    . ASN B  1 76  ? 16.763  6.420  -9.950  1.000 58.40459  ? ? ? ? ? ? 76  ASN B H    1 
ATOM   2802 H  HA   . ASN B  1 76  ? 16.459  4.091  -8.646  1.000 74.36849  ? ? ? ? ? ? 76  ASN B HA   1 
ATOM   2803 H  HB2  . ASN B  1 76  ? 17.682  6.332  -7.408  1.000 99.17728  ? ? ? ? ? ? 76  ASN B HB2  1 
ATOM   2804 H  HB3  . ASN B  1 76  ? 17.023  5.175  -6.541  1.000 99.17728  ? ? ? ? ? ? 76  ASN B HB3  1 
ATOM   2805 H  HD21 . ASN B  1 76  ? 20.578  4.785  -6.864  1.000 117.84138 ? ? ? ? ? ? 76  ASN B HD21 1 
ATOM   2806 H  HD22 . ASN B  1 76  ? 19.740  5.959  -6.493  1.000 117.84138 ? ? ? ? ? ? 76  ASN B HD22 1 
ATOM   2807 N  N    . GLU B  1 77  ? 14.189  4.707  -7.950  1.000 21.38571  ? ? ? ? ? ? 77  GLU B N    1 
ATOM   2808 C  CA   . GLU B  1 77  ? 12.809  5.100  -7.695  1.000 17.91901  ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CA   1 
ATOM   2809 C  C    . GLU B  1 77  ? 12.440  4.849  -6.239  1.000 18.85662  ? ? ? ? ? ? 77  GLU B C    1 
ATOM   2810 O  O    . GLU B  1 77  ? 12.685  3.761  -5.706  1.000 20.18854  ? ? ? ? ? ? 77  GLU B O    1 
ATOM   2811 C  CB   . GLU B  1 77  ? 11.839  4.348  -8.607  1.000 22.36483  ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CB   1 
ATOM   2812 C  CG   . GLU B  1 77  ? 10.370  4.662  -8.328  1.000 19.70297  ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CG   1 
ATOM   2813 C  CD   . GLU B  1 77  ? 9.444   4.174  -9.426  1.000 39.40667  ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CD   1 
ATOM   2814 O  OE1  . GLU B  1 77  ? 9.360   4.846  -10.476 1.000 37.46609  ? ? ? ? ? ? 77  GLU B OE1  1 
ATOM   2815 O  OE2  . GLU B  1 77  ? 8.803   3.119  -9.241  1.000 47.55067  ? ? ? ? ? ? 77  GLU B OE2  1 
ATOM   2816 H  H    . GLU B  1 77  ? 14.326  3.859  -7.908  1.000 25.66285  ? ? ? ? ? ? 77  GLU B H    1 
ATOM   2817 H  HA   . GLU B  1 77  ? 12.728  6.051  -7.867  1.000 21.50281  ? ? ? ? ? ? 77  GLU B HA   1 
ATOM   2818 H  HB2  . GLU B  1 77  ? 12.025  4.589  -9.528  1.000 26.83780  ? ? ? ? ? ? 77  GLU B HB2  1 
ATOM   2819 H  HB3  . GLU B  1 77  ? 11.968  3.395  -8.482  1.000 26.83780  ? ? ? ? ? ? 77  GLU B HB3  1 
ATOM   2820 H  HG2  . GLU B  1 77  ? 10.106  4.231  -7.500  1.000 23.64357  ? ? ? ? ? ? 77  GLU B HG2  1 
ATOM   2821 H  HG3  . GLU B  1 77  ? 10.262  5.623  -8.251  1.000 23.64357  ? ? ? ? ? ? 77  GLU B HG3  1 
ATOM   2822 N  N    . TYR B  1 78  ? 11.821  5.846  -5.616  1.000 13.71220  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B N    1 
ATOM   2823 C  CA   . TYR B  1 78  ? 11.413  5.792  -4.222  1.000 9.92008   ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CA   1 
ATOM   2824 C  C    . TYR B  1 78  ? 9.894   5.795  -4.113  1.000 11.04025  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B C    1 
ATOM   2825 O  O    . TYR B  1 78  ? 9.191   6.382  -4.942  1.000 10.79612  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B O    1 
ATOM   2826 C  CB   . TYR B  1 78  ? 11.988  6.974  -3.444  1.000 13.68833  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CB   1 
ATOM   2827 C  CG   . TYR B  1 78  ? 13.496  7.027  -3.469  1.000 10.34538  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CG   1 
ATOM   2828 C  CD1  . TYR B  1 78  ? 14.241  6.497  -2.425  1.000 11.24552  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CD1  1 
ATOM   2829 C  CD2  . TYR B  1 78  ? 14.180  7.605  -4.536  1.000 11.81660  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CD2  1 
ATOM   2830 C  CE1  . TYR B  1 78  ? 15.617  6.543  -2.434  1.000 12.82604  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CE1  1 
ATOM   2831 C  CE2  . TYR B  1 78  ? 15.565  7.654  -4.553  1.000 13.90577  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CE2  1 
ATOM   2832 C  CZ   . TYR B  1 78  ? 16.274  7.122  -3.498  1.000 17.51915  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CZ   1 
ATOM   2833 O  OH   . TYR B  1 78  ? 17.646  7.170  -3.508  1.000 22.72603  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B OH   1 
ATOM   2834 H  H    . TYR B  1 78  ? 11.621  6.590  -5.998  1.000 16.45464  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B H    1 
ATOM   2835 H  HA   . TYR B  1 78  ? 11.739  4.970  -3.822  1.000 11.90409  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B HA   1 
ATOM   2836 H  HB2  . TYR B  1 78  ? 11.654  7.798  -3.832  1.000 16.42599  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B HB2  1 
ATOM   2837 H  HB3  . TYR B  1 78  ? 11.707  6.906  -2.518  1.000 16.42599  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B HB3  1 
ATOM   2838 H  HD1  . TYR B  1 78  ? 13.803  6.103  -1.705  1.000 13.49462  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B HD1  1 
ATOM   2839 H  HD2  . TYR B  1 78  ? 13.700  7.963  -5.248  1.000 14.17991  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B HD2  1 
ATOM   2840 H  HE1  . TYR B  1 78  ? 16.101  6.185  -1.725  1.000 15.39125  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B HE1  1 
ATOM   2841 H  HE2  . TYR B  1 78  ? 16.012  8.042  -5.270  1.000 16.68692  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B HE2  1 
ATOM   2842 H  HH   . TYR B  1 78  ? 17.915  7.562  -4.200  1.000 27.27123  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B HH   1 
ATOM   2843 N  N    . ALA B  1 79  ? 9.398   5.119  -3.081  1.000 12.01265  ? ? ? ? ? ? 79  ALA B N    1 
ATOM   2844 C  CA   . ALA B  1 79  ? 7.967   5.013  -2.859  1.000 10.05555  ? ? ? ? ? ? 79  ALA B CA   1 
ATOM   2845 C  C    . ALA B  1 79  ? 7.698   4.930  -1.369  1.000 7.74900   ? ? ? ? ? ? 79  ALA B C    1 
ATOM   2846 O  O    . ALA B  1 79  ? 8.536   4.465  -0.592  1.000 12.77236  ? ? ? ? ? ? 79  ALA B O    1 
ATOM   2847 C  CB   . ALA B  1 79  ? 7.368   3.793  -3.566  1.000 13.70201  ? ? ? ? ? ? 79  ALA B CB   1 
ATOM   2848 H  H    . ALA B  1 79  ? 9.876   4.711  -2.493  1.000 14.41518  ? ? ? ? ? ? 79  ALA B H    1 
ATOM   2849 H  HA   . ALA B  1 79  ? 7.533   5.809  -3.206  1.000 12.06666  ? ? ? ? ? ? 79  ALA B HA   1 
ATOM   2850 H  HB1  . ALA B  1 79  ? 6.413   3.769  -3.398  1.000 16.44241  ? ? ? ? ? ? 79  ALA B HB1  1 
ATOM   2851 H  HB2  . ALA B  1 79  ? 7.535   3.867  -4.518  1.000 16.44241  ? ? ? ? ? ? 79  ALA B HB2  1 
ATOM   2852 H  HB3  . ALA B  1 79  ? 7.786   2.990  -3.217  1.000 16.44241  ? ? ? ? ? ? 79  ALA B HB3  1 
ATOM   2853 N  N    . LEU B  1 80  ? 6.517   5.388  -0.979  1.000 11.15775  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B N    1 
ATOM   2854 C  CA   . LEU B  1 80  ? 6.088   5.240  0.400   1.000 10.83311  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CA   1 
ATOM   2855 C  C    . LEU B  1 80  ? 5.867   3.770  0.729   1.000 13.30380  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B C    1 
ATOM   2856 O  O    . LEU B  1 80  ? 5.332   3.009  -0.081  1.000 10.93295  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B O    1 
ATOM   2857 C  CB   . LEU B  1 80  ? 4.793   6.007  0.641   1.000 7.95985   ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CB   1 
ATOM   2858 C  CG   . LEU B  1 80  ? 4.822   7.527  0.545   1.000 8.75998   ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CG   1 
ATOM   2859 C  CD1  . LEU B  1 80  ? 3.427   8.065  0.837   1.000 11.45826  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CD1  1 
ATOM   2860 C  CD2  . LEU B  1 80  ? 5.844   8.088  1.507   1.000 12.77823  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CD2  1 
ATOM   2861 H  H    . LEU B  1 80  ? 5.949   5.784  -1.489  1.000 13.38931  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B H    1 
ATOM   2862 H  HA   . LEU B  1 80  ? 6.773   5.597  0.985   1.000 12.99973  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B HA   1 
ATOM   2863 H  HB2  . LEU B  1 80  ? 4.145   5.701  -0.014  1.000 9.55182   ? ? ? ? ? ? 80  LEU B HB2  1 
ATOM   2864 H  HB3  . LEU B  1 80  ? 4.487   5.792  1.536   1.000 9.55182   ? ? ? ? ? ? 80  LEU B HB3  1 
ATOM   2865 H  HG   . LEU B  1 80  ? 5.080   7.811  -0.345  1.000 10.51197  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B HG   1 
ATOM   2866 H  HD11 . LEU B  1 80  ? 3.446   9.034  0.786   1.000 13.74991  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B HD11 1 
ATOM   2867 H  HD12 . LEU B  1 80  ? 2.808   7.711  0.179   1.000 13.74991  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B HD12 1 
ATOM   2868 H  HD13 . LEU B  1 80  ? 3.161   7.785  1.727   1.000 13.74991  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B HD13 1 
ATOM   2869 H  HD21 . LEU B  1 80  ? 5.766   9.054  1.523   1.000 15.33388  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B HD21 1 
ATOM   2870 H  HD22 . LEU B  1 80  ? 5.675   7.728  2.392   1.000 15.33388  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B HD22 1 
ATOM   2871 H  HD23 . LEU B  1 80  ? 6.731   7.832  1.209   1.000 15.33388  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B HD23 1 
ATOM   2872 N  N    . THR B  1 81  ? 6.286   3.370  1.925   1.000 13.84395  ? ? ? ? ? ? 81  THR B N    1 
ATOM   2873 C  CA   . THR B  1 81  ? 5.819   2.121  2.497   1.000 15.02268  ? ? ? ? ? ? 81  THR B CA   1 
ATOM   2874 C  C    . THR B  1 81  ? 4.407   2.331  3.040   1.000 12.02499  ? ? ? ? ? ? 81  THR B C    1 
ATOM   2875 O  O    . THR B  1 81  ? 3.880   3.448  3.060   1.000 11.89414  ? ? ? ? ? ? 81  THR B O    1 
ATOM   2876 C  CB   . THR B  1 81  ? 6.764   1.655  3.598   1.000 13.85326  ? ? ? ? ? ? 81  THR B CB   1 
ATOM   2877 O  OG1  . THR B  1 81  ? 6.763   2.617  4.656   1.000 12.22827  ? ? ? ? ? ? 81  THR B OG1  1 
ATOM   2878 C  CG2  . THR B  1 81  ? 8.168   1.510  3.056   1.000 19.79471  ? ? ? ? ? ? 81  THR B CG2  1 
ATOM   2879 H  H    . THR B  1 81  ? 6.838   3.805  2.420   1.000 16.61274  ? ? ? ? ? ? 81  THR B H    1 
ATOM   2880 H  HA   . THR B  1 81  ? 5.803   1.435  1.812   1.000 18.02721  ? ? ? ? ? ? 81  THR B HA   1 
ATOM   2881 H  HB   . THR B  1 81  ? 6.475   0.793  3.938   1.000 16.62391  ? ? ? ? ? ? 81  THR B HB   1 
ATOM   2882 H  HG1  . THR B  1 81  ? 7.270   2.363  5.276   1.000 14.67392  ? ? ? ? ? ? 81  THR B HG1  1 
ATOM   2883 H  HG21 . THR B  1 81  ? 8.751   1.143  3.739   1.000 23.75365  ? ? ? ? ? ? 81  THR B HG21 1 
ATOM   2884 H  HG22 . THR B  1 81  ? 8.169   0.915  2.289   1.000 23.75365  ? ? ? ? ? ? 81  THR B HG22 1 
ATOM   2885 H  HG23 . THR B  1 81  ? 8.510   2.375  2.782   1.000 23.75365  ? ? ? ? ? ? 81  THR B HG23 1 
ATOM   2886 N  N    . ASN B  1 82  ? 3.784   1.250  3.503   1.000 12.47984  ? ? ? ? ? ? 82  ASN B N    1 
ATOM   2887 C  CA   . ASN B  1 82  ? 2.516   1.392  4.208   1.000 13.73687  ? ? ? ? ? ? 82  ASN B CA   1 
ATOM   2888 C  C    . ASN B  1 82  ? 2.663   2.316  5.408   1.000 12.83905  ? ? ? ? ? ? 82  ASN B C    1 
ATOM   2889 O  O    . ASN B  1 82  ? 1.790   3.155  5.668   1.000 13.26146  ? ? ? ? ? ? 82  ASN B O    1 
ATOM   2890 C  CB   . ASN B  1 82  ? 2.010   0.021  4.639   1.000 18.23929  ? ? ? ? ? ? 82  ASN B CB   1 
ATOM   2891 C  CG   . ASN B  1 82  ? 1.557   -0.817 3.467   1.000 27.02837  ? ? ? ? ? ? 82  ASN B CG   1 
ATOM   2892 O  OD1  . ASN B  1 82  ? 1.038   -0.292 2.481   1.000 35.11134  ? ? ? ? ? ? 82  ASN B OD1  1 
ATOM   2893 N  ND2  . ASN B  1 82  ? 1.750   -2.124 3.565   1.000 47.35546  ? ? ? ? ? ? 82  ASN B ND2  1 
ATOM   2894 H  H    . ASN B  1 82  ? 4.066   0.441  3.424   1.000 14.97581  ? ? ? ? ? ? 82  ASN B H    1 
ATOM   2895 H  HA   . ASN B  1 82  ? 1.858   1.780  3.609   1.000 16.48424  ? ? ? ? ? ? 82  ASN B HA   1 
ATOM   2896 H  HB2  . ASN B  1 82  ? 2.724   -0.453 5.092   1.000 21.88714  ? ? ? ? ? ? 82  ASN B HB2  1 
ATOM   2897 H  HB3  . ASN B  1 82  ? 1.255   0.135  5.239   1.000 21.88714  ? ? ? ? ? ? 82  ASN B HB3  1 
ATOM   2898 H  HD21 . ASN B  1 82  ? 1.509   -2.643 2.923   1.000 56.82655  ? ? ? ? ? ? 82  ASN B HD21 1 
ATOM   2899 H  HD22 . ASN B  1 82  ? 2.117   -2.453 4.269   1.000 56.82655  ? ? ? ? ? ? 82  ASN B HD22 1 
ATOM   2900 N  N    . GLU B  1 83  ? 3.767   2.182  6.150   1.000 12.32195  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B N    1 
ATOM   2901 C  CA   . GLU B  1 83  ? 3.989   3.054  7.298   1.000 11.91264  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CA   1 
ATOM   2902 C  C    . GLU B  1 83  ? 4.207   4.497  6.863   1.000 10.18109  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B C    1 
ATOM   2903 O  O    . GLU B  1 83  ? 3.786   5.424  7.563   1.000 10.11978  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B O    1 
ATOM   2904 C  CB   . GLU B  1 83  ? 5.178   2.564  8.121   1.000 14.56011  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CB   1 
ATOM   2905 C  CG   . GLU B  1 83  ? 5.361   3.331  9.424   1.000 36.75374  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CG   1 
ATOM   2906 C  CD   . GLU B  1 83  ? 6.476   2.785  10.296  1.000 53.68799  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CD   1 
ATOM   2907 O  OE1  . GLU B  1 83  ? 7.072   1.747  9.942   1.000 35.96409  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B OE1  1 
ATOM   2908 O  OE2  . GLU B  1 83  ? 6.758   3.403  11.344  1.000 37.16769  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B OE2  1 
ATOM   2909 H  H    . GLU B  1 83  ? 4.390   1.605  6.011   1.000 14.78634  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B H    1 
ATOM   2910 H  HA   . GLU B  1 83  ? 3.204   3.021  7.867   1.000 14.29517  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B HA   1 
ATOM   2911 H  HB2  . GLU B  1 83  ? 5.043   1.629  8.342   1.000 17.47214  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B HB2  1 
ATOM   2912 H  HB3  . GLU B  1 83  ? 5.987   2.668  7.597   1.000 17.47214  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B HB3  1 
ATOM   2913 H  HG2  . GLU B  1 83  ? 5.573   4.255  9.216   1.000 44.10449  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B HG2  1 
ATOM   2914 H  HG3  . GLU B  1 83  ? 4.537   3.286  9.933   1.000 44.10449  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B HG3  1 
ATOM   2915 N  N    . GLY B  1 84  ? 4.862   4.706  5.720   1.000 9.68075   ? ? ? ? ? ? 84  GLY B N    1 
ATOM   2916 C  CA   . GLY B  1 84  ? 5.033   6.056  5.210   1.000 10.18213  ? ? ? ? ? ? 84  GLY B CA   1 
ATOM   2917 C  C    . GLY B  1 84  ? 3.719   6.684  4.787   1.000 10.61390  ? ? ? ? ? ? 84  GLY B C    1 
ATOM   2918 O  O    . GLY B  1 84  ? 3.487   7.873  5.021   1.000 10.92682  ? ? ? ? ? ? 84  GLY B O    1 
ATOM   2919 H  H    . GLY B  1 84  ? 5.211   4.092  5.229   1.000 11.61691  ? ? ? ? ? ? 84  GLY B H    1 
ATOM   2920 H  HA2  . GLY B  1 84  ? 5.430   6.611  5.899   1.000 12.21856  ? ? ? ? ? ? 84  GLY B HA2  1 
ATOM   2921 H  HA3  . GLY B  1 84  ? 5.624   6.036  4.441   1.000 12.21856  ? ? ? ? ? ? 84  GLY B HA3  1 
ATOM   2922 N  N    . PHE B  1 85  ? 2.844   5.901  4.155   1.000 12.04076  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B N    1 
ATOM   2923 C  CA   . PHE B  1 85  ? 1.514   6.404  3.837   1.000 9.04102   ? ? ? ? ? ? 85  PHE B CA   1 
ATOM   2924 C  C    . PHE B  1 85  ? 0.740   6.727  5.108   1.000 8.89304   ? ? ? ? ? ? 85  PHE B C    1 
ATOM   2925 O  O    . PHE B  1 85  ? 0.089   7.776  5.197   1.000 9.37519   ? ? ? ? ? ? 85  PHE B O    1 
ATOM   2926 C  CB   . PHE B  1 85  ? 0.754   5.389  2.986   1.000 12.78786  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B CB   1 
ATOM   2927 C  CG   . PHE B  1 85  ? -0.655  5.794  2.676   1.000 15.31711  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B CG   1 
ATOM   2928 C  CD1  . PHE B  1 85  ? -0.920  6.737  1.698   1.000 24.84820  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B CD1  1 
ATOM   2929 C  CD2  . PHE B  1 85  ? -1.713  5.227  3.360   1.000 13.67921  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B CD2  1 
ATOM   2930 C  CE1  . PHE B  1 85  ? -2.216  7.108  1.411   1.000 25.55353  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B CE1  1 
ATOM   2931 C  CE2  . PHE B  1 85  ? -3.011  5.591  3.075   1.000 24.34194  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B CE2  1 
ATOM   2932 C  CZ   . PHE B  1 85  ? -3.263  6.534  2.100   1.000 17.54239  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B CZ   1 
ATOM   2933 H  H    . PHE B  1 85  ? 2.992   5.091  3.904   1.000 14.44891  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B H    1 
ATOM   2934 H  HA   . PHE B  1 85  ? 1.600   7.219  3.317   1.000 10.84922  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B HA   1 
ATOM   2935 H  HB2  . PHE B  1 85  ? 1.221   5.277  2.144   1.000 15.34544  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B HB2  1 
ATOM   2936 H  HB3  . PHE B  1 85  ? 0.721   4.545  3.463   1.000 15.34544  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B HB3  1 
ATOM   2937 H  HD1  . PHE B  1 85  ? -0.216  7.125  1.229   1.000 29.81784  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B HD1  1 
ATOM   2938 H  HD2  . PHE B  1 85  ? -1.548  4.593  4.020   1.000 16.41506  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B HD2  1 
ATOM   2939 H  HE1  . PHE B  1 85  ? -2.384  7.744  0.753   1.000 30.66424  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B HE1  1 
ATOM   2940 H  HE2  . PHE B  1 85  ? -3.716  5.201  3.539   1.000 29.21033  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B HE2  1 
ATOM   2941 H  HZ   . PHE B  1 85  ? -4.139  6.783  1.908   1.000 21.05087  ? ? ? ? ? ? 85  PHE B HZ   1 
ATOM   2942 N  N    . ASP B  1 86  ? 0.811   5.844  6.109   1.000 10.56387  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B N    1 
ATOM   2943 C  CA   . ASP B  1 86  ? 0.166   6.125  7.391   1.000 11.74127  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B CA   1 
ATOM   2944 C  C    . ASP B  1 86  ? 0.655   7.448  7.974   1.000 9.36561   ? ? ? ? ? ? 86  ASP B C    1 
ATOM   2945 O  O    . ASP B  1 86  ? -0.121  8.185  8.592   1.000 13.58810  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B O    1 
ATOM   2946 C  CB   . ASP B  1 86  ? 0.420   4.983  8.379   1.000 18.05157  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B CB   1 
ATOM   2947 C  CG   . ASP B  1 86  ? -0.250  3.682  7.963   1.000 23.71734  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B CG   1 
ATOM   2948 O  OD1  . ASP B  1 86  ? -1.161  3.714  7.107   1.000 20.44958  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B OD1  1 
ATOM   2949 O  OD2  . ASP B  1 86  ? 0.131   2.622  8.507   1.000 24.63946  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B OD2  1 
ATOM   2950 H  H    . ASP B  1 86  ? 1.218   5.088  6.074   1.000 12.67664  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B H    1 
ATOM   2951 H  HA   . ASP B  1 86  ? -0.791  6.189  7.247   1.000 14.08953  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B HA   1 
ATOM   2952 H  HB2  . ASP B  1 86  ? 1.375   4.822  8.437   1.000 21.66189  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B HB2  1 
ATOM   2953 H  HB3  . ASP B  1 86  ? 0.072   5.234  9.248   1.000 21.66189  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B HB3  1 
ATOM   2954 N  N    . ALA B  1 87  ? 1.936   7.767  7.788   1.000 8.99721   ? ? ? ? ? ? 87  ALA B N    1 
ATOM   2955 C  CA   . ALA B  1 87  ? 2.480   9.001  8.345   1.000 9.23094   ? ? ? ? ? ? 87  ALA B CA   1 
ATOM   2956 C  C    . ALA B  1 87  ? 1.929   10.220 7.621   1.000 11.03566  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B C    1 
ATOM   2957 O  O    . ALA B  1 87  ? 1.676   11.259 8.243   1.000 12.75227  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B O    1 
ATOM   2958 C  CB   . ALA B  1 87  ? 4.007   8.985  8.278   1.000 11.15407  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B CB   1 
ATOM   2959 H  H    . ALA B  1 87  ? 2.505   7.294  7.349   1.000 10.79665  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B H    1 
ATOM   2960 H  HA   . ALA B  1 87  ? 2.223   9.059  9.278   1.000 11.07712  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B HA   1 
ATOM   2961 H  HB1  . ALA B  1 87  ? 4.349   9.806  8.665   1.000 13.38488  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B HB1  1 
ATOM   2962 H  HB2  . ALA B  1 87  ? 4.338   8.222  8.778   1.000 13.38488  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B HB2  1 
ATOM   2963 H  HB3  . ALA B  1 87  ? 4.282   8.916  7.350   1.000 13.38488  ? ? ? ? ? ? 87  ALA B HB3  1 
ATOM   2964 N  N    . VAL B  1 88  ? 1.733   10.110 6.309   1.000 10.83484  ? ? ? ? ? ? 88  VAL B N    1 
ATOM   2965 C  CA   . VAL B  1 88  ? 1.152   11.208 5.545   1.000 8.03156   ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CA   1 
ATOM   2966 C  C    . VAL B  1 88  ? -0.306  11.414 5.940   1.000 10.86220  ? ? ? ? ? ? 88  VAL B C    1 
ATOM   2967 O  O    . VAL B  1 88  ? -0.754  12.547 6.152   1.000 11.06890  ? ? ? ? ? ? 88  VAL B O    1 
ATOM   2968 C  CB   . VAL B  1 88  ? 1.295   10.938 4.037   1.000 8.49853   ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CB   1 
ATOM   2969 C  CG1  . VAL B  1 88  ? 0.503   11.956 3.225   1.000 13.20095  ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CG1  1 
ATOM   2970 C  CG2  . VAL B  1 88  ? 2.768   10.934 3.626   1.000 9.13772   ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CG2  1 
ATOM   2971 H  H    . VAL B  1 88  ? 1.926   9.416  5.840   1.000 13.00180  ? ? ? ? ? ? 88  VAL B H    1 
ATOM   2972 H  HA   . VAL B  1 88  ? 1.635   12.022 5.754   1.000 9.63787   ? ? ? ? ? ? 88  VAL B HA   1 
ATOM   2973 H  HB   . VAL B  1 88  ? 0.929   10.060 3.844   1.000 10.19824  ? ? ? ? ? ? 88  VAL B HB   1 
ATOM   2974 H  HG11 . VAL B  1 88  ? 0.813   11.936 2.306   1.000 15.84114  ? ? ? ? ? ? 88  VAL B HG11 1 
ATOM   2975 H  HG12 . VAL B  1 88  ? -0.438  11.726 3.262   1.000 15.84114  ? ? ? ? ? ? 88  VAL B HG12 1 
ATOM   2976 H  HG13 . VAL B  1 88  ? 0.644   12.838 3.602   1.000 15.84114  ? ? ? ? ? ? 88  VAL B HG13 1 
ATOM   2977 H  HG21 . VAL B  1 88  ? 2.828   10.794 2.668   1.000 10.96527  ? ? ? ? ? ? 88  VAL B HG21 1 
ATOM   2978 H  HG22 . VAL B  1 88  ? 3.163   11.788 3.861   1.000 10.96527  ? ? ? ? ? ? 88  VAL B HG22 1 
ATOM   2979 H  HG23 . VAL B  1 88  ? 3.224   10.218 4.095   1.000 10.96527  ? ? ? ? ? ? 88  VAL B HG23 1 
ATOM   2980 N  N    . VAL B  1 89  ? -1.071  10.323 6.036   1.000 10.98757  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B N    1 
ATOM   2981 C  CA   . VAL B  1 89  ? -2.476  10.432 6.419   1.000 12.16329  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CA   1 
ATOM   2982 C  C    . VAL B  1 89  ? -2.601  10.991 7.829   1.000 10.24904  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B C    1 
ATOM   2983 O  O    . VAL B  1 89  ? -3.462  11.837 8.108   1.000 13.88443  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B O    1 
ATOM   2984 C  CB   . VAL B  1 89  ? -3.164  9.061  6.300   1.000 10.21483  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CB   1 
ATOM   2985 C  CG1  . VAL B  1 89  ? -4.558  9.111  6.914   1.000 13.66052  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CG1  1 
ATOM   2986 C  CG2  . VAL B  1 89  ? -3.221  8.610  4.853   1.000 15.35794  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CG2  1 
ATOM   2987 H  H    . VAL B  1 89  ? -0.804  9.519  5.888   1.000 13.18508  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B H    1 
ATOM   2988 H  HA   . VAL B  1 89  ? -2.913  11.047 5.811   1.000 14.59595  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B HA   1 
ATOM   2989 H  HB   . VAL B  1 89  ? -2.644  8.405  6.791   1.000 12.25780  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B HB   1 
ATOM   2990 H  HG11 . VAL B  1 89  ? -5.070  8.350  6.598   1.000 16.39262  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B HG11 1 
ATOM   2991 H  HG12 . VAL B  1 89  ? -4.479  9.079  7.880   1.000 16.39262  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B HG12 1 
ATOM   2992 H  HG13 . VAL B  1 89  ? -4.992  9.936  6.645   1.000 16.39262  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B HG13 1 
ATOM   2993 H  HG21 . VAL B  1 89  ? -3.671  7.752  4.807   1.000 18.42952  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B HG21 1 
ATOM   2994 H  HG22 . VAL B  1 89  ? -3.712  9.269  4.337   1.000 18.42952  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B HG22 1 
ATOM   2995 H  HG23 . VAL B  1 89  ? -2.317  8.529  4.512   1.000 18.42952  ? ? ? ? ? ? 89  VAL B HG23 1 
ATOM   2996 N  N    . ASP B  1 90  ? -1.755  10.517 8.742   1.000 8.43283   ? ? ? ? ? ? 90  ASP B N    1 
ATOM   2997 C  CA   . ASP B  1 90  ? -1.823  10.965 10.126  1.000 9.02404   ? ? ? ? ? ? 90  ASP B CA   1 
ATOM   2998 C  C    . ASP B  1 90  ? -1.631  12.476 10.222  1.000 13.87816  ? ? ? ? ? ? 90  ASP B C    1 
ATOM   2999 O  O    . ASP B  1 90  ? -2.380  13.164 10.922  1.000 12.18581  ? ? ? ? ? ? 90  ASP B O    1 
ATOM   3000 C  CB   . ASP B  1 90  ? -0.772  10.233 10.960  1.000 12.27599  ? ? ? ? ? ? 90  ASP B CB   1 
ATOM   3001 C  CG   . ASP B  1 90  ? -0.702  10.738 12.383  1.000 20.59110  ? ? ? ? ? ? 90  ASP B CG   1 
ATOM   3002 O  OD1  . ASP B  1 90  ? -1.690  10.560 13.124  1.000 18.95125  ? ? ? ? ? ? 90  ASP B OD1  1 
ATOM   3003 O  OD2  . ASP B  1 90  ? 0.338   11.321 12.762  1.000 23.70632  ? ? ? ? ? ? 90  ASP B OD2  1 
ATOM   3004 H  H    . ASP B  1 90  ? -1.137  9.940  8.587   1.000 10.11940  ? ? ? ? ? ? 90  ASP B H    1 
ATOM   3005 H  HA   . ASP B  1 90  ? -2.698  10.750 10.485  1.000 10.82884  ? ? ? ? ? ? 90  ASP B HA   1 
ATOM   3006 H  HB2  . ASP B  1 90  ? -0.991  9.289  10.986  1.000 14.73119  ? ? ? ? ? ? 90  ASP B HB2  1 
ATOM   3007 H  HB3  . ASP B  1 90  ? 0.099   10.361 10.553  1.000 14.73119  ? ? ? ? ? ? 90  ASP B HB3  1 
ATOM   3008 N  N    A ASP B  1 91  ? -0.632  13.001 9.514   0.457 9.16844   ? ? ? ? ? ? 91  ASP B N    1 
ATOM   3009 N  N    B ASP B  1 91  ? -0.629  12.999 9.516   0.543 8.75516   ? ? ? ? ? ? 91  ASP B N    1 
ATOM   3010 C  CA   A ASP B  1 91  ? -0.374  14.437 9.568   0.457 14.88196  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B CA   1 
ATOM   3011 C  CA   B ASP B  1 91  ? -0.367  14.435 9.558   0.543 15.45720  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B CA   1 
ATOM   3012 C  C    A ASP B  1 91  ? -1.500  15.225 8.912   0.457 15.19274  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B C    1 
ATOM   3013 C  C    B ASP B  1 91  ? -1.498  15.223 8.910   0.543 14.83862  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B C    1 
ATOM   3014 O  O    A ASP B  1 91  ? -1.893  16.286 9.408   0.457 12.32021  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B O    1 
ATOM   3015 O  O    B ASP B  1 91  ? -1.884  16.287 9.406   0.543 12.59375  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B O    1 
ATOM   3016 C  CB   A ASP B  1 91  ? 0.964   14.752 8.901   0.457 14.58663  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B CB   1 
ATOM   3017 C  CB   B ASP B  1 91  ? 0.960   14.737 8.864   0.543 16.50888  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B CB   1 
ATOM   3018 C  CG   A ASP B  1 91  ? 1.490   16.122 9.276   0.457 44.75259  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B CG   1 
ATOM   3019 C  CG   B ASP B  1 91  ? 1.830   15.685 9.660   0.543 73.11440  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B CG   1 
ATOM   3020 O  OD1  A ASP B  1 91  ? 1.607   16.396 10.488  0.457 50.10091  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B OD1  1 
ATOM   3021 O  OD1  B ASP B  1 91  ? 2.553   15.215 10.563  0.543 50.40458  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B OD1  1 
ATOM   3022 O  OD2  A ASP B  1 91  ? 1.787   16.922 8.366   0.457 45.37811  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B OD2  1 
ATOM   3023 O  OD2  B ASP B  1 91  ? 1.785   16.904 9.396   0.543 45.64855  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B OD2  1 
ATOM   3024 H  H    A ASP B  1 91  ? -0.098  12.559 9.004   0.457 11.00213  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B H    1 
ATOM   3025 H  H    B ASP B  1 91  ? -0.093  12.553 9.012   0.543 10.50619  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B H    1 
ATOM   3026 H  HA   A ASP B  1 91  ? -0.318  14.711 10.497  0.457 17.85836  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B HA   1 
ATOM   3027 H  HA   B ASP B  1 91  ? -0.298  14.715 10.484  0.543 18.54865  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B HA   1 
ATOM   3028 H  HB2  A ASP B  1 91  ? 1.619   14.092 9.177   0.457 17.50396  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B HB2  1 
ATOM   3029 H  HB2  B ASP B  1 91  ? 1.450   13.908 8.743   0.543 19.81065  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B HB2  1 
ATOM   3030 H  HB3  A ASP B  1 91  ? 0.852   14.726 7.938   0.457 17.50396  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B HB3  1 
ATOM   3031 H  HB3  B ASP B  1 91  ? 0.781   15.145 8.002   0.543 19.81065  ? ? ? ? ? ? 91  ASP B HB3  1 
ATOM   3032 N  N    . LEU B  1 92  ? -2.033  14.726 7.795   1.000 12.09587  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B N    1 
ATOM   3033 C  CA   . LEU B  1 92  ? -3.162  15.390 7.159   1.000 11.50780  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CA   1 
ATOM   3034 C  C    . LEU B  1 92  ? -4.376  15.398 8.078   1.000 12.06603  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B C    1 
ATOM   3035 O  O    . LEU B  1 92  ? -5.064  16.418 8.201   1.000 11.33632  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B O    1 
ATOM   3036 C  CB   . LEU B  1 92  ? -3.488  14.701 5.836   1.000 13.07225  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CB   1 
ATOM   3037 C  CG   . LEU B  1 92  ? -4.641  15.303 5.031   1.000 11.17069  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CG   1 
ATOM   3038 C  CD1  . LEU B  1 92  ? -4.435  16.793 4.822   1.000 18.53919  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CD1  1 
ATOM   3039 C  CD2  . LEU B  1 92  ? -4.788  14.579 3.698   1.000 17.30888  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CD2  1 
ATOM   3040 H  H    . LEU B  1 92  ? -1.764  14.015 7.391   1.000 14.51504  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B H    1 
ATOM   3041 H  HA   . LEU B  1 92  ? -2.927  16.312 6.968   1.000 13.80936  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B HA   1 
ATOM   3042 H  HB2  . LEU B  1 92  ? -2.698  14.736 5.275   1.000 15.68670  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B HB2  1 
ATOM   3043 H  HB3  . LEU B  1 92  ? -3.721  13.779 6.025   1.000 15.68670  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B HB3  1 
ATOM   3044 H  HG   . LEU B  1 92  ? -5.467  15.190 5.527   1.000 13.40483  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B HG   1 
ATOM   3045 H  HD11 . LEU B  1 92  ? -5.094  17.117 4.188   1.000 22.24703  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B HD11 1 
ATOM   3046 H  HD12 . LEU B  1 92  ? -4.540  17.248 5.671   1.000 22.24703  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B HD12 1 
ATOM   3047 H  HD13 . LEU B  1 92  ? -3.541  16.942 4.474   1.000 22.24703  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B HD13 1 
ATOM   3048 H  HD21 . LEU B  1 92  ? -5.515  14.982 3.198   1.000 20.77065  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B HD21 1 
ATOM   3049 H  HD22 . LEU B  1 92  ? -3.959  14.663 3.200   1.000 20.77065  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B HD22 1 
ATOM   3050 H  HD23 . LEU B  1 92  ? -4.980  13.644 3.865   1.000 20.77065  ? ? ? ? ? ? 92  LEU B HD23 1 
ATOM   3051 N  N    . GLU B  1 93  ? -4.646  14.271 8.740   1.000 11.13006  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B N    1 
ATOM   3052 C  CA   . GLU B  1 93  ? -5.771  14.198 9.666   1.000 9.90128   ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CA   1 
ATOM   3053 C  C    . GLU B  1 93  ? -5.631  15.224 10.785  1.000 11.01972  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B C    1 
ATOM   3054 O  O    . GLU B  1 93  ? -6.594  15.923 11.122  1.000 10.14947  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B O    1 
ATOM   3055 C  CB   . GLU B  1 93  ? -5.885  12.779 10.230  1.000 12.12668  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CB   1 
ATOM   3056 C  CG   . GLU B  1 93  ? -6.644  11.819 9.323   1.000 17.75437  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CG   1 
ATOM   3057 C  CD   . GLU B  1 93  ? -6.527  10.370 9.758   1.000 31.58895  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CD   1 
ATOM   3058 O  OE1  . GLU B  1 93  ? -5.715  10.074 10.662  1.000 22.42436  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B OE1  1 
ATOM   3059 O  OE2  . GLU B  1 93  ? -7.251  9.521  9.195   1.000 23.07496  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B OE2  1 
ATOM   3060 H  H    . GLU B  1 93  ? -4.197  13.541 8.671   1.000 13.35607  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B H    1 
ATOM   3061 H  HA   . GLU B  1 93  ? -6.590  14.397 9.186   1.000 11.88153  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B HA   1 
ATOM   3062 H  HB2  . GLU B  1 93  ? -4.992  12.422 10.358  1.000 14.55201  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B HB2  1 
ATOM   3063 H  HB3  . GLU B  1 93  ? -6.353  12.818 11.079  1.000 14.55201  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B HB3  1 
ATOM   3064 H  HG2  . GLU B  1 93  ? -7.584  12.058 9.330   1.000 21.30524  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B HG2  1 
ATOM   3065 H  HG3  . GLU B  1 93  ? -6.290  11.890 8.423   1.000 21.30524  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B HG3  1 
ATOM   3066 N  N    . TRP B  1 94  ? -4.435  15.339 11.369  1.000 11.02831  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B N    1 
ATOM   3067 C  CA   . TRP B  1 94  ? -4.236  16.312 12.441  1.000 10.45550  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B CA   1 
ATOM   3068 C  C    . TRP B  1 94  ? -4.393  17.734 11.918  1.000 9.11884   ? ? ? ? ? ? 94  TRP B C    1 
ATOM   3069 O  O    . TRP B  1 94  ? -5.066  18.567 12.539  1.000 10.86866  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B O    1 
ATOM   3070 C  CB   . TRP B  1 94  ? -2.859  16.131 13.090  1.000 16.38284  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B CB   1 
ATOM   3071 C  CG   . TRP B  1 94  ? -2.648  17.064 14.266  1.000 13.02148  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B CG   1 
ATOM   3072 C  CD1  . TRP B  1 94  ? -3.212  16.957 15.504  1.000 18.22582  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B CD1  1 
ATOM   3073 C  CD2  . TRP B  1 94  ? -1.827  18.242 14.302  1.000 13.11293  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B CD2  1 
ATOM   3074 N  NE1  . TRP B  1 94  ? -2.797  17.994 16.307  1.000 20.49129  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B NE1  1 
ATOM   3075 C  CE2  . TRP B  1 94  ? -1.947  18.795 15.592  1.000 16.26526  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B CE2  1 
ATOM   3076 C  CE3  . TRP B  1 94  ? -1.002  18.883 13.369  1.000 16.03921  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B CE3  1 
ATOM   3077 C  CZ2  . TRP B  1 94  ? -1.274  19.954 15.977  1.000 16.99800  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B CZ2  1 
ATOM   3078 C  CZ3  . TRP B  1 94  ? -0.335  20.035 13.754  1.000 15.46244  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B CZ3  1 
ATOM   3079 C  CH2  . TRP B  1 94  ? -0.476  20.559 15.048  1.000 17.27802  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B CH2  1 
ATOM   3080 H  H    . TRP B  1 94  ? -3.738  14.877 11.169  1.000 13.23397  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B H    1 
ATOM   3081 H  HA   . TRP B  1 94  ? -4.906  16.156 13.124  1.000 12.54660  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B HA   1 
ATOM   3082 H  HB2  . TRP B  1 94  ? -2.776  15.219 13.410  1.000 19.65941  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B HB2  1 
ATOM   3083 H  HB3  . TRP B  1 94  ? -2.171  16.315 12.432  1.000 19.65941  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B HB3  1 
ATOM   3084 H  HD1  . TRP B  1 94  ? -3.793  16.281 15.767  1.000 21.87099  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B HD1  1 
ATOM   3085 H  HE1  . TRP B  1 94  ? -3.034  18.118 17.124  1.000 24.58955  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B HE1  1 
ATOM   3086 H  HE3  . TRP B  1 94  ? -0.904  18.543 12.509  1.000 19.24705  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B HE3  1 
ATOM   3087 H  HZ2  . TRP B  1 94  ? -1.364  20.302 16.834  1.000 20.39760  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B HZ2  1 
ATOM   3088 H  HZ3  . TRP B  1 94  ? 0.216   20.470 13.144  1.000 18.55492  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B HZ3  1 
ATOM   3089 H  HH2  . TRP B  1 94  ? -0.017  21.334 15.279  1.000 20.73363  ? ? ? ? ? ? 94  TRP B HH2  1 
ATOM   3090 N  N    . THR B  1 95  ? -3.767  18.031 10.775  1.000 10.54014  ? ? ? ? ? ? 95  THR B N    1 
ATOM   3091 C  CA   . THR B  1 95  ? -3.895  19.353 10.171  1.000 14.66021  ? ? ? ? ? ? 95  THR B CA   1 
ATOM   3092 C  C    . THR B  1 95  ? -5.360  19.708 9.936   1.000 9.89266   ? ? ? ? ? ? 95  THR B C    1 
ATOM   3093 O  O    . THR B  1 95  ? -5.805  20.814 10.263  1.000 12.30593  ? ? ? ? ? ? 95  THR B O    1 
ATOM   3094 C  CB   . THR B  1 95  ? -3.108  19.400 8.858   1.000 15.34414  ? ? ? ? ? ? 95  THR B CB   1 
ATOM   3095 O  OG1  . THR B  1 95  ? -1.703  19.340 9.135   1.000 19.63863  ? ? ? ? ? ? 95  THR B OG1  1 
ATOM   3096 C  CG2  . THR B  1 95  ? -3.430  20.673 8.074   1.000 24.00259  ? ? ? ? ? ? 95  THR B CG2  1 
ATOM   3097 H  H    . THR B  1 95  ? -3.268  17.488 10.333  1.000 12.64817  ? ? ? ? ? ? 95  THR B H    1 
ATOM   3098 H  HA   . THR B  1 95  ? -3.519  20.014 10.773  1.000 17.59225  ? ? ? ? ? ? 95  THR B HA   1 
ATOM   3099 H  HB   . THR B  1 95  ? -3.357  18.642 8.307   1.000 18.41297  ? ? ? ? ? ? 95  THR B HB   1 
ATOM   3100 H  HG1  . THR B  1 95  ? -1.268  19.342 8.417   1.000 23.56636  ? ? ? ? ? ? 95  THR B HG1  1 
ATOM   3101 H  HG21 . THR B  1 95  ? -2.717  20.865 7.446   1.000 28.80311  ? ? ? ? ? ? 95  THR B HG21 1 
ATOM   3102 H  HG22 . THR B  1 95  ? -4.259  20.560 7.583   1.000 28.80311  ? ? ? ? ? ? 95  THR B HG22 1 
ATOM   3103 H  HG23 . THR B  1 95  ? -3.524  21.423 8.682   1.000 28.80311  ? ? ? ? ? ? 95  THR B HG23 1 
ATOM   3104 N  N    . LEU B  1 96  ? -6.131  18.778 9.370   1.000 9.99921   ? ? ? ? ? ? 96  LEU B N    1 
ATOM   3105 C  CA   . LEU B  1 96  ? -7.537  19.047 9.099   1.000 10.72324  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B CA   1 
ATOM   3106 C  C    . LEU B  1 96  ? -8.356  19.148 10.380  1.000 9.13892   ? ? ? ? ? ? 96  LEU B C    1 
ATOM   3107 O  O    . LEU B  1 96  ? -9.342  19.893 10.424  1.000 10.95249  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B O    1 
ATOM   3108 C  CB   . LEU B  1 96  ? -8.104  17.954 8.189   1.000 13.49278  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B CB   1 
ATOM   3109 C  CG   . LEU B  1 96  ? -7.643  17.985 6.730   1.000 16.99677  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B CG   1 
ATOM   3110 C  CD1  . LEU B  1 96  ? -8.165  16.780 5.974   1.000 15.55748  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B CD1  1 
ATOM   3111 C  CD2  . LEU B  1 96  ? -8.099  19.283 6.070   1.000 14.48202  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B CD2  1 
ATOM   3112 H  H    . LEU B  1 96  ? -5.867  17.993 9.137   1.000 11.99905  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B H    1 
ATOM   3113 H  HA   . LEU B  1 96  ? -7.610  19.897 8.638   1.000 12.86789  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B HA   1 
ATOM   3114 H  HB2  . LEU B  1 96  ? -7.845  17.094 8.554   1.000 16.19134  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B HB2  1 
ATOM   3115 H  HB3  . LEU B  1 96  ? -9.071  18.036 8.186   1.000 16.19134  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B HB3  1 
ATOM   3116 H  HG   . LEU B  1 96  ? -6.674  17.949 6.697   1.000 20.39613  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B HG   1 
ATOM   3117 H  HD11 . LEU B  1 96  ? -7.853  16.823 5.057   1.000 18.66898  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B HD11 1 
ATOM   3118 H  HD12 . LEU B  1 96  ? -7.834  15.973 6.398   1.000 18.66898  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B HD12 1 
ATOM   3119 H  HD13 . LEU B  1 96  ? -9.135  16.790 5.995   1.000 18.66898  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B HD13 1 
ATOM   3120 H  HD21 . LEU B  1 96  ? -7.987  19.206 5.110   1.000 17.37842  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B HD21 1 
ATOM   3121 H  HD22 . LEU B  1 96  ? -9.033  19.434 6.283   1.000 17.37842  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B HD22 1 
ATOM   3122 H  HD23 . LEU B  1 96  ? -7.560  20.015 6.408   1.000 17.37842  ? ? ? ? ? ? 96  LEU B HD23 1 
ATOM   3123 N  N    . SER B  1 97  ? -7.972  18.411 11.427  1.000 12.01833  ? ? ? ? ? ? 97  SER B N    1 
ATOM   3124 C  CA   . SER B  1 97  ? -8.699  18.494 12.689  1.000 12.75551  ? ? ? ? ? ? 97  SER B CA   1 
ATOM   3125 C  C    . SER B  1 97  ? -8.607  19.893 13.280  1.000 18.81373  ? ? ? ? ? ? 97  SER B C    1 
ATOM   3126 O  O    . SER B  1 97  ? -9.516  20.328 13.997  1.000 15.96314  ? ? ? ? ? ? 97  SER B O    1 
ATOM   3127 C  CB   . SER B  1 97  ? -8.166  17.458 13.678  1.000 15.00067  ? ? ? ? ? ? 97  SER B CB   1 
ATOM   3128 O  OG   . SER B  1 97  ? -6.977  17.916 14.300  1.000 20.38259  ? ? ? ? ? ? 97  SER B OG   1 
ATOM   3129 H  H    . SER B  1 97  ? -7.307  17.865 11.432  1.000 14.42199  ? ? ? ? ? ? 97  SER B H    1 
ATOM   3130 H  HA   . SER B  1 97  ? -9.634  18.291 12.531  1.000 15.30661  ? ? ? ? ? ? 97  SER B HA   1 
ATOM   3131 H  HB2  . SER B  1 97  ? -8.837  17.297 14.359  1.000 18.00080  ? ? ? ? ? ? 97  SER B HB2  1 
ATOM   3132 H  HB3  . SER B  1 97  ? -7.975  16.636 13.200  1.000 18.00080  ? ? ? ? ? ? 97  SER B HB3  1 
ATOM   3133 H  HG   . SER B  1 97  ? -6.390  18.069 13.719  1.000 24.45911  ? ? ? ? ? ? 97  SER B HG   1 
ATOM   3134 N  N    . LYS B  1 98  ? -7.529  20.615 12.980  1.000 10.81454  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B N    1 
ATOM   3135 C  CA   . LYS B  1 98  ? -7.368  21.984 13.448  1.000 10.81301  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B CA   1 
ATOM   3136 C  C    . LYS B  1 98  ? -7.949  22.992 12.466  1.000 14.60723  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B C    1 
ATOM   3137 O  O    . LYS B  1 98  ? -8.495  24.021 12.878  1.000 15.99836  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B O    1 
ATOM   3138 C  CB   . LYS B  1 98  ? -5.886  22.283 13.688  1.000 11.90491  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B CB   1 
ATOM   3139 C  CG   . LYS B  1 98  ? -5.236  21.407 14.746  1.000 12.79434  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B CG   1 
ATOM   3140 C  CD   . LYS B  1 98  ? -5.989  21.493 16.064  1.000 23.51091  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B CD   1 
ATOM   3141 C  CE   . LYS B  1 98  ? -5.242  20.768 17.169  1.000 31.73093  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B CE   1 
ATOM   3142 N  NZ   . LYS B  1 98  ? -5.943  20.868 18.481  1.000 38.50353  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B NZ   1 
ATOM   3143 H  H    . LYS B  1 98  ? -6.872  20.330 12.503  1.000 12.97745  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B H    1 
ATOM   3144 H  HA   . LYS B  1 98  ? -7.831  22.087 14.294  1.000 12.97561  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B HA   1 
ATOM   3145 H  HB2  . LYS B  1 98  ? -5.404  22.148 12.857  1.000 14.28590  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B HB2  1 
ATOM   3146 H  HB3  . LYS B  1 98  ? -5.798  23.206 13.975  1.000 14.28590  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B HB3  1 
ATOM   3147 H  HG2  . LYS B  1 98  ? -5.242  20.484 14.449  1.000 15.35321  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B HG2  1 
ATOM   3148 H  HG3  . LYS B  1 98  ? -4.324  21.702 14.894  1.000 15.35321  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B HG3  1 
ATOM   3149 H  HD2  . LYS B  1 98  ? -6.087  22.423 16.320  1.000 28.21309  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B HD2  1 
ATOM   3150 H  HD3  . LYS B  1 98  ? -6.862  21.082 15.964  1.000 28.21309  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B HD3  1 
ATOM   3151 H  HE2  . LYS B  1 98  ? -5.164  19.829 16.939  1.000 38.07711  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B HE2  1 
ATOM   3152 H  HE3  . LYS B  1 98  ? -4.360  21.159 17.267  1.000 38.07711  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B HE3  1 
ATOM   3153 H  HZ1  . LYS B  1 98  ? -5.482  20.432 19.106  1.000 46.20423  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B HZ1  1 
ATOM   3154 H  HZ2  . LYS B  1 98  ? -6.019  21.722 18.721  1.000 46.20423  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B HZ2  1 
ATOM   3155 H  HZ3  . LYS B  1 98  ? -6.756  20.511 18.420  1.000 46.20423  ? ? ? ? ? ? 98  LYS B HZ3  1 
ATOM   3156 N  N    . PHE B  1 99  ? -7.857  22.709 11.168  1.000 14.99977  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B N    1 
ATOM   3157 C  CA   . PHE B  1 99  ? -8.283  23.685 10.174  1.000 16.37977  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CA   1 
ATOM   3158 C  C    . PHE B  1 99  ? -9.797  23.718 10.016  1.000 15.08892  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B C    1 
ATOM   3159 O  O    . PHE B  1 99  ? -10.381 24.794 9.843   1.000 15.49126  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B O    1 
ATOM   3160 C  CB   . PHE B  1 99  ? -7.636  23.386 8.825   1.000 16.12028  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CB   1 
ATOM   3161 C  CG   . PHE B  1 99  ? -7.844  24.469 7.816   1.000 16.44802  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CG   1 
ATOM   3162 C  CD1  . PHE B  1 99  ? -7.000  25.562 7.793   1.000 15.45713  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CD1  1 
ATOM   3163 C  CD2  . PHE B  1 99  ? -8.880  24.401 6.899   1.000 15.62307  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CD2  1 
ATOM   3164 C  CE1  . PHE B  1 99  ? -7.174  26.566 6.872   1.000 22.04863  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CE1  1 
ATOM   3165 C  CE2  . PHE B  1 99  ? -9.064  25.407 5.974   1.000 18.62704  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CE2  1 
ATOM   3166 C  CZ   . PHE B  1 99  ? -8.207  26.494 5.960   1.000 18.43576  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CZ   1 
ATOM   3167 H  H    . PHE B  1 99  ? -7.556  21.972 10.842  1.000 17.99973  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B H    1 
ATOM   3168 H  HA   . PHE B  1 99  ? -7.989  24.561 10.470  1.000 19.65573  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B HA   1 
ATOM   3169 H  HB2  . PHE B  1 99  ? -6.680  23.278 8.953   1.000 19.34434  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B HB2  1 
ATOM   3170 H  HB3  . PHE B  1 99  ? -8.018  22.569 8.468   1.000 19.34434  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B HB3  1 
ATOM   3171 H  HD1  . PHE B  1 99  ? -6.306  25.619 8.409   1.000 18.54855  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B HD1  1 
ATOM   3172 H  HD2  . PHE B  1 99  ? -9.456  23.672 6.908   1.000 18.74768  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B HD2  1 
ATOM   3173 H  HE1  . PHE B  1 99  ? -6.596  27.295 6.863   1.000 26.45836  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B HE1  1 
ATOM   3174 H  HE2  . PHE B  1 99  ? -9.761  25.355 5.361   1.000 22.35245  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B HE2  1 
ATOM   3175 H  HZ   . PHE B  1 99  ? -8.327  27.174 5.338   1.000 22.12291  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B HZ   1 
ATOM   3176 N  N    . VAL B  1 100 ? -10.446 22.556 10.055  1.000 12.77425  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B N    1 
ATOM   3177 C  CA   . VAL B  1 100 ? -11.889 22.478 9.858   1.000 17.22168  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B CA   1 
ATOM   3178 C  C    . VAL B  1 100 ? -12.578 22.882 11.155  1.000 19.94272  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B C    1 
ATOM   3179 O  O    . VAL B  1 100 ? -13.069 22.030 11.905  1.000 18.60227  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B O    1 
ATOM   3180 C  CB   . VAL B  1 100 ? -12.314 21.073 9.399   1.000 15.34436  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B CB   1 
ATOM   3181 C  CG1  . VAL B  1 100 ? -13.807 21.038 9.101   1.000 16.26502  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B CG1  1 
ATOM   3182 C  CG2  . VAL B  1 100 ? -11.506 20.663 8.167   1.000 20.15062  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B CG2  1 
ATOM   3183 H  H    . VAL B  1 100 ? -10.070 21.795 10.195  1.000 15.32910  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B H    1 
ATOM   3184 H  HA   . VAL B  1 100 ? -12.158 23.103 9.166   1.000 20.66601  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B HA   1 
ATOM   3185 H  HB   . VAL B  1 100 ? -12.137 20.435 10.108  1.000 18.41323  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B HB   1 
ATOM   3186 H  HG11 . VAL B  1 100 ? -14.032 20.177 8.713   1.000 19.51803  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B HG11 1 
ATOM   3187 H  HG12 . VAL B  1 100 ? -14.297 21.166 9.928   1.000 19.51803  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B HG12 1 
ATOM   3188 H  HG13 . VAL B  1 100 ? -14.021 21.748 8.476   1.000 19.51803  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B HG13 1 
ATOM   3189 H  HG21 . VAL B  1 100 ? -11.823 19.801 7.853   1.000 24.18075  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B HG21 1 
ATOM   3190 H  HG22 . VAL B  1 100 ? -11.625 21.331 7.474   1.000 24.18075  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B HG22 1 
ATOM   3191 H  HG23 . VAL B  1 100 ? -10.569 20.602 8.410   1.000 24.18075  ? ? ? ? ? ? 100 VAL B HG23 1 
ATOM   3192 N  N    . ALA B  1 101 ? -12.628 24.190 11.416  1.000 17.01534  ? ? ? ? ? ? 101 ALA B N    1 
ATOM   3193 C  CA   . ALA B  1 101 ? -13.074 24.716 12.698  1.000 28.82806  ? ? ? ? ? ? 101 ALA B CA   1 
ATOM   3194 C  C    . ALA B  1 101 ? -14.464 25.333 12.659  1.000 25.05254  ? ? ? ? ? ? 101 ALA B C    1 
ATOM   3195 O  O    . ALA B  1 101 ? -14.989 25.702 13.717  1.000 19.97594  ? ? ? ? ? ? 101 ALA B O    1 
ATOM   3196 C  CB   . ALA B  1 101 ? -12.072 25.764 13.204  1.000 22.28214  ? ? ? ? ? ? 101 ALA B CB   1 
ATOM   3197 H  H    . ALA B  1 101 ? -12.404 24.800 10.853  1.000 20.41841  ? ? ? ? ? ? 101 ALA B H    1 
ATOM   3198 H  HA   . ALA B  1 101 ? -13.102 23.988 13.338  1.000 34.59367  ? ? ? ? ? ? 101 ALA B HA   1 
ATOM   3199 H  HB1  . ALA B  1 101 ? -12.382 26.112 14.055  1.000 26.73857  ? ? ? ? ? ? 101 ALA B HB1  1 
ATOM   3200 H  HB2  . ALA B  1 101 ? -11.205 25.343 13.316  1.000 26.73857  ? ? ? ? ? ? 101 ALA B HB2  1 
ATOM   3201 H  HB3  . ALA B  1 101 ? -12.010 26.482 12.555  1.000 26.73857  ? ? ? ? ? ? 101 ALA B HB3  1 
ATOM   3202 N  N    . ASP B  1 102 ? -15.063 25.466 11.481  1.000 19.04368  ? ? ? ? ? ? 102 ASP B N    1 
ATOM   3203 C  CA   . ASP B  1 102 ? -16.435 25.933 11.340  1.000 28.99959  ? ? ? ? ? ? 102 ASP B CA   1 
ATOM   3204 C  C    . ASP B  1 102 ? -16.893 25.579 9.931   1.000 20.77387  ? ? ? ? ? ? 102 ASP B C    1 
ATOM   3205 O  O    . ASP B  1 102 ? -16.169 24.935 9.166   1.000 19.28362  ? ? ? ? ? ? 102 ASP B O    1 
ATOM   3206 C  CB   . ASP B  1 102 ? -16.556 27.434 11.625  1.000 28.01621  ? ? ? ? ? ? 102 ASP B CB   1 
ATOM   3207 C  CG   . ASP B  1 102 ? -15.618 28.273 10.780  1.000 40.34118  ? ? ? ? ? ? 102 ASP B CG   1 
ATOM   3208 O  OD1  . ASP B  1 102 ? -15.488 28.003 9.569   1.000 21.29536  ? ? ? ? ? ? 102 ASP B OD1  1 
ATOM   3209 O  OD2  . ASP B  1 102 ? -15.024 29.227 11.325  1.000 28.51647  ? ? ? ? ? ? 102 ASP B OD2  1 
ATOM   3210 H  H    . ASP B  1 102 ? -14.684 25.288 10.730  1.000 22.85241  ? ? ? ? ? ? 102 ASP B H    1 
ATOM   3211 H  HA   . ASP B  1 102 ? -17.000 25.471 11.979  1.000 34.79950  ? ? ? ? ? ? 102 ASP B HA   1 
ATOM   3212 H  HB2  . ASP B  1 102 ? -17.464 27.719 11.436  1.000 33.61945  ? ? ? ? ? ? 102 ASP B HB2  1 
ATOM   3213 H  HB3  . ASP B  1 102 ? -16.346 27.597 12.558  1.000 33.61945  ? ? ? ? ? ? 102 ASP B HB3  1 
ATOM   3214 N  N    . ALA B  1 103 ? -18.103 26.022 9.583   1.000 24.13809  ? ? ? ? ? ? 103 ALA B N    1 
ATOM   3215 C  CA   . ALA B  1 103 ? -18.681 25.658 8.294   1.000 25.80603  ? ? ? ? ? ? 103 ALA B CA   1 
ATOM   3216 C  C    . ALA B  1 103 ? -17.932 26.296 7.131   1.000 23.85988  ? ? ? ? ? ? 103 ALA B C    1 
ATOM   3217 O  O    . ALA B  1 103 ? -17.834 25.689 6.060   1.000 26.43029  ? ? ? ? ? ? 103 ALA B O    1 
ATOM   3218 C  CB   . ALA B  1 103 ? -20.156 26.056 8.245   1.000 30.12475  ? ? ? ? ? ? 103 ALA B CB   1 
ATOM   3219 H  H    . ALA B  1 103 ? -18.603 26.526 10.068  1.000 28.96570  ? ? ? ? ? ? 103 ALA B H    1 
ATOM   3220 H  HA   . ALA B  1 103 ? -18.622 24.695 8.197   1.000 30.96723  ? ? ? ? ? ? 103 ALA B HA   1 
ATOM   3221 H  HB1  . ALA B  1 103 ? -20.519 25.815 7.379   1.000 36.14970  ? ? ? ? ? ? 103 ALA B HB1  1 
ATOM   3222 H  HB2  . ALA B  1 103 ? -20.633 25.586 8.947   1.000 36.14970  ? ? ? ? ? ? 103 ALA B HB2  1 
ATOM   3223 H  HB3  . ALA B  1 103 ? -20.229 27.014 8.380   1.000 36.14970  ? ? ? ? ? ? 103 ALA B HB3  1 
ATOM   3224 N  N    . ASP B  1 104 ? -17.407 27.511 7.311   1.000 22.69897  ? ? ? ? ? ? 104 ASP B N    1 
ATOM   3225 C  CA   . ASP B  1 104 ? -16.669 28.162 6.232   1.000 22.38025  ? ? ? ? ? ? 104 ASP B CA   1 
ATOM   3226 C  C    . ASP B  1 104 ? -15.378 27.416 5.922   1.000 28.28792  ? ? ? ? ? ? 104 ASP B C    1 
ATOM   3227 O  O    . ASP B  1 104 ? -15.032 27.220 4.750   1.000 20.92639  ? ? ? ? ? ? 104 ASP B O    1 
ATOM   3228 C  CB   . ASP B  1 104 ? -16.371 29.614 6.599   1.000 23.52302  ? ? ? ? ? ? 104 ASP B CB   1 
ATOM   3229 C  CG   . ASP B  1 104 ? -17.615 30.480 6.610   1.000 42.25076  ? ? ? ? ? ? 104 ASP B CG   1 
ATOM   3230 O  OD1  . ASP B  1 104 ? -18.556 30.183 5.843   1.000 37.72066  ? ? ? ? ? ? 104 ASP B OD1  1 
ATOM   3231 O  OD2  . ASP B  1 104 ? -17.643 31.463 7.379   1.000 48.04073  ? ? ? ? ? ? 104 ASP B OD2  1 
ATOM   3232 H  H    . ASP B  1 104 ? -17.462 27.972 8.035   1.000 27.23876  ? ? ? ? ? ? 104 ASP B H    1 
ATOM   3233 H  HA   . ASP B  1 104 ? -17.220 28.161 5.434   1.000 26.85629  ? ? ? ? ? ? 104 ASP B HA   1 
ATOM   3234 H  HB2  . ASP B  1 104 ? -15.978 29.643 7.485   1.000 28.22762  ? ? ? ? ? ? 104 ASP B HB2  1 
ATOM   3235 H  HB3  . ASP B  1 104 ? -15.753 29.985 5.950   1.000 28.22762  ? ? ? ? ? ? 104 ASP B HB3  1 
ATOM   3236 N  N    . ARG B  1 105 ? -14.647 27.005 6.962   1.000 18.89258  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B N    1 
ATOM   3237 C  CA   . ARG B  1 105 ? -13.448 26.198 6.763   1.000 17.65742  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CA   1 
ATOM   3238 C  C    . ARG B  1 105 ? -13.786 24.876 6.090   1.000 16.28836  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B C    1 
ATOM   3239 O  O    . ARG B  1 105 ? -13.051 24.411 5.210   1.000 14.98267  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B O    1 
ATOM   3240 C  CB   . ARG B  1 105 ? -12.763 25.947 8.108   1.000 16.20717  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CB   1 
ATOM   3241 C  CG   . ARG B  1 105 ? -12.237 27.193 8.796   1.000 16.83247  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CG   1 
ATOM   3242 C  CD   . ARG B  1 105 ? -10.875 27.585 8.247   1.000 18.67305  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CD   1 
ATOM   3243 N  NE   . ARG B  1 105 ? -10.277 28.671 9.014   1.000 18.09856  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B NE   1 
ATOM   3244 C  CZ   . ARG B  1 105 ? -9.499  28.496 10.077  1.000 17.60643  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CZ   1 
ATOM   3245 N  NH1  . ARG B  1 105 ? -9.220  27.272 10.502  1.000 14.79000  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B NH1  1 
ATOM   3246 N  NH2  . ARG B  1 105 ? -9.000  29.546 10.715  1.000 16.87284  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B NH2  1 
ATOM   3247 H  H    . ARG B  1 105 ? -14.822 27.179 7.785   1.000 22.67110  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B H    1 
ATOM   3248 H  HA   . ARG B  1 105 ? -12.832 26.682 6.192   1.000 21.18891  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B HA   1 
ATOM   3249 H  HB2  . ARG B  1 105 ? -13.402 25.531 8.707   1.000 19.44861  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B HB2  1 
ATOM   3250 H  HB3  . ARG B  1 105 ? -12.009 25.354 7.963   1.000 19.44861  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B HB3  1 
ATOM   3251 H  HG2  . ARG B  1 105 ? -12.851 27.928 8.645   1.000 20.19897  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B HG2  1 
ATOM   3252 H  HG3  . ARG B  1 105 ? -12.148 27.024 9.747   1.000 20.19897  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B HG3  1 
ATOM   3253 H  HD2  . ARG B  1 105 ? -10.281 26.819 8.289   1.000 22.40766  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B HD2  1 
ATOM   3254 H  HD3  . ARG B  1 105 ? -10.972 27.879 7.328   1.000 22.40766  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B HD3  1 
ATOM   3255 H  HE   . ARG B  1 105 ? -10.438 29.478 8.763   1.000 21.71827  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B HE   1 
ATOM   3256 H  HH11 . ARG B  1 105 ? -9.543  26.590 10.091  1.000 17.74799  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B HH11 1 
ATOM   3257 H  HH12 . ARG B  1 105 ? -8.716  27.161 11.190  1.000 17.74799  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B HH12 1 
ATOM   3258 H  HH21 . ARG B  1 105 ? -9.181  30.341 10.442  1.000 20.24740  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B HH21 1 
ATOM   3259 H  HH22 . ARG B  1 105 ? -8.497  29.432 11.403  1.000 20.24740  ? ? ? ? ? ? 105 ARG B HH22 1 
ATOM   3260 N  N    . ARG B  1 106 ? -14.889 24.249 6.500   1.000 17.32621  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B N    1 
ATOM   3261 C  CA   . ARG B  1 106 ? -15.338 23.032 5.836   1.000 17.84056  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B CA   1 
ATOM   3262 C  C    . ARG B  1 106 ? -15.514 23.274 4.343   1.000 17.24049  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B C    1 
ATOM   3263 O  O    . ARG B  1 106 ? -15.015 22.507 3.511   1.000 16.94622  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B O    1 
ATOM   3264 C  CB   . ARG B  1 106 ? -16.651 22.546 6.458   1.000 19.61926  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B CB   1 
ATOM   3265 C  CG   . ARG B  1 106 ? -17.108 21.176 5.967   1.000 21.19552  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B CG   1 
ATOM   3266 C  CD   . ARG B  1 106 ? -18.576 20.890 6.312   1.000 23.16191  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B CD   1 
ATOM   3267 N  NE   . ARG B  1 106 ? -19.501 21.583 5.417   1.000 23.42085  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B NE   1 
ATOM   3268 C  CZ   . ARG B  1 106 ? -20.441 22.434 5.816   1.000 26.15347  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B CZ   1 
ATOM   3269 N  NH1  . ARG B  1 106 ? -20.606 22.694 7.105   1.000 38.96369  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B NH1  1 
ATOM   3270 N  NH2  . ARG B  1 106 ? -21.229 23.018 4.922   1.000 32.80417  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B NH2  1 
ATOM   3271 H  H    . ARG B  1 106 ? -15.388 24.505 7.152   1.000 20.79145  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B H    1 
ATOM   3272 H  HA   . ARG B  1 106 ? -14.673 22.338 5.962   1.000 21.40867  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B HA   1 
ATOM   3273 H  HB2  . ARG B  1 106 ? -16.537 22.491 7.419   1.000 23.54311  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B HB2  1 
ATOM   3274 H  HB3  . ARG B  1 106 ? -17.351 23.183 6.243   1.000 23.54311  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B HB3  1 
ATOM   3275 H  HG2  . ARG B  1 106 ? -17.012 21.135 5.003   1.000 25.43463  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B HG2  1 
ATOM   3276 H  HG3  . ARG B  1 106 ? -16.562 20.491 6.384   1.000 25.43463  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B HG3  1 
ATOM   3277 H  HD2  . ARG B  1 106 ? -18.740 19.937 6.238   1.000 27.79429  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B HD2  1 
ATOM   3278 H  HD3  . ARG B  1 106 ? -18.753 21.187 7.219   1.000 27.79429  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B HD3  1 
ATOM   3279 H  HE   . ARG B  1 106 ? -19.432 21.429 4.573   1.000 28.10502  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B HE   1 
ATOM   3280 H  HH11 . ARG B  1 106 ? -20.103 22.311 7.689   1.000 46.75642  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B HH11 1 
ATOM   3281 H  HH12 . ARG B  1 106 ? -21.216 23.245 7.359   1.000 46.75642  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B HH12 1 
ATOM   3282 H  HH21 . ARG B  1 106 ? -21.131 22.846 4.085   1.000 39.36501  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B HH21 1 
ATOM   3283 H  HH22 . ARG B  1 106 ? -21.837 23.568 5.179   1.000 39.36501  ? ? ? ? ? ? 106 ARG B HH22 1 
ATOM   3284 N  N    . GLU B  1 107 ? -16.213 24.354 3.987   1.000 18.48914  ? ? ? ? ? ? 107 GLU B N    1 
ATOM   3285 C  CA   . GLU B  1 107 ? -16.473 24.643 2.582   1.000 20.78663  ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CA   1 
ATOM   3286 C  C    . GLU B  1 107 ? -15.179 24.909 1.821   1.000 17.91888  ? ? ? ? ? ? 107 GLU B C    1 
ATOM   3287 O  O    . GLU B  1 107 ? -15.036 24.497 0.664   1.000 17.62244  ? ? ? ? ? ? 107 GLU B O    1 
ATOM   3288 C  CB   . GLU B  1 107 ? -17.416 25.841 2.467   1.000 24.99545  ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CB   1 
ATOM   3289 C  CG   . GLU B  1 107 ? -18.808 25.607 3.035   1.000 64.27866  ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CG   1 
ATOM   3290 C  CD   . GLU B  1 107 ? -19.626 26.881 3.105   1.000 79.92630  ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CD   1 
ATOM   3291 O  OE1  . GLU B  1 107 ? -19.148 27.926 2.616   1.000 54.90053  ? ? ? ? ? ? 107 GLU B OE1  1 
ATOM   3292 O  OE2  . GLU B  1 107 ? -20.745 26.840 3.654   1.000 72.23741  ? ? ? ? ? ? 107 GLU B OE2  1 
ATOM   3293 H  H    . GLU B  1 107 ? -16.545 24.929 4.534   1.000 22.18697  ? ? ? ? ? ? 107 GLU B H    1 
ATOM   3294 H  HA   . GLU B  1 107 ? -16.903 23.874 2.177   1.000 24.94395  ? ? ? ? ? ? 107 GLU B HA   1 
ATOM   3295 H  HB2  . GLU B  1 107 ? -17.026 26.588 2.947   1.000 29.99454  ? ? ? ? ? ? 107 GLU B HB2  1 
ATOM   3296 H  HB3  . GLU B  1 107 ? -17.517 26.066 1.529   1.000 29.99454  ? ? ? ? ? ? 107 GLU B HB3  1 
ATOM   3297 H  HG2  . GLU B  1 107 ? -19.280 24.977 2.469   1.000 77.13439  ? ? ? ? ? ? 107 GLU B HG2  1 
ATOM   3298 H  HG3  . GLU B  1 107 ? -18.728 25.251 3.934   1.000 77.13439  ? ? ? ? ? ? 107 GLU B HG3  1 
ATOM   3299 N  N    . ARG B  1 108 ? -14.228 25.604 2.448   1.000 17.30763  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B N    1 
ATOM   3300 C  CA   . ARG B  1 108 ? -12.965 25.888 1.776   1.000 16.26569  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CA   1 
ATOM   3301 C  C    . ARG B  1 108 ? -12.252 24.596 1.398   1.000 15.17931  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B C    1 
ATOM   3302 O  O    . ARG B  1 108 ? -11.813 24.429 0.254   1.000 18.76574  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B O    1 
ATOM   3303 C  CB   . ARG B  1 108 ? -12.069 26.757 2.664   1.000 16.90271  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CB   1 
ATOM   3304 C  CG   . ARG B  1 108 ? -10.739 27.132 2.006   1.000 19.76189  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CG   1 
ATOM   3305 C  CD   . ARG B  1 108 ? -9.775  27.822 2.970   1.000 19.12349  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CD   1 
ATOM   3306 N  NE   . ARG B  1 108 ? -10.151 29.199 3.279   1.000 21.92969  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B NE   1 
ATOM   3307 C  CZ   . ARG B  1 108 ? -9.670  30.269 2.651   1.000 38.57880  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CZ   1 
ATOM   3308 N  NH1  . ARG B  1 108 ? -8.793  30.127 1.667   1.000 19.89302  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B NH1  1 
ATOM   3309 N  NH2  . ARG B  1 108 ? -10.065 31.485 3.005   1.000 38.97474  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B NH2  1 
ATOM   3310 H  H    . ARG B  1 108 ? -14.287 25.916 3.248   1.000 20.76916  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B H    1 
ATOM   3311 H  HA   . ARG B  1 108 ? -13.151 26.387 0.965   1.000 19.51883  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HA   1 
ATOM   3312 H  HB2  . ARG B  1 108 ? -12.540 27.579 2.874   1.000 20.28325  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HB2  1 
ATOM   3313 H  HB3  . ARG B  1 108 ? -11.871 26.271 3.480   1.000 20.28325  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HB3  1 
ATOM   3314 H  HG2  . ARG B  1 108 ? -10.309 26.327 1.679   1.000 23.71427  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HG2  1 
ATOM   3315 H  HG3  . ARG B  1 108 ? -10.910 27.739 1.269   1.000 23.71427  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HG3  1 
ATOM   3316 H  HD2  . ARG B  1 108 ? -9.756  27.326 3.803   1.000 22.94819  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HD2  1 
ATOM   3317 H  HD3  . ARG B  1 108 ? -8.891  27.838 2.573   1.000 22.94819  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HD3  1 
ATOM   3318 H  HE   . ARG B  1 108 ? -10.722 29.327 3.909   1.000 26.31563  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HE   1 
ATOM   3319 H  HH11 . ARG B  1 108 ? -8.533  29.342 1.433   1.000 23.87162  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HH11 1 
ATOM   3320 H  HH12 . ARG B  1 108 ? -8.485  30.821 1.264   1.000 23.87162  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HH12 1 
ATOM   3321 H  HH21 . ARG B  1 108 ? -10.634 31.583 3.642   1.000 46.76969  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HH21 1 
ATOM   3322 H  HH22 . ARG B  1 108 ? -9.752  32.174 2.597   1.000 46.76969  ? ? ? ? ? ? 108 ARG B HH22 1 
ATOM   3323 N  N    . VAL B  1 109 ? -12.124 23.666 2.349   1.000 15.31694  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B N    1 
ATOM   3324 C  CA   . VAL B  1 109 ? -11.405 22.428 2.063   1.000 12.30930  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B CA   1 
ATOM   3325 C  C    . VAL B  1 109 ? -12.158 21.608 1.023   1.000 13.20956  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B C    1 
ATOM   3326 O  O    . VAL B  1 109 ? -11.551 21.025 0.115   1.000 14.71337  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B O    1 
ATOM   3327 C  CB   . VAL B  1 109 ? -11.167 21.618 3.350   1.000 11.66577  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B CB   1 
ATOM   3328 C  CG1  . VAL B  1 109 ? -10.386 20.348 3.024   1.000 10.35962  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B CG1  1 
ATOM   3329 C  CG2  . VAL B  1 109 ? -10.427 22.451 4.382   1.000 16.84952  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B CG2  1 
ATOM   3330 H  H    . VAL B  1 109 ? -12.437 23.725 3.148   1.000 18.38032  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B H    1 
ATOM   3331 H  HA   . VAL B  1 109 ? -10.537 22.663 1.699   1.000 14.77116  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B HA   1 
ATOM   3332 H  HB   . VAL B  1 109 ? -12.024 21.369 3.731   1.000 13.99892  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B HB   1 
ATOM   3333 H  HG11 . VAL B  1 109 ? -10.104 19.929 3.852   1.000 12.43154  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B HG11 1 
ATOM   3334 H  HG12 . VAL B  1 109 ? -10.959 19.744 2.526   1.000 12.43154  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B HG12 1 
ATOM   3335 H  HG13 . VAL B  1 109 ? -9.610  20.583 2.491   1.000 12.43154  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B HG13 1 
ATOM   3336 H  HG21 . VAL B  1 109 ? -10.203 21.888 5.140   1.000 20.21942  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B HG21 1 
ATOM   3337 H  HG22 . VAL B  1 109 ? -9.616  22.803 3.982   1.000 20.21942  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B HG22 1 
ATOM   3338 H  HG23 . VAL B  1 109 ? -10.998 23.180 4.669   1.000 20.21942  ? ? ? ? ? ? 109 VAL B HG23 1 
ATOM   3339 N  N    . GLU B  1 110 ? -13.490 21.543 1.137   1.000 13.52254  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B N    1 
ATOM   3340 C  CA   . GLU B  1 110 ? -14.280 20.841 0.129   1.000 14.12845  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CA   1 
ATOM   3341 C  C    . GLU B  1 110 ? -13.978 21.388 -1.260  1.000 17.49146  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B C    1 
ATOM   3342 O  O    . GLU B  1 110 ? -13.922 20.636 -2.240  1.000 14.11665  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B O    1 
ATOM   3343 C  CB   . GLU B  1 110 ? -15.779 20.972 0.418   1.000 16.59953  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CB   1 
ATOM   3344 C  CG   . GLU B  1 110 ? -16.286 20.282 1.674   1.000 16.15442  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CG   1 
ATOM   3345 C  CD   . GLU B  1 110 ? -17.728 20.663 1.995   1.000 21.82509  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CD   1 
ATOM   3346 O  OE1  . GLU B  1 110 ? -18.296 21.513 1.272   1.000 19.67000  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B OE1  1 
ATOM   3347 O  OE2  . GLU B  1 110 ? -18.288 20.115 2.969   1.000 31.65467  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B OE2  1 
ATOM   3348 H  H    . GLU B  1 110 ? -13.950 21.890 1.776   1.000 16.22705  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B H    1 
ATOM   3349 H  HA   . GLU B  1 110 ? -14.053 19.899 0.164   1.000 16.95415  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B HA   1 
ATOM   3350 H  HB2  . GLU B  1 110 ? -15.988 21.915 0.505   1.000 19.91943  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B HB2  1 
ATOM   3351 H  HB3  . GLU B  1 110 ? -16.264 20.592 -0.332  1.000 19.91943  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B HB3  1 
ATOM   3352 H  HG2  . GLU B  1 110 ? -16.247 19.321 1.547   1.000 19.38531  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B HG2  1 
ATOM   3353 H  HG3  . GLU B  1 110 ? -15.730 20.541 2.425   1.000 19.38531  ? ? ? ? ? ? 110 GLU B HG3  1 
ATOM   3354 N  N    . THR B  1 111 ? -13.779 22.706 -1.354  1.000 16.11831  ? ? ? ? ? ? 111 THR B N    1 
ATOM   3355 C  CA   . THR B  1 111 ? -13.537 23.354 -2.639  1.000 16.20012  ? ? ? ? ? ? 111 THR B CA   1 
ATOM   3356 C  C    . THR B  1 111 ? -12.126 23.075 -3.138  1.000 16.68773  ? ? ? ? ? ? 111 THR B C    1 
ATOM   3357 O  O    . THR B  1 111 ? -11.916 22.854 -4.338  1.000 14.19840  ? ? ? ? ? ? 111 THR B O    1 
ATOM   3358 C  CB   . THR B  1 111 ? -13.782 24.859 -2.502  1.000 17.70481  ? ? ? ? ? ? 111 THR B CB   1 
ATOM   3359 O  OG1  . THR B  1 111 ? -15.151 25.089 -2.143  1.000 19.27432  ? ? ? ? ? ? 111 THR B OG1  1 
ATOM   3360 C  CG2  . THR B  1 111 ? -13.464 25.589 -3.791  1.000 18.40366  ? ? ? ? ? ? 111 THR B CG2  1 
ATOM   3361 H  H    . THR B  1 111 ? -13.779 23.249 -0.688  1.000 19.34197  ? ? ? ? ? ? 111 THR B H    1 
ATOM   3362 H  HA   . THR B  1 111 ? -14.156 23.004 -3.300  1.000 19.44015  ? ? ? ? ? ? 111 THR B HA   1 
ATOM   3363 H  HB   . THR B  1 111 ? -13.200 25.214 -1.812  1.000 21.24577  ? ? ? ? ? ? 111 THR B HB   1 
ATOM   3364 H  HG1  . THR B  1 111 ? -15.313 24.745 -1.394  1.000 23.12918  ? ? ? ? ? ? 111 THR B HG1  1 
ATOM   3365 H  HG21 . THR B  1 111 ? -13.826 26.488 -3.761  1.000 22.08440  ? ? ? ? ? ? 111 THR B HG21 1 
ATOM   3366 H  HG22 . THR B  1 111 ? -12.503 25.640 -3.915  1.000 22.08440  ? ? ? ? ? ? 111 THR B HG22 1 
ATOM   3367 H  HG23 . THR B  1 111 ? -13.853 25.117 -4.544  1.000 22.08440  ? ? ? ? ? ? 111 THR B HG23 1 
ATOM   3368 N  N    . ILE B  1 112 ? -11.147 23.072 -2.232  1.000 13.94126  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B N    1 
ATOM   3369 C  CA   . ILE B  1 112 ? -9.787  22.716 -2.617  1.000 13.28448  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B CA   1 
ATOM   3370 C  C    . ILE B  1 112 ? -9.762  21.312 -3.207  1.000 14.04271  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B C    1 
ATOM   3371 O  O    . ILE B  1 112 ? -9.186  21.073 -4.277  1.000 14.31533  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B O    1 
ATOM   3372 C  CB   . ILE B  1 112 ? -8.838  22.827 -1.409  1.000 12.93256  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B CB   1 
ATOM   3373 C  CG1  . ILE B  1 112 ? -8.714  24.284 -0.955  1.000 15.64219  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B CG1  1 
ATOM   3374 C  CG2  . ILE B  1 112 ? -7.473  22.234 -1.754  1.000 14.90070  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B CG2  1 
ATOM   3375 C  CD1  . ILE B  1 112 ? -8.066  24.432 0.415   1.000 14.96739  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B CD1  1 
ATOM   3376 H  H    . ILE B  1 112 ? -11.243 23.270 -1.401  1.000 16.72951  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B H    1 
ATOM   3377 H  HA   . ILE B  1 112 ? -9.484  23.339 -3.296  1.000 15.94138  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B HA   1 
ATOM   3378 H  HB   . ILE B  1 112 ? -9.213  22.319 -0.673  1.000 15.51908  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B HB   1 
ATOM   3379 H  HG12 . ILE B  1 112 ? -8.169  24.768 -1.596  1.000 18.77063  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B HG12 1 
ATOM   3380 H  HG13 . ILE B  1 112 ? -9.600  24.676 -0.910  1.000 18.77063  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B HG13 1 
ATOM   3381 H  HG21 . ILE B  1 112 ? -6.822  22.544 -1.105  1.000 17.88084  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B HG21 1 
ATOM   3382 H  HG22 . ILE B  1 112 ? -7.533  21.267 -1.727  1.000 17.88084  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B HG22 1 
ATOM   3383 H  HG23 . ILE B  1 112 ? -7.218  22.525 -2.643  1.000 17.88084  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B HG23 1 
ATOM   3384 H  HD11 . ILE B  1 112 ? -8.181  25.345 0.722   1.000 17.96087  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B HD11 1 
ATOM   3385 H  HD12 . ILE B  1 112 ? -8.493  23.820 1.034   1.000 17.96087  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B HD12 1 
ATOM   3386 H  HD13 . ILE B  1 112 ? -7.122  24.224 0.342   1.000 17.96087  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B HD13 1 
ATOM   3387 N  N    . VAL B  1 113 ? -10.393 20.363 -2.510  1.000 12.54426  ? ? ? ? ? ? 113 VAL B N    1 
ATOM   3388 C  CA   . VAL B  1 113 ? -10.397 18.971 -2.955  1.000 14.14964  ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CA   1 
ATOM   3389 C  C    . VAL B  1 113 ? -11.132 18.838 -4.281  1.000 12.19613  ? ? ? ? ? ? 113 VAL B C    1 
ATOM   3390 O  O    . VAL B  1 113 ? -10.665 18.168 -5.210  1.000 13.91877  ? ? ? ? ? ? 113 VAL B O    1 
ATOM   3391 C  CB   . VAL B  1 113 ? -11.025 18.074 -1.873  1.000 11.63480  ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CB   1 
ATOM   3392 C  CG1  . VAL B  1 113 ? -11.228 16.664 -2.395  1.000 13.39753  ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CG1  1 
ATOM   3393 C  CG2  . VAL B  1 113 ? -10.152 18.080 -0.615  1.000 12.83376  ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CG2  1 
ATOM   3394 H  H    . VAL B  1 113 ? -10.825 20.497 -1.779  1.000 15.05311  ? ? ? ? ? ? 113 VAL B H    1 
ATOM   3395 H  HA   . VAL B  1 113 ? -9.480  18.687 -3.094  1.000 16.97957  ? ? ? ? ? ? 113 VAL B HA   1 
ATOM   3396 H  HB   . VAL B  1 113 ? -11.898 18.424 -1.636  1.000 13.96176  ? ? ? ? ? ? 113 VAL B HB   1 
ATOM   3397 H  HG11 . VAL B  1 113 ? -11.386 16.069 -1.645  1.000 16.07704  ? ? ? ? ? ? 113 VAL B HG11 1 
ATOM   3398 H  HG12 . VAL B  1 113 ? -11.994 16.655 -2.991  1.000 16.07704  ? ? ? ? ? ? 113 VAL B HG12 1 
ATOM   3399 H  HG13 . VAL B  1 113 ? -10.432 16.387 -2.875  1.000 16.07704  ? ? ? ? ? ? 113 VAL B HG13 1 
ATOM   3400 H  HG21 . VAL B  1 113 ? -10.557 17.504 0.052   1.000 15.40052  ? ? ? ? ? ? 113 VAL B HG21 1 
ATOM   3401 H  HG22 . VAL B  1 113 ? -9.268  17.753 -0.842  1.000 15.40052  ? ? ? ? ? ? 113 VAL B HG22 1 
ATOM   3402 H  HG23 . VAL B  1 113 ? -10.093 18.987 -0.277  1.000 15.40052  ? ? ? ? ? ? 113 VAL B HG23 1 
ATOM   3403 N  N    . ALA B  1 114 ? -12.295 19.479 -4.392  1.000 13.25921  ? ? ? ? ? ? 114 ALA B N    1 
ATOM   3404 C  CA   . ALA B  1 114 ? -13.070 19.391 -5.625  1.000 15.16899  ? ? ? ? ? ? 114 ALA B CA   1 
ATOM   3405 C  C    . ALA B  1 114 ? -12.277 19.924 -6.811  1.000 16.52294  ? ? ? ? ? ? 114 ALA B C    1 
ATOM   3406 O  O    . ALA B  1 114 ? -12.291 19.329 -7.896  1.000 17.08967  ? ? ? ? ? ? 114 ALA B O    1 
ATOM   3407 C  CB   . ALA B  1 114 ? -14.385 20.154 -5.476  1.000 16.99428  ? ? ? ? ? ? 114 ALA B CB   1 
ATOM   3408 H  H    . ALA B  1 114 ? -12.654 19.963 -3.779  1.000 15.91106  ? ? ? ? ? ? 114 ALA B H    1 
ATOM   3409 H  HA   . ALA B  1 114 ? -13.280 18.460 -5.795  1.000 18.20279  ? ? ? ? ? ? 114 ALA B HA   1 
ATOM   3410 H  HB1  . ALA B  1 114 ? -14.883 20.089 -6.306  1.000 20.39313  ? ? ? ? ? ? 114 ALA B HB1  1 
ATOM   3411 H  HB2  . ALA B  1 114 ? -14.897 19.761 -4.752  1.000 20.39313  ? ? ? ? ? ? 114 ALA B HB2  1 
ATOM   3412 H  HB3  . ALA B  1 114 ? -14.190 21.083 -5.278  1.000 20.39313  ? ? ? ? ? ? 114 ALA B HB3  1 
ATOM   3413 N  N    . ASP B  1 115 ? -11.585 21.051 -6.627  1.000 14.99003  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B N    1 
ATOM   3414 C  CA   . ASP B  1 115 ? -10.806 21.626 -7.717  1.000 18.66768  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B CA   1 
ATOM   3415 C  C    . ASP B  1 115 ? -9.584  20.771 -8.039  1.000 19.85055  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B C    1 
ATOM   3416 O  O    . ASP B  1 115 ? -9.207  20.639 -9.210  1.000 21.62452  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B O    1 
ATOM   3417 C  CB   . ASP B  1 115 ? -10.390 23.053 -7.363  1.000 20.22093  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B CB   1 
ATOM   3418 C  CG   . ASP B  1 115 ? -11.575 23.997 -7.254  1.000 23.38439  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B CG   1 
ATOM   3419 O  OD1  . ASP B  1 115 ? -12.688 23.620 -7.685  1.000 22.31463  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B OD1  1 
ATOM   3420 O  OD2  . ASP B  1 115 ? -11.392 25.120 -6.734  1.000 27.17190  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B OD2  1 
ATOM   3421 H  H    . ASP B  1 115 ? -11.551 21.495 -5.891  1.000 17.98804  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B H    1 
ATOM   3422 H  HA   . ASP B  1 115 ? -11.360 21.663 -8.513  1.000 22.40122  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B HA   1 
ATOM   3423 H  HB2  . ASP B  1 115 ? -9.932  23.047 -6.509  1.000 24.26512  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B HB2  1 
ATOM   3424 H  HB3  . ASP B  1 115 ? -9.799  23.391 -8.054  1.000 24.26512  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B HB3  1 
ATOM   3425 N  N    . ASP B  1 116 ? -8.946  20.190 -7.019  1.000 15.51685  ? ? ? ? ? ? 116 ASP B N    1 
ATOM   3426 C  CA   . ASP B  1 116 ? -7.833  19.280 -7.273  1.000 23.16243  ? ? ? ? ? ? 116 ASP B CA   1 
ATOM   3427 C  C    . ASP B  1 116 ? -8.302  18.035 -8.017  1.000 13.70243  ? ? ? ? ? ? 116 ASP B C    1 
ATOM   3428 O  O    . ASP B  1 116 ? -7.617  17.551 -8.927  1.000 14.93186  ? ? ? ? ? ? 116 ASP B O    1 
ATOM   3429 C  CB   . ASP B  1 116 ? -7.158  18.892 -5.959  1.000 14.30731  ? ? ? ? ? ? 116 ASP B CB   1 
ATOM   3430 C  CG   . ASP B  1 116 ? -6.362  20.029 -5.353  1.000 13.42917  ? ? ? ? ? ? 116 ASP B CG   1 
ATOM   3431 O  OD1  . ASP B  1 116 ? -6.133  21.041 -6.046  1.000 21.31748  ? ? ? ? ? ? 116 ASP B OD1  1 
ATOM   3432 O  OD2  . ASP B  1 116 ? -5.959  19.900 -4.176  1.000 14.95216  ? ? ? ? ? ? 116 ASP B OD2  1 
ATOM   3433 H  H    . ASP B  1 116 ? -9.134  20.302 -6.187  1.000 18.62022  ? ? ? ? ? ? 116 ASP B H    1 
ATOM   3434 H  HA   . ASP B  1 116 ? -7.177  19.735 -7.824  1.000 27.79491  ? ? ? ? ? ? 116 ASP B HA   1 
ATOM   3435 H  HB2  . ASP B  1 116 ? -7.838  18.628 -5.320  1.000 17.16877  ? ? ? ? ? ? 116 ASP B HB2  1 
ATOM   3436 H  HB3  . ASP B  1 116 ? -6.551  18.154 -6.121  1.000 17.16877  ? ? ? ? ? ? 116 ASP B HB3  1 
ATOM   3437 N  N    . ALA B  1 117 ? -9.470  17.506 -7.647  1.000 15.27462  ? ? ? ? ? ? 117 ALA B N    1 
ATOM   3438 C  CA   . ALA B  1 117 ? -10.008 16.337 -8.335  1.000 20.35472  ? ? ? ? ? ? 117 ALA B CA   1 
ATOM   3439 C  C    . ALA B  1 117 ? -10.381 16.667 -9.775  1.000 24.06555  ? ? ? ? ? ? 117 ALA B C    1 
ATOM   3440 O  O    . ALA B  1 117 ? -10.189 15.840 -10.676 1.000 21.22021  ? ? ? ? ? ? 117 ALA B O    1 
ATOM   3441 C  CB   . ALA B  1 117 ? -11.219 15.794 -7.578  1.000 14.54866  ? ? ? ? ? ? 117 ALA B CB   1 
ATOM   3442 H  H    . ALA B  1 117 ? -9.964  17.800 -7.008  1.000 18.32954  ? ? ? ? ? ? 117 ALA B H    1 
ATOM   3443 H  HA   . ALA B  1 117 ? -9.329  15.645 -8.352  1.000 24.42567  ? ? ? ? ? ? 117 ALA B HA   1 
ATOM   3444 H  HB1  . ALA B  1 117 ? -11.567 15.022 -8.050  1.000 17.45839  ? ? ? ? ? ? 117 ALA B HB1  1 
ATOM   3445 H  HB2  . ALA B  1 117 ? -10.944 15.540 -6.683  1.000 17.45839  ? ? ? ? ? ? 117 ALA B HB2  1 
ATOM   3446 H  HB3  . ALA B  1 117 ? -11.898 16.486 -7.531  1.000 17.45839  ? ? ? ? ? ? 117 ALA B HB3  1 
ATOM   3447 N  N    . ALA B  1 118 ? -10.918 17.867 -10.016 1.000 16.47235  ? ? ? ? ? ? 118 ALA B N    1 
ATOM   3448 C  CA   . ALA B  1 118 ? -11.272 18.252 -11.378 1.000 18.53593  ? ? ? ? ? ? 118 ALA B CA   1 
ATOM   3449 C  C    . ALA B  1 118 ? -10.043 18.313 -12.273 1.000 27.26683  ? ? ? ? ? ? 118 ALA B C    1 
ATOM   3450 O  O    . ALA B  1 118 ? -10.138 18.052 -13.477 1.000 30.06974  ? ? ? ? ? ? 118 ALA B O    1 
ATOM   3451 C  CB   . ALA B  1 118 ? -11.996 19.600 -11.377 1.000 19.78163  ? ? ? ? ? ? 118 ALA B CB   1 
ATOM   3452 H  H    . ALA B  1 118 ? -11.083 18.465 -9.420  1.000 19.76682  ? ? ? ? ? ? 118 ALA B H    1 
ATOM   3453 H  HA   . ALA B  1 118 ? -11.881 17.590 -11.741 1.000 22.24312  ? ? ? ? ? ? 118 ALA B HA   1 
ATOM   3454 H  HB1  . ALA B  1 118 ? -12.230 19.833 -12.289 1.000 23.73795  ? ? ? ? ? ? 118 ALA B HB1  1 
ATOM   3455 H  HB2  . ALA B  1 118 ? -12.799 19.527 -10.838 1.000 23.73795  ? ? ? ? ? ? 118 ALA B HB2  1 
ATOM   3456 H  HB3  . ALA B  1 118 ? -11.408 20.275 -11.004 1.000 23.73795  ? ? ? ? ? ? 118 ALA B HB3  1 
ATOM   3457 N  N    . ALA B  1 119 ? -8.882  18.638 -11.702 1.000 21.20950  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B N    1 
ATOM   3458 C  CA   . ALA B  1 119 ? -7.657  18.786 -12.478 1.000 22.56456  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B CA   1 
ATOM   3459 C  C    . ALA B  1 119 ? -6.982  17.457 -12.789 1.000 23.66166  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B C    1 
ATOM   3460 O  O    . ALA B  1 119 ? -5.991  17.446 -13.529 1.000 44.13246  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B O    1 
ATOM   3461 C  CB   . ALA B  1 119 ? -6.673  19.694 -11.736 1.000 24.40042  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B CB   1 
ATOM   3462 H  H    . ALA B  1 119 ? -8.779  18.779 -10.860 1.000 25.45140  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B H    1 
ATOM   3463 H  HA   . ALA B  1 119 ? -7.880  19.209 -13.322 1.000 27.07747  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B HA   1 
ATOM   3464 H  HB1  . ALA B  1 119 ? -5.862  19.776 -12.262 1.000 29.28051  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B HB1  1 
ATOM   3465 H  HB2  . ALA B  1 119 ? -7.078  20.566 -11.615 1.000 29.28051  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B HB2  1 
ATOM   3466 H  HB3  . ALA B  1 119 ? -6.469  19.301 -10.873 1.000 29.28051  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B HB3  1 
ATOM   3467 N  N    . LEU B  1 120 ? -7.478  16.350 -12.245 1.000 25.43969  ? ? ? ? ? ? 120 LEU B N    1 
ATOM   3468 C  CA   . LEU B  1 120 ? -6.909  15.040 -12.535 1.000 30.19772  ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CA   1 
ATOM   3469 C  C    . LEU B  1 120 ? -7.366  14.562 -13.910 1.000 35.60443  ? ? ? ? ? ? 120 LEU B C    1 
ATOM   3470 O  O    . LEU B  1 120 ? -8.520  14.165 -14.091 1.000 37.83664  ? ? ? ? ? ? 120 LEU B O    1 
ATOM   3471 C  CB   . LEU B  1 120 ? -7.304  14.020 -11.473 1.000 31.98537  ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CB   1 
ATOM   3472 C  CG   . LEU B  1 120 ? -6.760  14.280 -10.066 1.000 23.70397  ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CG   1 
ATOM   3473 C  CD1  . LEU B  1 120 ? -7.306  13.239 -9.092  1.000 34.50305  ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CD1  1 
ATOM   3474 C  CD2  . LEU B  1 120 ? -5.233  14.290 -10.049 1.000 28.34505  ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CD2  1 
ATOM   3475 H  H    . LEU B  1 120 ? -8.146  16.331 -11.703 1.000 30.52763  ? ? ? ? ? ? 120 LEU B H    1 
ATOM   3476 H  HA   . LEU B  1 120 ? -5.941  15.106 -12.529 1.000 36.23727  ? ? ? ? ? ? 120 LEU B HA   1 
ATOM   3477 H  HB2  . LEU B  1 120 ? -8.272  14.006 -11.410 1.000 38.38244  ? ? ? ? ? ? 120 LEU B HB2  1 
ATOM   3478 H  HB3  . LEU B  1 120 ? -6.977  13.150 -11.751 1.000 38.38244  ? ? ? ? ? ? 120 LEU B HB3  1 
ATOM   3479 H  HG   . LEU B  1 120 ? -7.054  15.158 -9.777  1.000 28.44477  ? ? ? ? ? ? 120 LEU B HG   1 
ATOM   3480 H  HD11 . LEU B  1 120 ? -6.942  13.411 -8.210  1.000 41.40366  ? ? ? ? ? ? 120 LEU B HD11 1 
ATOM   3481 H  HD12 . LEU B  1 120 ? -8.273  13.305 -9.069  1.000 41.40366  ? ? ? ? ? ? 120 LEU B HD12 1 
ATOM   3482 H  HD13 . LEU B  1 120 ? -7.041  12.356 -9.393  1.000 41.40366  ? ? ? ? ? ? 120 LEU B HD13 1 
ATOM   3483 H  HD21 . LEU B  1 120 ? -4.928  14.333 -9.129  1.000 34.01406  ? ? ? ? ? ? 120 LEU B HD21 1 
ATOM   3484 H  HD22 . LEU B  1 120 ? -4.907  13.478 -10.468 1.000 34.01406  ? ? ? ? ? ? 120 LEU B HD22 1 
ATOM   3485 H  HD23 . LEU B  1 120 ? -4.917  15.065 -10.540 1.000 34.01406  ? ? ? ? ? ? 120 LEU B HD23 1 
HETATM 3486 BR BR   . BR  C  2 .   ? -6.840  6.234  -0.166  1.000 35.31539  ? ? ? ? ? ? 201 BR  A BR   1 
HETATM 3487 BR BR   . BR  D  2 .   ? 5.721   20.227 8.365   0.619 19.91205  ? ? ? ? ? ? 202 BR  A BR   1 
HETATM 3488 BR BR   . BR  E  2 .   ? -3.964  27.920 29.846  1.000 36.96355  ? ? ? ? ? ? 203 BR  A BR   1 
HETATM 3489 BR BR   A BR  F  2 .   ? -0.056  31.868 28.817  0.583 27.56045  ? ? ? ? ? ? 204 BR  A BR   1 
HETATM 3490 BR BR   B BR  F  2 .   ? 1.532   32.440 28.412  0.417 47.74451  ? ? ? ? ? ? 204 BR  A BR   1 
HETATM 3491 BR BR   . BR  G  2 .   ? 11.191  20.843 13.844  0.674 24.54245  ? ? ? ? ? ? 205 BR  A BR   1 
HETATM 3492 BR BR   . BR  H  2 .   ? -6.854  28.928 25.003  0.543 26.77519  ? ? ? ? ? ? 206 BR  A BR   1 
HETATM 3493 BR BR   . BR  I  2 .   ? 7.784   33.976 6.694   0.588 30.09777  ? ? ? ? ? ? 207 BR  A BR   1 
HETATM 3494 BR BR   . BR  J  2 .   ? -0.518  24.184 -4.382  0.521 36.36205  ? ? ? ? ? ? 208 BR  A BR   1 
HETATM 3495 BR BR   . BR  K  2 .   ? -8.966  5.366  -7.307  0.526 38.92136  ? ? ? ? ? ? 209 BR  A BR   1 
HETATM 3496 BR BR   . BR  L  2 .   ? -12.631 6.766  3.667   0.528 41.16378  ? ? ? ? ? ? 210 BR  A BR   1 
HETATM 3497 BR BR   . BR  M  2 .   ? -16.963 9.262  -2.783  0.462 33.40908  ? ? ? ? ? ? 211 BR  A BR   1 
HETATM 3498 BR BR   . BR  N  2 .   ? 12.214  31.241 26.809  0.430 45.84435  ? ? ? ? ? ? 212 BR  A BR   1 
HETATM 3499 BR BR   . BR  O  2 .   ? -0.507  20.993 5.487   0.301 21.84055  ? ? ? ? ? ? 213 BR  A BR   1 
HETATM 3500 BR BR   . BR  P  2 .   ? -11.630 12.031 -8.537  0.414 47.94386  ? ? ? ? ? ? 214 BR  A BR   1 
HETATM 3501 BR BR   . BR  Q  2 .   ? 0.263   32.751 0.199   0.228 24.80987  ? ? ? ? ? ? 215 BR  A BR   1 
HETATM 3502 BR BR   . BR  R  2 .   ? -0.212  43.468 23.770  0.498 51.74234  ? ? ? ? ? ? 216 BR  A BR   1 
HETATM 3503 BR BR   . BR  S  2 .   ? 11.824  21.066 10.643  0.380 22.61064  ? ? ? ? ? ? 217 BR  A BR   1 
HETATM 3504 BR BR   . BR  T  2 .   ? 4.180   25.004 -5.685  0.319 29.62019  ? ? ? ? ? ? 218 BR  A BR   1 
HETATM 3505 BR BR   . BR  U  2 .   ? -3.390  40.858 9.733   0.533 38.06535  ? ? ? ? ? ? 219 BR  A BR   1 
HETATM 3506 BR BR   . BR  V  2 .   ? -7.957  38.242 33.105  1.000 105.10939 ? ? ? ? ? ? 220 BR  A BR   1 
HETATM 3507 S  S    . SO4 W  3 .   ? -1.552  40.918 7.424   0.700 41.82472  ? ? ? ? ? ? 221 SO4 A S    1 
HETATM 3508 O  O1   . SO4 W  3 .   ? -1.503  40.806 5.966   0.700 37.29915  ? ? ? ? ? ? 221 SO4 A O1   1 
HETATM 3509 O  O2   . SO4 W  3 .   ? -0.817  42.109 7.843   0.700 40.16000  ? ? ? ? ? ? 221 SO4 A O2   1 
HETATM 3510 O  O3   . SO4 W  3 .   ? -2.938  41.027 7.857   0.700 24.38012  ? ? ? ? ? ? 221 SO4 A O3   1 
HETATM 3511 O  O4   . SO4 W  3 .   ? -0.941  39.737 8.028   0.700 16.57087  ? ? ? ? ? ? 221 SO4 A O4   1 
HETATM 3512 BR BR   . BR  X  2 .   ? 13.832  12.371 -13.627 0.723 27.94225  ? ? ? ? ? ? 201 BR  B BR   1 
HETATM 3513 BR BR   . BR  Y  2 .   ? 9.039   10.257 -11.611 0.639 24.48593  ? ? ? ? ? ? 202 BR  B BR   1 
HETATM 3514 BR BR   . BR  Z  2 .   ? 13.433  21.350 7.722   0.624 23.97401  ? ? ? ? ? ? 203 BR  B BR   1 
HETATM 3515 BR BR   . BR  AA 2 .   ? -12.084 30.080 5.541   0.683 34.78846  ? ? ? ? ? ? 204 BR  B BR   1 
HETATM 3516 BR BR   A BR  BA 2 .   ? 17.126  9.573  -10.155 0.529 25.73441  ? ? ? ? ? ? 205 BR  B BR   1 
HETATM 3517 BR BR   B BR  BA 2 .   ? 18.046  8.732  -7.937  0.471 50.40735  ? ? ? ? ? ? 205 BR  B BR   1 
HETATM 3518 BR BR   . BR  CA 2 .   ? -6.074  13.890 14.445  0.424 27.86337  ? ? ? ? ? ? 206 BR  B BR   1 
HETATM 3519 BR BR   . BR  DA 2 .   ? -0.485  17.830 6.647   0.417 28.24060  ? ? ? ? ? ? 207 BR  B BR   1 
HETATM 3520 BR BR   . BR  EA 2 .   ? 9.546   7.177  12.095  0.529 37.24532  ? ? ? ? ? ? 208 BR  B BR   1 
HETATM 3521 BR BR   . BR  FA 2 .   ? 19.425  13.852 -8.279  0.314 22.97537  ? ? ? ? ? ? 209 BR  B BR   1 
HETATM 3522 BR BR   . BR  GA 2 .   ? -20.040 22.519 9.580   0.595 50.37274  ? ? ? ? ? ? 210 BR  B BR   1 
HETATM 3523 BR BR   . BR  HA 2 .   ? -12.243 21.516 -15.050 0.434 35.32885  ? ? ? ? ? ? 211 BR  B BR   1 
HETATM 3524 BR BR   . BR  IA 2 .   ? -14.989 20.427 -15.158 0.442 37.27487  ? ? ? ? ? ? 212 BR  B BR   1 
HETATM 3525 BR BR   . BR  JA 2 .   ? 14.495  -0.161 0.357   0.330 26.60777  ? ? ? ? ? ? 213 BR  B BR   1 
HETATM 3526 O  O    . HOH KA 4 .   ? 7.868   39.467 38.090  1.000 38.32397  ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O    1 
HETATM 3527 O  O    . HOH KA 4 .   ? -5.873  24.719 18.774  1.000 22.71066  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O    1 
HETATM 3528 O  O    . HOH KA 4 .   ? 13.849  29.991 17.686  1.000 43.84085  ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O    1 
HETATM 3529 O  O    . HOH KA 4 .   ? 13.447  33.940 18.752  1.000 48.77847  ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O    1 
HETATM 3530 O  O    . HOH KA 4 .   ? 2.046   40.284 8.404   1.000 38.21921  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O    1 
HETATM 3531 O  O    . HOH KA 4 .   ? 5.663   19.825 29.678  1.000 28.70420  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O    1 
HETATM 3532 O  O    . HOH KA 4 .   ? 9.602   13.922 29.675  1.000 42.34179  ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O    1 
HETATM 3533 O  O    . HOH KA 4 .   ? -1.219  42.635 20.287  1.000 39.44000  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O    1 
HETATM 3534 O  O    . HOH KA 4 .   ? -5.579  24.072 23.892  1.000 57.88553  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O    1 
HETATM 3535 O  O    . HOH KA 4 .   ? -6.369  35.661 3.771   1.000 33.77104  ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O    1 
HETATM 3536 O  O    . HOH KA 4 .   ? 8.835   30.107 -0.462  1.000 21.36318  ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O    1 
HETATM 3537 O  O    . HOH KA 4 .   ? -11.396 21.819 19.377  1.000 45.54914  ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O    1 
HETATM 3538 O  O    . HOH KA 4 .   ? 7.065   36.779 7.023   1.000 41.77521  ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O    1 
HETATM 3539 O  O    . HOH KA 4 .   ? -16.631 11.518 -0.781  1.000 27.10516  ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O    1 
HETATM 3540 O  O    . HOH KA 4 .   ? -16.612 8.158  8.810   1.000 42.78874  ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O    1 
HETATM 3541 O  O    . HOH KA 4 .   ? 7.370   22.945 4.547   1.000 21.35701  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O    1 
HETATM 3542 O  O    . HOH KA 4 .   ? -9.608  31.409 21.318  1.000 48.90021  ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O    1 
HETATM 3543 O  O    . HOH KA 4 .   ? 11.684  25.551 15.208  1.000 20.33485  ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O    1 
HETATM 3544 O  O    . HOH KA 4 .   ? 8.664   19.016 14.924  1.000 14.86914  ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O    1 
HETATM 3545 O  O    . HOH KA 4 .   ? -5.391  32.302 15.756  1.000 14.18037  ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O    1 
HETATM 3546 O  O    . HOH KA 4 .   ? 9.605   23.894 5.499   1.000 20.43503  ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O    1 
HETATM 3547 O  O    . HOH KA 4 .   ? -1.942  23.140 8.995   1.000 30.36866  ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O    1 
HETATM 3548 O  O    . HOH KA 4 .   ? -5.731  30.185 -1.726  1.000 39.15601  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O    1 
HETATM 3549 O  O    . HOH KA 4 .   ? 1.566   21.541 10.775  1.000 26.90510  ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O    1 
HETATM 3550 O  O    . HOH KA 4 .   ? -5.795  4.481  -7.447  1.000 42.55728  ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O    1 
HETATM 3551 O  O    . HOH KA 4 .   ? 9.881   30.421 1.747   1.000 35.02166  ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O    1 
HETATM 3552 O  O    . HOH KA 4 .   ? -9.194  14.984 11.217  1.000 16.15201  ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O    1 
HETATM 3553 O  O    . HOH KA 4 .   ? -2.721  30.067 -1.288  1.000 46.26064  ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O    1 
HETATM 3554 O  O    . HOH KA 4 .   ? 2.972   27.852 3.861   1.000 24.21532  ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O    1 
HETATM 3555 O  O    . HOH KA 4 .   ? -4.296  16.814 -6.901  1.000 34.71345  ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O    1 
HETATM 3556 O  O    . HOH KA 4 .   ? 12.398  29.039 10.529  1.000 25.08590  ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O    1 
HETATM 3557 O  O    . HOH KA 4 .   ? 9.057   17.308 22.373  1.000 34.41430  ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O    1 
HETATM 3558 O  O    . HOH KA 4 .   ? -1.387  23.802 6.675   1.000 22.96597  ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O    1 
HETATM 3559 O  O    . HOH KA 4 .   ? -6.313  18.672 21.316  1.000 27.07376  ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O    1 
HETATM 3560 O  O    . HOH KA 4 .   ? -2.976  18.732 19.281  1.000 16.44454  ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O    1 
HETATM 3561 O  O    . HOH KA 4 .   ? -18.078 13.252 13.431  1.000 24.82886  ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O    1 
HETATM 3562 O  O    . HOH KA 4 .   ? 2.820   40.024 13.917  1.000 28.72914  ? ? ? ? ? ? 337 HOH A O    1 
HETATM 3563 O  O    . HOH KA 4 .   ? -8.191  27.801 -0.226  1.000 22.89909  ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O    1 
HETATM 3564 O  O    . HOH KA 4 .   ? -14.218 15.811 -5.133  1.000 28.86667  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A O    1 
HETATM 3565 O  O    . HOH KA 4 .   ? 10.438  17.214 32.172  1.000 22.34868  ? ? ? ? ? ? 340 HOH A O    1 
HETATM 3566 O  O    . HOH KA 4 .   ? -0.056  26.220 -2.141  1.000 33.91214  ? ? ? ? ? ? 341 HOH A O    1 
HETATM 3567 O  O    . HOH KA 4 .   ? 10.189  19.447 21.936  1.000 37.84188  ? ? ? ? ? ? 342 HOH A O    1 
HETATM 3568 O  O    . HOH KA 4 .   ? -2.572  11.485 -9.885  1.000 27.81734  ? ? ? ? ? ? 343 HOH A O    1 
HETATM 3569 O  O    . HOH KA 4 .   ? -5.339  25.150 11.426  1.000 14.76633  ? ? ? ? ? ? 344 HOH A O    1 
HETATM 3570 O  O    . HOH KA 4 .   ? 2.161   33.896 4.340   1.000 21.96792  ? ? ? ? ? ? 345 HOH A O    1 
HETATM 3571 O  O    . HOH KA 4 .   ? -2.980  7.181  -4.873  1.000 35.05178  ? ? ? ? ? ? 346 HOH A O    1 
HETATM 3572 O  O    . HOH KA 4 .   ? -13.781 18.551 14.841  1.000 18.92640  ? ? ? ? ? ? 347 HOH A O    1 
HETATM 3573 O  O    . HOH KA 4 .   ? -15.586 18.263 -2.608  1.000 19.68395  ? ? ? ? ? ? 348 HOH A O    1 
HETATM 3574 O  O    . HOH KA 4 .   ? 8.571   23.903 30.107  1.000 12.60080  ? ? ? ? ? ? 349 HOH A O    1 
HETATM 3575 O  O    . HOH KA 4 .   ? -16.582 10.213 1.361   1.000 31.52515  ? ? ? ? ? ? 350 HOH A O    1 
HETATM 3576 O  O    . HOH KA 4 .   ? -5.662  5.485  -3.884  1.000 37.12869  ? ? ? ? ? ? 351 HOH A O    1 
HETATM 3577 O  O    . HOH KA 4 .   ? -3.929  19.415 24.386  1.000 29.91145  ? ? ? ? ? ? 352 HOH A O    1 
HETATM 3578 O  O    . HOH KA 4 .   ? 5.164   10.992 26.789  1.000 45.42289  ? ? ? ? ? ? 353 HOH A O    1 
HETATM 3579 O  O    . HOH KA 4 .   ? 0.117   36.772 2.669   1.000 43.33573  ? ? ? ? ? ? 354 HOH A O    1 
HETATM 3580 O  O    . HOH KA 4 .   ? -3.265  38.035 19.754  1.000 30.33513  ? ? ? ? ? ? 355 HOH A O    1 
HETATM 3581 O  O    . HOH KA 4 .   ? 4.753   34.839 4.772   1.000 36.40210  ? ? ? ? ? ? 356 HOH A O    1 
HETATM 3582 O  O    . HOH KA 4 .   ? 4.549   26.620 5.660   1.000 29.41305  ? ? ? ? ? ? 357 HOH A O    1 
HETATM 3583 O  O    . HOH KA 4 .   ? 7.603   41.089 9.880   1.000 26.61676  ? ? ? ? ? ? 358 HOH A O    1 
HETATM 3584 O  O    . HOH KA 4 .   ? -10.913 5.814  0.035   1.000 31.15067  ? ? ? ? ? ? 359 HOH A O    1 
HETATM 3585 O  O    . HOH KA 4 .   ? -20.408 17.112 8.249   1.000 33.60492  ? ? ? ? ? ? 360 HOH A O    1 
HETATM 3586 O  O    . HOH KA 4 .   ? -5.182  32.381 1.448   1.000 40.47238  ? ? ? ? ? ? 361 HOH A O    1 
HETATM 3587 O  O    . HOH KA 4 .   ? 12.927  23.808 17.130  1.000 39.04780  ? ? ? ? ? ? 362 HOH A O    1 
HETATM 3588 O  O    . HOH KA 4 .   ? -5.869  9.669  -11.077 1.000 32.09776  ? ? ? ? ? ? 363 HOH A O    1 
HETATM 3589 O  O    . HOH KA 4 .   ? 6.483   35.428 22.724  1.000 39.67395  ? ? ? ? ? ? 364 HOH A O    1 
HETATM 3590 O  O    . HOH KA 4 .   ? 13.576  24.915 7.929   1.000 39.89286  ? ? ? ? ? ? 365 HOH A O    1 
HETATM 3591 O  O    . HOH KA 4 .   ? -12.492 27.073 16.826  1.000 30.23001  ? ? ? ? ? ? 366 HOH A O    1 
HETATM 3592 O  O    . HOH KA 4 .   ? 1.902   11.296 19.253  1.000 32.42135  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A O    1 
HETATM 3593 O  O    . HOH KA 4 .   ? 9.996   18.246 17.164  1.000 39.89824  ? ? ? ? ? ? 368 HOH A O    1 
HETATM 3594 O  O    . HOH KA 4 .   ? -0.164  14.963 1.185   1.000 24.95358  ? ? ? ? ? ? 369 HOH A O    1 
HETATM 3595 O  O    . HOH KA 4 .   ? -2.538  31.294 0.899   1.000 25.25784  ? ? ? ? ? ? 370 HOH A O    1 
HETATM 3596 O  O    . HOH KA 4 .   ? -11.091 9.052  5.848   1.000 27.61913  ? ? ? ? ? ? 371 HOH A O    1 
HETATM 3597 O  O    . HOH KA 4 .   ? -7.234  25.068 25.787  1.000 40.42320  ? ? ? ? ? ? 372 HOH A O    1 
HETATM 3598 O  O    . HOH KA 4 .   ? 8.484   13.554 26.963  1.000 23.57011  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A O    1 
HETATM 3599 O  O    . HOH KA 4 .   ? -10.058 32.673 18.066  1.000 27.02252  ? ? ? ? ? ? 374 HOH A O    1 
HETATM 3600 O  O    . HOH KA 4 .   ? -2.967  7.320  -8.152  1.000 23.22144  ? ? ? ? ? ? 375 HOH A O    1 
HETATM 3601 O  O    . HOH KA 4 .   ? -10.946 30.279 14.144  1.000 41.73039  ? ? ? ? ? ? 376 HOH A O    1 
HETATM 3602 O  O    . HOH KA 4 .   ? -12.363 22.622 16.111  1.000 29.46959  ? ? ? ? ? ? 377 HOH A O    1 
HETATM 3603 O  O    . HOH KA 4 .   ? 11.089  18.545 26.101  1.000 30.54333  ? ? ? ? ? ? 378 HOH A O    1 
HETATM 3604 O  O    . HOH KA 4 .   ? -1.880  4.939  -1.432  1.000 37.13382  ? ? ? ? ? ? 379 HOH A O    1 
HETATM 3605 O  O    . HOH KA 4 .   ? -9.334  8.107  -9.950  1.000 24.38766  ? ? ? ? ? ? 380 HOH A O    1 
HETATM 3606 O  O    . HOH KA 4 .   ? 1.066   25.139 9.031   1.000 22.49502  ? ? ? ? ? ? 381 HOH A O    1 
HETATM 3607 O  O    . HOH KA 4 .   ? 2.377   41.259 18.245  1.000 20.28343  ? ? ? ? ? ? 382 HOH A O    1 
HETATM 3608 O  O    . HOH KA 4 .   ? -4.760  5.439  -1.359  1.000 28.67875  ? ? ? ? ? ? 383 HOH A O    1 
HETATM 3609 O  O    . HOH KA 4 .   ? 15.456  25.016 28.674  1.000 44.67982  ? ? ? ? ? ? 384 HOH A O    1 
HETATM 3610 O  O    . HOH KA 4 .   ? 2.355   26.762 7.319   1.000 23.85192  ? ? ? ? ? ? 385 HOH A O    1 
HETATM 3611 O  O    . HOH KA 4 .   ? 10.582  19.719 28.895  1.000 19.52570  ? ? ? ? ? ? 386 HOH A O    1 
HETATM 3612 O  O    . HOH KA 4 .   ? 2.040   39.925 4.270   1.000 42.36000  ? ? ? ? ? ? 387 HOH A O    1 
HETATM 3613 O  O    . HOH KA 4 .   ? -12.018 12.730 10.754  1.000 30.90616  ? ? ? ? ? ? 388 HOH A O    1 
HETATM 3614 O  O    . HOH KA 4 .   ? 6.991   38.065 21.172  1.000 36.72100  ? ? ? ? ? ? 389 HOH A O    1 
HETATM 3615 O  O    . HOH KA 4 .   ? 5.840   42.155 13.990  1.000 40.61295  ? ? ? ? ? ? 390 HOH A O    1 
HETATM 3616 O  O    . HOH KA 4 .   ? 7.758   9.694  23.399  1.000 45.94923  ? ? ? ? ? ? 391 HOH A O    1 
HETATM 3617 O  O    . HOH KA 4 .   ? -13.821 6.410  -4.489  1.000 34.07785  ? ? ? ? ? ? 392 HOH A O    1 
HETATM 3618 O  O    . HOH KA 4 .   ? -14.204 18.955 17.497  1.000 38.53029  ? ? ? ? ? ? 393 HOH A O    1 
HETATM 3619 O  O    . HOH KA 4 .   ? 12.397  30.311 8.209   1.000 46.91292  ? ? ? ? ? ? 394 HOH A O    1 
HETATM 3620 O  O    . HOH KA 4 .   ? 6.116   28.412 -5.198  1.000 37.14593  ? ? ? ? ? ? 395 HOH A O    1 
HETATM 3621 O  O    . HOH KA 4 .   ? 14.022  25.253 17.965  1.000 29.05888  ? ? ? ? ? ? 396 HOH A O    1 
HETATM 3622 O  O    . HOH KA 4 .   ? 14.483  26.852 9.133   1.000 43.04284  ? ? ? ? ? ? 397 HOH A O    1 
HETATM 3623 O  O    . HOH KA 4 .   ? 14.799  24.094 25.487  1.000 45.54578  ? ? ? ? ? ? 398 HOH A O    1 
HETATM 3624 O  O    . HOH KA 4 .   ? 8.243   20.710 29.820  1.000 18.12206  ? ? ? ? ? ? 399 HOH A O    1 
HETATM 3625 O  O    . HOH KA 4 .   ? -2.754  44.488 30.892  1.000 32.90315  ? ? ? ? ? ? 400 HOH A O    1 
HETATM 3626 O  O    . HOH KA 4 .   ? -13.877 3.275  1.162   1.000 35.22042  ? ? ? ? ? ? 401 HOH A O    1 
HETATM 3627 O  O    . HOH KA 4 .   ? 13.147  34.984 22.156  1.000 37.28622  ? ? ? ? ? ? 402 HOH A O    1 
HETATM 3628 O  O    . HOH KA 4 .   ? -21.393 19.263 9.617   1.000 34.78413  ? ? ? ? ? ? 403 HOH A O    1 
HETATM 3629 O  O    . HOH KA 4 .   ? 9.602   34.714 24.614  1.000 49.86412  ? ? ? ? ? ? 404 HOH A O    1 
HETATM 3630 O  O    . HOH KA 4 .   ? -8.417  34.258 32.035  1.000 43.40712  ? ? ? ? ? ? 405 HOH A O    1 
HETATM 3631 O  O    . HOH KA 4 .   ? 4.785   30.011 -3.254  1.000 42.16562  ? ? ? ? ? ? 406 HOH A O    1 
HETATM 3632 O  O    . HOH KA 4 .   ? -8.031  33.766 15.495  1.000 23.66066  ? ? ? ? ? ? 407 HOH A O    1 
HETATM 3633 O  O    . HOH KA 4 .   ? 1.339   5.141  -1.202  1.000 27.40948  ? ? ? ? ? ? 408 HOH A O    1 
HETATM 3634 O  O    . HOH KA 4 .   ? 6.781   38.364 27.826  1.000 30.24236  ? ? ? ? ? ? 409 HOH A O    1 
HETATM 3635 O  O    . HOH KA 4 .   ? 1.962   41.642 11.810  1.000 26.83569  ? ? ? ? ? ? 410 HOH A O    1 
HETATM 3636 O  O    . HOH KA 4 .   ? -10.570 23.815 23.872  1.000 30.23293  ? ? ? ? ? ? 411 HOH A O    1 
HETATM 3637 O  O    . HOH KA 4 .   ? 1.728   9.974  25.949  1.000 30.34442  ? ? ? ? ? ? 412 HOH A O    1 
HETATM 3638 O  O    . HOH KA 4 .   ? 14.931  28.585 18.666  1.000 49.31449  ? ? ? ? ? ? 413 HOH A O    1 
HETATM 3639 O  O    . HOH KA 4 .   ? 4.500   41.665 20.443  1.000 44.96851  ? ? ? ? ? ? 414 HOH A O    1 
HETATM 3640 O  O    . HOH KA 4 .   ? 5.546   42.321 11.093  1.000 30.32060  ? ? ? ? ? ? 415 HOH A O    1 
HETATM 3641 O  O    . HOH KA 4 .   ? -7.105  34.471 10.675  1.000 35.46891  ? ? ? ? ? ? 416 HOH A O    1 
HETATM 3642 O  O    . HOH KA 4 .   ? 6.033   12.382 28.506  1.000 37.86987  ? ? ? ? ? ? 417 HOH A O    1 
HETATM 3643 O  O    . HOH KA 4 .   ? 14.866  40.383 14.893  1.000 44.55759  ? ? ? ? ? ? 418 HOH A O    1 
HETATM 3644 O  O    . HOH KA 4 .   ? -23.187 19.064 10.911  1.000 34.72045  ? ? ? ? ? ? 419 HOH A O    1 
HETATM 3645 O  O    . HOH KA 4 .   ? 5.701   42.867 16.417  1.000 61.75531  ? ? ? ? ? ? 420 HOH A O    1 
HETATM 3646 O  O    . HOH KA 4 .   ? 7.763   35.228 26.335  1.000 40.42000  ? ? ? ? ? ? 421 HOH A O    1 
HETATM 3647 O  O    . HOH KA 4 .   ? 8.951   36.380 38.861  1.000 31.50159  ? ? ? ? ? ? 422 HOH A O    1 
HETATM 3648 O  O    . HOH KA 4 .   ? 3.724   31.579 -4.230  1.000 33.92582  ? ? ? ? ? ? 423 HOH A O    1 
HETATM 3649 O  O    . HOH KA 4 .   ? -2.638  3.346  0.161   1.000 42.95083  ? ? ? ? ? ? 424 HOH A O    1 
HETATM 3650 O  O    . HOH KA 4 .   ? -3.356  12.763 -13.187 1.000 44.97531  ? ? ? ? ? ? 425 HOH A O    1 
HETATM 3651 O  O    . HOH KA 4 .   ? -3.603  9.434  -14.857 1.000 46.28523  ? ? ? ? ? ? 426 HOH A O    1 
HETATM 3652 O  O    . HOH KA 4 .   ? 14.735  43.585 13.458  1.000 50.44569  ? ? ? ? ? ? 427 HOH A O    1 
HETATM 3653 O  O    . HOH LA 4 .   ? 5.216   17.520 12.680  1.000 22.43599  ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O    1 
HETATM 3654 O  O    . HOH LA 4 .   ? 6.298   5.589  11.860  1.000 38.41743  ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O    1 
HETATM 3655 O  O    . HOH LA 4 .   ? -20.104 22.560 2.338   1.000 65.00000  ? ? ? ? ? ? 303 HOH B O    1 
HETATM 3656 O  O    . HOH LA 4 .   ? 16.697  22.871 0.746   1.000 37.80000  ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O    1 
HETATM 3657 O  O    . HOH LA 4 .   ? -18.239 18.138 4.301   1.000 22.38938  ? ? ? ? ? ? 305 HOH B O    1 
HETATM 3658 O  O    . HOH LA 4 .   ? 19.682  13.323 6.983   1.000 29.48753  ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O    1 
HETATM 3659 O  O    . HOH LA 4 .   ? 8.719   6.914  -11.532 1.000 44.99881  ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O    1 
HETATM 3660 O  O    . HOH LA 4 .   ? -1.487  1.947  5.489   1.000 35.54564  ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O    1 
HETATM 3661 O  O    . HOH LA 4 .   ? 4.934   14.047 -6.490  1.000 17.08480  ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O    1 
HETATM 3662 O  O    . HOH LA 4 .   ? 10.908  -2.391 -4.992  1.000 38.70084  ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O    1 
HETATM 3663 O  O    . HOH LA 4 .   ? 7.643   17.237 13.352  1.000 15.57838  ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O    1 
HETATM 3664 O  O    . HOH LA 4 .   ? 13.974  12.177 -16.591 1.000 27.94506  ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O    1 
HETATM 3665 O  O    . HOH LA 4 .   ? 5.182   1.040  -2.187  1.000 36.63000  ? ? ? ? ? ? 313 HOH B O    1 
HETATM 3666 O  O    . HOH LA 4 .   ? 19.370  22.232 -7.745  1.000 27.09173  ? ? ? ? ? ? 314 HOH B O    1 
HETATM 3667 O  O    . HOH LA 4 .   ? -4.638  21.990 -3.648  1.000 23.60961  ? ? ? ? ? ? 315 HOH B O    1 
HETATM 3668 O  O    . HOH LA 4 .   ? 16.608  0.659  9.564   1.000 47.81557  ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O    1 
HETATM 3669 O  O    . HOH LA 4 .   ? 13.979  13.339 11.634  1.000 30.97144  ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O    1 
HETATM 3670 O  O    . HOH LA 4 .   ? 24.858  17.005 3.164   1.000 29.94472  ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O    1 
HETATM 3671 O  O    . HOH LA 4 .   ? 6.378   12.659 18.372  1.000 22.45433  ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O    1 
HETATM 3672 O  O    . HOH LA 4 .   ? 4.461   20.806 3.943   1.000 33.73104  ? ? ? ? ? ? 320 HOH B O    1 
HETATM 3673 O  O    . HOH LA 4 .   ? -4.397  7.840  10.859  1.000 33.95202  ? ? ? ? ? ? 321 HOH B O    1 
HETATM 3674 O  O    . HOH LA 4 .   ? 1.256   15.561 3.089   1.000 34.13281  ? ? ? ? ? ? 322 HOH B O    1 
HETATM 3675 O  O    . HOH LA 4 .   ? -15.647 28.877 2.830   1.000 23.89126  ? ? ? ? ? ? 323 HOH B O    1 
HETATM 3676 O  O    . HOH LA 4 .   ? -12.272 20.323 13.727  1.000 33.40718  ? ? ? ? ? ? 324 HOH B O    1 
HETATM 3677 O  O    . HOH LA 4 .   ? 16.965  22.069 -10.671 1.000 18.13651  ? ? ? ? ? ? 325 HOH B O    1 
HETATM 3678 O  O    . HOH LA 4 .   ? 22.825  19.127 -5.883  1.000 19.88488  ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O    1 
HETATM 3679 O  O    . HOH LA 4 .   ? 10.949  1.677  -4.467  1.000 39.12220  ? ? ? ? ? ? 327 HOH B O    1 
HETATM 3680 O  O    . HOH LA 4 .   ? -9.236  22.511 -11.058 1.000 35.98902  ? ? ? ? ? ? 328 HOH B O    1 
HETATM 3681 O  O    . HOH LA 4 .   ? 13.719  23.499 -10.056 1.000 16.34293  ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O    1 
HETATM 3682 O  O    . HOH LA 4 .   ? 21.779  7.118  -14.240 1.000 44.47921  ? ? ? ? ? ? 330 HOH B O    1 
HETATM 3683 O  O    . HOH LA 4 .   ? 1.489   8.779  14.801  1.000 35.39170  ? ? ? ? ? ? 331 HOH B O    1 
HETATM 3684 O  O    . HOH LA 4 .   ? 12.313  1.022  4.149   1.000 24.43905  ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O    1 
HETATM 3685 O  O    . HOH LA 4 .   ? 12.024  22.650 5.087   1.000 13.28912  ? ? ? ? ? ? 333 HOH B O    1 
HETATM 3686 O  O    . HOH LA 4 .   ? -14.353 17.955 -8.877  1.000 21.23811  ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O    1 
HETATM 3687 O  O    . HOH LA 4 .   ? 16.314  19.637 -8.852  1.000 23.96310  ? ? ? ? ? ? 335 HOH B O    1 
HETATM 3688 O  O    . HOH LA 4 .   ? -4.116  11.674 13.238  1.000 28.29570  ? ? ? ? ? ? 336 HOH B O    1 
HETATM 3689 O  O    . HOH LA 4 .   ? 4.837   20.124 -9.314  1.000 31.66954  ? ? ? ? ? ? 337 HOH B O    1 
HETATM 3690 O  O    . HOH LA 4 .   ? 8.390   27.762 -7.039  1.000 34.09629  ? ? ? ? ? ? 338 HOH B O    1 
HETATM 3691 O  O    . HOH LA 4 .   ? -6.680  17.327 16.904  1.000 33.91006  ? ? ? ? ? ? 339 HOH B O    1 
HETATM 3692 O  O    . HOH LA 4 .   ? 4.547   18.044 4.014   1.000 28.82560  ? ? ? ? ? ? 340 HOH B O    1 
HETATM 3693 O  O    . HOH LA 4 .   ? -0.296  7.704  -5.489  1.000 28.09320  ? ? ? ? ? ? 341 HOH B O    1 
HETATM 3694 O  O    . HOH LA 4 .   ? -7.644  12.189 -15.720 1.000 56.63926  ? ? ? ? ? ? 342 HOH B O    1 
HETATM 3695 O  O    . HOH LA 4 .   ? 18.299  28.032 -10.023 1.000 26.81541  ? ? ? ? ? ? 343 HOH B O    1 
HETATM 3696 O  O    . HOH LA 4 .   ? 3.282   3.115  -1.878  1.000 32.93110  ? ? ? ? ? ? 344 HOH B O    1 
HETATM 3697 O  O    . HOH LA 4 .   ? -1.689  14.297 -8.920  1.000 25.33115  ? ? ? ? ? ? 345 HOH B O    1 
HETATM 3698 O  O    . HOH LA 4 .   ? 5.832   20.637 -5.810  1.000 15.05069  ? ? ? ? ? ? 346 HOH B O    1 
HETATM 3699 O  O    . HOH LA 4 .   ? 16.063  17.066 7.472   1.000 20.59881  ? ? ? ? ? ? 347 HOH B O    1 
HETATM 3700 O  O    . HOH LA 4 .   ? 9.843   4.194  12.102  1.000 35.14966  ? ? ? ? ? ? 348 HOH B O    1 
HETATM 3701 O  O    . HOH LA 4 .   ? 3.666   5.732  10.315  1.000 19.02907  ? ? ? ? ? ? 349 HOH B O    1 
HETATM 3702 O  O    . HOH LA 4 .   ? -3.412  5.331  7.062   1.000 37.57066  ? ? ? ? ? ? 350 HOH B O    1 
HETATM 3703 O  O    . HOH LA 4 .   ? 4.939   6.377  -3.245  1.000 11.48422  ? ? ? ? ? ? 351 HOH B O    1 
HETATM 3704 O  O    . HOH LA 4 .   ? 12.138  17.507 13.934  1.000 33.48282  ? ? ? ? ? ? 352 HOH B O    1 
HETATM 3705 O  O    . HOH LA 4 .   ? 8.653   20.133 -10.030 1.000 27.91489  ? ? ? ? ? ? 353 HOH B O    1 
HETATM 3706 O  O    . HOH LA 4 .   ? 11.685  30.828 -1.941  1.000 29.06534  ? ? ? ? ? ? 354 HOH B O    1 
HETATM 3707 O  O    . HOH LA 4 .   ? -21.069 28.898 5.505   1.000 42.75221  ? ? ? ? ? ? 355 HOH B O    1 
HETATM 3708 O  O    . HOH LA 4 .   ? -8.207  8.579  6.751   1.000 41.08920  ? ? ? ? ? ? 356 HOH B O    1 
HETATM 3709 O  O    . HOH LA 4 .   ? 8.149   28.851 -2.991  1.000 24.73499  ? ? ? ? ? ? 357 HOH B O    1 
HETATM 3710 O  O    . HOH LA 4 .   ? 14.848  17.400 -11.346 1.000 18.37139  ? ? ? ? ? ? 358 HOH B O    1 
HETATM 3711 O  O    . HOH LA 4 .   ? -17.426 25.863 15.094  1.000 48.86897  ? ? ? ? ? ? 359 HOH B O    1 
HETATM 3712 O  O    . HOH LA 4 .   ? -2.502  7.018  9.539   1.000 21.05647  ? ? ? ? ? ? 360 HOH B O    1 
HETATM 3713 O  O    . HOH LA 4 .   ? -4.842  18.056 -9.062  1.000 21.32707  ? ? ? ? ? ? 361 HOH B O    1 
HETATM 3714 O  O    . HOH LA 4 .   ? 0.571   14.916 5.366   1.000 19.09338  ? ? ? ? ? ? 362 HOH B O    1 
HETATM 3715 O  O    . HOH LA 4 .   ? 4.567   12.997 10.099  1.000 35.14625  ? ? ? ? ? ? 363 HOH B O    1 
HETATM 3716 O  O    . HOH LA 4 .   ? 11.022  28.314 0.697   1.000 25.66475  ? ? ? ? ? ? 364 HOH B O    1 
HETATM 3717 O  O    . HOH LA 4 .   ? 13.679  15.800 13.695  1.000 41.01000  ? ? ? ? ? ? 365 HOH B O    1 
HETATM 3718 O  O    . HOH LA 4 .   ? -9.581  19.926 16.798  1.000 30.83145  ? ? ? ? ? ? 366 HOH B O    1 
HETATM 3719 O  O    . HOH LA 4 .   ? 7.895   -0.324 7.083   1.000 37.38249  ? ? ? ? ? ? 367 HOH B O    1 
HETATM 3720 O  O    . HOH LA 4 .   ? 2.768   11.856 10.790  1.000 22.15857  ? ? ? ? ? ? 368 HOH B O    1 
HETATM 3721 O  O    . HOH LA 4 .   ? 1.943   2.903  10.685  1.000 34.94219  ? ? ? ? ? ? 369 HOH B O    1 
HETATM 3722 O  O    . HOH LA 4 .   ? -6.970  31.939 0.431   1.000 35.03136  ? ? ? ? ? ? 370 HOH B O    1 
HETATM 3723 O  O    . HOH LA 4 .   ? -9.650  25.753 -4.531  1.000 36.96079  ? ? ? ? ? ? 371 HOH B O    1 
HETATM 3724 O  O    . HOH LA 4 .   ? 14.294  -0.266 6.400   1.000 33.06039  ? ? ? ? ? ? 372 HOH B O    1 
HETATM 3725 O  O    . HOH LA 4 .   ? -14.030 30.702 9.042   1.000 32.98939  ? ? ? ? ? ? 373 HOH B O    1 
HETATM 3726 O  O    . HOH LA 4 .   ? -15.328 23.304 -6.527  1.000 25.99784  ? ? ? ? ? ? 374 HOH B O    1 
HETATM 3727 O  O    . HOH LA 4 .   ? 17.945  19.195 6.233   1.000 29.99306  ? ? ? ? ? ? 375 HOH B O    1 
HETATM 3728 O  O    . HOH LA 4 .   ? 1.648   7.194  -2.967  1.000 20.19898  ? ? ? ? ? ? 376 HOH B O    1 
HETATM 3729 O  O    . HOH LA 4 .   ? -13.976 24.811 16.298  1.000 32.60672  ? ? ? ? ? ? 377 HOH B O    1 
HETATM 3730 O  O    . HOH LA 4 .   ? 0.694   13.168 -0.556  1.000 14.35842  ? ? ? ? ? ? 378 HOH B O    1 
HETATM 3731 O  O    . HOH LA 4 .   ? 6.808   10.696 16.754  1.000 33.85454  ? ? ? ? ? ? 379 HOH B O    1 
HETATM 3732 O  O    . HOH LA 4 .   ? 21.400  22.754 -6.252  1.000 49.39548  ? ? ? ? ? ? 380 HOH B O    1 
HETATM 3733 O  O    . HOH LA 4 .   ? -16.049 33.245 5.659   1.000 50.15537  ? ? ? ? ? ? 381 HOH B O    1 
HETATM 3734 O  O    . HOH LA 4 .   ? -12.140 29.482 11.943  1.000 39.22517  ? ? ? ? ? ? 382 HOH B O    1 
HETATM 3735 O  O    . HOH LA 4 .   ? 19.630  22.379 -0.152  1.000 25.69542  ? ? ? ? ? ? 383 HOH B O    1 
HETATM 3736 O  O    . HOH LA 4 .   ? 4.892   -1.404 2.698   1.000 19.62445  ? ? ? ? ? ? 384 HOH B O    1 
HETATM 3737 O  O    . HOH LA 4 .   ? -7.761  23.459 -5.388  1.000 25.08297  ? ? ? ? ? ? 385 HOH B O    1 
HETATM 3738 O  O    . HOH LA 4 .   ? -4.338  23.336 9.597   1.000 26.32854  ? ? ? ? ? ? 386 HOH B O    1 
HETATM 3739 O  O    . HOH LA 4 .   ? -4.119  20.580 -8.213  1.000 35.02929  ? ? ? ? ? ? 387 HOH B O    1 
HETATM 3740 O  O    . HOH LA 4 .   ? 5.335   -0.393 6.127   1.000 22.36672  ? ? ? ? ? ? 388 HOH B O    1 
HETATM 3741 O  O    . HOH LA 4 .   ? 15.661  24.767 -0.649  1.000 42.41389  ? ? ? ? ? ? 389 HOH B O    1 
HETATM 3742 O  O    . HOH LA 4 .   ? 14.992  31.529 -6.304  1.000 31.66699  ? ? ? ? ? ? 390 HOH B O    1 
HETATM 3743 O  O    . HOH LA 4 .   ? -10.091 32.084 9.368   1.000 39.73386  ? ? ? ? ? ? 391 HOH B O    1 
HETATM 3744 O  O    . HOH LA 4 .   ? -0.204  17.907 -7.991  1.000 32.00408  ? ? ? ? ? ? 392 HOH B O    1 
HETATM 3745 O  O    . HOH LA 4 .   ? 3.883   14.374 5.339   1.000 22.53533  ? ? ? ? ? ? 393 HOH B O    1 
HETATM 3746 O  O    . HOH LA 4 .   ? 4.520   -1.129 0.739   1.000 37.33095  ? ? ? ? ? ? 394 HOH B O    1 
HETATM 3747 O  O    . HOH LA 4 .   ? -18.819 29.536 9.500   1.000 28.53235  ? ? ? ? ? ? 395 HOH B O    1 
HETATM 3748 O  O    . HOH LA 4 .   ? 2.765   9.552  11.994  1.000 43.66870  ? ? ? ? ? ? 396 HOH B O    1 
HETATM 3749 O  O    . HOH LA 4 .   ? 20.223  17.484 5.834   1.000 19.82600  ? ? ? ? ? ? 397 HOH B O    1 
HETATM 3750 O  O    . HOH LA 4 .   ? -3.150  14.213 18.455  1.000 26.10658  ? ? ? ? ? ? 398 HOH B O    1 
HETATM 3751 O  O    . HOH LA 4 .   ? 18.220  29.048 -5.065  1.000 24.85040  ? ? ? ? ? ? 399 HOH B O    1 
HETATM 3752 O  O    . HOH LA 4 .   ? -19.985 26.316 12.104  1.000 33.78833  ? ? ? ? ? ? 400 HOH B O    1 
HETATM 3753 O  O    . HOH LA 4 .   ? -23.437 23.584 8.194   1.000 33.93841  ? ? ? ? ? ? 401 HOH B O    1 
HETATM 3754 O  O    . HOH LA 4 .   ? -18.038 26.267 -1.568  1.000 44.92995  ? ? ? ? ? ? 402 HOH B O    1 
HETATM 3755 O  O    . HOH LA 4 .   ? 4.179   13.097 7.596   1.000 20.80755  ? ? ? ? ? ? 403 HOH B O    1 
HETATM 3756 O  O    . HOH LA 4 .   ? 23.293  21.409 -6.161  1.000 41.06798  ? ? ? ? ? ? 404 HOH B O    1 
HETATM 3757 O  O    . HOH LA 4 .   ? 12.760  11.871 13.654  1.000 49.95465  ? ? ? ? ? ? 405 HOH B O    1 
HETATM 3758 O  O    . HOH LA 4 .   ? -11.332 31.512 7.933   1.000 34.58916  ? ? ? ? ? ? 406 HOH B O    1 
HETATM 3759 O  O    . HOH LA 4 .   ? 8.187   18.607 -11.272 1.000 41.69325  ? ? ? ? ? ? 407 HOH B O    1 
HETATM 3760 O  O    . HOH LA 4 .   ? 13.916  24.443 4.220   1.000 34.00158  ? ? ? ? ? ? 408 HOH B O    1 
HETATM 3761 O  O    . HOH LA 4 .   ? 17.289  7.098  10.110  1.000 36.07774  ? ? ? ? ? ? 409 HOH B O    1 
HETATM 3762 O  O    . HOH LA 4 .   ? -3.466  17.631 -11.410 1.000 35.27255  ? ? ? ? ? ? 410 HOH B O    1 
HETATM 3763 O  O    . HOH LA 4 .   ? 12.584  0.816  11.189  1.000 54.51616  ? ? ? ? ? ? 411 HOH B O    1 
HETATM 3764 O  O    . HOH LA 4 .   ? 10.731  11.082 -14.004 1.000 32.76254  ? ? ? ? ? ? 412 HOH B O    1 
HETATM 3765 O  O    . HOH LA 4 .   ? -4.354  16.189 18.848  1.000 28.55646  ? ? ? ? ? ? 413 HOH B O    1 
HETATM 3766 O  O    . HOH LA 4 .   ? -23.728 24.857 6.549   1.000 33.08759  ? ? ? ? ? ? 414 HOH B O    1 
HETATM 3767 O  O    . HOH LA 4 .   ? -9.285  21.451 -13.881 1.000 40.46175  ? ? ? ? ? ? 415 HOH B O    1 
HETATM 3768 O  O    . HOH LA 4 .   ? 1.584   2.759  0.426   1.000 37.20955  ? ? ? ? ? ? 416 HOH B O    1 
HETATM 3769 O  O    . HOH LA 4 .   ? 16.555  19.829 8.042   1.000 56.32000  ? ? ? ? ? ? 417 HOH B O    1 
HETATM 3770 O  O    . HOH LA 4 .   ? -7.265  32.643 11.445  1.000 23.59595  ? ? ? ? ? ? 418 HOH B O    1 
HETATM 3771 O  O    . HOH LA 4 .   ? 1.969   7.139  11.365  1.000 24.25095  ? ? ? ? ? ? 419 HOH B O    1 
HETATM 3772 O  O    . HOH LA 4 .   ? -13.620 30.640 3.015   1.000 40.83868  ? ? ? ? ? ? 420 HOH B O    1 
HETATM 3773 O  O    . HOH LA 4 .   ? 16.898  14.822 10.884  1.000 31.50217  ? ? ? ? ? ? 421 HOH B O    1 
HETATM 3774 O  O    . HOH LA 4 .   ? 16.469  4.785  11.778  1.000 38.23771  ? ? ? ? ? ? 422 HOH B O    1 
HETATM 3775 O  O    . HOH LA 4 .   ? 17.937  16.405 9.413   1.000 33.38252  ? ? ? ? ? ? 423 HOH B O    1 
HETATM 3776 O  O    . HOH LA 4 .   ? 17.552  9.221  11.465  1.000 38.94178  ? ? ? ? ? ? 424 HOH B O    1 
HETATM 3777 O  O    . HOH LA 4 .   ? 4.816   14.587 -13.517 1.000 32.02726  ? ? ? ? ? ? 425 HOH B O    1 
HETATM 3778 O  O    . HOH LA 4 .   ? -10.478 27.287 -2.018  1.000 30.97276  ? ? ? ? ? ? 426 HOH B O    1 
HETATM 3779 O  O    . HOH LA 4 .   ? 17.118  29.438 -7.158  1.000 29.24061  ? ? ? ? ? ? 427 HOH B O    1 
HETATM 3780 O  O    . HOH LA 4 .   ? -9.502  12.057 11.269  1.000 29.60405  ? ? ? ? ? ? 428 HOH B O    1 
HETATM 3781 O  O    . HOH LA 4 .   ? 5.001   19.400 -12.425 1.000 41.95979  ? ? ? ? ? ? 429 HOH B O    1 
HETATM 3782 O  O    . HOH LA 4 .   ? -5.915  24.720 -4.389  1.000 31.65230  ? ? ? ? ? ? 430 HOH B O    1 
HETATM 3783 O  O    . HOH LA 4 .   ? -14.253 15.714 -10.801 1.000 33.62361  ? ? ? ? ? ? 431 HOH B O    1 
HETATM 3784 O  O    . HOH LA 4 .   ? -21.157 29.560 9.064   1.000 41.17446  ? ? ? ? ? ? 432 HOH B O    1 
HETATM 3785 O  O    . HOH LA 4 .   ? 7.424   29.654 -6.451  1.000 42.79874  ? ? ? ? ? ? 433 HOH B O    1 
HETATM 3786 O  O    . HOH LA 4 .   ? 22.962  4.711  -11.893 1.000 34.42586  ? ? ? ? ? ? 434 HOH B O    1 
HETATM 3787 O  O    . HOH LA 4 .   ? -2.104  -2.222 5.630   1.000 38.62210  ? ? ? ? ? ? 435 HOH B O    1 
HETATM 3788 O  O    . HOH LA 4 .   ? -12.657 28.639 -1.260  1.000 25.49757  ? ? ? ? ? ? 436 HOH B O    1 
HETATM 3789 O  O    . HOH LA 4 .   ? -5.060  11.489 -13.105 1.000 39.41001  ? ? ? ? ? ? 437 HOH B O    1 
HETATM 3790 O  O    . HOH LA 4 .   ? -9.265  33.846 9.453   1.000 46.21582  ? ? ? ? ? ? 438 HOH B O    1 
HETATM 3791 O  O    . HOH LA 4 .   ? 9.160   30.032 -7.085  1.000 33.00850  ? ? ? ? ? ? 439 HOH B O    1 
HETATM 3792 O  O    . HOH LA 4 .   ? -11.495 18.321 17.702  1.000 55.11259  ? ? ? ? ? ? 440 HOH B O    1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N N   . ASP A 11  ? 1.12325 0.85467 1.00848 -0.09474 -0.08800 0.20099  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A N   
2    C CA  . ASP A 11  ? 0.59396 0.34384 0.46958 -0.05174 -0.06752 0.17465  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A CA  
3    C C   . ASP A 11  ? 0.77950 0.55379 0.66523 -0.04831 -0.05608 0.14902  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A C   
4    O O   . ASP A 11  ? 0.88497 0.70170 0.78772 -0.08076 -0.05187 0.15961  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A O   
5    C CB  . ASP A 11  ? 0.84929 0.67311 0.71532 -0.04087 -0.04738 0.19713  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A CB  
6    C CG  . ASP A 11  ? 0.62040 0.46815 0.48395 0.00633  -0.03557 0.16925  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A CG  
7    O OD1 . ASP A 11  ? 0.60982 0.41528 0.47832 0.03772  -0.04343 0.15048  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A OD1 
8    O OD2 . ASP A 11  ? 0.50568 0.43767 0.38727 0.01335  -0.01724 0.16012  ? ? ? ? ? ? 11  ASP A OD2 
12   N N   . ALA A 12  ? 0.42407 0.18147 0.30639 -0.00653 -0.04984 0.11182  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A N   
13   C CA  . ALA A 12  ? 0.37143 0.15369 0.26913 0.00320  -0.03765 0.07544  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A CA  
14   C C   . ALA A 12  ? 0.28255 0.16735 0.21058 0.01434  -0.01393 0.06769  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A C   
15   O O   . ALA A 12  ? 0.24232 0.15062 0.18777 0.02522  -0.00662 0.04128  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A O   
16   C CB  . ALA A 12  ? 0.51307 0.25158 0.40589 0.04239  -0.03874 0.03650  ? ? ? ? ? ? 12  ALA A CB  
22   N N   . ARG A 13  ? 0.27448 0.22185 0.20840 0.01372  -0.00565 0.08949  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A N   
23   C CA  . ARG A 13  ? 0.19050 0.23067 0.15528 0.03195  0.00772  0.07376  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CA  
24   C C   . ARG A 13  ? 0.20017 0.29456 0.18979 0.00327  0.01216  0.07172  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A C   
25   O O   . ARG A 13  ? 0.18504 0.34789 0.20699 0.01970  0.01584  0.05166  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A O   
26   C CB  . ARG A 13  ? 0.19329 0.28891 0.14923 0.04738  0.01256  0.09070  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CB  
27   C CG  . ARG A 13  ? 0.20597 0.25951 0.14818 0.08585  0.00427  0.08349  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CG  
28   C CD  . ARG A 13  ? 0.21411 0.31681 0.14906 0.09811  0.00743  0.08635  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CD  
29   N NE  . ARG A 13  ? 0.22487 0.27957 0.15714 0.11750  -0.00116 0.06696  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A NE  
30   C CZ  . ARG A 13  ? 0.28828 0.36805 0.21232 0.13302  -0.00099 0.05892  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A CZ  
31   N NH1 . ARG A 13  ? 0.23791 0.39573 0.15857 0.14168  0.00969  0.06397  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A NH1 
32   N NH2 . ARG A 13  ? 0.27225 0.30762 0.19757 0.13682  -0.01183 0.04448  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A NH2 
46   N N   . ASP A 14  ? 0.20416 0.26491 0.18509 -0.03791 0.00529  0.09032  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A N   
47   C CA  . ASP A 14  ? 0.18093 0.28953 0.18969 -0.06743 0.00575  0.09000  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A CA  
48   C C   . ASP A 14  ? 0.17810 0.23536 0.18634 -0.07225 -0.00554 0.06398  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A C   
49   O O   . ASP A 14  ? 0.17124 0.24958 0.19867 -0.10005 -0.01182 0.06398  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A O   
50   C CB  . ASP A 14  ? 0.46469 0.57964 0.47433 -0.10931 0.00050  0.12745  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A CB  
51   C CG  . ASP A 14  ? 0.65663 0.66609 0.63839 -0.13051 -0.02159 0.14540  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A CG  
52   O OD1 . ASP A 14  ? 0.73314 0.66154 0.68888 -0.11144 -0.03199 0.12540  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A OD1 
53   O OD2 . ASP A 14  ? 0.90634 0.91533 0.89577 -0.15615 -0.03216 0.17040  ? ? ? ? ? ? 14  ASP A OD2 
58   N N   . LEU A 15  ? 0.21208 0.20981 0.19865 -0.04435 -0.00806 0.04234  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A N   
59   C CA  . LEU A 15  ? 0.19985 0.16342 0.17748 -0.04353 -0.01508 0.01804  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CA  
60   C C   . LEU A 15  ? 0.11940 0.15392 0.13385 -0.03797 -0.01028 0.00422  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A C   
61   O O   . LEU A 15  ? 0.07899 0.17686 0.12642 -0.02022 -0.00398 0.00335  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A O   
62   C CB  . LEU A 15  ? 0.24366 0.14939 0.19278 -0.00899 -0.01359 -0.00109 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CB  
63   C CG  . LEU A 15  ? 0.30039 0.11880 0.21335 -0.00804 -0.02848 0.00296  ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CG  
64   C CD1 . LEU A 15  ? 0.35947 0.14743 0.25739 0.03726  -0.02199 -0.02075 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD1 
65   C CD2 . LEU A 15  ? 0.37619 0.13254 0.26577 -0.03660 -0.05344 -0.00082 ? ? ? ? ? ? 15  LEU A CD2 
77   N N   . THR A 16  ? 0.16625 0.18519 0.17411 -0.05163 -0.01958 -0.00793 ? ? ? ? ? ? 16  THR A N   
78   C CA  . THR A 16  ? 0.11560 0.18499 0.15556 -0.04444 -0.02091 -0.01667 ? ? ? ? ? ? 16  THR A CA  
79   C C   . THR A 16  ? 0.05186 0.13481 0.09966 -0.01281 -0.01366 -0.02519 ? ? ? ? ? ? 16  THR A C   
80   O O   . THR A 16  ? 0.10593 0.14881 0.12511 0.00813  -0.00436 -0.02907 ? ? ? ? ? ? 16  THR A O   
81   C CB  . THR A 16  ? 0.12924 0.16936 0.15519 -0.05501 -0.03061 -0.02096 ? ? ? ? ? ? 16  THR A CB  
82   O OG1 . THR A 16  ? 0.16436 0.15432 0.13906 -0.05828 -0.03624 -0.03757 ? ? ? ? ? ? 16  THR A OG1 
83   C CG2 . THR A 16  ? 0.19212 0.22375 0.22173 -0.07599 -0.03532 -0.01255 ? ? ? ? ? ? 16  THR A CG2 
91   N N   . ALA A 17  ? 0.09017 0.22886 0.09029 -0.00899 -0.00300 0.00973  ? ? ? ? ? ? 17  ALA A N   
92   C CA  . ALA A 17  ? 0.14176 0.24325 0.11111 -0.00029 -0.01312 0.00177  ? ? ? ? ? ? 17  ALA A CA  
93   C C   . ALA A 17  ? 0.09691 0.16723 0.06596 -0.01157 -0.02029 -0.00287 ? ? ? ? ? ? 17  ALA A C   
94   O O   . ALA A 17  ? 0.12445 0.16604 0.08349 -0.01186 -0.01865 -0.00164 ? ? ? ? ? ? 17  ALA A O   
95   C CB  . ALA A 17  ? 0.12580 0.21164 0.08979 0.01553  -0.01706 -0.00850 ? ? ? ? ? ? 17  ALA A CB  
101  N N   . PHE A 18  ? 0.08462 0.16080 0.06732 -0.01731 -0.02881 -0.00978 ? ? ? ? ? ? 18  PHE A N   
102  C CA  . PHE A 18  ? 0.10529 0.14430 0.07851 -0.02012 -0.03583 -0.01505 ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CA  
103  C C   . PHE A 18  ? 0.11905 0.14387 0.09539 -0.03384 -0.03146 -0.00620 ? ? ? ? ? ? 18  PHE A C   
104  O O   . PHE A 18  ? 0.12415 0.12011 0.08097 -0.03059 -0.03028 -0.00688 ? ? ? ? ? ? 18  PHE A O   
105  C CB  . PHE A 18  ? 0.12805 0.16911 0.11394 -0.01951 -0.05020 -0.02455 ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CB  
106  C CG  . PHE A 18  ? 0.12267 0.13388 0.08978 -0.01630 -0.05105 -0.03010 ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CG  
107  C CD1 . PHE A 18  ? 0.14824 0.13608 0.09151 -0.00262 -0.04495 -0.03012 ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CD1 
108  C CD2 . PHE A 18  ? 0.15305 0.15171 0.13074 -0.02383 -0.05953 -0.03288 ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CD2 
109  C CE1 . PHE A 18  ? 0.15429 0.11133 0.08019 0.00657  -0.04781 -0.03215 ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CE1 
110  C CE2 . PHE A 18  ? 0.23777 0.20167 0.19296 -0.01286 -0.06386 -0.03655 ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CE2 
111  C CZ  . PHE A 18  ? 0.18142 0.12668 0.10978 0.00366  -0.05769 -0.03576 ? ? ? ? ? ? 18  PHE A CZ  
121  N N   . GLN A 19  ? 0.09845 0.14012 0.09932 -0.04675 -0.02587 0.00377  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A N   
122  C CA  . GLN A 19  ? 0.11277 0.12954 0.11007 -0.05635 -0.02203 0.01360  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A CA  
123  C C   . GLN A 19  ? 0.12639 0.13246 0.10062 -0.04563 -0.01378 0.01926  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A C   
124  O O   . GLN A 19  ? 0.14531 0.12432 0.10564 -0.04288 -0.01605 0.01874  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A O   
125  C CB  . GLN A 19  ? 0.12670 0.15878 0.15291 -0.07438 -0.01427 0.02669  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A CB  
126  C CG  . GLN A 19  ? 0.14233 0.18368 0.20412 -0.08775 -0.02755 0.01775  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A CG  
127  C CD  . GLN A 19  ? 0.21467 0.27933 0.31556 -0.10246 -0.01352 0.02834  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A CD  
128  O OE1 . GLN A 19  ? 0.17037 0.25560 0.27142 -0.10149 0.00807  0.04367  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A OE1 
129  N NE2 . GLN A 19  ? 0.22404 0.28346 0.35433 -0.11413 -0.02429 0.01839  ? ? ? ? ? ? 19  GLN A NE2 
138  N N   . LYS A 20  ? 0.10512 0.13257 0.07524 -0.03621 -0.00705 0.02228  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A N   
139  C CA  . LYS A 20  ? 0.10280 0.12042 0.05475 -0.02371 -0.00639 0.02285  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CA  
140  C C   . LYS A 20  ? 0.12233 0.12752 0.07178 -0.01924 -0.01278 0.01150  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A C   
141  O O   . LYS A 20  ? 0.14546 0.14026 0.09276 -0.01401 -0.01412 0.00995  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A O   
142  C CB  . LYS A 20  ? 0.11916 0.15680 0.06195 -0.01031 -0.00328 0.02460  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CB  
143  C CG  . LYS A 20  ? 0.12332 0.17468 0.06492 -0.01170 0.01131  0.04019  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CG  
144  C CD  . LYS A 20  ? 0.21190 0.27680 0.14479 0.00740  0.01427  0.03661  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CD  
145  C CE  . LYS A 20  ? 0.35989 0.40065 0.27532 0.02288  0.00275  0.02677  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CE  
146  N NZ  . LYS A 20  ? 0.57115 0.61961 0.47832 0.04087  0.00318  0.02327  ? ? ? ? ? ? 20  LYS A NZ  
160  N N   . ASN A 21  ? 0.11582 0.12190 0.06573 -0.01999 -0.01549 0.00394  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A N   
161  C CA  . ASN A 21  ? 0.13993 0.13062 0.08498 -0.01743 -0.01464 -0.00230 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A CA  
162  C C   . ASN A 21  ? 0.16507 0.13662 0.10639 -0.01867 -0.01153 -0.00205 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A C   
163  O O   . ASN A 21  ? 0.17160 0.13826 0.11607 -0.01494 -0.00523 -0.00352 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A O   
164  C CB  . ASN A 21  ? 0.12189 0.11061 0.06615 -0.01143 -0.01461 -0.00736 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A CB  
165  C CG  . ASN A 21  ? 0.16182 0.16490 0.11169 -0.00313 -0.01673 -0.00998 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A CG  
166  O OD1 . ASN A 21  ? 0.14349 0.15131 0.09698 -0.00153 -0.01836 -0.00951 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A OD1 
167  N ND2 . ASN A 21  ? 0.17018 0.17833 0.12055 -0.00475 -0.01605 -0.01097 ? ? ? ? ? ? 21  ASN A ND2 
174  N N   . ILE A 22  ? 0.12849 0.09014 0.06598 -0.02302 -0.01669 -0.00114 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A N   
175  C CA  . ILE A 22  ? 0.17094 0.10736 0.09752 -0.01997 -0.01815 -0.00241 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CA  
176  C C   . ILE A 22  ? 0.19353 0.12993 0.12388 -0.01568 -0.01489 0.00168  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A C   
177  O O   . ILE A 22  ? 0.17434 0.10302 0.10035 -0.00561 -0.01048 -0.00178 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A O   
178  C CB  . ILE A 22  ? 0.18359 0.10527 0.10985 -0.02786 -0.03062 -0.00365 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CB  
179  C CG1 . ILE A 22  ? 0.21215 0.13446 0.13591 -0.02407 -0.03805 -0.01228 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CG1 
180  C CG2 . ILE A 22  ? 0.19301 0.08039 0.10198 -0.02223 -0.03652 -0.00553 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CG2 
181  C CD1 . ILE A 22  ? 0.16921 0.09209 0.11112 -0.03179 -0.05182 -0.01577 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A CD1 
193  N N   . LEU A 23  ? 0.14764 0.09274 0.08346 -0.01963 -0.01633 0.00888  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A N   
194  C CA  . LEU A 23  ? 0.17060 0.10878 0.10115 -0.01027 -0.01755 0.01119  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A CA  
195  C C   . LEU A 23  ? 0.19849 0.15635 0.14371 0.00033  -0.01611 0.00322  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A C   
196  O O   . LEU A 23  ? 0.17931 0.13519 0.12772 0.01200  -0.01824 -0.00150 ? ? ? ? ? ? 23  LEU A O   
197  C CB  . LEU A 23  ? 0.17672 0.11405 0.09937 -0.01280 -0.01693 0.02237  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A CB  
198  C CG  . LEU A 23  ? 0.20372 0.12429 0.12334 -0.02866 -0.01500 0.03359  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A CG  
199  C CD1 . LEU A 23  ? 0.24516 0.16699 0.15401 -0.02896 -0.00570 0.04890  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A CD1 
200  C CD2 . LEU A 23  ? 0.22992 0.11095 0.13538 -0.02950 -0.02314 0.03295  ? ? ? ? ? ? 23  LEU A CD2 
212  N N   . THR A 24  ? 0.13228 0.10938 0.08996 -0.00333 -0.01434 0.00041  ? ? ? ? ? ? 24  THR A N   
213  C CA  . THR A 24  ? 0.10571 0.10010 0.08687 0.00097  -0.01483 -0.00760 ? ? ? ? ? ? 24  THR A CA  
214  C C   . THR A 24  ? 0.13307 0.12837 0.12710 0.00138  -0.00317 -0.01066 ? ? ? ? ? ? 24  THR A C   
215  O O   . THR A 24  ? 0.14062 0.15307 0.16145 0.00766  -0.00202 -0.01663 ? ? ? ? ? ? 24  THR A O   
216  C CB  . THR A 24  ? 0.17882 0.18164 0.16456 -0.00455 -0.01689 -0.00965 ? ? ? ? ? ? 24  THR A CB  
217  O OG1 . THR A 24  ? 0.15352 0.15902 0.12451 0.00151  -0.02564 -0.00736 ? ? ? ? ? ? 24  THR A OG1 
218  C CG2 . THR A 24  ? 0.12877 0.14443 0.14602 -0.00617 -0.01866 -0.01784 ? ? ? ? ? ? 24  THR A CG2 
226  N N   . VAL A 25  ? 0.14151 0.12005 0.11669 -0.00243 0.00568  -0.00742 ? ? ? ? ? ? 25  VAL A N   
227  C CA  . VAL A 25  ? 0.14522 0.11795 0.11859 0.00338  0.02099  -0.00798 ? ? ? ? ? ? 25  VAL A CA  
228  C C   . VAL A 25  ? 0.16550 0.13676 0.13795 0.01756  0.01961  -0.01107 ? ? ? ? ? ? 25  VAL A C   
229  O O   . VAL A 25  ? 0.16679 0.15640 0.16085 0.02624  0.03163  -0.01415 ? ? ? ? ? ? 25  VAL A O   
230  C CB  . VAL A 25  ? 0.20139 0.14538 0.13888 0.00402  0.02429  -0.00591 ? ? ? ? ? ? 25  VAL A CB  
231  C CG1 . VAL A 25  ? 0.20277 0.13060 0.12077 0.01831  0.03939  -0.00596 ? ? ? ? ? ? 25  VAL A CG1 
232  C CG2 . VAL A 25  ? 0.20967 0.15239 0.14451 -0.00452 0.02700  -0.00424 ? ? ? ? ? ? 25  VAL A CG2 
242  N N   . LEU A 26  ? 0.21095 0.15983 0.15962 0.02040  0.00559  -0.01004 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A N   
243  C CA  . LEU A 26  ? 0.21118 0.14606 0.14777 0.03650  0.00012  -0.01344 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CA  
244  C C   . LEU A 26  ? 0.17472 0.13210 0.13473 0.04594  -0.00653 -0.01807 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A C   
245  O O   . LEU A 26  ? 0.25336 0.20794 0.20995 0.06498  -0.00969 -0.02411 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A O   
246  C CB  . LEU A 26  ? 0.22364 0.11888 0.12783 0.03266  -0.01452 -0.00959 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CB  
247  C CG  . LEU A 26  ? 0.24002 0.11021 0.12263 0.02794  -0.01652 -0.01061 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CG  
248  C CD1 . LEU A 26  ? 0.29655 0.13162 0.16253 0.01837  -0.03413 -0.00807 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CD1 
249  C CD2 . LEU A 26  ? 0.28329 0.14114 0.14573 0.04883  -0.00765 -0.01721 ? ? ? ? ? ? 26  LEU A CD2 
261  N N   . GLY A 27  ? 0.17963 0.15637 0.15895 0.03765  -0.01213 -0.01769 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A N   
262  C CA  . GLY A 27  ? 0.18360 0.18223 0.18667 0.05048  -0.02318 -0.02650 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A CA  
263  C C   . GLY A 27  ? 0.19640 0.23359 0.24704 0.05642  -0.01387 -0.03650 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A C   
264  O O   . GLY A 27  ? 0.20004 0.25709 0.27338 0.07387  -0.02429 -0.04775 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A O   
268  N N   . GLU A 28  ? 0.16315 0.21163 0.23010 0.04324  0.00685  -0.03224 ? ? ? ? ? ? 28  GLU A N   
269  C CA  . GLU A 28  ? 0.11965 0.20679 0.23595 0.04561  0.02438  -0.03723 ? ? ? ? ? ? 28  GLU A CA  
270  C C   . GLU A 28  ? 0.17424 0.26156 0.27862 0.06948  0.03268  -0.04063 ? ? ? ? ? ? 28  GLU A C   
271  O O   . GLU A 28  ? 0.14647 0.27257 0.29381 0.08399  0.03338  -0.05115 ? ? ? ? ? ? 28  GLU A O   
272  C CB  . GLU A 28  ? 0.11696 0.20373 0.24012 0.02676  0.04898  -0.02738 ? ? ? ? ? ? 28  GLU A CB  
273  C CG  . GLU A 28  ? 0.13711 0.26717 0.32175 0.02207  0.07260  -0.02841 ? ? ? ? ? ? 28  GLU A CG  
274  C CD  . GLU A 28  ? 0.39185 0.50749 0.56883 0.00373  0.09831  -0.01434 ? ? ? ? ? ? 28  GLU A CD  
275  O OE1 . GLU A 28  ? 0.20537 0.27939 0.32524 0.00508  0.10480  -0.00613 ? ? ? ? ? ? 28  GLU A OE1 
276  O OE2 . GLU A 28  ? 0.36659 0.50394 0.58302 -0.01059 0.10539  -0.01135 ? ? ? ? ? ? 28  GLU A OE2 
283  N N   . GLU A 29  ? 0.27953 0.31729 0.25436 0.15587  -0.06151 0.02227  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A N   
284  C CA  . GLU A 29  ? 0.29751 0.32606 0.26587 0.16975  -0.05114 0.02489  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A CA  
285  C C   . GLU A 29  ? 0.29850 0.27701 0.23117 0.15793  -0.02604 0.03892  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A C   
286  O O   . GLU A 29  ? 0.27203 0.24219 0.20569 0.13549  -0.01606 0.04401  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A O   
287  C CB  . GLU A 29  ? 0.26243 0.35560 0.30131 0.16760  -0.05097 0.01517  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A CB  
288  C CG  . GLU A 29  ? 0.20759 0.32960 0.29005 0.14204  -0.03499 0.01737  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A CG  
289  C CD  . GLU A 29  ? 0.73248 0.91715 0.88599 0.13201  -0.03104 0.00498  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A CD  
290  O OE1 . GLU A 29  ? 0.67945 0.90284 0.87065 0.12618  -0.04676 -0.00837 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A OE1 
291  O OE2 . GLU A 29  ? 0.47576 0.66458 0.64310 0.12756  -0.00964 0.00870  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A OE2 
298  N N   . ALA A 30  ? 0.33421 0.27931 0.23517 0.16923  -0.01565 0.04208  ? ? ? ? ? ? 30  ALA A N   
299  C CA  . ALA A 30  ? 0.33730 0.24022 0.21298 0.15400  0.00805  0.05014  ? ? ? ? ? ? 30  ALA A CA  
300  C C   . ALA A 30  ? 0.32499 0.26335 0.24905 0.13926  0.01776  0.05078  ? ? ? ? ? ? 30  ALA A C   
301  O O   . ALA A 30  ? 0.25320 0.24615 0.22810 0.14362  0.01231  0.04478  ? ? ? ? ? ? 30  ALA A O   
302  C CB  . ALA A 30  ? 0.38621 0.25425 0.22511 0.16934  0.01546  0.05028  ? ? ? ? ? ? 30  ALA A CB  
308  N N   . ARG A 31  ? 0.27309 0.18493 0.18440 0.11449  0.03400  0.05318  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A N   
309  C CA  . ARG A 31  ? 0.22899 0.17113 0.17745 0.09423  0.04232  0.04919  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CA  
310  C C   . ARG A 31  ? 0.39537 0.30043 0.31953 0.08136  0.05793  0.04816  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A C   
311  O O   . ARG A 31  ? 0.26876 0.13195 0.15828 0.07347  0.06437  0.04849  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A O   
312  C CB  . ARG A 31  ? 0.22239 0.19260 0.19585 0.07363  0.03617  0.04574  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CB  
313  C CG  . ARG A 31  ? 0.44395 0.45628 0.45048 0.08038  0.02014  0.04210  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CG  
314  C CD  . ARG A 31  ? 0.64914 0.68844 0.68598 0.05795  0.02010  0.03784  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CD  
315  N NE  . ARG A 31  ? 0.35530 0.43534 0.42929 0.05926  0.00606  0.03073  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A NE  
316  C CZ  . ARG A 31  ? 0.35224 0.47228 0.47108 0.06003  0.00953  0.02495  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A CZ  
317  N NH1 . ARG A 31  ? 0.51044 0.63056 0.63555 0.06286  0.02758  0.02825  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A NH1 
318  N NH2 . ARG A 31  ? 0.71710 0.87785 0.87579 0.05722  -0.00389 0.01388  ? ? ? ? ? ? 31  ARG A NH2 
332  N N   . TYR A 32  ? 0.27587 0.19545 0.21774 0.07882  0.06513  0.04511  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A N   
333  C CA  . TYR A 32  ? 0.23725 0.13108 0.16244 0.06614  0.07465  0.03896  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CA  
334  C C   . TYR A 32  ? 0.21980 0.12150 0.15191 0.04342  0.07219  0.03208  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A C   
335  O O   . TYR A 32  ? 0.19024 0.11957 0.14202 0.03802  0.06484  0.03340  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A O   
336  C CB  . TYR A 32  ? 0.23129 0.13746 0.16737 0.07283  0.08098  0.03680  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CB  
337  C CG  . TYR A 32  ? 0.36658 0.27483 0.30193 0.09495  0.08485  0.04163  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CG  
338  C CD1 . TYR A 32  ? 0.38098 0.26447 0.29079 0.10733  0.08198  0.04408  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CD1 
339  C CD2 . TYR A 32  ? 0.54163 0.47781 0.49815 0.09768  0.08919  0.04248  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CD2 
340  C CE1 . TYR A 32  ? 0.42635 0.31871 0.33594 0.12562  0.08162  0.04567  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CE1 
341  C CE2 . TYR A 32  ? 0.48313 0.42829 0.44301 0.11310  0.09134  0.04432  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CE2 
342  C CZ  . TYR A 32  ? 0.56800 0.49424 0.50631 0.12856  0.08642  0.04525  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A CZ  
343  O OH  . TYR A 32  ? 0.42870 0.36608 0.37029 0.14662  0.08748  0.04509  ? ? ? ? ? ? 32  TYR A OH  
353  N N   . GLY A 33  ? 0.27243 0.15100 0.18988 0.03037  0.07813  0.02205  ? ? ? ? ? ? 33  GLY A N   
354  C CA  . GLY A 33  ? 0.21519 0.10862 0.14421 0.01166  0.07564  0.01119  ? ? ? ? ? ? 33  GLY A CA  
355  C C   . GLY A 33  ? 0.17026 0.09664 0.11911 0.01385  0.06734  0.00895  ? ? ? ? ? ? 33  GLY A C   
356  O O   . GLY A 33  ? 0.17350 0.11850 0.13309 0.00696  0.06154  0.00783  ? ? ? ? ? ? 33  GLY A O   
360  N N   . LEU A 34  ? 0.18772 0.11432 0.13434 0.02499  0.06860  0.00853  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A N   
361  C CA  . LEU A 34  ? 0.19978 0.14303 0.15232 0.02898  0.06528  0.00834  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A CA  
362  C C   . LEU A 34  ? 0.16679 0.12899 0.13719 0.02805  0.06470  0.01998  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A C   
363  O O   . LEU A 34  ? 0.20900 0.18012 0.18255 0.02409  0.06123  0.01902  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A O   
364  C CB  . LEU A 34  ? 0.22373 0.15380 0.16104 0.04326  0.07154  0.00808  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A CB  
365  C CG  . LEU A 34  ? 0.18593 0.11826 0.11665 0.04737  0.06839  0.00937  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A CG  
366  C CD1 . LEU A 34  ? 0.32100 0.25664 0.24315 0.04557  0.05627  -0.00444 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A CD1 
367  C CD2 . LEU A 34  ? 0.28101 0.19618 0.19355 0.05859  0.07184  0.01206  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A CD2 
379  N N   . ALA A 35  ? 0.21270 0.18023 0.19364 0.03323  0.06666  0.02868  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A N   
380  C CA  . ALA A 35  ? 0.13594 0.12813 0.14077 0.03145  0.06249  0.03429  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A CA  
381  C C   . ALA A 35  ? 0.12654 0.12195 0.13037 0.02170  0.05140  0.03231  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A C   
382  O O   . ALA A 35  ? 0.16581 0.17634 0.18300 0.01525  0.04617  0.03215  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A O   
383  C CB  . ALA A 35  ? 0.14477 0.14823 0.16296 0.04496  0.06292  0.03919  ? ? ? ? ? ? 35  ALA A CB  
389  N N   . ILE A 36  ? 0.13566 0.11266 0.12088 0.01961  0.05032  0.03034  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A N   
390  C CA  . ILE A 36  ? 0.13807 0.11489 0.11754 0.01084  0.04428  0.02809  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CA  
391  C C   . ILE A 36  ? 0.19633 0.18411 0.18069 0.00241  0.04186  0.02038  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A C   
392  O O   . ILE A 36  ? 0.13322 0.13023 0.12098 -0.00114 0.03461  0.02007  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A O   
393  C CB  . ILE A 36  ? 0.15817 0.10719 0.11383 0.00660  0.05181  0.02638  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CB  
394  C CG1 . ILE A 36  ? 0.18334 0.10919 0.12026 0.02088  0.05345  0.03523  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CG1 
395  C CG2 . ILE A 36  ? 0.17131 0.12046 0.11990 -0.00236 0.05027  0.02371  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CG2 
396  C CD1 . ILE A 36  ? 0.22327 0.10570 0.12666 0.01550  0.06728  0.03472  ? ? ? ? ? ? 36  ILE A CD1 
408  N N   . LYS A 37  ? 0.15663 0.14071 0.13688 0.00265  0.04595  0.01260  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A N   
409  C CA  . LYS A 37  ? 0.13458 0.12605 0.11208 0.00183  0.04086  0.00283  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A CA  
410  C C   . LYS A 37  ? 0.11469 0.10813 0.09265 0.00470  0.03812  0.00926  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A C   
411  O O   . LYS A 37  ? 0.13748 0.13358 0.11088 0.00293  0.03164  0.00575  ? ? ? ? ? ? 37  LYS A O   
412  C CB  . LYS A 37  ? 0.14327 0.12931 0.11219 0.00789  0.04179  -0.00866 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A CB  
413  C CG  . LYS A 37  ? 0.22602 0.22450 0.19290 0.00962  0.03290  -0.02638 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A CG  
414  C CD  . LYS A 37  ? 0.60638 0.60583 0.57088 0.01406  0.02992  -0.04445 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A CD  
415  C CE  . LYS A 37  ? 0.38641 0.37240 0.32685 0.03362  0.02355  -0.04587 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A CE  
416  N NZ  . LYS A 37  ? 0.27978 0.26965 0.21408 0.03979  0.01299  -0.04520 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A NZ  
430  N N   . ARG A 38  ? 0.11671 0.10706 0.09994 0.00811  0.04540  0.01772  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A N   
431  C CA  . ARG A 38  ? 0.12394 0.11104 0.10797 0.00549  0.04857  0.02198  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CA  
432  C C   . ARG A 38  ? 0.12561 0.12730 0.12901 -0.00405 0.04116  0.02432  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A C   
433  O O   . ARG A 38  ? 0.15212 0.14704 0.15177 -0.01010 0.03991  0.02351  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A O   
434  C CB  . ARG A 38  ? 0.19791 0.17881 0.18484 0.00904  0.06422  0.02832  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CB  
435  C CG  . ARG A 38  ? 0.15180 0.15281 0.16684 0.00981  0.06898  0.03314  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CG  
436  C CD  . ARG A 38  ? 0.20005 0.19672 0.21906 0.01177  0.08292  0.03534  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CD  
437  N NE  . ARG A 38  ? 0.20213 0.21887 0.24453 0.01815  0.08726  0.03745  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A NE  
438  C CZ  . ARG A 38  ? 0.19736 0.20221 0.22488 0.03093  0.08994  0.03831  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A CZ  
439  N NH1 . ARG A 38  ? 0.22100 0.19794 0.21539 0.03641  0.08769  0.03545  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A NH1 
440  N NH2 . ARG A 38  ? 0.23459 0.25670 0.28072 0.03980  0.09363  0.04008  ? ? ? ? ? ? 38  ARG A NH2 
454  N N   . GLU A 39  ? 0.12821 0.14392 0.14576 -0.00338 0.03517  0.02608  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A N   
455  C CA  . GLU A 39  ? 0.13505 0.16244 0.16375 -0.00772 0.02320  0.02524  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A CA  
456  C C   . GLU A 39  ? 0.13671 0.15385 0.14517 -0.01062 0.01545  0.02080  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A C   
457  O O   . GLU A 39  ? 0.11748 0.13511 0.12701 -0.01569 0.00740  0.01827  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A O   
458  C CB  . GLU A 39  ? 0.12427 0.15979 0.15818 0.00127  0.01671  0.02764  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A CB  
459  C CG  . GLU A 39  ? 0.21663 0.27072 0.27591 0.00843  0.02076  0.02943  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A CG  
460  C CD  . GLU A 39  ? 0.28339 0.36671 0.37980 0.00097  0.01681  0.02391  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A CD  
461  O OE1 . GLU A 39  ? 0.25606 0.34288 0.35478 -0.00633 0.00431  0.01865  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A OE1 
462  O OE2 . GLU A 39  ? 0.32386 0.42698 0.44844 0.00131  0.02761  0.02310  ? ? ? ? ? ? 39  GLU A OE2 
469  N N   . LEU A 40  ? 0.14070 0.15022 0.13290 -0.00798 0.01843  0.01751  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A N   
470  C CA  . LEU A 40  ? 0.09981 0.10656 0.07762 -0.00917 0.01379  0.01079  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CA  
471  C C   . LEU A 40  ? 0.15925 0.15896 0.12677 -0.00687 0.01183  0.00602  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A C   
472  O O   . LEU A 40  ? 0.15709 0.15217 0.11311 -0.00628 0.00493  0.00229  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A O   
473  C CB  . LEU A 40  ? 0.11113 0.11876 0.08378 -0.00998 0.02079  0.00434  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CB  
474  C CG  . LEU A 40  ? 0.15099 0.14913 0.11829 -0.01196 0.02669  0.00982  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CG  
475  C CD1 . LEU A 40  ? 0.15140 0.14630 0.11771 -0.01877 0.03944  0.00123  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CD1 
476  C CD2 . LEU A 40  ? 0.18745 0.17889 0.14011 -0.01083 0.02181  0.01259  ? ? ? ? ? ? 40  LEU A CD2 
488  N N   . GLU A 41  ? 0.15479 0.14665 0.11797 -0.00236 0.01823  0.00617  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A N   
489  C CA  . GLU A 41  ? 0.17817 0.15006 0.11744 0.00471  0.01776  0.00302  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CA  
490  C C   . GLU A 41  ? 0.16332 0.11994 0.10103 -0.00431 0.01905  0.00887  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A C   
491  O O   . GLU A 41  ? 0.20672 0.14222 0.11983 -0.00079 0.01508  0.00552  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A O   
492  C CB  . GLU A 41  ? 0.18099 0.13887 0.10598 0.01459  0.02575  0.00301  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CB  
493  C CG  . GLU A 41  ? 0.15678 0.12770 0.07951 0.02471  0.02007  -0.00981 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CG  
494  C CD  . GLU A 41  ? 0.26117 0.21521 0.16318 0.03875  0.02321  -0.01259 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CD  
495  O OE1 . GLU A 41  ? 0.28434 0.21691 0.17589 0.03886  0.03620  -0.00108 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A OE1 
496  O OE2 . GLU A 41  ? 0.23848 0.20554 0.14592 0.04535  0.01159  -0.02470 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A OE2 
503  N N   . GLU A 42  ? 0.14080 0.10840 0.10566 -0.01565 0.02430  0.01514  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A N   
504  C CA  . GLU A 42  ? 0.14714 0.10821 0.12156 -0.02910 0.02483  0.01548  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A CA  
505  C C   . GLU A 42  ? 0.14567 0.11011 0.11634 -0.03087 0.00817  0.00998  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A C   
506  O O   . GLU A 42  ? 0.22337 0.16730 0.18206 -0.03799 0.00585  0.00663  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A O   
507  C CB  . GLU A 42  ? 0.18415 0.17089 0.19984 -0.03935 0.03099  0.01774  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A CB  
508  C CG  . GLU A 42  ? 0.17068 0.15697 0.20647 -0.05786 0.03338  0.01293  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A CG  
509  C CD  . GLU A 42  ? 0.35809 0.37592 0.44172 -0.06837 0.04412  0.01115  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A CD  
510  O OE1 . GLU A 42  ? 0.27116 0.30784 0.36682 -0.05754 0.04879  0.01561  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A OE1 
511  O OE2 . GLU A 42  ? 0.25415 0.27891 0.36507 -0.08785 0.04843  0.00319  ? ? ? ? ? ? 42  GLU A OE2 
518  N N   . TYR A 43  ? 0.19523 0.17850 0.17023 -0.02439 -0.00130 0.00898  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A N   
519  C CA  . TYR A 43  ? 0.16559 0.14742 0.12881 -0.02269 -0.01473 0.00438  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CA  
520  C C   . TYR A 43  ? 0.18818 0.15057 0.11972 -0.01494 -0.01585 -0.00077 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A C   
521  O O   . TYR A 43  ? 0.21953 0.16408 0.13451 -0.01625 -0.02319 -0.00479 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A O   
522  C CB  . TYR A 43  ? 0.12445 0.12025 0.08908 -0.01621 -0.01807 0.00616  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CB  
523  C CG  . TYR A 43  ? 0.13791 0.12603 0.08019 -0.01127 -0.02719 0.00224  ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CG  
524  C CD1 . TYR A 43  ? 0.18393 0.16940 0.12437 -0.01171 -0.04217 -0.00070 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CD1 
525  C CD2 . TYR A 43  ? 0.16798 0.15380 0.09246 -0.00561 -0.02053 -0.00103 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CD2 
526  C CE1 . TYR A 43  ? 0.21414 0.18707 0.12642 -0.00425 -0.05008 -0.00415 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CE1 
527  C CE2 . TYR A 43  ? 0.16042 0.13827 0.06241 -0.00018 -0.02464 -0.00440 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CE2 
528  C CZ  . TYR A 43  ? 0.21921 0.18669 0.11055 0.00167  -0.03925 -0.00461 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A CZ  
529  O OH  . TYR A 43  ? 0.25949 0.21835 0.13084 0.00894  -0.03984 -0.00726 ? ? ? ? ? ? 43  TYR A OH  
539  N N   . TYR A 44  ? 0.15964 0.12660 0.08290 -0.00511 -0.01025 -0.00338 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A N   
540  C CA  . TYR A 44  ? 0.21006 0.16914 0.10809 0.00774  -0.01395 -0.01236 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CA  
541  C C   . TYR A 44  ? 0.24378 0.16881 0.11242 0.01494  -0.01331 -0.01305 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A C   
542  O O   . TYR A 44  ? 0.26705 0.18609 0.12797 0.02512  -0.01726 -0.01710 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A O   
543  C CB  . TYR A 44  ? 0.16131 0.14435 0.06781 0.01574  -0.01001 -0.02058 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CB  
544  C CG  . TYR A 44  ? 0.12564 0.13029 0.04837 0.00888  -0.00556 -0.02187 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CG  
545  C CD1 . TYR A 44  ? 0.16170 0.16804 0.07582 0.01065  -0.00709 -0.02553 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CD1 
546  C CD2 . TYR A 44  ? 0.14223 0.15704 0.08321 0.00105  0.00316  -0.01838 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CD2 
547  C CE1 . TYR A 44  ? 0.16962 0.18577 0.08723 0.00511  0.00229  -0.02590 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CE1 
548  C CE2 . TYR A 44  ? 0.13659 0.15730 0.08153 -0.00557 0.01174  -0.01827 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CE2 
549  C CZ  . TYR A 44  ? 0.19145 0.21161 0.12365 -0.00399 0.01272  -0.02154 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CZ  
550  O OH  . TYR A 44  ? 0.18872 0.20499 0.11602 -0.01056 0.02663  -0.02004 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A OH  
560  N N   . GLY A 45  ? 0.21573 0.12913 0.12388 0.00988  0.00668  -0.02089 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A N   
561  C CA  . GLY A 45  ? 0.23955 0.14187 0.14898 0.01403  -0.00086 -0.01304 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A CA  
562  C C   . GLY A 45  ? 0.21051 0.13871 0.15884 0.03349  0.00198  -0.00815 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A C   
563  O O   . GLY A 45  ? 0.22930 0.14387 0.18173 0.04249  0.00080  -0.00075 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A O   
567  N N   . GLU A 46  ? 0.17538 0.14011 0.15120 0.03781  0.00402  -0.00943 ? ? ? ? ? ? 46  GLU A N   
568  C CA  . GLU A 46  ? 0.15773 0.15312 0.17043 0.04978  0.00330  -0.00059 ? ? ? ? ? ? 46  GLU A CA  
569  C C   . GLU A 46  ? 0.12644 0.15538 0.15099 0.03997  -0.00772 -0.00130 ? ? ? ? ? ? 46  GLU A C   
570  O O   . GLU A 46  ? 0.11794 0.14544 0.12800 0.03147  -0.00718 -0.00961 ? ? ? ? ? ? 46  GLU A O   
571  C CB  . GLU A 46  ? 0.21914 0.21431 0.24831 0.06700  0.02170  0.00189  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A CB  
572  C CG  . GLU A 46  ? 0.58174 0.53045 0.58880 0.08281  0.03854  0.00068  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A CG  
573  C CD  . GLU A 46  ? 0.99614 0.94511 1.01273 0.10335  0.06236  0.00256  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A CD  
574  O OE1 . GLU A 46  ? 1.08686 1.07167 1.12417 0.09923  0.06360  0.00330  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A OE1 
575  O OE2 . GLU A 46  ? 1.17204 1.08605 1.17294 0.12116  0.07850  0.00450  ? ? ? ? ? ? 46  GLU A OE2 
582  N N   . GLU A 47  ? 0.11661 0.17164 0.16364 0.04059  -0.01791 0.00871  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A N   
583  C CA  . GLU A 47  ? 0.11121 0.18449 0.15778 0.02960  -0.02943 0.00716  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A CA  
584  C C   . GLU A 47  ? 0.13906 0.21921 0.19418 0.02697  -0.02348 0.00393  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A C   
585  O O   . GLU A 47  ? 0.10156 0.19151 0.17877 0.03544  -0.01286 0.01066  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A O   
586  C CB  . GLU A 47  ? 0.10433 0.20063 0.16802 0.02580  -0.04385 0.02068  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A CB  
587  C CG  . GLU A 47  ? 0.20378 0.29798 0.25609 0.02473  -0.05321 0.02445  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A CG  
588  C CD  . GLU A 47  ? 0.24076 0.35482 0.30103 0.01575  -0.06884 0.03578  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A CD  
589  O OE1 . GLU A 47  ? 0.25345 0.38113 0.33971 0.01979  -0.06819 0.04977  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A OE1 
590  O OE2 . GLU A 47  ? 0.28370 0.38710 0.31576 0.00539  -0.07588 0.02710  ? ? ? ? ? ? 47  GLU A OE2 
597  N N   . VAL A 48  ? 0.09817 0.17286 0.13465 0.01705  -0.02915 -0.00434 ? ? ? ? ? ? 48  VAL A N   
598  C CA  . VAL A 48  ? 0.09714 0.17671 0.13888 0.01038  -0.02802 -0.00582 ? ? ? ? ? ? 48  VAL A CA  
599  C C   . VAL A 48  ? 0.13133 0.21371 0.16573 -0.00375 -0.04608 -0.00171 ? ? ? ? ? ? 48  VAL A C   
600  O O   . VAL A 48  ? 0.16482 0.22749 0.16789 -0.00705 -0.05334 -0.00895 ? ? ? ? ? ? 48  VAL A O   
601  C CB  . VAL A 48  ? 0.13999 0.20191 0.16042 0.00955  -0.01943 -0.01758 ? ? ? ? ? ? 48  VAL A CB  
602  C CG1 . VAL A 48  ? 0.14682 0.21209 0.17143 0.00090  -0.02084 -0.01769 ? ? ? ? ? ? 48  VAL A CG1 
603  C CG2 . VAL A 48  ? 0.11406 0.16821 0.13351 0.01680  -0.00494 -0.02050 ? ? ? ? ? ? 48  VAL A CG2 
613  N N   . ASN A 49  ? 0.12831 0.23395 0.18758 -0.01268 -0.05320 0.01200  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A N   
614  C CA  . ASN A 49  ? 0.15254 0.25858 0.20091 -0.03340 -0.07521 0.01984  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A CA  
615  C C   . ASN A 49  ? 0.19382 0.26852 0.20894 -0.04624 -0.08076 0.00878  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A C   
616  O O   . ASN A 49  ? 0.14327 0.21829 0.16628 -0.04315 -0.07006 0.00520  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A O   
617  C CB  . ASN A 49  ? 0.13167 0.27836 0.22074 -0.04032 -0.08067 0.04486  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A CB  
618  C CG  . ASN A 49  ? 0.16670 0.30321 0.23659 -0.06084 -0.09763 0.05363  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A CG  
619  O OD1 . ASN A 49  ? 0.23798 0.36110 0.29155 -0.07941 -0.10709 0.05673  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A OD1 
620  N ND2 . ASN A 49  ? 0.17270 0.31340 0.24247 -0.05898 -0.10152 0.05918  ? ? ? ? ? ? 49  ASN A ND2 
627  N N   . HIS A 50  ? 0.19049 0.23106 0.16430 -0.05701 -0.09245 0.00268  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A N   
628  C CA  . HIS A 50  ? 0.22398 0.22428 0.16206 -0.06536 -0.09394 -0.00625 ? ? ? ? ? ? 50  HIS A CA  
629  C C   . HIS A 50  ? 0.22643 0.24349 0.18752 -0.08179 -0.10058 0.00764  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A C   
630  O O   . HIS A 50  ? 0.25431 0.25208 0.20354 -0.08474 -0.09782 0.00226  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A O   
631  C CB  . HIS A 50  ? 0.27362 0.23486 0.16760 -0.07221 -0.10090 -0.01037 ? ? ? ? ? ? 50  HIS A CB  
632  C CG  . HIS A 50  ? 0.52507 0.49570 0.42484 -0.09498 -0.11773 0.00699  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A CG  
633  N ND1 . HIS A 50  ? 0.81446 0.81614 0.73642 -0.09738 -0.12330 0.01935  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A ND1 
634  C CD2 . HIS A 50  ? 0.81187 0.76521 0.69709 -0.11777 -0.13055 0.01762  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A CD2 
635  C CE1 . HIS A 50  ? 0.69699 0.70272 0.61896 -0.12087 -0.13813 0.03768  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A CE1 
636  N NE2 . HIS A 50  ? 0.77196 0.74813 0.67030 -0.13476 -0.14368 0.03734  ? ? ? ? ? ? 50  HIS A NE2 
644  N N   . GLY A 51  ? 0.22093 0.27651 0.21624 -0.09111 -0.10770 0.02883  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A N   
645  C CA  . GLY A 51  ? 0.22773 0.30588 0.24563 -0.10572 -0.11273 0.04822  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A CA  
646  C C   . GLY A 51  ? 0.19069 0.30031 0.24443 -0.09445 -0.09838 0.05041  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A C   
647  O O   . GLY A 51  ? 0.19922 0.32277 0.26524 -0.10495 -0.10052 0.06446  ? ? ? ? ? ? 51  GLY A O   
651  N N   . ARG A 52  ? 0.15461 0.27612 0.22344 -0.07419 -0.08354 0.03911  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A N   
652  C CA  . ARG A 52  ? 0.12705 0.26869 0.21984 -0.06208 -0.06525 0.03741  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A CA  
653  C C   . ARG A 52  ? 0.16679 0.26595 0.22396 -0.05896 -0.05804 0.01555  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A C   
654  O O   . ARG A 52  ? 0.16563 0.26908 0.22881 -0.06248 -0.05228 0.01675  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A O   
655  C CB  . ARG A 52  ? 0.17185 0.33259 0.28800 -0.03539 -0.04335 0.03685  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A CB  
656  C CG  . ARG A 52  ? 0.19752 0.36778 0.32619 -0.02079 -0.01994 0.03387  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A CG  
657  C CD  . ARG A 52  ? 0.29881 0.46912 0.43439 0.00434  0.00123  0.03065  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A CD  
658  N NE  . ARG A 52  ? 0.20969 0.38717 0.35166 0.01734  0.02409  0.03054  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A NE  
659  C CZ  . ARG A 52  ? 0.48456 0.64164 0.61301 0.03691  0.04504  0.02144  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A CZ  
660  N NH1 . ARG A 52  ? 0.46563 0.59693 0.57827 0.04451  0.04442  0.01344  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A NH1 
661  N NH2 . ARG A 52  ? 0.43418 0.59007 0.55783 0.04652  0.06510  0.02006  ? ? ? ? ? ? 52  ARG A NH2 
675  N N   . LEU A 53  ? 0.15006 0.21311 0.17234 -0.05159 -0.05768 -0.00075 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A N   
676  C CA  . LEU A 53  ? 0.18173 0.21327 0.17597 -0.04386 -0.04781 -0.01547 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CA  
677  C C   . LEU A 53  ? 0.18390 0.18567 0.15371 -0.05936 -0.05876 -0.01586 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A C   
678  O O   . LEU A 53  ? 0.21620 0.21656 0.18924 -0.05862 -0.05063 -0.01668 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A O   
679  C CB  . LEU A 53  ? 0.21162 0.21904 0.17652 -0.03101 -0.04469 -0.02616 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CB  
680  C CG  . LEU A 53  ? 0.18013 0.16051 0.11722 -0.02066 -0.03427 -0.03459 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CG  
681  C CD1 . LEU A 53  ? 0.18372 0.18501 0.14276 -0.01642 -0.02004 -0.03277 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CD1 
682  C CD2 . LEU A 53  ? 0.25482 0.22373 0.16873 -0.00550 -0.02903 -0.03887 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CD2 
694  N N   . TYR A 54  ? 0.21732 0.19041 0.15811 -0.07478 -0.07764 -0.01462 ? ? ? ? ? ? 54  TYR A N   
695  C CA  . TYR A 54  ? 0.34127 0.26833 0.24656 -0.08111 -0.08115 -0.01749 ? ? ? ? ? ? 54  TYR A CA  
696  C C   . TYR A 54  ? 0.32624 0.26952 0.25230 -0.09945 -0.08888 -0.00311 ? ? ? ? ? ? 54  TYR A C   
697  O O   . TYR A 54  ? 0.30779 0.22358 0.21619 -0.10135 -0.08722 -0.00571 ? ? ? ? ? ? 54  TYR A O   
698  C CB  . TYR A 54  ? 0.41553 0.30141 0.27944 -0.08488 -0.08974 -0.01947 ? ? ? ? ? ? 54  TYR A CB  
699  C CG  . TYR A 54  ? 0.35562 0.21787 0.19191 -0.06155 -0.07616 -0.03309 ? ? ? ? ? ? 54  TYR A CG  
700  C CD1 . TYR A 54  ? 0.66644 0.49205 0.47290 -0.04512 -0.06319 -0.04054 ? ? ? ? ? ? 54  TYR A CD1 
701  C CD2 . TYR A 54  ? 0.60274 0.48537 0.44705 -0.05430 -0.07497 -0.03432 ? ? ? ? ? ? 54  TYR A CD2 
702  C CE1 . TYR A 54  ? 0.74844 0.56408 0.53750 -0.02152 -0.04827 -0.04605 ? ? ? ? ? ? 54  TYR A CE1 
703  C CE2 . TYR A 54  ? 0.59604 0.46592 0.42030 -0.03310 -0.06150 -0.04208 ? ? ? ? ? ? 54  TYR A CE2 
704  C CZ  . TYR A 54  ? 0.63879 0.47850 0.43796 -0.01659 -0.04766 -0.04651 ? ? ? ? ? ? 54  TYR A CZ  
705  O OH  . TYR A 54  ? 0.65616 0.49313 0.44280 0.00507  -0.03337 -0.04766 ? ? ? ? ? ? 54  TYR A OH  
715  N N   . PRO A 55  ? 0.26947 0.25932 0.23373 -0.11055 -0.09538 0.01508  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A N   
716  C CA  . PRO A 55  ? 0.24742 0.26218 0.23551 -0.12227 -0.09746 0.03136  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A CA  
717  C C   . PRO A 55  ? 0.21553 0.25102 0.22624 -0.11142 -0.08076 0.02601  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A C   
718  O O   . PRO A 55  ? 0.22031 0.25165 0.23025 -0.11886 -0.08141 0.03161  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A O   
719  C CB  . PRO A 55  ? 0.29722 0.36465 0.32396 -0.12728 -0.10124 0.05422  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A CB  
720  C CG  . PRO A 55  ? 0.26673 0.31889 0.27547 -0.12904 -0.11026 0.05178  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A CG  
721  C CD  . PRO A 55  ? 0.28206 0.30243 0.26648 -0.11185 -0.10069 0.02566  ? ? ? ? ? ? 55  PRO A CD  
729  N N   . ASN A 56  ? 0.17210 0.22898 0.19995 -0.09560 -0.06612 0.01674  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A N   
730  C CA  . ASN A 56  ? 0.15688 0.22703 0.19695 -0.08235 -0.04551 0.01159  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A CA  
731  C C   . ASN A 56  ? 0.19040 0.21605 0.19560 -0.07857 -0.04269 -0.00068 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A C   
732  O O   . ASN A 56  ? 0.18051 0.21127 0.19135 -0.08072 -0.03604 0.00229  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A O   
733  C CB  . ASN A 56  ? 0.12077 0.21167 0.17556 -0.06067 -0.02622 0.00525  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A CB  
734  C CG  . ASN A 56  ? 0.12282 0.26155 0.21651 -0.05640 -0.01798 0.02033  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A CG  
735  O OD1 . ASN A 56  ? 0.11726 0.27976 0.22733 -0.05413 -0.00523 0.02653  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A OD1 
736  N ND2 . ASN A 56  ? 0.14246 0.29693 0.25054 -0.05330 -0.02358 0.02858  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A ND2 
743  N N   . LEU A 57  ? 0.20445 0.18864 0.17378 -0.07099 -0.04606 -0.01186 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A N   
744  C CA  . LEU A 57  ? 0.26394 0.20555 0.19955 -0.06268 -0.04107 -0.01862 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CA  
745  C C   . LEU A 57  ? 0.27791 0.18954 0.19723 -0.08138 -0.05464 -0.01243 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A C   
746  O O   . LEU A 57  ? 0.30337 0.20605 0.22036 -0.07800 -0.04728 -0.00980 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A O   
747  C CB  . LEU A 57  ? 0.25799 0.15978 0.15404 -0.04861 -0.04058 -0.02899 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CB  
748  C CG  . LEU A 57  ? 0.30001 0.22578 0.20627 -0.02818 -0.02546 -0.03261 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CG  
749  C CD1 . LEU A 57  ? 0.32862 0.22126 0.19736 -0.01655 -0.02692 -0.03976 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CD1 
750  C CD2 . LEU A 57  ? 0.27492 0.21385 0.18923 -0.01557 -0.00890 -0.02841 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A CD2 
762  N N   . ASP A 58  ? 0.27817 0.17674 0.18715 -0.10091 -0.07431 -0.00645 ? ? ? ? ? ? 58  ASP A N   
763  C CA  . ASP A 58  ? 0.36373 0.24025 0.25953 -0.11679 -0.08604 0.00408  ? ? ? ? ? ? 58  ASP A CA  
764  C C   . ASP A 58  ? 0.28272 0.20499 0.21956 -0.12404 -0.08157 0.01658  ? ? ? ? ? ? 58  ASP A C   
765  O O   . ASP A 58  ? 0.30431 0.20454 0.22927 -0.12932 -0.08353 0.02048  ? ? ? ? ? ? 58  ASP A O   
766  C CB  . ASP A 58  ? 0.39237 0.26662 0.27931 -0.13409 -0.10420 0.01559  ? ? ? ? ? ? 58  ASP A CB  
767  C CG  . ASP A 58  ? 0.59971 0.44595 0.46389 -0.15343 -0.11970 0.02804  ? ? ? ? ? ? 58  ASP A CG  
768  O OD1 . ASP A 58  ? 0.73418 0.51654 0.54880 -0.15067 -0.12178 0.01947  ? ? ? ? ? ? 58  ASP A OD1 
769  O OD2 . ASP A 58  ? 0.67090 0.55822 0.56427 -0.16948 -0.12892 0.04790  ? ? ? ? ? ? 58  ASP A OD2 
774  N N   . ASP A 59  ? 0.23462 0.21934 0.21742 -0.12139 -0.07347 0.02388  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A N   
775  C CA  . ASP A 59  ? 0.21212 0.24055 0.22876 -0.12140 -0.06357 0.03491  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A CA  
776  C C   . ASP A 59  ? 0.22258 0.24137 0.23442 -0.11455 -0.05066 0.02761  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A C   
777  O O   . ASP A 59  ? 0.24068 0.26128 0.25561 -0.11967 -0.05059 0.03565  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A O   
778  C CB  . ASP A 59  ? 0.19995 0.28404 0.25481 -0.11073 -0.05047 0.04021  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A CB  
779  C CG  . ASP A 59  ? 0.31183 0.41679 0.37931 -0.11827 -0.06214 0.05600  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A CG  
780  O OD1 . ASP A 59  ? 0.44902 0.53782 0.50156 -0.13574 -0.08016 0.06816  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A OD1 
781  O OD2 . ASP A 59  ? 0.60544 0.74270 0.69629 -0.10711 -0.05328 0.05884  ? ? ? ? ? ? 59  ASP A OD2 
786  N N   . LEU A 60  ? 0.18698 0.19802 0.19002 -0.09882 -0.03800 0.01452  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A N   
787  C CA  . LEU A 60  ? 0.16818 0.17707 0.16702 -0.08656 -0.02275 0.01214  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CA  
788  C C   . LEU A 60  ? 0.22772 0.18657 0.19618 -0.08645 -0.02826 0.01395  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A C   
789  O O   . LEU A 60  ? 0.22994 0.19449 0.20361 -0.08461 -0.02065 0.02139  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A O   
790  C CB  . LEU A 60  ? 0.14824 0.16158 0.14193 -0.06664 -0.00898 0.00207  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CB  
791  C CG  . LEU A 60  ? 0.11729 0.16905 0.13318 -0.06344 0.00019  -0.00059 ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CG  
792  C CD1 . LEU A 60  ? 0.12427 0.16905 0.12764 -0.04829 0.00758  -0.00924 ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CD1 
793  C CD2 . LEU A 60  ? 0.14107 0.22404 0.17303 -0.06863 0.01155  0.00529  ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CD2 
805  N N   . VAL A 61  ? 0.25277 0.15811 0.18481 -0.08754 -0.04053 0.00795  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A N   
806  C CA  . VAL A 61  ? 0.30815 0.15175 0.20156 -0.08610 -0.04484 0.00941  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A CA  
807  C C   . VAL A 61  ? 0.32453 0.16803 0.22702 -0.11301 -0.06016 0.02297  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A C   
808  O O   . VAL A 61  ? 0.34215 0.16683 0.23826 -0.11091 -0.05652 0.03067  ? ? ? ? ? ? 61  VAL A O   
809  C CB  . VAL A 61  ? 0.37578 0.15006 0.21438 -0.08174 -0.05379 -0.00244 ? ? ? ? ? ? 61  VAL A CB  
810  C CG1 . VAL A 61  ? 0.59153 0.29023 0.38096 -0.08187 -0.05922 -0.00111 ? ? ? ? ? ? 61  VAL A CG1 
811  C CG2 . VAL A 61  ? 0.36419 0.13947 0.19272 -0.05133 -0.03560 -0.01219 ? ? ? ? ? ? 61  VAL A CG2 
821  N N   . ASN A 62  ? 0.31712 0.19312 0.23903 -0.13112 -0.07440 0.02957  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A N   
822  C CA  . ASN A 62  ? 0.32896 0.22264 0.26366 -0.14648 -0.08515 0.04518  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A CA  
823  C C   . ASN A 62  ? 0.41553 0.35954 0.38812 -0.14282 -0.07120 0.05355  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A C   
824  O O   . ASN A 62  ? 0.30252 0.24275 0.27500 -0.15072 -0.07668 0.06391  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A O   
825  C CB  . ASN A 62  ? 0.34925 0.27676 0.29916 -0.15866 -0.09776 0.05596  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A CB  
826  C CG  . ASN A 62  ? 0.71827 0.59539 0.62513 -0.16704 -0.11470 0.05215  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A CG  
827  O OD1 . ASN A 62  ? 0.62811 0.43705 0.48549 -0.16576 -0.11998 0.04296  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A OD1 
828  N ND2 . ASN A 62  ? 0.86157 0.76995 0.78355 -0.17351 -0.12133 0.06027  ? ? ? ? ? ? 62  ASN A ND2 
835  N N   . LYS A 63  ? 0.29480 0.15322 0.26385 -0.03597 -0.11963 0.03738  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A N   
836  C CA  . LYS A 63  ? 0.37825 0.26927 0.37891 -0.03826 -0.11406 0.04258  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CA  
837  C C   . LYS A 63  ? 0.30630 0.19137 0.31043 -0.02833 -0.09745 0.04585  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A C   
838  O O   . LYS A 63  ? 0.27486 0.18550 0.30291 -0.02949 -0.09271 0.05237  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A O   
839  C CB  . LYS A 63  ? 0.22471 0.14115 0.23735 -0.03890 -0.10552 0.04089  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CB  
840  C CG  . LYS A 63  ? 0.35339 0.27860 0.36738 -0.04002 -0.10199 0.03996  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CG  
841  C CD  . LYS A 63  ? 0.48346 0.42321 0.50615 -0.03775 -0.09157 0.03963  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CD  
842  C CE  . LYS A 63  ? 0.87390 0.81531 0.89920 -0.03979 -0.09241 0.04002  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CE  
843  N NZ  . LYS A 63  ? 0.53754 0.49502 0.57449 -0.04127 -0.08351 0.03915  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A NZ  
857  N N   . GLY A 64  ? 0.28825 0.14179 0.27038 -0.01828 -0.08830 0.04239  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A N   
858  C CA  . GLY A 64  ? 0.25482 0.10127 0.24048 -0.00526 -0.07234 0.04663  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A CA  
859  C C   . GLY A 64  ? 0.27408 0.13802 0.26305 0.00217  -0.05800 0.04544  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A C   
860  O O   . GLY A 64  ? 0.24160 0.11054 0.23670 0.01542  -0.04679 0.05137  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A O   
864  N N   . LEU A 65  ? 0.27006 0.14153 0.25348 -0.00336 -0.05665 0.03956  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A N   
865  C CA  . LEU A 65  ? 0.22261 0.10446 0.20942 0.00140  -0.03889 0.03793  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CA  
866  C C   . LEU A 65  ? 0.24841 0.10256 0.21773 0.00694  -0.02725 0.03065  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A C   
867  O O   . LEU A 65  ? 0.22321 0.07201 0.19368 0.00961  -0.01690 0.02586  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A O   
868  C CB  . LEU A 65  ? 0.20456 0.10496 0.19943 -0.00789 -0.03934 0.03683  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CB  
869  C CG  . LEU A 65  ? 0.18694 0.12124 0.20966 -0.01794 -0.05500 0.04167  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CG  
870  C CD1 . LEU A 65  ? 0.18184 0.13437 0.21617 -0.02321 -0.05367 0.04082  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CD1 
871  C CD2 . LEU A 65  ? 0.14600 0.10677 0.19196 -0.01678 -0.05180 0.04870  ? ? ? ? ? ? 65  LEU A CD2 
883  N N   . VAL A 66  ? 0.25287 0.08274 0.20028 0.00594  -0.03501 0.02613  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A N   
884  C CA  . VAL A 66  ? 0.32369 0.12448 0.24446 0.00904  -0.02895 0.01646  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A CA  
885  C C   . VAL A 66  ? 0.38379 0.15753 0.29024 0.01254  -0.03714 0.01176  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A C   
886  O O   . VAL A 66  ? 0.31401 0.08655 0.22443 0.00830  -0.04897 0.01572  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A O   
887  C CB  . VAL A 66  ? 0.28475 0.07587 0.18058 0.00427  -0.02883 0.01625  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A CB  
888  C CG1 . VAL A 66  ? 0.34901 0.10087 0.19883 0.00729  -0.02218 0.00696  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A CG1 
889  C CG2 . VAL A 66  ? 0.25367 0.06809 0.17117 0.00105  -0.01615 0.02019  ? ? ? ? ? ? 66  VAL A CG2 
899  N N   . GLU A 67  ? 0.33811 0.08826 0.22857 0.01984  -0.02863 0.00049  ? ? ? ? ? ? 67  GLU A N   
900  C CA  . GLU A 67  ? 0.37957 0.09946 0.25675 0.02315  -0.03176 -0.00848 ? ? ? ? ? ? 67  GLU A CA  
901  C C   . GLU A 67  ? 0.41813 0.10982 0.24978 0.01976  -0.02967 -0.02008 ? ? ? ? ? ? 67  GLU A C   
902  O O   . GLU A 67  ? 0.41947 0.11114 0.23287 0.02040  -0.01652 -0.02404 ? ? ? ? ? ? 67  GLU A O   
903  C CB  . GLU A 67  ? 0.42200 0.13780 0.31767 0.03749  -0.02162 -0.01467 ? ? ? ? ? ? 67  GLU A CB  
904  C CG  . GLU A 67  ? 0.59768 0.28155 0.48623 0.04171  -0.01936 -0.02804 ? ? ? ? ? ? 67  GLU A CG  
905  C CD  . GLU A 67  ? 0.90596 0.58802 0.81326 0.06095  -0.00795 -0.03543 ? ? ? ? ? ? 67  GLU A CD  
906  O OE1 . GLU A 67  ? 1.04515 0.75172 0.96494 0.07286  -0.00322 -0.03087 ? ? ? ? ? ? 67  GLU A OE1 
907  O OE2 . GLU A 67  ? 1.13138 0.78886 1.04136 0.06639  -0.00318 -0.04786 ? ? ? ? ? ? 67  GLU A OE2 
914  N N   . LYS A 68  ? 0.45595 0.12106 0.26610 0.01501  -0.04043 -0.02604 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A N   
915  C CA  . LYS A 68  ? 0.50370 0.13788 0.26284 0.01158  -0.04038 -0.03694 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CA  
916  C C   . LYS A 68  ? 0.53990 0.15716 0.29955 0.01408  -0.03088 -0.05839 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A C   
917  O O   . LYS A 68  ? 0.54858 0.15989 0.33520 0.01400  -0.03360 -0.06431 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A O   
918  C CB  . LYS A 68  ? 0.52971 0.14524 0.25686 0.00278  -0.06235 -0.03265 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CB  
919  C CG  . LYS A 68  ? 0.59901 0.17980 0.26315 -0.00022 -0.06430 -0.04311 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CG  
920  C CD  . LYS A 68  ? 0.92864 0.49373 0.56026 -0.00864 -0.09086 -0.04243 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CD  
921  C CE  . LYS A 68  ? 0.81245 0.38303 0.47160 -0.01943 -0.09899 -0.05961 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A CE  
922  N NZ  . LYS A 68  ? 1.29308 0.86660 0.92790 -0.03119 -0.12362 -0.06512 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A NZ  
936  N N   . SER A 69  ? 0.56395 0.17406 0.29637 0.01546  -0.01685 -0.07084 ? ? ? ? ? ? 69  SER A N   
937  C CA  . SER A 69  ? 0.59894 0.20046 0.33277 0.01691  -0.00656 -0.09561 ? ? ? ? ? ? 69  SER A CA  
938  C C   . SER A 69  ? 0.64752 0.23166 0.32753 0.00810  -0.00636 -0.10738 ? ? ? ? ? ? 69  SER A C   
939  O O   . SER A 69  ? 0.65424 0.23715 0.30024 0.00729  0.00244  -0.10014 ? ? ? ? ? ? 69  SER A O   
940  C CB  . SER A 69  ? 0.81445 0.43705 0.57351 0.02728  0.01196  -0.10425 ? ? ? ? ? ? 69  SER A CB  
941  O OG  . SER A 69  ? 0.65277 0.29005 0.45522 0.03767  0.01088  -0.09496 ? ? ? ? ? ? 69  SER A OG  
947  N N   . GLU A 70  ? 0.68640 0.25766 0.35851 0.00047  -0.01380 -0.12653 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A N   
948  C CA  . GLU A 70  ? 0.73805 0.30209 0.35878 -0.00885 -0.01496 -0.14249 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A CA  
949  C C   . GLU A 70  ? 0.83765 0.41148 0.46478 -0.00634 0.00431  -0.16726 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A C   
950  O O   . GLU A 70  ? 0.78510 0.35862 0.43550 -0.00801 0.00673  -0.19388 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A O   
951  C CB  . GLU A 70  ? 0.89610 0.45473 0.50964 -0.02151 -0.03207 -0.15776 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A CB  
952  C CG  . GLU A 70  ? 0.81288 0.36852 0.42718 -0.02481 -0.05338 -0.13621 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A CG  
953  C CD  . GLU A 70  ? 0.99074 0.55120 0.60530 -0.04095 -0.06847 -0.15673 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A CD  
954  O OE1 . GLU A 70  ? 1.01363 0.57926 0.62584 -0.04994 -0.06156 -0.18947 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A OE1 
955  O OE2 . GLU A 70  ? 1.03558 0.60032 0.65663 -0.04595 -0.08652 -0.14323 ? ? ? ? ? ? 70  GLU A OE2 
962  N N   . LEU A 71  ? 0.75433 0.33685 0.36349 -0.00256 0.01914  -0.15997 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A N   
963  C CA  . LEU A 71  ? 0.77162 0.36981 0.38861 -0.00011 0.03630  -0.18336 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CA  
964  C C   . LEU A 71  ? 0.82996 0.42732 0.40788 -0.00984 0.03503  -0.20749 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A C   
965  O O   . LEU A 71  ? 0.86889 0.47390 0.46662 -0.00824 0.03916  -0.23732 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A O   
966  C CB  . LEU A 71  ? 0.76588 0.37656 0.37425 0.00236  0.05366  -0.17012 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CB  
967  C CG  . LEU A 71  ? 0.85814 0.47853 0.50048 0.00911  0.05516  -0.14844 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CG  
968  C CD1 . LEU A 71  ? 0.92400 0.55871 0.55920 0.00672  0.07557  -0.14108 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CD1 
969  C CD2 . LEU A 71  ? 0.95410 0.59140 0.65458 0.02078  0.05194  -0.15907 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CD2 
981  N N   . ASP A 72  ? 0.86675 0.45715 0.38745 -0.01799 0.02813  -0.19564 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A N   
982  C CA  . ASP A 72  ? 0.99639 0.59746 0.47496 -0.02779 0.02276  -0.21737 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A CA  
983  C C   . ASP A 72  ? 0.93042 0.52943 0.37415 -0.03366 0.00009  -0.20350 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A C   
984  O O   . ASP A 72  ? 0.89667 0.48013 0.34914 -0.02920 -0.01043 -0.17730 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A O   
985  C CB  . ASP A 72  ? 1.15329 0.76451 0.58769 -0.02895 0.03973  -0.21697 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A CB  
986  C CG  . ASP A 72  ? 1.28261 0.89959 0.75233 -0.02227 0.06105  -0.22243 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A CG  
987  O OD1 . ASP A 72  ? 1.37464 1.00075 0.89026 -0.01672 0.06203  -0.24738 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A OD1 
988  O OD2 . ASP A 72  ? 1.08825 0.70110 0.54101 -0.02163 0.07644  -0.20211 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A OD2 
993  N N   . LYS A 73  ? 0.98048 0.60401 0.38654 -0.04251 -0.00941 -0.22242 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A N   
994  C CA  . LYS A 73  ? 0.99708 0.63693 0.36558 -0.04510 -0.03238 -0.20667 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A CA  
995  C C   . LYS A 73  ? 1.00006 0.62959 0.32498 -0.03332 -0.02868 -0.16473 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A C   
996  O O   . LYS A 73  ? 1.01496 0.63547 0.31958 -0.02935 -0.00670 -0.15716 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A O   
997  C CB  . LYS A 73  ? 1.35462 1.04146 0.69290 -0.05479 -0.04313 -0.23684 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A CB  
998  C CG  . LYS A 73  ? 1.26706 0.99048 0.58539 -0.05697 -0.07097 -0.22678 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A CG  
999  C CD  . LYS A 73  ? 1.72837 1.51440 1.01352 -0.06203 -0.08261 -0.25615 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A CD  
1000 C CE  . LYS A 73  ? 1.62898 1.46929 0.89700 -0.05883 -0.11062 -0.24134 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A CE  
1001 N NZ  . LYS A 73  ? 1.47273 1.37852 0.70454 -0.05343 -0.12693 -0.26970 ? ? ? ? ? ? 73  LYS A NZ  
1015 N N   . ARG A 74  ? 1.27674 0.90750 0.59450 -0.02711 -0.04868 -0.13757 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A N   
1016 C CA  . ARG A 74  ? 1.42421 1.04591 0.71043 -0.01206 -0.04589 -0.09548 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CA  
1017 C C   . ARG A 74  ? 1.14788 0.72279 0.45510 -0.00533 -0.02319 -0.07780 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A C   
1018 O O   . ARG A 74  ? 1.47300 1.03380 0.76947 0.00649  -0.01813 -0.04496 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A O   
1019 C CB  . ARG A 74  ? 1.28506 0.93372 0.51737 -0.00845 -0.03622 -0.08796 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CB  
1020 C CG  . ARG A 74  ? 1.48055 1.19336 0.68759 -0.01404 -0.05738 -0.10528 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CG  
1021 C CD  . ARG A 74  ? 1.45100 1.19442 0.60329 -0.00918 -0.04551 -0.09471 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CD  
1022 N NE  . ARG A 74  ? 1.40161 1.22263 0.52794 -0.01256 -0.06687 -0.10941 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A NE  
1023 C CZ  . ARG A 74  ? 1.52570 1.39432 0.60193 -0.00836 -0.06284 -0.10010 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CZ  
1024 N NH1 . ARG A 74  ? 1.62297 1.46036 0.66992 -0.00180 -0.03681 -0.07498 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A NH1 
1025 N NH2 . ARG A 74  ? 1.52880 1.48132 0.58529 -0.01134 -0.08381 -0.11711 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A NH2 
1039 N N   . THR A 75  ? 1.19355 0.75424 0.53960 -0.01174 -0.00777 -0.09986 ? ? ? ? ? ? 75  THR A N   
1040 C CA  . THR A 75  ? 1.17710 0.71428 0.55112 -0.00731 0.01537  -0.08850 ? ? ? ? ? ? 75  THR A CA  
1041 C C   . THR A 75  ? 0.82768 0.36404 0.26221 -0.00656 0.00688  -0.09313 ? ? ? ? ? ? 75  THR A C   
1042 O O   . THR A 75  ? 0.81489 0.36594 0.28860 -0.01029 0.00625  -0.11724 ? ? ? ? ? ? 75  THR A O   
1043 C CB  . THR A 75  ? 0.90003 0.44543 0.27932 -0.01220 0.04274  -0.10616 ? ? ? ? ? ? 75  THR A CB  
1044 O OG1 . THR A 75  ? 0.95929 0.50657 0.28106 -0.01324 0.05216  -0.09897 ? ? ? ? ? ? 75  THR A OG1 
1045 C CG2 . THR A 75  ? 1.02014 0.56007 0.43934 -0.01001 0.06534  -0.09756 ? ? ? ? ? ? 75  THR A CG2 
1053 N N   . ASN A 76  ? 0.79434 0.31674 0.23934 -0.00034 0.00227  -0.06938 ? ? ? ? ? ? 76  ASN A N   
1054 C CA  . ASN A 76  ? 0.73592 0.26705 0.23957 0.00146  -0.00450 -0.06793 ? ? ? ? ? ? 76  ASN A CA  
1055 C C   . ASN A 76  ? 0.69506 0.23447 0.22807 0.00512  0.01865  -0.05667 ? ? ? ? ? ? 76  ASN A C   
1056 O O   . ASN A 76  ? 0.70993 0.23016 0.21260 0.00632  0.03316  -0.04073 ? ? ? ? ? ? 76  ASN A O   
1057 C CB  . ASN A 76  ? 0.72580 0.24980 0.22681 0.00226  -0.03320 -0.05397 ? ? ? ? ? ? 76  ASN A CB  
1058 C CG  . ASN A 76  ? 0.76020 0.29387 0.24473 -0.00551 -0.05621 -0.06922 ? ? ? ? ? ? 76  ASN A CG  
1059 O OD1 . ASN A 76  ? 0.77590 0.32001 0.27377 -0.01256 -0.05157 -0.09478 ? ? ? ? ? ? 76  ASN A OD1 
1060 N ND2 . ASN A 76  ? 1.16754 0.70882 0.63074 -0.00458 -0.07966 -0.05539 ? ? ? ? ? ? 76  ASN A ND2 
1067 N N   . GLU A 77  ? 0.38657 0.12519 0.17858 -0.05872 0.02061  -0.02725 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A N   
1068 C CA  . GLU A 77  ? 0.36086 0.12141 0.18045 -0.06161 0.03235  -0.03421 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A CA  
1069 C C   . GLU A 77  ? 0.33929 0.13640 0.20517 -0.04078 0.01436  -0.02762 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A C   
1070 O O   . GLU A 77  ? 0.35850 0.18168 0.25451 -0.03007 0.00656  -0.02500 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A O   
1071 C CB  . GLU A 77  ? 0.44820 0.24018 0.30348 -0.07478 0.05979  -0.05487 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A CB  
1072 C CG  . GLU A 77  ? 0.49065 0.30909 0.37646 -0.07790 0.07140  -0.06736 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A CG  
1073 C CD  . GLU A 77  ? 0.47664 0.33802 0.41013 -0.08693 0.09392  -0.09480 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A CD  
1074 O OE1 . GLU A 77  ? 0.52321 0.41622 0.50258 -0.07247 0.08599  -0.10599 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A OE1 
1075 O OE2 . GLU A 77  ? 0.58390 0.44690 0.50880 -0.10779 0.11844  -0.10635 ? ? ? ? ? ? 77  GLU A OE2 
1082 N N   . TYR A 78  ? 0.31553 0.11680 0.18478 -0.03617 0.00952  -0.02420 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A N   
1083 C CA  . TYR A 78  ? 0.28947 0.12773 0.19879 -0.01863 -0.00498 -0.01758 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CA  
1084 C C   . TYR A 78  ? 0.27802 0.14482 0.22008 -0.01828 0.00582  -0.02473 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A C   
1085 O O   . TYR A 78  ? 0.26265 0.11873 0.19292 -0.03122 0.02109  -0.03417 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A O   
1086 C CB  . TYR A 78  ? 0.28060 0.10199 0.17005 -0.00933 -0.02575 -0.01062 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CB  
1087 C CG  . TYR A 78  ? 0.30813 0.10438 0.17138 -0.00399 -0.04417 -0.01026 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CG  
1088 C CD1 . TYR A 78  ? 0.35992 0.09788 0.16066 -0.01103 -0.04846 -0.01017 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CD1 
1089 C CD2 . TYR A 78  ? 0.30628 0.13354 0.20303 0.00632  -0.05672 -0.01324 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CD2 
1090 C CE1 . TYR A 78  ? 0.40401 0.12326 0.18235 -0.00177 -0.07023 -0.01127 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CE1 
1091 C CE2 . TYR A 78  ? 0.31722 0.12849 0.19882 0.01276  -0.07569 -0.01939 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CE2 
1092 C CZ  . TYR A 78  ? 0.35496 0.10775 0.17622 0.01153  -0.08646 -0.01867 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A CZ  
1093 O OH  . TYR A 78  ? 0.46689 0.20488 0.27333 0.02204  -0.11012 -0.02585 ? ? ? ? ? ? 78  TYR A OH  
1103 N N   . ALA A 79  ? 0.26048 0.15769 0.23784 -0.00515 -0.00188 -0.02275 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A N   
1104 C CA  . ALA A 79  ? 0.21614 0.13708 0.22308 0.00068  0.00080  -0.03112 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A CA  
1105 C C   . ALA A 79  ? 0.16071 0.09168 0.17755 0.01307  -0.01304 -0.02080 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A C   
1106 O O   . ALA A 79  ? 0.20905 0.13476 0.21870 0.01484  -0.01952 -0.01320 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A O   
1107 C CB  . ALA A 79  ? 0.26762 0.20374 0.30050 0.00380  0.00597  -0.04949 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A CB  
1113 N N   . LEU A 80  ? 0.20608 0.14958 0.23692 0.01807  -0.01454 -0.02344 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A N   
1114 C CA  . LEU A 80  ? 0.17592 0.12229 0.20937 0.02686  -0.02476 -0.01626 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CA  
1115 C C   . LEU A 80  ? 0.18273 0.11713 0.21187 0.03546  -0.03266 -0.01896 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A C   
1116 O O   . LEU A 80  ? 0.20781 0.14524 0.25015 0.04317  -0.03562 -0.03275 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A O   
1117 C CB  . LEU A 80  ? 0.21914 0.17823 0.26626 0.03150  -0.02596 -0.02020 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CB  
1118 C CG  . LEU A 80  ? 0.21007 0.17102 0.25227 0.02470  -0.02150 -0.01605 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CG  
1119 C CD1 . LEU A 80  ? 0.15917 0.13383 0.21687 0.02938  -0.02218 -0.02109 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CD1 
1120 C CD2 . LEU A 80  ? 0.16815 0.12456 0.19979 0.02415  -0.02830 -0.00646 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CD2 
1132 N N   . THR A 81  ? 0.19885 0.11565 0.20654 0.03287  -0.03585 -0.00979 ? ? ? ? ? ? 81  THR A N   
1133 C CA  . THR A 81  ? 0.22864 0.11370 0.21128 0.04062  -0.04617 -0.01028 ? ? ? ? ? ? 81  THR A CA  
1134 C C   . THR A 81  ? 0.24811 0.12711 0.22709 0.05089  -0.05641 -0.01218 ? ? ? ? ? ? 81  THR A C   
1135 O O   . THR A 81  ? 0.20855 0.11242 0.20768 0.04907  -0.05195 -0.01166 ? ? ? ? ? ? 81  THR A O   
1136 C CB  . THR A 81  ? 0.28249 0.14062 0.23144 0.02611  -0.03946 -0.00279 ? ? ? ? ? ? 81  THR A CB  
1137 O OG1 . THR A 81  ? 0.24417 0.11153 0.19273 0.01478  -0.03120 -0.00033 ? ? ? ? ? ? 81  THR A OG1 
1138 C CG2 . THR A 81  ? 0.25625 0.12609 0.21407 0.01658  -0.03082 -0.00324 ? ? ? ? ? ? 81  THR A CG2 
1146 N N   . ASN A 82  ? 0.33003 0.18213 0.27894 0.05727  -0.06829 -0.01435 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A N   
1147 C CA  . ASN A 82  ? 0.30861 0.15374 0.24472 0.06276  -0.07774 -0.01603 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A CA  
1148 C C   . ASN A 82  ? 0.27349 0.10313 0.18979 0.04998  -0.06721 -0.00470 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A C   
1149 O O   . ASN A 82  ? 0.26867 0.11241 0.19627 0.05245  -0.06837 -0.00525 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A O   
1150 C CB  . ASN A 82  ? 0.39268 0.19627 0.28358 0.07161  -0.09724 -0.02109 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A CB  
1151 C CG  . ASN A 82  ? 0.45751 0.24950 0.33150 0.07930  -0.11156 -0.02643 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A CG  
1152 O OD1 . ASN A 82  ? 0.41320 0.24188 0.32766 0.08875  -0.11835 -0.03939 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A OD1 
1153 N ND2 . ASN A 82  ? 0.51311 0.25016 0.32254 0.07218  -0.11422 -0.01861 ? ? ? ? ? ? 82  ASN A ND2 
1160 N N   . GLU A 83  ? 0.29973 0.10122 0.18806 0.03293  -0.05468 0.00212  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A N   
1161 C CA  . GLU A 83  ? 0.30895 0.11692 0.19109 0.01178  -0.03678 0.00391  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CA  
1162 C C   . GLU A 83  ? 0.26070 0.12986 0.20012 0.01289  -0.03107 0.00152  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A C   
1163 O O   . GLU A 83  ? 0.21952 0.10079 0.16553 0.00796  -0.02636 0.00020  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A O   
1164 C CB  . GLU A 83  ? 0.30808 0.09898 0.16636 -0.01330 -0.01780 0.00108  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CB  
1165 C CG  . GLU A 83  ? 0.52139 0.31274 0.36885 -0.03956 0.00373  -0.00698 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CG  
1166 C CD  . GLU A 83  ? 0.87324 0.64713 0.69737 -0.06948 0.02694  -0.01816 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CD  
1167 O OE1 . GLU A 83  ? 0.57739 0.36231 0.40407 -0.09584 0.04995  -0.03414 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A OE1 
1168 O OE2 . GLU A 83  ? 0.69032 0.44203 0.49660 -0.06855 0.02413  -0.01499 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A OE2 
1175 N N   . GLY A 84  ? 0.22659 0.12608 0.19937 0.01852  -0.03201 0.00027  ? ? ? ? ? ? 84  GLY A N   
1176 C CA  . GLY A 84  ? 0.15547 0.09220 0.16326 0.02089  -0.03082 -0.00138 ? ? ? ? ? ? 84  GLY A CA  
1177 C C   . GLY A 84  ? 0.14334 0.08875 0.16292 0.03198  -0.03704 -0.00168 ? ? ? ? ? ? 84  GLY A C   
1178 O O   . GLY A 84  ? 0.14941 0.11154 0.18199 0.03096  -0.03544 -0.00181 ? ? ? ? ? ? 84  GLY A O   
1182 N N   . PHE A 85  ? 0.15257 0.08878 0.17148 0.04375  -0.04561 -0.00618 ? ? ? ? ? ? 85  PHE A N   
1183 C CA  . PHE A 85  ? 0.16461 0.11625 0.19949 0.05160  -0.04979 -0.01327 ? ? ? ? ? ? 85  PHE A CA  
1184 C C   . PHE A 85  ? 0.15412 0.09346 0.17184 0.05205  -0.05390 -0.00874 ? ? ? ? ? ? 85  PHE A C   
1185 O O   . PHE A 85  ? 0.15871 0.11785 0.19168 0.05113  -0.05070 -0.01006 ? ? ? ? ? ? 85  PHE A O   
1186 C CB  . PHE A 85  ? 0.16685 0.11958 0.20660 0.06004  -0.05795 -0.02666 ? ? ? ? ? ? 85  PHE A CB  
1187 C CG  . PHE A 85  ? 0.19056 0.16290 0.24907 0.06419  -0.06195 -0.03992 ? ? ? ? ? ? 85  PHE A CG  
1188 C CD1 . PHE A 85  ? 0.22166 0.22212 0.31060 0.05840  -0.05051 -0.04937 ? ? ? ? ? ? 85  PHE A CD1 
1189 C CD2 . PHE A 85  ? 0.25570 0.21207 0.29697 0.07322  -0.07837 -0.04590 ? ? ? ? ? ? 85  PHE A CD2 
1190 C CE1 . PHE A 85  ? 0.31132 0.32954 0.41870 0.05942  -0.05281 -0.06487 ? ? ? ? ? ? 85  PHE A CE1 
1191 C CE2 . PHE A 85  ? 0.29883 0.27348 0.35953 0.07722  -0.08440 -0.06155 ? ? ? ? ? ? 85  PHE A CE2 
1192 C CZ  . PHE A 85  ? 0.21734 0.22546 0.31359 0.06936  -0.07049 -0.07113 ? ? ? ? ? ? 85  PHE A CZ  
1202 N N   . ASP A 86  ? 0.20321 0.10036 0.18011 0.05132  -0.05986 -0.00393 ? ? ? ? ? ? 86  ASP A N   
1203 C CA  . ASP A 86  ? 0.22332 0.09536 0.17028 0.04690  -0.06065 -0.00018 ? ? ? ? ? ? 86  ASP A CA  
1204 C C   . ASP A 86  ? 0.19102 0.09682 0.16169 0.03180  -0.04368 0.00105  ? ? ? ? ? ? 86  ASP A C   
1205 O O   . ASP A 86  ? 0.18769 0.09913 0.16056 0.03179  -0.04352 0.00060  ? ? ? ? ? ? 86  ASP A O   
1206 C CB  . ASP A 86  ? 0.29186 0.10013 0.17261 0.03690  -0.06082 0.00384  ? ? ? ? ? ? 86  ASP A CB  
1207 C CG  . ASP A 86  ? 0.69952 0.48436 0.55313 0.05105  -0.08076 -0.00243 ? ? ? ? ? ? 86  ASP A CG  
1208 O OD1 . ASP A 86  ? 0.41092 0.22990 0.30095 0.06605  -0.09280 -0.01330 ? ? ? ? ? ? 86  ASP A OD1 
1209 O OD2 . ASP A 86  ? 0.51387 0.24490 0.30706 0.04381  -0.08308 -0.00040 ? ? ? ? ? ? 86  ASP A OD2 
1214 N N   . ALA A 87  ? 0.18914 0.11738 0.17925 0.02163  -0.03283 -0.00050 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A N   
1215 C CA  . ALA A 87  ? 0.14754 0.10818 0.16498 0.01356  -0.02447 -0.00624 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A CA  
1216 C C   . ALA A 87  ? 0.17689 0.16179 0.22146 0.02555  -0.03157 -0.00503 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A C   
1217 O O   . ALA A 87  ? 0.14524 0.14533 0.20246 0.02430  -0.03026 -0.00875 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A O   
1218 C CB  . ALA A 87  ? 0.16425 0.14056 0.19709 0.00598  -0.01934 -0.01350 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A CB  
1224 N N   . VAL A 88  ? 0.11503 0.10121 0.16634 0.03435  -0.03662 -0.00286 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A N   
1225 C CA  . VAL A 88  ? 0.12612 0.12525 0.19043 0.03790  -0.03664 -0.00425 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CA  
1226 C C   . VAL A 88  ? 0.12780 0.12978 0.19043 0.03997  -0.03653 -0.00542 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A C   
1227 O O   . VAL A 88  ? 0.13120 0.14216 0.19810 0.03797  -0.03381 -0.00545 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A O   
1228 C CB  . VAL A 88  ? 0.13909 0.13583 0.20729 0.03902  -0.03471 -0.00802 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CB  
1229 C CG1 . VAL A 88  ? 0.18335 0.18500 0.25830 0.03665  -0.02938 -0.01391 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CG1 
1230 C CG2 . VAL A 88  ? 0.14170 0.12928 0.20008 0.03427  -0.03394 -0.00550 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CG2 
1240 N N   . VAL A 89  ? 0.12551 0.11483 0.17773 0.04535  -0.04242 -0.00759 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A N   
1241 C CA  . VAL A 89  ? 0.13957 0.12717 0.18746 0.04926  -0.04698 -0.01117 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CA  
1242 C C   . VAL A 89  ? 0.15993 0.13747 0.19699 0.04831  -0.04889 -0.00611 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A C   
1243 O O   . VAL A 89  ? 0.14524 0.13318 0.18843 0.04786  -0.04730 -0.00741 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A O   
1244 C CB  . VAL A 89  ? 0.19303 0.16046 0.22469 0.05797  -0.06000 -0.01832 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CB  
1245 C CG1 . VAL A 89  ? 0.21361 0.17163 0.23429 0.06390  -0.07026 -0.02410 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CG1 
1246 C CG2 . VAL A 89  ? 0.18334 0.16725 0.23639 0.06008  -0.05984 -0.03028 ? ? ? ? ? ? 89  VAL A CG2 
1256 N N   . ASP A 90  ? 0.18115 0.13700 0.19598 0.04056  -0.04590 -0.00247 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A N   
1257 C CA  . ASP A 90  ? 0.19757 0.14500 0.19539 0.02665  -0.03594 -0.00344 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A CA  
1258 C C   . ASP A 90  ? 0.12412 0.11130 0.16003 0.02525  -0.03055 -0.00795 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A C   
1259 O O   . ASP A 90  ? 0.13510 0.12479 0.17006 0.02337  -0.02879 -0.00999 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A O   
1260 C CB  . ASP A 90  ? 0.26317 0.19107 0.23598 0.00702  -0.02175 -0.00665 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A CB  
1261 C CG  . ASP A 90  ? 0.37706 0.30638 0.34242 -0.01462 -0.00341 -0.01712 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A CG  
1262 O OD1 . ASP A 90  ? 0.38443 0.27260 0.30316 -0.02321 -0.00020 -0.01561 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A OD1 
1263 O OD2 . ASP A 90  ? 0.31401 0.28347 0.31906 -0.02287 0.00664  -0.03067 ? ? ? ? ? ? 90  ASP A OD2 
1268 N N   . ASP A 91  ? 0.09489 0.10602 0.15812 0.02762  -0.03079 -0.01028 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A N   
1269 C CA  A ASP A 91  ? 0.12489 0.16036 0.21381 0.03045  -0.03260 -0.01625 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A CA  
1270 C CA  B ASP A 91  ? 0.11712 0.15258 0.20605 0.03049  -0.03263 -0.01623 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A CA  
1271 C C   . ASP A 91  ? 0.15178 0.18388 0.23129 0.03384  -0.03224 -0.00961 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A C   
1272 O O   . ASP A 91  ? 0.09838 0.13678 0.18074 0.03284  -0.03088 -0.01166 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A O   
1273 C CB  A ASP A 91  ? 0.21201 0.25260 0.30727 0.03149  -0.03594 -0.02016 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A CB  
1274 C CB  B ASP A 91  ? 0.12569 0.16580 0.22048 0.03157  -0.03596 -0.01982 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A CB  
1275 C CG  A ASP A 91  ? 0.51391 0.56139 0.61410 0.03228  -0.03903 -0.02919 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A CG  
1276 C CG  B ASP A 91  ? 0.47031 0.52854 0.58413 0.02853  -0.03655 -0.03687 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A CG  
1277 O OD1 A ASP A 91  ? 0.31127 0.37672 0.43042 0.02798  -0.03557 -0.04359 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A OD1 
1278 O OD1 B ASP A 91  ? 0.54379 0.61826 0.67347 0.01713  -0.02663 -0.05092 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A OD1 
1279 O OD2 A ASP A 91  ? 0.21968 0.25284 0.30601 0.03699  -0.04564 -0.02601 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A OD2 
1280 O OD2 B ASP A 91  ? 0.40262 0.45396 0.50991 0.03386  -0.04426 -0.03985 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A OD2 
1287 N N   . LEU A 92  ? 0.11960 0.14427 0.19067 0.03557  -0.03134 -0.00578 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A N   
1288 C CA  . LEU A 92  ? 0.07667 0.10401 0.14845 0.03581  -0.02889 -0.00694 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CA  
1289 C C   . LEU A 92  ? 0.14029 0.16860 0.21036 0.03753  -0.03053 -0.00758 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A C   
1290 O O   . LEU A 92  ? 0.13223 0.16576 0.20495 0.03625  -0.02823 -0.00843 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A O   
1291 C CB  . LEU A 92  ? 0.12687 0.15407 0.20481 0.03735  -0.02865 -0.01267 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CB  
1292 C CG  . LEU A 92  ? 0.10020 0.13628 0.19215 0.03671  -0.02590 -0.02337 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CG  
1293 C CD1 . LEU A 92  ? 0.18178 0.21545 0.27901 0.03463  -0.02277 -0.02488 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CD1 
1294 C CD2 . LEU A 92  ? 0.17566 0.21964 0.28482 0.03656  -0.02379 -0.03911 ? ? ? ? ? ? 92  LEU A CD2 
1306 N N   . GLU A 93  ? 0.09535 0.11163 0.15706 0.04218  -0.03786 -0.00807 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A N   
1307 C CA  . GLU A 93  ? 0.10362 0.10908 0.15512 0.04687  -0.04530 -0.00994 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CA  
1308 C C   . GLU A 93  ? 0.12244 0.13586 0.18215 0.04426  -0.04307 -0.01036 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A C   
1309 O O   . GLU A 93  ? 0.13737 0.15467 0.19769 0.04466  -0.04301 -0.01173 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A O   
1310 C CB  . GLU A 93  ? 0.16166 0.12805 0.17927 0.05466  -0.05973 -0.00982 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CB  
1311 C CG  . GLU A 93  ? 0.24336 0.20710 0.25948 0.05982  -0.06626 -0.01699 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CG  
1312 C CD  . GLU A 93  ? 0.53362 0.44816 0.50295 0.06639  -0.08192 -0.01722 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CD  
1313 O OE1 . GLU A 93  ? 0.35490 0.22832 0.28353 0.06074  -0.08070 -0.00738 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A OE1 
1314 O OE2 . GLU A 93  ? 0.34144 0.24868 0.30587 0.07528  -0.09551 -0.02912 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A OE2 
1321 N N   . TRP A 94  ? 0.18449 0.20321 0.24769 0.03420  -0.03441 -0.01252 ? ? ? ? ? ? 94  TRP A N   
1322 C CA  . TRP A 94  ? 0.09294 0.12786 0.16822 0.02477  -0.02531 -0.02098 ? ? ? ? ? ? 94  TRP A CA  
1323 C C   . TRP A 94  ? 0.07875 0.13276 0.17432 0.03154  -0.02856 -0.02087 ? ? ? ? ? ? 94  TRP A C   
1324 O O   . TRP A 94  ? 0.10656 0.16659 0.20588 0.03036  -0.02675 -0.02416 ? ? ? ? ? ? 94  TRP A O   
1325 C CB  . TRP A 94  ? 0.09915 0.14424 0.18300 0.01117  -0.01417 -0.03299 ? ? ? ? ? ? 94  TRP A CB  
1326 C CG  . TRP A 94  ? 0.08974 0.15922 0.19606 0.00077  -0.00397 -0.05201 ? ? ? ? ? ? 94  TRP A CG  
1327 C CD1 . TRP A 94  ? 0.18429 0.24166 0.27005 -0.01739 0.01186  -0.06021 ? ? ? ? ? ? 94  TRP A CD1 
1328 C CD2 . TRP A 94  ? 0.06994 0.17118 0.21512 0.00840  -0.01045 -0.06770 ? ? ? ? ? ? 94  TRP A CD2 
1329 N NE1 . TRP A 94  ? 0.11655 0.21138 0.24211 -0.02333 0.01929  -0.08440 ? ? ? ? ? ? 94  TRP A NE1 
1330 C CE2 . TRP A 94  ? 0.07922 0.19491 0.23568 -0.00396 0.00210  -0.08782 ? ? ? ? ? ? 94  TRP A CE2 
1331 C CE3 . TRP A 94  ? 0.11414 0.20313 0.25052 0.02090  -0.02384 -0.06103 ? ? ? ? ? ? 94  TRP A CE3 
1332 C CZ2 . TRP A 94  ? 0.13623 0.25785 0.30363 0.00316  -0.00454 -0.10320 ? ? ? ? ? ? 94  TRP A CZ2 
1333 C CZ3 . TRP A 94  ? 0.08284 0.17566 0.22782 0.02537  -0.03023 -0.07632 ? ? ? ? ? ? 94  TRP A CZ3 
1334 C CH2 . TRP A 94  ? 0.10371 0.21381 0.26672 0.01897  -0.02275 -0.09776 ? ? ? ? ? ? 94  TRP A CH2 
1345 N N   . THR A 95  ? 0.07260 0.12039 0.15878 0.03194  -0.02815 -0.01460 ? ? ? ? ? ? 95  THR A N   
1346 C CA  . THR A 95  ? 0.08528 0.12962 0.16640 0.03273  -0.02857 -0.01315 ? ? ? ? ? ? 95  THR A CA  
1347 C C   . THR A 95  ? 0.06843 0.11178 0.14575 0.03284  -0.02605 -0.00997 ? ? ? ? ? ? 95  THR A C   
1348 O O   . THR A 95  ? 0.11152 0.15599 0.19002 0.03299  -0.02640 -0.01176 ? ? ? ? ? ? 95  THR A O   
1349 C CB  . THR A 95  ? 0.15566 0.18929 0.23045 0.03486  -0.03220 -0.01169 ? ? ? ? ? ? 95  THR A CB  
1350 O OG1 . THR A 95  ? 0.19041 0.22447 0.26892 0.03604  -0.03731 -0.01729 ? ? ? ? ? ? 95  THR A OG1 
1351 C CG2 . THR A 95  ? 0.20371 0.22451 0.27249 0.03844  -0.03788 -0.01346 ? ? ? ? ? ? 95  THR A CG2 
1359 N N   . LEU A 96  ? 0.06193 0.10359 0.13730 0.03366  -0.02529 -0.00861 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A N   
1360 C CA  . LEU A 96  ? 0.13866 0.18252 0.21638 0.03430  -0.02493 -0.01146 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CA  
1361 C C   . LEU A 96  ? 0.10358 0.14819 0.17957 0.03564  -0.02730 -0.01157 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A C   
1362 O O   . LEU A 96  ? 0.10410 0.15169 0.18228 0.03527  -0.02650 -0.01358 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A O   
1363 C CB  . LEU A 96  ? 0.11287 0.15679 0.19496 0.03667  -0.02743 -0.01776 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CB  
1364 C CG  . LEU A 96  ? 0.08947 0.13654 0.18211 0.03472  -0.02418 -0.02450 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CG  
1365 C CD1 . LEU A 96  ? 0.15076 0.20177 0.25225 0.03719  -0.02742 -0.03585 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CD1 
1366 C CD2 . LEU A 96  ? 0.12501 0.17762 0.23147 0.03123  -0.01895 -0.03425 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CD2 
1378 N N   . SER A 97  ? 0.08843 0.12879 0.16227 0.03823  -0.03221 -0.01253 ? ? ? ? ? ? 97  SER A N   
1379 C CA  . SER A 97  ? 0.15763 0.19521 0.23045 0.04191  -0.03831 -0.01729 ? ? ? ? ? ? 97  SER A CA  
1380 C C   . SER A 97  ? 0.12789 0.18134 0.21372 0.03595  -0.03030 -0.02007 ? ? ? ? ? ? 97  SER A C   
1381 O O   . SER A 97  ? 0.13639 0.19174 0.22299 0.03716  -0.03172 -0.02317 ? ? ? ? ? ? 97  SER A O   
1382 C CB  . SER A 97  ? 0.31661 0.32939 0.36243 0.03565  -0.03747 -0.01833 ? ? ? ? ? ? 97  SER A CB  
1383 O OG  . SER A 97  ? 0.24106 0.27125 0.30188 0.02210  -0.02299 -0.02537 ? ? ? ? ? ? 97  SER A OG  
1389 N N   . LYS A 98  ? 0.06619 0.12569 0.15743 0.03163  -0.02526 -0.02026 ? ? ? ? ? ? 98  LYS A N   
1390 C CA  . LYS A 98  ? 0.05802 0.12310 0.15476 0.02982  -0.02356 -0.02507 ? ? ? ? ? ? 98  LYS A CA  
1391 C C   . LYS A 98  ? 0.07555 0.13192 0.16291 0.03178  -0.02461 -0.01884 ? ? ? ? ? ? 98  LYS A C   
1392 O O   . LYS A 98  ? 0.12346 0.18107 0.21347 0.03232  -0.02551 -0.02253 ? ? ? ? ? ? 98  LYS A O   
1393 C CB  . LYS A 98  ? 0.06168 0.13187 0.16788 0.02916  -0.02515 -0.03479 ? ? ? ? ? ? 98  LYS A CB  
1394 C CG  . LYS A 98  ? 0.07802 0.16503 0.20273 0.02226  -0.01899 -0.05048 ? ? ? ? ? ? 98  LYS A CG  
1395 C CD  . LYS A 98  ? 0.10853 0.21185 0.24695 0.01230  -0.00819 -0.06636 ? ? ? ? ? ? 98  LYS A CD  
1396 C CE  . LYS A 98  ? 0.45669 0.56987 0.59987 -0.00981 0.01176  -0.08479 ? ? ? ? ? ? 98  LYS A CE  
1397 N NZ  . LYS A 98  ? 0.65918 0.76355 0.78376 -0.03112 0.03134  -0.09670 ? ? ? ? ? ? 98  LYS A NZ  
1411 N N   . PHE A 99  ? 0.08546 0.13469 0.16720 0.03279  -0.02516 -0.01487 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A N   
1412 C CA  . PHE A 99  ? 0.09218 0.13479 0.17318 0.03463  -0.02703 -0.01668 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CA  
1413 C C   . PHE A 99  ? 0.05960 0.10805 0.14503 0.03295  -0.02341 -0.01861 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A C   
1414 O O   . PHE A 99  ? 0.06273 0.10967 0.15214 0.03387  -0.02446 -0.02324 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A O   
1415 C CB  . PHE A 99  ? 0.12285 0.15573 0.20382 0.03685  -0.03006 -0.01872 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CB  
1416 C CG  . PHE A 99  ? 0.10848 0.12199 0.19010 0.04242  -0.03550 -0.02665 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CG  
1417 C CD1 . PHE A 99  ? 0.13083 0.14659 0.21467 0.03032  -0.02015 -0.03449 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CD1 
1418 C CD2 . PHE A 99  ? 0.28009 0.25770 0.33308 0.04870  -0.04836 -0.02588 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CD2 
1419 C CE1 . PHE A 99  ? 0.13632 0.11520 0.18585 0.01610  -0.00934 -0.03930 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CE1 
1420 C CE2 . PHE A 99  ? 0.23563 0.16490 0.24387 0.03929  -0.04405 -0.02681 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CE2 
1421 C CZ  . PHE A 99  ? 0.23981 0.16804 0.24330 0.01941  -0.02074 -0.03270 ? ? ? ? ? ? 99  PHE A CZ  
1431 N N   . VAL A 100 ? 0.10711 0.10234 0.20572 0.00200  -0.02789 -0.00904 ? ? ? ? ? ? 100 VAL A N   
1432 C CA  . VAL A 100 ? 0.11101 0.12887 0.20686 -0.00136 -0.02589 -0.01183 ? ? ? ? ? ? 100 VAL A CA  
1433 C C   . VAL A 100 ? 0.07297 0.09927 0.17201 -0.00154 -0.02493 -0.01723 ? ? ? ? ? ? 100 VAL A C   
1434 O O   . VAL A 100 ? 0.12510 0.16497 0.22028 -0.00268 -0.02377 -0.01676 ? ? ? ? ? ? 100 VAL A O   
1435 C CB  . VAL A 100 ? 0.10302 0.13543 0.19226 -0.00265 -0.02465 -0.00919 ? ? ? ? ? ? 100 VAL A CB  
1436 C CG1 . VAL A 100 ? 0.10109 0.16125 0.19053 -0.00474 -0.02411 -0.01066 ? ? ? ? ? ? 100 VAL A CG1 
1437 C CG2 . VAL A 100 ? 0.12051 0.14561 0.20781 -0.00244 -0.02534 -0.00594 ? ? ? ? ? ? 100 VAL A CG2 
1447 N N   . ALA A 101 ? 0.07484 0.09529 0.18239 -0.00016 -0.02588 -0.02199 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A N   
1448 C CA  . ALA A 101 ? 0.05455 0.08253 0.16734 0.00003  -0.02483 -0.02958 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A CA  
1449 C C   . ALA A 101 ? 0.12053 0.16780 0.23574 -0.00276 -0.02464 -0.03573 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A C   
1450 O O   . ALA A 101 ? 0.12270 0.18154 0.24028 -0.00310 -0.02365 -0.04296 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A O   
1451 C CB  . ALA A 101 ? 0.11144 0.12261 0.23648 0.00448  -0.02637 -0.03336 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A CB  
1457 N N   . ASP A 102 ? 0.07652 0.12933 0.19260 -0.00517 -0.02575 -0.03361 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A N   
1458 C CA  . ASP A 102 ? 0.13926 0.21123 0.26076 -0.00847 -0.02635 -0.03967 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A CA  
1459 C C   . ASP A 102 ? 0.11313 0.19481 0.23415 -0.01240 -0.02731 -0.03400 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A C   
1460 O O   . ASP A 102 ? 0.10250 0.17758 0.21744 -0.01219 -0.02694 -0.02631 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A O   
1461 C CB  . ASP A 102 ? 0.14034 0.20717 0.27609 -0.00783 -0.02725 -0.04865 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A CB  
1462 C CG  . ASP A 102 ? 0.13695 0.18505 0.28082 -0.00649 -0.02952 -0.04344 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A CG  
1463 O OD1 . ASP A 102 ? 0.15009 0.19801 0.29009 -0.00948 -0.03040 -0.03514 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A OD1 
1464 O OD2 . ASP A 102 ? 0.18000 0.21585 0.33541 -0.00215 -0.03094 -0.04762 ? ? ? ? ? ? 102 ASP A OD2 
1469 N N   . ALA A 103 ? 0.12159 0.22076 0.25102 -0.01622 -0.02856 -0.03931 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A N   
1470 C CA  . ALA A 103 ? 0.12225 0.23590 0.25497 -0.02066 -0.02957 -0.03479 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A CA  
1471 C C   . ALA A 103 ? 0.07045 0.17571 0.20660 -0.02504 -0.02971 -0.02867 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A C   
1472 O O   . ALA A 103 ? 0.08166 0.19519 0.21571 -0.02771 -0.02936 -0.02160 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A O   
1473 C CB  . ALA A 103 ? 0.26286 0.39769 0.40737 -0.02403 -0.03129 -0.04422 ? ? ? ? ? ? 103 ALA A CB  
1479 N N   . ASP A 104 ? 0.07476 0.16510 0.21805 -0.02526 -0.03058 -0.03133 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A N   
1480 C CA  . ASP A 104 ? 0.09130 0.17254 0.23806 -0.02869 -0.03161 -0.02481 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A CA  
1481 C C   . ASP A 104 ? 0.10278 0.17004 0.23725 -0.02365 -0.03098 -0.01719 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A C   
1482 O O   . ASP A 104 ? 0.07674 0.14815 0.20867 -0.02759 -0.03065 -0.01140 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A O   
1483 C CB  . ASP A 104 ? 0.13585 0.20167 0.29626 -0.02741 -0.03454 -0.02788 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A CB  
1484 C CG  . ASP A 104 ? 0.25920 0.33861 0.43542 -0.03559 -0.03554 -0.03522 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A CG  
1485 O OD1 . ASP A 104 ? 0.22621 0.32666 0.40404 -0.04403 -0.03457 -0.03543 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A OD1 
1486 O OD2 . ASP A 104 ? 0.24983 0.31924 0.43955 -0.03346 -0.03786 -0.04091 ? ? ? ? ? ? 104 ASP A OD2 
1491 N N   . ARG A 105 ? 0.07939 0.13124 0.20749 -0.01591 -0.03072 -0.01799 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A N   
1492 C CA  . ARG A 105 ? 0.08887 0.12681 0.20732 -0.01184 -0.03071 -0.01166 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CA  
1493 C C   . ARG A 105 ? 0.09099 0.14534 0.20028 -0.01422 -0.02795 -0.00986 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A C   
1494 O O   . ARG A 105 ? 0.09310 0.14465 0.19786 -0.01439 -0.02797 -0.00517 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A O   
1495 C CB  . ARG A 105 ? 0.07933 0.10117 0.19572 -0.00535 -0.03065 -0.01388 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CB  
1496 C CG  . ARG A 105 ? 0.07347 0.08061 0.20159 -0.00095 -0.03374 -0.01621 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CG  
1497 C CD  . ARG A 105 ? 0.10355 0.09383 0.23522 0.00200  -0.03892 -0.00799 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CD  
1498 N NE  . ARG A 105 ? 0.18837 0.17577 0.32232 0.00372  -0.04001 -0.00983 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A NE  
1499 C CZ  . ARG A 105 ? 0.12255 0.10897 0.24865 0.00517  -0.03736 -0.01192 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CZ  
1500 N NH1 . ARG A 105 ? 0.08061 0.06789 0.19614 0.00498  -0.03377 -0.01174 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A NH1 
1501 N NH2 . ARG A 105 ? 0.11350 0.09824 0.24600 0.00667  -0.03918 -0.01419 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A NH2 
1515 N N   . ARG A 106 ? 0.07677 0.14998 0.18481 -0.01531 -0.02647 -0.01310 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A N   
1516 C CA  . ARG A 106 ? 0.05800 0.14975 0.16201 -0.01583 -0.02541 -0.00947 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A CA  
1517 C C   . ARG A 106 ? 0.05839 0.16671 0.16777 -0.02159 -0.02531 -0.00574 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A C   
1518 O O   . ARG A 106 ? 0.05190 0.16393 0.15632 -0.02018 -0.02377 -0.00198 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A O   
1519 C CB  . ARG A 106 ? 0.05301 0.15945 0.16148 -0.01458 -0.02663 -0.01058 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A CB  
1520 C CG  . ARG A 106 ? 0.22951 0.35041 0.34409 -0.01184 -0.02747 -0.00812 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A CG  
1521 C CD  . ARG A 106 ? 0.80301 0.94359 0.92664 -0.01152 -0.02879 -0.01656 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A CD  
1522 N NE  . ARG A 106 ? 0.50280 0.65043 0.63754 -0.01866 -0.02937 -0.01927 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A NE  
1523 C CZ  . ARG A 106 ? 0.86431 1.02742 1.00796 -0.02116 -0.03071 -0.02815 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A CZ  
1524 N NH1 . ARG A 106 ? 0.36235 0.53773 0.50262 -0.01621 -0.03179 -0.03533 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A NH1 
1525 N NH2 . ARG A 106 ? 0.63971 0.80797 0.79620 -0.02924 -0.03137 -0.02978 ? ? ? ? ? ? 106 ARG A NH2 
1539 N N   . GLU A 107 ? 0.05805 0.17449 0.17781 -0.02809 -0.02645 -0.00704 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A N   
1540 C CA  . GLU A 107 ? 0.06469 0.19458 0.19011 -0.03504 -0.02553 -0.00261 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CA  
1541 C C   . GLU A 107 ? 0.06847 0.19064 0.18713 -0.03564 -0.02241 -0.00674 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A C   
1542 O O   . GLU A 107 ? 0.06403 0.19560 0.18364 -0.03570 -0.01810 -0.01195 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A O   
1543 C CB  . GLU A 107 ? 0.07413 0.21250 0.21506 -0.04380 -0.02742 -0.00530 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CB  
1544 C CG  . GLU A 107 ? 0.11780 0.26852 0.26741 -0.05362 -0.02610 0.00020  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CG  
1545 C CD  . GLU A 107 ? 0.24697 0.40508 0.41356 -0.06456 -0.02770 -0.00405 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A CD  
1546 O OE1 . GLU A 107 ? 0.46709 0.61310 0.63470 -0.06516 -0.02903 -0.01155 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A OE1 
1547 O OE2 . GLU A 107 ? 0.20964 0.38229 0.39810 -0.07111 -0.02832 -0.00012 ? ? ? ? ? ? 107 GLU A OE2 
1554 N N   . ARG A 108 ? 0.06827 0.16384 0.18728 -0.03257 -0.02573 -0.00471 ? ? ? ? ? ? 108 ARG A N   
1555 C CA  . ARG A 108 ? 0.08000 0.16003 0.19615 -0.03203 -0.02767 0.00161  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CA  
1556 C C   . ARG A 108 ? 0.10167 0.18292 0.20823 -0.02726 -0.02621 0.00196  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A C   
1557 O O   . ARG A 108 ? 0.10727 0.19679 0.21440 -0.03007 -0.02504 0.00296  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A O   
1558 C CB  . ARG A 108 ? 0.09872 0.14964 0.21565 -0.02676 -0.03365 0.00713  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CB  
1559 C CG  . ARG A 108 ? 0.13072 0.16823 0.24378 -0.02680 -0.03858 0.01636  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CG  
1560 C CD  . ARG A 108 ? 0.27719 0.28879 0.39254 -0.01914 -0.04569 0.02054  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CD  
1561 N NE  . ARG A 108 ? 0.34388 0.35111 0.47267 -0.01965 -0.04987 0.02100  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NE  
1562 C CZ  . ARG A 108 ? 0.48178 0.48618 0.61645 -0.02447 -0.05633 0.02873  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A CZ  
1563 N NH1 . ARG A 108 ? 0.21590 0.22187 0.34155 -0.02995 -0.05901 0.03692  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NH1 
1564 N NH2 . ARG A 108 ? 0.33096 0.33158 0.48074 -0.02474 -0.06043 0.02782  ? ? ? ? ? ? 108 ARG A NH2 
1578 N N   . VAL A 109 ? 0.08283 0.15553 0.18270 -0.02052 -0.02618 0.00061  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A N   
1579 C CA  . VAL A 109 ? 0.05148 0.12365 0.14424 -0.01643 -0.02544 0.00064  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CA  
1580 C C   . VAL A 109 ? 0.09644 0.19820 0.19136 -0.01665 -0.02142 -0.00532 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A C   
1581 O O   . VAL A 109 ? 0.04614 0.14980 0.14184 -0.01420 -0.02095 -0.00806 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A O   
1582 C CB  . VAL A 109 ? 0.08167 0.13796 0.17015 -0.01072 -0.02580 -0.00021 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CB  
1583 C CG1 . VAL A 109 ? 0.13360 0.19110 0.21766 -0.00733 -0.02542 -0.00081 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CG1 
1584 C CG2 . VAL A 109 ? 0.12216 0.14978 0.21180 -0.00822 -0.02904 0.00209  ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CG2 
1594 N N   . GLU A 110 ? 0.05457 0.17187 0.15081 -0.01702 -0.01872 -0.00878 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A N   
1595 C CA  . GLU A 110 ? 0.08470 0.20175 0.21289 -0.01429 -0.02193 -0.00080 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CA  
1596 C C   . GLU A 110 ? 0.05727 0.18987 0.19540 -0.01976 -0.01835 -0.00286 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A C   
1597 O O   . GLU A 110 ? 0.05886 0.20888 0.19738 -0.01779 -0.01453 -0.00188 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A O   
1598 C CB  . GLU A 110 ? 0.10399 0.24015 0.24074 -0.01499 -0.02218 -0.00165 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CB  
1599 C CG  . GLU A 110 ? 0.06857 0.19941 0.19585 -0.00942 -0.02404 -0.00165 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CG  
1600 C CD  . GLU A 110 ? 0.12535 0.27468 0.25652 -0.00758 -0.02421 -0.00779 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A CD  
1601 O OE1 . GLU A 110 ? 0.12320 0.28911 0.26552 -0.01231 -0.02372 -0.01107 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A OE1 
1602 O OE2 . GLU A 110 ? 0.15356 0.30239 0.27800 -0.00170 -0.02526 -0.00918 ? ? ? ? ? ? 110 GLU A OE2 
1609 N N   . THR A 111 ? 0.07849 0.20692 0.21909 -0.02681 -0.01738 -0.00617 ? ? ? ? ? ? 111 THR A N   
1610 C CA  . THR A 111 ? 0.11627 0.25952 0.26495 -0.03585 -0.01291 -0.00239 ? ? ? ? ? ? 111 THR A CA  
1611 C C   . THR A 111 ? 0.07352 0.21121 0.20674 -0.03447 -0.01350 0.00191  ? ? ? ? ? ? 111 THR A C   
1612 O O   . THR A 111 ? 0.08781 0.24196 0.22240 -0.03712 -0.00788 0.00621  ? ? ? ? ? ? 111 THR A O   
1613 C CB  . THR A 111 ? 0.11237 0.25250 0.26569 -0.04633 -0.01197 -0.00374 ? ? ? ? ? ? 111 THR A CB  
1614 O OG1 . THR A 111 ? 0.12879 0.27394 0.29747 -0.04708 -0.01154 -0.00809 ? ? ? ? ? ? 111 THR A OG1 
1615 C CG2 . THR A 111 ? 0.11539 0.26336 0.27215 -0.05776 -0.00616 0.00499  ? ? ? ? ? ? 111 THR A CG2 
1623 N N   . ILE A 112 ? 0.10304 0.22126 0.22086 -0.03063 -0.01923 0.00100  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A N   
1624 C CA  . ILE A 112 ? 0.11598 0.22791 0.22260 -0.02881 -0.02255 0.00464  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A CA  
1625 C C   . ILE A 112 ? 0.12369 0.24702 0.23463 -0.02121 -0.02082 0.00159  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A C   
1626 O O   . ILE A 112 ? 0.06847 0.20433 0.17681 -0.02207 -0.01899 0.00461  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A O   
1627 C CB  . ILE A 112 ? 0.09503 0.18290 0.18730 -0.02528 -0.02870 0.00674  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A CB  
1628 C CG1 . ILE A 112 ? 0.16795 0.23854 0.25941 -0.03067 -0.03295 0.01609  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A CG1 
1629 C CG2 . ILE A 112 ? 0.14771 0.23074 0.23148 -0.02204 -0.03350 0.00614  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A CG2 
1630 C CD1 . ILE A 112 ? 0.18183 0.22411 0.26900 -0.02458 -0.03841 0.01918  ? ? ? ? ? ? 112 ILE A CD1 
1642 N N   . VAL A 113 ? 0.05731 0.17755 0.17266 -0.01390 -0.02122 -0.00180 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A N   
1643 C CA  . VAL A 113 ? 0.05332 0.18358 0.16730 -0.00592 -0.01937 -0.00112 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CA  
1644 C C   . VAL A 113 ? 0.07230 0.23379 0.19137 -0.00569 -0.00989 -0.00191 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A C   
1645 O O   . VAL A 113 ? 0.06739 0.24316 0.18374 0.00013  -0.00547 -0.00405 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A O   
1646 C CB  . VAL A 113 ? 0.05694 0.17868 0.17040 -0.00032 -0.02111 -0.00085 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CB  
1647 C CG1 . VAL A 113 ? 0.10701 0.24216 0.21810 0.01009  -0.01797 -0.00456 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CG1 
1648 C CG2 . VAL A 113 ? 0.10536 0.20137 0.20282 -0.00281 -0.02490 0.00669  ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CG2 
1658 N N   . ALA A 114 ? 0.05951 0.23323 0.18822 -0.01125 -0.00608 -0.00142 ? ? ? ? ? ? 114 ALA A N   
1659 C CA  . ALA A 114 ? 0.08641 0.29100 0.22474 -0.01230 0.00370  -0.00263 ? ? ? ? ? ? 114 ALA A CA  
1660 C C   . ALA A 114 ? 0.07607 0.29122 0.21316 -0.01965 0.01201  0.00132  ? ? ? ? ? ? 114 ALA A C   
1661 O O   . ALA A 114 ? 0.08652 0.32620 0.22439 -0.01594 0.02288  -0.00064 ? ? ? ? ? ? 114 ALA A O   
1662 C CB  . ALA A 114 ? 0.10208 0.31662 0.25461 -0.01889 0.00454  -0.00309 ? ? ? ? ? ? 114 ALA A CB  
1668 N N   . ASP A 115 ? 0.07471 0.27371 0.20782 -0.02997 0.00859  0.00690  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A N   
1669 C CA  . ASP A 115 ? 0.11001 0.33011 0.23287 -0.04151 0.01693  0.01555  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A CA  
1670 C C   . ASP A 115 ? 0.09354 0.33485 0.19745 -0.03487 0.01738  0.01542  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A C   
1671 O O   . ASP A 115 ? 0.11441 0.38651 0.20518 -0.03735 0.03244  0.01815  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A O   
1672 C CB  . ASP A 115 ? 0.24145 0.43912 0.36065 -0.05480 0.01034  0.02453  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A CB  
1673 C CG  . ASP A 115 ? 0.27508 0.46431 0.41309 -0.06250 0.01597  0.02288  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A CG  
1674 O OD1 . ASP A 115 ? 0.35388 0.56264 0.50766 -0.06124 0.02409  0.01853  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A OD1 
1675 O OD2 . ASP A 115 ? 0.37473 0.54337 0.51142 -0.07048 0.01116  0.02670  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A OD2 
1680 N N   . ASP A 116 ? 0.11153 0.33236 0.21175 -0.02466 0.00332  0.01021  ? ? ? ? ? ? 116 ASP A N   
1681 C CA  . ASP A 116 ? 0.10013 0.34222 0.18688 -0.01384 0.00104  0.00454  ? ? ? ? ? ? 116 ASP A CA  
1682 C C   . ASP A 116 ? 0.11969 0.38568 0.20558 0.00320  0.01537  -0.00739 ? ? ? ? ? ? 116 ASP A C   
1683 O O   . ASP A 116 ? 0.12270 0.39918 0.18237 0.01108  0.02626  -0.01255 ? ? ? ? ? ? 116 ASP A O   
1684 C CB  . ASP A 116 ? 0.17776 0.37687 0.26164 -0.00581 -0.01851 -0.00076 ? ? ? ? ? ? 116 ASP A CB  
1685 C CG  . ASP A 116 ? 0.09592 0.26108 0.17233 -0.01765 -0.03298 0.00769  ? ? ? ? ? ? 116 ASP A CG  
1686 O OD1 . ASP A 116 ? 0.16109 0.33899 0.22648 -0.03182 -0.03296 0.02003  ? ? ? ? ? ? 116 ASP A OD1 
1687 O OD2 . ASP A 116 ? 0.17860 0.29946 0.25855 -0.01190 -0.04233 0.00146  ? ? ? ? ? ? 116 ASP A OD2 
1692 N N   . ALA A 117 ? 0.09220 0.34082 0.19202 0.00925  0.01412  -0.01125 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A N   
1693 C CA  . ALA A 117 ? 0.10050 0.36567 0.20188 0.02416  0.02342  -0.02040 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A CA  
1694 C C   . ALA A 117 ? 0.12215 0.41913 0.22342 0.01867  0.04154  -0.01929 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A C   
1695 O O   . ALA A 117 ? 0.14490 0.45899 0.23629 0.03102  0.05290  -0.02766 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A O   
1696 C CB  . ALA A 117 ? 0.09156 0.33592 0.20836 0.02746  0.01751  -0.01999 ? ? ? ? ? ? 117 ALA A CB  
1702 N N   . ALA A 118 ? 0.13252 0.43127 0.24369 0.00030  0.04529  -0.00955 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A N   
1703 C CA  . ALA A 118 ? 0.15787 0.48147 0.27077 -0.00797 0.06399  -0.00683 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A CA  
1704 C C   . ALA A 118 ? 0.18610 0.52102 0.26609 -0.01085 0.07742  -0.00331 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A C   
1705 O O   . ALA A 118 ? 0.26410 0.61627 0.33569 -0.01016 0.09582  -0.00504 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A O   
1706 C CB  . ALA A 118 ? 0.30826 0.62402 0.43962 -0.02664 0.06420  0.00221  ? ? ? ? ? ? 118 ALA A CB  
1712 N N   . ALA A 119 ? 0.16999 0.49239 0.22701 -0.01396 0.06917  0.00206  ? ? ? ? ? ? 119 ALA A N   
1713 C CA  . ALA A 119 ? 0.20849 0.52797 0.21726 -0.01633 0.07983  0.00718  ? ? ? ? ? ? 119 ALA A CA  
1714 C C   . ALA A 119 ? 0.37903 0.69540 0.35811 0.00795  0.08163  -0.01077 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A C   
1715 O O   . ALA A 119 ? 0.30379 0.60204 0.23283 0.00952  0.08540  -0.01034 ? ? ? ? ? ? 119 ALA A O   
1716 C CB  . ALA A 119 ? 0.21113 0.49049 0.19813 -0.02885 0.06100  0.02113  ? ? ? ? ? ? 119 ALA A CB  
1722 N N   . LEU A 120 ? 0.25074 0.57061 0.25612 0.02690  0.07472  -0.02608 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A N   
1723 C CA  . LEU A 120 ? 0.28363 0.59178 0.26520 0.05044  0.07479  -0.04460 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CA  
1724 C C   . LEU A 120 ? 0.43215 0.75399 0.40079 0.05379  0.09510  -0.04886 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A C   
1725 O O   . LEU A 120 ? 0.48438 0.82911 0.47727 0.04296  0.10770  -0.04126 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A O   
1726 C CB  . LEU A 120 ? 0.20739 0.50817 0.22132 0.06731  0.06183  -0.05503 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CB  
1727 C CG  . LEU A 120 ? 0.17954 0.46044 0.20651 0.06654  0.04139  -0.05301 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CG  
1728 C CD1 . LEU A 120 ? 0.29015 0.55422 0.34203 0.07914  0.02996  -0.05786 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CD1 
1729 C CD2 . LEU A 120 ? 0.28359 0.51483 0.26909 0.06522  0.02545  -0.05587 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CD2 
1741 N N   . ASP B 11  ? 0.95493 0.86104 1.04677 0.02778  0.22287  0.16771  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B N   
1742 C CA  . ASP B 11  ? 0.68999 0.63666 0.76904 -0.00248 0.19097  0.13515  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B CA  
1743 C C   . ASP B 11  ? 0.82960 0.82099 0.92447 0.00168  0.15680  0.13611  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B C   
1744 O O   . ASP B 11  ? 0.83802 0.86741 0.93159 0.02468  0.13848  0.17835  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B O   
1745 C CB  . ASP B 11  ? 0.89504 0.86807 0.93096 -0.00856 0.18140  0.15337  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B CB  
1746 C CG  . ASP B 11  ? 0.85814 0.86860 0.88033 -0.03870 0.15884  0.11384  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B CG  
1747 O OD1 . ASP B 11  ? 0.44377 0.46132 0.49143 -0.05110 0.14957  0.07232  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B OD1 
1748 O OD2 . ASP B 11  ? 1.06024 1.09333 1.04307 -0.04589 0.14949  0.12265  ? ? ? ? ? ? 11  ASP B OD2 
1752 N N   . ALA B 12  ? 0.46602 0.46120 0.57495 -0.01842 0.14509  0.08722  ? ? ? ? ? ? 12  ALA B N   
1753 C CA  . ALA B 12  ? 0.25253 0.27751 0.37831 -0.01512 0.11835  0.07926  ? ? ? ? ? ? 12  ALA B CA  
1754 C C   . ALA B 12  ? 0.15427 0.22849 0.26096 -0.03166 0.09008  0.05535  ? ? ? ? ? ? 12  ALA B C   
1755 O O   . ALA B 12  ? 0.12283 0.20975 0.23534 -0.03249 0.06858  0.02877  ? ? ? ? ? ? 12  ALA B O   
1756 C CB  . ALA B 12  ? 0.36818 0.35722 0.51439 -0.01617 0.12359  0.04174  ? ? ? ? ? ? 12  ALA B CB  
1762 N N   . ARG B 13  ? 0.17104 0.26241 0.24037 -0.04125 0.08447  0.05798  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B N   
1763 C CA  . ARG B 13  ? 0.14234 0.26708 0.17729 -0.05371 0.05405  0.02880  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CA  
1764 C C   . ARG B 13  ? 0.13691 0.30187 0.15408 -0.04869 0.02093  0.04629  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B C   
1765 O O   . ARG B 13  ? 0.21698 0.39931 0.20502 -0.06083 0.00205  0.01884  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B O   
1766 C CB  . ARG B 13  ? 0.16815 0.29578 0.16793 -0.06756 0.06267  0.02496  ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CB  
1767 C CG  . ARG B 13  ? 0.17305 0.26687 0.19082 -0.07274 0.08539  -0.00676 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CG  
1768 C CD  . ARG B 13  ? 0.19796 0.29157 0.18585 -0.08242 0.08931  -0.01358 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CD  
1769 N NE  . ARG B 13  ? 0.19996 0.27503 0.20500 -0.08835 0.09923  -0.04896 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B NE  
1770 C CZ  . ARG B 13  ? 0.21519 0.29137 0.20613 -0.09829 0.10212  -0.06469 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B CZ  
1771 N NH1 . ARG B 13  ? 0.23041 0.31738 0.18771 -0.10094 0.09675  -0.04836 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B NH1 
1772 N NH2 . ARG B 13  ? 0.22404 0.29222 0.23340 -0.10747 0.10869  -0.09768 ? ? ? ? ? ? 13  ARG B NH2 
1786 N N   . ASP B 14  ? 0.15278 0.33506 0.18718 -0.03124 0.01741  0.08930  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B N   
1787 C CA  . ASP B 14  ? 0.14750 0.38600 0.17291 -0.02990 -0.01379 0.10250  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B CA  
1788 C C   . ASP B 14  ? 0.11256 0.34955 0.17277 -0.02527 -0.02132 0.08734  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B C   
1789 O O   . ASP B 14  ? 0.12179 0.37803 0.17208 -0.02668 -0.03397 0.08600  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B O   
1790 C CB  . ASP B 14  ? 0.19094 0.46962 0.21658 -0.00814 -0.01636 0.15987  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B CB  
1791 C CG  . ASP B 14  ? 0.86479 1.14202 0.85396 -0.01213 -0.01115 0.16623  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B CG  
1792 O OD1 . ASP B 14  ? 1.23283 1.50529 1.19188 -0.03647 -0.01879 0.12989  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B OD1 
1793 O OD2 . ASP B 14  ? 1.12427 1.39663 1.11623 0.01213  0.00396  0.20556  ? ? ? ? ? ? 14  ASP B OD2 
1798 N N   . LEU B 15  ? 0.09198 0.27794 0.18033 -0.02108 -0.00198 0.06582  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B N   
1799 C CA  . LEU B 15  ? 0.06873 0.23870 0.18228 -0.01438 -0.00485 0.05122  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CA  
1800 C C   . LEU B 15  ? 0.06295 0.21465 0.13372 -0.02470 -0.01902 0.01342  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B C   
1801 O O   . LEU B 15  ? 0.08478 0.22299 0.11486 -0.03317 -0.01757 -0.00547 ? ? ? ? ? ? 15  LEU B O   
1802 C CB  . LEU B 15  ? 0.06503 0.18013 0.20157 -0.01038 0.01954  0.02870  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CB  
1803 C CG  . LEU B 15  ? 0.10926 0.19057 0.27503 0.00141  0.04968  0.05631  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CG  
1804 C CD1 . LEU B 15  ? 0.11941 0.14475 0.27725 -0.00368 0.06253  0.01721  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CD1 
1805 C CD2 . LEU B 15  ? 0.11193 0.20095 0.30679 0.02313  0.05160  0.09918  ? ? ? ? ? ? 15  LEU B CD2 
1817 N N   . THR B 16  ? 0.05957 0.20065 0.14206 -0.01978 -0.02239 0.00856  ? ? ? ? ? ? 16  THR B N   
1818 C CA  . THR B 16  ? 0.07015 0.18343 0.11897 -0.02542 -0.02154 -0.01408 ? ? ? ? ? ? 16  THR B CA  
1819 C C   . THR B 16  ? 0.04566 0.12172 0.07727 -0.01683 -0.00503 -0.03641 ? ? ? ? ? ? 16  THR B C   
1820 O O   . THR B 16  ? 0.08312 0.14085 0.12968 -0.00937 -0.00057 -0.03899 ? ? ? ? ? ? 16  THR B O   
1821 C CB  . THR B 16  ? 0.06238 0.18503 0.13094 -0.02541 -0.02548 -0.01199 ? ? ? ? ? ? 16  THR B CB  
1822 O OG1 . THR B 16  ? 0.05373 0.15477 0.15415 -0.01588 -0.01901 -0.00262 ? ? ? ? ? ? 16  THR B OG1 
1823 C CG2 . THR B 16  ? 0.09419 0.27113 0.17829 -0.02664 -0.03667 0.00874  ? ? ? ? ? ? 16  THR B CG2 
1831 N N   . ALA B 17  ? 0.08294 0.18954 0.08772 -0.00109 0.03771  -0.00549 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B N   
1832 C CA  . ALA B 17  ? 0.06989 0.15677 0.09525 0.00142  0.04120  -0.00512 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B CA  
1833 C C   . ALA B 17  ? 0.07072 0.15100 0.10083 0.00724  0.03208  -0.00117 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B C   
1834 O O   . ALA B 17  ? 0.07766 0.15091 0.11429 0.00780  0.03110  0.00137  ? ? ? ? ? ? 17  ALA B O   
1835 C CB  . ALA B 17  ? 0.07110 0.16021 0.10937 0.00141  0.04462  -0.01267 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B CB  
1841 N N   . PHE B 18  ? 0.07575 0.16127 0.10246 0.01134  0.02524  -0.00219 ? ? ? ? ? ? 18  PHE B N   
1842 C CA  . PHE B 18  ? 0.06119 0.14074 0.08964 0.01627  0.01888  0.00058  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CA  
1843 C C   . PHE B 18  ? 0.09410 0.17488 0.11817 0.02109  0.01508  0.00928  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B C   
1844 O O   . PHE B 18  ? 0.04739 0.11636 0.07521 0.02080  0.01398  0.01033  ? ? ? ? ? ? 18  PHE B O   
1845 C CB  . PHE B 18  ? 0.06182 0.14952 0.09064 0.01886  0.01508  -0.00483 ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CB  
1846 C CG  . PHE B 18  ? 0.08281 0.16470 0.11497 0.02129  0.01286  -0.00549 ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CG  
1847 C CD1 . PHE B 18  ? 0.10198 0.17605 0.13910 0.01785  0.01777  -0.00669 ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CD1 
1848 C CD2 . PHE B 18  ? 0.12348 0.20845 0.15687 0.02725  0.00727  -0.00529 ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CD2 
1849 C CE1 . PHE B 18  ? 0.09313 0.16584 0.13203 0.01868  0.01815  -0.00800 ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CE1 
1850 C CE2 . PHE B 18  ? 0.11600 0.19810 0.15507 0.02823  0.00746  -0.00898 ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CE2 
1851 C CZ  . PHE B 18  ? 0.11471 0.19244 0.15438 0.02321  0.01343  -0.01044 ? ? ? ? ? ? 18  PHE B CZ  
1861 N N   . GLN B 19  ? 0.07823 0.18138 0.09404 0.02737  0.01368  0.01841  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B N   
1862 C CA  . GLN B 19  ? 0.06662 0.16573 0.08074 0.03350  0.00934  0.03269  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B CA  
1863 C C   . GLN B 19  ? 0.12281 0.21295 0.14067 0.02426  0.01957  0.03686  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B C   
1864 O O   . GLN B 19  ? 0.08853 0.16558 0.11478 0.02626  0.01614  0.04017  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B O   
1865 C CB  . GLN B 19  ? 0.11945 0.21017 0.10677 0.03331  -0.00175 0.04402  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B CB  
1866 C CG  . GLN B 19  ? 0.16811 0.26664 0.15996 0.04425  -0.01656 0.03737  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B CG  
1867 C CD  . GLN B 19  ? 0.23066 0.32020 0.19558 0.04309  -0.03050 0.04678  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B CD  
1868 O OE1 . GLN B 19  ? 0.18614 0.27461 0.12177 0.03142  -0.02511 0.05477  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B OE1 
1869 N NE2 . GLN B 19  ? 0.20812 0.28910 0.18313 0.05226  -0.04786 0.04394  ? ? ? ? ? ? 19  GLN B NE2 
1878 N N   . LYS B 20  ? 0.06773 0.15736 0.08191 0.01260  0.02828  0.03022  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B N   
1879 C CA  . LYS B 20  ? 0.08011 0.16018 0.10408 0.00372  0.03543  0.02639  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CA  
1880 C C   . LYS B 20  ? 0.11520 0.18808 0.15668 0.00786  0.02958  0.01789  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B C   
1881 O O   . LYS B 20  ? 0.08533 0.15790 0.13763 0.00600  0.03030  0.01874  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B O   
1882 C CB  . LYS B 20  ? 0.08202 0.15988 0.10403 -0.00719 0.04706  0.01500  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CB  
1883 C CG  . LYS B 20  ? 0.11678 0.19569 0.10909 -0.01579 0.05316  0.02371  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CG  
1884 C CD  . LYS B 20  ? 0.17202 0.25111 0.16830 -0.02238 0.06762  0.01652  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CD  
1885 C CE  . LYS B 20  ? 0.22808 0.30625 0.18724 -0.03406 0.07242  0.02424  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CE  
1886 N NZ  . LYS B 20  ? 0.38159 0.46838 0.34764 -0.04343 0.08588  0.01741  ? ? ? ? ? ? 20  LYS B NZ  
1900 N N   . ASN B 21  ? 0.08292 0.14950 0.12411 0.01095  0.02409  0.01068  ? ? ? ? ? ? 21  ASN B N   
1901 C CA  . ASN B 21  ? 0.08191 0.14423 0.12893 0.01372  0.01962  0.00960  ? ? ? ? ? ? 21  ASN B CA  
1902 C C   . ASN B 21  ? 0.06303 0.12164 0.10691 0.01727  0.01420  0.01287  ? ? ? ? ? ? 21  ASN B C   
1903 O O   . ASN B 21  ? 0.07361 0.13232 0.12383 0.01772  0.01140  0.01164  ? ? ? ? ? ? 21  ASN B O   
1904 C CB  . ASN B 21  ? 0.04541 0.10596 0.09158 0.01460  0.01965  0.00664  ? ? ? ? ? ? 21  ASN B CB  
1905 C CG  . ASN B 21  ? 0.08609 0.15249 0.14365 0.01114  0.02537  -0.00141 ? ? ? ? ? ? 21  ASN B CG  
1906 O OD1 . ASN B 21  ? 0.09553 0.17008 0.16050 0.00914  0.02741  -0.00476 ? ? ? ? ? ? 21  ASN B OD1 
1907 N ND2 . ASN B 21  ? 0.12843 0.19498 0.18637 0.01009  0.02729  -0.00623 ? ? ? ? ? ? 21  ASN B ND2 
1914 N N   . ILE B 22  ? 0.09619 0.15501 0.13412 0.02079  0.01226  0.01517  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B N   
1915 C CA  . ILE B 22  ? 0.06253 0.11949 0.10422 0.02528  0.00785  0.01503  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CA  
1916 C C   . ILE B 22  ? 0.10219 0.16173 0.15595 0.02577  0.00867  0.02132  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B C   
1917 O O   . ILE B 22  ? 0.06758 0.12696 0.12956 0.02636  0.00510  0.01654  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B O   
1918 C CB  . ILE B 22  ? 0.05845 0.11550 0.09891 0.03166  0.00359  0.01543  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CB  
1919 C CG1 . ILE B 22  ? 0.07948 0.13756 0.11737 0.02941  0.00425  0.00739  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CG1 
1920 C CG2 . ILE B 22  ? 0.11074 0.16092 0.16175 0.03770  -0.00307 0.01294  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CG2 
1921 C CD1 . ILE B 22  ? 0.11758 0.18023 0.15981 0.03574  -0.00113 0.00594  ? ? ? ? ? ? 22  ILE B CD1 
1933 N N   . LEU B 23  ? 0.07356 0.13976 0.13339 0.02426  0.01527  0.03342  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B N   
1934 C CA  . LEU B 23  ? 0.05990 0.11503 0.12631 0.01517  0.01786  0.03641  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B CA  
1935 C C   . LEU B 23  ? 0.05647 0.12695 0.14483 0.01098  0.02070  0.02805  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B C   
1936 O O   . LEU B 23  ? 0.05920 0.12607 0.16033 0.00724  0.01731  0.02343  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B O   
1937 C CB  . LEU B 23  ? 0.08330 0.12911 0.13360 0.00418  0.02621  0.04667  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B CB  
1938 C CG  . LEU B 23  ? 0.11034 0.13699 0.13485 0.00802  0.01854  0.05945  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B CG  
1939 C CD1 . LEU B 23  ? 0.14323 0.16005 0.14316 -0.00770 0.02861  0.07150  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B CD1 
1940 C CD2 . LEU B 23  ? 0.15925 0.16162 0.18880 0.01548  0.00675  0.06283  ? ? ? ? ? ? 23  LEU B CD2 
1952 N N   . THR B 24  ? 0.07833 0.15114 0.15769 0.00993  0.02065  0.01939  ? ? ? ? ? ? 24  THR B N   
1953 C CA  . THR B 24  ? 0.08535 0.16525 0.17567 0.00871  0.01688  0.00985  ? ? ? ? ? ? 24  THR B CA  
1954 C C   . THR B 24  ? 0.03745 0.11785 0.12794 0.01464  0.00634  0.00731  ? ? ? ? ? ? 24  THR B C   
1955 O O   . THR B 24  ? 0.05375 0.14479 0.15858 0.01386  0.00146  0.00433  ? ? ? ? ? ? 24  THR B O   
1956 C CB  . THR B 24  ? 0.09489 0.17666 0.18006 0.00937  0.01750  0.00325  ? ? ? ? ? ? 24  THR B CB  
1957 O OG1 . THR B 24  ? 0.07326 0.16119 0.15701 0.00223  0.02723  0.00161  ? ? ? ? ? ? 24  THR B OG1 
1958 C CG2 . THR B 24  ? 0.04908 0.14180 0.14799 0.01298  0.01205  0.00053  ? ? ? ? ? ? 24  THR B CG2 
1966 N N   . VAL B 25  ? 0.05379 0.12515 0.12905 0.01892  0.00321  0.00802  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B N   
1967 C CA  . VAL B 25  ? 0.04071 0.11431 0.11564 0.02243  -0.00437 0.00606  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B CA  
1968 C C   . VAL B 25  ? 0.06861 0.15180 0.15709 0.02322  -0.00810 0.00281  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B C   
1969 O O   . VAL B 25  ? 0.05760 0.15156 0.15408 0.02211  -0.01600 0.00051  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B O   
1970 C CB  . VAL B 25  ? 0.04086 0.10830 0.09861 0.02425  -0.00173 0.00801  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B CB  
1971 C CG1 . VAL B 25  ? 0.04668 0.12594 0.09982 0.02809  -0.00590 0.00515  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B CG1 
1972 C CG2 . VAL B 25  ? 0.07646 0.14051 0.12682 0.02329  0.00109  0.01130  ? ? ? ? ? ? 25  VAL B CG2 
1982 N N   . LEU B 26  ? 0.04304 0.11856 0.13651 0.02321  -0.00326 0.00676  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B N   
1983 C CA  . LEU B 26  ? 0.05747 0.12188 0.16034 0.01964  -0.00623 -0.00007 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CA  
1984 C C   . LEU B 26  ? 0.06339 0.12928 0.18586 0.00874  -0.00454 -0.00225 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B C   
1985 O O   . LEU B 26  ? 0.08450 0.14462 0.21800 0.00328  -0.00797 -0.01244 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B O   
1986 C CB  . LEU B 26  ? 0.07098 0.11378 0.16817 0.02317  -0.00421 0.00498  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CB  
1987 C CG  . LEU B 26  ? 0.06601 0.11165 0.15419 0.03419  -0.00649 0.00097  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CG  
1988 C CD1 . LEU B 26  ? 0.14209 0.16834 0.23064 0.04076  -0.00935 0.00696  ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CD1 
1989 C CD2 . LEU B 26  ? 0.08034 0.13359 0.17005 0.03557  -0.00945 -0.01629 ? ? ? ? ? ? 26  LEU B CD2 
2001 N N   . GLY B 27  ? 0.05834 0.13395 0.18947 0.00418  0.00223  0.00349  ? ? ? ? ? ? 27  GLY B N   
2002 C CA  . GLY B 27  ? 0.06105 0.14642 0.21845 -0.00702 0.00523  -0.00329 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B CA  
2003 C C   . GLY B 27  ? 0.06103 0.16265 0.22726 -0.00457 -0.00838 -0.01488 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B C   
2004 O O   . GLY B 27  ? 0.07148 0.17810 0.25761 -0.01326 -0.01011 -0.02534 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B O   
2008 N N   . GLU B 28  ? 0.07545 0.18247 0.22128 0.00572  -0.01753 -0.01162 ? ? ? ? ? ? 28  GLU B N   
2009 C CA  . GLU B 28  ? 0.06715 0.18658 0.21339 0.00733  -0.03219 -0.01793 ? ? ? ? ? ? 28  GLU B CA  
2010 C C   . GLU B 28  ? 0.07713 0.19781 0.22725 0.00319  -0.03973 -0.03321 ? ? ? ? ? ? 28  GLU B C   
2011 O O   . GLU B 28  ? 0.09484 0.22477 0.25718 -0.00255 -0.04782 -0.04486 ? ? ? ? ? ? 28  GLU B O   
2012 C CB  . GLU B 28  ? 0.13595 0.25670 0.25940 0.01590  -0.03869 -0.00720 ? ? ? ? ? ? 28  GLU B CB  
2013 C CG  . GLU B 28  ? 0.08595 0.21845 0.20825 0.01678  -0.05605 -0.00922 ? ? ? ? ? ? 28  GLU B CG  
2014 C CD  . GLU B 28  ? 0.16604 0.29426 0.26521 0.02244  -0.06476 0.00358  ? ? ? ? ? ? 28  GLU B CD  
2015 O OE1 . GLU B 28  ? 0.16949 0.28494 0.25023 0.02498  -0.05799 0.00685  ? ? ? ? ? ? 28  GLU B OE1 
2016 O OE2 . GLU B 28  ? 0.25158 0.38867 0.35055 0.02438  -0.07863 0.00890  ? ? ? ? ? ? 28  GLU B OE2 
2023 N N   . GLU B 29  ? 0.08069 0.20172 0.22822 -0.03944 -0.03928 -0.00772 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B N   
2024 C CA  . GLU B 29  ? 0.12371 0.23170 0.27185 -0.05281 -0.04189 -0.01547 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B CA  
2025 C C   . GLU B 29  ? 0.08699 0.17599 0.22771 -0.04847 -0.03228 -0.01195 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B C   
2026 O O   . GLU B 29  ? 0.07054 0.16106 0.19840 -0.03665 -0.03035 -0.00421 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B O   
2027 C CB  . GLU B 29  ? 0.28599 0.39662 0.41666 -0.06140 -0.06062 -0.02589 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B CB  
2028 C CG  . GLU B 29  ? 0.11764 0.22175 0.21855 -0.05181 -0.06735 -0.02502 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B CG  
2029 C CD  . GLU B 29  ? 0.70411 0.80980 0.78194 -0.05565 -0.08663 -0.03432 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B CD  
2030 O OE1 . GLU B 29  ? 0.60131 0.72968 0.69391 -0.05482 -0.09759 -0.03307 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B OE1 
2031 O OE2 . GLU B 29  ? 0.47829 0.55890 0.52087 -0.05933 -0.09114 -0.04156 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B OE2 
2038 N N   . ALA B 30  ? 0.10242 0.17186 0.25402 -0.05807 -0.02352 -0.01894 ? ? ? ? ? ? 30  ALA B N   
2039 C CA  . ALA B 30  ? 0.10204 0.15168 0.25070 -0.05188 -0.01060 -0.01642 ? ? ? ? ? ? 30  ALA B CA  
2040 C C   . ALA B 30  ? 0.10700 0.15198 0.22291 -0.04853 -0.01664 -0.02346 ? ? ? ? ? ? 30  ALA B C   
2041 O O   . ALA B 30  ? 0.12674 0.17015 0.22050 -0.05846 -0.02950 -0.03601 ? ? ? ? ? ? 30  ALA B O   
2042 C CB  . ALA B 30  ? 0.13219 0.15176 0.29080 -0.06058 0.00584  -0.02543 ? ? ? ? ? ? 30  ALA B CB  
2048 N N   . ARG B 31  ? 0.09464 0.13758 0.20632 -0.03584 -0.00811 -0.01459 ? ? ? ? ? ? 31  ARG B N   
2049 C CA  . ARG B 31  ? 0.11603 0.15470 0.19937 -0.03350 -0.00898 -0.01972 ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CA  
2050 C C   . ARG B 31  ? 0.12732 0.15470 0.21959 -0.02561 0.00941  -0.01930 ? ? ? ? ? ? 31  ARG B C   
2051 O O   . ARG B 31  ? 0.08949 0.12322 0.21095 -0.01582 0.01474  -0.00688 ? ? ? ? ? ? 31  ARG B O   
2052 C CB  . ARG B 31  ? 0.16408 0.22346 0.24015 -0.02638 -0.02073 -0.00924 ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CB  
2053 C CG  . ARG B 31  ? 0.41075 0.48337 0.48440 -0.03040 -0.03900 -0.00920 ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CG  
2054 C CD  . ARG B 31  ? 0.57226 0.64917 0.62613 -0.02377 -0.04692 -0.00334 ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CD  
2055 N NE  . ARG B 31  ? 0.22370 0.30582 0.27649 -0.01902 -0.05768 -0.00396 ? ? ? ? ? ? 31  ARG B NE  
2056 C CZ  . ARG B 31  ? 0.60099 0.67875 0.63460 -0.02455 -0.07243 -0.00880 ? ? ? ? ? ? 31  ARG B CZ  
2057 N NH1 . ARG B 31  ? 0.47318 0.53058 0.47366 -0.03778 -0.07610 -0.01734 ? ? ? ? ? ? 31  ARG B NH1 
2058 N NH2 . ARG B 31  ? 0.32051 0.41227 0.36310 -0.01866 -0.08168 -0.00617 ? ? ? ? ? ? 31  ARG B NH2 
2072 N N   . TYR B 32  ? 0.13874 0.14944 0.20621 -0.03003 0.01904  -0.03205 ? ? ? ? ? ? 32  TYR B N   
2073 C CA  . TYR B 32  ? 0.12606 0.13319 0.21022 -0.02215 0.03806  -0.03281 ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CA  
2074 C C   . TYR B 32  ? 0.09395 0.12832 0.19024 -0.01267 0.03021  -0.01876 ? ? ? ? ? ? 32  TYR B C   
2075 O O   . TYR B 32  ? 0.09604 0.14155 0.17301 -0.01425 0.01568  -0.01333 ? ? ? ? ? ? 32  TYR B O   
2076 C CB  . TYR B 32  ? 0.20226 0.18241 0.25143 -0.03252 0.05517  -0.05167 ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CB  
2077 C CG  . TYR B 32  ? 0.29864 0.24835 0.32677 -0.04632 0.06315  -0.06994 ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CG  
2078 C CD1 . TYR B 32  ? 0.37981 0.31154 0.43990 -0.04394 0.08552  -0.07796 ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CD1 
2079 C CD2 . TYR B 32  ? 0.86611 0.80448 0.84404 -0.06209 0.04703  -0.07916 ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CD2 
2080 C CE1 . TYR B 32  ? 0.50535 0.40463 0.54464 -0.05966 0.09600  -0.09849 ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CE1 
2081 C CE2 . TYR B 32  ? 0.78561 0.69690 0.74080 -0.07903 0.05204  -0.09912 ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CE2 
2082 C CZ  . TYR B 32  ? 0.57558 0.46546 0.56003 -0.07915 0.07867  -0.11063 ? ? ? ? ? ? 32  TYR B CZ  
2083 O OH  . TYR B 32  ? 1.05788 0.92745 1.02132 -0.09317 0.08291  -0.12493 ? ? ? ? ? ? 32  TYR B OH  
2093 N N   . GLY B 33  ? 0.08922 0.13469 0.22189 -0.00299 0.03979  -0.01362 ? ? ? ? ? ? 33  GLY B N   
2094 C CA  . GLY B 33  ? 0.10834 0.18179 0.25448 0.00250  0.03072  -0.00308 ? ? ? ? ? ? 33  GLY B CA  
2095 C C   . GLY B 33  ? 0.06313 0.13401 0.17678 -0.00558 0.03215  -0.01024 ? ? ? ? ? ? 33  GLY B C   
2096 O O   . GLY B 33  ? 0.04800 0.13158 0.15003 -0.00627 0.01947  -0.00347 ? ? ? ? ? ? 33  GLY B O   
2100 N N   . LEU B 34  ? 0.09146 0.14034 0.18673 -0.01258 0.05094  -0.02421 ? ? ? ? ? ? 34  LEU B N   
2101 C CA  . LEU B 34  ? 0.10581 0.14339 0.16362 -0.02084 0.05518  -0.02838 ? ? ? ? ? ? 34  LEU B CA  
2102 C C   . LEU B 34  ? 0.10878 0.13848 0.12701 -0.02320 0.03524  -0.02203 ? ? ? ? ? ? 34  LEU B C   
2103 O O   . LEU B 34  ? 0.13569 0.16420 0.13557 -0.02434 0.03125  -0.01723 ? ? ? ? ? ? 34  LEU B O   
2104 C CB  . LEU B 34  ? 0.14855 0.15533 0.18152 -0.03035 0.08172  -0.04408 ? ? ? ? ? ? 34  LEU B CB  
2105 C CG  . LEU B 34  ? 0.19521 0.18066 0.18341 -0.04048 0.09277  -0.04711 ? ? ? ? ? ? 34  LEU B CG  
2106 C CD1 . LEU B 34  ? 0.20101 0.20785 0.22330 -0.03775 0.09413  -0.04252 ? ? ? ? ? ? 34  LEU B CD1 
2107 C CD2 . LEU B 34  ? 0.24028 0.18873 0.19713 -0.05101 0.11432  -0.05998 ? ? ? ? ? ? 34  LEU B CD2 
2119 N N   . ALA B 35  ? 0.11241 0.13706 0.12325 -0.02394 0.02351  -0.02223 ? ? ? ? ? ? 35  ALA B N   
2120 C CA  . ALA B 35  ? 0.12669 0.15172 0.11474 -0.02475 0.00245  -0.01596 ? ? ? ? ? ? 35  ALA B CA  
2121 C C   . ALA B 35  ? 0.11765 0.16872 0.13267 -0.01651 -0.00866 -0.00405 ? ? ? ? ? ? 35  ALA B C   
2122 O O   . ALA B 35  ? 0.08908 0.14152 0.09244 -0.01412 -0.01831 0.00200  ? ? ? ? ? ? 35  ALA B O   
2123 C CB  . ALA B 35  ? 0.13185 0.14938 0.11313 -0.03114 -0.00682 -0.02256 ? ? ? ? ? ? 35  ALA B CB  
2129 N N   . ILE B 36  ? 0.08280 0.15116 0.13155 -0.01205 -0.00635 0.00002  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B N   
2130 C CA  . ILE B 36  ? 0.04237 0.12815 0.10440 -0.00732 -0.01255 0.00905  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CA  
2131 C C   . ILE B 36  ? 0.06998 0.15752 0.12216 -0.00808 -0.00875 0.00869  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B C   
2132 O O   . ILE B 36  ? 0.06469 0.14785 0.10722 -0.00656 -0.01141 0.01082  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B O   
2133 C CB  . ILE B 36  ? 0.03236 0.11558 0.10798 -0.00277 -0.00984 0.01121  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CB  
2134 C CG1 . ILE B 36  ? 0.07128 0.15430 0.16079 -0.00368 -0.01021 0.01379  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CG1 
2135 C CG2 . ILE B 36  ? 0.08865 0.16793 0.15241 -0.00152 -0.01232 0.01470  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CG2 
2136 C CD1 . ILE B 36  ? 0.08758 0.16908 0.19189 0.00136  -0.00782 0.02286  ? ? ? ? ? ? 36  ILE B CD1 
2148 N N   . LYS B 37  ? 0.03840 0.12499 0.09404 -0.01108 0.00214  0.00330  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B N   
2149 C CA  . LYS B 37  ? 0.06309 0.15126 0.11436 -0.01532 0.00862  0.00063  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B CA  
2150 C C   . LYS B 37  ? 0.07241 0.13730 0.09061 -0.01673 0.00954  0.00141  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B C   
2151 O O   . LYS B 37  ? 0.12100 0.18553 0.13597 -0.01767 0.01047  0.00253  ? ? ? ? ? ? 37  LYS B O   
2152 C CB  . LYS B 37  ? 0.06702 0.15668 0.13419 -0.01963 0.02391  -0.00730 ? ? ? ? ? ? 37  LYS B CB  
2153 C CG  . LYS B 37  ? 0.28887 0.38535 0.36904 -0.02133 0.02269  -0.00697 ? ? ? ? ? ? 37  LYS B CG  
2154 C CD  . LYS B 37  ? 0.64861 0.75091 0.75115 -0.02214 0.03240  -0.01090 ? ? ? ? ? ? 37  LYS B CD  
2155 C CE  . LYS B 37  ? 0.52942 0.60744 0.61350 -0.03044 0.05417  -0.02248 ? ? ? ? ? ? 37  LYS B CE  
2156 N NZ  . LYS B 37  ? 0.39932 0.46618 0.46508 -0.03884 0.05883  -0.02535 ? ? ? ? ? ? 37  LYS B NZ  
2170 N N   . ARG B 38  ? 0.12079 0.16340 0.11199 -0.01710 0.00862  0.00136  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B N   
2171 C CA  . ARG B 38  ? 0.14232 0.16119 0.10095 -0.01605 0.00549  0.00718  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CA  
2172 C C   . ARG B 38  ? 0.14588 0.17507 0.11581 -0.00708 -0.01112 0.01560  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B C   
2173 O O   . ARG B 38  ? 0.13770 0.15408 0.09898 -0.00226 -0.01180 0.02213  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B O   
2174 C CB  . ARG B 38  ? 0.21195 0.20184 0.12847 -0.02097 0.00624  0.00622  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CB  
2175 C CG  . ARG B 38  ? 0.24459 0.23815 0.15677 -0.02154 -0.00873 0.00395  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CG  
2176 C CD  . ARG B 38  ? 0.30582 0.26475 0.16097 -0.03017 -0.00861 0.00193  ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CD  
2177 N NE  . ARG B 38  ? 0.25680 0.21546 0.10425 -0.03697 -0.01691 -0.00753 ? ? ? ? ? ? 38  ARG B NE  
2178 C CZ  . ARG B 38  ? 0.33922 0.28741 0.18425 -0.04571 0.00312  -0.02264 ? ? ? ? ? ? 38  ARG B CZ  
2179 N NH1 . ARG B 38  ? 0.31783 0.26066 0.17388 -0.04718 0.03099  -0.02861 ? ? ? ? ? ? 38  ARG B NH1 
2180 N NH2 . ARG B 38  ? 0.31262 0.25604 0.14964 -0.05361 -0.00309 -0.03330 ? ? ? ? ? ? 38  ARG B NH2 
2194 N N   . GLU B 39  ? 0.12094 0.17137 0.11472 -0.00462 -0.02120 0.01548  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B N   
2195 C CA  . GLU B 39  ? 0.10145 0.16557 0.11621 0.00256  -0.03079 0.02121  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B CA  
2196 C C   . GLU B 39  ? 0.07480 0.14527 0.10209 0.00358  -0.01934 0.02032  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B C   
2197 O O   . GLU B 39  ? 0.07582 0.14301 0.11092 0.00992  -0.01821 0.02365  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B O   
2198 C CB  . GLU B 39  ? 0.08314 0.15448 0.11706 0.00185  -0.03407 0.01608  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B CB  
2199 C CG  . GLU B 39  ? 0.15136 0.21879 0.17570 -0.00094 -0.04648 0.01351  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B CG  
2200 C CD  . GLU B 39  ? 0.18186 0.24949 0.20535 0.00563  -0.05915 0.01586  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B CD  
2201 O OE1 . GLU B 39  ? 0.22216 0.29566 0.26288 0.01348  -0.05700 0.01923  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B OE1 
2202 O OE2 . GLU B 39  ? 0.36444 0.42861 0.37049 0.00163  -0.07120 0.01461  ? ? ? ? ? ? 39  GLU B OE2 
2209 N N   . LEU B 40  ? 0.07557 0.15482 0.10598 -0.00295 -0.01109 0.01521  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B N   
2210 C CA  . LEU B 40  ? 0.04896 0.13271 0.08174 -0.00680 -0.00226 0.01139  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CA  
2211 C C   . LEU B 40  ? 0.09766 0.15955 0.11512 -0.00925 0.00815  0.00797  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B C   
2212 O O   . LEU B 40  ? 0.14307 0.19718 0.16046 -0.00965 0.01684  0.00477  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B O   
2213 C CB  . LEU B 40  ? 0.07007 0.16273 0.10486 -0.01253 -0.00275 0.00815  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CB  
2214 C CG  . LEU B 40  ? 0.08169 0.16931 0.11799 -0.00864 -0.00741 0.01203  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CG  
2215 C CD1 . LEU B 40  ? 0.12995 0.22146 0.16883 -0.01031 -0.01004 0.01271  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CD1 
2216 C CD2 . LEU B 40  ? 0.07551 0.17021 0.11240 -0.00947 -0.00500 0.01387  ? ? ? ? ? ? 40  LEU B CD2 
2228 N N   . GLU B 41  ? 0.12767 0.17456 0.13045 -0.01220 0.01162  0.00765  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B N   
2229 C CA  . GLU B 41  ? 0.15474 0.17442 0.14014 -0.01625 0.02512  0.00590  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CA  
2230 C C   . GLU B 41  ? 0.17548 0.17141 0.15158 -0.00457 0.02263  0.01619  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B C   
2231 O O   . GLU B 41  ? 0.16716 0.14219 0.14009 -0.00475 0.03539  0.01504  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B O   
2232 C CB  . GLU B 41  ? 0.17459 0.17946 0.14297 -0.02328 0.03378  0.00401  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CB  
2233 C CG  . GLU B 41  ? 0.13190 0.16072 0.12331 -0.03439 0.04117  -0.00732 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CG  
2234 C CD  . GLU B 41  ? 0.20902 0.22474 0.19304 -0.04230 0.05706  -0.01221 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CD  
2235 O OE1 . GLU B 41  ? 0.26256 0.24871 0.21288 -0.04010 0.06065  -0.00656 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B OE1 
2236 O OE2 . GLU B 41  ? 0.20586 0.23796 0.21669 -0.04763 0.06033  -0.02098 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B OE2 
2243 N N   . GLU B 42  ? 0.13976 0.13889 0.11566 0.00565  0.00568  0.02611  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B N   
2244 C CA  . GLU B 42  ? 0.20796 0.19272 0.18716 0.01974  -0.00221 0.03848  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B CA  
2245 C C   . GLU B 42  ? 0.17426 0.17144 0.18758 0.02558  0.00572  0.03443  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B C   
2246 O O   . GLU B 42  ? 0.21728 0.19426 0.23858 0.03544  0.01310  0.03994  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B O   
2247 C CB  . GLU B 42  ? 0.15257 0.14731 0.13097 0.02675  -0.02699 0.04788  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B CB  
2248 C CG  . GLU B 42  ? 0.23263 0.21899 0.22330 0.04348  -0.04103 0.06351  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B CG  
2249 C CD  . GLU B 42  ? 0.34369 0.33655 0.32207 0.04690  -0.06710 0.07003  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B CD  
2250 O OE1 . GLU B 42  ? 0.32180 0.31265 0.30827 0.06035  -0.07675 0.07902  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B OE1 
2251 O OE2 . GLU B 42  ? 0.29096 0.29340 0.25289 0.03504  -0.07073 0.06082  ? ? ? ? ? ? 42  GLU B OE2 
2258 N N   . TYR B 43  ? 0.10569 0.13162 0.13747 0.01961  0.00700  0.02527  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B N   
2259 C CA  . TYR B 43  ? 0.09848 0.13190 0.15290 0.02089  0.02031  0.01856  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CA  
2260 C C   . TYR B 43  ? 0.11795 0.13007 0.15717 0.01151  0.04149  0.00742  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B C   
2261 O O   . TYR B 43  ? 0.14845 0.14106 0.19800 0.01765  0.05672  0.00535  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B O   
2262 C CB  . TYR B 43  ? 0.07256 0.13447 0.13669 0.01350  0.01821  0.01327  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CB  
2263 C CG  . TYR B 43  ? 0.07899 0.14333 0.15122 0.00919  0.03679  0.00397  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CG  
2264 C CD1 . TYR B 43  ? 0.08407 0.15225 0.18878 0.01920  0.04521  0.00499  ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CD1 
2265 C CD2 . TYR B 43  ? 0.10522 0.16866 0.15268 -0.00626 0.04620  -0.00683 ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CD2 
2266 C CE1 . TYR B 43  ? 0.11645 0.18203 0.22458 0.01332  0.06878  -0.00611 ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CE1 
2267 C CE2 . TYR B 43  ? 0.10680 0.16708 0.14887 -0.01372 0.06462  -0.01713 ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CE2 
2268 C CZ  . TYR B 43  ? 0.11170 0.17023 0.18185 -0.00426 0.07900  -0.01758 ? ? ? ? ? ? 43  TYR B CZ  
2269 O OH  . TYR B 43  ? 0.14100 0.18775 0.19682 -0.01235 0.09506  -0.02773 ? ? ? ? ? ? 43  TYR B OH  
2279 N N   . TYR B 44  ? 0.11557 0.13169 0.13525 -0.00395 0.04338  -0.00110 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B N   
2280 C CA  . TYR B 44  ? 0.13560 0.13774 0.14295 -0.01830 0.06095  -0.01564 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CA  
2281 C C   . TYR B 44  ? 0.21066 0.17498 0.20735 -0.01762 0.07424  -0.01431 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B C   
2282 O O   . TYR B 44  ? 0.23212 0.17583 0.22317 -0.02790 0.09359  -0.02731 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B O   
2283 C CB  . TYR B 44  ? 0.17327 0.19852 0.17263 -0.03533 0.05447  -0.02438 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CB  
2284 C CG  . TYR B 44  ? 0.11164 0.16607 0.11255 -0.03980 0.04470  -0.02596 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CG  
2285 C CD1 . TYR B 44  ? 0.12556 0.17719 0.11550 -0.04786 0.05530  -0.03609 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CD1 
2286 C CD2 . TYR B 44  ? 0.16826 0.24724 0.17731 -0.03685 0.02772  -0.01715 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CD2 
2287 C CE1 . TYR B 44  ? 0.18376 0.25558 0.16423 -0.05344 0.04751  -0.03486 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CE1 
2288 C CE2 . TYR B 44  ? 0.10835 0.20741 0.11502 -0.04004 0.01925  -0.01447 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CE2 
2289 C CZ  . TYR B 44  ? 0.12138 0.21658 0.11043 -0.04871 0.02822  -0.02207 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CZ  
2290 O OH  . TYR B 44  ? 0.12505 0.23446 0.10160 -0.05316 0.02053  -0.01661 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B OH  
2300 N N   . GLY B 45  ? 0.23810 0.26481 0.11790 0.04805  0.04166  -0.03935 ? ? ? ? ? ? 45  GLY B N   
2301 C CA  . GLY B 45  ? 0.30623 0.26190 0.17035 0.04000  0.03622  -0.05535 ? ? ? ? ? ? 45  GLY B CA  
2302 C C   . GLY B 45  ? 0.32373 0.25252 0.20419 0.00741  0.01943  -0.06523 ? ? ? ? ? ? 45  GLY B C   
2303 O O   . GLY B 45  ? 0.34975 0.21470 0.22145 -0.00387 0.00467  -0.07694 ? ? ? ? ? ? 45  GLY B O   
2307 N N   . GLU B 46  ? 0.23747 0.21348 0.14689 -0.00898 0.01674  -0.05850 ? ? ? ? ? ? 46  GLU B N   
2308 C CA  . GLU B 46  ? 0.24511 0.21448 0.18796 -0.04116 0.00076  -0.06332 ? ? ? ? ? ? 46  GLU B CA  
2309 C C   . GLU B 46  ? 0.18494 0.21291 0.17081 -0.05467 0.01097  -0.04345 ? ? ? ? ? ? 46  GLU B C   
2310 O O   . GLU B 46  ? 0.18192 0.24588 0.16393 -0.03967 0.01911  -0.03097 ? ? ? ? ? ? 46  GLU B O   
2311 C CB  . GLU B 46  ? 0.29747 0.25215 0.21580 -0.03482 -0.03116 -0.09201 ? ? ? ? ? ? 46  GLU B CB  
2312 C CG  . GLU B 46  ? 0.70039 0.58585 0.56404 -0.01096 -0.05259 -0.12057 ? ? ? ? ? ? 46  GLU B CG  
2313 C CD  . GLU B 46  ? 1.06595 0.93866 0.88995 0.00953  -0.08643 -0.15103 ? ? ? ? ? ? 46  GLU B CD  
2314 O OE1 . GLU B 46  ? 0.71659 0.63166 0.55758 0.00026  -0.09397 -0.14914 ? ? ? ? ? ? 46  GLU B OE1 
2315 O OE2 . GLU B 46  ? 1.19316 1.02331 0.97985 0.03594  -0.10016 -0.16588 ? ? ? ? ? ? 46  GLU B OE2 
2322 N N   . GLU B 47  ? 0.17665 0.21523 0.20800 -0.08210 0.00692  -0.03857 ? ? ? ? ? ? 47  GLU B N   
2323 C CA  . GLU B 47  ? 0.12765 0.22127 0.19581 -0.08593 0.01344  -0.02488 ? ? ? ? ? ? 47  GLU B CA  
2324 C C   . GLU B 47  ? 0.12549 0.25058 0.18625 -0.07695 -0.00596 -0.03382 ? ? ? ? ? ? 47  GLU B C   
2325 O O   . GLU B 47  ? 0.14860 0.26243 0.19208 -0.07714 -0.02743 -0.05243 ? ? ? ? ? ? 47  GLU B O   
2326 C CB  . GLU B 47  ? 0.13925 0.24234 0.25652 -0.10082 0.01326  -0.01217 ? ? ? ? ? ? 47  GLU B CB  
2327 C CG  . GLU B 47  ? 0.23867 0.32283 0.36261 -0.10513 0.03528  0.00924  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B CG  
2328 C CD  . GLU B 47  ? 0.43706 0.54721 0.61710 -0.11220 0.04329  0.02927  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B CD  
2329 O OE1 . GLU B 47  ? 0.42577 0.56890 0.63699 -0.10955 0.03830  0.01945  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B OE1 
2330 O OE2 . GLU B 47  ? 0.32949 0.41891 0.49381 -0.12781 0.06758  0.02958  ? ? ? ? ? ? 47  GLU B OE2 
2337 N N   . VAL B 48  ? 0.08435 0.22407 0.14284 -0.05870 -0.00276 -0.01818 ? ? ? ? ? ? 48  VAL B N   
2338 C CA  . VAL B 48  ? 0.08341 0.23416 0.13210 -0.04859 -0.01781 -0.01603 ? ? ? ? ? ? 48  VAL B CA  
2339 C C   . VAL B 48  ? 0.07958 0.22819 0.15461 -0.04419 -0.02349 -0.01297 ? ? ? ? ? ? 48  VAL B C   
2340 O O   . VAL B 48  ? 0.06626 0.21078 0.14565 -0.03473 -0.01741 -0.00576 ? ? ? ? ? ? 48  VAL B O   
2341 C CB  . VAL B 48  ? 0.07092 0.22412 0.09724 -0.03579 -0.01454 0.00156  ? ? ? ? ? ? 48  VAL B CB  
2342 C CG1 . VAL B 48  ? 0.07981 0.23329 0.10322 -0.03059 -0.02626 0.00924  ? ? ? ? ? ? 48  VAL B CG1 
2343 C CG2 . VAL B 48  ? 0.09278 0.27175 0.09821 -0.03288 -0.00841 0.00115  ? ? ? ? ? ? 48  VAL B CG2 
2353 N N   . ASN B 49  ? 0.09732 0.25284 0.18917 -0.04936 -0.03963 -0.02110 ? ? ? ? ? ? 49  ASN B N   
2354 C CA  . ASN B 49  ? 0.09732 0.26409 0.22232 -0.04653 -0.04609 -0.01874 ? ? ? ? ? ? 49  ASN B CA  
2355 C C   . ASN B 49  ? 0.09492 0.25796 0.20347 -0.03181 -0.05424 -0.01458 ? ? ? ? ? ? 49  ASN B C   
2356 O O   . ASN B 49  ? 0.10157 0.25192 0.18359 -0.02756 -0.06117 -0.01164 ? ? ? ? ? ? 49  ASN B O   
2357 C CB  . ASN B 49  ? 0.12451 0.30016 0.27695 -0.05911 -0.06792 -0.02553 ? ? ? ? ? ? 49  ASN B CB  
2358 C CG  . ASN B 49  ? 0.37058 0.54764 0.55178 -0.08088 -0.06900 -0.02836 ? ? ? ? ? ? 49  ASN B CG  
2359 O OD1 . ASN B 49  ? 0.17623 0.35830 0.37583 -0.08630 -0.04649 -0.02049 ? ? ? ? ? ? 49  ASN B OD1 
2360 N ND2 . ASN B 49  ? 0.18551 0.34931 0.35862 -0.09495 -0.09646 -0.03652 ? ? ? ? ? ? 49  ASN B ND2 
2367 N N   . HIS B 50  ? 0.08036 0.24568 0.16317 -0.04155 -0.02401 0.00223  ? ? ? ? ? ? 50  HIS B N   
2368 C CA  . HIS B 50  ? 0.07691 0.24342 0.16567 -0.03709 -0.02490 -0.00182 ? ? ? ? ? ? 50  HIS B CA  
2369 C C   . HIS B 50  ? 0.07570 0.23997 0.16843 -0.03443 -0.02702 -0.00226 ? ? ? ? ? ? 50  HIS B C   
2370 O O   . HIS B 50  ? 0.09665 0.25449 0.19664 -0.03074 -0.02820 -0.00260 ? ? ? ? ? ? 50  HIS B O   
2371 C CB  . HIS B 50  ? 0.12659 0.30783 0.21531 -0.03765 -0.02448 -0.00625 ? ? ? ? ? ? 50  HIS B CB  
2372 C CG  . HIS B 50  ? 0.08126 0.26482 0.18003 -0.03355 -0.02532 -0.01107 ? ? ? ? ? ? 50  HIS B CG  
2373 N ND1 . HIS B 50  ? 0.14641 0.33120 0.25525 -0.02968 -0.02831 -0.01220 ? ? ? ? ? ? 50  HIS B ND1 
2374 C CD2 . HIS B 50  ? 0.11879 0.30529 0.22095 -0.03320 -0.02378 -0.01491 ? ? ? ? ? ? 50  HIS B CD2 
2375 C CE1 . HIS B 50  ? 0.15384 0.34074 0.27412 -0.02685 -0.02856 -0.01568 ? ? ? ? ? ? 50  HIS B CE1 
2376 N NE2 . HIS B 50  ? 0.16073 0.34881 0.27625 -0.02908 -0.02530 -0.01855 ? ? ? ? ? ? 50  HIS B NE2 
2384 N N   . GLY B 51  ? 0.07949 0.25060 0.16810 -0.03677 -0.02772 -0.00205 ? ? ? ? ? ? 51  GLY B N   
2385 C CA  . GLY B 51  ? 0.08103 0.25509 0.17195 -0.03534 -0.03042 -0.00185 ? ? ? ? ? ? 51  GLY B CA  
2386 C C   . GLY B 51  ? 0.07853 0.24260 0.16738 -0.03620 -0.03002 0.00059  ? ? ? ? ? ? 51  GLY B C   
2387 O O   . GLY B 51  ? 0.10503 0.27286 0.19475 -0.03551 -0.03247 0.00159  ? ? ? ? ? ? 51  GLY B O   
2391 N N   . ARG B 52  ? 0.11663 0.26980 0.20371 -0.03801 -0.02737 0.00170  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B N   
2392 C CA  . ARG B 52  ? 0.10414 0.24685 0.19236 -0.03825 -0.02653 0.00262  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B CA  
2393 C C   . ARG B 52  ? 0.11626 0.24938 0.21130 -0.03377 -0.02617 0.00239  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B C   
2394 O O   . ARG B 52  ? 0.09897 0.22800 0.19670 -0.03228 -0.02645 0.00252  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B O   
2395 C CB  . ARG B 52  ? 0.14760 0.28372 0.23569 -0.04226 -0.02408 0.00273  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B CB  
2396 C CG  . ARG B 52  ? 0.12560 0.25520 0.21535 -0.04438 -0.02272 0.00162  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B CG  
2397 C CD  . ARG B 52  ? 0.23511 0.35639 0.33255 -0.04721 -0.01981 0.00034  ? ? ? ? ? ? 52  ARG B CD  
2398 N NE  . ARG B 52  ? 0.22314 0.33924 0.32421 -0.05042 -0.01739 -0.00221 ? ? ? ? ? ? 52  ARG B NE  
2399 C CZ  . ARG B 52  ? 0.63136 0.73785 0.74575 -0.05228 -0.01359 -0.00411 ? ? ? ? ? ? 52  ARG B CZ  
2400 N NH1 . ARG B 52  ? 0.34945 0.45227 0.47319 -0.05092 -0.01156 -0.00507 ? ? ? ? ? ? 52  ARG B NH1 
2401 N NH2 . ARG B 52  ? 0.50005 0.60230 0.61711 -0.05630 -0.01103 -0.00515 ? ? ? ? ? ? 52  ARG B NH2 
2415 N N   . LEU B 53  ? 0.06388 0.19522 0.16181 -0.03221 -0.02540 0.00163  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B N   
2416 C CA  . LEU B 53  ? 0.07287 0.19604 0.17842 -0.02873 -0.02445 -0.00030 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CA  
2417 C C   . LEU B 53  ? 0.05745 0.18360 0.17153 -0.02463 -0.02644 -0.00227 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B C   
2418 O O   . LEU B 53  ? 0.05371 0.17437 0.17306 -0.02223 -0.02535 -0.00447 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B O   
2419 C CB  . LEU B 53  ? 0.05874 0.18297 0.16501 -0.02927 -0.02358 -0.00058 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CB  
2420 C CG  . LEU B 53  ? 0.05439 0.17278 0.17017 -0.02624 -0.02265 -0.00382 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CG  
2421 C CD1 . LEU B 53  ? 0.05119 0.15922 0.16483 -0.02521 -0.01905 -0.00660 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CD1 
2422 C CD2 . LEU B 53  ? 0.08269 0.20616 0.19717 -0.02830 -0.02235 -0.00296 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CD2 
2434 N N   . TYR B 54  ? 0.06102 0.19754 0.17783 -0.02379 -0.02880 -0.00254 ? ? ? ? ? ? 54  TYR B N   
2435 C CA  . TYR B 54  ? 0.08339 0.22190 0.21531 -0.01945 -0.03090 -0.00403 ? ? ? ? ? ? 54  TYR B CA  
2436 C C   . TYR B 54  ? 0.06113 0.20353 0.19700 -0.01663 -0.03358 -0.00372 ? ? ? ? ? ? 54  TYR B C   
2437 O O   . TYR B 54  ? 0.07360 0.21304 0.21518 -0.01217 -0.03201 -0.00688 ? ? ? ? ? ? 54  TYR B O   
2438 C CB  . TYR B 54  ? 0.06381 0.21385 0.19988 -0.01968 -0.03198 -0.00467 ? ? ? ? ? ? 54  TYR B CB  
2439 C CG  . TYR B 54  ? 0.06328 0.21312 0.19614 -0.02173 -0.02869 -0.00645 ? ? ? ? ? ? 54  TYR B CG  
2440 C CD1 . TYR B 54  ? 0.07125 0.22063 0.21310 -0.02049 -0.02710 -0.00575 ? ? ? ? ? ? 54  TYR B CD1 
2441 C CD2 . TYR B 54  ? 0.08091 0.23398 0.20028 -0.02555 -0.02671 -0.00776 ? ? ? ? ? ? 54  TYR B CD2 
2442 C CE1 . TYR B 54  ? 0.08351 0.23581 0.22017 -0.02260 -0.02395 -0.01049 ? ? ? ? ? ? 54  TYR B CE1 
2443 C CE2 . TYR B 54  ? 0.06712 0.22302 0.18334 -0.02764 -0.02436 -0.00985 ? ? ? ? ? ? 54  TYR B CE2 
2444 C CZ  . TYR B 54  ? 0.06590 0.22149 0.19058 -0.02612 -0.02319 -0.01243 ? ? ? ? ? ? 54  TYR B CZ  
2445 O OH  . TYR B 54  ? 0.09009 0.25159 0.21029 -0.02887 -0.02084 -0.01605 ? ? ? ? ? ? 54  TYR B OH  
2455 N N   . PRO B 55  ? 0.06644 0.21614 0.19217 -0.01913 -0.03569 -0.00004 ? ? ? ? ? ? 55  PRO B N   
2456 C CA  . PRO B 55  ? 0.06970 0.22451 0.19558 -0.01769 -0.03859 0.00368  ? ? ? ? ? ? 55  PRO B CA  
2457 C C   . PRO B 55  ? 0.06529 0.21011 0.18771 -0.01839 -0.03525 0.00490  ? ? ? ? ? ? 55  PRO B C   
2458 O O   . PRO B 55  ? 0.06766 0.21567 0.19433 -0.01550 -0.03663 0.00845  ? ? ? ? ? ? 55  PRO B O   
2459 C CB  . PRO B 55  ? 0.07703 0.24152 0.19082 -0.02257 -0.04060 0.00690  ? ? ? ? ? ? 55  PRO B CB  
2460 C CG  . PRO B 55  ? 0.07810 0.24703 0.19139 -0.02373 -0.03984 0.00355  ? ? ? ? ? ? 55  PRO B CG  
2461 C CD  . PRO B 55  ? 0.07124 0.22829 0.18623 -0.02342 -0.03564 0.00074  ? ? ? ? ? ? 55  PRO B CD  
2469 N N   . ASN B 56  ? 0.09910 0.23272 0.21503 -0.02187 -0.03082 0.00298  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B N   
2470 C CA  . ASN B 56  ? 0.06402 0.18835 0.17827 -0.02295 -0.02700 0.00308  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B CA  
2471 C C   . ASN B 56  ? 0.08697 0.20827 0.20677 -0.01914 -0.02325 -0.00055 ? ? ? ? ? ? 56  ASN B C   
2472 O O   . ASN B 56  ? 0.07426 0.19129 0.19431 -0.01878 -0.02112 0.00359  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B O   
2473 C CB  . ASN B 56  ? 0.05948 0.17502 0.16723 -0.02770 -0.02369 0.00177  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B CB  
2474 C CG  . ASN B 56  ? 0.12275 0.24357 0.22244 -0.03334 -0.02520 0.00473  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B CG  
2475 O OD1 . ASN B 56  ? 0.13721 0.25828 0.23449 -0.03652 -0.02470 0.00632  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B OD1 
2476 N ND2 . ASN B 56  ? 0.15357 0.28064 0.24819 -0.03571 -0.02636 0.00463  ? ? ? ? ? ? 56  ASN B ND2 
2483 N N   . LEU B 57  ? 0.07399 0.19704 0.19494 -0.01723 -0.02193 -0.00566 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B N   
2484 C CA  . LEU B 57  ? 0.05694 0.18327 0.17962 -0.01528 -0.01903 -0.00345 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CA  
2485 C C   . LEU B 57  ? 0.05927 0.19200 0.19406 -0.01036 -0.02106 0.00034  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B C   
2486 O O   . LEU B 57  ? 0.09985 0.22127 0.24181 -0.00775 -0.01859 0.00546  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B O   
2487 C CB  . LEU B 57  ? 0.05897 0.19146 0.17708 -0.01625 -0.01808 -0.00423 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CB  
2488 C CG  . LEU B 57  ? 0.08502 0.21030 0.19541 -0.01998 -0.01643 -0.00312 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CG  
2489 C CD1 . LEU B 57  ? 0.11702 0.24157 0.23506 -0.02172 -0.02002 0.00696  ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CD1 
2490 C CD2 . LEU B 57  ? 0.08157 0.19261 0.20069 -0.01867 -0.01429 -0.00257 ? ? ? ? ? ? 57  LEU B CD2 
2502 N N   . ASP B 58  ? 0.05685 0.20204 0.19697 -0.00786 -0.02574 -0.00220 ? ? ? ? ? ? 58  ASP B N   
2503 C CA  . ASP B 58  ? 0.09899 0.25164 0.25155 -0.00206 -0.02895 0.00410  ? ? ? ? ? ? 58  ASP B CA  
2504 C C   . ASP B 58  ? 0.07995 0.22368 0.23137 -0.00209 -0.02932 0.01410  ? ? ? ? ? ? 58  ASP B C   
2505 O O   . ASP B 58  ? 0.10156 0.24147 0.26356 0.00275  -0.02760 0.02126  ? ? ? ? ? ? 58  ASP B O   
2506 C CB  . ASP B 58  ? 0.09586 0.26098 0.25393 -0.00019 -0.03605 0.00237  ? ? ? ? ? ? 58  ASP B CB  
2507 C CG  . ASP B 58  ? 0.34408 0.51309 0.50365 -0.00011 -0.03481 -0.00743 ? ? ? ? ? ? 58  ASP B CG  
2508 O OD1 . ASP B 58  ? 0.27600 0.44921 0.42722 -0.00186 -0.02804 -0.00771 ? ? ? ? ? ? 58  ASP B OD1 
2509 O OD2 . ASP B 58  ? 0.34900 0.52047 0.51594 -0.00035 -0.04091 -0.00710 ? ? ? ? ? ? 58  ASP B OD2 
2514 N N   . ASP B 59  ? 0.14805 0.28875 0.28798 -0.00778 -0.03098 0.01536  ? ? ? ? ? ? 59  ASP B N   
2515 C CA  . ASP B 59  ? 0.17901 0.31634 0.31577 -0.00984 -0.03103 0.02395  ? ? ? ? ? ? 59  ASP B CA  
2516 C C   . ASP B 59  ? 0.18476 0.30730 0.32580 -0.00918 -0.02379 0.02489  ? ? ? ? ? ? 59  ASP B C   
2517 O O   . ASP B 59  ? 0.09381 0.21441 0.24206 -0.00629 -0.02268 0.03350  ? ? ? ? ? ? 59  ASP B O   
2518 C CB  . ASP B 59  ? 0.16501 0.30163 0.28802 -0.01826 -0.03179 0.02257  ? ? ? ? ? ? 59  ASP B CB  
2519 C CG  . ASP B 59  ? 0.29738 0.44806 0.41380 -0.02021 -0.03863 0.02525  ? ? ? ? ? ? 59  ASP B CG  
2520 O OD1 . ASP B 59  ? 0.21085 0.37331 0.33358 -0.01480 -0.04431 0.03026  ? ? ? ? ? ? 59  ASP B OD1 
2521 O OD2 . ASP B 59  ? 0.21243 0.36270 0.31767 -0.02722 -0.03773 0.02242  ? ? ? ? ? ? 59  ASP B OD2 
2526 N N   . LEU B 60  ? 0.05411 0.16511 0.19086 -0.01150 -0.01899 0.01771  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B N   
2527 C CA  . LEU B 60  ? 0.08579 0.17780 0.22637 -0.01083 -0.01279 0.01867  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B CA  
2528 C C   . LEU B 60  ? 0.05538 0.14172 0.21180 -0.00422 -0.01025 0.02120  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B C   
2529 O O   . LEU B 60  ? 0.05905 0.13056 0.22366 -0.00227 -0.00492 0.02467  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B O   
2530 C CB  . LEU B 60  ? 0.04924 0.13010 0.18239 -0.01327 -0.01056 0.01203  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B CB  
2531 C CG  . LEU B 60  ? 0.04836 0.12938 0.16977 -0.01925 -0.01053 0.01016  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B CG  
2532 C CD1 . LEU B 60  ? 0.06318 0.13591 0.18059 -0.01951 -0.00947 0.00640  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B CD1 
2533 C CD2 . LEU B 60  ? 0.08057 0.15253 0.20195 -0.02196 -0.00667 0.01261  ? ? ? ? ? ? 60  LEU B CD2 
2545 N N   . VAL B 61  ? 0.05745 0.15478 0.22002 -0.00100 -0.01274 0.01850  ? ? ? ? ? ? 61  VAL B N   
2546 C CA  . VAL B 61  ? 0.06297 0.15558 0.24385 0.00481  -0.00943 0.01977  ? ? ? ? ? ? 61  VAL B CA  
2547 C C   . VAL B 61  ? 0.06976 0.16680 0.26082 0.01032  -0.01016 0.03181  ? ? ? ? ? ? 61  VAL B C   
2548 O O   . VAL B 61  ? 0.07507 0.15874 0.27917 0.01380  -0.00398 0.03666  ? ? ? ? ? ? 61  VAL B O   
2549 C CB  . VAL B 61  ? 0.14762 0.25338 0.33414 0.00646  -0.01148 0.01321  ? ? ? ? ? ? 61  VAL B CB  
2550 C CG1 . VAL B 61  ? 0.21425 0.31663 0.42369 0.01247  -0.00768 0.01448  ? ? ? ? ? ? 61  VAL B CG1 
2551 C CG2 . VAL B 61  ? 0.06029 0.16136 0.23812 0.00173  -0.00992 0.00335  ? ? ? ? ? ? 61  VAL B CG2 
2561 N N   . ASN B 62  ? 0.09565 0.21071 0.28080 0.01122  -0.01772 0.03724  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B N   
2562 C CA  . ASN B 62  ? 0.08457 0.20536 0.28238 0.01688  -0.02091 0.05520  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B CA  
2563 C C   . ASN B 62  ? 0.15233 0.26285 0.35582 0.01409  -0.01647 0.06974  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B C   
2564 O O   . ASN B 62  ? 0.10347 0.21162 0.32383 0.02012  -0.01392 0.08855  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B O   
2565 C CB  . ASN B 62  ? 0.09104 0.23276 0.27980 0.01638  -0.03180 0.05996  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B CB  
2566 C CG  . ASN B 62  ? 0.33624 0.48872 0.53022 0.02207  -0.03527 0.05089  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B CG  
2567 O OD1 . ASN B 62  ? 0.39564 0.54433 0.60775 0.02829  -0.03096 0.05119  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B OD1 
2568 N ND2 . ASN B 62  ? 0.51171 0.67753 0.69616 0.01857  -0.04224 0.04631  ? ? ? ? ? ? 62  ASN B ND2 
2575 N N   . LYS B 63  ? 0.11311 0.18140 0.31633 -0.00103 -0.02578 0.09573  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B N   
2576 C CA  . LYS B 63  ? 0.09400 0.15994 0.26522 -0.00820 -0.03730 0.09139  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B CA  
2577 C C   . LYS B 63  ? 0.18193 0.22115 0.34295 -0.00629 -0.02974 0.08914  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B C   
2578 O O   . LYS B 63  ? 0.24228 0.27761 0.38501 -0.01128 -0.03555 0.08648  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B O   
2579 C CB  . LYS B 63  ? 0.14164 0.20674 0.29220 -0.01936 -0.04319 0.07217  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B CB  
2580 C CG  . LYS B 63  ? 0.11887 0.21709 0.27960 -0.02284 -0.04873 0.05884  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B CG  
2581 C CD  . LYS B 63  ? 0.14353 0.23601 0.29279 -0.03263 -0.04317 0.03599  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B CD  
2582 C CE  . LYS B 63  ? 0.17433 0.30661 0.34460 -0.03926 -0.04547 0.01541  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B CE  
2583 N NZ  . LYS B 63  ? 0.59530 0.75896 0.75818 -0.03799 -0.06091 0.00311  ? ? ? ? ? ? 63  LYS B NZ  
2597 N N   . GLY B 64  ? 0.10953 0.12849 0.27578 0.00246  -0.01466 0.08302  ? ? ? ? ? ? 64  GLY B N   
2598 C CA  . GLY B 64  ? 0.11201 0.10246 0.26107 0.00555  -0.00682 0.06955  ? ? ? ? ? ? 64  GLY B CA  
2599 C C   . GLY B 64  ? 0.13284 0.10434 0.25152 -0.00095 -0.01305 0.05031  ? ? ? ? ? ? 64  GLY B C   
2600 O O   . GLY B 64  ? 0.13943 0.09296 0.24907 -0.00145 -0.01129 0.03671  ? ? ? ? ? ? 64  GLY B O   
2604 N N   . LEU B 65  ? 0.12947 0.10648 0.23794 -0.00591 -0.01891 0.04882  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B N   
2605 C CA  . LEU B 65  ? 0.13247 0.09494 0.21327 -0.01014 -0.02462 0.03467  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CA  
2606 C C   . LEU B 65  ? 0.12572 0.06266 0.18845 0.00004  -0.01618 0.02936  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B C   
2607 O O   . LEU B 65  ? 0.13792 0.06478 0.17272 0.00215  -0.02357 0.01501  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B O   
2608 C CB  . LEU B 65  ? 0.12305 0.10436 0.20362 -0.01808 -0.03136 0.03645  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CB  
2609 C CG  . LEU B 65  ? 0.12938 0.12816 0.21356 -0.02166 -0.04015 0.04077  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CG  
2610 C CD1 . LEU B 65  ? 0.10243 0.10992 0.17955 -0.02647 -0.03652 0.03393  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CD1 
2611 C CD2 . LEU B 65  ? 0.17680 0.16670 0.24330 -0.02135 -0.04178 0.03267  ? ? ? ? ? ? 65  LEU B CD2 
2623 N N   . VAL B 66  ? 0.14751 0.08448 0.21888 0.00921  0.00089  0.03742  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B N   
2624 C CA  . VAL B 66  ? 0.22456 0.14649 0.26547 0.02275  0.01651  0.03055  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B CA  
2625 C C   . VAL B 66  ? 0.18471 0.09910 0.24342 0.03127  0.03365  0.02638  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B C   
2626 O O   . VAL B 66  ? 0.16835 0.09320 0.27065 0.02921  0.03752  0.04008  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B O   
2627 C CB  . VAL B 66  ? 0.17375 0.09954 0.21247 0.02553  0.03132  0.04709  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B CB  
2628 C CG1 . VAL B 66  ? 0.21967 0.12893 0.22247 0.04340  0.05472  0.04604  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B CG1 
2629 C CG2 . VAL B 66  ? 0.16293 0.09141 0.18993 0.01848  0.01939  0.04985  ? ? ? ? ? ? 66  VAL B CG2 
2639 N N   . GLU B 67  ? 0.22249 0.12149 0.24817 0.04236  0.04339  0.00599  ? ? ? ? ? ? 67  GLU B N   
2640 C CA  . GLU B 67  ? 0.24716 0.13582 0.28920 0.05072  0.06565  -0.00399 ? ? ? ? ? ? 67  GLU B CA  
2641 C C   . GLU B 67  ? 0.29121 0.17198 0.29130 0.06503  0.08792  -0.00693 ? ? ? ? ? ? 67  GLU B C   
2642 O O   . GLU B 67  ? 0.31566 0.19565 0.26068 0.07235  0.08195  -0.01036 ? ? ? ? ? ? 67  GLU B O   
2643 C CB  . GLU B 67  ? 0.26079 0.13860 0.30972 0.04925  0.06111  -0.03599 ? ? ? ? ? ? 67  GLU B CB  
2644 C CG  . GLU B 67  ? 0.73132 0.61052 0.73523 0.04951  0.04025  -0.06506 ? ? ? ? ? ? 67  GLU B CG  
2645 C CD  . GLU B 67  ? 0.97890 0.85184 1.01412 0.04243  0.03437  -0.09841 ? ? ? ? ? ? 67  GLU B CD  
2646 O OE1 . GLU B 67  ? 0.56218 0.43222 0.63661 0.03886  0.04957  -0.09444 ? ? ? ? ? ? 67  GLU B OE1 
2647 O OE2 . GLU B 67  ? 0.64143 0.52412 0.65795 0.03722  0.01193  -0.11515 ? ? ? ? ? ? 67  GLU B OE2 
2654 N N   . LYS B 68  ? 0.30574 0.18107 0.33336 0.07127  0.11601  -0.00205 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B N   
2655 C CA  . LYS B 68  ? 0.48333 0.34965 0.47946 0.08505  0.14640  0.00132  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CA  
2656 C C   . LYS B 68  ? 0.53172 0.38410 0.51209 0.09488  0.16726  -0.03013 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B C   
2657 O O   . LYS B 68  ? 0.56218 0.41443 0.59071 0.08724  0.16580  -0.04264 ? ? ? ? ? ? 68  LYS B O   
2658 C CB  . LYS B 68  ? 0.32907 0.20317 0.38169 0.08305  0.16708  0.03107  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CB  
2659 C CG  . LYS B 68  ? 0.50060 0.36293 0.53788 0.09480  0.20603  0.03780  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CG  
2660 C CD  . LYS B 68  ? 0.46628 0.34286 0.57662 0.08413  0.21573  0.06229  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CD  
2661 C CE  . LYS B 68  ? 0.75474 0.61375 0.85719 0.09026  0.25005  0.07000  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B CE  
2662 N NZ  . LYS B 68  ? 0.66962 0.53972 0.84959 0.07954  0.25597  0.08692  ? ? ? ? ? ? 68  LYS B NZ  
2676 N N   . SER B 69  ? 0.51257 0.35829 0.42468 0.10978  0.18348  -0.04083 ? ? ? ? ? ? 69  SER B N   
2677 C CA  . SER B 69  ? 0.68472 0.52979 0.57788 0.11396  0.19554  -0.07269 ? ? ? ? ? ? 69  SER B CA  
2678 C C   . SER B 69  ? 0.58897 0.42880 0.44786 0.12531  0.22574  -0.05561 ? ? ? ? ? ? 69  SER B C   
2679 O O   . SER B 69  ? 0.58323 0.42212 0.39006 0.13560  0.22721  -0.03398 ? ? ? ? ? ? 69  SER B O   
2680 C CB  . SER B 69  ? 0.69585 0.55265 0.53352 0.11803  0.16994  -0.11530 ? ? ? ? ? ? 69  SER B CB  
2681 O OG  . SER B 69  ? 0.96490 0.82342 0.84136 0.10550  0.14318  -0.13048 ? ? ? ? ? ? 69  SER B OG  
2687 N N   . GLU B 70  ? 0.67936 0.51385 0.57201 0.12342  0.25034  -0.06206 ? ? ? ? ? ? 70  GLU B N   
2688 C CA  . GLU B 70  ? 0.83195 0.65764 0.69770 0.13316  0.28243  -0.04905 ? ? ? ? ? ? 70  GLU B CA  
2689 C C   . GLU B 70  ? 0.88163 0.71717 0.67361 0.14540  0.28396  -0.08703 ? ? ? ? ? ? 70  GLU B C   
2690 O O   . GLU B 70  ? 0.81337 0.65779 0.62066 0.14203  0.27944  -0.12803 ? ? ? ? ? ? 70  GLU B O   
2691 C CB  . GLU B 70  ? 0.88591 0.70221 0.82834 0.12458  0.30778  -0.03727 ? ? ? ? ? ? 70  GLU B CB  
2692 C CG  . GLU B 70  ? 1.19915 1.00131 1.12399 0.13313  0.34423  -0.02349 ? ? ? ? ? ? 70  GLU B CG  
2693 C CD  . GLU B 70  ? 1.27117 1.06448 1.27762 0.12365  0.36709  -0.01334 ? ? ? ? ? ? 70  GLU B CD  
2694 O OE1 . GLU B 70  ? 1.15666 0.95798 1.22975 0.11173  0.35308  -0.01485 ? ? ? ? ? ? 70  GLU B OE1 
2695 O OE2 . GLU B 70  ? 1.46896 1.24722 1.47390 0.12879  0.39905  -0.00165 ? ? ? ? ? ? 70  GLU B OE2 
2702 N N   . LEU B 71  ? 0.80819 0.73410 0.89282 -0.11468 -0.11782 -0.37447 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B N   
2703 C CA  . LEU B 71  ? 1.14181 1.06938 1.14554 -0.11625 -0.13299 -0.35393 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CA  
2704 C C   . LEU B 71  ? 1.30436 1.22520 1.24050 -0.14276 -0.09729 -0.34003 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B C   
2705 O O   . LEU B 71  ? 1.19031 1.09700 1.14791 -0.15838 -0.06305 -0.33359 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B O   
2706 C CB  . LEU B 71  ? 0.96221 0.85784 0.95501 -0.10154 -0.16920 -0.31000 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CB  
2707 C CG  . LEU B 71  ? 1.04462 0.95727 1.06873 -0.07530 -0.21098 -0.31902 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CG  
2708 C CD1 . LEU B 71  ? 1.20104 1.08129 1.23441 -0.05920 -0.24273 -0.27139 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CD1 
2709 C CD2 . LEU B 71  ? 1.19113 1.14189 1.16210 -0.07831 -0.22631 -0.33826 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CD2 
2721 N N   . ASP B 72  ? 1.51034 1.44121 1.36305 -0.14927 -0.10528 -0.33627 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B N   
2722 C CA  . ASP B 72  ? 1.78029 1.70311 1.54979 -0.17498 -0.07028 -0.32517 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B CA  
2723 C C   . ASP B 72  ? 1.89844 1.78606 1.58920 -0.18156 -0.08747 -0.26878 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B C   
2724 O O   . ASP B 72  ? 2.00695 1.88407 1.61001 -0.20365 -0.06173 -0.25434 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B O   
2725 C CB  . ASP B 72  ? 1.74721 1.70203 1.46618 -0.18251 -0.06201 -0.36474 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B CB  
2726 C CG  . ASP B 72  ? 1.77284 1.71950 1.41187 -0.21046 -0.01270 -0.36499 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B CG  
2727 O OD1 . ASP B 72  ? 1.82178 1.74333 1.45679 -0.22376 0.01933  -0.33635 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B OD1 
2728 O OD2 . ASP B 72  ? 1.78901 1.75237 1.36983 -0.22012 -0.00310 -0.39538 ? ? ? ? ? ? 72  ASP B OD2 
2733 N N   . LYS B 73  ? 1.80278 1.67093 1.52347 -0.16272 -0.12839 -0.23494 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B N   
2734 C CA  . LYS B 73  ? 1.75301 1.58763 1.41287 -0.16589 -0.14834 -0.17361 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B CA  
2735 C C   . LYS B 73  ? 1.75562 1.54743 1.46427 -0.16661 -0.12923 -0.13675 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B C   
2736 O O   . LYS B 73  ? 1.82296 1.58524 1.47402 -0.18312 -0.11103 -0.09349 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B O   
2737 C CB  . LYS B 73  ? 1.73083 1.57378 1.39303 -0.14368 -0.21006 -0.15385 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B CB  
2738 C CG  . LYS B 73  ? 1.78345 1.66380 1.38035 -0.14834 -0.23564 -0.17988 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B CG  
2739 C CD  . LYS B 73  ? 1.79015 1.68185 1.40275 -0.12717 -0.29964 -0.15522 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B CD  
2740 C CE  . LYS B 73  ? 1.79904 1.72828 1.34724 -0.13600 -0.32801 -0.18267 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B CE  
2741 N NZ  . LYS B 73  ? 1.73123 1.67778 1.30652 -0.11641 -0.39310 -0.15798 ? ? ? ? ? ? 73  LYS B NZ  
2755 N N   . ARG B 74  ? 1.68263 1.46804 1.49383 -0.15077 -0.13148 -0.15374 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B N   
2756 C CA  . ARG B 74  ? 1.64411 1.38591 1.50818 -0.15371 -0.11262 -0.12620 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B CA  
2757 C C   . ARG B 74  ? 1.47530 1.22604 1.41139 -0.16368 -0.07723 -0.16974 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B C   
2758 O O   . ARG B 74  ? 1.65479 1.40463 1.57721 -0.18738 -0.03613 -0.17083 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B O   
2759 C CB  . ARG B 74  ? 1.62712 1.34142 1.54611 -0.12762 -0.14979 -0.09889 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B CB  
2760 C CG  . ARG B 74  ? 1.59083 1.29510 1.44898 -0.11884 -0.18735 -0.04288 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B CG  
2761 C CD  . ARG B 74  ? 1.58819 1.24943 1.50796 -0.09802 -0.20811 0.00223  ? ? ? ? ? ? 74  ARG B CD  
2762 N NE  . ARG B 74  ? 1.65817 1.31486 1.52646 -0.08928 -0.24806 0.06235  ? ? ? ? ? ? 74  ARG B NE  
2763 C CZ  . ARG B 74  ? 1.69785 1.32930 1.49623 -0.10461 -0.24248 0.11958  ? ? ? ? ? ? 74  ARG B CZ  
2764 N NH1 . ARG B 74  ? 1.69275 1.29985 1.46825 -0.12913 -0.19427 0.12289  ? ? ? ? ? ? 74  ARG B NH1 
2765 N NH2 . ARG B 74  ? 1.73310 1.36519 1.48619 -0.09619 -0.28581 0.17617  ? ? ? ? ? ? 74  ARG B NH2 
2779 N N   . THR B 75  ? 1.10192 0.86251 1.11504 -0.14705 -0.09241 -0.20411 ? ? ? ? ? ? 75  THR B N   
2780 C CA  . THR B 75  ? 1.02147 0.79435 1.10012 -0.15811 -0.06591 -0.24363 ? ? ? ? ? ? 75  THR B CA  
2781 C C   . THR B 75  ? 0.92731 0.72742 1.06205 -0.13940 -0.08682 -0.28834 ? ? ? ? ? ? 75  THR B C   
2782 O O   . THR B 75  ? 0.87277 0.71714 1.00971 -0.14087 -0.08073 -0.32491 ? ? ? ? ? ? 75  THR B O   
2783 C CB  . THR B 75  ? 1.20566 0.93150 1.33098 -0.17015 -0.04802 -0.22221 ? ? ? ? ? ? 75  THR B CB  
2784 O OG1 . THR B 75  ? 1.18471 0.89123 1.26430 -0.19209 -0.01842 -0.18506 ? ? ? ? ? ? 75  THR B OG1 
2785 C CG2 . THR B 75  ? 1.21165 0.95097 1.41086 -0.18132 -0.03244 -0.26418 ? ? ? ? ? ? 75  THR B CG2 
2793 N N   . ASN B 76  ? 0.51937 0.72968 0.60020 0.05058  0.17659  -0.03793 ? ? ? ? ? ? 76  ASN B N   
2794 C CA  . ASN B 76  ? 0.68825 0.87105 0.79542 0.06739  0.14537  -0.04738 ? ? ? ? ? ? 76  ASN B CA  
2795 C C   . ASN B 76  ? 0.30288 0.45217 0.38818 0.04731  0.12659  -0.03595 ? ? ? ? ? ? 76  ASN B C   
2796 O O   . ASN B 76  ? 0.26340 0.43712 0.35261 0.02717  0.11170  -0.00739 ? ? ? ? ? ? 76  ASN B O   
2797 C CB  . ASN B 76  ? 0.92429 1.12351 1.09244 0.07369  0.12322  -0.03245 ? ? ? ? ? ? 76  ASN B CB  
2798 C CG  . ASN B 76  ? 0.82355 1.05385 1.02943 0.09878  0.13874  -0.04511 ? ? ? ? ? ? 76  ASN B CG  
2799 O OD1 . ASN B 76  ? 0.93055 1.14484 1.12294 0.12305  0.15961  -0.06753 ? ? ? ? ? ? 76  ASN B OD1 
2800 N ND2 . ASN B 76  ? 1.07097 1.33654 1.32369 0.09499  0.12988  -0.02711 ? ? ? ? ? ? 76  ASN B ND2 
2807 N N   . GLU B 77  ? 0.21827 0.31070 0.28360 0.05181  0.12182  -0.05399 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B N   
2808 C CA  . GLU B 77  ? 0.19026 0.25910 0.23149 0.03137  0.09436  -0.04291 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CA  
2809 C C   . GLU B 77  ? 0.19999 0.23909 0.27739 0.04896  0.07395  -0.03119 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B C   
2810 O O   . GLU B 77  ? 0.22538 0.23277 0.30893 0.06383  0.07348  -0.04068 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B O   
2811 C CB  . GLU B 77  ? 0.27775 0.31582 0.25619 0.00759  0.09774  -0.06911 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CB  
2812 C CG  . GLU B 77  ? 0.25220 0.27944 0.21699 -0.01308 0.06212  -0.05080 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CG  
2813 C CD  . GLU B 77  ? 0.52679 0.54405 0.42643 -0.04975 0.05748  -0.06723 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B CD  
2814 O OE1 . GLU B 77  ? 0.50260 0.55560 0.36533 -0.07739 0.05199  -0.05610 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B OE1 
2815 O OE2 . GLU B 77  ? 0.65054 0.62408 0.53208 -0.05672 0.05616  -0.08813 ? ? ? ? ? ? 77  GLU B OE2 
2822 N N   . TYR B 78  ? 0.12905 0.17662 0.21533 0.04024  0.04759  -0.00666 ? ? ? ? ? ? 78  TYR B N   
2823 C CA  . TYR B 78  ? 0.08472 0.11069 0.18150 0.04476  0.02733  0.00232  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CA  
2824 C C   . TYR B 78  ? 0.10466 0.11970 0.19512 0.03506  0.01614  0.00379  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B C   
2825 O O   . TYR B 78  ? 0.10161 0.13278 0.17582 0.01932  0.00774  0.00957  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B O   
2826 C CB  . TYR B 78  ? 0.12999 0.16540 0.22471 0.03691  0.01264  0.01594  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CB  
2827 C CG  . TYR B 78  ? 0.07559 0.13040 0.18709 0.04200  0.01895  0.01910  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CG  
2828 C CD1 . TYR B 78  ? 0.08685 0.13622 0.20420 0.04618  0.01432  0.02117  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CD1 
2829 C CD2 . TYR B 78  ? 0.07663 0.16718 0.20517 0.04038  0.03177  0.02577  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CD2 
2830 C CE1 . TYR B 78  ? 0.08940 0.16513 0.23279 0.05215  0.01825  0.02741  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CE1 
2831 C CE2 . TYR B 78  ? 0.08669 0.20530 0.23637 0.04325  0.03873  0.02906  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CE2 
2832 C CZ  . TYR B 78  ? 0.13150 0.24215 0.29200 0.05120  0.03037  0.02943  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B CZ  
2833 O OH  . TYR B 78  ? 0.17447 0.32194 0.36707 0.05542  0.03592  0.03642  ? ? ? ? ? ? 78  TYR B OH  
2843 N N   . ALA B 79  ? 0.12608 0.11978 0.21056 0.03386  0.00980  0.00236  ? ? ? ? ? ? 79  ALA B N   
2844 C CA  . ALA B 79  ? 0.10015 0.09310 0.18881 0.02349  0.00058  0.00462  ? ? ? ? ? ? 79  ALA B CA  
2845 C C   . ALA B 79  ? 0.07267 0.06376 0.15800 0.02084  -0.00265 0.00999  ? ? ? ? ? ? 79  ALA B C   
2846 O O   . ALA B 79  ? 0.14310 0.12463 0.21756 0.02362  -0.00118 0.01077  ? ? ? ? ? ? 79  ALA B O   
2847 C CB  . ALA B 79  ? 0.16469 0.13277 0.22315 0.00573  0.00287  -0.01065 ? ? ? ? ? ? 79  ALA B CB  
2853 N N   . LEU B 80  ? 0.10566 0.11381 0.20448 0.01545  -0.00712 0.01482  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B N   
2854 C CA  . LEU B 80  ? 0.09852 0.10941 0.20367 0.01286  -0.00548 0.01841  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CA  
2855 C C   . LEU B 80  ? 0.14062 0.12727 0.23759 -0.00017 -0.00772 0.02217  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B C   
2856 O O   . LEU B 80  ? 0.11836 0.09306 0.20398 -0.01446 -0.01042 0.01735  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B O   
2857 C CB  . LEU B 80  ? 0.04798 0.08972 0.16474 0.01116  -0.00292 0.01817  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CB  
2858 C CG  . LEU B 80  ? 0.06244 0.10379 0.16662 0.02074  -0.00148 0.01279  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CG  
2859 C CD1 . LEU B 80  ? 0.07886 0.15072 0.20578 0.02586  0.00263  0.01132  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CD1 
2860 C CD2 . LEU B 80  ? 0.12287 0.14843 0.21422 0.02363  0.00125  0.00818  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CD2 
2872 N N   . THR B 81  ? 0.15413 0.12755 0.24432 -0.00258 -0.00905 0.03174  ? ? ? ? ? ? 81  THR B N   
2873 C CA  . THR B 81  ? 0.18189 0.13228 0.25662 -0.02365 -0.01356 0.04244  ? ? ? ? ? ? 81  THR B CA  
2874 C C   . THR B 81  ? 0.12963 0.12282 0.20445 -0.04580 -0.00764 0.04451  ? ? ? ? ? ? 81  THR B C   
2875 O O   . THR B 81  ? 0.10721 0.14432 0.20040 -0.03691 0.00176  0.03585  ? ? ? ? ? ? 81  THR B O   
2876 C CB  . THR B 81  ? 0.17630 0.11091 0.23915 -0.02017 -0.02051 0.05632  ? ? ? ? ? ? 81  THR B CB  
2877 O OG1 . THR B 81  ? 0.14688 0.11075 0.20699 -0.02678 -0.01957 0.06409  ? ? ? ? ? ? 81  THR B OG1 
2878 C CG2 . THR B 81  ? 0.25307 0.17876 0.32027 0.00393  -0.01969 0.04759  ? ? ? ? ? ? 81  THR B CG2 
2886 N N   . ASN B 82  ? 0.13150 0.10571 0.23697 -0.01104 0.02213  -0.00664 ? ? ? ? ? ? 82  ASN B N   
2887 C CA  . ASN B 82  ? 0.14147 0.11502 0.26545 -0.01536 0.02883  -0.00783 ? ? ? ? ? ? 82  ASN B CA  
2888 C C   . ASN B 82  ? 0.13425 0.11476 0.23881 -0.00640 0.02725  0.00547  ? ? ? ? ? ? 82  ASN B C   
2889 O O   . ASN B 82  ? 0.13486 0.12360 0.24541 -0.01065 0.02213  0.00246  ? ? ? ? ? ? 82  ASN B O   
2890 C CB  . ASN B 82  ? 0.19650 0.14788 0.34863 -0.01639 0.05641  -0.00597 ? ? ? ? ? ? 82  ASN B CB  
2891 C CG  . ASN B 82  ? 0.29556 0.25225 0.47914 -0.02455 0.05301  -0.03073 ? ? ? ? ? ? 82  ASN B CG  
2892 O OD1 . ASN B 82  ? 0.38933 0.36505 0.57970 -0.02744 0.03012  -0.05271 ? ? ? ? ? ? 82  ASN B OD1 
2893 N ND2 . ASN B 82  ? 0.55251 0.49595 0.75083 -0.02203 0.07495  -0.02831 ? ? ? ? ? ? 82  ASN B ND2 
2900 N N   . GLU B 83  ? 0.13503 0.11590 0.21725 0.00984  0.02854  0.01560  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B N   
2901 C CA  . GLU B 83  ? 0.13112 0.12540 0.19611 0.02538  0.02052  0.01851  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CA  
2902 C C   . GLU B 83  ? 0.09795 0.11430 0.17459 0.01445  0.00125  0.00555  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B C   
2903 O O   . GLU B 83  ? 0.09410 0.12083 0.16957 0.01788  -0.00524 0.00277  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B O   
2904 C CB  . GLU B 83  ? 0.17154 0.16935 0.21233 0.05375  0.01928  0.02213  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CB  
2905 C CG  . GLU B 83  ? 0.45374 0.46943 0.47331 0.08084  0.00664  0.01729  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CG  
2906 C CD  . GLU B 83  ? 0.67558 0.69982 0.66450 0.12179  0.00001  0.01462  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CD  
2907 O OE1 . GLU B 83  ? 0.45763 0.46883 0.44000 0.12672  0.01002  0.02201  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B OE1 
2908 O OE2 . GLU B 83  ? 0.46735 0.50937 0.43548 0.13858  -0.01580 0.00079  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B OE2 
2915 N N   . GLY B 84  ? 0.08718 0.10592 0.17472 0.00402  -0.00248 -0.00082 ? ? ? ? ? ? 84  GLY B N   
2916 C CA  . GLY B 84  ? 0.08624 0.11371 0.18692 -0.00369 -0.00731 -0.00811 ? ? ? ? ? ? 84  GLY B CA  
2917 C C   . GLY B 84  ? 0.09532 0.11717 0.19079 -0.01092 -0.00829 -0.00641 ? ? ? ? ? ? 84  GLY B C   
2918 O O   . GLY B 84  ? 0.09508 0.12318 0.19691 -0.01246 -0.01054 -0.00903 ? ? ? ? ? ? 84  GLY B O   
2922 N N   . PHE B 85  ? 0.11815 0.13091 0.20844 -0.01367 -0.00758 -0.00692 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B N   
2923 C CA  . PHE B 85  ? 0.07875 0.09415 0.17062 -0.01579 -0.01350 -0.01286 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B CA  
2924 C C   . PHE B 85  ? 0.07172 0.09330 0.17288 -0.01792 -0.01195 -0.00965 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B C   
2925 O O   . PHE B 85  ? 0.07590 0.10379 0.17652 -0.01838 -0.01730 -0.01138 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B O   
2926 C CB  . PHE B 85  ? 0.12342 0.13710 0.22536 -0.01600 -0.01711 -0.02683 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B CB  
2927 C CG  . PHE B 85  ? 0.14726 0.17262 0.26211 -0.01432 -0.02814 -0.04285 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B CG  
2928 C CD1 . PHE B 85  ? 0.27566 0.30445 0.36401 0.00098  -0.04050 -0.04849 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B CD1 
2929 C CD2 . PHE B 85  ? 0.11476 0.14340 0.26159 -0.02119 -0.02059 -0.04981 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B CD2 
2930 C CE1 . PHE B 85  ? 0.27587 0.32050 0.37455 0.00889  -0.05518 -0.06742 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B CE1 
2931 C CE2 . PHE B 85  ? 0.24222 0.28237 0.40029 -0.01596 -0.02836 -0.06526 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B CE2 
2932 C CZ  . PHE B 85  ? 0.15971 0.21079 0.29604 -0.00179 -0.04835 -0.07602 ? ? ? ? ? ? 85  PHE B CZ  
2942 N N   . ASP B 86  ? 0.09400 0.10947 0.19790 -0.01424 -0.00082 -0.00242 ? ? ? ? ? ? 86  ASP B N   
2943 C CA  . ASP B 86  ? 0.10992 0.12491 0.21128 -0.00756 0.00645  0.00484  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B CA  
2944 C C   . ASP B 86  ? 0.07895 0.10889 0.16800 -0.00108 -0.00675 0.00256  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B C   
2945 O O   . ASP B 86  ? 0.13118 0.16532 0.21979 0.00054  -0.00773 0.00294  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B O   
2946 C CB  . ASP B 86  ? 0.19978 0.19692 0.28917 0.00837  0.02735  0.01878  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B CB  
2947 C CG  . ASP B 86  ? 0.26834 0.24554 0.38728 -0.00043 0.05048  0.01905  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B CG  
2948 O OD1 . ASP B 86  ? 0.21225 0.19702 0.36773 -0.01774 0.04564  0.00193  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B OD1 
2949 O OD2 . ASP B 86  ? 0.29089 0.24537 0.39993 0.01354  0.07423  0.03305  ? ? ? ? ? ? 86  ASP B OD2 
2954 N N   . ALA B 87  ? 0.07127 0.11054 0.16005 0.00212  -0.01529 -0.00384 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B N   
2955 C CA  . ALA B 87  ? 0.06517 0.12213 0.16344 0.00680  -0.02604 -0.01595 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B CA  
2956 C C   . ALA B 87  ? 0.08426 0.13931 0.19574 -0.00679 -0.02513 -0.01822 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B C   
2957 O O   . ALA B 87  ? 0.10480 0.16389 0.21584 -0.00470 -0.02733 -0.02356 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B O   
2958 C CB  . ALA B 87  ? 0.07903 0.14958 0.19520 0.01218  -0.03177 -0.02989 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B CB  
2964 N N   . VAL B 88  ? 0.08731 0.12899 0.19538 -0.01438 -0.01887 -0.01275 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B N   
2965 C CA  . VAL B 88  ? 0.05534 0.08897 0.16085 -0.01598 -0.01466 -0.01082 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CA  
2966 C C   . VAL B 88  ? 0.09190 0.13013 0.19068 -0.01582 -0.02155 -0.01011 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B C   
2967 O O   . VAL B 88  ? 0.09347 0.13265 0.19444 -0.01499 -0.02099 -0.01054 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B O   
2968 C CB  . VAL B 88  ? 0.07289 0.08966 0.16036 -0.01028 -0.00744 -0.00559 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CB  
2969 C CG1 . VAL B 88  ? 0.14340 0.14796 0.21021 0.00143  -0.00285 -0.00097 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CG1 
2970 C CG2 . VAL B 88  ? 0.07950 0.08775 0.17994 -0.01062 0.00716  -0.00441 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CG2 
2980 N N   . VAL B 89  ? 0.09274 0.13276 0.19198 -0.01716 -0.02426 -0.01083 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B N   
2981 C CA  . VAL B 89  ? 0.10561 0.14881 0.20773 -0.01736 -0.02468 -0.01316 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CA  
2982 C C   . VAL B 89  ? 0.07891 0.12700 0.18351 -0.01558 -0.02210 -0.00838 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B C   
2983 O O   . VAL B 89  ? 0.12458 0.17535 0.22761 -0.01482 -0.02322 -0.00920 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B O   
2984 C CB  . VAL B 89  ? 0.07566 0.11668 0.19577 -0.02046 -0.01925 -0.01915 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CB  
2985 C CG1 . VAL B 89  ? 0.11250 0.15573 0.25081 -0.02163 -0.01300 -0.02299 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CG1 
2986 C CG2 . VAL B 89  ? 0.14005 0.18306 0.26042 -0.01721 -0.02855 -0.03251 ? ? ? ? ? ? 89  VAL B CG2 
2996 N N   . ASP B 90  ? 0.05763 0.10597 0.15681 -0.00834 -0.01898 -0.00443 ? ? ? ? ? ? 90  ASP B N   
2997 C CA  . ASP B 90  ? 0.06763 0.12051 0.15473 0.00546  -0.01877 -0.00290 ? ? ? ? ? ? 90  ASP B CA  
2998 C C   . ASP B 90  ? 0.12243 0.18760 0.21728 0.00362  -0.03013 -0.01419 ? ? ? ? ? ? 90  ASP B C   
2999 O O   . ASP B 90  ? 0.10113 0.16938 0.19250 0.00822  -0.03073 -0.01453 ? ? ? ? ? ? 90  ASP B O   
3000 C CB  . ASP B 90  ? 0.11539 0.16853 0.18251 0.02597  -0.01846 -0.00177 ? ? ? ? ? ? 90  ASP B CB  
3001 C CG  . ASP B 90  ? 0.22586 0.28740 0.26911 0.05300  -0.02418 -0.00611 ? ? ? ? ? ? 90  ASP B CG  
3002 O OD1 . ASP B 90  ? 0.21574 0.26332 0.24100 0.06456  -0.00865 0.00767  ? ? ? ? ? ? 90  ASP B OD1 
3003 O OD2 . ASP B 90  ? 0.25679 0.34013 0.30380 0.06529  -0.04352 -0.02705 ? ? ? ? ? ? 90  ASP B OD2 
3008 N N   A ASP B 91  ? 0.06176 0.12428 0.16232 -0.00276 -0.03057 -0.02119 ? ? ? ? ? ? 91  ASP B N   
3009 N N   B ASP B 91  ? 0.05651 0.11907 0.15708 -0.00273 -0.03059 -0.02121 ? ? ? ? ? ? 91  ASP B N   
3010 C CA  A ASP B 91  ? 0.13189 0.19214 0.24142 -0.00473 -0.02861 -0.03005 ? ? ? ? ? ? 91  ASP B CA  
3011 C CA  B ASP B 91  ? 0.13918 0.19935 0.24878 -0.00479 -0.02855 -0.03003 ? ? ? ? ? ? 91  ASP B CA  
3012 C C   A ASP B 91  ? 0.13867 0.19125 0.24733 -0.01028 -0.02389 -0.02255 ? ? ? ? ? ? 91  ASP B C   
3013 C C   B ASP B 91  ? 0.13418 0.18676 0.24286 -0.01029 -0.02388 -0.02255 ? ? ? ? ? ? 91  ASP B C   
3014 O O   A ASP B 91  ? 0.09985 0.15377 0.21450 -0.00908 -0.02374 -0.02722 ? ? ? ? ? ? 91  ASP B O   
3015 O O   B ASP B 91  ? 0.10329 0.15718 0.21804 -0.00909 -0.02371 -0.02728 ? ? ? ? ? ? 91  ASP B O   
3016 C CB  A ASP B 91  ? 0.12285 0.17793 0.25345 -0.00800 -0.02179 -0.03897 ? ? ? ? ? ? 91  ASP B CB  
3017 C CB  B ASP B 91  ? 0.14734 0.20210 0.27782 -0.00821 -0.02156 -0.03858 ? ? ? ? ? ? 91  ASP B CB  
3018 C CG  A ASP B 91  ? 0.49568 0.55016 0.65455 -0.00711 -0.01705 -0.05648 ? ? ? ? ? ? 91  ASP B CG  
3019 C CG  B ASP B 91  ? 0.85399 0.91480 1.00922 -0.00311 -0.02302 -0.06115 ? ? ? ? ? ? 91  ASP B CG  
3020 O OD1 A ASP B 91  ? 0.55905 0.62575 0.71881 0.00197  -0.02808 -0.07269 ? ? ? ? ? ? 91  ASP B OD1 
3021 O OD1 B ASP B 91  ? 0.56227 0.63631 0.71656 0.00781  -0.03450 -0.07656 ? ? ? ? ? ? 91  ASP B OD1 
3022 O OD2 A ASP B 91  ? 0.49979 0.54030 0.68407 -0.01264 0.00052  -0.05604 ? ? ? ? ? ? 91  ASP B OD2 
3023 O OD2 B ASP B 91  ? 0.50082 0.55355 0.68007 -0.00708 -0.01234 -0.06710 ? ? ? ? ? ? 91  ASP B OD2 
3032 N N   . LEU B 92  ? 0.10258 0.14984 0.20716 -0.01302 -0.02270 -0.01456 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B N   
3033 C CA  . LEU B 92  ? 0.09661 0.14179 0.19884 -0.01011 -0.02375 -0.01113 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CA  
3034 C C   . LEU B 92  ? 0.10251 0.15571 0.20023 -0.00978 -0.02820 -0.01171 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B C   
3035 O O   . LEU B 92  ? 0.09117 0.14657 0.19299 -0.00709 -0.02922 -0.01222 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B O   
3036 C CB  . LEU B 92  ? 0.12422 0.16349 0.20898 -0.00263 -0.02653 -0.00929 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CB  
3037 C CG  . LEU B 92  ? 0.10646 0.14490 0.17307 0.01337  -0.03207 -0.01085 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CG  
3038 C CD1 . LEU B 92  ? 0.21073 0.22937 0.26431 0.02328  -0.01590 -0.00028 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CD1 
3039 C CD2 . LEU B 92  ? 0.19159 0.22923 0.23684 0.03056  -0.04077 -0.01758 ? ? ? ? ? ? 92  LEU B CD2 
3051 N N   . GLU B 93  ? 0.09006 0.14610 0.18674 -0.01108 -0.02686 -0.01048 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B N   
3052 C CA  . GLU B 93  ? 0.06880 0.13095 0.17645 -0.00984 -0.02403 -0.00938 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CA  
3053 C C   . GLU B 93  ? 0.08154 0.14997 0.18718 -0.00325 -0.02663 -0.01021 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B C   
3054 O O   . GLU B 93  ? 0.06820 0.13969 0.17774 -0.00186 -0.02581 -0.01012 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B O   
3055 C CB  . GLU B 93  ? 0.09270 0.15252 0.21555 -0.00917 -0.01223 -0.00453 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CB  
3056 C CG  . GLU B 93  ? 0.15798 0.21489 0.30172 -0.01671 -0.00811 -0.01251 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CG  
3057 C CD  . GLU B 93  ? 0.32859 0.37537 0.49627 -0.01820 0.01322  -0.00710 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B CD  
3058 O OE1 . GLU B 93  ? 0.22623 0.26025 0.36554 -0.00598 0.02376  0.00799  ? ? ? ? ? ? 93  GLU B OE1 
3059 O OE2 . GLU B 93  ? 0.21639 0.25618 0.40417 -0.02214 0.01881  -0.01886 ? ? ? ? ? ? 93  GLU B OE2 
3066 N N   . TRP B 94  ? 0.08241 0.15465 0.18196 0.00374  -0.03144 -0.01607 ? ? ? ? ? ? 94  TRP B N   
3067 C CA  . TRP B 94  ? 0.07450 0.15386 0.16891 0.01464  -0.03707 -0.02636 ? ? ? ? ? ? 94  TRP B CA  
3068 C C   . TRP B 94  ? 0.05721 0.12853 0.16073 0.00468  -0.03402 -0.03072 ? ? ? ? ? ? 94  TRP B C   
3069 O O   . TRP B 94  ? 0.07762 0.15270 0.18264 0.00887  -0.03549 -0.03427 ? ? ? ? ? ? 94  TRP B O   
3070 C CB  . TRP B 94  ? 0.15036 0.23504 0.23707 0.02677  -0.04448 -0.04061 ? ? ? ? ? ? 94  TRP B CB  
3071 C CG  . TRP B 94  ? 0.10753 0.19945 0.18777 0.04183  -0.05274 -0.05996 ? ? ? ? ? ? 94  TRP B CG  
3072 C CD1 . TRP B 94  ? 0.18190 0.27905 0.23155 0.06747  -0.05640 -0.05972 ? ? ? ? ? ? 94  TRP B CD1 
3073 C CD2 . TRP B 94  ? 0.09990 0.19229 0.20604 0.03712  -0.05531 -0.08459 ? ? ? ? ? ? 94  TRP B CD2 
3074 N NE1 . TRP B 94  ? 0.20788 0.31189 0.25881 0.07718  -0.06641 -0.08662 ? ? ? ? ? ? 94  TRP B NE1 
3075 C CE2 . TRP B 94  ? 0.14058 0.24328 0.23415 0.05785  -0.06584 -0.10437 ? ? ? ? ? ? 94  TRP B CE2 
3076 C CE3 . TRP B 94  ? 0.12778 0.21178 0.26986 0.02209  -0.04647 -0.09294 ? ? ? ? ? ? 94  TRP B CE3 
3077 C CZ2 . TRP B 94  ? 0.13731 0.24581 0.26273 0.06131  -0.07053 -0.13744 ? ? ? ? ? ? 94  TRP B CZ2 
3078 C CZ3 . TRP B 94  ? 0.10729 0.19487 0.28534 0.02561  -0.04636 -0.12225 ? ? ? ? ? ? 94  TRP B CZ3 
3079 C CH2 . TRP B 94  ? 0.12706 0.22859 0.30084 0.04400  -0.05961 -0.14642 ? ? ? ? ? ? 94  TRP B CH2 
3090 N N   . THR B 95  ? 0.07509 0.13630 0.18908 -0.00377 -0.02794 -0.03055 ? ? ? ? ? ? 95  THR B N   
3091 C CA  . THR B 95  ? 0.12251 0.17633 0.25818 -0.00733 -0.01948 -0.03323 ? ? ? ? ? ? 95  THR B CA  
3092 C C   . THR B 95  ? 0.06456 0.11965 0.19167 -0.00431 -0.02094 -0.02332 ? ? ? ? ? ? 95  THR B C   
3093 O O   . THR B 95  ? 0.09409 0.14596 0.22752 -0.00203 -0.01667 -0.02596 ? ? ? ? ? ? 95  THR B O   
3094 C CB  . THR B 95  ? 0.12966 0.17027 0.28307 -0.01148 -0.00486 -0.02885 ? ? ? ? ? ? 95  THR B CB  
3095 O OG1 . THR B 95  ? 0.17926 0.21793 0.34899 -0.01312 -0.00121 -0.04268 ? ? ? ? ? ? 95  THR B OG1 
3096 C CG2 . THR B 95  ? 0.24802 0.26261 0.40136 -0.00588 0.01761  -0.01927 ? ? ? ? ? ? 95  THR B CG2 
3104 N N   . LEU B 96  ? 0.07044 0.12801 0.18148 -0.00245 -0.02622 -0.01504 ? ? ? ? ? ? 96  LEU B N   
3105 C CA  . LEU B 96  ? 0.08038 0.14201 0.18504 0.00391  -0.02999 -0.01254 ? ? ? ? ? ? 96  LEU B CA  
3106 C C   . LEU B 96  ? 0.05557 0.12623 0.16543 0.00256  -0.03038 -0.01403 ? ? ? ? ? ? 96  LEU B C   
3107 O O   . LEU B 96  ? 0.07590 0.15072 0.18953 0.00752  -0.03154 -0.01448 ? ? ? ? ? ? 96  LEU B O   
3108 C CB  . LEU B 96  ? 0.11318 0.18280 0.21668 0.00717  -0.03832 -0.01592 ? ? ? ? ? ? 96  LEU B CB  
3109 C CG  . LEU B 96  ? 0.16896 0.22702 0.24983 0.02056  -0.03888 -0.01401 ? ? ? ? ? ? 96  LEU B CG  
3110 C CD1 . LEU B 96  ? 0.14380 0.21708 0.23023 0.02546  -0.05306 -0.02750 ? ? ? ? ? ? 96  LEU B CD1 
3111 C CD2 . LEU B 96  ? 0.15006 0.19445 0.20574 0.04173  -0.03338 -0.00773 ? ? ? ? ? ? 96  LEU B CD2 
3123 N N   . SER B 97  ? 0.09133 0.16501 0.20030 0.00185  -0.02841 -0.01391 ? ? ? ? ? ? 97  SER B N   
3124 C CA  . SER B 97  ? 0.09887 0.17758 0.20820 0.00949  -0.02406 -0.01226 ? ? ? ? ? ? 97  SER B CA  
3125 C C   . SER B 97  ? 0.17634 0.25638 0.28211 0.01491  -0.02816 -0.01976 ? ? ? ? ? ? 97  SER B C   
3126 O O   . SER B 97  ? 0.14090 0.22228 0.24334 0.02146  -0.02421 -0.01769 ? ? ? ? ? ? 97  SER B O   
3127 C CB  . SER B 97  ? 0.13402 0.20862 0.22732 0.02068  -0.01703 -0.00742 ? ? ? ? ? ? 97  SER B CB  
3128 O OG  . SER B 97  ? 0.20489 0.28531 0.28424 0.03211  -0.02857 -0.01938 ? ? ? ? ? ? 97  SER B OG  
3134 N N   . LYS B 98  ? 0.07281 0.15097 0.18712 0.01165  -0.03217 -0.03056 ? ? ? ? ? ? 98  LYS B N   
3135 C CA  . LYS B 98  ? 0.06829 0.14661 0.19595 0.01402  -0.03241 -0.04414 ? ? ? ? ? ? 98  LYS B CA  
3136 C C   . LYS B 98  ? 0.11863 0.18249 0.25389 0.00953  -0.02144 -0.03608 ? ? ? ? ? ? 98  LYS B C   
3137 O O   . LYS B 98  ? 0.13553 0.19677 0.27556 0.01310  -0.01803 -0.03962 ? ? ? ? ? ? 98  LYS B O   
3138 C CB  . LYS B 98  ? 0.07759 0.15423 0.22052 0.01290  -0.03426 -0.06478 ? ? ? ? ? ? 98  LYS B CB  
3139 C CG  . LYS B 98  ? 0.09221 0.17984 0.21408 0.02736  -0.04625 -0.07518 ? ? ? ? ? ? 98  LYS B CG  
3140 C CD  . LYS B 98  ? 0.23271 0.33091 0.32969 0.04844  -0.05396 -0.07860 ? ? ? ? ? ? 98  LYS B CD  
3141 C CE  . LYS B 98  ? 0.34501 0.45089 0.40973 0.07459  -0.06464 -0.09163 ? ? ? ? ? ? 98  LYS B CE  
3142 N NZ  . LYS B 98  ? 0.44360 0.55210 0.46727 0.10441  -0.06741 -0.09166 ? ? ? ? ? ? 98  LYS B NZ  
3156 N N   . PHE B 99  ? 0.12989 0.18162 0.25841 0.00783  -0.01484 -0.02450 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B N   
3157 C CA  . PHE B 99  ? 0.15708 0.18814 0.27714 0.01636  -0.00071 -0.01411 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CA  
3158 C C   . PHE B 99  ? 0.14396 0.18400 0.24535 0.02740  -0.00974 -0.00789 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B C   
3159 O O   . PHE B 99  ? 0.15521 0.18379 0.24959 0.03835  -0.00133 -0.00323 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B O   
3160 C CB  . PHE B 99  ? 0.16463 0.17656 0.27131 0.02254  0.01092  -0.00371 ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CB  
3161 C CG  . PHE B 99  ? 0.18634 0.16572 0.27288 0.04249  0.03493  0.01126  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CG  
3162 C CD1 . PHE B 99  ? 0.17459 0.12405 0.28866 0.03976  0.06782  0.01251  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CD1 
3163 C CD2 . PHE B 99  ? 0.19062 0.16856 0.23442 0.06875  0.02721  0.02111  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CD2 
3164 C CE1 . PHE B 99  ? 0.27945 0.18958 0.36871 0.06203  0.09993  0.03224  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CE1 
3165 C CE2 . PHE B 99  ? 0.25177 0.19446 0.26152 0.09919  0.05200  0.03838  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CE2 
3166 C CZ  . PHE B 99  ? 0.25569 0.16165 0.28314 0.09326  0.09117  0.04764  ? ? ? ? ? ? 99  PHE B CZ  
3176 N N   . VAL B 100 ? 0.11468 0.18528 0.18541 0.07886  -0.00946 -0.02870 ? ? ? ? ? ? 100 VAL B N   
3177 C CA  . VAL B 100 ? 0.16399 0.24625 0.24411 0.08272  -0.01063 -0.03637 ? ? ? ? ? ? 100 VAL B CA  
3178 C C   . VAL B 100 ? 0.19471 0.28721 0.27581 0.09049  -0.01138 -0.04462 ? ? ? ? ? ? 100 VAL B C   
3179 O O   . VAL B 100 ? 0.17228 0.27542 0.25911 0.09036  -0.00160 -0.04384 ? ? ? ? ? ? 100 VAL B O   
3180 C CB  . VAL B 100 ? 0.13465 0.22360 0.22476 0.07654  0.00094  -0.03134 ? ? ? ? ? ? 100 VAL B CB  
3181 C CG1 . VAL B 100 ? 0.13733 0.24188 0.23879 0.08011  -0.00117 -0.04086 ? ? ? ? ? ? 100 VAL B CG1 
3182 C CG2 . VAL B 100 ? 0.19951 0.27777 0.28835 0.06920  0.00264  -0.02307 ? ? ? ? ? ? 100 VAL B CG2 
3192 N N   . ALA B 101 ? 0.16049 0.24876 0.23725 0.09759  -0.02216 -0.05264 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B N   
3193 C CA  . ALA B 101 ? 0.30756 0.40374 0.38403 0.10559  -0.02325 -0.06079 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B CA  
3194 C C   . ALA B 101 ? 0.25290 0.35877 0.34021 0.11426  -0.02832 -0.07136 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B C   
3195 O O   . ALA B 101 ? 0.18493 0.29938 0.27468 0.12150  -0.02759 -0.07862 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B O   
3196 C CB  . ALA B 101 ? 0.23209 0.31678 0.29775 0.10835  -0.03066 -0.06337 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B CB  
3202 N N   . ASP B 102 ? 0.17437 0.28037 0.26883 0.11466  -0.03322 -0.07233 ? ? ? ? ? ? 102 ASP B N   
3203 C CA  . ASP B 102 ? 0.29186 0.41059 0.39940 0.12376  -0.03745 -0.08117 ? ? ? ? ? ? 102 ASP B CA  
3204 C C   . ASP B 102 ? 0.18402 0.30664 0.29865 0.12106  -0.04017 -0.07889 ? ? ? ? ? ? 102 ASP B C   
3205 O O   . ASP B 102 ? 0.16946 0.28456 0.27867 0.11187  -0.03761 -0.07107 ? ? ? ? ? ? 102 ASP B O   
3206 C CB  . ASP B 102 ? 0.28263 0.39263 0.38922 0.13507  -0.04751 -0.08814 ? ? ? ? ? ? 102 ASP B CB  
3207 C CG  . ASP B 102 ? 0.44930 0.53696 0.54652 0.13394  -0.05648 -0.08370 ? ? ? ? ? ? 102 ASP B CG  
3208 O OD1 . ASP B 102 ? 0.20955 0.29292 0.30666 0.12937  -0.05865 -0.07777 ? ? ? ? ? ? 102 ASP B OD1 
3209 O OD2 . ASP B 102 ? 0.30603 0.38065 0.39682 0.13783  -0.06116 -0.08646 ? ? ? ? ? ? 102 ASP B OD2 
3214 N N   . ALA B 103 ? 0.21776 0.35379 0.34559 0.13006  -0.04540 -0.08575 ? ? ? ? ? ? 103 ALA B N   
3215 C CA  . ALA B 103 ? 0.23269 0.37855 0.36926 0.12881  -0.04855 -0.08473 ? ? ? ? ? ? 103 ALA B CA  
3216 C C   . ALA B 103 ? 0.21748 0.34436 0.34473 0.12851  -0.05760 -0.07792 ? ? ? ? ? ? 103 ALA B C   
3217 O O   . ALA B 103 ? 0.24889 0.37841 0.37694 0.12234  -0.05756 -0.07343 ? ? ? ? ? ? 103 ALA B O   
3218 C CB  . ALA B 103 ? 0.27381 0.44213 0.42867 0.14031  -0.05272 -0.09310 ? ? ? ? ? ? 103 ALA B CB  
3224 N N   . ASP B 104 ? 0.21177 0.31974 0.33095 0.13496  -0.06491 -0.07712 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B N   
3225 C CA  . ASP B 104 ? 0.21711 0.30548 0.32776 0.13447  -0.07274 -0.06969 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B CA  
3226 C C   . ASP B 104 ? 0.30011 0.37596 0.39875 0.12048  -0.06690 -0.06190 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B C   
3227 O O   . ASP B 104 ? 0.20956 0.28005 0.30550 0.11610  -0.06913 -0.05516 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B O   
3228 C CB  . ASP B 104 ? 0.23930 0.30915 0.34532 0.14390  -0.08041 -0.07090 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B CB  
3229 C CG  . ASP B 104 ? 0.46879 0.54830 0.58825 0.16019  -0.08689 -0.07565 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B CG  
3230 O OD1 . ASP B 104 ? 0.40154 0.49915 0.53253 0.16461  -0.08953 -0.07487 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B OD1 
3231 O OD2 . ASP B 104 ? 0.54512 0.61531 0.66490 0.16918  -0.08923 -0.07996 ? ? ? ? ? ? 104 ASP B OD2 
3236 N N   . ARG B 105 ? 0.18441 0.25688 0.27654 0.11429  -0.05936 -0.06184 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B N   
3237 C CA  . ARG B 105 ? 0.17438 0.23848 0.25805 0.10230  -0.05225 -0.05333 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CA  
3238 C C   . ARG B 105 ? 0.15070 0.22742 0.24075 0.09534  -0.04467 -0.04978 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B C   
3239 O O   . ARG B 105 ? 0.13794 0.20721 0.22412 0.08795  -0.04235 -0.04207 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B O   
3240 C CB  . ARG B 105 ? 0.15811 0.22156 0.23612 0.09947  -0.04549 -0.05323 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CB  
3241 C CG  . ARG B 105 ? 0.17227 0.22349 0.24380 0.10488  -0.05267 -0.05749 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CG  
3242 C CD  . ARG B 105 ? 0.20463 0.23746 0.26741 0.09867  -0.05542 -0.05073 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CD  
3243 N NE  . ARG B 105 ? 0.20251 0.22477 0.26038 0.10259  -0.06145 -0.05547 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B NE  
3244 C CZ  . ARG B 105 ? 0.19704 0.22174 0.25018 0.10035  -0.05758 -0.05607 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CZ  
3245 N NH1 . ARG B 105 ? 0.15788 0.19404 0.21003 0.09488  -0.04702 -0.05038 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B NH1 
3246 N NH2 . ARG B 105 ? 0.19177 0.20751 0.24181 0.10441  -0.06425 -0.06192 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B NH2 
3260 N N   . ARG B 106 ? 0.15358 0.25006 0.25468 0.09739  -0.04016 -0.05574 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B N   
3261 C CA  . ARG B 106 ? 0.15263 0.26281 0.26243 0.09080  -0.03329 -0.05462 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B CA  
3262 C C   . ARG B 106 ? 0.14424 0.25487 0.25595 0.09144  -0.04147 -0.05321 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B C   
3263 O O   . ARG B 106 ? 0.14151 0.25029 0.25207 0.08328  -0.03721 -0.04756 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B O   
3264 C CB  . ARG B 106 ? 0.16269 0.29607 0.28668 0.09381  -0.02882 -0.06344 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B CB  
3265 C CG  . ARG B 106 ? 0.17408 0.32269 0.30857 0.08504  -0.01921 -0.06411 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B CG  
3266 C CD  . ARG B 106 ? 0.18441 0.35959 0.33604 0.08821  -0.01711 -0.07507 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B CD  
3267 N NE  . ARG B 106 ? 0.17934 0.37012 0.34042 0.09579  -0.02925 -0.08181 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B NE  
3268 C CZ  . ARG B 106 ? 0.20685 0.41006 0.37681 0.10745  -0.03617 -0.08876 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B CZ  
3269 N NH1 . ARG B 106 ? 0.36938 0.57155 0.53951 0.11202  -0.03195 -0.09161 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B NH1 
3270 N NH2 . ARG B 106 ? 0.28277 0.50106 0.46257 0.11529  -0.04716 -0.09200 ? ? ? ? ? ? 106 ARG B NH2 
3284 N N   . GLU B 107 ? 0.15794 0.27140 0.27316 0.10204  -0.05319 -0.05722 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B N   
3285 C CA  . GLU B 107 ? 0.18517 0.30179 0.30283 0.10450  -0.06229 -0.05391 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CA  
3286 C C   . GLU B 107 ? 0.16134 0.25439 0.26510 0.09905  -0.06433 -0.04350 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B C   
3287 O O   . GLU B 107 ? 0.15654 0.25276 0.26027 0.09452  -0.06620 -0.03822 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B O   
3288 C CB  . GLU B 107 ? 0.23412 0.35693 0.35866 0.11905  -0.07427 -0.05729 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CB  
3289 C CG  . GLU B 107 ? 0.71655 0.86743 0.85831 0.12541  -0.07309 -0.06744 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CG  
3290 C CD  . GLU B 107 ? 0.91081 1.06579 1.06024 0.14176  -0.08382 -0.06949 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B CD  
3291 O OE1 . GLU B 107 ? 0.60317 0.73848 0.74432 0.14806  -0.09244 -0.06239 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B OE1 
3292 O OE2 . GLU B 107 ? 0.80069 0.97854 0.96547 0.14863  -0.08296 -0.07768 ? ? ? ? ? ? 107 GLU B OE2 
3299 N N   . ARG B 108 ? 0.16448 0.23597 0.25716 0.09892  -0.06427 -0.04082 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B N   
3300 C CA  . ARG B 108 ? 0.16224 0.21268 0.24310 0.09307  -0.06550 -0.03158 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CA  
3301 C C   . ARG B 108 ? 0.14816 0.20071 0.22788 0.08131  -0.05501 -0.02569 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B C   
3302 O O   . ARG B 108 ? 0.19629 0.24423 0.27249 0.07724  -0.05682 -0.01871 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B O   
3303 C CB  . ARG B 108 ? 0.17941 0.21133 0.25149 0.09353  -0.06630 -0.03176 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CB  
3304 C CG  . ARG B 108 ? 0.22592 0.23749 0.28745 0.08705  -0.06757 -0.02312 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CG  
3305 C CD  . ARG B 108 ? 0.22435 0.22245 0.27980 0.08559  -0.06748 -0.02441 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CD  
3306 N NE  . ARG B 108 ? 0.26335 0.25165 0.31823 0.09555  -0.07749 -0.02938 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B NE  
3307 C CZ  . ARG B 108 ? 0.48247 0.45172 0.53162 0.09767  -0.08527 -0.02514 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B CZ  
3308 N NH1 . ARG B 108 ? 0.25134 0.21039 0.29411 0.08986  -0.08458 -0.01644 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B NH1 
3309 N NH2 . ARG B 108 ? 0.49039 0.45010 0.54037 0.10805  -0.09303 -0.02902 ? ? ? ? ? ? 108 ARG B NH2 
3323 N N   . VAL B 109 ? 0.14658 0.20602 0.22937 0.07638  -0.04364 -0.02726 ? ? ? ? ? ? 109 VAL B N   
3324 C CA  . VAL B 109 ? 0.10821 0.16804 0.19144 0.06663  -0.03199 -0.02015 ? ? ? ? ? ? 109 VAL B CA  
3325 C C   . VAL B 109 ? 0.11117 0.18698 0.20375 0.06411  -0.03118 -0.02220 ? ? ? ? ? ? 109 VAL B C   
3326 O O   . VAL B 109 ? 0.13147 0.20459 0.22298 0.05792  -0.02746 -0.01582 ? ? ? ? ? ? 109 VAL B O   
3327 C CB  . VAL B 109 ? 0.09832 0.16138 0.18355 0.06344  -0.01955 -0.01920 ? ? ? ? ? ? 109 VAL B CB  
3328 C CG1 . VAL B 109 ? 0.08221 0.14257 0.16884 0.05511  -0.00572 -0.00975 ? ? ? ? ? ? 109 VAL B CG1 
3329 C CG2 . VAL B 109 ? 0.17032 0.22253 0.24736 0.06589  -0.02189 -0.01830 ? ? ? ? ? ? 109 VAL B CG2 
3339 N N   . GLU B 110 ? 0.10502 0.20057 0.20821 0.06857  -0.03449 -0.03190 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B N   
3340 C CA  . GLU B 110 ? 0.10197 0.21876 0.21609 0.06508  -0.03532 -0.03619 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CA  
3341 C C   . GLU B 110 ? 0.14763 0.26059 0.25637 0.06552  -0.04713 -0.02936 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B C   
3342 O O   . GLU B 110 ? 0.09987 0.22401 0.21249 0.05737  -0.04610 -0.02819 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B O   
3343 C CB  . GLU B 110 ? 0.12081 0.26206 0.24783 0.07110  -0.03989 -0.04771 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CB  
3344 C CG  . GLU B 110 ? 0.10991 0.25989 0.24399 0.06916  -0.02823 -0.05473 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CG  
3345 C CD  . GLU B 110 ? 0.16948 0.34312 0.31665 0.07707  -0.03416 -0.06567 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B CD  
3346 O OE1 . GLU B 110 ? 0.13809 0.32052 0.28877 0.08534  -0.04760 -0.06669 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B OE1 
3347 O OE2 . GLU B 110 ? 0.28809 0.47188 0.44276 0.07543  -0.02517 -0.07181 ? ? ? ? ? ? 110 GLU B OE2 
3354 N N   . THR B 111 ? 0.13858 0.23600 0.23784 0.07387  -0.05833 -0.02496 ? ? ? ? ? ? 111 THR B N   
3355 C CA  . THR B 111 ? 0.14424 0.23576 0.23553 0.07503  -0.07020 -0.01633 ? ? ? ? ? ? 111 THR B CA  
3356 C C   . THR B 111 ? 0.16093 0.23309 0.24004 0.06651  -0.06492 -0.00629 ? ? ? ? ? ? 111 THR B C   
3357 O O   . THR B 111 ? 0.12987 0.20587 0.20374 0.06124  -0.07010 0.00042  ? ? ? ? ? ? 111 THR B O   
3358 C CB  . THR B 111 ? 0.16919 0.24829 0.25523 0.08714  -0.08130 -0.01505 ? ? ? ? ? ? 111 THR B CB  
3359 O OG1 . THR B 111 ? 0.17745 0.27806 0.27682 0.09640  -0.08652 -0.02344 ? ? ? ? ? ? 111 THR B OG1 
3360 C CG2 . THR B 111 ? 0.18477 0.25448 0.26001 0.08881  -0.09249 -0.00403 ? ? ? ? ? ? 111 THR B CG2 
3368 N N   . ILE B 112 ? 0.13398 0.18805 0.20767 0.06424  -0.05526 -0.00486 ? ? ? ? ? ? 112 ILE B N   
3369 C CA  . ILE B 112 ? 0.13390 0.17265 0.19821 0.05673  -0.04813 0.00422  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B CA  
3370 C C   . ILE B 112 ? 0.13593 0.18961 0.20802 0.04967  -0.03999 0.00538  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B C   
3371 O O   . ILE B 112 ? 0.14365 0.19118 0.20908 0.04715  -0.04594 0.00780  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B O   
3372 C CB  . ILE B 112 ? 0.13511 0.16056 0.19571 0.05492  -0.03903 0.00486  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B CB  
3373 C CG1 . ILE B 112 ? 0.17624 0.18766 0.23043 0.06025  -0.04870 0.00222  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B CG1 
3374 C CG2 . ILE B 112 ? 0.16629 0.18119 0.21867 0.04824  -0.02888 0.01333  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B CG2 
3375 C CD1 . ILE B 112 ? 0.16927 0.17648 0.22294 0.05901  -0.04282 0.00023  ? ? ? ? ? ? 112 ILE B CD1 
3387 N N   . VAL B 113 ? 0.10660 0.17666 0.19336 0.04810  -0.03028 -0.00319 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B N   
3388 C CA  . VAL B 113 ? 0.11633 0.20388 0.21741 0.04121  -0.01976 -0.01321 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CA  
3389 C C   . VAL B 113 ? 0.07979 0.19560 0.18800 0.03714  -0.03426 -0.02563 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B C   
3390 O O   . VAL B 113 ? 0.10457 0.21914 0.20514 0.02151  -0.02645 -0.02747 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B O   
3391 C CB  . VAL B 113 ? 0.07999 0.17497 0.18710 0.03699  -0.00204 -0.01752 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CB  
3392 C CG1 . VAL B 113 ? 0.09579 0.20344 0.20982 0.02226  0.01536  -0.02816 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CG1 
3393 C CG2 . VAL B 113 ? 0.10724 0.18124 0.19914 0.04017  0.00800  -0.00555 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CG2 
3403 N N   . ALA B 114 ? 0.08994 0.21758 0.19627 0.04248  -0.04828 -0.02870 ? ? ? ? ? ? 114 ALA B N   
3404 C CA  . ALA B 114 ? 0.10583 0.25991 0.21061 0.03637  -0.06226 -0.03668 ? ? ? ? ? ? 114 ALA B CA  
3405 C C   . ALA B 114 ? 0.13669 0.27332 0.21779 0.03422  -0.07753 -0.02511 ? ? ? ? ? ? 114 ALA B C   
3406 O O   . ALA B 114 ? 0.14136 0.29543 0.21254 0.01908  -0.08118 -0.03277 ? ? ? ? ? ? 114 ALA B O   
3407 C CB  . ALA B 114 ? 0.12383 0.28936 0.23251 0.04580  -0.07326 -0.03718 ? ? ? ? ? ? 114 ALA B CB  
3413 N N   . ASP B 115 ? 0.13393 0.23529 0.20033 0.04412  -0.08186 -0.00744 ? ? ? ? ? ? 115 ASP B N   
3414 C CA  . ASP B 115 ? 0.19668 0.27573 0.23688 0.04181  -0.09173 0.00563  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B CA  
3415 C C   . ASP B 115 ? 0.22244 0.28079 0.25101 0.03009  -0.08476 0.00761  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B C   
3416 O O   . ASP B 115 ? 0.25803 0.30371 0.25990 0.01623  -0.08516 0.01301  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B O   
3417 C CB  . ASP B 115 ? 0.22756 0.28059 0.26015 0.05145  -0.08901 0.01848  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B CB  
3418 C CG  . ASP B 115 ? 0.25976 0.32769 0.30105 0.06057  -0.09724 0.01897  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B CG  
3419 O OD1 . ASP B 115 ? 0.23408 0.33031 0.28346 0.05976  -0.10705 0.01270  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B OD1 
3420 O OD2 . ASP B 115 ? 0.31448 0.36374 0.35419 0.06924  -0.09660 0.02212  ? ? ? ? ? ? 115 ASP B OD2 
3425 N N   . ASP B 116 ? 0.16622 0.21439 0.20896 0.02796  -0.06239 0.00713  ? ? ? ? ? ? 116 ASP B N   
3426 C CA  . ASP B 116 ? 0.27505 0.29929 0.30574 0.00943  -0.03615 0.01244  ? ? ? ? ? ? 116 ASP B CA  
3427 C C   . ASP B 116 ? 0.15108 0.19203 0.17751 -0.01288 -0.01893 -0.00110 ? ? ? ? ? ? 116 ASP B C   
3428 O O   . ASP B 116 ? 0.18052 0.20192 0.18490 -0.02998 -0.00648 0.00271  ? ? ? ? ? ? 116 ASP B O   
3429 C CB  . ASP B 116 ? 0.15953 0.17562 0.20847 0.01477  -0.01674 0.01554  ? ? ? ? ? ? 116 ASP B CB  
3430 C CG  . ASP B 116 ? 0.15626 0.15003 0.20396 0.03049  -0.02976 0.02888  ? ? ? ? ? ? 116 ASP B CG  
3431 O OD1 . ASP B 116 ? 0.26852 0.24881 0.29263 0.03091  -0.04060 0.03254  ? ? ? ? ? ? 116 ASP B OD1 
3432 O OD2 . ASP B 116 ? 0.17559 0.17003 0.22250 0.03224  -0.01601 0.02341  ? ? ? ? ? ? 116 ASP B OD2 
3437 N N   . ALA B 117 ? 0.15197 0.22894 0.19945 -0.01421 -0.01672 -0.01824 ? ? ? ? ? ? 117 ALA B N   
3438 C CA  . ALA B 117 ? 0.21120 0.30601 0.25618 -0.03781 -0.00021 -0.03447 ? ? ? ? ? ? 117 ALA B CA  
3439 C C   . ALA B 117 ? 0.26350 0.36770 0.28318 -0.04736 -0.01967 -0.03680 ? ? ? ? ? ? 117 ALA B C   
3440 O O   . ALA B 117 ? 0.23522 0.33430 0.23675 -0.07057 -0.00444 -0.04386 ? ? ? ? ? ? 117 ALA B O   
3441 C CB  . ALA B 117 ? 0.11437 0.24839 0.19002 -0.03740 0.00539  -0.05286 ? ? ? ? ? ? 117 ALA B CB  
3447 N N   . ALA B 118 ? 0.16389 0.28134 0.18064 -0.02922 -0.05261 -0.03071 ? ? ? ? ? ? 118 ALA B N   
3448 C CA  . ALA B 118 ? 0.19535 0.32335 0.18558 -0.03527 -0.07328 -0.02972 ? ? ? ? ? ? 118 ALA B CA  
3449 C C   . ALA B 118 ? 0.33206 0.41771 0.28625 -0.04641 -0.06598 -0.01511 ? ? ? ? ? ? 118 ALA B C   
3450 O O   . ALA B 118 ? 0.37483 0.46549 0.30219 -0.06280 -0.06875 -0.01867 ? ? ? ? ? ? 118 ALA B O   
3451 C CB  . ALA B 118 ? 0.20395 0.34914 0.19852 -0.00894 -0.10872 -0.02165 ? ? ? ? ? ? 118 ALA B CB  
3457 N N   . ALA B 119 ? 0.26879 0.31514 0.22193 -0.03877 -0.05604 0.00049  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B N   
3458 C CA  . ALA B 119 ? 0.30944 0.31605 0.23186 -0.04789 -0.04859 0.01555  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B CA  
3459 C C   . ALA B 119 ? 0.33043 0.32325 0.24536 -0.07247 -0.01426 0.00843  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B C   
3460 O O   . ALA B 119 ? 0.60834 0.57088 0.49761 -0.08248 -0.00482 0.01889  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B O   
3461 C CB  . ALA B 119 ? 0.34207 0.31586 0.26918 -0.03103 -0.05187 0.03402  ? ? ? ? ? ? 119 ALA B CB  
3467 N N   . LEU B 120 ? 0.33928 0.35133 0.27598 -0.08209 0.00638  -0.00864 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B N   
3468 C CA  . LEU B 120 ? 0.40689 0.40318 0.33731 -0.10478 0.04175  -0.01631 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CA  
3469 C C   . LEU B 120 ? 0.48088 0.48820 0.38373 -0.12802 0.04183  -0.03008 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B C   
3470 O O   . LEU B 120 ? 0.49457 0.53805 0.40500 -0.13701 0.03615  -0.04943 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B O   
3471 C CB  . LEU B 120 ? 0.41523 0.42315 0.37692 -0.10215 0.06256  -0.02904 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CB  
3472 C CG  . LEU B 120 ? 0.30567 0.30310 0.29188 -0.07610 0.06243  -0.01601 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CG  
3473 C CD1 . LEU B 120 ? 0.43306 0.43852 0.43938 -0.06653 0.07047  -0.02616 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CD1 
3474 C CD2 . LEU B 120 ? 0.37481 0.34557 0.35660 -0.05876 0.06021  -0.00008 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CD2 
# 
