data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Cogan, D.P." 1 ? 
"Nair, S.K."  2 ? 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Transcriptional repressor, CouR" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "Transcriptional regulation, repressor, MarR family, DNA BINDING PROTEIN" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "DNA BINDING PROTEIN" 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   US 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            "J. Biol. Chem." 
_citation.journal_id_ASTM           JBCHA3 
_citation.journal_id_CSD            0071 
_citation.journal_id_ISSN           1083-351X 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            293 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                11727 
_citation.page_last                 11735 
_citation.title                     "Structural basis of transcriptional regulation by CouR, a repressor of coumarate catabolism, inRhodopseudomonas palustris." 
_citation.year                      2018 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1074/jbc.RA118.003561 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   29794028 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Cogan, D.P."   1 0000-0003-4563-2397 
primary "Baraquet, C."  2 ?                   
primary "Harwood, C.S." 3 0000-0003-4450-5177 
primary "Nair, S.K."    4 ?                   
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;SGSMTSSNRITSPAMTASKTAAVAKPTRAGRKAPAVETAPEASELKMGELSELLGYALKRAQLRVFEDFLHCVAPVQLTP
AQFSVLLLLDANPGRNQTEIATTLGILRPNFVAMLDALEGRGLCVRTRSPSDRRSHILMLTDKGRATLARAKKLVATRHE
DRLTELLGRDNRDALLSMLATIAREF
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;SGSMTSSNRITSPAMTASKTAAVAKPTRAGRKAPAVETAPEASELKMGELSELLGYALKRAQLRVFEDFLHCVAPVQLTP
AQFSVLLLLDANPGRNQTEIATTLGILRPNFVAMLDALEGRGLCVRTRSPSDRRSHILMLTDKGRATLARAKKLVATRHE
DRLTELLGRDNRDALLSMLATIAREF
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   SER n 
1 2   GLY n 
1 3   SER n 
1 4   MET n 
1 5   THR n 
1 6   SER n 
1 7   SER n 
1 8   ASN n 
1 9   ARG n 
1 10  ILE n 
1 11  THR n 
1 12  SER n 
1 13  PRO n 
1 14  ALA n 
1 15  MET n 
1 16  THR n 
1 17  ALA n 
1 18  SER n 
1 19  LYS n 
1 20  THR n 
1 21  ALA n 
1 22  ALA n 
1 23  VAL n 
1 24  ALA n 
1 25  LYS n 
1 26  PRO n 
1 27  THR n 
1 28  ARG n 
1 29  ALA n 
1 30  GLY n 
1 31  ARG n 
1 32  LYS n 
1 33  ALA n 
1 34  PRO n 
1 35  ALA n 
1 36  VAL n 
1 37  GLU n 
1 38  THR n 
1 39  ALA n 
1 40  PRO n 
1 41  GLU n 
1 42  ALA n 
1 43  SER n 
1 44  GLU n 
1 45  LEU n 
1 46  LYS n 
1 47  MET n 
1 48  GLY n 
1 49  GLU n 
1 50  LEU n 
1 51  SER n 
1 52  GLU n 
1 53  LEU n 
1 54  LEU n 
1 55  GLY n 
1 56  TYR n 
1 57  ALA n 
1 58  LEU n 
1 59  LYS n 
1 60  ARG n 
1 61  ALA n 
1 62  GLN n 
1 63  LEU n 
1 64  ARG n 
1 65  VAL n 
1 66  PHE n 
1 67  GLU n 
1 68  ASP n 
1 69  PHE n 
1 70  LEU n 
1 71  HIS n 
1 72  CYS n 
1 73  VAL n 
1 74  ALA n 
1 75  PRO n 
1 76  VAL n 
1 77  GLN n 
1 78  LEU n 
1 79  THR n 
1 80  PRO n 
1 81  ALA n 
1 82  GLN n 
1 83  PHE n 
1 84  SER n 
1 85  VAL n 
1 86  LEU n 
1 87  LEU n 
1 88  LEU n 
1 89  LEU n 
1 90  ASP n 
1 91  ALA n 
1 92  ASN n 
1 93  PRO n 
1 94  GLY n 
1 95  ARG n 
1 96  ASN n 
1 97  GLN n 
1 98  THR n 
1 99  GLU n 
1 100 ILE n 
1 101 ALA n 
1 102 THR n 
1 103 THR n 
1 104 LEU n 
1 105 GLY n 
1 106 ILE n 
1 107 LEU n 
1 108 ARG n 
1 109 PRO n 
1 110 ASN n 
1 111 PHE n 
1 112 VAL n 
1 113 ALA n 
1 114 MET n 
1 115 LEU n 
1 116 ASP n 
1 117 ALA n 
1 118 LEU n 
1 119 GLU n 
1 120 GLY n 
1 121 ARG n 
1 122 GLY n 
1 123 LEU n 
1 124 CYS n 
1 125 VAL n 
1 126 ARG n 
1 127 THR n 
1 128 ARG n 
1 129 SER n 
1 130 PRO n 
1 131 SER n 
1 132 ASP n 
1 133 ARG n 
1 134 ARG n 
1 135 SER n 
1 136 HIS n 
1 137 ILE n 
1 138 LEU n 
1 139 MET n 
1 140 LEU n 
1 141 THR n 
1 142 ASP n 
1 143 LYS n 
1 144 GLY n 
1 145 ARG n 
1 146 ALA n 
1 147 THR n 
1 148 LEU n 
1 149 ALA n 
1 150 ARG n 
1 151 ALA n 
1 152 LYS n 
1 153 LYS n 
1 154 LEU n 
1 155 VAL n 
1 156 ALA n 
1 157 THR n 
1 158 ARG n 
1 159 HIS n 
1 160 GLU n 
1 161 ASP n 
1 162 ARG n 
1 163 LEU n 
1 164 THR n 
1 165 GLU n 
1 166 LEU n 
1 167 LEU n 
1 168 GLY n 
1 169 ARG n 
1 170 ASP n 
1 171 ASN n 
1 172 ARG n 
1 173 ASP n 
1 174 ALA n 
1 175 LEU n 
1 176 LEU n 
1 177 SER n 
1 178 MET n 
1 179 LEU n 
1 180 ALA n 
1 181 THR n 
1 182 ILE n 
1 183 ALA n 
1 184 ARG n 
1 185 GLU n 
1 186 PHE n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer man CouR  20253.473 2   ? ? ? ? 
2 water   nat water 18.015    316 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   SER 1   -2  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 2   GLY 2   -1  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 3   SER 3   0   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 4   MET 4   1   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 5   THR 5   2   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 6   SER 6   3   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 7   SER 7   4   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 8   ASN 8   5   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 9   ARG 9   6   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 10  ILE 10  7   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 11  THR 11  8   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 12  SER 12  9   ?   ?   ?   A ? n 
A 1 13  PRO 13  10  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 14  ALA 14  11  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 15  MET 15  12  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 16  THR 16  13  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 17  ALA 17  14  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 18  SER 18  15  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 19  LYS 19  16  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 20  THR 20  17  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 21  ALA 21  18  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 22  ALA 22  19  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 23  VAL 23  20  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 24  ALA 24  21  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 25  LYS 25  22  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 26  PRO 26  23  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 27  THR 27  24  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 28  ARG 28  25  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 29  ALA 29  26  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 30  GLY 30  27  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 31  ARG 31  28  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 32  LYS 32  29  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 33  ALA 33  30  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 34  PRO 34  31  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 35  ALA 35  32  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 36  VAL 36  33  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 37  GLU 37  34  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 38  THR 38  35  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 39  ALA 39  36  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 40  PRO 40  37  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 41  GLU 41  38  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 42  ALA 42  39  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 43  SER 43  40  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 44  GLU 44  41  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 45  LEU 45  42  42  LEU LEU A ? n 
A 1 46  LYS 46  43  43  LYS LYS A ? n 
A 1 47  MET 47  44  44  MET MET A ? n 
A 1 48  GLY 48  45  45  GLY GLY A ? n 
A 1 49  GLU 49  46  46  GLU GLU A ? n 
A 1 50  LEU 50  47  47  LEU LEU A ? n 
A 1 51  SER 51  48  48  SER SER A ? n 
A 1 52  GLU 52  49  49  GLU GLU A ? n 
A 1 53  LEU 53  50  50  LEU LEU A ? n 
A 1 54  LEU 54  51  51  LEU LEU A ? n 
A 1 55  GLY 55  52  52  GLY GLY A ? n 
A 1 56  TYR 56  53  53  TYR TYR A ? n 
A 1 57  ALA 57  54  54  ALA ALA A ? n 
A 1 58  LEU 58  55  55  LEU LEU A ? n 
A 1 59  LYS 59  56  56  LYS LYS A ? n 
A 1 60  ARG 60  57  57  ARG ARG A ? n 
A 1 61  ALA 61  58  58  ALA ALA A ? n 
A 1 62  GLN 62  59  59  GLN GLN A ? n 
A 1 63  LEU 63  60  60  LEU LEU A ? n 
A 1 64  ARG 64  61  61  ARG ARG A ? n 
A 1 65  VAL 65  62  62  VAL VAL A ? n 
A 1 66  PHE 66  63  63  PHE PHE A ? n 
A 1 67  GLU 67  64  64  GLU GLU A ? n 
A 1 68  ASP 68  65  65  ASP ASP A ? n 
A 1 69  PHE 69  66  66  PHE PHE A ? n 
A 1 70  LEU 70  67  67  LEU LEU A ? n 
A 1 71  HIS 71  68  68  HIS HIS A ? n 
A 1 72  CYS 72  69  69  CYS CYS A ? n 
A 1 73  VAL 73  70  70  VAL VAL A ? n 
A 1 74  ALA 74  71  71  ALA ALA A ? n 
A 1 75  PRO 75  72  72  PRO PRO A ? n 
A 1 76  VAL 76  73  73  VAL VAL A ? n 
A 1 77  GLN 77  74  74  GLN GLN A ? n 
A 1 78  LEU 78  75  75  LEU LEU A ? n 
A 1 79  THR 79  76  76  THR THR A ? n 
A 1 80  PRO 80  77  77  PRO PRO A ? n 
A 1 81  ALA 81  78  78  ALA ALA A ? n 
A 1 82  GLN 82  79  79  GLN GLN A ? n 
A 1 83  PHE 83  80  80  PHE PHE A ? n 
A 1 84  SER 84  81  81  SER SER A ? n 
A 1 85  VAL 85  82  82  VAL VAL A ? n 
A 1 86  LEU 86  83  83  LEU LEU A ? n 
A 1 87  LEU 87  84  84  LEU LEU A ? n 
A 1 88  LEU 88  85  85  LEU LEU A ? n 
A 1 89  LEU 89  86  86  LEU LEU A ? n 
A 1 90  ASP 90  87  87  ASP ASP A ? n 
A 1 91  ALA 91  88  88  ALA ALA A ? n 
A 1 92  ASN 92  89  89  ASN ASN A ? n 
A 1 93  PRO 93  90  90  PRO PRO A ? n 
A 1 94  GLY 94  91  91  GLY GLY A ? n 
A 1 95  ARG 95  92  92  ARG ARG A ? n 
A 1 96  ASN 96  93  93  ASN ASN A ? n 
A 1 97  GLN 97  94  94  GLN GLN A ? n 
A 1 98  THR 98  95  95  THR THR A ? n 
A 1 99  GLU 99  96  96  GLU GLU A ? n 
A 1 100 ILE 100 97  97  ILE ILE A ? n 
A 1 101 ALA 101 98  98  ALA ALA A ? n 
A 1 102 THR 102 99  99  THR THR A ? n 
A 1 103 THR 103 100 100 THR THR A ? n 
A 1 104 LEU 104 101 101 LEU LEU A ? n 
A 1 105 GLY 105 102 102 GLY GLY A ? n 
A 1 106 ILE 106 103 103 ILE ILE A ? n 
A 1 107 LEU 107 104 104 LEU LEU A ? n 
A 1 108 ARG 108 105 105 ARG ARG A ? n 
A 1 109 PRO 109 106 106 PRO PRO A ? n 
A 1 110 ASN 110 107 107 ASN ASN A ? n 
A 1 111 PHE 111 108 108 PHE PHE A ? n 
A 1 112 VAL 112 109 109 VAL VAL A ? n 
A 1 113 ALA 113 110 110 ALA ALA A ? n 
A 1 114 MET 114 111 111 MET MET A ? n 
A 1 115 LEU 115 112 112 LEU LEU A ? n 
A 1 116 ASP 116 113 113 ASP ASP A ? n 
A 1 117 ALA 117 114 114 ALA ALA A ? n 
A 1 118 LEU 118 115 115 LEU LEU A ? n 
A 1 119 GLU 119 116 116 GLU GLU A ? n 
A 1 120 GLY 120 117 117 GLY GLY A ? n 
A 1 121 ARG 121 118 118 ARG ARG A ? n 
A 1 122 GLY 122 119 119 GLY GLY A ? n 
A 1 123 LEU 123 120 120 LEU LEU A ? n 
A 1 124 CYS 124 121 121 CYS CYS A ? n 
A 1 125 VAL 125 122 122 VAL VAL A ? n 
A 1 126 ARG 126 123 123 ARG ARG A ? n 
A 1 127 THR 127 124 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 128 ARG 128 125 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 129 SER 129 126 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 130 PRO 130 127 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 131 SER 131 128 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 132 ASP 132 129 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 133 ARG 133 130 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 134 ARG 134 131 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 135 SER 135 132 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 136 HIS 136 133 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 137 ILE 137 134 134 ILE ILE A ? n 
A 1 138 LEU 138 135 135 LEU LEU A ? n 
A 1 139 MET 139 136 136 MET MET A ? n 
A 1 140 LEU 140 137 137 LEU LEU A ? n 
A 1 141 THR 141 138 138 THR THR A ? n 
A 1 142 ASP 142 139 139 ASP ASP A ? n 
A 1 143 LYS 143 140 140 LYS LYS A ? n 
A 1 144 GLY 144 141 141 GLY GLY A ? n 
A 1 145 ARG 145 142 142 ARG ARG A ? n 
A 1 146 ALA 146 143 143 ALA ALA A ? n 
A 1 147 THR 147 144 144 THR THR A ? n 
A 1 148 LEU 148 145 145 LEU LEU A ? n 
A 1 149 ALA 149 146 146 ALA ALA A ? n 
A 1 150 ARG 150 147 147 ARG ARG A ? n 
A 1 151 ALA 151 148 148 ALA ALA A ? n 
A 1 152 LYS 152 149 149 LYS LYS A ? n 
A 1 153 LYS 153 150 150 LYS LYS A ? n 
A 1 154 LEU 154 151 151 LEU LEU A ? n 
A 1 155 VAL 155 152 152 VAL VAL A ? n 
A 1 156 ALA 156 153 153 ALA ALA A ? n 
A 1 157 THR 157 154 154 THR THR A ? n 
A 1 158 ARG 158 155 155 ARG ARG A ? n 
A 1 159 HIS 159 156 156 HIS HIS A ? n 
A 1 160 GLU 160 157 157 GLU GLU A ? n 
A 1 161 ASP 161 158 158 ASP ASP A ? n 
A 1 162 ARG 162 159 159 ARG ARG A ? n 
A 1 163 LEU 163 160 160 LEU LEU A ? n 
A 1 164 THR 164 161 161 THR THR A ? n 
A 1 165 GLU 165 162 162 GLU GLU A ? n 
A 1 166 LEU 166 163 163 LEU LEU A ? n 
A 1 167 LEU 167 164 164 LEU LEU A ? n 
A 1 168 GLY 168 165 165 GLY GLY A ? n 
A 1 169 ARG 169 166 166 ARG ARG A ? n 
A 1 170 ASP 170 167 167 ASP ASP A ? n 
A 1 171 ASN 171 168 168 ASN ASN A ? n 
A 1 172 ARG 172 169 169 ARG ARG A ? n 
A 1 173 ASP 173 170 170 ASP ASP A ? n 
A 1 174 ALA 174 171 171 ALA ALA A ? n 
A 1 175 LEU 175 172 172 LEU LEU A ? n 
A 1 176 LEU 176 173 173 LEU LEU A ? n 
A 1 177 SER 177 174 174 SER SER A ? n 
A 1 178 MET 178 175 175 MET MET A ? n 
A 1 179 LEU 179 176 176 LEU LEU A ? n 
A 1 180 ALA 180 177 177 ALA ALA A ? n 
A 1 181 THR 181 178 178 THR THR A ? n 
A 1 182 ILE 182 179 179 ILE ILE A ? n 
A 1 183 ALA 183 180 180 ALA ALA A ? n 
A 1 184 ARG 184 181 181 ARG ARG A ? n 
A 1 185 GLU 185 182 182 GLU GLU A ? n 
A 1 186 PHE 186 183 183 PHE PHE A ? n 
B 1 1   SER 1   -2  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 2   GLY 2   -1  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 3   SER 3   0   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 4   MET 4   1   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 5   THR 5   2   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 6   SER 6   3   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 7   SER 7   4   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 8   ASN 8   5   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 9   ARG 9   6   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 10  ILE 10  7   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 11  THR 11  8   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 12  SER 12  9   ?   ?   ?   B ? n 
B 1 13  PRO 13  10  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 14  ALA 14  11  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 15  MET 15  12  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 16  THR 16  13  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 17  ALA 17  14  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 18  SER 18  15  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 19  LYS 19  16  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 20  THR 20  17  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 21  ALA 21  18  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 22  ALA 22  19  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 23  VAL 23  20  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 24  ALA 24  21  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 25  LYS 25  22  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 26  PRO 26  23  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 27  THR 27  24  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 28  ARG 28  25  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 29  ALA 29  26  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 30  GLY 30  27  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 31  ARG 31  28  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 32  LYS 32  29  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 33  ALA 33  30  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 34  PRO 34  31  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 35  ALA 35  32  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 36  VAL 36  33  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 37  GLU 37  34  ?   ?   ?   B ? n 
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B 1 39  ALA 39  36  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 40  PRO 40  37  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 41  GLU 41  38  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 42  ALA 42  39  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 43  SER 43  40  ?   ?   ?   B ? n 
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B 1 46  LYS 46  43  43  LYS LYS B ? n 
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B 1 49  GLU 49  46  46  GLU GLU B ? n 
B 1 50  LEU 50  47  47  LEU LEU B ? n 
B 1 51  SER 51  48  48  SER SER B ? n 
B 1 52  GLU 52  49  49  GLU GLU B ? n 
B 1 53  LEU 53  50  50  LEU LEU B ? n 
B 1 54  LEU 54  51  51  LEU LEU B ? n 
B 1 55  GLY 55  52  52  GLY GLY B ? n 
B 1 56  TYR 56  53  53  TYR TYR B ? n 
B 1 57  ALA 57  54  54  ALA ALA B ? n 
B 1 58  LEU 58  55  55  LEU LEU B ? n 
B 1 59  LYS 59  56  56  LYS LYS B ? n 
B 1 60  ARG 60  57  57  ARG ARG B ? n 
B 1 61  ALA 61  58  58  ALA ALA B ? n 
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B 1 63  LEU 63  60  60  LEU LEU B ? n 
B 1 64  ARG 64  61  61  ARG ARG B ? n 
B 1 65  VAL 65  62  62  VAL VAL B ? n 
B 1 66  PHE 66  63  63  PHE PHE B ? n 
B 1 67  GLU 67  64  64  GLU GLU B ? n 
B 1 68  ASP 68  65  65  ASP ASP B ? n 
B 1 69  PHE 69  66  66  PHE PHE B ? n 
B 1 70  LEU 70  67  67  LEU LEU B ? n 
B 1 71  HIS 71  68  68  HIS HIS B ? n 
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B 1 76  VAL 76  73  73  VAL VAL B ? n 
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B 1 86  LEU 86  83  83  LEU LEU B ? n 
B 1 87  LEU 87  84  84  LEU LEU B ? n 
B 1 88  LEU 88  85  85  LEU LEU B ? n 
B 1 89  LEU 89  86  86  LEU LEU B ? n 
B 1 90  ASP 90  87  87  ASP ASP B ? n 
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B 1 94  GLY 94  91  91  GLY GLY B ? n 
B 1 95  ARG 95  92  92  ARG ARG B ? n 
B 1 96  ASN 96  93  93  ASN ASN B ? n 
B 1 97  GLN 97  94  94  GLN GLN B ? n 
B 1 98  THR 98  95  95  THR THR B ? n 
B 1 99  GLU 99  96  96  GLU GLU B ? n 
B 1 100 ILE 100 97  97  ILE ILE B ? n 
B 1 101 ALA 101 98  98  ALA ALA B ? n 
B 1 102 THR 102 99  99  THR THR B ? n 
B 1 103 THR 103 100 100 THR THR B ? n 
B 1 104 LEU 104 101 101 LEU LEU B ? n 
B 1 105 GLY 105 102 102 GLY GLY B ? n 
B 1 106 ILE 106 103 103 ILE ILE B ? n 
B 1 107 LEU 107 104 104 LEU LEU B ? n 
B 1 108 ARG 108 105 105 ARG ARG B ? n 
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B 1 110 ASN 110 107 107 ASN ASN B ? n 
B 1 111 PHE 111 108 108 PHE PHE B ? n 
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B 1 114 MET 114 111 111 MET MET B ? n 
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B 1 125 VAL 125 122 122 VAL VAL B ? n 
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B 1 127 THR 127 124 124 THR THR B ? n 
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B 1 129 SER 129 126 126 SER SER B ? n 
B 1 130 PRO 130 127 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 131 SER 131 128 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 132 ASP 132 129 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 133 ARG 133 130 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 134 ARG 134 131 ?   ?   ?   B ? n 
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B 1 136 HIS 136 133 133 HIS HIS B ? n 
B 1 137 ILE 137 134 134 ILE ILE B ? n 
B 1 138 LEU 138 135 135 LEU LEU B ? n 
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B 1 141 THR 141 138 138 THR THR B ? n 
B 1 142 ASP 142 139 139 ASP ASP B ? n 
B 1 143 LYS 143 140 140 LYS LYS B ? n 
B 1 144 GLY 144 141 141 GLY GLY B ? n 
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B 1 146 ALA 146 143 143 ALA ALA B ? n 
B 1 147 THR 147 144 144 THR THR B ? n 
B 1 148 LEU 148 145 145 LEU LEU B ? n 
B 1 149 ALA 149 146 146 ALA ALA B ? n 
B 1 150 ARG 150 147 147 ARG ARG B ? n 
B 1 151 ALA 151 148 148 ALA ALA B ? n 
B 1 152 LYS 152 149 149 LYS LYS B ? n 
B 1 153 LYS 153 150 150 LYS LYS B ? n 
B 1 154 LEU 154 151 151 LEU LEU B ? n 
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B 1 159 HIS 159 156 156 HIS HIS B ? n 
B 1 160 GLU 160 157 157 GLU GLU B ? n 
B 1 161 ASP 161 158 158 ASP ASP B ? n 
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B 1 163 LEU 163 160 160 LEU LEU B ? n 
B 1 164 THR 164 161 161 THR THR B ? n 
B 1 165 GLU 165 162 162 GLU GLU B ? n 
B 1 166 LEU 166 163 163 LEU LEU B ? n 
B 1 167 LEU 167 164 164 LEU LEU B ? n 
B 1 168 GLY 168 165 165 GLY GLY B ? n 
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B 1 170 ASP 170 167 167 ASP ASP B ? n 
B 1 171 ASN 171 168 168 ASN ASN B ? n 
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B 1 173 ASP 173 170 170 ASP ASP B ? n 
B 1 174 ALA 174 171 171 ALA ALA B ? n 
B 1 175 LEU 175 172 172 LEU LEU B ? n 
B 1 176 LEU 176 173 173 LEU LEU B ? n 
B 1 177 SER 177 174 174 SER SER B ? n 
B 1 178 MET 178 175 175 MET MET B ? n 
B 1 179 LEU 179 176 176 LEU LEU B ? n 
B 1 180 ALA 180 177 177 ALA ALA B ? n 
B 1 181 THR 181 178 178 THR THR B ? n 
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B 1 183 ALA 183 180 180 ALA ALA B ? n 
B 1 184 ARG 184 181 181 ARG ARG B ? n 
B 1 185 GLU 185 182 182 GLU GLU B ? n 
B 1 186 PHE 186 183 183 PHE PHE B ? n 
# 
loop_
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_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
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_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 HOH 1   201 52  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 2   202 9   HOH HOH A ? 
C 2 HOH 3   203 36  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 4   204 50  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 5   205 53  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 6   206 45  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 7   207 33  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 8   208 81  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 9   209 28  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 10  210 14  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 11  211 44  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 12  212 86  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 13  213 14  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 14  214 93  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 15  215 41  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 16  216 26  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 17  217 7   HOH HOH A ? 
C 2 HOH 18  218 9   HOH HOH A ? 
C 2 HOH 19  219 12  HOH HOH A ? 
C 2 HOH 20  220 4   HOH HOH A ? 
C 2 HOH 21  221 45  HOH HOH A ? 
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GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER           ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 MET A 47  ? GLU A 52  ? MET A 44  GLU A 49  5 ? 6  
HELX_P HELX_P2  AA2 LEU A 53  ? ALA A 74  ? LEU A 50  ALA A 71  1 ? 22 
HELX_P HELX_P3  AA3 PRO A 75  ? GLN A 77  ? PRO A 72  GLN A 74  5 ? 3  
HELX_P HELX_P4  AA4 THR A 79  ? ASN A 92  ? THR A 76  ASN A 89  1 ? 14 
HELX_P HELX_P5  AA5 ASN A 96  ? GLY A 105 ? ASN A 93  GLY A 102 1 ? 10 
HELX_P HELX_P6  AA6 LEU A 107 ? ARG A 121 ? LEU A 104 ARG A 118 1 ? 15 
HELX_P HELX_P7  AA7 THR A 141 ? HIS A 159 ? THR A 138 HIS A 156 1 ? 19 
HELX_P HELX_P8  AA8 HIS A 159 ? GLY A 168 ? HIS A 156 GLY A 165 1 ? 10 
HELX_P HELX_P9  AA9 GLY A 168 ? PHE A 186 ? GLY A 165 PHE A 183 1 ? 19 
HELX_P HELX_P10 AB1 MET B 47  ? GLU B 52  ? MET B 44  GLU B 49  5 ? 6  
HELX_P HELX_P11 AB2 LEU B 53  ? VAL B 73  ? LEU B 50  VAL B 70  1 ? 21 
HELX_P HELX_P12 AB3 THR B 79  ? ASN B 92  ? THR B 76  ASN B 89  1 ? 14 
HELX_P HELX_P13 AB4 ASN B 96  ? LEU B 104 ? ASN B 93  LEU B 101 1 ? 9  
HELX_P HELX_P14 AB5 LEU B 107 ? ARG B 121 ? LEU B 104 ARG B 118 1 ? 15 
HELX_P HELX_P15 AB6 THR B 141 ? ARG B 158 ? THR B 138 ARG B 155 1 ? 18 
HELX_P HELX_P16 AB7 ARG B 158 ? GLY B 168 ? ARG B 155 GLY B 165 1 ? 11 
HELX_P HELX_P17 AB8 GLY B 168 ? PHE B 186 ? GLY B 165 PHE B 183 1 ? 19 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 2 ? 
AA2 ? 2 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 CYS A 124 ? VAL A 125 ? CYS A 121 VAL A 122 
AA1 2 MET A 139 ? LEU A 140 ? MET A 136 LEU A 137 
AA2 1 CYS B 124 ? ARG B 126 ? CYS B 121 ARG B 123 
AA2 2 LEU B 138 ? LEU B 140 ? LEU B 135 LEU B 137 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.016947 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   -0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.016947 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   -0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.009225 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
N 
O 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
2 D B D B 1 
# 
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id   2 
_pdbx_entity_nonpoly.name        water 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id     HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N VAL A 125 ? N VAL A 122 O MET A 139 ? O MET A 136 
AA2 1 2 N VAL B 125 ? N VAL B 122 O MET B 139 ? O MET B 136 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N   . LEU A 1 45  ? 73.735 37.494 141.743 1.00 53.73 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A N   1 
ATOM   2    C CA  . LEU A 1 45  ? 73.073 36.332 141.085 1.00 50.90 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CA  1 
ATOM   3    C C   . LEU A 1 45  ? 73.927 35.818 139.950 1.00 51.03 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A C   1 
ATOM   4    O O   . LEU A 1 45  ? 74.657 36.595 139.322 1.00 55.01 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A O   1 
ATOM   5    C CB  . LEU A 1 45  ? 71.678 36.708 140.551 1.00 49.37 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CB  1 
ATOM   6    C CG  . LEU A 1 45  ? 70.433 36.173 141.272 1.00 44.66 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CG  1 
ATOM   7    C CD1 . LEU A 1 45  ? 70.143 36.913 142.574 1.00 45.66 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CD1 1 
ATOM   8    C CD2 . LEU A 1 45  ? 69.231 36.236 140.334 1.00 43.46 ? ? ? ? ? ? 42  LEU A CD2 1 
ATOM   9    N N   . LYS A 1 46  ? 73.825 34.510 139.699 1.00 47.82 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A N   1 
ATOM   10   C CA  . LYS A 1 46  ? 74.507 33.852 138.591 1.00 45.62 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A CA  1 
ATOM   11   C C   . LYS A 1 46  ? 73.945 34.329 137.234 1.00 43.97 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A C   1 
ATOM   12   O O   . LYS A 1 46  ? 72.935 33.837 136.745 1.00 42.73 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A O   1 
ATOM   13   C CB  . LYS A 1 46  ? 74.422 32.314 138.716 1.00 48.25 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A CB  1 
ATOM   14   C CG  . LYS A 1 46  ? 75.672 31.658 139.309 1.00 50.68 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A CG  1 
ATOM   15   C CD  . LYS A 1 46  ? 75.898 30.232 138.784 1.00 54.89 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A CD  1 
ATOM   16   C CE  . LYS A 1 46  ? 74.964 29.190 139.413 1.00 52.96 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A CE  1 
ATOM   17   N NZ  . LYS A 1 46  ? 75.454 27.800 139.161 1.00 50.19 ? ? ? ? ? ? 43  LYS A NZ  1 
ATOM   18   N N   . MET A 1 47  ? 74.635 35.302 136.661 1.00 45.46 ? ? ? ? ? ? 44  MET A N   1 
ATOM   19   C CA  . MET A 1 47  ? 74.296 35.904 135.396 1.00 44.87 ? ? ? ? ? ? 44  MET A CA  1 
ATOM   20   C C   . MET A 1 47  ? 74.541 34.979 134.175 1.00 46.76 ? ? ? ? ? ? 44  MET A C   1 
ATOM   21   O O   . MET A 1 47  ? 73.861 35.102 133.142 1.00 37.57 ? ? ? ? ? ? 44  MET A O   1 
ATOM   22   C CB  . MET A 1 47  ? 75.077 37.211 135.244 1.00 45.90 ? ? ? ? ? ? 44  MET A CB  1 
ATOM   23   C CG  . MET A 1 47  ? 74.704 38.277 136.275 1.00 43.96 ? ? ? ? ? ? 44  MET A CG  1 
ATOM   24   S SD  . MET A 1 47  ? 72.983 38.829 136.158 1.00 45.40 ? ? ? ? ? ? 44  MET A SD  1 
ATOM   25   C CE  . MET A 1 47  ? 73.057 39.710 134.608 1.00 41.74 ? ? ? ? ? ? 44  MET A CE  1 
ATOM   26   N N   . GLY A 1 48  ? 75.494 34.054 134.304 1.00 47.65 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A N   1 
ATOM   27   C CA  . GLY A 1 48  ? 75.907 33.185 133.197 1.00 46.80 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A CA  1 
ATOM   28   C C   . GLY A 1 48  ? 76.374 33.895 131.926 1.00 46.92 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A C   1 
ATOM   29   O O   . GLY A 1 48  ? 77.227 34.793 131.961 1.00 44.12 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A O   1 
ATOM   30   N N   . GLU A 1 49  ? 75.786 33.504 130.800 1.00 48.10 ? ? ? ? ? ? 46  GLU A N   1 
ATOM   31   C CA  . GLU A 1 49  ? 76.239 33.950 129.499 1.00 49.04 ? ? ? ? ? ? 46  GLU A CA  1 
ATOM   32   C C   . GLU A 1 49  ? 75.983 35.446 129.313 1.00 48.97 ? ? ? ? ? ? 46  GLU A C   1 
ATOM   33   O O   . GLU A 1 49  ? 76.697 36.102 128.547 1.00 39.46 ? ? ? ? ? ? 46  GLU A O   1 
ATOM   34   C CB  . GLU A 1 49  ? 75.573 33.148 128.366 1.00 52.53 ? ? ? ? ? ? 46  GLU A CB  1 
ATOM   35   C CG  . GLU A 1 49  ? 75.950 31.659 128.299 1.00 52.99 ? ? ? ? ? ? 46  GLU A CG  1 
ATOM   36   C CD  . GLU A 1 49  ? 75.004 30.760 129.087 1.00 53.72 ? ? ? ? ? ? 46  GLU A CD  1 
ATOM   37   O OE1 . GLU A 1 49  ? 74.320 31.297 129.982 1.00 52.69 ? ? ? ? ? ? 46  GLU A OE1 1 
ATOM   38   O OE2 . GLU A 1 49  ? 74.943 29.528 128.825 1.00 48.44 ? ? ? ? ? ? 46  GLU A OE2 1 
ATOM   39   N N   . LEU A 1 50  ? 74.983 35.987 130.022 1.00 48.55 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A N   1 
ATOM   40   C CA  . LEU A 1 50  ? 74.729 37.438 130.022 1.00 48.75 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CA  1 
ATOM   41   C C   . LEU A 1 50  ? 75.999 38.248 130.223 1.00 48.78 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A C   1 
ATOM   42   O O   . LEU A 1 50  ? 76.259 39.197 129.475 1.00 44.04 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A O   1 
ATOM   43   C CB  . LEU A 1 50  ? 73.724 37.815 131.108 1.00 55.06 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CB  1 
ATOM   44   C CG  . LEU A 1 50  ? 72.285 37.391 130.866 1.00 52.20 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CG  1 
ATOM   45   C CD1 . LEU A 1 50  ? 71.428 37.994 131.954 1.00 53.51 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD1 1 
ATOM   46   C CD2 . LEU A 1 50  ? 71.805 37.816 129.483 1.00 53.28 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD2 1 
ATOM   47   N N   . SER A 1 51  ? 76.816 37.838 131.194 1.00 47.47 ? ? ? ? ? ? 48  SER A N   1 
ATOM   48   C CA  . SER A 1 51  ? 78.114 38.504 131.463 1.00 54.67 ? ? ? ? ? ? 48  SER A CA  1 
ATOM   49   C C   . SER A 1 51  ? 78.859 38.983 130.197 1.00 50.10 ? ? ? ? ? ? 48  SER A C   1 
ATOM   50   O O   . SER A 1 51  ? 79.455 40.036 130.219 1.00 52.47 ? ? ? ? ? ? 48  SER A O   1 
ATOM   51   C CB  . SER A 1 51  ? 79.046 37.594 132.277 1.00 53.18 ? ? ? ? ? ? 48  SER A CB  1 
ATOM   52   O OG  . SER A 1 51  ? 78.785 37.675 133.676 1.00 57.35 ? ? ? ? ? ? 48  SER A OG  1 
ATOM   53   N N   . GLU A 1 52  ? 78.818 38.213 129.111 1.00 52.81 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A N   1 
ATOM   54   C CA  . GLU A 1 52  ? 79.636 38.506 127.932 1.00 54.37 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CA  1 
ATOM   55   C C   . GLU A 1 52  ? 78.874 38.524 126.604 1.00 52.83 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A C   1 
ATOM   56   O O   . GLU A 1 52  ? 79.507 38.470 125.532 1.00 50.64 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A O   1 
ATOM   57   C CB  . GLU A 1 52  ? 80.813 37.513 127.877 1.00 57.43 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CB  1 
ATOM   58   C CG  . GLU A 1 52  ? 81.802 37.587 129.057 1.00 61.66 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CG  1 
ATOM   59   C CD  . GLU A 1 52  ? 82.834 38.717 128.961 1.00 63.23 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A CD  1 
ATOM   60   O OE1 . GLU A 1 52  ? 82.881 39.437 127.935 1.00 71.01 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A OE1 1 
ATOM   61   O OE2 . GLU A 1 52  ? 83.618 38.886 129.925 1.00 55.63 ? ? ? ? ? ? 49  GLU A OE2 1 
ATOM   62   N N   . LEU A 1 53  ? 77.538 38.622 126.647 1.00 49.92 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A N   1 
ATOM   63   C CA  . LEU A 1 53  ? 76.754 38.926 125.424 1.00 44.82 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CA  1 
ATOM   64   C C   . LEU A 1 53  ? 76.713 40.424 125.175 1.00 40.50 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A C   1 
ATOM   65   O O   . LEU A 1 53  ? 76.420 41.186 126.090 1.00 34.40 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A O   1 
ATOM   66   C CB  . LEU A 1 53  ? 75.320 38.412 125.493 1.00 41.85 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CB  1 
ATOM   67   C CG  . LEU A 1 53  ? 75.012 37.003 126.009 1.00 46.98 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CG  1 
ATOM   68   C CD1 . LEU A 1 53  ? 73.507 36.755 125.973 1.00 49.54 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CD1 1 
ATOM   69   C CD2 . LEU A 1 53  ? 75.764 35.898 125.292 1.00 48.25 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CD2 1 
ATOM   70   N N   . LEU A 1 54  ? 76.906 40.833 123.919 1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A N   1 
ATOM   71   C CA  . LEU A 1 54  ? 76.949 42.251 123.552 1.00 38.32 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CA  1 
ATOM   72   C C   . LEU A 1 54  ? 75.591 42.965 123.560 1.00 36.82 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A C   1 
ATOM   73   O O   . LEU A 1 54  ? 75.509 44.163 123.790 1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A O   1 
ATOM   74   C CB  . LEU A 1 54  ? 77.606 42.425 122.166 1.00 38.47 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CB  1 
ATOM   75   C CG  . LEU A 1 54  ? 77.841 43.881 121.759 1.00 38.88 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CG  1 
ATOM   76   C CD1 . LEU A 1 54  ? 78.438 44.696 122.895 1.00 39.66 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CD1 1 
ATOM   77   C CD2 . LEU A 1 54  ? 78.774 43.953 120.547 1.00 38.20 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CD2 1 
ATOM   78   N N   . GLY A 1 55  ? 74.531 42.240 123.272 1.00 38.51 ? ? ? ? ? ? 52  GLY A N   1 
ATOM   79   C CA  . GLY A 1 55  ? 73.193 42.812 123.300 1.00 41.42 ? ? ? ? ? ? 52  GLY A CA  1 
ATOM   80   C C   . GLY A 1 55  ? 72.794 43.241 124.691 1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 52  GLY A C   1 
ATOM   81   O O   . GLY A 1 55  ? 72.185 44.302 124.853 1.00 40.68 ? ? ? ? ? ? 52  GLY A O   1 
ATOM   82   N N   . TYR A 1 56  ? 73.137 42.416 125.681 1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 53  TYR A N   1 
ATOM   83   C CA  . TYR A 1 56  ? 72.755 42.668 127.062 1.00 36.10 ? ? ? ? ? ? 53  TYR A CA  1 
ATOM   84   C C   . TYR A 1 56  ? 73.482 43.914 127.552 1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 53  TYR A C   1 
ATOM   85   O O   . TYR A 1 56  ? 72.857 44.805 128.080 1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 53  TYR A O   1 
ATOM   86   C CB  . TYR A 1 56  ? 73.046 41.466 128.002 1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 53  TYR A CB  1 
ATOM   87   C CG  . TYR A 1 56  ? 72.813 41.799 129.485 1.00 36.37 ? ? ? ? ? ? 53  TYR A CG  1 
ATOM   88   C CD1 . TYR A 1 56  ? 71.515 41.853 130.018 1.00 35.53 ? ? ? ? ? ? 53  TYR A CD1 1 
ATOM   89   C CD2 . TYR A 1 56  ? 73.876 42.103 130.335 1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 53  TYR A CD2 1 
ATOM   90   C CE1 . TYR A 1 56  ? 71.289 42.162 131.358 1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 53  TYR A CE1 1 
ATOM   91   C CE2 . TYR A 1 56  ? 73.658 42.442 131.691 1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 53  TYR A CE2 1 
ATOM   92   C CZ  . TYR A 1 56  ? 72.352 42.468 132.199 1.00 37.57 ? ? ? ? ? ? 53  TYR A CZ  1 
ATOM   93   O OH  . TYR A 1 56  ? 72.099 42.797 133.535 1.00 38.14 ? ? ? ? ? ? 53  TYR A OH  1 
ATOM   94   N N   . ALA A 1 57  ? 74.800 43.966 127.342 1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 54  ALA A N   1 
ATOM   95   C CA  . ALA A 1 57  ? 75.610 45.095 127.785 1.00 37.23 ? ? ? ? ? ? 54  ALA A CA  1 
ATOM   96   C C   . ALA A 1 57  ? 75.194 46.397 127.129 1.00 37.68 ? ? ? ? ? ? 54  ALA A C   1 
ATOM   97   O O   . ALA A 1 57  ? 75.183 47.441 127.772 1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 54  ALA A O   1 
ATOM   98   C CB  . ALA A 1 57  ? 77.104 44.827 127.556 1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 54  ALA A CB  1 
ATOM   99   N N   . LEU A 1 58  ? 74.814 46.321 125.856 1.00 39.22 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A N   1 
ATOM   100  C CA  . LEU A 1 58  ? 74.426 47.488 125.099 1.00 40.80 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CA  1 
ATOM   101  C C   . LEU A 1 58  ? 73.040 47.981 125.578 1.00 41.19 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A C   1 
ATOM   102  O O   . LEU A 1 58  ? 72.801 49.195 125.608 1.00 45.39 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A O   1 
ATOM   103  C CB  . LEU A 1 58  ? 74.453 47.145 123.598 1.00 46.03 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CB  1 
ATOM   104  C CG  . LEU A 1 58  ? 74.637 48.122 122.434 1.00 47.46 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CG  1 
ATOM   105  C CD1 . LEU A 1 58  ? 75.931 48.905 122.530 1.00 44.51 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CD1 1 
ATOM   106  C CD2 . LEU A 1 58  ? 74.615 47.326 121.124 1.00 46.93 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CD2 1 
ATOM   107  N N   . LYS A 1 59  ? 72.138 47.074 125.965 1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A N   1 
ATOM   108  C CA  . LYS A 1 59  ? 70.858 47.514 126.484 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A CA  1 
ATOM   109  C C   . LYS A 1 59  ? 71.037 48.161 127.907 1.00 34.78 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A C   1 
ATOM   110  O O   . LYS A 1 59  ? 70.455 49.184 128.161 1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A O   1 
ATOM   111  C CB  . LYS A 1 59  ? 69.829 46.380 126.481 1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A CB  1 
ATOM   112  C CG  . LYS A 1 59  ? 68.405 46.782 126.915 1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A CG  1 
ATOM   113  C CD  . LYS A 1 59  ? 67.887 47.960 126.105 1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A CD  1 
ATOM   114  C CE  . LYS A 1 59  ? 66.420 48.298 126.329 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A CE  1 
ATOM   115  N NZ  . LYS A 1 59  ? 66.154 49.642 125.730 1.00 36.12 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A NZ  1 
ATOM   116  N N   . ARG A 1 60  ? 71.877 47.599 128.786 1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A N   1 
ATOM   117  C CA  . ARG A 1 60  ? 72.178 48.237 130.108 1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A CA  1 
ATOM   118  C C   . ARG A 1 60  ? 72.862 49.623 130.017 1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A C   1 
ATOM   119  O O   . ARG A 1 60  ? 72.453 50.613 130.675 1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A O   1 
ATOM   120  C CB  . ARG A 1 60  ? 73.015 47.313 131.000 1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A CB  1 
ATOM   121  C CG  . ARG A 1 60  ? 72.492 45.873 131.210 1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A CG  1 
ATOM   122  C CD  . ARG A 1 60  ? 70.996 45.733 131.480 1.00 35.95 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A CD  1 
ATOM   123  N NE  . ARG A 1 60  ? 70.502 46.609 132.541 1.00 38.52 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A NE  1 
ATOM   124  C CZ  . ARG A 1 60  ? 70.419 46.324 133.849 1.00 37.42 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A CZ  1 
ATOM   125  N NH1 . ARG A 1 60  ? 70.763 45.125 134.377 1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A NH1 1 
ATOM   126  N NH2 . ARG A 1 60  ? 69.945 47.266 134.647 1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A NH2 1 
ATOM   127  N N   . ALA A 1 61  ? 73.904 49.728 129.222 1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 58  ALA A N   1 
ATOM   128  C CA  . ALA A 1 61  ? 74.485 51.048 128.965 1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 58  ALA A CA  1 
ATOM   129  C C   . ALA A 1 61  ? 73.434 51.962 128.334 1.00 35.15 ? ? ? ? ? ? 58  ALA A C   1 
ATOM   130  O O   . ALA A 1 61  ? 73.194 53.074 128.826 1.00 39.46 ? ? ? ? ? ? 58  ALA A O   1 
ATOM   131  C CB  . ALA A 1 61  ? 75.723 50.952 128.063 1.00 40.38 ? ? ? ? ? ? 58  ALA A CB  1 
ATOM   132  N N   . GLN A 1 62  ? 72.769 51.500 127.285 1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 59  GLN A N   1 
ATOM   133  C CA  . GLN A 1 62  ? 71.650 52.298 126.764 1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 59  GLN A CA  1 
ATOM   134  C C   . GLN A 1 62  ? 70.638 52.701 127.848 1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 59  GLN A C   1 
ATOM   135  O O   . GLN A 1 62  ? 70.318 53.874 127.974 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 59  GLN A O   1 
ATOM   136  C CB  . GLN A 1 62  ? 70.931 51.663 125.576 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 59  GLN A CB  1 
ATOM   137  C CG  . GLN A 1 62  ? 69.866 52.578 124.953 1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 59  GLN A CG  1 
ATOM   138  C CD  . GLN A 1 62  ? 68.463 52.206 125.357 1.00 32.37 ? ? ? ? ? ? 59  GLN A CD  1 
ATOM   139  O OE1 . GLN A 1 62  ? 68.113 51.029 125.353 1.00 40.16 ? ? ? ? ? ? 59  GLN A OE1 1 
ATOM   140  N NE2 . GLN A 1 62  ? 67.644 53.187 125.696 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 59  GLN A NE2 1 
ATOM   141  N N   . LEU A 1 63  ? 70.145 51.772 128.647 1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 60  LEU A N   1 
ATOM   142  C CA  . LEU A 1 63  ? 69.108 52.174 129.616 1.00 35.68 ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CA  1 
ATOM   143  C C   . LEU A 1 63  ? 69.567 53.341 130.516 1.00 33.99 ? ? ? ? ? ? 60  LEU A C   1 
ATOM   144  O O   . LEU A 1 63  ? 68.791 54.320 130.732 1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 60  LEU A O   1 
ATOM   145  C CB  . LEU A 1 63  ? 68.598 51.001 130.442 1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CB  1 
ATOM   146  C CG  . LEU A 1 63  ? 67.639 50.065 129.722 1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CG  1 
ATOM   147  C CD1 . LEU A 1 63  ? 67.586 48.708 130.432 1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CD1 1 
ATOM   148  C CD2 . LEU A 1 63  ? 66.243 50.694 129.603 1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 60  LEU A CD2 1 
ATOM   149  N N   . ARG A 1 64  ? 70.824 53.279 130.961 1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A N   1 
ATOM   150  C CA  . ARG A 1 64  ? 71.356 54.254 131.935 1.00 38.57 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A CA  1 
ATOM   151  C C   . ARG A 1 64  ? 71.623 55.594 131.272 1.00 36.20 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A C   1 
ATOM   152  O O   . ARG A 1 64  ? 71.353 56.626 131.850 1.00 38.21 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A O   1 
ATOM   153  C CB  . ARG A 1 64  ? 72.612 53.688 132.637 1.00 46.31 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A CB  1 
ATOM   154  C CG  . ARG A 1 64  ? 73.206 54.499 133.804 1.00 47.28 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A CG  1 
ATOM   155  C CD  . ARG A 1 64  ? 72.281 54.721 135.010 1.00 45.79 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A CD  1 
ATOM   156  N NE  . ARG A 1 64  ? 72.100 56.157 135.179 1.00 50.09 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A NE  1 
ATOM   157  C CZ  . ARG A 1 64  ? 71.037 56.772 135.707 1.00 52.39 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A CZ  1 
ATOM   158  N NH1 . ARG A 1 64  ? 70.017 56.101 136.247 1.00 52.29 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A NH1 1 
ATOM   159  N NH2 . ARG A 1 64  ? 71.021 58.104 135.728 1.00 49.39 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A NH2 1 
ATOM   160  N N   . VAL A 1 65  ? 72.124 55.576 130.041 1.00 35.15 ? ? ? ? ? ? 62  VAL A N   1 
ATOM   161  C CA  . VAL A 1 65  ? 72.263 56.795 129.229 1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 62  VAL A CA  1 
ATOM   162  C C   . VAL A 1 65  ? 70.919 57.519 129.059 1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 62  VAL A C   1 
ATOM   163  O O   . VAL A 1 65  ? 70.879 58.738 129.209 1.00 41.58 ? ? ? ? ? ? 62  VAL A O   1 
ATOM   164  C CB  . VAL A 1 65  ? 72.912 56.522 127.824 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 62  VAL A CB  1 
ATOM   165  C CG1 . VAL A 1 65  ? 72.843 57.747 126.902 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 62  VAL A CG1 1 
ATOM   166  C CG2 . VAL A 1 65  ? 74.373 56.085 127.952 1.00 34.91 ? ? ? ? ? ? 62  VAL A CG2 1 
ATOM   167  N N   . PHE A 1 66  ? 69.859 56.804 128.685 1.00 28.68 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A N   1 
ATOM   168  C CA  . PHE A 1 66  ? 68.504 57.406 128.588 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A CA  1 
ATOM   169  C C   . PHE A 1 66  ? 67.998 58.023 129.924 1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A C   1 
ATOM   170  O O   . PHE A 1 66  ? 67.461 59.128 129.948 1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A O   1 
ATOM   171  C CB  . PHE A 1 66  ? 67.463 56.375 128.109 1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A CB  1 
ATOM   172  C CG  . PHE A 1 66  ? 67.319 56.284 126.614 1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A CG  1 
ATOM   173  C CD1 . PHE A 1 66  ? 68.454 56.176 125.778 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A CD1 1 
ATOM   174  C CD2 . PHE A 1 66  ? 66.041 56.296 126.041 1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A CD2 1 
ATOM   175  C CE1 . PHE A 1 66  ? 68.314 56.149 124.403 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A CE1 1 
ATOM   176  C CE2 . PHE A 1 66  ? 65.889 56.232 124.679 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A CE2 1 
ATOM   177  C CZ  . PHE A 1 66  ? 67.029 56.157 123.851 1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 63  PHE A CZ  1 
ATOM   178  N N   . GLU A 1 67  ? 68.170 57.296 131.014 1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A N   1 
ATOM   179  C CA  . GLU A 1 67  ? 67.805 57.789 132.344 1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A CA  1 
ATOM   180  C C   . GLU A 1 67  ? 68.453 59.145 132.689 1.00 34.78 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A C   1 
ATOM   181  O O   . GLU A 1 67  ? 67.771 60.085 133.128 1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A O   1 
ATOM   182  C CB  . GLU A 1 67  ? 68.226 56.785 133.402 1.00 38.48 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A CB  1 
ATOM   183  C CG  . GLU A 1 67  ? 67.457 55.499 133.381 1.00 41.48 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A CG  1 
ATOM   184  C CD  . GLU A 1 67  ? 68.039 54.485 134.332 1.00 46.00 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A CD  1 
ATOM   185  O OE1 . GLU A 1 67  ? 68.135 54.800 135.557 1.00 51.45 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A OE1 1 
ATOM   186  O OE2 . GLU A 1 67  ? 68.400 53.394 133.855 1.00 48.72 ? ? ? ? ? ? 64  GLU A OE2 1 
ATOM   187  N N   . ASP A 1 68  ? 69.770 59.206 132.492 1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 65  ASP A N   1 
ATOM   188  C CA  . ASP A 1 68  ? 70.571 60.401 132.723 1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 65  ASP A CA  1 
ATOM   189  C C   . ASP A 1 68  ? 70.209 61.527 131.794 1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 65  ASP A C   1 
ATOM   190  O O   . ASP A 1 68  ? 70.066 62.688 132.191 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 65  ASP A O   1 
ATOM   191  C CB  . ASP A 1 68  ? 72.065 60.084 132.597 1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 65  ASP A CB  1 
ATOM   192  C CG  . ASP A 1 68  ? 72.948 61.145 133.234 1.00 37.25 ? ? ? ? ? ? 65  ASP A CG  1 
ATOM   193  O OD1 . ASP A 1 68  ? 73.033 62.288 132.740 1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 65  ASP A OD1 1 
ATOM   194  O OD2 . ASP A 1 68  ? 73.589 60.817 134.248 1.00 45.28 ? ? ? ? ? ? 65  ASP A OD2 1 
ATOM   195  N N   . PHE A 1 69  ? 70.047 61.200 130.532 1.00 37.36 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A N   1 
ATOM   196  C CA  . PHE A 1 69  ? 69.607 62.194 129.574 1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A CA  1 
ATOM   197  C C   . PHE A 1 69  ? 68.291 62.805 130.068 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A C   1 
ATOM   198  O O   . PHE A 1 69  ? 68.124 64.030 130.098 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A O   1 
ATOM   199  C CB  . PHE A 1 69  ? 69.374 61.513 128.231 1.00 36.80 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A CB  1 
ATOM   200  C CG  . PHE A 1 69  ? 69.000 62.456 127.135 1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A CG  1 
ATOM   201  C CD1 . PHE A 1 69  ? 67.726 62.982 127.053 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A CD1 1 
ATOM   202  C CD2 . PHE A 1 69  ? 69.940 62.823 126.192 1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A CD2 1 
ATOM   203  C CE1 . PHE A 1 69  ? 67.392 63.833 126.024 1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A CE1 1 
ATOM   204  C CE2 . PHE A 1 69  ? 69.605 63.681 125.173 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A CE2 1 
ATOM   205  C CZ  . PHE A 1 69  ? 68.331 64.180 125.087 1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 66  PHE A CZ  1 
ATOM   206  N N   . LEU A 1 70  ? 67.347 61.923 130.377 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A N   1 
ATOM   207  C CA  . LEU A 1 70  ? 65.987 62.317 130.776 1.00 34.28 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CA  1 
ATOM   208  C C   . LEU A 1 70  ? 66.012 63.254 131.970 1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A C   1 
ATOM   209  O O   . LEU A 1 70  ? 65.398 64.341 131.905 1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A O   1 
ATOM   210  C CB  . LEU A 1 70  ? 65.131 61.101 131.101 1.00 40.31 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CB  1 
ATOM   211  C CG  . LEU A 1 70  ? 64.518 60.332 129.913 1.00 39.58 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CG  1 
ATOM   212  C CD1 . LEU A 1 70  ? 64.178 58.907 130.304 1.00 37.88 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CD1 1 
ATOM   213  C CD2 . LEU A 1 70  ? 63.279 61.046 129.366 1.00 38.06 ? ? ? ? ? ? 67  LEU A CD2 1 
ATOM   214  N N   . HIS A 1 71  ? 66.793 62.889 133.003 1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 68  HIS A N   1 
ATOM   215  C CA  . HIS A 1 71  ? 67.066 63.806 134.140 1.00 36.67 ? ? ? ? ? ? 68  HIS A CA  1 
ATOM   216  C C   . HIS A 1 71  ? 67.605 65.221 133.714 1.00 39.46 ? ? ? ? ? ? 68  HIS A C   1 
ATOM   217  O O   . HIS A 1 71  ? 66.972 66.220 133.989 1.00 38.13 ? ? ? ? ? ? 68  HIS A O   1 
ATOM   218  C CB  . HIS A 1 71  ? 67.996 63.123 135.173 1.00 41.88 ? ? ? ? ? ? 68  HIS A CB  1 
ATOM   219  C CG  . HIS A 1 71  ? 68.236 63.927 136.422 1.00 41.21 ? ? ? ? ? ? 68  HIS A CG  1 
ATOM   220  N ND1 . HIS A 1 71  ? 69.324 64.760 136.574 1.00 42.63 ? ? ? ? ? ? 68  HIS A ND1 1 
ATOM   221  C CD2 . HIS A 1 71  ? 67.535 64.017 137.579 1.00 45.58 ? ? ? ? ? ? 68  HIS A CD2 1 
ATOM   222  C CE1 . HIS A 1 71  ? 69.281 65.338 137.761 1.00 41.94 ? ? ? ? ? ? 68  HIS A CE1 1 
ATOM   223  N NE2 . HIS A 1 71  ? 68.200 64.912 138.390 1.00 46.88 ? ? ? ? ? ? 68  HIS A NE2 1 
ATOM   224  N N   . CYS A 1 72  ? 68.724 65.314 133.003 1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 69  CYS A N   1 
ATOM   225  C CA  . CYS A 1 72  ? 69.306 66.631 132.631 1.00 44.36 ? ? ? ? ? ? 69  CYS A CA  1 
ATOM   226  C C   . CYS A 1 72  ? 68.459 67.466 131.675 1.00 42.63 ? ? ? ? ? ? 69  CYS A C   1 
ATOM   227  O O   . CYS A 1 72  ? 68.442 68.709 131.738 1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 69  CYS A O   1 
ATOM   228  C CB  . CYS A 1 72  ? 70.671 66.436 132.000 1.00 46.18 ? ? ? ? ? ? 69  CYS A CB  1 
ATOM   229  S SG  . CYS A 1 72  ? 71.634 65.307 133.003 1.00 53.75 ? ? ? ? ? ? 69  CYS A SG  1 
ATOM   230  N N   . VAL A 1 73  ? 67.775 66.789 130.764 1.00 37.16 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A N   1 
ATOM   231  C CA  . VAL A 1 73  ? 66.838 67.468 129.890 1.00 35.15 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CA  1 
ATOM   232  C C   . VAL A 1 73  ? 65.432 67.608 130.530 1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A C   1 
ATOM   233  O O   . VAL A 1 73  ? 64.567 68.227 129.936 1.00 35.91 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A O   1 
ATOM   234  C CB  . VAL A 1 73  ? 66.845 66.810 128.477 1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CB  1 
ATOM   235  C CG1 . VAL A 1 73  ? 66.023 67.604 127.471 1.00 37.45 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG1 1 
ATOM   236  C CG2 . VAL A 1 73  ? 68.262 66.790 127.944 1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG2 1 
ATOM   237  N N   . ALA A 1 74  ? 65.206 67.086 131.746 1.00 36.47 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A N   1 
ATOM   238  C CA  . ALA A 1 74  ? 63.921 67.251 132.454 1.00 37.62 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A CA  1 
ATOM   239  C C   . ALA A 1 74  ? 63.338 68.694 132.425 1.00 39.56 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A C   1 
ATOM   240  O O   . ALA A 1 74  ? 62.157 68.893 132.098 1.00 38.38 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A O   1 
ATOM   241  C CB  . ALA A 1 74  ? 64.033 66.749 133.904 1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A CB  1 
ATOM   242  N N   . PRO A 1 75  ? 64.153 69.706 132.712 1.00 39.61 ? ? ? ? ? ? 72  PRO A N   1 
ATOM   243  C CA  . PRO A 1 75  ? 63.582 71.053 132.563 1.00 43.27 ? ? ? ? ? ? 72  PRO A CA  1 
ATOM   244  C C   . PRO A 1 75  ? 63.151 71.493 131.134 1.00 47.41 ? ? ? ? ? ? 72  PRO A C   1 
ATOM   245  O O   . PRO A 1 75  ? 62.767 72.642 130.959 1.00 50.13 ? ? ? ? ? ? 72  PRO A O   1 
ATOM   246  C CB  . PRO A 1 75  ? 64.697 71.961 133.099 1.00 44.83 ? ? ? ? ? ? 72  PRO A CB  1 
ATOM   247  C CG  . PRO A 1 75  ? 65.422 71.099 134.085 1.00 42.73 ? ? ? ? ? ? 72  PRO A CG  1 
ATOM   248  C CD  . PRO A 1 75  ? 65.477 69.771 133.354 1.00 44.58 ? ? ? ? ? ? 72  PRO A CD  1 
ATOM   249  N N   . VAL A 1 76  ? 63.256 70.631 130.119 1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A N   1 
ATOM   250  C CA  . VAL A 1 76  ? 62.509 70.834 128.905 1.00 38.21 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A CA  1 
ATOM   251  C C   . VAL A 1 76  ? 61.643 69.628 128.502 1.00 39.47 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A C   1 
ATOM   252  O O   . VAL A 1 76  ? 60.942 69.694 127.488 1.00 41.15 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A O   1 
ATOM   253  C CB  . VAL A 1 76  ? 63.398 71.417 127.750 1.00 37.92 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A CB  1 
ATOM   254  C CG1 . VAL A 1 76  ? 63.970 72.786 128.159 1.00 39.72 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A CG1 1 
ATOM   255  C CG2 . VAL A 1 76  ? 64.526 70.515 127.395 1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 73  VAL A CG2 1 
ATOM   256  N N   . GLN A 1 77  ? 61.613 68.572 129.323 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 74  GLN A N   1 
ATOM   257  C CA  . GLN A 1 77  ? 60.659 67.447 129.157 1.00 44.67 ? ? ? ? ? ? 74  GLN A CA  1 
ATOM   258  C C   . GLN A 1 77  ? 60.715 66.797 127.780 1.00 39.81 ? ? ? ? ? ? 74  GLN A C   1 
ATOM   259  O O   . GLN A 1 77  ? 59.670 66.482 127.188 1.00 38.76 ? ? ? ? ? ? 74  GLN A O   1 
ATOM   260  C CB  . GLN A 1 77  ? 59.207 67.893 129.467 1.00 48.73 ? ? ? ? ? ? 74  GLN A CB  1 
ATOM   261  C CG  . GLN A 1 77  ? 58.906 68.148 130.939 1.00 51.30 ? ? ? ? ? ? 74  GLN A CG  1 
ATOM   262  C CD  . GLN A 1 77  ? 58.913 66.876 131.779 1.00 54.70 ? ? ? ? ? ? 74  GLN A CD  1 
ATOM   263  O OE1 . GLN A 1 77  ? 58.378 65.832 131.371 1.00 48.54 ? ? ? ? ? ? 74  GLN A OE1 1 
ATOM   264  N NE2 . GLN A 1 77  ? 59.524 66.959 132.962 1.00 49.31 ? ? ? ? ? ? 74  GLN A NE2 1 
ATOM   265  N N   . LEU A 1 78  ? 61.930 66.585 127.267 1.00 40.23 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A N   1 
ATOM   266  C CA  . LEU A 1 78  ? 62.109 65.779 126.059 1.00 38.31 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CA  1 
ATOM   267  C C   . LEU A 1 78  ? 62.781 64.438 126.378 1.00 38.64 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A C   1 
ATOM   268  O O   . LEU A 1 78  ? 63.779 64.376 127.122 1.00 36.47 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A O   1 
ATOM   269  C CB  . LEU A 1 78  ? 62.897 66.521 124.967 1.00 37.93 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CB  1 
ATOM   270  C CG  . LEU A 1 78  ? 62.563 67.965 124.499 1.00 40.05 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CG  1 
ATOM   271  C CD1 . LEU A 1 78  ? 63.778 68.582 123.806 1.00 36.75 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CD1 1 
ATOM   272  C CD2 . LEU A 1 78  ? 61.357 68.090 123.561 1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 75  LEU A CD2 1 
ATOM   273  N N   . THR A 1 79  ? 62.250 63.357 125.785 1.00 39.12 ? ? ? ? ? ? 76  THR A N   1 
ATOM   274  C CA  . THR A 1 79  ? 62.990 62.104 125.656 1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 76  THR A CA  1 
ATOM   275  C C   . THR A 1 79  ? 64.114 62.382 124.650 1.00 36.95 ? ? ? ? ? ? 76  THR A C   1 
ATOM   276  O O   . THR A 1 79  ? 64.125 63.469 124.032 1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 76  THR A O   1 
ATOM   277  C CB  . THR A 1 79  ? 62.101 60.964 125.106 1.00 38.08 ? ? ? ? ? ? 76  THR A CB  1 
ATOM   278  O OG1 . THR A 1 79  ? 61.211 61.515 124.157 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 76  THR A OG1 1 
ATOM   279  C CG2 . THR A 1 79  ? 61.285 60.259 126.200 1.00 40.47 ? ? ? ? ? ? 76  THR A CG2 1 
ATOM   280  N N   . PRO A 1 80  ? 65.064 61.439 124.488 1.00 36.42 ? ? ? ? ? ? 77  PRO A N   1 
ATOM   281  C CA  . PRO A 1 80  ? 66.109 61.564 123.437 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 77  PRO A CA  1 
ATOM   282  C C   . PRO A 1 80  ? 65.600 61.467 122.004 1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 77  PRO A C   1 
ATOM   283  O O   . PRO A 1 80  ? 66.167 62.094 121.134 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 77  PRO A O   1 
ATOM   284  C CB  . PRO A 1 80  ? 67.061 60.386 123.728 1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 77  PRO A CB  1 
ATOM   285  C CG  . PRO A 1 80  ? 66.878 60.094 125.165 1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 77  PRO A CG  1 
ATOM   286  C CD  . PRO A 1 80  ? 65.448 60.448 125.513 1.00 36.43 ? ? ? ? ? ? 77  PRO A CD  1 
ATOM   287  N N   . ALA A 1 81  ? 64.594 60.632 121.754 1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A N   1 
ATOM   288  C CA  . ALA A 1 81  ? 63.877 60.597 120.467 1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A CA  1 
ATOM   289  C C   . ALA A 1 81  ? 63.237 61.953 120.042 1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A C   1 
ATOM   290  O O   . ALA A 1 81  ? 63.374 62.366 118.915 1.00 35.95 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A O   1 
ATOM   291  C CB  . ALA A 1 81  ? 62.769 59.556 120.549 1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 78  ALA A CB  1 
ATOM   292  N N   . GLN A 1 82  ? 62.462 62.579 120.918 1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 79  GLN A N   1 
ATOM   293  C CA  . GLN A 1 82  ? 61.847 63.890 120.633 1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 79  GLN A CA  1 
ATOM   294  C C   . GLN A 1 82  ? 62.925 64.931 120.417 1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 79  GLN A C   1 
ATOM   295  O O   . GLN A 1 82  ? 62.833 65.726 119.508 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 79  GLN A O   1 
ATOM   296  C CB  . GLN A 1 82  ? 60.915 64.385 121.768 1.00 37.10 ? ? ? ? ? ? 79  GLN A CB  1 
ATOM   297  C CG  . GLN A 1 82  ? 59.638 63.574 122.047 1.00 38.72 ? ? ? ? ? ? 79  GLN A CG  1 
ATOM   298  C CD  . GLN A 1 82  ? 59.033 63.865 123.441 1.00 40.34 ? ? ? ? ? ? 79  GLN A CD  1 
ATOM   299  O OE1 . GLN A 1 82  ? 59.669 64.489 124.271 1.00 37.59 ? ? ? ? ? ? 79  GLN A OE1 1 
ATOM   300  N NE2 . GLN A 1 82  ? 57.812 63.403 123.693 1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 79  GLN A NE2 1 
ATOM   301  N N   . PHE A 1 83  ? 63.953 64.922 121.268 1.00 37.82 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A N   1 
ATOM   302  C CA  . PHE A 1 83  ? 65.070 65.875 121.124 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CA  1 
ATOM   303  C C   . PHE A 1 83  ? 65.673 65.726 119.729 1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A C   1 
ATOM   304  O O   . PHE A 1 83  ? 65.875 66.738 119.036 1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A O   1 
ATOM   305  C CB  . PHE A 1 83  ? 66.130 65.664 122.228 1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CB  1 
ATOM   306  C CG  . PHE A 1 83  ? 67.485 66.291 121.915 1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CG  1 
ATOM   307  C CD1 . PHE A 1 83  ? 67.749 67.614 122.250 1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CD1 1 
ATOM   308  C CD2 . PHE A 1 83  ? 68.474 65.551 121.305 1.00 35.53 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CD2 1 
ATOM   309  C CE1 . PHE A 1 83  ? 68.946 68.198 121.963 1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CE1 1 
ATOM   310  C CE2 . PHE A 1 83  ? 69.704 66.121 121.016 1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CE2 1 
ATOM   311  C CZ  . PHE A 1 83  ? 69.950 67.449 121.358 1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 80  PHE A CZ  1 
ATOM   312  N N   . SER A 1 84  ? 65.913 64.459 119.334 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 81  SER A N   1 
ATOM   313  C CA  . SER A 1 84  ? 66.483 64.085 118.045 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 81  SER A CA  1 
ATOM   314  C C   . SER A 1 84  ? 65.624 64.542 116.865 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 81  SER A C   1 
ATOM   315  O O   . SER A 1 84  ? 66.152 64.897 115.822 1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 81  SER A O   1 
ATOM   316  C CB  . SER A 1 84  ? 66.613 62.560 117.928 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 81  SER A CB  1 
ATOM   317  O OG  . SER A 1 84  ? 67.224 61.955 119.088 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 81  SER A OG  1 
ATOM   318  N N   . VAL A 1 85  ? 64.312 64.441 117.042 1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 82  VAL A N   1 
ATOM   319  C CA  . VAL A 1 85  ? 63.280 64.838 116.070 1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 82  VAL A CA  1 
ATOM   320  C C   . VAL A 1 85  ? 63.171 66.338 115.871 1.00 37.69 ? ? ? ? ? ? 82  VAL A C   1 
ATOM   321  O O   . VAL A 1 85  ? 62.927 66.789 114.747 1.00 39.09 ? ? ? ? ? ? 82  VAL A O   1 
ATOM   322  C CB  . VAL A 1 85  ? 61.915 64.263 116.511 1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 82  VAL A CB  1 
ATOM   323  C CG1 . VAL A 1 85  ? 60.733 64.995 115.912 1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 82  VAL A CG1 1 
ATOM   324  C CG2 . VAL A 1 85  ? 61.879 62.800 116.179 1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 82  VAL A CG2 1 
ATOM   325  N N   . LEU A 1 86  ? 63.297 67.115 116.956 1.00 38.70 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A N   1 
ATOM   326  C CA  . LEU A 1 86  ? 63.333 68.587 116.828 1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A CA  1 
ATOM   327  C C   . LEU A 1 86  ? 64.647 68.989 116.215 1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A C   1 
ATOM   328  O O   . LEU A 1 86  ? 64.706 69.957 115.477 1.00 39.65 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A O   1 
ATOM   329  C CB  . LEU A 1 86  ? 63.166 69.293 118.173 1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A CB  1 
ATOM   330  C CG  . LEU A 1 86  ? 61.931 68.957 119.011 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A CG  1 
ATOM   331  C CD1 . LEU A 1 86  ? 61.896 69.769 120.298 1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A CD1 1 
ATOM   332  C CD2 . LEU A 1 86  ? 60.662 69.166 118.209 1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 83  LEU A CD2 1 
ATOM   333  N N   . LEU A 1 87  ? 65.718 68.276 116.558 1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A N   1 
ATOM   334  C CA  . LEU A 1 87  ? 67.031 68.665 116.108 1.00 36.69 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CA  1 
ATOM   335  C C   . LEU A 1 87  ? 67.037 68.461 114.609 1.00 42.71 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A C   1 
ATOM   336  O O   . LEU A 1 87  ? 67.287 69.400 113.854 1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A O   1 
ATOM   337  C CB  . LEU A 1 87  ? 68.108 67.850 116.801 1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CB  1 
ATOM   338  C CG  . LEU A 1 87  ? 69.512 68.433 116.559 1.00 36.10 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CG  1 
ATOM   339  C CD1 . LEU A 1 87  ? 70.472 67.973 117.658 1.00 38.03 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CD1 1 
ATOM   340  C CD2 . LEU A 1 87  ? 70.040 68.112 115.168 1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A CD2 1 
ATOM   341  N N   . LEU A 1 88  ? 66.690 67.244 114.186 1.00 39.63 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A N   1 
ATOM   342  C CA  . LEU A 1 88  ? 66.457 66.996 112.772 1.00 42.41 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A CA  1 
ATOM   343  C C   . LEU A 1 88  ? 65.501 67.993 112.104 1.00 43.29 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A C   1 
ATOM   344  O O   . LEU A 1 88  ? 65.834 68.509 111.025 1.00 40.40 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A O   1 
ATOM   345  C CB  . LEU A 1 88  ? 65.997 65.557 112.553 1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A CB  1 
ATOM   346  C CG  . LEU A 1 88  ? 67.130 64.557 112.334 1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A CG  1 
ATOM   347  C CD1 . LEU A 1 88  ? 68.387 64.715 113.186 1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A CD1 1 
ATOM   348  C CD2 . LEU A 1 88  ? 66.556 63.154 112.479 1.00 37.98 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A CD2 1 
ATOM   349  N N   . LEU A 1 89  ? 64.330 68.249 112.701 1.00 42.61 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A N   1 
ATOM   350  C CA  . LEU A 1 89  ? 63.356 69.169 112.071 1.00 46.87 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CA  1 
ATOM   351  C C   . LEU A 1 89  ? 63.806 70.637 112.029 1.00 51.75 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A C   1 
ATOM   352  O O   . LEU A 1 89  ? 63.309 71.409 111.201 1.00 44.26 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A O   1 
ATOM   353  C CB  . LEU A 1 89  ? 61.958 69.074 112.695 1.00 47.67 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CB  1 
ATOM   354  C CG  . LEU A 1 89  ? 61.084 67.919 112.196 1.00 49.54 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CG  1 
ATOM   355  C CD1 . LEU A 1 89  ? 59.747 67.922 112.924 1.00 50.74 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CD1 1 
ATOM   356  C CD2 . LEU A 1 89  ? 60.875 67.960 110.689 1.00 49.80 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CD2 1 
ATOM   357  N N   . ASP A 1 90  ? 64.737 71.014 112.906 1.00 53.16 ? ? ? ? ? ? 87  ASP A N   1 
ATOM   358  C CA  . ASP A 1 90  ? 65.339 72.344 112.847 1.00 53.04 ? ? ? ? ? ? 87  ASP A CA  1 
ATOM   359  C C   . ASP A 1 90  ? 66.415 72.378 111.773 1.00 53.65 ? ? ? ? ? ? 87  ASP A C   1 
ATOM   360  O O   . ASP A 1 90  ? 66.434 73.295 110.946 1.00 53.53 ? ? ? ? ? ? 87  ASP A O   1 
ATOM   361  C CB  . ASP A 1 90  ? 65.969 72.732 114.192 1.00 56.22 ? ? ? ? ? ? 87  ASP A CB  1 
ATOM   362  C CG  . ASP A 1 90  ? 66.798 74.023 114.113 1.00 56.49 ? ? ? ? ? ? 87  ASP A CG  1 
ATOM   363  O OD1 . ASP A 1 90  ? 66.384 74.957 113.387 1.00 57.78 ? ? ? ? ? ? 87  ASP A OD1 1 
ATOM   364  O OD2 . ASP A 1 90  ? 67.861 74.097 114.768 1.00 49.90 ? ? ? ? ? ? 87  ASP A OD2 1 
ATOM   365  N N   . ALA A 1 91  ? 67.333 71.410 111.826 1.00 50.86 ? ? ? ? ? ? 88  ALA A N   1 
ATOM   366  C CA  . ALA A 1 91  ? 68.498 71.382 110.925 1.00 53.29 ? ? ? ? ? ? 88  ALA A CA  1 
ATOM   367  C C   . ALA A 1 91  ? 68.161 71.061 109.466 1.00 53.31 ? ? ? ? ? ? 88  ALA A C   1 
ATOM   368  O O   . ALA A 1 91  ? 69.075 71.096 108.616 1.00 50.04 ? ? ? ? ? ? 88  ALA A O   1 
ATOM   369  C CB  . ALA A 1 91  ? 69.548 70.398 111.428 1.00 51.20 ? ? ? ? ? ? 88  ALA A CB  1 
ATOM   370  N N   . ASN A 1 92  ? 66.884 70.735 109.193 1.00 49.11 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A N   1 
ATOM   371  C CA  . ASN A 1 92  ? 66.413 70.342 107.861 1.00 50.78 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A CA  1 
ATOM   372  C C   . ASN A 1 92  ? 65.107 70.995 107.519 1.00 56.14 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A C   1 
ATOM   373  O O   . ASN A 1 92  ? 64.088 70.308 107.319 1.00 55.40 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A O   1 
ATOM   374  C CB  . ASN A 1 92  ? 66.274 68.833 107.778 1.00 47.52 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A CB  1 
ATOM   375  C CG  . ASN A 1 92  ? 67.610 68.157 107.792 1.00 46.89 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A CG  1 
ATOM   376  O OD1 . ASN A 1 92  ? 68.333 68.186 106.785 1.00 43.22 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A OD1 1 
ATOM   377  N ND2 . ASN A 1 92  ? 67.969 67.558 108.929 1.00 48.42 ? ? ? ? ? ? 89  ASN A ND2 1 
ATOM   378  N N   . PRO A 1 93  ? 65.138 72.334 107.408 1.00 61.97 ? ? ? ? ? ? 90  PRO A N   1 
ATOM   379  C CA  . PRO A 1 93  ? 63.953 73.030 106.946 1.00 64.82 ? ? ? ? ? ? 90  PRO A CA  1 
ATOM   380  C C   . PRO A 1 93  ? 63.652 72.608 105.514 1.00 65.83 ? ? ? ? ? ? 90  PRO A C   1 
ATOM   381  O O   . PRO A 1 93  ? 64.559 72.590 104.677 1.00 72.98 ? ? ? ? ? ? 90  PRO A O   1 
ATOM   382  C CB  . PRO A 1 93  ? 64.360 74.499 107.011 1.00 62.35 ? ? ? ? ? ? 90  PRO A CB  1 
ATOM   383  C CG  . PRO A 1 93  ? 65.835 74.490 106.846 1.00 61.43 ? ? ? ? ? ? 90  PRO A CG  1 
ATOM   384  C CD  . PRO A 1 93  ? 66.322 73.219 107.458 1.00 59.02 ? ? ? ? ? ? 90  PRO A CD  1 
ATOM   385  N N   . GLY A 1 94  ? 62.405 72.221 105.268 1.00 66.05 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A N   1 
ATOM   386  C CA  . GLY A 1 94  ? 61.955 71.802 103.950 1.00 67.63 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A CA  1 
ATOM   387  C C   . GLY A 1 94  ? 61.813 70.302 103.760 1.00 69.25 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A C   1 
ATOM   388  O O   . GLY A 1 94  ? 61.028 69.870 102.921 1.00 66.47 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A O   1 
ATOM   389  N N   . ARG A 1 95  ? 62.550 69.512 104.545 1.00 75.15 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A N   1 
ATOM   390  C CA  . ARG A 1 95  ? 62.580 68.054 104.389 1.00 78.49 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CA  1 
ATOM   391  C C   . ARG A 1 95  ? 61.334 67.411 105.040 1.00 80.15 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A C   1 
ATOM   392  O O   . ARG A 1 95  ? 60.920 67.767 106.166 1.00 82.63 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A O   1 
ATOM   393  C CB  . ARG A 1 95  ? 63.896 67.457 104.928 1.00 79.98 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CB  1 
ATOM   394  C CG  . ARG A 1 95  ? 65.177 68.132 104.426 1.00 80.34 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CG  1 
ATOM   395  C CD  . ARG A 1 95  ? 65.343 68.141 102.910 1.00 82.75 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CD  1 
ATOM   396  N NE  . ARG A 1 95  ? 65.733 66.843 102.346 1.00 83.41 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A NE  1 
ATOM   397  C CZ  . ARG A 1 95  ? 66.960 66.314 102.389 1.00 83.68 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CZ  1 
ATOM   398  N NH1 . ARG A 1 95  ? 67.962 66.939 103.012 1.00 84.13 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A NH1 1 
ATOM   399  N NH2 . ARG A 1 95  ? 67.183 65.128 101.826 1.00 79.40 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A NH2 1 
ATOM   400  N N   . ASN A 1 96  ? 60.736 66.473 104.305 1.00 72.47 ? ? ? ? ? ? 93  ASN A N   1 
ATOM   401  C CA  . ASN A 1 96  ? 59.384 66.006 104.604 1.00 67.32 ? ? ? ? ? ? 93  ASN A CA  1 
ATOM   402  C C   . ASN A 1 96  ? 59.355 64.943 105.693 1.00 63.01 ? ? ? ? ? ? 93  ASN A C   1 
ATOM   403  O O   . ASN A 1 96  ? 60.365 64.276 105.971 1.00 55.54 ? ? ? ? ? ? 93  ASN A O   1 
ATOM   404  C CB  . ASN A 1 96  ? 58.656 65.527 103.333 1.00 65.33 ? ? ? ? ? ? 93  ASN A CB  1 
ATOM   405  C CG  . ASN A 1 96  ? 59.250 64.254 102.742 1.00 61.80 ? ? ? ? ? ? 93  ASN A CG  1 
ATOM   406  O OD1 . ASN A 1 96  ? 60.287 64.295 102.100 1.00 66.36 ? ? ? ? ? ? 93  ASN A OD1 1 
ATOM   407  N ND2 . ASN A 1 96  ? 58.572 63.130 102.932 1.00 64.54 ? ? ? ? ? ? 93  ASN A ND2 1 
ATOM   408  N N   . GLN A 1 97  ? 58.170 64.790 106.284 1.00 61.71 ? ? ? ? ? ? 94  GLN A N   1 
ATOM   409  C CA  . GLN A 1 97  ? 57.990 63.958 107.483 1.00 61.43 ? ? ? ? ? ? 94  GLN A CA  1 
ATOM   410  C C   . GLN A 1 97  ? 58.665 62.608 107.318 1.00 57.36 ? ? ? ? ? ? 94  GLN A C   1 
ATOM   411  O O   . GLN A 1 97  ? 59.361 62.132 108.237 1.00 52.36 ? ? ? ? ? ? 94  GLN A O   1 
ATOM   412  C CB  . GLN A 1 97  ? 56.513 63.681 107.775 1.00 63.91 ? ? ? ? ? ? 94  GLN A CB  1 
ATOM   413  C CG  . GLN A 1 97  ? 55.597 64.885 107.944 1.00 64.87 ? ? ? ? ? ? 94  GLN A CG  1 
ATOM   414  C CD  . GLN A 1 97  ? 54.187 64.487 108.377 1.00 62.94 ? ? ? ? ? ? 94  GLN A CD  1 
ATOM   415  O OE1 . GLN A 1 97  ? 54.003 63.680 109.295 1.00 58.44 ? ? ? ? ? ? 94  GLN A OE1 1 
ATOM   416  N NE2 . GLN A 1 97  ? 53.187 65.067 107.727 1.00 61.43 ? ? ? ? ? ? 94  GLN A NE2 1 
ATOM   417  N N   . THR A 1 98  ? 58.447 62.003 106.142 1.00 50.34 ? ? ? ? ? ? 95  THR A N   1 
ATOM   418  C CA  . THR A 1 98  ? 58.843 60.616 105.885 1.00 42.48 ? ? ? ? ? ? 95  THR A CA  1 
ATOM   419  C C   . THR A 1 98  ? 60.382 60.450 105.849 1.00 39.94 ? ? ? ? ? ? 95  THR A C   1 
ATOM   420  O O   . THR A 1 98  ? 60.888 59.417 106.257 1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 95  THR A O   1 
ATOM   421  C CB  . THR A 1 98  ? 58.146 60.033 104.611 1.00 44.95 ? ? ? ? ? ? 95  THR A CB  1 
ATOM   422  O OG1 . THR A 1 98  ? 56.901 60.690 104.359 1.00 43.21 ? ? ? ? ? ? 95  THR A OG1 1 
ATOM   423  C CG2 . THR A 1 98  ? 57.819 58.544 104.790 1.00 45.31 ? ? ? ? ? ? 95  THR A CG2 1 
ATOM   424  N N   . GLU A 1 99  ? 61.112 61.484 105.409 1.00 40.16 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A N   1 
ATOM   425  C CA  . GLU A 1 99  ? 62.569 61.498 105.465 1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A CA  1 
ATOM   426  C C   . GLU A 1 99  ? 63.104 61.492 106.930 1.00 41.37 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A C   1 
ATOM   427  O O   . GLU A 1 99  ? 64.112 60.848 107.193 1.00 40.89 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A O   1 
ATOM   428  C CB  . GLU A 1 99  ? 63.143 62.650 104.625 1.00 45.49 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A CB  1 
ATOM   429  C CG  . GLU A 1 99  ? 63.090 62.405 103.112 1.00 48.90 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A CG  1 
ATOM   430  C CD  . GLU A 1 99  ? 63.474 63.618 102.261 1.00 51.63 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A CD  1 
ATOM   431  O OE1 . GLU A 1 99  ? 63.227 64.775 102.692 1.00 49.23 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A OE1 1 
ATOM   432  O OE2 . GLU A 1 99  ? 64.021 63.412 101.148 1.00 46.98 ? ? ? ? ? ? 96  GLU A OE2 1 
ATOM   433  N N   . ILE A 1 100 ? 62.386 62.115 107.870 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 97  ILE A N   1 
ATOM   434  C CA  . ILE A 1 100 ? 62.844 62.234 109.288 1.00 41.71 ? ? ? ? ? ? 97  ILE A CA  1 
ATOM   435  C C   . ILE A 1 100 ? 62.685 60.880 109.986 1.00 40.84 ? ? ? ? ? ? 97  ILE A C   1 
ATOM   436  O O   . ILE A 1 100 ? 63.642 60.355 110.537 1.00 36.18 ? ? ? ? ? ? 97  ILE A O   1 
ATOM   437  C CB  . ILE A 1 100 ? 62.034 63.300 110.109 1.00 38.95 ? ? ? ? ? ? 97  ILE A CB  1 
ATOM   438  C CG1 . ILE A 1 100 ? 62.064 64.687 109.436 1.00 39.71 ? ? ? ? ? ? 97  ILE A CG1 1 
ATOM   439  C CG2 . ILE A 1 100 ? 62.526 63.377 111.552 1.00 38.15 ? ? ? ? ? ? 97  ILE A CG2 1 
ATOM   440  C CD1 . ILE A 1 100 ? 63.448 65.228 109.200 1.00 35.91 ? ? ? ? ? ? 97  ILE A CD1 1 
ATOM   441  N N   . ALA A 1 101 ? 61.479 60.314 109.907 1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 98  ALA A N   1 
ATOM   442  C CA  . ALA A 1 101 ? 61.154 59.069 110.611 1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 98  ALA A CA  1 
ATOM   443  C C   . ALA A 1 101 ? 62.065 57.891 110.214 1.00 46.06 ? ? ? ? ? ? 98  ALA A C   1 
ATOM   444  O O   . ALA A 1 101 ? 62.547 57.179 111.090 1.00 46.62 ? ? ? ? ? ? 98  ALA A O   1 
ATOM   445  C CB  . ALA A 1 101 ? 59.691 58.704 110.411 1.00 42.18 ? ? ? ? ? ? 98  ALA A CB  1 
ATOM   446  N N   . THR A 1 102 ? 62.308 57.710 108.910 1.00 39.79 ? ? ? ? ? ? 99  THR A N   1 
ATOM   447  C CA  . THR A 1 102 ? 63.129 56.616 108.421 1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 99  THR A CA  1 
ATOM   448  C C   . THR A 1 102 ? 64.552 56.765 108.911 1.00 37.74 ? ? ? ? ? ? 99  THR A C   1 
ATOM   449  O O   . THR A 1 102 ? 65.148 55.791 109.343 1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 99  THR A O   1 
ATOM   450  C CB  . THR A 1 102 ? 63.173 56.547 106.870 1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 99  THR A CB  1 
ATOM   451  O OG1 . THR A 1 102 ? 61.854 56.648 106.335 1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 99  THR A OG1 1 
ATOM   452  C CG2 . THR A 1 102 ? 63.786 55.263 106.387 1.00 39.76 ? ? ? ? ? ? 99  THR A CG2 1 
ATOM   453  N N   . THR A 1 103 ? 65.079 57.988 108.872 1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 100 THR A N   1 
ATOM   454  C CA  . THR A 1 103 ? 66.400 58.261 109.383 1.00 39.38 ? ? ? ? ? ? 100 THR A CA  1 
ATOM   455  C C   . THR A 1 103 ? 66.524 57.880 110.896 1.00 39.83 ? ? ? ? ? ? 100 THR A C   1 
ATOM   456  O O   . THR A 1 103 ? 67.583 57.443 111.330 1.00 40.12 ? ? ? ? ? ? 100 THR A O   1 
ATOM   457  C CB  . THR A 1 103 ? 66.774 59.757 109.213 1.00 44.93 ? ? ? ? ? ? 100 THR A CB  1 
ATOM   458  O OG1 . THR A 1 103 ? 66.745 60.135 107.835 1.00 47.39 ? ? ? ? ? ? 100 THR A OG1 1 
ATOM   459  C CG2 . THR A 1 103 ? 68.173 60.029 109.755 1.00 42.97 ? ? ? ? ? ? 100 THR A CG2 1 
ATOM   460  N N   . LEU A 1 104 ? 65.460 58.062 111.675 1.00 38.17 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A N   1 
ATOM   461  C CA  . LEU A 1 104 ? 65.507 57.818 113.116 1.00 40.54 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CA  1 
ATOM   462  C C   . LEU A 1 104 ? 64.976 56.444 113.465 1.00 47.38 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A C   1 
ATOM   463  O O   . LEU A 1 104 ? 64.917 56.098 114.646 1.00 47.04 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A O   1 
ATOM   464  C CB  . LEU A 1 104 ? 64.738 58.889 113.891 1.00 42.51 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CB  1 
ATOM   465  C CG  . LEU A 1 104 ? 65.295 60.330 113.898 1.00 44.86 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CG  1 
ATOM   466  C CD1 . LEU A 1 104 ? 64.253 61.289 114.460 1.00 47.41 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CD1 1 
ATOM   467  C CD2 . LEU A 1 104 ? 66.592 60.413 114.680 1.00 44.37 ? ? ? ? ? ? 101 LEU A CD2 1 
ATOM   468  N N   . GLY A 1 105 ? 64.592 55.658 112.450 1.00 47.58 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A N   1 
ATOM   469  C CA  . GLY A 1 105 ? 64.247 54.248 112.640 1.00 44.83 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A CA  1 
ATOM   470  C C   . GLY A 1 105 ? 62.957 54.094 113.418 1.00 40.93 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A C   1 
ATOM   471  O O   . GLY A 1 105 ? 62.863 53.229 114.305 1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 102 GLY A O   1 
ATOM   472  N N   . ILE A 1 106 ? 61.983 54.938 113.055 1.00 39.72 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A N   1 
ATOM   473  C CA  . ILE A 1 106 ? 60.666 55.001 113.674 1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CA  1 
ATOM   474  C C   . ILE A 1 106 ? 59.565 54.613 112.670 1.00 41.08 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A C   1 
ATOM   475  O O   . ILE A 1 106 ? 59.409 55.257 111.607 1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A O   1 
ATOM   476  C CB  . ILE A 1 106 ? 60.393 56.440 114.160 1.00 37.35 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CB  1 
ATOM   477  C CG1 . ILE A 1 106 ? 61.276 56.781 115.349 1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CG1 1 
ATOM   478  C CG2 . ILE A 1 106 ? 58.927 56.640 114.543 1.00 42.28 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CG2 1 
ATOM   479  C CD1 . ILE A 1 106 ? 61.341 58.263 115.614 1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 103 ILE A CD1 1 
ATOM   480  N N   . LEU A 1 107 ? 58.731 53.637 113.029 1.00 45.87 ? ? ? ? ? ? 104 LEU A N   1 
ATOM   481  C CA  . LEU A 1 107 ? 57.565 53.318 112.179 1.00 48.53 ? ? ? ? ? ? 104 LEU A CA  1 
ATOM   482  C C   . LEU A 1 107 ? 56.614 54.529 111.999 1.00 50.61 ? ? ? ? ? ? 104 LEU A C   1 
ATOM   483  O O   . LEU A 1 107 ? 56.636 55.483 112.776 1.00 40.22 ? ? ? ? ? ? 104 LEU A O   1 
ATOM   484  C CB  . LEU A 1 107 ? 56.783 52.114 112.703 1.00 47.26 ? ? ? ? ? ? 104 LEU A CB  1 
ATOM   485  C CG  . LEU A 1 107 ? 57.358 50.681 112.623 1.00 50.97 ? ? ? ? ? ? 104 LEU A CG  1 
ATOM   486  C CD1 . LEU A 1 107 ? 56.215 49.711 112.309 1.00 47.64 ? ? ? ? ? ? 104 LEU A CD1 1 
ATOM   487  C CD2 . LEU A 1 107 ? 58.494 50.517 111.609 1.00 52.05 ? ? ? ? ? ? 104 LEU A CD2 1 
ATOM   488  N N   . ARG A 1 108 ? 55.792 54.465 110.957 1.00 53.72 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A N   1 
ATOM   489  C CA  . ARG A 1 108 ? 54.987 55.605 110.553 1.00 53.50 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CA  1 
ATOM   490  C C   . ARG A 1 108 ? 53.921 56.020 111.566 1.00 51.63 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A C   1 
ATOM   491  O O   . ARG A 1 108 ? 53.787 57.241 111.835 1.00 50.09 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A O   1 
ATOM   492  C CB  . ARG A 1 108 ? 54.369 55.382 109.162 1.00 63.70 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CB  1 
ATOM   493  C CG  . ARG A 1 108 ? 54.143 56.657 108.374 1.00 69.82 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CG  1 
ATOM   494  C CD  . ARG A 1 108 ? 55.450 57.342 108.005 1.00 70.06 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CD  1 
ATOM   495  N NE  . ARG A 1 108 ? 55.288 58.771 107.765 1.00 81.35 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A NE  1 
ATOM   496  C CZ  . ARG A 1 108 ? 55.039 59.693 108.700 1.00 80.49 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A CZ  1 
ATOM   497  N NH1 . ARG A 1 108 ? 54.877 59.358 109.977 1.00 82.04 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A NH1 1 
ATOM   498  N NH2 . ARG A 1 108 ? 54.918 60.971 108.343 1.00 81.58 ? ? ? ? ? ? 105 ARG A NH2 1 
ATOM   499  N N   . PRO A 1 109 ? 53.179 55.044 112.146 1.00 43.13 ? ? ? ? ? ? 106 PRO A N   1 
ATOM   500  C CA  . PRO A 1 109 ? 52.179 55.421 113.158 1.00 42.28 ? ? ? ? ? ? 106 PRO A CA  1 
ATOM   501  C C   . PRO A 1 109 ? 52.835 56.077 114.381 1.00 41.10 ? ? ? ? ? ? 106 PRO A C   1 
ATOM   502  O O   . PRO A 1 109 ? 52.539 57.233 114.687 1.00 33.85 ? ? ? ? ? ? 106 PRO A O   1 
ATOM   503  C CB  . PRO A 1 109 ? 51.496 54.085 113.529 1.00 43.70 ? ? ? ? ? ? 106 PRO A CB  1 
ATOM   504  C CG  . PRO A 1 109 ? 51.886 53.119 112.461 1.00 44.27 ? ? ? ? ? ? 106 PRO A CG  1 
ATOM   505  C CD  . PRO A 1 109 ? 53.202 53.586 111.921 1.00 45.23 ? ? ? ? ? ? 106 PRO A CD  1 
ATOM   506  N N   . ASN A 1 110 ? 53.766 55.351 115.006 1.00 44.56 ? ? ? ? ? ? 107 ASN A N   1 
ATOM   507  C CA  . ASN A 1 110 ? 54.557 55.873 116.121 1.00 47.35 ? ? ? ? ? ? 107 ASN A CA  1 
ATOM   508  C C   . ASN A 1 110 ? 54.980 57.319 115.864 1.00 45.54 ? ? ? ? ? ? 107 ASN A C   1 
ATOM   509  O O   . ASN A 1 110 ? 54.693 58.189 116.691 1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 107 ASN A O   1 
ATOM   510  C CB  . ASN A 1 110 ? 55.803 55.025 116.404 1.00 49.45 ? ? ? ? ? ? 107 ASN A CB  1 
ATOM   511  C CG  . ASN A 1 110 ? 55.476 53.566 116.604 1.00 51.47 ? ? ? ? ? ? 107 ASN A CG  1 
ATOM   512  O OD1 . ASN A 1 110 ? 54.822 52.962 115.757 1.00 57.57 ? ? ? ? ? ? 107 ASN A OD1 1 
ATOM   513  N ND2 . ASN A 1 110 ? 55.906 52.997 117.725 1.00 54.88 ? ? ? ? ? ? 107 ASN A ND2 1 
ATOM   514  N N   . PHE A 1 111 ? 55.603 57.583 114.705 1.00 43.59 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A N   1 
ATOM   515  C CA  . PHE A 1 111 ? 56.044 58.949 114.378 1.00 38.36 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CA  1 
ATOM   516  C C   . PHE A 1 111 ? 54.886 59.968 114.521 1.00 41.93 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A C   1 
ATOM   517  O O   . PHE A 1 111 ? 55.015 60.983 115.209 1.00 42.63 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A O   1 
ATOM   518  C CB  . PHE A 1 111 ? 56.615 59.031 112.969 1.00 39.33 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CB  1 
ATOM   519  C CG  . PHE A 1 111 ? 57.490 60.231 112.739 1.00 38.40 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CG  1 
ATOM   520  C CD1 . PHE A 1 111 ? 58.668 60.388 113.464 1.00 41.25 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD1 1 
ATOM   521  C CD2 . PHE A 1 111 ? 57.175 61.177 111.774 1.00 39.84 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CD2 1 
ATOM   522  C CE1 . PHE A 1 111 ? 59.499 61.474 113.254 1.00 41.66 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE1 1 
ATOM   523  C CE2 . PHE A 1 111 ? 57.997 62.256 111.556 1.00 43.25 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CE2 1 
ATOM   524  C CZ  . PHE A 1 111 ? 59.162 62.409 112.294 1.00 42.83 ? ? ? ? ? ? 108 PHE A CZ  1 
ATOM   525  N N   . VAL A 1 112 ? 53.745 59.679 113.891 1.00 42.44 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A N   1 
ATOM   526  C CA  . VAL A 1 112 ? 52.560 60.556 113.978 1.00 42.80 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CA  1 
ATOM   527  C C   . VAL A 1 112 ? 52.184 60.899 115.435 1.00 39.65 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A C   1 
ATOM   528  O O   . VAL A 1 112 ? 51.915 62.057 115.747 1.00 40.32 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A O   1 
ATOM   529  C CB  . VAL A 1 112 ? 51.386 59.992 113.128 1.00 42.78 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CB  1 
ATOM   530  C CG1 . VAL A 1 112 ? 50.000 60.391 113.650 1.00 45.74 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CG1 1 
ATOM   531  C CG2 . VAL A 1 112 ? 51.571 60.413 111.669 1.00 43.39 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CG2 1 
ATOM   532  N N   . ALA A 1 113 ? 52.218 59.909 116.318 1.00 42.08 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A N   1 
ATOM   533  C CA  . ALA A 1 113 ? 51.930 60.129 117.730 1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A CA  1 
ATOM   534  C C   . ALA A 1 113 ? 52.875 61.125 118.388 1.00 43.36 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A C   1 
ATOM   535  O O   . ALA A 1 113 ? 52.415 61.965 119.161 1.00 43.05 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A O   1 
ATOM   536  C CB  . ALA A 1 113 ? 51.947 58.808 118.480 1.00 41.37 ? ? ? ? ? ? 110 ALA A CB  1 
ATOM   537  N N   . MET A 1 114 ? 54.176 61.038 118.062 1.00 46.14 ? ? ? ? ? ? 111 MET A N   1 
ATOM   538  C CA  . MET A 1 114 ? 55.215 61.950 118.583 1.00 44.87 ? ? ? ? ? ? 111 MET A CA  1 
ATOM   539  C C   . MET A 1 114 ? 54.915 63.382 118.192 1.00 44.50 ? ? ? ? ? ? 111 MET A C   1 
ATOM   540  O O   . MET A 1 114 ? 55.093 64.321 118.976 1.00 45.62 ? ? ? ? ? ? 111 MET A O   1 
ATOM   541  C CB  . MET A 1 114 ? 56.601 61.686 117.954 1.00 46.57 ? ? ? ? ? ? 111 MET A CB  1 
ATOM   542  C CG  . MET A 1 114 ? 57.291 60.365 118.179 1.00 50.96 ? ? ? ? ? ? 111 MET A CG  1 
ATOM   543  S SD  . MET A 1 114 ? 59.009 60.447 117.586 1.00 52.25 ? ? ? ? ? ? 111 MET A SD  1 
ATOM   544  C CE  . MET A 1 114 ? 59.726 61.446 118.891 1.00 51.31 ? ? ? ? ? ? 111 MET A CE  1 
ATOM   545  N N   . LEU A 1 115 ? 54.530 63.536 116.934 1.00 41.23 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A N   1 
ATOM   546  C CA  . LEU A 1 115 ? 54.358 64.858 116.346 1.00 42.29 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CA  1 
ATOM   547  C C   . LEU A 1 115 ? 53.148 65.540 116.925 1.00 41.38 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A C   1 
ATOM   548  O O   . LEU A 1 115 ? 53.169 66.757 117.145 1.00 42.29 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A O   1 
ATOM   549  C CB  . LEU A 1 115 ? 54.166 64.778 114.850 1.00 37.25 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CB  1 
ATOM   550  C CG  . LEU A 1 115 ? 55.152 64.019 114.012 1.00 41.95 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CG  1 
ATOM   551  C CD1 . LEU A 1 115 ? 55.022 64.496 112.565 1.00 39.83 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CD1 1 
ATOM   552  C CD2 . LEU A 1 115 ? 56.576 64.157 114.556 1.00 40.91 ? ? ? ? ? ? 112 LEU A CD2 1 
ATOM   553  N N   . ASP A 1 116 ? 52.086 64.756 117.096 1.00 44.62 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A N   1 
ATOM   554  C CA  . ASP A 1 116 ? 50.864 65.236 117.731 1.00 49.44 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A CA  1 
ATOM   555  C C   . ASP A 1 116 ? 51.160 65.872 119.096 1.00 55.26 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A C   1 
ATOM   556  O O   . ASP A 1 116 ? 50.593 66.923 119.416 1.00 59.51 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A O   1 
ATOM   557  C CB  . ASP A 1 116 ? 49.832 64.111 117.843 1.00 50.16 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A CB  1 
ATOM   558  C CG  . ASP A 1 116 ? 49.253 63.683 116.479 1.00 48.07 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A CG  1 
ATOM   559  O OD1 . ASP A 1 116 ? 49.307 64.456 115.508 1.00 51.46 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A OD1 1 
ATOM   560  O OD2 . ASP A 1 116 ? 48.748 62.548 116.370 1.00 51.65 ? ? ? ? ? ? 113 ASP A OD2 1 
ATOM   561  N N   . ALA A 1 117 ? 52.092 65.277 119.855 1.00 57.64 ? ? ? ? ? ? 114 ALA A N   1 
ATOM   562  C CA  . ALA A 1 117 ? 52.468 65.772 121.190 1.00 54.48 ? ? ? ? ? ? 114 ALA A CA  1 
ATOM   563  C C   . ALA A 1 117 ? 53.240 67.088 121.093 1.00 50.72 ? ? ? ? ? ? 114 ALA A C   1 
ATOM   564  O O   . ALA A 1 117 ? 52.883 68.086 121.732 1.00 45.57 ? ? ? ? ? ? 114 ALA A O   1 
ATOM   565  C CB  . ALA A 1 117 ? 53.302 64.728 121.926 1.00 52.41 ? ? ? ? ? ? 114 ALA A CB  1 
ATOM   566  N N   . LEU A 1 118 ? 54.307 67.055 120.295 1.00 47.37 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A N   1 
ATOM   567  C CA  . LEU A 1 118 ? 55.141 68.204 120.054 1.00 45.94 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A CA  1 
ATOM   568  C C   . LEU A 1 118 ? 54.289 69.392 119.584 1.00 45.40 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A C   1 
ATOM   569  O O   . LEU A 1 118 ? 54.351 70.478 120.177 1.00 47.55 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A O   1 
ATOM   570  C CB  . LEU A 1 118 ? 56.260 67.894 119.033 1.00 44.27 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A CB  1 
ATOM   571  C CG  . LEU A 1 118 ? 57.303 66.791 119.314 1.00 46.50 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A CG  1 
ATOM   572  C CD1 . LEU A 1 118 ? 58.391 66.760 118.228 1.00 46.59 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A CD1 1 
ATOM   573  C CD2 . LEU A 1 118 ? 57.925 66.860 120.700 1.00 46.48 ? ? ? ? ? ? 115 LEU A CD2 1 
ATOM   574  N N   . GLU A 1 119 ? 53.473 69.152 118.556 1.00 50.73 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A N   1 
ATOM   575  C CA  . GLU A 1 119 ? 52.592 70.161 117.975 1.00 49.11 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A CA  1 
ATOM   576  C C   . GLU A 1 119 ? 51.559 70.629 119.003 1.00 52.08 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A C   1 
ATOM   577  O O   . GLU A 1 119 ? 51.330 71.832 119.162 1.00 48.73 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A O   1 
ATOM   578  C CB  . GLU A 1 119 ? 51.904 69.598 116.728 1.00 49.24 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A CB  1 
ATOM   579  C CG  . GLU A 1 119 ? 51.066 70.610 115.978 1.00 52.56 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A CG  1 
ATOM   580  C CD  . GLU A 1 119 ? 50.063 69.969 115.045 1.00 53.40 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A CD  1 
ATOM   581  O OE1 . GLU A 1 119 ? 50.438 69.042 114.283 1.00 55.18 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A OE1 1 
ATOM   582  O OE2 . GLU A 1 119 ? 48.895 70.408 115.065 1.00 48.81 ? ? ? ? ? ? 116 GLU A OE2 1 
ATOM   583  N N   . GLY A 1 120 ? 50.973 69.683 119.727 1.00 55.22 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A N   1 
ATOM   584  C CA  . GLY A 1 120 ? 50.128 70.002 120.882 1.00 59.13 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A CA  1 
ATOM   585  C C   . GLY A 1 120 ? 50.834 70.849 121.939 1.00 66.87 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A C   1 
ATOM   586  O O   . GLY A 1 120 ? 50.200 71.666 122.628 1.00 65.04 ? ? ? ? ? ? 117 GLY A O   1 
ATOM   587  N N   . ARG A 1 121 ? 52.147 70.653 122.082 1.00 64.99 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A N   1 
ATOM   588  C CA  . ARG A 1 121 ? 52.943 71.473 122.997 1.00 63.88 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A CA  1 
ATOM   589  C C   . ARG A 1 121 ? 53.289 72.860 122.450 1.00 65.98 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A C   1 
ATOM   590  O O   . ARG A 1 121 ? 53.797 73.693 123.198 1.00 52.62 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A O   1 
ATOM   591  C CB  . ARG A 1 121 ? 54.229 70.737 123.393 1.00 62.96 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A CB  1 
ATOM   592  C CG  . ARG A 1 121 ? 54.019 69.683 124.470 1.00 56.77 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A CG  1 
ATOM   593  C CD  . ARG A 1 121 ? 55.296 68.920 124.770 1.00 56.92 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A CD  1 
ATOM   594  N NE  . ARG A 1 121 ? 56.434 69.793 125.075 1.00 61.80 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A NE  1 
ATOM   595  C CZ  . ARG A 1 121 ? 57.623 69.367 125.518 1.00 61.25 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A CZ  1 
ATOM   596  N NH1 . ARG A 1 121 ? 57.861 68.070 125.753 1.00 59.52 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A NH1 1 
ATOM   597  N NH2 . ARG A 1 121 ? 58.583 70.260 125.748 1.00 59.04 ? ? ? ? ? ? 118 ARG A NH2 1 
ATOM   598  N N   . GLY A 1 122 ? 53.046 73.094 121.155 1.00 66.76 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A N   1 
ATOM   599  C CA  . GLY A 1 122 ? 53.399 74.355 120.495 1.00 63.64 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A CA  1 
ATOM   600  C C   . GLY A 1 122 ? 54.803 74.390 119.920 1.00 61.05 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A C   1 
ATOM   601  O O   . GLY A 1 122 ? 55.256 75.449 119.472 1.00 55.67 ? ? ? ? ? ? 119 GLY A O   1 
ATOM   602  N N   . LEU A 1 123 ? 55.475 73.234 119.900 1.00 60.27 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A N   1 
ATOM   603  C CA  . LEU A 1 123 ? 56.860 73.129 119.435 1.00 55.37 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CA  1 
ATOM   604  C C   . LEU A 1 123 ? 57.029 72.999 117.922 1.00 54.66 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A C   1 
ATOM   605  O O   . LEU A 1 123 ? 58.098 73.297 117.406 1.00 48.75 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A O   1 
ATOM   606  C CB  . LEU A 1 123 ? 57.556 71.974 120.142 1.00 56.96 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CB  1 
ATOM   607  C CG  . LEU A 1 123 ? 57.567 72.004 121.677 1.00 55.95 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CG  1 
ATOM   608  C CD1 . LEU A 1 123 ? 58.475 70.898 122.182 1.00 57.38 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CD1 1 
ATOM   609  C CD2 . LEU A 1 123 ? 58.005 73.333 122.287 1.00 56.71 ? ? ? ? ? ? 120 LEU A CD2 1 
ATOM   610  N N   . CYS A 1 124 ? 55.974 72.578 117.215 1.00 61.65 ? ? ? ? ? ? 121 CYS A N   1 
ATOM   611  C CA  . CYS A 1 124 ? 55.960 72.553 115.750 1.00 61.74 ? ? ? ? ? ? 121 CYS A CA  1 
ATOM   612  C C   . CYS A 1 124 ? 54.554 72.713 115.144 1.00 67.43 ? ? ? ? ? ? 121 CYS A C   1 
ATOM   613  O O   . CYS A 1 124 ? 53.545 72.736 115.848 1.00 62.66 ? ? ? ? ? ? 121 CYS A O   1 
ATOM   614  C CB  . CYS A 1 124 ? 56.618 71.267 115.252 1.00 62.25 ? ? ? ? ? ? 121 CYS A CB  1 
ATOM   615  S SG  . CYS A 1 124 ? 56.163 69.817 116.214 1.00 59.18 ? ? ? ? ? ? 121 CYS A SG  1 
ATOM   616  N N   . VAL A 1 125 ? 54.516 72.853 113.821 1.00 71.55 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A N   1 
ATOM   617  C CA  . VAL A 1 125 ? 53.270 72.904 113.068 1.00 70.04 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A CA  1 
ATOM   618  C C   . VAL A 1 125 ? 53.470 72.232 111.718 1.00 72.52 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A C   1 
ATOM   619  O O   . VAL A 1 125 ? 54.613 71.990 111.307 1.00 72.02 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A O   1 
ATOM   620  C CB  . VAL A 1 125 ? 52.764 74.357 112.877 1.00 77.16 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A CB  1 
ATOM   621  C CG1 . VAL A 1 125 ? 52.136 74.885 114.164 1.00 77.31 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A CG1 1 
ATOM   622  C CG2 . VAL A 1 125 ? 53.887 75.280 112.406 1.00 75.35 ? ? ? ? ? ? 122 VAL A CG2 1 
ATOM   623  N N   . ARG A 1 126 ? 52.351 71.947 111.040 1.00 69.78 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A N   1 
ATOM   624  C CA  . ARG A 1 126 ? 52.335 71.198 109.777 1.00 62.07 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CA  1 
ATOM   625  C C   . ARG A 1 126 ? 51.844 72.051 108.603 1.00 60.59 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A C   1 
ATOM   626  O O   . ARG A 1 126 ? 51.378 73.186 108.771 1.00 56.35 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A O   1 
ATOM   627  C CB  . ARG A 1 126 ? 51.429 69.974 109.909 1.00 62.94 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CB  1 
ATOM   628  C CG  . ARG A 1 126 ? 51.876 68.891 110.902 1.00 54.79 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CG  1 
ATOM   629  C CD  . ARG A 1 126 ? 51.464 67.528 110.369 1.00 52.71 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CD  1 
ATOM   630  N NE  . ARG A 1 126 ? 51.649 66.349 111.228 1.00 50.34 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A NE  1 
ATOM   631  C CZ  . ARG A 1 126 ? 50.804 65.899 112.171 1.00 52.86 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A CZ  1 
ATOM   632  N NH1 . ARG A 1 126 ? 49.682 66.550 112.500 1.00 54.37 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A NH1 1 
ATOM   633  N NH2 . ARG A 1 126 ? 51.100 64.782 112.820 1.00 50.45 ? ? ? ? ? ? 123 ARG A NH2 1 
ATOM   634  N N   . ILE A 1 137 ? 54.666 68.880 105.446 1.00 65.46 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A N   1 
ATOM   635  C CA  . ILE A 1 137 ? 55.981 69.019 106.064 1.00 68.74 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A CA  1 
ATOM   636  C C   . ILE A 1 137 ? 55.939 69.869 107.343 1.00 75.93 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A C   1 
ATOM   637  O O   . ILE A 1 137 ? 55.025 70.682 107.541 1.00 80.04 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A O   1 
ATOM   638  C CB  . ILE A 1 137 ? 57.024 69.591 105.074 1.00 66.90 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A CB  1 
ATOM   639  C CG1 . ILE A 1 137 ? 56.697 71.039 104.666 1.00 65.77 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A CG1 1 
ATOM   640  C CG2 . ILE A 1 137 ? 57.108 68.702 103.837 1.00 67.62 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A CG2 1 
ATOM   641  C CD1 . ILE A 1 137 ? 57.841 71.754 103.993 1.00 65.82 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A CD1 1 
ATOM   642  N N   . LEU A 1 138 ? 56.963 69.692 108.174 1.00 77.26 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A N   1 
ATOM   643  C CA  . LEU A 1 138 ? 56.936 70.108 109.577 1.00 77.73 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A CA  1 
ATOM   644  C C   . LEU A 1 138 ? 57.866 71.295 109.842 1.00 78.01 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A C   1 
ATOM   645  O O   . LEU A 1 138 ? 58.981 71.362 109.306 1.00 75.62 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A O   1 
ATOM   646  C CB  . LEU A 1 138 ? 57.325 68.927 110.471 1.00 83.99 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A CB  1 
ATOM   647  C CG  . LEU A 1 138 ? 56.680 67.573 110.141 1.00 86.80 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A CG  1 
ATOM   648  C CD1 . LEU A 1 138 ? 57.326 66.434 110.915 1.00 87.35 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A CD1 1 
ATOM   649  C CD2 . LEU A 1 138 ? 55.183 67.606 110.408 1.00 86.59 ? ? ? ? ? ? 135 LEU A CD2 1 
ATOM   650  N N   . MET A 1 139 ? 57.409 72.205 110.701 1.00 75.33 ? ? ? ? ? ? 136 MET A N   1 
ATOM   651  C CA  . MET A 1 139 ? 58.035 73.508 110.875 1.00 74.91 ? ? ? ? ? ? 136 MET A CA  1 
ATOM   652  C C   . MET A 1 139 ? 58.125 73.834 112.370 1.00 72.45 ? ? ? ? ? ? 136 MET A C   1 
ATOM   653  O O   . MET A 1 139 ? 57.109 74.133 112.998 1.00 79.76 ? ? ? ? ? ? 136 MET A O   1 
ATOM   654  C CB  . MET A 1 139 ? 57.181 74.531 110.117 1.00 74.51 ? ? ? ? ? ? 136 MET A CB  1 
ATOM   655  C CG  . MET A 1 139 ? 57.716 75.946 110.012 1.00 73.83 ? ? ? ? ? ? 136 MET A CG  1 
ATOM   656  S SD  . MET A 1 139 ? 56.402 77.004 109.372 1.00 78.57 ? ? ? ? ? ? 136 MET A SD  1 
ATOM   657  C CE  . MET A 1 139 ? 57.318 78.439 108.779 1.00 73.18 ? ? ? ? ? ? 136 MET A CE  1 
ATOM   658  N N   . LEU A 1 140 ? 59.336 73.734 112.931 1.00 64.75 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A N   1 
ATOM   659  C CA  . LEU A 1 140 ? 59.623 74.131 114.316 1.00 60.29 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CA  1 
ATOM   660  C C   . LEU A 1 140 ? 59.255 75.577 114.613 1.00 63.44 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A C   1 
ATOM   661  O O   . LEU A 1 140 ? 59.691 76.481 113.890 1.00 68.76 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A O   1 
ATOM   662  C CB  . LEU A 1 140 ? 61.120 74.033 114.616 1.00 60.66 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CB  1 
ATOM   663  C CG  . LEU A 1 140 ? 61.871 72.716 114.841 1.00 58.95 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CG  1 
ATOM   664  C CD1 . LEU A 1 140 ? 62.814 72.920 116.025 1.00 53.33 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CD1 1 
ATOM   665  C CD2 . LEU A 1 140 ? 60.957 71.521 115.085 1.00 59.05 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CD2 1 
ATOM   666  N N   . THR A 1 141 ? 58.529 75.786 115.713 1.00 60.61 ? ? ? ? ? ? 138 THR A N   1 
ATOM   667  C CA  . THR A 1 141 ? 58.027 77.098 116.116 1.00 58.10 ? ? ? ? ? ? 138 THR A CA  1 
ATOM   668  C C   . THR A 1 141 ? 59.133 77.971 116.725 1.00 57.20 ? ? ? ? ? ? 138 THR A C   1 
ATOM   669  O O   . THR A 1 141 ? 60.295 77.630 116.644 1.00 51.14 ? ? ? ? ? ? 138 THR A O   1 
ATOM   670  C CB  . THR A 1 141 ? 56.877 76.919 117.130 1.00 60.07 ? ? ? ? ? ? 138 THR A CB  1 
ATOM   671  O OG1 . THR A 1 141 ? 57.350 76.170 118.255 1.00 57.45 ? ? ? ? ? ? 138 THR A OG1 1 
ATOM   672  C CG2 . THR A 1 141 ? 55.692 76.187 116.482 1.00 57.54 ? ? ? ? ? ? 138 THR A CG2 1 
ATOM   673  N N   . ASP A 1 142 ? 58.783 79.121 117.303 1.00 56.76 ? ? ? ? ? ? 139 ASP A N   1 
ATOM   674  C CA  . ASP A 1 142 ? 59.757 79.882 118.072 1.00 56.05 ? ? ? ? ? ? 139 ASP A CA  1 
ATOM   675  C C   . ASP A 1 142 ? 60.119 79.125 119.344 1.00 50.60 ? ? ? ? ? ? 139 ASP A C   1 
ATOM   676  O O   . ASP A 1 142 ? 61.305 78.891 119.639 1.00 50.81 ? ? ? ? ? ? 139 ASP A O   1 
ATOM   677  C CB  . ASP A 1 142 ? 59.245 81.300 118.369 1.00 56.79 ? ? ? ? ? ? 139 ASP A CB  1 
ATOM   678  C CG  . ASP A 1 142 ? 59.261 82.196 117.134 1.00 60.67 ? ? ? ? ? ? 139 ASP A CG  1 
ATOM   679  O OD1 . ASP A 1 142 ? 60.158 82.037 116.267 1.00 52.54 ? ? ? ? ? ? 139 ASP A OD1 1 
ATOM   680  O OD2 . ASP A 1 142 ? 58.361 83.065 117.024 1.00 71.34 ? ? ? ? ? ? 139 ASP A OD2 1 
ATOM   681  N N   . LYS A 1 143 ? 59.076 78.712 120.045 1.00 50.29 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A N   1 
ATOM   682  C CA  . LYS A 1 143 ? 59.167 77.929 121.268 1.00 49.29 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CA  1 
ATOM   683  C C   . LYS A 1 143 ? 59.818 76.566 121.055 1.00 54.82 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A C   1 
ATOM   684  O O   . LYS A 1 143 ? 60.548 76.076 121.923 1.00 52.96 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A O   1 
ATOM   685  C CB  . LYS A 1 143 ? 57.770 77.723 121.791 1.00 46.61 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CB  1 
ATOM   686  C CG  . LYS A 1 143 ? 57.703 76.988 123.098 1.00 43.15 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CG  1 
ATOM   687  C CD  . LYS A 1 143 ? 56.275 76.797 123.454 1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CD  1 
ATOM   688  C CE  . LYS A 1 143 ? 56.198 75.906 124.655 1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CE  1 
ATOM   689  N NZ  . LYS A 1 143 ? 54.782 75.659 124.927 1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A NZ  1 
ATOM   690  N N   . GLY A 1 144 ? 59.537 75.948 119.910 1.00 54.15 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A N   1 
ATOM   691  C CA  . GLY A 1 144 ? 60.286 74.783 119.471 1.00 50.64 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A CA  1 
ATOM   692  C C   . GLY A 1 144 ? 61.764 75.131 119.372 1.00 54.38 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A C   1 
ATOM   693  O O   . GLY A 1 144 ? 62.627 74.420 119.906 1.00 51.28 ? ? ? ? ? ? 141 GLY A O   1 
ATOM   694  N N   . ARG A 1 145 ? 62.056 76.249 118.712 1.00 51.12 ? ? ? ? ? ? 142 ARG A N   1 
ATOM   695  C CA  . ARG A 1 145 ? 63.448 76.672 118.538 1.00 55.28 ? ? ? ? ? ? 142 ARG A CA  1 
ATOM   696  C C   . ARG A 1 145 ? 64.188 76.993 119.848 1.00 54.01 ? ? ? ? ? ? 142 ARG A C   1 
ATOM   697  O O   . ARG A 1 145 ? 65.416 76.836 119.920 1.00 56.49 ? ? ? ? ? ? 142 ARG A O   1 
ATOM   698  C CB  . ARG A 1 145 ? 63.534 77.848 117.564 1.00 57.14 ? ? ? ? ? ? 142 ARG A CB  1 
ATOM   699  C CG  . ARG A 1 145 ? 64.775 77.852 116.698 1.00 63.98 ? ? ? ? ? ? 142 ARG A CG  1 
ATOM   700  C CD  . ARG A 1 145 ? 64.661 78.855 115.556 1.00 67.94 ? ? ? ? ? ? 142 ARG A CD  1 
ATOM   701  N NE  . ARG A 1 145 ? 63.850 78.359 114.443 1.00 69.35 ? ? ? ? ? ? 142 ARG A NE  1 
ATOM   702  C CZ  . ARG A 1 145 ? 62.533 78.534 114.267 1.00 67.54 ? ? ? ? ? ? 142 ARG A CZ  1 
ATOM   703  N NH1 . ARG A 1 145 ? 61.778 79.209 115.134 1.00 70.34 ? ? ? ? ? ? 142 ARG A NH1 1 
ATOM   704  N NH2 . ARG A 1 145 ? 61.958 78.017 113.187 1.00 64.08 ? ? ? ? ? ? 142 ARG A NH2 1 
ATOM   705  N N   . ALA A 1 146 ? 63.451 77.436 120.863 1.00 52.98 ? ? ? ? ? ? 143 ALA A N   1 
ATOM   706  C CA  . ALA A 1 146 ? 64.036 77.783 122.166 1.00 54.36 ? ? ? ? ? ? 143 ALA A CA  1 
ATOM   707  C C   . ALA A 1 146 ? 64.183 76.573 123.077 1.00 48.80 ? ? ? ? ? ? 143 ALA A C   1 
ATOM   708  O O   . ALA A 1 146 ? 65.155 76.472 123.807 1.00 59.37 ? ? ? ? ? ? 143 ALA A O   1 
ATOM   709  C CB  . ALA A 1 146 ? 63.225 78.881 122.852 1.00 55.58 ? ? ? ? ? ? 143 ALA A CB  1 
ATOM   710  N N   . THR A 1 147 ? 63.225 75.653 123.023 1.00 50.18 ? ? ? ? ? ? 144 THR A N   1 
ATOM   711  C CA  . THR A 1 147 ? 63.322 74.355 123.712 1.00 45.51 ? ? ? ? ? ? 144 THR A CA  1 
ATOM   712  C C   . THR A 1 147 ? 64.495 73.522 123.210 1.00 45.94 ? ? ? ? ? ? 144 THR A C   1 
ATOM   713  O O   . THR A 1 147 ? 65.205 72.890 124.019 1.00 37.57 ? ? ? ? ? ? 144 THR A O   1 
ATOM   714  C CB  . THR A 1 147 ? 62.028 73.529 123.533 1.00 47.84 ? ? ? ? ? ? 144 THR A CB  1 
ATOM   715  O OG1 . THR A 1 147 ? 60.889 74.390 123.656 1.00 49.97 ? ? ? ? ? ? 144 THR A OG1 1 
ATOM   716  C CG2 . THR A 1 147 ? 61.925 72.454 124.591 1.00 47.49 ? ? ? ? ? ? 144 THR A CG2 1 
ATOM   717  N N   . LEU A 1 148 ? 64.698 73.508 121.882 1.00 42.21 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A N   1 
ATOM   718  C CA  . LEU A 1 148 ? 65.871 72.829 121.319 1.00 39.29 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CA  1 
ATOM   719  C C   . LEU A 1 148 ? 67.190 73.473 121.730 1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A C   1 
ATOM   720  O O   . LEU A 1 148 ? 68.162 72.782 121.908 1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A O   1 
ATOM   721  C CB  . LEU A 1 148 ? 65.824 72.794 119.793 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CB  1 
ATOM   722  C CG  . LEU A 1 148 ? 66.896 71.937 119.111 1.00 37.49 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CG  1 
ATOM   723  C CD1 . LEU A 1 148 ? 66.798 70.471 119.507 1.00 39.47 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CD1 1 
ATOM   724  C CD2 . LEU A 1 148 ? 66.826 72.069 117.606 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CD2 1 
ATOM   725  N N   . ALA A 1 149 ? 67.224 74.802 121.821 1.00 40.39 ? ? ? ? ? ? 146 ALA A N   1 
ATOM   726  C CA  . ALA A 1 149 ? 68.451 75.519 122.135 1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 146 ALA A CA  1 
ATOM   727  C C   . ALA A 1 149 ? 68.855 75.279 123.609 1.00 43.45 ? ? ? ? ? ? 146 ALA A C   1 
ATOM   728  O O   . ALA A 1 149 ? 70.006 74.920 123.862 1.00 46.62 ? ? ? ? ? ? 146 ALA A O   1 
ATOM   729  C CB  . ALA A 1 149 ? 68.291 76.996 121.832 1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 146 ALA A CB  1 
ATOM   730  N N   . ARG A 1 150 ? 67.922 75.478 124.557 1.00 40.91 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A N   1 
ATOM   731  C CA  . ARG A 1 150 ? 68.082 74.956 125.959 1.00 42.68 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CA  1 
ATOM   732  C C   . ARG A 1 150 ? 68.520 73.490 126.059 1.00 43.63 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A C   1 
ATOM   733  O O   . ARG A 1 150 ? 69.451 73.164 126.803 1.00 43.61 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A O   1 
ATOM   734  C CB  . ARG A 1 150 ? 66.776 75.051 126.744 1.00 40.99 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CB  1 
ATOM   735  C CG  . ARG A 1 150 ? 66.688 76.246 127.657 1.00 41.89 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CG  1 
ATOM   736  C CD  . ARG A 1 150 ? 65.421 76.193 128.497 1.00 43.80 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CD  1 
ATOM   737  N NE  . ARG A 1 150 ? 65.567 75.605 129.825 1.00 44.20 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A NE  1 
ATOM   738  C CZ  . ARG A 1 150 ? 64.565 75.481 130.699 1.00 45.87 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CZ  1 
ATOM   739  N NH1 . ARG A 1 150 ? 63.320 75.834 130.375 1.00 50.70 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A NH1 1 
ATOM   740  N NH2 . ARG A 1 150 ? 64.787 74.960 131.894 1.00 47.90 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A NH2 1 
ATOM   741  N N   . ALA A 1 151 ? 67.811 72.615 125.338 1.00 41.50 ? ? ? ? ? ? 148 ALA A N   1 
ATOM   742  C CA  . ALA A 1 151 ? 68.052 71.178 125.413 1.00 39.97 ? ? ? ? ? ? 148 ALA A CA  1 
ATOM   743  C C   . ALA A 1 151 ? 69.472 70.892 124.986 1.00 38.70 ? ? ? ? ? ? 148 ALA A C   1 
ATOM   744  O O   . ALA A 1 151 ? 70.167 70.118 125.640 1.00 35.55 ? ? ? ? ? ? 148 ALA A O   1 
ATOM   745  C CB  . ALA A 1 151 ? 67.106 70.424 124.517 1.00 42.42 ? ? ? ? ? ? 148 ALA A CB  1 
ATOM   746  N N   . LYS A 1 152 ? 69.882 71.547 123.906 1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A N   1 
ATOM   747  C CA  . LYS A 1 152 ? 71.203 71.362 123.322 1.00 39.89 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A CA  1 
ATOM   748  C C   . LYS A 1 152 ? 72.331 71.629 124.336 1.00 42.65 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A C   1 
ATOM   749  O O   . LYS A 1 152 ? 73.213 70.777 124.514 1.00 44.12 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A O   1 
ATOM   750  C CB  . LYS A 1 152 ? 71.323 72.202 122.039 1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A CB  1 
ATOM   751  C CG  . LYS A 1 152 ? 70.698 71.506 120.828 1.00 41.86 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A CG  1 
ATOM   752  C CD  . LYS A 1 152 ? 70.870 72.310 119.547 1.00 43.73 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A CD  1 
ATOM   753  C CE  . LYS A 1 152 ? 71.144 71.373 118.379 1.00 43.45 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A CE  1 
ATOM   754  N NZ  . LYS A 1 152 ? 71.265 72.078 117.084 1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 149 LYS A NZ  1 
ATOM   755  N N   . LYS A 1 153 ? 72.238 72.754 125.044 1.00 44.95 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A N   1 
ATOM   756  C CA  . LYS A 1 153 ? 73.155 73.098 126.159 1.00 48.34 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A CA  1 
ATOM   757  C C   . LYS A 1 153 ? 73.151 72.067 127.273 1.00 50.13 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A C   1 
ATOM   758  O O   . LYS A 1 153 ? 74.211 71.576 127.684 1.00 56.02 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A O   1 
ATOM   759  C CB  . LYS A 1 153 ? 72.809 74.475 126.756 1.00 47.16 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A CB  1 
ATOM   760  C CG  . LYS A 1 153 ? 73.180 75.661 125.857 1.00 47.70 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A CG  1 
ATOM   761  C CD  . LYS A 1 153 ? 72.836 77.014 126.470 1.00 47.21 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A CD  1 
ATOM   762  C CE  . LYS A 1 153 ? 72.764 78.116 125.401 1.00 52.34 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A CE  1 
ATOM   763  N NZ  . LYS A 1 153 ? 71.525 78.076 124.537 1.00 47.84 ? ? ? ? ? ? 150 LYS A NZ  1 
ATOM   764  N N   . LEU A 1 154 ? 71.952 71.751 127.760 1.00 46.91 ? ? ? ? ? ? 151 LEU A N   1 
ATOM   765  C CA  . LEU A 1 154 ? 71.757 70.705 128.755 1.00 44.21 ? ? ? ? ? ? 151 LEU A CA  1 
ATOM   766  C C   . LEU A 1 154 ? 72.327 69.346 128.359 1.00 42.02 ? ? ? ? ? ? 151 LEU A C   1 
ATOM   767  O O   . LEU A 1 154 ? 73.016 68.726 129.157 1.00 45.02 ? ? ? ? ? ? 151 LEU A O   1 
ATOM   768  C CB  . LEU A 1 154 ? 70.266 70.563 129.104 1.00 41.02 ? ? ? ? ? ? 151 LEU A CB  1 
ATOM   769  C CG  . LEU A 1 154 ? 69.653 71.704 129.903 1.00 41.21 ? ? ? ? ? ? 151 LEU A CG  1 
ATOM   770  C CD1 . LEU A 1 154 ? 68.129 71.634 129.845 1.00 44.80 ? ? ? ? ? ? 151 LEU A CD1 1 
ATOM   771  C CD2 . LEU A 1 154 ? 70.146 71.703 131.343 1.00 39.20 ? ? ? ? ? ? 151 LEU A CD2 1 
ATOM   772  N N   . VAL A 1 155 ? 72.045 68.859 127.148 1.00 43.56 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A N   1 
ATOM   773  C CA  . VAL A 1 155 ? 72.693 67.594 126.697 1.00 41.41 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CA  1 
ATOM   774  C C   . VAL A 1 155 ? 74.218 67.797 126.660 1.00 47.37 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A C   1 
ATOM   775  O O   . VAL A 1 155 ? 74.959 66.929 127.111 1.00 56.64 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A O   1 
ATOM   776  C CB  . VAL A 1 155 ? 72.192 67.056 125.320 1.00 39.80 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CB  1 
ATOM   777  C CG1 . VAL A 1 155 ? 72.891 65.746 124.974 1.00 38.82 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CG1 1 
ATOM   778  C CG2 . VAL A 1 155 ? 70.669 66.820 125.272 1.00 35.39 ? ? ? ? ? ? 152 VAL A CG2 1 
ATOM   779  N N   . ALA A 1 156 ? 74.672 68.942 126.133 1.00 51.83 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A N   1 
ATOM   780  C CA  . ALA A 1 156 ? 76.105 69.192 125.889 1.00 53.00 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A CA  1 
ATOM   781  C C   . ALA A 1 156 ? 76.911 69.642 127.109 1.00 56.48 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A C   1 
ATOM   782  O O   . ALA A 1 156 ? 78.116 69.493 127.116 1.00 58.87 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A O   1 
ATOM   783  C CB  . ALA A 1 156 ? 76.283 70.197 124.755 1.00 55.73 ? ? ? ? ? ? 153 ALA A CB  1 
ATOM   784  N N   . THR A 1 157 ? 76.273 70.167 128.148 1.00 64.45 ? ? ? ? ? ? 154 THR A N   1 
ATOM   785  C CA  . THR A 1 157 ? 77.028 70.689 129.288 1.00 67.10 ? ? ? ? ? ? 154 THR A CA  1 
ATOM   786  C C   . THR A 1 157 ? 76.610 70.106 130.640 1.00 64.91 ? ? ? ? ? ? 154 THR A C   1 
ATOM   787  O O   . THR A 1 157 ? 76.907 70.709 131.677 1.00 75.80 ? ? ? ? ? ? 154 THR A O   1 
ATOM   788  C CB  . THR A 1 157 ? 76.931 72.230 129.333 1.00 70.43 ? ? ? ? ? ? 154 THR A CB  1 
ATOM   789  O OG1 . THR A 1 157 ? 76.604 72.743 128.034 1.00 80.20 ? ? ? ? ? ? 154 THR A OG1 1 
ATOM   790  C CG2 . THR A 1 157 ? 78.245 72.855 129.795 1.00 70.70 ? ? ? ? ? ? 154 THR A CG2 1 
ATOM   791  N N   . ARG A 1 158 ? 75.933 68.953 130.643 1.00 60.07 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A N   1 
ATOM   792  C CA  . ARG A 1 158 ? 75.527 68.266 131.896 1.00 56.18 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A CA  1 
ATOM   793  C C   . ARG A 1 158 ? 75.487 66.711 131.834 1.00 54.50 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A C   1 
ATOM   794  O O   . ARG A 1 158 ? 75.016 66.064 132.784 1.00 47.79 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A O   1 
ATOM   795  C CB  . ARG A 1 158 ? 74.151 68.795 132.333 1.00 58.99 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A CB  1 
ATOM   796  C CG  . ARG A 1 158 ? 74.147 70.281 132.716 1.00 59.48 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A CG  1 
ATOM   797  C CD  . ARG A 1 158 ? 72.971 70.737 133.566 1.00 59.30 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A CD  1 
ATOM   798  N NE  . ARG A 1 158 ? 72.353 69.667 134.349 1.00 57.69 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A NE  1 
ATOM   799  C CZ  . ARG A 1 158 ? 71.081 69.648 134.765 1.00 62.06 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A CZ  1 
ATOM   800  N NH1 . ARG A 1 158 ? 70.247 70.662 134.553 1.00 58.09 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A NH1 1 
ATOM   801  N NH2 . ARG A 1 158 ? 70.636 68.590 135.440 1.00 67.01 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A NH2 1 
ATOM   802  N N   . HIS A 1 159 ? 76.005 66.117 130.747 1.00 47.92 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A N   1 
ATOM   803  C CA  . HIS A 1 159 ? 75.656 64.737 130.388 1.00 42.79 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CA  1 
ATOM   804  C C   . HIS A 1 159 ? 76.705 64.063 129.447 1.00 41.15 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A C   1 
ATOM   805  O O   . HIS A 1 159 ? 77.413 63.166 129.873 1.00 47.86 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A O   1 
ATOM   806  C CB  . HIS A 1 159 ? 74.180 64.747 129.863 1.00 38.18 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CB  1 
ATOM   807  C CG  . HIS A 1 159 ? 73.793 63.540 129.071 1.00 35.42 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CG  1 
ATOM   808  N ND1 . HIS A 1 159 ? 73.927 62.263 129.558 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A ND1 1 
ATOM   809  C CD2 . HIS A 1 159 ? 73.272 63.417 127.827 1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CD2 1 
ATOM   810  C CE1 . HIS A 1 159 ? 73.553 61.401 128.629 1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A CE1 1 
ATOM   811  N NE2 . HIS A 1 159 ? 73.153 62.074 127.569 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 156 HIS A NE2 1 
ATOM   812  N N   . GLU A 1 160 ? 76.836 64.515 128.194 1.00 42.28 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A N   1 
ATOM   813  C CA  . GLU A 1 160 ? 77.847 63.977 127.276 1.00 40.06 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A CA  1 
ATOM   814  C C   . GLU A 1 160 ? 79.306 64.221 127.705 1.00 42.67 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A C   1 
ATOM   815  O O   . GLU A 1 160 ? 80.146 63.321 127.618 1.00 41.22 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A O   1 
ATOM   816  C CB  . GLU A 1 160 ? 77.621 64.505 125.847 1.00 44.08 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A CB  1 
ATOM   817  C CG  . GLU A 1 160 ? 76.467 63.832 125.085 1.00 41.68 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A CG  1 
ATOM   818  C CD  . GLU A 1 160 ? 76.856 62.532 124.386 1.00 43.09 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A CD  1 
ATOM   819  O OE1 . GLU A 1 160 ? 78.021 62.418 123.909 1.00 47.41 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A OE1 1 
ATOM   820  O OE2 . GLU A 1 160 ? 75.999 61.618 124.308 1.00 39.93 ? ? ? ? ? ? 157 GLU A OE2 1 
ATOM   821  N N   . ASP A 1 161 ? 79.631 65.407 128.194 1.00 45.73 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A N   1 
ATOM   822  C CA  . ASP A 1 161 ? 81.002 65.630 128.683 1.00 47.18 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A CA  1 
ATOM   823  C C   . ASP A 1 161 ? 81.355 64.792 129.927 1.00 44.50 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A C   1 
ATOM   824  O O   . ASP A 1 161 ? 82.503 64.379 130.062 1.00 43.52 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A O   1 
ATOM   825  C CB  . ASP A 1 161 ? 81.291 67.125 128.873 1.00 50.27 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A CB  1 
ATOM   826  C CG  . ASP A 1 161 ? 81.432 67.855 127.542 1.00 54.71 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A CG  1 
ATOM   827  O OD1 . ASP A 1 161 ? 82.028 67.258 126.607 1.00 59.66 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A OD1 1 
ATOM   828  O OD2 . ASP A 1 161 ? 80.928 69.004 127.397 1.00 55.82 ? ? ? ? ? ? 158 ASP A OD2 1 
ATOM   829  N N   . ARG A 1 162 ? 80.361 64.484 130.772 1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A N   1 
ATOM   830  C CA  . ARG A 1 162 ? 80.545 63.600 131.925 1.00 42.70 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A CA  1 
ATOM   831  C C   . ARG A 1 162 ? 80.648 62.127 131.502 1.00 46.02 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A C   1 
ATOM   832  O O   . ARG A 1 162 ? 81.098 61.289 132.268 1.00 45.49 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A O   1 
ATOM   833  C CB  . ARG A 1 162 ? 79.390 63.793 132.920 1.00 43.25 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A CB  1 
ATOM   834  C CG  . ARG A 1 162 ? 79.595 63.136 134.277 1.00 43.93 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A CG  1 
ATOM   835  C CD  . ARG A 1 162 ? 78.486 63.467 135.278 1.00 47.79 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A CD  1 
ATOM   836  N NE  . ARG A 1 162 ? 77.309 62.602 135.140 1.00 46.87 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A NE  1 
ATOM   837  C CZ  . ARG A 1 162 ? 77.182 61.377 135.657 1.00 49.94 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A CZ  1 
ATOM   838  N NH1 . ARG A 1 162 ? 78.174 60.810 136.352 1.00 45.84 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A NH1 1 
ATOM   839  N NH2 . ARG A 1 162 ? 76.040 60.694 135.465 1.00 52.76 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A NH2 1 
ATOM   840  N N   . LEU A 1 163 ? 80.213 61.808 130.276 1.00 50.59 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A N   1 
ATOM   841  C CA  . LEU A 1 163 ? 80.389 60.466 129.692 1.00 43.07 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A CA  1 
ATOM   842  C C   . LEU A 1 163 ? 81.854 60.409 129.325 1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A C   1 
ATOM   843  O O   . LEU A 1 163 ? 82.596 59.582 129.805 1.00 42.86 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A O   1 
ATOM   844  C CB  . LEU A 1 163 ? 79.479 60.295 128.438 1.00 44.46 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A CB  1 
ATOM   845  C CG  . LEU A 1 163 ? 78.536 59.117 128.124 1.00 45.95 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A CG  1 
ATOM   846  C CD1 . LEU A 1 163 ? 78.249 58.167 129.302 1.00 42.38 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A CD1 1 
ATOM   847  C CD2 . LEU A 1 163 ? 77.227 59.615 127.490 1.00 40.85 ? ? ? ? ? ? 160 LEU A CD2 1 
ATOM   848  N N   . THR A 1 164 ? 82.269 61.325 128.462 1.00 44.23 ? ? ? ? ? ? 161 THR A N   1 
ATOM   849  C CA  . THR A 1 164 ? 83.654 61.411 128.022 1.00 45.10 ? ? ? ? ? ? 161 THR A CA  1 
ATOM   850  C C   . THR A 1 164 ? 84.631 61.531 129.211 1.00 46.53 ? ? ? ? ? ? 161 THR A C   1 
ATOM   851  O O   . THR A 1 164 ? 85.690 60.945 129.189 1.00 50.63 ? ? ? ? ? ? 161 THR A O   1 
ATOM   852  C CB  . THR A 1 164 ? 83.826 62.612 127.061 1.00 42.09 ? ? ? ? ? ? 161 THR A CB  1 
ATOM   853  O OG1 . THR A 1 164 ? 82.973 62.418 125.929 1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 161 THR A OG1 1 
ATOM   854  C CG2 . THR A 1 164 ? 85.278 62.755 126.579 1.00 41.83 ? ? ? ? ? ? 161 THR A CG2 1 
ATOM   855  N N   . GLU A 1 165 ? 84.242 62.292 130.224 1.00 49.59 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A N   1 
ATOM   856  C CA  . GLU A 1 165 ? 84.995 62.439 131.463 1.00 54.13 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A CA  1 
ATOM   857  C C   . GLU A 1 165 ? 85.075 61.095 132.183 1.00 54.78 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A C   1 
ATOM   858  O O   . GLU A 1 165 ? 86.154 60.668 132.572 1.00 53.43 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A O   1 
ATOM   859  C CB  . GLU A 1 165 ? 84.312 63.523 132.313 1.00 57.02 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A CB  1 
ATOM   860  C CG  . GLU A 1 165 ? 84.810 63.820 133.733 1.00 54.76 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A CG  1 
ATOM   861  C CD  . GLU A 1 165 ? 83.636 64.002 134.700 1.00 57.65 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A CD  1 
ATOM   862  O OE1 . GLU A 1 165 ? 82.784 63.102 134.710 1.00 55.11 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A OE1 1 
ATOM   863  O OE2 . GLU A 1 165 ? 83.535 65.013 135.438 1.00 52.31 ? ? ? ? ? ? 162 GLU A OE2 1 
ATOM   864  N N   . LEU A 1 166 ? 83.944 60.415 132.347 1.00 58.73 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A N   1 
ATOM   865  C CA  . LEU A 1 166 ? 83.954 59.071 132.936 1.00 60.38 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A CA  1 
ATOM   866  C C   . LEU A 1 166 ? 85.039 58.212 132.282 1.00 63.57 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A C   1 
ATOM   867  O O   . LEU A 1 166 ? 85.972 57.763 132.964 1.00 67.25 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A O   1 
ATOM   868  C CB  . LEU A 1 166 ? 82.586 58.375 132.811 1.00 59.46 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A CB  1 
ATOM   869  C CG  . LEU A 1 166 ? 82.488 56.980 133.451 1.00 60.15 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A CG  1 
ATOM   870  C CD1 . LEU A 1 166 ? 82.487 57.071 134.969 1.00 60.92 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A CD1 1 
ATOM   871  C CD2 . LEU A 1 166 ? 81.261 56.212 132.974 1.00 60.69 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A CD2 1 
ATOM   872  N N   . LEU A 1 167 ? 84.944 58.058 130.957 1.00 63.72 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A N   1 
ATOM   873  C CA  . LEU A 1 167 ? 85.640 56.983 130.205 1.00 56.96 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CA  1 
ATOM   874  C C   . LEU A 1 167 ? 86.982 57.348 129.631 1.00 54.77 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A C   1 
ATOM   875  O O   . LEU A 1 167 ? 87.785 56.460 129.372 1.00 57.54 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A O   1 
ATOM   876  C CB  . LEU A 1 167 ? 84.791 56.512 129.022 1.00 54.43 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CB  1 
ATOM   877  C CG  . LEU A 1 167 ? 83.332 56.126 129.221 1.00 53.74 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CG  1 
ATOM   878  C CD1 . LEU A 1 167 ? 82.793 55.587 127.898 1.00 56.65 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CD1 1 
ATOM   879  C CD2 . LEU A 1 167 ? 83.152 55.090 130.316 1.00 55.31 ? ? ? ? ? ? 164 LEU A CD2 1 
ATOM   880  N N   . GLY A 1 168 ? 87.198 58.632 129.377 1.00 54.97 ? ? ? ? ? ? 165 GLY A N   1 
ATOM   881  C CA  . GLY A 1 168 ? 88.422 59.115 128.761 1.00 54.40 ? ? ? ? ? ? 165 GLY A CA  1 
ATOM   882  C C   . GLY A 1 168 ? 88.130 59.674 127.382 1.00 56.64 ? ? ? ? ? ? 165 GLY A C   1 
ATOM   883  O O   . GLY A 1 168 ? 87.187 59.231 126.693 1.00 50.75 ? ? ? ? ? ? 165 GLY A O   1 
ATOM   884  N N   . ARG A 1 169 ? 88.932 60.662 126.993 1.00 52.62 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A N   1 
ATOM   885  C CA  . ARG A 1 169 ? 88.819 61.315 125.671 1.00 57.55 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A CA  1 
ATOM   886  C C   . ARG A 1 169 ? 89.160 60.401 124.472 1.00 56.51 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A C   1 
ATOM   887  O O   . ARG A 1 169 ? 88.681 60.623 123.363 1.00 56.34 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A O   1 
ATOM   888  C CB  . ARG A 1 169 ? 89.676 62.617 125.610 1.00 58.56 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A CB  1 
ATOM   889  C CG  . ARG A 1 169 ? 88.882 63.902 125.388 1.00 62.47 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A CG  1 
ATOM   890  C CD  . ARG A 1 169 ? 88.243 64.465 126.655 1.00 66.34 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A CD  1 
ATOM   891  N NE  . ARG A 1 169 ? 89.139 65.327 127.433 1.00 70.18 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A NE  1 
ATOM   892  C CZ  . ARG A 1 169 ? 89.510 66.572 127.107 1.00 70.69 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A CZ  1 
ATOM   893  N NH1 . ARG A 1 169 ? 89.100 67.150 125.976 1.00 71.70 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A NH1 1 
ATOM   894  N NH2 . ARG A 1 169 ? 90.329 67.244 127.916 1.00 66.15 ? ? ? ? ? ? 166 ARG A NH2 1 
ATOM   895  N N   . ASP A 1 170 ? 90.003 59.399 124.678 1.00 56.46 ? ? ? ? ? ? 167 ASP A N   1 
ATOM   896  C CA  . ASP A 1 170 ? 90.317 58.452 123.611 1.00 58.68 ? ? ? ? ? ? 167 ASP A CA  1 
ATOM   897  C C   . ASP A 1 170 ? 89.352 57.268 123.636 1.00 56.00 ? ? ? ? ? ? 167 ASP A C   1 
ATOM   898  O O   . ASP A 1 170 ? 88.848 56.866 122.598 1.00 63.02 ? ? ? ? ? ? 167 ASP A O   1 
ATOM   899  C CB  . ASP A 1 170 ? 91.799 58.011 123.675 1.00 60.71 ? ? ? ? ? ? 167 ASP A CB  1 
ATOM   900  C CG  . ASP A 1 170 ? 92.724 58.924 122.856 1.00 61.52 ? ? ? ? ? ? 167 ASP A CG  1 
ATOM   901  O OD1 . ASP A 1 170 ? 92.273 59.411 121.794 1.00 65.79 ? ? ? ? ? ? 167 ASP A OD1 1 
ATOM   902  O OD2 . ASP A 1 170 ? 93.897 59.152 123.260 1.00 56.40 ? ? ? ? ? ? 167 ASP A OD2 1 
ATOM   903  N N   . ASN A 1 171 ? 89.082 56.738 124.823 1.00 55.40 ? ? ? ? ? ? 168 ASN A N   1 
ATOM   904  C CA  . ASN A 1 171 ? 88.162 55.621 124.993 1.00 52.64 ? ? ? ? ? ? 168 ASN A CA  1 
ATOM   905  C C   . ASN A 1 171 ? 86.717 55.885 124.531 1.00 46.75 ? ? ? ? ? ? 168 ASN A C   1 
ATOM   906  O O   . ASN A 1 171 ? 86.094 55.012 123.952 1.00 46.19 ? ? ? ? ? ? 168 ASN A O   1 
ATOM   907  C CB  . ASN A 1 171 ? 88.193 55.141 126.457 1.00 54.68 ? ? ? ? ? ? 168 ASN A CB  1 
ATOM   908  C CG  . ASN A 1 171 ? 89.500 54.408 126.807 1.00 49.54 ? ? ? ? ? ? 168 ASN A CG  1 
ATOM   909  O OD1 . ASN A 1 171 ? 90.051 53.683 125.982 1.00 45.29 ? ? ? ? ? ? 168 ASN A OD1 1 
ATOM   910  N ND2 . ASN A 1 171 ? 89.993 54.612 128.032 1.00 40.80 ? ? ? ? ? ? 168 ASN A ND2 1 
ATOM   911  N N   . ARG A 1 172 ? 86.207 57.082 124.778 1.00 47.04 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A N   1 
ATOM   912  C CA  . ARG A 1 172 ? 84.839 57.465 124.396 1.00 46.80 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A CA  1 
ATOM   913  C C   . ARG A 1 172 ? 84.700 57.630 122.870 1.00 51.61 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A C   1 
ATOM   914  O O   . ARG A 1 172 ? 83.721 57.178 122.280 1.00 52.32 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A O   1 
ATOM   915  C CB  . ARG A 1 172 ? 84.444 58.765 125.118 1.00 44.83 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A CB  1 
ATOM   916  C CG  . ARG A 1 172 ? 83.110 59.378 124.721 1.00 45.44 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A CG  1 
ATOM   917  C CD  . ARG A 1 172 ? 83.254 60.384 123.590 1.00 42.13 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A CD  1 
ATOM   918  N NE  . ARG A 1 172 ? 82.012 61.068 123.272 1.00 40.39 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A NE  1 
ATOM   919  C CZ  . ARG A 1 172 ? 81.729 61.627 122.089 1.00 40.69 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A CZ  1 
ATOM   920  N NH1 . ARG A 1 172 ? 82.590 61.568 121.077 1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A NH1 1 
ATOM   921  N NH2 . ARG A 1 172 ? 80.557 62.243 121.901 1.00 42.37 ? ? ? ? ? ? 169 ARG A NH2 1 
ATOM   922  N N   . ASP A 1 173 ? 85.656 58.315 122.243 1.00 45.97 ? ? ? ? ? ? 170 ASP A N   1 
ATOM   923  C CA  . ASP A 1 173 ? 85.684 58.420 120.775 1.00 47.20 ? ? ? ? ? ? 170 ASP A CA  1 
ATOM   924  C C   . ASP A 1 173 ? 85.706 57.062 120.068 1.00 42.53 ? ? ? ? ? ? 170 ASP A C   1 
ATOM   925  O O   . ASP A 1 173 ? 85.040 56.877 119.061 1.00 44.74 ? ? ? ? ? ? 170 ASP A O   1 
ATOM   926  C CB  . ASP A 1 173 ? 86.878 59.266 120.314 1.00 47.76 ? ? ? ? ? ? 170 ASP A CB  1 
ATOM   927  C CG  . ASP A 1 173 ? 86.720 60.749 120.654 1.00 49.25 ? ? ? ? ? ? 170 ASP A CG  1 
ATOM   928  O OD1 . ASP A 1 173 ? 85.578 61.250 120.657 1.00 57.94 ? ? ? ? ? ? 170 ASP A OD1 1 
ATOM   929  O OD2 . ASP A 1 173 ? 87.739 61.431 120.902 1.00 50.53 ? ? ? ? ? ? 170 ASP A OD2 1 
ATOM   930  N N   . ALA A 1 174 ? 86.470 56.132 120.627 1.00 44.07 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A N   1 
ATOM   931  C CA  . ALA A 1 174 ? 86.626 54.781 120.105 1.00 43.11 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A CA  1 
ATOM   932  C C   . ALA A 1 174 ? 85.306 54.003 120.159 1.00 42.36 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A C   1 
ATOM   933  O O   . ALA A 1 174 ? 84.971 53.251 119.250 1.00 41.35 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A O   1 
ATOM   934  C CB  . ALA A 1 174 ? 87.685 54.047 120.916 1.00 39.98 ? ? ? ? ? ? 171 ALA A CB  1 
ATOM   935  N N   . LEU A 1 175 ? 84.605 54.203 121.266 1.00 39.66 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A N   1 
ATOM   936  C CA  . LEU A 1 175 ? 83.288 53.682 121.520 1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A CA  1 
ATOM   937  C C   . LEU A 1 175 ? 82.244 54.159 120.529 1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A C   1 
ATOM   938  O O   . LEU A 1 175 ? 81.495 53.358 119.993 1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A O   1 
ATOM   939  C CB  . LEU A 1 175 ? 82.870 54.064 122.943 1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A CB  1 
ATOM   940  C CG  . LEU A 1 175 ? 81.513 53.551 123.429 1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A CG  1 
ATOM   941  C CD1 . LEU A 1 175 ? 81.435 52.032 123.296 1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A CD1 1 
ATOM   942  C CD2 . LEU A 1 175 ? 81.270 53.978 124.862 1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A CD2 1 
ATOM   943  N N   . LEU A 1 176 ? 82.183 55.461 120.311 1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A N   1 
ATOM   944  C CA  . LEU A 1 176 ? 81.309 56.045 119.317 1.00 37.71 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A CA  1 
ATOM   945  C C   . LEU A 1 176 ? 81.471 55.451 117.952 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A C   1 
ATOM   946  O O   . LEU A 1 176 ? 80.465 55.223 117.238 1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A O   1 
ATOM   947  C CB  . LEU A 1 176 ? 81.569 57.549 119.201 1.00 39.21 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A CB  1 
ATOM   948  C CG  . LEU A 1 176 ? 80.383 58.427 118.837 1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A CG  1 
ATOM   949  C CD1 . LEU A 1 176 ? 80.713 59.843 119.282 1.00 40.29 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A CD1 1 
ATOM   950  C CD2 . LEU A 1 176 ? 80.013 58.408 117.347 1.00 44.57 ? ? ? ? ? ? 173 LEU A CD2 1 
ATOM   951  N N   . SER A 1 177 ? 82.730 55.251 117.569 1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 174 SER A N   1 
ATOM   952  C CA  . SER A 1 177 ? 83.058 54.775 116.221 1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 174 SER A CA  1 
ATOM   953  C C   . SER A 1 177 ? 82.722 53.310 116.098 1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 174 SER A C   1 
ATOM   954  O O   . SER A 1 177 ? 82.169 52.910 115.085 1.00 43.33 ? ? ? ? ? ? 174 SER A O   1 
ATOM   955  C CB  . SER A 1 177 ? 84.546 54.998 115.885 1.00 39.20 ? ? ? ? ? ? 174 SER A CB  1 
ATOM   956  O OG  . SER A 1 177 ? 84.823 56.373 115.691 1.00 43.04 ? ? ? ? ? ? 174 SER A OG  1 
ATOM   957  N N   . MET A 1 178 ? 83.069 52.507 117.108 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 175 MET A N   1 
ATOM   958  C CA  . MET A 1 178 ? 82.693 51.075 117.104 1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 175 MET A CA  1 
ATOM   959  C C   . MET A 1 178 ? 81.166 50.861 117.165 1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 175 MET A C   1 
ATOM   960  O O   . MET A 1 178 ? 80.630 49.999 116.474 1.00 35.94 ? ? ? ? ? ? 175 MET A O   1 
ATOM   961  C CB  . MET A 1 178 ? 83.319 50.337 118.270 1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 175 MET A CB  1 
ATOM   962  C CG  . MET A 1 178 ? 84.819 50.137 118.185 1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 175 MET A CG  1 
ATOM   963  S SD  . MET A 1 178 ? 85.310 49.004 119.495 1.00 43.62 ? ? ? ? ? ? 175 MET A SD  1 
ATOM   964  C CE  . MET A 1 178 ? 85.977 50.196 120.674 1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 175 MET A CE  1 
ATOM   965  N N   . LEU A 1 179 ? 80.501 51.619 118.026 1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 176 LEU A N   1 
ATOM   966  C CA  . LEU A 1 179 ? 79.030 51.671 118.069 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 176 LEU A CA  1 
ATOM   967  C C   . LEU A 1 179 ? 78.495 52.002 116.694 1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 176 LEU A C   1 
ATOM   968  O O   . LEU A 1 179 ? 77.704 51.251 116.183 1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 176 LEU A O   1 
ATOM   969  C CB  . LEU A 1 179 ? 78.549 52.702 119.078 1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 176 LEU A CB  1 
ATOM   970  C CG  . LEU A 1 179 ? 78.821 52.268 120.546 1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 176 LEU A CG  1 
ATOM   971  C CD1 . LEU A 1 179 ? 78.584 53.449 121.462 1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 176 LEU A CD1 1 
ATOM   972  C CD2 . LEU A 1 179 ? 78.044 51.050 120.999 1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 176 LEU A CD2 1 
ATOM   973  N N   . ALA A 1 180 ? 78.994 53.086 116.074 1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A N   1 
ATOM   974  C CA  . ALA A 1 180 ? 78.562 53.473 114.726 1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A CA  1 
ATOM   975  C C   . ALA A 1 180 ? 78.775 52.366 113.703 1.00 42.48 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A C   1 
ATOM   976  O O   . ALA A 1 180 ? 77.987 52.222 112.761 1.00 53.48 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A O   1 
ATOM   977  C CB  . ALA A 1 180 ? 79.257 54.745 114.276 1.00 42.43 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A CB  1 
ATOM   978  N N   . THR A 1 181 ? 79.835 51.586 113.885 1.00 40.89 ? ? ? ? ? ? 178 THR A N   1 
ATOM   979  C CA  . THR A 1 181 ? 80.130 50.462 113.008 1.00 43.01 ? ? ? ? ? ? 178 THR A CA  1 
ATOM   980  C C   . THR A 1 181 ? 79.069 49.342 113.117 1.00 43.20 ? ? ? ? ? ? 178 THR A C   1 
ATOM   981  O O   . THR A 1 181 ? 78.712 48.746 112.116 1.00 42.70 ? ? ? ? ? ? 178 THR A O   1 
ATOM   982  C CB  . THR A 1 181 ? 81.576 49.972 113.243 1.00 45.30 ? ? ? ? ? ? 178 THR A CB  1 
ATOM   983  O OG1 . THR A 1 181 ? 82.482 51.043 112.942 1.00 43.26 ? ? ? ? ? ? 178 THR A OG1 1 
ATOM   984  C CG2 . THR A 1 181 ? 81.918 48.787 112.393 1.00 47.10 ? ? ? ? ? ? 178 THR A CG2 1 
ATOM   985  N N   . ILE A 1 182 ? 78.508 49.103 114.301 1.00 46.45 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A N   1 
ATOM   986  C CA  . ILE A 1 182 ? 77.452 48.081 114.435 1.00 47.14 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A CA  1 
ATOM   987  C C   . ILE A 1 182 ? 76.121 48.530 113.816 1.00 47.60 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A C   1 
ATOM   988  O O   . ILE A 1 182 ? 75.542 47.794 113.002 1.00 45.48 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A O   1 
ATOM   989  C CB  . ILE A 1 182 ? 77.220 47.664 115.888 1.00 48.06 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A CB  1 
ATOM   990  C CG1 . ILE A 1 182 ? 78.551 47.198 116.500 1.00 48.69 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A CG1 1 
ATOM   991  C CG2 . ILE A 1 182 ? 76.172 46.545 115.934 1.00 52.12 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A CG2 1 
ATOM   992  C CD1 . ILE A 1 182 ? 78.436 46.377 117.758 1.00 49.69 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A CD1 1 
ATOM   993  N N   . ALA A 1 183 ? 75.646 49.721 114.193 1.00 43.22 ? ? ? ? ? ? 180 ALA A N   1 
ATOM   994  C CA  . ALA A 1 183 ? 74.387 50.246 113.668 1.00 40.78 ? ? ? ? ? ? 180 ALA A CA  1 
ATOM   995  C C   . ALA A 1 183 ? 74.393 50.234 112.134 1.00 43.44 ? ? ? ? ? ? 180 ALA A C   1 
ATOM   996  O O   . ALA A 1 183 ? 73.389 49.908 111.524 1.00 38.63 ? ? ? ? ? ? 180 ALA A O   1 
ATOM   997  C CB  . ALA A 1 183 ? 74.141 51.657 114.162 1.00 41.43 ? ? ? ? ? ? 180 ALA A CB  1 
ATOM   998  N N   . ARG A 1 184 ? 75.540 50.575 111.534 1.00 44.33 ? ? ? ? ? ? 181 ARG A N   1 
ATOM   999  C CA  . ARG A 1 184 ? 75.662 50.694 110.079 1.00 48.32 ? ? ? ? ? ? 181 ARG A CA  1 
ATOM   1000 C C   . ARG A 1 184 ? 75.731 49.322 109.438 1.00 45.98 ? ? ? ? ? ? 181 ARG A C   1 
ATOM   1001 O O   . ARG A 1 184 ? 74.987 49.023 108.517 1.00 52.99 ? ? ? ? ? ? 181 ARG A O   1 
ATOM   1002 C CB  . ARG A 1 184 ? 76.905 51.537 109.714 1.00 47.85 ? ? ? ? ? ? 181 ARG A CB  1 
ATOM   1003 C CG  . ARG A 1 184 ? 77.233 51.705 108.231 1.00 49.54 ? ? ? ? ? ? 181 ARG A CG  1 
ATOM   1004 C CD  . ARG A 1 184 ? 78.549 52.476 108.044 1.00 47.80 ? ? ? ? ? ? 181 ARG A CD  1 
ATOM   1005 N NE  . ARG A 1 184 ? 79.738 51.709 108.470 1.00 48.82 ? ? ? ? ? ? 181 ARG A NE  1 
ATOM   1006 C CZ  . ARG A 1 184 ? 80.541 51.958 109.522 1.00 47.21 ? ? ? ? ? ? 181 ARG A CZ  1 
ATOM   1007 N NH1 . ARG A 1 184 ? 80.347 52.988 110.351 1.00 45.94 ? ? ? ? ? ? 181 ARG A NH1 1 
ATOM   1008 N NH2 . ARG A 1 184 ? 81.574 51.140 109.760 1.00 49.06 ? ? ? ? ? ? 181 ARG A NH2 1 
ATOM   1009 N N   . GLU A 1 185 ? 76.620 48.486 109.951 1.00 51.45 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A N   1 
ATOM   1010 C CA  . GLU A 1 185 ? 77.051 47.291 109.232 1.00 50.41 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CA  1 
ATOM   1011 C C   . GLU A 1 185 ? 76.379 46.019 109.680 1.00 50.87 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A C   1 
ATOM   1012 O O   . GLU A 1 185 ? 76.135 45.131 108.861 1.00 47.65 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A O   1 
ATOM   1013 C CB  . GLU A 1 185 ? 78.554 47.166 109.354 1.00 49.94 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CB  1 
ATOM   1014 C CG  . GLU A 1 185 ? 79.249 48.428 108.861 1.00 50.06 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CG  1 
ATOM   1015 C CD  . GLU A 1 185 ? 80.632 48.186 108.312 1.00 49.38 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A CD  1 
ATOM   1016 O OE1 . GLU A 1 185 ? 81.345 47.273 108.814 1.00 48.95 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A OE1 1 
ATOM   1017 O OE2 . GLU A 1 185 ? 81.010 48.937 107.375 1.00 58.17 ? ? ? ? ? ? 182 GLU A OE2 1 
ATOM   1018 N N   . PHE A 1 186 ? 76.071 45.928 110.968 1.00 56.70 ? ? ? ? ? ? 183 PHE A N   1 
ATOM   1019 C CA  . PHE A 1 186 ? 75.505 44.714 111.519 1.00 60.20 ? ? ? ? ? ? 183 PHE A CA  1 
ATOM   1020 C C   . PHE A 1 186 ? 74.039 44.592 111.125 1.00 60.60 ? ? ? ? ? ? 183 PHE A C   1 
ATOM   1021 O O   . PHE A 1 186 ? 73.362 45.596 110.928 1.00 65.51 ? ? ? ? ? ? 183 PHE A O   1 
ATOM   1022 C CB  . PHE A 1 186 ? 75.674 44.665 113.041 1.00 62.05 ? ? ? ? ? ? 183 PHE A CB  1 
ATOM   1023 C CG  . PHE A 1 186 ? 75.384 43.312 113.620 1.00 70.57 ? ? ? ? ? ? 183 PHE A CG  1 
ATOM   1024 C CD1 . PHE A 1 186 ? 76.205 42.222 113.316 1.00 68.20 ? ? ? ? ? ? 183 PHE A CD1 1 
ATOM   1025 C CD2 . PHE A 1 186 ? 74.271 43.107 114.434 1.00 69.62 ? ? ? ? ? ? 183 PHE A CD2 1 
ATOM   1026 C CE1 . PHE A 1 186 ? 75.923 40.966 113.822 1.00 67.18 ? ? ? ? ? ? 183 PHE A CE1 1 
ATOM   1027 C CE2 . PHE A 1 186 ? 73.994 41.853 114.950 1.00 70.54 ? ? ? ? ? ? 183 PHE A CE2 1 
ATOM   1028 C CZ  . PHE A 1 186 ? 74.821 40.779 114.642 1.00 69.05 ? ? ? ? ? ? 183 PHE A CZ  1 
ATOM   1029 N N   . LEU B 1 45  ? 69.706 64.214 104.173 1.00 56.42 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B N   1 
ATOM   1030 C CA  . LEU B 1 45  ? 69.338 64.930 105.433 1.00 51.95 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CA  1 
ATOM   1031 C C   . LEU B 1 45  ? 70.581 65.466 106.147 1.00 51.19 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B C   1 
ATOM   1032 O O   . LEU B 1 45  ? 71.643 64.857 106.085 1.00 48.17 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B O   1 
ATOM   1033 C CB  . LEU B 1 45  ? 68.485 64.013 106.343 1.00 52.64 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CB  1 
ATOM   1034 C CG  . LEU B 1 45  ? 67.055 64.501 106.633 1.00 49.04 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CG  1 
ATOM   1035 C CD1 . LEU B 1 45  ? 66.282 64.758 105.348 1.00 51.58 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CD1 1 
ATOM   1036 C CD2 . LEU B 1 45  ? 66.286 63.523 107.512 1.00 47.10 ? ? ? ? ? ? 42  LEU B CD2 1 
ATOM   1037 N N   . LYS B 1 46  ? 70.467 66.662 106.728 1.00 55.08 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B N   1 
ATOM   1038 C CA  . LYS B 1 46  ? 71.471 67.164 107.677 1.00 54.64 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B CA  1 
ATOM   1039 C C   . LYS B 1 46  ? 71.237 66.543 109.058 1.00 52.12 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B C   1 
ATOM   1040 O O   . LYS B 1 46  ? 70.269 66.890 109.733 1.00 49.91 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B O   1 
ATOM   1041 C CB  . LYS B 1 46  ? 71.448 68.689 107.808 1.00 52.31 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B CB  1 
ATOM   1042 C CG  . LYS B 1 46  ? 72.166 69.453 106.708 1.00 51.84 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B CG  1 
ATOM   1043 C CD  . LYS B 1 46  ? 72.707 70.779 107.244 1.00 50.05 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B CD  1 
ATOM   1044 C CE  . LYS B 1 46  ? 72.624 71.931 106.243 1.00 45.64 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B CE  1 
ATOM   1045 N NZ  . LYS B 1 46  ? 72.615 73.197 107.021 1.00 45.55 ? ? ? ? ? ? 43  LYS B NZ  1 
ATOM   1046 N N   . MET B 1 47  ? 72.136 65.641 109.456 1.00 54.23 ? ? ? ? ? ? 44  MET B N   1 
ATOM   1047 C CA  . MET B 1 47  ? 72.069 64.968 110.755 1.00 57.71 ? ? ? ? ? ? 44  MET B CA  1 
ATOM   1048 C C   . MET B 1 47  ? 72.598 65.860 111.878 1.00 61.43 ? ? ? ? ? ? 44  MET B C   1 
ATOM   1049 O O   . MET B 1 47  ? 72.449 65.518 113.062 1.00 69.55 ? ? ? ? ? ? 44  MET B O   1 
ATOM   1050 C CB  . MET B 1 47  ? 72.859 63.661 110.727 1.00 52.94 ? ? ? ? ? ? 44  MET B CB  1 
ATOM   1051 C CG  . MET B 1 47  ? 72.302 62.612 109.788 1.00 52.16 ? ? ? ? ? ? 44  MET B CG  1 
ATOM   1052 S SD  . MET B 1 47  ? 70.819 61.798 110.388 1.00 48.15 ? ? ? ? ? ? 44  MET B SD  1 
ATOM   1053 C CE  . MET B 1 47  ? 71.513 60.965 111.827 1.00 48.11 ? ? ? ? ? ? 44  MET B CE  1 
ATOM   1054 N N   . GLY B 1 48  ? 73.244 66.971 111.504 1.00 57.16 ? ? ? ? ? ? 45  GLY B N   1 
ATOM   1055 C CA  . GLY B 1 48  ? 73.644 67.998 112.437 1.00 52.02 ? ? ? ? ? ? 45  GLY B CA  1 
ATOM   1056 C C   . GLY B 1 48  ? 74.357 67.415 113.632 1.00 50.05 ? ? ? ? ? ? 45  GLY B C   1 
ATOM   1057 O O   . GLY B 1 48  ? 75.196 66.528 113.510 1.00 37.34 ? ? ? ? ? ? 45  GLY B O   1 
ATOM   1058 N N   . GLU B 1 49  ? 73.970 67.886 114.806 1.00 52.32 ? ? ? ? ? ? 46  GLU B N   1 
ATOM   1059 C CA  . GLU B 1 49  ? 74.723 67.598 116.001 1.00 50.64 ? ? ? ? ? ? 46  GLU B CA  1 
ATOM   1060 C C   . GLU B 1 49  ? 74.365 66.254 116.665 1.00 48.09 ? ? ? ? ? ? 46  GLU B C   1 
ATOM   1061 O O   . GLU B 1 49  ? 74.808 66.015 117.777 1.00 44.10 ? ? ? ? ? ? 46  GLU B O   1 
ATOM   1062 C CB  . GLU B 1 49  ? 74.628 68.799 116.957 1.00 59.01 ? ? ? ? ? ? 46  GLU B CB  1 
ATOM   1063 C CG  . GLU B 1 49  ? 75.320 70.054 116.405 1.00 59.64 ? ? ? ? ? ? 46  GLU B CG  1 
ATOM   1064 C CD  . GLU B 1 49  ? 74.592 71.360 116.708 1.00 61.07 ? ? ? ? ? ? 46  GLU B CD  1 
ATOM   1065 O OE1 . GLU B 1 49  ? 73.932 71.902 115.789 1.00 60.42 ? ? ? ? ? ? 46  GLU B OE1 1 
ATOM   1066 O OE2 . GLU B 1 49  ? 74.668 71.845 117.855 1.00 65.74 ? ? ? ? ? ? 46  GLU B OE2 1 
ATOM   1067 N N   . LEU B 1 50  ? 73.593 65.381 115.991 1.00 44.33 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B N   1 
ATOM   1068 C CA  . LEU B 1 50  ? 73.360 63.987 116.469 1.00 43.20 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CA  1 
ATOM   1069 C C   . LEU B 1 50  ? 74.561 63.063 116.235 1.00 43.90 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B C   1 
ATOM   1070 O O   . LEU B 1 50  ? 74.776 62.101 117.004 1.00 40.98 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B O   1 
ATOM   1071 C CB  . LEU B 1 50  ? 72.123 63.334 115.828 1.00 45.40 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CB  1 
ATOM   1072 C CG  . LEU B 1 50  ? 70.731 63.774 116.282 1.00 45.01 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CG  1 
ATOM   1073 C CD1 . LEU B 1 50  ? 69.717 62.884 115.581 1.00 43.48 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD1 1 
ATOM   1074 C CD2 . LEU B 1 50  ? 70.589 63.693 117.808 1.00 40.77 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD2 1 
ATOM   1075 N N   . SER B 1 51  ? 75.343 63.376 115.203 1.00 40.39 ? ? ? ? ? ? 48  SER B N   1 
ATOM   1076 C CA  . SER B 1 51  ? 76.564 62.651 114.885 1.00 43.03 ? ? ? ? ? ? 48  SER B CA  1 
ATOM   1077 C C   . SER B 1 51  ? 77.712 62.833 115.903 1.00 42.91 ? ? ? ? ? ? 48  SER B C   1 
ATOM   1078 O O   . SER B 1 51  ? 78.751 62.171 115.789 1.00 46.12 ? ? ? ? ? ? 48  SER B O   1 
ATOM   1079 C CB  . SER B 1 51  ? 77.035 63.055 113.478 1.00 44.85 ? ? ? ? ? ? 48  SER B CB  1 
ATOM   1080 O OG  . SER B 1 51  ? 76.090 62.664 112.488 1.00 47.86 ? ? ? ? ? ? 48  SER B OG  1 
ATOM   1081 N N   . GLU B 1 52  ? 77.506 63.696 116.900 1.00 45.24 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B N   1 
ATOM   1082 C CA  . GLU B 1 52  ? 78.503 64.071 117.901 1.00 46.64 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CA  1 
ATOM   1083 C C   . GLU B 1 52  ? 78.172 63.513 119.294 1.00 48.68 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B C   1 
ATOM   1084 O O   . GLU B 1 52  ? 78.878 63.837 120.281 1.00 45.27 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B O   1 
ATOM   1085 C CB  . GLU B 1 52  ? 78.590 65.609 117.971 1.00 50.50 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CB  1 
ATOM   1086 C CG  . GLU B 1 52  ? 78.187 66.307 116.670 1.00 52.27 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CG  1 
ATOM   1087 C CD  . GLU B 1 52  ? 78.676 67.730 116.499 1.00 54.35 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B CD  1 
ATOM   1088 O OE1 . GLU B 1 52  ? 79.552 68.178 117.254 1.00 62.82 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B OE1 1 
ATOM   1089 O OE2 . GLU B 1 52  ? 78.172 68.410 115.586 1.00 61.47 ? ? ? ? ? ? 49  GLU B OE2 1 
ATOM   1090 N N   . LEU B 1 53  ? 77.102 62.696 119.363 1.00 41.60 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B N   1 
ATOM   1091 C CA  . LEU B 1 53  ? 76.475 62.270 120.609 1.00 34.40 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CA  1 
ATOM   1092 C C   . LEU B 1 53  ? 76.634 60.778 120.687 1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B C   1 
ATOM   1093 O O   . LEU B 1 53  ? 76.169 60.042 119.779 1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B O   1 
ATOM   1094 C CB  . LEU B 1 53  ? 74.999 62.633 120.655 1.00 34.93 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CB  1 
ATOM   1095 C CG  . LEU B 1 53  ? 74.629 64.129 120.555 1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CG  1 
ATOM   1096 C CD1 . LEU B 1 53  ? 73.121 64.370 120.449 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CD1 1 
ATOM   1097 C CD2 . LEU B 1 53  ? 75.208 64.871 121.735 1.00 37.16 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CD2 1 
ATOM   1098 N N   . LEU B 1 54  ? 77.357 60.346 121.738 1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B N   1 
ATOM   1099 C CA  . LEU B 1 54  ? 77.604 58.949 121.995 1.00 38.13 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CA  1 
ATOM   1100 C C   . LEU B 1 54  ? 76.305 58.316 122.350 1.00 35.23 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B C   1 
ATOM   1101 O O   . LEU B 1 54  ? 76.098 57.135 122.076 1.00 41.34 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B O   1 
ATOM   1102 C CB  . LEU B 1 54  ? 78.600 58.734 123.156 1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CB  1 
ATOM   1103 C CG  . LEU B 1 54  ? 78.977 57.246 123.338 1.00 38.45 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CG  1 
ATOM   1104 C CD1 . LEU B 1 54  ? 79.848 56.774 122.194 1.00 39.53 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CD1 1 
ATOM   1105 C CD2 . LEU B 1 54  ? 79.639 56.980 124.677 1.00 41.25 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CD2 1 
ATOM   1106 N N   . GLY B 1 55  ? 75.440 59.102 122.967 1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 52  GLY B N   1 
ATOM   1107 C CA  . GLY B 1 55  ? 74.116 58.687 123.299 1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 52  GLY B CA  1 
ATOM   1108 C C   . GLY B 1 55  ? 73.419 58.150 122.092 1.00 38.18 ? ? ? ? ? ? 52  GLY B C   1 
ATOM   1109 O O   . GLY B 1 55  ? 72.849 57.047 122.139 1.00 34.72 ? ? ? ? ? ? 52  GLY B O   1 
ATOM   1110 N N   . TYR B 1 56  ? 73.499 58.915 121.004 1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 53  TYR B N   1 
ATOM   1111 C CA  . TYR B 1 56  ? 72.858 58.537 119.744 1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 53  TYR B CA  1 
ATOM   1112 C C   . TYR B 1 56  ? 73.353 57.207 119.158 1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 53  TYR B C   1 
ATOM   1113 O O   . TYR B 1 56  ? 72.531 56.355 118.845 1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 53  TYR B O   1 
ATOM   1114 C CB  . TYR B 1 56  ? 73.015 59.648 118.686 1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 53  TYR B CB  1 
ATOM   1115 C CG  . TYR B 1 56  ? 72.304 59.299 117.414 1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 53  TYR B CG  1 
ATOM   1116 C CD1 . TYR B 1 56  ? 70.922 59.289 117.376 1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 53  TYR B CD1 1 
ATOM   1117 C CD2 . TYR B 1 56  ? 73.008 58.926 116.271 1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 53  TYR B CD2 1 
ATOM   1118 C CE1 . TYR B 1 56  ? 70.241 58.956 116.239 1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 53  TYR B CE1 1 
ATOM   1119 C CE2 . TYR B 1 56  ? 72.325 58.583 115.105 1.00 34.91 ? ? ? ? ? ? 53  TYR B CE2 1 
ATOM   1120 C CZ  . TYR B 1 56  ? 70.941 58.587 115.101 1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 53  TYR B CZ  1 
ATOM   1121 O OH  . TYR B 1 56  ? 70.243 58.202 113.989 1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 53  TYR B OH  1 
ATOM   1122 N N   . ALA B 1 57  ? 74.671 57.043 118.987 1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B N   1 
ATOM   1123 C CA  . ALA B 1 57  ? 75.247 55.870 118.334 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B CA  1 
ATOM   1124 C C   . ALA B 1 57  ? 74.989 54.554 119.092 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B C   1 
ATOM   1125 O O   . ALA B 1 57  ? 74.648 53.523 118.483 1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B O   1 
ATOM   1126 C CB  . ALA B 1 57  ? 76.748 56.061 118.136 1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 54  ALA B CB  1 
ATOM   1127 N N   . LEU B 1 58  ? 75.212 54.615 120.405 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B N   1 
ATOM   1128 C CA  . LEU B 1 58  ? 74.797 53.608 121.381 1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CA  1 
ATOM   1129 C C   . LEU B 1 58  ? 73.343 53.193 121.222 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B C   1 
ATOM   1130 O O   . LEU B 1 58  ? 73.046 52.033 121.123 1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B O   1 
ATOM   1131 C CB  . LEU B 1 58  ? 75.034 54.166 122.788 1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CB  1 
ATOM   1132 C CG  . LEU B 1 58  ? 74.948 53.335 124.067 1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CG  1 
ATOM   1133 C CD1 . LEU B 1 58  ? 75.277 51.860 123.831 1.00 40.26 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CD1 1 
ATOM   1134 C CD2 . LEU B 1 58  ? 75.875 53.960 125.123 1.00 43.74 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CD2 1 
ATOM   1135 N N   . LYS B 1 59  ? 72.443 54.159 121.123 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 56  LYS B N   1 
ATOM   1136 C CA  . LYS B 1 59  ? 71.033 53.844 120.957 1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 56  LYS B CA  1 
ATOM   1137 C C   . LYS B 1 59  ? 70.785 53.155 119.555 1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 56  LYS B C   1 
ATOM   1138 O O   . LYS B 1 59  ? 70.223 52.090 119.498 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 56  LYS B O   1 
ATOM   1139 C CB  . LYS B 1 59  ? 70.219 55.086 121.195 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 56  LYS B CB  1 
ATOM   1140 C CG  . LYS B 1 59  ? 68.734 54.940 120.884 1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 56  LYS B CG  1 
ATOM   1141 C CD  . LYS B 1 59  ? 68.019 53.900 121.741 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 56  LYS B CD  1 
ATOM   1142 C CE  . LYS B 1 59  ? 66.561 53.775 121.295 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 56  LYS B CE  1 
ATOM   1143 N NZ  . LYS B 1 59  ? 66.001 52.506 121.797 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 56  LYS B NZ  1 
ATOM   1144 N N   . ARG B 1 60  ? 71.303 53.715 118.462 1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 57  ARG B N   1 
ATOM   1145 C CA  . ARG B 1 60  ? 71.261 52.997 117.146 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 57  ARG B CA  1 
ATOM   1146 C C   . ARG B 1 60  ? 71.996 51.653 117.097 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 57  ARG B C   1 
ATOM   1147 O O   . ARG B 1 60  ? 71.597 50.757 116.349 1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 57  ARG B O   1 
ATOM   1148 C CB  . ARG B 1 60  ? 71.836 53.861 116.036 1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 57  ARG B CB  1 
ATOM   1149 C CG  . ARG B 1 60  ? 71.231 55.239 115.841 1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 57  ARG B CG  1 
ATOM   1150 C CD  . ARG B 1 60  ? 69.744 55.321 116.074 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 57  ARG B CD  1 
ATOM   1151 N NE  . ARG B 1 60  ? 68.898 54.493 115.184 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 57  ARG B NE  1 
ATOM   1152 C CZ  . ARG B 1 60  ? 68.459 54.838 113.964 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 57  ARG B CZ  1 
ATOM   1153 N NH1 . ARG B 1 60  ? 68.883 55.930 113.366 1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 57  ARG B NH1 1 
ATOM   1154 N NH2 . ARG B 1 60  ? 67.667 54.002 113.285 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 57  ARG B NH2 1 
ATOM   1155 N N   . ALA B 1 61  ? 73.101 51.516 117.845 1.00 33.24 ? ? ? ? ? ? 58  ALA B N   1 
ATOM   1156 C CA  . ALA B 1 61  ? 73.768 50.211 117.960 1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 58  ALA B CA  1 
ATOM   1157 C C   . ALA B 1 61  ? 72.893 49.219 118.699 1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 58  ALA B C   1 
ATOM   1158 O O   . ALA B 1 61  ? 72.753 48.049 118.279 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 58  ALA B O   1 
ATOM   1159 C CB  . ALA B 1 61  ? 75.137 50.320 118.630 1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 58  ALA B CB  1 
ATOM   1160 N N   . GLN B 1 62  ? 72.359 49.662 119.834 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 59  GLN B N   1 
ATOM   1161 C CA  . GLN B 1 62  ? 71.432 48.855 120.613 1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 59  GLN B CA  1 
ATOM   1162 C C   . GLN B 1 62  ? 70.210 48.350 119.772 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 59  GLN B C   1 
ATOM   1163 O O   . GLN B 1 62  ? 69.760 47.168 119.917 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 59  GLN B O   1 
ATOM   1164 C CB  . GLN B 1 62  ? 70.944 49.631 121.839 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 59  GLN B CB  1 
ATOM   1165 C CG  . GLN B 1 62  ? 69.959 48.822 122.717 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 59  GLN B CG  1 
ATOM   1166 C CD  . GLN B 1 62  ? 68.529 48.991 122.285 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 59  GLN B CD  1 
ATOM   1167 O OE1 . GLN B 1 62  ? 68.071 50.101 122.083 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 59  GLN B OE1 1 
ATOM   1168 N NE2 . GLN B 1 62  ? 67.826 47.869 122.100 1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 59  GLN B NE2 1 
ATOM   1169 N N   . LEU B 1 63  ? 69.675 49.240 118.927 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 60  LEU B N   1 
ATOM   1170 C CA  . LEU B 1 63  ? 68.483 48.905 118.148 1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 60  LEU B CA  1 
ATOM   1171 C C   . LEU B 1 63  ? 68.760 47.872 117.090 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 60  LEU B C   1 
ATOM   1172 O O   . LEU B 1 63  ? 67.976 46.952 116.910 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 60  LEU B O   1 
ATOM   1173 C CB  . LEU B 1 63  ? 67.825 50.166 117.521 1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 60  LEU B CB  1 
ATOM   1174 C CG  . LEU B 1 63  ? 66.892 50.928 118.502 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 60  LEU B CG  1 
ATOM   1175 C CD1 . LEU B 1 63  ? 66.428 52.267 117.954 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 60  LEU B CD1 1 
ATOM   1176 C CD2 . LEU B 1 63  ? 65.710 50.069 118.916 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 60  LEU B CD2 1 
ATOM   1177 N N   . ARG B 1 64  ? 69.917 47.993 116.441 1.00 37.16 ? ? ? ? ? ? 61  ARG B N   1 
ATOM   1178 C CA  . ARG B 1 64  ? 70.324 47.104 115.350 1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 61  ARG B CA  1 
ATOM   1179 C C   . ARG B 1 64  ? 70.573 45.716 115.866 1.00 36.90 ? ? ? ? ? ? 61  ARG B C   1 
ATOM   1180 O O   . ARG B 1 64  ? 70.151 44.737 115.247 1.00 35.26 ? ? ? ? ? ? 61  ARG B O   1 
ATOM   1181 C CB  . ARG B 1 64  ? 71.595 47.637 114.686 1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 61  ARG B CB  1 
ATOM   1182 C CG  . ARG B 1 64  ? 72.022 46.904 113.438 1.00 39.64 ? ? ? ? ? ? 61  ARG B CG  1 
ATOM   1183 C CD  . ARG B 1 64  ? 70.999 47.109 112.332 1.00 45.26 ? ? ? ? ? ? 61  ARG B CD  1 
ATOM   1184 N NE  . ARG B 1 64  ? 70.554 45.845 111.699 1.00 46.76 ? ? ? ? ? ? 61  ARG B NE  1 
ATOM   1185 C CZ  . ARG B 1 64  ? 69.359 45.629 111.135 1.00 51.02 ? ? ? ? ? ? 61  ARG B CZ  1 
ATOM   1186 N NH1 . ARG B 1 64  ? 68.402 46.556 111.128 1.00 55.74 ? ? ? ? ? ? 61  ARG B NH1 1 
ATOM   1187 N NH2 . ARG B 1 64  ? 69.086 44.443 110.602 1.00 53.48 ? ? ? ? ? ? 61  ARG B NH2 1 
ATOM   1188 N N   . VAL B 1 65  ? 71.251 45.644 117.011 1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 62  VAL B N   1 
ATOM   1189 C CA  . VAL B 1 65  ? 71.587 44.378 117.666 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 62  VAL B CA  1 
ATOM   1190 C C   . VAL B 1 65  ? 70.327 43.634 118.043 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 62  VAL B C   1 
ATOM   1191 O O   . VAL B 1 65  ? 70.215 42.467 117.769 1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 62  VAL B O   1 
ATOM   1192 C CB  . VAL B 1 65  ? 72.568 44.604 118.860 1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 62  VAL B CB  1 
ATOM   1193 C CG1 . VAL B 1 65  ? 72.762 43.354 119.702 1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 62  VAL B CG1 1 
ATOM   1194 C CG2 . VAL B 1 65  ? 73.927 45.019 118.309 1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 62  VAL B CG2 1 
ATOM   1195 N N   . PHE B 1 66  ? 69.398 44.336 118.687 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B N   1 
ATOM   1196 C CA  . PHE B 1 66  ? 68.046 43.835 118.958 1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B CA  1 
ATOM   1197 C C   . PHE B 1 66  ? 67.285 43.254 117.764 1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B C   1 
ATOM   1198 O O   . PHE B 1 66  ? 66.734 42.162 117.862 1.00 41.49 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B O   1 
ATOM   1199 C CB  . PHE B 1 66  ? 67.189 44.919 119.629 1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B CB  1 
ATOM   1200 C CG  . PHE B 1 66  ? 67.224 44.875 121.139 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B CG  1 
ATOM   1201 C CD1 . PHE B 1 66  ? 68.442 44.945 121.827 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B CD1 1 
ATOM   1202 C CD2 . PHE B 1 66  ? 66.017 44.827 121.887 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B CD2 1 
ATOM   1203 C CE1 . PHE B 1 66  ? 68.493 44.899 123.222 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B CE1 1 
ATOM   1204 C CE2 . PHE B 1 66  ? 66.055 44.756 123.286 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B CE2 1 
ATOM   1205 C CZ  . PHE B 1 66  ? 67.293 44.771 123.957 1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 63  PHE B CZ  1 
ATOM   1206 N N   . GLU B 1 67  ? 67.220 43.989 116.668 1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 64  GLU B N   1 
ATOM   1207 C CA  . GLU B 1 67  ? 66.523 43.531 115.452 1.00 37.50 ? ? ? ? ? ? 64  GLU B CA  1 
ATOM   1208 C C   . GLU B 1 67  ? 67.109 42.264 114.850 1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 64  GLU B C   1 
ATOM   1209 O O   . GLU B 1 67  ? 66.393 41.479 114.231 1.00 38.61 ? ? ? ? ? ? 64  GLU B O   1 
ATOM   1210 C CB  . GLU B 1 67  ? 66.575 44.605 114.361 1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 64  GLU B CB  1 
ATOM   1211 C CG  . GLU B 1 67  ? 65.718 45.817 114.692 1.00 44.35 ? ? ? ? ? ? 64  GLU B CG  1 
ATOM   1212 C CD  . GLU B 1 67  ? 65.825 46.908 113.647 1.00 46.27 ? ? ? ? ? ? 64  GLU B CD  1 
ATOM   1213 O OE1 . GLU B 1 67  ? 66.010 46.567 112.454 1.00 46.86 ? ? ? ? ? ? 64  GLU B OE1 1 
ATOM   1214 O OE2 . GLU B 1 67  ? 65.734 48.093 114.025 1.00 43.77 ? ? ? ? ? ? 64  GLU B OE2 1 
ATOM   1215 N N   . ASP B 1 68  ? 68.417 42.123 114.978 1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 65  ASP B N   1 
ATOM   1216 C CA  . ASP B 1 68  ? 69.123 40.954 114.528 1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? 65  ASP B CA  1 
ATOM   1217 C C   . ASP B 1 68  ? 68.823 39.861 115.549 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 65  ASP B C   1 
ATOM   1218 O O   . ASP B 1 68  ? 68.274 38.832 115.191 1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 65  ASP B O   1 
ATOM   1219 C CB  . ASP B 1 68  ? 70.623 41.232 114.440 1.00 36.68 ? ? ? ? ? ? 65  ASP B CB  1 
ATOM   1220 C CG  . ASP B 1 68  ? 71.399 40.056 113.845 1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 65  ASP B CG  1 
ATOM   1221 O OD1 . ASP B 1 68  ? 71.429 39.953 112.608 1.00 42.41 ? ? ? ? ? ? 65  ASP B OD1 1 
ATOM   1222 O OD2 . ASP B 1 68  ? 71.964 39.233 114.612 1.00 36.27 ? ? ? ? ? ? 65  ASP B OD2 1 
ATOM   1223 N N   . PHE B 1 69  ? 69.082 40.125 116.837 1.00 35.93 ? ? ? ? ? ? 66  PHE B N   1 
ATOM   1224 C CA  . PHE B 1 69  ? 68.745 39.132 117.869 1.00 35.89 ? ? ? ? ? ? 66  PHE B CA  1 
ATOM   1225 C C   . PHE B 1 69  ? 67.408 38.465 117.553 1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 66  PHE B C   1 
ATOM   1226 O O   . PHE B 1 69  ? 67.319 37.216 117.467 1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 66  PHE B O   1 
ATOM   1227 C CB  . PHE B 1 69  ? 68.650 39.725 119.259 1.00 35.71 ? ? ? ? ? ? 66  PHE B CB  1 
ATOM   1228 C CG  . PHE B 1 69  ? 68.354 38.694 120.319 1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 66  PHE B CG  1 
ATOM   1229 C CD1 . PHE B 1 69  ? 67.064 38.176 120.474 1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 66  PHE B CD1 1 
ATOM   1230 C CD2 . PHE B 1 69  ? 69.370 38.217 121.132 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 66  PHE B CD2 1 
ATOM   1231 C CE1 . PHE B 1 69  ? 66.782 37.256 121.440 1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 66  PHE B CE1 1 
ATOM   1232 C CE2 . PHE B 1 69  ? 69.094 37.282 122.114 1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 66  PHE B CE2 1 
ATOM   1233 C CZ  . PHE B 1 69  ? 67.798 36.795 122.266 1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 66  PHE B CZ  1 
ATOM   1234 N N   . LEU B 1 70  ? 66.386 39.316 117.425 1.00 37.73 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B N   1 
ATOM   1235 C CA  . LEU B 1 70  ? 65.006 38.901 117.198 1.00 36.70 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B CA  1 
ATOM   1236 C C   . LEU B 1 70  ? 64.853 37.992 116.004 1.00 41.64 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B C   1 
ATOM   1237 O O   . LEU B 1 70  ? 64.128 36.987 116.074 1.00 41.18 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B O   1 
ATOM   1238 C CB  . LEU B 1 70  ? 64.157 40.114 116.915 1.00 37.58 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B CB  1 
ATOM   1239 C CG  . LEU B 1 70  ? 63.634 40.939 118.071 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B CG  1 
ATOM   1240 C CD1 . LEU B 1 70  ? 63.172 42.281 117.525 1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B CD1 1 
ATOM   1241 C CD2 . LEU B 1 70  ? 62.520 40.146 118.797 1.00 38.29 ? ? ? ? ? ? 67  LEU B CD2 1 
ATOM   1242 N N   . HIS B 1 71  ? 65.494 38.399 114.901 1.00 43.94 ? ? ? ? ? ? 68  HIS B N   1 
ATOM   1243 C CA  . HIS B 1 71  ? 65.469 37.661 113.637 1.00 44.48 ? ? ? ? ? ? 68  HIS B CA  1 
ATOM   1244 C C   . HIS B 1 71  ? 66.159 36.285 113.779 1.00 45.89 ? ? ? ? ? ? 68  HIS B C   1 
ATOM   1245 O O   . HIS B 1 71  ? 65.663 35.285 113.258 1.00 44.18 ? ? ? ? ? ? 68  HIS B O   1 
ATOM   1246 C CB  . HIS B 1 71  ? 66.045 38.543 112.509 1.00 47.31 ? ? ? ? ? ? 68  HIS B CB  1 
ATOM   1247 C CG  . HIS B 1 71  ? 66.587 37.783 111.335 1.00 50.83 ? ? ? ? ? ? 68  HIS B CG  1 
ATOM   1248 N ND1 . HIS B 1 71  ? 67.847 38.014 110.827 1.00 48.36 ? ? ? ? ? ? 68  HIS B ND1 1 
ATOM   1249 C CD2 . HIS B 1 71  ? 66.043 36.806 110.568 1.00 51.08 ? ? ? ? ? ? 68  HIS B CD2 1 
ATOM   1250 C CE1 . HIS B 1 71  ? 68.060 37.205 109.803 1.00 55.04 ? ? ? ? ? ? 68  HIS B CE1 1 
ATOM   1251 N NE2 . HIS B 1 71  ? 66.982 36.461 109.627 1.00 53.24 ? ? ? ? ? ? 68  HIS B NE2 1 
ATOM   1252 N N   . CYS B 1 72  ? 67.274 36.225 114.507 1.00 44.89 ? ? ? ? ? ? 69  CYS B N   1 
ATOM   1253 C CA  . CYS B 1 72  ? 67.914 34.962 114.806 1.00 40.85 ? ? ? ? ? ? 69  CYS B CA  1 
ATOM   1254 C C   . CYS B 1 72  ? 67.065 34.002 115.699 1.00 41.37 ? ? ? ? ? ? 69  CYS B C   1 
ATOM   1255 O O   . CYS B 1 72  ? 66.923 32.826 115.361 1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 69  CYS B O   1 
ATOM   1256 C CB  . CYS B 1 72  ? 69.291 35.218 115.395 1.00 45.83 ? ? ? ? ? ? 69  CYS B CB  1 
ATOM   1257 S SG  . CYS B 1 72  ? 70.445 35.934 114.187 1.00 46.83 ? ? ? ? ? ? 69  CYS B SG  1 
ATOM   1258 N N   . VAL B 1 73  ? 66.472 34.523 116.784 1.00 40.23 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B N   1 
ATOM   1259 C CA  . VAL B 1 73  ? 65.737 33.726 117.806 1.00 42.29 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CA  1 
ATOM   1260 C C   . VAL B 1 73  ? 64.227 33.714 117.526 1.00 42.24 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B C   1 
ATOM   1261 O O   . VAL B 1 73  ? 63.425 33.357 118.384 1.00 45.09 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B O   1 
ATOM   1262 C CB  . VAL B 1 73  ? 66.039 34.237 119.266 1.00 39.94 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CB  1 
ATOM   1263 C CG1 . VAL B 1 73  ? 65.582 33.271 120.350 1.00 39.60 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CG1 1 
ATOM   1264 C CG2 . VAL B 1 73  ? 67.540 34.456 119.473 1.00 39.75 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CG2 1 
ATOM   1265 N N   . ALA B 1 74  ? 63.839 34.099 116.319 1.00 36.93 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B N   1 
ATOM   1266 C CA  . ALA B 1 74  ? 62.499 33.874 115.823 1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B CA  1 
ATOM   1267 C C   . ALA B 1 74  ? 62.021 32.404 115.611 1.00 39.64 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B C   1 
ATOM   1268 O O   . ALA B 1 74  ? 60.842 32.211 115.462 1.00 46.31 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B O   1 
ATOM   1269 C CB  . ALA B 1 74  ? 62.288 34.648 114.533 1.00 42.54 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B CB  1 
ATOM   1270 N N   . PRO B 1 75  ? 62.902 31.391 115.604 1.00 39.84 ? ? ? ? ? ? 72  PRO B N   1 
ATOM   1271 C CA  . PRO B 1 75  ? 62.304 30.045 115.597 1.00 44.56 ? ? ? ? ? ? 72  PRO B CA  1 
ATOM   1272 C C   . PRO B 1 75  ? 61.533 29.757 116.878 1.00 42.02 ? ? ? ? ? ? 72  PRO B C   1 
ATOM   1273 O O   . PRO B 1 75  ? 60.562 28.998 116.838 1.00 41.17 ? ? ? ? ? ? 72  PRO B O   1 
ATOM   1274 C CB  . PRO B 1 75  ? 63.519 29.104 115.456 1.00 43.97 ? ? ? ? ? ? 72  PRO B CB  1 
ATOM   1275 C CG  . PRO B 1 75  ? 64.593 29.963 114.885 1.00 45.60 ? ? ? ? ? ? 72  PRO B CG  1 
ATOM   1276 C CD  . PRO B 1 75  ? 64.369 31.308 115.518 1.00 42.43 ? ? ? ? ? ? 72  PRO B CD  1 
ATOM   1277 N N   . VAL B 1 76  ? 61.952 30.405 117.973 1.00 45.42 ? ? ? ? ? ? 73  VAL B N   1 
ATOM   1278 C CA  . VAL B 1 76  ? 61.369 30.246 119.309 1.00 40.64 ? ? ? ? ? ? 73  VAL B CA  1 
ATOM   1279 C C   . VAL B 1 76  ? 60.659 31.474 119.888 1.00 40.82 ? ? ? ? ? ? 73  VAL B C   1 
ATOM   1280 O O   . VAL B 1 76  ? 60.199 31.398 121.038 1.00 45.33 ? ? ? ? ? ? 73  VAL B O   1 
ATOM   1281 C CB  . VAL B 1 76  ? 62.436 29.740 120.319 1.00 40.62 ? ? ? ? ? ? 73  VAL B CB  1 
ATOM   1282 C CG1 . VAL B 1 76  ? 63.120 28.491 119.785 1.00 42.17 ? ? ? ? ? ? 73  VAL B CG1 1 
ATOM   1283 C CG2 . VAL B 1 76  ? 63.481 30.804 120.639 1.00 42.98 ? ? ? ? ? ? 73  VAL B CG2 1 
ATOM   1284 N N   . GLN B 1 77  ? 60.551 32.576 119.126 1.00 38.03 ? ? ? ? ? ? 74  GLN B N   1 
ATOM   1285 C CA  . GLN B 1 77  ? 59.840 33.815 119.550 1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 74  GLN B CA  1 
ATOM   1286 C C   . GLN B 1 77  ? 60.146 34.244 120.990 1.00 42.35 ? ? ? ? ? ? 74  GLN B C   1 
ATOM   1287 O O   . GLN B 1 77  ? 59.224 34.371 121.850 1.00 42.57 ? ? ? ? ? ? 74  GLN B O   1 
ATOM   1288 C CB  . GLN B 1 77  ? 58.296 33.711 119.366 1.00 41.04 ? ? ? ? ? ? 74  GLN B CB  1 
ATOM   1289 C CG  . GLN B 1 77  ? 57.807 33.237 118.008 1.00 43.81 ? ? ? ? ? ? 74  GLN B CG  1 
ATOM   1290 C CD  . GLN B 1 77  ? 58.285 34.125 116.882 1.00 46.59 ? ? ? ? ? ? 74  GLN B CD  1 
ATOM   1291 O OE1 . GLN B 1 77  ? 58.054 35.323 116.898 1.00 47.12 ? ? ? ? ? ? 74  GLN B OE1 1 
ATOM   1292 N NE2 . GLN B 1 77  ? 58.986 33.539 115.907 1.00 50.66 ? ? ? ? ? ? 74  GLN B NE2 1 
ATOM   1293 N N   . LEU B 1 78  ? 61.440 34.417 121.276 1.00 38.62 ? ? ? ? ? ? 75  LEU B N   1 
ATOM   1294 C CA  . LEU B 1 78  ? 61.842 35.136 122.476 1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CA  1 
ATOM   1295 C C   . LEU B 1 78  ? 62.436 36.482 122.112 1.00 35.96 ? ? ? ? ? ? 75  LEU B C   1 
ATOM   1296 O O   . LEU B 1 78  ? 63.212 36.624 121.152 1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 75  LEU B O   1 
ATOM   1297 C CB  . LEU B 1 78  ? 62.842 34.370 123.356 1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CB  1 
ATOM   1298 C CG  . LEU B 1 78  ? 62.438 32.991 123.903 1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CG  1 
ATOM   1299 C CD1 . LEU B 1 78  ? 63.455 32.649 124.978 1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CD1 1 
ATOM   1300 C CD2 . LEU B 1 78  ? 61.041 32.990 124.494 1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 75  LEU B CD2 1 
ATOM   1301 N N   . THR B 1 79  ? 62.054 37.468 122.923 1.00 41.33 ? ? ? ? ? ? 76  THR B N   1 
ATOM   1302 C CA  . THR B 1 79  ? 62.599 38.815 122.848 1.00 37.56 ? ? ? ? ? ? 76  THR B CA  1 
ATOM   1303 C C   . THR B 1 79  ? 63.844 38.756 123.692 1.00 40.19 ? ? ? ? ? ? 76  THR B C   1 
ATOM   1304 O O   . THR B 1 79  ? 64.038 37.781 124.433 1.00 42.31 ? ? ? ? ? ? 76  THR B O   1 
ATOM   1305 C CB  . THR B 1 79  ? 61.609 39.833 123.423 1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 76  THR B CB  1 
ATOM   1306 O OG1 . THR B 1 79  ? 61.365 39.524 124.803 1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? 76  THR B OG1 1 
ATOM   1307 C CG2 . THR B 1 79  ? 60.298 39.812 122.633 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 76  THR B CG2 1 
ATOM   1308 N N   . PRO B 1 80  ? 64.725 39.759 123.570 1.00 39.24 ? ? ? ? ? ? 77  PRO B N   1 
ATOM   1309 C CA  . PRO B 1 80  ? 65.915 39.643 124.409 1.00 39.12 ? ? ? ? ? ? 77  PRO B CA  1 
ATOM   1310 C C   . PRO B 1 80  ? 65.640 39.585 125.920 1.00 35.99 ? ? ? ? ? ? 77  PRO B C   1 
ATOM   1311 O O   . PRO B 1 80  ? 66.451 39.023 126.681 1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 77  PRO B O   1 
ATOM   1312 C CB  . PRO B 1 80  ? 66.743 40.876 124.002 1.00 39.45 ? ? ? ? ? ? 77  PRO B CB  1 
ATOM   1313 C CG  . PRO B 1 80  ? 66.405 41.068 122.557 1.00 40.76 ? ? ? ? ? ? 77  PRO B CG  1 
ATOM   1314 C CD  . PRO B 1 80  ? 64.950 40.647 122.412 1.00 40.02 ? ? ? ? ? ? 77  PRO B CD  1 
ATOM   1315 N N   . ALA B 1 81  ? 64.516 40.160 126.353 1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B N   1 
ATOM   1316 C CA  . ALA B 1 81  ? 64.169 40.199 127.774 1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B CA  1 
ATOM   1317 C C   . ALA B 1 81  ? 63.609 38.899 128.230 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B C   1 
ATOM   1318 O O   . ALA B 1 81  ? 63.937 38.446 129.304 1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B O   1 
ATOM   1319 C CB  . ALA B 1 81  ? 63.199 41.333 128.081 1.00 37.83 ? ? ? ? ? ? 78  ALA B CB  1 
ATOM   1320 N N   . GLN B 1 82  ? 62.728 38.299 127.444 1.00 37.84 ? ? ? ? ? ? 79  GLN B N   1 
ATOM   1321 C CA  . GLN B 1 82  ? 62.248 36.945 127.777 1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 79  GLN B CA  1 
ATOM   1322 C C   . GLN B 1 82  ? 63.418 35.980 127.820 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 79  GLN B C   1 
ATOM   1323 O O   . GLN B 1 82  ? 63.534 35.182 128.747 1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 79  GLN B O   1 
ATOM   1324 C CB  . GLN B 1 82  ? 61.223 36.455 126.770 1.00 35.15 ? ? ? ? ? ? 79  GLN B CB  1 
ATOM   1325 C CG  . GLN B 1 82  ? 59.901 37.194 126.880 1.00 38.08 ? ? ? ? ? ? 79  GLN B CG  1 
ATOM   1326 C CD  . GLN B 1 82  ? 59.111 37.113 125.594 1.00 39.05 ? ? ? ? ? ? 79  GLN B CD  1 
ATOM   1327 O OE1 . GLN B 1 82  ? 59.641 36.702 124.562 1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 79  GLN B OE1 1 
ATOM   1328 N NE2 . GLN B 1 82  ? 57.853 37.528 125.641 1.00 40.92 ? ? ? ? ? ? 79  GLN B NE2 1 
ATOM   1329 N N   . PHE B 1 83  ? 64.318 36.109 126.846 1.00 33.51 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B N   1 
ATOM   1330 C CA  . PHE B 1 83  ? 65.564 35.343 126.863 1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CA  1 
ATOM   1331 C C   . PHE B 1 83  ? 66.331 35.466 128.178 1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B C   1 
ATOM   1332 O O   . PHE B 1 83  ? 66.702 34.445 128.786 1.00 41.84 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B O   1 
ATOM   1333 C CB  . PHE B 1 83  ? 66.441 35.701 125.661 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CB  1 
ATOM   1334 C CG  . PHE B 1 83  ? 67.803 35.039 125.665 1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CG  1 
ATOM   1335 C CD1 . PHE B 1 83  ? 67.945 33.674 125.305 1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CD1 1 
ATOM   1336 C CD2 . PHE B 1 83  ? 68.944 35.757 126.030 1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CD2 1 
ATOM   1337 C CE1 . PHE B 1 83  ? 69.186 33.054 125.311 1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CE1 1 
ATOM   1338 C CE2 . PHE B 1 83  ? 70.186 35.149 126.046 1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CE2 1 
ATOM   1339 C CZ  . PHE B 1 83  ? 70.312 33.790 125.684 1.00 37.69 ? ? ? ? ? ? 80  PHE B CZ  1 
ATOM   1340 N N   . SER B 1 84  ? 66.592 36.690 128.614 1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? 81  SER B N   1 
ATOM   1341 C CA  . SER B 1 84  ? 67.405 36.948 129.829 1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 81  SER B CA  1 
ATOM   1342 C C   . SER B 1 84  ? 66.683 36.494 131.100 1.00 32.66 ? ? ? ? ? ? 81  SER B C   1 
ATOM   1343 O O   . SER B 1 84  ? 67.324 36.177 132.127 1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 81  SER B O   1 
ATOM   1344 C CB  . SER B 1 84  ? 67.717 38.444 130.009 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 81  SER B CB  1 
ATOM   1345 O OG  . SER B 1 84  ? 68.384 39.027 128.910 1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 81  SER B OG  1 
ATOM   1346 N N   . VAL B 1 85  ? 65.351 36.535 131.036 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 82  VAL B N   1 
ATOM   1347 C CA  . VAL B 1 85  ? 64.497 36.128 132.131 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 82  VAL B CA  1 
ATOM   1348 C C   . VAL B 1 85  ? 64.554 34.601 132.286 1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 82  VAL B C   1 
ATOM   1349 O O   . VAL B 1 85  ? 64.849 34.124 133.390 1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 82  VAL B O   1 
ATOM   1350 C CB  . VAL B 1 85  ? 63.073 36.697 131.982 1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 82  VAL B CB  1 
ATOM   1351 C CG1 . VAL B 1 85  ? 62.014 35.847 132.704 1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 82  VAL B CG1 1 
ATOM   1352 C CG2 . VAL B 1 85  ? 63.018 38.143 132.464 1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 82  VAL B CG2 1 
ATOM   1353 N N   . LEU B 1 86  ? 64.296 33.852 131.204 1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 83  LEU B N   1 
ATOM   1354 C CA  . LEU B 1 86  ? 64.376 32.378 131.268 1.00 36.34 ? ? ? ? ? ? 83  LEU B CA  1 
ATOM   1355 C C   . LEU B 1 86  ? 65.752 31.938 131.691 1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 83  LEU B C   1 
ATOM   1356 O O   . LEU B 1 86  ? 65.840 31.095 132.567 1.00 38.39 ? ? ? ? ? ? 83  LEU B O   1 
ATOM   1357 C CB  . LEU B 1 86  ? 63.986 31.680 129.954 1.00 36.34 ? ? ? ? ? ? 83  LEU B CB  1 
ATOM   1358 C CG  . LEU B 1 86  ? 62.533 31.895 129.461 1.00 36.03 ? ? ? ? ? ? 83  LEU B CG  1 
ATOM   1359 C CD1 . LEU B 1 86  ? 62.345 31.503 127.981 1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 83  LEU B CD1 1 
ATOM   1360 C CD2 . LEU B 1 86  ? 61.583 31.128 130.334 1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 83  LEU B CD2 1 
ATOM   1361 N N   . LEU B 1 87  ? 66.803 32.580 131.150 1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B N   1 
ATOM   1362 C CA  . LEU B 1 87  ? 68.231 32.276 131.474 1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CA  1 
ATOM   1363 C C   . LEU B 1 87  ? 68.521 32.468 132.958 1.00 36.38 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B C   1 
ATOM   1364 O O   . LEU B 1 87  ? 69.070 31.580 133.642 1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B O   1 
ATOM   1365 C CB  . LEU B 1 87  ? 69.153 33.164 130.646 1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CB  1 
ATOM   1366 C CG  . LEU B 1 87  ? 70.639 32.911 130.706 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CG  1 
ATOM   1367 C CD1 . LEU B 1 87  ? 71.275 33.292 129.397 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CD1 1 
ATOM   1368 C CD2 . LEU B 1 87  ? 71.331 33.625 131.856 1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 84  LEU B CD2 1 
ATOM   1369 N N   . LEU B 1 88  ? 68.131 33.620 133.483 1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 85  LEU B N   1 
ATOM   1370 C CA  . LEU B 1 88  ? 68.304 33.821 134.930 1.00 39.25 ? ? ? ? ? ? 85  LEU B CA  1 
ATOM   1371 C C   . LEU B 1 88  ? 67.451 32.969 135.858 1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 85  LEU B C   1 
ATOM   1372 O O   . LEU B 1 88  ? 67.941 32.620 136.922 1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 85  LEU B O   1 
ATOM   1373 C CB  . LEU B 1 88  ? 68.229 35.306 135.331 1.00 35.97 ? ? ? ? ? ? 85  LEU B CB  1 
ATOM   1374 C CG  . LEU B 1 88  ? 69.550 36.022 135.524 1.00 38.89 ? ? ? ? ? ? 85  LEU B CG  1 
ATOM   1375 C CD1 . LEU B 1 88  ? 70.731 35.304 134.909 1.00 40.12 ? ? ? ? ? ? 85  LEU B CD1 1 
ATOM   1376 C CD2 . LEU B 1 88  ? 69.452 37.462 134.981 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 85  LEU B CD2 1 
ATOM   1377 N N   . LEU B 1 89  ? 66.214 32.642 135.495 1.00 39.27 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B N   1 
ATOM   1378 C CA  . LEU B 1 89  ? 65.424 31.705 136.317 1.00 41.00 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CA  1 
ATOM   1379 C C   . LEU B 1 89  ? 65.985 30.269 136.325 1.00 44.28 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B C   1 
ATOM   1380 O O   . LEU B 1 89  ? 65.802 29.533 137.310 1.00 45.17 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B O   1 
ATOM   1381 C CB  . LEU B 1 89  ? 63.998 31.654 135.838 1.00 41.55 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CB  1 
ATOM   1382 C CG  . LEU B 1 89  ? 63.209 32.919 136.089 1.00 43.07 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CG  1 
ATOM   1383 C CD1 . LEU B 1 89  ? 61.969 32.926 135.196 1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CD1 1 
ATOM   1384 C CD2 . LEU B 1 89  ? 62.854 33.047 137.568 1.00 41.88 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CD2 1 
ATOM   1385 N N   . ASP B 1 90  ? 66.647 29.871 135.241 1.00 41.47 ? ? ? ? ? ? 87  ASP B N   1 
ATOM   1386 C CA  . ASP B 1 90  ? 67.254 28.546 135.161 1.00 44.09 ? ? ? ? ? ? 87  ASP B CA  1 
ATOM   1387 C C   . ASP B 1 90  ? 68.509 28.476 136.036 1.00 46.30 ? ? ? ? ? ? 87  ASP B C   1 
ATOM   1388 O O   . ASP B 1 90  ? 68.676 27.561 136.858 1.00 38.23 ? ? ? ? ? ? 87  ASP B O   1 
ATOM   1389 C CB  . ASP B 1 90  ? 67.633 28.245 133.722 1.00 45.45 ? ? ? ? ? ? 87  ASP B CB  1 
ATOM   1390 C CG  . ASP B 1 90  ? 68.293 26.881 133.565 1.00 46.70 ? ? ? ? ? ? 87  ASP B CG  1 
ATOM   1391 O OD1 . ASP B 1 90  ? 67.685 25.862 133.974 1.00 46.81 ? ? ? ? ? ? 87  ASP B OD1 1 
ATOM   1392 O OD2 . ASP B 1 90  ? 69.417 26.838 133.036 1.00 40.17 ? ? ? ? ? ? 87  ASP B OD2 1 
ATOM   1393 N N   . ALA B 1 91  ? 69.366 29.479 135.846 1.00 47.18 ? ? ? ? ? ? 88  ALA B N   1 
ATOM   1394 C CA  . ALA B 1 91  ? 70.652 29.595 136.525 1.00 43.03 ? ? ? ? ? ? 88  ALA B CA  1 
ATOM   1395 C C   . ALA B 1 91  ? 70.571 29.991 137.988 1.00 41.91 ? ? ? ? ? ? 88  ALA B C   1 
ATOM   1396 O O   . ALA B 1 91  ? 71.589 29.864 138.691 1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 88  ALA B O   1 
ATOM   1397 C CB  . ALA B 1 91  ? 71.531 30.585 135.791 1.00 47.22 ? ? ? ? ? ? 88  ALA B CB  1 
ATOM   1398 N N   . ASN B 1 92  ? 69.398 30.461 138.438 1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 89  ASN B N   1 
ATOM   1399 C CA  . ASN B 1 92  ? 69.153 30.821 139.845 1.00 44.55 ? ? ? ? ? ? 89  ASN B CA  1 
ATOM   1400 C C   . ASN B 1 92  ? 67.885 30.190 140.465 1.00 40.81 ? ? ? ? ? ? 89  ASN B C   1 
ATOM   1401 O O   . ASN B 1 92  ? 66.861 30.846 140.662 1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 89  ASN B O   1 
ATOM   1402 C CB  . ASN B 1 92  ? 69.104 32.333 140.001 1.00 47.00 ? ? ? ? ? ? 89  ASN B CB  1 
ATOM   1403 C CG  . ASN B 1 92  ? 70.369 32.996 139.540 1.00 47.17 ? ? ? ? ? ? 89  ASN B CG  1 
ATOM   1404 O OD1 . ASN B 1 92  ? 71.281 33.241 140.334 1.00 43.00 ? ? ? ? ? ? 89  ASN B OD1 1 
ATOM   1405 N ND2 . ASN B 1 92  ? 70.441 33.284 138.247 1.00 46.59 ? ? ? ? ? ? 89  ASN B ND2 1 
ATOM   1406 N N   . PRO B 1 93  ? 67.979 28.907 140.838 1.00 47.50 ? ? ? ? ? ? 90  PRO B N   1 
ATOM   1407 C CA  . PRO B 1 93  ? 66.898 28.235 141.584 1.00 46.63 ? ? ? ? ? ? 90  PRO B CA  1 
ATOM   1408 C C   . PRO B 1 93  ? 66.860 28.613 143.088 1.00 51.65 ? ? ? ? ? ? 90  PRO B C   1 
ATOM   1409 O O   . PRO B 1 93  ? 67.896 28.626 143.762 1.00 53.36 ? ? ? ? ? ? 90  PRO B O   1 
ATOM   1410 C CB  . PRO B 1 93  ? 67.236 26.764 141.401 1.00 43.33 ? ? ? ? ? ? 90  PRO B CB  1 
ATOM   1411 C CG  . PRO B 1 93  ? 68.712 26.737 141.278 1.00 44.83 ? ? ? ? ? ? 90  PRO B CG  1 
ATOM   1412 C CD  . PRO B 1 93  ? 69.140 28.019 140.626 1.00 45.67 ? ? ? ? ? ? 90  PRO B CD  1 
ATOM   1413 N N   . GLY B 1 94  ? 65.668 28.901 143.601 1.00 59.24 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B N   1 
ATOM   1414 C CA  . GLY B 1 94  ? 65.494 29.347 144.996 1.00 66.25 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B CA  1 
ATOM   1415 C C   . GLY B 1 94  ? 65.715 30.840 145.250 1.00 65.68 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B C   1 
ATOM   1416 O O   . GLY B 1 94  ? 66.269 31.227 146.285 1.00 65.41 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B O   1 
ATOM   1417 N N   . ARG B 1 95  ? 65.264 31.668 144.305 1.00 66.50 ? ? ? ? ? ? 92  ARG B N   1 
ATOM   1418 C CA  . ARG B 1 95  ? 65.347 33.134 144.392 1.00 67.93 ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CA  1 
ATOM   1419 C C   . ARG B 1 95  ? 64.082 33.779 143.794 1.00 67.64 ? ? ? ? ? ? 92  ARG B C   1 
ATOM   1420 O O   . ARG B 1 95  ? 63.689 33.484 142.654 1.00 60.81 ? ? ? ? ? ? 92  ARG B O   1 
ATOM   1421 C CB  . ARG B 1 95  ? 66.619 33.661 143.691 1.00 63.44 ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CB  1 
ATOM   1422 C CG  . ARG B 1 95  ? 67.873 33.507 144.553 1.00 62.43 ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CG  1 
ATOM   1423 C CD  . ARG B 1 95  ? 69.151 33.625 143.754 1.00 59.59 ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CD  1 
ATOM   1424 N NE  . ARG B 1 95  ? 70.322 33.201 144.509 1.00 60.02 ? ? ? ? ? ? 92  ARG B NE  1 
ATOM   1425 C CZ  . ARG B 1 95  ? 71.020 33.951 145.369 1.00 67.61 ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CZ  1 
ATOM   1426 N NH1 . ARG B 1 95  ? 70.696 35.223 145.633 1.00 70.22 ? ? ? ? ? ? 92  ARG B NH1 1 
ATOM   1427 N NH2 . ARG B 1 95  ? 72.073 33.414 145.988 1.00 66.64 ? ? ? ? ? ? 92  ARG B NH2 1 
ATOM   1428 N N   . ASN B 1 96  ? 63.454 34.653 144.583 1.00 66.15 ? ? ? ? ? ? 93  ASN B N   1 
ATOM   1429 C CA  . ASN B 1 96  ? 62.211 35.319 144.175 1.00 64.27 ? ? ? ? ? ? 93  ASN B CA  1 
ATOM   1430 C C   . ASN B 1 96  ? 62.394 36.276 142.980 1.00 64.77 ? ? ? ? ? ? 93  ASN B C   1 
ATOM   1431 O O   . ASN B 1 96  ? 63.532 36.617 142.597 1.00 51.29 ? ? ? ? ? ? 93  ASN B O   1 
ATOM   1432 C CB  . ASN B 1 96  ? 61.544 36.054 145.355 1.00 65.02 ? ? ? ? ? ? 93  ASN B CB  1 
ATOM   1433 C CG  . ASN B 1 96  ? 62.480 37.040 146.061 1.00 63.50 ? ? ? ? ? ? 93  ASN B CG  1 
ATOM   1434 O OD1 . ASN B 1 96  ? 63.245 37.762 145.426 1.00 63.85 ? ? ? ? ? ? 93  ASN B OD1 1 
ATOM   1435 N ND2 . ASN B 1 96  ? 62.417 37.063 147.386 1.00 64.85 ? ? ? ? ? ? 93  ASN B ND2 1 
ATOM   1436 N N   . GLN B 1 97  ? 61.231 36.624 142.414 1.00 59.44 ? ? ? ? ? ? 94  GLN B N   1 
ATOM   1437 C CA  . GLN B 1 97  ? 61.006 37.602 141.346 1.00 58.04 ? ? ? ? ? ? 94  GLN B CA  1 
ATOM   1438 C C   . GLN B 1 97  ? 61.661 38.971 141.579 1.00 56.37 ? ? ? ? ? ? 94  GLN B C   1 
ATOM   1439 O O   . GLN B 1 97  ? 62.084 39.646 140.634 1.00 53.13 ? ? ? ? ? ? 94  GLN B O   1 
ATOM   1440 C CB  . GLN B 1 97  ? 59.475 37.855 141.231 1.00 60.32 ? ? ? ? ? ? 94  GLN B CB  1 
ATOM   1441 C CG  . GLN B 1 97  ? 58.662 36.710 140.624 1.00 62.69 ? ? ? ? ? ? 94  GLN B CG  1 
ATOM   1442 C CD  . GLN B 1 97  ? 57.193 36.646 141.078 1.00 64.45 ? ? ? ? ? ? 94  GLN B CD  1 
ATOM   1443 O OE1 . GLN B 1 97  ? 56.291 36.270 140.296 1.00 53.90 ? ? ? ? ? ? 94  GLN B OE1 1 
ATOM   1444 N NE2 . GLN B 1 97  ? 56.951 36.965 142.357 1.00 68.56 ? ? ? ? ? ? 94  GLN B NE2 1 
ATOM   1445 N N   . THR B 1 98  ? 61.650 39.393 142.840 1.00 53.86 ? ? ? ? ? ? 95  THR B N   1 
ATOM   1446 C CA  . THR B 1 98  ? 62.293 40.617 143.295 1.00 56.43 ? ? ? ? ? ? 95  THR B CA  1 
ATOM   1447 C C   . THR B 1 98  ? 63.675 40.766 142.719 1.00 54.59 ? ? ? ? ? ? 95  THR B C   1 
ATOM   1448 O O   . THR B 1 98  ? 64.041 41.827 142.206 1.00 45.27 ? ? ? ? ? ? 95  THR B O   1 
ATOM   1449 C CB  . THR B 1 98  ? 62.478 40.617 144.830 1.00 53.82 ? ? ? ? ? ? 95  THR B CB  1 
ATOM   1450 N N   . GLU B 1 99  ? 64.426 39.674 142.834 1.00 54.37 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B N   1 
ATOM   1451 C CA  . GLU B 1 99  ? 65.825 39.648 142.483 1.00 58.19 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B CA  1 
ATOM   1452 C C   . GLU B 1 99  ? 66.072 39.535 140.978 1.00 50.19 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B C   1 
ATOM   1453 O O   . GLU B 1 99  ? 67.023 40.110 140.484 1.00 49.13 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B O   1 
ATOM   1454 C CB  . GLU B 1 99  ? 66.530 38.527 143.256 1.00 63.54 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B CB  1 
ATOM   1455 C CG  . GLU B 1 99  ? 66.582 38.812 144.754 1.00 65.52 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B CG  1 
ATOM   1456 C CD  . GLU B 1 99  ? 67.075 37.644 145.585 1.00 64.97 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B CD  1 
ATOM   1457 O OE1 . GLU B 1 99  ? 66.629 36.501 145.357 1.00 72.08 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B OE1 1 
ATOM   1458 O OE2 . GLU B 1 99  ? 67.891 37.880 146.497 1.00 74.59 ? ? ? ? ? ? 96  GLU B OE2 1 
ATOM   1459 N N   . ILE B 1 100 ? 65.223 38.829 140.243 1.00 49.51 ? ? ? ? ? ? 97  ILE B N   1 
ATOM   1460 C CA  . ILE B 1 100 ? 65.439 38.723 138.785 1.00 50.51 ? ? ? ? ? ? 97  ILE B CA  1 
ATOM   1461 C C   . ILE B 1 100 ? 65.215 40.121 138.185 1.00 46.57 ? ? ? ? ? ? 97  ILE B C   1 
ATOM   1462 O O   . ILE B 1 100 ? 66.144 40.701 137.587 1.00 39.19 ? ? ? ? ? ? 97  ILE B O   1 
ATOM   1463 C CB  . ILE B 1 100 ? 64.511 37.694 138.082 1.00 52.15 ? ? ? ? ? ? 97  ILE B CB  1 
ATOM   1464 C CG1 . ILE B 1 100 ? 64.656 36.269 138.667 1.00 53.78 ? ? ? ? ? ? 97  ILE B CG1 1 
ATOM   1465 C CG2 . ILE B 1 100 ? 64.755 37.705 136.565 1.00 54.34 ? ? ? ? ? ? 97  ILE B CG2 1 
ATOM   1466 C CD1 . ILE B 1 100 ? 65.898 35.508 138.262 1.00 50.68 ? ? ? ? ? ? 97  ILE B CD1 1 
ATOM   1467 N N   . ALA B 1 101 ? 64.000 40.647 138.390 1.00 39.88 ? ? ? ? ? ? 98  ALA B N   1 
ATOM   1468 C CA  . ALA B 1 101 ? 63.586 41.957 137.853 1.00 39.60 ? ? ? ? ? ? 98  ALA B CA  1 
ATOM   1469 C C   . ALA B 1 101 ? 64.632 43.031 138.098 1.00 38.82 ? ? ? ? ? ? 98  ALA B C   1 
ATOM   1470 O O   . ALA B 1 101 ? 65.231 43.540 137.171 1.00 36.44 ? ? ? ? ? ? 98  ALA B O   1 
ATOM   1471 C CB  . ALA B 1 101 ? 62.253 42.382 138.440 1.00 39.61 ? ? ? ? ? ? 98  ALA B CB  1 
ATOM   1472 N N   . THR B 1 102 ? 64.928 43.302 139.356 1.00 43.52 ? ? ? ? ? ? 99  THR B N   1 
ATOM   1473 C CA  . THR B 1 102 ? 65.829 44.406 139.731 1.00 43.11 ? ? ? ? ? ? 99  THR B CA  1 
ATOM   1474 C C   . THR B 1 102 ? 67.254 44.270 139.143 1.00 42.70 ? ? ? ? ? ? 99  THR B C   1 
ATOM   1475 O O   . THR B 1 102 ? 67.938 45.281 138.860 1.00 41.72 ? ? ? ? ? ? 99  THR B O   1 
ATOM   1476 C CB  . THR B 1 102 ? 65.816 44.491 141.259 1.00 41.04 ? ? ? ? ? ? 99  THR B CB  1 
ATOM   1477 O OG1 . THR B 1 102 ? 64.442 44.597 141.655 1.00 37.49 ? ? ? ? ? ? 99  THR B OG1 1 
ATOM   1478 C CG2 . THR B 1 102 ? 66.590 45.705 141.812 1.00 38.39 ? ? ? ? ? ? 99  THR B CG2 1 
ATOM   1479 N N   . THR B 1 103 ? 67.667 43.017 138.949 1.00 40.29 ? ? ? ? ? ? 100 THR B N   1 
ATOM   1480 C CA  . THR B 1 103 ? 68.946 42.669 138.361 1.00 39.32 ? ? ? ? ? ? 100 THR B CA  1 
ATOM   1481 C C   . THR B 1 103 ? 68.987 42.957 136.864 1.00 36.83 ? ? ? ? ? ? 100 THR B C   1 
ATOM   1482 O O   . THR B 1 103 ? 70.040 43.307 136.356 1.00 41.40 ? ? ? ? ? ? 100 THR B O   1 
ATOM   1483 C CB  . THR B 1 103 ? 69.290 41.187 138.649 1.00 45.26 ? ? ? ? ? ? 100 THR B CB  1 
ATOM   1484 O OG1 . THR B 1 103 ? 69.477 41.018 140.057 1.00 47.87 ? ? ? ? ? ? 100 THR B OG1 1 
ATOM   1485 C CG2 . THR B 1 103 ? 70.568 40.730 137.928 1.00 47.89 ? ? ? ? ? ? 100 THR B CG2 1 
ATOM   1486 N N   . LEU B 1 104 ? 67.859 42.843 136.160 1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B N   1 
ATOM   1487 C CA  . LEU B 1 104 ? 67.829 43.097 134.716 1.00 36.69 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CA  1 
ATOM   1488 C C   . LEU B 1 104 ? 67.373 44.524 134.407 1.00 38.09 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B C   1 
ATOM   1489 O O   . LEU B 1 104 ? 67.113 44.866 133.237 1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B O   1 
ATOM   1490 C CB  . LEU B 1 104 ? 66.951 42.065 133.997 1.00 39.69 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CB  1 
ATOM   1491 C CG  . LEU B 1 104 ? 67.399 40.591 133.974 1.00 39.60 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CG  1 
ATOM   1492 C CD1 . LEU B 1 104 ? 66.281 39.749 133.391 1.00 41.93 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CD1 1 
ATOM   1493 C CD2 . LEU B 1 104 ? 68.667 40.387 133.141 1.00 41.38 ? ? ? ? ? ? 101 LEU B CD2 1 
ATOM   1494 N N   . GLY B 1 105 ? 67.310 45.366 135.444 1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 102 GLY B N   1 
ATOM   1495 C CA  . GLY B 1 105 ? 66.676 46.663 135.339 1.00 37.92 ? ? ? ? ? ? 102 GLY B CA  1 
ATOM   1496 C C   . GLY B 1 105 ? 65.304 46.627 134.730 1.00 38.77 ? ? ? ? ? ? 102 GLY B C   1 
ATOM   1497 O O   . GLY B 1 105 ? 65.068 47.328 133.736 1.00 45.48 ? ? ? ? ? ? 102 GLY B O   1 
ATOM   1498 N N   . ILE B 1 106 ? 64.415 45.778 135.263 1.00 38.58 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B N   1 
ATOM   1499 C CA  . ILE B 1 106 ? 62.990 45.711 134.797 1.00 38.94 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CA  1 
ATOM   1500 C C   . ILE B 1 106 ? 62.099 46.129 135.933 1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B C   1 
ATOM   1501 O O   . ILE B 1 106 ? 62.264 45.636 137.033 1.00 43.07 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B O   1 
ATOM   1502 C CB  . ILE B 1 106 ? 62.482 44.288 134.389 1.00 38.74 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CB  1 
ATOM   1503 C CG1 . ILE B 1 106 ? 63.287 43.688 133.220 1.00 38.96 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CG1 1 
ATOM   1504 C CG2 . ILE B 1 106 ? 60.993 44.344 134.015 1.00 36.86 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CG2 1 
ATOM   1505 C CD1 . ILE B 1 106 ? 62.995 42.216 132.968 1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 103 ILE B CD1 1 
ATOM   1506 N N   . LEU B 1 107 ? 61.102 46.949 135.640 1.00 38.33 ? ? ? ? ? ? 104 LEU B N   1 
ATOM   1507 C CA  . LEU B 1 107 ? 60.181 47.474 136.663 1.00 43.30 ? ? ? ? ? ? 104 LEU B CA  1 
ATOM   1508 C C   . LEU B 1 107 ? 59.151 46.443 137.055 1.00 42.20 ? ? ? ? ? ? 104 LEU B C   1 
ATOM   1509 O O   . LEU B 1 107 ? 58.738 45.626 136.237 1.00 42.37 ? ? ? ? ? ? 104 LEU B O   1 
ATOM   1510 C CB  . LEU B 1 107 ? 59.469 48.729 136.161 1.00 44.16 ? ? ? ? ? ? 104 LEU B CB  1 
ATOM   1511 C CG  . LEU B 1 107 ? 60.418 49.859 135.761 1.00 42.66 ? ? ? ? ? ? 104 LEU B CG  1 
ATOM   1512 C CD1 . LEU B 1 107 ? 59.594 51.028 135.271 1.00 43.89 ? ? ? ? ? ? 104 LEU B CD1 1 
ATOM   1513 C CD2 . LEU B 1 107 ? 61.309 50.282 136.919 1.00 43.66 ? ? ? ? ? ? 104 LEU B CD2 1 
ATOM   1514 N N   . ARG B 1 108 ? 58.738 46.494 138.317 1.00 43.90 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B N   1 
ATOM   1515 C CA  . ARG B 1 108 ? 57.929 45.439 138.909 1.00 42.41 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CA  1 
ATOM   1516 C C   . ARG B 1 108 ? 56.612 45.174 138.175 1.00 43.13 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B C   1 
ATOM   1517 O O   . ARG B 1 108 ? 56.325 44.013 137.911 1.00 43.58 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B O   1 
ATOM   1518 C CB  . ARG B 1 108 ? 57.701 45.701 140.401 1.00 47.27 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CB  1 
ATOM   1519 C CG  . ARG B 1 108 ? 56.649 44.837 141.076 1.00 45.16 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CG  1 
ATOM   1520 C CD  . ARG B 1 108 ? 56.948 43.360 141.091 1.00 44.84 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CD  1 
ATOM   1521 N NE  . ARG B 1 108 ? 55.903 42.737 141.908 1.00 51.41 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B NE  1 
ATOM   1522 C CZ  . ARG B 1 108 ? 55.991 42.414 143.207 1.00 54.20 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B CZ  1 
ATOM   1523 N NH1 . ARG B 1 108 ? 57.119 42.573 143.917 1.00 56.25 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B NH1 1 
ATOM   1524 N NH2 . ARG B 1 108 ? 54.925 41.886 143.803 1.00 56.40 ? ? ? ? ? ? 105 ARG B NH2 1 
ATOM   1525 N N   . PRO B 1 109 ? 55.806 46.223 137.849 1.00 48.94 ? ? ? ? ? ? 106 PRO B N   1 
ATOM   1526 C CA  . PRO B 1 109 ? 54.634 45.968 136.993 1.00 44.87 ? ? ? ? ? ? 106 PRO B CA  1 
ATOM   1527 C C   . PRO B 1 109 ? 55.020 45.247 135.711 1.00 47.16 ? ? ? ? ? ? 106 PRO B C   1 
ATOM   1528 O O   . PRO B 1 109 ? 54.443 44.202 135.393 1.00 47.93 ? ? ? ? ? ? 106 PRO B O   1 
ATOM   1529 C CB  . PRO B 1 109 ? 54.099 47.372 136.682 1.00 48.41 ? ? ? ? ? ? 106 PRO B CB  1 
ATOM   1530 C CG  . PRO B 1 109 ? 54.553 48.208 137.827 1.00 50.82 ? ? ? ? ? ? 106 PRO B CG  1 
ATOM   1531 C CD  . PRO B 1 109 ? 55.874 47.641 138.264 1.00 50.17 ? ? ? ? ? ? 106 PRO B CD  1 
ATOM   1532 N N   . ASN B 1 110 ? 56.033 45.770 135.020 1.00 44.82 ? ? ? ? ? ? 107 ASN B N   1 
ATOM   1533 C CA  . ASN B 1 110 ? 56.450 45.226 133.726 1.00 44.17 ? ? ? ? ? ? 107 ASN B CA  1 
ATOM   1534 C C   . ASN B 1 110 ? 56.909 43.762 133.831 1.00 42.64 ? ? ? ? ? ? 107 ASN B C   1 
ATOM   1535 O O   . ASN B 1 110 ? 56.631 42.954 132.953 1.00 41.13 ? ? ? ? ? ? 107 ASN B O   1 
ATOM   1536 C CB  . ASN B 1 110 ? 57.533 46.106 133.103 1.00 44.58 ? ? ? ? ? ? 107 ASN B CB  1 
ATOM   1537 C CG  . ASN B 1 110 ? 57.037 47.509 132.800 1.00 43.19 ? ? ? ? ? ? 107 ASN B CG  1 
ATOM   1538 O OD1 . ASN B 1 110 ? 55.898 47.852 133.117 1.00 43.35 ? ? ? ? ? ? 107 ASN B OD1 1 
ATOM   1539 N ND2 . ASN B 1 110 ? 57.887 48.329 132.192 1.00 39.69 ? ? ? ? ? ? 107 ASN B ND2 1 
ATOM   1540 N N   . PHE B 1 111 ? 57.557 43.420 134.937 1.00 41.49 ? ? ? ? ? ? 108 PHE B N   1 
ATOM   1541 C CA  . PHE B 1 111 ? 58.075 42.077 135.163 1.00 41.71 ? ? ? ? ? ? 108 PHE B CA  1 
ATOM   1542 C C   . PHE B 1 111 ? 56.972 41.049 135.396 1.00 48.13 ? ? ? ? ? ? 108 PHE B C   1 
ATOM   1543 O O   . PHE B 1 111 ? 57.096 39.868 135.024 1.00 51.37 ? ? ? ? ? ? 108 PHE B O   1 
ATOM   1544 C CB  . PHE B 1 111 ? 58.959 42.103 136.409 1.00 39.82 ? ? ? ? ? ? 108 PHE B CB  1 
ATOM   1545 C CG  . PHE B 1 111 ? 59.731 40.851 136.615 1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 108 PHE B CG  1 
ATOM   1546 C CD1 . PHE B 1 111 ? 60.722 40.490 135.711 1.00 41.29 ? ? ? ? ? ? 108 PHE B CD1 1 
ATOM   1547 C CD2 . PHE B 1 111 ? 59.487 40.027 137.710 1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 108 PHE B CD2 1 
ATOM   1548 C CE1 . PHE B 1 111 ? 61.464 39.326 135.896 1.00 37.69 ? ? ? ? ? ? 108 PHE B CE1 1 
ATOM   1549 C CE2 . PHE B 1 111 ? 60.235 38.871 137.897 1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 108 PHE B CE2 1 
ATOM   1550 C CZ  . PHE B 1 111 ? 61.209 38.516 136.981 1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 108 PHE B CZ  1 
ATOM   1551 N N   . VAL B 1 112 ? 55.927 41.508 136.079 1.00 48.85 ? ? ? ? ? ? 109 VAL B N   1 
ATOM   1552 C CA  . VAL B 1 112 ? 54.766 40.694 136.425 1.00 48.99 ? ? ? ? ? ? 109 VAL B CA  1 
ATOM   1553 C C   . VAL B 1 112 ? 53.938 40.426 135.193 1.00 46.14 ? ? ? ? ? ? 109 VAL B C   1 
ATOM   1554 O O   . VAL B 1 112 ? 53.336 39.337 135.065 1.00 41.68 ? ? ? ? ? ? 109 VAL B O   1 
ATOM   1555 C CB  . VAL B 1 112 ? 53.926 41.393 137.519 1.00 47.84 ? ? ? ? ? ? 109 VAL B CB  1 
ATOM   1556 C CG1 . VAL B 1 112 ? 52.507 40.835 137.623 1.00 46.47 ? ? ? ? ? ? 109 VAL B CG1 1 
ATOM   1557 C CG2 . VAL B 1 112 ? 54.660 41.282 138.835 1.00 46.67 ? ? ? ? ? ? 109 VAL B CG2 1 
ATOM   1558 N N   . ALA B 1 113 ? 53.873 41.440 134.328 1.00 41.82 ? ? ? ? ? ? 110 ALA B N   1 
ATOM   1559 C CA  . ALA B 1 113 ? 53.296 41.294 133.005 1.00 43.00 ? ? ? ? ? ? 110 ALA B CA  1 
ATOM   1560 C C   . ALA B 1 113 ? 54.018 40.212 132.216 1.00 46.15 ? ? ? ? ? ? 110 ALA B C   1 
ATOM   1561 O O   . ALA B 1 113 ? 53.351 39.330 131.651 1.00 47.09 ? ? ? ? ? ? 110 ALA B O   1 
ATOM   1562 C CB  . ALA B 1 113 ? 53.357 42.615 132.244 1.00 47.20 ? ? ? ? ? ? 110 ALA B CB  1 
ATOM   1563 N N   . MET B 1 114 ? 55.363 40.299 132.169 1.00 43.12 ? ? ? ? ? ? 111 MET B N   1 
ATOM   1564 C CA  . MET B 1 114 ? 56.223 39.340 131.436 1.00 42.39 ? ? ? ? ? ? 111 MET B CA  1 
ATOM   1565 C C   . MET B 1 114 ? 56.013 37.880 131.827 1.00 42.28 ? ? ? ? ? ? 111 MET B C   1 
ATOM   1566 O O   . MET B 1 114 ? 55.779 37.021 130.968 1.00 38.92 ? ? ? ? ? ? 111 MET B O   1 
ATOM   1567 C CB  . MET B 1 114 ? 57.709 39.669 131.642 1.00 44.04 ? ? ? ? ? ? 111 MET B CB  1 
ATOM   1568 C CG  . MET B 1 114 ? 58.224 40.835 130.813 1.00 45.01 ? ? ? ? ? ? 111 MET B CG  1 
ATOM   1569 S SD  . MET B 1 114 ? 60.011 41.015 130.887 1.00 49.97 ? ? ? ? ? ? 111 MET B SD  1 
ATOM   1570 C CE  . MET B 1 114 ? 60.599 39.529 130.090 1.00 51.10 ? ? ? ? ? ? 111 MET B CE  1 
ATOM   1571 N N   . LEU B 1 115 ? 56.123 37.625 133.130 1.00 41.05 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B N   1 
ATOM   1572 C CA  . LEU B 1 115 ? 55.946 36.292 133.700 1.00 46.29 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CA  1 
ATOM   1573 C C   . LEU B 1 115 ? 54.599 35.673 133.363 1.00 46.08 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B C   1 
ATOM   1574 O O   . LEU B 1 115 ? 54.535 34.533 132.889 1.00 42.98 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B O   1 
ATOM   1575 C CB  . LEU B 1 115 ? 56.107 36.320 135.221 1.00 42.22 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CB  1 
ATOM   1576 C CG  . LEU B 1 115 ? 57.504 36.531 135.801 1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CG  1 
ATOM   1577 C CD1 . LEU B 1 115 ? 57.587 35.835 137.144 1.00 47.68 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CD1 1 
ATOM   1578 C CD2 . LEU B 1 115 ? 58.660 36.059 134.949 1.00 43.14 ? ? ? ? ? ? 112 LEU B CD2 1 
ATOM   1579 N N   . ASP B 1 116 ? 53.540 36.430 133.600 1.00 46.10 ? ? ? ? ? ? 113 ASP B N   1 
ATOM   1580 C CA  . ASP B 1 116 ? 52.186 36.018 133.216 1.00 52.30 ? ? ? ? ? ? 113 ASP B CA  1 
ATOM   1581 C C   . ASP B 1 116 ? 52.100 35.421 131.775 1.00 52.96 ? ? ? ? ? ? 113 ASP B C   1 
ATOM   1582 O O   . ASP B 1 116 ? 51.412 34.421 131.575 1.00 58.04 ? ? ? ? ? ? 113 ASP B O   1 
ATOM   1583 C CB  . ASP B 1 116 ? 51.205 37.192 133.386 1.00 52.19 ? ? ? ? ? ? 113 ASP B CB  1 
ATOM   1584 C CG  . ASP B 1 116 ? 50.856 37.478 134.856 1.00 56.41 ? ? ? ? ? ? 113 ASP B CG  1 
ATOM   1585 O OD1 . ASP B 1 116 ? 51.563 37.005 135.775 1.00 55.67 ? ? ? ? ? ? 113 ASP B OD1 1 
ATOM   1586 O OD2 . ASP B 1 116 ? 49.871 38.197 135.097 1.00 60.34 ? ? ? ? ? ? 113 ASP B OD2 1 
ATOM   1587 N N   . ALA B 1 117 ? 52.820 36.000 130.811 1.00 48.70 ? ? ? ? ? ? 114 ALA B N   1 
ATOM   1588 C CA  . ALA B 1 117 ? 52.865 35.491 129.415 1.00 48.40 ? ? ? ? ? ? 114 ALA B CA  1 
ATOM   1589 C C   . ALA B 1 117 ? 53.825 34.334 129.168 1.00 45.00 ? ? ? ? ? ? 114 ALA B C   1 
ATOM   1590 O O   . ALA B 1 117 ? 53.571 33.509 128.291 1.00 48.29 ? ? ? ? ? ? 114 ALA B O   1 
ATOM   1591 C CB  . ALA B 1 117 ? 53.182 36.609 128.435 1.00 47.62 ? ? ? ? ? ? 114 ALA B CB  1 
ATOM   1592 N N   . LEU B 1 118 ? 54.954 34.332 129.875 1.00 44.89 ? ? ? ? ? ? 115 LEU B N   1 
ATOM   1593 C CA  . LEU B 1 118 ? 55.839 33.180 129.960 1.00 41.20 ? ? ? ? ? ? 115 LEU B CA  1 
ATOM   1594 C C   . LEU B 1 118 ? 55.089 31.966 130.525 1.00 47.74 ? ? ? ? ? ? 115 LEU B C   1 
ATOM   1595 O O   . LEU B 1 118 ? 55.215 30.856 130.028 1.00 41.68 ? ? ? ? ? ? 115 LEU B O   1 
ATOM   1596 C CB  . LEU B 1 118 ? 57.039 33.500 130.855 1.00 40.27 ? ? ? ? ? ? 115 LEU B CB  1 
ATOM   1597 C CG  . LEU B 1 118 ? 58.209 34.270 130.239 1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 115 LEU B CG  1 
ATOM   1598 C CD1 . LEU B 1 118 ? 59.302 34.352 131.280 1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 115 LEU B CD1 1 
ATOM   1599 C CD2 . LEU B 1 118 ? 58.744 33.675 128.938 1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 115 LEU B CD2 1 
ATOM   1600 N N   . GLU B 1 119 ? 54.321 32.211 131.583 1.00 49.70 ? ? ? ? ? ? 116 GLU B N   1 
ATOM   1601 C CA  . GLU B 1 119 ? 53.428 31.216 132.157 1.00 50.30 ? ? ? ? ? ? 116 GLU B CA  1 
ATOM   1602 C C   . GLU B 1 119 ? 52.348 30.834 131.165 1.00 43.96 ? ? ? ? ? ? 116 GLU B C   1 
ATOM   1603 O O   . GLU B 1 119 ? 52.092 29.657 130.951 1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 116 GLU B O   1 
ATOM   1604 C CB  . GLU B 1 119 ? 52.788 31.741 133.446 1.00 54.06 ? ? ? ? ? ? 116 GLU B CB  1 
ATOM   1605 C CG  . GLU B 1 119 ? 53.758 31.894 134.615 1.00 54.65 ? ? ? ? ? ? 116 GLU B CG  1 
ATOM   1606 C CD  . GLU B 1 119 ? 53.106 32.564 135.806 1.00 51.77 ? ? ? ? ? ? 116 GLU B CD  1 
ATOM   1607 O OE1 . GLU B 1 119 ? 53.658 33.535 136.339 1.00 56.36 ? ? ? ? ? ? 116 GLU B OE1 1 
ATOM   1608 O OE2 . GLU B 1 119 ? 52.013 32.128 136.190 1.00 52.69 ? ? ? ? ? ? 116 GLU B OE2 1 
ATOM   1609 N N   . GLY B 1 120 ? 51.722 31.830 130.553 1.00 42.91 ? ? ? ? ? ? 117 GLY B N   1 
ATOM   1610 C CA  . GLY B 1 120 ? 50.708 31.591 129.561 1.00 38.06 ? ? ? ? ? ? 117 GLY B CA  1 
ATOM   1611 C C   . GLY B 1 120 ? 51.197 30.685 128.445 1.00 38.50 ? ? ? ? ? ? 117 GLY B C   1 
ATOM   1612 O O   . GLY B 1 120 ? 50.444 29.845 127.947 1.00 35.59 ? ? ? ? ? ? 117 GLY B O   1 
ATOM   1613 N N   . ARG B 1 121 ? 52.453 30.852 128.046 1.00 40.17 ? ? ? ? ? ? 118 ARG B N   1 
ATOM   1614 C CA  . ARG B 1 121 ? 53.032 30.053 126.959 1.00 45.39 ? ? ? ? ? ? 118 ARG B CA  1 
ATOM   1615 C C   . ARG B 1 121 ? 53.537 28.700 127.406 1.00 41.63 ? ? ? ? ? ? 118 ARG B C   1 
ATOM   1616 O O   . ARG B 1 121 ? 53.885 27.880 126.556 1.00 39.35 ? ? ? ? ? ? 118 ARG B O   1 
ATOM   1617 C CB  . ARG B 1 121 ? 54.187 30.796 126.295 1.00 47.70 ? ? ? ? ? ? 118 ARG B CB  1 
ATOM   1618 C CG  . ARG B 1 121 ? 53.753 32.010 125.517 1.00 49.99 ? ? ? ? ? ? 118 ARG B CG  1 
ATOM   1619 C CD  . ARG B 1 121 ? 54.977 32.817 125.165 1.00 52.07 ? ? ? ? ? ? 118 ARG B CD  1 
ATOM   1620 N NE  . ARG B 1 121 ? 55.844 32.063 124.273 1.00 50.38 ? ? ? ? ? ? 118 ARG B NE  1 
ATOM   1621 C CZ  . ARG B 1 121 ? 56.996 32.508 123.796 1.00 46.66 ? ? ? ? ? ? 118 ARG B CZ  1 
ATOM   1622 N NH1 . ARG B 1 121 ? 57.448 33.707 124.139 1.00 48.26 ? ? ? ? ? ? 118 ARG B NH1 1 
ATOM   1623 N NH2 . ARG B 1 121 ? 57.704 31.736 122.978 1.00 44.96 ? ? ? ? ? ? 118 ARG B NH2 1 
ATOM   1624 N N   . GLY B 1 122 ? 53.649 28.503 128.725 1.00 39.89 ? ? ? ? ? ? 119 GLY B N   1 
ATOM   1625 C CA  . GLY B 1 122 ? 53.963 27.226 129.309 1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 119 GLY B CA  1 
ATOM   1626 C C   . GLY B 1 122 ? 55.433 27.009 129.582 1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 119 GLY B C   1 
ATOM   1627 O O   . GLY B 1 122 ? 55.835 25.863 129.831 1.00 45.69 ? ? ? ? ? ? 119 GLY B O   1 
ATOM   1628 N N   . LEU B 1 123 ? 56.219 28.095 129.575 1.00 38.47 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B N   1 
ATOM   1629 C CA  . LEU B 1 123 ? 57.676 28.062 129.732 1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CA  1 
ATOM   1630 C C   . LEU B 1 123 ? 58.099 28.209 131.185 1.00 37.77 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B C   1 
ATOM   1631 O O   . LEU B 1 123 ? 59.241 27.923 131.539 1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B O   1 
ATOM   1632 C CB  . LEU B 1 123 ? 58.330 29.187 128.924 1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CB  1 
ATOM   1633 C CG  . LEU B 1 123 ? 58.048 29.315 127.421 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CG  1 
ATOM   1634 C CD1 . LEU B 1 123 ? 58.700 30.545 126.834 1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CD1 1 
ATOM   1635 C CD2 . LEU B 1 123 ? 58.468 28.080 126.624 1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 120 LEU B CD2 1 
ATOM   1636 N N   . CYS B 1 124 ? 57.221 28.715 132.047 1.00 45.33 ? ? ? ? ? ? 121 CYS B N   1 
ATOM   1637 C CA  . CYS B 1 124 ? 57.508 28.614 133.479 1.00 47.37 ? ? ? ? ? ? 121 CYS B CA  1 
ATOM   1638 C C   . CYS B 1 124 ? 56.283 28.299 134.259 1.00 47.89 ? ? ? ? ? ? 121 CYS B C   1 
ATOM   1639 O O   . CYS B 1 124 ? 55.164 28.293 133.725 1.00 54.00 ? ? ? ? ? ? 121 CYS B O   1 
ATOM   1640 C CB  . CYS B 1 124 ? 58.236 29.844 134.023 1.00 47.67 ? ? ? ? ? ? 121 CYS B CB  1 
ATOM   1641 S SG  . CYS B 1 124 ? 57.307 31.395 134.078 1.00 58.24 ? ? ? ? ? ? 121 CYS B SG  1 
ATOM   1642 N N   . VAL B 1 125 ? 56.535 27.947 135.513 1.00 48.46 ? ? ? ? ? ? 122 VAL B N   1 
ATOM   1643 C CA  . VAL B 1 125 ? 55.520 27.654 136.496 1.00 49.11 ? ? ? ? ? ? 122 VAL B CA  1 
ATOM   1644 C C   . VAL B 1 125 ? 56.037 28.144 137.860 1.00 49.42 ? ? ? ? ? ? 122 VAL B C   1 
ATOM   1645 O O   . VAL B 1 125 ? 57.224 28.375 138.040 1.00 54.76 ? ? ? ? ? ? 122 VAL B O   1 
ATOM   1646 C CB  . VAL B 1 125 ? 55.201 26.130 136.576 1.00 44.94 ? ? ? ? ? ? 122 VAL B CB  1 
ATOM   1647 C CG1 . VAL B 1 125 ? 54.509 25.660 135.312 1.00 47.68 ? ? ? ? ? ? 122 VAL B CG1 1 
ATOM   1648 C CG2 . VAL B 1 125 ? 56.449 25.291 136.838 1.00 45.67 ? ? ? ? ? ? 122 VAL B CG2 1 
ATOM   1649 N N   . ARG B 1 126 ? 55.126 28.335 138.794 1.00 50.73 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B N   1 
ATOM   1650 C CA  . ARG B 1 126 ? 55.491 28.553 140.183 1.00 54.52 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B CA  1 
ATOM   1651 C C   . ARG B 1 126 ? 55.557 27.183 140.864 1.00 48.65 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B C   1 
ATOM   1652 O O   . ARG B 1 126 ? 54.848 26.235 140.499 1.00 44.35 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B O   1 
ATOM   1653 C CB  . ARG B 1 126 ? 54.477 29.491 140.865 1.00 59.62 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B CB  1 
ATOM   1654 C CG  . ARG B 1 126 ? 54.474 30.904 140.256 1.00 59.46 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B CG  1 
ATOM   1655 C CD  . ARG B 1 126 ? 53.214 31.709 140.521 1.00 57.97 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B CD  1 
ATOM   1656 N NE  . ARG B 1 126 ? 53.341 33.064 139.974 1.00 56.43 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B NE  1 
ATOM   1657 C CZ  . ARG B 1 126 ? 52.526 34.088 140.237 1.00 60.14 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B CZ  1 
ATOM   1658 N NH1 . ARG B 1 126 ? 51.474 33.955 141.063 1.00 63.28 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B NH1 1 
ATOM   1659 N NH2 . ARG B 1 126 ? 52.766 35.274 139.661 1.00 53.74 ? ? ? ? ? ? 123 ARG B NH2 1 
ATOM   1660 N N   . THR B 1 127 ? 56.425 27.086 141.845 1.00 46.73 ? ? ? ? ? ? 124 THR B N   1 
ATOM   1661 C CA  . THR B 1 127 ? 56.519 25.885 142.668 1.00 50.66 ? ? ? ? ? ? 124 THR B CA  1 
ATOM   1662 C C   . THR B 1 127 ? 55.189 25.581 143.401 1.00 53.83 ? ? ? ? ? ? 124 THR B C   1 
ATOM   1663 O O   . THR B 1 127 ? 54.363 26.476 143.604 1.00 47.12 ? ? ? ? ? ? 124 THR B O   1 
ATOM   1664 C CB  . THR B 1 127 ? 57.695 26.017 143.654 1.00 46.68 ? ? ? ? ? ? 124 THR B CB  1 
ATOM   1665 O OG1 . THR B 1 127 ? 58.797 26.684 143.001 1.00 47.50 ? ? ? ? ? ? 124 THR B OG1 1 
ATOM   1666 C CG2 . THR B 1 127 ? 58.141 24.665 144.150 1.00 43.67 ? ? ? ? ? ? 124 THR B CG2 1 
ATOM   1667 N N   . ARG B 1 128 ? 54.984 24.298 143.721 1.00 56.23 ? ? ? ? ? ? 125 ARG B N   1 
ATOM   1668 C CA  . ARG B 1 128 ? 53.766 23.773 144.337 1.00 54.40 ? ? ? ? ? ? 125 ARG B CA  1 
ATOM   1669 C C   . ARG B 1 128 ? 54.143 23.300 145.755 1.00 53.70 ? ? ? ? ? ? 125 ARG B C   1 
ATOM   1670 O O   . ARG B 1 128 ? 55.258 22.834 145.908 1.00 53.94 ? ? ? ? ? ? 125 ARG B O   1 
ATOM   1671 C CB  . ARG B 1 128 ? 53.307 22.565 143.525 1.00 58.97 ? ? ? ? ? ? 125 ARG B CB  1 
ATOM   1672 C CG  . ARG B 1 128 ? 53.063 22.772 142.038 1.00 60.65 ? ? ? ? ? ? 125 ARG B CG  1 
ATOM   1673 C CD  . ARG B 1 128 ? 53.089 21.423 141.306 1.00 60.12 ? ? ? ? ? ? 125 ARG B CD  1 
ATOM   1674 N NE  . ARG B 1 128 ? 53.566 21.489 139.924 1.00 62.89 ? ? ? ? ? ? 125 ARG B NE  1 
ATOM   1675 C CZ  . ARG B 1 128 ? 54.816 21.785 139.550 1.00 72.85 ? ? ? ? ? ? 125 ARG B CZ  1 
ATOM   1676 N NH1 . ARG B 1 128 ? 55.763 22.106 140.449 1.00 69.44 ? ? ? ? ? ? 125 ARG B NH1 1 
ATOM   1677 N NH2 . ARG B 1 128 ? 55.128 21.786 138.246 1.00 75.50 ? ? ? ? ? ? 125 ARG B NH2 1 
ATOM   1678 N N   . SER B 1 129 ? 53.298 23.355 146.796 1.00 55.27 ? ? ? ? ? ? 126 SER B N   1 
ATOM   1679 C CA  . SER B 1 129 ? 51.866 23.744 146.798 1.00 54.18 ? ? ? ? ? ? 126 SER B CA  1 
ATOM   1680 C C   . SER B 1 129 ? 51.006 22.817 145.948 1.00 50.02 ? ? ? ? ? ? 126 SER B C   1 
ATOM   1681 O O   . SER B 1 129 ? 50.058 22.224 146.456 1.00 48.55 ? ? ? ? ? ? 126 SER B O   1 
ATOM   1682 C CB  . SER B 1 129 ? 51.632 25.246 146.501 1.00 51.70 ? ? ? ? ? ? 126 SER B CB  1 
ATOM   1683 O OG  . SER B 1 129 ? 50.308 25.502 146.052 1.00 54.24 ? ? ? ? ? ? 126 SER B OG  1 
ATOM   1684 N N   . SER B 1 135 ? 52.908 30.940 145.069 1.00 46.10 ? ? ? ? ? ? 132 SER B N   1 
ATOM   1685 C CA  . SER B 1 135 ? 54.354 30.998 145.291 1.00 46.52 ? ? ? ? ? ? 132 SER B CA  1 
ATOM   1686 C C   . SER B 1 135 ? 55.002 32.139 144.493 1.00 52.10 ? ? ? ? ? ? 132 SER B C   1 
ATOM   1687 O O   . SER B 1 135 ? 54.422 32.634 143.508 1.00 58.49 ? ? ? ? ? ? 132 SER B O   1 
ATOM   1688 C CB  . SER B 1 135 ? 54.982 29.647 144.915 1.00 43.56 ? ? ? ? ? ? 132 SER B CB  1 
ATOM   1689 O OG  . SER B 1 135 ? 56.404 29.705 144.882 1.00 47.05 ? ? ? ? ? ? 132 SER B OG  1 
ATOM   1690 N N   . HIS B 1 136 ? 56.181 32.574 144.933 1.00 54.22 ? ? ? ? ? ? 133 HIS B N   1 
ATOM   1691 C CA  . HIS B 1 136 ? 56.906 33.701 144.294 1.00 53.63 ? ? ? ? ? ? 133 HIS B CA  1 
ATOM   1692 C C   . HIS B 1 136 ? 58.251 33.308 143.726 1.00 54.95 ? ? ? ? ? ? 133 HIS B C   1 
ATOM   1693 O O   . HIS B 1 136 ? 59.012 34.146 143.239 1.00 59.87 ? ? ? ? ? ? 133 HIS B O   1 
ATOM   1694 C CB  . HIS B 1 136 ? 57.075 34.824 145.300 1.00 54.03 ? ? ? ? ? ? 133 HIS B CB  1 
ATOM   1695 C CG  . HIS B 1 136 ? 55.828 35.109 146.067 1.00 51.87 ? ? ? ? ? ? 133 HIS B CG  1 
ATOM   1696 N ND1 . HIS B 1 136 ? 55.836 35.422 147.412 1.00 49.28 ? ? ? ? ? ? 133 HIS B ND1 1 
ATOM   1697 C CD2 . HIS B 1 136 ? 54.525 35.063 145.690 1.00 49.17 ? ? ? ? ? ? 133 HIS B CD2 1 
ATOM   1698 C CE1 . HIS B 1 136 ? 54.588 35.592 147.821 1.00 53.26 ? ? ? ? ? ? 133 HIS B CE1 1 
ATOM   1699 N NE2 . HIS B 1 136 ? 53.774 35.378 146.796 1.00 51.60 ? ? ? ? ? ? 133 HIS B NE2 1 
ATOM   1700 N N   . ILE B 1 137 ? 58.536 32.018 143.827 1.00 55.68 ? ? ? ? ? ? 134 ILE B N   1 
ATOM   1701 C CA  . ILE B 1 137 ? 59.666 31.384 143.230 1.00 51.73 ? ? ? ? ? ? 134 ILE B CA  1 
ATOM   1702 C C   . ILE B 1 137 ? 59.053 30.692 142.029 1.00 51.12 ? ? ? ? ? ? 134 ILE B C   1 
ATOM   1703 O O   . ILE B 1 137 ? 58.032 30.012 142.134 1.00 48.74 ? ? ? ? ? ? 134 ILE B O   1 
ATOM   1704 C CB  . ILE B 1 137 ? 60.293 30.383 144.208 1.00 55.68 ? ? ? ? ? ? 134 ILE B CB  1 
ATOM   1705 C CG1 . ILE B 1 137 ? 60.759 31.167 145.445 1.00 62.24 ? ? ? ? ? ? 134 ILE B CG1 1 
ATOM   1706 C CG2 . ILE B 1 137 ? 61.438 29.632 143.545 1.00 56.79 ? ? ? ? ? ? 134 ILE B CG2 1 
ATOM   1707 C CD1 . ILE B 1 137 ? 61.451 30.356 146.517 1.00 62.39 ? ? ? ? ? ? 134 ILE B CD1 1 
ATOM   1708 N N   . LEU B 1 138 ? 59.665 30.939 140.883 1.00 53.91 ? ? ? ? ? ? 135 LEU B N   1 
ATOM   1709 C CA  . LEU B 1 138 ? 59.308 30.306 139.650 1.00 48.80 ? ? ? ? ? ? 135 LEU B CA  1 
ATOM   1710 C C   . LEU B 1 138 ? 60.318 29.226 139.406 1.00 43.11 ? ? ? ? ? ? 135 LEU B C   1 
ATOM   1711 O O   . LEU B 1 138 ? 61.413 29.237 139.964 1.00 45.75 ? ? ? ? ? ? 135 LEU B O   1 
ATOM   1712 C CB  . LEU B 1 138 ? 59.372 31.309 138.487 1.00 47.56 ? ? ? ? ? ? 135 LEU B CB  1 
ATOM   1713 C CG  . LEU B 1 138 ? 58.368 32.444 138.412 1.00 52.21 ? ? ? ? ? ? 135 LEU B CG  1 
ATOM   1714 C CD1 . LEU B 1 138 ? 56.955 31.907 138.305 1.00 50.55 ? ? ? ? ? ? 135 LEU B CD1 1 
ATOM   1715 C CD2 . LEU B 1 138 ? 58.500 33.413 139.586 1.00 56.33 ? ? ? ? ? ? 135 LEU B CD2 1 
ATOM   1716 N N   . MET B 1 139 ? 59.923 28.303 138.548 1.00 38.93 ? ? ? ? ? ? 136 MET B N   1 
ATOM   1717 C CA  . MET B 1 139 ? 60.790 27.283 138.018 1.00 43.17 ? ? ? ? ? ? 136 MET B CA  1 
ATOM   1718 C C   . MET B 1 139 ? 60.458 27.218 136.543 1.00 37.71 ? ? ? ? ? ? 136 MET B C   1 
ATOM   1719 O O   . MET B 1 139 ? 59.295 27.373 136.170 1.00 40.59 ? ? ? ? ? ? 136 MET B O   1 
ATOM   1720 C CB  . MET B 1 139 ? 60.470 25.925 138.671 1.00 47.03 ? ? ? ? ? ? 136 MET B CB  1 
ATOM   1721 C CG  . MET B 1 139 ? 60.687 25.881 140.165 1.00 48.34 ? ? ? ? ? ? 136 MET B CG  1 
ATOM   1722 S SD  . MET B 1 139 ? 60.369 24.256 140.913 1.00 63.14 ? ? ? ? ? ? 136 MET B SD  1 
ATOM   1723 C CE  . MET B 1 139 ? 58.643 24.017 140.529 1.00 58.03 ? ? ? ? ? ? 136 MET B CE  1 
ATOM   1724 N N   . LEU B 1 140 ? 61.440 26.972 135.703 1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B N   1 
ATOM   1725 C CA  . LEU B 1 140 ? 61.109 26.657 134.317 1.00 42.82 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B CA  1 
ATOM   1726 C C   . LEU B 1 140 ? 60.460 25.278 134.270 1.00 42.36 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B C   1 
ATOM   1727 O O   . LEU B 1 140 ? 60.376 24.562 135.283 1.00 45.42 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B O   1 
ATOM   1728 C CB  . LEU B 1 140 ? 62.307 26.748 133.372 1.00 42.60 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B CB  1 
ATOM   1729 C CG  . LEU B 1 140 ? 63.238 27.974 133.406 1.00 45.01 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B CG  1 
ATOM   1730 C CD1 . LEU B 1 140 ? 63.961 28.136 132.069 1.00 48.26 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B CD1 1 
ATOM   1731 C CD2 . LEU B 1 140 ? 62.538 29.263 133.790 1.00 43.32 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B CD2 1 
ATOM   1732 N N   . THR B 1 141 ? 59.902 24.977 133.109 1.00 43.04 ? ? ? ? ? ? 138 THR B N   1 
ATOM   1733 C CA  . THR B 1 141 ? 59.365 23.670 132.784 1.00 40.13 ? ? ? ? ? ? 138 THR B CA  1 
ATOM   1734 C C   . THR B 1 141 ? 60.359 23.042 131.840 1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 138 THR B C   1 
ATOM   1735 O O   . THR B 1 141 ? 61.354 23.690 131.434 1.00 40.70 ? ? ? ? ? ? 138 THR B O   1 
ATOM   1736 C CB  . THR B 1 141 ? 58.067 23.847 132.025 1.00 40.63 ? ? ? ? ? ? 138 THR B CB  1 
ATOM   1737 O OG1 . THR B 1 141 ? 58.315 24.733 130.918 1.00 38.37 ? ? ? ? ? ? 138 THR B OG1 1 
ATOM   1738 C CG2 . THR B 1 141 ? 57.032 24.450 132.931 1.00 42.41 ? ? ? ? ? ? 138 THR B CG2 1 
ATOM   1739 N N   . ASP B 1 142 ? 60.094 21.795 131.451 1.00 46.43 ? ? ? ? ? ? 139 ASP B N   1 
ATOM   1740 C CA  . ASP B 1 142 ? 60.949 21.120 130.462 1.00 40.94 ? ? ? ? ? ? 139 ASP B CA  1 
ATOM   1741 C C   . ASP B 1 142 ? 60.888 21.899 129.158 1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 139 ASP B C   1 
ATOM   1742 O O   . ASP B 1 142 ? 61.897 22.109 128.554 1.00 33.36 ? ? ? ? ? ? 139 ASP B O   1 
ATOM   1743 C CB  . ASP B 1 142 ? 60.540 19.662 130.202 1.00 44.58 ? ? ? ? ? ? 139 ASP B CB  1 
ATOM   1744 C CG  . ASP B 1 142 ? 60.690 18.771 131.406 1.00 49.28 ? ? ? ? ? ? 139 ASP B CG  1 
ATOM   1745 O OD1 . ASP B 1 142 ? 61.524 19.051 132.305 1.00 46.40 ? ? ? ? ? ? 139 ASP B OD1 1 
ATOM   1746 O OD2 . ASP B 1 142 ? 59.954 17.755 131.441 1.00 56.18 ? ? ? ? ? ? 139 ASP B OD2 1 
ATOM   1747 N N   . LYS B 1 143 ? 59.719 22.352 128.735 1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B N   1 
ATOM   1748 C CA  . LYS B 1 143 ? 59.660 23.188 127.519 1.00 36.19 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CA  1 
ATOM   1749 C C   . LYS B 1 143 ? 60.481 24.483 127.663 1.00 38.89 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B C   1 
ATOM   1750 O O   . LYS B 1 143 ? 61.192 24.858 126.734 1.00 44.80 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B O   1 
ATOM   1751 C CB  . LYS B 1 143 ? 58.225 23.507 127.152 1.00 39.80 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CB  1 
ATOM   1752 C CG  . LYS B 1 143 ? 58.059 24.030 125.735 1.00 42.35 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CG  1 
ATOM   1753 C CD  . LYS B 1 143 ? 56.599 24.390 125.517 1.00 41.68 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CD  1 
ATOM   1754 C CE  . LYS B 1 143 ? 56.394 25.710 124.807 1.00 40.27 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CE  1 
ATOM   1755 N NZ  . LYS B 1 143 ? 54.949 25.849 124.474 1.00 39.05 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B NZ  1 
ATOM   1756 N N   . GLY B 1 144 ? 60.434 25.122 128.836 1.00 40.87 ? ? ? ? ? ? 141 GLY B N   1 
ATOM   1757 C CA  . GLY B 1 144 ? 61.247 26.312 129.126 1.00 37.58 ? ? ? ? ? ? 141 GLY B CA  1 
ATOM   1758 C C   . GLY B 1 144 ? 62.744 26.139 128.885 1.00 38.75 ? ? ? ? ? ? 141 GLY B C   1 
ATOM   1759 O O   . GLY B 1 144 ? 63.390 26.978 128.219 1.00 39.33 ? ? ? ? ? ? 141 GLY B O   1 
ATOM   1760 N N   . ARG B 1 145 ? 63.292 25.038 129.393 1.00 38.03 ? ? ? ? ? ? 142 ARG B N   1 
ATOM   1761 C CA  . ARG B 1 145 ? 64.719 24.673 129.193 1.00 38.20 ? ? ? ? ? ? 142 ARG B CA  1 
ATOM   1762 C C   . ARG B 1 145 ? 65.044 24.319 127.736 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 142 ARG B C   1 
ATOM   1763 O O   . ARG B 1 145 ? 66.122 24.607 127.247 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 142 ARG B O   1 
ATOM   1764 C CB  . ARG B 1 145 ? 65.136 23.505 130.120 1.00 39.51 ? ? ? ? ? ? 142 ARG B CB  1 
ATOM   1765 C CG  . ARG B 1 145 ? 65.355 23.906 131.568 1.00 40.44 ? ? ? ? ? ? 142 ARG B CG  1 
ATOM   1766 C CD  . ARG B 1 145 ? 65.628 22.705 132.474 1.00 44.28 ? ? ? ? ? ? 142 ARG B CD  1 
ATOM   1767 N NE  . ARG B 1 145 ? 64.440 22.375 133.266 1.00 45.43 ? ? ? ? ? ? 142 ARG B NE  1 
ATOM   1768 C CZ  . ARG B 1 145 ? 63.613 21.351 133.061 1.00 49.84 ? ? ? ? ? ? 142 ARG B CZ  1 
ATOM   1769 N NH1 . ARG B 1 145 ? 63.842 20.449 132.087 1.00 58.93 ? ? ? ? ? ? 142 ARG B NH1 1 
ATOM   1770 N NH2 . ARG B 1 145 ? 62.550 21.200 133.862 1.00 48.12 ? ? ? ? ? ? 142 ARG B NH2 1 
ATOM   1771 N N   . ALA B 1 146 ? 64.120 23.671 127.062 1.00 37.72 ? ? ? ? ? ? 143 ALA B N   1 
ATOM   1772 C CA  . ALA B 1 146 ? 64.242 23.396 125.624 1.00 39.92 ? ? ? ? ? ? 143 ALA B CA  1 
ATOM   1773 C C   . ALA B 1 146 ? 64.185 24.697 124.775 1.00 40.48 ? ? ? ? ? ? 143 ALA B C   1 
ATOM   1774 O O   . ALA B 1 146 ? 64.959 24.871 123.801 1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 143 ALA B O   1 
ATOM   1775 C CB  . ALA B 1 146 ? 63.132 22.434 125.201 1.00 42.26 ? ? ? ? ? ? 143 ALA B CB  1 
ATOM   1776 N N   . THR B 1 147 ? 63.283 25.607 125.147 1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 144 THR B N   1 
ATOM   1777 C CA  . THR B 1 147 ? 63.251 26.963 124.525 1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 144 THR B CA  1 
ATOM   1778 C C   . THR B 1 147 ? 64.539 27.783 124.800 1.00 36.43 ? ? ? ? ? ? 144 THR B C   1 
ATOM   1779 O O   . THR B 1 147 ? 65.060 28.452 123.892 1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 144 THR B O   1 
ATOM   1780 C CB  . THR B 1 147 ? 61.982 27.763 124.940 1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 144 THR B CB  1 
ATOM   1781 O OG1 . THR B 1 147 ? 60.868 27.329 124.168 1.00 34.90 ? ? ? ? ? ? 144 THR B OG1 1 
ATOM   1782 C CG2 . THR B 1 147 ? 62.149 29.292 124.700 1.00 42.79 ? ? ? ? ? ? 144 THR B CG2 1 
ATOM   1783 N N   . LEU B 1 148 ? 65.029 27.730 126.037 1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B N   1 
ATOM   1784 C CA  . LEU B 1 148 ? 66.293 28.369 126.439 1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CA  1 
ATOM   1785 C C   . LEU B 1 148 ? 67.554 27.779 125.798 1.00 40.22 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B C   1 
ATOM   1786 O O   . LEU B 1 148 ? 68.459 28.501 125.337 1.00 37.05 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B O   1 
ATOM   1787 C CB  . LEU B 1 148 ? 66.448 28.280 127.950 1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CB  1 
ATOM   1788 C CG  . LEU B 1 148 ? 67.682 28.937 128.576 1.00 39.55 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CG  1 
ATOM   1789 C CD1 . LEU B 1 148 ? 67.772 30.381 128.073 1.00 42.34 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CD1 1 
ATOM   1790 C CD2 . LEU B 1 148 ? 67.589 28.862 130.109 1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CD2 1 
ATOM   1791 N N   . ALA B 1 149 ? 67.629 26.449 125.798 1.00 44.72 ? ? ? ? ? ? 146 ALA B N   1 
ATOM   1792 C CA  . ALA B 1 149 ? 68.740 25.761 125.166 1.00 40.98 ? ? ? ? ? ? 146 ALA B CA  1 
ATOM   1793 C C   . ALA B 1 149 ? 68.750 26.043 123.650 1.00 41.92 ? ? ? ? ? ? 146 ALA B C   1 
ATOM   1794 O O   . ALA B 1 149 ? 69.791 26.435 123.108 1.00 47.13 ? ? ? ? ? ? 146 ALA B O   1 
ATOM   1795 C CB  . ALA B 1 149 ? 68.691 24.264 125.472 1.00 43.49 ? ? ? ? ? ? 146 ALA B CB  1 
ATOM   1796 N N   . ARG B 1 150 ? 67.609 25.871 122.983 1.00 39.97 ? ? ? ? ? ? 147 ARG B N   1 
ATOM   1797 C CA  . ARG B 1 150 ? 67.458 26.246 121.538 1.00 42.59 ? ? ? ? ? ? 147 ARG B CA  1 
ATOM   1798 C C   . ARG B 1 150 ? 67.836 27.681 121.204 1.00 39.83 ? ? ? ? ? ? 147 ARG B C   1 
ATOM   1799 O O   . ARG B 1 150 ? 68.233 27.975 120.074 1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 147 ARG B O   1 
ATOM   1800 C CB  . ARG B 1 150 ? 66.007 26.070 121.024 1.00 42.62 ? ? ? ? ? ? 147 ARG B CB  1 
ATOM   1801 C CG  . ARG B 1 150 ? 65.762 24.903 120.066 1.00 41.00 ? ? ? ? ? ? 147 ARG B CG  1 
ATOM   1802 C CD  . ARG B 1 150 ? 64.590 25.176 119.115 1.00 41.58 ? ? ? ? ? ? 147 ARG B CD  1 
ATOM   1803 N NE  . ARG B 1 150 ? 65.012 25.462 117.735 1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 147 ARG B NE  1 
ATOM   1804 C CZ  . ARG B 1 150 ? 64.197 25.769 116.717 1.00 44.88 ? ? ? ? ? ? 147 ARG B CZ  1 
ATOM   1805 N NH1 . ARG B 1 150 ? 62.856 25.870 116.880 1.00 40.08 ? ? ? ? ? ? 147 ARG B NH1 1 
ATOM   1806 N NH2 . ARG B 1 150 ? 64.738 25.994 115.495 1.00 44.94 ? ? ? ? ? ? 147 ARG B NH2 1 
ATOM   1807 N N   . ALA B 1 151 ? 67.578 28.576 122.164 1.00 44.54 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B N   1 
ATOM   1808 C CA  . ALA B 1 151 ? 67.846 30.007 122.024 1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B CA  1 
ATOM   1809 C C   . ALA B 1 151 ? 69.304 30.389 122.287 1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B C   1 
ATOM   1810 O O   . ALA B 1 151 ? 69.840 31.211 121.530 1.00 35.73 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B O   1 
ATOM   1811 C CB  . ALA B 1 151 ? 66.919 30.789 122.906 1.00 38.02 ? ? ? ? ? ? 148 ALA B CB  1 
ATOM   1812 N N   . LYS B 1 152 ? 69.957 29.802 123.302 1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 149 LYS B N   1 
ATOM   1813 C CA  . LYS B 1 152 ? 71.410 29.983 123.488 1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 149 LYS B CA  1 
ATOM   1814 C C   . LYS B 1 152 ? 72.186 29.492 122.244 1.00 41.72 ? ? ? ? ? ? 149 LYS B C   1 
ATOM   1815 O O   . LYS B 1 152 ? 73.159 30.142 121.797 1.00 38.27 ? ? ? ? ? ? 149 LYS B O   1 
ATOM   1816 C CB  . LYS B 1 152 ? 71.950 29.255 124.714 1.00 39.34 ? ? ? ? ? ? 149 LYS B CB  1 
ATOM   1817 C CG  . LYS B 1 152 ? 71.564 29.824 126.073 1.00 43.16 ? ? ? ? ? ? 149 LYS B CG  1 
ATOM   1818 C CD  . LYS B 1 152 ? 72.023 28.887 127.183 1.00 42.06 ? ? ? ? ? ? 149 LYS B CD  1 
ATOM   1819 C CE  . LYS B 1 152 ? 71.618 29.395 128.547 1.00 43.54 ? ? ? ? ? ? 149 LYS B CE  1 
ATOM   1820 N NZ  . LYS B 1 152 ? 71.626 28.341 129.618 1.00 46.10 ? ? ? ? ? ? 149 LYS B NZ  1 
ATOM   1821 N N   . LYS B 1 153 ? 71.748 28.355 121.708 1.00 44.83 ? ? ? ? ? ? 150 LYS B N   1 
ATOM   1822 C CA  . LYS B 1 153 ? 72.196 27.848 120.394 1.00 48.50 ? ? ? ? ? ? 150 LYS B CA  1 
ATOM   1823 C C   . LYS B 1 153 ? 72.128 28.855 119.278 1.00 46.90 ? ? ? ? ? ? 150 LYS B C   1 
ATOM   1824 O O   . LYS B 1 153 ? 73.140 29.109 118.647 1.00 50.70 ? ? ? ? ? ? 150 LYS B O   1 
ATOM   1825 C CB  . LYS B 1 153 ? 71.362 26.649 119.959 1.00 48.17 ? ? ? ? ? ? 150 LYS B CB  1 
ATOM   1826 C CG  . LYS B 1 153 ? 71.785 25.409 120.652 1.00 53.83 ? ? ? ? ? ? 150 LYS B CG  1 
ATOM   1827 C CD  . LYS B 1 153 ? 70.956 24.208 120.238 1.00 55.19 ? ? ? ? ? ? 150 LYS B CD  1 
ATOM   1828 C CE  . LYS B 1 153 ? 71.453 22.969 120.958 1.00 55.95 ? ? ? ? ? ? 150 LYS B CE  1 
ATOM   1829 N NZ  . LYS B 1 153 ? 72.024 23.199 122.330 1.00 51.08 ? ? ? ? ? ? 150 LYS B NZ  1 
ATOM   1830 N N   . LEU B 1 154 ? 70.931 29.405 119.024 1.00 48.23 ? ? ? ? ? ? 151 LEU B N   1 
ATOM   1831 C CA  . LEU B 1 154 ? 70.728 30.389 117.947 1.00 44.95 ? ? ? ? ? ? 151 LEU B CA  1 
ATOM   1832 C C   . LEU B 1 154 ? 71.497 31.665 118.214 1.00 47.32 ? ? ? ? ? ? 151 LEU B C   1 
ATOM   1833 O O   . LEU B 1 154 ? 72.195 32.155 117.336 1.00 47.34 ? ? ? ? ? ? 151 LEU B O   1 
ATOM   1834 C CB  . LEU B 1 154 ? 69.258 30.735 117.767 1.00 41.86 ? ? ? ? ? ? 151 LEU B CB  1 
ATOM   1835 C CG  . LEU B 1 154 ? 68.405 29.622 117.173 1.00 38.86 ? ? ? ? ? ? 151 LEU B CG  1 
ATOM   1836 C CD1 . LEU B 1 154 ? 66.943 29.864 117.510 1.00 40.65 ? ? ? ? ? ? 151 LEU B CD1 1 
ATOM   1837 C CD2 . LEU B 1 154 ? 68.627 29.480 115.677 1.00 38.20 ? ? ? ? ? ? 151 LEU B CD2 1 
ATOM   1838 N N   . VAL B 1 155 ? 71.362 32.181 119.439 1.00 55.49 ? ? ? ? ? ? 152 VAL B N   1 
ATOM   1839 C CA  . VAL B 1 155 ? 72.115 33.356 119.930 1.00 49.31 ? ? ? ? ? ? 152 VAL B CA  1 
ATOM   1840 C C   . VAL B 1 155 ? 73.616 33.226 119.730 1.00 48.66 ? ? ? ? ? ? 152 VAL B C   1 
ATOM   1841 O O   . VAL B 1 155 ? 74.265 34.184 119.304 1.00 59.93 ? ? ? ? ? ? 152 VAL B O   1 
ATOM   1842 C CB  . VAL B 1 155 ? 71.836 33.619 121.432 1.00 50.67 ? ? ? ? ? ? 152 VAL B CB  1 
ATOM   1843 C CG1 . VAL B 1 155 ? 72.869 34.551 122.059 1.00 53.73 ? ? ? ? ? ? 152 VAL B CG1 1 
ATOM   1844 C CG2 . VAL B 1 155 ? 70.443 34.227 121.606 1.00 51.12 ? ? ? ? ? ? 152 VAL B CG2 1 
ATOM   1845 N N   . ALA B 1 156 ? 74.181 32.078 120.076 1.00 46.66 ? ? ? ? ? ? 153 ALA B N   1 
ATOM   1846 C CA  . ALA B 1 156 ? 75.630 31.925 120.005 1.00 48.74 ? ? ? ? ? ? 153 ALA B CA  1 
ATOM   1847 C C   . ALA B 1 156 ? 76.076 31.757 118.564 1.00 49.54 ? ? ? ? ? ? 153 ALA B C   1 
ATOM   1848 O O   . ALA B 1 156 ? 77.035 32.380 118.153 1.00 51.16 ? ? ? ? ? ? 153 ALA B O   1 
ATOM   1849 C CB  . ALA B 1 156 ? 76.104 30.762 120.859 1.00 51.01 ? ? ? ? ? ? 153 ALA B CB  1 
ATOM   1850 N N   . THR B 1 157 ? 75.333 30.973 117.783 1.00 56.75 ? ? ? ? ? ? 154 THR B N   1 
ATOM   1851 C CA  . THR B 1 157 ? 75.741 30.626 116.411 1.00 55.67 ? ? ? ? ? ? 154 THR B CA  1 
ATOM   1852 C C   . THR B 1 157 ? 75.664 31.803 115.413 1.00 56.66 ? ? ? ? ? ? 154 THR B C   1 
ATOM   1853 O O   . THR B 1 157 ? 76.690 32.434 115.110 1.00 64.56 ? ? ? ? ? ? 154 THR B O   1 
ATOM   1854 C CB  . THR B 1 157 ? 74.992 29.355 115.913 1.00 55.15 ? ? ? ? ? ? 154 THR B CB  1 
ATOM   1855 O OG1 . THR B 1 157 ? 75.193 28.303 116.860 1.00 50.70 ? ? ? ? ? ? 154 THR B OG1 1 
ATOM   1856 C CG2 . THR B 1 157 ? 75.518 28.869 114.547 1.00 52.56 ? ? ? ? ? ? 154 THR B CG2 1 
ATOM   1857 N N   . ARG B 1 158 ? 74.478 32.104 114.908 1.00 56.42 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B N   1 
ATOM   1858 C CA  . ARG B 1 158 ? 74.338 33.143 113.886 1.00 58.83 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B CA  1 
ATOM   1859 C C   . ARG B 1 158 ? 74.651 34.543 114.414 1.00 54.62 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B C   1 
ATOM   1860 O O   . ARG B 1 158 ? 75.425 35.279 113.809 1.00 50.33 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B O   1 
ATOM   1861 C CB  . ARG B 1 158 ? 72.933 33.096 113.276 1.00 62.23 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B CB  1 
ATOM   1862 C CG  . ARG B 1 158 ? 72.757 31.948 112.278 1.00 65.91 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B CG  1 
ATOM   1863 C CD  . ARG B 1 158 ? 71.297 31.605 112.033 1.00 64.50 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B CD  1 
ATOM   1864 N NE  . ARG B 1 158 ? 70.529 32.775 111.594 1.00 66.31 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B NE  1 
ATOM   1865 C CZ  . ARG B 1 158 ? 69.241 33.008 111.854 1.00 68.08 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B CZ  1 
ATOM   1866 N NH1 . ARG B 1 158 ? 68.511 32.162 112.587 1.00 71.85 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B NH1 1 
ATOM   1867 N NH2 . ARG B 1 158 ? 68.672 34.122 111.386 1.00 68.18 ? ? ? ? ? ? 155 ARG B NH2 1 
ATOM   1868 N N   . HIS B 1 159 ? 74.061 34.868 115.566 1.00 55.92 ? ? ? ? ? ? 156 HIS B N   1 
ATOM   1869 C CA  . HIS B 1 159 ? 74.001 36.240 116.088 1.00 47.47 ? ? ? ? ? ? 156 HIS B CA  1 
ATOM   1870 C C   . HIS B 1 159 ? 75.351 36.692 116.675 1.00 44.85 ? ? ? ? ? ? 156 HIS B C   1 
ATOM   1871 O O   . HIS B 1 159 ? 76.056 37.479 116.021 1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 156 HIS B O   1 
ATOM   1872 C CB  . HIS B 1 159 ? 72.808 36.387 117.084 1.00 46.27 ? ? ? ? ? ? 156 HIS B CB  1 
ATOM   1873 C CG  . HIS B 1 159 ? 72.792 37.684 117.846 1.00 43.21 ? ? ? ? ? ? 156 HIS B CG  1 
ATOM   1874 N ND1 . HIS B 1 159 ? 72.434 38.879 117.270 1.00 40.92 ? ? ? ? ? ? 156 HIS B ND1 1 
ATOM   1875 C CD2 . HIS B 1 159 ? 73.130 37.974 119.126 1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 156 HIS B CD2 1 
ATOM   1876 C CE1 . HIS B 1 159 ? 72.530 39.848 118.165 1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 156 HIS B CE1 1 
ATOM   1877 N NE2 . HIS B 1 159 ? 72.937 39.325 119.304 1.00 36.68 ? ? ? ? ? ? 156 HIS B NE2 1 
ATOM   1878 N N   . GLU B 1 160 ? 75.715 36.191 117.866 1.00 45.24 ? ? ? ? ? ? 157 GLU B N   1 
ATOM   1879 C CA  . GLU B 1 160 ? 76.897 36.685 118.589 1.00 48.87 ? ? ? ? ? ? 157 GLU B CA  1 
ATOM   1880 C C   . GLU B 1 160 ? 78.212 36.522 117.808 1.00 54.72 ? ? ? ? ? ? 157 GLU B C   1 
ATOM   1881 O O   . GLU B 1 160 ? 79.039 37.442 117.817 1.00 57.34 ? ? ? ? ? ? 157 GLU B O   1 
ATOM   1882 C CB  . GLU B 1 160 ? 77.048 36.057 119.999 1.00 52.50 ? ? ? ? ? ? 157 GLU B CB  1 
ATOM   1883 C CG  . GLU B 1 160 ? 76.483 36.901 121.140 1.00 52.76 ? ? ? ? ? ? 157 GLU B CG  1 
ATOM   1884 C CD  . GLU B 1 160 ? 77.411 37.995 121.657 1.00 57.33 ? ? ? ? ? ? 157 GLU B CD  1 
ATOM   1885 O OE1 . GLU B 1 160 ? 78.635 37.779 121.759 1.00 65.48 ? ? ? ? ? ? 157 GLU B OE1 1 
ATOM   1886 O OE2 . GLU B 1 160 ? 76.914 39.088 122.005 1.00 52.97 ? ? ? ? ? ? 157 GLU B OE2 1 
ATOM   1887 N N   . ASP B 1 161 ? 78.409 35.387 117.136 1.00 53.17 ? ? ? ? ? ? 158 ASP B N   1 
ATOM   1888 C CA  . ASP B 1 161 ? 79.684 35.173 116.415 1.00 58.83 ? ? ? ? ? ? 158 ASP B CA  1 
ATOM   1889 C C   . ASP B 1 161 ? 79.848 36.193 115.301 1.00 63.21 ? ? ? ? ? ? 158 ASP B C   1 
ATOM   1890 O O   . ASP B 1 161 ? 80.858 36.899 115.259 1.00 63.25 ? ? ? ? ? ? 158 ASP B O   1 
ATOM   1891 C CB  . ASP B 1 161 ? 79.784 33.778 115.843 1.00 57.74 ? ? ? ? ? ? 158 ASP B CB  1 
ATOM   1892 C CG  . ASP B 1 161 ? 79.935 32.723 116.914 1.00 61.65 ? ? ? ? ? ? 158 ASP B CG  1 
ATOM   1893 O OD1 . ASP B 1 161 ? 80.946 32.743 117.652 1.00 57.54 ? ? ? ? ? ? 158 ASP B OD1 1 
ATOM   1894 O OD2 . ASP B 1 161 ? 79.049 31.850 116.996 1.00 65.20 ? ? ? ? ? ? 158 ASP B OD2 1 
ATOM   1895 N N   . ARG B 1 162 ? 78.828 36.294 114.442 1.00 63.52 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B N   1 
ATOM   1896 C CA  . ARG B 1 162 ? 78.812 37.248 113.327 1.00 62.95 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B CA  1 
ATOM   1897 C C   . ARG B 1 162 ? 79.066 38.671 113.784 1.00 61.84 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B C   1 
ATOM   1898 O O   . ARG B 1 162 ? 79.780 39.426 113.134 1.00 69.50 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B O   1 
ATOM   1899 C CB  . ARG B 1 162 ? 77.470 37.212 112.597 1.00 63.00 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B CB  1 
ATOM   1900 C CG  . ARG B 1 162 ? 77.394 38.223 111.453 1.00 65.50 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B CG  1 
ATOM   1901 C CD  . ARG B 1 162 ? 76.196 38.040 110.539 1.00 62.75 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B CD  1 
ATOM   1902 N NE  . ARG B 1 162 ? 75.081 38.938 110.852 1.00 61.90 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B NE  1 
ATOM   1903 C CZ  . ARG B 1 162 ? 75.020 40.238 110.556 1.00 58.30 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B CZ  1 
ATOM   1904 N NH1 . ARG B 1 162 ? 76.024 40.870 109.946 1.00 56.54 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B NH1 1 
ATOM   1905 N NH2 . ARG B 1 162 ? 73.936 40.928 110.896 1.00 62.54 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B NH2 1 
ATOM   1906 N N   . LEU B 1 163 ? 78.428 39.036 114.887 1.00 65.13 ? ? ? ? ? ? 160 LEU B N   1 
ATOM   1907 C CA  . LEU B 1 163 ? 78.684 40.299 115.555 1.00 59.83 ? ? ? ? ? ? 160 LEU B CA  1 
ATOM   1908 C C   . LEU B 1 163 ? 80.165 40.360 115.896 1.00 55.96 ? ? ? ? ? ? 160 LEU B C   1 
ATOM   1909 O O   . LEU B 1 163 ? 80.798 41.320 115.538 1.00 48.51 ? ? ? ? ? ? 160 LEU B O   1 
ATOM   1910 C CB  . LEU B 1 163 ? 77.801 40.418 116.807 1.00 66.38 ? ? ? ? ? ? 160 LEU B CB  1 
ATOM   1911 C CG  . LEU B 1 163 ? 77.617 41.721 117.585 1.00 66.75 ? ? ? ? ? ? 160 LEU B CG  1 
ATOM   1912 C CD1 . LEU B 1 163 ? 77.206 42.873 116.686 1.00 67.44 ? ? ? ? ? ? 160 LEU B CD1 1 
ATOM   1913 C CD2 . LEU B 1 163 ? 76.584 41.485 118.686 1.00 66.38 ? ? ? ? ? ? 160 LEU B CD2 1 
ATOM   1914 N N   . THR B 1 164 ? 80.712 39.311 116.527 1.00 59.36 ? ? ? ? ? ? 161 THR B N   1 
ATOM   1915 C CA  . THR B 1 164 ? 82.133 39.276 116.980 1.00 62.34 ? ? ? ? ? ? 161 THR B CA  1 
ATOM   1916 C C   . THR B 1 164 ? 83.165 39.431 115.864 1.00 61.75 ? ? ? ? ? ? 161 THR B C   1 
ATOM   1917 O O   . THR B 1 164 ? 84.136 40.188 116.006 1.00 59.74 ? ? ? ? ? ? 161 THR B O   1 
ATOM   1918 C CB  . THR B 1 164 ? 82.508 37.955 117.708 1.00 64.58 ? ? ? ? ? ? 161 THR B CB  1 
ATOM   1919 O OG1 . THR B 1 164 ? 81.380 37.415 118.410 1.00 67.83 ? ? ? ? ? ? 161 THR B OG1 1 
ATOM   1920 C CG2 . THR B 1 164 ? 83.661 38.197 118.687 1.00 65.37 ? ? ? ? ? ? 161 THR B CG2 1 
ATOM   1921 N N   . GLU B 1 165 ? 82.969 38.673 114.785 1.00 59.47 ? ? ? ? ? ? 162 GLU B N   1 
ATOM   1922 C CA  . GLU B 1 165 ? 83.820 38.756 113.591 1.00 60.13 ? ? ? ? ? ? 162 GLU B CA  1 
ATOM   1923 C C   . GLU B 1 165 ? 83.890 40.173 113.034 1.00 58.68 ? ? ? ? ? ? 162 GLU B C   1 
ATOM   1924 O O   . GLU B 1 165 ? 84.981 40.635 112.606 1.00 45.76 ? ? ? ? ? ? 162 GLU B O   1 
ATOM   1925 C CB  . GLU B 1 165 ? 83.309 37.833 112.475 1.00 58.42 ? ? ? ? ? ? 162 GLU B CB  1 
ATOM   1926 C CG  . GLU B 1 165 ? 83.998 38.098 111.141 1.00 58.54 ? ? ? ? ? ? 162 GLU B CG  1 
ATOM   1927 C CD  . GLU B 1 165 ? 83.570 37.167 110.038 1.00 60.76 ? ? ? ? ? ? 162 GLU B CD  1 
ATOM   1928 O OE1 . GLU B 1 165 ? 82.346 36.894 109.908 1.00 54.35 ? ? ? ? ? ? 162 GLU B OE1 1 
ATOM   1929 O OE2 . GLU B 1 165 ? 84.473 36.739 109.282 1.00 62.92 ? ? ? ? ? ? 162 GLU B OE2 1 
ATOM   1930 N N   . LEU B 1 166 ? 82.715 40.815 112.999 1.00 56.40 ? ? ? ? ? ? 163 LEU B N   1 
ATOM   1931 C CA  . LEU B 1 166 ? 82.559 42.200 112.524 1.00 58.98 ? ? ? ? ? ? 163 LEU B CA  1 
ATOM   1932 C C   . LEU B 1 166 ? 83.553 43.189 113.162 1.00 61.03 ? ? ? ? ? ? 163 LEU B C   1 
ATOM   1933 O O   . LEU B 1 166 ? 84.071 44.095 112.483 1.00 61.45 ? ? ? ? ? ? 163 LEU B O   1 
ATOM   1934 C CB  . LEU B 1 166 ? 81.117 42.675 112.759 1.00 58.91 ? ? ? ? ? ? 163 LEU B CB  1 
ATOM   1935 C CG  . LEU B 1 166 ? 80.741 44.093 112.323 1.00 63.13 ? ? ? ? ? ? 163 LEU B CG  1 
ATOM   1936 C CD1 . LEU B 1 166 ? 80.991 44.306 110.830 1.00 62.90 ? ? ? ? ? ? 163 LEU B CD1 1 
ATOM   1937 C CD2 . LEU B 1 166 ? 79.291 44.361 112.685 1.00 64.55 ? ? ? ? ? ? 163 LEU B CD2 1 
ATOM   1938 N N   . LEU B 1 167 ? 83.814 43.002 114.455 1.00 58.64 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B N   1 
ATOM   1939 C CA  . LEU B 1 167 ? 84.713 43.868 115.209 1.00 59.69 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B CA  1 
ATOM   1940 C C   . LEU B 1 167 ? 86.039 43.214 115.615 1.00 61.56 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B C   1 
ATOM   1941 O O   . LEU B 1 167 ? 87.019 43.921 115.851 1.00 56.81 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B O   1 
ATOM   1942 C CB  . LEU B 1 167 ? 83.989 44.366 116.463 1.00 60.09 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B CB  1 
ATOM   1943 C CG  . LEU B 1 167 ? 82.546 44.853 116.213 1.00 55.67 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B CG  1 
ATOM   1944 C CD1 . LEU B 1 167 ? 81.502 43.889 116.761 1.00 55.15 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B CD1 1 
ATOM   1945 C CD2 . LEU B 1 167 ? 82.351 46.224 116.833 1.00 56.45 ? ? ? ? ? ? 164 LEU B CD2 1 
ATOM   1946 N N   . GLY B 1 168 ? 86.065 41.880 115.696 1.00 65.28 ? ? ? ? ? ? 165 GLY B N   1 
ATOM   1947 C CA  . GLY B 1 168 ? 87.180 41.143 116.284 1.00 67.54 ? ? ? ? ? ? 165 GLY B CA  1 
ATOM   1948 C C   . GLY B 1 168 ? 87.066 41.059 117.800 1.00 73.74 ? ? ? ? ? ? 165 GLY B C   1 
ATOM   1949 O O   . GLY B 1 168 ? 86.298 41.801 118.418 1.00 80.51 ? ? ? ? ? ? 165 GLY B O   1 
ATOM   1950 N N   . ARG B 1 169 ? 87.864 40.170 118.395 1.00 80.34 ? ? ? ? ? ? 166 ARG B N   1 
ATOM   1951 C CA  . ARG B 1 169 ? 87.809 39.886 119.844 1.00 77.82 ? ? ? ? ? ? 166 ARG B CA  1 
ATOM   1952 C C   . ARG B 1 169 ? 88.214 41.112 120.647 1.00 72.53 ? ? ? ? ? ? 166 ARG B C   1 
ATOM   1953 O O   . ARG B 1 169 ? 87.446 41.596 121.469 1.00 71.80 ? ? ? ? ? ? 166 ARG B O   1 
ATOM   1954 C CB  . ARG B 1 169 ? 88.742 38.734 120.237 1.00 80.68 ? ? ? ? ? ? 166 ARG B CB  1 
ATOM   1955 C CG  . ARG B 1 169 ? 88.536 37.408 119.511 1.00 82.25 ? ? ? ? ? ? 166 ARG B CG  1 
ATOM   1956 C CD  . ARG B 1 169 ? 89.591 36.410 119.967 1.00 83.02 ? ? ? ? ? ? 166 ARG B CD  1 
ATOM   1957 N NE  . ARG B 1 169 ? 89.538 36.249 121.423 1.00 81.17 ? ? ? ? ? ? 166 ARG B NE  1 
ATOM   1958 C CZ  . ARG B 1 169 ? 88.623 35.540 122.083 1.00 79.53 ? ? ? ? ? ? 166 ARG B CZ  1 
ATOM   1959 N NH1 . ARG B 1 169 ? 87.673 34.867 121.436 1.00 79.81 ? ? ? ? ? ? 166 ARG B NH1 1 
ATOM   1960 N NH2 . ARG B 1 169 ? 88.663 35.491 123.412 1.00 80.62 ? ? ? ? ? ? 166 ARG B NH2 1 
ATOM   1961 N N   . ASP B 1 170 ? 89.420 41.598 120.365 1.00 69.02 ? ? ? ? ? ? 167 ASP B N   1 
ATOM   1962 C CA  . ASP B 1 170 ? 90.032 42.743 121.030 1.00 69.92 ? ? ? ? ? ? 167 ASP B CA  1 
ATOM   1963 C C   . ASP B 1 170 ? 89.090 43.929 121.184 1.00 70.14 ? ? ? ? ? ? 167 ASP B C   1 
ATOM   1964 O O   . ASP B 1 170 ? 89.042 44.541 122.247 1.00 66.68 ? ? ? ? ? ? 167 ASP B O   1 
ATOM   1965 C CB  . ASP B 1 170 ? 91.285 43.208 120.263 1.00 69.91 ? ? ? ? ? ? 167 ASP B CB  1 
ATOM   1966 C CG  . ASP B 1 170 ? 92.503 42.325 120.517 1.00 70.08 ? ? ? ? ? ? 167 ASP B CG  1 
ATOM   1967 O OD1 . ASP B 1 170 ? 92.511 41.159 120.070 1.00 75.17 ? ? ? ? ? ? 167 ASP B OD1 1 
ATOM   1968 O OD2 . ASP B 1 170 ? 93.459 42.805 121.155 1.00 66.84 ? ? ? ? ? ? 167 ASP B OD2 1 
ATOM   1969 N N   . ASN B 1 171 ? 88.351 44.241 120.121 1.00 68.15 ? ? ? ? ? ? 168 ASN B N   1 
ATOM   1970 C CA  . ASN B 1 171 ? 87.383 45.335 120.146 1.00 64.84 ? ? ? ? ? ? 168 ASN B CA  1 
ATOM   1971 C C   . ASN B 1 171 ? 86.035 44.943 120.793 1.00 63.86 ? ? ? ? ? ? 168 ASN B C   1 
ATOM   1972 O O   . ASN B 1 171 ? 85.486 45.722 121.573 1.00 61.34 ? ? ? ? ? ? 168 ASN B O   1 
ATOM   1973 C CB  . ASN B 1 171 ? 87.199 45.910 118.733 1.00 63.80 ? ? ? ? ? ? 168 ASN B CB  1 
ATOM   1974 C CG  . ASN B 1 171 ? 88.411 46.702 118.263 1.00 58.18 ? ? ? ? ? ? 168 ASN B CG  1 
ATOM   1975 O OD1 . ASN B 1 171 ? 89.090 47.379 119.054 1.00 56.31 ? ? ? ? ? ? 168 ASN B OD1 1 
ATOM   1976 N ND2 . ASN B 1 171 ? 88.685 46.629 116.976 1.00 50.85 ? ? ? ? ? ? 168 ASN B ND2 1 
ATOM   1977 N N   . ARG B 1 172 ? 85.510 43.754 120.494 1.00 64.88 ? ? ? ? ? ? 169 ARG B N   1 
ATOM   1978 C CA  . ARG B 1 172 ? 84.341 43.224 121.236 1.00 68.72 ? ? ? ? ? ? 169 ARG B CA  1 
ATOM   1979 C C   . ARG B 1 172 ? 84.603 43.276 122.744 1.00 67.37 ? ? ? ? ? ? 169 ARG B C   1 
ATOM   1980 O O   . ARG B 1 172 ? 83.751 43.728 123.517 1.00 63.41 ? ? ? ? ? ? 169 ARG B O   1 
ATOM   1981 C CB  . ARG B 1 172 ? 84.010 41.780 120.803 1.00 70.01 ? ? ? ? ? ? 169 ARG B CB  1 
ATOM   1982 C CG  . ARG B 1 172 ? 82.958 41.023 121.641 1.00 68.25 ? ? ? ? ? ? 169 ARG B CG  1 
ATOM   1983 C CD  . ARG B 1 172 ? 83.560 40.316 122.857 1.00 71.52 ? ? ? ? ? ? 169 ARG B CD  1 
ATOM   1984 N NE  . ARG B 1 172 ? 82.879 39.082 123.274 1.00 75.12 ? ? ? ? ? ? 169 ARG B NE  1 
ATOM   1985 C CZ  . ARG B 1 172 ? 83.101 38.429 124.427 1.00 74.70 ? ? ? ? ? ? 169 ARG B CZ  1 
ATOM   1986 N NH1 . ARG B 1 172 ? 83.970 38.876 125.334 1.00 76.51 ? ? ? ? ? ? 169 ARG B NH1 1 
ATOM   1987 N NH2 . ARG B 1 172 ? 82.435 37.311 124.689 1.00 71.54 ? ? ? ? ? ? 169 ARG B NH2 1 
ATOM   1988 N N   . ASP B 1 173 ? 85.783 42.790 123.136 1.00 64.52 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B N   1 
ATOM   1989 C CA  . ASP B 1 173 ? 86.230 42.806 124.527 1.00 64.14 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B CA  1 
ATOM   1990 C C   . ASP B 1 173 ? 86.391 44.242 125.040 1.00 62.30 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B C   1 
ATOM   1991 O O   . ASP B 1 173 ? 86.021 44.538 126.183 1.00 66.51 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B O   1 
ATOM   1992 C CB  . ASP B 1 173 ? 87.535 42.005 124.699 1.00 64.36 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B CB  1 
ATOM   1993 C CG  . ASP B 1 173 ? 87.321 40.479 124.613 1.00 66.42 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B CG  1 
ATOM   1994 O OD1 . ASP B 1 173 ? 86.507 40.002 123.796 1.00 64.13 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B OD1 1 
ATOM   1995 O OD2 . ASP B 1 173 ? 87.983 39.741 125.369 1.00 64.56 ? ? ? ? ? ? 170 ASP B OD2 1 
ATOM   1996 N N   . ALA B 1 174 ? 86.921 45.129 124.198 1.00 58.25 ? ? ? ? ? ? 171 ALA B N   1 
ATOM   1997 C CA  . ALA B 1 174 ? 86.966 46.571 124.508 1.00 53.16 ? ? ? ? ? ? 171 ALA B CA  1 
ATOM   1998 C C   . ALA B 1 174 ? 85.565 47.146 124.787 1.00 50.94 ? ? ? ? ? ? 171 ALA B C   1 
ATOM   1999 O O   . ALA B 1 174 ? 85.370 47.892 125.762 1.00 43.66 ? ? ? ? ? ? 171 ALA B O   1 
ATOM   2000 C CB  . ALA B 1 174 ? 87.640 47.346 123.385 1.00 51.71 ? ? ? ? ? ? 171 ALA B CB  1 
ATOM   2001 N N   . LEU B 1 175 ? 84.609 46.759 123.938 1.00 47.35 ? ? ? ? ? ? 172 LEU B N   1 
ATOM   2002 C CA  . LEU B 1 175 ? 83.251 47.289 123.945 1.00 51.48 ? ? ? ? ? ? 172 LEU B CA  1 
ATOM   2003 C C   . LEU B 1 175 ? 82.423 46.803 125.115 1.00 52.54 ? ? ? ? ? ? 172 LEU B C   1 
ATOM   2004 O O   . LEU B 1 175 ? 81.711 47.574 125.743 1.00 59.82 ? ? ? ? ? ? 172 LEU B O   1 
ATOM   2005 C CB  . LEU B 1 175 ? 82.554 46.914 122.627 1.00 57.97 ? ? ? ? ? ? 172 LEU B CB  1 
ATOM   2006 C CG  . LEU B 1 175 ? 81.128 47.395 122.378 1.00 53.80 ? ? ? ? ? ? 172 LEU B CG  1 
ATOM   2007 C CD1 . LEU B 1 175 ? 81.011 48.901 122.526 1.00 60.16 ? ? ? ? ? ? 172 LEU B CD1 1 
ATOM   2008 C CD2 . LEU B 1 175 ? 80.715 46.976 120.986 1.00 55.86 ? ? ? ? ? ? 172 LEU B CD2 1 
ATOM   2009 N N   . LEU B 1 176 ? 82.509 45.512 125.395 1.00 56.86 ? ? ? ? ? ? 173 LEU B N   1 
ATOM   2010 C CA  . LEU B 1 176 ? 81.947 44.945 126.616 1.00 55.83 ? ? ? ? ? ? 173 LEU B CA  1 
ATOM   2011 C C   . LEU B 1 176 ? 82.435 45.686 127.862 1.00 55.56 ? ? ? ? ? ? 173 LEU B C   1 
ATOM   2012 O O   . LEU B 1 176 ? 81.652 45.903 128.805 1.00 52.79 ? ? ? ? ? ? 173 LEU B O   1 
ATOM   2013 C CB  . LEU B 1 176 ? 82.248 43.434 126.712 1.00 56.88 ? ? ? ? ? ? 173 LEU B CB  1 
ATOM   2014 C CG  . LEU B 1 176 ? 81.142 42.381 126.479 1.00 58.70 ? ? ? ? ? ? 173 LEU B CG  1 
ATOM   2015 C CD1 . LEU B 1 176 ? 79.757 42.932 126.175 1.00 61.86 ? ? ? ? ? ? 173 LEU B CD1 1 
ATOM   2016 C CD2 . LEU B 1 176 ? 81.546 41.398 125.391 1.00 60.26 ? ? ? ? ? ? 173 LEU B CD2 1 
ATOM   2017 N N   . SER B 1 177 ? 83.704 46.110 127.846 1.00 56.31 ? ? ? ? ? ? 174 SER B N   1 
ATOM   2018 C CA  . SER B 1 177 ? 84.289 46.838 128.972 1.00 52.95 ? ? ? ? ? ? 174 SER B CA  1 
ATOM   2019 C C   . SER B 1 177 ? 83.738 48.240 129.143 1.00 47.90 ? ? ? ? ? ? 174 SER B C   1 
ATOM   2020 O O   . SER B 1 177 ? 83.356 48.626 130.247 1.00 48.02 ? ? ? ? ? ? 174 SER B O   1 
ATOM   2021 C CB  . SER B 1 177 ? 85.815 46.917 128.880 1.00 55.65 ? ? ? ? ? ? 174 SER B CB  1 
ATOM   2022 O OG  . SER B 1 177 ? 86.420 45.654 129.092 1.00 61.29 ? ? ? ? ? ? 174 SER B OG  1 
ATOM   2023 N N   . MET B 1 178 ? 83.724 49.027 128.080 1.00 44.33 ? ? ? ? ? ? 175 MET B N   1 
ATOM   2024 C CA  . MET B 1 178 ? 83.365 50.425 128.242 1.00 43.10 ? ? ? ? ? ? 175 MET B CA  1 
ATOM   2025 C C   . MET B 1 178 ? 81.853 50.597 128.286 1.00 47.82 ? ? ? ? ? ? 175 MET B C   1 
ATOM   2026 O O   . MET B 1 178 ? 81.385 51.655 128.711 1.00 43.95 ? ? ? ? ? ? 175 MET B O   1 
ATOM   2027 C CB  . MET B 1 178 ? 83.930 51.279 127.143 1.00 47.04 ? ? ? ? ? ? 175 MET B CB  1 
ATOM   2028 C CG  . MET B 1 178 ? 85.427 51.170 126.978 1.00 49.77 ? ? ? ? ? ? 175 MET B CG  1 
ATOM   2029 S SD  . MET B 1 178 ? 85.877 52.110 125.529 1.00 52.37 ? ? ? ? ? ? 175 MET B SD  1 
ATOM   2030 C CE  . MET B 1 178 ? 85.303 51.039 124.220 1.00 50.57 ? ? ? ? ? ? 175 MET B CE  1 
ATOM   2031 N N   . LEU B 1 179 ? 81.108 49.586 127.817 1.00 41.45 ? ? ? ? ? ? 176 LEU B N   1 
ATOM   2032 C CA  . LEU B 1 179 ? 79.668 49.529 128.068 1.00 42.73 ? ? ? ? ? ? 176 LEU B CA  1 
ATOM   2033 C C   . LEU B 1 179 ? 79.371 49.154 129.533 1.00 47.69 ? ? ? ? ? ? 176 LEU B C   1 
ATOM   2034 O O   . LEU B 1 179 ? 78.523 49.779 130.182 1.00 49.34 ? ? ? ? ? ? 176 LEU B O   1 
ATOM   2035 C CB  . LEU B 1 179 ? 79.004 48.520 127.154 1.00 43.08 ? ? ? ? ? ? 176 LEU B CB  1 
ATOM   2036 C CG  . LEU B 1 179 ? 78.861 48.862 125.681 1.00 40.68 ? ? ? ? ? ? 176 LEU B CG  1 
ATOM   2037 C CD1 . LEU B 1 179 ? 78.347 47.621 124.967 1.00 43.46 ? ? ? ? ? ? 176 LEU B CD1 1 
ATOM   2038 C CD2 . LEU B 1 179 ? 77.967 50.049 125.441 1.00 36.44 ? ? ? ? ? ? 176 LEU B CD2 1 
ATOM   2039 N N   . ALA B 1 180 ? 80.055 48.144 130.055 1.00 45.33 ? ? ? ? ? ? 177 ALA B N   1 
ATOM   2040 C CA  . ALA B 1 180 ? 79.873 47.768 131.470 1.00 43.45 ? ? ? ? ? ? 177 ALA B CA  1 
ATOM   2041 C C   . ALA B 1 180 ? 80.250 48.873 132.433 1.00 45.83 ? ? ? ? ? ? 177 ALA B C   1 
ATOM   2042 O O   . ALA B 1 180 ? 79.576 49.045 133.476 1.00 48.89 ? ? ? ? ? ? 177 ALA B O   1 
ATOM   2043 C CB  . ALA B 1 180 ? 80.643 46.512 131.834 1.00 41.93 ? ? ? ? ? ? 177 ALA B CB  1 
ATOM   2044 N N   . THR B 1 181 ? 81.316 49.611 132.120 1.00 40.39 ? ? ? ? ? ? 178 THR B N   1 
ATOM   2045 C CA  . THR B 1 181 ? 81.682 50.776 132.932 1.00 43.71 ? ? ? ? ? ? 178 THR B CA  1 
ATOM   2046 C C   . THR B 1 181 ? 80.557 51.821 132.955 1.00 49.25 ? ? ? ? ? ? 178 THR B C   1 
ATOM   2047 O O   . THR B 1 181 ? 80.276 52.425 133.996 1.00 50.35 ? ? ? ? ? ? 178 THR B O   1 
ATOM   2048 C CB  . THR B 1 181 ? 83.047 51.311 132.484 1.00 46.04 ? ? ? ? ? ? 178 THR B CB  1 
ATOM   2049 O OG1 . THR B 1 181 ? 84.025 50.262 132.704 1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 178 THR B OG1 1 
ATOM   2050 C CG2 . THR B 1 181 ? 83.446 52.577 133.245 1.00 46.54 ? ? ? ? ? ? 178 THR B CG2 1 
ATOM   2051 N N   . ILE B 1 182 ? 79.854 51.971 131.838 1.00 47.97 ? ? ? ? ? ? 179 ILE B N   1 
ATOM   2052 C CA  . ILE B 1 182 ? 78.767 52.932 131.756 1.00 49.41 ? ? ? ? ? ? 179 ILE B CA  1 
ATOM   2053 C C   . ILE B 1 182 ? 77.566 52.574 132.625 1.00 50.02 ? ? ? ? ? ? 179 ILE B C   1 
ATOM   2054 O O   . ILE B 1 182 ? 77.111 53.412 133.400 1.00 55.58 ? ? ? ? ? ? 179 ILE B O   1 
ATOM   2055 C CB  . ILE B 1 182 ? 78.335 53.163 130.299 1.00 46.78 ? ? ? ? ? ? 179 ILE B CB  1 
ATOM   2056 C CG1 . ILE B 1 182 ? 79.454 53.906 129.539 1.00 45.54 ? ? ? ? ? ? 179 ILE B CG1 1 
ATOM   2057 C CG2 . ILE B 1 182 ? 77.051 53.973 130.231 1.00 46.07 ? ? ? ? ? ? 179 ILE B CG2 1 
ATOM   2058 C CD1 . ILE B 1 182 ? 79.359 53.754 128.040 1.00 45.99 ? ? ? ? ? ? 179 ILE B CD1 1 
ATOM   2059 N N   . ALA B 1 183 ? 77.047 51.357 132.491 1.00 47.21 ? ? ? ? ? ? 180 ALA B N   1 
ATOM   2060 C CA  . ALA B 1 183 ? 75.885 50.933 133.271 1.00 47.20 ? ? ? ? ? ? 180 ALA B CA  1 
ATOM   2061 C C   . ALA B 1 183 ? 76.148 50.910 134.774 1.00 45.77 ? ? ? ? ? ? 180 ALA B C   1 
ATOM   2062 O O   . ALA B 1 183 ? 75.242 51.058 135.566 1.00 42.56 ? ? ? ? ? ? 180 ALA B O   1 
ATOM   2063 C CB  . ALA B 1 183 ? 75.432 49.552 132.816 1.00 51.10 ? ? ? ? ? ? 180 ALA B CB  1 
ATOM   2064 N N   . ARG B 1 184 ? 77.397 50.688 135.155 1.00 50.16 ? ? ? ? ? ? 181 ARG B N   1 
ATOM   2065 C CA  . ARG B 1 184 ? 77.766 50.542 136.553 1.00 52.56 ? ? ? ? ? ? 181 ARG B CA  1 
ATOM   2066 C C   . ARG B 1 184 ? 78.038 51.922 137.161 1.00 52.55 ? ? ? ? ? ? 181 ARG B C   1 
ATOM   2067 O O   . ARG B 1 184 ? 77.597 52.190 138.266 1.00 53.95 ? ? ? ? ? ? 181 ARG B O   1 
ATOM   2068 C CB  . ARG B 1 184 ? 78.985 49.620 136.651 1.00 52.06 ? ? ? ? ? ? 181 ARG B CB  1 
ATOM   2069 C CG  . ARG B 1 184 ? 79.179 48.935 137.990 1.00 55.55 ? ? ? ? ? ? 181 ARG B CG  1 
ATOM   2070 C CD  . ARG B 1 184 ? 80.081 47.718 137.859 1.00 55.73 ? ? ? ? ? ? 181 ARG B CD  1 
ATOM   2071 N NE  . ARG B 1 184 ? 81.481 48.068 137.589 1.00 53.55 ? ? ? ? ? ? 181 ARG B NE  1 
ATOM   2072 C CZ  . ARG B 1 184 ? 82.057 48.143 136.383 1.00 53.28 ? ? ? ? ? ? 181 ARG B CZ  1 
ATOM   2073 N NH1 . ARG B 1 184 ? 81.384 47.895 135.269 1.00 52.10 ? ? ? ? ? ? 181 ARG B NH1 1 
ATOM   2074 N NH2 . ARG B 1 184 ? 83.343 48.475 136.287 1.00 50.48 ? ? ? ? ? ? 181 ARG B NH2 1 
ATOM   2075 N N   . GLU B 1 185 ? 78.710 52.800 136.406 1.00 52.91 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B N   1 
ATOM   2076 C CA  . GLU B 1 185 ? 79.242 54.071 136.919 1.00 49.82 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B CA  1 
ATOM   2077 C C   . GLU B 1 185 ? 78.505 55.358 136.420 1.00 45.55 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B C   1 
ATOM   2078 O O   . GLU B 1 185 ? 78.537 56.388 137.095 1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B O   1 
ATOM   2079 C CB  . GLU B 1 185 ? 80.764 54.119 136.664 1.00 55.13 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B CB  1 
ATOM   2080 C CG  . GLU B 1 185 ? 81.506 52.912 137.253 1.00 55.72 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B CG  1 
ATOM   2081 C CD  . GLU B 1 185 ? 83.029 52.938 137.095 1.00 62.71 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B CD  1 
ATOM   2082 O OE1 . GLU B 1 185 ? 83.644 54.036 137.127 1.00 64.59 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B OE1 1 
ATOM   2083 O OE2 . GLU B 1 185 ? 83.631 51.833 136.969 1.00 57.94 ? ? ? ? ? ? 182 GLU B OE2 1 
ATOM   2084 N N   . PHE B 1 186 ? 77.803 55.316 135.285 1.00 45.34 ? ? ? ? ? ? 183 PHE B N   1 
ATOM   2085 C CA  . PHE B 1 186 ? 77.000 56.494 134.870 1.00 46.17 ? ? ? ? ? ? 183 PHE B CA  1 
ATOM   2086 C C   . PHE B 1 186 ? 75.664 56.526 135.627 1.00 45.60 ? ? ? ? ? ? 183 PHE B C   1 
ATOM   2087 O O   . PHE B 1 186 ? 75.195 55.492 136.133 1.00 38.30 ? ? ? ? ? ? 183 PHE B O   1 
ATOM   2088 C CB  . PHE B 1 186 ? 76.776 56.508 133.350 1.00 44.35 ? ? ? ? ? ? 183 PHE B CB  1 
ATOM   2089 C CG  . PHE B 1 186 ? 76.499 57.875 132.755 1.00 39.35 ? ? ? ? ? ? 183 PHE B CG  1 
ATOM   2090 C CD1 . PHE B 1 186 ? 77.272 58.994 133.088 1.00 42.32 ? ? ? ? ? ? 183 PHE B CD1 1 
ATOM   2091 C CD2 . PHE B 1 186 ? 75.504 58.032 131.786 1.00 37.80 ? ? ? ? ? ? 183 PHE B CD2 1 
ATOM   2092 C CE1 . PHE B 1 186 ? 77.022 60.232 132.491 1.00 42.41 ? ? ? ? ? ? 183 PHE B CE1 1 
ATOM   2093 C CE2 . PHE B 1 186 ? 75.243 59.270 131.197 1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 183 PHE B CE2 1 
ATOM   2094 C CZ  . PHE B 1 186 ? 76.001 60.369 131.548 1.00 39.93 ? ? ? ? ? ? 183 PHE B CZ  1 
HETATM 2095 O O   . HOH C 2 .   ? 78.930 67.755 126.082 1.00 46.82 ? ? ? ? ? ? 201 HOH A O   1 
HETATM 2096 O O   . HOH C 2 .   ? 82.129 60.965 134.636 1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 202 HOH A O   1 
HETATM 2097 O O   . HOH C 2 .   ? 70.522 72.796 135.428 1.00 41.10 ? ? ? ? ? ? 203 HOH A O   1 
HETATM 2098 O O   . HOH C 2 .   ? 77.171 41.761 128.299 1.00 39.20 ? ? ? ? ? ? 204 HOH A O   1 
HETATM 2099 O O   . HOH C 2 .   ? 83.401 53.356 113.037 1.00 41.44 ? ? ? ? ? ? 205 HOH A O   1 
HETATM 2100 O O   . HOH C 2 .   ? 73.681 61.427 125.055 1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 206 HOH A O   1 
HETATM 2101 O O   . HOH C 2 .   ? 62.404 81.208 116.778 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 207 HOH A O   1 
HETATM 2102 O O   . HOH C 2 .   ? 74.793 27.261 136.826 1.00 46.28 ? ? ? ? ? ? 208 HOH A O   1 
HETATM 2103 O O   . HOH C 2 .   ? 88.537 60.079 132.163 1.00 49.58 ? ? ? ? ? ? 209 HOH A O   1 
HETATM 2104 O O   . HOH C 2 .   ? 67.260 77.291 113.488 1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 210 HOH A O   1 
HETATM 2105 O O   . HOH C 2 .   ? 55.299 59.904 102.608 1.00 55.09 ? ? ? ? ? ? 211 HOH A O   1 
HETATM 2106 O O   . HOH C 2 .   ? 74.137 43.801 134.595 1.00 48.58 ? ? ? ? ? ? 212 HOH A O   1 
HETATM 2107 O O   . HOH C 2 .   ? 46.482 62.752 115.274 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 213 HOH A O   1 
HETATM 2108 O O   . HOH C 2 .   ? 61.267 67.909 101.317 1.00 43.46 ? ? ? ? ? ? 214 HOH A O   1 
HETATM 2109 O O   . HOH C 2 .   ? 65.642 53.362 127.271 1.00 47.98 ? ? ? ? ? ? 215 HOH A O   1 
HETATM 2110 O O   . HOH C 2 .   ? 66.492 66.226 139.763 1.00 53.78 ? ? ? ? ? ? 216 HOH A O   1 
HETATM 2111 O O   . HOH C 2 .   ? 63.690 64.691 129.690 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 217 HOH A O   1 
HETATM 2112 O O   . HOH C 2 .   ? 73.931 37.836 144.302 1.00 40.95 ? ? ? ? ? ? 218 HOH A O   1 
HETATM 2113 O O   . HOH C 2 .   ? 48.619 69.499 112.485 1.00 45.71 ? ? ? ? ? ? 219 HOH A O   1 
HETATM 2114 O O   . HOH C 2 .   ? 69.010 71.001 136.819 1.00 48.62 ? ? ? ? ? ? 220 HOH A O   1 
HETATM 2115 O O   . HOH C 2 .   ? 51.120 73.971 117.687 1.00 58.46 ? ? ? ? ? ? 221 HOH A O   1 
HETATM 2116 O O   . HOH C 2 .   ? 76.641 36.689 141.017 1.00 46.16 ? ? ? ? ? ? 222 HOH A O   1 
HETATM 2117 O O   . HOH C 2 .   ? 87.284 63.930 121.543 1.00 49.55 ? ? ? ? ? ? 223 HOH A O   1 
HETATM 2118 O O   . HOH C 2 .   ? 53.817 71.421 105.332 1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 224 HOH A O   1 
HETATM 2119 O O   . HOH C 2 .   ? 55.617 52.516 109.200 1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 225 HOH A O   1 
HETATM 2120 O O   . HOH C 2 .   ? 62.574 64.510 99.228  1.00 46.85 ? ? ? ? ? ? 226 HOH A O   1 
HETATM 2121 O O   . HOH C 2 .   ? 92.575 66.327 126.860 1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 227 HOH A O   1 
HETATM 2122 O O   . HOH C 2 .   ? 67.623 62.772 100.700 1.00 46.10 ? ? ? ? ? ? 228 HOH A O   1 
HETATM 2123 O O   . HOH C 2 .   ? 48.159 67.372 110.487 1.00 43.31 ? ? ? ? ? ? 229 HOH A O   1 
HETATM 2124 O O   . HOH C 2 .   ? 83.705 46.063 108.583 1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 230 HOH A O   1 
HETATM 2125 O O   . HOH C 2 .   ? 66.208 62.707 102.500 1.00 57.42 ? ? ? ? ? ? 231 HOH A O   1 
HETATM 2126 O O   . HOH C 2 .   ? 59.249 85.382 118.021 1.00 55.17 ? ? ? ? ? ? 232 HOH A O   1 
HETATM 2127 O O   . HOH C 2 .   ? 78.309 67.525 130.977 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 233 HOH A O   1 
HETATM 2128 O O   . HOH C 2 .   ? 84.144 51.420 110.575 1.00 55.66 ? ? ? ? ? ? 234 HOH A O   1 
HETATM 2129 O O   . HOH C 2 .   ? 69.001 49.571 135.719 1.00 38.92 ? ? ? ? ? ? 235 HOH A O   1 
HETATM 2130 O O   . HOH C 2 .   ? 90.588 65.450 129.939 1.00 44.30 ? ? ? ? ? ? 236 HOH A O   1 
HETATM 2131 O O   . HOH C 2 .   ? 80.380 61.581 125.386 1.00 48.89 ? ? ? ? ? ? 237 HOH A O   1 
HETATM 2132 O O   . HOH C 2 .   ? 62.342 81.336 119.028 1.00 42.86 ? ? ? ? ? ? 238 HOH A O   1 
HETATM 2133 O O   . HOH C 2 .   ? 71.393 49.607 132.983 1.00 47.51 ? ? ? ? ? ? 239 HOH A O   1 
HETATM 2134 O O   . HOH C 2 .   ? 75.872 46.179 106.327 1.00 46.64 ? ? ? ? ? ? 240 HOH A O   1 
HETATM 2135 O O   . HOH C 2 .   ? 56.341 83.222 115.145 1.00 63.44 ? ? ? ? ? ? 241 HOH A O   1 
HETATM 2136 O O   . HOH C 2 .   ? 70.131 67.971 101.641 1.00 56.70 ? ? ? ? ? ? 242 HOH A O   1 
HETATM 2137 O O   . HOH C 2 .   ? 72.957 39.979 140.806 1.00 40.81 ? ? ? ? ? ? 243 HOH A O   1 
HETATM 2138 O O   . HOH C 2 .   ? 84.658 38.197 132.421 1.00 49.02 ? ? ? ? ? ? 244 HOH A O   1 
HETATM 2139 O O   . HOH C 2 .   ? 85.169 40.955 128.456 1.00 55.49 ? ? ? ? ? ? 245 HOH A O   1 
HETATM 2140 O O   . HOH C 2 .   ? 61.856 74.991 132.603 1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 246 HOH A O   1 
HETATM 2141 O O   . HOH C 2 .   ? 63.220 62.173 98.768  1.00 59.26 ? ? ? ? ? ? 247 HOH A O   1 
HETATM 2142 O O   . HOH C 2 .   ? 74.985 39.510 143.244 1.00 46.01 ? ? ? ? ? ? 248 HOH A O   1 
HETATM 2143 O O   . HOH C 2 .   ? 52.901 60.004 106.621 1.00 40.62 ? ? ? ? ? ? 249 HOH A O   1 
HETATM 2144 O O   . HOH C 2 .   ? 86.308 38.082 129.480 1.00 50.35 ? ? ? ? ? ? 250 HOH A O   1 
HETATM 2145 O O   . HOH C 2 .   ? 68.893 78.659 125.528 1.00 41.39 ? ? ? ? ? ? 251 HOH A O   1 
HETATM 2146 O O   . HOH C 2 .   ? 69.251 56.099 109.379 1.00 50.42 ? ? ? ? ? ? 252 HOH A O   1 
HETATM 2147 O O   . HOH C 2 .   ? 54.902 71.066 127.210 1.00 35.10 ? ? ? ? ? ? 253 HOH A O   1 
HETATM 2148 O O   . HOH C 2 .   ? 83.342 69.952 125.915 1.00 42.03 ? ? ? ? ? ? 254 HOH A O   1 
HETATM 2149 O O   . HOH C 2 .   ? 49.870 74.268 120.129 1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 255 HOH A O   1 
HETATM 2150 O O   . HOH C 2 .   ? 66.184 66.840 137.226 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 256 HOH A O   1 
HETATM 2151 O O   . HOH C 2 .   ? 58.337 52.675 115.947 1.00 45.30 ? ? ? ? ? ? 257 HOH A O   1 
HETATM 2152 O O   . HOH C 2 .   ? 60.627 58.219 103.466 1.00 47.41 ? ? ? ? ? ? 258 HOH A O   1 
HETATM 2153 O O   . HOH C 2 .   ? 63.384 58.335 123.379 1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 259 HOH A O   1 
HETATM 2154 O O   . HOH C 2 .   ? 51.746 68.082 105.926 1.00 56.90 ? ? ? ? ? ? 260 HOH A O   1 
HETATM 2155 O O   . HOH C 2 .   ? 81.744 38.483 133.807 1.00 59.31 ? ? ? ? ? ? 261 HOH A O   1 
HETATM 2156 O O   . HOH C 2 .   ? 54.437 63.489 105.408 1.00 43.13 ? ? ? ? ? ? 262 HOH A O   1 
HETATM 2157 O O   . HOH C 2 .   ? 91.314 61.279 128.832 1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 263 HOH A O   1 
HETATM 2158 O O   . HOH C 2 .   ? 48.253 67.547 115.985 1.00 40.14 ? ? ? ? ? ? 264 HOH A O   1 
HETATM 2159 O O   . HOH C 2 .   ? 67.853 75.785 118.339 1.00 44.46 ? ? ? ? ? ? 265 HOH A O   1 
HETATM 2160 O O   . HOH C 2 .   ? 53.138 73.628 106.269 1.00 46.04 ? ? ? ? ? ? 266 HOH A O   1 
HETATM 2161 O O   . HOH C 2 .   ? 89.964 50.980 124.464 1.00 46.52 ? ? ? ? ? ? 267 HOH A O   1 
HETATM 2162 O O   . HOH C 2 .   ? 79.374 46.472 106.383 1.00 45.82 ? ? ? ? ? ? 268 HOH A O   1 
HETATM 2163 O O   . HOH C 2 .   ? 78.031 60.533 139.458 1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 269 HOH A O   1 
HETATM 2164 O O   . HOH C 2 .   ? 73.199 30.106 132.686 1.00 39.12 ? ? ? ? ? ? 270 HOH A O   1 
HETATM 2165 O O   . HOH C 2 .   ? 58.507 60.895 100.676 1.00 38.57 ? ? ? ? ? ? 271 HOH A O   1 
HETATM 2166 O O   . HOH C 2 .   ? 74.203 60.936 138.051 1.00 44.86 ? ? ? ? ? ? 272 HOH A O   1 
HETATM 2167 O O   . HOH C 2 .   ? 58.352 64.673 99.588  1.00 40.92 ? ? ? ? ? ? 273 HOH A O   1 
HETATM 2168 O O   . HOH C 2 .   ? 52.566 76.722 122.885 1.00 52.67 ? ? ? ? ? ? 274 HOH A O   1 
HETATM 2169 O O   . HOH C 2 .   ? 86.146 40.154 131.457 1.00 50.09 ? ? ? ? ? ? 275 HOH A O   1 
HETATM 2170 O O   . HOH C 2 .   ? 77.890 28.538 129.764 1.00 38.90 ? ? ? ? ? ? 276 HOH A O   1 
HETATM 2171 O O   . HOH C 2 .   ? 67.267 77.839 131.488 1.00 52.04 ? ? ? ? ? ? 277 HOH A O   1 
HETATM 2172 O O   . HOH C 2 .   ? 72.960 48.289 135.459 1.00 53.85 ? ? ? ? ? ? 278 HOH A O   1 
HETATM 2173 O O   . HOH C 2 .   ? 64.730 65.016 98.350  1.00 41.33 ? ? ? ? ? ? 279 HOH A O   1 
HETATM 2174 O O   . HOH C 2 .   ? 48.128 59.351 116.927 1.00 44.69 ? ? ? ? ? ? 280 HOH A O   1 
HETATM 2175 O O   . HOH C 2 .   ? 82.345 44.384 107.548 1.00 36.95 ? ? ? ? ? ? 281 HOH A O   1 
HETATM 2176 O O   . HOH C 2 .   ? 55.349 73.410 127.296 1.00 44.06 ? ? ? ? ? ? 282 HOH A O   1 
HETATM 2177 O O   . HOH C 2 .   ? 88.660 62.712 131.644 1.00 57.54 ? ? ? ? ? ? 283 HOH A O   1 
HETATM 2178 O O   . HOH C 2 .   ? 66.841 79.255 124.733 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 284 HOH A O   1 
HETATM 2179 O O   . HOH C 2 .   ? 65.326 74.424 116.988 1.00 51.78 ? ? ? ? ? ? 285 HOH A O   1 
HETATM 2180 O O   . HOH C 2 .   ? 55.309 56.493 119.580 1.00 47.22 ? ? ? ? ? ? 286 HOH A O   1 
HETATM 2181 O O   . HOH C 2 .   ? 68.191 75.339 131.981 1.00 40.77 ? ? ? ? ? ? 287 HOH A O   1 
HETATM 2182 O O   . HOH C 2 .   ? 55.566 79.895 118.202 1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 288 HOH A O   1 
HETATM 2183 O O   . HOH C 2 .   ? 78.822 31.917 130.958 1.00 54.44 ? ? ? ? ? ? 289 HOH A O   1 
HETATM 2184 O O   . HOH C 2 .   ? 75.551 74.640 130.698 1.00 37.18 ? ? ? ? ? ? 290 HOH A O   1 
HETATM 2185 O O   . HOH C 2 .   ? 58.367 84.522 113.904 1.00 60.22 ? ? ? ? ? ? 291 HOH A O   1 
HETATM 2186 O O   . HOH C 2 .   ? 60.758 50.783 115.521 1.00 43.45 ? ? ? ? ? ? 292 HOH A O   1 
HETATM 2187 O O   . HOH C 2 .   ? 78.770 33.573 127.412 1.00 58.43 ? ? ? ? ? ? 293 HOH A O   1 
HETATM 2188 O O   . HOH C 2 .   ? 87.517 70.169 126.687 1.00 44.81 ? ? ? ? ? ? 294 HOH A O   1 
HETATM 2189 O O   . HOH C 2 .   ? 73.677 68.792 121.638 1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 295 HOH A O   1 
HETATM 2190 O O   . HOH C 2 .   ? 59.932 72.873 128.733 1.00 38.73 ? ? ? ? ? ? 296 HOH A O   1 
HETATM 2191 O O   . HOH C 2 .   ? 87.177 65.515 123.450 1.00 57.12 ? ? ? ? ? ? 297 HOH A O   1 
HETATM 2192 O O   . HOH C 2 .   ? 62.892 48.210 126.019 1.00 40.37 ? ? ? ? ? ? 298 HOH A O   1 
HETATM 2193 O O   . HOH C 2 .   ? 58.308 56.436 106.965 1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 299 HOH A O   1 
HETATM 2194 O O   . HOH C 2 .   ? 49.905 76.240 110.096 1.00 42.36 ? ? ? ? ? ? 300 HOH A O   1 
HETATM 2195 O O   . HOH C 2 .   ? 47.789 73.812 114.285 1.00 46.98 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O   1 
HETATM 2196 O O   . HOH C 2 .   ? 59.447 53.910 118.047 1.00 43.21 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O   1 
HETATM 2197 O O   . HOH C 2 .   ? 69.123 76.512 130.072 1.00 75.29 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O   1 
HETATM 2198 O O   . HOH C 2 .   ? 71.500 53.052 112.182 1.00 40.82 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O   1 
HETATM 2199 O O   . HOH C 2 .   ? 60.253 73.276 101.606 1.00 52.37 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O   1 
HETATM 2200 O O   . HOH C 2 .   ? 92.023 65.104 124.835 1.00 54.42 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O   1 
HETATM 2201 O O   . HOH C 2 .   ? 88.116 63.449 134.137 1.00 43.38 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O   1 
HETATM 2202 O O   . HOH C 2 .   ? 78.170 35.842 137.798 1.00 52.08 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O   1 
HETATM 2203 O O   . HOH C 2 .   ? 74.966 64.683 137.286 1.00 35.46 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O   1 
HETATM 2204 O O   . HOH C 2 .   ? 47.438 70.959 118.800 1.00 52.37 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O   1 
HETATM 2205 O O   . HOH C 2 .   ? 65.400 57.498 134.883 1.00 52.63 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O   1 
HETATM 2206 O O   . HOH C 2 .   ? 54.762 55.703 105.290 1.00 66.12 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O   1 
HETATM 2207 O O   . HOH C 2 .   ? 86.994 66.978 135.879 1.00 50.31 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O   1 
HETATM 2208 O O   . HOH C 2 .   ? 78.847 29.734 127.886 1.00 35.95 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O   1 
HETATM 2209 O O   . HOH C 2 .   ? 60.072 74.835 107.588 1.00 37.93 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O   1 
HETATM 2210 O O   . HOH C 2 .   ? 76.100 55.602 114.621 1.00 40.68 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O   1 
HETATM 2211 O O   . HOH C 2 .   ? 48.227 73.767 106.125 1.00 52.39 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O   1 
HETATM 2212 O O   . HOH C 2 .   ? 77.444 42.636 105.796 1.00 52.50 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O   1 
HETATM 2213 O O   . HOH C 2 .   ? 52.987 57.545 104.504 1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O   1 
HETATM 2214 O O   . HOH C 2 .   ? 64.854 54.958 129.319 1.00 46.43 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O   1 
HETATM 2215 O O   . HOH C 2 .   ? 78.742 56.798 111.256 1.00 43.93 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O   1 
HETATM 2216 O O   . HOH C 2 .   ? 51.056 70.825 104.352 1.00 49.45 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O   1 
HETATM 2217 O O   . HOH C 2 .   ? 67.581 69.838 99.874  1.00 48.99 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O   1 
HETATM 2218 O O   . HOH C 2 .   ? 51.141 72.947 126.623 1.00 48.95 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O   1 
HETATM 2219 O O   . HOH C 2 .   ? 74.229 54.622 110.695 1.00 44.81 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O   1 
HETATM 2220 O O   . HOH C 2 .   ? 91.469 49.478 125.922 1.00 42.75 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O   1 
HETATM 2221 O O   . HOH C 2 .   ? 55.516 64.450 99.861  1.00 57.94 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O   1 
HETATM 2222 O O   . HOH C 2 .   ? 77.077 26.855 134.938 1.00 45.64 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O   1 
HETATM 2223 O O   . HOH C 2 .   ? 74.134 45.699 104.732 1.00 54.26 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O   1 
HETATM 2224 O O   . HOH C 2 .   ? 55.978 85.605 113.924 1.00 56.05 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O   1 
HETATM 2225 O O   . HOH C 2 .   ? 55.774 58.144 121.446 1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O   1 
HETATM 2226 O O   . HOH C 2 .   ? 86.221 68.669 133.829 1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O   1 
HETATM 2227 O O   . HOH C 2 .   ? 63.800 69.266 98.573  1.00 60.14 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O   1 
HETATM 2228 O O   . HOH C 2 .   ? 62.920 45.822 124.443 1.00 42.68 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O   1 
HETATM 2229 O O   . HOH C 2 .   ? 82.715 44.093 104.972 1.00 39.15 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O   1 
HETATM 2230 O O   . HOH C 2 .   ? 49.862 51.527 115.043 1.00 45.81 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O   1 
HETATM 2231 O O   . HOH C 2 .   ? 69.525 79.556 118.129 1.00 52.67 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A O   1 
HETATM 2232 O O   . HOH C 2 .   ? 51.082 75.480 128.888 1.00 51.52 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O   1 
HETATM 2233 O O   . HOH C 2 .   ? 79.347 33.552 141.103 1.00 50.43 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A O   1 
HETATM 2234 O O   . HOH C 2 .   ? 60.460 77.313 107.375 1.00 52.79 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A O   1 
HETATM 2235 O O   . HOH C 2 .   ? 46.044 70.817 109.694 1.00 45.38 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A O   1 
HETATM 2236 O O   . HOH C 2 .   ? 48.788 68.579 104.144 1.00 57.34 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A O   1 
HETATM 2237 O O   . HOH C 2 .   ? 80.791 41.788 105.787 1.00 45.85 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A O   1 
HETATM 2238 O O   . HOH C 2 .   ? 45.060 75.572 114.255 1.00 35.59 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A O   1 
HETATM 2239 O O   . HOH C 2 .   ? 49.588 67.216 101.366 1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A O   1 
HETATM 2240 O O   . HOH C 2 .   ? 59.655 72.322 96.700  1.00 48.28 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A O   1 
HETATM 2241 O O   . HOH C 2 .   ? 47.229 76.976 113.738 1.00 50.50 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A O   1 
HETATM 2242 O O   . HOH C 2 .   ? 47.938 74.227 102.039 1.00 49.00 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A O   1 
HETATM 2243 O O   . HOH C 2 .   ? 53.764 77.653 102.070 1.00 46.56 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A O   1 
HETATM 2244 O O   . HOH C 2 .   ? 63.901 73.652 95.702  1.00 51.62 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A O   1 
HETATM 2245 O O   . HOH C 2 .   ? 49.743 74.094 99.108  1.00 59.56 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A O   1 
HETATM 2246 O O   . HOH C 2 .   ? 60.237 76.410 95.554  1.00 46.49 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A O   1 
HETATM 2247 O O   . HOH C 2 .   ? 51.836 71.389 93.932  1.00 36.75 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A O   1 
HETATM 2248 O O   . HOH C 2 .   ? 44.535 72.000 89.943  1.00 47.99 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A O   1 
HETATM 2249 O O   . HOH D 2 .   ? 75.167 53.371 136.834 1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 201 HOH B O   1 
HETATM 2250 O O   . HOH D 2 .   ? 65.757 24.930 134.680 1.00 43.93 ? ? ? ? ? ? 202 HOH B O   1 
HETATM 2251 O O   . HOH D 2 .   ? 51.150 39.681 131.165 1.00 47.28 ? ? ? ? ? ? 203 HOH B O   1 
HETATM 2252 O O   . HOH D 2 .   ? 79.669 58.392 136.742 1.00 47.11 ? ? ? ? ? ? 204 HOH B O   1 
HETATM 2253 O O   . HOH D 2 .   ? 63.525 20.351 128.285 1.00 42.33 ? ? ? ? ? ? 205 HOH B O   1 
HETATM 2254 O O   . HOH D 2 .   ? 68.969 48.918 111.195 1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 206 HOH B O   1 
HETATM 2255 O O   . HOH D 2 .   ? 53.338 37.380 137.409 1.00 57.76 ? ? ? ? ? ? 207 HOH B O   1 
HETATM 2256 O O   . HOH D 2 .   ? 77.661 68.597 118.795 1.00 38.31 ? ? ? ? ? ? 208 HOH B O   1 
HETATM 2257 O O   . HOH D 2 .   ? 90.596 40.710 118.364 1.00 56.63 ? ? ? ? ? ? 209 HOH B O   1 
HETATM 2258 O O   . HOH D 2 .   ? 50.501 32.753 138.069 1.00 53.02 ? ? ? ? ? ? 210 HOH B O   1 
HETATM 2259 O O   . HOH D 2 .   ? 52.838 29.186 138.272 1.00 57.82 ? ? ? ? ? ? 211 HOH B O   1 
HETATM 2260 O O   . HOH D 2 .   ? 77.871 30.829 113.603 1.00 51.65 ? ? ? ? ? ? 212 HOH B O   1 
HETATM 2261 O O   . HOH D 2 .   ? 70.373 51.366 114.238 1.00 40.62 ? ? ? ? ? ? 213 HOH B O   1 
HETATM 2262 O O   . HOH D 2 .   ? 73.902 74.429 115.496 1.00 64.22 ? ? ? ? ? ? 214 HOH B O   1 
HETATM 2263 O O   . HOH D 2 .   ? 68.109 24.719 128.857 1.00 45.05 ? ? ? ? ? ? 215 HOH B O   1 
HETATM 2264 O O   . HOH D 2 .   ? 51.904 44.371 135.695 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 216 HOH B O   1 
HETATM 2265 O O   . HOH D 2 .   ? 85.705 34.425 123.067 1.00 47.92 ? ? ? ? ? ? 217 HOH B O   1 
HETATM 2266 O O   . HOH D 2 .   ? 94.707 40.267 118.989 1.00 53.66 ? ? ? ? ? ? 218 HOH B O   1 
HETATM 2267 O O   . HOH D 2 .   ? 77.083 70.054 113.873 1.00 51.31 ? ? ? ? ? ? 219 HOH B O   1 
HETATM 2268 O O   . HOH D 2 .   ? 71.045 66.371 103.525 1.00 47.66 ? ? ? ? ? ? 220 HOH B O   1 
HETATM 2269 O O   . HOH D 2 .   ? 76.910 59.636 117.294 1.00 38.34 ? ? ? ? ? ? 221 HOH B O   1 
HETATM 2270 O O   . HOH D 2 .   ? 57.598 47.692 129.647 1.00 37.11 ? ? ? ? ? ? 222 HOH B O   1 
HETATM 2271 O O   . HOH D 2 .   ? 74.404 70.276 119.969 1.00 47.45 ? ? ? ? ? ? 223 HOH B O   1 
HETATM 2272 O O   . HOH D 2 .   ? 56.048 37.017 116.559 1.00 44.45 ? ? ? ? ? ? 224 HOH B O   1 
HETATM 2273 O O   . HOH D 2 .   ? 69.753 42.915 108.541 1.00 58.38 ? ? ? ? ? ? 225 HOH B O   1 
HETATM 2274 O O   . HOH D 2 .   ? 80.803 39.680 110.694 1.00 42.37 ? ? ? ? ? ? 226 HOH B O   1 
HETATM 2275 O O   . HOH D 2 .   ? 70.871 30.082 132.369 1.00 51.75 ? ? ? ? ? ? 227 HOH B O   1 
HETATM 2276 O O   . HOH D 2 .   ? 73.808 39.709 121.795 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 228 HOH B O   1 
HETATM 2277 O O   . HOH D 2 .   ? 70.433 34.283 109.387 1.00 40.43 ? ? ? ? ? ? 229 HOH B O   1 
HETATM 2278 O O   . HOH D 2 .   ? 91.602 39.784 122.185 1.00 53.97 ? ? ? ? ? ? 230 HOH B O   1 
HETATM 2279 O O   . HOH D 2 .   ? 71.631 75.080 108.659 1.00 39.19 ? ? ? ? ? ? 231 HOH B O   1 
HETATM 2280 O O   . HOH D 2 .   ? 56.026 43.452 130.354 1.00 46.12 ? ? ? ? ? ? 232 HOH B O   1 
HETATM 2281 O O   . HOH D 2 .   ? 55.231 29.954 122.655 1.00 43.69 ? ? ? ? ? ? 233 HOH B O   1 
HETATM 2282 O O   . HOH D 2 .   ? 57.855 36.735 121.885 1.00 48.74 ? ? ? ? ? ? 234 HOH B O   1 
HETATM 2283 O O   . HOH D 2 .   ? 48.804 33.813 132.117 1.00 49.06 ? ? ? ? ? ? 235 HOH B O   1 
HETATM 2284 O O   . HOH D 2 .   ? 60.755 31.519 112.819 1.00 49.27 ? ? ? ? ? ? 236 HOH B O   1 
HETATM 2285 O O   . HOH D 2 .   ? 51.291 34.324 147.241 1.00 70.25 ? ? ? ? ? ? 237 HOH B O   1 
HETATM 2286 O O   . HOH D 2 .   ? 72.989 37.442 111.798 1.00 37.47 ? ? ? ? ? ? 238 HOH B O   1 
HETATM 2287 O O   . HOH D 2 .   ? 89.194 43.013 117.805 1.00 42.14 ? ? ? ? ? ? 239 HOH B O   1 
HETATM 2288 O O   . HOH D 2 .   ? 82.287 46.446 139.687 1.00 58.04 ? ? ? ? ? ? 240 HOH B O   1 
HETATM 2289 O O   . HOH D 2 .   ? 95.975 42.420 122.318 1.00 54.43 ? ? ? ? ? ? 241 HOH B O   1 
HETATM 2290 O O   . HOH D 2 .   ? 86.008 45.882 111.505 1.00 43.14 ? ? ? ? ? ? 242 HOH B O   1 
HETATM 2291 O O   . HOH D 2 .   ? 49.477 32.208 140.131 1.00 45.60 ? ? ? ? ? ? 243 HOH B O   1 
HETATM 2292 O O   . HOH D 2 .   ? 50.864 29.535 146.397 1.00 46.04 ? ? ? ? ? ? 244 HOH B O   1 
HETATM 2293 O O   . HOH D 2 .   ? 53.406 48.723 132.142 1.00 58.85 ? ? ? ? ? ? 245 HOH B O   1 
HETATM 2294 O O   . HOH D 2 .   ? 84.040 47.392 133.779 1.00 39.27 ? ? ? ? ? ? 246 HOH B O   1 
HETATM 2295 O O   . HOH D 2 .   ? 66.140 38.910 148.507 1.00 39.99 ? ? ? ? ? ? 247 HOH B O   1 
HETATM 2296 O O   . HOH D 2 .   ? 51.697 21.503 148.689 1.00 60.63 ? ? ? ? ? ? 248 HOH B O   1 
HETATM 2297 O O   . HOH D 2 .   ? 60.399 22.030 136.628 1.00 42.55 ? ? ? ? ? ? 249 HOH B O   1 
HETATM 2298 O O   . HOH D 2 .   ? 79.405 29.679 115.156 1.00 45.17 ? ? ? ? ? ? 250 HOH B O   1 
HETATM 2299 O O   . HOH D 2 .   ? 74.484 22.684 120.932 1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 251 HOH B O   1 
HETATM 2300 O O   . HOH D 2 .   ? 58.512 29.080 122.219 1.00 56.10 ? ? ? ? ? ? 252 HOH B O   1 
HETATM 2301 O O   . HOH D 2 .   ? 73.563 65.714 104.116 1.00 56.29 ? ? ? ? ? ? 253 HOH B O   1 
HETATM 2302 O O   . HOH D 2 .   ? 57.138 37.678 128.514 1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 254 HOH B O   1 
HETATM 2303 O O   . HOH D 2 .   ? 63.593 49.805 133.899 1.00 44.82 ? ? ? ? ? ? 255 HOH B O   1 
HETATM 2304 O O   . HOH D 2 .   ? 82.287 34.794 113.860 1.00 53.52 ? ? ? ? ? ? 256 HOH B O   1 
HETATM 2305 O O   . HOH D 2 .   ? 68.593 23.274 122.099 1.00 62.87 ? ? ? ? ? ? 257 HOH B O   1 
HETATM 2306 O O   . HOH D 2 .   ? 62.039 46.515 139.822 1.00 53.28 ? ? ? ? ? ? 258 HOH B O   1 
HETATM 2307 O O   . HOH D 2 .   ? 70.477 46.011 137.408 1.00 42.83 ? ? ? ? ? ? 259 HOH B O   1 
HETATM 2308 O O   . HOH D 2 .   ? 64.034 41.583 112.480 1.00 43.49 ? ? ? ? ? ? 260 HOH B O   1 
HETATM 2309 O O   . HOH D 2 .   ? 73.828 75.663 108.083 1.00 48.90 ? ? ? ? ? ? 261 HOH B O   1 
HETATM 2310 O O   . HOH D 2 .   ? 47.933 21.293 148.287 1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 262 HOH B O   1 
HETATM 2311 O O   . HOH D 2 .   ? 66.389 22.418 122.869 1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 263 HOH B O   1 
HETATM 2312 O O   . HOH D 2 .   ? 92.884 38.213 119.570 1.00 52.41 ? ? ? ? ? ? 264 HOH B O   1 
HETATM 2313 O O   . HOH D 2 .   ? 68.268 51.061 113.541 1.00 46.87 ? ? ? ? ? ? 265 HOH B O   1 
HETATM 2314 O O   . HOH D 2 .   ? 89.418 45.932 129.243 1.00 56.90 ? ? ? ? ? ? 266 HOH B O   1 
HETATM 2315 O O   . HOH D 2 .   ? 61.001 47.774 132.720 1.00 40.08 ? ? ? ? ? ? 267 HOH B O   1 
HETATM 2316 O O   . HOH D 2 .   ? 56.955 21.229 129.303 1.00 49.61 ? ? ? ? ? ? 268 HOH B O   1 
HETATM 2317 O O   . HOH D 2 .   ? 64.230 33.202 111.575 1.00 38.56 ? ? ? ? ? ? 269 HOH B O   1 
HETATM 2318 O O   . HOH D 2 .   ? 59.661 41.482 140.708 1.00 41.47 ? ? ? ? ? ? 270 HOH B O   1 
HETATM 2319 O O   . HOH D 2 .   ? 47.891 24.727 147.728 1.00 54.11 ? ? ? ? ? ? 271 HOH B O   1 
HETATM 2320 O O   . HOH D 2 .   ? 54.778 23.010 129.719 1.00 42.44 ? ? ? ? ? ? 272 HOH B O   1 
HETATM 2321 O O   . HOH D 2 .   ? 70.593 25.253 137.414 1.00 47.79 ? ? ? ? ? ? 273 HOH B O   1 
HETATM 2322 O O   . HOH D 2 .   ? 63.630 31.338 140.287 1.00 39.41 ? ? ? ? ? ? 274 HOH B O   1 
HETATM 2323 O O   . HOH D 2 .   ? 78.214 65.589 122.754 1.00 49.47 ? ? ? ? ? ? 275 HOH B O   1 
HETATM 2324 O O   . HOH D 2 .   ? 56.191 50.750 131.244 1.00 38.93 ? ? ? ? ? ? 276 HOH B O   1 
HETATM 2325 O O   . HOH D 2 .   ? 67.718 41.129 110.867 1.00 43.08 ? ? ? ? ? ? 277 HOH B O   1 
HETATM 2326 O O   . HOH D 2 .   ? 49.630 22.277 149.568 1.00 49.37 ? ? ? ? ? ? 278 HOH B O   1 
HETATM 2327 O O   . HOH D 2 .   ? 77.770 54.753 140.080 1.00 65.99 ? ? ? ? ? ? 279 HOH B O   1 
HETATM 2328 O O   . HOH D 2 .   ? 88.902 45.546 126.969 1.00 48.32 ? ? ? ? ? ? 280 HOH B O   1 
HETATM 2329 O O   . HOH D 2 .   ? 49.569 35.659 129.322 1.00 61.01 ? ? ? ? ? ? 281 HOH B O   1 
HETATM 2330 O O   . HOH D 2 .   ? 83.152 44.044 130.900 1.00 66.24 ? ? ? ? ? ? 282 HOH B O   1 
HETATM 2331 O O   . HOH D 2 .   ? 69.226 44.410 141.637 1.00 48.93 ? ? ? ? ? ? 283 HOH B O   1 
HETATM 2332 O O   . HOH D 2 .   ? 60.287 47.563 130.139 1.00 48.86 ? ? ? ? ? ? 284 HOH B O   1 
HETATM 2333 O O   . HOH D 2 .   ? 75.599 27.938 121.719 1.00 44.77 ? ? ? ? ? ? 285 HOH B O   1 
HETATM 2334 O O   . HOH D 2 .   ? 72.257 38.130 145.878 1.00 42.33 ? ? ? ? ? ? 286 HOH B O   1 
HETATM 2335 O O   . HOH D 2 .   ? 48.808 35.170 134.268 1.00 54.52 ? ? ? ? ? ? 287 HOH B O   1 
HETATM 2336 O O   . HOH D 2 .   ? 78.507 71.685 115.109 1.00 52.69 ? ? ? ? ? ? 288 HOH B O   1 
HETATM 2337 O O   . HOH D 2 .   ? 64.681 46.925 117.437 1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 289 HOH B O   1 
HETATM 2338 O O   . HOH D 2 .   ? 48.651 36.256 131.960 1.00 49.79 ? ? ? ? ? ? 290 HOH B O   1 
HETATM 2339 O O   . HOH D 2 .   ? 70.260 75.592 106.695 1.00 40.59 ? ? ? ? ? ? 291 HOH B O   1 
HETATM 2340 O O   . HOH D 2 .   ? 70.410 59.350 122.532 1.00 47.63 ? ? ? ? ? ? 292 HOH B O   1 
HETATM 2341 O O   . HOH D 2 .   ? 74.273 75.201 118.022 1.00 46.32 ? ? ? ? ? ? 293 HOH B O   1 
HETATM 2342 O O   . HOH D 2 .   ? 52.640 18.968 137.834 1.00 55.47 ? ? ? ? ? ? 294 HOH B O   1 
HETATM 2343 O O   . HOH D 2 .   ? 71.780 74.099 103.844 1.00 56.48 ? ? ? ? ? ? 295 HOH B O   1 
HETATM 2344 O O   . HOH D 2 .   ? 80.868 48.411 140.926 1.00 58.08 ? ? ? ? ? ? 296 HOH B O   1 
HETATM 2345 O O   . HOH D 2 .   ? 73.823 35.809 110.244 1.00 44.18 ? ? ? ? ? ? 297 HOH B O   1 
HETATM 2346 O O   . HOH D 2 .   ? 74.293 74.114 104.165 1.00 43.24 ? ? ? ? ? ? 298 HOH B O   1 
HETATM 2347 O O   . HOH D 2 .   ? 53.979 47.858 130.244 1.00 44.54 ? ? ? ? ? ? 299 HOH B O   1 
HETATM 2348 O O   . HOH D 2 .   ? 78.127 71.654 118.183 1.00 45.77 ? ? ? ? ? ? 300 HOH B O   1 
HETATM 2349 O O   . HOH D 2 .   ? 56.256 50.650 135.190 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O   1 
HETATM 2350 O O   . HOH D 2 .   ? 50.282 31.189 124.701 1.00 40.73 ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O   1 
HETATM 2351 O O   . HOH D 2 .   ? 49.749 35.078 143.920 1.00 41.41 ? ? ? ? ? ? 303 HOH B O   1 
HETATM 2352 O O   . HOH D 2 .   ? 64.329 48.253 121.908 1.00 43.31 ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O   1 
HETATM 2353 O O   . HOH D 2 .   ? 82.552 35.040 127.392 1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 305 HOH B O   1 
HETATM 2354 O O   . HOH D 2 .   ? 58.022 19.414 140.076 1.00 45.37 ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O   1 
HETATM 2355 O O   . HOH D 2 .   ? 68.427 23.614 131.334 1.00 52.23 ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O   1 
HETATM 2356 O O   . HOH D 2 .   ? 94.969 38.693 120.843 1.00 41.73 ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O   1 
HETATM 2357 O O   . HOH D 2 .   ? 74.061 26.516 123.808 1.00 41.13 ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O   1 
HETATM 2358 O O   . HOH D 2 .   ? 59.615 44.056 131.211 1.00 36.27 ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O   1 
HETATM 2359 O O   . HOH D 2 .   ? 62.496 25.131 112.744 1.00 42.29 ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O   1 
HETATM 2360 O O   . HOH D 2 .   ? 82.869 33.291 109.494 1.00 49.49 ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O   1 
HETATM 2361 O O   . HOH D 2 .   ? 72.422 55.367 112.415 1.00 44.41 ? ? ? ? ? ? 313 HOH B O   1 
HETATM 2362 O O   . HOH D 2 .   ? 53.658 45.667 131.122 1.00 47.28 ? ? ? ? ? ? 314 HOH B O   1 
HETATM 2363 O O   . HOH D 2 .   ? 51.150 26.057 141.619 1.00 45.09 ? ? ? ? ? ? 315 HOH B O   1 
HETATM 2364 O O   . HOH D 2 .   ? 90.783 47.820 123.132 1.00 38.15 ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O   1 
HETATM 2365 O O   . HOH D 2 .   ? 60.515 43.938 140.560 1.00 64.09 ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O   1 
HETATM 2366 O O   . HOH D 2 .   ? 90.694 42.819 115.921 1.00 65.35 ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O   1 
HETATM 2367 O O   . HOH D 2 .   ? 64.547 38.712 150.130 1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O   1 
HETATM 2368 O O   . HOH D 2 .   ? 87.115 49.454 130.082 1.00 39.32 ? ? ? ? ? ? 320 HOH B O   1 
HETATM 2369 O O   . HOH D 2 .   ? 57.138 45.191 146.748 1.00 44.68 ? ? ? ? ? ? 321 HOH B O   1 
HETATM 2370 O O   . HOH D 2 .   ? 52.212 29.947 148.737 1.00 64.50 ? ? ? ? ? ? 322 HOH B O   1 
HETATM 2371 O O   . HOH D 2 .   ? 52.225 46.650 133.158 1.00 40.48 ? ? ? ? ? ? 323 HOH B O   1 
HETATM 2372 O O   . HOH D 2 .   ? 55.358 43.519 147.280 1.00 55.71 ? ? ? ? ? ? 324 HOH B O   1 
HETATM 2373 O O   . HOH D 2 .   ? 77.548 68.939 111.580 1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 325 HOH B O   1 
HETATM 2374 O O   . HOH D 2 .   ? 86.602 32.309 124.487 1.00 37.38 ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O   1 
HETATM 2375 O O   . HOH D 2 .   ? 48.430 29.466 132.444 1.00 62.67 ? ? ? ? ? ? 327 HOH B O   1 
HETATM 2376 O O   . HOH D 2 .   ? 84.401 47.641 140.255 1.00 39.90 ? ? ? ? ? ? 328 HOH B O   1 
HETATM 2377 O O   . HOH D 2 .   ? 82.679 56.704 139.939 1.00 40.73 ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O   1 
HETATM 2378 O O   . HOH D 2 .   ? 71.048 65.675 100.695 1.00 48.46 ? ? ? ? ? ? 330 HOH B O   1 
HETATM 2379 O O   . HOH D 2 .   ? 63.941 55.956 121.911 1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 331 HOH B O   1 
HETATM 2380 O O   . HOH D 2 .   ? 60.084 25.793 120.415 1.00 39.45 ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O   1 
HETATM 2381 O O   . HOH D 2 .   ? 54.832 34.573 151.327 1.00 40.29 ? ? ? ? ? ? 333 HOH B O   1 
HETATM 2382 O O   . HOH D 2 .   ? 51.554 39.131 140.734 1.00 37.17 ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O   1 
HETATM 2383 O O   . HOH D 2 .   ? 76.432 58.148 115.355 1.00 44.96 ? ? ? ? ? ? 335 HOH B O   1 
HETATM 2384 O O   . HOH D 2 .   ? 61.333 44.911 144.444 1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 336 HOH B O   1 
HETATM 2385 O O   . HOH D 2 .   ? 56.691 29.422 115.275 1.00 57.20 ? ? ? ? ? ? 337 HOH B O   1 
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HETATM 2387 O O   . HOH D 2 .   ? 77.122 33.276 110.413 1.00 53.29 ? ? ? ? ? ? 339 HOH B O   1 
HETATM 2388 O O   . HOH D 2 .   ? 78.946 45.611 140.100 1.00 43.52 ? ? ? ? ? ? 340 HOH B O   1 
HETATM 2389 O O   . HOH D 2 .   ? 50.710 41.293 142.931 1.00 48.72 ? ? ? ? ? ? 341 HOH B O   1 
HETATM 2390 O O   . HOH D 2 .   ? 70.901 28.430 111.735 1.00 45.82 ? ? ? ? ? ? 342 HOH B O   1 
HETATM 2391 O O   . HOH D 2 .   ? 79.750 58.811 140.578 1.00 53.91 ? ? ? ? ? ? 343 HOH B O   1 
HETATM 2392 O O   . HOH D 2 .   ? 48.007 26.405 126.579 1.00 46.67 ? ? ? ? ? ? 344 HOH B O   1 
HETATM 2393 O O   . HOH D 2 .   ? 65.148 46.225 129.409 1.00 42.28 ? ? ? ? ? ? 345 HOH B O   1 
HETATM 2394 O O   . HOH D 2 .   ? 59.068 46.310 128.169 1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 346 HOH B O   1 
HETATM 2395 O O   . HOH D 2 .   ? 64.806 44.825 126.495 1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 347 HOH B O   1 
HETATM 2396 O O   . HOH D 2 .   ? 82.312 43.485 138.658 1.00 44.77 ? ? ? ? ? ? 348 HOH B O   1 
HETATM 2397 O O   . HOH D 2 .   ? 76.342 64.693 105.147 1.00 53.41 ? ? ? ? ? ? 349 HOH B O   1 
HETATM 2398 O O   . HOH D 2 .   ? 66.296 27.962 111.365 1.00 39.82 ? ? ? ? ? ? 350 HOH B O   1 
HETATM 2399 O O   . HOH D 2 .   ? 51.103 38.912 144.111 1.00 43.84 ? ? ? ? ? ? 351 HOH B O   1 
HETATM 2400 O O   . HOH D 2 .   ? 65.578 41.502 148.803 1.00 51.92 ? ? ? ? ? ? 352 HOH B O   1 
HETATM 2401 O O   . HOH D 2 .   ? 73.830 59.628 108.967 1.00 43.67 ? ? ? ? ? ? 353 HOH B O   1 
HETATM 2402 O O   . HOH D 2 .   ? 81.883 32.360 107.306 1.00 51.96 ? ? ? ? ? ? 354 HOH B O   1 
HETATM 2403 O O   . HOH D 2 .   ? 71.086 26.440 113.260 1.00 43.60 ? ? ? ? ? ? 355 HOH B O   1 
HETATM 2404 O O   . HOH D 2 .   ? 79.650 44.995 142.413 1.00 56.25 ? ? ? ? ? ? 356 HOH B O   1 
HETATM 2405 O O   . HOH D 2 .   ? 45.724 36.275 130.526 1.00 55.17 ? ? ? ? ? ? 357 HOH B O   1 
HETATM 2406 O O   . HOH D 2 .   ? 77.503 24.701 125.210 1.00 61.86 ? ? ? ? ? ? 358 HOH B O   1 
HETATM 2407 O O   . HOH D 2 .   ? 84.764 42.944 140.497 1.00 46.24 ? ? ? ? ? ? 359 HOH B O   1 
HETATM 2408 O O   . HOH D 2 .   ? 82.984 45.008 143.675 1.00 38.11 ? ? ? ? ? ? 360 HOH B O   1 
HETATM 2409 O O   . HOH D 2 .   ? 82.858 31.259 104.814 1.00 39.27 ? ? ? ? ? ? 361 HOH B O   1 
HETATM 2410 O O   . HOH D 2 .   ? 85.250 29.832 111.938 1.00 52.62 ? ? ? ? ? ? 362 HOH B O   1 
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