data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Zubieta, C."    1 ?                   
"Dixon, R.A."    2 ?                   
"Shabalin, I.G." 3 0000-0003-3955-9242 
"Kowiel, M."     4 ?                   
"Porebski, P.J." 5 0000-0001-8012-5791 
"Noel, J.P."     6 ?                   
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "CRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF SELENOMETHIONINE SUBSTITUTED ISOFLAVONE O-METHYLTRANSFERASE" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "TRANSFERASE, selenomethionine, S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE complex" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSFERASE 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
loop_
_citation.abstract 
_citation.abstract_id_CAS 
_citation.book_id_ISBN 
_citation.book_publisher 
_citation.book_publisher_city 
_citation.book_title 
_citation.coordinate_linkage 
_citation.country 
_citation.database_id_Medline 
_citation.details 
_citation.id 
_citation.journal_abbrev 
_citation.journal_id_ASTM 
_citation.journal_id_CSD 
_citation.journal_id_ISSN 
_citation.journal_full 
_citation.journal_issue 
_citation.journal_volume 
_citation.language 
_citation.page_first 
_citation.page_last 
_citation.title 
_citation.year 
_citation.database_id_CSD 
_citation.pdbx_database_id_DOI 
_citation.pdbx_database_id_PubMed 
_citation.unpublished_flag 
? ? ? ? ? ? ? US ? ? primary "Nat. Struct. Biol." NSBIEW 2024 1072-8368 ? ? 8 ? 271 279 "Structures of two natural product methyltransferases reveal the basis for substrate specificity in plant O-methyltransferases." 2001 ? 10.1038/85029 11224575 ? 
? ? ? ? ? ? ? UK ? ? 1       Bioinformatics       ?      ?    1367-4811 ? ? ? ? ?   ?   "Automatic Recognition of Ligands in Electron Density by Machine Learning."                                                      2018 ? 
10.1093/bioinformatics/bty626 30016407 ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Zubieta, C."    1  ? 
primary "He, X.Z."       2  ? 
primary "Dixon, R.A."    3  ? 
primary "Noel, J.P."     4  ? 
1       "Kowiel, M."     5  ? 
1       "Brzezinski, D." 6  ? 
1       "Porebski, P.J." 7  ? 
1       "Shabalin, I.G." 8  ? 
1       "Jaskolski, M."  9  ? 
1       "Minor, W."      10 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   yes 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;(MSE)ASSINGRKPSEIFKAQALLYKHIYAFIDS(MSE)SLKWAVE(MSE)NIPNIIQNHGKPISLSNLVSILQVPSSKI
GNVRRL(MSE)RYLAHNGFFEIITKEEESYALTVASELLVRGSDLCLAP(MSE)VE(CSX)VLDPTLSGSYHELKKWIYE
EDLTLFGVTLGSGFWDFLDKNPEYNTSFNDA(MSE)ASDSKLINLALRDCDFVFDGLESIVDVGGGTGTTAKIICETFPK
LKCIVFDRPQVVENLSGSNNLTYVGGD(MSE)FTSIPNADAVLLKYILHNWTDKDCLRILKKCKEAVTNDGKRGKVTIID
(MSE)VIDKKKDENQVTQIKLL(MSE)DVN(MSE)ACLNGKERNEEEWKKLFIEAGFQHYKISPLTGFLSLIEIYP
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MASSINGRKPSEIFKAQALLYKHIYAFIDSMSLKWAVEMNIPNIIQNHGKPISLSNLVSILQVPSSKIGNVRRLMRYLAH
NGFFEIITKEEESYALTVASELLVRGSDLCLAPMVECVLDPTLSGSYHELKKWIYEEDLTLFGVTLGSGFWDFLDKNPEY
NTSFNDAMASDSKLINLALRDCDFVFDGLESIVDVGGGTGTTAKIICETFPKLKCIVFDRPQVVENLSGSNNLTYVGGDM
FTSIPNADAVLLKYILHNWTDKDCLRILKKCKEAVTNDGKRGKVTIIDMVIDKKKDENQVTQIKLLMDVNMACLNGKERN
EEEWKKLFIEAGFQHYKISPLTGFLSLIEIYP
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MSE n 
1 2   ALA n 
1 3   SER n 
1 4   SER n 
1 5   ILE n 
1 6   ASN n 
1 7   GLY n 
1 8   ARG n 
1 9   LYS n 
1 10  PRO n 
1 11  SER n 
1 12  GLU n 
1 13  ILE n 
1 14  PHE n 
1 15  LYS n 
1 16  ALA n 
1 17  GLN n 
1 18  ALA n 
1 19  LEU n 
1 20  LEU n 
1 21  TYR n 
1 22  LYS n 
1 23  HIS n 
1 24  ILE n 
1 25  TYR n 
1 26  ALA n 
1 27  PHE n 
1 28  ILE n 
1 29  ASP n 
1 30  SER n 
1 31  MSE n 
1 32  SER n 
1 33  LEU n 
1 34  LYS n 
1 35  TRP n 
1 36  ALA n 
1 37  VAL n 
1 38  GLU n 
1 39  MSE n 
1 40  ASN n 
1 41  ILE n 
1 42  PRO n 
1 43  ASN n 
1 44  ILE n 
1 45  ILE n 
1 46  GLN n 
1 47  ASN n 
1 48  HIS n 
1 49  GLY n 
1 50  LYS n 
1 51  PRO n 
1 52  ILE n 
1 53  SER n 
1 54  LEU n 
1 55  SER n 
1 56  ASN n 
1 57  LEU n 
1 58  VAL n 
1 59  SER n 
1 60  ILE n 
1 61  LEU n 
1 62  GLN n 
1 63  VAL n 
1 64  PRO n 
1 65  SER n 
1 66  SER n 
1 67  LYS n 
1 68  ILE n 
1 69  GLY n 
1 70  ASN n 
1 71  VAL n 
1 72  ARG n 
1 73  ARG n 
1 74  LEU n 
1 75  MSE n 
1 76  ARG n 
1 77  TYR n 
1 78  LEU n 
1 79  ALA n 
1 80  HIS n 
1 81  ASN n 
1 82  GLY n 
1 83  PHE n 
1 84  PHE n 
1 85  GLU n 
1 86  ILE n 
1 87  ILE n 
1 88  THR n 
1 89  LYS n 
1 90  GLU n 
1 91  GLU n 
1 92  GLU n 
1 93  SER n 
1 94  TYR n 
1 95  ALA n 
1 96  LEU n 
1 97  THR n 
1 98  VAL n 
1 99  ALA n 
1 100 SER n 
1 101 GLU n 
1 102 LEU n 
1 103 LEU n 
1 104 VAL n 
1 105 ARG n 
1 106 GLY n 
1 107 SER n 
1 108 ASP n 
1 109 LEU n 
1 110 CYS n 
1 111 LEU n 
1 112 ALA n 
1 113 PRO n 
1 114 MSE n 
1 115 VAL n 
1 116 GLU n 
1 117 CSX n 
1 118 VAL n 
1 119 LEU n 
1 120 ASP n 
1 121 PRO n 
1 122 THR n 
1 123 LEU n 
1 124 SER n 
1 125 GLY n 
1 126 SER n 
1 127 TYR n 
1 128 HIS n 
1 129 GLU n 
1 130 LEU n 
1 131 LYS n 
1 132 LYS n 
1 133 TRP n 
1 134 ILE n 
1 135 TYR n 
1 136 GLU n 
1 137 GLU n 
1 138 ASP n 
1 139 LEU n 
1 140 THR n 
1 141 LEU n 
1 142 PHE n 
1 143 GLY n 
1 144 VAL n 
1 145 THR n 
1 146 LEU n 
1 147 GLY n 
1 148 SER n 
1 149 GLY n 
1 150 PHE n 
1 151 TRP n 
1 152 ASP n 
1 153 PHE n 
1 154 LEU n 
1 155 ASP n 
1 156 LYS n 
1 157 ASN n 
1 158 PRO n 
1 159 GLU n 
1 160 TYR n 
1 161 ASN n 
1 162 THR n 
1 163 SER n 
1 164 PHE n 
1 165 ASN n 
1 166 ASP n 
1 167 ALA n 
1 168 MSE n 
1 169 ALA n 
1 170 SER n 
1 171 ASP n 
1 172 SER n 
1 173 LYS n 
1 174 LEU n 
1 175 ILE n 
1 176 ASN n 
1 177 LEU n 
1 178 ALA n 
1 179 LEU n 
1 180 ARG n 
1 181 ASP n 
1 182 CYS n 
1 183 ASP n 
1 184 PHE n 
1 185 VAL n 
1 186 PHE n 
1 187 ASP n 
1 188 GLY n 
1 189 LEU n 
1 190 GLU n 
1 191 SER n 
1 192 ILE n 
1 193 VAL n 
1 194 ASP n 
1 195 VAL n 
1 196 GLY n 
1 197 GLY n 
1 198 GLY n 
1 199 THR n 
1 200 GLY n 
1 201 THR n 
1 202 THR n 
1 203 ALA n 
1 204 LYS n 
1 205 ILE n 
1 206 ILE n 
1 207 CYS n 
1 208 GLU n 
1 209 THR n 
1 210 PHE n 
1 211 PRO n 
1 212 LYS n 
1 213 LEU n 
1 214 LYS n 
1 215 CYS n 
1 216 ILE n 
1 217 VAL n 
1 218 PHE n 
1 219 ASP n 
1 220 ARG n 
1 221 PRO n 
1 222 GLN n 
1 223 VAL n 
1 224 VAL n 
1 225 GLU n 
1 226 ASN n 
1 227 LEU n 
1 228 SER n 
1 229 GLY n 
1 230 SER n 
1 231 ASN n 
1 232 ASN n 
1 233 LEU n 
1 234 THR n 
1 235 TYR n 
1 236 VAL n 
1 237 GLY n 
1 238 GLY n 
1 239 ASP n 
1 240 MSE n 
1 241 PHE n 
1 242 THR n 
1 243 SER n 
1 244 ILE n 
1 245 PRO n 
1 246 ASN n 
1 247 ALA n 
1 248 ASP n 
1 249 ALA n 
1 250 VAL n 
1 251 LEU n 
1 252 LEU n 
1 253 LYS n 
1 254 TYR n 
1 255 ILE n 
1 256 LEU n 
1 257 HIS n 
1 258 ASN n 
1 259 TRP n 
1 260 THR n 
1 261 ASP n 
1 262 LYS n 
1 263 ASP n 
1 264 CYS n 
1 265 LEU n 
1 266 ARG n 
1 267 ILE n 
1 268 LEU n 
1 269 LYS n 
1 270 LYS n 
1 271 CYS n 
1 272 LYS n 
1 273 GLU n 
1 274 ALA n 
1 275 VAL n 
1 276 THR n 
1 277 ASN n 
1 278 ASP n 
1 279 GLY n 
1 280 LYS n 
1 281 ARG n 
1 282 GLY n 
1 283 LYS n 
1 284 VAL n 
1 285 THR n 
1 286 ILE n 
1 287 ILE n 
1 288 ASP n 
1 289 MSE n 
1 290 VAL n 
1 291 ILE n 
1 292 ASP n 
1 293 LYS n 
1 294 LYS n 
1 295 LYS n 
1 296 ASP n 
1 297 GLU n 
1 298 ASN n 
1 299 GLN n 
1 300 VAL n 
1 301 THR n 
1 302 GLN n 
1 303 ILE n 
1 304 LYS n 
1 305 LEU n 
1 306 LEU n 
1 307 MSE n 
1 308 ASP n 
1 309 VAL n 
1 310 ASN n 
1 311 MSE n 
1 312 ALA n 
1 313 CYS n 
1 314 LEU n 
1 315 ASN n 
1 316 GLY n 
1 317 LYS n 
1 318 GLU n 
1 319 ARG n 
1 320 ASN n 
1 321 GLU n 
1 322 GLU n 
1 323 GLU n 
1 324 TRP n 
1 325 LYS n 
1 326 LYS n 
1 327 LEU n 
1 328 PHE n 
1 329 ILE n 
1 330 GLU n 
1 331 ALA n 
1 332 GLY n 
1 333 PHE n 
1 334 GLN n 
1 335 HIS n 
1 336 TYR n 
1 337 LYS n 
1 338 ILE n 
1 339 SER n 
1 340 PRO n 
1 341 LEU n 
1 342 THR n 
1 343 GLY n 
1 344 PHE n 
1 345 LEU n 
1 346 SER n 
1 347 LEU n 
1 348 ILE n 
1 349 GLU n 
1 350 ILE n 
1 351 TYR n 
1 352 PRO n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Isoflavone-7-O-methyltransferase 8"                        40133.660 2   2.1.1.150 ? ? ? 
2 non-polymer syn GLYCEROL                                                    92.094    4   ?         ? ? ? 
3 non-polymer syn "N-(TRIS(HYDROXYMETHYL)METHYL)-3-AMINOPROPANESULFONIC ACID" 243.278   2   ?         ? ? ? 
4 non-polymer syn "SULFATE ION"                                               96.063    6   ?         ? ? ? 
5 non-polymer syn "TETRAETHYLENE GLYCOL"                                      194.226   2   ?         ? ? ? 
6 non-polymer syn S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE                                   384.411   2   ?         ? ? ? 
7 water       nat water                                                       18.015    984 ?         ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   MSE 1   1   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 2   ALA 2   2   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 3   SER 3   3   ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 4   SER 4   4   4   SER SER A   ? n 
A   1 5   ILE 5   5   5   ILE ILE A   ? n 
A   1 6   ASN 6   6   6   ASN ASN A   ? n 
A   1 7   GLY 7   7   7   GLY GLY A   ? n 
A   1 8   ARG 8   8   8   ARG ARG A   ? n 
A   1 9   LYS 9   9   9   LYS LYS A   ? n 
A   1 10  PRO 10  10  10  PRO PRO A   ? n 
A   1 11  SER 11  11  11  SER SER A   ? n 
A   1 12  GLU 12  12  12  GLU GLU A   ? n 
A   1 13  ILE 13  13  13  ILE ILE A   ? n 
A   1 14  PHE 14  14  14  PHE PHE A   ? n 
A   1 15  LYS 15  15  15  LYS LYS A   ? n 
A   1 16  ALA 16  16  16  ALA ALA A   ? n 
A   1 17  GLN 17  17  17  GLN GLN A   ? n 
A   1 18  ALA 18  18  18  ALA ALA A   ? n 
A   1 19  LEU 19  19  19  LEU LEU A   ? n 
A   1 20  LEU 20  20  20  LEU LEU A   ? n 
A   1 21  TYR 21  21  21  TYR TYR A   ? n 
A   1 22  LYS 22  22  22  LYS LYS A   ? n 
A   1 23  HIS 23  23  23  HIS HIS A   ? n 
A   1 24  ILE 24  24  24  ILE ILE A   ? n 
A   1 25  TYR 25  25  25  TYR TYR A   ? n 
A   1 26  ALA 26  26  26  ALA ALA A   ? n 
A   1 27  PHE 27  27  27  PHE PHE A   ? n 
A   1 28  ILE 28  28  28  ILE ILE A   ? n 
A   1 29  ASP 29  29  29  ASP ASP A   ? n 
A   1 30  SER 30  30  30  SER SER A   ? n 
A   1 31  MSE 31  31  31  MSE MSE A   ? n 
A   1 32  SER 32  32  32  SER SER A   ? n 
A   1 33  LEU 33  33  33  LEU LEU A   ? n 
A   1 34  LYS 34  34  34  LYS LYS A   ? n 
A   1 35  TRP 35  35  35  TRP TRP A   ? n 
A   1 36  ALA 36  36  36  ALA ALA A   ? n 
A   1 37  VAL 37  37  37  VAL VAL A   ? n 
A   1 38  GLU 38  38  38  GLU GLU A   ? n 
A   1 39  MSE 39  39  39  MSE MSE A   ? n 
A   1 40  ASN 40  40  40  ASN ASN A   ? n 
A   1 41  ILE 41  41  41  ILE ILE A   ? n 
A   1 42  PRO 42  42  42  PRO PRO A   ? n 
A   1 43  ASN 43  43  43  ASN ASN A   ? n 
A   1 44  ILE 44  44  44  ILE ILE A   ? n 
A   1 45  ILE 45  45  45  ILE ILE A   ? n 
A   1 46  GLN 46  46  46  GLN GLN A   ? n 
A   1 47  ASN 47  47  47  ASN ASN A   ? n 
A   1 48  HIS 48  48  48  HIS HIS A   ? n 
A   1 49  GLY 49  49  49  GLY GLY A   ? n 
A   1 50  LYS 50  50  50  LYS LYS A   ? n 
A   1 51  PRO 51  51  51  PRO PRO A   ? n 
A   1 52  ILE 52  52  52  ILE ILE A   ? n 
A   1 53  SER 53  53  53  SER SER A   ? n 
A   1 54  LEU 54  54  54  LEU LEU A   ? n 
A   1 55  SER 55  55  55  SER SER A   ? n 
A   1 56  ASN 56  56  56  ASN ASN A   ? n 
A   1 57  LEU 57  57  57  LEU LEU A   ? n 
A   1 58  VAL 58  58  58  VAL VAL A   ? n 
A   1 59  SER 59  59  59  SER SER A   ? n 
A   1 60  ILE 60  60  60  ILE ILE A   ? n 
A   1 61  LEU 61  61  61  LEU LEU A   ? n 
A   1 62  GLN 62  62  62  GLN GLN A   ? n 
A   1 63  VAL 63  63  63  VAL VAL A   ? n 
A   1 64  PRO 64  64  64  PRO PRO A   ? n 
A   1 65  SER 65  65  65  SER SER A   ? n 
A   1 66  SER 66  66  66  SER SER A   ? n 
A   1 67  LYS 67  67  67  LYS LYS A   ? n 
A   1 68  ILE 68  68  68  ILE ILE A   ? n 
A   1 69  GLY 69  69  69  GLY GLY A   ? n 
A   1 70  ASN 70  70  70  ASN ASN A   ? n 
A   1 71  VAL 71  71  71  VAL VAL A   ? n 
A   1 72  ARG 72  72  72  ARG ARG A   ? n 
A   1 73  ARG 73  73  73  ARG ARG A   ? n 
A   1 74  LEU 74  74  74  LEU LEU A   ? n 
A   1 75  MSE 75  75  75  MSE MSE A   ? n 
A   1 76  ARG 76  76  76  ARG ARG A   ? n 
A   1 77  TYR 77  77  77  TYR TYR A   ? n 
A   1 78  LEU 78  78  78  LEU LEU A   ? n 
A   1 79  ALA 79  79  79  ALA ALA A   ? n 
A   1 80  HIS 80  80  80  HIS HIS A   ? n 
A   1 81  ASN 81  81  81  ASN ASN A   ? n 
A   1 82  GLY 82  82  82  GLY GLY A   ? n 
A   1 83  PHE 83  83  83  PHE PHE A   ? n 
A   1 84  PHE 84  84  84  PHE PHE A   ? n 
A   1 85  GLU 85  85  85  GLU GLU A   ? n 
A   1 86  ILE 86  86  86  ILE ILE A   ? n 
A   1 87  ILE 87  87  87  ILE ILE A   ? n 
A   1 88  THR 88  88  88  THR THR A   ? n 
A   1 89  LYS 89  89  89  LYS LYS A   ? n 
A   1 90  GLU 90  90  90  GLU GLU A   ? n 
A   1 91  GLU 91  91  91  GLU GLU A   ? n 
A   1 92  GLU 92  92  92  GLU GLU A   ? n 
A   1 93  SER 93  93  93  SER SER A   ? n 
A   1 94  TYR 94  94  94  TYR TYR A   ? n 
A   1 95  ALA 95  95  95  ALA ALA A   ? n 
A   1 96  LEU 96  96  96  LEU LEU A   ? n 
A   1 97  THR 97  97  97  THR THR A   ? n 
A   1 98  VAL 98  98  98  VAL VAL A   ? n 
A   1 99  ALA 99  99  99  ALA ALA A   ? n 
A   1 100 SER 100 100 100 SER SER A   ? n 
A   1 101 GLU 101 101 101 GLU GLU A   ? n 
A   1 102 LEU 102 102 102 LEU LEU A   ? n 
A   1 103 LEU 103 103 103 LEU LEU A   ? n 
A   1 104 VAL 104 104 104 VAL VAL A   ? n 
A   1 105 ARG 105 105 105 ARG ARG A   ? n 
A   1 106 GLY 106 106 106 GLY GLY A   ? n 
A   1 107 SER 107 107 107 SER SER A   ? n 
A   1 108 ASP 108 108 108 ASP ASP A   ? n 
A   1 109 LEU 109 109 109 LEU LEU A   ? n 
A   1 110 CYS 110 110 110 CYS CYS A   ? n 
A   1 111 LEU 111 111 111 LEU LEU A   ? n 
A   1 112 ALA 112 112 112 ALA ALA A   ? n 
A   1 113 PRO 113 113 113 PRO PRO A   ? n 
A   1 114 MSE 114 114 114 MSE MSE A   ? n 
A   1 115 VAL 115 115 115 VAL VAL A   ? n 
A   1 116 GLU 116 116 116 GLU GLU A   ? n 
A   1 117 CSX 117 117 117 CSX CSX A   ? n 
A   1 118 VAL 118 118 118 VAL VAL A   ? n 
A   1 119 LEU 119 119 119 LEU LEU A   ? n 
A   1 120 ASP 120 120 120 ASP ASP A   ? n 
A   1 121 PRO 121 121 121 PRO PRO A   ? n 
A   1 122 THR 122 122 122 THR THR A   ? n 
A   1 123 LEU 123 123 123 LEU LEU A   ? n 
A   1 124 SER 124 124 124 SER SER A   ? n 
A   1 125 GLY 125 125 125 GLY GLY A   ? n 
A   1 126 SER 126 126 126 SER SER A   ? n 
A   1 127 TYR 127 127 127 TYR TYR A   ? n 
A   1 128 HIS 128 128 128 HIS HIS A   ? n 
A   1 129 GLU 129 129 129 GLU GLU A   ? n 
A   1 130 LEU 130 130 130 LEU LEU A   ? n 
A   1 131 LYS 131 131 131 LYS LYS A   ? n 
A   1 132 LYS 132 132 132 LYS LYS A   ? n 
A   1 133 TRP 133 133 133 TRP TRP A   ? n 
A   1 134 ILE 134 134 134 ILE ILE A   ? n 
A   1 135 TYR 135 135 135 TYR TYR A   ? n 
A   1 136 GLU 136 136 136 GLU GLU A   ? n 
A   1 137 GLU 137 137 137 GLU GLU A   ? n 
A   1 138 ASP 138 138 138 ASP ASP A   ? n 
A   1 139 LEU 139 139 139 LEU LEU A   ? n 
A   1 140 THR 140 140 140 THR THR A   ? n 
A   1 141 LEU 141 141 141 LEU LEU A   ? n 
A   1 142 PHE 142 142 142 PHE PHE A   ? n 
A   1 143 GLY 143 143 143 GLY GLY A   ? n 
A   1 144 VAL 144 144 144 VAL VAL A   ? n 
A   1 145 THR 145 145 145 THR THR A   ? n 
A   1 146 LEU 146 146 146 LEU LEU A   ? n 
A   1 147 GLY 147 147 147 GLY GLY A   ? n 
A   1 148 SER 148 148 148 SER SER A   ? n 
A   1 149 GLY 149 149 149 GLY GLY A   ? n 
A   1 150 PHE 150 150 150 PHE PHE A   ? n 
A   1 151 TRP 151 151 151 TRP TRP A   ? n 
A   1 152 ASP 152 152 152 ASP ASP A   ? n 
A   1 153 PHE 153 153 153 PHE PHE A   ? n 
A   1 154 LEU 154 154 154 LEU LEU A   ? n 
A   1 155 ASP 155 155 155 ASP ASP A   ? n 
A   1 156 LYS 156 156 156 LYS LYS A   ? n 
A   1 157 ASN 157 157 157 ASN ASN A   ? n 
A   1 158 PRO 158 158 158 PRO PRO A   ? n 
A   1 159 GLU 159 159 159 GLU GLU A   ? n 
A   1 160 TYR 160 160 160 TYR TYR A   ? n 
A   1 161 ASN 161 161 161 ASN ASN A   ? n 
A   1 162 THR 162 162 162 THR THR A   ? n 
A   1 163 SER 163 163 163 SER SER A   ? n 
A   1 164 PHE 164 164 164 PHE PHE A   ? n 
A   1 165 ASN 165 165 165 ASN ASN A   ? n 
A   1 166 ASP 166 166 166 ASP ASP A   ? n 
A   1 167 ALA 167 167 167 ALA ALA A   ? n 
A   1 168 MSE 168 168 168 MSE MSE A   ? n 
A   1 169 ALA 169 169 169 ALA ALA A   ? n 
A   1 170 SER 170 170 170 SER SER A   ? n 
A   1 171 ASP 171 171 171 ASP ASP A   ? n 
A   1 172 SER 172 172 172 SER SER A   ? n 
A   1 173 LYS 173 173 173 LYS LYS A   ? n 
A   1 174 LEU 174 174 174 LEU LEU A   ? n 
A   1 175 ILE 175 175 175 ILE ILE A   ? n 
A   1 176 ASN 176 176 176 ASN ASN A   ? n 
A   1 177 LEU 177 177 177 LEU LEU A   ? n 
A   1 178 ALA 178 178 178 ALA ALA A   ? n 
A   1 179 LEU 179 179 179 LEU LEU A   ? n 
A   1 180 ARG 180 180 180 ARG ARG A   ? n 
A   1 181 ASP 181 181 181 ASP ASP A   ? n 
A   1 182 CYS 182 182 182 CYS CYS A   ? n 
A   1 183 ASP 183 183 183 ASP ASP A   ? n 
A   1 184 PHE 184 184 184 PHE PHE A   ? n 
A   1 185 VAL 185 185 185 VAL VAL A   ? n 
A   1 186 PHE 186 186 186 PHE PHE A   ? n 
A   1 187 ASP 187 187 187 ASP ASP A   ? n 
A   1 188 GLY 188 188 188 GLY GLY A   ? n 
A   1 189 LEU 189 189 189 LEU LEU A   ? n 
A   1 190 GLU 190 190 190 GLU GLU A   ? n 
A   1 191 SER 191 191 191 SER SER A   ? n 
A   1 192 ILE 192 192 192 ILE ILE A   ? n 
A   1 193 VAL 193 193 193 VAL VAL A   ? n 
A   1 194 ASP 194 194 194 ASP ASP A   ? n 
A   1 195 VAL 195 195 195 VAL VAL A   ? n 
A   1 196 GLY 196 196 196 GLY GLY A   ? n 
A   1 197 GLY 197 197 197 GLY GLY A   ? n 
A   1 198 GLY 198 198 198 GLY GLY A   ? n 
A   1 199 THR 199 199 199 THR THR A   ? n 
A   1 200 GLY 200 200 200 GLY GLY A   ? n 
A   1 201 THR 201 201 201 THR THR A   ? n 
A   1 202 THR 202 202 202 THR THR A   ? n 
A   1 203 ALA 203 203 203 ALA ALA A   ? n 
A   1 204 LYS 204 204 204 LYS LYS A   ? n 
A   1 205 ILE 205 205 205 ILE ILE A   ? n 
A   1 206 ILE 206 206 206 ILE ILE A   ? n 
A   1 207 CYS 207 207 207 CYS CYS A   ? n 
A   1 208 GLU 208 208 208 GLU GLU A   ? n 
A   1 209 THR 209 209 209 THR THR A   ? n 
A   1 210 PHE 210 210 210 PHE PHE A   ? n 
A   1 211 PRO 211 211 211 PRO PRO A   ? n 
A   1 212 LYS 212 212 212 LYS LYS A   ? n 
A   1 213 LEU 213 213 213 LEU LEU A   ? n 
A   1 214 LYS 214 214 214 LYS LYS A   ? n 
A   1 215 CYS 215 215 215 CYS CYS A   ? n 
A   1 216 ILE 216 216 216 ILE ILE A   ? n 
A   1 217 VAL 217 217 217 VAL VAL A   ? n 
A   1 218 PHE 218 218 218 PHE PHE A   ? n 
A   1 219 ASP 219 219 219 ASP ASP A   ? n 
A   1 220 ARG 220 220 220 ARG ARG A   ? n 
A   1 221 PRO 221 221 221 PRO PRO A   ? n 
A   1 222 GLN 222 222 222 GLN GLN A   ? n 
A   1 223 VAL 223 223 223 VAL VAL A   ? n 
A   1 224 VAL 224 224 224 VAL VAL A   ? n 
A   1 225 GLU 225 225 225 GLU GLU A   ? n 
A   1 226 ASN 226 226 226 ASN ASN A   ? n 
A   1 227 LEU 227 227 227 LEU LEU A   ? n 
A   1 228 SER 228 228 228 SER SER A   ? n 
A   1 229 GLY 229 229 229 GLY GLY A   ? n 
A   1 230 SER 230 230 230 SER SER A   ? n 
A   1 231 ASN 231 231 231 ASN ASN A   ? n 
A   1 232 ASN 232 232 232 ASN ASN A   ? n 
A   1 233 LEU 233 233 233 LEU LEU A   ? n 
A   1 234 THR 234 234 234 THR THR A   ? n 
A   1 235 TYR 235 235 235 TYR TYR A   ? n 
A   1 236 VAL 236 236 236 VAL VAL A   ? n 
A   1 237 GLY 237 237 237 GLY GLY A   ? n 
A   1 238 GLY 238 238 238 GLY GLY A   ? n 
A   1 239 ASP 239 239 239 ASP ASP A   ? n 
A   1 240 MSE 240 240 240 MSE MSE A   ? n 
A   1 241 PHE 241 241 241 PHE PHE A   ? n 
A   1 242 THR 242 242 242 THR THR A   ? n 
A   1 243 SER 243 243 243 SER SER A   ? n 
A   1 244 ILE 244 244 244 ILE ILE A   ? n 
A   1 245 PRO 245 245 245 PRO PRO A   ? n 
A   1 246 ASN 246 246 246 ASN ASN A   ? n 
A   1 247 ALA 247 247 247 ALA ALA A   ? n 
A   1 248 ASP 248 248 248 ASP ASP A   ? n 
A   1 249 ALA 249 249 249 ALA ALA A   ? n 
A   1 250 VAL 250 250 250 VAL VAL A   ? n 
A   1 251 LEU 251 251 251 LEU LEU A   ? n 
A   1 252 LEU 252 252 252 LEU LEU A   ? n 
A   1 253 LYS 253 253 253 LYS LYS A   ? n 
A   1 254 TYR 254 254 254 TYR TYR A   ? n 
A   1 255 ILE 255 255 255 ILE ILE A   ? n 
A   1 256 LEU 256 256 256 LEU LEU A   ? n 
A   1 257 HIS 257 257 257 HIS HIS A   ? n 
A   1 258 ASN 258 258 258 ASN ASN A   ? n 
A   1 259 TRP 259 259 259 TRP TRP A   ? n 
A   1 260 THR 260 260 260 THR THR A   ? n 
A   1 261 ASP 261 261 261 ASP ASP A   ? n 
A   1 262 LYS 262 262 262 LYS LYS A   ? n 
A   1 263 ASP 263 263 263 ASP ASP A   ? n 
A   1 264 CYS 264 264 264 CYS CYS A   ? n 
A   1 265 LEU 265 265 265 LEU LEU A   ? n 
A   1 266 ARG 266 266 266 ARG ARG A   ? n 
A   1 267 ILE 267 267 267 ILE ILE A   ? n 
A   1 268 LEU 268 268 268 LEU LEU A   ? n 
A   1 269 LYS 269 269 269 LYS LYS A   ? n 
A   1 270 LYS 270 270 270 LYS LYS A   ? n 
A   1 271 CYS 271 271 271 CYS CYS A   ? n 
A   1 272 LYS 272 272 272 LYS LYS A   ? n 
A   1 273 GLU 273 273 273 GLU GLU A   ? n 
A   1 274 ALA 274 274 274 ALA ALA A   ? n 
A   1 275 VAL 275 275 275 VAL VAL A   ? n 
A   1 276 THR 276 276 276 THR THR A   ? n 
A   1 277 ASN 277 277 277 ASN ASN A   ? n 
A   1 278 ASP 278 278 278 ASP ASP A   ? n 
A   1 279 GLY 279 279 279 GLY GLY A   ? n 
A   1 280 LYS 280 280 280 LYS LYS A   ? n 
A   1 281 ARG 281 281 281 ARG ARG A   ? n 
A   1 282 GLY 282 282 282 GLY GLY A   ? n 
A   1 283 LYS 283 283 283 LYS LYS A   ? n 
A   1 284 VAL 284 284 284 VAL VAL A   ? n 
A   1 285 THR 285 285 285 THR THR A   ? n 
A   1 286 ILE 286 286 286 ILE ILE A   ? n 
A   1 287 ILE 287 287 287 ILE ILE A   ? n 
A   1 288 ASP 288 288 288 ASP ASP A   ? n 
A   1 289 MSE 289 289 289 MSE MSE A   ? n 
A   1 290 VAL 290 290 290 VAL VAL A   ? n 
A   1 291 ILE 291 291 291 ILE ILE A   ? n 
A   1 292 ASP 292 292 292 ASP ASP A   ? n 
A   1 293 LYS 293 293 293 LYS LYS A   ? n 
A   1 294 LYS 294 294 294 LYS LYS A   ? n 
A   1 295 LYS 295 295 295 LYS LYS A   ? n 
A   1 296 ASP 296 296 296 ASP ASP A   ? n 
A   1 297 GLU 297 297 297 GLU GLU A   ? n 
A   1 298 ASN 298 298 298 ASN ASN A   ? n 
A   1 299 GLN 299 299 299 GLN GLN A   ? n 
A   1 300 VAL 300 300 300 VAL VAL A   ? n 
A   1 301 THR 301 301 301 THR THR A   ? n 
A   1 302 GLN 302 302 302 GLN GLN A   ? n 
A   1 303 ILE 303 303 303 ILE ILE A   ? n 
A   1 304 LYS 304 304 304 LYS LYS A   ? n 
A   1 305 LEU 305 305 305 LEU LEU A   ? n 
A   1 306 LEU 306 306 306 LEU LEU A   ? n 
A   1 307 MSE 307 307 307 MSE MSE A   ? n 
A   1 308 ASP 308 308 308 ASP ASP A   ? n 
A   1 309 VAL 309 309 309 VAL VAL A   ? n 
A   1 310 ASN 310 310 310 ASN ASN A   ? n 
A   1 311 MSE 311 311 311 MSE MSE A   ? n 
A   1 312 ALA 312 312 312 ALA ALA A   ? n 
A   1 313 CYS 313 313 313 CYS CYS A   ? n 
A   1 314 LEU 314 314 314 LEU LEU A   ? n 
A   1 315 ASN 315 315 315 ASN ASN A   ? n 
A   1 316 GLY 316 316 316 GLY GLY A   ? n 
A   1 317 LYS 317 317 317 LYS LYS A   ? n 
A   1 318 GLU 318 318 318 GLU GLU A   ? n 
A   1 319 ARG 319 319 319 ARG ARG A   ? n 
A   1 320 ASN 320 320 320 ASN ASN A   ? n 
A   1 321 GLU 321 321 321 GLU GLU A   ? n 
A   1 322 GLU 322 322 322 GLU GLU A   ? n 
A   1 323 GLU 323 323 323 GLU GLU A   ? n 
A   1 324 TRP 324 324 324 TRP TRP A   ? n 
A   1 325 LYS 325 325 325 LYS LYS A   ? n 
A   1 326 LYS 326 326 326 LYS LYS A   ? n 
A   1 327 LEU 327 327 327 LEU LEU A   ? n 
A   1 328 PHE 328 328 328 PHE PHE A   ? n 
A   1 329 ILE 329 329 329 ILE ILE A   ? n 
A   1 330 GLU 330 330 330 GLU GLU A   ? n 
A   1 331 ALA 331 331 331 ALA ALA A   ? n 
A   1 332 GLY 332 332 332 GLY GLY A   ? n 
A   1 333 PHE 333 333 333 PHE PHE A   ? n 
A   1 334 GLN 334 334 334 GLN GLN A   ? n 
A   1 335 HIS 335 335 335 HIS HIS A   ? n 
A   1 336 TYR 336 336 336 TYR TYR A   ? n 
A   1 337 LYS 337 337 337 LYS LYS A   ? n 
A   1 338 ILE 338 338 338 ILE ILE A   ? n 
A   1 339 SER 339 339 339 SER SER A   ? n 
A   1 340 PRO 340 340 340 PRO PRO A   ? n 
A   1 341 LEU 341 341 341 LEU LEU A   ? n 
A   1 342 THR 342 342 342 THR THR A   ? n 
A   1 343 GLY 343 343 343 GLY GLY A   ? n 
A   1 344 PHE 344 344 344 PHE PHE A   ? n 
A   1 345 LEU 345 345 345 LEU LEU A   ? n 
A   1 346 SER 346 346 346 SER SER A   ? n 
A   1 347 LEU 347 347 347 LEU LEU A   ? n 
A   1 348 ILE 348 348 348 ILE ILE A   ? n 
A   1 349 GLU 349 349 349 GLU GLU A   ? n 
A   1 350 ILE 350 350 350 ILE ILE A   ? n 
A   1 351 TYR 351 351 351 TYR TYR A   ? n 
A   1 352 PRO 352 352 352 PRO PRO A   ? n 
A-2 1 1   MSE 1   1   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 2   ALA 2   2   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 3   SER 3   3   ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 4   SER 4   4   4   SER SER A-2 ? n 
A-2 1 5   ILE 5   5   5   ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 6   ASN 6   6   6   ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 7   GLY 7   7   7   GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 8   ARG 8   8   8   ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 9   LYS 9   9   9   LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 10  PRO 10  10  10  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 11  SER 11  11  11  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 12  GLU 12  12  12  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 13  ILE 13  13  13  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 14  PHE 14  14  14  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 15  LYS 15  15  15  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 16  ALA 16  16  16  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 17  GLN 17  17  17  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 18  ALA 18  18  18  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 19  LEU 19  19  19  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 20  LEU 20  20  20  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 21  TYR 21  21  21  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 22  LYS 22  22  22  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 23  HIS 23  23  23  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 24  ILE 24  24  24  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 25  TYR 25  25  25  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 26  ALA 26  26  26  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 27  PHE 27  27  27  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 28  ILE 28  28  28  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 29  ASP 29  29  29  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 30  SER 30  30  30  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 31  MSE 31  31  31  MSE MSE A-2 ? n 
A-2 1 32  SER 32  32  32  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 33  LEU 33  33  33  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 34  LYS 34  34  34  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 35  TRP 35  35  35  TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 36  ALA 36  36  36  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 37  VAL 37  37  37  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 38  GLU 38  38  38  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 39  MSE 39  39  39  MSE MSE A-2 ? n 
A-2 1 40  ASN 40  40  40  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 41  ILE 41  41  41  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 42  PRO 42  42  42  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 43  ASN 43  43  43  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 44  ILE 44  44  44  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 45  ILE 45  45  45  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 46  GLN 46  46  46  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 47  ASN 47  47  47  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 48  HIS 48  48  48  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 49  GLY 49  49  49  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 50  LYS 50  50  50  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 51  PRO 51  51  51  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 52  ILE 52  52  52  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 53  SER 53  53  53  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 54  LEU 54  54  54  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 55  SER 55  55  55  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 56  ASN 56  56  56  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 57  LEU 57  57  57  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 58  VAL 58  58  58  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 59  SER 59  59  59  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 60  ILE 60  60  60  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 61  LEU 61  61  61  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 62  GLN 62  62  62  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 63  VAL 63  63  63  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 64  PRO 64  64  64  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 65  SER 65  65  65  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 66  SER 66  66  66  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 67  LYS 67  67  67  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 68  ILE 68  68  68  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 69  GLY 69  69  69  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 70  ASN 70  70  70  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 71  VAL 71  71  71  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 72  ARG 72  72  72  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 73  ARG 73  73  73  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 74  LEU 74  74  74  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 75  MSE 75  75  75  MSE MSE A-2 ? n 
A-2 1 76  ARG 76  76  76  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 77  TYR 77  77  77  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 78  LEU 78  78  78  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 79  ALA 79  79  79  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 80  HIS 80  80  80  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 81  ASN 81  81  81  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 82  GLY 82  82  82  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 83  PHE 83  83  83  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 84  PHE 84  84  84  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 85  GLU 85  85  85  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 86  ILE 86  86  86  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 87  ILE 87  87  87  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 88  THR 88  88  88  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 89  LYS 89  89  89  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 90  GLU 90  90  90  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 91  GLU 91  91  91  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 92  GLU 92  92  92  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 93  SER 93  93  93  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 94  TYR 94  94  94  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 95  ALA 95  95  95  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 96  LEU 96  96  96  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 97  THR 97  97  97  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 98  VAL 98  98  98  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 99  ALA 99  99  99  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 100 SER 100 100 100 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 101 GLU 101 101 101 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 102 LEU 102 102 102 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 103 LEU 103 103 103 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 104 VAL 104 104 104 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 105 ARG 105 105 105 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 106 GLY 106 106 106 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 107 SER 107 107 107 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 108 ASP 108 108 108 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 109 LEU 109 109 109 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 110 CYS 110 110 110 CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 111 LEU 111 111 111 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 112 ALA 112 112 112 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 113 PRO 113 113 113 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 114 MSE 114 114 114 MSE MSE A-2 ? n 
A-2 1 115 VAL 115 115 115 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 116 GLU 116 116 116 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 117 CSX 117 117 117 CSX CSX A-2 ? n 
A-2 1 118 VAL 118 118 118 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 119 LEU 119 119 119 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 120 ASP 120 120 120 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 121 PRO 121 121 121 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 122 THR 122 122 122 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 123 LEU 123 123 123 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 124 SER 124 124 124 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 125 GLY 125 125 125 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 126 SER 126 126 126 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 127 TYR 127 127 127 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 128 HIS 128 128 128 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 129 GLU 129 129 129 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 130 LEU 130 130 130 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 131 LYS 131 131 131 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 132 LYS 132 132 132 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 133 TRP 133 133 133 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 134 ILE 134 134 134 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 135 TYR 135 135 135 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 136 GLU 136 136 136 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 137 GLU 137 137 137 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 138 ASP 138 138 138 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 139 LEU 139 139 139 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 140 THR 140 140 140 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 141 LEU 141 141 141 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 142 PHE 142 142 142 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 143 GLY 143 143 143 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 144 VAL 144 144 144 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 145 THR 145 145 145 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 146 LEU 146 146 146 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 147 GLY 147 147 147 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 148 SER 148 148 148 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 149 GLY 149 149 149 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 150 PHE 150 150 150 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 151 TRP 151 151 151 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 152 ASP 152 152 152 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 153 PHE 153 153 153 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 154 LEU 154 154 154 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 155 ASP 155 155 155 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 156 LYS 156 156 156 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 157 ASN 157 157 157 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 158 PRO 158 158 158 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 159 GLU 159 159 159 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 160 TYR 160 160 160 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 161 ASN 161 161 161 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 162 THR 162 162 162 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 163 SER 163 163 163 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 164 PHE 164 164 164 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 165 ASN 165 165 165 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 166 ASP 166 166 166 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 167 ALA 167 167 167 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 168 MSE 168 168 168 MSE MSE A-2 ? n 
A-2 1 169 ALA 169 169 169 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 170 SER 170 170 170 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 171 ASP 171 171 171 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 172 SER 172 172 172 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 173 LYS 173 173 173 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 174 LEU 174 174 174 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 175 ILE 175 175 175 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 176 ASN 176 176 176 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 177 LEU 177 177 177 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 178 ALA 178 178 178 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 179 LEU 179 179 179 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 180 ARG 180 180 180 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 181 ASP 181 181 181 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 182 CYS 182 182 182 CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 183 ASP 183 183 183 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 184 PHE 184 184 184 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 185 VAL 185 185 185 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 186 PHE 186 186 186 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 187 ASP 187 187 187 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 188 GLY 188 188 188 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 189 LEU 189 189 189 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 190 GLU 190 190 190 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 191 SER 191 191 191 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 192 ILE 192 192 192 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 193 VAL 193 193 193 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 194 ASP 194 194 194 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 195 VAL 195 195 195 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 196 GLY 196 196 196 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 197 GLY 197 197 197 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 198 GLY 198 198 198 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 199 THR 199 199 199 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 200 GLY 200 200 200 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 201 THR 201 201 201 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 202 THR 202 202 202 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 203 ALA 203 203 203 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 204 LYS 204 204 204 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 205 ILE 205 205 205 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 206 ILE 206 206 206 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 207 CYS 207 207 207 CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 208 GLU 208 208 208 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 209 THR 209 209 209 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 210 PHE 210 210 210 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 211 PRO 211 211 211 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 212 LYS 212 212 212 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 213 LEU 213 213 213 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 214 LYS 214 214 214 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 215 CYS 215 215 215 CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 216 ILE 216 216 216 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 217 VAL 217 217 217 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 218 PHE 218 218 218 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 219 ASP 219 219 219 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 220 ARG 220 220 220 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 221 PRO 221 221 221 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 222 GLN 222 222 222 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 223 VAL 223 223 223 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 224 VAL 224 224 224 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 225 GLU 225 225 225 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 226 ASN 226 226 226 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 227 LEU 227 227 227 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 228 SER 228 228 228 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 229 GLY 229 229 229 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 230 SER 230 230 230 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 231 ASN 231 231 231 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 232 ASN 232 232 232 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 233 LEU 233 233 233 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 234 THR 234 234 234 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 235 TYR 235 235 235 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 236 VAL 236 236 236 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 237 GLY 237 237 237 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 238 GLY 238 238 238 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 239 ASP 239 239 239 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 240 MSE 240 240 240 MSE MSE A-2 ? n 
A-2 1 241 PHE 241 241 241 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 242 THR 242 242 242 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 243 SER 243 243 243 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 244 ILE 244 244 244 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 245 PRO 245 245 245 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 246 ASN 246 246 246 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 247 ALA 247 247 247 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 248 ASP 248 248 248 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 249 ALA 249 249 249 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 250 VAL 250 250 250 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 251 LEU 251 251 251 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 252 LEU 252 252 252 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 253 LYS 253 253 253 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 254 TYR 254 254 254 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 255 ILE 255 255 255 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 256 LEU 256 256 256 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 257 HIS 257 257 257 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 258 ASN 258 258 258 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 259 TRP 259 259 259 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 260 THR 260 260 260 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 261 ASP 261 261 261 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 262 LYS 262 262 262 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 263 ASP 263 263 263 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 264 CYS 264 264 264 CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 265 LEU 265 265 265 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 266 ARG 266 266 266 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 267 ILE 267 267 267 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 268 LEU 268 268 268 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 269 LYS 269 269 269 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 270 LYS 270 270 270 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 271 CYS 271 271 271 CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 272 LYS 272 272 272 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 273 GLU 273 273 273 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 274 ALA 274 274 274 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 275 VAL 275 275 275 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 276 THR 276 276 276 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 277 ASN 277 277 277 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 278 ASP 278 278 278 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 279 GLY 279 279 279 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 280 LYS 280 280 280 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 281 ARG 281 281 281 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 282 GLY 282 282 282 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 283 LYS 283 283 283 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 284 VAL 284 284 284 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 285 THR 285 285 285 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 286 ILE 286 286 286 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 287 ILE 287 287 287 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 288 ASP 288 288 288 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 289 MSE 289 289 289 MSE MSE A-2 ? n 
A-2 1 290 VAL 290 290 290 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 291 ILE 291 291 291 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 292 ASP 292 292 292 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 293 LYS 293 293 293 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 294 LYS 294 294 294 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 295 LYS 295 295 295 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 296 ASP 296 296 296 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 297 GLU 297 297 297 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 298 ASN 298 298 298 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 299 GLN 299 299 299 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 300 VAL 300 300 300 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 301 THR 301 301 301 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 302 GLN 302 302 302 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 303 ILE 303 303 303 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 304 LYS 304 304 304 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 305 LEU 305 305 305 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 306 LEU 306 306 306 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 307 MSE 307 307 307 MSE MSE A-2 ? n 
A-2 1 308 ASP 308 308 308 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 309 VAL 309 309 309 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 310 ASN 310 310 310 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 311 MSE 311 311 311 MSE MSE A-2 ? n 
A-2 1 312 ALA 312 312 312 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 313 CYS 313 313 313 CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 314 LEU 314 314 314 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 315 ASN 315 315 315 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 316 GLY 316 316 316 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 317 LYS 317 317 317 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 318 GLU 318 318 318 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 319 ARG 319 319 319 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 320 ASN 320 320 320 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 321 GLU 321 321 321 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 322 GLU 322 322 322 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 323 GLU 323 323 323 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 324 TRP 324 324 324 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 325 LYS 325 325 325 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 326 LYS 326 326 326 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 327 LEU 327 327 327 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 328 PHE 328 328 328 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 329 ILE 329 329 329 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 330 GLU 330 330 330 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 331 ALA 331 331 331 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 332 GLY 332 332 332 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 333 PHE 333 333 333 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 334 GLN 334 334 334 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 335 HIS 335 335 335 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 336 TYR 336 336 336 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 337 LYS 337 337 337 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 338 ILE 338 338 338 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 339 SER 339 339 339 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 340 PRO 340 340 340 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 341 LEU 341 341 341 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 342 THR 342 342 342 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 343 GLY 343 343 343 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 344 PHE 344 344 344 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 345 LEU 345 345 345 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 346 SER 346 346 346 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 347 LEU 347 347 347 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 348 ILE 348 348 348 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 349 GLU 349 349 349 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 350 ILE 350 350 350 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 351 TYR 351 351 351 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 352 PRO 352 352 352 PRO PRO A-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B   2 GOL 1   401 1    GOL GOL A   ? 
C   2 GOL 1   402 2    GOL GOL A   ? 
D   3 T3A 1   403 1    T3A T3A A   ? 
E   4 SO4 1   404 1    SO4 SO4 A   ? 
F   4 SO4 1   405 2    SO4 SO4 A   ? 
G   4 SO4 1   406 3    SO4 SO4 A   ? 
H   5 PG4 1   407 1    PG4 PG4 A   ? 
I   6 SAH 1   408 1    SAH SAH A   ? 
B-2 2 GOL 1   401 1    GOL GOL A-2 ? 
C-2 2 GOL 1   402 2    GOL GOL A-2 ? 
D-2 3 T3A 1   403 1    T3A T3A A-2 ? 
E-2 4 SO4 1   404 1    SO4 SO4 A-2 ? 
F-2 4 SO4 1   405 2    SO4 SO4 A-2 ? 
G-2 4 SO4 1   406 3    SO4 SO4 A-2 ? 
H-2 5 PG4 1   407 1    PG4 PG4 A-2 ? 
I-2 6 SAH 1   408 1    SAH SAH A-2 ? 
J   7 HOH 1   501 203  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 2   502 142  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 3   503 341  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 4   504 118  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 5   505 382  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 6   506 92   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 7   507 1803 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 8   508 110  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 9   509 371  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 10  510 329  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 11  511 306  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 12  512 353  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 13  513 335  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 14  514 111  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 15  515 365  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 16  516 1746 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 17  517 152  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 18  518 295  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 19  519 199  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 20  520 222  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 21  521 1830 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 22  522 1713 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 23  523 1812 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 24  524 174  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 25  525 1813 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 26  526 69   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 27  527 261  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 28  528 232  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 29  529 1760 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 30  530 1763 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 31  531 345  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 32  532 343  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 33  533 337  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 34  534 1796 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 35  535 52   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 36  536 67   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 37  537 361  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 38  538 1833 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 39  539 1765 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 40  540 41   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 41  541 1730 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 42  542 1703 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 43  543 128  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 44  544 286  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 45  545 1795 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 46  546 376  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 47  547 1837 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 48  548 101  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 49  549 1724 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 50  550 32   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 51  551 1710 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 52  552 26   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 53  553 83   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 54  554 23   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 55  555 1711 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 56  556 182  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 57  557 85   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 58  558 325  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 59  559 1744 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 60  560 317  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 61  561 1743 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 62  562 1    HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 63  563 1777 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 64  564 81   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 65  565 1786 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 66  566 135  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 67  567 299  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 68  568 197  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 69  569 212  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 70  570 367  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 71  571 1702 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 72  572 1802 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 73  573 1729 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 74  574 228  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 75  575 1733 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 76  576 1819 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 77  577 1776 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 78  578 114  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 79  579 1804 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 80  580 1805 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 81  581 1727 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 82  582 145  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 83  583 1784 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 84  584 377  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 85  585 1771 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 86  586 1839 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 87  587 61   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 88  588 1752 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 89  589 362  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 90  590 1821 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 91  591 1762 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 92  592 298  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 93  593 64   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 94  594 1808 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 95  595 1720 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 96  596 1825 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 97  597 1799 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 98  598 13   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 99  599 253  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 100 600 348  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 101 601 1823 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 102 602 155  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 103 603 42   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 104 604 82   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 105 605 194  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 106 606 1708 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 107 607 191  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 108 608 1704 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 109 609 62   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 110 610 143  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 111 611 1755 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 112 612 1728 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 113 613 300  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 114 614 127  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 115 615 1764 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 116 616 246  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 117 617 1721 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 118 618 1770 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 119 619 1748 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 120 620 33   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 121 621 269  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 122 622 378  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 123 623 1751 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 124 624 1726 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 125 625 1769 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 126 626 43   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 127 627 105  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 128 628 267  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 129 629 1768 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 130 630 364  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 131 631 1714 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 132 632 1829 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 133 633 254  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 134 634 207  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 135 635 1790 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 136 636 219  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 137 637 1798 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 138 638 2    HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 139 639 149  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 140 640 1716 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 141 641 1723 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 142 642 137  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 143 643 1706 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 144 644 1781 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 145 645 381  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 146 646 102  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 147 647 1766 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 148 648 327  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 149 649 1797 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 150 650 84   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 151 651 1806 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 152 652 1718 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 153 653 1834 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 154 654 158  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 155 655 1709 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 156 656 204  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 157 657 1772 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 158 658 1767 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 159 659 59   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 160 660 188  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 161 661 1818 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 162 662 220  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 163 663 49   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 164 664 363  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 165 665 93   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 166 666 211  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 167 667 1732 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 168 668 112  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 169 669 1761 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 170 670 1807 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 171 671 200  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 172 672 1801 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 173 673 51   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 174 674 264  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 175 675 1742 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 176 676 1826 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 177 677 57   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 178 678 1791 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 179 679 1822 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 180 680 1707 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 181 681 215  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 182 682 1712 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 183 683 98   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 184 684 1842 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 185 685 357  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 186 686 121  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 187 687 1719 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 188 688 1785 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 189 689 187  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 190 690 129  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 191 691 283  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 192 692 369  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 193 693 338  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 194 694 97   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 195 695 1774 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 196 696 349  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 197 697 181  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 198 698 1783 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 199 699 50   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 200 700 1793 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 201 701 1734 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 202 702 7    HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 203 703 1782 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 204 704 56   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 205 705 332  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 206 706 1701 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 207 707 1735 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 208 708 119  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 209 709 65   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 210 710 9    HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 211 711 1779 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 212 712 144  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 213 713 96   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 214 714 1835 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 215 715 115  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 216 716 356  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 217 717 1773 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 218 718 168  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 219 719 1750 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 220 720 1747 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 221 721 186  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 222 722 1836 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 223 723 44   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 224 724 321  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 225 725 29   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 226 726 241  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 227 727 1800 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 228 728 156  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 229 729 1758 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 230 730 108  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 231 731 146  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 232 732 236  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 233 733 1731 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 234 734 1738 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 235 735 225  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 236 736 150  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 237 737 346  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 238 738 1759 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 239 739 22   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 240 740 307  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 241 741 47   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 242 742 113  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 243 743 1841 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 244 744 99   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 245 745 1815 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 246 746 1831 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 247 747 1787 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 248 748 74   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 249 749 1814 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 250 750 157  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 251 751 226  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 252 752 122  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 253 753 1736 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 254 754 260  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 255 755 8    HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 256 756 14   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 257 757 265  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 258 758 1722 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 259 759 1824 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 260 760 350  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 261 761 131  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 262 762 175  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 263 763 1789 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 264 764 120  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 265 765 77   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 266 766 319  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 267 767 1741 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 268 768 55   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 269 769 28   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 270 770 359  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 271 771 370  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 272 772 352  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 273 773 68   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 274 774 19   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 275 775 185  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 276 776 355  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 277 777 323  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 278 778 1811 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 279 779 1788 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 280 780 304  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 281 781 54   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 282 782 1737 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 283 783 239  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 284 784 63   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 285 785 1756 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 286 786 1828 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 287 787 1775 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 288 788 1717 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 289 789 209  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 290 790 27   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 291 791 130  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 292 792 268  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 293 793 38   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 294 794 354  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 295 795 1810 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 296 796 154  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 297 797 189  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 298 798 1715 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 299 799 284  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 300 800 179  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 301 801 10   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 302 802 277  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 303 803 141  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 304 804 366  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 305 805 202  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 306 806 1827 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 307 807 1705 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 308 808 162  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 309 809 147  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 310 810 205  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 311 811 1757 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 312 812 1838 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 313 813 140  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 314 814 80   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 315 815 39   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 316 816 148  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 317 817 153  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 318 818 237  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 319 819 46   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 320 820 180  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 321 821 107  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 322 822 1809 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 323 823 333  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 324 824 216  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 325 825 258  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 326 826 322  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 327 827 37   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 328 828 368  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 329 829 193  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 330 830 190  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 331 831 133  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 332 832 1740 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 333 833 328  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 334 834 242  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 335 835 373  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 336 836 1816 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 337 837 106  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 338 838 316  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 339 839 73   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 340 840 1817 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 341 841 360  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 342 842 30   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 343 843 198  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 344 844 1780 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 345 845 196  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 346 846 1754 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 347 847 163  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 348 848 31   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 349 849 1749 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 350 850 270  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 351 851 5    HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 352 852 206  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 353 853 275  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 354 854 278  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 355 855 161  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 356 856 263  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 357 857 244  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 358 858 1725 HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 359 859 229  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 360 860 234  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 361 861 217  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 362 862 40   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 363 863 136  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 364 864 45   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 365 865 192  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 366 866 293  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 367 867 296  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 368 868 255  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 369 869 221  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 370 870 291  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 371 871 177  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 372 872 245  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 373 873 314  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 374 874 171  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 375 875 233  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 376 876 358  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 377 877 195  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 378 878 208  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 379 879 183  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 380 880 12   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 381 881 90   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 382 882 17   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 383 883 276  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 384 884 227  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 385 885 289  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 386 886 380  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 387 887 58   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 388 888 124  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 389 889 272  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 390 890 79   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 391 891 36   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 392 892 252  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 393 893 71   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 394 894 379  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 395 895 87   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 396 896 310  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 397 897 125  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 398 898 282  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 399 899 297  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 400 900 53   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 401 901 86   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 402 902 35   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 403 903 21   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 404 904 309  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 405 905 301  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 406 906 266  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 407 907 344  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 408 908 3    HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 409 909 72   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 410 910 172  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 411 911 383  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 412 912 103  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 413 913 151  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 414 914 210  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 415 915 302  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 416 916 178  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 417 917 274  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 418 918 95   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 419 919 78   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 420 920 250  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 421 921 126  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 422 922 18   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 423 923 318  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 424 924 243  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 425 925 4    HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 426 926 123  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 427 927 256  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 428 928 305  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 429 929 91   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 430 930 334  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 431 931 176  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 432 932 138  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 433 933 166  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 434 934 70   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 435 935 132  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 436 936 248  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 437 937 231  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 438 938 240  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 439 939 223  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 440 940 375  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 441 941 238  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 442 942 312  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 443 943 24   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 444 944 218  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 445 945 247  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 446 946 169  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 447 947 374  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 448 948 66   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 449 949 303  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 450 950 34   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 451 951 173  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 452 952 280  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 453 953 292  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 454 954 336  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 455 955 6    HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 456 956 184  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 457 957 340  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 458 958 230  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 459 959 372  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 460 960 75   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 461 961 48   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 462 962 11   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 463 963 320  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 464 964 89   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 465 965 88   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 466 966 347  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 467 967 342  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 468 968 324  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 469 969 351  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 470 970 170  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 471 971 281  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 472 972 285  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 473 973 16   HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 474 974 290  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 475 975 273  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 476 976 288  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 477 977 308  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 478 978 294  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 479 979 251  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 480 980 201  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 481 981 262  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 482 982 313  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 483 983 326  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 484 984 160  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 485 985 100  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 486 986 224  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 487 987 339  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 488 988 311  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 489 989 279  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 490 990 167  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 491 991 385  HOH HOH A   ? 
J   7 HOH 492 992 384  HOH HOH A   ? 
J-2 7 HOH 1   501 203  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 2   502 142  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 3   503 341  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 4   504 118  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 5   505 382  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 6   506 92   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 7   507 1803 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 8   508 110  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 9   509 371  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 10  510 329  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 11  511 306  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 12  512 353  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 13  513 335  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 14  514 111  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 15  515 365  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 16  516 1746 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 17  517 152  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 18  518 295  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 19  519 199  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 20  520 222  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 21  521 1830 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 22  522 1713 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 23  523 1812 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 24  524 174  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 25  525 1813 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 26  526 69   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 27  527 261  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 28  528 232  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 29  529 1760 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 30  530 1763 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 31  531 345  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 32  532 343  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 33  533 337  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 34  534 1796 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 35  535 52   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 36  536 67   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 37  537 361  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 38  538 1833 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 39  539 1765 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 40  540 41   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 41  541 1730 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 42  542 1703 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 43  543 128  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 44  544 286  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 45  545 1795 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 46  546 376  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 47  547 1837 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 48  548 101  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 49  549 1724 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 50  550 32   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 51  551 1710 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 52  552 26   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 53  553 83   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 54  554 23   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 55  555 1711 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 56  556 182  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 57  557 85   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 58  558 325  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 59  559 1744 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 60  560 317  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 61  561 1743 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 62  562 1    HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 63  563 1777 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 64  564 81   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 65  565 1786 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 66  566 135  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 67  567 299  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 68  568 197  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 69  569 212  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 70  570 367  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 71  571 1702 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 72  572 1802 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 73  573 1729 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 74  574 228  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 75  575 1733 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 76  576 1819 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 77  577 1776 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 78  578 114  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 79  579 1804 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 80  580 1805 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 81  581 1727 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 82  582 145  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 83  583 1784 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 84  584 377  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 85  585 1771 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 86  586 1839 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 87  587 61   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 88  588 1752 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 89  589 362  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 90  590 1821 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 91  591 1762 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 92  592 298  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 93  593 64   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 94  594 1808 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 95  595 1720 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 96  596 1825 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 97  597 1799 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 98  598 13   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 99  599 253  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 100 600 348  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 101 601 1823 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 102 602 155  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 103 603 42   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 104 604 82   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 105 605 194  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 106 606 1708 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 107 607 191  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 108 608 1704 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 109 609 62   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 110 610 143  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 111 611 1755 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 112 612 1728 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 113 613 300  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 114 614 127  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 115 615 1764 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 116 616 246  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 117 617 1721 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 118 618 1770 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 119 619 1748 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 120 620 33   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 121 621 269  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 122 622 378  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 123 623 1751 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 124 624 1726 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 125 625 1769 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 126 626 43   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 127 627 105  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 128 628 267  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 129 629 1768 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 130 630 364  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 131 631 1714 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 132 632 1829 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 133 633 254  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 134 634 207  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 135 635 1790 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 136 636 219  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 137 637 1798 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 138 638 2    HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 139 639 149  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 140 640 1716 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 141 641 1723 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 142 642 137  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 143 643 1706 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 144 644 1781 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 145 645 381  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 146 646 102  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 147 647 1766 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 148 648 327  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 149 649 1797 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 150 650 84   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 151 651 1806 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 152 652 1718 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 153 653 1834 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 154 654 158  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 155 655 1709 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 156 656 204  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 157 657 1772 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 158 658 1767 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 159 659 59   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 160 660 188  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 161 661 1818 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 162 662 220  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 163 663 49   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 164 664 363  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 165 665 93   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 166 666 211  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 167 667 1732 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 168 668 112  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 169 669 1761 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 170 670 1807 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 171 671 200  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 172 672 1801 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 173 673 51   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 174 674 264  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 175 675 1742 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 176 676 1826 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 177 677 57   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 178 678 1791 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 179 679 1822 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 180 680 1707 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 181 681 215  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 182 682 1712 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 183 683 98   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 184 684 1842 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 185 685 357  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 186 686 121  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 187 687 1719 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 188 688 1785 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 189 689 187  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 190 690 129  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 191 691 283  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 192 692 369  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 193 693 338  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 194 694 97   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 195 695 1774 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 196 696 349  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 197 697 181  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 198 698 1783 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 199 699 50   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 200 700 1793 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 201 701 1734 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 202 702 7    HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 203 703 1782 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 204 704 56   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 205 705 332  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 206 706 1701 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 207 707 1735 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 208 708 119  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 209 709 65   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 210 710 9    HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 211 711 1779 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 212 712 144  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 213 713 96   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 214 714 1835 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 215 715 115  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 216 716 356  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 217 717 1773 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 218 718 168  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 219 719 1750 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 220 720 1747 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 221 721 186  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 222 722 1836 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 223 723 44   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 224 724 321  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 225 725 29   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 226 726 241  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 227 727 1800 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 228 728 156  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 229 729 1758 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 230 730 108  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 231 731 146  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 232 732 236  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 233 733 1731 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 234 734 1738 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 235 735 225  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 236 736 150  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 237 737 346  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 238 738 1759 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 239 739 22   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 240 740 307  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 241 741 47   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 242 742 113  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 243 743 1841 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 244 744 99   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 245 745 1815 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 246 746 1831 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 247 747 1787 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 248 748 74   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 249 749 1814 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 250 750 157  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 251 751 226  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 252 752 122  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 253 753 1736 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 254 754 260  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 255 755 8    HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 256 756 14   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 257 757 265  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 258 758 1722 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 259 759 1824 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 260 760 350  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 261 761 131  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 262 762 175  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 263 763 1789 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 264 764 120  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 265 765 77   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 266 766 319  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 267 767 1741 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 268 768 55   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 269 769 28   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 270 770 359  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 271 771 370  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 272 772 352  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 273 773 68   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 274 774 19   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 275 775 185  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 276 776 355  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 277 777 323  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 278 778 1811 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 279 779 1788 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 280 780 304  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 281 781 54   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 282 782 1737 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 283 783 239  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 284 784 63   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 285 785 1756 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 286 786 1828 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 287 787 1775 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 288 788 1717 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 289 789 209  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 290 790 27   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 291 791 130  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 292 792 268  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 293 793 38   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 294 794 354  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 295 795 1810 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 296 796 154  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 297 797 189  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 298 798 1715 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 299 799 284  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 300 800 179  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 301 801 10   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 302 802 277  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 303 803 141  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 304 804 366  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 305 805 202  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 306 806 1827 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 307 807 1705 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 308 808 162  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 309 809 147  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 310 810 205  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 311 811 1757 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 312 812 1838 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 313 813 140  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 314 814 80   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 315 815 39   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 316 816 148  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 317 817 153  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 318 818 237  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 319 819 46   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 320 820 180  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 321 821 107  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 322 822 1809 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 323 823 333  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 324 824 216  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 325 825 258  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 326 826 322  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 327 827 37   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 328 828 368  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 329 829 193  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 330 830 190  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 331 831 133  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 332 832 1740 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 333 833 328  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 334 834 242  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 335 835 373  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 336 836 1816 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 337 837 106  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 338 838 316  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 339 839 73   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 340 840 1817 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 341 841 360  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 342 842 30   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 343 843 198  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 344 844 1780 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 345 845 196  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 346 846 1754 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 347 847 163  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 348 848 31   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 349 849 1749 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 350 850 270  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 351 851 5    HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 352 852 206  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 353 853 275  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 354 854 278  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 355 855 161  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 356 856 263  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 357 857 244  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 358 858 1725 HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 359 859 229  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 360 860 234  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 361 861 217  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 362 862 40   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 363 863 136  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 364 864 45   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 365 865 192  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 366 866 293  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 367 867 296  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 368 868 255  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 369 869 221  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 370 870 291  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 371 871 177  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 372 872 245  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 373 873 314  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 374 874 171  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 375 875 233  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 376 876 358  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 377 877 195  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 378 878 208  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 379 879 183  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 380 880 12   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 381 881 90   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 382 882 17   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 383 883 276  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 384 884 227  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 385 885 289  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 386 886 380  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 387 887 58   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 388 888 124  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 389 889 272  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 390 890 79   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 391 891 36   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 392 892 252  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 393 893 71   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 394 894 379  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 395 895 87   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 396 896 310  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 397 897 125  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 398 898 282  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 399 899 297  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 400 900 53   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 401 901 86   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 402 902 35   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 403 903 21   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 404 904 309  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 405 905 301  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 406 906 266  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 407 907 344  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 408 908 3    HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 409 909 72   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 410 910 172  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 411 911 383  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 412 912 103  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 413 913 151  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 414 914 210  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 415 915 302  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 416 916 178  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 417 917 274  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 418 918 95   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 419 919 78   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 420 920 250  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 421 921 126  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 422 922 18   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 423 923 318  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 424 924 243  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 425 925 4    HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 426 926 123  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 427 927 256  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 428 928 305  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 429 929 91   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 430 930 334  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 431 931 176  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 432 932 138  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 433 933 166  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 434 934 70   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 435 935 132  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 436 936 248  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 437 937 231  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 438 938 240  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 439 939 223  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 440 940 375  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 441 941 238  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 442 942 312  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 443 943 24   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 444 944 218  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 445 945 247  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 446 946 169  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 447 947 374  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 448 948 66   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 449 949 303  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 450 950 34   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 451 951 173  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 452 952 280  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 453 953 292  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 454 954 336  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 455 955 6    HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 456 956 184  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 457 957 340  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 458 958 230  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 459 959 372  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 460 960 75   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 461 961 48   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 462 962 11   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 463 963 320  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 464 964 89   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 465 965 88   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 466 966 347  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 467 967 342  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 468 968 324  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 469 969 351  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 470 970 170  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 471 971 281  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 472 972 285  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 473 973 16   HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 474 974 290  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 475 975 273  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 476 976 288  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 477 977 308  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 478 978 294  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 479 979 251  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 480 980 201  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 481 981 262  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 482 982 313  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 483 983 326  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 484 984 160  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 485 985 100  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 486 986 224  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 487 987 339  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 488 988 311  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 489 989 279  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 490 990 167  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 491 991 385  HOH HOH A-2 ? 
J-2 7 HOH 492 992 384  HOH HOH A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                                                     ?                               "C3 H7 N O2"      89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                                                    ?                               "C6 H15 N4 O2 1"  175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                                                  ?                               "C4 H8 N2 O3"     132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"                                             ?                               "C4 H7 N O4"      133.103 
CSX "L-peptide linking" n "S-OXY CYSTEINE"                                            ?                               "C3 H7 N O3 S"    137.158 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE                                                    ?                               "C3 H7 N O2 S"    121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                                                   ?                               "C5 H10 N2 O3"    146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"                                             ?                               "C5 H9 N O4"      147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                                                     ?                               "C2 H5 N O2"      75.067  
GOL non-polymer         . GLYCEROL                                                    "GLYCERIN; PROPANE-1,2,3-TRIOL" "C3 H8 O3"        92.094  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                                                   ?                               "C6 H10 N3 O2 1"  156.162 
HOH non-polymer         . WATER                                                       ?                               "H2 O"            18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                                                  ?                               "C6 H13 N O2"     131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                                                     ?                               "C6 H13 N O2"     131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                                                      ?                               "C6 H15 N2 O2 1"  147.195 
MSE "L-peptide linking" n SELENOMETHIONINE                                            ?                               "C5 H11 N O2 Se"  196.106 
PG4 non-polymer         . "TETRAETHYLENE GLYCOL"                                      ?                               "C8 H18 O5"       194.226 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                                               ?                               "C9 H11 N O2"     165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                                                     ?                               "C5 H9 N O2"      115.130 
SAH "L-peptide linking" n S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE                                   ?                               "C14 H20 N6 O5 S" 384.411 
SER "L-peptide linking" y SERINE                                                      ?                               "C3 H7 N O3"      105.093 
SO4 non-polymer         . "SULFATE ION"                                               ?                               "O4 S -2"         96.063  
T3A non-polymer         . "N-(TRIS(HYDROXYMETHYL)METHYL)-3-AMINOPROPANESULFONIC ACID" ?                               "C7 H17 N O6 S"   243.278 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                                                   ?                               "C4 H9 N O3"      119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                                                  ?                               "C11 H12 N2 O2"   204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                                                    ?                               "C9 H11 N O3"     181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                                                      ?                               "C5 H11 N O2"     117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
C   N N 2 ? 
D   N N 3 ? 
E   N N 4 ? 
F   N N 4 ? 
G   N N 4 ? 
H   N N 5 ? 
I   N N 6 ? 
B-2 N N 2 ? 
C-2 N N 2 ? 
D-2 N N 3 ? 
E-2 N N 4 ? 
F-2 N N 4 ? 
G-2 N N 4 ? 
H-2 N N 5 ? 
I-2 N N 6 ? 
J   N N 7 ? 
J-2 N N 7 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 LYS A   9   ? TYR A   25  ? LYS A   9   TYR A   25  1 ? 17 
HELX_P HELX_P2  AA2 ALA A   26  ? MSE A   39  ? ALA A   26  MSE A   39  1 ? 14 
HELX_P HELX_P3  AA3 ASN A   40  ? GLY A   49  ? ASN A   40  GLY A   49  1 ? 10 
HELX_P HELX_P4  AA4 LEU A   54  ? GLN A   62  ? LEU A   54  GLN A   62  1 ? 9  
HELX_P HELX_P5  AA5 PRO A   64  ? SER A   66  ? PRO A   64  SER A   66  5 ? 3  
HELX_P HELX_P6  AA6 LYS A   67  ? ASN A   81  ? LYS A   67  ASN A   81  1 ? 15 
HELX_P HELX_P7  AA7 THR A   97  ? LEU A   102 ? THR A   97  LEU A   102 1 ? 6  
HELX_P HELX_P8  AA8 LEU A   111 ? LEU A   119 ? LEU A   111 LEU A   119 1 ? 9  
HELX_P HELX_P9  AA9 ASP A   120 ? SER A   126 ? ASP A   120 SER A   126 1 ? 7  
HELX_P HELX_P10 AB1 GLU A   129 ? TYR A   135 ? GLU A   129 TYR A   135 1 ? 7  
HELX_P HELX_P11 AB2 THR A   140 ? GLY A   147 ? THR A   140 GLY A   147 1 ? 8  
HELX_P HELX_P12 AB3 GLY A   149 ? ASN A   157 ? GLY A   149 ASN A   157 1 ? 9  
HELX_P HELX_P13 AB4 ASN A   157 ? ASP A   171 ? ASN A   157 ASP A   171 1 ? 15 
HELX_P HELX_P14 AB5 ASP A   171 ? ASP A   181 ? ASP A   171 ASP A   181 1 ? 11 
HELX_P HELX_P15 AB6 CYS A   182 ? ASP A   187 ? CYS A   182 ASP A   187 1 ? 6  
HELX_P HELX_P16 AB7 GLY A   200 ? PHE A   210 ? GLY A   200 PHE A   210 1 ? 11 
HELX_P HELX_P17 AB8 ARG A   220 ? GLU A   225 ? ARG A   220 GLU A   225 1 ? 6  
HELX_P HELX_P18 AB9 ILE A   255 ? TRP A   259 ? ILE A   255 TRP A   259 5 ? 5  
HELX_P HELX_P19 AC1 THR A   260 ? THR A   276 ? THR A   260 THR A   276 1 ? 17 
HELX_P HELX_P20 AC2 ASN A   277 ? LYS A   280 ? ASN A   277 LYS A   280 5 ? 4  
HELX_P HELX_P21 AC3 GLU A   297 ? MSE A   311 ? GLU A   297 MSE A   311 1 ? 15 
HELX_P HELX_P22 AC4 ALA A   312 ? ASN A   315 ? ALA A   312 ASN A   315 5 ? 4  
HELX_P HELX_P23 AC5 GLU A   321 ? ALA A   331 ? GLU A   321 ALA A   331 1 ? 11 
HELX_P HELX_P24 AC6 LYS A-2 9   ? TYR A-2 25  ? LYS A-2 9   TYR A-2 25  1 ? 17 
HELX_P HELX_P25 AC7 ALA A-2 26  ? MSE A-2 39  ? ALA A-2 26  MSE A-2 39  1 ? 14 
HELX_P HELX_P26 AC8 ASN A-2 40  ? GLY A-2 49  ? ASN A-2 40  GLY A-2 49  1 ? 10 
HELX_P HELX_P27 AC9 LEU A-2 54  ? GLN A-2 62  ? LEU A-2 54  GLN A-2 62  1 ? 9  
HELX_P HELX_P28 AD1 PRO A-2 64  ? SER A-2 66  ? PRO A-2 64  SER A-2 66  5 ? 3  
HELX_P HELX_P29 AD2 LYS A-2 67  ? ASN A-2 81  ? LYS A-2 67  ASN A-2 81  1 ? 15 
HELX_P HELX_P30 AD3 THR A-2 97  ? LEU A-2 102 ? THR A-2 97  LEU A-2 102 1 ? 6  
HELX_P HELX_P31 AD4 LEU A-2 111 ? LEU A-2 119 ? LEU A-2 111 LEU A-2 119 1 ? 9  
HELX_P HELX_P32 AD5 ASP A-2 120 ? SER A-2 126 ? ASP A-2 120 SER A-2 126 1 ? 7  
HELX_P HELX_P33 AD6 GLU A-2 129 ? TYR A-2 135 ? GLU A-2 129 TYR A-2 135 1 ? 7  
HELX_P HELX_P34 AD7 THR A-2 140 ? GLY A-2 147 ? THR A-2 140 GLY A-2 147 1 ? 8  
HELX_P HELX_P35 AD8 GLY A-2 149 ? ASN A-2 157 ? GLY A-2 149 ASN A-2 157 1 ? 9  
HELX_P HELX_P36 AD9 ASN A-2 157 ? ASP A-2 171 ? ASN A-2 157 ASP A-2 171 1 ? 15 
HELX_P HELX_P37 AE1 ASP A-2 171 ? ASP A-2 181 ? ASP A-2 171 ASP A-2 181 1 ? 11 
HELX_P HELX_P38 AE2 CYS A-2 182 ? ASP A-2 187 ? CYS A-2 182 ASP A-2 187 1 ? 6  
HELX_P HELX_P39 AE3 GLY A-2 200 ? PHE A-2 210 ? GLY A-2 200 PHE A-2 210 1 ? 11 
HELX_P HELX_P40 AE4 ARG A-2 220 ? GLU A-2 225 ? ARG A-2 220 GLU A-2 225 1 ? 6  
HELX_P HELX_P41 AE5 ILE A-2 255 ? TRP A-2 259 ? ILE A-2 255 TRP A-2 259 5 ? 5  
HELX_P HELX_P42 AE6 THR A-2 260 ? THR A-2 276 ? THR A-2 260 THR A-2 276 1 ? 17 
HELX_P HELX_P43 AE7 ASN A-2 277 ? LYS A-2 280 ? ASN A-2 277 LYS A-2 280 5 ? 4  
HELX_P HELX_P44 AE8 GLU A-2 297 ? MSE A-2 311 ? GLU A-2 297 MSE A-2 311 1 ? 15 
HELX_P HELX_P45 AE9 ALA A-2 312 ? ASN A-2 315 ? ALA A-2 312 ASN A-2 315 5 ? 4  
HELX_P HELX_P46 AF1 GLU A-2 321 ? ALA A-2 331 ? GLU A-2 321 ALA A-2 331 1 ? 11 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 7 ? 
AA3 ? 2 ? 
AA4 ? 3 ? 
AA5 ? 7 ? 
AA6 ? 2 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? parallel      
AA2 2 3 ? parallel      
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? parallel      
AA2 5 6 ? anti-parallel 
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA3 1 2 ? parallel      
AA4 1 2 ? anti-parallel 
AA4 2 3 ? anti-parallel 
AA5 1 2 ? parallel      
AA5 2 3 ? parallel      
AA5 3 4 ? parallel      
AA5 4 5 ? parallel      
AA5 5 6 ? anti-parallel 
AA5 6 7 ? anti-parallel 
AA6 1 2 ? parallel      
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 ILE A   52  ? SER A   53  ? ILE A   52  SER A   53  
AA1 2 GLU A   92  ? LEU A   96  ? GLU A   92  LEU A   96  
AA1 3 PHE A   84  ? THR A   88  ? PHE A   84  THR A   88  
AA2 1 LEU A   233 ? GLY A   237 ? LEU A   233 GLY A   237 
AA2 2 LYS A   214 ? ASP A   219 ? LYS A   214 ASP A   219 
AA2 3 SER A   191 ? VAL A   195 ? SER A   191 VAL A   195 
AA2 4 ALA A   249 ? LYS A   253 ? ALA A   249 LYS A   253 
AA2 5 LYS A   283 ? ASP A   288 ? LYS A   283 ASP A   288 
AA2 6 LEU A   345 ? TYR A   351 ? LEU A   345 TYR A   351 
AA2 7 HIS A   335 ? THR A   342 ? HIS A   335 THR A   342 
AA3 1 VAL A   290 ? ILE A   291 ? VAL A   290 ILE A   291 
AA3 2 ARG A   319 ? ASN A   320 ? ARG A   319 ASN A   320 
AA4 1 ILE A-2 52  ? SER A-2 53  ? ILE A-2 52  SER A-2 53  
AA4 2 GLU A-2 92  ? LEU A-2 96  ? GLU A-2 92  LEU A-2 96  
AA4 3 PHE A-2 84  ? THR A-2 88  ? PHE A-2 84  THR A-2 88  
AA5 1 LEU A-2 233 ? GLY A-2 237 ? LEU A-2 233 GLY A-2 237 
AA5 2 LYS A-2 214 ? ASP A-2 219 ? LYS A-2 214 ASP A-2 219 
AA5 3 SER A-2 191 ? VAL A-2 195 ? SER A-2 191 VAL A-2 195 
AA5 4 ALA A-2 249 ? LYS A-2 253 ? ALA A-2 249 LYS A-2 253 
AA5 5 LYS A-2 283 ? ASP A-2 288 ? LYS A-2 283 ASP A-2 288 
AA5 6 LEU A-2 345 ? TYR A-2 351 ? LEU A-2 345 TYR A-2 351 
AA5 7 HIS A-2 335 ? THR A-2 342 ? HIS A-2 335 THR A-2 342 
AA6 1 VAL A-2 290 ? ILE A-2 291 ? VAL A-2 290 ILE A-2 291 
AA6 2 ARG A-2 319 ? ASN A-2 320 ? ARG A-2 319 ASN A-2 320 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555 x,y,z   1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000 
2 "crystal symmetry operation" 2_555 -x,y,-z -1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.006858 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.002065 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   -0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.019904 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   -0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.016385 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.000000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
N  
O  
S  
SE 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
2 C   A   C A 1 
3 D   A   D A 1 
4 E   A   E A 1 
4 F   A   F A 1 
4 G   A   G A 1 
5 H   A   H A 1 
6 I   A   I A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
2 C-2 A-2 C A 2 
3 D-2 A-2 D A 2 
4 E-2 A-2 E A 2 
4 F-2 A-2 F A 2 
4 G-2 A-2 G A 2 
5 H-2 A-2 H A 2 
6 I-2 A-2 I A 2 
7 J   A   J A 1 
7 J-2 A-2 J A 2 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 GLYCEROL                                                    GOL 
3 "N-(TRIS(HYDROXYMETHYL)METHYL)-3-AMINOPROPANESULFONIC ACID" T3A 
4 "SULFATE ION"                                               SO4 
5 "TETRAETHYLENE GLYCOL"                                      PG4 
6 S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE                                   SAH 
7 water                                                       HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
5 5 
6 6 
7 7 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N ILE A   52  ? N ILE A   52  O TYR A   94  ? O TYR A   94  
AA1 2 3 O ALA A   95  ? O ALA A   95  N GLU A   85  ? N GLU A   85  
AA2 1 2 O VAL A   236 ? O VAL A   236 N VAL A   217 ? N VAL A   217 
AA2 2 3 O ILE A   216 ? O ILE A   216 N ASP A   194 ? N ASP A   194 
AA2 3 4 N VAL A   193 ? N VAL A   193 O LEU A   251 ? O LEU A   251 
AA2 4 5 N VAL A   250 ? N VAL A   250 O THR A   285 ? O THR A   285 
AA2 5 6 N ILE A   286 ? N ILE A   286 O ILE A   348 ? O ILE A   348 
AA2 6 7 O LEU A   347 ? O LEU A   347 N SER A   339 ? N SER A   339 
AA3 1 2 N ILE A   291 ? N ILE A   291 O ARG A   319 ? O ARG A   319 
AA4 1 2 N ILE A-2 52  ? N ILE A-2 52  O TYR A-2 94  ? O TYR A-2 94  
AA4 2 3 O ALA A-2 95  ? O ALA A-2 95  N GLU A-2 85  ? N GLU A-2 85  
AA5 1 2 O VAL A-2 236 ? O VAL A-2 236 N VAL A-2 217 ? N VAL A-2 217 
AA5 2 3 O ILE A-2 216 ? O ILE A-2 216 N ASP A-2 194 ? N ASP A-2 194 
AA5 3 4 N VAL A-2 193 ? N VAL A-2 193 O LEU A-2 251 ? O LEU A-2 251 
AA5 4 5 N VAL A-2 250 ? N VAL A-2 250 O THR A-2 285 ? O THR A-2 285 
AA5 5 6 N ILE A-2 286 ? N ILE A-2 286 O ILE A-2 348 ? O ILE A-2 348 
AA5 6 7 O LEU A-2 347 ? O LEU A-2 347 N SER A-2 339 ? N SER A-2 339 
AA6 1 2 N ILE A-2 291 ? N ILE A-2 291 O ARG A-2 319 ? O ARG A-2 319 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N     . SER A   1 4   ? 2.294   9.869  -29.119 1.00 61.03  ? ? ? ? ? ? 4   SER A   N     1 
ATOM   2    C  CA    . SER A   1 4   ? 3.071   10.154 -27.871 1.00 61.15  ? ? ? ? ? ? 4   SER A   CA    1 
ATOM   3    C  C     . SER A   1 4   ? 3.165   11.661 -27.567 1.00 51.74  ? ? ? ? ? ? 4   SER A   C     1 
ATOM   4    O  O     . SER A   1 4   ? 3.081   12.503 -28.466 1.00 51.67  ? ? ? ? ? ? 4   SER A   O     1 
ATOM   5    C  CB    . SER A   1 4   ? 4.467   9.521  -27.939 1.00 70.28  ? ? ? ? ? ? 4   SER A   CB    1 
ATOM   6    O  OG    . SER A   1 4   ? 5.283   10.186 -28.874 1.00 65.57  ? ? ? ? ? ? 4   SER A   OG    1 
ATOM   7    N  N     . ILE A   1 5   ? 3.304   11.983 -26.285 1.00 47.09  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   N     1 
ATOM   8    C  CA    . ILE A   1 5   ? 3.373   13.366 -25.806 1.00 45.18  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CA    1 
ATOM   9    C  C     . ILE A   1 5   ? 4.615   13.503 -24.942 1.00 49.43  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   C     1 
ATOM   10   O  O     . ILE A   1 5   ? 4.787   12.733 -23.992 1.00 44.37  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   O     1 
ATOM   11   C  CB    . ILE A   1 5   ? 2.151   13.720 -24.941 1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CB    1 
ATOM   12   C  CG1   . ILE A   1 5   ? 0.836   13.543 -25.707 1.00 49.42  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CG1   1 
ATOM   13   C  CG2   . ILE A   1 5   ? 2.270   15.156 -24.423 1.00 53.66  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CG2   1 
ATOM   14   C  CD1   . ILE A   1 5   ? -0.376  13.446 -24.791 1.00 46.14  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CD1   1 
ATOM   15   N  N     . ASN A   1 6   ? 5.465   14.484 -25.251 1.00 55.07  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   N     1 
ATOM   16   C  CA    . ASN A   1 6   ? 6.726   14.716 -24.513 1.00 45.05  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   CA    1 
ATOM   17   C  C     . ASN A   1 6   ? 7.604   13.467 -24.503 1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   C     1 
ATOM   18   O  O     . ASN A   1 6   ? 8.302   13.199 -23.514 1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   O     1 
ATOM   19   C  CB    . ASN A   1 6   ? 6.480   15.182 -23.053 1.00 52.41  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   CB    1 
ATOM   20   C  CG    . ASN A   1 6   ? 5.835   16.547 -22.958 1.00 66.19  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   CG    1 
ATOM   21   O  OD1   . ASN A   1 6   ? 5.569   17.216 -23.967 1.00 57.86  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   OD1   1 
ATOM   22   N  ND2   . ASN A   1 6   ? 5.572   16.969 -21.727 1.00 37.98  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   ND2   1 
ATOM   23   N  N     . GLY A   1 7   ? 7.566   12.716 -25.604 1.00 46.32  ? ? ? ? ? ? 7   GLY A   N     1 
ATOM   24   C  CA    . GLY A   1 7   ? 8.259   11.436 -25.708 1.00 49.34  ? ? ? ? ? ? 7   GLY A   CA    1 
ATOM   25   C  C     . GLY A   1 7   ? 7.716   10.271 -24.890 1.00 66.05  ? ? ? ? ? ? 7   GLY A   C     1 
ATOM   26   O  O     . GLY A   1 7   ? 8.439   9.300  -24.684 1.00 53.13  ? ? ? ? ? ? 7   GLY A   O     1 
ATOM   27   N  N     . ARG A   1 8   ? 6.454   10.348 -24.449 1.00 53.27  ? ? ? ? ? ? 8   ARG A   N     1 
ATOM   28   C  CA    . ARG A   1 8   ? 5.860   9.369  -23.518 1.00 37.56  ? ? ? ? ? ? 8   ARG A   CA    1 
ATOM   29   C  C     . ARG A   1 8   ? 4.442   8.975  -23.935 1.00 38.82  ? ? ? ? ? ? 8   ARG A   C     1 
ATOM   30   O  O     . ARG A   1 8   ? 3.801   9.666  -24.732 1.00 47.54  ? ? ? ? ? ? 8   ARG A   O     1 
ATOM   31   C  CB    . ARG A   1 8   ? 5.770   9.963  -22.117 1.00 50.94  ? ? ? ? ? ? 8   ARG A   CB    1 
ATOM   32   C  CG    . ARG A   1 8   ? 7.042   10.549 -21.548 1.00 58.17  ? ? ? ? ? ? 8   ARG A   CG    1 
ATOM   33   C  CD    . ARG A   1 8   ? 7.864   9.545  -20.776 1.00 67.08  ? ? ? ? ? ? 8   ARG A   CD    1 
ATOM   34   N  NE    . ARG A   1 8   ? 9.040   10.192 -20.200 1.00 65.57  ? ? ? ? ? ? 8   ARG A   NE    1 
ATOM   35   C  CZ    . ARG A   1 8   ? 9.943   9.594  -19.422 1.00 83.48  ? ? ? ? ? ? 8   ARG A   CZ    1 
ATOM   36   N  NH1   . ARG A   1 8   ? 9.814   8.314  -19.080 1.00 62.60  ? ? ? ? ? ? 8   ARG A   NH1   1 
ATOM   37   N  NH2   . ARG A   1 8   ? 10.971  10.296 -18.957 1.00 62.04  ? ? ? ? ? ? 8   ARG A   NH2   1 
ATOM   38   N  N     . LYS A   1 9   ? 3.924   7.886  -23.371 1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   N     1 
ATOM   39   C  CA    . LYS A   1 9   ? 2.524   7.501  -23.610 1.00 43.94  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CA    1 
ATOM   40   C  C     . LYS A   1 9   ? 1.573   8.535  -22.990 1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   C     1 
ATOM   41   O  O     . LYS A   1 9   ? 1.848   9.025  -21.889 1.00 45.62  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   O     1 
ATOM   42   C  CB    . LYS A   1 9   ? 2.238   6.100  -23.056 1.00 73.59  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CB    1 
ATOM   43   C  CG    . LYS A   1 9   ? 2.984   4.986  -23.795 1.00 85.21  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CG    1 
ATOM   44   C  CD    . LYS A   1 9   ? 2.393   3.597  -23.554 1.00 100.06 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CD    1 
ATOM   45   C  CE    . LYS A   1 9   ? 2.562   3.108  -22.120 1.00 92.33  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CE    1 
ATOM   46   N  NZ    . LYS A   1 9   ? 3.982   2.873  -21.737 1.00 103.96 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   NZ    1 
ATOM   47   N  N     . PRO A   1 10  ? 0.462   8.875  -23.684 1.00 39.84  ? ? ? ? ? ? 10  PRO A   N     1 
ATOM   48   C  CA    . PRO A   1 10  ? -0.481  9.854  -23.110 1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 10  PRO A   CA    1 
ATOM   49   C  C     . PRO A   1 10  ? -0.924  9.551  -21.678 1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 10  PRO A   C     1 
ATOM   50   O  O     . PRO A   1 10  ? -1.131  10.480 -20.883 1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 10  PRO A   O     1 
ATOM   51   C  CB    . PRO A   1 10  ? -1.682  9.769  -24.059 1.00 43.20  ? ? ? ? ? ? 10  PRO A   CB    1 
ATOM   52   C  CG    . PRO A   1 10  ? -1.057  9.435  -25.382 1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 10  PRO A   CG    1 
ATOM   53   C  CD    . PRO A   1 10  ? 0.071   8.497  -25.060 1.00 41.32  ? ? ? ? ? ? 10  PRO A   CD    1 
ATOM   54   N  N     . SER A   1 11  ? -1.075  8.262  -21.369 1.00 40.51  ? ? ? ? ? ? 11  SER A   N     1 
ATOM   55   C  CA    . SER A   1 11  ? -1.454  7.810  -20.020 1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 11  SER A   CA    1 
ATOM   56   C  C     . SER A   1 11  ? -0.395  8.184  -18.973 1.00 33.88  ? ? ? ? ? ? 11  SER A   C     1 
ATOM   57   O  O     . SER A   1 11  ? -0.753  8.545  -17.855 1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 11  SER A   O     1 
ATOM   58   C  CB    . SER A   1 11  ? -1.689  6.286  -20.019 1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 11  SER A   CB    1 
ATOM   59   O  OG    . SER A   1 11  ? -0.472  5.593  -20.270 1.00 41.66  ? ? ? ? ? ? 11  SER A   OG    1 
ATOM   60   N  N     . GLU A   1 12  ? 0.893   8.072  -19.330 1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A   N     1 
ATOM   61   C  CA    . GLU A   1 12  ? 2.028   8.474  -18.454 1.00 37.41  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A   CA    1 
ATOM   62   C  C     . GLU A   1 12  ? 2.037   10.010 -18.207 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A   C     1 
ATOM   63   O  O     . GLU A   1 12  ? 2.329   10.492 -17.104 1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A   O     1 
ATOM   64   C  CB    . GLU A   1 12  ? 3.389   8.142  -19.090 1.00 38.22  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A   CB    1 
ATOM   65   C  CG    . GLU A   1 12  ? 3.850   6.693  -19.136 1.00 60.10  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A   CG    1 
ATOM   66   C  CD    . GLU A   1 12  ? 5.208   6.568  -19.835 1.00 72.22  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A   CD    1 
ATOM   67   O  OE1   . GLU A   1 12  ? 5.249   6.670  -21.087 1.00 53.90  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A   OE1   1 
ATOM   68   O  OE2   . GLU A   1 12  ? 6.242   6.391  -19.144 1.00 58.95  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A   OE2   1 
ATOM   69   N  N     . ILE A   1 13  ? 1.710   10.748 -19.263 1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 13  ILE A   N     1 
ATOM   70   C  CA    . ILE A   1 13  ? 1.620   12.202 -19.189 1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 13  ILE A   CA    1 
ATOM   71   C  C     . ILE A   1 13  ? 0.466   12.609 -18.282 1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 13  ILE A   C     1 
ATOM   72   O  O     . ILE A   1 13  ? 0.626   13.517 -17.487 1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 13  ILE A   O     1 
ATOM   73   C  CB    . ILE A   1 13  ? 1.510   12.803 -20.598 1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 13  ILE A   CB    1 
ATOM   74   C  CG1   . ILE A   1 13  ? 2.818   12.571 -21.363 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 13  ILE A   CG1   1 
ATOM   75   C  CG2   . ILE A   1 13  ? 1.142   14.281 -20.578 1.00 31.27  ? ? ? ? ? ? 13  ILE A   CG2   1 
ATOM   76   C  CD1   . ILE A   1 13  ? 4.063   13.171 -20.730 1.00 43.23  ? ? ? ? ? ? 13  ILE A   CD1   1 
ATOM   77   N  N     . PHE A   1 14  ? -0.671  11.925 -18.393 1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   N     1 
ATOM   78   C  CA    . PHE A   1 14  ? -1.846  12.236 -17.571 1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   CA    1 
ATOM   79   C  C     . PHE A   1 14  ? -1.521  12.018 -16.076 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   C     1 
ATOM   80   O  O     . PHE A   1 14  ? -1.862  12.842 -15.221 1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   O     1 
ATOM   81   C  CB    . PHE A   1 14  ? -3.044  11.382 -18.080 1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   CB    1 
ATOM   82   C  CG    . PHE A   1 14  ? -4.381  11.628 -17.397 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   CG    1 
ATOM   83   C  CD1   . PHE A   1 14  ? -4.720  12.843 -16.821 1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   CD1   1 
ATOM   84   C  CD2   . PHE A   1 14  ? -5.339  10.620 -17.399 1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   CD2   1 
ATOM   85   C  CE1   . PHE A   1 14  ? -5.968  13.041 -16.233 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   CE1   1 
ATOM   86   C  CE2   . PHE A   1 14  ? -6.597  10.815 -16.806 1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   CE2   1 
ATOM   87   C  CZ    . PHE A   1 14  ? -6.901  12.031 -16.217 1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   CZ    1 
ATOM   88   N  N     . LYS A   1 15  ? -0.809  10.938 -15.779 1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A   N     1 
ATOM   89   C  CA    . LYS A   1 15  ? -0.368  10.656 -14.400 1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A   CA    1 
ATOM   90   C  C     . LYS A   1 15  ? 0.561   11.756 -13.873 1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A   C     1 
ATOM   91   O  O     . LYS A   1 15  ? 0.411   12.222 -12.744 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A   O     1 
ATOM   92   C  CB    . LYS A   1 15  ? 0.291   9.280  -14.268 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A   CB    1 
ATOM   93   N  N     . ALA A   1 16  ? 1.508   12.179 -14.713 1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 16  ALA A   N     1 
ATOM   94   C  CA    . ALA A   1 16  ? 2.411   13.268 -14.336 1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 16  ALA A   CA    1 
ATOM   95   C  C     . ALA A   1 16  ? 1.649   14.592 -14.164 1.00 20.32  ? ? ? ? ? ? 16  ALA A   C     1 
ATOM   96   O  O     . ALA A   1 16  ? 1.994   15.398 -13.313 1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 16  ALA A   O     1 
ATOM   97   C  CB    . ALA A   1 16  ? 3.514   13.413 -15.376 1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 16  ALA A   CB    1 
ATOM   98   N  N     . GLN A   1 17  ? 0.660   14.829 -15.025 1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 17  GLN A   N     1 
ATOM   99   C  CA    . GLN A   1 17  ? -0.148  16.057 -14.904 1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 17  GLN A   CA    1 
ATOM   100  C  C     . GLN A   1 17  ? -0.891  16.095 -13.571 1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 17  GLN A   C     1 
ATOM   101  O  O     . GLN A   1 17  ? -0.952  17.116 -12.888 1.00 21.69  ? ? ? ? ? ? 17  GLN A   O     1 
ATOM   102  C  CB    . GLN A   1 17  ? -1.097  16.198 -16.115 1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 17  GLN A   CB    1 
ATOM   103  C  CG    . GLN A   1 17  ? -1.842  17.544 -16.072 1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 17  GLN A   CG    1 
ATOM   104  C  CD    . GLN A   1 17  ? -2.798  17.795 -17.211 1.00 28.26  ? ? ? ? ? ? 17  GLN A   CD    1 
ATOM   105  O  OE1   . GLN A   1 17  ? -3.178  16.879 -17.964 1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 17  GLN A   OE1   1 
ATOM   106  N  NE2   . GLN A   1 17  ? -3.227  19.079 -17.341 1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 17  GLN A   NE2   1 
ATOM   107  N  N     . ALA A   1 18  ? -1.460  14.948 -13.192 1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   N     1 
ATOM   108  C  CA    . ALA A   1 18  ? -2.125  14.830 -11.898 1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   CA    1 
ATOM   109  C  C     . ALA A   1 18  ? -1.180  15.135 -10.738 1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   C     1 
ATOM   110  O  O     . ALA A   1 18  ? -1.515  15.912 -9.854  1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   O     1 
ATOM   111  C  CB    . ALA A   1 18  ? -2.789  13.464 -11.746 1.00 23.89  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   CB    1 
ATOM   112  N  N     . LEU A   1 19  ? 0.059   14.625 -10.784 1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   N     1 
ATOM   113  C  CA    . LEU A   1 19  ? 1.052   14.990 -9.775  1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CA    1 
ATOM   114  C  C     . LEU A   1 19  ? 1.363   16.489 -9.761  1.00 21.37  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   C     1 
ATOM   115  O  O     . LEU A   1 19  ? 1.374   17.115 -8.732  1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   O     1 
ATOM   116  C  CB    . LEU A   1 19  ? 2.354   14.204 -10.003 1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CB    1 
ATOM   117  C  CG    . LEU A   1 19  ? 3.470   14.446 -9.012  1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CG    1 
ATOM   118  C  CD1   . LEU A   1 19  ? 3.086   14.050 -7.572  1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CD1   1 
ATOM   119  C  CD2   . LEU A   1 19  ? 4.723   13.679 -9.449  1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CD2   1 
ATOM   120  N  N     . LEU A   1 20  ? 1.584   17.067 -10.942 1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   N     1 
ATOM   121  C  CA    . LEU A   1 20  ? 1.851   18.500 -11.004 1.00 22.17  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CA    1 
ATOM   122  C  C     . LEU A   1 20  ? 0.710   19.331 -10.388 1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   C     1 
ATOM   123  O  O     . LEU A   1 20  ? 0.973   20.229 -9.567  1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   O     1 
ATOM   124  C  CB    . LEU A   1 20  ? 2.032   18.936 -12.450 1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CB    1 
ATOM   125  C  CG    . LEU A   1 20  ? 2.377   20.423 -12.652 1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CG    1 
ATOM   126  C  CD1   . LEU A   1 20  ? 3.707   20.768 -11.992 1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD1   1 
ATOM   127  C  CD2   . LEU A   1 20  ? 2.416   20.752 -14.143 1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD2   1 
ATOM   128  N  N     . TYR A   1 21  ? -0.531  19.028 -10.767 1.00 21.95  ? ? ? ? ? ? 21  TYR A   N     1 
ATOM   129  C  CA    . TYR A   1 21  ? -1.667  19.757 -10.241 1.00 22.73  ? ? ? ? ? ? 21  TYR A   CA    1 
ATOM   130  C  C     . TYR A   1 21  ? -1.795  19.600 -8.740  1.00 21.28  ? ? ? ? ? ? 21  TYR A   C     1 
ATOM   131  O  O     . TYR A   1 21  ? -2.106  20.570 -8.046  1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 21  TYR A   O     1 
ATOM   132  C  CB    . TYR A   1 21  ? -2.971  19.373 -10.889 1.00 20.84  ? ? ? ? ? ? 21  TYR A   CB    1 
ATOM   133  C  CG    . TYR A   1 21  ? -3.238  19.938 -12.259 1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 21  TYR A   CG    1 
ATOM   134  C  CD1   . TYR A   1 21  ? -2.226  20.380 -13.108 1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 21  TYR A   CD1   1 
ATOM   135  C  CD2   . TYR A   1 21  ? -4.558  20.033 -12.704 1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 21  TYR A   CD2   1 
ATOM   136  C  CE1   . TYR A   1 21  ? -2.518  20.867 -14.368 1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 21  TYR A   CE1   1 
ATOM   137  C  CE2   . TYR A   1 21  ? -4.845  20.530 -13.963 1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 21  TYR A   CE2   1 
ATOM   138  C  CZ    . TYR A   1 21  ? -3.809  20.965 -14.763 1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 21  TYR A   CZ    1 
ATOM   139  O  OH    . TYR A   1 21  ? -4.105  21.466 -16.033 1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 21  TYR A   OH    1 
ATOM   140  N  N     . LYS A   1 22  ? -1.496  18.412 -8.212  1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   N     1 
ATOM   141  C  CA    . LYS A   1 22  ? -1.532  18.202 -6.760  1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   CA    1 
ATOM   142  C  C     . LYS A   1 22  ? -0.633  19.212 -6.051  1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   C     1 
ATOM   143  O  O     . LYS A   1 22  ? -1.005  19.797 -5.036  1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   O     1 
ATOM   144  C  CB    . LYS A   1 22  ? -1.095  16.797 -6.393  1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   CB    1 
ATOM   145  C  CG    . LYS A   1 22  ? -1.003  16.487 -4.926  1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   CG    1 
ATOM   146  C  CD    . LYS A   1 22  ? -0.723  15.009 -4.711  1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   CD    1 
ATOM   147  C  CE    . LYS A   1 22  ? -0.153  14.770 -3.316  1.00 85.04  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   CE    1 
ATOM   148  N  NZ    . LYS A   1 22  ? -0.545  13.447 -2.760  1.00 117.08 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   NZ    1 
ATOM   149  N  N     . HIS A   1 23  ? 0.547   19.429 -6.623  1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   N     1 
ATOM   150  C  CA    . HIS A   1 23  ? 1.487   20.343 -6.053  1.00 19.42  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   CA    1 
ATOM   151  C  C     . HIS A   1 23  ? 1.227   21.805 -6.352  1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   C     1 
ATOM   152  O  O     . HIS A   1 23  ? 1.382   22.676 -5.474  1.00 20.38  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   O     1 
ATOM   153  C  CB    . HIS A   1 23  ? 2.910   19.884 -6.409  1.00 19.26  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   CB    1 
ATOM   154  C  CG    . HIS A   1 23  ? 3.293   18.652 -5.654  1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   CG    1 
ATOM   155  N  ND1   . HIS A   1 23  ? 3.003   17.384 -6.098  1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   ND1   1 
ATOM   156  C  CD2   . HIS A   1 23  ? 3.825   18.505 -4.417  1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   CD2   1 
ATOM   157  C  CE1   . HIS A   1 23  ? 3.382   16.502 -5.178  1.00 27.60  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   CE1   1 
ATOM   158  N  NE2   . HIS A   1 23  ? 3.860   17.159 -4.143  1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   NE2   1 
ATOM   159  N  N     . ILE A   1 24  ? 0.824   22.130 -7.581  1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   N     1 
ATOM   160  C  CA    . ILE A   1 24  ? 0.492   23.525 -7.835  1.00 19.30  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   CA    1 
ATOM   161  C  C     . ILE A   1 24  ? -0.573  23.985 -6.813  1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   C     1 
ATOM   162  O  O     . ILE A   1 24  ? -0.457  25.068 -6.249  1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   O     1 
ATOM   163  C  CB    . ILE A   1 24  ? -0.114  23.688 -9.231  1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   CB    1 
ATOM   164  C  CG1   . ILE A   1 24  ? 0.948   23.466 -10.284 1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   CG1   1 
ATOM   165  C  CG2   . ILE A   1 24  ? -0.755  25.086 -9.395  1.00 20.74  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   CG2   1 
ATOM   166  C  CD1   . ILE A   1 24  ? 0.396   23.430 -11.708 1.00 24.54  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   CD1   1 
ATOM   167  N  N     . TYR A   1 25  ? -1.575  23.128 -6.582  1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   N     1 
ATOM   168  C  CA    . TYR A   1 25  ? -2.713  23.493 -5.780  1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   CA    1 
ATOM   169  C  C     . TYR A   1 25  ? -2.596  23.050 -4.300  1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   C     1 
ATOM   170  O  O     . TYR A   1 25  ? -3.535  23.183 -3.541  1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   O     1 
ATOM   171  C  CB    . TYR A   1 25  ? -4.035  23.041 -6.442  1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   CB    1 
ATOM   172  C  CG    . TYR A   1 25  ? -4.330  23.736 -7.746  1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   CG    1 
ATOM   173  C  CD1   . TYR A   1 25  ? -4.877  24.994 -7.776  1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   CD1   1 
ATOM   174  C  CD2   . TYR A   1 25  ? -4.035  23.117 -8.963  1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   CD2   1 
ATOM   175  C  CE1   . TYR A   1 25  ? -5.125  25.640 -8.977  1.00 21.87  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   CE1   1 
ATOM   176  C  CE2   . TYR A   1 25  ? -4.310  23.735 -10.165 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   CE2   1 
ATOM   177  C  CZ    . TYR A   1 25  ? -4.871  25.003 -10.157 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   CZ    1 
ATOM   178  O  OH    . TYR A   1 25  ? -5.095  25.660 -11.357 1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   OH    1 
ATOM   179  N  N     . ALA A   1 26  ? -1.409  22.675 -3.857  1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 26  ALA A   N     1 
ATOM   180  C  CA    . ALA A   1 26  ? -1.228  22.218 -2.478  1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 26  ALA A   CA    1 
ATOM   181  C  C     . ALA A   1 26  ? -1.616  23.277 -1.446  1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 26  ALA A   C     1 
ATOM   182  O  O     . ALA A   1 26  ? -2.061  22.953 -0.329  1.00 20.22  ? ? ? ? ? ? 26  ALA A   O     1 
ATOM   183  C  CB    . ALA A   1 26  ? 0.209   21.760 -2.263  1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 26  ALA A   CB    1 
ATOM   184  N  N     . PHE A   1 27  ? -1.419  24.547 -1.793  1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   N     1 
ATOM   185  C  CA    . PHE A   1 27  ? -1.735  25.678 -0.931  1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   CA    1 
ATOM   186  C  C     . PHE A   1 27  ? -3.217  25.642 -0.475  1.00 21.78  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   C     1 
ATOM   187  O  O     . PHE A   1 27  ? -3.553  26.122 0.580   1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   O     1 
ATOM   188  C  CB    . PHE A   1 27  ? -1.395  26.997 -1.565  1.00 19.81  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   CB    1 
ATOM   189  C  CG    . PHE A   1 27  ? -2.291  27.421 -2.717  1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   CG    1 
ATOM   190  C  CD1   . PHE A   1 27  ? -2.016  27.052 -4.024  1.00 19.28  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   CD1   1 
ATOM   191  C  CD2   . PHE A   1 27  ? -3.399  28.255 -2.499  1.00 19.56  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   CD2   1 
ATOM   192  C  CE1   . PHE A   1 27  ? -2.855  27.418 -5.071  1.00 21.69  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   CE1   1 
ATOM   193  C  CE2   . PHE A   1 27  ? -4.225  28.633 -3.545  1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   CE2   1 
ATOM   194  C  CZ    . PHE A   1 27  ? -3.965  28.237 -4.834  1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   CZ    1 
ATOM   195  N  N     . ILE A   1 28  ? -4.079  25.034 -1.281  1.00 19.98  ? ? ? ? ? ? 28  ILE A   N     1 
ATOM   196  C  CA    . ILE A   1 28  ? -5.516  24.873 -0.909  1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 28  ILE A   CA    1 
ATOM   197  C  C     . ILE A   1 28  ? -5.674  23.995 0.352   1.00 19.12  ? ? ? ? ? ? 28  ILE A   C     1 
ATOM   198  O  O     . ILE A   1 28  ? -6.606  24.221 1.190   1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 28  ILE A   O     1 
ATOM   199  C  CB    . ILE A   1 28  ? -6.331  24.322 -2.100  1.00 24.12  ? ? ? ? ? ? 28  ILE A   CB    1 
ATOM   200  C  CG1   . ILE A   1 28  ? -6.265  25.334 -3.262  1.00 22.25  ? ? ? ? ? ? 28  ILE A   CG1   1 
ATOM   201  C  CG2   . ILE A   1 28  ? -7.770  24.004 -1.704  1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 28  ILE A   CG2   1 
ATOM   202  C  CD1   . ILE A   1 28  ? -7.217  25.132 -4.396  1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 28  ILE A   CD1   1 
ATOM   203  N  N     . ASP A   1 29  ? -4.768  23.037 0.545   1.00 20.36  ? ? ? ? ? ? 29  ASP A   N     1 
ATOM   204  C  CA    . ASP A   1 29  ? -4.792  22.231 1.787   1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 29  ASP A   CA    1 
ATOM   205  C  C     . ASP A   1 29  ? -4.625  23.187 2.996   1.00 21.95  ? ? ? ? ? ? 29  ASP A   C     1 
ATOM   206  O  O     . ASP A   1 29  ? -5.397  23.150 3.982   1.00 21.18  ? ? ? ? ? ? 29  ASP A   O     1 
ATOM   207  C  CB    . ASP A   1 29  ? -3.716  21.167 1.793   1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 29  ASP A   CB    1 
ATOM   208  C  CG    . ASP A   1 29  ? -4.117  19.868 1.137   1.00 40.52  ? ? ? ? ? ? 29  ASP A   CG    1 
ATOM   209  O  OD1   . ASP A   1 29  ? -5.297  19.636 0.808   1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 29  ASP A   OD1   1 
ATOM   210  O  OD2   . ASP A   1 29  ? -3.217  19.026 0.981   1.00 29.33  ? ? ? ? ? ? 29  ASP A   OD2   1 
ATOM   211  N  N     . SER A   1 30  ? -3.609  24.037 2.930   1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 30  SER A   N     1 
ATOM   212  C  CA    . SER A   1 30  ? -3.355  25.036 3.973   1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 30  SER A   CA    1 
ATOM   213  C  C     . SER A   1 30  ? -4.543  26.015 4.175   1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 30  SER A   C     1 
ATOM   214  O  O     . SER A   1 30  ? -4.974  26.248 5.304   1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 30  SER A   O     1 
ATOM   215  C  CB    . SER A   1 30  ? -2.042  25.801 3.703   1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 30  SER A   CB    1 
ATOM   216  O  OG    . SER A   1 30  ? -0.947  24.900 3.696   1.00 19.28  ? ? ? ? ? ? 30  SER A   OG    1 
HETATM 217  N  N     . MSE A   1 31  ? -5.051  26.563 3.068   1.00 16.95  ? ? ? ? ? ? 31  MSE A   N     1 
HETATM 218  C  CA    . MSE A   1 31  ? -6.050  27.563 3.099   1.00 17.90  ? ? ? ? ? ? 31  MSE A   CA    1 
HETATM 219  C  C     . MSE A   1 31  ? -7.393  27.052 3.584   1.00 16.43  ? ? ? ? ? ? 31  MSE A   C     1 
HETATM 220  O  O     . MSE A   1 31  ? -8.096  27.754 4.302   1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 31  MSE A   O     1 
HETATM 221  C  CB    . MSE A   1 31  ? -6.131  28.274 1.782   1.00 18.72  ? ? ? ? ? ? 31  MSE A   CB    1 
HETATM 222  C  CG    . MSE A   1 31  ? -4.818  29.016 1.402   1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 31  MSE A   CG    1 
HETATM 223  SE SE    . MSE A   1 31  ? -4.444  30.510 2.612   1.00 21.28  ? ? ? ? ? ? 31  MSE A   SE    1 
HETATM 224  C  CE    . MSE A   1 31  ? -3.110  29.530 3.685   1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 31  MSE A   CE    1 
ATOM   225  N  N     . SER A   1 32  ? -7.719  25.798 3.232   1.00 17.82  ? ? ? ? ? ? 32  SER A   N     1 
ATOM   226  C  CA    . SER A   1 32  ? -8.962  25.202 3.691   1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 32  SER A   CA    1 
ATOM   227  C  C     . SER A   1 32  ? -8.891  24.920 5.196   1.00 22.75  ? ? ? ? ? ? 32  SER A   C     1 
ATOM   228  O  O     . SER A   1 32  ? -9.908  25.079 5.929   1.00 19.47  ? ? ? ? ? ? 32  SER A   O     1 
ATOM   229  C  CB    . SER A   1 32  ? -9.283  23.935 2.868   1.00 21.52  ? ? ? ? ? ? 32  SER A   CB    1 
ATOM   230  O  OG    . SER A   1 32  ? -8.366  22.880 3.096   1.00 21.87  ? ? ? ? ? ? 32  SER A   OG    1 
ATOM   231  N  N     . LEU A   1 33  ? -7.723  24.462 5.669   1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 33  LEU A   N     1 
ATOM   232  C  CA    . LEU A   1 33  ? -7.525  24.227 7.096   1.00 19.90  ? ? ? ? ? ? 33  LEU A   CA    1 
ATOM   233  C  C     . LEU A   1 33  ? -7.650  25.531 7.857   1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 33  LEU A   C     1 
ATOM   234  O  O     . LEU A   1 33  ? -8.308  25.586 8.903   1.00 19.89  ? ? ? ? ? ? 33  LEU A   O     1 
ATOM   235  C  CB    . LEU A   1 33  ? -6.147  23.594 7.336   1.00 19.01  ? ? ? ? ? ? 33  LEU A   CB    1 
ATOM   236  C  CG    . LEU A   1 33  ? -5.706  23.370 8.772   1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 33  LEU A   CG    1 
ATOM   237  C  CD1   . LEU A   1 33  ? -6.673  22.561 9.560   1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 33  LEU A   CD1   1 
ATOM   238  C  CD2   . LEU A   1 33  ? -4.276  22.814 8.849   1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 33  LEU A   CD2   1 
ATOM   239  N  N     . LYS A   1 34  ? -6.999  26.589 7.377   1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   N     1 
ATOM   240  C  CA    . LYS A   1 34  ? -7.127  27.897 7.982   1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CA    1 
ATOM   241  C  C     . LYS A   1 34  ? -8.581  28.335 8.072   1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   C     1 
ATOM   242  O  O     . LYS A   1 34  ? -9.025  28.854 9.100   1.00 19.26  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   O     1 
ATOM   243  C  CB    . LYS A   1 34  ? -6.304  28.904 7.225   1.00 19.14  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CB    1 
ATOM   244  C  CG    . LYS A   1 34  ? -6.615  30.344 7.567   1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CG    1 
ATOM   245  C  CD    . LYS A   1 34  ? -5.621  31.290 6.950   1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CD    1 
ATOM   246  C  CE    . LYS A   1 34  ? -6.054  32.726 7.074   1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CE    1 
ATOM   247  N  NZ    . LYS A   1 34  ? -4.931  33.698 6.868   1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   NZ    1 
ATOM   248  N  N     . TRP A   1 35  ? -9.314  28.137 6.975   1.00 16.86  ? ? ? ? ? ? 35  TRP A   N     1 
ATOM   249  C  CA    . TRP A   1 35  ? -10.732 28.512 6.926   1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 35  TRP A   CA    1 
ATOM   250  C  C     . TRP A   1 35  ? -11.505 27.767 8.030   1.00 18.03  ? ? ? ? ? ? 35  TRP A   C     1 
ATOM   251  O  O     . TRP A   1 35  ? -12.316 28.381 8.729   1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 35  TRP A   O     1 
ATOM   252  C  CB    . TRP A   1 35  ? -11.293 28.216 5.523   1.00 20.25  ? ? ? ? ? ? 35  TRP A   CB    1 
ATOM   253  C  CG    . TRP A   1 35  ? -12.806 28.319 5.410   1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 35  TRP A   CG    1 
ATOM   254  C  CD1   . TRP A   1 35  ? -13.516 29.453 5.246   1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 35  TRP A   CD1   1 
ATOM   255  C  CD2   . TRP A   1 35  ? -13.764 27.262 5.513   1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 35  TRP A   CD2   1 
ATOM   256  N  NE1   . TRP A   1 35  ? -14.850 29.177 5.133   1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 35  TRP A   NE1   1 
ATOM   257  C  CE2   . TRP A   1 35  ? -15.041 27.845 5.357   1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 35  TRP A   CE2   1 
ATOM   258  C  CE3   . TRP A   1 35  ? -13.674 25.891 5.734   1.00 17.48  ? ? ? ? ? ? 35  TRP A   CE3   1 
ATOM   259  C  CZ2   . TRP A   1 35  ? -16.224 27.082 5.368   1.00 20.93  ? ? ? ? ? ? 35  TRP A   CZ2   1 
ATOM   260  C  CZ3   . TRP A   1 35  ? -14.829 25.145 5.767   1.00 21.14  ? ? ? ? ? ? 35  TRP A   CZ3   1 
ATOM   261  C  CH2   . TRP A   1 35  ? -16.085 25.735 5.586   1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 35  TRP A   CH2   1 
ATOM   262  N  N     . ALA A   1 36  ? -11.288 26.458 8.149   1.00 17.32  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   N     1 
ATOM   263  C  CA    . ALA A   1 36  ? -12.004 25.664 9.181   1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   CA    1 
ATOM   264  C  C     . ALA A   1 36  ? -11.785 26.243 10.575  1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   C     1 
ATOM   265  O  O     . ALA A   1 36  ? -12.736 26.377 11.357  1.00 19.61  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   O     1 
ATOM   266  C  CB    . ALA A   1 36  ? -11.663 24.183 9.153   1.00 19.45  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   CB    1 
ATOM   267  N  N     . VAL A   1 37  ? -10.556 26.648 10.868  1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   N     1 
ATOM   268  C  CA    . VAL A   1 37  ? -10.235 27.236 12.148  1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CA    1 
ATOM   269  C  C     . VAL A   1 37  ? -10.864 28.622 12.305  1.00 16.75  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   C     1 
ATOM   270  O  O     . VAL A   1 37  ? -11.491 28.911 13.345  1.00 19.22  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   O     1 
ATOM   271  C  CB    . VAL A   1 37  ? -8.707  27.301 12.335  1.00 18.65  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CB    1 
ATOM   272  C  CG1   . VAL A   1 37  ? -8.353  28.180 13.532  1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CG1   1 
ATOM   273  C  CG2   . VAL A   1 37  ? -8.157  25.870 12.471  1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CG2   1 
ATOM   274  N  N     . GLU A   1 38  ? -10.804 29.447 11.260  1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   N     1 
ATOM   275  C  CA    . GLU A   1 38  ? -11.373 30.779 11.326  1.00 19.00  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   CA    1 
ATOM   276  C  C     . GLU A   1 38  ? -12.897 30.786 11.474  1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   C     1 
ATOM   277  O  O     . GLU A   1 38  ? -13.448 31.672 12.124  1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   O     1 
ATOM   278  C  CB    . GLU A   1 38  ? -10.968 31.623 10.121  1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   CB    1 
ATOM   279  C  CG    . GLU A   1 38  ? -9.500  32.009 10.109  1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   CG    1 
ATOM   280  C  CD    . GLU A   1 38  ? -9.167  33.105 9.127   1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   CD    1 
ATOM   281  O  OE1   . GLU A   1 38  ? -9.875  33.217 8.088   1.00 21.34  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   OE1   1 
ATOM   282  O  OE2   . GLU A   1 38  ? -8.207  33.860 9.426   1.00 25.19  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   OE2   1 
HETATM 283  N  N     . MSE A   1 39  ? -13.552 29.798 10.864  1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 39  MSE A   N     1 
HETATM 284  C  CA    . MSE A   1 39  ? -14.977 29.627 11.015  1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 39  MSE A   CA    1 
HETATM 285  C  C     . MSE A   1 39  ? -15.411 28.986 12.338  1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 39  MSE A   C     1 
HETATM 286  O  O     . MSE A   1 39  ? -16.601 28.889 12.602  1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 39  MSE A   O     1 
HETATM 287  C  CB    . MSE A   1 39  ? -15.475 28.717 9.897   1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 39  MSE A   CB    1 
HETATM 288  C  CG    . MSE A   1 39  ? -15.261 29.281 8.488   1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 39  MSE A   CG    1 
HETATM 289  SE SE    . MSE A   1 39  ? -16.275 30.910 8.117   1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 39  MSE A   SE    1 
HETATM 290  C  CE    . MSE A   1 39  ? -18.037 30.117 7.902   1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 39  MSE A   CE    1 
ATOM   291  N  N     . ASN A   1 40  ? -14.439 28.526 13.135  1.00 19.31  ? ? ? ? ? ? 40  ASN A   N     1 
ATOM   292  C  CA    . ASN A   1 40  ? -14.608 27.944 14.471  1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 40  ASN A   CA    1 
ATOM   293  C  C     . ASN A   1 40  ? -15.316 26.585 14.405  1.00 20.58  ? ? ? ? ? ? 40  ASN A   C     1 
ATOM   294  O  O     . ASN A   1 40  ? -16.025 26.201 15.319  1.00 21.14  ? ? ? ? ? ? 40  ASN A   O     1 
ATOM   295  C  CB    . ASN A   1 40  ? -15.380 28.881 15.400  1.00 22.06  ? ? ? ? ? ? 40  ASN A   CB    1 
ATOM   296  C  CG    . ASN A   1 40  ? -15.131 28.578 16.856  1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 40  ASN A   CG    1 
ATOM   297  O  OD1   . ASN A   1 40  ? -14.013 28.175 17.236  1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 40  ASN A   OD1   1 
ATOM   298  N  ND2   . ASN A   1 40  ? -16.140 28.780 17.670  1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 40  ASN A   ND2   1 
ATOM   299  N  N     . ILE A   1 41  ? -15.113 25.867 13.304  1.00 19.74  ? ? ? ? ? ? 41  ILE A   N     1 
ATOM   300  C  CA    . ILE A   1 41  ? -15.866 24.649 13.072  1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 41  ILE A   CA    1 
ATOM   301  C  C     . ILE A   1 41  ? -15.536 23.520 14.050  1.00 16.98  ? ? ? ? ? ? 41  ILE A   C     1 
ATOM   302  O  O     . ILE A   1 41  ? -16.482 22.854 14.565  1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 41  ILE A   O     1 
ATOM   303  C  CB    . ILE A   1 41  ? -15.807 24.251 11.555  1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 41  ILE A   CB    1 
ATOM   304  C  CG1   . ILE A   1 41  ? -16.644 25.257 10.760  1.00 20.99  ? ? ? ? ? ? 41  ILE A   CG1   1 
ATOM   305  C  CG2   . ILE A   1 41  ? -16.375 22.861 11.308  1.00 21.71  ? ? ? ? ? ? 41  ILE A   CG2   1 
ATOM   306  C  CD1   . ILE A   1 41  ? -16.452 25.210 9.248   1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 41  ILE A   CD1   1 
ATOM   307  N  N     . PRO A   1 42  ? -14.248 23.283 14.357  1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 42  PRO A   N     1 
ATOM   308  C  CA    . PRO A   1 42  ? -13.957 22.236 15.331  1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 42  PRO A   CA    1 
ATOM   309  C  C     . PRO A   1 42  ? -14.656 22.472 16.677  1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 42  PRO A   C     1 
ATOM   310  O  O     . PRO A   1 42  ? -15.294 21.568 17.218  1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 42  PRO A   O     1 
ATOM   311  C  CB    . PRO A   1 42  ? -12.445 22.317 15.461  1.00 20.29  ? ? ? ? ? ? 42  PRO A   CB    1 
ATOM   312  C  CG    . PRO A   1 42  ? -11.975 22.741 14.095  1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 42  PRO A   CG    1 
ATOM   313  C  CD    . PRO A   1 42  ? -13.032 23.709 13.635  1.00 21.08  ? ? ? ? ? ? 42  PRO A   CD    1 
ATOM   314  N  N     . ASN A   1 43  ? -14.601 23.700 17.192  1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 43  ASN A   N     1 
ATOM   315  C  CA    . ASN A   1 43  ? -15.306 23.986 18.430  1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 43  ASN A   CA    1 
ATOM   316  C  C     . ASN A   1 43  ? -16.804 23.838 18.311  1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 43  ASN A   C     1 
ATOM   317  O  O     . ASN A   1 43  ? -17.425 23.352 19.263  1.00 22.24  ? ? ? ? ? ? 43  ASN A   O     1 
ATOM   318  C  CB    . ASN A   1 43  ? -14.920 25.371 19.006  1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 43  ASN A   CB    1 
ATOM   319  C  CG    . ASN A   1 43  ? -13.457 25.431 19.428  1.00 22.75  ? ? ? ? ? ? 43  ASN A   CG    1 
ATOM   320  O  OD1   . ASN A   1 43  ? -12.945 24.477 19.968  1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 43  ASN A   OD1   1 
ATOM   321  N  ND2   . ASN A   1 43  ? -12.806 26.572 19.233  1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 43  ASN A   ND2   1 
ATOM   322  N  N     . ILE A   1 44  ? -17.396 24.249 17.188  1.00 22.21  ? ? ? ? ? ? 44  ILE A   N     1 
ATOM   323  C  CA    . ILE A   1 44  ? -18.850 24.115 16.979  1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 44  ILE A   CA    1 
ATOM   324  C  C     . ILE A   1 44  ? -19.265 22.652 17.094  1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 44  ILE A   C     1 
ATOM   325  O  O     . ILE A   1 44  ? -20.281 22.312 17.723  1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 44  ILE A   O     1 
ATOM   326  C  CB    . ILE A   1 44  ? -19.283 24.729 15.619  1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 44  ILE A   CB    1 
ATOM   327  C  CG1   . ILE A   1 44  ? -19.212 26.289 15.705  1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 44  ILE A   CG1   1 
ATOM   328  C  CG2   . ILE A   1 44  ? -20.636 24.251 15.192  1.00 21.08  ? ? ? ? ? ? 44  ILE A   CG2   1 
ATOM   329  C  CD1   . ILE A   1 44  ? -19.297 26.992 14.359  1.00 22.32  ? ? ? ? ? ? 44  ILE A   CD1   1 
ATOM   330  N  N     . ILE A   1 45  ? -18.475 21.780 16.462  1.00 22.86  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A   N     1 
ATOM   331  C  CA    . ILE A   1 45  ? -18.808 20.365 16.454  1.00 22.43  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A   CA    1 
ATOM   332  C  C     . ILE A   1 45  ? -18.623 19.804 17.864  1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A   C     1 
ATOM   333  O  O     . ILE A   1 45  ? -19.510 19.052 18.367  1.00 23.51  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A   O     1 
ATOM   334  C  CB    . ILE A   1 45  ? -18.036 19.577 15.377  1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A   CB    1 
ATOM   335  C  CG1   . ILE A   1 45  ? -18.460 20.067 14.001  1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A   CG1   1 
ATOM   336  C  CG2   . ILE A   1 45  ? -18.360 18.082 15.535  1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A   CG2   1 
ATOM   337  C  CD1   . ILE A   1 45  ? -17.630 19.453 12.879  1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A   CD1   1 
ATOM   338  N  N     . GLN A   1 46  ? -17.509 20.146 18.515  1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A   N     1 
ATOM   339  C  CA    . GLN A   1 46  ? -17.265 19.694 19.898  1.00 26.07  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A   CA    1 
ATOM   340  C  C     . GLN A   1 46  ? -18.443 20.091 20.799  1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A   C     1 
ATOM   341  O  O     . GLN A   1 46  ? -18.971 19.272 21.557  1.00 28.26  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A   O     1 
ATOM   342  C  CB    . GLN A   1 46  ? -15.998 20.300 20.451  1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A   CB    1 
ATOM   343  C  CG    . GLN A   1 46  ? -15.668 19.988 21.894  1.00 28.85  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A   CG    1 
ATOM   344  C  CD    . GLN A   1 46  ? -15.391 18.526 22.137  1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A   CD    1 
ATOM   345  O  OE1   . GLN A   1 46  ? -14.915 17.819 21.250  1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A   OE1   1 
ATOM   346  N  NE2   . GLN A   1 46  ? -15.712 18.055 23.346  1.00 40.02  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A   NE2   1 
ATOM   347  N  N     . ASN A   1 47  ? -18.853 21.352 20.694  1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 47  ASN A   N     1 
ATOM   348  C  CA    . ASN A   1 47  ? -19.947 21.870 21.531  1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 47  ASN A   CA    1 
ATOM   349  C  C     . ASN A   1 47  ? -21.321 21.244 21.234  1.00 28.73  ? ? ? ? ? ? 47  ASN A   C     1 
ATOM   350  O  O     . ASN A   1 47  ? -22.177 21.123 22.128  1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 47  ASN A   O     1 
ATOM   351  C  CB    . ASN A   1 47  ? -20.013 23.395 21.393  1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 47  ASN A   CB    1 
ATOM   352  C  CG    . ASN A   1 47  ? -18.782 24.073 21.954  1.00 24.56  ? ? ? ? ? ? 47  ASN A   CG    1 
ATOM   353  O  OD1   . ASN A   1 47  ? -18.086 23.503 22.790  1.00 33.04  ? ? ? ? ? ? 47  ASN A   OD1   1 
ATOM   354  N  ND2   . ASN A   1 47  ? -18.516 25.310 21.500  1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 47  ASN A   ND2   1 
ATOM   355  N  N     . HIS A   1 48  ? -21.511 20.816 19.987  1.00 23.11  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A   N     1 
ATOM   356  C  CA    . HIS A   1 48  ? -22.710 20.137 19.527  1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A   CA    1 
ATOM   357  C  C     . HIS A   1 48  ? -22.882 18.765 20.212  1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A   C     1 
ATOM   358  O  O     . HIS A   1 48  ? -24.023 18.332 20.513  1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A   O     1 
ATOM   359  C  CB    . HIS A   1 48  ? -22.656 19.984 18.006  1.00 23.69  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A   CB    1 
ATOM   360  C  CG    . HIS A   1 48  ? -23.945 19.596 17.373  1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A   CG    1 
ATOM   361  N  ND1   . HIS A   1 48  ? -25.140 20.268 17.584  1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A   ND1   1 
ATOM   362  C  CD2   . HIS A   1 48  ? -24.223 18.614 16.481  1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A   CD2   1 
ATOM   363  C  CE1   . HIS A   1 48  ? -26.093 19.684 16.880  1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A   CE1   1 
ATOM   364  N  NE2   . HIS A   1 48  ? -25.563 18.676 16.200  1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A   NE2   1 
ATOM   365  N  N     . GLY A   1 49  ? -21.742 18.142 20.522  1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 49  GLY A   N     1 
ATOM   366  C  CA    . GLY A   1 49  ? -21.703 16.880 21.274  1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 49  GLY A   CA    1 
ATOM   367  C  C     . GLY A   1 49  ? -21.977 15.594 20.477  1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 49  GLY A   C     1 
ATOM   368  O  O     . GLY A   1 49  ? -22.025 14.504 21.037  1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 49  GLY A   O     1 
ATOM   369  N  N     . LYS A   1 50  ? -22.151 15.748 19.174  1.00 29.82  ? ? ? ? ? ? 50  LYS A   N     1 
ATOM   370  C  CA    . LYS A   1 50  ? -22.414 14.662 18.225  1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 50  LYS A   CA    1 
ATOM   371  C  C     . LYS A   1 50  ? -22.049 15.189 16.834  1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 50  LYS A   C     1 
ATOM   372  O  O     . LYS A   1 50  ? -21.818 16.380 16.660  1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 50  LYS A   O     1 
ATOM   373  C  CB    . LYS A   1 50  ? -23.856 14.232 18.307  1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 50  LYS A   CB    1 
ATOM   374  C  CG    . LYS A   1 50  ? -24.871 15.241 17.832  1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 50  LYS A   CG    1 
ATOM   375  C  CD    . LYS A   1 50  ? -26.269 14.609 17.897  1.00 40.62  ? ? ? ? ? ? 50  LYS A   CD    1 
ATOM   376  C  CE    . LYS A   1 50  ? -27.269 15.405 17.086  1.00 43.24  ? ? ? ? ? ? 50  LYS A   CE    1 
ATOM   377  N  NZ    . LYS A   1 50  ? -27.766 16.535 17.922  1.00 78.30  ? ? ? ? ? ? 50  LYS A   NZ    1 
ATOM   378  N  N     . PRO A   1 51  ? -21.989 14.313 15.825  1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 51  PRO A   N     1 
ATOM   379  C  CA    . PRO A   1 51  ? -21.692 14.825 14.500  1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 51  PRO A   CA    1 
ATOM   380  C  C     . PRO A   1 51  ? -22.762 15.818 14.029  1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 51  PRO A   C     1 
ATOM   381  O  O     . PRO A   1 51  ? -23.940 15.638 14.282  1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 51  PRO A   O     1 
ATOM   382  C  CB    . PRO A   1 51  ? -21.699 13.547 13.618  1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 51  PRO A   CB    1 
ATOM   383  C  CG    . PRO A   1 51  ? -21.360 12.440 14.590  1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 51  PRO A   CG    1 
ATOM   384  C  CD    . PRO A   1 51  ? -22.105 12.845 15.840  1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 51  PRO A   CD    1 
ATOM   385  N  N     . ILE A   1 52  ? -22.336 16.890 13.389  1.00 23.57  ? ? ? ? ? ? 52  ILE A   N     1 
ATOM   386  C  CA    . ILE A   1 52  ? -23.282 17.948 13.018  1.00 22.06  ? ? ? ? ? ? 52  ILE A   CA    1 
ATOM   387  C  C     . ILE A   1 52  ? -23.786 17.801 11.602  1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 52  ILE A   C     1 
ATOM   388  O  O     . ILE A   1 52  ? -22.976 17.610 10.667  1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 52  ILE A   O     1 
ATOM   389  C  CB    . ILE A   1 52  ? -22.652 19.345 13.239  1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 52  ILE A   CB    1 
ATOM   390  C  CG1   . ILE A   1 52  ? -23.709 20.453 13.188  1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 52  ILE A   CG1   1 
ATOM   391  C  CG2   . ILE A   1 52  ? -21.538 19.662 12.255  1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 52  ILE A   CG2   1 
ATOM   392  C  CD1   . ILE A   1 52  ? -23.269 21.713 13.897  1.00 25.33  ? ? ? ? ? ? 52  ILE A   CD1   1 
ATOM   393  N  N     . SER A   1 53  ? -25.089 17.966 11.397  1.00 24.23  ? ? ? ? ? ? 53  SER A   N     1 
ATOM   394  C  CA    . SER A   1 53  ? -25.623 17.954 10.042  1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 53  SER A   CA    1 
ATOM   395  C  C     . SER A   1 53  ? -25.186 19.186 9.286   1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 53  SER A   C     1 
ATOM   396  O  O     . SER A   1 53  ? -24.935 20.255 9.892   1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 53  SER A   O     1 
ATOM   397  C  CB    . SER A   1 53  ? -27.147 17.904 10.024  1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 53  SER A   CB    1 
ATOM   398  O  OG    . SER A   1 53  ? -27.709 19.083 10.595  1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 53  SER A   OG    1 
ATOM   399  N  N     . LEU A   1 54  ? -25.097 19.077 7.965   1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   N     1 
ATOM   400  C  CA    . LEU A   1 54  ? -24.793 20.255 7.154   1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   CA    1 
ATOM   401  C  C     . LEU A   1 54  ? -25.777 21.391 7.436   1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   C     1 
ATOM   402  O  O     . LEU A   1 54  ? -25.393 22.562 7.547   1.00 26.74  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   O     1 
ATOM   403  C  CB    . LEU A   1 54  ? -24.777 19.938 5.641   1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   CB    1 
ATOM   404  C  CG    . LEU A   1 54  ? -24.552 21.158 4.718   1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   CG    1 
ATOM   405  C  CD1   . LEU A   1 54  ? -23.131 21.707 4.852   1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   CD1   1 
ATOM   406  C  CD2   . LEU A   1 54  ? -24.897 20.825 3.268   1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   CD2   1 
ATOM   407  N  N     . SER A   1 55  ? -27.060 21.048 7.558   1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 55  SER A   N     1 
ATOM   408  C  CA    . SER A   1 55  ? -28.061 22.097 7.769   1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 55  SER A   CA    1 
ATOM   409  C  C     . SER A   1 55  ? -27.869 22.815 9.104   1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 55  SER A   C     1 
ATOM   410  O  O     . SER A   1 55  ? -27.954 24.033 9.176   1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 55  SER A   O     1 
ATOM   411  C  CB    . SER A   1 55  ? -29.489 21.558 7.609   1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 55  SER A   CB    1 
ATOM   412  O  OG    . SER A   1 55  ? -29.799 20.663 8.634   1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 55  SER A   OG    1 
ATOM   413  N  N     . ASN A   1 56  ? -27.584 22.066 10.160  1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   N     1 
ATOM   414  C  CA    . ASN A   1 56  ? -27.333 22.680 11.456  1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   CA    1 
ATOM   415  C  C     . ASN A   1 56  ? -26.013 23.487 11.432  1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   C     1 
ATOM   416  O  O     . ASN A   1 56  ? -25.924 24.555 12.036  1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   O     1 
ATOM   417  C  CB    . ASN A   1 56  ? -27.313 21.629 12.567  1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   CB    1 
ATOM   418  C  CG    . ASN A   1 56  ? -28.686 21.306 13.066  1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   CG    1 
ATOM   419  O  OD1   . ASN A   1 56  ? -29.634 22.057 12.819  1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   OD1   1 
ATOM   420  N  ND2   . ASN A   1 56  ? -28.824 20.171 13.722  1.00 29.45  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   ND2   1 
ATOM   421  N  N     . LEU A   1 57  ? -25.002 22.960 10.744  1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A   N     1 
ATOM   422  C  CA    . LEU A   1 57  ? -23.726 23.651 10.653  1.00 21.01  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A   CA    1 
ATOM   423  C  C     . LEU A   1 57  ? -23.888 25.029 10.013  1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A   C     1 
ATOM   424  O  O     . LEU A   1 57  ? -23.396 26.033 10.547  1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A   O     1 
ATOM   425  C  CB    . LEU A   1 57  ? -22.687 22.815 9.913   1.00 21.44  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A   CB    1 
ATOM   426  C  CG    . LEU A   1 57  ? -21.342 23.498 9.762   1.00 22.32  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A   CG    1 
ATOM   427  C  CD1   . LEU A   1 57  ? -20.702 23.817 11.082  1.00 21.44  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A   CD1   1 
ATOM   428  C  CD2   . LEU A   1 57  ? -20.412 22.595 8.941   1.00 25.86  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A   CD2   1 
ATOM   429  N  N     . VAL A   1 58  ? -24.519 25.069 8.859   1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 58  VAL A   N     1 
ATOM   430  C  CA    . VAL A   1 58  ? -24.691 26.342 8.136   1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 58  VAL A   CA    1 
ATOM   431  C  C     . VAL A   1 58  ? -25.644 27.260 8.868   1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 58  VAL A   C     1 
ATOM   432  O  O     . VAL A   1 58  ? -25.510 28.479 8.761   1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 58  VAL A   O     1 
ATOM   433  C  CB    . VAL A   1 58  ? -25.014 26.182 6.637   1.00 28.47  ? ? ? ? ? ? 58  VAL A   CB    1 
ATOM   434  C  CG1   . VAL A   1 58  ? -23.947 25.316 5.942   1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 58  VAL A   CG1   1 
ATOM   435  C  CG2   . VAL A   1 58  ? -26.433 25.682 6.408   1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 58  VAL A   CG2   1 
ATOM   436  N  N     . SER A   1 59  ? -26.571 26.684 9.631   1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 59  SER A   N     1 
ATOM   437  C  CA    . SER A   1 59  ? -27.460 27.493 10.464  1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 59  SER A   CA    1 
ATOM   438  C  C     . SER A   1 59  ? -26.685 28.244 11.551  1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 59  SER A   C     1 
ATOM   439  O  O     . SER A   1 59  ? -26.816 29.451 11.693  1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 59  SER A   O     1 
ATOM   440  C  CB    . SER A   1 59  ? -28.537 26.645 11.115  1.00 34.71  ? ? ? ? ? ? 59  SER A   CB    1 
ATOM   441  O  OG    . SER A   1 59  ? -29.371 27.526 11.814  1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 59  SER A   OG    1 
ATOM   442  N  N     . ILE A   1 60  ? -25.838 27.529 12.269  1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   N     1 
ATOM   443  C  CA    . ILE A   1 60  ? -24.941 28.142 13.265  1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   CA    1 
ATOM   444  C  C     . ILE A   1 60  ? -24.012 29.217 12.636  1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   C     1 
ATOM   445  O  O     . ILE A   1 60  ? -23.860 30.324 13.164  1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   O     1 
ATOM   446  C  CB    . ILE A   1 60  ? -24.106 27.068 14.016  1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   CB    1 
ATOM   447  C  CG1   . ILE A   1 60  ? -25.032 26.118 14.795  1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   CG1   1 
ATOM   448  C  CG2   . ILE A   1 60  ? -23.093 27.737 14.933  1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   CG2   1 
ATOM   449  C  CD1   . ILE A   1 60  ? -24.306 24.988 15.490  1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   CD1   1 
ATOM   450  N  N     . LEU A   1 61  ? -23.395 28.880 11.501  1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A   N     1 
ATOM   451  C  CA    . LEU A   1 61  ? -22.487 29.777 10.814  1.00 23.10  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A   CA    1 
ATOM   452  C  C     . LEU A   1 61  ? -23.200 31.010 10.246  1.00 22.56  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A   C     1 
ATOM   453  O  O     . LEU A   1 61  ? -22.573 32.054 10.090  1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A   O     1 
ATOM   454  C  CB    . LEU A   1 61  ? -21.740 29.008 9.720   1.00 23.36  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A   CB    1 
ATOM   455  C  CG    . LEU A   1 61  ? -20.769 27.914 10.241  1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A   CG    1 
ATOM   456  C  CD1   . LEU A   1 61  ? -20.167 27.163 9.077   1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A   CD1   1 
ATOM   457  C  CD2   . LEU A   1 61  ? -19.685 28.441 11.146  1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A   CD2   1 
ATOM   458  N  N     . GLN A   1 62  ? -24.494 30.907 9.950   1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   N     1 
ATOM   459  C  CA    . GLN A   1 62  ? -25.280 32.007 9.339   1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   CA    1 
ATOM   460  C  C     . GLN A   1 62  ? -24.679 32.437 7.982   1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   C     1 
ATOM   461  O  O     . GLN A   1 62  ? -24.586 33.611 7.670   1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   O     1 
ATOM   462  C  CB    . GLN A   1 62  ? -25.439 33.177 10.289  1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   CB    1 
ATOM   463  C  CG    A GLN A   1 62  ? -26.387 32.811 11.445  0.50 45.06  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   CG    1 
ATOM   464  C  CG    B GLN A   1 62  ? -26.008 32.848 11.643  0.50 26.71  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   CG    1 
ATOM   465  C  CD    A GLN A   1 62  ? -27.857 32.673 10.984  0.50 32.31  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   CD    1 
ATOM   466  C  CD    B GLN A   1 62  ? -26.004 34.066 12.537  0.50 39.50  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   CD    1 
ATOM   467  O  OE1   A GLN A   1 62  ? -28.462 33.656 10.560  0.50 35.85  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   OE1   1 
ATOM   468  O  OE1   B GLN A   1 62  ? -26.872 34.916 12.429  0.50 43.48  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   OE1   1 
ATOM   469  N  NE2   A GLN A   1 62  ? -28.420 31.446 11.026  0.50 25.16  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   NE2   1 
ATOM   470  N  NE2   B GLN A   1 62  ? -24.997 34.169 13.395  0.50 38.13  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   NE2   1 
ATOM   471  N  N     . VAL A   1 63  ? -24.232 31.451 7.212   1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 63  VAL A   N     1 
ATOM   472  C  CA    . VAL A   1 63  ? -23.779 31.706 5.843   1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 63  VAL A   CA    1 
ATOM   473  C  C     . VAL A   1 63  ? -24.994 31.929 4.942   1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 63  VAL A   C     1 
ATOM   474  O  O     . VAL A   1 63  ? -26.083 31.346 5.176   1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 63  VAL A   O     1 
ATOM   475  C  CB    . VAL A   1 63  ? -22.892 30.583 5.258   1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 63  VAL A   CB    1 
ATOM   476  C  CG1   . VAL A   1 63  ? -21.679 30.320 6.159   1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 63  VAL A   CG1   1 
ATOM   477  C  CG2   . VAL A   1 63  ? -23.665 29.311 5.036   1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 63  VAL A   CG2   1 
ATOM   478  N  N     . PRO A   1 64  ? -24.834 32.791 3.918   1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 64  PRO A   N     1 
ATOM   479  C  CA    . PRO A   1 64  ? -25.907 32.999 2.957   1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 64  PRO A   CA    1 
ATOM   480  C  C     . PRO A   1 64  ? -26.242 31.712 2.199   1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 64  PRO A   C     1 
ATOM   481  O  O     . PRO A   1 64  ? -25.380 30.823 2.026   1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 64  PRO A   O     1 
ATOM   482  C  CB    . PRO A   1 64  ? -25.343 34.062 2.016   1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 64  PRO A   CB    1 
ATOM   483  C  CG    . PRO A   1 64  ? -23.879 34.030 2.213   1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 64  PRO A   CG    1 
ATOM   484  C  CD    . PRO A   1 64  ? -23.664 33.635 3.622   1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 64  PRO A   CD    1 
ATOM   485  N  N     . SER A   1 65  ? -27.494 31.578 1.777   1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 65  SER A   N     1 
ATOM   486  C  CA    . SER A   1 65  ? -27.910 30.323 1.158   1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 65  SER A   CA    1 
ATOM   487  C  C     . SER A   1 65  ? -27.105 30.010 -0.101  1.00 24.24  ? ? ? ? ? ? 65  SER A   C     1 
ATOM   488  O  O     . SER A   1 65  ? -26.844 28.837 -0.386  1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 65  SER A   O     1 
ATOM   489  C  CB    . SER A   1 65  ? -29.402 30.325 0.850   1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 65  SER A   CB    1 
ATOM   490  O  OG    . SER A   1 65  ? -29.746 31.540 0.249   1.00 49.39  ? ? ? ? ? ? 65  SER A   OG    1 
ATOM   491  N  N     . SER A   1 66  ? -26.686 31.056 -0.807  1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 66  SER A   N     1 
ATOM   492  C  CA    . SER A   1 66  ? -25.885 30.926 -2.016  1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 66  SER A   CA    1 
ATOM   493  C  C     . SER A   1 66  ? -24.500 30.317 -1.779  1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 66  SER A   C     1 
ATOM   494  O  O     . SER A   1 66  ? -23.832 29.941 -2.739  1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 66  SER A   O     1 
ATOM   495  C  CB    . SER A   1 66  ? -25.683 32.276 -2.681  1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 66  SER A   CB    1 
ATOM   496  O  OG    . SER A   1 66  ? -24.961 33.143 -1.844  1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 66  SER A   OG    1 
ATOM   497  N  N     . LYS A   1 67  ? -24.054 30.281 -0.524  1.00 25.52  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   N     1 
ATOM   498  C  CA    . LYS A   1 67  ? -22.748 29.722 -0.199  1.00 24.94  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   CA    1 
ATOM   499  C  C     . LYS A   1 67  ? -22.783 28.426 0.612   1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   C     1 
ATOM   500  O  O     . LYS A   1 67  ? -21.745 27.912 0.956   1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   O     1 
ATOM   501  C  CB    . LYS A   1 67  ? -21.875 30.766 0.472   1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   CB    1 
ATOM   502  C  CG    . LYS A   1 67  ? -21.549 31.960 -0.416  1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   CG    1 
ATOM   503  C  CD    . LYS A   1 67  ? -20.463 31.633 -1.466  1.00 23.25  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   CD    1 
ATOM   504  C  CE    . LYS A   1 67  ? -20.280 32.704 -2.521  1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   CE    1 
ATOM   505  N  NZ    . LYS A   1 67  ? -19.730 33.982 -2.007  1.00 22.06  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   NZ    1 
ATOM   506  N  N     . ILE A   1 68  ? -23.970 27.886 0.870   1.00 22.03  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A   N     1 
ATOM   507  C  CA    . ILE A   1 68  ? -24.097 26.598 1.565   1.00 20.31  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A   CA    1 
ATOM   508  C  C     . ILE A   1 68  ? -23.419 25.453 0.849   1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A   C     1 
ATOM   509  O  O     . ILE A   1 68  ? -22.689 24.637 1.488   1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A   O     1 
ATOM   510  C  CB    . ILE A   1 68  ? -25.588 26.261 1.867   1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A   CB    1 
ATOM   511  C  CG1   . ILE A   1 68  ? -26.118 27.224 2.945   1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A   CG1   1 
ATOM   512  C  CG2   . ILE A   1 68  ? -25.756 24.803 2.324   1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A   CG2   1 
ATOM   513  C  CD1   . ILE A   1 68  ? -27.617 27.170 3.145   1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A   CD1   1 
ATOM   514  N  N     . GLY A   1 69  ? -23.610 25.365 -0.469  1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 69  GLY A   N     1 
ATOM   515  C  CA    . GLY A   1 69  ? -22.956 24.293 -1.228  1.00 20.30  ? ? ? ? ? ? 69  GLY A   CA    1 
ATOM   516  C  C     . GLY A   1 69  ? -21.438 24.418 -1.176  1.00 20.93  ? ? ? ? ? ? 69  GLY A   C     1 
ATOM   517  O  O     . GLY A   1 69  ? -20.708 23.430 -1.160  1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 69  GLY A   O     1 
ATOM   518  N  N     . ASN A   1 70  ? -20.940 25.651 -1.172  1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 70  ASN A   N     1 
ATOM   519  C  CA    . ASN A   1 70  ? -19.489 25.925 -1.010  1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 70  ASN A   CA    1 
ATOM   520  C  C     . ASN A   1 70  ? -18.982 25.436 0.358   1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 70  ASN A   C     1 
ATOM   521  O  O     . ASN A   1 70  ? -17.906 24.865 0.460   1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 70  ASN A   O     1 
ATOM   522  C  CB    . ASN A   1 70  ? -19.199 27.397 -1.232  1.00 22.40  ? ? ? ? ? ? 70  ASN A   CB    1 
ATOM   523  C  CG    . ASN A   1 70  ? -19.408 27.809 -2.674  1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 70  ASN A   CG    1 
ATOM   524  O  OD1   . ASN A   1 70  ? -20.344 28.554 -3.009  1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 70  ASN A   OD1   1 
ATOM   525  N  ND2   . ASN A   1 70  ? -18.527 27.304 -3.554  1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 70  ASN A   ND2   1 
ATOM   526  N  N     . VAL A   1 71  ? -19.798 25.613 1.404   1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A   N     1 
ATOM   527  C  CA    . VAL A   1 71  ? -19.422 25.060 2.695   1.00 19.73  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A   CA    1 
ATOM   528  C  C     . VAL A   1 71  ? -19.340 23.539 2.587   1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A   C     1 
ATOM   529  O  O     . VAL A   1 71  ? -18.384 22.936 3.047   1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A   O     1 
ATOM   530  C  CB    . VAL A   1 71  ? -20.423 25.473 3.819   1.00 19.06  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A   CB    1 
ATOM   531  C  CG1   . VAL A   1 71  ? -20.130 24.719 5.076   1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A   CG1   1 
ATOM   532  C  CG2   . VAL A   1 71  ? -20.300 26.929 4.140   1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A   CG2   1 
ATOM   533  N  N     . ARG A   1 72  ? -20.326 22.923 1.956   1.00 19.90  ? ? ? ? ? ? 72  ARG A   N     1 
ATOM   534  C  CA    . ARG A   1 72  ? -20.356 21.467 1.805   1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 72  ARG A   CA    1 
ATOM   535  C  C     . ARG A   1 72  ? -19.106 20.991 1.077   1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 72  ARG A   C     1 
ATOM   536  O  O     . ARG A   1 72  ? -18.469 20.027 1.509   1.00 21.38  ? ? ? ? ? ? 72  ARG A   O     1 
ATOM   537  C  CB    . ARG A   1 72  ? -21.597 21.010 1.051   1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 72  ARG A   CB    1 
ATOM   538  C  CG    . ARG A   1 72  ? -21.792 19.491 1.081   1.00 23.00  ? ? ? ? ? ? 72  ARG A   CG    1 
ATOM   539  C  CD    . ARG A   1 72  ? -22.880 18.939 0.183   1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 72  ARG A   CD    1 
ATOM   540  N  NE    . ARG A   1 72  ? -22.563 19.397 -1.151  1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 72  ARG A   NE    1 
ATOM   541  C  CZ    . ARG A   1 72  ? -23.179 20.363 -1.824  1.00 53.10  ? ? ? ? ? ? 72  ARG A   CZ    1 
ATOM   542  N  NH1   . ARG A   1 72  ? -24.292 20.943 -1.364  1.00 42.56  ? ? ? ? ? ? 72  ARG A   NH1   1 
ATOM   543  N  NH2   . ARG A   1 72  ? -22.673 20.727 -2.999  1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 72  ARG A   NH2   1 
ATOM   544  N  N     . ARG A   1 73  ? -18.763 21.684 -0.018  1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   N     1 
ATOM   545  C  CA    . ARG A   1 73  ? -17.586 21.295 -0.793  1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   CA    1 
ATOM   546  C  C     . ARG A   1 73  ? -16.304 21.398 0.016   1.00 21.08  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   C     1 
ATOM   547  O  O     . ARG A   1 73  ? -15.459 20.487 -0.014  1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   O     1 
ATOM   548  C  CB    . ARG A   1 73  ? -17.529 22.117 -2.089  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   CB    1 
ATOM   549  C  CG    . ARG A   1 73  ? -18.641 21.734 -3.036  1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   CG    1 
ATOM   550  C  CD    A ARG A   1 73  ? -18.984 22.797 -4.060  0.50 22.47  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   CD    1 
ATOM   551  C  CD    B ARG A   1 73  ? -19.077 22.842 -4.033  0.50 23.33  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   CD    1 
ATOM   552  N  NE    A ARG A   1 73  ? -20.209 22.417 -4.738  0.50 20.74  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   NE    1 
ATOM   553  N  NE    B ARG A   1 73  ? -18.017 23.408 -4.891  0.50 25.92  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   NE    1 
ATOM   554  C  CZ    A ARG A   1 73  ? -20.287 21.506 -5.694  0.50 18.84  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   CZ    1 
ATOM   555  C  CZ    B ARG A   1 73  ? -18.153 24.476 -5.702  0.50 23.92  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   CZ    1 
ATOM   556  N  NH1   A ARG A   1 73  ? -21.460 21.214 -6.226  0.50 17.80  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   NH1   1 
ATOM   557  N  NH1   B ARG A   1 73  ? -17.119 24.906 -6.421  0.50 26.89  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   NH1   1 
ATOM   558  N  NH2   A ARG A   1 73  ? -19.201 20.890 -6.134  0.50 25.69  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   NH2   1 
ATOM   559  N  NH2   B ARG A   1 73  ? -19.303 25.124 -5.823  0.50 26.49  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   NH2   1 
ATOM   560  N  N     . LEU A   1 74  ? -16.175 22.473 0.779   1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   N     1 
ATOM   561  C  CA    . LEU A   1 74  ? -14.975 22.637 1.629   1.00 19.01  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CA    1 
ATOM   562  C  C     . LEU A   1 74  ? -14.915 21.554 2.735   1.00 19.64  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   C     1 
ATOM   563  O  O     . LEU A   1 74  ? -13.854 21.022 3.013   1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   O     1 
ATOM   564  C  CB    . LEU A   1 74  ? -14.927 24.033 2.218   1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CB    1 
ATOM   565  C  CG    . LEU A   1 74  ? -14.432 25.095 1.269   1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CG    1 
ATOM   566  C  CD1   . LEU A   1 74  ? -14.846 26.450 1.766   1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CD1   1 
ATOM   567  C  CD2   . LEU A   1 74  ? -12.901 24.974 1.107   1.00 21.08  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CD2   1 
HETATM 568  N  N     . MSE A   1 75  ? -16.060 21.265 3.372   1.00 18.63  ? ? ? ? ? ? 75  MSE A   N     1 
HETATM 569  C  CA    . MSE A   1 75  ? -16.137 20.242 4.427   1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 75  MSE A   CA    1 
HETATM 570  C  C     . MSE A   1 75  ? -15.781 18.874 3.890   1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 75  MSE A   C     1 
HETATM 571  O  O     . MSE A   1 75  ? -15.098 18.108 4.563   1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 75  MSE A   O     1 
HETATM 572  C  CB    . MSE A   1 75  ? -17.492 20.237 5.083   1.00 21.37  ? ? ? ? ? ? 75  MSE A   CB    1 
HETATM 573  C  CG    . MSE A   1 75  ? -17.756 21.470 5.950   1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 75  MSE A   CG    1 
HETATM 574  SE SE    . MSE A   1 75  ? -16.496 21.680 7.434   1.00 23.16  ? ? ? ? ? ? 75  MSE A   SE    1 
HETATM 575  C  CE    . MSE A   1 75  ? -17.087 20.104 8.475   1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 75  MSE A   CE    1 
ATOM   576  N  N     . ARG A   1 76  ? -16.198 18.584 2.675   1.00 22.25  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A   N     1 
ATOM   577  C  CA    . ARG A   1 76  ? -15.909 17.240 2.097   1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A   CA    1 
ATOM   578  C  C     . ARG A   1 76  ? -14.415 17.129 1.765   1.00 20.43  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A   C     1 
ATOM   579  O  O     . ARG A   1 76  ? -13.787 16.072 1.971   1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A   O     1 
ATOM   580  C  CB    . ARG A   1 76  ? -16.767 16.973 0.893   1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A   CB    1 
ATOM   581  C  CG    . ARG A   1 76  ? -18.211 16.702 1.297   1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A   CG    1 
ATOM   582  C  CD    . ARG A   1 76  ? -19.093 16.642 0.065   1.00 36.70  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A   CD    1 
ATOM   583  N  NE    . ARG A   1 76  ? -20.441 16.115 0.334   1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A   NE    1 
ATOM   584  C  CZ    . ARG A   1 76  ? -21.252 15.611 -0.616  1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A   CZ    1 
ATOM   585  N  NH1   . ARG A   1 76  ? -20.905 15.585 -1.919  1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A   NH1   1 
ATOM   586  N  NH2   . ARG A   1 76  ? -22.440 15.130 -0.271  1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A   NH2   1 
ATOM   587  N  N     . TYR A   1 77  ? -13.850 18.249 1.340   1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 77  TYR A   N     1 
ATOM   588  C  CA    . TYR A   1 77  ? -12.411 18.322 1.009   1.00 20.15  ? ? ? ? ? ? 77  TYR A   CA    1 
ATOM   589  C  C     . TYR A   1 77  ? -11.595 18.111 2.296   1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 77  TYR A   C     1 
ATOM   590  O  O     . TYR A   1 77  ? -10.653 17.308 2.318   1.00 21.51  ? ? ? ? ? ? 77  TYR A   O     1 
ATOM   591  C  CB    . TYR A   1 77  ? -12.094 19.634 0.327   1.00 19.19  ? ? ? ? ? ? 77  TYR A   CB    1 
ATOM   592  C  CG    . TYR A   1 77  ? -10.660 19.775 -0.072  1.00 18.36  ? ? ? ? ? ? 77  TYR A   CG    1 
ATOM   593  C  CD1   . TYR A   1 77  ? -10.209 19.238 -1.250  1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 77  TYR A   CD1   1 
ATOM   594  C  CD2   . TYR A   1 77  ? -9.731  20.436 0.738   1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 77  TYR A   CD2   1 
ATOM   595  C  CE1   . TYR A   1 77  ? -8.885  19.374 -1.629  1.00 25.19  ? ? ? ? ? ? 77  TYR A   CE1   1 
ATOM   596  C  CE2   . TYR A   1 77  ? -8.413  20.571 0.356   1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 77  TYR A   CE2   1 
ATOM   597  C  CZ    . TYR A   1 77  ? -8.002  20.040 -0.834  1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 77  TYR A   CZ    1 
ATOM   598  O  OH    . TYR A   1 77  ? -6.686  20.149 -1.257  1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 77  TYR A   OH    1 
ATOM   599  N  N     . LEU A   1 78  ? -11.958 18.827 3.368   1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   N     1 
ATOM   600  C  CA    . LEU A   1 78  ? -11.300 18.662 4.663   1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CA    1 
ATOM   601  C  C     . LEU A   1 78  ? -11.449 17.264 5.239   1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   C     1 
ATOM   602  O  O     . LEU A   1 78  ? -10.517 16.743 5.836   1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   O     1 
ATOM   603  C  CB    . LEU A   1 78  ? -11.828 19.695 5.641   1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CB    1 
ATOM   604  C  CG    . LEU A   1 78  ? -11.301 21.096 5.369   1.00 21.95  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CG    1 
ATOM   605  C  CD1   . LEU A   1 78  ? -12.245 22.188 5.826   1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CD1   1 
ATOM   606  C  CD2   . LEU A   1 78  ? -9.951  21.276 6.057   1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CD2   1 
ATOM   607  N  N     . ALA A   1 79  ? -12.639 16.698 5.073   1.00 18.91  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   N     1 
ATOM   608  C  CA    . ALA A   1 79  ? -12.931 15.325 5.527   1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   CA    1 
ATOM   609  C  C     . ALA A   1 79  ? -12.040 14.316 4.846   1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   C     1 
ATOM   610  O  O     . ALA A   1 79  ? -11.432 13.456 5.492   1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   O     1 
ATOM   611  C  CB    . ALA A   1 79  ? -14.391 14.972 5.337   1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   CB    1 
ATOM   612  N  N     . HIS A   1 80  ? -11.920 14.452 3.552   1.00 22.59  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   N     1 
ATOM   613  C  CA    . HIS A   1 80  ? -11.071 13.529 2.824   1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   CA    1 
ATOM   614  C  C     . HIS A   1 80  ? -9.602  13.633 3.302   1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   C     1 
ATOM   615  O  O     . HIS A   1 80  ? -8.908  12.621 3.384   1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   O     1 
ATOM   616  C  CB    . HIS A   1 80  ? -11.165 13.770 1.332   1.00 23.10  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   CB    1 
ATOM   617  C  CG    . HIS A   1 80  ? -10.311 12.808 0.560   1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   CG    1 
ATOM   618  N  ND1   . HIS A   1 80  ? -10.697 11.497 0.362   1.00 34.58  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   ND1   1 
ATOM   619  C  CD2   . HIS A   1 80  ? -9.050  12.917 0.072   1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   CD2   1 
ATOM   620  C  CE1   . HIS A   1 80  ? -9.735  10.855 -0.280  1.00 35.19  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   CE1   1 
ATOM   621  N  NE2   . HIS A   1 80  ? -8.728  11.690 -0.477  1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   NE2   1 
ATOM   622  N  N     . ASN A   1 81  ? -9.159  14.819 3.671   1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 81  ASN A   N     1 
ATOM   623  C  CA    . ASN A   1 81  ? -7.804  15.028 4.251   1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 81  ASN A   CA    1 
ATOM   624  C  C     . ASN A   1 81  ? -7.615  14.517 5.661   1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 81  ASN A   C     1 
ATOM   625  O  O     . ASN A   1 81  ? -6.501  14.512 6.168   1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 81  ASN A   O     1 
ATOM   626  C  CB    . ASN A   1 81  ? -7.415  16.489 4.176   1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 81  ASN A   CB    1 
ATOM   627  C  CG    . ASN A   1 81  ? -6.959  16.888 2.765   1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 81  ASN A   CG    1 
ATOM   628  O  OD1   . ASN A   1 81  ? -6.549  16.024 2.004   1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 81  ASN A   OD1   1 
ATOM   629  N  ND2   . ASN A   1 81  ? -7.013  18.194 2.428   1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 81  ASN A   ND2   1 
ATOM   630  N  N     . GLY A   1 82  ? -8.683  14.138 6.311   1.00 23.62  ? ? ? ? ? ? 82  GLY A   N     1 
ATOM   631  C  CA    . GLY A   1 82  ? -8.603  13.541 7.641   1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 82  GLY A   CA    1 
ATOM   632  C  C     . GLY A   1 82  ? -9.033  14.420 8.803   1.00 21.99  ? ? ? ? ? ? 82  GLY A   C     1 
ATOM   633  O  O     . GLY A   1 82  ? -8.876  14.012 9.954   1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 82  GLY A   O     1 
ATOM   634  N  N     . PHE A   1 83  ? -9.608  15.587 8.524   1.00 23.63  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   N     1 
ATOM   635  C  CA    . PHE A   1 83  ? -9.984  16.526 9.585   1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CA    1 
ATOM   636  C  C     . PHE A   1 83  ? -11.408 16.385 10.046  1.00 20.58  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   C     1 
ATOM   637  O  O     . PHE A   1 83  ? -11.749 16.908 11.090  1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   O     1 
ATOM   638  C  CB    . PHE A   1 83  ? -9.692  17.967 9.132   1.00 19.01  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CB    1 
ATOM   639  C  CG    . PHE A   1 83  ? -8.227  18.224 8.980   1.00 21.63  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CG    1 
ATOM   640  C  CD1   . PHE A   1 83  ? -7.415  18.316 10.108  1.00 23.57  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CD1   1 
ATOM   641  C  CD2   . PHE A   1 83  ? -7.631  18.246 7.731   1.00 24.38  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CD2   1 
ATOM   642  C  CE1   . PHE A   1 83  ? -6.067  18.523 9.987   1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CE1   1 
ATOM   643  C  CE2   . PHE A   1 83  ? -6.261  18.431 7.593   1.00 27.63  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CE2   1 
ATOM   644  C  CZ    . PHE A   1 83  ? -5.475  18.571 8.725   1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CZ    1 
ATOM   645  N  N     . PHE A   1 84  ? -12.229 15.672 9.285   1.00 20.62  ? ? ? ? ? ? 84  PHE A   N     1 
ATOM   646  C  CA    . PHE A   1 84  ? -13.589 15.325 9.691   1.00 22.60  ? ? ? ? ? ? 84  PHE A   CA    1 
ATOM   647  C  C     . PHE A   1 84  ? -13.930 13.932 9.184   1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 84  PHE A   C     1 
ATOM   648  O  O     . PHE A   1 84  ? -13.322 13.417 8.237   1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 84  PHE A   O     1 
ATOM   649  C  CB    . PHE A   1 84  ? -14.639 16.335 9.182   1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 84  PHE A   CB    1 
ATOM   650  C  CG    . PHE A   1 84  ? -14.339 17.755 9.581   1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 84  PHE A   CG    1 
ATOM   651  C  CD1   . PHE A   1 84  ? -14.542 18.157 10.898  1.00 22.88  ? ? ? ? ? ? 84  PHE A   CD1   1 
ATOM   652  C  CD2   . PHE A   1 84  ? -13.765 18.649 8.681   1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 84  PHE A   CD2   1 
ATOM   653  C  CE1   . PHE A   1 84  ? -14.219 19.429 11.309  1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 84  PHE A   CE1   1 
ATOM   654  C  CE2   . PHE A   1 84  ? -13.421 19.927 9.081   1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 84  PHE A   CE2   1 
ATOM   655  C  CZ    . PHE A   1 84  ? -13.651 20.318 10.409  1.00 25.12  ? ? ? ? ? ? 84  PHE A   CZ    1 
ATOM   656  N  N     . GLU A   1 85  ? -14.899 13.322 9.836   1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   N     1 
ATOM   657  C  CA    . GLU A   1 85  ? -15.465 12.060 9.380   1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CA    1 
ATOM   658  C  C     . GLU A   1 85  ? -16.874 12.363 8.900   1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   C     1 
ATOM   659  O  O     . GLU A   1 85  ? -17.689 12.955 9.635   1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   O     1 
ATOM   660  C  CB    . GLU A   1 85  ? -15.463 11.013 10.468  1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CB    1 
ATOM   661  C  CG    . GLU A   1 85  ? -16.041 9.665  10.057  1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CG    1 
ATOM   662  C  CD    . GLU A   1 85  ? -16.380 8.795  11.253  1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CD    1 
ATOM   663  O  OE1   . GLU A   1 85  ? -16.030 9.166  12.402  1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   OE1   1 
ATOM   664  O  OE2   . GLU A   1 85  ? -17.010 7.739  11.049  1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   OE2   1 
ATOM   665  N  N     . ILE A   1 86  ? -17.183 11.934 7.681   1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 86  ILE A   N     1 
ATOM   666  C  CA    . ILE A   1 86  ? -18.545 12.066 7.177   1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 86  ILE A   CA    1 
ATOM   667  C  C     . ILE A   1 86  ? -19.365 10.864 7.598   1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 86  ILE A   C     1 
ATOM   668  O  O     . ILE A   1 86  ? -18.966 9.740  7.336   1.00 30.59  ? ? ? ? ? ? 86  ILE A   O     1 
ATOM   669  C  CB    . ILE A   1 86  ? -18.611 12.259 5.662   1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 86  ILE A   CB    1 
ATOM   670  C  CG1   . ILE A   1 86  ? -17.958 13.575 5.276   1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 86  ILE A   CG1   1 
ATOM   671  C  CG2   . ILE A   1 86  ? -20.064 12.225 5.180   1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 86  ILE A   CG2   1 
ATOM   672  C  CD1   . ILE A   1 86  ? -17.671 13.715 3.796   1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 86  ILE A   CD1   1 
ATOM   673  N  N     . ILE A   1 87  ? -20.499 11.118 8.251   1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 87  ILE A   N     1 
ATOM   674  C  CA    . ILE A   1 87  ? -21.454 10.063 8.620   1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 87  ILE A   CA    1 
ATOM   675  C  C     . ILE A   1 87  ? -22.751 10.380 7.892   1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 87  ILE A   C     1 
ATOM   676  O  O     . ILE A   1 87  ? -23.302 11.466 8.050   1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 87  ILE A   O     1 
ATOM   677  C  CB    . ILE A   1 87  ? -21.638 10.015 10.145  1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 87  ILE A   CB    1 
ATOM   678  C  CG1   . ILE A   1 87  ? -20.278 9.744  10.808  1.00 41.82  ? ? ? ? ? ? 87  ILE A   CG1   1 
ATOM   679  C  CG2   . ILE A   1 87  ? -22.648 8.925  10.541  1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 87  ILE A   CG2   1 
ATOM   680  C  CD1   . ILE A   1 87  ? -20.250 9.965  12.301  1.00 54.48  ? ? ? ? ? ? 87  ILE A   CD1   1 
ATOM   681  N  N     . THR A   1 88  ? -23.253 9.424  7.104   1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 88  THR A   N     1 
ATOM   682  C  CA    . THR A   1 88  ? -24.479 9.648  6.312   1.00 43.66  ? ? ? ? ? ? 88  THR A   CA    1 
ATOM   683  C  C     . THR A   1 88  ? -25.667 8.787  6.800   1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 88  THR A   C     1 
ATOM   684  O  O     . THR A   1 88  ? -25.562 7.566  6.930   1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 88  THR A   O     1 
ATOM   685  C  CB    . THR A   1 88  ? -24.215 9.389  4.830   1.00 64.05  ? ? ? ? ? ? 88  THR A   CB    1 
ATOM   686  O  OG1   . THR A   1 88  ? -23.094 10.182 4.437   1.00 47.59  ? ? ? ? ? ? 88  THR A   OG1   1 
ATOM   687  C  CG2   . THR A   1 88  ? -25.428 9.771  3.976   1.00 56.03  ? ? ? ? ? ? 88  THR A   CG2   1 
ATOM   688  N  N     . LYS A   1 89  ? -26.762 9.479  7.110   1.00 55.53  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A   N     1 
ATOM   689  C  CA    . LYS A   1 89  ? -28.044 8.862  7.432   1.00 56.38  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A   CA    1 
ATOM   690  C  C     . LYS A   1 89  ? -29.097 9.653  6.628   1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A   C     1 
ATOM   691  O  O     . LYS A   1 89  ? -28.958 9.771  5.405   1.00 50.02  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A   O     1 
ATOM   692  C  CB    . LYS A   1 89  ? -28.258 8.886  8.949   1.00 52.65  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A   CB    1 
ATOM   693  C  CG    . LYS A   1 89  ? -27.190 8.143  9.748   1.00 75.21  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A   CG    1 
ATOM   694  C  CD    . LYS A   1 89  ? -27.451 8.225  11.246  1.00 76.36  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A   CD    1 
ATOM   695  C  CE    . LYS A   1 89  ? -26.738 7.124  12.016  1.00 78.75  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A   CE    1 
ATOM   696  N  NZ    . LYS A   1 89  ? -25.257 7.241  11.973  1.00 80.95  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A   NZ    1 
ATOM   697  N  N     . GLU A   1 90  ? -30.115 10.225 7.274   1.00 64.34  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   N     1 
ATOM   698  C  CA    . GLU A   1 90  ? -31.069 11.082 6.563   1.00 64.16  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   CA    1 
ATOM   699  C  C     . GLU A   1 90  ? -30.334 12.256 5.921   1.00 53.67  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   C     1 
ATOM   700  O  O     . GLU A   1 90  ? -30.706 12.736 4.844   1.00 53.20  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   O     1 
ATOM   701  C  CB    . GLU A   1 90  ? -32.159 11.590 7.517   1.00 87.96  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   CB    1 
ATOM   702  N  N     . GLU A   1 91  ? -29.267 12.694 6.583   1.00 46.15  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   N     1 
ATOM   703  C  CA    . GLU A   1 91  ? -28.478 13.791 6.112   1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   CA    1 
ATOM   704  C  C     . GLU A   1 91  ? -26.993 13.399 6.182   1.00 34.23  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   C     1 
ATOM   705  O  O     . GLU A   1 91  ? -26.601 12.439 6.855   1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   O     1 
ATOM   706  C  CB    . GLU A   1 91  ? -28.710 15.023 7.018   1.00 50.29  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   CB    1 
ATOM   707  C  CG    . GLU A   1 91  ? -30.166 15.424 7.239   1.00 65.43  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   CG    1 
ATOM   708  C  CD    . GLU A   1 91  ? -30.317 16.523 8.270   1.00 72.37  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   CD    1 
ATOM   709  O  OE1   . GLU A   1 91  ? -30.282 17.702 7.881   1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   OE1   1 
ATOM   710  O  OE2   . GLU A   1 91  ? -30.461 16.215 9.473   1.00 55.08  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   OE2   1 
ATOM   711  N  N     . GLU A   1 92  ? -26.178 14.208 5.529   1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   N     1 
ATOM   712  C  CA    . GLU A   1 92  ? -24.738 14.196 5.753   1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   CA    1 
ATOM   713  C  C     . GLU A   1 92  ? -24.377 14.947 7.029   1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   C     1 
ATOM   714  O  O     . GLU A   1 92  ? -24.782 16.100 7.179   1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   O     1 
ATOM   715  C  CB    . GLU A   1 92  ? -24.071 14.871 4.582   1.00 32.91  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   CB    1 
ATOM   716  C  CG    . GLU A   1 92  ? -22.565 14.968 4.667   1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   CG    1 
ATOM   717  C  CD    . GLU A   1 92  ? -21.954 15.130 3.299   1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   CD    1 
ATOM   718  O  OE1   . GLU A   1 92  ? -22.215 14.268 2.471   1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   OE1   1 
ATOM   719  O  OE2   . GLU A   1 92  ? -21.232 16.106 3.047   1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   OE2   1 
ATOM   720  N  N     . SER A   1 93  ? -23.582 14.304 7.898   1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 93  SER A   N     1 
ATOM   721  C  CA    . SER A   1 93  ? -23.071 14.915 9.118   1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 93  SER A   CA    1 
ATOM   722  C  C     . SER A   1 93  ? -21.570 14.813 9.245   1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 93  SER A   C     1 
ATOM   723  O  O     . SER A   1 93  ? -20.930 13.963 8.621   1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 93  SER A   O     1 
ATOM   724  C  CB    . SER A   1 93  ? -23.717 14.270 10.334  1.00 29.06  ? ? ? ? ? ? 93  SER A   CB    1 
ATOM   725  O  OG    . SER A   1 93  ? -25.094 14.588 10.328  1.00 34.22  ? ? ? ? ? ? 93  SER A   OG    1 
ATOM   726  N  N     . TYR A   1 94  ? -21.004 15.710 10.035  1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A   N     1 
ATOM   727  C  CA    . TYR A   1 94  ? -19.551 15.810 10.186  1.00 21.95  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A   CA    1 
ATOM   728  C  C     . TYR A   1 94  ? -19.131 15.605 11.633  1.00 26.90  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A   C     1 
ATOM   729  O  O     . TYR A   1 94  ? -19.610 16.309 12.512  1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A   O     1 
ATOM   730  C  CB    . TYR A   1 94  ? -19.016 17.171 9.680   1.00 22.24  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A   CB    1 
ATOM   731  C  CG    . TYR A   1 94  ? -19.573 17.521 8.330   1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A   CG    1 
ATOM   732  C  CD1   . TYR A   1 94  ? -19.068 16.911 7.179   1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A   CD1   1 
ATOM   733  C  CD2   . TYR A   1 94  ? -20.597 18.441 8.183   1.00 24.23  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A   CD2   1 
ATOM   734  C  CE1   . TYR A   1 94  ? -19.606 17.164 5.936   1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A   CE1   1 
ATOM   735  C  CE2   . TYR A   1 94  ? -21.135 18.709 6.944   1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A   CE2   1 
ATOM   736  C  CZ    . TYR A   1 94  ? -20.628 18.060 5.816   1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A   CZ    1 
ATOM   737  O  OH    . TYR A   1 94  ? -21.147 18.318 4.567   1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A   OH    1 
ATOM   738  N  N     . ALA A   1 95  ? -18.234 14.637 11.860  1.00 25.08  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A   N     1 
ATOM   739  C  CA    . ALA A   1 95  ? -17.654 14.367 13.149  1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A   CA    1 
ATOM   740  C  C     . ALA A   1 95  ? -16.202 14.819 13.188  1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A   C     1 
ATOM   741  O  O     . ALA A   1 95  ? -15.524 14.868 12.161  1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A   O     1 
ATOM   742  C  CB    . ALA A   1 95  ? -17.709 12.878 13.443  1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A   CB    1 
ATOM   743  N  N     . LEU A   1 96  ? -15.720 15.094 14.395  1.00 22.20  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   N     1 
ATOM   744  C  CA    . LEU A   1 96  ? -14.310 15.359 14.594  1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CA    1 
ATOM   745  C  C     . LEU A   1 96  ? -13.535 14.073 14.426  1.00 23.41  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   C     1 
ATOM   746  O  O     . LEU A   1 96  ? -14.113 12.990 14.525  1.00 25.11  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   O     1 
ATOM   747  C  CB    . LEU A   1 96  ? -14.059 15.918 15.993  1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CB    1 
ATOM   748  C  CG    . LEU A   1 96  ? -14.610 17.320 16.269  1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CG    1 
ATOM   749  C  CD1   . LEU A   1 96  ? -14.222 17.782 17.671  1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CD1   1 
ATOM   750  C  CD2   . LEU A   1 96  ? -14.167 18.307 15.232  1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CD2   1 
ATOM   751  N  N     . THR A   1 97  ? -12.244 14.246 14.174  1.00 21.55  ? ? ? ? ? ? 97  THR A   N     1 
ATOM   752  C  CA    . THR A   1 97  ? -11.254 13.163 14.176  1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 97  THR A   CA    1 
ATOM   753  C  C     . THR A   1 97  ? -10.178 13.538 15.192  1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 97  THR A   C     1 
ATOM   754  O  O     . THR A   1 97  ? -10.147 14.642 15.689  1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 97  THR A   O     1 
ATOM   755  C  CB    . THR A   1 97  ? -10.575 13.041 12.788  1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 97  THR A   CB    1 
ATOM   756  O  OG1   . THR A   1 97  ? -9.917  14.272 12.461  1.00 23.15  ? ? ? ? ? ? 97  THR A   OG1   1 
ATOM   757  C  CG2   . THR A   1 97  ? -11.572 12.730 11.746  1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 97  THR A   CG2   1 
ATOM   758  N  N     . VAL A   1 98  ? -9.211  12.656 15.433  1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   N     1 
ATOM   759  C  CA    . VAL A   1 98  ? -8.119  13.006 16.335  1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   CA    1 
ATOM   760  C  C     . VAL A   1 98  ? -7.417  14.279 15.867  1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   C     1 
ATOM   761  O  O     . VAL A   1 98  ? -7.043  15.111 16.672  1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   O     1 
ATOM   762  C  CB    . VAL A   1 98  ? -7.127  11.838 16.539  1.00 27.68  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   CB    1 
ATOM   763  C  CG1   . VAL A   1 98  ? -6.075  12.202 17.549  1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   CG1   1 
ATOM   764  C  CG2   . VAL A   1 98  ? -7.858  10.604 17.037  1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   CG2   1 
ATOM   765  N  N     . ALA A   1 99  ? -7.214  14.421 14.562  1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 99  ALA A   N     1 
ATOM   766  C  CA    . ALA A   1 99  ? -6.553  15.611 14.034  1.00 23.98  ? ? ? ? ? ? 99  ALA A   CA    1 
ATOM   767  C  C     . ALA A   1 99  ? -7.321  16.890 14.275  1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 99  ALA A   C     1 
ATOM   768  O  O     . ALA A   1 99  ? -6.711  17.889 14.649  1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 99  ALA A   O     1 
ATOM   769  C  CB    . ALA A   1 99  ? -6.257  15.445 12.562  1.00 23.41  ? ? ? ? ? ? 99  ALA A   CB    1 
ATOM   770  N  N     . SER A   1 100 ? -8.637  16.900 14.069  1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 100 SER A   N     1 
ATOM   771  C  CA    . SER A   1 100 ? -9.417  18.114 14.344  1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 100 SER A   CA    1 
ATOM   772  C  C     . SER A   1 100 ? -9.657  18.314 15.835  1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 100 SER A   C     1 
ATOM   773  O  O     . SER A   1 100 ? -9.896  19.427 16.277  1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 100 SER A   O     1 
ATOM   774  C  CB    . SER A   1 100 ? -10.735 18.168 13.547  1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 100 SER A   CB    1 
ATOM   775  O  OG    . SER A   1 100 ? -11.490 16.980 13.646  1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 100 SER A   OG    1 
ATOM   776  N  N     . GLU A   1 101 ? -9.523  17.268 16.626  1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A   N     1 
ATOM   777  C  CA    . GLU A   1 101 ? -9.527  17.426 18.079  1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A   CA    1 
ATOM   778  C  C     . GLU A   1 101 ? -8.325  18.226 18.572  1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A   C     1 
ATOM   779  O  O     . GLU A   1 101 ? -8.420  18.903 19.593  1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A   O     1 
ATOM   780  C  CB    . GLU A   1 101 ? -9.659  16.062 18.793  1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A   CB    1 
ATOM   781  C  CG    . GLU A   1 101 ? -11.072 15.499 18.750  1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A   CG    1 
ATOM   782  C  CD    . GLU A   1 101 ? -11.199 14.059 19.216  1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A   CD    1 
ATOM   783  O  OE1   . GLU A   1 101 ? -10.202 13.442 19.583  1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A   OE1   1 
ATOM   784  O  OE2   . GLU A   1 101 ? -12.321 13.547 19.201  1.00 47.73  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A   OE2   1 
ATOM   785  N  N     . LEU A   1 102 ? -7.229  18.249 17.805  1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   N     1 
ATOM   786  C  CA    . LEU A   1 102 ? -6.097  19.127 18.081  1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   CA    1 
ATOM   787  C  C     . LEU A   1 102 ? -6.453  20.608 17.863  1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   C     1 
ATOM   788  O  O     . LEU A   1 102 ? -5.644  21.476 18.174  1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   O     1 
ATOM   789  C  CB    . LEU A   1 102 ? -4.885  18.780 17.164  1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   CB    1 
ATOM   790  C  CG    . LEU A   1 102 ? -4.272  17.374 17.252  1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   CG    1 
ATOM   791  C  CD1   . LEU A   1 102 ? -3.295  17.119 16.109  1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   CD1   1 
ATOM   792  C  CD2   . LEU A   1 102 ? -3.565  17.246 18.596  1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   CD2   1 
ATOM   793  N  N     . LEU A   1 103 ? -7.620  20.903 17.279  1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A   N     1 
ATOM   794  C  CA    . LEU A   1 103 ? -8.008  22.295 17.007  1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A   CA    1 
ATOM   795  C  C     . LEU A   1 103 ? -9.085  22.798 17.988  1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A   C     1 
ATOM   796  O  O     . LEU A   1 103 ? -9.537  23.893 17.840  1.00 20.96  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A   O     1 
ATOM   797  C  CB    . LEU A   1 103 ? -8.496  22.406 15.568  1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A   CB    1 
ATOM   798  C  CG    . LEU A   1 103 ? -7.515  21.902 14.501  1.00 19.84  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A   CG    1 
ATOM   799  C  CD1   . LEU A   1 103 ? -8.150  21.842 13.132  1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A   CD1   1 
ATOM   800  C  CD2   . LEU A   1 103 ? -6.228  22.715 14.463  1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A   CD2   1 
ATOM   801  N  N     . VAL A   1 104 ? -9.475  21.970 18.942  1.00 20.99  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   N     1 
ATOM   802  C  CA    . VAL A   1 104 ? -10.563 22.246 19.891  1.00 20.95  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   CA    1 
ATOM   803  C  C     . VAL A   1 104 ? -9.982  22.974 21.082  1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   C     1 
ATOM   804  O  O     . VAL A   1 104 ? -9.031  22.494 21.726  1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   O     1 
ATOM   805  C  CB    . VAL A   1 104 ? -11.274 20.949 20.280  1.00 20.47  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   CB    1 
ATOM   806  C  CG1   . VAL A   1 104 ? -12.262 21.127 21.444  1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   CG1   1 
ATOM   807  C  CG2   . VAL A   1 104 ? -11.996 20.393 19.060  1.00 25.08  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   CG2   1 
ATOM   808  N  N     . ARG A   1 105 ? -10.523 24.155 21.341  1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A   N     1 
ATOM   809  C  CA    . ARG A   1 105 ? -10.060 24.979 22.481  1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A   CA    1 
ATOM   810  C  C     . ARG A   1 105 ? -10.118 24.177 23.775  1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A   C     1 
ATOM   811  O  O     . ARG A   1 105 ? -11.067 23.410 24.015  1.00 37.27  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A   O     1 
ATOM   812  C  CB    . ARG A   1 105 ? -10.933 26.222 22.673  1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A   CB    1 
ATOM   813  C  CG    . ARG A   1 105 ? -10.333 27.316 23.577  1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A   CG    1 
ATOM   814  C  CD    . ARG A   1 105 ? -11.292 28.494 23.773  1.00 57.70  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A   CD    1 
ATOM   815  N  NE    . ARG A   1 105 ? -12.013 28.805 22.539  1.00 66.65  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A   NE    1 
ATOM   816  C  CZ    . ARG A   1 105 ? -11.470 29.363 21.452  1.00 82.63  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A   CZ    1 
ATOM   817  N  NH1   . ARG A   1 105 ? -10.189 29.739 21.412  1.00 68.42  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A   NH1   1 
ATOM   818  N  NH2   . ARG A   1 105 ? -12.230 29.553 20.383  1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A   NH2   1 
ATOM   819  N  N     . GLY A   1 106 ? -9.125  24.381 24.621  1.00 37.09  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A   N     1 
ATOM   820  C  CA    . GLY A   1 106 ? -9.153  23.763 25.945  1.00 75.44  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A   CA    1 
ATOM   821  C  C     . GLY A   1 106 ? -9.060  22.261 25.811  1.00 72.38  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A   C     1 
ATOM   822  O  O     . GLY A   1 106 ? -9.933  21.518 26.259  1.00 67.66  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A   O     1 
ATOM   823  N  N     . SER A   1 107 ? -8.024  21.842 25.105  1.00 55.59  ? ? ? ? ? ? 107 SER A   N     1 
ATOM   824  C  CA    . SER A   1 107 ? -7.589  20.467 25.076  1.00 54.63  ? ? ? ? ? ? 107 SER A   CA    1 
ATOM   825  C  C     . SER A   1 107 ? -6.188  20.544 25.596  1.00 62.33  ? ? ? ? ? ? 107 SER A   C     1 
ATOM   826  O  O     . SER A   1 107 ? -5.610  21.630 25.665  1.00 79.66  ? ? ? ? ? ? 107 SER A   O     1 
ATOM   827  C  CB    . SER A   1 107 ? -7.621  19.926 23.652  1.00 63.65  ? ? ? ? ? ? 107 SER A   CB    1 
ATOM   828  O  OG    . SER A   1 107 ? -8.920  20.051 23.119  1.00 65.34  ? ? ? ? ? ? 107 SER A   OG    1 
ATOM   829  N  N     . ASP A   1 108 ? -5.637  19.402 25.973  1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   N     1 
ATOM   830  C  CA    . ASP A   1 108 ? -4.245  19.364 26.430  1.00 47.49  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   CA    1 
ATOM   831  C  C     . ASP A   1 108 ? -3.317  19.858 25.346  1.00 50.41  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   C     1 
ATOM   832  O  O     . ASP A   1 108 ? -2.357  20.601 25.615  1.00 55.38  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   O     1 
ATOM   833  C  CB    . ASP A   1 108 ? -3.847  17.936 26.828  1.00 51.79  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   CB    1 
ATOM   834  C  CG    . ASP A   1 108 ? -4.775  17.325 27.871  1.00 59.52  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   CG    1 
ATOM   835  O  OD1   . ASP A   1 108 ? -5.305  18.072 28.714  1.00 58.82  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   OD1   1 
ATOM   836  O  OD2   . ASP A   1 108 ? -4.973  16.088 27.835  1.00 53.06  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   OD2   1 
ATOM   837  N  N     . LEU A   1 109 ? -3.590  19.426 24.112  1.00 40.61  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   N     1 
ATOM   838  C  CA    . LEU A   1 109 ? -2.849  19.871 22.984  1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   CA    1 
ATOM   839  C  C     . LEU A   1 109 ? -3.838  20.527 22.010  1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   C     1 
ATOM   840  O  O     . LEU A   1 109 ? -4.554  19.854 21.284  1.00 39.75  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   O     1 
ATOM   841  C  CB    . LEU A   1 109 ? -2.058  18.719 22.355  1.00 32.99  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   CB    1 
ATOM   842  C  CG    . LEU A   1 109 ? -1.088  19.114 21.252  1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   CG    1 
ATOM   843  C  CD1   . LEU A   1 109 ? -0.043  20.097 21.762  1.00 50.99  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   CD1   1 
ATOM   844  C  CD2   . LEU A   1 109 ? -0.424  17.856 20.699  1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   CD2   1 
ATOM   845  N  N     . CYS A   1 110 ? -3.933  21.848 22.095  1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A   N     1 
ATOM   846  C  CA    . CYS A   1 110 ? -4.673  22.640 21.110  1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A   CA    1 
ATOM   847  C  C     . CYS A   1 110 ? -3.712  23.459 20.276  1.00 26.51  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A   C     1 
ATOM   848  O  O     . CYS A   1 110 ? -3.146  24.463 20.763  1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A   O     1 
ATOM   849  C  CB    . CYS A   1 110 ? -5.659  23.587 21.754  1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A   CB    1 
ATOM   850  S  SG    . CYS A   1 110 ? -6.601  24.553 20.526  1.00 27.69  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A   SG    1 
ATOM   851  N  N     . LEU A   1 111 ? -3.587  23.079 19.006  1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   N     1 
ATOM   852  C  CA    . LEU A   1 111 ? -2.631  23.676 18.068  1.00 21.63  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   CA    1 
ATOM   853  C  C     . LEU A   1 111 ? -3.248  24.679 17.089  1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   C     1 
ATOM   854  O  O     . LEU A   1 111 ? -2.564  25.171 16.188  1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   O     1 
ATOM   855  C  CB    . LEU A   1 111 ? -1.881  22.563 17.337  1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   CB    1 
ATOM   856  C  CG    . LEU A   1 111 ? -1.118  21.646 18.277  1.00 27.46  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   CG    1 
ATOM   857  C  CD1   . LEU A   1 111 ? -0.535  20.489 17.497  1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   CD1   1 
ATOM   858  C  CD2   . LEU A   1 111 ? -0.029  22.391 19.075  1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   CD2   1 
ATOM   859  N  N     . ALA A   1 112 ? -4.526  25.012 17.288  1.00 21.05  ? ? ? ? ? ? 112 ALA A   N     1 
ATOM   860  C  CA    . ALA A   1 112 ? -5.166  26.012 16.451  1.00 22.25  ? ? ? ? ? ? 112 ALA A   CA    1 
ATOM   861  C  C     . ALA A   1 112 ? -4.407  27.340 16.371  1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 112 ALA A   C     1 
ATOM   862  O  O     . ALA A   1 112 ? -4.276  27.896 15.285  1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 112 ALA A   O     1 
ATOM   863  C  CB    . ALA A   1 112 ? -6.627  26.221 16.832  1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 112 ALA A   CB    1 
ATOM   864  N  N     . PRO A   1 113 ? -3.824  27.841 17.484  1.00 19.21  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A   N     1 
ATOM   865  C  CA    . PRO A   1 113 ? -3.024  29.061 17.375  1.00 21.40  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A   CA    1 
ATOM   866  C  C     . PRO A   1 113 ? -1.791  28.979 16.461  1.00 22.18  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A   C     1 
ATOM   867  O  O     . PRO A   1 113 ? -1.383  29.989 15.881  1.00 22.40  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A   O     1 
ATOM   868  C  CB    . PRO A   1 113 ? -2.638  29.357 18.835  1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A   CB    1 
ATOM   869  C  CG    . PRO A   1 113 ? -3.713  28.744 19.640  1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A   CG    1 
ATOM   870  C  CD    . PRO A   1 113 ? -4.058  27.469 18.896  1.00 21.95  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A   CD    1 
HETATM 871  N  N     . MSE A   1 114 ? -1.230  27.793 16.301  1.00 22.18  ? ? ? ? ? ? 114 MSE A   N     1 
HETATM 872  C  CA    . MSE A   1 114 ? -0.125  27.571 15.361  1.00 22.60  ? ? ? ? ? ? 114 MSE A   CA    1 
HETATM 873  C  C     . MSE A   1 114 ? -0.624  27.698 13.931  1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 114 MSE A   C     1 
HETATM 874  O  O     . MSE A   1 114 ? 0.006   28.371 13.103  1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 114 MSE A   O     1 
HETATM 875  C  CB    . MSE A   1 114 ? 0.519   26.194 15.696  1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 114 MSE A   CB    1 
HETATM 876  C  CG    . MSE A   1 114 ? 1.764   25.808 14.968  1.00 42.28  ? ? ? ? ? ? 114 MSE A   CG    1 
HETATM 877  SE SE    . MSE A   1 114 ? 2.134   24.081 15.876  1.00 45.20  ? ? ? ? ? ? 114 MSE A   SE    1 
HETATM 878  C  CE    . MSE A   1 114 ? 3.127   24.500 17.544  1.00 51.51  ? ? ? ? ? ? 114 MSE A   CE    1 
ATOM   879  N  N     . VAL A   1 115 ? -1.781  27.097 13.616  1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 115 VAL A   N     1 
ATOM   880  C  CA    . VAL A   1 115 ? -2.385  27.242 12.270  1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 115 VAL A   CA    1 
ATOM   881  C  C     . VAL A   1 115 ? -2.513  28.738 11.926  1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 115 VAL A   C     1 
ATOM   882  O  O     . VAL A   1 115 ? -2.115  29.193 10.851  1.00 23.21  ? ? ? ? ? ? 115 VAL A   O     1 
ATOM   883  C  CB    . VAL A   1 115 ? -3.798  26.590 12.207  1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 115 VAL A   CB    1 
ATOM   884  C  CG1   . VAL A   1 115 ? -4.481  26.809 10.868  1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 115 VAL A   CG1   1 
ATOM   885  C  CG2   . VAL A   1 115 ? -3.720  25.104 12.531  1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 115 VAL A   CG2   1 
ATOM   886  N  N     . GLU A   1 116 ? -3.061  29.509 12.849  1.00 20.99  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   N     1 
ATOM   887  C  CA    . GLU A   1 116 ? -3.318  30.929 12.565  1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CA    1 
ATOM   888  C  C     . GLU A   1 116 ? -2.067  31.770 12.413  1.00 27.86  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   C     1 
ATOM   889  O  O     . GLU A   1 116 ? -2.028  32.688 11.595  1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   O     1 
ATOM   890  C  CB    . GLU A   1 116 ? -4.264  31.517 13.602  1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CB    1 
ATOM   891  C  CG    . GLU A   1 116 ? -5.628  30.838 13.569  1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CG    1 
ATOM   892  C  CD    . GLU A   1 116 ? -6.721  31.644 14.221  1.00 32.97  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CD    1 
ATOM   893  O  OE1   . GLU A   1 116 ? -6.855  31.599 15.469  1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   OE1   1 
ATOM   894  O  OE2   . GLU A   1 116 ? -7.417  32.367 13.475  1.00 33.00  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   OE2   1 
HETATM 895  N  N     . CSX A   1 117 ? -1.047  31.501 13.224  1.00 21.95  ? ? ? ? ? ? 117 CSX A   N     1 
HETATM 896  C  CA    . CSX A   1 117 ? 0.205   32.264 13.162  1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 117 CSX A   CA    1 
HETATM 897  C  CB    . CSX A   1 117 ? 1.091   31.877 14.380  1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 117 CSX A   CB    1 
HETATM 898  S  SG    . CSX A   1 117 ? 2.580   32.813 14.410  1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 117 CSX A   SG    1 
HETATM 899  C  C     . CSX A   1 117 ? 0.953   31.931 11.871  1.00 23.52  ? ? ? ? ? ? 117 CSX A   C     1 
HETATM 900  O  O     . CSX A   1 117 ? 1.320   32.821 11.166  1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 117 CSX A   O     1 
HETATM 901  O  OD    . CSX A   1 117 ? 3.825   32.055 14.004  1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 117 CSX A   OD    1 
ATOM   902  N  N     . VAL A   1 118 ? 1.165   30.652 11.577  1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 118 VAL A   N     1 
ATOM   903  C  CA    . VAL A   1 118 ? 1.926   30.237 10.410  1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 118 VAL A   CA    1 
ATOM   904  C  C     . VAL A   1 118 ? 1.256   30.725 9.135   1.00 19.03  ? ? ? ? ? ? 118 VAL A   C     1 
ATOM   905  O  O     . VAL A   1 118 ? 1.930   31.153 8.173   1.00 21.05  ? ? ? ? ? ? 118 VAL A   O     1 
ATOM   906  C  CB    . VAL A   1 118 ? 2.074   28.700 10.364  1.00 20.86  ? ? ? ? ? ? 118 VAL A   CB    1 
ATOM   907  C  CG1   . VAL A   1 118 ? 2.723   28.215 9.067   1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 118 VAL A   CG1   1 
ATOM   908  C  CG2   . VAL A   1 118 ? 2.877   28.240 11.575  1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 118 VAL A   CG2   1 
ATOM   909  N  N     . LEU A   1 119 ? -0.077  30.673 9.098   1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   N     1 
ATOM   910  C  CA    . LEU A   1 119 ? -0.810  31.004 7.871   1.00 21.04  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   CA    1 
ATOM   911  C  C     . LEU A   1 119 ? -1.292  32.432 7.821   1.00 21.89  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   C     1 
ATOM   912  O  O     . LEU A   1 119 ? -2.179  32.779 7.063   1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   O     1 
ATOM   913  C  CB    . LEU A   1 119 ? -1.912  29.949 7.647   1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   CB    1 
ATOM   914  C  CG    . LEU A   1 119 ? -1.446  28.535 7.526   1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   CG    1 
ATOM   915  C  CD1   . LEU A   1 119 ? -2.601  27.560 7.400   1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   CD1   1 
ATOM   916  C  CD2   . LEU A   1 119 ? -0.460  28.401 6.355   1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   CD2   1 
ATOM   917  N  N     . ASP A   1 120 ? -0.673  33.318 8.596   1.00 18.00  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A   N     1 
ATOM   918  C  CA    . ASP A   1 120 ? -0.829  34.758 8.408   1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A   CA    1 
ATOM   919  C  C     . ASP A   1 120 ? -0.500  35.114 6.959   1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A   C     1 
ATOM   920  O  O     . ASP A   1 120 ? 0.479   34.584 6.418   1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A   O     1 
ATOM   921  C  CB    . ASP A   1 120 ? 0.133   35.497 9.288   1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A   CB    1 
ATOM   922  C  CG    . ASP A   1 120 ? 0.015   36.970 9.132   1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A   CG    1 
ATOM   923  O  OD1   . ASP A   1 120 ? -0.886  37.526 9.775   1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A   OD1   1 
ATOM   924  O  OD2   . ASP A   1 120 ? 0.821   37.566 8.395   1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A   OD2   1 
ATOM   925  N  N     . PRO A   1 121 ? -1.309  35.964 6.313   1.00 21.14  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A   N     1 
ATOM   926  C  CA    . PRO A   1 121 ? -1.043  36.240 4.906   1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A   CA    1 
ATOM   927  C  C     . PRO A   1 121 ? 0.345   36.775 4.601   1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A   C     1 
ATOM   928  O  O     . PRO A   1 121 ? 0.960   36.386 3.582   1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A   O     1 
ATOM   929  C  CB    . PRO A   1 121 ? -2.131  37.287 4.528   1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A   CB    1 
ATOM   930  C  CG    . PRO A   1 121 ? -3.230  37.023 5.506   1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A   CG    1 
ATOM   931  C  CD    . PRO A   1 121 ? -2.579  36.588 6.774   1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A   CD    1 
ATOM   932  N  N     . THR A   1 122 ? 0.853   37.636 5.478   1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 122 THR A   N     1 
ATOM   933  C  CA    . THR A   1 122 ? 2.146   38.258 5.267   1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 122 THR A   CA    1 
ATOM   934  C  C     . THR A   1 122 ? 3.288   37.288 5.515   1.00 22.88  ? ? ? ? ? ? 122 THR A   C     1 
ATOM   935  O  O     . THR A   1 122 ? 4.218   37.204 4.686   1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 122 THR A   O     1 
ATOM   936  C  CB    . THR A   1 122 ? 2.303   39.515 6.110   1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 122 THR A   CB    1 
ATOM   937  O  OG1   . THR A   1 122 ? 1.237   40.423 5.784   1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 122 THR A   OG1   1 
ATOM   938  C  CG2   . THR A   1 122 ? 3.619   40.198 5.805   1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 122 THR A   CG2   1 
ATOM   939  N  N     . LEU A   1 123 ? 3.206   36.527 6.609   1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A   N     1 
ATOM   940  C  CA    . LEU A   1 123 ? 4.246   35.527 6.912   1.00 21.67  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A   CA    1 
ATOM   941  C  C     . LEU A   1 123 ? 4.275   34.387 5.896   1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A   C     1 
ATOM   942  O  O     . LEU A   1 123 ? 5.330   34.139 5.245   1.00 21.67  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A   O     1 
ATOM   943  C  CB    . LEU A   1 123 ? 4.161   35.025 8.364   1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A   CB    1 
ATOM   944  C  CG    . LEU A   1 123 ? 4.226   36.118 9.454   1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A   CG    1 
ATOM   945  C  CD1   . LEU A   1 123 ? 4.132   35.489 10.855  1.00 32.24  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A   CD1   1 
ATOM   946  C  CD2   . LEU A   1 123 ? 5.463   36.970 9.308   1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A   CD2   1 
ATOM   947  N  N     . SER A   1 124 ? 3.146   33.714 5.684   1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 124 SER A   N     1 
ATOM   948  C  CA    . SER A   1 124 ? 3.118   32.604 4.749   1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 124 SER A   CA    1 
ATOM   949  C  C     . SER A   1 124 ? 3.338   33.120 3.301   1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 124 SER A   C     1 
ATOM   950  O  O     . SER A   1 124 ? 3.977   32.439 2.486   1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 124 SER A   O     1 
ATOM   951  C  CB    . SER A   1 124 ? 1.834   31.784 4.855   1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 124 SER A   CB    1 
ATOM   952  O  OG    . SER A   1 124 ? 0.686   32.584 4.496   1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 124 SER A   OG    1 
ATOM   953  N  N     . GLY A   1 125 ? 2.859   34.338 3.001   1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 125 GLY A   N     1 
ATOM   954  C  CA    . GLY A   1 125 ? 3.088   34.985 1.704   1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 125 GLY A   CA    1 
ATOM   955  C  C     . GLY A   1 125 ? 4.549   35.263 1.407   1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 125 GLY A   C     1 
ATOM   956  O  O     . GLY A   1 125 ? 4.933   35.384 0.233   1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 125 GLY A   O     1 
ATOM   957  N  N     . SER A   1 126 ? 5.364   35.344 2.455   1.00 17.14  ? ? ? ? ? ? 126 SER A   N     1 
ATOM   958  C  CA    . SER A   1 126 ? 6.813   35.525 2.280   1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 126 SER A   CA    1 
ATOM   959  C  C     . SER A   1 126 ? 7.431   34.461 1.385   1.00 16.71  ? ? ? ? ? ? 126 SER A   C     1 
ATOM   960  O  O     . SER A   1 126 ? 8.461   34.716 0.753   1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 126 SER A   O     1 
ATOM   961  C  CB    . SER A   1 126 ? 7.576   35.529 3.630   1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 126 SER A   CB    1 
ATOM   962  O  OG    . SER A   1 126 ? 7.135   36.652 4.388   1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 126 SER A   OG    1 
ATOM   963  N  N     . TYR A   1 127 ? 6.819   33.270 1.366   1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   N     1 
ATOM   964  C  CA    . TYR A   1 127 ? 7.379   32.127 0.649   1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CA    1 
ATOM   965  C  C     . TYR A   1 127 ? 7.231   32.267 -0.873  1.00 21.28  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   C     1 
ATOM   966  O  O     . TYR A   1 127 ? 7.821   31.485 -1.630  1.00 21.01  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   O     1 
ATOM   967  C  CB    . TYR A   1 127 ? 6.844   30.818 1.189   1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CB    1 
ATOM   968  C  CG    . TYR A   1 127 ? 7.365   30.532 2.588   1.00 19.56  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CG    1 
ATOM   969  C  CD1   . TYR A   1 127 ? 6.837   31.186 3.689   1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CD1   1 
ATOM   970  C  CD2   . TYR A   1 127 ? 8.415   29.618 2.812   1.00 19.99  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CD2   1 
ATOM   971  C  CE1   . TYR A   1 127 ? 7.291   30.964 4.960   1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CE1   1 
ATOM   972  C  CE2   . TYR A   1 127 ? 8.920   29.471 4.078   1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CE2   1 
ATOM   973  C  CZ    . TYR A   1 127 ? 8.339   30.116 5.163   1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CZ    1 
ATOM   974  O  OH    . TYR A   1 127 ? 8.819   29.900 6.446   1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   OH    1 
ATOM   975  N  N     . HIS A   1 128 ? 6.503   33.291 -1.341  1.00 17.64  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A   N     1 
ATOM   976  C  CA    . HIS A   1 128 ? 6.577   33.637 -2.765  1.00 16.04  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A   CA    1 
ATOM   977  C  C     . HIS A   1 128 ? 7.941   34.221 -3.174  1.00 18.15  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A   C     1 
ATOM   978  O  O     . HIS A   1 128 ? 8.228   34.306 -4.371  1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A   O     1 
ATOM   979  C  CB    . HIS A   1 128 ? 5.528   34.705 -3.117  1.00 18.64  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A   CB    1 
ATOM   980  C  CG    . HIS A   1 128 ? 4.135   34.196 -3.188  1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A   CG    1 
ATOM   981  N  ND1   . HIS A   1 128 ? 3.636   33.520 -4.283  1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A   ND1   1 
ATOM   982  C  CD2   . HIS A   1 128 ? 3.158   34.189 -2.263  1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A   CD2   1 
ATOM   983  C  CE1   . HIS A   1 128 ? 2.412   33.144 -4.029  1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A   CE1   1 
ATOM   984  N  NE2   . HIS A   1 128 ? 2.095   33.509 -2.798  1.00 18.35  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A   NE2   1 
ATOM   985  N  N     . GLU A   1 129 ? 8.749   34.642 -2.193  1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   N     1 
ATOM   986  C  CA    . GLU A   1 129 ? 10.046  35.287 -2.445  1.00 21.52  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CA    1 
ATOM   987  C  C     . GLU A   1 129 ? 11.261  34.374 -2.208  1.00 17.86  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   C     1 
ATOM   988  O  O     . GLU A   1 129 ? 12.369  34.850 -1.987  1.00 20.28  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   O     1 
ATOM   989  C  CB    . GLU A   1 129 ? 10.140  36.592 -1.634  1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CB    1 
ATOM   990  C  CG    . GLU A   1 129 ? 9.027   37.596 -1.941  1.00 25.34  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CG    1 
ATOM   991  C  CD    . GLU A   1 129 ? 8.927   37.993 -3.428  1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CD    1 
ATOM   992  O  OE1   . GLU A   1 129 ? 9.968   38.327 -4.046  1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   OE1   1 
ATOM   993  O  OE2   . GLU A   1 129 ? 7.795   37.955 -3.983  1.00 61.82  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   OE2   1 
ATOM   994  N  N     . LEU A   1 130 ? 11.073  33.060 -2.324  1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   N     1 
ATOM   995  C  CA    . LEU A   1 130 ? 12.216  32.169 -2.186  1.00 17.05  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CA    1 
ATOM   996  C  C     . LEU A   1 130 ? 13.322  32.524 -3.172  1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   C     1 
ATOM   997  O  O     . LEU A   1 130 ? 14.496  32.507 -2.788  1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   O     1 
ATOM   998  C  CB    . LEU A   1 130 ? 11.773  30.690 -2.356  1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CB    1 
ATOM   999  C  CG    . LEU A   1 130 ? 10.970  30.112 -1.208  1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CG    1 
ATOM   1000 C  CD1   . LEU A   1 130 ? 10.448  28.739 -1.585  1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CD1   1 
ATOM   1001 C  CD2   . LEU A   1 130 ? 11.835  30.047 0.055   1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CD2   1 
ATOM   1002 N  N     . LYS A   1 131 ? 12.955  32.936 -4.402  1.00 19.37  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A   N     1 
ATOM   1003 C  CA    . LYS A   1 131 ? 13.989  33.258 -5.406  1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A   CA    1 
ATOM   1004 C  C     . LYS A   1 131 ? 14.837  34.461 -4.952  1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A   C     1 
ATOM   1005 O  O     . LYS A   1 131 ? 16.042  34.389 -4.863  1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A   O     1 
ATOM   1006 C  CB    . LYS A   1 131 ? 13.400  33.535 -6.793  1.00 21.57  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A   CB    1 
ATOM   1007 C  CG    . LYS A   1 131 ? 14.451  34.086 -7.771  1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A   CG    1 
ATOM   1008 C  CD    . LYS A   1 131 ? 13.893  34.109 -9.162  1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A   CD    1 
ATOM   1009 C  CE    . LYS A   1 131 ? 14.925  34.549 -10.188 1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A   CE    1 
ATOM   1010 N  NZ    . LYS A   1 131 ? 14.297  34.523 -11.549 1.00 37.03  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A   NZ    1 
ATOM   1011 N  N     . LYS A   1 132 ? 14.207  35.553 -4.613  1.00 18.39  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   N     1 
ATOM   1012 C  CA    . LYS A   1 132 ? 15.004  36.697 -4.129  1.00 20.82  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   CA    1 
ATOM   1013 C  C     . LYS A   1 132 ? 15.865  36.325 -2.930  1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   C     1 
ATOM   1014 O  O     . LYS A   1 132 ? 17.008  36.744 -2.826  1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   O     1 
ATOM   1015 C  CB    . LYS A   1 132 ? 14.084  37.840 -3.731  1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   CB    1 
ATOM   1016 C  CG    . LYS A   1 132 ? 14.853  39.094 -3.309  1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   CG    1 
ATOM   1017 C  CD    . LYS A   1 132 ? 13.901  40.266 -3.165  1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   CD    1 
ATOM   1018 C  CE    . LYS A   1 132 ? 14.633  41.570 -2.898  1.00 51.95  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   CE    1 
ATOM   1019 N  NZ    . LYS A   1 132 ? 13.686  42.616 -2.415  1.00 63.80  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   NZ    1 
ATOM   1020 N  N     . TRP A   1 133 ? 15.266  35.579 -2.007  1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A   N     1 
ATOM   1021 C  CA    . TRP A   1 133 ? 15.962  35.148 -0.769  1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A   CA    1 
ATOM   1022 C  C     . TRP A   1 133 ? 17.189  34.293 -1.062  1.00 21.69  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A   C     1 
ATOM   1023 O  O     . TRP A   1 133 ? 18.243  34.456 -0.438  1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A   O     1 
ATOM   1024 C  CB    . TRP A   1 133 ? 14.989  34.400 0.113   1.00 19.72  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A   CB    1 
ATOM   1025 C  CG    . TRP A   1 133 ? 15.631  33.622 1.247   1.00 19.52  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A   CG    1 
ATOM   1026 C  CD1   . TRP A   1 133 ? 16.288  34.131 2.308   1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A   CD1   1 
ATOM   1027 C  CD2   . TRP A   1 133 ? 15.810  32.196 1.316   1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A   CD2   1 
ATOM   1028 N  NE1   . TRP A   1 133 ? 16.797  33.110 3.091   1.00 19.36  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A   NE1   1 
ATOM   1029 C  CE2   . TRP A   1 133 ? 16.504  31.915 2.511   1.00 20.60  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A   CE2   1 
ATOM   1030 C  CE3   . TRP A   1 133 ? 15.400  31.139 0.519   1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A   CE3   1 
ATOM   1031 C  CZ2   . TRP A   1 133 ? 16.816  30.600 2.918   1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A   CZ2   1 
ATOM   1032 C  CZ3   . TRP A   1 133 ? 15.676  29.846 0.925   1.00 19.72  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A   CZ3   1 
ATOM   1033 C  CH2   . TRP A   1 133 ? 16.388  29.580 2.106   1.00 19.99  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A   CH2   1 
ATOM   1034 N  N     . ILE A   1 134 ? 17.086  33.389 -2.034  1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   N     1 
ATOM   1035 C  CA    . ILE A   1 134 ? 18.206  32.496 -2.335  1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   CA    1 
ATOM   1036 C  C     . ILE A   1 134 ? 19.398  33.254 -2.882  1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   C     1 
ATOM   1037 O  O     . ILE A   1 134 ? 20.532  32.772 -2.759  1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   O     1 
ATOM   1038 C  CB    . ILE A   1 134 ? 17.776  31.318 -3.253  1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   CB    1 
ATOM   1039 C  CG1   . ILE A   1 134 ? 18.616  30.067 -2.984  1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   CG1   1 
ATOM   1040 C  CG2   . ILE A   1 134 ? 17.833  31.652 -4.721  1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   CG2   1 
ATOM   1041 C  CD1   . ILE A   1 134 ? 18.154  29.350 -1.725  1.00 24.70  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   CD1   1 
ATOM   1042 N  N     . TYR A   1 135 ? 19.154  34.429 -3.487  1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   N     1 
ATOM   1043 C  CA    . TYR A   1 135 ? 20.195  35.297 -3.955  1.00 22.58  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   CA    1 
ATOM   1044 C  C     . TYR A   1 135 ? 20.762  36.282 -2.916  1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   C     1 
ATOM   1045 O  O     . TYR A   1 135 ? 21.715  37.022 -3.216  1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   O     1 
ATOM   1046 C  CB    . TYR A   1 135 ? 19.770  36.012 -5.246  1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   CB    1 
ATOM   1047 C  CG    . TYR A   1 135 ? 19.807  35.088 -6.435  1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   CG    1 
ATOM   1048 C  CD1   . TYR A   1 135 ? 21.022  34.714 -6.994  1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   CD1   1 
ATOM   1049 C  CD2   . TYR A   1 135 ? 18.647  34.560 -6.968  1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   CD2   1 
ATOM   1050 C  CE1   . TYR A   1 135 ? 21.088  33.835 -8.032  1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   CE1   1 
ATOM   1051 C  CE2   . TYR A   1 135 ? 18.694  33.736 -8.057  1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   CE2   1 
ATOM   1052 C  CZ    . TYR A   1 135 ? 19.911  33.353 -8.571  1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   CZ    1 
ATOM   1053 O  OH    . TYR A   1 135 ? 19.972  32.513 -9.653  1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   OH    1 
ATOM   1054 N  N     . GLU A   1 136 ? 20.209  36.280 -1.699  1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   N     1 
ATOM   1055 C  CA    . GLU A   1 136 ? 20.745  37.118 -0.638  1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   CA    1 
ATOM   1056 C  C     . GLU A   1 136 ? 21.852  36.444 0.139   1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   C     1 
ATOM   1057 O  O     . GLU A   1 136 ? 21.656  35.376 0.715   1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   O     1 
ATOM   1058 C  CB    . GLU A   1 136 ? 19.632  37.526 0.319   1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   CB    1 
ATOM   1059 C  CG    . GLU A   1 136 ? 18.600  38.440 -0.305  1.00 25.52  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   CG    1 
ATOM   1060 C  CD    . GLU A   1 136 ? 19.125  39.850 -0.599  1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   CD    1 
ATOM   1061 O  OE1   . GLU A   1 136 ? 20.154  40.297 -0.023  1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   OE1   1 
ATOM   1062 O  OE2   . GLU A   1 136 ? 18.489  40.512 -1.443  1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   OE2   1 
ATOM   1063 N  N     . GLU A   1 137 ? 23.023  37.089 0.214   1.00 23.55  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   N     1 
ATOM   1064 C  CA    . GLU A   1 137 ? 24.163  36.525 0.950   1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   CA    1 
ATOM   1065 C  C     . GLU A   1 137 ? 23.865  36.349 2.430   1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   C     1 
ATOM   1066 O  O     . GLU A   1 137 ? 24.267  35.354 3.025   1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   O     1 
ATOM   1067 C  CB    . GLU A   1 137 ? 25.419  37.430 0.779   1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   CB    1 
ATOM   1068 C  CG    . GLU A   1 137 ? 26.697  36.700 0.340   1.00 74.52  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   CG    1 
ATOM   1069 C  CD    . GLU A   1 137 ? 27.241  35.670 1.337   1.00 116.01 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   CD    1 
ATOM   1070 O  OE1   . GLU A   1 137 ? 27.649  34.546 0.910   1.00 51.02  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   OE1   1 
ATOM   1071 O  OE2   . GLU A   1 137 ? 27.287  35.984 2.546   1.00 72.77  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   OE2   1 
ATOM   1072 N  N     . ASP A   1 138 ? 23.131  37.296 3.018   1.00 26.90  ? ? ? ? ? ? 138 ASP A   N     1 
ATOM   1073 C  CA    . ASP A   1 138 ? 22.883  37.345 4.471   1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 138 ASP A   CA    1 
ATOM   1074 C  C     . ASP A   1 138 ? 21.415  37.291 4.924   1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 138 ASP A   C     1 
ATOM   1075 O  O     . ASP A   1 138 ? 21.092  36.722 5.963   1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 138 ASP A   O     1 
ATOM   1076 C  CB    . ASP A   1 138 ? 23.459  38.647 5.011   1.00 32.24  ? ? ? ? ? ? 138 ASP A   CB    1 
ATOM   1077 C  CG    . ASP A   1 138 ? 24.977  38.740 4.808   1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 138 ASP A   CG    1 
ATOM   1078 O  OD1   . ASP A   1 138 ? 25.696  37.767 5.146   1.00 54.41  ? ? ? ? ? ? 138 ASP A   OD1   1 
ATOM   1079 O  OD2   . ASP A   1 138 ? 25.431  39.778 4.281   1.00 55.39  ? ? ? ? ? ? 138 ASP A   OD2   1 
ATOM   1080 N  N     . LEU A   1 139 ? 20.543  37.978 4.204   1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A   N     1 
ATOM   1081 C  CA    . LEU A   1 139 ? 19.157  38.062 4.621   1.00 24.74  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A   CA    1 
ATOM   1082 C  C     . LEU A   1 139 ? 18.470  36.703 4.791   1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A   C     1 
ATOM   1083 O  O     . LEU A   1 139 ? 18.668  35.770 4.012   1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A   O     1 
ATOM   1084 C  CB    . LEU A   1 139 ? 18.335  38.941 3.676   1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A   CB    1 
ATOM   1085 C  CG    . LEU A   1 139 ? 18.652  40.447 3.708   1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A   CG    1 
ATOM   1086 C  CD1   . LEU A   1 139 ? 17.636  41.174 2.850   1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A   CD1   1 
ATOM   1087 C  CD2   . LEU A   1 139 ? 18.610  41.066 5.115   1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A   CD2   1 
ATOM   1088 N  N     . THR A   1 140 ? 17.658  36.665 5.832   1.00 20.28  ? ? ? ? ? ? 140 THR A   N     1 
ATOM   1089 C  CA    . THR A   1 140 ? 16.640  35.629 6.028   1.00 19.43  ? ? ? ? ? ? 140 THR A   CA    1 
ATOM   1090 C  C     . THR A   1 140 ? 15.457  35.858 5.091   1.00 19.76  ? ? ? ? ? ? 140 THR A   C     1 
ATOM   1091 O  O     . THR A   1 140 ? 15.268  36.982 4.574   1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 140 THR A   O     1 
ATOM   1092 C  CB    . THR A   1 140 ? 16.100  35.603 7.495   1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 140 THR A   CB    1 
ATOM   1093 O  OG1   . THR A   1 140 ? 15.341  36.802 7.753   1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 140 THR A   OG1   1 
ATOM   1094 C  CG2   . THR A   1 140 ? 17.245  35.484 8.517   1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 140 THR A   CG2   1 
ATOM   1095 N  N     . LEU A   1 141 ? 14.625  34.832 4.908   1.00 20.86  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A   N     1 
ATOM   1096 C  CA    . LEU A   1 141 ? 13.419  35.004 4.068   1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A   CA    1 
ATOM   1097 C  C     . LEU A   1 141 ? 12.486  36.054 4.659   1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A   C     1 
ATOM   1098 O  O     . LEU A   1 141 ? 11.981  36.921 3.929   1.00 22.86  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A   O     1 
ATOM   1099 C  CB    . LEU A   1 141 ? 12.713  33.671 3.817   1.00 23.13  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A   CB    1 
ATOM   1100 C  CG    . LEU A   1 141 ? 11.427  33.777 3.003   1.00 24.66  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A   CG    1 
ATOM   1101 C  CD1   . LEU A   1 141 ? 11.766  34.140 1.562   1.00 21.38  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A   CD1   1 
ATOM   1102 C  CD2   . LEU A   1 141 ? 10.614  32.514 3.056   1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A   CD2   1 
ATOM   1103 N  N     . PHE A   1 142 ? 12.224  35.980 5.967   1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A   N     1 
ATOM   1104 C  CA    . PHE A   1 142 ? 11.463  37.067 6.587   1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A   CA    1 
ATOM   1105 C  C     . PHE A   1 142 ? 12.174  38.409 6.502   1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A   C     1 
ATOM   1106 O  O     . PHE A   1 142 ? 11.523  39.447 6.365   1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A   O     1 
ATOM   1107 C  CB    . PHE A   1 142 ? 11.065  36.743 8.032   1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A   CB    1 
ATOM   1108 C  CG    . PHE A   1 142 ? 9.952   35.724 8.185   1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A   CG    1 
ATOM   1109 C  CD1   . PHE A   1 142 ? 9.205   35.207 7.122   1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A   CD1   1 
ATOM   1110 C  CD2   . PHE A   1 142 ? 9.606   35.304 9.479   1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A   CD2   1 
ATOM   1111 C  CE1   . PHE A   1 142 ? 8.190   34.273 7.352   1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A   CE1   1 
ATOM   1112 C  CE2   . PHE A   1 142 ? 8.575   34.384 9.707   1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A   CE2   1 
ATOM   1113 C  CZ    . PHE A   1 142 ? 7.873   33.859 8.630   1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A   CZ    1 
ATOM   1114 N  N     . GLY A   1 143 ? 13.505  38.458 6.574   1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 143 GLY A   N     1 
ATOM   1115 C  CA    . GLY A   1 143 ? 14.231  39.758 6.416   1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 143 GLY A   CA    1 
ATOM   1116 C  C     . GLY A   1 143 ? 13.968  40.418 5.055   1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 143 GLY A   C     1 
ATOM   1117 O  O     . GLY A   1 143 ? 13.887  41.660 4.937   1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 143 GLY A   O     1 
ATOM   1118 N  N     . VAL A   1 144 ? 13.846  39.585 4.028   1.00 24.96  ? ? ? ? ? ? 144 VAL A   N     1 
ATOM   1119 C  CA    . VAL A   1 144 ? 13.518  40.045 2.660   1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 144 VAL A   CA    1 
ATOM   1120 C  C     . VAL A   1 144 ? 12.136  40.680 2.583   1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 144 VAL A   C     1 
ATOM   1121 O  O     . VAL A   1 144 ? 11.965  41.723 1.981   1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 144 VAL A   O     1 
ATOM   1122 C  CB    . VAL A   1 144 ? 13.642  38.881 1.649   1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 144 VAL A   CB    1 
ATOM   1123 C  CG1   . VAL A   1 144 ? 13.069  39.251 0.275   1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 144 VAL A   CG1   1 
ATOM   1124 C  CG2   . VAL A   1 144 ? 15.106  38.531 1.492   1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 144 VAL A   CG2   1 
ATOM   1125 N  N     . THR A   1 145 ? 11.146  40.056 3.212   1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 145 THR A   N     1 
ATOM   1126 C  CA    . THR A   1 145 ? 9.752   40.421 3.021   1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 145 THR A   CA    1 
ATOM   1127 C  C     . THR A   1 145 ? 9.234   41.403 4.057   1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 145 THR A   C     1 
ATOM   1128 O  O     . THR A   1 145 ? 8.393   42.226 3.735   1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 145 THR A   O     1 
ATOM   1129 C  CB    . THR A   1 145 ? 8.899   39.173 2.997   1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 145 THR A   CB    1 
ATOM   1130 O  OG1   . THR A   1 145 ? 9.018   38.538 4.283   1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 145 THR A   OG1   1 
ATOM   1131 C  CG2   . THR A   1 145 ? 9.397   38.214 1.908   1.00 31.25  ? ? ? ? ? ? 145 THR A   CG2   1 
ATOM   1132 N  N     . LEU A   1 146 ? 9.781   41.383 5.280   1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   N     1 
ATOM   1133 C  CA    . LEU A   1 146 ? 9.244   42.242 6.357   1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   CA    1 
ATOM   1134 C  C     . LEU A   1 146 ? 9.966   43.537 6.473   1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   C     1 
ATOM   1135 O  O     . LEU A   1 146 ? 9.485   44.411 7.168   1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   O     1 
ATOM   1136 C  CB    . LEU A   1 146 ? 9.266   41.518 7.702   1.00 23.58  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   CB    1 
ATOM   1137 C  CG    . LEU A   1 146 ? 8.542   40.185 7.762   1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   CG    1 
ATOM   1138 C  CD1   . LEU A   1 146 ? 8.677   39.585 9.148   1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   CD1   1 
ATOM   1139 C  CD2   . LEU A   1 146 ? 7.057   40.298 7.442   1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   CD2   1 
ATOM   1140 N  N     . GLY A   1 147 ? 11.136  43.636 5.845   1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 147 GLY A   N     1 
ATOM   1141 C  CA    . GLY A   1 147 ? 12.000  44.833 5.916   1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 147 GLY A   CA    1 
ATOM   1142 C  C     . GLY A   1 147 ? 12.722  45.063 7.232   1.00 37.09  ? ? ? ? ? ? 147 GLY A   C     1 
ATOM   1143 O  O     . GLY A   1 147 ? 13.315  46.126 7.440   1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 147 GLY A   O     1 
ATOM   1144 N  N     . SER A   1 148 ? 12.697  44.079 8.117   1.00 25.38  ? ? ? ? ? ? 148 SER A   N     1 
ATOM   1145 C  CA    . SER A   1 148 ? 13.608  44.066 9.269   1.00 26.50  ? ? ? ? ? ? 148 SER A   CA    1 
ATOM   1146 C  C     . SER A   1 148 ? 13.744  42.636 9.661   1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 148 SER A   C     1 
ATOM   1147 O  O     . SER A   1 148 ? 13.016  41.796 9.124   1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 148 SER A   O     1 
ATOM   1148 C  CB    . SER A   1 148 ? 13.060  44.916 10.410  1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 148 SER A   CB    1 
ATOM   1149 O  OG    . SER A   1 148 ? 11.954  44.279 11.006  1.00 32.01  ? ? ? ? ? ? 148 SER A   OG    1 
ATOM   1150 N  N     . GLY A   1 149 ? 14.646  42.362 10.599  1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 149 GLY A   N     1 
ATOM   1151 C  CA    . GLY A   1 149 ? 14.709  41.078 11.236  1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 149 GLY A   CA    1 
ATOM   1152 C  C     . GLY A   1 149 ? 13.410  40.767 11.939  1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 149 GLY A   C     1 
ATOM   1153 O  O     . GLY A   1 149 ? 12.656  41.672 12.325  1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 149 GLY A   O     1 
ATOM   1154 N  N     . PHE A   1 150 ? 13.159  39.472 12.093  1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A   N     1 
ATOM   1155 C  CA    . PHE A   1 150 ? 11.921  38.989 12.644  1.00 23.72  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A   CA    1 
ATOM   1156 C  C     . PHE A   1 150 ? 11.712  39.448 14.082  1.00 25.38  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A   C     1 
ATOM   1157 O  O     . PHE A   1 150 ? 10.622  39.829 14.438  1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A   O     1 
ATOM   1158 C  CB    . PHE A   1 150 ? 11.859  37.448 12.573  1.00 20.96  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A   CB    1 
ATOM   1159 C  CG    . PHE A   1 150 ? 10.559  36.852 13.072  1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A   CG    1 
ATOM   1160 C  CD1   . PHE A   1 150 ? 9.360   37.082 12.415  1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A   CD1   1 
ATOM   1161 C  CD2   . PHE A   1 150 ? 10.526  36.066 14.227  1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A   CD2   1 
ATOM   1162 C  CE1   . PHE A   1 150 ? 8.180   36.541 12.875  1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A   CE1   1 
ATOM   1163 C  CE2   . PHE A   1 150 ? 9.341   35.504 14.677  1.00 24.06  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A   CE2   1 
ATOM   1164 C  CZ    . PHE A   1 150 ? 8.160   35.752 14.000  1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A   CZ    1 
ATOM   1165 N  N     . TRP A   1 151 ? 12.736  39.396 14.918  1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A   N     1 
ATOM   1166 C  CA    . TRP A   1 151 ? 12.533  39.775 16.338  1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A   CA    1 
ATOM   1167 C  C     . TRP A   1 151 ? 12.247  41.285 16.466  1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A   C     1 
ATOM   1168 O  O     . TRP A   1 151 ? 11.351  41.689 17.197  1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A   O     1 
ATOM   1169 C  CB    . TRP A   1 151 ? 13.700  39.266 17.215  1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A   CB    1 
ATOM   1170 C  CG    . TRP A   1 151 ? 13.969  37.793 16.962  1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A   CG    1 
ATOM   1171 C  CD1   . TRP A   1 151 ? 15.036  37.250 16.327  1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A   CD1   1 
ATOM   1172 C  CD2   . TRP A   1 151 ? 13.080  36.712 17.237  1.00 20.04  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A   CD2   1 
ATOM   1173 N  NE1   . TRP A   1 151 ? 14.896  35.903 16.226  1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A   NE1   1 
ATOM   1174 C  CE2   . TRP A   1 151 ? 13.697  35.536 16.762  1.00 23.52  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A   CE2   1 
ATOM   1175 C  CE3   . TRP A   1 151 ? 11.809  36.622 17.828  1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A   CE3   1 
ATOM   1176 C  CZ2   . TRP A   1 151 ? 13.085  34.262 16.851  1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A   CZ2   1 
ATOM   1177 C  CZ3   . TRP A   1 151 ? 11.212  35.368 17.935  1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A   CZ3   1 
ATOM   1178 C  CH2   . TRP A   1 151 ? 11.853  34.203 17.464  1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A   CH2   1 
ATOM   1179 N  N     . ASP A   1 152 ? 12.944  42.096 15.682  1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 152 ASP A   N     1 
ATOM   1180 C  CA    . ASP A   1 152 ? 12.616  43.523 15.589  1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 152 ASP A   CA    1 
ATOM   1181 C  C     . ASP A   1 152 ? 11.188  43.768 15.065  1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 152 ASP A   C     1 
ATOM   1182 O  O     . ASP A   1 152 ? 10.508  44.688 15.523  1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 152 ASP A   O     1 
ATOM   1183 C  CB    . ASP A   1 152 ? 13.619  44.267 14.689  1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 152 ASP A   CB    1 
ATOM   1184 C  CG    . ASP A   1 152 ? 15.003  44.461 15.339  1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 152 ASP A   CG    1 
ATOM   1185 O  OD1   . ASP A   1 152 ? 15.170  44.351 16.568  1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 152 ASP A   OD1   1 
ATOM   1186 O  OD2   . ASP A   1 152 ? 15.932  44.787 14.592  1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 152 ASP A   OD2   1 
ATOM   1187 N  N     . PHE A   1 153 ? 10.757  42.987 14.072  1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A   N     1 
ATOM   1188 C  CA    . PHE A   1 153 ? 9.399   43.082 13.563  1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A   CA    1 
ATOM   1189 C  C     . PHE A   1 153 ? 8.360   42.829 14.670  1.00 23.37  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A   C     1 
ATOM   1190 O  O     . PHE A   1 153 ? 7.380   43.565 14.786  1.00 27.37  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A   O     1 
ATOM   1191 C  CB    . PHE A   1 153 ? 9.218   42.116 12.361  1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A   CB    1 
ATOM   1192 C  CG    . PHE A   1 153 ? 7.814   41.992 11.859  1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A   CG    1 
ATOM   1193 C  CD1   . PHE A   1 153 ? 7.310   42.895 10.941  1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A   CD1   1 
ATOM   1194 C  CD2   . PHE A   1 153 ? 7.022   40.935 12.273  1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A   CD2   1 
ATOM   1195 C  CE1   . PHE A   1 153 ? 6.007   42.777 10.475  1.00 36.08  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A   CE1   1 
ATOM   1196 C  CE2   . PHE A   1 153 ? 5.728   40.790 11.795  1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A   CE2   1 
ATOM   1197 C  CZ    . PHE A   1 153 ? 5.227   41.724 10.901  1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A   CZ    1 
ATOM   1198 N  N     . LEU A   1 154 ? 8.552   41.768 15.471  1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   N     1 
ATOM   1199 C  CA    . LEU A   1 154 ? 7.606   41.463 16.562  1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   CA    1 
ATOM   1200 C  C     . LEU A   1 154 ? 7.518   42.630 17.562  1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   C     1 
ATOM   1201 O  O     . LEU A   1 154 ? 6.444   42.972 18.029  1.00 24.19  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   O     1 
ATOM   1202 C  CB    . LEU A   1 154 ? 8.016   40.188 17.283  1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   CB    1 
ATOM   1203 C  CG    . LEU A   1 154 ? 7.833   38.892 16.479  1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   CG    1 
ATOM   1204 C  CD1   . LEU A   1 154 ? 8.069   37.683 17.366  1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   CD1   1 
ATOM   1205 C  CD2   . LEU A   1 154 ? 6.452   38.792 15.819  1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   CD2   1 
ATOM   1206 N  N     . ASP A   1 155 ? 8.661   43.251 17.838  1.00 24.00  ? ? ? ? ? ? 155 ASP A   N     1 
ATOM   1207 C  CA    . ASP A   1 155 ? 8.711   44.388 18.755  1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 155 ASP A   CA    1 
ATOM   1208 C  C     . ASP A   1 155 ? 7.890   45.590 18.248  1.00 31.40  ? ? ? ? ? ? 155 ASP A   C     1 
ATOM   1209 O  O     . ASP A   1 155 ? 7.381   46.379 19.049  1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 155 ASP A   O     1 
ATOM   1210 C  CB    . ASP A   1 155 ? 10.162  44.828 18.995  1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 155 ASP A   CB    1 
ATOM   1211 C  CG    . ASP A   1 155 ? 10.910  43.904 19.953  1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 155 ASP A   CG    1 
ATOM   1212 O  OD1   . ASP A   1 155 ? 10.322  42.953 20.571  1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 155 ASP A   OD1   1 
ATOM   1213 O  OD2   . ASP A   1 155 ? 12.136  44.121 20.088  1.00 36.83  ? ? ? ? ? ? 155 ASP A   OD2   1 
ATOM   1214 N  N     . LYS A   1 156 ? 7.778   45.732 16.938  1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A   N     1 
ATOM   1215 C  CA    . LYS A   1 156 ? 7.011   46.861 16.321  1.00 27.47  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A   CA    1 
ATOM   1216 C  C     . LYS A   1 156 ? 5.548   46.536 15.999  1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A   C     1 
ATOM   1217 O  O     . LYS A   1 156 ? 4.769   47.432 15.686  1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A   O     1 
ATOM   1218 C  CB    . LYS A   1 156 ? 7.684   47.299 15.023  1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A   CB    1 
ATOM   1219 C  CG    . LYS A   1 156 ? 9.049   47.907 15.249  1.00 45.37  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A   CG    1 
ATOM   1220 C  CD    . LYS A   1 156 ? 9.548   48.631 14.009  1.00 79.36  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A   CD    1 
ATOM   1221 C  CE    . LYS A   1 156 ? 10.908  49.271 14.253  1.00 110.67 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A   CE    1 
ATOM   1222 N  NZ    . LYS A   1 156 ? 11.059  50.545 13.499  1.00 75.13  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A   NZ    1 
ATOM   1223 N  N     . ASN A   1 157 ? 5.160   45.257 16.072  1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A   N     1 
ATOM   1224 C  CA    . ASN A   1 157 ? 3.839   44.811 15.648  1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A   CA    1 
ATOM   1225 C  C     . ASN A   1 157 ? 3.186   43.931 16.719  1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A   C     1 
ATOM   1226 O  O     . ASN A   1 157 ? 3.270   42.699 16.649  1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A   O     1 
ATOM   1227 C  CB    . ASN A   1 157 ? 3.998   44.065 14.332  1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A   CB    1 
ATOM   1228 C  CG    . ASN A   1 157 ? 4.473   44.978 13.214  1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A   CG    1 
ATOM   1229 O  OD1   . ASN A   1 157 ? 3.662   45.684 12.632  1.00 30.45  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A   OD1   1 
ATOM   1230 N  ND2   . ASN A   1 157 ? 5.788   44.988 12.924  1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A   ND2   1 
ATOM   1231 N  N     . PRO A   1 158 ? 2.532   44.538 17.729  1.00 25.34  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A   N     1 
ATOM   1232 C  CA    . PRO A   1 158 ? 1.996   43.778 18.879  1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A   CA    1 
ATOM   1233 C  C     . PRO A   1 158 ? 1.036   42.625 18.540  1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A   C     1 
ATOM   1234 O  O     . PRO A   1 158 ? 1.030   41.595 19.229  1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A   O     1 
ATOM   1235 C  CB    . PRO A   1 158 ? 1.228   44.846 19.692  1.00 34.67  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A   CB    1 
ATOM   1236 C  CG    . PRO A   1 158 ? 1.841   46.130 19.302  1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A   CG    1 
ATOM   1237 C  CD    . PRO A   1 158 ? 2.195   45.971 17.852  1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A   CD    1 
ATOM   1238 N  N     . GLU A   1 159 ? 0.193   42.812 17.526  1.00 28.04  ? ? ? ? ? ? 159 GLU A   N     1 
ATOM   1239 C  CA    . GLU A   1 159 ? -0.710  41.726 17.104  1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 159 GLU A   CA    1 
ATOM   1240 C  C     . GLU A   1 159 ? 0.078   40.487 16.607  1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 159 GLU A   C     1 
ATOM   1241 O  O     . GLU A   1 159 ? -0.284  39.355 16.923  1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 159 GLU A   O     1 
ATOM   1242 C  CB    . GLU A   1 159 ? -1.748  42.232 16.096  1.00 34.37  ? ? ? ? ? ? 159 GLU A   CB    1 
ATOM   1243 C  CG    . GLU A   1 159 ? -2.595  43.349 16.710  1.00 48.01  ? ? ? ? ? ? 159 GLU A   CG    1 
ATOM   1244 C  CD    . GLU A   1 159 ? -3.773  43.796 15.862  1.00 128.18 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A   CD    1 
ATOM   1245 O  OE1   . GLU A   1 159 ? -4.594  44.589 16.373  1.00 82.01  ? ? ? ? ? ? 159 GLU A   OE1   1 
ATOM   1246 O  OE2   . GLU A   1 159 ? -3.886  43.377 14.692  1.00 58.10  ? ? ? ? ? ? 159 GLU A   OE2   1 
ATOM   1247 N  N     . TYR A   1 160 ? 1.160   40.720 15.863  1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 160 TYR A   N     1 
ATOM   1248 C  CA    . TYR A   1 160 ? 2.068   39.639 15.466  1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 160 TYR A   CA    1 
ATOM   1249 C  C     . TYR A   1 160 ? 2.781   38.996 16.652  1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 160 TYR A   C     1 
ATOM   1250 O  O     . TYR A   1 160 ? 2.921   37.752 16.730  1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 160 TYR A   O     1 
ATOM   1251 C  CB    . TYR A   1 160 ? 3.091   40.111 14.424  1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 160 TYR A   CB    1 
ATOM   1252 C  CG    . TYR A   1 160 ? 2.520   40.171 13.020  1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 160 TYR A   CG    1 
ATOM   1253 C  CD1   . TYR A   1 160 ? 2.525   39.045 12.226  1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 160 TYR A   CD1   1 
ATOM   1254 C  CD2   . TYR A   1 160 ? 1.979   41.347 12.487  1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 160 TYR A   CD2   1 
ATOM   1255 C  CE1   . TYR A   1 160 ? 2.053   39.081 10.954  1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 160 TYR A   CE1   1 
ATOM   1256 C  CE2   . TYR A   1 160 ? 1.442   41.368 11.202  1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 160 TYR A   CE2   1 
ATOM   1257 C  CZ    . TYR A   1 160 ? 1.496   40.225 10.439  1.00 24.75  ? ? ? ? ? ? 160 TYR A   CZ    1 
ATOM   1258 O  OH    . TYR A   1 160 ? 0.974   40.186 9.163   1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 160 TYR A   OH    1 
ATOM   1259 N  N     . ASN A   1 161 ? 3.258   39.839 17.556  1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 161 ASN A   N     1 
ATOM   1260 C  CA    . ASN A   1 161 ? 3.932   39.359 18.768  1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 161 ASN A   CA    1 
ATOM   1261 C  C     . ASN A   1 161 ? 2.986   38.452 19.568  1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 161 ASN A   C     1 
ATOM   1262 O  O     . ASN A   1 161 ? 3.392   37.350 19.964  1.00 25.40  ? ? ? ? ? ? 161 ASN A   O     1 
ATOM   1263 C  CB    . ASN A   1 161 ? 4.404   40.532 19.611  1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 161 ASN A   CB    1 
ATOM   1264 C  CG    . ASN A   1 161 ? 5.316   40.103 20.738  1.00 29.55  ? ? ? ? ? ? 161 ASN A   CG    1 
ATOM   1265 O  OD1   . ASN A   1 161 ? 6.424   39.632 20.488  1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 161 ASN A   OD1   1 
ATOM   1266 N  ND2   . ASN A   1 161 ? 4.865   40.269 21.988  1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 161 ASN A   ND2   1 
ATOM   1267 N  N     . THR A   1 162 ? 1.728   38.868 19.719  1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 162 THR A   N     1 
ATOM   1268 C  CA    . THR A   1 162 ? 0.718   38.061 20.380  1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 162 THR A   CA    1 
ATOM   1269 C  C     . THR A   1 162 ? 0.468   36.734 19.655  1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 162 THR A   C     1 
ATOM   1270 O  O     . THR A   1 162 ? 0.459   35.645 20.297  1.00 25.62  ? ? ? ? ? ? 162 THR A   O     1 
ATOM   1271 C  CB    . THR A   1 162 ? -0.602  38.833 20.551  1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 162 THR A   CB    1 
ATOM   1272 O  OG1   . THR A   1 162 ? -0.330  39.973 21.356  1.00 28.23  ? ? ? ? ? ? 162 THR A   OG1   1 
ATOM   1273 C  CG2   . THR A   1 162 ? -1.661  37.990 21.293  1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 162 THR A   CG2   1 
ATOM   1274 N  N     . SER A   1 163 ? 0.323   36.792 18.331  1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 163 SER A   N     1 
ATOM   1275 C  CA    A SER A   1 163 ? 0.073   35.595 17.521  0.50 21.89  ? ? ? ? ? ? 163 SER A   CA    1 
ATOM   1276 C  CA    B SER A   1 163 ? 0.050   35.580 17.565  0.50 22.26  ? ? ? ? ? ? 163 SER A   CA    1 
ATOM   1277 C  C     . SER A   1 163 ? 1.220   34.594 17.694  1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 163 SER A   C     1 
ATOM   1278 O  O     . SER A   1 163 ? 1.013   33.372 17.882  1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 163 SER A   O     1 
ATOM   1279 C  CB    A SER A   1 163 ? -0.067  35.960 16.040  0.50 21.95  ? ? ? ? ? ? 163 SER A   CB    1 
ATOM   1280 C  CB    B SER A   1 163 ? -0.252  35.899 16.102  0.50 22.42  ? ? ? ? ? ? 163 SER A   CB    1 
ATOM   1281 O  OG    A SER A   1 163 ? -0.196  34.801 15.238  0.50 25.69  ? ? ? ? ? ? 163 SER A   OG    1 
ATOM   1282 O  OG    B SER A   1 163 ? -1.486  36.596 16.001  0.50 32.61  ? ? ? ? ? ? 163 SER A   OG    1 
ATOM   1283 N  N     . PHE A   1 164 ? 2.437   35.115 17.639  1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   N     1 
ATOM   1284 C  CA    . PHE A   1 164 ? 3.643   34.285 17.796  1.00 21.96  ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   CA    1 
ATOM   1285 C  C     . PHE A   1 164 ? 3.680   33.663 19.199  1.00 21.15  ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   C     1 
ATOM   1286 O  O     . PHE A   1 164 ? 3.903   32.465 19.352  1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   O     1 
ATOM   1287 C  CB    . PHE A   1 164 ? 4.902   35.105 17.530  1.00 24.12  ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   CB    1 
ATOM   1288 C  CG    . PHE A   1 164 ? 6.185   34.313 17.711  1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   CG    1 
ATOM   1289 C  CD1   . PHE A   1 164 ? 6.633   33.455 16.728  1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   CD1   1 
ATOM   1290 C  CD2   . PHE A   1 164 ? 6.909   34.420 18.874  1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   CD2   1 
ATOM   1291 C  CE1   . PHE A   1 164 ? 7.809   32.736 16.892  1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   CE1   1 
ATOM   1292 C  CE2   . PHE A   1 164 ? 8.076   33.707 19.051  1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   CE2   1 
ATOM   1293 C  CZ    . PHE A   1 164 ? 8.521   32.872 18.080  1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   CZ    1 
ATOM   1294 N  N     . ASN A   1 165 ? 3.478   34.480 20.220  1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 165 ASN A   N     1 
ATOM   1295 C  CA    . ASN A   1 165 ? 3.483   33.946 21.579  1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 165 ASN A   CA    1 
ATOM   1296 C  C     . ASN A   1 165 ? 2.458   32.859 21.803  1.00 21.81  ? ? ? ? ? ? 165 ASN A   C     1 
ATOM   1297 O  O     . ASN A   1 165 ? 2.768   31.843 22.450  1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 165 ASN A   O     1 
ATOM   1298 C  CB    . ASN A   1 165 ? 3.283   35.033 22.617  1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 165 ASN A   CB    1 
ATOM   1299 C  CG    . ASN A   1 165 ? 4.492   35.947 22.729  1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 165 ASN A   CG    1 
ATOM   1300 O  OD1   . ASN A   1 165 ? 5.608   35.555 22.404  1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 165 ASN A   OD1   1 
ATOM   1301 N  ND2   . ASN A   1 165 ? 4.265   37.186 23.185  1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 165 ASN A   ND2   1 
ATOM   1302 N  N     . ASP A   1 166 ? 1.246   33.072 21.276  1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 166 ASP A   N     1 
ATOM   1303 C  CA    . ASP A   1 166 ? 0.200   32.073 21.366  1.00 23.15  ? ? ? ? ? ? 166 ASP A   CA    1 
ATOM   1304 C  C     . ASP A   1 166 ? 0.579   30.821 20.619  1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 166 ASP A   C     1 
ATOM   1305 O  O     . ASP A   1 166 ? 0.260   29.714 21.077  1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 166 ASP A   O     1 
ATOM   1306 C  CB    . ASP A   1 166 ? -1.167  32.585 20.832  1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 166 ASP A   CB    1 
ATOM   1307 C  CG    . ASP A   1 166 ? -1.790  33.667 21.702  1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 166 ASP A   CG    1 
ATOM   1308 O  OD1   . ASP A   1 166 ? -1.355  33.867 22.847  1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 166 ASP A   OD1   1 
ATOM   1309 O  OD2   . ASP A   1 166 ? -2.709  34.356 21.206  1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 166 ASP A   OD2   1 
ATOM   1310 N  N     . ALA A   1 167 ? 1.248   30.948 19.480  1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 167 ALA A   N     1 
ATOM   1311 C  CA    . ALA A   1 167 ? 1.663   29.776 18.744  1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 167 ALA A   CA    1 
ATOM   1312 C  C     . ALA A   1 167 ? 2.718   28.993 19.519  1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 167 ALA A   C     1 
ATOM   1313 O  O     . ALA A   1 167 ? 2.621   27.784 19.622  1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 167 ALA A   O     1 
ATOM   1314 C  CB    . ALA A   1 167 ? 2.174   30.133 17.345  1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 167 ALA A   CB    1 
HETATM 1315 N  N     . MSE A   1 168 ? 3.699   29.698 20.075  1.00 22.70  ? ? ? ? ? ? 168 MSE A   N     1 
HETATM 1316 C  CA    . MSE A   1 168 ? 4.712   29.056 20.936  1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 168 MSE A   CA    1 
HETATM 1317 C  C     . MSE A   1 168 ? 4.093   28.396 22.172  1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 168 MSE A   C     1 
HETATM 1318 O  O     . MSE A   1 168 ? 4.499   27.285 22.548  1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 168 MSE A   O     1 
HETATM 1319 C  CB    . MSE A   1 168 ? 5.795   30.054 21.375  1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 168 MSE A   CB    1 
HETATM 1320 C  CG    . MSE A   1 168 ? 6.645   30.681 20.296  1.00 29.55  ? ? ? ? ? ? 168 MSE A   CG    1 
HETATM 1321 SE SE    . MSE A   1 168 ? 7.550   29.377 19.133  1.00 40.34  ? ? ? ? ? ? 168 MSE A   SE    1 
HETATM 1322 C  CE    . MSE A   1 168 ? 8.327   28.312 20.540  1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 168 MSE A   CE    1 
ATOM   1323 N  N     . ALA A   1 169 ? 3.016   28.958 22.715  1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 169 ALA A   N     1 
ATOM   1324 C  CA    . ALA A   1 169 ? 2.396   28.441 23.932  1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 169 ALA A   CA    1 
ATOM   1325 C  C     . ALA A   1 169 ? 1.653   27.146 23.619  1.00 23.92  ? ? ? ? ? ? 169 ALA A   C     1 
ATOM   1326 O  O     . ALA A   1 169 ? 1.453   26.317 24.515  1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 169 ALA A   O     1 
ATOM   1327 C  CB    . ALA A   1 169 ? 1.410   29.425 24.518  1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 169 ALA A   CB    1 
ATOM   1328 N  N     . SER A   1 170 ? 1.229   26.995 22.363  1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 170 SER A   N     1 
ATOM   1329 C  CA    . SER A   1 170 ? 0.238   25.940 22.029  1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 170 SER A   CA    1 
ATOM   1330 C  C     . SER A   1 170 ? 0.763   24.518 22.254  1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 170 SER A   C     1 
ATOM   1331 O  O     . SER A   1 170 ? 0.005   23.668 22.663  1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 170 SER A   O     1 
ATOM   1332 C  CB    . SER A   1 170 ? -0.296  26.144 20.577  1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 170 SER A   CB    1 
ATOM   1333 O  OG    . SER A   1 170 ? 0.758   25.948 19.648  1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 170 SER A   OG    1 
ATOM   1334 N  N     . ASP A   1 171 ? 2.061   24.252 22.072  1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 171 ASP A   N     1 
ATOM   1335 C  CA    . ASP A   1 171 ? 2.594   22.916 22.533  1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 171 ASP A   CA    1 
ATOM   1336 C  C     . ASP A   1 171 ? 3.446   22.984 23.791  1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 171 ASP A   C     1 
ATOM   1337 O  O     . ASP A   1 171 ? 4.066   22.001 24.134  1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 171 ASP A   O     1 
ATOM   1338 C  CB    . ASP A   1 171 ? 3.363   22.144 21.437  1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 171 ASP A   CB    1 
ATOM   1339 C  CG    . ASP A   1 171 ? 4.584   22.855 20.973  1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 171 ASP A   CG    1 
ATOM   1340 O  OD1   . ASP A   1 171 ? 4.781   24.027 21.390  1.00 25.77  ? ? ? ? ? ? 171 ASP A   OD1   1 
ATOM   1341 O  OD2   . ASP A   1 171 ? 5.277   22.296 20.073  1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 171 ASP A   OD2   1 
ATOM   1342 N  N     . SER A   1 172 ? 3.400   24.092 24.518  1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 172 SER A   N     1 
ATOM   1343 C  CA    . SER A   1 172 ? 4.326   24.331 25.619  1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 172 SER A   CA    1 
ATOM   1344 C  C     . SER A   1 172 ? 4.092   23.388 26.785  1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 172 SER A   C     1 
ATOM   1345 O  O     . SER A   1 172 ? 5.048   22.887 27.347  1.00 27.69  ? ? ? ? ? ? 172 SER A   O     1 
ATOM   1346 C  CB    . SER A   1 172 ? 4.248   25.755 26.128  1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 172 SER A   CB    1 
ATOM   1347 O  OG    . SER A   1 172 ? 2.962   26.103 26.680  1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 172 SER A   OG    1 
ATOM   1348 N  N     . LYS A   1 173 ? 2.823   23.133 27.133  1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 173 LYS A   N     1 
ATOM   1349 C  CA    . LYS A   1 173 ? 2.528   22.292 28.325  1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 173 LYS A   CA    1 
ATOM   1350 C  C     . LYS A   1 173 ? 3.155   20.907 28.150  1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 173 LYS A   C     1 
ATOM   1351 O  O     . LYS A   1 173 ? 3.763   20.384 29.063  1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 173 LYS A   O     1 
ATOM   1352 C  CB    . LYS A   1 173 ? 1.004   22.207 28.595  1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 173 LYS A   CB    1 
ATOM   1353 N  N     . LEU A   1 174 ? 3.055   20.353 26.950  1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   N     1 
ATOM   1354 C  CA    . LEU A   1 174 ? 3.489   18.988 26.681  1.00 27.28  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   CA    1 
ATOM   1355 C  C     . LEU A   1 174 ? 5.002   18.871 26.778  1.00 27.86  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   C     1 
ATOM   1356 O  O     . LEU A   1 174 ? 5.549   17.933 27.379  1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   O     1 
ATOM   1357 C  CB    . LEU A   1 174 ? 3.068   18.603 25.277  1.00 28.18  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   CB    1 
ATOM   1358 C  CG    . LEU A   1 174 ? 3.147   17.161 24.842  1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   CG    1 
ATOM   1359 C  CD1   . LEU A   1 174 ? 2.486   16.229 25.851  1.00 49.49  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   CD1   1 
ATOM   1360 C  CD2   . LEU A   1 174 ? 2.435   16.958 23.499  1.00 30.75  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   CD2   1 
ATOM   1361 N  N     . ILE A   1 175 ? 5.658   19.835 26.155  1.00 24.89  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   N     1 
ATOM   1362 C  CA    . ILE A   1 175 ? 7.122   19.849 26.132  1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   CA    1 
ATOM   1363 C  C     . ILE A   1 175 ? 7.618   20.153 27.506  1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   C     1 
ATOM   1364 O  O     . ILE A   1 175 ? 8.584   19.498 27.986  1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   O     1 
ATOM   1365 C  CB    . ILE A   1 175 ? 7.708   20.872 25.160  1.00 21.29  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   CB    1 
ATOM   1366 C  CG1   . ILE A   1 175 ? 7.224   20.566 23.753  1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   CG1   1 
ATOM   1367 C  CG2   . ILE A   1 175 ? 9.243   20.818 25.204  1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   CG2   1 
ATOM   1368 C  CD1   . ILE A   1 175 ? 7.251   21.747 22.814  1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   CD1   1 
ATOM   1369 N  N     . ASN A   1 176 ? 7.053   21.180 28.147  1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A   N     1 
ATOM   1370 C  CA    . ASN A   1 176 ? 7.535   21.565 29.453  1.00 18.13  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A   CA    1 
ATOM   1371 C  C     . ASN A   1 176 ? 7.337   20.486 30.496  1.00 21.51  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A   C     1 
ATOM   1372 O  O     . ASN A   1 176 ? 8.173   20.288 31.350  1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A   O     1 
ATOM   1373 C  CB    . ASN A   1 176 ? 6.947   22.897 29.909  1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A   CB    1 
ATOM   1374 C  CG    . ASN A   1 176 ? 7.396   24.053 29.034  1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A   CG    1 
ATOM   1375 O  OD1   . ASN A   1 176 ? 8.505   24.038 28.460  1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A   OD1   1 
ATOM   1376 N  ND2   . ASN A   1 176 ? 6.515   25.093 28.912  1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A   ND2   1 
ATOM   1377 N  N     . LEU A   1 177 ? 6.236   19.749 30.402  1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A   N     1 
ATOM   1378 C  CA    . LEU A   1 177 ? 5.998   18.655 31.330  1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A   CA    1 
ATOM   1379 C  C     . LEU A   1 177 ? 6.958   17.496 31.074  1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A   C     1 
ATOM   1380 O  O     . LEU A   1 177 ? 7.476   16.889 32.023  1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A   O     1 
ATOM   1381 C  CB    . LEU A   1 177 ? 4.530   18.172 31.261  1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A   CB    1 
ATOM   1382 C  CG    . LEU A   1 177 ? 3.490   19.136 31.879  1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A   CG    1 
ATOM   1383 C  CD1   . LEU A   1 177 ? 2.065   18.621 31.642  1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A   CD1   1 
ATOM   1384 C  CD2   . LEU A   1 177 ? 3.735   19.379 33.336  1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A   CD2   1 
ATOM   1385 N  N     . ALA A   1 178 ? 7.249   17.214 29.802  1.00 23.41  ? ? ? ? ? ? 178 ALA A   N     1 
ATOM   1386 C  CA    . ALA A   1 178 ? 8.237   16.178 29.495  1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 178 ALA A   CA    1 
ATOM   1387 C  C     . ALA A   1 178 ? 9.641   16.552 30.039  1.00 21.15  ? ? ? ? ? ? 178 ALA A   C     1 
ATOM   1388 O  O     . ALA A   1 178 ? 10.325  15.722 30.610  1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 178 ALA A   O     1 
ATOM   1389 C  CB    . ALA A   1 178 ? 8.293   15.921 27.995  1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 178 ALA A   CB    1 
ATOM   1390 N  N     . LEU A   1 179 ? 9.996   17.827 29.877  1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A   N     1 
ATOM   1391 C  CA    . LEU A   1 179 ? 11.251  18.352 30.402  1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A   CA    1 
ATOM   1392 C  C     . LEU A   1 179 ? 11.327  18.209 31.910  1.00 18.40  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A   C     1 
ATOM   1393 O  O     . LEU A   1 179 ? 12.296  17.665 32.436  1.00 20.88  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A   O     1 
ATOM   1394 C  CB    . LEU A   1 179 ? 11.438  19.822 30.023  1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A   CB    1 
ATOM   1395 C  CG    . LEU A   1 179 ? 12.655  20.538 30.600  1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A   CG    1 
ATOM   1396 C  CD1   . LEU A   1 179 ? 13.966  19.854 30.220  1.00 20.73  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A   CD1   1 
ATOM   1397 C  CD2   . LEU A   1 179 ? 12.636  22.005 30.223  1.00 22.24  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A   CD2   1 
ATOM   1398 N  N     . ARG A   1 180 ? 10.290  18.660 32.627  1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A   N     1 
ATOM   1399 C  CA    . ARG A   1 180 ? 10.389  18.640 34.106  1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A   CA    1 
ATOM   1400 C  C     . ARG A   1 180 ? 10.430  17.229 34.665  1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A   C     1 
ATOM   1401 O  O     . ARG A   1 180 ? 10.883  17.003 35.803  1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A   O     1 
ATOM   1402 C  CB    . ARG A   1 180 ? 9.317   19.508 34.785  1.00 22.59  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A   CB    1 
ATOM   1403 C  CG    . ARG A   1 180 ? 7.887   18.992 34.746  1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A   CG    1 
ATOM   1404 C  CD    . ARG A   1 180 ? 7.579   18.004 35.868  1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A   CD    1 
ATOM   1405 N  NE    . ARG A   1 180 ? 6.184   17.563 35.869  1.00 27.03  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A   NE    1 
ATOM   1406 C  CZ    . ARG A   1 180 ? 5.164   18.203 36.464  1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A   CZ    1 
ATOM   1407 N  NH1   . ARG A   1 180 ? 5.337   19.350 37.128  1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A   NH1   1 
ATOM   1408 N  NH2   . ARG A   1 180 ? 3.942   17.704 36.374  1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A   NH2   1 
ATOM   1409 N  N     . ASP A   1 181 ? 9.888   16.271 33.906  1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 181 ASP A   N     1 
ATOM   1410 C  CA    . ASP A   1 181 ? 9.995   14.849 34.273  1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 181 ASP A   CA    1 
ATOM   1411 C  C     . ASP A   1 181 ? 11.377  14.200 34.006  1.00 23.04  ? ? ? ? ? ? 181 ASP A   C     1 
ATOM   1412 O  O     . ASP A   1 181 ? 11.602  13.055 34.425  1.00 28.07  ? ? ? ? ? ? 181 ASP A   O     1 
ATOM   1413 C  CB    . ASP A   1 181 ? 8.899   14.054 33.550  1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 181 ASP A   CB    1 
ATOM   1414 C  CG    . ASP A   1 181 ? 7.494   14.310 34.102  1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 181 ASP A   CG    1 
ATOM   1415 O  OD1   . ASP A   1 181 ? 7.335   14.851 35.198  1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 181 ASP A   OD1   1 
ATOM   1416 O  OD2   . ASP A   1 181 ? 6.523   13.975 33.412  1.00 35.88  ? ? ? ? ? ? 181 ASP A   OD2   1 
ATOM   1417 N  N     . CYS A   1 182 ? 12.302  14.937 33.400  1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 182 CYS A   N     1 
ATOM   1418 C  CA    . CYS A   1 182 ? 13.703  14.483 33.205  1.00 24.89  ? ? ? ? ? ? 182 CYS A   CA    1 
ATOM   1419 C  C     . CYS A   1 182 ? 14.581  14.800 34.397  1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 182 CYS A   C     1 
ATOM   1420 O  O     . CYS A   1 182 ? 15.266  15.816 34.439  1.00 22.39  ? ? ? ? ? ? 182 CYS A   O     1 
ATOM   1421 C  CB    . CYS A   1 182 ? 14.290  15.157 31.969  1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 182 CYS A   CB    1 
ATOM   1422 S  SG    . CYS A   1 182 ? 13.522  14.652 30.422  1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 182 CYS A   SG    1 
ATOM   1423 N  N     . ASP A   1 183 ? 14.600  13.920 35.381  1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 183 ASP A   N     1 
ATOM   1424 C  CA    . ASP A   1 183 ? 15.426  14.179 36.573  1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 183 ASP A   CA    1 
ATOM   1425 C  C     . ASP A   1 183 ? 16.902  14.281 36.277  1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 183 ASP A   C     1 
ATOM   1426 O  O     . ASP A   1 183 ? 17.602  15.043 36.946  1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 183 ASP A   O     1 
ATOM   1427 C  CB    . ASP A   1 183 ? 15.188  13.127 37.640  1.00 45.60  ? ? ? ? ? ? 183 ASP A   CB    1 
ATOM   1428 C  CG    . ASP A   1 183 ? 13.892  13.330 38.334  1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 183 ASP A   CG    1 
ATOM   1429 O  OD1   . ASP A   1 183 ? 13.657  14.464 38.847  1.00 42.29  ? ? ? ? ? ? 183 ASP A   OD1   1 
ATOM   1430 O  OD2   . ASP A   1 183 ? 13.114  12.366 38.350  1.00 47.15  ? ? ? ? ? ? 183 ASP A   OD2   1 
ATOM   1431 N  N     . PHE A   1 184 ? 17.375  13.566 35.263  1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A   N     1 
ATOM   1432 C  CA    . PHE A   1 184 ? 18.775  13.679 34.854  1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A   CA    1 
ATOM   1433 C  C     . PHE A   1 184 ? 19.182  15.082 34.458  1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A   C     1 
ATOM   1434 O  O     . PHE A   1 184 ? 20.360  15.445 34.619  1.00 33.57  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A   O     1 
ATOM   1435 C  CB    . PHE A   1 184 ? 19.152  12.689 33.749  1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A   CB    1 
ATOM   1436 C  CG    . PHE A   1 184 ? 18.495  12.945 32.420  1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A   CG    1 
ATOM   1437 C  CD1   . PHE A   1 184 ? 17.244  12.384 32.138  1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A   CD1   1 
ATOM   1438 C  CD2   . PHE A   1 184 ? 19.145  13.655 31.443  1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A   CD2   1 
ATOM   1439 C  CE1   . PHE A   1 184 ? 16.636  12.595 30.919  1.00 34.88  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A   CE1   1 
ATOM   1440 C  CE2   . PHE A   1 184 ? 18.542  13.866 30.215  1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A   CE2   1 
ATOM   1441 C  CZ    . PHE A   1 184 ? 17.278  13.343 29.962  1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A   CZ    1 
ATOM   1442 N  N     . VAL A   1 185 ? 18.228  15.870 33.947  1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 185 VAL A   N     1 
ATOM   1443 C  CA    . VAL A   1 185 ? 18.509  17.265 33.637  1.00 23.93  ? ? ? ? ? ? 185 VAL A   CA    1 
ATOM   1444 C  C     . VAL A   1 185 ? 18.756  18.089 34.910  1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 185 VAL A   C     1 
ATOM   1445 O  O     . VAL A   1 185 ? 19.712  18.876 34.961  1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 185 VAL A   O     1 
ATOM   1446 C  CB    . VAL A   1 185 ? 17.411  17.929 32.764  1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 185 VAL A   CB    1 
ATOM   1447 C  CG1   . VAL A   1 185 ? 17.643  19.431 32.593  1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 185 VAL A   CG1   1 
ATOM   1448 C  CG2   . VAL A   1 185 ? 17.345  17.258 31.401  1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 185 VAL A   CG2   1 
ATOM   1449 N  N     . PHE A   1 186 ? 17.878  17.929 35.904  1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A   N     1 
ATOM   1450 C  CA    . PHE A   1 186 ? 17.838  18.854 37.028  1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A   CA    1 
ATOM   1451 C  C     . PHE A   1 186 ? 18.557  18.416 38.280  1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A   C     1 
ATOM   1452 O  O     . PHE A   1 186 ? 18.857  19.258 39.114  1.00 23.11  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A   O     1 
ATOM   1453 C  CB    . PHE A   1 186 ? 16.376  19.205 37.323  1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A   CB    1 
ATOM   1454 C  CG    . PHE A   1 186 ? 15.728  19.890 36.192  1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A   CG    1 
ATOM   1455 C  CD1   . PHE A   1 186 ? 15.862  21.260 36.022  1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A   CD1   1 
ATOM   1456 C  CD2   . PHE A   1 186 ? 14.958  19.193 35.267  1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A   CD2   1 
ATOM   1457 C  CE1   . PHE A   1 186 ? 15.291  21.912 34.946  1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A   CE1   1 
ATOM   1458 C  CE2   . PHE A   1 186 ? 14.374  19.848 34.171  1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A   CE2   1 
ATOM   1459 C  CZ    . PHE A   1 186 ? 14.572  21.216 34.001  1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A   CZ    1 
ATOM   1460 N  N     . ASP A   1 187 ? 18.846  17.121 38.387  1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 187 ASP A   N     1 
ATOM   1461 C  CA    . ASP A   1 187 ? 19.624  16.564 39.492  1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 187 ASP A   CA    1 
ATOM   1462 C  C     . ASP A   1 187 ? 20.872  17.382 39.771  1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 187 ASP A   C     1 
ATOM   1463 O  O     . ASP A   1 187 ? 21.664  17.648 38.879  1.00 28.47  ? ? ? ? ? ? 187 ASP A   O     1 
ATOM   1464 C  CB    . ASP A   1 187 ? 20.036  15.101 39.184  1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 187 ASP A   CB    1 
ATOM   1465 C  CG    . ASP A   1 187 ? 18.941  14.087 39.464  1.00 47.48  ? ? ? ? ? ? 187 ASP A   CG    1 
ATOM   1466 O  OD1   . ASP A   1 187 ? 17.869  14.451 39.990  1.00 42.15  ? ? ? ? ? ? 187 ASP A   OD1   1 
ATOM   1467 O  OD2   . ASP A   1 187 ? 19.145  12.896 39.138  1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 187 ASP A   OD2   1 
ATOM   1468 N  N     . GLY A   1 188 ? 20.998  17.887 40.987  1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 188 GLY A   N     1 
ATOM   1469 C  CA    . GLY A   1 188 ? 22.218  18.562 41.386  1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 188 GLY A   CA    1 
ATOM   1470 C  C     . GLY A   1 188 ? 22.287  20.032 41.030  1.00 32.01  ? ? ? ? ? ? 188 GLY A   C     1 
ATOM   1471 O  O     . GLY A   1 188 ? 23.161  20.725 41.551  1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 188 GLY A   O     1 
ATOM   1472 N  N     . LEU A   1 189 ? 21.388  20.546 40.167  1.00 22.32  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A   N     1 
ATOM   1473 C  CA    . LEU A   1 189 ? 21.439  21.979 39.818  1.00 21.53  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A   CA    1 
ATOM   1474 C  C     . LEU A   1 189 ? 21.049  22.869 40.965  1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A   C     1 
ATOM   1475 O  O     . LEU A   1 189 ? 20.134  22.554 41.707  1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A   O     1 
ATOM   1476 C  CB    . LEU A   1 189 ? 20.521  22.315 38.642  1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A   CB    1 
ATOM   1477 C  CG    . LEU A   1 189 ? 20.858  21.688 37.292  1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A   CG    1 
ATOM   1478 C  CD1   . LEU A   1 189 ? 19.886  22.223 36.254  1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A   CD1   1 
ATOM   1479 C  CD2   . LEU A   1 189 ? 22.290  21.960 36.851  1.00 25.77  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A   CD2   1 
ATOM   1480 N  N     . GLU A   1 190 ? 21.753  23.979 41.104  1.00 24.56  ? ? ? ? ? ? 190 GLU A   N     1 
ATOM   1481 C  CA    . GLU A   1 190 ? 21.310  25.062 41.976  1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 190 GLU A   CA    1 
ATOM   1482 C  C     . GLU A   1 190 ? 20.727  26.252 41.230  1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 190 GLU A   C     1 
ATOM   1483 O  O     . GLU A   1 190 ? 19.961  27.028 41.821  1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 190 GLU A   O     1 
ATOM   1484 C  CB    . GLU A   1 190 ? 22.430  25.504 42.891  1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 190 GLU A   CB    1 
ATOM   1485 C  CG    . GLU A   1 190 ? 22.842  24.362 43.832  1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 190 GLU A   CG    1 
ATOM   1486 C  CD    . GLU A   1 190 ? 23.987  24.711 44.752  1.00 56.43  ? ? ? ? ? ? 190 GLU A   CD    1 
ATOM   1487 O  OE1   . GLU A   1 190 ? 24.568  25.796 44.588  1.00 50.88  ? ? ? ? ? ? 190 GLU A   OE1   1 
ATOM   1488 O  OE2   . GLU A   1 190 ? 24.306  23.889 45.637  1.00 67.40  ? ? ? ? ? ? 190 GLU A   OE2   1 
ATOM   1489 N  N     . SER A   1 191 ? 21.075  26.402 39.956  1.00 21.73  ? ? ? ? ? ? 191 SER A   N     1 
ATOM   1490 C  CA    . SER A   1 191 ? 20.548  27.451 39.153  1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 191 SER A   CA    1 
ATOM   1491 C  C     . SER A   1 191 ? 20.492  27.033 37.679  1.00 24.56  ? ? ? ? ? ? 191 SER A   C     1 
ATOM   1492 O  O     . SER A   1 191 ? 21.263  26.197 37.232  1.00 21.27  ? ? ? ? ? ? 191 SER A   O     1 
ATOM   1493 C  CB    . SER A   1 191 ? 21.409  28.687 39.268  1.00 23.16  ? ? ? ? ? ? 191 SER A   CB    1 
ATOM   1494 O  OG    . SER A   1 191 ? 22.748  28.439 38.890  1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 191 SER A   OG    1 
ATOM   1495 N  N     . ILE A   1 192 ? 19.578  27.662 36.955  1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 192 ILE A   N     1 
ATOM   1496 C  CA    . ILE A   1 192 ? 19.490  27.492 35.503  1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 192 ILE A   CA    1 
ATOM   1497 C  C     . ILE A   1 192 ? 19.068  28.792 34.875  1.00 20.62  ? ? ? ? ? ? 192 ILE A   C     1 
ATOM   1498 O  O     . ILE A   1 192 ? 18.282  29.537 35.485  1.00 22.03  ? ? ? ? ? ? 192 ILE A   O     1 
ATOM   1499 C  CB    . ILE A   1 192 ? 18.491  26.370 35.193  1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 192 ILE A   CB    1 
ATOM   1500 C  CG1   . ILE A   1 192 ? 18.489  26.019 33.724  1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 192 ILE A   CG1   1 
ATOM   1501 C  CG2   . ILE A   1 192 ? 17.074  26.758 35.686  1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 192 ILE A   CG2   1 
ATOM   1502 C  CD1   . ILE A   1 192 ? 17.971  24.651 33.379  1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 192 ILE A   CD1   1 
ATOM   1503 N  N     . VAL A   1 193 ? 19.586  29.071 33.679  1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 193 VAL A   N     1 
ATOM   1504 C  CA    . VAL A   1 193 ? 19.129  30.189 32.898  1.00 15.97  ? ? ? ? ? ? 193 VAL A   CA    1 
ATOM   1505 C  C     . VAL A   1 193 ? 18.465  29.677 31.641  1.00 19.29  ? ? ? ? ? ? 193 VAL A   C     1 
ATOM   1506 O  O     . VAL A   1 193 ? 19.032  28.851 30.928  1.00 18.28  ? ? ? ? ? ? 193 VAL A   O     1 
ATOM   1507 C  CB    . VAL A   1 193 ? 20.242  31.247 32.598  1.00 19.30  ? ? ? ? ? ? 193 VAL A   CB    1 
ATOM   1508 C  CG1   . VAL A   1 193 ? 21.442  30.650 31.853  1.00 22.38  ? ? ? ? ? ? 193 VAL A   CG1   1 
ATOM   1509 C  CG2   . VAL A   1 193 ? 19.671  32.378 31.775  1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 193 VAL A   CG2   1 
ATOM   1510 N  N     . ASP A   1 194 ? 17.211  30.082 31.432  1.00 19.12  ? ? ? ? ? ? 194 ASP A   N     1 
ATOM   1511 C  CA    . ASP A   1 194 ? 16.464  29.733 30.224  1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 194 ASP A   CA    1 
ATOM   1512 C  C     . ASP A   1 194 ? 16.703  30.819 29.208  1.00 18.47  ? ? ? ? ? ? 194 ASP A   C     1 
ATOM   1513 O  O     . ASP A   1 194 ? 16.144  31.917 29.305  1.00 19.14  ? ? ? ? ? ? 194 ASP A   O     1 
ATOM   1514 C  CB    . ASP A   1 194 ? 14.976  29.551 30.504  1.00 17.28  ? ? ? ? ? ? 194 ASP A   CB    1 
ATOM   1515 C  CG    . ASP A   1 194 ? 14.229  28.957 29.305  1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 194 ASP A   CG    1 
ATOM   1516 O  OD1   . ASP A   1 194 ? 14.891  28.648 28.295  1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 194 ASP A   OD1   1 
ATOM   1517 O  OD2   . ASP A   1 194 ? 12.981  28.775 29.429  1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 194 ASP A   OD2   1 
ATOM   1518 N  N     . VAL A   1 195 ? 17.610  30.533 28.271  1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A   N     1 
ATOM   1519 C  CA    . VAL A   1 195 ? 18.085  31.501 27.284  1.00 18.00  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A   CA    1 
ATOM   1520 C  C     . VAL A   1 195 ? 17.132  31.556 26.096  1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A   C     1 
ATOM   1521 O  O     . VAL A   1 195 ? 16.858  30.566 25.450  1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A   O     1 
ATOM   1522 C  CB    . VAL A   1 195 ? 19.509  31.144 26.847  1.00 18.73  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A   CB    1 
ATOM   1523 C  CG1   . VAL A   1 195 ? 19.984  32.038 25.723  1.00 18.04  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A   CG1   1 
ATOM   1524 C  CG2   . VAL A   1 195 ? 20.429  31.252 28.050  1.00 19.45  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A   CG2   1 
ATOM   1525 N  N     . GLY A   1 196 ? 16.622  32.736 25.821  1.00 18.21  ? ? ? ? ? ? 196 GLY A   N     1 
ATOM   1526 C  CA    . GLY A   1 196 ? 15.449  32.869 24.980  1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 196 GLY A   CA    1 
ATOM   1527 C  C     . GLY A   1 196 ? 14.216  32.278 25.599  1.00 18.98  ? ? ? ? ? ? 196 GLY A   C     1 
ATOM   1528 O  O     . GLY A   1 196 ? 13.381  31.697 24.900  1.00 18.14  ? ? ? ? ? ? 196 GLY A   O     1 
ATOM   1529 N  N     . GLY A   1 197 ? 14.063  32.484 26.915  1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 197 GLY A   N     1 
ATOM   1530 C  CA    . GLY A   1 197 ? 12.990  31.852 27.691  1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 197 GLY A   CA    1 
ATOM   1531 C  C     . GLY A   1 197 ? 11.603  32.491 27.598  1.00 21.82  ? ? ? ? ? ? 197 GLY A   C     1 
ATOM   1532 O  O     . GLY A   1 197 ? 10.662  32.115 28.335  1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 197 GLY A   O     1 
ATOM   1533 N  N     . GLY A   1 198 ? 11.475  33.499 26.764  1.00 17.35  ? ? ? ? ? ? 198 GLY A   N     1 
ATOM   1534 C  CA    . GLY A   1 198 ? 10.169  34.065 26.462  1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 198 GLY A   CA    1 
ATOM   1535 C  C     . GLY A   1 198 ? 9.578   34.834 27.622  1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 198 GLY A   C     1 
ATOM   1536 O  O     . GLY A   1 198 ? 10.270  35.581 28.310  1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 198 GLY A   O     1 
ATOM   1537 N  N     . THR A   1 199 ? 8.295   34.572 27.907  1.00 20.03  ? ? ? ? ? ? 199 THR A   N     1 
ATOM   1538 C  CA    . THR A   1 199 ? 7.639   35.169 29.044  1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 199 THR A   CA    1 
ATOM   1539 C  C     . THR A   1 199 ? 7.759   34.284 30.282  1.00 25.19  ? ? ? ? ? ? 199 THR A   C     1 
ATOM   1540 O  O     . THR A   1 199 ? 7.083   34.520 31.243  1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 199 THR A   O     1 
ATOM   1541 C  CB    . THR A   1 199 ? 6.138   35.407 28.727  1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 199 THR A   CB    1 
ATOM   1542 O  OG1   . THR A   1 199 ? 5.532   34.195 28.292  1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 199 THR A   OG1   1 
ATOM   1543 C  CG2   . THR A   1 199 ? 6.023   36.469 27.611  1.00 33.23  ? ? ? ? ? ? 199 THR A   CG2   1 
ATOM   1544 N  N     . GLY A   1 200 ? 8.615   33.249 30.267  1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A   N     1 
ATOM   1545 C  CA    . GLY A   1 200 ? 8.774   32.386 31.443  1.00 19.81  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A   CA    1 
ATOM   1546 C  C     . GLY A   1 200 ? 7.891   31.147 31.545  1.00 17.78  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A   C     1 
ATOM   1547 O  O     . GLY A   1 200 ? 7.877   30.522 32.613  1.00 21.62  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A   O     1 
ATOM   1548 N  N     . THR A   1 201 ? 7.279   30.758 30.439  1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 201 THR A   N     1 
ATOM   1549 C  CA    . THR A   1 201 ? 6.345   29.623 30.441  1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 201 THR A   CA    1 
ATOM   1550 C  C     . THR A   1 201 ? 7.019   28.358 30.934  1.00 27.26  ? ? ? ? ? ? 201 THR A   C     1 
ATOM   1551 O  O     . THR A   1 201 ? 6.560   27.747 31.895  1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 201 THR A   O     1 
ATOM   1552 C  CB    . THR A   1 201 ? 5.753   29.412 29.076  1.00 28.18  ? ? ? ? ? ? 201 THR A   CB    1 
ATOM   1553 O  OG1   . THR A   1 201 ? 5.198   30.678 28.636  1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 201 THR A   OG1   1 
ATOM   1554 C  CG2   . THR A   1 201 ? 4.666   28.353 29.148  1.00 24.94  ? ? ? ? ? ? 201 THR A   CG2   1 
ATOM   1555 N  N     . THR A   1 202 ? 8.170   28.040 30.325  1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 202 THR A   N     1 
ATOM   1556 C  CA    . THR A   1 202 ? 8.973   26.869 30.776  1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 202 THR A   CA    1 
ATOM   1557 C  C     . THR A   1 202 ? 9.451   27.023 32.227  1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 202 THR A   C     1 
ATOM   1558 O  O     . THR A   1 202 ? 9.359   26.105 33.049  1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 202 THR A   O     1 
ATOM   1559 C  CB    . THR A   1 202 ? 10.169  26.648 29.806  1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 202 THR A   CB    1 
ATOM   1560 O  OG1   . THR A   1 202 ? 9.679   26.457 28.484  1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 202 THR A   OG1   1 
ATOM   1561 C  CG2   . THR A   1 202 ? 10.966  25.399 30.229  1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 202 THR A   CG2   1 
ATOM   1562 N  N     . ALA A   1 203 ? 10.023  28.170 32.536  1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 203 ALA A   N     1 
ATOM   1563 C  CA    . ALA A   1 203 ? 10.642  28.413 33.842  1.00 19.99  ? ? ? ? ? ? 203 ALA A   CA    1 
ATOM   1564 C  C     . ALA A   1 203 ? 9.637   28.274 34.971  1.00 18.59  ? ? ? ? ? ? 203 ALA A   C     1 
ATOM   1565 O  O     . ALA A   1 203 ? 9.955   27.751 36.052  1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 203 ALA A   O     1 
ATOM   1566 C  CB    . ALA A   1 203 ? 11.261  29.780 33.860  1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 203 ALA A   CB    1 
ATOM   1567 N  N     . LYS A   1 204 ? 8.398   28.717 34.738  1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 204 LYS A   N     1 
ATOM   1568 C  CA    . LYS A   1 204 ? 7.367   28.545 35.764  1.00 20.93  ? ? ? ? ? ? 204 LYS A   CA    1 
ATOM   1569 C  C     . LYS A   1 204 ? 7.106   27.080 36.105  1.00 20.43  ? ? ? ? ? ? 204 LYS A   C     1 
ATOM   1570 O  O     . LYS A   1 204 ? 7.002   26.732 37.285  1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 204 LYS A   O     1 
ATOM   1571 C  CB    . LYS A   1 204 ? 6.096   29.207 35.288  1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 204 LYS A   CB    1 
ATOM   1572 C  CG    . LYS A   1 204 ? 6.229   30.712 35.322  1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 204 LYS A   CG    1 
ATOM   1573 C  CD    . LYS A   1 204 ? 5.080   31.341 34.520  1.00 37.10  ? ? ? ? ? ? 204 LYS A   CD    1 
ATOM   1574 C  CE    . LYS A   1 204 ? 5.411   32.737 34.015  1.00 68.25  ? ? ? ? ? ? 204 LYS A   CE    1 
ATOM   1575 N  NZ    . LYS A   1 204 ? 4.322   33.240 33.126  1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 204 LYS A   NZ    1 
ATOM   1576 N  N     . ILE A   1 205 ? 7.080   26.233 35.073  1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 205 ILE A   N     1 
ATOM   1577 C  CA    . ILE A   1 205 ? 6.868   24.802 35.276  1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 205 ILE A   CA    1 
ATOM   1578 C  C     . ILE A   1 205 ? 8.078   24.193 35.993  1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 205 ILE A   C     1 
ATOM   1579 O  O     . ILE A   1 205 ? 7.935   23.371 36.894  1.00 22.70  ? ? ? ? ? ? 205 ILE A   O     1 
ATOM   1580 C  CB    . ILE A   1 205 ? 6.541   24.097 33.965  1.00 21.38  ? ? ? ? ? ? 205 ILE A   CB    1 
ATOM   1581 C  CG1   . ILE A   1 205 ? 5.077   24.443 33.603  1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 205 ILE A   CG1   1 
ATOM   1582 C  CG2   . ILE A   1 205 ? 6.659   22.572 34.107  1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 205 ILE A   CG2   1 
ATOM   1583 C  CD1   . ILE A   1 205 ? 4.742   24.230 32.165  1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 205 ILE A   CD1   1 
ATOM   1584 N  N     . ILE A   1 206 ? 9.278   24.592 35.568  1.00 21.52  ? ? ? ? ? ? 206 ILE A   N     1 
ATOM   1585 C  CA    . ILE A   1 206 ? 10.474  24.200 36.284  1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 206 ILE A   CA    1 
ATOM   1586 C  C     . ILE A   1 206 ? 10.414  24.594 37.751  1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 206 ILE A   C     1 
ATOM   1587 O  O     . ILE A   1 206 ? 10.702  23.753 38.603  1.00 22.48  ? ? ? ? ? ? 206 ILE A   O     1 
ATOM   1588 C  CB    . ILE A   1 206 ? 11.774  24.753 35.606  1.00 21.89  ? ? ? ? ? ? 206 ILE A   CB    1 
ATOM   1589 C  CG1   . ILE A   1 206 ? 11.915  24.134 34.201  1.00 20.84  ? ? ? ? ? ? 206 ILE A   CG1   1 
ATOM   1590 C  CG2   . ILE A   1 206 ? 12.987  24.535 36.521  1.00 23.00  ? ? ? ? ? ? 206 ILE A   CG2   1 
ATOM   1591 C  CD1   . ILE A   1 206 ? 13.036  24.725 33.354  1.00 22.58  ? ? ? ? ? ? 206 ILE A   CD1   1 
ATOM   1592 N  N     . CYS A   1 207 ? 10.083  25.862 38.061  1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 207 CYS A   N     1 
ATOM   1593 C  CA    . CYS A   1 207 ? 10.082  26.315 39.445  1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 207 CYS A   CA    1 
ATOM   1594 C  C     . CYS A   1 207 ? 8.994   25.605 40.282  1.00 24.72  ? ? ? ? ? ? 207 CYS A   C     1 
ATOM   1595 O  O     . CYS A   1 207 ? 9.194   25.368 41.480  1.00 24.94  ? ? ? ? ? ? 207 CYS A   O     1 
ATOM   1596 C  CB    . CYS A   1 207 ? 9.937   27.832 39.541  1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 207 CYS A   CB    1 
ATOM   1597 S  SG    . CYS A   1 207 ? 11.408  28.691 38.939  1.00 30.28  ? ? ? ? ? ? 207 CYS A   SG    1 
ATOM   1598 N  N     . GLU A   1 208 ? 7.861   25.305 39.649  1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 208 GLU A   N     1 
ATOM   1599 C  CA    . GLU A   1 208 ? 6.766   24.608 40.310  1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 208 GLU A   CA    1 
ATOM   1600 C  C     . GLU A   1 208 ? 7.143   23.199 40.702  1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 208 GLU A   C     1 
ATOM   1601 O  O     . GLU A   1 208 ? 6.663   22.699 41.700  1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 208 GLU A   O     1 
ATOM   1602 C  CB    . GLU A   1 208 ? 5.518   24.596 39.414  1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 208 GLU A   CB    1 
ATOM   1603 C  CG    . GLU A   1 208 ? 4.836   25.945 39.455  1.00 27.29  ? ? ? ? ? ? 208 GLU A   CG    1 
ATOM   1604 C  CD    . GLU A   1 208 ? 3.930   26.226 38.305  1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 208 GLU A   CD    1 
ATOM   1605 O  OE1   . GLU A   1 208 ? 3.676   25.348 37.497  1.00 26.35  ? ? ? ? ? ? 208 GLU A   OE1   1 
ATOM   1606 O  OE2   . GLU A   1 208 ? 3.409   27.366 38.247  1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 208 GLU A   OE2   1 
ATOM   1607 N  N     . THR A   1 209 ? 8.021   22.596 39.895  1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 209 THR A   N     1 
ATOM   1608 C  CA    . THR A   1 209 ? 8.524   21.252 40.093  1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 209 THR A   CA    1 
ATOM   1609 C  C     . THR A   1 209 ? 9.691   21.174 41.086  1.00 22.60  ? ? ? ? ? ? 209 THR A   C     1 
ATOM   1610 O  O     . THR A   1 209 ? 9.781   20.211 41.907  1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 209 THR A   O     1 
ATOM   1611 C  CB    . THR A   1 209 ? 8.946   20.626 38.729  1.00 22.14  ? ? ? ? ? ? 209 THR A   CB    1 
ATOM   1612 O  OG1   . THR A   1 209 ? 7.880   20.693 37.763  1.00 22.08  ? ? ? ? ? ? 209 THR A   OG1   1 
ATOM   1613 C  CG2   . THR A   1 209 ? 9.380   19.186 38.868  1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 209 THR A   CG2   1 
ATOM   1614 N  N     . PHE A   1 210 ? 10.549  22.189 41.057  1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A   N     1 
ATOM   1615 C  CA    . PHE A   1 210 ? 11.807  22.243 41.794  1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A   CA    1 
ATOM   1616 C  C     . PHE A   1 210 ? 11.850  23.589 42.513  1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A   C     1 
ATOM   1617 O  O     . PHE A   1 210 ? 12.495  24.570 42.081  1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A   O     1 
ATOM   1618 C  CB    . PHE A   1 210 ? 13.005  22.113 40.794  1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A   CB    1 
ATOM   1619 C  CG    . PHE A   1 210 ? 13.002  20.852 39.988  1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A   CG    1 
ATOM   1620 C  CD1   . PHE A   1 210 ? 13.284  19.620 40.568  1.00 23.89  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A   CD1   1 
ATOM   1621 C  CD2   . PHE A   1 210 ? 12.705  20.887 38.643  1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A   CD2   1 
ATOM   1622 C  CE1   . PHE A   1 210 ? 13.279  18.464 39.807  1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A   CE1   1 
ATOM   1623 C  CE2   . PHE A   1 210 ? 12.690  19.755 37.882  1.00 23.26  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A   CE2   1 
ATOM   1624 C  CZ    . PHE A   1 210 ? 12.982  18.520 38.466  1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A   CZ    1 
ATOM   1625 N  N     . PRO A   1 211 ? 11.145  23.670 43.662  1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 211 PRO A   N     1 
ATOM   1626 C  CA    . PRO A   1 211 ? 10.942  24.962 44.318  1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 211 PRO A   CA    1 
ATOM   1627 C  C     . PRO A   1 211 ? 12.209  25.566 44.918  1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 211 PRO A   C     1 
ATOM   1628 O  O     . PRO A   1 211 ? 12.225  26.758 45.228  1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 211 PRO A   O     1 
ATOM   1629 C  CB    . PRO A   1 211 ? 9.928   24.624 45.438  1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 211 PRO A   CB    1 
ATOM   1630 C  CG    . PRO A   1 211 ? 9.283   23.372 44.968  1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 211 PRO A   CG    1 
ATOM   1631 C  CD    . PRO A   1 211 ? 10.402  22.601 44.330  1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 211 PRO A   CD    1 
ATOM   1632 N  N     . LYS A   1 212 ? 13.272  24.774 45.021  1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 212 LYS A   N     1 
ATOM   1633 C  CA    . LYS A   1 212 ? 14.554  25.261 45.551  1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 212 LYS A   CA    1 
ATOM   1634 C  C     . LYS A   1 212 ? 15.499  25.774 44.459  1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 212 LYS A   C     1 
ATOM   1635 O  O     . LYS A   1 212 ? 16.503  26.435 44.760  1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 212 LYS A   O     1 
ATOM   1636 C  CB    . LYS A   1 212 ? 15.234  24.143 46.342  1.00 27.91  ? ? ? ? ? ? 212 LYS A   CB    1 
ATOM   1637 C  CG    . LYS A   1 212 ? 14.452  23.681 47.595  1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 212 LYS A   CG    1 
ATOM   1638 C  CD    . LYS A   1 212 ? 15.317  22.806 48.503  1.00 68.36  ? ? ? ? ? ? 212 LYS A   CD    1 
ATOM   1639 C  CE    . LYS A   1 212 ? 14.552  22.229 49.692  1.00 65.72  ? ? ? ? ? ? 212 LYS A   CE    1 
ATOM   1640 N  NZ    . LYS A   1 212 ? 13.619  21.128 49.297  1.00 45.92  ? ? ? ? ? ? 212 LYS A   NZ    1 
ATOM   1641 N  N     . LEU A   1 213 ? 15.169  25.491 43.203  1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A   N     1 
ATOM   1642 C  CA    . LEU A   1 213 ? 16.033  25.836 42.066  1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A   CA    1 
ATOM   1643 C  C     . LEU A   1 213 ? 15.907  27.312 41.661  1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A   C     1 
ATOM   1644 O  O     . LEU A   1 213 ? 14.830  27.797 41.435  1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A   O     1 
ATOM   1645 C  CB    . LEU A   1 213 ? 15.685  24.956 40.908  1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A   CB    1 
ATOM   1646 C  CG    . LEU A   1 213 ? 16.484  25.073 39.607  1.00 21.89  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A   CG    1 
ATOM   1647 C  CD1   . LEU A   1 213 ? 17.967  24.829 39.813  1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A   CD1   1 
ATOM   1648 C  CD2   . LEU A   1 213 ? 15.958  24.104 38.600  1.00 24.00  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A   CD2   1 
ATOM   1649 N  N     . LYS A   1 214 ? 17.029  28.001 41.510  1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A   N     1 
ATOM   1650 C  CA    . LYS A   1 214 ? 17.016  29.379 41.024  1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A   CA    1 
ATOM   1651 C  C     . LYS A   1 214 ? 16.870  29.327 39.514  1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A   C     1 
ATOM   1652 O  O     . LYS A   1 214 ? 17.594  28.597 38.852  1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A   O     1 
ATOM   1653 C  CB    . LYS A   1 214 ? 18.310  30.125 41.390  1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A   CB    1 
ATOM   1654 C  CG    . LYS A   1 214 ? 18.560  30.347 42.893  1.00 37.08  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A   CG    1 
ATOM   1655 C  CD    . LYS A   1 214 ? 17.473  31.242 43.463  1.00 69.56  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A   CD    1 
ATOM   1656 C  CE    . LYS A   1 214 ? 17.838  31.849 44.804  1.00 75.93  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A   CE    1 
ATOM   1657 N  NZ    . LYS A   1 214 ? 16.854  32.921 45.134  1.00 66.11  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A   NZ    1 
ATOM   1658 N  N     . CYS A   1 215 ? 15.918  30.076 38.965  1.00 22.26  ? ? ? ? ? ? 215 CYS A   N     1 
ATOM   1659 C  CA    A CYS A   1 215 ? 15.664  30.105 37.509  0.40 20.75  ? ? ? ? ? ? 215 CYS A   CA    1 
ATOM   1660 C  CA    B CYS A   1 215 ? 15.675  30.099 37.547  0.60 20.39  ? ? ? ? ? ? 215 CYS A   CA    1 
ATOM   1661 C  C     . CYS A   1 215 ? 15.687  31.537 37.047  1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 215 CYS A   C     1 
ATOM   1662 O  O     . CYS A   1 215 ? 15.004  32.394 37.597  1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 215 CYS A   O     1 
ATOM   1663 C  CB    A CYS A   1 215 ? 14.300  29.520 37.082  0.40 18.47  ? ? ? ? ? ? 215 CYS A   CB    1 
ATOM   1664 C  CB    B CYS A   1 215 ? 14.326  29.461 37.235  0.60 28.03  ? ? ? ? ? ? 215 CYS A   CB    1 
ATOM   1665 S  SG    A CYS A   1 215 ? 14.095  27.757 37.339  0.40 27.83  ? ? ? ? ? ? 215 CYS A   SG    1 
ATOM   1666 S  SG    B CYS A   1 215 ? 14.130  29.163 35.486  0.60 25.10  ? ? ? ? ? ? 215 CYS A   SG    1 
ATOM   1667 N  N     . ILE A   1 216 ? 16.478  31.793 36.031  1.00 19.45  ? ? ? ? ? ? 216 ILE A   N     1 
ATOM   1668 C  CA    . ILE A   1 216 ? 16.501  33.099 35.369  1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 216 ILE A   CA    1 
ATOM   1669 C  C     . ILE A   1 216 ? 15.872  32.903 33.989  1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 216 ILE A   C     1 
ATOM   1670 O  O     . ILE A   1 216 ? 16.319  32.062 33.198  1.00 20.10  ? ? ? ? ? ? 216 ILE A   O     1 
ATOM   1671 C  CB    . ILE A   1 216 ? 17.956  33.606 35.190  1.00 20.88  ? ? ? ? ? ? 216 ILE A   CB    1 
ATOM   1672 C  CG1   . ILE A   1 216 ? 18.560  33.877 36.562  1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 216 ILE A   CG1   1 
ATOM   1673 C  CG2   . ILE A   1 216 ? 17.973  34.853 34.320  1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 216 ILE A   CG2   1 
ATOM   1674 C  CD1   . ILE A   1 216 ? 20.080  34.016 36.577  1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 216 ILE A   CD1   1 
ATOM   1675 N  N     . VAL A   1 217 ? 14.815  33.669 33.699  1.00 18.74  ? ? ? ? ? ? 217 VAL A   N     1 
ATOM   1676 C  CA    . VAL A   1 217 ? 14.251  33.771 32.374  1.00 16.29  ? ? ? ? ? ? 217 VAL A   CA    1 
ATOM   1677 C  C     . VAL A   1 217 ? 14.980  34.905 31.653  1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 217 VAL A   C     1 
ATOM   1678 O  O     . VAL A   1 217 ? 14.862  36.057 32.069  1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 217 VAL A   O     1 
ATOM   1679 C  CB    . VAL A   1 217 ? 12.748  34.092 32.425  1.00 18.90  ? ? ? ? ? ? 217 VAL A   CB    1 
ATOM   1680 C  CG1   . VAL A   1 217 ? 12.175  34.226 31.020  1.00 19.04  ? ? ? ? ? ? 217 VAL A   CG1   1 
ATOM   1681 C  CG2   . VAL A   1 217 ? 12.030  33.001 33.217  1.00 19.72  ? ? ? ? ? ? 217 VAL A   CG2   1 
ATOM   1682 N  N     . PHE A   1 218 ? 15.739  34.563 30.607  1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 218 PHE A   N     1 
ATOM   1683 C  CA    . PHE A   1 218 ? 16.553  35.488 29.851  1.00 18.44  ? ? ? ? ? ? 218 PHE A   CA    1 
ATOM   1684 C  C     . PHE A   1 218 ? 16.019  35.649 28.445  1.00 16.34  ? ? ? ? ? ? 218 PHE A   C     1 
ATOM   1685 O  O     . PHE A   1 218 ? 15.910  34.674 27.688  1.00 19.18  ? ? ? ? ? ? 218 PHE A   O     1 
ATOM   1686 C  CB    . PHE A   1 218 ? 17.999  34.980 29.863  1.00 17.75  ? ? ? ? ? ? 218 PHE A   CB    1 
ATOM   1687 C  CG    . PHE A   1 218 ? 18.971  35.869 29.139  1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 218 PHE A   CG    1 
ATOM   1688 C  CD1   . PHE A   1 218 ? 19.404  37.057 29.726  1.00 24.12  ? ? ? ? ? ? 218 PHE A   CD1   1 
ATOM   1689 C  CD2   . PHE A   1 218 ? 19.408  35.538 27.891  1.00 18.90  ? ? ? ? ? ? 218 PHE A   CD2   1 
ATOM   1690 C  CE1   . PHE A   1 218 ? 20.277  37.887 29.049  1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 218 PHE A   CE1   1 
ATOM   1691 C  CE2   . PHE A   1 218 ? 20.306  36.369 27.218  1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 218 PHE A   CE2   1 
ATOM   1692 C  CZ    . PHE A   1 218 ? 20.723  37.538 27.785  1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 218 PHE A   CZ    1 
ATOM   1693 N  N     . ASP A   1 219 ? 15.669  36.879 28.074  1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 219 ASP A   N     1 
ATOM   1694 C  CA    . ASP A   1 219 ? 15.222  37.121 26.730  1.00 17.68  ? ? ? ? ? ? 219 ASP A   CA    1 
ATOM   1695 C  C     . ASP A   1 219 ? 15.476  38.612 26.436  1.00 18.56  ? ? ? ? ? ? 219 ASP A   C     1 
ATOM   1696 O  O     . ASP A   1 219 ? 16.114  39.349 27.214  1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 219 ASP A   O     1 
ATOM   1697 C  CB    . ASP A   1 219 ? 13.723  36.690 26.574  1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 219 ASP A   CB    1 
ATOM   1698 C  CG    . ASP A   1 219 ? 13.349  36.267 25.154  1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 219 ASP A   CG    1 
ATOM   1699 O  OD1   . ASP A   1 219 ? 13.409  37.078 24.221  1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 219 ASP A   OD1   1 
ATOM   1700 O  OD2   . ASP A   1 219 ? 13.014  35.096 24.921  1.00 18.02  ? ? ? ? ? ? 219 ASP A   OD2   1 
ATOM   1701 N  N     . ARG A   1 220 ? 14.989  39.043 25.283  1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   N     1 
ATOM   1702 C  CA    . ARG A   1 220 ? 15.173  40.419 24.839  1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   CA    1 
ATOM   1703 C  C     . ARG A   1 220 ? 14.457  41.362 25.775  1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   C     1 
ATOM   1704 O  O     . ARG A   1 220 ? 13.394  41.011 26.288  1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   O     1 
ATOM   1705 C  CB    . ARG A   1 220 ? 14.665  40.531 23.388  1.00 20.38  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   CB    1 
ATOM   1706 C  CG    . ARG A   1 220 ? 15.490  39.678 22.443  1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   CG    1 
ATOM   1707 C  CD    . ARG A   1 220 ? 15.025  39.697 20.994  1.00 21.75  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   CD    1 
ATOM   1708 N  NE    . ARG A   1 220 ? 13.604  39.551 20.777  1.00 26.94  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   NE    1 
ATOM   1709 C  CZ    . ARG A   1 220 ? 12.760  40.562 20.529  1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   CZ    1 
ATOM   1710 N  NH1   . ARG A   1 220 ? 13.192  41.810 20.489  1.00 46.36  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   NH1   1 
ATOM   1711 N  NH2   . ARG A   1 220 ? 11.473  40.307 20.316  1.00 36.50  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   NH2   1 
ATOM   1712 N  N     . PRO A   1 221 ? 15.001  42.595 25.986  1.00 19.99  ? ? ? ? ? ? 221 PRO A   N     1 
ATOM   1713 C  CA    . PRO A   1 221 ? 14.372  43.495 26.933  1.00 20.48  ? ? ? ? ? ? 221 PRO A   CA    1 
ATOM   1714 C  C     . PRO A   1 221 ? 12.886  43.711 26.707  1.00 21.99  ? ? ? ? ? ? 221 PRO A   C     1 
ATOM   1715 O  O     . PRO A   1 221 ? 12.095  43.672 27.679  1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 221 PRO A   O     1 
ATOM   1716 C  CB    . PRO A   1 221 ? 15.154  44.785 26.759  1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 221 PRO A   CB    1 
ATOM   1717 C  CG    . PRO A   1 221 ? 16.531  44.281 26.430  1.00 24.94  ? ? ? ? ? ? 221 PRO A   CG    1 
ATOM   1718 C  CD    . PRO A   1 221 ? 16.315  43.104 25.540  1.00 21.56  ? ? ? ? ? ? 221 PRO A   CD    1 
ATOM   1719 N  N     . GLN A   1 222 ? 12.499  43.887 25.450  1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 222 GLN A   N     1 
ATOM   1720 C  CA    . GLN A   1 222 ? 11.091  44.139 25.205  1.00 24.00  ? ? ? ? ? ? 222 GLN A   CA    1 
ATOM   1721 C  C     . GLN A   1 222 ? 10.212  42.953 25.583  1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 222 GLN A   C     1 
ATOM   1722 O  O     . GLN A   1 222 ? 9.058   43.137 25.967  1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 222 GLN A   O     1 
ATOM   1723 C  CB    . GLN A   1 222 ? 10.817  44.623 23.797  1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 222 GLN A   CB    1 
ATOM   1724 C  CG    . GLN A   1 222 ? 9.442   45.281 23.750  1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 222 GLN A   CG    1 
ATOM   1725 C  CD    . GLN A   1 222 ? 9.127   45.921 22.430  1.00 45.68  ? ? ? ? ? ? 222 GLN A   CD    1 
ATOM   1726 O  OE1   . GLN A   1 222 ? 9.977   46.605 21.838  1.00 41.60  ? ? ? ? ? ? 222 GLN A   OE1   1 
ATOM   1727 N  NE2   . GLN A   1 222 ? 7.898   45.703 21.951  1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 222 GLN A   NE2   1 
ATOM   1728 N  N     . VAL A   1 223 ? 10.755  41.743 25.511  1.00 20.81  ? ? ? ? ? ? 223 VAL A   N     1 
ATOM   1729 C  CA    . VAL A   1 223 ? 9.970   40.551 25.796  1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 223 VAL A   CA    1 
ATOM   1730 C  C     . VAL A   1 223 ? 9.717   40.465 27.293  1.00 28.23  ? ? ? ? ? ? 223 VAL A   C     1 
ATOM   1731 O  O     . VAL A   1 223 ? 8.619   40.101 27.704  1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 223 VAL A   O     1 
ATOM   1732 C  CB    . VAL A   1 223 ? 10.689  39.273 25.295  1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 223 VAL A   CB    1 
ATOM   1733 C  CG1   . VAL A   1 223 ? 10.010  38.006 25.736  1.00 23.42  ? ? ? ? ? ? 223 VAL A   CG1   1 
ATOM   1734 C  CG2   . VAL A   1 223 ? 10.828  39.284 23.787  1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 223 VAL A   CG2   1 
ATOM   1735 N  N     . VAL A   1 224 ? 10.713  40.793 28.109  1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 224 VAL A   N     1 
ATOM   1736 C  CA    . VAL A   1 224 ? 10.587  40.583 29.576  1.00 22.43  ? ? ? ? ? ? 224 VAL A   CA    1 
ATOM   1737 C  C     . VAL A   1 224 ? 10.229  41.801 30.372  1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 224 VAL A   C     1 
ATOM   1738 O  O     . VAL A   1 224 ? 10.116  41.706 31.611  1.00 28.47  ? ? ? ? ? ? 224 VAL A   O     1 
ATOM   1739 C  CB    . VAL A   1 224 ? 11.829  39.878 30.181  1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 224 VAL A   CB    1 
ATOM   1740 C  CG1   . VAL A   1 224 ? 12.028  38.527 29.537  1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 224 VAL A   CG1   1 
ATOM   1741 C  CG2   . VAL A   1 224 ? 13.070  40.759 30.080  1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 224 VAL A   CG2   1 
ATOM   1742 N  N     . GLU A   1 225 ? 10.042  42.939 29.684  1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 225 GLU A   N     1 
ATOM   1743 C  CA    . GLU A   1 225 ? 9.745   44.208 30.352  1.00 47.75  ? ? ? ? ? ? 225 GLU A   CA    1 
ATOM   1744 C  C     . GLU A   1 225 ? 8.415   44.049 31.063  1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 225 GLU A   C     1 
ATOM   1745 O  O     . GLU A   1 225 ? 7.488   43.424 30.528  1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 225 GLU A   O     1 
ATOM   1746 C  CB    . GLU A   1 225 ? 9.709   45.397 29.364  1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 225 GLU A   CB    1 
ATOM   1747 C  CG    . GLU A   1 225 ? 8.514   45.430 28.415  1.00 76.97  ? ? ? ? ? ? 225 GLU A   CG    1 
ATOM   1748 C  CD    . GLU A   1 225 ? 8.605   46.519 27.351  1.00 75.99  ? ? ? ? ? ? 225 GLU A   CD    1 
ATOM   1749 O  OE1   . GLU A   1 225 ? 9.564   47.327 27.367  1.00 45.40  ? ? ? ? ? ? 225 GLU A   OE1   1 
ATOM   1750 O  OE2   . GLU A   1 225 ? 7.709   46.551 26.482  1.00 53.19  ? ? ? ? ? ? 225 GLU A   OE2   1 
ATOM   1751 N  N     . ASN A   1 226 ? 8.330   44.565 32.275  1.00 41.89  ? ? ? ? ? ? 226 ASN A   N     1 
ATOM   1752 C  CA    . ASN A   1 226 ? 7.067   44.511 33.030  1.00 39.47  ? ? ? ? ? ? 226 ASN A   CA    1 
ATOM   1753 C  C     . ASN A   1 226 ? 6.683   43.143 33.576  1.00 43.69  ? ? ? ? ? ? 226 ASN A   C     1 
ATOM   1754 O  O     . ASN A   1 226 ? 5.650   43.047 34.236  1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 226 ASN A   O     1 
ATOM   1755 C  CB    . ASN A   1 226 ? 5.879   45.086 32.212  1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 226 ASN A   CB    1 
ATOM   1756 C  CG    . ASN A   1 226 ? 6.174   46.472 31.636  1.00 50.03  ? ? ? ? ? ? 226 ASN A   CG    1 
ATOM   1757 O  OD1   . ASN A   1 226 ? 6.781   47.315 32.301  1.00 58.42  ? ? ? ? ? ? 226 ASN A   OD1   1 
ATOM   1758 N  ND2   . ASN A   1 226 ? 5.762   46.699 30.396  1.00 52.25  ? ? ? ? ? ? 226 ASN A   ND2   1 
ATOM   1759 N  N     . LEU A   1 227 ? 7.483   42.091 33.335  1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 227 LEU A   N     1 
ATOM   1760 C  CA    . LEU A   1 227 ? 7.228   40.822 33.972  1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 227 LEU A   CA    1 
ATOM   1761 C  C     . LEU A   1 227 ? 7.878   40.807 35.337  1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 227 LEU A   C     1 
ATOM   1762 O  O     . LEU A   1 227 ? 8.987   41.339 35.554  1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 227 LEU A   O     1 
ATOM   1763 C  CB    . LEU A   1 227 ? 7.706   39.644 33.083  1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 227 LEU A   CB    1 
ATOM   1764 C  CG    . LEU A   1 227 ? 7.193   39.541 31.664  1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 227 LEU A   CG    1 
ATOM   1765 C  CD1   . LEU A   1 227 ? 7.661   38.269 31.001  1.00 33.43  ? ? ? ? ? ? 227 LEU A   CD1   1 
ATOM   1766 C  CD2   . LEU A   1 227 ? 5.671   39.613 31.640  1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 227 LEU A   CD2   1 
ATOM   1767 N  N     . SER A   1 228 ? 7.163   40.222 36.281  1.00 41.78  ? ? ? ? ? ? 228 SER A   N     1 
ATOM   1768 C  CA    . SER A   1 228 ? 7.609   40.169 37.655  1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 228 SER A   CA    1 
ATOM   1769 C  C     . SER A   1 228 ? 7.754   38.721 38.012  1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 228 SER A   C     1 
ATOM   1770 O  O     . SER A   1 228 ? 6.895   37.894 37.696  1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 228 SER A   O     1 
ATOM   1771 C  CB    . SER A   1 228 ? 6.609   40.855 38.593  1.00 51.85  ? ? ? ? ? ? 228 SER A   CB    1 
ATOM   1772 O  OG    . SER A   1 228 ? 6.975   42.215 38.766  1.00 60.37  ? ? ? ? ? ? 228 SER A   OG    1 
ATOM   1773 N  N     . GLY A   1 229 ? 8.863   38.425 38.655  1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 229 GLY A   N     1 
ATOM   1774 C  CA    . GLY A   1 229 ? 9.131   37.091 39.078  1.00 39.41  ? ? ? ? ? ? 229 GLY A   CA    1 
ATOM   1775 C  C     . GLY A   1 229 ? 8.627   36.878 40.478  1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 229 GLY A   C     1 
ATOM   1776 O  O     . GLY A   1 229 ? 8.001   37.753 41.089  1.00 45.47  ? ? ? ? ? ? 229 GLY A   O     1 
ATOM   1777 N  N     . SER A   1 230 ? 8.899   35.693 40.981  1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 230 SER A   N     1 
ATOM   1778 C  CA    . SER A   1 230 ? 8.489   35.313 42.322  1.00 46.19  ? ? ? ? ? ? 230 SER A   CA    1 
ATOM   1779 C  C     . SER A   1 230 ? 9.424   34.255 42.906  1.00 60.09  ? ? ? ? ? ? 230 SER A   C     1 
ATOM   1780 O  O     . SER A   1 230 ? 9.814   33.278 42.231  1.00 40.83  ? ? ? ? ? ? 230 SER A   O     1 
ATOM   1781 C  CB    . SER A   1 230 ? 7.042   34.811 42.310  1.00 52.67  ? ? ? ? ? ? 230 SER A   CB    1 
ATOM   1782 O  OG    . SER A   1 230 ? 6.818   33.918 41.233  1.00 64.97  ? ? ? ? ? ? 230 SER A   OG    1 
ATOM   1783 N  N     . ASN A   1 231 ? 9.707   34.458 44.190  1.00 47.26  ? ? ? ? ? ? 231 ASN A   N     1 
ATOM   1784 C  CA    . ASN A   1 231 ? 10.774  33.830 44.955  1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 231 ASN A   CA    1 
ATOM   1785 C  C     . ASN A   1 231 ? 12.076  33.561 44.179  1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 231 ASN A   C     1 
ATOM   1786 O  O     . ASN A   1 231 ? 12.996  34.388 44.201  1.00 57.61  ? ? ? ? ? ? 231 ASN A   O     1 
ATOM   1787 C  CB    . ASN A   1 231 ? 10.259  32.578 45.710  1.00 61.89  ? ? ? ? ? ? 231 ASN A   CB    1 
ATOM   1788 C  CG    . ASN A   1 231 ? 11.222  32.108 46.800  1.00 73.08  ? ? ? ? ? ? 231 ASN A   CG    1 
ATOM   1789 O  OD1   . ASN A   1 231 ? 12.088  32.861 47.253  1.00 67.41  ? ? ? ? ? ? 231 ASN A   OD1   1 
ATOM   1790 N  ND2   . ASN A   1 231 ? 11.069  30.858 47.231  1.00 54.90  ? ? ? ? ? ? 231 ASN A   ND2   1 
ATOM   1791 N  N     . ASN A   1 232 ? 12.154  32.410 43.521  1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 232 ASN A   N     1 
ATOM   1792 C  CA    . ASN A   1 232 ? 13.421  31.966 42.905  1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 232 ASN A   CA    1 
ATOM   1793 C  C     . ASN A   1 232 ? 13.403  32.159 41.404  1.00 30.49  ? ? ? ? ? ? 232 ASN A   C     1 
ATOM   1794 O  O     . ASN A   1 232 ? 14.346  31.745 40.737  1.00 32.03  ? ? ? ? ? ? 232 ASN A   O     1 
ATOM   1795 C  CB    . ASN A   1 232 ? 13.667  30.498 43.177  1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 232 ASN A   CB    1 
ATOM   1796 C  CG    . ASN A   1 232 ? 14.029  30.225 44.618  1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 232 ASN A   CG    1 
ATOM   1797 O  OD1   . ASN A   1 232 ? 14.720  31.030 45.266  1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 232 ASN A   OD1   1 
ATOM   1798 N  ND2   . ASN A   1 232 ? 13.621  29.068 45.109  1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 232 ASN A   ND2   1 
ATOM   1799 N  N     . LEU A   1 233 ? 12.315  32.723 40.867  1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 233 LEU A   N     1 
ATOM   1800 C  CA    . LEU A   1 233 ? 12.212  33.005 39.422  1.00 24.19  ? ? ? ? ? ? 233 LEU A   CA    1 
ATOM   1801 C  C     . LEU A   1 233 ? 12.403  34.523 39.178  1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 233 LEU A   C     1 
ATOM   1802 O  O     . LEU A   1 233 ? 11.662  35.356 39.705  1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 233 LEU A   O     1 
ATOM   1803 C  CB    . LEU A   1 233 ? 10.864  32.537 38.843  1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 233 LEU A   CB    1 
ATOM   1804 C  CG    . LEU A   1 233 ? 10.749  32.528 37.302  1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 233 LEU A   CG    1 
ATOM   1805 C  CD1   . LEU A   1 233 ? 9.670   31.539 36.896  1.00 36.87  ? ? ? ? ? ? 233 LEU A   CD1   1 
ATOM   1806 C  CD2   . LEU A   1 233 ? 10.409  33.899 36.745  1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 233 LEU A   CD2   1 
ATOM   1807 N  N     . THR A   1 234 ? 13.390  34.879 38.369  1.00 23.42  ? ? ? ? ? ? 234 THR A   N     1 
ATOM   1808 C  CA    . THR A   1 234 ? 13.605  36.269 38.000  1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 234 THR A   CA    1 
ATOM   1809 C  C     . THR A   1 234 ? 13.681  36.348 36.484  1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 234 THR A   C     1 
ATOM   1810 O  O     . THR A   1 234 ? 13.835  35.339 35.804  1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 234 THR A   O     1 
ATOM   1811 C  CB    . THR A   1 234 ? 14.893  36.828 38.607  1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 234 THR A   CB    1 
ATOM   1812 O  OG1   . THR A   1 234 ? 15.991  35.995 38.242  1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 234 THR A   OG1   1 
ATOM   1813 C  CG2   . THR A   1 234 ? 14.795  36.895 40.107  1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 234 THR A   CG2   1 
ATOM   1814 N  N     . TYR A   1 235 ? 13.523  37.575 35.978  1.00 20.41  ? ? ? ? ? ? 235 TYR A   N     1 
ATOM   1815 C  CA    . TYR A   1 235 ? 13.605  37.891 34.548  1.00 21.01  ? ? ? ? ? ? 235 TYR A   CA    1 
ATOM   1816 C  C     . TYR A   1 235 ? 14.825  38.764 34.353  1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 235 TYR A   C     1 
ATOM   1817 O  O     . TYR A   1 235 ? 15.000  39.751 35.083  1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 235 TYR A   O     1 
ATOM   1818 C  CB    . TYR A   1 235 ? 12.348  38.609 34.064  1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 235 TYR A   CB    1 
ATOM   1819 C  CG    . TYR A   1 235 ? 11.112  37.719 34.110  1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 235 TYR A   CG    1 
ATOM   1820 C  CD1   . TYR A   1 235 ? 10.361  37.636 35.269  1.00 22.08  ? ? ? ? ? ? 235 TYR A   CD1   1 
ATOM   1821 C  CD2   . TYR A   1 235 ? 10.754  36.946 33.039  1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 235 TYR A   CD2   1 
ATOM   1822 C  CE1   . TYR A   1 235 ? 9.246   36.819 35.340  1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 235 TYR A   CE1   1 
ATOM   1823 C  CE2   . TYR A   1 235 ? 9.658   36.116 33.088  1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 235 TYR A   CE2   1 
ATOM   1824 C  CZ    . TYR A   1 235 ? 8.911   36.057 34.249  1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 235 TYR A   CZ    1 
ATOM   1825 O  OH    . TYR A   1 235 ? 7.800   35.235 34.341  1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 235 TYR A   OH    1 
ATOM   1826 N  N     . VAL A   1 236 ? 15.601  38.485 33.318  1.00 20.28  ? ? ? ? ? ? 236 VAL A   N     1 
ATOM   1827 C  CA    . VAL A   1 236 ? 16.702  39.347 32.874  1.00 19.00  ? ? ? ? ? ? 236 VAL A   CA    1 
ATOM   1828 C  C     . VAL A   1 236 ? 16.545  39.640 31.387  1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 236 VAL A   C     1 
ATOM   1829 O  O     . VAL A   1 236 ? 16.384  38.764 30.601  1.00 21.96  ? ? ? ? ? ? 236 VAL A   O     1 
ATOM   1830 C  CB    . VAL A   1 236 ? 18.059  38.698 33.152  1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 236 VAL A   CB    1 
ATOM   1831 C  CG1   . VAL A   1 236 ? 19.208  39.467 32.542  1.00 21.57  ? ? ? ? ? ? 236 VAL A   CG1   1 
ATOM   1832 C  CG2   . VAL A   1 236 ? 18.242  38.511 34.630  1.00 22.64  ? ? ? ? ? ? 236 VAL A   CG2   1 
ATOM   1833 N  N     . GLY A   1 237 ? 16.563  40.915 31.042  1.00 19.30  ? ? ? ? ? ? 237 GLY A   N     1 
ATOM   1834 C  CA    . GLY A   1 237 ? 16.588  41.372 29.643  1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 237 GLY A   CA    1 
ATOM   1835 C  C     . GLY A   1 237 ? 18.037  41.494 29.157  1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 237 GLY A   C     1 
ATOM   1836 O  O     . GLY A   1 237 ? 18.891  41.997 29.864  1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 237 GLY A   O     1 
ATOM   1837 N  N     . GLY A   1 238 ? 18.297  41.061 27.925  1.00 16.92  ? ? ? ? ? ? 238 GLY A   N     1 
ATOM   1838 C  CA    . GLY A   1 238 ? 19.628  41.032 27.410  1.00 19.61  ? ? ? ? ? ? 238 GLY A   CA    1 
ATOM   1839 C  C     . GLY A   1 238 ? 19.689  40.561 25.973  1.00 20.91  ? ? ? ? ? ? 238 GLY A   C     1 
ATOM   1840 O  O     . GLY A   1 238 ? 18.708  40.532 25.265  1.00 21.15  ? ? ? ? ? ? 238 GLY A   O     1 
ATOM   1841 N  N     . ASP A   1 239 ? 20.904  40.263 25.553  1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 239 ASP A   N     1 
ATOM   1842 C  CA    . ASP A   1 239 ? 21.194  39.819 24.222  1.00 21.45  ? ? ? ? ? ? 239 ASP A   CA    1 
ATOM   1843 C  C     . ASP A   1 239 ? 22.091  38.623 24.366  1.00 18.21  ? ? ? ? ? ? 239 ASP A   C     1 
ATOM   1844 O  O     . ASP A   1 239 ? 23.226  38.738 24.820  1.00 19.31  ? ? ? ? ? ? 239 ASP A   O     1 
ATOM   1845 C  CB    . ASP A   1 239 ? 21.944  40.917 23.471  1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 239 ASP A   CB    1 
ATOM   1846 C  CG    . ASP A   1 239 ? 22.235  40.551 22.031  1.00 26.35  ? ? ? ? ? ? 239 ASP A   CG    1 
ATOM   1847 O  OD1   . ASP A   1 239 ? 22.004  39.411 21.596  1.00 18.55  ? ? ? ? ? ? 239 ASP A   OD1   1 
ATOM   1848 O  OD2   . ASP A   1 239 ? 22.760  41.424 21.312  1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 239 ASP A   OD2   1 
HETATM 1849 N  N     . MSE A   1 240 ? 21.608  37.455 23.949  1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 240 MSE A   N     1 
HETATM 1850 C  CA    . MSE A   1 240 ? 22.369  36.221 24.092  1.00 19.03  ? ? ? ? ? ? 240 MSE A   CA    1 
HETATM 1851 C  C     . MSE A   1 240 ? 23.651  36.221 23.252  1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 240 MSE A   C     1 
HETATM 1852 O  O     . MSE A   1 240 ? 24.552  35.417 23.492  1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 240 MSE A   O     1 
HETATM 1853 C  CB    . MSE A   1 240 ? 21.510  35.010 23.813  1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 240 MSE A   CB    1 
HETATM 1854 C  CG    . MSE A   1 240 ? 21.153  34.881 22.358  1.00 18.58  ? ? ? ? ? ? 240 MSE A   CG    1 
HETATM 1855 SE SE    . MSE A   1 240 ? 19.822  33.456 22.081  1.00 21.91  ? ? ? ? ? ? 240 MSE A   SE    1 
HETATM 1856 C  CE    . MSE A   1 240 ? 19.332  33.792 20.220  1.00 20.93  ? ? ? ? ? ? 240 MSE A   CE    1 
ATOM   1857 N  N     . PHE A   1 241 ? 23.721  37.087 22.256  1.00 16.87  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A   N     1 
ATOM   1858 C  CA    . PHE A   1 241 ? 24.945  37.242 21.480  1.00 18.01  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A   CA    1 
ATOM   1859 C  C     . PHE A   1 241 ? 26.047  38.046 22.165  1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A   C     1 
ATOM   1860 O  O     . PHE A   1 241 ? 27.197  38.067 21.696  1.00 22.73  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A   O     1 
ATOM   1861 C  CB    . PHE A   1 241 ? 24.620  37.860 20.105  1.00 21.96  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A   CB    1 
ATOM   1862 C  CG    . PHE A   1 241 ? 23.841  36.926 19.208  1.00 21.15  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A   CG    1 
ATOM   1863 C  CD1   . PHE A   1 241 ? 22.450  36.896 19.223  1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A   CD1   1 
ATOM   1864 C  CD2   . PHE A   1 241 ? 24.503  36.052 18.370  1.00 22.48  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A   CD2   1 
ATOM   1865 C  CE1   . PHE A   1 241 ? 21.761  36.017 18.411  1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A   CE1   1 
ATOM   1866 C  CE2   . PHE A   1 241 ? 23.813  35.181 17.548  1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A   CE2   1 
ATOM   1867 C  CZ    . PHE A   1 241 ? 22.447  35.173 17.560  1.00 16.81  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A   CZ    1 
ATOM   1868 N  N     . THR A   1 242 ? 25.698  38.726 23.234  1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 242 THR A   N     1 
ATOM   1869 C  CA    . THR A   1 242 ? 26.610  39.581 23.976  1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 242 THR A   CA    1 
ATOM   1870 C  C     . THR A   1 242 ? 26.992  39.060 25.348  1.00 18.28  ? ? ? ? ? ? 242 THR A   C     1 
ATOM   1871 O  O     . THR A   1 242 ? 28.173  39.033 25.685  1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 242 THR A   O     1 
ATOM   1872 C  CB    . THR A   1 242 ? 26.000  40.966 24.069  1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 242 THR A   CB    1 
ATOM   1873 O  OG1   . THR A   1 242 ? 25.763  41.420 22.727  1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 242 THR A   OG1   1 
ATOM   1874 C  CG2   . THR A   1 242 ? 26.979  41.956 24.728  1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 242 THR A   CG2   1 
ATOM   1875 N  N     . SER A   1 243 ? 25.990  38.682 26.154  1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 243 SER A   N     1 
ATOM   1876 C  CA    . SER A   1 243 ? 26.277  38.168 27.479  1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 243 SER A   CA    1 
ATOM   1877 C  C     . SER A   1 243 ? 25.076  37.420 28.037  1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 243 SER A   C     1 
ATOM   1878 O  O     . SER A   1 243 ? 23.956  37.943 28.025  1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 243 SER A   O     1 
ATOM   1879 C  CB    . SER A   1 243 ? 26.651  39.291 28.452  1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 243 SER A   CB    1 
ATOM   1880 O  OG    . SER A   1 243 ? 26.844  38.756 29.753  1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 243 SER A   OG    1 
ATOM   1881 N  N     . ILE A   1 244 ? 25.337  36.190 28.492  1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A   N     1 
ATOM   1882 C  CA    . ILE A   1 244 ? 24.313  35.361 29.110  1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A   CA    1 
ATOM   1883 C  C     . ILE A   1 244 ? 24.657  35.253 30.613  1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A   C     1 
ATOM   1884 O  O     . ILE A   1 244 ? 25.786  34.973 30.996  1.00 19.65  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A   O     1 
ATOM   1885 C  CB    . ILE A   1 244 ? 24.263  33.987 28.459  1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A   CB    1 
ATOM   1886 C  CG1   . ILE A   1 244 ? 23.816  34.140 27.005  1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A   CG1   1 
ATOM   1887 C  CG2   . ILE A   1 244 ? 23.366  33.034 29.279  1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A   CG2   1 
ATOM   1888 C  CD1   . ILE A   1 244 ? 23.884  32.876 26.202  1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A   CD1   1 
ATOM   1889 N  N     . PRO A   1 245 ? 23.678  35.477 31.496  1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 245 PRO A   N     1 
ATOM   1890 C  CA    . PRO A   1 245 ? 23.965  35.340 32.894  1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 245 PRO A   CA    1 
ATOM   1891 C  C     . PRO A   1 245 ? 24.541  33.994 33.337  1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 245 PRO A   C     1 
ATOM   1892 O  O     . PRO A   1 245 ? 24.148  32.945 32.811  1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 245 PRO A   O     1 
ATOM   1893 C  CB    . PRO A   1 245 ? 22.591  35.574 33.553  1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 245 PRO A   CB    1 
ATOM   1894 C  CG    . PRO A   1 245 ? 21.842  36.374 32.572  1.00 18.97  ? ? ? ? ? ? 245 PRO A   CG    1 
ATOM   1895 C  CD    . PRO A   1 245 ? 22.292  35.889 31.244  1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 245 PRO A   CD    1 
ATOM   1896 N  N     . ASN A   1 246 ? 25.486  34.028 34.284  1.00 20.10  ? ? ? ? ? ? 246 ASN A   N     1 
ATOM   1897 C  CA    . ASN A   1 246 ? 26.056  32.817 34.873  1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 246 ASN A   CA    1 
ATOM   1898 C  C     . ASN A   1 246 ? 24.985  31.960 35.534  1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 246 ASN A   C     1 
ATOM   1899 O  O     . ASN A   1 246 ? 24.090  32.481 36.232  1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 246 ASN A   O     1 
ATOM   1900 C  CB    . ASN A   1 246 ? 27.073  33.140 35.985  1.00 26.76  ? ? ? ? ? ? 246 ASN A   CB    1 
ATOM   1901 C  CG    . ASN A   1 246 ? 28.349  33.729 35.458  1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 246 ASN A   CG    1 
ATOM   1902 O  OD1   . ASN A   1 246 ? 28.701  33.565 34.296  1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 246 ASN A   OD1   1 
ATOM   1903 N  ND2   . ASN A   1 246 ? 29.051  34.415 36.326  1.00 32.88  ? ? ? ? ? ? 246 ASN A   ND2   1 
ATOM   1904 N  N     . ALA A   1 247 ? 25.117  30.641 35.322  1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 247 ALA A   N     1 
ATOM   1905 C  CA    . ALA A   1 247 ? 24.324  29.640 36.004  1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 247 ALA A   CA    1 
ATOM   1906 C  C     . ALA A   1 247 ? 24.963  28.269 35.922  1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 247 ALA A   C     1 
ATOM   1907 O  O     . ALA A   1 247 ? 25.899  28.059 35.168  1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 247 ALA A   O     1 
ATOM   1908 C  CB    . ALA A   1 247 ? 22.887  29.619 35.477  1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 247 ALA A   CB    1 
ATOM   1909 N  N     . ASP A   1 248 ? 24.412  27.315 36.690  1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 248 ASP A   N     1 
ATOM   1910 C  CA    . ASP A   1 248 ? 24.849  25.915 36.620  1.00 19.63  ? ? ? ? ? ? 248 ASP A   CA    1 
ATOM   1911 C  C     . ASP A   1 248 ? 24.554  25.244 35.257  1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 248 ASP A   C     1 
ATOM   1912 O  O     . ASP A   1 248 ? 25.286  24.357 34.817  1.00 23.29  ? ? ? ? ? ? 248 ASP A   O     1 
ATOM   1913 C  CB    . ASP A   1 248 ? 24.260  25.104 37.739  1.00 19.65  ? ? ? ? ? ? 248 ASP A   CB    1 
ATOM   1914 C  CG    . ASP A   1 248 ? 24.779  25.471 39.119  1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 248 ASP A   CG    1 
ATOM   1915 O  OD1   . ASP A   1 248 ? 25.901  26.028 39.264  1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 248 ASP A   OD1   1 
ATOM   1916 O  OD2   . ASP A   1 248 ? 24.077  25.109 40.086  1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 248 ASP A   OD2   1 
ATOM   1917 N  N     . ALA A   1 249 ? 23.485  25.688 34.602  1.00 19.83  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A   N     1 
ATOM   1918 C  CA    . ALA A   1 249 ? 23.074  25.179 33.322  1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A   CA    1 
ATOM   1919 C  C     . ALA A   1 249 ? 22.345  26.255 32.522  1.00 19.28  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A   C     1 
ATOM   1920 O  O     . ALA A   1 249 ? 21.758  27.139 33.102  1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A   O     1 
ATOM   1921 C  CB    . ALA A   1 249 ? 22.152  23.981 33.490  1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A   CB    1 
ATOM   1922 N  N     . VAL A   1 250 ? 22.442  26.140 31.193  1.00 17.46  ? ? ? ? ? ? 250 VAL A   N     1 
ATOM   1923 C  CA    . VAL A   1 250 ? 21.654  26.891 30.254  1.00 17.08  ? ? ? ? ? ? 250 VAL A   CA    1 
ATOM   1924 C  C     . VAL A   1 250 ? 20.634  25.952 29.615  1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 250 VAL A   C     1 
ATOM   1925 O  O     . VAL A   1 250 ? 20.986  24.858 29.248  1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 250 VAL A   O     1 
ATOM   1926 C  CB    . VAL A   1 250 ? 22.584  27.449 29.158  1.00 19.23  ? ? ? ? ? ? 250 VAL A   CB    1 
ATOM   1927 C  CG1   . VAL A   1 250 ? 21.798  27.934 27.956  1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 250 VAL A   CG1   1 
ATOM   1928 C  CG2   . VAL A   1 250 ? 23.469  28.532 29.747  1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 250 VAL A   CG2   1 
ATOM   1929 N  N     . LEU A   1 251 ? 19.398  26.418 29.445  1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 251 LEU A   N     1 
ATOM   1930 C  CA    . LEU A   1 251 ? 18.406  25.791 28.591  1.00 18.12  ? ? ? ? ? ? 251 LEU A   CA    1 
ATOM   1931 C  C     . LEU A   1 251 ? 18.200  26.563 27.333  1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 251 LEU A   C     1 
ATOM   1932 O  O     . LEU A   1 251 ? 18.044  27.776 27.367  1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 251 LEU A   O     1 
ATOM   1933 C  CB    . LEU A   1 251 ? 17.056  25.690 29.329  1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 251 LEU A   CB    1 
ATOM   1934 C  CG    . LEU A   1 251 ? 15.904  25.041 28.541  1.00 19.92  ? ? ? ? ? ? 251 LEU A   CG    1 
ATOM   1935 C  CD1   . LEU A   1 251 ? 16.195  23.584 28.332  1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 251 LEU A   CD1   1 
ATOM   1936 C  CD2   . LEU A   1 251 ? 14.556  25.143 29.277  1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 251 LEU A   CD2   1 
ATOM   1937 N  N     . LEU A   1 252 ? 18.157  25.859 26.218  1.00 17.61  ? ? ? ? ? ? 252 LEU A   N     1 
ATOM   1938 C  CA    . LEU A   1 252 ? 17.826  26.429 24.897  1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 252 LEU A   CA    1 
ATOM   1939 C  C     . LEU A   1 252 ? 16.650  25.668 24.296  1.00 17.97  ? ? ? ? ? ? 252 LEU A   C     1 
ATOM   1940 O  O     . LEU A   1 252 ? 16.852  24.599 23.726  1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 252 LEU A   O     1 
ATOM   1941 C  CB    . LEU A   1 252 ? 19.034  26.320 23.982  1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 252 LEU A   CB    1 
ATOM   1942 C  CG    . LEU A   1 252 ? 20.247  27.162 24.397  1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 252 LEU A   CG    1 
ATOM   1943 C  CD1   . LEU A   1 252 ? 21.473  26.746 23.588  1.00 15.84  ? ? ? ? ? ? 252 LEU A   CD1   1 
ATOM   1944 C  CD2   . LEU A   1 252 ? 19.964  28.639 24.151  1.00 17.75  ? ? ? ? ? ? 252 LEU A   CD2   1 
ATOM   1945 N  N     . LYS A   1 253 ? 15.416  26.166 24.508  1.00 18.24  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A   N     1 
ATOM   1946 C  CA    . LYS A   1 253 ? 14.226  25.491 23.984  1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A   CA    1 
ATOM   1947 C  C     . LYS A   1 253 ? 13.755  26.204 22.738  1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A   C     1 
ATOM   1948 O  O     . LYS A   1 253 ? 13.416  27.364 22.797  1.00 18.20  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A   O     1 
ATOM   1949 C  CB    . LYS A   1 253 ? 13.105  25.417 25.041  1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A   CB    1 
ATOM   1950 C  CG    . LYS A   1 253 ? 11.812  24.791 24.536  1.00 18.12  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A   CG    1 
ATOM   1951 C  CD    . LYS A   1 253 ? 10.820  24.643 25.647  1.00 19.83  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A   CD    1 
ATOM   1952 C  CE    . LYS A   1 253 ? 9.407   24.344 25.110  1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A   CE    1 
ATOM   1953 N  NZ    . LYS A   1 253 ? 8.647   25.560 24.769  1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A   NZ    1 
ATOM   1954 N  N     . TYR A   1 254 ? 13.755  25.506 21.599  1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A   N     1 
ATOM   1955 C  CA    . TYR A   1 254 ? 13.353  26.111 20.334  1.00 17.80  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A   CA    1 
ATOM   1956 C  C     . TYR A   1 254 ? 14.130  27.402 20.006  1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A   C     1 
ATOM   1957 O  O     . TYR A   1 254 ? 13.573  28.364 19.465  1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A   O     1 
ATOM   1958 C  CB    . TYR A   1 254 ? 11.829  26.370 20.419  1.00 18.18  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A   CB    1 
ATOM   1959 C  CG    . TYR A   1 254 ? 10.863  25.262 20.177  1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A   CG    1 
ATOM   1960 C  CD1   . TYR A   1 254 ? 11.060  24.336 19.170  1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A   CD1   1 
ATOM   1961 C  CD2   . TYR A   1 254 ? 9.657   25.247 20.850  1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A   CD2   1 
ATOM   1962 C  CE1   . TYR A   1 254 ? 10.089  23.390 18.878  1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A   CE1   1 
ATOM   1963 C  CE2   . TYR A   1 254 ? 8.688   24.312 20.570  1.00 20.28  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A   CE2   1 
ATOM   1964 C  CZ    . TYR A   1 254 ? 8.893   23.399 19.577  1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A   CZ    1 
ATOM   1965 O  OH    . TYR A   1 254 ? 7.879   22.483 19.286  1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A   OH    1 
ATOM   1966 N  N     . ILE A   1 255 ? 15.429  27.385 20.267  1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 255 ILE A   N     1 
ATOM   1967 C  CA    . ILE A   1 255 ? 16.328  28.510 20.000  1.00 16.98  ? ? ? ? ? ? 255 ILE A   CA    1 
ATOM   1968 C  C     . ILE A   1 255 ? 17.188  28.230 18.761  1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 255 ILE A   C     1 
ATOM   1969 O  O     . ILE A   1 255 ? 17.118  28.949 17.791  1.00 19.10  ? ? ? ? ? ? 255 ILE A   O     1 
ATOM   1970 C  CB    . ILE A   1 255 ? 17.238  28.863 21.185  1.00 16.17  ? ? ? ? ? ? 255 ILE A   CB    1 
ATOM   1971 C  CG1   . ILE A   1 255 ? 16.441  29.171 22.460  1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 255 ILE A   CG1   1 
ATOM   1972 C  CG2   . ILE A   1 255 ? 18.129  30.076 20.827  1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 255 ILE A   CG2   1 
ATOM   1973 C  CD1   . ILE A   1 255 ? 15.289  30.132 22.326  1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 255 ILE A   CD1   1 
ATOM   1974 N  N     . LEU A   1 256 ? 18.006  27.164 18.819  1.00 19.04  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A   N     1 
ATOM   1975 C  CA    . LEU A   1 256 ? 19.103  26.965 17.863  1.00 18.87  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A   CA    1 
ATOM   1976 C  C     . LEU A   1 256 ? 18.596  26.665 16.469  1.00 16.29  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A   C     1 
ATOM   1977 O  O     . LEU A   1 256 ? 19.237  27.055 15.507  1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A   O     1 
ATOM   1978 C  CB    . LEU A   1 256 ? 20.090  25.918 18.331  1.00 19.40  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A   CB    1 
ATOM   1979 C  CG    . LEU A   1 256 ? 20.801  26.228 19.644  1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A   CG    1 
ATOM   1980 C  CD1   . LEU A   1 256 ? 21.786  25.110 20.022  1.00 20.88  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A   CD1   1 
ATOM   1981 C  CD2   . LEU A   1 256 ? 21.554  27.549 19.516  1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A   CD2   1 
ATOM   1982 N  N     . HIS A   1 257 ? 17.401  26.126 16.350  1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 257 HIS A   N     1 
ATOM   1983 C  CA    . HIS A   1 257 ? 16.849  25.872 15.011  1.00 20.22  ? ? ? ? ? ? 257 HIS A   CA    1 
ATOM   1984 C  C     . HIS A   1 257 ? 16.487  27.154 14.274  1.00 17.83  ? ? ? ? ? ? 257 HIS A   C     1 
ATOM   1985 O  O     . HIS A   1 257 ? 16.253  27.072 13.072  1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 257 HIS A   O     1 
ATOM   1986 C  CB    . HIS A   1 257 ? 15.648  24.951 15.069  1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 257 HIS A   CB    1 
ATOM   1987 C  CG    . HIS A   1 257 ? 14.386  25.579 15.549  1.00 21.75  ? ? ? ? ? ? 257 HIS A   CG    1 
ATOM   1988 N  ND1   . HIS A   1 257 ? 13.155  25.218 15.036  1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 257 HIS A   ND1   1 
ATOM   1989 C  CD2   . HIS A   1 257 ? 14.131  26.489 16.530  1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 257 HIS A   CD2   1 
ATOM   1990 C  CE1   . HIS A   1 257 ? 12.214  25.923 15.640  1.00 23.42  ? ? ? ? ? ? 257 HIS A   CE1   1 
ATOM   1991 N  NE2   . HIS A   1 257 ? 12.773  26.696 16.549  1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 257 HIS A   NE2   1 
ATOM   1992 N  N     . ASN A   1 258 ? 16.437  28.296 14.990  1.00 17.07  ? ? ? ? ? ? 258 ASN A   N     1 
ATOM   1993 C  CA    . ASN A   1 258 ? 16.151  29.616 14.370  1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 258 ASN A   CA    1 
ATOM   1994 C  C     . ASN A   1 258 ? 17.348  30.307 13.766  1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 258 ASN A   C     1 
ATOM   1995 O  O     . ASN A   1 258 ? 17.249  31.480 13.352  1.00 21.08  ? ? ? ? ? ? 258 ASN A   O     1 
ATOM   1996 C  CB    . ASN A   1 258 ? 15.533  30.563 15.418  1.00 22.18  ? ? ? ? ? ? 258 ASN A   CB    1 
ATOM   1997 C  CG    . ASN A   1 258 ? 14.184  30.098 15.913  1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 258 ASN A   CG    1 
ATOM   1998 O  OD1   . ASN A   1 258 ? 13.345  29.694 15.140  1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 258 ASN A   OD1   1 
ATOM   1999 N  ND2   . ASN A   1 258 ? 13.961  30.225 17.196  1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 258 ASN A   ND2   1 
ATOM   2000 N  N     . TRP A   1 259 ? 18.540  29.687 13.786  1.00 18.43  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A   N     1 
ATOM   2001 C  CA    . TRP A   1 259 ? 19.766  30.364 13.410  1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A   CA    1 
ATOM   2002 C  C     . TRP A   1 259 ? 20.653  29.544 12.496  1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A   C     1 
ATOM   2003 O  O     . TRP A   1 259 ? 20.682  28.319 12.571  1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A   O     1 
ATOM   2004 C  CB    . TRP A   1 259 ? 20.567  30.746 14.660  1.00 21.08  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A   CB    1 
ATOM   2005 C  CG    . TRP A   1 259 ? 19.793  31.571 15.597  1.00 20.60  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A   CG    1 
ATOM   2006 C  CD1   . TRP A   1 259 ? 19.037  31.131 16.630  1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A   CD1   1 
ATOM   2007 C  CD2   . TRP A   1 259 ? 19.659  32.995 15.591  1.00 19.76  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A   CD2   1 
ATOM   2008 N  NE1   . TRP A   1 259 ? 18.408  32.172 17.257  1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A   NE1   1 
ATOM   2009 C  CE2   . TRP A   1 259 ? 18.783  33.336 16.651  1.00 19.36  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A   CE2   1 
ATOM   2010 C  CE3   . TRP A   1 259 ? 20.153  34.006 14.780  1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A   CE3   1 
ATOM   2011 C  CZ2   . TRP A   1 259 ? 18.414  34.655 16.922  1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A   CZ2   1 
ATOM   2012 C  CZ3   . TRP A   1 259 ? 19.820  35.306 15.053  1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A   CZ3   1 
ATOM   2013 C  CH2   . TRP A   1 259 ? 18.958  35.632 16.136  1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A   CH2   1 
ATOM   2014 N  N     . THR A   1 260 ? 21.450  30.226 11.672  1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 260 THR A   N     1 
ATOM   2015 C  CA    . THR A   1 260 ? 22.481  29.562 10.889  1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 260 THR A   CA    1 
ATOM   2016 C  C     . THR A   1 260 ? 23.533  28.893 11.796  1.00 23.17  ? ? ? ? ? ? 260 THR A   C     1 
ATOM   2017 O  O     . THR A   1 260 ? 23.641  29.202 12.999  1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 260 THR A   O     1 
ATOM   2018 C  CB    . THR A   1 260 ? 23.230  30.548 10.020  1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 260 THR A   CB    1 
ATOM   2019 O  OG1   . THR A   1 260 ? 23.814  31.539 10.877  1.00 20.44  ? ? ? ? ? ? 260 THR A   OG1   1 
ATOM   2020 C  CG2   . THR A   1 260 ? 22.262  31.216 8.991   1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 260 THR A   CG2   1 
ATOM   2021 N  N     . ASP A   1 261 ? 24.352  28.033 11.209  1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 261 ASP A   N     1 
ATOM   2022 C  CA    . ASP A   1 261 ? 25.447  27.426 11.972  1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 261 ASP A   CA    1 
ATOM   2023 C  C     . ASP A   1 261 ? 26.327  28.528 12.575  1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 261 ASP A   C     1 
ATOM   2024 O  O     . ASP A   1 261 ? 26.750  28.443 13.735  1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 261 ASP A   O     1 
ATOM   2025 C  CB    . ASP A   1 261 ? 26.346  26.525 11.101  1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 261 ASP A   CB    1 
ATOM   2026 C  CG    . ASP A   1 261 ? 25.644  25.270 10.603  1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 261 ASP A   CG    1 
ATOM   2027 O  OD1   . ASP A   1 261 ? 24.471  25.030 10.959  1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 261 ASP A   OD1   1 
ATOM   2028 O  OD2   . ASP A   1 261 ? 26.288  24.514 9.829   1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 261 ASP A   OD2   1 
ATOM   2029 N  N     . LYS A   1 262 ? 26.636  29.552 11.798  1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A   N     1 
ATOM   2030 C  CA    . LYS A   1 262 ? 27.539  30.598 12.282  1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A   CA    1 
ATOM   2031 C  C     . LYS A   1 262 ? 26.953  31.328 13.516  1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A   C     1 
ATOM   2032 O  O     . LYS A   1 262 ? 27.669  31.612 14.479  1.00 24.30  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A   O     1 
ATOM   2033 C  CB    . LYS A   1 262 ? 27.825  31.601 11.160  1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A   CB    1 
ATOM   2034 C  CG    . LYS A   1 262 ? 28.592  32.837 11.581  1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A   CG    1 
ATOM   2035 C  CD    . LYS A   1 262 ? 28.958  33.695 10.368  1.00 94.55  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A   CD    1 
ATOM   2036 C  CE    . LYS A   1 262 ? 29.455  35.082 10.766  1.00 66.94  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A   CE    1 
ATOM   2037 N  NZ    . LYS A   1 262 ? 29.301  36.065 9.653   1.00 83.57  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A   NZ    1 
ATOM   2038 N  N     . ASP A   1 263 ? 25.677  31.655 13.440  1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 263 ASP A   N     1 
ATOM   2039 C  CA    . ASP A   1 263 ? 25.006  32.276 14.588  1.00 18.90  ? ? ? ? ? ? 263 ASP A   CA    1 
ATOM   2040 C  C     . ASP A   1 263 ? 24.864  31.312 15.769  1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 263 ASP A   C     1 
ATOM   2041 O  O     . ASP A   1 263 ? 25.016  31.727 16.907  1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 263 ASP A   O     1 
ATOM   2042 C  CB    . ASP A   1 263 ? 23.663  32.900 14.174  1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 263 ASP A   CB    1 
ATOM   2043 C  CG    . ASP A   1 263 ? 23.835  34.215 13.459  1.00 22.75  ? ? ? ? ? ? 263 ASP A   CG    1 
ATOM   2044 O  OD1   . ASP A   1 263 ? 24.876  34.861 13.682  1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 263 ASP A   OD1   1 
ATOM   2045 O  OD2   . ASP A   1 263 ? 22.939  34.621 12.667  1.00 23.86  ? ? ? ? ? ? 263 ASP A   OD2   1 
ATOM   2046 N  N     . CYS A   1 264 ? 24.594  30.025 15.515  1.00 19.72  ? ? ? ? ? ? 264 CYS A   N     1 
ATOM   2047 C  CA    . CYS A   1 264 ? 24.558  29.063 16.585  1.00 19.43  ? ? ? ? ? ? 264 CYS A   CA    1 
ATOM   2048 C  C     . CYS A   1 264 ? 25.903  28.965 17.301  1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 264 CYS A   C     1 
ATOM   2049 O  O     . CYS A   1 264 ? 25.958  28.847 18.518  1.00 19.40  ? ? ? ? ? ? 264 CYS A   O     1 
ATOM   2050 C  CB    . CYS A   1 264 ? 24.179  27.678 16.086  1.00 17.51  ? ? ? ? ? ? 264 CYS A   CB    1 
ATOM   2051 S  SG    . CYS A   1 264 ? 22.425  27.478 15.697  1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 264 CYS A   SG    1 
ATOM   2052 N  N     . LEU A   1 265 ? 26.980  29.027 16.549  1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A   N     1 
ATOM   2053 C  CA    . LEU A   1 265 ? 28.299  29.077 17.164  1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A   CA    1 
ATOM   2054 C  C     . LEU A   1 265 ? 28.475  30.245 18.122  1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A   C     1 
ATOM   2055 O  O     . LEU A   1 265 ? 29.004  30.109 19.234  1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A   O     1 
ATOM   2056 C  CB    . LEU A   1 265 ? 29.400  29.048 16.111  1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A   CB    1 
ATOM   2057 C  CG    . LEU A   1 265 ? 29.551  27.717 15.367  1.00 23.21  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A   CG    1 
ATOM   2058 C  CD1   . LEU A   1 265 ? 30.629  27.854 14.284  1.00 33.67  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A   CD1   1 
ATOM   2059 C  CD2   . LEU A   1 265 ? 29.868  26.523 16.251  1.00 26.74  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A   CD2   1 
ATOM   2060 N  N     . ARG A   1 266 ? 28.002  31.406 17.708  1.00 20.38  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A   N     1 
ATOM   2061 C  CA    . ARG A   1 266 ? 28.111  32.556 18.577  1.00 21.16  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A   CA    1 
ATOM   2062 C  C     . ARG A   1 266 ? 27.304  32.374 19.849  1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A   C     1 
ATOM   2063 O  O     . ARG A   1 266 ? 27.778  32.720 20.938  1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A   O     1 
ATOM   2064 C  CB    . ARG A   1 266 ? 27.662  33.815 17.851  1.00 21.38  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A   CB    1 
ATOM   2065 C  CG    . ARG A   1 266 ? 28.479  34.127 16.605  1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A   CG    1 
ATOM   2066 C  CD    . ARG A   1 266 ? 27.736  35.128 15.695  1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A   CD    1 
ATOM   2067 N  NE    . ARG A   1 266 ? 27.464  36.458 16.253  1.00 50.54  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A   NE    1 
ATOM   2068 C  CZ    . ARG A   1 266 ? 26.480  37.290 15.860  1.00 60.21  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A   CZ    1 
ATOM   2069 N  NH1   . ARG A   1 266 ? 25.581  36.972 14.910  1.00 50.93  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A   NH1   1 
ATOM   2070 N  NH2   . ARG A   1 266 ? 26.369  38.472 16.439  1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A   NH2   1 
ATOM   2071 N  N     . ILE A   1 267 ? 26.085  31.867 19.702  1.00 18.36  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A   N     1 
ATOM   2072 C  CA    . ILE A   1 267 ? 25.250  31.600 20.879  1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A   CA    1 
ATOM   2073 C  C     . ILE A   1 267 ? 25.890  30.568 21.801  1.00 20.04  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A   C     1 
ATOM   2074 O  O     . ILE A   1 267 ? 25.954  30.745 23.042  1.00 21.16  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A   O     1 
ATOM   2075 C  CB    . ILE A   1 267 ? 23.845  31.135 20.470  1.00 17.97  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A   CB    1 
ATOM   2076 C  CG1   . ILE A   1 267 ? 23.070  32.224 19.699  1.00 19.10  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A   CG1   1 
ATOM   2077 C  CG2   . ILE A   1 267 ? 23.059  30.603 21.671  1.00 18.26  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A   CG2   1 
ATOM   2078 C  CD1   . ILE A   1 267 ? 21.904  31.660 18.892  1.00 19.15  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A   CD1   1 
ATOM   2079 N  N     . LEU A   1 268 ? 26.355  29.479 21.206  1.00 20.11  ? ? ? ? ? ? 268 LEU A   N     1 
ATOM   2080 C  CA    . LEU A   1 268 ? 26.933  28.406 21.996  1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 268 LEU A   CA    1 
ATOM   2081 C  C     . LEU A   1 268 ? 28.208  28.857 22.718  1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 268 LEU A   C     1 
ATOM   2082 O  O     . LEU A   1 268 ? 28.439  28.439 23.862  1.00 20.68  ? ? ? ? ? ? 268 LEU A   O     1 
ATOM   2083 C  CB    . LEU A   1 268 ? 27.192  27.168 21.148  1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 268 LEU A   CB    1 
ATOM   2084 C  CG    . LEU A   1 268 ? 25.963  26.362 20.734  1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 268 LEU A   CG    1 
ATOM   2085 C  CD1   . LEU A   1 268 ? 26.374  25.354 19.691  1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 268 LEU A   CD1   1 
ATOM   2086 C  CD2   . LEU A   1 268 ? 25.310  25.695 21.923  1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 268 LEU A   CD2   1 
ATOM   2087 N  N     . LYS A   1 269 ? 29.009  29.712 22.100  1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 269 LYS A   N     1 
ATOM   2088 C  CA    . LYS A   1 269 ? 30.164  30.313 22.809  1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 269 LYS A   CA    1 
ATOM   2089 C  C     . LYS A   1 269 ? 29.736  31.101 24.079  1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 269 LYS A   C     1 
ATOM   2090 O  O     . LYS A   1 269 ? 30.341  30.945 25.140  1.00 21.36  ? ? ? ? ? ? 269 LYS A   O     1 
ATOM   2091 C  CB    . LYS A   1 269 ? 30.984  31.209 21.866  1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 269 LYS A   CB    1 
ATOM   2092 C  CG    . LYS A   1 269 ? 32.204  31.901 22.483  1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 269 LYS A   CG    1 
ATOM   2093 C  CD    . LYS A   1 269 ? 32.822  32.892 21.505  1.00 64.22  ? ? ? ? ? ? 269 LYS A   CD    1 
ATOM   2094 C  CE    . LYS A   1 269 ? 34.192  33.383 21.954  1.00 52.48  ? ? ? ? ? ? 269 LYS A   CE    1 
ATOM   2095 N  NZ    . LYS A   1 269 ? 34.795  34.230 20.890  1.00 65.01  ? ? ? ? ? ? 269 LYS A   NZ    1 
ATOM   2096 N  N     . LYS A   1 270 ? 28.662  31.890 23.973  1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 270 LYS A   N     1 
ATOM   2097 C  CA    . LYS A   1 270 ? 28.171  32.643 25.119  1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 270 LYS A   CA    1 
ATOM   2098 C  C     . LYS A   1 270 ? 27.584  31.721 26.166  1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 270 LYS A   C     1 
ATOM   2099 O  O     . LYS A   1 270 ? 27.705  31.984 27.382  1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 270 LYS A   O     1 
ATOM   2100 C  CB    . LYS A   1 270 ? 27.179  33.731 24.658  1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 270 LYS A   CB    1 
ATOM   2101 C  CG    . LYS A   1 270 ? 27.854  34.826 23.803  1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 270 LYS A   CG    1 
ATOM   2102 C  CD    . LYS A   1 270 ? 28.772  35.701 24.632  1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 270 LYS A   CD    1 
ATOM   2103 C  CE    . LYS A   1 270 ? 29.506  36.655 23.729  1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 270 LYS A   CE    1 
ATOM   2104 N  NZ    . LYS A   1 270 ? 30.367  37.552 24.546  1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 270 LYS A   NZ    1 
ATOM   2105 N  N     . CYS A   1 271 ? 26.950  30.627 25.724  1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 271 CYS A   N     1 
ATOM   2106 C  CA    . CYS A   1 271 ? 26.414  29.650 26.673  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 271 CYS A   CA    1 
ATOM   2107 C  C     . CYS A   1 271 ? 27.557  28.943 27.424  1.00 20.52  ? ? ? ? ? ? 271 CYS A   C     1 
ATOM   2108 O  O     . CYS A   1 271 ? 27.496  28.760 28.653  1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 271 CYS A   O     1 
ATOM   2109 C  CB    . CYS A   1 271 ? 25.533  28.641 25.945  1.00 20.74  ? ? ? ? ? ? 271 CYS A   CB    1 
ATOM   2110 S  SG    . CYS A   1 271 ? 24.007  29.286 25.274  1.00 20.11  ? ? ? ? ? ? 271 CYS A   SG    1 
ATOM   2111 N  N     . LYS A   1 272 ? 28.594  28.543 26.683  1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 272 LYS A   N     1 
ATOM   2112 C  CA    . LYS A   1 272 ? 29.765  27.944 27.307  1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 272 LYS A   CA    1 
ATOM   2113 C  C     . LYS A   1 272 ? 30.373  28.862 28.380  1.00 20.93  ? ? ? ? ? ? 272 LYS A   C     1 
ATOM   2114 O  O     . LYS A   1 272 ? 30.647  28.411 29.516  1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 272 LYS A   O     1 
ATOM   2115 C  CB    . LYS A   1 272 ? 30.806  27.536 26.269  1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 272 LYS A   CB    1 
ATOM   2116 C  CG    . LYS A   1 272 ? 31.976  26.790 26.889  1.00 23.53  ? ? ? ? ? ? 272 LYS A   CG    1 
ATOM   2117 C  CD    . LYS A   1 272 ? 33.016  26.301 25.879  1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 272 LYS A   CD    1 
ATOM   2118 C  CE    . LYS A   1 272 ? 34.292  25.903 26.649  1.00 46.19  ? ? ? ? ? ? 272 LYS A   CE    1 
ATOM   2119 N  NZ    . LYS A   1 272 ? 35.156  24.830 26.049  1.00 46.63  ? ? ? ? ? ? 272 LYS A   NZ    1 
ATOM   2120 N  N     . GLU A   1 273 ? 30.501  30.156 28.051  1.00 21.06  ? ? ? ? ? ? 273 GLU A   N     1 
ATOM   2121 C  CA    . GLU A   1 273 ? 31.021  31.137 28.994  1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 273 GLU A   CA    1 
ATOM   2122 C  C     . GLU A   1 273 ? 30.151  31.164 30.262  1.00 21.80  ? ? ? ? ? ? 273 GLU A   C     1 
ATOM   2123 O  O     . GLU A   1 273 ? 30.682  31.117 31.363  1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 273 GLU A   O     1 
ATOM   2124 C  CB    . GLU A   1 273 ? 31.070  32.516 28.363  1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 273 GLU A   CB    1 
ATOM   2125 C  CG    . GLU A   1 273 ? 31.614  33.620 29.259  1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 273 GLU A   CG    1 
ATOM   2126 C  CD    . GLU A   1 273 ? 31.543  35.025 28.644  1.00 78.49  ? ? ? ? ? ? 273 GLU A   CD    1 
ATOM   2127 O  OE1   . GLU A   1 273 ? 30.561  35.353 27.937  1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 273 GLU A   OE1   1 
ATOM   2128 O  OE2   . GLU A   1 273 ? 32.479  35.820 28.877  1.00 67.59  ? ? ? ? ? ? 273 GLU A   OE2   1 
ATOM   2129 N  N     . ALA A   1 274 ? 28.826  31.152 30.076  1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 274 ALA A   N     1 
ATOM   2130 C  CA    . ALA A   1 274 ? 27.885  31.253 31.185  1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 274 ALA A   CA    1 
ATOM   2131 C  C     . ALA A   1 274 ? 27.989  30.113 32.165  1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 274 ALA A   C     1 
ATOM   2132 O  O     . ALA A   1 274 ? 27.681  30.292 33.354  1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 274 ALA A   O     1 
ATOM   2133 C  CB    . ALA A   1 274 ? 26.450  31.379 30.666  1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 274 ALA A   CB    1 
ATOM   2134 N  N     . VAL A   1 275 ? 28.347  28.919 31.665  1.00 18.63  ? ? ? ? ? ? 275 VAL A   N     1 
ATOM   2135 C  CA    . VAL A   1 275 ? 28.392  27.736 32.521  1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 275 VAL A   CA    1 
ATOM   2136 C  C     . VAL A   1 275 ? 29.817  27.339 32.940  1.00 20.95  ? ? ? ? ? ? 275 VAL A   C     1 
ATOM   2137 O  O     . VAL A   1 275 ? 29.995  26.307 33.592  1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 275 VAL A   O     1 
ATOM   2138 C  CB    . VAL A   1 275 ? 27.613  26.557 31.917  1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 275 VAL A   CB    1 
ATOM   2139 C  CG1   . VAL A   1 275 ? 26.153  26.962 31.623  1.00 20.15  ? ? ? ? ? ? 275 VAL A   CG1   1 
ATOM   2140 C  CG2   . VAL A   1 275 ? 28.291  25.971 30.689  1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 275 VAL A   CG2   1 
ATOM   2141 N  N     . THR A   1 276 ? 30.811  28.182 32.618  1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 276 THR A   N     1 
ATOM   2142 C  CA    . THR A   1 276 ? 32.198  27.877 32.970  1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 276 THR A   CA    1 
ATOM   2143 C  C     . THR A   1 276 ? 32.874  29.033 33.729  1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 276 THR A   C     1 
ATOM   2144 O  O     . THR A   1 276 ? 34.095  29.060 33.793  1.00 30.26  ? ? ? ? ? ? 276 THR A   O     1 
ATOM   2145 C  CB    . THR A   1 276 ? 33.029  27.510 31.737  1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 276 THR A   CB    1 
ATOM   2146 O  OG1   . THR A   1 276 ? 33.013  28.592 30.813  1.00 25.66  ? ? ? ? ? ? 276 THR A   OG1   1 
ATOM   2147 C  CG2   . THR A   1 276 ? 32.511  26.282 31.091  1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 276 THR A   CG2   1 
ATOM   2148 N  N     . ASN A   1 277 ? 32.104  29.954 34.301  1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 277 ASN A   N     1 
ATOM   2149 C  CA    . ASN A   1 277 ? 32.653  31.036 35.160  1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 277 ASN A   CA    1 
ATOM   2150 C  C     . ASN A   1 277 ? 33.231  30.494 36.501  1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 277 ASN A   C     1 
ATOM   2151 O  O     . ASN A   1 277 ? 32.699  29.535 37.076  1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 277 ASN A   O     1 
ATOM   2152 C  CB    . ASN A   1 277 ? 31.562  32.097 35.495  1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 277 ASN A   CB    1 
ATOM   2153 C  CG    . ASN A   1 277 ? 32.084  33.257 36.375  1.00 49.03  ? ? ? ? ? ? 277 ASN A   CG    1 
ATOM   2154 O  OD1   . ASN A   1 277 ? 32.580  34.271 35.866  1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 277 ASN A   OD1   1 
ATOM   2155 N  ND2   . ASN A   1 277 ? 31.912  33.133 37.704  1.00 45.10  ? ? ? ? ? ? 277 ASN A   ND2   1 
ATOM   2156 N  N     . ASP A   1 278 ? 34.296  31.138 36.973  1.00 51.88  ? ? ? ? ? ? 278 ASP A   N     1 
ATOM   2157 C  CA    . ASP A   1 278 ? 34.841  30.924 38.333  1.00 104.02 ? ? ? ? ? ? 278 ASP A   CA    1 
ATOM   2158 C  C     . ASP A   1 278 ? 35.198  29.470 38.641  1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 278 ASP A   C     1 
ATOM   2159 O  O     . ASP A   1 278 ? 34.943  28.974 39.746  1.00 68.97  ? ? ? ? ? ? 278 ASP A   O     1 
ATOM   2160 C  CB    . ASP A   1 278 ? 33.855  31.431 39.390  1.00 96.16  ? ? ? ? ? ? 278 ASP A   CB    1 
ATOM   2161 N  N     . GLY A   1 279 ? 35.761  28.786 37.652  1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 279 GLY A   N     1 
ATOM   2162 C  CA    . GLY A   1 279 ? 36.121  27.377 37.799  1.00 48.80  ? ? ? ? ? ? 279 GLY A   CA    1 
ATOM   2163 C  C     . GLY A   1 279 ? 34.977  26.365 37.685  1.00 70.65  ? ? ? ? ? ? 279 GLY A   C     1 
ATOM   2164 O  O     . GLY A   1 279 ? 35.241  25.170 37.679  1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 279 GLY A   O     1 
ATOM   2165 N  N     . LYS A   1 280 ? 33.719  26.807 37.585  1.00 34.69  ? ? ? ? ? ? 280 LYS A   N     1 
ATOM   2166 C  CA    . LYS A   1 280 ? 32.592  25.866 37.420  1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? 280 LYS A   CA    1 
ATOM   2167 C  C     . LYS A   1 280 ? 32.616  25.158 36.064  1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 280 LYS A   C     1 
ATOM   2168 O  O     . LYS A   1 280 ? 33.137  25.688 35.058  1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 280 LYS A   O     1 
ATOM   2169 C  CB    . LYS A   1 280 ? 31.248  26.573 37.597  1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 280 LYS A   CB    1 
ATOM   2170 C  CG    . LYS A   1 280 ? 31.062  27.089 39.020  1.00 58.77  ? ? ? ? ? ? 280 LYS A   CG    1 
ATOM   2171 C  CD    . LYS A   1 280 ? 29.630  27.521 39.284  1.00 65.23  ? ? ? ? ? ? 280 LYS A   CD    1 
ATOM   2172 C  CE    . LYS A   1 280 ? 29.478  28.251 40.617  1.00 63.04  ? ? ? ? ? ? 280 LYS A   CE    1 
ATOM   2173 N  NZ    . LYS A   1 280 ? 29.230  27.341 41.767  1.00 64.64  ? ? ? ? ? ? 280 LYS A   NZ    1 
ATOM   2174 N  N     . ARG A   1 281 ? 32.054  23.939 36.043  1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A   N     1 
ATOM   2175 C  CA    . ARG A   1 281 ? 31.903  23.206 34.788  1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A   CA    1 
ATOM   2176 C  C     . ARG A   1 281 ? 30.469  22.737 34.689  1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A   C     1 
ATOM   2177 O  O     . ARG A   1 281 ? 30.140  21.615 35.060  1.00 27.60  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A   O     1 
ATOM   2178 C  CB    . ARG A   1 281 ? 32.833  21.985 34.778  1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A   CB    1 
ATOM   2179 C  CG    . ARG A   1 281 ? 34.271  22.300 35.143  1.00 30.76  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A   CG    1 
ATOM   2180 C  CD    . ARG A   1 281 ? 34.892  23.261 34.178  1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A   CD    1 
ATOM   2181 N  NE    . ARG A   1 281 ? 34.844  22.759 32.814  1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A   NE    1 
ATOM   2182 C  CZ    . ARG A   1 281 ? 35.242  23.429 31.740  1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A   CZ    1 
ATOM   2183 N  NH1   . ARG A   1 281 ? 35.689  24.684 31.830  1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A   NH1   1 
ATOM   2184 N  NH2   . ARG A   1 281 ? 35.146  22.842 30.547  1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A   NH2   1 
ATOM   2185 N  N     . GLY A   1 282 ? 29.612  23.610 34.191  1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 282 GLY A   N     1 
ATOM   2186 C  CA    . GLY A   1 282 ? 28.210  23.258 34.045  1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 282 GLY A   CA    1 
ATOM   2187 C  C     . GLY A   1 282 ? 27.909  22.612 32.713  1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 282 GLY A   C     1 
ATOM   2188 O  O     . GLY A   1 282 ? 28.765  21.940 32.102  1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 282 GLY A   O     1 
ATOM   2189 N  N     . LYS A   1 283 ? 26.677  22.792 32.244  1.00 19.28  ? ? ? ? ? ? 283 LYS A   N     1 
ATOM   2190 C  CA    . LYS A   1 283 ? 26.231  22.140 31.005  1.00 18.46  ? ? ? ? ? ? 283 LYS A   CA    1 
ATOM   2191 C  C     . LYS A   1 283 ? 25.166  22.974 30.292  1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 283 LYS A   C     1 
ATOM   2192 O  O     . LYS A   1 283 ? 24.605  23.903 30.856  1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 283 LYS A   O     1 
ATOM   2193 C  CB    . LYS A   1 283 ? 25.641  20.747 31.269  1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 283 LYS A   CB    1 
ATOM   2194 C  CG    . LYS A   1 283 ? 24.371  20.764 32.150  1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 283 LYS A   CG    1 
ATOM   2195 C  CD    . LYS A   1 283 ? 23.532  19.519 32.163  1.00 46.08  ? ? ? ? ? ? 283 LYS A   CD    1 
ATOM   2196 C  CE    . LYS A   1 283 ? 22.270  19.752 33.023  1.00 27.28  ? ? ? ? ? ? 283 LYS A   CE    1 
ATOM   2197 N  NZ    . LYS A   1 283 ? 21.735  18.446 33.385  1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 283 LYS A   NZ    1 
ATOM   2198 N  N     . VAL A   1 284 ? 24.909  22.632 29.051  1.00 20.35  ? ? ? ? ? ? 284 VAL A   N     1 
ATOM   2199 C  CA    . VAL A   1 284 ? 23.881  23.298 28.258  1.00 17.80  ? ? ? ? ? ? 284 VAL A   CA    1 
ATOM   2200 C  C     . VAL A   1 284 ? 22.896  22.230 27.799  1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 284 VAL A   C     1 
ATOM   2201 O  O     . VAL A   1 284 ? 23.332  21.185 27.326  1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 284 VAL A   O     1 
ATOM   2202 C  CB    . VAL A   1 284 ? 24.510  24.003 27.048  1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 284 VAL A   CB    1 
ATOM   2203 C  CG1   . VAL A   1 284 ? 23.466  24.745 26.204  1.00 19.26  ? ? ? ? ? ? 284 VAL A   CG1   1 
ATOM   2204 C  CG2   . VAL A   1 284 ? 25.607  24.998 27.506  1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 284 VAL A   CG2   1 
ATOM   2205 N  N     . THR A   1 285 ? 21.588  22.504 27.974  1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 285 THR A   N     1 
ATOM   2206 C  CA    . THR A   1 285 ? 20.490  21.583 27.630  1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 285 THR A   CA    1 
ATOM   2207 C  C     . THR A   1 285 ? 19.659  22.196 26.518  1.00 17.97  ? ? ? ? ? ? 285 THR A   C     1 
ATOM   2208 O  O     . THR A   1 285 ? 19.301  23.373 26.602  1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 285 THR A   O     1 
ATOM   2209 C  CB    . THR A   1 285 ? 19.608  21.346 28.869  1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 285 THR A   CB    1 
ATOM   2210 O  OG1   . THR A   1 285 ? 20.407  20.818 29.926  1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 285 THR A   OG1   1 
ATOM   2211 C  CG2   . THR A   1 285 ? 18.516  20.316 28.562  1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 285 THR A   CG2   1 
ATOM   2212 N  N     . ILE A   1 286 ? 19.493  21.474 25.407  1.00 17.20  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A   N     1 
ATOM   2213 C  CA    . ILE A   1 286 ? 18.890  21.956 24.167  1.00 17.12  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A   CA    1 
ATOM   2214 C  C     . ILE A   1 286 ? 17.642  21.122 23.906  1.00 17.19  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A   C     1 
ATOM   2215 O  O     . ILE A   1 286 ? 17.683  19.906 24.041  1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A   O     1 
ATOM   2216 C  CB    . ILE A   1 286 ? 19.869  21.768 22.944  1.00 17.40  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A   CB    1 
ATOM   2217 C  CG1   . ILE A   1 286 ? 21.061  22.736 23.063  1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A   CG1   1 
ATOM   2218 C  CG2   . ILE A   1 286 ? 19.142  21.987 21.611  1.00 21.05  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A   CG2   1 
ATOM   2219 C  CD1   . ILE A   1 286 ? 22.279  22.355 22.257  1.00 23.25  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A   CD1   1 
ATOM   2220 N  N     . ILE A   1 287 ? 16.553  21.794 23.560  1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 287 ILE A   N     1 
ATOM   2221 C  CA    . ILE A   1 287 ? 15.329  21.147 23.087  1.00 17.24  ? ? ? ? ? ? 287 ILE A   CA    1 
ATOM   2222 C  C     . ILE A   1 287 ? 15.077  21.650 21.653  1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 287 ILE A   C     1 
ATOM   2223 O  O     . ILE A   1 287 ? 14.852  22.832 21.414  1.00 20.03  ? ? ? ? ? ? 287 ILE A   O     1 
ATOM   2224 C  CB    . ILE A   1 287 ? 14.105  21.419 23.986  1.00 19.45  ? ? ? ? ? ? 287 ILE A   CB    1 
ATOM   2225 C  CG1   . ILE A   1 287 ? 14.258  20.760 25.345  1.00 19.14  ? ? ? ? ? ? 287 ILE A   CG1   1 
ATOM   2226 C  CG2   . ILE A   1 287 ? 12.847  20.852 23.321  1.00 21.78  ? ? ? ? ? ? 287 ILE A   CG2   1 
ATOM   2227 C  CD1   . ILE A   1 287 ? 13.249  21.222 26.379  1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 287 ILE A   CD1   1 
ATOM   2228 N  N     . ASP A   1 288 ? 15.132  20.703 20.723  1.00 20.84  ? ? ? ? ? ? 288 ASP A   N     1 
ATOM   2229 C  CA    . ASP A   1 288 ? 14.923  20.966 19.277  1.00 21.64  ? ? ? ? ? ? 288 ASP A   CA    1 
ATOM   2230 C  C     . ASP A   1 288 ? 14.825  19.610 18.590  1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 288 ASP A   C     1 
ATOM   2231 O  O     . ASP A   1 288 ? 15.132  18.547 19.205  1.00 21.45  ? ? ? ? ? ? 288 ASP A   O     1 
ATOM   2232 C  CB    . ASP A   1 288 ? 16.045  21.836 18.687  1.00 19.29  ? ? ? ? ? ? 288 ASP A   CB    1 
ATOM   2233 C  CG    . ASP A   1 288 ? 15.660  23.300 18.458  1.00 19.28  ? ? ? ? ? ? 288 ASP A   CG    1 
ATOM   2234 O  OD1   . ASP A   1 288 ? 14.472  23.626 18.168  1.00 20.42  ? ? ? ? ? ? 288 ASP A   OD1   1 
ATOM   2235 O  OD2   . ASP A   1 288 ? 16.593  24.160 18.563  1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 288 ASP A   OD2   1 
HETATM 2236 N  N     . MSE A   1 289 ? 14.410  19.627 17.327  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 289 MSE A   N     1 
HETATM 2237 C  CA    . MSE A   1 289 ? 14.407  18.380 16.525  1.00 20.04  ? ? ? ? ? ? 289 MSE A   CA    1 
HETATM 2238 C  C     . MSE A   1 289 ? 15.788  17.817 16.237  1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 289 MSE A   C     1 
HETATM 2239 O  O     . MSE A   1 289 ? 16.769  18.546 16.061  1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 289 MSE A   O     1 
HETATM 2240 C  CB    . MSE A   1 289 ? 13.689  18.594 15.171  1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 289 MSE A   CB    1 
HETATM 2241 C  CG    . MSE A   1 289 ? 12.223  18.834 15.377  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 289 MSE A   CG    1 
HETATM 2242 SE SE    . MSE A   1 289 ? 11.503  19.295 13.584  1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 289 MSE A   SE    1 
HETATM 2243 C  CE    . MSE A   1 289 ? 9.662   18.782 13.927  1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 289 MSE A   CE    1 
ATOM   2244 N  N     . VAL A   1 290 ? 15.859  16.479 16.148  1.00 21.30  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A   N     1 
ATOM   2245 C  CA    . VAL A   1 290 ? 17.032  15.795 15.613  1.00 21.05  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A   CA    1 
ATOM   2246 C  C     . VAL A   1 290 ? 16.508  14.919 14.478  1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A   C     1 
ATOM   2247 O  O     . VAL A   1 290 ? 15.733  13.985 14.694  1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A   O     1 
ATOM   2248 C  CB    . VAL A   1 290 ? 17.725  14.909 16.652  1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A   CB    1 
ATOM   2249 C  CG1   . VAL A   1 290 ? 18.870  14.145 16.023  1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A   CG1   1 
ATOM   2250 C  CG2   . VAL A   1 290 ? 18.234  15.762 17.805  1.00 24.11  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A   CG2   1 
ATOM   2251 N  N     . ILE A   1 291 ? 16.926  15.250 13.273  1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 291 ILE A   N     1 
ATOM   2252 C  CA    . ILE A   1 291 ? 16.597  14.426 12.115  1.00 25.16  ? ? ? ? ? ? 291 ILE A   CA    1 
ATOM   2253 C  C     . ILE A   1 291 ? 17.402  13.123 12.203  1.00 22.03  ? ? ? ? ? ? 291 ILE A   C     1 
ATOM   2254 O  O     . ILE A   1 291 ? 18.591  13.142 12.486  1.00 23.86  ? ? ? ? ? ? 291 ILE A   O     1 
ATOM   2255 C  CB    . ILE A   1 291 ? 16.882  15.188 10.800  1.00 24.94  ? ? ? ? ? ? 291 ILE A   CB    1 
ATOM   2256 C  CG1   . ILE A   1 291 ? 15.931  16.395 10.721  1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 291 ILE A   CG1   1 
ATOM   2257 C  CG2   . ILE A   1 291 ? 16.753  14.223 9.608   1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 291 ILE A   CG2   1 
ATOM   2258 C  CD1   . ILE A   1 291 ? 15.904  17.175 9.420   1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 291 ILE A   CD1   1 
ATOM   2259 N  N     . ASP A   1 292 ? 16.744  11.983 11.952  1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A   N     1 
ATOM   2260 C  CA    . ASP A   1 292 ? 17.403  10.692 11.971  1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A   CA    1 
ATOM   2261 C  C     . ASP A   1 292 ? 16.704  9.790  10.941  1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A   C     1 
ATOM   2262 O  O     . ASP A   1 292 ? 15.718  9.155  11.244  1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A   O     1 
ATOM   2263 C  CB    . ASP A   1 292 ? 17.341  10.078 13.375  1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A   CB    1 
ATOM   2264 C  CG    . ASP A   1 292 ? 18.233  8.870  13.523  1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A   CG    1 
ATOM   2265 O  OD1   . ASP A   1 292 ? 18.594  8.260  12.489  1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A   OD1   1 
ATOM   2266 O  OD2   . ASP A   1 292 ? 18.565  8.540  14.686  1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A   OD2   1 
ATOM   2267 N  N     . LYS A   1 293 ? 17.177  9.827  9.703   1.00 31.27  ? ? ? ? ? ? 293 LYS A   N     1 
ATOM   2268 C  CA    . LYS A   1 293 ? 16.486  9.131  8.623   1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 293 LYS A   CA    1 
ATOM   2269 C  C     . LYS A   1 293 ? 16.560  7.630  8.851   1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 293 LYS A   C     1 
ATOM   2270 O  O     . LYS A   1 293 ? 15.653  6.902  8.459   1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 293 LYS A   O     1 
ATOM   2271 C  CB    . LYS A   1 293 ? 17.089  9.471  7.268   1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 293 LYS A   CB    1 
ATOM   2272 C  CG    . LYS A   1 293 ? 16.937  10.924 6.838   1.00 34.67  ? ? ? ? ? ? 293 LYS A   CG    1 
ATOM   2273 C  CD    . LYS A   1 293 ? 17.743  11.184 5.582   1.00 43.66  ? ? ? ? ? ? 293 LYS A   CD    1 
ATOM   2274 C  CE    . LYS A   1 293 ? 17.455  12.561 5.018   1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 293 LYS A   CE    1 
ATOM   2275 N  NZ    . LYS A   1 293 ? 18.371  12.783 3.873   1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 293 LYS A   NZ    1 
ATOM   2276 N  N     . LYS A   1 294 ? 17.628  7.171  9.493   1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 294 LYS A   N     1 
ATOM   2277 C  CA    . LYS A   1 294 ? 17.803  5.712  9.703   1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 294 LYS A   CA    1 
ATOM   2278 C  C     . LYS A   1 294 ? 16.807  5.183  10.748  1.00 39.87  ? ? ? ? ? ? 294 LYS A   C     1 
ATOM   2279 O  O     . LYS A   1 294 ? 16.263  4.112  10.583  1.00 44.11  ? ? ? ? ? ? 294 LYS A   O     1 
ATOM   2280 C  CB    . LYS A   1 294 ? 19.256  5.388  10.081  1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 294 LYS A   CB    1 
ATOM   2281 C  CG    . LYS A   1 294 ? 20.219  5.435  8.894   1.00 82.94  ? ? ? ? ? ? 294 LYS A   CG    1 
ATOM   2282 C  CD    . LYS A   1 294 ? 21.565  4.811  9.231   1.00 83.37  ? ? ? ? ? ? 294 LYS A   CD    1 
ATOM   2283 N  N     . LYS A   1 295 ? 16.537  5.966  11.792  1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   N     1 
ATOM   2284 C  CA    . LYS A   1 295 ? 15.809  5.485  12.976  1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   CA    1 
ATOM   2285 C  C     . LYS A   1 295 ? 14.368  5.949  13.062  1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   C     1 
ATOM   2286 O  O     . LYS A   1 295 ? 13.530  5.193  13.568  1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   O     1 
ATOM   2287 C  CB    . LYS A   1 295 ? 16.560  5.935  14.239  1.00 54.18  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   CB    1 
ATOM   2288 C  CG    . LYS A   1 295 ? 16.024  5.423  15.575  1.00 70.09  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   CG    1 
ATOM   2289 C  CD    . LYS A   1 295 ? 16.528  6.255  16.753  1.00 120.75 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   CD    1 
ATOM   2290 C  CE    . LYS A   1 295 ? 15.947  7.667  16.799  1.00 93.92  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   CE    1 
ATOM   2291 N  NZ    . LYS A   1 295 ? 14.457  7.706  16.714  1.00 67.45  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   NZ    1 
ATOM   2292 N  N     . ASP A   1 296 ? 14.049  7.179  12.635  1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 296 ASP A   N     1 
ATOM   2293 C  CA    . ASP A   1 296 ? 12.671  7.625  12.722  1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 296 ASP A   CA    1 
ATOM   2294 C  C     . ASP A   1 296 ? 11.782  6.890  11.729  1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 296 ASP A   C     1 
ATOM   2295 O  O     . ASP A   1 296 ? 12.246  6.440  10.674  1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 296 ASP A   O     1 
ATOM   2296 C  CB    . ASP A   1 296 ? 12.545  9.142  12.445  1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 296 ASP A   CB    1 
ATOM   2297 C  CG    . ASP A   1 296 ? 13.059  9.993  13.566  1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 296 ASP A   CG    1 
ATOM   2298 O  OD1   . ASP A   1 296 ? 13.396  9.447  14.644  1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 296 ASP A   OD1   1 
ATOM   2299 O  OD2   . ASP A   1 296 ? 13.113  11.230 13.360  1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 296 ASP A   OD2   1 
ATOM   2300 N  N     . GLU A   1 297 ? 10.495  6.831  12.053  1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   N     1 
ATOM   2301 C  CA    . GLU A   1 297 ? 9.496   6.404  11.101  1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   CA    1 
ATOM   2302 C  C     . GLU A   1 297 ? 9.520   7.352  9.902   1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   C     1 
ATOM   2303 O  O     . GLU A   1 297 ? 9.718   8.563  10.071  1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   O     1 
ATOM   2304 C  CB    . GLU A   1 297 ? 8.106   6.342  11.747  1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   CB    1 
ATOM   2305 C  CG    . GLU A   1 297 ? 7.957   5.180  12.756  1.00 44.14  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   CG    1 
ATOM   2306 C  CD    . GLU A   1 297 ? 8.088   3.797  12.114  1.00 89.80  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   CD    1 
ATOM   2307 O  OE1   . GLU A   1 297 ? 7.453   3.566  11.060  1.00 64.20  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   OE1   1 
ATOM   2308 O  OE2   . GLU A   1 297 ? 8.828   2.939  12.656  1.00 56.70  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   OE2   1 
ATOM   2309 N  N     . ASN A   1 298 ? 9.354   6.809  8.694   1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 298 ASN A   N     1 
ATOM   2310 C  CA    . ASN A   1 298 ? 9.380   7.667  7.501   1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 298 ASN A   CA    1 
ATOM   2311 C  C     . ASN A   1 298 ? 8.488   8.896  7.590   1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 298 ASN A   C     1 
ATOM   2312 O  O     . ASN A   1 298 ? 8.919   9.987  7.211   1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 298 ASN A   O     1 
ATOM   2313 C  CB    . ASN A   1 298 ? 9.057   6.908  6.192   1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 298 ASN A   CB    1 
ATOM   2314 C  CG    . ASN A   1 298 ? 9.162   7.824  4.954   1.00 45.58  ? ? ? ? ? ? 298 ASN A   CG    1 
ATOM   2315 O  OD1   . ASN A   1 298 ? 8.179   8.034  4.229   1.00 48.33  ? ? ? ? ? ? 298 ASN A   OD1   1 
ATOM   2316 N  ND2   . ASN A   1 298 ? 10.344  8.431  4.756   1.00 42.92  ? ? ? ? ? ? 298 ASN A   ND2   1 
ATOM   2317 N  N     . GLN A   1 299 ? 7.246   8.758  8.071   1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 299 GLN A   N     1 
ATOM   2318 C  CA    . GLN A   1 299 ? 6.368   9.901  8.091   1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 299 GLN A   CA    1 
ATOM   2319 C  C     . GLN A   1 299 ? 6.929   11.009 9.011   1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 299 GLN A   C     1 
ATOM   2320 O  O     . GLN A   1 299 ? 6.742   12.195 8.754   1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 299 GLN A   O     1 
ATOM   2321 C  CB    . GLN A   1 299 ? 4.925   9.546  8.480   1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 299 GLN A   CB    1 
ATOM   2322 C  CG    . GLN A   1 299 ? 3.919   10.691 8.268   1.00 71.47  ? ? ? ? ? ? 299 GLN A   CG    1 
ATOM   2323 C  CD    . GLN A   1 299 ? 4.040   11.389 6.905   1.00 134.74 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A   CD    1 
ATOM   2324 O  OE1   . GLN A   1 299 ? 3.825   10.777 5.845   1.00 63.94  ? ? ? ? ? ? 299 GLN A   OE1   1 
ATOM   2325 N  NE2   . GLN A   1 299 ? 4.384   12.684 6.932   1.00 42.84  ? ? ? ? ? ? 299 GLN A   NE2   1 
ATOM   2326 N  N     . VAL A   1 300 ? 7.580   10.604 10.083  1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 300 VAL A   N     1 
ATOM   2327 C  CA    . VAL A   1 300 ? 8.140   11.567 11.031  1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 300 VAL A   CA    1 
ATOM   2328 C  C     . VAL A   1 300 ? 9.307   12.301 10.366  1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 300 VAL A   C     1 
ATOM   2329 O  O     . VAL A   1 300 ? 9.408   13.533 10.444  1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 300 VAL A   O     1 
ATOM   2330 C  CB    . VAL A   1 300 ? 8.581   10.890 12.345  1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 300 VAL A   CB    1 
ATOM   2331 C  CG1   . VAL A   1 300 ? 9.445   11.815 13.170  1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 300 VAL A   CG1   1 
ATOM   2332 C  CG2   . VAL A   1 300 ? 7.337   10.473 13.152  1.00 29.83  ? ? ? ? ? ? 300 VAL A   CG2   1 
ATOM   2333 N  N     . THR A   1 301 ? 10.172  11.535 9.703   1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 301 THR A   N     1 
ATOM   2334 C  CA    . THR A   1 301 ? 11.329  12.120 8.961   1.00 27.25  ? ? ? ? ? ? 301 THR A   CA    1 
ATOM   2335 C  C     . THR A   1 301 ? 10.823  13.152 7.964   1.00 23.37  ? ? ? ? ? ? 301 THR A   C     1 
ATOM   2336 O  O     . THR A   1 301 ? 11.384  14.275 7.831   1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 301 THR A   O     1 
ATOM   2337 C  CB    . THR A   1 301 ? 12.125  11.009 8.265   1.00 22.40  ? ? ? ? ? ? 301 THR A   CB    1 
ATOM   2338 O  OG1   . THR A   1 301 ? 12.797  10.215 9.255   1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 301 THR A   OG1   1 
ATOM   2339 C  CG2   . THR A   1 301 ? 13.119  11.580 7.308   1.00 23.25  ? ? ? ? ? ? 301 THR A   CG2   1 
ATOM   2340 N  N     . GLN A   1 302 ? 9.712   12.826 7.312   1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 302 GLN A   N     1 
ATOM   2341 C  CA    . GLN A   1 302 ? 9.174   13.733 6.277   1.00 22.54  ? ? ? ? ? ? 302 GLN A   CA    1 
ATOM   2342 C  C     . GLN A   1 302 ? 8.709   15.061 6.846   1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 302 GLN A   C     1 
ATOM   2343 O  O     . GLN A   1 302 ? 8.941   16.086 6.243   1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 302 GLN A   O     1 
ATOM   2344 C  CB    . GLN A   1 302 ? 8.053   13.074 5.466   1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 302 GLN A   CB    1 
ATOM   2345 C  CG    . GLN A   1 302 ? 8.532   11.944 4.563   1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 302 GLN A   CG    1 
ATOM   2346 C  CD    . GLN A   1 302 ? 9.726   12.320 3.705   1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 302 GLN A   CD    1 
ATOM   2347 O  OE1   . GLN A   1 302 ? 9.659   13.282 2.957   1.00 34.22  ? ? ? ? ? ? 302 GLN A   OE1   1 
ATOM   2348 N  NE2   . GLN A   1 302 ? 10.813  11.580 3.817   1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 302 GLN A   NE2   1 
ATOM   2349 N  N     . ILE A   1 303 ? 8.061   15.028 8.016   1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 303 ILE A   N     1 
ATOM   2350 C  CA    . ILE A   1 303 ? 7.664   16.248 8.676   1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 303 ILE A   CA    1 
ATOM   2351 C  C     . ILE A   1 303 ? 8.916   17.033 9.118   1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 303 ILE A   C     1 
ATOM   2352 O  O     . ILE A   1 303 ? 8.973   18.266 8.969   1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 303 ILE A   O     1 
ATOM   2353 C  CB    . ILE A   1 303 ? 6.717   15.987 9.855   1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 303 ILE A   CB    1 
ATOM   2354 C  CG1   . ILE A   1 303 ? 5.361   15.417 9.340   1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 303 ILE A   CG1   1 
ATOM   2355 C  CG2   . ILE A   1 303 ? 6.496   17.255 10.686  1.00 28.47  ? ? ? ? ? ? 303 ILE A   CG2   1 
ATOM   2356 C  CD1   . ILE A   1 303 ? 4.655   16.227 8.264   1.00 29.49  ? ? ? ? ? ? 303 ILE A   CD1   1 
ATOM   2357 N  N     . LYS A   1 304 ? 9.910   16.334 9.651   1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 304 LYS A   N     1 
ATOM   2358 C  CA    . LYS A   1 304 ? 11.118  17.069 10.101  1.00 19.64  ? ? ? ? ? ? 304 LYS A   CA    1 
ATOM   2359 C  C     . LYS A   1 304 ? 11.851  17.785 8.922   1.00 19.19  ? ? ? ? ? ? 304 LYS A   C     1 
ATOM   2360 O  O     . LYS A   1 304 ? 12.293  18.929 9.027   1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 304 LYS A   O     1 
ATOM   2361 C  CB    . LYS A   1 304 ? 12.052  16.153 10.855  1.00 21.73  ? ? ? ? ? ? 304 LYS A   CB    1 
ATOM   2362 C  CG    . LYS A   1 304 ? 11.527  15.648 12.186  1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 304 LYS A   CG    1 
ATOM   2363 C  CD    . LYS A   1 304 ? 12.549  14.824 12.929  1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 304 LYS A   CD    1 
ATOM   2364 C  CE    . LYS A   1 304 ? 11.980  14.377 14.293  1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 304 LYS A   CE    1 
ATOM   2365 N  NZ    . LYS A   1 304 ? 12.832  13.395 14.967  1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 304 LYS A   NZ    1 
ATOM   2366 N  N     . LEU A   1 305 ? 11.882  17.102 7.797   1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 305 LEU A   N     1 
ATOM   2367 C  CA    . LEU A   1 305 ? 12.467  17.650 6.557   1.00 18.87  ? ? ? ? ? ? 305 LEU A   CA    1 
ATOM   2368 C  C     . LEU A   1 305 ? 11.665  18.835 6.032   1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 305 LEU A   C     1 
ATOM   2369 O  O     . LEU A   1 305 ? 12.211  19.813 5.577   1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 305 LEU A   O     1 
ATOM   2370 C  CB    . LEU A   1 305 ? 12.597  16.511 5.524   1.00 19.22  ? ? ? ? ? ? 305 LEU A   CB    1 
ATOM   2371 C  CG    . LEU A   1 305 ? 13.591  15.410 5.739   1.00 22.64  ? ? ? ? ? ? 305 LEU A   CG    1 
ATOM   2372 C  CD1   . LEU A   1 305 ? 13.390  14.275 4.720   1.00 26.74  ? ? ? ? ? ? 305 LEU A   CD1   1 
ATOM   2373 C  CD2   . LEU A   1 305 ? 15.010  15.958 5.668   1.00 27.28  ? ? ? ? ? ? 305 LEU A   CD2   1 
ATOM   2374 N  N     . LEU A   1 306 ? 10.350  18.740 6.115   1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 306 LEU A   N     1 
ATOM   2375 C  CA    . LEU A   1 306 ? 9.467   19.861 5.817   1.00 19.07  ? ? ? ? ? ? 306 LEU A   CA    1 
ATOM   2376 C  C     . LEU A   1 306 ? 9.691   21.088 6.710   1.00 19.36  ? ? ? ? ? ? 306 LEU A   C     1 
ATOM   2377 O  O     . LEU A   1 306 ? 9.747   22.251 6.244   1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 306 LEU A   O     1 
ATOM   2378 C  CB    . LEU A   1 306 ? 8.015   19.359 5.913   1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 306 LEU A   CB    1 
ATOM   2379 C  CG    . LEU A   1 306 ? 6.908   20.392 5.800   1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 306 LEU A   CG    1 
ATOM   2380 C  CD1   . LEU A   1 306 ? 7.018   21.187 4.510   1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 306 LEU A   CD1   1 
ATOM   2381 C  CD2   . LEU A   1 306 ? 5.558   19.675 5.899   1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 306 LEU A   CD2   1 
HETATM 2382 N  N     . MSE A   1 307 ? 9.814   20.834 8.011   1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 307 MSE A   N     1 
HETATM 2383 C  CA    A MSE A   1 307 ? 10.061  21.925 8.961   0.40 24.73  ? ? ? ? ? ? 307 MSE A   CA    1 
HETATM 2384 C  CA    B MSE A   1 307 ? 10.091  21.905 8.976   0.60 24.66  ? ? ? ? ? ? 307 MSE A   CA    1 
HETATM 2385 C  C     . MSE A   1 307 ? 11.416  22.506 8.637   1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 307 MSE A   C     1 
HETATM 2386 O  O     . MSE A   1 307 ? 11.615  23.736 8.694   1.00 20.43  ? ? ? ? ? ? 307 MSE A   O     1 
HETATM 2387 C  CB    A MSE A   1 307 ? 9.929   21.423 10.399  0.40 21.06  ? ? ? ? ? ? 307 MSE A   CB    1 
HETATM 2388 C  CB    B MSE A   1 307 ? 10.165  21.358 10.407  0.60 23.39  ? ? ? ? ? ? 307 MSE A   CB    1 
HETATM 2389 C  CG    A MSE A   1 307 ? 10.232  22.493 11.445  0.40 24.94  ? ? ? ? ? ? 307 MSE A   CG    1 
HETATM 2390 C  CG    B MSE A   1 307 ? 8.858   20.783 10.938  0.60 22.71  ? ? ? ? ? ? 307 MSE A   CG    1 
HETATM 2391 SE SE    A MSE A   1 307 ? 8.939   23.996 11.418  0.40 65.58  ? ? ? ? ? ? 307 MSE A   SE    1 
HETATM 2392 SE SE    B MSE A   1 307 ? 7.385   22.099 10.771  0.60 42.87  ? ? ? ? ? ? 307 MSE A   SE    1 
HETATM 2393 C  CE    A MSE A   1 307 ? 7.414   22.863 11.949  0.40 22.68  ? ? ? ? ? ? 307 MSE A   CE    1 
HETATM 2394 C  CE    B MSE A   1 307 ? 8.430   23.684 11.419  0.60 8.80   ? ? ? ? ? ? 307 MSE A   CE    1 
ATOM   2395 N  N     . ASP A   1 308 ? 12.390  21.662 8.265   1.00 19.52  ? ? ? ? ? ? 308 ASP A   N     1 
ATOM   2396 C  CA    . ASP A   1 308 ? 13.697  22.193 7.887   1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 308 ASP A   CA    1 
ATOM   2397 C  C     . ASP A   1 308 ? 13.575  23.190 6.715   1.00 22.14  ? ? ? ? ? ? 308 ASP A   C     1 
ATOM   2398 O  O     . ASP A   1 308 ? 14.132  24.325 6.745   1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 308 ASP A   O     1 
ATOM   2399 C  CB    . ASP A   1 308 ? 14.688  21.089 7.562   1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 308 ASP A   CB    1 
ATOM   2400 C  CG    . ASP A   1 308 ? 15.988  21.635 7.036   1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 308 ASP A   CG    1 
ATOM   2401 O  OD1   . ASP A   1 308 ? 16.699  22.320 7.794   1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 308 ASP A   OD1   1 
ATOM   2402 O  OD2   . ASP A   1 308 ? 16.321  21.421 5.870   1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 308 ASP A   OD2   1 
ATOM   2403 N  N     . VAL A   1 309 ? 12.823  22.780 5.706   1.00 19.06  ? ? ? ? ? ? 309 VAL A   N     1 
ATOM   2404 C  CA    . VAL A   1 309 ? 12.585  23.725 4.579   1.00 20.47  ? ? ? ? ? ? 309 VAL A   CA    1 
ATOM   2405 C  C     . VAL A   1 309 ? 11.887  25.001 5.033   1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 309 VAL A   C     1 
ATOM   2406 O  O     . VAL A   1 309 ? 12.244  26.113 4.633   1.00 20.36  ? ? ? ? ? ? 309 VAL A   O     1 
ATOM   2407 C  CB    . VAL A   1 309 ? 11.837  23.048 3.423   1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 309 VAL A   CB    1 
ATOM   2408 C  CG1   . VAL A   1 309 ? 11.363  24.095 2.419   1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 309 VAL A   CG1   1 
ATOM   2409 C  CG2   . VAL A   1 309 ? 12.675  21.956 2.787   1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 309 VAL A   CG2   1 
ATOM   2410 N  N     . ASN A   1 310 ? 10.875  24.862 5.882   1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 310 ASN A   N     1 
ATOM   2411 C  CA    . ASN A   1 310 ? 10.125  25.992 6.439   1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 310 ASN A   CA    1 
ATOM   2412 C  C     . ASN A   1 310 ? 10.996  27.019 7.172   1.00 20.68  ? ? ? ? ? ? 310 ASN A   C     1 
ATOM   2413 O  O     . ASN A   1 310 ? 10.707  28.213 7.157   1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 310 ASN A   O     1 
ATOM   2414 C  CB    . ASN A   1 310 ? 9.058   25.463 7.392   1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 310 ASN A   CB    1 
ATOM   2415 C  CG    . ASN A   1 310 ? 8.272   26.565 8.087   1.00 24.24  ? ? ? ? ? ? 310 ASN A   CG    1 
ATOM   2416 O  OD1   . ASN A   1 310 ? 8.357   26.755 9.317   1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 310 ASN A   OD1   1 
ATOM   2417 N  ND2   . ASN A   1 310 ? 7.495   27.271 7.339   1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 310 ASN A   ND2   1 
HETATM 2418 N  N     . MSE A   1 311 ? 12.094  26.547 7.765   1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 311 MSE A   N     1 
HETATM 2419 C  CA    . MSE A   1 311 ? 12.981  27.411 8.543   1.00 22.69  ? ? ? ? ? ? 311 MSE A   CA    1 
HETATM 2420 C  C     . MSE A   1 311 ? 13.779  28.405 7.697   1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 311 MSE A   C     1 
HETATM 2421 O  O     . MSE A   1 311 ? 14.484  29.252 8.254   1.00 20.10  ? ? ? ? ? ? 311 MSE A   O     1 
HETATM 2422 C  CB    . MSE A   1 311 ? 13.893  26.580 9.443   1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 311 MSE A   CB    1 
HETATM 2423 C  CG    . MSE A   1 311 ? 13.181  25.865 10.562  1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 311 MSE A   CG    1 
HETATM 2424 SE SE    . MSE A   1 311 ? 11.893  26.995 11.590  1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 311 MSE A   SE    1 
HETATM 2425 C  CE    . MSE A   1 311 ? 13.201  28.334 12.039  1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 311 MSE A   CE    1 
ATOM   2426 N  N     . ALA A   1 312 ? 13.570  28.420 6.362   1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 312 ALA A   N     1 
ATOM   2427 C  CA    . ALA A   1 312 ? 14.083  29.492 5.516   1.00 21.89  ? ? ? ? ? ? 312 ALA A   CA    1 
ATOM   2428 C  C     . ALA A   1 312 ? 13.671  30.849 6.048   1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 312 ALA A   C     1 
ATOM   2429 O  O     . ALA A   1 312 ? 14.389  31.825 5.909   1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 312 ALA A   O     1 
ATOM   2430 C  CB    . ALA A   1 312 ? 13.584  29.321 4.083   1.00 22.40  ? ? ? ? ? ? 312 ALA A   CB    1 
ATOM   2431 N  N     . CYS A   1 313 ? 12.481  30.925 6.660   1.00 20.32  ? ? ? ? ? ? 313 CYS A   N     1 
ATOM   2432 C  CA    . CYS A   1 313 ? 12.026  32.177 7.307   1.00 19.57  ? ? ? ? ? ? 313 CYS A   CA    1 
ATOM   2433 C  C     . CYS A   1 313 ? 13.095  32.916 8.100   1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 313 CYS A   C     1 
ATOM   2434 O  O     . CYS A   1 313 ? 13.206  34.155 8.019   1.00 19.89  ? ? ? ? ? ? 313 CYS A   O     1 
ATOM   2435 C  CB    . CYS A   1 313 ? 10.803  31.907 8.199   1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 313 CYS A   CB    1 
ATOM   2436 S  SG    . CYS A   1 313 ? 11.011  30.722 9.553   1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 313 CYS A   SG    1 
ATOM   2437 N  N     . LEU A   1 314 ? 13.897  32.169 8.868   1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 314 LEU A   N     1 
ATOM   2438 C  CA    . LEU A   1 314 ? 14.972  32.755 9.702   1.00 17.85  ? ? ? ? ? ? 314 LEU A   CA    1 
ATOM   2439 C  C     . LEU A   1 314 ? 16.381  32.280 9.339   1.00 22.59  ? ? ? ? ? ? 314 LEU A   C     1 
ATOM   2440 O  O     . LEU A   1 314 ? 17.307  32.367 10.160  1.00 21.78  ? ? ? ? ? ? 314 LEU A   O     1 
ATOM   2441 C  CB    . LEU A   1 314 ? 14.668  32.429 11.158  1.00 18.87  ? ? ? ? ? ? 314 LEU A   CB    1 
ATOM   2442 C  CG    . LEU A   1 314 ? 13.364  32.946 11.697  1.00 23.43  ? ? ? ? ? ? 314 LEU A   CG    1 
ATOM   2443 C  CD1   . LEU A   1 314 ? 13.171  32.619 13.194  1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 314 LEU A   CD1   1 
ATOM   2444 C  CD2   . LEU A   1 314 ? 13.193  34.449 11.522  1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 314 LEU A   CD2   1 
ATOM   2445 N  N     . ASN A   1 315 ? 16.567  31.730 8.140   1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 315 ASN A   N     1 
ATOM   2446 C  CA    . ASN A   1 315 ? 17.793  31.026 7.793   1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 315 ASN A   CA    1 
ATOM   2447 C  C     . ASN A   1 315 ? 18.126  29.953 8.830   1.00 19.27  ? ? ? ? ? ? 315 ASN A   C     1 
ATOM   2448 O  O     . ASN A   1 315 ? 19.280  29.677 9.078   1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 315 ASN A   O     1 
ATOM   2449 C  CB    . ASN A   1 315 ? 18.995  31.951 7.635   1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 315 ASN A   CB    1 
ATOM   2450 C  CG    . ASN A   1 315 ? 18.887  32.870 6.423   1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 315 ASN A   CG    1 
ATOM   2451 O  OD1   . ASN A   1 315 ? 18.146  32.575 5.481   1.00 21.45  ? ? ? ? ? ? 315 ASN A   OD1   1 
ATOM   2452 N  ND2   . ASN A   1 315 ? 19.654  33.962 6.434   1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 315 ASN A   ND2   1 
ATOM   2453 N  N     . GLY A   1 316 ? 17.103  29.364 9.432   1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 316 GLY A   N     1 
ATOM   2454 C  CA    . GLY A   1 316 ? 17.312  28.312 10.404  1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 316 GLY A   CA    1 
ATOM   2455 C  C     . GLY A   1 316 ? 17.400  26.939 9.753   1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 316 GLY A   C     1 
ATOM   2456 O  O     . GLY A   1 316 ? 17.572  26.768 8.513   1.00 21.90  ? ? ? ? ? ? 316 GLY A   O     1 
ATOM   2457 N  N     . LYS A   1 317 ? 17.345  25.921 10.588  1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 317 LYS A   N     1 
ATOM   2458 C  CA    . LYS A   1 317 ? 17.692  24.580 10.170  1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 317 LYS A   CA    1 
ATOM   2459 C  C     . LYS A   1 317 ? 17.205  23.593 11.173  1.00 22.34  ? ? ? ? ? ? 317 LYS A   C     1 
ATOM   2460 O  O     . LYS A   1 317 ? 17.212  23.888 12.368  1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 317 LYS A   O     1 
ATOM   2461 C  CB    . LYS A   1 317 ? 19.228  24.462 10.018  1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 317 LYS A   CB    1 
ATOM   2462 C  CG    . LYS A   1 317 ? 19.721  23.190 9.321   1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 317 LYS A   CG    1 
ATOM   2463 C  CD    . LYS A   1 317 ? 21.245  23.061 9.294   1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 317 LYS A   CD    1 
ATOM   2464 C  CE    . LYS A   1 317 ? 21.901  24.120 8.444   1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 317 LYS A   CE    1 
ATOM   2465 N  NZ    . LYS A   1 317 ? 23.397  23.988 8.384   1.00 33.29  ? ? ? ? ? ? 317 LYS A   NZ    1 
ATOM   2466 N  N     . GLU A   1 318 ? 16.739  22.429 10.712  1.00 21.45  ? ? ? ? ? ? 318 GLU A   N     1 
ATOM   2467 C  CA    . GLU A   1 318 ? 16.464  21.316 11.635  1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 318 GLU A   CA    1 
ATOM   2468 C  C     . GLU A   1 318 ? 17.548  20.323 11.356  1.00 20.41  ? ? ? ? ? ? 318 GLU A   C     1 
ATOM   2469 O  O     . GLU A   1 318 ? 17.753  19.891 10.222  1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 318 GLU A   O     1 
ATOM   2470 C  CB    . GLU A   1 318 ? 15.084  20.741 11.478  1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 318 GLU A   CB    1 
ATOM   2471 C  CG    . GLU A   1 318 ? 13.954  21.761 11.618  1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 318 GLU A   CG    1 
ATOM   2472 C  CD    . GLU A   1 318 ? 13.756  22.350 13.016  1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 318 GLU A   CD    1 
ATOM   2473 O  OE1   . GLU A   1 318 ? 14.332  21.873 13.998  1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 318 GLU A   OE1   1 
ATOM   2474 O  OE2   . GLU A   1 318 ? 12.945  23.286 13.122  1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 318 GLU A   OE2   1 
ATOM   2475 N  N     . ARG A   1 319 ? 18.332  20.042 12.376  1.00 19.96  ? ? ? ? ? ? 319 ARG A   N     1 
ATOM   2476 C  CA    . ARG A   1 319 ? 19.602  19.373 12.221  1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 319 ARG A   CA    1 
ATOM   2477 C  C     . ARG A   1 319 ? 19.571  17.895 12.497  1.00 21.44  ? ? ? ? ? ? 319 ARG A   C     1 
ATOM   2478 O  O     . ARG A   1 319 ? 18.862  17.452 13.378  1.00 21.90  ? ? ? ? ? ? 319 ARG A   O     1 
ATOM   2479 C  CB    . ARG A   1 319 ? 20.627  20.036 13.151  1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 319 ARG A   CB    1 
ATOM   2480 C  CG    . ARG A   1 319 ? 20.993  21.408 12.657  1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 319 ARG A   CG    1 
ATOM   2481 C  CD    . ARG A   1 319 ? 21.816  22.219 13.628  1.00 22.59  ? ? ? ? ? ? 319 ARG A   CD    1 
ATOM   2482 N  NE    . ARG A   1 319 ? 22.292  23.470 13.010  1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 319 ARG A   NE    1 
ATOM   2483 C  CZ    . ARG A   1 319 ? 21.711  24.674 13.151  1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 319 ARG A   CZ    1 
ATOM   2484 N  NH1   . ARG A   1 319 ? 20.600  24.852 13.899  1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 319 ARG A   NH1   1 
ATOM   2485 N  NH2   . ARG A   1 319 ? 22.218  25.725 12.542  1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 319 ARG A   NH2   1 
ATOM   2486 N  N     . ASN A   1 320 ? 20.392  17.152 11.773  1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 320 ASN A   N     1 
ATOM   2487 C  CA    . ASN A   1 320 ? 20.650  15.772 12.090  1.00 22.59  ? ? ? ? ? ? 320 ASN A   CA    1 
ATOM   2488 C  C     . ASN A   1 320 ? 21.795  15.676 13.091  1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 320 ASN A   C     1 
ATOM   2489 O  O     . ASN A   1 320 ? 22.411  16.703 13.491  1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 320 ASN A   O     1 
ATOM   2490 C  CB    . ASN A   1 320 ? 20.906  14.944 10.812  1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 320 ASN A   CB    1 
ATOM   2491 C  CG    . ASN A   1 320 ? 22.203  15.304 10.091  1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 320 ASN A   CG    1 
ATOM   2492 O  OD1   . ASN A   1 320 ? 23.186  15.666 10.698  1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 320 ASN A   OD1   1 
ATOM   2493 N  ND2   . ASN A   1 320 ? 22.221  15.112 8.758   1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 320 ASN A   ND2   1 
ATOM   2494 N  N     . GLU A   1 321 ? 22.074  14.455 13.559  1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 321 GLU A   N     1 
ATOM   2495 C  CA    . GLU A   1 321 ? 23.065  14.288 14.639  1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 321 GLU A   CA    1 
ATOM   2496 C  C     . GLU A   1 321 ? 24.446  14.701 14.236  1.00 21.91  ? ? ? ? ? ? 321 GLU A   C     1 
ATOM   2497 O  O     . GLU A   1 321 ? 25.113  15.353 15.008  1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 321 GLU A   O     1 
ATOM   2498 C  CB    . GLU A   1 321 ? 23.108  12.872 15.214  1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 321 GLU A   CB    1 
ATOM   2499 C  CG    . GLU A   1 321 ? 24.187  12.697 16.291  1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 321 GLU A   CG    1 
ATOM   2500 C  CD    . GLU A   1 321 ? 24.129  11.344 17.025  1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 321 GLU A   CD    1 
ATOM   2501 O  OE1   . GLU A   1 321 ? 23.198  10.544 16.766  1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 321 GLU A   OE1   1 
ATOM   2502 O  OE2   . GLU A   1 321 ? 25.014  11.109 17.876  1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 321 GLU A   OE2   1 
ATOM   2503 N  N     . GLU A   1 322 ? 24.867  14.381 13.005  1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 322 GLU A   N     1 
ATOM   2504 C  CA    . GLU A   1 322 ? 26.183  14.842 12.533  1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 322 GLU A   CA    1 
ATOM   2505 C  C     . GLU A   1 322 ? 26.309  16.366 12.504  1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 322 GLU A   C     1 
ATOM   2506 O  O     . GLU A   1 322 ? 27.378  16.868 12.826  1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 322 GLU A   O     1 
ATOM   2507 C  CB    . GLU A   1 322 ? 26.585  14.229 11.180  1.00 34.65  ? ? ? ? ? ? 322 GLU A   CB    1 
ATOM   2508 C  CG    . GLU A   1 322 ? 27.043  12.765 11.303  1.00 62.60  ? ? ? ? ? ? 322 GLU A   CG    1 
ATOM   2509 C  CD    . GLU A   1 322 ? 28.274  12.563 12.206  1.00 73.12  ? ? ? ? ? ? 322 GLU A   CD    1 
ATOM   2510 O  OE1   . GLU A   1 322 ? 28.234  11.725 13.134  1.00 57.52  ? ? ? ? ? ? 322 GLU A   OE1   1 
ATOM   2511 O  OE2   . GLU A   1 322 ? 29.292  13.252 12.018  1.00 53.21  ? ? ? ? ? ? 322 GLU A   OE2   1 
ATOM   2512 N  N     . GLU A   1 323 ? 25.231  17.049 12.111  1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 323 GLU A   N     1 
ATOM   2513 C  CA    . GLU A   1 323 ? 25.205  18.509 12.076  1.00 20.35  ? ? ? ? ? ? 323 GLU A   CA    1 
ATOM   2514 C  C     . GLU A   1 323 ? 25.305  19.087 13.494  1.00 23.11  ? ? ? ? ? ? 323 GLU A   C     1 
ATOM   2515 O  O     . GLU A   1 323 ? 26.065  20.014 13.753  1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 323 GLU A   O     1 
ATOM   2516 C  CB    . GLU A   1 323 ? 23.962  19.026 11.370  1.00 22.32  ? ? ? ? ? ? 323 GLU A   CB    1 
ATOM   2517 C  CG    . GLU A   1 323 ? 24.039  18.731 9.874   1.00 28.47  ? ? ? ? ? ? 323 GLU A   CG    1 
ATOM   2518 C  CD    . GLU A   1 323 ? 22.736  18.971 9.153   1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 323 GLU A   CD    1 
ATOM   2519 O  OE1   . GLU A   1 323 ? 21.676  18.728 9.716   1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 323 GLU A   OE1   1 
ATOM   2520 O  OE2   . GLU A   1 323 ? 22.770  19.413 7.984   1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 323 GLU A   OE2   1 
ATOM   2521 N  N     . TRP A   1 324 ? 24.528  18.517 14.417  1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 324 TRP A   N     1 
ATOM   2522 C  CA    . TRP A   1 324 ? 24.580  18.977 15.794  1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 324 TRP A   CA    1 
ATOM   2523 C  C     . TRP A   1 324 ? 26.015  18.774 16.336  1.00 21.55  ? ? ? ? ? ? 324 TRP A   C     1 
ATOM   2524 O  O     . TRP A   1 324 ? 26.619  19.672 16.906  1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 324 TRP A   O     1 
ATOM   2525 C  CB    . TRP A   1 324 ? 23.556  18.212 16.650  1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 324 TRP A   CB    1 
ATOM   2526 C  CG    . TRP A   1 324 ? 22.154  18.642 16.567  1.00 20.88  ? ? ? ? ? ? 324 TRP A   CG    1 
ATOM   2527 C  CD1   . TRP A   1 324 ? 21.089  17.899 16.171  1.00 23.87  ? ? ? ? ? ? 324 TRP A   CD1   1 
ATOM   2528 C  CD2   . TRP A   1 324 ? 21.616  19.930 16.954  1.00 17.33  ? ? ? ? ? ? 324 TRP A   CD2   1 
ATOM   2529 N  NE1   . TRP A   1 324 ? 19.929  18.637 16.263  1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 324 TRP A   NE1   1 
ATOM   2530 C  CE2   . TRP A   1 324 ? 20.230  19.887 16.758  1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 324 TRP A   CE2   1 
ATOM   2531 C  CE3   . TRP A   1 324 ? 22.185  21.098 17.466  1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 324 TRP A   CE3   1 
ATOM   2532 C  CZ2   . TRP A   1 324 ? 19.407  20.951 17.067  1.00 20.62  ? ? ? ? ? ? 324 TRP A   CZ2   1 
ATOM   2533 C  CZ3   . TRP A   1 324 ? 21.372  22.175 17.725  1.00 19.18  ? ? ? ? ? ? 324 TRP A   CZ3   1 
ATOM   2534 C  CH2   . TRP A   1 324 ? 19.992  22.098 17.546  1.00 20.67  ? ? ? ? ? ? 324 TRP A   CH2   1 
ATOM   2535 N  N     . LYS A   1 325 ? 26.562  17.583 16.131  1.00 20.74  ? ? ? ? ? ? 325 LYS A   N     1 
ATOM   2536 C  CA    . LYS A   1 325 ? 27.895  17.253 16.624  1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 325 LYS A   CA    1 
ATOM   2537 C  C     . LYS A   1 325 ? 28.967  18.213 16.117  1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 325 LYS A   C     1 
ATOM   2538 O  O     . LYS A   1 325 ? 29.804  18.674 16.884  1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 325 LYS A   O     1 
ATOM   2539 C  CB    . LYS A   1 325 ? 28.221  15.818 16.273  1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 325 LYS A   CB    1 
ATOM   2540 C  CG    . LYS A   1 325 ? 29.651  15.411 16.613  1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 325 LYS A   CG    1 
ATOM   2541 C  CD    . LYS A   1 325 ? 29.835  13.936 16.367  1.00 30.91  ? ? ? ? ? ? 325 LYS A   CD    1 
ATOM   2542 C  CE    . LYS A   1 325 ? 31.270  13.526 16.642  1.00 45.21  ? ? ? ? ? ? 325 LYS A   CE    1 
ATOM   2543 N  NZ    . LYS A   1 325 ? 31.452  12.091 16.298  1.00 52.02  ? ? ? ? ? ? 325 LYS A   NZ    1 
ATOM   2544 N  N     . LYS A   1 326 ? 28.908  18.573 14.836  1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 326 LYS A   N     1 
ATOM   2545 C  CA    . LYS A   1 326 ? 29.895  19.465 14.260  1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 326 LYS A   CA    1 
ATOM   2546 C  C     . LYS A   1 326 ? 29.840  20.835 14.934  1.00 25.38  ? ? ? ? ? ? 326 LYS A   C     1 
ATOM   2547 O  O     . LYS A   1 326 ? 30.889  21.441 15.178  1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 326 LYS A   O     1 
ATOM   2548 C  CB    . LYS A   1 326 ? 29.627  19.603 12.761  1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 326 LYS A   CB    1 
ATOM   2549 C  CG    . LYS A   1 326 ? 30.742  20.192 11.922  1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 326 LYS A   CG    1 
ATOM   2550 C  CD    . LYS A   1 326 ? 30.344  20.172 10.441  1.00 45.81  ? ? ? ? ? ? 326 LYS A   CD    1 
ATOM   2551 C  CE    . LYS A   1 326 ? 31.534  20.393 9.510   1.00 59.52  ? ? ? ? ? ? 326 LYS A   CE    1 
ATOM   2552 N  NZ    . LYS A   1 326 ? 32.034  21.797 9.536   1.00 110.25 ? ? ? ? ? ? 326 LYS A   NZ    1 
ATOM   2553 N  N     . LEU A   1 327 ? 28.632  21.297 15.247  1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 327 LEU A   N     1 
ATOM   2554 C  CA    . LEU A   1 327 ? 28.464  22.576 15.991  1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 327 LEU A   CA    1 
ATOM   2555 C  C     . LEU A   1 327 ? 29.094  22.446 17.357  1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 327 LEU A   C     1 
ATOM   2556 O  O     . LEU A   1 327 ? 29.883  23.295 17.781  1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 327 LEU A   O     1 
ATOM   2557 C  CB    . LEU A   1 327 ? 27.009  22.986 16.171  1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 327 LEU A   CB    1 
ATOM   2558 C  CG    . LEU A   1 327 ? 26.253  23.528 15.001  1.00 37.71  ? ? ? ? ? ? 327 LEU A   CG    1 
ATOM   2559 C  CD1   . LEU A   1 327 ? 24.835  23.784 15.471  1.00 29.92  ? ? ? ? ? ? 327 LEU A   CD1   1 
ATOM   2560 C  CD2   . LEU A   1 327 ? 26.935  24.806 14.539  1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 327 LEU A   CD2   1 
ATOM   2561 N  N     . PHE A   1 328 ? 28.775  21.362 18.053  1.00 20.28  ? ? ? ? ? ? 328 PHE A   N     1 
ATOM   2562 C  CA    . PHE A   1 328 ? 29.234  21.220 19.443  1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 328 PHE A   CA    1 
ATOM   2563 C  C     . PHE A   1 328 ? 30.761  21.202 19.525  1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 328 PHE A   C     1 
ATOM   2564 O  O     . PHE A   1 328 ? 31.344  21.825 20.406  1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 328 PHE A   O     1 
ATOM   2565 C  CB    . PHE A   1 328 ? 28.614  19.966 20.105  1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 328 PHE A   CB    1 
ATOM   2566 C  CG    . PHE A   1 328 ? 27.092  19.919 20.103  1.00 19.89  ? ? ? ? ? ? 328 PHE A   CG    1 
ATOM   2567 C  CD1   . PHE A   1 328 ? 26.297  21.073 20.102  1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 328 PHE A   CD1   1 
ATOM   2568 C  CD2   . PHE A   1 328 ? 26.439  18.686 20.121  1.00 21.57  ? ? ? ? ? ? 328 PHE A   CD2   1 
ATOM   2569 C  CE1   . PHE A   1 328 ? 24.931  20.998 20.090  1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 328 PHE A   CE1   1 
ATOM   2570 C  CE2   . PHE A   1 328 ? 25.061  18.628 20.112  1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 328 PHE A   CE2   1 
ATOM   2571 C  CZ    . PHE A   1 328 ? 24.316  19.782 20.065  1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 328 PHE A   CZ    1 
ATOM   2572 N  N     . ILE A   1 329 ? 31.388  20.493 18.598  1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 329 ILE A   N     1 
ATOM   2573 C  CA    . ILE A   1 329 ? 32.859  20.386 18.530  1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 329 ILE A   CA    1 
ATOM   2574 C  C     . ILE A   1 329 ? 33.452  21.753 18.207  1.00 27.92  ? ? ? ? ? ? 329 ILE A   C     1 
ATOM   2575 O  O     . ILE A   1 329 ? 34.385  22.194 18.891  1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 329 ILE A   O     1 
ATOM   2576 C  CB    . ILE A   1 329 ? 33.301  19.298 17.536  1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 329 ILE A   CB    1 
ATOM   2577 C  CG1   . ILE A   1 329 ? 32.930  17.905 18.101  1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 329 ILE A   CG1   1 
ATOM   2578 C  CG2   . ILE A   1 329 ? 34.824  19.344 17.264  1.00 33.25  ? ? ? ? ? ? 329 ILE A   CG2   1 
ATOM   2579 C  CD1   . ILE A   1 329 ? 33.056  16.766 17.101  1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 329 ILE A   CD1   1 
ATOM   2580 N  N     . GLU A   1 330 ? 32.911  22.436 17.205  1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 330 GLU A   N     1 
ATOM   2581 C  CA    . GLU A   1 330 ? 33.463  23.745 16.828  1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 330 GLU A   CA    1 
ATOM   2582 C  C     . GLU A   1 330 ? 33.286  24.761 17.956  1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 330 GLU A   C     1 
ATOM   2583 O  O     . GLU A   1 330 ? 34.159  25.613 18.150  1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 330 GLU A   O     1 
ATOM   2584 C  CB    . GLU A   1 330 ? 32.870  24.253 15.510  1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 330 GLU A   CB    1 
ATOM   2585 C  CG    . GLU A   1 330 ? 33.448  25.609 15.092  1.00 45.05  ? ? ? ? ? ? 330 GLU A   CG    1 
ATOM   2586 C  CD    . GLU A   1 330 ? 33.356  25.897 13.594  1.00 62.15  ? ? ? ? ? ? 330 GLU A   CD    1 
ATOM   2587 O  OE1   . GLU A   1 330 ? 32.600  25.204 12.869  1.00 47.50  ? ? ? ? ? ? 330 GLU A   OE1   1 
ATOM   2588 O  OE2   . GLU A   1 330 ? 34.053  26.837 13.146  1.00 51.03  ? ? ? ? ? ? 330 GLU A   OE2   1 
ATOM   2589 N  N     . ALA A   1 331 ? 32.206  24.631 18.738  1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A   N     1 
ATOM   2590 C  CA    . ALA A   1 331 ? 31.958  25.489 19.902  1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A   CA    1 
ATOM   2591 C  C     . ALA A   1 331 ? 32.783  25.127 21.176  1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A   C     1 
ATOM   2592 O  O     . ALA A   1 331 ? 32.708  25.840 22.184  1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A   O     1 
ATOM   2593 C  CB    . ALA A   1 331 ? 30.461  25.569 20.203  1.00 23.58  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A   CB    1 
ATOM   2594 N  N     . GLY A   1 332 ? 33.576  24.057 21.080  1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 332 GLY A   N     1 
ATOM   2595 C  CA    . GLY A   1 332 ? 34.511  23.639 22.130  1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 332 GLY A   CA    1 
ATOM   2596 C  C     . GLY A   1 332 ? 33.897  22.794 23.254  1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 332 GLY A   C     1 
ATOM   2597 O  O     . GLY A   1 332 ? 34.449  22.743 24.335  1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 332 GLY A   O     1 
ATOM   2598 N  N     . PHE A   1 333 ? 32.727  22.181 23.019  1.00 22.53  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A   N     1 
ATOM   2599 C  CA    . PHE A   1 333 ? 32.154  21.259 23.975  1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A   CA    1 
ATOM   2600 C  C     . PHE A   1 333 ? 32.813  19.898 23.789  1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A   C     1 
ATOM   2601 O  O     . PHE A   1 333 ? 33.157  19.546 22.676  1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A   O     1 
ATOM   2602 C  CB    . PHE A   1 333 ? 30.641  21.171 23.789  1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A   CB    1 
ATOM   2603 C  CG    . PHE A   1 333 ? 29.953  22.422 24.211  1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A   CG    1 
ATOM   2604 C  CD1   . PHE A   1 333 ? 29.897  23.505 23.374  1.00 21.78  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A   CD1   1 
ATOM   2605 C  CD2   . PHE A   1 333 ? 29.421  22.548 25.484  1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A   CD2   1 
ATOM   2606 C  CE1   . PHE A   1 333 ? 29.297  24.660 23.787  1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A   CE1   1 
ATOM   2607 C  CE2   . PHE A   1 333 ? 28.838  23.714 25.914  1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A   CE2   1 
ATOM   2608 C  CZ    . PHE A   1 333 ? 28.739  24.768 25.047  1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A   CZ    1 
ATOM   2609 N  N     . GLN A   1 334 ? 32.992  19.143 24.869  1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 334 GLN A   N     1 
ATOM   2610 C  CA    . GLN A   1 334 ? 33.762  17.906 24.831  1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 334 GLN A   CA    1 
ATOM   2611 C  C     . GLN A   1 334 ? 32.949  16.702 24.419  1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 334 GLN A   C     1 
ATOM   2612 O  O     . GLN A   1 334 ? 33.485  15.763 23.798  1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 334 GLN A   O     1 
ATOM   2613 C  CB    . GLN A   1 334 ? 34.461  17.648 26.167  1.00 22.77  ? ? ? ? ? ? 334 GLN A   CB    1 
ATOM   2614 C  CG    . GLN A   1 334 ? 35.445  18.748 26.573  1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 334 GLN A   CG    1 
ATOM   2615 C  CD    . GLN A   1 334 ? 36.211  18.380 27.818  1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 334 GLN A   CD    1 
ATOM   2616 O  OE1   . GLN A   1 334 ? 35.883  18.816 28.932  1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 334 GLN A   OE1   1 
ATOM   2617 N  NE2   . GLN A   1 334 ? 37.177  17.520 27.658  1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 334 GLN A   NE2   1 
ATOM   2618 N  N     . HIS A   1 335 ? 31.694  16.642 24.866  1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 335 HIS A   N     1 
ATOM   2619 C  CA    . HIS A   1 335 ? 30.856  15.507 24.524  1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 335 HIS A   CA    1 
ATOM   2620 C  C     . HIS A   1 335 ? 29.395  15.894 24.657  1.00 20.25  ? ? ? ? ? ? 335 HIS A   C     1 
ATOM   2621 O  O     . HIS A   1 335 ? 29.077  16.919 25.207  1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 335 HIS A   O     1 
ATOM   2622 C  CB    . HIS A   1 335 ? 31.224  14.283 25.375  1.00 23.72  ? ? ? ? ? ? 335 HIS A   CB    1 
ATOM   2623 C  CG    . HIS A   1 335 ? 30.916  14.412 26.839  1.00 24.06  ? ? ? ? ? ? 335 HIS A   CG    1 
ATOM   2624 N  ND1   . HIS A   1 335 ? 29.842  13.775 27.441  1.00 23.57  ? ? ? ? ? ? 335 HIS A   ND1   1 
ATOM   2625 C  CD2   . HIS A   1 335 ? 31.606  15.005 27.837  1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 335 HIS A   CD2   1 
ATOM   2626 C  CE1   . HIS A   1 335 ? 29.867  14.024 28.737  1.00 21.53  ? ? ? ? ? ? 335 HIS A   CE1   1 
ATOM   2627 N  NE2   . HIS A   1 335 ? 30.944  14.745 29.005  1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 335 HIS A   NE2   1 
ATOM   2628 N  N     . TYR A   1 336 ? 28.512  15.083 24.097  1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 336 TYR A   N     1 
ATOM   2629 C  CA    . TYR A   1 336 ? 27.091  15.395 24.055  1.00 23.17  ? ? ? ? ? ? 336 TYR A   CA    1 
ATOM   2630 C  C     . TYR A   1 336 ? 26.291  14.116 24.177  1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 336 TYR A   C     1 
ATOM   2631 O  O     . TYR A   1 336 ? 26.816  13.022 23.989  1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 336 TYR A   O     1 
ATOM   2632 C  CB    . TYR A   1 336 ? 26.721  16.129 22.753  1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 336 TYR A   CB    1 
ATOM   2633 C  CG    . TYR A   1 336 ? 26.767  15.241 21.526  1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 336 TYR A   CG    1 
ATOM   2634 C  CD1   . TYR A   1 336 ? 27.971  15.041 20.859  1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 336 TYR A   CD1   1 
ATOM   2635 C  CD2   . TYR A   1 336 ? 25.630  14.573 21.060  1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 336 TYR A   CD2   1 
ATOM   2636 C  CE1   . TYR A   1 336 ? 28.054  14.192 19.762  1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 336 TYR A   CE1   1 
ATOM   2637 C  CE2   . TYR A   1 336 ? 25.717  13.696 19.979  1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 336 TYR A   CE2   1 
ATOM   2638 C  CZ    . TYR A   1 336 ? 26.938  13.524 19.338  1.00 29.77  ? ? ? ? ? ? 336 TYR A   CZ    1 
ATOM   2639 O  OH    . TYR A   1 336 ? 27.089  12.677 18.250  1.00 29.82  ? ? ? ? ? ? 336 TYR A   OH    1 
ATOM   2640 N  N     . LYS A   1 337 ? 25.037  14.245 24.579  1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 337 LYS A   N     1 
ATOM   2641 C  CA    . LYS A   1 337 ? 24.112  13.123 24.670  1.00 21.34  ? ? ? ? ? ? 337 LYS A   CA    1 
ATOM   2642 C  C     . LYS A   1 337 ? 22.773  13.560 24.110  1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 337 LYS A   C     1 
ATOM   2643 O  O     . LYS A   1 337 ? 22.351  14.676 24.379  1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 337 LYS A   O     1 
ATOM   2644 C  CB    . LYS A   1 337 ? 23.921  12.695 26.088  1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 337 LYS A   CB    1 
ATOM   2645 C  CG    . LYS A   1 337 ? 25.204  12.206 26.738  1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 337 LYS A   CG    1 
ATOM   2646 C  CD    . LYS A   1 337 ? 24.986  11.797 28.154  1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 337 LYS A   CD    1 
ATOM   2647 C  CE    . LYS A   1 337 ? 26.305  11.312 28.744  1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 337 LYS A   CE    1 
ATOM   2648 N  NZ    . LYS A   1 337 ? 26.049  10.809 30.072  1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 337 LYS A   NZ    1 
ATOM   2649 N  N     . ILE A   1 338 ? 22.135  12.687 23.329  1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A   N     1 
ATOM   2650 C  CA    . ILE A   1 338 ? 20.790  12.948 22.769  1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A   CA    1 
ATOM   2651 C  C     . ILE A   1 338 ? 19.828  11.927 23.308  1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A   C     1 
ATOM   2652 O  O     . ILE A   1 338 ? 20.129  10.733 23.287  1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A   O     1 
ATOM   2653 C  CB    . ILE A   1 338 ? 20.784  12.886 21.207  1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A   CB    1 
ATOM   2654 C  CG1   . ILE A   1 338 ? 21.806  13.892 20.646  1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A   CG1   1 
ATOM   2655 C  CG2   . ILE A   1 338 ? 19.338  13.090 20.681  1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A   CG2   1 
ATOM   2656 C  CD1   . ILE A   1 338 ? 21.943  13.946 19.139  1.00 25.16  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A   CD1   1 
ATOM   2657 N  N     . SER A   1 339 ? 18.676  12.394 23.797  1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 339 SER A   N     1 
ATOM   2658 C  CA    . SER A   1 339 ? 17.603  11.537 24.282  1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 339 SER A   CA    1 
ATOM   2659 C  C     . SER A   1 339 ? 16.292  11.937 23.624  1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 339 SER A   C     1 
ATOM   2660 O  O     . SER A   1 339 ? 16.085  13.105 23.358  1.00 20.91  ? ? ? ? ? ? 339 SER A   O     1 
ATOM   2661 C  CB    . SER A   1 339 ? 17.439  11.697 25.808  1.00 31.60  ? ? ? ? ? ? 339 SER A   CB    1 
ATOM   2662 O  OG    . SER A   1 339 ? 18.674  11.529 26.506  1.00 52.28  ? ? ? ? ? ? 339 SER A   OG    1 
ATOM   2663 N  N     . PRO A   1 340 ? 15.363  10.993 23.400  1.00 23.61  ? ? ? ? ? ? 340 PRO A   N     1 
ATOM   2664 C  CA    . PRO A   1 340 ? 14.042  11.439 22.925  1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 340 PRO A   CA    1 
ATOM   2665 C  C     . PRO A   1 340 ? 13.333  12.187 24.038  1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 340 PRO A   C     1 
ATOM   2666 O  O     . PRO A   1 340 ? 13.523  11.857 25.186  1.00 27.26  ? ? ? ? ? ? 340 PRO A   O     1 
ATOM   2667 C  CB    . PRO A   1 340 ? 13.292  10.126 22.639  1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 340 PRO A   CB    1 
ATOM   2668 C  CG    . PRO A   1 340 ? 14.307  9.051  22.674  1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 340 PRO A   CG    1 
ATOM   2669 C  CD    . PRO A   1 340 ? 15.464  9.523  23.487  1.00 31.40  ? ? ? ? ? ? 340 PRO A   CD    1 
ATOM   2670 N  N     . LEU A   1 341 ? 12.546  13.195 23.711  1.00 23.16  ? ? ? ? ? ? 341 LEU A   N     1 
ATOM   2671 C  CA    . LEU A   1 341 ? 11.800  13.943 24.741  1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 341 LEU A   CA    1 
ATOM   2672 C  C     . LEU A   1 341 ? 10.261  13.785 24.594  1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 341 LEU A   C     1 
ATOM   2673 O  O     . LEU A   1 341 ? 9.625   13.237 25.462  1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 341 LEU A   O     1 
ATOM   2674 C  CB    . LEU A   1 341 ? 12.188  15.419 24.698  1.00 23.63  ? ? ? ? ? ? 341 LEU A   CB    1 
ATOM   2675 C  CG    . LEU A   1 341 ? 11.556  16.286 25.751  1.00 21.29  ? ? ? ? ? ? 341 LEU A   CG    1 
ATOM   2676 C  CD1   . LEU A   1 341 ? 11.946  15.903 27.178  1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 341 LEU A   CD1   1 
ATOM   2677 C  CD2   . LEU A   1 341 ? 11.786  17.779 25.496  1.00 22.39  ? ? ? ? ? ? 341 LEU A   CD2   1 
ATOM   2678 N  N     . THR A   1 342 ? 9.714   14.226 23.478  1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 342 THR A   N     1 
ATOM   2679 C  CA    . THR A   1 342 ? 8.265   14.101 23.206  1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 342 THR A   CA    1 
ATOM   2680 C  C     . THR A   1 342 ? 8.011   14.415 21.764  1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 342 THR A   C     1 
ATOM   2681 O  O     . THR A   1 342 ? 8.494   15.448 21.265  1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 342 THR A   O     1 
ATOM   2682 C  CB    . THR A   1 342 ? 7.382   15.039 24.126  1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 342 THR A   CB    1 
ATOM   2683 O  OG1   . THR A   1 342 ? 5.978   14.890 23.799  1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 342 THR A   OG1   1 
ATOM   2684 C  CG2   . THR A   1 342 ? 7.749   16.488 23.979  1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 342 THR A   CG2   1 
ATOM   2685 N  N     . GLY A   1 343 ? 7.280   13.519 21.065  1.00 25.38  ? ? ? ? ? ? 343 GLY A   N     1 
ATOM   2686 C  CA    . GLY A   1 343 ? 6.861   13.785 19.705  1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 343 GLY A   CA    1 
ATOM   2687 C  C     . GLY A   1 343 ? 8.054   14.044 18.795  1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 343 GLY A   C     1 
ATOM   2688 O  O     . GLY A   1 343 ? 8.941   13.205 18.660  1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 343 GLY A   O     1 
ATOM   2689 N  N     . PHE A   1 344 ? 8.049   15.198 18.184  1.00 26.07  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A   N     1 
ATOM   2690 C  CA    . PHE A   1 344 ? 9.059   15.549 17.226  1.00 23.41  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A   CA    1 
ATOM   2691 C  C     . PHE A   1 344 ? 10.390  15.965 17.897  1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A   C     1 
ATOM   2692 O  O     . PHE A   1 344 ? 11.396  16.045 17.208  1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A   O     1 
ATOM   2693 C  CB    . PHE A   1 344 ? 8.553   16.695 16.388  1.00 29.35  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A   CB    1 
ATOM   2694 C  CG    . PHE A   1 344 ? 7.537   16.297 15.370  1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A   CG    1 
ATOM   2695 C  CD1   . PHE A   1 344 ? 7.908   15.496 14.306  1.00 29.92  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A   CD1   1 
ATOM   2696 C  CD2   . PHE A   1 344 ? 6.237   16.759 15.431  1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A   CD2   1 
ATOM   2697 C  CE1   . PHE A   1 344 ? 6.984   15.135 13.343  1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A   CE1   1 
ATOM   2698 C  CE2   . PHE A   1 344 ? 5.307   16.388 14.464  1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A   CE2   1 
ATOM   2699 C  CZ    . PHE A   1 344 ? 5.678   15.569 13.437  1.00 30.84  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A   CZ    1 
ATOM   2700 N  N     . LEU A   1 345 ? 10.395  16.186 19.224  1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 345 LEU A   N     1 
ATOM   2701 C  CA    . LEU A   1 345 ? 11.552  16.845 19.893  1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 345 LEU A   CA    1 
ATOM   2702 C  C     . LEU A   1 345 ? 12.455  15.905 20.663  1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 345 LEU A   C     1 
ATOM   2703 O  O     . LEU A   1 345 ? 12.003  14.887 21.229  1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 345 LEU A   O     1 
ATOM   2704 C  CB    . LEU A   1 345 ? 11.030  17.946 20.821  1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 345 LEU A   CB    1 
ATOM   2705 C  CG    . LEU A   1 345 ? 10.231  19.054 20.093  1.00 25.40  ? ? ? ? ? ? 345 LEU A   CG    1 
ATOM   2706 C  CD1   . LEU A   1 345 ? 9.703   20.103 21.057  1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 345 LEU A   CD1   1 
ATOM   2707 C  CD2   . LEU A   1 345 ? 11.071  19.703 19.027  1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 345 LEU A   CD2   1 
ATOM   2708 N  N     . SER A   1 346 ? 13.741  16.243 20.656  1.00 20.60  ? ? ? ? ? ? 346 SER A   N     1 
ATOM   2709 C  CA    . SER A   1 346 ? 14.763  15.579 21.441  1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 346 SER A   CA    1 
ATOM   2710 C  C     . SER A   1 346 ? 15.306  16.512 22.513  1.00 19.92  ? ? ? ? ? ? 346 SER A   C     1 
ATOM   2711 O  O     . SER A   1 346 ? 15.126  17.734 22.430  1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 346 SER A   O     1 
ATOM   2712 C  CB    . SER A   1 346 ? 15.920  15.187 20.509  1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 346 SER A   CB    1 
ATOM   2713 O  OG    . SER A   1 346 ? 15.493  14.182 19.579  1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 346 SER A   OG    1 
ATOM   2714 N  N     . LEU A   1 347 ? 16.016  15.922 23.470  1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A   N     1 
ATOM   2715 C  CA    . LEU A   1 347 ? 16.673  16.652 24.543  1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A   CA    1 
ATOM   2716 C  C     . LEU A   1 347 ? 18.146  16.365 24.321  1.00 19.15  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A   C     1 
ATOM   2717 O  O     . LEU A   1 347 ? 18.554  15.216 24.297  1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A   O     1 
ATOM   2718 C  CB    . LEU A   1 347 ? 16.221  16.141 25.898  1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A   CB    1 
ATOM   2719 C  CG    . LEU A   1 347 ? 16.684  16.767 27.211  1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A   CG    1 
ATOM   2720 C  CD1   . LEU A   1 347 ? 18.180  16.692 27.459  1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A   CD1   1 
ATOM   2721 C  CD2   . LEU A   1 347 ? 16.150  18.170 27.291  1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A   CD2   1 
ATOM   2722 N  N     . ILE A   1 348 ? 18.927  17.414 24.161  1.00 18.20  ? ? ? ? ? ? 348 ILE A   N     1 
ATOM   2723 C  CA    . ILE A   1 348 ? 20.361  17.231 23.867  1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 348 ILE A   CA    1 
ATOM   2724 C  C     . ILE A   1 348 ? 21.092  17.909 25.014  1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 348 ILE A   C     1 
ATOM   2725 O  O     . ILE A   1 348 ? 20.765  19.049 25.348  1.00 20.90  ? ? ? ? ? ? 348 ILE A   O     1 
ATOM   2726 C  CB    . ILE A   1 348 ? 20.810  17.866 22.552  1.00 21.52  ? ? ? ? ? ? 348 ILE A   CB    1 
ATOM   2727 C  CG1   . ILE A   1 348 ? 19.943  17.422 21.371  1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 348 ILE A   CG1   1 
ATOM   2728 C  CG2   . ILE A   1 348 ? 22.283  17.549 22.286  1.00 23.70  ? ? ? ? ? ? 348 ILE A   CG2   1 
ATOM   2729 C  CD1   . ILE A   1 348 ? 20.261  18.132 20.056  1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 348 ILE A   CD1   1 
ATOM   2730 N  N     . GLU A   1 349 ? 22.035  17.199 25.644  1.00 20.35  ? ? ? ? ? ? 349 GLU A   N     1 
ATOM   2731 C  CA    . GLU A   1 349 ? 22.901  17.849 26.648  1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 349 GLU A   CA    1 
ATOM   2732 C  C     . GLU A   1 349 ? 24.321  17.895 26.136  1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 349 GLU A   C     1 
ATOM   2733 O  O     . GLU A   1 349 ? 24.800  16.895 25.587  1.00 22.69  ? ? ? ? ? ? 349 GLU A   O     1 
ATOM   2734 C  CB    . GLU A   1 349 ? 22.799  17.108 27.979  1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 349 GLU A   CB    1 
ATOM   2735 C  CG    . GLU A   1 349 ? 21.368  17.150 28.505  1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 349 GLU A   CG    1 
ATOM   2736 C  CD    . GLU A   1 349 ? 21.242  17.107 30.019  1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 349 GLU A   CD    1 
ATOM   2737 O  OE1   . GLU A   1 349 ? 21.462  16.028 30.592  1.00 43.03  ? ? ? ? ? ? 349 GLU A   OE1   1 
ATOM   2738 O  OE2   . GLU A   1 349 ? 20.883  18.156 30.625  1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 349 GLU A   OE2   1 
ATOM   2739 N  N     . ILE A   1 350 ? 24.975  19.041 26.291  1.00 17.78  ? ? ? ? ? ? 350 ILE A   N     1 
ATOM   2740 C  CA    . ILE A   1 350 ? 26.357  19.202 25.895  1.00 21.32  ? ? ? ? ? ? 350 ILE A   CA    1 
ATOM   2741 C  C     . ILE A   1 350 ? 27.194  19.654 27.080  1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 350 ILE A   C     1 
ATOM   2742 O  O     . ILE A   1 350 ? 26.764  20.458 27.896  1.00 19.89  ? ? ? ? ? ? 350 ILE A   O     1 
ATOM   2743 C  CB    . ILE A   1 350 ? 26.508  20.130 24.662  1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 350 ILE A   CB    1 
ATOM   2744 C  CG1   . ILE A   1 350 ? 25.943  21.513 24.915  1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 350 ILE A   CG1   1 
ATOM   2745 C  CG2   . ILE A   1 350 ? 25.754  19.520 23.486  1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 350 ILE A   CG2   1 
ATOM   2746 C  CD1   . ILE A   1 350 ? 26.128  22.491 23.762  1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 350 ILE A   CD1   1 
ATOM   2747 N  N     . TYR A   1 351 ? 28.442  19.189 27.106  1.00 17.74  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A   N     1 
ATOM   2748 C  CA    . TYR A   1 351 ? 29.308  19.305 28.252  1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A   CA    1 
ATOM   2749 C  C     . TYR A   1 351 ? 30.621  19.978 27.845  1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A   C     1 
ATOM   2750 O  O     . TYR A   1 351 ? 31.321  19.466 26.965  1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A   O     1 
ATOM   2751 C  CB    . TYR A   1 351 ? 29.569  17.897 28.844  1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A   CB    1 
ATOM   2752 C  CG    . TYR A   1 351 ? 28.250  17.203 29.209  1.00 20.38  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A   CG    1 
ATOM   2753 C  CD1   . TYR A   1 351 ? 27.596  17.462 30.419  1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A   CD1   1 
ATOM   2754 C  CD2   . TYR A   1 351 ? 27.668  16.335 28.310  1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A   CD2   1 
ATOM   2755 C  CE1   . TYR A   1 351 ? 26.394  16.837 30.703  1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A   CE1   1 
ATOM   2756 C  CE2   . TYR A   1 351 ? 26.481  15.726 28.582  1.00 27.86  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A   CE2   1 
ATOM   2757 C  CZ    . TYR A   1 351 ? 25.844  15.989 29.758  1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A   CZ    1 
ATOM   2758 O  OH    . TYR A   1 351 ? 24.634  15.315 29.974  1.00 39.93  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A   OH    1 
ATOM   2759 N  N     . PRO A   1 352 ? 30.923  21.160 28.444  1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A   N     1 
ATOM   2760 C  CA    . PRO A   1 352 ? 32.060  21.969 28.037  1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A   CA    1 
ATOM   2761 C  C     . PRO A   1 352 ? 33.385  21.388 28.309  1.00 36.50  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A   C     1 
ATOM   2762 O  O     . PRO A   1 352 ? 34.311  21.745 27.561  1.00 37.52  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A   O     1 
ATOM   2763 C  CB    . PRO A   1 352 ? 31.884  23.260 28.849  1.00 25.11  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A   CB    1 
ATOM   2764 C  CG    . PRO A   1 352 ? 31.073  22.864 30.019  1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A   CG    1 
ATOM   2765 C  CD    . PRO A   1 352 ? 30.107  21.846 29.459  1.00 24.42  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A   CD    1 
ATOM   2766 O  OXT   . PRO A   1 352 ? 33.516  20.662 29.274  1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A   OXT   1 
ATOM   2767 N  N     . SER A-2 1 4   ? -2.294  9.869  29.119  1.00 61.03  ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 N     1 
ATOM   2768 C  CA    . SER A-2 1 4   ? -3.071  10.154 27.871  1.00 61.15  ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 CA    1 
ATOM   2769 C  C     . SER A-2 1 4   ? -3.165  11.661 27.567  1.00 51.74  ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 C     1 
ATOM   2770 O  O     . SER A-2 1 4   ? -3.081  12.503 28.466  1.00 51.67  ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 O     1 
ATOM   2771 C  CB    . SER A-2 1 4   ? -4.467  9.521  27.939  1.00 70.28  ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 CB    1 
ATOM   2772 O  OG    . SER A-2 1 4   ? -5.283  10.186 28.874  1.00 65.57  ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 OG    1 
ATOM   2773 N  N     . ILE A-2 1 5   ? -3.304  11.983 26.285  1.00 47.09  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 N     1 
ATOM   2774 C  CA    . ILE A-2 1 5   ? -3.373  13.366 25.806  1.00 45.18  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CA    1 
ATOM   2775 C  C     . ILE A-2 1 5   ? -4.615  13.503 24.942  1.00 49.43  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 C     1 
ATOM   2776 O  O     . ILE A-2 1 5   ? -4.787  12.733 23.992  1.00 44.37  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 O     1 
ATOM   2777 C  CB    . ILE A-2 1 5   ? -2.151  13.720 24.941  1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CB    1 
ATOM   2778 C  CG1   . ILE A-2 1 5   ? -0.836  13.543 25.707  1.00 49.42  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CG1   1 
ATOM   2779 C  CG2   . ILE A-2 1 5   ? -2.270  15.156 24.423  1.00 53.66  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CG2   1 
ATOM   2780 C  CD1   . ILE A-2 1 5   ? 0.376   13.446 24.791  1.00 46.14  ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CD1   1 
ATOM   2781 N  N     . ASN A-2 1 6   ? -5.465  14.484 25.251  1.00 55.07  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 N     1 
ATOM   2782 C  CA    . ASN A-2 1 6   ? -6.726  14.716 24.513  1.00 45.05  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 CA    1 
ATOM   2783 C  C     . ASN A-2 1 6   ? -7.604  13.467 24.503  1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 C     1 
ATOM   2784 O  O     . ASN A-2 1 6   ? -8.302  13.199 23.514  1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 O     1 
ATOM   2785 C  CB    . ASN A-2 1 6   ? -6.480  15.182 23.053  1.00 52.41  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 CB    1 
ATOM   2786 C  CG    . ASN A-2 1 6   ? -5.835  16.547 22.958  1.00 66.19  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 CG    1 
ATOM   2787 O  OD1   . ASN A-2 1 6   ? -5.569  17.216 23.967  1.00 57.86  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 OD1   1 
ATOM   2788 N  ND2   . ASN A-2 1 6   ? -5.572  16.969 21.727  1.00 37.98  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 ND2   1 
ATOM   2789 N  N     . GLY A-2 1 7   ? -7.566  12.716 25.604  1.00 46.32  ? ? ? ? ? ? 7   GLY A-2 N     1 
ATOM   2790 C  CA    . GLY A-2 1 7   ? -8.259  11.436 25.708  1.00 49.34  ? ? ? ? ? ? 7   GLY A-2 CA    1 
ATOM   2791 C  C     . GLY A-2 1 7   ? -7.716  10.271 24.890  1.00 66.05  ? ? ? ? ? ? 7   GLY A-2 C     1 
ATOM   2792 O  O     . GLY A-2 1 7   ? -8.439  9.300  24.684  1.00 53.13  ? ? ? ? ? ? 7   GLY A-2 O     1 
ATOM   2793 N  N     . ARG A-2 1 8   ? -6.454  10.348 24.449  1.00 53.27  ? ? ? ? ? ? 8   ARG A-2 N     1 
ATOM   2794 C  CA    . ARG A-2 1 8   ? -5.860  9.369  23.518  1.00 37.56  ? ? ? ? ? ? 8   ARG A-2 CA    1 
ATOM   2795 C  C     . ARG A-2 1 8   ? -4.442  8.975  23.935  1.00 38.82  ? ? ? ? ? ? 8   ARG A-2 C     1 
ATOM   2796 O  O     . ARG A-2 1 8   ? -3.801  9.666  24.732  1.00 47.54  ? ? ? ? ? ? 8   ARG A-2 O     1 
ATOM   2797 C  CB    . ARG A-2 1 8   ? -5.770  9.963  22.117  1.00 50.94  ? ? ? ? ? ? 8   ARG A-2 CB    1 
ATOM   2798 C  CG    . ARG A-2 1 8   ? -7.042  10.549 21.548  1.00 58.17  ? ? ? ? ? ? 8   ARG A-2 CG    1 
ATOM   2799 C  CD    . ARG A-2 1 8   ? -7.864  9.545  20.776  1.00 67.08  ? ? ? ? ? ? 8   ARG A-2 CD    1 
ATOM   2800 N  NE    . ARG A-2 1 8   ? -9.040  10.192 20.200  1.00 65.57  ? ? ? ? ? ? 8   ARG A-2 NE    1 
ATOM   2801 C  CZ    . ARG A-2 1 8   ? -9.943  9.594  19.422  1.00 83.48  ? ? ? ? ? ? 8   ARG A-2 CZ    1 
ATOM   2802 N  NH1   . ARG A-2 1 8   ? -9.814  8.314  19.080  1.00 62.60  ? ? ? ? ? ? 8   ARG A-2 NH1   1 
ATOM   2803 N  NH2   . ARG A-2 1 8   ? -10.971 10.296 18.957  1.00 62.04  ? ? ? ? ? ? 8   ARG A-2 NH2   1 
ATOM   2804 N  N     . LYS A-2 1 9   ? -3.924  7.886  23.371  1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 N     1 
ATOM   2805 C  CA    . LYS A-2 1 9   ? -2.524  7.501  23.610  1.00 43.94  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CA    1 
ATOM   2806 C  C     . LYS A-2 1 9   ? -1.573  8.535  22.990  1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 C     1 
ATOM   2807 O  O     . LYS A-2 1 9   ? -1.848  9.025  21.889  1.00 45.62  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 O     1 
ATOM   2808 C  CB    . LYS A-2 1 9   ? -2.238  6.100  23.056  1.00 73.59  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CB    1 
ATOM   2809 C  CG    . LYS A-2 1 9   ? -2.984  4.986  23.795  1.00 85.21  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CG    1 
ATOM   2810 C  CD    . LYS A-2 1 9   ? -2.393  3.597  23.554  1.00 100.06 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CD    1 
ATOM   2811 C  CE    . LYS A-2 1 9   ? -2.562  3.108  22.120  1.00 92.33  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CE    1 
ATOM   2812 N  NZ    . LYS A-2 1 9   ? -3.982  2.873  21.737  1.00 103.96 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 NZ    1 
ATOM   2813 N  N     . PRO A-2 1 10  ? -0.462  8.875  23.684  1.00 39.84  ? ? ? ? ? ? 10  PRO A-2 N     1 
ATOM   2814 C  CA    . PRO A-2 1 10  ? 0.481   9.854  23.110  1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 10  PRO A-2 CA    1 
ATOM   2815 C  C     . PRO A-2 1 10  ? 0.924   9.551  21.678  1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 10  PRO A-2 C     1 
ATOM   2816 O  O     . PRO A-2 1 10  ? 1.131   10.480 20.883  1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 10  PRO A-2 O     1 
ATOM   2817 C  CB    . PRO A-2 1 10  ? 1.682   9.769  24.059  1.00 43.20  ? ? ? ? ? ? 10  PRO A-2 CB    1 
ATOM   2818 C  CG    . PRO A-2 1 10  ? 1.057   9.435  25.382  1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 10  PRO A-2 CG    1 
ATOM   2819 C  CD    . PRO A-2 1 10  ? -0.071  8.497  25.060  1.00 41.32  ? ? ? ? ? ? 10  PRO A-2 CD    1 
ATOM   2820 N  N     . SER A-2 1 11  ? 1.075   8.262  21.369  1.00 40.51  ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 N     1 
ATOM   2821 C  CA    . SER A-2 1 11  ? 1.454   7.810  20.020  1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 CA    1 
ATOM   2822 C  C     . SER A-2 1 11  ? 0.395   8.184  18.973  1.00 33.88  ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 C     1 
ATOM   2823 O  O     . SER A-2 1 11  ? 0.753   8.545  17.855  1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 O     1 
ATOM   2824 C  CB    . SER A-2 1 11  ? 1.689   6.286  20.019  1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 CB    1 
ATOM   2825 O  OG    . SER A-2 1 11  ? 0.472   5.593  20.270  1.00 41.66  ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 OG    1 
ATOM   2826 N  N     . GLU A-2 1 12  ? -0.893  8.072  19.330  1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2 N     1 
ATOM   2827 C  CA    . GLU A-2 1 12  ? -2.028  8.474  18.454  1.00 37.41  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2 CA    1 
ATOM   2828 C  C     . GLU A-2 1 12  ? -2.037  10.010 18.207  1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2 C     1 
ATOM   2829 O  O     . GLU A-2 1 12  ? -2.329  10.492 17.104  1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2 O     1 
ATOM   2830 C  CB    . GLU A-2 1 12  ? -3.389  8.142  19.090  1.00 38.22  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2 CB    1 
ATOM   2831 C  CG    . GLU A-2 1 12  ? -3.850  6.693  19.136  1.00 60.10  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2 CG    1 
ATOM   2832 C  CD    . GLU A-2 1 12  ? -5.208  6.568  19.835  1.00 72.22  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2 CD    1 
ATOM   2833 O  OE1   . GLU A-2 1 12  ? -5.249  6.670  21.087  1.00 53.90  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   2834 O  OE2   . GLU A-2 1 12  ? -6.242  6.391  19.144  1.00 58.95  ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   2835 N  N     . ILE A-2 1 13  ? -1.710  10.748 19.263  1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 13  ILE A-2 N     1 
ATOM   2836 C  CA    . ILE A-2 1 13  ? -1.620  12.202 19.189  1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 13  ILE A-2 CA    1 
ATOM   2837 C  C     . ILE A-2 1 13  ? -0.466  12.609 18.282  1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 13  ILE A-2 C     1 
ATOM   2838 O  O     . ILE A-2 1 13  ? -0.626  13.517 17.487  1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 13  ILE A-2 O     1 
ATOM   2839 C  CB    . ILE A-2 1 13  ? -1.510  12.803 20.598  1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 13  ILE A-2 CB    1 
ATOM   2840 C  CG1   . ILE A-2 1 13  ? -2.818  12.571 21.363  1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 13  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   2841 C  CG2   . ILE A-2 1 13  ? -1.142  14.281 20.578  1.00 31.27  ? ? ? ? ? ? 13  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   2842 C  CD1   . ILE A-2 1 13  ? -4.063  13.171 20.730  1.00 43.23  ? ? ? ? ? ? 13  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   2843 N  N     . PHE A-2 1 14  ? 0.671   11.925 18.393  1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 N     1 
ATOM   2844 C  CA    . PHE A-2 1 14  ? 1.846   12.236 17.571  1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 CA    1 
ATOM   2845 C  C     . PHE A-2 1 14  ? 1.521   12.018 16.076  1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 C     1 
ATOM   2846 O  O     . PHE A-2 1 14  ? 1.862   12.842 15.221  1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 O     1 
ATOM   2847 C  CB    . PHE A-2 1 14  ? 3.044   11.382 18.080  1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 CB    1 
ATOM   2848 C  CG    . PHE A-2 1 14  ? 4.381   11.628 17.397  1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 CG    1 
ATOM   2849 C  CD1   . PHE A-2 1 14  ? 4.720   12.843 16.821  1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2850 C  CD2   . PHE A-2 1 14  ? 5.339   10.620 17.399  1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2851 C  CE1   . PHE A-2 1 14  ? 5.968   13.041 16.233  1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2852 C  CE2   . PHE A-2 1 14  ? 6.597   10.815 16.806  1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2853 C  CZ    . PHE A-2 1 14  ? 6.901   12.031 16.217  1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2854 N  N     . LYS A-2 1 15  ? 0.809   10.938 15.779  1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A-2 N     1 
ATOM   2855 C  CA    . LYS A-2 1 15  ? 0.368   10.656 14.400  1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A-2 CA    1 
ATOM   2856 C  C     . LYS A-2 1 15  ? -0.561  11.756 13.873  1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A-2 C     1 
ATOM   2857 O  O     . LYS A-2 1 15  ? -0.411  12.222 12.744  1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A-2 O     1 
ATOM   2858 C  CB    . LYS A-2 1 15  ? -0.291  9.280  14.268  1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 15  LYS A-2 CB    1 
ATOM   2859 N  N     . ALA A-2 1 16  ? -1.508  12.179 14.713  1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 16  ALA A-2 N     1 
ATOM   2860 C  CA    . ALA A-2 1 16  ? -2.411  13.268 14.336  1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 16  ALA A-2 CA    1 
ATOM   2861 C  C     . ALA A-2 1 16  ? -1.649  14.592 14.164  1.00 20.32  ? ? ? ? ? ? 16  ALA A-2 C     1 
ATOM   2862 O  O     . ALA A-2 1 16  ? -1.994  15.398 13.313  1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 16  ALA A-2 O     1 
ATOM   2863 C  CB    . ALA A-2 1 16  ? -3.514  13.413 15.376  1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 16  ALA A-2 CB    1 
ATOM   2864 N  N     . GLN A-2 1 17  ? -0.660  14.829 15.025  1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 17  GLN A-2 N     1 
ATOM   2865 C  CA    . GLN A-2 1 17  ? 0.148   16.057 14.904  1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 17  GLN A-2 CA    1 
ATOM   2866 C  C     . GLN A-2 1 17  ? 0.891   16.095 13.571  1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 17  GLN A-2 C     1 
ATOM   2867 O  O     . GLN A-2 1 17  ? 0.952   17.116 12.888  1.00 21.69  ? ? ? ? ? ? 17  GLN A-2 O     1 
ATOM   2868 C  CB    . GLN A-2 1 17  ? 1.097   16.198 16.115  1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 17  GLN A-2 CB    1 
ATOM   2869 C  CG    . GLN A-2 1 17  ? 1.842   17.544 16.072  1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 17  GLN A-2 CG    1 
ATOM   2870 C  CD    . GLN A-2 1 17  ? 2.798   17.795 17.211  1.00 28.26  ? ? ? ? ? ? 17  GLN A-2 CD    1 
ATOM   2871 O  OE1   . GLN A-2 1 17  ? 3.178   16.879 17.964  1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 17  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   2872 N  NE2   . GLN A-2 1 17  ? 3.227   19.079 17.341  1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 17  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   2873 N  N     . ALA A-2 1 18  ? 1.460   14.948 13.192  1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 N     1 
ATOM   2874 C  CA    . ALA A-2 1 18  ? 2.125   14.830 11.898  1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 CA    1 
ATOM   2875 C  C     . ALA A-2 1 18  ? 1.180   15.135 10.738  1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 C     1 
ATOM   2876 O  O     . ALA A-2 1 18  ? 1.515   15.912 9.854   1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 O     1 
ATOM   2877 C  CB    . ALA A-2 1 18  ? 2.789   13.464 11.746  1.00 23.89  ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 CB    1 
ATOM   2878 N  N     . LEU A-2 1 19  ? -0.059  14.625 10.784  1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 N     1 
ATOM   2879 C  CA    . LEU A-2 1 19  ? -1.052  14.990 9.775   1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2880 C  C     . LEU A-2 1 19  ? -1.363  16.489 9.761   1.00 21.37  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 C     1 
ATOM   2881 O  O     . LEU A-2 1 19  ? -1.374  17.115 8.732   1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 O     1 
ATOM   2882 C  CB    . LEU A-2 1 19  ? -2.354  14.204 10.003  1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2883 C  CG    . LEU A-2 1 19  ? -3.470  14.446 9.012   1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2884 C  CD1   . LEU A-2 1 19  ? -3.086  14.050 7.572   1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2885 C  CD2   . LEU A-2 1 19  ? -4.723  13.679 9.449   1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2886 N  N     . LEU A-2 1 20  ? -1.584  17.067 10.942  1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 N     1 
ATOM   2887 C  CA    . LEU A-2 1 20  ? -1.851  18.500 11.004  1.00 22.17  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2888 C  C     . LEU A-2 1 20  ? -0.710  19.331 10.388  1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 C     1 
ATOM   2889 O  O     . LEU A-2 1 20  ? -0.973  20.229 9.567   1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 O     1 
ATOM   2890 C  CB    . LEU A-2 1 20  ? -2.032  18.936 12.450  1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CB    1 
ATOM   2891 C  CG    . LEU A-2 1 20  ? -2.377  20.423 12.652  1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CG    1 
ATOM   2892 C  CD1   . LEU A-2 1 20  ? -3.707  20.768 11.992  1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   2893 C  CD2   . LEU A-2 1 20  ? -2.416  20.752 14.143  1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   2894 N  N     . TYR A-2 1 21  ? 0.531   19.028 10.767  1.00 21.95  ? ? ? ? ? ? 21  TYR A-2 N     1 
ATOM   2895 C  CA    . TYR A-2 1 21  ? 1.667   19.757 10.241  1.00 22.73  ? ? ? ? ? ? 21  TYR A-2 CA    1 
ATOM   2896 C  C     . TYR A-2 1 21  ? 1.795   19.600 8.740   1.00 21.28  ? ? ? ? ? ? 21  TYR A-2 C     1 
ATOM   2897 O  O     . TYR A-2 1 21  ? 2.106   20.570 8.046   1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 21  TYR A-2 O     1 
ATOM   2898 C  CB    . TYR A-2 1 21  ? 2.971   19.373 10.889  1.00 20.84  ? ? ? ? ? ? 21  TYR A-2 CB    1 
ATOM   2899 C  CG    . TYR A-2 1 21  ? 3.238   19.938 12.259  1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 21  TYR A-2 CG    1 
ATOM   2900 C  CD1   . TYR A-2 1 21  ? 2.226   20.380 13.108  1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 21  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   2901 C  CD2   . TYR A-2 1 21  ? 4.558   20.033 12.704  1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 21  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   2902 C  CE1   . TYR A-2 1 21  ? 2.518   20.867 14.368  1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 21  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   2903 C  CE2   . TYR A-2 1 21  ? 4.845   20.530 13.963  1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 21  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   2904 C  CZ    . TYR A-2 1 21  ? 3.809   20.965 14.763  1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 21  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   2905 O  OH    . TYR A-2 1 21  ? 4.105   21.466 16.033  1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 21  TYR A-2 OH    1 
ATOM   2906 N  N     . LYS A-2 1 22  ? 1.496   18.412 8.212   1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 N     1 
ATOM   2907 C  CA    . LYS A-2 1 22  ? 1.532   18.202 6.760   1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 CA    1 
ATOM   2908 C  C     . LYS A-2 1 22  ? 0.633   19.212 6.051   1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 C     1 
ATOM   2909 O  O     . LYS A-2 1 22  ? 1.005   19.797 5.036   1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 O     1 
ATOM   2910 C  CB    . LYS A-2 1 22  ? 1.095   16.797 6.393   1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 CB    1 
ATOM   2911 C  CG    . LYS A-2 1 22  ? 1.003   16.487 4.926   1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 CG    1 
ATOM   2912 C  CD    . LYS A-2 1 22  ? 0.723   15.009 4.711   1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 CD    1 
ATOM   2913 C  CE    . LYS A-2 1 22  ? 0.153   14.770 3.316   1.00 85.04  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 CE    1 
ATOM   2914 N  NZ    . LYS A-2 1 22  ? 0.545   13.447 2.760   1.00 117.08 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   2915 N  N     . HIS A-2 1 23  ? -0.547  19.429 6.623   1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 N     1 
ATOM   2916 C  CA    . HIS A-2 1 23  ? -1.487  20.343 6.053   1.00 19.42  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 CA    1 
ATOM   2917 C  C     . HIS A-2 1 23  ? -1.227  21.805 6.352   1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 C     1 
ATOM   2918 O  O     . HIS A-2 1 23  ? -1.382  22.676 5.474   1.00 20.38  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 O     1 
ATOM   2919 C  CB    . HIS A-2 1 23  ? -2.910  19.884 6.409   1.00 19.26  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 CB    1 
ATOM   2920 C  CG    . HIS A-2 1 23  ? -3.293  18.652 5.654   1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 CG    1 
ATOM   2921 N  ND1   . HIS A-2 1 23  ? -3.003  17.384 6.098   1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 ND1   1 
ATOM   2922 C  CD2   . HIS A-2 1 23  ? -3.825  18.505 4.417   1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 CD2   1 
ATOM   2923 C  CE1   . HIS A-2 1 23  ? -3.382  16.502 5.178   1.00 27.60  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 CE1   1 
ATOM   2924 N  NE2   . HIS A-2 1 23  ? -3.860  17.159 4.143   1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 NE2   1 
ATOM   2925 N  N     . ILE A-2 1 24  ? -0.824  22.130 7.581   1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A-2 N     1 
ATOM   2926 C  CA    . ILE A-2 1 24  ? -0.492  23.525 7.835   1.00 19.30  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A-2 CA    1 
ATOM   2927 C  C     . ILE A-2 1 24  ? 0.573   23.985 6.813   1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A-2 C     1 
ATOM   2928 O  O     . ILE A-2 1 24  ? 0.457   25.068 6.249   1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A-2 O     1 
ATOM   2929 C  CB    . ILE A-2 1 24  ? 0.114   23.688 9.231   1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A-2 CB    1 
ATOM   2930 C  CG1   . ILE A-2 1 24  ? -0.948  23.466 10.284  1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   2931 C  CG2   . ILE A-2 1 24  ? 0.755   25.086 9.395   1.00 20.74  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   2932 C  CD1   . ILE A-2 1 24  ? -0.396  23.430 11.708  1.00 24.54  ? ? ? ? ? ? 24  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   2933 N  N     . TYR A-2 1 25  ? 1.575   23.128 6.582   1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 N     1 
ATOM   2934 C  CA    . TYR A-2 1 25  ? 2.713   23.493 5.780   1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 CA    1 
ATOM   2935 C  C     . TYR A-2 1 25  ? 2.596   23.050 4.300   1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 C     1 
ATOM   2936 O  O     . TYR A-2 1 25  ? 3.535   23.183 3.541   1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 O     1 
ATOM   2937 C  CB    . TYR A-2 1 25  ? 4.035   23.041 6.442   1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 CB    1 
ATOM   2938 C  CG    . TYR A-2 1 25  ? 4.330   23.736 7.746   1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 CG    1 
ATOM   2939 C  CD1   . TYR A-2 1 25  ? 4.877   24.994 7.776   1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   2940 C  CD2   . TYR A-2 1 25  ? 4.035   23.117 8.963   1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   2941 C  CE1   . TYR A-2 1 25  ? 5.125   25.640 8.977   1.00 21.87  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   2942 C  CE2   . TYR A-2 1 25  ? 4.310   23.735 10.165  1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   2943 C  CZ    . TYR A-2 1 25  ? 4.871   25.003 10.157  1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   2944 O  OH    . TYR A-2 1 25  ? 5.095   25.660 11.357  1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 OH    1 
ATOM   2945 N  N     . ALA A-2 1 26  ? 1.409   22.675 3.857   1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 26  ALA A-2 N     1 
ATOM   2946 C  CA    . ALA A-2 1 26  ? 1.228   22.218 2.478   1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 26  ALA A-2 CA    1 
ATOM   2947 C  C     . ALA A-2 1 26  ? 1.616   23.277 1.446   1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 26  ALA A-2 C     1 
ATOM   2948 O  O     . ALA A-2 1 26  ? 2.061   22.953 0.329   1.00 20.22  ? ? ? ? ? ? 26  ALA A-2 O     1 
ATOM   2949 C  CB    . ALA A-2 1 26  ? -0.209  21.760 2.263   1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 26  ALA A-2 CB    1 
ATOM   2950 N  N     . PHE A-2 1 27  ? 1.419   24.547 1.793   1.00 17.92  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 N     1 
ATOM   2951 C  CA    . PHE A-2 1 27  ? 1.735   25.678 0.931   1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 CA    1 
ATOM   2952 C  C     . PHE A-2 1 27  ? 3.217   25.642 0.475   1.00 21.78  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 C     1 
ATOM   2953 O  O     . PHE A-2 1 27  ? 3.553   26.122 -0.580  1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 O     1 
ATOM   2954 C  CB    . PHE A-2 1 27  ? 1.395   26.997 1.565   1.00 19.81  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 CB    1 
ATOM   2955 C  CG    . PHE A-2 1 27  ? 2.291   27.421 2.717   1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 CG    1 
ATOM   2956 C  CD1   . PHE A-2 1 27  ? 2.016   27.052 4.024   1.00 19.28  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   2957 C  CD2   . PHE A-2 1 27  ? 3.399   28.255 2.499   1.00 19.56  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   2958 C  CE1   . PHE A-2 1 27  ? 2.855   27.418 5.071   1.00 21.69  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   2959 C  CE2   . PHE A-2 1 27  ? 4.225   28.633 3.545   1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   2960 C  CZ    . PHE A-2 1 27  ? 3.965   28.237 4.834   1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   2961 N  N     . ILE A-2 1 28  ? 4.079   25.034 1.281   1.00 19.98  ? ? ? ? ? ? 28  ILE A-2 N     1 
ATOM   2962 C  CA    . ILE A-2 1 28  ? 5.516   24.873 0.909   1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 28  ILE A-2 CA    1 
ATOM   2963 C  C     . ILE A-2 1 28  ? 5.674   23.995 -0.352  1.00 19.12  ? ? ? ? ? ? 28  ILE A-2 C     1 
ATOM   2964 O  O     . ILE A-2 1 28  ? 6.606   24.221 -1.190  1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 28  ILE A-2 O     1 
ATOM   2965 C  CB    . ILE A-2 1 28  ? 6.331   24.322 2.100   1.00 24.12  ? ? ? ? ? ? 28  ILE A-2 CB    1 
ATOM   2966 C  CG1   . ILE A-2 1 28  ? 6.265   25.334 3.262   1.00 22.25  ? ? ? ? ? ? 28  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   2967 C  CG2   . ILE A-2 1 28  ? 7.770   24.004 1.704   1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 28  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   2968 C  CD1   . ILE A-2 1 28  ? 7.217   25.132 4.396   1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 28  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   2969 N  N     . ASP A-2 1 29  ? 4.768   23.037 -0.545  1.00 20.36  ? ? ? ? ? ? 29  ASP A-2 N     1 
ATOM   2970 C  CA    . ASP A-2 1 29  ? 4.792   22.231 -1.787  1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 29  ASP A-2 CA    1 
ATOM   2971 C  C     . ASP A-2 1 29  ? 4.625   23.187 -2.996  1.00 21.95  ? ? ? ? ? ? 29  ASP A-2 C     1 
ATOM   2972 O  O     . ASP A-2 1 29  ? 5.397   23.150 -3.982  1.00 21.18  ? ? ? ? ? ? 29  ASP A-2 O     1 
ATOM   2973 C  CB    . ASP A-2 1 29  ? 3.716   21.167 -1.793  1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 29  ASP A-2 CB    1 
ATOM   2974 C  CG    . ASP A-2 1 29  ? 4.117   19.868 -1.137  1.00 40.52  ? ? ? ? ? ? 29  ASP A-2 CG    1 
ATOM   2975 O  OD1   . ASP A-2 1 29  ? 5.297   19.636 -0.808  1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 29  ASP A-2 OD1   1 
ATOM   2976 O  OD2   . ASP A-2 1 29  ? 3.217   19.026 -0.981  1.00 29.33  ? ? ? ? ? ? 29  ASP A-2 OD2   1 
ATOM   2977 N  N     . SER A-2 1 30  ? 3.609   24.037 -2.930  1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 30  SER A-2 N     1 
ATOM   2978 C  CA    . SER A-2 1 30  ? 3.355   25.036 -3.973  1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 30  SER A-2 CA    1 
ATOM   2979 C  C     . SER A-2 1 30  ? 4.543   26.015 -4.175  1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 30  SER A-2 C     1 
ATOM   2980 O  O     . SER A-2 1 30  ? 4.974   26.248 -5.304  1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 30  SER A-2 O     1 
ATOM   2981 C  CB    . SER A-2 1 30  ? 2.042   25.801 -3.703  1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 30  SER A-2 CB    1 
ATOM   2982 O  OG    . SER A-2 1 30  ? 0.947   24.900 -3.696  1.00 19.28  ? ? ? ? ? ? 30  SER A-2 OG    1 
HETATM 2983 N  N     . MSE A-2 1 31  ? 5.051   26.563 -3.068  1.00 16.95  ? ? ? ? ? ? 31  MSE A-2 N     1 
HETATM 2984 C  CA    . MSE A-2 1 31  ? 6.050   27.563 -3.099  1.00 17.90  ? ? ? ? ? ? 31  MSE A-2 CA    1 
HETATM 2985 C  C     . MSE A-2 1 31  ? 7.393   27.052 -3.584  1.00 16.43  ? ? ? ? ? ? 31  MSE A-2 C     1 
HETATM 2986 O  O     . MSE A-2 1 31  ? 8.096   27.754 -4.302  1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 31  MSE A-2 O     1 
HETATM 2987 C  CB    . MSE A-2 1 31  ? 6.131   28.274 -1.782  1.00 18.72  ? ? ? ? ? ? 31  MSE A-2 CB    1 
HETATM 2988 C  CG    . MSE A-2 1 31  ? 4.818   29.016 -1.402  1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 31  MSE A-2 CG    1 
HETATM 2989 SE SE    . MSE A-2 1 31  ? 4.444   30.510 -2.612  1.00 21.28  ? ? ? ? ? ? 31  MSE A-2 SE    1 
HETATM 2990 C  CE    . MSE A-2 1 31  ? 3.110   29.530 -3.685  1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 31  MSE A-2 CE    1 
ATOM   2991 N  N     . SER A-2 1 32  ? 7.719   25.798 -3.232  1.00 17.82  ? ? ? ? ? ? 32  SER A-2 N     1 
ATOM   2992 C  CA    . SER A-2 1 32  ? 8.962   25.202 -3.691  1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 32  SER A-2 CA    1 
ATOM   2993 C  C     . SER A-2 1 32  ? 8.891   24.920 -5.196  1.00 22.75  ? ? ? ? ? ? 32  SER A-2 C     1 
ATOM   2994 O  O     . SER A-2 1 32  ? 9.908   25.079 -5.929  1.00 19.47  ? ? ? ? ? ? 32  SER A-2 O     1 
ATOM   2995 C  CB    . SER A-2 1 32  ? 9.283   23.935 -2.868  1.00 21.52  ? ? ? ? ? ? 32  SER A-2 CB    1 
ATOM   2996 O  OG    . SER A-2 1 32  ? 8.366   22.880 -3.096  1.00 21.87  ? ? ? ? ? ? 32  SER A-2 OG    1 
ATOM   2997 N  N     . LEU A-2 1 33  ? 7.723   24.462 -5.669  1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 33  LEU A-2 N     1 
ATOM   2998 C  CA    . LEU A-2 1 33  ? 7.525   24.227 -7.096  1.00 19.90  ? ? ? ? ? ? 33  LEU A-2 CA    1 
ATOM   2999 C  C     . LEU A-2 1 33  ? 7.650   25.531 -7.857  1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 33  LEU A-2 C     1 
ATOM   3000 O  O     . LEU A-2 1 33  ? 8.308   25.586 -8.903  1.00 19.89  ? ? ? ? ? ? 33  LEU A-2 O     1 
ATOM   3001 C  CB    . LEU A-2 1 33  ? 6.147   23.594 -7.336  1.00 19.01  ? ? ? ? ? ? 33  LEU A-2 CB    1 
ATOM   3002 C  CG    . LEU A-2 1 33  ? 5.706   23.370 -8.772  1.00 16.67  ? ? ? ? ? ? 33  LEU A-2 CG    1 
ATOM   3003 C  CD1   . LEU A-2 1 33  ? 6.673   22.561 -9.560  1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 33  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3004 C  CD2   . LEU A-2 1 33  ? 4.276   22.814 -8.849  1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 33  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3005 N  N     . LYS A-2 1 34  ? 6.999   26.589 -7.377  1.00 17.43  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 N     1 
ATOM   3006 C  CA    . LYS A-2 1 34  ? 7.127   27.897 -7.982  1.00 18.67  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CA    1 
ATOM   3007 C  C     . LYS A-2 1 34  ? 8.581   28.335 -8.072  1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 C     1 
ATOM   3008 O  O     . LYS A-2 1 34  ? 9.025   28.854 -9.100  1.00 19.26  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 O     1 
ATOM   3009 C  CB    . LYS A-2 1 34  ? 6.304   28.904 -7.225  1.00 19.14  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CB    1 
ATOM   3010 C  CG    . LYS A-2 1 34  ? 6.615   30.344 -7.567  1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CG    1 
ATOM   3011 C  CD    . LYS A-2 1 34  ? 5.621   31.290 -6.950  1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CD    1 
ATOM   3012 C  CE    . LYS A-2 1 34  ? 6.054   32.726 -7.074  1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CE    1 
ATOM   3013 N  NZ    . LYS A-2 1 34  ? 4.931   33.698 -6.868  1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3014 N  N     . TRP A-2 1 35  ? 9.314   28.137 -6.975  1.00 16.86  ? ? ? ? ? ? 35  TRP A-2 N     1 
ATOM   3015 C  CA    . TRP A-2 1 35  ? 10.732  28.512 -6.926  1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 35  TRP A-2 CA    1 
ATOM   3016 C  C     . TRP A-2 1 35  ? 11.505  27.767 -8.030  1.00 18.03  ? ? ? ? ? ? 35  TRP A-2 C     1 
ATOM   3017 O  O     . TRP A-2 1 35  ? 12.316  28.381 -8.729  1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 35  TRP A-2 O     1 
ATOM   3018 C  CB    . TRP A-2 1 35  ? 11.293  28.216 -5.523  1.00 20.25  ? ? ? ? ? ? 35  TRP A-2 CB    1 
ATOM   3019 C  CG    . TRP A-2 1 35  ? 12.806  28.319 -5.410  1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 35  TRP A-2 CG    1 
ATOM   3020 C  CD1   . TRP A-2 1 35  ? 13.516  29.453 -5.246  1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 35  TRP A-2 CD1   1 
ATOM   3021 C  CD2   . TRP A-2 1 35  ? 13.764  27.262 -5.513  1.00 17.91  ? ? ? ? ? ? 35  TRP A-2 CD2   1 
ATOM   3022 N  NE1   . TRP A-2 1 35  ? 14.850  29.177 -5.133  1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 35  TRP A-2 NE1   1 
ATOM   3023 C  CE2   . TRP A-2 1 35  ? 15.041  27.845 -5.357  1.00 20.27  ? ? ? ? ? ? 35  TRP A-2 CE2   1 
ATOM   3024 C  CE3   . TRP A-2 1 35  ? 13.674  25.891 -5.734  1.00 17.48  ? ? ? ? ? ? 35  TRP A-2 CE3   1 
ATOM   3025 C  CZ2   . TRP A-2 1 35  ? 16.224  27.082 -5.368  1.00 20.93  ? ? ? ? ? ? 35  TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   3026 C  CZ3   . TRP A-2 1 35  ? 14.829  25.145 -5.767  1.00 21.14  ? ? ? ? ? ? 35  TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   3027 C  CH2   . TRP A-2 1 35  ? 16.085  25.735 -5.586  1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 35  TRP A-2 CH2   1 
ATOM   3028 N  N     . ALA A-2 1 36  ? 11.288  26.458 -8.149  1.00 17.32  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 N     1 
ATOM   3029 C  CA    . ALA A-2 1 36  ? 12.004  25.664 -9.181  1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 CA    1 
ATOM   3030 C  C     . ALA A-2 1 36  ? 11.785  26.243 -10.575 1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 C     1 
ATOM   3031 O  O     . ALA A-2 1 36  ? 12.736  26.377 -11.357 1.00 19.61  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 O     1 
ATOM   3032 C  CB    . ALA A-2 1 36  ? 11.663  24.183 -9.153  1.00 19.45  ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 CB    1 
ATOM   3033 N  N     . VAL A-2 1 37  ? 10.556  26.648 -10.868 1.00 18.75  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 N     1 
ATOM   3034 C  CA    . VAL A-2 1 37  ? 10.235  27.236 -12.148 1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CA    1 
ATOM   3035 C  C     . VAL A-2 1 37  ? 10.864  28.622 -12.305 1.00 16.75  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 C     1 
ATOM   3036 O  O     . VAL A-2 1 37  ? 11.491  28.911 -13.345 1.00 19.22  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 O     1 
ATOM   3037 C  CB    . VAL A-2 1 37  ? 8.707   27.301 -12.335 1.00 18.65  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CB    1 
ATOM   3038 C  CG1   . VAL A-2 1 37  ? 8.353   28.180 -13.532 1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   3039 C  CG2   . VAL A-2 1 37  ? 8.157   25.870 -12.471 1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   3040 N  N     . GLU A-2 1 38  ? 10.804  29.447 -11.260 1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 N     1 
ATOM   3041 C  CA    . GLU A-2 1 38  ? 11.373  30.779 -11.326 1.00 19.00  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 CA    1 
ATOM   3042 C  C     . GLU A-2 1 38  ? 12.897  30.786 -11.474 1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 C     1 
ATOM   3043 O  O     . GLU A-2 1 38  ? 13.448  31.672 -12.124 1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 O     1 
ATOM   3044 C  CB    . GLU A-2 1 38  ? 10.968  31.623 -10.121 1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 CB    1 
ATOM   3045 C  CG    . GLU A-2 1 38  ? 9.500   32.009 -10.109 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 CG    1 
ATOM   3046 C  CD    . GLU A-2 1 38  ? 9.167   33.105 -9.127  1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 CD    1 
ATOM   3047 O  OE1   . GLU A-2 1 38  ? 9.875   33.217 -8.088  1.00 21.34  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3048 O  OE2   . GLU A-2 1 38  ? 8.207   33.860 -9.426  1.00 25.19  ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 OE2   1 
HETATM 3049 N  N     . MSE A-2 1 39  ? 13.552  29.798 -10.864 1.00 17.84  ? ? ? ? ? ? 39  MSE A-2 N     1 
HETATM 3050 C  CA    . MSE A-2 1 39  ? 14.977  29.627 -11.015 1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 39  MSE A-2 CA    1 
HETATM 3051 C  C     . MSE A-2 1 39  ? 15.411  28.986 -12.338 1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 39  MSE A-2 C     1 
HETATM 3052 O  O     . MSE A-2 1 39  ? 16.601  28.889 -12.602 1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 39  MSE A-2 O     1 
HETATM 3053 C  CB    . MSE A-2 1 39  ? 15.475  28.717 -9.897  1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 39  MSE A-2 CB    1 
HETATM 3054 C  CG    . MSE A-2 1 39  ? 15.261  29.281 -8.488  1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 39  MSE A-2 CG    1 
HETATM 3055 SE SE    . MSE A-2 1 39  ? 16.275  30.910 -8.117  1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 39  MSE A-2 SE    1 
HETATM 3056 C  CE    . MSE A-2 1 39  ? 18.037  30.117 -7.902  1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 39  MSE A-2 CE    1 
ATOM   3057 N  N     . ASN A-2 1 40  ? 14.439  28.526 -13.135 1.00 19.31  ? ? ? ? ? ? 40  ASN A-2 N     1 
ATOM   3058 C  CA    . ASN A-2 1 40  ? 14.608  27.944 -14.471 1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 40  ASN A-2 CA    1 
ATOM   3059 C  C     . ASN A-2 1 40  ? 15.316  26.585 -14.405 1.00 20.58  ? ? ? ? ? ? 40  ASN A-2 C     1 
ATOM   3060 O  O     . ASN A-2 1 40  ? 16.025  26.201 -15.319 1.00 21.14  ? ? ? ? ? ? 40  ASN A-2 O     1 
ATOM   3061 C  CB    . ASN A-2 1 40  ? 15.380  28.881 -15.400 1.00 22.06  ? ? ? ? ? ? 40  ASN A-2 CB    1 
ATOM   3062 C  CG    . ASN A-2 1 40  ? 15.131  28.578 -16.856 1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 40  ASN A-2 CG    1 
ATOM   3063 O  OD1   . ASN A-2 1 40  ? 14.013  28.175 -17.236 1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 40  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   3064 N  ND2   . ASN A-2 1 40  ? 16.140  28.780 -17.670 1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 40  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   3065 N  N     . ILE A-2 1 41  ? 15.113  25.867 -13.304 1.00 19.74  ? ? ? ? ? ? 41  ILE A-2 N     1 
ATOM   3066 C  CA    . ILE A-2 1 41  ? 15.866  24.649 -13.072 1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 41  ILE A-2 CA    1 
ATOM   3067 C  C     . ILE A-2 1 41  ? 15.536  23.520 -14.050 1.00 16.98  ? ? ? ? ? ? 41  ILE A-2 C     1 
ATOM   3068 O  O     . ILE A-2 1 41  ? 16.482  22.854 -14.565 1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 41  ILE A-2 O     1 
ATOM   3069 C  CB    . ILE A-2 1 41  ? 15.807  24.251 -11.555 1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 41  ILE A-2 CB    1 
ATOM   3070 C  CG1   . ILE A-2 1 41  ? 16.644  25.257 -10.760 1.00 20.99  ? ? ? ? ? ? 41  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3071 C  CG2   . ILE A-2 1 41  ? 16.375  22.861 -11.308 1.00 21.71  ? ? ? ? ? ? 41  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3072 C  CD1   . ILE A-2 1 41  ? 16.452  25.210 -9.248  1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 41  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3073 N  N     . PRO A-2 1 42  ? 14.248  23.283 -14.357 1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 42  PRO A-2 N     1 
ATOM   3074 C  CA    . PRO A-2 1 42  ? 13.957  22.236 -15.331 1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 42  PRO A-2 CA    1 
ATOM   3075 C  C     . PRO A-2 1 42  ? 14.656  22.472 -16.677 1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 42  PRO A-2 C     1 
ATOM   3076 O  O     . PRO A-2 1 42  ? 15.294  21.568 -17.218 1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 42  PRO A-2 O     1 
ATOM   3077 C  CB    . PRO A-2 1 42  ? 12.445  22.317 -15.461 1.00 20.29  ? ? ? ? ? ? 42  PRO A-2 CB    1 
ATOM   3078 C  CG    . PRO A-2 1 42  ? 11.975  22.741 -14.095 1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 42  PRO A-2 CG    1 
ATOM   3079 C  CD    . PRO A-2 1 42  ? 13.032  23.709 -13.635 1.00 21.08  ? ? ? ? ? ? 42  PRO A-2 CD    1 
ATOM   3080 N  N     . ASN A-2 1 43  ? 14.601  23.700 -17.192 1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 43  ASN A-2 N     1 
ATOM   3081 C  CA    . ASN A-2 1 43  ? 15.306  23.986 -18.430 1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 43  ASN A-2 CA    1 
ATOM   3082 C  C     . ASN A-2 1 43  ? 16.804  23.838 -18.311 1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 43  ASN A-2 C     1 
ATOM   3083 O  O     . ASN A-2 1 43  ? 17.425  23.352 -19.263 1.00 22.24  ? ? ? ? ? ? 43  ASN A-2 O     1 
ATOM   3084 C  CB    . ASN A-2 1 43  ? 14.920  25.371 -19.006 1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 43  ASN A-2 CB    1 
ATOM   3085 C  CG    . ASN A-2 1 43  ? 13.457  25.431 -19.428 1.00 22.75  ? ? ? ? ? ? 43  ASN A-2 CG    1 
ATOM   3086 O  OD1   . ASN A-2 1 43  ? 12.945  24.477 -19.968 1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 43  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   3087 N  ND2   . ASN A-2 1 43  ? 12.806  26.572 -19.233 1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 43  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   3088 N  N     . ILE A-2 1 44  ? 17.396  24.249 -17.188 1.00 22.21  ? ? ? ? ? ? 44  ILE A-2 N     1 
ATOM   3089 C  CA    . ILE A-2 1 44  ? 18.850  24.115 -16.979 1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 44  ILE A-2 CA    1 
ATOM   3090 C  C     . ILE A-2 1 44  ? 19.265  22.652 -17.094 1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 44  ILE A-2 C     1 
ATOM   3091 O  O     . ILE A-2 1 44  ? 20.281  22.312 -17.723 1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 44  ILE A-2 O     1 
ATOM   3092 C  CB    . ILE A-2 1 44  ? 19.283  24.729 -15.619 1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 44  ILE A-2 CB    1 
ATOM   3093 C  CG1   . ILE A-2 1 44  ? 19.212  26.289 -15.705 1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 44  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3094 C  CG2   . ILE A-2 1 44  ? 20.636  24.251 -15.192 1.00 21.08  ? ? ? ? ? ? 44  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3095 C  CD1   . ILE A-2 1 44  ? 19.297  26.992 -14.359 1.00 22.32  ? ? ? ? ? ? 44  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3096 N  N     . ILE A-2 1 45  ? 18.475  21.780 -16.462 1.00 22.86  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A-2 N     1 
ATOM   3097 C  CA    . ILE A-2 1 45  ? 18.808  20.365 -16.454 1.00 22.43  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A-2 CA    1 
ATOM   3098 C  C     . ILE A-2 1 45  ? 18.623  19.804 -17.864 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A-2 C     1 
ATOM   3099 O  O     . ILE A-2 1 45  ? 19.510  19.052 -18.367 1.00 23.51  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A-2 O     1 
ATOM   3100 C  CB    . ILE A-2 1 45  ? 18.036  19.577 -15.377 1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A-2 CB    1 
ATOM   3101 C  CG1   . ILE A-2 1 45  ? 18.460  20.067 -14.001 1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3102 C  CG2   . ILE A-2 1 45  ? 18.360  18.082 -15.535 1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3103 C  CD1   . ILE A-2 1 45  ? 17.630  19.453 -12.879 1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3104 N  N     . GLN A-2 1 46  ? 17.509  20.146 -18.515 1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A-2 N     1 
ATOM   3105 C  CA    . GLN A-2 1 46  ? 17.265  19.694 -19.898 1.00 26.07  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A-2 CA    1 
ATOM   3106 C  C     . GLN A-2 1 46  ? 18.443  20.091 -20.799 1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A-2 C     1 
ATOM   3107 O  O     . GLN A-2 1 46  ? 18.971  19.272 -21.557 1.00 28.26  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A-2 O     1 
ATOM   3108 C  CB    . GLN A-2 1 46  ? 15.998  20.300 -20.451 1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A-2 CB    1 
ATOM   3109 C  CG    . GLN A-2 1 46  ? 15.668  19.988 -21.894 1.00 28.85  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A-2 CG    1 
ATOM   3110 C  CD    . GLN A-2 1 46  ? 15.391  18.526 -22.137 1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A-2 CD    1 
ATOM   3111 O  OE1   . GLN A-2 1 46  ? 14.915  17.819 -21.250 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   3112 N  NE2   . GLN A-2 1 46  ? 15.712  18.055 -23.346 1.00 40.02  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   3113 N  N     . ASN A-2 1 47  ? 18.853  21.352 -20.694 1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 47  ASN A-2 N     1 
ATOM   3114 C  CA    . ASN A-2 1 47  ? 19.947  21.870 -21.531 1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 47  ASN A-2 CA    1 
ATOM   3115 C  C     . ASN A-2 1 47  ? 21.321  21.244 -21.234 1.00 28.73  ? ? ? ? ? ? 47  ASN A-2 C     1 
ATOM   3116 O  O     . ASN A-2 1 47  ? 22.177  21.123 -22.128 1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 47  ASN A-2 O     1 
ATOM   3117 C  CB    . ASN A-2 1 47  ? 20.013  23.395 -21.393 1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 47  ASN A-2 CB    1 
ATOM   3118 C  CG    . ASN A-2 1 47  ? 18.782  24.073 -21.954 1.00 24.56  ? ? ? ? ? ? 47  ASN A-2 CG    1 
ATOM   3119 O  OD1   . ASN A-2 1 47  ? 18.086  23.503 -22.790 1.00 33.04  ? ? ? ? ? ? 47  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   3120 N  ND2   . ASN A-2 1 47  ? 18.516  25.310 -21.500 1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 47  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   3121 N  N     . HIS A-2 1 48  ? 21.511  20.816 -19.987 1.00 23.11  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A-2 N     1 
ATOM   3122 C  CA    . HIS A-2 1 48  ? 22.710  20.137 -19.527 1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A-2 CA    1 
ATOM   3123 C  C     . HIS A-2 1 48  ? 22.882  18.765 -20.212 1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A-2 C     1 
ATOM   3124 O  O     . HIS A-2 1 48  ? 24.023  18.332 -20.513 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A-2 O     1 
ATOM   3125 C  CB    . HIS A-2 1 48  ? 22.656  19.984 -18.006 1.00 23.69  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A-2 CB    1 
ATOM   3126 C  CG    . HIS A-2 1 48  ? 23.945  19.596 -17.373 1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A-2 CG    1 
ATOM   3127 N  ND1   . HIS A-2 1 48  ? 25.140  20.268 -17.584 1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A-2 ND1   1 
ATOM   3128 C  CD2   . HIS A-2 1 48  ? 24.223  18.614 -16.481 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A-2 CD2   1 
ATOM   3129 C  CE1   . HIS A-2 1 48  ? 26.093  19.684 -16.880 1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A-2 CE1   1 
ATOM   3130 N  NE2   . HIS A-2 1 48  ? 25.563  18.676 -16.200 1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A-2 NE2   1 
ATOM   3131 N  N     . GLY A-2 1 49  ? 21.742  18.142 -20.522 1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 49  GLY A-2 N     1 
ATOM   3132 C  CA    . GLY A-2 1 49  ? 21.703  16.880 -21.274 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 49  GLY A-2 CA    1 
ATOM   3133 C  C     . GLY A-2 1 49  ? 21.977  15.594 -20.477 1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 49  GLY A-2 C     1 
ATOM   3134 O  O     . GLY A-2 1 49  ? 22.025  14.504 -21.037 1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 49  GLY A-2 O     1 
ATOM   3135 N  N     . LYS A-2 1 50  ? 22.151  15.748 -19.174 1.00 29.82  ? ? ? ? ? ? 50  LYS A-2 N     1 
ATOM   3136 C  CA    . LYS A-2 1 50  ? 22.414  14.662 -18.225 1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 50  LYS A-2 CA    1 
ATOM   3137 C  C     . LYS A-2 1 50  ? 22.049  15.189 -16.834 1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 50  LYS A-2 C     1 
ATOM   3138 O  O     . LYS A-2 1 50  ? 21.818  16.380 -16.660 1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 50  LYS A-2 O     1 
ATOM   3139 C  CB    . LYS A-2 1 50  ? 23.856  14.232 -18.307 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 50  LYS A-2 CB    1 
ATOM   3140 C  CG    . LYS A-2 1 50  ? 24.871  15.241 -17.832 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 50  LYS A-2 CG    1 
ATOM   3141 C  CD    . LYS A-2 1 50  ? 26.269  14.609 -17.897 1.00 40.62  ? ? ? ? ? ? 50  LYS A-2 CD    1 
ATOM   3142 C  CE    . LYS A-2 1 50  ? 27.269  15.405 -17.086 1.00 43.24  ? ? ? ? ? ? 50  LYS A-2 CE    1 
ATOM   3143 N  NZ    . LYS A-2 1 50  ? 27.766  16.535 -17.922 1.00 78.30  ? ? ? ? ? ? 50  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3144 N  N     . PRO A-2 1 51  ? 21.989  14.313 -15.825 1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 51  PRO A-2 N     1 
ATOM   3145 C  CA    . PRO A-2 1 51  ? 21.692  14.825 -14.500 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 51  PRO A-2 CA    1 
ATOM   3146 C  C     . PRO A-2 1 51  ? 22.762  15.818 -14.029 1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 51  PRO A-2 C     1 
ATOM   3147 O  O     . PRO A-2 1 51  ? 23.940  15.638 -14.282 1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 51  PRO A-2 O     1 
ATOM   3148 C  CB    . PRO A-2 1 51  ? 21.699  13.547 -13.618 1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 51  PRO A-2 CB    1 
ATOM   3149 C  CG    . PRO A-2 1 51  ? 21.360  12.440 -14.590 1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 51  PRO A-2 CG    1 
ATOM   3150 C  CD    . PRO A-2 1 51  ? 22.105  12.845 -15.840 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 51  PRO A-2 CD    1 
ATOM   3151 N  N     . ILE A-2 1 52  ? 22.336  16.890 -13.389 1.00 23.57  ? ? ? ? ? ? 52  ILE A-2 N     1 
ATOM   3152 C  CA    . ILE A-2 1 52  ? 23.282  17.948 -13.018 1.00 22.06  ? ? ? ? ? ? 52  ILE A-2 CA    1 
ATOM   3153 C  C     . ILE A-2 1 52  ? 23.786  17.801 -11.602 1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 52  ILE A-2 C     1 
ATOM   3154 O  O     . ILE A-2 1 52  ? 22.976  17.610 -10.667 1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 52  ILE A-2 O     1 
ATOM   3155 C  CB    . ILE A-2 1 52  ? 22.652  19.345 -13.239 1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 52  ILE A-2 CB    1 
ATOM   3156 C  CG1   . ILE A-2 1 52  ? 23.709  20.453 -13.188 1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 52  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3157 C  CG2   . ILE A-2 1 52  ? 21.538  19.662 -12.255 1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 52  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3158 C  CD1   . ILE A-2 1 52  ? 23.269  21.713 -13.897 1.00 25.33  ? ? ? ? ? ? 52  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3159 N  N     . SER A-2 1 53  ? 25.089  17.966 -11.397 1.00 24.23  ? ? ? ? ? ? 53  SER A-2 N     1 
ATOM   3160 C  CA    . SER A-2 1 53  ? 25.623  17.954 -10.042 1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 53  SER A-2 CA    1 
ATOM   3161 C  C     . SER A-2 1 53  ? 25.186  19.186 -9.286  1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 53  SER A-2 C     1 
ATOM   3162 O  O     . SER A-2 1 53  ? 24.935  20.255 -9.892  1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 53  SER A-2 O     1 
ATOM   3163 C  CB    . SER A-2 1 53  ? 27.147  17.904 -10.024 1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 53  SER A-2 CB    1 
ATOM   3164 O  OG    . SER A-2 1 53  ? 27.709  19.083 -10.595 1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 53  SER A-2 OG    1 
ATOM   3165 N  N     . LEU A-2 1 54  ? 25.097  19.077 -7.965  1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 N     1 
ATOM   3166 C  CA    . LEU A-2 1 54  ? 24.793  20.255 -7.154  1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 CA    1 
ATOM   3167 C  C     . LEU A-2 1 54  ? 25.777  21.391 -7.436  1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 C     1 
ATOM   3168 O  O     . LEU A-2 1 54  ? 25.393  22.562 -7.547  1.00 26.74  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 O     1 
ATOM   3169 C  CB    . LEU A-2 1 54  ? 24.777  19.938 -5.641  1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 CB    1 
ATOM   3170 C  CG    . LEU A-2 1 54  ? 24.552  21.158 -4.718  1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 CG    1 
ATOM   3171 C  CD1   . LEU A-2 1 54  ? 23.131  21.707 -4.852  1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3172 C  CD2   . LEU A-2 1 54  ? 24.897  20.825 -3.268  1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3173 N  N     . SER A-2 1 55  ? 27.060  21.048 -7.558  1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 55  SER A-2 N     1 
ATOM   3174 C  CA    . SER A-2 1 55  ? 28.061  22.097 -7.769  1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 55  SER A-2 CA    1 
ATOM   3175 C  C     . SER A-2 1 55  ? 27.869  22.815 -9.104  1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 55  SER A-2 C     1 
ATOM   3176 O  O     . SER A-2 1 55  ? 27.954  24.033 -9.176  1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 55  SER A-2 O     1 
ATOM   3177 C  CB    . SER A-2 1 55  ? 29.489  21.558 -7.609  1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 55  SER A-2 CB    1 
ATOM   3178 O  OG    . SER A-2 1 55  ? 29.799  20.663 -8.634  1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 55  SER A-2 OG    1 
ATOM   3179 N  N     . ASN A-2 1 56  ? 27.584  22.066 -10.160 1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 N     1 
ATOM   3180 C  CA    . ASN A-2 1 56  ? 27.333  22.680 -11.456 1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 CA    1 
ATOM   3181 C  C     . ASN A-2 1 56  ? 26.013  23.487 -11.432 1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 C     1 
ATOM   3182 O  O     . ASN A-2 1 56  ? 25.924  24.555 -12.036 1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 O     1 
ATOM   3183 C  CB    . ASN A-2 1 56  ? 27.313  21.629 -12.567 1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 CB    1 
ATOM   3184 C  CG    . ASN A-2 1 56  ? 28.686  21.306 -13.066 1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 CG    1 
ATOM   3185 O  OD1   . ASN A-2 1 56  ? 29.634  22.057 -12.819 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   3186 N  ND2   . ASN A-2 1 56  ? 28.824  20.171 -13.722 1.00 29.45  ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   3187 N  N     . LEU A-2 1 57  ? 25.002  22.960 -10.744 1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2 N     1 
ATOM   3188 C  CA    . LEU A-2 1 57  ? 23.726  23.651 -10.653 1.00 21.01  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2 CA    1 
ATOM   3189 C  C     . LEU A-2 1 57  ? 23.888  25.029 -10.013 1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2 C     1 
ATOM   3190 O  O     . LEU A-2 1 57  ? 23.396  26.033 -10.547 1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2 O     1 
ATOM   3191 C  CB    . LEU A-2 1 57  ? 22.687  22.815 -9.913  1.00 21.44  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2 CB    1 
ATOM   3192 C  CG    . LEU A-2 1 57  ? 21.342  23.498 -9.762  1.00 22.32  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2 CG    1 
ATOM   3193 C  CD1   . LEU A-2 1 57  ? 20.702  23.817 -11.082 1.00 21.44  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3194 C  CD2   . LEU A-2 1 57  ? 20.412  22.595 -8.941  1.00 25.86  ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3195 N  N     . VAL A-2 1 58  ? 24.519  25.069 -8.859  1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 58  VAL A-2 N     1 
ATOM   3196 C  CA    . VAL A-2 1 58  ? 24.691  26.342 -8.136  1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 58  VAL A-2 CA    1 
ATOM   3197 C  C     . VAL A-2 1 58  ? 25.644  27.260 -8.868  1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 58  VAL A-2 C     1 
ATOM   3198 O  O     . VAL A-2 1 58  ? 25.510  28.479 -8.761  1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 58  VAL A-2 O     1 
ATOM   3199 C  CB    . VAL A-2 1 58  ? 25.014  26.182 -6.637  1.00 28.47  ? ? ? ? ? ? 58  VAL A-2 CB    1 
ATOM   3200 C  CG1   . VAL A-2 1 58  ? 23.947  25.316 -5.942  1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 58  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   3201 C  CG2   . VAL A-2 1 58  ? 26.433  25.682 -6.408  1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 58  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   3202 N  N     . SER A-2 1 59  ? 26.571  26.684 -9.631  1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 59  SER A-2 N     1 
ATOM   3203 C  CA    . SER A-2 1 59  ? 27.460  27.493 -10.464 1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 59  SER A-2 CA    1 
ATOM   3204 C  C     . SER A-2 1 59  ? 26.685  28.244 -11.551 1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 59  SER A-2 C     1 
ATOM   3205 O  O     . SER A-2 1 59  ? 26.816  29.451 -11.693 1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 59  SER A-2 O     1 
ATOM   3206 C  CB    . SER A-2 1 59  ? 28.537  26.645 -11.115 1.00 34.71  ? ? ? ? ? ? 59  SER A-2 CB    1 
ATOM   3207 O  OG    . SER A-2 1 59  ? 29.371  27.526 -11.814 1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 59  SER A-2 OG    1 
ATOM   3208 N  N     . ILE A-2 1 60  ? 25.838  27.529 -12.269 1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 N     1 
ATOM   3209 C  CA    . ILE A-2 1 60  ? 24.941  28.142 -13.265 1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 CA    1 
ATOM   3210 C  C     . ILE A-2 1 60  ? 24.012  29.217 -12.636 1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 C     1 
ATOM   3211 O  O     . ILE A-2 1 60  ? 23.860  30.324 -13.164 1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 O     1 
ATOM   3212 C  CB    . ILE A-2 1 60  ? 24.106  27.068 -14.016 1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 CB    1 
ATOM   3213 C  CG1   . ILE A-2 1 60  ? 25.032  26.118 -14.795 1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3214 C  CG2   . ILE A-2 1 60  ? 23.093  27.737 -14.933 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3215 C  CD1   . ILE A-2 1 60  ? 24.306  24.988 -15.490 1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3216 N  N     . LEU A-2 1 61  ? 23.395  28.880 -11.501 1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A-2 N     1 
ATOM   3217 C  CA    . LEU A-2 1 61  ? 22.487  29.777 -10.814 1.00 23.10  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A-2 CA    1 
ATOM   3218 C  C     . LEU A-2 1 61  ? 23.200  31.010 -10.246 1.00 22.56  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A-2 C     1 
ATOM   3219 O  O     . LEU A-2 1 61  ? 22.573  32.054 -10.090 1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A-2 O     1 
ATOM   3220 C  CB    . LEU A-2 1 61  ? 21.740  29.008 -9.720  1.00 23.36  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A-2 CB    1 
ATOM   3221 C  CG    . LEU A-2 1 61  ? 20.769  27.914 -10.241 1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A-2 CG    1 
ATOM   3222 C  CD1   . LEU A-2 1 61  ? 20.167  27.163 -9.077  1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3223 C  CD2   . LEU A-2 1 61  ? 19.685  28.441 -11.146 1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3224 N  N     . GLN A-2 1 62  ? 24.494  30.907 -9.950  1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 N     1 
ATOM   3225 C  CA    . GLN A-2 1 62  ? 25.280  32.007 -9.339  1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 CA    1 
ATOM   3226 C  C     . GLN A-2 1 62  ? 24.679  32.437 -7.982  1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 C     1 
ATOM   3227 O  O     . GLN A-2 1 62  ? 24.586  33.611 -7.670  1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 O     1 
ATOM   3228 C  CB    . GLN A-2 1 62  ? 25.439  33.177 -10.289 1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 CB    1 
ATOM   3229 C  CG    A GLN A-2 1 62  ? 26.387  32.811 -11.445 0.50 45.06  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 CG    1 
ATOM   3230 C  CG    B GLN A-2 1 62  ? 26.008  32.848 -11.643 0.50 26.71  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 CG    1 
ATOM   3231 C  CD    A GLN A-2 1 62  ? 27.857  32.673 -10.984 0.50 32.31  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 CD    1 
ATOM   3232 C  CD    B GLN A-2 1 62  ? 26.004  34.066 -12.537 0.50 39.50  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 CD    1 
ATOM   3233 O  OE1   A GLN A-2 1 62  ? 28.462  33.656 -10.560 0.50 35.85  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   3234 O  OE1   B GLN A-2 1 62  ? 26.872  34.916 -12.429 0.50 43.48  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 OE1   1 
ATOM   3235 N  NE2   A GLN A-2 1 62  ? 28.420  31.446 -11.026 0.50 25.16  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   3236 N  NE2   B GLN A-2 1 62  ? 24.997  34.169 -13.395 0.50 38.13  ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 NE2   1 
ATOM   3237 N  N     . VAL A-2 1 63  ? 24.232  31.451 -7.212  1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 63  VAL A-2 N     1 
ATOM   3238 C  CA    . VAL A-2 1 63  ? 23.779  31.706 -5.843  1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 63  VAL A-2 CA    1 
ATOM   3239 C  C     . VAL A-2 1 63  ? 24.994  31.929 -4.942  1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 63  VAL A-2 C     1 
ATOM   3240 O  O     . VAL A-2 1 63  ? 26.083  31.346 -5.176  1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 63  VAL A-2 O     1 
ATOM   3241 C  CB    . VAL A-2 1 63  ? 22.892  30.583 -5.258  1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 63  VAL A-2 CB    1 
ATOM   3242 C  CG1   . VAL A-2 1 63  ? 21.679  30.320 -6.159  1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 63  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   3243 C  CG2   . VAL A-2 1 63  ? 23.665  29.311 -5.036  1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 63  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   3244 N  N     . PRO A-2 1 64  ? 24.834  32.791 -3.918  1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 64  PRO A-2 N     1 
ATOM   3245 C  CA    . PRO A-2 1 64  ? 25.907  32.999 -2.957  1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 64  PRO A-2 CA    1 
ATOM   3246 C  C     . PRO A-2 1 64  ? 26.242  31.712 -2.199  1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 64  PRO A-2 C     1 
ATOM   3247 O  O     . PRO A-2 1 64  ? 25.380  30.823 -2.026  1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 64  PRO A-2 O     1 
ATOM   3248 C  CB    . PRO A-2 1 64  ? 25.343  34.062 -2.016  1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 64  PRO A-2 CB    1 
ATOM   3249 C  CG    . PRO A-2 1 64  ? 23.879  34.030 -2.213  1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 64  PRO A-2 CG    1 
ATOM   3250 C  CD    . PRO A-2 1 64  ? 23.664  33.635 -3.622  1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 64  PRO A-2 CD    1 
ATOM   3251 N  N     . SER A-2 1 65  ? 27.494  31.578 -1.777  1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 65  SER A-2 N     1 
ATOM   3252 C  CA    . SER A-2 1 65  ? 27.910  30.323 -1.158  1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 65  SER A-2 CA    1 
ATOM   3253 C  C     . SER A-2 1 65  ? 27.105  30.010 0.101   1.00 24.24  ? ? ? ? ? ? 65  SER A-2 C     1 
ATOM   3254 O  O     . SER A-2 1 65  ? 26.844  28.837 0.386   1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 65  SER A-2 O     1 
ATOM   3255 C  CB    . SER A-2 1 65  ? 29.402  30.325 -0.850  1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 65  SER A-2 CB    1 
ATOM   3256 O  OG    . SER A-2 1 65  ? 29.746  31.540 -0.249  1.00 49.39  ? ? ? ? ? ? 65  SER A-2 OG    1 
ATOM   3257 N  N     . SER A-2 1 66  ? 26.686  31.056 0.807   1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 66  SER A-2 N     1 
ATOM   3258 C  CA    . SER A-2 1 66  ? 25.885  30.926 2.016   1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 66  SER A-2 CA    1 
ATOM   3259 C  C     . SER A-2 1 66  ? 24.500  30.317 1.779   1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 66  SER A-2 C     1 
ATOM   3260 O  O     . SER A-2 1 66  ? 23.832  29.941 2.739   1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 66  SER A-2 O     1 
ATOM   3261 C  CB    . SER A-2 1 66  ? 25.683  32.276 2.681   1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 66  SER A-2 CB    1 
ATOM   3262 O  OG    . SER A-2 1 66  ? 24.961  33.143 1.844   1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 66  SER A-2 OG    1 
ATOM   3263 N  N     . LYS A-2 1 67  ? 24.054  30.281 0.524   1.00 25.52  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 N     1 
ATOM   3264 C  CA    . LYS A-2 1 67  ? 22.748  29.722 0.199   1.00 24.94  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 CA    1 
ATOM   3265 C  C     . LYS A-2 1 67  ? 22.783  28.426 -0.612  1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 C     1 
ATOM   3266 O  O     . LYS A-2 1 67  ? 21.745  27.912 -0.956  1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 O     1 
ATOM   3267 C  CB    . LYS A-2 1 67  ? 21.875  30.766 -0.472  1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 CB    1 
ATOM   3268 C  CG    . LYS A-2 1 67  ? 21.549  31.960 0.416   1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 CG    1 
ATOM   3269 C  CD    . LYS A-2 1 67  ? 20.463  31.633 1.466   1.00 23.25  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 CD    1 
ATOM   3270 C  CE    . LYS A-2 1 67  ? 20.280  32.704 2.521   1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 CE    1 
ATOM   3271 N  NZ    . LYS A-2 1 67  ? 19.730  33.982 2.007   1.00 22.06  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3272 N  N     . ILE A-2 1 68  ? 23.970  27.886 -0.870  1.00 22.03  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A-2 N     1 
ATOM   3273 C  CA    . ILE A-2 1 68  ? 24.097  26.598 -1.565  1.00 20.31  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A-2 CA    1 
ATOM   3274 C  C     . ILE A-2 1 68  ? 23.419  25.453 -0.849  1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A-2 C     1 
ATOM   3275 O  O     . ILE A-2 1 68  ? 22.689  24.637 -1.488  1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A-2 O     1 
ATOM   3276 C  CB    . ILE A-2 1 68  ? 25.588  26.261 -1.867  1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A-2 CB    1 
ATOM   3277 C  CG1   . ILE A-2 1 68  ? 26.118  27.224 -2.945  1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3278 C  CG2   . ILE A-2 1 68  ? 25.756  24.803 -2.324  1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3279 C  CD1   . ILE A-2 1 68  ? 27.617  27.170 -3.145  1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 68  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3280 N  N     . GLY A-2 1 69  ? 23.610  25.365 0.469   1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 69  GLY A-2 N     1 
ATOM   3281 C  CA    . GLY A-2 1 69  ? 22.956  24.293 1.228   1.00 20.30  ? ? ? ? ? ? 69  GLY A-2 CA    1 
ATOM   3282 C  C     . GLY A-2 1 69  ? 21.438  24.418 1.176   1.00 20.93  ? ? ? ? ? ? 69  GLY A-2 C     1 
ATOM   3283 O  O     . GLY A-2 1 69  ? 20.708  23.430 1.160   1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 69  GLY A-2 O     1 
ATOM   3284 N  N     . ASN A-2 1 70  ? 20.940  25.651 1.172   1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 70  ASN A-2 N     1 
ATOM   3285 C  CA    . ASN A-2 1 70  ? 19.489  25.925 1.010   1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 70  ASN A-2 CA    1 
ATOM   3286 C  C     . ASN A-2 1 70  ? 18.982  25.436 -0.358  1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 70  ASN A-2 C     1 
ATOM   3287 O  O     . ASN A-2 1 70  ? 17.906  24.865 -0.460  1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 70  ASN A-2 O     1 
ATOM   3288 C  CB    . ASN A-2 1 70  ? 19.199  27.397 1.232   1.00 22.40  ? ? ? ? ? ? 70  ASN A-2 CB    1 
ATOM   3289 C  CG    . ASN A-2 1 70  ? 19.408  27.809 2.674   1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 70  ASN A-2 CG    1 
ATOM   3290 O  OD1   . ASN A-2 1 70  ? 20.344  28.554 3.009   1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 70  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   3291 N  ND2   . ASN A-2 1 70  ? 18.527  27.304 3.554   1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 70  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   3292 N  N     . VAL A-2 1 71  ? 19.798  25.613 -1.404  1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A-2 N     1 
ATOM   3293 C  CA    . VAL A-2 1 71  ? 19.422  25.060 -2.695  1.00 19.73  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A-2 CA    1 
ATOM   3294 C  C     . VAL A-2 1 71  ? 19.340  23.539 -2.587  1.00 19.46  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A-2 C     1 
ATOM   3295 O  O     . VAL A-2 1 71  ? 18.384  22.936 -3.047  1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A-2 O     1 
ATOM   3296 C  CB    . VAL A-2 1 71  ? 20.423  25.473 -3.819  1.00 19.06  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A-2 CB    1 
ATOM   3297 C  CG1   . VAL A-2 1 71  ? 20.130  24.719 -5.076  1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   3298 C  CG2   . VAL A-2 1 71  ? 20.300  26.929 -4.140  1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 71  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   3299 N  N     . ARG A-2 1 72  ? 20.326  22.923 -1.956  1.00 19.90  ? ? ? ? ? ? 72  ARG A-2 N     1 
ATOM   3300 C  CA    . ARG A-2 1 72  ? 20.356  21.467 -1.805  1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 72  ARG A-2 CA    1 
ATOM   3301 C  C     . ARG A-2 1 72  ? 19.106  20.991 -1.077  1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 72  ARG A-2 C     1 
ATOM   3302 O  O     . ARG A-2 1 72  ? 18.469  20.027 -1.509  1.00 21.38  ? ? ? ? ? ? 72  ARG A-2 O     1 
ATOM   3303 C  CB    . ARG A-2 1 72  ? 21.597  21.010 -1.051  1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 72  ARG A-2 CB    1 
ATOM   3304 C  CG    . ARG A-2 1 72  ? 21.792  19.491 -1.081  1.00 23.00  ? ? ? ? ? ? 72  ARG A-2 CG    1 
ATOM   3305 C  CD    . ARG A-2 1 72  ? 22.880  18.939 -0.183  1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 72  ARG A-2 CD    1 
ATOM   3306 N  NE    . ARG A-2 1 72  ? 22.563  19.397 1.151   1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 72  ARG A-2 NE    1 
ATOM   3307 C  CZ    . ARG A-2 1 72  ? 23.179  20.363 1.824   1.00 53.10  ? ? ? ? ? ? 72  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   3308 N  NH1   . ARG A-2 1 72  ? 24.292  20.943 1.364   1.00 42.56  ? ? ? ? ? ? 72  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   3309 N  NH2   . ARG A-2 1 72  ? 22.673  20.727 2.999   1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 72  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   3310 N  N     . ARG A-2 1 73  ? 18.763  21.684 0.018   1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 N     1 
ATOM   3311 C  CA    . ARG A-2 1 73  ? 17.586  21.295 0.793   1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 CA    1 
ATOM   3312 C  C     . ARG A-2 1 73  ? 16.304  21.398 -0.016  1.00 21.08  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 C     1 
ATOM   3313 O  O     . ARG A-2 1 73  ? 15.459  20.487 0.014   1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 O     1 
ATOM   3314 C  CB    . ARG A-2 1 73  ? 17.529  22.117 2.089   1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 CB    1 
ATOM   3315 C  CG    . ARG A-2 1 73  ? 18.641  21.734 3.036   1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 CG    1 
ATOM   3316 C  CD    A ARG A-2 1 73  ? 18.984  22.797 4.060   0.50 22.47  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 CD    1 
ATOM   3317 C  CD    B ARG A-2 1 73  ? 19.077  22.842 4.033   0.50 23.33  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 CD    1 
ATOM   3318 N  NE    A ARG A-2 1 73  ? 20.209  22.417 4.738   0.50 20.74  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 NE    1 
ATOM   3319 N  NE    B ARG A-2 1 73  ? 18.017  23.408 4.891   0.50 25.92  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 NE    1 
ATOM   3320 C  CZ    A ARG A-2 1 73  ? 20.287  21.506 5.694   0.50 18.84  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   3321 C  CZ    B ARG A-2 1 73  ? 18.153  24.476 5.702   0.50 23.92  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   3322 N  NH1   A ARG A-2 1 73  ? 21.460  21.214 6.226   0.50 17.80  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   3323 N  NH1   B ARG A-2 1 73  ? 17.119  24.906 6.421   0.50 26.89  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   3324 N  NH2   A ARG A-2 1 73  ? 19.201  20.890 6.134   0.50 25.69  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   3325 N  NH2   B ARG A-2 1 73  ? 19.303  25.124 5.823   0.50 26.49  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   3326 N  N     . LEU A-2 1 74  ? 16.175  22.473 -0.779  1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 N     1 
ATOM   3327 C  CA    . LEU A-2 1 74  ? 14.975  22.637 -1.629  1.00 19.01  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CA    1 
ATOM   3328 C  C     . LEU A-2 1 74  ? 14.915  21.554 -2.735  1.00 19.64  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 C     1 
ATOM   3329 O  O     . LEU A-2 1 74  ? 13.854  21.022 -3.013  1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 O     1 
ATOM   3330 C  CB    . LEU A-2 1 74  ? 14.927  24.033 -2.218  1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CB    1 
ATOM   3331 C  CG    . LEU A-2 1 74  ? 14.432  25.095 -1.269  1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CG    1 
ATOM   3332 C  CD1   . LEU A-2 1 74  ? 14.846  26.450 -1.766  1.00 20.50  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3333 C  CD2   . LEU A-2 1 74  ? 12.901  24.974 -1.107  1.00 21.08  ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CD2   1 
HETATM 3334 N  N     . MSE A-2 1 75  ? 16.060  21.265 -3.372  1.00 18.63  ? ? ? ? ? ? 75  MSE A-2 N     1 
HETATM 3335 C  CA    . MSE A-2 1 75  ? 16.137  20.242 -4.427  1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 75  MSE A-2 CA    1 
HETATM 3336 C  C     . MSE A-2 1 75  ? 15.781  18.874 -3.890  1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 75  MSE A-2 C     1 
HETATM 3337 O  O     . MSE A-2 1 75  ? 15.098  18.108 -4.563  1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 75  MSE A-2 O     1 
HETATM 3338 C  CB    . MSE A-2 1 75  ? 17.492  20.237 -5.083  1.00 21.37  ? ? ? ? ? ? 75  MSE A-2 CB    1 
HETATM 3339 C  CG    . MSE A-2 1 75  ? 17.756  21.470 -5.950  1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 75  MSE A-2 CG    1 
HETATM 3340 SE SE    . MSE A-2 1 75  ? 16.496  21.680 -7.434  1.00 23.16  ? ? ? ? ? ? 75  MSE A-2 SE    1 
HETATM 3341 C  CE    . MSE A-2 1 75  ? 17.087  20.104 -8.475  1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 75  MSE A-2 CE    1 
ATOM   3342 N  N     . ARG A-2 1 76  ? 16.198  18.584 -2.675  1.00 22.25  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A-2 N     1 
ATOM   3343 C  CA    . ARG A-2 1 76  ? 15.909  17.240 -2.097  1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A-2 CA    1 
ATOM   3344 C  C     . ARG A-2 1 76  ? 14.415  17.129 -1.765  1.00 20.43  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A-2 C     1 
ATOM   3345 O  O     . ARG A-2 1 76  ? 13.787  16.072 -1.971  1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A-2 O     1 
ATOM   3346 C  CB    . ARG A-2 1 76  ? 16.767  16.973 -0.893  1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A-2 CB    1 
ATOM   3347 C  CG    . ARG A-2 1 76  ? 18.211  16.702 -1.297  1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A-2 CG    1 
ATOM   3348 C  CD    . ARG A-2 1 76  ? 19.093  16.642 -0.065  1.00 36.70  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A-2 CD    1 
ATOM   3349 N  NE    . ARG A-2 1 76  ? 20.441  16.115 -0.334  1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A-2 NE    1 
ATOM   3350 C  CZ    . ARG A-2 1 76  ? 21.252  15.611 0.616   1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A-2 CZ    1 
ATOM   3351 N  NH1   . ARG A-2 1 76  ? 20.905  15.585 1.919   1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A-2 NH1   1 
ATOM   3352 N  NH2   . ARG A-2 1 76  ? 22.440  15.130 0.271   1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 76  ARG A-2 NH2   1 
ATOM   3353 N  N     . TYR A-2 1 77  ? 13.850  18.249 -1.340  1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 77  TYR A-2 N     1 
ATOM   3354 C  CA    . TYR A-2 1 77  ? 12.411  18.322 -1.009  1.00 20.15  ? ? ? ? ? ? 77  TYR A-2 CA    1 
ATOM   3355 C  C     . TYR A-2 1 77  ? 11.595  18.111 -2.296  1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 77  TYR A-2 C     1 
ATOM   3356 O  O     . TYR A-2 1 77  ? 10.653  17.308 -2.318  1.00 21.51  ? ? ? ? ? ? 77  TYR A-2 O     1 
ATOM   3357 C  CB    . TYR A-2 1 77  ? 12.094  19.634 -0.327  1.00 19.19  ? ? ? ? ? ? 77  TYR A-2 CB    1 
ATOM   3358 C  CG    . TYR A-2 1 77  ? 10.660  19.775 0.072   1.00 18.36  ? ? ? ? ? ? 77  TYR A-2 CG    1 
ATOM   3359 C  CD1   . TYR A-2 1 77  ? 10.209  19.238 1.250   1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 77  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   3360 C  CD2   . TYR A-2 1 77  ? 9.731   20.436 -0.738  1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 77  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   3361 C  CE1   . TYR A-2 1 77  ? 8.885   19.374 1.629   1.00 25.19  ? ? ? ? ? ? 77  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   3362 C  CE2   . TYR A-2 1 77  ? 8.413   20.571 -0.356  1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 77  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   3363 C  CZ    . TYR A-2 1 77  ? 8.002   20.040 0.834   1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 77  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   3364 O  OH    . TYR A-2 1 77  ? 6.686   20.149 1.257   1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 77  TYR A-2 OH    1 
ATOM   3365 N  N     . LEU A-2 1 78  ? 11.958  18.827 -3.368  1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 N     1 
ATOM   3366 C  CA    . LEU A-2 1 78  ? 11.300  18.662 -4.663  1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CA    1 
ATOM   3367 C  C     . LEU A-2 1 78  ? 11.449  17.264 -5.239  1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 C     1 
ATOM   3368 O  O     . LEU A-2 1 78  ? 10.517  16.743 -5.836  1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 O     1 
ATOM   3369 C  CB    . LEU A-2 1 78  ? 11.828  19.695 -5.641  1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CB    1 
ATOM   3370 C  CG    . LEU A-2 1 78  ? 11.301  21.096 -5.369  1.00 21.95  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CG    1 
ATOM   3371 C  CD1   . LEU A-2 1 78  ? 12.245  22.188 -5.826  1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3372 C  CD2   . LEU A-2 1 78  ? 9.951   21.276 -6.057  1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3373 N  N     . ALA A-2 1 79  ? 12.639  16.698 -5.073  1.00 18.91  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 N     1 
ATOM   3374 C  CA    . ALA A-2 1 79  ? 12.931  15.325 -5.527  1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 CA    1 
ATOM   3375 C  C     . ALA A-2 1 79  ? 12.040  14.316 -4.846  1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 C     1 
ATOM   3376 O  O     . ALA A-2 1 79  ? 11.432  13.456 -5.492  1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 O     1 
ATOM   3377 C  CB    . ALA A-2 1 79  ? 14.391  14.972 -5.337  1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 CB    1 
ATOM   3378 N  N     . HIS A-2 1 80  ? 11.920  14.452 -3.552  1.00 22.59  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 N     1 
ATOM   3379 C  CA    . HIS A-2 1 80  ? 11.071  13.529 -2.824  1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 CA    1 
ATOM   3380 C  C     . HIS A-2 1 80  ? 9.602   13.633 -3.302  1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 C     1 
ATOM   3381 O  O     . HIS A-2 1 80  ? 8.908   12.621 -3.384  1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 O     1 
ATOM   3382 C  CB    . HIS A-2 1 80  ? 11.165  13.770 -1.332  1.00 23.10  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 CB    1 
ATOM   3383 C  CG    . HIS A-2 1 80  ? 10.311  12.808 -0.560  1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 CG    1 
ATOM   3384 N  ND1   . HIS A-2 1 80  ? 10.697  11.497 -0.362  1.00 34.58  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 ND1   1 
ATOM   3385 C  CD2   . HIS A-2 1 80  ? 9.050   12.917 -0.072  1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 CD2   1 
ATOM   3386 C  CE1   . HIS A-2 1 80  ? 9.735   10.855 0.280   1.00 35.19  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 CE1   1 
ATOM   3387 N  NE2   . HIS A-2 1 80  ? 8.728   11.690 0.477   1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 NE2   1 
ATOM   3388 N  N     . ASN A-2 1 81  ? 9.159   14.819 -3.671  1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 81  ASN A-2 N     1 
ATOM   3389 C  CA    . ASN A-2 1 81  ? 7.804   15.028 -4.251  1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 81  ASN A-2 CA    1 
ATOM   3390 C  C     . ASN A-2 1 81  ? 7.615   14.517 -5.661  1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 81  ASN A-2 C     1 
ATOM   3391 O  O     . ASN A-2 1 81  ? 6.501   14.512 -6.168  1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 81  ASN A-2 O     1 
ATOM   3392 C  CB    . ASN A-2 1 81  ? 7.415   16.489 -4.176  1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 81  ASN A-2 CB    1 
ATOM   3393 C  CG    . ASN A-2 1 81  ? 6.959   16.888 -2.765  1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 81  ASN A-2 CG    1 
ATOM   3394 O  OD1   . ASN A-2 1 81  ? 6.549   16.024 -2.004  1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 81  ASN A-2 OD1   1 
ATOM   3395 N  ND2   . ASN A-2 1 81  ? 7.013   18.194 -2.428  1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 81  ASN A-2 ND2   1 
ATOM   3396 N  N     . GLY A-2 1 82  ? 8.683   14.138 -6.311  1.00 23.62  ? ? ? ? ? ? 82  GLY A-2 N     1 
ATOM   3397 C  CA    . GLY A-2 1 82  ? 8.603   13.541 -7.641  1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 82  GLY A-2 CA    1 
ATOM   3398 C  C     . GLY A-2 1 82  ? 9.033   14.420 -8.803  1.00 21.99  ? ? ? ? ? ? 82  GLY A-2 C     1 
ATOM   3399 O  O     . GLY A-2 1 82  ? 8.876   14.012 -9.954  1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 82  GLY A-2 O     1 
ATOM   3400 N  N     . PHE A-2 1 83  ? 9.608   15.587 -8.524  1.00 23.63  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 N     1 
ATOM   3401 C  CA    . PHE A-2 1 83  ? 9.984   16.526 -9.585  1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CA    1 
ATOM   3402 C  C     . PHE A-2 1 83  ? 11.408  16.385 -10.046 1.00 20.58  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 C     1 
ATOM   3403 O  O     . PHE A-2 1 83  ? 11.749  16.908 -11.090 1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 O     1 
ATOM   3404 C  CB    . PHE A-2 1 83  ? 9.692   17.967 -9.132  1.00 19.01  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CB    1 
ATOM   3405 C  CG    . PHE A-2 1 83  ? 8.227   18.224 -8.980  1.00 21.63  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CG    1 
ATOM   3406 C  CD1   . PHE A-2 1 83  ? 7.415   18.316 -10.108 1.00 23.57  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   3407 C  CD2   . PHE A-2 1 83  ? 7.631   18.246 -7.731  1.00 24.38  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   3408 C  CE1   . PHE A-2 1 83  ? 6.067   18.523 -9.987  1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   3409 C  CE2   . PHE A-2 1 83  ? 6.261   18.431 -7.593  1.00 27.63  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   3410 C  CZ    . PHE A-2 1 83  ? 5.475   18.571 -8.725  1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   3411 N  N     . PHE A-2 1 84  ? 12.229  15.672 -9.285  1.00 20.62  ? ? ? ? ? ? 84  PHE A-2 N     1 
ATOM   3412 C  CA    . PHE A-2 1 84  ? 13.589  15.325 -9.691  1.00 22.60  ? ? ? ? ? ? 84  PHE A-2 CA    1 
ATOM   3413 C  C     . PHE A-2 1 84  ? 13.930  13.932 -9.184  1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 84  PHE A-2 C     1 
ATOM   3414 O  O     . PHE A-2 1 84  ? 13.322  13.417 -8.237  1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 84  PHE A-2 O     1 
ATOM   3415 C  CB    . PHE A-2 1 84  ? 14.639  16.335 -9.182  1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 84  PHE A-2 CB    1 
ATOM   3416 C  CG    . PHE A-2 1 84  ? 14.339  17.755 -9.581  1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 84  PHE A-2 CG    1 
ATOM   3417 C  CD1   . PHE A-2 1 84  ? 14.542  18.157 -10.898 1.00 22.88  ? ? ? ? ? ? 84  PHE A-2 CD1   1 
ATOM   3418 C  CD2   . PHE A-2 1 84  ? 13.765  18.649 -8.681  1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 84  PHE A-2 CD2   1 
ATOM   3419 C  CE1   . PHE A-2 1 84  ? 14.219  19.429 -11.309 1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 84  PHE A-2 CE1   1 
ATOM   3420 C  CE2   . PHE A-2 1 84  ? 13.421  19.927 -9.081  1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 84  PHE A-2 CE2   1 
ATOM   3421 C  CZ    . PHE A-2 1 84  ? 13.651  20.318 -10.409 1.00 25.12  ? ? ? ? ? ? 84  PHE A-2 CZ    1 
ATOM   3422 N  N     . GLU A-2 1 85  ? 14.899  13.322 -9.836  1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 N     1 
ATOM   3423 C  CA    . GLU A-2 1 85  ? 15.465  12.060 -9.380  1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CA    1 
ATOM   3424 C  C     . GLU A-2 1 85  ? 16.874  12.363 -8.900  1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 C     1 
ATOM   3425 O  O     . GLU A-2 1 85  ? 17.689  12.955 -9.635  1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 O     1 
ATOM   3426 C  CB    . GLU A-2 1 85  ? 15.463  11.013 -10.468 1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CB    1 
ATOM   3427 C  CG    . GLU A-2 1 85  ? 16.041  9.665  -10.057 1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CG    1 
ATOM   3428 C  CD    . GLU A-2 1 85  ? 16.380  8.795  -11.253 1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CD    1 
ATOM   3429 O  OE1   . GLU A-2 1 85  ? 16.030  9.166  -12.402 1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3430 O  OE2   . GLU A-2 1 85  ? 17.010  7.739  -11.049 1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3431 N  N     . ILE A-2 1 86  ? 17.183  11.934 -7.681  1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 86  ILE A-2 N     1 
ATOM   3432 C  CA    . ILE A-2 1 86  ? 18.545  12.066 -7.177  1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 86  ILE A-2 CA    1 
ATOM   3433 C  C     . ILE A-2 1 86  ? 19.365  10.864 -7.598  1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 86  ILE A-2 C     1 
ATOM   3434 O  O     . ILE A-2 1 86  ? 18.966  9.740  -7.336  1.00 30.59  ? ? ? ? ? ? 86  ILE A-2 O     1 
ATOM   3435 C  CB    . ILE A-2 1 86  ? 18.611  12.259 -5.662  1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 86  ILE A-2 CB    1 
ATOM   3436 C  CG1   . ILE A-2 1 86  ? 17.958  13.575 -5.276  1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 86  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3437 C  CG2   . ILE A-2 1 86  ? 20.064  12.225 -5.180  1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 86  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3438 C  CD1   . ILE A-2 1 86  ? 17.671  13.715 -3.796  1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 86  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3439 N  N     . ILE A-2 1 87  ? 20.499  11.118 -8.251  1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 87  ILE A-2 N     1 
ATOM   3440 C  CA    . ILE A-2 1 87  ? 21.454  10.063 -8.620  1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 87  ILE A-2 CA    1 
ATOM   3441 C  C     . ILE A-2 1 87  ? 22.751  10.380 -7.892  1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 87  ILE A-2 C     1 
ATOM   3442 O  O     . ILE A-2 1 87  ? 23.302  11.466 -8.050  1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 87  ILE A-2 O     1 
ATOM   3443 C  CB    . ILE A-2 1 87  ? 21.638  10.015 -10.145 1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 87  ILE A-2 CB    1 
ATOM   3444 C  CG1   . ILE A-2 1 87  ? 20.278  9.744  -10.808 1.00 41.82  ? ? ? ? ? ? 87  ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3445 C  CG2   . ILE A-2 1 87  ? 22.648  8.925  -10.541 1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 87  ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3446 C  CD1   . ILE A-2 1 87  ? 20.250  9.965  -12.301 1.00 54.48  ? ? ? ? ? ? 87  ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3447 N  N     . THR A-2 1 88  ? 23.253  9.424  -7.104  1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 88  THR A-2 N     1 
ATOM   3448 C  CA    . THR A-2 1 88  ? 24.479  9.648  -6.312  1.00 43.66  ? ? ? ? ? ? 88  THR A-2 CA    1 
ATOM   3449 C  C     . THR A-2 1 88  ? 25.667  8.787  -6.800  1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 88  THR A-2 C     1 
ATOM   3450 O  O     . THR A-2 1 88  ? 25.562  7.566  -6.930  1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 88  THR A-2 O     1 
ATOM   3451 C  CB    . THR A-2 1 88  ? 24.215  9.389  -4.830  1.00 64.05  ? ? ? ? ? ? 88  THR A-2 CB    1 
ATOM   3452 O  OG1   . THR A-2 1 88  ? 23.094  10.182 -4.437  1.00 47.59  ? ? ? ? ? ? 88  THR A-2 OG1   1 
ATOM   3453 C  CG2   . THR A-2 1 88  ? 25.428  9.771  -3.976  1.00 56.03  ? ? ? ? ? ? 88  THR A-2 CG2   1 
ATOM   3454 N  N     . LYS A-2 1 89  ? 26.762  9.479  -7.110  1.00 55.53  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A-2 N     1 
ATOM   3455 C  CA    . LYS A-2 1 89  ? 28.044  8.862  -7.432  1.00 56.38  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A-2 CA    1 
ATOM   3456 C  C     . LYS A-2 1 89  ? 29.097  9.653  -6.628  1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A-2 C     1 
ATOM   3457 O  O     . LYS A-2 1 89  ? 28.958  9.771  -5.405  1.00 50.02  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A-2 O     1 
ATOM   3458 C  CB    . LYS A-2 1 89  ? 28.258  8.886  -8.949  1.00 52.65  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A-2 CB    1 
ATOM   3459 C  CG    . LYS A-2 1 89  ? 27.190  8.143  -9.748  1.00 75.21  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A-2 CG    1 
ATOM   3460 C  CD    . LYS A-2 1 89  ? 27.451  8.225  -11.246 1.00 76.36  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A-2 CD    1 
ATOM   3461 C  CE    . LYS A-2 1 89  ? 26.738  7.124  -12.016 1.00 78.75  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A-2 CE    1 
ATOM   3462 N  NZ    . LYS A-2 1 89  ? 25.257  7.241  -11.973 1.00 80.95  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3463 N  N     . GLU A-2 1 90  ? 30.115  10.225 -7.274  1.00 64.34  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 N     1 
ATOM   3464 C  CA    . GLU A-2 1 90  ? 31.069  11.082 -6.563  1.00 64.16  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 CA    1 
ATOM   3465 C  C     . GLU A-2 1 90  ? 30.334  12.256 -5.921  1.00 53.67  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 C     1 
ATOM   3466 O  O     . GLU A-2 1 90  ? 30.706  12.736 -4.844  1.00 53.20  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 O     1 
ATOM   3467 C  CB    . GLU A-2 1 90  ? 32.159  11.590 -7.517  1.00 87.96  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 CB    1 
ATOM   3468 N  N     . GLU A-2 1 91  ? 29.267  12.694 -6.583  1.00 46.15  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 N     1 
ATOM   3469 C  CA    . GLU A-2 1 91  ? 28.478  13.791 -6.112  1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 CA    1 
ATOM   3470 C  C     . GLU A-2 1 91  ? 26.993  13.399 -6.182  1.00 34.23  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 C     1 
ATOM   3471 O  O     . GLU A-2 1 91  ? 26.601  12.439 -6.855  1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 O     1 
ATOM   3472 C  CB    . GLU A-2 1 91  ? 28.710  15.023 -7.018  1.00 50.29  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 CB    1 
ATOM   3473 C  CG    . GLU A-2 1 91  ? 30.166  15.424 -7.239  1.00 65.43  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 CG    1 
ATOM   3474 C  CD    . GLU A-2 1 91  ? 30.317  16.523 -8.270  1.00 72.37  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 CD    1 
ATOM   3475 O  OE1   . GLU A-2 1 91  ? 30.282  17.702 -7.881  1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3476 O  OE2   . GLU A-2 1 91  ? 30.461  16.215 -9.473  1.00 55.08  ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3477 N  N     . GLU A-2 1 92  ? 26.178  14.208 -5.529  1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 N     1 
ATOM   3478 C  CA    . GLU A-2 1 92  ? 24.738  14.196 -5.753  1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 CA    1 
ATOM   3479 C  C     . GLU A-2 1 92  ? 24.377  14.947 -7.029  1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 C     1 
ATOM   3480 O  O     . GLU A-2 1 92  ? 24.782  16.100 -7.179  1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 O     1 
ATOM   3481 C  CB    . GLU A-2 1 92  ? 24.071  14.871 -4.582  1.00 32.91  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 CB    1 
ATOM   3482 C  CG    . GLU A-2 1 92  ? 22.565  14.968 -4.667  1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 CG    1 
ATOM   3483 C  CD    . GLU A-2 1 92  ? 21.954  15.130 -3.299  1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 CD    1 
ATOM   3484 O  OE1   . GLU A-2 1 92  ? 22.215  14.268 -2.471  1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3485 O  OE2   . GLU A-2 1 92  ? 21.232  16.106 -3.047  1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3486 N  N     . SER A-2 1 93  ? 23.582  14.304 -7.898  1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 93  SER A-2 N     1 
ATOM   3487 C  CA    . SER A-2 1 93  ? 23.071  14.915 -9.118  1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 93  SER A-2 CA    1 
ATOM   3488 C  C     . SER A-2 1 93  ? 21.570  14.813 -9.245  1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 93  SER A-2 C     1 
ATOM   3489 O  O     . SER A-2 1 93  ? 20.930  13.963 -8.621  1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 93  SER A-2 O     1 
ATOM   3490 C  CB    . SER A-2 1 93  ? 23.717  14.270 -10.334 1.00 29.06  ? ? ? ? ? ? 93  SER A-2 CB    1 
ATOM   3491 O  OG    . SER A-2 1 93  ? 25.094  14.588 -10.328 1.00 34.22  ? ? ? ? ? ? 93  SER A-2 OG    1 
ATOM   3492 N  N     . TYR A-2 1 94  ? 21.004  15.710 -10.035 1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A-2 N     1 
ATOM   3493 C  CA    . TYR A-2 1 94  ? 19.551  15.810 -10.186 1.00 21.95  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A-2 CA    1 
ATOM   3494 C  C     . TYR A-2 1 94  ? 19.131  15.605 -11.633 1.00 26.90  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A-2 C     1 
ATOM   3495 O  O     . TYR A-2 1 94  ? 19.610  16.309 -12.512 1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A-2 O     1 
ATOM   3496 C  CB    . TYR A-2 1 94  ? 19.016  17.171 -9.680  1.00 22.24  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A-2 CB    1 
ATOM   3497 C  CG    . TYR A-2 1 94  ? 19.573  17.521 -8.330  1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A-2 CG    1 
ATOM   3498 C  CD1   . TYR A-2 1 94  ? 19.068  16.911 -7.179  1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A-2 CD1   1 
ATOM   3499 C  CD2   . TYR A-2 1 94  ? 20.597  18.441 -8.183  1.00 24.23  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A-2 CD2   1 
ATOM   3500 C  CE1   . TYR A-2 1 94  ? 19.606  17.164 -5.936  1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A-2 CE1   1 
ATOM   3501 C  CE2   . TYR A-2 1 94  ? 21.135  18.709 -6.944  1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A-2 CE2   1 
ATOM   3502 C  CZ    . TYR A-2 1 94  ? 20.628  18.060 -5.816  1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A-2 CZ    1 
ATOM   3503 O  OH    . TYR A-2 1 94  ? 21.147  18.318 -4.567  1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A-2 OH    1 
ATOM   3504 N  N     . ALA A-2 1 95  ? 18.234  14.637 -11.860 1.00 25.08  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A-2 N     1 
ATOM   3505 C  CA    . ALA A-2 1 95  ? 17.654  14.367 -13.149 1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A-2 CA    1 
ATOM   3506 C  C     . ALA A-2 1 95  ? 16.202  14.819 -13.188 1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A-2 C     1 
ATOM   3507 O  O     . ALA A-2 1 95  ? 15.524  14.868 -12.161 1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A-2 O     1 
ATOM   3508 C  CB    . ALA A-2 1 95  ? 17.709  12.878 -13.443 1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A-2 CB    1 
ATOM   3509 N  N     . LEU A-2 1 96  ? 15.720  15.094 -14.395 1.00 22.20  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 N     1 
ATOM   3510 C  CA    . LEU A-2 1 96  ? 14.310  15.359 -14.594 1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CA    1 
ATOM   3511 C  C     . LEU A-2 1 96  ? 13.535  14.073 -14.426 1.00 23.41  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 C     1 
ATOM   3512 O  O     . LEU A-2 1 96  ? 14.113  12.990 -14.525 1.00 25.11  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 O     1 
ATOM   3513 C  CB    . LEU A-2 1 96  ? 14.059  15.918 -15.993 1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CB    1 
ATOM   3514 C  CG    . LEU A-2 1 96  ? 14.610  17.320 -16.269 1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CG    1 
ATOM   3515 C  CD1   . LEU A-2 1 96  ? 14.222  17.782 -17.671 1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3516 C  CD2   . LEU A-2 1 96  ? 14.167  18.307 -15.232 1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3517 N  N     . THR A-2 1 97  ? 12.244  14.246 -14.174 1.00 21.55  ? ? ? ? ? ? 97  THR A-2 N     1 
ATOM   3518 C  CA    . THR A-2 1 97  ? 11.254  13.163 -14.176 1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 97  THR A-2 CA    1 
ATOM   3519 C  C     . THR A-2 1 97  ? 10.178  13.538 -15.192 1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 97  THR A-2 C     1 
ATOM   3520 O  O     . THR A-2 1 97  ? 10.147  14.642 -15.689 1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 97  THR A-2 O     1 
ATOM   3521 C  CB    . THR A-2 1 97  ? 10.575  13.041 -12.788 1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 97  THR A-2 CB    1 
ATOM   3522 O  OG1   . THR A-2 1 97  ? 9.917   14.272 -12.461 1.00 23.15  ? ? ? ? ? ? 97  THR A-2 OG1   1 
ATOM   3523 C  CG2   . THR A-2 1 97  ? 11.572  12.730 -11.746 1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 97  THR A-2 CG2   1 
ATOM   3524 N  N     . VAL A-2 1 98  ? 9.211   12.656 -15.433 1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 N     1 
ATOM   3525 C  CA    . VAL A-2 1 98  ? 8.119   13.006 -16.335 1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 CA    1 
ATOM   3526 C  C     . VAL A-2 1 98  ? 7.417   14.279 -15.867 1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 C     1 
ATOM   3527 O  O     . VAL A-2 1 98  ? 7.043   15.111 -16.672 1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 O     1 
ATOM   3528 C  CB    . VAL A-2 1 98  ? 7.127   11.838 -16.539 1.00 27.68  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 CB    1 
ATOM   3529 C  CG1   . VAL A-2 1 98  ? 6.075   12.202 -17.549 1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 CG1   1 
ATOM   3530 C  CG2   . VAL A-2 1 98  ? 7.858   10.604 -17.037 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 CG2   1 
ATOM   3531 N  N     . ALA A-2 1 99  ? 7.214   14.421 -14.562 1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 99  ALA A-2 N     1 
ATOM   3532 C  CA    . ALA A-2 1 99  ? 6.553   15.611 -14.034 1.00 23.98  ? ? ? ? ? ? 99  ALA A-2 CA    1 
ATOM   3533 C  C     . ALA A-2 1 99  ? 7.321   16.890 -14.275 1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 99  ALA A-2 C     1 
ATOM   3534 O  O     . ALA A-2 1 99  ? 6.711   17.889 -14.649 1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 99  ALA A-2 O     1 
ATOM   3535 C  CB    . ALA A-2 1 99  ? 6.257   15.445 -12.562 1.00 23.41  ? ? ? ? ? ? 99  ALA A-2 CB    1 
ATOM   3536 N  N     . SER A-2 1 100 ? 8.637   16.900 -14.069 1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 100 SER A-2 N     1 
ATOM   3537 C  CA    . SER A-2 1 100 ? 9.417   18.114 -14.344 1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 100 SER A-2 CA    1 
ATOM   3538 C  C     . SER A-2 1 100 ? 9.657   18.314 -15.835 1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 100 SER A-2 C     1 
ATOM   3539 O  O     . SER A-2 1 100 ? 9.896   19.427 -16.277 1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 100 SER A-2 O     1 
ATOM   3540 C  CB    . SER A-2 1 100 ? 10.735  18.168 -13.547 1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 100 SER A-2 CB    1 
ATOM   3541 O  OG    . SER A-2 1 100 ? 11.490  16.980 -13.646 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 100 SER A-2 OG    1 
ATOM   3542 N  N     . GLU A-2 1 101 ? 9.523   17.268 -16.626 1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A-2 N     1 
ATOM   3543 C  CA    . GLU A-2 1 101 ? 9.527   17.426 -18.079 1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A-2 CA    1 
ATOM   3544 C  C     . GLU A-2 1 101 ? 8.325   18.226 -18.572 1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A-2 C     1 
ATOM   3545 O  O     . GLU A-2 1 101 ? 8.420   18.903 -19.593 1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A-2 O     1 
ATOM   3546 C  CB    . GLU A-2 1 101 ? 9.659   16.062 -18.793 1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A-2 CB    1 
ATOM   3547 C  CG    . GLU A-2 1 101 ? 11.072  15.499 -18.750 1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A-2 CG    1 
ATOM   3548 C  CD    . GLU A-2 1 101 ? 11.199  14.059 -19.216 1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A-2 CD    1 
ATOM   3549 O  OE1   . GLU A-2 1 101 ? 10.202  13.442 -19.583 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3550 O  OE2   . GLU A-2 1 101 ? 12.321  13.547 -19.201 1.00 47.73  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3551 N  N     . LEU A-2 1 102 ? 7.229   18.249 -17.805 1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 N     1 
ATOM   3552 C  CA    . LEU A-2 1 102 ? 6.097   19.127 -18.081 1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 CA    1 
ATOM   3553 C  C     . LEU A-2 1 102 ? 6.453   20.608 -17.863 1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 C     1 
ATOM   3554 O  O     . LEU A-2 1 102 ? 5.644   21.476 -18.174 1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 O     1 
ATOM   3555 C  CB    . LEU A-2 1 102 ? 4.885   18.780 -17.164 1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 CB    1 
ATOM   3556 C  CG    . LEU A-2 1 102 ? 4.272   17.374 -17.252 1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 CG    1 
ATOM   3557 C  CD1   . LEU A-2 1 102 ? 3.295   17.119 -16.109 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3558 C  CD2   . LEU A-2 1 102 ? 3.565   17.246 -18.596 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3559 N  N     . LEU A-2 1 103 ? 7.620   20.903 -17.279 1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A-2 N     1 
ATOM   3560 C  CA    . LEU A-2 1 103 ? 8.008   22.295 -17.007 1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A-2 CA    1 
ATOM   3561 C  C     . LEU A-2 1 103 ? 9.085   22.798 -17.988 1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A-2 C     1 
ATOM   3562 O  O     . LEU A-2 1 103 ? 9.537   23.893 -17.840 1.00 20.96  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A-2 O     1 
ATOM   3563 C  CB    . LEU A-2 1 103 ? 8.496   22.406 -15.568 1.00 20.00  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A-2 CB    1 
ATOM   3564 C  CG    . LEU A-2 1 103 ? 7.515   21.902 -14.501 1.00 19.84  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A-2 CG    1 
ATOM   3565 C  CD1   . LEU A-2 1 103 ? 8.150   21.842 -13.132 1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3566 C  CD2   . LEU A-2 1 103 ? 6.228   22.715 -14.463 1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3567 N  N     . VAL A-2 1 104 ? 9.475   21.970 -18.942 1.00 20.99  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 N     1 
ATOM   3568 C  CA    . VAL A-2 1 104 ? 10.563  22.246 -19.891 1.00 20.95  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 CA    1 
ATOM   3569 C  C     . VAL A-2 1 104 ? 9.982   22.974 -21.082 1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 C     1 
ATOM   3570 O  O     . VAL A-2 1 104 ? 9.031   22.494 -21.726 1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 O     1 
ATOM   3571 C  CB    . VAL A-2 1 104 ? 11.274  20.949 -20.280 1.00 20.47  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 CB    1 
ATOM   3572 C  CG1   . VAL A-2 1 104 ? 12.262  21.127 -21.444 1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   3573 C  CG2   . VAL A-2 1 104 ? 11.996  20.393 -19.060 1.00 25.08  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   3574 N  N     . ARG A-2 1 105 ? 10.523  24.155 -21.341 1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A-2 N     1 
ATOM   3575 C  CA    . ARG A-2 1 105 ? 10.060  24.979 -22.481 1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A-2 CA    1 
ATOM   3576 C  C     . ARG A-2 1 105 ? 10.118  24.177 -23.775 1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A-2 C     1 
ATOM   3577 O  O     . ARG A-2 1 105 ? 11.067  23.410 -24.015 1.00 37.27  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A-2 O     1 
ATOM   3578 C  CB    . ARG A-2 1 105 ? 10.933  26.222 -22.673 1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A-2 CB    1 
ATOM   3579 C  CG    . ARG A-2 1 105 ? 10.333  27.316 -23.577 1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A-2 CG    1 
ATOM   3580 C  CD    . ARG A-2 1 105 ? 11.292  28.494 -23.773 1.00 57.70  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A-2 CD    1 
ATOM   3581 N  NE    . ARG A-2 1 105 ? 12.013  28.805 -22.539 1.00 66.65  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A-2 NE    1 
ATOM   3582 C  CZ    . ARG A-2 1 105 ? 11.470  29.363 -21.452 1.00 82.63  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   3583 N  NH1   . ARG A-2 1 105 ? 10.189  29.739 -21.412 1.00 68.42  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   3584 N  NH2   . ARG A-2 1 105 ? 12.230  29.553 -20.383 1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   3585 N  N     . GLY A-2 1 106 ? 9.125   24.381 -24.621 1.00 37.09  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A-2 N     1 
ATOM   3586 C  CA    . GLY A-2 1 106 ? 9.153   23.763 -25.945 1.00 75.44  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A-2 CA    1 
ATOM   3587 C  C     . GLY A-2 1 106 ? 9.060   22.261 -25.811 1.00 72.38  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A-2 C     1 
ATOM   3588 O  O     . GLY A-2 1 106 ? 9.933   21.518 -26.259 1.00 67.66  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A-2 O     1 
ATOM   3589 N  N     . SER A-2 1 107 ? 8.024   21.842 -25.105 1.00 55.59  ? ? ? ? ? ? 107 SER A-2 N     1 
ATOM   3590 C  CA    . SER A-2 1 107 ? 7.589   20.467 -25.076 1.00 54.63  ? ? ? ? ? ? 107 SER A-2 CA    1 
ATOM   3591 C  C     . SER A-2 1 107 ? 6.188   20.544 -25.596 1.00 62.33  ? ? ? ? ? ? 107 SER A-2 C     1 
ATOM   3592 O  O     . SER A-2 1 107 ? 5.610   21.630 -25.665 1.00 79.66  ? ? ? ? ? ? 107 SER A-2 O     1 
ATOM   3593 C  CB    . SER A-2 1 107 ? 7.621   19.926 -23.652 1.00 63.65  ? ? ? ? ? ? 107 SER A-2 CB    1 
ATOM   3594 O  OG    . SER A-2 1 107 ? 8.920   20.051 -23.119 1.00 65.34  ? ? ? ? ? ? 107 SER A-2 OG    1 
ATOM   3595 N  N     . ASP A-2 1 108 ? 5.637   19.402 -25.973 1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 N     1 
ATOM   3596 C  CA    . ASP A-2 1 108 ? 4.245   19.364 -26.430 1.00 47.49  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 CA    1 
ATOM   3597 C  C     . ASP A-2 1 108 ? 3.317   19.858 -25.346 1.00 50.41  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 C     1 
ATOM   3598 O  O     . ASP A-2 1 108 ? 2.357   20.601 -25.615 1.00 55.38  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 O     1 
ATOM   3599 C  CB    . ASP A-2 1 108 ? 3.847   17.936 -26.828 1.00 51.79  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 CB    1 
ATOM   3600 C  CG    . ASP A-2 1 108 ? 4.775   17.325 -27.871 1.00 59.52  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 CG    1 
ATOM   3601 O  OD1   . ASP A-2 1 108 ? 5.305   18.072 -28.714 1.00 58.82  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   3602 O  OD2   . ASP A-2 1 108 ? 4.973   16.088 -27.835 1.00 53.06  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   3603 N  N     . LEU A-2 1 109 ? 3.590   19.426 -24.112 1.00 40.61  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 N     1 
ATOM   3604 C  CA    . LEU A-2 1 109 ? 2.849   19.871 -22.984 1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 CA    1 
ATOM   3605 C  C     . LEU A-2 1 109 ? 3.838   20.527 -22.010 1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 C     1 
ATOM   3606 O  O     . LEU A-2 1 109 ? 4.554   19.854 -21.284 1.00 39.75  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 O     1 
ATOM   3607 C  CB    . LEU A-2 1 109 ? 2.058   18.719 -22.355 1.00 32.99  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 CB    1 
ATOM   3608 C  CG    . LEU A-2 1 109 ? 1.088   19.114 -21.252 1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 CG    1 
ATOM   3609 C  CD1   . LEU A-2 1 109 ? 0.043   20.097 -21.762 1.00 50.99  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3610 C  CD2   . LEU A-2 1 109 ? 0.424   17.856 -20.699 1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3611 N  N     . CYS A-2 1 110 ? 3.933   21.848 -22.095 1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A-2 N     1 
ATOM   3612 C  CA    . CYS A-2 1 110 ? 4.673   22.640 -21.110 1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A-2 CA    1 
ATOM   3613 C  C     . CYS A-2 1 110 ? 3.712   23.459 -20.276 1.00 26.51  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A-2 C     1 
ATOM   3614 O  O     . CYS A-2 1 110 ? 3.146   24.463 -20.763 1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A-2 O     1 
ATOM   3615 C  CB    . CYS A-2 1 110 ? 5.659   23.587 -21.754 1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A-2 CB    1 
ATOM   3616 S  SG    . CYS A-2 1 110 ? 6.601   24.553 -20.526 1.00 27.69  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A-2 SG    1 
ATOM   3617 N  N     . LEU A-2 1 111 ? 3.587   23.079 -19.006 1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 N     1 
ATOM   3618 C  CA    . LEU A-2 1 111 ? 2.631   23.676 -18.068 1.00 21.63  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 CA    1 
ATOM   3619 C  C     . LEU A-2 1 111 ? 3.248   24.679 -17.089 1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 C     1 
ATOM   3620 O  O     . LEU A-2 1 111 ? 2.564   25.171 -16.188 1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 O     1 
ATOM   3621 C  CB    . LEU A-2 1 111 ? 1.881   22.563 -17.337 1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 CB    1 
ATOM   3622 C  CG    . LEU A-2 1 111 ? 1.118   21.646 -18.277 1.00 27.46  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 CG    1 
ATOM   3623 C  CD1   . LEU A-2 1 111 ? 0.535   20.489 -17.497 1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3624 C  CD2   . LEU A-2 1 111 ? 0.029   22.391 -19.075 1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3625 N  N     . ALA A-2 1 112 ? 4.526   25.012 -17.288 1.00 21.05  ? ? ? ? ? ? 112 ALA A-2 N     1 
ATOM   3626 C  CA    . ALA A-2 1 112 ? 5.166   26.012 -16.451 1.00 22.25  ? ? ? ? ? ? 112 ALA A-2 CA    1 
ATOM   3627 C  C     . ALA A-2 1 112 ? 4.407   27.340 -16.371 1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 112 ALA A-2 C     1 
ATOM   3628 O  O     . ALA A-2 1 112 ? 4.276   27.896 -15.285 1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 112 ALA A-2 O     1 
ATOM   3629 C  CB    . ALA A-2 1 112 ? 6.627   26.221 -16.832 1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 112 ALA A-2 CB    1 
ATOM   3630 N  N     . PRO A-2 1 113 ? 3.824   27.841 -17.484 1.00 19.21  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A-2 N     1 
ATOM   3631 C  CA    . PRO A-2 1 113 ? 3.024   29.061 -17.375 1.00 21.40  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A-2 CA    1 
ATOM   3632 C  C     . PRO A-2 1 113 ? 1.791   28.979 -16.461 1.00 22.18  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A-2 C     1 
ATOM   3633 O  O     . PRO A-2 1 113 ? 1.383   29.989 -15.881 1.00 22.40  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A-2 O     1 
ATOM   3634 C  CB    . PRO A-2 1 113 ? 2.638   29.357 -18.835 1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A-2 CB    1 
ATOM   3635 C  CG    . PRO A-2 1 113 ? 3.713   28.744 -19.640 1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A-2 CG    1 
ATOM   3636 C  CD    . PRO A-2 1 113 ? 4.058   27.469 -18.896 1.00 21.95  ? ? ? ? ? ? 113 PRO A-2 CD    1 
HETATM 3637 N  N     . MSE A-2 1 114 ? 1.230   27.793 -16.301 1.00 22.18  ? ? ? ? ? ? 114 MSE A-2 N     1 
HETATM 3638 C  CA    . MSE A-2 1 114 ? 0.125   27.571 -15.361 1.00 22.60  ? ? ? ? ? ? 114 MSE A-2 CA    1 
HETATM 3639 C  C     . MSE A-2 1 114 ? 0.624   27.698 -13.931 1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 114 MSE A-2 C     1 
HETATM 3640 O  O     . MSE A-2 1 114 ? -0.006  28.371 -13.103 1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 114 MSE A-2 O     1 
HETATM 3641 C  CB    . MSE A-2 1 114 ? -0.519  26.194 -15.696 1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 114 MSE A-2 CB    1 
HETATM 3642 C  CG    . MSE A-2 1 114 ? -1.764  25.808 -14.968 1.00 42.28  ? ? ? ? ? ? 114 MSE A-2 CG    1 
HETATM 3643 SE SE    . MSE A-2 1 114 ? -2.134  24.081 -15.876 1.00 45.20  ? ? ? ? ? ? 114 MSE A-2 SE    1 
HETATM 3644 C  CE    . MSE A-2 1 114 ? -3.127  24.500 -17.544 1.00 51.51  ? ? ? ? ? ? 114 MSE A-2 CE    1 
ATOM   3645 N  N     . VAL A-2 1 115 ? 1.781   27.097 -13.616 1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 115 VAL A-2 N     1 
ATOM   3646 C  CA    . VAL A-2 1 115 ? 2.385   27.242 -12.270 1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 115 VAL A-2 CA    1 
ATOM   3647 C  C     . VAL A-2 1 115 ? 2.513   28.738 -11.926 1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 115 VAL A-2 C     1 
ATOM   3648 O  O     . VAL A-2 1 115 ? 2.115   29.193 -10.851 1.00 23.21  ? ? ? ? ? ? 115 VAL A-2 O     1 
ATOM   3649 C  CB    . VAL A-2 1 115 ? 3.798   26.590 -12.207 1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 115 VAL A-2 CB    1 
ATOM   3650 C  CG1   . VAL A-2 1 115 ? 4.481   26.809 -10.868 1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 115 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   3651 C  CG2   . VAL A-2 1 115 ? 3.720   25.104 -12.531 1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 115 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   3652 N  N     . GLU A-2 1 116 ? 3.061   29.509 -12.849 1.00 20.99  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 N     1 
ATOM   3653 C  CA    . GLU A-2 1 116 ? 3.318   30.929 -12.565 1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CA    1 
ATOM   3654 C  C     . GLU A-2 1 116 ? 2.067   31.770 -12.413 1.00 27.86  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 C     1 
ATOM   3655 O  O     . GLU A-2 1 116 ? 2.028   32.688 -11.595 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 O     1 
ATOM   3656 C  CB    . GLU A-2 1 116 ? 4.264   31.517 -13.602 1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CB    1 
ATOM   3657 C  CG    . GLU A-2 1 116 ? 5.628   30.838 -13.569 1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CG    1 
ATOM   3658 C  CD    . GLU A-2 1 116 ? 6.721   31.644 -14.221 1.00 32.97  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CD    1 
ATOM   3659 O  OE1   . GLU A-2 1 116 ? 6.855   31.599 -15.469 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3660 O  OE2   . GLU A-2 1 116 ? 7.417   32.367 -13.475 1.00 33.00  ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 OE2   1 
HETATM 3661 N  N     . CSX A-2 1 117 ? 1.047   31.501 -13.224 1.00 21.95  ? ? ? ? ? ? 117 CSX A-2 N     1 
HETATM 3662 C  CA    . CSX A-2 1 117 ? -0.205  32.264 -13.162 1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 117 CSX A-2 CA    1 
HETATM 3663 C  CB    . CSX A-2 1 117 ? -1.091  31.877 -14.380 1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 117 CSX A-2 CB    1 
HETATM 3664 S  SG    . CSX A-2 1 117 ? -2.580  32.813 -14.410 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 117 CSX A-2 SG    1 
HETATM 3665 C  C     . CSX A-2 1 117 ? -0.953  31.931 -11.871 1.00 23.52  ? ? ? ? ? ? 117 CSX A-2 C     1 
HETATM 3666 O  O     . CSX A-2 1 117 ? -1.320  32.821 -11.166 1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 117 CSX A-2 O     1 
HETATM 3667 O  OD    . CSX A-2 1 117 ? -3.825  32.055 -14.004 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 117 CSX A-2 OD    1 
ATOM   3668 N  N     . VAL A-2 1 118 ? -1.165  30.652 -11.577 1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 118 VAL A-2 N     1 
ATOM   3669 C  CA    . VAL A-2 1 118 ? -1.926  30.237 -10.410 1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 118 VAL A-2 CA    1 
ATOM   3670 C  C     . VAL A-2 1 118 ? -1.256  30.725 -9.135  1.00 19.03  ? ? ? ? ? ? 118 VAL A-2 C     1 
ATOM   3671 O  O     . VAL A-2 1 118 ? -1.930  31.153 -8.173  1.00 21.05  ? ? ? ? ? ? 118 VAL A-2 O     1 
ATOM   3672 C  CB    . VAL A-2 1 118 ? -2.074  28.700 -10.364 1.00 20.86  ? ? ? ? ? ? 118 VAL A-2 CB    1 
ATOM   3673 C  CG1   . VAL A-2 1 118 ? -2.723  28.215 -9.067  1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 118 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   3674 C  CG2   . VAL A-2 1 118 ? -2.877  28.240 -11.575 1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 118 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   3675 N  N     . LEU A-2 1 119 ? 0.077   30.673 -9.098  1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 N     1 
ATOM   3676 C  CA    . LEU A-2 1 119 ? 0.810   31.004 -7.871  1.00 21.04  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 CA    1 
ATOM   3677 C  C     . LEU A-2 1 119 ? 1.292   32.432 -7.821  1.00 21.89  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 C     1 
ATOM   3678 O  O     . LEU A-2 1 119 ? 2.179   32.779 -7.063  1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 O     1 
ATOM   3679 C  CB    . LEU A-2 1 119 ? 1.912   29.949 -7.647  1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 CB    1 
ATOM   3680 C  CG    . LEU A-2 1 119 ? 1.446   28.535 -7.526  1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 CG    1 
ATOM   3681 C  CD1   . LEU A-2 1 119 ? 2.601   27.560 -7.400  1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3682 C  CD2   . LEU A-2 1 119 ? 0.460   28.401 -6.355  1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3683 N  N     . ASP A-2 1 120 ? 0.673   33.318 -8.596  1.00 18.00  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A-2 N     1 
ATOM   3684 C  CA    . ASP A-2 1 120 ? 0.829   34.758 -8.408  1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A-2 CA    1 
ATOM   3685 C  C     . ASP A-2 1 120 ? 0.500   35.114 -6.959  1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A-2 C     1 
ATOM   3686 O  O     . ASP A-2 1 120 ? -0.479  34.584 -6.418  1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A-2 O     1 
ATOM   3687 C  CB    . ASP A-2 1 120 ? -0.133  35.497 -9.288  1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A-2 CB    1 
ATOM   3688 C  CG    . ASP A-2 1 120 ? -0.015  36.970 -9.132  1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A-2 CG    1 
ATOM   3689 O  OD1   . ASP A-2 1 120 ? 0.886   37.526 -9.775  1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   3690 O  OD2   . ASP A-2 1 120 ? -0.821  37.566 -8.395  1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   3691 N  N     . PRO A-2 1 121 ? 1.309   35.964 -6.313  1.00 21.14  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A-2 N     1 
ATOM   3692 C  CA    . PRO A-2 1 121 ? 1.043   36.240 -4.906  1.00 18.37  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A-2 CA    1 
ATOM   3693 C  C     . PRO A-2 1 121 ? -0.345  36.775 -4.601  1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A-2 C     1 
ATOM   3694 O  O     . PRO A-2 1 121 ? -0.960  36.386 -3.582  1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A-2 O     1 
ATOM   3695 C  CB    . PRO A-2 1 121 ? 2.131   37.287 -4.528  1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A-2 CB    1 
ATOM   3696 C  CG    . PRO A-2 1 121 ? 3.230   37.023 -5.506  1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A-2 CG    1 
ATOM   3697 C  CD    . PRO A-2 1 121 ? 2.579   36.588 -6.774  1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A-2 CD    1 
ATOM   3698 N  N     . THR A-2 1 122 ? -0.853  37.636 -5.478  1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 122 THR A-2 N     1 
ATOM   3699 C  CA    . THR A-2 1 122 ? -2.146  38.258 -5.267  1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 122 THR A-2 CA    1 
ATOM   3700 C  C     . THR A-2 1 122 ? -3.288  37.288 -5.515  1.00 22.88  ? ? ? ? ? ? 122 THR A-2 C     1 
ATOM   3701 O  O     . THR A-2 1 122 ? -4.218  37.204 -4.686  1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 122 THR A-2 O     1 
ATOM   3702 C  CB    . THR A-2 1 122 ? -2.303  39.515 -6.110  1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 122 THR A-2 CB    1 
ATOM   3703 O  OG1   . THR A-2 1 122 ? -1.237  40.423 -5.784  1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 122 THR A-2 OG1   1 
ATOM   3704 C  CG2   . THR A-2 1 122 ? -3.619  40.198 -5.805  1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 122 THR A-2 CG2   1 
ATOM   3705 N  N     . LEU A-2 1 123 ? -3.206  36.527 -6.609  1.00 20.51  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A-2 N     1 
ATOM   3706 C  CA    . LEU A-2 1 123 ? -4.246  35.527 -6.912  1.00 21.67  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A-2 CA    1 
ATOM   3707 C  C     . LEU A-2 1 123 ? -4.275  34.387 -5.896  1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A-2 C     1 
ATOM   3708 O  O     . LEU A-2 1 123 ? -5.330  34.139 -5.245  1.00 21.67  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A-2 O     1 
ATOM   3709 C  CB    . LEU A-2 1 123 ? -4.161  35.025 -8.364  1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A-2 CB    1 
ATOM   3710 C  CG    . LEU A-2 1 123 ? -4.226  36.118 -9.454  1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A-2 CG    1 
ATOM   3711 C  CD1   . LEU A-2 1 123 ? -4.132  35.489 -10.855 1.00 32.24  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3712 C  CD2   . LEU A-2 1 123 ? -5.463  36.970 -9.308  1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3713 N  N     . SER A-2 1 124 ? -3.146  33.714 -5.684  1.00 18.19  ? ? ? ? ? ? 124 SER A-2 N     1 
ATOM   3714 C  CA    . SER A-2 1 124 ? -3.118  32.604 -4.749  1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 124 SER A-2 CA    1 
ATOM   3715 C  C     . SER A-2 1 124 ? -3.338  33.120 -3.301  1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 124 SER A-2 C     1 
ATOM   3716 O  O     . SER A-2 1 124 ? -3.977  32.439 -2.486  1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 124 SER A-2 O     1 
ATOM   3717 C  CB    . SER A-2 1 124 ? -1.834  31.784 -4.855  1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 124 SER A-2 CB    1 
ATOM   3718 O  OG    . SER A-2 1 124 ? -0.686  32.584 -4.496  1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 124 SER A-2 OG    1 
ATOM   3719 N  N     . GLY A-2 1 125 ? -2.859  34.338 -3.001  1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 125 GLY A-2 N     1 
ATOM   3720 C  CA    . GLY A-2 1 125 ? -3.088  34.985 -1.704  1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 125 GLY A-2 CA    1 
ATOM   3721 C  C     . GLY A-2 1 125 ? -4.549  35.263 -1.407  1.00 20.89  ? ? ? ? ? ? 125 GLY A-2 C     1 
ATOM   3722 O  O     . GLY A-2 1 125 ? -4.933  35.384 -0.233  1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 125 GLY A-2 O     1 
ATOM   3723 N  N     . SER A-2 1 126 ? -5.364  35.344 -2.455  1.00 17.14  ? ? ? ? ? ? 126 SER A-2 N     1 
ATOM   3724 C  CA    . SER A-2 1 126 ? -6.813  35.525 -2.280  1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 126 SER A-2 CA    1 
ATOM   3725 C  C     . SER A-2 1 126 ? -7.431  34.461 -1.385  1.00 16.71  ? ? ? ? ? ? 126 SER A-2 C     1 
ATOM   3726 O  O     . SER A-2 1 126 ? -8.461  34.716 -0.753  1.00 19.80  ? ? ? ? ? ? 126 SER A-2 O     1 
ATOM   3727 C  CB    . SER A-2 1 126 ? -7.576  35.529 -3.630  1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 126 SER A-2 CB    1 
ATOM   3728 O  OG    . SER A-2 1 126 ? -7.135  36.652 -4.388  1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 126 SER A-2 OG    1 
ATOM   3729 N  N     . TYR A-2 1 127 ? -6.819  33.270 -1.366  1.00 18.57  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 N     1 
ATOM   3730 C  CA    . TYR A-2 1 127 ? -7.379  32.127 -0.649  1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CA    1 
ATOM   3731 C  C     . TYR A-2 1 127 ? -7.231  32.267 0.873   1.00 21.28  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 C     1 
ATOM   3732 O  O     . TYR A-2 1 127 ? -7.821  31.485 1.630   1.00 21.01  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 O     1 
ATOM   3733 C  CB    . TYR A-2 1 127 ? -6.844  30.818 -1.189  1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CB    1 
ATOM   3734 C  CG    . TYR A-2 1 127 ? -7.365  30.532 -2.588  1.00 19.56  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CG    1 
ATOM   3735 C  CD1   . TYR A-2 1 127 ? -6.837  31.186 -3.689  1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CD1   1 
ATOM   3736 C  CD2   . TYR A-2 1 127 ? -8.415  29.618 -2.812  1.00 19.99  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CD2   1 
ATOM   3737 C  CE1   . TYR A-2 1 127 ? -7.291  30.964 -4.960  1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CE1   1 
ATOM   3738 C  CE2   . TYR A-2 1 127 ? -8.920  29.471 -4.078  1.00 18.99  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CE2   1 
ATOM   3739 C  CZ    . TYR A-2 1 127 ? -8.339  30.116 -5.163  1.00 21.02  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CZ    1 
ATOM   3740 O  OH    . TYR A-2 1 127 ? -8.819  29.900 -6.446  1.00 20.79  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 OH    1 
ATOM   3741 N  N     . HIS A-2 1 128 ? -6.503  33.291 1.341   1.00 17.64  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A-2 N     1 
ATOM   3742 C  CA    . HIS A-2 1 128 ? -6.577  33.637 2.765   1.00 16.04  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A-2 CA    1 
ATOM   3743 C  C     . HIS A-2 1 128 ? -7.941  34.221 3.174   1.00 18.15  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A-2 C     1 
ATOM   3744 O  O     . HIS A-2 1 128 ? -8.228  34.306 4.371   1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A-2 O     1 
ATOM   3745 C  CB    . HIS A-2 1 128 ? -5.528  34.705 3.117   1.00 18.64  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A-2 CB    1 
ATOM   3746 C  CG    . HIS A-2 1 128 ? -4.135  34.196 3.188   1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A-2 CG    1 
ATOM   3747 N  ND1   . HIS A-2 1 128 ? -3.636  33.520 4.283   1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   3748 C  CD2   . HIS A-2 1 128 ? -3.158  34.189 2.263   1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   3749 C  CE1   . HIS A-2 1 128 ? -2.412  33.144 4.029   1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   3750 N  NE2   . HIS A-2 1 128 ? -2.095  33.509 2.798   1.00 18.35  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   3751 N  N     . GLU A-2 1 129 ? -8.749  34.642 2.193   1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 N     1 
ATOM   3752 C  CA    . GLU A-2 1 129 ? -10.046 35.287 2.445   1.00 21.52  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CA    1 
ATOM   3753 C  C     . GLU A-2 1 129 ? -11.261 34.374 2.208   1.00 17.86  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 C     1 
ATOM   3754 O  O     . GLU A-2 1 129 ? -12.369 34.850 1.987   1.00 20.28  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 O     1 
ATOM   3755 C  CB    . GLU A-2 1 129 ? -10.140 36.592 1.634   1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CB    1 
ATOM   3756 C  CG    . GLU A-2 1 129 ? -9.027  37.596 1.941   1.00 25.34  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CG    1 
ATOM   3757 C  CD    . GLU A-2 1 129 ? -8.927  37.993 3.428   1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CD    1 
ATOM   3758 O  OE1   . GLU A-2 1 129 ? -9.968  38.327 4.046   1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3759 O  OE2   . GLU A-2 1 129 ? -7.795  37.955 3.983   1.00 61.82  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3760 N  N     . LEU A-2 1 130 ? -11.073 33.060 2.324   1.00 18.09  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 N     1 
ATOM   3761 C  CA    . LEU A-2 1 130 ? -12.216 32.169 2.186   1.00 17.05  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CA    1 
ATOM   3762 C  C     . LEU A-2 1 130 ? -13.322 32.524 3.172   1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 C     1 
ATOM   3763 O  O     . LEU A-2 1 130 ? -14.496 32.507 2.788   1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 O     1 
ATOM   3764 C  CB    . LEU A-2 1 130 ? -11.773 30.690 2.356   1.00 18.68  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CB    1 
ATOM   3765 C  CG    . LEU A-2 1 130 ? -10.970 30.112 1.208   1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CG    1 
ATOM   3766 C  CD1   . LEU A-2 1 130 ? -10.448 28.739 1.585   1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3767 C  CD2   . LEU A-2 1 130 ? -11.835 30.047 -0.055  1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3768 N  N     . LYS A-2 1 131 ? -12.955 32.936 4.402   1.00 19.37  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 N     1 
ATOM   3769 C  CA    . LYS A-2 1 131 ? -13.989 33.258 5.406   1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 CA    1 
ATOM   3770 C  C     . LYS A-2 1 131 ? -14.837 34.461 4.952   1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 C     1 
ATOM   3771 O  O     . LYS A-2 1 131 ? -16.042 34.389 4.863   1.00 22.10  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 O     1 
ATOM   3772 C  CB    . LYS A-2 1 131 ? -13.400 33.535 6.793   1.00 21.57  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 CB    1 
ATOM   3773 C  CG    . LYS A-2 1 131 ? -14.451 34.086 7.771   1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 CG    1 
ATOM   3774 C  CD    . LYS A-2 1 131 ? -13.893 34.109 9.162   1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 CD    1 
ATOM   3775 C  CE    . LYS A-2 1 131 ? -14.925 34.549 10.188  1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 CE    1 
ATOM   3776 N  NZ    . LYS A-2 1 131 ? -14.297 34.523 11.549  1.00 37.03  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3777 N  N     . LYS A-2 1 132 ? -14.207 35.553 4.613   1.00 18.39  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 N     1 
ATOM   3778 C  CA    . LYS A-2 1 132 ? -15.004 36.697 4.129   1.00 20.82  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 CA    1 
ATOM   3779 C  C     . LYS A-2 1 132 ? -15.865 36.325 2.930   1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 C     1 
ATOM   3780 O  O     . LYS A-2 1 132 ? -17.008 36.744 2.826   1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 O     1 
ATOM   3781 C  CB    . LYS A-2 1 132 ? -14.084 37.840 3.731   1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 CB    1 
ATOM   3782 C  CG    . LYS A-2 1 132 ? -14.853 39.094 3.309   1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 CG    1 
ATOM   3783 C  CD    . LYS A-2 1 132 ? -13.901 40.266 3.165   1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 CD    1 
ATOM   3784 C  CE    . LYS A-2 1 132 ? -14.633 41.570 2.898   1.00 51.95  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 CE    1 
ATOM   3785 N  NZ    . LYS A-2 1 132 ? -13.686 42.616 2.415   1.00 63.80  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3786 N  N     . TRP A-2 1 133 ? -15.266 35.579 2.007   1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A-2 N     1 
ATOM   3787 C  CA    . TRP A-2 1 133 ? -15.962 35.148 0.769   1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A-2 CA    1 
ATOM   3788 C  C     . TRP A-2 1 133 ? -17.189 34.293 1.062   1.00 21.69  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A-2 C     1 
ATOM   3789 O  O     . TRP A-2 1 133 ? -18.243 34.456 0.438   1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A-2 O     1 
ATOM   3790 C  CB    . TRP A-2 1 133 ? -14.989 34.400 -0.113  1.00 19.72  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A-2 CB    1 
ATOM   3791 C  CG    . TRP A-2 1 133 ? -15.631 33.622 -1.247  1.00 19.52  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A-2 CG    1 
ATOM   3792 C  CD1   . TRP A-2 1 133 ? -16.288 34.131 -2.308  1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A-2 CD1   1 
ATOM   3793 C  CD2   . TRP A-2 1 133 ? -15.810 32.196 -1.316  1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A-2 CD2   1 
ATOM   3794 N  NE1   . TRP A-2 1 133 ? -16.797 33.110 -3.091  1.00 19.36  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A-2 NE1   1 
ATOM   3795 C  CE2   . TRP A-2 1 133 ? -16.504 31.915 -2.511  1.00 20.60  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A-2 CE2   1 
ATOM   3796 C  CE3   . TRP A-2 1 133 ? -15.400 31.139 -0.519  1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A-2 CE3   1 
ATOM   3797 C  CZ2   . TRP A-2 1 133 ? -16.816 30.600 -2.918  1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   3798 C  CZ3   . TRP A-2 1 133 ? -15.676 29.846 -0.925  1.00 19.72  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   3799 C  CH2   . TRP A-2 1 133 ? -16.388 29.580 -2.106  1.00 19.99  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A-2 CH2   1 
ATOM   3800 N  N     . ILE A-2 1 134 ? -17.086 33.389 2.034   1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 N     1 
ATOM   3801 C  CA    . ILE A-2 1 134 ? -18.206 32.496 2.335   1.00 20.18  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 CA    1 
ATOM   3802 C  C     . ILE A-2 1 134 ? -19.398 33.254 2.882   1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 C     1 
ATOM   3803 O  O     . ILE A-2 1 134 ? -20.532 32.772 2.759   1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 O     1 
ATOM   3804 C  CB    . ILE A-2 1 134 ? -17.776 31.318 3.253   1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 CB    1 
ATOM   3805 C  CG1   . ILE A-2 1 134 ? -18.616 30.067 2.984   1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   3806 C  CG2   . ILE A-2 1 134 ? -17.833 31.652 4.721   1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   3807 C  CD1   . ILE A-2 1 134 ? -18.154 29.350 1.725   1.00 24.70  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   3808 N  N     . TYR A-2 1 135 ? -19.154 34.429 3.487   1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 N     1 
ATOM   3809 C  CA    . TYR A-2 1 135 ? -20.195 35.297 3.955   1.00 22.58  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 CA    1 
ATOM   3810 C  C     . TYR A-2 1 135 ? -20.762 36.282 2.916   1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 C     1 
ATOM   3811 O  O     . TYR A-2 1 135 ? -21.715 37.022 3.216   1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 O     1 
ATOM   3812 C  CB    . TYR A-2 1 135 ? -19.770 36.012 5.246   1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 CB    1 
ATOM   3813 C  CG    . TYR A-2 1 135 ? -19.807 35.088 6.435   1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 CG    1 
ATOM   3814 C  CD1   . TYR A-2 1 135 ? -21.022 34.714 6.994   1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 CD1   1 
ATOM   3815 C  CD2   . TYR A-2 1 135 ? -18.647 34.560 6.968   1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 CD2   1 
ATOM   3816 C  CE1   . TYR A-2 1 135 ? -21.088 33.835 8.032   1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 CE1   1 
ATOM   3817 C  CE2   . TYR A-2 1 135 ? -18.694 33.736 8.057   1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 CE2   1 
ATOM   3818 C  CZ    . TYR A-2 1 135 ? -19.911 33.353 8.571   1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 CZ    1 
ATOM   3819 O  OH    . TYR A-2 1 135 ? -19.972 32.513 9.653   1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 OH    1 
ATOM   3820 N  N     . GLU A-2 1 136 ? -20.209 36.280 1.699   1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 N     1 
ATOM   3821 C  CA    . GLU A-2 1 136 ? -20.745 37.118 0.638   1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 CA    1 
ATOM   3822 C  C     . GLU A-2 1 136 ? -21.852 36.444 -0.139  1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 C     1 
ATOM   3823 O  O     . GLU A-2 1 136 ? -21.656 35.376 -0.715  1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 O     1 
ATOM   3824 C  CB    . GLU A-2 1 136 ? -19.632 37.526 -0.319  1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 CB    1 
ATOM   3825 C  CG    . GLU A-2 1 136 ? -18.600 38.440 0.305   1.00 25.52  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 CG    1 
ATOM   3826 C  CD    . GLU A-2 1 136 ? -19.125 39.850 0.599   1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 CD    1 
ATOM   3827 O  OE1   . GLU A-2 1 136 ? -20.154 40.297 0.023   1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3828 O  OE2   . GLU A-2 1 136 ? -18.489 40.512 1.443   1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3829 N  N     . GLU A-2 1 137 ? -23.023 37.089 -0.214  1.00 23.55  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 N     1 
ATOM   3830 C  CA    . GLU A-2 1 137 ? -24.163 36.525 -0.950  1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 CA    1 
ATOM   3831 C  C     . GLU A-2 1 137 ? -23.865 36.349 -2.430  1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 C     1 
ATOM   3832 O  O     . GLU A-2 1 137 ? -24.267 35.354 -3.025  1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 O     1 
ATOM   3833 C  CB    . GLU A-2 1 137 ? -25.419 37.430 -0.779  1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 CB    1 
ATOM   3834 C  CG    . GLU A-2 1 137 ? -26.697 36.700 -0.340  1.00 74.52  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 CG    1 
ATOM   3835 C  CD    . GLU A-2 1 137 ? -27.241 35.670 -1.337  1.00 116.01 ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 CD    1 
ATOM   3836 O  OE1   . GLU A-2 1 137 ? -27.649 34.546 -0.910  1.00 51.02  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   3837 O  OE2   . GLU A-2 1 137 ? -27.287 35.984 -2.546  1.00 72.77  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   3838 N  N     . ASP A-2 1 138 ? -23.131 37.296 -3.018  1.00 26.90  ? ? ? ? ? ? 138 ASP A-2 N     1 
ATOM   3839 C  CA    . ASP A-2 1 138 ? -22.883 37.345 -4.471  1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 138 ASP A-2 CA    1 
ATOM   3840 C  C     . ASP A-2 1 138 ? -21.415 37.291 -4.924  1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 138 ASP A-2 C     1 
ATOM   3841 O  O     . ASP A-2 1 138 ? -21.092 36.722 -5.963  1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 138 ASP A-2 O     1 
ATOM   3842 C  CB    . ASP A-2 1 138 ? -23.459 38.647 -5.011  1.00 32.24  ? ? ? ? ? ? 138 ASP A-2 CB    1 
ATOM   3843 C  CG    . ASP A-2 1 138 ? -24.977 38.740 -4.808  1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 138 ASP A-2 CG    1 
ATOM   3844 O  OD1   . ASP A-2 1 138 ? -25.696 37.767 -5.146  1.00 54.41  ? ? ? ? ? ? 138 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   3845 O  OD2   . ASP A-2 1 138 ? -25.431 39.778 -4.281  1.00 55.39  ? ? ? ? ? ? 138 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   3846 N  N     . LEU A-2 1 139 ? -20.543 37.978 -4.204  1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A-2 N     1 
ATOM   3847 C  CA    . LEU A-2 1 139 ? -19.157 38.062 -4.621  1.00 24.74  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A-2 CA    1 
ATOM   3848 C  C     . LEU A-2 1 139 ? -18.470 36.703 -4.791  1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A-2 C     1 
ATOM   3849 O  O     . LEU A-2 1 139 ? -18.668 35.770 -4.012  1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A-2 O     1 
ATOM   3850 C  CB    . LEU A-2 1 139 ? -18.335 38.941 -3.676  1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A-2 CB    1 
ATOM   3851 C  CG    . LEU A-2 1 139 ? -18.652 40.447 -3.708  1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A-2 CG    1 
ATOM   3852 C  CD1   . LEU A-2 1 139 ? -17.636 41.174 -2.850  1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3853 C  CD2   . LEU A-2 1 139 ? -18.610 41.066 -5.115  1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3854 N  N     . THR A-2 1 140 ? -17.658 36.665 -5.832  1.00 20.28  ? ? ? ? ? ? 140 THR A-2 N     1 
ATOM   3855 C  CA    . THR A-2 1 140 ? -16.640 35.629 -6.028  1.00 19.43  ? ? ? ? ? ? 140 THR A-2 CA    1 
ATOM   3856 C  C     . THR A-2 1 140 ? -15.457 35.858 -5.091  1.00 19.76  ? ? ? ? ? ? 140 THR A-2 C     1 
ATOM   3857 O  O     . THR A-2 1 140 ? -15.268 36.982 -4.574  1.00 22.29  ? ? ? ? ? ? 140 THR A-2 O     1 
ATOM   3858 C  CB    . THR A-2 1 140 ? -16.100 35.603 -7.495  1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 140 THR A-2 CB    1 
ATOM   3859 O  OG1   . THR A-2 1 140 ? -15.341 36.802 -7.753  1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 140 THR A-2 OG1   1 
ATOM   3860 C  CG2   . THR A-2 1 140 ? -17.245 35.484 -8.517  1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 140 THR A-2 CG2   1 
ATOM   3861 N  N     . LEU A-2 1 141 ? -14.625 34.832 -4.908  1.00 20.86  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2 N     1 
ATOM   3862 C  CA    . LEU A-2 1 141 ? -13.419 35.004 -4.068  1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2 CA    1 
ATOM   3863 C  C     . LEU A-2 1 141 ? -12.486 36.054 -4.659  1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2 C     1 
ATOM   3864 O  O     . LEU A-2 1 141 ? -11.981 36.921 -3.929  1.00 22.86  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2 O     1 
ATOM   3865 C  CB    . LEU A-2 1 141 ? -12.713 33.671 -3.817  1.00 23.13  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2 CB    1 
ATOM   3866 C  CG    . LEU A-2 1 141 ? -11.427 33.777 -3.003  1.00 24.66  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2 CG    1 
ATOM   3867 C  CD1   . LEU A-2 1 141 ? -11.766 34.140 -1.562  1.00 21.38  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3868 C  CD2   . LEU A-2 1 141 ? -10.614 32.514 -3.056  1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3869 N  N     . PHE A-2 1 142 ? -12.224 35.980 -5.967  1.00 20.78  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A-2 N     1 
ATOM   3870 C  CA    . PHE A-2 1 142 ? -11.463 37.067 -6.587  1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A-2 CA    1 
ATOM   3871 C  C     . PHE A-2 1 142 ? -12.174 38.409 -6.502  1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A-2 C     1 
ATOM   3872 O  O     . PHE A-2 1 142 ? -11.523 39.447 -6.365  1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A-2 O     1 
ATOM   3873 C  CB    . PHE A-2 1 142 ? -11.065 36.743 -8.032  1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A-2 CB    1 
ATOM   3874 C  CG    . PHE A-2 1 142 ? -9.952  35.724 -8.185  1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A-2 CG    1 
ATOM   3875 C  CD1   . PHE A-2 1 142 ? -9.205  35.207 -7.122  1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   3876 C  CD2   . PHE A-2 1 142 ? -9.606  35.304 -9.479  1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   3877 C  CE1   . PHE A-2 1 142 ? -8.190  34.273 -7.352  1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   3878 C  CE2   . PHE A-2 1 142 ? -8.575  34.384 -9.707  1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   3879 C  CZ    . PHE A-2 1 142 ? -7.873  33.859 -8.630  1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   3880 N  N     . GLY A-2 1 143 ? -13.505 38.458 -6.574  1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 143 GLY A-2 N     1 
ATOM   3881 C  CA    . GLY A-2 1 143 ? -14.231 39.758 -6.416  1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 143 GLY A-2 CA    1 
ATOM   3882 C  C     . GLY A-2 1 143 ? -13.968 40.418 -5.055  1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 143 GLY A-2 C     1 
ATOM   3883 O  O     . GLY A-2 1 143 ? -13.887 41.660 -4.937  1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 143 GLY A-2 O     1 
ATOM   3884 N  N     . VAL A-2 1 144 ? -13.846 39.585 -4.028  1.00 24.96  ? ? ? ? ? ? 144 VAL A-2 N     1 
ATOM   3885 C  CA    . VAL A-2 1 144 ? -13.518 40.045 -2.660  1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 144 VAL A-2 CA    1 
ATOM   3886 C  C     . VAL A-2 1 144 ? -12.136 40.680 -2.583  1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 144 VAL A-2 C     1 
ATOM   3887 O  O     . VAL A-2 1 144 ? -11.965 41.723 -1.981  1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 144 VAL A-2 O     1 
ATOM   3888 C  CB    . VAL A-2 1 144 ? -13.642 38.881 -1.649  1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 144 VAL A-2 CB    1 
ATOM   3889 C  CG1   . VAL A-2 1 144 ? -13.069 39.251 -0.275  1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 144 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   3890 C  CG2   . VAL A-2 1 144 ? -15.106 38.531 -1.492  1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 144 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   3891 N  N     . THR A-2 1 145 ? -11.146 40.056 -3.212  1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 145 THR A-2 N     1 
ATOM   3892 C  CA    . THR A-2 1 145 ? -9.752  40.421 -3.021  1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 145 THR A-2 CA    1 
ATOM   3893 C  C     . THR A-2 1 145 ? -9.234  41.403 -4.057  1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 145 THR A-2 C     1 
ATOM   3894 O  O     . THR A-2 1 145 ? -8.393  42.226 -3.735  1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 145 THR A-2 O     1 
ATOM   3895 C  CB    . THR A-2 1 145 ? -8.899  39.173 -2.997  1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 145 THR A-2 CB    1 
ATOM   3896 O  OG1   . THR A-2 1 145 ? -9.018  38.538 -4.283  1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 145 THR A-2 OG1   1 
ATOM   3897 C  CG2   . THR A-2 1 145 ? -9.397  38.214 -1.908  1.00 31.25  ? ? ? ? ? ? 145 THR A-2 CG2   1 
ATOM   3898 N  N     . LEU A-2 1 146 ? -9.781  41.383 -5.280  1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 N     1 
ATOM   3899 C  CA    . LEU A-2 1 146 ? -9.244  42.242 -6.357  1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 CA    1 
ATOM   3900 C  C     . LEU A-2 1 146 ? -9.966  43.537 -6.473  1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 C     1 
ATOM   3901 O  O     . LEU A-2 1 146 ? -9.485  44.411 -7.168  1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 O     1 
ATOM   3902 C  CB    . LEU A-2 1 146 ? -9.266  41.518 -7.702  1.00 23.58  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 CB    1 
ATOM   3903 C  CG    . LEU A-2 1 146 ? -8.542  40.185 -7.762  1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 CG    1 
ATOM   3904 C  CD1   . LEU A-2 1 146 ? -8.677  39.585 -9.148  1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3905 C  CD2   . LEU A-2 1 146 ? -7.057  40.298 -7.442  1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3906 N  N     . GLY A-2 1 147 ? -11.136 43.636 -5.845  1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 147 GLY A-2 N     1 
ATOM   3907 C  CA    . GLY A-2 1 147 ? -12.000 44.833 -5.916  1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 147 GLY A-2 CA    1 
ATOM   3908 C  C     . GLY A-2 1 147 ? -12.722 45.063 -7.232  1.00 37.09  ? ? ? ? ? ? 147 GLY A-2 C     1 
ATOM   3909 O  O     . GLY A-2 1 147 ? -13.315 46.126 -7.440  1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 147 GLY A-2 O     1 
ATOM   3910 N  N     . SER A-2 1 148 ? -12.697 44.079 -8.117  1.00 25.38  ? ? ? ? ? ? 148 SER A-2 N     1 
ATOM   3911 C  CA    . SER A-2 1 148 ? -13.608 44.066 -9.269  1.00 26.50  ? ? ? ? ? ? 148 SER A-2 CA    1 
ATOM   3912 C  C     . SER A-2 1 148 ? -13.744 42.636 -9.661  1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 148 SER A-2 C     1 
ATOM   3913 O  O     . SER A-2 1 148 ? -13.016 41.796 -9.124  1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 148 SER A-2 O     1 
ATOM   3914 C  CB    . SER A-2 1 148 ? -13.060 44.916 -10.410 1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 148 SER A-2 CB    1 
ATOM   3915 O  OG    . SER A-2 1 148 ? -11.954 44.279 -11.006 1.00 32.01  ? ? ? ? ? ? 148 SER A-2 OG    1 
ATOM   3916 N  N     . GLY A-2 1 149 ? -14.646 42.362 -10.599 1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 149 GLY A-2 N     1 
ATOM   3917 C  CA    . GLY A-2 1 149 ? -14.709 41.078 -11.236 1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 149 GLY A-2 CA    1 
ATOM   3918 C  C     . GLY A-2 1 149 ? -13.410 40.767 -11.939 1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 149 GLY A-2 C     1 
ATOM   3919 O  O     . GLY A-2 1 149 ? -12.656 41.672 -12.325 1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 149 GLY A-2 O     1 
ATOM   3920 N  N     . PHE A-2 1 150 ? -13.159 39.472 -12.093 1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A-2 N     1 
ATOM   3921 C  CA    . PHE A-2 1 150 ? -11.921 38.989 -12.644 1.00 23.72  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A-2 CA    1 
ATOM   3922 C  C     . PHE A-2 1 150 ? -11.712 39.448 -14.082 1.00 25.38  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A-2 C     1 
ATOM   3923 O  O     . PHE A-2 1 150 ? -10.622 39.829 -14.438 1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A-2 O     1 
ATOM   3924 C  CB    . PHE A-2 1 150 ? -11.859 37.448 -12.573 1.00 20.96  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A-2 CB    1 
ATOM   3925 C  CG    . PHE A-2 1 150 ? -10.559 36.852 -13.072 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A-2 CG    1 
ATOM   3926 C  CD1   . PHE A-2 1 150 ? -9.360  37.082 -12.415 1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   3927 C  CD2   . PHE A-2 1 150 ? -10.526 36.066 -14.227 1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   3928 C  CE1   . PHE A-2 1 150 ? -8.180  36.541 -12.875 1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   3929 C  CE2   . PHE A-2 1 150 ? -9.341  35.504 -14.677 1.00 24.06  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   3930 C  CZ    . PHE A-2 1 150 ? -8.160  35.752 -14.000 1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   3931 N  N     . TRP A-2 1 151 ? -12.736 39.396 -14.918 1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A-2 N     1 
ATOM   3932 C  CA    . TRP A-2 1 151 ? -12.533 39.775 -16.338 1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A-2 CA    1 
ATOM   3933 C  C     . TRP A-2 1 151 ? -12.247 41.285 -16.466 1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A-2 C     1 
ATOM   3934 O  O     . TRP A-2 1 151 ? -11.351 41.689 -17.197 1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A-2 O     1 
ATOM   3935 C  CB    . TRP A-2 1 151 ? -13.700 39.266 -17.215 1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A-2 CB    1 
ATOM   3936 C  CG    . TRP A-2 1 151 ? -13.969 37.793 -16.962 1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A-2 CG    1 
ATOM   3937 C  CD1   . TRP A-2 1 151 ? -15.036 37.250 -16.327 1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A-2 CD1   1 
ATOM   3938 C  CD2   . TRP A-2 1 151 ? -13.080 36.712 -17.237 1.00 20.04  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A-2 CD2   1 
ATOM   3939 N  NE1   . TRP A-2 1 151 ? -14.896 35.903 -16.226 1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A-2 NE1   1 
ATOM   3940 C  CE2   . TRP A-2 1 151 ? -13.697 35.536 -16.762 1.00 23.52  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A-2 CE2   1 
ATOM   3941 C  CE3   . TRP A-2 1 151 ? -11.809 36.622 -17.828 1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A-2 CE3   1 
ATOM   3942 C  CZ2   . TRP A-2 1 151 ? -13.085 34.262 -16.851 1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   3943 C  CZ3   . TRP A-2 1 151 ? -11.212 35.368 -17.935 1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   3944 C  CH2   . TRP A-2 1 151 ? -11.853 34.203 -17.464 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A-2 CH2   1 
ATOM   3945 N  N     . ASP A-2 1 152 ? -12.944 42.096 -15.682 1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 152 ASP A-2 N     1 
ATOM   3946 C  CA    . ASP A-2 1 152 ? -12.616 43.523 -15.589 1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 152 ASP A-2 CA    1 
ATOM   3947 C  C     . ASP A-2 1 152 ? -11.188 43.768 -15.065 1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 152 ASP A-2 C     1 
ATOM   3948 O  O     . ASP A-2 1 152 ? -10.508 44.688 -15.523 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 152 ASP A-2 O     1 
ATOM   3949 C  CB    . ASP A-2 1 152 ? -13.619 44.267 -14.689 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 152 ASP A-2 CB    1 
ATOM   3950 C  CG    . ASP A-2 1 152 ? -15.003 44.461 -15.339 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 152 ASP A-2 CG    1 
ATOM   3951 O  OD1   . ASP A-2 1 152 ? -15.170 44.351 -16.568 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 152 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   3952 O  OD2   . ASP A-2 1 152 ? -15.932 44.787 -14.592 1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 152 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   3953 N  N     . PHE A-2 1 153 ? -10.757 42.987 -14.072 1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A-2 N     1 
ATOM   3954 C  CA    . PHE A-2 1 153 ? -9.399  43.082 -13.563 1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A-2 CA    1 
ATOM   3955 C  C     . PHE A-2 1 153 ? -8.360  42.829 -14.670 1.00 23.37  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A-2 C     1 
ATOM   3956 O  O     . PHE A-2 1 153 ? -7.380  43.565 -14.786 1.00 27.37  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A-2 O     1 
ATOM   3957 C  CB    . PHE A-2 1 153 ? -9.218  42.116 -12.361 1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A-2 CB    1 
ATOM   3958 C  CG    . PHE A-2 1 153 ? -7.814  41.992 -11.859 1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A-2 CG    1 
ATOM   3959 C  CD1   . PHE A-2 1 153 ? -7.310  42.895 -10.941 1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   3960 C  CD2   . PHE A-2 1 153 ? -7.022  40.935 -12.273 1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   3961 C  CE1   . PHE A-2 1 153 ? -6.007  42.777 -10.475 1.00 36.08  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   3962 C  CE2   . PHE A-2 1 153 ? -5.728  40.790 -11.795 1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   3963 C  CZ    . PHE A-2 1 153 ? -5.227  41.724 -10.901 1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   3964 N  N     . LEU A-2 1 154 ? -8.552  41.768 -15.471 1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 N     1 
ATOM   3965 C  CA    . LEU A-2 1 154 ? -7.606  41.463 -16.562 1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 CA    1 
ATOM   3966 C  C     . LEU A-2 1 154 ? -7.518  42.630 -17.562 1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 C     1 
ATOM   3967 O  O     . LEU A-2 1 154 ? -6.444  42.972 -18.029 1.00 24.19  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 O     1 
ATOM   3968 C  CB    . LEU A-2 1 154 ? -8.016  40.188 -17.283 1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 CB    1 
ATOM   3969 C  CG    . LEU A-2 1 154 ? -7.833  38.892 -16.479 1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 CG    1 
ATOM   3970 C  CD1   . LEU A-2 1 154 ? -8.069  37.683 -17.366 1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   3971 C  CD2   . LEU A-2 1 154 ? -6.452  38.792 -15.819 1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   3972 N  N     . ASP A-2 1 155 ? -8.661  43.251 -17.838 1.00 24.00  ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 N     1 
ATOM   3973 C  CA    . ASP A-2 1 155 ? -8.711  44.388 -18.755 1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 CA    1 
ATOM   3974 C  C     . ASP A-2 1 155 ? -7.890  45.590 -18.248 1.00 31.40  ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 C     1 
ATOM   3975 O  O     . ASP A-2 1 155 ? -7.381  46.379 -19.049 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 O     1 
ATOM   3976 C  CB    . ASP A-2 1 155 ? -10.162 44.828 -18.995 1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 CB    1 
ATOM   3977 C  CG    . ASP A-2 1 155 ? -10.910 43.904 -19.953 1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 CG    1 
ATOM   3978 O  OD1   . ASP A-2 1 155 ? -10.322 42.953 -20.571 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   3979 O  OD2   . ASP A-2 1 155 ? -12.136 44.121 -20.088 1.00 36.83  ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   3980 N  N     . LYS A-2 1 156 ? -7.778  45.732 -16.938 1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A-2 N     1 
ATOM   3981 C  CA    . LYS A-2 1 156 ? -7.011  46.861 -16.321 1.00 27.47  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A-2 CA    1 
ATOM   3982 C  C     . LYS A-2 1 156 ? -5.548  46.536 -15.999 1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A-2 C     1 
ATOM   3983 O  O     . LYS A-2 1 156 ? -4.769  47.432 -15.686 1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A-2 O     1 
ATOM   3984 C  CB    . LYS A-2 1 156 ? -7.684  47.299 -15.023 1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A-2 CB    1 
ATOM   3985 C  CG    . LYS A-2 1 156 ? -9.049  47.907 -15.249 1.00 45.37  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A-2 CG    1 
ATOM   3986 C  CD    . LYS A-2 1 156 ? -9.548  48.631 -14.009 1.00 79.36  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A-2 CD    1 
ATOM   3987 C  CE    . LYS A-2 1 156 ? -10.908 49.271 -14.253 1.00 110.67 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A-2 CE    1 
ATOM   3988 N  NZ    . LYS A-2 1 156 ? -11.059 50.545 -13.499 1.00 75.13  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   3989 N  N     . ASN A-2 1 157 ? -5.160  45.257 -16.072 1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A-2 N     1 
ATOM   3990 C  CA    . ASN A-2 1 157 ? -3.839  44.811 -15.648 1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A-2 CA    1 
ATOM   3991 C  C     . ASN A-2 1 157 ? -3.186  43.931 -16.719 1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A-2 C     1 
ATOM   3992 O  O     . ASN A-2 1 157 ? -3.270  42.699 -16.649 1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A-2 O     1 
ATOM   3993 C  CB    . ASN A-2 1 157 ? -3.998  44.065 -14.332 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A-2 CB    1 
ATOM   3994 C  CG    . ASN A-2 1 157 ? -4.473  44.978 -13.214 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A-2 CG    1 
ATOM   3995 O  OD1   . ASN A-2 1 157 ? -3.662  45.684 -12.632 1.00 30.45  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   3996 N  ND2   . ASN A-2 1 157 ? -5.788  44.988 -12.924 1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   3997 N  N     . PRO A-2 1 158 ? -2.532  44.538 -17.729 1.00 25.34  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A-2 N     1 
ATOM   3998 C  CA    . PRO A-2 1 158 ? -1.996  43.778 -18.879 1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A-2 CA    1 
ATOM   3999 C  C     . PRO A-2 1 158 ? -1.036  42.625 -18.540 1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A-2 C     1 
ATOM   4000 O  O     . PRO A-2 1 158 ? -1.030  41.595 -19.229 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A-2 O     1 
ATOM   4001 C  CB    . PRO A-2 1 158 ? -1.228  44.846 -19.692 1.00 34.67  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A-2 CB    1 
ATOM   4002 C  CG    . PRO A-2 1 158 ? -1.841  46.130 -19.302 1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A-2 CG    1 
ATOM   4003 C  CD    . PRO A-2 1 158 ? -2.195  45.971 -17.852 1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 158 PRO A-2 CD    1 
ATOM   4004 N  N     . GLU A-2 1 159 ? -0.193  42.812 -17.526 1.00 28.04  ? ? ? ? ? ? 159 GLU A-2 N     1 
ATOM   4005 C  CA    . GLU A-2 1 159 ? 0.710   41.726 -17.104 1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 159 GLU A-2 CA    1 
ATOM   4006 C  C     . GLU A-2 1 159 ? -0.078  40.487 -16.607 1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 159 GLU A-2 C     1 
ATOM   4007 O  O     . GLU A-2 1 159 ? 0.284   39.355 -16.923 1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 159 GLU A-2 O     1 
ATOM   4008 C  CB    . GLU A-2 1 159 ? 1.748   42.232 -16.096 1.00 34.37  ? ? ? ? ? ? 159 GLU A-2 CB    1 
ATOM   4009 C  CG    . GLU A-2 1 159 ? 2.595   43.349 -16.710 1.00 48.01  ? ? ? ? ? ? 159 GLU A-2 CG    1 
ATOM   4010 C  CD    . GLU A-2 1 159 ? 3.773   43.796 -15.862 1.00 128.18 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A-2 CD    1 
ATOM   4011 O  OE1   . GLU A-2 1 159 ? 4.594   44.589 -16.373 1.00 82.01  ? ? ? ? ? ? 159 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   4012 O  OE2   . GLU A-2 1 159 ? 3.886   43.377 -14.692 1.00 58.10  ? ? ? ? ? ? 159 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   4013 N  N     . TYR A-2 1 160 ? -1.160  40.720 -15.863 1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 160 TYR A-2 N     1 
ATOM   4014 C  CA    . TYR A-2 1 160 ? -2.068  39.639 -15.466 1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 160 TYR A-2 CA    1 
ATOM   4015 C  C     . TYR A-2 1 160 ? -2.781  38.996 -16.652 1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 160 TYR A-2 C     1 
ATOM   4016 O  O     . TYR A-2 1 160 ? -2.921  37.752 -16.730 1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 160 TYR A-2 O     1 
ATOM   4017 C  CB    . TYR A-2 1 160 ? -3.091  40.111 -14.424 1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 160 TYR A-2 CB    1 
ATOM   4018 C  CG    . TYR A-2 1 160 ? -2.520  40.171 -13.020 1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 160 TYR A-2 CG    1 
ATOM   4019 C  CD1   . TYR A-2 1 160 ? -2.525  39.045 -12.226 1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 160 TYR A-2 CD1   1 
ATOM   4020 C  CD2   . TYR A-2 1 160 ? -1.979  41.347 -12.487 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 160 TYR A-2 CD2   1 
ATOM   4021 C  CE1   . TYR A-2 1 160 ? -2.053  39.081 -10.954 1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 160 TYR A-2 CE1   1 
ATOM   4022 C  CE2   . TYR A-2 1 160 ? -1.442  41.368 -11.202 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 160 TYR A-2 CE2   1 
ATOM   4023 C  CZ    . TYR A-2 1 160 ? -1.496  40.225 -10.439 1.00 24.75  ? ? ? ? ? ? 160 TYR A-2 CZ    1 
ATOM   4024 O  OH    . TYR A-2 1 160 ? -0.974  40.186 -9.163  1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 160 TYR A-2 OH    1 
ATOM   4025 N  N     . ASN A-2 1 161 ? -3.258  39.839 -17.556 1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 161 ASN A-2 N     1 
ATOM   4026 C  CA    . ASN A-2 1 161 ? -3.932  39.359 -18.768 1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 161 ASN A-2 CA    1 
ATOM   4027 C  C     . ASN A-2 1 161 ? -2.986  38.452 -19.568 1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 161 ASN A-2 C     1 
ATOM   4028 O  O     . ASN A-2 1 161 ? -3.392  37.350 -19.964 1.00 25.40  ? ? ? ? ? ? 161 ASN A-2 O     1 
ATOM   4029 C  CB    . ASN A-2 1 161 ? -4.404  40.532 -19.611 1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 161 ASN A-2 CB    1 
ATOM   4030 C  CG    . ASN A-2 1 161 ? -5.316  40.103 -20.738 1.00 29.55  ? ? ? ? ? ? 161 ASN A-2 CG    1 
ATOM   4031 O  OD1   . ASN A-2 1 161 ? -6.424  39.632 -20.488 1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 161 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4032 N  ND2   . ASN A-2 1 161 ? -4.865  40.269 -21.988 1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 161 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4033 N  N     . THR A-2 1 162 ? -1.728  38.868 -19.719 1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 162 THR A-2 N     1 
ATOM   4034 C  CA    . THR A-2 1 162 ? -0.718  38.061 -20.380 1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 162 THR A-2 CA    1 
ATOM   4035 C  C     . THR A-2 1 162 ? -0.468  36.734 -19.655 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 162 THR A-2 C     1 
ATOM   4036 O  O     . THR A-2 1 162 ? -0.459  35.645 -20.297 1.00 25.62  ? ? ? ? ? ? 162 THR A-2 O     1 
ATOM   4037 C  CB    . THR A-2 1 162 ? 0.602   38.833 -20.551 1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 162 THR A-2 CB    1 
ATOM   4038 O  OG1   . THR A-2 1 162 ? 0.330   39.973 -21.356 1.00 28.23  ? ? ? ? ? ? 162 THR A-2 OG1   1 
ATOM   4039 C  CG2   . THR A-2 1 162 ? 1.661   37.990 -21.293 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 162 THR A-2 CG2   1 
ATOM   4040 N  N     . SER A-2 1 163 ? -0.323  36.792 -18.331 1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 163 SER A-2 N     1 
ATOM   4041 C  CA    A SER A-2 1 163 ? -0.073  35.595 -17.521 0.50 21.89  ? ? ? ? ? ? 163 SER A-2 CA    1 
ATOM   4042 C  CA    B SER A-2 1 163 ? -0.050  35.580 -17.565 0.50 22.26  ? ? ? ? ? ? 163 SER A-2 CA    1 
ATOM   4043 C  C     . SER A-2 1 163 ? -1.220  34.594 -17.694 1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 163 SER A-2 C     1 
ATOM   4044 O  O     . SER A-2 1 163 ? -1.013  33.372 -17.882 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 163 SER A-2 O     1 
ATOM   4045 C  CB    A SER A-2 1 163 ? 0.067   35.960 -16.040 0.50 21.95  ? ? ? ? ? ? 163 SER A-2 CB    1 
ATOM   4046 C  CB    B SER A-2 1 163 ? 0.252   35.899 -16.102 0.50 22.42  ? ? ? ? ? ? 163 SER A-2 CB    1 
ATOM   4047 O  OG    A SER A-2 1 163 ? 0.196   34.801 -15.238 0.50 25.69  ? ? ? ? ? ? 163 SER A-2 OG    1 
ATOM   4048 O  OG    B SER A-2 1 163 ? 1.486   36.596 -16.001 0.50 32.61  ? ? ? ? ? ? 163 SER A-2 OG    1 
ATOM   4049 N  N     . PHE A-2 1 164 ? -2.437  35.115 -17.639 1.00 19.85  ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 N     1 
ATOM   4050 C  CA    . PHE A-2 1 164 ? -3.643  34.285 -17.796 1.00 21.96  ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 CA    1 
ATOM   4051 C  C     . PHE A-2 1 164 ? -3.680  33.663 -19.199 1.00 21.15  ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 C     1 
ATOM   4052 O  O     . PHE A-2 1 164 ? -3.903  32.465 -19.352 1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 O     1 
ATOM   4053 C  CB    . PHE A-2 1 164 ? -4.902  35.105 -17.530 1.00 24.12  ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 CB    1 
ATOM   4054 C  CG    . PHE A-2 1 164 ? -6.185  34.313 -17.711 1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 CG    1 
ATOM   4055 C  CD1   . PHE A-2 1 164 ? -6.633  33.455 -16.728 1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4056 C  CD2   . PHE A-2 1 164 ? -6.909  34.420 -18.874 1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4057 C  CE1   . PHE A-2 1 164 ? -7.809  32.736 -16.892 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4058 C  CE2   . PHE A-2 1 164 ? -8.076  33.707 -19.051 1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4059 C  CZ    . PHE A-2 1 164 ? -8.521  32.872 -18.080 1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4060 N  N     . ASN A-2 1 165 ? -3.478  34.480 -20.220 1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 165 ASN A-2 N     1 
ATOM   4061 C  CA    . ASN A-2 1 165 ? -3.483  33.946 -21.579 1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 165 ASN A-2 CA    1 
ATOM   4062 C  C     . ASN A-2 1 165 ? -2.458  32.859 -21.803 1.00 21.81  ? ? ? ? ? ? 165 ASN A-2 C     1 
ATOM   4063 O  O     . ASN A-2 1 165 ? -2.768  31.843 -22.450 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 165 ASN A-2 O     1 
ATOM   4064 C  CB    . ASN A-2 1 165 ? -3.283  35.033 -22.617 1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 165 ASN A-2 CB    1 
ATOM   4065 C  CG    . ASN A-2 1 165 ? -4.492  35.947 -22.729 1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 165 ASN A-2 CG    1 
ATOM   4066 O  OD1   . ASN A-2 1 165 ? -5.608  35.555 -22.404 1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 165 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4067 N  ND2   . ASN A-2 1 165 ? -4.265  37.186 -23.185 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 165 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4068 N  N     . ASP A-2 1 166 ? -1.246  33.072 -21.276 1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 166 ASP A-2 N     1 
ATOM   4069 C  CA    . ASP A-2 1 166 ? -0.200  32.073 -21.366 1.00 23.15  ? ? ? ? ? ? 166 ASP A-2 CA    1 
ATOM   4070 C  C     . ASP A-2 1 166 ? -0.579  30.821 -20.619 1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 166 ASP A-2 C     1 
ATOM   4071 O  O     . ASP A-2 1 166 ? -0.260  29.714 -21.077 1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 166 ASP A-2 O     1 
ATOM   4072 C  CB    . ASP A-2 1 166 ? 1.167   32.585 -20.832 1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 166 ASP A-2 CB    1 
ATOM   4073 C  CG    . ASP A-2 1 166 ? 1.790   33.667 -21.702 1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 166 ASP A-2 CG    1 
ATOM   4074 O  OD1   . ASP A-2 1 166 ? 1.355   33.867 -22.847 1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 166 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4075 O  OD2   . ASP A-2 1 166 ? 2.709   34.356 -21.206 1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 166 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4076 N  N     . ALA A-2 1 167 ? -1.248  30.948 -19.480 1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 167 ALA A-2 N     1 
ATOM   4077 C  CA    . ALA A-2 1 167 ? -1.663  29.776 -18.744 1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 167 ALA A-2 CA    1 
ATOM   4078 C  C     . ALA A-2 1 167 ? -2.718  28.993 -19.519 1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 167 ALA A-2 C     1 
ATOM   4079 O  O     . ALA A-2 1 167 ? -2.621  27.784 -19.622 1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 167 ALA A-2 O     1 
ATOM   4080 C  CB    . ALA A-2 1 167 ? -2.174  30.133 -17.345 1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 167 ALA A-2 CB    1 
HETATM 4081 N  N     . MSE A-2 1 168 ? -3.699  29.698 -20.075 1.00 22.70  ? ? ? ? ? ? 168 MSE A-2 N     1 
HETATM 4082 C  CA    . MSE A-2 1 168 ? -4.712  29.056 -20.936 1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 168 MSE A-2 CA    1 
HETATM 4083 C  C     . MSE A-2 1 168 ? -4.093  28.396 -22.172 1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 168 MSE A-2 C     1 
HETATM 4084 O  O     . MSE A-2 1 168 ? -4.499  27.285 -22.548 1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 168 MSE A-2 O     1 
HETATM 4085 C  CB    . MSE A-2 1 168 ? -5.795  30.054 -21.375 1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 168 MSE A-2 CB    1 
HETATM 4086 C  CG    . MSE A-2 1 168 ? -6.645  30.681 -20.296 1.00 29.55  ? ? ? ? ? ? 168 MSE A-2 CG    1 
HETATM 4087 SE SE    . MSE A-2 1 168 ? -7.550  29.377 -19.133 1.00 40.34  ? ? ? ? ? ? 168 MSE A-2 SE    1 
HETATM 4088 C  CE    . MSE A-2 1 168 ? -8.327  28.312 -20.540 1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 168 MSE A-2 CE    1 
ATOM   4089 N  N     . ALA A-2 1 169 ? -3.016  28.958 -22.715 1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 169 ALA A-2 N     1 
ATOM   4090 C  CA    . ALA A-2 1 169 ? -2.396  28.441 -23.932 1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 169 ALA A-2 CA    1 
ATOM   4091 C  C     . ALA A-2 1 169 ? -1.653  27.146 -23.619 1.00 23.92  ? ? ? ? ? ? 169 ALA A-2 C     1 
ATOM   4092 O  O     . ALA A-2 1 169 ? -1.453  26.317 -24.515 1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 169 ALA A-2 O     1 
ATOM   4093 C  CB    . ALA A-2 1 169 ? -1.410  29.425 -24.518 1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 169 ALA A-2 CB    1 
ATOM   4094 N  N     . SER A-2 1 170 ? -1.229  26.995 -22.363 1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 170 SER A-2 N     1 
ATOM   4095 C  CA    . SER A-2 1 170 ? -0.238  25.940 -22.029 1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 170 SER A-2 CA    1 
ATOM   4096 C  C     . SER A-2 1 170 ? -0.763  24.518 -22.254 1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 170 SER A-2 C     1 
ATOM   4097 O  O     . SER A-2 1 170 ? -0.005  23.668 -22.663 1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 170 SER A-2 O     1 
ATOM   4098 C  CB    . SER A-2 1 170 ? 0.296   26.144 -20.577 1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 170 SER A-2 CB    1 
ATOM   4099 O  OG    . SER A-2 1 170 ? -0.758  25.948 -19.648 1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 170 SER A-2 OG    1 
ATOM   4100 N  N     . ASP A-2 1 171 ? -2.061  24.252 -22.072 1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 171 ASP A-2 N     1 
ATOM   4101 C  CA    . ASP A-2 1 171 ? -2.594  22.916 -22.533 1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 171 ASP A-2 CA    1 
ATOM   4102 C  C     . ASP A-2 1 171 ? -3.446  22.984 -23.791 1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 171 ASP A-2 C     1 
ATOM   4103 O  O     . ASP A-2 1 171 ? -4.066  22.001 -24.134 1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 171 ASP A-2 O     1 
ATOM   4104 C  CB    . ASP A-2 1 171 ? -3.363  22.144 -21.437 1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 171 ASP A-2 CB    1 
ATOM   4105 C  CG    . ASP A-2 1 171 ? -4.584  22.855 -20.973 1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 171 ASP A-2 CG    1 
ATOM   4106 O  OD1   . ASP A-2 1 171 ? -4.781  24.027 -21.390 1.00 25.77  ? ? ? ? ? ? 171 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4107 O  OD2   . ASP A-2 1 171 ? -5.277  22.296 -20.073 1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 171 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4108 N  N     . SER A-2 1 172 ? -3.400  24.092 -24.518 1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 172 SER A-2 N     1 
ATOM   4109 C  CA    . SER A-2 1 172 ? -4.326  24.331 -25.619 1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 172 SER A-2 CA    1 
ATOM   4110 C  C     . SER A-2 1 172 ? -4.092  23.388 -26.785 1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 172 SER A-2 C     1 
ATOM   4111 O  O     . SER A-2 1 172 ? -5.048  22.887 -27.347 1.00 27.69  ? ? ? ? ? ? 172 SER A-2 O     1 
ATOM   4112 C  CB    . SER A-2 1 172 ? -4.248  25.755 -26.128 1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 172 SER A-2 CB    1 
ATOM   4113 O  OG    . SER A-2 1 172 ? -2.962  26.103 -26.680 1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 172 SER A-2 OG    1 
ATOM   4114 N  N     . LYS A-2 1 173 ? -2.823  23.133 -27.133 1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 173 LYS A-2 N     1 
ATOM   4115 C  CA    . LYS A-2 1 173 ? -2.528  22.292 -28.325 1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 173 LYS A-2 CA    1 
ATOM   4116 C  C     . LYS A-2 1 173 ? -3.155  20.907 -28.150 1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 173 LYS A-2 C     1 
ATOM   4117 O  O     . LYS A-2 1 173 ? -3.763  20.384 -29.063 1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 173 LYS A-2 O     1 
ATOM   4118 C  CB    . LYS A-2 1 173 ? -1.004  22.207 -28.595 1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 173 LYS A-2 CB    1 
ATOM   4119 N  N     . LEU A-2 1 174 ? -3.055  20.353 -26.950 1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 N     1 
ATOM   4120 C  CA    . LEU A-2 1 174 ? -3.489  18.988 -26.681 1.00 27.28  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 CA    1 
ATOM   4121 C  C     . LEU A-2 1 174 ? -5.002  18.871 -26.778 1.00 27.86  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 C     1 
ATOM   4122 O  O     . LEU A-2 1 174 ? -5.549  17.933 -27.379 1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 O     1 
ATOM   4123 C  CB    . LEU A-2 1 174 ? -3.068  18.603 -25.277 1.00 28.18  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 CB    1 
ATOM   4124 C  CG    . LEU A-2 1 174 ? -3.147  17.161 -24.842 1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 CG    1 
ATOM   4125 C  CD1   . LEU A-2 1 174 ? -2.486  16.229 -25.851 1.00 49.49  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4126 C  CD2   . LEU A-2 1 174 ? -2.435  16.958 -23.499 1.00 30.75  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4127 N  N     . ILE A-2 1 175 ? -5.658  19.835 -26.155 1.00 24.89  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 N     1 
ATOM   4128 C  CA    . ILE A-2 1 175 ? -7.122  19.849 -26.132 1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 CA    1 
ATOM   4129 C  C     . ILE A-2 1 175 ? -7.618  20.153 -27.506 1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 C     1 
ATOM   4130 O  O     . ILE A-2 1 175 ? -8.584  19.498 -27.986 1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 O     1 
ATOM   4131 C  CB    . ILE A-2 1 175 ? -7.708  20.872 -25.160 1.00 21.29  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 CB    1 
ATOM   4132 C  CG1   . ILE A-2 1 175 ? -7.224  20.566 -23.753 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   4133 C  CG2   . ILE A-2 1 175 ? -9.243  20.818 -25.204 1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   4134 C  CD1   . ILE A-2 1 175 ? -7.251  21.747 -22.814 1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   4135 N  N     . ASN A-2 1 176 ? -7.053  21.180 -28.147 1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A-2 N     1 
ATOM   4136 C  CA    . ASN A-2 1 176 ? -7.535  21.565 -29.453 1.00 18.13  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A-2 CA    1 
ATOM   4137 C  C     . ASN A-2 1 176 ? -7.337  20.486 -30.496 1.00 21.51  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A-2 C     1 
ATOM   4138 O  O     . ASN A-2 1 176 ? -8.173  20.288 -31.350 1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A-2 O     1 
ATOM   4139 C  CB    . ASN A-2 1 176 ? -6.947  22.897 -29.909 1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A-2 CB    1 
ATOM   4140 C  CG    . ASN A-2 1 176 ? -7.396  24.053 -29.034 1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A-2 CG    1 
ATOM   4141 O  OD1   . ASN A-2 1 176 ? -8.505  24.038 -28.460 1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4142 N  ND2   . ASN A-2 1 176 ? -6.515  25.093 -28.912 1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4143 N  N     . LEU A-2 1 177 ? -6.236  19.749 -30.402 1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A-2 N     1 
ATOM   4144 C  CA    . LEU A-2 1 177 ? -5.998  18.655 -31.330 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A-2 CA    1 
ATOM   4145 C  C     . LEU A-2 1 177 ? -6.958  17.496 -31.074 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A-2 C     1 
ATOM   4146 O  O     . LEU A-2 1 177 ? -7.476  16.889 -32.023 1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A-2 O     1 
ATOM   4147 C  CB    . LEU A-2 1 177 ? -4.530  18.172 -31.261 1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A-2 CB    1 
ATOM   4148 C  CG    . LEU A-2 1 177 ? -3.490  19.136 -31.879 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A-2 CG    1 
ATOM   4149 C  CD1   . LEU A-2 1 177 ? -2.065  18.621 -31.642 1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4150 C  CD2   . LEU A-2 1 177 ? -3.735  19.379 -33.336 1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4151 N  N     . ALA A-2 1 178 ? -7.249  17.214 -29.802 1.00 23.41  ? ? ? ? ? ? 178 ALA A-2 N     1 
ATOM   4152 C  CA    . ALA A-2 1 178 ? -8.237  16.178 -29.495 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 178 ALA A-2 CA    1 
ATOM   4153 C  C     . ALA A-2 1 178 ? -9.641  16.552 -30.039 1.00 21.15  ? ? ? ? ? ? 178 ALA A-2 C     1 
ATOM   4154 O  O     . ALA A-2 1 178 ? -10.325 15.722 -30.610 1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 178 ALA A-2 O     1 
ATOM   4155 C  CB    . ALA A-2 1 178 ? -8.293  15.921 -27.995 1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 178 ALA A-2 CB    1 
ATOM   4156 N  N     . LEU A-2 1 179 ? -9.996  17.827 -29.877 1.00 20.39  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A-2 N     1 
ATOM   4157 C  CA    . LEU A-2 1 179 ? -11.251 18.352 -30.402 1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A-2 CA    1 
ATOM   4158 C  C     . LEU A-2 1 179 ? -11.327 18.209 -31.910 1.00 18.40  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A-2 C     1 
ATOM   4159 O  O     . LEU A-2 1 179 ? -12.296 17.665 -32.436 1.00 20.88  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A-2 O     1 
ATOM   4160 C  CB    . LEU A-2 1 179 ? -11.438 19.822 -30.023 1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A-2 CB    1 
ATOM   4161 C  CG    . LEU A-2 1 179 ? -12.655 20.538 -30.600 1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A-2 CG    1 
ATOM   4162 C  CD1   . LEU A-2 1 179 ? -13.966 19.854 -30.220 1.00 20.73  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4163 C  CD2   . LEU A-2 1 179 ? -12.636 22.005 -30.223 1.00 22.24  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4164 N  N     . ARG A-2 1 180 ? -10.290 18.660 -32.627 1.00 18.79  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 N     1 
ATOM   4165 C  CA    . ARG A-2 1 180 ? -10.389 18.640 -34.106 1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 CA    1 
ATOM   4166 C  C     . ARG A-2 1 180 ? -10.430 17.229 -34.665 1.00 20.98  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 C     1 
ATOM   4167 O  O     . ARG A-2 1 180 ? -10.883 17.003 -35.803 1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 O     1 
ATOM   4168 C  CB    . ARG A-2 1 180 ? -9.317  19.508 -34.785 1.00 22.59  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 CB    1 
ATOM   4169 C  CG    . ARG A-2 1 180 ? -7.887  18.992 -34.746 1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 CG    1 
ATOM   4170 C  CD    . ARG A-2 1 180 ? -7.579  18.004 -35.868 1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 CD    1 
ATOM   4171 N  NE    . ARG A-2 1 180 ? -6.184  17.563 -35.869 1.00 27.03  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 NE    1 
ATOM   4172 C  CZ    . ARG A-2 1 180 ? -5.164  18.203 -36.464 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   4173 N  NH1   . ARG A-2 1 180 ? -5.337  19.350 -37.128 1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   4174 N  NH2   . ARG A-2 1 180 ? -3.942  17.704 -36.374 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   4175 N  N     . ASP A-2 1 181 ? -9.888  16.271 -33.906 1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-2 N     1 
ATOM   4176 C  CA    . ASP A-2 1 181 ? -9.995  14.849 -34.273 1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-2 CA    1 
ATOM   4177 C  C     . ASP A-2 1 181 ? -11.377 14.200 -34.006 1.00 23.04  ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-2 C     1 
ATOM   4178 O  O     . ASP A-2 1 181 ? -11.602 13.055 -34.425 1.00 28.07  ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-2 O     1 
ATOM   4179 C  CB    . ASP A-2 1 181 ? -8.899  14.054 -33.550 1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-2 CB    1 
ATOM   4180 C  CG    . ASP A-2 1 181 ? -7.494  14.310 -34.102 1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-2 CG    1 
ATOM   4181 O  OD1   . ASP A-2 1 181 ? -7.335  14.851 -35.198 1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4182 O  OD2   . ASP A-2 1 181 ? -6.523  13.975 -33.412 1.00 35.88  ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4183 N  N     . CYS A-2 1 182 ? -12.302 14.937 -33.400 1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 182 CYS A-2 N     1 
ATOM   4184 C  CA    . CYS A-2 1 182 ? -13.703 14.483 -33.205 1.00 24.89  ? ? ? ? ? ? 182 CYS A-2 CA    1 
ATOM   4185 C  C     . CYS A-2 1 182 ? -14.581 14.800 -34.397 1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 182 CYS A-2 C     1 
ATOM   4186 O  O     . CYS A-2 1 182 ? -15.266 15.816 -34.439 1.00 22.39  ? ? ? ? ? ? 182 CYS A-2 O     1 
ATOM   4187 C  CB    . CYS A-2 1 182 ? -14.290 15.157 -31.969 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 182 CYS A-2 CB    1 
ATOM   4188 S  SG    . CYS A-2 1 182 ? -13.522 14.652 -30.422 1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 182 CYS A-2 SG    1 
ATOM   4189 N  N     . ASP A-2 1 183 ? -14.600 13.920 -35.381 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 183 ASP A-2 N     1 
ATOM   4190 C  CA    . ASP A-2 1 183 ? -15.426 14.179 -36.573 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 183 ASP A-2 CA    1 
ATOM   4191 C  C     . ASP A-2 1 183 ? -16.902 14.281 -36.277 1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 183 ASP A-2 C     1 
ATOM   4192 O  O     . ASP A-2 1 183 ? -17.602 15.043 -36.946 1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 183 ASP A-2 O     1 
ATOM   4193 C  CB    . ASP A-2 1 183 ? -15.188 13.127 -37.640 1.00 45.60  ? ? ? ? ? ? 183 ASP A-2 CB    1 
ATOM   4194 C  CG    . ASP A-2 1 183 ? -13.892 13.330 -38.334 1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 183 ASP A-2 CG    1 
ATOM   4195 O  OD1   . ASP A-2 1 183 ? -13.657 14.464 -38.847 1.00 42.29  ? ? ? ? ? ? 183 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4196 O  OD2   . ASP A-2 1 183 ? -13.114 12.366 -38.350 1.00 47.15  ? ? ? ? ? ? 183 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4197 N  N     . PHE A-2 1 184 ? -17.375 13.566 -35.263 1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A-2 N     1 
ATOM   4198 C  CA    . PHE A-2 1 184 ? -18.775 13.679 -34.854 1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A-2 CA    1 
ATOM   4199 C  C     . PHE A-2 1 184 ? -19.182 15.082 -34.458 1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A-2 C     1 
ATOM   4200 O  O     . PHE A-2 1 184 ? -20.360 15.445 -34.619 1.00 33.57  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A-2 O     1 
ATOM   4201 C  CB    . PHE A-2 1 184 ? -19.152 12.689 -33.749 1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A-2 CB    1 
ATOM   4202 C  CG    . PHE A-2 1 184 ? -18.495 12.945 -32.420 1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A-2 CG    1 
ATOM   4203 C  CD1   . PHE A-2 1 184 ? -17.244 12.384 -32.138 1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4204 C  CD2   . PHE A-2 1 184 ? -19.145 13.655 -31.443 1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4205 C  CE1   . PHE A-2 1 184 ? -16.636 12.595 -30.919 1.00 34.88  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4206 C  CE2   . PHE A-2 1 184 ? -18.542 13.866 -30.215 1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4207 C  CZ    . PHE A-2 1 184 ? -17.278 13.343 -29.962 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4208 N  N     . VAL A-2 1 185 ? -18.228 15.870 -33.947 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 185 VAL A-2 N     1 
ATOM   4209 C  CA    . VAL A-2 1 185 ? -18.509 17.265 -33.637 1.00 23.93  ? ? ? ? ? ? 185 VAL A-2 CA    1 
ATOM   4210 C  C     . VAL A-2 1 185 ? -18.756 18.089 -34.910 1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 185 VAL A-2 C     1 
ATOM   4211 O  O     . VAL A-2 1 185 ? -19.712 18.876 -34.961 1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 185 VAL A-2 O     1 
ATOM   4212 C  CB    . VAL A-2 1 185 ? -17.411 17.929 -32.764 1.00 18.83  ? ? ? ? ? ? 185 VAL A-2 CB    1 
ATOM   4213 C  CG1   . VAL A-2 1 185 ? -17.643 19.431 -32.593 1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 185 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4214 C  CG2   . VAL A-2 1 185 ? -17.345 17.258 -31.401 1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 185 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4215 N  N     . PHE A-2 1 186 ? -17.878 17.929 -35.904 1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A-2 N     1 
ATOM   4216 C  CA    . PHE A-2 1 186 ? -17.838 18.854 -37.028 1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A-2 CA    1 
ATOM   4217 C  C     . PHE A-2 1 186 ? -18.557 18.416 -38.280 1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A-2 C     1 
ATOM   4218 O  O     . PHE A-2 1 186 ? -18.857 19.258 -39.114 1.00 23.11  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A-2 O     1 
ATOM   4219 C  CB    . PHE A-2 1 186 ? -16.376 19.205 -37.323 1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A-2 CB    1 
ATOM   4220 C  CG    . PHE A-2 1 186 ? -15.728 19.890 -36.192 1.00 19.38  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A-2 CG    1 
ATOM   4221 C  CD1   . PHE A-2 1 186 ? -15.862 21.260 -36.022 1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4222 C  CD2   . PHE A-2 1 186 ? -14.958 19.193 -35.267 1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4223 C  CE1   . PHE A-2 1 186 ? -15.291 21.912 -34.946 1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4224 C  CE2   . PHE A-2 1 186 ? -14.374 19.848 -34.171 1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4225 C  CZ    . PHE A-2 1 186 ? -14.572 21.216 -34.001 1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4226 N  N     . ASP A-2 1 187 ? -18.846 17.121 -38.387 1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 187 ASP A-2 N     1 
ATOM   4227 C  CA    . ASP A-2 1 187 ? -19.624 16.564 -39.492 1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 187 ASP A-2 CA    1 
ATOM   4228 C  C     . ASP A-2 1 187 ? -20.872 17.382 -39.771 1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 187 ASP A-2 C     1 
ATOM   4229 O  O     . ASP A-2 1 187 ? -21.664 17.648 -38.879 1.00 28.47  ? ? ? ? ? ? 187 ASP A-2 O     1 
ATOM   4230 C  CB    . ASP A-2 1 187 ? -20.036 15.101 -39.184 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 187 ASP A-2 CB    1 
ATOM   4231 C  CG    . ASP A-2 1 187 ? -18.941 14.087 -39.464 1.00 47.48  ? ? ? ? ? ? 187 ASP A-2 CG    1 
ATOM   4232 O  OD1   . ASP A-2 1 187 ? -17.869 14.451 -39.990 1.00 42.15  ? ? ? ? ? ? 187 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4233 O  OD2   . ASP A-2 1 187 ? -19.145 12.896 -39.138 1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 187 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4234 N  N     . GLY A-2 1 188 ? -20.998 17.887 -40.987 1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 188 GLY A-2 N     1 
ATOM   4235 C  CA    . GLY A-2 1 188 ? -22.218 18.562 -41.386 1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 188 GLY A-2 CA    1 
ATOM   4236 C  C     . GLY A-2 1 188 ? -22.287 20.032 -41.030 1.00 32.01  ? ? ? ? ? ? 188 GLY A-2 C     1 
ATOM   4237 O  O     . GLY A-2 1 188 ? -23.161 20.725 -41.551 1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 188 GLY A-2 O     1 
ATOM   4238 N  N     . LEU A-2 1 189 ? -21.388 20.546 -40.167 1.00 22.32  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A-2 N     1 
ATOM   4239 C  CA    . LEU A-2 1 189 ? -21.439 21.979 -39.818 1.00 21.53  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A-2 CA    1 
ATOM   4240 C  C     . LEU A-2 1 189 ? -21.049 22.869 -40.965 1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A-2 C     1 
ATOM   4241 O  O     . LEU A-2 1 189 ? -20.134 22.554 -41.707 1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A-2 O     1 
ATOM   4242 C  CB    . LEU A-2 1 189 ? -20.521 22.315 -38.642 1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A-2 CB    1 
ATOM   4243 C  CG    . LEU A-2 1 189 ? -20.858 21.688 -37.292 1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A-2 CG    1 
ATOM   4244 C  CD1   . LEU A-2 1 189 ? -19.886 22.223 -36.254 1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4245 C  CD2   . LEU A-2 1 189 ? -22.290 21.960 -36.851 1.00 25.77  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4246 N  N     . GLU A-2 1 190 ? -21.753 23.979 -41.104 1.00 24.56  ? ? ? ? ? ? 190 GLU A-2 N     1 
ATOM   4247 C  CA    . GLU A-2 1 190 ? -21.310 25.062 -41.976 1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 190 GLU A-2 CA    1 
ATOM   4248 C  C     . GLU A-2 1 190 ? -20.727 26.252 -41.230 1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 190 GLU A-2 C     1 
ATOM   4249 O  O     . GLU A-2 1 190 ? -19.961 27.028 -41.821 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 190 GLU A-2 O     1 
ATOM   4250 C  CB    . GLU A-2 1 190 ? -22.430 25.504 -42.891 1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 190 GLU A-2 CB    1 
ATOM   4251 C  CG    . GLU A-2 1 190 ? -22.842 24.362 -43.832 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 190 GLU A-2 CG    1 
ATOM   4252 C  CD    . GLU A-2 1 190 ? -23.987 24.711 -44.752 1.00 56.43  ? ? ? ? ? ? 190 GLU A-2 CD    1 
ATOM   4253 O  OE1   . GLU A-2 1 190 ? -24.568 25.796 -44.588 1.00 50.88  ? ? ? ? ? ? 190 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   4254 O  OE2   . GLU A-2 1 190 ? -24.306 23.889 -45.637 1.00 67.40  ? ? ? ? ? ? 190 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   4255 N  N     . SER A-2 1 191 ? -21.075 26.402 -39.956 1.00 21.73  ? ? ? ? ? ? 191 SER A-2 N     1 
ATOM   4256 C  CA    . SER A-2 1 191 ? -20.548 27.451 -39.153 1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 191 SER A-2 CA    1 
ATOM   4257 C  C     . SER A-2 1 191 ? -20.492 27.033 -37.679 1.00 24.56  ? ? ? ? ? ? 191 SER A-2 C     1 
ATOM   4258 O  O     . SER A-2 1 191 ? -21.263 26.197 -37.232 1.00 21.27  ? ? ? ? ? ? 191 SER A-2 O     1 
ATOM   4259 C  CB    . SER A-2 1 191 ? -21.409 28.687 -39.268 1.00 23.16  ? ? ? ? ? ? 191 SER A-2 CB    1 
ATOM   4260 O  OG    . SER A-2 1 191 ? -22.748 28.439 -38.890 1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 191 SER A-2 OG    1 
ATOM   4261 N  N     . ILE A-2 1 192 ? -19.578 27.662 -36.955 1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 192 ILE A-2 N     1 
ATOM   4262 C  CA    . ILE A-2 1 192 ? -19.490 27.492 -35.503 1.00 20.01  ? ? ? ? ? ? 192 ILE A-2 CA    1 
ATOM   4263 C  C     . ILE A-2 1 192 ? -19.068 28.792 -34.875 1.00 20.62  ? ? ? ? ? ? 192 ILE A-2 C     1 
ATOM   4264 O  O     . ILE A-2 1 192 ? -18.282 29.537 -35.485 1.00 22.03  ? ? ? ? ? ? 192 ILE A-2 O     1 
ATOM   4265 C  CB    . ILE A-2 1 192 ? -18.491 26.370 -35.193 1.00 20.45  ? ? ? ? ? ? 192 ILE A-2 CB    1 
ATOM   4266 C  CG1   . ILE A-2 1 192 ? -18.489 26.019 -33.724 1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 192 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   4267 C  CG2   . ILE A-2 1 192 ? -17.074 26.758 -35.686 1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 192 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   4268 C  CD1   . ILE A-2 1 192 ? -17.971 24.651 -33.379 1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 192 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   4269 N  N     . VAL A-2 1 193 ? -19.586 29.071 -33.679 1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 193 VAL A-2 N     1 
ATOM   4270 C  CA    . VAL A-2 1 193 ? -19.129 30.189 -32.898 1.00 15.97  ? ? ? ? ? ? 193 VAL A-2 CA    1 
ATOM   4271 C  C     . VAL A-2 1 193 ? -18.465 29.677 -31.641 1.00 19.29  ? ? ? ? ? ? 193 VAL A-2 C     1 
ATOM   4272 O  O     . VAL A-2 1 193 ? -19.032 28.851 -30.928 1.00 18.28  ? ? ? ? ? ? 193 VAL A-2 O     1 
ATOM   4273 C  CB    . VAL A-2 1 193 ? -20.242 31.247 -32.598 1.00 19.30  ? ? ? ? ? ? 193 VAL A-2 CB    1 
ATOM   4274 C  CG1   . VAL A-2 1 193 ? -21.442 30.650 -31.853 1.00 22.38  ? ? ? ? ? ? 193 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4275 C  CG2   . VAL A-2 1 193 ? -19.671 32.378 -31.775 1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 193 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4276 N  N     . ASP A-2 1 194 ? -17.211 30.082 -31.432 1.00 19.12  ? ? ? ? ? ? 194 ASP A-2 N     1 
ATOM   4277 C  CA    . ASP A-2 1 194 ? -16.464 29.733 -30.224 1.00 17.04  ? ? ? ? ? ? 194 ASP A-2 CA    1 
ATOM   4278 C  C     . ASP A-2 1 194 ? -16.703 30.819 -29.208 1.00 18.47  ? ? ? ? ? ? 194 ASP A-2 C     1 
ATOM   4279 O  O     . ASP A-2 1 194 ? -16.144 31.917 -29.305 1.00 19.14  ? ? ? ? ? ? 194 ASP A-2 O     1 
ATOM   4280 C  CB    . ASP A-2 1 194 ? -14.976 29.551 -30.504 1.00 17.28  ? ? ? ? ? ? 194 ASP A-2 CB    1 
ATOM   4281 C  CG    . ASP A-2 1 194 ? -14.229 28.957 -29.305 1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 194 ASP A-2 CG    1 
ATOM   4282 O  OD1   . ASP A-2 1 194 ? -14.891 28.648 -28.295 1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 194 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4283 O  OD2   . ASP A-2 1 194 ? -12.981 28.775 -29.429 1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 194 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4284 N  N     . VAL A-2 1 195 ? -17.610 30.533 -28.271 1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-2 N     1 
ATOM   4285 C  CA    . VAL A-2 1 195 ? -18.085 31.501 -27.284 1.00 18.00  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-2 CA    1 
ATOM   4286 C  C     . VAL A-2 1 195 ? -17.132 31.556 -26.096 1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-2 C     1 
ATOM   4287 O  O     . VAL A-2 1 195 ? -16.858 30.566 -25.450 1.00 17.95  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-2 O     1 
ATOM   4288 C  CB    . VAL A-2 1 195 ? -19.509 31.144 -26.847 1.00 18.73  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-2 CB    1 
ATOM   4289 C  CG1   . VAL A-2 1 195 ? -19.984 32.038 -25.723 1.00 18.04  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4290 C  CG2   . VAL A-2 1 195 ? -20.429 31.252 -28.050 1.00 19.45  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4291 N  N     . GLY A-2 1 196 ? -16.622 32.736 -25.821 1.00 18.21  ? ? ? ? ? ? 196 GLY A-2 N     1 
ATOM   4292 C  CA    . GLY A-2 1 196 ? -15.449 32.869 -24.980 1.00 18.42  ? ? ? ? ? ? 196 GLY A-2 CA    1 
ATOM   4293 C  C     . GLY A-2 1 196 ? -14.216 32.278 -25.599 1.00 18.98  ? ? ? ? ? ? 196 GLY A-2 C     1 
ATOM   4294 O  O     . GLY A-2 1 196 ? -13.381 31.697 -24.900 1.00 18.14  ? ? ? ? ? ? 196 GLY A-2 O     1 
ATOM   4295 N  N     . GLY A-2 1 197 ? -14.063 32.484 -26.915 1.00 17.59  ? ? ? ? ? ? 197 GLY A-2 N     1 
ATOM   4296 C  CA    . GLY A-2 1 197 ? -12.990 31.852 -27.691 1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 197 GLY A-2 CA    1 
ATOM   4297 C  C     . GLY A-2 1 197 ? -11.603 32.491 -27.598 1.00 21.82  ? ? ? ? ? ? 197 GLY A-2 C     1 
ATOM   4298 O  O     . GLY A-2 1 197 ? -10.662 32.115 -28.335 1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 197 GLY A-2 O     1 
ATOM   4299 N  N     . GLY A-2 1 198 ? -11.475 33.499 -26.764 1.00 17.35  ? ? ? ? ? ? 198 GLY A-2 N     1 
ATOM   4300 C  CA    . GLY A-2 1 198 ? -10.169 34.065 -26.462 1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 198 GLY A-2 CA    1 
ATOM   4301 C  C     . GLY A-2 1 198 ? -9.578  34.834 -27.622 1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 198 GLY A-2 C     1 
ATOM   4302 O  O     . GLY A-2 1 198 ? -10.270 35.581 -28.310 1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 198 GLY A-2 O     1 
ATOM   4303 N  N     . THR A-2 1 199 ? -8.295  34.572 -27.907 1.00 20.03  ? ? ? ? ? ? 199 THR A-2 N     1 
ATOM   4304 C  CA    . THR A-2 1 199 ? -7.639  35.169 -29.044 1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 199 THR A-2 CA    1 
ATOM   4305 C  C     . THR A-2 1 199 ? -7.759  34.284 -30.282 1.00 25.19  ? ? ? ? ? ? 199 THR A-2 C     1 
ATOM   4306 O  O     . THR A-2 1 199 ? -7.083  34.520 -31.243 1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 199 THR A-2 O     1 
ATOM   4307 C  CB    . THR A-2 1 199 ? -6.138  35.407 -28.727 1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 199 THR A-2 CB    1 
ATOM   4308 O  OG1   . THR A-2 1 199 ? -5.532  34.195 -28.292 1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 199 THR A-2 OG1   1 
ATOM   4309 C  CG2   . THR A-2 1 199 ? -6.023  36.469 -27.611 1.00 33.23  ? ? ? ? ? ? 199 THR A-2 CG2   1 
ATOM   4310 N  N     . GLY A-2 1 200 ? -8.615  33.249 -30.267 1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A-2 N     1 
ATOM   4311 C  CA    . GLY A-2 1 200 ? -8.774  32.386 -31.443 1.00 19.81  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A-2 CA    1 
ATOM   4312 C  C     . GLY A-2 1 200 ? -7.891  31.147 -31.545 1.00 17.78  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A-2 C     1 
ATOM   4313 O  O     . GLY A-2 1 200 ? -7.877  30.522 -32.613 1.00 21.62  ? ? ? ? ? ? 200 GLY A-2 O     1 
ATOM   4314 N  N     . THR A-2 1 201 ? -7.279  30.758 -30.439 1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 201 THR A-2 N     1 
ATOM   4315 C  CA    . THR A-2 1 201 ? -6.345  29.623 -30.441 1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 201 THR A-2 CA    1 
ATOM   4316 C  C     . THR A-2 1 201 ? -7.019  28.358 -30.934 1.00 27.26  ? ? ? ? ? ? 201 THR A-2 C     1 
ATOM   4317 O  O     . THR A-2 1 201 ? -6.560  27.747 -31.895 1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 201 THR A-2 O     1 
ATOM   4318 C  CB    . THR A-2 1 201 ? -5.753  29.412 -29.076 1.00 28.18  ? ? ? ? ? ? 201 THR A-2 CB    1 
ATOM   4319 O  OG1   . THR A-2 1 201 ? -5.198  30.678 -28.636 1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 201 THR A-2 OG1   1 
ATOM   4320 C  CG2   . THR A-2 1 201 ? -4.666  28.353 -29.148 1.00 24.94  ? ? ? ? ? ? 201 THR A-2 CG2   1 
ATOM   4321 N  N     . THR A-2 1 202 ? -8.170  28.040 -30.325 1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 202 THR A-2 N     1 
ATOM   4322 C  CA    . THR A-2 1 202 ? -8.973  26.869 -30.776 1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 202 THR A-2 CA    1 
ATOM   4323 C  C     . THR A-2 1 202 ? -9.451  27.023 -32.227 1.00 20.61  ? ? ? ? ? ? 202 THR A-2 C     1 
ATOM   4324 O  O     . THR A-2 1 202 ? -9.359  26.105 -33.049 1.00 19.49  ? ? ? ? ? ? 202 THR A-2 O     1 
ATOM   4325 C  CB    . THR A-2 1 202 ? -10.169 26.648 -29.806 1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 202 THR A-2 CB    1 
ATOM   4326 O  OG1   . THR A-2 1 202 ? -9.679  26.457 -28.484 1.00 20.55  ? ? ? ? ? ? 202 THR A-2 OG1   1 
ATOM   4327 C  CG2   . THR A-2 1 202 ? -10.966 25.399 -30.229 1.00 19.33  ? ? ? ? ? ? 202 THR A-2 CG2   1 
ATOM   4328 N  N     . ALA A-2 1 203 ? -10.023 28.170 -32.536 1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 203 ALA A-2 N     1 
ATOM   4329 C  CA    . ALA A-2 1 203 ? -10.642 28.413 -33.842 1.00 19.99  ? ? ? ? ? ? 203 ALA A-2 CA    1 
ATOM   4330 C  C     . ALA A-2 1 203 ? -9.637  28.274 -34.971 1.00 18.59  ? ? ? ? ? ? 203 ALA A-2 C     1 
ATOM   4331 O  O     . ALA A-2 1 203 ? -9.955  27.751 -36.052 1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 203 ALA A-2 O     1 
ATOM   4332 C  CB    . ALA A-2 1 203 ? -11.261 29.780 -33.860 1.00 23.66  ? ? ? ? ? ? 203 ALA A-2 CB    1 
ATOM   4333 N  N     . LYS A-2 1 204 ? -8.398  28.717 -34.738 1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 204 LYS A-2 N     1 
ATOM   4334 C  CA    . LYS A-2 1 204 ? -7.367  28.545 -35.764 1.00 20.93  ? ? ? ? ? ? 204 LYS A-2 CA    1 
ATOM   4335 C  C     . LYS A-2 1 204 ? -7.106  27.080 -36.105 1.00 20.43  ? ? ? ? ? ? 204 LYS A-2 C     1 
ATOM   4336 O  O     . LYS A-2 1 204 ? -7.002  26.732 -37.285 1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 204 LYS A-2 O     1 
ATOM   4337 C  CB    . LYS A-2 1 204 ? -6.096  29.207 -35.288 1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 204 LYS A-2 CB    1 
ATOM   4338 C  CG    . LYS A-2 1 204 ? -6.229  30.712 -35.322 1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 204 LYS A-2 CG    1 
ATOM   4339 C  CD    . LYS A-2 1 204 ? -5.080  31.341 -34.520 1.00 37.10  ? ? ? ? ? ? 204 LYS A-2 CD    1 
ATOM   4340 C  CE    . LYS A-2 1 204 ? -5.411  32.737 -34.015 1.00 68.25  ? ? ? ? ? ? 204 LYS A-2 CE    1 
ATOM   4341 N  NZ    . LYS A-2 1 204 ? -4.322  33.240 -33.126 1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 204 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4342 N  N     . ILE A-2 1 205 ? -7.080  26.233 -35.073 1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 205 ILE A-2 N     1 
ATOM   4343 C  CA    . ILE A-2 1 205 ? -6.868  24.802 -35.276 1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 205 ILE A-2 CA    1 
ATOM   4344 C  C     . ILE A-2 1 205 ? -8.078  24.193 -35.993 1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 205 ILE A-2 C     1 
ATOM   4345 O  O     . ILE A-2 1 205 ? -7.935  23.371 -36.894 1.00 22.70  ? ? ? ? ? ? 205 ILE A-2 O     1 
ATOM   4346 C  CB    . ILE A-2 1 205 ? -6.541  24.097 -33.965 1.00 21.38  ? ? ? ? ? ? 205 ILE A-2 CB    1 
ATOM   4347 C  CG1   . ILE A-2 1 205 ? -5.077  24.443 -33.603 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 205 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   4348 C  CG2   . ILE A-2 1 205 ? -6.659  22.572 -34.107 1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 205 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   4349 C  CD1   . ILE A-2 1 205 ? -4.742  24.230 -32.165 1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 205 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   4350 N  N     . ILE A-2 1 206 ? -9.278  24.592 -35.568 1.00 21.52  ? ? ? ? ? ? 206 ILE A-2 N     1 
ATOM   4351 C  CA    . ILE A-2 1 206 ? -10.474 24.200 -36.284 1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 206 ILE A-2 CA    1 
ATOM   4352 C  C     . ILE A-2 1 206 ? -10.414 24.594 -37.751 1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 206 ILE A-2 C     1 
ATOM   4353 O  O     . ILE A-2 1 206 ? -10.702 23.753 -38.603 1.00 22.48  ? ? ? ? ? ? 206 ILE A-2 O     1 
ATOM   4354 C  CB    . ILE A-2 1 206 ? -11.774 24.753 -35.606 1.00 21.89  ? ? ? ? ? ? 206 ILE A-2 CB    1 
ATOM   4355 C  CG1   . ILE A-2 1 206 ? -11.915 24.134 -34.201 1.00 20.84  ? ? ? ? ? ? 206 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   4356 C  CG2   . ILE A-2 1 206 ? -12.987 24.535 -36.521 1.00 23.00  ? ? ? ? ? ? 206 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   4357 C  CD1   . ILE A-2 1 206 ? -13.036 24.725 -33.354 1.00 22.58  ? ? ? ? ? ? 206 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   4358 N  N     . CYS A-2 1 207 ? -10.083 25.862 -38.061 1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 207 CYS A-2 N     1 
ATOM   4359 C  CA    . CYS A-2 1 207 ? -10.082 26.315 -39.445 1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 207 CYS A-2 CA    1 
ATOM   4360 C  C     . CYS A-2 1 207 ? -8.994  25.605 -40.282 1.00 24.72  ? ? ? ? ? ? 207 CYS A-2 C     1 
ATOM   4361 O  O     . CYS A-2 1 207 ? -9.194  25.368 -41.480 1.00 24.94  ? ? ? ? ? ? 207 CYS A-2 O     1 
ATOM   4362 C  CB    . CYS A-2 1 207 ? -9.937  27.832 -39.541 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 207 CYS A-2 CB    1 
ATOM   4363 S  SG    . CYS A-2 1 207 ? -11.408 28.691 -38.939 1.00 30.28  ? ? ? ? ? ? 207 CYS A-2 SG    1 
ATOM   4364 N  N     . GLU A-2 1 208 ? -7.861  25.305 -39.649 1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 208 GLU A-2 N     1 
ATOM   4365 C  CA    . GLU A-2 1 208 ? -6.766  24.608 -40.310 1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 208 GLU A-2 CA    1 
ATOM   4366 C  C     . GLU A-2 1 208 ? -7.143  23.199 -40.702 1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 208 GLU A-2 C     1 
ATOM   4367 O  O     . GLU A-2 1 208 ? -6.663  22.699 -41.700 1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 208 GLU A-2 O     1 
ATOM   4368 C  CB    . GLU A-2 1 208 ? -5.518  24.596 -39.414 1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 208 GLU A-2 CB    1 
ATOM   4369 C  CG    . GLU A-2 1 208 ? -4.836  25.945 -39.455 1.00 27.29  ? ? ? ? ? ? 208 GLU A-2 CG    1 
ATOM   4370 C  CD    . GLU A-2 1 208 ? -3.930  26.226 -38.305 1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 208 GLU A-2 CD    1 
ATOM   4371 O  OE1   . GLU A-2 1 208 ? -3.676  25.348 -37.497 1.00 26.35  ? ? ? ? ? ? 208 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   4372 O  OE2   . GLU A-2 1 208 ? -3.409  27.366 -38.247 1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 208 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   4373 N  N     . THR A-2 1 209 ? -8.021  22.596 -39.895 1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 209 THR A-2 N     1 
ATOM   4374 C  CA    . THR A-2 1 209 ? -8.524  21.252 -40.093 1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 209 THR A-2 CA    1 
ATOM   4375 C  C     . THR A-2 1 209 ? -9.691  21.174 -41.086 1.00 22.60  ? ? ? ? ? ? 209 THR A-2 C     1 
ATOM   4376 O  O     . THR A-2 1 209 ? -9.781  20.211 -41.907 1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 209 THR A-2 O     1 
ATOM   4377 C  CB    . THR A-2 1 209 ? -8.946  20.626 -38.729 1.00 22.14  ? ? ? ? ? ? 209 THR A-2 CB    1 
ATOM   4378 O  OG1   . THR A-2 1 209 ? -7.880  20.693 -37.763 1.00 22.08  ? ? ? ? ? ? 209 THR A-2 OG1   1 
ATOM   4379 C  CG2   . THR A-2 1 209 ? -9.380  19.186 -38.868 1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 209 THR A-2 CG2   1 
ATOM   4380 N  N     . PHE A-2 1 210 ? -10.549 22.189 -41.057 1.00 20.54  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A-2 N     1 
ATOM   4381 C  CA    . PHE A-2 1 210 ? -11.807 22.243 -41.794 1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A-2 CA    1 
ATOM   4382 C  C     . PHE A-2 1 210 ? -11.850 23.589 -42.513 1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A-2 C     1 
ATOM   4383 O  O     . PHE A-2 1 210 ? -12.495 24.570 -42.081 1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A-2 O     1 
ATOM   4384 C  CB    . PHE A-2 1 210 ? -13.005 22.113 -40.794 1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A-2 CB    1 
ATOM   4385 C  CG    . PHE A-2 1 210 ? -13.002 20.852 -39.988 1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A-2 CG    1 
ATOM   4386 C  CD1   . PHE A-2 1 210 ? -13.284 19.620 -40.568 1.00 23.89  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4387 C  CD2   . PHE A-2 1 210 ? -12.705 20.887 -38.643 1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4388 C  CE1   . PHE A-2 1 210 ? -13.279 18.464 -39.807 1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4389 C  CE2   . PHE A-2 1 210 ? -12.690 19.755 -37.882 1.00 23.26  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4390 C  CZ    . PHE A-2 1 210 ? -12.982 18.520 -38.466 1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4391 N  N     . PRO A-2 1 211 ? -11.145 23.670 -43.662 1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 211 PRO A-2 N     1 
ATOM   4392 C  CA    . PRO A-2 1 211 ? -10.942 24.962 -44.318 1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 211 PRO A-2 CA    1 
ATOM   4393 C  C     . PRO A-2 1 211 ? -12.209 25.566 -44.918 1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 211 PRO A-2 C     1 
ATOM   4394 O  O     . PRO A-2 1 211 ? -12.225 26.758 -45.228 1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 211 PRO A-2 O     1 
ATOM   4395 C  CB    . PRO A-2 1 211 ? -9.928  24.624 -45.438 1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 211 PRO A-2 CB    1 
ATOM   4396 C  CG    . PRO A-2 1 211 ? -9.283  23.372 -44.968 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 211 PRO A-2 CG    1 
ATOM   4397 C  CD    . PRO A-2 1 211 ? -10.402 22.601 -44.330 1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 211 PRO A-2 CD    1 
ATOM   4398 N  N     . LYS A-2 1 212 ? -13.272 24.774 -45.021 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 212 LYS A-2 N     1 
ATOM   4399 C  CA    . LYS A-2 1 212 ? -14.554 25.261 -45.551 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 212 LYS A-2 CA    1 
ATOM   4400 C  C     . LYS A-2 1 212 ? -15.499 25.774 -44.459 1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 212 LYS A-2 C     1 
ATOM   4401 O  O     . LYS A-2 1 212 ? -16.503 26.435 -44.760 1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 212 LYS A-2 O     1 
ATOM   4402 C  CB    . LYS A-2 1 212 ? -15.234 24.143 -46.342 1.00 27.91  ? ? ? ? ? ? 212 LYS A-2 CB    1 
ATOM   4403 C  CG    . LYS A-2 1 212 ? -14.452 23.681 -47.595 1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 212 LYS A-2 CG    1 
ATOM   4404 C  CD    . LYS A-2 1 212 ? -15.317 22.806 -48.503 1.00 68.36  ? ? ? ? ? ? 212 LYS A-2 CD    1 
ATOM   4405 C  CE    . LYS A-2 1 212 ? -14.552 22.229 -49.692 1.00 65.72  ? ? ? ? ? ? 212 LYS A-2 CE    1 
ATOM   4406 N  NZ    . LYS A-2 1 212 ? -13.619 21.128 -49.297 1.00 45.92  ? ? ? ? ? ? 212 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4407 N  N     . LEU A-2 1 213 ? -15.169 25.491 -43.203 1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A-2 N     1 
ATOM   4408 C  CA    . LEU A-2 1 213 ? -16.033 25.836 -42.066 1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A-2 CA    1 
ATOM   4409 C  C     . LEU A-2 1 213 ? -15.907 27.312 -41.661 1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A-2 C     1 
ATOM   4410 O  O     . LEU A-2 1 213 ? -14.830 27.797 -41.435 1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A-2 O     1 
ATOM   4411 C  CB    . LEU A-2 1 213 ? -15.685 24.956 -40.908 1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A-2 CB    1 
ATOM   4412 C  CG    . LEU A-2 1 213 ? -16.484 25.073 -39.607 1.00 21.89  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A-2 CG    1 
ATOM   4413 C  CD1   . LEU A-2 1 213 ? -17.967 24.829 -39.813 1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4414 C  CD2   . LEU A-2 1 213 ? -15.958 24.104 -38.600 1.00 24.00  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4415 N  N     . LYS A-2 1 214 ? -17.029 28.001 -41.510 1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A-2 N     1 
ATOM   4416 C  CA    . LYS A-2 1 214 ? -17.016 29.379 -41.024 1.00 22.05  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A-2 CA    1 
ATOM   4417 C  C     . LYS A-2 1 214 ? -16.870 29.327 -39.514 1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A-2 C     1 
ATOM   4418 O  O     . LYS A-2 1 214 ? -17.594 28.597 -38.852 1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A-2 O     1 
ATOM   4419 C  CB    . LYS A-2 1 214 ? -18.310 30.125 -41.390 1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A-2 CB    1 
ATOM   4420 C  CG    . LYS A-2 1 214 ? -18.560 30.347 -42.893 1.00 37.08  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A-2 CG    1 
ATOM   4421 C  CD    . LYS A-2 1 214 ? -17.473 31.242 -43.463 1.00 69.56  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A-2 CD    1 
ATOM   4422 C  CE    . LYS A-2 1 214 ? -17.838 31.849 -44.804 1.00 75.93  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A-2 CE    1 
ATOM   4423 N  NZ    . LYS A-2 1 214 ? -16.854 32.921 -45.134 1.00 66.11  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4424 N  N     . CYS A-2 1 215 ? -15.918 30.076 -38.965 1.00 22.26  ? ? ? ? ? ? 215 CYS A-2 N     1 
ATOM   4425 C  CA    A CYS A-2 1 215 ? -15.664 30.105 -37.509 0.40 20.75  ? ? ? ? ? ? 215 CYS A-2 CA    1 
ATOM   4426 C  CA    B CYS A-2 1 215 ? -15.675 30.099 -37.547 0.60 20.39  ? ? ? ? ? ? 215 CYS A-2 CA    1 
ATOM   4427 C  C     . CYS A-2 1 215 ? -15.687 31.537 -37.047 1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 215 CYS A-2 C     1 
ATOM   4428 O  O     . CYS A-2 1 215 ? -15.004 32.394 -37.597 1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 215 CYS A-2 O     1 
ATOM   4429 C  CB    A CYS A-2 1 215 ? -14.300 29.520 -37.082 0.40 18.47  ? ? ? ? ? ? 215 CYS A-2 CB    1 
ATOM   4430 C  CB    B CYS A-2 1 215 ? -14.326 29.461 -37.235 0.60 28.03  ? ? ? ? ? ? 215 CYS A-2 CB    1 
ATOM   4431 S  SG    A CYS A-2 1 215 ? -14.095 27.757 -37.339 0.40 27.83  ? ? ? ? ? ? 215 CYS A-2 SG    1 
ATOM   4432 S  SG    B CYS A-2 1 215 ? -14.130 29.163 -35.486 0.60 25.10  ? ? ? ? ? ? 215 CYS A-2 SG    1 
ATOM   4433 N  N     . ILE A-2 1 216 ? -16.478 31.793 -36.031 1.00 19.45  ? ? ? ? ? ? 216 ILE A-2 N     1 
ATOM   4434 C  CA    . ILE A-2 1 216 ? -16.501 33.099 -35.369 1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 216 ILE A-2 CA    1 
ATOM   4435 C  C     . ILE A-2 1 216 ? -15.872 32.903 -33.989 1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 216 ILE A-2 C     1 
ATOM   4436 O  O     . ILE A-2 1 216 ? -16.319 32.062 -33.198 1.00 20.10  ? ? ? ? ? ? 216 ILE A-2 O     1 
ATOM   4437 C  CB    . ILE A-2 1 216 ? -17.956 33.606 -35.190 1.00 20.88  ? ? ? ? ? ? 216 ILE A-2 CB    1 
ATOM   4438 C  CG1   . ILE A-2 1 216 ? -18.560 33.877 -36.562 1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 216 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   4439 C  CG2   . ILE A-2 1 216 ? -17.973 34.853 -34.320 1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 216 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   4440 C  CD1   . ILE A-2 1 216 ? -20.080 34.016 -36.577 1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 216 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   4441 N  N     . VAL A-2 1 217 ? -14.815 33.669 -33.699 1.00 18.74  ? ? ? ? ? ? 217 VAL A-2 N     1 
ATOM   4442 C  CA    . VAL A-2 1 217 ? -14.251 33.771 -32.374 1.00 16.29  ? ? ? ? ? ? 217 VAL A-2 CA    1 
ATOM   4443 C  C     . VAL A-2 1 217 ? -14.980 34.905 -31.653 1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 217 VAL A-2 C     1 
ATOM   4444 O  O     . VAL A-2 1 217 ? -14.862 36.057 -32.069 1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 217 VAL A-2 O     1 
ATOM   4445 C  CB    . VAL A-2 1 217 ? -12.748 34.092 -32.425 1.00 18.90  ? ? ? ? ? ? 217 VAL A-2 CB    1 
ATOM   4446 C  CG1   . VAL A-2 1 217 ? -12.175 34.226 -31.020 1.00 19.04  ? ? ? ? ? ? 217 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4447 C  CG2   . VAL A-2 1 217 ? -12.030 33.001 -33.217 1.00 19.72  ? ? ? ? ? ? 217 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4448 N  N     . PHE A-2 1 218 ? -15.739 34.563 -30.607 1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 218 PHE A-2 N     1 
ATOM   4449 C  CA    . PHE A-2 1 218 ? -16.553 35.488 -29.851 1.00 18.44  ? ? ? ? ? ? 218 PHE A-2 CA    1 
ATOM   4450 C  C     . PHE A-2 1 218 ? -16.019 35.649 -28.445 1.00 16.34  ? ? ? ? ? ? 218 PHE A-2 C     1 
ATOM   4451 O  O     . PHE A-2 1 218 ? -15.910 34.674 -27.688 1.00 19.18  ? ? ? ? ? ? 218 PHE A-2 O     1 
ATOM   4452 C  CB    . PHE A-2 1 218 ? -17.999 34.980 -29.863 1.00 17.75  ? ? ? ? ? ? 218 PHE A-2 CB    1 
ATOM   4453 C  CG    . PHE A-2 1 218 ? -18.971 35.869 -29.139 1.00 18.62  ? ? ? ? ? ? 218 PHE A-2 CG    1 
ATOM   4454 C  CD1   . PHE A-2 1 218 ? -19.404 37.057 -29.726 1.00 24.12  ? ? ? ? ? ? 218 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4455 C  CD2   . PHE A-2 1 218 ? -19.408 35.538 -27.891 1.00 18.90  ? ? ? ? ? ? 218 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4456 C  CE1   . PHE A-2 1 218 ? -20.277 37.887 -29.049 1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 218 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4457 C  CE2   . PHE A-2 1 218 ? -20.306 36.369 -27.218 1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 218 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4458 C  CZ    . PHE A-2 1 218 ? -20.723 37.538 -27.785 1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 218 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4459 N  N     . ASP A-2 1 219 ? -15.669 36.879 -28.074 1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 219 ASP A-2 N     1 
ATOM   4460 C  CA    . ASP A-2 1 219 ? -15.222 37.121 -26.730 1.00 17.68  ? ? ? ? ? ? 219 ASP A-2 CA    1 
ATOM   4461 C  C     . ASP A-2 1 219 ? -15.476 38.612 -26.436 1.00 18.56  ? ? ? ? ? ? 219 ASP A-2 C     1 
ATOM   4462 O  O     . ASP A-2 1 219 ? -16.114 39.349 -27.214 1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 219 ASP A-2 O     1 
ATOM   4463 C  CB    . ASP A-2 1 219 ? -13.723 36.690 -26.574 1.00 20.40  ? ? ? ? ? ? 219 ASP A-2 CB    1 
ATOM   4464 C  CG    . ASP A-2 1 219 ? -13.349 36.267 -25.154 1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 219 ASP A-2 CG    1 
ATOM   4465 O  OD1   . ASP A-2 1 219 ? -13.409 37.078 -24.221 1.00 19.17  ? ? ? ? ? ? 219 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4466 O  OD2   . ASP A-2 1 219 ? -13.014 35.096 -24.921 1.00 18.02  ? ? ? ? ? ? 219 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4467 N  N     . ARG A-2 1 220 ? -14.989 39.043 -25.283 1.00 18.76  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 N     1 
ATOM   4468 C  CA    . ARG A-2 1 220 ? -15.173 40.419 -24.839 1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 CA    1 
ATOM   4469 C  C     . ARG A-2 1 220 ? -14.457 41.362 -25.775 1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 C     1 
ATOM   4470 O  O     . ARG A-2 1 220 ? -13.394 41.011 -26.288 1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 O     1 
ATOM   4471 C  CB    . ARG A-2 1 220 ? -14.665 40.531 -23.388 1.00 20.38  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 CB    1 
ATOM   4472 C  CG    . ARG A-2 1 220 ? -15.490 39.678 -22.443 1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 CG    1 
ATOM   4473 C  CD    . ARG A-2 1 220 ? -15.025 39.697 -20.994 1.00 21.75  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 CD    1 
ATOM   4474 N  NE    . ARG A-2 1 220 ? -13.604 39.551 -20.777 1.00 26.94  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 NE    1 
ATOM   4475 C  CZ    . ARG A-2 1 220 ? -12.760 40.562 -20.529 1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   4476 N  NH1   . ARG A-2 1 220 ? -13.192 41.810 -20.489 1.00 46.36  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   4477 N  NH2   . ARG A-2 1 220 ? -11.473 40.307 -20.316 1.00 36.50  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   4478 N  N     . PRO A-2 1 221 ? -15.001 42.595 -25.986 1.00 19.99  ? ? ? ? ? ? 221 PRO A-2 N     1 
ATOM   4479 C  CA    . PRO A-2 1 221 ? -14.372 43.495 -26.933 1.00 20.48  ? ? ? ? ? ? 221 PRO A-2 CA    1 
ATOM   4480 C  C     . PRO A-2 1 221 ? -12.886 43.711 -26.707 1.00 21.99  ? ? ? ? ? ? 221 PRO A-2 C     1 
ATOM   4481 O  O     . PRO A-2 1 221 ? -12.095 43.672 -27.679 1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 221 PRO A-2 O     1 
ATOM   4482 C  CB    . PRO A-2 1 221 ? -15.154 44.785 -26.759 1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 221 PRO A-2 CB    1 
ATOM   4483 C  CG    . PRO A-2 1 221 ? -16.531 44.281 -26.430 1.00 24.94  ? ? ? ? ? ? 221 PRO A-2 CG    1 
ATOM   4484 C  CD    . PRO A-2 1 221 ? -16.315 43.104 -25.540 1.00 21.56  ? ? ? ? ? ? 221 PRO A-2 CD    1 
ATOM   4485 N  N     . GLN A-2 1 222 ? -12.499 43.887 -25.450 1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 222 GLN A-2 N     1 
ATOM   4486 C  CA    . GLN A-2 1 222 ? -11.091 44.139 -25.205 1.00 24.00  ? ? ? ? ? ? 222 GLN A-2 CA    1 
ATOM   4487 C  C     . GLN A-2 1 222 ? -10.212 42.953 -25.583 1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 222 GLN A-2 C     1 
ATOM   4488 O  O     . GLN A-2 1 222 ? -9.058  43.137 -25.967 1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 222 GLN A-2 O     1 
ATOM   4489 C  CB    . GLN A-2 1 222 ? -10.817 44.623 -23.797 1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 222 GLN A-2 CB    1 
ATOM   4490 C  CG    . GLN A-2 1 222 ? -9.442  45.281 -23.750 1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 222 GLN A-2 CG    1 
ATOM   4491 C  CD    . GLN A-2 1 222 ? -9.127  45.921 -22.430 1.00 45.68  ? ? ? ? ? ? 222 GLN A-2 CD    1 
ATOM   4492 O  OE1   . GLN A-2 1 222 ? -9.977  46.605 -21.838 1.00 41.60  ? ? ? ? ? ? 222 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   4493 N  NE2   . GLN A-2 1 222 ? -7.898  45.703 -21.951 1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 222 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   4494 N  N     . VAL A-2 1 223 ? -10.755 41.743 -25.511 1.00 20.81  ? ? ? ? ? ? 223 VAL A-2 N     1 
ATOM   4495 C  CA    . VAL A-2 1 223 ? -9.970  40.551 -25.796 1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 223 VAL A-2 CA    1 
ATOM   4496 C  C     . VAL A-2 1 223 ? -9.717  40.465 -27.293 1.00 28.23  ? ? ? ? ? ? 223 VAL A-2 C     1 
ATOM   4497 O  O     . VAL A-2 1 223 ? -8.619  40.101 -27.704 1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 223 VAL A-2 O     1 
ATOM   4498 C  CB    . VAL A-2 1 223 ? -10.689 39.273 -25.295 1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 223 VAL A-2 CB    1 
ATOM   4499 C  CG1   . VAL A-2 1 223 ? -10.010 38.006 -25.736 1.00 23.42  ? ? ? ? ? ? 223 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4500 C  CG2   . VAL A-2 1 223 ? -10.828 39.284 -23.787 1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 223 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4501 N  N     . VAL A-2 1 224 ? -10.713 40.793 -28.109 1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 224 VAL A-2 N     1 
ATOM   4502 C  CA    . VAL A-2 1 224 ? -10.587 40.583 -29.576 1.00 22.43  ? ? ? ? ? ? 224 VAL A-2 CA    1 
ATOM   4503 C  C     . VAL A-2 1 224 ? -10.229 41.801 -30.372 1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 224 VAL A-2 C     1 
ATOM   4504 O  O     . VAL A-2 1 224 ? -10.116 41.706 -31.611 1.00 28.47  ? ? ? ? ? ? 224 VAL A-2 O     1 
ATOM   4505 C  CB    . VAL A-2 1 224 ? -11.829 39.878 -30.181 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 224 VAL A-2 CB    1 
ATOM   4506 C  CG1   . VAL A-2 1 224 ? -12.028 38.527 -29.537 1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 224 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4507 C  CG2   . VAL A-2 1 224 ? -13.070 40.759 -30.080 1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 224 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4508 N  N     . GLU A-2 1 225 ? -10.042 42.939 -29.684 1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 225 GLU A-2 N     1 
ATOM   4509 C  CA    . GLU A-2 1 225 ? -9.745  44.208 -30.352 1.00 47.75  ? ? ? ? ? ? 225 GLU A-2 CA    1 
ATOM   4510 C  C     . GLU A-2 1 225 ? -8.415  44.049 -31.063 1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 225 GLU A-2 C     1 
ATOM   4511 O  O     . GLU A-2 1 225 ? -7.488  43.424 -30.528 1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 225 GLU A-2 O     1 
ATOM   4512 C  CB    . GLU A-2 1 225 ? -9.709  45.397 -29.364 1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 225 GLU A-2 CB    1 
ATOM   4513 C  CG    . GLU A-2 1 225 ? -8.514  45.430 -28.415 1.00 76.97  ? ? ? ? ? ? 225 GLU A-2 CG    1 
ATOM   4514 C  CD    . GLU A-2 1 225 ? -8.605  46.519 -27.351 1.00 75.99  ? ? ? ? ? ? 225 GLU A-2 CD    1 
ATOM   4515 O  OE1   . GLU A-2 1 225 ? -9.564  47.327 -27.367 1.00 45.40  ? ? ? ? ? ? 225 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   4516 O  OE2   . GLU A-2 1 225 ? -7.709  46.551 -26.482 1.00 53.19  ? ? ? ? ? ? 225 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   4517 N  N     . ASN A-2 1 226 ? -8.330  44.565 -32.275 1.00 41.89  ? ? ? ? ? ? 226 ASN A-2 N     1 
ATOM   4518 C  CA    . ASN A-2 1 226 ? -7.067  44.511 -33.030 1.00 39.47  ? ? ? ? ? ? 226 ASN A-2 CA    1 
ATOM   4519 C  C     . ASN A-2 1 226 ? -6.683  43.143 -33.576 1.00 43.69  ? ? ? ? ? ? 226 ASN A-2 C     1 
ATOM   4520 O  O     . ASN A-2 1 226 ? -5.650  43.047 -34.236 1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 226 ASN A-2 O     1 
ATOM   4521 C  CB    . ASN A-2 1 226 ? -5.879  45.086 -32.212 1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 226 ASN A-2 CB    1 
ATOM   4522 C  CG    . ASN A-2 1 226 ? -6.174  46.472 -31.636 1.00 50.03  ? ? ? ? ? ? 226 ASN A-2 CG    1 
ATOM   4523 O  OD1   . ASN A-2 1 226 ? -6.781  47.315 -32.301 1.00 58.42  ? ? ? ? ? ? 226 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4524 N  ND2   . ASN A-2 1 226 ? -5.762  46.699 -30.396 1.00 52.25  ? ? ? ? ? ? 226 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4525 N  N     . LEU A-2 1 227 ? -7.483  42.091 -33.335 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 227 LEU A-2 N     1 
ATOM   4526 C  CA    . LEU A-2 1 227 ? -7.228  40.822 -33.972 1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 227 LEU A-2 CA    1 
ATOM   4527 C  C     . LEU A-2 1 227 ? -7.878  40.807 -35.337 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 227 LEU A-2 C     1 
ATOM   4528 O  O     . LEU A-2 1 227 ? -8.987  41.339 -35.554 1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 227 LEU A-2 O     1 
ATOM   4529 C  CB    . LEU A-2 1 227 ? -7.706  39.644 -33.083 1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 227 LEU A-2 CB    1 
ATOM   4530 C  CG    . LEU A-2 1 227 ? -7.193  39.541 -31.664 1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 227 LEU A-2 CG    1 
ATOM   4531 C  CD1   . LEU A-2 1 227 ? -7.661  38.269 -31.001 1.00 33.43  ? ? ? ? ? ? 227 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4532 C  CD2   . LEU A-2 1 227 ? -5.671  39.613 -31.640 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 227 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4533 N  N     . SER A-2 1 228 ? -7.163  40.222 -36.281 1.00 41.78  ? ? ? ? ? ? 228 SER A-2 N     1 
ATOM   4534 C  CA    . SER A-2 1 228 ? -7.609  40.169 -37.655 1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 228 SER A-2 CA    1 
ATOM   4535 C  C     . SER A-2 1 228 ? -7.754  38.721 -38.012 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 228 SER A-2 C     1 
ATOM   4536 O  O     . SER A-2 1 228 ? -6.895  37.894 -37.696 1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 228 SER A-2 O     1 
ATOM   4537 C  CB    . SER A-2 1 228 ? -6.609  40.855 -38.593 1.00 51.85  ? ? ? ? ? ? 228 SER A-2 CB    1 
ATOM   4538 O  OG    . SER A-2 1 228 ? -6.975  42.215 -38.766 1.00 60.37  ? ? ? ? ? ? 228 SER A-2 OG    1 
ATOM   4539 N  N     . GLY A-2 1 229 ? -8.863  38.425 -38.655 1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 229 GLY A-2 N     1 
ATOM   4540 C  CA    . GLY A-2 1 229 ? -9.131  37.091 -39.078 1.00 39.41  ? ? ? ? ? ? 229 GLY A-2 CA    1 
ATOM   4541 C  C     . GLY A-2 1 229 ? -8.627  36.878 -40.478 1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 229 GLY A-2 C     1 
ATOM   4542 O  O     . GLY A-2 1 229 ? -8.001  37.753 -41.089 1.00 45.47  ? ? ? ? ? ? 229 GLY A-2 O     1 
ATOM   4543 N  N     . SER A-2 1 230 ? -8.899  35.693 -40.981 1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 N     1 
ATOM   4544 C  CA    . SER A-2 1 230 ? -8.489  35.313 -42.322 1.00 46.19  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 CA    1 
ATOM   4545 C  C     . SER A-2 1 230 ? -9.424  34.255 -42.906 1.00 60.09  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 C     1 
ATOM   4546 O  O     . SER A-2 1 230 ? -9.814  33.278 -42.231 1.00 40.83  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 O     1 
ATOM   4547 C  CB    . SER A-2 1 230 ? -7.042  34.811 -42.310 1.00 52.67  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 CB    1 
ATOM   4548 O  OG    . SER A-2 1 230 ? -6.818  33.918 -41.233 1.00 64.97  ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 OG    1 
ATOM   4549 N  N     . ASN A-2 1 231 ? -9.707  34.458 -44.190 1.00 47.26  ? ? ? ? ? ? 231 ASN A-2 N     1 
ATOM   4550 C  CA    . ASN A-2 1 231 ? -10.774 33.830 -44.955 1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 231 ASN A-2 CA    1 
ATOM   4551 C  C     . ASN A-2 1 231 ? -12.076 33.561 -44.179 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 231 ASN A-2 C     1 
ATOM   4552 O  O     . ASN A-2 1 231 ? -12.996 34.388 -44.201 1.00 57.61  ? ? ? ? ? ? 231 ASN A-2 O     1 
ATOM   4553 C  CB    . ASN A-2 1 231 ? -10.259 32.578 -45.710 1.00 61.89  ? ? ? ? ? ? 231 ASN A-2 CB    1 
ATOM   4554 C  CG    . ASN A-2 1 231 ? -11.222 32.108 -46.800 1.00 73.08  ? ? ? ? ? ? 231 ASN A-2 CG    1 
ATOM   4555 O  OD1   . ASN A-2 1 231 ? -12.088 32.861 -47.253 1.00 67.41  ? ? ? ? ? ? 231 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4556 N  ND2   . ASN A-2 1 231 ? -11.069 30.858 -47.231 1.00 54.90  ? ? ? ? ? ? 231 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4557 N  N     . ASN A-2 1 232 ? -12.154 32.410 -43.521 1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 232 ASN A-2 N     1 
ATOM   4558 C  CA    . ASN A-2 1 232 ? -13.421 31.966 -42.905 1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 232 ASN A-2 CA    1 
ATOM   4559 C  C     . ASN A-2 1 232 ? -13.403 32.159 -41.404 1.00 30.49  ? ? ? ? ? ? 232 ASN A-2 C     1 
ATOM   4560 O  O     . ASN A-2 1 232 ? -14.346 31.745 -40.737 1.00 32.03  ? ? ? ? ? ? 232 ASN A-2 O     1 
ATOM   4561 C  CB    . ASN A-2 1 232 ? -13.667 30.498 -43.177 1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 232 ASN A-2 CB    1 
ATOM   4562 C  CG    . ASN A-2 1 232 ? -14.029 30.225 -44.618 1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 232 ASN A-2 CG    1 
ATOM   4563 O  OD1   . ASN A-2 1 232 ? -14.720 31.030 -45.266 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 232 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4564 N  ND2   . ASN A-2 1 232 ? -13.621 29.068 -45.109 1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 232 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4565 N  N     . LEU A-2 1 233 ? -12.315 32.723 -40.867 1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 233 LEU A-2 N     1 
ATOM   4566 C  CA    . LEU A-2 1 233 ? -12.212 33.005 -39.422 1.00 24.19  ? ? ? ? ? ? 233 LEU A-2 CA    1 
ATOM   4567 C  C     . LEU A-2 1 233 ? -12.403 34.523 -39.178 1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 233 LEU A-2 C     1 
ATOM   4568 O  O     . LEU A-2 1 233 ? -11.662 35.356 -39.705 1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 233 LEU A-2 O     1 
ATOM   4569 C  CB    . LEU A-2 1 233 ? -10.864 32.537 -38.843 1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 233 LEU A-2 CB    1 
ATOM   4570 C  CG    . LEU A-2 1 233 ? -10.749 32.528 -37.302 1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 233 LEU A-2 CG    1 
ATOM   4571 C  CD1   . LEU A-2 1 233 ? -9.670  31.539 -36.896 1.00 36.87  ? ? ? ? ? ? 233 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4572 C  CD2   . LEU A-2 1 233 ? -10.409 33.899 -36.745 1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 233 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4573 N  N     . THR A-2 1 234 ? -13.390 34.879 -38.369 1.00 23.42  ? ? ? ? ? ? 234 THR A-2 N     1 
ATOM   4574 C  CA    . THR A-2 1 234 ? -13.605 36.269 -38.000 1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 234 THR A-2 CA    1 
ATOM   4575 C  C     . THR A-2 1 234 ? -13.681 36.348 -36.484 1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 234 THR A-2 C     1 
ATOM   4576 O  O     . THR A-2 1 234 ? -13.835 35.339 -35.804 1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 234 THR A-2 O     1 
ATOM   4577 C  CB    . THR A-2 1 234 ? -14.893 36.828 -38.607 1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 234 THR A-2 CB    1 
ATOM   4578 O  OG1   . THR A-2 1 234 ? -15.991 35.995 -38.242 1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 234 THR A-2 OG1   1 
ATOM   4579 C  CG2   . THR A-2 1 234 ? -14.795 36.895 -40.107 1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 234 THR A-2 CG2   1 
ATOM   4580 N  N     . TYR A-2 1 235 ? -13.523 37.575 -35.978 1.00 20.41  ? ? ? ? ? ? 235 TYR A-2 N     1 
ATOM   4581 C  CA    . TYR A-2 1 235 ? -13.605 37.891 -34.548 1.00 21.01  ? ? ? ? ? ? 235 TYR A-2 CA    1 
ATOM   4582 C  C     . TYR A-2 1 235 ? -14.825 38.764 -34.353 1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 235 TYR A-2 C     1 
ATOM   4583 O  O     . TYR A-2 1 235 ? -15.000 39.751 -35.083 1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 235 TYR A-2 O     1 
ATOM   4584 C  CB    . TYR A-2 1 235 ? -12.348 38.609 -34.064 1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 235 TYR A-2 CB    1 
ATOM   4585 C  CG    . TYR A-2 1 235 ? -11.112 37.719 -34.110 1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 235 TYR A-2 CG    1 
ATOM   4586 C  CD1   . TYR A-2 1 235 ? -10.361 37.636 -35.269 1.00 22.08  ? ? ? ? ? ? 235 TYR A-2 CD1   1 
ATOM   4587 C  CD2   . TYR A-2 1 235 ? -10.754 36.946 -33.039 1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 235 TYR A-2 CD2   1 
ATOM   4588 C  CE1   . TYR A-2 1 235 ? -9.246  36.819 -35.340 1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 235 TYR A-2 CE1   1 
ATOM   4589 C  CE2   . TYR A-2 1 235 ? -9.658  36.116 -33.088 1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 235 TYR A-2 CE2   1 
ATOM   4590 C  CZ    . TYR A-2 1 235 ? -8.911  36.057 -34.249 1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 235 TYR A-2 CZ    1 
ATOM   4591 O  OH    . TYR A-2 1 235 ? -7.800  35.235 -34.341 1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 235 TYR A-2 OH    1 
ATOM   4592 N  N     . VAL A-2 1 236 ? -15.601 38.485 -33.318 1.00 20.28  ? ? ? ? ? ? 236 VAL A-2 N     1 
ATOM   4593 C  CA    . VAL A-2 1 236 ? -16.702 39.347 -32.874 1.00 19.00  ? ? ? ? ? ? 236 VAL A-2 CA    1 
ATOM   4594 C  C     . VAL A-2 1 236 ? -16.545 39.640 -31.387 1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 236 VAL A-2 C     1 
ATOM   4595 O  O     . VAL A-2 1 236 ? -16.384 38.764 -30.601 1.00 21.96  ? ? ? ? ? ? 236 VAL A-2 O     1 
ATOM   4596 C  CB    . VAL A-2 1 236 ? -18.059 38.698 -33.152 1.00 17.94  ? ? ? ? ? ? 236 VAL A-2 CB    1 
ATOM   4597 C  CG1   . VAL A-2 1 236 ? -19.208 39.467 -32.542 1.00 21.57  ? ? ? ? ? ? 236 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4598 C  CG2   . VAL A-2 1 236 ? -18.242 38.511 -34.630 1.00 22.64  ? ? ? ? ? ? 236 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4599 N  N     . GLY A-2 1 237 ? -16.563 40.915 -31.042 1.00 19.30  ? ? ? ? ? ? 237 GLY A-2 N     1 
ATOM   4600 C  CA    . GLY A-2 1 237 ? -16.588 41.372 -29.643 1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 237 GLY A-2 CA    1 
ATOM   4601 C  C     . GLY A-2 1 237 ? -18.037 41.494 -29.157 1.00 20.02  ? ? ? ? ? ? 237 GLY A-2 C     1 
ATOM   4602 O  O     . GLY A-2 1 237 ? -18.891 41.997 -29.864 1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 237 GLY A-2 O     1 
ATOM   4603 N  N     . GLY A-2 1 238 ? -18.297 41.061 -27.925 1.00 16.92  ? ? ? ? ? ? 238 GLY A-2 N     1 
ATOM   4604 C  CA    . GLY A-2 1 238 ? -19.628 41.032 -27.410 1.00 19.61  ? ? ? ? ? ? 238 GLY A-2 CA    1 
ATOM   4605 C  C     . GLY A-2 1 238 ? -19.689 40.561 -25.973 1.00 20.91  ? ? ? ? ? ? 238 GLY A-2 C     1 
ATOM   4606 O  O     . GLY A-2 1 238 ? -18.708 40.532 -25.265 1.00 21.15  ? ? ? ? ? ? 238 GLY A-2 O     1 
ATOM   4607 N  N     . ASP A-2 1 239 ? -20.904 40.263 -25.553 1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 239 ASP A-2 N     1 
ATOM   4608 C  CA    . ASP A-2 1 239 ? -21.194 39.819 -24.222 1.00 21.45  ? ? ? ? ? ? 239 ASP A-2 CA    1 
ATOM   4609 C  C     . ASP A-2 1 239 ? -22.091 38.623 -24.366 1.00 18.21  ? ? ? ? ? ? 239 ASP A-2 C     1 
ATOM   4610 O  O     . ASP A-2 1 239 ? -23.226 38.738 -24.820 1.00 19.31  ? ? ? ? ? ? 239 ASP A-2 O     1 
ATOM   4611 C  CB    . ASP A-2 1 239 ? -21.944 40.917 -23.471 1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 239 ASP A-2 CB    1 
ATOM   4612 C  CG    . ASP A-2 1 239 ? -22.235 40.551 -22.031 1.00 26.35  ? ? ? ? ? ? 239 ASP A-2 CG    1 
ATOM   4613 O  OD1   . ASP A-2 1 239 ? -22.004 39.411 -21.596 1.00 18.55  ? ? ? ? ? ? 239 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4614 O  OD2   . ASP A-2 1 239 ? -22.760 41.424 -21.312 1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 239 ASP A-2 OD2   1 
HETATM 4615 N  N     . MSE A-2 1 240 ? -21.608 37.455 -23.949 1.00 19.87  ? ? ? ? ? ? 240 MSE A-2 N     1 
HETATM 4616 C  CA    . MSE A-2 1 240 ? -22.369 36.221 -24.092 1.00 19.03  ? ? ? ? ? ? 240 MSE A-2 CA    1 
HETATM 4617 C  C     . MSE A-2 1 240 ? -23.651 36.221 -23.252 1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 240 MSE A-2 C     1 
HETATM 4618 O  O     . MSE A-2 1 240 ? -24.552 35.417 -23.492 1.00 19.79  ? ? ? ? ? ? 240 MSE A-2 O     1 
HETATM 4619 C  CB    . MSE A-2 1 240 ? -21.510 35.010 -23.813 1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 240 MSE A-2 CB    1 
HETATM 4620 C  CG    . MSE A-2 1 240 ? -21.153 34.881 -22.358 1.00 18.58  ? ? ? ? ? ? 240 MSE A-2 CG    1 
HETATM 4621 SE SE    . MSE A-2 1 240 ? -19.822 33.456 -22.081 1.00 21.91  ? ? ? ? ? ? 240 MSE A-2 SE    1 
HETATM 4622 C  CE    . MSE A-2 1 240 ? -19.332 33.792 -20.220 1.00 20.93  ? ? ? ? ? ? 240 MSE A-2 CE    1 
ATOM   4623 N  N     . PHE A-2 1 241 ? -23.721 37.087 -22.256 1.00 16.87  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A-2 N     1 
ATOM   4624 C  CA    . PHE A-2 1 241 ? -24.945 37.242 -21.480 1.00 18.01  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A-2 CA    1 
ATOM   4625 C  C     . PHE A-2 1 241 ? -26.047 38.046 -22.165 1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A-2 C     1 
ATOM   4626 O  O     . PHE A-2 1 241 ? -27.197 38.067 -21.696 1.00 22.73  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A-2 O     1 
ATOM   4627 C  CB    . PHE A-2 1 241 ? -24.620 37.860 -20.105 1.00 21.96  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A-2 CB    1 
ATOM   4628 C  CG    . PHE A-2 1 241 ? -23.841 36.926 -19.208 1.00 21.15  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A-2 CG    1 
ATOM   4629 C  CD1   . PHE A-2 1 241 ? -22.450 36.896 -19.223 1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   4630 C  CD2   . PHE A-2 1 241 ? -24.503 36.052 -18.370 1.00 22.48  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   4631 C  CE1   . PHE A-2 1 241 ? -21.761 36.017 -18.411 1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   4632 C  CE2   . PHE A-2 1 241 ? -23.813 35.181 -17.548 1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   4633 C  CZ    . PHE A-2 1 241 ? -22.447 35.173 -17.560 1.00 16.81  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   4634 N  N     . THR A-2 1 242 ? -25.698 38.726 -23.234 1.00 21.17  ? ? ? ? ? ? 242 THR A-2 N     1 
ATOM   4635 C  CA    . THR A-2 1 242 ? -26.610 39.581 -23.976 1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 242 THR A-2 CA    1 
ATOM   4636 C  C     . THR A-2 1 242 ? -26.992 39.060 -25.348 1.00 18.28  ? ? ? ? ? ? 242 THR A-2 C     1 
ATOM   4637 O  O     . THR A-2 1 242 ? -28.173 39.033 -25.685 1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 242 THR A-2 O     1 
ATOM   4638 C  CB    . THR A-2 1 242 ? -26.000 40.966 -24.069 1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 242 THR A-2 CB    1 
ATOM   4639 O  OG1   . THR A-2 1 242 ? -25.763 41.420 -22.727 1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 242 THR A-2 OG1   1 
ATOM   4640 C  CG2   . THR A-2 1 242 ? -26.979 41.956 -24.728 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 242 THR A-2 CG2   1 
ATOM   4641 N  N     . SER A-2 1 243 ? -25.990 38.682 -26.154 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 243 SER A-2 N     1 
ATOM   4642 C  CA    . SER A-2 1 243 ? -26.277 38.168 -27.479 1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 243 SER A-2 CA    1 
ATOM   4643 C  C     . SER A-2 1 243 ? -25.076 37.420 -28.037 1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 243 SER A-2 C     1 
ATOM   4644 O  O     . SER A-2 1 243 ? -23.956 37.943 -28.025 1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 243 SER A-2 O     1 
ATOM   4645 C  CB    . SER A-2 1 243 ? -26.651 39.291 -28.452 1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 243 SER A-2 CB    1 
ATOM   4646 O  OG    . SER A-2 1 243 ? -26.844 38.756 -29.753 1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 243 SER A-2 OG    1 
ATOM   4647 N  N     . ILE A-2 1 244 ? -25.337 36.190 -28.492 1.00 18.95  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A-2 N     1 
ATOM   4648 C  CA    . ILE A-2 1 244 ? -24.313 35.361 -29.110 1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A-2 CA    1 
ATOM   4649 C  C     . ILE A-2 1 244 ? -24.657 35.253 -30.613 1.00 19.35  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A-2 C     1 
ATOM   4650 O  O     . ILE A-2 1 244 ? -25.786 34.973 -30.996 1.00 19.65  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A-2 O     1 
ATOM   4651 C  CB    . ILE A-2 1 244 ? -24.263 33.987 -28.459 1.00 19.67  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A-2 CB    1 
ATOM   4652 C  CG1   . ILE A-2 1 244 ? -23.816 34.140 -27.005 1.00 19.53  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   4653 C  CG2   . ILE A-2 1 244 ? -23.366 33.034 -29.279 1.00 19.13  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   4654 C  CD1   . ILE A-2 1 244 ? -23.884 32.876 -26.202 1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   4655 N  N     . PRO A-2 1 245 ? -23.678 35.477 -31.496 1.00 19.02  ? ? ? ? ? ? 245 PRO A-2 N     1 
ATOM   4656 C  CA    . PRO A-2 1 245 ? -23.965 35.340 -32.894 1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 245 PRO A-2 CA    1 
ATOM   4657 C  C     . PRO A-2 1 245 ? -24.541 33.994 -33.337 1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 245 PRO A-2 C     1 
ATOM   4658 O  O     . PRO A-2 1 245 ? -24.148 32.945 -32.811 1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 245 PRO A-2 O     1 
ATOM   4659 C  CB    . PRO A-2 1 245 ? -22.591 35.574 -33.553 1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 245 PRO A-2 CB    1 
ATOM   4660 C  CG    . PRO A-2 1 245 ? -21.842 36.374 -32.572 1.00 18.97  ? ? ? ? ? ? 245 PRO A-2 CG    1 
ATOM   4661 C  CD    . PRO A-2 1 245 ? -22.292 35.889 -31.244 1.00 20.06  ? ? ? ? ? ? 245 PRO A-2 CD    1 
ATOM   4662 N  N     . ASN A-2 1 246 ? -25.486 34.028 -34.284 1.00 20.10  ? ? ? ? ? ? 246 ASN A-2 N     1 
ATOM   4663 C  CA    . ASN A-2 1 246 ? -26.056 32.817 -34.873 1.00 18.48  ? ? ? ? ? ? 246 ASN A-2 CA    1 
ATOM   4664 C  C     . ASN A-2 1 246 ? -24.985 31.960 -35.534 1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 246 ASN A-2 C     1 
ATOM   4665 O  O     . ASN A-2 1 246 ? -24.090 32.481 -36.232 1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 246 ASN A-2 O     1 
ATOM   4666 C  CB    . ASN A-2 1 246 ? -27.073 33.140 -35.985 1.00 26.76  ? ? ? ? ? ? 246 ASN A-2 CB    1 
ATOM   4667 C  CG    . ASN A-2 1 246 ? -28.349 33.729 -35.458 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 246 ASN A-2 CG    1 
ATOM   4668 O  OD1   . ASN A-2 1 246 ? -28.701 33.565 -34.296 1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 246 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4669 N  ND2   . ASN A-2 1 246 ? -29.051 34.415 -36.326 1.00 32.88  ? ? ? ? ? ? 246 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4670 N  N     . ALA A-2 1 247 ? -25.117 30.641 -35.322 1.00 19.41  ? ? ? ? ? ? 247 ALA A-2 N     1 
ATOM   4671 C  CA    . ALA A-2 1 247 ? -24.324 29.640 -36.004 1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 247 ALA A-2 CA    1 
ATOM   4672 C  C     . ALA A-2 1 247 ? -24.963 28.269 -35.922 1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 247 ALA A-2 C     1 
ATOM   4673 O  O     . ALA A-2 1 247 ? -25.899 28.059 -35.168 1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 247 ALA A-2 O     1 
ATOM   4674 C  CB    . ALA A-2 1 247 ? -22.887 29.619 -35.477 1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 247 ALA A-2 CB    1 
ATOM   4675 N  N     . ASP A-2 1 248 ? -24.412 27.315 -36.690 1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 248 ASP A-2 N     1 
ATOM   4676 C  CA    . ASP A-2 1 248 ? -24.849 25.915 -36.620 1.00 19.63  ? ? ? ? ? ? 248 ASP A-2 CA    1 
ATOM   4677 C  C     . ASP A-2 1 248 ? -24.554 25.244 -35.257 1.00 21.58  ? ? ? ? ? ? 248 ASP A-2 C     1 
ATOM   4678 O  O     . ASP A-2 1 248 ? -25.286 24.357 -34.817 1.00 23.29  ? ? ? ? ? ? 248 ASP A-2 O     1 
ATOM   4679 C  CB    . ASP A-2 1 248 ? -24.260 25.104 -37.739 1.00 19.65  ? ? ? ? ? ? 248 ASP A-2 CB    1 
ATOM   4680 C  CG    . ASP A-2 1 248 ? -24.779 25.471 -39.119 1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 248 ASP A-2 CG    1 
ATOM   4681 O  OD1   . ASP A-2 1 248 ? -25.901 26.028 -39.264 1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 248 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4682 O  OD2   . ASP A-2 1 248 ? -24.077 25.109 -40.086 1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 248 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4683 N  N     . ALA A-2 1 249 ? -23.485 25.688 -34.602 1.00 19.83  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A-2 N     1 
ATOM   4684 C  CA    . ALA A-2 1 249 ? -23.074 25.179 -33.322 1.00 20.16  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A-2 CA    1 
ATOM   4685 C  C     . ALA A-2 1 249 ? -22.345 26.255 -32.522 1.00 19.28  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A-2 C     1 
ATOM   4686 O  O     . ALA A-2 1 249 ? -21.758 27.139 -33.102 1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A-2 O     1 
ATOM   4687 C  CB    . ALA A-2 1 249 ? -22.152 23.981 -33.490 1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A-2 CB    1 
ATOM   4688 N  N     . VAL A-2 1 250 ? -22.442 26.140 -31.193 1.00 17.46  ? ? ? ? ? ? 250 VAL A-2 N     1 
ATOM   4689 C  CA    . VAL A-2 1 250 ? -21.654 26.891 -30.254 1.00 17.08  ? ? ? ? ? ? 250 VAL A-2 CA    1 
ATOM   4690 C  C     . VAL A-2 1 250 ? -20.634 25.952 -29.615 1.00 18.77  ? ? ? ? ? ? 250 VAL A-2 C     1 
ATOM   4691 O  O     . VAL A-2 1 250 ? -20.986 24.858 -29.248 1.00 21.97  ? ? ? ? ? ? 250 VAL A-2 O     1 
ATOM   4692 C  CB    . VAL A-2 1 250 ? -22.584 27.449 -29.158 1.00 19.23  ? ? ? ? ? ? 250 VAL A-2 CB    1 
ATOM   4693 C  CG1   . VAL A-2 1 250 ? -21.798 27.934 -27.956 1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 250 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4694 C  CG2   . VAL A-2 1 250 ? -23.469 28.532 -29.747 1.00 20.97  ? ? ? ? ? ? 250 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4695 N  N     . LEU A-2 1 251 ? -19.398 26.418 -29.445 1.00 18.30  ? ? ? ? ? ? 251 LEU A-2 N     1 
ATOM   4696 C  CA    . LEU A-2 1 251 ? -18.406 25.791 -28.591 1.00 18.12  ? ? ? ? ? ? 251 LEU A-2 CA    1 
ATOM   4697 C  C     . LEU A-2 1 251 ? -18.200 26.563 -27.333 1.00 16.80  ? ? ? ? ? ? 251 LEU A-2 C     1 
ATOM   4698 O  O     . LEU A-2 1 251 ? -18.044 27.776 -27.367 1.00 17.63  ? ? ? ? ? ? 251 LEU A-2 O     1 
ATOM   4699 C  CB    . LEU A-2 1 251 ? -17.056 25.690 -29.329 1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 251 LEU A-2 CB    1 
ATOM   4700 C  CG    . LEU A-2 1 251 ? -15.904 25.041 -28.541 1.00 19.92  ? ? ? ? ? ? 251 LEU A-2 CG    1 
ATOM   4701 C  CD1   . LEU A-2 1 251 ? -16.195 23.584 -28.332 1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 251 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4702 C  CD2   . LEU A-2 1 251 ? -14.556 25.143 -29.277 1.00 21.00  ? ? ? ? ? ? 251 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4703 N  N     . LEU A-2 1 252 ? -18.157 25.859 -26.218 1.00 17.61  ? ? ? ? ? ? 252 LEU A-2 N     1 
ATOM   4704 C  CA    . LEU A-2 1 252 ? -17.826 26.429 -24.897 1.00 18.05  ? ? ? ? ? ? 252 LEU A-2 CA    1 
ATOM   4705 C  C     . LEU A-2 1 252 ? -16.650 25.668 -24.296 1.00 17.97  ? ? ? ? ? ? 252 LEU A-2 C     1 
ATOM   4706 O  O     . LEU A-2 1 252 ? -16.852 24.599 -23.726 1.00 17.22  ? ? ? ? ? ? 252 LEU A-2 O     1 
ATOM   4707 C  CB    . LEU A-2 1 252 ? -19.034 26.320 -23.982 1.00 18.06  ? ? ? ? ? ? 252 LEU A-2 CB    1 
ATOM   4708 C  CG    . LEU A-2 1 252 ? -20.247 27.162 -24.397 1.00 17.03  ? ? ? ? ? ? 252 LEU A-2 CG    1 
ATOM   4709 C  CD1   . LEU A-2 1 252 ? -21.473 26.746 -23.588 1.00 15.84  ? ? ? ? ? ? 252 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4710 C  CD2   . LEU A-2 1 252 ? -19.964 28.639 -24.151 1.00 17.75  ? ? ? ? ? ? 252 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4711 N  N     . LYS A-2 1 253 ? -15.416 26.166 -24.508 1.00 18.24  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A-2 N     1 
ATOM   4712 C  CA    . LYS A-2 1 253 ? -14.226 25.491 -23.984 1.00 16.47  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A-2 CA    1 
ATOM   4713 C  C     . LYS A-2 1 253 ? -13.755 26.204 -22.738 1.00 19.55  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A-2 C     1 
ATOM   4714 O  O     . LYS A-2 1 253 ? -13.416 27.364 -22.797 1.00 18.20  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A-2 O     1 
ATOM   4715 C  CB    . LYS A-2 1 253 ? -13.105 25.417 -25.041 1.00 17.36  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A-2 CB    1 
ATOM   4716 C  CG    . LYS A-2 1 253 ? -11.812 24.791 -24.536 1.00 18.12  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A-2 CG    1 
ATOM   4717 C  CD    . LYS A-2 1 253 ? -10.820 24.643 -25.647 1.00 19.83  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A-2 CD    1 
ATOM   4718 C  CE    . LYS A-2 1 253 ? -9.407  24.344 -25.110 1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A-2 CE    1 
ATOM   4719 N  NZ    . LYS A-2 1 253 ? -8.647  25.560 -24.769 1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4720 N  N     . TYR A-2 1 254 ? -13.755 25.506 -21.599 1.00 18.71  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A-2 N     1 
ATOM   4721 C  CA    . TYR A-2 1 254 ? -13.353 26.111 -20.334 1.00 17.80  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A-2 CA    1 
ATOM   4722 C  C     . TYR A-2 1 254 ? -14.130 27.402 -20.006 1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A-2 C     1 
ATOM   4723 O  O     . TYR A-2 1 254 ? -13.573 28.364 -19.465 1.00 20.69  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A-2 O     1 
ATOM   4724 C  CB    . TYR A-2 1 254 ? -11.829 26.370 -20.419 1.00 18.18  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A-2 CB    1 
ATOM   4725 C  CG    . TYR A-2 1 254 ? -10.863 25.262 -20.177 1.00 17.93  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A-2 CG    1 
ATOM   4726 C  CD1   . TYR A-2 1 254 ? -11.060 24.336 -19.170 1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A-2 CD1   1 
ATOM   4727 C  CD2   . TYR A-2 1 254 ? -9.657  25.247 -20.850 1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A-2 CD2   1 
ATOM   4728 C  CE1   . TYR A-2 1 254 ? -10.089 23.390 -18.878 1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A-2 CE1   1 
ATOM   4729 C  CE2   . TYR A-2 1 254 ? -8.688  24.312 -20.570 1.00 20.28  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A-2 CE2   1 
ATOM   4730 C  CZ    . TYR A-2 1 254 ? -8.893  23.399 -19.577 1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A-2 CZ    1 
ATOM   4731 O  OH    . TYR A-2 1 254 ? -7.879  22.483 -19.286 1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A-2 OH    1 
ATOM   4732 N  N     . ILE A-2 1 255 ? -15.429 27.385 -20.267 1.00 19.09  ? ? ? ? ? ? 255 ILE A-2 N     1 
ATOM   4733 C  CA    . ILE A-2 1 255 ? -16.328 28.510 -20.000 1.00 16.98  ? ? ? ? ? ? 255 ILE A-2 CA    1 
ATOM   4734 C  C     . ILE A-2 1 255 ? -17.188 28.230 -18.761 1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 255 ILE A-2 C     1 
ATOM   4735 O  O     . ILE A-2 1 255 ? -17.118 28.949 -17.791 1.00 19.10  ? ? ? ? ? ? 255 ILE A-2 O     1 
ATOM   4736 C  CB    . ILE A-2 1 255 ? -17.238 28.863 -21.185 1.00 16.17  ? ? ? ? ? ? 255 ILE A-2 CB    1 
ATOM   4737 C  CG1   . ILE A-2 1 255 ? -16.441 29.171 -22.460 1.00 16.46  ? ? ? ? ? ? 255 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   4738 C  CG2   . ILE A-2 1 255 ? -18.129 30.076 -20.827 1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 255 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   4739 C  CD1   . ILE A-2 1 255 ? -15.289 30.132 -22.326 1.00 17.69  ? ? ? ? ? ? 255 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   4740 N  N     . LEU A-2 1 256 ? -18.006 27.164 -18.819 1.00 19.04  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A-2 N     1 
ATOM   4741 C  CA    . LEU A-2 1 256 ? -19.103 26.965 -17.863 1.00 18.87  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A-2 CA    1 
ATOM   4742 C  C     . LEU A-2 1 256 ? -18.596 26.665 -16.469 1.00 16.29  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A-2 C     1 
ATOM   4743 O  O     . LEU A-2 1 256 ? -19.237 27.055 -15.507 1.00 17.98  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A-2 O     1 
ATOM   4744 C  CB    . LEU A-2 1 256 ? -20.090 25.918 -18.331 1.00 19.40  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A-2 CB    1 
ATOM   4745 C  CG    . LEU A-2 1 256 ? -20.801 26.228 -19.644 1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A-2 CG    1 
ATOM   4746 C  CD1   . LEU A-2 1 256 ? -21.786 25.110 -20.022 1.00 20.88  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4747 C  CD2   . LEU A-2 1 256 ? -21.554 27.549 -19.516 1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4748 N  N     . HIS A-2 1 257 ? -17.401 26.126 -16.350 1.00 19.48  ? ? ? ? ? ? 257 HIS A-2 N     1 
ATOM   4749 C  CA    . HIS A-2 1 257 ? -16.849 25.872 -15.011 1.00 20.22  ? ? ? ? ? ? 257 HIS A-2 CA    1 
ATOM   4750 C  C     . HIS A-2 1 257 ? -16.487 27.154 -14.274 1.00 17.83  ? ? ? ? ? ? 257 HIS A-2 C     1 
ATOM   4751 O  O     . HIS A-2 1 257 ? -16.253 27.072 -13.072 1.00 19.86  ? ? ? ? ? ? 257 HIS A-2 O     1 
ATOM   4752 C  CB    . HIS A-2 1 257 ? -15.648 24.951 -15.069 1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 257 HIS A-2 CB    1 
ATOM   4753 C  CG    . HIS A-2 1 257 ? -14.386 25.579 -15.549 1.00 21.75  ? ? ? ? ? ? 257 HIS A-2 CG    1 
ATOM   4754 N  ND1   . HIS A-2 1 257 ? -13.155 25.218 -15.036 1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 257 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   4755 C  CD2   . HIS A-2 1 257 ? -14.131 26.489 -16.530 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 257 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   4756 C  CE1   . HIS A-2 1 257 ? -12.214 25.923 -15.640 1.00 23.42  ? ? ? ? ? ? 257 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   4757 N  NE2   . HIS A-2 1 257 ? -12.773 26.696 -16.549 1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 257 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   4758 N  N     . ASN A-2 1 258 ? -16.437 28.296 -14.990 1.00 17.07  ? ? ? ? ? ? 258 ASN A-2 N     1 
ATOM   4759 C  CA    . ASN A-2 1 258 ? -16.151 29.616 -14.370 1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 258 ASN A-2 CA    1 
ATOM   4760 C  C     . ASN A-2 1 258 ? -17.348 30.307 -13.766 1.00 17.39  ? ? ? ? ? ? 258 ASN A-2 C     1 
ATOM   4761 O  O     . ASN A-2 1 258 ? -17.249 31.480 -13.352 1.00 21.08  ? ? ? ? ? ? 258 ASN A-2 O     1 
ATOM   4762 C  CB    . ASN A-2 1 258 ? -15.533 30.563 -15.418 1.00 22.18  ? ? ? ? ? ? 258 ASN A-2 CB    1 
ATOM   4763 C  CG    . ASN A-2 1 258 ? -14.184 30.098 -15.913 1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 258 ASN A-2 CG    1 
ATOM   4764 O  OD1   . ASN A-2 1 258 ? -13.345 29.694 -15.140 1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 258 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4765 N  ND2   . ASN A-2 1 258 ? -13.961 30.225 -17.196 1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 258 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4766 N  N     . TRP A-2 1 259 ? -18.540 29.687 -13.786 1.00 18.43  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A-2 N     1 
ATOM   4767 C  CA    . TRP A-2 1 259 ? -19.766 30.364 -13.410 1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A-2 CA    1 
ATOM   4768 C  C     . TRP A-2 1 259 ? -20.653 29.544 -12.496 1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A-2 C     1 
ATOM   4769 O  O     . TRP A-2 1 259 ? -20.682 28.319 -12.571 1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A-2 O     1 
ATOM   4770 C  CB    . TRP A-2 1 259 ? -20.567 30.746 -14.660 1.00 21.08  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A-2 CB    1 
ATOM   4771 C  CG    . TRP A-2 1 259 ? -19.793 31.571 -15.597 1.00 20.60  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A-2 CG    1 
ATOM   4772 C  CD1   . TRP A-2 1 259 ? -19.037 31.131 -16.630 1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A-2 CD1   1 
ATOM   4773 C  CD2   . TRP A-2 1 259 ? -19.659 32.995 -15.591 1.00 19.76  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A-2 CD2   1 
ATOM   4774 N  NE1   . TRP A-2 1 259 ? -18.408 32.172 -17.257 1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A-2 NE1   1 
ATOM   4775 C  CE2   . TRP A-2 1 259 ? -18.783 33.336 -16.651 1.00 19.36  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A-2 CE2   1 
ATOM   4776 C  CE3   . TRP A-2 1 259 ? -20.153 34.006 -14.780 1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A-2 CE3   1 
ATOM   4777 C  CZ2   . TRP A-2 1 259 ? -18.414 34.655 -16.922 1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   4778 C  CZ3   . TRP A-2 1 259 ? -19.820 35.306 -15.053 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   4779 C  CH2   . TRP A-2 1 259 ? -18.958 35.632 -16.136 1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A-2 CH2   1 
ATOM   4780 N  N     . THR A-2 1 260 ? -21.450 30.226 -11.672 1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 260 THR A-2 N     1 
ATOM   4781 C  CA    . THR A-2 1 260 ? -22.481 29.562 -10.889 1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 260 THR A-2 CA    1 
ATOM   4782 C  C     . THR A-2 1 260 ? -23.533 28.893 -11.796 1.00 23.17  ? ? ? ? ? ? 260 THR A-2 C     1 
ATOM   4783 O  O     . THR A-2 1 260 ? -23.641 29.202 -12.999 1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 260 THR A-2 O     1 
ATOM   4784 C  CB    . THR A-2 1 260 ? -23.230 30.548 -10.020 1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 260 THR A-2 CB    1 
ATOM   4785 O  OG1   . THR A-2 1 260 ? -23.814 31.539 -10.877 1.00 20.44  ? ? ? ? ? ? 260 THR A-2 OG1   1 
ATOM   4786 C  CG2   . THR A-2 1 260 ? -22.262 31.216 -8.991  1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 260 THR A-2 CG2   1 
ATOM   4787 N  N     . ASP A-2 1 261 ? -24.352 28.033 -11.209 1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 261 ASP A-2 N     1 
ATOM   4788 C  CA    . ASP A-2 1 261 ? -25.447 27.426 -11.972 1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 261 ASP A-2 CA    1 
ATOM   4789 C  C     . ASP A-2 1 261 ? -26.327 28.528 -12.575 1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 261 ASP A-2 C     1 
ATOM   4790 O  O     . ASP A-2 1 261 ? -26.750 28.443 -13.735 1.00 21.49  ? ? ? ? ? ? 261 ASP A-2 O     1 
ATOM   4791 C  CB    . ASP A-2 1 261 ? -26.346 26.525 -11.101 1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 261 ASP A-2 CB    1 
ATOM   4792 C  CG    . ASP A-2 1 261 ? -25.644 25.270 -10.603 1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 261 ASP A-2 CG    1 
ATOM   4793 O  OD1   . ASP A-2 1 261 ? -24.471 25.030 -10.959 1.00 21.60  ? ? ? ? ? ? 261 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4794 O  OD2   . ASP A-2 1 261 ? -26.288 24.514 -9.829  1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 261 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4795 N  N     . LYS A-2 1 262 ? -26.636 29.552 -11.798 1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A-2 N     1 
ATOM   4796 C  CA    . LYS A-2 1 262 ? -27.539 30.598 -12.282 1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A-2 CA    1 
ATOM   4797 C  C     . LYS A-2 1 262 ? -26.953 31.328 -13.516 1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A-2 C     1 
ATOM   4798 O  O     . LYS A-2 1 262 ? -27.669 31.612 -14.479 1.00 24.30  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A-2 O     1 
ATOM   4799 C  CB    . LYS A-2 1 262 ? -27.825 31.601 -11.160 1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A-2 CB    1 
ATOM   4800 C  CG    . LYS A-2 1 262 ? -28.592 32.837 -11.581 1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A-2 CG    1 
ATOM   4801 C  CD    . LYS A-2 1 262 ? -28.958 33.695 -10.368 1.00 94.55  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A-2 CD    1 
ATOM   4802 C  CE    . LYS A-2 1 262 ? -29.455 35.082 -10.766 1.00 66.94  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A-2 CE    1 
ATOM   4803 N  NZ    . LYS A-2 1 262 ? -29.301 36.065 -9.653  1.00 83.57  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4804 N  N     . ASP A-2 1 263 ? -25.677 31.655 -13.440 1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 263 ASP A-2 N     1 
ATOM   4805 C  CA    . ASP A-2 1 263 ? -25.006 32.276 -14.588 1.00 18.90  ? ? ? ? ? ? 263 ASP A-2 CA    1 
ATOM   4806 C  C     . ASP A-2 1 263 ? -24.864 31.312 -15.769 1.00 19.68  ? ? ? ? ? ? 263 ASP A-2 C     1 
ATOM   4807 O  O     . ASP A-2 1 263 ? -25.016 31.727 -16.907 1.00 20.23  ? ? ? ? ? ? 263 ASP A-2 O     1 
ATOM   4808 C  CB    . ASP A-2 1 263 ? -23.663 32.900 -14.174 1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 263 ASP A-2 CB    1 
ATOM   4809 C  CG    . ASP A-2 1 263 ? -23.835 34.215 -13.459 1.00 22.75  ? ? ? ? ? ? 263 ASP A-2 CG    1 
ATOM   4810 O  OD1   . ASP A-2 1 263 ? -24.876 34.861 -13.682 1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 263 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   4811 O  OD2   . ASP A-2 1 263 ? -22.939 34.621 -12.667 1.00 23.86  ? ? ? ? ? ? 263 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   4812 N  N     . CYS A-2 1 264 ? -24.594 30.025 -15.515 1.00 19.72  ? ? ? ? ? ? 264 CYS A-2 N     1 
ATOM   4813 C  CA    . CYS A-2 1 264 ? -24.558 29.063 -16.585 1.00 19.43  ? ? ? ? ? ? 264 CYS A-2 CA    1 
ATOM   4814 C  C     . CYS A-2 1 264 ? -25.903 28.965 -17.301 1.00 19.58  ? ? ? ? ? ? 264 CYS A-2 C     1 
ATOM   4815 O  O     . CYS A-2 1 264 ? -25.958 28.847 -18.518 1.00 19.40  ? ? ? ? ? ? 264 CYS A-2 O     1 
ATOM   4816 C  CB    . CYS A-2 1 264 ? -24.179 27.678 -16.086 1.00 17.51  ? ? ? ? ? ? 264 CYS A-2 CB    1 
ATOM   4817 S  SG    . CYS A-2 1 264 ? -22.425 27.478 -15.697 1.00 21.76  ? ? ? ? ? ? 264 CYS A-2 SG    1 
ATOM   4818 N  N     . LEU A-2 1 265 ? -26.980 29.027 -16.549 1.00 18.69  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-2 N     1 
ATOM   4819 C  CA    . LEU A-2 1 265 ? -28.299 29.077 -17.164 1.00 19.50  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-2 CA    1 
ATOM   4820 C  C     . LEU A-2 1 265 ? -28.475 30.245 -18.122 1.00 18.96  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-2 C     1 
ATOM   4821 O  O     . LEU A-2 1 265 ? -29.004 30.109 -19.234 1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-2 O     1 
ATOM   4822 C  CB    . LEU A-2 1 265 ? -29.400 29.048 -16.111 1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-2 CB    1 
ATOM   4823 C  CG    . LEU A-2 1 265 ? -29.551 27.717 -15.367 1.00 23.21  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-2 CG    1 
ATOM   4824 C  CD1   . LEU A-2 1 265 ? -30.629 27.854 -14.284 1.00 33.67  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4825 C  CD2   . LEU A-2 1 265 ? -29.868 26.523 -16.251 1.00 26.74  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4826 N  N     . ARG A-2 1 266 ? -28.002 31.406 -17.708 1.00 20.38  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A-2 N     1 
ATOM   4827 C  CA    . ARG A-2 1 266 ? -28.111 32.556 -18.577 1.00 21.16  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A-2 CA    1 
ATOM   4828 C  C     . ARG A-2 1 266 ? -27.304 32.374 -19.849 1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A-2 C     1 
ATOM   4829 O  O     . ARG A-2 1 266 ? -27.778 32.720 -20.938 1.00 20.87  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A-2 O     1 
ATOM   4830 C  CB    . ARG A-2 1 266 ? -27.662 33.815 -17.851 1.00 21.38  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A-2 CB    1 
ATOM   4831 C  CG    . ARG A-2 1 266 ? -28.479 34.127 -16.605 1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A-2 CG    1 
ATOM   4832 C  CD    . ARG A-2 1 266 ? -27.736 35.128 -15.695 1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A-2 CD    1 
ATOM   4833 N  NE    . ARG A-2 1 266 ? -27.464 36.458 -16.253 1.00 50.54  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A-2 NE    1 
ATOM   4834 C  CZ    . ARG A-2 1 266 ? -26.480 37.290 -15.860 1.00 60.21  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   4835 N  NH1   . ARG A-2 1 266 ? -25.581 36.972 -14.910 1.00 50.93  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   4836 N  NH2   . ARG A-2 1 266 ? -26.369 38.472 -16.439 1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   4837 N  N     . ILE A-2 1 267 ? -26.085 31.867 -19.702 1.00 18.36  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A-2 N     1 
ATOM   4838 C  CA    . ILE A-2 1 267 ? -25.250 31.600 -20.879 1.00 17.56  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A-2 CA    1 
ATOM   4839 C  C     . ILE A-2 1 267 ? -25.890 30.568 -21.801 1.00 20.04  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A-2 C     1 
ATOM   4840 O  O     . ILE A-2 1 267 ? -25.954 30.745 -23.042 1.00 21.16  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A-2 O     1 
ATOM   4841 C  CB    . ILE A-2 1 267 ? -23.845 31.135 -20.470 1.00 17.97  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A-2 CB    1 
ATOM   4842 C  CG1   . ILE A-2 1 267 ? -23.070 32.224 -19.699 1.00 19.10  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   4843 C  CG2   . ILE A-2 1 267 ? -23.059 30.603 -21.671 1.00 18.26  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   4844 C  CD1   . ILE A-2 1 267 ? -21.904 31.660 -18.892 1.00 19.15  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   4845 N  N     . LEU A-2 1 268 ? -26.355 29.479 -21.206 1.00 20.11  ? ? ? ? ? ? 268 LEU A-2 N     1 
ATOM   4846 C  CA    . LEU A-2 1 268 ? -26.933 28.406 -21.996 1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 268 LEU A-2 CA    1 
ATOM   4847 C  C     . LEU A-2 1 268 ? -28.208 28.857 -22.718 1.00 21.35  ? ? ? ? ? ? 268 LEU A-2 C     1 
ATOM   4848 O  O     . LEU A-2 1 268 ? -28.439 28.439 -23.862 1.00 20.68  ? ? ? ? ? ? 268 LEU A-2 O     1 
ATOM   4849 C  CB    . LEU A-2 1 268 ? -27.192 27.168 -21.148 1.00 20.53  ? ? ? ? ? ? 268 LEU A-2 CB    1 
ATOM   4850 C  CG    . LEU A-2 1 268 ? -25.963 26.362 -20.734 1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 268 LEU A-2 CG    1 
ATOM   4851 C  CD1   . LEU A-2 1 268 ? -26.374 25.354 -19.691 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 268 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   4852 C  CD2   . LEU A-2 1 268 ? -25.310 25.695 -21.923 1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 268 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   4853 N  N     . LYS A-2 1 269 ? -29.009 29.712 -22.100 1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 269 LYS A-2 N     1 
ATOM   4854 C  CA    . LYS A-2 1 269 ? -30.164 30.313 -22.809 1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 269 LYS A-2 CA    1 
ATOM   4855 C  C     . LYS A-2 1 269 ? -29.736 31.101 -24.079 1.00 18.31  ? ? ? ? ? ? 269 LYS A-2 C     1 
ATOM   4856 O  O     . LYS A-2 1 269 ? -30.341 30.945 -25.140 1.00 21.36  ? ? ? ? ? ? 269 LYS A-2 O     1 
ATOM   4857 C  CB    . LYS A-2 1 269 ? -30.984 31.209 -21.866 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 269 LYS A-2 CB    1 
ATOM   4858 C  CG    . LYS A-2 1 269 ? -32.204 31.901 -22.483 1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 269 LYS A-2 CG    1 
ATOM   4859 C  CD    . LYS A-2 1 269 ? -32.822 32.892 -21.505 1.00 64.22  ? ? ? ? ? ? 269 LYS A-2 CD    1 
ATOM   4860 C  CE    . LYS A-2 1 269 ? -34.192 33.383 -21.954 1.00 52.48  ? ? ? ? ? ? 269 LYS A-2 CE    1 
ATOM   4861 N  NZ    . LYS A-2 1 269 ? -34.795 34.230 -20.890 1.00 65.01  ? ? ? ? ? ? 269 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4862 N  N     . LYS A-2 1 270 ? -28.662 31.890 -23.973 1.00 20.80  ? ? ? ? ? ? 270 LYS A-2 N     1 
ATOM   4863 C  CA    . LYS A-2 1 270 ? -28.171 32.643 -25.119 1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 270 LYS A-2 CA    1 
ATOM   4864 C  C     . LYS A-2 1 270 ? -27.584 31.721 -26.166 1.00 21.33  ? ? ? ? ? ? 270 LYS A-2 C     1 
ATOM   4865 O  O     . LYS A-2 1 270 ? -27.705 31.984 -27.382 1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 270 LYS A-2 O     1 
ATOM   4866 C  CB    . LYS A-2 1 270 ? -27.179 33.731 -24.658 1.00 20.66  ? ? ? ? ? ? 270 LYS A-2 CB    1 
ATOM   4867 C  CG    . LYS A-2 1 270 ? -27.854 34.826 -23.803 1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 270 LYS A-2 CG    1 
ATOM   4868 C  CD    . LYS A-2 1 270 ? -28.772 35.701 -24.632 1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 270 LYS A-2 CD    1 
ATOM   4869 C  CE    . LYS A-2 1 270 ? -29.506 36.655 -23.729 1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 270 LYS A-2 CE    1 
ATOM   4870 N  NZ    . LYS A-2 1 270 ? -30.367 37.552 -24.546 1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 270 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4871 N  N     . CYS A-2 1 271 ? -26.950 30.627 -25.724 1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 271 CYS A-2 N     1 
ATOM   4872 C  CA    . CYS A-2 1 271 ? -26.414 29.650 -26.673 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 271 CYS A-2 CA    1 
ATOM   4873 C  C     . CYS A-2 1 271 ? -27.557 28.943 -27.424 1.00 20.52  ? ? ? ? ? ? 271 CYS A-2 C     1 
ATOM   4874 O  O     . CYS A-2 1 271 ? -27.496 28.760 -28.653 1.00 19.51  ? ? ? ? ? ? 271 CYS A-2 O     1 
ATOM   4875 C  CB    . CYS A-2 1 271 ? -25.533 28.641 -25.945 1.00 20.74  ? ? ? ? ? ? 271 CYS A-2 CB    1 
ATOM   4876 S  SG    . CYS A-2 1 271 ? -24.007 29.286 -25.274 1.00 20.11  ? ? ? ? ? ? 271 CYS A-2 SG    1 
ATOM   4877 N  N     . LYS A-2 1 272 ? -28.594 28.543 -26.683 1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 272 LYS A-2 N     1 
ATOM   4878 C  CA    . LYS A-2 1 272 ? -29.765 27.944 -27.307 1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 272 LYS A-2 CA    1 
ATOM   4879 C  C     . LYS A-2 1 272 ? -30.373 28.862 -28.380 1.00 20.93  ? ? ? ? ? ? 272 LYS A-2 C     1 
ATOM   4880 O  O     . LYS A-2 1 272 ? -30.647 28.411 -29.516 1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 272 LYS A-2 O     1 
ATOM   4881 C  CB    . LYS A-2 1 272 ? -30.806 27.536 -26.269 1.00 21.10  ? ? ? ? ? ? 272 LYS A-2 CB    1 
ATOM   4882 C  CG    . LYS A-2 1 272 ? -31.976 26.790 -26.889 1.00 23.53  ? ? ? ? ? ? 272 LYS A-2 CG    1 
ATOM   4883 C  CD    . LYS A-2 1 272 ? -33.016 26.301 -25.879 1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 272 LYS A-2 CD    1 
ATOM   4884 C  CE    . LYS A-2 1 272 ? -34.292 25.903 -26.649 1.00 46.19  ? ? ? ? ? ? 272 LYS A-2 CE    1 
ATOM   4885 N  NZ    . LYS A-2 1 272 ? -35.156 24.830 -26.049 1.00 46.63  ? ? ? ? ? ? 272 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4886 N  N     . GLU A-2 1 273 ? -30.501 30.156 -28.051 1.00 21.06  ? ? ? ? ? ? 273 GLU A-2 N     1 
ATOM   4887 C  CA    . GLU A-2 1 273 ? -31.021 31.137 -28.994 1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 273 GLU A-2 CA    1 
ATOM   4888 C  C     . GLU A-2 1 273 ? -30.151 31.164 -30.262 1.00 21.80  ? ? ? ? ? ? 273 GLU A-2 C     1 
ATOM   4889 O  O     . GLU A-2 1 273 ? -30.682 31.117 -31.363 1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 273 GLU A-2 O     1 
ATOM   4890 C  CB    . GLU A-2 1 273 ? -31.070 32.516 -28.363 1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 273 GLU A-2 CB    1 
ATOM   4891 C  CG    . GLU A-2 1 273 ? -31.614 33.620 -29.259 1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 273 GLU A-2 CG    1 
ATOM   4892 C  CD    . GLU A-2 1 273 ? -31.543 35.025 -28.644 1.00 78.49  ? ? ? ? ? ? 273 GLU A-2 CD    1 
ATOM   4893 O  OE1   . GLU A-2 1 273 ? -30.561 35.353 -27.937 1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 273 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   4894 O  OE2   . GLU A-2 1 273 ? -32.479 35.820 -28.877 1.00 67.59  ? ? ? ? ? ? 273 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   4895 N  N     . ALA A-2 1 274 ? -28.826 31.152 -30.076 1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 274 ALA A-2 N     1 
ATOM   4896 C  CA    . ALA A-2 1 274 ? -27.885 31.253 -31.185 1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 274 ALA A-2 CA    1 
ATOM   4897 C  C     . ALA A-2 1 274 ? -27.989 30.113 -32.165 1.00 19.44  ? ? ? ? ? ? 274 ALA A-2 C     1 
ATOM   4898 O  O     . ALA A-2 1 274 ? -27.681 30.292 -33.354 1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 274 ALA A-2 O     1 
ATOM   4899 C  CB    . ALA A-2 1 274 ? -26.450 31.379 -30.666 1.00 20.37  ? ? ? ? ? ? 274 ALA A-2 CB    1 
ATOM   4900 N  N     . VAL A-2 1 275 ? -28.347 28.919 -31.665 1.00 18.63  ? ? ? ? ? ? 275 VAL A-2 N     1 
ATOM   4901 C  CA    . VAL A-2 1 275 ? -28.392 27.736 -32.521 1.00 21.03  ? ? ? ? ? ? 275 VAL A-2 CA    1 
ATOM   4902 C  C     . VAL A-2 1 275 ? -29.817 27.339 -32.940 1.00 20.95  ? ? ? ? ? ? 275 VAL A-2 C     1 
ATOM   4903 O  O     . VAL A-2 1 275 ? -29.995 26.307 -33.592 1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 275 VAL A-2 O     1 
ATOM   4904 C  CB    . VAL A-2 1 275 ? -27.613 26.557 -31.917 1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 275 VAL A-2 CB    1 
ATOM   4905 C  CG1   . VAL A-2 1 275 ? -26.153 26.962 -31.623 1.00 20.15  ? ? ? ? ? ? 275 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4906 C  CG2   . VAL A-2 1 275 ? -28.291 25.971 -30.689 1.00 19.59  ? ? ? ? ? ? 275 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4907 N  N     . THR A-2 1 276 ? -30.811 28.182 -32.618 1.00 21.31  ? ? ? ? ? ? 276 THR A-2 N     1 
ATOM   4908 C  CA    . THR A-2 1 276 ? -32.198 27.877 -32.970 1.00 21.48  ? ? ? ? ? ? 276 THR A-2 CA    1 
ATOM   4909 C  C     . THR A-2 1 276 ? -32.874 29.033 -33.729 1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 276 THR A-2 C     1 
ATOM   4910 O  O     . THR A-2 1 276 ? -34.095 29.060 -33.793 1.00 30.26  ? ? ? ? ? ? 276 THR A-2 O     1 
ATOM   4911 C  CB    . THR A-2 1 276 ? -33.029 27.510 -31.737 1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 276 THR A-2 CB    1 
ATOM   4912 O  OG1   . THR A-2 1 276 ? -33.013 28.592 -30.813 1.00 25.66  ? ? ? ? ? ? 276 THR A-2 OG1   1 
ATOM   4913 C  CG2   . THR A-2 1 276 ? -32.511 26.282 -31.091 1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 276 THR A-2 CG2   1 
ATOM   4914 N  N     . ASN A-2 1 277 ? -32.104 29.954 -34.301 1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 277 ASN A-2 N     1 
ATOM   4915 C  CA    . ASN A-2 1 277 ? -32.653 31.036 -35.160 1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 277 ASN A-2 CA    1 
ATOM   4916 C  C     . ASN A-2 1 277 ? -33.231 30.494 -36.501 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 277 ASN A-2 C     1 
ATOM   4917 O  O     . ASN A-2 1 277 ? -32.699 29.535 -37.076 1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 277 ASN A-2 O     1 
ATOM   4918 C  CB    . ASN A-2 1 277 ? -31.562 32.097 -35.495 1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 277 ASN A-2 CB    1 
ATOM   4919 C  CG    . ASN A-2 1 277 ? -32.084 33.257 -36.375 1.00 49.03  ? ? ? ? ? ? 277 ASN A-2 CG    1 
ATOM   4920 O  OD1   . ASN A-2 1 277 ? -32.580 34.271 -35.866 1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 277 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   4921 N  ND2   . ASN A-2 1 277 ? -31.912 33.133 -37.704 1.00 45.10  ? ? ? ? ? ? 277 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   4922 N  N     . ASP A-2 1 278 ? -34.296 31.138 -36.973 1.00 51.88  ? ? ? ? ? ? 278 ASP A-2 N     1 
ATOM   4923 C  CA    . ASP A-2 1 278 ? -34.841 30.924 -38.333 1.00 104.02 ? ? ? ? ? ? 278 ASP A-2 CA    1 
ATOM   4924 C  C     . ASP A-2 1 278 ? -35.198 29.470 -38.641 1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 278 ASP A-2 C     1 
ATOM   4925 O  O     . ASP A-2 1 278 ? -34.943 28.974 -39.746 1.00 68.97  ? ? ? ? ? ? 278 ASP A-2 O     1 
ATOM   4926 C  CB    . ASP A-2 1 278 ? -33.855 31.431 -39.390 1.00 96.16  ? ? ? ? ? ? 278 ASP A-2 CB    1 
ATOM   4927 N  N     . GLY A-2 1 279 ? -35.761 28.786 -37.652 1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 279 GLY A-2 N     1 
ATOM   4928 C  CA    . GLY A-2 1 279 ? -36.121 27.377 -37.799 1.00 48.80  ? ? ? ? ? ? 279 GLY A-2 CA    1 
ATOM   4929 C  C     . GLY A-2 1 279 ? -34.977 26.365 -37.685 1.00 70.65  ? ? ? ? ? ? 279 GLY A-2 C     1 
ATOM   4930 O  O     . GLY A-2 1 279 ? -35.241 25.170 -37.679 1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 279 GLY A-2 O     1 
ATOM   4931 N  N     . LYS A-2 1 280 ? -33.719 26.807 -37.585 1.00 34.69  ? ? ? ? ? ? 280 LYS A-2 N     1 
ATOM   4932 C  CA    . LYS A-2 1 280 ? -32.592 25.866 -37.420 1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? 280 LYS A-2 CA    1 
ATOM   4933 C  C     . LYS A-2 1 280 ? -32.616 25.158 -36.064 1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 280 LYS A-2 C     1 
ATOM   4934 O  O     . LYS A-2 1 280 ? -33.137 25.688 -35.058 1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 280 LYS A-2 O     1 
ATOM   4935 C  CB    . LYS A-2 1 280 ? -31.248 26.573 -37.597 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 280 LYS A-2 CB    1 
ATOM   4936 C  CG    . LYS A-2 1 280 ? -31.062 27.089 -39.020 1.00 58.77  ? ? ? ? ? ? 280 LYS A-2 CG    1 
ATOM   4937 C  CD    . LYS A-2 1 280 ? -29.630 27.521 -39.284 1.00 65.23  ? ? ? ? ? ? 280 LYS A-2 CD    1 
ATOM   4938 C  CE    . LYS A-2 1 280 ? -29.478 28.251 -40.617 1.00 63.04  ? ? ? ? ? ? 280 LYS A-2 CE    1 
ATOM   4939 N  NZ    . LYS A-2 1 280 ? -29.230 27.341 -41.767 1.00 64.64  ? ? ? ? ? ? 280 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4940 N  N     . ARG A-2 1 281 ? -32.054 23.939 -36.043 1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A-2 N     1 
ATOM   4941 C  CA    . ARG A-2 1 281 ? -31.903 23.206 -34.788 1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A-2 CA    1 
ATOM   4942 C  C     . ARG A-2 1 281 ? -30.469 22.737 -34.689 1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A-2 C     1 
ATOM   4943 O  O     . ARG A-2 1 281 ? -30.140 21.615 -35.060 1.00 27.60  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A-2 O     1 
ATOM   4944 C  CB    . ARG A-2 1 281 ? -32.833 21.985 -34.778 1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A-2 CB    1 
ATOM   4945 C  CG    . ARG A-2 1 281 ? -34.271 22.300 -35.143 1.00 30.76  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A-2 CG    1 
ATOM   4946 C  CD    . ARG A-2 1 281 ? -34.892 23.261 -34.178 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A-2 CD    1 
ATOM   4947 N  NE    . ARG A-2 1 281 ? -34.844 22.759 -32.814 1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A-2 NE    1 
ATOM   4948 C  CZ    . ARG A-2 1 281 ? -35.242 23.429 -31.740 1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   4949 N  NH1   . ARG A-2 1 281 ? -35.689 24.684 -31.830 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   4950 N  NH2   . ARG A-2 1 281 ? -35.146 22.842 -30.547 1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   4951 N  N     . GLY A-2 1 282 ? -29.612 23.610 -34.191 1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 282 GLY A-2 N     1 
ATOM   4952 C  CA    . GLY A-2 1 282 ? -28.210 23.258 -34.045 1.00 20.83  ? ? ? ? ? ? 282 GLY A-2 CA    1 
ATOM   4953 C  C     . GLY A-2 1 282 ? -27.909 22.612 -32.713 1.00 21.46  ? ? ? ? ? ? 282 GLY A-2 C     1 
ATOM   4954 O  O     . GLY A-2 1 282 ? -28.765 21.940 -32.102 1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 282 GLY A-2 O     1 
ATOM   4955 N  N     . LYS A-2 1 283 ? -26.677 22.792 -32.244 1.00 19.28  ? ? ? ? ? ? 283 LYS A-2 N     1 
ATOM   4956 C  CA    . LYS A-2 1 283 ? -26.231 22.140 -31.005 1.00 18.46  ? ? ? ? ? ? 283 LYS A-2 CA    1 
ATOM   4957 C  C     . LYS A-2 1 283 ? -25.166 22.974 -30.292 1.00 21.24  ? ? ? ? ? ? 283 LYS A-2 C     1 
ATOM   4958 O  O     . LYS A-2 1 283 ? -24.605 23.903 -30.856 1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 283 LYS A-2 O     1 
ATOM   4959 C  CB    . LYS A-2 1 283 ? -25.641 20.747 -31.269 1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 283 LYS A-2 CB    1 
ATOM   4960 C  CG    . LYS A-2 1 283 ? -24.371 20.764 -32.150 1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 283 LYS A-2 CG    1 
ATOM   4961 C  CD    . LYS A-2 1 283 ? -23.532 19.519 -32.163 1.00 46.08  ? ? ? ? ? ? 283 LYS A-2 CD    1 
ATOM   4962 C  CE    . LYS A-2 1 283 ? -22.270 19.752 -33.023 1.00 27.28  ? ? ? ? ? ? 283 LYS A-2 CE    1 
ATOM   4963 N  NZ    . LYS A-2 1 283 ? -21.735 18.446 -33.385 1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 283 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   4964 N  N     . VAL A-2 1 284 ? -24.909 22.632 -29.051 1.00 20.35  ? ? ? ? ? ? 284 VAL A-2 N     1 
ATOM   4965 C  CA    . VAL A-2 1 284 ? -23.881 23.298 -28.258 1.00 17.80  ? ? ? ? ? ? 284 VAL A-2 CA    1 
ATOM   4966 C  C     . VAL A-2 1 284 ? -22.896 22.230 -27.799 1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 284 VAL A-2 C     1 
ATOM   4967 O  O     . VAL A-2 1 284 ? -23.332 21.185 -27.326 1.00 20.26  ? ? ? ? ? ? 284 VAL A-2 O     1 
ATOM   4968 C  CB    . VAL A-2 1 284 ? -24.510 24.003 -27.048 1.00 18.34  ? ? ? ? ? ? 284 VAL A-2 CB    1 
ATOM   4969 C  CG1   . VAL A-2 1 284 ? -23.466 24.745 -26.204 1.00 19.26  ? ? ? ? ? ? 284 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   4970 C  CG2   . VAL A-2 1 284 ? -25.607 24.998 -27.506 1.00 18.93  ? ? ? ? ? ? 284 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   4971 N  N     . THR A-2 1 285 ? -21.588 22.504 -27.974 1.00 17.67  ? ? ? ? ? ? 285 THR A-2 N     1 
ATOM   4972 C  CA    . THR A-2 1 285 ? -20.490 21.583 -27.630 1.00 18.22  ? ? ? ? ? ? 285 THR A-2 CA    1 
ATOM   4973 C  C     . THR A-2 1 285 ? -19.659 22.196 -26.518 1.00 17.97  ? ? ? ? ? ? 285 THR A-2 C     1 
ATOM   4974 O  O     . THR A-2 1 285 ? -19.301 23.373 -26.602 1.00 20.49  ? ? ? ? ? ? 285 THR A-2 O     1 
ATOM   4975 C  CB    . THR A-2 1 285 ? -19.608 21.346 -28.869 1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 285 THR A-2 CB    1 
ATOM   4976 O  OG1   . THR A-2 1 285 ? -20.407 20.818 -29.926 1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 285 THR A-2 OG1   1 
ATOM   4977 C  CG2   . THR A-2 1 285 ? -18.516 20.316 -28.562 1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 285 THR A-2 CG2   1 
ATOM   4978 N  N     . ILE A-2 1 286 ? -19.493 21.474 -25.407 1.00 17.20  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A-2 N     1 
ATOM   4979 C  CA    . ILE A-2 1 286 ? -18.890 21.956 -24.167 1.00 17.12  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A-2 CA    1 
ATOM   4980 C  C     . ILE A-2 1 286 ? -17.642 21.122 -23.906 1.00 17.19  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A-2 C     1 
ATOM   4981 O  O     . ILE A-2 1 286 ? -17.683 19.906 -24.041 1.00 18.60  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A-2 O     1 
ATOM   4982 C  CB    . ILE A-2 1 286 ? -19.869 21.768 -22.944 1.00 17.40  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A-2 CB    1 
ATOM   4983 C  CG1   . ILE A-2 1 286 ? -21.061 22.736 -23.063 1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   4984 C  CG2   . ILE A-2 1 286 ? -19.142 21.987 -21.611 1.00 21.05  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   4985 C  CD1   . ILE A-2 1 286 ? -22.279 22.355 -22.257 1.00 23.25  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   4986 N  N     . ILE A-2 1 287 ? -16.553 21.794 -23.560 1.00 17.70  ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-2 N     1 
ATOM   4987 C  CA    . ILE A-2 1 287 ? -15.329 21.147 -23.087 1.00 17.24  ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-2 CA    1 
ATOM   4988 C  C     . ILE A-2 1 287 ? -15.077 21.650 -21.653 1.00 19.88  ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-2 C     1 
ATOM   4989 O  O     . ILE A-2 1 287 ? -14.852 22.832 -21.414 1.00 20.03  ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-2 O     1 
ATOM   4990 C  CB    . ILE A-2 1 287 ? -14.105 21.419 -23.986 1.00 19.45  ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-2 CB    1 
ATOM   4991 C  CG1   . ILE A-2 1 287 ? -14.258 20.760 -25.345 1.00 19.14  ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   4992 C  CG2   . ILE A-2 1 287 ? -12.847 20.852 -23.321 1.00 21.78  ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   4993 C  CD1   . ILE A-2 1 287 ? -13.249 21.222 -26.379 1.00 20.14  ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   4994 N  N     . ASP A-2 1 288 ? -15.132 20.703 -20.723 1.00 20.84  ? ? ? ? ? ? 288 ASP A-2 N     1 
ATOM   4995 C  CA    . ASP A-2 1 288 ? -14.923 20.966 -19.277 1.00 21.64  ? ? ? ? ? ? 288 ASP A-2 CA    1 
ATOM   4996 C  C     . ASP A-2 1 288 ? -14.825 19.610 -18.590 1.00 20.59  ? ? ? ? ? ? 288 ASP A-2 C     1 
ATOM   4997 O  O     . ASP A-2 1 288 ? -15.132 18.547 -19.205 1.00 21.45  ? ? ? ? ? ? 288 ASP A-2 O     1 
ATOM   4998 C  CB    . ASP A-2 1 288 ? -16.045 21.836 -18.687 1.00 19.29  ? ? ? ? ? ? 288 ASP A-2 CB    1 
ATOM   4999 C  CG    . ASP A-2 1 288 ? -15.660 23.300 -18.458 1.00 19.28  ? ? ? ? ? ? 288 ASP A-2 CG    1 
ATOM   5000 O  OD1   . ASP A-2 1 288 ? -14.472 23.626 -18.168 1.00 20.42  ? ? ? ? ? ? 288 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5001 O  OD2   . ASP A-2 1 288 ? -16.593 24.160 -18.563 1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 288 ASP A-2 OD2   1 
HETATM 5002 N  N     . MSE A-2 1 289 ? -14.410 19.627 -17.327 1.00 18.84  ? ? ? ? ? ? 289 MSE A-2 N     1 
HETATM 5003 C  CA    . MSE A-2 1 289 ? -14.407 18.380 -16.525 1.00 20.04  ? ? ? ? ? ? 289 MSE A-2 CA    1 
HETATM 5004 C  C     . MSE A-2 1 289 ? -15.788 17.817 -16.237 1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 289 MSE A-2 C     1 
HETATM 5005 O  O     . MSE A-2 1 289 ? -16.769 18.546 -16.061 1.00 21.19  ? ? ? ? ? ? 289 MSE A-2 O     1 
HETATM 5006 C  CB    . MSE A-2 1 289 ? -13.689 18.594 -15.171 1.00 18.29  ? ? ? ? ? ? 289 MSE A-2 CB    1 
HETATM 5007 C  CG    . MSE A-2 1 289 ? -12.223 18.834 -15.377 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 289 MSE A-2 CG    1 
HETATM 5008 SE SE    . MSE A-2 1 289 ? -11.503 19.295 -13.584 1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 289 MSE A-2 SE    1 
HETATM 5009 C  CE    . MSE A-2 1 289 ? -9.662  18.782 -13.927 1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 289 MSE A-2 CE    1 
ATOM   5010 N  N     . VAL A-2 1 290 ? -15.859 16.479 -16.148 1.00 21.30  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A-2 N     1 
ATOM   5011 C  CA    . VAL A-2 1 290 ? -17.032 15.795 -15.613 1.00 21.05  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A-2 CA    1 
ATOM   5012 C  C     . VAL A-2 1 290 ? -16.508 14.919 -14.478 1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A-2 C     1 
ATOM   5013 O  O     . VAL A-2 1 290 ? -15.733 13.985 -14.694 1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A-2 O     1 
ATOM   5014 C  CB    . VAL A-2 1 290 ? -17.725 14.909 -16.652 1.00 21.86  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A-2 CB    1 
ATOM   5015 C  CG1   . VAL A-2 1 290 ? -18.870 14.145 -16.023 1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   5016 C  CG2   . VAL A-2 1 290 ? -18.234 15.762 -17.805 1.00 24.11  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   5017 N  N     . ILE A-2 1 291 ? -16.926 15.250 -13.273 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 291 ILE A-2 N     1 
ATOM   5018 C  CA    . ILE A-2 1 291 ? -16.597 14.426 -12.115 1.00 25.16  ? ? ? ? ? ? 291 ILE A-2 CA    1 
ATOM   5019 C  C     . ILE A-2 1 291 ? -17.402 13.123 -12.203 1.00 22.03  ? ? ? ? ? ? 291 ILE A-2 C     1 
ATOM   5020 O  O     . ILE A-2 1 291 ? -18.591 13.142 -12.486 1.00 23.86  ? ? ? ? ? ? 291 ILE A-2 O     1 
ATOM   5021 C  CB    . ILE A-2 1 291 ? -16.882 15.188 -10.800 1.00 24.94  ? ? ? ? ? ? 291 ILE A-2 CB    1 
ATOM   5022 C  CG1   . ILE A-2 1 291 ? -15.931 16.395 -10.721 1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 291 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5023 C  CG2   . ILE A-2 1 291 ? -16.753 14.223 -9.608  1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 291 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5024 C  CD1   . ILE A-2 1 291 ? -15.904 17.175 -9.420  1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 291 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5025 N  N     . ASP A-2 1 292 ? -16.744 11.983 -11.952 1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A-2 N     1 
ATOM   5026 C  CA    . ASP A-2 1 292 ? -17.403 10.692 -11.971 1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A-2 CA    1 
ATOM   5027 C  C     . ASP A-2 1 292 ? -16.704 9.790  -10.941 1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A-2 C     1 
ATOM   5028 O  O     . ASP A-2 1 292 ? -15.718 9.155  -11.244 1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A-2 O     1 
ATOM   5029 C  CB    . ASP A-2 1 292 ? -17.341 10.078 -13.375 1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A-2 CB    1 
ATOM   5030 C  CG    . ASP A-2 1 292 ? -18.233 8.870  -13.523 1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A-2 CG    1 
ATOM   5031 O  OD1   . ASP A-2 1 292 ? -18.594 8.260  -12.489 1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5032 O  OD2   . ASP A-2 1 292 ? -18.565 8.540  -14.686 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 292 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5033 N  N     . LYS A-2 1 293 ? -17.177 9.827  -9.703  1.00 31.27  ? ? ? ? ? ? 293 LYS A-2 N     1 
ATOM   5034 C  CA    . LYS A-2 1 293 ? -16.486 9.131  -8.623  1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 293 LYS A-2 CA    1 
ATOM   5035 C  C     . LYS A-2 1 293 ? -16.560 7.630  -8.851  1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 293 LYS A-2 C     1 
ATOM   5036 O  O     . LYS A-2 1 293 ? -15.653 6.902  -8.459  1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 293 LYS A-2 O     1 
ATOM   5037 C  CB    . LYS A-2 1 293 ? -17.089 9.471  -7.268  1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 293 LYS A-2 CB    1 
ATOM   5038 C  CG    . LYS A-2 1 293 ? -16.937 10.924 -6.838  1.00 34.67  ? ? ? ? ? ? 293 LYS A-2 CG    1 
ATOM   5039 C  CD    . LYS A-2 1 293 ? -17.743 11.184 -5.582  1.00 43.66  ? ? ? ? ? ? 293 LYS A-2 CD    1 
ATOM   5040 C  CE    . LYS A-2 1 293 ? -17.455 12.561 -5.018  1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 293 LYS A-2 CE    1 
ATOM   5041 N  NZ    . LYS A-2 1 293 ? -18.371 12.783 -3.873  1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 293 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   5042 N  N     . LYS A-2 1 294 ? -17.628 7.171  -9.493  1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 294 LYS A-2 N     1 
ATOM   5043 C  CA    . LYS A-2 1 294 ? -17.803 5.712  -9.703  1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 294 LYS A-2 CA    1 
ATOM   5044 C  C     . LYS A-2 1 294 ? -16.807 5.183  -10.748 1.00 39.87  ? ? ? ? ? ? 294 LYS A-2 C     1 
ATOM   5045 O  O     . LYS A-2 1 294 ? -16.263 4.112  -10.583 1.00 44.11  ? ? ? ? ? ? 294 LYS A-2 O     1 
ATOM   5046 C  CB    . LYS A-2 1 294 ? -19.256 5.388  -10.081 1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 294 LYS A-2 CB    1 
ATOM   5047 C  CG    . LYS A-2 1 294 ? -20.219 5.435  -8.894  1.00 82.94  ? ? ? ? ? ? 294 LYS A-2 CG    1 
ATOM   5048 C  CD    . LYS A-2 1 294 ? -21.565 4.811  -9.231  1.00 83.37  ? ? ? ? ? ? 294 LYS A-2 CD    1 
ATOM   5049 N  N     . LYS A-2 1 295 ? -16.537 5.966  -11.792 1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 N     1 
ATOM   5050 C  CA    . LYS A-2 1 295 ? -15.809 5.485  -12.976 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 CA    1 
ATOM   5051 C  C     . LYS A-2 1 295 ? -14.368 5.949  -13.062 1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 C     1 
ATOM   5052 O  O     . LYS A-2 1 295 ? -13.530 5.193  -13.568 1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 O     1 
ATOM   5053 C  CB    . LYS A-2 1 295 ? -16.560 5.935  -14.239 1.00 54.18  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 CB    1 
ATOM   5054 C  CG    . LYS A-2 1 295 ? -16.024 5.423  -15.575 1.00 70.09  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 CG    1 
ATOM   5055 C  CD    . LYS A-2 1 295 ? -16.528 6.255  -16.753 1.00 120.75 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 CD    1 
ATOM   5056 C  CE    . LYS A-2 1 295 ? -15.947 7.667  -16.799 1.00 93.92  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 CE    1 
ATOM   5057 N  NZ    . LYS A-2 1 295 ? -14.457 7.706  -16.714 1.00 67.45  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   5058 N  N     . ASP A-2 1 296 ? -14.049 7.179  -12.635 1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 296 ASP A-2 N     1 
ATOM   5059 C  CA    . ASP A-2 1 296 ? -12.671 7.625  -12.722 1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 296 ASP A-2 CA    1 
ATOM   5060 C  C     . ASP A-2 1 296 ? -11.782 6.890  -11.729 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 296 ASP A-2 C     1 
ATOM   5061 O  O     . ASP A-2 1 296 ? -12.246 6.440  -10.674 1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 296 ASP A-2 O     1 
ATOM   5062 C  CB    . ASP A-2 1 296 ? -12.545 9.142  -12.445 1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 296 ASP A-2 CB    1 
ATOM   5063 C  CG    . ASP A-2 1 296 ? -13.059 9.993  -13.566 1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 296 ASP A-2 CG    1 
ATOM   5064 O  OD1   . ASP A-2 1 296 ? -13.396 9.447  -14.644 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 296 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5065 O  OD2   . ASP A-2 1 296 ? -13.113 11.230 -13.360 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 296 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5066 N  N     . GLU A-2 1 297 ? -10.495 6.831  -12.053 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 N     1 
ATOM   5067 C  CA    . GLU A-2 1 297 ? -9.496  6.404  -11.101 1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 CA    1 
ATOM   5068 C  C     . GLU A-2 1 297 ? -9.520  7.352  -9.902  1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 C     1 
ATOM   5069 O  O     . GLU A-2 1 297 ? -9.718  8.563  -10.071 1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 O     1 
ATOM   5070 C  CB    . GLU A-2 1 297 ? -8.106  6.342  -11.747 1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 CB    1 
ATOM   5071 C  CG    . GLU A-2 1 297 ? -7.957  5.180  -12.756 1.00 44.14  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 CG    1 
ATOM   5072 C  CD    . GLU A-2 1 297 ? -8.088  3.797  -12.114 1.00 89.80  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 CD    1 
ATOM   5073 O  OE1   . GLU A-2 1 297 ? -7.453  3.566  -11.060 1.00 64.20  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5074 O  OE2   . GLU A-2 1 297 ? -8.828  2.939  -12.656 1.00 56.70  ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5075 N  N     . ASN A-2 1 298 ? -9.354  6.809  -8.694  1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 298 ASN A-2 N     1 
ATOM   5076 C  CA    . ASN A-2 1 298 ? -9.380  7.667  -7.501  1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 298 ASN A-2 CA    1 
ATOM   5077 C  C     . ASN A-2 1 298 ? -8.488  8.896  -7.590  1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 298 ASN A-2 C     1 
ATOM   5078 O  O     . ASN A-2 1 298 ? -8.919  9.987  -7.211  1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 298 ASN A-2 O     1 
ATOM   5079 C  CB    . ASN A-2 1 298 ? -9.057  6.908  -6.192  1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 298 ASN A-2 CB    1 
ATOM   5080 C  CG    . ASN A-2 1 298 ? -9.162  7.824  -4.954  1.00 45.58  ? ? ? ? ? ? 298 ASN A-2 CG    1 
ATOM   5081 O  OD1   . ASN A-2 1 298 ? -8.179  8.034  -4.229  1.00 48.33  ? ? ? ? ? ? 298 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   5082 N  ND2   . ASN A-2 1 298 ? -10.344 8.431  -4.756  1.00 42.92  ? ? ? ? ? ? 298 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   5083 N  N     . GLN A-2 1 299 ? -7.246  8.758  -8.071  1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-2 N     1 
ATOM   5084 C  CA    . GLN A-2 1 299 ? -6.368  9.901  -8.091  1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-2 CA    1 
ATOM   5085 C  C     . GLN A-2 1 299 ? -6.929  11.009 -9.011  1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-2 C     1 
ATOM   5086 O  O     . GLN A-2 1 299 ? -6.742  12.195 -8.754  1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-2 O     1 
ATOM   5087 C  CB    . GLN A-2 1 299 ? -4.925  9.546  -8.480  1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-2 CB    1 
ATOM   5088 C  CG    . GLN A-2 1 299 ? -3.919  10.691 -8.268  1.00 71.47  ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-2 CG    1 
ATOM   5089 C  CD    . GLN A-2 1 299 ? -4.040  11.389 -6.905  1.00 134.74 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-2 CD    1 
ATOM   5090 O  OE1   . GLN A-2 1 299 ? -3.825  10.777 -5.845  1.00 63.94  ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   5091 N  NE2   . GLN A-2 1 299 ? -4.384  12.684 -6.932  1.00 42.84  ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   5092 N  N     . VAL A-2 1 300 ? -7.580  10.604 -10.083 1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 300 VAL A-2 N     1 
ATOM   5093 C  CA    . VAL A-2 1 300 ? -8.140  11.567 -11.031 1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 300 VAL A-2 CA    1 
ATOM   5094 C  C     . VAL A-2 1 300 ? -9.307  12.301 -10.366 1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 300 VAL A-2 C     1 
ATOM   5095 O  O     . VAL A-2 1 300 ? -9.408  13.533 -10.444 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 300 VAL A-2 O     1 
ATOM   5096 C  CB    . VAL A-2 1 300 ? -8.581  10.890 -12.345 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 300 VAL A-2 CB    1 
ATOM   5097 C  CG1   . VAL A-2 1 300 ? -9.445  11.815 -13.170 1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 300 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   5098 C  CG2   . VAL A-2 1 300 ? -7.337  10.473 -13.152 1.00 29.83  ? ? ? ? ? ? 300 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   5099 N  N     . THR A-2 1 301 ? -10.172 11.535 -9.703  1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 301 THR A-2 N     1 
ATOM   5100 C  CA    . THR A-2 1 301 ? -11.329 12.120 -8.961  1.00 27.25  ? ? ? ? ? ? 301 THR A-2 CA    1 
ATOM   5101 C  C     . THR A-2 1 301 ? -10.823 13.152 -7.964  1.00 23.37  ? ? ? ? ? ? 301 THR A-2 C     1 
ATOM   5102 O  O     . THR A-2 1 301 ? -11.384 14.275 -7.831  1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 301 THR A-2 O     1 
ATOM   5103 C  CB    . THR A-2 1 301 ? -12.125 11.009 -8.265  1.00 22.40  ? ? ? ? ? ? 301 THR A-2 CB    1 
ATOM   5104 O  OG1   . THR A-2 1 301 ? -12.797 10.215 -9.255  1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 301 THR A-2 OG1   1 
ATOM   5105 C  CG2   . THR A-2 1 301 ? -13.119 11.580 -7.308  1.00 23.25  ? ? ? ? ? ? 301 THR A-2 CG2   1 
ATOM   5106 N  N     . GLN A-2 1 302 ? -9.712  12.826 -7.312  1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 302 GLN A-2 N     1 
ATOM   5107 C  CA    . GLN A-2 1 302 ? -9.174  13.733 -6.277  1.00 22.54  ? ? ? ? ? ? 302 GLN A-2 CA    1 
ATOM   5108 C  C     . GLN A-2 1 302 ? -8.709  15.061 -6.846  1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 302 GLN A-2 C     1 
ATOM   5109 O  O     . GLN A-2 1 302 ? -8.941  16.086 -6.243  1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 302 GLN A-2 O     1 
ATOM   5110 C  CB    . GLN A-2 1 302 ? -8.053  13.074 -5.466  1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 302 GLN A-2 CB    1 
ATOM   5111 C  CG    . GLN A-2 1 302 ? -8.532  11.944 -4.563  1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 302 GLN A-2 CG    1 
ATOM   5112 C  CD    . GLN A-2 1 302 ? -9.726  12.320 -3.705  1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 302 GLN A-2 CD    1 
ATOM   5113 O  OE1   . GLN A-2 1 302 ? -9.659  13.282 -2.957  1.00 34.22  ? ? ? ? ? ? 302 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   5114 N  NE2   . GLN A-2 1 302 ? -10.813 11.580 -3.817  1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 302 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   5115 N  N     . ILE A-2 1 303 ? -8.061  15.028 -8.016  1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 303 ILE A-2 N     1 
ATOM   5116 C  CA    . ILE A-2 1 303 ? -7.664  16.248 -8.676  1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 303 ILE A-2 CA    1 
ATOM   5117 C  C     . ILE A-2 1 303 ? -8.916  17.033 -9.118  1.00 22.02  ? ? ? ? ? ? 303 ILE A-2 C     1 
ATOM   5118 O  O     . ILE A-2 1 303 ? -8.973  18.266 -8.969  1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 303 ILE A-2 O     1 
ATOM   5119 C  CB    . ILE A-2 1 303 ? -6.717  15.987 -9.855  1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 303 ILE A-2 CB    1 
ATOM   5120 C  CG1   . ILE A-2 1 303 ? -5.361  15.417 -9.340  1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 303 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5121 C  CG2   . ILE A-2 1 303 ? -6.496  17.255 -10.686 1.00 28.47  ? ? ? ? ? ? 303 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5122 C  CD1   . ILE A-2 1 303 ? -4.655  16.227 -8.264  1.00 29.49  ? ? ? ? ? ? 303 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5123 N  N     . LYS A-2 1 304 ? -9.910  16.334 -9.651  1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-2 N     1 
ATOM   5124 C  CA    . LYS A-2 1 304 ? -11.118 17.069 -10.101 1.00 19.64  ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-2 CA    1 
ATOM   5125 C  C     . LYS A-2 1 304 ? -11.851 17.785 -8.922  1.00 19.19  ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-2 C     1 
ATOM   5126 O  O     . LYS A-2 1 304 ? -12.293 18.929 -9.027  1.00 19.77  ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-2 O     1 
ATOM   5127 C  CB    . LYS A-2 1 304 ? -12.052 16.153 -10.855 1.00 21.73  ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-2 CB    1 
ATOM   5128 C  CG    . LYS A-2 1 304 ? -11.527 15.648 -12.186 1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-2 CG    1 
ATOM   5129 C  CD    . LYS A-2 1 304 ? -12.549 14.824 -12.929 1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-2 CD    1 
ATOM   5130 C  CE    . LYS A-2 1 304 ? -11.980 14.377 -14.293 1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-2 CE    1 
ATOM   5131 N  NZ    . LYS A-2 1 304 ? -12.832 13.395 -14.967 1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   5132 N  N     . LEU A-2 1 305 ? -11.882 17.102 -7.797  1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 305 LEU A-2 N     1 
ATOM   5133 C  CA    . LEU A-2 1 305 ? -12.467 17.650 -6.557  1.00 18.87  ? ? ? ? ? ? 305 LEU A-2 CA    1 
ATOM   5134 C  C     . LEU A-2 1 305 ? -11.665 18.835 -6.032  1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 305 LEU A-2 C     1 
ATOM   5135 O  O     . LEU A-2 1 305 ? -12.211 19.813 -5.577  1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 305 LEU A-2 O     1 
ATOM   5136 C  CB    . LEU A-2 1 305 ? -12.597 16.511 -5.524  1.00 19.22  ? ? ? ? ? ? 305 LEU A-2 CB    1 
ATOM   5137 C  CG    . LEU A-2 1 305 ? -13.591 15.410 -5.739  1.00 22.64  ? ? ? ? ? ? 305 LEU A-2 CG    1 
ATOM   5138 C  CD1   . LEU A-2 1 305 ? -13.390 14.275 -4.720  1.00 26.74  ? ? ? ? ? ? 305 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5139 C  CD2   . LEU A-2 1 305 ? -15.010 15.958 -5.668  1.00 27.28  ? ? ? ? ? ? 305 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5140 N  N     . LEU A-2 1 306 ? -10.350 18.740 -6.115  1.00 21.23  ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-2 N     1 
ATOM   5141 C  CA    . LEU A-2 1 306 ? -9.467  19.861 -5.817  1.00 19.07  ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-2 CA    1 
ATOM   5142 C  C     . LEU A-2 1 306 ? -9.691  21.088 -6.710  1.00 19.36  ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-2 C     1 
ATOM   5143 O  O     . LEU A-2 1 306 ? -9.747  22.251 -6.244  1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-2 O     1 
ATOM   5144 C  CB    . LEU A-2 1 306 ? -8.015  19.359 -5.913  1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-2 CB    1 
ATOM   5145 C  CG    . LEU A-2 1 306 ? -6.908  20.392 -5.800  1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-2 CG    1 
ATOM   5146 C  CD1   . LEU A-2 1 306 ? -7.018  21.187 -4.510  1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5147 C  CD2   . LEU A-2 1 306 ? -5.558  19.675 -5.899  1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-2 CD2   1 
HETATM 5148 N  N     . MSE A-2 1 307 ? -9.814  20.834 -8.011  1.00 20.71  ? ? ? ? ? ? 307 MSE A-2 N     1 
HETATM 5149 C  CA    A MSE A-2 1 307 ? -10.061 21.925 -8.961  0.40 24.73  ? ? ? ? ? ? 307 MSE A-2 CA    1 
HETATM 5150 C  CA    B MSE A-2 1 307 ? -10.091 21.905 -8.976  0.60 24.66  ? ? ? ? ? ? 307 MSE A-2 CA    1 
HETATM 5151 C  C     . MSE A-2 1 307 ? -11.416 22.506 -8.637  1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 307 MSE A-2 C     1 
HETATM 5152 O  O     . MSE A-2 1 307 ? -11.615 23.736 -8.694  1.00 20.43  ? ? ? ? ? ? 307 MSE A-2 O     1 
HETATM 5153 C  CB    A MSE A-2 1 307 ? -9.929  21.423 -10.399 0.40 21.06  ? ? ? ? ? ? 307 MSE A-2 CB    1 
HETATM 5154 C  CB    B MSE A-2 1 307 ? -10.165 21.358 -10.407 0.60 23.39  ? ? ? ? ? ? 307 MSE A-2 CB    1 
HETATM 5155 C  CG    A MSE A-2 1 307 ? -10.232 22.493 -11.445 0.40 24.94  ? ? ? ? ? ? 307 MSE A-2 CG    1 
HETATM 5156 C  CG    B MSE A-2 1 307 ? -8.858  20.783 -10.938 0.60 22.71  ? ? ? ? ? ? 307 MSE A-2 CG    1 
HETATM 5157 SE SE    A MSE A-2 1 307 ? -8.939  23.996 -11.418 0.40 65.58  ? ? ? ? ? ? 307 MSE A-2 SE    1 
HETATM 5158 SE SE    B MSE A-2 1 307 ? -7.385  22.099 -10.771 0.60 42.87  ? ? ? ? ? ? 307 MSE A-2 SE    1 
HETATM 5159 C  CE    A MSE A-2 1 307 ? -7.414  22.863 -11.949 0.40 22.68  ? ? ? ? ? ? 307 MSE A-2 CE    1 
HETATM 5160 C  CE    B MSE A-2 1 307 ? -8.430  23.684 -11.419 0.60 8.80   ? ? ? ? ? ? 307 MSE A-2 CE    1 
ATOM   5161 N  N     . ASP A-2 1 308 ? -12.390 21.662 -8.265  1.00 19.52  ? ? ? ? ? ? 308 ASP A-2 N     1 
ATOM   5162 C  CA    . ASP A-2 1 308 ? -13.697 22.193 -7.887  1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 308 ASP A-2 CA    1 
ATOM   5163 C  C     . ASP A-2 1 308 ? -13.575 23.190 -6.715  1.00 22.14  ? ? ? ? ? ? 308 ASP A-2 C     1 
ATOM   5164 O  O     . ASP A-2 1 308 ? -14.132 24.325 -6.745  1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 308 ASP A-2 O     1 
ATOM   5165 C  CB    . ASP A-2 1 308 ? -14.688 21.089 -7.562  1.00 20.92  ? ? ? ? ? ? 308 ASP A-2 CB    1 
ATOM   5166 C  CG    . ASP A-2 1 308 ? -15.988 21.635 -7.036  1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 308 ASP A-2 CG    1 
ATOM   5167 O  OD1   . ASP A-2 1 308 ? -16.699 22.320 -7.794  1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 308 ASP A-2 OD1   1 
ATOM   5168 O  OD2   . ASP A-2 1 308 ? -16.321 21.421 -5.870  1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 308 ASP A-2 OD2   1 
ATOM   5169 N  N     . VAL A-2 1 309 ? -12.823 22.780 -5.706  1.00 19.06  ? ? ? ? ? ? 309 VAL A-2 N     1 
ATOM   5170 C  CA    . VAL A-2 1 309 ? -12.585 23.725 -4.579  1.00 20.47  ? ? ? ? ? ? 309 VAL A-2 CA    1 
ATOM   5171 C  C     . VAL A-2 1 309 ? -11.887 25.001 -5.033  1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 309 VAL A-2 C     1 
ATOM   5172 O  O     . VAL A-2 1 309 ? -12.244 26.113 -4.633  1.00 20.36  ? ? ? ? ? ? 309 VAL A-2 O     1 
ATOM   5173 C  CB    . VAL A-2 1 309 ? -11.837 23.048 -3.423  1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 309 VAL A-2 CB    1 
ATOM   5174 C  CG1   . VAL A-2 1 309 ? -11.363 24.095 -2.419  1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 309 VAL A-2 CG1   1 
ATOM   5175 C  CG2   . VAL A-2 1 309 ? -12.675 21.956 -2.787  1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 309 VAL A-2 CG2   1 
ATOM   5176 N  N     . ASN A-2 1 310 ? -10.875 24.862 -5.882  1.00 20.12  ? ? ? ? ? ? 310 ASN A-2 N     1 
ATOM   5177 C  CA    . ASN A-2 1 310 ? -10.125 25.992 -6.439  1.00 21.09  ? ? ? ? ? ? 310 ASN A-2 CA    1 
ATOM   5178 C  C     . ASN A-2 1 310 ? -10.996 27.019 -7.172  1.00 20.68  ? ? ? ? ? ? 310 ASN A-2 C     1 
ATOM   5179 O  O     . ASN A-2 1 310 ? -10.707 28.213 -7.157  1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 310 ASN A-2 O     1 
ATOM   5180 C  CB    . ASN A-2 1 310 ? -9.058  25.463 -7.392  1.00 23.47  ? ? ? ? ? ? 310 ASN A-2 CB    1 
ATOM   5181 C  CG    . ASN A-2 1 310 ? -8.272  26.565 -8.087  1.00 24.24  ? ? ? ? ? ? 310 ASN A-2 CG    1 
ATOM   5182 O  OD1   . ASN A-2 1 310 ? -8.357  26.755 -9.317  1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 310 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   5183 N  ND2   . ASN A-2 1 310 ? -7.495  27.271 -7.339  1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 310 ASN A-2 ND2   1 
HETATM 5184 N  N     . MSE A-2 1 311 ? -12.094 26.547 -7.765  1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 311 MSE A-2 N     1 
HETATM 5185 C  CA    . MSE A-2 1 311 ? -12.981 27.411 -8.543  1.00 22.69  ? ? ? ? ? ? 311 MSE A-2 CA    1 
HETATM 5186 C  C     . MSE A-2 1 311 ? -13.779 28.405 -7.697  1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 311 MSE A-2 C     1 
HETATM 5187 O  O     . MSE A-2 1 311 ? -14.484 29.252 -8.254  1.00 20.10  ? ? ? ? ? ? 311 MSE A-2 O     1 
HETATM 5188 C  CB    . MSE A-2 1 311 ? -13.893 26.580 -9.443  1.00 21.72  ? ? ? ? ? ? 311 MSE A-2 CB    1 
HETATM 5189 C  CG    . MSE A-2 1 311 ? -13.181 25.865 -10.562 1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 311 MSE A-2 CG    1 
HETATM 5190 SE SE    . MSE A-2 1 311 ? -11.893 26.995 -11.590 1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 311 MSE A-2 SE    1 
HETATM 5191 C  CE    . MSE A-2 1 311 ? -13.201 28.334 -12.039 1.00 20.20  ? ? ? ? ? ? 311 MSE A-2 CE    1 
ATOM   5192 N  N     . ALA A-2 1 312 ? -13.570 28.420 -6.362  1.00 21.41  ? ? ? ? ? ? 312 ALA A-2 N     1 
ATOM   5193 C  CA    . ALA A-2 1 312 ? -14.083 29.492 -5.516  1.00 21.89  ? ? ? ? ? ? 312 ALA A-2 CA    1 
ATOM   5194 C  C     . ALA A-2 1 312 ? -13.671 30.849 -6.048  1.00 18.80  ? ? ? ? ? ? 312 ALA A-2 C     1 
ATOM   5195 O  O     . ALA A-2 1 312 ? -14.389 31.825 -5.909  1.00 19.71  ? ? ? ? ? ? 312 ALA A-2 O     1 
ATOM   5196 C  CB    . ALA A-2 1 312 ? -13.584 29.321 -4.083  1.00 22.40  ? ? ? ? ? ? 312 ALA A-2 CB    1 
ATOM   5197 N  N     . CYS A-2 1 313 ? -12.481 30.925 -6.660  1.00 20.32  ? ? ? ? ? ? 313 CYS A-2 N     1 
ATOM   5198 C  CA    . CYS A-2 1 313 ? -12.026 32.177 -7.307  1.00 19.57  ? ? ? ? ? ? 313 CYS A-2 CA    1 
ATOM   5199 C  C     . CYS A-2 1 313 ? -13.095 32.916 -8.100  1.00 20.24  ? ? ? ? ? ? 313 CYS A-2 C     1 
ATOM   5200 O  O     . CYS A-2 1 313 ? -13.206 34.155 -8.019  1.00 19.89  ? ? ? ? ? ? 313 CYS A-2 O     1 
ATOM   5201 C  CB    . CYS A-2 1 313 ? -10.803 31.907 -8.199  1.00 20.05  ? ? ? ? ? ? 313 CYS A-2 CB    1 
ATOM   5202 S  SG    . CYS A-2 1 313 ? -11.011 30.722 -9.553  1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 313 CYS A-2 SG    1 
ATOM   5203 N  N     . LEU A-2 1 314 ? -13.897 32.169 -8.868  1.00 19.24  ? ? ? ? ? ? 314 LEU A-2 N     1 
ATOM   5204 C  CA    . LEU A-2 1 314 ? -14.972 32.755 -9.702  1.00 17.85  ? ? ? ? ? ? 314 LEU A-2 CA    1 
ATOM   5205 C  C     . LEU A-2 1 314 ? -16.381 32.280 -9.339  1.00 22.59  ? ? ? ? ? ? 314 LEU A-2 C     1 
ATOM   5206 O  O     . LEU A-2 1 314 ? -17.307 32.367 -10.160 1.00 21.78  ? ? ? ? ? ? 314 LEU A-2 O     1 
ATOM   5207 C  CB    . LEU A-2 1 314 ? -14.668 32.429 -11.158 1.00 18.87  ? ? ? ? ? ? 314 LEU A-2 CB    1 
ATOM   5208 C  CG    . LEU A-2 1 314 ? -13.364 32.946 -11.697 1.00 23.43  ? ? ? ? ? ? 314 LEU A-2 CG    1 
ATOM   5209 C  CD1   . LEU A-2 1 314 ? -13.171 32.619 -13.194 1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 314 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5210 C  CD2   . LEU A-2 1 314 ? -13.193 34.449 -11.522 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 314 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5211 N  N     . ASN A-2 1 315 ? -16.567 31.730 -8.140  1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 315 ASN A-2 N     1 
ATOM   5212 C  CA    . ASN A-2 1 315 ? -17.793 31.026 -7.793  1.00 18.94  ? ? ? ? ? ? 315 ASN A-2 CA    1 
ATOM   5213 C  C     . ASN A-2 1 315 ? -18.126 29.953 -8.830  1.00 19.27  ? ? ? ? ? ? 315 ASN A-2 C     1 
ATOM   5214 O  O     . ASN A-2 1 315 ? -19.280 29.677 -9.078  1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 315 ASN A-2 O     1 
ATOM   5215 C  CB    . ASN A-2 1 315 ? -18.995 31.951 -7.635  1.00 20.72  ? ? ? ? ? ? 315 ASN A-2 CB    1 
ATOM   5216 C  CG    . ASN A-2 1 315 ? -18.887 32.870 -6.423  1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 315 ASN A-2 CG    1 
ATOM   5217 O  OD1   . ASN A-2 1 315 ? -18.146 32.575 -5.481  1.00 21.45  ? ? ? ? ? ? 315 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   5218 N  ND2   . ASN A-2 1 315 ? -19.654 33.962 -6.434  1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 315 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   5219 N  N     . GLY A-2 1 316 ? -17.103 29.364 -9.432  1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 316 GLY A-2 N     1 
ATOM   5220 C  CA    . GLY A-2 1 316 ? -17.312 28.312 -10.404 1.00 19.75  ? ? ? ? ? ? 316 GLY A-2 CA    1 
ATOM   5221 C  C     . GLY A-2 1 316 ? -17.400 26.939 -9.753  1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 316 GLY A-2 C     1 
ATOM   5222 O  O     . GLY A-2 1 316 ? -17.572 26.768 -8.513  1.00 21.90  ? ? ? ? ? ? 316 GLY A-2 O     1 
ATOM   5223 N  N     . LYS A-2 1 317 ? -17.345 25.921 -10.588 1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 317 LYS A-2 N     1 
ATOM   5224 C  CA    . LYS A-2 1 317 ? -17.692 24.580 -10.170 1.00 18.85  ? ? ? ? ? ? 317 LYS A-2 CA    1 
ATOM   5225 C  C     . LYS A-2 1 317 ? -17.205 23.593 -11.173 1.00 22.34  ? ? ? ? ? ? 317 LYS A-2 C     1 
ATOM   5226 O  O     . LYS A-2 1 317 ? -17.212 23.888 -12.368 1.00 21.47  ? ? ? ? ? ? 317 LYS A-2 O     1 
ATOM   5227 C  CB    . LYS A-2 1 317 ? -19.228 24.462 -10.018 1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 317 LYS A-2 CB    1 
ATOM   5228 C  CG    . LYS A-2 1 317 ? -19.721 23.190 -9.321  1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 317 LYS A-2 CG    1 
ATOM   5229 C  CD    . LYS A-2 1 317 ? -21.245 23.061 -9.294  1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 317 LYS A-2 CD    1 
ATOM   5230 C  CE    . LYS A-2 1 317 ? -21.901 24.120 -8.444  1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 317 LYS A-2 CE    1 
ATOM   5231 N  NZ    . LYS A-2 1 317 ? -23.397 23.988 -8.384  1.00 33.29  ? ? ? ? ? ? 317 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   5232 N  N     . GLU A-2 1 318 ? -16.739 22.429 -10.712 1.00 21.45  ? ? ? ? ? ? 318 GLU A-2 N     1 
ATOM   5233 C  CA    . GLU A-2 1 318 ? -16.464 21.316 -11.635 1.00 20.85  ? ? ? ? ? ? 318 GLU A-2 CA    1 
ATOM   5234 C  C     . GLU A-2 1 318 ? -17.548 20.323 -11.356 1.00 20.41  ? ? ? ? ? ? 318 GLU A-2 C     1 
ATOM   5235 O  O     . GLU A-2 1 318 ? -17.753 19.891 -10.222 1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 318 GLU A-2 O     1 
ATOM   5236 C  CB    . GLU A-2 1 318 ? -15.084 20.741 -11.478 1.00 19.34  ? ? ? ? ? ? 318 GLU A-2 CB    1 
ATOM   5237 C  CG    . GLU A-2 1 318 ? -13.954 21.761 -11.618 1.00 21.22  ? ? ? ? ? ? 318 GLU A-2 CG    1 
ATOM   5238 C  CD    . GLU A-2 1 318 ? -13.756 22.350 -13.016 1.00 19.62  ? ? ? ? ? ? 318 GLU A-2 CD    1 
ATOM   5239 O  OE1   . GLU A-2 1 318 ? -14.332 21.873 -13.998 1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 318 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5240 O  OE2   . GLU A-2 1 318 ? -12.945 23.286 -13.122 1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 318 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5241 N  N     . ARG A-2 1 319 ? -18.332 20.042 -12.376 1.00 19.96  ? ? ? ? ? ? 319 ARG A-2 N     1 
ATOM   5242 C  CA    . ARG A-2 1 319 ? -19.602 19.373 -12.221 1.00 20.34  ? ? ? ? ? ? 319 ARG A-2 CA    1 
ATOM   5243 C  C     . ARG A-2 1 319 ? -19.571 17.895 -12.497 1.00 21.44  ? ? ? ? ? ? 319 ARG A-2 C     1 
ATOM   5244 O  O     . ARG A-2 1 319 ? -18.862 17.452 -13.378 1.00 21.90  ? ? ? ? ? ? 319 ARG A-2 O     1 
ATOM   5245 C  CB    . ARG A-2 1 319 ? -20.627 20.036 -13.151 1.00 20.75  ? ? ? ? ? ? 319 ARG A-2 CB    1 
ATOM   5246 C  CG    . ARG A-2 1 319 ? -20.993 21.408 -12.657 1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 319 ARG A-2 CG    1 
ATOM   5247 C  CD    . ARG A-2 1 319 ? -21.816 22.219 -13.628 1.00 22.59  ? ? ? ? ? ? 319 ARG A-2 CD    1 
ATOM   5248 N  NE    . ARG A-2 1 319 ? -22.292 23.470 -13.010 1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 319 ARG A-2 NE    1 
ATOM   5249 C  CZ    . ARG A-2 1 319 ? -21.711 24.674 -13.151 1.00 19.66  ? ? ? ? ? ? 319 ARG A-2 CZ    1 
ATOM   5250 N  NH1   . ARG A-2 1 319 ? -20.600 24.852 -13.899 1.00 21.25  ? ? ? ? ? ? 319 ARG A-2 NH1   1 
ATOM   5251 N  NH2   . ARG A-2 1 319 ? -22.218 25.725 -12.542 1.00 21.21  ? ? ? ? ? ? 319 ARG A-2 NH2   1 
ATOM   5252 N  N     . ASN A-2 1 320 ? -20.392 17.152 -11.773 1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 320 ASN A-2 N     1 
ATOM   5253 C  CA    . ASN A-2 1 320 ? -20.650 15.772 -12.090 1.00 22.59  ? ? ? ? ? ? 320 ASN A-2 CA    1 
ATOM   5254 C  C     . ASN A-2 1 320 ? -21.795 15.676 -13.091 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 320 ASN A-2 C     1 
ATOM   5255 O  O     . ASN A-2 1 320 ? -22.411 16.703 -13.491 1.00 21.20  ? ? ? ? ? ? 320 ASN A-2 O     1 
ATOM   5256 C  CB    . ASN A-2 1 320 ? -20.906 14.944 -10.812 1.00 21.61  ? ? ? ? ? ? 320 ASN A-2 CB    1 
ATOM   5257 C  CG    . ASN A-2 1 320 ? -22.203 15.304 -10.091 1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 320 ASN A-2 CG    1 
ATOM   5258 O  OD1   . ASN A-2 1 320 ? -23.186 15.666 -10.698 1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 320 ASN A-2 OD1   1 
ATOM   5259 N  ND2   . ASN A-2 1 320 ? -22.221 15.112 -8.758  1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 320 ASN A-2 ND2   1 
ATOM   5260 N  N     . GLU A-2 1 321 ? -22.074 14.455 -13.559 1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 321 GLU A-2 N     1 
ATOM   5261 C  CA    . GLU A-2 1 321 ? -23.065 14.288 -14.639 1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 321 GLU A-2 CA    1 
ATOM   5262 C  C     . GLU A-2 1 321 ? -24.446 14.701 -14.236 1.00 21.91  ? ? ? ? ? ? 321 GLU A-2 C     1 
ATOM   5263 O  O     . GLU A-2 1 321 ? -25.113 15.353 -15.008 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 321 GLU A-2 O     1 
ATOM   5264 C  CB    . GLU A-2 1 321 ? -23.108 12.872 -15.214 1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 321 GLU A-2 CB    1 
ATOM   5265 C  CG    . GLU A-2 1 321 ? -24.187 12.697 -16.291 1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 321 GLU A-2 CG    1 
ATOM   5266 C  CD    . GLU A-2 1 321 ? -24.129 11.344 -17.025 1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 321 GLU A-2 CD    1 
ATOM   5267 O  OE1   . GLU A-2 1 321 ? -23.198 10.544 -16.766 1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 321 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5268 O  OE2   . GLU A-2 1 321 ? -25.014 11.109 -17.876 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 321 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5269 N  N     . GLU A-2 1 322 ? -24.867 14.381 -13.005 1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 322 GLU A-2 N     1 
ATOM   5270 C  CA    . GLU A-2 1 322 ? -26.183 14.842 -12.533 1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 322 GLU A-2 CA    1 
ATOM   5271 C  C     . GLU A-2 1 322 ? -26.309 16.366 -12.504 1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 322 GLU A-2 C     1 
ATOM   5272 O  O     . GLU A-2 1 322 ? -27.378 16.868 -12.826 1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 322 GLU A-2 O     1 
ATOM   5273 C  CB    . GLU A-2 1 322 ? -26.585 14.229 -11.180 1.00 34.65  ? ? ? ? ? ? 322 GLU A-2 CB    1 
ATOM   5274 C  CG    . GLU A-2 1 322 ? -27.043 12.765 -11.303 1.00 62.60  ? ? ? ? ? ? 322 GLU A-2 CG    1 
ATOM   5275 C  CD    . GLU A-2 1 322 ? -28.274 12.563 -12.206 1.00 73.12  ? ? ? ? ? ? 322 GLU A-2 CD    1 
ATOM   5276 O  OE1   . GLU A-2 1 322 ? -28.234 11.725 -13.134 1.00 57.52  ? ? ? ? ? ? 322 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5277 O  OE2   . GLU A-2 1 322 ? -29.292 13.252 -12.018 1.00 53.21  ? ? ? ? ? ? 322 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5278 N  N     . GLU A-2 1 323 ? -25.231 17.049 -12.111 1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-2 N     1 
ATOM   5279 C  CA    . GLU A-2 1 323 ? -25.205 18.509 -12.076 1.00 20.35  ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-2 CA    1 
ATOM   5280 C  C     . GLU A-2 1 323 ? -25.305 19.087 -13.494 1.00 23.11  ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-2 C     1 
ATOM   5281 O  O     . GLU A-2 1 323 ? -26.065 20.014 -13.753 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-2 O     1 
ATOM   5282 C  CB    . GLU A-2 1 323 ? -23.962 19.026 -11.370 1.00 22.32  ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-2 CB    1 
ATOM   5283 C  CG    . GLU A-2 1 323 ? -24.039 18.731 -9.874  1.00 28.47  ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-2 CG    1 
ATOM   5284 C  CD    . GLU A-2 1 323 ? -22.736 18.971 -9.153  1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-2 CD    1 
ATOM   5285 O  OE1   . GLU A-2 1 323 ? -21.676 18.728 -9.716  1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5286 O  OE2   . GLU A-2 1 323 ? -22.770 19.413 -7.984  1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5287 N  N     . TRP A-2 1 324 ? -24.528 18.517 -14.417 1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 324 TRP A-2 N     1 
ATOM   5288 C  CA    . TRP A-2 1 324 ? -24.580 18.977 -15.794 1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 324 TRP A-2 CA    1 
ATOM   5289 C  C     . TRP A-2 1 324 ? -26.015 18.774 -16.336 1.00 21.55  ? ? ? ? ? ? 324 TRP A-2 C     1 
ATOM   5290 O  O     . TRP A-2 1 324 ? -26.619 19.672 -16.906 1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 324 TRP A-2 O     1 
ATOM   5291 C  CB    . TRP A-2 1 324 ? -23.556 18.212 -16.650 1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 324 TRP A-2 CB    1 
ATOM   5292 C  CG    . TRP A-2 1 324 ? -22.154 18.642 -16.567 1.00 20.88  ? ? ? ? ? ? 324 TRP A-2 CG    1 
ATOM   5293 C  CD1   . TRP A-2 1 324 ? -21.089 17.899 -16.171 1.00 23.87  ? ? ? ? ? ? 324 TRP A-2 CD1   1 
ATOM   5294 C  CD2   . TRP A-2 1 324 ? -21.616 19.930 -16.954 1.00 17.33  ? ? ? ? ? ? 324 TRP A-2 CD2   1 
ATOM   5295 N  NE1   . TRP A-2 1 324 ? -19.929 18.637 -16.263 1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 324 TRP A-2 NE1   1 
ATOM   5296 C  CE2   . TRP A-2 1 324 ? -20.230 19.887 -16.758 1.00 18.38  ? ? ? ? ? ? 324 TRP A-2 CE2   1 
ATOM   5297 C  CE3   . TRP A-2 1 324 ? -22.185 21.098 -17.466 1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 324 TRP A-2 CE3   1 
ATOM   5298 C  CZ2   . TRP A-2 1 324 ? -19.407 20.951 -17.067 1.00 20.62  ? ? ? ? ? ? 324 TRP A-2 CZ2   1 
ATOM   5299 C  CZ3   . TRP A-2 1 324 ? -21.372 22.175 -17.725 1.00 19.18  ? ? ? ? ? ? 324 TRP A-2 CZ3   1 
ATOM   5300 C  CH2   . TRP A-2 1 324 ? -19.992 22.098 -17.546 1.00 20.67  ? ? ? ? ? ? 324 TRP A-2 CH2   1 
ATOM   5301 N  N     . LYS A-2 1 325 ? -26.562 17.583 -16.131 1.00 20.74  ? ? ? ? ? ? 325 LYS A-2 N     1 
ATOM   5302 C  CA    . LYS A-2 1 325 ? -27.895 17.253 -16.624 1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 325 LYS A-2 CA    1 
ATOM   5303 C  C     . LYS A-2 1 325 ? -28.967 18.213 -16.117 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 325 LYS A-2 C     1 
ATOM   5304 O  O     . LYS A-2 1 325 ? -29.804 18.674 -16.884 1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 325 LYS A-2 O     1 
ATOM   5305 C  CB    . LYS A-2 1 325 ? -28.221 15.818 -16.273 1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 325 LYS A-2 CB    1 
ATOM   5306 C  CG    . LYS A-2 1 325 ? -29.651 15.411 -16.613 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 325 LYS A-2 CG    1 
ATOM   5307 C  CD    . LYS A-2 1 325 ? -29.835 13.936 -16.367 1.00 30.91  ? ? ? ? ? ? 325 LYS A-2 CD    1 
ATOM   5308 C  CE    . LYS A-2 1 325 ? -31.270 13.526 -16.642 1.00 45.21  ? ? ? ? ? ? 325 LYS A-2 CE    1 
ATOM   5309 N  NZ    . LYS A-2 1 325 ? -31.452 12.091 -16.298 1.00 52.02  ? ? ? ? ? ? 325 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   5310 N  N     . LYS A-2 1 326 ? -28.908 18.573 -14.836 1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 326 LYS A-2 N     1 
ATOM   5311 C  CA    . LYS A-2 1 326 ? -29.895 19.465 -14.260 1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 326 LYS A-2 CA    1 
ATOM   5312 C  C     . LYS A-2 1 326 ? -29.840 20.835 -14.934 1.00 25.38  ? ? ? ? ? ? 326 LYS A-2 C     1 
ATOM   5313 O  O     . LYS A-2 1 326 ? -30.889 21.441 -15.178 1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 326 LYS A-2 O     1 
ATOM   5314 C  CB    . LYS A-2 1 326 ? -29.627 19.603 -12.761 1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 326 LYS A-2 CB    1 
ATOM   5315 C  CG    . LYS A-2 1 326 ? -30.742 20.192 -11.922 1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 326 LYS A-2 CG    1 
ATOM   5316 C  CD    . LYS A-2 1 326 ? -30.344 20.172 -10.441 1.00 45.81  ? ? ? ? ? ? 326 LYS A-2 CD    1 
ATOM   5317 C  CE    . LYS A-2 1 326 ? -31.534 20.393 -9.510  1.00 59.52  ? ? ? ? ? ? 326 LYS A-2 CE    1 
ATOM   5318 N  NZ    . LYS A-2 1 326 ? -32.034 21.797 -9.536  1.00 110.25 ? ? ? ? ? ? 326 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   5319 N  N     . LEU A-2 1 327 ? -28.632 21.297 -15.247 1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 327 LEU A-2 N     1 
ATOM   5320 C  CA    . LEU A-2 1 327 ? -28.464 22.576 -15.991 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 327 LEU A-2 CA    1 
ATOM   5321 C  C     . LEU A-2 1 327 ? -29.094 22.446 -17.357 1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 327 LEU A-2 C     1 
ATOM   5322 O  O     . LEU A-2 1 327 ? -29.883 23.295 -17.781 1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 327 LEU A-2 O     1 
ATOM   5323 C  CB    . LEU A-2 1 327 ? -27.009 22.986 -16.171 1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 327 LEU A-2 CB    1 
ATOM   5324 C  CG    . LEU A-2 1 327 ? -26.253 23.528 -15.001 1.00 37.71  ? ? ? ? ? ? 327 LEU A-2 CG    1 
ATOM   5325 C  CD1   . LEU A-2 1 327 ? -24.835 23.784 -15.471 1.00 29.92  ? ? ? ? ? ? 327 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5326 C  CD2   . LEU A-2 1 327 ? -26.935 24.806 -14.539 1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 327 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5327 N  N     . PHE A-2 1 328 ? -28.775 21.362 -18.053 1.00 20.28  ? ? ? ? ? ? 328 PHE A-2 N     1 
ATOM   5328 C  CA    . PHE A-2 1 328 ? -29.234 21.220 -19.443 1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 328 PHE A-2 CA    1 
ATOM   5329 C  C     . PHE A-2 1 328 ? -30.761 21.202 -19.525 1.00 21.59  ? ? ? ? ? ? 328 PHE A-2 C     1 
ATOM   5330 O  O     . PHE A-2 1 328 ? -31.344 21.825 -20.406 1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 328 PHE A-2 O     1 
ATOM   5331 C  CB    . PHE A-2 1 328 ? -28.614 19.966 -20.105 1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 328 PHE A-2 CB    1 
ATOM   5332 C  CG    . PHE A-2 1 328 ? -27.092 19.919 -20.103 1.00 19.89  ? ? ? ? ? ? 328 PHE A-2 CG    1 
ATOM   5333 C  CD1   . PHE A-2 1 328 ? -26.297 21.073 -20.102 1.00 19.32  ? ? ? ? ? ? 328 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   5334 C  CD2   . PHE A-2 1 328 ? -26.439 18.686 -20.121 1.00 21.57  ? ? ? ? ? ? 328 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   5335 C  CE1   . PHE A-2 1 328 ? -24.931 20.998 -20.090 1.00 18.66  ? ? ? ? ? ? 328 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   5336 C  CE2   . PHE A-2 1 328 ? -25.061 18.628 -20.112 1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 328 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   5337 C  CZ    . PHE A-2 1 328 ? -24.316 19.782 -20.065 1.00 19.60  ? ? ? ? ? ? 328 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   5338 N  N     . ILE A-2 1 329 ? -31.388 20.493 -18.598 1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 329 ILE A-2 N     1 
ATOM   5339 C  CA    . ILE A-2 1 329 ? -32.859 20.386 -18.530 1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 329 ILE A-2 CA    1 
ATOM   5340 C  C     . ILE A-2 1 329 ? -33.452 21.753 -18.207 1.00 27.92  ? ? ? ? ? ? 329 ILE A-2 C     1 
ATOM   5341 O  O     . ILE A-2 1 329 ? -34.385 22.194 -18.891 1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 329 ILE A-2 O     1 
ATOM   5342 C  CB    . ILE A-2 1 329 ? -33.301 19.298 -17.536 1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 329 ILE A-2 CB    1 
ATOM   5343 C  CG1   . ILE A-2 1 329 ? -32.930 17.905 -18.101 1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 329 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5344 C  CG2   . ILE A-2 1 329 ? -34.824 19.344 -17.264 1.00 33.25  ? ? ? ? ? ? 329 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5345 C  CD1   . ILE A-2 1 329 ? -33.056 16.766 -17.101 1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 329 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5346 N  N     . GLU A-2 1 330 ? -32.911 22.436 -17.205 1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 330 GLU A-2 N     1 
ATOM   5347 C  CA    . GLU A-2 1 330 ? -33.463 23.745 -16.828 1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 330 GLU A-2 CA    1 
ATOM   5348 C  C     . GLU A-2 1 330 ? -33.286 24.761 -17.956 1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 330 GLU A-2 C     1 
ATOM   5349 O  O     . GLU A-2 1 330 ? -34.159 25.613 -18.150 1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 330 GLU A-2 O     1 
ATOM   5350 C  CB    . GLU A-2 1 330 ? -32.870 24.253 -15.510 1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 330 GLU A-2 CB    1 
ATOM   5351 C  CG    . GLU A-2 1 330 ? -33.448 25.609 -15.092 1.00 45.05  ? ? ? ? ? ? 330 GLU A-2 CG    1 
ATOM   5352 C  CD    . GLU A-2 1 330 ? -33.356 25.897 -13.594 1.00 62.15  ? ? ? ? ? ? 330 GLU A-2 CD    1 
ATOM   5353 O  OE1   . GLU A-2 1 330 ? -32.600 25.204 -12.869 1.00 47.50  ? ? ? ? ? ? 330 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5354 O  OE2   . GLU A-2 1 330 ? -34.053 26.837 -13.146 1.00 51.03  ? ? ? ? ? ? 330 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5355 N  N     . ALA A-2 1 331 ? -32.206 24.631 -18.738 1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A-2 N     1 
ATOM   5356 C  CA    . ALA A-2 1 331 ? -31.958 25.489 -19.902 1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A-2 CA    1 
ATOM   5357 C  C     . ALA A-2 1 331 ? -32.783 25.127 -21.176 1.00 20.57  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A-2 C     1 
ATOM   5358 O  O     . ALA A-2 1 331 ? -32.708 25.840 -22.184 1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A-2 O     1 
ATOM   5359 C  CB    . ALA A-2 1 331 ? -30.461 25.569 -20.203 1.00 23.58  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A-2 CB    1 
ATOM   5360 N  N     . GLY A-2 1 332 ? -33.576 24.057 -21.080 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 332 GLY A-2 N     1 
ATOM   5361 C  CA    . GLY A-2 1 332 ? -34.511 23.639 -22.130 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 332 GLY A-2 CA    1 
ATOM   5362 C  C     . GLY A-2 1 332 ? -33.897 22.794 -23.254 1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 332 GLY A-2 C     1 
ATOM   5363 O  O     . GLY A-2 1 332 ? -34.449 22.743 -24.335 1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 332 GLY A-2 O     1 
ATOM   5364 N  N     . PHE A-2 1 333 ? -32.727 22.181 -23.019 1.00 22.53  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A-2 N     1 
ATOM   5365 C  CA    . PHE A-2 1 333 ? -32.154 21.259 -23.975 1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A-2 CA    1 
ATOM   5366 C  C     . PHE A-2 1 333 ? -32.813 19.898 -23.789 1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A-2 C     1 
ATOM   5367 O  O     . PHE A-2 1 333 ? -33.157 19.546 -22.676 1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A-2 O     1 
ATOM   5368 C  CB    . PHE A-2 1 333 ? -30.641 21.171 -23.789 1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A-2 CB    1 
ATOM   5369 C  CG    . PHE A-2 1 333 ? -29.953 22.422 -24.211 1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A-2 CG    1 
ATOM   5370 C  CD1   . PHE A-2 1 333 ? -29.897 23.505 -23.374 1.00 21.78  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   5371 C  CD2   . PHE A-2 1 333 ? -29.421 22.548 -25.484 1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   5372 C  CE1   . PHE A-2 1 333 ? -29.297 24.660 -23.787 1.00 21.26  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   5373 C  CE2   . PHE A-2 1 333 ? -28.838 23.714 -25.914 1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   5374 C  CZ    . PHE A-2 1 333 ? -28.739 24.768 -25.047 1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   5375 N  N     . GLN A-2 1 334 ? -32.992 19.143 -24.869 1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 334 GLN A-2 N     1 
ATOM   5376 C  CA    . GLN A-2 1 334 ? -33.762 17.906 -24.831 1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 334 GLN A-2 CA    1 
ATOM   5377 C  C     . GLN A-2 1 334 ? -32.949 16.702 -24.419 1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 334 GLN A-2 C     1 
ATOM   5378 O  O     . GLN A-2 1 334 ? -33.485 15.763 -23.798 1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 334 GLN A-2 O     1 
ATOM   5379 C  CB    . GLN A-2 1 334 ? -34.461 17.648 -26.167 1.00 22.77  ? ? ? ? ? ? 334 GLN A-2 CB    1 
ATOM   5380 C  CG    . GLN A-2 1 334 ? -35.445 18.748 -26.573 1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 334 GLN A-2 CG    1 
ATOM   5381 C  CD    . GLN A-2 1 334 ? -36.211 18.380 -27.818 1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 334 GLN A-2 CD    1 
ATOM   5382 O  OE1   . GLN A-2 1 334 ? -35.883 18.816 -28.932 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 334 GLN A-2 OE1   1 
ATOM   5383 N  NE2   . GLN A-2 1 334 ? -37.177 17.520 -27.658 1.00 19.94  ? ? ? ? ? ? 334 GLN A-2 NE2   1 
ATOM   5384 N  N     . HIS A-2 1 335 ? -31.694 16.642 -24.866 1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 335 HIS A-2 N     1 
ATOM   5385 C  CA    . HIS A-2 1 335 ? -30.856 15.507 -24.524 1.00 21.42  ? ? ? ? ? ? 335 HIS A-2 CA    1 
ATOM   5386 C  C     . HIS A-2 1 335 ? -29.395 15.894 -24.657 1.00 20.25  ? ? ? ? ? ? 335 HIS A-2 C     1 
ATOM   5387 O  O     . HIS A-2 1 335 ? -29.077 16.919 -25.207 1.00 21.92  ? ? ? ? ? ? 335 HIS A-2 O     1 
ATOM   5388 C  CB    . HIS A-2 1 335 ? -31.224 14.283 -25.375 1.00 23.72  ? ? ? ? ? ? 335 HIS A-2 CB    1 
ATOM   5389 C  CG    . HIS A-2 1 335 ? -30.916 14.412 -26.839 1.00 24.06  ? ? ? ? ? ? 335 HIS A-2 CG    1 
ATOM   5390 N  ND1   . HIS A-2 1 335 ? -29.842 13.775 -27.441 1.00 23.57  ? ? ? ? ? ? 335 HIS A-2 ND1   1 
ATOM   5391 C  CD2   . HIS A-2 1 335 ? -31.606 15.005 -27.837 1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 335 HIS A-2 CD2   1 
ATOM   5392 C  CE1   . HIS A-2 1 335 ? -29.867 14.024 -28.737 1.00 21.53  ? ? ? ? ? ? 335 HIS A-2 CE1   1 
ATOM   5393 N  NE2   . HIS A-2 1 335 ? -30.944 14.745 -29.005 1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 335 HIS A-2 NE2   1 
ATOM   5394 N  N     . TYR A-2 1 336 ? -28.512 15.083 -24.097 1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 336 TYR A-2 N     1 
ATOM   5395 C  CA    . TYR A-2 1 336 ? -27.091 15.395 -24.055 1.00 23.17  ? ? ? ? ? ? 336 TYR A-2 CA    1 
ATOM   5396 C  C     . TYR A-2 1 336 ? -26.291 14.116 -24.177 1.00 21.43  ? ? ? ? ? ? 336 TYR A-2 C     1 
ATOM   5397 O  O     . TYR A-2 1 336 ? -26.816 13.022 -23.989 1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 336 TYR A-2 O     1 
ATOM   5398 C  CB    . TYR A-2 1 336 ? -26.721 16.129 -22.753 1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 336 TYR A-2 CB    1 
ATOM   5399 C  CG    . TYR A-2 1 336 ? -26.767 15.241 -21.526 1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 336 TYR A-2 CG    1 
ATOM   5400 C  CD1   . TYR A-2 1 336 ? -27.971 15.041 -20.859 1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 336 TYR A-2 CD1   1 
ATOM   5401 C  CD2   . TYR A-2 1 336 ? -25.630 14.573 -21.060 1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 336 TYR A-2 CD2   1 
ATOM   5402 C  CE1   . TYR A-2 1 336 ? -28.054 14.192 -19.762 1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 336 TYR A-2 CE1   1 
ATOM   5403 C  CE2   . TYR A-2 1 336 ? -25.717 13.696 -19.979 1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 336 TYR A-2 CE2   1 
ATOM   5404 C  CZ    . TYR A-2 1 336 ? -26.938 13.524 -19.338 1.00 29.77  ? ? ? ? ? ? 336 TYR A-2 CZ    1 
ATOM   5405 O  OH    . TYR A-2 1 336 ? -27.089 12.677 -18.250 1.00 29.82  ? ? ? ? ? ? 336 TYR A-2 OH    1 
ATOM   5406 N  N     . LYS A-2 1 337 ? -25.037 14.245 -24.579 1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 337 LYS A-2 N     1 
ATOM   5407 C  CA    . LYS A-2 1 337 ? -24.112 13.123 -24.670 1.00 21.34  ? ? ? ? ? ? 337 LYS A-2 CA    1 
ATOM   5408 C  C     . LYS A-2 1 337 ? -22.773 13.560 -24.110 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 337 LYS A-2 C     1 
ATOM   5409 O  O     . LYS A-2 1 337 ? -22.351 14.676 -24.379 1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 337 LYS A-2 O     1 
ATOM   5410 C  CB    . LYS A-2 1 337 ? -23.921 12.695 -26.088 1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 337 LYS A-2 CB    1 
ATOM   5411 C  CG    . LYS A-2 1 337 ? -25.204 12.206 -26.738 1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 337 LYS A-2 CG    1 
ATOM   5412 C  CD    . LYS A-2 1 337 ? -24.986 11.797 -28.154 1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 337 LYS A-2 CD    1 
ATOM   5413 C  CE    . LYS A-2 1 337 ? -26.305 11.312 -28.744 1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 337 LYS A-2 CE    1 
ATOM   5414 N  NZ    . LYS A-2 1 337 ? -26.049 10.809 -30.072 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 337 LYS A-2 NZ    1 
ATOM   5415 N  N     . ILE A-2 1 338 ? -22.135 12.687 -23.329 1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A-2 N     1 
ATOM   5416 C  CA    . ILE A-2 1 338 ? -20.790 12.948 -22.769 1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A-2 CA    1 
ATOM   5417 C  C     . ILE A-2 1 338 ? -19.828 11.927 -23.308 1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A-2 C     1 
ATOM   5418 O  O     . ILE A-2 1 338 ? -20.129 10.733 -23.287 1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A-2 O     1 
ATOM   5419 C  CB    . ILE A-2 1 338 ? -20.784 12.886 -21.207 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A-2 CB    1 
ATOM   5420 C  CG1   . ILE A-2 1 338 ? -21.806 13.892 -20.646 1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5421 C  CG2   . ILE A-2 1 338 ? -19.338 13.090 -20.681 1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5422 C  CD1   . ILE A-2 1 338 ? -21.943 13.946 -19.139 1.00 25.16  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5423 N  N     . SER A-2 1 339 ? -18.676 12.394 -23.797 1.00 21.39  ? ? ? ? ? ? 339 SER A-2 N     1 
ATOM   5424 C  CA    . SER A-2 1 339 ? -17.603 11.537 -24.282 1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 339 SER A-2 CA    1 
ATOM   5425 C  C     . SER A-2 1 339 ? -16.292 11.937 -23.624 1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 339 SER A-2 C     1 
ATOM   5426 O  O     . SER A-2 1 339 ? -16.085 13.105 -23.358 1.00 20.91  ? ? ? ? ? ? 339 SER A-2 O     1 
ATOM   5427 C  CB    . SER A-2 1 339 ? -17.439 11.697 -25.808 1.00 31.60  ? ? ? ? ? ? 339 SER A-2 CB    1 
ATOM   5428 O  OG    . SER A-2 1 339 ? -18.674 11.529 -26.506 1.00 52.28  ? ? ? ? ? ? 339 SER A-2 OG    1 
ATOM   5429 N  N     . PRO A-2 1 340 ? -15.363 10.993 -23.400 1.00 23.61  ? ? ? ? ? ? 340 PRO A-2 N     1 
ATOM   5430 C  CA    . PRO A-2 1 340 ? -14.042 11.439 -22.925 1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 340 PRO A-2 CA    1 
ATOM   5431 C  C     . PRO A-2 1 340 ? -13.333 12.187 -24.038 1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 340 PRO A-2 C     1 
ATOM   5432 O  O     . PRO A-2 1 340 ? -13.523 11.857 -25.186 1.00 27.26  ? ? ? ? ? ? 340 PRO A-2 O     1 
ATOM   5433 C  CB    . PRO A-2 1 340 ? -13.292 10.126 -22.639 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 340 PRO A-2 CB    1 
ATOM   5434 C  CG    . PRO A-2 1 340 ? -14.307 9.051  -22.674 1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 340 PRO A-2 CG    1 
ATOM   5435 C  CD    . PRO A-2 1 340 ? -15.464 9.523  -23.487 1.00 31.40  ? ? ? ? ? ? 340 PRO A-2 CD    1 
ATOM   5436 N  N     . LEU A-2 1 341 ? -12.546 13.195 -23.711 1.00 23.16  ? ? ? ? ? ? 341 LEU A-2 N     1 
ATOM   5437 C  CA    . LEU A-2 1 341 ? -11.800 13.943 -24.741 1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 341 LEU A-2 CA    1 
ATOM   5438 C  C     . LEU A-2 1 341 ? -10.261 13.785 -24.594 1.00 22.61  ? ? ? ? ? ? 341 LEU A-2 C     1 
ATOM   5439 O  O     . LEU A-2 1 341 ? -9.625  13.237 -25.462 1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 341 LEU A-2 O     1 
ATOM   5440 C  CB    . LEU A-2 1 341 ? -12.188 15.419 -24.698 1.00 23.63  ? ? ? ? ? ? 341 LEU A-2 CB    1 
ATOM   5441 C  CG    . LEU A-2 1 341 ? -11.556 16.286 -25.751 1.00 21.29  ? ? ? ? ? ? 341 LEU A-2 CG    1 
ATOM   5442 C  CD1   . LEU A-2 1 341 ? -11.946 15.903 -27.178 1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 341 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5443 C  CD2   . LEU A-2 1 341 ? -11.786 17.779 -25.496 1.00 22.39  ? ? ? ? ? ? 341 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5444 N  N     . THR A-2 1 342 ? -9.714  14.226 -23.478 1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 342 THR A-2 N     1 
ATOM   5445 C  CA    . THR A-2 1 342 ? -8.265  14.101 -23.206 1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 342 THR A-2 CA    1 
ATOM   5446 C  C     . THR A-2 1 342 ? -8.011  14.415 -21.764 1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 342 THR A-2 C     1 
ATOM   5447 O  O     . THR A-2 1 342 ? -8.494  15.448 -21.265 1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 342 THR A-2 O     1 
ATOM   5448 C  CB    . THR A-2 1 342 ? -7.382  15.039 -24.126 1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 342 THR A-2 CB    1 
ATOM   5449 O  OG1   . THR A-2 1 342 ? -5.978  14.890 -23.799 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 342 THR A-2 OG1   1 
ATOM   5450 C  CG2   . THR A-2 1 342 ? -7.749  16.488 -23.979 1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 342 THR A-2 CG2   1 
ATOM   5451 N  N     . GLY A-2 1 343 ? -7.280  13.519 -21.065 1.00 25.38  ? ? ? ? ? ? 343 GLY A-2 N     1 
ATOM   5452 C  CA    . GLY A-2 1 343 ? -6.861  13.785 -19.705 1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 343 GLY A-2 CA    1 
ATOM   5453 C  C     . GLY A-2 1 343 ? -8.054  14.044 -18.795 1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 343 GLY A-2 C     1 
ATOM   5454 O  O     . GLY A-2 1 343 ? -8.941  13.205 -18.660 1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 343 GLY A-2 O     1 
ATOM   5455 N  N     . PHE A-2 1 344 ? -8.049  15.198 -18.184 1.00 26.07  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A-2 N     1 
ATOM   5456 C  CA    . PHE A-2 1 344 ? -9.059  15.549 -17.226 1.00 23.41  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A-2 CA    1 
ATOM   5457 C  C     . PHE A-2 1 344 ? -10.390 15.965 -17.897 1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A-2 C     1 
ATOM   5458 O  O     . PHE A-2 1 344 ? -11.396 16.045 -17.208 1.00 20.17  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A-2 O     1 
ATOM   5459 C  CB    . PHE A-2 1 344 ? -8.553  16.695 -16.388 1.00 29.35  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A-2 CB    1 
ATOM   5460 C  CG    . PHE A-2 1 344 ? -7.537  16.297 -15.370 1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A-2 CG    1 
ATOM   5461 C  CD1   . PHE A-2 1 344 ? -7.908  15.496 -14.306 1.00 29.92  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A-2 CD1   1 
ATOM   5462 C  CD2   . PHE A-2 1 344 ? -6.237  16.759 -15.431 1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A-2 CD2   1 
ATOM   5463 C  CE1   . PHE A-2 1 344 ? -6.984  15.135 -13.343 1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A-2 CE1   1 
ATOM   5464 C  CE2   . PHE A-2 1 344 ? -5.307  16.388 -14.464 1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A-2 CE2   1 
ATOM   5465 C  CZ    . PHE A-2 1 344 ? -5.678  15.569 -13.437 1.00 30.84  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A-2 CZ    1 
ATOM   5466 N  N     . LEU A-2 1 345 ? -10.395 16.186 -19.224 1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 345 LEU A-2 N     1 
ATOM   5467 C  CA    . LEU A-2 1 345 ? -11.552 16.845 -19.893 1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 345 LEU A-2 CA    1 
ATOM   5468 C  C     . LEU A-2 1 345 ? -12.455 15.905 -20.663 1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 345 LEU A-2 C     1 
ATOM   5469 O  O     . LEU A-2 1 345 ? -12.003 14.887 -21.229 1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 345 LEU A-2 O     1 
ATOM   5470 C  CB    . LEU A-2 1 345 ? -11.030 17.946 -20.821 1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 345 LEU A-2 CB    1 
ATOM   5471 C  CG    . LEU A-2 1 345 ? -10.231 19.054 -20.093 1.00 25.40  ? ? ? ? ? ? 345 LEU A-2 CG    1 
ATOM   5472 C  CD1   . LEU A-2 1 345 ? -9.703  20.103 -21.057 1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 345 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5473 C  CD2   . LEU A-2 1 345 ? -11.071 19.703 -19.027 1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 345 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5474 N  N     . SER A-2 1 346 ? -13.741 16.243 -20.656 1.00 20.60  ? ? ? ? ? ? 346 SER A-2 N     1 
ATOM   5475 C  CA    . SER A-2 1 346 ? -14.763 15.579 -21.441 1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 346 SER A-2 CA    1 
ATOM   5476 C  C     . SER A-2 1 346 ? -15.306 16.512 -22.513 1.00 19.92  ? ? ? ? ? ? 346 SER A-2 C     1 
ATOM   5477 O  O     . SER A-2 1 346 ? -15.126 17.734 -22.430 1.00 21.13  ? ? ? ? ? ? 346 SER A-2 O     1 
ATOM   5478 C  CB    . SER A-2 1 346 ? -15.920 15.187 -20.509 1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 346 SER A-2 CB    1 
ATOM   5479 O  OG    . SER A-2 1 346 ? -15.493 14.182 -19.579 1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 346 SER A-2 OG    1 
ATOM   5480 N  N     . LEU A-2 1 347 ? -16.016 15.922 -23.470 1.00 21.11  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A-2 N     1 
ATOM   5481 C  CA    . LEU A-2 1 347 ? -16.673 16.652 -24.543 1.00 18.86  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A-2 CA    1 
ATOM   5482 C  C     . LEU A-2 1 347 ? -18.146 16.365 -24.321 1.00 19.15  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A-2 C     1 
ATOM   5483 O  O     . LEU A-2 1 347 ? -18.554 15.216 -24.297 1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A-2 O     1 
ATOM   5484 C  CB    . LEU A-2 1 347 ? -16.221 16.141 -25.898 1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A-2 CB    1 
ATOM   5485 C  CG    . LEU A-2 1 347 ? -16.684 16.767 -27.211 1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A-2 CG    1 
ATOM   5486 C  CD1   . LEU A-2 1 347 ? -18.180 16.692 -27.459 1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A-2 CD1   1 
ATOM   5487 C  CD2   . LEU A-2 1 347 ? -16.150 18.170 -27.291 1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A-2 CD2   1 
ATOM   5488 N  N     . ILE A-2 1 348 ? -18.927 17.414 -24.161 1.00 18.20  ? ? ? ? ? ? 348 ILE A-2 N     1 
ATOM   5489 C  CA    . ILE A-2 1 348 ? -20.361 17.231 -23.867 1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 348 ILE A-2 CA    1 
ATOM   5490 C  C     . ILE A-2 1 348 ? -21.092 17.909 -25.014 1.00 21.07  ? ? ? ? ? ? 348 ILE A-2 C     1 
ATOM   5491 O  O     . ILE A-2 1 348 ? -20.765 19.049 -25.348 1.00 20.90  ? ? ? ? ? ? 348 ILE A-2 O     1 
ATOM   5492 C  CB    . ILE A-2 1 348 ? -20.810 17.866 -22.552 1.00 21.52  ? ? ? ? ? ? 348 ILE A-2 CB    1 
ATOM   5493 C  CG1   . ILE A-2 1 348 ? -19.943 17.422 -21.371 1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 348 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5494 C  CG2   . ILE A-2 1 348 ? -22.283 17.549 -22.286 1.00 23.70  ? ? ? ? ? ? 348 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5495 C  CD1   . ILE A-2 1 348 ? -20.261 18.132 -20.056 1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 348 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5496 N  N     . GLU A-2 1 349 ? -22.035 17.199 -25.644 1.00 20.35  ? ? ? ? ? ? 349 GLU A-2 N     1 
ATOM   5497 C  CA    . GLU A-2 1 349 ? -22.901 17.849 -26.648 1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 349 GLU A-2 CA    1 
ATOM   5498 C  C     . GLU A-2 1 349 ? -24.321 17.895 -26.136 1.00 21.54  ? ? ? ? ? ? 349 GLU A-2 C     1 
ATOM   5499 O  O     . GLU A-2 1 349 ? -24.800 16.895 -25.587 1.00 22.69  ? ? ? ? ? ? 349 GLU A-2 O     1 
ATOM   5500 C  CB    . GLU A-2 1 349 ? -22.799 17.108 -27.979 1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 349 GLU A-2 CB    1 
ATOM   5501 C  CG    . GLU A-2 1 349 ? -21.368 17.150 -28.505 1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 349 GLU A-2 CG    1 
ATOM   5502 C  CD    . GLU A-2 1 349 ? -21.242 17.107 -30.019 1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 349 GLU A-2 CD    1 
ATOM   5503 O  OE1   . GLU A-2 1 349 ? -21.462 16.028 -30.592 1.00 43.03  ? ? ? ? ? ? 349 GLU A-2 OE1   1 
ATOM   5504 O  OE2   . GLU A-2 1 349 ? -20.883 18.156 -30.625 1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 349 GLU A-2 OE2   1 
ATOM   5505 N  N     . ILE A-2 1 350 ? -24.975 19.041 -26.291 1.00 17.78  ? ? ? ? ? ? 350 ILE A-2 N     1 
ATOM   5506 C  CA    . ILE A-2 1 350 ? -26.357 19.202 -25.895 1.00 21.32  ? ? ? ? ? ? 350 ILE A-2 CA    1 
ATOM   5507 C  C     . ILE A-2 1 350 ? -27.194 19.654 -27.080 1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 350 ILE A-2 C     1 
ATOM   5508 O  O     . ILE A-2 1 350 ? -26.764 20.458 -27.896 1.00 19.89  ? ? ? ? ? ? 350 ILE A-2 O     1 
ATOM   5509 C  CB    . ILE A-2 1 350 ? -26.508 20.130 -24.662 1.00 20.94  ? ? ? ? ? ? 350 ILE A-2 CB    1 
ATOM   5510 C  CG1   . ILE A-2 1 350 ? -25.943 21.513 -24.915 1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 350 ILE A-2 CG1   1 
ATOM   5511 C  CG2   . ILE A-2 1 350 ? -25.754 19.520 -23.486 1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 350 ILE A-2 CG2   1 
ATOM   5512 C  CD1   . ILE A-2 1 350 ? -26.128 22.491 -23.762 1.00 20.64  ? ? ? ? ? ? 350 ILE A-2 CD1   1 
ATOM   5513 N  N     . TYR A-2 1 351 ? -28.442 19.189 -27.106 1.00 17.74  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A-2 N     1 
ATOM   5514 C  CA    . TYR A-2 1 351 ? -29.308 19.305 -28.252 1.00 19.25  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A-2 CA    1 
ATOM   5515 C  C     . TYR A-2 1 351 ? -30.621 19.978 -27.845 1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A-2 C     1 
ATOM   5516 O  O     . TYR A-2 1 351 ? -31.321 19.466 -26.965 1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A-2 O     1 
ATOM   5517 C  CB    . TYR A-2 1 351 ? -29.569 17.897 -28.844 1.00 21.12  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A-2 CB    1 
ATOM   5518 C  CG    . TYR A-2 1 351 ? -28.250 17.203 -29.209 1.00 20.38  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A-2 CG    1 
ATOM   5519 C  CD1   . TYR A-2 1 351 ? -27.596 17.462 -30.419 1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A-2 CD1   1 
ATOM   5520 C  CD2   . TYR A-2 1 351 ? -27.668 16.335 -28.310 1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A-2 CD2   1 
ATOM   5521 C  CE1   . TYR A-2 1 351 ? -26.394 16.837 -30.703 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A-2 CE1   1 
ATOM   5522 C  CE2   . TYR A-2 1 351 ? -26.481 15.726 -28.582 1.00 27.86  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A-2 CE2   1 
ATOM   5523 C  CZ    . TYR A-2 1 351 ? -25.844 15.989 -29.758 1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A-2 CZ    1 
ATOM   5524 O  OH    . TYR A-2 1 351 ? -24.634 15.315 -29.974 1.00 39.93  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A-2 OH    1 
ATOM   5525 N  N     . PRO A-2 1 352 ? -30.923 21.160 -28.444 1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A-2 N     1 
ATOM   5526 C  CA    . PRO A-2 1 352 ? -32.060 21.969 -28.037 1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A-2 CA    1 
ATOM   5527 C  C     . PRO A-2 1 352 ? -33.385 21.388 -28.309 1.00 36.50  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A-2 C     1 
ATOM   5528 O  O     . PRO A-2 1 352 ? -34.311 21.745 -27.561 1.00 37.52  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A-2 O     1 
ATOM   5529 C  CB    . PRO A-2 1 352 ? -31.884 23.260 -28.849 1.00 25.11  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A-2 CB    1 
ATOM   5530 C  CG    . PRO A-2 1 352 ? -31.073 22.864 -30.019 1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A-2 CG    1 
ATOM   5531 C  CD    . PRO A-2 1 352 ? -30.107 21.846 -29.459 1.00 24.42  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A-2 CD    1 
ATOM   5532 O  OXT   . PRO A-2 1 352 ? -33.516 20.662 -29.274 1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A-2 OXT   1 
HETATM 5533 C  C1    . GOL B   2 .   ? 6.270   19.213 19.695  1.00 32.84  ? ? ? ? ? ? 401 GOL A   C1    1 
HETATM 5534 O  O1    . GOL B   2 .   ? 5.005   19.866 19.581  1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 401 GOL A   O1    1 
HETATM 5535 C  C2    . GOL B   2 .   ? 6.096   17.724 20.078  1.00 19.99  ? ? ? ? ? ? 401 GOL A   C2    1 
HETATM 5536 O  O2    . GOL B   2 .   ? 5.875   17.026 18.863  1.00 27.91  ? ? ? ? ? ? 401 GOL A   O2    1 
HETATM 5537 C  C3    . GOL B   2 .   ? 4.978   17.541 21.033  1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 401 GOL A   C3    1 
HETATM 5538 O  O3    . GOL B   2 .   ? 4.906   16.154 21.439  1.00 33.25  ? ? ? ? ? ? 401 GOL A   O3    1 
HETATM 5539 C  C1    . GOL C   2 .   ? -15.267 27.485 22.250  1.00 51.08  ? ? ? ? ? ? 402 GOL A   C1    1 
HETATM 5540 O  O1    . GOL C   2 .   ? -16.107 26.369 22.558  1.00 45.37  ? ? ? ? ? ? 402 GOL A   O1    1 
HETATM 5541 C  C2    . GOL C   2 .   ? -15.867 28.310 21.118  1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 402 GOL A   C2    1 
HETATM 5542 O  O2    . GOL C   2 .   ? -14.814 29.027 20.478  1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 402 GOL A   O2    1 
HETATM 5543 C  C3    . GOL C   2 .   ? -16.909 29.275 21.688  1.00 74.39  ? ? ? ? ? ? 402 GOL A   C3    1 
HETATM 5544 O  O3    . GOL C   2 .   ? -18.003 29.505 20.787  1.00 71.56  ? ? ? ? ? ? 402 GOL A   O3    1 
HETATM 5545 S  S1    . T3A D   3 .   ? 16.855  40.322 14.355  1.00 44.54  ? ? ? ? ? ? 403 T3A A   S1    1 
HETATM 5546 O  O1    . T3A D   3 .   ? 15.263  40.636 14.452  1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 403 T3A A   O1    1 
HETATM 5547 O  O2    . T3A D   3 .   ? 17.236  40.030 13.001  1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 403 T3A A   O2    1 
HETATM 5548 O  O3    . T3A D   3 .   ? 17.236  39.206 15.164  1.00 70.59  ? ? ? ? ? ? 403 T3A A   O3    1 
HETATM 5549 C  C1    . T3A D   3 .   ? 17.563  41.725 14.918  1.00 45.92  ? ? ? ? ? ? 403 T3A A   C1    1 
HETATM 5550 C  C2    . T3A D   3 .   ? 19.088  41.712 14.826  1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 403 T3A A   C2    1 
HETATM 5551 C  C3    . T3A D   3 .   ? 19.725  41.025 16.037  1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 403 T3A A   C3    1 
HETATM 5552 N  N1    . T3A D   3 .   ? 21.168  41.007 15.917  1.00 28.40  ? ? ? ? ? ? 403 T3A A   N1    1 
HETATM 5553 C  C4    . T3A D   3 .   ? 22.020  40.137 16.730  1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 403 T3A A   C4    1 
HETATM 5554 C  C5    . T3A D   3 .   ? 23.434  40.683 16.571  1.00 35.93  ? ? ? ? ? ? 403 T3A A   C5    1 
HETATM 5555 O  O5    . T3A D   3 .   ? 24.351  39.963 17.381  1.00 36.05  ? ? ? ? ? ? 403 T3A A   O5    1 
HETATM 5556 C  C6    . T3A D   3 .   ? 21.943  38.695 16.215  1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 403 T3A A   C6    1 
HETATM 5557 O  O6    . T3A D   3 .   ? 22.101  38.660 14.787  1.00 33.77  ? ? ? ? ? ? 403 T3A A   O6    1 
HETATM 5558 C  C7    . T3A D   3 .   ? 21.593  40.151 18.206  1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 403 T3A A   C7    1 
HETATM 5559 O  O7    . T3A D   3 .   ? 21.545  41.466 18.760  1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 403 T3A A   O7    1 
HETATM 5560 S  S     . SO4 E   4 .   ? -25.062 22.844 -4.351  0.50 25.56  ? ? ? ? ? ? 404 SO4 A   S     1 
HETATM 5561 O  O1    . SO4 E   4 .   ? -25.766 22.173 -5.458  0.50 32.75  ? ? ? ? ? ? 404 SO4 A   O1    1 
HETATM 5562 O  O2    . SO4 E   4 .   ? -23.625 22.528 -4.462  0.50 26.43  ? ? ? ? ? ? 404 SO4 A   O2    1 
HETATM 5563 O  O3    . SO4 E   4 .   ? -25.599 22.351 -3.055  0.50 27.73  ? ? ? ? ? ? 404 SO4 A   O3    1 
HETATM 5564 O  O4    . SO4 E   4 .   ? -25.282 24.305 -4.413  0.50 27.08  ? ? ? ? ? ? 404 SO4 A   O4    1 
HETATM 5565 S  S     . SO4 F   4 .   ? 22.275  13.421 4.619   1.00 66.54  ? ? ? ? ? ? 405 SO4 A   S     1 
HETATM 5566 O  O1    . SO4 F   4 .   ? 22.360  12.844 3.258   1.00 98.43  ? ? ? ? ? ? 405 SO4 A   O1    1 
HETATM 5567 O  O2    . SO4 F   4 .   ? 22.411  14.890 4.515   1.00 50.61  ? ? ? ? ? ? 405 SO4 A   O2    1 
HETATM 5568 O  O3    . SO4 F   4 .   ? 20.970  13.081 5.246   1.00 43.26  ? ? ? ? ? ? 405 SO4 A   O3    1 
HETATM 5569 O  O4    . SO4 F   4 .   ? 23.376  12.888 5.453   1.00 95.82  ? ? ? ? ? ? 405 SO4 A   O4    1 
HETATM 5570 S  S     . SO4 G   4 .   ? -32.211 18.716 14.560  1.00 57.29  ? ? ? ? ? ? 406 SO4 A   S     1 
HETATM 5571 O  O1    . SO4 G   4 .   ? -33.627 19.024 14.862  1.00 93.53  ? ? ? ? ? ? 406 SO4 A   O1    1 
HETATM 5572 O  O2    . SO4 G   4 .   ? -31.994 18.838 13.102  1.00 206.51 ? ? ? ? ? ? 406 SO4 A   O2    1 
HETATM 5573 O  O3    . SO4 G   4 .   ? -31.900 17.329 14.981  1.00 77.91  ? ? ? ? ? ? 406 SO4 A   O3    1 
HETATM 5574 O  O4    . SO4 G   4 .   ? -31.320 19.665 15.286  1.00 40.59  ? ? ? ? ? ? 406 SO4 A   O4    1 
HETATM 5575 O  O1    . PG4 H   5 .   ? 2.032   30.821 -0.335  0.50 62.12  ? ? ? ? ? ? 407 PG4 A   O1    1 
HETATM 5576 C  C1    . PG4 H   5 .   ? 1.123   29.781 -0.721  0.50 14.12  ? ? ? ? ? ? 407 PG4 A   C1    1 
HETATM 5577 C  C2    . PG4 H   5 .   ? 0.217   30.263 -1.843  0.50 19.66  ? ? ? ? ? ? 407 PG4 A   C2    1 
HETATM 5578 O  O2    . PG4 H   5 .   ? 0.579   31.593 -2.185  0.50 69.61  ? ? ? ? ? ? 407 PG4 A   O2    1 
HETATM 5579 C  C3    . PG4 H   5 .   ? -0.451  32.504 -1.828  0.50 26.61  ? ? ? ? ? ? 407 PG4 A   C3    1 
HETATM 5580 C  C4    . PG4 H   5 .   ? -0.137  33.221 -0.558  0.50 17.52  ? ? ? ? ? ? 407 PG4 A   C4    1 
HETATM 5581 O  O3    . PG4 H   5 .   ? -0.743  32.547 0.525   0.50 68.99  ? ? ? ? ? ? 407 PG4 A   O3    1 
HETATM 5582 C  C5    . PG4 H   5 .   ? 0.253   32.176 1.457   0.50 24.68  ? ? ? ? ? ? 407 PG4 A   C5    1 
HETATM 5583 C  C6    . PG4 H   5 .   ? -0.316  30.976 2.203   0.50 29.20  ? ? ? ? ? ? 407 PG4 A   C6    1 
HETATM 5584 O  O4    . PG4 H   5 .   ? 0.259   29.816 1.653   0.50 128.42 ? ? ? ? ? ? 407 PG4 A   O4    1 
HETATM 5585 C  C7    . PG4 H   5 .   ? -0.525  29.578 0.506   0.50 134.69 ? ? ? ? ? ? 407 PG4 A   C7    1 
HETATM 5586 C  C8    . PG4 H   5 .   ? -1.184  30.895 0.115   0.50 101.83 ? ? ? ? ? ? 407 PG4 A   C8    1 
HETATM 5587 O  O5    . PG4 H   5 .   ? -2.089  30.656 -0.961  0.50 38.38  ? ? ? ? ? ? 407 PG4 A   O5    1 
HETATM 5588 N  N     . SAH I   6 .   ? 12.130  29.192 24.583  1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A   N     1 
HETATM 5589 C  CA    . SAH I   6 .   ? 10.836  29.881 24.197  1.00 21.95  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A   CA    1 
HETATM 5590 C  CB    . SAH I   6 .   ? 10.896  30.793 22.965  1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A   CB    1 
HETATM 5591 C  CG    . SAH I   6 .   ? 11.408  30.189 21.676  1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A   CG    1 
HETATM 5592 S  SD    . SAH I   6 .   ? 11.216  31.368 20.335  1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A   SD    1 
HETATM 5593 C  C     . SAH I   6 .   ? 9.757   28.883 23.977  1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A   C     1 
HETATM 5594 O  O     . SAH I   6 .   ? 8.576   29.246 23.865  1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A   O     1 
HETATM 5595 O  OXT   . SAH I   6 .   ? 10.072  27.701 23.922  1.00 21.16  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A   OXT   1 
HETATM 5596 C  "C5'" . SAH I   6 .   ? 12.848  32.076 20.306  1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A   "C5'" 1 
HETATM 5597 C  "C4'" . SAH I   6 .   ? 13.108  33.096 21.425  1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A   "C4'" 1 
HETATM 5598 O  "O4'" . SAH I   6 .   ? 14.459  33.598 21.252  1.00 19.16  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A   "O4'" 1 
HETATM 5599 C  "C3'" . SAH I   6 .   ? 12.160  34.313 21.521  1.00 19.74  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A   "C3'" 1 
HETATM 5600 O  "O3'" . SAH I   6 .   ? 11.522  34.444 22.812  1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A   "O3'" 1 
HETATM 5601 C  "C2'" . SAH I   6 .   ? 13.094  35.460 21.180  1.00 20.31  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A   "C2'" 1 
HETATM 5602 O  "O2'" . SAH I   6 .   ? 12.740  36.721 21.719  1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A   "O2'" 1 
HETATM 5603 C  "C1'" . SAH I   6 .   ? 14.436  34.960 21.698  1.00 18.16  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A   "C1'" 1 
HETATM 5604 N  N9    . SAH I   6 .   ? 15.560  35.731 21.171  1.00 19.42  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A   N9    1 
HETATM 5605 C  C8    . SAH I   6 .   ? 15.781  36.092 19.890  1.00 20.11  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A   C8    1 
HETATM 5606 N  N7    . SAH I   6 .   ? 16.932  36.777 19.757  1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A   N7    1 
HETATM 5607 C  C5    . SAH I   6 .   ? 17.456  36.855 21.001  1.00 19.07  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A   C5    1 
HETATM 5608 C  C6    . SAH I   6 .   ? 18.629  37.471 21.616  1.00 19.08  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A   C6    1 
HETATM 5609 N  N6    . SAH I   6 .   ? 19.483  38.108 20.811  1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A   N6    1 
HETATM 5610 N  N1    . SAH I   6 .   ? 18.814  37.323 22.954  1.00 19.98  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A   N1    1 
HETATM 5611 C  C2    . SAH I   6 .   ? 17.955  36.683 23.761  1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A   C2    1 
HETATM 5612 N  N3    . SAH I   6 .   ? 16.840  36.119 23.257  1.00 18.53  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A   N3    1 
HETATM 5613 C  C4    . SAH I   6 .   ? 16.564  36.182 21.926  1.00 19.06  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A   C4    1 
HETATM 5614 C  C1    . GOL B-2 2 .   ? -6.270  19.213 -19.695 1.00 32.84  ? ? ? ? ? ? 401 GOL A-2 C1    1 
HETATM 5615 O  O1    . GOL B-2 2 .   ? -5.005  19.866 -19.581 1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 401 GOL A-2 O1    1 
HETATM 5616 C  C2    . GOL B-2 2 .   ? -6.096  17.724 -20.078 1.00 19.99  ? ? ? ? ? ? 401 GOL A-2 C2    1 
HETATM 5617 O  O2    . GOL B-2 2 .   ? -5.875  17.026 -18.863 1.00 27.91  ? ? ? ? ? ? 401 GOL A-2 O2    1 
HETATM 5618 C  C3    . GOL B-2 2 .   ? -4.978  17.541 -21.033 1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 401 GOL A-2 C3    1 
HETATM 5619 O  O3    . GOL B-2 2 .   ? -4.906  16.154 -21.439 1.00 33.25  ? ? ? ? ? ? 401 GOL A-2 O3    1 
HETATM 5620 C  C1    . GOL C-2 2 .   ? 15.267  27.485 -22.250 1.00 51.08  ? ? ? ? ? ? 402 GOL A-2 C1    1 
HETATM 5621 O  O1    . GOL C-2 2 .   ? 16.107  26.369 -22.558 1.00 45.37  ? ? ? ? ? ? 402 GOL A-2 O1    1 
HETATM 5622 C  C2    . GOL C-2 2 .   ? 15.867  28.310 -21.118 1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 402 GOL A-2 C2    1 
HETATM 5623 O  O2    . GOL C-2 2 .   ? 14.814  29.027 -20.478 1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 402 GOL A-2 O2    1 
HETATM 5624 C  C3    . GOL C-2 2 .   ? 16.909  29.275 -21.688 1.00 74.39  ? ? ? ? ? ? 402 GOL A-2 C3    1 
HETATM 5625 O  O3    . GOL C-2 2 .   ? 18.003  29.505 -20.787 1.00 71.56  ? ? ? ? ? ? 402 GOL A-2 O3    1 
HETATM 5626 S  S1    . T3A D-2 3 .   ? -16.855 40.322 -14.355 1.00 44.54  ? ? ? ? ? ? 403 T3A A-2 S1    1 
HETATM 5627 O  O1    . T3A D-2 3 .   ? -15.263 40.636 -14.452 1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 403 T3A A-2 O1    1 
HETATM 5628 O  O2    . T3A D-2 3 .   ? -17.236 40.030 -13.001 1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 403 T3A A-2 O2    1 
HETATM 5629 O  O3    . T3A D-2 3 .   ? -17.236 39.206 -15.164 1.00 70.59  ? ? ? ? ? ? 403 T3A A-2 O3    1 
HETATM 5630 C  C1    . T3A D-2 3 .   ? -17.563 41.725 -14.918 1.00 45.92  ? ? ? ? ? ? 403 T3A A-2 C1    1 
HETATM 5631 C  C2    . T3A D-2 3 .   ? -19.088 41.712 -14.826 1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 403 T3A A-2 C2    1 
HETATM 5632 C  C3    . T3A D-2 3 .   ? -19.725 41.025 -16.037 1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 403 T3A A-2 C3    1 
HETATM 5633 N  N1    . T3A D-2 3 .   ? -21.168 41.007 -15.917 1.00 28.40  ? ? ? ? ? ? 403 T3A A-2 N1    1 
HETATM 5634 C  C4    . T3A D-2 3 .   ? -22.020 40.137 -16.730 1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 403 T3A A-2 C4    1 
HETATM 5635 C  C5    . T3A D-2 3 .   ? -23.434 40.683 -16.571 1.00 35.93  ? ? ? ? ? ? 403 T3A A-2 C5    1 
HETATM 5636 O  O5    . T3A D-2 3 .   ? -24.351 39.963 -17.381 1.00 36.05  ? ? ? ? ? ? 403 T3A A-2 O5    1 
HETATM 5637 C  C6    . T3A D-2 3 .   ? -21.943 38.695 -16.215 1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 403 T3A A-2 C6    1 
HETATM 5638 O  O6    . T3A D-2 3 .   ? -22.101 38.660 -14.787 1.00 33.77  ? ? ? ? ? ? 403 T3A A-2 O6    1 
HETATM 5639 C  C7    . T3A D-2 3 .   ? -21.593 40.151 -18.206 1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 403 T3A A-2 C7    1 
HETATM 5640 O  O7    . T3A D-2 3 .   ? -21.545 41.466 -18.760 1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 403 T3A A-2 O7    1 
HETATM 5641 S  S     . SO4 E-2 4 .   ? 25.062  22.844 4.351   0.50 25.56  ? ? ? ? ? ? 404 SO4 A-2 S     1 
HETATM 5642 O  O1    . SO4 E-2 4 .   ? 25.766  22.173 5.458   0.50 32.75  ? ? ? ? ? ? 404 SO4 A-2 O1    1 
HETATM 5643 O  O2    . SO4 E-2 4 .   ? 23.625  22.528 4.462   0.50 26.43  ? ? ? ? ? ? 404 SO4 A-2 O2    1 
HETATM 5644 O  O3    . SO4 E-2 4 .   ? 25.599  22.351 3.055   0.50 27.73  ? ? ? ? ? ? 404 SO4 A-2 O3    1 
HETATM 5645 O  O4    . SO4 E-2 4 .   ? 25.282  24.305 4.413   0.50 27.08  ? ? ? ? ? ? 404 SO4 A-2 O4    1 
HETATM 5646 S  S     . SO4 F-2 4 .   ? -22.275 13.421 -4.619  1.00 66.54  ? ? ? ? ? ? 405 SO4 A-2 S     1 
HETATM 5647 O  O1    . SO4 F-2 4 .   ? -22.360 12.844 -3.258  1.00 98.43  ? ? ? ? ? ? 405 SO4 A-2 O1    1 
HETATM 5648 O  O2    . SO4 F-2 4 .   ? -22.411 14.890 -4.515  1.00 50.61  ? ? ? ? ? ? 405 SO4 A-2 O2    1 
HETATM 5649 O  O3    . SO4 F-2 4 .   ? -20.970 13.081 -5.246  1.00 43.26  ? ? ? ? ? ? 405 SO4 A-2 O3    1 
HETATM 5650 O  O4    . SO4 F-2 4 .   ? -23.376 12.888 -5.453  1.00 95.82  ? ? ? ? ? ? 405 SO4 A-2 O4    1 
HETATM 5651 S  S     . SO4 G-2 4 .   ? 32.211  18.716 -14.560 1.00 57.29  ? ? ? ? ? ? 406 SO4 A-2 S     1 
HETATM 5652 O  O1    . SO4 G-2 4 .   ? 33.627  19.024 -14.862 1.00 93.53  ? ? ? ? ? ? 406 SO4 A-2 O1    1 
HETATM 5653 O  O2    . SO4 G-2 4 .   ? 31.994  18.838 -13.102 1.00 206.51 ? ? ? ? ? ? 406 SO4 A-2 O2    1 
HETATM 5654 O  O3    . SO4 G-2 4 .   ? 31.900  17.329 -14.981 1.00 77.91  ? ? ? ? ? ? 406 SO4 A-2 O3    1 
HETATM 5655 O  O4    . SO4 G-2 4 .   ? 31.320  19.665 -15.286 1.00 40.59  ? ? ? ? ? ? 406 SO4 A-2 O4    1 
HETATM 5656 O  O1    . PG4 H-2 5 .   ? -2.032  30.821 0.335   0.50 62.12  ? ? ? ? ? ? 407 PG4 A-2 O1    1 
HETATM 5657 C  C1    . PG4 H-2 5 .   ? -1.123  29.781 0.721   0.50 14.12  ? ? ? ? ? ? 407 PG4 A-2 C1    1 
HETATM 5658 C  C2    . PG4 H-2 5 .   ? -0.217  30.263 1.843   0.50 19.66  ? ? ? ? ? ? 407 PG4 A-2 C2    1 
HETATM 5659 O  O2    . PG4 H-2 5 .   ? -0.579  31.593 2.185   0.50 69.61  ? ? ? ? ? ? 407 PG4 A-2 O2    1 
HETATM 5660 C  C3    . PG4 H-2 5 .   ? 0.451   32.504 1.828   0.50 26.61  ? ? ? ? ? ? 407 PG4 A-2 C3    1 
HETATM 5661 C  C4    . PG4 H-2 5 .   ? 0.137   33.221 0.558   0.50 17.52  ? ? ? ? ? ? 407 PG4 A-2 C4    1 
HETATM 5662 O  O3    . PG4 H-2 5 .   ? 0.743   32.547 -0.525  0.50 68.99  ? ? ? ? ? ? 407 PG4 A-2 O3    1 
HETATM 5663 C  C5    . PG4 H-2 5 .   ? -0.253  32.176 -1.457  0.50 24.68  ? ? ? ? ? ? 407 PG4 A-2 C5    1 
HETATM 5664 C  C6    . PG4 H-2 5 .   ? 0.316   30.976 -2.203  0.50 29.20  ? ? ? ? ? ? 407 PG4 A-2 C6    1 
HETATM 5665 O  O4    . PG4 H-2 5 .   ? -0.259  29.816 -1.653  0.50 128.42 ? ? ? ? ? ? 407 PG4 A-2 O4    1 
HETATM 5666 C  C7    . PG4 H-2 5 .   ? 0.525   29.578 -0.506  0.50 134.69 ? ? ? ? ? ? 407 PG4 A-2 C7    1 
HETATM 5667 C  C8    . PG4 H-2 5 .   ? 1.184   30.895 -0.115  0.50 101.83 ? ? ? ? ? ? 407 PG4 A-2 C8    1 
HETATM 5668 O  O5    . PG4 H-2 5 .   ? 2.089   30.656 0.961   0.50 38.38  ? ? ? ? ? ? 407 PG4 A-2 O5    1 
HETATM 5669 N  N     . SAH I-2 6 .   ? -12.130 29.192 -24.583 1.00 17.34  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A-2 N     1 
HETATM 5670 C  CA    . SAH I-2 6 .   ? -10.836 29.881 -24.197 1.00 21.95  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A-2 CA    1 
HETATM 5671 C  CB    . SAH I-2 6 .   ? -10.896 30.793 -22.965 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A-2 CB    1 
HETATM 5672 C  CG    . SAH I-2 6 .   ? -11.408 30.189 -21.676 1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A-2 CG    1 
HETATM 5673 S  SD    . SAH I-2 6 .   ? -11.216 31.368 -20.335 1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A-2 SD    1 
HETATM 5674 C  C     . SAH I-2 6 .   ? -9.757  28.883 -23.977 1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A-2 C     1 
HETATM 5675 O  O     . SAH I-2 6 .   ? -8.576  29.246 -23.865 1.00 21.98  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A-2 O     1 
HETATM 5676 O  OXT   . SAH I-2 6 .   ? -10.072 27.701 -23.922 1.00 21.16  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A-2 OXT   1 
HETATM 5677 C  "C5'" . SAH I-2 6 .   ? -12.848 32.076 -20.306 1.00 20.63  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A-2 "C5'" 1 
HETATM 5678 C  "C4'" . SAH I-2 6 .   ? -13.108 33.096 -21.425 1.00 21.74  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A-2 "C4'" 1 
HETATM 5679 O  "O4'" . SAH I-2 6 .   ? -14.459 33.598 -21.252 1.00 19.16  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A-2 "O4'" 1 
HETATM 5680 C  "C3'" . SAH I-2 6 .   ? -12.160 34.313 -21.521 1.00 19.74  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A-2 "C3'" 1 
HETATM 5681 O  "O3'" . SAH I-2 6 .   ? -11.522 34.444 -22.812 1.00 19.78  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A-2 "O3'" 1 
HETATM 5682 C  "C2'" . SAH I-2 6 .   ? -13.094 35.460 -21.180 1.00 20.31  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A-2 "C2'" 1 
HETATM 5683 O  "O2'" . SAH I-2 6 .   ? -12.740 36.721 -21.719 1.00 20.13  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A-2 "O2'" 1 
HETATM 5684 C  "C1'" . SAH I-2 6 .   ? -14.436 34.960 -21.698 1.00 18.16  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A-2 "C1'" 1 
HETATM 5685 N  N9    . SAH I-2 6 .   ? -15.560 35.731 -21.171 1.00 19.42  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A-2 N9    1 
HETATM 5686 C  C8    . SAH I-2 6 .   ? -15.781 36.092 -19.890 1.00 20.11  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A-2 C8    1 
HETATM 5687 N  N7    . SAH I-2 6 .   ? -16.932 36.777 -19.757 1.00 19.70  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A-2 N7    1 
HETATM 5688 C  C5    . SAH I-2 6 .   ? -17.456 36.855 -21.001 1.00 19.07  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A-2 C5    1 
HETATM 5689 C  C6    . SAH I-2 6 .   ? -18.629 37.471 -21.616 1.00 19.08  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A-2 C6    1 
HETATM 5690 N  N6    . SAH I-2 6 .   ? -19.483 38.108 -20.811 1.00 21.65  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A-2 N6    1 
HETATM 5691 N  N1    . SAH I-2 6 .   ? -18.814 37.323 -22.954 1.00 19.98  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A-2 N1    1 
HETATM 5692 C  C2    . SAH I-2 6 .   ? -17.955 36.683 -23.761 1.00 20.77  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A-2 C2    1 
HETATM 5693 N  N3    . SAH I-2 6 .   ? -16.840 36.119 -23.257 1.00 18.53  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A-2 N3    1 
HETATM 5694 C  C4    . SAH I-2 6 .   ? -16.564 36.182 -21.926 1.00 19.06  ? ? ? ? ? ? 408 SAH A-2 C4    1 
HETATM 5695 O  O     . HOH J   7 .   ? -8.115  13.446 20.624  1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 501 HOH A   O     1 
HETATM 5696 O  O     . HOH J   7 .   ? 7.067   42.017 28.683  1.00 50.04  ? ? ? ? ? ? 502 HOH A   O     1 
HETATM 5697 O  O     . HOH J   7 .   ? 29.743  15.559 12.580  1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 503 HOH A   O     1 
HETATM 5698 O  O     . HOH J   7 .   ? -15.509 25.880 -4.880  1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 504 HOH A   O     1 
HETATM 5699 O  O     . HOH J   7 .   ? -18.075 7.267  8.897   1.00 44.96  ? ? ? ? ? ? 505 HOH A   O     1 
HETATM 5700 O  O     . HOH J   7 .   ? 30.491  33.699 32.579  1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 506 HOH A   O     1 
HETATM 5701 O  O     . HOH J   7 .   ? 8.365   41.551 21.185  1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 507 HOH A   O     1 
HETATM 5702 O  O     . HOH J   7 .   ? 15.942  11.758 19.956  1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 508 HOH A   O     1 
HETATM 5703 O  O     . HOH J   7 .   ? 23.840  17.915 6.293   1.00 52.10  ? ? ? ? ? ? 509 HOH A   O     1 
HETATM 5704 O  O     . HOH J   7 .   ? -7.504  36.240 9.122   1.00 45.79  ? ? ? ? ? ? 510 HOH A   O     1 
HETATM 5705 O  O     . HOH J   7 .   ? -4.293  35.787 22.567  1.00 40.79  ? ? ? ? ? ? 511 HOH A   O     1 
HETATM 5706 O  O     . HOH J   7 .   ? -5.611  24.166 25.747  1.00 51.45  ? ? ? ? ? ? 512 HOH A   O     1 
HETATM 5707 O  O     . HOH J   7 .   ? -13.552 22.950 24.253  1.00 45.67  ? ? ? ? ? ? 513 HOH A   O     1 
HETATM 5708 O  O     . HOH J   7 .   ? 11.973  12.470 20.452  1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 514 HOH A   O     1 
HETATM 5709 O  O     . HOH J   7 .   ? 21.295  17.013 5.382   1.00 42.09  ? ? ? ? ? ? 515 HOH A   O     1 
HETATM 5710 O  O     . HOH J   7 .   ? 20.782  11.930 12.976  1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 516 HOH A   O     1 
HETATM 5711 O  O     . HOH J   7 .   ? 16.132  44.454 12.069  1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 517 HOH A   O     1 
HETATM 5712 O  O     . HOH J   7 .   ? 5.368   47.659 19.996  1.00 56.94  ? ? ? ? ? ? 518 HOH A   O     1 
HETATM 5713 O  O     . HOH J   7 .   ? -28.379 18.589 6.391   1.00 35.36  ? ? ? ? ? ? 519 HOH A   O     1 
HETATM 5714 O  O     . HOH J   7 .   ? -20.992 8.767  3.975   1.00 48.14  ? ? ? ? ? ? 520 HOH A   O     1 
HETATM 5715 O  O     . HOH J   7 .   ? 9.095   16.564 3.715   1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 521 HOH A   O     1 
HETATM 5716 O  O     . HOH J   7 .   ? 14.886  28.570 25.718  1.00 19.43  ? ? ? ? ? ? 522 HOH A   O     1 
HETATM 5717 O  O     . HOH J   7 .   ? 13.131  7.810  8.374   1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 523 HOH A   O     1 
HETATM 5718 O  O     . HOH J   7 .   ? 12.658  7.807  5.726   1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 524 HOH A   O     1 
HETATM 5719 O  O     . HOH J   7 .   ? -9.841  33.096 14.002  1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 525 HOH A   O     1 
HETATM 5720 O  O     . HOH J   7 .   ? 6.359   39.811 26.480  1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 526 HOH A   O     1 
HETATM 5721 O  O     . HOH J   7 .   ? -4.353  20.725 -2.216  1.00 31.74  ? ? ? ? ? ? 527 HOH A   O     1 
HETATM 5722 O  O     . HOH J   7 .   ? 11.658  11.319 40.216  1.00 57.09  ? ? ? ? ? ? 528 HOH A   O     1 
HETATM 5723 O  O     . HOH J   7 .   ? 22.618  31.970 38.302  1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 529 HOH A   O     1 
HETATM 5724 O  O     . HOH J   7 .   ? -18.171 30.715 13.563  1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 530 HOH A   O     1 
HETATM 5725 O  O     . HOH J   7 .   ? 20.884  42.513 31.442  1.00 49.51  ? ? ? ? ? ? 531 HOH A   O     1 
HETATM 5726 O  O     . HOH J   7 .   ? 32.505  28.402 21.799  1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 532 HOH A   O     1 
HETATM 5727 O  O     . HOH J   7 .   ? 9.115   48.734 20.622  1.00 48.83  ? ? ? ? ? ? 533 HOH A   O     1 
HETATM 5728 O  O     . HOH J   7 .   ? 3.196   14.772 20.045  1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 534 HOH A   O     1 
HETATM 5729 O  O     . HOH J   7 .   ? 15.930  16.135 39.559  1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 535 HOH A   O     1 
HETATM 5730 O  O     . HOH J   7 .   ? 30.573  40.006 23.693  1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 536 HOH A   O     1 
HETATM 5731 O  O     . HOH J   7 .   ? 30.877  31.036 38.862  1.00 50.94  ? ? ? ? ? ? 537 HOH A   O     1 
HETATM 5732 O  O     . HOH J   7 .   ? 19.767  13.986 7.382   1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 538 HOH A   O     1 
HETATM 5733 O  O     . HOH J   7 .   ? 20.185  13.662 26.591  1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 539 HOH A   O     1 
HETATM 5734 O  O     . HOH J   7 .   ? 4.918   34.410 25.756  1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 540 HOH A   O     1 
HETATM 5735 O  O     . HOH J   7 .   ? -9.337  35.277 6.558   1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 541 HOH A   O     1 
HETATM 5736 O  O     . HOH J   7 .   ? 19.422  18.845 8.378   1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 542 HOH A   O     1 
HETATM 5737 O  O     . HOH J   7 .   ? 22.400  37.025 11.761  1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 543 HOH A   O     1 
HETATM 5738 O  O     . HOH J   7 .   ? -2.157  39.782 9.341   1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 544 HOH A   O     1 
HETATM 5739 O  O     . HOH J   7 .   ? -6.388  33.447 11.274  1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 545 HOH A   O     1 
HETATM 5740 O  O     . HOH J   7 .   ? 36.563  29.610 35.291  1.00 53.91  ? ? ? ? ? ? 546 HOH A   O     1 
HETATM 5741 O  O     . HOH J   7 .   ? 24.469  25.600 6.609   1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 547 HOH A   O     1 
HETATM 5742 O  O     . HOH J   7 .   ? 24.337  22.407 11.005  1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 548 HOH A   O     1 
HETATM 5743 O  O     . HOH J   7 .   ? 13.266  22.020 16.395  1.00 23.53  ? ? ? ? ? ? 549 HOH A   O     1 
HETATM 5744 O  O     . HOH J   7 .   ? -1.122  39.899 6.820   1.00 35.93  ? ? ? ? ? ? 550 HOH A   O     1 
HETATM 5745 O  O     . HOH J   7 .   ? 14.049  12.019 11.032  1.00 25.11  ? ? ? ? ? ? 551 HOH A   O     1 
HETATM 5746 O  O     . HOH J   7 .   ? -14.076 10.304 13.754  1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 552 HOH A   O     1 
HETATM 5747 O  O     . HOH J   7 .   ? 11.487  42.219 33.813  1.00 43.76  ? ? ? ? ? ? 553 HOH A   O     1 
HETATM 5748 O  O     . HOH J   7 .   ? -11.687 11.393 7.759   1.00 40.18  ? ? ? ? ? ? 554 HOH A   O     1 
HETATM 5749 O  O     . HOH J   7 .   ? 6.316   25.436 23.082  1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 555 HOH A   O     1 
HETATM 5750 O  O     . HOH J   7 .   ? -23.641 12.037 2.440   1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 556 HOH A   O     1 
HETATM 5751 O  O     . HOH J   7 .   ? 28.415  36.835 19.692  1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 557 HOH A   O     1 
HETATM 5752 O  O     . HOH J   7 .   ? 19.250  11.200 37.105  1.00 50.23  ? ? ? ? ? ? 558 HOH A   O     1 
HETATM 5753 O  O     . HOH J   7 .   ? 18.295  33.930 12.058  1.00 23.15  ? ? ? ? ? ? 559 HOH A   O     1 
HETATM 5754 O  O     . HOH J   7 .   ? 25.060  12.987 31.222  1.00 42.75  ? ? ? ? ? ? 560 HOH A   O     1 
HETATM 5755 O  O     . HOH J   7 .   ? 14.871  19.623 4.552   1.00 23.77  ? ? ? ? ? ? 561 HOH A   O     1 
HETATM 5756 O  O     . HOH J   7 .   ? 2.203   13.600 8.155   1.00 44.08  ? ? ? ? ? ? 562 HOH A   O     1 
HETATM 5757 O  O     . HOH J   7 .   ? -30.279 18.490 11.092  1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 563 HOH A   O     1 
HETATM 5758 O  O     . HOH J   7 .   ? 31.035  22.876 38.271  1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 564 HOH A   O     1 
HETATM 5759 O  O     . HOH J   7 .   ? 19.250  26.934 44.394  1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 565 HOH A   O     1 
HETATM 5760 O  O     . HOH J   7 .   ? 4.279   30.245 26.164  1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 566 HOH A   O     1 
HETATM 5761 O  O     . HOH J   7 .   ? 10.960  39.572 39.853  1.00 59.78  ? ? ? ? ? ? 567 HOH A   O     1 
HETATM 5762 O  O     A HOH J   7 .   ? 17.805  24.524 6.760   0.50 19.16  ? ? ? ? ? ? 568 HOH A   O     1 
HETATM 5763 O  O     . HOH J   7 .   ? 32.325  19.010 31.014  1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 569 HOH A   O     1 
HETATM 5764 O  O     . HOH J   7 .   ? 24.541  15.198 2.919   1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 570 HOH A   O     1 
HETATM 5765 O  O     . HOH J   7 .   ? 16.690  21.023 14.951  1.00 22.18  ? ? ? ? ? ? 571 HOH A   O     1 
HETATM 5766 O  O     . HOH J   7 .   ? 29.280  29.633 35.404  1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 572 HOH A   O     1 
HETATM 5767 O  O     . HOH J   7 .   ? 17.308  25.248 20.908  1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 573 HOH A   O     1 
HETATM 5768 O  O     . HOH J   7 .   ? 4.937   14.027 26.117  1.00 49.74  ? ? ? ? ? ? 574 HOH A   O     1 
HETATM 5769 O  O     . HOH J   7 .   ? -20.003 19.009 24.021  1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 575 HOH A   O     1 
HETATM 5770 O  O     . HOH J   7 .   ? 11.079  15.233 37.814  1.00 30.43  ? ? ? ? ? ? 576 HOH A   O     1 
HETATM 5771 O  O     . HOH J   7 .   ? -3.393  26.459 22.544  1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 577 HOH A   O     1 
HETATM 5772 O  O     . HOH J   7 .   ? -2.142  12.855 -21.630 1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 578 HOH A   O     1 
HETATM 5773 O  O     . HOH J   7 .   ? 31.277  28.693 19.464  1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 579 HOH A   O     1 
HETATM 5774 O  O     . HOH J   7 .   ? 5.931   14.462 37.459  1.00 39.47  ? ? ? ? ? ? 580 HOH A   O     1 
HETATM 5775 O  O     . HOH J   7 .   ? 21.730  39.671 2.066   1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 581 HOH A   O     1 
HETATM 5776 O  O     . HOH J   7 .   ? 24.841  41.460 19.563  1.00 36.54  ? ? ? ? ? ? 582 HOH A   O     1 
HETATM 5777 O  O     . HOH J   7 .   ? 12.265  27.320 42.095  1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 583 HOH A   O     1 
HETATM 5778 O  O     . HOH J   7 .   ? -4.977  24.608 -13.832 1.00 54.35  ? ? ? ? ? ? 584 HOH A   O     1 
HETATM 5779 O  O     . HOH J   7 .   ? -2.902  18.972 -3.312  1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 585 HOH A   O     1 
HETATM 5780 O  O     . HOH J   7 .   ? 18.225  37.498 38.346  1.00 34.58  ? ? ? ? ? ? 586 HOH A   O     1 
HETATM 5781 O  O     . HOH J   7 .   ? 22.569  15.342 32.952  1.00 42.55  ? ? ? ? ? ? 587 HOH A   O     1 
HETATM 5782 O  O     . HOH J   7 .   ? 6.472   29.589 8.274   1.00 25.72  ? ? ? ? ? ? 588 HOH A   O     1 
HETATM 5783 O  O     . HOH J   7 .   ? 13.407  8.416  19.100  1.00 47.21  ? ? ? ? ? ? 589 HOH A   O     1 
HETATM 5784 O  O     . HOH J   7 .   ? 18.243  10.078 28.747  1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 590 HOH A   O     1 
HETATM 5785 O  O     . HOH J   7 .   ? -7.849  11.550 10.404  1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 591 HOH A   O     1 
HETATM 5786 O  O     . HOH J   7 .   ? 11.378  18.698 43.482  1.00 39.09  ? ? ? ? ? ? 592 HOH A   O     1 
HETATM 5787 O  O     . HOH J   7 .   ? 22.047  16.648 36.359  1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 593 HOH A   O     1 
HETATM 5788 O  O     . HOH J   7 .   ? 4.486   38.671 2.428   1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 594 HOH A   O     1 
HETATM 5789 O  O     . HOH J   7 .   ? 10.945  30.210 30.487  1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 595 HOH A   O     1 
HETATM 5790 O  O     . HOH J   7 .   ? -2.371  23.419 23.935  1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 596 HOH A   O     1 
HETATM 5791 O  O     . HOH J   7 .   ? 7.879   37.647 21.617  1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 597 HOH A   O     1 
HETATM 5792 O  O     . HOH J   7 .   ? -25.598 13.517 14.579  1.00 37.28  ? ? ? ? ? ? 598 HOH A   O     1 
HETATM 5793 O  O     . HOH J   7 .   ? 24.296  28.834 41.078  1.00 40.08  ? ? ? ? ? ? 599 HOH A   O     1 
HETATM 5794 O  O     . HOH J   7 .   ? 0.158   11.169 -10.258 1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 600 HOH A   O     1 
HETATM 5795 O  O     . HOH J   7 .   ? -2.921  38.781 17.193  1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 601 HOH A   O     1 
HETATM 5796 O  O     . HOH J   7 .   ? 20.540  37.550 8.489   1.00 48.83  ? ? ? ? ? ? 602 HOH A   O     1 
HETATM 5797 O  O     . HOH J   7 .   ? 4.785   31.927 24.266  1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 603 HOH A   O     1 
HETATM 5798 O  O     . HOH J   7 .   ? 10.728  45.201 33.380  1.00 53.71  ? ? ? ? ? ? 604 HOH A   O     1 
HETATM 5799 O  O     . HOH J   7 .   ? 12.879  44.769 30.037  1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 605 HOH A   O     1 
HETATM 5800 O  O     . HOH J   7 .   ? 22.978  40.455 27.685  1.00 20.88  ? ? ? ? ? ? 606 HOH A   O     1 
HETATM 5801 O  O     . HOH J   7 .   ? 33.216  36.407 31.426  1.00 46.21  ? ? ? ? ? ? 607 HOH A   O     1 
HETATM 5802 O  O     . HOH J   7 .   ? 11.501  28.278 27.204  1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 608 HOH A   O     1 
HETATM 5803 O  O     . HOH J   7 .   ? 21.848  13.876 28.974  1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 609 HOH A   O     1 
HETATM 5804 O  O     . HOH J   7 .   ? 4.801   39.111 35.514  1.00 55.38  ? ? ? ? ? ? 610 HOH A   O     1 
HETATM 5805 O  O     . HOH J   7 .   ? 20.970  33.175 11.463  1.00 21.30  ? ? ? ? ? ? 611 HOH A   O     1 
HETATM 5806 O  O     . HOH J   7 .   ? 18.286  38.919 -3.853  1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 612 HOH A   O     1 
HETATM 5807 O  O     . HOH J   7 .   ? 11.571  41.714 36.334  1.00 54.85  ? ? ? ? ? ? 613 HOH A   O     1 
HETATM 5808 O  O     . HOH J   7 .   ? 23.667  37.213 -5.109  1.00 34.98  ? ? ? ? ? ? 614 HOH A   O     1 
HETATM 5809 O  O     . HOH J   7 .   ? 30.459  19.807 32.296  1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 615 HOH A   O     1 
HETATM 5810 O  O     . HOH J   7 .   ? 35.663  20.805 20.865  1.00 41.54  ? ? ? ? ? ? 616 HOH A   O     1 
HETATM 5811 O  O     . HOH J   7 .   ? 27.913  34.795 28.304  1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 617 HOH A   O     1 
HETATM 5812 O  O     . HOH J   7 .   ? -1.796  29.031 22.742  1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 618 HOH A   O     1 
HETATM 5813 O  O     . HOH J   7 .   ? 6.182   28.465 24.927  1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 619 HOH A   O     1 
HETATM 5814 O  O     . HOH J   7 .   ? 24.497  37.254 7.548   1.00 46.77  ? ? ? ? ? ? 620 HOH A   O     1 
HETATM 5815 O  O     . HOH J   7 .   ? -15.575 12.330 16.738  1.00 44.90  ? ? ? ? ? ? 621 HOH A   O     1 
HETATM 5816 O  O     . HOH J   7 .   ? -2.173  41.842 20.591  1.00 51.33  ? ? ? ? ? ? 622 HOH A   O     1 
HETATM 5817 O  O     . HOH J   7 .   ? -1.492  32.395 17.179  1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 623 HOH A   O     1 
HETATM 5818 O  O     . HOH J   7 .   ? 13.847  14.849 17.427  1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 624 HOH A   O     1 
HETATM 5819 O  O     . HOH J   7 .   ? 8.820   34.137 23.115  1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 625 HOH A   O     1 
HETATM 5820 O  O     . HOH J   7 .   ? 7.716   31.809 24.301  1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 626 HOH A   O     1 
HETATM 5821 O  O     . HOH J   7 .   ? 26.690  21.449 11.505  1.00 34.62  ? ? ? ? ? ? 627 HOH A   O     1 
HETATM 5822 O  O     . HOH J   7 .   ? -24.029 35.986 8.916   1.00 49.62  ? ? ? ? ? ? 628 HOH A   O     1 
HETATM 5823 O  O     . HOH J   7 .   ? 10.396  37.799 20.549  1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 629 HOH A   O     1 
HETATM 5824 O  O     . HOH J   7 .   ? 29.242  10.993 18.441  1.00 50.10  ? ? ? ? ? ? 630 HOH A   O     1 
HETATM 5825 O  O     . HOH J   7 .   ? -10.178 25.647 15.834  1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 631 HOH A   O     1 
HETATM 5826 O  O     . HOH J   7 .   ? -25.495 16.339 21.685  1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 632 HOH A   O     1 
HETATM 5827 O  O     . HOH J   7 .   ? 32.340  15.981 31.015  1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 633 HOH A   O     1 
HETATM 5828 O  O     . HOH J   7 .   ? 14.541  43.624 3.139   1.00 48.43  ? ? ? ? ? ? 634 HOH A   O     1 
HETATM 5829 O  O     . HOH J   7 .   ? 10.089  13.043 30.070  1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 635 HOH A   O     1 
HETATM 5830 O  O     . HOH J   7 .   ? -3.216  7.735  -16.956 1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 636 HOH A   O     1 
HETATM 5831 O  O     . HOH J   7 .   ? 4.519   15.604 28.402  1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 637 HOH A   O     1 
HETATM 5832 O  O     . HOH J   7 .   ? -4.015  16.474 0.361   1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 638 HOH A   O     1 
HETATM 5833 O  O     . HOH J   7 .   ? 22.271  41.927 13.576  1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 639 HOH A   O     1 
HETATM 5834 O  O     . HOH J   7 .   ? 17.249  28.100 6.132   1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 640 HOH A   O     1 
HETATM 5835 O  O     . HOH J   7 .   ? 3.853   22.738 36.640  1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 641 HOH A   O     1 
HETATM 5836 O  O     . HOH J   7 .   ? 3.958   32.358 30.436  1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 642 HOH A   O     1 
HETATM 5837 O  O     . HOH J   7 .   ? 18.602  23.026 14.589  1.00 20.86  ? ? ? ? ? ? 643 HOH A   O     1 
HETATM 5838 O  O     . HOH J   7 .   ? -25.532 27.068 -2.051  1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 644 HOH A   O     1 
HETATM 5839 O  O     . HOH J   7 .   ? 4.019   12.943 23.816  1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 645 HOH A   O     1 
HETATM 5840 O  O     . HOH J   7 .   ? -24.585 21.510 -7.866  1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 646 HOH A   O     1 
HETATM 5841 O  O     . HOH J   7 .   ? -23.120 30.995 -5.193  1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 647 HOH A   O     1 
HETATM 5842 O  O     . HOH J   7 .   ? 16.906  27.517 47.271  1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 648 HOH A   O     1 
HETATM 5843 O  O     . HOH J   7 .   ? -22.412 23.867 18.554  1.00 23.72  ? ? ? ? ? ? 649 HOH A   O     1 
HETATM 5844 O  O     . HOH J   7 .   ? 16.629  41.808 35.961  1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 650 HOH A   O     1 
HETATM 5845 O  O     . HOH J   7 .   ? 5.116   44.384 20.005  1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 651 HOH A   O     1 
HETATM 5846 O  O     . HOH J   7 .   ? -4.020  33.272 9.762   1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 652 HOH A   O     1 
HETATM 5847 O  O     . HOH J   7 .   ? 18.453  41.870 22.853  1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 653 HOH A   O     1 
HETATM 5848 O  O     . HOH J   7 .   ? -20.156 26.868 19.899  1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 654 HOH A   O     1 
HETATM 5849 O  O     . HOH J   7 .   ? 11.487  36.498 -5.471  1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 655 HOH A   O     1 
HETATM 5850 O  O     . HOH J   7 .   ? 14.630  36.488 43.421  1.00 46.75  ? ? ? ? ? ? 656 HOH A   O     1 
HETATM 5851 O  O     . HOH J   7 .   ? 28.669  11.608 25.492  1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 657 HOH A   O     1 
HETATM 5852 O  O     . HOH J   7 .   ? 3.858   27.874 32.512  1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 658 HOH A   O     1 
HETATM 5853 O  O     . HOH J   7 .   ? -32.157 21.857 16.767  1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 659 HOH A   O     1 
HETATM 5854 O  O     . HOH J   7 .   ? 19.830  38.361 13.220  1.00 46.58  ? ? ? ? ? ? 660 HOH A   O     1 
HETATM 5855 O  O     . HOH J   7 .   ? 33.060  30.386 25.195  1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 661 HOH A   O     1 
HETATM 5856 O  O     . HOH J   7 .   ? -0.839  3.745  -22.310 1.00 60.34  ? ? ? ? ? ? 662 HOH A   O     1 
HETATM 5857 O  O     . HOH J   7 .   ? 10.789  12.059 27.693  1.00 36.28  ? ? ? ? ? ? 663 HOH A   O     1 
HETATM 5858 O  O     . HOH J   7 .   ? 24.889  9.701  20.271  1.00 51.87  ? ? ? ? ? ? 664 HOH A   O     1 
HETATM 5859 O  O     . HOH J   7 .   ? 33.281  32.044 31.742  1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 665 HOH A   O     1 
HETATM 5860 O  O     . HOH J   7 .   ? 14.857  12.629 27.507  1.00 43.24  ? ? ? ? ? ? 666 HOH A   O     1 
HETATM 5861 O  O     . HOH J   7 .   ? 18.069  38.677 18.062  1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 667 HOH A   O     1 
HETATM 5862 O  O     . HOH J   7 .   ? 10.944  12.393 16.758  1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 668 HOH A   O     1 
HETATM 5863 O  O     . HOH J   7 .   ? 29.812  34.611 20.682  1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 669 HOH A   O     1 
HETATM 5864 O  O     . HOH J   7 .   ? 25.045  33.524 9.352   1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 670 HOH A   O     1 
HETATM 5865 O  O     . HOH J   7 .   ? -25.869 11.843 9.480   1.00 42.41  ? ? ? ? ? ? 671 HOH A   O     1 
HETATM 5866 O  O     . HOH J   7 .   ? 23.945  35.179 36.926  1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 672 HOH A   O     1 
HETATM 5867 O  O     . HOH J   7 .   ? -21.540 14.127 23.760  1.00 45.40  ? ? ? ? ? ? 673 HOH A   O     1 
HETATM 5868 O  O     . HOH J   7 .   ? -1.454  18.588 -1.139  1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 674 HOH A   O     1 
HETATM 5869 O  O     . HOH J   7 .   ? 4.676   31.645 8.294   1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 675 HOH A   O     1 
HETATM 5870 O  O     . HOH J   7 .   ? 7.853   27.232 43.079  1.00 38.59  ? ? ? ? ? ? 676 HOH A   O     1 
HETATM 5871 O  O     . HOH J   7 .   ? 18.274  23.574 43.533  1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 677 HOH A   O     1 
HETATM 5872 O  O     . HOH J   7 .   ? -6.827  21.589 -16.679 1.00 34.69  ? ? ? ? ? ? 678 HOH A   O     1 
HETATM 5873 O  O     . HOH J   7 .   ? -29.625 25.379 7.375   1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 679 HOH A   O     1 
HETATM 5874 O  O     . HOH J   7 .   ? -20.827 29.554 -5.581  1.00 24.98  ? ? ? ? ? ? 680 HOH A   O     1 
HETATM 5875 O  O     . HOH J   7 .   ? 29.019  38.350 17.614  1.00 50.22  ? ? ? ? ? ? 681 HOH A   O     1 
HETATM 5876 O  O     . HOH J   7 .   ? 16.365  33.794 39.936  1.00 25.40  ? ? ? ? ? ? 682 HOH A   O     1 
HETATM 5877 O  O     . HOH J   7 .   ? 26.076  22.279 36.524  1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 683 HOH A   O     1 
HETATM 5878 O  O     . HOH J   7 .   ? -7.137  29.379 17.157  1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 684 HOH A   O     1 
HETATM 5879 O  O     . HOH J   7 .   ? 19.384  42.774 -2.836  1.00 45.42  ? ? ? ? ? ? 685 HOH A   O     1 
HETATM 5880 O  O     . HOH J   7 .   ? 36.182  15.772 23.031  1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 686 HOH A   O     1 
HETATM 5881 O  O     . HOH J   7 .   ? 20.872  27.783 7.757   1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 687 HOH A   O     1 
HETATM 5882 O  O     . HOH J   7 .   ? -6.454  20.620 4.596   1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 688 HOH A   O     1 
HETATM 5883 O  O     . HOH J   7 .   ? 13.366  46.166 18.603  1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? 689 HOH A   O     1 
HETATM 5884 O  O     . HOH J   7 .   ? -3.170  34.863 18.478  1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 690 HOH A   O     1 
HETATM 5885 O  O     . HOH J   7 .   ? 0.189   24.192 25.857  1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 691 HOH A   O     1 
HETATM 5886 O  O     . HOH J   7 .   ? 4.088   9.514  -15.138 1.00 43.91  ? ? ? ? ? ? 692 HOH A   O     1 
HETATM 5887 O  O     . HOH J   7 .   ? 1.044   27.653 28.035  1.00 57.34  ? ? ? ? ? ? 693 HOH A   O     1 
HETATM 5888 O  O     . HOH J   7 .   ? 28.165  26.509 35.785  1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 694 HOH A   O     1 
HETATM 5889 O  O     . HOH J   7 .   ? 31.032  35.539 38.868  1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 695 HOH A   O     1 
HETATM 5890 O  O     . HOH J   7 .   ? -28.606 12.560 9.316   1.00 56.88  ? ? ? ? ? ? 696 HOH A   O     1 
HETATM 5891 O  O     . HOH J   7 .   ? -25.691 35.522 5.922   1.00 42.17  ? ? ? ? ? ? 697 HOH A   O     1 
HETATM 5892 O  O     . HOH J   7 .   ? -15.009 13.580 1.496   1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 698 HOH A   O     1 
HETATM 5893 O  O     . HOH J   7 .   ? 4.311   15.356 34.476  1.00 35.44  ? ? ? ? ? ? 699 HOH A   O     1 
HETATM 5894 O  O     . HOH J   7 .   ? -9.127  16.325 0.158   1.00 24.72  ? ? ? ? ? ? 700 HOH A   O     1 
HETATM 5895 O  O     . HOH J   7 .   ? -22.830 27.220 -2.911  1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 701 HOH A   O     1 
HETATM 5896 O  O     . HOH J   7 .   ? -6.879  26.074 24.373  1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 702 HOH A   O     1 
HETATM 5897 O  O     . HOH J   7 .   ? -12.898 25.802 16.186  1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 703 HOH A   O     1 
HETATM 5898 O  O     . HOH J   7 .   ? 19.843  20.202 43.250  1.00 35.97  ? ? ? ? ? ? 704 HOH A   O     1 
HETATM 5899 O  O     . HOH J   7 .   ? -6.180  17.404 -0.797  1.00 53.36  ? ? ? ? ? ? 705 HOH A   O     1 
HETATM 5900 O  O     . HOH J   7 .   ? -10.551 31.902 5.675   1.00 18.17  ? ? ? ? ? ? 706 HOH A   O     1 
HETATM 5901 O  O     . HOH J   7 .   ? -14.989 18.584 -2.056  1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 707 HOH A   O     1 
HETATM 5902 O  O     . HOH J   7 .   ? 16.652  34.070 14.331  1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 708 HOH A   O     1 
HETATM 5903 O  O     . HOH J   7 .   ? 30.203  38.140 27.578  1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 709 HOH A   O     1 
HETATM 5904 O  O     . HOH J   7 .   ? 18.125  33.106 -11.722 1.00 45.65  ? ? ? ? ? ? 710 HOH A   O     1 
HETATM 5905 O  O     . HOH J   7 .   ? -26.787 18.059 13.716  1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 711 HOH A   O     1 
HETATM 5906 O  O     . HOH J   7 .   ? 6.475   35.007 36.842  1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 712 HOH A   O     1 
HETATM 5907 O  O     . HOH J   7 .   ? 26.539  28.773 38.906  1.00 43.02  ? ? ? ? ? ? 713 HOH A   O     1 
HETATM 5908 O  O     . HOH J   7 .   ? -6.497  15.117 19.461  1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 714 HOH A   O     1 
HETATM 5909 O  O     . HOH J   7 .   ? -6.436  28.137 -10.976 1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 715 HOH A   O     1 
HETATM 5910 O  O     . HOH J   7 .   ? 20.259  43.121 0.286   1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 716 HOH A   O     1 
HETATM 5911 O  O     . HOH J   7 .   ? -11.525 31.100 15.159  1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 717 HOH A   O     1 
HETATM 5912 O  O     . HOH J   7 .   ? 5.856   6.389  8.807   1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 718 HOH A   O     1 
HETATM 5913 O  O     . HOH J   7 .   ? 30.474  32.073 14.366  1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 719 HOH A   O     1 
HETATM 5914 O  O     . HOH J   7 .   ? 13.947  44.390 23.049  1.00 28.39  ? ? ? ? ? ? 720 HOH A   O     1 
HETATM 5915 O  O     . HOH J   7 .   ? 11.870  46.975 16.542  1.00 45.68  ? ? ? ? ? ? 721 HOH A   O     1 
HETATM 5916 O  O     . HOH J   7 .   ? -0.921  18.069 2.375   1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 722 HOH A   O     1 
HETATM 5917 O  O     . HOH J   7 .   ? 5.449   26.102 19.549  1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 723 HOH A   O     1 
HETATM 5918 O  O     . HOH J   7 .   ? 25.442  22.415 41.257  1.00 47.98  ? ? ? ? ? ? 724 HOH A   O     1 
HETATM 5919 O  O     . HOH J   7 .   ? -6.263  36.221 6.996   1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 725 HOH A   O     1 
HETATM 5920 O  O     . HOH J   7 .   ? 16.849  14.596 2.269   1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 726 HOH A   O     1 
HETATM 5921 O  O     . HOH J   7 .   ? -0.559  36.111 1.175   1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 727 HOH A   O     1 
HETATM 5922 O  O     . HOH J   7 .   ? -28.766 26.746 -0.722  1.00 39.42  ? ? ? ? ? ? 728 HOH A   O     1 
HETATM 5923 O  O     . HOH J   7 .   ? -8.399  30.599 4.296   1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 729 HOH A   O     1 
HETATM 5924 O  O     . HOH J   7 .   ? 21.135  9.942  14.873  1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 730 HOH A   O     1 
HETATM 5925 O  O     . HOH J   7 .   ? 24.248  18.865 38.657  1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 731 HOH A   O     1 
HETATM 5926 O  O     . HOH J   7 .   ? 32.061  34.495 25.652  1.00 49.44  ? ? ? ? ? ? 732 HOH A   O     1 
HETATM 5927 O  O     . HOH J   7 .   ? 7.390   27.154 26.903  1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 733 HOH A   O     1 
HETATM 5928 O  O     . HOH J   7 .   ? 31.300  19.090 35.776  1.00 31.13  ? ? ? ? ? ? 734 HOH A   O     1 
HETATM 5929 O  O     . HOH J   7 .   ? -12.541 9.981  1.956   1.00 55.72  ? ? ? ? ? ? 735 HOH A   O     1 
HETATM 5930 O  O     . HOH J   7 .   ? 21.625  43.767 16.561  1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 736 HOH A   O     1 
HETATM 5931 O  O     . HOH J   7 .   ? 11.502  11.571 -21.474 1.00 61.73  ? ? ? ? ? ? 737 HOH A   O     1 
HETATM 5932 O  O     . HOH J   7 .   ? 15.043  37.508 10.524  1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 738 HOH A   O     1 
HETATM 5933 O  O     . HOH J   7 .   ? -15.213 10.739 5.960   1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 739 HOH A   O     1 
HETATM 5934 O  O     . HOH J   7 .   ? -2.042  23.255 26.684  1.00 49.01  ? ? ? ? ? ? 740 HOH A   O     1 
HETATM 5935 O  O     . HOH J   7 .   ? 3.700   25.174 29.512  1.00 33.19  ? ? ? ? ? ? 741 HOH A   O     1 
HETATM 5936 O  O     . HOH J   7 .   ? 5.559   11.500 22.185  1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 742 HOH A   O     1 
HETATM 5937 O  O     . HOH J   7 .   ? 23.609  39.497 -1.261  1.00 33.53  ? ? ? ? ? ? 743 HOH A   O     1 
HETATM 5938 O  O     . HOH J   7 .   ? 11.245  28.901 17.612  1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 744 HOH A   O     1 
HETATM 5939 O  O     . HOH J   7 .   ? 13.136  11.871 2.130   1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 745 HOH A   O     1 
HETATM 5940 O  O     . HOH J   7 .   ? 8.447   30.812 41.609  1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 746 HOH A   O     1 
HETATM 5941 O  O     . HOH J   7 .   ? -17.417 14.676 16.695  1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 747 HOH A   O     1 
HETATM 5942 O  O     . HOH J   7 .   ? 35.822  26.450 34.288  1.00 35.97  ? ? ? ? ? ? 748 HOH A   O     1 
HETATM 5943 O  O     . HOH J   7 .   ? -25.766 31.144 15.184  1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 749 HOH A   O     1 
HETATM 5944 O  O     . HOH J   7 .   ? 1.251   25.473 35.918  1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 750 HOH A   O     1 
HETATM 5945 O  O     . HOH J   7 .   ? 7.281   9.685  2.024   1.00 59.74  ? ? ? ? ? ? 751 HOH A   O     1 
HETATM 5946 O  O     . HOH J   7 .   ? 26.472  10.729 22.247  1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 752 HOH A   O     1 
HETATM 5947 O  O     . HOH J   7 .   ? -16.432 25.864 -2.158  1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 753 HOH A   O     1 
HETATM 5948 O  O     . HOH J   7 .   ? 0.579   40.667 2.968   1.00 48.80  ? ? ? ? ? ? 754 HOH A   O     1 
HETATM 5949 O  O     . HOH J   7 .   ? -3.164  34.279 15.507  1.00 36.70  ? ? ? ? ? ? 755 HOH A   O     1 
HETATM 5950 O  O     . HOH J   7 .   ? -29.363 33.641 2.615   1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 756 HOH A   O     1 
HETATM 5951 O  O     . HOH J   7 .   ? -22.268 32.737 13.472  1.00 53.44  ? ? ? ? ? ? 757 HOH A   O     1 
HETATM 5952 O  O     . HOH J   7 .   ? 10.904  15.708 1.937   1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 758 HOH A   O     1 
HETATM 5953 O  O     . HOH J   7 .   ? 15.249  11.515 16.166  1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 759 HOH A   O     1 
HETATM 5954 O  O     . HOH J   7 .   ? -27.258 16.606 4.264   1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 760 HOH A   O     1 
HETATM 5955 O  O     . HOH J   7 .   ? 20.088  8.658  10.013  1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 761 HOH A   O     1 
HETATM 5956 O  O     . HOH J   7 .   ? 8.672   3.985  8.405   1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 762 HOH A   O     1 
HETATM 5957 O  O     . HOH J   7 .   ? -9.776  26.434 19.262  1.00 28.18  ? ? ? ? ? ? 763 HOH A   O     1 
HETATM 5958 O  O     . HOH J   7 .   ? 33.890  12.869 23.656  1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 764 HOH A   O     1 
HETATM 5959 O  O     . HOH J   7 .   ? 18.993  41.837 20.151  1.00 44.03  ? ? ? ? ? ? 765 HOH A   O     1 
HETATM 5960 O  O     . HOH J   7 .   ? 24.673  15.526 7.204   1.00 45.73  ? ? ? ? ? ? 766 HOH A   O     1 
HETATM 5961 O  O     . HOH J   7 .   ? 7.427   31.764 27.068  1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 767 HOH A   O     1 
HETATM 5962 O  O     . HOH J   7 .   ? 18.848  17.567 42.960  1.00 46.20  ? ? ? ? ? ? 768 HOH A   O     1 
HETATM 5963 O  O     . HOH J   7 .   ? -21.868 6.846  7.352   1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 769 HOH A   O     1 
HETATM 5964 O  O     . HOH J   7 .   ? 17.162  21.017 40.747  1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 770 HOH A   O     1 
HETATM 5965 O  O     B HOH J   7 .   ? 19.066  20.744 6.671   0.50 20.74  ? ? ? ? ? ? 771 HOH A   O     1 
HETATM 5966 O  O     . HOH J   7 .   ? -26.412 19.863 0.362   1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 772 HOH A   O     1 
HETATM 5967 O  O     . HOH J   7 .   ? 5.105   36.110 32.731  1.00 37.35  ? ? ? ? ? ? 773 HOH A   O     1 
HETATM 5968 O  O     . HOH J   7 .   ? -20.099 12.701 1.155   1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 774 HOH A   O     1 
HETATM 5969 O  O     . HOH J   7 .   ? 6.975   46.660 10.810  1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 775 HOH A   O     1 
HETATM 5970 O  O     . HOH J   7 .   ? -12.107 17.052 21.723  1.00 48.18  ? ? ? ? ? ? 776 HOH A   O     1 
HETATM 5971 O  O     . HOH J   7 .   ? 7.138   12.213 26.672  1.00 48.73  ? ? ? ? ? ? 777 HOH A   O     1 
HETATM 5972 O  O     . HOH J   7 .   ? 5.301   14.257 30.742  1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 778 HOH A   O     1 
HETATM 5973 O  O     . HOH J   7 .   ? 9.579   7.856  14.663  1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 779 HOH A   O     1 
HETATM 5974 O  O     . HOH J   7 .   ? 10.456  30.311 15.159  1.00 60.77  ? ? ? ? ? ? 780 HOH A   O     1 
HETATM 5975 O  O     . HOH J   7 .   ? -32.252 17.183 17.911  1.00 47.20  ? ? ? ? ? ? 781 HOH A   O     1 
HETATM 5976 O  O     . HOH J   7 .   ? 23.464  27.398 8.461   1.00 23.62  ? ? ? ? ? ? 782 HOH A   O     1 
HETATM 5977 O  O     . HOH J   7 .   ? 13.109  3.695  9.990   1.00 50.54  ? ? ? ? ? ? 783 HOH A   O     1 
HETATM 5978 O  O     . HOH J   7 .   ? 29.514  41.320 27.002  1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 784 HOH A   O     1 
HETATM 5979 O  O     . HOH J   7 .   ? -22.026 25.025 -4.451  1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 785 HOH A   O     1 
HETATM 5980 O  O     . HOH J   7 .   ? -9.755  9.985  14.263  1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 786 HOH A   O     1 
HETATM 5981 O  O     . HOH J   7 .   ? 19.437  11.674 9.102   1.00 33.29  ? ? ? ? ? ? 787 HOH A   O     1 
HETATM 5982 O  O     . HOH J   7 .   ? 15.914  32.486 18.901  1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 788 HOH A   O     1 
HETATM 5983 O  O     . HOH J   7 .   ? -0.757  37.188 12.734  1.00 41.42  ? ? ? ? ? ? 789 HOH A   O     1 
HETATM 5984 O  O     . HOH J   7 .   ? -7.074  11.947 12.896  1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 790 HOH A   O     1 
HETATM 5985 O  O     . HOH J   7 .   ? 26.421  34.866 5.323   1.00 45.34  ? ? ? ? ? ? 791 HOH A   O     1 
HETATM 5986 O  O     . HOH J   7 .   ? -18.776 16.159 18.633  1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 792 HOH A   O     1 
HETATM 5987 O  O     . HOH J   7 .   ? 2.105   41.772 22.023  1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 793 HOH A   O     1 
HETATM 5988 O  O     . HOH J   7 .   ? -15.017 23.603 22.162  1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 794 HOH A   O     1 
HETATM 5989 O  O     . HOH J   7 .   ? 26.443  29.416 8.808   1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 795 HOH A   O     1 
HETATM 5990 O  O     . HOH J   7 .   ? 17.539  38.567 10.399  1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 796 HOH A   O     1 
HETATM 5991 O  O     . HOH J   7 .   ? 1.130   35.734 12.706  1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 797 HOH A   O     1 
HETATM 5992 O  O     . HOH J   7 .   ? 34.629  19.790 32.365  1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 798 HOH A   O     1 
HETATM 5993 O  O     . HOH J   7 .   ? 3.503   36.293 14.160  1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 799 HOH A   O     1 
HETATM 5994 O  O     . HOH J   7 .   ? -28.133 15.754 20.808  1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 800 HOH A   O     1 
HETATM 5995 O  O     . HOH J   7 .   ? -18.590 30.164 16.565  1.00 34.71  ? ? ? ? ? ? 801 HOH A   O     1 
HETATM 5996 O  O     . HOH J   7 .   ? 14.525  28.499 47.939  1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 802 HOH A   O     1 
HETATM 5997 O  O     . HOH J   7 .   ? 6.213   43.440 23.053  1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 803 HOH A   O     1 
HETATM 5998 O  O     . HOH J   7 .   ? -13.960 32.375 15.031  1.00 50.15  ? ? ? ? ? ? 804 HOH A   O     1 
HETATM 5999 O  O     . HOH J   7 .   ? -5.787  11.564 6.349   1.00 50.85  ? ? ? ? ? ? 805 HOH A   O     1 
HETATM 6000 O  O     . HOH J   7 .   ? 0.745   21.477 25.325  1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 806 HOH A   O     1 
HETATM 6001 O  O     . HOH J   7 .   ? 8.974   29.554 27.809  1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 807 HOH A   O     1 
HETATM 6002 O  O     . HOH J   7 .   ? -4.573  32.246 17.381  1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 808 HOH A   O     1 
HETATM 6003 O  O     . HOH J   7 .   ? 24.167  18.169 35.209  1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 809 HOH A   O     1 
HETATM 6004 O  O     . HOH J   7 .   ? 16.317  34.420 42.527  1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 810 HOH A   O     1 
HETATM 6005 O  O     . HOH J   7 .   ? 21.002  34.672 9.083   1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 811 HOH A   O     1 
HETATM 6006 O  O     . HOH J   7 .   ? -3.963  10.945 -14.057 1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 812 HOH A   O     1 
HETATM 6007 O  O     . HOH J   7 .   ? 6.560   38.899 24.287  1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 813 HOH A   O     1 
HETATM 6008 O  O     . HOH J   7 .   ? 23.927  43.882 22.834  1.00 42.55  ? ? ? ? ? ? 814 HOH A   O     1 
HETATM 6009 O  O     . HOH J   7 .   ? 1.392   37.910 24.016  1.00 42.95  ? ? ? ? ? ? 815 HOH A   O     1 
HETATM 6010 O  O     . HOH J   7 .   ? 23.477  33.674 5.484   1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 816 HOH A   O     1 
HETATM 6011 O  O     . HOH J   7 .   ? 15.658  43.189 6.958   1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 817 HOH A   O     1 
HETATM 6012 O  O     . HOH J   7 .   ? 35.611  32.971 34.841  1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 818 HOH A   O     1 
HETATM 6013 O  O     . HOH J   7 .   ? 2.807   27.178 35.138  1.00 40.79  ? ? ? ? ? ? 819 HOH A   O     1 
HETATM 6014 O  O     . HOH J   7 .   ? -28.573 33.116 7.499   1.00 68.40  ? ? ? ? ? ? 820 HOH A   O     1 
HETATM 6015 O  O     . HOH J   7 .   ? 23.459  12.327 11.136  1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 821 HOH A   O     1 
HETATM 6016 O  O     . HOH J   7 .   ? 30.077  13.030 22.353  1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 822 HOH A   O     1 
HETATM 6017 O  O     . HOH J   7 .   ? -1.595  5.967  -23.421 1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 823 HOH A   O     1 
HETATM 6018 O  O     . HOH J   7 .   ? 27.562  40.271 19.505  1.00 46.33  ? ? ? ? ? ? 824 HOH A   O     1 
HETATM 6019 O  O     . HOH J   7 .   ? 18.204  42.318 11.097  1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 825 HOH A   O     1 
HETATM 6020 O  O     . HOH J   7 .   ? 28.382  42.406 21.305  1.00 55.65  ? ? ? ? ? ? 826 HOH A   O     1 
HETATM 6021 O  O     . HOH J   7 .   ? 16.451  44.115 -2.275  1.00 53.96  ? ? ? ? ? ? 827 HOH A   O     1 
HETATM 6022 O  O     . HOH J   7 .   ? 20.212  9.318  20.474  1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 828 HOH A   O     1 
HETATM 6023 O  O     . HOH J   7 .   ? 37.175  20.242 31.426  1.00 43.01  ? ? ? ? ? ? 829 HOH A   O     1 
HETATM 6024 O  O     . HOH J   7 .   ? 6.430   30.438 13.246  1.00 59.74  ? ? ? ? ? ? 830 HOH A   O     1 
HETATM 6025 O  O     . HOH J   7 .   ? 26.298  35.535 10.943  1.00 43.60  ? ? ? ? ? ? 831 HOH A   O     1 
HETATM 6026 O  O     . HOH J   7 .   ? 12.536  39.716 38.083  1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 832 HOH A   O     1 
HETATM 6027 O  O     . HOH J   7 .   ? 10.901  42.071 -1.015  1.00 55.99  ? ? ? ? ? ? 833 HOH A   O     1 
HETATM 6028 O  O     . HOH J   7 .   ? -20.091 18.534 -2.929  1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 834 HOH A   O     1 
HETATM 6029 O  O     . HOH J   7 .   ? 19.654  31.130 37.858  1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 835 HOH A   O     1 
HETATM 6030 O  O     . HOH J   7 .   ? 28.102  24.441 37.609  1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 836 HOH A   O     1 
HETATM 6031 O  O     . HOH J   7 .   ? 36.879  25.622 29.019  1.00 54.91  ? ? ? ? ? ? 837 HOH A   O     1 
HETATM 6032 O  O     . HOH J   7 .   ? 5.265   32.021 11.130  1.00 60.03  ? ? ? ? ? ? 838 HOH A   O     1 
HETATM 6033 O  O     . HOH J   7 .   ? 38.247  22.787 32.362  1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 839 HOH A   O     1 
HETATM 6034 O  O     . HOH J   7 .   ? 10.747  22.662 15.407  1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 840 HOH A   O     1 
HETATM 6035 O  O     . HOH J   7 .   ? 36.400  27.456 24.588  1.00 46.97  ? ? ? ? ? ? 841 HOH A   O     1 
HETATM 6036 O  O     . HOH J   7 .   ? 5.193   38.216 -2.047  1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 842 HOH A   O     1 
HETATM 6037 O  O     A HOH J   7 .   ? -20.138 25.926 -6.027  0.50 19.14  ? ? ? ? ? ? 843 HOH A   O     1 
HETATM 6038 O  O     . HOH J   7 .   ? 0.346   44.770 14.891  1.00 36.93  ? ? ? ? ? ? 844 HOH A   O     1 
HETATM 6039 O  O     . HOH J   7 .   ? 10.628  9.713  16.397  1.00 34.35  ? ? ? ? ? ? 845 HOH A   O     1 
HETATM 6040 O  O     . HOH J   7 .   ? 17.621  39.194 7.988   1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 846 HOH A   O     1 
HETATM 6041 O  O     . HOH J   7 .   ? -7.397  30.167 19.673  1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 847 HOH A   O     1 
HETATM 6042 O  O     . HOH J   7 .   ? 2.723   37.602 -0.863  1.00 43.59  ? ? ? ? ? ? 848 HOH A   O     1 
HETATM 6043 O  O     . HOH J   7 .   ? 23.293  34.900 7.709   1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 849 HOH A   O     1 
HETATM 6044 O  O     . HOH J   7 .   ? -14.911 6.197  13.571  1.00 72.60  ? ? ? ? ? ? 850 HOH A   O     1 
HETATM 6045 O  O     . HOH J   7 .   ? -7.703  27.703 20.328  1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 851 HOH A   O     1 
HETATM 6046 O  O     . HOH J   7 .   ? 1.478   12.124 -5.164  1.00 52.35  ? ? ? ? ? ? 852 HOH A   O     1 
HETATM 6047 O  O     . HOH J   7 .   ? -30.834 29.060 9.140   1.00 53.51  ? ? ? ? ? ? 853 HOH A   O     1 
HETATM 6048 O  O     . HOH J   7 .   ? -3.814  13.488 4.320   1.00 47.83  ? ? ? ? ? ? 854 HOH A   O     1 
HETATM 6049 O  O     . HOH J   7 .   ? -5.164  32.262 20.008  1.00 42.56  ? ? ? ? ? ? 855 HOH A   O     1 
HETATM 6050 O  O     . HOH J   7 .   ? -2.929  15.868 -2.070  1.00 59.51  ? ? ? ? ? ? 856 HOH A   O     1 
HETATM 6051 O  O     . HOH J   7 .   ? 24.520  12.483 8.701   1.00 45.01  ? ? ? ? ? ? 857 HOH A   O     1 
HETATM 6052 O  O     . HOH J   7 .   ? -13.513 16.371 -1.572  1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 858 HOH A   O     1 
HETATM 6053 O  O     . HOH J   7 .   ? 7.511   12.528 30.397  1.00 50.19  ? ? ? ? ? ? 859 HOH A   O     1 
HETATM 6054 O  O     . HOH J   7 .   ? 17.157  10.078 35.337  1.00 55.18  ? ? ? ? ? ? 860 HOH A   O     1 
HETATM 6055 O  O     . HOH J   7 .   ? 16.133  36.297 12.980  1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 861 HOH A   O     1 
HETATM 6056 O  O     . HOH J   7 .   ? -1.545  39.406 13.647  1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 862 HOH A   O     1 
HETATM 6057 O  O     . HOH J   7 .   ? 1.695   30.281 28.394  1.00 51.39  ? ? ? ? ? ? 863 HOH A   O     1 
HETATM 6058 O  O     . HOH J   7 .   ? 2.703   30.313 31.965  1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 864 HOH A   O     1 
HETATM 6059 O  O     . HOH J   7 .   ? 25.373  21.311 38.835  1.00 51.09  ? ? ? ? ? ? 865 HOH A   O     1 
HETATM 6060 O  O     . HOH J   7 .   ? 16.221  43.333 21.593  1.00 42.09  ? ? ? ? ? ? 866 HOH A   O     1 
HETATM 6061 O  O     . HOH J   7 .   ? -0.785  43.810 12.967  1.00 51.91  ? ? ? ? ? ? 867 HOH A   O     1 
HETATM 6062 O  O     . HOH J   7 .   ? -26.166 27.666 -5.266  1.00 44.11  ? ? ? ? ? ? 868 HOH A   O     1 
HETATM 6063 O  O     . HOH J   7 .   ? 4.350   11.009 -12.864 1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 869 HOH A   O     1 
HETATM 6064 O  O     . HOH J   7 .   ? 4.876   42.885 4.005   1.00 58.15  ? ? ? ? ? ? 870 HOH A   O     1 
HETATM 6065 O  O     . HOH J   7 .   ? -23.660 9.270  14.488  1.00 57.68  ? ? ? ? ? ? 871 HOH A   O     1 
HETATM 6066 O  O     . HOH J   7 .   ? 10.859  5.669  15.962  1.00 55.14  ? ? ? ? ? ? 872 HOH A   O     1 
HETATM 6067 O  O     . HOH J   7 .   ? 2.637   40.179 24.857  1.00 69.18  ? ? ? ? ? ? 873 HOH A   O     1 
HETATM 6068 O  O     . HOH J   7 .   ? -17.703 18.143 -4.283  1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 874 HOH A   O     1 
HETATM 6069 O  O     . HOH J   7 .   ? 14.748  10.377 34.574  1.00 53.82  ? ? ? ? ? ? 875 HOH A   O     1 
HETATM 6070 O  O     . HOH J   7 .   ? 9.436   13.105 37.612  1.00 43.39  ? ? ? ? ? ? 876 HOH A   O     1 
HETATM 6071 O  O     . HOH J   7 .   ? 13.549  11.164 18.925  1.00 47.46  ? ? ? ? ? ? 877 HOH A   O     1 
HETATM 6072 O  O     . HOH J   7 .   ? 3.800   43.756 22.154  1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 878 HOH A   O     1 
HETATM 6073 O  O     . HOH J   7 .   ? 6.256   38.786 0.424   1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 879 HOH A   O     1 
HETATM 6074 O  O     . HOH J   7 .   ? -20.069 21.905 25.419  1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 880 HOH A   O     1 
HETATM 6075 O  O     . HOH J   7 .   ? 29.774  27.832 10.933  1.00 47.10  ? ? ? ? ? ? 881 HOH A   O     1 
HETATM 6076 O  O     . HOH J   7 .   ? 10.360  29.277 42.781  1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 882 HOH A   O     1 
HETATM 6077 O  O     . HOH J   7 .   ? 13.681  30.196 49.750  1.00 59.86  ? ? ? ? ? ? 883 HOH A   O     1 
HETATM 6078 O  O     . HOH J   7 .   ? -5.346  11.321 -1.906  1.00 56.48  ? ? ? ? ? ? 884 HOH A   O     1 
HETATM 6079 O  O     . HOH J   7 .   ? 11.874  36.898 -10.091 1.00 53.00  ? ? ? ? ? ? 885 HOH A   O     1 
HETATM 6080 O  O     . HOH J   7 .   ? -4.632  9.233  -21.103 1.00 50.30  ? ? ? ? ? ? 886 HOH A   O     1 
HETATM 6081 O  O     . HOH J   7 .   ? 16.299  21.964 43.119  1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 887 HOH A   O     1 
HETATM 6082 O  O     . HOH J   7 .   ? 9.046   10.633 22.852  1.00 47.77  ? ? ? ? ? ? 888 HOH A   O     1 
HETATM 6083 O  O     . HOH J   7 .   ? -28.072 22.453 4.274   1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 889 HOH A   O     1 
HETATM 6084 O  O     . HOH J   7 .   ? 20.507  43.939 26.073  1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 890 HOH A   O     1 
HETATM 6085 O  O     . HOH J   7 .   ? 15.752  43.215 0.640   1.00 53.59  ? ? ? ? ? ? 891 HOH A   O     1 
HETATM 6086 O  O     . HOH J   7 .   ? 25.189  31.119 39.926  1.00 59.24  ? ? ? ? ? ? 892 HOH A   O     1 
HETATM 6087 O  O     . HOH J   7 .   ? 15.183  44.405 30.608  1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 893 HOH A   O     1 
HETATM 6088 O  O     . HOH J   7 .   ? -4.475  37.068 18.280  1.00 48.00  ? ? ? ? ? ? 894 HOH A   O     1 
HETATM 6089 O  O     . HOH J   7 .   ? 31.637  32.219 16.960  1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 895 HOH A   O     1 
HETATM 6090 O  O     . HOH J   7 .   ? 7.083   30.091 39.072  1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 896 HOH A   O     1 
HETATM 6091 O  O     . HOH J   7 .   ? 12.931  37.599 -7.560  1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 897 HOH A   O     1 
HETATM 6092 O  O     . HOH J   7 .   ? -19.135 13.525 18.465  1.00 71.70  ? ? ? ? ? ? 898 HOH A   O     1 
HETATM 6093 O  O     . HOH J   7 .   ? 2.563   36.200 26.458  1.00 48.15  ? ? ? ? ? ? 899 HOH A   O     1 
HETATM 6094 O  O     . HOH J   7 .   ? 16.239  17.876 41.568  1.00 38.42  ? ? ? ? ? ? 900 HOH A   O     1 
HETATM 6095 O  O     . HOH J   7 .   ? 31.685  34.349 18.629  1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 901 HOH A   O     1 
HETATM 6096 O  O     . HOH J   7 .   ? 22.390  41.985 3.438   1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 902 HOH A   O     1 
HETATM 6097 O  O     . HOH J   7 .   ? -14.498 11.580 3.158   1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 903 HOH A   O     1 
HETATM 6098 O  O     . HOH J   7 .   ? 6.434   30.620 43.256  1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 904 HOH A   O     1 
HETATM 6099 O  O     . HOH J   7 .   ? 8.992   26.211 17.341  1.00 55.64  ? ? ? ? ? ? 905 HOH A   O     1 
HETATM 6100 O  O     . HOH J   7 .   ? -21.760 35.640 11.446  1.00 58.48  ? ? ? ? ? ? 906 HOH A   O     1 
HETATM 6101 O  O     . HOH J   7 .   ? 34.530  29.111 23.366  1.00 51.04  ? ? ? ? ? ? 907 HOH A   O     1 
HETATM 6102 O  O     . HOH J   7 .   ? 6.696   16.360 3.027   1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 908 HOH A   O     1 
HETATM 6103 O  O     . HOH J   7 .   ? 13.361  47.176 28.959  1.00 51.98  ? ? ? ? ? ? 909 HOH A   O     1 
HETATM 6104 O  O     . HOH J   7 .   ? -14.582 13.865 -1.204  1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 910 HOH A   O     1 
HETATM 6105 O  O     . HOH J   7 .   ? -29.374 27.521 -3.152  1.00 59.60  ? ? ? ? ? ? 911 HOH A   O     1 
HETATM 6106 O  O     . HOH J   7 .   ? 27.219  20.711 9.119   1.00 39.55  ? ? ? ? ? ? 912 HOH A   O     1 
HETATM 6107 O  O     . HOH J   7 .   ? 16.749  41.187 18.744  1.00 41.93  ? ? ? ? ? ? 913 HOH A   O     1 
HETATM 6108 O  O     . HOH J   7 .   ? 5.748   5.020  5.279   1.00 59.88  ? ? ? ? ? ? 914 HOH A   O     1 
HETATM 6109 O  O     . HOH J   7 .   ? 7.619   23.751 15.423  1.00 52.21  ? ? ? ? ? ? 915 HOH A   O     1 
HETATM 6110 O  O     . HOH J   7 .   ? -28.382 13.139 20.127  1.00 59.91  ? ? ? ? ? ? 916 HOH A   O     1 
HETATM 6111 O  O     . HOH J   7 .   ? -29.503 28.111 7.102   1.00 45.08  ? ? ? ? ? ? 917 HOH A   O     1 
HETATM 6112 O  O     . HOH J   7 .   ? 28.476  30.515 37.727  1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 918 HOH A   O     1 
HETATM 6113 O  O     . HOH J   7 .   ? 19.299  44.348 23.787  1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 919 HOH A   O     1 
HETATM 6114 O  O     . HOH J   7 .   ? 31.442  14.930 20.281  1.00 39.50  ? ? ? ? ? ? 920 HOH A   O     1 
HETATM 6115 O  O     . HOH J   7 .   ? 15.812  37.768 -7.739  1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 921 HOH A   O     1 
HETATM 6116 O  O     . HOH J   7 .   ? -17.501 13.174 0.262   1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 922 HOH A   O     1 
HETATM 6117 O  O     . HOH J   7 .   ? 29.971  17.596 33.965  1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 923 HOH A   O     1 
HETATM 6118 O  O     . HOH J   7 .   ? 18.941  16.756 6.741   1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 924 HOH A   O     1 
HETATM 6119 O  O     . HOH J   7 .   ? -9.507  28.133 17.181  1.00 27.60  ? ? ? ? ? ? 925 HOH A   O     1 
HETATM 6120 O  O     . HOH J   7 .   ? 25.337  34.954 39.387  1.00 49.61  ? ? ? ? ? ? 926 HOH A   O     1 
HETATM 6121 O  O     . HOH J   7 .   ? 25.593  31.241 7.084   1.00 42.56  ? ? ? ? ? ? 927 HOH A   O     1 
HETATM 6122 O  O     . HOH J   7 .   ? -4.429  30.761 22.547  1.00 48.27  ? ? ? ? ? ? 928 HOH A   O     1 
HETATM 6123 O  O     . HOH J   7 .   ? 28.846  28.240 8.425   1.00 47.29  ? ? ? ? ? ? 929 HOH A   O     1 
HETATM 6124 O  O     . HOH J   7 .   ? -0.288  18.006 28.271  1.00 45.37  ? ? ? ? ? ? 930 HOH A   O     1 
HETATM 6125 O  O     . HOH J   7 .   ? -24.529 11.385 13.074  1.00 45.08  ? ? ? ? ? ? 931 HOH A   O     1 
HETATM 6126 O  O     . HOH J   7 .   ? 3.871   39.184 26.940  1.00 47.11  ? ? ? ? ? ? 932 HOH A   O     1 
HETATM 6127 O  O     . HOH J   7 .   ? 3.567   10.209 11.497  1.00 55.65  ? ? ? ? ? ? 933 HOH A   O     1 
HETATM 6128 O  O     . HOH J   7 .   ? 3.389   36.792 30.924  1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 934 HOH A   O     1 
HETATM 6129 O  O     . HOH J   7 .   ? 31.731  36.313 15.831  1.00 53.00  ? ? ? ? ? ? 935 HOH A   O     1 
HETATM 6130 O  O     . HOH J   7 .   ? 37.861  22.528 21.738  1.00 52.88  ? ? ? ? ? ? 936 HOH A   O     1 
HETATM 6131 O  O     . HOH J   7 .   ? 2.363   14.743 32.673  1.00 48.00  ? ? ? ? ? ? 937 HOH A   O     1 
HETATM 6132 O  O     . HOH J   7 .   ? 11.384  2.957  8.276   1.00 63.29  ? ? ? ? ? ? 938 HOH A   O     1 
HETATM 6133 O  O     . HOH J   7 .   ? -19.399 10.111 2.186   1.00 44.06  ? ? ? ? ? ? 939 HOH A   O     1 
HETATM 6134 O  O     . HOH J   7 .   ? 18.951  37.123 41.193  1.00 50.95  ? ? ? ? ? ? 940 HOH A   O     1 
HETATM 6135 O  O     . HOH J   7 .   ? 38.213  22.669 35.749  1.00 55.40  ? ? ? ? ? ? 941 HOH A   O     1 
HETATM 6136 O  O     . HOH J   7 .   ? -12.365 9.354  9.430   1.00 64.82  ? ? ? ? ? ? 942 HOH A   O     1 
HETATM 6137 O  O     . HOH J   7 .   ? -9.771  9.751  9.939   1.00 48.15  ? ? ? ? ? ? 943 HOH A   O     1 
HETATM 6138 O  O     . HOH J   7 .   ? 6.406   25.939 17.081  1.00 47.52  ? ? ? ? ? ? 944 HOH A   O     1 
HETATM 6139 O  O     . HOH J   7 .   ? 37.376  18.547 23.359  1.00 54.43  ? ? ? ? ? ? 945 HOH A   O     1 
HETATM 6140 O  O     . HOH J   7 .   ? 4.898   7.056  11.846  1.00 70.16  ? ? ? ? ? ? 946 HOH A   O     1 
HETATM 6141 O  O     . HOH J   7 .   ? 19.022  33.383 40.072  1.00 42.12  ? ? ? ? ? ? 947 HOH A   O     1 
HETATM 6142 O  O     . HOH J   7 .   ? 34.135  33.159 25.406  1.00 53.94  ? ? ? ? ? ? 948 HOH A   O     1 
HETATM 6143 O  O     B HOH J   7 .   ? 9.035   25.914 13.655  0.50 25.44  ? ? ? ? ? ? 949 HOH A   O     1 
HETATM 6144 O  O     . HOH J   7 .   ? 19.301  36.588 11.163  1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 950 HOH A   O     1 
HETATM 6145 O  O     . HOH J   7 .   ? 14.682  9.186  4.668   1.00 55.94  ? ? ? ? ? ? 951 HOH A   O     1 
HETATM 6146 O  O     . HOH J   7 .   ? 3.469   9.953  -10.518 1.00 60.06  ? ? ? ? ? ? 952 HOH A   O     1 
HETATM 6147 O  O     . HOH J   7 .   ? 7.912   40.786 -0.432  1.00 56.19  ? ? ? ? ? ? 953 HOH A   O     1 
HETATM 6148 O  O     . HOH J   7 .   ? -7.316  37.797 11.287  1.00 48.86  ? ? ? ? ? ? 954 HOH A   O     1 
HETATM 6149 O  O     . HOH J   7 .   ? -5.761  27.636 22.502  1.00 35.39  ? ? ? ? ? ? 955 HOH A   O     1 
HETATM 6150 O  O     . HOH J   7 .   ? 4.003   40.225 -3.305  1.00 50.67  ? ? ? ? ? ? 956 HOH A   O     1 
HETATM 6151 O  O     . HOH J   7 .   ? -5.007  27.735 -15.336 1.00 51.35  ? ? ? ? ? ? 957 HOH A   O     1 
HETATM 6152 O  O     . HOH J   7 .   ? -1.655  11.940 -28.483 1.00 46.08  ? ? ? ? ? ? 958 HOH A   O     1 
HETATM 6153 O  O     . HOH J   7 .   ? -27.975 29.603 -4.873  1.00 48.16  ? ? ? ? ? ? 959 HOH A   O     1 
HETATM 6154 O  O     . HOH J   7 .   ? 37.269  21.120 37.542  1.00 47.86  ? ? ? ? ? ? 960 HOH A   O     1 
HETATM 6155 O  O     . HOH J   7 .   ? 2.147   26.341 31.136  1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 961 HOH A   O     1 
HETATM 6156 O  O     . HOH J   7 .   ? -21.971 26.496 18.289  1.00 29.33  ? ? ? ? ? ? 962 HOH A   O     1 
HETATM 6157 O  O     . HOH J   7 .   ? -5.080  7.367  -19.350 1.00 48.49  ? ? ? ? ? ? 963 HOH A   O     1 
HETATM 6158 O  O     . HOH J   7 .   ? 32.146  30.981 12.733  1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 964 HOH A   O     1 
HETATM 6159 O  O     . HOH J   7 .   ? 33.396  30.111 17.727  1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 965 HOH A   O     1 
HETATM 6160 O  O     . HOH J   7 .   ? -5.016  5.031  -20.581 1.00 54.45  ? ? ? ? ? ? 966 HOH A   O     1 
HETATM 6161 O  O     . HOH J   7 .   ? 33.634  18.183 13.444  1.00 45.76  ? ? ? ? ? ? 967 HOH A   O     1 
HETATM 6162 O  O     . HOH J   7 .   ? -26.263 12.740 21.418  1.00 51.04  ? ? ? ? ? ? 968 HOH A   O     1 
HETATM 6163 O  O     . HOH J   7 .   ? -25.657 17.414 2.261   1.00 52.93  ? ? ? ? ? ? 969 HOH A   O     1 
HETATM 6164 O  O     . HOH J   7 .   ? -4.643  8.519  -14.933 1.00 50.55  ? ? ? ? ? ? 970 HOH A   O     1 
HETATM 6165 O  O     . HOH J   7 .   ? -18.331 11.720 16.907  1.00 57.41  ? ? ? ? ? ? 971 HOH A   O     1 
HETATM 6166 O  O     . HOH J   7 .   ? -3.371  40.719 5.599   1.00 49.42  ? ? ? ? ? ? 972 HOH A   O     1 
HETATM 6167 O  O     . HOH J   7 .   ? 5.605   28.343 42.302  1.00 48.98  ? ? ? ? ? ? 973 HOH A   O     1 
HETATM 6168 O  O     . HOH J   7 .   ? 20.035  37.129 -9.902  1.00 50.03  ? ? ? ? ? ? 974 HOH A   O     1 
HETATM 6169 O  O     . HOH J   7 .   ? -29.862 24.367 4.971   1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 975 HOH A   O     1 
HETATM 6170 O  O     . HOH J   7 .   ? -6.113  36.518 15.596  1.00 65.76  ? ? ? ? ? ? 976 HOH A   O     1 
HETATM 6171 O  O     . HOH J   7 .   ? -21.074 29.761 17.291  1.00 50.64  ? ? ? ? ? ? 977 HOH A   O     1 
HETATM 6172 O  O     . HOH J   7 .   ? 11.056  49.125 18.023  1.00 49.10  ? ? ? ? ? ? 978 HOH A   O     1 
HETATM 6173 O  O     . HOH J   7 .   ? 32.202  11.363 22.747  1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 979 HOH A   O     1 
HETATM 6174 O  O     . HOH J   7 .   ? -6.262  10.275 8.655   1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 980 HOH A   O     1 
HETATM 6175 O  O     . HOH J   7 .   ? 4.468   16.557 4.195   1.00 48.49  ? ? ? ? ? ? 981 HOH A   O     1 
HETATM 6176 O  O     . HOH J   7 .   ? 24.750  41.957 0.081   1.00 49.45  ? ? ? ? ? ? 982 HOH A   O     1 
HETATM 6177 O  O     . HOH J   7 .   ? 15.768  7.299  26.422  1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 983 HOH A   O     1 
HETATM 6178 O  O     . HOH J   7 .   ? 0.466   28.081 30.263  1.00 50.81  ? ? ? ? ? ? 984 HOH A   O     1 
HETATM 6179 O  O     . HOH J   7 .   ? 9.386   31.631 13.196  1.00 42.84  ? ? ? ? ? ? 985 HOH A   O     1 
HETATM 6180 O  O     . HOH J   7 .   ? -16.595 9.894  3.137   1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 986 HOH A   O     1 
HETATM 6181 O  O     . HOH J   7 .   ? 3.392   32.582 37.912  1.00 55.69  ? ? ? ? ? ? 987 HOH A   O     1 
HETATM 6182 O  O     . HOH J   7 .   ? 1.222   22.032 32.970  1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 988 HOH A   O     1 
HETATM 6183 O  O     . HOH J   7 .   ? 1.875   10.109 -8.498  1.00 46.13  ? ? ? ? ? ? 989 HOH A   O     1 
HETATM 6184 O  O     . HOH J   7 .   ? 6.901   7.333  15.526  1.00 48.12  ? ? ? ? ? ? 990 HOH A   O     1 
HETATM 6185 O  O     . HOH J   7 .   ? 7.430   7.984  18.496  1.00 51.01  ? ? ? ? ? ? 991 HOH A   O     1 
HETATM 6186 O  O     . HOH J   7 .   ? 10.386  5.336  19.450  1.00 48.62  ? ? ? ? ? ? 992 HOH A   O     1 
HETATM 6187 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 8.115   13.446 -20.624 1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 501 HOH A-2 O     1 
HETATM 6188 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -7.067  42.017 -28.683 1.00 50.04  ? ? ? ? ? ? 502 HOH A-2 O     1 
HETATM 6189 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -29.743 15.559 -12.580 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 503 HOH A-2 O     1 
HETATM 6190 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 15.509  25.880 4.880   1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 504 HOH A-2 O     1 
HETATM 6191 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 18.075  7.267  -8.897  1.00 44.96  ? ? ? ? ? ? 505 HOH A-2 O     1 
HETATM 6192 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -30.491 33.699 -32.579 1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 506 HOH A-2 O     1 
HETATM 6193 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -8.365  41.551 -21.185 1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 507 HOH A-2 O     1 
HETATM 6194 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -15.942 11.758 -19.956 1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 508 HOH A-2 O     1 
HETATM 6195 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -23.840 17.915 -6.293  1.00 52.10  ? ? ? ? ? ? 509 HOH A-2 O     1 
HETATM 6196 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 7.504   36.240 -9.122  1.00 45.79  ? ? ? ? ? ? 510 HOH A-2 O     1 
HETATM 6197 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 4.293   35.787 -22.567 1.00 40.79  ? ? ? ? ? ? 511 HOH A-2 O     1 
HETATM 6198 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 5.611   24.166 -25.747 1.00 51.45  ? ? ? ? ? ? 512 HOH A-2 O     1 
HETATM 6199 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 13.552  22.950 -24.253 1.00 45.67  ? ? ? ? ? ? 513 HOH A-2 O     1 
HETATM 6200 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -11.973 12.470 -20.452 1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 514 HOH A-2 O     1 
HETATM 6201 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -21.295 17.013 -5.382  1.00 42.09  ? ? ? ? ? ? 515 HOH A-2 O     1 
HETATM 6202 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -20.782 11.930 -12.976 1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 516 HOH A-2 O     1 
HETATM 6203 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -16.132 44.454 -12.069 1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 517 HOH A-2 O     1 
HETATM 6204 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -5.368  47.659 -19.996 1.00 56.94  ? ? ? ? ? ? 518 HOH A-2 O     1 
HETATM 6205 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 28.379  18.589 -6.391  1.00 35.36  ? ? ? ? ? ? 519 HOH A-2 O     1 
HETATM 6206 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 20.992  8.767  -3.975  1.00 48.14  ? ? ? ? ? ? 520 HOH A-2 O     1 
HETATM 6207 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -9.095  16.564 -3.715  1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 521 HOH A-2 O     1 
HETATM 6208 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -14.886 28.570 -25.718 1.00 19.43  ? ? ? ? ? ? 522 HOH A-2 O     1 
HETATM 6209 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -13.131 7.810  -8.374  1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 523 HOH A-2 O     1 
HETATM 6210 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -12.658 7.807  -5.726  1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 524 HOH A-2 O     1 
HETATM 6211 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 9.841   33.096 -14.002 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 525 HOH A-2 O     1 
HETATM 6212 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -6.359  39.811 -26.480 1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 526 HOH A-2 O     1 
HETATM 6213 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 4.353   20.725 2.216   1.00 31.74  ? ? ? ? ? ? 527 HOH A-2 O     1 
HETATM 6214 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -11.658 11.319 -40.216 1.00 57.09  ? ? ? ? ? ? 528 HOH A-2 O     1 
HETATM 6215 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -22.618 31.970 -38.302 1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 529 HOH A-2 O     1 
HETATM 6216 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 18.171  30.715 -13.563 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 530 HOH A-2 O     1 
HETATM 6217 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -20.884 42.513 -31.442 1.00 49.51  ? ? ? ? ? ? 531 HOH A-2 O     1 
HETATM 6218 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -32.505 28.402 -21.799 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 532 HOH A-2 O     1 
HETATM 6219 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -9.115  48.734 -20.622 1.00 48.83  ? ? ? ? ? ? 533 HOH A-2 O     1 
HETATM 6220 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -3.196  14.772 -20.045 1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 534 HOH A-2 O     1 
HETATM 6221 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -15.930 16.135 -39.559 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 535 HOH A-2 O     1 
HETATM 6222 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -30.573 40.006 -23.693 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 536 HOH A-2 O     1 
HETATM 6223 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -30.877 31.036 -38.862 1.00 50.94  ? ? ? ? ? ? 537 HOH A-2 O     1 
HETATM 6224 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -19.767 13.986 -7.382  1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 538 HOH A-2 O     1 
HETATM 6225 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -20.185 13.662 -26.591 1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 539 HOH A-2 O     1 
HETATM 6226 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -4.918  34.410 -25.756 1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 540 HOH A-2 O     1 
HETATM 6227 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 9.337   35.277 -6.558  1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 541 HOH A-2 O     1 
HETATM 6228 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -19.422 18.845 -8.378  1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 542 HOH A-2 O     1 
HETATM 6229 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -22.400 37.025 -11.761 1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 543 HOH A-2 O     1 
HETATM 6230 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 2.157   39.782 -9.341  1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 544 HOH A-2 O     1 
HETATM 6231 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 6.388   33.447 -11.274 1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 545 HOH A-2 O     1 
HETATM 6232 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -36.563 29.610 -35.291 1.00 53.91  ? ? ? ? ? ? 546 HOH A-2 O     1 
HETATM 6233 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -24.469 25.600 -6.609  1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 547 HOH A-2 O     1 
HETATM 6234 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -24.337 22.407 -11.005 1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 548 HOH A-2 O     1 
HETATM 6235 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -13.266 22.020 -16.395 1.00 23.53  ? ? ? ? ? ? 549 HOH A-2 O     1 
HETATM 6236 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 1.122   39.899 -6.820  1.00 35.93  ? ? ? ? ? ? 550 HOH A-2 O     1 
HETATM 6237 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -14.049 12.019 -11.032 1.00 25.11  ? ? ? ? ? ? 551 HOH A-2 O     1 
HETATM 6238 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 14.076  10.304 -13.754 1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 552 HOH A-2 O     1 
HETATM 6239 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -11.487 42.219 -33.813 1.00 43.76  ? ? ? ? ? ? 553 HOH A-2 O     1 
HETATM 6240 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 11.687  11.393 -7.759  1.00 40.18  ? ? ? ? ? ? 554 HOH A-2 O     1 
HETATM 6241 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -6.316  25.436 -23.082 1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 555 HOH A-2 O     1 
HETATM 6242 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 23.641  12.037 -2.440  1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 556 HOH A-2 O     1 
HETATM 6243 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -28.415 36.835 -19.692 1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 557 HOH A-2 O     1 
HETATM 6244 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -19.250 11.200 -37.105 1.00 50.23  ? ? ? ? ? ? 558 HOH A-2 O     1 
HETATM 6245 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -18.295 33.930 -12.058 1.00 23.15  ? ? ? ? ? ? 559 HOH A-2 O     1 
HETATM 6246 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -25.060 12.987 -31.222 1.00 42.75  ? ? ? ? ? ? 560 HOH A-2 O     1 
HETATM 6247 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -14.871 19.623 -4.552  1.00 23.77  ? ? ? ? ? ? 561 HOH A-2 O     1 
HETATM 6248 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -2.203  13.600 -8.155  1.00 44.08  ? ? ? ? ? ? 562 HOH A-2 O     1 
HETATM 6249 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 30.279  18.490 -11.092 1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 563 HOH A-2 O     1 
HETATM 6250 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -31.035 22.876 -38.271 1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 564 HOH A-2 O     1 
HETATM 6251 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -19.250 26.934 -44.394 1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 565 HOH A-2 O     1 
HETATM 6252 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -4.279  30.245 -26.164 1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 566 HOH A-2 O     1 
HETATM 6253 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -10.960 39.572 -39.853 1.00 59.78  ? ? ? ? ? ? 567 HOH A-2 O     1 
HETATM 6254 O  O     A HOH J-2 7 .   ? -17.805 24.524 -6.760  0.50 19.16  ? ? ? ? ? ? 568 HOH A-2 O     1 
HETATM 6255 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -32.325 19.010 -31.014 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 569 HOH A-2 O     1 
HETATM 6256 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -24.541 15.198 -2.919  1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 570 HOH A-2 O     1 
HETATM 6257 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -16.690 21.023 -14.951 1.00 22.18  ? ? ? ? ? ? 571 HOH A-2 O     1 
HETATM 6258 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -29.280 29.633 -35.404 1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 572 HOH A-2 O     1 
HETATM 6259 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -17.308 25.248 -20.908 1.00 18.51  ? ? ? ? ? ? 573 HOH A-2 O     1 
HETATM 6260 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -4.937  14.027 -26.117 1.00 49.74  ? ? ? ? ? ? 574 HOH A-2 O     1 
HETATM 6261 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 20.003  19.009 -24.021 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 575 HOH A-2 O     1 
HETATM 6262 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -11.079 15.233 -37.814 1.00 30.43  ? ? ? ? ? ? 576 HOH A-2 O     1 
HETATM 6263 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 3.393   26.459 -22.544 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 577 HOH A-2 O     1 
HETATM 6264 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 2.142   12.855 21.630  1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 578 HOH A-2 O     1 
HETATM 6265 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -31.277 28.693 -19.464 1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 579 HOH A-2 O     1 
HETATM 6266 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -5.931  14.462 -37.459 1.00 39.47  ? ? ? ? ? ? 580 HOH A-2 O     1 
HETATM 6267 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -21.730 39.671 -2.066  1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 581 HOH A-2 O     1 
HETATM 6268 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -24.841 41.460 -19.563 1.00 36.54  ? ? ? ? ? ? 582 HOH A-2 O     1 
HETATM 6269 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -12.265 27.320 -42.095 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 583 HOH A-2 O     1 
HETATM 6270 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 4.977   24.608 13.832  1.00 54.35  ? ? ? ? ? ? 584 HOH A-2 O     1 
HETATM 6271 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 2.902   18.972 3.312   1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 585 HOH A-2 O     1 
HETATM 6272 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -18.225 37.498 -38.346 1.00 34.58  ? ? ? ? ? ? 586 HOH A-2 O     1 
HETATM 6273 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -22.569 15.342 -32.952 1.00 42.55  ? ? ? ? ? ? 587 HOH A-2 O     1 
HETATM 6274 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -6.472  29.589 -8.274  1.00 25.72  ? ? ? ? ? ? 588 HOH A-2 O     1 
HETATM 6275 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -13.407 8.416  -19.100 1.00 47.21  ? ? ? ? ? ? 589 HOH A-2 O     1 
HETATM 6276 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -18.243 10.078 -28.747 1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 590 HOH A-2 O     1 
HETATM 6277 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 7.849   11.550 -10.404 1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 591 HOH A-2 O     1 
HETATM 6278 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -11.378 18.698 -43.482 1.00 39.09  ? ? ? ? ? ? 592 HOH A-2 O     1 
HETATM 6279 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -22.047 16.648 -36.359 1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 593 HOH A-2 O     1 
HETATM 6280 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -4.486  38.671 -2.428  1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 594 HOH A-2 O     1 
HETATM 6281 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -10.945 30.210 -30.487 1.00 19.54  ? ? ? ? ? ? 595 HOH A-2 O     1 
HETATM 6282 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 2.371   23.419 -23.935 1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 596 HOH A-2 O     1 
HETATM 6283 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -7.879  37.647 -21.617 1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 597 HOH A-2 O     1 
HETATM 6284 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 25.598  13.517 -14.579 1.00 37.28  ? ? ? ? ? ? 598 HOH A-2 O     1 
HETATM 6285 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -24.296 28.834 -41.078 1.00 40.08  ? ? ? ? ? ? 599 HOH A-2 O     1 
HETATM 6286 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -0.158  11.169 10.258  1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 600 HOH A-2 O     1 
HETATM 6287 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 2.921   38.781 -17.193 1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 601 HOH A-2 O     1 
HETATM 6288 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -20.540 37.550 -8.489  1.00 48.83  ? ? ? ? ? ? 602 HOH A-2 O     1 
HETATM 6289 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -4.785  31.927 -24.266 1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 603 HOH A-2 O     1 
HETATM 6290 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -10.728 45.201 -33.380 1.00 53.71  ? ? ? ? ? ? 604 HOH A-2 O     1 
HETATM 6291 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -12.879 44.769 -30.037 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 605 HOH A-2 O     1 
HETATM 6292 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -22.978 40.455 -27.685 1.00 20.88  ? ? ? ? ? ? 606 HOH A-2 O     1 
HETATM 6293 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -33.216 36.407 -31.426 1.00 46.21  ? ? ? ? ? ? 607 HOH A-2 O     1 
HETATM 6294 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -11.501 28.278 -27.204 1.00 18.89  ? ? ? ? ? ? 608 HOH A-2 O     1 
HETATM 6295 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -21.848 13.876 -28.974 1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 609 HOH A-2 O     1 
HETATM 6296 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -4.801  39.111 -35.514 1.00 55.38  ? ? ? ? ? ? 610 HOH A-2 O     1 
HETATM 6297 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -20.970 33.175 -11.463 1.00 21.30  ? ? ? ? ? ? 611 HOH A-2 O     1 
HETATM 6298 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -18.286 38.919 3.853   1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 612 HOH A-2 O     1 
HETATM 6299 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -11.571 41.714 -36.334 1.00 54.85  ? ? ? ? ? ? 613 HOH A-2 O     1 
HETATM 6300 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -23.667 37.213 5.109   1.00 34.98  ? ? ? ? ? ? 614 HOH A-2 O     1 
HETATM 6301 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -30.459 19.807 -32.296 1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 615 HOH A-2 O     1 
HETATM 6302 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -35.663 20.805 -20.865 1.00 41.54  ? ? ? ? ? ? 616 HOH A-2 O     1 
HETATM 6303 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -27.913 34.795 -28.304 1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 617 HOH A-2 O     1 
HETATM 6304 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 1.796   29.031 -22.742 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 618 HOH A-2 O     1 
HETATM 6305 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -6.182  28.465 -24.927 1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 619 HOH A-2 O     1 
HETATM 6306 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -24.497 37.254 -7.548  1.00 46.77  ? ? ? ? ? ? 620 HOH A-2 O     1 
HETATM 6307 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 15.575  12.330 -16.738 1.00 44.90  ? ? ? ? ? ? 621 HOH A-2 O     1 
HETATM 6308 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 2.173   41.842 -20.591 1.00 51.33  ? ? ? ? ? ? 622 HOH A-2 O     1 
HETATM 6309 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 1.492   32.395 -17.179 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 623 HOH A-2 O     1 
HETATM 6310 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -13.847 14.849 -17.427 1.00 21.79  ? ? ? ? ? ? 624 HOH A-2 O     1 
HETATM 6311 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -8.820  34.137 -23.115 1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 625 HOH A-2 O     1 
HETATM 6312 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -7.716  31.809 -24.301 1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 626 HOH A-2 O     1 
HETATM 6313 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -26.690 21.449 -11.505 1.00 34.62  ? ? ? ? ? ? 627 HOH A-2 O     1 
HETATM 6314 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 24.029  35.986 -8.916  1.00 49.62  ? ? ? ? ? ? 628 HOH A-2 O     1 
HETATM 6315 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -10.396 37.799 -20.549 1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 629 HOH A-2 O     1 
HETATM 6316 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -29.242 10.993 -18.441 1.00 50.10  ? ? ? ? ? ? 630 HOH A-2 O     1 
HETATM 6317 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 10.178  25.647 -15.834 1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 631 HOH A-2 O     1 
HETATM 6318 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 25.495  16.339 -21.685 1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 632 HOH A-2 O     1 
HETATM 6319 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -32.340 15.981 -31.015 1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 633 HOH A-2 O     1 
HETATM 6320 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -14.541 43.624 -3.139  1.00 48.43  ? ? ? ? ? ? 634 HOH A-2 O     1 
HETATM 6321 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -10.089 13.043 -30.070 1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 635 HOH A-2 O     1 
HETATM 6322 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 3.216   7.735  16.956  1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 636 HOH A-2 O     1 
HETATM 6323 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -4.519  15.604 -28.402 1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 637 HOH A-2 O     1 
HETATM 6324 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 4.015   16.474 -0.361  1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 638 HOH A-2 O     1 
HETATM 6325 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -22.271 41.927 -13.576 1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 639 HOH A-2 O     1 
HETATM 6326 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -17.249 28.100 -6.132  1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 640 HOH A-2 O     1 
HETATM 6327 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -3.853  22.738 -36.640 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 641 HOH A-2 O     1 
HETATM 6328 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -3.958  32.358 -30.436 1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 642 HOH A-2 O     1 
HETATM 6329 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -18.602 23.026 -14.589 1.00 20.86  ? ? ? ? ? ? 643 HOH A-2 O     1 
HETATM 6330 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 25.532  27.068 2.051   1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 644 HOH A-2 O     1 
HETATM 6331 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -4.019  12.943 -23.816 1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 645 HOH A-2 O     1 
HETATM 6332 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 24.585  21.510 7.866   1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 646 HOH A-2 O     1 
HETATM 6333 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 23.120  30.995 5.193   1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 647 HOH A-2 O     1 
HETATM 6334 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -16.906 27.517 -47.271 1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 648 HOH A-2 O     1 
HETATM 6335 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 22.412  23.867 -18.554 1.00 23.72  ? ? ? ? ? ? 649 HOH A-2 O     1 
HETATM 6336 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -16.629 41.808 -35.961 1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 650 HOH A-2 O     1 
HETATM 6337 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -5.116  44.384 -20.005 1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 651 HOH A-2 O     1 
HETATM 6338 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 4.020   33.272 -9.762  1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 652 HOH A-2 O     1 
HETATM 6339 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -18.453 41.870 -22.853 1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 653 HOH A-2 O     1 
HETATM 6340 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 20.156  26.868 -19.899 1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 654 HOH A-2 O     1 
HETATM 6341 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -11.487 36.498 5.471   1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 655 HOH A-2 O     1 
HETATM 6342 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -14.630 36.488 -43.421 1.00 46.75  ? ? ? ? ? ? 656 HOH A-2 O     1 
HETATM 6343 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -28.669 11.608 -25.492 1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 657 HOH A-2 O     1 
HETATM 6344 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -3.858  27.874 -32.512 1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 658 HOH A-2 O     1 
HETATM 6345 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 32.157  21.857 -16.767 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 659 HOH A-2 O     1 
HETATM 6346 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -19.830 38.361 -13.220 1.00 46.58  ? ? ? ? ? ? 660 HOH A-2 O     1 
HETATM 6347 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -33.060 30.386 -25.195 1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 661 HOH A-2 O     1 
HETATM 6348 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 0.839   3.745  22.310  1.00 60.34  ? ? ? ? ? ? 662 HOH A-2 O     1 
HETATM 6349 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -10.789 12.059 -27.693 1.00 36.28  ? ? ? ? ? ? 663 HOH A-2 O     1 
HETATM 6350 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -24.889 9.701  -20.271 1.00 51.87  ? ? ? ? ? ? 664 HOH A-2 O     1 
HETATM 6351 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -33.281 32.044 -31.742 1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 665 HOH A-2 O     1 
HETATM 6352 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -14.857 12.629 -27.507 1.00 43.24  ? ? ? ? ? ? 666 HOH A-2 O     1 
HETATM 6353 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -18.069 38.677 -18.062 1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 667 HOH A-2 O     1 
HETATM 6354 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -10.944 12.393 -16.758 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 668 HOH A-2 O     1 
HETATM 6355 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -29.812 34.611 -20.682 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 669 HOH A-2 O     1 
HETATM 6356 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -25.045 33.524 -9.352  1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 670 HOH A-2 O     1 
HETATM 6357 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 25.869  11.843 -9.480  1.00 42.41  ? ? ? ? ? ? 671 HOH A-2 O     1 
HETATM 6358 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -23.945 35.179 -36.926 1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 672 HOH A-2 O     1 
HETATM 6359 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 21.540  14.127 -23.760 1.00 45.40  ? ? ? ? ? ? 673 HOH A-2 O     1 
HETATM 6360 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 1.454   18.588 1.139   1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 674 HOH A-2 O     1 
HETATM 6361 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -4.676  31.645 -8.294  1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 675 HOH A-2 O     1 
HETATM 6362 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -7.853  27.232 -43.079 1.00 38.59  ? ? ? ? ? ? 676 HOH A-2 O     1 
HETATM 6363 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -18.274 23.574 -43.533 1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 677 HOH A-2 O     1 
HETATM 6364 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 6.827   21.589 16.679  1.00 34.69  ? ? ? ? ? ? 678 HOH A-2 O     1 
HETATM 6365 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 29.625  25.379 -7.375  1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 679 HOH A-2 O     1 
HETATM 6366 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 20.827  29.554 5.581   1.00 24.98  ? ? ? ? ? ? 680 HOH A-2 O     1 
HETATM 6367 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -29.019 38.350 -17.614 1.00 50.22  ? ? ? ? ? ? 681 HOH A-2 O     1 
HETATM 6368 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -16.365 33.794 -39.936 1.00 25.40  ? ? ? ? ? ? 682 HOH A-2 O     1 
HETATM 6369 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -26.076 22.279 -36.524 1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 683 HOH A-2 O     1 
HETATM 6370 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 7.137   29.379 -17.157 1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 684 HOH A-2 O     1 
HETATM 6371 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -19.384 42.774 2.836   1.00 45.42  ? ? ? ? ? ? 685 HOH A-2 O     1 
HETATM 6372 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -36.182 15.772 -23.031 1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 686 HOH A-2 O     1 
HETATM 6373 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -20.872 27.783 -7.757  1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 687 HOH A-2 O     1 
HETATM 6374 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 6.454   20.620 -4.596  1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 688 HOH A-2 O     1 
HETATM 6375 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -13.366 46.166 -18.603 1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? 689 HOH A-2 O     1 
HETATM 6376 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 3.170   34.863 -18.478 1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 690 HOH A-2 O     1 
HETATM 6377 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -0.189  24.192 -25.857 1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 691 HOH A-2 O     1 
HETATM 6378 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -4.088  9.514  15.138  1.00 43.91  ? ? ? ? ? ? 692 HOH A-2 O     1 
HETATM 6379 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -1.044  27.653 -28.035 1.00 57.34  ? ? ? ? ? ? 693 HOH A-2 O     1 
HETATM 6380 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -28.165 26.509 -35.785 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 694 HOH A-2 O     1 
HETATM 6381 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -31.032 35.539 -38.868 1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 695 HOH A-2 O     1 
HETATM 6382 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 28.606  12.560 -9.316  1.00 56.88  ? ? ? ? ? ? 696 HOH A-2 O     1 
HETATM 6383 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 25.691  35.522 -5.922  1.00 42.17  ? ? ? ? ? ? 697 HOH A-2 O     1 
HETATM 6384 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 15.009  13.580 -1.496  1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 698 HOH A-2 O     1 
HETATM 6385 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -4.311  15.356 -34.476 1.00 35.44  ? ? ? ? ? ? 699 HOH A-2 O     1 
HETATM 6386 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 9.127   16.325 -0.158  1.00 24.72  ? ? ? ? ? ? 700 HOH A-2 O     1 
HETATM 6387 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 22.830  27.220 2.911   1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 701 HOH A-2 O     1 
HETATM 6388 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 6.879   26.074 -24.373 1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 702 HOH A-2 O     1 
HETATM 6389 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 12.898  25.802 -16.186 1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 703 HOH A-2 O     1 
HETATM 6390 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -19.843 20.202 -43.250 1.00 35.97  ? ? ? ? ? ? 704 HOH A-2 O     1 
HETATM 6391 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 6.180   17.404 0.797   1.00 53.36  ? ? ? ? ? ? 705 HOH A-2 O     1 
HETATM 6392 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 10.551  31.902 -5.675  1.00 18.17  ? ? ? ? ? ? 706 HOH A-2 O     1 
HETATM 6393 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 14.989  18.584 2.056   1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 707 HOH A-2 O     1 
HETATM 6394 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -16.652 34.070 -14.331 1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 708 HOH A-2 O     1 
HETATM 6395 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -30.203 38.140 -27.578 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 709 HOH A-2 O     1 
HETATM 6396 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -18.125 33.106 11.722  1.00 45.65  ? ? ? ? ? ? 710 HOH A-2 O     1 
HETATM 6397 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 26.787  18.059 -13.716 1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 711 HOH A-2 O     1 
HETATM 6398 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -6.475  35.007 -36.842 1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 712 HOH A-2 O     1 
HETATM 6399 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -26.539 28.773 -38.906 1.00 43.02  ? ? ? ? ? ? 713 HOH A-2 O     1 
HETATM 6400 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 6.497   15.117 -19.461 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 714 HOH A-2 O     1 
HETATM 6401 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 6.436   28.137 10.976  1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 715 HOH A-2 O     1 
HETATM 6402 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -20.259 43.121 -0.286  1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 716 HOH A-2 O     1 
HETATM 6403 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 11.525  31.100 -15.159 1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 717 HOH A-2 O     1 
HETATM 6404 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -5.856  6.389  -8.807  1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 718 HOH A-2 O     1 
HETATM 6405 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -30.474 32.073 -14.366 1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 719 HOH A-2 O     1 
HETATM 6406 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -13.947 44.390 -23.049 1.00 28.39  ? ? ? ? ? ? 720 HOH A-2 O     1 
HETATM 6407 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -11.870 46.975 -16.542 1.00 45.68  ? ? ? ? ? ? 721 HOH A-2 O     1 
HETATM 6408 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 0.921   18.069 -2.375  1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 722 HOH A-2 O     1 
HETATM 6409 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -5.449  26.102 -19.549 1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 723 HOH A-2 O     1 
HETATM 6410 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -25.442 22.415 -41.257 1.00 47.98  ? ? ? ? ? ? 724 HOH A-2 O     1 
HETATM 6411 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 6.263   36.221 -6.996  1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 725 HOH A-2 O     1 
HETATM 6412 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -16.849 14.596 -2.269  1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 726 HOH A-2 O     1 
HETATM 6413 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 0.559   36.111 -1.175  1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 727 HOH A-2 O     1 
HETATM 6414 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 28.766  26.746 0.722   1.00 39.42  ? ? ? ? ? ? 728 HOH A-2 O     1 
HETATM 6415 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 8.399   30.599 -4.296  1.00 19.95  ? ? ? ? ? ? 729 HOH A-2 O     1 
HETATM 6416 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -21.135 9.942  -14.873 1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 730 HOH A-2 O     1 
HETATM 6417 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -24.248 18.865 -38.657 1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 731 HOH A-2 O     1 
HETATM 6418 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -32.061 34.495 -25.652 1.00 49.44  ? ? ? ? ? ? 732 HOH A-2 O     1 
HETATM 6419 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -7.390  27.154 -26.903 1.00 20.65  ? ? ? ? ? ? 733 HOH A-2 O     1 
HETATM 6420 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -31.300 19.090 -35.776 1.00 31.13  ? ? ? ? ? ? 734 HOH A-2 O     1 
HETATM 6421 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 12.541  9.981  -1.956  1.00 55.72  ? ? ? ? ? ? 735 HOH A-2 O     1 
HETATM 6422 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -21.625 43.767 -16.561 1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 736 HOH A-2 O     1 
HETATM 6423 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -11.502 11.571 21.474  1.00 61.73  ? ? ? ? ? ? 737 HOH A-2 O     1 
HETATM 6424 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -15.043 37.508 -10.524 1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 738 HOH A-2 O     1 
HETATM 6425 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 15.213  10.739 -5.960  1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 739 HOH A-2 O     1 
HETATM 6426 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 2.042   23.255 -26.684 1.00 49.01  ? ? ? ? ? ? 740 HOH A-2 O     1 
HETATM 6427 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -3.700  25.174 -29.512 1.00 33.19  ? ? ? ? ? ? 741 HOH A-2 O     1 
HETATM 6428 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -5.559  11.500 -22.185 1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 742 HOH A-2 O     1 
HETATM 6429 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -23.609 39.497 1.261   1.00 33.53  ? ? ? ? ? ? 743 HOH A-2 O     1 
HETATM 6430 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -11.245 28.901 -17.612 1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 744 HOH A-2 O     1 
HETATM 6431 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -13.136 11.871 -2.130  1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 745 HOH A-2 O     1 
HETATM 6432 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -8.447  30.812 -41.609 1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 746 HOH A-2 O     1 
HETATM 6433 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 17.417  14.676 -16.695 1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 747 HOH A-2 O     1 
HETATM 6434 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -35.822 26.450 -34.288 1.00 35.97  ? ? ? ? ? ? 748 HOH A-2 O     1 
HETATM 6435 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 25.766  31.144 -15.184 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 749 HOH A-2 O     1 
HETATM 6436 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -1.251  25.473 -35.918 1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 750 HOH A-2 O     1 
HETATM 6437 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -7.281  9.685  -2.024  1.00 59.74  ? ? ? ? ? ? 751 HOH A-2 O     1 
HETATM 6438 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -26.472 10.729 -22.247 1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 752 HOH A-2 O     1 
HETATM 6439 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 16.432  25.864 2.158   1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 753 HOH A-2 O     1 
HETATM 6440 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -0.579  40.667 -2.968  1.00 48.80  ? ? ? ? ? ? 754 HOH A-2 O     1 
HETATM 6441 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 3.164   34.279 -15.507 1.00 36.70  ? ? ? ? ? ? 755 HOH A-2 O     1 
HETATM 6442 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 29.363  33.641 -2.615  1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 756 HOH A-2 O     1 
HETATM 6443 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 22.268  32.737 -13.472 1.00 53.44  ? ? ? ? ? ? 757 HOH A-2 O     1 
HETATM 6444 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -10.904 15.708 -1.937  1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 758 HOH A-2 O     1 
HETATM 6445 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -15.249 11.515 -16.166 1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 759 HOH A-2 O     1 
HETATM 6446 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 27.258  16.606 -4.264  1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 760 HOH A-2 O     1 
HETATM 6447 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -20.088 8.658  -10.013 1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 761 HOH A-2 O     1 
HETATM 6448 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -8.672  3.985  -8.405  1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 762 HOH A-2 O     1 
HETATM 6449 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 9.776   26.434 -19.262 1.00 28.18  ? ? ? ? ? ? 763 HOH A-2 O     1 
HETATM 6450 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -33.890 12.869 -23.656 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 764 HOH A-2 O     1 
HETATM 6451 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -18.993 41.837 -20.151 1.00 44.03  ? ? ? ? ? ? 765 HOH A-2 O     1 
HETATM 6452 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -24.673 15.526 -7.204  1.00 45.73  ? ? ? ? ? ? 766 HOH A-2 O     1 
HETATM 6453 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -7.427  31.764 -27.068 1.00 20.70  ? ? ? ? ? ? 767 HOH A-2 O     1 
HETATM 6454 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -18.848 17.567 -42.960 1.00 46.20  ? ? ? ? ? ? 768 HOH A-2 O     1 
HETATM 6455 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 21.868  6.846  -7.352  1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 769 HOH A-2 O     1 
HETATM 6456 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -17.162 21.017 -40.747 1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 770 HOH A-2 O     1 
HETATM 6457 O  O     B HOH J-2 7 .   ? -19.066 20.744 -6.671  0.50 20.74  ? ? ? ? ? ? 771 HOH A-2 O     1 
HETATM 6458 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 26.412  19.863 -0.362  1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 772 HOH A-2 O     1 
HETATM 6459 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -5.105  36.110 -32.731 1.00 37.35  ? ? ? ? ? ? 773 HOH A-2 O     1 
HETATM 6460 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 20.099  12.701 -1.155  1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 774 HOH A-2 O     1 
HETATM 6461 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -6.975  46.660 -10.810 1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 775 HOH A-2 O     1 
HETATM 6462 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 12.107  17.052 -21.723 1.00 48.18  ? ? ? ? ? ? 776 HOH A-2 O     1 
HETATM 6463 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -7.138  12.213 -26.672 1.00 48.73  ? ? ? ? ? ? 777 HOH A-2 O     1 
HETATM 6464 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -5.301  14.257 -30.742 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 778 HOH A-2 O     1 
HETATM 6465 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -9.579  7.856  -14.663 1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 779 HOH A-2 O     1 
HETATM 6466 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -10.456 30.311 -15.159 1.00 60.77  ? ? ? ? ? ? 780 HOH A-2 O     1 
HETATM 6467 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 32.252  17.183 -17.911 1.00 47.20  ? ? ? ? ? ? 781 HOH A-2 O     1 
HETATM 6468 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -23.464 27.398 -8.461  1.00 23.62  ? ? ? ? ? ? 782 HOH A-2 O     1 
HETATM 6469 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -13.109 3.695  -9.990  1.00 50.54  ? ? ? ? ? ? 783 HOH A-2 O     1 
HETATM 6470 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -29.514 41.320 -27.002 1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 784 HOH A-2 O     1 
HETATM 6471 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 22.026  25.025 4.451   1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 785 HOH A-2 O     1 
HETATM 6472 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 9.755   9.985  -14.263 1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 786 HOH A-2 O     1 
HETATM 6473 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -19.437 11.674 -9.102  1.00 33.29  ? ? ? ? ? ? 787 HOH A-2 O     1 
HETATM 6474 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -15.914 32.486 -18.901 1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 788 HOH A-2 O     1 
HETATM 6475 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 0.757   37.188 -12.734 1.00 41.42  ? ? ? ? ? ? 789 HOH A-2 O     1 
HETATM 6476 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 7.074   11.947 -12.896 1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 790 HOH A-2 O     1 
HETATM 6477 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -26.421 34.866 -5.323  1.00 45.34  ? ? ? ? ? ? 791 HOH A-2 O     1 
HETATM 6478 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 18.776  16.159 -18.633 1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 792 HOH A-2 O     1 
HETATM 6479 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -2.105  41.772 -22.023 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 793 HOH A-2 O     1 
HETATM 6480 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 15.017  23.603 -22.162 1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 794 HOH A-2 O     1 
HETATM 6481 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -26.443 29.416 -8.808  1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 795 HOH A-2 O     1 
HETATM 6482 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -17.539 38.567 -10.399 1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 796 HOH A-2 O     1 
HETATM 6483 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -1.130  35.734 -12.706 1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 797 HOH A-2 O     1 
HETATM 6484 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -34.629 19.790 -32.365 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 798 HOH A-2 O     1 
HETATM 6485 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -3.503  36.293 -14.160 1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 799 HOH A-2 O     1 
HETATM 6486 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 28.133  15.754 -20.808 1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 800 HOH A-2 O     1 
HETATM 6487 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 18.590  30.164 -16.565 1.00 34.71  ? ? ? ? ? ? 801 HOH A-2 O     1 
HETATM 6488 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -14.525 28.499 -47.939 1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 802 HOH A-2 O     1 
HETATM 6489 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -6.213  43.440 -23.053 1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 803 HOH A-2 O     1 
HETATM 6490 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 13.960  32.375 -15.031 1.00 50.15  ? ? ? ? ? ? 804 HOH A-2 O     1 
HETATM 6491 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 5.787   11.564 -6.349  1.00 50.85  ? ? ? ? ? ? 805 HOH A-2 O     1 
HETATM 6492 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -0.745  21.477 -25.325 1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 806 HOH A-2 O     1 
HETATM 6493 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -8.974  29.554 -27.809 1.00 20.07  ? ? ? ? ? ? 807 HOH A-2 O     1 
HETATM 6494 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 4.573   32.246 -17.381 1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 808 HOH A-2 O     1 
HETATM 6495 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -24.167 18.169 -35.209 1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 809 HOH A-2 O     1 
HETATM 6496 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -16.317 34.420 -42.527 1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 810 HOH A-2 O     1 
HETATM 6497 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -21.002 34.672 -9.083  1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 811 HOH A-2 O     1 
HETATM 6498 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 3.963   10.945 14.057  1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 812 HOH A-2 O     1 
HETATM 6499 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -6.560  38.899 -24.287 1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 813 HOH A-2 O     1 
HETATM 6500 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -23.927 43.882 -22.834 1.00 42.55  ? ? ? ? ? ? 814 HOH A-2 O     1 
HETATM 6501 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -1.392  37.910 -24.016 1.00 42.95  ? ? ? ? ? ? 815 HOH A-2 O     1 
HETATM 6502 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -23.477 33.674 -5.484  1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 816 HOH A-2 O     1 
HETATM 6503 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -15.658 43.189 -6.958  1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 817 HOH A-2 O     1 
HETATM 6504 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -35.611 32.971 -34.841 1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 818 HOH A-2 O     1 
HETATM 6505 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -2.807  27.178 -35.138 1.00 40.79  ? ? ? ? ? ? 819 HOH A-2 O     1 
HETATM 6506 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 28.573  33.116 -7.499  1.00 68.40  ? ? ? ? ? ? 820 HOH A-2 O     1 
HETATM 6507 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -23.459 12.327 -11.136 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 821 HOH A-2 O     1 
HETATM 6508 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -30.077 13.030 -22.353 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 822 HOH A-2 O     1 
HETATM 6509 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 1.595   5.967  23.421  1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 823 HOH A-2 O     1 
HETATM 6510 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -27.562 40.271 -19.505 1.00 46.33  ? ? ? ? ? ? 824 HOH A-2 O     1 
HETATM 6511 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -18.204 42.318 -11.097 1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 825 HOH A-2 O     1 
HETATM 6512 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -28.382 42.406 -21.305 1.00 55.65  ? ? ? ? ? ? 826 HOH A-2 O     1 
HETATM 6513 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -16.451 44.115 2.275   1.00 53.96  ? ? ? ? ? ? 827 HOH A-2 O     1 
HETATM 6514 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -20.212 9.318  -20.474 1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 828 HOH A-2 O     1 
HETATM 6515 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -37.175 20.242 -31.426 1.00 43.01  ? ? ? ? ? ? 829 HOH A-2 O     1 
HETATM 6516 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -6.430  30.438 -13.246 1.00 59.74  ? ? ? ? ? ? 830 HOH A-2 O     1 
HETATM 6517 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -26.298 35.535 -10.943 1.00 43.60  ? ? ? ? ? ? 831 HOH A-2 O     1 
HETATM 6518 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -12.536 39.716 -38.083 1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 832 HOH A-2 O     1 
HETATM 6519 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -10.901 42.071 1.015   1.00 55.99  ? ? ? ? ? ? 833 HOH A-2 O     1 
HETATM 6520 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 20.091  18.534 2.929   1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 834 HOH A-2 O     1 
HETATM 6521 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -19.654 31.130 -37.858 1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 835 HOH A-2 O     1 
HETATM 6522 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -28.102 24.441 -37.609 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 836 HOH A-2 O     1 
HETATM 6523 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -36.879 25.622 -29.019 1.00 54.91  ? ? ? ? ? ? 837 HOH A-2 O     1 
HETATM 6524 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -5.265  32.021 -11.130 1.00 60.03  ? ? ? ? ? ? 838 HOH A-2 O     1 
HETATM 6525 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -38.247 22.787 -32.362 1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 839 HOH A-2 O     1 
HETATM 6526 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -10.747 22.662 -15.407 1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 840 HOH A-2 O     1 
HETATM 6527 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -36.400 27.456 -24.588 1.00 46.97  ? ? ? ? ? ? 841 HOH A-2 O     1 
HETATM 6528 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -5.193  38.216 2.047   1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 842 HOH A-2 O     1 
HETATM 6529 O  O     A HOH J-2 7 .   ? 20.138  25.926 6.027   0.50 19.14  ? ? ? ? ? ? 843 HOH A-2 O     1 
HETATM 6530 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -0.346  44.770 -14.891 1.00 36.93  ? ? ? ? ? ? 844 HOH A-2 O     1 
HETATM 6531 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -10.628 9.713  -16.397 1.00 34.35  ? ? ? ? ? ? 845 HOH A-2 O     1 
HETATM 6532 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -17.621 39.194 -7.988  1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 846 HOH A-2 O     1 
HETATM 6533 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 7.397   30.167 -19.673 1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 847 HOH A-2 O     1 
HETATM 6534 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -2.723  37.602 0.863   1.00 43.59  ? ? ? ? ? ? 848 HOH A-2 O     1 
HETATM 6535 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -23.293 34.900 -7.709  1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 849 HOH A-2 O     1 
HETATM 6536 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 14.911  6.197  -13.571 1.00 72.60  ? ? ? ? ? ? 850 HOH A-2 O     1 
HETATM 6537 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 7.703   27.703 -20.328 1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 851 HOH A-2 O     1 
HETATM 6538 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -1.478  12.124 5.164   1.00 52.35  ? ? ? ? ? ? 852 HOH A-2 O     1 
HETATM 6539 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 30.834  29.060 -9.140  1.00 53.51  ? ? ? ? ? ? 853 HOH A-2 O     1 
HETATM 6540 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 3.814   13.488 -4.320  1.00 47.83  ? ? ? ? ? ? 854 HOH A-2 O     1 
HETATM 6541 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 5.164   32.262 -20.008 1.00 42.56  ? ? ? ? ? ? 855 HOH A-2 O     1 
HETATM 6542 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 2.929   15.868 2.070   1.00 59.51  ? ? ? ? ? ? 856 HOH A-2 O     1 
HETATM 6543 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -24.520 12.483 -8.701  1.00 45.01  ? ? ? ? ? ? 857 HOH A-2 O     1 
HETATM 6544 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 13.513  16.371 1.572   1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 858 HOH A-2 O     1 
HETATM 6545 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -7.511  12.528 -30.397 1.00 50.19  ? ? ? ? ? ? 859 HOH A-2 O     1 
HETATM 6546 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -17.157 10.078 -35.337 1.00 55.18  ? ? ? ? ? ? 860 HOH A-2 O     1 
HETATM 6547 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -16.133 36.297 -12.980 1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 861 HOH A-2 O     1 
HETATM 6548 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 1.545   39.406 -13.647 1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 862 HOH A-2 O     1 
HETATM 6549 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -1.695  30.281 -28.394 1.00 51.39  ? ? ? ? ? ? 863 HOH A-2 O     1 
HETATM 6550 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -2.703  30.313 -31.965 1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 864 HOH A-2 O     1 
HETATM 6551 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -25.373 21.311 -38.835 1.00 51.09  ? ? ? ? ? ? 865 HOH A-2 O     1 
HETATM 6552 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -16.221 43.333 -21.593 1.00 42.09  ? ? ? ? ? ? 866 HOH A-2 O     1 
HETATM 6553 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 0.785   43.810 -12.967 1.00 51.91  ? ? ? ? ? ? 867 HOH A-2 O     1 
HETATM 6554 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 26.166  27.666 5.266   1.00 44.11  ? ? ? ? ? ? 868 HOH A-2 O     1 
HETATM 6555 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -4.350  11.009 12.864  1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 869 HOH A-2 O     1 
HETATM 6556 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -4.876  42.885 -4.005  1.00 58.15  ? ? ? ? ? ? 870 HOH A-2 O     1 
HETATM 6557 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 23.660  9.270  -14.488 1.00 57.68  ? ? ? ? ? ? 871 HOH A-2 O     1 
HETATM 6558 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -10.859 5.669  -15.962 1.00 55.14  ? ? ? ? ? ? 872 HOH A-2 O     1 
HETATM 6559 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -2.637  40.179 -24.857 1.00 69.18  ? ? ? ? ? ? 873 HOH A-2 O     1 
HETATM 6560 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 17.703  18.143 4.283   1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 874 HOH A-2 O     1 
HETATM 6561 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -14.748 10.377 -34.574 1.00 53.82  ? ? ? ? ? ? 875 HOH A-2 O     1 
HETATM 6562 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -9.436  13.105 -37.612 1.00 43.39  ? ? ? ? ? ? 876 HOH A-2 O     1 
HETATM 6563 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -13.549 11.164 -18.925 1.00 47.46  ? ? ? ? ? ? 877 HOH A-2 O     1 
HETATM 6564 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -3.800  43.756 -22.154 1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 878 HOH A-2 O     1 
HETATM 6565 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -6.256  38.786 -0.424  1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 879 HOH A-2 O     1 
HETATM 6566 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 20.069  21.905 -25.419 1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 880 HOH A-2 O     1 
HETATM 6567 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -29.774 27.832 -10.933 1.00 47.10  ? ? ? ? ? ? 881 HOH A-2 O     1 
HETATM 6568 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -10.360 29.277 -42.781 1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 882 HOH A-2 O     1 
HETATM 6569 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -13.681 30.196 -49.750 1.00 59.86  ? ? ? ? ? ? 883 HOH A-2 O     1 
HETATM 6570 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 5.346   11.321 1.906   1.00 56.48  ? ? ? ? ? ? 884 HOH A-2 O     1 
HETATM 6571 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -11.874 36.898 10.091  1.00 53.00  ? ? ? ? ? ? 885 HOH A-2 O     1 
HETATM 6572 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 4.632   9.233  21.103  1.00 50.30  ? ? ? ? ? ? 886 HOH A-2 O     1 
HETATM 6573 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -16.299 21.964 -43.119 1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 887 HOH A-2 O     1 
HETATM 6574 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -9.046  10.633 -22.852 1.00 47.77  ? ? ? ? ? ? 888 HOH A-2 O     1 
HETATM 6575 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 28.072  22.453 -4.274  1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 889 HOH A-2 O     1 
HETATM 6576 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -20.507 43.939 -26.073 1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 890 HOH A-2 O     1 
HETATM 6577 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -15.752 43.215 -0.640  1.00 53.59  ? ? ? ? ? ? 891 HOH A-2 O     1 
HETATM 6578 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -25.189 31.119 -39.926 1.00 59.24  ? ? ? ? ? ? 892 HOH A-2 O     1 
HETATM 6579 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -15.183 44.405 -30.608 1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 893 HOH A-2 O     1 
HETATM 6580 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 4.475   37.068 -18.280 1.00 48.00  ? ? ? ? ? ? 894 HOH A-2 O     1 
HETATM 6581 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -31.637 32.219 -16.960 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 895 HOH A-2 O     1 
HETATM 6582 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -7.083  30.091 -39.072 1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 896 HOH A-2 O     1 
HETATM 6583 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -12.931 37.599 7.560   1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 897 HOH A-2 O     1 
HETATM 6584 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 19.135  13.525 -18.465 1.00 71.70  ? ? ? ? ? ? 898 HOH A-2 O     1 
HETATM 6585 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -2.563  36.200 -26.458 1.00 48.15  ? ? ? ? ? ? 899 HOH A-2 O     1 
HETATM 6586 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -16.239 17.876 -41.568 1.00 38.42  ? ? ? ? ? ? 900 HOH A-2 O     1 
HETATM 6587 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -31.685 34.349 -18.629 1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 901 HOH A-2 O     1 
HETATM 6588 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -22.390 41.985 -3.438  1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 902 HOH A-2 O     1 
HETATM 6589 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 14.498  11.580 -3.158  1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 903 HOH A-2 O     1 
HETATM 6590 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -6.434  30.620 -43.256 1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 904 HOH A-2 O     1 
HETATM 6591 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -8.992  26.211 -17.341 1.00 55.64  ? ? ? ? ? ? 905 HOH A-2 O     1 
HETATM 6592 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 21.760  35.640 -11.446 1.00 58.48  ? ? ? ? ? ? 906 HOH A-2 O     1 
HETATM 6593 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -34.530 29.111 -23.366 1.00 51.04  ? ? ? ? ? ? 907 HOH A-2 O     1 
HETATM 6594 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -6.696  16.360 -3.027  1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 908 HOH A-2 O     1 
HETATM 6595 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -13.361 47.176 -28.959 1.00 51.98  ? ? ? ? ? ? 909 HOH A-2 O     1 
HETATM 6596 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 14.582  13.865 1.204   1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 910 HOH A-2 O     1 
HETATM 6597 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 29.374  27.521 3.152   1.00 59.60  ? ? ? ? ? ? 911 HOH A-2 O     1 
HETATM 6598 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -27.219 20.711 -9.119  1.00 39.55  ? ? ? ? ? ? 912 HOH A-2 O     1 
HETATM 6599 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -16.749 41.187 -18.744 1.00 41.93  ? ? ? ? ? ? 913 HOH A-2 O     1 
HETATM 6600 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -5.748  5.020  -5.279  1.00 59.88  ? ? ? ? ? ? 914 HOH A-2 O     1 
HETATM 6601 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -7.619  23.751 -15.423 1.00 52.21  ? ? ? ? ? ? 915 HOH A-2 O     1 
HETATM 6602 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 28.382  13.139 -20.127 1.00 59.91  ? ? ? ? ? ? 916 HOH A-2 O     1 
HETATM 6603 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 29.503  28.111 -7.102  1.00 45.08  ? ? ? ? ? ? 917 HOH A-2 O     1 
HETATM 6604 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -28.476 30.515 -37.727 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 918 HOH A-2 O     1 
HETATM 6605 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -19.299 44.348 -23.787 1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 919 HOH A-2 O     1 
HETATM 6606 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -31.442 14.930 -20.281 1.00 39.50  ? ? ? ? ? ? 920 HOH A-2 O     1 
HETATM 6607 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -15.812 37.768 7.739   1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 921 HOH A-2 O     1 
HETATM 6608 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 17.501  13.174 -0.262  1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 922 HOH A-2 O     1 
HETATM 6609 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -29.971 17.596 -33.965 1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 923 HOH A-2 O     1 
HETATM 6610 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -18.941 16.756 -6.741  1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 924 HOH A-2 O     1 
HETATM 6611 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 9.507   28.133 -17.181 1.00 27.60  ? ? ? ? ? ? 925 HOH A-2 O     1 
HETATM 6612 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -25.337 34.954 -39.387 1.00 49.61  ? ? ? ? ? ? 926 HOH A-2 O     1 
HETATM 6613 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -25.593 31.241 -7.084  1.00 42.56  ? ? ? ? ? ? 927 HOH A-2 O     1 
HETATM 6614 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 4.429   30.761 -22.547 1.00 48.27  ? ? ? ? ? ? 928 HOH A-2 O     1 
HETATM 6615 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -28.846 28.240 -8.425  1.00 47.29  ? ? ? ? ? ? 929 HOH A-2 O     1 
HETATM 6616 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 0.288   18.006 -28.271 1.00 45.37  ? ? ? ? ? ? 930 HOH A-2 O     1 
HETATM 6617 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 24.529  11.385 -13.074 1.00 45.08  ? ? ? ? ? ? 931 HOH A-2 O     1 
HETATM 6618 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -3.871  39.184 -26.940 1.00 47.11  ? ? ? ? ? ? 932 HOH A-2 O     1 
HETATM 6619 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -3.567  10.209 -11.497 1.00 55.65  ? ? ? ? ? ? 933 HOH A-2 O     1 
HETATM 6620 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -3.389  36.792 -30.924 1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 934 HOH A-2 O     1 
HETATM 6621 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -31.731 36.313 -15.831 1.00 53.00  ? ? ? ? ? ? 935 HOH A-2 O     1 
HETATM 6622 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -37.861 22.528 -21.738 1.00 52.88  ? ? ? ? ? ? 936 HOH A-2 O     1 
HETATM 6623 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -2.363  14.743 -32.673 1.00 48.00  ? ? ? ? ? ? 937 HOH A-2 O     1 
HETATM 6624 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -11.384 2.957  -8.276  1.00 63.29  ? ? ? ? ? ? 938 HOH A-2 O     1 
HETATM 6625 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 19.399  10.111 -2.186  1.00 44.06  ? ? ? ? ? ? 939 HOH A-2 O     1 
HETATM 6626 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -18.951 37.123 -41.193 1.00 50.95  ? ? ? ? ? ? 940 HOH A-2 O     1 
HETATM 6627 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -38.213 22.669 -35.749 1.00 55.40  ? ? ? ? ? ? 941 HOH A-2 O     1 
HETATM 6628 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 12.365  9.354  -9.430  1.00 64.82  ? ? ? ? ? ? 942 HOH A-2 O     1 
HETATM 6629 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 9.771   9.751  -9.939  1.00 48.15  ? ? ? ? ? ? 943 HOH A-2 O     1 
HETATM 6630 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -6.406  25.939 -17.081 1.00 47.52  ? ? ? ? ? ? 944 HOH A-2 O     1 
HETATM 6631 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -37.376 18.547 -23.359 1.00 54.43  ? ? ? ? ? ? 945 HOH A-2 O     1 
HETATM 6632 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -4.898  7.056  -11.846 1.00 70.16  ? ? ? ? ? ? 946 HOH A-2 O     1 
HETATM 6633 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -19.022 33.383 -40.072 1.00 42.12  ? ? ? ? ? ? 947 HOH A-2 O     1 
HETATM 6634 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -34.135 33.159 -25.406 1.00 53.94  ? ? ? ? ? ? 948 HOH A-2 O     1 
HETATM 6635 O  O     B HOH J-2 7 .   ? -9.035  25.914 -13.655 0.50 25.44  ? ? ? ? ? ? 949 HOH A-2 O     1 
HETATM 6636 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -19.301 36.588 -11.163 1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 950 HOH A-2 O     1 
HETATM 6637 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -14.682 9.186  -4.668  1.00 55.94  ? ? ? ? ? ? 951 HOH A-2 O     1 
HETATM 6638 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -3.469  9.953  10.518  1.00 60.06  ? ? ? ? ? ? 952 HOH A-2 O     1 
HETATM 6639 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -7.912  40.786 0.432   1.00 56.19  ? ? ? ? ? ? 953 HOH A-2 O     1 
HETATM 6640 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 7.316   37.797 -11.287 1.00 48.86  ? ? ? ? ? ? 954 HOH A-2 O     1 
HETATM 6641 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 5.761   27.636 -22.502 1.00 35.39  ? ? ? ? ? ? 955 HOH A-2 O     1 
HETATM 6642 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -4.003  40.225 3.305   1.00 50.67  ? ? ? ? ? ? 956 HOH A-2 O     1 
HETATM 6643 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 5.007   27.735 15.336  1.00 51.35  ? ? ? ? ? ? 957 HOH A-2 O     1 
HETATM 6644 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 1.655   11.940 28.483  1.00 46.08  ? ? ? ? ? ? 958 HOH A-2 O     1 
HETATM 6645 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 27.975  29.603 4.873   1.00 48.16  ? ? ? ? ? ? 959 HOH A-2 O     1 
HETATM 6646 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -37.269 21.120 -37.542 1.00 47.86  ? ? ? ? ? ? 960 HOH A-2 O     1 
HETATM 6647 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -2.147  26.341 -31.136 1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 961 HOH A-2 O     1 
HETATM 6648 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 21.971  26.496 -18.289 1.00 29.33  ? ? ? ? ? ? 962 HOH A-2 O     1 
HETATM 6649 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 5.080   7.367  19.350  1.00 48.49  ? ? ? ? ? ? 963 HOH A-2 O     1 
HETATM 6650 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -32.146 30.981 -12.733 1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 964 HOH A-2 O     1 
HETATM 6651 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -33.396 30.111 -17.727 1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 965 HOH A-2 O     1 
HETATM 6652 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 5.016   5.031  20.581  1.00 54.45  ? ? ? ? ? ? 966 HOH A-2 O     1 
HETATM 6653 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -33.634 18.183 -13.444 1.00 45.76  ? ? ? ? ? ? 967 HOH A-2 O     1 
HETATM 6654 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 26.263  12.740 -21.418 1.00 51.04  ? ? ? ? ? ? 968 HOH A-2 O     1 
HETATM 6655 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 25.657  17.414 -2.261  1.00 52.93  ? ? ? ? ? ? 969 HOH A-2 O     1 
HETATM 6656 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 4.643   8.519  14.933  1.00 50.55  ? ? ? ? ? ? 970 HOH A-2 O     1 
HETATM 6657 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 18.331  11.720 -16.907 1.00 57.41  ? ? ? ? ? ? 971 HOH A-2 O     1 
HETATM 6658 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 3.371   40.719 -5.599  1.00 49.42  ? ? ? ? ? ? 972 HOH A-2 O     1 
HETATM 6659 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -5.605  28.343 -42.302 1.00 48.98  ? ? ? ? ? ? 973 HOH A-2 O     1 
HETATM 6660 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -20.035 37.129 9.902   1.00 50.03  ? ? ? ? ? ? 974 HOH A-2 O     1 
HETATM 6661 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 29.862  24.367 -4.971  1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 975 HOH A-2 O     1 
HETATM 6662 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 6.113   36.518 -15.596 1.00 65.76  ? ? ? ? ? ? 976 HOH A-2 O     1 
HETATM 6663 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 21.074  29.761 -17.291 1.00 50.64  ? ? ? ? ? ? 977 HOH A-2 O     1 
HETATM 6664 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -11.056 49.125 -18.023 1.00 49.10  ? ? ? ? ? ? 978 HOH A-2 O     1 
HETATM 6665 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -32.202 11.363 -22.747 1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 979 HOH A-2 O     1 
HETATM 6666 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 6.262   10.275 -8.655  1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 980 HOH A-2 O     1 
HETATM 6667 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -4.468  16.557 -4.195  1.00 48.49  ? ? ? ? ? ? 981 HOH A-2 O     1 
HETATM 6668 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -24.750 41.957 -0.081  1.00 49.45  ? ? ? ? ? ? 982 HOH A-2 O     1 
HETATM 6669 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -15.768 7.299  -26.422 1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 983 HOH A-2 O     1 
HETATM 6670 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -0.466  28.081 -30.263 1.00 50.81  ? ? ? ? ? ? 984 HOH A-2 O     1 
HETATM 6671 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -9.386  31.631 -13.196 1.00 42.84  ? ? ? ? ? ? 985 HOH A-2 O     1 
HETATM 6672 O  O     . HOH J-2 7 .   ? 16.595  9.894  -3.137  1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 986 HOH A-2 O     1 
HETATM 6673 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -3.392  32.582 -37.912 1.00 55.69  ? ? ? ? ? ? 987 HOH A-2 O     1 
HETATM 6674 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -1.222  22.032 -32.970 1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 988 HOH A-2 O     1 
HETATM 6675 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -1.875  10.109 8.498   1.00 46.13  ? ? ? ? ? ? 989 HOH A-2 O     1 
HETATM 6676 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -6.901  7.333  -15.526 1.00 48.12  ? ? ? ? ? ? 990 HOH A-2 O     1 
HETATM 6677 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -7.430  7.984  -18.496 1.00 51.01  ? ? ? ? ? ? 991 HOH A-2 O     1 
HETATM 6678 O  O     . HOH J-2 7 .   ? -10.386 5.336  -19.450 1.00 48.62  ? ? ? ? ? ? 992 HOH A-2 O     1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N  N   . SER A   4   ? 0.6824 0.9523 0.6840 0.0586  -0.0033 -0.1752 ? ? ? ? ? ? 4   SER A   N   
2    C  CA  . SER A   4   ? 0.6875 0.9450 0.6910 0.0573  -0.0013 -0.1683 ? ? ? ? ? ? 4   SER A   CA  
3    C  C   . SER A   4   ? 0.5690 0.8291 0.5678 0.0510  0.0030  -0.1534 ? ? ? ? ? ? 4   SER A   C   
4    O  O   . SER A   4   ? 0.5643 0.8412 0.5578 0.0486  0.0048  -0.1489 ? ? ? ? ? ? 4   SER A   O   
5    C  CB  . SER A   4   ? 0.7993 1.0664 0.8048 0.0634  -0.0014 -0.1765 ? ? ? ? ? ? 4   SER A   CB  
6    O  OG  . SER A   4   ? 0.7326 1.0256 0.7332 0.0638  0.0016  -0.1754 ? ? ? ? ? ? 4   SER A   OG  
7    N  N   . ILE A   5   ? 0.5153 0.7579 0.5161 0.0484  0.0041  -0.1458 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   N   
8    C  CA  . ILE A   5   ? 0.4927 0.7339 0.4900 0.0425  0.0074  -0.1320 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CA  
9    C  C   . ILE A   5   ? 0.5470 0.7855 0.5457 0.0432  0.0093  -0.1291 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   C   
10   O  O   . ILE A   5   ? 0.4865 0.7093 0.4900 0.0455  0.0078  -0.1326 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   O   
11   C  CB  . ILE A   5   ? 0.4396 0.6602 0.4382 0.0381  0.0068  -0.1248 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CB  
12   C  CG1 . ILE A   5   ? 0.5527 0.7747 0.5504 0.0373  0.0047  -0.1277 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CG1 
13   C  CG2 . ILE A   5   ? 0.6084 0.8269 0.6034 0.0327  0.0098  -0.1113 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CG2 
14   C  CD1 . ILE A   5   ? 0.5171 0.7181 0.5180 0.0344  0.0033  -0.1243 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A   CD1 
15   N  N   . ASN A   6   ? 0.6148 0.8681 0.6095 0.0409  0.0124  -0.1224 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   N   
16   C  CA  . ASN A   6   ? 0.4874 0.7410 0.4832 0.0412  0.0143  -0.1193 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   CA  
17   C  C   . ASN A   6   ? 0.5185 0.7756 0.5185 0.0482  0.0128  -0.1313 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   C   
18   O  O   . ASN A   6   ? 0.4820 0.7292 0.4853 0.0496  0.0128  -0.1310 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   O   
19   C  CB  . ASN A   6   ? 0.5876 0.8186 0.5852 0.0375  0.0149  -0.1105 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   CB  
20   C  CG  . ASN A   6   ? 0.7644 0.9925 0.7580 0.0309  0.0164  -0.0981 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   CG  
21   O  OD1 . ASN A   6   ? 0.6557 0.8979 0.6449 0.0287  0.0171  -0.0950 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   OD1 
22   N  ND2 . ASN A   6   ? 0.4128 0.6224 0.4080 0.0280  0.0168  -0.0912 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   ND2 
23   N  N   . GLY A   7   ? 0.4963 0.7676 0.4962 0.0528  0.0111  -0.1419 ? ? ? ? ? ? 7   GLY A   N   
24   C  CA  . GLY A   7   ? 0.5320 0.8063 0.5363 0.0603  0.0086  -0.1551 ? ? ? ? ? ? 7   GLY A   CA  
25   C  C   . GLY A   7   ? 0.7495 1.0004 0.7597 0.0634  0.0046  -0.1616 ? ? ? ? ? ? 7   GLY A   C   
26   O  O   . GLY A   7   ? 0.5849 0.8344 0.5993 0.0694  0.0023  -0.1707 ? ? ? ? ? ? 7   GLY A   O   
27   N  N   . ARG A   8   ? 0.5934 0.8265 0.6041 0.0595  0.0034  -0.1572 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A   N   
28   C  CA  . ARG A   8   ? 0.4006 0.6098 0.4168 0.0607  -0.0003 -0.1608 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A   CA  
29   C  C   . ARG A   8   ? 0.4187 0.6208 0.4354 0.0592  -0.0030 -0.1637 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A   C   
30   O  O   . ARG A   8   ? 0.5271 0.7396 0.5396 0.0562  -0.0016 -0.1604 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A   O   
31   C  CB  . ARG A   8   ? 0.5758 0.7668 0.5927 0.0559  0.0014  -0.1496 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A   CB  
32   C  CG  . ARG A   8   ? 0.6661 0.8619 0.6822 0.0558  0.0044  -0.1444 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A   CG  
33   C  CD  . ARG A   8   ? 0.7803 0.9667 0.8016 0.0608  0.0020  -0.1505 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A   CD  
34   N  NE  . ARG A   8   ? 0.7599 0.9512 0.7803 0.0602  0.0050  -0.1447 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A   NE  
35   C  CZ  . ARG A   8   ? 0.9876 1.1725 1.0117 0.0640  0.0038  -0.1477 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A   CZ  
36   N  NH1 . ARG A   8   ? 0.7259 0.8978 0.7550 0.0687  -0.0007 -0.1562 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A   NH1 
37   N  NH2 . ARG A   8   ? 0.7144 0.9054 0.7374 0.0628  0.0067  -0.1418 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A   NH2 
38   N  N   . LYS A   9   ? 0.5344 0.7183 0.5563 0.0609  -0.0072 -0.1694 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   N   
39   C  CA  . LYS A   9   ? 0.4905 0.6656 0.5136 0.0587  -0.0099 -0.1714 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CA  
40   C  C   . LYS A   9   ? 0.4821 0.6481 0.5029 0.0514  -0.0073 -0.1587 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   C   
41   O  O   . LYS A   9   ? 0.5190 0.6743 0.5401 0.0487  -0.0053 -0.1504 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   O   
42   C  CB  . LYS A   9   ? 0.8700 1.0267 0.8995 0.0615  -0.0153 -0.1795 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CB  
43   C  CG  . LYS A   9   ? 1.0134 1.1785 1.0456 0.0693  -0.0190 -0.1938 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CG  
44   C  CD  . LYS A   9   ? 1.2053 1.3529 1.2435 0.0715  -0.0254 -0.2027 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CD  
45   C  CE  . LYS A   9   ? 1.1136 1.2384 1.1563 0.0704  -0.0273 -0.1987 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CE  
46   N  NZ  . LYS A   9   ? 1.2595 1.3868 1.3036 0.0758  -0.0272 -0.2014 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   NZ  
47   N  N   . PRO A   10  ? 0.4415 0.6120 0.4601 0.0485  -0.0075 -0.1576 ? ? ? ? ? ? 10  PRO A   N   
48   C  CA  . PRO A   10  ? 0.4091 0.5712 0.4259 0.0422  -0.0053 -0.1462 ? ? ? ? ? ? 10  PRO A   CA  
49   C  C   . PRO A   10  ? 0.5367 0.6763 0.5576 0.0395  -0.0063 -0.1418 ? ? ? ? ? ? 10  PRO A   C   
50   O  O   . PRO A   10  ? 0.3912 0.5244 0.4106 0.0353  -0.0036 -0.1315 ? ? ? ? ? ? 10  PRO A   O   
51   C  CB  . PRO A   10  ? 0.4860 0.6538 0.5018 0.0411  -0.0071 -0.1494 ? ? ? ? ? ? 10  PRO A   CB  
52   C  CG  . PRO A   10  ? 0.5475 0.7354 0.5612 0.0458  -0.0078 -0.1585 ? ? ? ? ? ? 10  PRO A   CG  
53   C  CD  . PRO A   10  ? 0.4559 0.6411 0.4731 0.0511  -0.0094 -0.1663 ? ? ? ? ? ? 10  PRO A   CD  
54   N  N   . SER A   11  ? 0.4618 0.5897 0.4879 0.0418  -0.0104 -0.1496 ? ? ? ? ? ? 11  SER A   N   
55   C  CA  . SER A   11  ? 0.4956 0.6024 0.5259 0.0392  -0.0118 -0.1460 ? ? ? ? ? ? 11  SER A   CA  
56   C  C   . SER A   11  ? 0.3853 0.4866 0.4154 0.0395  -0.0094 -0.1401 ? ? ? ? ? ? 11  SER A   C   
57   O  O   . SER A   11  ? 0.4177 0.5064 0.4485 0.0355  -0.0082 -0.1321 ? ? ? ? ? ? 11  SER A   O   
58   C  CB  . SER A   11  ? 0.5433 0.6395 0.5791 0.0420  -0.0174 -0.1561 ? ? ? ? ? ? 11  SER A   CB  
59   O  OG  . SER A   11  ? 0.4816 0.5822 0.5189 0.0482  -0.0191 -0.1642 ? ? ? ? ? ? 11  SER A   OG  
60   N  N   . GLU A   12  ? 0.4041 0.5156 0.4335 0.0442  -0.0088 -0.1444 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A   N   
61   C  CA  . GLU A   12  ? 0.4277 0.5369 0.4567 0.0447  -0.0064 -0.1392 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A   CA  
62   C  C   . GLU A   12  ? 0.4065 0.5210 0.4307 0.0401  -0.0015 -0.1275 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A   C   
63   O  O   . GLU A   12  ? 0.3861 0.4915 0.4104 0.0377  0.0002  -0.1201 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A   O   
64   C  CB  . GLU A   12  ? 0.4333 0.5566 0.4621 0.0508  -0.0065 -0.1466 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A   CB  
65   C  CG  . GLU A   12  ? 0.7106 0.8285 0.7444 0.0568  -0.0113 -0.1581 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A   CG  
66   C  CD  . GLU A   12  ? 0.8584 0.9940 0.8915 0.0629  -0.0107 -0.1649 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A   CD  
67   O  OE1 . GLU A   12  ? 0.6211 0.7749 0.6517 0.0651  -0.0103 -0.1705 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A   OE1 
68   O  OE2 . GLU A   12  ? 0.6908 0.8232 0.7257 0.0656  -0.0106 -0.1647 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A   OE2 
69   N  N   . ILE A   13  ? 0.4027 0.5320 0.4228 0.0389  0.0001  -0.1263 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A   N   
70   C  CA  . ILE A   13  ? 0.3387 0.4732 0.3543 0.0345  0.0038  -0.1157 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A   CA  
71   C  C   . ILE A   13  ? 0.3062 0.4255 0.3226 0.0298  0.0040  -0.1084 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A   C   
72   O  O   . ILE A   13  ? 0.2841 0.3986 0.2991 0.0269  0.0063  -0.0998 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A   O   
73   C  CB  . ILE A   13  ? 0.3194 0.4734 0.3305 0.0345  0.0049  -0.1164 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A   CB  
74   C  CG1 . ILE A   13  ? 0.3820 0.5531 0.3919 0.0388  0.0055  -0.1222 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A   CG1 
75   C  CG2 . ILE A   13  ? 0.3415 0.4986 0.3482 0.0296  0.0077  -0.1052 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A   CG2 
76   C  CD1 . ILE A   13  ? 0.4868 0.6601 0.4958 0.0385  0.0082  -0.1167 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A   CD1 
77   N  N   . PHE A   14  ? 0.3446 0.4569 0.3636 0.0291  0.0014  -0.1123 ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   N   
78   C  CA  . PHE A   14  ? 0.3600 0.4595 0.3801 0.0247  0.0014  -0.1061 ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   CA  
79   C  C   . PHE A   14  ? 0.3433 0.4271 0.3662 0.0236  0.0016  -0.1022 ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   C   
80   O  O   . PHE A   14  ? 0.3292 0.4066 0.3512 0.0202  0.0036  -0.0940 ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   O   
81   C  CB  . PHE A   14  ? 0.3867 0.4835 0.4095 0.0244  -0.0019 -0.1123 ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   CB  
82   C  CG  . PHE A   14  ? 0.3089 0.3955 0.3333 0.0199  -0.0021 -0.1070 ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   CG  
83   C  CD1 . PHE A   14  ? 0.3596 0.4446 0.3815 0.0166  0.0007  -0.0974 ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   CD1 
84   C  CD2 . PHE A   14  ? 0.4238 0.5030 0.4521 0.0189  -0.0054 -0.1120 ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   CD2 
85   C  CE1 . PHE A   14  ? 0.3888 0.4660 0.4123 0.0130  0.0005  -0.0934 ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   CE1 
86   C  CE2 . PHE A   14  ? 0.3858 0.4574 0.4158 0.0146  -0.0056 -0.1074 ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   CE2 
87   C  CZ  . PHE A   14  ? 0.4265 0.4976 0.4540 0.0119  -0.0025 -0.0983 ? ? ? ? ? ? 14  PHE A   CZ  
88   N  N   . LYS A   15  ? 0.3244 0.4028 0.3507 0.0268  -0.0005 -0.1082 ? ? ? ? ? ? 15  LYS A   N   
89   C  CA  . LYS A   15  ? 0.3161 0.3804 0.3448 0.0262  -0.0006 -0.1048 ? ? ? ? ? ? 15  LYS A   CA  
90   C  C   . LYS A   15  ? 0.3479 0.4157 0.3735 0.0255  0.0030  -0.0975 ? ? ? ? ? ? 15  LYS A   C   
91   O  O   . LYS A   15  ? 0.3270 0.3852 0.3527 0.0226  0.0044  -0.0905 ? ? ? ? ? ? 15  LYS A   O   
92   C  CB  . LYS A   15  ? 0.3700 0.4282 0.4028 0.0304  -0.0042 -0.1130 ? ? ? ? ? ? 15  LYS A   CB  
93   N  N   . ALA A   16  ? 0.3091 0.3916 0.3319 0.0280  0.0045  -0.0991 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A   N   
94   C  CA  . ALA A   16  ? 0.3035 0.3908 0.3234 0.0269  0.0078  -0.0921 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A   CA  
95   C  C   . ALA A   16  ? 0.2228 0.3098 0.2394 0.0222  0.0100  -0.0830 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A   C   
96   O  O   . ALA A   16  ? 0.2543 0.3369 0.2698 0.0201  0.0119  -0.0759 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A   O   
97   C  CB  . ALA A   16  ? 0.3299 0.4348 0.3476 0.0301  0.0088  -0.0958 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A   CB  
98   N  N   . GLN A   17  ? 0.2401 0.3326 0.2552 0.0210  0.0096  -0.0836 ? ? ? ? ? ? 17  GLN A   N   
99   C  CA  . GLN A   17  ? 0.2409 0.3328 0.2532 0.0170  0.0111  -0.0754 ? ? ? ? ? ? 17  GLN A   CA  
100  C  C   . GLN A   17  ? 0.2349 0.3111 0.2496 0.0145  0.0110  -0.0711 ? ? ? ? ? ? 17  GLN A   C   
101  O  O   . GLN A   17  ? 0.2462 0.3187 0.2593 0.0121  0.0126  -0.0637 ? ? ? ? ? ? 17  GLN A   O   
102  C  CB  . GLN A   17  ? 0.2723 0.3734 0.2829 0.0166  0.0102  -0.0775 ? ? ? ? ? ? 17  GLN A   CB  
103  C  CG  . GLN A   17  ? 0.3040 0.4054 0.3116 0.0132  0.0113  -0.0691 ? ? ? ? ? ? 17  GLN A   CG  
104  C  CD  . GLN A   17  ? 0.3192 0.4296 0.3249 0.0126  0.0103  -0.0701 ? ? ? ? ? ? 17  GLN A   CD  
105  O  OE1 . GLN A   17  ? 0.3247 0.4395 0.3317 0.0145  0.0086  -0.0775 ? ? ? ? ? ? 17  GLN A   OE1 
106  N  NE2 . GLN A   17  ? 0.2952 0.4079 0.2977 0.0102  0.0111  -0.0625 ? ? ? ? ? ? 17  GLN A   NE2 
107  N  N   . ALA A   18  ? 0.2560 0.3231 0.2747 0.0149  0.0088  -0.0759 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   N   
108  C  CA  . ALA A   18  ? 0.2773 0.3305 0.2984 0.0124  0.0086  -0.0721 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   CA  
109  C  C   . ALA A   18  ? 0.2815 0.3282 0.3025 0.0122  0.0101  -0.0676 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   C   
110  O  O   . ALA A   18  ? 0.2611 0.3023 0.2813 0.0097  0.0115  -0.0612 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   O   
111  C  CB  . ALA A   18  ? 0.2791 0.3242 0.3045 0.0125  0.0056  -0.0779 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A   CB  
112  N  N   . LEU A   19  ? 0.2597 0.3084 0.2812 0.0152  0.0099  -0.0710 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   N   
113  C  CA  . LEU A   19  ? 0.2797 0.3241 0.3008 0.0152  0.0113  -0.0667 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CA  
114  C  C   . LEU A   19  ? 0.2481 0.2984 0.2654 0.0133  0.0140  -0.0596 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   C   
115  O  O   . LEU A   19  ? 0.2503 0.2937 0.2671 0.0113  0.0152  -0.0539 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   O   
116  C  CB  . LEU A   19  ? 0.3196 0.3676 0.3421 0.0193  0.0104  -0.0723 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CB  
117  C  CG  . LEU A   19  ? 0.3279 0.3723 0.3505 0.0197  0.0116  -0.0688 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CG  
118  C  CD1 . LEU A   19  ? 0.3773 0.4062 0.4021 0.0180  0.0108  -0.0657 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CD1 
119  C  CD2 . LEU A   19  ? 0.3820 0.4327 0.4060 0.0244  0.0105  -0.0752 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A   CD2 
120  N  N   . LEU A   20  ? 0.2290 0.2921 0.2434 0.0137  0.0147  -0.0600 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   N   
121  C  CA  . LEU A   20  ? 0.2544 0.3226 0.2652 0.0114  0.0166  -0.0528 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CA  
122  C  C   . LEU A   20  ? 0.2604 0.3209 0.2705 0.0084  0.0168  -0.0470 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   C   
123  O  O   . LEU A   20  ? 0.2475 0.3033 0.2565 0.0066  0.0179  -0.0410 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   O   
124  C  CB  . LEU A   20  ? 0.2262 0.3097 0.2339 0.0118  0.0169  -0.0537 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CB  
125  C  CG  . LEU A   20  ? 0.2864 0.3757 0.2901 0.0090  0.0183  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CG  
126  C  CD1 . LEU A   20  ? 0.3153 0.4047 0.3188 0.0088  0.0196  -0.0429 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD1 
127  C  CD2 . LEU A   20  ? 0.2974 0.4023 0.2980 0.0090  0.0182  -0.0466 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A   CD2 
128  N  N   . TYR A   21  ? 0.2545 0.3139 0.2656 0.0079  0.0157  -0.0491 ? ? ? ? ? ? 21  TYR A   N   
129  C  CA  . TYR A   21  ? 0.2664 0.3199 0.2773 0.0055  0.0157  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 21  TYR A   CA  
130  C  C   . TYR A   21  ? 0.2514 0.2927 0.2645 0.0045  0.0161  -0.0421 ? ? ? ? ? ? 21  TYR A   C   
131  O  O   . TYR A   21  ? 0.2385 0.2759 0.2505 0.0029  0.0168  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 21  TYR A   O   
132  C  CB  . TYR A   21  ? 0.2416 0.2968 0.2535 0.0052  0.0143  -0.0475 ? ? ? ? ? ? 21  TYR A   CB  
133  C  CG  . TYR A   21  ? 0.3214 0.3883 0.3304 0.0054  0.0139  -0.0475 ? ? ? ? ? ? 21  TYR A   CG  
134  C  CD1 . TYR A   21  ? 0.2836 0.3608 0.2894 0.0062  0.0146  -0.0468 ? ? ? ? ? ? 21  TYR A   CD1 
135  C  CD2 . TYR A   21  ? 0.4054 0.4736 0.4148 0.0046  0.0128  -0.0480 ? ? ? ? ? ? 21  TYR A   CD2 
136  C  CE1 . TYR A   21  ? 0.2996 0.3881 0.3025 0.0060  0.0141  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 21  TYR A   CE1 
137  C  CE2 . TYR A   21  ? 0.4272 0.5061 0.4338 0.0048  0.0122  -0.0479 ? ? ? ? ? ? 21  TYR A   CE2 
138  C  CZ  . TYR A   21  ? 0.3937 0.4825 0.3969 0.0054  0.0128  -0.0468 ? ? ? ? ? ? 21  TYR A   CZ  
139  O  OH  . TYR A   21  ? 0.5079 0.6082 0.5079 0.0053  0.0121  -0.0461 ? ? ? ? ? ? 21  TYR A   OH  
140  N  N   . LYS A   22  ? 0.2440 0.2796 0.2601 0.0055  0.0154  -0.0461 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   N   
141  C  CA  . LYS A   22  ? 0.2466 0.2712 0.2645 0.0044  0.0157  -0.0436 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   CA  
142  C  C   . LYS A   22  ? 0.2590 0.2826 0.2747 0.0040  0.0173  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   C   
143  O  O   . LYS A   22  ? 0.2758 0.2935 0.2915 0.0024  0.0180  -0.0340 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   O   
144  C  CB  . LYS A   22  ? 0.2861 0.3051 0.3072 0.0057  0.0142  -0.0481 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   CB  
145  C  CG  . LYS A   22  ? 0.3663 0.3748 0.3891 0.0045  0.0143  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   CG  
146  C  CD  . LYS A   22  ? 0.4672 0.4695 0.4933 0.0057  0.0120  -0.0500 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   CD  
147  C  CE  . LYS A   22  ? 1.0702 1.0637 1.0972 0.0052  0.0121  -0.0469 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   CE  
148  N  NZ  . LYS A   22  ? 1.4779 1.4621 1.5084 0.0044  0.0095  -0.0490 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   NZ  
149  N  N   . HIS A   23  ? 0.2232 0.2536 0.2373 0.0054  0.0178  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   N   
150  C  CA  . HIS A   23  ? 0.2318 0.2621 0.2440 0.0048  0.0191  -0.0340 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   CA  
151  C  C   . HIS A   23  ? 0.2085 0.2423 0.2177 0.0029  0.0196  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   C   
152  O  O   . HIS A   23  ? 0.2457 0.2746 0.2540 0.0016  0.0201  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   O   
153  C  CB  . HIS A   23  ? 0.2278 0.2640 0.2402 0.0069  0.0193  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   CB  
154  C  CG  . HIS A   23  ? 0.3046 0.3337 0.3201 0.0087  0.0185  -0.0404 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   CG  
155  N  ND1 . HIS A   23  ? 0.3601 0.3884 0.3782 0.0107  0.0167  -0.0467 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   ND1 
156  C  CD2 . HIS A   23  ? 0.2702 0.2915 0.2868 0.0086  0.0186  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   CD2 
157  C  CE1 . HIS A   23  ? 0.3360 0.3559 0.3566 0.0118  0.0157  -0.0481 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   CE1 
158  N  NE2 . HIS A   23  ? 0.3710 0.3867 0.3906 0.0105  0.0170  -0.0430 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   NE2 
159  N  N   . ILE A   24  ? 0.2121 0.2542 0.2196 0.0028  0.0192  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   N   
160  C  CA  . ILE A   24  ? 0.2282 0.2723 0.2329 0.0010  0.0190  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   CA  
161  C  C   . ILE A   24  ? 0.2937 0.3283 0.2995 0.0001  0.0187  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   C   
162  O  O   . ILE A   24  ? 0.2537 0.2848 0.2582 -0.0010 0.0186  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   O   
163  C  CB  . ILE A   24  ? 0.2485 0.3018 0.2515 0.0010  0.0182  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   CB  
164  C  CG1 . ILE A   24  ? 0.2555 0.3204 0.2569 0.0017  0.0186  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   CG1 
165  C  CG2 . ILE A   24  ? 0.2448 0.2977 0.2455 -0.0007 0.0173  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   CG2 
166  C  CD1 . ILE A   24  ? 0.2858 0.3612 0.2855 0.0020  0.0178  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A   CD1 
167  N  N   . TYR A   25  ? 0.2409 0.2718 0.2492 0.0005  0.0183  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   N   
168  C  CA  . TYR A   25  ? 0.2219 0.2467 0.2313 -0.0003 0.0180  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   CA  
169  C  C   . TYR A   25  ? 0.2285 0.2446 0.2399 -0.0006 0.0187  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   C   
170  O  O   . TYR A   25  ? 0.2293 0.2412 0.2420 -0.0013 0.0187  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   O   
171  C  CB  . TYR A   25  ? 0.2237 0.2513 0.2345 -0.0003 0.0171  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   CB  
172  C  CG  . TYR A   25  ? 0.2346 0.2703 0.2429 -0.0001 0.0161  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   CG  
173  C  CD1 . TYR A   25  ? 0.2948 0.3305 0.3015 -0.0004 0.0153  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   CD1 
174  C  CD2 . TYR A   25  ? 0.2670 0.3108 0.2747 0.0007  0.0158  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   CD2 
175  C  CE1 . TYR A   25  ? 0.2613 0.3042 0.2656 -0.0004 0.0141  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   CE1 
176  C  CE2 . TYR A   25  ? 0.3229 0.3750 0.3280 0.0007  0.0149  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   CE2 
177  C  CZ  . TYR A   25  ? 0.2883 0.3397 0.2918 0.0000  0.0140  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   CZ  
178  O  OH  . TYR A   25  ? 0.3546 0.4142 0.3553 -0.0002 0.0127  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   OH  
179  N  N   . ALA A   26  ? 0.2362 0.2504 0.2476 -0.0002 0.0194  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 26  ALA A   N   
180  C  CA  . ALA A   26  ? 0.2497 0.2562 0.2628 -0.0005 0.0199  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 26  ALA A   CA  
181  C  C   . ALA A   26  ? 0.2374 0.2396 0.2497 -0.0014 0.0203  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 26  ALA A   C   
182  O  O   . ALA A   26  ? 0.2525 0.2495 0.2663 -0.0021 0.0206  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 26  ALA A   O   
183  C  CB  . ALA A   26  ? 0.2693 0.2755 0.2825 0.0004  0.0203  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 26  ALA A   CB  
184  N  N   . PHE A   27  ? 0.2222 0.2267 0.2322 -0.0015 0.0200  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   N   
185  C  CA  . PHE A   27  ? 0.2347 0.2353 0.2439 -0.0018 0.0197  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   CA  
186  C  C   . PHE A   27  ? 0.2726 0.2715 0.2834 -0.0018 0.0194  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   C   
187  O  O   . PHE A   27  ? 0.2541 0.2494 0.2652 -0.0018 0.0195  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   O   
188  C  CB  . PHE A   27  ? 0.2477 0.2507 0.2544 -0.0021 0.0186  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   CB  
189  C  CG  . PHE A   27  ? 0.2579 0.2656 0.2638 -0.0019 0.0173  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   CG  
190  C  CD1 . PHE A   27  ? 0.2376 0.2525 0.2426 -0.0020 0.0172  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   CD1 
191  C  CD2 . PHE A   27  ? 0.2437 0.2495 0.2498 -0.0013 0.0160  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   CD2 
192  C  CE1 . PHE A   27  ? 0.2668 0.2864 0.2709 -0.0018 0.0160  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   CE1 
193  C  CE2 . PHE A   27  ? 0.3006 0.3107 0.3060 -0.0009 0.0146  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   CE2 
194  C  CZ  . PHE A   27  ? 0.2729 0.2899 0.2772 -0.0013 0.0146  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A   CZ  
195  N  N   . ILE A   28  ? 0.2481 0.2508 0.2601 -0.0018 0.0191  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A   N   
196  C  CA  . ILE A   28  ? 0.2787 0.2813 0.2927 -0.0021 0.0189  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A   CA  
197  C  C   . ILE A   28  ? 0.2373 0.2357 0.2534 -0.0032 0.0200  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A   C   
198  O  O   . ILE A   28  ? 0.2609 0.2589 0.2781 -0.0036 0.0202  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A   O   
199  C  CB  . ILE A   28  ? 0.2978 0.3058 0.3128 -0.0022 0.0182  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A   CB  
200  C  CG1 . ILE A   28  ? 0.2734 0.2861 0.2859 -0.0012 0.0170  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A   CG1 
201  C  CG2 . ILE A   28  ? 0.2811 0.2900 0.2987 -0.0029 0.0181  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A   CG2 
202  C  CD1 . ILE A   28  ? 0.3538 0.3724 0.3668 -0.0010 0.0160  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A   CD1 
203  N  N   . ASP A   29  ? 0.2537 0.2495 0.2703 -0.0037 0.0204  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A   N   
204  C  CA  . ASP A   29  ? 0.2569 0.2480 0.2751 -0.0050 0.0210  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A   CA  
205  C  C   . ASP A   29  ? 0.2761 0.2648 0.2930 -0.0047 0.0217  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A   C   
206  O  O   . ASP A   29  ? 0.2662 0.2545 0.2842 -0.0056 0.0222  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A   O   
207  C  CB  . ASP A   29  ? 0.2715 0.2595 0.2903 -0.0050 0.0209  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A   CB  
208  C  CG  . ASP A   29  ? 0.5101 0.4982 0.5313 -0.0056 0.0198  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A   CG  
209  O  OD1 . ASP A   29  ? 0.3912 0.3816 0.4139 -0.0068 0.0193  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A   OD1 
210  O  OD2 . ASP A   29  ? 0.3689 0.3547 0.3907 -0.0049 0.0191  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A   OD2 
211  N  N   . SER A   30  ? 0.2430 0.2309 0.2577 -0.0036 0.0217  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 30  SER A   N   
212  C  CA  . SER A   30  ? 0.2337 0.2192 0.2471 -0.0031 0.0219  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 30  SER A   CA  
213  C  C   . SER A   30  ? 0.2386 0.2260 0.2521 -0.0023 0.0213  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 30  SER A   C   
214  O  O   . SER A   30  ? 0.2422 0.2287 0.2560 -0.0022 0.0217  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 30  SER A   O   
215  C  CB  . SER A   30  ? 0.2562 0.2407 0.2674 -0.0024 0.0215  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 30  SER A   CB  
216  O  OG  . SER A   30  ? 0.2458 0.2293 0.2573 -0.0027 0.0220  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 30  SER A   OG  
217  N  N   . MSE A   31  ? 0.2134 0.2039 0.2266 -0.0015 0.0202  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 31  MSE A   N   
218  C  CA  . MSE A   31  ? 0.2249 0.2171 0.2382 -0.0001 0.0191  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 31  MSE A   CA  
219  C  C   . MSE A   31  ? 0.2045 0.1998 0.2201 -0.0005 0.0197  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 31  MSE A   C   
220  O  O   . MSE A   31  ? 0.2323 0.2287 0.2485 0.0008  0.0194  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 31  MSE A   O   
221  C  CB  . MSE A   31  ? 0.2350 0.2294 0.2470 0.0007  0.0174  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 31  MSE A   CB  
222  C  CG  . MSE A   31  ? 0.2422 0.2343 0.2518 0.0006  0.0166  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 31  MSE A   CG  
223  SE SE  . MSE A   31  ? 0.2713 0.2574 0.2797 0.0018  0.0150  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 31  MSE A   SE  
224  C  CE  . MSE A   31  ? 0.2691 0.2523 0.2774 0.0002  0.0174  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 31  MSE A   CE  
225  N  N   . SER A   32  ? 0.2208 0.2180 0.2382 -0.0023 0.0205  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 32  SER A   N   
226  C  CA  . SER A   32  ? 0.2421 0.2428 0.2620 -0.0035 0.0211  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 32  SER A   CA  
227  C  C   . SER A   32  ? 0.2816 0.2808 0.3020 -0.0046 0.0224  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 32  SER A   C   
228  O  O   . SER A   32  ? 0.2382 0.2416 0.2600 -0.0048 0.0228  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 32  SER A   O   
229  C  CB  . SER A   32  ? 0.2645 0.2668 0.2863 -0.0055 0.0210  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 32  SER A   CB  
230  O  OG  . SER A   32  ? 0.2704 0.2683 0.2924 -0.0071 0.0215  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 32  SER A   OG  
231  N  N   . LEU A   33  ? 0.2447 0.2389 0.2640 -0.0054 0.0229  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A   N   
232  C  CA  . LEU A   33  ? 0.2480 0.2407 0.2672 -0.0064 0.0240  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A   CA  
233  C  C   . LEU A   33  ? 0.2634 0.2572 0.2811 -0.0042 0.0239  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A   C   
234  O  O   . LEU A   33  ? 0.2467 0.2439 0.2651 -0.0045 0.0246  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A   O   
235  C  CB  . LEU A   33  ? 0.2391 0.2261 0.2572 -0.0071 0.0241  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A   CB  
236  C  CG  . LEU A   33  ? 0.2104 0.1953 0.2278 -0.0081 0.0250  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A   CG  
237  C  CD1 . LEU A   33  ? 0.2995 0.2872 0.3187 -0.0107 0.0256  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A   CD1 
238  C  CD2 . LEU A   33  ? 0.2705 0.2499 0.2869 -0.0082 0.0247  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A   CD2 
239  N  N   . LYS A   34  ? 0.2183 0.2096 0.2342 -0.0020 0.0227  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   N   
240  C  CA  . LYS A   34  ? 0.2344 0.2257 0.2494 0.0005  0.0218  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CA  
241  C  C   . LYS A   34  ? 0.2408 0.2380 0.2575 0.0019  0.0214  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   C   
242  O  O   . LYS A   34  ? 0.2385 0.2381 0.2553 0.0033  0.0215  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   O   
243  C  CB  . LYS A   34  ? 0.2422 0.2296 0.2553 0.0020  0.0200  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CB  
244  C  CG  . LYS A   34  ? 0.2384 0.2250 0.2509 0.0048  0.0180  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CG  
245  C  CD  . LYS A   34  ? 0.2853 0.2670 0.2959 0.0054  0.0160  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CD  
246  C  CE  . LYS A   34  ? 0.2984 0.2782 0.3088 0.0082  0.0131  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   CE  
247  N  NZ  . LYS A   34  ? 0.2716 0.2454 0.2800 0.0081  0.0108  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A   NZ  
248  N  N   . TRP A   35  ? 0.2074 0.2076 0.2254 0.0018  0.0208  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 35  TRP A   N   
249  C  CA  . TRP A   35  ? 0.2301 0.2367 0.2500 0.0033  0.0203  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 35  TRP A   CA  
250  C  C   . TRP A   35  ? 0.2170 0.2293 0.2388 0.0015  0.0222  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 35  TRP A   C   
251  O  O   . TRP A   35  ? 0.2404 0.2581 0.2631 0.0035  0.0221  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 35  TRP A   O   
252  C  CB  . TRP A   35  ? 0.2464 0.2555 0.2674 0.0030  0.0195  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 35  TRP A   CB  
253  C  CG  . TRP A   35  ? 0.2391 0.2560 0.2628 0.0039  0.0191  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 35  TRP A   CG  
254  C  CD1 . TRP A   35  ? 0.2241 0.2436 0.2481 0.0075  0.0172  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 35  TRP A   CD1 
255  C  CD2 . TRP A   35  ? 0.2103 0.2335 0.2366 0.0012  0.0205  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 35  TRP A   CD2 
256  N  NE1 . TRP A   35  ? 0.2219 0.2497 0.2488 0.0075  0.0174  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 35  TRP A   NE1 
257  C  CE2 . TRP A   35  ? 0.2371 0.2677 0.2655 0.0034  0.0195  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 35  TRP A   CE2 
258  C  CE3 . TRP A   35  ? 0.2045 0.2276 0.2320 -0.0030 0.0221  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 35  TRP A   CE3 
259  C  CZ2 . TRP A   35  ? 0.2416 0.2804 0.2732 0.0012  0.0204  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 35  TRP A   CZ2 
260  C  CZ3 . TRP A   35  ? 0.2476 0.2777 0.2781 -0.0054 0.0227  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 35  TRP A   CZ3 
261  C  CH2 . TRP A   35  ? 0.2255 0.2639 0.2581 -0.0035 0.0220  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 35  TRP A   CH2 
262  N  N   . ALA A   36  ? 0.2080 0.2197 0.2304 -0.0022 0.0237  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   N   
263  C  CA  . ALA A   36  ? 0.2182 0.2354 0.2423 -0.0049 0.0253  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   CA  
264  C  C   . ALA A   36  ? 0.2312 0.2498 0.2540 -0.0037 0.0260  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   C   
265  O  O   . ALA A   36  ? 0.2314 0.2581 0.2555 -0.0036 0.0268  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   O   
266  C  CB  . ALA A   36  ? 0.2333 0.2476 0.2582 -0.0093 0.0261  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   CB  
267  N  N   . VAL A   37  ? 0.2268 0.2384 0.2471 -0.0025 0.0257  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   N   
268  C  CA  . VAL A   37  ? 0.2167 0.2291 0.2354 -0.0011 0.0261  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CA  
269  C  C   . VAL A   37  ? 0.2004 0.2165 0.2193 0.0033  0.0247  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   C   
270  O  O   . VAL A   37  ? 0.2293 0.2523 0.2486 0.0044  0.0253  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   O   
271  C  CB  . VAL A   37  ? 0.2294 0.2334 0.2457 -0.0012 0.0258  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CB  
272  C  CG1 . VAL A   37  ? 0.2558 0.2602 0.2703 0.0010  0.0255  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CG1 
273  C  CG2 . VAL A   37  ? 0.2490 0.2501 0.2654 -0.0051 0.0269  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A   CG2 
274  N  N   . GLU A   38  ? 0.2284 0.2408 0.2471 0.0059  0.0226  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   N   
275  C  CA  . GLU A   38  ? 0.2295 0.2438 0.2486 0.0104  0.0204  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   CA  
276  C  C   . GLU A   38  ? 0.2281 0.2528 0.2499 0.0116  0.0208  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   C   
277  O  O   . GLU A   38  ? 0.2502 0.2794 0.2726 0.0154  0.0197  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   O   
278  C  CB  . GLU A   38  ? 0.2564 0.2640 0.2747 0.0124  0.0177  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   CB  
279  C  CG  . GLU A   38  ? 0.3020 0.3006 0.3177 0.0119  0.0168  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   CG  
280  C  CD  . GLU A   38  ? 0.3131 0.3060 0.3279 0.0140  0.0135  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   CD  
281  O  OE1 . GLU A   38  ? 0.2667 0.2616 0.2826 0.0147  0.0124  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   OE1 
282  O  OE2 . GLU A   38  ? 0.3191 0.3056 0.3322 0.0147  0.0119  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A   OE2 
283  N  N   . MSE A   39  ? 0.2084 0.2374 0.2321 0.0086  0.0221  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 39  MSE A   N   
284  C  CA  . MSE A   39  ? 0.2248 0.2650 0.2515 0.0089  0.0227  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 39  MSE A   CA  
285  C  C   . MSE A   39  ? 0.2392 0.2879 0.2666 0.0064  0.0252  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 39  MSE A   C   
286  O  O   . MSE A   39  ? 0.2490 0.3088 0.2789 0.0065  0.0259  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 39  MSE A   O   
287  C  CB  . MSE A   39  ? 0.2437 0.2853 0.2722 0.0058  0.0231  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 39  MSE A   CB  
288  C  CG  . MSE A   39  ? 0.2289 0.2647 0.2568 0.0079  0.0207  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 39  MSE A   CG  
289  SE SE  . MSE A   39  ? 0.3252 0.3652 0.3544 0.0146  0.0173  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 39  MSE A   SE  
290  C  CE  . MSE A   39  ? 0.2703 0.3248 0.3040 0.0130  0.0186  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 39  MSE A   CE  
291  N  N   . ASN A   40  ? 0.2214 0.2657 0.2466 0.0041  0.0265  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 40  ASN A   N   
292  C  CA  . ASN A   40  ? 0.2654 0.3166 0.2903 0.0014  0.0287  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 40  ASN A   CA  
293  C  C   . ASN A   40  ? 0.2326 0.2897 0.2598 -0.0042 0.0304  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 40  ASN A   C   
294  O  O   . ASN A   40  ? 0.2360 0.3033 0.2641 -0.0064 0.0320  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 40  ASN A   O   
295  C  CB  . ASN A   40  ? 0.2504 0.3118 0.2759 0.0054  0.0286  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 40  ASN A   CB  
296  C  CG  . ASN A   40  ? 0.2820 0.3488 0.3059 0.0037  0.0305  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 40  ASN A   CG  
297  O  OD1 . ASN A   40  ? 0.2869 0.3459 0.3083 0.0016  0.0309  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 40  ASN A   OD1 
298  N  ND2 . ASN A   40  ? 0.3167 0.3972 0.3419 0.0047  0.0315  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 40  ASN A   ND2 
299  N  N   . ILE A   41  ? 0.2238 0.2745 0.2517 -0.0066 0.0299  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A   N   
300  C  CA  . ILE A   41  ? 0.2152 0.2706 0.2458 -0.0118 0.0307  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A   CA  
301  C  C   . ILE A   41  ? 0.1866 0.2419 0.2166 -0.0171 0.0321  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A   C   
302  O  O   . ILE A   41  ? 0.2284 0.2933 0.2605 -0.0211 0.0332  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A   O   
303  C  CB  . ILE A   41  ? 0.2284 0.2775 0.2601 -0.0124 0.0293  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A   CB  
304  C  CG1 . ILE A   41  ? 0.2368 0.2908 0.2699 -0.0081 0.0281  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A   CG1 
305  C  CG2 . ILE A   41  ? 0.2465 0.2977 0.2808 -0.0182 0.0297  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A   CG2 
306  C  CD1 . ILE A   41  ? 0.2116 0.2596 0.2449 -0.0073 0.0264  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A   CD1 
307  N  N   . PRO A   42  ? 0.2242 0.2697 0.2515 -0.0175 0.0319  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A   N   
308  C  CA  . PRO A   42  ? 0.2309 0.2762 0.2576 -0.0224 0.0329  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A   CA  
309  C  C   . PRO A   42  ? 0.2328 0.2905 0.2592 -0.0232 0.0345  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A   C   
310  O  O   . PRO A   42  ? 0.2538 0.3182 0.2816 -0.0284 0.0354  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A   O   
311  C  CB  . PRO A   42  ? 0.2377 0.2717 0.2614 -0.0208 0.0322  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A   CB  
312  C  CG  . PRO A   42  ? 0.2516 0.2780 0.2754 -0.0177 0.0308  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A   CG  
313  C  CD  . PRO A   42  ? 0.2472 0.2812 0.2725 -0.0145 0.0306  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A   CD  
314  N  N   . ASN A   43  ? 0.2439 0.3057 0.2688 -0.0182 0.0348  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 43  ASN A   N   
315  C  CA  . ASN A   43  ? 0.2468 0.3220 0.2714 -0.0183 0.0364  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 43  ASN A   CA  
316  C  C   . ASN A   43  ? 0.2500 0.3389 0.2781 -0.0199 0.0372  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 43  ASN A   C   
317  O  O   . ASN A   43  ? 0.2388 0.3391 0.2673 -0.0237 0.0388  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 43  ASN A   O   
318  C  CB  . ASN A   43  ? 0.2485 0.3248 0.2709 -0.0120 0.0360  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 43  ASN A   CB  
319  C  CG  . ASN A   43  ? 0.2600 0.3253 0.2790 -0.0114 0.0355  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 43  ASN A   CG  
320  O  OD1 . ASN A   43  ? 0.3719 0.4348 0.3897 -0.0158 0.0361  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 43  ASN A   OD1 
321  N  ND2 . ASN A   43  ? 0.3138 0.3730 0.3313 -0.0061 0.0340  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 43  ASN A   ND2 
322  N  N   . ILE A   44  ? 0.2416 0.3303 0.2721 -0.0173 0.0361  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A   N   
323  C  CA  . ILE A   44  ? 0.2280 0.3302 0.2621 -0.0187 0.0368  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A   CA  
324  C  C   . ILE A   44  ? 0.2424 0.3475 0.2784 -0.0268 0.0376  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A   C   
325  O  O   . ILE A   44  ? 0.2290 0.3485 0.2669 -0.0302 0.0390  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A   O   
326  C  CB  . ILE A   44  ? 0.2290 0.3285 0.2652 -0.0147 0.0350  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A   CB  
327  C  CG1 . ILE A   44  ? 0.2474 0.3476 0.2825 -0.0067 0.0338  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A   CG1 
328  C  CG2 . ILE A   44  ? 0.2167 0.3275 0.2569 -0.0175 0.0354  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A   CG2 
329  C  CD1 . ILE A   44  ? 0.2394 0.3332 0.2754 -0.0024 0.0314  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A   CD1 
330  N  N   . ILE A   45  ? 0.2471 0.3387 0.2826 -0.0300 0.0365  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A   N   
331  C  CA  . ILE A   45  ? 0.2410 0.3327 0.2785 -0.0376 0.0364  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A   CA  
332  C  C   . ILE A   45  ? 0.2404 0.3368 0.2762 -0.0421 0.0377  0.0028  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A   C   
333  O  O   . ILE A   45  ? 0.2496 0.3564 0.2874 -0.0482 0.0384  0.0060  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A   O   
334  C  CB  . ILE A   45  ? 0.2374 0.3134 0.2751 -0.0391 0.0343  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A   CB  
335  C  CG1 . ILE A   45  ? 0.2561 0.3310 0.2957 -0.0356 0.0332  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A   CG1 
336  C  CG2 . ILE A   45  ? 0.2403 0.3157 0.2802 -0.0472 0.0336  0.0041  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A   CG2 
337  C  CD1 . ILE A   45  ? 0.3099 0.3706 0.3493 -0.0359 0.0312  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A   CD1 
338  N  N   . GLN A   46  ? 0.2296 0.3193 0.2616 -0.0396 0.0378  0.0037  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A   N   
339  C  CA  . GLN A   46  ? 0.2888 0.3832 0.3186 -0.0433 0.0389  0.0082  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A   CA  
340  C  C   . GLN A   46  ? 0.2827 0.3972 0.3134 -0.0441 0.0411  0.0072  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A   C   
341  O  O   . GLN A   46  ? 0.3063 0.4298 0.3377 -0.0506 0.0419  0.0119  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A   O   
342  C  CB  . GLN A   46  ? 0.2548 0.3415 0.2806 -0.0391 0.0388  0.0078  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A   CB  
343  C  CG  . GLN A   46  ? 0.3271 0.4191 0.3501 -0.0420 0.0399  0.0119  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A   CG  
344  C  CD  . GLN A   46  ? 0.4922 0.5782 0.5154 -0.0495 0.0389  0.0188  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A   CD  
345  O  OE1 . GLN A   46  ? 0.4654 0.5382 0.4898 -0.0509 0.0369  0.0200  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A   OE1 
346  N  NE2 . GLN A   46  ? 0.4674 0.5636 0.4894 -0.0543 0.0400  0.0235  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A   NE2 
347  N  N   . ASN A   47  ? 0.2986 0.4203 0.3296 -0.0374 0.0416  0.0012  ? ? ? ? ? ? 47  ASN A   N   
348  C  CA  . ASN A   47  ? 0.2492 0.3910 0.2812 -0.0367 0.0435  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 47  ASN A   CA  
349  C  C   . ASN A   47  ? 0.3002 0.4549 0.3365 -0.0417 0.0442  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 47  ASN A   C   
350  O  O   . ASN A   47  ? 0.2732 0.4457 0.3104 -0.0447 0.0461  0.0009  ? ? ? ? ? ? 47  ASN A   O   
351  C  CB  . ASN A   47  ? 0.2606 0.4051 0.2922 -0.0275 0.0432  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 47  ASN A   CB  
352  C  CG  . ASN A   47  ? 0.2568 0.3922 0.2842 -0.0231 0.0427  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 47  ASN A   CG  
353  O  OD1 . ASN A   47  ? 0.3659 0.4989 0.3906 -0.0266 0.0433  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 47  ASN A   OD1 
354  N  ND2 . ASN A   47  ? 0.3233 0.4536 0.3503 -0.0155 0.0412  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 47  ASN A   ND2 
355  N  N   . HIS A   48  ? 0.2310 0.3773 0.2700 -0.0430 0.0427  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A   N   
356  C  CA  . HIS A   48  ? 0.2274 0.3832 0.2708 -0.0482 0.0428  0.0007  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A   CA  
357  C  C   . HIS A   48  ? 0.2147 0.3737 0.2586 -0.0581 0.0432  0.0082  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A   C   
358  O  O   . HIS A   48  ? 0.2677 0.4425 0.3146 -0.0633 0.0442  0.0099  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A   O   
359  C  CB  . HIS A   48  ? 0.2369 0.3806 0.2825 -0.0469 0.0406  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A   CB  
360  C  CG  . HIS A   48  ? 0.2211 0.3751 0.2714 -0.0503 0.0405  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A   CG  
361  N  ND1 . HIS A   48  ? 0.2404 0.4130 0.2933 -0.0480 0.0418  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A   ND1 
362  C  CD2 . HIS A   48  ? 0.2748 0.4230 0.3279 -0.0555 0.0388  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A   CD2 
363  C  CE1 . HIS A   48  ? 0.3456 0.5238 0.4027 -0.0521 0.0411  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A   CE1 
364  N  NE2 . HIS A   48  ? 0.2655 0.4289 0.3228 -0.0568 0.0393  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A   NE2 
365  N  N   . GLY A   49  ? 0.2870 0.4320 0.3279 -0.0605 0.0422  0.0127  ? ? ? ? ? ? 49  GLY A   N   
366  C  CA  . GLY A   49  ? 0.2662 0.4116 0.3069 -0.0695 0.0419  0.0205  ? ? ? ? ? ? 49  GLY A   CA  
367  C  C   . GLY A   49  ? 0.3445 0.4816 0.3885 -0.0767 0.0395  0.0243  ? ? ? ? ? ? 49  GLY A   C   
368  O  O   . GLY A   49  ? 0.3571 0.4938 0.4014 -0.0847 0.0386  0.0311  ? ? ? ? ? ? 49  GLY A   O   
369  N  N   . LYS A   50  ? 0.3187 0.4490 0.3652 -0.0737 0.0382  0.0199  ? ? ? ? ? ? 50  LYS A   N   
370  C  CA  . LYS A   50  ? 0.2776 0.3995 0.3276 -0.0791 0.0355  0.0217  ? ? ? ? ? ? 50  LYS A   CA  
371  C  C   . LYS A   50  ? 0.2753 0.3862 0.3258 -0.0724 0.0342  0.0156  ? ? ? ? ? ? 50  LYS A   C   
372  O  O   . LYS A   50  ? 0.2694 0.3817 0.3181 -0.0647 0.0354  0.0107  ? ? ? ? ? ? 50  LYS A   O   
373  C  CB  . LYS A   50  ? 0.2905 0.4287 0.3448 -0.0855 0.0361  0.0232  ? ? ? ? ? ? 50  LYS A   CB  
374  C  CG  . LYS A   50  ? 0.3259 0.4785 0.3826 -0.0805 0.0378  0.0169  ? ? ? ? ? ? 50  LYS A   CG  
375  C  CD  . LYS A   50  ? 0.4378 0.6064 0.4992 -0.0881 0.0380  0.0191  ? ? ? ? ? ? 50  LYS A   CD  
376  C  CE  . LYS A   50  ? 0.4662 0.6460 0.5309 -0.0834 0.0387  0.0126  ? ? ? ? ? ? 50  LYS A   CE  
377  N  NZ  . LYS A   50  ? 0.9044 1.1025 0.9682 -0.0782 0.0417  0.0092  ? ? ? ? ? ? 50  LYS A   NZ  
378  N  N   . PRO A   51  ? 0.3063 0.4063 0.3592 -0.0754 0.0315  0.0159  ? ? ? ? ? ? 51  PRO A   N   
379  C  CA  . PRO A   51  ? 0.2656 0.3573 0.3188 -0.0692 0.0305  0.0102  ? ? ? ? ? ? 51  PRO A   CA  
380  C  C   . PRO A   51  ? 0.3012 0.4067 0.3564 -0.0652 0.0319  0.0051  ? ? ? ? ? ? 51  PRO A   C   
381  O  O   . PRO A   51  ? 0.2945 0.4143 0.3529 -0.0692 0.0327  0.0058  ? ? ? ? ? ? 51  PRO A   O   
382  C  CB  . PRO A   51  ? 0.3023 0.3834 0.3584 -0.0744 0.0272  0.0114  ? ? ? ? ? ? 51  PRO A   CB  
383  C  CG  . PRO A   51  ? 0.3449 0.4213 0.4005 -0.0816 0.0260  0.0183  ? ? ? ? ? ? 51  PRO A   CG  
384  C  CD  . PRO A   51  ? 0.3692 0.4630 0.4244 -0.0841 0.0290  0.0212  ? ? ? ? ? ? 51  PRO A   CD  
385  N  N   . ILE A   52  ? 0.2468 0.3485 0.3002 -0.0572 0.0321  0.0002  ? ? ? ? ? ? 52  ILE A   N   
386  C  CA  . ILE A   52  ? 0.2230 0.3371 0.2781 -0.0525 0.0330  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 52  ILE A   CA  
387  C  C   . ILE A   52  ? 0.2563 0.3683 0.3142 -0.0519 0.0312  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 52  ILE A   C   
388  O  O   . ILE A   52  ? 0.2674 0.3658 0.3241 -0.0501 0.0294  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 52  ILE A   O   
389  C  CB  . ILE A   52  ? 0.2570 0.3695 0.3086 -0.0440 0.0339  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 52  ILE A   CB  
390  C  CG1 . ILE A   52  ? 0.2549 0.3820 0.3083 -0.0391 0.0347  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 52  ILE A   CG1 
391  C  CG2 . ILE A   52  ? 0.2360 0.3326 0.2851 -0.0394 0.0323  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 52  ILE A   CG2 
392  C  CD1 . ILE A   52  ? 0.2611 0.3899 0.3115 -0.0323 0.0356  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 52  ILE A   CD1 
393  N  N   . SER A   53  ? 0.2443 0.3706 0.3059 -0.0528 0.0315  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 53  SER A   N   
394  C  CA  . SER A   53  ? 0.2683 0.3941 0.3324 -0.0516 0.0298  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 53  SER A   CA  
395  C  C   . SER A   53  ? 0.2270 0.3481 0.2888 -0.0428 0.0292  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 53  SER A   C   
396  O  O   . SER A   53  ? 0.2280 0.3518 0.2875 -0.0374 0.0304  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 53  SER A   O   
397  C  CB  . SER A   53  ? 0.2916 0.4351 0.3605 -0.0543 0.0302  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 53  SER A   CB  
398  O  OG  . SER A   53  ? 0.2556 0.4125 0.3244 -0.0489 0.0320  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 53  SER A   OG  
399  N  N   . LEU A   54  ? 0.2375 0.3519 0.2999 -0.0414 0.0272  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   N   
400  C  CA  . LEU A   54  ? 0.2436 0.3547 0.3040 -0.0337 0.0264  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   CA  
401  C  C   . LEU A   54  ? 0.2435 0.3686 0.3054 -0.0289 0.0271  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   C   
402  O  O   . LEU A   54  ? 0.2778 0.4009 0.3372 -0.0224 0.0269  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   O   
403  C  CB  . LEU A   54  ? 0.2638 0.3690 0.3249 -0.0333 0.0241  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   CB  
404  C  CG  . LEU A   54  ? 0.2575 0.3604 0.3165 -0.0259 0.0229  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   CG  
405  C  CD1 . LEU A   54  ? 0.2965 0.3870 0.3508 -0.0222 0.0231  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   CD1 
406  C  CD2 . LEU A   54  ? 0.3014 0.4035 0.3619 -0.0261 0.0208  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   CD2 
407  N  N   . SER A   55  ? 0.2598 0.3990 0.3259 -0.0322 0.0275  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 55  SER A   N   
408  C  CA  . SER A   55  ? 0.2770 0.4307 0.3451 -0.0272 0.0278  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 55  SER A   CA  
409  C  C   . SER A   55  ? 0.2353 0.3942 0.3016 -0.0243 0.0297  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 55  SER A   C   
410  O  O   . SER A   55  ? 0.2755 0.4372 0.3409 -0.0170 0.0291  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 55  SER A   O   
411  C  CB  . SER A   55  ? 0.4039 0.5733 0.4773 -0.0315 0.0279  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 55  SER A   CB  
412  O  OG  . SER A   55  ? 0.3994 0.5762 0.4745 -0.0388 0.0297  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 55  SER A   OG  
413  N  N   . ASN A   56  ? 0.2536 0.4135 0.3192 -0.0298 0.0316  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   N   
414  C  CA  . ASN A   56  ? 0.2657 0.4306 0.3292 -0.0273 0.0333  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   CA  
415  C  C   . ASN A   56  ? 0.2722 0.4220 0.3309 -0.0214 0.0325  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   C   
416  O  O   . ASN A   56  ? 0.2688 0.4220 0.3261 -0.0156 0.0328  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   O   
417  C  CB  . ASN A   56  ? 0.2518 0.4213 0.3154 -0.0352 0.0354  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   CB  
418  C  CG  . ASN A   56  ? 0.2761 0.4660 0.3439 -0.0393 0.0367  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   CG  
419  O  OD1 . ASN A   56  ? 0.2760 0.4785 0.3466 -0.0348 0.0366  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   OD1 
420  N  ND2 . ASN A   56  ? 0.2856 0.4792 0.3543 -0.0480 0.0378  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A   ND2 
421  N  N   . LEU A   57  ? 0.2229 0.3567 0.2795 -0.0232 0.0315  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A   N   
422  C  CA  . LEU A   57  ? 0.2087 0.3286 0.2610 -0.0185 0.0307  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A   CA  
423  C  C   . LEU A   57  ? 0.2477 0.3675 0.2997 -0.0105 0.0289  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A   C   
424  O  O   . LEU A   57  ? 0.2771 0.3944 0.3267 -0.0054 0.0286  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A   O   
425  C  CB  . LEU A   57  ? 0.2198 0.3243 0.2703 -0.0216 0.0297  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A   CB  
426  C  CG  . LEU A   57  ? 0.2369 0.3281 0.2832 -0.0171 0.0290  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A   CG  
427  C  CD1 . LEU A   57  ? 0.2268 0.3175 0.2705 -0.0164 0.0304  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A   CD1 
428  C  CD2 . LEU A   57  ? 0.2863 0.3646 0.3315 -0.0201 0.0280  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A   CD2 
429  N  N   . VAL A   58  ? 0.2557 0.3772 0.3098 -0.0096 0.0273  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A   N   
430  C  CA  . VAL A   58  ? 0.2724 0.3930 0.3262 -0.0023 0.0249  -0.0350 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A   CA  
431  C  C   . VAL A   58  ? 0.2782 0.4122 0.3341 0.0024  0.0250  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A   C   
432  O  O   . VAL A   58  ? 0.3074 0.4387 0.3622 0.0092  0.0229  -0.0413 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A   O   
433  C  CB  . VAL A   58  ? 0.3029 0.4210 0.3580 -0.0022 0.0229  -0.0358 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A   CB  
434  C  CG1 . VAL A   58  ? 0.2973 0.4021 0.3500 -0.0061 0.0228  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A   CG1 
435  C  CG2 . VAL A   58  ? 0.3204 0.4528 0.3802 -0.0048 0.0231  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A   CG2 
436  N  N   . SER A   59  ? 0.2410 0.3896 0.3000 -0.0012 0.0270  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 59  SER A   N   
437  C  CA  . SER A   59  ? 0.3423 0.5058 0.4033 0.0032  0.0274  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 59  SER A   CA  
438  C  C   . SER A   59  ? 0.3050 0.4649 0.3627 0.0071  0.0278  -0.0434 ? ? ? ? ? ? 59  SER A   C   
439  O  O   . SER A   59  ? 0.3299 0.4912 0.3875 0.0145  0.0260  -0.0476 ? ? ? ? ? ? 59  SER A   O   
440  C  CB  . SER A   59  ? 0.3577 0.5388 0.4225 -0.0024 0.0298  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 59  SER A   CB  
441  O  OG  . SER A   59  ? 0.3890 0.5852 0.4557 0.0030  0.0300  -0.0466 ? ? ? ? ? ? 59  SER A   OG  
442  N  N   . ILE A   60  ? 0.2752 0.4295 0.3303 0.0022  0.0298  -0.0394 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   N   
443  C  CA  . ILE A   60  ? 0.2603 0.4096 0.3119 0.0052  0.0302  -0.0397 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   CA  
444  C  C   . ILE A   60  ? 0.2883 0.4222 0.3371 0.0114  0.0272  -0.0411 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   C   
445  O  O   . ILE A   60  ? 0.2748 0.4088 0.3225 0.0175  0.0259  -0.0445 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   O   
446  C  CB  . ILE A   60  ? 0.2642 0.4086 0.3134 -0.0017 0.0325  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   CB  
447  C  CG1 . ILE A   60  ? 0.2643 0.4247 0.3160 -0.0079 0.0352  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   CG1 
448  C  CG2 . ILE A   60  ? 0.2659 0.4040 0.3112 0.0017  0.0326  -0.0347 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   CG2 
449  C  CD1 . ILE A   60  ? 0.3532 0.5086 0.4027 -0.0152 0.0369  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   CD1 
450  N  N   . LEU A   61  ? 0.2667 0.3878 0.3143 0.0096  0.0260  -0.0386 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A   N   
451  C  CA  . LEU A   61  ? 0.2419 0.3489 0.2868 0.0141  0.0233  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A   CA  
452  C  C   . LEU A   61  ? 0.2335 0.3435 0.2801 0.0212  0.0201  -0.0432 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A   C   
453  O  O   . LEU A   61  ? 0.2711 0.3717 0.3156 0.0260  0.0174  -0.0441 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A   O   
454  C  CB  . LEU A   61  ? 0.2495 0.3449 0.2930 0.0100  0.0231  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A   CB  
455  C  CG  . LEU A   61  ? 0.2641 0.3530 0.3055 0.0041  0.0254  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A   CG  
456  C  CD1 . LEU A   61  ? 0.3071 0.3862 0.3477 0.0009  0.0248  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A   CD1 
457  C  CD2 . LEU A   61  ? 0.2621 0.3441 0.3001 0.0060  0.0256  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A   CD2 
458  N  N   . GLN A   62  ? 0.2906 0.4133 0.3411 0.0217  0.0200  -0.0456 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   N   
459  C  CA  . GLN A   62  ? 0.2505 0.3768 0.3031 0.0286  0.0166  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   CA  
460  C  C   . GLN A   62  ? 0.2695 0.3819 0.3201 0.0302  0.0134  -0.0480 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   C   
461  O  O   . GLN A   62  ? 0.2941 0.4012 0.3441 0.0363  0.0098  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   O   
462  C  CB  . GLN A   62  ? 0.3203 0.4506 0.3731 0.0355  0.0150  -0.0543 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   CB  
463  C  CG  A GLN A   62  ? 0.5025 0.6514 0.5581 0.0346  0.0179  -0.0570 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   CG  
464  C  CG  B GLN A   62  ? 0.2717 0.4172 0.3261 0.0344  0.0181  -0.0563 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   CG  
465  C  CD  A GLN A   62  ? 0.3343 0.4988 0.3947 0.0355  0.0177  -0.0598 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   CD  
466  C  CD  B GLN A   62  ? 0.4331 0.5808 0.4871 0.0419  0.0161  -0.0614 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   CD  
467  O  OE1 A GLN A   62  ? 0.3776 0.5446 0.4401 0.0424  0.0143  -0.0641 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   OE1 
468  O  OE1 B GLN A   62  ? 0.4800 0.6352 0.5369 0.0484  0.0135  -0.0665 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   OE1 
469  N  NE2 A GLN A   62  ? 0.2396 0.4141 0.3022 0.0283  0.0209  -0.0574 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   NE2 
470  N  NE2 B GLN A   62  ? 0.4192 0.5599 0.4698 0.0413  0.0170  -0.0602 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A   NE2 
471  N  N   . VAL A   63  ? 0.2739 0.3806 0.3234 0.0245  0.0147  -0.0442 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A   N   
472  C  CA  . VAL A   63  ? 0.2622 0.3590 0.3101 0.0253  0.0121  -0.0425 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A   CA  
473  C  C   . VAL A   63  ? 0.2653 0.3706 0.3164 0.0277  0.0101  -0.0448 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A   C   
474  O  O   . VAL A   63  ? 0.2677 0.3864 0.3225 0.0259  0.0117  -0.0467 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A   O   
475  C  CB  . VAL A   63  ? 0.3221 0.4107 0.3678 0.0191  0.0139  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A   CB  
476  C  CG1 . VAL A   63  ? 0.3216 0.4021 0.3643 0.0168  0.0158  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A   CG1 
477  C  CG2 . VAL A   63  ? 0.3322 0.4295 0.3809 0.0137  0.0160  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A   CG2 
478  N  N   . PRO A   64  ? 0.2777 0.3762 0.3275 0.0317  0.0064  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A   N   
479  C  CA  . PRO A   64  ? 0.2991 0.4048 0.3516 0.0340  0.0040  -0.0464 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A   CA  
480  C  C   . PRO A   64  ? 0.2739 0.3842 0.3277 0.0280  0.0061  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A   C   
481  O  O   . PRO A   64  ? 0.2472 0.3506 0.2987 0.0227  0.0081  -0.0421 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A   O   
482  C  CB  . PRO A   64  ? 0.3681 0.4626 0.4178 0.0381  -0.0003 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A   CB  
483  C  CG  . PRO A   64  ? 0.3228 0.4043 0.3682 0.0357  0.0006  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A   CG  
484  C  CD  . PRO A   64  ? 0.2656 0.3497 0.3114 0.0340  0.0039  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A   CD  
485  N  N   . SER A   65  ? 0.2415 0.3636 0.2991 0.0287  0.0053  -0.0476 ? ? ? ? ? ? 65  SER A   N   
486  C  CA  . SER A   65  ? 0.2727 0.4001 0.3321 0.0227  0.0071  -0.0469 ? ? ? ? ? ? 65  SER A   CA  
487  C  C   . SER A   65  ? 0.2492 0.3664 0.3053 0.0206  0.0060  -0.0442 ? ? ? ? ? ? 65  SER A   C   
488  O  O   . SER A   65  ? 0.2819 0.3979 0.3380 0.0148  0.0079  -0.0429 ? ? ? ? ? ? 65  SER A   O   
489  C  CB  . SER A   65  ? 0.4070 0.5494 0.4712 0.0241  0.0061  -0.0502 ? ? ? ? ? ? 65  SER A   CB  
490  O  OG  . SER A   65  ? 0.5568 0.6988 0.6209 0.0312  0.0021  -0.0519 ? ? ? ? ? ? 65  SER A   OG  
491  N  N   . SER A   66  ? 0.2797 0.3896 0.3331 0.0253  0.0027  -0.0433 ? ? ? ? ? ? 66  SER A   N   
492  C  CA  . SER A   66  ? 0.2786 0.3800 0.3285 0.0238  0.0015  -0.0406 ? ? ? ? ? ? 66  SER A   CA  
493  C  C   . SER A   66  ? 0.2645 0.3553 0.3109 0.0197  0.0038  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 66  SER A   C   
494  O  O   . SER A   66  ? 0.2745 0.3603 0.3184 0.0176  0.0035  -0.0359 ? ? ? ? ? ? 66  SER A   O   
495  C  CB  . SER A   66  ? 0.3049 0.4006 0.3525 0.0294  -0.0028 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 66  SER A   CB  
496  O  OG  . SER A   66  ? 0.3032 0.3909 0.3489 0.0322  -0.0034 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 66  SER A   OG  
497  N  N   . LYS A   67  ? 0.2784 0.3667 0.3246 0.0191  0.0059  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   N   
498  C  CA  . LYS A   67  ? 0.2752 0.3540 0.3184 0.0156  0.0080  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   CA  
499  C  C   . LYS A   67  ? 0.2533 0.3349 0.2982 0.0102  0.0114  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   C   
500  O  O   . LYS A   67  ? 0.2430 0.3171 0.2858 0.0075  0.0130  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   O   
501  C  CB  . LYS A   67  ? 0.2319 0.3023 0.2722 0.0189  0.0071  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   CB  
502  C  CG  . LYS A   67  ? 0.2771 0.3416 0.3150 0.0231  0.0033  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   CG  
503  C  CD  . LYS A   67  ? 0.2639 0.3212 0.2982 0.0203  0.0032  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   CD  
504  C  CE  . LYS A   67  ? 0.2554 0.3089 0.2874 0.0234  -0.0007 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   CE  
505  N  NZ  . LYS A   67  ? 0.2540 0.2997 0.2843 0.0270  -0.0032 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A   NZ  
506  N  N   . ILE A   68  ? 0.2318 0.3244 0.2808 0.0084  0.0123  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 68  ILE A   N   
507  C  CA  . ILE A   68  ? 0.2084 0.3041 0.2594 0.0025  0.0151  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 68  ILE A   CA  
508  C  C   . ILE A   68  ? 0.2090 0.2979 0.2589 -0.0022 0.0155  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 68  ILE A   C   
509  O  O   . ILE A   68  ? 0.2301 0.3134 0.2791 -0.0060 0.0172  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 68  ILE A   O   
510  C  CB  . ILE A   68  ? 0.2566 0.3667 0.3124 0.0010  0.0156  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 68  ILE A   CB  
511  C  CG1 . ILE A   68  ? 0.2464 0.3639 0.3034 0.0053  0.0159  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 68  ILE A   CG1 
512  C  CG2 . ILE A   68  ? 0.2922 0.4049 0.3502 -0.0064 0.0178  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 68  ILE A   CG2 
513  C  CD1 . ILE A   68  ? 0.3002 0.4338 0.3620 0.0053  0.0160  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 68  ILE A   CD1 
514  N  N   . GLY A   69  ? 0.2304 0.3196 0.2802 -0.0018 0.0136  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 69  GLY A   N   
515  C  CA  . GLY A   69  ? 0.2130 0.2964 0.2619 -0.0056 0.0136  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 69  GLY A   CA  
516  C  C   . GLY A   69  ? 0.2263 0.2981 0.2709 -0.0049 0.0141  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 69  GLY A   C   
517  O  O   . GLY A   69  ? 0.2402 0.3063 0.2842 -0.0083 0.0149  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 69  GLY A   O   
518  N  N   . ASN A   70  ? 0.2272 0.2955 0.2689 -0.0004 0.0132  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 70  ASN A   N   
519  C  CA  . ASN A   70  ? 0.2310 0.2893 0.2689 0.0003  0.0136  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 70  ASN A   CA  
520  C  C   . ASN A   70  ? 0.2390 0.2937 0.2771 -0.0020 0.0159  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 70  ASN A   C   
521  O  O   . ASN A   70  ? 0.2611 0.3087 0.2973 -0.0039 0.0168  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 70  ASN A   O   
522  C  CB  . ASN A   70  ? 0.2534 0.3091 0.2887 0.0051  0.0117  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 70  ASN A   CB  
523  C  CG  . ASN A   70  ? 0.2383 0.2960 0.2725 0.0069  0.0093  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 70  ASN A   CG  
524  O  OD1 . ASN A   70  ? 0.2522 0.3152 0.2876 0.0099  0.0073  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 70  ASN A   OD1 
525  N  ND2 . ASN A   70  ? 0.2601 0.3140 0.2919 0.0052  0.0093  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 70  ASN A   ND2 
526  N  N   . VAL A   71  ? 0.2385 0.2993 0.2789 -0.0019 0.0168  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 71  VAL A   N   
527  C  CA  . VAL A   71  ? 0.2167 0.2756 0.2572 -0.0046 0.0190  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 71  VAL A   CA  
528  C  C   . VAL A   71  ? 0.2134 0.2708 0.2554 -0.0102 0.0198  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 71  VAL A   C   
529  O  O   . VAL A   71  ? 0.2320 0.2822 0.2726 -0.0123 0.0207  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 71  VAL A   O   
530  C  CB  . VAL A   71  ? 0.2044 0.2725 0.2472 -0.0038 0.0199  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 71  VAL A   CB  
531  C  CG1 . VAL A   71  ? 0.2276 0.2953 0.2706 -0.0076 0.0221  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 71  VAL A   CG1 
532  C  CG2 . VAL A   71  ? 0.2228 0.2902 0.2639 0.0020  0.0188  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 71  VAL A   CG2 
533  N  N   . ARG A   72  ? 0.2158 0.2795 0.2608 -0.0124 0.0191  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A   N   
534  C  CA  . ARG A   72  ? 0.2239 0.2858 0.2710 -0.0178 0.0192  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A   CA  
535  C  C   . ARG A   72  ? 0.2281 0.2799 0.2727 -0.0178 0.0184  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A   C   
536  O  O   . ARG A   72  ? 0.2408 0.2864 0.2854 -0.0210 0.0187  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A   O   
537  C  CB  . ARG A   72  ? 0.2691 0.3394 0.3199 -0.0199 0.0180  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A   CB  
538  C  CG  . ARG A   72  ? 0.2505 0.3193 0.3041 -0.0261 0.0177  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A   CG  
539  C  CD  . ARG A   72  ? 0.2993 0.3750 0.3564 -0.0285 0.0161  -0.0337 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A   CD  
540  N  NE  . ARG A   72  ? 0.3793 0.4533 0.4344 -0.0246 0.0146  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A   NE  
541  C  CZ  . ARG A   72  ? 0.6273 0.7080 0.6821 -0.0206 0.0138  -0.0376 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A   CZ  
542  N  NH1 . ARG A   72  ? 0.4897 0.5805 0.5469 -0.0198 0.0142  -0.0379 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A   NH1 
543  N  NH2 . ARG A   72  ? 0.4024 0.4803 0.4546 -0.0175 0.0124  -0.0390 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A   NH2 
544  N  N   . ARG A   73  ? 0.2560 0.3067 0.2984 -0.0141 0.0172  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   N   
545  C  CA  . ARG A   73  ? 0.2631 0.3063 0.3030 -0.0138 0.0165  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   CA  
546  C  C   . ARG A   73  ? 0.2428 0.2780 0.2800 -0.0132 0.0177  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   C   
547  O  O   . ARG A   73  ? 0.2600 0.2891 0.2969 -0.0150 0.0176  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   O   
548  C  CB  . ARG A   73  ? 0.2328 0.2783 0.2706 -0.0102 0.0151  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   CB  
549  C  CG  . ARG A   73  ? 0.2605 0.3132 0.3009 -0.0112 0.0137  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   CG  
550  C  CD  A ARG A   73  ? 0.2526 0.3100 0.2913 -0.0074 0.0122  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   CD  
551  C  CD  B ARG A   73  ? 0.2633 0.3212 0.3022 -0.0074 0.0121  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   CD  
552  N  NE  A ARG A   73  ? 0.2270 0.2925 0.2687 -0.0085 0.0109  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   NE  
553  N  NE  B ARG A   73  ? 0.2986 0.3528 0.3334 -0.0048 0.0114  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   NE  
554  C  CZ  A ARG A   73  ? 0.2021 0.2688 0.2447 -0.0105 0.0098  -0.0400 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   CZ  
555  C  CZ  B ARG A   73  ? 0.2730 0.3302 0.3057 -0.0016 0.0098  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   CZ  
556  N  NH1 A ARG A   73  ? 0.1854 0.2599 0.2310 -0.0116 0.0086  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   NH1 
557  N  NH1 B ARG A   73  ? 0.3129 0.3671 0.3418 -0.0002 0.0092  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   NH1 
558  N  NH2 A ARG A   73  ? 0.2915 0.3523 0.3321 -0.0110 0.0098  -0.0407 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   NH2 
559  N  NH2 B ARG A   73  ? 0.3029 0.3664 0.3373 0.0001  0.0085  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   NH2 
560  N  N   . LEU A   74  ? 0.2234 0.2588 0.2591 -0.0107 0.0185  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   N   
561  C  CA  . LEU A   74  ? 0.2202 0.2485 0.2535 -0.0102 0.0196  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CA  
562  C  C   . LEU A   74  ? 0.2284 0.2544 0.2633 -0.0142 0.0207  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   C   
563  O  O   . LEU A   74  ? 0.2223 0.2415 0.2559 -0.0150 0.0209  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   O   
564  C  CB  . LEU A   74  ? 0.2164 0.2454 0.2479 -0.0067 0.0197  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CB  
565  C  CG  . LEU A   74  ? 0.2524 0.2796 0.2813 -0.0033 0.0182  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CG  
566  C  CD1 . LEU A   74  ? 0.2406 0.2696 0.2689 0.0002  0.0175  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CD1 
567  C  CD2 . LEU A   74  ? 0.2518 0.2716 0.2778 -0.0034 0.0185  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A   CD2 
568  N  N   . MSE A   75  ? 0.2126 0.2451 0.2503 -0.0166 0.0213  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 75  MSE A   N   
569  C  CA  . MSE A   75  ? 0.2345 0.2659 0.2738 -0.0210 0.0221  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 75  MSE A   CA  
570  C  C   . MSE A   75  ? 0.2249 0.2505 0.2655 -0.0244 0.0208  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 75  MSE A   C   
571  O  O   . MSE A   75  ? 0.2512 0.2706 0.2916 -0.0267 0.0208  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 75  MSE A   O   
572  C  CB  . MSE A   75  ? 0.2428 0.2842 0.2849 -0.0232 0.0229  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 75  MSE A   CB  
573  C  CG  . MSE A   75  ? 0.2596 0.3066 0.3006 -0.0198 0.0241  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 75  MSE A   CG  
574  SE SE  . MSE A   75  ? 0.2673 0.3078 0.3049 -0.0194 0.0256  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 75  MSE A   SE  
575  C  CE  . MSE A   75  ? 0.2470 0.2909 0.2874 -0.0271 0.0265  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 75  MSE A   CE  
576  N  N   . ARG A   76  ? 0.2587 0.2860 0.3007 -0.0243 0.0193  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A   N   
577  C  CA  . ARG A   76  ? 0.2622 0.2839 0.3058 -0.0272 0.0175  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A   CA  
578  C  C   . ARG A   76  ? 0.2408 0.2539 0.2816 -0.0247 0.0171  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A   C   
579  O  O   . ARG A   76  ? 0.2672 0.2733 0.3088 -0.0267 0.0160  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A   O   
580  C  CB  . ARG A   76  ? 0.2551 0.2818 0.3010 -0.0277 0.0160  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A   CB  
581  C  CG  . ARG A   76  ? 0.2940 0.3287 0.3435 -0.0315 0.0160  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A   CG  
582  C  CD  . ARG A   76  ? 0.4340 0.4749 0.4855 -0.0314 0.0145  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A   CD  
583  N  NE  . ARG A   76  ? 0.3492 0.3976 0.4049 -0.0360 0.0141  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A   NE  
584  C  CZ  . ARG A   76  ? 0.4762 0.5288 0.5348 -0.0377 0.0122  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A   CZ  
585  N  NH1 . ARG A   76  ? 0.4060 0.4567 0.4634 -0.0351 0.0106  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A   NH1 
586  N  NH2 . ARG A   76  ? 0.4113 0.4712 0.4740 -0.0424 0.0119  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A   NH2 
587  N  N   . TYR A   77  ? 0.2363 0.2503 0.2741 -0.0204 0.0178  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 77  TYR A   N   
588  C  CA  . TYR A   77  ? 0.2408 0.2488 0.2759 -0.0178 0.0177  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 77  TYR A   CA  
589  C  C   . TYR A   77  ? 0.2921 0.2940 0.3262 -0.0187 0.0187  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 77  TYR A   C   
590  O  O   . TYR A   77  ? 0.2626 0.2581 0.2967 -0.0190 0.0178  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 77  TYR A   O   
591  C  CB  . TYR A   77  ? 0.2287 0.2397 0.2608 -0.0139 0.0181  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 77  TYR A   CB  
592  C  CG  . TYR A   77  ? 0.2206 0.2272 0.2500 -0.0117 0.0181  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 77  TYR A   CG  
593  C  CD1 . TYR A   77  ? 0.3030 0.3100 0.3322 -0.0109 0.0169  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 77  TYR A   CD1 
594  C  CD2 . TYR A   77  ? 0.2563 0.2594 0.2834 -0.0104 0.0192  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 77  TYR A   CD2 
595  C  CE1 . TYR A   77  ? 0.3084 0.3133 0.3353 -0.0088 0.0170  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 77  TYR A   CE1 
596  C  CE2 . TYR A   77  ? 0.3336 0.3339 0.3584 -0.0086 0.0192  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 77  TYR A   CE2 
597  C  CZ  . TYR A   77  ? 0.3103 0.3120 0.3351 -0.0078 0.0182  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 77  TYR A   CZ  
598  O  OH  . TYR A   77  ? 0.3608 0.3615 0.3836 -0.0061 0.0182  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 77  TYR A   OH  
599  N  N   . LEU A   78  ? 0.2380 0.2425 0.2716 -0.0188 0.0202  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   N   
600  C  CA  . LEU A   78  ? 0.2446 0.2447 0.2772 -0.0198 0.0211  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CA  
601  C  C   . LEU A   78  ? 0.2272 0.2236 0.2622 -0.0242 0.0202  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   C   
602  O  O   . LEU A   78  ? 0.2675 0.2574 0.3017 -0.0246 0.0199  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   O   
603  C  CB  . LEU A   78  ? 0.2560 0.2613 0.2878 -0.0190 0.0227  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CB  
604  C  CG  . LEU A   78  ? 0.2665 0.2721 0.2955 -0.0146 0.0230  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CG  
605  C  CD1 . LEU A   78  ? 0.2572 0.2695 0.2862 -0.0130 0.0236  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CD1 
606  C  CD2 . LEU A   78  ? 0.3279 0.3272 0.3543 -0.0136 0.0235  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CD2 
607  N  N   . ALA A   79  ? 0.2266 0.2273 0.2647 -0.0274 0.0195  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   N   
608  C  CA  . ALA A   79  ? 0.2454 0.2425 0.2862 -0.0324 0.0180  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   CA  
609  C  C   . ALA A   79  ? 0.2787 0.2668 0.3201 -0.0321 0.0156  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   C   
610  O  O   . ALA A   79  ? 0.3212 0.3020 0.3629 -0.0340 0.0143  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   O   
611  C  CB  . ALA A   79  ? 0.2738 0.2779 0.3179 -0.0362 0.0176  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A   CB  
612  N  N   . HIS A   80  ? 0.2760 0.2649 0.3172 -0.0294 0.0147  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   N   
613  C  CA  . HIS A   80  ? 0.3248 0.3066 0.3667 -0.0284 0.0123  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   CA  
614  C  C   . HIS A   80  ? 0.3421 0.3178 0.3815 -0.0256 0.0127  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   C   
615  O  O   . HIS A   80  ? 0.4035 0.3716 0.4440 -0.0259 0.0105  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   O   
616  C  CB  . HIS A   80  ? 0.2834 0.2691 0.3251 -0.0255 0.0116  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   CB  
617  C  CG  . HIS A   80  ? 0.3781 0.3578 0.4206 -0.0240 0.0091  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   CG  
618  N  ND1 . HIS A   80  ? 0.4310 0.4059 0.4770 -0.0269 0.0059  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   ND1 
619  C  CD2 . HIS A   80  ? 0.4153 0.3928 0.4558 -0.0200 0.0090  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   CD2 
620  C  CE1 . HIS A   80  ? 0.4403 0.4102 0.4864 -0.0242 0.0038  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   CE1 
621  N  NE2 . HIS A   80  ? 0.4246 0.3968 0.4675 -0.0199 0.0058  -0.0394 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A   NE2 
622  N  N   . ASN A   81  ? 0.3089 0.2875 0.3452 -0.0229 0.0152  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 81  ASN A   N   
623  C  CA  . ASN A   81  ? 0.2859 0.2597 0.3199 -0.0206 0.0157  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 81  ASN A   CA  
624  C  C   . ASN A   81  ? 0.3293 0.2984 0.3636 -0.0233 0.0157  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 81  ASN A   C   
625  O  O   . ASN A   81  ? 0.3591 0.3238 0.3918 -0.0216 0.0157  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 81  ASN A   O   
626  C  CB  . ASN A   81  ? 0.2725 0.2508 0.3033 -0.0174 0.0179  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 81  ASN A   CB  
627  C  CG  . ASN A   81  ? 0.3268 0.3078 0.3565 -0.0142 0.0176  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 81  ASN A   CG  
628  O  OD1 . ASN A   81  ? 0.3217 0.3004 0.3526 -0.0136 0.0159  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 81  ASN A   OD1 
629  N  ND2 . ASN A   81  ? 0.3122 0.2982 0.3397 -0.0121 0.0189  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 81  ASN A   ND2 
630  N  N   . GLY A   82  ? 0.2969 0.2679 0.3329 -0.0274 0.0156  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 82  GLY A   N   
631  C  CA  . GLY A   82  ? 0.3364 0.3037 0.3727 -0.0308 0.0153  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 82  GLY A   CA  
632  C  C   . GLY A   82  ? 0.2758 0.2493 0.3103 -0.0317 0.0180  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 82  GLY A   C   
633  O  O   . GLY A   82  ? 0.3265 0.2980 0.3606 -0.0343 0.0179  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 82  GLY A   O   
634  N  N   . PHE A   83  ? 0.2944 0.2757 0.3279 -0.0296 0.0200  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   N   
635  C  CA  . PHE A   83  ? 0.2564 0.2440 0.2881 -0.0295 0.0223  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CA  
636  C  C   . PHE A   83  ? 0.2508 0.2466 0.2846 -0.0333 0.0230  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   C   
637  O  O   . PHE A   83  ? 0.2757 0.2774 0.3085 -0.0338 0.0246  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   O   
638  C  CB  . PHE A   83  ? 0.2341 0.2248 0.2635 -0.0245 0.0236  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CB  
639  C  CG  . PHE A   83  ? 0.2701 0.2545 0.2973 -0.0214 0.0233  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CG  
640  C  CD1 . PHE A   83  ? 0.2963 0.2778 0.3215 -0.0213 0.0239  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CD1 
641  C  CD2 . PHE A   83  ? 0.3059 0.2876 0.3328 -0.0190 0.0223  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CD2 
642  C  CE1 . PHE A   83  ? 0.3460 0.3223 0.3693 -0.0186 0.0236  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CE1 
643  C  CE2 . PHE A   83  ? 0.3492 0.3263 0.3743 -0.0164 0.0221  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CE2 
644  C  CZ  . PHE A   83  ? 0.3305 0.3048 0.3539 -0.0163 0.0227  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 83  PHE A   CZ  
645  N  N   . PHE A   84  ? 0.2499 0.2468 0.2868 -0.0359 0.0216  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 84  PHE A   N   
646  C  CA  . PHE A   84  ? 0.2714 0.2763 0.3109 -0.0405 0.0219  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 84  PHE A   CA  
647  C  C   . PHE A   84  ? 0.3261 0.3263 0.3690 -0.0452 0.0192  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 84  PHE A   C   
648  O  O   . PHE A   84  ? 0.3082 0.3006 0.3516 -0.0437 0.0171  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 84  PHE A   O   
649  C  CB  . PHE A   84  ? 0.2989 0.3143 0.3391 -0.0383 0.0233  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 84  PHE A   CB  
650  C  CG  . PHE A   84  ? 0.2743 0.2934 0.3116 -0.0334 0.0252  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 84  PHE A   CG  
651  C  CD1 . PHE A   84  ? 0.2694 0.2942 0.3056 -0.0340 0.0269  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 84  PHE A   CD1 
652  C  CD2 . PHE A   84  ? 0.2890 0.3053 0.3245 -0.0282 0.0250  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 84  PHE A   CD2 
653  C  CE1 . PHE A   84  ? 0.2892 0.3165 0.3229 -0.0293 0.0282  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 84  PHE A   CE1 
654  C  CE2 . PHE A   84  ? 0.2813 0.2995 0.3143 -0.0240 0.0261  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 84  PHE A   CE2 
655  C  CZ  . PHE A   84  ? 0.2996 0.3229 0.3318 -0.0244 0.0276  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 84  PHE A   CZ  
656  N  N   . GLU A   85  ? 0.2732 0.2784 0.3184 -0.0509 0.0190  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   N   
657  C  CA  . GLU A   85  ? 0.2926 0.2944 0.3415 -0.0561 0.0161  0.0000  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CA  
658  C  C   . GLU A   85  ? 0.3219 0.3353 0.3736 -0.0578 0.0169  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   C   
659  O  O   . GLU A   85  ? 0.3567 0.3814 0.4084 -0.0590 0.0193  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   O   
660  C  CB  . GLU A   85  ? 0.3173 0.3155 0.3671 -0.0624 0.0147  0.0057  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CB  
661  C  CG  . GLU A   85  ? 0.3942 0.3876 0.4482 -0.0684 0.0110  0.0065  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CG  
662  C  CD  . GLU A   85  ? 0.5845 0.5779 0.6396 -0.0759 0.0098  0.0134  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   CD  
663  O  OE1 . GLU A   85  ? 0.4854 0.4816 0.5377 -0.0760 0.0119  0.0174  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   OE1 
664  O  OE2 . GLU A   85  ? 0.5433 0.5339 0.6020 -0.0820 0.0067  0.0149  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A   OE2 
665  N  N   . ILE A   86  ? 0.2631 0.2743 0.3172 -0.0578 0.0148  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 86  ILE A   N   
666  C  CA  . ILE A   86  ? 0.2817 0.3034 0.3388 -0.0599 0.0150  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 86  ILE A   CA  
667  C  C   . ILE A   86  ? 0.4145 0.4372 0.4755 -0.0681 0.0130  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 86  ILE A   C   
668  O  O   . ILE A   86  ? 0.3626 0.3746 0.4251 -0.0710 0.0096  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 86  ILE A   O   
669  C  CB  . ILE A   86  ? 0.3511 0.3720 0.4089 -0.0562 0.0138  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 86  ILE A   CB  
670  C  CG1 . ILE A   86  ? 0.3604 0.3825 0.4144 -0.0488 0.0158  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 86  ILE A   CG1 
671  C  CG2 . ILE A   86  ? 0.3767 0.4085 0.4382 -0.0591 0.0135  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 86  ILE A   CG2 
672  C  CD1 . ILE A   86  ? 0.3728 0.3923 0.4264 -0.0449 0.0144  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 86  ILE A   CD1 
673  N  N   . ILE A   87  ? 0.3372 0.3729 0.3998 -0.0718 0.0148  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 87  ILE A   N   
674  C  CA  . ILE A   87  ? 0.3581 0.3974 0.4248 -0.0804 0.0130  0.0017  ? ? ? ? ? ? 87  ILE A   CA  
675  C  C   . ILE A   87  ? 0.4121 0.4637 0.4821 -0.0811 0.0135  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 87  ILE A   C   
676  O  O   . ILE A   87  ? 0.4188 0.4828 0.4880 -0.0777 0.0165  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 87  ILE A   O   
677  C  CB  . ILE A   87  ? 0.4181 0.4638 0.4840 -0.0849 0.0149  0.0081  ? ? ? ? ? ? 87  ILE A   CB  
678  C  CG1 . ILE A   87  ? 0.4980 0.5309 0.5603 -0.0835 0.0143  0.0111  ? ? ? ? ? ? 87  ILE A   CG1 
679  C  CG2 . ILE A   87  ? 0.4690 0.5193 0.5390 -0.0947 0.0130  0.0126  ? ? ? ? ? ? 87  ILE A   CG2 
680  C  CD1 . ILE A   87  ? 0.6567 0.6964 0.7168 -0.0859 0.0166  0.0167  ? ? ? ? ? ? 87  ILE A   CD1 
681  N  N   . THR A   88  ? 0.4877 0.5361 0.5615 -0.0855 0.0102  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 88  THR A   N   
682  C  CA  . THR A   88  ? 0.5072 0.5672 0.5845 -0.0863 0.0101  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 88  THR A   CA  
683  C  C   . THR A   88  ? 0.4471 0.5155 0.5292 -0.0959 0.0089  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 88  THR A   C   
684  O  O   . THR A   88  ? 0.4771 0.5364 0.5614 -0.1024 0.0055  0.0003  ? ? ? ? ? ? 88  THR A   O   
685  C  CB  . THR A   88  ? 0.7678 0.8199 0.8459 -0.0831 0.0073  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 88  THR A   CB  
686  O  OG1 . THR A   88  ? 0.5630 0.6086 0.6366 -0.0749 0.0085  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 88  THR A   OG1 
687  C  CG2 . THR A   88  ? 0.6610 0.7257 0.7421 -0.0829 0.0074  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 88  THR A   CG2 
688  N  N   . LYS A   89  ? 0.6468 0.7327 0.7304 -0.0964 0.0116  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A   N   
689  C  CA  . LYS A   89  ? 0.6519 0.7498 0.7404 -0.1050 0.0110  0.0003  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A   CA  
690  C  C   . LYS A   89  ? 0.5877 0.7001 0.6785 -0.1015 0.0122  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A   C   
691  O  O   . LYS A   89  ? 0.5676 0.6745 0.6585 -0.0973 0.0105  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A   O   
692  C  CB  . LYS A   89  ? 0.6018 0.7089 0.6896 -0.1095 0.0135  0.0068  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A   CB  
693  C  CG  . LYS A   89  ? 0.8933 0.9860 0.9785 -0.1126 0.0121  0.0122  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A   CG  
694  C  CD  . LYS A   89  ? 0.9046 1.0083 0.9887 -0.1171 0.0147  0.0187  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A   CD  
695  C  CE  . LYS A   89  ? 0.9393 1.0303 1.0225 -0.1235 0.0121  0.0257  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A   CE  
696  N  NZ  . LYS A   89  ? 0.9744 1.0481 1.0531 -0.1171 0.0114  0.0246  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A   NZ  
697  N  N   . GLU A   90  ? 0.7403 0.8714 0.8329 -0.1028 0.0150  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   N   
698  C  CA  . GLU A   90  ? 0.7327 0.8778 0.8273 -0.0985 0.0161  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   CA  
699  C  C   . GLU A   90  ? 0.6030 0.7427 0.6934 -0.0875 0.0172  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   C   
700  O  O   . GLU A   90  ? 0.5959 0.7383 0.6871 -0.0831 0.0164  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   O   
701  C  CB  . GLU A   90  ? 1.0262 1.1930 1.1230 -0.1005 0.0192  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   CB  
702  N  N   . GLU A   91  ? 0.5121 0.6437 0.5978 -0.0836 0.0188  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   N   
703  C  CA  . GLU A   91  ? 0.4105 0.5362 0.4920 -0.0741 0.0197  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   CA  
704  C  C   . GLU A   91  ? 0.3720 0.4792 0.4495 -0.0730 0.0188  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   C   
705  O  O   . GLU A   91  ? 0.4396 0.5400 0.5173 -0.0788 0.0180  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   O   
706  C  CB  . GLU A   91  ? 0.5645 0.7021 0.6443 -0.0692 0.0230  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   CB  
707  C  CG  . GLU A   91  ? 0.7481 0.9062 0.8319 -0.0702 0.0243  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   CG  
708  C  CD  . GLU A   91  ? 0.8328 1.0021 0.9149 -0.0655 0.0272  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   CD  
709  O  OE1 . GLU A   91  ? 0.4248 0.5958 0.5054 -0.0572 0.0275  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   OE1 
710  O  OE2 . GLU A   91  ? 0.6113 0.7877 0.6936 -0.0700 0.0290  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A   OE2 
711  N  N   . GLU A   92  ? 0.3784 0.4784 0.4524 -0.0654 0.0190  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   N   
712  C  CA  . GLU A   92  ? 0.2950 0.3805 0.3647 -0.0626 0.0189  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   CA  
713  C  C   . GLU A   92  ? 0.3789 0.4679 0.4457 -0.0604 0.0218  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   C   
714  O  O   . GLU A   92  ? 0.3518 0.4502 0.4178 -0.0555 0.0236  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   O   
715  C  CB  . GLU A   92  ? 0.3681 0.4470 0.4352 -0.0556 0.0182  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   CB  
716  C  CG  . GLU A   92  ? 0.3659 0.4314 0.4288 -0.0521 0.0182  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   CG  
717  C  CD  . GLU A   92  ? 0.4118 0.4703 0.4731 -0.0477 0.0166  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   CD  
718  O  OE1 . GLU A   92  ? 0.3798 0.4359 0.4435 -0.0504 0.0142  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   OE1 
719  O  OE2 . GLU A   92  ? 0.3988 0.4548 0.4566 -0.0418 0.0175  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   OE2 
720  N  N   . SER A   93  ? 0.2871 0.3680 0.3523 -0.0636 0.0218  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 93  SER A   N   
721  C  CA  . SER A   93  ? 0.2617 0.3443 0.3237 -0.0617 0.0242  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 93  SER A   CA  
722  C  C   . SER A   93  ? 0.3045 0.3721 0.3626 -0.0591 0.0237  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 93  SER A   C   
723  O  O   . SER A   93  ? 0.2959 0.3516 0.3543 -0.0605 0.0213  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 93  SER A   O   
724  C  CB  . SER A   93  ? 0.3164 0.4077 0.3801 -0.0689 0.0251  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 93  SER A   CB  
725  O  OG  . SER A   93  ? 0.3751 0.4831 0.4422 -0.0703 0.0262  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 93  SER A   OG  
726  N  N   . TYR A   94  ? 0.2560 0.3246 0.3107 -0.0550 0.0257  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A   N   
727  C  CA  . TYR A   94  ? 0.2424 0.2983 0.2933 -0.0518 0.0255  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A   CA  
728  C  C   . TYR A   94  ? 0.3057 0.3619 0.3546 -0.0544 0.0267  0.0005  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A   C   
729  O  O   . TYR A   94  ? 0.2717 0.3388 0.3199 -0.0535 0.0289  0.0010  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A   O   
730  C  CB  . TYR A   94  ? 0.2475 0.3021 0.2955 -0.0438 0.0263  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A   CB  
731  C  CG  . TYR A   94  ? 0.2278 0.2847 0.2775 -0.0412 0.0252  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A   CG  
732  C  CD1 . TYR A   94  ? 0.2557 0.3033 0.3057 -0.0412 0.0231  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A   CD1 
733  C  CD2 . TYR A   94  ? 0.2670 0.3355 0.3180 -0.0385 0.0261  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A   CD2 
734  C  CE1 . TYR A   94  ? 0.2461 0.2966 0.2974 -0.0392 0.0220  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A   CE1 
735  C  CE2 . TYR A   94  ? 0.2827 0.3534 0.3352 -0.0363 0.0248  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A   CE2 
736  C  CZ  . TYR A   94  ? 0.2910 0.3528 0.3436 -0.0368 0.0228  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A   CZ  
737  O  OH  . TYR A   94  ? 0.2795 0.3441 0.3332 -0.0347 0.0215  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A   OH  
738  N  N   . ALA A   95  ? 0.2867 0.3312 0.3348 -0.0573 0.0251  0.0037  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A   N   
739  C  CA  . ALA A   95  ? 0.2997 0.3425 0.3456 -0.0595 0.0257  0.0084  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A   CA  
740  C  C   . ALA A   95  ? 0.2454 0.2775 0.2874 -0.0542 0.0257  0.0076  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A   C   
741  O  O   . ALA A   95  ? 0.2668 0.2902 0.3086 -0.0506 0.0244  0.0045  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A   O   
742  C  CB  . ALA A   95  ? 0.3205 0.3574 0.3684 -0.0671 0.0233  0.0131  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A   CB  
743  N  N   . LEU A   96  ? 0.2568 0.2906 0.2961 -0.0541 0.0271  0.0106  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   N   
744  C  CA  . LEU A   96  ? 0.2738 0.2977 0.3098 -0.0501 0.0269  0.0107  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CA  
745  C  C   . LEU A   96  ? 0.2806 0.2917 0.3172 -0.0532 0.0240  0.0133  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   C   
746  O  O   . LEU A   96  ? 0.3015 0.3119 0.3407 -0.0592 0.0223  0.0163  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   O   
747  C  CB  . LEU A   96  ? 0.3237 0.3534 0.3567 -0.0496 0.0288  0.0133  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CB  
748  C  CG  . LEU A   96  ? 0.3757 0.4169 0.4076 -0.0452 0.0313  0.0099  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CG  
749  C  CD1 . LEU A   96  ? 0.5951 0.6412 0.6239 -0.0445 0.0329  0.0120  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CD1 
750  C  CD2 . LEU A   96  ? 0.3885 0.4251 0.4197 -0.0387 0.0310  0.0050  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CD2 
751  N  N   . THR A   97  ? 0.2610 0.2623 0.2954 -0.0489 0.0233  0.0120  ? ? ? ? ? ? 97  THR A   N   
752  C  CA  . THR A   97  ? 0.3471 0.3359 0.3816 -0.0503 0.0205  0.0141  ? ? ? ? ? ? 97  THR A   CA  
753  C  C   . THR A   97  ? 0.3192 0.3054 0.3501 -0.0481 0.0214  0.0165  ? ? ? ? ? ? 97  THR A   C   
754  O  O   . THR A   97  ? 0.3071 0.3002 0.3357 -0.0451 0.0239  0.0157  ? ? ? ? ? ? 97  THR A   O   
755  C  CB  . THR A   97  ? 0.2853 0.2656 0.3206 -0.0463 0.0188  0.0094  ? ? ? ? ? ? 97  THR A   CB  
756  O  OG1 . THR A   97  ? 0.2884 0.2701 0.3211 -0.0403 0.0207  0.0062  ? ? ? ? ? ? 97  THR A   OG1 
757  C  CG2 . THR A   97  ? 0.3267 0.3096 0.3652 -0.0480 0.0178  0.0065  ? ? ? ? ? ? 97  THR A   CG2 
758  N  N   . VAL A   98  ? 0.3125 0.2884 0.3431 -0.0489 0.0190  0.0189  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   N   
759  C  CA  . VAL A   98  ? 0.3471 0.3206 0.3744 -0.0465 0.0196  0.0209  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   CA  
760  C  C   . VAL A   98  ? 0.3061 0.2806 0.3312 -0.0400 0.0214  0.0165  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   C   
761  O  O   . VAL A   98  ? 0.2948 0.2732 0.3172 -0.0380 0.0232  0.0172  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   O   
762  C  CB  . VAL A   98  ? 0.3543 0.3157 0.3819 -0.0476 0.0162  0.0236  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   CB  
763  C  CG1 . VAL A   98  ? 0.3132 0.2734 0.3375 -0.0455 0.0168  0.0260  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   CG1 
764  C  CG2 . VAL A   98  ? 0.4273 0.3870 0.4571 -0.0546 0.0138  0.0287  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A   CG2 
765  N  N   . ALA A   99  ? 0.2773 0.2484 0.3038 -0.0369 0.0208  0.0120  ? ? ? ? ? ? 99  ALA A   N   
766  C  CA  . ALA A   99  ? 0.3049 0.2768 0.3293 -0.0315 0.0222  0.0084  ? ? ? ? ? ? 99  ALA A   CA  
767  C  C   . ALA A   99  ? 0.3329 0.3145 0.3562 -0.0300 0.0247  0.0072  ? ? ? ? ? ? 99  ALA A   C   
768  O  O   . ALA A   99  ? 0.3105 0.2933 0.3313 -0.0267 0.0259  0.0066  ? ? ? ? ? ? 99  ALA A   O   
769  C  CB  . ALA A   99  ? 0.2986 0.2663 0.3246 -0.0290 0.0209  0.0043  ? ? ? ? ? ? 99  ALA A   CB  
770  N  N   . SER A   100 ? 0.2690 0.2577 0.2943 -0.0322 0.0254  0.0066  ? ? ? ? ? ? 100 SER A   N   
771  C  CA  . SER A   100 ? 0.2526 0.2510 0.2770 -0.0303 0.0274  0.0050  ? ? ? ? ? ? 100 SER A   CA  
772  C  C   . SER A   100 ? 0.3008 0.3059 0.3237 -0.0320 0.0289  0.0080  ? ? ? ? ? ? 100 SER A   C   
773  O  O   . SER A   100 ? 0.2575 0.2691 0.2789 -0.0291 0.0303  0.0063  ? ? ? ? ? ? 100 SER A   O   
774  C  CB  . SER A   100 ? 0.2757 0.2808 0.3029 -0.0313 0.0276  0.0027  ? ? ? ? ? ? 100 SER A   CB  
775  O  OG  . SER A   100 ? 0.2724 0.2786 0.3023 -0.0368 0.0267  0.0050  ? ? ? ? ? ? 100 SER A   OG  
776  N  N   . GLU A   101 ? 0.2766 0.2796 0.2995 -0.0363 0.0282  0.0123  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A   N   
777  C  CA  . GLU A   101 ? 0.2854 0.2944 0.3060 -0.0378 0.0294  0.0155  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A   CA  
778  C  C   . GLU A   101 ? 0.2867 0.2922 0.3041 -0.0335 0.0298  0.0147  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A   C   
779  O  O   . GLU A   101 ? 0.2814 0.2940 0.2967 -0.0326 0.0312  0.0151  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A   O   
780  C  CB  . GLU A   101 ? 0.3358 0.3431 0.3572 -0.0441 0.0282  0.0211  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A   CB  
781  C  CG  . GLU A   101 ? 0.3261 0.3415 0.3504 -0.0493 0.0284  0.0226  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A   CG  
782  C  CD  . GLU A   101 ? 0.5004 0.5121 0.5260 -0.0561 0.0263  0.0285  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A   CD  
783  O  OE1 . GLU A   101 ? 0.4260 0.4282 0.4503 -0.0566 0.0244  0.0315  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A   OE1 
784  O  OE2 . GLU A   101 ? 0.5891 0.6072 0.6172 -0.0611 0.0262  0.0303  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A   OE2 
785  N  N   . LEU A   102 ? 0.2686 0.2642 0.2856 -0.0305 0.0285  0.0131  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   N   
786  C  CA  . LEU A   102 ? 0.2840 0.2767 0.2984 -0.0264 0.0288  0.0119  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   CA  
787  C  C   . LEU A   102 ? 0.2784 0.2766 0.2920 -0.0223 0.0300  0.0079  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   C   
788  O  O   . LEU A   102 ? 0.2946 0.2912 0.3060 -0.0191 0.0301  0.0068  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   O   
789  C  CB  . LEU A   102 ? 0.3224 0.3046 0.3370 -0.0243 0.0271  0.0109  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   CB  
790  C  CG  . LEU A   102 ? 0.3331 0.3075 0.3487 -0.0269 0.0251  0.0139  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   CG  
791  C  CD1 . LEU A   102 ? 0.3607 0.3271 0.3772 -0.0242 0.0236  0.0114  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   CD1 
792  C  CD2 . LEU A   102 ? 0.3770 0.3509 0.3901 -0.0277 0.0251  0.0175  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A   CD2 
793  N  N   . LEU A   103 ? 0.2477 0.2518 0.2632 -0.0223 0.0305  0.0057  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A   N   
794  C  CA  . LEU A   103 ? 0.2584 0.2670 0.2735 -0.0181 0.0310  0.0019  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A   CA  
795  C  C   . LEU A   103 ? 0.2611 0.2814 0.2761 -0.0182 0.0324  0.0011  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A   C   
796  O  O   . LEU A   103 ? 0.2523 0.2768 0.2674 -0.0145 0.0324  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A   O   
797  C  CB  . LEU A   103 ? 0.2451 0.2523 0.2623 -0.0170 0.0303  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A   CB  
798  C  CG  . LEU A   103 ? 0.2463 0.2439 0.2637 -0.0167 0.0290  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A   CG  
799  C  CD1 . LEU A   103 ? 0.3092 0.3072 0.3288 -0.0164 0.0283  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A   CD1 
800  C  CD2 . LEU A   103 ? 0.2832 0.2753 0.2982 -0.0134 0.0285  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A   CD2 
801  N  N   . VAL A   104 ? 0.2524 0.2779 0.2674 -0.0223 0.0332  0.0044  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   N   
802  C  CA  . VAL A   104 ? 0.2473 0.2862 0.2625 -0.0232 0.0348  0.0041  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   CA  
803  C  C   . VAL A   104 ? 0.3262 0.3681 0.3382 -0.0208 0.0353  0.0036  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   C   
804  O  O   . VAL A   104 ? 0.3179 0.3548 0.3277 -0.0223 0.0351  0.0069  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   O   
805  C  CB  . VAL A   104 ? 0.2390 0.2828 0.2557 -0.0297 0.0353  0.0085  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   CB  
806  C  CG1 . VAL A   104 ? 0.3317 0.3910 0.3482 -0.0314 0.0371  0.0090  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   CG1 
807  C  CG2 . VAL A   104 ? 0.2969 0.3390 0.3171 -0.0316 0.0346  0.0078  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   CG2 
808  N  N   . ARG A   105 ? 0.2878 0.3373 0.2996 -0.0166 0.0357  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A   N   
809  C  CA  . ARG A   105 ? 0.3801 0.4334 0.3890 -0.0136 0.0360  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A   CA  
810  C  C   . ARG A   105 ? 0.4310 0.4918 0.4382 -0.0179 0.0373  0.0018  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A   C   
811  O  O   . ARG A   105 ? 0.4459 0.5155 0.4546 -0.0222 0.0385  0.0044  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A   O   
812  C  CB  . ARG A   105 ? 0.4946 0.5576 0.5042 -0.0088 0.0360  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A   CB  
813  C  CG  . ARG A   105 ? 0.4767 0.5407 0.4837 -0.0043 0.0353  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A   CG  
814  C  CD  . ARG A   105 ? 0.7034 0.7773 0.7116 0.0009  0.0349  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A   CD  
815  N  NE  . ARG A   105 ? 0.8164 0.8885 0.8276 0.0027  0.0339  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A   NE  
816  C  CZ  . ARG A   105 ? 1.0226 1.0826 1.0342 0.0052  0.0318  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A   CZ  
817  N  NH1 . ARG A   105 ? 0.8471 0.8959 0.8566 0.0064  0.0303  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A   NH1 
818  N  NH2 . ARG A   105 ? 0.4710 0.5310 0.4853 0.0065  0.0310  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A   NH2 
819  N  N   . GLY A   106 ? 0.4490 0.5071 0.4532 -0.0169 0.0371  0.0028  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A   N   
820  C  CA  . GLY A   106 ? 0.9327 0.9990 0.9346 -0.0205 0.0382  0.0067  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A   CA  
821  C  C   . GLY A   106 ? 0.8952 0.9569 0.8979 -0.0269 0.0380  0.0132  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A   C   
822  O  O   . GLY A   106 ? 0.8322 0.9030 0.8357 -0.0317 0.0391  0.0166  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A   O   
823  N  N   . SER A   107 ? 0.6873 0.7346 0.6902 -0.0268 0.0364  0.0148  ? ? ? ? ? ? 107 SER A   N   
824  C  CA  . SER A   107 ? 0.6775 0.7175 0.6807 -0.0318 0.0354  0.0206  ? ? ? ? ? ? 107 SER A   CA  
825  C  C   . SER A   107 ? 0.7785 0.8110 0.7788 -0.0300 0.0343  0.0219  ? ? ? ? ? ? 107 SER A   C   
826  O  O   . SER A   107 ? 0.9987 1.0302 0.9976 -0.0252 0.0343  0.0179  ? ? ? ? ? ? 107 SER A   O   
827  C  CB  . SER A   107 ? 0.7940 0.8242 0.8004 -0.0324 0.0341  0.0201  ? ? ? ? ? ? 107 SER A   CB  
828  O  OG  . SER A   107 ? 0.8119 0.8496 0.8209 -0.0332 0.0350  0.0180  ? ? ? ? ? ? 107 SER A   OG  
829  N  N   . ASP A   108 ? 0.5603 0.5874 0.5600 -0.0338 0.0331  0.0274  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   N   
830  C  CA  . ASP A   108 ? 0.5959 0.6154 0.5932 -0.0322 0.0318  0.0289  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   CA  
831  C  C   . ASP A   108 ? 0.6360 0.6450 0.6344 -0.0278 0.0308  0.0250  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   C   
832  O  O   . ASP A   108 ? 0.7003 0.7069 0.6968 -0.0243 0.0305  0.0231  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   O   
833  C  CB  . ASP A   108 ? 0.6522 0.6662 0.6494 -0.0369 0.0300  0.0356  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   CB  
834  C  CG  . ASP A   108 ? 0.7469 0.7715 0.7431 -0.0425 0.0308  0.0407  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   CG  
835  O  OD1 . ASP A   108 ? 0.7345 0.7719 0.7286 -0.0418 0.0328  0.0393  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   OD1 
836  O  OD2 . ASP A   108 ? 0.6661 0.6865 0.6636 -0.0475 0.0291  0.0460  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A   OD2 
837  N  N   . LEU A   109 ? 0.5129 0.5159 0.5143 -0.0283 0.0301  0.0240  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   N   
838  C  CA  . LEU A   109 ? 0.4516 0.4464 0.4541 -0.0245 0.0293  0.0205  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   CA  
839  C  C   . LEU A   109 ? 0.5201 0.5183 0.5246 -0.0231 0.0302  0.0165  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   C   
840  O  O   . LEU A   109 ? 0.5019 0.4994 0.5090 -0.0254 0.0300  0.0169  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   O   
841  C  CB  . LEU A   109 ? 0.4218 0.4059 0.4258 -0.0257 0.0272  0.0227  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   CB  
842  C  CG  . LEU A   109 ? 0.4655 0.4422 0.4704 -0.0219 0.0264  0.0193  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   CG  
843  C  CD1 . LEU A   109 ? 0.6528 0.6295 0.6552 -0.0186 0.0266  0.0180  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   CD1 
844  C  CD2 . LEU A   109 ? 0.6031 0.5708 0.6098 -0.0229 0.0242  0.0210  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A   CD2 
845  N  N   . CYS A   110 ? 0.3154 0.3178 0.3189 -0.0194 0.0310  0.0126  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A   N   
846  C  CA  . CYS A   110 ? 0.3136 0.3179 0.3188 -0.0170 0.0313  0.0085  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A   CA  
847  C  C   . CYS A   110 ? 0.3351 0.3321 0.3401 -0.0133 0.0302  0.0059  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A   C   
848  O  O   . CYS A   110 ? 0.3034 0.3005 0.3065 -0.0105 0.0299  0.0042  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A   O   
849  C  CB  . CYS A   110 ? 0.3348 0.3498 0.3396 -0.0154 0.0324  0.0058  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A   CB  
850  S  SG  . CYS A   110 ? 0.3427 0.3595 0.3499 -0.0121 0.0322  0.0010  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A   SG  
851  N  N   . LEU A   111 ? 0.2884 0.2797 0.2952 -0.0134 0.0295  0.0054  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   N   
852  C  CA  . LEU A   111 ? 0.2768 0.2617 0.2835 -0.0107 0.0285  0.0037  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   CA  
853  C  C   . LEU A   111 ? 0.2913 0.2777 0.2990 -0.0083 0.0282  0.0005  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   C   
854  O  O   . LEU A   111 ? 0.2861 0.2679 0.2937 -0.0066 0.0273  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   O   
855  C  CB  . LEU A   111 ? 0.3164 0.2947 0.3243 -0.0120 0.0276  0.0052  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   CB  
856  C  CG  . LEU A   111 ? 0.3536 0.3291 0.3606 -0.0138 0.0272  0.0084  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   CG  
857  C  CD1 . LEU A   111 ? 0.3271 0.2960 0.3358 -0.0146 0.0259  0.0092  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   CD1 
858  C  CD2 . LEU A   111 ? 0.3418 0.3164 0.3463 -0.0118 0.0270  0.0086  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A   CD2 
859  N  N   . ALA A   112 ? 0.2660 0.2594 0.2745 -0.0082 0.0289  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A   N   
860  C  CA  . ALA A   112 ? 0.2804 0.2753 0.2898 -0.0055 0.0282  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A   CA  
861  C  C   . ALA A   112 ? 0.2889 0.2801 0.2968 -0.0021 0.0268  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A   C   
862  O  O   . ALA A   112 ? 0.2856 0.2735 0.2939 -0.0007 0.0256  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A   O   
863  C  CB  . ALA A   112 ? 0.2738 0.2779 0.2845 -0.0054 0.0290  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A   CB  
864  N  N   . PRO A   113 ? 0.2442 0.2355 0.2502 -0.0011 0.0266  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 113 PRO A   N   
865  C  CA  . PRO A   113 ? 0.2739 0.2607 0.2787 0.0016  0.0247  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 113 PRO A   CA  
866  C  C   . PRO A   113 ? 0.2862 0.2657 0.2907 0.0009  0.0239  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 113 PRO A   C   
867  O  O   . PRO A   113 ? 0.2904 0.2663 0.2945 0.0025  0.0221  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 113 PRO A   O   
868  C  CB  . PRO A   113 ? 0.3100 0.2991 0.3129 0.0022  0.0249  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 113 PRO A   CB  
869  C  CG  . PRO A   113 ? 0.3186 0.3161 0.3218 0.0010  0.0266  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 113 PRO A   CG  
870  C  CD  . PRO A   113 ? 0.2773 0.2743 0.2822 -0.0022 0.0278  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 113 PRO A   CD  
871  N  N   . MSE A   114 ? 0.2868 0.2644 0.2915 -0.0014 0.0249  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 114 MSE A   N   
872  C  CA  . MSE A   114 ? 0.2937 0.2663 0.2985 -0.0019 0.0243  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 114 MSE A   CA  
873  C  C   . MSE A   114 ? 0.3760 0.3485 0.3821 -0.0016 0.0239  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 114 MSE A   C   
874  O  O   . MSE A   114 ? 0.2905 0.2605 0.2962 -0.0009 0.0227  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 114 MSE A   O   
875  C  CB  . MSE A   114 ? 0.3129 0.2841 0.3179 -0.0039 0.0251  0.0002  ? ? ? ? ? ? 114 MSE A   CB  
876  C  CG  . MSE A   114 ? 0.5446 0.5119 0.5498 -0.0040 0.0246  0.0010  ? ? ? ? ? ? 114 MSE A   CG  
877  SE SE  . MSE A   114 ? 0.5820 0.5478 0.5877 -0.0059 0.0251  0.0034  ? ? ? ? ? ? 114 MSE A   SE  
878  C  CE  . MSE A   114 ? 0.6627 0.6284 0.6659 -0.0055 0.0249  0.0050  ? ? ? ? ? ? 114 MSE A   CE  
879  N  N   . VAL A   115 ? 0.2913 0.2672 0.2990 -0.0024 0.0246  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A   N   
880  C  CA  . VAL A   115 ? 0.2663 0.2429 0.2751 -0.0020 0.0241  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A   CA  
881  C  C   . VAL A   115 ? 0.2511 0.2272 0.2592 0.0004  0.0224  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A   C   
882  O  O   . VAL A   115 ? 0.3000 0.2741 0.3079 0.0007  0.0213  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A   O   
883  C  CB  . VAL A   115 ? 0.2660 0.2474 0.2768 -0.0030 0.0250  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A   CB  
884  C  CG1 . VAL A   115 ? 0.2849 0.2677 0.2968 -0.0024 0.0243  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A   CG1 
885  C  CG2 . VAL A   115 ? 0.3331 0.3140 0.3447 -0.0058 0.0260  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A   CG2 
886  N  N   . GLU A   116 ? 0.2706 0.2485 0.2784 0.0020  0.0219  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   N   
887  C  CA  . GLU A   116 ? 0.2637 0.2403 0.2711 0.0046  0.0196  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CA  
888  C  C   . GLU A   116 ? 0.3606 0.3315 0.3665 0.0048  0.0178  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   C   
889  O  O   . GLU A   116 ? 0.3491 0.3174 0.3549 0.0057  0.0156  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   O   
890  C  CB  . GLU A   116 ? 0.3469 0.3276 0.3547 0.0069  0.0193  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CB  
891  C  CG  . GLU A   116 ? 0.3151 0.3029 0.3247 0.0065  0.0209  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CG  
892  C  CD  . GLU A   116 ? 0.4164 0.4096 0.4268 0.0096  0.0201  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   CD  
893  O  OE1 . GLU A   116 ? 0.3652 0.3626 0.3751 0.0099  0.0210  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   OE1 
894  O  OE2 . GLU A   116 ? 0.4163 0.4099 0.4278 0.0119  0.0182  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A   OE2 
895  N  N   . CSX A   117 ? 0.2867 0.2558 0.2915 0.0038  0.0184  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 117 CSX A   N   
896  C  CA  . CSX A   117 ? 0.2842 0.2486 0.2879 0.0035  0.0167  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 117 CSX A   CA  
897  C  CB  . CSX A   117 ? 0.3025 0.2665 0.3052 0.0028  0.0176  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 117 CSX A   CB  
898  S  SG  . CSX A   117 ? 0.3402 0.2993 0.3417 0.0022  0.0154  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 117 CSX A   SG  
899  C  C   . CSX A   117 ? 0.3089 0.2721 0.3127 0.0018  0.0168  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 117 CSX A   C   
900  O  O   . CSX A   117 ? 0.2888 0.2496 0.2921 0.0017  0.0148  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 117 CSX A   O   
901  O  OD  . CSX A   117 ? 0.4513 0.4102 0.4528 0.0001  0.0165  0.0000  ? ? ? ? ? ? 117 CSX A   OD  
902  N  N   . VAL A   118 ? 0.2618 0.2270 0.2662 0.0004  0.0189  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A   N   
903  C  CA  . VAL A   118 ? 0.2480 0.2135 0.2525 -0.0009 0.0191  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A   CA  
904  C  C   . VAL A   118 ? 0.2506 0.2173 0.2553 -0.0006 0.0180  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A   C   
905  O  O   . VAL A   118 ? 0.2762 0.2431 0.2804 -0.0015 0.0171  0.0015  ? ? ? ? ? ? 118 VAL A   O   
906  C  CB  . VAL A   118 ? 0.2733 0.2405 0.2788 -0.0018 0.0211  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A   CB  
907  C  CG1 . VAL A   118 ? 0.2970 0.2658 0.3028 -0.0024 0.0212  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A   CG1 
908  C  CG2 . VAL A   118 ? 0.3223 0.2879 0.3273 -0.0021 0.0217  0.0001  ? ? ? ? ? ? 118 VAL A   CG2 
909  N  N   . LEU A   119 ? 0.2613 0.2298 0.2669 0.0004  0.0182  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   N   
910  C  CA  . LEU A   119 ? 0.2743 0.2447 0.2803 0.0008  0.0172  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   CA  
911  C  C   . LEU A   119 ? 0.2859 0.2541 0.2915 0.0024  0.0144  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   C   
912  O  O   . LEU A   119 ? 0.2744 0.2440 0.2804 0.0034  0.0133  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   O   
913  C  CB  . LEU A   119 ? 0.2682 0.2423 0.2758 0.0008  0.0188  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   CB  
914  C  CG  . LEU A   119 ? 0.2373 0.2124 0.2456 -0.0008 0.0206  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   CG  
915  C  CD1 . LEU A   119 ? 0.2547 0.2328 0.2649 -0.0013 0.0217  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   CD1 
916  C  CD2 . LEU A   119 ? 0.3205 0.2963 0.3282 -0.0015 0.0203  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A   CD2 
917  N  N   . ASP A   120 ? 0.2383 0.2025 0.2430 0.0029  0.0129  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A   N   
918  C  CA  . ASP A   120 ? 0.2406 0.2009 0.2448 0.0041  0.0093  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A   CA  
919  C  C   . ASP A   120 ? 0.2676 0.2278 0.2710 0.0026  0.0078  0.0025  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A   C   
920  O  O   . ASP A   120 ? 0.2806 0.2427 0.2834 0.0002  0.0091  0.0045  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A   O   
921  C  CB  . ASP A   120 ? 0.3064 0.2621 0.3097 0.0039  0.0077  0.0002  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A   CB  
922  C  CG  . ASP A   120 ? 0.3476 0.2980 0.3506 0.0050  0.0034  0.0009  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A   CG  
923  O  OD1 . ASP A   120 ? 0.3869 0.3363 0.3907 0.0081  0.0019  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A   OD1 
924  O  OD2 . ASP A   120 ? 0.3230 0.2706 0.3252 0.0029  0.0014  0.0043  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A   OD2 
925  N  N   . PRO A   121 ? 0.2802 0.2394 0.2838 0.0040  0.0051  0.0028  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A   N   
926  C  CA  . PRO A   121 ? 0.2451 0.2052 0.2477 0.0022  0.0037  0.0061  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A   CA  
927  C  C   . PRO A   121 ? 0.2859 0.2437 0.2871 -0.0008 0.0024  0.0100  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A   C   
928  O  O   . PRO A   121 ? 0.3017 0.2637 0.3019 -0.0032 0.0034  0.0124  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A   O   
929  C  CB  . PRO A   121 ? 0.3176 0.2754 0.3207 0.0046  0.0000  0.0060  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A   CB  
930  C  CG  . PRO A   121 ? 0.3299 0.2890 0.3347 0.0078  0.0011  0.0015  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A   CG  
931  C  CD  . PRO A   121 ? 0.2963 0.2545 0.3011 0.0074  0.0032  0.0000  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A   CD  
932  N  N   . THR A   122 ? 0.2871 0.2390 0.2881 -0.0007 0.0001  0.0105  ? ? ? ? ? ? 122 THR A   N   
933  C  CA  . THR A   122 ? 0.2906 0.2401 0.2905 -0.0039 -0.0016 0.0144  ? ? ? ? ? ? 122 THR A   CA  
934  C  C   . THR A   122 ? 0.3053 0.2590 0.3051 -0.0060 0.0019  0.0146  ? ? ? ? ? ? 122 THR A   C   
935  O  O   . THR A   122 ? 0.3055 0.2629 0.3045 -0.0090 0.0022  0.0178  ? ? ? ? ? ? 122 THR A   O   
936  C  CB  . THR A   122 ? 0.3392 0.2806 0.3393 -0.0032 -0.0057 0.0146  ? ? ? ? ? ? 122 THR A   CB  
937  O  OG1 . THR A   122 ? 0.3741 0.3115 0.3746 -0.0008 -0.0094 0.0143  ? ? ? ? ? ? 122 THR A   OG1 
938  C  CG2 . THR A   122 ? 0.3892 0.3282 0.3884 -0.0073 -0.0079 0.0192  ? ? ? ? ? ? 122 THR A   CG2 
939  N  N   . LEU A   123 ? 0.2749 0.2290 0.2755 -0.0043 0.0044  0.0112  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A   N   
940  C  CA  . LEU A   123 ? 0.2884 0.2461 0.2890 -0.0057 0.0074  0.0111  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A   CA  
941  C  C   . LEU A   123 ? 0.3138 0.2780 0.3145 -0.0064 0.0101  0.0109  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A   C   
942  O  O   . LEU A   123 ? 0.2848 0.2532 0.2852 -0.0085 0.0108  0.0128  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A   O   
943  C  CB  . LEU A   123 ? 0.2829 0.2390 0.2840 -0.0040 0.0090  0.0081  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A   CB  
944  C  CG  . LEU A   123 ? 0.3530 0.3034 0.3539 -0.0031 0.0063  0.0075  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A   CG  
945  C  CD1 . LEU A   123 ? 0.4243 0.3752 0.4254 -0.0015 0.0082  0.0046  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A   CD1 
946  C  CD2 . LEU A   123 ? 0.3497 0.2975 0.3500 -0.0058 0.0039  0.0106  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A   CD2 
947  N  N   . SER A   124 ? 0.2412 0.2074 0.2427 -0.0046 0.0115  0.0084  ? ? ? ? ? ? 124 SER A   N   
948  C  CA  . SER A   124 ? 0.2721 0.2440 0.2739 -0.0049 0.0136  0.0075  ? ? ? ? ? ? 124 SER A   CA  
949  C  C   . SER A   124 ? 0.2848 0.2605 0.2855 -0.0065 0.0123  0.0103  ? ? ? ? ? ? 124 SER A   C   
950  O  O   . SER A   124 ? 0.2595 0.2410 0.2600 -0.0076 0.0138  0.0104  ? ? ? ? ? ? 124 SER A   O   
951  C  CB  . SER A   124 ? 0.2908 0.2639 0.2939 -0.0031 0.0150  0.0044  ? ? ? ? ? ? 124 SER A   CB  
952  O  OG  . SER A   124 ? 0.2691 0.2412 0.2722 -0.0020 0.0131  0.0044  ? ? ? ? ? ? 124 SER A   OG  
953  N  N   . GLY A   125 ? 0.2675 0.2401 0.2675 -0.0067 0.0093  0.0125  ? ? ? ? ? ? 125 GLY A   N   
954  C  CA  . GLY A   125 ? 0.3147 0.2904 0.3132 -0.0087 0.0075  0.0162  ? ? ? ? ? ? 125 GLY A   CA  
955  C  C   . GLY A   125 ? 0.2726 0.2509 0.2701 -0.0119 0.0073  0.0196  ? ? ? ? ? ? 125 GLY A   C   
956  O  O   . GLY A   125 ? 0.2581 0.2425 0.2544 -0.0141 0.0069  0.0224  ? ? ? ? ? ? 125 GLY A   O   
957  N  N   . SER A   126 ? 0.2261 0.2011 0.2241 -0.0124 0.0075  0.0195  ? ? ? ? ? ? 126 SER A   N   
958  C  CA  . SER A   126 ? 0.2755 0.2541 0.2730 -0.0155 0.0076  0.0224  ? ? ? ? ? ? 126 SER A   CA  
959  C  C   . SER A   126 ? 0.2163 0.2050 0.2138 -0.0161 0.0104  0.0215  ? ? ? ? ? ? 126 SER A   C   
960  O  O   . SER A   126 ? 0.2536 0.2484 0.2504 -0.0190 0.0102  0.0245  ? ? ? ? ? ? 126 SER A   O   
961  C  CB  . SER A   126 ? 0.3227 0.2972 0.3211 -0.0154 0.0079  0.0214  ? ? ? ? ? ? 126 SER A   CB  
962  O  OG  . SER A   126 ? 0.4131 0.3788 0.4114 -0.0150 0.0047  0.0221  ? ? ? ? ? ? 126 SER A   OG  
963  N  N   . TYR A   127 ? 0.2388 0.2296 0.2373 -0.0133 0.0129  0.0172  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   N   
964  C  CA  . TYR A   127 ? 0.2618 0.2613 0.2607 -0.0129 0.0153  0.0150  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CA  
965  C  C   . TYR A   127 ? 0.2679 0.2754 0.2654 -0.0142 0.0150  0.0166  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   C   
966  O  O   . TYR A   127 ? 0.2614 0.2779 0.2590 -0.0141 0.0167  0.0149  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   O   
967  C  CB  . TYR A   127 ? 0.2553 0.2531 0.2559 -0.0099 0.0174  0.0101  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CB  
968  C  CG  . TYR A   127 ? 0.2496 0.2423 0.2513 -0.0092 0.0180  0.0091  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CG  
969  C  CD1 . TYR A   127 ? 0.2957 0.2806 0.2973 -0.0088 0.0169  0.0097  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CD1 
970  C  CD2 . TYR A   127 ? 0.2535 0.2498 0.2563 -0.0086 0.0195  0.0074  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CD2 
971  C  CE1 . TYR A   127 ? 0.2683 0.2493 0.2706 -0.0082 0.0174  0.0089  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CE1 
972  C  CE2 . TYR A   127 ? 0.2421 0.2338 0.2455 -0.0081 0.0197  0.0071  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CE2 
973  C  CZ  . TYR A   127 ? 0.2704 0.2547 0.2735 -0.0080 0.0187  0.0079  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   CZ  
974  O  OH  . TYR A   127 ? 0.2686 0.2491 0.2722 -0.0075 0.0190  0.0074  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A   OH  
975  N  N   . HIS A   128 ? 0.2230 0.2279 0.2192 -0.0153 0.0125  0.0198  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A   N   
976  C  CA  . HIS A   128 ? 0.2007 0.2137 0.1950 -0.0174 0.0117  0.0227  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A   CA  
977  C  C   . HIS A   128 ? 0.2257 0.2451 0.2188 -0.0213 0.0112  0.0273  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A   C   
978  O  O   . HIS A   128 ? 0.2566 0.2857 0.2482 -0.0233 0.0112  0.0295  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A   O   
979  C  CB  . HIS A   128 ? 0.2357 0.2436 0.2288 -0.0178 0.0086  0.0259  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A   CB  
980  C  CG  . HIS A   128 ? 0.2381 0.2439 0.2320 -0.0146 0.0090  0.0221  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A   CG  
981  N  ND1 . HIS A   128 ? 0.2426 0.2562 0.2360 -0.0138 0.0100  0.0202  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A   ND1 
982  C  CD2 . HIS A   128 ? 0.2497 0.2476 0.2450 -0.0120 0.0086  0.0195  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A   CD2 
983  C  CE1 . HIS A   128 ? 0.2276 0.2375 0.2221 -0.0111 0.0102  0.0168  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A   CE1 
984  N  NE2 . HIS A   128 ? 0.2335 0.2343 0.2293 -0.0100 0.0095  0.0163  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A   NE2 
985  N  N   . GLU A   129 ? 0.2327 0.2474 0.2267 -0.0226 0.0106  0.0287  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   N   
986  C  CA  . GLU A   129 ? 0.2681 0.2882 0.2614 -0.0268 0.0098  0.0334  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CA  
987  C  C   . GLU A   129 ? 0.2186 0.2467 0.2133 -0.0264 0.0127  0.0307  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   C   
988  O  O   . GLU A   129 ? 0.2483 0.2792 0.2432 -0.0295 0.0121  0.0337  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   O   
989  C  CB  . GLU A   129 ? 0.2922 0.3017 0.2854 -0.0292 0.0063  0.0375  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CB  
990  C  CG  . GLU A   129 ? 0.3229 0.3248 0.3149 -0.0294 0.0027  0.0404  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CG  
991  C  CD  . GLU A   129 ? 0.5052 0.5150 0.4950 -0.0323 0.0014  0.0450  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CD  
992  O  OE1 . GLU A   129 ? 0.4997 0.5176 0.4885 -0.0367 0.0011  0.0495  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   OE1 
993  O  OE2 . GLU A   129 ? 0.7837 0.7924 0.7727 -0.0303 0.0008  0.0441  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   OE2 
994  N  N   . LEU A   130 ? 0.2198 0.2520 0.2155 -0.0227 0.0154  0.0250  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   N   
995  C  CA  . LEU A   130 ? 0.2035 0.2436 0.2008 -0.0218 0.0177  0.0221  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CA  
996  C  C   . LEU A   130 ? 0.2166 0.2703 0.2129 -0.0253 0.0179  0.0255  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   C   
997  O  O   . LEU A   130 ? 0.2439 0.3021 0.2413 -0.0265 0.0184  0.0261  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   O   
998  C  CB  . LEU A   130 ? 0.2230 0.2653 0.2216 -0.0172 0.0199  0.0154  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CB  
999  C  CG  . LEU A   130 ? 0.2550 0.2856 0.2551 -0.0140 0.0201  0.0120  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CG  
1000 C  CD1 . LEU A   130 ? 0.2125 0.2455 0.2139 -0.0104 0.0216  0.0062  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CD1 
1001 C  CD2 . LEU A   130 ? 0.3025 0.3288 0.3040 -0.0138 0.0203  0.0119  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A   CD2 
1002 N  N   . LYS A   131 ? 0.2271 0.2876 0.2214 -0.0273 0.0172  0.0283  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A   N   
1003 C  CA  . LYS A   131 ? 0.2253 0.3008 0.2184 -0.0311 0.0175  0.0319  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A   CA  
1004 C  C   . LYS A   131 ? 0.2695 0.3428 0.2623 -0.0364 0.0154  0.0385  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A   C   
1005 O  O   . LYS A   131 ? 0.2546 0.3366 0.2486 -0.0382 0.0163  0.0392  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A   O   
1006 C  CB  . LYS A   131 ? 0.2486 0.3320 0.2390 -0.0327 0.0169  0.0343  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A   CB  
1007 C  CG  . LYS A   131 ? 0.2490 0.3481 0.2378 -0.0378 0.0168  0.0396  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A   CG  
1008 C  CD  . LYS A   131 ? 0.3495 0.4585 0.3356 -0.0386 0.0167  0.0409  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A   CD  
1009 C  CE  . LYS A   131 ? 0.3776 0.5046 0.3619 -0.0437 0.0169  0.0460  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A   CE  
1010 N  NZ  . LYS A   131 ? 0.4295 0.5666 0.4109 -0.0441 0.0168  0.0470  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A   NZ  
1011 N  N   . LYS A   132 ? 0.2151 0.2766 0.2069 -0.0387 0.0122  0.0431  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   N   
1012 C  CA  . LYS A   132 ? 0.2470 0.3051 0.2390 -0.0438 0.0096  0.0491  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   CA  
1013 C  C   . LYS A   132 ? 0.2576 0.3131 0.2521 -0.0426 0.0108  0.0461  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   C   
1014 O  O   . LYS A   132 ? 0.2607 0.3220 0.2558 -0.0465 0.0103  0.0494  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   O   
1015 C  CB  . LYS A   132 ? 0.3014 0.3441 0.2924 -0.0451 0.0055  0.0528  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   CB  
1016 C  CG  . LYS A   132 ? 0.3511 0.3891 0.3422 -0.0507 0.0020  0.0592  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   CG  
1017 C  CD  . LYS A   132 ? 0.5086 0.5324 0.4987 -0.0517 -0.0028 0.0630  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   CD  
1018 C  CE  . LYS A   132 ? 0.6549 0.6736 0.6452 -0.0578 -0.0071 0.0698  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   CE  
1019 N  NZ  . LYS A   132 ? 0.8107 0.8125 0.8007 -0.0572 -0.0121 0.0714  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A   NZ  
1020 N  N   . TRP A   133 ? 0.2490 0.2955 0.2448 -0.0374 0.0120  0.0404  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A   N   
1021 C  CA  . TRP A   133 ? 0.2521 0.2950 0.2501 -0.0356 0.0130  0.0373  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A   CA  
1022 C  C   . TRP A   133 ? 0.2559 0.3131 0.2553 -0.0351 0.0157  0.0350  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A   C   
1023 O  O   . TRP A   133 ? 0.2456 0.3049 0.2464 -0.0368 0.0156  0.0359  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A   O   
1024 C  CB  . TRP A   133 ? 0.2393 0.2718 0.2381 -0.0303 0.0139  0.0319  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A   CB  
1025 C  CG  . TRP A   133 ? 0.2367 0.2675 0.2376 -0.0276 0.0155  0.0280  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A   CG  
1026 C  CD1 . TRP A   133 ? 0.2849 0.3107 0.2866 -0.0290 0.0143  0.0293  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A   CD1 
1027 C  CD2 . TRP A   133 ? 0.2148 0.2502 0.2172 -0.0233 0.0182  0.0224  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A   CD2 
1028 N  NE1 . TRP A   133 ? 0.2351 0.2618 0.2385 -0.0257 0.0161  0.0251  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A   NE1 
1029 C  CE2 . TRP A   133 ? 0.2489 0.2809 0.2529 -0.0221 0.0184  0.0209  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A   CE2 
1030 C  CE3 . TRP A   133 ? 0.2668 0.3080 0.2694 -0.0201 0.0200  0.0183  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A   CE3 
1031 C  CZ2 . TRP A   133 ? 0.2586 0.2925 0.2643 -0.0179 0.0202  0.0159  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A   CZ2 
1032 C  CZ3 . TRP A   133 ? 0.2342 0.2766 0.2387 -0.0160 0.0216  0.0130  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A   CZ3 
1033 C  CH2 . TRP A   133 ? 0.2382 0.2769 0.2444 -0.0149 0.0217  0.0121  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A   CH2 
1034 N  N   . ILE A   134 ? 0.2426 0.3103 0.2419 -0.0327 0.0179  0.0317  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   N   
1035 C  CA  . ILE A   134 ? 0.2280 0.3098 0.2290 -0.0313 0.0203  0.0283  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   CA  
1036 C  C   . ILE A   134 ? 0.2658 0.3604 0.2665 -0.0368 0.0198  0.0336  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   C   
1037 O  O   . ILE A   134 ? 0.2604 0.3653 0.2631 -0.0362 0.0213  0.0316  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   O   
1038 C  CB  . ILE A   134 ? 0.2483 0.3382 0.2493 -0.0269 0.0224  0.0226  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   CB  
1039 C  CG1 . ILE A   134 ? 0.3353 0.4322 0.3390 -0.0224 0.0243  0.0163  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   CG1 
1040 C  CG2 . ILE A   134 ? 0.3392 0.4428 0.3380 -0.0297 0.0226  0.0254  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   CG2 
1041 C  CD1 . ILE A   134 ? 0.2835 0.3662 0.2889 -0.0181 0.0243  0.0123  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   CD1 
1042 N  N   . TYR A   135 ? 0.2425 0.3368 0.2409 -0.0423 0.0176  0.0404  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   N   
1043 C  CA  . TYR A   135 ? 0.2517 0.3567 0.2498 -0.0487 0.0166  0.0468  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   CA  
1044 C  C   . TYR A   135 ? 0.3235 0.4194 0.3227 -0.0529 0.0140  0.0512  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   C   
1045 O  O   . TYR A   135 ? 0.3245 0.4291 0.3238 -0.0589 0.0128  0.0568  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   O   
1046 C  CB  . TYR A   135 ? 0.2669 0.3782 0.2620 -0.0531 0.0153  0.0525  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   CB  
1047 C  CG  . TYR A   135 ? 0.2705 0.3986 0.2648 -0.0506 0.0182  0.0488  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   CG  
1048 C  CD1 . TYR A   135 ? 0.2818 0.4296 0.2771 -0.0519 0.0203  0.0482  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   CD1 
1049 C  CD2 . TYR A   135 ? 0.2780 0.4029 0.2709 -0.0466 0.0188  0.0452  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   CD2 
1050 C  CE1 . TYR A   135 ? 0.2665 0.4302 0.2613 -0.0489 0.0228  0.0437  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   CE1 
1051 C  CE2 . TYR A   135 ? 0.2831 0.4235 0.2753 -0.0442 0.0211  0.0414  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   CE2 
1052 C  CZ  . TYR A   135 ? 0.2814 0.4411 0.2746 -0.0451 0.0231  0.0403  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   CZ  
1053 O  OH  . TYR A   135 ? 0.3109 0.4868 0.3035 -0.0422 0.0253  0.0356  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   OH  
1054 N  N   . GLU A   136 ? 0.2537 0.3331 0.2536 -0.0498 0.0129  0.0486  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   N   
1055 C  CA  . GLU A   136 ? 0.2733 0.3441 0.2743 -0.0529 0.0104  0.0515  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   CA  
1056 C  C   . GLU A   136 ? 0.2501 0.3267 0.2539 -0.0511 0.0123  0.0479  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   C   
1057 O  O   . GLU A   136 ? 0.2779 0.3520 0.2828 -0.0452 0.0144  0.0416  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   O   
1058 C  CB  . GLU A   136 ? 0.2788 0.3303 0.2793 -0.0505 0.0082  0.0504  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   CB  
1059 C  CG  . GLU A   136 ? 0.3091 0.3532 0.3073 -0.0527 0.0053  0.0546  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   CG  
1060 C  CD  . GLU A   136 ? 0.3698 0.4130 0.3674 -0.0602 0.0012  0.0627  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   CD  
1061 O  OE1 . GLU A   136 ? 0.3439 0.3882 0.3430 -0.0638 0.0000  0.0649  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   OE1 
1062 O  OE2 . GLU A   136 ? 0.4078 0.4493 0.4034 -0.0627 -0.0011 0.0671  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   OE2 
1063 N  N   . GLU A   137 ? 0.2687 0.3525 0.2736 -0.0565 0.0112  0.0521  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   N   
1064 C  CA  . GLU A   137 ? 0.2820 0.3723 0.2896 -0.0551 0.0126  0.0491  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   CA  
1065 C  C   . GLU A   137 ? 0.3188 0.3940 0.3274 -0.0513 0.0119  0.0454  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   C   
1066 O  O   . GLU A   137 ? 0.3463 0.4240 0.3566 -0.0466 0.0139  0.0403  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   O   
1067 C  CB  . GLU A   137 ? 0.3842 0.4845 0.3929 -0.0626 0.0110  0.0551  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   CB  
1068 C  CG  . GLU A   137 ? 0.8997 1.0209 0.9107 -0.0624 0.0139  0.0532  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   CG  
1069 C  CD  . GLU A   137 ? 1.4243 1.5457 1.4380 -0.0564 0.0157  0.0464  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   CD  
1070 O  OE1 . GLU A   137 ? 0.5964 0.7305 0.6115 -0.0517 0.0186  0.0413  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   OE1 
1071 O  OE2 . GLU A   137 ? 0.8805 0.9897 0.8949 -0.0562 0.0139  0.0462  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A   OE2 
1072 N  N   . ASP A   138 ? 0.3183 0.3781 0.3256 -0.0530 0.0087  0.0480  ? ? ? ? ? ? 138 ASP A   N   
1073 C  CA  . ASP A   138 ? 0.3084 0.3545 0.3164 -0.0503 0.0075  0.0451  ? ? ? ? ? ? 138 ASP A   CA  
1074 C  C   . ASP A   138 ? 0.2823 0.3137 0.2887 -0.0461 0.0069  0.0425  ? ? ? ? ? ? 138 ASP A   C   
1075 O  O   . ASP A   138 ? 0.3435 0.3678 0.3503 -0.0417 0.0077  0.0381  ? ? ? ? ? ? 138 ASP A   O   
1076 C  CB  . ASP A   138 ? 0.3919 0.4328 0.4003 -0.0561 0.0036  0.0499  ? ? ? ? ? ? 138 ASP A   CB  
1077 C  CG  . ASP A   138 ? 0.5295 0.5847 0.5400 -0.0606 0.0040  0.0525  ? ? ? ? ? ? 138 ASP A   CG  
1078 O  OD1 . ASP A   138 ? 0.6638 0.7275 0.6761 -0.0572 0.0067  0.0484  ? ? ? ? ? ? 138 ASP A   OD1 
1079 O  OD2 . ASP A   138 ? 0.6787 0.7369 0.6890 -0.0675 0.0013  0.0587  ? ? ? ? ? ? 138 ASP A   OD2 
1080 N  N   . LEU A   139 ? 0.2931 0.3198 0.2976 -0.0479 0.0051  0.0455  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A   N   
1081 C  CA  . LEU A   139 ? 0.3078 0.3213 0.3110 -0.0443 0.0042  0.0432  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A   CA  
1082 C  C   . LEU A   139 ? 0.2735 0.2873 0.2768 -0.0380 0.0077  0.0373  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A   C   
1083 O  O   . LEU A   139 ? 0.2531 0.2771 0.2568 -0.0364 0.0105  0.0354  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A   O   
1084 C  CB  . LEU A   139 ? 0.3650 0.3750 0.3664 -0.0469 0.0017  0.0474  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A   CB  
1085 C  CG  . LEU A   139 ? 0.3469 0.3508 0.3481 -0.0528 -0.0032 0.0535  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A   CG  
1086 C  CD1 . LEU A   139 ? 0.3912 0.3898 0.3905 -0.0541 -0.0058 0.0569  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A   CD1 
1087 C  CD2 . LEU A   139 ? 0.4442 0.4353 0.4462 -0.0520 -0.0061 0.0518  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A   CD2 
1088 N  N   . THR A   140 ? 0.2549 0.2574 0.2581 -0.0347 0.0071  0.0343  ? ? ? ? ? ? 140 THR A   N   
1089 C  CA  . THR A   140 ? 0.2453 0.2447 0.2482 -0.0294 0.0095  0.0296  ? ? ? ? ? ? 140 THR A   CA  
1090 C  C   . THR A   140 ? 0.2506 0.2480 0.2521 -0.0291 0.0090  0.0304  ? ? ? ? ? ? 140 THR A   C   
1091 O  O   . THR A   140 ? 0.2839 0.2787 0.2844 -0.0324 0.0061  0.0346  ? ? ? ? ? ? 140 THR A   O   
1092 C  CB  . THR A   140 ? 0.2814 0.2703 0.2844 -0.0265 0.0089  0.0267  ? ? ? ? ? ? 140 THR A   CB  
1093 O  OG1 . THR A   140 ? 0.2912 0.2707 0.2933 -0.0276 0.0056  0.0283  ? ? ? ? ? ? 140 THR A   OG1 
1094 C  CG2 . THR A   140 ? 0.2966 0.2868 0.3008 -0.0269 0.0089  0.0261  ? ? ? ? ? ? 140 THR A   CG2 
1095 N  N   . LEU A   141 ? 0.2645 0.2623 0.2660 -0.0251 0.0113  0.0266  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A   N   
1096 C  CA  . LEU A   141 ? 0.2975 0.2935 0.2978 -0.0245 0.0108  0.0270  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A   CA  
1097 C  C   . LEU A   141 ? 0.3754 0.3601 0.3750 -0.0244 0.0078  0.0280  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A   C   
1098 O  O   . LEU A   141 ? 0.2958 0.2786 0.2943 -0.0262 0.0055  0.0311  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A   O   
1099 C  CB  . LEU A   141 ? 0.2932 0.2916 0.2940 -0.0205 0.0137  0.0224  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A   CB  
1100 C  CG  . LEU A   141 ? 0.3135 0.3104 0.3132 -0.0196 0.0132  0.0223  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A   CG  
1101 C  CD1 . LEU A   141 ? 0.2694 0.2752 0.2680 -0.0225 0.0128  0.0256  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A   CD1 
1102 C  CD2 . LEU A   141 ? 0.3433 0.3402 0.3438 -0.0158 0.0155  0.0175  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A   CD2 
1103 N  N   . PHE A   142 ? 0.2707 0.2482 0.2708 -0.0221 0.0077  0.0253  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A   N   
1104 C  CA  . PHE A   142 ? 0.3287 0.2963 0.3284 -0.0218 0.0045  0.0257  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A   CA  
1105 C  C   . PHE A   142 ? 0.3445 0.3090 0.3439 -0.0259 0.0006  0.0301  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A   C   
1106 O  O   . PHE A   142 ? 0.3803 0.3380 0.3792 -0.0264 -0.0029 0.0318  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A   O   
1107 C  CB  . PHE A   142 ? 0.3261 0.2882 0.3263 -0.0185 0.0051  0.0217  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A   CB  
1108 C  CG  . PHE A   142 ? 0.3061 0.2685 0.3064 -0.0148 0.0077  0.0180  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A   CG  
1109 C  CD1 . PHE A   142 ? 0.3068 0.2728 0.3070 -0.0140 0.0090  0.0176  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A   CD1 
1110 C  CD2 . PHE A   142 ? 0.3250 0.2841 0.3256 -0.0122 0.0086  0.0148  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A   CD2 
1111 C  CE1 . PHE A   142 ? 0.3047 0.2706 0.3054 -0.0110 0.0111  0.0143  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A   CE1 
1112 C  CE2 . PHE A   142 ? 0.3456 0.3051 0.3464 -0.0094 0.0108  0.0119  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A   CE2 
1113 C  CZ  . PHE A   142 ? 0.3375 0.3002 0.3385 -0.0090 0.0120  0.0116  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A   CZ  
1114 N  N   . GLY A   143 ? 0.2992 0.2686 0.2992 -0.0290 0.0008  0.0322  ? ? ? ? ? ? 143 GLY A   N   
1115 C  CA  . GLY A   143 ? 0.3254 0.2922 0.3253 -0.0340 -0.0033 0.0371  ? ? ? ? ? ? 143 GLY A   CA  
1116 C  C   . GLY A   143 ? 0.4193 0.3881 0.4181 -0.0372 -0.0053 0.0420  ? ? ? ? ? ? 143 GLY A   C   
1117 O  O   . GLY A   143 ? 0.3905 0.3523 0.3890 -0.0402 -0.0099 0.0458  ? ? ? ? ? ? 143 GLY A   O   
1118 N  N   . VAL A   144 ? 0.3240 0.3021 0.3222 -0.0367 -0.0022 0.0419  ? ? ? ? ? ? 144 VAL A   N   
1119 C  CA  . VAL A   144 ? 0.2930 0.2749 0.2898 -0.0393 -0.0036 0.0463  ? ? ? ? ? ? 144 VAL A   CA  
1120 C  C   . VAL A   144 ? 0.3784 0.3504 0.3745 -0.0372 -0.0065 0.0461  ? ? ? ? ? ? 144 VAL A   C   
1121 O  O   . VAL A   144 ? 0.3514 0.3198 0.3465 -0.0402 -0.0104 0.0510  ? ? ? ? ? ? 144 VAL A   O   
1122 C  CB  . VAL A   144 ? 0.3450 0.3399 0.3414 -0.0383 0.0006  0.0449  ? ? ? ? ? ? 144 VAL A   CB  
1123 C  CG1 . VAL A   144 ? 0.3796 0.3785 0.3742 -0.0402 -0.0006 0.0486  ? ? ? ? ? ? 144 VAL A   CG1 
1124 C  CG2 . VAL A   144 ? 0.3597 0.3658 0.3570 -0.0413 0.0025  0.0461  ? ? ? ? ? ? 144 VAL A   CG2 
1125 N  N   . THR A   145 ? 0.3073 0.2750 0.3037 -0.0319 -0.0048 0.0407  ? ? ? ? ? ? 145 THR A   N   
1126 C  CA  . THR A   145 ? 0.2817 0.2430 0.2777 -0.0291 -0.0067 0.0397  ? ? ? ? ? ? 145 THR A   CA  
1127 C  C   . THR A   145 ? 0.3517 0.3008 0.3483 -0.0274 -0.0106 0.0384  ? ? ? ? ? ? 145 THR A   C   
1128 O  O   . THR A   145 ? 0.3573 0.3001 0.3535 -0.0267 -0.0143 0.0397  ? ? ? ? ? ? 145 THR A   O   
1129 C  CB  . THR A   145 ? 0.3411 0.3063 0.3374 -0.0246 -0.0026 0.0345  ? ? ? ? ? ? 145 THR A   CB  
1130 O  OG1 . THR A   145 ? 0.3533 0.3161 0.3508 -0.0219 -0.0005 0.0301  ? ? ? ? ? ? 145 THR A   OG1 
1131 C  CG2 . THR A   145 ? 0.4048 0.3820 0.4005 -0.0259 0.0008  0.0351  ? ? ? ? ? ? 145 THR A   CG2 
1132 N  N   . LEU A   146 ? 0.3336 0.2793 0.3312 -0.0267 -0.0104 0.0360  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   N   
1133 C  CA  . LEU A   146 ? 0.3645 0.2994 0.3628 -0.0243 -0.0140 0.0335  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   CA  
1134 C  C   . LEU A   146 ? 0.4246 0.3527 0.4230 -0.0283 -0.0193 0.0375  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   C   
1135 O  O   . LEU A   146 ? 0.4833 0.4017 0.4823 -0.0264 -0.0233 0.0357  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   O   
1136 C  CB  . LEU A   146 ? 0.3207 0.2555 0.3196 -0.0210 -0.0112 0.0281  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   CB  
1137 C  CG  . LEU A   146 ? 0.3423 0.2828 0.3413 -0.0174 -0.0063 0.0242  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   CG  
1138 C  CD1 . LEU A   146 ? 0.3420 0.2821 0.3415 -0.0149 -0.0042 0.0199  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   CD1 
1139 C  CD2 . LEU A   146 ? 0.4122 0.3502 0.4112 -0.0140 -0.0071 0.0222  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A   CD2 
1140 N  N   . GLY A   147 ? 0.4036 0.3373 0.4018 -0.0336 -0.0192 0.0425  ? ? ? ? ? ? 147 GLY A   N   
1141 C  CA  . GLY A   147 ? 0.4272 0.3554 0.4258 -0.0387 -0.0243 0.0472  ? ? ? ? ? ? 147 GLY A   CA  
1142 C  C   . GLY A   147 ? 0.4952 0.4192 0.4950 -0.0387 -0.0253 0.0446  ? ? ? ? ? ? 147 GLY A   C   
1143 O  O   . GLY A   147 ? 0.4720 0.3896 0.4725 -0.0425 -0.0302 0.0476  ? ? ? ? ? ? 147 GLY A   O   
1144 N  N   . SER A   148 ? 0.3455 0.2730 0.3457 -0.0349 -0.0210 0.0392  ? ? ? ? ? ? 148 SER A   N   
1145 C  CA  . SER A   148 ? 0.3597 0.2865 0.3607 -0.0354 -0.0209 0.0371  ? ? ? ? ? ? 148 SER A   CA  
1146 C  C   . SER A   148 ? 0.3777 0.3130 0.3788 -0.0324 -0.0149 0.0334  ? ? ? ? ? ? 148 SER A   C   
1147 O  O   . SER A   148 ? 0.3691 0.3086 0.3695 -0.0298 -0.0116 0.0320  ? ? ? ? ? ? 148 SER A   O   
1148 C  CB  . SER A   148 ? 0.4746 0.3902 0.4762 -0.0325 -0.0251 0.0333  ? ? ? ? ? ? 148 SER A   CB  
1149 O  OG  . SER A   148 ? 0.4333 0.3485 0.4345 -0.0264 -0.0225 0.0276  ? ? ? ? ? ? 148 SER A   OG  
1150 N  N   . GLY A   149 ? 0.3536 0.2909 0.3553 -0.0328 -0.0139 0.0318  ? ? ? ? ? ? 149 GLY A   N   
1151 C  CA  . GLY A   149 ? 0.4024 0.3453 0.4041 -0.0294 -0.0092 0.0279  ? ? ? ? ? ? 149 GLY A   CA  
1152 C  C   . GLY A   149 ? 0.3478 0.2862 0.3490 -0.0240 -0.0083 0.0231  ? ? ? ? ? ? 149 GLY A   C   
1153 O  O   . GLY A   149 ? 0.3511 0.2814 0.3520 -0.0225 -0.0118 0.0217  ? ? ? ? ? ? 149 GLY A   O   
1154 N  N   . PHE A   150 ? 0.3191 0.2630 0.3201 -0.0212 -0.0038 0.0207  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A   N   
1155 C  CA  . PHE A   150 ? 0.3196 0.2614 0.3201 -0.0168 -0.0023 0.0167  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A   CA  
1156 C  C   . PHE A   150 ? 0.3424 0.2791 0.3426 -0.0145 -0.0040 0.0132  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A   C   
1157 O  O   . PHE A   150 ? 0.3001 0.2328 0.3000 -0.0116 -0.0053 0.0105  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A   O   
1158 C  CB  . PHE A   150 ? 0.2825 0.2310 0.2830 -0.0150 0.0025  0.0152  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A   CB  
1159 C  CG  . PHE A   150 ? 0.3074 0.2549 0.3076 -0.0112 0.0042  0.0118  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A   CG  
1160 C  CD1 . PHE A   150 ? 0.2781 0.2238 0.2781 -0.0098 0.0037  0.0113  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A   CD1 
1161 C  CD2 . PHE A   150 ? 0.3051 0.2537 0.3050 -0.0091 0.0062  0.0092  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A   CD2 
1162 C  CE1 . PHE A   150 ? 0.2744 0.2204 0.2744 -0.0067 0.0053  0.0082  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A   CE1 
1163 C  CE2 . PHE A   150 ? 0.3219 0.2706 0.3215 -0.0063 0.0078  0.0066  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A   CE2 
1164 C  CZ  . PHE A   150 ? 0.3403 0.2880 0.3401 -0.0051 0.0074  0.0060  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A   CZ  
1165 N  N   . TRP A   151 ? 0.3079 0.2457 0.3083 -0.0156 -0.0041 0.0130  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A   N   
1166 C  CA  . TRP A   151 ? 0.3051 0.2393 0.3050 -0.0132 -0.0056 0.0092  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A   CA  
1167 C  C   . TRP A   151 ? 0.3371 0.2630 0.3372 -0.0135 -0.0110 0.0086  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A   C   
1168 O  O   . TRP A   151 ? 0.3705 0.2927 0.3702 -0.0100 -0.0125 0.0046  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A   O   
1169 C  CB  . TRP A   151 ? 0.3144 0.2524 0.3143 -0.0141 -0.0044 0.0090  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A   CB  
1170 C  CG  . TRP A   151 ? 0.2836 0.2287 0.2835 -0.0136 0.0002  0.0098  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A   CG  
1171 C  CD1 . TRP A   151 ? 0.3283 0.2789 0.3292 -0.0160 0.0016  0.0125  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A   CD1 
1172 C  CD2 . TRP A   151 ? 0.2716 0.2190 0.2709 -0.0105 0.0034  0.0078  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A   CD2 
1173 N  NE1 . TRP A   151 ? 0.3016 0.2568 0.3026 -0.0141 0.0052  0.0118  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A   NE1 
1174 C  CE2 . TRP A   151 ? 0.3135 0.2665 0.3135 -0.0111 0.0063  0.0093  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A   CE2 
1175 C  CE3 . TRP A   151 ? 0.3514 0.2971 0.3499 -0.0075 0.0039  0.0049  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A   CE3 
1176 C  CZ2 . TRP A   151 ? 0.3039 0.2593 0.3037 -0.0089 0.0094  0.0082  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A   CZ2 
1177 C  CZ3 . TRP A   151 ? 0.3589 0.3082 0.3570 -0.0058 0.0073  0.0042  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A   CZ3 
1178 C  CH2 . TRP A   151 ? 0.3375 0.2908 0.3363 -0.0066 0.0098  0.0060  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A   CH2 
1179 N  N   . ASP A   152 ? 0.3509 0.2741 0.3518 -0.0176 -0.0141 0.0125  ? ? ? ? ? ? 152 ASP A   N   
1180 C  CA  . ASP A   152 ? 0.3565 0.2706 0.3579 -0.0181 -0.0199 0.0126  ? ? ? ? ? ? 152 ASP A   CA  
1181 C  C   . ASP A   152 ? 0.3902 0.3008 0.3913 -0.0149 -0.0207 0.0113  ? ? ? ? ? ? 152 ASP A   C   
1182 O  O   . ASP A   152 ? 0.4187 0.3221 0.4202 -0.0123 -0.0248 0.0082  ? ? ? ? ? ? 152 ASP A   O   
1183 C  CB  . ASP A   152 ? 0.3988 0.3114 0.4010 -0.0241 -0.0230 0.0184  ? ? ? ? ? ? 152 ASP A   CB  
1184 C  CG  . ASP A   152 ? 0.4686 0.3825 0.4715 -0.0275 -0.0240 0.0193  ? ? ? ? ? ? 152 ASP A   CG  
1185 O  OD1 . ASP A   152 ? 0.4910 0.4045 0.4937 -0.0252 -0.0239 0.0152  ? ? ? ? ? ? 152 ASP A   OD1 
1186 O  OD2 . ASP A   152 ? 0.5125 0.4284 0.5162 -0.0328 -0.0253 0.0243  ? ? ? ? ? ? 152 ASP A   OD2 
1187 N  N   . PHE A   153 ? 0.3490 0.2647 0.3498 -0.0149 -0.0173 0.0133  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A   N   
1188 C  CA  . PHE A   153 ? 0.3765 0.2904 0.3772 -0.0118 -0.0177 0.0119  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A   CA  
1189 C  C   . PHE A   153 ? 0.3245 0.2385 0.3251 -0.0064 -0.0166 0.0058  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A   C   
1190 O  O   . PHE A   153 ? 0.3766 0.2857 0.3775 -0.0032 -0.0197 0.0031  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A   O   
1191 C  CB  . PHE A   153 ? 0.3464 0.2673 0.3468 -0.0129 -0.0137 0.0148  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A   CB  
1192 C  CG  . PHE A   153 ? 0.3579 0.2786 0.3582 -0.0096 -0.0132 0.0131  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A   CG  
1193 C  CD1 . PHE A   153 ? 0.4367 0.3527 0.4372 -0.0102 -0.0171 0.0155  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A   CD1 
1194 C  CD2 . PHE A   153 ? 0.3882 0.3139 0.3885 -0.0063 -0.0091 0.0096  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A   CD2 
1195 C  CE1 . PHE A   153 ? 0.4846 0.4011 0.4852 -0.0070 -0.0168 0.0139  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A   CE1 
1196 C  CE2 . PHE A   153 ? 0.4958 0.4223 0.4962 -0.0036 -0.0086 0.0080  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A   CE2 
1197 C  CZ  . PHE A   153 ? 0.4407 0.3627 0.4414 -0.0037 -0.0125 0.0100  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A   CZ  
1198 N  N   . LEU A   154 ? 0.3426 0.2627 0.3426 -0.0053 -0.0123 0.0038  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   N   
1199 C  CA  . LEU A   154 ? 0.3557 0.2776 0.3553 -0.0008 -0.0109 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   CA  
1200 C  C   . LEU A   154 ? 0.3169 0.2330 0.3168 0.0014  -0.0155 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   C   
1201 O  O   . LEU A   154 ? 0.3346 0.2500 0.3346 0.0056  -0.0167 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   O   
1202 C  CB  . LEU A   154 ? 0.3127 0.2416 0.3116 -0.0008 -0.0062 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   CB  
1203 C  CG  . LEU A   154 ? 0.2912 0.2258 0.2901 -0.0017 -0.0017 0.0003  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   CG  
1204 C  CD1 . LEU A   154 ? 0.3045 0.2446 0.3027 -0.0012 0.0021  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   CD1 
1205 C  CD2 . LEU A   154 ? 0.3120 0.2473 0.3113 0.0004  -0.0011 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A   CD2 
1206 N  N   . ASP A   155 ? 0.3332 0.2454 0.3331 -0.0014 -0.0183 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A   N   
1207 C  CA  . ASP A   155 ? 0.4168 0.3228 0.4171 0.0004  -0.0233 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A   CA  
1208 C  C   . ASP A   155 ? 0.4313 0.3289 0.4327 0.0024  -0.0288 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A   C   
1209 O  O   . ASP A   155 ? 0.4553 0.3489 0.4572 0.0062  -0.0325 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A   O   
1210 C  CB  . ASP A   155 ? 0.3833 0.2866 0.3839 -0.0039 -0.0256 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A   CB  
1211 C  CG  . ASP A   155 ? 0.4285 0.3388 0.4281 -0.0042 -0.0218 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A   CG  
1212 O  OD1 . ASP A   155 ? 0.3759 0.2927 0.3743 -0.0012 -0.0176 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A   OD1 
1213 O  OD2 . ASP A   155 ? 0.4966 0.4062 0.4965 -0.0079 -0.0231 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A   OD2 
1214 N  N   . LYS A   156 ? 0.3745 0.2698 0.3764 0.0000  -0.0295 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A   N   
1215 C  CA  . LYS A   156 ? 0.3846 0.2716 0.3876 0.0016  -0.0352 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A   CA  
1216 C  C   . LYS A   156 ? 0.4204 0.3105 0.4236 0.0062  -0.0335 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A   C   
1217 O  O   . LYS A   156 ? 0.4149 0.2987 0.4191 0.0090  -0.0382 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A   O   
1218 C  CB  . LYS A   156 ? 0.4694 0.3522 0.4726 -0.0040 -0.0375 0.0028  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A   CB  
1219 C  CG  . LYS A   156 ? 0.6139 0.4924 0.6174 -0.0089 -0.0407 0.0057  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A   CG  
1220 C  CD  . LYS A   156 ? 1.0460 0.9194 1.0500 -0.0143 -0.0446 0.0129  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A   CD  
1221 C  CE  . LYS A   156 ? 1.4435 1.3132 1.4482 -0.0198 -0.0480 0.0160  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A   CE  
1222 N  NZ  . LYS A   156 ? 0.9966 0.8560 1.0022 -0.0236 -0.0553 0.0208  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A   NZ  
1223 N  N   . ASN A   157 ? 0.3377 0.2374 0.3400 0.0072  -0.0271 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A   N   
1224 C  CA  . ASN A   157 ? 0.3503 0.2542 0.3530 0.0105  -0.0250 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A   CA  
1225 C  C   . ASN A   157 ? 0.3738 0.2862 0.3761 0.0140  -0.0206 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A   C   
1226 O  O   . ASN A   157 ? 0.3448 0.2645 0.3463 0.0124  -0.0152 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A   O   
1227 C  CB  . ASN A   157 ? 0.3928 0.3004 0.3951 0.0069  -0.0219 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A   CB  
1228 C  CG  . ASN A   157 ? 0.4132 0.3137 0.4157 0.0035  -0.0264 0.0012  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A   CG  
1229 O  OD1 . ASN A   157 ? 0.4192 0.3153 0.4224 0.0055  -0.0300 0.0012  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A   OD1 
1230 N  ND2 . ASN A   157 ? 0.3953 0.2953 0.3973 -0.0016 -0.0264 0.0059  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A   ND2 
1231 N  N   . PRO A   158 ? 0.3494 0.2613 0.3522 0.0187  -0.0230 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 158 PRO A   N   
1232 C  CA  . PRO A   158 ? 0.3772 0.2982 0.3792 0.0215  -0.0191 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 158 PRO A   CA  
1233 C  C   . PRO A   158 ? 0.3904 0.3204 0.3926 0.0221  -0.0139 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 158 PRO A   C   
1234 O  O   . PRO A   158 ? 0.4073 0.3451 0.4084 0.0215  -0.0094 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 158 PRO A   O   
1235 C  CB  . PRO A   158 ? 0.4651 0.3841 0.4682 0.0272  -0.0235 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 158 PRO A   CB  
1236 C  CG  . PRO A   158 ? 0.5176 0.4245 0.5215 0.0264  -0.0301 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 158 PRO A   CG  
1237 C  CD  . PRO A   158 ? 0.4135 0.3167 0.4175 0.0219  -0.0299 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 158 PRO A   CD  
1238 N  N   . GLU A   159 ? 0.3777 0.3066 0.3810 0.0232  -0.0149 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A   N   
1239 C  CA  . GLU A   159 ? 0.3930 0.3302 0.3967 0.0232  -0.0103 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A   CA  
1240 C  C   . GLU A   159 ? 0.3576 0.2976 0.3602 0.0183  -0.0058 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A   C   
1241 O  O   . GLU A   159 ? 0.3594 0.3067 0.3617 0.0178  -0.0014 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A   O   
1242 C  CB  . GLU A   159 ? 0.4551 0.3907 0.4603 0.0255  -0.0127 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A   CB  
1243 C  CG  . GLU A   159 ? 0.6279 0.5618 0.6344 0.0313  -0.0172 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A   CG  
1244 C  CD  . GLU A   159 ? 1.6428 1.5765 1.6512 0.0345  -0.0196 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A   CD  
1245 O  OE1 . GLU A   159 ? 1.0574 0.9913 1.0672 0.0399  -0.0230 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A   OE1 
1246 O  OE2 . GLU A   159 ? 0.7552 0.6888 0.7636 0.0319  -0.0183 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A   OE2 
1247 N  N   . TYR A   160 ? 0.3286 0.2628 0.3307 0.0148  -0.0071 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 160 TYR A   N   
1248 C  CA  . TYR A   160 ? 0.3248 0.2617 0.3261 0.0107  -0.0034 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 160 TYR A   CA  
1249 C  C   . TYR A   160 ? 0.3345 0.2746 0.3349 0.0099  -0.0009 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 160 TYR A   C   
1250 O  O   . TYR A   160 ? 0.3281 0.2734 0.3280 0.0084  0.0031  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 160 TYR A   O   
1251 C  CB  . TYR A   160 ? 0.3138 0.2455 0.3150 0.0071  -0.0055 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 160 TYR A   CB  
1252 C  CG  . TYR A   160 ? 0.3396 0.2712 0.3413 0.0066  -0.0061 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 160 TYR A   CG  
1253 C  CD1 . TYR A   160 ? 0.3466 0.2835 0.3481 0.0047  -0.0022 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 160 TYR A   CD1 
1254 C  CD2 . TYR A   160 ? 0.3716 0.2975 0.3739 0.0080  -0.0107 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 160 TYR A   CD2 
1255 C  CE1 . TYR A   160 ? 0.3445 0.2821 0.3463 0.0041  -0.0027 0.0017  ? ? ? ? ? ? 160 TYR A   CE1 
1256 C  CE2 . TYR A   160 ? 0.3754 0.3018 0.3779 0.0075  -0.0113 0.0001  ? ? ? ? ? ? 160 TYR A   CE2 
1257 C  CZ  . TYR A   160 ? 0.3353 0.2679 0.3374 0.0054  -0.0071 0.0021  ? ? ? ? ? ? 160 TYR A   CZ  
1258 O  OH  . TYR A   160 ? 0.3863 0.3204 0.3885 0.0049  -0.0074 0.0043  ? ? ? ? ? ? 160 TYR A   OH  
1259 N  N   . ASN A   161 ? 0.3210 0.2577 0.3209 0.0109  -0.0038 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 161 ASN A   N   
1260 C  CA  . ASN A   161 ? 0.3094 0.2491 0.3081 0.0105  -0.0020 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 161 ASN A   CA  
1261 C  C   . ASN A   161 ? 0.3301 0.2780 0.3284 0.0125  0.0016  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 161 ASN A   C   
1262 O  O   . ASN A   161 ? 0.3385 0.2906 0.3359 0.0107  0.0050  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 161 ASN A   O   
1263 C  CB  . ASN A   161 ? 0.3536 0.2886 0.3521 0.0119  -0.0062 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 161 ASN A   CB  
1264 C  CG  . ASN A   161 ? 0.3959 0.3337 0.3931 0.0108  -0.0047 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 161 ASN A   CG  
1265 O  OD1 . ASN A   161 ? 0.3928 0.3302 0.3896 0.0074  -0.0035 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 161 ASN A   OD1 
1266 N  ND2 . ASN A   161 ? 0.3584 0.2999 0.3547 0.0139  -0.0050 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 161 ASN A   ND2 
1267 N  N   . THR A   162 ? 0.3532 0.3034 0.3522 0.0160  0.0007  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 162 THR A   N   
1268 C  CA  . THR A   162 ? 0.3468 0.3059 0.3456 0.0175  0.0040  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 162 THR A   CA  
1269 C  C   . THR A   162 ? 0.3192 0.2820 0.3185 0.0147  0.0079  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 162 THR A   C   
1270 O  O   . THR A   162 ? 0.3354 0.3039 0.3339 0.0133  0.0112  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 162 THR A   O   
1271 C  CB  . THR A   162 ? 0.4134 0.3753 0.4135 0.0220  0.0020  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 162 THR A   CB  
1272 O  OG1 . THR A   162 ? 0.3714 0.3300 0.3711 0.0248  -0.0018 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 162 THR A   OG1 
1273 C  CG2 . THR A   162 ? 0.4529 0.4260 0.4529 0.0231  0.0057  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 162 THR A   CG2 
1274 N  N   . SER A   163 ? 0.3272 0.2865 0.3276 0.0138  0.0074  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 163 SER A   N   
1275 C  CA  A SER A   163 ? 0.2895 0.2518 0.2905 0.0114  0.0105  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 163 SER A   CA  
1276 C  CA  B SER A   163 ? 0.2940 0.2565 0.2950 0.0115  0.0106  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 163 SER A   CA  
1277 C  C   . SER A   163 ? 0.3046 0.2666 0.3046 0.0083  0.0128  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 163 SER A   C   
1278 O  O   . SER A   163 ? 0.3048 0.2710 0.3049 0.0068  0.0157  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 163 SER A   O   
1279 C  CB  A SER A   163 ? 0.2912 0.2497 0.2932 0.0109  0.0090  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 163 SER A   CB  
1280 C  CB  B SER A   163 ? 0.2969 0.2562 0.2990 0.0112  0.0093  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 163 SER A   CB  
1281 O  OG  A SER A   163 ? 0.3375 0.2987 0.3400 0.0087  0.0118  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 163 SER A   OG  
1282 O  OG  B SER A   163 ? 0.4250 0.3859 0.4282 0.0145  0.0075  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 163 SER A   OG  
1283 N  N   . PHE A   164 ? 0.2659 0.2231 0.2653 0.0072  0.0110  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   N   
1284 C  CA  . PHE A   164 ? 0.2928 0.2498 0.2915 0.0047  0.0126  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   CA  
1285 C  C   . PHE A   164 ? 0.2817 0.2427 0.2792 0.0050  0.0143  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   C   
1286 O  O   . PHE A   164 ? 0.2928 0.2562 0.2902 0.0034  0.0167  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   O   
1287 C  CB  . PHE A   164 ? 0.3219 0.2740 0.3204 0.0034  0.0102  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   CB  
1288 C  CG  . PHE A   164 ? 0.3115 0.2643 0.3095 0.0012  0.0116  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   CG  
1289 C  CD1 . PHE A   164 ? 0.3349 0.2889 0.3337 -0.0005 0.0133  0.0005  ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   CD1 
1290 C  CD2 . PHE A   164 ? 0.3655 0.3186 0.3625 0.0013  0.0112  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   CD2 
1291 C  CE1 . PHE A   164 ? 0.3853 0.3404 0.3841 -0.0019 0.0143  0.0022  ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   CE1 
1292 C  CE2 . PHE A   164 ? 0.3224 0.2765 0.3193 -0.0004 0.0122  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   CE2 
1293 C  CZ  . PHE A   164 ? 0.3658 0.3209 0.3636 -0.0018 0.0137  0.0018  ? ? ? ? ? ? 164 PHE A   CZ  
1294 N  N   . ASN A   165 ? 0.3040 0.2658 0.3007 0.0070  0.0127  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A   N   
1295 C  CA  . ASN A   165 ? 0.3388 0.3056 0.3341 0.0072  0.0143  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A   CA  
1296 C  C   . ASN A   165 ? 0.2867 0.2598 0.2821 0.0068  0.0172  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A   C   
1297 O  O   . ASN A   165 ? 0.3503 0.3263 0.3447 0.0051  0.0191  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A   O   
1298 C  CB  . ASN A   165 ? 0.3734 0.3414 0.3678 0.0100  0.0120  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A   CB  
1299 C  CG  . ASN A   165 ? 0.3720 0.3339 0.3659 0.0097  0.0090  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A   CG  
1300 O  OD1 . ASN A   165 ? 0.4178 0.3770 0.4116 0.0072  0.0093  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A   OD1 
1301 N  ND2 . ASN A   165 ? 0.4492 0.4092 0.4431 0.0124  0.0057  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A   ND2 
1302 N  N   . ASP A   166 ? 0.2995 0.2749 0.2962 0.0081  0.0173  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 166 ASP A   N   
1303 C  CA  . ASP A   166 ? 0.3002 0.2818 0.2974 0.0071  0.0199  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 166 ASP A   CA  
1304 C  C   . ASP A   166 ? 0.3302 0.3096 0.3281 0.0041  0.0216  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 166 ASP A   C   
1305 O  O   . ASP A   166 ? 0.3220 0.3053 0.3198 0.0021  0.0236  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 166 ASP A   O   
1306 C  CB  . ASP A   166 ? 0.3144 0.2992 0.3133 0.0092  0.0195  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 166 ASP A   CB  
1307 C  CG  . ASP A   166 ? 0.4337 0.4226 0.4322 0.0129  0.0179  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 166 ASP A   CG  
1308 O  OD1 . ASP A   166 ? 0.4853 0.4765 0.4821 0.0136  0.0177  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 166 ASP A   OD1 
1309 O  OD2 . ASP A   166 ? 0.3983 0.3882 0.3984 0.0155  0.0165  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 166 ASP A   OD2 
1310 N  N   . ALA A   167 ? 0.2784 0.2520 0.2772 0.0035  0.0207  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 167 ALA A   N   
1311 C  CA  . ALA A   167 ? 0.2796 0.2515 0.2793 0.0012  0.0220  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 167 ALA A   CA  
1312 C  C   . ALA A   167 ? 0.3065 0.2776 0.3050 -0.0002 0.0226  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 167 ALA A   C   
1313 O  O   . ALA A   167 ? 0.3106 0.2826 0.3096 -0.0019 0.0239  0.0011  ? ? ? ? ? ? 167 ALA A   O   
1314 C  CB  . ALA A   167 ? 0.2937 0.2612 0.2943 0.0011  0.0209  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 167 ALA A   CB  
1315 N  N   . MSE A   168 ? 0.2986 0.2678 0.2959 0.0005  0.0213  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 168 MSE A   N   
1316 C  CA  . MSE A   168 ? 0.3495 0.3185 0.3457 -0.0004 0.0216  0.0008  ? ? ? ? ? ? 168 MSE A   CA  
1317 C  C   . MSE A   168 ? 0.3058 0.2798 0.3007 -0.0010 0.0229  0.0015  ? ? ? ? ? ? 168 MSE A   C   
1318 O  O   . MSE A   168 ? 0.3455 0.3195 0.3402 -0.0026 0.0236  0.0042  ? ? ? ? ? ? 168 MSE A   O   
1319 C  CB  . MSE A   168 ? 0.3197 0.2866 0.3149 0.0004  0.0198  0.0000  ? ? ? ? ? ? 168 MSE A   CB  
1320 C  CG  . MSE A   168 ? 0.3880 0.3507 0.3842 0.0001  0.0183  0.0004  ? ? ? ? ? ? 168 MSE A   CG  
1321 SE SE  . MSE A   168 ? 0.5245 0.4859 0.5224 -0.0015 0.0195  0.0032  ? ? ? ? ? ? 168 MSE A   SE  
1322 C  CE  . MSE A   168 ? 0.3771 0.3399 0.3737 -0.0019 0.0201  0.0049  ? ? ? ? ? ? 168 MSE A   CE  
1323 N  N   . ALA A   169 ? 0.2653 0.2442 0.2597 0.0001  0.0231  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A   N   
1324 C  CA  . ALA A   169 ? 0.3197 0.3053 0.3126 -0.0007 0.0244  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A   CA  
1325 C  C   . ALA A   169 ? 0.3091 0.2965 0.3032 -0.0033 0.0260  0.0026  ? ? ? ? ? ? 169 ALA A   C   
1326 O  O   . ALA A   169 ? 0.3411 0.3325 0.3341 -0.0053 0.0270  0.0051  ? ? ? ? ? ? 169 ALA A   O   
1327 C  CB  . ALA A   169 ? 0.3256 0.3174 0.3180 0.0016  0.0242  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A   CB  
1328 N  N   . SER A   170 ? 0.2753 0.2598 0.2716 -0.0035 0.0261  0.0022  ? ? ? ? ? ? 170 SER A   N   
1329 C  CA  . SER A   170 ? 0.2752 0.2621 0.2731 -0.0058 0.0274  0.0039  ? ? ? ? ? ? 170 SER A   CA  
1330 C  C   . SER A   170 ? 0.3514 0.3355 0.3493 -0.0087 0.0275  0.0080  ? ? ? ? ? ? 170 SER A   C   
1331 O  O   . SER A   170 ? 0.3449 0.3325 0.3431 -0.0113 0.0283  0.0102  ? ? ? ? ? ? 170 SER A   O   
1332 C  CB  . SER A   170 ? 0.3243 0.3088 0.3245 -0.0052 0.0272  0.0022  ? ? ? ? ? ? 170 SER A   CB  
1333 O  OG  . SER A   170 ? 0.4314 0.4090 0.4322 -0.0050 0.0263  0.0029  ? ? ? ? ? ? 170 SER A   OG  
1334 N  N   . ASP A   171 ? 0.3508 0.3289 0.3485 -0.0083 0.0265  0.0092  ? ? ? ? ? ? 171 ASP A   N   
1335 C  CA  . ASP A   171 ? 0.3708 0.3462 0.3684 -0.0105 0.0261  0.0130  ? ? ? ? ? ? 171 ASP A   CA  
1336 C  C   . ASP A   171 ? 0.4511 0.4277 0.4462 -0.0103 0.0256  0.0147  ? ? ? ? ? ? 171 ASP A   C   
1337 O  O   . ASP A   171 ? 0.3691 0.3427 0.3641 -0.0115 0.0247  0.0178  ? ? ? ? ? ? 171 ASP A   O   
1338 C  CB  . ASP A   171 ? 0.3622 0.3306 0.3619 -0.0103 0.0250  0.0134  ? ? ? ? ? ? 171 ASP A   CB  
1339 C  CG  . ASP A   171 ? 0.3342 0.2997 0.3338 -0.0079 0.0242  0.0117  ? ? ? ? ? ? 171 ASP A   CG  
1340 O  OD1 . ASP A   171 ? 0.3378 0.3056 0.3358 -0.0065 0.0243  0.0101  ? ? ? ? ? ? 171 ASP A   OD1 
1341 O  OD2 . ASP A   171 ? 0.3782 0.3395 0.3794 -0.0073 0.0235  0.0115  ? ? ? ? ? ? 171 ASP A   OD2 
1342 N  N   . SER A   172 ? 0.3409 0.3221 0.3341 -0.0087 0.0259  0.0126  ? ? ? ? ? ? 172 SER A   N   
1343 C  CA  . SER A   172 ? 0.3500 0.3323 0.3407 -0.0081 0.0252  0.0134  ? ? ? ? ? ? 172 SER A   CA  
1344 C  C   . SER A   172 ? 0.3825 0.3689 0.3716 -0.0106 0.0255  0.0174  ? ? ? ? ? ? 172 SER A   C   
1345 O  O   . SER A   172 ? 0.3600 0.3441 0.3479 -0.0109 0.0244  0.0200  ? ? ? ? ? ? 172 SER A   O   
1346 C  CB  . SER A   172 ? 0.3315 0.3178 0.3208 -0.0057 0.0250  0.0096  ? ? ? ? ? ? 172 SER A   CB  
1347 O  OG  . SER A   172 ? 0.3436 0.3378 0.3322 -0.0057 0.0262  0.0080  ? ? ? ? ? ? 172 SER A   OG  
1348 N  N   . LYS A   173 ? 0.3903 0.3831 0.3791 -0.0125 0.0268  0.0182  ? ? ? ? ? ? 173 LYS A   N   
1349 C  CA  . LYS A   173 ? 0.4299 0.4281 0.4167 -0.0156 0.0270  0.0227  ? ? ? ? ? ? 173 LYS A   CA  
1350 C  C   . LYS A   173 ? 0.3735 0.3642 0.3612 -0.0179 0.0255  0.0275  ? ? ? ? ? ? 173 LYS A   C   
1351 O  O   . LYS A   173 ? 0.3816 0.3725 0.3673 -0.0190 0.0245  0.0311  ? ? ? ? ? ? 173 LYS A   O   
1352 C  CB  . LYS A   173 ? 0.4016 0.4089 0.3885 -0.0178 0.0287  0.0229  ? ? ? ? ? ? 173 LYS A   CB  
1353 N  N   . LEU A   174 ? 0.3287 0.3127 0.3195 -0.0182 0.0250  0.0273  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   N   
1354 C  CA  . LEU A   174 ? 0.3559 0.3324 0.3482 -0.0201 0.0231  0.0311  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   CA  
1355 C  C   . LEU A   174 ? 0.3653 0.3359 0.3571 -0.0178 0.0213  0.0315  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   C   
1356 O  O   . LEU A   174 ? 0.3471 0.3147 0.3384 -0.0191 0.0194  0.0356  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   O   
1357 C  CB  . LEU A   174 ? 0.3680 0.3392 0.3637 -0.0202 0.0229  0.0293  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   CB  
1358 C  CG  . LEU A   174 ? 0.4369 0.4006 0.4349 -0.0223 0.0207  0.0323  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   CG  
1359 C  CD1 . LEU A   174 ? 0.6391 0.6052 0.6360 -0.0270 0.0200  0.0381  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   CD1 
1360 C  CD2 . LEU A   174 ? 0.4021 0.3631 0.4032 -0.0225 0.0209  0.0296  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A   CD2 
1361 N  N   . ILE A   175 ? 0.3280 0.2974 0.3204 -0.0145 0.0216  0.0272  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   N   
1362 C  CA  . ILE A   175 ? 0.3548 0.3199 0.3472 -0.0121 0.0201  0.0269  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   CA  
1363 C  C   . ILE A   175 ? 0.2922 0.2616 0.2814 -0.0121 0.0198  0.0287  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   C   
1364 O  O   . ILE A   175 ? 0.2834 0.2499 0.2722 -0.0118 0.0180  0.0313  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   O   
1365 C  CB  . ILE A   175 ? 0.2838 0.2476 0.2774 -0.0092 0.0205  0.0224  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   CB  
1366 C  CG1 . ILE A   175 ? 0.3359 0.2963 0.3324 -0.0092 0.0208  0.0206  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   CG1 
1367 C  CG2 . ILE A   175 ? 0.2735 0.2344 0.2674 -0.0072 0.0189  0.0224  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   CG2 
1368 C  CD1 . ILE A   175 ? 0.3816 0.3429 0.3788 -0.0073 0.0217  0.0167  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   CD1 
1369 N  N   . ASN A   176 ? 0.2735 0.2501 0.2606 -0.0119 0.0213  0.0268  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A   N   
1370 C  CA  . ASN A   176 ? 0.2412 0.2227 0.2250 -0.0116 0.0210  0.0277  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A   CA  
1371 C  C   . ASN A   176 ? 0.2838 0.2677 0.2657 -0.0145 0.0203  0.0333  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A   C   
1372 O  O   . ASN A   176 ? 0.2949 0.2794 0.2749 -0.0142 0.0190  0.0355  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A   O   
1373 C  CB  . ASN A   176 ? 0.2873 0.2761 0.2694 -0.0103 0.0224  0.0237  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A   CB  
1374 C  CG  . ASN A   176 ? 0.2961 0.2817 0.2797 -0.0075 0.0222  0.0188  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A   CG  
1375 O  OD1 . ASN A   176 ? 0.2881 0.2681 0.2732 -0.0064 0.0210  0.0186  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A   OD1 
1376 N  ND2 . ASN A   176 ? 0.2803 0.2698 0.2639 -0.0064 0.0231  0.0149  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A   ND2 
1377 N  N   . LEU A   177 ? 0.3077 0.2928 0.2903 -0.0176 0.0209  0.0359  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A   N   
1378 C  CA  . LEU A   177 ? 0.3174 0.3042 0.2983 -0.0212 0.0200  0.0422  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A   CA  
1379 C  C   . LEU A   177 ? 0.3382 0.3153 0.3207 -0.0212 0.0170  0.0458  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A   C   
1380 O  O   . LEU A   177 ? 0.2920 0.2691 0.2723 -0.0224 0.0152  0.0503  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A   O   
1381 C  CB  . LEU A   177 ? 0.3135 0.3047 0.2951 -0.0251 0.0212  0.0443  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A   CB  
1382 C  CG  . LEU A   177 ? 0.3820 0.3857 0.3615 -0.0253 0.0239  0.0418  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A   CG  
1383 C  CD1 . LEU A   177 ? 0.4170 0.4252 0.3979 -0.0292 0.0252  0.0437  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A   CD1 
1384 C  CD2 . LEU A   177 ? 0.4211 0.4336 0.3964 -0.0258 0.0240  0.0437  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A   CD2 
1385 N  N   . ALA A   178 ? 0.3116 0.2804 0.2976 -0.0196 0.0162  0.0434  ? ? ? ? ? ? 178 ALA A   N   
1386 C  CA  . ALA A   178 ? 0.3110 0.2707 0.2989 -0.0186 0.0131  0.0455  ? ? ? ? ? ? 178 ALA A   CA  
1387 C  C   . ALA A   178 ? 0.2857 0.2455 0.2723 -0.0155 0.0119  0.0449  ? ? ? ? ? ? 178 ALA A   C   
1388 O  O   . ALA A   178 ? 0.3074 0.2638 0.2935 -0.0156 0.0093  0.0488  ? ? ? ? ? ? 178 ALA A   O   
1389 C  CB  . ALA A   178 ? 0.3284 0.2811 0.3203 -0.0169 0.0127  0.0420  ? ? ? ? ? ? 178 ALA A   CB  
1390 N  N   . LEU A   179 ? 0.2750 0.2388 0.2609 -0.0130 0.0137  0.0402  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A   N   
1391 C  CA  . LEU A   179 ? 0.2636 0.2287 0.2483 -0.0105 0.0128  0.0392  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A   CA  
1392 C  C   . LEU A   179 ? 0.2493 0.2198 0.2301 -0.0120 0.0121  0.0432  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A   C   
1393 O  O   . LEU A   179 ? 0.2816 0.2500 0.2619 -0.0111 0.0098  0.0458  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A   O   
1394 C  CB  . LEU A   179 ? 0.2628 0.2316 0.2475 -0.0084 0.0146  0.0337  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A   CB  
1395 C  CG  . LEU A   179 ? 0.2560 0.2271 0.2394 -0.0062 0.0137  0.0322  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A   CG  
1396 C  CD1 . LEU A   179 ? 0.2787 0.2447 0.2643 -0.0043 0.0114  0.0330  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A   CD1 
1397 C  CD2 . LEU A   179 ? 0.2959 0.2699 0.2794 -0.0050 0.0151  0.0272  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A   CD2 
1398 N  N   . ARG A   180 ? 0.2525 0.2307 0.2306 -0.0142 0.0140  0.0437  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A   N   
1399 C  CA  . ARG A   180 ? 0.2819 0.2673 0.2559 -0.0155 0.0136  0.0471  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A   CA  
1400 C  C   . ARG A   180 ? 0.2806 0.2628 0.2539 -0.0183 0.0112  0.0543  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A   C   
1401 O  O   . ARG A   180 ? 0.3032 0.2893 0.2734 -0.0190 0.0098  0.0581  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A   O   
1402 C  CB  . ARG A   180 ? 0.2969 0.2931 0.2681 -0.0167 0.0162  0.0453  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A   CB  
1403 C  CG  . ARG A   180 ? 0.3430 0.3427 0.3142 -0.0204 0.0176  0.0479  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A   CG  
1404 C  CD  . ARG A   180 ? 0.3353 0.3395 0.3037 -0.0245 0.0166  0.0552  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A   CD  
1405 N  NE  . ARG A   180 ? 0.3498 0.3589 0.3183 -0.0286 0.0181  0.0578  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A   NE  
1406 C  CZ  . ARG A   180 ? 0.3837 0.4053 0.3500 -0.0298 0.0207  0.0563  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A   CZ  
1407 N  NH1 . ARG A   180 ? 0.3221 0.3523 0.2859 -0.0269 0.0219  0.0517  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A   NH1 
1408 N  NH2 . ARG A   180 ? 0.4070 0.4330 0.3740 -0.0338 0.0219  0.0590  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A   NH2 
1409 N  N   . ASP A   181 ? 0.2876 0.2631 0.2637 -0.0202 0.0104  0.0566  ? ? ? ? ? ? 181 ASP A   N   
1410 C  CA  . ASP A   181 ? 0.3187 0.2884 0.2949 -0.0228 0.0071  0.0635  ? ? ? ? ? ? 181 ASP A   CA  
1411 C  C   . ASP A   181 ? 0.3123 0.2728 0.2905 -0.0196 0.0035  0.0641  ? ? ? ? ? ? 181 ASP A   C   
1412 O  O   . ASP A   181 ? 0.3777 0.3329 0.3558 -0.0212 0.0001  0.0699  ? ? ? ? ? ? 181 ASP A   O   
1413 C  CB  . ASP A   181 ? 0.3417 0.3070 0.3204 -0.0262 0.0070  0.0654  ? ? ? ? ? ? 181 ASP A   CB  
1414 C  CG  . ASP A   181 ? 0.4482 0.4235 0.4247 -0.0305 0.0097  0.0673  ? ? ? ? ? ? 181 ASP A   CG  
1415 O  OD1 . ASP A   181 ? 0.4333 0.4189 0.4059 -0.0314 0.0111  0.0685  ? ? ? ? ? ? 181 ASP A   OD1 
1416 O  OD2 . ASP A   181 ? 0.4703 0.4440 0.4491 -0.0329 0.0105  0.0673  ? ? ? ? ? ? 181 ASP A   OD2 
1417 N  N   . CYS A   182 ? 0.3209 0.2804 0.3008 -0.0153 0.0040  0.0584  ? ? ? ? ? ? 182 CYS A   N   
1418 C  CA  . CYS A   182 ? 0.3369 0.2902 0.3187 -0.0116 0.0009  0.0581  ? ? ? ? ? ? 182 CYS A   CA  
1419 C  C   . CYS A   182 ? 0.3569 0.3155 0.3354 -0.0106 -0.0001 0.0599  ? ? ? ? ? ? 182 CYS A   C   
1420 O  O   . CYS A   182 ? 0.3031 0.2662 0.2813 -0.0081 0.0011  0.0557  ? ? ? ? ? ? 182 CYS A   O   
1421 C  CB  . CYS A   182 ? 0.3754 0.3268 0.3606 -0.0079 0.0021  0.0513  ? ? ? ? ? ? 182 CYS A   CB  
1422 S  SG  . CYS A   182 ? 0.3912 0.3357 0.3807 -0.0081 0.0026  0.0488  ? ? ? ? ? ? 182 CYS A   SG  
1423 N  N   . ASP A   183 ? 0.3747 0.3327 0.3510 -0.0127 -0.0027 0.0665  ? ? ? ? ? ? 183 ASP A   N   
1424 C  CA  . ASP A   183 ? 0.4211 0.3848 0.3940 -0.0118 -0.0039 0.0685  ? ? ? ? ? ? 183 ASP A   CA  
1425 C  C   . ASP A   183 ? 0.4617 0.4225 0.4370 -0.0071 -0.0060 0.0655  ? ? ? ? ? ? 183 ASP A   C   
1426 O  O   . ASP A   183 ? 0.4946 0.4618 0.4677 -0.0056 -0.0056 0.0639  ? ? ? ? ? ? 183 ASP A   O   
1427 C  CB  . ASP A   183 ? 0.5997 0.5630 0.5698 -0.0152 -0.0068 0.0769  ? ? ? ? ? ? 183 ASP A   CB  
1428 C  CG  . ASP A   183 ? 0.6589 0.6305 0.6253 -0.0201 -0.0043 0.0800  ? ? ? ? ? ? 183 ASP A   CG  
1429 O  OD1 . ASP A   183 ? 0.5538 0.5359 0.5172 -0.0199 -0.0011 0.0766  ? ? ? ? ? ? 183 ASP A   OD1 
1430 O  OD2 . ASP A   183 ? 0.6190 0.5868 0.5856 -0.0240 -0.0056 0.0855  ? ? ? ? ? ? 183 ASP A   OD2 
1431 N  N   . PHE A   184 ? 0.3873 0.3391 0.3670 -0.0046 -0.0081 0.0641  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A   N   
1432 C  CA  . PHE A   184 ? 0.5083 0.4586 0.4908 0.0001  -0.0098 0.0605  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A   CA  
1433 C  C   . PHE A   184 ? 0.4354 0.3923 0.4183 0.0018  -0.0066 0.0541  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A   C   
1434 O  O   . PHE A   184 ? 0.4440 0.4037 0.4276 0.0047  -0.0076 0.0521  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A   O   
1435 C  CB  . PHE A   184 ? 0.4844 0.4253 0.4720 0.0029  -0.0125 0.0592  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A   CB  
1436 C  CG  . PHE A   184 ? 0.3702 0.3086 0.3606 0.0029  -0.0099 0.0545  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A   CG  
1437 C  CD1 . PHE A   184 ? 0.5248 0.4589 0.5153 -0.0005 -0.0095 0.0568  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A   CD1 
1438 C  CD2 . PHE A   184 ? 0.4876 0.4283 0.4809 0.0060  -0.0083 0.0483  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A   CD2 
1439 C  CE1 . PHE A   184 ? 0.4666 0.3988 0.4598 -0.0005 -0.0074 0.0525  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A   CE1 
1440 C  CE2 . PHE A   184 ? 0.4982 0.4371 0.4939 0.0059  -0.0061 0.0443  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A   CE2 
1441 C  CZ  . PHE A   184 ? 0.4496 0.3842 0.4452 0.0028  -0.0057 0.0463  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A   CZ  
1442 N  N   . VAL A   185 ? 0.3671 0.3264 0.3497 0.0000  -0.0030 0.0511  ? ? ? ? ? ? 185 VAL A   N   
1443 C  CA  . VAL A   185 ? 0.3206 0.2854 0.3032 0.0010  -0.0003 0.0456  ? ? ? ? ? ? 185 VAL A   CA  
1444 C  C   . VAL A   185 ? 0.3442 0.3170 0.3227 0.0003  0.0001  0.0460  ? ? ? ? ? ? 185 VAL A   C   
1445 O  O   . VAL A   185 ? 0.3194 0.2956 0.2983 0.0022  -0.0001 0.0427  ? ? ? ? ? ? 185 VAL A   O   
1446 C  CB  . VAL A   185 ? 0.2557 0.2207 0.2390 -0.0005 0.0029  0.0423  ? ? ? ? ? ? 185 VAL A   CB  
1447 C  CG1 . VAL A   185 ? 0.2843 0.2546 0.2673 0.0002  0.0050  0.0372  ? ? ? ? ? ? 185 VAL A   CG1 
1448 C  CG2 . VAL A   185 ? 0.3242 0.2823 0.3118 0.0007  0.0025  0.0407  ? ? ? ? ? ? 185 VAL A   CG2 
1449 N  N   . PHE A   186 ? 0.3066 0.2831 0.2812 -0.0025 0.0006  0.0497  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A   N   
1450 C  CA  . PHE A   186 ? 0.3252 0.3105 0.2956 -0.0032 0.0015  0.0489  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A   CA  
1451 C  C   . PHE A   186 ? 0.3154 0.3043 0.2829 -0.0031 -0.0010 0.0530  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A   C   
1452 O  O   . PHE A   186 ? 0.3058 0.3021 0.2704 -0.0028 -0.0007 0.0512  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A   O   
1453 C  CB  . PHE A   186 ? 0.3148 0.3049 0.2827 -0.0061 0.0042  0.0490  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A   CB  
1454 C  CG  . PHE A   186 ? 0.2592 0.2472 0.2297 -0.0059 0.0067  0.0442  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A   CG  
1455 C  CD1 . PHE A   186 ? 0.3123 0.3038 0.2828 -0.0044 0.0081  0.0384  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A   CD1 
1456 C  CD2 . PHE A   186 ? 0.3196 0.3018 0.2925 -0.0071 0.0073  0.0454  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A   CD2 
1457 C  CE1 . PHE A   186 ? 0.2967 0.2858 0.2696 -0.0041 0.0099  0.0343  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A   CE1 
1458 C  CE2 . PHE A   186 ? 0.2742 0.2548 0.2496 -0.0067 0.0094  0.0409  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A   CE2 
1459 C  CZ  . PHE A   186 ? 0.2849 0.2688 0.2602 -0.0051 0.0107  0.0355  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A   CZ  
1460 N  N   . ASP A   187 ? 0.3501 0.3334 0.3183 -0.0032 -0.0039 0.0584  ? ? ? ? ? ? 187 ASP A   N   
1461 C  CA  . ASP A   187 ? 0.3678 0.3533 0.3335 -0.0027 -0.0071 0.0631  ? ? ? ? ? ? 187 ASP A   CA  
1462 C  C   . ASP A   187 ? 0.3171 0.3071 0.2830 0.0003  -0.0078 0.0591  ? ? ? ? ? ? 187 ASP A   C   
1463 O  O   . ASP A   187 ? 0.3750 0.3619 0.3449 0.0030  -0.0080 0.0550  ? ? ? ? ? ? 187 ASP A   O   
1464 C  CB  . ASP A   187 ? 0.4142 0.3902 0.3825 -0.0018 -0.0109 0.0679  ? ? ? ? ? ? 187 ASP A   CB  
1465 C  CG  . ASP A   187 ? 0.6216 0.5941 0.5884 -0.0058 -0.0118 0.0744  ? ? ? ? ? ? 187 ASP A   CG  
1466 O  OD1 . ASP A   187 ? 0.5531 0.5321 0.5164 -0.0094 -0.0092 0.0759  ? ? ? ? ? ? 187 ASP A   OD1 
1467 O  OD2 . ASP A   187 ? 0.7038 0.6671 0.6730 -0.0053 -0.0153 0.0782  ? ? ? ? ? ? 187 ASP A   OD2 
1468 N  N   . GLY A   188 ? 0.3524 0.3509 0.3139 -0.0005 -0.0079 0.0599  ? ? ? ? ? ? 188 GLY A   N   
1469 C  CA  . GLY A   188 ? 0.3796 0.3826 0.3411 0.0020  -0.0091 0.0568  ? ? ? ? ? ? 188 GLY A   CA  
1470 C  C   . GLY A   188 ? 0.4156 0.4227 0.3779 0.0026  -0.0067 0.0496  ? ? ? ? ? ? 188 GLY A   C   
1471 O  O   . GLY A   188 ? 0.4143 0.4265 0.3759 0.0038  -0.0077 0.0470  ? ? ? ? ? ? 188 GLY A   O   
1472 N  N   . LEU A   189 ? 0.2932 0.2979 0.2570 0.0016  -0.0039 0.0462  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A   N   
1473 C  CA  . LEU A   189 ? 0.2819 0.2895 0.2466 0.0021  -0.0021 0.0396  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A   CA  
1474 C  C   . LEU A   189 ? 0.3513 0.3675 0.3114 0.0012  -0.0015 0.0376  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A   C   
1475 O  O   . LEU A   189 ? 0.3419 0.3624 0.2983 -0.0004 -0.0007 0.0404  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A   O   
1476 C  CB  . LEU A   189 ? 0.3161 0.3190 0.2832 0.0014  0.0004  0.0368  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A   CB  
1477 C  CG  . LEU A   189 ? 0.3366 0.3316 0.3085 0.0024  0.0002  0.0369  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A   CG  
1478 C  CD1 . LEU A   189 ? 0.3399 0.3321 0.3136 0.0016  0.0028  0.0338  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A   CD1 
1479 C  CD2 . LEU A   189 ? 0.3365 0.3311 0.3117 0.0046  -0.0014 0.0345  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A   CD2 
1480 N  N   . GLU A   190 ? 0.3178 0.3371 0.2783 0.0023  -0.0021 0.0326  ? ? ? ? ? ? 190 GLU A   N   
1481 C  CA  . GLU A   190 ? 0.3279 0.3547 0.2849 0.0020  -0.0016 0.0287  ? ? ? ? ? ? 190 GLU A   CA  
1482 C  C   . GLU A   190 ? 0.3173 0.3421 0.2762 0.0021  0.0000  0.0226  ? ? ? ? ? ? 190 GLU A   C   
1483 O  O   . GLU A   190 ? 0.3212 0.3513 0.2774 0.0021  0.0008  0.0192  ? ? ? ? ? ? 190 GLU A   O   
1484 C  CB  . GLU A   190 ? 0.3185 0.3508 0.2740 0.0031  -0.0040 0.0273  ? ? ? ? ? ? 190 GLU A   CB  
1485 C  CG  . GLU A   190 ? 0.4126 0.4483 0.3653 0.0030  -0.0058 0.0336  ? ? ? ? ? ? 190 GLU A   CG  
1486 C  CD  . GLU A   190 ? 0.7172 0.7588 0.6683 0.0041  -0.0084 0.0325  ? ? ? ? ? ? 190 GLU A   CD  
1487 O  OE1 . GLU A   190 ? 0.6460 0.6885 0.5989 0.0048  -0.0091 0.0269  ? ? ? ? ? ? 190 GLU A   OE1 
1488 O  OE2 . GLU A   190 ? 0.8558 0.9011 0.8041 0.0041  -0.0101 0.0375  ? ? ? ? ? ? 190 GLU A   OE2 
1489 N  N   . SER A   191 ? 0.2815 0.2991 0.2449 0.0024  0.0002  0.0213  ? ? ? ? ? ? 191 SER A   N   
1490 C  CA  . SER A   191 ? 0.3087 0.3233 0.2740 0.0023  0.0013  0.0164  ? ? ? ? ? ? 191 SER A   CA  
1491 C  C   . SER A   191 ? 0.3188 0.3259 0.2884 0.0020  0.0025  0.0175  ? ? ? ? ? ? 191 SER A   C   
1492 O  O   . SER A   191 ? 0.2774 0.2816 0.2492 0.0024  0.0017  0.0204  ? ? ? ? ? ? 191 SER A   O   
1493 C  CB  . SER A   191 ? 0.2993 0.3150 0.2656 0.0027  -0.0006 0.0117  ? ? ? ? ? ? 191 SER A   CB  
1494 O  OG  . SER A   191 ? 0.3139 0.3278 0.2831 0.0029  -0.0022 0.0129  ? ? ? ? ? ? 191 SER A   OG  
1495 N  N   . ILE A   192 ? 0.2798 0.2842 0.2504 0.0017  0.0040  0.0147  ? ? ? ? ? ? 192 ILE A   N   
1496 C  CA  . ILE A   192 ? 0.2627 0.2605 0.2371 0.0014  0.0050  0.0149  ? ? ? ? ? ? 192 ILE A   CA  
1497 C  C   . ILE A   192 ? 0.2707 0.2665 0.2463 0.0012  0.0052  0.0103  ? ? ? ? ? ? 192 ILE A   C   
1498 O  O   . ILE A   192 ? 0.2883 0.2869 0.2617 0.0015  0.0053  0.0074  ? ? ? ? ? ? 192 ILE A   O   
1499 C  CB  . ILE A   192 ? 0.2690 0.2648 0.2432 0.0008  0.0068  0.0184  ? ? ? ? ? ? 192 ILE A   CB  
1500 C  CG1 . ILE A   192 ? 0.2603 0.2500 0.2384 0.0008  0.0076  0.0187  ? ? ? ? ? ? 192 ILE A   CG1 
1501 C  CG2 . ILE A   192 ? 0.2896 0.2889 0.2610 0.0003  0.0084  0.0170  ? ? ? ? ? ? 192 ILE A   CG2 
1502 C  CD1 . ILE A   192 ? 0.3150 0.3016 0.2938 0.0005  0.0084  0.0226  ? ? ? ? ? ? 192 ILE A   CD1 
1503 N  N   . VAL A   193 ? 0.2456 0.2370 0.2249 0.0008  0.0050  0.0097  ? ? ? ? ? ? 193 VAL A   N   
1504 C  CA  . VAL A   193 ? 0.2126 0.2009 0.1933 0.0002  0.0050  0.0063  ? ? ? ? ? ? 193 VAL A   CA  
1505 C  C   . VAL A   193 ? 0.2553 0.2394 0.2381 -0.0001 0.0069  0.0077  ? ? ? ? ? ? 193 VAL A   C   
1506 O  O   . VAL A   193 ? 0.2423 0.2249 0.2273 -0.0001 0.0074  0.0101  ? ? ? ? ? ? 193 VAL A   O   
1507 C  CB  . VAL A   193 ? 0.2544 0.2417 0.2372 -0.0007 0.0027  0.0042  ? ? ? ? ? ? 193 VAL A   CB  
1508 C  CG1 . VAL A   193 ? 0.2924 0.2796 0.2782 -0.0012 0.0025  0.0067  ? ? ? ? ? ? 193 VAL A   CG1 
1509 C  CG2 . VAL A   193 ? 0.2584 0.2415 0.2426 -0.0014 0.0023  0.0014  ? ? ? ? ? ? 193 VAL A   CG2 
1510 N  N   . ASP A   194 ? 0.2539 0.2368 0.2360 0.0001  0.0080  0.0060  ? ? ? ? ? ? 194 ASP A   N   
1511 C  CA  . ASP A   194 ? 0.2281 0.2074 0.2121 -0.0003 0.0097  0.0068  ? ? ? ? ? ? 194 ASP A   CA  
1512 C  C   . ASP A   194 ? 0.2466 0.2224 0.2329 -0.0009 0.0087  0.0046  ? ? ? ? ? ? 194 ASP A   C   
1513 O  O   . ASP A   194 ? 0.2556 0.2304 0.2413 -0.0007 0.0077  0.0016  ? ? ? ? ? ? 194 ASP A   O   
1514 C  CB  . ASP A   194 ? 0.2312 0.2120 0.2135 0.0001  0.0113  0.0063  ? ? ? ? ? ? 194 ASP A   CB  
1515 C  CG  . ASP A   194 ? 0.2565 0.2339 0.2407 -0.0003 0.0131  0.0076  ? ? ? ? ? ? 194 ASP A   CG  
1516 O  OD1 . ASP A   194 ? 0.2821 0.2565 0.2689 -0.0007 0.0130  0.0087  ? ? ? ? ? ? 194 ASP A   OD1 
1517 O  OD2 . ASP A   194 ? 0.2666 0.2455 0.2499 -0.0003 0.0145  0.0073  ? ? ? ? ? ? 194 ASP A   OD2 
1518 N  N   . VAL A   195 ? 0.2392 0.2137 0.2281 -0.0017 0.0086  0.0062  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A   N   
1519 C  CA  . VAL A   195 ? 0.2402 0.2124 0.2313 -0.0031 0.0074  0.0053  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A   CA  
1520 C  C   . VAL A   195 ? 0.2469 0.2160 0.2391 -0.0033 0.0087  0.0052  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A   C   
1521 O  O   . VAL A   195 ? 0.2399 0.2090 0.2331 -0.0029 0.0105  0.0068  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A   O   
1522 C  CB  . VAL A   195 ? 0.2479 0.2223 0.2413 -0.0039 0.0069  0.0070  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A   CB  
1523 C  CG1 . VAL A   195 ? 0.2389 0.2121 0.2346 -0.0060 0.0059  0.0068  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A   CG1 
1524 C  CG2 . VAL A   195 ? 0.2564 0.2340 0.2487 -0.0037 0.0052  0.0067  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A   CG2 
1525 N  N   . GLY A   196 ? 0.2445 0.2108 0.2367 -0.0038 0.0074  0.0032  ? ? ? ? ? ? 196 GLY A   N   
1526 C  CA  . GLY A   196 ? 0.2479 0.2116 0.2405 -0.0035 0.0084  0.0027  ? ? ? ? ? ? 196 GLY A   CA  
1527 C  C   . GLY A   196 ? 0.2550 0.2202 0.2458 -0.0018 0.0101  0.0020  ? ? ? ? ? ? 196 GLY A   C   
1528 O  O   . GLY A   196 ? 0.2444 0.2091 0.2359 -0.0016 0.0119  0.0027  ? ? ? ? ? ? 196 GLY A   O   
1529 N  N   . GLY A   197 ? 0.2373 0.2050 0.2259 -0.0008 0.0095  0.0003  ? ? ? ? ? ? 197 GLY A   N   
1530 C  CA  . GLY A   197 ? 0.2853 0.2565 0.2720 0.0004  0.0112  0.0001  ? ? ? ? ? ? 197 GLY A   CA  
1531 C  C   . GLY A   197 ? 0.2905 0.2618 0.2768 0.0017  0.0114  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 197 GLY A   C   
1532 O  O   . GLY A   197 ? 0.2760 0.2518 0.2606 0.0025  0.0128  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 197 GLY A   O   
1533 N  N   . GLY A   198 ? 0.2348 0.2019 0.2227 0.0018  0.0098  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 198 GLY A   N   
1534 C  CA  . GLY A   198 ? 0.2842 0.2508 0.2723 0.0033  0.0098  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 198 GLY A   CA  
1535 C  C   . GLY A   198 ? 0.2688 0.2386 0.2551 0.0056  0.0084  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 198 GLY A   C   
1536 O  O   . GLY A   198 ? 0.2844 0.2536 0.2700 0.0061  0.0060  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 198 GLY A   O   
1537 N  N   . THR A   199 ? 0.2669 0.2415 0.2526 0.0071  0.0101  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 199 THR A   N   
1538 C  CA  . THR A   199 ? 0.2743 0.2544 0.2582 0.0097  0.0093  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 199 THR A   CA  
1539 C  C   . THR A   199 ? 0.3293 0.3172 0.3106 0.0091  0.0112  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 199 THR A   C   
1540 O  O   . THR A   199 ? 0.2985 0.2935 0.2780 0.0110  0.0114  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 199 THR A   O   
1541 C  CB  . THR A   199 ? 0.3082 0.2911 0.2929 0.0118  0.0100  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 199 THR A   CB  
1542 O  OG1 . THR A   199 ? 0.3180 0.3039 0.3031 0.0100  0.0133  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 199 THR A   OG1 
1543 C  CG2 . THR A   199 ? 0.4335 0.4083 0.4206 0.0128  0.0072  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 199 THR A   CG2 
1544 N  N   . GLY A   200 ? 0.2922 0.2794 0.2731 0.0067  0.0125  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 200 GLY A   N   
1545 C  CA  . GLY A   200 ? 0.2601 0.2542 0.2384 0.0059  0.0139  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 200 GLY A   CA  
1546 C  C   . GLY A   200 ? 0.2330 0.2320 0.2106 0.0044  0.0168  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 200 GLY A   C   
1547 O  O   . GLY A   200 ? 0.2803 0.2859 0.2554 0.0036  0.0177  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 200 GLY A   O   
1548 N  N   . THR A   201 ? 0.2573 0.2529 0.2372 0.0036  0.0180  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 201 THR A   N   
1549 C  CA  . THR A   201 ? 0.3312 0.3309 0.3110 0.0017  0.0204  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 201 THR A   CA  
1550 C  C   . THR A   201 ? 0.3524 0.3523 0.3310 -0.0007 0.0210  0.0045  ? ? ? ? ? ? 201 THR A   C   
1551 O  O   . THR A   201 ? 0.3115 0.3185 0.2880 -0.0019 0.0220  0.0066  ? ? ? ? ? ? 201 THR A   O   
1552 C  CB  . THR A   201 ? 0.3643 0.3593 0.3470 0.0012  0.0212  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 201 THR A   CB  
1553 O  OG1 . THR A   201 ? 0.3476 0.3418 0.3313 0.0037  0.0201  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 201 THR A   OG1 
1554 C  CG2 . THR A   201 ? 0.3216 0.3215 0.3043 -0.0008 0.0234  0.0024  ? ? ? ? ? ? 201 THR A   CG2 
1555 N  N   . THR A   202 ? 0.2643 0.2572 0.2443 -0.0011 0.0200  0.0064  ? ? ? ? ? ? 202 THR A   N   
1556 C  CA  . THR A   202 ? 0.2824 0.2745 0.2617 -0.0027 0.0198  0.0112  ? ? ? ? ? ? 202 THR A   CA  
1557 C  C   . THR A   202 ? 0.2698 0.2677 0.2457 -0.0025 0.0190  0.0115  ? ? ? ? ? ? 202 THR A   C   
1558 O  O   . THR A   202 ? 0.2550 0.2568 0.2289 -0.0041 0.0194  0.0154  ? ? ? ? ? ? 202 THR A   O   
1559 C  CB  . THR A   202 ? 0.2457 0.2302 0.2274 -0.0025 0.0187  0.0121  ? ? ? ? ? ? 202 THR A   CB  
1560 O  OG1 . THR A   202 ? 0.2721 0.2523 0.2565 -0.0028 0.0194  0.0118  ? ? ? ? ? ? 202 THR A   OG1 
1561 C  CG2 . THR A   202 ? 0.2566 0.2399 0.2379 -0.0036 0.0180  0.0166  ? ? ? ? ? ? 202 THR A   CG2 
1562 N  N   . ALA A   203 ? 0.2630 0.2613 0.2383 -0.0006 0.0176  0.0075  ? ? ? ? ? ? 203 ALA A   N   
1563 C  CA  . ALA A   203 ? 0.2611 0.2647 0.2335 0.0000  0.0165  0.0071  ? ? ? ? ? ? 203 ALA A   CA  
1564 C  C   . ALA A   203 ? 0.2412 0.2548 0.2104 -0.0003 0.0177  0.0071  ? ? ? ? ? ? 203 ALA A   C   
1565 O  O   . ALA A   203 ? 0.2721 0.2911 0.2384 -0.0012 0.0175  0.0098  ? ? ? ? ? ? 203 ALA A   O   
1566 C  CB  . ALA A   203 ? 0.3081 0.3099 0.2808 0.0019  0.0144  0.0021  ? ? ? ? ? ? 203 ALA A   CB  
1567 N  N   . LYS A   204 ? 0.2812 0.2981 0.2509 0.0004  0.0189  0.0042  ? ? ? ? ? ? 204 LYS A   N   
1568 C  CA  . LYS A   204 ? 0.2667 0.2950 0.2336 -0.0001 0.0204  0.0041  ? ? ? ? ? ? 204 LYS A   CA  
1569 C  C   . LYS A   204 ? 0.2598 0.2910 0.2255 -0.0037 0.0218  0.0111  ? ? ? ? ? ? 204 LYS A   C   
1570 O  O   . LYS A   204 ? 0.2917 0.3317 0.2540 -0.0048 0.0221  0.0133  ? ? ? ? ? ? 204 LYS A   O   
1571 C  CB  . LYS A   204 ? 0.3558 0.3870 0.3242 0.0015  0.0214  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 204 LYS A   CB  
1572 C  CG  . LYS A   204 ? 0.3919 0.4223 0.3607 0.0052  0.0194  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 204 LYS A   CG  
1573 C  CD  . LYS A   204 ? 0.4694 0.4995 0.4406 0.0071  0.0199  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 204 LYS A   CD  
1574 C  CE  . LYS A   204 ? 0.8657 0.8889 0.8387 0.0103  0.0170  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 204 LYS A   CE  
1575 N  NZ  . LYS A   204 ? 0.5391 0.5610 0.5146 0.0120  0.0172  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 204 LYS A   NZ  
1576 N  N   . ILE A   205 ? 0.2946 0.3180 0.2631 -0.0055 0.0222  0.0147  ? ? ? ? ? ? 205 ILE A   N   
1577 C  CA  . ILE A   205 ? 0.2817 0.3055 0.2497 -0.0091 0.0228  0.0215  ? ? ? ? ? ? 205 ILE A   CA  
1578 C  C   . ILE A   205 ? 0.3017 0.3236 0.2677 -0.0097 0.0210  0.0256  ? ? ? ? ? ? 205 ILE A   C   
1579 O  O   . ILE A   205 ? 0.2907 0.3178 0.2542 -0.0122 0.0210  0.0306  ? ? ? ? ? ? 205 ILE A   O   
1580 C  CB  . ILE A   205 ? 0.2751 0.2905 0.2467 -0.0104 0.0232  0.0235  ? ? ? ? ? ? 205 ILE A   CB  
1581 C  CG1 . ILE A   205 ? 0.4240 0.4448 0.3966 -0.0107 0.0251  0.0209  ? ? ? ? ? ? 205 ILE A   CG1 
1582 C  CG2 . ILE A   205 ? 0.3357 0.3481 0.3072 -0.0139 0.0226  0.0305  ? ? ? ? ? ? 205 ILE A   CG2 
1583 C  CD1 . ILE A   205 ? 0.5620 0.5750 0.5384 -0.0109 0.0254  0.0203  ? ? ? ? ? ? 205 ILE A   CD1 
1584 N  N   . ILE A   206 ? 0.2785 0.2933 0.2459 -0.0076 0.0194  0.0237  ? ? ? ? ? ? 206 ILE A   N   
1585 C  CA  . ILE A   206 ? 0.2859 0.3000 0.2517 -0.0075 0.0176  0.0265  ? ? ? ? ? ? 206 ILE A   CA  
1586 C  C   . ILE A   206 ? 0.2892 0.3140 0.2506 -0.0074 0.0175  0.0260  ? ? ? ? ? ? 206 ILE A   C   
1587 O  O   . ILE A   206 ? 0.2891 0.3169 0.2480 -0.0092 0.0167  0.0312  ? ? ? ? ? ? 206 ILE A   O   
1588 C  CB  . ILE A   206 ? 0.2856 0.2923 0.2538 -0.0052 0.0159  0.0237  ? ? ? ? ? ? 206 ILE A   CB  
1589 C  CG1 . ILE A   206 ? 0.2740 0.2715 0.2462 -0.0054 0.0160  0.0249  ? ? ? ? ? ? 206 ILE A   CG1 
1590 C  CG2 . ILE A   206 ? 0.2999 0.3081 0.2661 -0.0047 0.0139  0.0257  ? ? ? ? ? ? 206 ILE A   CG2 
1591 C  CD1 . ILE A   206 ? 0.2971 0.2888 0.2719 -0.0035 0.0148  0.0220  ? ? ? ? ? ? 206 ILE A   CD1 
1592 N  N   . CYS A   207 ? 0.2573 0.2876 0.2177 -0.0052 0.0178  0.0198  ? ? ? ? ? ? 207 CYS A   N   
1593 C  CA  . CYS A   207 ? 0.2873 0.3284 0.2436 -0.0045 0.0175  0.0183  ? ? ? ? ? ? 207 CYS A   CA  
1594 C  C   . CYS A   207 ? 0.3113 0.3632 0.2646 -0.0072 0.0193  0.0222  ? ? ? ? ? ? 207 CYS A   C   
1595 O  O   . CYS A   207 ? 0.3125 0.3730 0.2619 -0.0081 0.0189  0.0245  ? ? ? ? ? ? 207 CYS A   O   
1596 C  CB  . CYS A   207 ? 0.3056 0.3496 0.2619 -0.0012 0.0171  0.0101  ? ? ? ? ? ? 207 CYS A   CB  
1597 S  SG  . CYS A   207 ? 0.3860 0.4196 0.3448 0.0010  0.0143  0.0065  ? ? ? ? ? ? 207 CYS A   SG  
1598 N  N   . GLU A   208 ? 0.3118 0.3640 0.2669 -0.0087 0.0212  0.0229  ? ? ? ? ? ? 208 GLU A   N   
1599 C  CA  . GLU A   208 ? 0.3060 0.3688 0.2589 -0.0119 0.0229  0.0270  ? ? ? ? ? ? 208 GLU A   CA  
1600 C  C   . GLU A   208 ? 0.2788 0.3395 0.2302 -0.0159 0.0220  0.0359  ? ? ? ? ? ? 208 GLU A   C   
1601 O  O   . GLU A   208 ? 0.3372 0.4084 0.2852 -0.0187 0.0226  0.0402  ? ? ? ? ? ? 208 GLU A   O   
1602 C  CB  . GLU A   208 ? 0.2890 0.3516 0.2448 -0.0127 0.0249  0.0257  ? ? ? ? ? ? 208 GLU A   CB  
1603 C  CG  . GLU A   208 ? 0.3372 0.4067 0.2932 -0.0090 0.0258  0.0173  ? ? ? ? ? ? 208 GLU A   CG  
1604 C  CD  . GLU A   208 ? 0.3438 0.4096 0.3036 -0.0083 0.0269  0.0144  ? ? ? ? ? ? 208 GLU A   CD  
1605 O  OE1 . GLU A   208 ? 0.3266 0.3860 0.2887 -0.0110 0.0274  0.0187  ? ? ? ? ? ? 208 GLU A   OE1 
1606 O  OE2 . GLU A   208 ? 0.4139 0.4839 0.3743 -0.0047 0.0271  0.0073  ? ? ? ? ? ? 208 GLU A   OE2 
1607 N  N   . THR A   209 ? 0.3026 0.3501 0.2568 -0.0159 0.0204  0.0386  ? ? ? ? ? ? 209 THR A   N   
1608 C  CA  . THR A   209 ? 0.2686 0.3111 0.2224 -0.0189 0.0186  0.0466  ? ? ? ? ? ? 209 THR A   CA  
1609 C  C   . THR A   209 ? 0.2880 0.3322 0.2386 -0.0180 0.0164  0.0487  ? ? ? ? ? ? 209 THR A   C   
1610 O  O   . THR A   209 ? 0.3132 0.3603 0.2611 -0.0210 0.0152  0.0558  ? ? ? ? ? ? 209 THR A   O   
1611 C  CB  . THR A   209 ? 0.2851 0.3128 0.2435 -0.0186 0.0175  0.0476  ? ? ? ? ? ? 209 THR A   CB  
1612 O  OG1 . THR A   209 ? 0.2839 0.3100 0.2452 -0.0194 0.0193  0.0456  ? ? ? ? ? ? 209 THR A   OG1 
1613 C  CG2 . THR A   209 ? 0.3460 0.3675 0.3046 -0.0213 0.0151  0.0555  ? ? ? ? ? ? 209 THR A   CG2 
1614 N  N   . PHE A   210 ? 0.2622 0.3051 0.2131 -0.0142 0.0157  0.0428  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A   N   
1615 C  CA  . PHE A   210 ? 0.2795 0.3228 0.2285 -0.0128 0.0135  0.0436  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A   CA  
1616 C  C   . PHE A   210 ? 0.3011 0.3536 0.2476 -0.0101 0.0139  0.0368  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A   C   
1617 O  O   . PHE A   210 ? 0.3111 0.3595 0.2595 -0.0071 0.0132  0.0308  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A   O   
1618 C  CB  . PHE A   210 ? 0.2938 0.3243 0.2468 -0.0106 0.0116  0.0427  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A   CB  
1619 C  CG  . PHE A   210 ? 0.3040 0.3248 0.2600 -0.0123 0.0107  0.0480  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A   CG  
1620 C  CD1 . PHE A   210 ? 0.3112 0.3306 0.2657 -0.0145 0.0086  0.0555  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A   CD1 
1621 C  CD2 . PHE A   210 ? 0.3047 0.3175 0.2649 -0.0117 0.0117  0.0455  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A   CD2 
1622 C  CE1 . PHE A   210 ? 0.3382 0.3477 0.2958 -0.0157 0.0073  0.0598  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A   CE1 
1623 C  CE2 . PHE A   210 ? 0.3055 0.3096 0.2686 -0.0130 0.0106  0.0495  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A   CE2 
1624 C  CZ  . PHE A   210 ? 0.3043 0.3063 0.2662 -0.0149 0.0083  0.0565  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A   CZ  
1625 N  N   . PRO A   211 ? 0.3400 0.4059 0.2822 -0.0114 0.0150  0.0375  ? ? ? ? ? ? 211 PRO A   N   
1626 C  CA  . PRO A   211 ? 0.3487 0.4243 0.2886 -0.0086 0.0155  0.0300  ? ? ? ? ? ? 211 PRO A   CA  
1627 C  C   . PRO A   211 ? 0.3777 0.4535 0.3162 -0.0061 0.0130  0.0270  ? ? ? ? ? ? 211 PRO A   C   
1628 O  O   . PRO A   211 ? 0.3933 0.4737 0.3312 -0.0032 0.0127  0.0196  ? ? ? ? ? ? 211 PRO A   O   
1629 C  CB  . PRO A   211 ? 0.3309 0.4221 0.2664 -0.0111 0.0171  0.0328  ? ? ? ? ? ? 211 PRO A   CB  
1630 C  CG  . PRO A   211 ? 0.3867 0.4742 0.3234 -0.0153 0.0180  0.0406  ? ? ? ? ? ? 211 PRO A   CG  
1631 C  CD  . PRO A   211 ? 0.3757 0.4486 0.3150 -0.0156 0.0157  0.0450  ? ? ? ? ? ? 211 PRO A   CD  
1632 N  N   . LYS A   212 ? 0.3372 0.4073 0.2757 -0.0070 0.0110  0.0324  ? ? ? ? ? ? 212 LYS A   N   
1633 C  CA  . LYS A   212 ? 0.3123 0.3825 0.2498 -0.0048 0.0086  0.0301  ? ? ? ? ? ? 212 LYS A   CA  
1634 C  C   . LYS A   212 ? 0.3524 0.4106 0.2947 -0.0027 0.0073  0.0264  ? ? ? ? ? ? 212 LYS A   C   
1635 O  O   . LYS A   212 ? 0.3697 0.4279 0.3120 -0.0009 0.0053  0.0230  ? ? ? ? ? ? 212 LYS A   O   
1636 C  CB  . LYS A   212 ? 0.3512 0.4232 0.2860 -0.0067 0.0068  0.0380  ? ? ? ? ? ? 212 LYS A   CB  
1637 C  CG  . LYS A   212 ? 0.4521 0.5379 0.3813 -0.0092 0.0076  0.0423  ? ? ? ? ? ? 212 LYS A   CG  
1638 C  CD  . LYS A   212 ? 0.8612 0.9492 0.7871 -0.0106 0.0051  0.0494  ? ? ? ? ? ? 212 LYS A   CD  
1639 C  CE  . LYS A   212 ? 0.8250 0.9266 0.7453 -0.0139 0.0058  0.0552  ? ? ? ? ? ? 212 LYS A   CE  
1640 N  NZ  . LYS A   212 ? 0.5749 0.6737 0.4960 -0.0181 0.0069  0.0626  ? ? ? ? ? ? 212 LYS A   NZ  
1641 N  N   . LEU A   213 ? 0.3029 0.3517 0.2493 -0.0032 0.0083  0.0271  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A   N   
1642 C  CA  . LEU A   213 ? 0.2652 0.3034 0.2163 -0.0017 0.0073  0.0246  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A   CA  
1643 C  C   . LEU A   213 ? 0.2984 0.3358 0.2511 0.0003  0.0074  0.0166  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A   C   
1644 O  O   . LEU A   213 ? 0.3358 0.3751 0.2885 0.0005  0.0090  0.0135  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A   O   
1645 C  CB  . LEU A   213 ? 0.2912 0.3207 0.2458 -0.0030 0.0083  0.0282  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A   CB  
1646 C  CG  . LEU A   213 ? 0.2843 0.3036 0.2437 -0.0018 0.0076  0.0266  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A   CG  
1647 C  CD1 . LEU A   213 ? 0.3185 0.3359 0.2786 -0.0008 0.0051  0.0279  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A   CD1 
1648 C  CD2 . LEU A   213 ? 0.3124 0.3249 0.2745 -0.0030 0.0086  0.0300  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A   CD2 
1649 N  N   . LYS A   214 ? 0.2942 0.3283 0.2485 0.0016  0.0053  0.0135  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A   N   
1650 C  CA  . LYS A   214 ? 0.2833 0.3147 0.2397 0.0031  0.0046  0.0066  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A   CA  
1651 C  C   . LYS A   214 ? 0.3141 0.3359 0.2749 0.0026  0.0056  0.0069  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A   C   
1652 O  O   . LYS A   214 ? 0.3086 0.3251 0.2718 0.0019  0.0053  0.0106  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A   O   
1653 C  CB  . LYS A   214 ? 0.3114 0.3427 0.2682 0.0039  0.0018  0.0036  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A   CB  
1654 C  CG  . LYS A   214 ? 0.4718 0.5128 0.4241 0.0047  0.0004  0.0021  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A   CG  
1655 C  CD  . LYS A   214 ? 0.8818 0.9294 0.8318 0.0061  0.0009  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 214 LYS A   CD  
1656 C  CE  . LYS A   214 ? 0.9607 1.0174 0.9070 0.0075  -0.0012 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 214 LYS A   CE  
1657 N  NZ  . LYS A   214 ? 0.8351 0.8965 0.7802 0.0097  -0.0012 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 214 LYS A   NZ  
1658 N  N   . CYS A   215 ? 0.2878 0.3081 0.2497 0.0032  0.0065  0.0030  ? ? ? ? ? ? 215 CYS A   N   
1659 C  CA  A CYS A   215 ? 0.2702 0.2822 0.2359 0.0028  0.0074  0.0031  ? ? ? ? ? ? 215 CYS A   CA  
1660 C  CA  B CYS A   215 ? 0.2656 0.2778 0.2313 0.0028  0.0074  0.0031  ? ? ? ? ? ? 215 CYS A   CA  
1661 C  C   . CYS A   215 ? 0.2801 0.2886 0.2477 0.0039  0.0058  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 215 CYS A   C   
1662 O  O   . CYS A   215 ? 0.3124 0.3247 0.2784 0.0054  0.0052  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 215 CYS A   O   
1663 C  CB  A CYS A   215 ? 0.2411 0.2537 0.2070 0.0022  0.0100  0.0048  ? ? ? ? ? ? 215 CYS A   CB  
1664 C  CB  B CYS A   215 ? 0.3621 0.3755 0.3275 0.0021  0.0099  0.0051  ? ? ? ? ? ? 215 CYS A   CB  
1665 S  SG  A CYS A   215 ? 0.3596 0.3737 0.3242 0.0000  0.0115  0.0124  ? ? ? ? ? ? 215 CYS A   SG  
1666 S  SG  B CYS A   215 ? 0.3267 0.3305 0.2966 0.0014  0.0110  0.0064  ? ? ? ? ? ? 215 CYS A   SG  
1667 N  N   . ILE A   216 ? 0.2555 0.2571 0.2265 0.0032  0.0048  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 216 ILE A   N   
1668 C  CA  . ILE A   216 ? 0.2551 0.2516 0.2283 0.0035  0.0030  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 216 ILE A   CA  
1669 C  C   . ILE A   216 ? 0.2628 0.2537 0.2387 0.0029  0.0046  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 216 ILE A   C   
1670 O  O   . ILE A   216 ? 0.2660 0.2541 0.2437 0.0017  0.0058  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 216 ILE A   O   
1671 C  CB  . ILE A   216 ? 0.2749 0.2685 0.2500 0.0024  0.0004  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 216 ILE A   CB  
1672 C  CG1 . ILE A   216 ? 0.3679 0.3673 0.3403 0.0031  -0.0015 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 216 ILE A   CG1 
1673 C  CG2 . ILE A   216 ? 0.3151 0.3024 0.2928 0.0019  -0.0016 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 216 ILE A   CG2 
1674 C  CD1 . ILE A   216 ? 0.4257 0.4244 0.3998 0.0018  -0.0036 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 216 ILE A   CD1 
1675 N  N   . VAL A   217 ? 0.2488 0.2384 0.2249 0.0040  0.0046  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 217 VAL A   N   
1676 C  CA  . VAL A   217 ? 0.2188 0.2028 0.1975 0.0036  0.0054  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 217 VAL A   CA  
1677 C  C   . VAL A   217 ? 0.2496 0.2274 0.2307 0.0028  0.0025  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 217 VAL A   C   
1678 O  O   . VAL A   217 ? 0.2601 0.2368 0.2409 0.0039  -0.0001 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 217 VAL A   O   
1679 C  CB  . VAL A   217 ? 0.2514 0.2375 0.2294 0.0053  0.0063  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 217 VAL A   CB  
1680 C  CG1 . VAL A   217 ? 0.2541 0.2345 0.2348 0.0049  0.0070  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 217 VAL A   CG1 
1681 C  CG2 . VAL A   217 ? 0.2601 0.2535 0.2355 0.0054  0.0090  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 217 VAL A   CG2 
1682 N  N   . PHE A   218 ? 0.2225 0.1967 0.2061 0.0008  0.0029  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 218 PHE A   N   
1683 C  CA  . PHE A   218 ? 0.2485 0.2178 0.2344 -0.0009 0.0004  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 218 PHE A   CA  
1684 C  C   . PHE A   218 ? 0.2226 0.1874 0.2107 -0.0017 0.0010  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 218 PHE A   C   
1685 O  O   . PHE A   218 ? 0.2581 0.2235 0.2470 -0.0021 0.0036  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 218 PHE A   O   
1686 C  CB  . PHE A   218 ? 0.2387 0.2100 0.2257 -0.0026 0.0002  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 218 PHE A   CB  
1687 C  CG  . PHE A   218 ? 0.2499 0.2180 0.2394 -0.0051 -0.0023 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 218 PHE A   CG  
1688 C  CD1 . PHE A   218 ? 0.3202 0.2867 0.3097 -0.0058 -0.0059 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 218 PHE A   CD1 
1689 C  CD2 . PHE A   218 ? 0.2529 0.2201 0.2449 -0.0069 -0.0013 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 218 PHE A   CD2 
1690 C  CE1 . PHE A   218 ? 0.3166 0.2800 0.3086 -0.0088 -0.0085 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 218 PHE A   CE1 
1691 C  CE2 . PHE A   218 ? 0.2819 0.2474 0.2762 -0.0098 -0.0036 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 218 PHE A   CE2 
1692 C  CZ  . PHE A   218 ? 0.2853 0.2487 0.2797 -0.0110 -0.0072 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 218 PHE A   CZ  
1693 N  N   . ASP A   219 ? 0.2256 0.1856 0.2145 -0.0017 -0.0016 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 219 ASP A   N   
1694 C  CA  . ASP A   219 ? 0.2418 0.1976 0.2326 -0.0026 -0.0015 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 219 ASP A   CA  
1695 C  C   . ASP A   219 ? 0.2545 0.2042 0.2465 -0.0038 -0.0058 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 219 ASP A   C   
1696 O  O   . ASP A   219 ? 0.2469 0.1958 0.2387 -0.0042 -0.0088 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 219 ASP A   O   
1697 C  CB  . ASP A   219 ? 0.2761 0.2328 0.2661 -0.0003 0.0008  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 219 ASP A   CB  
1698 C  CG  . ASP A   219 ? 0.2973 0.2521 0.2890 -0.0014 0.0025  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 219 ASP A   CG  
1699 O  OD1 . ASP A   219 ? 0.2617 0.2120 0.2548 -0.0026 0.0006  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 219 ASP A   OD1 
1700 O  OD2 . ASP A   219 ? 0.2451 0.2028 0.2366 -0.0012 0.0057  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 219 ASP A   OD2 
1701 N  N   . ARG A   220 ? 0.2580 0.2034 0.2515 -0.0046 -0.0065 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   N   
1702 C  CA  . ARG A   220 ? 0.2611 0.1996 0.2559 -0.0062 -0.0110 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   CA  
1703 C  C   . ARG A   220 ? 0.2948 0.2302 0.2887 -0.0031 -0.0142 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   C   
1704 O  O   . ARG A   220 ? 0.3044 0.2429 0.2970 0.0004  -0.0124 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   O   
1705 C  CB  . ARG A   220 ? 0.2809 0.2163 0.2771 -0.0074 -0.0107 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   CB  
1706 C  CG  . ARG A   220 ? 0.3316 0.2709 0.3288 -0.0104 -0.0079 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   CG  
1707 C  CD  . ARG A   220 ? 0.2968 0.2345 0.2951 -0.0116 -0.0073 0.0020  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   CD  
1708 N  NE  . ARG A   220 ? 0.3632 0.2996 0.3608 -0.0086 -0.0062 0.0001  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   NE  
1709 C  CZ  . ARG A   220 ? 0.4855 0.4161 0.4833 -0.0075 -0.0092 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   CZ  
1710 N  NH1 . ARG A   220 ? 0.6128 0.5372 0.6114 -0.0092 -0.0140 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   NH1 
1711 N  NH2 . ARG A   220 ? 0.4861 0.4170 0.4836 -0.0046 -0.0078 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A   NH2 
1712 N  N   . PRO A   221 ? 0.2784 0.2080 0.2733 -0.0044 -0.0192 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 221 PRO A   N   
1713 C  CA  . PRO A   221 ? 0.2857 0.2125 0.2799 -0.0009 -0.0228 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 221 PRO A   CA  
1714 C  C   . PRO A   221 ? 0.3053 0.2306 0.2994 0.0031  -0.0227 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 221 PRO A   C   
1715 O  O   . PRO A   221 ? 0.3496 0.2790 0.3421 0.0072  -0.0222 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 221 PRO A   O   
1716 C  CB  . PRO A   221 ? 0.3588 0.2774 0.3549 -0.0037 -0.0287 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 221 PRO A   CB  
1717 C  CG  . PRO A   221 ? 0.3430 0.2648 0.3398 -0.0085 -0.0272 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 221 PRO A   CG  
1718 C  CD  . PRO A   221 ? 0.2986 0.2254 0.2952 -0.0091 -0.0219 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 221 PRO A   CD  
1719 N  N   . GLN A   222 ? 0.3037 0.2245 0.2992 0.0018  -0.0230 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 222 GLN A   N   
1720 C  CA  . GLN A   222 ? 0.3323 0.2518 0.3279 0.0057  -0.0234 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 222 GLN A   CA  
1721 C  C   . GLN A   222 ? 0.3623 0.2909 0.3563 0.0083  -0.0179 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 222 GLN A   C   
1722 O  O   . GLN A   222 ? 0.3954 0.3260 0.3890 0.0125  -0.0180 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 222 GLN A   O   
1723 C  CB  . GLN A   222 ? 0.3757 0.2884 0.3730 0.0039  -0.0252 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 222 GLN A   CB  
1724 C  CG  . GLN A   222 ? 0.4934 0.4030 0.4912 0.0086  -0.0277 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 222 GLN A   CG  
1725 C  CD  . GLN A   222 ? 0.6113 0.5134 0.6108 0.0072  -0.0306 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 222 GLN A   CD  
1726 O  OE1 . GLN A   222 ? 0.5616 0.4568 0.5621 0.0031  -0.0342 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 222 GLN A   OE1 
1727 N  NE2 . GLN A   222 ? 0.4272 0.3311 0.4269 0.0103  -0.0291 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 222 GLN A   NE2 
1728 N  N   . VAL A   223 ? 0.2877 0.2220 0.2809 0.0060  -0.0134 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 223 VAL A   N   
1729 C  CA  . VAL A   223 ? 0.3293 0.2714 0.3212 0.0077  -0.0085 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 223 VAL A   CA  
1730 C  C   . VAL A   223 ? 0.3781 0.3264 0.3680 0.0105  -0.0081 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 223 VAL A   C   
1731 O  O   . VAL A   223 ? 0.3674 0.3214 0.3563 0.0132  -0.0061 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 223 VAL A   O   
1732 C  CB  . VAL A   223 ? 0.2974 0.2428 0.2892 0.0045  -0.0045 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 223 VAL A   CB  
1733 C  CG1 . VAL A   223 ? 0.3155 0.2682 0.3060 0.0057  -0.0001 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 223 VAL A   CG1 
1734 C  CG2 . VAL A   223 ? 0.3122 0.2536 0.3059 0.0021  -0.0045 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 223 VAL A   CG2 
1735 N  N   . VAL A   224 ? 0.3152 0.2634 0.3043 0.0097  -0.0100 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 224 VAL A   N   
1736 C  CA  . VAL A   224 ? 0.3033 0.2589 0.2899 0.0120  -0.0093 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 224 VAL A   CA  
1737 C  C   . VAL A   224 ? 0.3824 0.3367 0.3688 0.0155  -0.0136 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 224 VAL A   C   
1738 O  O   . VAL A   224 ? 0.3786 0.3401 0.3629 0.0177  -0.0132 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 224 VAL A   O   
1739 C  CB  . VAL A   224 ? 0.3242 0.2833 0.3096 0.0095  -0.0080 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 224 VAL A   CB  
1740 C  CG1 . VAL A   224 ? 0.3170 0.2785 0.3026 0.0071  -0.0037 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 224 VAL A   CG1 
1741 C  CG2 . VAL A   224 ? 0.3609 0.3138 0.3476 0.0072  -0.0120 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 224 VAL A   CG2 
1742 N  N   . GLU A   225 ? 0.5089 0.4543 0.4974 0.0161  -0.0179 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A   N   
1743 C  CA  . GLU A   225 ? 0.6277 0.5699 0.6166 0.0198  -0.0231 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A   CA  
1744 C  C   . GLU A   225 ? 0.4588 0.4096 0.4464 0.0248  -0.0214 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A   C   
1745 O  O   . GLU A   225 ? 0.5263 0.4808 0.5141 0.0255  -0.0180 -0.0497 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A   O   
1746 C  CB  . GLU A   225 ? 0.5997 0.5297 0.5914 0.0194  -0.0285 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A   CB  
1747 C  CG  . GLU A   225 ? 1.0012 0.9293 0.9942 0.0214  -0.0278 -0.0461 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A   CG  
1748 C  CD  . GLU A   225 ? 0.9920 0.9077 0.9876 0.0202  -0.0332 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A   CD  
1749 O  OE1 . GLU A   225 ? 0.6068 0.5148 0.6033 0.0176  -0.0378 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A   OE1 
1750 O  OE2 . GLU A   225 ? 0.7035 0.6174 0.7002 0.0214  -0.0329 -0.0439 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A   OE2 
1751 N  N   . ASN A   226 ? 0.5501 0.5053 0.5363 0.0282  -0.0236 -0.0580 ? ? ? ? ? ? 226 ASN A   N   
1752 C  CA  . ASN A   226 ? 0.5165 0.4818 0.5015 0.0333  -0.0222 -0.0638 ? ? ? ? ? ? 226 ASN A   CA  
1753 C  C   . ASN A   226 ? 0.5664 0.5449 0.5488 0.0324  -0.0159 -0.0608 ? ? ? ? ? ? 226 ASN A   C   
1754 O  O   . ASN A   226 ? 0.4965 0.4851 0.4778 0.0360  -0.0144 -0.0652 ? ? ? ? ? ? 226 ASN A   O   
1755 C  CB  . ASN A   226 ? 0.6167 0.5782 0.6042 0.0366  -0.0240 -0.0665 ? ? ? ? ? ? 226 ASN A   CB  
1756 C  CG  . ASN A   226 ? 0.6544 0.6018 0.6446 0.0375  -0.0309 -0.0691 ? ? ? ? ? ? 226 ASN A   CG  
1757 O  OD1 . ASN A   226 ? 0.7620 0.7054 0.7522 0.0386  -0.0356 -0.0735 ? ? ? ? ? ? 226 ASN A   OD1 
1758 N  ND2 . ASN A   226 ? 0.6844 0.6241 0.6769 0.0368  -0.0320 -0.0661 ? ? ? ? ? ? 226 ASN A   ND2 
1759 N  N   . LEU A   227 ? 0.4019 0.3808 0.3834 0.0276  -0.0124 -0.0535 ? ? ? ? ? ? 227 LEU A   N   
1760 C  CA  . LEU A   227 ? 0.3715 0.3619 0.3504 0.0265  -0.0073 -0.0505 ? ? ? ? ? ? 227 LEU A   CA  
1761 C  C   . LEU A   227 ? 0.4353 0.4325 0.4113 0.0270  -0.0078 -0.0528 ? ? ? ? ? ? 227 LEU A   C   
1762 O  O   . LEU A   227 ? 0.4634 0.4550 0.4395 0.0259  -0.0109 -0.0534 ? ? ? ? ? ? 227 LEU A   O   
1763 C  CB  . LEU A   227 ? 0.3505 0.3380 0.3300 0.0218  -0.0036 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 227 LEU A   CB  
1764 C  CG  . LEU A   227 ? 0.3351 0.3163 0.3172 0.0208  -0.0029 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 227 LEU A   CG  
1765 C  CD1 . LEU A   227 ? 0.4359 0.4164 0.4181 0.0168  0.0008  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 227 LEU A   CD1 
1766 C  CD2 . LEU A   227 ? 0.4409 0.4278 0.4234 0.0241  -0.0017 -0.0426 ? ? ? ? ? ? 227 LEU A   CD2 
1767 N  N   . SER A   228 ? 0.5346 0.5447 0.5080 0.0285  -0.0049 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 228 SER A   N   
1768 C  CA  . SER A   228 ? 0.5602 0.5792 0.5304 0.0293  -0.0051 -0.0565 ? ? ? ? ? ? 228 SER A   CA  
1769 C  C   . SER A   228 ? 0.4019 0.4286 0.3696 0.0258  -0.0005 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 228 SER A   C   
1770 O  O   . SER A   228 ? 0.4824 0.5138 0.4501 0.0247  0.0031  -0.0460 ? ? ? ? ? ? 228 SER A   O   
1771 C  CB  . SER A   228 ? 0.6573 0.6866 0.6262 0.0345  -0.0063 -0.0649 ? ? ? ? ? ? 228 SER A   CB  
1772 O  OG  . SER A   228 ? 0.7671 0.7896 0.7372 0.0377  -0.0119 -0.0721 ? ? ? ? ? ? 228 SER A   OG  
1773 N  N   . GLY A   229 ? 0.4444 0.4719 0.4102 0.0239  -0.0009 -0.0471 ? ? ? ? ? ? 229 GLY A   N   
1774 C  CA  . GLY A   229 ? 0.5001 0.5339 0.4634 0.0207  0.0026  -0.0404 ? ? ? ? ? ? 229 GLY A   CA  
1775 C  C   . GLY A   229 ? 0.5211 0.5699 0.4804 0.0222  0.0038  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 229 GLY A   C   
1776 O  O   . GLY A   229 ? 0.5713 0.6264 0.5299 0.0261  0.0022  -0.0502 ? ? ? ? ? ? 229 GLY A   O   
1777 N  N   . SER A   230 ? 0.4678 0.5226 0.4246 0.0192  0.0064  -0.0363 ? ? ? ? ? ? 230 SER A   N   
1778 C  CA  . SER A   230 ? 0.5774 0.6475 0.5299 0.0196  0.0079  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 230 SER A   CA  
1779 C  C   . SER A   230 ? 0.7537 0.8259 0.7035 0.0162  0.0088  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 230 SER A   C   
1780 O  O   . SER A   230 ? 0.5116 0.5770 0.4627 0.0129  0.0102  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 230 SER A   O   
1781 C  CB  . SER A   230 ? 0.6565 0.7361 0.6085 0.0195  0.0112  -0.0359 ? ? ? ? ? ? 230 SER A   CB  
1782 O  OG  . SER A   230 ? 0.8140 0.8863 0.7684 0.0163  0.0134  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 230 SER A   OG  
1783 N  N   . ASN A   231 ? 0.5890 0.6716 0.5350 0.0174  0.0078  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 231 ASN A   N   
1784 C  CA  . ASN A   231 ? 0.4958 0.5808 0.4389 0.0153  0.0073  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 231 ASN A   CA  
1785 C  C   . ASN A   231 ? 0.4573 0.5287 0.4031 0.0132  0.0058  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 231 ASN A   C   
1786 O  O   . ASN A   231 ? 0.7253 0.7914 0.6722 0.0145  0.0027  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 231 ASN A   O   
1787 C  CB  . ASN A   231 ? 0.7718 0.8687 0.7111 0.0124  0.0103  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 231 ASN A   CB  
1788 C  CG  . ASN A   231 ? 0.9128 1.0156 0.8482 0.0111  0.0092  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 231 ASN A   CG  
1789 O  OD1 . ASN A   231 ? 0.8415 0.9436 0.7763 0.0131  0.0064  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 231 ASN A   OD1 
1790 N  ND2 . ASN A   231 ? 0.6815 0.7902 0.6143 0.0077  0.0112  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 231 ASN A   ND2 
1791 N  N   . ASN A   232 ? 0.3866 0.4530 0.3337 0.0101  0.0078  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 232 ASN A   N   
1792 C  CA  . ASN A   232 ? 0.3407 0.3966 0.2900 0.0083  0.0066  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 232 ASN A   CA  
1793 C  C   . ASN A   232 ? 0.3869 0.4306 0.3409 0.0080  0.0067  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 232 ASN A   C   
1794 O  O   . ASN A   232 ? 0.4083 0.4441 0.3647 0.0066  0.0061  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 232 ASN A   O   
1795 C  CB  . ASN A   232 ? 0.3548 0.4127 0.3024 0.0055  0.0081  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 232 ASN A   CB  
1796 C  CG  . ASN A   232 ? 0.3968 0.4657 0.3396 0.0053  0.0073  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 232 ASN A   CG  
1797 O  OD1 . ASN A   232 ? 0.4187 0.4903 0.3603 0.0071  0.0050  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 232 ASN A   OD1 
1798 N  ND2 . ASN A   232 ? 0.4364 0.5111 0.3765 0.0028  0.0090  0.0057  ? ? ? ? ? ? 232 ASN A   ND2 
1799 N  N   . LEU A   233 ? 0.3259 0.3690 0.2815 0.0093  0.0076  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 233 LEU A   N   
1800 C  CA  . LEU A   233 ? 0.3090 0.3411 0.2689 0.0091  0.0076  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 233 LEU A   CA  
1801 C  C   . LEU A   233 ? 0.3976 0.4247 0.3592 0.0115  0.0044  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 233 LEU A   C   
1802 O  O   . LEU A   233 ? 0.3925 0.4246 0.3531 0.0143  0.0035  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 233 LEU A   O   
1803 C  CB  . LEU A   233 ? 0.3198 0.3533 0.2805 0.0087  0.0103  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 233 LEU A   CB  
1804 C  CG  . LEU A   233 ? 0.3469 0.3697 0.3117 0.0080  0.0107  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 233 LEU A   CG  
1805 C  CD1 . LEU A   233 ? 0.4702 0.4954 0.4353 0.0064  0.0138  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 233 LEU A   CD1 
1806 C  CD2 . LEU A   233 ? 0.4592 0.4774 0.4262 0.0105  0.0087  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 233 LEU A   CD2 
1807 N  N   . THR A   234 ? 0.3026 0.3201 0.2672 0.0105  0.0025  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 234 THR A   N   
1808 C  CA  . THR A   234 ? 0.3050 0.3161 0.2718 0.0119  -0.0009 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 234 THR A   CA  
1809 C  C   . THR A   234 ? 0.3017 0.3027 0.2723 0.0104  -0.0008 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 234 THR A   C   
1810 O  O   . THR A   234 ? 0.2790 0.2780 0.2505 0.0083  0.0016  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 234 THR A   O   
1811 C  CB  . THR A   234 ? 0.3617 0.3719 0.3280 0.0116  -0.0041 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 234 THR A   CB  
1812 O  OG1 . THR A   234 ? 0.3208 0.3284 0.2882 0.0088  -0.0034 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 234 THR A   OG1 
1813 C  CG2 . THR A   234 ? 0.3990 0.4198 0.3614 0.0134  -0.0046 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 234 THR A   CG2 
1814 N  N   . TYR A   235 ? 0.2693 0.2640 0.2420 0.0115  -0.0037 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 235 TYR A   N   
1815 C  CA  . TYR A   235 ? 0.2790 0.2641 0.2551 0.0101  -0.0044 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 235 TYR A   CA  
1816 C  C   . TYR A   235 ? 0.2697 0.2485 0.2477 0.0084  -0.0082 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 235 TYR A   C   
1817 O  O   . TYR A   235 ? 0.3234 0.3020 0.3008 0.0099  -0.0117 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 235 TYR A   O   
1818 C  CB  . TYR A   235 ? 0.2815 0.2641 0.2587 0.0125  -0.0050 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 235 TYR A   CB  
1819 C  CG  . TYR A   235 ? 0.3016 0.2910 0.2777 0.0135  -0.0011 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 235 TYR A   CG  
1820 C  CD1 . TYR A   235 ? 0.2888 0.2880 0.2621 0.0159  -0.0002 -0.0333 ? ? ? ? ? ? 235 TYR A   CD1 
1821 C  CD2 . TYR A   235 ? 0.3497 0.3364 0.3273 0.0118  0.0016  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 235 TYR A   CD2 
1822 C  CE1 . TYR A   235 ? 0.3184 0.3246 0.2906 0.0162  0.0033  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 235 TYR A   CE1 
1823 C  CE2 . TYR A   235 ? 0.3073 0.2999 0.2840 0.0122  0.0049  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 235 TYR A   CE2 
1824 C  CZ  . TYR A   235 ? 0.3253 0.3278 0.2994 0.0142  0.0058  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 235 TYR A   CZ  
1825 O  OH  . TYR A   235 ? 0.3659 0.3755 0.3392 0.0140  0.0090  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 235 TYR A   OH  
1826 N  N   . VAL A   236 ? 0.2721 0.2459 0.2525 0.0054  -0.0078 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 236 VAL A   N   
1827 C  CA  . VAL A   236 ? 0.2572 0.2249 0.2399 0.0030  -0.0114 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 236 VAL A   CA  
1828 C  C   . VAL A   236 ? 0.2733 0.2339 0.2590 0.0012  -0.0116 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 236 VAL A   C   
1829 O  O   . VAL A   236 ? 0.2957 0.2569 0.2819 0.0003  -0.0084 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 236 VAL A   O   
1830 C  CB  . VAL A   236 ? 0.2426 0.2136 0.2254 0.0007  -0.0109 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 236 VAL A   CB  
1831 C  CG1 . VAL A   236 ? 0.2893 0.2553 0.2750 -0.0025 -0.0140 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 236 VAL A   CG1 
1832 C  CG2 . VAL A   236 ? 0.3008 0.2788 0.2806 0.0024  -0.0112 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 236 VAL A   CG2 
1833 N  N   . GLY A   237 ? 0.2642 0.2178 0.2515 0.0007  -0.0158 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 237 GLY A   N   
1834 C  CA  . GLY A   237 ? 0.2683 0.2148 0.2582 -0.0017 -0.0169 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 237 GLY A   CA  
1835 C  C   . GLY A   237 ? 0.2744 0.2198 0.2664 -0.0062 -0.0183 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 237 GLY A   C   
1836 O  O   . GLY A   237 ? 0.3378 0.2834 0.3299 -0.0073 -0.0211 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 237 GLY A   O   
1837 N  N   . GLY A   238 ? 0.2348 0.1795 0.2285 -0.0088 -0.0164 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 238 GLY A   N   
1838 C  CA  . GLY A   238 ? 0.2679 0.2138 0.2635 -0.0129 -0.0170 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 238 GLY A   CA  
1839 C  C   . GLY A   238 ? 0.2836 0.2299 0.2809 -0.0151 -0.0146 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 238 GLY A   C   
1840 O  O   . GLY A   238 ? 0.2877 0.2312 0.2849 -0.0139 -0.0136 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 238 GLY A   O   
1841 N  N   . ASP A   239 ? 0.2727 0.2230 0.2717 -0.0183 -0.0142 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 239 ASP A   N   
1842 C  CA  . ASP A   239 ? 0.2872 0.2399 0.2879 -0.0206 -0.0121 0.0038  ? ? ? ? ? ? 239 ASP A   CA  
1843 C  C   . ASP A   239 ? 0.2434 0.2042 0.2445 -0.0202 -0.0091 0.0054  ? ? ? ? ? ? 239 ASP A   C   
1844 O  O   . ASP A   239 ? 0.2557 0.2201 0.2578 -0.0220 -0.0104 0.0059  ? ? ? ? ? ? 239 ASP A   O   
1845 C  CB  . ASP A   239 ? 0.2771 0.2271 0.2800 -0.0255 -0.0157 0.0064  ? ? ? ? ? ? 239 ASP A   CB  
1846 C  CG  . ASP A   239 ? 0.3476 0.3014 0.3521 -0.0282 -0.0137 0.0108  ? ? ? ? ? ? 239 ASP A   CG  
1847 O  OD1 . ASP A   239 ? 0.2474 0.2060 0.2515 -0.0261 -0.0096 0.0115  ? ? ? ? ? ? 239 ASP A   OD1 
1848 O  OD2 . ASP A   239 ? 0.4333 0.3856 0.4393 -0.0327 -0.0165 0.0136  ? ? ? ? ? ? 239 ASP A   OD2 
1849 N  N   . MSE A   240 ? 0.2636 0.2272 0.2642 -0.0179 -0.0053 0.0063  ? ? ? ? ? ? 240 MSE A   N   
1850 C  CA  . MSE A   240 ? 0.2505 0.2210 0.2516 -0.0168 -0.0027 0.0075  ? ? ? ? ? ? 240 MSE A   CA  
1851 C  C   . MSE A   240 ? 0.2475 0.2237 0.2515 -0.0200 -0.0029 0.0102  ? ? ? ? ? ? 240 MSE A   C   
1852 O  O   . MSE A   240 ? 0.2549 0.2373 0.2598 -0.0192 -0.0019 0.0108  ? ? ? ? ? ? 240 MSE A   O   
1853 C  CB  . MSE A   240 ? 0.2483 0.2194 0.2486 -0.0138 0.0007  0.0077  ? ? ? ? ? ? 240 MSE A   CB  
1854 C  CG  . MSE A   240 ? 0.2444 0.2154 0.2460 -0.0147 0.0021  0.0094  ? ? ? ? ? ? 240 MSE A   CG  
1855 SE SE  . MSE A   240 ? 0.2874 0.2574 0.2878 -0.0110 0.0058  0.0089  ? ? ? ? ? ? 240 MSE A   SE  
1856 C  CE  . MSE A   240 ? 0.2747 0.2440 0.2766 -0.0128 0.0064  0.0105  ? ? ? ? ? ? 240 MSE A   CE  
1857 N  N   . PHE A   241 ? 0.2203 0.1950 0.2256 -0.0234 -0.0044 0.0120  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A   N   
1858 C  CA  . PHE A   241 ? 0.2316 0.2129 0.2396 -0.0272 -0.0048 0.0148  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A   CA  
1859 C  C   . PHE A   241 ? 0.3162 0.2991 0.3253 -0.0304 -0.0080 0.0150  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A   C   
1860 O  O   . PHE A   241 ? 0.2872 0.2776 0.2987 -0.0335 -0.0082 0.0172  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A   O   
1861 C  CB  . PHE A   241 ? 0.2819 0.2619 0.2906 -0.0303 -0.0052 0.0175  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A   CB  
1862 C  CG  . PHE A   241 ? 0.2713 0.2527 0.2796 -0.0277 -0.0018 0.0177  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A   CG  
1863 C  CD1 . PHE A   241 ? 0.2677 0.2421 0.2740 -0.0251 -0.0012 0.0161  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A   CD1 
1864 C  CD2 . PHE A   241 ? 0.2846 0.2749 0.2945 -0.0276 0.0007  0.0189  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A   CD2 
1865 C  CE1 . PHE A   241 ? 0.2640 0.2399 0.2701 -0.0229 0.0017  0.0162  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A   CE1 
1866 C  CE2 . PHE A   241 ? 0.2681 0.2597 0.2777 -0.0251 0.0035  0.0186  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A   CE2 
1867 C  CZ  . PHE A   241 ? 0.2157 0.1998 0.2233 -0.0230 0.0039  0.0174  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A   CZ  
1868 N  N   . THR A   242 ? 0.2733 0.2500 0.2809 -0.0297 -0.0106 0.0124  ? ? ? ? ? ? 242 THR A   N   
1869 C  CA  . THR A   242 ? 0.2837 0.2606 0.2923 -0.0326 -0.0142 0.0119  ? ? ? ? ? ? 242 THR A   CA  
1870 C  C   . THR A   242 ? 0.2357 0.2155 0.2432 -0.0297 -0.0141 0.0092  ? ? ? ? ? ? 242 THR A   C   
1871 O  O   . THR A   242 ? 0.2709 0.2568 0.2800 -0.0315 -0.0150 0.0098  ? ? ? ? ? ? 242 THR A   O   
1872 C  CB  . THR A   242 ? 0.3344 0.3015 0.3425 -0.0346 -0.0184 0.0108  ? ? ? ? ? ? 242 THR A   CB  
1873 O  OG1 . THR A   242 ? 0.3851 0.3502 0.3943 -0.0378 -0.0188 0.0143  ? ? ? ? ? ? 242 THR A   OG1 
1874 C  CG2 . THR A   242 ? 0.3757 0.3422 0.3852 -0.0384 -0.0229 0.0103  ? ? ? ? ? ? 242 THR A   CG2 
1875 N  N   . SER A   243 ? 0.2435 0.2195 0.2480 -0.0253 -0.0130 0.0064  ? ? ? ? ? ? 243 SER A   N   
1876 C  CA  . SER A   243 ? 0.2564 0.2356 0.2593 -0.0226 -0.0129 0.0042  ? ? ? ? ? ? 243 SER A   CA  
1877 C  C   . SER A   243 ? 0.2694 0.2465 0.2692 -0.0181 -0.0105 0.0024  ? ? ? ? ? ? 243 SER A   C   
1878 O  O   . SER A   243 ? 0.2821 0.2533 0.2805 -0.0170 -0.0109 0.0006  ? ? ? ? ? ? 243 SER A   O   
1879 C  CB  . SER A   243 ? 0.3021 0.2787 0.3047 -0.0242 -0.0172 0.0015  ? ? ? ? ? ? 243 SER A   CB  
1880 O  OG  . SER A   243 ? 0.3312 0.3116 0.3317 -0.0213 -0.0169 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 243 SER A   OG  
1881 N  N   . ILE A   244 ? 0.2462 0.2285 0.2452 -0.0155 -0.0081 0.0032  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A   N   
1882 C  CA  . ILE A   244 ? 0.2525 0.2340 0.2487 -0.0118 -0.0059 0.0024  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A   CA  
1883 C  C   . ILE A   244 ? 0.2522 0.2370 0.2461 -0.0103 -0.0071 0.0007  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A   C   
1884 O  O   . ILE A   244 ? 0.2540 0.2437 0.2489 -0.0108 -0.0079 0.0016  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A   O   
1885 C  CB  . ILE A   244 ? 0.2554 0.2395 0.2524 -0.0102 -0.0026 0.0050  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A   CB  
1886 C  CG1 . ILE A   244 ? 0.2540 0.2353 0.2527 -0.0115 -0.0015 0.0062  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A   CG1 
1887 C  CG2 . ILE A   244 ? 0.2496 0.2335 0.2436 -0.0070 -0.0008 0.0049  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A   CG2 
1888 C  CD1 . ILE A   244 ? 0.2839 0.2680 0.2840 -0.0101 0.0012  0.0082  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A   CD1 
1889 N  N   . PRO A   245 ? 0.2496 0.2327 0.2405 -0.0083 -0.0073 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 245 PRO A   N   
1890 C  CA  . PRO A   245 ? 0.2280 0.2152 0.2163 -0.0069 -0.0083 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 245 PRO A   CA  
1891 C  C   . PRO A   245 ? 0.2728 0.2655 0.2605 -0.0054 -0.0067 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 245 PRO A   C   
1892 O  O   . PRO A   245 ? 0.2785 0.2707 0.2664 -0.0043 -0.0041 0.0023  ? ? ? ? ? ? 245 PRO A   O   
1893 C  CB  . PRO A   245 ? 0.3035 0.2893 0.2886 -0.0046 -0.0078 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 245 PRO A   CB  
1894 C  CG  . PRO A   245 ? 0.2516 0.2311 0.2382 -0.0054 -0.0082 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 245 PRO A   CG  
1895 C  CD  . PRO A   245 ? 0.2648 0.2431 0.2544 -0.0072 -0.0066 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 245 PRO A   CD  
1896 N  N   . ASN A   246 ? 0.2597 0.2570 0.2468 -0.0054 -0.0086 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 246 ASN A   N   
1897 C  CA  . ASN A   246 ? 0.2378 0.2401 0.2240 -0.0037 -0.0078 0.0019  ? ? ? ? ? ? 246 ASN A   CA  
1898 C  C   . ASN A   246 ? 0.2785 0.2813 0.2611 -0.0015 -0.0058 0.0031  ? ? ? ? ? ? 246 ASN A   C   
1899 O  O   . ASN A   246 ? 0.2771 0.2799 0.2567 -0.0009 -0.0060 0.0006  ? ? ? ? ? ? 246 ASN A   O   
1900 C  CB  . ASN A   246 ? 0.3413 0.3489 0.3267 -0.0039 -0.0105 0.0007  ? ? ? ? ? ? 246 ASN A   CB  
1901 C  CG  . ASN A   246 ? 0.3346 0.3439 0.3239 -0.0064 -0.0125 0.0004  ? ? ? ? ? ? 246 ASN A   CG  
1902 O  OD1 . ASN A   246 ? 0.3926 0.4010 0.3853 -0.0076 -0.0115 0.0022  ? ? ? ? ? ? 246 ASN A   OD1 
1903 N  ND2 . ASN A   246 ? 0.4160 0.4286 0.4049 -0.0072 -0.0153 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 246 ASN A   ND2 
1904 N  N   . ALA A   247 ? 0.2503 0.2538 0.2333 -0.0003 -0.0043 0.0069  ? ? ? ? ? ? 247 ALA A   N   
1905 C  CA  . ALA A   247 ? 0.2602 0.2646 0.2400 0.0012  -0.0030 0.0093  ? ? ? ? ? ? 247 ALA A   CA  
1906 C  C   . ALA A   247 ? 0.2609 0.2661 0.2418 0.0025  -0.0029 0.0134  ? ? ? ? ? ? 247 ALA A   C   
1907 O  O   . ALA A   247 ? 0.2814 0.2865 0.2659 0.0026  -0.0035 0.0139  ? ? ? ? ? ? 247 ALA A   O   
1908 C  CB  . ALA A   247 ? 0.2853 0.2857 0.2643 0.0011  -0.0007 0.0090  ? ? ? ? ? ? 247 ALA A   CB  
1909 N  N   . ASP A   248 ? 0.2408 0.2470 0.2188 0.0034  -0.0025 0.0165  ? ? ? ? ? ? 248 ASP A   N   
1910 C  CA  . ASP A   248 ? 0.2538 0.2591 0.2328 0.0048  -0.0029 0.0207  ? ? ? ? ? ? 248 ASP A   CA  
1911 C  C   . ASP A   248 ? 0.2793 0.2790 0.2617 0.0052  -0.0015 0.0217  ? ? ? ? ? ? 248 ASP A   C   
1912 O  O   . ASP A   248 ? 0.3004 0.2990 0.2854 0.0068  -0.0024 0.0234  ? ? ? ? ? ? 248 ASP A   O   
1913 C  CB  . ASP A   248 ? 0.2549 0.2619 0.2297 0.0050  -0.0031 0.0243  ? ? ? ? ? ? 248 ASP A   CB  
1914 C  CG  . ASP A   248 ? 0.3217 0.3354 0.2931 0.0052  -0.0050 0.0241  ? ? ? ? ? ? 248 ASP A   CG  
1915 O  OD1 . ASP A   248 ? 0.3318 0.3485 0.3047 0.0056  -0.0067 0.0220  ? ? ? ? ? ? 248 ASP A   OD1 
1916 O  OD2 . ASP A   248 ? 0.3575 0.3742 0.3248 0.0047  -0.0047 0.0264  ? ? ? ? ? ? 248 ASP A   OD2 
1917 N  N   . ALA A   249 ? 0.2582 0.2546 0.2406 0.0040  0.0005  0.0201  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A   N   
1918 C  CA  . ALA A   249 ? 0.2630 0.2547 0.2482 0.0042  0.0020  0.0205  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A   CA  
1919 C  C   . ALA A   249 ? 0.2524 0.2421 0.2382 0.0027  0.0035  0.0174  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A   C   
1920 O  O   . ALA A   249 ? 0.2561 0.2471 0.2396 0.0018  0.0037  0.0154  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A   O   
1921 C  CB  . ALA A   249 ? 0.2708 0.2593 0.2546 0.0044  0.0026  0.0240  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A   CB  
1922 N  N   . VAL A   250 ? 0.2290 0.2161 0.2183 0.0027  0.0044  0.0168  ? ? ? ? ? ? 250 VAL A   N   
1923 C  CA  . VAL A   250 ? 0.2249 0.2093 0.2149 0.0015  0.0058  0.0148  ? ? ? ? ? ? 250 VAL A   CA  
1924 C  C   . VAL A   250 ? 0.2474 0.2281 0.2378 0.0019  0.0075  0.0162  ? ? ? ? ? ? 250 VAL A   C   
1925 O  O   . VAL A   250 ? 0.2877 0.2671 0.2798 0.0031  0.0072  0.0179  ? ? ? ? ? ? 250 VAL A   O   
1926 C  CB  . VAL A   250 ? 0.2506 0.2359 0.2442 0.0009  0.0054  0.0134  ? ? ? ? ? ? 250 VAL A   CB  
1927 C  CG1 . VAL A   250 ? 0.2833 0.2655 0.2780 -0.0003 0.0069  0.0122  ? ? ? ? ? ? 250 VAL A   CG1 
1928 C  CG2 . VAL A   250 ? 0.2716 0.2602 0.2650 -0.0003 0.0036  0.0119  ? ? ? ? ? ? 250 VAL A   CG2 
1929 N  N   . LEU A   251 ? 0.2425 0.2213 0.2316 0.0010  0.0089  0.0151  ? ? ? ? ? ? 251 LEU A   N   
1930 C  CA  . LEU A   251 ? 0.2410 0.2164 0.2310 0.0009  0.0105  0.0158  ? ? ? ? ? ? 251 LEU A   CA  
1931 C  C   . LEU A   251 ? 0.2241 0.1979 0.2162 0.0002  0.0112  0.0136  ? ? ? ? ? ? 251 LEU A   C   
1932 O  O   . LEU A   251 ? 0.2347 0.2089 0.2261 -0.0006 0.0109  0.0115  ? ? ? ? ? ? 251 LEU A   O   
1933 C  CB  . LEU A   251 ? 0.2638 0.2396 0.2510 0.0002  0.0116  0.0164  ? ? ? ? ? ? 251 LEU A   CB  
1934 C  CG  . LEU A   251 ? 0.2653 0.2381 0.2534 -0.0003 0.0131  0.0172  ? ? ? ? ? ? 251 LEU A   CG  
1935 C  CD1 . LEU A   251 ? 0.2930 0.2631 0.2825 0.0001  0.0126  0.0201  ? ? ? ? ? ? 251 LEU A   CD1 
1936 C  CD2 . LEU A   251 ? 0.2792 0.2542 0.2646 -0.0013 0.0143  0.0174  ? ? ? ? ? ? 251 LEU A   CD2 
1937 N  N   . LEU A   252 ? 0.2343 0.2062 0.2288 0.0006  0.0120  0.0140  ? ? ? ? ? ? 252 LEU A   N   
1938 C  CA  . LEU A   252 ? 0.2396 0.2103 0.2359 -0.0001 0.0128  0.0124  ? ? ? ? ? ? 252 LEU A   CA  
1939 C  C   . LEU A   252 ? 0.2394 0.2073 0.2360 0.0001  0.0143  0.0128  ? ? ? ? ? ? 252 LEU A   C   
1940 O  O   . LEU A   252 ? 0.2297 0.1965 0.2280 0.0010  0.0143  0.0135  ? ? ? ? ? ? 252 LEU A   O   
1941 C  CB  . LEU A   252 ? 0.2380 0.2109 0.2371 0.0003  0.0123  0.0121  ? ? ? ? ? ? 252 LEU A   CB  
1942 C  CG  . LEU A   252 ? 0.2237 0.2002 0.2232 -0.0004 0.0109  0.0118  ? ? ? ? ? ? 252 LEU A   CG  
1943 C  CD1 . LEU A   252 ? 0.2064 0.1868 0.2089 0.0003  0.0105  0.0117  ? ? ? ? ? ? 252 LEU A   CD1 
1944 C  CD2 . LEU A   252 ? 0.2333 0.2090 0.2322 -0.0025 0.0105  0.0105  ? ? ? ? ? ? 252 LEU A   CD2 
1945 N  N   . LYS A   253 ? 0.2437 0.2107 0.2386 -0.0007 0.0151  0.0122  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A   N   
1946 C  CA  . LYS A   253 ? 0.2218 0.1868 0.2171 -0.0009 0.0164  0.0125  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A   CA  
1947 C  C   . LYS A   253 ? 0.2607 0.2248 0.2572 -0.0013 0.0171  0.0107  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A   C   
1948 O  O   . LYS A   253 ? 0.2438 0.2082 0.2395 -0.0017 0.0169  0.0093  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A   O   
1949 C  CB  . LYS A   253 ? 0.2336 0.1997 0.2264 -0.0015 0.0171  0.0132  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A   CB  
1950 C  CG  . LYS A   253 ? 0.2434 0.2082 0.2367 -0.0023 0.0184  0.0137  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A   CG  
1951 C  CD  . LYS A   253 ? 0.2648 0.2326 0.2559 -0.0032 0.0191  0.0148  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A   CD  
1952 C  CE  . LYS A   253 ? 0.3050 0.2729 0.2968 -0.0042 0.0204  0.0146  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A   CE  
1953 N  NZ  . LYS A   253 ? 0.3136 0.2833 0.3052 -0.0036 0.0211  0.0114  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A   NZ  
1954 N  N   . TYR A   254 ? 0.2497 0.2127 0.2484 -0.0010 0.0176  0.0107  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A   N   
1955 C  CA  . TYR A   254 ? 0.2379 0.2008 0.2377 -0.0014 0.0181  0.0093  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A   CA  
1956 C  C   . TYR A   254 ? 0.3028 0.2672 0.3028 -0.0022 0.0172  0.0087  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A   C   
1957 O  O   . TYR A   254 ? 0.2743 0.2379 0.2741 -0.0029 0.0171  0.0079  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A   O   
1958 C  CB  . TYR A   254 ? 0.2433 0.2052 0.2421 -0.0019 0.0190  0.0087  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A   CB  
1959 C  CG  . TYR A   254 ? 0.2403 0.2010 0.2397 -0.0020 0.0200  0.0092  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A   CG  
1960 C  CD1 . TYR A   254 ? 0.2995 0.2591 0.3010 -0.0016 0.0201  0.0091  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A   CD1 
1961 C  CD2 . TYR A   254 ? 0.2871 0.2484 0.2852 -0.0027 0.0207  0.0094  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A   CD2 
1962 C  CE1 . TYR A   254 ? 0.2963 0.2544 0.2987 -0.0021 0.0206  0.0093  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A   CE1 
1963 C  CE2 . TYR A   254 ? 0.2704 0.2310 0.2693 -0.0034 0.0215  0.0100  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A   CE2 
1964 C  CZ  . TYR A   254 ? 0.2731 0.2315 0.2741 -0.0032 0.0213  0.0100  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A   CZ  
1965 O  OH  . TYR A   254 ? 0.3231 0.2804 0.3253 -0.0043 0.0217  0.0104  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A   OH  
1966 N  N   . ILE A   255 ? 0.2527 0.2191 0.2533 -0.0021 0.0163  0.0092  ? ? ? ? ? ? 255 ILE A   N   
1967 C  CA  . ILE A   255 ? 0.2252 0.1935 0.2262 -0.0034 0.0152  0.0091  ? ? ? ? ? ? 255 ILE A   CA  
1968 C  C   . ILE A   255 ? 0.2726 0.2446 0.2759 -0.0036 0.0154  0.0093  ? ? ? ? ? ? 255 ILE A   C   
1969 O  O   . ILE A   255 ? 0.2497 0.2226 0.2535 -0.0051 0.0154  0.0094  ? ? ? ? ? ? 255 ILE A   O   
1970 C  CB  . ILE A   255 ? 0.2149 0.1845 0.2151 -0.0035 0.0138  0.0094  ? ? ? ? ? ? 255 ILE A   CB  
1971 C  CG1 . ILE A   255 ? 0.2201 0.1876 0.2177 -0.0031 0.0135  0.0088  ? ? ? ? ? ? 255 ILE A   CG1 
1972 C  CG2 . ILE A   255 ? 0.2555 0.2267 0.2565 -0.0056 0.0123  0.0095  ? ? ? ? ? ? 255 ILE A   CG2 
1973 C  CD1 . ILE A   255 ? 0.2368 0.2017 0.2334 -0.0036 0.0134  0.0074  ? ? ? ? ? ? 255 ILE A   CD1 
1974 N  N   . LEU A   256 ? 0.2481 0.2226 0.2528 -0.0020 0.0155  0.0093  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A   N   
1975 C  CA  . LEU A   256 ? 0.2433 0.2234 0.2504 -0.0019 0.0155  0.0090  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A   CA  
1976 C  C   . LEU A   256 ? 0.2098 0.1913 0.2179 -0.0017 0.0166  0.0081  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A   C   
1977 O  O   . LEU A   256 ? 0.2289 0.2159 0.2383 -0.0027 0.0167  0.0081  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A   O   
1978 C  CB  . LEU A   256 ? 0.2486 0.2312 0.2571 0.0005  0.0149  0.0086  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A   CB  
1979 C  CG  . LEU A   256 ? 0.2875 0.2704 0.2951 0.0003  0.0137  0.0096  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A   CG  
1980 C  CD1 . LEU A   256 ? 0.2662 0.2517 0.2755 0.0030  0.0128  0.0093  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A   CD1 
1981 C  CD2 . LEU A   256 ? 0.3089 0.2956 0.3168 -0.0025 0.0129  0.0101  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A   CD2 
1982 N  N   . HIS A   257 ? 0.2519 0.2290 0.2593 -0.0009 0.0174  0.0075  ? ? ? ? ? ? 257 HIS A   N   
1983 C  CA  . HIS A   257 ? 0.2604 0.2390 0.2688 -0.0007 0.0183  0.0064  ? ? ? ? ? ? 257 HIS A   CA  
1984 C  C   . HIS A   257 ? 0.2301 0.2097 0.2376 -0.0032 0.0184  0.0073  ? ? ? ? ? ? 257 HIS A   C   
1985 O  O   . HIS A   257 ? 0.2546 0.2371 0.2628 -0.0034 0.0190  0.0067  ? ? ? ? ? ? 257 HIS A   O   
1986 C  CB  . HIS A   257 ? 0.2909 0.2647 0.2991 0.0005  0.0189  0.0056  ? ? ? ? ? ? 257 HIS A   CB  
1987 C  CG  . HIS A   257 ? 0.2836 0.2531 0.2898 -0.0008 0.0192  0.0063  ? ? ? ? ? ? 257 HIS A   CG  
1988 N  ND1 . HIS A   257 ? 0.2799 0.2473 0.2861 -0.0008 0.0200  0.0056  ? ? ? ? ? ? 257 HIS A   ND1 
1989 C  CD2 . HIS A   257 ? 0.3234 0.2908 0.3277 -0.0019 0.0188  0.0073  ? ? ? ? ? ? 257 HIS A   CD2 
1990 C  CE1 . HIS A   257 ? 0.3068 0.2716 0.3113 -0.0017 0.0201  0.0061  ? ? ? ? ? ? 257 HIS A   CE1 
1991 N  NE2 . HIS A   257 ? 0.3057 0.2705 0.3091 -0.0022 0.0193  0.0070  ? ? ? ? ? ? 257 HIS A   NE2 
1992 N  N   . ASN A   258 ? 0.2219 0.1989 0.2279 -0.0050 0.0174  0.0086  ? ? ? ? ? ? 258 ASN A   N   
1993 C  CA  . ASN A   258 ? 0.2855 0.2622 0.2908 -0.0075 0.0166  0.0098  ? ? ? ? ? ? 258 ASN A   CA  
1994 C  C   . ASN A   258 ? 0.2240 0.2063 0.2303 -0.0098 0.0157  0.0114  ? ? ? ? ? ? 258 ASN A   C   
1995 O  O   . ASN A   258 ? 0.2714 0.2527 0.2770 -0.0125 0.0144  0.0131  ? ? ? ? ? ? 258 ASN A   O   
1996 C  CB  . ASN A   258 ? 0.2893 0.2604 0.2929 -0.0080 0.0153  0.0100  ? ? ? ? ? ? 258 ASN A   CB  
1997 C  CG  . ASN A   258 ? 0.3039 0.2709 0.3065 -0.0063 0.0162  0.0087  ? ? ? ? ? ? 258 ASN A   CG  
1998 O  OD1 . ASN A   258 ? 0.3573 0.3241 0.3601 -0.0057 0.0172  0.0082  ? ? ? ? ? ? 258 ASN A   OD1 
1999 N  ND2 . ASN A   258 ? 0.4339 0.3984 0.4352 -0.0056 0.0157  0.0082  ? ? ? ? ? ? 258 ASN A   ND2 
2000 N  N   . TRP A   259 ? 0.2348 0.2229 0.2426 -0.0092 0.0161  0.0111  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A   N   
2001 C  CA  . TRP A   259 ? 0.2596 0.2542 0.2685 -0.0118 0.0152  0.0128  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A   CA  
2002 C  C   . TRP A   259 ? 0.2456 0.2496 0.2565 -0.0108 0.0164  0.0118  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A   C   
2003 O  O   . TRP A   259 ? 0.2425 0.2474 0.2545 -0.0073 0.0173  0.0094  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A   O   
2004 C  CB  . TRP A   259 ? 0.2662 0.2596 0.2751 -0.0125 0.0138  0.0132  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A   CB  
2005 C  CG  . TRP A   259 ? 0.2635 0.2488 0.2705 -0.0131 0.0124  0.0135  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A   CG  
2006 C  CD1 . TRP A   259 ? 0.2843 0.2642 0.2899 -0.0107 0.0127  0.0120  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A   CD1 
2007 C  CD2 . TRP A   259 ? 0.2542 0.2361 0.2604 -0.0163 0.0103  0.0150  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A   CD2 
2008 N  NE1 . TRP A   259 ? 0.2829 0.2571 0.2869 -0.0117 0.0112  0.0120  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A   NE1 
2009 C  CE2 . TRP A   259 ? 0.2523 0.2268 0.2567 -0.0149 0.0094  0.0137  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A   CE2 
2010 C  CE3 . TRP A   259 ? 0.2557 0.2399 0.2624 -0.0201 0.0087  0.0176  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A   CE3 
2011 C  CZ2 . TRP A   259 ? 0.3148 0.2838 0.3183 -0.0167 0.0068  0.0140  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A   CZ2 
2012 C  CZ3 . TRP A   259 ? 0.2990 0.2769 0.3048 -0.0225 0.0059  0.0187  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A   CZ3 
2013 C  CH2 . TRP A   259 ? 0.3325 0.3025 0.3368 -0.0204 0.0048  0.0165  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A   CH2 
2014 N  N   . THR A   260 ? 0.2640 0.2758 0.2758 -0.0139 0.0161  0.0137  ? ? ? ? ? ? 260 THR A   N   
2015 C  CA  . THR A   260 ? 0.2402 0.2634 0.2541 -0.0129 0.0171  0.0126  ? ? ? ? ? ? 260 THR A   CA  
2016 C  C   . THR A   260 ? 0.2795 0.3056 0.2952 -0.0106 0.0168  0.0110  ? ? ? ? ? ? 260 THR A   C   
2017 O  O   . THR A   260 ? 0.2601 0.2806 0.2752 -0.0109 0.0156  0.0117  ? ? ? ? ? ? 260 THR A   O   
2018 C  CB  . THR A   260 ? 0.2733 0.3053 0.2877 -0.0175 0.0166  0.0156  ? ? ? ? ? ? 260 THR A   CB  
2019 O  OG1 . THR A   260 ? 0.2443 0.2738 0.2586 -0.0208 0.0147  0.0182  ? ? ? ? ? ? 260 THR A   OG1 
2020 C  CG2 . THR A   260 ? 0.2794 0.3094 0.2920 -0.0200 0.0166  0.0177  ? ? ? ? ? ? 260 THR A   CG2 
2021 N  N   . ASP A   261 ? 0.2671 0.3029 0.2851 -0.0082 0.0176  0.0087  ? ? ? ? ? ? 261 ASP A   N   
2022 C  CA  . ASP A   261 ? 0.2936 0.3335 0.3137 -0.0057 0.0170  0.0073  ? ? ? ? ? ? 261 ASP A   CA  
2023 C  C   . ASP A   261 ? 0.2477 0.2904 0.2680 -0.0098 0.0158  0.0102  ? ? ? ? ? ? 261 ASP A   C   
2024 O  O   . ASP A   261 ? 0.2521 0.2917 0.2726 -0.0089 0.0147  0.0101  ? ? ? ? ? ? 261 ASP A   O   
2025 C  CB  . ASP A   261 ? 0.2831 0.3355 0.3061 -0.0026 0.0178  0.0041  ? ? ? ? ? ? 261 ASP A   CB  
2026 C  CG  . ASP A   261 ? 0.2904 0.3400 0.3139 0.0022  0.0184  0.0003  ? ? ? ? ? ? 261 ASP A   CG  
2027 O  OD1 . ASP A   261 ? 0.2536 0.2918 0.2752 0.0029  0.0184  0.0004  ? ? ? ? ? ? 261 ASP A   OD1 
2028 O  OD2 . ASP A   261 ? 0.3807 0.4402 0.4067 0.0053  0.0188  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 261 ASP A   OD2 
2029 N  N   . LYS A   262 ? 0.2527 0.3015 0.2730 -0.0146 0.0157  0.0130  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A   N   
2030 C  CA  . LYS A   262 ? 0.2583 0.3103 0.2792 -0.0191 0.0141  0.0159  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A   CA  
2031 C  C   . LYS A   262 ? 0.2664 0.3054 0.2851 -0.0204 0.0123  0.0172  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A   C   
2032 O  O   . LYS A   262 ? 0.2883 0.3273 0.3076 -0.0212 0.0108  0.0175  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A   O   
2033 C  CB  . LYS A   262 ? 0.3323 0.3919 0.3532 -0.0246 0.0139  0.0194  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A   CB  
2034 C  CG  . LYS A   262 ? 0.5350 0.5960 0.5565 -0.0304 0.0117  0.0232  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A   CG  
2035 C  CD  . LYS A   262 ? 1.1669 1.2370 1.1887 -0.0363 0.0115  0.0272  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A   CD  
2036 C  CE  . LYS A   262 ? 0.8178 0.8858 0.8398 -0.0430 0.0085  0.0317  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A   CE  
2037 N  NZ  . LYS A   262 ? 1.0278 1.0986 1.0489 -0.0491 0.0075  0.0367  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A   NZ  
2038 N  N   . ASP A   263 ? 0.2617 0.2908 0.2781 -0.0206 0.0122  0.0176  ? ? ? ? ? ? 263 ASP A   N   
2039 C  CA  . ASP A   263 ? 0.2288 0.2464 0.2431 -0.0210 0.0106  0.0179  ? ? ? ? ? ? 263 ASP A   CA  
2040 C  C   . ASP A   263 ? 0.2402 0.2535 0.2540 -0.0165 0.0110  0.0153  ? ? ? ? ? ? 263 ASP A   C   
2041 O  O   . ASP A   263 ? 0.2488 0.2580 0.2619 -0.0169 0.0095  0.0154  ? ? ? ? ? ? 263 ASP A   O   
2042 C  CB  . ASP A   263 ? 0.2529 0.2621 0.2650 -0.0220 0.0103  0.0188  ? ? ? ? ? ? 263 ASP A   CB  
2043 C  CG  . ASP A   263 ? 0.2808 0.2909 0.2928 -0.0273 0.0084  0.0223  ? ? ? ? ? ? 263 ASP A   CG  
2044 O  OD1 . ASP A   263 ? 0.2800 0.2943 0.2932 -0.0308 0.0068  0.0242  ? ? ? ? ? ? 263 ASP A   OD1 
2045 O  OD2 . ASP A   263 ? 0.2964 0.3031 0.3072 -0.0284 0.0083  0.0235  ? ? ? ? ? ? 263 ASP A   OD2 
2046 N  N   . CYS A   264 ? 0.2401 0.2545 0.2545 -0.0123 0.0127  0.0131  ? ? ? ? ? ? 264 CYS A   N   
2047 C  CA  . CYS A   264 ? 0.2378 0.2486 0.2519 -0.0085 0.0126  0.0114  ? ? ? ? ? ? 264 CYS A   CA  
2048 C  C   . CYS A   264 ? 0.2372 0.2539 0.2530 -0.0082 0.0115  0.0114  ? ? ? ? ? ? 264 CYS A   C   
2049 O  O   . CYS A   264 ? 0.2365 0.2492 0.2514 -0.0071 0.0105  0.0113  ? ? ? ? ? ? 264 CYS A   O   
2050 C  CB  . CYS A   264 ? 0.2131 0.2242 0.2282 -0.0044 0.0140  0.0092  ? ? ? ? ? ? 264 CYS A   CB  
2051 S  SG  . CYS A   264 ? 0.2705 0.2728 0.2834 -0.0038 0.0151  0.0088  ? ? ? ? ? ? 264 CYS A   SG  
2052 N  N   . LEU A   265 ? 0.2215 0.2486 0.2399 -0.0093 0.0117  0.0115  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A   N   
2053 C  CA  . LEU A   265 ? 0.2289 0.2630 0.2492 -0.0095 0.0105  0.0116  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A   CA  
2054 C  C   . LEU A   265 ? 0.2238 0.2540 0.2428 -0.0132 0.0086  0.0134  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A   C   
2055 O  O   . LEU A   265 ? 0.2681 0.2979 0.2871 -0.0121 0.0073  0.0130  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A   O   
2056 C  CB  . LEU A   265 ? 0.2643 0.3121 0.2878 -0.0106 0.0111  0.0114  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A   CB  
2057 C  CG  . LEU A   265 ? 0.2676 0.3212 0.2931 -0.0056 0.0124  0.0083  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A   CG  
2058 C  CD1 . LEU A   265 ? 0.3939 0.4631 0.4223 -0.0070 0.0131  0.0080  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A   CD1 
2059 C  CD2 . LEU A   265 ? 0.3127 0.3642 0.3391 -0.0001 0.0116  0.0059  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A   CD2 
2060 N  N   . ARG A   266 ? 0.2432 0.2701 0.2610 -0.0175 0.0079  0.0154  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A   N   
2061 C  CA  . ARG A   266 ? 0.2550 0.2772 0.2718 -0.0209 0.0056  0.0166  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A   CA  
2062 C  C   . ARG A   266 ? 0.2308 0.2434 0.2449 -0.0182 0.0050  0.0151  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A   C   
2063 O  O   . ARG A   266 ? 0.2558 0.2676 0.2695 -0.0186 0.0033  0.0147  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A   O   
2064 C  CB  . ARG A   266 ? 0.2591 0.2781 0.2752 -0.0257 0.0044  0.0189  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A   CB  
2065 C  CG  . ARG A   266 ? 0.2555 0.2849 0.2739 -0.0295 0.0048  0.0213  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A   CG  
2066 C  CD  . ARG A   266 ? 0.3581 0.3831 0.3753 -0.0334 0.0039  0.0240  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A   CD  
2067 N  NE  . ARG A   266 ? 0.6294 0.6455 0.6455 -0.0372 0.0006  0.0256  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A   NE  
2068 C  CZ  . ARG A   266 ? 0.7552 0.7627 0.7696 -0.0390 -0.0009 0.0270  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A   CZ  
2069 N  NH1 . ARG A   266 ? 0.6385 0.6449 0.6518 -0.0376 0.0009  0.0273  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A   NH1 
2070 N  NH2 . ARG A   266 ? 0.4445 0.4440 0.4583 -0.0419 -0.0046 0.0278  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A   NH2 
2071 N  N   . ILE A   267 ? 0.2263 0.2326 0.2386 -0.0156 0.0065  0.0142  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A   N   
2072 C  CA  . ILE A   267 ? 0.2196 0.2184 0.2293 -0.0131 0.0063  0.0129  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A   CA  
2073 C  C   . ILE A   267 ? 0.2500 0.2516 0.2600 -0.0099 0.0063  0.0122  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A   C   
2074 O  O   . ILE A   267 ? 0.2654 0.2647 0.2738 -0.0095 0.0050  0.0118  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A   O   
2075 C  CB  . ILE A   267 ? 0.2272 0.2201 0.2353 -0.0112 0.0080  0.0124  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A   CB  
2076 C  CG1 . ILE A   267 ? 0.2430 0.2321 0.2505 -0.0140 0.0075  0.0131  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A   CG1 
2077 C  CG2 . ILE A   267 ? 0.2335 0.2211 0.2392 -0.0085 0.0082  0.0113  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A   CG2 
2078 C  CD1 . ILE A   267 ? 0.2448 0.2310 0.2516 -0.0123 0.0094  0.0127  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A   CD1 
2079 N  N   . LEU A   268 ? 0.2485 0.2551 0.2606 -0.0075 0.0075  0.0118  ? ? ? ? ? ? 268 LEU A   N   
2080 C  CA  . LEU A   268 ? 0.2426 0.2512 0.2552 -0.0040 0.0071  0.0112  ? ? ? ? ? ? 268 LEU A   CA  
2081 C  C   . LEU A   268 ? 0.2610 0.2754 0.2747 -0.0051 0.0053  0.0114  ? ? ? ? ? ? 268 LEU A   C   
2082 O  O   . LEU A   268 ? 0.2532 0.2665 0.2659 -0.0032 0.0042  0.0114  ? ? ? ? ? ? 268 LEU A   O   
2083 C  CB  . LEU A   268 ? 0.2509 0.2633 0.2659 -0.0006 0.0081  0.0101  ? ? ? ? ? ? 268 LEU A   CB  
2084 C  CG  . LEU A   268 ? 0.2949 0.3009 0.3088 0.0014  0.0095  0.0096  ? ? ? ? ? ? 268 LEU A   CG  
2085 C  CD1 . LEU A   268 ? 0.3404 0.3513 0.3572 0.0043  0.0101  0.0079  ? ? ? ? ? ? 268 LEU A   CD1 
2086 C  CD2 . LEU A   268 ? 0.3459 0.3449 0.3575 0.0034  0.0089  0.0102  ? ? ? ? ? ? 268 LEU A   CD2 
2087 N  N   . LYS A   269 ? 0.2359 0.2566 0.2517 -0.0085 0.0048  0.0120  ? ? ? ? ? ? 269 LYS A   N   
2088 C  CA  . LYS A   269 ? 0.2384 0.2644 0.2554 -0.0105 0.0028  0.0123  ? ? ? ? ? ? 269 LYS A   CA  
2089 C  C   . LYS A   269 ? 0.2209 0.2401 0.2349 -0.0118 0.0010  0.0122  ? ? ? ? ? ? 269 LYS A   C   
2090 O  O   . LYS A   269 ? 0.2589 0.2800 0.2726 -0.0108 -0.0004 0.0118  ? ? ? ? ? ? 269 LYS A   O   
2091 C  CB  . LYS A   269 ? 0.2758 0.3096 0.2954 -0.0150 0.0024  0.0135  ? ? ? ? ? ? 269 LYS A   CB  
2092 C  CG  . LYS A   269 ? 0.4359 0.4760 0.4572 -0.0180 0.0001  0.0140  ? ? ? ? ? ? 269 LYS A   CG  
2093 C  CD  . LYS A   269 ? 0.7900 0.8367 0.8136 -0.0236 -0.0004 0.0160  ? ? ? ? ? ? 269 LYS A   CD  
2094 C  CE  . LYS A   269 ? 0.6374 0.6929 0.6636 -0.0265 -0.0025 0.0166  ? ? ? ? ? ? 269 LYS A   CE  
2095 N  NZ  . LYS A   269 ? 0.7927 0.8560 0.8214 -0.0324 -0.0028 0.0191  ? ? ? ? ? ? 269 LYS A   NZ  
2096 N  N   . LYS A   270 ? 0.2556 0.2672 0.2674 -0.0137 0.0010  0.0123  ? ? ? ? ? ? 270 LYS A   N   
2097 C  CA  . LYS A   270 ? 0.2779 0.2834 0.2870 -0.0144 -0.0008 0.0114  ? ? ? ? ? ? 270 LYS A   CA  
2098 C  C   . LYS A   270 ? 0.2671 0.2696 0.2735 -0.0104 -0.0001 0.0106  ? ? ? ? ? ? 270 LYS A   C   
2099 O  O   . LYS A   270 ? 0.2770 0.2789 0.2816 -0.0101 -0.0017 0.0097  ? ? ? ? ? ? 270 LYS A   O   
2100 C  CB  . LYS A   270 ? 0.2596 0.2581 0.2674 -0.0169 -0.0013 0.0113  ? ? ? ? ? ? 270 LYS A   CB  
2101 C  CG  . LYS A   270 ? 0.3212 0.3221 0.3313 -0.0218 -0.0030 0.0128  ? ? ? ? ? ? 270 LYS A   CG  
2102 C  CD  . LYS A   270 ? 0.3034 0.3059 0.3142 -0.0246 -0.0062 0.0124  ? ? ? ? ? ? 270 LYS A   CD  
2103 C  CE  . LYS A   270 ? 0.3639 0.3697 0.3774 -0.0300 -0.0079 0.0147  ? ? ? ? ? ? 270 LYS A   CE  
2104 N  NZ  . LYS A   270 ? 0.4464 0.4531 0.4608 -0.0332 -0.0114 0.0143  ? ? ? ? ? ? 270 LYS A   NZ  
2105 N  N   . CYS A   271 ? 0.2439 0.2448 0.2500 -0.0076 0.0020  0.0110  ? ? ? ? ? ? 271 CYS A   N   
2106 C  CA  . CYS A   271 ? 0.2598 0.2581 0.2636 -0.0044 0.0025  0.0111  ? ? ? ? ? ? 271 CYS A   CA  
2107 C  C   . CYS A   271 ? 0.2571 0.2607 0.2618 -0.0025 0.0013  0.0116  ? ? ? ? ? ? 271 CYS A   C   
2108 O  O   . CYS A   271 ? 0.2454 0.2483 0.2477 -0.0014 0.0003  0.0118  ? ? ? ? ? ? 271 CYS A   O   
2109 C  CB  . CYS A   271 ? 0.2630 0.2581 0.2669 -0.0023 0.0046  0.0116  ? ? ? ? ? ? 271 CYS A   CB  
2110 S  SG  . CYS A   271 ? 0.2576 0.2465 0.2600 -0.0038 0.0060  0.0111  ? ? ? ? ? ? 271 CYS A   SG  
2111 N  N   . LYS A   272 ? 0.2430 0.2527 0.2512 -0.0020 0.0012  0.0117  ? ? ? ? ? ? 272 LYS A   N   
2112 C  CA  . LYS A   272 ? 0.2683 0.2839 0.2780 0.0001  -0.0002 0.0119  ? ? ? ? ? ? 272 LYS A   CA  
2113 C  C   . LYS A   272 ? 0.2562 0.2742 0.2649 -0.0020 -0.0023 0.0116  ? ? ? ? ? ? 272 LYS A   C   
2114 O  O   . LYS A   272 ? 0.2623 0.2811 0.2693 -0.0001 -0.0036 0.0120  ? ? ? ? ? ? 272 LYS A   O   
2115 C  CB  . LYS A   272 ? 0.2547 0.2781 0.2688 0.0009  0.0000  0.0114  ? ? ? ? ? ? 272 LYS A   CB  
2116 C  CG  . LYS A   272 ? 0.2829 0.3125 0.2988 0.0039  -0.0017 0.0113  ? ? ? ? ? ? 272 LYS A   CG  
2117 C  CD  . LYS A   272 ? 0.3534 0.3922 0.3739 0.0055  -0.0015 0.0102  ? ? ? ? ? ? 272 LYS A   CD  
2118 C  CE  . LYS A   272 ? 0.5621 0.6082 0.5846 0.0078  -0.0037 0.0099  ? ? ? ? ? ? 272 LYS A   CE  
2119 N  NZ  . LYS A   272 ? 0.5639 0.6173 0.5904 0.0123  -0.0041 0.0083  ? ? ? ? ? ? 272 LYS A   NZ  
2120 N  N   . GLU A   273 ? 0.2576 0.2760 0.2668 -0.0060 -0.0030 0.0110  ? ? ? ? ? ? 273 GLU A   N   
2121 C  CA  . GLU A   273 ? 0.2813 0.3012 0.2897 -0.0084 -0.0054 0.0102  ? ? ? ? ? ? 273 GLU A   CA  
2122 C  C   . GLU A   273 ? 0.2699 0.2845 0.2739 -0.0069 -0.0059 0.0094  ? ? ? ? ? ? 273 GLU A   C   
2123 O  O   . GLU A   273 ? 0.2784 0.2959 0.2812 -0.0061 -0.0076 0.0091  ? ? ? ? ? ? 273 GLU A   O   
2124 C  CB  . GLU A   273 ? 0.2824 0.3014 0.2920 -0.0131 -0.0063 0.0099  ? ? ? ? ? ? 273 GLU A   CB  
2125 C  CG  . GLU A   273 ? 0.4190 0.4386 0.4282 -0.0159 -0.0094 0.0087  ? ? ? ? ? ? 273 GLU A   CG  
2126 C  CD  . GLU A   273 ? 0.9851 1.0016 0.9954 -0.0209 -0.0111 0.0086  ? ? ? ? ? ? 273 GLU A   CD  
2127 O  OE1 . GLU A   273 ? 0.3911 0.4013 0.4005 -0.0215 -0.0101 0.0088  ? ? ? ? ? ? 273 GLU A   OE1 
2128 O  OE2 . GLU A   273 ? 0.8453 0.8653 0.8575 -0.0243 -0.0137 0.0085  ? ? ? ? ? ? 273 GLU A   OE2 
2129 N  N   . ALA A   274 ? 0.2583 0.2662 0.2600 -0.0064 -0.0043 0.0093  ? ? ? ? ? ? 274 ALA A   N   
2130 C  CA  . ALA A   274 ? 0.2432 0.2473 0.2408 -0.0053 -0.0045 0.0083  ? ? ? ? ? ? 274 ALA A   CA  
2131 C  C   . ALA A   274 ? 0.2455 0.2518 0.2411 -0.0023 -0.0045 0.0098  ? ? ? ? ? ? 274 ALA A   C   
2132 O  O   . ALA A   274 ? 0.2944 0.3011 0.2867 -0.0018 -0.0054 0.0091  ? ? ? ? ? ? 274 ALA A   O   
2133 C  CB  . ALA A   274 ? 0.2600 0.2578 0.2560 -0.0052 -0.0027 0.0080  ? ? ? ? ? ? 274 ALA A   CB  
2134 N  N   . VAL A   275 ? 0.2342 0.2418 0.2317 -0.0002 -0.0036 0.0118  ? ? ? ? ? ? 275 VAL A   N   
2135 C  CA  . VAL A   275 ? 0.2650 0.2734 0.2608 0.0027  -0.0040 0.0138  ? ? ? ? ? ? 275 VAL A   CA  
2136 C  C   . VAL A   275 ? 0.2611 0.2759 0.2589 0.0041  -0.0061 0.0144  ? ? ? ? ? ? 275 VAL A   C   
2137 O  O   . VAL A   275 ? 0.2907 0.3060 0.2875 0.0067  -0.0070 0.0164  ? ? ? ? ? ? 275 VAL A   O   
2138 C  CB  . VAL A   275 ? 0.2307 0.2347 0.2268 0.0046  -0.0023 0.0157  ? ? ? ? ? ? 275 VAL A   CB  
2139 C  CG1 . VAL A   275 ? 0.2577 0.2563 0.2517 0.0032  -0.0004 0.0151  ? ? ? ? ? ? 275 VAL A   CG1 
2140 C  CG2 . VAL A   275 ? 0.2462 0.2516 0.2466 0.0059  -0.0020 0.0156  ? ? ? ? ? ? 275 VAL A   CG2 
2141 N  N   . THR A   276 ? 0.2632 0.2827 0.2637 0.0021  -0.0071 0.0128  ? ? ? ? ? ? 276 THR A   N   
2142 C  CA  . THR A   276 ? 0.2621 0.2889 0.2650 0.0033  -0.0091 0.0130  ? ? ? ? ? ? 276 THR A   CA  
2143 C  C   . THR A   276 ? 0.3338 0.3648 0.3362 0.0007  -0.0112 0.0114  ? ? ? ? ? ? 276 THR A   C   
2144 O  O   . THR A   276 ? 0.3687 0.4068 0.3740 0.0006  -0.0128 0.0111  ? ? ? ? ? ? 276 THR A   O   
2145 C  CB  . THR A   276 ? 0.2876 0.3190 0.2954 0.0040  -0.0086 0.0128  ? ? ? ? ? ? 276 THR A   CB  
2146 O  OG1 . THR A   276 ? 0.3112 0.3432 0.3208 0.0002  -0.0077 0.0116  ? ? ? ? ? ? 276 THR A   OG1 
2147 C  CG2 . THR A   276 ? 0.3214 0.3491 0.3299 0.0072  -0.0072 0.0139  ? ? ? ? ? ? 276 THR A   CG2 
2148 N  N   . ASN A   277 ? 0.3059 0.3332 0.3052 -0.0013 -0.0115 0.0099  ? ? ? ? ? ? 277 ASN A   N   
2149 C  CA  . ASN A   277 ? 0.4178 0.4482 0.4163 -0.0036 -0.0140 0.0078  ? ? ? ? ? ? 277 ASN A   CA  
2150 C  C   . ASN A   277 ? 0.4222 0.4576 0.4185 -0.0013 -0.0159 0.0084  ? ? ? ? ? ? 277 ASN A   C   
2151 O  O   . ASN A   277 ? 0.4782 0.5122 0.4716 0.0015  -0.0152 0.0103  ? ? ? ? ? ? 277 ASN A   O   
2152 C  CB  . ASN A   277 ? 0.4255 0.4500 0.4208 -0.0054 -0.0142 0.0054  ? ? ? ? ? ? 277 ASN A   CB  
2153 C  CG  . ASN A   277 ? 0.6139 0.6407 0.6085 -0.0075 -0.0173 0.0024  ? ? ? ? ? ? 277 ASN A   CG  
2154 O  OD1 . ASN A   277 ? 0.5342 0.5608 0.5316 -0.0109 -0.0189 0.0010  ? ? ? ? ? ? 277 ASN A   OD1 
2155 N  ND2 . ASN A   277 ? 0.5645 0.5936 0.5553 -0.0057 -0.0184 0.0014  ? ? ? ? ? ? 277 ASN A   ND2 
2156 N  N   . ASP A   278 ? 0.6441 0.6853 0.6418 -0.0029 -0.0184 0.0069  ? ? ? ? ? ? 278 ASP A   N   
2157 C  CA  . ASP A   278 ? 1.3035 1.3499 1.2988 -0.0014 -0.0207 0.0068  ? ? ? ? ? ? 278 ASP A   CA  
2158 C  C   . ASP A   278 ? 0.4631 0.5123 0.4583 0.0026  -0.0206 0.0101  ? ? ? ? ? ? 278 ASP A   C   
2159 O  O   . ASP A   278 ? 0.8598 0.9099 0.8510 0.0046  -0.0214 0.0114  ? ? ? ? ? ? 278 ASP A   O   
2160 C  CB  . ASP A   278 ? 1.2067 1.2502 1.1968 -0.0014 -0.0211 0.0050  ? ? ? ? ? ? 278 ASP A   CB  
2161 N  N   . GLY A   279 ? 0.5735 0.6242 0.5729 0.0039  -0.0198 0.0114  ? ? ? ? ? ? 279 GLY A   N   
2162 C  CA  . GLY A   279 ? 0.6007 0.6530 0.6007 0.0082  -0.0203 0.0142  ? ? ? ? ? ? 279 GLY A   CA  
2163 C  C   . GLY A   279 ? 0.8807 0.9255 0.8781 0.0104  -0.0186 0.0168  ? ? ? ? ? ? 279 GLY A   C   
2164 O  O   . GLY A   279 ? 0.4872 0.5317 0.4855 0.0138  -0.0194 0.0192  ? ? ? ? ? ? 279 GLY A   O   
2165 N  N   . LYS A   280 ? 0.4283 0.4669 0.4228 0.0085  -0.0166 0.0164  ? ? ? ? ? ? 280 LYS A   N   
2166 C  CA  . LYS A   280 ? 0.4046 0.4364 0.3969 0.0101  -0.0149 0.0189  ? ? ? ? ? ? 280 LYS A   CA  
2167 C  C   . LYS A   280 ? 0.3283 0.3571 0.3247 0.0115  -0.0136 0.0194  ? ? ? ? ? ? 280 LYS A   C   
2168 O  O   . LYS A   280 ? 0.3357 0.3669 0.3359 0.0104  -0.0129 0.0172  ? ? ? ? ? ? 280 LYS A   O   
2169 C  CB  . LYS A   280 ? 0.4827 0.5099 0.4713 0.0078  -0.0130 0.0179  ? ? ? ? ? ? 280 LYS A   CB  
2170 C  CG  . LYS A   280 ? 0.7396 0.7701 0.7235 0.0071  -0.0143 0.0173  ? ? ? ? ? ? 280 LYS A   CG  
2171 C  CD  . LYS A   280 ? 0.8238 0.8508 0.8039 0.0059  -0.0125 0.0164  ? ? ? ? ? ? 280 LYS A   CD  
2172 C  CE  . LYS A   280 ? 0.7959 0.8275 0.7716 0.0053  -0.0138 0.0144  ? ? ? ? ? ? 280 LYS A   CE  
2173 N  NZ  . LYS A   280 ? 0.8166 0.8515 0.7880 0.0067  -0.0144 0.0180  ? ? ? ? ? ? 280 LYS A   NZ  
2174 N  N   . ARG A   281 ? 0.3157 0.3397 0.3112 0.0139  -0.0134 0.0222  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A   N   
2175 C  CA  . ARG A   281 ? 0.2874 0.3077 0.2864 0.0156  -0.0123 0.0222  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A   CA  
2176 C  C   . ARG A   281 ? 0.2922 0.3046 0.2884 0.0150  -0.0106 0.0240  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A   C   
2177 O  O   . ARG A   281 ? 0.3484 0.3569 0.3434 0.0169  -0.0117 0.0271  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A   O   
2178 C  CB  . ARG A   281 ? 0.3410 0.3629 0.3428 0.0198  -0.0148 0.0235  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A   CB  
2179 C  CG  . ARG A   281 ? 0.3779 0.4087 0.3821 0.0208  -0.0169 0.0222  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A   CG  
2180 C  CD  . ARG A   281 ? 0.3483 0.3850 0.3564 0.0188  -0.0156 0.0188  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A   CD  
2181 N  NE  . ARG A   281 ? 0.3361 0.3716 0.3479 0.0203  -0.0142 0.0175  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A   NE  
2182 C  CZ  . ARG A   281 ? 0.5117 0.5522 0.5269 0.0185  -0.0127 0.0150  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A   CZ  
2183 N  NH1 . ARG A   281 ? 0.4676 0.5134 0.4831 0.0146  -0.0125 0.0138  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A   NH1 
2184 N  NH2 . ARG A   281 ? 0.4808 0.5208 0.4990 0.0204  -0.0115 0.0138  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A   NH2 
2185 N  N   . GLY A   282 ? 0.2521 0.2622 0.2474 0.0122  -0.0082 0.0222  ? ? ? ? ? ? 282 GLY A   N   
2186 C  CA  . GLY A   282 ? 0.2649 0.2686 0.2579 0.0114  -0.0064 0.0236  ? ? ? ? ? ? 282 GLY A   CA  
2187 C  C   . GLY A   282 ? 0.2732 0.2727 0.2694 0.0125  -0.0052 0.0232  ? ? ? ? ? ? 282 GLY A   C   
2188 O  O   . GLY A   282 ? 0.2877 0.2885 0.2877 0.0151  -0.0063 0.0228  ? ? ? ? ? ? 282 GLY A   O   
2189 N  N   . LYS A   283 ? 0.2475 0.2424 0.2425 0.0108  -0.0030 0.0230  ? ? ? ? ? ? 283 LYS A   N   
2190 C  CA  . LYS A   283 ? 0.2377 0.2283 0.2354 0.0117  -0.0018 0.0225  ? ? ? ? ? ? 283 LYS A   CA  
2191 C  C   . LYS A   283 ? 0.2739 0.2623 0.2710 0.0092  0.0008  0.0208  ? ? ? ? ? ? 283 LYS A   C   
2192 O  O   . LYS A   283 ? 0.2443 0.2332 0.2385 0.0071  0.0016  0.0203  ? ? ? ? ? ? 283 LYS A   O   
2193 C  CB  . LYS A   283 ? 0.2611 0.2460 0.2580 0.0132  -0.0029 0.0258  ? ? ? ? ? ? 283 LYS A   CB  
2194 C  CG  . LYS A   283 ? 0.3210 0.3033 0.3134 0.0108  -0.0019 0.0284  ? ? ? ? ? ? 283 LYS A   CG  
2195 C  CD  . LYS A   283 ? 0.5943 0.5704 0.5862 0.0110  -0.0025 0.0317  ? ? ? ? ? ? 283 LYS A   CD  
2196 C  CE  . LYS A   283 ? 0.3577 0.3339 0.3451 0.0080  -0.0011 0.0340  ? ? ? ? ? ? 283 LYS A   CE  
2197 N  NZ  . LYS A   283 ? 0.4024 0.3737 0.3889 0.0077  -0.0027 0.0387  ? ? ? ? ? ? 283 LYS A   NZ  
2198 N  N   . VAL A   284 ? 0.2626 0.2486 0.2622 0.0098  0.0019  0.0197  ? ? ? ? ? ? 284 VAL A   N   
2199 C  CA  . VAL A   284 ? 0.2312 0.2148 0.2305 0.0077  0.0041  0.0183  ? ? ? ? ? ? 284 VAL A   CA  
2200 C  C   . VAL A   284 ? 0.2639 0.2419 0.2634 0.0085  0.0048  0.0195  ? ? ? ? ? ? 284 VAL A   C   
2201 O  O   . VAL A   284 ? 0.2637 0.2404 0.2657 0.0108  0.0037  0.0197  ? ? ? ? ? ? 284 VAL A   O   
2202 C  CB  . VAL A   284 ? 0.2357 0.2228 0.2381 0.0071  0.0049  0.0158  ? ? ? ? ? ? 284 VAL A   CB  
2203 C  CG1 . VAL A   284 ? 0.2484 0.2329 0.2504 0.0050  0.0068  0.0146  ? ? ? ? ? ? 284 VAL A   CG1 
2204 C  CG2 . VAL A   284 ? 0.2413 0.2340 0.2440 0.0060  0.0037  0.0150  ? ? ? ? ? ? 284 VAL A   CG2 
2205 N  N   . THR A   285 ? 0.2331 0.2082 0.2301 0.0065  0.0063  0.0200  ? ? ? ? ? ? 285 THR A   N   
2206 C  CA  . THR A   285 ? 0.2418 0.2119 0.2388 0.0064  0.0070  0.0214  ? ? ? ? ? ? 285 THR A   CA  
2207 C  C   . THR A   285 ? 0.2387 0.2078 0.2365 0.0052  0.0091  0.0191  ? ? ? ? ? ? 285 THR A   C   
2208 O  O   . THR A   285 ? 0.2704 0.2412 0.2668 0.0036  0.0101  0.0178  ? ? ? ? ? ? 285 THR A   O   
2209 C  CB  . THR A   285 ? 0.2667 0.2360 0.2600 0.0049  0.0069  0.0243  ? ? ? ? ? ? 285 THR A   CB  
2210 O  OG1 . THR A   285 ? 0.3262 0.2968 0.3183 0.0059  0.0048  0.0268  ? ? ? ? ? ? 285 THR A   OG1 
2211 C  CG2 . THR A   285 ? 0.3078 0.2721 0.3012 0.0042  0.0073  0.0263  ? ? ? ? ? ? 285 THR A   CG2 
2212 N  N   . ILE A   286 ? 0.2288 0.1953 0.2293 0.0062  0.0093  0.0183  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A   N   
2213 C  CA  . ILE A   286 ? 0.2276 0.1938 0.2293 0.0054  0.0110  0.0161  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A   CA  
2214 C  C   . ILE A   286 ? 0.2300 0.1915 0.2316 0.0049  0.0116  0.0170  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A   C   
2215 O  O   . ILE A   286 ? 0.2487 0.2068 0.2512 0.0060  0.0101  0.0184  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A   O   
2216 C  CB  . ILE A   286 ? 0.2290 0.1979 0.2342 0.0072  0.0107  0.0138  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A   CB  
2217 C  CG1 . ILE A   286 ? 0.2560 0.2306 0.2617 0.0069  0.0103  0.0130  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A   CG1 
2218 C  CG2 . ILE A   286 ? 0.2750 0.2434 0.2814 0.0065  0.0123  0.0119  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A   CG2 
2219 C  CD1 . ILE A   286 ? 0.2984 0.2778 0.3074 0.0090  0.0096  0.0113  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A   CD1 
2220 N  N   . ILE A   287 ? 0.2370 0.1982 0.2375 0.0031  0.0133  0.0162  ? ? ? ? ? ? 287 ILE A   N   
2221 C  CA  . ILE A   287 ? 0.2321 0.1899 0.2330 0.0023  0.0141  0.0165  ? ? ? ? ? ? 287 ILE A   CA  
2222 C  C   . ILE A   287 ? 0.2647 0.2233 0.2673 0.0023  0.0153  0.0138  ? ? ? ? ? ? 287 ILE A   C   
2223 O  O   . ILE A   287 ? 0.2662 0.2269 0.2679 0.0013  0.0163  0.0126  ? ? ? ? ? ? 287 ILE A   O   
2224 C  CB  . ILE A   287 ? 0.2610 0.2189 0.2590 0.0001  0.0151  0.0181  ? ? ? ? ? ? 287 ILE A   CB  
2225 C  CG1 . ILE A   287 ? 0.2577 0.2155 0.2538 -0.0003 0.0138  0.0215  ? ? ? ? ? ? 287 ILE A   CG1 
2226 C  CG2 . ILE A   287 ? 0.2911 0.2465 0.2900 -0.0010 0.0159  0.0182  ? ? ? ? ? ? 287 ILE A   CG2 
2227 C  CD1 . ILE A   287 ? 0.2705 0.2313 0.2634 -0.0023 0.0149  0.0228  ? ? ? ? ? ? 287 ILE A   CD1 
2228 N  N   . ASP A   288 ? 0.2767 0.2333 0.2818 0.0036  0.0148  0.0127  ? ? ? ? ? ? 288 ASP A   N   
2229 C  CA  . ASP A   288 ? 0.2858 0.2438 0.2926 0.0039  0.0158  0.0101  ? ? ? ? ? ? 288 ASP A   CA  
2230 C  C   . ASP A   288 ? 0.2726 0.2276 0.2819 0.0055  0.0146  0.0090  ? ? ? ? ? ? 288 ASP A   C   
2231 O  O   . ASP A   288 ? 0.2845 0.2360 0.2945 0.0066  0.0127  0.0103  ? ? ? ? ? ? 288 ASP A   O   
2232 C  CB  . ASP A   288 ? 0.2541 0.2173 0.2617 0.0045  0.0159  0.0086  ? ? ? ? ? ? 288 ASP A   CB  
2233 C  CG  . ASP A   288 ? 0.2538 0.2190 0.2599 0.0024  0.0171  0.0085  ? ? ? ? ? ? 288 ASP A   CG  
2234 O  OD1 . ASP A   288 ? 0.2690 0.2325 0.2743 0.0012  0.0181  0.0083  ? ? ? ? ? ? 288 ASP A   OD1 
2235 O  OD2 . ASP A   288 ? 0.2985 0.2673 0.3046 0.0019  0.0168  0.0085  ? ? ? ? ? ? 288 ASP A   OD2 
2236 N  N   . MSE A   289 ? 0.2497 0.2057 0.2604 0.0057  0.0154  0.0066  ? ? ? ? ? ? 289 MSE A   N   
2237 C  CA  . MSE A   289 ? 0.2649 0.2184 0.2782 0.0077  0.0141  0.0045  ? ? ? ? ? ? 289 MSE A   CA  
2238 C  C   . MSE A   289 ? 0.2958 0.2517 0.3115 0.0110  0.0124  0.0025  ? ? ? ? ? ? 289 MSE A   C   
2239 O  O   . MSE A   289 ? 0.2758 0.2377 0.2915 0.0117  0.0130  0.0018  ? ? ? ? ? ? 289 MSE A   O   
2240 C  CB  . MSE A   289 ? 0.2418 0.1972 0.2559 0.0073  0.0153  0.0019  ? ? ? ? ? ? 289 MSE A   CB  
2241 C  CG  . MSE A   289 ? 0.2720 0.2247 0.2847 0.0046  0.0164  0.0034  ? ? ? ? ? ? 289 MSE A   CG  
2242 SE SE  . MSE A   289 ? 0.3305 0.2871 0.3441 0.0044  0.0178  0.0001  ? ? ? ? ? ? 289 MSE A   SE  
2243 C  CE  . MSE A   289 ? 0.4475 0.3991 0.4607 0.0018  0.0180  0.0014  ? ? ? ? ? ? 289 MSE A   CE  
2244 N  N   . VAL A   290 ? 0.2800 0.2312 0.2979 0.0132  0.0100  0.0014  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A   N   
2245 C  CA  . VAL A   290 ? 0.2751 0.2288 0.2959 0.0174  0.0081  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 290 VAL A   CA  
2246 C  C   . VAL A   290 ? 0.3187 0.2702 0.3419 0.0190  0.0071  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 290 VAL A   C   
2247 O  O   . VAL A   290 ? 0.3331 0.2768 0.3569 0.0185  0.0052  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 290 VAL A   O   
2248 C  CB  . VAL A   290 ? 0.2866 0.2357 0.3081 0.0194  0.0051  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 290 VAL A   CB  
2249 C  CG1 . VAL A   290 ? 0.2928 0.2446 0.3179 0.0243  0.0028  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 290 VAL A   CG1 
2250 C  CG2 . VAL A   290 ? 0.3151 0.2668 0.3341 0.0178  0.0060  0.0033  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A   CG2 
2251 N  N   . ILE A   291 ? 0.2900 0.2489 0.3144 0.0206  0.0082  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 291 ILE A   N   
2252 C  CA  . ILE A   291 ? 0.3235 0.2821 0.3503 0.0228  0.0071  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 291 ILE A   CA  
2253 C  C   . ILE A   291 ? 0.2840 0.2392 0.3140 0.0275  0.0033  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 291 ILE A   C   
2254 O  O   . ILE A   291 ? 0.3053 0.2649 0.3364 0.0302  0.0025  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 291 ILE A   O   
2255 C  CB  . ILE A   291 ? 0.3172 0.2863 0.3441 0.0232  0.0094  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 291 ILE A   CB  
2256 C  CG1 . ILE A   291 ? 0.2969 0.2671 0.3207 0.0187  0.0123  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 291 ILE A   CG1 
2257 C  CG2 . ILE A   291 ? 0.4325 0.4026 0.4621 0.0265  0.0078  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 291 ILE A   CG2 
2258 C  CD1 . ILE A   291 ? 0.2940 0.2732 0.3174 0.0181  0.0144  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 291 ILE A   CD1 
2259 N  N   . ASP A   292 ? 0.3373 0.2846 0.3692 0.0286  0.0005  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A   N   
2260 C  CA  . ASP A   292 ? 0.3410 0.2835 0.3763 0.0333  -0.0039 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A   CA  
2261 C  C   . ASP A   292 ? 0.4159 0.3545 0.4536 0.0348  -0.0059 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A   C   
2262 O  O   . ASP A   292 ? 0.3979 0.3268 0.4358 0.0324  -0.0078 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A   O   
2263 C  CB  . ASP A   292 ? 0.3962 0.3285 0.4311 0.0322  -0.0067 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A   CB  
2264 C  CG  . ASP A   292 ? 0.4998 0.4273 0.5381 0.0375  -0.0116 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A   CG  
2265 O  OD1 . ASP A   292 ? 0.4354 0.3651 0.4770 0.0421  -0.0135 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A   OD1 
2266 O  OD2 . ASP A   292 ? 0.5191 0.4409 0.5569 0.0374  -0.0138 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A   OD2 
2267 N  N   . LYS A   293 ? 0.4004 0.3479 0.4399 0.0383  -0.0054 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 293 LYS A   N   
2268 C  CA  . LYS A   293 ? 0.4073 0.3529 0.4487 0.0396  -0.0069 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 293 LYS A   CA  
2269 C  C   . LYS A   293 ? 0.4327 0.3671 0.4777 0.0431  -0.0127 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 293 LYS A   C   
2270 O  O   . LYS A   293 ? 0.4626 0.3896 0.5088 0.0423  -0.0149 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 293 LYS A   O   
2271 C  CB  . LYS A   293 ? 0.4227 0.3818 0.4651 0.0429  -0.0052 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 293 LYS A   CB  
2272 C  CG  . LYS A   293 ? 0.4362 0.4060 0.4752 0.0392  -0.0001 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 293 LYS A   CG  
2273 C  CD  . LYS A   293 ? 0.5449 0.5293 0.5850 0.0425  0.0012  -0.0473 ? ? ? ? ? ? 293 LYS A   CD  
2274 C  CE  . LYS A   293 ? 0.5217 0.5157 0.5585 0.0383  0.0056  -0.0445 ? ? ? ? ? ? 293 LYS A   CE  
2275 N  NZ  . LYS A   293 ? 0.5609 0.5704 0.5987 0.0413  0.0067  -0.0494 ? ? ? ? ? ? 293 LYS A   NZ  
2276 N  N   . LYS A   294 ? 0.3958 0.3286 0.4425 0.0469  -0.0154 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 294 LYS A   N   
2277 C  CA  . LYS A   294 ? 0.4431 0.3645 0.4935 0.0509  -0.0218 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 294 LYS A   CA  
2278 C  C   . LYS A   294 ? 0.5197 0.4263 0.5690 0.0460  -0.0242 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 294 LYS A   C   
2279 O  O   . LYS A   294 ? 0.5761 0.4721 0.6279 0.0465  -0.0287 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 294 LYS A   O   
2280 C  CB  . LYS A   294 ? 0.5301 0.4546 0.5828 0.0568  -0.0244 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 294 LYS A   CB  
2281 C  CG  . LYS A   294 ? 1.0527 0.9908 1.1080 0.0630  -0.0239 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 294 LYS A   CG  
2282 C  CD  . LYS A   294 ? 1.0565 0.9960 1.1151 0.0698  -0.0277 -0.0574 ? ? ? ? ? ? 294 LYS A   CD  
2283 N  N   . LYS A   295 ? 0.4691 0.3756 0.5147 0.0410  -0.0211 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   N   
2284 C  CA  . LYS A   295 ? 0.4595 0.3541 0.5040 0.0365  -0.0233 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   CA  
2285 C  C   . LYS A   295 ? 0.5178 0.4109 0.5596 0.0297  -0.0203 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   C   
2286 O  O   . LYS A   295 ? 0.5233 0.4060 0.5655 0.0263  -0.0232 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   O   
2287 C  CB  . LYS A   295 ? 0.7068 0.6028 0.7490 0.0359  -0.0226 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   CB  
2288 C  CG  . LYS A   295 ? 0.9124 0.7976 0.9531 0.0317  -0.0251 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   CG  
2289 C  CD  . LYS A   295 ? 1.5536 1.4436 1.5908 0.0299  -0.0226 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   CD  
2290 C  CE  . LYS A   295 ? 1.2120 1.1110 1.2453 0.0255  -0.0163 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   CE  
2291 N  NZ  . LYS A   295 ? 0.8783 0.7740 0.9103 0.0200  -0.0148 0.0015  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A   NZ  
2292 N  N   . ASP A   296 ? 0.3801 0.2832 0.4193 0.0274  -0.0148 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 296 ASP A   N   
2293 C  CA  . ASP A   296 ? 0.4272 0.3294 0.4641 0.0215  -0.0121 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 296 ASP A   CA  
2294 C  C   . ASP A   296 ? 0.4662 0.3642 0.5056 0.0212  -0.0141 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 296 ASP A   C   
2295 O  O   . ASP A   296 ? 0.4120 0.3119 0.4541 0.0258  -0.0159 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 296 ASP A   O   
2296 C  CB  . ASP A   296 ? 0.3562 0.2697 0.3900 0.0197  -0.0064 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 296 ASP A   CB  
2297 C  CG  . ASP A   296 ? 0.5168 0.4336 0.5477 0.0183  -0.0042 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 296 ASP A   CG  
2298 O  OD1 . ASP A   296 ? 0.4694 0.3802 0.5001 0.0182  -0.0067 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 296 ASP A   OD1 
2299 O  OD2 . ASP A   296 ? 0.3903 0.3155 0.4189 0.0173  -0.0002 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 296 ASP A   OD2 
2300 N  N   . GLU A   297 ? 0.4407 0.3344 0.4791 0.0157  -0.0136 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   N   
2301 C  CA  . GLU A   297 ? 0.4065 0.2983 0.4467 0.0143  -0.0144 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   CA  
2302 C  C   . GLU A   297 ? 0.4375 0.3407 0.4768 0.0161  -0.0104 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   C   
2303 O  O   . GLU A   297 ? 0.3911 0.3026 0.4274 0.0153  -0.0061 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   O   
2304 C  CB  . GLU A   297 ? 0.5129 0.4004 0.5519 0.0076  -0.0139 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   CB  
2305 C  CG  . GLU A   297 ? 0.5871 0.4625 0.6274 0.0052  -0.0188 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   CG  
2306 C  CD  . GLU A   297 ? 1.1673 1.0327 1.2121 0.0079  -0.0250 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   CD  
2307 O  OE1 . GLU A   297 ? 0.8422 0.7080 0.8889 0.0079  -0.0255 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   OE1 
2308 O  OE2 . GLU A   297 ? 0.7502 0.6073 0.7967 0.0102  -0.0297 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A   OE2 
2309 N  N   . ASN A   298 ? 0.3976 0.3012 0.4395 0.0186  -0.0122 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 298 ASN A   N   
2310 C  CA  . ASN A   298 ? 0.4551 0.3702 0.4960 0.0202  -0.0087 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 298 ASN A   CA  
2311 C  C   . ASN A   298 ? 0.4408 0.3619 0.4783 0.0155  -0.0039 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 298 ASN A   C   
2312 O  O   . ASN A   298 ? 0.3790 0.3096 0.4143 0.0164  -0.0003 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 298 ASN A   O   
2313 C  CB  . ASN A   298 ? 0.4586 0.3736 0.5023 0.0227  -0.0112 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 298 ASN A   CB  
2314 C  CG  . ASN A   298 ? 0.5871 0.5154 0.6294 0.0243  -0.0075 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 298 ASN A   CG  
2315 O  OD1 . ASN A   298 ? 0.6212 0.5521 0.6631 0.0220  -0.0063 -0.0460 ? ? ? ? ? ? 298 ASN A   OD1 
2316 N  ND2 . ASN A   298 ? 0.5507 0.4880 0.5921 0.0277  -0.0056 -0.0463 ? ? ? ? ? ? 298 ASN A   ND2 
2317 N  N   . GLN A   299 ? 0.3769 0.2929 0.4140 0.0106  -0.0039 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A   N   
2318 C  CA  . GLN A   299 ? 0.4133 0.3353 0.4475 0.0070  0.0003  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A   CA  
2319 C  C   . GLN A   299 ? 0.4099 0.3361 0.4410 0.0064  0.0034  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A   C   
2320 O  O   . GLN A   299 ? 0.3810 0.3145 0.4097 0.0056  0.0069  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A   O   
2321 C  CB  . GLN A   299 ? 0.4960 0.4133 0.5307 0.0018  -0.0002 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A   CB  
2322 C  CG  . GLN A   299 ? 0.9195 0.8441 0.9519 -0.0011 0.0038  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A   CG  
2323 C  CD  . GLN A   299 ? 1.7182 1.6512 1.7501 0.0015  0.0056  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A   CD  
2324 O  OE1 . GLN A   299 ? 0.8208 0.7539 0.8547 0.0029  0.0039  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A   OE1 
2325 N  NE2 . GLN A   299 ? 0.5529 0.4929 0.5819 0.0020  0.0090  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A   NE2 
2326 N  N   . VAL A   300 ? 0.3333 0.2544 0.3643 0.0067  0.0018  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 300 VAL A   N   
2327 C  CA  . VAL A   300 ? 0.3489 0.2737 0.3772 0.0062  0.0043  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 300 VAL A   CA  
2328 C  C   . VAL A   300 ? 0.3672 0.2998 0.3950 0.0099  0.0058  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 300 VAL A   C   
2329 O  O   . VAL A   300 ? 0.3403 0.2792 0.3655 0.0090  0.0090  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 300 VAL A   O   
2330 C  CB  . VAL A   300 ? 0.3449 0.2626 0.3731 0.0057  0.0018  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 300 VAL A   CB  
2331 C  CG1 . VAL A   300 ? 0.3538 0.2759 0.3794 0.0063  0.0039  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 300 VAL A   CG1 
2332 C  CG2 . VAL A   300 ? 0.3977 0.3102 0.4255 0.0006  0.0012  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 300 VAL A   CG2 
2333 N  N   . THR A   301 ? 0.3472 0.2796 0.3775 0.0141  0.0034  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 301 THR A   N   
2334 C  CA  . THR A   301 ? 0.3544 0.2961 0.3847 0.0177  0.0047  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 301 THR A   CA  
2335 C  C   . THR A   301 ? 0.3031 0.2531 0.3317 0.0163  0.0080  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 301 THR A   C   
2336 O  O   . THR A   301 ? 0.2894 0.2470 0.3160 0.0161  0.0105  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 301 THR A   O   
2337 C  CB  . THR A   301 ? 0.2921 0.2332 0.3258 0.0228  0.0014  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 301 THR A   CB  
2338 O  OG1 . THR A   301 ? 0.3407 0.2746 0.3757 0.0245  -0.0018 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 301 THR A   OG1 
2339 C  CG2 . THR A   301 ? 0.2989 0.2517 0.3327 0.0260  0.0030  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 301 THR A   CG2 
2340 N  N   . GLN A   302 ? 0.3422 0.2903 0.3714 0.0149  0.0076  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 302 GLN A   N   
2341 C  CA  . GLN A   302 ? 0.2909 0.2468 0.3186 0.0138  0.0102  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 302 GLN A   CA  
2342 C  C   . GLN A   302 ? 0.3296 0.2877 0.3542 0.0104  0.0132  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 302 GLN A   C   
2343 O  O   . GLN A   302 ? 0.3091 0.2746 0.3321 0.0102  0.0152  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 302 GLN A   O   
2344 C  CB  . GLN A   302 ? 0.3672 0.3210 0.3965 0.0130  0.0090  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 302 GLN A   CB  
2345 C  CG  . GLN A   302 ? 0.3819 0.3356 0.4141 0.0171  0.0060  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 302 GLN A   CG  
2346 C  CD  . GLN A   302 ? 0.3808 0.3451 0.4130 0.0209  0.0070  -0.0394 ? ? ? ? ? ? 302 GLN A   CD  
2347 O  OE1 . GLN A   302 ? 0.4324 0.4055 0.4625 0.0200  0.0096  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 302 GLN A   OE1 
2348 N  NE2 . GLN A   302 ? 0.3754 0.3390 0.4097 0.0249  0.0047  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 302 GLN A   NE2 
2349 N  N   . ILE A   303 ? 0.3252 0.2771 0.3490 0.0076  0.0132  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A   N   
2350 C  CA  . ILE A   303 ? 0.3267 0.2805 0.3478 0.0050  0.0156  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A   CA  
2351 C  C   . ILE A   303 ? 0.2865 0.2438 0.3062 0.0062  0.0165  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A   C   
2352 O  O   . ILE A   303 ? 0.2809 0.2430 0.2986 0.0052  0.0184  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A   O   
2353 C  CB  . ILE A   303 ? 0.3593 0.3073 0.3800 0.0020  0.0154  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A   CB  
2354 C  CG1 . ILE A   303 ? 0.3918 0.3379 0.4138 0.0001  0.0148  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A   CG1 
2355 C  CG2 . ILE A   303 ? 0.3712 0.3216 0.3890 0.0002  0.0176  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A   CG2 
2356 C  CD1 . ILE A   303 ? 0.3824 0.3343 0.4038 -0.0003 0.0165  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A   CD1 
2357 N  N   . LYS A   304 ? 0.3105 0.2654 0.3313 0.0082  0.0149  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A   N   
2358 C  CA  . LYS A   304 ? 0.2559 0.2148 0.2757 0.0092  0.0156  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A   CA  
2359 C  C   . LYS A   304 ? 0.2471 0.2151 0.2668 0.0104  0.0168  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A   C   
2360 O  O   . LYS A   304 ? 0.2535 0.2260 0.2715 0.0092  0.0183  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A   O   
2361 C  CB  . LYS A   304 ? 0.2831 0.2383 0.3044 0.0114  0.0134  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A   CB  
2362 C  CG  . LYS A   304 ? 0.2932 0.2407 0.3139 0.0095  0.0123  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A   CG  
2363 C  CD  . LYS A   304 ? 0.3231 0.2670 0.3450 0.0119  0.0098  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A   CD  
2364 C  CE  . LYS A   304 ? 0.3612 0.2981 0.3819 0.0093  0.0087  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A   CE  
2365 N  NZ  . LYS A   304 ? 0.3496 0.2817 0.3718 0.0116  0.0055  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A   NZ  
2366 N  N   . LEU A   305 ? 0.2648 0.2356 0.2864 0.0126  0.0160  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A   N   
2367 C  CA  . LEU A   305 ? 0.2382 0.2191 0.2597 0.0136  0.0171  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A   CA  
2368 C  C   . LEU A   305 ? 0.2896 0.2737 0.3087 0.0106  0.0191  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A   C   
2369 O  O   . LEU A   305 ? 0.2521 0.2431 0.2698 0.0097  0.0203  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A   O   
2370 C  CB  . LEU A   305 ? 0.2410 0.2241 0.2650 0.0170  0.0155  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A   CB  
2371 C  CG  . LEU A   305 ? 0.2838 0.2657 0.3106 0.0211  0.0131  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A   CG  
2372 C  CD1 . LEU A   305 ? 0.3347 0.3170 0.3641 0.0244  0.0110  -0.0347 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A   CD1 
2373 C  CD2 . LEU A   305 ? 0.3395 0.3307 0.3663 0.0227  0.0140  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A   CD2 
2374 N  N   . LEU A   306 ? 0.2696 0.2486 0.2883 0.0089  0.0191  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A   N   
2375 C  CA  . LEU A   306 ? 0.2425 0.2230 0.2590 0.0062  0.0206  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A   CA  
2376 C  C   . LEU A   306 ? 0.2472 0.2269 0.2616 0.0043  0.0215  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A   C   
2377 O  O   . LEU A   306 ? 0.2550 0.2389 0.2678 0.0028  0.0222  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A   O   
2378 C  CB  . LEU A   306 ? 0.3101 0.2852 0.3271 0.0051  0.0202  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A   CB  
2379 C  CG  . LEU A   306 ? 0.3398 0.3155 0.3551 0.0027  0.0213  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A   CG  
2380 C  CD1 . LEU A   306 ? 0.3380 0.3210 0.3521 0.0027  0.0219  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A   CD1 
2381 C  CD2 . LEU A   306 ? 0.3986 0.3700 0.4150 0.0017  0.0208  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A   CD2 
2382 N  N   . MSE A   307 ? 0.2661 0.2403 0.2805 0.0041  0.0210  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 307 MSE A   N   
2383 C  CA  A MSE A   307 ? 0.3180 0.2912 0.3305 0.0025  0.0216  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 307 MSE A   CA  
2384 C  CA  B MSE A   307 ? 0.3170 0.2903 0.3296 0.0026  0.0216  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 307 MSE A   CA  
2385 C  C   . MSE A   307 ? 0.2738 0.2528 0.2862 0.0029  0.0217  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 307 MSE A   C   
2386 O  O   . MSE A   307 ? 0.2615 0.2424 0.2723 0.0012  0.0220  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 307 MSE A   O   
2387 C  CB  A MSE A   307 ? 0.2735 0.2408 0.2860 0.0023  0.0211  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 307 MSE A   CB  
2388 C  CB  B MSE A   307 ? 0.3028 0.2704 0.3154 0.0026  0.0210  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 307 MSE A   CB  
2389 C  CG  A MSE A   307 ? 0.3235 0.2902 0.3340 0.0011  0.0214  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 307 MSE A   CG  
2390 C  CG  B MSE A   307 ? 0.2958 0.2583 0.3085 0.0015  0.0209  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 307 MSE A   CG  
2391 SE SE  A MSE A   307 ? 0.8389 0.8054 0.8473 -0.0010 0.0222  0.0008  ? ? ? ? ? ? 307 MSE A   SE  
2392 SE SE  B MSE A   307 ? 0.5514 0.5151 0.5623 -0.0007 0.0222  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 307 MSE A   SE  
2393 C  CE  A MSE A   307 ? 0.2968 0.2592 0.3059 -0.0015 0.0224  0.0004  ? ? ? ? ? ? 307 MSE A   CE  
2394 C  CE  B MSE A   307 ? 0.1201 0.0856 0.1288 -0.0010 0.0223  0.0004  ? ? ? ? ? ? 307 MSE A   CE  
2395 N  N   . ASP A   308 ? 0.2484 0.2308 0.2626 0.0052  0.0211  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 308 ASP A   N   
2396 C  CA  . ASP A   308 ? 0.2835 0.2734 0.2978 0.0054  0.0213  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 308 ASP A   CA  
2397 C  C   . ASP A   308 ? 0.2772 0.2737 0.2903 0.0035  0.0221  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 308 ASP A   C   
2398 O  O   . ASP A   308 ? 0.2408 0.2407 0.2527 0.0013  0.0223  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 308 ASP A   O   
2399 C  CB  . ASP A   308 ? 0.2614 0.2552 0.2782 0.0087  0.0205  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 308 ASP A   CB  
2400 C  CG  . ASP A   308 ? 0.2883 0.2922 0.3055 0.0088  0.0209  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 308 ASP A   CG  
2401 O  OD1 . ASP A   308 ? 0.2772 0.2816 0.2938 0.0074  0.0209  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 308 ASP A   OD1 
2402 O  OD2 . ASP A   308 ? 0.2683 0.2805 0.2864 0.0100  0.0213  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 308 ASP A   OD2 
2403 N  N   . VAL A   309 ? 0.2375 0.2357 0.2509 0.0041  0.0223  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 309 VAL A   N   
2404 C  CA  . VAL A   309 ? 0.2539 0.2583 0.2658 0.0022  0.0229  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 309 VAL A   CA  
2405 C  C   . VAL A   309 ? 0.2767 0.2764 0.2864 -0.0007 0.0228  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 309 VAL A   C   
2406 O  O   . VAL A   309 ? 0.2539 0.2574 0.2623 -0.0030 0.0227  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 309 VAL A   O   
2407 C  CB  . VAL A   309 ? 0.2855 0.2927 0.2979 0.0034  0.0230  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 309 VAL A   CB  
2408 C  CG1 . VAL A   309 ? 0.2942 0.3063 0.3046 0.0011  0.0234  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 309 VAL A   CG1 
2409 C  CG2 . VAL A   309 ? 0.3020 0.3157 0.3165 0.0066  0.0228  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 309 VAL A   CG2 
2410 N  N   . ASN A   310 ? 0.2544 0.2460 0.2640 -0.0007 0.0227  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 310 ASN A   N   
2411 C  CA  . ASN A   310 ? 0.2688 0.2558 0.2767 -0.0026 0.0223  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 310 ASN A   CA  
2412 C  C   . ASN A   310 ? 0.2641 0.2504 0.2711 -0.0041 0.0217  0.0028  ? ? ? ? ? ? 310 ASN A   C   
2413 O  O   . ASN A   310 ? 0.2515 0.2363 0.2571 -0.0059 0.0208  0.0051  ? ? ? ? ? ? 310 ASN A   O   
2414 C  CB  . ASN A   310 ? 0.3012 0.2813 0.3094 -0.0019 0.0224  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 310 ASN A   CB  
2415 C  CG  . ASN A   310 ? 0.3127 0.2888 0.3194 -0.0031 0.0220  0.0012  ? ? ? ? ? ? 310 ASN A   CG  
2416 O  OD1 . ASN A   310 ? 0.3938 0.3662 0.4001 -0.0031 0.0218  0.0021  ? ? ? ? ? ? 310 ASN A   OD1 
2417 N  ND2 . ASN A   310 ? 0.2803 0.2572 0.2863 -0.0037 0.0216  0.0017  ? ? ? ? ? ? 310 ASN A   ND2 
2418 N  N   . MSE A   311 ? 0.2578 0.2454 0.2657 -0.0033 0.0217  0.0024  ? ? ? ? ? ? 311 MSE A   N   
2419 C  CA  . MSE A   311 ? 0.2892 0.2763 0.2965 -0.0048 0.0210  0.0048  ? ? ? ? ? ? 311 MSE A   CA  
2420 C  C   . MSE A   311 ? 0.2630 0.2563 0.2699 -0.0073 0.0205  0.0071  ? ? ? ? ? ? 311 MSE A   C   
2421 O  O   . MSE A   311 ? 0.2548 0.2476 0.2612 -0.0091 0.0195  0.0093  ? ? ? ? ? ? 311 MSE A   O   
2422 C  CB  . MSE A   311 ? 0.2765 0.2635 0.2850 -0.0032 0.0211  0.0038  ? ? ? ? ? ? 311 MSE A   CB  
2423 C  CG  . MSE A   311 ? 0.3235 0.3036 0.3319 -0.0018 0.0211  0.0030  ? ? ? ? ? ? 311 MSE A   CG  
2424 SE SE  . MSE A   311 ? 0.4085 0.3817 0.4147 -0.0033 0.0207  0.0048  ? ? ? ? ? ? 311 MSE A   SE  
2425 C  CE  . MSE A   311 ? 0.2624 0.2373 0.2679 -0.0052 0.0194  0.0071  ? ? ? ? ? ? 311 MSE A   CE  
2426 N  N   . ALA A   312 ? 0.2693 0.2681 0.2760 -0.0078 0.0209  0.0069  ? ? ? ? ? ? 312 ALA A   N   
2427 C  CA  . ALA A   312 ? 0.2739 0.2783 0.2797 -0.0109 0.0201  0.0101  ? ? ? ? ? ? 312 ALA A   CA  
2428 C  C   . ALA A   312 ? 0.2374 0.2350 0.2418 -0.0133 0.0182  0.0134  ? ? ? ? ? ? 312 ALA A   C   
2429 O  O   . ALA A   312 ? 0.2484 0.2481 0.2524 -0.0164 0.0168  0.0167  ? ? ? ? ? ? 312 ALA A   O   
2430 C  CB  . ALA A   312 ? 0.2784 0.2889 0.2837 -0.0110 0.0206  0.0095  ? ? ? ? ? ? 312 ALA A   CB  
2431 N  N   . CYS A   313 ? 0.2596 0.2492 0.2634 -0.0120 0.0178  0.0124  ? ? ? ? ? ? 313 CYS A   N   
2432 C  CA  . CYS A   313 ? 0.2529 0.2353 0.2556 -0.0133 0.0157  0.0145  ? ? ? ? ? ? 313 CYS A   CA  
2433 C  C   . CYS A   313 ? 0.2617 0.2429 0.2645 -0.0153 0.0142  0.0164  ? ? ? ? ? ? 313 CYS A   C   
2434 O  O   . CYS A   313 ? 0.2584 0.2369 0.2605 -0.0179 0.0117  0.0192  ? ? ? ? ? ? 313 CYS A   O   
2435 C  CB  . CYS A   313 ? 0.2612 0.2368 0.2637 -0.0108 0.0159  0.0121  ? ? ? ? ? ? 313 CYS A   CB  
2436 S  SG  . CYS A   313 ? 0.2882 0.2620 0.2916 -0.0085 0.0175  0.0095  ? ? ? ? ? ? 313 CYS A   SG  
2437 N  N   . LEU A   314 ? 0.2482 0.2311 0.2519 -0.0141 0.0154  0.0149  ? ? ? ? ? ? 314 LEU A   N   
2438 C  CA  . LEU A   314 ? 0.2306 0.2130 0.2346 -0.0158 0.0141  0.0163  ? ? ? ? ? ? 314 LEU A   CA  
2439 C  C   . LEU A   314 ? 0.2872 0.2785 0.2926 -0.0168 0.0150  0.0168  ? ? ? ? ? ? 314 LEU A   C   
2440 O  O   . LEU A   314 ? 0.2766 0.2685 0.2826 -0.0173 0.0144  0.0170  ? ? ? ? ? ? 314 LEU A   O   
2441 C  CB  . LEU A   314 ? 0.2455 0.2221 0.2493 -0.0135 0.0142  0.0142  ? ? ? ? ? ? 314 LEU A   CB  
2442 C  CG  . LEU A   314 ? 0.3061 0.2754 0.3087 -0.0124 0.0132  0.0133  ? ? ? ? ? ? 314 LEU A   CG  
2443 C  CD1 . LEU A   314 ? 0.2970 0.2627 0.2993 -0.0105 0.0135  0.0113  ? ? ? ? ? ? 314 LEU A   CD1 
2444 C  CD2 . LEU A   314 ? 0.4072 0.3725 0.4092 -0.0146 0.0102  0.0153  ? ? ? ? ? ? 314 LEU A   CD2 
2445 N  N   . ASN A   315 ? 0.2697 0.2688 0.2756 -0.0167 0.0164  0.0165  ? ? ? ? ? ? 315 ASN A   N   
2446 C  CA  . ASN A   315 ? 0.2344 0.2432 0.2419 -0.0163 0.0176  0.0156  ? ? ? ? ? ? 315 ASN A   CA  
2447 C  C   . ASN A   315 ? 0.2389 0.2458 0.2476 -0.0128 0.0184  0.0126  ? ? ? ? ? ? 315 ASN A   C   
2448 O  O   . ASN A   315 ? 0.2555 0.2681 0.2657 -0.0126 0.0185  0.0122  ? ? ? ? ? ? 315 ASN A   O   
2449 C  CB  . ASN A   315 ? 0.2547 0.2696 0.2627 -0.0203 0.0163  0.0190  ? ? ? ? ? ? 315 ASN A   CB  
2450 C  CG  . ASN A   315 ? 0.3283 0.3475 0.3353 -0.0242 0.0154  0.0227  ? ? ? ? ? ? 315 ASN A   CG  
2451 O  OD1 . ASN A   315 ? 0.2626 0.2837 0.2688 -0.0233 0.0163  0.0220  ? ? ? ? ? ? 315 ASN A   OD1 
2452 N  ND2 . ASN A   315 ? 0.2777 0.2987 0.2847 -0.0289 0.0135  0.0268  ? ? ? ? ? ? 315 ASN A   ND2 
2453 N  N   . GLY A   316 ? 0.2412 0.2406 0.2495 -0.0102 0.0188  0.0106  ? ? ? ? ? ? 316 GLY A   N   
2454 C  CA  . GLY A   316 ? 0.2481 0.2450 0.2573 -0.0072 0.0192  0.0084  ? ? ? ? ? ? 316 GLY A   CA  
2455 C  C   . GLY A   316 ? 0.2576 0.2585 0.2684 -0.0041 0.0203  0.0053  ? ? ? ? ? ? 316 GLY A   C   
2456 O  O   . GLY A   316 ? 0.2709 0.2790 0.2824 -0.0040 0.0209  0.0043  ? ? ? ? ? ? 316 GLY A   O   
2457 N  N   . LYS A   317 ? 0.2477 0.2445 0.2593 -0.0014 0.0202  0.0035  ? ? ? ? ? ? 317 LYS A   N   
2458 C  CA  . LYS A   317 ? 0.2343 0.2341 0.2479 0.0020  0.0204  0.0003  ? ? ? ? ? ? 317 LYS A   CA  
2459 C  C   . LYS A   317 ? 0.2810 0.2730 0.2949 0.0041  0.0198  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A   C   
2460 O  O   . LYS A   317 ? 0.2718 0.2592 0.2846 0.0033  0.0193  0.0014  ? ? ? ? ? ? 317 LYS A   O   
2461 C  CB  . LYS A   317 ? 0.3157 0.3244 0.3312 0.0028  0.0201  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A   CB  
2462 C  CG  . LYS A   317 ? 0.3200 0.3340 0.3380 0.0068  0.0200  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A   CG  
2463 C  CD  . LYS A   317 ? 0.3084 0.3320 0.3285 0.0081  0.0197  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A   CD  
2464 C  CE  . LYS A   317 ? 0.3168 0.3513 0.3367 0.0049  0.0206  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A   CE  
2465 N  NZ  . LYS A   317 ? 0.3990 0.4447 0.4213 0.0060  0.0204  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A   NZ  
2466 N  N   . GLU A   318 ? 0.2698 0.2600 0.2850 0.0065  0.0196  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 318 GLU A   N   
2467 C  CA  . GLU A   318 ? 0.2644 0.2475 0.2803 0.0084  0.0185  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 318 GLU A   CA  
2468 C  C   . GLU A   318 ? 0.2567 0.2436 0.2752 0.0120  0.0173  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 318 GLU A   C   
2469 O  O   . GLU A   318 ? 0.3218 0.3141 0.3420 0.0138  0.0173  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 318 GLU A   O   
2470 C  CB  . GLU A   318 ? 0.2474 0.2244 0.2630 0.0082  0.0186  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 318 GLU A   CB  
2471 C  CG  . GLU A   318 ? 0.2728 0.2473 0.2860 0.0052  0.0197  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 318 GLU A   CG  
2472 C  CD  . GLU A   318 ? 0.2545 0.2250 0.2659 0.0036  0.0197  0.0009  ? ? ? ? ? ? 318 GLU A   CD  
2473 O  OE1 . GLU A   318 ? 0.2689 0.2374 0.2804 0.0045  0.0188  0.0018  ? ? ? ? ? ? 318 GLU A   OE1 
2474 O  OE2 . GLU A   318 ? 0.2958 0.2651 0.3054 0.0017  0.0204  0.0022  ? ? ? ? ? ? 318 GLU A   OE2 
2475 N  N   . ARG A   319 ? 0.2513 0.2368 0.2703 0.0131  0.0161  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 319 ARG A   N   
2476 C  CA  . ARG A   319 ? 0.2535 0.2443 0.2751 0.0166  0.0149  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 319 ARG A   CA  
2477 C  C   . ARG A   319 ? 0.2687 0.2535 0.2923 0.0203  0.0125  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 319 ARG A   C   
2478 O  O   . ARG A   319 ? 0.2779 0.2537 0.3006 0.0195  0.0115  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 319 ARG A   O   
2479 C  CB  . ARG A   319 ? 0.2578 0.2516 0.2790 0.0157  0.0147  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 319 ARG A   CB  
2480 C  CG  . ARG A   319 ? 0.2832 0.2846 0.3033 0.0125  0.0163  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 319 ARG A   CG  
2481 C  CD  . ARG A   319 ? 0.2786 0.2817 0.2979 0.0107  0.0160  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 319 ARG A   CD  
2482 N  NE  . ARG A   319 ? 0.2569 0.2677 0.2759 0.0074  0.0170  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 319 ARG A   NE  
2483 C  CZ  . ARG A   319 ? 0.2408 0.2487 0.2574 0.0035  0.0175  0.0025  ? ? ? ? ? ? 319 ARG A   CZ  
2484 N  NH1 . ARG A   319 ? 0.2648 0.2633 0.2792 0.0026  0.0174  0.0038  ? ? ? ? ? ? 319 ARG A   NH1 
2485 N  NH2 . ARG A   319 ? 0.2583 0.2728 0.2749 0.0003  0.0178  0.0040  ? ? ? ? ? ? 319 ARG A   NH2 
2486 N  N   . ASN A   320 ? 0.2982 0.2884 0.3249 0.0243  0.0113  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 320 ASN A   N   
2487 C  CA  . ASN A   320 ? 0.2815 0.2662 0.3106 0.0285  0.0081  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 320 ASN A   CA  
2488 C  C   . ASN A   320 ? 0.3102 0.2962 0.3402 0.0302  0.0066  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 320 ASN A   C   
2489 O  O   . ASN A   320 ? 0.2617 0.2535 0.2903 0.0281  0.0082  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 320 ASN A   O   
2490 C  CB  . ASN A   320 ? 0.2665 0.2560 0.2987 0.0327  0.0070  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 320 ASN A   CB  
2491 C  CG  . ASN A   320 ? 0.3037 0.3075 0.3377 0.0350  0.0078  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 320 ASN A   CG  
2492 O  OD1 . ASN A   320 ? 0.3288 0.3371 0.3631 0.0353  0.0078  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 320 ASN A   OD1 
2493 N  ND2 . ASN A   320 ? 0.3354 0.3471 0.3709 0.0370  0.0084  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 320 ASN A   ND2 
2494 N  N   . GLU A   321 ? 0.2969 0.2766 0.3289 0.0340  0.0032  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 321 GLU A   N   
2495 C  CA  . GLU A   321 ? 0.3000 0.2797 0.3326 0.0358  0.0014  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 321 GLU A   CA  
2496 C  C   . GLU A   321 ? 0.2684 0.2609 0.3031 0.0381  0.0019  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 321 GLU A   C   
2497 O  O   . GLU A   321 ? 0.3016 0.2976 0.3353 0.0367  0.0024  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 321 GLU A   O   
2498 C  CB  . GLU A   321 ? 0.3236 0.2935 0.3582 0.0395  -0.0030 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 321 GLU A   CB  
2499 C  CG  . GLU A   321 ? 0.3341 0.3047 0.3692 0.0416  -0.0052 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 321 GLU A   CG  
2500 C  CD  . GLU A   321 ? 0.3911 0.3503 0.4277 0.0446  -0.0100 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 321 GLU A   CD  
2501 O  OE1 . GLU A   321 ? 0.4443 0.3943 0.4814 0.0444  -0.0117 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 321 GLU A   OE1 
2502 O  OE2 . GLU A   321 ? 0.3756 0.3351 0.4128 0.0468  -0.0123 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 321 GLU A   OE2 
2503 N  N   . GLU A   322 ? 0.2948 0.2955 0.3322 0.0415  0.0019  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 322 GLU A   N   
2504 C  CA  . GLU A   322 ? 0.3200 0.3355 0.3595 0.0432  0.0028  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 322 GLU A   CA  
2505 C  C   . GLU A   322 ? 0.2795 0.3025 0.3163 0.0376  0.0063  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 322 GLU A   C   
2506 O  O   . GLU A   322 ? 0.2891 0.3206 0.3268 0.0374  0.0065  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 322 GLU A   O   
2507 C  CB  . GLU A   322 ? 0.4164 0.4411 0.4592 0.0479  0.0023  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 322 GLU A   CB  
2508 C  CG  . GLU A   322 ? 0.7706 0.7909 0.8172 0.0550  -0.0021 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 322 GLU A   CG  
2509 C  CD  . GLU A   322 ? 0.9021 0.9255 0.9507 0.0581  -0.0043 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 322 GLU A   CD  
2510 O  OE1 . GLU A   322 ? 0.7081 0.7202 0.7573 0.0605  -0.0079 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 322 GLU A   OE1 
2511 O  OE2 . GLU A   322 ? 0.6449 0.6823 0.6945 0.0579  -0.0026 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 322 GLU A   OE2 
2512 N  N   . GLU A   323 ? 0.2713 0.2912 0.3053 0.0332  0.0086  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A   N   
2513 C  CA  . GLU A   323 ? 0.2389 0.2638 0.2705 0.0277  0.0113  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A   CA  
2514 C  C   . GLU A   323 ? 0.2765 0.2956 0.3060 0.0251  0.0109  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A   C   
2515 O  O   . GLU A   323 ? 0.2874 0.3133 0.3166 0.0226  0.0117  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A   O   
2516 C  CB  . GLU A   323 ? 0.2658 0.2874 0.2949 0.0243  0.0132  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A   CB  
2517 C  CG  . GLU A   323 ? 0.3401 0.3707 0.3709 0.0262  0.0140  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A   CG  
2518 C  CD  . GLU A   323 ? 0.3183 0.3448 0.3471 0.0238  0.0153  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A   CD  
2519 O  OE1 . GLU A   323 ? 0.2969 0.3118 0.3242 0.0228  0.0149  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A   OE1 
2520 O  OE2 . GLU A   323 ? 0.3488 0.3846 0.3775 0.0228  0.0168  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A   OE2 
2521 N  N   . TRP A   324 ? 0.2996 0.3067 0.3276 0.0254  0.0096  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 324 TRP A   N   
2522 C  CA  . TRP A   324 ? 0.2295 0.2318 0.2554 0.0232  0.0091  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 324 TRP A   CA  
2523 C  C   . TRP A   324 ? 0.2607 0.2694 0.2888 0.0259  0.0075  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 324 TRP A   C   
2524 O  O   . TRP A   324 ? 0.2755 0.2885 0.3027 0.0235  0.0079  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 324 TRP A   O   
2525 C  CB  . TRP A   324 ? 0.2759 0.2658 0.3002 0.0234  0.0078  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 324 TRP A   CB  
2526 C  CG  . TRP A   324 ? 0.2627 0.2466 0.2843 0.0199  0.0095  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 324 TRP A   CG  
2527 C  CD1 . TRP A   324 ? 0.3027 0.2800 0.3243 0.0203  0.0092  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 324 TRP A   CD1 
2528 C  CD2 . TRP A   324 ? 0.2188 0.2024 0.2373 0.0156  0.0114  0.0011  ? ? ? ? ? ? 324 TRP A   CD2 
2529 N  NE1 . TRP A   324 ? 0.2802 0.2542 0.2991 0.0165  0.0111  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 324 TRP A   NE1 
2530 C  CE2 . TRP A   324 ? 0.2346 0.2121 0.2516 0.0139  0.0123  0.0018  ? ? ? ? ? ? 324 TRP A   CE2 
2531 C  CE3 . TRP A   324 ? 0.2659 0.2537 0.2832 0.0132  0.0120  0.0029  ? ? ? ? ? ? 324 TRP A   CE3 
2532 C  CZ2 . TRP A   324 ? 0.2645 0.2403 0.2787 0.0104  0.0139  0.0039  ? ? ? ? ? ? 324 TRP A   CZ2 
2533 C  CZ3 . TRP A   324 ? 0.2430 0.2283 0.2575 0.0096  0.0133  0.0049  ? ? ? ? ? ? 324 TRP A   CZ3 
2534 C  CH2 . TRP A   324 ? 0.2644 0.2438 0.2774 0.0084  0.0142  0.0052  ? ? ? ? ? ? 324 TRP A   CH2 
2535 N  N   . LYS A   325 ? 0.2492 0.2586 0.2804 0.0311  0.0052  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A   N   
2536 C  CA  . LYS A   325 ? 0.2798 0.2952 0.3135 0.0344  0.0032  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A   CA  
2537 C  C   . LYS A   325 ? 0.3583 0.3881 0.3933 0.0329  0.0049  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A   C   
2538 O  O   . LYS A   325 ? 0.3100 0.3440 0.3452 0.0321  0.0043  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A   O   
2539 C  CB  . LYS A   325 ? 0.3164 0.3303 0.3536 0.0408  0.0002  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A   CB  
2540 C  CG  . LYS A   325 ? 0.3764 0.3980 0.4170 0.0453  -0.0021 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A   CG  
2541 C  CD  . LYS A   325 ? 0.3711 0.3885 0.4150 0.0520  -0.0058 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A   CD  
2542 C  CE  . LYS A   325 ? 0.5481 0.5741 0.5957 0.0571  -0.0084 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A   CE  
2543 N  NZ  . LYS A   325 ? 0.6345 0.6563 0.6859 0.0644  -0.0125 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A   NZ  
2544 N  N   . LYS A   326 ? 0.3016 0.3394 0.3375 0.0320  0.0069  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 326 LYS A   N   
2545 C  CA  . LYS A   326 ? 0.3182 0.3706 0.3554 0.0299  0.0085  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 326 LYS A   CA  
2546 C  C   . LYS A   326 ? 0.2929 0.3442 0.3273 0.0237  0.0097  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 326 LYS A   C   
2547 O  O   . LYS A   326 ? 0.2796 0.3401 0.3153 0.0222  0.0096  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 326 LYS A   O   
2548 C  CB  . LYS A   326 ? 0.3375 0.3977 0.3754 0.0294  0.0104  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 326 LYS A   CB  
2549 C  CG  . LYS A   326 ? 0.4741 0.5521 0.5142 0.0283  0.0117  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 326 LYS A   CG  
2550 C  CD  . LYS A   326 ? 0.5383 0.6235 0.5786 0.0282  0.0135  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 326 LYS A   CD  
2551 C  CE  . LYS A   326 ? 0.7043 0.8095 0.7475 0.0287  0.0145  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 326 LYS A   CE  
2552 N  NZ  . LYS A   326 ? 1.3446 1.4578 1.3866 0.0218  0.0160  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 326 LYS A   NZ  
2553 N  N   . LEU A   327 ? 0.3138 0.3544 0.3447 0.0204  0.0105  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A   N   
2554 C  CA  . LEU A   327 ? 0.2848 0.3224 0.3128 0.0151  0.0110  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A   CA  
2555 C  C   . LEU A   327 ? 0.2707 0.3062 0.2987 0.0161  0.0092  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A   C   
2556 O  O   . LEU A   327 ? 0.2788 0.3199 0.3070 0.0134  0.0089  0.0009  ? ? ? ? ? ? 327 LEU A   O   
2557 C  CB  . LEU A   327 ? 0.2962 0.3227 0.3207 0.0123  0.0119  0.0003  ? ? ? ? ? ? 327 LEU A   CB  
2558 C  CG  . LEU A   327 ? 0.4605 0.4881 0.4842 0.0098  0.0137  0.0003  ? ? ? ? ? ? 327 LEU A   CG  
2559 C  CD1 . LEU A   327 ? 0.3668 0.3826 0.3872 0.0080  0.0141  0.0021  ? ? ? ? ? ? 327 LEU A   CD1 
2560 C  CD2 . LEU A   327 ? 0.3937 0.4300 0.4175 0.0053  0.0144  0.0021  ? ? ? ? ? ? 327 LEU A   CD2 
2561 N  N   . PHE A   328 ? 0.2385 0.2660 0.2662 0.0198  0.0076  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 328 PHE A   N   
2562 C  CA  . PHE A   328 ? 0.2672 0.2917 0.2942 0.0206  0.0057  0.0008  ? ? ? ? ? ? 328 PHE A   CA  
2563 C  C   . PHE A   328 ? 0.2514 0.2872 0.2816 0.0225  0.0044  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 328 PHE A   C   
2564 O  O   . PHE A   328 ? 0.2744 0.3124 0.3040 0.0206  0.0037  0.0012  ? ? ? ? ? ? 328 PHE A   O   
2565 C  CB  . PHE A   328 ? 0.2766 0.2908 0.3029 0.0241  0.0038  0.0011  ? ? ? ? ? ? 328 PHE A   CB  
2566 C  CG  . PHE A   328 ? 0.2428 0.2467 0.2661 0.0221  0.0049  0.0026  ? ? ? ? ? ? 328 PHE A   CG  
2567 C  CD1 . PHE A   328 ? 0.2372 0.2392 0.2576 0.0174  0.0070  0.0045  ? ? ? ? ? ? 328 PHE A   CD1 
2568 C  CD2 . PHE A   328 ? 0.2667 0.2626 0.2904 0.0249  0.0035  0.0022  ? ? ? ? ? ? 328 PHE A   CD2 
2569 C  CE1 . PHE A   328 ? 0.2323 0.2263 0.2504 0.0159  0.0079  0.0055  ? ? ? ? ? ? 328 PHE A   CE1 
2570 C  CE2 . PHE A   328 ? 0.2683 0.2559 0.2895 0.0227  0.0045  0.0037  ? ? ? ? ? ? 328 PHE A   CE2 
2571 C  CZ  . PHE A   328 ? 0.2462 0.2336 0.2648 0.0184  0.0069  0.0051  ? ? ? ? ? ? 328 PHE A   CZ  
2572 N  N   . ILE A   329 ? 0.2766 0.3202 0.3106 0.0263  0.0042  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 329 ILE A   N   
2573 C  CA  . ILE A   329 ? 0.2960 0.3523 0.3336 0.0288  0.0031  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 329 ILE A   CA  
2574 C  C   . ILE A   329 ? 0.3187 0.3855 0.3565 0.0233  0.0048  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 329 ILE A   C   
2575 O  O   . ILE A   329 ? 0.3404 0.4130 0.3791 0.0222  0.0038  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 329 ILE A   O   
2576 C  CB  . ILE A   329 ? 0.3398 0.4026 0.3814 0.0346  0.0023  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 329 ILE A   CB  
2577 C  CG1 . ILE A   329 ? 0.3469 0.3985 0.3889 0.0402  -0.0007 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 329 ILE A   CG1 
2578 C  CG2 . ILE A   329 ? 0.3794 0.4588 0.4253 0.0368  0.0018  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 329 ILE A   CG2 
2579 C  CD1 . ILE A   329 ? 0.4100 0.4643 0.4556 0.0462  -0.0019 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 329 ILE A   CD1 
2580 N  N   . GLU A   330 ? 0.3241 0.3929 0.3609 0.0196  0.0071  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 330 GLU A   N   
2581 C  CA  . GLU A   330 ? 0.3375 0.4157 0.3745 0.0138  0.0083  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 330 GLU A   CA  
2582 C  C   . GLU A   330 ? 0.3573 0.4286 0.3915 0.0092  0.0075  0.0015  ? ? ? ? ? ? 330 GLU A   C   
2583 O  O   . GLU A   330 ? 0.3390 0.4181 0.3743 0.0057  0.0071  0.0030  ? ? ? ? ? ? 330 GLU A   O   
2584 C  CB  . GLU A   330 ? 0.2895 0.3708 0.3259 0.0107  0.0105  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 330 GLU A   CB  
2585 C  CG  . GLU A   330 ? 0.5281 0.6188 0.5647 0.0042  0.0113  0.0009  ? ? ? ? ? ? 330 GLU A   CG  
2586 C  CD  . GLU A   330 ? 0.7413 0.8414 0.7785 0.0020  0.0132  0.0007  ? ? ? ? ? ? 330 GLU A   CD  
2587 O  OE1 . GLU A   330 ? 0.5570 0.6542 0.5937 0.0051  0.0142  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 330 GLU A   OE1 
2588 O  OE2 . GLU A   330 ? 0.5966 0.7073 0.6348 -0.0030 0.0136  0.0030  ? ? ? ? ? ? 330 GLU A   OE2 
2589 N  N   . ALA A   331 ? 0.2667 0.3241 0.2975 0.0095  0.0072  0.0028  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A   N   
2590 C  CA  . ALA A   331 ? 0.2911 0.3417 0.3190 0.0061  0.0063  0.0055  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A   CA  
2591 C  C   . ALA A   331 ? 0.2338 0.2855 0.2623 0.0084  0.0041  0.0056  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A   C   
2592 O  O   . ALA A   331 ? 0.3420 0.3897 0.3682 0.0058  0.0031  0.0074  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A   O   
2593 C  CB  . ALA A   331 ? 0.2781 0.3156 0.3022 0.0053  0.0069  0.0067  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A   CB  
2594 N  N   . GLY A   332 ? 0.3491 0.4066 0.3806 0.0133  0.0031  0.0034  ? ? ? ? ? ? 332 GLY A   N   
2595 C  CA  . GLY A   332 ? 0.3722 0.4327 0.4049 0.0160  0.0008  0.0033  ? ? ? ? ? ? 332 GLY A   CA  
2596 C  C   . GLY A   332 ? 0.3240 0.3732 0.3541 0.0192  -0.0008 0.0044  ? ? ? ? ? ? 332 GLY A   C   
2597 O  O   . GLY A   332 ? 0.3848 0.4345 0.4144 0.0200  -0.0027 0.0054  ? ? ? ? ? ? 332 GLY A   O   
2598 N  N   . PHE A   333 ? 0.2628 0.3022 0.2910 0.0205  -0.0001 0.0046  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A   N   
2599 C  CA  . PHE A   333 ? 0.2753 0.3049 0.3014 0.0232  -0.0018 0.0060  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A   CA  
2600 C  C   . PHE A   333 ? 0.3265 0.3579 0.3560 0.0294  -0.0041 0.0039  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A   C   
2601 O  O   . PHE A   333 ? 0.3326 0.3698 0.3655 0.0317  -0.0036 0.0008  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A   O   
2602 C  CB  . PHE A   333 ? 0.2814 0.3005 0.3044 0.0216  -0.0003 0.0072  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A   CB  
2603 C  CG  . PHE A   333 ? 0.2496 0.2658 0.2691 0.0166  0.0012  0.0091  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A   CG  
2604 C  CD1 . PHE A   333 ? 0.2625 0.2827 0.2824 0.0129  0.0030  0.0084  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A   CD1 
2605 C  CD2 . PHE A   333 ? 0.2535 0.2638 0.2693 0.0155  0.0005  0.0114  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A   CD2 
2606 C  CE1 . PHE A   333 ? 0.2580 0.2748 0.2749 0.0087  0.0037  0.0098  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A   CE1 
2607 C  CE2 . PHE A   333 ? 0.2727 0.2810 0.2856 0.0115  0.0015  0.0124  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A   CE2 
2608 C  CZ  . PHE A   333 ? 0.2533 0.2641 0.2668 0.0083  0.0030  0.0114  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A   CZ  
2609 N  N   . GLN A   334 ? 0.2738 0.3006 0.3025 0.0321  -0.0068 0.0056  ? ? ? ? ? ? 334 GLN A   N   
2610 C  CA  . GLN A   334 ? 0.2574 0.2858 0.2897 0.0383  -0.0099 0.0036  ? ? ? ? ? ? 334 GLN A   CA  
2611 C  C   . GLN A   334 ? 0.3082 0.3268 0.3409 0.0416  -0.0111 0.0030  ? ? ? ? ? ? 334 GLN A   C   
2612 O  O   . GLN A   334 ? 0.3113 0.3320 0.3479 0.0469  -0.0131 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 334 GLN A   O   
2613 C  CB  . GLN A   334 ? 0.2684 0.2969 0.3000 0.0400  -0.0129 0.0059  ? ? ? ? ? ? 334 GLN A   CB  
2614 C  CG  . GLN A   334 ? 0.3402 0.3795 0.3722 0.0373  -0.0123 0.0059  ? ? ? ? ? ? 334 GLN A   CG  
2615 C  CD  . GLN A   334 ? 0.3996 0.4401 0.4313 0.0396  -0.0156 0.0077  ? ? ? ? ? ? 334 GLN A   CD  
2616 O  OE1 . GLN A   334 ? 0.3977 0.4343 0.4254 0.0368  -0.0160 0.0109  ? ? ? ? ? ? 334 GLN A   OE1 
2617 N  NE2 . GLN A   334 ? 0.2255 0.2710 0.2613 0.0452  -0.0183 0.0055  ? ? ? ? ? ? 334 GLN A   NE2 
2618 N  N   . HIS A   335 ? 0.2761 0.2837 0.3049 0.0388  -0.0105 0.0062  ? ? ? ? ? ? 335 HIS A   N   
2619 C  CA  . HIS A   335 ? 0.2624 0.2600 0.2914 0.0411  -0.0119 0.0061  ? ? ? ? ? ? 335 HIS A   CA  
2620 C  C   . HIS A   335 ? 0.2517 0.2412 0.2766 0.0363  -0.0095 0.0089  ? ? ? ? ? ? 335 HIS A   C   
2621 O  O   . HIS A   335 ? 0.2734 0.2642 0.2951 0.0320  -0.0075 0.0111  ? ? ? ? ? ? 335 HIS A   O   
2622 C  CB  . HIS A   335 ? 0.2933 0.2849 0.3231 0.0454  -0.0165 0.0078  ? ? ? ? ? ? 335 HIS A   CB  
2623 C  CG  . HIS A   335 ? 0.3007 0.2874 0.3262 0.0427  -0.0175 0.0133  ? ? ? ? ? ? 335 HIS A   CG  
2624 N  ND1 . HIS A   335 ? 0.2992 0.2747 0.3217 0.0410  -0.0187 0.0174  ? ? ? ? ? ? 335 HIS A   ND1 
2625 C  CD2 . HIS A   335 ? 0.2979 0.2900 0.3218 0.0416  -0.0180 0.0153  ? ? ? ? ? ? 335 HIS A   CD2 
2626 C  CE1 . HIS A   335 ? 0.2746 0.2498 0.2935 0.0390  -0.0195 0.0217  ? ? ? ? ? ? 335 HIS A   CE1 
2627 N  NE2 . HIS A   335 ? 0.3088 0.2936 0.3285 0.0395  -0.0192 0.0203  ? ? ? ? ? ? 335 HIS A   NE2 
2628 N  N   . TYR A   336 ? 0.2722 0.2539 0.2976 0.0371  -0.0100 0.0084  ? ? ? ? ? ? 336 TYR A   N   
2629 C  CA  . TYR A   336 ? 0.2943 0.2694 0.3165 0.0328  -0.0077 0.0105  ? ? ? ? ? ? 336 TYR A   CA  
2630 C  C   . TYR A   336 ? 0.2759 0.2401 0.2981 0.0341  -0.0103 0.0122  ? ? ? ? ? ? 336 TYR A   C   
2631 O  O   . TYR A   336 ? 0.3121 0.2734 0.3374 0.0386  -0.0138 0.0106  ? ? ? ? ? ? 336 TYR A   O   
2632 C  CB  . TYR A   336 ? 0.2841 0.2637 0.3071 0.0311  -0.0043 0.0073  ? ? ? ? ? ? 336 TYR A   CB  
2633 C  CG  . TYR A   336 ? 0.2757 0.2550 0.3025 0.0349  -0.0053 0.0031  ? ? ? ? ? ? 336 TYR A   CG  
2634 C  CD1 . TYR A   336 ? 0.3041 0.2922 0.3348 0.0390  -0.0062 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 336 TYR A   CD1 
2635 C  CD2 . TYR A   336 ? 0.2776 0.2485 0.3041 0.0345  -0.0055 0.0029  ? ? ? ? ? ? 336 TYR A   CD2 
2636 C  CE1 . TYR A   336 ? 0.3447 0.3334 0.3789 0.0431  -0.0074 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 336 TYR A   CE1 
2637 C  CE2 . TYR A   336 ? 0.3223 0.2927 0.3524 0.0384  -0.0069 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 336 TYR A   CE2 
2638 C  CZ  . TYR A   336 ? 0.3726 0.3521 0.4065 0.0429  -0.0078 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 336 TYR A   CZ  
2639 O  OH  . TYR A   336 ? 0.3717 0.3522 0.4093 0.0474  -0.0094 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 336 TYR A   OH  
2640 N  N   . LYS A   337 ? 0.2986 0.2565 0.3174 0.0300  -0.0089 0.0155  ? ? ? ? ? ? 337 LYS A   N   
2641 C  CA  . LYS A   337 ? 0.2815 0.2291 0.3001 0.0298  -0.0111 0.0177  ? ? ? ? ? ? 337 LYS A   CA  
2642 C  C   . LYS A   337 ? 0.3675 0.3129 0.3845 0.0259  -0.0079 0.0176  ? ? ? ? ? ? 337 LYS A   C   
2643 O  O   . LYS A   337 ? 0.3248 0.2743 0.3389 0.0224  -0.0047 0.0186  ? ? ? ? ? ? 337 LYS A   O   
2644 C  CB  . LYS A   337 ? 0.3194 0.2621 0.3351 0.0283  -0.0134 0.0234  ? ? ? ? ? ? 337 LYS A   CB  
2645 C  CG  . LYS A   337 ? 0.3204 0.2647 0.3375 0.0323  -0.0170 0.0240  ? ? ? ? ? ? 337 LYS A   CG  
2646 C  CD  . LYS A   337 ? 0.3882 0.3281 0.4020 0.0304  -0.0193 0.0303  ? ? ? ? ? ? 337 LYS A   CD  
2647 C  CE  . LYS A   337 ? 0.3152 0.2568 0.3305 0.0347  -0.0232 0.0307  ? ? ? ? ? ? 337 LYS A   CE  
2648 N  NZ  . LYS A   337 ? 0.3589 0.2959 0.3709 0.0329  -0.0259 0.0372  ? ? ? ? ? ? 337 LYS A   NZ  
2649 N  N   . ILE A   338 ? 0.2953 0.2346 0.3144 0.0268  -0.0091 0.0161  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A   N   
2650 C  CA  . ILE A   338 ? 0.3058 0.2426 0.3237 0.0232  -0.0065 0.0161  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A   CA  
2651 C  C   . ILE A   338 ? 0.3411 0.2682 0.3581 0.0212  -0.0089 0.0201  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A   C   
2652 O  O   . ILE A   338 ? 0.3528 0.2732 0.3723 0.0240  -0.0131 0.0202  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A   O   
2653 C  CB  . ILE A   338 ? 0.3281 0.2671 0.3492 0.0254  -0.0056 0.0104  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A   CB  
2654 C  CG1 . ILE A   338 ? 0.2847 0.2344 0.3067 0.0269  -0.0034 0.0070  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A   CG1 
2655 C  CG2 . ILE A   338 ? 0.3222 0.2582 0.3420 0.0217  -0.0033 0.0107  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A   CG2 
2656 C  CD1 . ILE A   338 ? 0.3255 0.2801 0.3503 0.0289  -0.0022 0.0017  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A   CD1 
2657 N  N   . SER A   339 ? 0.2909 0.2173 0.3046 0.0164  -0.0066 0.0234  ? ? ? ? ? ? 339 SER A   N   
2658 C  CA  . SER A   339 ? 0.3385 0.2573 0.3512 0.0133  -0.0083 0.0278  ? ? ? ? ? ? 339 SER A   CA  
2659 C  C   . SER A   339 ? 0.3202 0.2395 0.3324 0.0100  -0.0052 0.0267  ? ? ? ? ? ? 339 SER A   C   
2660 O  O   . SER A   339 ? 0.2859 0.2118 0.2967 0.0089  -0.0015 0.0248  ? ? ? ? ? ? 339 SER A   O   
2661 C  CB  . SER A   339 ? 0.4240 0.3438 0.4327 0.0103  -0.0084 0.0338  ? ? ? ? ? ? 339 SER A   CB  
2662 O  OG  . SER A   339 ? 0.6855 0.6064 0.6943 0.0132  -0.0109 0.0348  ? ? ? ? ? ? 339 SER A   OG  
2663 N  N   . PRO A   340 ? 0.3239 0.2360 0.3372 0.0080  -0.0070 0.0283  ? ? ? ? ? ? 340 PRO A   N   
2664 C  CA  . PRO A   340 ? 0.3396 0.2533 0.3521 0.0044  -0.0040 0.0278  ? ? ? ? ? ? 340 PRO A   CA  
2665 C  C   . PRO A   340 ? 0.3611 0.2795 0.3695 0.0002  -0.0014 0.0321  ? ? ? ? ? ? 340 PRO A   C   
2666 O  O   . PRO A   340 ? 0.3706 0.2881 0.3770 -0.0010 -0.0030 0.0368  ? ? ? ? ? ? 340 PRO A   O   
2667 C  CB  . PRO A   340 ? 0.4309 0.3355 0.4456 0.0029  -0.0073 0.0293  ? ? ? ? ? ? 340 PRO A   CB  
2668 C  CG  . PRO A   340 ? 0.5553 0.4532 0.5727 0.0067  -0.0121 0.0290  ? ? ? ? ? ? 340 PRO A   CG  
2669 C  CD  . PRO A   340 ? 0.4250 0.3274 0.4408 0.0091  -0.0121 0.0301  ? ? ? ? ? ? 340 PRO A   CD  
2670 N  N   . LEU A   341 ? 0.3163 0.2402 0.3233 -0.0016 0.0024  0.0304  ? ? ? ? ? ? 341 LEU A   N   
2671 C  CA  . LEU A   341 ? 0.2947 0.2241 0.2980 -0.0051 0.0048  0.0335  ? ? ? ? ? ? 341 LEU A   CA  
2672 C  C   . LEU A   341 ? 0.3089 0.2384 0.3120 -0.0091 0.0062  0.0349  ? ? ? ? ? ? 341 LEU A   C   
2673 O  O   . LEU A   341 ? 0.3292 0.2582 0.3308 -0.0125 0.0053  0.0397  ? ? ? ? ? ? 341 LEU A   O   
2674 C  CB  . LEU A   341 ? 0.3199 0.2565 0.3216 -0.0037 0.0078  0.0304  ? ? ? ? ? ? 341 LEU A   CB  
2675 C  CG  . LEU A   341 ? 0.2894 0.2322 0.2874 -0.0062 0.0100  0.0323  ? ? ? ? ? ? 341 LEU A   CG  
2676 C  CD1 . LEU A   341 ? 0.3158 0.2596 0.3112 -0.0072 0.0084  0.0370  ? ? ? ? ? ? 341 LEU A   CD1 
2677 C  CD2 . LEU A   341 ? 0.3018 0.2502 0.2988 -0.0049 0.0125  0.0285  ? ? ? ? ? ? 341 LEU A   CD2 
2678 N  N   . THR A   342 ? 0.3121 0.2428 0.3168 -0.0087 0.0081  0.0309  ? ? ? ? ? ? 342 THR A   N   
2679 C  CA  . THR A   342 ? 0.3088 0.2402 0.3137 -0.0122 0.0093  0.0316  ? ? ? ? ? ? 342 THR A   CA  
2680 C  C   . THR A   342 ? 0.3717 0.3030 0.3790 -0.0105 0.0105  0.0265  ? ? ? ? ? ? 342 THR A   C   
2681 O  O   . THR A   342 ? 0.2981 0.2333 0.3050 -0.0081 0.0123  0.0230  ? ? ? ? ? ? 342 THR A   O   
2682 C  CB  . THR A   342 ? 0.3512 0.2907 0.3528 -0.0149 0.0123  0.0333  ? ? ? ? ? ? 342 THR A   CB  
2683 O  OG1 . THR A   342 ? 0.4248 0.3661 0.4272 -0.0181 0.0134  0.0337  ? ? ? ? ? ? 342 THR A   OG1 
2684 C  CG2 . THR A   342 ? 0.3762 0.3214 0.3764 -0.0124 0.0148  0.0296  ? ? ? ? ? ? 342 THR A   CG2 
2685 N  N   . GLY A   343 ? 0.3426 0.2694 0.3524 -0.0120 0.0091  0.0262  ? ? ? ? ? ? 343 GLY A   N   
2686 C  CA  . GLY A   343 ? 0.3648 0.2924 0.3767 -0.0109 0.0102  0.0216  ? ? ? ? ? ? 343 GLY A   CA  
2687 C  C   . GLY A   343 ? 0.3328 0.2602 0.3460 -0.0063 0.0099  0.0172  ? ? ? ? ? ? 343 GLY A   C   
2688 O  O   . GLY A   343 ? 0.3310 0.2537 0.3460 -0.0040 0.0071  0.0166  ? ? ? ? ? ? 343 GLY A   O   
2689 N  N   . PHE A   344 ? 0.3483 0.2814 0.3608 -0.0052 0.0125  0.0143  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A   N   
2690 C  CA  . PHE A   344 ? 0.3136 0.2485 0.3273 -0.0017 0.0126  0.0104  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A   CA  
2691 C  C   . PHE A   344 ? 0.3513 0.2880 0.3638 0.0004  0.0123  0.0112  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A   C   
2692 O  O   . PHE A   344 ? 0.2714 0.2098 0.2853 0.0033  0.0119  0.0083  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A   O   
2693 C  CB  . PHE A   344 ? 0.3873 0.3275 0.4002 -0.0019 0.0152  0.0080  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A   CB  
2694 C  CG  . PHE A   344 ? 0.4209 0.3603 0.4356 -0.0028 0.0152  0.0059  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A   CG  
2695 C  CD1 . PHE A   344 ? 0.3941 0.3314 0.4114 -0.0006 0.0136  0.0026  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A   CD1 
2696 C  CD2 . PHE A   344 ? 0.4457 0.3873 0.4595 -0.0054 0.0169  0.0068  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A   CD2 
2697 C  CE1 . PHE A   344 ? 0.4476 0.3846 0.4665 -0.0014 0.0135  0.0003  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A   CE1 
2698 C  CE2 . PHE A   344 ? 0.4276 0.3689 0.4432 -0.0062 0.0168  0.0047  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A   CE2 
2699 C  CZ  . PHE A   344 ? 0.4051 0.3438 0.4231 -0.0044 0.0150  0.0016  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A   CZ  
2700 N  N   . LEU A   345 ? 0.2682 0.2052 0.2783 -0.0012 0.0125  0.0148  ? ? ? ? ? ? 345 LEU A   N   
2701 C  CA  . LEU A   345 ? 0.2900 0.2301 0.2986 0.0004  0.0126  0.0154  ? ? ? ? ? ? 345 LEU A   CA  
2702 C  C   . LEU A   345 ? 0.3059 0.2424 0.3150 0.0017  0.0098  0.0175  ? ? ? ? ? ? 345 LEU A   C   
2703 O  O   . LEU A   345 ? 0.3040 0.2355 0.3132 0.0002  0.0079  0.0206  ? ? ? ? ? ? 345 LEU A   O   
2704 C  CB  . LEU A   345 ? 0.2988 0.2430 0.3042 -0.0017 0.0146  0.0171  ? ? ? ? ? ? 345 LEU A   CB  
2705 C  CG  . LEU A   345 ? 0.3374 0.2853 0.3424 -0.0025 0.0170  0.0148  ? ? ? ? ? ? 345 LEU A   CG  
2706 C  CD1 . LEU A   345 ? 0.3706 0.3223 0.3727 -0.0039 0.0184  0.0158  ? ? ? ? ? ? 345 LEU A   CD1 
2707 C  CD2 . LEU A   345 ? 0.4197 0.3697 0.4259 -0.0004 0.0173  0.0117  ? ? ? ? ? ? 345 LEU A   CD2 
2708 N  N   . SER A   346 ? 0.2781 0.2172 0.2876 0.0044  0.0093  0.0161  ? ? ? ? ? ? 346 SER A   N   
2709 C  CA  . SER A   346 ? 0.2941 0.2313 0.3039 0.0062  0.0067  0.0179  ? ? ? ? ? ? 346 SER A   CA  
2710 C  C   . SER A   346 ? 0.2694 0.2112 0.2764 0.0056  0.0077  0.0197  ? ? ? ? ? ? 346 SER A   C   
2711 O  O   . SER A   346 ? 0.2837 0.2302 0.2892 0.0046  0.0101  0.0186  ? ? ? ? ? ? 346 SER A   O   
2712 C  CB  . SER A   346 ? 0.3112 0.2492 0.3243 0.0103  0.0052  0.0141  ? ? ? ? ? ? 346 SER A   CB  
2713 O  OG  . SER A   346 ? 0.3324 0.2656 0.3482 0.0115  0.0037  0.0119  ? ? ? ? ? ? 346 SER A   OG  
2714 N  N   . LEU A   347 ? 0.2852 0.2253 0.2917 0.0066  0.0054  0.0224  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A   N   
2715 C  CA  . LEU A   347 ? 0.2560 0.2006 0.2601 0.0064  0.0057  0.0240  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A   CA  
2716 C  C   . LEU A   347 ? 0.2585 0.2042 0.2649 0.0101  0.0037  0.0222  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A   C   
2717 O  O   . LEU A   347 ? 0.3139 0.2552 0.3223 0.0123  0.0007  0.0228  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A   O   
2718 C  CB  . LEU A   347 ? 0.3272 0.2698 0.3285 0.0043  0.0045  0.0290  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A   CB  
2719 C  CG  . LEU A   347 ? 0.3581 0.3053 0.3561 0.0036  0.0046  0.0312  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A   CG  
2720 C  CD1 . LEU A   347 ? 0.5376 0.4863 0.5367 0.0067  0.0025  0.0306  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A   CD1 
2721 C  CD2 . LEU A   347 ? 0.3593 0.3121 0.3552 0.0020  0.0076  0.0292  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A   CD2 
2722 N  N   . ILE A   348 ? 0.2445 0.1964 0.2508 0.0108  0.0050  0.0200  ? ? ? ? ? ? 348 ILE A   N   
2723 C  CA  . ILE A   348 ? 0.2788 0.2339 0.2878 0.0142  0.0034  0.0180  ? ? ? ? ? ? 348 ILE A   CA  
2724 C  C   . ILE A   348 ? 0.2781 0.2374 0.2849 0.0137  0.0031  0.0197  ? ? ? ? ? ? 348 ILE A   C   
2725 O  O   . ILE A   348 ? 0.2757 0.2382 0.2802 0.0112  0.0051  0.0198  ? ? ? ? ? ? 348 ILE A   O   
2726 C  CB  . ILE A   348 ? 0.2820 0.2424 0.2933 0.0151  0.0050  0.0138  ? ? ? ? ? ? 348 ILE A   CB  
2727 C  CG1 . ILE A   348 ? 0.3073 0.2646 0.3202 0.0152  0.0058  0.0118  ? ? ? ? ? ? 348 ILE A   CG1 
2728 C  CG2 . ILE A   348 ? 0.3070 0.2721 0.3214 0.0188  0.0033  0.0117  ? ? ? ? ? ? 348 ILE A   CG2 
2729 C  CD1 . ILE A   348 ? 0.3258 0.2893 0.3404 0.0155  0.0076  0.0082  ? ? ? ? ? ? 348 ILE A   CD1 
2730 N  N   . GLU A   349 ? 0.2689 0.2280 0.2765 0.0161  0.0003  0.0210  ? ? ? ? ? ? 349 GLU A   N   
2731 C  CA  . GLU A   349 ? 0.2984 0.2626 0.3045 0.0160  -0.0002 0.0221  ? ? ? ? ? ? 349 GLU A   CA  
2732 C  C   . GLU A   349 ? 0.2798 0.2496 0.2892 0.0191  -0.0012 0.0192  ? ? ? ? ? ? 349 GLU A   C   
2733 O  O   . GLU A   349 ? 0.2938 0.2620 0.3064 0.0226  -0.0033 0.0178  ? ? ? ? ? ? 349 GLU A   O   
2734 C  CB  . GLU A   349 ? 0.3193 0.2801 0.3229 0.0159  -0.0025 0.0265  ? ? ? ? ? ? 349 GLU A   CB  
2735 C  CG  . GLU A   349 ? 0.3049 0.2624 0.3051 0.0123  -0.0011 0.0294  ? ? ? ? ? ? 349 GLU A   CG  
2736 C  CD  . GLU A   349 ? 0.3871 0.3456 0.3833 0.0106  -0.0021 0.0337  ? ? ? ? ? ? 349 GLU A   CD  
2737 O  OE1 . GLU A   349 ? 0.5613 0.5161 0.5575 0.0116  -0.0050 0.0372  ? ? ? ? ? ? 349 GLU A   OE1 
2738 O  OE2 . GLU A   349 ? 0.3438 0.3071 0.3370 0.0084  -0.0001 0.0335  ? ? ? ? ? ? 349 GLU A   OE2 
2739 N  N   . ILE A   350 ? 0.2300 0.2066 0.2390 0.0179  -0.0001 0.0181  ? ? ? ? ? ? 350 ILE A   N   
2740 C  CA  . ILE A   350 ? 0.2714 0.2552 0.2835 0.0202  -0.0010 0.0157  ? ? ? ? ? ? 350 ILE A   CA  
2741 C  C   . ILE A   350 ? 0.2531 0.2410 0.2638 0.0199  -0.0023 0.0172  ? ? ? ? ? ? 350 ILE A   C   
2742 O  O   . ILE A   350 ? 0.2535 0.2414 0.2608 0.0169  -0.0015 0.0187  ? ? ? ? ? ? 350 ILE A   O   
2743 C  CB  . ILE A   350 ? 0.2641 0.2535 0.2781 0.0187  0.0014  0.0127  ? ? ? ? ? ? 350 ILE A   CB  
2744 C  CG1 . ILE A   350 ? 0.3010 0.2909 0.3120 0.0144  0.0034  0.0134  ? ? ? ? ? ? 350 ILE A   CG1 
2745 C  CG2 . ILE A   350 ? 0.3752 0.3610 0.3907 0.0196  0.0023  0.0110  ? ? ? ? ? ? 350 ILE A   CG2 
2746 C  CD1 . ILE A   350 ? 0.2589 0.2538 0.2715 0.0124  0.0052  0.0113  ? ? ? ? ? ? 350 ILE A   CD1 
2747 N  N   . TYR A   351 ? 0.2225 0.2152 0.2361 0.0231  -0.0045 0.0162  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A   N   
2748 C  CA  . TYR A   351 ? 0.2408 0.2372 0.2535 0.0237  -0.0065 0.0177  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A   CA  
2749 C  C   . TYR A   351 ? 0.2807 0.2873 0.2966 0.0242  -0.0065 0.0150  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A   C   
2750 O  O   . TYR A   351 ? 0.2912 0.3020 0.3111 0.0273  -0.0070 0.0124  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A   O   
2751 C  CB  . TYR A   351 ? 0.2658 0.2577 0.2791 0.0277  -0.0099 0.0198  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A   CB  
2752 C  CG  . TYR A   351 ? 0.2607 0.2428 0.2710 0.0264  -0.0101 0.0231  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A   CG  
2753 C  CD1 . TYR A   351 ? 0.3397 0.3196 0.3453 0.0235  -0.0100 0.0268  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A   CD1 
2754 C  CD2 . TYR A   351 ? 0.3071 0.2831 0.3194 0.0279  -0.0104 0.0221  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A   CD2 
2755 C  CE1 . TYR A   351 ? 0.3300 0.3024 0.3332 0.0219  -0.0100 0.0300  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A   CE1 
2756 C  CE2 . TYR A   351 ? 0.3603 0.3279 0.3704 0.0262  -0.0106 0.0252  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A   CE2 
2757 C  CZ  . TYR A   351 ? 0.3519 0.3181 0.3574 0.0230  -0.0102 0.0293  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A   CZ  
2758 O  OH  . TYR A   351 ? 0.5183 0.4770 0.5219 0.0210  -0.0105 0.0326  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A   OH  
2759 N  N   . PRO A   352 ? 0.2788 0.2899 0.2929 0.0209  -0.0059 0.0153  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A   N   
2760 C  CA  . PRO A   352 ? 0.2869 0.3078 0.3039 0.0200  -0.0057 0.0132  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A   CA  
2761 C  C   . PRO A   352 ? 0.4463 0.4741 0.4664 0.0236  -0.0082 0.0125  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A   C   
2762 O  O   . PRO A   352 ? 0.4549 0.4919 0.4787 0.0236  -0.0078 0.0102  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A   O   
2763 C  CB  . PRO A   352 ? 0.3063 0.3277 0.3200 0.0156  -0.0053 0.0141  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A   CB  
2764 C  CG  . PRO A   352 ? 0.3780 0.3927 0.3875 0.0159  -0.0060 0.0166  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A   CG  
2765 C  CD  . PRO A   352 ? 0.3038 0.3110 0.3131 0.0177  -0.0052 0.0174  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A   CD  
2766 O  OXT . PRO A   352 ? 0.3585 0.3835 0.3774 0.0260  -0.0105 0.0143  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A   OXT 
2767 N  N   . SER A-2 4   ? 0.6824 0.9523 0.6840 0.0586  -0.0033 -0.1752 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 N   
2768 C  CA  . SER A-2 4   ? 0.6875 0.9450 0.6910 0.0573  -0.0013 -0.1683 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 CA  
2769 C  C   . SER A-2 4   ? 0.5690 0.8291 0.5678 0.0510  0.0030  -0.1534 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 C   
2770 O  O   . SER A-2 4   ? 0.5643 0.8412 0.5578 0.0486  0.0048  -0.1489 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 O   
2771 C  CB  . SER A-2 4   ? 0.7993 1.0664 0.8048 0.0634  -0.0014 -0.1765 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 CB  
2772 O  OG  . SER A-2 4   ? 0.7326 1.0256 0.7332 0.0638  0.0016  -0.1754 ? ? ? ? ? ? 4   SER A-2 OG  
2773 N  N   . ILE A-2 5   ? 0.5153 0.7579 0.5161 0.0484  0.0041  -0.1458 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 N   
2774 C  CA  . ILE A-2 5   ? 0.4927 0.7339 0.4900 0.0425  0.0074  -0.1320 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CA  
2775 C  C   . ILE A-2 5   ? 0.5470 0.7855 0.5457 0.0432  0.0093  -0.1291 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 C   
2776 O  O   . ILE A-2 5   ? 0.4865 0.7093 0.4900 0.0455  0.0078  -0.1326 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 O   
2777 C  CB  . ILE A-2 5   ? 0.4396 0.6602 0.4382 0.0381  0.0068  -0.1248 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CB  
2778 C  CG1 . ILE A-2 5   ? 0.5527 0.7747 0.5504 0.0373  0.0047  -0.1277 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CG1 
2779 C  CG2 . ILE A-2 5   ? 0.6084 0.8269 0.6034 0.0327  0.0098  -0.1113 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CG2 
2780 C  CD1 . ILE A-2 5   ? 0.5171 0.7181 0.5180 0.0344  0.0033  -0.1243 ? ? ? ? ? ? 5   ILE A-2 CD1 
2781 N  N   . ASN A-2 6   ? 0.6148 0.8681 0.6095 0.0409  0.0124  -0.1224 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 N   
2782 C  CA  . ASN A-2 6   ? 0.4874 0.7410 0.4832 0.0412  0.0143  -0.1193 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 CA  
2783 C  C   . ASN A-2 6   ? 0.5185 0.7756 0.5185 0.0482  0.0128  -0.1313 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 C   
2784 O  O   . ASN A-2 6   ? 0.4820 0.7292 0.4853 0.0496  0.0128  -0.1310 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 O   
2785 C  CB  . ASN A-2 6   ? 0.5876 0.8186 0.5852 0.0375  0.0149  -0.1105 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 CB  
2786 C  CG  . ASN A-2 6   ? 0.7644 0.9925 0.7580 0.0309  0.0164  -0.0981 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 CG  
2787 O  OD1 . ASN A-2 6   ? 0.6557 0.8979 0.6449 0.0287  0.0171  -0.0950 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 OD1 
2788 N  ND2 . ASN A-2 6   ? 0.4128 0.6224 0.4080 0.0280  0.0168  -0.0912 ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 ND2 
2789 N  N   . GLY A-2 7   ? 0.4963 0.7676 0.4962 0.0528  0.0111  -0.1419 ? ? ? ? ? ? 7   GLY A-2 N   
2790 C  CA  . GLY A-2 7   ? 0.5320 0.8063 0.5363 0.0603  0.0086  -0.1551 ? ? ? ? ? ? 7   GLY A-2 CA  
2791 C  C   . GLY A-2 7   ? 0.7495 1.0004 0.7597 0.0634  0.0046  -0.1616 ? ? ? ? ? ? 7   GLY A-2 C   
2792 O  O   . GLY A-2 7   ? 0.5849 0.8344 0.5993 0.0694  0.0023  -0.1707 ? ? ? ? ? ? 7   GLY A-2 O   
2793 N  N   . ARG A-2 8   ? 0.5934 0.8265 0.6041 0.0595  0.0034  -0.1572 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A-2 N   
2794 C  CA  . ARG A-2 8   ? 0.4006 0.6098 0.4168 0.0607  -0.0003 -0.1608 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A-2 CA  
2795 C  C   . ARG A-2 8   ? 0.4187 0.6208 0.4354 0.0592  -0.0030 -0.1637 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A-2 C   
2796 O  O   . ARG A-2 8   ? 0.5271 0.7396 0.5396 0.0562  -0.0016 -0.1604 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A-2 O   
2797 C  CB  . ARG A-2 8   ? 0.5758 0.7668 0.5927 0.0559  0.0014  -0.1496 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A-2 CB  
2798 C  CG  . ARG A-2 8   ? 0.6661 0.8619 0.6822 0.0558  0.0044  -0.1444 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A-2 CG  
2799 C  CD  . ARG A-2 8   ? 0.7803 0.9667 0.8016 0.0608  0.0020  -0.1505 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A-2 CD  
2800 N  NE  . ARG A-2 8   ? 0.7599 0.9512 0.7803 0.0602  0.0050  -0.1447 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A-2 NE  
2801 C  CZ  . ARG A-2 8   ? 0.9876 1.1725 1.0117 0.0640  0.0038  -0.1477 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A-2 CZ  
2802 N  NH1 . ARG A-2 8   ? 0.7259 0.8978 0.7550 0.0687  -0.0007 -0.1562 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A-2 NH1 
2803 N  NH2 . ARG A-2 8   ? 0.7144 0.9054 0.7374 0.0628  0.0067  -0.1418 ? ? ? ? ? ? 8   ARG A-2 NH2 
2804 N  N   . LYS A-2 9   ? 0.5344 0.7183 0.5563 0.0609  -0.0072 -0.1694 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 N   
2805 C  CA  . LYS A-2 9   ? 0.4905 0.6656 0.5136 0.0587  -0.0099 -0.1714 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CA  
2806 C  C   . LYS A-2 9   ? 0.4821 0.6481 0.5029 0.0514  -0.0073 -0.1587 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 C   
2807 O  O   . LYS A-2 9   ? 0.5190 0.6743 0.5401 0.0487  -0.0053 -0.1504 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 O   
2808 C  CB  . LYS A-2 9   ? 0.8700 1.0267 0.8995 0.0615  -0.0153 -0.1795 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CB  
2809 C  CG  . LYS A-2 9   ? 1.0134 1.1785 1.0456 0.0693  -0.0190 -0.1938 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CG  
2810 C  CD  . LYS A-2 9   ? 1.2053 1.3529 1.2435 0.0715  -0.0254 -0.2027 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CD  
2811 C  CE  . LYS A-2 9   ? 1.1136 1.2384 1.1563 0.0704  -0.0273 -0.1987 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CE  
2812 N  NZ  . LYS A-2 9   ? 1.2595 1.3868 1.3036 0.0758  -0.0272 -0.2014 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 NZ  
2813 N  N   . PRO A-2 10  ? 0.4415 0.6120 0.4601 0.0485  -0.0075 -0.1576 ? ? ? ? ? ? 10  PRO A-2 N   
2814 C  CA  . PRO A-2 10  ? 0.4091 0.5712 0.4259 0.0422  -0.0053 -0.1462 ? ? ? ? ? ? 10  PRO A-2 CA  
2815 C  C   . PRO A-2 10  ? 0.5367 0.6763 0.5576 0.0395  -0.0063 -0.1418 ? ? ? ? ? ? 10  PRO A-2 C   
2816 O  O   . PRO A-2 10  ? 0.3912 0.5244 0.4106 0.0353  -0.0036 -0.1315 ? ? ? ? ? ? 10  PRO A-2 O   
2817 C  CB  . PRO A-2 10  ? 0.4860 0.6538 0.5018 0.0411  -0.0071 -0.1494 ? ? ? ? ? ? 10  PRO A-2 CB  
2818 C  CG  . PRO A-2 10  ? 0.5475 0.7354 0.5612 0.0458  -0.0078 -0.1585 ? ? ? ? ? ? 10  PRO A-2 CG  
2819 C  CD  . PRO A-2 10  ? 0.4559 0.6411 0.4731 0.0511  -0.0094 -0.1663 ? ? ? ? ? ? 10  PRO A-2 CD  
2820 N  N   . SER A-2 11  ? 0.4618 0.5897 0.4879 0.0418  -0.0104 -0.1496 ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 N   
2821 C  CA  . SER A-2 11  ? 0.4956 0.6024 0.5259 0.0392  -0.0118 -0.1460 ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 CA  
2822 C  C   . SER A-2 11  ? 0.3853 0.4866 0.4154 0.0395  -0.0094 -0.1401 ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 C   
2823 O  O   . SER A-2 11  ? 0.4177 0.5064 0.4485 0.0355  -0.0082 -0.1321 ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 O   
2824 C  CB  . SER A-2 11  ? 0.5433 0.6395 0.5791 0.0420  -0.0174 -0.1561 ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 CB  
2825 O  OG  . SER A-2 11  ? 0.4816 0.5822 0.5189 0.0482  -0.0191 -0.1642 ? ? ? ? ? ? 11  SER A-2 OG  
2826 N  N   . GLU A-2 12  ? 0.4041 0.5156 0.4335 0.0442  -0.0088 -0.1444 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2 N   
2827 C  CA  . GLU A-2 12  ? 0.4277 0.5369 0.4567 0.0447  -0.0064 -0.1392 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2 CA  
2828 C  C   . GLU A-2 12  ? 0.4065 0.5210 0.4307 0.0401  -0.0015 -0.1275 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2 C   
2829 O  O   . GLU A-2 12  ? 0.3861 0.4915 0.4104 0.0377  0.0002  -0.1201 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2 O   
2830 C  CB  . GLU A-2 12  ? 0.4333 0.5566 0.4621 0.0508  -0.0065 -0.1466 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2 CB  
2831 C  CG  . GLU A-2 12  ? 0.7106 0.8285 0.7444 0.0568  -0.0113 -0.1581 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2 CG  
2832 C  CD  . GLU A-2 12  ? 0.8584 0.9940 0.8915 0.0629  -0.0107 -0.1649 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2 CD  
2833 O  OE1 . GLU A-2 12  ? 0.6211 0.7749 0.6517 0.0651  -0.0103 -0.1705 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2 OE1 
2834 O  OE2 . GLU A-2 12  ? 0.6908 0.8232 0.7257 0.0656  -0.0106 -0.1647 ? ? ? ? ? ? 12  GLU A-2 OE2 
2835 N  N   . ILE A-2 13  ? 0.4027 0.5320 0.4228 0.0389  0.0001  -0.1263 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A-2 N   
2836 C  CA  . ILE A-2 13  ? 0.3387 0.4732 0.3543 0.0345  0.0038  -0.1157 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A-2 CA  
2837 C  C   . ILE A-2 13  ? 0.3062 0.4255 0.3226 0.0298  0.0040  -0.1084 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A-2 C   
2838 O  O   . ILE A-2 13  ? 0.2841 0.3986 0.2991 0.0269  0.0063  -0.0998 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A-2 O   
2839 C  CB  . ILE A-2 13  ? 0.3194 0.4734 0.3305 0.0345  0.0049  -0.1164 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A-2 CB  
2840 C  CG1 . ILE A-2 13  ? 0.3820 0.5531 0.3919 0.0388  0.0055  -0.1222 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A-2 CG1 
2841 C  CG2 . ILE A-2 13  ? 0.3415 0.4986 0.3482 0.0296  0.0077  -0.1052 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A-2 CG2 
2842 C  CD1 . ILE A-2 13  ? 0.4868 0.6601 0.4958 0.0385  0.0082  -0.1167 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A-2 CD1 
2843 N  N   . PHE A-2 14  ? 0.3446 0.4569 0.3636 0.0291  0.0014  -0.1123 ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 N   
2844 C  CA  . PHE A-2 14  ? 0.3600 0.4595 0.3801 0.0247  0.0014  -0.1061 ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 CA  
2845 C  C   . PHE A-2 14  ? 0.3433 0.4271 0.3662 0.0236  0.0016  -0.1022 ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 C   
2846 O  O   . PHE A-2 14  ? 0.3292 0.4066 0.3512 0.0202  0.0036  -0.0940 ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 O   
2847 C  CB  . PHE A-2 14  ? 0.3867 0.4835 0.4095 0.0244  -0.0019 -0.1123 ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 CB  
2848 C  CG  . PHE A-2 14  ? 0.3089 0.3955 0.3333 0.0199  -0.0021 -0.1070 ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 CG  
2849 C  CD1 . PHE A-2 14  ? 0.3596 0.4446 0.3815 0.0166  0.0007  -0.0974 ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 CD1 
2850 C  CD2 . PHE A-2 14  ? 0.4238 0.5030 0.4521 0.0189  -0.0054 -0.1120 ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 CD2 
2851 C  CE1 . PHE A-2 14  ? 0.3888 0.4660 0.4123 0.0130  0.0005  -0.0934 ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 CE1 
2852 C  CE2 . PHE A-2 14  ? 0.3858 0.4574 0.4158 0.0146  -0.0056 -0.1074 ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 CE2 
2853 C  CZ  . PHE A-2 14  ? 0.4265 0.4976 0.4540 0.0119  -0.0025 -0.0983 ? ? ? ? ? ? 14  PHE A-2 CZ  
2854 N  N   . LYS A-2 15  ? 0.3244 0.4028 0.3507 0.0268  -0.0005 -0.1082 ? ? ? ? ? ? 15  LYS A-2 N   
2855 C  CA  . LYS A-2 15  ? 0.3161 0.3804 0.3448 0.0262  -0.0006 -0.1048 ? ? ? ? ? ? 15  LYS A-2 CA  
2856 C  C   . LYS A-2 15  ? 0.3479 0.4157 0.3735 0.0255  0.0030  -0.0975 ? ? ? ? ? ? 15  LYS A-2 C   
2857 O  O   . LYS A-2 15  ? 0.3270 0.3852 0.3527 0.0226  0.0044  -0.0905 ? ? ? ? ? ? 15  LYS A-2 O   
2858 C  CB  . LYS A-2 15  ? 0.3700 0.4282 0.4028 0.0304  -0.0042 -0.1130 ? ? ? ? ? ? 15  LYS A-2 CB  
2859 N  N   . ALA A-2 16  ? 0.3091 0.3916 0.3319 0.0280  0.0045  -0.0991 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A-2 N   
2860 C  CA  . ALA A-2 16  ? 0.3035 0.3908 0.3234 0.0269  0.0078  -0.0921 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A-2 CA  
2861 C  C   . ALA A-2 16  ? 0.2228 0.3098 0.2394 0.0222  0.0100  -0.0830 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A-2 C   
2862 O  O   . ALA A-2 16  ? 0.2543 0.3369 0.2698 0.0201  0.0119  -0.0759 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A-2 O   
2863 C  CB  . ALA A-2 16  ? 0.3299 0.4348 0.3476 0.0301  0.0088  -0.0958 ? ? ? ? ? ? 16  ALA A-2 CB  
2864 N  N   . GLN A-2 17  ? 0.2401 0.3326 0.2552 0.0210  0.0096  -0.0836 ? ? ? ? ? ? 17  GLN A-2 N   
2865 C  CA  . GLN A-2 17  ? 0.2409 0.3328 0.2532 0.0170  0.0111  -0.0754 ? ? ? ? ? ? 17  GLN A-2 CA  
2866 C  C   . GLN A-2 17  ? 0.2349 0.3111 0.2496 0.0145  0.0110  -0.0711 ? ? ? ? ? ? 17  GLN A-2 C   
2867 O  O   . GLN A-2 17  ? 0.2462 0.3187 0.2593 0.0121  0.0126  -0.0637 ? ? ? ? ? ? 17  GLN A-2 O   
2868 C  CB  . GLN A-2 17  ? 0.2723 0.3734 0.2829 0.0166  0.0102  -0.0775 ? ? ? ? ? ? 17  GLN A-2 CB  
2869 C  CG  . GLN A-2 17  ? 0.3040 0.4054 0.3116 0.0132  0.0113  -0.0691 ? ? ? ? ? ? 17  GLN A-2 CG  
2870 C  CD  . GLN A-2 17  ? 0.3192 0.4296 0.3249 0.0126  0.0103  -0.0701 ? ? ? ? ? ? 17  GLN A-2 CD  
2871 O  OE1 . GLN A-2 17  ? 0.3247 0.4395 0.3317 0.0145  0.0086  -0.0775 ? ? ? ? ? ? 17  GLN A-2 OE1 
2872 N  NE2 . GLN A-2 17  ? 0.2952 0.4079 0.2977 0.0102  0.0111  -0.0625 ? ? ? ? ? ? 17  GLN A-2 NE2 
2873 N  N   . ALA A-2 18  ? 0.2560 0.3231 0.2747 0.0149  0.0088  -0.0759 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 N   
2874 C  CA  . ALA A-2 18  ? 0.2773 0.3305 0.2984 0.0124  0.0086  -0.0721 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 CA  
2875 C  C   . ALA A-2 18  ? 0.2815 0.3282 0.3025 0.0122  0.0101  -0.0676 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 C   
2876 O  O   . ALA A-2 18  ? 0.2611 0.3023 0.2813 0.0097  0.0115  -0.0612 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 O   
2877 C  CB  . ALA A-2 18  ? 0.2791 0.3242 0.3045 0.0125  0.0056  -0.0779 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A-2 CB  
2878 N  N   . LEU A-2 19  ? 0.2597 0.3084 0.2812 0.0152  0.0099  -0.0710 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 N   
2879 C  CA  . LEU A-2 19  ? 0.2797 0.3241 0.3008 0.0152  0.0113  -0.0667 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CA  
2880 C  C   . LEU A-2 19  ? 0.2481 0.2984 0.2654 0.0133  0.0140  -0.0596 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 C   
2881 O  O   . LEU A-2 19  ? 0.2503 0.2937 0.2671 0.0113  0.0152  -0.0539 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 O   
2882 C  CB  . LEU A-2 19  ? 0.3196 0.3676 0.3421 0.0193  0.0104  -0.0723 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CB  
2883 C  CG  . LEU A-2 19  ? 0.3279 0.3723 0.3505 0.0197  0.0116  -0.0688 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CG  
2884 C  CD1 . LEU A-2 19  ? 0.3773 0.4062 0.4021 0.0180  0.0108  -0.0657 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CD1 
2885 C  CD2 . LEU A-2 19  ? 0.3820 0.4327 0.4060 0.0244  0.0105  -0.0752 ? ? ? ? ? ? 19  LEU A-2 CD2 
2886 N  N   . LEU A-2 20  ? 0.2290 0.2921 0.2434 0.0137  0.0147  -0.0600 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 N   
2887 C  CA  . LEU A-2 20  ? 0.2544 0.3226 0.2652 0.0114  0.0166  -0.0528 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CA  
2888 C  C   . LEU A-2 20  ? 0.2604 0.3209 0.2705 0.0084  0.0168  -0.0470 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 C   
2889 O  O   . LEU A-2 20  ? 0.2475 0.3033 0.2565 0.0066  0.0179  -0.0410 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 O   
2890 C  CB  . LEU A-2 20  ? 0.2262 0.3097 0.2339 0.0118  0.0169  -0.0537 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CB  
2891 C  CG  . LEU A-2 20  ? 0.2864 0.3757 0.2901 0.0090  0.0183  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CG  
2892 C  CD1 . LEU A-2 20  ? 0.3153 0.4047 0.3188 0.0088  0.0196  -0.0429 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD1 
2893 C  CD2 . LEU A-2 20  ? 0.2974 0.4023 0.2980 0.0090  0.0182  -0.0466 ? ? ? ? ? ? 20  LEU A-2 CD2 
2894 N  N   . TYR A-2 21  ? 0.2545 0.3139 0.2656 0.0079  0.0157  -0.0491 ? ? ? ? ? ? 21  TYR A-2 N   
2895 C  CA  . TYR A-2 21  ? 0.2664 0.3199 0.2773 0.0055  0.0157  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 21  TYR A-2 CA  
2896 C  C   . TYR A-2 21  ? 0.2514 0.2927 0.2645 0.0045  0.0161  -0.0421 ? ? ? ? ? ? 21  TYR A-2 C   
2897 O  O   . TYR A-2 21  ? 0.2385 0.2759 0.2505 0.0029  0.0168  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 21  TYR A-2 O   
2898 C  CB  . TYR A-2 21  ? 0.2416 0.2968 0.2535 0.0052  0.0143  -0.0475 ? ? ? ? ? ? 21  TYR A-2 CB  
2899 C  CG  . TYR A-2 21  ? 0.3214 0.3883 0.3304 0.0054  0.0139  -0.0475 ? ? ? ? ? ? 21  TYR A-2 CG  
2900 C  CD1 . TYR A-2 21  ? 0.2836 0.3608 0.2894 0.0062  0.0146  -0.0468 ? ? ? ? ? ? 21  TYR A-2 CD1 
2901 C  CD2 . TYR A-2 21  ? 0.4054 0.4736 0.4148 0.0046  0.0128  -0.0480 ? ? ? ? ? ? 21  TYR A-2 CD2 
2902 C  CE1 . TYR A-2 21  ? 0.2996 0.3881 0.3025 0.0060  0.0141  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 21  TYR A-2 CE1 
2903 C  CE2 . TYR A-2 21  ? 0.4272 0.5061 0.4338 0.0048  0.0122  -0.0479 ? ? ? ? ? ? 21  TYR A-2 CE2 
2904 C  CZ  . TYR A-2 21  ? 0.3937 0.4825 0.3969 0.0054  0.0128  -0.0468 ? ? ? ? ? ? 21  TYR A-2 CZ  
2905 O  OH  . TYR A-2 21  ? 0.5079 0.6082 0.5079 0.0053  0.0121  -0.0461 ? ? ? ? ? ? 21  TYR A-2 OH  
2906 N  N   . LYS A-2 22  ? 0.2440 0.2796 0.2601 0.0055  0.0154  -0.0461 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 N   
2907 C  CA  . LYS A-2 22  ? 0.2466 0.2712 0.2645 0.0044  0.0157  -0.0436 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 CA  
2908 C  C   . LYS A-2 22  ? 0.2590 0.2826 0.2747 0.0040  0.0173  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 C   
2909 O  O   . LYS A-2 22  ? 0.2758 0.2935 0.2915 0.0024  0.0180  -0.0340 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 O   
2910 C  CB  . LYS A-2 22  ? 0.2861 0.3051 0.3072 0.0057  0.0142  -0.0481 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 CB  
2911 C  CG  . LYS A-2 22  ? 0.3663 0.3748 0.3891 0.0045  0.0143  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 CG  
2912 C  CD  . LYS A-2 22  ? 0.4672 0.4695 0.4933 0.0057  0.0120  -0.0500 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 CD  
2913 C  CE  . LYS A-2 22  ? 1.0702 1.0637 1.0972 0.0052  0.0121  -0.0469 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 CE  
2914 N  NZ  . LYS A-2 22  ? 1.4779 1.4621 1.5084 0.0044  0.0095  -0.0490 ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 NZ  
2915 N  N   . HIS A-2 23  ? 0.2232 0.2536 0.2373 0.0054  0.0178  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 N   
2916 C  CA  . HIS A-2 23  ? 0.2318 0.2621 0.2440 0.0048  0.0191  -0.0340 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 CA  
2917 C  C   . HIS A-2 23  ? 0.2085 0.2423 0.2177 0.0029  0.0196  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 C   
2918 O  O   . HIS A-2 23  ? 0.2457 0.2746 0.2540 0.0016  0.0201  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 O   
2919 C  CB  . HIS A-2 23  ? 0.2278 0.2640 0.2402 0.0069  0.0193  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 CB  
2920 C  CG  . HIS A-2 23  ? 0.3046 0.3337 0.3201 0.0087  0.0185  -0.0404 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 CG  
2921 N  ND1 . HIS A-2 23  ? 0.3601 0.3884 0.3782 0.0107  0.0167  -0.0467 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 ND1 
2922 C  CD2 . HIS A-2 23  ? 0.2702 0.2915 0.2868 0.0086  0.0186  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 CD2 
2923 C  CE1 . HIS A-2 23  ? 0.3360 0.3559 0.3566 0.0118  0.0157  -0.0481 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 CE1 
2924 N  NE2 . HIS A-2 23  ? 0.3710 0.3867 0.3906 0.0105  0.0170  -0.0430 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 NE2 
2925 N  N   . ILE A-2 24  ? 0.2121 0.2542 0.2196 0.0028  0.0192  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A-2 N   
2926 C  CA  . ILE A-2 24  ? 0.2282 0.2723 0.2329 0.0010  0.0190  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A-2 CA  
2927 C  C   . ILE A-2 24  ? 0.2937 0.3283 0.2995 0.0001  0.0187  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A-2 C   
2928 O  O   . ILE A-2 24  ? 0.2537 0.2848 0.2582 -0.0010 0.0186  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A-2 O   
2929 C  CB  . ILE A-2 24  ? 0.2485 0.3018 0.2515 0.0010  0.0182  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A-2 CB  
2930 C  CG1 . ILE A-2 24  ? 0.2555 0.3204 0.2569 0.0017  0.0186  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A-2 CG1 
2931 C  CG2 . ILE A-2 24  ? 0.2448 0.2977 0.2455 -0.0007 0.0173  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A-2 CG2 
2932 C  CD1 . ILE A-2 24  ? 0.2858 0.3612 0.2855 0.0020  0.0178  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 24  ILE A-2 CD1 
2933 N  N   . TYR A-2 25  ? 0.2409 0.2718 0.2492 0.0005  0.0183  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 N   
2934 C  CA  . TYR A-2 25  ? 0.2219 0.2467 0.2313 -0.0003 0.0180  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 CA  
2935 C  C   . TYR A-2 25  ? 0.2285 0.2446 0.2399 -0.0006 0.0187  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 C   
2936 O  O   . TYR A-2 25  ? 0.2293 0.2412 0.2420 -0.0013 0.0187  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 O   
2937 C  CB  . TYR A-2 25  ? 0.2237 0.2513 0.2345 -0.0003 0.0171  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 CB  
2938 C  CG  . TYR A-2 25  ? 0.2346 0.2703 0.2429 -0.0001 0.0161  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 CG  
2939 C  CD1 . TYR A-2 25  ? 0.2948 0.3305 0.3015 -0.0004 0.0153  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 CD1 
2940 C  CD2 . TYR A-2 25  ? 0.2670 0.3108 0.2747 0.0007  0.0158  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 CD2 
2941 C  CE1 . TYR A-2 25  ? 0.2613 0.3042 0.2656 -0.0004 0.0141  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 CE1 
2942 C  CE2 . TYR A-2 25  ? 0.3229 0.3750 0.3280 0.0007  0.0149  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 CE2 
2943 C  CZ  . TYR A-2 25  ? 0.2883 0.3397 0.2918 0.0000  0.0140  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 CZ  
2944 O  OH  . TYR A-2 25  ? 0.3546 0.4142 0.3553 -0.0002 0.0127  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 OH  
2945 N  N   . ALA A-2 26  ? 0.2362 0.2504 0.2476 -0.0002 0.0194  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 26  ALA A-2 N   
2946 C  CA  . ALA A-2 26  ? 0.2497 0.2562 0.2628 -0.0005 0.0199  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 26  ALA A-2 CA  
2947 C  C   . ALA A-2 26  ? 0.2374 0.2396 0.2497 -0.0014 0.0203  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 26  ALA A-2 C   
2948 O  O   . ALA A-2 26  ? 0.2525 0.2495 0.2663 -0.0021 0.0206  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 26  ALA A-2 O   
2949 C  CB  . ALA A-2 26  ? 0.2693 0.2755 0.2825 0.0004  0.0203  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 26  ALA A-2 CB  
2950 N  N   . PHE A-2 27  ? 0.2222 0.2267 0.2322 -0.0015 0.0200  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 N   
2951 C  CA  . PHE A-2 27  ? 0.2347 0.2353 0.2439 -0.0018 0.0197  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 CA  
2952 C  C   . PHE A-2 27  ? 0.2726 0.2715 0.2834 -0.0018 0.0194  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 C   
2953 O  O   . PHE A-2 27  ? 0.2541 0.2494 0.2652 -0.0018 0.0195  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 O   
2954 C  CB  . PHE A-2 27  ? 0.2477 0.2507 0.2544 -0.0021 0.0186  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 CB  
2955 C  CG  . PHE A-2 27  ? 0.2579 0.2656 0.2638 -0.0019 0.0173  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 CG  
2956 C  CD1 . PHE A-2 27  ? 0.2376 0.2525 0.2426 -0.0020 0.0172  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 CD1 
2957 C  CD2 . PHE A-2 27  ? 0.2437 0.2495 0.2498 -0.0013 0.0160  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 CD2 
2958 C  CE1 . PHE A-2 27  ? 0.2668 0.2864 0.2709 -0.0018 0.0160  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 CE1 
2959 C  CE2 . PHE A-2 27  ? 0.3006 0.3107 0.3060 -0.0009 0.0146  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 CE2 
2960 C  CZ  . PHE A-2 27  ? 0.2729 0.2899 0.2772 -0.0013 0.0146  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 27  PHE A-2 CZ  
2961 N  N   . ILE A-2 28  ? 0.2481 0.2508 0.2601 -0.0018 0.0191  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A-2 N   
2962 C  CA  . ILE A-2 28  ? 0.2787 0.2813 0.2927 -0.0021 0.0189  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A-2 CA  
2963 C  C   . ILE A-2 28  ? 0.2373 0.2357 0.2534 -0.0032 0.0200  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A-2 C   
2964 O  O   . ILE A-2 28  ? 0.2609 0.2589 0.2781 -0.0036 0.0202  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A-2 O   
2965 C  CB  . ILE A-2 28  ? 0.2978 0.3058 0.3128 -0.0022 0.0182  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A-2 CB  
2966 C  CG1 . ILE A-2 28  ? 0.2734 0.2861 0.2859 -0.0012 0.0170  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A-2 CG1 
2967 C  CG2 . ILE A-2 28  ? 0.2811 0.2900 0.2987 -0.0029 0.0181  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A-2 CG2 
2968 C  CD1 . ILE A-2 28  ? 0.3538 0.3724 0.3668 -0.0010 0.0160  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 28  ILE A-2 CD1 
2969 N  N   . ASP A-2 29  ? 0.2537 0.2495 0.2703 -0.0037 0.0204  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A-2 N   
2970 C  CA  . ASP A-2 29  ? 0.2569 0.2480 0.2751 -0.0050 0.0210  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A-2 CA  
2971 C  C   . ASP A-2 29  ? 0.2761 0.2648 0.2930 -0.0047 0.0217  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A-2 C   
2972 O  O   . ASP A-2 29  ? 0.2662 0.2545 0.2842 -0.0056 0.0222  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A-2 O   
2973 C  CB  . ASP A-2 29  ? 0.2715 0.2595 0.2903 -0.0050 0.0209  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A-2 CB  
2974 C  CG  . ASP A-2 29  ? 0.5101 0.4982 0.5313 -0.0056 0.0198  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A-2 CG  
2975 O  OD1 . ASP A-2 29  ? 0.3912 0.3816 0.4139 -0.0068 0.0193  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A-2 OD1 
2976 O  OD2 . ASP A-2 29  ? 0.3689 0.3547 0.3907 -0.0049 0.0191  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 29  ASP A-2 OD2 
2977 N  N   . SER A-2 30  ? 0.2430 0.2309 0.2577 -0.0036 0.0217  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 30  SER A-2 N   
2978 C  CA  . SER A-2 30  ? 0.2337 0.2192 0.2471 -0.0031 0.0219  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 30  SER A-2 CA  
2979 C  C   . SER A-2 30  ? 0.2386 0.2260 0.2521 -0.0023 0.0213  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 30  SER A-2 C   
2980 O  O   . SER A-2 30  ? 0.2422 0.2287 0.2560 -0.0022 0.0217  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 30  SER A-2 O   
2981 C  CB  . SER A-2 30  ? 0.2562 0.2407 0.2674 -0.0024 0.0215  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 30  SER A-2 CB  
2982 O  OG  . SER A-2 30  ? 0.2458 0.2293 0.2573 -0.0027 0.0220  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 30  SER A-2 OG  
2983 N  N   . MSE A-2 31  ? 0.2134 0.2039 0.2266 -0.0015 0.0202  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 31  MSE A-2 N   
2984 C  CA  . MSE A-2 31  ? 0.2249 0.2171 0.2382 -0.0001 0.0191  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 31  MSE A-2 CA  
2985 C  C   . MSE A-2 31  ? 0.2045 0.1998 0.2201 -0.0005 0.0197  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 31  MSE A-2 C   
2986 O  O   . MSE A-2 31  ? 0.2323 0.2287 0.2485 0.0008  0.0194  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 31  MSE A-2 O   
2987 C  CB  . MSE A-2 31  ? 0.2350 0.2294 0.2470 0.0007  0.0174  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 31  MSE A-2 CB  
2988 C  CG  . MSE A-2 31  ? 0.2422 0.2343 0.2518 0.0006  0.0166  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 31  MSE A-2 CG  
2989 SE SE  . MSE A-2 31  ? 0.2713 0.2574 0.2797 0.0018  0.0150  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 31  MSE A-2 SE  
2990 C  CE  . MSE A-2 31  ? 0.2691 0.2523 0.2774 0.0002  0.0174  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 31  MSE A-2 CE  
2991 N  N   . SER A-2 32  ? 0.2208 0.2180 0.2382 -0.0023 0.0205  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 32  SER A-2 N   
2992 C  CA  . SER A-2 32  ? 0.2421 0.2428 0.2620 -0.0035 0.0211  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 32  SER A-2 CA  
2993 C  C   . SER A-2 32  ? 0.2816 0.2808 0.3020 -0.0046 0.0224  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 32  SER A-2 C   
2994 O  O   . SER A-2 32  ? 0.2382 0.2416 0.2600 -0.0048 0.0228  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 32  SER A-2 O   
2995 C  CB  . SER A-2 32  ? 0.2645 0.2668 0.2863 -0.0055 0.0210  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 32  SER A-2 CB  
2996 O  OG  . SER A-2 32  ? 0.2704 0.2683 0.2924 -0.0071 0.0215  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 32  SER A-2 OG  
2997 N  N   . LEU A-2 33  ? 0.2447 0.2389 0.2640 -0.0054 0.0229  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A-2 N   
2998 C  CA  . LEU A-2 33  ? 0.2480 0.2407 0.2672 -0.0064 0.0240  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A-2 CA  
2999 C  C   . LEU A-2 33  ? 0.2634 0.2572 0.2811 -0.0042 0.0239  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A-2 C   
3000 O  O   . LEU A-2 33  ? 0.2467 0.2439 0.2651 -0.0045 0.0246  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A-2 O   
3001 C  CB  . LEU A-2 33  ? 0.2391 0.2261 0.2572 -0.0071 0.0241  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A-2 CB  
3002 C  CG  . LEU A-2 33  ? 0.2104 0.1953 0.2278 -0.0081 0.0250  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A-2 CG  
3003 C  CD1 . LEU A-2 33  ? 0.2995 0.2872 0.3187 -0.0107 0.0256  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A-2 CD1 
3004 C  CD2 . LEU A-2 33  ? 0.2705 0.2499 0.2869 -0.0082 0.0247  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 33  LEU A-2 CD2 
3005 N  N   . LYS A-2 34  ? 0.2183 0.2096 0.2342 -0.0020 0.0227  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 N   
3006 C  CA  . LYS A-2 34  ? 0.2344 0.2257 0.2494 0.0005  0.0218  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CA  
3007 C  C   . LYS A-2 34  ? 0.2408 0.2380 0.2575 0.0019  0.0214  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 C   
3008 O  O   . LYS A-2 34  ? 0.2385 0.2381 0.2553 0.0033  0.0215  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 O   
3009 C  CB  . LYS A-2 34  ? 0.2422 0.2296 0.2553 0.0020  0.0200  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CB  
3010 C  CG  . LYS A-2 34  ? 0.2384 0.2250 0.2509 0.0048  0.0180  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CG  
3011 C  CD  . LYS A-2 34  ? 0.2853 0.2670 0.2959 0.0054  0.0160  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CD  
3012 C  CE  . LYS A-2 34  ? 0.2984 0.2782 0.3088 0.0082  0.0131  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 CE  
3013 N  NZ  . LYS A-2 34  ? 0.2716 0.2454 0.2800 0.0081  0.0108  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 34  LYS A-2 NZ  
3014 N  N   . TRP A-2 35  ? 0.2074 0.2076 0.2254 0.0018  0.0208  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 35  TRP A-2 N   
3015 C  CA  . TRP A-2 35  ? 0.2301 0.2367 0.2500 0.0033  0.0203  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 35  TRP A-2 CA  
3016 C  C   . TRP A-2 35  ? 0.2170 0.2293 0.2388 0.0015  0.0222  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 35  TRP A-2 C   
3017 O  O   . TRP A-2 35  ? 0.2404 0.2581 0.2631 0.0035  0.0221  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 35  TRP A-2 O   
3018 C  CB  . TRP A-2 35  ? 0.2464 0.2555 0.2674 0.0030  0.0195  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 35  TRP A-2 CB  
3019 C  CG  . TRP A-2 35  ? 0.2391 0.2560 0.2628 0.0039  0.0191  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 35  TRP A-2 CG  
3020 C  CD1 . TRP A-2 35  ? 0.2241 0.2436 0.2481 0.0075  0.0172  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 35  TRP A-2 CD1 
3021 C  CD2 . TRP A-2 35  ? 0.2103 0.2335 0.2366 0.0012  0.0205  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 35  TRP A-2 CD2 
3022 N  NE1 . TRP A-2 35  ? 0.2219 0.2497 0.2488 0.0075  0.0174  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 35  TRP A-2 NE1 
3023 C  CE2 . TRP A-2 35  ? 0.2371 0.2677 0.2655 0.0034  0.0195  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 35  TRP A-2 CE2 
3024 C  CE3 . TRP A-2 35  ? 0.2045 0.2276 0.2320 -0.0030 0.0221  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 35  TRP A-2 CE3 
3025 C  CZ2 . TRP A-2 35  ? 0.2416 0.2804 0.2732 0.0012  0.0204  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 35  TRP A-2 CZ2 
3026 C  CZ3 . TRP A-2 35  ? 0.2476 0.2777 0.2781 -0.0054 0.0227  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 35  TRP A-2 CZ3 
3027 C  CH2 . TRP A-2 35  ? 0.2255 0.2639 0.2581 -0.0035 0.0220  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 35  TRP A-2 CH2 
3028 N  N   . ALA A-2 36  ? 0.2080 0.2197 0.2304 -0.0022 0.0237  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 N   
3029 C  CA  . ALA A-2 36  ? 0.2182 0.2354 0.2423 -0.0049 0.0253  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 CA  
3030 C  C   . ALA A-2 36  ? 0.2312 0.2498 0.2540 -0.0037 0.0260  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 C   
3031 O  O   . ALA A-2 36  ? 0.2314 0.2581 0.2555 -0.0036 0.0268  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 O   
3032 C  CB  . ALA A-2 36  ? 0.2333 0.2476 0.2582 -0.0093 0.0261  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 CB  
3033 N  N   . VAL A-2 37  ? 0.2268 0.2384 0.2471 -0.0025 0.0257  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 N   
3034 C  CA  . VAL A-2 37  ? 0.2167 0.2291 0.2354 -0.0011 0.0261  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CA  
3035 C  C   . VAL A-2 37  ? 0.2004 0.2165 0.2193 0.0033  0.0247  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 C   
3036 O  O   . VAL A-2 37  ? 0.2293 0.2523 0.2486 0.0044  0.0253  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 O   
3037 C  CB  . VAL A-2 37  ? 0.2294 0.2334 0.2457 -0.0012 0.0258  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CB  
3038 C  CG1 . VAL A-2 37  ? 0.2558 0.2602 0.2703 0.0010  0.0255  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CG1 
3039 C  CG2 . VAL A-2 37  ? 0.2490 0.2501 0.2654 -0.0051 0.0269  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 37  VAL A-2 CG2 
3040 N  N   . GLU A-2 38  ? 0.2284 0.2408 0.2471 0.0059  0.0226  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 N   
3041 C  CA  . GLU A-2 38  ? 0.2295 0.2438 0.2486 0.0104  0.0204  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 CA  
3042 C  C   . GLU A-2 38  ? 0.2281 0.2528 0.2499 0.0116  0.0208  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 C   
3043 O  O   . GLU A-2 38  ? 0.2502 0.2794 0.2726 0.0154  0.0197  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 O   
3044 C  CB  . GLU A-2 38  ? 0.2564 0.2640 0.2747 0.0124  0.0177  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 CB  
3045 C  CG  . GLU A-2 38  ? 0.3020 0.3006 0.3177 0.0119  0.0168  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 CG  
3046 C  CD  . GLU A-2 38  ? 0.3131 0.3060 0.3279 0.0140  0.0135  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 CD  
3047 O  OE1 . GLU A-2 38  ? 0.2667 0.2616 0.2826 0.0147  0.0124  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 OE1 
3048 O  OE2 . GLU A-2 38  ? 0.3191 0.3056 0.3322 0.0147  0.0119  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 38  GLU A-2 OE2 
3049 N  N   . MSE A-2 39  ? 0.2084 0.2374 0.2321 0.0086  0.0221  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 39  MSE A-2 N   
3050 C  CA  . MSE A-2 39  ? 0.2248 0.2650 0.2515 0.0089  0.0227  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 39  MSE A-2 CA  
3051 C  C   . MSE A-2 39  ? 0.2392 0.2879 0.2666 0.0064  0.0252  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 39  MSE A-2 C   
3052 O  O   . MSE A-2 39  ? 0.2490 0.3088 0.2789 0.0065  0.0259  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 39  MSE A-2 O   
3053 C  CB  . MSE A-2 39  ? 0.2437 0.2853 0.2722 0.0058  0.0231  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 39  MSE A-2 CB  
3054 C  CG  . MSE A-2 39  ? 0.2289 0.2647 0.2568 0.0079  0.0207  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 39  MSE A-2 CG  
3055 SE SE  . MSE A-2 39  ? 0.3252 0.3652 0.3544 0.0146  0.0173  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 39  MSE A-2 SE  
3056 C  CE  . MSE A-2 39  ? 0.2703 0.3248 0.3040 0.0130  0.0186  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 39  MSE A-2 CE  
3057 N  N   . ASN A-2 40  ? 0.2214 0.2657 0.2466 0.0041  0.0265  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 40  ASN A-2 N   
3058 C  CA  . ASN A-2 40  ? 0.2654 0.3166 0.2903 0.0014  0.0287  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 40  ASN A-2 CA  
3059 C  C   . ASN A-2 40  ? 0.2326 0.2897 0.2598 -0.0042 0.0304  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 40  ASN A-2 C   
3060 O  O   . ASN A-2 40  ? 0.2360 0.3033 0.2641 -0.0064 0.0320  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 40  ASN A-2 O   
3061 C  CB  . ASN A-2 40  ? 0.2504 0.3118 0.2759 0.0054  0.0286  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 40  ASN A-2 CB  
3062 C  CG  . ASN A-2 40  ? 0.2820 0.3488 0.3059 0.0037  0.0305  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 40  ASN A-2 CG  
3063 O  OD1 . ASN A-2 40  ? 0.2869 0.3459 0.3083 0.0016  0.0309  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 40  ASN A-2 OD1 
3064 N  ND2 . ASN A-2 40  ? 0.3167 0.3972 0.3419 0.0047  0.0315  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 40  ASN A-2 ND2 
3065 N  N   . ILE A-2 41  ? 0.2238 0.2745 0.2517 -0.0066 0.0299  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A-2 N   
3066 C  CA  . ILE A-2 41  ? 0.2152 0.2706 0.2458 -0.0118 0.0307  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A-2 CA  
3067 C  C   . ILE A-2 41  ? 0.1866 0.2419 0.2166 -0.0171 0.0321  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A-2 C   
3068 O  O   . ILE A-2 41  ? 0.2284 0.2933 0.2605 -0.0211 0.0332  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A-2 O   
3069 C  CB  . ILE A-2 41  ? 0.2284 0.2775 0.2601 -0.0124 0.0293  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A-2 CB  
3070 C  CG1 . ILE A-2 41  ? 0.2368 0.2908 0.2699 -0.0081 0.0281  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A-2 CG1 
3071 C  CG2 . ILE A-2 41  ? 0.2465 0.2977 0.2808 -0.0182 0.0297  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A-2 CG2 
3072 C  CD1 . ILE A-2 41  ? 0.2116 0.2596 0.2449 -0.0073 0.0264  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A-2 CD1 
3073 N  N   . PRO A-2 42  ? 0.2242 0.2697 0.2515 -0.0175 0.0319  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A-2 N   
3074 C  CA  . PRO A-2 42  ? 0.2309 0.2762 0.2576 -0.0224 0.0329  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A-2 CA  
3075 C  C   . PRO A-2 42  ? 0.2328 0.2905 0.2592 -0.0232 0.0345  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A-2 C   
3076 O  O   . PRO A-2 42  ? 0.2538 0.3182 0.2816 -0.0284 0.0354  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A-2 O   
3077 C  CB  . PRO A-2 42  ? 0.2377 0.2717 0.2614 -0.0208 0.0322  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A-2 CB  
3078 C  CG  . PRO A-2 42  ? 0.2516 0.2780 0.2754 -0.0177 0.0308  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A-2 CG  
3079 C  CD  . PRO A-2 42  ? 0.2472 0.2812 0.2725 -0.0145 0.0306  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A-2 CD  
3080 N  N   . ASN A-2 43  ? 0.2439 0.3057 0.2688 -0.0182 0.0348  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 43  ASN A-2 N   
3081 C  CA  . ASN A-2 43  ? 0.2468 0.3220 0.2714 -0.0183 0.0364  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 43  ASN A-2 CA  
3082 C  C   . ASN A-2 43  ? 0.2500 0.3389 0.2781 -0.0199 0.0372  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 43  ASN A-2 C   
3083 O  O   . ASN A-2 43  ? 0.2388 0.3391 0.2673 -0.0237 0.0388  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 43  ASN A-2 O   
3084 C  CB  . ASN A-2 43  ? 0.2485 0.3248 0.2709 -0.0120 0.0360  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 43  ASN A-2 CB  
3085 C  CG  . ASN A-2 43  ? 0.2600 0.3253 0.2790 -0.0114 0.0355  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 43  ASN A-2 CG  
3086 O  OD1 . ASN A-2 43  ? 0.3719 0.4348 0.3897 -0.0158 0.0361  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 43  ASN A-2 OD1 
3087 N  ND2 . ASN A-2 43  ? 0.3138 0.3730 0.3313 -0.0061 0.0340  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 43  ASN A-2 ND2 
3088 N  N   . ILE A-2 44  ? 0.2416 0.3303 0.2721 -0.0173 0.0361  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A-2 N   
3089 C  CA  . ILE A-2 44  ? 0.2280 0.3302 0.2621 -0.0187 0.0368  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A-2 CA  
3090 C  C   . ILE A-2 44  ? 0.2424 0.3475 0.2784 -0.0268 0.0376  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A-2 C   
3091 O  O   . ILE A-2 44  ? 0.2290 0.3485 0.2669 -0.0302 0.0390  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A-2 O   
3092 C  CB  . ILE A-2 44  ? 0.2290 0.3285 0.2652 -0.0147 0.0350  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A-2 CB  
3093 C  CG1 . ILE A-2 44  ? 0.2474 0.3476 0.2825 -0.0067 0.0338  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A-2 CG1 
3094 C  CG2 . ILE A-2 44  ? 0.2167 0.3275 0.2569 -0.0175 0.0354  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A-2 CG2 
3095 C  CD1 . ILE A-2 44  ? 0.2394 0.3332 0.2754 -0.0024 0.0314  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 44  ILE A-2 CD1 
3096 N  N   . ILE A-2 45  ? 0.2471 0.3387 0.2826 -0.0300 0.0365  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A-2 N   
3097 C  CA  . ILE A-2 45  ? 0.2410 0.3327 0.2785 -0.0376 0.0364  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A-2 CA  
3098 C  C   . ILE A-2 45  ? 0.2404 0.3368 0.2762 -0.0421 0.0377  0.0028  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A-2 C   
3099 O  O   . ILE A-2 45  ? 0.2496 0.3564 0.2874 -0.0482 0.0384  0.0060  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A-2 O   
3100 C  CB  . ILE A-2 45  ? 0.2374 0.3134 0.2751 -0.0391 0.0343  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A-2 CB  
3101 C  CG1 . ILE A-2 45  ? 0.2561 0.3310 0.2957 -0.0356 0.0332  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A-2 CG1 
3102 C  CG2 . ILE A-2 45  ? 0.2403 0.3157 0.2802 -0.0472 0.0336  0.0041  ? ? ? ? ? ? 45  ILE A-2 CG2 
3103 C  CD1 . ILE A-2 45  ? 0.3099 0.3706 0.3493 -0.0359 0.0312  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 45  ILE A-2 CD1 
3104 N  N   . GLN A-2 46  ? 0.2296 0.3193 0.2616 -0.0396 0.0378  0.0037  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A-2 N   
3105 C  CA  . GLN A-2 46  ? 0.2888 0.3832 0.3186 -0.0433 0.0389  0.0082  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A-2 CA  
3106 C  C   . GLN A-2 46  ? 0.2827 0.3972 0.3134 -0.0441 0.0411  0.0072  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A-2 C   
3107 O  O   . GLN A-2 46  ? 0.3063 0.4298 0.3377 -0.0506 0.0419  0.0119  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A-2 O   
3108 C  CB  . GLN A-2 46  ? 0.2548 0.3415 0.2806 -0.0391 0.0388  0.0078  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A-2 CB  
3109 C  CG  . GLN A-2 46  ? 0.3271 0.4191 0.3501 -0.0420 0.0399  0.0119  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A-2 CG  
3110 C  CD  . GLN A-2 46  ? 0.4922 0.5782 0.5154 -0.0495 0.0389  0.0188  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A-2 CD  
3111 O  OE1 . GLN A-2 46  ? 0.4654 0.5382 0.4898 -0.0509 0.0369  0.0200  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A-2 OE1 
3112 N  NE2 . GLN A-2 46  ? 0.4674 0.5636 0.4894 -0.0543 0.0400  0.0235  ? ? ? ? ? ? 46  GLN A-2 NE2 
3113 N  N   . ASN A-2 47  ? 0.2986 0.4203 0.3296 -0.0374 0.0416  0.0012  ? ? ? ? ? ? 47  ASN A-2 N   
3114 C  CA  . ASN A-2 47  ? 0.2492 0.3910 0.2812 -0.0367 0.0435  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 47  ASN A-2 CA  
3115 C  C   . ASN A-2 47  ? 0.3002 0.4549 0.3365 -0.0417 0.0442  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 47  ASN A-2 C   
3116 O  O   . ASN A-2 47  ? 0.2732 0.4457 0.3104 -0.0447 0.0461  0.0009  ? ? ? ? ? ? 47  ASN A-2 O   
3117 C  CB  . ASN A-2 47  ? 0.2606 0.4051 0.2922 -0.0275 0.0432  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 47  ASN A-2 CB  
3118 C  CG  . ASN A-2 47  ? 0.2568 0.3922 0.2842 -0.0231 0.0427  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 47  ASN A-2 CG  
3119 O  OD1 . ASN A-2 47  ? 0.3659 0.4989 0.3906 -0.0266 0.0433  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 47  ASN A-2 OD1 
3120 N  ND2 . ASN A-2 47  ? 0.3233 0.4536 0.3503 -0.0155 0.0412  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 47  ASN A-2 ND2 
3121 N  N   . HIS A-2 48  ? 0.2310 0.3773 0.2700 -0.0430 0.0427  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A-2 N   
3122 C  CA  . HIS A-2 48  ? 0.2274 0.3832 0.2708 -0.0482 0.0428  0.0007  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A-2 CA  
3123 C  C   . HIS A-2 48  ? 0.2147 0.3737 0.2586 -0.0581 0.0432  0.0082  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A-2 C   
3124 O  O   . HIS A-2 48  ? 0.2677 0.4425 0.3146 -0.0633 0.0442  0.0099  ? ? ? ? ? ? 48  HIS A-2 O   
3125 C  CB  . HIS A-2 48  ? 0.2369 0.3806 0.2825 -0.0469 0.0406  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A-2 CB  
3126 C  CG  . HIS A-2 48  ? 0.2211 0.3751 0.2714 -0.0503 0.0405  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A-2 CG  
3127 N  ND1 . HIS A-2 48  ? 0.2404 0.4130 0.2933 -0.0480 0.0418  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A-2 ND1 
3128 C  CD2 . HIS A-2 48  ? 0.2748 0.4230 0.3279 -0.0555 0.0388  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A-2 CD2 
3129 C  CE1 . HIS A-2 48  ? 0.3456 0.5238 0.4027 -0.0521 0.0411  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A-2 CE1 
3130 N  NE2 . HIS A-2 48  ? 0.2655 0.4289 0.3228 -0.0568 0.0393  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A-2 NE2 
3131 N  N   . GLY A-2 49  ? 0.2870 0.4320 0.3279 -0.0605 0.0422  0.0127  ? ? ? ? ? ? 49  GLY A-2 N   
3132 C  CA  . GLY A-2 49  ? 0.2662 0.4116 0.3069 -0.0695 0.0419  0.0205  ? ? ? ? ? ? 49  GLY A-2 CA  
3133 C  C   . GLY A-2 49  ? 0.3445 0.4816 0.3885 -0.0767 0.0395  0.0243  ? ? ? ? ? ? 49  GLY A-2 C   
3134 O  O   . GLY A-2 49  ? 0.3571 0.4938 0.4014 -0.0847 0.0386  0.0311  ? ? ? ? ? ? 49  GLY A-2 O   
3135 N  N   . LYS A-2 50  ? 0.3187 0.4490 0.3652 -0.0737 0.0382  0.0199  ? ? ? ? ? ? 50  LYS A-2 N   
3136 C  CA  . LYS A-2 50  ? 0.2776 0.3995 0.3276 -0.0791 0.0355  0.0217  ? ? ? ? ? ? 50  LYS A-2 CA  
3137 C  C   . LYS A-2 50  ? 0.2753 0.3862 0.3258 -0.0724 0.0342  0.0156  ? ? ? ? ? ? 50  LYS A-2 C   
3138 O  O   . LYS A-2 50  ? 0.2694 0.3817 0.3181 -0.0647 0.0354  0.0107  ? ? ? ? ? ? 50  LYS A-2 O   
3139 C  CB  . LYS A-2 50  ? 0.2905 0.4287 0.3448 -0.0855 0.0361  0.0232  ? ? ? ? ? ? 50  LYS A-2 CB  
3140 C  CG  . LYS A-2 50  ? 0.3259 0.4785 0.3826 -0.0805 0.0378  0.0169  ? ? ? ? ? ? 50  LYS A-2 CG  
3141 C  CD  . LYS A-2 50  ? 0.4378 0.6064 0.4992 -0.0881 0.0380  0.0191  ? ? ? ? ? ? 50  LYS A-2 CD  
3142 C  CE  . LYS A-2 50  ? 0.4662 0.6460 0.5309 -0.0834 0.0387  0.0126  ? ? ? ? ? ? 50  LYS A-2 CE  
3143 N  NZ  . LYS A-2 50  ? 0.9044 1.1025 0.9682 -0.0782 0.0417  0.0092  ? ? ? ? ? ? 50  LYS A-2 NZ  
3144 N  N   . PRO A-2 51  ? 0.3063 0.4063 0.3592 -0.0754 0.0315  0.0159  ? ? ? ? ? ? 51  PRO A-2 N   
3145 C  CA  . PRO A-2 51  ? 0.2656 0.3573 0.3188 -0.0692 0.0305  0.0102  ? ? ? ? ? ? 51  PRO A-2 CA  
3146 C  C   . PRO A-2 51  ? 0.3012 0.4067 0.3564 -0.0652 0.0319  0.0051  ? ? ? ? ? ? 51  PRO A-2 C   
3147 O  O   . PRO A-2 51  ? 0.2945 0.4143 0.3529 -0.0692 0.0327  0.0058  ? ? ? ? ? ? 51  PRO A-2 O   
3148 C  CB  . PRO A-2 51  ? 0.3023 0.3834 0.3584 -0.0744 0.0272  0.0114  ? ? ? ? ? ? 51  PRO A-2 CB  
3149 C  CG  . PRO A-2 51  ? 0.3449 0.4213 0.4005 -0.0816 0.0260  0.0183  ? ? ? ? ? ? 51  PRO A-2 CG  
3150 C  CD  . PRO A-2 51  ? 0.3692 0.4630 0.4244 -0.0841 0.0290  0.0212  ? ? ? ? ? ? 51  PRO A-2 CD  
3151 N  N   . ILE A-2 52  ? 0.2468 0.3485 0.3002 -0.0572 0.0321  0.0002  ? ? ? ? ? ? 52  ILE A-2 N   
3152 C  CA  . ILE A-2 52  ? 0.2230 0.3371 0.2781 -0.0525 0.0330  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 52  ILE A-2 CA  
3153 C  C   . ILE A-2 52  ? 0.2563 0.3683 0.3142 -0.0519 0.0312  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 52  ILE A-2 C   
3154 O  O   . ILE A-2 52  ? 0.2674 0.3658 0.3241 -0.0501 0.0294  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 52  ILE A-2 O   
3155 C  CB  . ILE A-2 52  ? 0.2570 0.3695 0.3086 -0.0440 0.0339  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 52  ILE A-2 CB  
3156 C  CG1 . ILE A-2 52  ? 0.2549 0.3820 0.3083 -0.0391 0.0347  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 52  ILE A-2 CG1 
3157 C  CG2 . ILE A-2 52  ? 0.2360 0.3326 0.2851 -0.0394 0.0323  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 52  ILE A-2 CG2 
3158 C  CD1 . ILE A-2 52  ? 0.2611 0.3899 0.3115 -0.0323 0.0356  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 52  ILE A-2 CD1 
3159 N  N   . SER A-2 53  ? 0.2443 0.3706 0.3059 -0.0528 0.0315  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 53  SER A-2 N   
3160 C  CA  . SER A-2 53  ? 0.2683 0.3941 0.3324 -0.0516 0.0298  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 53  SER A-2 CA  
3161 C  C   . SER A-2 53  ? 0.2270 0.3481 0.2888 -0.0428 0.0292  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 53  SER A-2 C   
3162 O  O   . SER A-2 53  ? 0.2280 0.3518 0.2875 -0.0374 0.0304  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 53  SER A-2 O   
3163 C  CB  . SER A-2 53  ? 0.2916 0.4351 0.3605 -0.0543 0.0302  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 53  SER A-2 CB  
3164 O  OG  . SER A-2 53  ? 0.2556 0.4125 0.3244 -0.0489 0.0320  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 53  SER A-2 OG  
3165 N  N   . LEU A-2 54  ? 0.2375 0.3519 0.2999 -0.0414 0.0272  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 N   
3166 C  CA  . LEU A-2 54  ? 0.2436 0.3547 0.3040 -0.0337 0.0264  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 CA  
3167 C  C   . LEU A-2 54  ? 0.2435 0.3686 0.3054 -0.0289 0.0271  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 C   
3168 O  O   . LEU A-2 54  ? 0.2778 0.4009 0.3372 -0.0224 0.0269  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 O   
3169 C  CB  . LEU A-2 54  ? 0.2638 0.3690 0.3249 -0.0333 0.0241  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 CB  
3170 C  CG  . LEU A-2 54  ? 0.2575 0.3604 0.3165 -0.0259 0.0229  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 CG  
3171 C  CD1 . LEU A-2 54  ? 0.2965 0.3870 0.3508 -0.0222 0.0231  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 CD1 
3172 C  CD2 . LEU A-2 54  ? 0.3014 0.4035 0.3619 -0.0261 0.0208  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 CD2 
3173 N  N   . SER A-2 55  ? 0.2598 0.3990 0.3259 -0.0322 0.0275  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 55  SER A-2 N   
3174 C  CA  . SER A-2 55  ? 0.2770 0.4307 0.3451 -0.0272 0.0278  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 55  SER A-2 CA  
3175 C  C   . SER A-2 55  ? 0.2353 0.3942 0.3016 -0.0243 0.0297  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 55  SER A-2 C   
3176 O  O   . SER A-2 55  ? 0.2755 0.4372 0.3409 -0.0170 0.0291  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 55  SER A-2 O   
3177 C  CB  . SER A-2 55  ? 0.4039 0.5733 0.4773 -0.0315 0.0279  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 55  SER A-2 CB  
3178 O  OG  . SER A-2 55  ? 0.3994 0.5762 0.4745 -0.0388 0.0297  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 55  SER A-2 OG  
3179 N  N   . ASN A-2 56  ? 0.2536 0.4135 0.3192 -0.0298 0.0316  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 N   
3180 C  CA  . ASN A-2 56  ? 0.2657 0.4306 0.3292 -0.0273 0.0333  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 CA  
3181 C  C   . ASN A-2 56  ? 0.2722 0.4220 0.3309 -0.0214 0.0325  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 C   
3182 O  O   . ASN A-2 56  ? 0.2688 0.4220 0.3261 -0.0156 0.0328  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 O   
3183 C  CB  . ASN A-2 56  ? 0.2518 0.4213 0.3154 -0.0352 0.0354  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 CB  
3184 C  CG  . ASN A-2 56  ? 0.2761 0.4660 0.3439 -0.0393 0.0367  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 CG  
3185 O  OD1 . ASN A-2 56  ? 0.2760 0.4785 0.3466 -0.0348 0.0366  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 OD1 
3186 N  ND2 . ASN A-2 56  ? 0.2856 0.4792 0.3543 -0.0480 0.0378  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 56  ASN A-2 ND2 
3187 N  N   . LEU A-2 57  ? 0.2229 0.3567 0.2795 -0.0232 0.0315  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2 N   
3188 C  CA  . LEU A-2 57  ? 0.2087 0.3286 0.2610 -0.0185 0.0307  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2 CA  
3189 C  C   . LEU A-2 57  ? 0.2477 0.3675 0.2997 -0.0105 0.0289  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2 C   
3190 O  O   . LEU A-2 57  ? 0.2771 0.3944 0.3267 -0.0054 0.0286  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2 O   
3191 C  CB  . LEU A-2 57  ? 0.2198 0.3243 0.2703 -0.0216 0.0297  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2 CB  
3192 C  CG  . LEU A-2 57  ? 0.2369 0.3281 0.2832 -0.0171 0.0290  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2 CG  
3193 C  CD1 . LEU A-2 57  ? 0.2268 0.3175 0.2705 -0.0164 0.0304  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2 CD1 
3194 C  CD2 . LEU A-2 57  ? 0.2863 0.3646 0.3315 -0.0201 0.0280  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 57  LEU A-2 CD2 
3195 N  N   . VAL A-2 58  ? 0.2557 0.3772 0.3098 -0.0096 0.0273  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A-2 N   
3196 C  CA  . VAL A-2 58  ? 0.2724 0.3930 0.3262 -0.0023 0.0249  -0.0350 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A-2 CA  
3197 C  C   . VAL A-2 58  ? 0.2782 0.4122 0.3341 0.0024  0.0250  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A-2 C   
3198 O  O   . VAL A-2 58  ? 0.3074 0.4387 0.3622 0.0092  0.0229  -0.0413 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A-2 O   
3199 C  CB  . VAL A-2 58  ? 0.3029 0.4210 0.3580 -0.0022 0.0229  -0.0358 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A-2 CB  
3200 C  CG1 . VAL A-2 58  ? 0.2973 0.4021 0.3500 -0.0061 0.0228  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A-2 CG1 
3201 C  CG2 . VAL A-2 58  ? 0.3204 0.4528 0.3802 -0.0048 0.0231  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A-2 CG2 
3202 N  N   . SER A-2 59  ? 0.2410 0.3896 0.3000 -0.0012 0.0270  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 59  SER A-2 N   
3203 C  CA  . SER A-2 59  ? 0.3423 0.5058 0.4033 0.0032  0.0274  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 59  SER A-2 CA  
3204 C  C   . SER A-2 59  ? 0.3050 0.4649 0.3627 0.0071  0.0278  -0.0434 ? ? ? ? ? ? 59  SER A-2 C   
3205 O  O   . SER A-2 59  ? 0.3299 0.4912 0.3875 0.0145  0.0260  -0.0476 ? ? ? ? ? ? 59  SER A-2 O   
3206 C  CB  . SER A-2 59  ? 0.3577 0.5388 0.4225 -0.0024 0.0298  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 59  SER A-2 CB  
3207 O  OG  . SER A-2 59  ? 0.3890 0.5852 0.4557 0.0030  0.0300  -0.0466 ? ? ? ? ? ? 59  SER A-2 OG  
3208 N  N   . ILE A-2 60  ? 0.2752 0.4295 0.3303 0.0022  0.0298  -0.0394 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 N   
3209 C  CA  . ILE A-2 60  ? 0.2603 0.4096 0.3119 0.0052  0.0302  -0.0397 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 CA  
3210 C  C   . ILE A-2 60  ? 0.2883 0.4222 0.3371 0.0114  0.0272  -0.0411 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 C   
3211 O  O   . ILE A-2 60  ? 0.2748 0.4088 0.3225 0.0175  0.0259  -0.0445 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 O   
3212 C  CB  . ILE A-2 60  ? 0.2642 0.4086 0.3134 -0.0017 0.0325  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 CB  
3213 C  CG1 . ILE A-2 60  ? 0.2643 0.4247 0.3160 -0.0079 0.0352  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 CG1 
3214 C  CG2 . ILE A-2 60  ? 0.2659 0.4040 0.3112 0.0017  0.0326  -0.0347 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 CG2 
3215 C  CD1 . ILE A-2 60  ? 0.3532 0.5086 0.4027 -0.0152 0.0369  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 CD1 
3216 N  N   . LEU A-2 61  ? 0.2667 0.3878 0.3143 0.0096  0.0260  -0.0386 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A-2 N   
3217 C  CA  . LEU A-2 61  ? 0.2419 0.3489 0.2868 0.0141  0.0233  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A-2 CA  
3218 C  C   . LEU A-2 61  ? 0.2335 0.3435 0.2801 0.0212  0.0201  -0.0432 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A-2 C   
3219 O  O   . LEU A-2 61  ? 0.2711 0.3717 0.3156 0.0260  0.0174  -0.0441 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A-2 O   
3220 C  CB  . LEU A-2 61  ? 0.2495 0.3449 0.2930 0.0100  0.0231  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A-2 CB  
3221 C  CG  . LEU A-2 61  ? 0.2641 0.3530 0.3055 0.0041  0.0254  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A-2 CG  
3222 C  CD1 . LEU A-2 61  ? 0.3071 0.3862 0.3477 0.0009  0.0248  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A-2 CD1 
3223 C  CD2 . LEU A-2 61  ? 0.2621 0.3441 0.3001 0.0060  0.0256  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 61  LEU A-2 CD2 
3224 N  N   . GLN A-2 62  ? 0.2906 0.4133 0.3411 0.0217  0.0200  -0.0456 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 N   
3225 C  CA  . GLN A-2 62  ? 0.2505 0.3768 0.3031 0.0286  0.0166  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 CA  
3226 C  C   . GLN A-2 62  ? 0.2695 0.3819 0.3201 0.0302  0.0134  -0.0480 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 C   
3227 O  O   . GLN A-2 62  ? 0.2941 0.4012 0.3441 0.0363  0.0098  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 O   
3228 C  CB  . GLN A-2 62  ? 0.3203 0.4506 0.3731 0.0355  0.0150  -0.0543 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 CB  
3229 C  CG  A GLN A-2 62  ? 0.5025 0.6514 0.5581 0.0346  0.0179  -0.0570 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 CG  
3230 C  CG  B GLN A-2 62  ? 0.2717 0.4172 0.3261 0.0344  0.0181  -0.0563 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 CG  
3231 C  CD  A GLN A-2 62  ? 0.3343 0.4988 0.3947 0.0355  0.0177  -0.0598 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 CD  
3232 C  CD  B GLN A-2 62  ? 0.4331 0.5808 0.4871 0.0419  0.0161  -0.0614 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 CD  
3233 O  OE1 A GLN A-2 62  ? 0.3776 0.5446 0.4401 0.0424  0.0143  -0.0641 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 OE1 
3234 O  OE1 B GLN A-2 62  ? 0.4800 0.6352 0.5369 0.0484  0.0135  -0.0665 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 OE1 
3235 N  NE2 A GLN A-2 62  ? 0.2396 0.4141 0.3022 0.0283  0.0209  -0.0574 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 NE2 
3236 N  NE2 B GLN A-2 62  ? 0.4192 0.5599 0.4698 0.0413  0.0170  -0.0602 ? ? ? ? ? ? 62  GLN A-2 NE2 
3237 N  N   . VAL A-2 63  ? 0.2739 0.3806 0.3234 0.0245  0.0147  -0.0442 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A-2 N   
3238 C  CA  . VAL A-2 63  ? 0.2622 0.3590 0.3101 0.0253  0.0121  -0.0425 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A-2 CA  
3239 C  C   . VAL A-2 63  ? 0.2653 0.3706 0.3164 0.0277  0.0101  -0.0448 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A-2 C   
3240 O  O   . VAL A-2 63  ? 0.2677 0.3864 0.3225 0.0259  0.0117  -0.0467 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A-2 O   
3241 C  CB  . VAL A-2 63  ? 0.3221 0.4107 0.3678 0.0191  0.0139  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A-2 CB  
3242 C  CG1 . VAL A-2 63  ? 0.3216 0.4021 0.3643 0.0168  0.0158  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A-2 CG1 
3243 C  CG2 . VAL A-2 63  ? 0.3322 0.4295 0.3809 0.0137  0.0160  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A-2 CG2 
3244 N  N   . PRO A-2 64  ? 0.2777 0.3762 0.3275 0.0317  0.0064  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A-2 N   
3245 C  CA  . PRO A-2 64  ? 0.2991 0.4048 0.3516 0.0340  0.0040  -0.0464 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A-2 CA  
3246 C  C   . PRO A-2 64  ? 0.2739 0.3842 0.3277 0.0280  0.0061  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A-2 C   
3247 O  O   . PRO A-2 64  ? 0.2472 0.3506 0.2987 0.0227  0.0081  -0.0421 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A-2 O   
3248 C  CB  . PRO A-2 64  ? 0.3681 0.4626 0.4178 0.0381  -0.0003 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A-2 CB  
3249 C  CG  . PRO A-2 64  ? 0.3228 0.4043 0.3682 0.0357  0.0006  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A-2 CG  
3250 C  CD  . PRO A-2 64  ? 0.2656 0.3497 0.3114 0.0340  0.0039  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A-2 CD  
3251 N  N   . SER A-2 65  ? 0.2415 0.3636 0.2991 0.0287  0.0053  -0.0476 ? ? ? ? ? ? 65  SER A-2 N   
3252 C  CA  . SER A-2 65  ? 0.2727 0.4001 0.3321 0.0227  0.0071  -0.0469 ? ? ? ? ? ? 65  SER A-2 CA  
3253 C  C   . SER A-2 65  ? 0.2492 0.3664 0.3053 0.0206  0.0060  -0.0442 ? ? ? ? ? ? 65  SER A-2 C   
3254 O  O   . SER A-2 65  ? 0.2819 0.3979 0.3380 0.0148  0.0079  -0.0429 ? ? ? ? ? ? 65  SER A-2 O   
3255 C  CB  . SER A-2 65  ? 0.4070 0.5494 0.4712 0.0241  0.0061  -0.0502 ? ? ? ? ? ? 65  SER A-2 CB  
3256 O  OG  . SER A-2 65  ? 0.5568 0.6988 0.6209 0.0312  0.0021  -0.0519 ? ? ? ? ? ? 65  SER A-2 OG  
3257 N  N   . SER A-2 66  ? 0.2797 0.3896 0.3331 0.0253  0.0027  -0.0433 ? ? ? ? ? ? 66  SER A-2 N   
3258 C  CA  . SER A-2 66  ? 0.2786 0.3800 0.3285 0.0238  0.0015  -0.0406 ? ? ? ? ? ? 66  SER A-2 CA  
3259 C  C   . SER A-2 66  ? 0.2645 0.3553 0.3109 0.0197  0.0038  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 66  SER A-2 C   
3260 O  O   . SER A-2 66  ? 0.2745 0.3603 0.3184 0.0176  0.0035  -0.0359 ? ? ? ? ? ? 66  SER A-2 O   
3261 C  CB  . SER A-2 66  ? 0.3049 0.4006 0.3525 0.0294  -0.0028 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 66  SER A-2 CB  
3262 O  OG  . SER A-2 66  ? 0.3032 0.3909 0.3489 0.0322  -0.0034 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 66  SER A-2 OG  
3263 N  N   . LYS A-2 67  ? 0.2784 0.3667 0.3246 0.0191  0.0059  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 N   
3264 C  CA  . LYS A-2 67  ? 0.2752 0.3540 0.3184 0.0156  0.0080  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 CA  
3265 C  C   . LYS A-2 67  ? 0.2533 0.3349 0.2982 0.0102  0.0114  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 C   
3266 O  O   . LYS A-2 67  ? 0.2430 0.3171 0.2858 0.0075  0.0130  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 O   
3267 C  CB  . LYS A-2 67  ? 0.2319 0.3023 0.2722 0.0189  0.0071  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 CB  
3268 C  CG  . LYS A-2 67  ? 0.2771 0.3416 0.3150 0.0231  0.0033  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 CG  
3269 C  CD  . LYS A-2 67  ? 0.2639 0.3212 0.2982 0.0203  0.0032  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 CD  
3270 C  CE  . LYS A-2 67  ? 0.2554 0.3089 0.2874 0.0234  -0.0007 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 CE  
3271 N  NZ  . LYS A-2 67  ? 0.2540 0.2997 0.2843 0.0270  -0.0032 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A-2 NZ  
3272 N  N   . ILE A-2 68  ? 0.2318 0.3244 0.2808 0.0084  0.0123  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 68  ILE A-2 N   
3273 C  CA  . ILE A-2 68  ? 0.2084 0.3041 0.2594 0.0025  0.0151  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 68  ILE A-2 CA  
3274 C  C   . ILE A-2 68  ? 0.2090 0.2979 0.2589 -0.0022 0.0155  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 68  ILE A-2 C   
3275 O  O   . ILE A-2 68  ? 0.2301 0.3134 0.2791 -0.0060 0.0172  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 68  ILE A-2 O   
3276 C  CB  . ILE A-2 68  ? 0.2566 0.3667 0.3124 0.0010  0.0156  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 68  ILE A-2 CB  
3277 C  CG1 . ILE A-2 68  ? 0.2464 0.3639 0.3034 0.0053  0.0159  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 68  ILE A-2 CG1 
3278 C  CG2 . ILE A-2 68  ? 0.2922 0.4049 0.3502 -0.0064 0.0178  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 68  ILE A-2 CG2 
3279 C  CD1 . ILE A-2 68  ? 0.3002 0.4338 0.3620 0.0053  0.0160  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 68  ILE A-2 CD1 
3280 N  N   . GLY A-2 69  ? 0.2304 0.3196 0.2802 -0.0018 0.0136  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 69  GLY A-2 N   
3281 C  CA  . GLY A-2 69  ? 0.2130 0.2964 0.2619 -0.0056 0.0136  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 69  GLY A-2 CA  
3282 C  C   . GLY A-2 69  ? 0.2263 0.2981 0.2709 -0.0049 0.0141  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 69  GLY A-2 C   
3283 O  O   . GLY A-2 69  ? 0.2402 0.3063 0.2842 -0.0083 0.0149  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 69  GLY A-2 O   
3284 N  N   . ASN A-2 70  ? 0.2272 0.2955 0.2689 -0.0004 0.0132  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 70  ASN A-2 N   
3285 C  CA  . ASN A-2 70  ? 0.2310 0.2893 0.2689 0.0003  0.0136  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 70  ASN A-2 CA  
3286 C  C   . ASN A-2 70  ? 0.2390 0.2937 0.2771 -0.0020 0.0159  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 70  ASN A-2 C   
3287 O  O   . ASN A-2 70  ? 0.2611 0.3087 0.2973 -0.0039 0.0168  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 70  ASN A-2 O   
3288 C  CB  . ASN A-2 70  ? 0.2534 0.3091 0.2887 0.0051  0.0117  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 70  ASN A-2 CB  
3289 C  CG  . ASN A-2 70  ? 0.2383 0.2960 0.2725 0.0069  0.0093  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 70  ASN A-2 CG  
3290 O  OD1 . ASN A-2 70  ? 0.2522 0.3152 0.2876 0.0099  0.0073  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 70  ASN A-2 OD1 
3291 N  ND2 . ASN A-2 70  ? 0.2601 0.3140 0.2919 0.0052  0.0093  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 70  ASN A-2 ND2 
3292 N  N   . VAL A-2 71  ? 0.2385 0.2993 0.2789 -0.0019 0.0168  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 71  VAL A-2 N   
3293 C  CA  . VAL A-2 71  ? 0.2167 0.2756 0.2572 -0.0046 0.0190  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 71  VAL A-2 CA  
3294 C  C   . VAL A-2 71  ? 0.2134 0.2708 0.2554 -0.0102 0.0198  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 71  VAL A-2 C   
3295 O  O   . VAL A-2 71  ? 0.2320 0.2822 0.2726 -0.0123 0.0207  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 71  VAL A-2 O   
3296 C  CB  . VAL A-2 71  ? 0.2044 0.2725 0.2472 -0.0038 0.0199  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 71  VAL A-2 CB  
3297 C  CG1 . VAL A-2 71  ? 0.2276 0.2953 0.2706 -0.0076 0.0221  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 71  VAL A-2 CG1 
3298 C  CG2 . VAL A-2 71  ? 0.2228 0.2902 0.2639 0.0020  0.0188  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 71  VAL A-2 CG2 
3299 N  N   . ARG A-2 72  ? 0.2158 0.2795 0.2608 -0.0124 0.0191  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A-2 N   
3300 C  CA  . ARG A-2 72  ? 0.2239 0.2858 0.2710 -0.0178 0.0192  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A-2 CA  
3301 C  C   . ARG A-2 72  ? 0.2281 0.2799 0.2727 -0.0178 0.0184  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A-2 C   
3302 O  O   . ARG A-2 72  ? 0.2408 0.2864 0.2854 -0.0210 0.0187  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A-2 O   
3303 C  CB  . ARG A-2 72  ? 0.2691 0.3394 0.3199 -0.0199 0.0180  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A-2 CB  
3304 C  CG  . ARG A-2 72  ? 0.2505 0.3193 0.3041 -0.0261 0.0177  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A-2 CG  
3305 C  CD  . ARG A-2 72  ? 0.2993 0.3750 0.3564 -0.0285 0.0161  -0.0337 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A-2 CD  
3306 N  NE  . ARG A-2 72  ? 0.3793 0.4533 0.4344 -0.0246 0.0146  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A-2 NE  
3307 C  CZ  . ARG A-2 72  ? 0.6273 0.7080 0.6821 -0.0206 0.0138  -0.0376 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A-2 CZ  
3308 N  NH1 . ARG A-2 72  ? 0.4897 0.5805 0.5469 -0.0198 0.0142  -0.0379 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A-2 NH1 
3309 N  NH2 . ARG A-2 72  ? 0.4024 0.4803 0.4546 -0.0175 0.0124  -0.0390 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A-2 NH2 
3310 N  N   . ARG A-2 73  ? 0.2560 0.3067 0.2984 -0.0141 0.0172  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 N   
3311 C  CA  . ARG A-2 73  ? 0.2631 0.3063 0.3030 -0.0138 0.0165  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 CA  
3312 C  C   . ARG A-2 73  ? 0.2428 0.2780 0.2800 -0.0132 0.0177  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 C   
3313 O  O   . ARG A-2 73  ? 0.2600 0.2891 0.2969 -0.0150 0.0176  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 O   
3314 C  CB  . ARG A-2 73  ? 0.2328 0.2783 0.2706 -0.0102 0.0151  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 CB  
3315 C  CG  . ARG A-2 73  ? 0.2605 0.3132 0.3009 -0.0112 0.0137  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 CG  
3316 C  CD  A ARG A-2 73  ? 0.2526 0.3100 0.2913 -0.0074 0.0122  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 CD  
3317 C  CD  B ARG A-2 73  ? 0.2633 0.3212 0.3022 -0.0074 0.0121  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 CD  
3318 N  NE  A ARG A-2 73  ? 0.2270 0.2925 0.2687 -0.0085 0.0109  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 NE  
3319 N  NE  B ARG A-2 73  ? 0.2986 0.3528 0.3334 -0.0048 0.0114  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 NE  
3320 C  CZ  A ARG A-2 73  ? 0.2021 0.2688 0.2447 -0.0105 0.0098  -0.0400 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 CZ  
3321 C  CZ  B ARG A-2 73  ? 0.2730 0.3302 0.3057 -0.0016 0.0098  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 CZ  
3322 N  NH1 A ARG A-2 73  ? 0.1854 0.2599 0.2310 -0.0116 0.0086  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 NH1 
3323 N  NH1 B ARG A-2 73  ? 0.3129 0.3671 0.3418 -0.0002 0.0092  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 NH1 
3324 N  NH2 A ARG A-2 73  ? 0.2915 0.3523 0.3321 -0.0110 0.0098  -0.0407 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 NH2 
3325 N  NH2 B ARG A-2 73  ? 0.3029 0.3664 0.3373 0.0001  0.0085  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 NH2 
3326 N  N   . LEU A-2 74  ? 0.2234 0.2588 0.2591 -0.0107 0.0185  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 N   
3327 C  CA  . LEU A-2 74  ? 0.2202 0.2485 0.2535 -0.0102 0.0196  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CA  
3328 C  C   . LEU A-2 74  ? 0.2284 0.2544 0.2633 -0.0142 0.0207  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 C   
3329 O  O   . LEU A-2 74  ? 0.2223 0.2415 0.2559 -0.0150 0.0209  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 O   
3330 C  CB  . LEU A-2 74  ? 0.2164 0.2454 0.2479 -0.0067 0.0197  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CB  
3331 C  CG  . LEU A-2 74  ? 0.2524 0.2796 0.2813 -0.0033 0.0182  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CG  
3332 C  CD1 . LEU A-2 74  ? 0.2406 0.2696 0.2689 0.0002  0.0175  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CD1 
3333 C  CD2 . LEU A-2 74  ? 0.2518 0.2716 0.2778 -0.0034 0.0185  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 74  LEU A-2 CD2 
3334 N  N   . MSE A-2 75  ? 0.2126 0.2451 0.2503 -0.0166 0.0213  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 75  MSE A-2 N   
3335 C  CA  . MSE A-2 75  ? 0.2345 0.2659 0.2738 -0.0210 0.0221  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 75  MSE A-2 CA  
3336 C  C   . MSE A-2 75  ? 0.2249 0.2505 0.2655 -0.0244 0.0208  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 75  MSE A-2 C   
3337 O  O   . MSE A-2 75  ? 0.2512 0.2706 0.2916 -0.0267 0.0208  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 75  MSE A-2 O   
3338 C  CB  . MSE A-2 75  ? 0.2428 0.2842 0.2849 -0.0232 0.0229  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 75  MSE A-2 CB  
3339 C  CG  . MSE A-2 75  ? 0.2596 0.3066 0.3006 -0.0198 0.0241  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 75  MSE A-2 CG  
3340 SE SE  . MSE A-2 75  ? 0.2673 0.3078 0.3049 -0.0194 0.0256  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 75  MSE A-2 SE  
3341 C  CE  . MSE A-2 75  ? 0.2470 0.2909 0.2874 -0.0271 0.0265  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 75  MSE A-2 CE  
3342 N  N   . ARG A-2 76  ? 0.2587 0.2860 0.3007 -0.0243 0.0193  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A-2 N   
3343 C  CA  . ARG A-2 76  ? 0.2622 0.2839 0.3058 -0.0272 0.0175  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A-2 CA  
3344 C  C   . ARG A-2 76  ? 0.2408 0.2539 0.2816 -0.0247 0.0171  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A-2 C   
3345 O  O   . ARG A-2 76  ? 0.2672 0.2733 0.3088 -0.0267 0.0160  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A-2 O   
3346 C  CB  . ARG A-2 76  ? 0.2551 0.2818 0.3010 -0.0277 0.0160  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A-2 CB  
3347 C  CG  . ARG A-2 76  ? 0.2940 0.3287 0.3435 -0.0315 0.0160  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A-2 CG  
3348 C  CD  . ARG A-2 76  ? 0.4340 0.4749 0.4855 -0.0314 0.0145  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A-2 CD  
3349 N  NE  . ARG A-2 76  ? 0.3492 0.3976 0.4049 -0.0360 0.0141  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A-2 NE  
3350 C  CZ  . ARG A-2 76  ? 0.4762 0.5288 0.5348 -0.0377 0.0122  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A-2 CZ  
3351 N  NH1 . ARG A-2 76  ? 0.4060 0.4567 0.4634 -0.0351 0.0106  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A-2 NH1 
3352 N  NH2 . ARG A-2 76  ? 0.4113 0.4712 0.4740 -0.0424 0.0119  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 76  ARG A-2 NH2 
3353 N  N   . TYR A-2 77  ? 0.2363 0.2503 0.2741 -0.0204 0.0178  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 77  TYR A-2 N   
3354 C  CA  . TYR A-2 77  ? 0.2408 0.2488 0.2759 -0.0178 0.0177  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 77  TYR A-2 CA  
3355 C  C   . TYR A-2 77  ? 0.2921 0.2940 0.3262 -0.0187 0.0187  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 77  TYR A-2 C   
3356 O  O   . TYR A-2 77  ? 0.2626 0.2581 0.2967 -0.0190 0.0178  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 77  TYR A-2 O   
3357 C  CB  . TYR A-2 77  ? 0.2287 0.2397 0.2608 -0.0139 0.0181  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 77  TYR A-2 CB  
3358 C  CG  . TYR A-2 77  ? 0.2206 0.2272 0.2500 -0.0117 0.0181  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 77  TYR A-2 CG  
3359 C  CD1 . TYR A-2 77  ? 0.3030 0.3100 0.3322 -0.0109 0.0169  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 77  TYR A-2 CD1 
3360 C  CD2 . TYR A-2 77  ? 0.2563 0.2594 0.2834 -0.0104 0.0192  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 77  TYR A-2 CD2 
3361 C  CE1 . TYR A-2 77  ? 0.3084 0.3133 0.3353 -0.0088 0.0170  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 77  TYR A-2 CE1 
3362 C  CE2 . TYR A-2 77  ? 0.3336 0.3339 0.3584 -0.0086 0.0192  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 77  TYR A-2 CE2 
3363 C  CZ  . TYR A-2 77  ? 0.3103 0.3120 0.3351 -0.0078 0.0182  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 77  TYR A-2 CZ  
3364 O  OH  . TYR A-2 77  ? 0.3608 0.3615 0.3836 -0.0061 0.0182  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 77  TYR A-2 OH  
3365 N  N   . LEU A-2 78  ? 0.2380 0.2425 0.2716 -0.0188 0.0202  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 N   
3366 C  CA  . LEU A-2 78  ? 0.2446 0.2447 0.2772 -0.0198 0.0211  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CA  
3367 C  C   . LEU A-2 78  ? 0.2272 0.2236 0.2622 -0.0242 0.0202  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 C   
3368 O  O   . LEU A-2 78  ? 0.2675 0.2574 0.3017 -0.0246 0.0199  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 O   
3369 C  CB  . LEU A-2 78  ? 0.2560 0.2613 0.2878 -0.0190 0.0227  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CB  
3370 C  CG  . LEU A-2 78  ? 0.2665 0.2721 0.2955 -0.0146 0.0230  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CG  
3371 C  CD1 . LEU A-2 78  ? 0.2572 0.2695 0.2862 -0.0130 0.0236  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CD1 
3372 C  CD2 . LEU A-2 78  ? 0.3279 0.3272 0.3543 -0.0136 0.0235  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CD2 
3373 N  N   . ALA A-2 79  ? 0.2266 0.2273 0.2647 -0.0274 0.0195  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 N   
3374 C  CA  . ALA A-2 79  ? 0.2454 0.2425 0.2862 -0.0324 0.0180  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 CA  
3375 C  C   . ALA A-2 79  ? 0.2787 0.2668 0.3201 -0.0321 0.0156  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 C   
3376 O  O   . ALA A-2 79  ? 0.3212 0.3020 0.3629 -0.0340 0.0143  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 O   
3377 C  CB  . ALA A-2 79  ? 0.2738 0.2779 0.3179 -0.0362 0.0176  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A-2 CB  
3378 N  N   . HIS A-2 80  ? 0.2760 0.2649 0.3172 -0.0294 0.0147  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 N   
3379 C  CA  . HIS A-2 80  ? 0.3248 0.3066 0.3667 -0.0284 0.0123  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 CA  
3380 C  C   . HIS A-2 80  ? 0.3421 0.3178 0.3815 -0.0256 0.0127  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 C   
3381 O  O   . HIS A-2 80  ? 0.4035 0.3716 0.4440 -0.0259 0.0105  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 O   
3382 C  CB  . HIS A-2 80  ? 0.2834 0.2691 0.3251 -0.0255 0.0116  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 CB  
3383 C  CG  . HIS A-2 80  ? 0.3781 0.3578 0.4206 -0.0240 0.0091  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 CG  
3384 N  ND1 . HIS A-2 80  ? 0.4310 0.4059 0.4770 -0.0269 0.0059  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 ND1 
3385 C  CD2 . HIS A-2 80  ? 0.4153 0.3928 0.4558 -0.0200 0.0090  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 CD2 
3386 C  CE1 . HIS A-2 80  ? 0.4403 0.4102 0.4864 -0.0242 0.0038  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 CE1 
3387 N  NE2 . HIS A-2 80  ? 0.4246 0.3968 0.4675 -0.0199 0.0058  -0.0394 ? ? ? ? ? ? 80  HIS A-2 NE2 
3388 N  N   . ASN A-2 81  ? 0.3089 0.2875 0.3452 -0.0229 0.0152  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 81  ASN A-2 N   
3389 C  CA  . ASN A-2 81  ? 0.2859 0.2597 0.3199 -0.0206 0.0157  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 81  ASN A-2 CA  
3390 C  C   . ASN A-2 81  ? 0.3293 0.2984 0.3636 -0.0233 0.0157  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 81  ASN A-2 C   
3391 O  O   . ASN A-2 81  ? 0.3591 0.3238 0.3918 -0.0216 0.0157  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 81  ASN A-2 O   
3392 C  CB  . ASN A-2 81  ? 0.2725 0.2508 0.3033 -0.0174 0.0179  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 81  ASN A-2 CB  
3393 C  CG  . ASN A-2 81  ? 0.3268 0.3078 0.3565 -0.0142 0.0176  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 81  ASN A-2 CG  
3394 O  OD1 . ASN A-2 81  ? 0.3217 0.3004 0.3526 -0.0136 0.0159  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 81  ASN A-2 OD1 
3395 N  ND2 . ASN A-2 81  ? 0.3122 0.2982 0.3397 -0.0121 0.0189  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 81  ASN A-2 ND2 
3396 N  N   . GLY A-2 82  ? 0.2969 0.2679 0.3329 -0.0274 0.0156  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 82  GLY A-2 N   
3397 C  CA  . GLY A-2 82  ? 0.3364 0.3037 0.3727 -0.0308 0.0153  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 82  GLY A-2 CA  
3398 C  C   . GLY A-2 82  ? 0.2758 0.2493 0.3103 -0.0317 0.0180  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 82  GLY A-2 C   
3399 O  O   . GLY A-2 82  ? 0.3265 0.2980 0.3606 -0.0343 0.0179  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 82  GLY A-2 O   
3400 N  N   . PHE A-2 83  ? 0.2944 0.2757 0.3279 -0.0296 0.0200  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 N   
3401 C  CA  . PHE A-2 83  ? 0.2564 0.2440 0.2881 -0.0295 0.0223  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CA  
3402 C  C   . PHE A-2 83  ? 0.2508 0.2466 0.2846 -0.0333 0.0230  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 C   
3403 O  O   . PHE A-2 83  ? 0.2757 0.2774 0.3085 -0.0338 0.0246  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 O   
3404 C  CB  . PHE A-2 83  ? 0.2341 0.2248 0.2635 -0.0245 0.0236  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CB  
3405 C  CG  . PHE A-2 83  ? 0.2701 0.2545 0.2973 -0.0214 0.0233  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CG  
3406 C  CD1 . PHE A-2 83  ? 0.2963 0.2778 0.3215 -0.0213 0.0239  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CD1 
3407 C  CD2 . PHE A-2 83  ? 0.3059 0.2876 0.3328 -0.0190 0.0223  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CD2 
3408 C  CE1 . PHE A-2 83  ? 0.3460 0.3223 0.3693 -0.0186 0.0236  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CE1 
3409 C  CE2 . PHE A-2 83  ? 0.3492 0.3263 0.3743 -0.0164 0.0221  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CE2 
3410 C  CZ  . PHE A-2 83  ? 0.3305 0.3048 0.3539 -0.0163 0.0227  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 83  PHE A-2 CZ  
3411 N  N   . PHE A-2 84  ? 0.2499 0.2468 0.2868 -0.0359 0.0216  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 84  PHE A-2 N   
3412 C  CA  . PHE A-2 84  ? 0.2714 0.2763 0.3109 -0.0405 0.0219  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 84  PHE A-2 CA  
3413 C  C   . PHE A-2 84  ? 0.3261 0.3263 0.3690 -0.0452 0.0192  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 84  PHE A-2 C   
3414 O  O   . PHE A-2 84  ? 0.3082 0.3006 0.3516 -0.0437 0.0171  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 84  PHE A-2 O   
3415 C  CB  . PHE A-2 84  ? 0.2989 0.3143 0.3391 -0.0383 0.0233  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 84  PHE A-2 CB  
3416 C  CG  . PHE A-2 84  ? 0.2743 0.2934 0.3116 -0.0334 0.0252  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 84  PHE A-2 CG  
3417 C  CD1 . PHE A-2 84  ? 0.2694 0.2942 0.3056 -0.0340 0.0269  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 84  PHE A-2 CD1 
3418 C  CD2 . PHE A-2 84  ? 0.2890 0.3053 0.3245 -0.0282 0.0250  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 84  PHE A-2 CD2 
3419 C  CE1 . PHE A-2 84  ? 0.2892 0.3165 0.3229 -0.0293 0.0282  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 84  PHE A-2 CE1 
3420 C  CE2 . PHE A-2 84  ? 0.2813 0.2995 0.3143 -0.0240 0.0261  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 84  PHE A-2 CE2 
3421 C  CZ  . PHE A-2 84  ? 0.2996 0.3229 0.3318 -0.0244 0.0276  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 84  PHE A-2 CZ  
3422 N  N   . GLU A-2 85  ? 0.2732 0.2784 0.3184 -0.0509 0.0190  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 N   
3423 C  CA  . GLU A-2 85  ? 0.2926 0.2944 0.3415 -0.0561 0.0161  0.0000  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CA  
3424 C  C   . GLU A-2 85  ? 0.3219 0.3353 0.3736 -0.0578 0.0169  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 C   
3425 O  O   . GLU A-2 85  ? 0.3567 0.3814 0.4084 -0.0590 0.0193  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 O   
3426 C  CB  . GLU A-2 85  ? 0.3173 0.3155 0.3671 -0.0624 0.0147  0.0057  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CB  
3427 C  CG  . GLU A-2 85  ? 0.3942 0.3876 0.4482 -0.0684 0.0110  0.0065  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CG  
3428 C  CD  . GLU A-2 85  ? 0.5845 0.5779 0.6396 -0.0759 0.0098  0.0134  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 CD  
3429 O  OE1 . GLU A-2 85  ? 0.4854 0.4816 0.5377 -0.0760 0.0119  0.0174  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 OE1 
3430 O  OE2 . GLU A-2 85  ? 0.5433 0.5339 0.6020 -0.0820 0.0067  0.0149  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A-2 OE2 
3431 N  N   . ILE A-2 86  ? 0.2631 0.2743 0.3172 -0.0578 0.0148  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 86  ILE A-2 N   
3432 C  CA  . ILE A-2 86  ? 0.2817 0.3034 0.3388 -0.0599 0.0150  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 86  ILE A-2 CA  
3433 C  C   . ILE A-2 86  ? 0.4145 0.4372 0.4755 -0.0681 0.0130  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 86  ILE A-2 C   
3434 O  O   . ILE A-2 86  ? 0.3626 0.3746 0.4251 -0.0710 0.0096  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 86  ILE A-2 O   
3435 C  CB  . ILE A-2 86  ? 0.3511 0.3720 0.4089 -0.0562 0.0138  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 86  ILE A-2 CB  
3436 C  CG1 . ILE A-2 86  ? 0.3604 0.3825 0.4144 -0.0488 0.0158  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 86  ILE A-2 CG1 
3437 C  CG2 . ILE A-2 86  ? 0.3767 0.4085 0.4382 -0.0591 0.0135  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 86  ILE A-2 CG2 
3438 C  CD1 . ILE A-2 86  ? 0.3728 0.3923 0.4264 -0.0449 0.0144  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 86  ILE A-2 CD1 
3439 N  N   . ILE A-2 87  ? 0.3372 0.3729 0.3998 -0.0718 0.0148  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 87  ILE A-2 N   
3440 C  CA  . ILE A-2 87  ? 0.3581 0.3974 0.4248 -0.0804 0.0130  0.0017  ? ? ? ? ? ? 87  ILE A-2 CA  
3441 C  C   . ILE A-2 87  ? 0.4121 0.4637 0.4821 -0.0811 0.0135  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 87  ILE A-2 C   
3442 O  O   . ILE A-2 87  ? 0.4188 0.4828 0.4880 -0.0777 0.0165  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 87  ILE A-2 O   
3443 C  CB  . ILE A-2 87  ? 0.4181 0.4638 0.4840 -0.0849 0.0149  0.0081  ? ? ? ? ? ? 87  ILE A-2 CB  
3444 C  CG1 . ILE A-2 87  ? 0.4980 0.5309 0.5603 -0.0835 0.0143  0.0111  ? ? ? ? ? ? 87  ILE A-2 CG1 
3445 C  CG2 . ILE A-2 87  ? 0.4690 0.5193 0.5390 -0.0947 0.0130  0.0126  ? ? ? ? ? ? 87  ILE A-2 CG2 
3446 C  CD1 . ILE A-2 87  ? 0.6567 0.6964 0.7168 -0.0859 0.0166  0.0167  ? ? ? ? ? ? 87  ILE A-2 CD1 
3447 N  N   . THR A-2 88  ? 0.4877 0.5361 0.5615 -0.0855 0.0102  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 88  THR A-2 N   
3448 C  CA  . THR A-2 88  ? 0.5072 0.5672 0.5845 -0.0863 0.0101  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 88  THR A-2 CA  
3449 C  C   . THR A-2 88  ? 0.4471 0.5155 0.5292 -0.0959 0.0089  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 88  THR A-2 C   
3450 O  O   . THR A-2 88  ? 0.4771 0.5364 0.5614 -0.1024 0.0055  0.0003  ? ? ? ? ? ? 88  THR A-2 O   
3451 C  CB  . THR A-2 88  ? 0.7678 0.8199 0.8459 -0.0831 0.0073  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 88  THR A-2 CB  
3452 O  OG1 . THR A-2 88  ? 0.5630 0.6086 0.6366 -0.0749 0.0085  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 88  THR A-2 OG1 
3453 C  CG2 . THR A-2 88  ? 0.6610 0.7257 0.7421 -0.0829 0.0074  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 88  THR A-2 CG2 
3454 N  N   . LYS A-2 89  ? 0.6468 0.7327 0.7304 -0.0964 0.0116  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A-2 N   
3455 C  CA  . LYS A-2 89  ? 0.6519 0.7498 0.7404 -0.1050 0.0110  0.0003  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A-2 CA  
3456 C  C   . LYS A-2 89  ? 0.5877 0.7001 0.6785 -0.1015 0.0122  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A-2 C   
3457 O  O   . LYS A-2 89  ? 0.5676 0.6745 0.6585 -0.0973 0.0105  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 89  LYS A-2 O   
3458 C  CB  . LYS A-2 89  ? 0.6018 0.7089 0.6896 -0.1095 0.0135  0.0068  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A-2 CB  
3459 C  CG  . LYS A-2 89  ? 0.8933 0.9860 0.9785 -0.1126 0.0121  0.0122  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A-2 CG  
3460 C  CD  . LYS A-2 89  ? 0.9046 1.0083 0.9887 -0.1171 0.0147  0.0187  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A-2 CD  
3461 C  CE  . LYS A-2 89  ? 0.9393 1.0303 1.0225 -0.1235 0.0121  0.0257  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A-2 CE  
3462 N  NZ  . LYS A-2 89  ? 0.9744 1.0481 1.0531 -0.1171 0.0114  0.0246  ? ? ? ? ? ? 89  LYS A-2 NZ  
3463 N  N   . GLU A-2 90  ? 0.7403 0.8714 0.8329 -0.1028 0.0150  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 N   
3464 C  CA  . GLU A-2 90  ? 0.7327 0.8778 0.8273 -0.0985 0.0161  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 CA  
3465 C  C   . GLU A-2 90  ? 0.6030 0.7427 0.6934 -0.0875 0.0172  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 C   
3466 O  O   . GLU A-2 90  ? 0.5959 0.7383 0.6871 -0.0831 0.0164  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 O   
3467 C  CB  . GLU A-2 90  ? 1.0262 1.1930 1.1230 -0.1005 0.0192  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 CB  
3468 N  N   . GLU A-2 91  ? 0.5121 0.6437 0.5978 -0.0836 0.0188  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 N   
3469 C  CA  . GLU A-2 91  ? 0.4105 0.5362 0.4920 -0.0741 0.0197  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 CA  
3470 C  C   . GLU A-2 91  ? 0.3720 0.4792 0.4495 -0.0730 0.0188  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 C   
3471 O  O   . GLU A-2 91  ? 0.4396 0.5400 0.5173 -0.0788 0.0180  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 O   
3472 C  CB  . GLU A-2 91  ? 0.5645 0.7021 0.6443 -0.0692 0.0230  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 CB  
3473 C  CG  . GLU A-2 91  ? 0.7481 0.9062 0.8319 -0.0702 0.0243  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 CG  
3474 C  CD  . GLU A-2 91  ? 0.8328 1.0021 0.9149 -0.0655 0.0272  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 CD  
3475 O  OE1 . GLU A-2 91  ? 0.4248 0.5958 0.5054 -0.0572 0.0275  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 OE1 
3476 O  OE2 . GLU A-2 91  ? 0.6113 0.7877 0.6936 -0.0700 0.0290  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 91  GLU A-2 OE2 
3477 N  N   . GLU A-2 92  ? 0.3784 0.4784 0.4524 -0.0654 0.0190  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 N   
3478 C  CA  . GLU A-2 92  ? 0.2950 0.3805 0.3647 -0.0626 0.0189  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 CA  
3479 C  C   . GLU A-2 92  ? 0.3789 0.4679 0.4457 -0.0604 0.0218  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 C   
3480 O  O   . GLU A-2 92  ? 0.3518 0.4502 0.4178 -0.0555 0.0236  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 O   
3481 C  CB  . GLU A-2 92  ? 0.3681 0.4470 0.4352 -0.0556 0.0182  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 CB  
3482 C  CG  . GLU A-2 92  ? 0.3659 0.4314 0.4288 -0.0521 0.0182  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 CG  
3483 C  CD  . GLU A-2 92  ? 0.4118 0.4703 0.4731 -0.0477 0.0166  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 CD  
3484 O  OE1 . GLU A-2 92  ? 0.3798 0.4359 0.4435 -0.0504 0.0142  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 OE1 
3485 O  OE2 . GLU A-2 92  ? 0.3988 0.4548 0.4566 -0.0418 0.0175  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 OE2 
3486 N  N   . SER A-2 93  ? 0.2871 0.3680 0.3523 -0.0636 0.0218  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 93  SER A-2 N   
3487 C  CA  . SER A-2 93  ? 0.2617 0.3443 0.3237 -0.0617 0.0242  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 93  SER A-2 CA  
3488 C  C   . SER A-2 93  ? 0.3045 0.3721 0.3626 -0.0591 0.0237  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 93  SER A-2 C   
3489 O  O   . SER A-2 93  ? 0.2959 0.3516 0.3543 -0.0605 0.0213  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 93  SER A-2 O   
3490 C  CB  . SER A-2 93  ? 0.3164 0.4077 0.3801 -0.0689 0.0251  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 93  SER A-2 CB  
3491 O  OG  . SER A-2 93  ? 0.3751 0.4831 0.4422 -0.0703 0.0262  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 93  SER A-2 OG  
3492 N  N   . TYR A-2 94  ? 0.2560 0.3246 0.3107 -0.0550 0.0257  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A-2 N   
3493 C  CA  . TYR A-2 94  ? 0.2424 0.2983 0.2933 -0.0518 0.0255  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A-2 CA  
3494 C  C   . TYR A-2 94  ? 0.3057 0.3619 0.3546 -0.0544 0.0267  0.0005  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A-2 C   
3495 O  O   . TYR A-2 94  ? 0.2717 0.3388 0.3199 -0.0535 0.0289  0.0010  ? ? ? ? ? ? 94  TYR A-2 O   
3496 C  CB  . TYR A-2 94  ? 0.2475 0.3021 0.2955 -0.0438 0.0263  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A-2 CB  
3497 C  CG  . TYR A-2 94  ? 0.2278 0.2847 0.2775 -0.0412 0.0252  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A-2 CG  
3498 C  CD1 . TYR A-2 94  ? 0.2557 0.3033 0.3057 -0.0412 0.0231  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A-2 CD1 
3499 C  CD2 . TYR A-2 94  ? 0.2670 0.3355 0.3180 -0.0385 0.0261  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A-2 CD2 
3500 C  CE1 . TYR A-2 94  ? 0.2461 0.2966 0.2974 -0.0392 0.0220  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A-2 CE1 
3501 C  CE2 . TYR A-2 94  ? 0.2827 0.3534 0.3352 -0.0363 0.0248  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A-2 CE2 
3502 C  CZ  . TYR A-2 94  ? 0.2910 0.3528 0.3436 -0.0368 0.0228  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A-2 CZ  
3503 O  OH  . TYR A-2 94  ? 0.2795 0.3441 0.3332 -0.0347 0.0215  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 94  TYR A-2 OH  
3504 N  N   . ALA A-2 95  ? 0.2867 0.3312 0.3348 -0.0573 0.0251  0.0037  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A-2 N   
3505 C  CA  . ALA A-2 95  ? 0.2997 0.3425 0.3456 -0.0595 0.0257  0.0084  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A-2 CA  
3506 C  C   . ALA A-2 95  ? 0.2454 0.2775 0.2874 -0.0542 0.0257  0.0076  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A-2 C   
3507 O  O   . ALA A-2 95  ? 0.2668 0.2902 0.3086 -0.0506 0.0244  0.0045  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A-2 O   
3508 C  CB  . ALA A-2 95  ? 0.3205 0.3574 0.3684 -0.0671 0.0233  0.0131  ? ? ? ? ? ? 95  ALA A-2 CB  
3509 N  N   . LEU A-2 96  ? 0.2568 0.2906 0.2961 -0.0541 0.0271  0.0106  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 N   
3510 C  CA  . LEU A-2 96  ? 0.2738 0.2977 0.3098 -0.0501 0.0269  0.0107  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CA  
3511 C  C   . LEU A-2 96  ? 0.2806 0.2917 0.3172 -0.0532 0.0240  0.0133  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 C   
3512 O  O   . LEU A-2 96  ? 0.3015 0.3119 0.3407 -0.0592 0.0223  0.0163  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 O   
3513 C  CB  . LEU A-2 96  ? 0.3237 0.3534 0.3567 -0.0496 0.0288  0.0133  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CB  
3514 C  CG  . LEU A-2 96  ? 0.3757 0.4169 0.4076 -0.0452 0.0313  0.0099  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CG  
3515 C  CD1 . LEU A-2 96  ? 0.5951 0.6412 0.6239 -0.0445 0.0329  0.0120  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CD1 
3516 C  CD2 . LEU A-2 96  ? 0.3885 0.4251 0.4197 -0.0387 0.0310  0.0050  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CD2 
3517 N  N   . THR A-2 97  ? 0.2610 0.2623 0.2954 -0.0489 0.0233  0.0120  ? ? ? ? ? ? 97  THR A-2 N   
3518 C  CA  . THR A-2 97  ? 0.3471 0.3359 0.3816 -0.0503 0.0205  0.0141  ? ? ? ? ? ? 97  THR A-2 CA  
3519 C  C   . THR A-2 97  ? 0.3192 0.3054 0.3501 -0.0481 0.0214  0.0165  ? ? ? ? ? ? 97  THR A-2 C   
3520 O  O   . THR A-2 97  ? 0.3071 0.3002 0.3357 -0.0451 0.0239  0.0157  ? ? ? ? ? ? 97  THR A-2 O   
3521 C  CB  . THR A-2 97  ? 0.2853 0.2656 0.3206 -0.0463 0.0188  0.0094  ? ? ? ? ? ? 97  THR A-2 CB  
3522 O  OG1 . THR A-2 97  ? 0.2884 0.2701 0.3211 -0.0403 0.0207  0.0062  ? ? ? ? ? ? 97  THR A-2 OG1 
3523 C  CG2 . THR A-2 97  ? 0.3267 0.3096 0.3652 -0.0480 0.0178  0.0065  ? ? ? ? ? ? 97  THR A-2 CG2 
3524 N  N   . VAL A-2 98  ? 0.3125 0.2884 0.3431 -0.0489 0.0190  0.0189  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 N   
3525 C  CA  . VAL A-2 98  ? 0.3471 0.3206 0.3744 -0.0465 0.0196  0.0209  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 CA  
3526 C  C   . VAL A-2 98  ? 0.3061 0.2806 0.3312 -0.0400 0.0214  0.0165  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 C   
3527 O  O   . VAL A-2 98  ? 0.2948 0.2732 0.3172 -0.0380 0.0232  0.0172  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 O   
3528 C  CB  . VAL A-2 98  ? 0.3543 0.3157 0.3819 -0.0476 0.0162  0.0236  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 CB  
3529 C  CG1 . VAL A-2 98  ? 0.3132 0.2734 0.3375 -0.0455 0.0168  0.0260  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 CG1 
3530 C  CG2 . VAL A-2 98  ? 0.4273 0.3870 0.4571 -0.0546 0.0138  0.0287  ? ? ? ? ? ? 98  VAL A-2 CG2 
3531 N  N   . ALA A-2 99  ? 0.2773 0.2484 0.3038 -0.0369 0.0208  0.0120  ? ? ? ? ? ? 99  ALA A-2 N   
3532 C  CA  . ALA A-2 99  ? 0.3049 0.2768 0.3293 -0.0315 0.0222  0.0084  ? ? ? ? ? ? 99  ALA A-2 CA  
3533 C  C   . ALA A-2 99  ? 0.3329 0.3145 0.3562 -0.0300 0.0247  0.0072  ? ? ? ? ? ? 99  ALA A-2 C   
3534 O  O   . ALA A-2 99  ? 0.3105 0.2933 0.3313 -0.0267 0.0259  0.0066  ? ? ? ? ? ? 99  ALA A-2 O   
3535 C  CB  . ALA A-2 99  ? 0.2986 0.2663 0.3246 -0.0290 0.0209  0.0043  ? ? ? ? ? ? 99  ALA A-2 CB  
3536 N  N   . SER A-2 100 ? 0.2690 0.2577 0.2943 -0.0322 0.0254  0.0066  ? ? ? ? ? ? 100 SER A-2 N   
3537 C  CA  . SER A-2 100 ? 0.2526 0.2510 0.2770 -0.0303 0.0274  0.0050  ? ? ? ? ? ? 100 SER A-2 CA  
3538 C  C   . SER A-2 100 ? 0.3008 0.3059 0.3237 -0.0320 0.0289  0.0080  ? ? ? ? ? ? 100 SER A-2 C   
3539 O  O   . SER A-2 100 ? 0.2575 0.2691 0.2789 -0.0291 0.0303  0.0063  ? ? ? ? ? ? 100 SER A-2 O   
3540 C  CB  . SER A-2 100 ? 0.2757 0.2808 0.3029 -0.0313 0.0276  0.0027  ? ? ? ? ? ? 100 SER A-2 CB  
3541 O  OG  . SER A-2 100 ? 0.2724 0.2786 0.3023 -0.0368 0.0267  0.0050  ? ? ? ? ? ? 100 SER A-2 OG  
3542 N  N   . GLU A-2 101 ? 0.2766 0.2796 0.2995 -0.0363 0.0282  0.0123  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A-2 N   
3543 C  CA  . GLU A-2 101 ? 0.2854 0.2944 0.3060 -0.0378 0.0294  0.0155  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A-2 CA  
3544 C  C   . GLU A-2 101 ? 0.2867 0.2922 0.3041 -0.0335 0.0298  0.0147  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A-2 C   
3545 O  O   . GLU A-2 101 ? 0.2814 0.2940 0.2967 -0.0326 0.0312  0.0151  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A-2 O   
3546 C  CB  . GLU A-2 101 ? 0.3358 0.3431 0.3572 -0.0441 0.0282  0.0211  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A-2 CB  
3547 C  CG  . GLU A-2 101 ? 0.3261 0.3415 0.3504 -0.0493 0.0284  0.0226  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A-2 CG  
3548 C  CD  . GLU A-2 101 ? 0.5004 0.5121 0.5260 -0.0561 0.0263  0.0285  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A-2 CD  
3549 O  OE1 . GLU A-2 101 ? 0.4260 0.4282 0.4503 -0.0566 0.0244  0.0315  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A-2 OE1 
3550 O  OE2 . GLU A-2 101 ? 0.5891 0.6072 0.6172 -0.0611 0.0262  0.0303  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A-2 OE2 
3551 N  N   . LEU A-2 102 ? 0.2686 0.2642 0.2856 -0.0305 0.0285  0.0131  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 N   
3552 C  CA  . LEU A-2 102 ? 0.2840 0.2767 0.2984 -0.0264 0.0288  0.0119  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 CA  
3553 C  C   . LEU A-2 102 ? 0.2784 0.2766 0.2920 -0.0223 0.0300  0.0079  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 C   
3554 O  O   . LEU A-2 102 ? 0.2946 0.2912 0.3060 -0.0191 0.0301  0.0068  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 O   
3555 C  CB  . LEU A-2 102 ? 0.3224 0.3046 0.3370 -0.0243 0.0271  0.0109  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 CB  
3556 C  CG  . LEU A-2 102 ? 0.3331 0.3075 0.3487 -0.0269 0.0251  0.0139  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 CG  
3557 C  CD1 . LEU A-2 102 ? 0.3607 0.3271 0.3772 -0.0242 0.0236  0.0114  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 CD1 
3558 C  CD2 . LEU A-2 102 ? 0.3770 0.3509 0.3901 -0.0277 0.0251  0.0175  ? ? ? ? ? ? 102 LEU A-2 CD2 
3559 N  N   . LEU A-2 103 ? 0.2477 0.2518 0.2632 -0.0223 0.0305  0.0057  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A-2 N   
3560 C  CA  . LEU A-2 103 ? 0.2584 0.2670 0.2735 -0.0181 0.0310  0.0019  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A-2 CA  
3561 C  C   . LEU A-2 103 ? 0.2611 0.2814 0.2761 -0.0182 0.0324  0.0011  ? ? ? ? ? ? 103 LEU A-2 C   
3562 O  O   . LEU A-2 103 ? 0.2523 0.2768 0.2674 -0.0145 0.0324  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A-2 O   
3563 C  CB  . LEU A-2 103 ? 0.2451 0.2523 0.2623 -0.0170 0.0303  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A-2 CB  
3564 C  CG  . LEU A-2 103 ? 0.2463 0.2439 0.2637 -0.0167 0.0290  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A-2 CG  
3565 C  CD1 . LEU A-2 103 ? 0.3092 0.3072 0.3288 -0.0164 0.0283  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A-2 CD1 
3566 C  CD2 . LEU A-2 103 ? 0.2832 0.2753 0.2982 -0.0134 0.0285  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 103 LEU A-2 CD2 
3567 N  N   . VAL A-2 104 ? 0.2524 0.2779 0.2674 -0.0223 0.0332  0.0044  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 N   
3568 C  CA  . VAL A-2 104 ? 0.2473 0.2862 0.2625 -0.0232 0.0348  0.0041  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 CA  
3569 C  C   . VAL A-2 104 ? 0.3262 0.3681 0.3382 -0.0208 0.0353  0.0036  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 C   
3570 O  O   . VAL A-2 104 ? 0.3179 0.3548 0.3277 -0.0223 0.0351  0.0069  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 O   
3571 C  CB  . VAL A-2 104 ? 0.2390 0.2828 0.2557 -0.0297 0.0353  0.0085  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 CB  
3572 C  CG1 . VAL A-2 104 ? 0.3317 0.3910 0.3482 -0.0314 0.0371  0.0090  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 CG1 
3573 C  CG2 . VAL A-2 104 ? 0.2969 0.3390 0.3171 -0.0316 0.0346  0.0078  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 CG2 
3574 N  N   . ARG A-2 105 ? 0.2878 0.3373 0.2996 -0.0166 0.0357  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A-2 N   
3575 C  CA  . ARG A-2 105 ? 0.3801 0.4334 0.3890 -0.0136 0.0360  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A-2 CA  
3576 C  C   . ARG A-2 105 ? 0.4310 0.4918 0.4382 -0.0179 0.0373  0.0018  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A-2 C   
3577 O  O   . ARG A-2 105 ? 0.4459 0.5155 0.4546 -0.0222 0.0385  0.0044  ? ? ? ? ? ? 105 ARG A-2 O   
3578 C  CB  . ARG A-2 105 ? 0.4946 0.5576 0.5042 -0.0088 0.0360  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A-2 CB  
3579 C  CG  . ARG A-2 105 ? 0.4767 0.5407 0.4837 -0.0043 0.0353  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A-2 CG  
3580 C  CD  . ARG A-2 105 ? 0.7034 0.7773 0.7116 0.0009  0.0349  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A-2 CD  
3581 N  NE  . ARG A-2 105 ? 0.8164 0.8885 0.8276 0.0027  0.0339  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A-2 NE  
3582 C  CZ  . ARG A-2 105 ? 1.0226 1.0826 1.0342 0.0052  0.0318  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A-2 CZ  
3583 N  NH1 . ARG A-2 105 ? 0.8471 0.8959 0.8566 0.0064  0.0303  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A-2 NH1 
3584 N  NH2 . ARG A-2 105 ? 0.4710 0.5310 0.4853 0.0065  0.0310  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A-2 NH2 
3585 N  N   . GLY A-2 106 ? 0.4490 0.5071 0.4532 -0.0169 0.0371  0.0028  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A-2 N   
3586 C  CA  . GLY A-2 106 ? 0.9327 0.9990 0.9346 -0.0205 0.0382  0.0067  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A-2 CA  
3587 C  C   . GLY A-2 106 ? 0.8952 0.9569 0.8979 -0.0269 0.0380  0.0132  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A-2 C   
3588 O  O   . GLY A-2 106 ? 0.8322 0.9030 0.8357 -0.0317 0.0391  0.0166  ? ? ? ? ? ? 106 GLY A-2 O   
3589 N  N   . SER A-2 107 ? 0.6873 0.7346 0.6902 -0.0268 0.0364  0.0148  ? ? ? ? ? ? 107 SER A-2 N   
3590 C  CA  . SER A-2 107 ? 0.6775 0.7175 0.6807 -0.0318 0.0354  0.0206  ? ? ? ? ? ? 107 SER A-2 CA  
3591 C  C   . SER A-2 107 ? 0.7785 0.8110 0.7788 -0.0300 0.0343  0.0219  ? ? ? ? ? ? 107 SER A-2 C   
3592 O  O   . SER A-2 107 ? 0.9987 1.0302 0.9976 -0.0252 0.0343  0.0179  ? ? ? ? ? ? 107 SER A-2 O   
3593 C  CB  . SER A-2 107 ? 0.7940 0.8242 0.8004 -0.0324 0.0341  0.0201  ? ? ? ? ? ? 107 SER A-2 CB  
3594 O  OG  . SER A-2 107 ? 0.8119 0.8496 0.8209 -0.0332 0.0350  0.0180  ? ? ? ? ? ? 107 SER A-2 OG  
3595 N  N   . ASP A-2 108 ? 0.5603 0.5874 0.5600 -0.0338 0.0331  0.0274  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 N   
3596 C  CA  . ASP A-2 108 ? 0.5959 0.6154 0.5932 -0.0322 0.0318  0.0289  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 CA  
3597 C  C   . ASP A-2 108 ? 0.6360 0.6450 0.6344 -0.0278 0.0308  0.0250  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 C   
3598 O  O   . ASP A-2 108 ? 0.7003 0.7069 0.6968 -0.0243 0.0305  0.0231  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 O   
3599 C  CB  . ASP A-2 108 ? 0.6522 0.6662 0.6494 -0.0369 0.0300  0.0356  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 CB  
3600 C  CG  . ASP A-2 108 ? 0.7469 0.7715 0.7431 -0.0425 0.0308  0.0407  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 CG  
3601 O  OD1 . ASP A-2 108 ? 0.7345 0.7719 0.7286 -0.0418 0.0328  0.0393  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 OD1 
3602 O  OD2 . ASP A-2 108 ? 0.6661 0.6865 0.6636 -0.0475 0.0291  0.0460  ? ? ? ? ? ? 108 ASP A-2 OD2 
3603 N  N   . LEU A-2 109 ? 0.5129 0.5159 0.5143 -0.0283 0.0301  0.0240  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 N   
3604 C  CA  . LEU A-2 109 ? 0.4516 0.4464 0.4541 -0.0245 0.0293  0.0205  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 CA  
3605 C  C   . LEU A-2 109 ? 0.5201 0.5183 0.5246 -0.0231 0.0302  0.0165  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 C   
3606 O  O   . LEU A-2 109 ? 0.5019 0.4994 0.5090 -0.0254 0.0300  0.0169  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 O   
3607 C  CB  . LEU A-2 109 ? 0.4218 0.4059 0.4258 -0.0257 0.0272  0.0227  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 CB  
3608 C  CG  . LEU A-2 109 ? 0.4655 0.4422 0.4704 -0.0219 0.0264  0.0193  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 CG  
3609 C  CD1 . LEU A-2 109 ? 0.6528 0.6295 0.6552 -0.0186 0.0266  0.0180  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 CD1 
3610 C  CD2 . LEU A-2 109 ? 0.6031 0.5708 0.6098 -0.0229 0.0242  0.0210  ? ? ? ? ? ? 109 LEU A-2 CD2 
3611 N  N   . CYS A-2 110 ? 0.3154 0.3178 0.3189 -0.0194 0.0310  0.0126  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A-2 N   
3612 C  CA  . CYS A-2 110 ? 0.3136 0.3179 0.3188 -0.0170 0.0313  0.0085  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A-2 CA  
3613 C  C   . CYS A-2 110 ? 0.3351 0.3321 0.3401 -0.0133 0.0302  0.0059  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A-2 C   
3614 O  O   . CYS A-2 110 ? 0.3034 0.3005 0.3065 -0.0105 0.0299  0.0042  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A-2 O   
3615 C  CB  . CYS A-2 110 ? 0.3348 0.3498 0.3396 -0.0154 0.0324  0.0058  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A-2 CB  
3616 S  SG  . CYS A-2 110 ? 0.3427 0.3595 0.3499 -0.0121 0.0322  0.0010  ? ? ? ? ? ? 110 CYS A-2 SG  
3617 N  N   . LEU A-2 111 ? 0.2884 0.2797 0.2952 -0.0134 0.0295  0.0054  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 N   
3618 C  CA  . LEU A-2 111 ? 0.2768 0.2617 0.2835 -0.0107 0.0285  0.0037  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 CA  
3619 C  C   . LEU A-2 111 ? 0.2913 0.2777 0.2990 -0.0083 0.0282  0.0005  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 C   
3620 O  O   . LEU A-2 111 ? 0.2861 0.2679 0.2937 -0.0066 0.0273  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 O   
3621 C  CB  . LEU A-2 111 ? 0.3164 0.2947 0.3243 -0.0120 0.0276  0.0052  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 CB  
3622 C  CG  . LEU A-2 111 ? 0.3536 0.3291 0.3606 -0.0138 0.0272  0.0084  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 CG  
3623 C  CD1 . LEU A-2 111 ? 0.3271 0.2960 0.3358 -0.0146 0.0259  0.0092  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 CD1 
3624 C  CD2 . LEU A-2 111 ? 0.3418 0.3164 0.3463 -0.0118 0.0270  0.0086  ? ? ? ? ? ? 111 LEU A-2 CD2 
3625 N  N   . ALA A-2 112 ? 0.2660 0.2594 0.2745 -0.0082 0.0289  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A-2 N   
3626 C  CA  . ALA A-2 112 ? 0.2804 0.2753 0.2898 -0.0055 0.0282  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A-2 CA  
3627 C  C   . ALA A-2 112 ? 0.2889 0.2801 0.2968 -0.0021 0.0268  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A-2 C   
3628 O  O   . ALA A-2 112 ? 0.2856 0.2735 0.2939 -0.0007 0.0256  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A-2 O   
3629 C  CB  . ALA A-2 112 ? 0.2738 0.2779 0.2845 -0.0054 0.0290  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A-2 CB  
3630 N  N   . PRO A-2 113 ? 0.2442 0.2355 0.2502 -0.0011 0.0266  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 113 PRO A-2 N   
3631 C  CA  . PRO A-2 113 ? 0.2739 0.2607 0.2787 0.0016  0.0247  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 113 PRO A-2 CA  
3632 C  C   . PRO A-2 113 ? 0.2862 0.2657 0.2907 0.0009  0.0239  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 113 PRO A-2 C   
3633 O  O   . PRO A-2 113 ? 0.2904 0.2663 0.2945 0.0025  0.0221  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 113 PRO A-2 O   
3634 C  CB  . PRO A-2 113 ? 0.3100 0.2991 0.3129 0.0022  0.0249  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 113 PRO A-2 CB  
3635 C  CG  . PRO A-2 113 ? 0.3186 0.3161 0.3218 0.0010  0.0266  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 113 PRO A-2 CG  
3636 C  CD  . PRO A-2 113 ? 0.2773 0.2743 0.2822 -0.0022 0.0278  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 113 PRO A-2 CD  
3637 N  N   . MSE A-2 114 ? 0.2868 0.2644 0.2915 -0.0014 0.0249  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 114 MSE A-2 N   
3638 C  CA  . MSE A-2 114 ? 0.2937 0.2663 0.2985 -0.0019 0.0243  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 114 MSE A-2 CA  
3639 C  C   . MSE A-2 114 ? 0.3760 0.3485 0.3821 -0.0016 0.0239  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 114 MSE A-2 C   
3640 O  O   . MSE A-2 114 ? 0.2905 0.2605 0.2962 -0.0009 0.0227  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 114 MSE A-2 O   
3641 C  CB  . MSE A-2 114 ? 0.3129 0.2841 0.3179 -0.0039 0.0251  0.0002  ? ? ? ? ? ? 114 MSE A-2 CB  
3642 C  CG  . MSE A-2 114 ? 0.5446 0.5119 0.5498 -0.0040 0.0246  0.0010  ? ? ? ? ? ? 114 MSE A-2 CG  
3643 SE SE  . MSE A-2 114 ? 0.5820 0.5478 0.5877 -0.0059 0.0251  0.0034  ? ? ? ? ? ? 114 MSE A-2 SE  
3644 C  CE  . MSE A-2 114 ? 0.6627 0.6284 0.6659 -0.0055 0.0249  0.0050  ? ? ? ? ? ? 114 MSE A-2 CE  
3645 N  N   . VAL A-2 115 ? 0.2913 0.2672 0.2990 -0.0024 0.0246  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A-2 N   
3646 C  CA  . VAL A-2 115 ? 0.2663 0.2429 0.2751 -0.0020 0.0241  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A-2 CA  
3647 C  C   . VAL A-2 115 ? 0.2511 0.2272 0.2592 0.0004  0.0224  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A-2 C   
3648 O  O   . VAL A-2 115 ? 0.3000 0.2741 0.3079 0.0007  0.0213  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A-2 O   
3649 C  CB  . VAL A-2 115 ? 0.2660 0.2474 0.2768 -0.0030 0.0250  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A-2 CB  
3650 C  CG1 . VAL A-2 115 ? 0.2849 0.2677 0.2968 -0.0024 0.0243  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A-2 CG1 
3651 C  CG2 . VAL A-2 115 ? 0.3331 0.3140 0.3447 -0.0058 0.0260  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 115 VAL A-2 CG2 
3652 N  N   . GLU A-2 116 ? 0.2706 0.2485 0.2784 0.0020  0.0219  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 N   
3653 C  CA  . GLU A-2 116 ? 0.2637 0.2403 0.2711 0.0046  0.0196  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CA  
3654 C  C   . GLU A-2 116 ? 0.3606 0.3315 0.3665 0.0048  0.0178  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 C   
3655 O  O   . GLU A-2 116 ? 0.3491 0.3174 0.3549 0.0057  0.0156  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 O   
3656 C  CB  . GLU A-2 116 ? 0.3469 0.3276 0.3547 0.0069  0.0193  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CB  
3657 C  CG  . GLU A-2 116 ? 0.3151 0.3029 0.3247 0.0065  0.0209  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CG  
3658 C  CD  . GLU A-2 116 ? 0.4164 0.4096 0.4268 0.0096  0.0201  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 CD  
3659 O  OE1 . GLU A-2 116 ? 0.3652 0.3626 0.3751 0.0099  0.0210  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 OE1 
3660 O  OE2 . GLU A-2 116 ? 0.4163 0.4099 0.4278 0.0119  0.0182  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A-2 OE2 
3661 N  N   . CSX A-2 117 ? 0.2867 0.2558 0.2915 0.0038  0.0184  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 117 CSX A-2 N   
3662 C  CA  . CSX A-2 117 ? 0.2842 0.2486 0.2879 0.0035  0.0167  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 117 CSX A-2 CA  
3663 C  CB  . CSX A-2 117 ? 0.3025 0.2665 0.3052 0.0028  0.0176  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 117 CSX A-2 CB  
3664 S  SG  . CSX A-2 117 ? 0.3402 0.2993 0.3417 0.0022  0.0154  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 117 CSX A-2 SG  
3665 C  C   . CSX A-2 117 ? 0.3089 0.2721 0.3127 0.0018  0.0168  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 117 CSX A-2 C   
3666 O  O   . CSX A-2 117 ? 0.2888 0.2496 0.2921 0.0017  0.0148  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 117 CSX A-2 O   
3667 O  OD  . CSX A-2 117 ? 0.4513 0.4102 0.4528 0.0001  0.0165  0.0000  ? ? ? ? ? ? 117 CSX A-2 OD  
3668 N  N   . VAL A-2 118 ? 0.2618 0.2270 0.2662 0.0004  0.0189  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A-2 N   
3669 C  CA  . VAL A-2 118 ? 0.2480 0.2135 0.2525 -0.0009 0.0191  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A-2 CA  
3670 C  C   . VAL A-2 118 ? 0.2506 0.2173 0.2553 -0.0006 0.0180  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A-2 C   
3671 O  O   . VAL A-2 118 ? 0.2762 0.2431 0.2804 -0.0015 0.0171  0.0015  ? ? ? ? ? ? 118 VAL A-2 O   
3672 C  CB  . VAL A-2 118 ? 0.2733 0.2405 0.2788 -0.0018 0.0211  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A-2 CB  
3673 C  CG1 . VAL A-2 118 ? 0.2970 0.2658 0.3028 -0.0024 0.0212  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 118 VAL A-2 CG1 
3674 C  CG2 . VAL A-2 118 ? 0.3223 0.2879 0.3273 -0.0021 0.0217  0.0001  ? ? ? ? ? ? 118 VAL A-2 CG2 
3675 N  N   . LEU A-2 119 ? 0.2613 0.2298 0.2669 0.0004  0.0182  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 N   
3676 C  CA  . LEU A-2 119 ? 0.2743 0.2447 0.2803 0.0008  0.0172  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 CA  
3677 C  C   . LEU A-2 119 ? 0.2859 0.2541 0.2915 0.0024  0.0144  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 C   
3678 O  O   . LEU A-2 119 ? 0.2744 0.2440 0.2804 0.0034  0.0133  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 O   
3679 C  CB  . LEU A-2 119 ? 0.2682 0.2423 0.2758 0.0008  0.0188  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 CB  
3680 C  CG  . LEU A-2 119 ? 0.2373 0.2124 0.2456 -0.0008 0.0206  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 CG  
3681 C  CD1 . LEU A-2 119 ? 0.2547 0.2328 0.2649 -0.0013 0.0217  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 CD1 
3682 C  CD2 . LEU A-2 119 ? 0.3205 0.2963 0.3282 -0.0015 0.0203  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 119 LEU A-2 CD2 
3683 N  N   . ASP A-2 120 ? 0.2383 0.2025 0.2430 0.0029  0.0129  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A-2 N   
3684 C  CA  . ASP A-2 120 ? 0.2406 0.2009 0.2448 0.0041  0.0093  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A-2 CA  
3685 C  C   . ASP A-2 120 ? 0.2676 0.2278 0.2710 0.0026  0.0078  0.0025  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A-2 C   
3686 O  O   . ASP A-2 120 ? 0.2806 0.2427 0.2834 0.0002  0.0091  0.0045  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A-2 O   
3687 C  CB  . ASP A-2 120 ? 0.3064 0.2621 0.3097 0.0039  0.0077  0.0002  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A-2 CB  
3688 C  CG  . ASP A-2 120 ? 0.3476 0.2980 0.3506 0.0050  0.0034  0.0009  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A-2 CG  
3689 O  OD1 . ASP A-2 120 ? 0.3869 0.3363 0.3907 0.0081  0.0019  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 120 ASP A-2 OD1 
3690 O  OD2 . ASP A-2 120 ? 0.3230 0.2706 0.3252 0.0029  0.0014  0.0043  ? ? ? ? ? ? 120 ASP A-2 OD2 
3691 N  N   . PRO A-2 121 ? 0.2802 0.2394 0.2838 0.0040  0.0051  0.0028  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A-2 N   
3692 C  CA  . PRO A-2 121 ? 0.2451 0.2052 0.2477 0.0022  0.0037  0.0061  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A-2 CA  
3693 C  C   . PRO A-2 121 ? 0.2859 0.2437 0.2871 -0.0008 0.0024  0.0100  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A-2 C   
3694 O  O   . PRO A-2 121 ? 0.3017 0.2637 0.3019 -0.0032 0.0034  0.0124  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A-2 O   
3695 C  CB  . PRO A-2 121 ? 0.3176 0.2754 0.3207 0.0046  0.0000  0.0060  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A-2 CB  
3696 C  CG  . PRO A-2 121 ? 0.3299 0.2890 0.3347 0.0078  0.0011  0.0015  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A-2 CG  
3697 C  CD  . PRO A-2 121 ? 0.2963 0.2545 0.3011 0.0074  0.0032  0.0000  ? ? ? ? ? ? 121 PRO A-2 CD  
3698 N  N   . THR A-2 122 ? 0.2871 0.2390 0.2881 -0.0007 0.0001  0.0105  ? ? ? ? ? ? 122 THR A-2 N   
3699 C  CA  . THR A-2 122 ? 0.2906 0.2401 0.2905 -0.0039 -0.0016 0.0144  ? ? ? ? ? ? 122 THR A-2 CA  
3700 C  C   . THR A-2 122 ? 0.3053 0.2590 0.3051 -0.0060 0.0019  0.0146  ? ? ? ? ? ? 122 THR A-2 C   
3701 O  O   . THR A-2 122 ? 0.3055 0.2629 0.3045 -0.0090 0.0022  0.0178  ? ? ? ? ? ? 122 THR A-2 O   
3702 C  CB  . THR A-2 122 ? 0.3392 0.2806 0.3393 -0.0032 -0.0057 0.0146  ? ? ? ? ? ? 122 THR A-2 CB  
3703 O  OG1 . THR A-2 122 ? 0.3741 0.3115 0.3746 -0.0008 -0.0094 0.0143  ? ? ? ? ? ? 122 THR A-2 OG1 
3704 C  CG2 . THR A-2 122 ? 0.3892 0.3282 0.3884 -0.0073 -0.0079 0.0192  ? ? ? ? ? ? 122 THR A-2 CG2 
3705 N  N   . LEU A-2 123 ? 0.2749 0.2290 0.2755 -0.0043 0.0044  0.0112  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A-2 N   
3706 C  CA  . LEU A-2 123 ? 0.2884 0.2461 0.2890 -0.0057 0.0074  0.0111  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A-2 CA  
3707 C  C   . LEU A-2 123 ? 0.3138 0.2780 0.3145 -0.0064 0.0101  0.0109  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A-2 C   
3708 O  O   . LEU A-2 123 ? 0.2848 0.2532 0.2852 -0.0085 0.0108  0.0128  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A-2 O   
3709 C  CB  . LEU A-2 123 ? 0.2829 0.2390 0.2840 -0.0040 0.0090  0.0081  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A-2 CB  
3710 C  CG  . LEU A-2 123 ? 0.3530 0.3034 0.3539 -0.0031 0.0063  0.0075  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A-2 CG  
3711 C  CD1 . LEU A-2 123 ? 0.4243 0.3752 0.4254 -0.0015 0.0082  0.0046  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A-2 CD1 
3712 C  CD2 . LEU A-2 123 ? 0.3497 0.2975 0.3500 -0.0058 0.0039  0.0106  ? ? ? ? ? ? 123 LEU A-2 CD2 
3713 N  N   . SER A-2 124 ? 0.2412 0.2074 0.2427 -0.0046 0.0115  0.0084  ? ? ? ? ? ? 124 SER A-2 N   
3714 C  CA  . SER A-2 124 ? 0.2721 0.2440 0.2739 -0.0049 0.0136  0.0075  ? ? ? ? ? ? 124 SER A-2 CA  
3715 C  C   . SER A-2 124 ? 0.2848 0.2605 0.2855 -0.0065 0.0123  0.0103  ? ? ? ? ? ? 124 SER A-2 C   
3716 O  O   . SER A-2 124 ? 0.2595 0.2410 0.2600 -0.0076 0.0138  0.0104  ? ? ? ? ? ? 124 SER A-2 O   
3717 C  CB  . SER A-2 124 ? 0.2908 0.2639 0.2939 -0.0031 0.0150  0.0044  ? ? ? ? ? ? 124 SER A-2 CB  
3718 O  OG  . SER A-2 124 ? 0.2691 0.2412 0.2722 -0.0020 0.0131  0.0044  ? ? ? ? ? ? 124 SER A-2 OG  
3719 N  N   . GLY A-2 125 ? 0.2675 0.2401 0.2675 -0.0067 0.0093  0.0125  ? ? ? ? ? ? 125 GLY A-2 N   
3720 C  CA  . GLY A-2 125 ? 0.3147 0.2904 0.3132 -0.0087 0.0075  0.0162  ? ? ? ? ? ? 125 GLY A-2 CA  
3721 C  C   . GLY A-2 125 ? 0.2726 0.2509 0.2701 -0.0119 0.0073  0.0196  ? ? ? ? ? ? 125 GLY A-2 C   
3722 O  O   . GLY A-2 125 ? 0.2581 0.2425 0.2544 -0.0141 0.0069  0.0224  ? ? ? ? ? ? 125 GLY A-2 O   
3723 N  N   . SER A-2 126 ? 0.2261 0.2011 0.2241 -0.0124 0.0075  0.0195  ? ? ? ? ? ? 126 SER A-2 N   
3724 C  CA  . SER A-2 126 ? 0.2755 0.2541 0.2730 -0.0155 0.0076  0.0224  ? ? ? ? ? ? 126 SER A-2 CA  
3725 C  C   . SER A-2 126 ? 0.2163 0.2050 0.2138 -0.0161 0.0104  0.0215  ? ? ? ? ? ? 126 SER A-2 C   
3726 O  O   . SER A-2 126 ? 0.2536 0.2484 0.2504 -0.0190 0.0102  0.0245  ? ? ? ? ? ? 126 SER A-2 O   
3727 C  CB  . SER A-2 126 ? 0.3227 0.2972 0.3211 -0.0154 0.0079  0.0214  ? ? ? ? ? ? 126 SER A-2 CB  
3728 O  OG  . SER A-2 126 ? 0.4131 0.3788 0.4114 -0.0150 0.0047  0.0221  ? ? ? ? ? ? 126 SER A-2 OG  
3729 N  N   . TYR A-2 127 ? 0.2388 0.2296 0.2373 -0.0133 0.0129  0.0172  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 N   
3730 C  CA  . TYR A-2 127 ? 0.2618 0.2613 0.2607 -0.0129 0.0153  0.0150  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CA  
3731 C  C   . TYR A-2 127 ? 0.2679 0.2754 0.2654 -0.0142 0.0150  0.0166  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 C   
3732 O  O   . TYR A-2 127 ? 0.2614 0.2779 0.2590 -0.0141 0.0167  0.0149  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 O   
3733 C  CB  . TYR A-2 127 ? 0.2553 0.2531 0.2559 -0.0099 0.0174  0.0101  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CB  
3734 C  CG  . TYR A-2 127 ? 0.2496 0.2423 0.2513 -0.0092 0.0180  0.0091  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CG  
3735 C  CD1 . TYR A-2 127 ? 0.2957 0.2806 0.2973 -0.0088 0.0169  0.0097  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CD1 
3736 C  CD2 . TYR A-2 127 ? 0.2535 0.2498 0.2563 -0.0086 0.0195  0.0074  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CD2 
3737 C  CE1 . TYR A-2 127 ? 0.2683 0.2493 0.2706 -0.0082 0.0174  0.0089  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CE1 
3738 C  CE2 . TYR A-2 127 ? 0.2421 0.2338 0.2455 -0.0081 0.0197  0.0071  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CE2 
3739 C  CZ  . TYR A-2 127 ? 0.2704 0.2547 0.2735 -0.0080 0.0187  0.0079  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 CZ  
3740 O  OH  . TYR A-2 127 ? 0.2686 0.2491 0.2722 -0.0075 0.0190  0.0074  ? ? ? ? ? ? 127 TYR A-2 OH  
3741 N  N   . HIS A-2 128 ? 0.2230 0.2279 0.2192 -0.0153 0.0125  0.0198  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A-2 N   
3742 C  CA  . HIS A-2 128 ? 0.2007 0.2137 0.1950 -0.0174 0.0117  0.0227  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A-2 CA  
3743 C  C   . HIS A-2 128 ? 0.2257 0.2451 0.2188 -0.0213 0.0112  0.0273  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A-2 C   
3744 O  O   . HIS A-2 128 ? 0.2566 0.2857 0.2482 -0.0233 0.0112  0.0295  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A-2 O   
3745 C  CB  . HIS A-2 128 ? 0.2357 0.2436 0.2288 -0.0178 0.0086  0.0259  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A-2 CB  
3746 C  CG  . HIS A-2 128 ? 0.2381 0.2439 0.2320 -0.0146 0.0090  0.0221  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A-2 CG  
3747 N  ND1 . HIS A-2 128 ? 0.2426 0.2562 0.2360 -0.0138 0.0100  0.0202  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A-2 ND1 
3748 C  CD2 . HIS A-2 128 ? 0.2497 0.2476 0.2450 -0.0120 0.0086  0.0195  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A-2 CD2 
3749 C  CE1 . HIS A-2 128 ? 0.2276 0.2375 0.2221 -0.0111 0.0102  0.0168  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A-2 CE1 
3750 N  NE2 . HIS A-2 128 ? 0.2335 0.2343 0.2293 -0.0100 0.0095  0.0163  ? ? ? ? ? ? 128 HIS A-2 NE2 
3751 N  N   . GLU A-2 129 ? 0.2327 0.2474 0.2267 -0.0226 0.0106  0.0287  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 N   
3752 C  CA  . GLU A-2 129 ? 0.2681 0.2882 0.2614 -0.0268 0.0098  0.0334  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CA  
3753 C  C   . GLU A-2 129 ? 0.2186 0.2467 0.2133 -0.0264 0.0127  0.0307  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 C   
3754 O  O   . GLU A-2 129 ? 0.2483 0.2792 0.2432 -0.0295 0.0121  0.0337  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 O   
3755 C  CB  . GLU A-2 129 ? 0.2922 0.3017 0.2854 -0.0292 0.0063  0.0375  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CB  
3756 C  CG  . GLU A-2 129 ? 0.3229 0.3248 0.3149 -0.0294 0.0027  0.0404  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CG  
3757 C  CD  . GLU A-2 129 ? 0.5052 0.5150 0.4950 -0.0323 0.0014  0.0450  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CD  
3758 O  OE1 . GLU A-2 129 ? 0.4997 0.5176 0.4885 -0.0367 0.0011  0.0495  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 OE1 
3759 O  OE2 . GLU A-2 129 ? 0.7837 0.7924 0.7727 -0.0303 0.0008  0.0441  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 OE2 
3760 N  N   . LEU A-2 130 ? 0.2198 0.2520 0.2155 -0.0227 0.0154  0.0250  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 N   
3761 C  CA  . LEU A-2 130 ? 0.2035 0.2436 0.2008 -0.0218 0.0177  0.0221  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CA  
3762 C  C   . LEU A-2 130 ? 0.2166 0.2703 0.2129 -0.0253 0.0179  0.0255  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 C   
3763 O  O   . LEU A-2 130 ? 0.2439 0.3021 0.2413 -0.0265 0.0184  0.0261  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 O   
3764 C  CB  . LEU A-2 130 ? 0.2230 0.2653 0.2216 -0.0172 0.0199  0.0154  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CB  
3765 C  CG  . LEU A-2 130 ? 0.2550 0.2856 0.2551 -0.0140 0.0201  0.0120  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CG  
3766 C  CD1 . LEU A-2 130 ? 0.2125 0.2455 0.2139 -0.0104 0.0216  0.0062  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CD1 
3767 C  CD2 . LEU A-2 130 ? 0.3025 0.3288 0.3040 -0.0138 0.0203  0.0119  ? ? ? ? ? ? 130 LEU A-2 CD2 
3768 N  N   . LYS A-2 131 ? 0.2271 0.2876 0.2214 -0.0273 0.0172  0.0283  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 N   
3769 C  CA  . LYS A-2 131 ? 0.2253 0.3008 0.2184 -0.0311 0.0175  0.0319  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 CA  
3770 C  C   . LYS A-2 131 ? 0.2695 0.3428 0.2623 -0.0364 0.0154  0.0385  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 C   
3771 O  O   . LYS A-2 131 ? 0.2546 0.3366 0.2486 -0.0382 0.0163  0.0392  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 O   
3772 C  CB  . LYS A-2 131 ? 0.2486 0.3320 0.2390 -0.0327 0.0169  0.0343  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 CB  
3773 C  CG  . LYS A-2 131 ? 0.2490 0.3481 0.2378 -0.0378 0.0168  0.0396  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 CG  
3774 C  CD  . LYS A-2 131 ? 0.3495 0.4585 0.3356 -0.0386 0.0167  0.0409  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 CD  
3775 C  CE  . LYS A-2 131 ? 0.3776 0.5046 0.3619 -0.0437 0.0169  0.0460  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 CE  
3776 N  NZ  . LYS A-2 131 ? 0.4295 0.5666 0.4109 -0.0441 0.0168  0.0470  ? ? ? ? ? ? 131 LYS A-2 NZ  
3777 N  N   . LYS A-2 132 ? 0.2151 0.2766 0.2069 -0.0387 0.0122  0.0431  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 N   
3778 C  CA  . LYS A-2 132 ? 0.2470 0.3051 0.2390 -0.0438 0.0096  0.0491  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 CA  
3779 C  C   . LYS A-2 132 ? 0.2576 0.3131 0.2521 -0.0426 0.0108  0.0461  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 C   
3780 O  O   . LYS A-2 132 ? 0.2607 0.3220 0.2558 -0.0465 0.0103  0.0494  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 O   
3781 C  CB  . LYS A-2 132 ? 0.3014 0.3441 0.2924 -0.0451 0.0055  0.0528  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 CB  
3782 C  CG  . LYS A-2 132 ? 0.3511 0.3891 0.3422 -0.0507 0.0020  0.0592  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 CG  
3783 C  CD  . LYS A-2 132 ? 0.5086 0.5324 0.4987 -0.0517 -0.0028 0.0630  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 CD  
3784 C  CE  . LYS A-2 132 ? 0.6549 0.6736 0.6452 -0.0578 -0.0071 0.0698  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 CE  
3785 N  NZ  . LYS A-2 132 ? 0.8107 0.8125 0.8007 -0.0572 -0.0121 0.0714  ? ? ? ? ? ? 132 LYS A-2 NZ  
3786 N  N   . TRP A-2 133 ? 0.2490 0.2955 0.2448 -0.0374 0.0120  0.0404  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A-2 N   
3787 C  CA  . TRP A-2 133 ? 0.2521 0.2950 0.2501 -0.0356 0.0130  0.0373  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A-2 CA  
3788 C  C   . TRP A-2 133 ? 0.2559 0.3131 0.2553 -0.0351 0.0157  0.0350  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A-2 C   
3789 O  O   . TRP A-2 133 ? 0.2456 0.3049 0.2464 -0.0368 0.0156  0.0359  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A-2 O   
3790 C  CB  . TRP A-2 133 ? 0.2393 0.2718 0.2381 -0.0303 0.0139  0.0319  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A-2 CB  
3791 C  CG  . TRP A-2 133 ? 0.2367 0.2675 0.2376 -0.0276 0.0155  0.0280  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A-2 CG  
3792 C  CD1 . TRP A-2 133 ? 0.2849 0.3107 0.2866 -0.0290 0.0143  0.0293  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A-2 CD1 
3793 C  CD2 . TRP A-2 133 ? 0.2148 0.2502 0.2172 -0.0233 0.0182  0.0224  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A-2 CD2 
3794 N  NE1 . TRP A-2 133 ? 0.2351 0.2618 0.2385 -0.0257 0.0161  0.0251  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A-2 NE1 
3795 C  CE2 . TRP A-2 133 ? 0.2489 0.2809 0.2529 -0.0221 0.0184  0.0209  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A-2 CE2 
3796 C  CE3 . TRP A-2 133 ? 0.2668 0.3080 0.2694 -0.0201 0.0200  0.0183  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A-2 CE3 
3797 C  CZ2 . TRP A-2 133 ? 0.2586 0.2925 0.2643 -0.0179 0.0202  0.0159  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A-2 CZ2 
3798 C  CZ3 . TRP A-2 133 ? 0.2342 0.2766 0.2387 -0.0160 0.0216  0.0130  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A-2 CZ3 
3799 C  CH2 . TRP A-2 133 ? 0.2382 0.2769 0.2444 -0.0149 0.0217  0.0121  ? ? ? ? ? ? 133 TRP A-2 CH2 
3800 N  N   . ILE A-2 134 ? 0.2426 0.3103 0.2419 -0.0327 0.0179  0.0317  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 N   
3801 C  CA  . ILE A-2 134 ? 0.2280 0.3098 0.2290 -0.0313 0.0203  0.0283  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 CA  
3802 C  C   . ILE A-2 134 ? 0.2658 0.3604 0.2665 -0.0368 0.0198  0.0336  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 C   
3803 O  O   . ILE A-2 134 ? 0.2604 0.3653 0.2631 -0.0362 0.0213  0.0316  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 O   
3804 C  CB  . ILE A-2 134 ? 0.2483 0.3382 0.2493 -0.0269 0.0224  0.0226  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 CB  
3805 C  CG1 . ILE A-2 134 ? 0.3353 0.4322 0.3390 -0.0224 0.0243  0.0163  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 CG1 
3806 C  CG2 . ILE A-2 134 ? 0.3392 0.4428 0.3380 -0.0297 0.0226  0.0254  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 CG2 
3807 C  CD1 . ILE A-2 134 ? 0.2835 0.3662 0.2889 -0.0181 0.0243  0.0123  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 CD1 
3808 N  N   . TYR A-2 135 ? 0.2425 0.3368 0.2409 -0.0423 0.0176  0.0404  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 N   
3809 C  CA  . TYR A-2 135 ? 0.2517 0.3567 0.2498 -0.0487 0.0166  0.0468  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 CA  
3810 C  C   . TYR A-2 135 ? 0.3235 0.4194 0.3227 -0.0529 0.0140  0.0512  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 C   
3811 O  O   . TYR A-2 135 ? 0.3245 0.4291 0.3238 -0.0589 0.0128  0.0568  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 O   
3812 C  CB  . TYR A-2 135 ? 0.2669 0.3782 0.2620 -0.0531 0.0153  0.0525  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 CB  
3813 C  CG  . TYR A-2 135 ? 0.2705 0.3986 0.2648 -0.0506 0.0182  0.0488  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 CG  
3814 C  CD1 . TYR A-2 135 ? 0.2818 0.4296 0.2771 -0.0519 0.0203  0.0482  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 CD1 
3815 C  CD2 . TYR A-2 135 ? 0.2780 0.4029 0.2709 -0.0466 0.0188  0.0452  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 CD2 
3816 C  CE1 . TYR A-2 135 ? 0.2665 0.4302 0.2613 -0.0489 0.0228  0.0437  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 CE1 
3817 C  CE2 . TYR A-2 135 ? 0.2831 0.4235 0.2753 -0.0442 0.0211  0.0414  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 CE2 
3818 C  CZ  . TYR A-2 135 ? 0.2814 0.4411 0.2746 -0.0451 0.0231  0.0403  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 CZ  
3819 O  OH  . TYR A-2 135 ? 0.3109 0.4868 0.3035 -0.0422 0.0253  0.0356  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 OH  
3820 N  N   . GLU A-2 136 ? 0.2537 0.3331 0.2536 -0.0498 0.0129  0.0486  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 N   
3821 C  CA  . GLU A-2 136 ? 0.2733 0.3441 0.2743 -0.0529 0.0104  0.0515  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 CA  
3822 C  C   . GLU A-2 136 ? 0.2501 0.3267 0.2539 -0.0511 0.0123  0.0479  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 C   
3823 O  O   . GLU A-2 136 ? 0.2779 0.3520 0.2828 -0.0452 0.0144  0.0416  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 O   
3824 C  CB  . GLU A-2 136 ? 0.2788 0.3303 0.2793 -0.0505 0.0082  0.0504  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 CB  
3825 C  CG  . GLU A-2 136 ? 0.3091 0.3532 0.3073 -0.0527 0.0053  0.0546  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 CG  
3826 C  CD  . GLU A-2 136 ? 0.3698 0.4130 0.3674 -0.0602 0.0012  0.0627  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 CD  
3827 O  OE1 . GLU A-2 136 ? 0.3439 0.3882 0.3430 -0.0638 0.0000  0.0649  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 OE1 
3828 O  OE2 . GLU A-2 136 ? 0.4078 0.4493 0.4034 -0.0627 -0.0011 0.0671  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 OE2 
3829 N  N   . GLU A-2 137 ? 0.2687 0.3525 0.2736 -0.0565 0.0112  0.0521  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 N   
3830 C  CA  . GLU A-2 137 ? 0.2820 0.3723 0.2896 -0.0551 0.0126  0.0491  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 CA  
3831 C  C   . GLU A-2 137 ? 0.3188 0.3940 0.3274 -0.0513 0.0119  0.0454  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 C   
3832 O  O   . GLU A-2 137 ? 0.3463 0.4240 0.3566 -0.0466 0.0139  0.0403  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 O   
3833 C  CB  . GLU A-2 137 ? 0.3842 0.4845 0.3929 -0.0626 0.0110  0.0551  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 CB  
3834 C  CG  . GLU A-2 137 ? 0.8997 1.0209 0.9107 -0.0624 0.0139  0.0532  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 CG  
3835 C  CD  . GLU A-2 137 ? 1.4243 1.5457 1.4380 -0.0564 0.0157  0.0464  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 CD  
3836 O  OE1 . GLU A-2 137 ? 0.5964 0.7305 0.6115 -0.0517 0.0186  0.0413  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 OE1 
3837 O  OE2 . GLU A-2 137 ? 0.8805 0.9897 0.8949 -0.0562 0.0139  0.0462  ? ? ? ? ? ? 137 GLU A-2 OE2 
3838 N  N   . ASP A-2 138 ? 0.3183 0.3781 0.3256 -0.0530 0.0087  0.0480  ? ? ? ? ? ? 138 ASP A-2 N   
3839 C  CA  . ASP A-2 138 ? 0.3084 0.3545 0.3164 -0.0503 0.0075  0.0451  ? ? ? ? ? ? 138 ASP A-2 CA  
3840 C  C   . ASP A-2 138 ? 0.2823 0.3137 0.2887 -0.0461 0.0069  0.0425  ? ? ? ? ? ? 138 ASP A-2 C   
3841 O  O   . ASP A-2 138 ? 0.3435 0.3678 0.3503 -0.0417 0.0077  0.0381  ? ? ? ? ? ? 138 ASP A-2 O   
3842 C  CB  . ASP A-2 138 ? 0.3919 0.4328 0.4003 -0.0561 0.0036  0.0499  ? ? ? ? ? ? 138 ASP A-2 CB  
3843 C  CG  . ASP A-2 138 ? 0.5295 0.5847 0.5400 -0.0606 0.0040  0.0525  ? ? ? ? ? ? 138 ASP A-2 CG  
3844 O  OD1 . ASP A-2 138 ? 0.6638 0.7275 0.6761 -0.0572 0.0067  0.0484  ? ? ? ? ? ? 138 ASP A-2 OD1 
3845 O  OD2 . ASP A-2 138 ? 0.6787 0.7369 0.6890 -0.0675 0.0013  0.0587  ? ? ? ? ? ? 138 ASP A-2 OD2 
3846 N  N   . LEU A-2 139 ? 0.2931 0.3198 0.2976 -0.0479 0.0051  0.0455  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A-2 N   
3847 C  CA  . LEU A-2 139 ? 0.3078 0.3213 0.3110 -0.0443 0.0042  0.0432  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A-2 CA  
3848 C  C   . LEU A-2 139 ? 0.2735 0.2873 0.2768 -0.0380 0.0077  0.0373  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A-2 C   
3849 O  O   . LEU A-2 139 ? 0.2531 0.2771 0.2568 -0.0364 0.0105  0.0354  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A-2 O   
3850 C  CB  . LEU A-2 139 ? 0.3650 0.3750 0.3664 -0.0469 0.0017  0.0474  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A-2 CB  
3851 C  CG  . LEU A-2 139 ? 0.3469 0.3508 0.3481 -0.0528 -0.0032 0.0535  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A-2 CG  
3852 C  CD1 . LEU A-2 139 ? 0.3912 0.3898 0.3905 -0.0541 -0.0058 0.0569  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A-2 CD1 
3853 C  CD2 . LEU A-2 139 ? 0.4442 0.4353 0.4462 -0.0520 -0.0061 0.0518  ? ? ? ? ? ? 139 LEU A-2 CD2 
3854 N  N   . THR A-2 140 ? 0.2549 0.2574 0.2581 -0.0347 0.0071  0.0343  ? ? ? ? ? ? 140 THR A-2 N   
3855 C  CA  . THR A-2 140 ? 0.2453 0.2447 0.2482 -0.0294 0.0095  0.0296  ? ? ? ? ? ? 140 THR A-2 CA  
3856 C  C   . THR A-2 140 ? 0.2506 0.2480 0.2521 -0.0291 0.0090  0.0304  ? ? ? ? ? ? 140 THR A-2 C   
3857 O  O   . THR A-2 140 ? 0.2839 0.2787 0.2844 -0.0324 0.0061  0.0346  ? ? ? ? ? ? 140 THR A-2 O   
3858 C  CB  . THR A-2 140 ? 0.2814 0.2703 0.2844 -0.0265 0.0089  0.0267  ? ? ? ? ? ? 140 THR A-2 CB  
3859 O  OG1 . THR A-2 140 ? 0.2912 0.2707 0.2933 -0.0276 0.0056  0.0283  ? ? ? ? ? ? 140 THR A-2 OG1 
3860 C  CG2 . THR A-2 140 ? 0.2966 0.2868 0.3008 -0.0269 0.0089  0.0261  ? ? ? ? ? ? 140 THR A-2 CG2 
3861 N  N   . LEU A-2 141 ? 0.2645 0.2623 0.2660 -0.0251 0.0113  0.0266  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2 N   
3862 C  CA  . LEU A-2 141 ? 0.2975 0.2935 0.2978 -0.0245 0.0108  0.0270  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2 CA  
3863 C  C   . LEU A-2 141 ? 0.3754 0.3601 0.3750 -0.0244 0.0078  0.0280  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2 C   
3864 O  O   . LEU A-2 141 ? 0.2958 0.2786 0.2943 -0.0262 0.0055  0.0311  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2 O   
3865 C  CB  . LEU A-2 141 ? 0.2932 0.2916 0.2940 -0.0205 0.0137  0.0224  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2 CB  
3866 C  CG  . LEU A-2 141 ? 0.3135 0.3104 0.3132 -0.0196 0.0132  0.0223  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2 CG  
3867 C  CD1 . LEU A-2 141 ? 0.2694 0.2752 0.2680 -0.0225 0.0128  0.0256  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2 CD1 
3868 C  CD2 . LEU A-2 141 ? 0.3433 0.3402 0.3438 -0.0158 0.0155  0.0175  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2 CD2 
3869 N  N   . PHE A-2 142 ? 0.2707 0.2482 0.2708 -0.0221 0.0077  0.0253  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A-2 N   
3870 C  CA  . PHE A-2 142 ? 0.3287 0.2963 0.3284 -0.0218 0.0045  0.0257  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A-2 CA  
3871 C  C   . PHE A-2 142 ? 0.3445 0.3090 0.3439 -0.0259 0.0006  0.0301  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A-2 C   
3872 O  O   . PHE A-2 142 ? 0.3803 0.3380 0.3792 -0.0264 -0.0029 0.0318  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A-2 O   
3873 C  CB  . PHE A-2 142 ? 0.3261 0.2882 0.3263 -0.0185 0.0051  0.0217  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A-2 CB  
3874 C  CG  . PHE A-2 142 ? 0.3061 0.2685 0.3064 -0.0148 0.0077  0.0180  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A-2 CG  
3875 C  CD1 . PHE A-2 142 ? 0.3068 0.2728 0.3070 -0.0140 0.0090  0.0176  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A-2 CD1 
3876 C  CD2 . PHE A-2 142 ? 0.3250 0.2841 0.3256 -0.0122 0.0086  0.0148  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A-2 CD2 
3877 C  CE1 . PHE A-2 142 ? 0.3047 0.2706 0.3054 -0.0110 0.0111  0.0143  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A-2 CE1 
3878 C  CE2 . PHE A-2 142 ? 0.3456 0.3051 0.3464 -0.0094 0.0108  0.0119  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A-2 CE2 
3879 C  CZ  . PHE A-2 142 ? 0.3375 0.3002 0.3385 -0.0090 0.0120  0.0116  ? ? ? ? ? ? 142 PHE A-2 CZ  
3880 N  N   . GLY A-2 143 ? 0.2992 0.2686 0.2992 -0.0290 0.0008  0.0322  ? ? ? ? ? ? 143 GLY A-2 N   
3881 C  CA  . GLY A-2 143 ? 0.3254 0.2922 0.3253 -0.0340 -0.0033 0.0371  ? ? ? ? ? ? 143 GLY A-2 CA  
3882 C  C   . GLY A-2 143 ? 0.4193 0.3881 0.4181 -0.0372 -0.0053 0.0420  ? ? ? ? ? ? 143 GLY A-2 C   
3883 O  O   . GLY A-2 143 ? 0.3905 0.3523 0.3890 -0.0402 -0.0099 0.0458  ? ? ? ? ? ? 143 GLY A-2 O   
3884 N  N   . VAL A-2 144 ? 0.3240 0.3021 0.3222 -0.0367 -0.0022 0.0419  ? ? ? ? ? ? 144 VAL A-2 N   
3885 C  CA  . VAL A-2 144 ? 0.2930 0.2749 0.2898 -0.0393 -0.0036 0.0463  ? ? ? ? ? ? 144 VAL A-2 CA  
3886 C  C   . VAL A-2 144 ? 0.3784 0.3504 0.3745 -0.0372 -0.0065 0.0461  ? ? ? ? ? ? 144 VAL A-2 C   
3887 O  O   . VAL A-2 144 ? 0.3514 0.3198 0.3465 -0.0402 -0.0104 0.0510  ? ? ? ? ? ? 144 VAL A-2 O   
3888 C  CB  . VAL A-2 144 ? 0.3450 0.3399 0.3414 -0.0383 0.0006  0.0449  ? ? ? ? ? ? 144 VAL A-2 CB  
3889 C  CG1 . VAL A-2 144 ? 0.3796 0.3785 0.3742 -0.0402 -0.0006 0.0486  ? ? ? ? ? ? 144 VAL A-2 CG1 
3890 C  CG2 . VAL A-2 144 ? 0.3597 0.3658 0.3570 -0.0413 0.0025  0.0461  ? ? ? ? ? ? 144 VAL A-2 CG2 
3891 N  N   . THR A-2 145 ? 0.3073 0.2750 0.3037 -0.0319 -0.0048 0.0407  ? ? ? ? ? ? 145 THR A-2 N   
3892 C  CA  . THR A-2 145 ? 0.2817 0.2430 0.2777 -0.0291 -0.0067 0.0397  ? ? ? ? ? ? 145 THR A-2 CA  
3893 C  C   . THR A-2 145 ? 0.3517 0.3008 0.3483 -0.0274 -0.0106 0.0384  ? ? ? ? ? ? 145 THR A-2 C   
3894 O  O   . THR A-2 145 ? 0.3573 0.3001 0.3535 -0.0267 -0.0143 0.0397  ? ? ? ? ? ? 145 THR A-2 O   
3895 C  CB  . THR A-2 145 ? 0.3411 0.3063 0.3374 -0.0246 -0.0026 0.0345  ? ? ? ? ? ? 145 THR A-2 CB  
3896 O  OG1 . THR A-2 145 ? 0.3533 0.3161 0.3508 -0.0219 -0.0005 0.0301  ? ? ? ? ? ? 145 THR A-2 OG1 
3897 C  CG2 . THR A-2 145 ? 0.4048 0.3820 0.4005 -0.0259 0.0008  0.0351  ? ? ? ? ? ? 145 THR A-2 CG2 
3898 N  N   . LEU A-2 146 ? 0.3336 0.2793 0.3312 -0.0267 -0.0104 0.0360  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 N   
3899 C  CA  . LEU A-2 146 ? 0.3645 0.2994 0.3628 -0.0243 -0.0140 0.0335  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 CA  
3900 C  C   . LEU A-2 146 ? 0.4246 0.3527 0.4230 -0.0283 -0.0193 0.0375  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 C   
3901 O  O   . LEU A-2 146 ? 0.4833 0.4017 0.4823 -0.0264 -0.0233 0.0357  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 O   
3902 C  CB  . LEU A-2 146 ? 0.3207 0.2555 0.3196 -0.0210 -0.0112 0.0281  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 CB  
3903 C  CG  . LEU A-2 146 ? 0.3423 0.2828 0.3413 -0.0174 -0.0063 0.0242  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 CG  
3904 C  CD1 . LEU A-2 146 ? 0.3420 0.2821 0.3415 -0.0149 -0.0042 0.0199  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 CD1 
3905 C  CD2 . LEU A-2 146 ? 0.4122 0.3502 0.4112 -0.0140 -0.0071 0.0222  ? ? ? ? ? ? 146 LEU A-2 CD2 
3906 N  N   . GLY A-2 147 ? 0.4036 0.3373 0.4018 -0.0336 -0.0192 0.0425  ? ? ? ? ? ? 147 GLY A-2 N   
3907 C  CA  . GLY A-2 147 ? 0.4272 0.3554 0.4258 -0.0387 -0.0243 0.0472  ? ? ? ? ? ? 147 GLY A-2 CA  
3908 C  C   . GLY A-2 147 ? 0.4952 0.4192 0.4950 -0.0387 -0.0253 0.0446  ? ? ? ? ? ? 147 GLY A-2 C   
3909 O  O   . GLY A-2 147 ? 0.4720 0.3896 0.4725 -0.0425 -0.0302 0.0476  ? ? ? ? ? ? 147 GLY A-2 O   
3910 N  N   . SER A-2 148 ? 0.3455 0.2730 0.3457 -0.0349 -0.0210 0.0392  ? ? ? ? ? ? 148 SER A-2 N   
3911 C  CA  . SER A-2 148 ? 0.3597 0.2865 0.3607 -0.0354 -0.0209 0.0371  ? ? ? ? ? ? 148 SER A-2 CA  
3912 C  C   . SER A-2 148 ? 0.3777 0.3130 0.3788 -0.0324 -0.0149 0.0334  ? ? ? ? ? ? 148 SER A-2 C   
3913 O  O   . SER A-2 148 ? 0.3691 0.3086 0.3695 -0.0298 -0.0116 0.0320  ? ? ? ? ? ? 148 SER A-2 O   
3914 C  CB  . SER A-2 148 ? 0.4746 0.3902 0.4762 -0.0325 -0.0251 0.0333  ? ? ? ? ? ? 148 SER A-2 CB  
3915 O  OG  . SER A-2 148 ? 0.4333 0.3485 0.4345 -0.0264 -0.0225 0.0276  ? ? ? ? ? ? 148 SER A-2 OG  
3916 N  N   . GLY A-2 149 ? 0.3536 0.2909 0.3553 -0.0328 -0.0139 0.0318  ? ? ? ? ? ? 149 GLY A-2 N   
3917 C  CA  . GLY A-2 149 ? 0.4024 0.3453 0.4041 -0.0294 -0.0092 0.0279  ? ? ? ? ? ? 149 GLY A-2 CA  
3918 C  C   . GLY A-2 149 ? 0.3478 0.2862 0.3490 -0.0240 -0.0083 0.0231  ? ? ? ? ? ? 149 GLY A-2 C   
3919 O  O   . GLY A-2 149 ? 0.3511 0.2814 0.3520 -0.0225 -0.0118 0.0217  ? ? ? ? ? ? 149 GLY A-2 O   
3920 N  N   . PHE A-2 150 ? 0.3191 0.2630 0.3201 -0.0212 -0.0038 0.0207  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A-2 N   
3921 C  CA  . PHE A-2 150 ? 0.3196 0.2614 0.3201 -0.0168 -0.0023 0.0167  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A-2 CA  
3922 C  C   . PHE A-2 150 ? 0.3424 0.2791 0.3426 -0.0145 -0.0040 0.0132  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A-2 C   
3923 O  O   . PHE A-2 150 ? 0.3001 0.2328 0.3000 -0.0116 -0.0053 0.0105  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A-2 O   
3924 C  CB  . PHE A-2 150 ? 0.2825 0.2310 0.2830 -0.0150 0.0025  0.0152  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A-2 CB  
3925 C  CG  . PHE A-2 150 ? 0.3074 0.2549 0.3076 -0.0112 0.0042  0.0118  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A-2 CG  
3926 C  CD1 . PHE A-2 150 ? 0.2781 0.2238 0.2781 -0.0098 0.0037  0.0113  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A-2 CD1 
3927 C  CD2 . PHE A-2 150 ? 0.3051 0.2537 0.3050 -0.0091 0.0062  0.0092  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A-2 CD2 
3928 C  CE1 . PHE A-2 150 ? 0.2744 0.2204 0.2744 -0.0067 0.0053  0.0082  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A-2 CE1 
3929 C  CE2 . PHE A-2 150 ? 0.3219 0.2706 0.3215 -0.0063 0.0078  0.0066  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A-2 CE2 
3930 C  CZ  . PHE A-2 150 ? 0.3403 0.2880 0.3401 -0.0051 0.0074  0.0060  ? ? ? ? ? ? 150 PHE A-2 CZ  
3931 N  N   . TRP A-2 151 ? 0.3079 0.2457 0.3083 -0.0156 -0.0041 0.0130  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A-2 N   
3932 C  CA  . TRP A-2 151 ? 0.3051 0.2393 0.3050 -0.0132 -0.0056 0.0092  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A-2 CA  
3933 C  C   . TRP A-2 151 ? 0.3371 0.2630 0.3372 -0.0135 -0.0110 0.0086  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A-2 C   
3934 O  O   . TRP A-2 151 ? 0.3705 0.2927 0.3702 -0.0100 -0.0125 0.0046  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A-2 O   
3935 C  CB  . TRP A-2 151 ? 0.3144 0.2524 0.3143 -0.0141 -0.0044 0.0090  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A-2 CB  
3936 C  CG  . TRP A-2 151 ? 0.2836 0.2287 0.2835 -0.0136 0.0002  0.0098  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A-2 CG  
3937 C  CD1 . TRP A-2 151 ? 0.3283 0.2789 0.3292 -0.0160 0.0016  0.0125  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A-2 CD1 
3938 C  CD2 . TRP A-2 151 ? 0.2716 0.2190 0.2709 -0.0105 0.0034  0.0078  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A-2 CD2 
3939 N  NE1 . TRP A-2 151 ? 0.3016 0.2568 0.3026 -0.0141 0.0052  0.0118  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A-2 NE1 
3940 C  CE2 . TRP A-2 151 ? 0.3135 0.2665 0.3135 -0.0111 0.0063  0.0093  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A-2 CE2 
3941 C  CE3 . TRP A-2 151 ? 0.3514 0.2971 0.3499 -0.0075 0.0039  0.0049  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A-2 CE3 
3942 C  CZ2 . TRP A-2 151 ? 0.3039 0.2593 0.3037 -0.0089 0.0094  0.0082  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A-2 CZ2 
3943 C  CZ3 . TRP A-2 151 ? 0.3589 0.3082 0.3570 -0.0058 0.0073  0.0042  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A-2 CZ3 
3944 C  CH2 . TRP A-2 151 ? 0.3375 0.2908 0.3363 -0.0066 0.0098  0.0060  ? ? ? ? ? ? 151 TRP A-2 CH2 
3945 N  N   . ASP A-2 152 ? 0.3509 0.2741 0.3518 -0.0176 -0.0141 0.0125  ? ? ? ? ? ? 152 ASP A-2 N   
3946 C  CA  . ASP A-2 152 ? 0.3565 0.2706 0.3579 -0.0181 -0.0199 0.0126  ? ? ? ? ? ? 152 ASP A-2 CA  
3947 C  C   . ASP A-2 152 ? 0.3902 0.3008 0.3913 -0.0149 -0.0207 0.0113  ? ? ? ? ? ? 152 ASP A-2 C   
3948 O  O   . ASP A-2 152 ? 0.4187 0.3221 0.4202 -0.0123 -0.0248 0.0082  ? ? ? ? ? ? 152 ASP A-2 O   
3949 C  CB  . ASP A-2 152 ? 0.3988 0.3114 0.4010 -0.0241 -0.0230 0.0184  ? ? ? ? ? ? 152 ASP A-2 CB  
3950 C  CG  . ASP A-2 152 ? 0.4686 0.3825 0.4715 -0.0275 -0.0240 0.0193  ? ? ? ? ? ? 152 ASP A-2 CG  
3951 O  OD1 . ASP A-2 152 ? 0.4910 0.4045 0.4937 -0.0252 -0.0239 0.0152  ? ? ? ? ? ? 152 ASP A-2 OD1 
3952 O  OD2 . ASP A-2 152 ? 0.5125 0.4284 0.5162 -0.0328 -0.0253 0.0243  ? ? ? ? ? ? 152 ASP A-2 OD2 
3953 N  N   . PHE A-2 153 ? 0.3490 0.2647 0.3498 -0.0149 -0.0173 0.0133  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A-2 N   
3954 C  CA  . PHE A-2 153 ? 0.3765 0.2904 0.3772 -0.0118 -0.0177 0.0119  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A-2 CA  
3955 C  C   . PHE A-2 153 ? 0.3245 0.2385 0.3251 -0.0064 -0.0166 0.0058  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A-2 C   
3956 O  O   . PHE A-2 153 ? 0.3766 0.2857 0.3775 -0.0032 -0.0197 0.0031  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A-2 O   
3957 C  CB  . PHE A-2 153 ? 0.3464 0.2673 0.3468 -0.0129 -0.0137 0.0148  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A-2 CB  
3958 C  CG  . PHE A-2 153 ? 0.3579 0.2786 0.3582 -0.0096 -0.0132 0.0131  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A-2 CG  
3959 C  CD1 . PHE A-2 153 ? 0.4367 0.3527 0.4372 -0.0102 -0.0171 0.0155  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A-2 CD1 
3960 C  CD2 . PHE A-2 153 ? 0.3882 0.3139 0.3885 -0.0063 -0.0091 0.0096  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A-2 CD2 
3961 C  CE1 . PHE A-2 153 ? 0.4846 0.4011 0.4852 -0.0070 -0.0168 0.0139  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A-2 CE1 
3962 C  CE2 . PHE A-2 153 ? 0.4958 0.4223 0.4962 -0.0036 -0.0086 0.0080  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A-2 CE2 
3963 C  CZ  . PHE A-2 153 ? 0.4407 0.3627 0.4414 -0.0037 -0.0125 0.0100  ? ? ? ? ? ? 153 PHE A-2 CZ  
3964 N  N   . LEU A-2 154 ? 0.3426 0.2627 0.3426 -0.0053 -0.0123 0.0038  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 N   
3965 C  CA  . LEU A-2 154 ? 0.3557 0.2776 0.3553 -0.0008 -0.0109 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 CA  
3966 C  C   . LEU A-2 154 ? 0.3169 0.2330 0.3168 0.0014  -0.0155 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 C   
3967 O  O   . LEU A-2 154 ? 0.3346 0.2500 0.3346 0.0056  -0.0167 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 O   
3968 C  CB  . LEU A-2 154 ? 0.3127 0.2416 0.3116 -0.0008 -0.0062 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 CB  
3969 C  CG  . LEU A-2 154 ? 0.2912 0.2258 0.2901 -0.0017 -0.0017 0.0003  ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 CG  
3970 C  CD1 . LEU A-2 154 ? 0.3045 0.2446 0.3027 -0.0012 0.0021  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 CD1 
3971 C  CD2 . LEU A-2 154 ? 0.3120 0.2473 0.3113 0.0004  -0.0011 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 154 LEU A-2 CD2 
3972 N  N   . ASP A-2 155 ? 0.3332 0.2454 0.3331 -0.0014 -0.0183 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 N   
3973 C  CA  . ASP A-2 155 ? 0.4168 0.3228 0.4171 0.0004  -0.0233 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 CA  
3974 C  C   . ASP A-2 155 ? 0.4313 0.3289 0.4327 0.0024  -0.0288 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 C   
3975 O  O   . ASP A-2 155 ? 0.4553 0.3489 0.4572 0.0062  -0.0325 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 O   
3976 C  CB  . ASP A-2 155 ? 0.3833 0.2866 0.3839 -0.0039 -0.0256 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 CB  
3977 C  CG  . ASP A-2 155 ? 0.4285 0.3388 0.4281 -0.0042 -0.0218 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 CG  
3978 O  OD1 . ASP A-2 155 ? 0.3759 0.2927 0.3743 -0.0012 -0.0176 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 OD1 
3979 O  OD2 . ASP A-2 155 ? 0.4966 0.4062 0.4965 -0.0079 -0.0231 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 155 ASP A-2 OD2 
3980 N  N   . LYS A-2 156 ? 0.3745 0.2698 0.3764 0.0000  -0.0295 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A-2 N   
3981 C  CA  . LYS A-2 156 ? 0.3846 0.2716 0.3876 0.0016  -0.0352 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A-2 CA  
3982 C  C   . LYS A-2 156 ? 0.4204 0.3105 0.4236 0.0062  -0.0335 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A-2 C   
3983 O  O   . LYS A-2 156 ? 0.4149 0.2987 0.4191 0.0090  -0.0382 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A-2 O   
3984 C  CB  . LYS A-2 156 ? 0.4694 0.3522 0.4726 -0.0040 -0.0375 0.0028  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A-2 CB  
3985 C  CG  . LYS A-2 156 ? 0.6139 0.4924 0.6174 -0.0089 -0.0407 0.0057  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A-2 CG  
3986 C  CD  . LYS A-2 156 ? 1.0460 0.9194 1.0500 -0.0143 -0.0446 0.0129  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A-2 CD  
3987 C  CE  . LYS A-2 156 ? 1.4435 1.3132 1.4482 -0.0198 -0.0480 0.0160  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A-2 CE  
3988 N  NZ  . LYS A-2 156 ? 0.9966 0.8560 1.0022 -0.0236 -0.0553 0.0208  ? ? ? ? ? ? 156 LYS A-2 NZ  
3989 N  N   . ASN A-2 157 ? 0.3377 0.2374 0.3400 0.0072  -0.0271 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A-2 N   
3990 C  CA  . ASN A-2 157 ? 0.3503 0.2542 0.3530 0.0105  -0.0250 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A-2 CA  
3991 C  C   . ASN A-2 157 ? 0.3738 0.2862 0.3761 0.0140  -0.0206 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A-2 C   
3992 O  O   . ASN A-2 157 ? 0.3448 0.2645 0.3463 0.0124  -0.0152 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A-2 O   
3993 C  CB  . ASN A-2 157 ? 0.3928 0.3004 0.3951 0.0069  -0.0219 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 157 ASN A-2 CB  
3994 C  CG  . ASN A-2 157 ? 0.4132 0.3137 0.4157 0.0035  -0.0264 0.0012  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A-2 CG  
3995 O  OD1 . ASN A-2 157 ? 0.4192 0.3153 0.4224 0.0055  -0.0300 0.0012  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A-2 OD1 
3996 N  ND2 . ASN A-2 157 ? 0.3953 0.2953 0.3973 -0.0016 -0.0264 0.0059  ? ? ? ? ? ? 157 ASN A-2 ND2 
3997 N  N   . PRO A-2 158 ? 0.3494 0.2613 0.3522 0.0187  -0.0230 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 158 PRO A-2 N   
3998 C  CA  . PRO A-2 158 ? 0.3772 0.2982 0.3792 0.0215  -0.0191 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 158 PRO A-2 CA  
3999 C  C   . PRO A-2 158 ? 0.3904 0.3204 0.3926 0.0221  -0.0139 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 158 PRO A-2 C   
4000 O  O   . PRO A-2 158 ? 0.4073 0.3451 0.4084 0.0215  -0.0094 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 158 PRO A-2 O   
4001 C  CB  . PRO A-2 158 ? 0.4651 0.3841 0.4682 0.0272  -0.0235 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 158 PRO A-2 CB  
4002 C  CG  . PRO A-2 158 ? 0.5176 0.4245 0.5215 0.0264  -0.0301 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 158 PRO A-2 CG  
4003 C  CD  . PRO A-2 158 ? 0.4135 0.3167 0.4175 0.0219  -0.0299 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 158 PRO A-2 CD  
4004 N  N   . GLU A-2 159 ? 0.3777 0.3066 0.3810 0.0232  -0.0149 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A-2 N   
4005 C  CA  . GLU A-2 159 ? 0.3930 0.3302 0.3967 0.0232  -0.0103 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A-2 CA  
4006 C  C   . GLU A-2 159 ? 0.3576 0.2976 0.3602 0.0183  -0.0058 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A-2 C   
4007 O  O   . GLU A-2 159 ? 0.3594 0.3067 0.3617 0.0178  -0.0014 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A-2 O   
4008 C  CB  . GLU A-2 159 ? 0.4551 0.3907 0.4603 0.0255  -0.0127 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A-2 CB  
4009 C  CG  . GLU A-2 159 ? 0.6279 0.5618 0.6344 0.0313  -0.0172 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A-2 CG  
4010 C  CD  . GLU A-2 159 ? 1.6428 1.5765 1.6512 0.0345  -0.0196 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A-2 CD  
4011 O  OE1 . GLU A-2 159 ? 1.0574 0.9913 1.0672 0.0399  -0.0230 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A-2 OE1 
4012 O  OE2 . GLU A-2 159 ? 0.7552 0.6888 0.7636 0.0319  -0.0183 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A-2 OE2 
4013 N  N   . TYR A-2 160 ? 0.3286 0.2628 0.3307 0.0148  -0.0071 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 160 TYR A-2 N   
4014 C  CA  . TYR A-2 160 ? 0.3248 0.2617 0.3261 0.0107  -0.0034 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 160 TYR A-2 CA  
4015 C  C   . TYR A-2 160 ? 0.3345 0.2746 0.3349 0.0099  -0.0009 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 160 TYR A-2 C   
4016 O  O   . TYR A-2 160 ? 0.3281 0.2734 0.3280 0.0084  0.0031  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 160 TYR A-2 O   
4017 C  CB  . TYR A-2 160 ? 0.3138 0.2455 0.3150 0.0071  -0.0055 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 160 TYR A-2 CB  
4018 C  CG  . TYR A-2 160 ? 0.3396 0.2712 0.3413 0.0066  -0.0061 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 160 TYR A-2 CG  
4019 C  CD1 . TYR A-2 160 ? 0.3466 0.2835 0.3481 0.0047  -0.0022 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 160 TYR A-2 CD1 
4020 C  CD2 . TYR A-2 160 ? 0.3716 0.2975 0.3739 0.0080  -0.0107 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 160 TYR A-2 CD2 
4021 C  CE1 . TYR A-2 160 ? 0.3445 0.2821 0.3463 0.0041  -0.0027 0.0017  ? ? ? ? ? ? 160 TYR A-2 CE1 
4022 C  CE2 . TYR A-2 160 ? 0.3754 0.3018 0.3779 0.0075  -0.0113 0.0001  ? ? ? ? ? ? 160 TYR A-2 CE2 
4023 C  CZ  . TYR A-2 160 ? 0.3353 0.2679 0.3374 0.0054  -0.0071 0.0021  ? ? ? ? ? ? 160 TYR A-2 CZ  
4024 O  OH  . TYR A-2 160 ? 0.3863 0.3204 0.3885 0.0049  -0.0074 0.0043  ? ? ? ? ? ? 160 TYR A-2 OH  
4025 N  N   . ASN A-2 161 ? 0.3210 0.2577 0.3209 0.0109  -0.0038 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 161 ASN A-2 N   
4026 C  CA  . ASN A-2 161 ? 0.3094 0.2491 0.3081 0.0105  -0.0020 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 161 ASN A-2 CA  
4027 C  C   . ASN A-2 161 ? 0.3301 0.2780 0.3284 0.0125  0.0016  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 161 ASN A-2 C   
4028 O  O   . ASN A-2 161 ? 0.3385 0.2906 0.3359 0.0107  0.0050  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 161 ASN A-2 O   
4029 C  CB  . ASN A-2 161 ? 0.3536 0.2886 0.3521 0.0119  -0.0062 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 161 ASN A-2 CB  
4030 C  CG  . ASN A-2 161 ? 0.3959 0.3337 0.3931 0.0108  -0.0047 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 161 ASN A-2 CG  
4031 O  OD1 . ASN A-2 161 ? 0.3928 0.3302 0.3896 0.0074  -0.0035 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 161 ASN A-2 OD1 
4032 N  ND2 . ASN A-2 161 ? 0.3584 0.2999 0.3547 0.0139  -0.0050 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 161 ASN A-2 ND2 
4033 N  N   . THR A-2 162 ? 0.3532 0.3034 0.3522 0.0160  0.0007  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 162 THR A-2 N   
4034 C  CA  . THR A-2 162 ? 0.3468 0.3059 0.3456 0.0175  0.0040  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 162 THR A-2 CA  
4035 C  C   . THR A-2 162 ? 0.3192 0.2820 0.3185 0.0147  0.0079  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 162 THR A-2 C   
4036 O  O   . THR A-2 162 ? 0.3354 0.3039 0.3339 0.0133  0.0112  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 162 THR A-2 O   
4037 C  CB  . THR A-2 162 ? 0.4134 0.3753 0.4135 0.0220  0.0020  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 162 THR A-2 CB  
4038 O  OG1 . THR A-2 162 ? 0.3714 0.3300 0.3711 0.0248  -0.0018 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 162 THR A-2 OG1 
4039 C  CG2 . THR A-2 162 ? 0.4529 0.4260 0.4529 0.0231  0.0057  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 162 THR A-2 CG2 
4040 N  N   . SER A-2 163 ? 0.3272 0.2865 0.3276 0.0138  0.0074  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 163 SER A-2 N   
4041 C  CA  A SER A-2 163 ? 0.2895 0.2518 0.2905 0.0114  0.0105  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 163 SER A-2 CA  
4042 C  CA  B SER A-2 163 ? 0.2940 0.2565 0.2950 0.0115  0.0106  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 163 SER A-2 CA  
4043 C  C   . SER A-2 163 ? 0.3046 0.2666 0.3046 0.0083  0.0128  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 163 SER A-2 C   
4044 O  O   . SER A-2 163 ? 0.3048 0.2710 0.3049 0.0068  0.0157  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 163 SER A-2 O   
4045 C  CB  A SER A-2 163 ? 0.2912 0.2497 0.2932 0.0109  0.0090  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 163 SER A-2 CB  
4046 C  CB  B SER A-2 163 ? 0.2969 0.2562 0.2990 0.0112  0.0093  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 163 SER A-2 CB  
4047 O  OG  A SER A-2 163 ? 0.3375 0.2987 0.3400 0.0087  0.0118  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 163 SER A-2 OG  
4048 O  OG  B SER A-2 163 ? 0.4250 0.3859 0.4282 0.0145  0.0075  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 163 SER A-2 OG  
4049 N  N   . PHE A-2 164 ? 0.2659 0.2231 0.2653 0.0072  0.0110  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 N   
4050 C  CA  . PHE A-2 164 ? 0.2928 0.2498 0.2915 0.0047  0.0126  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 CA  
4051 C  C   . PHE A-2 164 ? 0.2817 0.2427 0.2792 0.0050  0.0143  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 C   
4052 O  O   . PHE A-2 164 ? 0.2928 0.2562 0.2902 0.0034  0.0167  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 O   
4053 C  CB  . PHE A-2 164 ? 0.3219 0.2740 0.3204 0.0034  0.0102  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 CB  
4054 C  CG  . PHE A-2 164 ? 0.3115 0.2643 0.3095 0.0012  0.0116  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 CG  
4055 C  CD1 . PHE A-2 164 ? 0.3349 0.2889 0.3337 -0.0005 0.0133  0.0005  ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 CD1 
4056 C  CD2 . PHE A-2 164 ? 0.3655 0.3186 0.3625 0.0013  0.0112  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 CD2 
4057 C  CE1 . PHE A-2 164 ? 0.3853 0.3404 0.3841 -0.0019 0.0143  0.0022  ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 CE1 
4058 C  CE2 . PHE A-2 164 ? 0.3224 0.2765 0.3193 -0.0004 0.0122  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 CE2 
4059 C  CZ  . PHE A-2 164 ? 0.3658 0.3209 0.3636 -0.0018 0.0137  0.0018  ? ? ? ? ? ? 164 PHE A-2 CZ  
4060 N  N   . ASN A-2 165 ? 0.3040 0.2658 0.3007 0.0070  0.0127  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A-2 N   
4061 C  CA  . ASN A-2 165 ? 0.3388 0.3056 0.3341 0.0072  0.0143  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A-2 CA  
4062 C  C   . ASN A-2 165 ? 0.2867 0.2598 0.2821 0.0068  0.0172  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A-2 C   
4063 O  O   . ASN A-2 165 ? 0.3503 0.3263 0.3447 0.0051  0.0191  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A-2 O   
4064 C  CB  . ASN A-2 165 ? 0.3734 0.3414 0.3678 0.0100  0.0120  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A-2 CB  
4065 C  CG  . ASN A-2 165 ? 0.3720 0.3339 0.3659 0.0097  0.0090  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A-2 CG  
4066 O  OD1 . ASN A-2 165 ? 0.4178 0.3770 0.4116 0.0072  0.0093  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A-2 OD1 
4067 N  ND2 . ASN A-2 165 ? 0.4492 0.4092 0.4431 0.0124  0.0057  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 165 ASN A-2 ND2 
4068 N  N   . ASP A-2 166 ? 0.2995 0.2749 0.2962 0.0081  0.0173  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 166 ASP A-2 N   
4069 C  CA  . ASP A-2 166 ? 0.3002 0.2818 0.2974 0.0071  0.0199  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 166 ASP A-2 CA  
4070 C  C   . ASP A-2 166 ? 0.3302 0.3096 0.3281 0.0041  0.0216  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 166 ASP A-2 C   
4071 O  O   . ASP A-2 166 ? 0.3220 0.3053 0.3198 0.0021  0.0236  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 166 ASP A-2 O   
4072 C  CB  . ASP A-2 166 ? 0.3144 0.2992 0.3133 0.0092  0.0195  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 166 ASP A-2 CB  
4073 C  CG  . ASP A-2 166 ? 0.4337 0.4226 0.4322 0.0129  0.0179  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 166 ASP A-2 CG  
4074 O  OD1 . ASP A-2 166 ? 0.4853 0.4765 0.4821 0.0136  0.0177  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 166 ASP A-2 OD1 
4075 O  OD2 . ASP A-2 166 ? 0.3983 0.3882 0.3984 0.0155  0.0165  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 166 ASP A-2 OD2 
4076 N  N   . ALA A-2 167 ? 0.2784 0.2520 0.2772 0.0035  0.0207  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 167 ALA A-2 N   
4077 C  CA  . ALA A-2 167 ? 0.2796 0.2515 0.2793 0.0012  0.0220  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 167 ALA A-2 CA  
4078 C  C   . ALA A-2 167 ? 0.3065 0.2776 0.3050 -0.0002 0.0226  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 167 ALA A-2 C   
4079 O  O   . ALA A-2 167 ? 0.3106 0.2826 0.3096 -0.0019 0.0239  0.0011  ? ? ? ? ? ? 167 ALA A-2 O   
4080 C  CB  . ALA A-2 167 ? 0.2937 0.2612 0.2943 0.0011  0.0209  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 167 ALA A-2 CB  
4081 N  N   . MSE A-2 168 ? 0.2986 0.2678 0.2959 0.0005  0.0213  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 168 MSE A-2 N   
4082 C  CA  . MSE A-2 168 ? 0.3495 0.3185 0.3457 -0.0004 0.0216  0.0008  ? ? ? ? ? ? 168 MSE A-2 CA  
4083 C  C   . MSE A-2 168 ? 0.3058 0.2798 0.3007 -0.0010 0.0229  0.0015  ? ? ? ? ? ? 168 MSE A-2 C   
4084 O  O   . MSE A-2 168 ? 0.3455 0.3195 0.3402 -0.0026 0.0236  0.0042  ? ? ? ? ? ? 168 MSE A-2 O   
4085 C  CB  . MSE A-2 168 ? 0.3197 0.2866 0.3149 0.0004  0.0198  0.0000  ? ? ? ? ? ? 168 MSE A-2 CB  
4086 C  CG  . MSE A-2 168 ? 0.3880 0.3507 0.3842 0.0001  0.0183  0.0004  ? ? ? ? ? ? 168 MSE A-2 CG  
4087 SE SE  . MSE A-2 168 ? 0.5245 0.4859 0.5224 -0.0015 0.0195  0.0032  ? ? ? ? ? ? 168 MSE A-2 SE  
4088 C  CE  . MSE A-2 168 ? 0.3771 0.3399 0.3737 -0.0019 0.0201  0.0049  ? ? ? ? ? ? 168 MSE A-2 CE  
4089 N  N   . ALA A-2 169 ? 0.2653 0.2442 0.2597 0.0001  0.0231  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A-2 N   
4090 C  CA  . ALA A-2 169 ? 0.3197 0.3053 0.3126 -0.0007 0.0244  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A-2 CA  
4091 C  C   . ALA A-2 169 ? 0.3091 0.2965 0.3032 -0.0033 0.0260  0.0026  ? ? ? ? ? ? 169 ALA A-2 C   
4092 O  O   . ALA A-2 169 ? 0.3411 0.3325 0.3341 -0.0053 0.0270  0.0051  ? ? ? ? ? ? 169 ALA A-2 O   
4093 C  CB  . ALA A-2 169 ? 0.3256 0.3174 0.3180 0.0016  0.0242  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 169 ALA A-2 CB  
4094 N  N   . SER A-2 170 ? 0.2753 0.2598 0.2716 -0.0035 0.0261  0.0022  ? ? ? ? ? ? 170 SER A-2 N   
4095 C  CA  . SER A-2 170 ? 0.2752 0.2621 0.2731 -0.0058 0.0274  0.0039  ? ? ? ? ? ? 170 SER A-2 CA  
4096 C  C   . SER A-2 170 ? 0.3514 0.3355 0.3493 -0.0087 0.0275  0.0080  ? ? ? ? ? ? 170 SER A-2 C   
4097 O  O   . SER A-2 170 ? 0.3449 0.3325 0.3431 -0.0113 0.0283  0.0102  ? ? ? ? ? ? 170 SER A-2 O   
4098 C  CB  . SER A-2 170 ? 0.3243 0.3088 0.3245 -0.0052 0.0272  0.0022  ? ? ? ? ? ? 170 SER A-2 CB  
4099 O  OG  . SER A-2 170 ? 0.4314 0.4090 0.4322 -0.0050 0.0263  0.0029  ? ? ? ? ? ? 170 SER A-2 OG  
4100 N  N   . ASP A-2 171 ? 0.3508 0.3289 0.3485 -0.0083 0.0265  0.0092  ? ? ? ? ? ? 171 ASP A-2 N   
4101 C  CA  . ASP A-2 171 ? 0.3708 0.3462 0.3684 -0.0105 0.0261  0.0130  ? ? ? ? ? ? 171 ASP A-2 CA  
4102 C  C   . ASP A-2 171 ? 0.4511 0.4277 0.4462 -0.0103 0.0256  0.0147  ? ? ? ? ? ? 171 ASP A-2 C   
4103 O  O   . ASP A-2 171 ? 0.3691 0.3427 0.3641 -0.0115 0.0247  0.0178  ? ? ? ? ? ? 171 ASP A-2 O   
4104 C  CB  . ASP A-2 171 ? 0.3622 0.3306 0.3619 -0.0103 0.0250  0.0134  ? ? ? ? ? ? 171 ASP A-2 CB  
4105 C  CG  . ASP A-2 171 ? 0.3342 0.2997 0.3338 -0.0079 0.0242  0.0117  ? ? ? ? ? ? 171 ASP A-2 CG  
4106 O  OD1 . ASP A-2 171 ? 0.3378 0.3056 0.3358 -0.0065 0.0243  0.0101  ? ? ? ? ? ? 171 ASP A-2 OD1 
4107 O  OD2 . ASP A-2 171 ? 0.3782 0.3395 0.3794 -0.0073 0.0235  0.0115  ? ? ? ? ? ? 171 ASP A-2 OD2 
4108 N  N   . SER A-2 172 ? 0.3409 0.3221 0.3341 -0.0087 0.0259  0.0126  ? ? ? ? ? ? 172 SER A-2 N   
4109 C  CA  . SER A-2 172 ? 0.3500 0.3323 0.3407 -0.0081 0.0252  0.0134  ? ? ? ? ? ? 172 SER A-2 CA  
4110 C  C   . SER A-2 172 ? 0.3825 0.3689 0.3716 -0.0106 0.0255  0.0174  ? ? ? ? ? ? 172 SER A-2 C   
4111 O  O   . SER A-2 172 ? 0.3600 0.3441 0.3479 -0.0109 0.0244  0.0200  ? ? ? ? ? ? 172 SER A-2 O   
4112 C  CB  . SER A-2 172 ? 0.3315 0.3178 0.3208 -0.0057 0.0250  0.0096  ? ? ? ? ? ? 172 SER A-2 CB  
4113 O  OG  . SER A-2 172 ? 0.3436 0.3378 0.3322 -0.0057 0.0262  0.0080  ? ? ? ? ? ? 172 SER A-2 OG  
4114 N  N   . LYS A-2 173 ? 0.3903 0.3831 0.3791 -0.0125 0.0268  0.0182  ? ? ? ? ? ? 173 LYS A-2 N   
4115 C  CA  . LYS A-2 173 ? 0.4299 0.4281 0.4167 -0.0156 0.0270  0.0227  ? ? ? ? ? ? 173 LYS A-2 CA  
4116 C  C   . LYS A-2 173 ? 0.3735 0.3642 0.3612 -0.0179 0.0255  0.0275  ? ? ? ? ? ? 173 LYS A-2 C   
4117 O  O   . LYS A-2 173 ? 0.3816 0.3725 0.3673 -0.0190 0.0245  0.0311  ? ? ? ? ? ? 173 LYS A-2 O   
4118 C  CB  . LYS A-2 173 ? 0.4016 0.4089 0.3885 -0.0178 0.0287  0.0229  ? ? ? ? ? ? 173 LYS A-2 CB  
4119 N  N   . LEU A-2 174 ? 0.3287 0.3127 0.3195 -0.0182 0.0250  0.0273  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 N   
4120 C  CA  . LEU A-2 174 ? 0.3559 0.3324 0.3482 -0.0201 0.0231  0.0311  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 CA  
4121 C  C   . LEU A-2 174 ? 0.3653 0.3359 0.3571 -0.0178 0.0213  0.0315  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 C   
4122 O  O   . LEU A-2 174 ? 0.3471 0.3147 0.3384 -0.0191 0.0194  0.0356  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 O   
4123 C  CB  . LEU A-2 174 ? 0.3680 0.3392 0.3637 -0.0202 0.0229  0.0293  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 CB  
4124 C  CG  . LEU A-2 174 ? 0.4369 0.4006 0.4349 -0.0223 0.0207  0.0323  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 CG  
4125 C  CD1 . LEU A-2 174 ? 0.6391 0.6052 0.6360 -0.0270 0.0200  0.0381  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 CD1 
4126 C  CD2 . LEU A-2 174 ? 0.4021 0.3631 0.4032 -0.0225 0.0209  0.0296  ? ? ? ? ? ? 174 LEU A-2 CD2 
4127 N  N   . ILE A-2 175 ? 0.3280 0.2974 0.3204 -0.0145 0.0216  0.0272  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 N   
4128 C  CA  . ILE A-2 175 ? 0.3548 0.3199 0.3472 -0.0121 0.0201  0.0269  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 CA  
4129 C  C   . ILE A-2 175 ? 0.2922 0.2616 0.2814 -0.0121 0.0198  0.0287  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 C   
4130 O  O   . ILE A-2 175 ? 0.2834 0.2499 0.2722 -0.0118 0.0180  0.0313  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 O   
4131 C  CB  . ILE A-2 175 ? 0.2838 0.2476 0.2774 -0.0092 0.0205  0.0224  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 CB  
4132 C  CG1 . ILE A-2 175 ? 0.3359 0.2963 0.3324 -0.0092 0.0208  0.0206  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 CG1 
4133 C  CG2 . ILE A-2 175 ? 0.2735 0.2344 0.2674 -0.0072 0.0189  0.0224  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 CG2 
4134 C  CD1 . ILE A-2 175 ? 0.3816 0.3429 0.3788 -0.0073 0.0217  0.0167  ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 CD1 
4135 N  N   . ASN A-2 176 ? 0.2735 0.2501 0.2606 -0.0119 0.0213  0.0268  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A-2 N   
4136 C  CA  . ASN A-2 176 ? 0.2412 0.2227 0.2250 -0.0116 0.0210  0.0277  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A-2 CA  
4137 C  C   . ASN A-2 176 ? 0.2838 0.2677 0.2657 -0.0145 0.0203  0.0333  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A-2 C   
4138 O  O   . ASN A-2 176 ? 0.2949 0.2794 0.2749 -0.0142 0.0190  0.0355  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A-2 O   
4139 C  CB  . ASN A-2 176 ? 0.2873 0.2761 0.2694 -0.0103 0.0224  0.0237  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A-2 CB  
4140 C  CG  . ASN A-2 176 ? 0.2961 0.2817 0.2797 -0.0075 0.0222  0.0188  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A-2 CG  
4141 O  OD1 . ASN A-2 176 ? 0.2881 0.2681 0.2732 -0.0064 0.0210  0.0186  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A-2 OD1 
4142 N  ND2 . ASN A-2 176 ? 0.2803 0.2698 0.2639 -0.0064 0.0231  0.0149  ? ? ? ? ? ? 176 ASN A-2 ND2 
4143 N  N   . LEU A-2 177 ? 0.3077 0.2928 0.2903 -0.0176 0.0209  0.0359  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A-2 N   
4144 C  CA  . LEU A-2 177 ? 0.3174 0.3042 0.2983 -0.0212 0.0200  0.0422  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A-2 CA  
4145 C  C   . LEU A-2 177 ? 0.3382 0.3153 0.3207 -0.0212 0.0170  0.0458  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A-2 C   
4146 O  O   . LEU A-2 177 ? 0.2920 0.2691 0.2723 -0.0224 0.0152  0.0503  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A-2 O   
4147 C  CB  . LEU A-2 177 ? 0.3135 0.3047 0.2951 -0.0251 0.0212  0.0443  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A-2 CB  
4148 C  CG  . LEU A-2 177 ? 0.3820 0.3857 0.3615 -0.0253 0.0239  0.0418  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A-2 CG  
4149 C  CD1 . LEU A-2 177 ? 0.4170 0.4252 0.3979 -0.0292 0.0252  0.0437  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A-2 CD1 
4150 C  CD2 . LEU A-2 177 ? 0.4211 0.4336 0.3964 -0.0258 0.0240  0.0437  ? ? ? ? ? ? 177 LEU A-2 CD2 
4151 N  N   . ALA A-2 178 ? 0.3116 0.2804 0.2976 -0.0196 0.0162  0.0434  ? ? ? ? ? ? 178 ALA A-2 N   
4152 C  CA  . ALA A-2 178 ? 0.3110 0.2707 0.2989 -0.0186 0.0131  0.0455  ? ? ? ? ? ? 178 ALA A-2 CA  
4153 C  C   . ALA A-2 178 ? 0.2857 0.2455 0.2723 -0.0155 0.0119  0.0449  ? ? ? ? ? ? 178 ALA A-2 C   
4154 O  O   . ALA A-2 178 ? 0.3074 0.2638 0.2935 -0.0156 0.0093  0.0488  ? ? ? ? ? ? 178 ALA A-2 O   
4155 C  CB  . ALA A-2 178 ? 0.3284 0.2811 0.3203 -0.0169 0.0127  0.0420  ? ? ? ? ? ? 178 ALA A-2 CB  
4156 N  N   . LEU A-2 179 ? 0.2750 0.2388 0.2609 -0.0130 0.0137  0.0402  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A-2 N   
4157 C  CA  . LEU A-2 179 ? 0.2636 0.2287 0.2483 -0.0105 0.0128  0.0392  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A-2 CA  
4158 C  C   . LEU A-2 179 ? 0.2493 0.2198 0.2301 -0.0120 0.0121  0.0432  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A-2 C   
4159 O  O   . LEU A-2 179 ? 0.2816 0.2500 0.2619 -0.0111 0.0098  0.0458  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A-2 O   
4160 C  CB  . LEU A-2 179 ? 0.2628 0.2316 0.2475 -0.0084 0.0146  0.0337  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A-2 CB  
4161 C  CG  . LEU A-2 179 ? 0.2560 0.2271 0.2394 -0.0062 0.0137  0.0322  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A-2 CG  
4162 C  CD1 . LEU A-2 179 ? 0.2787 0.2447 0.2643 -0.0043 0.0114  0.0330  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A-2 CD1 
4163 C  CD2 . LEU A-2 179 ? 0.2959 0.2699 0.2794 -0.0050 0.0151  0.0272  ? ? ? ? ? ? 179 LEU A-2 CD2 
4164 N  N   . ARG A-2 180 ? 0.2525 0.2307 0.2306 -0.0142 0.0140  0.0437  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 N   
4165 C  CA  . ARG A-2 180 ? 0.2819 0.2673 0.2559 -0.0155 0.0136  0.0471  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 CA  
4166 C  C   . ARG A-2 180 ? 0.2806 0.2628 0.2539 -0.0183 0.0112  0.0543  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 C   
4167 O  O   . ARG A-2 180 ? 0.3032 0.2893 0.2734 -0.0190 0.0098  0.0581  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 O   
4168 C  CB  . ARG A-2 180 ? 0.2969 0.2931 0.2681 -0.0167 0.0162  0.0453  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 CB  
4169 C  CG  . ARG A-2 180 ? 0.3430 0.3427 0.3142 -0.0204 0.0176  0.0479  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 CG  
4170 C  CD  . ARG A-2 180 ? 0.3353 0.3395 0.3037 -0.0245 0.0166  0.0552  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 CD  
4171 N  NE  . ARG A-2 180 ? 0.3498 0.3589 0.3183 -0.0286 0.0181  0.0578  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 NE  
4172 C  CZ  . ARG A-2 180 ? 0.3837 0.4053 0.3500 -0.0298 0.0207  0.0563  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 CZ  
4173 N  NH1 . ARG A-2 180 ? 0.3221 0.3523 0.2859 -0.0269 0.0219  0.0517  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 NH1 
4174 N  NH2 . ARG A-2 180 ? 0.4070 0.4330 0.3740 -0.0338 0.0219  0.0590  ? ? ? ? ? ? 180 ARG A-2 NH2 
4175 N  N   . ASP A-2 181 ? 0.2876 0.2631 0.2637 -0.0202 0.0104  0.0566  ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-2 N   
4176 C  CA  . ASP A-2 181 ? 0.3187 0.2884 0.2949 -0.0228 0.0071  0.0635  ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-2 CA  
4177 C  C   . ASP A-2 181 ? 0.3123 0.2728 0.2905 -0.0196 0.0035  0.0641  ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-2 C   
4178 O  O   . ASP A-2 181 ? 0.3777 0.3329 0.3558 -0.0212 0.0001  0.0699  ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-2 O   
4179 C  CB  . ASP A-2 181 ? 0.3417 0.3070 0.3204 -0.0262 0.0070  0.0654  ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-2 CB  
4180 C  CG  . ASP A-2 181 ? 0.4482 0.4235 0.4247 -0.0305 0.0097  0.0673  ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-2 CG  
4181 O  OD1 . ASP A-2 181 ? 0.4333 0.4189 0.4059 -0.0314 0.0111  0.0685  ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-2 OD1 
4182 O  OD2 . ASP A-2 181 ? 0.4703 0.4440 0.4491 -0.0329 0.0105  0.0673  ? ? ? ? ? ? 181 ASP A-2 OD2 
4183 N  N   . CYS A-2 182 ? 0.3209 0.2804 0.3008 -0.0153 0.0040  0.0584  ? ? ? ? ? ? 182 CYS A-2 N   
4184 C  CA  . CYS A-2 182 ? 0.3369 0.2902 0.3187 -0.0116 0.0009  0.0581  ? ? ? ? ? ? 182 CYS A-2 CA  
4185 C  C   . CYS A-2 182 ? 0.3569 0.3155 0.3354 -0.0106 -0.0001 0.0599  ? ? ? ? ? ? 182 CYS A-2 C   
4186 O  O   . CYS A-2 182 ? 0.3031 0.2662 0.2813 -0.0081 0.0011  0.0557  ? ? ? ? ? ? 182 CYS A-2 O   
4187 C  CB  . CYS A-2 182 ? 0.3754 0.3268 0.3606 -0.0079 0.0021  0.0513  ? ? ? ? ? ? 182 CYS A-2 CB  
4188 S  SG  . CYS A-2 182 ? 0.3912 0.3357 0.3807 -0.0081 0.0026  0.0488  ? ? ? ? ? ? 182 CYS A-2 SG  
4189 N  N   . ASP A-2 183 ? 0.3747 0.3327 0.3510 -0.0127 -0.0027 0.0665  ? ? ? ? ? ? 183 ASP A-2 N   
4190 C  CA  . ASP A-2 183 ? 0.4211 0.3848 0.3940 -0.0118 -0.0039 0.0685  ? ? ? ? ? ? 183 ASP A-2 CA  
4191 C  C   . ASP A-2 183 ? 0.4617 0.4225 0.4370 -0.0071 -0.0060 0.0655  ? ? ? ? ? ? 183 ASP A-2 C   
4192 O  O   . ASP A-2 183 ? 0.4946 0.4618 0.4677 -0.0056 -0.0056 0.0639  ? ? ? ? ? ? 183 ASP A-2 O   
4193 C  CB  . ASP A-2 183 ? 0.5997 0.5630 0.5698 -0.0152 -0.0068 0.0769  ? ? ? ? ? ? 183 ASP A-2 CB  
4194 C  CG  . ASP A-2 183 ? 0.6589 0.6305 0.6253 -0.0201 -0.0043 0.0800  ? ? ? ? ? ? 183 ASP A-2 CG  
4195 O  OD1 . ASP A-2 183 ? 0.5538 0.5359 0.5172 -0.0199 -0.0011 0.0766  ? ? ? ? ? ? 183 ASP A-2 OD1 
4196 O  OD2 . ASP A-2 183 ? 0.6190 0.5868 0.5856 -0.0240 -0.0056 0.0855  ? ? ? ? ? ? 183 ASP A-2 OD2 
4197 N  N   . PHE A-2 184 ? 0.3873 0.3391 0.3670 -0.0046 -0.0081 0.0641  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A-2 N   
4198 C  CA  . PHE A-2 184 ? 0.5083 0.4586 0.4908 0.0001  -0.0098 0.0605  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A-2 CA  
4199 C  C   . PHE A-2 184 ? 0.4354 0.3923 0.4183 0.0018  -0.0066 0.0541  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A-2 C   
4200 O  O   . PHE A-2 184 ? 0.4440 0.4037 0.4276 0.0047  -0.0076 0.0521  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A-2 O   
4201 C  CB  . PHE A-2 184 ? 0.4844 0.4253 0.4720 0.0029  -0.0125 0.0592  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A-2 CB  
4202 C  CG  . PHE A-2 184 ? 0.3702 0.3086 0.3606 0.0029  -0.0099 0.0545  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A-2 CG  
4203 C  CD1 . PHE A-2 184 ? 0.5248 0.4589 0.5153 -0.0005 -0.0095 0.0568  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A-2 CD1 
4204 C  CD2 . PHE A-2 184 ? 0.4876 0.4283 0.4809 0.0060  -0.0083 0.0483  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A-2 CD2 
4205 C  CE1 . PHE A-2 184 ? 0.4666 0.3988 0.4598 -0.0005 -0.0074 0.0525  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A-2 CE1 
4206 C  CE2 . PHE A-2 184 ? 0.4982 0.4371 0.4939 0.0059  -0.0061 0.0443  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A-2 CE2 
4207 C  CZ  . PHE A-2 184 ? 0.4496 0.3842 0.4452 0.0028  -0.0057 0.0463  ? ? ? ? ? ? 184 PHE A-2 CZ  
4208 N  N   . VAL A-2 185 ? 0.3671 0.3264 0.3497 0.0000  -0.0030 0.0511  ? ? ? ? ? ? 185 VAL A-2 N   
4209 C  CA  . VAL A-2 185 ? 0.3206 0.2854 0.3032 0.0010  -0.0003 0.0456  ? ? ? ? ? ? 185 VAL A-2 CA  
4210 C  C   . VAL A-2 185 ? 0.3442 0.3170 0.3227 0.0003  0.0001  0.0460  ? ? ? ? ? ? 185 VAL A-2 C   
4211 O  O   . VAL A-2 185 ? 0.3194 0.2956 0.2983 0.0022  -0.0001 0.0427  ? ? ? ? ? ? 185 VAL A-2 O   
4212 C  CB  . VAL A-2 185 ? 0.2557 0.2207 0.2390 -0.0005 0.0029  0.0423  ? ? ? ? ? ? 185 VAL A-2 CB  
4213 C  CG1 . VAL A-2 185 ? 0.2843 0.2546 0.2673 0.0002  0.0050  0.0372  ? ? ? ? ? ? 185 VAL A-2 CG1 
4214 C  CG2 . VAL A-2 185 ? 0.3242 0.2823 0.3118 0.0007  0.0025  0.0407  ? ? ? ? ? ? 185 VAL A-2 CG2 
4215 N  N   . PHE A-2 186 ? 0.3066 0.2831 0.2812 -0.0025 0.0006  0.0497  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A-2 N   
4216 C  CA  . PHE A-2 186 ? 0.3252 0.3105 0.2956 -0.0032 0.0015  0.0489  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A-2 CA  
4217 C  C   . PHE A-2 186 ? 0.3154 0.3043 0.2829 -0.0031 -0.0010 0.0530  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A-2 C   
4218 O  O   . PHE A-2 186 ? 0.3058 0.3021 0.2704 -0.0028 -0.0007 0.0512  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A-2 O   
4219 C  CB  . PHE A-2 186 ? 0.3148 0.3049 0.2827 -0.0061 0.0042  0.0490  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A-2 CB  
4220 C  CG  . PHE A-2 186 ? 0.2592 0.2472 0.2297 -0.0059 0.0067  0.0442  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A-2 CG  
4221 C  CD1 . PHE A-2 186 ? 0.3123 0.3038 0.2828 -0.0044 0.0081  0.0384  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A-2 CD1 
4222 C  CD2 . PHE A-2 186 ? 0.3196 0.3018 0.2925 -0.0071 0.0073  0.0454  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A-2 CD2 
4223 C  CE1 . PHE A-2 186 ? 0.2967 0.2858 0.2696 -0.0041 0.0099  0.0343  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A-2 CE1 
4224 C  CE2 . PHE A-2 186 ? 0.2742 0.2548 0.2496 -0.0067 0.0094  0.0409  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A-2 CE2 
4225 C  CZ  . PHE A-2 186 ? 0.2849 0.2688 0.2602 -0.0051 0.0107  0.0355  ? ? ? ? ? ? 186 PHE A-2 CZ  
4226 N  N   . ASP A-2 187 ? 0.3501 0.3334 0.3183 -0.0032 -0.0039 0.0584  ? ? ? ? ? ? 187 ASP A-2 N   
4227 C  CA  . ASP A-2 187 ? 0.3678 0.3533 0.3335 -0.0027 -0.0071 0.0631  ? ? ? ? ? ? 187 ASP A-2 CA  
4228 C  C   . ASP A-2 187 ? 0.3171 0.3071 0.2830 0.0003  -0.0078 0.0591  ? ? ? ? ? ? 187 ASP A-2 C   
4229 O  O   . ASP A-2 187 ? 0.3750 0.3619 0.3449 0.0030  -0.0080 0.0550  ? ? ? ? ? ? 187 ASP A-2 O   
4230 C  CB  . ASP A-2 187 ? 0.4142 0.3902 0.3825 -0.0018 -0.0109 0.0679  ? ? ? ? ? ? 187 ASP A-2 CB  
4231 C  CG  . ASP A-2 187 ? 0.6216 0.5941 0.5884 -0.0058 -0.0118 0.0744  ? ? ? ? ? ? 187 ASP A-2 CG  
4232 O  OD1 . ASP A-2 187 ? 0.5531 0.5321 0.5164 -0.0094 -0.0092 0.0759  ? ? ? ? ? ? 187 ASP A-2 OD1 
4233 O  OD2 . ASP A-2 187 ? 0.7038 0.6671 0.6730 -0.0053 -0.0153 0.0782  ? ? ? ? ? ? 187 ASP A-2 OD2 
4234 N  N   . GLY A-2 188 ? 0.3524 0.3509 0.3139 -0.0005 -0.0079 0.0599  ? ? ? ? ? ? 188 GLY A-2 N   
4235 C  CA  . GLY A-2 188 ? 0.3796 0.3826 0.3411 0.0020  -0.0091 0.0568  ? ? ? ? ? ? 188 GLY A-2 CA  
4236 C  C   . GLY A-2 188 ? 0.4156 0.4227 0.3779 0.0026  -0.0067 0.0496  ? ? ? ? ? ? 188 GLY A-2 C   
4237 O  O   . GLY A-2 188 ? 0.4143 0.4265 0.3759 0.0038  -0.0077 0.0470  ? ? ? ? ? ? 188 GLY A-2 O   
4238 N  N   . LEU A-2 189 ? 0.2932 0.2979 0.2570 0.0016  -0.0039 0.0462  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A-2 N   
4239 C  CA  . LEU A-2 189 ? 0.2819 0.2895 0.2466 0.0021  -0.0021 0.0396  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A-2 CA  
4240 C  C   . LEU A-2 189 ? 0.3513 0.3675 0.3114 0.0012  -0.0015 0.0376  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A-2 C   
4241 O  O   . LEU A-2 189 ? 0.3419 0.3624 0.2983 -0.0004 -0.0007 0.0404  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A-2 O   
4242 C  CB  . LEU A-2 189 ? 0.3161 0.3190 0.2832 0.0014  0.0004  0.0368  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A-2 CB  
4243 C  CG  . LEU A-2 189 ? 0.3366 0.3316 0.3085 0.0024  0.0002  0.0369  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A-2 CG  
4244 C  CD1 . LEU A-2 189 ? 0.3399 0.3321 0.3136 0.0016  0.0028  0.0338  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A-2 CD1 
4245 C  CD2 . LEU A-2 189 ? 0.3365 0.3311 0.3117 0.0046  -0.0014 0.0345  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A-2 CD2 
4246 N  N   . GLU A-2 190 ? 0.3178 0.3371 0.2783 0.0023  -0.0021 0.0326  ? ? ? ? ? ? 190 GLU A-2 N   
4247 C  CA  . GLU A-2 190 ? 0.3279 0.3547 0.2849 0.0020  -0.0016 0.0287  ? ? ? ? ? ? 190 GLU A-2 CA  
4248 C  C   . GLU A-2 190 ? 0.3173 0.3421 0.2762 0.0021  0.0000  0.0226  ? ? ? ? ? ? 190 GLU A-2 C   
4249 O  O   . GLU A-2 190 ? 0.3212 0.3513 0.2774 0.0021  0.0008  0.0192  ? ? ? ? ? ? 190 GLU A-2 O   
4250 C  CB  . GLU A-2 190 ? 0.3185 0.3508 0.2740 0.0031  -0.0040 0.0273  ? ? ? ? ? ? 190 GLU A-2 CB  
4251 C  CG  . GLU A-2 190 ? 0.4126 0.4483 0.3653 0.0030  -0.0058 0.0336  ? ? ? ? ? ? 190 GLU A-2 CG  
4252 C  CD  . GLU A-2 190 ? 0.7172 0.7588 0.6683 0.0041  -0.0084 0.0325  ? ? ? ? ? ? 190 GLU A-2 CD  
4253 O  OE1 . GLU A-2 190 ? 0.6460 0.6885 0.5989 0.0048  -0.0091 0.0269  ? ? ? ? ? ? 190 GLU A-2 OE1 
4254 O  OE2 . GLU A-2 190 ? 0.8558 0.9011 0.8041 0.0041  -0.0101 0.0375  ? ? ? ? ? ? 190 GLU A-2 OE2 
4255 N  N   . SER A-2 191 ? 0.2815 0.2991 0.2449 0.0024  0.0002  0.0213  ? ? ? ? ? ? 191 SER A-2 N   
4256 C  CA  . SER A-2 191 ? 0.3087 0.3233 0.2740 0.0023  0.0013  0.0164  ? ? ? ? ? ? 191 SER A-2 CA  
4257 C  C   . SER A-2 191 ? 0.3188 0.3259 0.2884 0.0020  0.0025  0.0175  ? ? ? ? ? ? 191 SER A-2 C   
4258 O  O   . SER A-2 191 ? 0.2774 0.2816 0.2492 0.0024  0.0017  0.0204  ? ? ? ? ? ? 191 SER A-2 O   
4259 C  CB  . SER A-2 191 ? 0.2993 0.3150 0.2656 0.0027  -0.0006 0.0117  ? ? ? ? ? ? 191 SER A-2 CB  
4260 O  OG  . SER A-2 191 ? 0.3139 0.3278 0.2831 0.0029  -0.0022 0.0129  ? ? ? ? ? ? 191 SER A-2 OG  
4261 N  N   . ILE A-2 192 ? 0.2798 0.2842 0.2504 0.0017  0.0040  0.0147  ? ? ? ? ? ? 192 ILE A-2 N   
4262 C  CA  . ILE A-2 192 ? 0.2627 0.2605 0.2371 0.0014  0.0050  0.0149  ? ? ? ? ? ? 192 ILE A-2 CA  
4263 C  C   . ILE A-2 192 ? 0.2707 0.2665 0.2463 0.0012  0.0052  0.0103  ? ? ? ? ? ? 192 ILE A-2 C   
4264 O  O   . ILE A-2 192 ? 0.2883 0.2869 0.2617 0.0015  0.0053  0.0074  ? ? ? ? ? ? 192 ILE A-2 O   
4265 C  CB  . ILE A-2 192 ? 0.2690 0.2648 0.2432 0.0008  0.0068  0.0184  ? ? ? ? ? ? 192 ILE A-2 CB  
4266 C  CG1 . ILE A-2 192 ? 0.2603 0.2500 0.2384 0.0008  0.0076  0.0187  ? ? ? ? ? ? 192 ILE A-2 CG1 
4267 C  CG2 . ILE A-2 192 ? 0.2896 0.2889 0.2610 0.0003  0.0084  0.0170  ? ? ? ? ? ? 192 ILE A-2 CG2 
4268 C  CD1 . ILE A-2 192 ? 0.3150 0.3016 0.2938 0.0005  0.0084  0.0226  ? ? ? ? ? ? 192 ILE A-2 CD1 
4269 N  N   . VAL A-2 193 ? 0.2456 0.2370 0.2249 0.0008  0.0050  0.0097  ? ? ? ? ? ? 193 VAL A-2 N   
4270 C  CA  . VAL A-2 193 ? 0.2126 0.2009 0.1933 0.0002  0.0050  0.0063  ? ? ? ? ? ? 193 VAL A-2 CA  
4271 C  C   . VAL A-2 193 ? 0.2553 0.2394 0.2381 -0.0001 0.0069  0.0077  ? ? ? ? ? ? 193 VAL A-2 C   
4272 O  O   . VAL A-2 193 ? 0.2423 0.2249 0.2273 -0.0001 0.0074  0.0101  ? ? ? ? ? ? 193 VAL A-2 O   
4273 C  CB  . VAL A-2 193 ? 0.2544 0.2417 0.2372 -0.0007 0.0027  0.0042  ? ? ? ? ? ? 193 VAL A-2 CB  
4274 C  CG1 . VAL A-2 193 ? 0.2924 0.2796 0.2782 -0.0012 0.0025  0.0067  ? ? ? ? ? ? 193 VAL A-2 CG1 
4275 C  CG2 . VAL A-2 193 ? 0.2584 0.2415 0.2426 -0.0014 0.0023  0.0014  ? ? ? ? ? ? 193 VAL A-2 CG2 
4276 N  N   . ASP A-2 194 ? 0.2539 0.2368 0.2360 0.0001  0.0080  0.0060  ? ? ? ? ? ? 194 ASP A-2 N   
4277 C  CA  . ASP A-2 194 ? 0.2281 0.2074 0.2121 -0.0003 0.0097  0.0068  ? ? ? ? ? ? 194 ASP A-2 CA  
4278 C  C   . ASP A-2 194 ? 0.2466 0.2224 0.2329 -0.0009 0.0087  0.0046  ? ? ? ? ? ? 194 ASP A-2 C   
4279 O  O   . ASP A-2 194 ? 0.2556 0.2304 0.2413 -0.0007 0.0077  0.0016  ? ? ? ? ? ? 194 ASP A-2 O   
4280 C  CB  . ASP A-2 194 ? 0.2312 0.2120 0.2135 0.0001  0.0113  0.0063  ? ? ? ? ? ? 194 ASP A-2 CB  
4281 C  CG  . ASP A-2 194 ? 0.2565 0.2339 0.2407 -0.0003 0.0131  0.0076  ? ? ? ? ? ? 194 ASP A-2 CG  
4282 O  OD1 . ASP A-2 194 ? 0.2821 0.2565 0.2689 -0.0007 0.0130  0.0087  ? ? ? ? ? ? 194 ASP A-2 OD1 
4283 O  OD2 . ASP A-2 194 ? 0.2666 0.2455 0.2499 -0.0003 0.0145  0.0073  ? ? ? ? ? ? 194 ASP A-2 OD2 
4284 N  N   . VAL A-2 195 ? 0.2392 0.2137 0.2281 -0.0017 0.0086  0.0062  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-2 N   
4285 C  CA  . VAL A-2 195 ? 0.2402 0.2124 0.2313 -0.0031 0.0074  0.0053  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-2 CA  
4286 C  C   . VAL A-2 195 ? 0.2469 0.2160 0.2391 -0.0033 0.0087  0.0052  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-2 C   
4287 O  O   . VAL A-2 195 ? 0.2399 0.2090 0.2331 -0.0029 0.0105  0.0068  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-2 O   
4288 C  CB  . VAL A-2 195 ? 0.2479 0.2223 0.2413 -0.0039 0.0069  0.0070  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-2 CB  
4289 C  CG1 . VAL A-2 195 ? 0.2389 0.2121 0.2346 -0.0060 0.0059  0.0068  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-2 CG1 
4290 C  CG2 . VAL A-2 195 ? 0.2564 0.2340 0.2487 -0.0037 0.0052  0.0067  ? ? ? ? ? ? 195 VAL A-2 CG2 
4291 N  N   . GLY A-2 196 ? 0.2445 0.2108 0.2367 -0.0038 0.0074  0.0032  ? ? ? ? ? ? 196 GLY A-2 N   
4292 C  CA  . GLY A-2 196 ? 0.2479 0.2116 0.2405 -0.0035 0.0084  0.0027  ? ? ? ? ? ? 196 GLY A-2 CA  
4293 C  C   . GLY A-2 196 ? 0.2550 0.2202 0.2458 -0.0018 0.0101  0.0020  ? ? ? ? ? ? 196 GLY A-2 C   
4294 O  O   . GLY A-2 196 ? 0.2444 0.2091 0.2359 -0.0016 0.0119  0.0027  ? ? ? ? ? ? 196 GLY A-2 O   
4295 N  N   . GLY A-2 197 ? 0.2373 0.2050 0.2259 -0.0008 0.0095  0.0003  ? ? ? ? ? ? 197 GLY A-2 N   
4296 C  CA  . GLY A-2 197 ? 0.2853 0.2565 0.2720 0.0004  0.0112  0.0001  ? ? ? ? ? ? 197 GLY A-2 CA  
4297 C  C   . GLY A-2 197 ? 0.2905 0.2618 0.2768 0.0017  0.0114  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 197 GLY A-2 C   
4298 O  O   . GLY A-2 197 ? 0.2760 0.2518 0.2606 0.0025  0.0128  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 197 GLY A-2 O   
4299 N  N   . GLY A-2 198 ? 0.2348 0.2019 0.2227 0.0018  0.0098  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 198 GLY A-2 N   
4300 C  CA  . GLY A-2 198 ? 0.2842 0.2508 0.2723 0.0033  0.0098  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 198 GLY A-2 CA  
4301 C  C   . GLY A-2 198 ? 0.2688 0.2386 0.2551 0.0056  0.0084  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 198 GLY A-2 C   
4302 O  O   . GLY A-2 198 ? 0.2844 0.2536 0.2700 0.0061  0.0060  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 198 GLY A-2 O   
4303 N  N   . THR A-2 199 ? 0.2669 0.2415 0.2526 0.0071  0.0101  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 199 THR A-2 N   
4304 C  CA  . THR A-2 199 ? 0.2743 0.2544 0.2582 0.0097  0.0093  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 199 THR A-2 CA  
4305 C  C   . THR A-2 199 ? 0.3293 0.3172 0.3106 0.0091  0.0112  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 199 THR A-2 C   
4306 O  O   . THR A-2 199 ? 0.2985 0.2935 0.2780 0.0110  0.0114  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 199 THR A-2 O   
4307 C  CB  . THR A-2 199 ? 0.3082 0.2911 0.2929 0.0118  0.0100  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 199 THR A-2 CB  
4308 O  OG1 . THR A-2 199 ? 0.3180 0.3039 0.3031 0.0100  0.0133  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 199 THR A-2 OG1 
4309 C  CG2 . THR A-2 199 ? 0.4335 0.4083 0.4206 0.0128  0.0072  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 199 THR A-2 CG2 
4310 N  N   . GLY A-2 200 ? 0.2922 0.2794 0.2731 0.0067  0.0125  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 200 GLY A-2 N   
4311 C  CA  . GLY A-2 200 ? 0.2601 0.2542 0.2384 0.0059  0.0139  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 200 GLY A-2 CA  
4312 C  C   . GLY A-2 200 ? 0.2330 0.2320 0.2106 0.0044  0.0168  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 200 GLY A-2 C   
4313 O  O   . GLY A-2 200 ? 0.2803 0.2859 0.2554 0.0036  0.0177  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 200 GLY A-2 O   
4314 N  N   . THR A-2 201 ? 0.2573 0.2529 0.2372 0.0036  0.0180  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 201 THR A-2 N   
4315 C  CA  . THR A-2 201 ? 0.3312 0.3309 0.3110 0.0017  0.0204  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 201 THR A-2 CA  
4316 C  C   . THR A-2 201 ? 0.3524 0.3523 0.3310 -0.0007 0.0210  0.0045  ? ? ? ? ? ? 201 THR A-2 C   
4317 O  O   . THR A-2 201 ? 0.3115 0.3185 0.2880 -0.0019 0.0220  0.0066  ? ? ? ? ? ? 201 THR A-2 O   
4318 C  CB  . THR A-2 201 ? 0.3643 0.3593 0.3470 0.0012  0.0212  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 201 THR A-2 CB  
4319 O  OG1 . THR A-2 201 ? 0.3476 0.3418 0.3313 0.0037  0.0201  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 201 THR A-2 OG1 
4320 C  CG2 . THR A-2 201 ? 0.3216 0.3215 0.3043 -0.0008 0.0234  0.0024  ? ? ? ? ? ? 201 THR A-2 CG2 
4321 N  N   . THR A-2 202 ? 0.2643 0.2572 0.2443 -0.0011 0.0200  0.0064  ? ? ? ? ? ? 202 THR A-2 N   
4322 C  CA  . THR A-2 202 ? 0.2824 0.2745 0.2617 -0.0027 0.0198  0.0112  ? ? ? ? ? ? 202 THR A-2 CA  
4323 C  C   . THR A-2 202 ? 0.2698 0.2677 0.2457 -0.0025 0.0190  0.0115  ? ? ? ? ? ? 202 THR A-2 C   
4324 O  O   . THR A-2 202 ? 0.2550 0.2568 0.2289 -0.0041 0.0194  0.0154  ? ? ? ? ? ? 202 THR A-2 O   
4325 C  CB  . THR A-2 202 ? 0.2457 0.2302 0.2274 -0.0025 0.0187  0.0121  ? ? ? ? ? ? 202 THR A-2 CB  
4326 O  OG1 . THR A-2 202 ? 0.2721 0.2523 0.2565 -0.0028 0.0194  0.0118  ? ? ? ? ? ? 202 THR A-2 OG1 
4327 C  CG2 . THR A-2 202 ? 0.2566 0.2399 0.2379 -0.0036 0.0180  0.0166  ? ? ? ? ? ? 202 THR A-2 CG2 
4328 N  N   . ALA A-2 203 ? 0.2630 0.2613 0.2383 -0.0006 0.0176  0.0075  ? ? ? ? ? ? 203 ALA A-2 N   
4329 C  CA  . ALA A-2 203 ? 0.2611 0.2647 0.2335 0.0000  0.0165  0.0071  ? ? ? ? ? ? 203 ALA A-2 CA  
4330 C  C   . ALA A-2 203 ? 0.2412 0.2548 0.2104 -0.0003 0.0177  0.0071  ? ? ? ? ? ? 203 ALA A-2 C   
4331 O  O   . ALA A-2 203 ? 0.2721 0.2911 0.2384 -0.0012 0.0175  0.0098  ? ? ? ? ? ? 203 ALA A-2 O   
4332 C  CB  . ALA A-2 203 ? 0.3081 0.3099 0.2808 0.0019  0.0144  0.0021  ? ? ? ? ? ? 203 ALA A-2 CB  
4333 N  N   . LYS A-2 204 ? 0.2812 0.2981 0.2509 0.0004  0.0189  0.0042  ? ? ? ? ? ? 204 LYS A-2 N   
4334 C  CA  . LYS A-2 204 ? 0.2667 0.2950 0.2336 -0.0001 0.0204  0.0041  ? ? ? ? ? ? 204 LYS A-2 CA  
4335 C  C   . LYS A-2 204 ? 0.2598 0.2910 0.2255 -0.0037 0.0218  0.0111  ? ? ? ? ? ? 204 LYS A-2 C   
4336 O  O   . LYS A-2 204 ? 0.2917 0.3317 0.2540 -0.0048 0.0221  0.0133  ? ? ? ? ? ? 204 LYS A-2 O   
4337 C  CB  . LYS A-2 204 ? 0.3558 0.3870 0.3242 0.0015  0.0214  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 204 LYS A-2 CB  
4338 C  CG  . LYS A-2 204 ? 0.3919 0.4223 0.3607 0.0052  0.0194  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 204 LYS A-2 CG  
4339 C  CD  . LYS A-2 204 ? 0.4694 0.4995 0.4406 0.0071  0.0199  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 204 LYS A-2 CD  
4340 C  CE  . LYS A-2 204 ? 0.8657 0.8889 0.8387 0.0103  0.0170  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 204 LYS A-2 CE  
4341 N  NZ  . LYS A-2 204 ? 0.5391 0.5610 0.5146 0.0120  0.0172  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 204 LYS A-2 NZ  
4342 N  N   . ILE A-2 205 ? 0.2946 0.3180 0.2631 -0.0055 0.0222  0.0147  ? ? ? ? ? ? 205 ILE A-2 N   
4343 C  CA  . ILE A-2 205 ? 0.2817 0.3055 0.2497 -0.0091 0.0228  0.0215  ? ? ? ? ? ? 205 ILE A-2 CA  
4344 C  C   . ILE A-2 205 ? 0.3017 0.3236 0.2677 -0.0097 0.0210  0.0256  ? ? ? ? ? ? 205 ILE A-2 C   
4345 O  O   . ILE A-2 205 ? 0.2907 0.3178 0.2542 -0.0122 0.0210  0.0306  ? ? ? ? ? ? 205 ILE A-2 O   
4346 C  CB  . ILE A-2 205 ? 0.2751 0.2905 0.2467 -0.0104 0.0232  0.0235  ? ? ? ? ? ? 205 ILE A-2 CB  
4347 C  CG1 . ILE A-2 205 ? 0.4240 0.4448 0.3966 -0.0107 0.0251  0.0209  ? ? ? ? ? ? 205 ILE A-2 CG1 
4348 C  CG2 . ILE A-2 205 ? 0.3357 0.3481 0.3072 -0.0139 0.0226  0.0305  ? ? ? ? ? ? 205 ILE A-2 CG2 
4349 C  CD1 . ILE A-2 205 ? 0.5620 0.5750 0.5384 -0.0109 0.0254  0.0203  ? ? ? ? ? ? 205 ILE A-2 CD1 
4350 N  N   . ILE A-2 206 ? 0.2785 0.2933 0.2459 -0.0076 0.0194  0.0237  ? ? ? ? ? ? 206 ILE A-2 N   
4351 C  CA  . ILE A-2 206 ? 0.2859 0.3000 0.2517 -0.0075 0.0176  0.0265  ? ? ? ? ? ? 206 ILE A-2 CA  
4352 C  C   . ILE A-2 206 ? 0.2892 0.3140 0.2506 -0.0074 0.0175  0.0260  ? ? ? ? ? ? 206 ILE A-2 C   
4353 O  O   . ILE A-2 206 ? 0.2891 0.3169 0.2480 -0.0092 0.0167  0.0312  ? ? ? ? ? ? 206 ILE A-2 O   
4354 C  CB  . ILE A-2 206 ? 0.2856 0.2923 0.2538 -0.0052 0.0159  0.0237  ? ? ? ? ? ? 206 ILE A-2 CB  
4355 C  CG1 . ILE A-2 206 ? 0.2740 0.2715 0.2462 -0.0054 0.0160  0.0249  ? ? ? ? ? ? 206 ILE A-2 CG1 
4356 C  CG2 . ILE A-2 206 ? 0.2999 0.3081 0.2661 -0.0047 0.0139  0.0257  ? ? ? ? ? ? 206 ILE A-2 CG2 
4357 C  CD1 . ILE A-2 206 ? 0.2971 0.2888 0.2719 -0.0035 0.0148  0.0220  ? ? ? ? ? ? 206 ILE A-2 CD1 
4358 N  N   . CYS A-2 207 ? 0.2573 0.2876 0.2177 -0.0052 0.0178  0.0198  ? ? ? ? ? ? 207 CYS A-2 N   
4359 C  CA  . CYS A-2 207 ? 0.2873 0.3284 0.2436 -0.0045 0.0175  0.0183  ? ? ? ? ? ? 207 CYS A-2 CA  
4360 C  C   . CYS A-2 207 ? 0.3113 0.3632 0.2646 -0.0072 0.0193  0.0222  ? ? ? ? ? ? 207 CYS A-2 C   
4361 O  O   . CYS A-2 207 ? 0.3125 0.3730 0.2619 -0.0081 0.0189  0.0245  ? ? ? ? ? ? 207 CYS A-2 O   
4362 C  CB  . CYS A-2 207 ? 0.3056 0.3496 0.2619 -0.0012 0.0171  0.0101  ? ? ? ? ? ? 207 CYS A-2 CB  
4363 S  SG  . CYS A-2 207 ? 0.3860 0.4196 0.3448 0.0010  0.0143  0.0065  ? ? ? ? ? ? 207 CYS A-2 SG  
4364 N  N   . GLU A-2 208 ? 0.3118 0.3640 0.2669 -0.0087 0.0212  0.0229  ? ? ? ? ? ? 208 GLU A-2 N   
4365 C  CA  . GLU A-2 208 ? 0.3060 0.3688 0.2589 -0.0119 0.0229  0.0270  ? ? ? ? ? ? 208 GLU A-2 CA  
4366 C  C   . GLU A-2 208 ? 0.2788 0.3395 0.2302 -0.0159 0.0220  0.0359  ? ? ? ? ? ? 208 GLU A-2 C   
4367 O  O   . GLU A-2 208 ? 0.3372 0.4084 0.2852 -0.0187 0.0226  0.0402  ? ? ? ? ? ? 208 GLU A-2 O   
4368 C  CB  . GLU A-2 208 ? 0.2890 0.3516 0.2448 -0.0127 0.0249  0.0257  ? ? ? ? ? ? 208 GLU A-2 CB  
4369 C  CG  . GLU A-2 208 ? 0.3372 0.4067 0.2932 -0.0090 0.0258  0.0173  ? ? ? ? ? ? 208 GLU A-2 CG  
4370 C  CD  . GLU A-2 208 ? 0.3438 0.4096 0.3036 -0.0083 0.0269  0.0144  ? ? ? ? ? ? 208 GLU A-2 CD  
4371 O  OE1 . GLU A-2 208 ? 0.3266 0.3860 0.2887 -0.0110 0.0274  0.0187  ? ? ? ? ? ? 208 GLU A-2 OE1 
4372 O  OE2 . GLU A-2 208 ? 0.4139 0.4839 0.3743 -0.0047 0.0271  0.0073  ? ? ? ? ? ? 208 GLU A-2 OE2 
4373 N  N   . THR A-2 209 ? 0.3026 0.3501 0.2568 -0.0159 0.0204  0.0386  ? ? ? ? ? ? 209 THR A-2 N   
4374 C  CA  . THR A-2 209 ? 0.2686 0.3111 0.2224 -0.0189 0.0186  0.0466  ? ? ? ? ? ? 209 THR A-2 CA  
4375 C  C   . THR A-2 209 ? 0.2880 0.3322 0.2386 -0.0180 0.0164  0.0487  ? ? ? ? ? ? 209 THR A-2 C   
4376 O  O   . THR A-2 209 ? 0.3132 0.3603 0.2611 -0.0210 0.0152  0.0558  ? ? ? ? ? ? 209 THR A-2 O   
4377 C  CB  . THR A-2 209 ? 0.2851 0.3128 0.2435 -0.0186 0.0175  0.0476  ? ? ? ? ? ? 209 THR A-2 CB  
4378 O  OG1 . THR A-2 209 ? 0.2839 0.3100 0.2452 -0.0194 0.0193  0.0456  ? ? ? ? ? ? 209 THR A-2 OG1 
4379 C  CG2 . THR A-2 209 ? 0.3460 0.3675 0.3046 -0.0213 0.0151  0.0555  ? ? ? ? ? ? 209 THR A-2 CG2 
4380 N  N   . PHE A-2 210 ? 0.2622 0.3051 0.2131 -0.0142 0.0157  0.0428  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A-2 N   
4381 C  CA  . PHE A-2 210 ? 0.2795 0.3228 0.2285 -0.0128 0.0135  0.0436  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A-2 CA  
4382 C  C   . PHE A-2 210 ? 0.3011 0.3536 0.2476 -0.0101 0.0139  0.0368  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A-2 C   
4383 O  O   . PHE A-2 210 ? 0.3111 0.3595 0.2595 -0.0071 0.0132  0.0308  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A-2 O   
4384 C  CB  . PHE A-2 210 ? 0.2938 0.3243 0.2468 -0.0106 0.0116  0.0427  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A-2 CB  
4385 C  CG  . PHE A-2 210 ? 0.3040 0.3248 0.2600 -0.0123 0.0107  0.0480  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A-2 CG  
4386 C  CD1 . PHE A-2 210 ? 0.3112 0.3306 0.2657 -0.0145 0.0086  0.0555  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A-2 CD1 
4387 C  CD2 . PHE A-2 210 ? 0.3047 0.3175 0.2649 -0.0117 0.0117  0.0455  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A-2 CD2 
4388 C  CE1 . PHE A-2 210 ? 0.3382 0.3477 0.2958 -0.0157 0.0073  0.0598  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A-2 CE1 
4389 C  CE2 . PHE A-2 210 ? 0.3055 0.3096 0.2686 -0.0130 0.0106  0.0495  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A-2 CE2 
4390 C  CZ  . PHE A-2 210 ? 0.3043 0.3063 0.2662 -0.0149 0.0083  0.0565  ? ? ? ? ? ? 210 PHE A-2 CZ  
4391 N  N   . PRO A-2 211 ? 0.3400 0.4059 0.2822 -0.0114 0.0150  0.0375  ? ? ? ? ? ? 211 PRO A-2 N   
4392 C  CA  . PRO A-2 211 ? 0.3487 0.4243 0.2886 -0.0086 0.0155  0.0300  ? ? ? ? ? ? 211 PRO A-2 CA  
4393 C  C   . PRO A-2 211 ? 0.3777 0.4535 0.3162 -0.0061 0.0130  0.0270  ? ? ? ? ? ? 211 PRO A-2 C   
4394 O  O   . PRO A-2 211 ? 0.3933 0.4737 0.3312 -0.0032 0.0127  0.0196  ? ? ? ? ? ? 211 PRO A-2 O   
4395 C  CB  . PRO A-2 211 ? 0.3309 0.4221 0.2664 -0.0111 0.0171  0.0328  ? ? ? ? ? ? 211 PRO A-2 CB  
4396 C  CG  . PRO A-2 211 ? 0.3867 0.4742 0.3234 -0.0153 0.0180  0.0406  ? ? ? ? ? ? 211 PRO A-2 CG  
4397 C  CD  . PRO A-2 211 ? 0.3757 0.4486 0.3150 -0.0156 0.0157  0.0450  ? ? ? ? ? ? 211 PRO A-2 CD  
4398 N  N   . LYS A-2 212 ? 0.3372 0.4073 0.2757 -0.0070 0.0110  0.0324  ? ? ? ? ? ? 212 LYS A-2 N   
4399 C  CA  . LYS A-2 212 ? 0.3123 0.3825 0.2498 -0.0048 0.0086  0.0301  ? ? ? ? ? ? 212 LYS A-2 CA  
4400 C  C   . LYS A-2 212 ? 0.3524 0.4106 0.2947 -0.0027 0.0073  0.0264  ? ? ? ? ? ? 212 LYS A-2 C   
4401 O  O   . LYS A-2 212 ? 0.3697 0.4279 0.3120 -0.0009 0.0053  0.0230  ? ? ? ? ? ? 212 LYS A-2 O   
4402 C  CB  . LYS A-2 212 ? 0.3512 0.4232 0.2860 -0.0067 0.0068  0.0380  ? ? ? ? ? ? 212 LYS A-2 CB  
4403 C  CG  . LYS A-2 212 ? 0.4521 0.5379 0.3813 -0.0092 0.0076  0.0423  ? ? ? ? ? ? 212 LYS A-2 CG  
4404 C  CD  . LYS A-2 212 ? 0.8612 0.9492 0.7871 -0.0106 0.0051  0.0494  ? ? ? ? ? ? 212 LYS A-2 CD  
4405 C  CE  . LYS A-2 212 ? 0.8250 0.9266 0.7453 -0.0139 0.0058  0.0552  ? ? ? ? ? ? 212 LYS A-2 CE  
4406 N  NZ  . LYS A-2 212 ? 0.5749 0.6737 0.4960 -0.0181 0.0069  0.0626  ? ? ? ? ? ? 212 LYS A-2 NZ  
4407 N  N   . LEU A-2 213 ? 0.3029 0.3517 0.2493 -0.0032 0.0083  0.0271  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A-2 N   
4408 C  CA  . LEU A-2 213 ? 0.2652 0.3034 0.2163 -0.0017 0.0073  0.0246  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A-2 CA  
4409 C  C   . LEU A-2 213 ? 0.2984 0.3358 0.2511 0.0003  0.0074  0.0166  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A-2 C   
4410 O  O   . LEU A-2 213 ? 0.3358 0.3751 0.2885 0.0005  0.0090  0.0135  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A-2 O   
4411 C  CB  . LEU A-2 213 ? 0.2912 0.3207 0.2458 -0.0030 0.0083  0.0282  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A-2 CB  
4412 C  CG  . LEU A-2 213 ? 0.2843 0.3036 0.2437 -0.0018 0.0076  0.0266  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A-2 CG  
4413 C  CD1 . LEU A-2 213 ? 0.3185 0.3359 0.2786 -0.0008 0.0051  0.0279  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A-2 CD1 
4414 C  CD2 . LEU A-2 213 ? 0.3124 0.3249 0.2745 -0.0030 0.0086  0.0300  ? ? ? ? ? ? 213 LEU A-2 CD2 
4415 N  N   . LYS A-2 214 ? 0.2942 0.3283 0.2485 0.0016  0.0053  0.0135  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A-2 N   
4416 C  CA  . LYS A-2 214 ? 0.2833 0.3147 0.2397 0.0031  0.0046  0.0066  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A-2 CA  
4417 C  C   . LYS A-2 214 ? 0.3141 0.3359 0.2749 0.0026  0.0056  0.0069  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A-2 C   
4418 O  O   . LYS A-2 214 ? 0.3086 0.3251 0.2718 0.0019  0.0053  0.0106  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A-2 O   
4419 C  CB  . LYS A-2 214 ? 0.3114 0.3427 0.2682 0.0039  0.0018  0.0036  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A-2 CB  
4420 C  CG  . LYS A-2 214 ? 0.4718 0.5128 0.4241 0.0047  0.0004  0.0021  ? ? ? ? ? ? 214 LYS A-2 CG  
4421 C  CD  . LYS A-2 214 ? 0.8818 0.9294 0.8318 0.0061  0.0009  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 214 LYS A-2 CD  
4422 C  CE  . LYS A-2 214 ? 0.9607 1.0174 0.9070 0.0075  -0.0012 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 214 LYS A-2 CE  
4423 N  NZ  . LYS A-2 214 ? 0.8351 0.8965 0.7802 0.0097  -0.0012 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 214 LYS A-2 NZ  
4424 N  N   . CYS A-2 215 ? 0.2878 0.3081 0.2497 0.0032  0.0065  0.0030  ? ? ? ? ? ? 215 CYS A-2 N   
4425 C  CA  A CYS A-2 215 ? 0.2702 0.2822 0.2359 0.0028  0.0074  0.0031  ? ? ? ? ? ? 215 CYS A-2 CA  
4426 C  CA  B CYS A-2 215 ? 0.2656 0.2778 0.2313 0.0028  0.0074  0.0031  ? ? ? ? ? ? 215 CYS A-2 CA  
4427 C  C   . CYS A-2 215 ? 0.2801 0.2886 0.2477 0.0039  0.0058  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 215 CYS A-2 C   
4428 O  O   . CYS A-2 215 ? 0.3124 0.3247 0.2784 0.0054  0.0052  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 215 CYS A-2 O   
4429 C  CB  A CYS A-2 215 ? 0.2411 0.2537 0.2070 0.0022  0.0100  0.0048  ? ? ? ? ? ? 215 CYS A-2 CB  
4430 C  CB  B CYS A-2 215 ? 0.3621 0.3755 0.3275 0.0021  0.0099  0.0051  ? ? ? ? ? ? 215 CYS A-2 CB  
4431 S  SG  A CYS A-2 215 ? 0.3596 0.3737 0.3242 0.0000  0.0115  0.0124  ? ? ? ? ? ? 215 CYS A-2 SG  
4432 S  SG  B CYS A-2 215 ? 0.3267 0.3305 0.2966 0.0014  0.0110  0.0064  ? ? ? ? ? ? 215 CYS A-2 SG  
4433 N  N   . ILE A-2 216 ? 0.2555 0.2571 0.2265 0.0032  0.0048  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 216 ILE A-2 N   
4434 C  CA  . ILE A-2 216 ? 0.2551 0.2516 0.2283 0.0035  0.0030  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 216 ILE A-2 CA  
4435 C  C   . ILE A-2 216 ? 0.2628 0.2537 0.2387 0.0029  0.0046  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 216 ILE A-2 C   
4436 O  O   . ILE A-2 216 ? 0.2660 0.2541 0.2437 0.0017  0.0058  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 216 ILE A-2 O   
4437 C  CB  . ILE A-2 216 ? 0.2749 0.2685 0.2500 0.0024  0.0004  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 216 ILE A-2 CB  
4438 C  CG1 . ILE A-2 216 ? 0.3679 0.3673 0.3403 0.0031  -0.0015 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 216 ILE A-2 CG1 
4439 C  CG2 . ILE A-2 216 ? 0.3151 0.3024 0.2928 0.0019  -0.0016 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 216 ILE A-2 CG2 
4440 C  CD1 . ILE A-2 216 ? 0.4257 0.4244 0.3998 0.0018  -0.0036 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 216 ILE A-2 CD1 
4441 N  N   . VAL A-2 217 ? 0.2488 0.2384 0.2249 0.0040  0.0046  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 217 VAL A-2 N   
4442 C  CA  . VAL A-2 217 ? 0.2188 0.2028 0.1975 0.0036  0.0054  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 217 VAL A-2 CA  
4443 C  C   . VAL A-2 217 ? 0.2496 0.2274 0.2307 0.0028  0.0025  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 217 VAL A-2 C   
4444 O  O   . VAL A-2 217 ? 0.2601 0.2368 0.2409 0.0039  -0.0001 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 217 VAL A-2 O   
4445 C  CB  . VAL A-2 217 ? 0.2514 0.2375 0.2294 0.0053  0.0063  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 217 VAL A-2 CB  
4446 C  CG1 . VAL A-2 217 ? 0.2541 0.2345 0.2348 0.0049  0.0070  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 217 VAL A-2 CG1 
4447 C  CG2 . VAL A-2 217 ? 0.2601 0.2535 0.2355 0.0054  0.0090  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 217 VAL A-2 CG2 
4448 N  N   . PHE A-2 218 ? 0.2225 0.1967 0.2061 0.0008  0.0029  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 218 PHE A-2 N   
4449 C  CA  . PHE A-2 218 ? 0.2485 0.2178 0.2344 -0.0009 0.0004  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 218 PHE A-2 CA  
4450 C  C   . PHE A-2 218 ? 0.2226 0.1874 0.2107 -0.0017 0.0010  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 218 PHE A-2 C   
4451 O  O   . PHE A-2 218 ? 0.2581 0.2235 0.2470 -0.0021 0.0036  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 218 PHE A-2 O   
4452 C  CB  . PHE A-2 218 ? 0.2387 0.2100 0.2257 -0.0026 0.0002  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 218 PHE A-2 CB  
4453 C  CG  . PHE A-2 218 ? 0.2499 0.2180 0.2394 -0.0051 -0.0023 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 218 PHE A-2 CG  
4454 C  CD1 . PHE A-2 218 ? 0.3202 0.2867 0.3097 -0.0058 -0.0059 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 218 PHE A-2 CD1 
4455 C  CD2 . PHE A-2 218 ? 0.2529 0.2201 0.2449 -0.0069 -0.0013 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 218 PHE A-2 CD2 
4456 C  CE1 . PHE A-2 218 ? 0.3166 0.2800 0.3086 -0.0088 -0.0085 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 218 PHE A-2 CE1 
4457 C  CE2 . PHE A-2 218 ? 0.2819 0.2474 0.2762 -0.0098 -0.0036 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 218 PHE A-2 CE2 
4458 C  CZ  . PHE A-2 218 ? 0.2853 0.2487 0.2797 -0.0110 -0.0072 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 218 PHE A-2 CZ  
4459 N  N   . ASP A-2 219 ? 0.2256 0.1856 0.2145 -0.0017 -0.0016 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 219 ASP A-2 N   
4460 C  CA  . ASP A-2 219 ? 0.2418 0.1976 0.2326 -0.0026 -0.0015 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 219 ASP A-2 CA  
4461 C  C   . ASP A-2 219 ? 0.2545 0.2042 0.2465 -0.0038 -0.0058 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 219 ASP A-2 C   
4462 O  O   . ASP A-2 219 ? 0.2469 0.1958 0.2387 -0.0042 -0.0088 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 219 ASP A-2 O   
4463 C  CB  . ASP A-2 219 ? 0.2761 0.2328 0.2661 -0.0003 0.0008  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 219 ASP A-2 CB  
4464 C  CG  . ASP A-2 219 ? 0.2973 0.2521 0.2890 -0.0014 0.0025  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 219 ASP A-2 CG  
4465 O  OD1 . ASP A-2 219 ? 0.2617 0.2120 0.2548 -0.0026 0.0006  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 219 ASP A-2 OD1 
4466 O  OD2 . ASP A-2 219 ? 0.2451 0.2028 0.2366 -0.0012 0.0057  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 219 ASP A-2 OD2 
4467 N  N   . ARG A-2 220 ? 0.2580 0.2034 0.2515 -0.0046 -0.0065 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 N   
4468 C  CA  . ARG A-2 220 ? 0.2611 0.1996 0.2559 -0.0062 -0.0110 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 CA  
4469 C  C   . ARG A-2 220 ? 0.2948 0.2302 0.2887 -0.0031 -0.0142 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 C   
4470 O  O   . ARG A-2 220 ? 0.3044 0.2429 0.2970 0.0004  -0.0124 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 O   
4471 C  CB  . ARG A-2 220 ? 0.2809 0.2163 0.2771 -0.0074 -0.0107 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 CB  
4472 C  CG  . ARG A-2 220 ? 0.3316 0.2709 0.3288 -0.0104 -0.0079 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 CG  
4473 C  CD  . ARG A-2 220 ? 0.2968 0.2345 0.2951 -0.0116 -0.0073 0.0020  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 CD  
4474 N  NE  . ARG A-2 220 ? 0.3632 0.2996 0.3608 -0.0086 -0.0062 0.0001  ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 NE  
4475 C  CZ  . ARG A-2 220 ? 0.4855 0.4161 0.4833 -0.0075 -0.0092 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 CZ  
4476 N  NH1 . ARG A-2 220 ? 0.6128 0.5372 0.6114 -0.0092 -0.0140 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 NH1 
4477 N  NH2 . ARG A-2 220 ? 0.4861 0.4170 0.4836 -0.0046 -0.0078 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 220 ARG A-2 NH2 
4478 N  N   . PRO A-2 221 ? 0.2784 0.2080 0.2733 -0.0044 -0.0192 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 221 PRO A-2 N   
4479 C  CA  . PRO A-2 221 ? 0.2857 0.2125 0.2799 -0.0009 -0.0228 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 221 PRO A-2 CA  
4480 C  C   . PRO A-2 221 ? 0.3053 0.2306 0.2994 0.0031  -0.0227 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 221 PRO A-2 C   
4481 O  O   . PRO A-2 221 ? 0.3496 0.2790 0.3421 0.0072  -0.0222 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 221 PRO A-2 O   
4482 C  CB  . PRO A-2 221 ? 0.3588 0.2774 0.3549 -0.0037 -0.0287 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 221 PRO A-2 CB  
4483 C  CG  . PRO A-2 221 ? 0.3430 0.2648 0.3398 -0.0085 -0.0272 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 221 PRO A-2 CG  
4484 C  CD  . PRO A-2 221 ? 0.2986 0.2254 0.2952 -0.0091 -0.0219 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 221 PRO A-2 CD  
4485 N  N   . GLN A-2 222 ? 0.3037 0.2245 0.2992 0.0018  -0.0230 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 222 GLN A-2 N   
4486 C  CA  . GLN A-2 222 ? 0.3323 0.2518 0.3279 0.0057  -0.0234 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 222 GLN A-2 CA  
4487 C  C   . GLN A-2 222 ? 0.3623 0.2909 0.3563 0.0083  -0.0179 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 222 GLN A-2 C   
4488 O  O   . GLN A-2 222 ? 0.3954 0.3260 0.3890 0.0125  -0.0180 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 222 GLN A-2 O   
4489 C  CB  . GLN A-2 222 ? 0.3757 0.2884 0.3730 0.0039  -0.0252 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 222 GLN A-2 CB  
4490 C  CG  . GLN A-2 222 ? 0.4934 0.4030 0.4912 0.0086  -0.0277 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 222 GLN A-2 CG  
4491 C  CD  . GLN A-2 222 ? 0.6113 0.5134 0.6108 0.0072  -0.0306 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 222 GLN A-2 CD  
4492 O  OE1 . GLN A-2 222 ? 0.5616 0.4568 0.5621 0.0031  -0.0342 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 222 GLN A-2 OE1 
4493 N  NE2 . GLN A-2 222 ? 0.4272 0.3311 0.4269 0.0103  -0.0291 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 222 GLN A-2 NE2 
4494 N  N   . VAL A-2 223 ? 0.2877 0.2220 0.2809 0.0060  -0.0134 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 223 VAL A-2 N   
4495 C  CA  . VAL A-2 223 ? 0.3293 0.2714 0.3212 0.0077  -0.0085 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 223 VAL A-2 CA  
4496 C  C   . VAL A-2 223 ? 0.3781 0.3264 0.3680 0.0105  -0.0081 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 223 VAL A-2 C   
4497 O  O   . VAL A-2 223 ? 0.3674 0.3214 0.3563 0.0132  -0.0061 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 223 VAL A-2 O   
4498 C  CB  . VAL A-2 223 ? 0.2974 0.2428 0.2892 0.0045  -0.0045 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 223 VAL A-2 CB  
4499 C  CG1 . VAL A-2 223 ? 0.3155 0.2682 0.3060 0.0057  -0.0001 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 223 VAL A-2 CG1 
4500 C  CG2 . VAL A-2 223 ? 0.3122 0.2536 0.3059 0.0021  -0.0045 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 223 VAL A-2 CG2 
4501 N  N   . VAL A-2 224 ? 0.3152 0.2634 0.3043 0.0097  -0.0100 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 224 VAL A-2 N   
4502 C  CA  . VAL A-2 224 ? 0.3033 0.2589 0.2899 0.0120  -0.0093 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 224 VAL A-2 CA  
4503 C  C   . VAL A-2 224 ? 0.3824 0.3367 0.3688 0.0155  -0.0136 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 224 VAL A-2 C   
4504 O  O   . VAL A-2 224 ? 0.3786 0.3401 0.3629 0.0177  -0.0132 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 224 VAL A-2 O   
4505 C  CB  . VAL A-2 224 ? 0.3242 0.2833 0.3096 0.0095  -0.0080 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 224 VAL A-2 CB  
4506 C  CG1 . VAL A-2 224 ? 0.3170 0.2785 0.3026 0.0071  -0.0037 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 224 VAL A-2 CG1 
4507 C  CG2 . VAL A-2 224 ? 0.3609 0.3138 0.3476 0.0072  -0.0120 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 224 VAL A-2 CG2 
4508 N  N   . GLU A-2 225 ? 0.5089 0.4543 0.4974 0.0161  -0.0179 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A-2 N   
4509 C  CA  . GLU A-2 225 ? 0.6277 0.5699 0.6166 0.0198  -0.0231 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A-2 CA  
4510 C  C   . GLU A-2 225 ? 0.4588 0.4096 0.4464 0.0248  -0.0214 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A-2 C   
4511 O  O   . GLU A-2 225 ? 0.5263 0.4808 0.5141 0.0255  -0.0180 -0.0497 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A-2 O   
4512 C  CB  . GLU A-2 225 ? 0.5997 0.5297 0.5914 0.0194  -0.0285 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A-2 CB  
4513 C  CG  . GLU A-2 225 ? 1.0012 0.9293 0.9942 0.0214  -0.0278 -0.0461 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A-2 CG  
4514 C  CD  . GLU A-2 225 ? 0.9920 0.9077 0.9876 0.0202  -0.0332 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A-2 CD  
4515 O  OE1 . GLU A-2 225 ? 0.6068 0.5148 0.6033 0.0176  -0.0378 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A-2 OE1 
4516 O  OE2 . GLU A-2 225 ? 0.7035 0.6174 0.7002 0.0214  -0.0329 -0.0439 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A-2 OE2 
4517 N  N   . ASN A-2 226 ? 0.5501 0.5053 0.5363 0.0282  -0.0236 -0.0580 ? ? ? ? ? ? 226 ASN A-2 N   
4518 C  CA  . ASN A-2 226 ? 0.5165 0.4818 0.5015 0.0333  -0.0222 -0.0638 ? ? ? ? ? ? 226 ASN A-2 CA  
4519 C  C   . ASN A-2 226 ? 0.5664 0.5449 0.5488 0.0324  -0.0159 -0.0608 ? ? ? ? ? ? 226 ASN A-2 C   
4520 O  O   . ASN A-2 226 ? 0.4965 0.4851 0.4778 0.0360  -0.0144 -0.0652 ? ? ? ? ? ? 226 ASN A-2 O   
4521 C  CB  . ASN A-2 226 ? 0.6167 0.5782 0.6042 0.0366  -0.0240 -0.0665 ? ? ? ? ? ? 226 ASN A-2 CB  
4522 C  CG  . ASN A-2 226 ? 0.6544 0.6018 0.6446 0.0375  -0.0309 -0.0691 ? ? ? ? ? ? 226 ASN A-2 CG  
4523 O  OD1 . ASN A-2 226 ? 0.7620 0.7054 0.7522 0.0386  -0.0356 -0.0735 ? ? ? ? ? ? 226 ASN A-2 OD1 
4524 N  ND2 . ASN A-2 226 ? 0.6844 0.6241 0.6769 0.0368  -0.0320 -0.0661 ? ? ? ? ? ? 226 ASN A-2 ND2 
4525 N  N   . LEU A-2 227 ? 0.4019 0.3808 0.3834 0.0276  -0.0124 -0.0535 ? ? ? ? ? ? 227 LEU A-2 N   
4526 C  CA  . LEU A-2 227 ? 0.3715 0.3619 0.3504 0.0265  -0.0073 -0.0505 ? ? ? ? ? ? 227 LEU A-2 CA  
4527 C  C   . LEU A-2 227 ? 0.4353 0.4325 0.4113 0.0270  -0.0078 -0.0528 ? ? ? ? ? ? 227 LEU A-2 C   
4528 O  O   . LEU A-2 227 ? 0.4634 0.4550 0.4395 0.0259  -0.0109 -0.0534 ? ? ? ? ? ? 227 LEU A-2 O   
4529 C  CB  . LEU A-2 227 ? 0.3505 0.3380 0.3300 0.0218  -0.0036 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 227 LEU A-2 CB  
4530 C  CG  . LEU A-2 227 ? 0.3351 0.3163 0.3172 0.0208  -0.0029 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 227 LEU A-2 CG  
4531 C  CD1 . LEU A-2 227 ? 0.4359 0.4164 0.4181 0.0168  0.0008  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 227 LEU A-2 CD1 
4532 C  CD2 . LEU A-2 227 ? 0.4409 0.4278 0.4234 0.0241  -0.0017 -0.0426 ? ? ? ? ? ? 227 LEU A-2 CD2 
4533 N  N   . SER A-2 228 ? 0.5346 0.5447 0.5080 0.0285  -0.0049 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 228 SER A-2 N   
4534 C  CA  . SER A-2 228 ? 0.5602 0.5792 0.5304 0.0293  -0.0051 -0.0565 ? ? ? ? ? ? 228 SER A-2 CA  
4535 C  C   . SER A-2 228 ? 0.4019 0.4286 0.3696 0.0258  -0.0005 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 228 SER A-2 C   
4536 O  O   . SER A-2 228 ? 0.4824 0.5138 0.4501 0.0247  0.0031  -0.0460 ? ? ? ? ? ? 228 SER A-2 O   
4537 C  CB  . SER A-2 228 ? 0.6573 0.6866 0.6262 0.0345  -0.0063 -0.0649 ? ? ? ? ? ? 228 SER A-2 CB  
4538 O  OG  . SER A-2 228 ? 0.7671 0.7896 0.7372 0.0377  -0.0119 -0.0721 ? ? ? ? ? ? 228 SER A-2 OG  
4539 N  N   . GLY A-2 229 ? 0.4444 0.4719 0.4102 0.0239  -0.0009 -0.0471 ? ? ? ? ? ? 229 GLY A-2 N   
4540 C  CA  . GLY A-2 229 ? 0.5001 0.5339 0.4634 0.0207  0.0026  -0.0404 ? ? ? ? ? ? 229 GLY A-2 CA  
4541 C  C   . GLY A-2 229 ? 0.5211 0.5699 0.4804 0.0222  0.0038  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 229 GLY A-2 C   
4542 O  O   . GLY A-2 229 ? 0.5713 0.6264 0.5299 0.0261  0.0022  -0.0502 ? ? ? ? ? ? 229 GLY A-2 O   
4543 N  N   . SER A-2 230 ? 0.4678 0.5226 0.4246 0.0192  0.0064  -0.0363 ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 N   
4544 C  CA  . SER A-2 230 ? 0.5774 0.6475 0.5299 0.0196  0.0079  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 CA  
4545 C  C   . SER A-2 230 ? 0.7537 0.8259 0.7035 0.0162  0.0088  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 C   
4546 O  O   . SER A-2 230 ? 0.5116 0.5770 0.4627 0.0129  0.0102  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 O   
4547 C  CB  . SER A-2 230 ? 0.6565 0.7361 0.6085 0.0195  0.0112  -0.0359 ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 CB  
4548 O  OG  . SER A-2 230 ? 0.8140 0.8863 0.7684 0.0163  0.0134  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 230 SER A-2 OG  
4549 N  N   . ASN A-2 231 ? 0.5890 0.6716 0.5350 0.0174  0.0078  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 231 ASN A-2 N   
4550 C  CA  . ASN A-2 231 ? 0.4958 0.5808 0.4389 0.0153  0.0073  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 231 ASN A-2 CA  
4551 C  C   . ASN A-2 231 ? 0.4573 0.5287 0.4031 0.0132  0.0058  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 231 ASN A-2 C   
4552 O  O   . ASN A-2 231 ? 0.7253 0.7914 0.6722 0.0145  0.0027  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 231 ASN A-2 O   
4553 C  CB  . ASN A-2 231 ? 0.7718 0.8687 0.7111 0.0124  0.0103  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 231 ASN A-2 CB  
4554 C  CG  . ASN A-2 231 ? 0.9128 1.0156 0.8482 0.0111  0.0092  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 231 ASN A-2 CG  
4555 O  OD1 . ASN A-2 231 ? 0.8415 0.9436 0.7763 0.0131  0.0064  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 231 ASN A-2 OD1 
4556 N  ND2 . ASN A-2 231 ? 0.6815 0.7902 0.6143 0.0077  0.0112  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 231 ASN A-2 ND2 
4557 N  N   . ASN A-2 232 ? 0.3866 0.4530 0.3337 0.0101  0.0078  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 232 ASN A-2 N   
4558 C  CA  . ASN A-2 232 ? 0.3407 0.3966 0.2900 0.0083  0.0066  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 232 ASN A-2 CA  
4559 C  C   . ASN A-2 232 ? 0.3869 0.4306 0.3409 0.0080  0.0067  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 232 ASN A-2 C   
4560 O  O   . ASN A-2 232 ? 0.4083 0.4441 0.3647 0.0066  0.0061  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 232 ASN A-2 O   
4561 C  CB  . ASN A-2 232 ? 0.3548 0.4127 0.3024 0.0055  0.0081  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 232 ASN A-2 CB  
4562 C  CG  . ASN A-2 232 ? 0.3968 0.4657 0.3396 0.0053  0.0073  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 232 ASN A-2 CG  
4563 O  OD1 . ASN A-2 232 ? 0.4187 0.4903 0.3603 0.0071  0.0050  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 232 ASN A-2 OD1 
4564 N  ND2 . ASN A-2 232 ? 0.4364 0.5111 0.3765 0.0028  0.0090  0.0057  ? ? ? ? ? ? 232 ASN A-2 ND2 
4565 N  N   . LEU A-2 233 ? 0.3259 0.3690 0.2815 0.0093  0.0076  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 233 LEU A-2 N   
4566 C  CA  . LEU A-2 233 ? 0.3090 0.3411 0.2689 0.0091  0.0076  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 233 LEU A-2 CA  
4567 C  C   . LEU A-2 233 ? 0.3976 0.4247 0.3592 0.0115  0.0044  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 233 LEU A-2 C   
4568 O  O   . LEU A-2 233 ? 0.3925 0.4246 0.3531 0.0143  0.0035  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 233 LEU A-2 O   
4569 C  CB  . LEU A-2 233 ? 0.3198 0.3533 0.2805 0.0087  0.0103  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 233 LEU A-2 CB  
4570 C  CG  . LEU A-2 233 ? 0.3469 0.3697 0.3117 0.0080  0.0107  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 233 LEU A-2 CG  
4571 C  CD1 . LEU A-2 233 ? 0.4702 0.4954 0.4353 0.0064  0.0138  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 233 LEU A-2 CD1 
4572 C  CD2 . LEU A-2 233 ? 0.4592 0.4774 0.4262 0.0105  0.0087  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 233 LEU A-2 CD2 
4573 N  N   . THR A-2 234 ? 0.3026 0.3201 0.2672 0.0105  0.0025  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 234 THR A-2 N   
4574 C  CA  . THR A-2 234 ? 0.3050 0.3161 0.2718 0.0119  -0.0009 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 234 THR A-2 CA  
4575 C  C   . THR A-2 234 ? 0.3017 0.3027 0.2723 0.0104  -0.0008 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 234 THR A-2 C   
4576 O  O   . THR A-2 234 ? 0.2790 0.2780 0.2505 0.0083  0.0016  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 234 THR A-2 O   
4577 C  CB  . THR A-2 234 ? 0.3617 0.3719 0.3280 0.0116  -0.0041 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 234 THR A-2 CB  
4578 O  OG1 . THR A-2 234 ? 0.3208 0.3284 0.2882 0.0088  -0.0034 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 234 THR A-2 OG1 
4579 C  CG2 . THR A-2 234 ? 0.3990 0.4198 0.3614 0.0134  -0.0046 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 234 THR A-2 CG2 
4580 N  N   . TYR A-2 235 ? 0.2693 0.2640 0.2420 0.0115  -0.0037 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 235 TYR A-2 N   
4581 C  CA  . TYR A-2 235 ? 0.2790 0.2641 0.2551 0.0101  -0.0044 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 235 TYR A-2 CA  
4582 C  C   . TYR A-2 235 ? 0.2697 0.2485 0.2477 0.0084  -0.0082 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 235 TYR A-2 C   
4583 O  O   . TYR A-2 235 ? 0.3234 0.3020 0.3008 0.0099  -0.0117 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 235 TYR A-2 O   
4584 C  CB  . TYR A-2 235 ? 0.2815 0.2641 0.2587 0.0125  -0.0050 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 235 TYR A-2 CB  
4585 C  CG  . TYR A-2 235 ? 0.3016 0.2910 0.2777 0.0135  -0.0011 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 235 TYR A-2 CG  
4586 C  CD1 . TYR A-2 235 ? 0.2888 0.2880 0.2621 0.0159  -0.0002 -0.0333 ? ? ? ? ? ? 235 TYR A-2 CD1 
4587 C  CD2 . TYR A-2 235 ? 0.3497 0.3364 0.3273 0.0118  0.0016  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 235 TYR A-2 CD2 
4588 C  CE1 . TYR A-2 235 ? 0.3184 0.3246 0.2906 0.0162  0.0033  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 235 TYR A-2 CE1 
4589 C  CE2 . TYR A-2 235 ? 0.3073 0.2999 0.2840 0.0122  0.0049  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 235 TYR A-2 CE2 
4590 C  CZ  . TYR A-2 235 ? 0.3253 0.3278 0.2994 0.0142  0.0058  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 235 TYR A-2 CZ  
4591 O  OH  . TYR A-2 235 ? 0.3659 0.3755 0.3392 0.0140  0.0090  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 235 TYR A-2 OH  
4592 N  N   . VAL A-2 236 ? 0.2721 0.2459 0.2525 0.0054  -0.0078 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 236 VAL A-2 N   
4593 C  CA  . VAL A-2 236 ? 0.2572 0.2249 0.2399 0.0030  -0.0114 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 236 VAL A-2 CA  
4594 C  C   . VAL A-2 236 ? 0.2733 0.2339 0.2590 0.0012  -0.0116 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 236 VAL A-2 C   
4595 O  O   . VAL A-2 236 ? 0.2957 0.2569 0.2819 0.0003  -0.0084 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 236 VAL A-2 O   
4596 C  CB  . VAL A-2 236 ? 0.2426 0.2136 0.2254 0.0007  -0.0109 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 236 VAL A-2 CB  
4597 C  CG1 . VAL A-2 236 ? 0.2893 0.2553 0.2750 -0.0025 -0.0140 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 236 VAL A-2 CG1 
4598 C  CG2 . VAL A-2 236 ? 0.3008 0.2788 0.2806 0.0024  -0.0112 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 236 VAL A-2 CG2 
4599 N  N   . GLY A-2 237 ? 0.2642 0.2178 0.2515 0.0007  -0.0158 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 237 GLY A-2 N   
4600 C  CA  . GLY A-2 237 ? 0.2683 0.2148 0.2582 -0.0017 -0.0169 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 237 GLY A-2 CA  
4601 C  C   . GLY A-2 237 ? 0.2744 0.2198 0.2664 -0.0062 -0.0183 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 237 GLY A-2 C   
4602 O  O   . GLY A-2 237 ? 0.3378 0.2834 0.3299 -0.0073 -0.0211 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 237 GLY A-2 O   
4603 N  N   . GLY A-2 238 ? 0.2348 0.1795 0.2285 -0.0088 -0.0164 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 238 GLY A-2 N   
4604 C  CA  . GLY A-2 238 ? 0.2679 0.2138 0.2635 -0.0129 -0.0170 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 238 GLY A-2 CA  
4605 C  C   . GLY A-2 238 ? 0.2836 0.2299 0.2809 -0.0151 -0.0146 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 238 GLY A-2 C   
4606 O  O   . GLY A-2 238 ? 0.2877 0.2312 0.2849 -0.0139 -0.0136 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 238 GLY A-2 O   
4607 N  N   . ASP A-2 239 ? 0.2727 0.2230 0.2717 -0.0183 -0.0142 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 239 ASP A-2 N   
4608 C  CA  . ASP A-2 239 ? 0.2872 0.2399 0.2879 -0.0206 -0.0121 0.0038  ? ? ? ? ? ? 239 ASP A-2 CA  
4609 C  C   . ASP A-2 239 ? 0.2434 0.2042 0.2445 -0.0202 -0.0091 0.0054  ? ? ? ? ? ? 239 ASP A-2 C   
4610 O  O   . ASP A-2 239 ? 0.2557 0.2201 0.2578 -0.0220 -0.0104 0.0059  ? ? ? ? ? ? 239 ASP A-2 O   
4611 C  CB  . ASP A-2 239 ? 0.2771 0.2271 0.2800 -0.0255 -0.0157 0.0064  ? ? ? ? ? ? 239 ASP A-2 CB  
4612 C  CG  . ASP A-2 239 ? 0.3476 0.3014 0.3521 -0.0282 -0.0137 0.0108  ? ? ? ? ? ? 239 ASP A-2 CG  
4613 O  OD1 . ASP A-2 239 ? 0.2474 0.2060 0.2515 -0.0261 -0.0096 0.0115  ? ? ? ? ? ? 239 ASP A-2 OD1 
4614 O  OD2 . ASP A-2 239 ? 0.4333 0.3856 0.4393 -0.0327 -0.0165 0.0136  ? ? ? ? ? ? 239 ASP A-2 OD2 
4615 N  N   . MSE A-2 240 ? 0.2636 0.2272 0.2642 -0.0179 -0.0053 0.0063  ? ? ? ? ? ? 240 MSE A-2 N   
4616 C  CA  . MSE A-2 240 ? 0.2505 0.2210 0.2516 -0.0168 -0.0027 0.0075  ? ? ? ? ? ? 240 MSE A-2 CA  
4617 C  C   . MSE A-2 240 ? 0.2475 0.2237 0.2515 -0.0200 -0.0029 0.0102  ? ? ? ? ? ? 240 MSE A-2 C   
4618 O  O   . MSE A-2 240 ? 0.2549 0.2373 0.2598 -0.0192 -0.0019 0.0108  ? ? ? ? ? ? 240 MSE A-2 O   
4619 C  CB  . MSE A-2 240 ? 0.2483 0.2194 0.2486 -0.0138 0.0007  0.0077  ? ? ? ? ? ? 240 MSE A-2 CB  
4620 C  CG  . MSE A-2 240 ? 0.2444 0.2154 0.2460 -0.0147 0.0021  0.0094  ? ? ? ? ? ? 240 MSE A-2 CG  
4621 SE SE  . MSE A-2 240 ? 0.2874 0.2574 0.2878 -0.0110 0.0058  0.0089  ? ? ? ? ? ? 240 MSE A-2 SE  
4622 C  CE  . MSE A-2 240 ? 0.2747 0.2440 0.2766 -0.0128 0.0064  0.0105  ? ? ? ? ? ? 240 MSE A-2 CE  
4623 N  N   . PHE A-2 241 ? 0.2203 0.1950 0.2256 -0.0234 -0.0044 0.0120  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A-2 N   
4624 C  CA  . PHE A-2 241 ? 0.2316 0.2129 0.2396 -0.0272 -0.0048 0.0148  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A-2 CA  
4625 C  C   . PHE A-2 241 ? 0.3162 0.2991 0.3253 -0.0304 -0.0080 0.0150  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A-2 C   
4626 O  O   . PHE A-2 241 ? 0.2872 0.2776 0.2987 -0.0335 -0.0082 0.0172  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A-2 O   
4627 C  CB  . PHE A-2 241 ? 0.2819 0.2619 0.2906 -0.0303 -0.0052 0.0175  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A-2 CB  
4628 C  CG  . PHE A-2 241 ? 0.2713 0.2527 0.2796 -0.0277 -0.0018 0.0177  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A-2 CG  
4629 C  CD1 . PHE A-2 241 ? 0.2677 0.2421 0.2740 -0.0251 -0.0012 0.0161  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A-2 CD1 
4630 C  CD2 . PHE A-2 241 ? 0.2846 0.2749 0.2945 -0.0276 0.0007  0.0189  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A-2 CD2 
4631 C  CE1 . PHE A-2 241 ? 0.2640 0.2399 0.2701 -0.0229 0.0017  0.0162  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A-2 CE1 
4632 C  CE2 . PHE A-2 241 ? 0.2681 0.2597 0.2777 -0.0251 0.0035  0.0186  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A-2 CE2 
4633 C  CZ  . PHE A-2 241 ? 0.2157 0.1998 0.2233 -0.0230 0.0039  0.0174  ? ? ? ? ? ? 241 PHE A-2 CZ  
4634 N  N   . THR A-2 242 ? 0.2733 0.2500 0.2809 -0.0297 -0.0106 0.0124  ? ? ? ? ? ? 242 THR A-2 N   
4635 C  CA  . THR A-2 242 ? 0.2837 0.2606 0.2923 -0.0326 -0.0142 0.0119  ? ? ? ? ? ? 242 THR A-2 CA  
4636 C  C   . THR A-2 242 ? 0.2357 0.2155 0.2432 -0.0297 -0.0141 0.0092  ? ? ? ? ? ? 242 THR A-2 C   
4637 O  O   . THR A-2 242 ? 0.2709 0.2568 0.2800 -0.0315 -0.0150 0.0098  ? ? ? ? ? ? 242 THR A-2 O   
4638 C  CB  . THR A-2 242 ? 0.3344 0.3015 0.3425 -0.0346 -0.0184 0.0108  ? ? ? ? ? ? 242 THR A-2 CB  
4639 O  OG1 . THR A-2 242 ? 0.3851 0.3502 0.3943 -0.0378 -0.0188 0.0143  ? ? ? ? ? ? 242 THR A-2 OG1 
4640 C  CG2 . THR A-2 242 ? 0.3757 0.3422 0.3852 -0.0384 -0.0229 0.0103  ? ? ? ? ? ? 242 THR A-2 CG2 
4641 N  N   . SER A-2 243 ? 0.2435 0.2195 0.2480 -0.0253 -0.0130 0.0064  ? ? ? ? ? ? 243 SER A-2 N   
4642 C  CA  . SER A-2 243 ? 0.2564 0.2356 0.2593 -0.0226 -0.0129 0.0042  ? ? ? ? ? ? 243 SER A-2 CA  
4643 C  C   . SER A-2 243 ? 0.2694 0.2465 0.2692 -0.0181 -0.0105 0.0024  ? ? ? ? ? ? 243 SER A-2 C   
4644 O  O   . SER A-2 243 ? 0.2821 0.2533 0.2805 -0.0170 -0.0109 0.0006  ? ? ? ? ? ? 243 SER A-2 O   
4645 C  CB  . SER A-2 243 ? 0.3021 0.2787 0.3047 -0.0242 -0.0172 0.0015  ? ? ? ? ? ? 243 SER A-2 CB  
4646 O  OG  . SER A-2 243 ? 0.3312 0.3116 0.3317 -0.0213 -0.0169 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 243 SER A-2 OG  
4647 N  N   . ILE A-2 244 ? 0.2462 0.2285 0.2452 -0.0155 -0.0081 0.0032  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A-2 N   
4648 C  CA  . ILE A-2 244 ? 0.2525 0.2340 0.2487 -0.0118 -0.0059 0.0024  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A-2 CA  
4649 C  C   . ILE A-2 244 ? 0.2522 0.2370 0.2461 -0.0103 -0.0071 0.0007  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A-2 C   
4650 O  O   . ILE A-2 244 ? 0.2540 0.2437 0.2489 -0.0108 -0.0079 0.0016  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A-2 O   
4651 C  CB  . ILE A-2 244 ? 0.2554 0.2395 0.2524 -0.0102 -0.0026 0.0050  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A-2 CB  
4652 C  CG1 . ILE A-2 244 ? 0.2540 0.2353 0.2527 -0.0115 -0.0015 0.0062  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A-2 CG1 
4653 C  CG2 . ILE A-2 244 ? 0.2496 0.2335 0.2436 -0.0070 -0.0008 0.0049  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A-2 CG2 
4654 C  CD1 . ILE A-2 244 ? 0.2839 0.2680 0.2840 -0.0101 0.0012  0.0082  ? ? ? ? ? ? 244 ILE A-2 CD1 
4655 N  N   . PRO A-2 245 ? 0.2496 0.2327 0.2405 -0.0083 -0.0073 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 245 PRO A-2 N   
4656 C  CA  . PRO A-2 245 ? 0.2280 0.2152 0.2163 -0.0069 -0.0083 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 245 PRO A-2 CA  
4657 C  C   . PRO A-2 245 ? 0.2728 0.2655 0.2605 -0.0054 -0.0067 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 245 PRO A-2 C   
4658 O  O   . PRO A-2 245 ? 0.2785 0.2707 0.2664 -0.0043 -0.0041 0.0023  ? ? ? ? ? ? 245 PRO A-2 O   
4659 C  CB  . PRO A-2 245 ? 0.3035 0.2893 0.2886 -0.0046 -0.0078 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 245 PRO A-2 CB  
4660 C  CG  . PRO A-2 245 ? 0.2516 0.2311 0.2382 -0.0054 -0.0082 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 245 PRO A-2 CG  
4661 C  CD  . PRO A-2 245 ? 0.2648 0.2431 0.2544 -0.0072 -0.0066 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 245 PRO A-2 CD  
4662 N  N   . ASN A-2 246 ? 0.2597 0.2570 0.2468 -0.0054 -0.0086 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 246 ASN A-2 N   
4663 C  CA  . ASN A-2 246 ? 0.2378 0.2401 0.2240 -0.0037 -0.0078 0.0019  ? ? ? ? ? ? 246 ASN A-2 CA  
4664 C  C   . ASN A-2 246 ? 0.2785 0.2813 0.2611 -0.0015 -0.0058 0.0031  ? ? ? ? ? ? 246 ASN A-2 C   
4665 O  O   . ASN A-2 246 ? 0.2771 0.2799 0.2567 -0.0009 -0.0060 0.0006  ? ? ? ? ? ? 246 ASN A-2 O   
4666 C  CB  . ASN A-2 246 ? 0.3413 0.3489 0.3267 -0.0039 -0.0105 0.0007  ? ? ? ? ? ? 246 ASN A-2 CB  
4667 C  CG  . ASN A-2 246 ? 0.3346 0.3439 0.3239 -0.0064 -0.0125 0.0004  ? ? ? ? ? ? 246 ASN A-2 CG  
4668 O  OD1 . ASN A-2 246 ? 0.3926 0.4010 0.3853 -0.0076 -0.0115 0.0022  ? ? ? ? ? ? 246 ASN A-2 OD1 
4669 N  ND2 . ASN A-2 246 ? 0.4160 0.4286 0.4049 -0.0072 -0.0153 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 246 ASN A-2 ND2 
4670 N  N   . ALA A-2 247 ? 0.2503 0.2538 0.2333 -0.0003 -0.0043 0.0069  ? ? ? ? ? ? 247 ALA A-2 N   
4671 C  CA  . ALA A-2 247 ? 0.2602 0.2646 0.2400 0.0012  -0.0030 0.0093  ? ? ? ? ? ? 247 ALA A-2 CA  
4672 C  C   . ALA A-2 247 ? 0.2609 0.2661 0.2418 0.0025  -0.0029 0.0134  ? ? ? ? ? ? 247 ALA A-2 C   
4673 O  O   . ALA A-2 247 ? 0.2814 0.2865 0.2659 0.0026  -0.0035 0.0139  ? ? ? ? ? ? 247 ALA A-2 O   
4674 C  CB  . ALA A-2 247 ? 0.2853 0.2857 0.2643 0.0011  -0.0007 0.0090  ? ? ? ? ? ? 247 ALA A-2 CB  
4675 N  N   . ASP A-2 248 ? 0.2408 0.2470 0.2188 0.0034  -0.0025 0.0165  ? ? ? ? ? ? 248 ASP A-2 N   
4676 C  CA  . ASP A-2 248 ? 0.2538 0.2591 0.2328 0.0048  -0.0029 0.0207  ? ? ? ? ? ? 248 ASP A-2 CA  
4677 C  C   . ASP A-2 248 ? 0.2793 0.2790 0.2617 0.0052  -0.0015 0.0217  ? ? ? ? ? ? 248 ASP A-2 C   
4678 O  O   . ASP A-2 248 ? 0.3004 0.2990 0.2854 0.0068  -0.0024 0.0234  ? ? ? ? ? ? 248 ASP A-2 O   
4679 C  CB  . ASP A-2 248 ? 0.2549 0.2619 0.2297 0.0050  -0.0031 0.0243  ? ? ? ? ? ? 248 ASP A-2 CB  
4680 C  CG  . ASP A-2 248 ? 0.3217 0.3354 0.2931 0.0052  -0.0050 0.0241  ? ? ? ? ? ? 248 ASP A-2 CG  
4681 O  OD1 . ASP A-2 248 ? 0.3318 0.3485 0.3047 0.0056  -0.0067 0.0220  ? ? ? ? ? ? 248 ASP A-2 OD1 
4682 O  OD2 . ASP A-2 248 ? 0.3575 0.3742 0.3248 0.0047  -0.0047 0.0264  ? ? ? ? ? ? 248 ASP A-2 OD2 
4683 N  N   . ALA A-2 249 ? 0.2582 0.2546 0.2406 0.0040  0.0005  0.0201  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A-2 N   
4684 C  CA  . ALA A-2 249 ? 0.2630 0.2547 0.2482 0.0042  0.0020  0.0205  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A-2 CA  
4685 C  C   . ALA A-2 249 ? 0.2524 0.2421 0.2382 0.0027  0.0035  0.0174  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A-2 C   
4686 O  O   . ALA A-2 249 ? 0.2561 0.2471 0.2396 0.0018  0.0037  0.0154  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A-2 O   
4687 C  CB  . ALA A-2 249 ? 0.2708 0.2593 0.2546 0.0044  0.0026  0.0240  ? ? ? ? ? ? 249 ALA A-2 CB  
4688 N  N   . VAL A-2 250 ? 0.2290 0.2161 0.2183 0.0027  0.0044  0.0168  ? ? ? ? ? ? 250 VAL A-2 N   
4689 C  CA  . VAL A-2 250 ? 0.2249 0.2093 0.2149 0.0015  0.0058  0.0148  ? ? ? ? ? ? 250 VAL A-2 CA  
4690 C  C   . VAL A-2 250 ? 0.2474 0.2281 0.2378 0.0019  0.0075  0.0162  ? ? ? ? ? ? 250 VAL A-2 C   
4691 O  O   . VAL A-2 250 ? 0.2877 0.2671 0.2798 0.0031  0.0072  0.0179  ? ? ? ? ? ? 250 VAL A-2 O   
4692 C  CB  . VAL A-2 250 ? 0.2506 0.2359 0.2442 0.0009  0.0054  0.0134  ? ? ? ? ? ? 250 VAL A-2 CB  
4693 C  CG1 . VAL A-2 250 ? 0.2833 0.2655 0.2780 -0.0003 0.0069  0.0122  ? ? ? ? ? ? 250 VAL A-2 CG1 
4694 C  CG2 . VAL A-2 250 ? 0.2716 0.2602 0.2650 -0.0003 0.0036  0.0119  ? ? ? ? ? ? 250 VAL A-2 CG2 
4695 N  N   . LEU A-2 251 ? 0.2425 0.2213 0.2316 0.0010  0.0089  0.0151  ? ? ? ? ? ? 251 LEU A-2 N   
4696 C  CA  . LEU A-2 251 ? 0.2410 0.2164 0.2310 0.0009  0.0105  0.0158  ? ? ? ? ? ? 251 LEU A-2 CA  
4697 C  C   . LEU A-2 251 ? 0.2241 0.1979 0.2162 0.0002  0.0112  0.0136  ? ? ? ? ? ? 251 LEU A-2 C   
4698 O  O   . LEU A-2 251 ? 0.2347 0.2089 0.2261 -0.0006 0.0109  0.0115  ? ? ? ? ? ? 251 LEU A-2 O   
4699 C  CB  . LEU A-2 251 ? 0.2638 0.2396 0.2510 0.0002  0.0116  0.0164  ? ? ? ? ? ? 251 LEU A-2 CB  
4700 C  CG  . LEU A-2 251 ? 0.2653 0.2381 0.2534 -0.0003 0.0131  0.0172  ? ? ? ? ? ? 251 LEU A-2 CG  
4701 C  CD1 . LEU A-2 251 ? 0.2930 0.2631 0.2825 0.0001  0.0126  0.0201  ? ? ? ? ? ? 251 LEU A-2 CD1 
4702 C  CD2 . LEU A-2 251 ? 0.2792 0.2542 0.2646 -0.0013 0.0143  0.0174  ? ? ? ? ? ? 251 LEU A-2 CD2 
4703 N  N   . LEU A-2 252 ? 0.2343 0.2062 0.2288 0.0006  0.0120  0.0140  ? ? ? ? ? ? 252 LEU A-2 N   
4704 C  CA  . LEU A-2 252 ? 0.2396 0.2103 0.2359 -0.0001 0.0128  0.0124  ? ? ? ? ? ? 252 LEU A-2 CA  
4705 C  C   . LEU A-2 252 ? 0.2394 0.2073 0.2360 0.0001  0.0143  0.0128  ? ? ? ? ? ? 252 LEU A-2 C   
4706 O  O   . LEU A-2 252 ? 0.2297 0.1965 0.2280 0.0010  0.0143  0.0135  ? ? ? ? ? ? 252 LEU A-2 O   
4707 C  CB  . LEU A-2 252 ? 0.2380 0.2109 0.2371 0.0003  0.0123  0.0121  ? ? ? ? ? ? 252 LEU A-2 CB  
4708 C  CG  . LEU A-2 252 ? 0.2237 0.2002 0.2232 -0.0004 0.0109  0.0118  ? ? ? ? ? ? 252 LEU A-2 CG  
4709 C  CD1 . LEU A-2 252 ? 0.2064 0.1868 0.2089 0.0003  0.0105  0.0117  ? ? ? ? ? ? 252 LEU A-2 CD1 
4710 C  CD2 . LEU A-2 252 ? 0.2333 0.2090 0.2322 -0.0025 0.0105  0.0105  ? ? ? ? ? ? 252 LEU A-2 CD2 
4711 N  N   . LYS A-2 253 ? 0.2437 0.2107 0.2386 -0.0007 0.0151  0.0122  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A-2 N   
4712 C  CA  . LYS A-2 253 ? 0.2218 0.1868 0.2171 -0.0009 0.0164  0.0125  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A-2 CA  
4713 C  C   . LYS A-2 253 ? 0.2607 0.2248 0.2572 -0.0013 0.0171  0.0107  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A-2 C   
4714 O  O   . LYS A-2 253 ? 0.2438 0.2082 0.2395 -0.0017 0.0169  0.0093  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A-2 O   
4715 C  CB  . LYS A-2 253 ? 0.2336 0.1997 0.2264 -0.0015 0.0171  0.0132  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A-2 CB  
4716 C  CG  . LYS A-2 253 ? 0.2434 0.2082 0.2367 -0.0023 0.0184  0.0137  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A-2 CG  
4717 C  CD  . LYS A-2 253 ? 0.2648 0.2326 0.2559 -0.0032 0.0191  0.0148  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A-2 CD  
4718 C  CE  . LYS A-2 253 ? 0.3050 0.2729 0.2968 -0.0042 0.0204  0.0146  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A-2 CE  
4719 N  NZ  . LYS A-2 253 ? 0.3136 0.2833 0.3052 -0.0036 0.0211  0.0114  ? ? ? ? ? ? 253 LYS A-2 NZ  
4720 N  N   . TYR A-2 254 ? 0.2497 0.2127 0.2484 -0.0010 0.0176  0.0107  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A-2 N   
4721 C  CA  . TYR A-2 254 ? 0.2379 0.2008 0.2377 -0.0014 0.0181  0.0093  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A-2 CA  
4722 C  C   . TYR A-2 254 ? 0.3028 0.2672 0.3028 -0.0022 0.0172  0.0087  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A-2 C   
4723 O  O   . TYR A-2 254 ? 0.2743 0.2379 0.2741 -0.0029 0.0171  0.0079  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A-2 O   
4724 C  CB  . TYR A-2 254 ? 0.2433 0.2052 0.2421 -0.0019 0.0190  0.0087  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A-2 CB  
4725 C  CG  . TYR A-2 254 ? 0.2403 0.2010 0.2397 -0.0020 0.0200  0.0092  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A-2 CG  
4726 C  CD1 . TYR A-2 254 ? 0.2995 0.2591 0.3010 -0.0016 0.0201  0.0091  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A-2 CD1 
4727 C  CD2 . TYR A-2 254 ? 0.2871 0.2484 0.2852 -0.0027 0.0207  0.0094  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A-2 CD2 
4728 C  CE1 . TYR A-2 254 ? 0.2963 0.2544 0.2987 -0.0021 0.0206  0.0093  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A-2 CE1 
4729 C  CE2 . TYR A-2 254 ? 0.2704 0.2310 0.2693 -0.0034 0.0215  0.0100  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A-2 CE2 
4730 C  CZ  . TYR A-2 254 ? 0.2731 0.2315 0.2741 -0.0032 0.0213  0.0100  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A-2 CZ  
4731 O  OH  . TYR A-2 254 ? 0.3231 0.2804 0.3253 -0.0043 0.0217  0.0104  ? ? ? ? ? ? 254 TYR A-2 OH  
4732 N  N   . ILE A-2 255 ? 0.2527 0.2191 0.2533 -0.0021 0.0163  0.0092  ? ? ? ? ? ? 255 ILE A-2 N   
4733 C  CA  . ILE A-2 255 ? 0.2252 0.1935 0.2262 -0.0034 0.0152  0.0091  ? ? ? ? ? ? 255 ILE A-2 CA  
4734 C  C   . ILE A-2 255 ? 0.2726 0.2446 0.2759 -0.0036 0.0154  0.0093  ? ? ? ? ? ? 255 ILE A-2 C   
4735 O  O   . ILE A-2 255 ? 0.2497 0.2226 0.2535 -0.0051 0.0154  0.0094  ? ? ? ? ? ? 255 ILE A-2 O   
4736 C  CB  . ILE A-2 255 ? 0.2149 0.1845 0.2151 -0.0035 0.0138  0.0094  ? ? ? ? ? ? 255 ILE A-2 CB  
4737 C  CG1 . ILE A-2 255 ? 0.2201 0.1876 0.2177 -0.0031 0.0135  0.0088  ? ? ? ? ? ? 255 ILE A-2 CG1 
4738 C  CG2 . ILE A-2 255 ? 0.2555 0.2267 0.2565 -0.0056 0.0123  0.0095  ? ? ? ? ? ? 255 ILE A-2 CG2 
4739 C  CD1 . ILE A-2 255 ? 0.2368 0.2017 0.2334 -0.0036 0.0134  0.0074  ? ? ? ? ? ? 255 ILE A-2 CD1 
4740 N  N   . LEU A-2 256 ? 0.2481 0.2226 0.2528 -0.0020 0.0155  0.0093  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A-2 N   
4741 C  CA  . LEU A-2 256 ? 0.2433 0.2234 0.2504 -0.0019 0.0155  0.0090  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A-2 CA  
4742 C  C   . LEU A-2 256 ? 0.2098 0.1913 0.2179 -0.0017 0.0166  0.0081  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A-2 C   
4743 O  O   . LEU A-2 256 ? 0.2289 0.2159 0.2383 -0.0027 0.0167  0.0081  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A-2 O   
4744 C  CB  . LEU A-2 256 ? 0.2486 0.2312 0.2571 0.0005  0.0149  0.0086  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A-2 CB  
4745 C  CG  . LEU A-2 256 ? 0.2875 0.2704 0.2951 0.0003  0.0137  0.0096  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A-2 CG  
4746 C  CD1 . LEU A-2 256 ? 0.2662 0.2517 0.2755 0.0030  0.0128  0.0093  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A-2 CD1 
4747 C  CD2 . LEU A-2 256 ? 0.3089 0.2956 0.3168 -0.0025 0.0129  0.0101  ? ? ? ? ? ? 256 LEU A-2 CD2 
4748 N  N   . HIS A-2 257 ? 0.2519 0.2290 0.2593 -0.0009 0.0174  0.0075  ? ? ? ? ? ? 257 HIS A-2 N   
4749 C  CA  . HIS A-2 257 ? 0.2604 0.2390 0.2688 -0.0007 0.0183  0.0064  ? ? ? ? ? ? 257 HIS A-2 CA  
4750 C  C   . HIS A-2 257 ? 0.2301 0.2097 0.2376 -0.0032 0.0184  0.0073  ? ? ? ? ? ? 257 HIS A-2 C   
4751 O  O   . HIS A-2 257 ? 0.2546 0.2371 0.2628 -0.0034 0.0190  0.0067  ? ? ? ? ? ? 257 HIS A-2 O   
4752 C  CB  . HIS A-2 257 ? 0.2909 0.2647 0.2991 0.0005  0.0189  0.0056  ? ? ? ? ? ? 257 HIS A-2 CB  
4753 C  CG  . HIS A-2 257 ? 0.2836 0.2531 0.2898 -0.0008 0.0192  0.0063  ? ? ? ? ? ? 257 HIS A-2 CG  
4754 N  ND1 . HIS A-2 257 ? 0.2799 0.2473 0.2861 -0.0008 0.0200  0.0056  ? ? ? ? ? ? 257 HIS A-2 ND1 
4755 C  CD2 . HIS A-2 257 ? 0.3234 0.2908 0.3277 -0.0019 0.0188  0.0073  ? ? ? ? ? ? 257 HIS A-2 CD2 
4756 C  CE1 . HIS A-2 257 ? 0.3068 0.2716 0.3113 -0.0017 0.0201  0.0061  ? ? ? ? ? ? 257 HIS A-2 CE1 
4757 N  NE2 . HIS A-2 257 ? 0.3057 0.2705 0.3091 -0.0022 0.0193  0.0070  ? ? ? ? ? ? 257 HIS A-2 NE2 
4758 N  N   . ASN A-2 258 ? 0.2219 0.1989 0.2279 -0.0050 0.0174  0.0086  ? ? ? ? ? ? 258 ASN A-2 N   
4759 C  CA  . ASN A-2 258 ? 0.2855 0.2622 0.2908 -0.0075 0.0166  0.0098  ? ? ? ? ? ? 258 ASN A-2 CA  
4760 C  C   . ASN A-2 258 ? 0.2240 0.2063 0.2303 -0.0098 0.0157  0.0114  ? ? ? ? ? ? 258 ASN A-2 C   
4761 O  O   . ASN A-2 258 ? 0.2714 0.2527 0.2770 -0.0125 0.0144  0.0131  ? ? ? ? ? ? 258 ASN A-2 O   
4762 C  CB  . ASN A-2 258 ? 0.2893 0.2604 0.2929 -0.0080 0.0153  0.0100  ? ? ? ? ? ? 258 ASN A-2 CB  
4763 C  CG  . ASN A-2 258 ? 0.3039 0.2709 0.3065 -0.0063 0.0162  0.0087  ? ? ? ? ? ? 258 ASN A-2 CG  
4764 O  OD1 . ASN A-2 258 ? 0.3573 0.3241 0.3601 -0.0057 0.0172  0.0082  ? ? ? ? ? ? 258 ASN A-2 OD1 
4765 N  ND2 . ASN A-2 258 ? 0.4339 0.3984 0.4352 -0.0056 0.0157  0.0082  ? ? ? ? ? ? 258 ASN A-2 ND2 
4766 N  N   . TRP A-2 259 ? 0.2348 0.2229 0.2426 -0.0092 0.0161  0.0111  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A-2 N   
4767 C  CA  . TRP A-2 259 ? 0.2596 0.2542 0.2685 -0.0118 0.0152  0.0128  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A-2 CA  
4768 C  C   . TRP A-2 259 ? 0.2456 0.2496 0.2565 -0.0108 0.0164  0.0118  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A-2 C   
4769 O  O   . TRP A-2 259 ? 0.2425 0.2474 0.2545 -0.0073 0.0173  0.0094  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A-2 O   
4770 C  CB  . TRP A-2 259 ? 0.2662 0.2596 0.2751 -0.0125 0.0138  0.0132  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A-2 CB  
4771 C  CG  . TRP A-2 259 ? 0.2635 0.2488 0.2705 -0.0131 0.0124  0.0135  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A-2 CG  
4772 C  CD1 . TRP A-2 259 ? 0.2843 0.2642 0.2899 -0.0107 0.0127  0.0120  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A-2 CD1 
4773 C  CD2 . TRP A-2 259 ? 0.2542 0.2361 0.2604 -0.0163 0.0103  0.0150  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A-2 CD2 
4774 N  NE1 . TRP A-2 259 ? 0.2829 0.2571 0.2869 -0.0117 0.0112  0.0120  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A-2 NE1 
4775 C  CE2 . TRP A-2 259 ? 0.2523 0.2268 0.2567 -0.0149 0.0094  0.0137  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A-2 CE2 
4776 C  CE3 . TRP A-2 259 ? 0.2557 0.2399 0.2624 -0.0201 0.0087  0.0176  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A-2 CE3 
4777 C  CZ2 . TRP A-2 259 ? 0.3148 0.2838 0.3183 -0.0167 0.0068  0.0140  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A-2 CZ2 
4778 C  CZ3 . TRP A-2 259 ? 0.2990 0.2769 0.3048 -0.0225 0.0059  0.0187  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A-2 CZ3 
4779 C  CH2 . TRP A-2 259 ? 0.3325 0.3025 0.3368 -0.0204 0.0048  0.0165  ? ? ? ? ? ? 259 TRP A-2 CH2 
4780 N  N   . THR A-2 260 ? 0.2640 0.2758 0.2758 -0.0139 0.0161  0.0137  ? ? ? ? ? ? 260 THR A-2 N   
4781 C  CA  . THR A-2 260 ? 0.2402 0.2634 0.2541 -0.0129 0.0171  0.0126  ? ? ? ? ? ? 260 THR A-2 CA  
4782 C  C   . THR A-2 260 ? 0.2795 0.3056 0.2952 -0.0106 0.0168  0.0110  ? ? ? ? ? ? 260 THR A-2 C   
4783 O  O   . THR A-2 260 ? 0.2601 0.2806 0.2752 -0.0109 0.0156  0.0117  ? ? ? ? ? ? 260 THR A-2 O   
4784 C  CB  . THR A-2 260 ? 0.2733 0.3053 0.2877 -0.0175 0.0166  0.0156  ? ? ? ? ? ? 260 THR A-2 CB  
4785 O  OG1 . THR A-2 260 ? 0.2443 0.2738 0.2586 -0.0208 0.0147  0.0182  ? ? ? ? ? ? 260 THR A-2 OG1 
4786 C  CG2 . THR A-2 260 ? 0.2794 0.3094 0.2920 -0.0200 0.0166  0.0177  ? ? ? ? ? ? 260 THR A-2 CG2 
4787 N  N   . ASP A-2 261 ? 0.2671 0.3029 0.2851 -0.0082 0.0176  0.0087  ? ? ? ? ? ? 261 ASP A-2 N   
4788 C  CA  . ASP A-2 261 ? 0.2936 0.3335 0.3137 -0.0057 0.0170  0.0073  ? ? ? ? ? ? 261 ASP A-2 CA  
4789 C  C   . ASP A-2 261 ? 0.2477 0.2904 0.2680 -0.0098 0.0158  0.0102  ? ? ? ? ? ? 261 ASP A-2 C   
4790 O  O   . ASP A-2 261 ? 0.2521 0.2917 0.2726 -0.0089 0.0147  0.0101  ? ? ? ? ? ? 261 ASP A-2 O   
4791 C  CB  . ASP A-2 261 ? 0.2831 0.3355 0.3061 -0.0026 0.0178  0.0041  ? ? ? ? ? ? 261 ASP A-2 CB  
4792 C  CG  . ASP A-2 261 ? 0.2904 0.3400 0.3139 0.0022  0.0184  0.0003  ? ? ? ? ? ? 261 ASP A-2 CG  
4793 O  OD1 . ASP A-2 261 ? 0.2536 0.2918 0.2752 0.0029  0.0184  0.0004  ? ? ? ? ? ? 261 ASP A-2 OD1 
4794 O  OD2 . ASP A-2 261 ? 0.3807 0.4402 0.4067 0.0053  0.0188  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 261 ASP A-2 OD2 
4795 N  N   . LYS A-2 262 ? 0.2527 0.3015 0.2730 -0.0146 0.0157  0.0130  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A-2 N   
4796 C  CA  . LYS A-2 262 ? 0.2583 0.3103 0.2792 -0.0191 0.0141  0.0159  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A-2 CA  
4797 C  C   . LYS A-2 262 ? 0.2664 0.3054 0.2851 -0.0204 0.0123  0.0172  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A-2 C   
4798 O  O   . LYS A-2 262 ? 0.2883 0.3273 0.3076 -0.0212 0.0108  0.0175  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A-2 O   
4799 C  CB  . LYS A-2 262 ? 0.3323 0.3919 0.3532 -0.0246 0.0139  0.0194  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A-2 CB  
4800 C  CG  . LYS A-2 262 ? 0.5350 0.5960 0.5565 -0.0304 0.0117  0.0232  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A-2 CG  
4801 C  CD  . LYS A-2 262 ? 1.1669 1.2370 1.1887 -0.0363 0.0115  0.0272  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A-2 CD  
4802 C  CE  . LYS A-2 262 ? 0.8178 0.8858 0.8398 -0.0430 0.0085  0.0317  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A-2 CE  
4803 N  NZ  . LYS A-2 262 ? 1.0278 1.0986 1.0489 -0.0491 0.0075  0.0367  ? ? ? ? ? ? 262 LYS A-2 NZ  
4804 N  N   . ASP A-2 263 ? 0.2617 0.2908 0.2781 -0.0206 0.0122  0.0176  ? ? ? ? ? ? 263 ASP A-2 N   
4805 C  CA  . ASP A-2 263 ? 0.2288 0.2464 0.2431 -0.0210 0.0106  0.0179  ? ? ? ? ? ? 263 ASP A-2 CA  
4806 C  C   . ASP A-2 263 ? 0.2402 0.2535 0.2540 -0.0165 0.0110  0.0153  ? ? ? ? ? ? 263 ASP A-2 C   
4807 O  O   . ASP A-2 263 ? 0.2488 0.2580 0.2619 -0.0169 0.0095  0.0154  ? ? ? ? ? ? 263 ASP A-2 O   
4808 C  CB  . ASP A-2 263 ? 0.2529 0.2621 0.2650 -0.0220 0.0103  0.0188  ? ? ? ? ? ? 263 ASP A-2 CB  
4809 C  CG  . ASP A-2 263 ? 0.2808 0.2909 0.2928 -0.0273 0.0084  0.0223  ? ? ? ? ? ? 263 ASP A-2 CG  
4810 O  OD1 . ASP A-2 263 ? 0.2800 0.2943 0.2932 -0.0308 0.0068  0.0242  ? ? ? ? ? ? 263 ASP A-2 OD1 
4811 O  OD2 . ASP A-2 263 ? 0.2964 0.3031 0.3072 -0.0284 0.0083  0.0235  ? ? ? ? ? ? 263 ASP A-2 OD2 
4812 N  N   . CYS A-2 264 ? 0.2401 0.2545 0.2545 -0.0123 0.0127  0.0131  ? ? ? ? ? ? 264 CYS A-2 N   
4813 C  CA  . CYS A-2 264 ? 0.2378 0.2486 0.2519 -0.0085 0.0126  0.0114  ? ? ? ? ? ? 264 CYS A-2 CA  
4814 C  C   . CYS A-2 264 ? 0.2372 0.2539 0.2530 -0.0082 0.0115  0.0114  ? ? ? ? ? ? 264 CYS A-2 C   
4815 O  O   . CYS A-2 264 ? 0.2365 0.2492 0.2514 -0.0071 0.0105  0.0113  ? ? ? ? ? ? 264 CYS A-2 O   
4816 C  CB  . CYS A-2 264 ? 0.2131 0.2242 0.2282 -0.0044 0.0140  0.0092  ? ? ? ? ? ? 264 CYS A-2 CB  
4817 S  SG  . CYS A-2 264 ? 0.2705 0.2728 0.2834 -0.0038 0.0151  0.0088  ? ? ? ? ? ? 264 CYS A-2 SG  
4818 N  N   . LEU A-2 265 ? 0.2215 0.2486 0.2399 -0.0093 0.0117  0.0115  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-2 N   
4819 C  CA  . LEU A-2 265 ? 0.2289 0.2630 0.2492 -0.0095 0.0105  0.0116  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-2 CA  
4820 C  C   . LEU A-2 265 ? 0.2238 0.2540 0.2428 -0.0132 0.0086  0.0134  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-2 C   
4821 O  O   . LEU A-2 265 ? 0.2681 0.2979 0.2871 -0.0121 0.0073  0.0130  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-2 O   
4822 C  CB  . LEU A-2 265 ? 0.2643 0.3121 0.2878 -0.0106 0.0111  0.0114  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-2 CB  
4823 C  CG  . LEU A-2 265 ? 0.2676 0.3212 0.2931 -0.0056 0.0124  0.0083  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-2 CG  
4824 C  CD1 . LEU A-2 265 ? 0.3939 0.4631 0.4223 -0.0070 0.0131  0.0080  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-2 CD1 
4825 C  CD2 . LEU A-2 265 ? 0.3127 0.3642 0.3391 -0.0001 0.0116  0.0059  ? ? ? ? ? ? 265 LEU A-2 CD2 
4826 N  N   . ARG A-2 266 ? 0.2432 0.2701 0.2610 -0.0175 0.0079  0.0154  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A-2 N   
4827 C  CA  . ARG A-2 266 ? 0.2550 0.2772 0.2718 -0.0209 0.0056  0.0166  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A-2 CA  
4828 C  C   . ARG A-2 266 ? 0.2308 0.2434 0.2449 -0.0182 0.0050  0.0151  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A-2 C   
4829 O  O   . ARG A-2 266 ? 0.2558 0.2676 0.2695 -0.0186 0.0033  0.0147  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A-2 O   
4830 C  CB  . ARG A-2 266 ? 0.2591 0.2781 0.2752 -0.0257 0.0044  0.0189  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A-2 CB  
4831 C  CG  . ARG A-2 266 ? 0.2555 0.2849 0.2739 -0.0295 0.0048  0.0213  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A-2 CG  
4832 C  CD  . ARG A-2 266 ? 0.3581 0.3831 0.3753 -0.0334 0.0039  0.0240  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A-2 CD  
4833 N  NE  . ARG A-2 266 ? 0.6294 0.6455 0.6455 -0.0372 0.0006  0.0256  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A-2 NE  
4834 C  CZ  . ARG A-2 266 ? 0.7552 0.7627 0.7696 -0.0390 -0.0009 0.0270  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A-2 CZ  
4835 N  NH1 . ARG A-2 266 ? 0.6385 0.6449 0.6518 -0.0376 0.0009  0.0273  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A-2 NH1 
4836 N  NH2 . ARG A-2 266 ? 0.4445 0.4440 0.4583 -0.0419 -0.0046 0.0278  ? ? ? ? ? ? 266 ARG A-2 NH2 
4837 N  N   . ILE A-2 267 ? 0.2263 0.2326 0.2386 -0.0156 0.0065  0.0142  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A-2 N   
4838 C  CA  . ILE A-2 267 ? 0.2196 0.2184 0.2293 -0.0131 0.0063  0.0129  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A-2 CA  
4839 C  C   . ILE A-2 267 ? 0.2500 0.2516 0.2600 -0.0099 0.0063  0.0122  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A-2 C   
4840 O  O   . ILE A-2 267 ? 0.2654 0.2647 0.2738 -0.0095 0.0050  0.0118  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A-2 O   
4841 C  CB  . ILE A-2 267 ? 0.2272 0.2201 0.2353 -0.0112 0.0080  0.0124  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A-2 CB  
4842 C  CG1 . ILE A-2 267 ? 0.2430 0.2321 0.2505 -0.0140 0.0075  0.0131  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A-2 CG1 
4843 C  CG2 . ILE A-2 267 ? 0.2335 0.2211 0.2392 -0.0085 0.0082  0.0113  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A-2 CG2 
4844 C  CD1 . ILE A-2 267 ? 0.2448 0.2310 0.2516 -0.0123 0.0094  0.0127  ? ? ? ? ? ? 267 ILE A-2 CD1 
4845 N  N   . LEU A-2 268 ? 0.2485 0.2551 0.2606 -0.0075 0.0075  0.0118  ? ? ? ? ? ? 268 LEU A-2 N   
4846 C  CA  . LEU A-2 268 ? 0.2426 0.2512 0.2552 -0.0040 0.0071  0.0112  ? ? ? ? ? ? 268 LEU A-2 CA  
4847 C  C   . LEU A-2 268 ? 0.2610 0.2754 0.2747 -0.0051 0.0053  0.0114  ? ? ? ? ? ? 268 LEU A-2 C   
4848 O  O   . LEU A-2 268 ? 0.2532 0.2665 0.2659 -0.0032 0.0042  0.0114  ? ? ? ? ? ? 268 LEU A-2 O   
4849 C  CB  . LEU A-2 268 ? 0.2509 0.2633 0.2659 -0.0006 0.0081  0.0101  ? ? ? ? ? ? 268 LEU A-2 CB  
4850 C  CG  . LEU A-2 268 ? 0.2949 0.3009 0.3088 0.0014  0.0095  0.0096  ? ? ? ? ? ? 268 LEU A-2 CG  
4851 C  CD1 . LEU A-2 268 ? 0.3404 0.3513 0.3572 0.0043  0.0101  0.0079  ? ? ? ? ? ? 268 LEU A-2 CD1 
4852 C  CD2 . LEU A-2 268 ? 0.3459 0.3449 0.3575 0.0034  0.0089  0.0102  ? ? ? ? ? ? 268 LEU A-2 CD2 
4853 N  N   . LYS A-2 269 ? 0.2359 0.2566 0.2517 -0.0085 0.0048  0.0120  ? ? ? ? ? ? 269 LYS A-2 N   
4854 C  CA  . LYS A-2 269 ? 0.2384 0.2644 0.2554 -0.0105 0.0028  0.0123  ? ? ? ? ? ? 269 LYS A-2 CA  
4855 C  C   . LYS A-2 269 ? 0.2209 0.2401 0.2349 -0.0118 0.0010  0.0122  ? ? ? ? ? ? 269 LYS A-2 C   
4856 O  O   . LYS A-2 269 ? 0.2589 0.2800 0.2726 -0.0108 -0.0004 0.0118  ? ? ? ? ? ? 269 LYS A-2 O   
4857 C  CB  . LYS A-2 269 ? 0.2758 0.3096 0.2954 -0.0150 0.0024  0.0135  ? ? ? ? ? ? 269 LYS A-2 CB  
4858 C  CG  . LYS A-2 269 ? 0.4359 0.4760 0.4572 -0.0180 0.0001  0.0140  ? ? ? ? ? ? 269 LYS A-2 CG  
4859 C  CD  . LYS A-2 269 ? 0.7900 0.8367 0.8136 -0.0236 -0.0004 0.0160  ? ? ? ? ? ? 269 LYS A-2 CD  
4860 C  CE  . LYS A-2 269 ? 0.6374 0.6929 0.6636 -0.0265 -0.0025 0.0166  ? ? ? ? ? ? 269 LYS A-2 CE  
4861 N  NZ  . LYS A-2 269 ? 0.7927 0.8560 0.8214 -0.0324 -0.0028 0.0191  ? ? ? ? ? ? 269 LYS A-2 NZ  
4862 N  N   . LYS A-2 270 ? 0.2556 0.2672 0.2674 -0.0137 0.0010  0.0123  ? ? ? ? ? ? 270 LYS A-2 N   
4863 C  CA  . LYS A-2 270 ? 0.2779 0.2834 0.2870 -0.0144 -0.0008 0.0114  ? ? ? ? ? ? 270 LYS A-2 CA  
4864 C  C   . LYS A-2 270 ? 0.2671 0.2696 0.2735 -0.0104 -0.0001 0.0106  ? ? ? ? ? ? 270 LYS A-2 C   
4865 O  O   . LYS A-2 270 ? 0.2770 0.2789 0.2816 -0.0101 -0.0017 0.0097  ? ? ? ? ? ? 270 LYS A-2 O   
4866 C  CB  . LYS A-2 270 ? 0.2596 0.2581 0.2674 -0.0169 -0.0013 0.0113  ? ? ? ? ? ? 270 LYS A-2 CB  
4867 C  CG  . LYS A-2 270 ? 0.3212 0.3221 0.3313 -0.0218 -0.0030 0.0128  ? ? ? ? ? ? 270 LYS A-2 CG  
4868 C  CD  . LYS A-2 270 ? 0.3034 0.3059 0.3142 -0.0246 -0.0062 0.0124  ? ? ? ? ? ? 270 LYS A-2 CD  
4869 C  CE  . LYS A-2 270 ? 0.3639 0.3697 0.3774 -0.0300 -0.0079 0.0147  ? ? ? ? ? ? 270 LYS A-2 CE  
4870 N  NZ  . LYS A-2 270 ? 0.4464 0.4531 0.4608 -0.0332 -0.0114 0.0143  ? ? ? ? ? ? 270 LYS A-2 NZ  
4871 N  N   . CYS A-2 271 ? 0.2439 0.2448 0.2500 -0.0076 0.0020  0.0110  ? ? ? ? ? ? 271 CYS A-2 N   
4872 C  CA  . CYS A-2 271 ? 0.2598 0.2581 0.2636 -0.0044 0.0025  0.0111  ? ? ? ? ? ? 271 CYS A-2 CA  
4873 C  C   . CYS A-2 271 ? 0.2571 0.2607 0.2618 -0.0025 0.0013  0.0116  ? ? ? ? ? ? 271 CYS A-2 C   
4874 O  O   . CYS A-2 271 ? 0.2454 0.2483 0.2477 -0.0014 0.0003  0.0118  ? ? ? ? ? ? 271 CYS A-2 O   
4875 C  CB  . CYS A-2 271 ? 0.2630 0.2581 0.2669 -0.0023 0.0046  0.0116  ? ? ? ? ? ? 271 CYS A-2 CB  
4876 S  SG  . CYS A-2 271 ? 0.2576 0.2465 0.2600 -0.0038 0.0060  0.0111  ? ? ? ? ? ? 271 CYS A-2 SG  
4877 N  N   . LYS A-2 272 ? 0.2430 0.2527 0.2512 -0.0020 0.0012  0.0117  ? ? ? ? ? ? 272 LYS A-2 N   
4878 C  CA  . LYS A-2 272 ? 0.2683 0.2839 0.2780 0.0001  -0.0002 0.0119  ? ? ? ? ? ? 272 LYS A-2 CA  
4879 C  C   . LYS A-2 272 ? 0.2562 0.2742 0.2649 -0.0020 -0.0023 0.0116  ? ? ? ? ? ? 272 LYS A-2 C   
4880 O  O   . LYS A-2 272 ? 0.2623 0.2811 0.2693 -0.0001 -0.0036 0.0120  ? ? ? ? ? ? 272 LYS A-2 O   
4881 C  CB  . LYS A-2 272 ? 0.2547 0.2781 0.2688 0.0009  0.0000  0.0114  ? ? ? ? ? ? 272 LYS A-2 CB  
4882 C  CG  . LYS A-2 272 ? 0.2829 0.3125 0.2988 0.0039  -0.0017 0.0113  ? ? ? ? ? ? 272 LYS A-2 CG  
4883 C  CD  . LYS A-2 272 ? 0.3534 0.3922 0.3739 0.0055  -0.0015 0.0102  ? ? ? ? ? ? 272 LYS A-2 CD  
4884 C  CE  . LYS A-2 272 ? 0.5621 0.6082 0.5846 0.0078  -0.0037 0.0099  ? ? ? ? ? ? 272 LYS A-2 CE  
4885 N  NZ  . LYS A-2 272 ? 0.5639 0.6173 0.5904 0.0123  -0.0041 0.0083  ? ? ? ? ? ? 272 LYS A-2 NZ  
4886 N  N   . GLU A-2 273 ? 0.2576 0.2760 0.2668 -0.0060 -0.0030 0.0110  ? ? ? ? ? ? 273 GLU A-2 N   
4887 C  CA  . GLU A-2 273 ? 0.2813 0.3012 0.2897 -0.0084 -0.0054 0.0102  ? ? ? ? ? ? 273 GLU A-2 CA  
4888 C  C   . GLU A-2 273 ? 0.2699 0.2845 0.2739 -0.0069 -0.0059 0.0094  ? ? ? ? ? ? 273 GLU A-2 C   
4889 O  O   . GLU A-2 273 ? 0.2784 0.2959 0.2812 -0.0061 -0.0076 0.0091  ? ? ? ? ? ? 273 GLU A-2 O   
4890 C  CB  . GLU A-2 273 ? 0.2824 0.3014 0.2920 -0.0131 -0.0063 0.0099  ? ? ? ? ? ? 273 GLU A-2 CB  
4891 C  CG  . GLU A-2 273 ? 0.4190 0.4386 0.4282 -0.0159 -0.0094 0.0087  ? ? ? ? ? ? 273 GLU A-2 CG  
4892 C  CD  . GLU A-2 273 ? 0.9851 1.0016 0.9954 -0.0209 -0.0111 0.0086  ? ? ? ? ? ? 273 GLU A-2 CD  
4893 O  OE1 . GLU A-2 273 ? 0.3911 0.4013 0.4005 -0.0215 -0.0101 0.0088  ? ? ? ? ? ? 273 GLU A-2 OE1 
4894 O  OE2 . GLU A-2 273 ? 0.8453 0.8653 0.8575 -0.0243 -0.0137 0.0085  ? ? ? ? ? ? 273 GLU A-2 OE2 
4895 N  N   . ALA A-2 274 ? 0.2583 0.2662 0.2600 -0.0064 -0.0043 0.0093  ? ? ? ? ? ? 274 ALA A-2 N   
4896 C  CA  . ALA A-2 274 ? 0.2432 0.2473 0.2408 -0.0053 -0.0045 0.0083  ? ? ? ? ? ? 274 ALA A-2 CA  
4897 C  C   . ALA A-2 274 ? 0.2455 0.2518 0.2411 -0.0023 -0.0045 0.0098  ? ? ? ? ? ? 274 ALA A-2 C   
4898 O  O   . ALA A-2 274 ? 0.2944 0.3011 0.2867 -0.0018 -0.0054 0.0091  ? ? ? ? ? ? 274 ALA A-2 O   
4899 C  CB  . ALA A-2 274 ? 0.2600 0.2578 0.2560 -0.0052 -0.0027 0.0080  ? ? ? ? ? ? 274 ALA A-2 CB  
4900 N  N   . VAL A-2 275 ? 0.2342 0.2418 0.2317 -0.0002 -0.0036 0.0118  ? ? ? ? ? ? 275 VAL A-2 N   
4901 C  CA  . VAL A-2 275 ? 0.2650 0.2734 0.2608 0.0027  -0.0040 0.0138  ? ? ? ? ? ? 275 VAL A-2 CA  
4902 C  C   . VAL A-2 275 ? 0.2611 0.2759 0.2589 0.0041  -0.0061 0.0144  ? ? ? ? ? ? 275 VAL A-2 C   
4903 O  O   . VAL A-2 275 ? 0.2907 0.3060 0.2875 0.0067  -0.0070 0.0164  ? ? ? ? ? ? 275 VAL A-2 O   
4904 C  CB  . VAL A-2 275 ? 0.2307 0.2347 0.2268 0.0046  -0.0023 0.0157  ? ? ? ? ? ? 275 VAL A-2 CB  
4905 C  CG1 . VAL A-2 275 ? 0.2577 0.2563 0.2517 0.0032  -0.0004 0.0151  ? ? ? ? ? ? 275 VAL A-2 CG1 
4906 C  CG2 . VAL A-2 275 ? 0.2462 0.2516 0.2466 0.0059  -0.0020 0.0156  ? ? ? ? ? ? 275 VAL A-2 CG2 
4907 N  N   . THR A-2 276 ? 0.2632 0.2827 0.2637 0.0021  -0.0071 0.0128  ? ? ? ? ? ? 276 THR A-2 N   
4908 C  CA  . THR A-2 276 ? 0.2621 0.2889 0.2650 0.0033  -0.0091 0.0130  ? ? ? ? ? ? 276 THR A-2 CA  
4909 C  C   . THR A-2 276 ? 0.3338 0.3648 0.3362 0.0007  -0.0112 0.0114  ? ? ? ? ? ? 276 THR A-2 C   
4910 O  O   . THR A-2 276 ? 0.3687 0.4068 0.3740 0.0006  -0.0128 0.0111  ? ? ? ? ? ? 276 THR A-2 O   
4911 C  CB  . THR A-2 276 ? 0.2876 0.3190 0.2954 0.0040  -0.0086 0.0128  ? ? ? ? ? ? 276 THR A-2 CB  
4912 O  OG1 . THR A-2 276 ? 0.3112 0.3432 0.3208 0.0002  -0.0077 0.0116  ? ? ? ? ? ? 276 THR A-2 OG1 
4913 C  CG2 . THR A-2 276 ? 0.3214 0.3491 0.3299 0.0072  -0.0072 0.0139  ? ? ? ? ? ? 276 THR A-2 CG2 
4914 N  N   . ASN A-2 277 ? 0.3059 0.3332 0.3052 -0.0013 -0.0115 0.0099  ? ? ? ? ? ? 277 ASN A-2 N   
4915 C  CA  . ASN A-2 277 ? 0.4178 0.4482 0.4163 -0.0036 -0.0140 0.0078  ? ? ? ? ? ? 277 ASN A-2 CA  
4916 C  C   . ASN A-2 277 ? 0.4222 0.4576 0.4185 -0.0013 -0.0159 0.0084  ? ? ? ? ? ? 277 ASN A-2 C   
4917 O  O   . ASN A-2 277 ? 0.4782 0.5122 0.4716 0.0015  -0.0152 0.0103  ? ? ? ? ? ? 277 ASN A-2 O   
4918 C  CB  . ASN A-2 277 ? 0.4255 0.4500 0.4208 -0.0054 -0.0142 0.0054  ? ? ? ? ? ? 277 ASN A-2 CB  
4919 C  CG  . ASN A-2 277 ? 0.6139 0.6407 0.6085 -0.0075 -0.0173 0.0024  ? ? ? ? ? ? 277 ASN A-2 CG  
4920 O  OD1 . ASN A-2 277 ? 0.5342 0.5608 0.5316 -0.0109 -0.0189 0.0010  ? ? ? ? ? ? 277 ASN A-2 OD1 
4921 N  ND2 . ASN A-2 277 ? 0.5645 0.5936 0.5553 -0.0057 -0.0184 0.0014  ? ? ? ? ? ? 277 ASN A-2 ND2 
4922 N  N   . ASP A-2 278 ? 0.6441 0.6853 0.6418 -0.0029 -0.0184 0.0069  ? ? ? ? ? ? 278 ASP A-2 N   
4923 C  CA  . ASP A-2 278 ? 1.3035 1.3499 1.2988 -0.0014 -0.0207 0.0068  ? ? ? ? ? ? 278 ASP A-2 CA  
4924 C  C   . ASP A-2 278 ? 0.4631 0.5123 0.4583 0.0026  -0.0206 0.0101  ? ? ? ? ? ? 278 ASP A-2 C   
4925 O  O   . ASP A-2 278 ? 0.8598 0.9099 0.8510 0.0046  -0.0214 0.0114  ? ? ? ? ? ? 278 ASP A-2 O   
4926 C  CB  . ASP A-2 278 ? 1.2067 1.2502 1.1968 -0.0014 -0.0211 0.0050  ? ? ? ? ? ? 278 ASP A-2 CB  
4927 N  N   . GLY A-2 279 ? 0.5735 0.6242 0.5729 0.0039  -0.0198 0.0114  ? ? ? ? ? ? 279 GLY A-2 N   
4928 C  CA  . GLY A-2 279 ? 0.6007 0.6530 0.6007 0.0082  -0.0203 0.0142  ? ? ? ? ? ? 279 GLY A-2 CA  
4929 C  C   . GLY A-2 279 ? 0.8807 0.9255 0.8781 0.0104  -0.0186 0.0168  ? ? ? ? ? ? 279 GLY A-2 C   
4930 O  O   . GLY A-2 279 ? 0.4872 0.5317 0.4855 0.0138  -0.0194 0.0192  ? ? ? ? ? ? 279 GLY A-2 O   
4931 N  N   . LYS A-2 280 ? 0.4283 0.4669 0.4228 0.0085  -0.0166 0.0164  ? ? ? ? ? ? 280 LYS A-2 N   
4932 C  CA  . LYS A-2 280 ? 0.4046 0.4364 0.3969 0.0101  -0.0149 0.0189  ? ? ? ? ? ? 280 LYS A-2 CA  
4933 C  C   . LYS A-2 280 ? 0.3283 0.3571 0.3247 0.0115  -0.0136 0.0194  ? ? ? ? ? ? 280 LYS A-2 C   
4934 O  O   . LYS A-2 280 ? 0.3357 0.3669 0.3359 0.0104  -0.0129 0.0172  ? ? ? ? ? ? 280 LYS A-2 O   
4935 C  CB  . LYS A-2 280 ? 0.4827 0.5099 0.4713 0.0078  -0.0130 0.0179  ? ? ? ? ? ? 280 LYS A-2 CB  
4936 C  CG  . LYS A-2 280 ? 0.7396 0.7701 0.7235 0.0071  -0.0143 0.0173  ? ? ? ? ? ? 280 LYS A-2 CG  
4937 C  CD  . LYS A-2 280 ? 0.8238 0.8508 0.8039 0.0059  -0.0125 0.0164  ? ? ? ? ? ? 280 LYS A-2 CD  
4938 C  CE  . LYS A-2 280 ? 0.7959 0.8275 0.7716 0.0053  -0.0138 0.0144  ? ? ? ? ? ? 280 LYS A-2 CE  
4939 N  NZ  . LYS A-2 280 ? 0.8166 0.8515 0.7880 0.0067  -0.0144 0.0180  ? ? ? ? ? ? 280 LYS A-2 NZ  
4940 N  N   . ARG A-2 281 ? 0.3157 0.3397 0.3112 0.0139  -0.0134 0.0222  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A-2 N   
4941 C  CA  . ARG A-2 281 ? 0.2874 0.3077 0.2864 0.0156  -0.0123 0.0222  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A-2 CA  
4942 C  C   . ARG A-2 281 ? 0.2922 0.3046 0.2884 0.0150  -0.0106 0.0240  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A-2 C   
4943 O  O   . ARG A-2 281 ? 0.3484 0.3569 0.3434 0.0169  -0.0117 0.0271  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A-2 O   
4944 C  CB  . ARG A-2 281 ? 0.3410 0.3629 0.3428 0.0198  -0.0148 0.0235  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A-2 CB  
4945 C  CG  . ARG A-2 281 ? 0.3779 0.4087 0.3821 0.0208  -0.0169 0.0222  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A-2 CG  
4946 C  CD  . ARG A-2 281 ? 0.3483 0.3850 0.3564 0.0188  -0.0156 0.0188  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A-2 CD  
4947 N  NE  . ARG A-2 281 ? 0.3361 0.3716 0.3479 0.0203  -0.0142 0.0175  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A-2 NE  
4948 C  CZ  . ARG A-2 281 ? 0.5117 0.5522 0.5269 0.0185  -0.0127 0.0150  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A-2 CZ  
4949 N  NH1 . ARG A-2 281 ? 0.4676 0.5134 0.4831 0.0146  -0.0125 0.0138  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A-2 NH1 
4950 N  NH2 . ARG A-2 281 ? 0.4808 0.5208 0.4990 0.0204  -0.0115 0.0138  ? ? ? ? ? ? 281 ARG A-2 NH2 
4951 N  N   . GLY A-2 282 ? 0.2521 0.2622 0.2474 0.0122  -0.0082 0.0222  ? ? ? ? ? ? 282 GLY A-2 N   
4952 C  CA  . GLY A-2 282 ? 0.2649 0.2686 0.2579 0.0114  -0.0064 0.0236  ? ? ? ? ? ? 282 GLY A-2 CA  
4953 C  C   . GLY A-2 282 ? 0.2732 0.2727 0.2694 0.0125  -0.0052 0.0232  ? ? ? ? ? ? 282 GLY A-2 C   
4954 O  O   . GLY A-2 282 ? 0.2877 0.2885 0.2877 0.0151  -0.0063 0.0228  ? ? ? ? ? ? 282 GLY A-2 O   
4955 N  N   . LYS A-2 283 ? 0.2475 0.2424 0.2425 0.0108  -0.0030 0.0230  ? ? ? ? ? ? 283 LYS A-2 N   
4956 C  CA  . LYS A-2 283 ? 0.2377 0.2283 0.2354 0.0117  -0.0018 0.0225  ? ? ? ? ? ? 283 LYS A-2 CA  
4957 C  C   . LYS A-2 283 ? 0.2739 0.2623 0.2710 0.0092  0.0008  0.0208  ? ? ? ? ? ? 283 LYS A-2 C   
4958 O  O   . LYS A-2 283 ? 0.2443 0.2332 0.2385 0.0071  0.0016  0.0203  ? ? ? ? ? ? 283 LYS A-2 O   
4959 C  CB  . LYS A-2 283 ? 0.2611 0.2460 0.2580 0.0132  -0.0029 0.0258  ? ? ? ? ? ? 283 LYS A-2 CB  
4960 C  CG  . LYS A-2 283 ? 0.3210 0.3033 0.3134 0.0108  -0.0019 0.0284  ? ? ? ? ? ? 283 LYS A-2 CG  
4961 C  CD  . LYS A-2 283 ? 0.5943 0.5704 0.5862 0.0110  -0.0025 0.0317  ? ? ? ? ? ? 283 LYS A-2 CD  
4962 C  CE  . LYS A-2 283 ? 0.3577 0.3339 0.3451 0.0080  -0.0011 0.0340  ? ? ? ? ? ? 283 LYS A-2 CE  
4963 N  NZ  . LYS A-2 283 ? 0.4024 0.3737 0.3889 0.0077  -0.0027 0.0387  ? ? ? ? ? ? 283 LYS A-2 NZ  
4964 N  N   . VAL A-2 284 ? 0.2626 0.2486 0.2622 0.0098  0.0019  0.0197  ? ? ? ? ? ? 284 VAL A-2 N   
4965 C  CA  . VAL A-2 284 ? 0.2312 0.2148 0.2305 0.0077  0.0041  0.0183  ? ? ? ? ? ? 284 VAL A-2 CA  
4966 C  C   . VAL A-2 284 ? 0.2639 0.2419 0.2634 0.0085  0.0048  0.0195  ? ? ? ? ? ? 284 VAL A-2 C   
4967 O  O   . VAL A-2 284 ? 0.2637 0.2404 0.2657 0.0108  0.0037  0.0197  ? ? ? ? ? ? 284 VAL A-2 O   
4968 C  CB  . VAL A-2 284 ? 0.2357 0.2228 0.2381 0.0071  0.0049  0.0158  ? ? ? ? ? ? 284 VAL A-2 CB  
4969 C  CG1 . VAL A-2 284 ? 0.2484 0.2329 0.2504 0.0050  0.0068  0.0146  ? ? ? ? ? ? 284 VAL A-2 CG1 
4970 C  CG2 . VAL A-2 284 ? 0.2413 0.2340 0.2440 0.0060  0.0037  0.0150  ? ? ? ? ? ? 284 VAL A-2 CG2 
4971 N  N   . THR A-2 285 ? 0.2331 0.2082 0.2301 0.0065  0.0063  0.0200  ? ? ? ? ? ? 285 THR A-2 N   
4972 C  CA  . THR A-2 285 ? 0.2418 0.2119 0.2388 0.0064  0.0070  0.0214  ? ? ? ? ? ? 285 THR A-2 CA  
4973 C  C   . THR A-2 285 ? 0.2387 0.2078 0.2365 0.0052  0.0091  0.0191  ? ? ? ? ? ? 285 THR A-2 C   
4974 O  O   . THR A-2 285 ? 0.2704 0.2412 0.2668 0.0036  0.0101  0.0178  ? ? ? ? ? ? 285 THR A-2 O   
4975 C  CB  . THR A-2 285 ? 0.2667 0.2360 0.2600 0.0049  0.0069  0.0243  ? ? ? ? ? ? 285 THR A-2 CB  
4976 O  OG1 . THR A-2 285 ? 0.3262 0.2968 0.3183 0.0059  0.0048  0.0268  ? ? ? ? ? ? 285 THR A-2 OG1 
4977 C  CG2 . THR A-2 285 ? 0.3078 0.2721 0.3012 0.0042  0.0073  0.0263  ? ? ? ? ? ? 285 THR A-2 CG2 
4978 N  N   . ILE A-2 286 ? 0.2288 0.1953 0.2293 0.0062  0.0093  0.0183  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A-2 N   
4979 C  CA  . ILE A-2 286 ? 0.2276 0.1938 0.2293 0.0054  0.0110  0.0161  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A-2 CA  
4980 C  C   . ILE A-2 286 ? 0.2300 0.1915 0.2316 0.0049  0.0116  0.0170  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A-2 C   
4981 O  O   . ILE A-2 286 ? 0.2487 0.2068 0.2512 0.0060  0.0101  0.0184  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A-2 O   
4982 C  CB  . ILE A-2 286 ? 0.2290 0.1979 0.2342 0.0072  0.0107  0.0138  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A-2 CB  
4983 C  CG1 . ILE A-2 286 ? 0.2560 0.2306 0.2617 0.0069  0.0103  0.0130  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A-2 CG1 
4984 C  CG2 . ILE A-2 286 ? 0.2750 0.2434 0.2814 0.0065  0.0123  0.0119  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A-2 CG2 
4985 C  CD1 . ILE A-2 286 ? 0.2984 0.2778 0.3074 0.0090  0.0096  0.0113  ? ? ? ? ? ? 286 ILE A-2 CD1 
4986 N  N   . ILE A-2 287 ? 0.2370 0.1982 0.2375 0.0031  0.0133  0.0162  ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-2 N   
4987 C  CA  . ILE A-2 287 ? 0.2321 0.1899 0.2330 0.0023  0.0141  0.0165  ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-2 CA  
4988 C  C   . ILE A-2 287 ? 0.2647 0.2233 0.2673 0.0023  0.0153  0.0138  ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-2 C   
4989 O  O   . ILE A-2 287 ? 0.2662 0.2269 0.2679 0.0013  0.0163  0.0126  ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-2 O   
4990 C  CB  . ILE A-2 287 ? 0.2610 0.2189 0.2590 0.0001  0.0151  0.0181  ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-2 CB  
4991 C  CG1 . ILE A-2 287 ? 0.2577 0.2155 0.2538 -0.0003 0.0138  0.0215  ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-2 CG1 
4992 C  CG2 . ILE A-2 287 ? 0.2911 0.2465 0.2900 -0.0010 0.0159  0.0182  ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-2 CG2 
4993 C  CD1 . ILE A-2 287 ? 0.2705 0.2313 0.2634 -0.0023 0.0149  0.0228  ? ? ? ? ? ? 287 ILE A-2 CD1 
4994 N  N   . ASP A-2 288 ? 0.2767 0.2333 0.2818 0.0036  0.0148  0.0127  ? ? ? ? ? ? 288 ASP A-2 N   
4995 C  CA  . ASP A-2 288 ? 0.2858 0.2438 0.2926 0.0039  0.0158  0.0101  ? ? ? ? ? ? 288 ASP A-2 CA  
4996 C  C   . ASP A-2 288 ? 0.2726 0.2276 0.2819 0.0055  0.0146  0.0090  ? ? ? ? ? ? 288 ASP A-2 C   
4997 O  O   . ASP A-2 288 ? 0.2845 0.2360 0.2945 0.0066  0.0127  0.0103  ? ? ? ? ? ? 288 ASP A-2 O   
4998 C  CB  . ASP A-2 288 ? 0.2541 0.2173 0.2617 0.0045  0.0159  0.0086  ? ? ? ? ? ? 288 ASP A-2 CB  
4999 C  CG  . ASP A-2 288 ? 0.2538 0.2190 0.2599 0.0024  0.0171  0.0085  ? ? ? ? ? ? 288 ASP A-2 CG  
5000 O  OD1 . ASP A-2 288 ? 0.2690 0.2325 0.2743 0.0012  0.0181  0.0083  ? ? ? ? ? ? 288 ASP A-2 OD1 
5001 O  OD2 . ASP A-2 288 ? 0.2985 0.2673 0.3046 0.0019  0.0168  0.0085  ? ? ? ? ? ? 288 ASP A-2 OD2 
5002 N  N   . MSE A-2 289 ? 0.2497 0.2057 0.2604 0.0057  0.0154  0.0066  ? ? ? ? ? ? 289 MSE A-2 N   
5003 C  CA  . MSE A-2 289 ? 0.2649 0.2184 0.2782 0.0077  0.0141  0.0045  ? ? ? ? ? ? 289 MSE A-2 CA  
5004 C  C   . MSE A-2 289 ? 0.2958 0.2517 0.3115 0.0110  0.0124  0.0025  ? ? ? ? ? ? 289 MSE A-2 C   
5005 O  O   . MSE A-2 289 ? 0.2758 0.2377 0.2915 0.0117  0.0130  0.0018  ? ? ? ? ? ? 289 MSE A-2 O   
5006 C  CB  . MSE A-2 289 ? 0.2418 0.1972 0.2559 0.0073  0.0153  0.0019  ? ? ? ? ? ? 289 MSE A-2 CB  
5007 C  CG  . MSE A-2 289 ? 0.2720 0.2247 0.2847 0.0046  0.0164  0.0034  ? ? ? ? ? ? 289 MSE A-2 CG  
5008 SE SE  . MSE A-2 289 ? 0.3305 0.2871 0.3441 0.0044  0.0178  0.0001  ? ? ? ? ? ? 289 MSE A-2 SE  
5009 C  CE  . MSE A-2 289 ? 0.4475 0.3991 0.4607 0.0018  0.0180  0.0014  ? ? ? ? ? ? 289 MSE A-2 CE  
5010 N  N   . VAL A-2 290 ? 0.2800 0.2312 0.2979 0.0132  0.0100  0.0014  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A-2 N   
5011 C  CA  . VAL A-2 290 ? 0.2751 0.2288 0.2959 0.0174  0.0081  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 290 VAL A-2 CA  
5012 C  C   . VAL A-2 290 ? 0.3187 0.2702 0.3419 0.0190  0.0071  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 290 VAL A-2 C   
5013 O  O   . VAL A-2 290 ? 0.3331 0.2768 0.3569 0.0185  0.0052  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 290 VAL A-2 O   
5014 C  CB  . VAL A-2 290 ? 0.2866 0.2357 0.3081 0.0194  0.0051  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 290 VAL A-2 CB  
5015 C  CG1 . VAL A-2 290 ? 0.2928 0.2446 0.3179 0.0243  0.0028  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 290 VAL A-2 CG1 
5016 C  CG2 . VAL A-2 290 ? 0.3151 0.2668 0.3341 0.0178  0.0060  0.0033  ? ? ? ? ? ? 290 VAL A-2 CG2 
5017 N  N   . ILE A-2 291 ? 0.2900 0.2489 0.3144 0.0206  0.0082  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 291 ILE A-2 N   
5018 C  CA  . ILE A-2 291 ? 0.3235 0.2821 0.3503 0.0228  0.0071  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 291 ILE A-2 CA  
5019 C  C   . ILE A-2 291 ? 0.2840 0.2392 0.3140 0.0275  0.0033  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 291 ILE A-2 C   
5020 O  O   . ILE A-2 291 ? 0.3053 0.2649 0.3364 0.0302  0.0025  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 291 ILE A-2 O   
5021 C  CB  . ILE A-2 291 ? 0.3172 0.2863 0.3441 0.0232  0.0094  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 291 ILE A-2 CB  
5022 C  CG1 . ILE A-2 291 ? 0.2969 0.2671 0.3207 0.0187  0.0123  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 291 ILE A-2 CG1 
5023 C  CG2 . ILE A-2 291 ? 0.4325 0.4026 0.4621 0.0265  0.0078  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 291 ILE A-2 CG2 
5024 C  CD1 . ILE A-2 291 ? 0.2940 0.2732 0.3174 0.0181  0.0144  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 291 ILE A-2 CD1 
5025 N  N   . ASP A-2 292 ? 0.3373 0.2846 0.3692 0.0286  0.0005  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A-2 N   
5026 C  CA  . ASP A-2 292 ? 0.3410 0.2835 0.3763 0.0333  -0.0039 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A-2 CA  
5027 C  C   . ASP A-2 292 ? 0.4159 0.3545 0.4536 0.0348  -0.0059 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A-2 C   
5028 O  O   . ASP A-2 292 ? 0.3979 0.3268 0.4358 0.0324  -0.0078 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A-2 O   
5029 C  CB  . ASP A-2 292 ? 0.3962 0.3285 0.4311 0.0322  -0.0067 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A-2 CB  
5030 C  CG  . ASP A-2 292 ? 0.4998 0.4273 0.5381 0.0375  -0.0116 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A-2 CG  
5031 O  OD1 . ASP A-2 292 ? 0.4354 0.3651 0.4770 0.0421  -0.0135 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A-2 OD1 
5032 O  OD2 . ASP A-2 292 ? 0.5191 0.4409 0.5569 0.0374  -0.0138 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 292 ASP A-2 OD2 
5033 N  N   . LYS A-2 293 ? 0.4004 0.3479 0.4399 0.0383  -0.0054 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 293 LYS A-2 N   
5034 C  CA  . LYS A-2 293 ? 0.4073 0.3529 0.4487 0.0396  -0.0069 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 293 LYS A-2 CA  
5035 C  C   . LYS A-2 293 ? 0.4327 0.3671 0.4777 0.0431  -0.0127 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 293 LYS A-2 C   
5036 O  O   . LYS A-2 293 ? 0.4626 0.3896 0.5088 0.0423  -0.0149 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 293 LYS A-2 O   
5037 C  CB  . LYS A-2 293 ? 0.4227 0.3818 0.4651 0.0429  -0.0052 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 293 LYS A-2 CB  
5038 C  CG  . LYS A-2 293 ? 0.4362 0.4060 0.4752 0.0392  -0.0001 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 293 LYS A-2 CG  
5039 C  CD  . LYS A-2 293 ? 0.5449 0.5293 0.5850 0.0425  0.0012  -0.0473 ? ? ? ? ? ? 293 LYS A-2 CD  
5040 C  CE  . LYS A-2 293 ? 0.5217 0.5157 0.5585 0.0383  0.0056  -0.0445 ? ? ? ? ? ? 293 LYS A-2 CE  
5041 N  NZ  . LYS A-2 293 ? 0.5609 0.5704 0.5987 0.0413  0.0067  -0.0494 ? ? ? ? ? ? 293 LYS A-2 NZ  
5042 N  N   . LYS A-2 294 ? 0.3958 0.3286 0.4425 0.0469  -0.0154 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 294 LYS A-2 N   
5043 C  CA  . LYS A-2 294 ? 0.4431 0.3645 0.4935 0.0509  -0.0218 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 294 LYS A-2 CA  
5044 C  C   . LYS A-2 294 ? 0.5197 0.4263 0.5690 0.0460  -0.0242 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 294 LYS A-2 C   
5045 O  O   . LYS A-2 294 ? 0.5761 0.4721 0.6279 0.0465  -0.0287 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 294 LYS A-2 O   
5046 C  CB  . LYS A-2 294 ? 0.5301 0.4546 0.5828 0.0568  -0.0244 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 294 LYS A-2 CB  
5047 C  CG  . LYS A-2 294 ? 1.0527 0.9908 1.1080 0.0630  -0.0239 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 294 LYS A-2 CG  
5048 C  CD  . LYS A-2 294 ? 1.0565 0.9960 1.1151 0.0698  -0.0277 -0.0574 ? ? ? ? ? ? 294 LYS A-2 CD  
5049 N  N   . LYS A-2 295 ? 0.4691 0.3756 0.5147 0.0410  -0.0211 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 N   
5050 C  CA  . LYS A-2 295 ? 0.4595 0.3541 0.5040 0.0365  -0.0233 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 CA  
5051 C  C   . LYS A-2 295 ? 0.5178 0.4109 0.5596 0.0297  -0.0203 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 C   
5052 O  O   . LYS A-2 295 ? 0.5233 0.4060 0.5655 0.0263  -0.0232 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 O   
5053 C  CB  . LYS A-2 295 ? 0.7068 0.6028 0.7490 0.0359  -0.0226 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 CB  
5054 C  CG  . LYS A-2 295 ? 0.9124 0.7976 0.9531 0.0317  -0.0251 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 CG  
5055 C  CD  . LYS A-2 295 ? 1.5536 1.4436 1.5908 0.0299  -0.0226 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 CD  
5056 C  CE  . LYS A-2 295 ? 1.2120 1.1110 1.2453 0.0255  -0.0163 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 CE  
5057 N  NZ  . LYS A-2 295 ? 0.8783 0.7740 0.9103 0.0200  -0.0148 0.0015  ? ? ? ? ? ? 295 LYS A-2 NZ  
5058 N  N   . ASP A-2 296 ? 0.3801 0.2832 0.4193 0.0274  -0.0148 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 296 ASP A-2 N   
5059 C  CA  . ASP A-2 296 ? 0.4272 0.3294 0.4641 0.0215  -0.0121 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 296 ASP A-2 CA  
5060 C  C   . ASP A-2 296 ? 0.4662 0.3642 0.5056 0.0212  -0.0141 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 296 ASP A-2 C   
5061 O  O   . ASP A-2 296 ? 0.4120 0.3119 0.4541 0.0258  -0.0159 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 296 ASP A-2 O   
5062 C  CB  . ASP A-2 296 ? 0.3562 0.2697 0.3900 0.0197  -0.0064 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 296 ASP A-2 CB  
5063 C  CG  . ASP A-2 296 ? 0.5168 0.4336 0.5477 0.0183  -0.0042 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 296 ASP A-2 CG  
5064 O  OD1 . ASP A-2 296 ? 0.4694 0.3802 0.5001 0.0182  -0.0067 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 296 ASP A-2 OD1 
5065 O  OD2 . ASP A-2 296 ? 0.3903 0.3155 0.4189 0.0173  -0.0002 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 296 ASP A-2 OD2 
5066 N  N   . GLU A-2 297 ? 0.4407 0.3344 0.4791 0.0157  -0.0136 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 N   
5067 C  CA  . GLU A-2 297 ? 0.4065 0.2983 0.4467 0.0143  -0.0144 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 CA  
5068 C  C   . GLU A-2 297 ? 0.4375 0.3407 0.4768 0.0161  -0.0104 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 C   
5069 O  O   . GLU A-2 297 ? 0.3911 0.3026 0.4274 0.0153  -0.0061 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 O   
5070 C  CB  . GLU A-2 297 ? 0.5129 0.4004 0.5519 0.0076  -0.0139 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 CB  
5071 C  CG  . GLU A-2 297 ? 0.5871 0.4625 0.6274 0.0052  -0.0188 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 CG  
5072 C  CD  . GLU A-2 297 ? 1.1673 1.0327 1.2121 0.0079  -0.0250 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 CD  
5073 O  OE1 . GLU A-2 297 ? 0.8422 0.7080 0.8889 0.0079  -0.0255 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 OE1 
5074 O  OE2 . GLU A-2 297 ? 0.7502 0.6073 0.7967 0.0102  -0.0297 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 297 GLU A-2 OE2 
5075 N  N   . ASN A-2 298 ? 0.3976 0.3012 0.4395 0.0186  -0.0122 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 298 ASN A-2 N   
5076 C  CA  . ASN A-2 298 ? 0.4551 0.3702 0.4960 0.0202  -0.0087 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 298 ASN A-2 CA  
5077 C  C   . ASN A-2 298 ? 0.4408 0.3619 0.4783 0.0155  -0.0039 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 298 ASN A-2 C   
5078 O  O   . ASN A-2 298 ? 0.3790 0.3096 0.4143 0.0164  -0.0003 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 298 ASN A-2 O   
5079 C  CB  . ASN A-2 298 ? 0.4586 0.3736 0.5023 0.0227  -0.0112 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 298 ASN A-2 CB  
5080 C  CG  . ASN A-2 298 ? 0.5871 0.5154 0.6294 0.0243  -0.0075 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 298 ASN A-2 CG  
5081 O  OD1 . ASN A-2 298 ? 0.6212 0.5521 0.6631 0.0220  -0.0063 -0.0460 ? ? ? ? ? ? 298 ASN A-2 OD1 
5082 N  ND2 . ASN A-2 298 ? 0.5507 0.4880 0.5921 0.0277  -0.0056 -0.0463 ? ? ? ? ? ? 298 ASN A-2 ND2 
5083 N  N   . GLN A-2 299 ? 0.3769 0.2929 0.4140 0.0106  -0.0039 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-2 N   
5084 C  CA  . GLN A-2 299 ? 0.4133 0.3353 0.4475 0.0070  0.0003  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-2 CA  
5085 C  C   . GLN A-2 299 ? 0.4099 0.3361 0.4410 0.0064  0.0034  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-2 C   
5086 O  O   . GLN A-2 299 ? 0.3810 0.3145 0.4097 0.0056  0.0069  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-2 O   
5087 C  CB  . GLN A-2 299 ? 0.4960 0.4133 0.5307 0.0018  -0.0002 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-2 CB  
5088 C  CG  . GLN A-2 299 ? 0.9195 0.8441 0.9519 -0.0011 0.0038  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-2 CG  
5089 C  CD  . GLN A-2 299 ? 1.7182 1.6512 1.7501 0.0015  0.0056  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-2 CD  
5090 O  OE1 . GLN A-2 299 ? 0.8208 0.7539 0.8547 0.0029  0.0039  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-2 OE1 
5091 N  NE2 . GLN A-2 299 ? 0.5529 0.4929 0.5819 0.0020  0.0090  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 299 GLN A-2 NE2 
5092 N  N   . VAL A-2 300 ? 0.3333 0.2544 0.3643 0.0067  0.0018  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 300 VAL A-2 N   
5093 C  CA  . VAL A-2 300 ? 0.3489 0.2737 0.3772 0.0062  0.0043  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 300 VAL A-2 CA  
5094 C  C   . VAL A-2 300 ? 0.3672 0.2998 0.3950 0.0099  0.0058  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 300 VAL A-2 C   
5095 O  O   . VAL A-2 300 ? 0.3403 0.2792 0.3655 0.0090  0.0090  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 300 VAL A-2 O   
5096 C  CB  . VAL A-2 300 ? 0.3449 0.2626 0.3731 0.0057  0.0018  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 300 VAL A-2 CB  
5097 C  CG1 . VAL A-2 300 ? 0.3538 0.2759 0.3794 0.0063  0.0039  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 300 VAL A-2 CG1 
5098 C  CG2 . VAL A-2 300 ? 0.3977 0.3102 0.4255 0.0006  0.0012  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 300 VAL A-2 CG2 
5099 N  N   . THR A-2 301 ? 0.3472 0.2796 0.3775 0.0141  0.0034  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 301 THR A-2 N   
5100 C  CA  . THR A-2 301 ? 0.3544 0.2961 0.3847 0.0177  0.0047  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 301 THR A-2 CA  
5101 C  C   . THR A-2 301 ? 0.3031 0.2531 0.3317 0.0163  0.0080  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 301 THR A-2 C   
5102 O  O   . THR A-2 301 ? 0.2894 0.2470 0.3160 0.0161  0.0105  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 301 THR A-2 O   
5103 C  CB  . THR A-2 301 ? 0.2921 0.2332 0.3258 0.0228  0.0014  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 301 THR A-2 CB  
5104 O  OG1 . THR A-2 301 ? 0.3407 0.2746 0.3757 0.0245  -0.0018 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 301 THR A-2 OG1 
5105 C  CG2 . THR A-2 301 ? 0.2989 0.2517 0.3327 0.0260  0.0030  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 301 THR A-2 CG2 
5106 N  N   . GLN A-2 302 ? 0.3422 0.2903 0.3714 0.0149  0.0076  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 302 GLN A-2 N   
5107 C  CA  . GLN A-2 302 ? 0.2909 0.2468 0.3186 0.0138  0.0102  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 302 GLN A-2 CA  
5108 C  C   . GLN A-2 302 ? 0.3296 0.2877 0.3542 0.0104  0.0132  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 302 GLN A-2 C   
5109 O  O   . GLN A-2 302 ? 0.3091 0.2746 0.3321 0.0102  0.0152  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 302 GLN A-2 O   
5110 C  CB  . GLN A-2 302 ? 0.3672 0.3210 0.3965 0.0130  0.0090  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 302 GLN A-2 CB  
5111 C  CG  . GLN A-2 302 ? 0.3819 0.3356 0.4141 0.0171  0.0060  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 302 GLN A-2 CG  
5112 C  CD  . GLN A-2 302 ? 0.3808 0.3451 0.4130 0.0209  0.0070  -0.0394 ? ? ? ? ? ? 302 GLN A-2 CD  
5113 O  OE1 . GLN A-2 302 ? 0.4324 0.4055 0.4625 0.0200  0.0096  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 302 GLN A-2 OE1 
5114 N  NE2 . GLN A-2 302 ? 0.3754 0.3390 0.4097 0.0249  0.0047  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 302 GLN A-2 NE2 
5115 N  N   . ILE A-2 303 ? 0.3252 0.2771 0.3490 0.0076  0.0132  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A-2 N   
5116 C  CA  . ILE A-2 303 ? 0.3267 0.2805 0.3478 0.0050  0.0156  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A-2 CA  
5117 C  C   . ILE A-2 303 ? 0.2865 0.2438 0.3062 0.0062  0.0165  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A-2 C   
5118 O  O   . ILE A-2 303 ? 0.2809 0.2430 0.2986 0.0052  0.0184  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A-2 O   
5119 C  CB  . ILE A-2 303 ? 0.3593 0.3073 0.3800 0.0020  0.0154  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A-2 CB  
5120 C  CG1 . ILE A-2 303 ? 0.3918 0.3379 0.4138 0.0001  0.0148  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A-2 CG1 
5121 C  CG2 . ILE A-2 303 ? 0.3712 0.3216 0.3890 0.0002  0.0176  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A-2 CG2 
5122 C  CD1 . ILE A-2 303 ? 0.3824 0.3343 0.4038 -0.0003 0.0165  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 303 ILE A-2 CD1 
5123 N  N   . LYS A-2 304 ? 0.3105 0.2654 0.3313 0.0082  0.0149  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-2 N   
5124 C  CA  . LYS A-2 304 ? 0.2559 0.2148 0.2757 0.0092  0.0156  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-2 CA  
5125 C  C   . LYS A-2 304 ? 0.2471 0.2151 0.2668 0.0104  0.0168  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-2 C   
5126 O  O   . LYS A-2 304 ? 0.2535 0.2260 0.2715 0.0092  0.0183  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-2 O   
5127 C  CB  . LYS A-2 304 ? 0.2831 0.2383 0.3044 0.0114  0.0134  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-2 CB  
5128 C  CG  . LYS A-2 304 ? 0.2932 0.2407 0.3139 0.0095  0.0123  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-2 CG  
5129 C  CD  . LYS A-2 304 ? 0.3231 0.2670 0.3450 0.0119  0.0098  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-2 CD  
5130 C  CE  . LYS A-2 304 ? 0.3612 0.2981 0.3819 0.0093  0.0087  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-2 CE  
5131 N  NZ  . LYS A-2 304 ? 0.3496 0.2817 0.3718 0.0116  0.0055  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 304 LYS A-2 NZ  
5132 N  N   . LEU A-2 305 ? 0.2648 0.2356 0.2864 0.0126  0.0160  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A-2 N   
5133 C  CA  . LEU A-2 305 ? 0.2382 0.2191 0.2597 0.0136  0.0171  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A-2 CA  
5134 C  C   . LEU A-2 305 ? 0.2896 0.2737 0.3087 0.0106  0.0191  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A-2 C   
5135 O  O   . LEU A-2 305 ? 0.2521 0.2431 0.2698 0.0097  0.0203  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A-2 O   
5136 C  CB  . LEU A-2 305 ? 0.2410 0.2241 0.2650 0.0170  0.0155  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A-2 CB  
5137 C  CG  . LEU A-2 305 ? 0.2838 0.2657 0.3106 0.0211  0.0131  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A-2 CG  
5138 C  CD1 . LEU A-2 305 ? 0.3347 0.3170 0.3641 0.0244  0.0110  -0.0347 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A-2 CD1 
5139 C  CD2 . LEU A-2 305 ? 0.3395 0.3307 0.3663 0.0227  0.0140  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 305 LEU A-2 CD2 
5140 N  N   . LEU A-2 306 ? 0.2696 0.2486 0.2883 0.0089  0.0191  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-2 N   
5141 C  CA  . LEU A-2 306 ? 0.2425 0.2230 0.2590 0.0062  0.0206  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-2 CA  
5142 C  C   . LEU A-2 306 ? 0.2472 0.2269 0.2616 0.0043  0.0215  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-2 C   
5143 O  O   . LEU A-2 306 ? 0.2550 0.2389 0.2678 0.0028  0.0222  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-2 O   
5144 C  CB  . LEU A-2 306 ? 0.3101 0.2852 0.3271 0.0051  0.0202  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-2 CB  
5145 C  CG  . LEU A-2 306 ? 0.3398 0.3155 0.3551 0.0027  0.0213  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-2 CG  
5146 C  CD1 . LEU A-2 306 ? 0.3380 0.3210 0.3521 0.0027  0.0219  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-2 CD1 
5147 C  CD2 . LEU A-2 306 ? 0.3986 0.3700 0.4150 0.0017  0.0208  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 306 LEU A-2 CD2 
5148 N  N   . MSE A-2 307 ? 0.2661 0.2403 0.2805 0.0041  0.0210  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 307 MSE A-2 N   
5149 C  CA  A MSE A-2 307 ? 0.3180 0.2912 0.3305 0.0025  0.0216  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 307 MSE A-2 CA  
5150 C  CA  B MSE A-2 307 ? 0.3170 0.2903 0.3296 0.0026  0.0216  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 307 MSE A-2 CA  
5151 C  C   . MSE A-2 307 ? 0.2738 0.2528 0.2862 0.0029  0.0217  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 307 MSE A-2 C   
5152 O  O   . MSE A-2 307 ? 0.2615 0.2424 0.2723 0.0012  0.0220  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 307 MSE A-2 O   
5153 C  CB  A MSE A-2 307 ? 0.2735 0.2408 0.2860 0.0023  0.0211  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 307 MSE A-2 CB  
5154 C  CB  B MSE A-2 307 ? 0.3028 0.2704 0.3154 0.0026  0.0210  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 307 MSE A-2 CB  
5155 C  CG  A MSE A-2 307 ? 0.3235 0.2902 0.3340 0.0011  0.0214  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 307 MSE A-2 CG  
5156 C  CG  B MSE A-2 307 ? 0.2958 0.2583 0.3085 0.0015  0.0209  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 307 MSE A-2 CG  
5157 SE SE  A MSE A-2 307 ? 0.8389 0.8054 0.8473 -0.0010 0.0222  0.0008  ? ? ? ? ? ? 307 MSE A-2 SE  
5158 SE SE  B MSE A-2 307 ? 0.5514 0.5151 0.5623 -0.0007 0.0222  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 307 MSE A-2 SE  
5159 C  CE  A MSE A-2 307 ? 0.2968 0.2592 0.3059 -0.0015 0.0224  0.0004  ? ? ? ? ? ? 307 MSE A-2 CE  
5160 C  CE  B MSE A-2 307 ? 0.1201 0.0856 0.1288 -0.0010 0.0223  0.0004  ? ? ? ? ? ? 307 MSE A-2 CE  
5161 N  N   . ASP A-2 308 ? 0.2484 0.2308 0.2626 0.0052  0.0211  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 308 ASP A-2 N   
5162 C  CA  . ASP A-2 308 ? 0.2835 0.2734 0.2978 0.0054  0.0213  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 308 ASP A-2 CA  
5163 C  C   . ASP A-2 308 ? 0.2772 0.2737 0.2903 0.0035  0.0221  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 308 ASP A-2 C   
5164 O  O   . ASP A-2 308 ? 0.2408 0.2407 0.2527 0.0013  0.0223  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 308 ASP A-2 O   
5165 C  CB  . ASP A-2 308 ? 0.2614 0.2552 0.2782 0.0087  0.0205  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 308 ASP A-2 CB  
5166 C  CG  . ASP A-2 308 ? 0.2883 0.2922 0.3055 0.0088  0.0209  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 308 ASP A-2 CG  
5167 O  OD1 . ASP A-2 308 ? 0.2772 0.2816 0.2938 0.0074  0.0209  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 308 ASP A-2 OD1 
5168 O  OD2 . ASP A-2 308 ? 0.2683 0.2805 0.2864 0.0100  0.0213  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 308 ASP A-2 OD2 
5169 N  N   . VAL A-2 309 ? 0.2375 0.2357 0.2509 0.0041  0.0223  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 309 VAL A-2 N   
5170 C  CA  . VAL A-2 309 ? 0.2539 0.2583 0.2658 0.0022  0.0229  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 309 VAL A-2 CA  
5171 C  C   . VAL A-2 309 ? 0.2767 0.2764 0.2864 -0.0007 0.0228  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 309 VAL A-2 C   
5172 O  O   . VAL A-2 309 ? 0.2539 0.2574 0.2623 -0.0030 0.0227  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 309 VAL A-2 O   
5173 C  CB  . VAL A-2 309 ? 0.2855 0.2927 0.2979 0.0034  0.0230  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 309 VAL A-2 CB  
5174 C  CG1 . VAL A-2 309 ? 0.2942 0.3063 0.3046 0.0011  0.0234  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 309 VAL A-2 CG1 
5175 C  CG2 . VAL A-2 309 ? 0.3020 0.3157 0.3165 0.0066  0.0228  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 309 VAL A-2 CG2 
5176 N  N   . ASN A-2 310 ? 0.2544 0.2460 0.2640 -0.0007 0.0227  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 310 ASN A-2 N   
5177 C  CA  . ASN A-2 310 ? 0.2688 0.2558 0.2767 -0.0026 0.0223  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 310 ASN A-2 CA  
5178 C  C   . ASN A-2 310 ? 0.2641 0.2504 0.2711 -0.0041 0.0217  0.0028  ? ? ? ? ? ? 310 ASN A-2 C   
5179 O  O   . ASN A-2 310 ? 0.2515 0.2363 0.2571 -0.0059 0.0208  0.0051  ? ? ? ? ? ? 310 ASN A-2 O   
5180 C  CB  . ASN A-2 310 ? 0.3012 0.2813 0.3094 -0.0019 0.0224  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 310 ASN A-2 CB  
5181 C  CG  . ASN A-2 310 ? 0.3127 0.2888 0.3194 -0.0031 0.0220  0.0012  ? ? ? ? ? ? 310 ASN A-2 CG  
5182 O  OD1 . ASN A-2 310 ? 0.3938 0.3662 0.4001 -0.0031 0.0218  0.0021  ? ? ? ? ? ? 310 ASN A-2 OD1 
5183 N  ND2 . ASN A-2 310 ? 0.2803 0.2572 0.2863 -0.0037 0.0216  0.0017  ? ? ? ? ? ? 310 ASN A-2 ND2 
5184 N  N   . MSE A-2 311 ? 0.2578 0.2454 0.2657 -0.0033 0.0217  0.0024  ? ? ? ? ? ? 311 MSE A-2 N   
5185 C  CA  . MSE A-2 311 ? 0.2892 0.2763 0.2965 -0.0048 0.0210  0.0048  ? ? ? ? ? ? 311 MSE A-2 CA  
5186 C  C   . MSE A-2 311 ? 0.2630 0.2563 0.2699 -0.0073 0.0205  0.0071  ? ? ? ? ? ? 311 MSE A-2 C   
5187 O  O   . MSE A-2 311 ? 0.2548 0.2476 0.2612 -0.0091 0.0195  0.0093  ? ? ? ? ? ? 311 MSE A-2 O   
5188 C  CB  . MSE A-2 311 ? 0.2765 0.2635 0.2850 -0.0032 0.0211  0.0038  ? ? ? ? ? ? 311 MSE A-2 CB  
5189 C  CG  . MSE A-2 311 ? 0.3235 0.3036 0.3319 -0.0018 0.0211  0.0030  ? ? ? ? ? ? 311 MSE A-2 CG  
5190 SE SE  . MSE A-2 311 ? 0.4085 0.3817 0.4147 -0.0033 0.0207  0.0048  ? ? ? ? ? ? 311 MSE A-2 SE  
5191 C  CE  . MSE A-2 311 ? 0.2624 0.2373 0.2679 -0.0052 0.0194  0.0071  ? ? ? ? ? ? 311 MSE A-2 CE  
5192 N  N   . ALA A-2 312 ? 0.2693 0.2681 0.2760 -0.0078 0.0209  0.0069  ? ? ? ? ? ? 312 ALA A-2 N   
5193 C  CA  . ALA A-2 312 ? 0.2739 0.2783 0.2797 -0.0109 0.0201  0.0101  ? ? ? ? ? ? 312 ALA A-2 CA  
5194 C  C   . ALA A-2 312 ? 0.2374 0.2350 0.2418 -0.0133 0.0182  0.0134  ? ? ? ? ? ? 312 ALA A-2 C   
5195 O  O   . ALA A-2 312 ? 0.2484 0.2481 0.2524 -0.0164 0.0168  0.0167  ? ? ? ? ? ? 312 ALA A-2 O   
5196 C  CB  . ALA A-2 312 ? 0.2784 0.2889 0.2837 -0.0110 0.0206  0.0095  ? ? ? ? ? ? 312 ALA A-2 CB  
5197 N  N   . CYS A-2 313 ? 0.2596 0.2492 0.2634 -0.0120 0.0178  0.0124  ? ? ? ? ? ? 313 CYS A-2 N   
5198 C  CA  . CYS A-2 313 ? 0.2529 0.2353 0.2556 -0.0133 0.0157  0.0145  ? ? ? ? ? ? 313 CYS A-2 CA  
5199 C  C   . CYS A-2 313 ? 0.2617 0.2429 0.2645 -0.0153 0.0142  0.0164  ? ? ? ? ? ? 313 CYS A-2 C   
5200 O  O   . CYS A-2 313 ? 0.2584 0.2369 0.2605 -0.0179 0.0117  0.0192  ? ? ? ? ? ? 313 CYS A-2 O   
5201 C  CB  . CYS A-2 313 ? 0.2612 0.2368 0.2637 -0.0108 0.0159  0.0121  ? ? ? ? ? ? 313 CYS A-2 CB  
5202 S  SG  . CYS A-2 313 ? 0.2882 0.2620 0.2916 -0.0085 0.0175  0.0095  ? ? ? ? ? ? 313 CYS A-2 SG  
5203 N  N   . LEU A-2 314 ? 0.2482 0.2311 0.2519 -0.0141 0.0154  0.0149  ? ? ? ? ? ? 314 LEU A-2 N   
5204 C  CA  . LEU A-2 314 ? 0.2306 0.2130 0.2346 -0.0158 0.0141  0.0163  ? ? ? ? ? ? 314 LEU A-2 CA  
5205 C  C   . LEU A-2 314 ? 0.2872 0.2785 0.2926 -0.0168 0.0150  0.0168  ? ? ? ? ? ? 314 LEU A-2 C   
5206 O  O   . LEU A-2 314 ? 0.2766 0.2685 0.2826 -0.0173 0.0144  0.0170  ? ? ? ? ? ? 314 LEU A-2 O   
5207 C  CB  . LEU A-2 314 ? 0.2455 0.2221 0.2493 -0.0135 0.0142  0.0142  ? ? ? ? ? ? 314 LEU A-2 CB  
5208 C  CG  . LEU A-2 314 ? 0.3061 0.2754 0.3087 -0.0124 0.0132  0.0133  ? ? ? ? ? ? 314 LEU A-2 CG  
5209 C  CD1 . LEU A-2 314 ? 0.2970 0.2627 0.2993 -0.0105 0.0135  0.0113  ? ? ? ? ? ? 314 LEU A-2 CD1 
5210 C  CD2 . LEU A-2 314 ? 0.4072 0.3725 0.4092 -0.0146 0.0102  0.0153  ? ? ? ? ? ? 314 LEU A-2 CD2 
5211 N  N   . ASN A-2 315 ? 0.2697 0.2688 0.2756 -0.0167 0.0164  0.0165  ? ? ? ? ? ? 315 ASN A-2 N   
5212 C  CA  . ASN A-2 315 ? 0.2344 0.2432 0.2419 -0.0163 0.0176  0.0156  ? ? ? ? ? ? 315 ASN A-2 CA  
5213 C  C   . ASN A-2 315 ? 0.2389 0.2458 0.2476 -0.0128 0.0184  0.0126  ? ? ? ? ? ? 315 ASN A-2 C   
5214 O  O   . ASN A-2 315 ? 0.2555 0.2681 0.2657 -0.0126 0.0185  0.0122  ? ? ? ? ? ? 315 ASN A-2 O   
5215 C  CB  . ASN A-2 315 ? 0.2547 0.2696 0.2627 -0.0203 0.0163  0.0190  ? ? ? ? ? ? 315 ASN A-2 CB  
5216 C  CG  . ASN A-2 315 ? 0.3283 0.3475 0.3353 -0.0242 0.0154  0.0227  ? ? ? ? ? ? 315 ASN A-2 CG  
5217 O  OD1 . ASN A-2 315 ? 0.2626 0.2837 0.2688 -0.0233 0.0163  0.0220  ? ? ? ? ? ? 315 ASN A-2 OD1 
5218 N  ND2 . ASN A-2 315 ? 0.2777 0.2987 0.2847 -0.0289 0.0135  0.0268  ? ? ? ? ? ? 315 ASN A-2 ND2 
5219 N  N   . GLY A-2 316 ? 0.2412 0.2406 0.2495 -0.0102 0.0188  0.0106  ? ? ? ? ? ? 316 GLY A-2 N   
5220 C  CA  . GLY A-2 316 ? 0.2481 0.2450 0.2573 -0.0072 0.0192  0.0084  ? ? ? ? ? ? 316 GLY A-2 CA  
5221 C  C   . GLY A-2 316 ? 0.2576 0.2585 0.2684 -0.0041 0.0203  0.0053  ? ? ? ? ? ? 316 GLY A-2 C   
5222 O  O   . GLY A-2 316 ? 0.2709 0.2790 0.2824 -0.0040 0.0209  0.0043  ? ? ? ? ? ? 316 GLY A-2 O   
5223 N  N   . LYS A-2 317 ? 0.2477 0.2445 0.2593 -0.0014 0.0202  0.0035  ? ? ? ? ? ? 317 LYS A-2 N   
5224 C  CA  . LYS A-2 317 ? 0.2343 0.2341 0.2479 0.0020  0.0204  0.0003  ? ? ? ? ? ? 317 LYS A-2 CA  
5225 C  C   . LYS A-2 317 ? 0.2810 0.2730 0.2949 0.0041  0.0198  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A-2 C   
5226 O  O   . LYS A-2 317 ? 0.2718 0.2592 0.2846 0.0033  0.0193  0.0014  ? ? ? ? ? ? 317 LYS A-2 O   
5227 C  CB  . LYS A-2 317 ? 0.3157 0.3244 0.3312 0.0028  0.0201  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A-2 CB  
5228 C  CG  . LYS A-2 317 ? 0.3200 0.3340 0.3380 0.0068  0.0200  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A-2 CG  
5229 C  CD  . LYS A-2 317 ? 0.3084 0.3320 0.3285 0.0081  0.0197  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A-2 CD  
5230 C  CE  . LYS A-2 317 ? 0.3168 0.3513 0.3367 0.0049  0.0206  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A-2 CE  
5231 N  NZ  . LYS A-2 317 ? 0.3990 0.4447 0.4213 0.0060  0.0204  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 317 LYS A-2 NZ  
5232 N  N   . GLU A-2 318 ? 0.2698 0.2600 0.2850 0.0065  0.0196  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 318 GLU A-2 N   
5233 C  CA  . GLU A-2 318 ? 0.2644 0.2475 0.2803 0.0084  0.0185  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 318 GLU A-2 CA  
5234 C  C   . GLU A-2 318 ? 0.2567 0.2436 0.2752 0.0120  0.0173  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 318 GLU A-2 C   
5235 O  O   . GLU A-2 318 ? 0.3218 0.3141 0.3420 0.0138  0.0173  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 318 GLU A-2 O   
5236 C  CB  . GLU A-2 318 ? 0.2474 0.2244 0.2630 0.0082  0.0186  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 318 GLU A-2 CB  
5237 C  CG  . GLU A-2 318 ? 0.2728 0.2473 0.2860 0.0052  0.0197  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 318 GLU A-2 CG  
5238 C  CD  . GLU A-2 318 ? 0.2545 0.2250 0.2659 0.0036  0.0197  0.0009  ? ? ? ? ? ? 318 GLU A-2 CD  
5239 O  OE1 . GLU A-2 318 ? 0.2689 0.2374 0.2804 0.0045  0.0188  0.0018  ? ? ? ? ? ? 318 GLU A-2 OE1 
5240 O  OE2 . GLU A-2 318 ? 0.2958 0.2651 0.3054 0.0017  0.0204  0.0022  ? ? ? ? ? ? 318 GLU A-2 OE2 
5241 N  N   . ARG A-2 319 ? 0.2513 0.2368 0.2703 0.0131  0.0161  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 319 ARG A-2 N   
5242 C  CA  . ARG A-2 319 ? 0.2535 0.2443 0.2751 0.0166  0.0149  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 319 ARG A-2 CA  
5243 C  C   . ARG A-2 319 ? 0.2687 0.2535 0.2923 0.0203  0.0125  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 319 ARG A-2 C   
5244 O  O   . ARG A-2 319 ? 0.2779 0.2537 0.3006 0.0195  0.0115  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 319 ARG A-2 O   
5245 C  CB  . ARG A-2 319 ? 0.2578 0.2516 0.2790 0.0157  0.0147  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 319 ARG A-2 CB  
5246 C  CG  . ARG A-2 319 ? 0.2832 0.2846 0.3033 0.0125  0.0163  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 319 ARG A-2 CG  
5247 C  CD  . ARG A-2 319 ? 0.2786 0.2817 0.2979 0.0107  0.0160  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 319 ARG A-2 CD  
5248 N  NE  . ARG A-2 319 ? 0.2569 0.2677 0.2759 0.0074  0.0170  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 319 ARG A-2 NE  
5249 C  CZ  . ARG A-2 319 ? 0.2408 0.2487 0.2574 0.0035  0.0175  0.0025  ? ? ? ? ? ? 319 ARG A-2 CZ  
5250 N  NH1 . ARG A-2 319 ? 0.2648 0.2633 0.2792 0.0026  0.0174  0.0038  ? ? ? ? ? ? 319 ARG A-2 NH1 
5251 N  NH2 . ARG A-2 319 ? 0.2583 0.2728 0.2749 0.0003  0.0178  0.0040  ? ? ? ? ? ? 319 ARG A-2 NH2 
5252 N  N   . ASN A-2 320 ? 0.2982 0.2884 0.3249 0.0243  0.0113  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 320 ASN A-2 N   
5253 C  CA  . ASN A-2 320 ? 0.2815 0.2662 0.3106 0.0285  0.0081  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 320 ASN A-2 CA  
5254 C  C   . ASN A-2 320 ? 0.3102 0.2962 0.3402 0.0302  0.0066  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 320 ASN A-2 C   
5255 O  O   . ASN A-2 320 ? 0.2617 0.2535 0.2903 0.0281  0.0082  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 320 ASN A-2 O   
5256 C  CB  . ASN A-2 320 ? 0.2665 0.2560 0.2987 0.0327  0.0070  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 320 ASN A-2 CB  
5257 C  CG  . ASN A-2 320 ? 0.3037 0.3075 0.3377 0.0350  0.0078  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 320 ASN A-2 CG  
5258 O  OD1 . ASN A-2 320 ? 0.3288 0.3371 0.3631 0.0353  0.0078  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 320 ASN A-2 OD1 
5259 N  ND2 . ASN A-2 320 ? 0.3354 0.3471 0.3709 0.0370  0.0084  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 320 ASN A-2 ND2 
5260 N  N   . GLU A-2 321 ? 0.2969 0.2766 0.3289 0.0340  0.0032  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 321 GLU A-2 N   
5261 C  CA  . GLU A-2 321 ? 0.3000 0.2797 0.3326 0.0358  0.0014  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 321 GLU A-2 CA  
5262 C  C   . GLU A-2 321 ? 0.2684 0.2609 0.3031 0.0381  0.0019  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 321 GLU A-2 C   
5263 O  O   . GLU A-2 321 ? 0.3016 0.2976 0.3353 0.0367  0.0024  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 321 GLU A-2 O   
5264 C  CB  . GLU A-2 321 ? 0.3236 0.2935 0.3582 0.0395  -0.0030 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 321 GLU A-2 CB  
5265 C  CG  . GLU A-2 321 ? 0.3341 0.3047 0.3692 0.0416  -0.0052 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 321 GLU A-2 CG  
5266 C  CD  . GLU A-2 321 ? 0.3911 0.3503 0.4277 0.0446  -0.0100 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 321 GLU A-2 CD  
5267 O  OE1 . GLU A-2 321 ? 0.4443 0.3943 0.4814 0.0444  -0.0117 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 321 GLU A-2 OE1 
5268 O  OE2 . GLU A-2 321 ? 0.3756 0.3351 0.4128 0.0468  -0.0123 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 321 GLU A-2 OE2 
5269 N  N   . GLU A-2 322 ? 0.2948 0.2955 0.3322 0.0415  0.0019  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 322 GLU A-2 N   
5270 C  CA  . GLU A-2 322 ? 0.3200 0.3355 0.3595 0.0432  0.0028  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 322 GLU A-2 CA  
5271 C  C   . GLU A-2 322 ? 0.2795 0.3025 0.3163 0.0376  0.0063  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 322 GLU A-2 C   
5272 O  O   . GLU A-2 322 ? 0.2891 0.3206 0.3268 0.0374  0.0065  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 322 GLU A-2 O   
5273 C  CB  . GLU A-2 322 ? 0.4164 0.4411 0.4592 0.0479  0.0023  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 322 GLU A-2 CB  
5274 C  CG  . GLU A-2 322 ? 0.7706 0.7909 0.8172 0.0550  -0.0021 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 322 GLU A-2 CG  
5275 C  CD  . GLU A-2 322 ? 0.9021 0.9255 0.9507 0.0581  -0.0043 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 322 GLU A-2 CD  
5276 O  OE1 . GLU A-2 322 ? 0.7081 0.7202 0.7573 0.0605  -0.0079 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 322 GLU A-2 OE1 
5277 O  OE2 . GLU A-2 322 ? 0.6449 0.6823 0.6945 0.0579  -0.0026 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 322 GLU A-2 OE2 
5278 N  N   . GLU A-2 323 ? 0.2713 0.2912 0.3053 0.0332  0.0086  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-2 N   
5279 C  CA  . GLU A-2 323 ? 0.2389 0.2638 0.2705 0.0277  0.0113  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-2 CA  
5280 C  C   . GLU A-2 323 ? 0.2765 0.2956 0.3060 0.0251  0.0109  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-2 C   
5281 O  O   . GLU A-2 323 ? 0.2874 0.3133 0.3166 0.0226  0.0117  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-2 O   
5282 C  CB  . GLU A-2 323 ? 0.2658 0.2874 0.2949 0.0243  0.0132  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-2 CB  
5283 C  CG  . GLU A-2 323 ? 0.3401 0.3707 0.3709 0.0262  0.0140  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-2 CG  
5284 C  CD  . GLU A-2 323 ? 0.3183 0.3448 0.3471 0.0238  0.0153  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-2 CD  
5285 O  OE1 . GLU A-2 323 ? 0.2969 0.3118 0.3242 0.0228  0.0149  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-2 OE1 
5286 O  OE2 . GLU A-2 323 ? 0.3488 0.3846 0.3775 0.0228  0.0168  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 323 GLU A-2 OE2 
5287 N  N   . TRP A-2 324 ? 0.2996 0.3067 0.3276 0.0254  0.0096  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 324 TRP A-2 N   
5288 C  CA  . TRP A-2 324 ? 0.2295 0.2318 0.2554 0.0232  0.0091  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 324 TRP A-2 CA  
5289 C  C   . TRP A-2 324 ? 0.2607 0.2694 0.2888 0.0259  0.0075  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 324 TRP A-2 C   
5290 O  O   . TRP A-2 324 ? 0.2755 0.2885 0.3027 0.0235  0.0079  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 324 TRP A-2 O   
5291 C  CB  . TRP A-2 324 ? 0.2759 0.2658 0.3002 0.0234  0.0078  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 324 TRP A-2 CB  
5292 C  CG  . TRP A-2 324 ? 0.2627 0.2466 0.2843 0.0199  0.0095  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 324 TRP A-2 CG  
5293 C  CD1 . TRP A-2 324 ? 0.3027 0.2800 0.3243 0.0203  0.0092  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 324 TRP A-2 CD1 
5294 C  CD2 . TRP A-2 324 ? 0.2188 0.2024 0.2373 0.0156  0.0114  0.0011  ? ? ? ? ? ? 324 TRP A-2 CD2 
5295 N  NE1 . TRP A-2 324 ? 0.2802 0.2542 0.2991 0.0165  0.0111  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 324 TRP A-2 NE1 
5296 C  CE2 . TRP A-2 324 ? 0.2346 0.2121 0.2516 0.0139  0.0123  0.0018  ? ? ? ? ? ? 324 TRP A-2 CE2 
5297 C  CE3 . TRP A-2 324 ? 0.2659 0.2537 0.2832 0.0132  0.0120  0.0029  ? ? ? ? ? ? 324 TRP A-2 CE3 
5298 C  CZ2 . TRP A-2 324 ? 0.2645 0.2403 0.2787 0.0104  0.0139  0.0039  ? ? ? ? ? ? 324 TRP A-2 CZ2 
5299 C  CZ3 . TRP A-2 324 ? 0.2430 0.2283 0.2575 0.0096  0.0133  0.0049  ? ? ? ? ? ? 324 TRP A-2 CZ3 
5300 C  CH2 . TRP A-2 324 ? 0.2644 0.2438 0.2774 0.0084  0.0142  0.0052  ? ? ? ? ? ? 324 TRP A-2 CH2 
5301 N  N   . LYS A-2 325 ? 0.2492 0.2586 0.2804 0.0311  0.0052  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A-2 N   
5302 C  CA  . LYS A-2 325 ? 0.2798 0.2952 0.3135 0.0344  0.0032  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A-2 CA  
5303 C  C   . LYS A-2 325 ? 0.3583 0.3881 0.3933 0.0329  0.0049  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A-2 C   
5304 O  O   . LYS A-2 325 ? 0.3100 0.3440 0.3452 0.0321  0.0043  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A-2 O   
5305 C  CB  . LYS A-2 325 ? 0.3164 0.3303 0.3536 0.0408  0.0002  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A-2 CB  
5306 C  CG  . LYS A-2 325 ? 0.3764 0.3980 0.4170 0.0453  -0.0021 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A-2 CG  
5307 C  CD  . LYS A-2 325 ? 0.3711 0.3885 0.4150 0.0520  -0.0058 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A-2 CD  
5308 C  CE  . LYS A-2 325 ? 0.5481 0.5741 0.5957 0.0571  -0.0084 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A-2 CE  
5309 N  NZ  . LYS A-2 325 ? 0.6345 0.6563 0.6859 0.0644  -0.0125 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 325 LYS A-2 NZ  
5310 N  N   . LYS A-2 326 ? 0.3016 0.3394 0.3375 0.0320  0.0069  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 326 LYS A-2 N   
5311 C  CA  . LYS A-2 326 ? 0.3182 0.3706 0.3554 0.0299  0.0085  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 326 LYS A-2 CA  
5312 C  C   . LYS A-2 326 ? 0.2929 0.3442 0.3273 0.0237  0.0097  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 326 LYS A-2 C   
5313 O  O   . LYS A-2 326 ? 0.2796 0.3401 0.3153 0.0222  0.0096  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 326 LYS A-2 O   
5314 C  CB  . LYS A-2 326 ? 0.3375 0.3977 0.3754 0.0294  0.0104  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 326 LYS A-2 CB  
5315 C  CG  . LYS A-2 326 ? 0.4741 0.5521 0.5142 0.0283  0.0117  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 326 LYS A-2 CG  
5316 C  CD  . LYS A-2 326 ? 0.5383 0.6235 0.5786 0.0282  0.0135  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 326 LYS A-2 CD  
5317 C  CE  . LYS A-2 326 ? 0.7043 0.8095 0.7475 0.0287  0.0145  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 326 LYS A-2 CE  
5318 N  NZ  . LYS A-2 326 ? 1.3446 1.4578 1.3866 0.0218  0.0160  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 326 LYS A-2 NZ  
5319 N  N   . LEU A-2 327 ? 0.3138 0.3544 0.3447 0.0204  0.0105  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A-2 N   
5320 C  CA  . LEU A-2 327 ? 0.2848 0.3224 0.3128 0.0151  0.0110  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A-2 CA  
5321 C  C   . LEU A-2 327 ? 0.2707 0.3062 0.2987 0.0161  0.0092  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 327 LEU A-2 C   
5322 O  O   . LEU A-2 327 ? 0.2788 0.3199 0.3070 0.0134  0.0089  0.0009  ? ? ? ? ? ? 327 LEU A-2 O   
5323 C  CB  . LEU A-2 327 ? 0.2962 0.3227 0.3207 0.0123  0.0119  0.0003  ? ? ? ? ? ? 327 LEU A-2 CB  
5324 C  CG  . LEU A-2 327 ? 0.4605 0.4881 0.4842 0.0098  0.0137  0.0003  ? ? ? ? ? ? 327 LEU A-2 CG  
5325 C  CD1 . LEU A-2 327 ? 0.3668 0.3826 0.3872 0.0080  0.0141  0.0021  ? ? ? ? ? ? 327 LEU A-2 CD1 
5326 C  CD2 . LEU A-2 327 ? 0.3937 0.4300 0.4175 0.0053  0.0144  0.0021  ? ? ? ? ? ? 327 LEU A-2 CD2 
5327 N  N   . PHE A-2 328 ? 0.2385 0.2660 0.2662 0.0198  0.0076  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 328 PHE A-2 N   
5328 C  CA  . PHE A-2 328 ? 0.2672 0.2917 0.2942 0.0206  0.0057  0.0008  ? ? ? ? ? ? 328 PHE A-2 CA  
5329 C  C   . PHE A-2 328 ? 0.2514 0.2872 0.2816 0.0225  0.0044  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 328 PHE A-2 C   
5330 O  O   . PHE A-2 328 ? 0.2744 0.3124 0.3040 0.0206  0.0037  0.0012  ? ? ? ? ? ? 328 PHE A-2 O   
5331 C  CB  . PHE A-2 328 ? 0.2766 0.2908 0.3029 0.0241  0.0038  0.0011  ? ? ? ? ? ? 328 PHE A-2 CB  
5332 C  CG  . PHE A-2 328 ? 0.2428 0.2467 0.2661 0.0221  0.0049  0.0026  ? ? ? ? ? ? 328 PHE A-2 CG  
5333 C  CD1 . PHE A-2 328 ? 0.2372 0.2392 0.2576 0.0174  0.0070  0.0045  ? ? ? ? ? ? 328 PHE A-2 CD1 
5334 C  CD2 . PHE A-2 328 ? 0.2667 0.2626 0.2904 0.0249  0.0035  0.0022  ? ? ? ? ? ? 328 PHE A-2 CD2 
5335 C  CE1 . PHE A-2 328 ? 0.2323 0.2263 0.2504 0.0159  0.0079  0.0055  ? ? ? ? ? ? 328 PHE A-2 CE1 
5336 C  CE2 . PHE A-2 328 ? 0.2683 0.2559 0.2895 0.0227  0.0045  0.0037  ? ? ? ? ? ? 328 PHE A-2 CE2 
5337 C  CZ  . PHE A-2 328 ? 0.2462 0.2336 0.2648 0.0184  0.0069  0.0051  ? ? ? ? ? ? 328 PHE A-2 CZ  
5338 N  N   . ILE A-2 329 ? 0.2766 0.3202 0.3106 0.0263  0.0042  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 329 ILE A-2 N   
5339 C  CA  . ILE A-2 329 ? 0.2960 0.3523 0.3336 0.0288  0.0031  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 329 ILE A-2 CA  
5340 C  C   . ILE A-2 329 ? 0.3187 0.3855 0.3565 0.0233  0.0048  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 329 ILE A-2 C   
5341 O  O   . ILE A-2 329 ? 0.3404 0.4130 0.3791 0.0222  0.0038  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 329 ILE A-2 O   
5342 C  CB  . ILE A-2 329 ? 0.3398 0.4026 0.3814 0.0346  0.0023  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 329 ILE A-2 CB  
5343 C  CG1 . ILE A-2 329 ? 0.3469 0.3985 0.3889 0.0402  -0.0007 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 329 ILE A-2 CG1 
5344 C  CG2 . ILE A-2 329 ? 0.3794 0.4588 0.4253 0.0368  0.0018  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 329 ILE A-2 CG2 
5345 C  CD1 . ILE A-2 329 ? 0.4100 0.4643 0.4556 0.0462  -0.0019 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 329 ILE A-2 CD1 
5346 N  N   . GLU A-2 330 ? 0.3241 0.3929 0.3609 0.0196  0.0071  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 330 GLU A-2 N   
5347 C  CA  . GLU A-2 330 ? 0.3375 0.4157 0.3745 0.0138  0.0083  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 330 GLU A-2 CA  
5348 C  C   . GLU A-2 330 ? 0.3573 0.4286 0.3915 0.0092  0.0075  0.0015  ? ? ? ? ? ? 330 GLU A-2 C   
5349 O  O   . GLU A-2 330 ? 0.3390 0.4181 0.3743 0.0057  0.0071  0.0030  ? ? ? ? ? ? 330 GLU A-2 O   
5350 C  CB  . GLU A-2 330 ? 0.2895 0.3708 0.3259 0.0107  0.0105  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 330 GLU A-2 CB  
5351 C  CG  . GLU A-2 330 ? 0.5281 0.6188 0.5647 0.0042  0.0113  0.0009  ? ? ? ? ? ? 330 GLU A-2 CG  
5352 C  CD  . GLU A-2 330 ? 0.7413 0.8414 0.7785 0.0020  0.0132  0.0007  ? ? ? ? ? ? 330 GLU A-2 CD  
5353 O  OE1 . GLU A-2 330 ? 0.5570 0.6542 0.5937 0.0051  0.0142  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 330 GLU A-2 OE1 
5354 O  OE2 . GLU A-2 330 ? 0.5966 0.7073 0.6348 -0.0030 0.0136  0.0030  ? ? ? ? ? ? 330 GLU A-2 OE2 
5355 N  N   . ALA A-2 331 ? 0.2667 0.3241 0.2975 0.0095  0.0072  0.0028  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A-2 N   
5356 C  CA  . ALA A-2 331 ? 0.2911 0.3417 0.3190 0.0061  0.0063  0.0055  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A-2 CA  
5357 C  C   . ALA A-2 331 ? 0.2338 0.2855 0.2623 0.0084  0.0041  0.0056  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A-2 C   
5358 O  O   . ALA A-2 331 ? 0.3420 0.3897 0.3682 0.0058  0.0031  0.0074  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A-2 O   
5359 C  CB  . ALA A-2 331 ? 0.2781 0.3156 0.3022 0.0053  0.0069  0.0067  ? ? ? ? ? ? 331 ALA A-2 CB  
5360 N  N   . GLY A-2 332 ? 0.3491 0.4066 0.3806 0.0133  0.0031  0.0034  ? ? ? ? ? ? 332 GLY A-2 N   
5361 C  CA  . GLY A-2 332 ? 0.3722 0.4327 0.4049 0.0160  0.0008  0.0033  ? ? ? ? ? ? 332 GLY A-2 CA  
5362 C  C   . GLY A-2 332 ? 0.3240 0.3732 0.3541 0.0192  -0.0008 0.0044  ? ? ? ? ? ? 332 GLY A-2 C   
5363 O  O   . GLY A-2 332 ? 0.3848 0.4345 0.4144 0.0200  -0.0027 0.0054  ? ? ? ? ? ? 332 GLY A-2 O   
5364 N  N   . PHE A-2 333 ? 0.2628 0.3022 0.2910 0.0205  -0.0001 0.0046  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A-2 N   
5365 C  CA  . PHE A-2 333 ? 0.2753 0.3049 0.3014 0.0232  -0.0018 0.0060  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A-2 CA  
5366 C  C   . PHE A-2 333 ? 0.3265 0.3579 0.3560 0.0294  -0.0041 0.0039  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A-2 C   
5367 O  O   . PHE A-2 333 ? 0.3326 0.3698 0.3655 0.0317  -0.0036 0.0008  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A-2 O   
5368 C  CB  . PHE A-2 333 ? 0.2814 0.3005 0.3044 0.0216  -0.0003 0.0072  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A-2 CB  
5369 C  CG  . PHE A-2 333 ? 0.2496 0.2658 0.2691 0.0166  0.0012  0.0091  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A-2 CG  
5370 C  CD1 . PHE A-2 333 ? 0.2625 0.2827 0.2824 0.0129  0.0030  0.0084  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A-2 CD1 
5371 C  CD2 . PHE A-2 333 ? 0.2535 0.2638 0.2693 0.0155  0.0005  0.0114  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A-2 CD2 
5372 C  CE1 . PHE A-2 333 ? 0.2580 0.2748 0.2749 0.0087  0.0037  0.0098  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A-2 CE1 
5373 C  CE2 . PHE A-2 333 ? 0.2727 0.2810 0.2856 0.0115  0.0015  0.0124  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A-2 CE2 
5374 C  CZ  . PHE A-2 333 ? 0.2533 0.2641 0.2668 0.0083  0.0030  0.0114  ? ? ? ? ? ? 333 PHE A-2 CZ  
5375 N  N   . GLN A-2 334 ? 0.2738 0.3006 0.3025 0.0321  -0.0068 0.0056  ? ? ? ? ? ? 334 GLN A-2 N   
5376 C  CA  . GLN A-2 334 ? 0.2574 0.2858 0.2897 0.0383  -0.0099 0.0036  ? ? ? ? ? ? 334 GLN A-2 CA  
5377 C  C   . GLN A-2 334 ? 0.3082 0.3268 0.3409 0.0416  -0.0111 0.0030  ? ? ? ? ? ? 334 GLN A-2 C   
5378 O  O   . GLN A-2 334 ? 0.3113 0.3320 0.3479 0.0469  -0.0131 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 334 GLN A-2 O   
5379 C  CB  . GLN A-2 334 ? 0.2684 0.2969 0.3000 0.0400  -0.0129 0.0059  ? ? ? ? ? ? 334 GLN A-2 CB  
5380 C  CG  . GLN A-2 334 ? 0.3402 0.3795 0.3722 0.0373  -0.0123 0.0059  ? ? ? ? ? ? 334 GLN A-2 CG  
5381 C  CD  . GLN A-2 334 ? 0.3996 0.4401 0.4313 0.0396  -0.0156 0.0077  ? ? ? ? ? ? 334 GLN A-2 CD  
5382 O  OE1 . GLN A-2 334 ? 0.3977 0.4343 0.4254 0.0368  -0.0160 0.0109  ? ? ? ? ? ? 334 GLN A-2 OE1 
5383 N  NE2 . GLN A-2 334 ? 0.2255 0.2710 0.2613 0.0452  -0.0183 0.0055  ? ? ? ? ? ? 334 GLN A-2 NE2 
5384 N  N   . HIS A-2 335 ? 0.2761 0.2837 0.3049 0.0388  -0.0105 0.0062  ? ? ? ? ? ? 335 HIS A-2 N   
5385 C  CA  . HIS A-2 335 ? 0.2624 0.2600 0.2914 0.0411  -0.0119 0.0061  ? ? ? ? ? ? 335 HIS A-2 CA  
5386 C  C   . HIS A-2 335 ? 0.2517 0.2412 0.2766 0.0363  -0.0095 0.0089  ? ? ? ? ? ? 335 HIS A-2 C   
5387 O  O   . HIS A-2 335 ? 0.2734 0.2642 0.2951 0.0320  -0.0075 0.0111  ? ? ? ? ? ? 335 HIS A-2 O   
5388 C  CB  . HIS A-2 335 ? 0.2933 0.2849 0.3231 0.0454  -0.0165 0.0078  ? ? ? ? ? ? 335 HIS A-2 CB  
5389 C  CG  . HIS A-2 335 ? 0.3007 0.2874 0.3262 0.0427  -0.0175 0.0133  ? ? ? ? ? ? 335 HIS A-2 CG  
5390 N  ND1 . HIS A-2 335 ? 0.2992 0.2747 0.3217 0.0410  -0.0187 0.0174  ? ? ? ? ? ? 335 HIS A-2 ND1 
5391 C  CD2 . HIS A-2 335 ? 0.2979 0.2900 0.3218 0.0416  -0.0180 0.0153  ? ? ? ? ? ? 335 HIS A-2 CD2 
5392 C  CE1 . HIS A-2 335 ? 0.2746 0.2498 0.2935 0.0390  -0.0195 0.0217  ? ? ? ? ? ? 335 HIS A-2 CE1 
5393 N  NE2 . HIS A-2 335 ? 0.3088 0.2936 0.3285 0.0395  -0.0192 0.0203  ? ? ? ? ? ? 335 HIS A-2 NE2 
5394 N  N   . TYR A-2 336 ? 0.2722 0.2539 0.2976 0.0371  -0.0100 0.0084  ? ? ? ? ? ? 336 TYR A-2 N   
5395 C  CA  . TYR A-2 336 ? 0.2943 0.2694 0.3165 0.0328  -0.0077 0.0105  ? ? ? ? ? ? 336 TYR A-2 CA  
5396 C  C   . TYR A-2 336 ? 0.2759 0.2401 0.2981 0.0341  -0.0103 0.0122  ? ? ? ? ? ? 336 TYR A-2 C   
5397 O  O   . TYR A-2 336 ? 0.3121 0.2734 0.3374 0.0386  -0.0138 0.0106  ? ? ? ? ? ? 336 TYR A-2 O   
5398 C  CB  . TYR A-2 336 ? 0.2841 0.2637 0.3071 0.0311  -0.0043 0.0073  ? ? ? ? ? ? 336 TYR A-2 CB  
5399 C  CG  . TYR A-2 336 ? 0.2757 0.2550 0.3025 0.0349  -0.0053 0.0031  ? ? ? ? ? ? 336 TYR A-2 CG  
5400 C  CD1 . TYR A-2 336 ? 0.3041 0.2922 0.3348 0.0390  -0.0062 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 336 TYR A-2 CD1 
5401 C  CD2 . TYR A-2 336 ? 0.2776 0.2485 0.3041 0.0345  -0.0055 0.0029  ? ? ? ? ? ? 336 TYR A-2 CD2 
5402 C  CE1 . TYR A-2 336 ? 0.3447 0.3334 0.3789 0.0431  -0.0074 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 336 TYR A-2 CE1 
5403 C  CE2 . TYR A-2 336 ? 0.3223 0.2927 0.3524 0.0384  -0.0069 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 336 TYR A-2 CE2 
5404 C  CZ  . TYR A-2 336 ? 0.3726 0.3521 0.4065 0.0429  -0.0078 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 336 TYR A-2 CZ  
5405 O  OH  . TYR A-2 336 ? 0.3717 0.3522 0.4093 0.0474  -0.0094 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 336 TYR A-2 OH  
5406 N  N   . LYS A-2 337 ? 0.2986 0.2565 0.3174 0.0300  -0.0089 0.0155  ? ? ? ? ? ? 337 LYS A-2 N   
5407 C  CA  . LYS A-2 337 ? 0.2815 0.2291 0.3001 0.0298  -0.0111 0.0177  ? ? ? ? ? ? 337 LYS A-2 CA  
5408 C  C   . LYS A-2 337 ? 0.3675 0.3129 0.3845 0.0259  -0.0079 0.0176  ? ? ? ? ? ? 337 LYS A-2 C   
5409 O  O   . LYS A-2 337 ? 0.3248 0.2743 0.3389 0.0224  -0.0047 0.0186  ? ? ? ? ? ? 337 LYS A-2 O   
5410 C  CB  . LYS A-2 337 ? 0.3194 0.2621 0.3351 0.0283  -0.0134 0.0234  ? ? ? ? ? ? 337 LYS A-2 CB  
5411 C  CG  . LYS A-2 337 ? 0.3204 0.2647 0.3375 0.0323  -0.0170 0.0240  ? ? ? ? ? ? 337 LYS A-2 CG  
5412 C  CD  . LYS A-2 337 ? 0.3882 0.3281 0.4020 0.0304  -0.0193 0.0303  ? ? ? ? ? ? 337 LYS A-2 CD  
5413 C  CE  . LYS A-2 337 ? 0.3152 0.2568 0.3305 0.0347  -0.0232 0.0307  ? ? ? ? ? ? 337 LYS A-2 CE  
5414 N  NZ  . LYS A-2 337 ? 0.3589 0.2959 0.3709 0.0329  -0.0259 0.0372  ? ? ? ? ? ? 337 LYS A-2 NZ  
5415 N  N   . ILE A-2 338 ? 0.2953 0.2346 0.3144 0.0268  -0.0091 0.0161  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A-2 N   
5416 C  CA  . ILE A-2 338 ? 0.3058 0.2426 0.3237 0.0232  -0.0065 0.0161  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A-2 CA  
5417 C  C   . ILE A-2 338 ? 0.3411 0.2682 0.3581 0.0212  -0.0089 0.0201  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A-2 C   
5418 O  O   . ILE A-2 338 ? 0.3528 0.2732 0.3723 0.0240  -0.0131 0.0202  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A-2 O   
5419 C  CB  . ILE A-2 338 ? 0.3281 0.2671 0.3492 0.0254  -0.0056 0.0104  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A-2 CB  
5420 C  CG1 . ILE A-2 338 ? 0.2847 0.2344 0.3067 0.0269  -0.0034 0.0070  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A-2 CG1 
5421 C  CG2 . ILE A-2 338 ? 0.3222 0.2582 0.3420 0.0217  -0.0033 0.0107  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A-2 CG2 
5422 C  CD1 . ILE A-2 338 ? 0.3255 0.2801 0.3503 0.0289  -0.0022 0.0017  ? ? ? ? ? ? 338 ILE A-2 CD1 
5423 N  N   . SER A-2 339 ? 0.2909 0.2173 0.3046 0.0164  -0.0066 0.0234  ? ? ? ? ? ? 339 SER A-2 N   
5424 C  CA  . SER A-2 339 ? 0.3385 0.2573 0.3512 0.0133  -0.0083 0.0278  ? ? ? ? ? ? 339 SER A-2 CA  
5425 C  C   . SER A-2 339 ? 0.3202 0.2395 0.3324 0.0100  -0.0052 0.0267  ? ? ? ? ? ? 339 SER A-2 C   
5426 O  O   . SER A-2 339 ? 0.2859 0.2118 0.2967 0.0089  -0.0015 0.0248  ? ? ? ? ? ? 339 SER A-2 O   
5427 C  CB  . SER A-2 339 ? 0.4240 0.3438 0.4327 0.0103  -0.0084 0.0338  ? ? ? ? ? ? 339 SER A-2 CB  
5428 O  OG  . SER A-2 339 ? 0.6855 0.6064 0.6943 0.0132  -0.0109 0.0348  ? ? ? ? ? ? 339 SER A-2 OG  
5429 N  N   . PRO A-2 340 ? 0.3239 0.2360 0.3372 0.0080  -0.0070 0.0283  ? ? ? ? ? ? 340 PRO A-2 N   
5430 C  CA  . PRO A-2 340 ? 0.3396 0.2533 0.3521 0.0044  -0.0040 0.0278  ? ? ? ? ? ? 340 PRO A-2 CA  
5431 C  C   . PRO A-2 340 ? 0.3611 0.2795 0.3695 0.0002  -0.0014 0.0321  ? ? ? ? ? ? 340 PRO A-2 C   
5432 O  O   . PRO A-2 340 ? 0.3706 0.2881 0.3770 -0.0010 -0.0030 0.0368  ? ? ? ? ? ? 340 PRO A-2 O   
5433 C  CB  . PRO A-2 340 ? 0.4309 0.3355 0.4456 0.0029  -0.0073 0.0293  ? ? ? ? ? ? 340 PRO A-2 CB  
5434 C  CG  . PRO A-2 340 ? 0.5553 0.4532 0.5727 0.0067  -0.0121 0.0290  ? ? ? ? ? ? 340 PRO A-2 CG  
5435 C  CD  . PRO A-2 340 ? 0.4250 0.3274 0.4408 0.0091  -0.0121 0.0301  ? ? ? ? ? ? 340 PRO A-2 CD  
5436 N  N   . LEU A-2 341 ? 0.3163 0.2402 0.3233 -0.0016 0.0024  0.0304  ? ? ? ? ? ? 341 LEU A-2 N   
5437 C  CA  . LEU A-2 341 ? 0.2947 0.2241 0.2980 -0.0051 0.0048  0.0335  ? ? ? ? ? ? 341 LEU A-2 CA  
5438 C  C   . LEU A-2 341 ? 0.3089 0.2384 0.3120 -0.0091 0.0062  0.0349  ? ? ? ? ? ? 341 LEU A-2 C   
5439 O  O   . LEU A-2 341 ? 0.3292 0.2582 0.3308 -0.0125 0.0053  0.0397  ? ? ? ? ? ? 341 LEU A-2 O   
5440 C  CB  . LEU A-2 341 ? 0.3199 0.2565 0.3216 -0.0037 0.0078  0.0304  ? ? ? ? ? ? 341 LEU A-2 CB  
5441 C  CG  . LEU A-2 341 ? 0.2894 0.2322 0.2874 -0.0062 0.0100  0.0323  ? ? ? ? ? ? 341 LEU A-2 CG  
5442 C  CD1 . LEU A-2 341 ? 0.3158 0.2596 0.3112 -0.0072 0.0084  0.0370  ? ? ? ? ? ? 341 LEU A-2 CD1 
5443 C  CD2 . LEU A-2 341 ? 0.3018 0.2502 0.2988 -0.0049 0.0125  0.0285  ? ? ? ? ? ? 341 LEU A-2 CD2 
5444 N  N   . THR A-2 342 ? 0.3121 0.2428 0.3168 -0.0087 0.0081  0.0309  ? ? ? ? ? ? 342 THR A-2 N   
5445 C  CA  . THR A-2 342 ? 0.3088 0.2402 0.3137 -0.0122 0.0093  0.0316  ? ? ? ? ? ? 342 THR A-2 CA  
5446 C  C   . THR A-2 342 ? 0.3717 0.3030 0.3790 -0.0105 0.0105  0.0265  ? ? ? ? ? ? 342 THR A-2 C   
5447 O  O   . THR A-2 342 ? 0.2981 0.2333 0.3050 -0.0081 0.0123  0.0230  ? ? ? ? ? ? 342 THR A-2 O   
5448 C  CB  . THR A-2 342 ? 0.3512 0.2907 0.3528 -0.0149 0.0123  0.0333  ? ? ? ? ? ? 342 THR A-2 CB  
5449 O  OG1 . THR A-2 342 ? 0.4248 0.3661 0.4272 -0.0181 0.0134  0.0337  ? ? ? ? ? ? 342 THR A-2 OG1 
5450 C  CG2 . THR A-2 342 ? 0.3762 0.3214 0.3764 -0.0124 0.0148  0.0296  ? ? ? ? ? ? 342 THR A-2 CG2 
5451 N  N   . GLY A-2 343 ? 0.3426 0.2694 0.3524 -0.0120 0.0091  0.0262  ? ? ? ? ? ? 343 GLY A-2 N   
5452 C  CA  . GLY A-2 343 ? 0.3648 0.2924 0.3767 -0.0109 0.0102  0.0216  ? ? ? ? ? ? 343 GLY A-2 CA  
5453 C  C   . GLY A-2 343 ? 0.3328 0.2602 0.3460 -0.0063 0.0099  0.0172  ? ? ? ? ? ? 343 GLY A-2 C   
5454 O  O   . GLY A-2 343 ? 0.3310 0.2537 0.3460 -0.0040 0.0071  0.0166  ? ? ? ? ? ? 343 GLY A-2 O   
5455 N  N   . PHE A-2 344 ? 0.3483 0.2814 0.3608 -0.0052 0.0125  0.0143  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A-2 N   
5456 C  CA  . PHE A-2 344 ? 0.3136 0.2485 0.3273 -0.0017 0.0126  0.0104  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A-2 CA  
5457 C  C   . PHE A-2 344 ? 0.3513 0.2880 0.3638 0.0004  0.0123  0.0112  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A-2 C   
5458 O  O   . PHE A-2 344 ? 0.2714 0.2098 0.2853 0.0033  0.0119  0.0083  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A-2 O   
5459 C  CB  . PHE A-2 344 ? 0.3873 0.3275 0.4002 -0.0019 0.0152  0.0080  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A-2 CB  
5460 C  CG  . PHE A-2 344 ? 0.4209 0.3603 0.4356 -0.0028 0.0152  0.0059  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A-2 CG  
5461 C  CD1 . PHE A-2 344 ? 0.3941 0.3314 0.4114 -0.0006 0.0136  0.0026  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A-2 CD1 
5462 C  CD2 . PHE A-2 344 ? 0.4457 0.3873 0.4595 -0.0054 0.0169  0.0068  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A-2 CD2 
5463 C  CE1 . PHE A-2 344 ? 0.4476 0.3846 0.4665 -0.0014 0.0135  0.0003  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A-2 CE1 
5464 C  CE2 . PHE A-2 344 ? 0.4276 0.3689 0.4432 -0.0062 0.0168  0.0047  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A-2 CE2 
5465 C  CZ  . PHE A-2 344 ? 0.4051 0.3438 0.4231 -0.0044 0.0150  0.0016  ? ? ? ? ? ? 344 PHE A-2 CZ  
5466 N  N   . LEU A-2 345 ? 0.2682 0.2052 0.2783 -0.0012 0.0125  0.0148  ? ? ? ? ? ? 345 LEU A-2 N   
5467 C  CA  . LEU A-2 345 ? 0.2900 0.2301 0.2986 0.0004  0.0126  0.0154  ? ? ? ? ? ? 345 LEU A-2 CA  
5468 C  C   . LEU A-2 345 ? 0.3059 0.2424 0.3150 0.0017  0.0098  0.0175  ? ? ? ? ? ? 345 LEU A-2 C   
5469 O  O   . LEU A-2 345 ? 0.3040 0.2355 0.3132 0.0002  0.0079  0.0206  ? ? ? ? ? ? 345 LEU A-2 O   
5470 C  CB  . LEU A-2 345 ? 0.2988 0.2430 0.3042 -0.0017 0.0146  0.0171  ? ? ? ? ? ? 345 LEU A-2 CB  
5471 C  CG  . LEU A-2 345 ? 0.3374 0.2853 0.3424 -0.0025 0.0170  0.0148  ? ? ? ? ? ? 345 LEU A-2 CG  
5472 C  CD1 . LEU A-2 345 ? 0.3706 0.3223 0.3727 -0.0039 0.0184  0.0158  ? ? ? ? ? ? 345 LEU A-2 CD1 
5473 C  CD2 . LEU A-2 345 ? 0.4197 0.3697 0.4259 -0.0004 0.0173  0.0117  ? ? ? ? ? ? 345 LEU A-2 CD2 
5474 N  N   . SER A-2 346 ? 0.2781 0.2172 0.2876 0.0044  0.0093  0.0161  ? ? ? ? ? ? 346 SER A-2 N   
5475 C  CA  . SER A-2 346 ? 0.2941 0.2313 0.3039 0.0062  0.0067  0.0179  ? ? ? ? ? ? 346 SER A-2 CA  
5476 C  C   . SER A-2 346 ? 0.2694 0.2112 0.2764 0.0056  0.0077  0.0197  ? ? ? ? ? ? 346 SER A-2 C   
5477 O  O   . SER A-2 346 ? 0.2837 0.2302 0.2892 0.0046  0.0101  0.0186  ? ? ? ? ? ? 346 SER A-2 O   
5478 C  CB  . SER A-2 346 ? 0.3112 0.2492 0.3243 0.0103  0.0052  0.0141  ? ? ? ? ? ? 346 SER A-2 CB  
5479 O  OG  . SER A-2 346 ? 0.3324 0.2656 0.3482 0.0115  0.0037  0.0119  ? ? ? ? ? ? 346 SER A-2 OG  
5480 N  N   . LEU A-2 347 ? 0.2852 0.2253 0.2917 0.0066  0.0054  0.0224  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A-2 N   
5481 C  CA  . LEU A-2 347 ? 0.2560 0.2006 0.2601 0.0064  0.0057  0.0240  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A-2 CA  
5482 C  C   . LEU A-2 347 ? 0.2585 0.2042 0.2649 0.0101  0.0037  0.0222  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A-2 C   
5483 O  O   . LEU A-2 347 ? 0.3139 0.2552 0.3223 0.0123  0.0007  0.0228  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A-2 O   
5484 C  CB  . LEU A-2 347 ? 0.3272 0.2698 0.3285 0.0043  0.0045  0.0290  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A-2 CB  
5485 C  CG  . LEU A-2 347 ? 0.3581 0.3053 0.3561 0.0036  0.0046  0.0312  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A-2 CG  
5486 C  CD1 . LEU A-2 347 ? 0.5376 0.4863 0.5367 0.0067  0.0025  0.0306  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A-2 CD1 
5487 C  CD2 . LEU A-2 347 ? 0.3593 0.3121 0.3552 0.0020  0.0076  0.0292  ? ? ? ? ? ? 347 LEU A-2 CD2 
5488 N  N   . ILE A-2 348 ? 0.2445 0.1964 0.2508 0.0108  0.0050  0.0200  ? ? ? ? ? ? 348 ILE A-2 N   
5489 C  CA  . ILE A-2 348 ? 0.2788 0.2339 0.2878 0.0142  0.0034  0.0180  ? ? ? ? ? ? 348 ILE A-2 CA  
5490 C  C   . ILE A-2 348 ? 0.2781 0.2374 0.2849 0.0137  0.0031  0.0197  ? ? ? ? ? ? 348 ILE A-2 C   
5491 O  O   . ILE A-2 348 ? 0.2757 0.2382 0.2802 0.0112  0.0051  0.0198  ? ? ? ? ? ? 348 ILE A-2 O   
5492 C  CB  . ILE A-2 348 ? 0.2820 0.2424 0.2933 0.0151  0.0050  0.0138  ? ? ? ? ? ? 348 ILE A-2 CB  
5493 C  CG1 . ILE A-2 348 ? 0.3073 0.2646 0.3202 0.0152  0.0058  0.0118  ? ? ? ? ? ? 348 ILE A-2 CG1 
5494 C  CG2 . ILE A-2 348 ? 0.3070 0.2721 0.3214 0.0188  0.0033  0.0117  ? ? ? ? ? ? 348 ILE A-2 CG2 
5495 C  CD1 . ILE A-2 348 ? 0.3258 0.2893 0.3404 0.0155  0.0076  0.0082  ? ? ? ? ? ? 348 ILE A-2 CD1 
5496 N  N   . GLU A-2 349 ? 0.2689 0.2280 0.2765 0.0161  0.0003  0.0210  ? ? ? ? ? ? 349 GLU A-2 N   
5497 C  CA  . GLU A-2 349 ? 0.2984 0.2626 0.3045 0.0160  -0.0002 0.0221  ? ? ? ? ? ? 349 GLU A-2 CA  
5498 C  C   . GLU A-2 349 ? 0.2798 0.2496 0.2892 0.0191  -0.0012 0.0192  ? ? ? ? ? ? 349 GLU A-2 C   
5499 O  O   . GLU A-2 349 ? 0.2938 0.2620 0.3064 0.0226  -0.0033 0.0178  ? ? ? ? ? ? 349 GLU A-2 O   
5500 C  CB  . GLU A-2 349 ? 0.3193 0.2801 0.3229 0.0159  -0.0025 0.0265  ? ? ? ? ? ? 349 GLU A-2 CB  
5501 C  CG  . GLU A-2 349 ? 0.3049 0.2624 0.3051 0.0123  -0.0011 0.0294  ? ? ? ? ? ? 349 GLU A-2 CG  
5502 C  CD  . GLU A-2 349 ? 0.3871 0.3456 0.3833 0.0106  -0.0021 0.0337  ? ? ? ? ? ? 349 GLU A-2 CD  
5503 O  OE1 . GLU A-2 349 ? 0.5613 0.5161 0.5575 0.0116  -0.0050 0.0372  ? ? ? ? ? ? 349 GLU A-2 OE1 
5504 O  OE2 . GLU A-2 349 ? 0.3438 0.3071 0.3370 0.0084  -0.0001 0.0335  ? ? ? ? ? ? 349 GLU A-2 OE2 
5505 N  N   . ILE A-2 350 ? 0.2300 0.2066 0.2390 0.0179  -0.0001 0.0181  ? ? ? ? ? ? 350 ILE A-2 N   
5506 C  CA  . ILE A-2 350 ? 0.2714 0.2552 0.2835 0.0202  -0.0010 0.0157  ? ? ? ? ? ? 350 ILE A-2 CA  
5507 C  C   . ILE A-2 350 ? 0.2531 0.2410 0.2638 0.0199  -0.0023 0.0172  ? ? ? ? ? ? 350 ILE A-2 C   
5508 O  O   . ILE A-2 350 ? 0.2535 0.2414 0.2608 0.0169  -0.0015 0.0187  ? ? ? ? ? ? 350 ILE A-2 O   
5509 C  CB  . ILE A-2 350 ? 0.2641 0.2535 0.2781 0.0187  0.0014  0.0127  ? ? ? ? ? ? 350 ILE A-2 CB  
5510 C  CG1 . ILE A-2 350 ? 0.3010 0.2909 0.3120 0.0144  0.0034  0.0134  ? ? ? ? ? ? 350 ILE A-2 CG1 
5511 C  CG2 . ILE A-2 350 ? 0.3752 0.3610 0.3907 0.0196  0.0023  0.0110  ? ? ? ? ? ? 350 ILE A-2 CG2 
5512 C  CD1 . ILE A-2 350 ? 0.2589 0.2538 0.2715 0.0124  0.0052  0.0113  ? ? ? ? ? ? 350 ILE A-2 CD1 
5513 N  N   . TYR A-2 351 ? 0.2225 0.2152 0.2361 0.0231  -0.0045 0.0162  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A-2 N   
5514 C  CA  . TYR A-2 351 ? 0.2408 0.2372 0.2535 0.0237  -0.0065 0.0177  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A-2 CA  
5515 C  C   . TYR A-2 351 ? 0.2807 0.2873 0.2966 0.0242  -0.0065 0.0150  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A-2 C   
5516 O  O   . TYR A-2 351 ? 0.2912 0.3020 0.3111 0.0273  -0.0070 0.0124  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A-2 O   
5517 C  CB  . TYR A-2 351 ? 0.2658 0.2577 0.2791 0.0277  -0.0099 0.0198  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A-2 CB  
5518 C  CG  . TYR A-2 351 ? 0.2607 0.2428 0.2710 0.0264  -0.0101 0.0231  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A-2 CG  
5519 C  CD1 . TYR A-2 351 ? 0.3397 0.3196 0.3453 0.0235  -0.0100 0.0268  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A-2 CD1 
5520 C  CD2 . TYR A-2 351 ? 0.3071 0.2831 0.3194 0.0279  -0.0104 0.0221  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A-2 CD2 
5521 C  CE1 . TYR A-2 351 ? 0.3300 0.3024 0.3332 0.0219  -0.0100 0.0300  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A-2 CE1 
5522 C  CE2 . TYR A-2 351 ? 0.3603 0.3279 0.3704 0.0262  -0.0106 0.0252  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A-2 CE2 
5523 C  CZ  . TYR A-2 351 ? 0.3519 0.3181 0.3574 0.0230  -0.0102 0.0293  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A-2 CZ  
5524 O  OH  . TYR A-2 351 ? 0.5183 0.4770 0.5219 0.0210  -0.0105 0.0326  ? ? ? ? ? ? 351 TYR A-2 OH  
5525 N  N   . PRO A-2 352 ? 0.2788 0.2899 0.2929 0.0209  -0.0059 0.0153  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A-2 N   
5526 C  CA  . PRO A-2 352 ? 0.2869 0.3078 0.3039 0.0200  -0.0057 0.0132  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A-2 CA  
5527 C  C   . PRO A-2 352 ? 0.4463 0.4741 0.4664 0.0236  -0.0082 0.0125  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A-2 C   
5528 O  O   . PRO A-2 352 ? 0.4549 0.4919 0.4787 0.0236  -0.0078 0.0102  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A-2 O   
5529 C  CB  . PRO A-2 352 ? 0.3063 0.3277 0.3200 0.0156  -0.0053 0.0141  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A-2 CB  
5530 C  CG  . PRO A-2 352 ? 0.3780 0.3927 0.3875 0.0159  -0.0060 0.0166  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A-2 CG  
5531 C  CD  . PRO A-2 352 ? 0.3038 0.3110 0.3131 0.0177  -0.0052 0.0174  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A-2 CD  
5532 O  OXT . PRO A-2 352 ? 0.3585 0.3835 0.3774 0.0260  -0.0105 0.0143  ? ? ? ? ? ? 352 PRO A-2 OXT 
# 
