data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Chang, C.Y."                                                1 ? 
"Chang, C."                                                  2 ? 
"Nocek, B."                                                  3 ? 
"Rudolf, J.D."                                               4 ? 
"Joachimiak, A."                                             5 ? 
"Phillips Jr., G.N."                                         6 ? 
"Shen, B."                                                   7 ? 
"Enzyme Discovery for Natural Product Biosynthesis (NatPro)" 8 ? 
"Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)"              9 ? 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Crystal structure of TnmS3 in complex with TNM C" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "glyoxalase/bleomycin resistance protein/dioxygenase superfamily, Structural Genomics, Midwest Center for Structural Genomics, MCSG, LYASE, Tiancimycin-binding protein" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "Tiancimycin-binding protein" 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   US 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            "Cell Chem Biol" 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.journal_id_ISSN           2451-9448 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            25 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                1075 
_citation.page_last                 1085.e4 
_citation.title                     "Resistance to Enediyne Antitumor Antibiotics by Sequestration." 
_citation.year                      2018 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1016/j.chembiol.2018.05.012 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   29937405 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Chang, C.Y."        1  ? 
primary "Yan, X."            2  ? 
primary "Crnovcic, I."       3  ? 
primary "Annaval, T."        4  ? 
primary "Chang, C."          5  ? 
primary "Nocek, B."          6  ? 
primary "Rudolf, J.D."       7  ? 
primary "Yang, D."           8  ? 
primary "Babnigg, G."        9  ? 
primary "Joachimiak, A."     10 ? 
primary "Phillips Jr., G.N." 11 ? 
primary "Shen, B."           12 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MGSSHHHHHHSSGLVPRGSHMAISHVQLFSVPVSDQEKAKDFYVETVGFDLLADQPGVHGRWLQVAPKGADTSLVLVDWF
PTMPPGSLRGLLLRTDDVDADCARLQERGVAVDGPKNTPWGRQAMFSDPDGNVIGLNQPSASAG
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MGSSHHHHHHSSGLVPRGSHMAISHVQLFSVPVSDQEKAKDFYVETVGFDLLADQPGVHGRWLQVAPKGADTSLVLVDWF
PTMPPGSLRGLLLRTDDVDADCARLQERGVAVDGPKNTPWGRQAMFSDPDGNVIGLNQPSASAG
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   GLY n 
1 3   SER n 
1 4   SER n 
1 5   HIS n 
1 6   HIS n 
1 7   HIS n 
1 8   HIS n 
1 9   HIS n 
1 10  HIS n 
1 11  SER n 
1 12  SER n 
1 13  GLY n 
1 14  LEU n 
1 15  VAL n 
1 16  PRO n 
1 17  ARG n 
1 18  GLY n 
1 19  SER n 
1 20  HIS n 
1 21  MET n 
1 22  ALA n 
1 23  ILE n 
1 24  SER n 
1 25  HIS n 
1 26  VAL n 
1 27  GLN n 
1 28  LEU n 
1 29  PHE n 
1 30  SER n 
1 31  VAL n 
1 32  PRO n 
1 33  VAL n 
1 34  SER n 
1 35  ASP n 
1 36  GLN n 
1 37  GLU n 
1 38  LYS n 
1 39  ALA n 
1 40  LYS n 
1 41  ASP n 
1 42  PHE n 
1 43  TYR n 
1 44  VAL n 
1 45  GLU n 
1 46  THR n 
1 47  VAL n 
1 48  GLY n 
1 49  PHE n 
1 50  ASP n 
1 51  LEU n 
1 52  LEU n 
1 53  ALA n 
1 54  ASP n 
1 55  GLN n 
1 56  PRO n 
1 57  GLY n 
1 58  VAL n 
1 59  HIS n 
1 60  GLY n 
1 61  ARG n 
1 62  TRP n 
1 63  LEU n 
1 64  GLN n 
1 65  VAL n 
1 66  ALA n 
1 67  PRO n 
1 68  LYS n 
1 69  GLY n 
1 70  ALA n 
1 71  ASP n 
1 72  THR n 
1 73  SER n 
1 74  LEU n 
1 75  VAL n 
1 76  LEU n 
1 77  VAL n 
1 78  ASP n 
1 79  TRP n 
1 80  PHE n 
1 81  PRO n 
1 82  THR n 
1 83  MET n 
1 84  PRO n 
1 85  PRO n 
1 86  GLY n 
1 87  SER n 
1 88  LEU n 
1 89  ARG n 
1 90  GLY n 
1 91  LEU n 
1 92  LEU n 
1 93  LEU n 
1 94  ARG n 
1 95  THR n 
1 96  ASP n 
1 97  ASP n 
1 98  VAL n 
1 99  ASP n 
1 100 ALA n 
1 101 ASP n 
1 102 CYS n 
1 103 ALA n 
1 104 ARG n 
1 105 LEU n 
1 106 GLN n 
1 107 GLU n 
1 108 ARG n 
1 109 GLY n 
1 110 VAL n 
1 111 ALA n 
1 112 VAL n 
1 113 ASP n 
1 114 GLY n 
1 115 PRO n 
1 116 LYS n 
1 117 ASN n 
1 118 THR n 
1 119 PRO n 
1 120 TRP n 
1 121 GLY n 
1 122 ARG n 
1 123 GLN n 
1 124 ALA n 
1 125 MET n 
1 126 PHE n 
1 127 SER n 
1 128 ASP n 
1 129 PRO n 
1 130 ASP n 
1 131 GLY n 
1 132 ASN n 
1 133 VAL n 
1 134 ILE n 
1 135 GLY n 
1 136 LEU n 
1 137 ASN n 
1 138 GLN n 
1 139 PRO n 
1 140 SER n 
1 141 ALA n 
1 142 SER n 
1 143 ALA n 
1 144 GLY n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Glyoxalase/bleomycin resisance protein/dioxygenase"                                                                                                                                           15515.328 2  ? ? ? ? 
2 non-polymer syn "methyl (2R,3R)-2,3-dihydroxy-3-[(1aS,11S,11aR,14Z,18R)-3,7,8,18-tetrahydroxy-4,9-dioxo-4,9,10,11-tetrahydro-11aH-11,1a-hept[3]ene[1,5]diynonaphtho[2,3-h]oxireno[c]quinolin-11a-yl]butanoate" 559.477   2  ? ? ? ? 
3 water       nat water                                                                                                                                                                                          18.015    73 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   -19 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 2   GLY 2   -18 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 3   SER 3   -17 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 4   SER 4   -16 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 5   HIS 5   -15 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 6   HIS 6   -14 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 7   HIS 7   -13 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 8   HIS 8   -12 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 9   HIS 9   -11 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 10  HIS 10  -10 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 11  SER 11  -9  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 12  SER 12  -8  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 13  GLY 13  -7  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 14  LEU 14  -6  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 15  VAL 15  -5  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 16  PRO 16  -4  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 17  ARG 17  -3  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 18  GLY 18  -2  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 19  SER 19  -1  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 20  HIS 20  0   0   HIS HIS A ? n 
A 1 21  MET 21  1   1   MET MET A ? n 
A 1 22  ALA 22  2   2   ALA ALA A ? n 
A 1 23  ILE 23  3   3   ILE ILE A ? n 
A 1 24  SER 24  4   4   SER SER A ? n 
A 1 25  HIS 25  5   5   HIS HIS A ? n 
A 1 26  VAL 26  6   6   VAL VAL A ? n 
A 1 27  GLN 27  7   7   GLN GLN A ? n 
A 1 28  LEU 28  8   8   LEU LEU A ? n 
A 1 29  PHE 29  9   9   PHE PHE A ? n 
A 1 30  SER 30  10  10  SER SER A ? n 
A 1 31  VAL 31  11  11  VAL VAL A ? n 
A 1 32  PRO 32  12  12  PRO PRO A ? n 
A 1 33  VAL 33  13  13  VAL VAL A ? n 
A 1 34  SER 34  14  14  SER SER A ? n 
A 1 35  ASP 35  15  15  ASP ASP A ? n 
A 1 36  GLN 36  16  16  GLN GLN A ? n 
A 1 37  GLU 37  17  17  GLU GLU A ? n 
A 1 38  LYS 38  18  18  LYS LYS A ? n 
A 1 39  ALA 39  19  19  ALA ALA A ? n 
A 1 40  LYS 40  20  20  LYS LYS A ? n 
A 1 41  ASP 41  21  21  ASP ASP A ? n 
A 1 42  PHE 42  22  22  PHE PHE A ? n 
A 1 43  TYR 43  23  23  TYR TYR A ? n 
A 1 44  VAL 44  24  24  VAL VAL A ? n 
A 1 45  GLU 45  25  25  GLU GLU A ? n 
A 1 46  THR 46  26  26  THR THR A ? n 
A 1 47  VAL 47  27  27  VAL VAL A ? n 
A 1 48  GLY 48  28  28  GLY GLY A ? n 
A 1 49  PHE 49  29  29  PHE PHE A ? n 
A 1 50  ASP 50  30  30  ASP ASP A ? n 
A 1 51  LEU 51  31  31  LEU LEU A ? n 
A 1 52  LEU 52  32  32  LEU LEU A ? n 
A 1 53  ALA 53  33  33  ALA ALA A ? n 
A 1 54  ASP 54  34  34  ASP ASP A ? n 
A 1 55  GLN 55  35  35  GLN GLN A ? n 
A 1 56  PRO 56  36  36  PRO PRO A ? n 
A 1 57  GLY 57  37  37  GLY GLY A ? n 
A 1 58  VAL 58  38  38  VAL VAL A ? n 
A 1 59  HIS 59  39  39  HIS HIS A ? n 
A 1 60  GLY 60  40  40  GLY GLY A ? n 
A 1 61  ARG 61  41  41  ARG ARG A ? n 
A 1 62  TRP 62  42  42  TRP TRP A ? n 
A 1 63  LEU 63  43  43  LEU LEU A ? n 
A 1 64  GLN 64  44  44  GLN GLN A ? n 
A 1 65  VAL 65  45  45  VAL VAL A ? n 
A 1 66  ALA 66  46  46  ALA ALA A ? n 
A 1 67  PRO 67  47  47  PRO PRO A ? n 
A 1 68  LYS 68  48  48  LYS LYS A ? n 
A 1 69  GLY 69  49  49  GLY GLY A ? n 
A 1 70  ALA 70  50  50  ALA ALA A ? n 
A 1 71  ASP 71  51  51  ASP ASP A ? n 
A 1 72  THR 72  52  52  THR THR A ? n 
A 1 73  SER 73  53  53  SER SER A ? n 
A 1 74  LEU 74  54  54  LEU LEU A ? n 
A 1 75  VAL 75  55  55  VAL VAL A ? n 
A 1 76  LEU 76  56  56  LEU LEU A ? n 
A 1 77  VAL 77  57  57  VAL VAL A ? n 
A 1 78  ASP 78  58  58  ASP ASP A ? n 
A 1 79  TRP 79  59  59  TRP TRP A ? n 
A 1 80  PHE 80  60  60  PHE PHE A ? n 
A 1 81  PRO 81  61  61  PRO PRO A ? n 
A 1 82  THR 82  62  62  THR THR A ? n 
A 1 83  MET 83  63  63  MET MET A ? n 
A 1 84  PRO 84  64  64  PRO PRO A ? n 
A 1 85  PRO 85  65  65  PRO PRO A ? n 
A 1 86  GLY 86  66  66  GLY GLY A ? n 
A 1 87  SER 87  67  67  SER SER A ? n 
A 1 88  LEU 88  68  68  LEU LEU A ? n 
A 1 89  ARG 89  69  69  ARG ARG A ? n 
A 1 90  GLY 90  70  70  GLY GLY A ? n 
A 1 91  LEU 91  71  71  LEU LEU A ? n 
A 1 92  LEU 92  72  72  LEU LEU A ? n 
A 1 93  LEU 93  73  73  LEU LEU A ? n 
A 1 94  ARG 94  74  74  ARG ARG A ? n 
A 1 95  THR 95  75  75  THR THR A ? n 
A 1 96  ASP 96  76  76  ASP ASP A ? n 
A 1 97  ASP 97  77  77  ASP ASP A ? n 
A 1 98  VAL 98  78  78  VAL VAL A ? n 
A 1 99  ASP 99  79  79  ASP ASP A ? n 
A 1 100 ALA 100 80  80  ALA ALA A ? n 
A 1 101 ASP 101 81  81  ASP ASP A ? n 
A 1 102 CYS 102 82  82  CYS CYS A ? n 
A 1 103 ALA 103 83  83  ALA ALA A ? n 
A 1 104 ARG 104 84  84  ARG ARG A ? n 
A 1 105 LEU 105 85  85  LEU LEU A ? n 
A 1 106 GLN 106 86  86  GLN GLN A ? n 
A 1 107 GLU 107 87  87  GLU GLU A ? n 
A 1 108 ARG 108 88  88  ARG ARG A ? n 
A 1 109 GLY 109 89  89  GLY GLY A ? n 
A 1 110 VAL 110 90  90  VAL VAL A ? n 
A 1 111 ALA 111 91  91  ALA ALA A ? n 
A 1 112 VAL 112 92  92  VAL VAL A ? n 
A 1 113 ASP 113 93  93  ASP ASP A ? n 
A 1 114 GLY 114 94  94  GLY GLY A ? n 
A 1 115 PRO 115 95  95  PRO PRO A ? n 
A 1 116 LYS 116 96  96  LYS LYS A ? n 
A 1 117 ASN 117 97  97  ASN ASN A ? n 
A 1 118 THR 118 98  98  THR THR A ? n 
A 1 119 PRO 119 99  99  PRO PRO A ? n 
A 1 120 TRP 120 100 100 TRP TRP A ? n 
A 1 121 GLY 121 101 101 GLY GLY A ? n 
A 1 122 ARG 122 102 102 ARG ARG A ? n 
A 1 123 GLN 123 103 103 GLN GLN A ? n 
A 1 124 ALA 124 104 104 ALA ALA A ? n 
A 1 125 MET 125 105 105 MET MET A ? n 
A 1 126 PHE 126 106 106 PHE PHE A ? n 
A 1 127 SER 127 107 107 SER SER A ? n 
A 1 128 ASP 128 108 108 ASP ASP A ? n 
A 1 129 PRO 129 109 109 PRO PRO A ? n 
A 1 130 ASP 130 110 110 ASP ASP A ? n 
A 1 131 GLY 131 111 111 GLY GLY A ? n 
A 1 132 ASN 132 112 112 ASN ASN A ? n 
A 1 133 VAL 133 113 113 VAL VAL A ? n 
A 1 134 ILE 134 114 114 ILE ILE A ? n 
A 1 135 GLY 135 115 115 GLY GLY A ? n 
A 1 136 LEU 136 116 116 LEU LEU A ? n 
A 1 137 ASN 137 117 117 ASN ASN A ? n 
A 1 138 GLN 138 118 118 GLN GLN A ? n 
A 1 139 PRO 139 119 119 PRO PRO A ? n 
A 1 140 SER 140 120 120 SER SER A ? n 
A 1 141 ALA 141 121 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 142 SER 142 122 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 143 ALA 143 123 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 144 GLY 144 124 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 1   MET 1   -19 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 2   GLY 2   -18 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 3   SER 3   -17 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 4   SER 4   -16 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 5   HIS 5   -15 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 6   HIS 6   -14 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 7   HIS 7   -13 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 8   HIS 8   -12 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 9   HIS 9   -11 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 10  HIS 10  -10 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 11  SER 11  -9  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 12  SER 12  -8  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 13  GLY 13  -7  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 14  LEU 14  -6  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 15  VAL 15  -5  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 16  PRO 16  -4  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 17  ARG 17  -3  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 18  GLY 18  -2  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 19  SER 19  -1  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 20  HIS 20  0   0   HIS HIS B ? n 
B 1 21  MET 21  1   1   MET MET B ? n 
B 1 22  ALA 22  2   2   ALA ALA B ? n 
B 1 23  ILE 23  3   3   ILE ILE B ? n 
B 1 24  SER 24  4   4   SER SER B ? n 
B 1 25  HIS 25  5   5   HIS HIS B ? n 
B 1 26  VAL 26  6   6   VAL VAL B ? n 
B 1 27  GLN 27  7   7   GLN GLN B ? n 
B 1 28  LEU 28  8   8   LEU LEU B ? n 
B 1 29  PHE 29  9   9   PHE PHE B ? n 
B 1 30  SER 30  10  10  SER SER B ? n 
B 1 31  VAL 31  11  11  VAL VAL B ? n 
B 1 32  PRO 32  12  12  PRO PRO B ? n 
B 1 33  VAL 33  13  13  VAL VAL B ? n 
B 1 34  SER 34  14  14  SER SER B ? n 
B 1 35  ASP 35  15  15  ASP ASP B ? n 
B 1 36  GLN 36  16  16  GLN GLN B ? n 
B 1 37  GLU 37  17  17  GLU GLU B ? n 
B 1 38  LYS 38  18  18  LYS LYS B ? n 
B 1 39  ALA 39  19  19  ALA ALA B ? n 
B 1 40  LYS 40  20  20  LYS LYS B ? n 
B 1 41  ASP 41  21  21  ASP ASP B ? n 
B 1 42  PHE 42  22  22  PHE PHE B ? n 
B 1 43  TYR 43  23  23  TYR TYR B ? n 
B 1 44  VAL 44  24  24  VAL VAL B ? n 
B 1 45  GLU 45  25  25  GLU GLU B ? n 
B 1 46  THR 46  26  26  THR THR B ? n 
B 1 47  VAL 47  27  27  VAL VAL B ? n 
B 1 48  GLY 48  28  28  GLY GLY B ? n 
B 1 49  PHE 49  29  29  PHE PHE B ? n 
B 1 50  ASP 50  30  30  ASP ASP B ? n 
B 1 51  LEU 51  31  31  LEU LEU B ? n 
B 1 52  LEU 52  32  32  LEU LEU B ? n 
B 1 53  ALA 53  33  33  ALA ALA B ? n 
B 1 54  ASP 54  34  34  ASP ASP B ? n 
B 1 55  GLN 55  35  35  GLN GLN B ? n 
B 1 56  PRO 56  36  36  PRO PRO B ? n 
B 1 57  GLY 57  37  37  GLY GLY B ? n 
B 1 58  VAL 58  38  38  VAL VAL B ? n 
B 1 59  HIS 59  39  39  HIS HIS B ? n 
B 1 60  GLY 60  40  40  GLY GLY B ? n 
B 1 61  ARG 61  41  41  ARG ARG B ? n 
B 1 62  TRP 62  42  42  TRP TRP B ? n 
B 1 63  LEU 63  43  43  LEU LEU B ? n 
B 1 64  GLN 64  44  44  GLN GLN B ? n 
B 1 65  VAL 65  45  45  VAL VAL B ? n 
B 1 66  ALA 66  46  46  ALA ALA B ? n 
B 1 67  PRO 67  47  47  PRO PRO B ? n 
B 1 68  LYS 68  48  48  LYS LYS B ? n 
B 1 69  GLY 69  49  49  GLY GLY B ? n 
B 1 70  ALA 70  50  50  ALA ALA B ? n 
B 1 71  ASP 71  51  51  ASP ASP B ? n 
B 1 72  THR 72  52  52  THR THR B ? n 
B 1 73  SER 73  53  53  SER SER B ? n 
B 1 74  LEU 74  54  54  LEU LEU B ? n 
B 1 75  VAL 75  55  55  VAL VAL B ? n 
B 1 76  LEU 76  56  56  LEU LEU B ? n 
B 1 77  VAL 77  57  57  VAL VAL B ? n 
B 1 78  ASP 78  58  58  ASP ASP B ? n 
B 1 79  TRP 79  59  59  TRP TRP B ? n 
B 1 80  PHE 80  60  60  PHE PHE B ? n 
B 1 81  PRO 81  61  61  PRO PRO B ? n 
B 1 82  THR 82  62  62  THR THR B ? n 
B 1 83  MET 83  63  63  MET MET B ? n 
B 1 84  PRO 84  64  64  PRO PRO B ? n 
B 1 85  PRO 85  65  65  PRO PRO B ? n 
B 1 86  GLY 86  66  66  GLY GLY B ? n 
B 1 87  SER 87  67  67  SER SER B ? n 
B 1 88  LEU 88  68  68  LEU LEU B ? n 
B 1 89  ARG 89  69  69  ARG ARG B ? n 
B 1 90  GLY 90  70  70  GLY GLY B ? n 
B 1 91  LEU 91  71  71  LEU LEU B ? n 
B 1 92  LEU 92  72  72  LEU LEU B ? n 
B 1 93  LEU 93  73  73  LEU LEU B ? n 
B 1 94  ARG 94  74  74  ARG ARG B ? n 
B 1 95  THR 95  75  75  THR THR B ? n 
B 1 96  ASP 96  76  76  ASP ASP B ? n 
B 1 97  ASP 97  77  77  ASP ASP B ? n 
B 1 98  VAL 98  78  78  VAL VAL B ? n 
B 1 99  ASP 99  79  79  ASP ASP B ? n 
B 1 100 ALA 100 80  80  ALA ALA B ? n 
B 1 101 ASP 101 81  81  ASP ASP B ? n 
B 1 102 CYS 102 82  82  CYS CYS B ? n 
B 1 103 ALA 103 83  83  ALA ALA B ? n 
B 1 104 ARG 104 84  84  ARG ARG B ? n 
B 1 105 LEU 105 85  85  LEU LEU B ? n 
B 1 106 GLN 106 86  86  GLN GLN B ? n 
B 1 107 GLU 107 87  87  GLU GLU B ? n 
B 1 108 ARG 108 88  88  ARG ARG B ? n 
B 1 109 GLY 109 89  89  GLY GLY B ? n 
B 1 110 VAL 110 90  90  VAL VAL B ? n 
B 1 111 ALA 111 91  91  ALA ALA B ? n 
B 1 112 VAL 112 92  92  VAL VAL B ? n 
B 1 113 ASP 113 93  93  ASP ASP B ? n 
B 1 114 GLY 114 94  94  GLY GLY B ? n 
B 1 115 PRO 115 95  95  PRO PRO B ? n 
B 1 116 LYS 116 96  96  LYS LYS B ? n 
B 1 117 ASN 117 97  97  ASN ASN B ? n 
B 1 118 THR 118 98  98  THR THR B ? n 
B 1 119 PRO 119 99  99  PRO PRO B ? n 
B 1 120 TRP 120 100 100 TRP TRP B ? n 
B 1 121 GLY 121 101 101 GLY GLY B ? n 
B 1 122 ARG 122 102 102 ARG ARG B ? n 
B 1 123 GLN 123 103 103 GLN GLN B ? n 
B 1 124 ALA 124 104 104 ALA ALA B ? n 
B 1 125 MET 125 105 105 MET MET B ? n 
B 1 126 PHE 126 106 106 PHE PHE B ? n 
B 1 127 SER 127 107 107 SER SER B ? n 
B 1 128 ASP 128 108 108 ASP ASP B ? n 
B 1 129 PRO 129 109 109 PRO PRO B ? n 
B 1 130 ASP 130 110 110 ASP ASP B ? n 
B 1 131 GLY 131 111 111 GLY GLY B ? n 
B 1 132 ASN 132 112 112 ASN ASN B ? n 
B 1 133 VAL 133 113 113 VAL VAL B ? n 
B 1 134 ILE 134 114 114 ILE ILE B ? n 
B 1 135 GLY 135 115 115 GLY GLY B ? n 
B 1 136 LEU 136 116 116 LEU LEU B ? n 
B 1 137 ASN 137 117 117 ASN ASN B ? n 
B 1 138 GLN 138 118 118 GLN GLN B ? n 
B 1 139 PRO 139 119 119 PRO PRO B ? n 
B 1 140 SER 140 120 120 SER SER B ? n 
B 1 141 ALA 141 121 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 142 SER 142 122 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 143 ALA 143 123 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 144 GLY 144 124 ?   ?   ?   B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 D77 1  201 1  D77 DRG A ? 
D 2 D77 1  202 2  D77 DRG A ? 
E 3 HOH 1  301 53 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 2  302 29 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 3  303 98 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 4  304 19 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 5  305 10 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 6  306 6  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 7  307 12 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 8  308 24 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 9  309 40 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 10 310 15 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 11 311 37 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 12 312 11 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 13 313 8  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 14 314 43 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 15 315 49 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 16 316 26 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 17 317 18 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 18 318 30 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 19 319 23 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 20 320 4  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 21 321 58 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 22 322 89 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 23 323 52 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 24 324 65 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 25 325 16 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 26 326 20 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 27 327 27 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 28 328 60 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 29 329 9  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 30 330 22 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 31 331 36 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 32 332 76 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 33 333 25 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 34 334 32 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 35 335 59 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 36 336 63 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 37 337 33 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 38 338 50 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 39 339 45 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 40 340 48 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 41 341 47 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 42 342 28 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 43 343 51 HOH HOH A ? 
F 3 HOH 1  201 5  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 2  202 95 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 3  203 7  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 4  204 38 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 5  205 86 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 6  206 44 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 7  207 3  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 8  208 39 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 9  209 97 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 10 210 82 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 11 211 68 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 12 212 13 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 13 213 17 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 14 214 2  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 15 215 56 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 16 216 55 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 17 217 94 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 18 218 87 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 19 219 1  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 20 220 81 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 21 221 46 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 22 222 61 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 23 223 34 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 24 224 14 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 25 225 85 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 26 226 93 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 27 227 21 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 28 228 91 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 29 229 84 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 30 230 88 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                                                                                                                                                                                        ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                                                                                                                                                                                       ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                                                                                                                                                                                     ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"                                                                                                                                                                                ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE                                                                                                                                                                                       ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
D77 non-polymer         . "methyl (2R,3R)-2,3-dihydroxy-3-[(1aS,11S,11aR,14Z,18R)-3,7,8,18-tetrahydroxy-4,9-dioxo-4,9,10,11-tetrahydro-11aH-11,1a-hept[3]ene[1,5]diynonaphtho[2,3-h]oxireno[c]quinolin-11a-yl]butanoate" ? "C29 H21 N O11"  559.477 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                                                                                                                                                                                      ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"                                                                                                                                                                                ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                                                                                                                                                                                        ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                                                                                                                                                                                      ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER                                                                                                                                                                                          ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                                                                                                                                                                                     ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                                                                                                                                                                                        ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                                                                                                                                                                                         ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                                                                                                                                                                                     ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                                                                                                                                                                                  ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                                                                                                                                                                                        ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                                                                                                                                                                                         ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                                                                                                                                                                                      ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                                                                                                                                                                                     ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                                                                                                                                                                                       ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                                                                                                                                                                                         ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 3 ? 
F N N 3 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 ASP A 35 ? GLU A 45  ? ASP A 15 GLU A 25 1 ? 11 
HELX_P HELX_P2 AA2 ASP A 97 ? ARG A 108 ? ASP A 77 ARG A 88 1 ? 12 
HELX_P HELX_P3 AA3 ASP B 35 ? THR B 46  ? ASP B 15 THR B 26 1 ? 12 
HELX_P HELX_P4 AA4 ASP B 97 ? GLU B 107 ? ASP B 77 GLU B 87 1 ? 11 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 8 ? 
AA2 ? 8 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA1 3 4 ? parallel      
AA1 4 5 ? anti-parallel 
AA1 5 6 ? parallel      
AA1 6 7 ? anti-parallel 
AA1 7 8 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? anti-parallel 
AA2 5 6 ? parallel      
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA2 7 8 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 ASP A 50  ? PRO A 56  ? ASP A 30  PRO A 36  
AA1 2 ARG A 61  ? ALA A 66  ? ARG A 41  ALA A 46  
AA1 3 SER A 73  ? VAL A 77  ? SER A 53  VAL A 57  
AA1 4 ILE A 23  ? PRO A 32  ? ILE A 3   PRO A 12  
AA1 5 LEU B 91  ? THR B 95  ? LEU B 71  THR B 75  
AA1 6 VAL B 133 ? GLN B 138 ? VAL B 113 GLN B 118 
AA1 7 GLY B 121 ? SER B 127 ? GLY B 101 SER B 107 
AA1 8 ASP B 113 ? THR B 118 ? ASP B 93  THR B 98  
AA2 1 ASP A 113 ? THR A 118 ? ASP A 93  THR A 98  
AA2 2 GLY A 121 ? SER A 127 ? GLY A 101 SER A 107 
AA2 3 VAL A 133 ? GLN A 138 ? VAL A 113 GLN A 118 
AA2 4 LEU A 91  ? THR A 95  ? LEU A 71  THR A 75  
AA2 5 ILE B 23  ? PRO B 32  ? ILE B 3   PRO B 12  
AA2 6 SER B 73  ? VAL B 77  ? SER B 53  VAL B 57  
AA2 7 GLY B 60  ? ALA B 66  ? GLY B 40  ALA B 46  
AA2 8 ASP B 50  ? GLY B 57  ? ASP B 30  GLY B 37  
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.022070 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.014758 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.011918 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
N 
O 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
2 D A D A 1 
3 E A E A 1 
3 F B F B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "methyl (2R,3R)-2,3-dihydroxy-3-[(1aS,11S,11aR,14Z,18R)-3,7,8,18-tetrahydroxy-4,9-dioxo-4,9,10,11-tetrahydro-11aH-11,1a-hept[3]ene[1,5]diynonaphtho[2,3-h]oxireno[c]quinolin-11a-yl]butanoate" D77 
3 water                                                                                                                                                                                          HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N ASP A 50  ? N ASP A 30  O ALA A 66  ? O ALA A 46  
AA1 2 3 N LEU A 63  ? N LEU A 43  O LEU A 76  ? O LEU A 56  
AA1 3 4 O VAL A 75  ? O VAL A 55  N VAL A 31  ? N VAL A 11  
AA1 4 5 N LEU A 28  ? N LEU A 8   O LEU B 92  ? O LEU B 72  
AA1 5 6 N LEU B 91  ? N LEU B 71  O GLY B 135 ? O GLY B 115 
AA1 6 7 O GLN B 138 ? O GLN B 118 N ARG B 122 ? N ARG B 102 
AA1 7 8 O GLN B 123 ? O GLN B 103 N LYS B 116 ? N LYS B 96  
AA2 1 2 N LYS A 116 ? N LYS A 96  O GLN A 123 ? O GLN A 103 
AA2 2 3 N ARG A 122 ? N ARG A 102 O GLN A 138 ? O GLN A 118 
AA2 3 4 O GLY A 135 ? O GLY A 115 N LEU A 93  ? N LEU A 73  
AA2 4 5 N LEU A 92  ? N LEU A 72  O LEU B 28  ? O LEU B 8   
AA2 5 6 N VAL B 31  ? N VAL B 11  O VAL B 75  ? O VAL B 55  
AA2 6 7 O LEU B 74  ? O LEU B 54  N VAL B 65  ? N VAL B 45  
AA2 7 8 O GLN B 64  ? O GLN B 44  N LEU B 52  ? N LEU B 32  
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ATOM   7    N ND1 . HIS A 1 20  ? -26.347 -8.693  -12.142 1.00 63.02 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A ND1 1 
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ATOM   10   N NE2 . HIS A 1 20  ? -24.797 -8.675  -13.624 1.00 68.78 ? ? ? ? ? ? 0   HIS A NE2 1 
ATOM   11   N N   . MET A 1 21  ? -23.648 -10.765 -9.034  1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 1   MET A N   1 
ATOM   12   C CA  . MET A 1 21  ? -23.161 -10.261 -7.715  1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CA  1 
ATOM   13   C C   . MET A 1 21  ? -23.762 -8.919  -7.345  1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 1   MET A C   1 
ATOM   14   O O   . MET A 1 21  ? -24.126 -8.147  -8.210  1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 1   MET A O   1 
ATOM   15   C CB  . MET A 1 21  ? -21.647 -10.088 -7.667  1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CB  1 
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ATOM   19   N N   . ALA A 1 22  ? -23.856 -8.664  -6.048  1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 2   ALA A N   1 
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ATOM   39   C CA  . HIS A 1 25  ? -18.354 -0.218  -5.860  1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 5   HIS A CA  1 
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ATOM   44   N ND1 . HIS A 1 25  ? -20.481 1.547   -4.016  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 5   HIS A ND1 1 
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ATOM   49   C CA  . VAL A 1 26  ? -14.951 -0.158  -4.176  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 6   VAL A CA  1 
ATOM   50   C C   . VAL A 1 26  ? -15.209 0.837   -3.053  1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 6   VAL A C   1 
ATOM   51   O O   . VAL A 1 26  ? -15.257 2.058   -3.265  1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 6   VAL A O   1 
ATOM   52   C CB  . VAL A 1 26  ? -13.581 0.170   -4.797  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 6   VAL A CB  1 
ATOM   53   C CG1 . VAL A 1 26  ? -12.476 -0.031  -3.775  1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 6   VAL A CG1 1 
ATOM   54   C CG2 . VAL A 1 26  ? -13.321 -0.704  -6.017  1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 6   VAL A CG2 1 
ATOM   55   N N   . GLN A 1 27  ? -15.325 0.318   -1.850  1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 7   GLN A N   1 
ATOM   56   C CA  . GLN A 1 27  ? -15.555 1.161   -0.700  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 7   GLN A CA  1 
ATOM   57   C C   . GLN A 1 27  ? -14.269 1.895   -0.377  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 7   GLN A C   1 
ATOM   58   O O   . GLN A 1 27  ? -14.277 3.105   -0.110  1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 7   GLN A O   1 
ATOM   59   C CB  . GLN A 1 27  ? -16.007 0.337   0.477   1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 7   GLN A CB  1 
ATOM   60   C CG  . GLN A 1 27  ? -16.460 1.189   1.674   1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 7   GLN A CG  1 
ATOM   61   C CD  . GLN A 1 27  ? -16.911 0.380   2.877   1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 7   GLN A CD  1 
ATOM   62   O OE1 . GLN A 1 27  ? -16.909 0.891   3.990   1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 7   GLN A OE1 1 
ATOM   63   N NE2 . GLN A 1 27  ? -17.257 -0.873  2.683   1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 7   GLN A NE2 1 
ATOM   64   N N   . LEU A 1 28  ? -13.174 1.154   -0.361  1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A N   1 
ATOM   65   C CA  . LEU A 1 28  ? -11.874 1.742   -0.035  1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CA  1 
ATOM   66   C C   . LEU A 1 28  ? -10.736 0.835   -0.407  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A C   1 
ATOM   67   O O   . LEU A 1 28  ? -10.917 -0.374  -0.512  1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A O   1 
ATOM   68   C CB  . LEU A 1 28  ? -11.782 2.047   1.469   1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CB  1 
ATOM   69   C CG  . LEU A 1 28  ? -12.156 0.946   2.498   1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CG  1 
ATOM   70   C CD1 . LEU A 1 28  ? -10.991 0.096   2.928   1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD1 1 
ATOM   71   C CD2 . LEU A 1 28  ? -12.761 1.625   3.724   1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD2 1 
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ATOM   73   C CA  . PHE A 1 29  ? -8.301  0.690   -0.792  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A CA  1 
ATOM   74   C C   . PHE A 1 29  ? -7.227  1.337   0.086   1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A C   1 
ATOM   75   O O   . PHE A 1 29  ? -7.460  2.413   0.643   1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A O   1 
ATOM   76   C CB  . PHE A 1 29  ? -7.893  0.619   -2.262  1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A CB  1 
ATOM   77   C CG  . PHE A 1 29  ? -7.609  1.951   -2.874  1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A CG  1 
ATOM   78   C CD1 . PHE A 1 29  ? -8.649  2.757   -3.332  1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A CD1 1 
ATOM   79   C CD2 . PHE A 1 29  ? -6.307  2.426   -2.959  1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A CD2 1 
ATOM   80   C CE1 . PHE A 1 29  ? -8.391  4.013   -3.876  1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A CE1 1 
ATOM   81   C CE2 . PHE A 1 29  ? -6.054  3.672   -3.486  1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A CE2 1 
ATOM   82   C CZ  . PHE A 1 29  ? -7.100  4.466   -3.944  1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 9   PHE A CZ  1 
ATOM   83   N N   . SER A 1 30  ? -6.058  0.685   0.191   1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 10  SER A N   1 
ATOM   84   C CA  . SER A 1 30  ? -5.046  1.077   1.168   1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 10  SER A CA  1 
ATOM   85   C C   . SER A 1 30  ? -3.796  1.627   0.540   1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 10  SER A C   1 
ATOM   86   O O   . SER A 1 30  ? -3.342  1.142   -0.446  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 10  SER A O   1 
ATOM   87   C CB  . SER A 1 30  ? -4.717  -0.128  2.073   1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 10  SER A CB  1 
ATOM   88   O OG  . SER A 1 30  ? -5.863  -0.534  2.825   1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 10  SER A OG  1 
ATOM   89   N N   . VAL A 1 31  ? -3.226  2.643   1.162   1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 11  VAL A N   1 
ATOM   90   C CA  . VAL A 1 31  ? -1.963  3.263   0.756   1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 11  VAL A CA  1 
ATOM   91   C C   . VAL A 1 31  ? -0.953  3.065   1.939   1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 11  VAL A C   1 
ATOM   92   O O   . VAL A 1 31  ? -1.216  3.485   3.076   1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 11  VAL A O   1 
ATOM   93   C CB  . VAL A 1 31  ? -2.195  4.756   0.483   1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 11  VAL A CB  1 
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ATOM   95   C CG2 . VAL A 1 31  ? -3.280  4.941   -0.565  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 11  VAL A CG2 1 
ATOM   96   N N   . PRO A 1 32  ? 0.202   2.420   1.670   1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 12  PRO A N   1 
ATOM   97   C CA  . PRO A 1 32  ? 1.186   2.125   2.705   1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 12  PRO A CA  1 
ATOM   98   C C   . PRO A 1 32  ? 2.054   3.321   3.039   1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 12  PRO A C   1 
ATOM   99   O O   . PRO A 1 32  ? 2.668   3.900   2.155   1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 12  PRO A O   1 
ATOM   100  C CB  . PRO A 1 32  ? 2.029   1.032   2.080   1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 12  PRO A CB  1 
ATOM   101  C CG  . PRO A 1 32  ? 1.986   1.314   0.611   1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 12  PRO A CG  1 
ATOM   102  C CD  . PRO A 1 32  ? 0.705   2.071   0.332   1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 12  PRO A CD  1 
ATOM   103  N N   . VAL A 1 33  ? 2.079   3.699   4.307   1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 13  VAL A N   1 
ATOM   104  C CA  . VAL A 1 33  ? 2.825   4.873   4.759   1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 13  VAL A CA  1 
ATOM   105  C C   . VAL A 1 33  ? 3.602   4.479   5.998   1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 13  VAL A C   1 
ATOM   106  O O   . VAL A 1 33  ? 3.410   3.372   6.509   1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 13  VAL A O   1 
ATOM   107  C CB  . VAL A 1 33  ? 1.901   6.087   5.012   1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 13  VAL A CB  1 
ATOM   108  C CG1 . VAL A 1 33  ? 1.188   6.484   3.727   1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 13  VAL A CG1 1 
ATOM   109  C CG2 . VAL A 1 33  ? 0.883   5.821   6.102   1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 13  VAL A CG2 1 
ATOM   110  N N   . SER A 1 34  ? 4.490   5.359   6.463   1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 14  SER A N   1 
ATOM   111  C CA  . SER A 1 34  ? 5.310   5.084   7.673   1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 14  SER A CA  1 
ATOM   112  C C   . SER A 1 34  ? 4.827   5.994   8.774   1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 14  SER A C   1 
ATOM   113  O O   . SER A 1 34  ? 4.072   5.537   9.618   1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 14  SER A O   1 
ATOM   114  C CB  . SER A 1 34  ? 6.788   5.244   7.384   1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 14  SER A CB  1 
ATOM   115  O OG  . SER A 1 34  ? 7.047   6.573   6.957   1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 14  SER A OG  1 
ATOM   116  N N   . ASP A 1 35  ? 5.185   7.280   8.749   1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A N   1 
ATOM   117  C CA  . ASP A 1 35  ? 4.615   8.260   9.685   1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A CA  1 
ATOM   118  C C   . ASP A 1 35  ? 3.165   8.608   9.274   1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A C   1 
ATOM   119  O O   . ASP A 1 35  ? 2.917   9.273   8.253   1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A O   1 
ATOM   120  C CB  . ASP A 1 35  ? 5.495   9.510   9.725   1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A CB  1 
ATOM   121  C CG  . ASP A 1 35  ? 5.000   10.592  10.735  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A CG  1 
ATOM   122  O OD1 . ASP A 1 35  ? 3.772   10.787  10.983  1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A OD1 1 
ATOM   123  O OD2 . ASP A 1 35  ? 5.875   11.339  11.245  1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 15  ASP A OD2 1 
ATOM   124  N N   . GLN A 1 36  ? 2.201   8.178   10.077  1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 16  GLN A N   1 
ATOM   125  C CA  . GLN A 1 36  ? 0.786   8.367   9.719   1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 16  GLN A CA  1 
ATOM   126  C C   . GLN A 1 36  ? 0.319   9.795   9.946   1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 16  GLN A C   1 
ATOM   127  O O   . GLN A 1 36  ? -0.498  10.277  9.181   1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 16  GLN A O   1 
ATOM   128  C CB  . GLN A 1 36  ? -0.115  7.404   10.474  1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 16  GLN A CB  1 
ATOM   129  C CG  . GLN A 1 36  ? 0.001   5.964   10.024  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 16  GLN A CG  1 
ATOM   130  C CD  . GLN A 1 36  ? -0.864  5.088   10.889  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 16  GLN A CD  1 
ATOM   131  O OE1 . GLN A 1 36  ? -0.630  5.009   12.098  1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 16  GLN A OE1 1 
ATOM   132  N NE2 . GLN A 1 36  ? -1.908  4.474   10.310  1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 16  GLN A NE2 1 
ATOM   133  N N   . GLU A 1 37  ? 0.845   10.462  10.983  1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A N   1 
ATOM   134  C CA  . GLU A 1 37  ? 0.529   11.881  11.274  1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A CA  1 
ATOM   135  C C   . GLU A 1 37  ? 0.943   12.809  10.141  1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A C   1 
ATOM   136  O O   . GLU A 1 37  ? 0.242   13.764  9.807   1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A O   1 
ATOM   137  C CB  . GLU A 1 37  ? 1.216   12.337  12.571  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A CB  1 
ATOM   138  C CG  . GLU A 1 37  ? 0.704   13.647  13.161  1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A CG  1 
ATOM   139  C CD  . GLU A 1 37  ? -0.764  13.592  13.499  1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A CD  1 
ATOM   140  O OE1 . GLU A 1 37  ? -1.430  14.656  13.458  1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A OE1 1 
ATOM   141  O OE2 . GLU A 1 37  ? -1.268  12.495  13.780  1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 17  GLU A OE2 1 
ATOM   142  N N   . LYS A 1 38  ? 2.107   12.497  9.581   1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 18  LYS A N   1 
ATOM   143  C CA  . LYS A 1 38  ? 2.715   13.200  8.452   1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 18  LYS A CA  1 
ATOM   144  C C   . LYS A 1 38  ? 1.888   12.952  7.177   1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 18  LYS A C   1 
ATOM   145  O O   . LYS A 1 38  ? 1.527   13.885  6.440   1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 18  LYS A O   1 
ATOM   146  C CB  . LYS A 1 38  ? 4.139   12.670  8.309   1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 18  LYS A CB  1 
ATOM   147  C CG  . LYS A 1 38  ? 4.952   13.127  7.122   1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 18  LYS A CG  1 
ATOM   148  C CD  . LYS A 1 38  ? 5.526   14.511  7.340   1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 18  LYS A CD  1 
ATOM   149  C CE  . LYS A 1 38  ? 6.335   14.943  6.118   1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 18  LYS A CE  1 
ATOM   150  N NZ  . LYS A 1 38  ? 7.197   16.129  6.415   1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 18  LYS A NZ  1 
ATOM   151  N N   . ALA A 1 39  ? 1.587   11.683  6.925   1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 19  ALA A N   1 
ATOM   152  C CA  . ALA A 1 39  ? 0.740   11.327  5.814   1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 19  ALA A CA  1 
ATOM   153  C C   . ALA A 1 39  ? -0.596  12.056  5.934   1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 19  ALA A C   1 
ATOM   154  O O   . ALA A 1 39  ? -1.050  12.647  4.960   1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 19  ALA A O   1 
ATOM   155  C CB  . ALA A 1 39  ? 0.545   9.830   5.744   1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 19  ALA A CB  1 
ATOM   156  N N   . LYS A 1 40  ? -1.189  12.065  7.127   1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A N   1 
ATOM   157  C CA  . LYS A 1 40  ? -2.452  12.728  7.328   1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CA  1 
ATOM   158  C C   . LYS A 1 40  ? -2.374  14.162  6.871   1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A C   1 
ATOM   159  O O   . LYS A 1 40  ? -3.179  14.581  6.016   1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A O   1 
ATOM   160  C CB  . LYS A 1 40  ? -2.910  12.681  8.787   1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CB  1 
ATOM   161  C CG  . LYS A 1 40  ? -3.935  13.743  9.186   1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CG  1 
ATOM   162  C CD  . LYS A 1 40  ? -4.502  13.455  10.565  1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CD  1 
ATOM   163  C CE  . LYS A 1 40  ? -4.901  14.717  11.313  1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A CE  1 
ATOM   164  N NZ  . LYS A 1 40  ? -5.980  14.356  12.290  1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 20  LYS A NZ  1 
ATOM   165  N N   A ASP A 1 41  ? -1.438  14.922  7.427   0.50 15.66 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A N   1 
ATOM   166  N N   B ASP A 1 41  ? -1.429  14.908  7.450   0.50 15.60 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A N   1 
ATOM   167  C CA  A ASP A 1 41  ? -1.316  16.329  7.071   0.50 15.38 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A CA  1 
ATOM   168  C CA  B ASP A 1 41  ? -1.188  16.308  7.096   0.50 15.27 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A CA  1 
ATOM   169  C C   A ASP A 1 41  ? -1.075  16.523  5.569   0.50 15.08 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A C   1 
ATOM   170  C C   B ASP A 1 41  ? -1.103  16.480  5.584   0.50 15.00 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A C   1 
ATOM   171  O O   A ASP A 1 41  ? -1.661  17.424  4.959   0.50 15.82 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A O   1 
ATOM   172  O O   B ASP A 1 41  ? -1.826  17.296  4.992   0.50 15.61 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A O   1 
ATOM   173  C CB  A ASP A 1 41  ? -0.233  16.999  7.908   0.50 15.34 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A CB  1 
ATOM   174  C CB  B ASP A 1 41  ? 0.099   16.804  7.770   0.50 15.21 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A CB  1 
ATOM   175  C CG  A ASP A 1 41  ? -0.657  17.223  9.356   0.50 15.12 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A CG  1 
ATOM   176  C CG  B ASP A 1 41  ? 0.425   18.245  7.425   0.50 15.08 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A CG  1 
ATOM   177  O OD1 A ASP A 1 41  ? -1.851  17.066  9.725   0.50 14.48 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A OD1 1 
ATOM   178  O OD1 B ASP A 1 41  ? -0.330  19.146  7.869   0.50 14.69 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A OD1 1 
ATOM   179  O OD2 A ASP A 1 41  ? 0.235   17.581  10.132  0.50 15.63 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A OD2 1 
ATOM   180  O OD2 B ASP A 1 41  ? 1.439   18.473  6.716   0.50 14.27 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A OD2 1 
ATOM   181  N N   . PHE A 1 42  ? -0.280  15.653  4.953   1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 22  PHE A N   1 
ATOM   182  C CA  . PHE A 1 42  ? -0.125  15.690  3.479   1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 22  PHE A CA  1 
ATOM   183  C C   . PHE A 1 42  ? -1.423  15.483  2.718   1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 22  PHE A C   1 
ATOM   184  O O   . PHE A 1 42  ? -1.759  16.296  1.866   1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 22  PHE A O   1 
ATOM   185  C CB  . PHE A 1 42  ? 0.872   14.658  2.983   1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 22  PHE A CB  1 
ATOM   186  C CG  . PHE A 1 42  ? 1.115   14.727  1.501   1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 22  PHE A CG  1 
ATOM   187  C CD1 . PHE A 1 42  ? 1.915   15.768  0.943   1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 22  PHE A CD1 1 
ATOM   188  C CD2 . PHE A 1 42  ? 0.574   13.777  0.650   1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 22  PHE A CD2 1 
ATOM   189  C CE1 . PHE A 1 42  ? 2.154   15.819  -0.418  1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 22  PHE A CE1 1 
ATOM   190  C CE2 . PHE A 1 42  ? 0.800   13.848  -0.723  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 22  PHE A CE2 1 
ATOM   191  C CZ  . PHE A 1 42  ? 1.582   14.856  -1.258  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 22  PHE A CZ  1 
ATOM   192  N N   . TYR A 1 43  ? -2.139  14.399  2.993   1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A N   1 
ATOM   193  C CA  . TYR A 1 43  ? -3.347  14.120  2.217   1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CA  1 
ATOM   194  C C   . TYR A 1 43  ? -4.489  15.118  2.505   1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A C   1 
ATOM   195  O O   . TYR A 1 43  ? -5.217  15.480  1.569   1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A O   1 
ATOM   196  C CB  . TYR A 1 43  ? -3.811  12.678  2.342   1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CB  1 
ATOM   197  C CG  . TYR A 1 43  ? -2.952  11.707  1.551   1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CG  1 
ATOM   198  C CD1 . TYR A 1 43  ? -1.824  11.116  2.124   1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CD1 1 
ATOM   199  C CD2 . TYR A 1 43  ? -3.262  11.368  0.223   1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CD2 1 
ATOM   200  C CE1 . TYR A 1 43  ? -1.052  10.196  1.425   1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CE1 1 
ATOM   201  C CE2 . TYR A 1 43  ? -2.465  10.460  -0.494  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CE2 1 
ATOM   202  C CZ  . TYR A 1 43  ? -1.367  9.878   0.102   1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A CZ  1 
ATOM   203  O OH  . TYR A 1 43  ? -0.565  8.972   -0.599  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 23  TYR A OH  1 
ATOM   204  N N   . VAL A 1 44  ? -4.593  15.599  3.745   1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A N   1 
ATOM   205  C CA  . VAL A 1 44  ? -5.644  16.542  4.137   1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A CA  1 
ATOM   206  C C   . VAL A 1 44  ? -5.282  18.009  3.851   1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A C   1 
ATOM   207  O O   . VAL A 1 44  ? -6.057  18.694  3.235   1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A O   1 
ATOM   208  C CB  . VAL A 1 44  ? -6.059  16.372  5.621   1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A CB  1 
ATOM   209  C CG1 . VAL A 1 44  ? -7.058  17.458  6.057   1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A CG1 1 
ATOM   210  C CG2 . VAL A 1 44  ? -6.655  14.984  5.848   1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 24  VAL A CG2 1 
ATOM   211  N N   . GLU A 1 45  ? -4.137  18.488  4.319   1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A N   1 
ATOM   212  C CA  . GLU A 1 45  ? -3.810  19.901  4.151   1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A CA  1 
ATOM   213  C C   . GLU A 1 45  ? -3.304  20.171  2.743   1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A C   1 
ATOM   214  O O   . GLU A 1 45  ? -3.762  21.097  2.090   1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A O   1 
ATOM   215  C CB  . GLU A 1 45  ? -2.749  20.396  5.161   1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A CB  1 
ATOM   216  C CG  . GLU A 1 45  ? -3.003  20.094  6.636   1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A CG  1 
ATOM   217  C CD  . GLU A 1 45  ? -4.367  20.534  7.114   1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A CD  1 
ATOM   218  O OE1 . GLU A 1 45  ? -5.038  19.790  7.872   1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A OE1 1 
ATOM   219  O OE2 . GLU A 1 45  ? -4.791  21.631  6.720   1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 25  GLU A OE2 1 
ATOM   220  N N   . THR A 1 46  ? -2.351  19.381  2.270   1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 26  THR A N   1 
ATOM   221  C CA  . THR A 1 46  ? -1.664  19.681  1.017   1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 26  THR A CA  1 
ATOM   222  C C   . THR A 1 46  ? -2.507  19.273  -0.198  1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 26  THR A C   1 
ATOM   223  O O   . THR A 1 46  ? -2.707  20.074  -1.101  1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 26  THR A O   1 
ATOM   224  C CB  . THR A 1 46  ? -0.254  19.058  0.995   1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 26  THR A CB  1 
ATOM   225  O OG1 . THR A 1 46  ? 0.485   19.562  2.120   1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 26  THR A OG1 1 
ATOM   226  C CG2 . THR A 1 46  ? 0.508   19.415  -0.285  1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 26  THR A CG2 1 
ATOM   227  N N   . VAL A 1 47  ? -2.989  18.032  -0.212  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A N   1 
ATOM   228  C CA  . VAL A 1 47  ? -3.752  17.549  -1.324  1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A CA  1 
ATOM   229  C C   . VAL A 1 47  ? -5.237  17.922  -1.167  1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A C   1 
ATOM   230  O O   . VAL A 1 47  ? -5.983  17.861  -2.148  1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A O   1 
ATOM   231  C CB  . VAL A 1 47  ? -3.612  16.043  -1.507  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A CB  1 
ATOM   232  C CG1 . VAL A 1 47  ? -4.318  15.602  -2.780  1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A CG1 1 
ATOM   233  C CG2 . VAL A 1 47  ? -2.160  15.622  -1.598  1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 27  VAL A CG2 1 
ATOM   234  N N   . GLY A 1 48  ? -5.669  18.279  0.049   1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A N   1 
ATOM   235  C CA  . GLY A 1 48  ? -7.021  18.782  0.278   1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A CA  1 
ATOM   236  C C   . GLY A 1 48  ? -8.115  17.755  0.380   1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A C   1 
ATOM   237  O O   . GLY A 1 48  ? -9.261  18.102  0.213   1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 28  GLY A O   1 
ATOM   238  N N   . PHE A 1 49  ? -7.773  16.496  0.656   1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A N   1 
ATOM   239  C CA  . PHE A 1 49  ? -8.778  15.456  0.892   1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CA  1 
ATOM   240  C C   . PHE A 1 49  ? -9.505  15.776  2.186   1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A C   1 
ATOM   241  O O   . PHE A 1 49  ? -8.987  16.489  3.025   1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A O   1 
ATOM   242  C CB  . PHE A 1 49  ? -8.106  14.057  1.037   1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CB  1 
ATOM   243  C CG  . PHE A 1 49  ? -7.701  13.404  -0.257  1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CG  1 
ATOM   244  C CD1 . PHE A 1 49  ? -7.756  14.057  -1.487  1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CD1 1 
ATOM   245  C CD2 . PHE A 1 49  ? -7.215  12.096  -0.243  1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CD2 1 
ATOM   246  C CE1 . PHE A 1 49  ? -7.385  13.403  -2.653  1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CE1 1 
ATOM   247  C CE2 . PHE A 1 49  ? -6.810  11.464  -1.401  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CE2 1 
ATOM   248  C CZ  . PHE A 1 49  ? -6.906  12.107  -2.603  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 29  PHE A CZ  1 
ATOM   249  N N   . ASP A 1 50  ? -10.698 15.229  2.330   1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A N   1 
ATOM   250  C CA  . ASP A 1 50  ? -11.486 15.299  3.557   1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A CA  1 
ATOM   251  C C   . ASP A 1 50  ? -10.999 14.167  4.450   1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A C   1 
ATOM   252  O O   . ASP A 1 50  ? -10.685 13.073  3.949   1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A O   1 
ATOM   253  C CB  . ASP A 1 50  ? -12.976 15.071  3.286   1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A CB  1 
ATOM   254  C CG  . ASP A 1 50  ? -13.758 16.350  3.141   1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A CG  1 
ATOM   255  O OD1 . ASP A 1 50  ? -13.213 17.371  2.705   1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 30  ASP A OD1 1 
ATOM   256  O OD2 . ASP A 1 50  ? -14.954 16.321  3.454   1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 30  ASP A OD2 1 
ATOM   257  N N   . LEU A 1 51  ? -10.947 14.444  5.758   1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A N   1 
ATOM   258  C CA  . LEU A 1 51  ? -10.624 13.448  6.790   1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CA  1 
ATOM   259  C C   . LEU A 1 51  ? -11.914 12.799  7.250   1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A C   1 
ATOM   260  O O   . LEU A 1 51  ? -12.762 13.468  7.835   1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A O   1 
ATOM   261  C CB  . LEU A 1 51  ? -9.968  14.118  7.997   1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CB  1 
ATOM   262  C CG  . LEU A 1 51  ? -9.725  13.235  9.219   1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CG  1 
ATOM   263  C CD1 . LEU A 1 51  ? -8.661  12.206  8.869   1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD1 1 
ATOM   264  C CD2 . LEU A 1 51  ? -9.307  14.110  10.404  1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD2 1 
ATOM   265  N N   . LEU A 1 52  ? -12.076 11.513  6.969   1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A N   1 
ATOM   266  C CA  . LEU A 1 52  ? -13.334 10.811  7.258   1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CA  1 
ATOM   267  C C   . LEU A 1 52  ? -13.306 10.142  8.612   1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A C   1 
ATOM   268  O O   . LEU A 1 52  ? -14.343 10.098  9.313   1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A O   1 
ATOM   269  C CB  . LEU A 1 52  ? -13.647 9.730   6.198   1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CB  1 
ATOM   270  C CG  . LEU A 1 52  ? -13.645 10.060  4.703   1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CG  1 
ATOM   271  C CD1 . LEU A 1 52  ? -14.380 8.954   3.968   1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CD1 1 
ATOM   272  C CD2 . LEU A 1 52  ? -14.311 11.409  4.422   1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 32  LEU A CD2 1 
ATOM   273  N N   . ALA A 1 53  ? -12.160 9.600   8.972   1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 33  ALA A N   1 
ATOM   274  C CA  . ALA A 1 53  ? -12.040 8.898   10.236  1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 33  ALA A CA  1 
ATOM   275  C C   . ALA A 1 53  ? -10.598 8.871   10.616  1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 33  ALA A C   1 
ATOM   276  O O   . ALA A 1 53  ? -9.749  8.796   9.753   1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 33  ALA A O   1 
ATOM   277  C CB  . ALA A 1 53  ? -12.581 7.474   10.116  1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 33  ALA A CB  1 
ATOM   278  N N   . ASP A 1 54  ? -10.352 9.004   11.918  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A N   1 
ATOM   279  C CA  . ASP A 1 54  ? -9.045  8.840   12.516  1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A CA  1 
ATOM   280  C C   . ASP A 1 54  ? -9.279  8.215   13.898  1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A C   1 
ATOM   281  O O   . ASP A 1 54  ? -9.621  8.916   14.846  1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A O   1 
ATOM   282  C CB  . ASP A 1 54  ? -8.327  10.191  12.645  1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A CB  1 
ATOM   283  C CG  . ASP A 1 54  ? -6.880  10.050  13.150  1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A CG  1 
ATOM   284  O OD1 . ASP A 1 54  ? -6.457  8.951   13.543  1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A OD1 1 
ATOM   285  O OD2 . ASP A 1 54  ? -6.137  11.046  13.124  1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 34  ASP A OD2 1 
ATOM   286  N N   . GLN A 1 55  ? -9.147  6.893   14.002  1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A N   1 
ATOM   287  C CA  . GLN A 1 55  ? -9.454  6.207   15.265  1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A CA  1 
ATOM   288  C C   . GLN A 1 55  ? -8.734  4.871   15.340  1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A C   1 
ATOM   289  O O   . GLN A 1 55  ? -8.017  4.524   14.407  1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A O   1 
ATOM   290  C CB  . GLN A 1 55  ? -10.979 6.073   15.429  1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A CB  1 
ATOM   291  C CG  . GLN A 1 55  ? -11.634 5.157   14.413  1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A CG  1 
ATOM   292  C CD  . GLN A 1 55  ? -12.825 5.792   13.714  1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A CD  1 
ATOM   293  O OE1 . GLN A 1 55  ? -12.955 7.033   13.634  1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A OE1 1 
ATOM   294  N NE2 . GLN A 1 55  ? -13.704 4.943   13.189  1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 35  GLN A NE2 1 
ATOM   295  N N   . PRO A 1 56  ? -8.879  4.131   16.472  1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A N   1 
ATOM   296  C CA  . PRO A 1 56  ? -8.175  2.835   16.507  1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CA  1 
ATOM   297  C C   . PRO A 1 56  ? -8.823  1.828   15.602  1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A C   1 
ATOM   298  O O   . PRO A 1 56  ? -10.032 1.841   15.418  1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A O   1 
ATOM   299  C CB  . PRO A 1 56  ? -8.264  2.393   17.972  1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CB  1 
ATOM   300  C CG  . PRO A 1 56  ? -8.707  3.613   18.740  1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CG  1 
ATOM   301  C CD  . PRO A 1 56  ? -9.501  4.450   17.774  1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 36  PRO A CD  1 
ATOM   302  N N   . GLY A 1 57  ? -7.990  0.991   15.014  1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A N   1 
ATOM   303  C CA  . GLY A 1 57  ? -8.438  -0.132  14.211  1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A CA  1 
ATOM   304  C C   . GLY A 1 57  ? -7.796  -1.388  14.751  1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A C   1 
ATOM   305  O O   . GLY A 1 57  ? -7.085  -1.330  15.733  1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 37  GLY A O   1 
ATOM   306  N N   . VAL A 1 58  ? -8.032  -2.509  14.080  1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A N   1 
ATOM   307  C CA  . VAL A 1 58  ? -7.615  -3.822  14.598  1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A CA  1 
ATOM   308  C C   . VAL A 1 58  ? -6.095  -3.991  14.566  1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A C   1 
ATOM   309  O O   . VAL A 1 58  ? -5.549  -4.489  15.546  1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A O   1 
ATOM   310  C CB  . VAL A 1 58  ? -8.428  -5.067  14.039  1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A CB  1 
ATOM   311  C CG1 . VAL A 1 58  ? -8.892  -4.890  12.611  1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A CG1 1 
ATOM   312  C CG2 . VAL A 1 58  ? -7.668  -6.410  14.169  1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A CG2 1 
ATOM   313  N N   . HIS A 1 59  ? -5.403  -3.546  13.514  1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A N   1 
ATOM   314  C CA  . HIS A 1 59  ? -3.928  -3.657  13.501  1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A CA  1 
ATOM   315  C C   . HIS A 1 59  ? -3.196  -2.372  13.806  1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A C   1 
ATOM   316  O O   . HIS A 1 59  ? -1.991  -2.350  13.706  1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A O   1 
ATOM   317  C CB  . HIS A 1 59  ? -3.440  -4.278  12.203  1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A CB  1 
ATOM   318  C CG  . HIS A 1 59  ? -4.077  -5.597  11.933  1.00 37.20 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A CG  1 
ATOM   319  N ND1 . HIS A 1 59  ? -5.113  -5.751  11.037  1.00 39.41 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A ND1 1 
ATOM   320  C CD2 . HIS A 1 59  ? -3.919  -6.799  12.539  1.00 38.57 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A CD2 1 
ATOM   321  C CE1 . HIS A 1 59  ? -5.534  -7.003  11.069  1.00 39.84 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A CE1 1 
ATOM   322  N NE2 . HIS A 1 59  ? -4.821  -7.661  11.967  1.00 39.39 ? ? ? ? ? ? 39  HIS A NE2 1 
ATOM   323  N N   . GLY A 1 60  ? -3.915  -1.326  14.223  1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 40  GLY A N   1 
ATOM   324  C CA  . GLY A 1 60  ? -3.323  0.001   14.506  1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 40  GLY A CA  1 
ATOM   325  C C   . GLY A 1 60  ? -4.266  1.138   14.121  1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 40  GLY A C   1 
ATOM   326  O O   . GLY A 1 60  ? -5.477  0.914   13.897  1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 40  GLY A O   1 
ATOM   327  N N   . ARG A 1 61  ? -3.693  2.345   14.006  1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A N   1 
ATOM   328  C CA  . ARG A 1 61  ? -4.442  3.596   13.746  1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A CA  1 
ATOM   329  C C   . ARG A 1 61  ? -5.075  3.570   12.350  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A C   1 
ATOM   330  O O   . ARG A 1 61  ? -4.365  3.434   11.354  1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A O   1 
ATOM   331  C CB  . ARG A 1 61  ? -3.506  4.800   13.847  1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A CB  1 
ATOM   332  C CG  . ARG A 1 61  ? -4.129  6.176   13.595  1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A CG  1 
ATOM   333  C CD  . ARG A 1 61  ? -3.064  7.256   13.710  1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A CD  1 
ATOM   334  N NE  . ARG A 1 61  ? -3.620  8.616   13.644  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A NE  1 
ATOM   335  C CZ  . ARG A 1 61  ? -2.903  9.751   13.681  1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A CZ  1 
ATOM   336  N NH1 . ARG A 1 61  ? -1.579  9.726   13.796  1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A NH1 1 
ATOM   337  N NH2 . ARG A 1 61  ? -3.520  10.929  13.610  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 41  ARG A NH2 1 
ATOM   338  N N   . TRP A 1 62  ? -6.401  3.698   12.319  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A N   1 
ATOM   339  C CA  . TRP A 1 62  ? -7.205  3.756   11.101  1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A CA  1 
ATOM   340  C C   . TRP A 1 62  ? -7.334  5.184   10.702  1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A C   1 
ATOM   341  O O   . TRP A 1 62  ? -7.942  5.963   11.410  1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A O   1 
ATOM   342  C CB  . TRP A 1 62  ? -8.603  3.248   11.383  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A CB  1 
ATOM   343  C CG  . TRP A 1 62  ? -9.516  3.207   10.271  1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A CG  1 
ATOM   344  C CD1 . TRP A 1 62  ? -10.494 4.096   9.997   1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A CD1 1 
ATOM   345  C CD2 . TRP A 1 62  ? -9.614  2.178   9.297   1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A CD2 1 
ATOM   346  N NE1 . TRP A 1 62  ? -11.194 3.707   8.878   1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A NE1 1 
ATOM   347  C CE2 . TRP A 1 62  ? -10.669 2.528   8.422   1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A CE2 1 
ATOM   348  C CE3 . TRP A 1 62  ? -8.921  0.984   9.080   1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A CE3 1 
ATOM   349  C CZ2 . TRP A 1 62  ? -11.050 1.727   7.340   1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A CZ2 1 
ATOM   350  C CZ3 . TRP A 1 62  ? -9.283  0.184   7.994   1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A CZ3 1 
ATOM   351  C CH2 . TRP A 1 62  ? -10.351 0.563   7.137   1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 42  TRP A CH2 1 
ATOM   352  N N   . LEU A 1 63  ? -6.770  5.504   9.542   1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A N   1 
ATOM   353  C CA  . LEU A 1 63  ? -6.728  6.862   9.040   1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CA  1 
ATOM   354  C C   . LEU A 1 63  ? -7.280  6.834   7.633   1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A C   1 
ATOM   355  O O   . LEU A 1 63  ? -6.698  6.251   6.724   1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A O   1 
ATOM   356  C CB  . LEU A 1 63  ? -5.283  7.348   9.068   1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CB  1 
ATOM   357  C CG  . LEU A 1 63  ? -5.008  8.805   8.758   1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CG  1 
ATOM   358  C CD1 . LEU A 1 63  ? -5.698  9.716   9.752   1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CD1 1 
ATOM   359  C CD2 . LEU A 1 63  ? -3.489  9.083   8.727   1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CD2 1 
ATOM   360  N N   . GLN A 1 64  ? -8.411  7.489   7.450   1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A N   1 
ATOM   361  C CA  . GLN A 1 64  ? -9.211  7.291   6.268   1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A CA  1 
ATOM   362  C C   . GLN A 1 64  ? -9.528  8.657   5.640   1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A C   1 
ATOM   363  O O   . GLN A 1 64  ? -10.036 9.560   6.301   1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A O   1 
ATOM   364  C CB  . GLN A 1 64  ? -10.461 6.530   6.669   1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A CB  1 
ATOM   365  C CG  . GLN A 1 64  ? -11.191 5.967   5.506   1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A CG  1 
ATOM   366  C CD  . GLN A 1 64  ? -12.553 5.424   5.864   1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A CD  1 
ATOM   367  O OE1 . GLN A 1 64  ? -12.971 5.437   7.014   1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A OE1 1 
ATOM   368  N NE2 . GLN A 1 64  ? -13.257 4.938   4.854   1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 44  GLN A NE2 1 
ATOM   369  N N   . VAL A 1 65  ? -9.185  8.801   4.358   1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 45  VAL A N   1 
ATOM   370  C CA  . VAL A 1 65  ? -9.301  10.089  3.651   1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 45  VAL A CA  1 
ATOM   371  C C   . VAL A 1 65  ? -9.932  9.891   2.289   1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 45  VAL A C   1 
ATOM   372  O O   . VAL A 1 65  ? -9.863  8.793   1.698   1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 45  VAL A O   1 
ATOM   373  C CB  . VAL A 1 65  ? -7.938  10.796  3.472   1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 45  VAL A CB  1 
ATOM   374  C CG1 . VAL A 1 65  ? -7.390  11.224  4.815   1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 45  VAL A CG1 1 
ATOM   375  C CG2 . VAL A 1 65  ? -6.915  9.908   2.762   1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 45  VAL A CG2 1 
ATOM   376  N N   . ALA A 1 66  ? -10.539 10.957  1.796   1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 46  ALA A N   1 
ATOM   377  C CA  . ALA A 1 66  ? -11.233 10.920  0.510   1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 46  ALA A CA  1 
ATOM   378  C C   . ALA A 1 66  ? -11.422 12.338  -0.038  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 46  ALA A C   1 
ATOM   379  O O   . ALA A 1 66  ? -11.619 13.267  0.725   1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 46  ALA A O   1 
ATOM   380  C CB  . ALA A 1 66  ? -12.575 10.232  0.667   1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 46  ALA A CB  1 
ATOM   381  N N   . PRO A 1 67  ? -11.352 12.506  -1.372  1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 47  PRO A N   1 
ATOM   382  C CA  . PRO A 1 67  ? -11.862 13.745  -1.940  1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 47  PRO A CA  1 
ATOM   383  C C   . PRO A 1 67  ? -13.315 13.916  -1.493  1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 47  PRO A C   1 
ATOM   384  O O   . PRO A 1 67  ? -14.057 12.915  -1.483  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 47  PRO A O   1 
ATOM   385  C CB  . PRO A 1 67  ? -11.795 13.508  -3.453  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 47  PRO A CB  1 
ATOM   386  C CG  . PRO A 1 67  ? -10.839 12.403  -3.656  1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 47  PRO A CG  1 
ATOM   387  C CD  . PRO A 1 67  ? -10.783 11.610  -2.396  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 47  PRO A CD  1 
ATOM   388  N N   . LYS A 1 68  ? -13.707 15.149  -1.136  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A N   1 
ATOM   389  C CA  . LYS A 1 68  ? -15.074 15.435  -0.646  1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A CA  1 
ATOM   390  C C   . LYS A 1 68  ? -16.116 14.749  -1.500  1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A C   1 
ATOM   391  O O   . LYS A 1 68  ? -16.171 14.901  -2.715  1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A O   1 
ATOM   392  C CB  . LYS A 1 68  ? -15.380 16.942  -0.599  1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A CB  1 
ATOM   393  C CG  . LYS A 1 68  ? -16.511 17.290  0.390   1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A CG  1 
ATOM   394  C CD  . LYS A 1 68  ? -16.737 18.779  0.623   1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A CD  1 
ATOM   395  C CE  . LYS A 1 68  ? -15.655 19.384  1.496   1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A CE  1 
ATOM   396  N NZ  . LYS A 1 68  ? -15.750 19.035  2.953   1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 48  LYS A NZ  1 
ATOM   397  N N   . GLY A 1 69  ? -16.925 13.926  -0.867  1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 49  GLY A N   1 
ATOM   398  C CA  . GLY A 1 69  ? -18.125 13.403  -1.545  1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 49  GLY A CA  1 
ATOM   399  C C   . GLY A 1 69  ? -17.885 12.166  -2.400  1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 49  GLY A C   1 
ATOM   400  O O   . GLY A 1 69  ? -18.833 11.603  -2.891  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 49  GLY A O   1 
ATOM   401  N N   . ALA A 1 70  ? -16.654 11.675  -2.504  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 50  ALA A N   1 
ATOM   402  C CA  . ALA A 1 70  ? -16.391 10.505  -3.368  1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 50  ALA A CA  1 
ATOM   403  C C   . ALA A 1 70  ? -16.811 9.202   -2.687  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 50  ALA A C   1 
ATOM   404  O O   . ALA A 1 70  ? -16.757 9.080   -1.485  1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 50  ALA A O   1 
ATOM   405  C CB  . ALA A 1 70  ? -14.928 10.436  -3.739  1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 50  ALA A CB  1 
ATOM   406  N N   . ASP A 1 71  ? -17.228 8.237   -3.488  1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A N   1 
ATOM   407  C CA  . ASP A 1 71  ? -17.671 6.933   -3.011  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A CA  1 
ATOM   408  C C   . ASP A 1 71  ? -16.522 6.060   -2.510  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A C   1 
ATOM   409  O O   . ASP A 1 71  ? -16.727 5.232   -1.650  1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A O   1 
ATOM   410  C CB  . ASP A 1 71  ? -18.400 6.209   -4.163  1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A CB  1 
ATOM   411  C CG  . ASP A 1 71  ? -19.626 6.963   -4.642  1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A CG  1 
ATOM   412  O OD1 . ASP A 1 71  ? -20.134 7.766   -3.860  1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A OD1 1 
ATOM   413  O OD2 . ASP A 1 71  ? -20.088 6.768   -5.779  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 51  ASP A OD2 1 
ATOM   414  N N   . THR A 1 72  ? -15.332 6.235   -3.064  1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 52  THR A N   1 
ATOM   415  C CA  . THR A 1 72  ? -14.193 5.364   -2.777  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 52  THR A CA  1 
ATOM   416  C C   . THR A 1 72  ? -13.190 6.175   -1.993  1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 52  THR A C   1 
ATOM   417  O O   . THR A 1 72  ? -12.696 7.210   -2.462  1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 52  THR A O   1 
ATOM   418  C CB  . THR A 1 72  ? -13.520 4.850   -4.093  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 52  THR A CB  1 
ATOM   419  O OG1 . THR A 1 72  ? -14.494 4.168   -4.898  1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 52  THR A OG1 1 
ATOM   420  C CG2 . THR A 1 72  ? -12.376 3.887   -3.778  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 52  THR A CG2 1 
ATOM   421  N N   . SER A 1 73  ? -12.868 5.699   -0.811  1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 53  SER A N   1 
ATOM   422  C CA  . SER A 1 73  ? -11.933 6.389   0.090   1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 53  SER A CA  1 
ATOM   423  C C   . SER A 1 73  ? -10.646 5.615   0.125   1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 53  SER A C   1 
ATOM   424  O O   . SER A 1 73  ? -10.569 4.533   -0.432  1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 53  SER A O   1 
ATOM   425  C CB  . SER A 1 73  ? -12.556 6.505   1.488   1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 53  SER A CB  1 
ATOM   426  O OG  . SER A 1 73  ? -13.030 5.252   1.926   1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 53  SER A OG  1 
ATOM   427  N N   . LEU A 1 74  ? -9.650  6.187   0.797   1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A N   1 
ATOM   428  C CA  . LEU A 1 74  ? -8.300  5.639   0.911   1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CA  1 
ATOM   429  C C   . LEU A 1 74  ? -7.971  5.547   2.362   1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A C   1 
ATOM   430  O O   . LEU A 1 74  ? -8.314  6.462   3.150   1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A O   1 
ATOM   431  C CB  . LEU A 1 74  ? -7.268  6.585   0.290   1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CB  1 
ATOM   432  C CG  . LEU A 1 74  ? -7.259  6.887   -1.220  1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CG  1 
ATOM   433  C CD1 . LEU A 1 74  ? -8.361  7.844   -1.644  1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CD1 1 
ATOM   434  C CD2 . LEU A 1 74  ? -5.909  7.491   -1.627  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CD2 1 
ATOM   435  N N   . VAL A 1 75  ? -7.264  4.483   2.725   1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 55  VAL A N   1 
ATOM   436  C CA  . VAL A 1 75  ? -6.812  4.264   4.109   1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 55  VAL A CA  1 
ATOM   437  C C   . VAL A 1 75  ? -5.279  4.344   4.220   1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 55  VAL A C   1 
ATOM   438  O O   . VAL A 1 75  ? -4.553  3.693   3.479   1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 55  VAL A O   1 
ATOM   439  C CB  . VAL A 1 75  ? -7.312  2.898   4.637   1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 55  VAL A CB  1 
ATOM   440  C CG1 . VAL A 1 75  ? -6.929  2.702   6.093   1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 55  VAL A CG1 1 
ATOM   441  C CG2 . VAL A 1 75  ? -8.815  2.792   4.470   1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 55  VAL A CG2 1 
ATOM   442  N N   . LEU A 1 76  ? -4.781  5.110   5.176   1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A N   1 
ATOM   443  C CA  . LEU A 1 76  ? -3.359  5.409   5.211   1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CA  1 
ATOM   444  C C   . LEU A 1 76  ? -2.780  4.486   6.253   1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A C   1 
ATOM   445  O O   . LEU A 1 76  ? -2.796  4.808   7.433   1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A O   1 
ATOM   446  C CB  . LEU A 1 76  ? -3.118  6.890   5.502   1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CB  1 
ATOM   447  C CG  . LEU A 1 76  ? -3.877  7.863   4.586   1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CG  1 
ATOM   448  C CD1 . LEU A 1 76  ? -3.558  9.302   4.975   1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CD1 1 
ATOM   449  C CD2 . LEU A 1 76  ? -3.599  7.680   3.088   1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CD2 1 
ATOM   450  N N   . VAL A 1 77  ? -2.283  3.333   5.802   1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A N   1 
ATOM   451  C CA  . VAL A 1 77  ? -1.931  2.220   6.694   1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CA  1 
ATOM   452  C C   . VAL A 1 77  ? -0.444  1.965   6.740   1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A C   1 
ATOM   453  O O   . VAL A 1 77  ? 0.277   2.319   5.822   1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A O   1 
ATOM   454  C CB  . VAL A 1 77  ? -2.514  0.875   6.235   1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CB  1 
ATOM   455  C CG1 . VAL A 1 77  ? -4.011  0.982   6.057   1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG1 1 
ATOM   456  C CG2 . VAL A 1 77  ? -1.843  0.384   4.948   1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG2 1 
ATOM   457  N N   . ASP A 1 78  ? -0.032  1.264   7.788   1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 58  ASP A N   1 
ATOM   458  C CA  . ASP A 1 78  ? 1.339   0.869   7.985   1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 58  ASP A CA  1 
ATOM   459  C C   . ASP A 1 78  ? 1.473   -0.602  8.417   1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 58  ASP A C   1 
ATOM   460  O O   . ASP A 1 78  ? 2.515   -0.952  8.892   1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 58  ASP A O   1 
ATOM   461  C CB  . ASP A 1 78  ? 2.012   1.816   9.007   1.00 23.80 ? ? ? ? ? ? 58  ASP A CB  1 
ATOM   462  C CG  . ASP A 1 78  ? 1.443   1.697   10.443  1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 58  ASP A CG  1 
ATOM   463  O OD1 . ASP A 1 78  ? 0.433   1.032   10.681  1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 58  ASP A OD1 1 
ATOM   464  O OD2 . ASP A 1 78  ? 2.010   2.293   11.370  1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 58  ASP A OD2 1 
ATOM   465  N N   . TRP A 1 79  ? 0.474   -1.456  8.190   1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A N   1 
ATOM   466  C CA  . TRP A 1 79  ? 0.464   -2.832  8.775   1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CA  1 
ATOM   467  C C   . TRP A 1 79  ? 0.477   -4.030  7.828   1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A C   1 
ATOM   468  O O   . TRP A 1 79  ? 0.274   -5.160  8.273   1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A O   1 
ATOM   469  C CB  . TRP A 1 79  ? -0.677  -3.001  9.792   1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CB  1 
ATOM   470  C CG  . TRP A 1 79  ? -2.037  -2.684  9.306   1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CG  1 
ATOM   471  C CD1 . TRP A 1 79  ? -2.823  -3.454  8.535   1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CD1 1 
ATOM   472  C CD2 . TRP A 1 79  ? -2.784  -1.515  9.611   1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CD2 1 
ATOM   473  N NE1 . TRP A 1 79  ? -4.033  -2.831  8.319   1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A NE1 1 
ATOM   474  C CE2 . TRP A 1 79  ? -4.025  -1.629  8.957   1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CE2 1 
ATOM   475  C CE3 . TRP A 1 79  ? -2.509  -0.363  10.354  1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CE3 1 
ATOM   476  C CZ2 . TRP A 1 79  ? -5.007  -0.643  9.030   1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CZ2 1 
ATOM   477  C CZ3 . TRP A 1 79  ? -3.469  0.604   10.448  1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CZ3 1 
ATOM   478  C CH2 . TRP A 1 79  ? -4.716  0.474   9.775   1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A CH2 1 
ATOM   479  N N   . PHE A 1 80  ? 0.780   -3.806  6.552   1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A N   1 
ATOM   480  C CA  . PHE A 1 80  ? 0.893   -4.861  5.572   1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CA  1 
ATOM   481  C C   . PHE A 1 80  ? 2.344   -5.009  5.096   1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A C   1 
ATOM   482  O O   . PHE A 1 80  ? 2.817   -4.164  4.333   1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A O   1 
ATOM   483  C CB  . PHE A 1 80  ? 0.017   -4.540  4.373   1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CB  1 
ATOM   484  C CG  . PHE A 1 80  ? -1.461  -4.581  4.658   1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CG  1 
ATOM   485  C CD1 . PHE A 1 80  ? -2.089  -5.777  5.031   1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CD1 1 
ATOM   486  C CD2 . PHE A 1 80  ? -2.243  -3.434  4.500   1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CD2 1 
ATOM   487  C CE1 . PHE A 1 80  ? -3.462  -5.812  5.258   1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CE1 1 
ATOM   488  C CE2 . PHE A 1 80  ? -3.597  -3.468  4.727   1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CE2 1 
ATOM   489  C CZ  . PHE A 1 80  ? -4.215  -4.652  5.114   1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 60  PHE A CZ  1 
ATOM   490  N N   . PRO A 1 81  ? 3.049   -6.097  5.502   1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A N   1 
ATOM   491  C CA  . PRO A 1 81  ? 4.468   -6.284  5.103   1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A CA  1 
ATOM   492  C C   . PRO A 1 81  ? 4.635   -6.335  3.593   1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A C   1 
ATOM   493  O O   . PRO A 1 81  ? 5.611   -5.837  3.039   1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A O   1 
ATOM   494  C CB  . PRO A 1 81  ? 4.838   -7.662  5.693   1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A CB  1 
ATOM   495  C CG  . PRO A 1 81  ? 3.808   -7.957  6.723   1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A CG  1 
ATOM   496  C CD  . PRO A 1 81  ? 2.562   -7.217  6.327   1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 61  PRO A CD  1 
ATOM   497  N N   . THR A 1 82  ? 3.668   -6.968  2.945   1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 62  THR A N   1 
ATOM   498  C CA  . THR A 1 82  ? 3.596   -7.060  1.481   1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 62  THR A CA  1 
ATOM   499  C C   . THR A 1 82  ? 3.477   -5.711  0.745   1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 62  THR A C   1 
ATOM   500  O O   . THR A 1 82  ? 3.641   -5.673  -0.458  1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 62  THR A O   1 
ATOM   501  C CB  . THR A 1 82  ? 2.388   -7.925  1.116   1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 62  THR A CB  1 
ATOM   502  O OG1 . THR A 1 82  ? 1.323   -7.643  2.060   1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 62  THR A OG1 1 
ATOM   503  C CG2 . THR A 1 82  ? 2.774   -9.398  1.217   1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 62  THR A CG2 1 
ATOM   504  N N   . MET A 1 83  ? 3.164   -4.628  1.454   1.00 21.78 ? ? ? ? ? ? 63  MET A N   1 
ATOM   505  C CA  . MET A 1 83  ? 3.138   -3.280  0.865   1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 63  MET A CA  1 
ATOM   506  C C   . MET A 1 83  ? 3.997   -2.393  1.769   1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 63  MET A C   1 
ATOM   507  O O   . MET A 1 83  ? 3.479   -1.838  2.758   1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 63  MET A O   1 
ATOM   508  C CB  . MET A 1 83  ? 1.697   -2.746  0.808   1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 63  MET A CB  1 
ATOM   509  C CG  . MET A 1 83  ? 0.695   -3.591  0.017   1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 63  MET A CG  1 
ATOM   510  S SD  . MET A 1 83  ? -1.020  -3.337  0.546   1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 63  MET A SD  1 
ATOM   511  C CE  . MET A 1 83  ? -1.177  -1.570  0.327   1.00 21.38 ? ? ? ? ? ? 63  MET A CE  1 
ATOM   512  N N   . PRO A 1 84  ? 5.314   -2.301  1.481   1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A N   1 
ATOM   513  C CA  . PRO A 1 84  ? 6.141   -1.437  2.316   1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CA  1 
ATOM   514  C C   . PRO A 1 84  ? 5.773   0.026   2.092   1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A C   1 
ATOM   515  O O   . PRO A 1 84  ? 5.173   0.334   1.058   1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A O   1 
ATOM   516  C CB  . PRO A 1 84  ? 7.579   -1.719  1.848   1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CB  1 
ATOM   517  C CG  . PRO A 1 84  ? 7.522   -2.896  0.963   1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CG  1 
ATOM   518  C CD  . PRO A 1 84  ? 6.111   -3.004  0.455   1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 64  PRO A CD  1 
ATOM   519  N N   . PRO A 1 85  ? 6.119   0.914   3.043   1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A N   1 
ATOM   520  C CA  . PRO A 1 85  ? 5.817   2.338   2.857   1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A CA  1 
ATOM   521  C C   . PRO A 1 85  ? 6.381   2.874   1.529   1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A C   1 
ATOM   522  O O   . PRO A 1 85  ? 7.537   2.617   1.213   1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A O   1 
ATOM   523  C CB  . PRO A 1 85  ? 6.553   3.016   4.035   1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A CB  1 
ATOM   524  C CG  . PRO A 1 85  ? 6.799   1.930   5.060   1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A CG  1 
ATOM   525  C CD  . PRO A 1 85  ? 6.967   0.679   4.241   1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 65  PRO A CD  1 
ATOM   526  N N   . GLY A 1 86  ? 5.565   3.588   0.755   1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 66  GLY A N   1 
ATOM   527  C CA  . GLY A 1 86  ? 6.057   4.249   -0.448  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 66  GLY A CA  1 
ATOM   528  C C   . GLY A 1 86  ? 6.102   3.383   -1.692  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 66  GLY A C   1 
ATOM   529  O O   . GLY A 1 86  ? 6.606   3.841   -2.735  1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 66  GLY A O   1 
ATOM   530  N N   . SER A 1 87  ? 5.561   2.156   -1.595  1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 67  SER A N   1 
ATOM   531  C CA  . SER A 1 87  ? 5.637   1.186   -2.685  1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 67  SER A CA  1 
ATOM   532  C C   . SER A 1 87  ? 4.564   1.384   -3.757  1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 67  SER A C   1 
ATOM   533  O O   . SER A 1 87  ? 4.677   0.832   -4.860  1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 67  SER A O   1 
ATOM   534  C CB  . SER A 1 87  ? 5.549   -0.256  -2.153  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 67  SER A CB  1 
ATOM   535  O OG  . SER A 1 87  ? 4.502   -0.469  -1.206  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 67  SER A OG  1 
ATOM   536  N N   . LEU A 1 88  ? 3.515   2.140   -3.433  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A N   1 
ATOM   537  C CA  . LEU A 1 88  ? 2.318   2.113   -4.250  1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A CA  1 
ATOM   538  C C   . LEU A 1 88  ? 2.535   2.980   -5.447  1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A C   1 
ATOM   539  O O   . LEU A 1 88  ? 3.081   4.073   -5.318  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A O   1 
ATOM   540  C CB  . LEU A 1 88  ? 1.121   2.614   -3.471  1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A CB  1 
ATOM   541  C CG  . LEU A 1 88  ? -0.196  2.593   -4.241  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A CG  1 
ATOM   542  C CD1 . LEU A 1 88  ? -1.364  2.164   -3.379  1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A CD1 1 
ATOM   543  C CD2 . LEU A 1 88  ? -0.465  3.971   -4.823  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 68  LEU A CD2 1 
ATOM   544  N N   . ARG A 1 89  ? 2.102   2.467   -6.600  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A N   1 
ATOM   545  C CA  . ARG A 1 89  ? 2.158   3.145   -7.883  1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CA  1 
ATOM   546  C C   . ARG A 1 89  ? 0.830   2.916   -8.616  1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A C   1 
ATOM   547  O O   . ARG A 1 89  ? 0.004   2.100   -8.204  1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A O   1 
ATOM   548  C CB  . ARG A 1 89  ? 3.275   2.557   -8.755  1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CB  1 
ATOM   549  C CG  . ARG A 1 89  ? 4.628   2.436   -8.096  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CG  1 
ATOM   550  C CD  . ARG A 1 89  ? 5.283   3.801   -8.019  1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CD  1 
ATOM   551  N NE  . ARG A 1 89  ? 6.605   3.678   -7.412  1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NE  1 
ATOM   552  C CZ  . ARG A 1 89  ? 6.869   3.815   -6.116  1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CZ  1 
ATOM   553  N NH1 . ARG A 1 89  ? 8.117   3.639   -5.687  1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NH1 1 
ATOM   554  N NH2 . ARG A 1 89  ? 5.926   4.122   -5.235  1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NH2 1 
ATOM   555  N N   . GLY A 1 90  ? 0.656   3.644   -9.711  1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 70  GLY A N   1 
ATOM   556  C CA  . GLY A 1 90  ? -0.485  3.467   -10.611 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 70  GLY A CA  1 
ATOM   557  C C   . GLY A 1 90  ? -1.824  3.857   -9.982  1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 70  GLY A C   1 
ATOM   558  O O   . GLY A 1 90  ? -2.844  3.211   -10.249 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 70  GLY A O   1 
ATOM   559  N N   . LEU A 1 91  ? -1.791  4.885   -9.137  1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A N   1 
ATOM   560  C CA  . LEU A 1 91  ? -2.991  5.520   -8.610  1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CA  1 
ATOM   561  C C   . LEU A 1 91  ? -3.251  6.802   -9.403  1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A C   1 
ATOM   562  O O   . LEU A 1 91  ? -2.358  7.645   -9.549  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A O   1 
ATOM   563  C CB  . LEU A 1 91  ? -2.809  5.860   -7.136  1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CB  1 
ATOM   564  C CG  . LEU A 1 91  ? -3.842  6.734   -6.437  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CG  1 
ATOM   565  C CD1 . LEU A 1 91  ? -5.263  6.198   -6.470  1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CD1 1 
ATOM   566  C CD2 . LEU A 1 91  ? -3.379  6.897   -5.015  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 71  LEU A CD2 1 
ATOM   567  N N   . LEU A 1 92  ? -4.468  6.940   -9.914  1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A N   1 
ATOM   568  C CA  . LEU A 1 92  ? -4.833  8.083   -10.697 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CA  1 
ATOM   569  C C   . LEU A 1 92  ? -6.083  8.741   -10.176 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A C   1 
ATOM   570  O O   . LEU A 1 92  ? -7.143  8.128   -10.131 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A O   1 
ATOM   571  C CB  . LEU A 1 92  ? -5.095  7.636   -12.121 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CB  1 
ATOM   572  C CG  . LEU A 1 92  ? -5.205  8.740   -13.142 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CG  1 
ATOM   573  C CD1 . LEU A 1 92  ? -3.869  9.470   -13.257 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CD1 1 
ATOM   574  C CD2 . LEU A 1 92  ? -5.631  8.138   -14.476 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CD2 1 
ATOM   575  N N   . LEU A 1 93  ? -5.946  10.020  -9.853  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A N   1 
ATOM   576  C CA  . LEU A 1 93  ? -7.029  10.848  -9.378  1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CA  1 
ATOM   577  C C   . LEU A 1 93  ? -7.585  11.695  -10.520 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A C   1 
ATOM   578  O O   . LEU A 1 93  ? -6.821  12.335  -11.234 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A O   1 
ATOM   579  C CB  . LEU A 1 93  ? -6.511  11.789  -8.301  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CB  1 
ATOM   580  C CG  . LEU A 1 93  ? -5.827  11.164  -7.082  1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CG  1 
ATOM   581  C CD1 . LEU A 1 93  ? -5.417  12.274  -6.145  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CD1 1 
ATOM   582  C CD2 . LEU A 1 93  ? -6.749  10.190  -6.372  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 73  LEU A CD2 1 
ATOM   583  N N   . ARG A 1 94  ? -8.908  11.717  -10.662 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A N   1 
ATOM   584  C CA  . ARG A 1 94  ? -9.578  12.543  -11.642 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CA  1 
ATOM   585  C C   . ARG A 1 94  ? -9.782  13.932  -11.045 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A C   1 
ATOM   586  O O   . ARG A 1 94  ? -10.218 14.081  -9.910  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A O   1 
ATOM   587  C CB  . ARG A 1 94  ? -10.923 11.929  -12.015 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CB  1 
ATOM   588  C CG  . ARG A 1 94  ? -11.571 12.534  -13.233 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CG  1 
ATOM   589  C CD  . ARG A 1 94  ? -12.996 12.073  -13.361 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CD  1 
ATOM   590  N NE  . ARG A 1 94  ? -13.531 12.332  -14.682 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A NE  1 
ATOM   591  C CZ  . ARG A 1 94  ? -13.864 13.532  -15.156 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A CZ  1 
ATOM   592  N NH1 . ARG A 1 94  ? -13.732 14.650  -14.415 1.00 34.27 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A NH1 1 
ATOM   593  N NH2 . ARG A 1 94  ? -14.335 13.619  -16.402 1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 74  ARG A NH2 1 
ATOM   594  N N   . THR A 1 95  ? -9.434  14.941  -11.814 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 75  THR A N   1 
ATOM   595  C CA  . THR A 1 95  ? -9.690  16.343  -11.478 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 75  THR A CA  1 
ATOM   596  C C   . THR A 1 95  ? -10.383 17.058  -12.655 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 75  THR A C   1 
ATOM   597  O O   . THR A 1 95  ? -10.147 16.728  -13.833 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 75  THR A O   1 
ATOM   598  C CB  . THR A 1 95  ? -8.415  17.132  -11.062 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 75  THR A CB  1 
ATOM   599  O OG1 . THR A 1 95  ? -8.760  18.520  -10.956 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 75  THR A OG1 1 
ATOM   600  C CG2 . THR A 1 95  ? -7.246  16.975  -12.071 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 75  THR A CG2 1 
ATOM   601  N N   . ASP A 1 96  ? -11.226 18.024  -12.304 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A N   1 
ATOM   602  C CA  . ASP A 1 96  ? -11.864 18.923  -13.262 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A CA  1 
ATOM   603  C C   . ASP A 1 96  ? -10.960 20.041  -13.769 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A C   1 
ATOM   604  O O   . ASP A 1 96  ? -11.286 20.669  -14.785 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A O   1 
ATOM   605  C CB  . ASP A 1 96  ? -13.132 19.535  -12.675 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A CB  1 
ATOM   606  C CG  . ASP A 1 96  ? -14.126 18.473  -12.239 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A CG  1 
ATOM   607  O OD1 . ASP A 1 96  ? -14.255 17.459  -12.949 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A OD1 1 
ATOM   608  O OD2 . ASP A 1 96  ? -14.768 18.627  -11.179 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 76  ASP A OD2 1 
ATOM   609  N N   . ASP A 1 97  ? -9.835  20.293  -13.108 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A N   1 
ATOM   610  C CA  . ASP A 1 97  ? -8.880  21.307  -13.602 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A CA  1 
ATOM   611  C C   . ASP A 1 97  ? -7.433  20.951  -13.243 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A C   1 
ATOM   612  O O   . ASP A 1 97  ? -6.954  21.315  -12.154 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A O   1 
ATOM   613  C CB  . ASP A 1 97  ? -9.236  22.675  -13.017 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A CB  1 
ATOM   614  C CG  . ASP A 1 97  ? -8.456  23.791  -13.652 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A CG  1 
ATOM   615  O OD1 . ASP A 1 97  ? -7.528  23.527  -14.452 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A OD1 1 
ATOM   616  O OD2 . ASP A 1 97  ? -8.802  24.940  -13.353 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 77  ASP A OD2 1 
ATOM   617  N N   . VAL A 1 98  ? -6.745  20.251  -14.141 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A N   1 
ATOM   618  C CA  . VAL A 1 98  ? -5.402  19.797  -13.830 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A CA  1 
ATOM   619  C C   . VAL A 1 98  ? -4.346  20.917  -13.767 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A C   1 
ATOM   620  O O   . VAL A 1 98  ? -3.436  20.852  -12.932 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A O   1 
ATOM   621  C CB  . VAL A 1 98  ? -4.932  18.647  -14.732 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A CB  1 
ATOM   622  C CG1 . VAL A 1 98  ? -4.620  19.134  -16.137 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A CG1 1 
ATOM   623  C CG2 . VAL A 1 98  ? -3.730  17.922  -14.108 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 78  VAL A CG2 1 
ATOM   624  N N   . ASP A 1 99  ? -4.464  21.931  -14.623 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A N   1 
ATOM   625  C CA  . ASP A 1 99  ? -3.560  23.092  -14.531 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A CA  1 
ATOM   626  C C   . ASP A 1 99  ? -3.628  23.782  -13.141 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A C   1 
ATOM   627  O O   . ASP A 1 99  ? -2.616  23.957  -12.454 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A O   1 
ATOM   628  C CB  . ASP A 1 99  ? -3.826  24.087  -15.662 1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A CB  1 
ATOM   629  C CG  . ASP A 1 99  ? -3.536  23.505  -17.031 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A CG  1 
ATOM   630  O OD1 . ASP A 1 99  ? -2.955  22.403  -17.112 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A OD1 1 
ATOM   631  O OD2 . ASP A 1 99  ? -3.896  24.146  -18.052 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 79  ASP A OD2 1 
ATOM   632  N N   . ALA A 1 100 ? -4.822  24.095  -12.687 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 80  ALA A N   1 
ATOM   633  C CA  . ALA A 1 100 ? -4.963  24.788  -11.407 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 80  ALA A CA  1 
ATOM   634  C C   . ALA A 1 100 ? -4.441  23.942  -10.242 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 80  ALA A C   1 
ATOM   635  O O   . ALA A 1 100 ? -3.818  24.469  -9.277  1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 80  ALA A O   1 
ATOM   636  C CB  . ALA A 1 100 ? -6.408  25.171  -11.179 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 80  ALA A CB  1 
ATOM   637  N N   . ASP A 1 101 ? -4.691  22.630  -10.318 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A N   1 
ATOM   638  C CA  . ASP A 1 101 ? -4.299  21.757  -9.224  1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A CA  1 
ATOM   639  C C   . ASP A 1 101 ? -2.793  21.658  -9.122  1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A C   1 
ATOM   640  O O   . ASP A 1 101 ? -2.258  21.677  -8.024  1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A O   1 
ATOM   641  C CB  . ASP A 1 101 ? -4.943  20.379  -9.363  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A CB  1 
ATOM   642  C CG  . ASP A 1 101 ? -6.393  20.353  -8.860  1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A CG  1 
ATOM   643  O OD1 . ASP A 1 101 ? -6.864  21.363  -8.286  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A OD1 1 
ATOM   644  O OD2 . ASP A 1 101 ? -7.061  19.317  -9.023  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 81  ASP A OD2 1 
ATOM   645  N N   . CYS A 1 102 ? -2.134  21.529  -10.263 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 82  CYS A N   1 
ATOM   646  C CA  . CYS A 1 102 ? -0.675  21.565  -10.367 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 82  CYS A CA  1 
ATOM   647  C C   . CYS A 1 102 ? -0.093  22.897  -9.862  1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 82  CYS A C   1 
ATOM   648  O O   . CYS A 1 102 ? 0.927   22.913  -9.160  1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 82  CYS A O   1 
ATOM   649  C CB  . CYS A 1 102 ? -0.218  21.316  -11.829 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 82  CYS A CB  1 
ATOM   650  S SG  . CYS A 1 102 ? -0.436  19.604  -12.392 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 82  CYS A SG  1 
ATOM   651  N N   . ALA A 1 103 ? -0.717  24.011  -10.242 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A N   1 
ATOM   652  C CA  . ALA A 1 103 ? -0.290  25.315  -9.742  1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A CA  1 
ATOM   653  C C   . ALA A 1 103 ? -0.391  25.346  -8.208  1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A C   1 
ATOM   654  O O   . ALA A 1 103 ? 0.524   25.797  -7.537  1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A O   1 
ATOM   655  C CB  . ALA A 1 103 ? -1.119  26.448  -10.358 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A CB  1 
ATOM   656  N N   . ARG A 1 104 ? -1.498  24.843  -7.678  1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A N   1 
ATOM   657  C CA  . ARG A 1 104 ? -1.718  24.807  -6.242  1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A CA  1 
ATOM   658  C C   . ARG A 1 104 ? -0.709  23.932  -5.515  1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A C   1 
ATOM   659  O O   . ARG A 1 104 ? -0.178  24.332  -4.483  1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A O   1 
ATOM   660  C CB  . ARG A 1 104 ? -3.130  24.316  -5.915  1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A CB  1 
ATOM   661  C CG  . ARG A 1 104 ? -4.150  25.442  -5.765  1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A CG  1 
ATOM   662  C CD  . ARG A 1 104 ? -5.469  24.878  -5.252  1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A CD  1 
ATOM   663  N NE  . ARG A 1 104 ? -6.167  24.095  -6.286  1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A NE  1 
ATOM   664  C CZ  . ARG A 1 104 ? -6.998  24.582  -7.213  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A CZ  1 
ATOM   665  N NH1 . ARG A 1 104 ? -7.285  25.864  -7.272  1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A NH1 1 
ATOM   666  N NH2 . ARG A 1 104 ? -7.554  23.766  -8.091  1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 84  ARG A NH2 1 
ATOM   667  N N   . LEU A 1 105 ? -0.454  22.743  -6.048  1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A N   1 
ATOM   668  C CA  . LEU A 1 105 ? 0.500   21.851  -5.432  1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A CA  1 
ATOM   669  C C   . LEU A 1 105 ? 1.861   22.477  -5.360  1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A C   1 
ATOM   670  O O   . LEU A 1 105 ? 2.467   22.450  -4.301  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A O   1 
ATOM   671  C CB  . LEU A 1 105 ? 0.580   20.522  -6.169  1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A CB  1 
ATOM   672  C CG  . LEU A 1 105 ? -0.657  19.655  -5.948  1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A CG  1 
ATOM   673  C CD1 . LEU A 1 105 ? -0.758  18.604  -7.063  1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A CD1 1 
ATOM   674  C CD2 . LEU A 1 105 ? -0.649  18.998  -4.572  1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 85  LEU A CD2 1 
ATOM   675  N N   . GLN A 1 106 ? 2.314   23.047  -6.476  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A N   1 
ATOM   676  C CA  . GLN A 1 106 ? 3.613   23.718  -6.566  1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A CA  1 
ATOM   677  C C   . GLN A 1 106 ? 3.676   24.839  -5.514  1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A C   1 
ATOM   678  O O   . GLN A 1 106 ? 4.682   24.967  -4.809  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A O   1 
ATOM   679  C CB  . GLN A 1 106 ? 3.836   24.266  -8.008  1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A CB  1 
ATOM   680  C CG  . GLN A 1 106 ? 5.172   24.964  -8.258  1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A CG  1 
ATOM   681  C CD  . GLN A 1 106 ? 5.313   25.606  -9.660  1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A CD  1 
ATOM   682  O OE1 . GLN A 1 106 ? 4.580   26.545  -9.989  1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A OE1 1 
ATOM   683  N NE2 . GLN A 1 106 ? 6.274   25.121  -10.472 1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 86  GLN A NE2 1 
ATOM   684  N N   . GLU A 1 107 ? 2.589   25.607  -5.403  1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A N   1 
ATOM   685  C CA  . GLU A 1 107 ? 2.431   26.704  -4.430  1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CA  1 
ATOM   686  C C   . GLU A 1 107 ? 2.627   26.166  -3.021  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A C   1 
ATOM   687  O O   . GLU A 1 107 ? 3.326   26.763  -2.203  1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A O   1 
ATOM   688  C CB  . GLU A 1 107 ? 1.032   27.351  -4.582  1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CB  1 
ATOM   689  C CG  . GLU A 1 107 ? 0.649   28.427  -3.564  1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CG  1 
ATOM   690  C CD  . GLU A 1 107 ? -0.659  29.182  -3.908  1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A CD  1 
ATOM   691  O OE1 . GLU A 1 107 ? -1.734  28.558  -4.186  1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A OE1 1 
ATOM   692  O OE2 . GLU A 1 107 ? -0.618  30.428  -3.862  1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 87  GLU A OE2 1 
ATOM   693  N N   . ARG A 1 108 ? 2.049   24.994  -2.779  1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A N   1 
ATOM   694  C CA  . ARG A 1 108 ? 2.108   24.324  -1.502  1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CA  1 
ATOM   695  C C   . ARG A 1 108 ? 3.371   23.526  -1.269  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A C   1 
ATOM   696  O O   . ARG A 1 108 ? 3.461   22.805  -0.274  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A O   1 
ATOM   697  C CB  . ARG A 1 108 ? 0.884   23.421  -1.379  1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CB  1 
ATOM   698  C CG  . ARG A 1 108 ? -0.385  24.239  -1.321  1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CG  1 
ATOM   699  C CD  . ARG A 1 108 ? -1.589  23.351  -1.451  1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CD  1 
ATOM   700  N NE  . ARG A 1 108 ? -2.797  24.148  -1.577  1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A NE  1 
ATOM   701  C CZ  . ARG A 1 108 ? -4.030  23.660  -1.524  1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A CZ  1 
ATOM   702  N NH1 . ARG A 1 108 ? -5.059  24.477  -1.663  1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A NH1 1 
ATOM   703  N NH2 . ARG A 1 108 ? -4.252  22.356  -1.353  1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 88  ARG A NH2 1 
ATOM   704  N N   . GLY A 1 109 ? 4.351   23.653  -2.156  1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 89  GLY A N   1 
ATOM   705  C CA  . GLY A 1 109 ? 5.693   23.094  -1.925  1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 89  GLY A CA  1 
ATOM   706  C C   . GLY A 1 109 ? 5.837   21.625  -2.256  1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 89  GLY A C   1 
ATOM   707  O O   . GLY A 1 109 ? 6.629   20.911  -1.626  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 89  GLY A O   1 
ATOM   708  N N   . VAL A 1 110 ? 5.063   21.167  -3.236  1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 90  VAL A N   1 
ATOM   709  C CA  . VAL A 1 110 ? 5.176   19.832  -3.779  1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 90  VAL A CA  1 
ATOM   710  C C   . VAL A 1 110 ? 5.715   19.901  -5.222  1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 90  VAL A C   1 
ATOM   711  O O   . VAL A 1 110 ? 5.278   20.731  -6.042  1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 90  VAL A O   1 
ATOM   712  C CB  . VAL A 1 110 ? 3.811   19.141  -3.784  1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 90  VAL A CB  1 
ATOM   713  C CG1 . VAL A 1 110 ? 3.931   17.741  -4.393  1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 90  VAL A CG1 1 
ATOM   714  C CG2 . VAL A 1 110 ? 3.242   19.081  -2.363  1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 90  VAL A CG2 1 
ATOM   715  N N   . ALA A 1 111 ? 6.617   18.976  -5.532  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A N   1 
ATOM   716  C CA  . ALA A 1 111 ? 7.165   18.800  -6.859  1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A CA  1 
ATOM   717  C C   . ALA A 1 111 ? 6.136   18.134  -7.751  1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A C   1 
ATOM   718  O O   . ALA A 1 111 ? 5.657   17.051  -7.442  1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A O   1 
ATOM   719  C CB  . ALA A 1 111 ? 8.410   17.918  -6.786  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 91  ALA A CB  1 
ATOM   720  N N   . VAL A 1 112 ? 5.815   18.767  -8.868  1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A N   1 
ATOM   721  C CA  . VAL A 1 112 ? 4.882   18.207  -9.848  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A CA  1 
ATOM   722  C C   . VAL A 1 112 ? 5.620   17.963  -11.165 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A C   1 
ATOM   723  O O   . VAL A 1 112 ? 6.437   18.766  -11.619 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A O   1 
ATOM   724  C CB  . VAL A 1 112 ? 3.646   19.107  -10.052 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A CB  1 
ATOM   725  C CG1 . VAL A 1 112 ? 2.642   18.484  -11.014 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A CG1 1 
ATOM   726  C CG2 . VAL A 1 112 ? 2.959   19.339  -8.709  1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 92  VAL A CG2 1 
ATOM   727  N N   . ASP A 1 113 ? 5.330   16.810  -11.748 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A N   1 
ATOM   728  C CA  . ASP A 1 113 ? 5.777   16.449  -13.063 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A CA  1 
ATOM   729  C C   . ASP A 1 113 ? 4.553   16.490  -14.003 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A C   1 
ATOM   730  O O   . ASP A 1 113 ? 3.672   15.631  -13.930 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A O   1 
ATOM   731  C CB  . ASP A 1 113 ? 6.397   15.059  -12.954 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A CB  1 
ATOM   732  C CG  . ASP A 1 113 ? 6.846   14.514  -14.267 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A CG  1 
ATOM   733  O OD1 . ASP A 1 113 ? 6.998   15.295  -15.238 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A OD1 1 
ATOM   734  O OD2 . ASP A 1 113 ? 7.049   13.275  -14.301 1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 93  ASP A OD2 1 
ATOM   735  N N   . GLY A 1 114 ? 4.504   17.488  -14.876 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 94  GLY A N   1 
ATOM   736  C CA  . GLY A 1 114 ? 3.380   17.674  -15.772 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 94  GLY A CA  1 
ATOM   737  C C   . GLY A 1 114 ? 2.861   19.074  -15.560 1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 94  GLY A C   1 
ATOM   738  O O   . GLY A 1 114 ? 3.483   19.820  -14.865 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 94  GLY A O   1 
ATOM   739  N N   . PRO A 1 115 ? 1.725   19.454  -16.132 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 95  PRO A N   1 
ATOM   740  C CA  . PRO A 1 115 ? 0.866   18.579  -16.906 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 95  PRO A CA  1 
ATOM   741  C C   . PRO A 1 115 ? 1.303   18.345  -18.367 1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 95  PRO A C   1 
ATOM   742  O O   . PRO A 1 115 ? 1.685   19.303  -19.053 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 95  PRO A O   1 
ATOM   743  C CB  . PRO A 1 115 ? -0.496  19.278  -16.836 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 95  PRO A CB  1 
ATOM   744  C CG  . PRO A 1 115 ? -0.214  20.705  -16.522 1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 95  PRO A CG  1 
ATOM   745  C CD  . PRO A 1 115 ? 1.186   20.820  -16.019 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 95  PRO A CD  1 
ATOM   746  N N   . LYS A 1 116 ? 1.237   17.073  -18.802 1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A N   1 
ATOM   747  C CA  . LYS A 1 116 ? 1.418   16.661  -20.190 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A CA  1 
ATOM   748  C C   . LYS A 1 116 ? 0.094   16.107  -20.724 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A C   1 
ATOM   749  O O   . LYS A 1 116 ? -0.675  15.494  -19.985 1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A O   1 
ATOM   750  C CB  . LYS A 1 116 ? 2.456   15.533  -20.362 1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A CB  1 
ATOM   751  C CG  . LYS A 1 116 ? 3.561   15.365  -19.343 1.00 35.25 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A CG  1 
ATOM   752  C CD  . LYS A 1 116 ? 4.606   16.459  -19.378 1.00 38.03 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A CD  1 
ATOM   753  C CE  . LYS A 1 116 ? 5.802   16.062  -18.506 1.00 41.88 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A CE  1 
ATOM   754  N NZ  . LYS A 1 116 ? 6.541   17.225  -17.904 1.00 41.79 ? ? ? ? ? ? 96  LYS A NZ  1 
ATOM   755  N N   . ASN A 1 117 ? -0.134  16.277  -22.025 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A N   1 
ATOM   756  C CA  . ASN A 1 117 ? -1.259  15.637  -22.695 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CA  1 
ATOM   757  C C   . ASN A 1 117 ? -0.935  14.176  -22.974 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A C   1 
ATOM   758  O O   . ASN A 1 117 ? 0.233   13.816  -23.124 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A O   1 
ATOM   759  C CB  . ASN A 1 117 ? -1.585  16.362  -23.990 1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CB  1 
ATOM   760  C CG  . ASN A 1 117 ? -2.121  17.750  -23.752 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A CG  1 
ATOM   761  O OD1 . ASN A 1 117 ? -2.662  18.042  -22.696 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A OD1 1 
ATOM   762  N ND2 . ASN A 1 117 ? -1.956  18.623  -24.726 1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 97  ASN A ND2 1 
ATOM   763  N N   . THR A 1 118 ? -1.972  13.347  -22.978 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 98  THR A N   1 
ATOM   764  C CA  . THR A 1 118 ? -1.856  11.926  -23.281 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 98  THR A CA  1 
ATOM   765  C C   . THR A 1 118 ? -3.120  11.501  -24.035 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 98  THR A C   1 
ATOM   766  O O   . THR A 1 118 ? -4.127  12.238  -24.029 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 98  THR A O   1 
ATOM   767  C CB  . THR A 1 118 ? -1.752  11.092  -21.993 1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 98  THR A CB  1 
ATOM   768  O OG1 . THR A 1 118 ? -2.970  11.210  -21.243 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 98  THR A OG1 1 
ATOM   769  C CG2 . THR A 1 118 ? -0.568  11.547  -21.124 1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 98  THR A CG2 1 
ATOM   770  N N   . PRO A 1 119 ? -3.118  10.295  -24.636 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 99  PRO A N   1 
ATOM   771  C CA  . PRO A 1 119 ? -4.340  9.811   -25.331 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 99  PRO A CA  1 
ATOM   772  C C   . PRO A 1 119 ? -5.651  9.815   -24.493 1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 99  PRO A C   1 
ATOM   773  O O   . PRO A 1 119 ? -6.752  9.857   -25.066 1.00 36.18 ? ? ? ? ? ? 99  PRO A O   1 
ATOM   774  C CB  . PRO A 1 119 ? -3.976  8.359   -25.700 1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 99  PRO A CB  1 
ATOM   775  C CG  . PRO A 1 119 ? -2.511  8.352   -25.765 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 99  PRO A CG  1 
ATOM   776  C CD  . PRO A 1 119 ? -2.037  9.303   -24.710 1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 99  PRO A CD  1 
ATOM   777  N N   . TRP A 1 120 ? -5.508  9.800   -23.164 1.00 34.96 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A N   1 
ATOM   778  C CA  . TRP A 1 120 ? -6.609  9.603   -22.225 1.00 35.72 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A CA  1 
ATOM   779  C C   . TRP A 1 120 ? -6.916  10.827  -21.372 1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A C   1 
ATOM   780  O O   . TRP A 1 120 ? -7.747  10.737  -20.465 1.00 36.32 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A O   1 
ATOM   781  C CB  . TRP A 1 120 ? -6.251  8.447   -21.293 1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A CB  1 
ATOM   782  C CG  . TRP A 1 120 ? -5.368  7.457   -21.954 1.00 39.18 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A CG  1 
ATOM   783  C CD1 . TRP A 1 120 ? -5.721  6.531   -22.907 1.00 40.21 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A CD1 1 
ATOM   784  C CD2 . TRP A 1 120 ? -3.963  7.327   -21.762 1.00 39.25 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A CD2 1 
ATOM   785  N NE1 . TRP A 1 120 ? -4.612  5.810   -23.296 1.00 40.36 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A NE1 1 
ATOM   786  C CE2 . TRP A 1 120 ? -3.516  6.286   -22.618 1.00 40.56 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A CE2 1 
ATOM   787  C CE3 . TRP A 1 120 ? -3.034  7.988   -20.953 1.00 40.26 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A CE3 1 
ATOM   788  C CZ2 . TRP A 1 120 ? -2.177  5.888   -22.678 1.00 40.06 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A CZ2 1 
ATOM   789  C CZ3 . TRP A 1 120 ? -1.709  7.598   -21.012 1.00 42.59 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A CZ3 1 
ATOM   790  C CH2 . TRP A 1 120 ? -1.290  6.556   -21.872 1.00 41.80 ? ? ? ? ? ? 100 TRP A CH2 1 
ATOM   791  N N   . GLY A 1 121 ? -6.241  11.950  -21.635 1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 101 GLY A N   1 
ATOM   792  C CA  . GLY A 1 121 ? -6.484  13.206  -20.920 1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 101 GLY A CA  1 
ATOM   793  C C   . GLY A 1 121 ? -5.211  13.904  -20.486 1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 101 GLY A C   1 
ATOM   794  O O   . GLY A 1 121 ? -4.098  13.412  -20.688 1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 101 GLY A O   1 
ATOM   795  N N   . ARG A 1 122 ? -5.385  15.057  -19.866 1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A N   1 
ATOM   796  C CA  . ARG A 1 122 ? -4.257  15.870  -19.456 1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A CA  1 
ATOM   797  C C   . ARG A 1 122 ? -3.799  15.426  -18.065 1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A C   1 
ATOM   798  O O   . ARG A 1 122 ? -4.607  15.432  -17.132 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A O   1 
ATOM   799  C CB  . ARG A 1 122 ? -4.661  17.336  -19.490 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A CB  1 
ATOM   800  C CG  . ARG A 1 122 ? -3.488  18.304  -19.425 1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A CG  1 
ATOM   801  C CD  . ARG A 1 122 ? -3.915  19.698  -19.867 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A CD  1 
ATOM   802  N NE  . ARG A 1 122 ? -2.913  20.707  -19.549 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A NE  1 
ATOM   803  C CZ  . ARG A 1 122 ? -1.716  20.832  -20.143 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A CZ  1 
ATOM   804  N NH1 . ARG A 1 122 ? -1.308  19.996  -21.107 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A NH1 1 
ATOM   805  N NH2 . ARG A 1 122 ? -0.903  21.803  -19.751 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 102 ARG A NH2 1 
ATOM   806  N N   . GLN A 1 123 ? -2.522  15.054  -17.918 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A N   1 
ATOM   807  C CA  . GLN A 1 123 ? -2.072  14.366  -16.709 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A CA  1 
ATOM   808  C C   . GLN A 1 123 ? -0.815  14.903  -16.052 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A C   1 
ATOM   809  O O   . GLN A 1 123 ? 0.036   15.475  -16.714 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A O   1 
ATOM   810  C CB  . GLN A 1 123 ? -1.834  12.895  -17.016 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A CB  1 
ATOM   811  C CG  . GLN A 1 123 ? -3.128  12.160  -17.316 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A CG  1 
ATOM   812  C CD  . GLN A 1 123 ? -3.006  10.649  -17.297 1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A CD  1 
ATOM   813  O OE1 . GLN A 1 123 ? -3.707  9.966   -18.032 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A OE1 1 
ATOM   814  N NE2 . GLN A 1 123 ? -2.152  10.123  -16.430 1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A NE2 1 
ATOM   815  N N   . ALA A 1 124 ? -0.697  14.671  -14.749 1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 104 ALA A N   1 
ATOM   816  C CA  . ALA A 1 124 ? 0.493   15.053  -13.958 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 104 ALA A CA  1 
ATOM   817  C C   . ALA A 1 124 ? 0.827   13.987  -12.901 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 104 ALA A C   1 
ATOM   818  O O   . ALA A 1 124 ? 0.012   13.130  -12.615 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 104 ALA A O   1 
ATOM   819  C CB  . ALA A 1 124 ? 0.284   16.403  -13.286 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 104 ALA A CB  1 
ATOM   820  N N   . MET A 1 125 ? 2.029   14.055  -12.343 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 105 MET A N   1 
ATOM   821  C CA  . MET A 1 125 ? 2.469   13.133  -11.294 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 105 MET A CA  1 
ATOM   822  C C   . MET A 1 125 ? 3.193   13.859  -10.163 1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 105 MET A C   1 
ATOM   823  O O   . MET A 1 125 ? 3.888   14.848  -10.377 1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 105 MET A O   1 
ATOM   824  C CB  . MET A 1 125 ? 3.411   12.088  -11.870 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 105 MET A CB  1 
ATOM   825  C CG  . MET A 1 125 ? 2.750   10.785  -12.306 1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 105 MET A CG  1 
ATOM   826  S SD  . MET A 1 125 ? 3.990   9.708   -13.101 1.00 42.00 ? ? ? ? ? ? 105 MET A SD  1 
ATOM   827  C CE  . MET A 1 125 ? 5.418   9.757   -12.002 1.00 40.02 ? ? ? ? ? ? 105 MET A CE  1 
ATOM   828  N N   . PHE A 1 126 ? 3.012   13.343  -8.956  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A N   1 
ATOM   829  C CA  . PHE A 1 126 ? 3.742   13.783  -7.787  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CA  1 
ATOM   830  C C   . PHE A 1 126 ? 3.784   12.621  -6.831  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A C   1 
ATOM   831  O O   . PHE A 1 126 ? 3.230   11.549  -7.121  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A O   1 
ATOM   832  C CB  . PHE A 1 126 ? 3.115   15.060  -7.151  1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CB  1 
ATOM   833  C CG  . PHE A 1 126 ? 1.705   14.877  -6.641  1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CG  1 
ATOM   834  C CD1 . PHE A 1 126 ? 0.627   14.909  -7.501  1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CD1 1 
ATOM   835  C CD2 . PHE A 1 126 ? 1.463   14.668  -5.285  1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CD2 1 
ATOM   836  C CE1 . PHE A 1 126 ? -0.673  14.724  -7.019  1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CE1 1 
ATOM   837  C CE2 . PHE A 1 126 ? 0.170   14.481  -4.799  1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CE2 1 
ATOM   838  C CZ  . PHE A 1 126 ? -0.900  14.520  -5.663  1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 106 PHE A CZ  1 
ATOM   839  N N   . SER A 1 127 ? 4.469   12.818  -5.709  1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 107 SER A N   1 
ATOM   840  C CA  . SER A 1 127 ? 4.678   11.763  -4.727  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 107 SER A CA  1 
ATOM   841  C C   . SER A 1 127 ? 4.321   12.242  -3.321  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 107 SER A C   1 
ATOM   842  O O   . SER A 1 127 ? 4.325   13.443  -3.057  1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 107 SER A O   1 
ATOM   843  C CB  . SER A 1 127 ? 6.129   11.290  -4.776  1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 107 SER A CB  1 
ATOM   844  O OG  . SER A 1 127 ? 6.987   12.379  -4.568  1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 107 SER A OG  1 
ATOM   845  N N   . ASP A 1 128 ? 3.958   11.312  -2.441  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A N   1 
ATOM   846  C CA  . ASP A 1 128 ? 3.647   11.654  -1.044  1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CA  1 
ATOM   847  C C   . ASP A 1 128 ? 4.956   11.556  -0.198  1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A C   1 
ATOM   848  O O   . ASP A 1 128 ? 6.024   11.270  -0.758  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A O   1 
ATOM   849  C CB  . ASP A 1 128 ? 2.479   10.782  -0.545  1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CB  1 
ATOM   850  C CG  . ASP A 1 128 ? 2.893   9.348   -0.172  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A CG  1 
ATOM   851  O OD1 . ASP A 1 128 ? 4.070   8.979   -0.364  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD1 1 
ATOM   852  O OD2 . ASP A 1 128 ? 2.002   8.603   0.315   1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 108 ASP A OD2 1 
ATOM   853  N N   . PRO A 1 129 ? 4.885   11.791  1.137   1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A N   1 
ATOM   854  C CA  . PRO A 1 129 ? 6.142   11.874  1.896   1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A CA  1 
ATOM   855  C C   . PRO A 1 129 ? 6.925   10.570  1.985   1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A C   1 
ATOM   856  O O   . PRO A 1 129 ? 8.121   10.621  2.261   1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A O   1 
ATOM   857  C CB  . PRO A 1 129 ? 5.685   12.316  3.283   1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A CB  1 
ATOM   858  C CG  . PRO A 1 129 ? 4.438   13.116  3.009   1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A CG  1 
ATOM   859  C CD  . PRO A 1 129 ? 3.754   12.320  1.922   1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 109 PRO A CD  1 
ATOM   860  N N   . ASP A 1 130 ? 6.252   9.431   1.791   1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A N   1 
ATOM   861  C CA  . ASP A 1 130 ? 6.906   8.106   1.680   1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CA  1 
ATOM   862  C C   . ASP A 1 130 ? 7.349   7.666   0.285   1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A C   1 
ATOM   863  O O   . ASP A 1 130 ? 8.095   6.699   0.180   1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A O   1 
ATOM   864  C CB  . ASP A 1 130 ? 6.012   7.027   2.292   1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CB  1 
ATOM   865  C CG  . ASP A 1 130 ? 6.065   7.050   3.781   1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A CG  1 
ATOM   866  O OD1 . ASP A 1 130 ? 7.151   6.749   4.302   1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A OD1 1 
ATOM   867  O OD2 . ASP A 1 130 ? 5.049   7.392   4.440   1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 110 ASP A OD2 1 
ATOM   868  N N   . GLY A 1 131 ? 6.911   8.376   -0.768  1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A N   1 
ATOM   869  C CA  . GLY A 1 131 ? 7.325   8.081   -2.157  1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A CA  1 
ATOM   870  C C   . GLY A 1 131 ? 6.276   7.345   -2.981  1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A C   1 
ATOM   871  O O   . GLY A 1 131 ? 6.560   6.922   -4.104  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 111 GLY A O   1 
ATOM   872  N N   . ASN A 1 132 ? 5.064   7.188   -2.441  1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 112 ASN A N   1 
ATOM   873  C CA  . ASN A 1 132 ? 3.958   6.633   -3.209  1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 112 ASN A CA  1 
ATOM   874  C C   . ASN A 1 132 ? 3.675   7.675   -4.248  1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 112 ASN A C   1 
ATOM   875  O O   . ASN A 1 132 ? 3.768   8.867   -3.976  1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 112 ASN A O   1 
ATOM   876  C CB  . ASN A 1 132 ? 2.684   6.438   -2.380  1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 112 ASN A CB  1 
ATOM   877  C CG  . ASN A 1 132 ? 2.841   5.432   -1.251  1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 112 ASN A CG  1 
ATOM   878  O OD1 . ASN A 1 132 ? 3.084   4.258   -1.459  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 112 ASN A OD1 1 
ATOM   879  N ND2 . ASN A 1 132 ? 2.656   5.902   -0.047  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 112 ASN A ND2 1 
ATOM   880  N N   . VAL A 1 133 ? 3.295   7.218   -5.427  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A N   1 
ATOM   881  C CA  . VAL A 1 133 ? 3.200   8.067   -6.612  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CA  1 
ATOM   882  C C   . VAL A 1 133 ? 1.734   8.202   -7.019  1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A C   1 
ATOM   883  O O   . VAL A 1 133 ? 1.051   7.186   -7.275  1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A O   1 
ATOM   884  C CB  . VAL A 1 133 ? 4.023   7.452   -7.756  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CB  1 
ATOM   885  C CG1 . VAL A 1 133 ? 3.864   8.252   -9.019  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CG1 1 
ATOM   886  C CG2 . VAL A 1 133 ? 5.492   7.381   -7.345  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 113 VAL A CG2 1 
ATOM   887  N N   . ILE A 1 134 ? 1.282   9.444   -7.096  1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A N   1 
ATOM   888  C CA  . ILE A 1 134 ? -0.099  9.775   -7.338  1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CA  1 
ATOM   889  C C   . ILE A 1 134 ? -0.179  10.515  -8.671  1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A C   1 
ATOM   890  O O   . ILE A 1 134 ? 0.579   11.495  -8.906  1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A O   1 
ATOM   891  C CB  . ILE A 1 134 ? -0.643  10.684  -6.199  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CB  1 
ATOM   892  C CG1 . ILE A 1 134 ? -0.479  9.998   -4.832  1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CG1 1 
ATOM   893  C CG2 . ILE A 1 134 ? -2.112  10.998  -6.394  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CG2 1 
ATOM   894  C CD1 . ILE A 1 134 ? -0.577  10.912  -3.606  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 114 ILE A CD1 1 
ATOM   895  N N   . GLY A 1 135 ? -1.089  10.067  -9.539  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A N   1 
ATOM   896  C CA  . GLY A 1 135 ? -1.415  10.790  -10.744 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A CA  1 
ATOM   897  C C   . GLY A 1 135 ? -2.628  11.712  -10.612 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A C   1 
ATOM   898  O O   . GLY A 1 135 ? -3.552  11.446  -9.833  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 115 GLY A O   1 
ATOM   899  N N   . LEU A 1 136 ? -2.610  12.796  -11.386 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A N   1 
ATOM   900  C CA  . LEU A 1 136 ? -3.786  13.617  -11.687 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CA  1 
ATOM   901  C C   . LEU A 1 136 ? -4.187  13.356  -13.170 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A C   1 
ATOM   902  O O   . LEU A 1 136 ? -3.314  13.159  -14.004 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A O   1 
ATOM   903  C CB  . LEU A 1 136 ? -3.483  15.116  -11.460 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CB  1 
ATOM   904  C CG  . LEU A 1 136 ? -3.353  15.601  -9.987  1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CG  1 
ATOM   905  C CD1 . LEU A 1 136 ? -2.985  17.091  -9.851  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD1 1 
ATOM   906  C CD2 . LEU A 1 136 ? -4.601  15.306  -9.170  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD2 1 
ATOM   907  N N   . ASN A 1 137 ? -5.485  13.304  -13.473 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A N   1 
ATOM   908  C CA  . ASN A 1 137 ? -5.959  13.268  -14.846 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A CA  1 
ATOM   909  C C   . ASN A 1 137 ? -7.234  14.101  -15.050 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A C   1 
ATOM   910  O O   . ASN A 1 137 ? -8.222  13.939  -14.330 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A O   1 
ATOM   911  C CB  . ASN A 1 137 ? -6.181  11.832  -15.349 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A CB  1 
ATOM   912  C CG  . ASN A 1 137 ? -6.568  11.780  -16.838 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A CG  1 
ATOM   913  O OD1 . ASN A 1 137 ? -6.214  12.659  -17.644 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A OD1 1 
ATOM   914  N ND2 . ASN A 1 137 ? -7.278  10.752  -17.210 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 117 ASN A ND2 1 
ATOM   915  N N   . GLN A 1 138 ? -7.189  14.989  -16.040 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A N   1 
ATOM   916  C CA  . GLN A 1 138 ? -8.377  15.731  -16.491 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A CA  1 
ATOM   917  C C   . GLN A 1 138 ? -8.709  15.209  -17.882 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A C   1 
ATOM   918  O O   . GLN A 1 138 ? -7.983  15.541  -18.816 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A O   1 
ATOM   919  C CB  . GLN A 1 138 ? -8.128  17.241  -16.534 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A CB  1 
ATOM   920  C CG  . GLN A 1 138 ? -9.284  18.008  -17.179 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A CG  1 
ATOM   921  C CD  . GLN A 1 138 ? -9.102  19.516  -17.176 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A CD  1 
ATOM   922  O OE1 . GLN A 1 138 ? -8.400  20.077  -16.342 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A OE1 1 
ATOM   923  N NE2 . GLN A 1 138 ? -9.726  20.177  -18.118 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 118 GLN A NE2 1 
ATOM   924  N N   . PRO A 1 139 ? -9.772  14.381  -18.025 1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 119 PRO A N   1 
ATOM   925  C CA  . PRO A 1 139 ? -10.077 13.794  -19.344 1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 119 PRO A CA  1 
ATOM   926  C C   . PRO A 1 139 ? -10.564 14.800  -20.394 1.00 38.33 ? ? ? ? ? ? 119 PRO A C   1 
ATOM   927  O O   . PRO A 1 139 ? -11.051 15.888  -20.058 1.00 38.79 ? ? ? ? ? ? 119 PRO A O   1 
ATOM   928  C CB  . PRO A 1 139 ? -11.181 12.765  -19.030 1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? 119 PRO A CB  1 
ATOM   929  C CG  . PRO A 1 139 ? -10.985 12.459  -17.585 1.00 33.85 ? ? ? ? ? ? 119 PRO A CG  1 
ATOM   930  C CD  . PRO A 1 139 ? -10.659 13.807  -17.000 1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 119 PRO A CD  1 
ATOM   931  N N   . SER A 1 140 ? -10.451 14.400  -21.653 1.00 41.18 ? ? ? ? ? ? 120 SER A N   1 
ATOM   932  C CA  . SER A 1 140 ? -10.627 15.305  -22.794 1.00 46.43 ? ? ? ? ? ? 120 SER A CA  1 
ATOM   933  C C   . SER A 1 140 ? -12.064 15.841  -22.969 1.00 45.33 ? ? ? ? ? ? 120 SER A C   1 
ATOM   934  O O   . SER A 1 140 ? -13.013 15.082  -23.185 1.00 44.59 ? ? ? ? ? ? 120 SER A O   1 
ATOM   935  C CB  . SER A 1 140 ? -10.148 14.593  -24.063 1.00 50.72 ? ? ? ? ? ? 120 SER A CB  1 
ATOM   936  O OG  . SER A 1 140 ? -9.123  13.639  -23.746 1.00 54.08 ? ? ? ? ? ? 120 SER A OG  1 
ATOM   937  N N   . HIS B 1 20  ? -9.438  25.593  -2.743  1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B N   1 
ATOM   938  C CA  . HIS B 1 20  ? -9.831  24.140  -2.689  1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CA  1 
ATOM   939  C C   . HIS B 1 20  ? -9.284  23.436  -3.944  1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B C   1 
ATOM   940  O O   . HIS B 1 20  ? -9.202  24.060  -4.993  1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B O   1 
ATOM   941  C CB  . HIS B 1 20  ? -11.362 23.964  -2.552  1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CB  1 
ATOM   942  C CG  . HIS B 1 20  ? -11.845 23.730  -1.138  1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CG  1 
ATOM   943  N ND1 . HIS B 1 20  ? -11.826 24.709  -0.160  1.00 38.03 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B ND1 1 
ATOM   944  C CD2 . HIS B 1 20  ? -12.409 22.634  -0.555  1.00 38.33 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CD2 1 
ATOM   945  C CE1 . HIS B 1 20  ? -12.323 24.220  0.968   1.00 37.56 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B CE1 1 
ATOM   946  N NE2 . HIS B 1 20  ? -12.695 22.966  0.752   1.00 38.33 ? ? ? ? ? ? 0   HIS B NE2 1 
ATOM   947  N N   . MET B 1 21  ? -8.882  22.169  -3.839  1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 1   MET B N   1 
ATOM   948  C CA  . MET B 1 21  ? -8.483  21.417  -5.040  1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CA  1 
ATOM   949  C C   . MET B 1 21  ? -9.720  21.019  -5.903  1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 1   MET B C   1 
ATOM   950  O O   . MET B 1 21  ? -10.821 20.923  -5.388  1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 1   MET B O   1 
ATOM   951  C CB  . MET B 1 21  ? -7.642  20.196  -4.659  1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CB  1 
ATOM   952  C CG  . MET B 1 21  ? -6.239  20.548  -4.168  1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CG  1 
ATOM   953  S SD  . MET B 1 21  ? -5.096  21.134  -5.438  1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 1   MET B SD  1 
ATOM   954  C CE  . MET B 1 21  ? -4.178  19.692  -5.869  1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CE  1 
ATOM   955  N N   . ALA B 1 22  ? -9.514  20.836  -7.211  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 2   ALA B N   1 
ATOM   956  C CA  . ALA B 1 22  ? -10.551 20.426  -8.176  1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 2   ALA B CA  1 
ATOM   957  C C   . ALA B 1 22  ? -10.652 18.880  -8.379  1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 2   ALA B C   1 
ATOM   958  O O   . ALA B 1 22  ? -11.345 18.397  -9.275  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 2   ALA B O   1 
ATOM   959  C CB  . ALA B 1 22  ? -10.293 21.107  -9.516  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 2   ALA B CB  1 
ATOM   960  N N   . ILE B 1 23  ? -9.952  18.126  -7.540  1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 3   ILE B N   1 
ATOM   961  C CA  . ILE B 1 23  ? -10.021 16.674  -7.555  1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 3   ILE B CA  1 
ATOM   962  C C   . ILE B 1 23  ? -11.434 16.251  -7.104  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 3   ILE B C   1 
ATOM   963  O O   . ILE B 1 23  ? -11.886 16.683  -6.029  1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 3   ILE B O   1 
ATOM   964  C CB  . ILE B 1 23  ? -9.006  16.076  -6.575  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 3   ILE B CB  1 
ATOM   965  C CG1 . ILE B 1 23  ? -7.599  16.450  -6.975  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 3   ILE B CG1 1 
ATOM   966  C CG2 . ILE B 1 23  ? -9.079  14.555  -6.559  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 3   ILE B CG2 1 
ATOM   967  C CD1 . ILE B 1 23  ? -6.588  16.249  -5.884  1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 3   ILE B CD1 1 
ATOM   968  N N   . SER B 1 24  ? -12.101 15.439  -7.926  1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 4   SER B N   1 
ATOM   969  C CA  . SER B 1 24  ? -13.461 14.944  -7.638  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 4   SER B CA  1 
ATOM   970  C C   . SER B 1 24  ? -13.484 13.535  -7.029  1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 4   SER B C   1 
ATOM   971  O O   . SER B 1 24  ? -14.240 13.286  -6.058  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 4   SER B O   1 
ATOM   972  C CB  . SER B 1 24  ? -14.309 14.949  -8.911  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 4   SER B CB  1 
ATOM   973  O OG  . SER B 1 24  ? -14.012 13.825  -9.709  1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 4   SER B OG  1 
ATOM   974  N N   . HIS B 1 25  ? -12.663 12.627  -7.588  1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 5   HIS B N   1 
ATOM   975  C CA  . HIS B 1 25  ? -12.569 11.272  -7.085  1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 5   HIS B CA  1 
ATOM   976  C C   . HIS B 1 25  ? -11.323 10.513  -7.594  1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 5   HIS B C   1 
ATOM   977  O O   . HIS B 1 25  ? -10.614 10.989  -8.493  1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 5   HIS B O   1 
ATOM   978  C CB  . HIS B 1 25  ? -13.851 10.521  -7.432  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 5   HIS B CB  1 
ATOM   979  C CG  . HIS B 1 25  ? -14.095 10.393  -8.901  1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 5   HIS B CG  1 
ATOM   980  N ND1 . HIS B 1 25  ? -14.712 11.374  -9.641  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 5   HIS B ND1 1 
ATOM   981  C CD2 . HIS B 1 25  ? -13.768 9.413   -9.772  1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 5   HIS B CD2 1 
ATOM   982  C CE1 . HIS B 1 25  ? -14.792 10.984  -10.895 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 5   HIS B CE1 1 
ATOM   983  N NE2 . HIS B 1 25  ? -14.209 9.805   -11.004 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 5   HIS B NE2 1 
ATOM   984  N N   . VAL B 1 26  ? -11.044 9.348   -6.996  1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 6   VAL B N   1 
ATOM   985  C CA  . VAL B 1 26  ? -10.043 8.427   -7.526  1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 6   VAL B CA  1 
ATOM   986  C C   . VAL B 1 26  ? -10.640 7.797   -8.785  1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 6   VAL B C   1 
ATOM   987  O O   . VAL B 1 26  ? -11.613 7.039   -8.715  1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 6   VAL B O   1 
ATOM   988  C CB  . VAL B 1 26  ? -9.684  7.266   -6.562  1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 6   VAL B CB  1 
ATOM   989  C CG1 . VAL B 1 26  ? -8.677  6.279   -7.200  1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 6   VAL B CG1 1 
ATOM   990  C CG2 . VAL B 1 26  ? -9.117  7.804   -5.249  1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 6   VAL B CG2 1 
ATOM   991  N N   . GLN B 1 27  ? -10.003 8.068   -9.919  1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 7   GLN B N   1 
ATOM   992  C CA  . GLN B 1 27  ? -10.423 7.503   -11.213 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 7   GLN B CA  1 
ATOM   993  C C   . GLN B 1 27  ? -10.140 6.023   -11.246 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 7   GLN B C   1 
ATOM   994  O O   . GLN B 1 27  ? -11.026 5.223   -11.591 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 7   GLN B O   1 
ATOM   995  C CB  . GLN B 1 27  ? -9.667  8.175   -12.333 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 7   GLN B CB  1 
ATOM   996  C CG  . GLN B 1 27  ? -10.310 7.972   -13.682 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 7   GLN B CG  1 
ATOM   997  C CD  . GLN B 1 27  ? -9.507  8.493   -14.866 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 7   GLN B CD  1 
ATOM   998  O OE1 . GLN B 1 27  ? -9.586  7.928   -15.957 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 7   GLN B OE1 1 
ATOM   999  N NE2 . GLN B 1 27  ? -8.794  9.575   -14.686 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 7   GLN B NE2 1 
ATOM   1000 N N   . LEU B 1 28  ? -8.904  5.662   -10.889 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B N   1 
ATOM   1001 C CA  . LEU B 1 28  ? -8.535  4.276   -10.814 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CA  1 
ATOM   1002 C C   . LEU B 1 28  ? -7.302  4.085   -9.962  1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B C   1 
ATOM   1003 O O   . LEU B 1 28  ? -6.620  5.058   -9.689  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B O   1 
ATOM   1004 C CB  . LEU B 1 28  ? -8.299  3.734   -12.221 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CB  1 
ATOM   1005 C CG  . LEU B 1 28  ? -7.235  4.437   -13.092 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CG  1 
ATOM   1006 C CD1 . LEU B 1 28  ? -5.829  3.867   -12.874 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD1 1 
ATOM   1007 C CD2 . LEU B 1 28  ? -7.601  4.294   -14.548 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD2 1 
ATOM   1008 N N   . PHE B 1 29  ? -7.053  2.832   -9.553  1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 9   PHE B N   1 
ATOM   1009 C CA  . PHE B 1 29  ? -5.833  2.394   -8.848  1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 9   PHE B CA  1 
ATOM   1010 C C   . PHE B 1 29  ? -5.439  1.018   -9.365  1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 9   PHE B C   1 
ATOM   1011 O O   . PHE B 1 29  ? -6.251  0.346   -9.998  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 9   PHE B O   1 
ATOM   1012 C CB  . PHE B 1 29  ? -6.026  2.347   -7.303  1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 9   PHE B CB  1 
ATOM   1013 C CG  . PHE B 1 29  ? -7.121  1.428   -6.844  1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 9   PHE B CG  1 
ATOM   1014 C CD1 . PHE B 1 29  ? -8.448  1.843   -6.862  1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 9   PHE B CD1 1 
ATOM   1015 C CD2 . PHE B 1 29  ? -6.827  0.149   -6.386  1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 9   PHE B CD2 1 
ATOM   1016 C CE1 . PHE B 1 29  ? -9.492  1.004   -6.455  1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 9   PHE B CE1 1 
ATOM   1017 C CE2 . PHE B 1 29  ? -7.850  -0.706  -5.974  1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 9   PHE B CE2 1 
ATOM   1018 C CZ  . PHE B 1 29  ? -9.196  -0.272  -6.020  1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 9   PHE B CZ  1 
ATOM   1019 N N   . SER B 1 30  ? -4.241  0.556   -9.027  1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 10  SER B N   1 
ATOM   1020 C CA  . SER B 1 30  ? -3.667  -0.646  -9.668  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 10  SER B CA  1 
ATOM   1021 C C   . SER B 1 30  ? -3.644  -1.902  -8.789  1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 10  SER B C   1 
ATOM   1022 O O   . SER B 1 30  ? -3.415  -1.821  -7.577  1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 10  SER B O   1 
ATOM   1023 C CB  . SER B 1 30  ? -2.267  -0.336  -10.252 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 10  SER B CB  1 
ATOM   1024 O OG  . SER B 1 30  ? -2.365  0.630   -11.323 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 10  SER B OG  1 
ATOM   1025 N N   . VAL B 1 31  ? -3.902  -3.053  -9.410  1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 11  VAL B N   1 
ATOM   1026 C CA  . VAL B 1 31  ? -3.824  -4.355  -8.736  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 11  VAL B CA  1 
ATOM   1027 C C   . VAL B 1 31  ? -2.750  -5.222  -9.397  1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 11  VAL B C   1 
ATOM   1028 O O   . VAL B 1 31  ? -2.909  -5.622  -10.530 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 11  VAL B O   1 
ATOM   1029 C CB  . VAL B 1 31  ? -5.161  -5.109  -8.805  1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 11  VAL B CB  1 
ATOM   1030 C CG1 . VAL B 1 31  ? -5.076  -6.447  -8.049  1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 11  VAL B CG1 1 
ATOM   1031 C CG2 . VAL B 1 31  ? -6.283  -4.237  -8.247  1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 11  VAL B CG2 1 
ATOM   1032 N N   . PRO B 1 32  ? -1.675  -5.559  -8.665  1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 12  PRO B N   1 
ATOM   1033 C CA  . PRO B 1 32  ? -0.574  -6.278  -9.315  1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 12  PRO B CA  1 
ATOM   1034 C C   . PRO B 1 32  ? -0.915  -7.757  -9.587  1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 12  PRO B C   1 
ATOM   1035 O O   . PRO B 1 32  ? -1.252  -8.506  -8.657  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 12  PRO B O   1 
ATOM   1036 C CB  . PRO B 1 32  ? 0.563   -6.154  -8.301  1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 12  PRO B CB  1 
ATOM   1037 C CG  . PRO B 1 32  ? -0.128  -6.072  -6.958  1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 12  PRO B CG  1 
ATOM   1038 C CD  . PRO B 1 32  ? -1.490  -5.456  -7.204  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 12  PRO B CD  1 
ATOM   1039 N N   . VAL B 1 33  ? -0.806  -8.157  -10.851 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 13  VAL B N   1 
ATOM   1040 C CA  . VAL B 1 33  ? -1.068  -9.535  -11.288 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 13  VAL B CA  1 
ATOM   1041 C C   . VAL B 1 33  ? 0.068   -10.071 -12.182 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 13  VAL B C   1 
ATOM   1042 O O   . VAL B 1 33  ? 0.888   -9.303  -12.680 1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 13  VAL B O   1 
ATOM   1043 C CB  . VAL B 1 33  ? -2.434  -9.659  -12.009 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 13  VAL B CB  1 
ATOM   1044 C CG1 . VAL B 1 33  ? -3.544  -9.190  -11.078 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 13  VAL B CG1 1 
ATOM   1045 C CG2 . VAL B 1 33  ? -2.478  -8.893  -13.326 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 13  VAL B CG2 1 
ATOM   1046 N N   . SER B 1 34  ? 0.093   -11.396 -12.383 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 14  SER B N   1 
ATOM   1047 C CA  . SER B 1 34  ? 1.109   -12.059 -13.195 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 14  SER B CA  1 
ATOM   1048 C C   . SER B 1 34  ? 0.526   -12.407 -14.553 1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 14  SER B C   1 
ATOM   1049 O O   . SER B 1 34  ? 1.053   -11.978 -15.568 1.00 38.96 ? ? ? ? ? ? 14  SER B O   1 
ATOM   1050 C CB  . SER B 1 34  ? 1.606   -13.325 -12.515 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 14  SER B CB  1 
ATOM   1051 O OG  . SER B 1 34  ? 0.598   -14.313 -12.577 1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 14  SER B OG  1 
ATOM   1052 N N   . ASP B 1 35  ? -0.535  -13.211 -14.570 1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B N   1 
ATOM   1053 C CA  . ASP B 1 35  ? -1.195  -13.601 -15.808 1.00 35.39 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B CA  1 
ATOM   1054 C C   . ASP B 1 35  ? -2.393  -12.686 -15.929 1.00 37.10 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B C   1 
ATOM   1055 O O   . ASP B 1 35  ? -3.313  -12.757 -15.113 1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B O   1 
ATOM   1056 C CB  . ASP B 1 35  ? -1.610  -15.085 -15.777 1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B CB  1 
ATOM   1057 C CG  . ASP B 1 35  ? -1.758  -15.683 -17.166 1.00 37.01 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B CG  1 
ATOM   1058 O OD1 . ASP B 1 35  ? -1.981  -14.924 -18.130 1.00 37.77 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B OD1 1 
ATOM   1059 O OD2 . ASP B 1 35  ? -1.646  -16.927 -17.302 1.00 39.90 ? ? ? ? ? ? 15  ASP B OD2 1 
ATOM   1060 N N   . GLN B 1 36  ? -2.348  -11.793 -16.914 1.00 36.27 ? ? ? ? ? ? 16  GLN B N   1 
ATOM   1061 C CA  . GLN B 1 36  ? -3.427  -10.841 -17.169 1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 16  GLN B CA  1 
ATOM   1062 C C   . GLN B 1 36  ? -4.699  -11.500 -17.738 1.00 36.68 ? ? ? ? ? ? 16  GLN B C   1 
ATOM   1063 O O   . GLN B 1 36  ? -5.804  -10.979 -17.559 1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 16  GLN B O   1 
ATOM   1064 C CB  . GLN B 1 36  ? -2.957  -9.737  -18.123 1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 16  GLN B CB  1 
ATOM   1065 C CG  . GLN B 1 36  ? -1.892  -8.807  -17.552 1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 16  GLN B CG  1 
ATOM   1066 C CD  . GLN B 1 36  ? -1.461  -7.717  -18.534 1.00 38.28 ? ? ? ? ? ? 16  GLN B CD  1 
ATOM   1067 O OE1 . GLN B 1 36  ? -0.677  -7.976  -19.460 1.00 37.92 ? ? ? ? ? ? 16  GLN B OE1 1 
ATOM   1068 N NE2 . GLN B 1 36  ? -1.957  -6.486  -18.325 1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 16  GLN B NE2 1 
ATOM   1069 N N   . GLU B 1 37  ? -4.550  -12.619 -18.440 1.00 36.72 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B N   1 
ATOM   1070 C CA  . GLU B 1 37  ? -5.694  -13.288 -19.034 1.00 36.64 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B CA  1 
ATOM   1071 C C   . GLU B 1 37  ? -6.451  -14.022 -17.938 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B C   1 
ATOM   1072 O O   . GLU B 1 37  ? -7.679  -13.965 -17.918 1.00 38.73 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B O   1 
ATOM   1073 C CB  . GLU B 1 37  ? -5.276  -14.230 -20.177 1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B CB  1 
ATOM   1074 C CG  . GLU B 1 37  ? -6.437  -14.747 -21.035 1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B CG  1 
ATOM   1075 C CD  . GLU B 1 37  ? -7.169  -13.664 -21.838 1.00 39.50 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B CD  1 
ATOM   1076 O OE1 . GLU B 1 37  ? -8.427  -13.690 -21.905 1.00 42.93 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B OE1 1 
ATOM   1077 O OE2 . GLU B 1 37  ? -6.503  -12.780 -22.405 1.00 38.32 ? ? ? ? ? ? 17  GLU B OE2 1 
ATOM   1078 N N   . LYS B 1 38  ? -5.733  -14.675 -17.022 1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 18  LYS B N   1 
ATOM   1079 C CA  . LYS B 1 38  ? -6.372  -15.284 -15.854 1.00 39.40 ? ? ? ? ? ? 18  LYS B CA  1 
ATOM   1080 C C   . LYS B 1 38  ? -7.079  -14.240 -15.014 1.00 37.77 ? ? ? ? ? ? 18  LYS B C   1 
ATOM   1081 O O   . LYS B 1 38  ? -8.280  -14.378 -14.754 1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 18  LYS B O   1 
ATOM   1082 C CB  . LYS B 1 38  ? -5.368  -16.029 -14.970 1.00 42.47 ? ? ? ? ? ? 18  LYS B CB  1 
ATOM   1083 C CG  . LYS B 1 38  ? -4.784  -17.263 -15.637 1.00 48.35 ? ? ? ? ? ? 18  LYS B CG  1 
ATOM   1084 C CD  . LYS B 1 38  ? -4.519  -18.380 -14.639 1.00 50.56 ? ? ? ? ? ? 18  LYS B CD  1 
ATOM   1085 C CE  . LYS B 1 38  ? -3.571  -19.418 -15.228 1.00 52.78 ? ? ? ? ? ? 18  LYS B CE  1 
ATOM   1086 N NZ  . LYS B 1 38  ? -3.574  -20.664 -14.405 1.00 53.80 ? ? ? ? ? ? 18  LYS B NZ  1 
ATOM   1087 N N   . ALA B 1 39  ? -6.320  -13.216 -14.593 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B N   1 
ATOM   1088 C CA  . ALA B 1 39  ? -6.834  -12.095 -13.796 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B CA  1 
ATOM   1089 C C   . ALA B 1 39  ? -8.155  -11.582 -14.365 1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B C   1 
ATOM   1090 O O   . ALA B 1 39  ? -9.156  -11.563 -13.678 1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B O   1 
ATOM   1091 C CB  . ALA B 1 39  ? -5.816  -10.973 -13.716 1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 19  ALA B CB  1 
ATOM   1092 N N   . LYS B 1 40  ? -8.162  -11.249 -15.637 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B N   1 
ATOM   1093 C CA  . LYS B 1 40  ? -9.332  -10.697 -16.302 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CA  1 
ATOM   1094 C C   . LYS B 1 40  ? -10.577 -11.582 -16.205 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B C   1 
ATOM   1095 O O   . LYS B 1 40  ? -11.667 -11.121 -15.878 1.00 23.07 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B O   1 
ATOM   1096 C CB  . LYS B 1 40  ? -8.994  -10.471 -17.772 1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CB  1 
ATOM   1097 C CG  . LYS B 1 40  ? -10.187 -10.237 -18.679 1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CG  1 
ATOM   1098 C CD  . LYS B 1 40  ? -9.831  -10.470 -20.125 1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CD  1 
ATOM   1099 C CE  . LYS B 1 40  ? -10.988 -11.089 -20.869 1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B CE  1 
ATOM   1100 N NZ  . LYS B 1 40  ? -11.060 -10.592 -22.274 1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 20  LYS B NZ  1 
ATOM   1101 N N   . ASP B 1 41  ? -10.378 -12.868 -16.478 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 21  ASP B N   1 
ATOM   1102 C CA  . ASP B 1 41  ? -11.439 -13.856 -16.363 1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 21  ASP B CA  1 
ATOM   1103 C C   . ASP B 1 41  ? -11.911 -13.957 -14.918 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 21  ASP B C   1 
ATOM   1104 O O   . ASP B 1 41  ? -13.109 -14.072 -14.659 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 21  ASP B O   1 
ATOM   1105 C CB  . ASP B 1 41  ? -10.956 -15.221 -16.856 1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 21  ASP B CB  1 
ATOM   1106 C CG  . ASP B 1 41  ? -10.690 -15.241 -18.348 1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 21  ASP B CG  1 
ATOM   1107 O OD1 . ASP B 1 41  ? -11.292 -14.420 -19.072 1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 21  ASP B OD1 1 
ATOM   1108 O OD2 . ASP B 1 41  ? -9.880  -16.078 -18.799 1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 21  ASP B OD2 1 
ATOM   1109 N N   . PHE B 1 42  ? -10.972 -13.910 -13.977 1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B N   1 
ATOM   1110 C CA  . PHE B 1 42  ? -11.338 -13.959 -12.572 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B CA  1 
ATOM   1111 C C   . PHE B 1 42  ? -12.242 -12.767 -12.192 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B C   1 
ATOM   1112 O O   . PHE B 1 42  ? -13.362 -12.967 -11.733 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B O   1 
ATOM   1113 C CB  . PHE B 1 42  ? -10.100 -13.993 -11.673 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B CB  1 
ATOM   1114 C CG  . PHE B 1 42  ? -10.431 -14.048 -10.215 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B CG  1 
ATOM   1115 C CD1 . PHE B 1 42  ? -10.789 -15.244 -9.634  1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B CD1 1 
ATOM   1116 C CD2 . PHE B 1 42  ? -10.401 -12.907 -9.441  1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B CD2 1 
ATOM   1117 C CE1 . PHE B 1 42  ? -11.123 -15.306 -8.294  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B CE1 1 
ATOM   1118 C CE2 . PHE B 1 42  ? -10.732 -12.942 -8.111  1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B CE2 1 
ATOM   1119 C CZ  . PHE B 1 42  ? -11.093 -14.140 -7.525  1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 22  PHE B CZ  1 
ATOM   1120 N N   . TYR B 1 43  ? -11.758 -11.547 -12.416 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B N   1 
ATOM   1121 C CA  . TYR B 1 43  ? -12.481 -10.332 -12.044 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CA  1 
ATOM   1122 C C   . TYR B 1 43  ? -13.788 -10.152 -12.813 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B C   1 
ATOM   1123 O O   . TYR B 1 43  ? -14.778 -9.679  -12.248 1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B O   1 
ATOM   1124 C CB  . TYR B 1 43  ? -11.575 -9.092  -12.141 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CB  1 
ATOM   1125 C CG  . TYR B 1 43  ? -10.581 -9.018  -11.003 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CG  1 
ATOM   1126 C CD1 . TYR B 1 43  ? -10.940 -8.460  -9.771  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CD1 1 
ATOM   1127 C CD2 . TYR B 1 43  ? -9.314  -9.549  -11.123 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CD2 1 
ATOM   1128 C CE1 . TYR B 1 43  ? -10.044 -8.413  -8.713  1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CE1 1 
ATOM   1129 C CE2 . TYR B 1 43  ? -8.423  -9.522  -10.057 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CE2 1 
ATOM   1130 C CZ  . TYR B 1 43  ? -8.793  -8.932  -8.860  1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B CZ  1 
ATOM   1131 O OH  . TYR B 1 43  ? -7.918  -8.900  -7.789  1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 23  TYR B OH  1 
ATOM   1132 N N   . VAL B 1 44  ? -13.820 -10.586 -14.070 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 24  VAL B N   1 
ATOM   1133 C CA  . VAL B 1 44  ? -14.981 -10.368 -14.943 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 24  VAL B CA  1 
ATOM   1134 C C   . VAL B 1 44  ? -16.033 -11.474 -14.818 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 24  VAL B C   1 
ATOM   1135 O O   . VAL B 1 44  ? -17.237 -11.178 -14.727 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 24  VAL B O   1 
ATOM   1136 C CB  . VAL B 1 44  ? -14.513 -10.191 -16.406 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 24  VAL B CB  1 
ATOM   1137 C CG1 . VAL B 1 44  ? -15.671 -10.120 -17.403 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 24  VAL B CG1 1 
ATOM   1138 C CG2 . VAL B 1 44  ? -13.672 -8.926  -16.510 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 24  VAL B CG2 1 
ATOM   1139 N N   . GLU B 1 45  ? -15.566 -12.734 -14.824 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 25  GLU B N   1 
ATOM   1140 C CA  . GLU B 1 45  ? -16.436 -13.935 -14.721 1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 25  GLU B CA  1 
ATOM   1141 C C   . GLU B 1 45  ? -16.687 -14.364 -13.272 1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 25  GLU B C   1 
ATOM   1142 O O   . GLU B 1 45  ? -17.802 -14.713 -12.936 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 25  GLU B O   1 
ATOM   1143 C CB  . GLU B 1 45  ? -15.881 -15.153 -15.510 1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 25  GLU B CB  1 
ATOM   1144 C CG  . GLU B 1 45  ? -15.466 -14.910 -16.977 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 25  GLU B CG  1 
ATOM   1145 C CD  . GLU B 1 45  ? -16.567 -14.266 -17.819 1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 25  GLU B CD  1 
ATOM   1146 O OE1 . GLU B 1 45  ? -16.263 -13.327 -18.604 1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 25  GLU B OE1 1 
ATOM   1147 O OE2 . GLU B 1 45  ? -17.752 -14.688 -17.705 1.00 33.24 ? ? ? ? ? ? 25  GLU B OE2 1 
ATOM   1148 N N   . THR B 1 46  ? -15.672 -14.369 -12.415 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 26  THR B N   1 
ATOM   1149 C CA  . THR B 1 46  ? -15.891 -14.856 -11.060 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 26  THR B CA  1 
ATOM   1150 C C   . THR B 1 46  ? -16.492 -13.781 -10.218 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 26  THR B C   1 
ATOM   1151 O O   . THR B 1 46  ? -17.569 -13.971 -9.680  1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 26  THR B O   1 
ATOM   1152 C CB  . THR B 1 46  ? -14.629 -15.391 -10.389 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 26  THR B CB  1 
ATOM   1153 O OG1 . THR B 1 46  ? -14.083 -16.421 -11.200 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 26  THR B OG1 1 
ATOM   1154 C CG2 . THR B 1 46  ? -14.934 -15.971 -9.021  1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 26  THR B CG2 1 
ATOM   1155 N N   . VAL B 1 47  ? -15.814 -12.644 -10.132 1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 27  VAL B N   1 
ATOM   1156 C CA  . VAL B 1 47  ? -16.219 -11.555 -9.259  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 27  VAL B CA  1 
ATOM   1157 C C   . VAL B 1 47  ? -17.354 -10.735 -9.861  1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 27  VAL B C   1 
ATOM   1158 O O   . VAL B 1 47  ? -17.998 -9.951  -9.144  1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 27  VAL B O   1 
ATOM   1159 C CB  . VAL B 1 47  ? -15.048 -10.602 -8.906  1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 27  VAL B CB  1 
ATOM   1160 C CG1 . VAL B 1 47  ? -15.481 -9.583  -7.868  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 27  VAL B CG1 1 
ATOM   1161 C CG2 . VAL B 1 47  ? -13.827 -11.375 -8.396  1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 27  VAL B CG2 1 
ATOM   1162 N N   . GLY B 1 48  ? -17.583 -10.887 -11.162 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 28  GLY B N   1 
ATOM   1163 C CA  . GLY B 1 48  ? -18.673 -10.207 -11.854 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 28  GLY B CA  1 
ATOM   1164 C C   . GLY B 1 48  ? -18.481 -8.742  -12.197 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 28  GLY B C   1 
ATOM   1165 O O   . GLY B 1 48  ? -19.459 -8.028  -12.355 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 28  GLY B O   1 
ATOM   1166 N N   . PHE B 1 49  ? -17.253 -8.278  -12.354 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B N   1 
ATOM   1167 C CA  . PHE B 1 49  ? -17.058 -6.885  -12.838 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CA  1 
ATOM   1168 C C   . PHE B 1 49  ? -17.314 -6.760  -14.340 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B C   1 
ATOM   1169 O O   . PHE B 1 49  ? -17.245 -7.750  -15.072 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B O   1 
ATOM   1170 C CB  . PHE B 1 49  ? -15.634 -6.395  -12.564 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CB  1 
ATOM   1171 C CG  . PHE B 1 49  ? -15.305 -6.204  -11.123 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CG  1 
ATOM   1172 C CD1 . PHE B 1 49  ? -16.235 -6.445  -10.089 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CD1 1 
ATOM   1173 C CD2 . PHE B 1 49  ? -14.049 -5.728  -10.781 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CD2 1 
ATOM   1174 C CE1 . PHE B 1 49  ? -15.896 -6.227  -8.757  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CE1 1 
ATOM   1175 C CE2 . PHE B 1 49  ? -13.700 -5.513  -9.440  1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CE2 1 
ATOM   1176 C CZ  . PHE B 1 49  ? -14.627 -5.756  -8.437  1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 29  PHE B CZ  1 
ATOM   1177 N N   . ASP B 1 50  ? -17.627 -5.546  -14.776 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 30  ASP B N   1 
ATOM   1178 C CA  . ASP B 1 50  ? -17.551 -5.161  -16.186 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 30  ASP B CA  1 
ATOM   1179 C C   . ASP B 1 50  ? -16.115 -4.909  -16.610 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 30  ASP B C   1 
ATOM   1180 O O   . ASP B 1 50  ? -15.315 -4.361  -15.834 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 30  ASP B O   1 
ATOM   1181 C CB  . ASP B 1 50  ? -18.249 -3.825  -16.437 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 30  ASP B CB  1 
ATOM   1182 C CG  . ASP B 1 50  ? -19.732 -3.916  -16.378 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 30  ASP B CG  1 
ATOM   1183 O OD1 . ASP B 1 50  ? -20.286 -5.041  -16.365 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 30  ASP B OD1 1 
ATOM   1184 O OD2 . ASP B 1 50  ? -20.345 -2.834  -16.312 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 30  ASP B OD2 1 
ATOM   1185 N N   . LEU B 1 51  ? -15.826 -5.258  -17.867 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B N   1 
ATOM   1186 C CA  . LEU B 1 51  ? -14.540 -5.003  -18.512 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CA  1 
ATOM   1187 C C   . LEU B 1 51  ? -14.599 -3.647  -19.176 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B C   1 
ATOM   1188 O O   . LEU B 1 51  ? -15.397 -3.443  -20.063 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B O   1 
ATOM   1189 C CB  . LEU B 1 51  ? -14.253 -6.080  -19.543 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CB  1 
ATOM   1190 C CG  . LEU B 1 51  ? -12.896 -5.993  -20.229 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CG  1 
ATOM   1191 C CD1 . LEU B 1 51  ? -11.764 -6.255  -19.241 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CD1 1 
ATOM   1192 C CD2 . LEU B 1 51  ? -12.854 -6.956  -21.455 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CD2 1 
ATOM   1193 N N   . LEU B 1 52  ? -13.788 -2.700  -18.713 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B N   1 
ATOM   1194 C CA  . LEU B 1 52  ? -13.900 -1.308  -19.173 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CA  1 
ATOM   1195 C C   . LEU B 1 52  ? -12.969 -1.026  -20.351 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B C   1 
ATOM   1196 O O   . LEU B 1 52  ? -13.299 -0.212  -21.209 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B O   1 
ATOM   1197 C CB  . LEU B 1 52  ? -13.651 -0.311  -18.014 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CB  1 
ATOM   1198 C CG  . LEU B 1 52  ? -14.684 -0.205  -16.860 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CG  1 
ATOM   1199 C CD1 . LEU B 1 52  ? -14.326 0.915   -15.867 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CD1 1 
ATOM   1200 C CD2 . LEU B 1 52  ? -16.111 0.008   -17.355 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 32  LEU B CD2 1 
ATOM   1201 N N   . ALA B 1 53  ? -11.813 -1.686  -20.360 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B N   1 
ATOM   1202 C CA  . ALA B 1 53  ? -10.880 -1.638  -21.485 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B CA  1 
ATOM   1203 C C   . ALA B 1 53  ? -9.943  -2.849  -21.536 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B C   1 
ATOM   1204 O O   . ALA B 1 53  ? -9.626  -3.457  -20.526 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B O   1 
ATOM   1205 C CB  . ALA B 1 53  ? -10.075 -0.346  -21.474 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 33  ALA B CB  1 
ATOM   1206 N N   . ASP B 1 54  ? -9.542  -3.192  -22.760 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B N   1 
ATOM   1207 C CA  . ASP B 1 54  ? -8.583  -4.230  -23.013 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B CA  1 
ATOM   1208 C C   . ASP B 1 54  ? -7.861  -3.805  -24.270 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B C   1 
ATOM   1209 O O   . ASP B 1 54  ? -8.305  -4.109  -25.384 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B O   1 
ATOM   1210 C CB  . ASP B 1 54  ? -9.260  -5.600  -23.178 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B CB  1 
ATOM   1211 C CG  . ASP B 1 54  ? -8.257  -6.761  -23.133 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B CG  1 
ATOM   1212 O OD1 . ASP B 1 54  ? -7.023  -6.549  -23.296 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B OD1 1 
ATOM   1213 O OD2 . ASP B 1 54  ? -8.714  -7.899  -22.917 1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 34  ASP B OD2 1 
ATOM   1214 N N   . GLN B 1 55  ? -6.749  -3.104  -24.065 1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 35  GLN B N   1 
ATOM   1215 C CA  . GLN B 1 55  ? -6.122  -2.325  -25.106 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 35  GLN B CA  1 
ATOM   1216 C C   . GLN B 1 55  ? -4.647  -2.115  -24.802 1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 35  GLN B C   1 
ATOM   1217 O O   . GLN B 1 55  ? -4.203  -2.439  -23.702 1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 35  GLN B O   1 
ATOM   1218 C CB  . GLN B 1 55  ? -6.873  -0.994  -25.252 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 35  GLN B CB  1 
ATOM   1219 C CG  . GLN B 1 55  ? -6.956  -0.087  -24.032 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 35  GLN B CG  1 
ATOM   1220 C CD  . GLN B 1 55  ? -7.934  1.065   -24.269 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 35  GLN B CD  1 
ATOM   1221 O OE1 . GLN B 1 55  ? -9.111  0.837   -24.593 1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 35  GLN B OE1 1 
ATOM   1222 N NE2 . GLN B 1 55  ? -7.469  2.304   -24.101 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 35  GLN B NE2 1 
ATOM   1223 N N   . PRO B 1 56  ? -3.861  -1.636  -25.791 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B N   1 
ATOM   1224 C CA  . PRO B 1 56  ? -2.430  -1.485  -25.531 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B CA  1 
ATOM   1225 C C   . PRO B 1 56  ? -2.167  -0.186  -24.801 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B C   1 
ATOM   1226 O O   . PRO B 1 56  ? -2.691  0.856   -25.221 1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B O   1 
ATOM   1227 C CB  . PRO B 1 56  ? -1.796  -1.456  -26.939 1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B CB  1 
ATOM   1228 C CG  . PRO B 1 56  ? -2.919  -1.602  -27.898 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B CG  1 
ATOM   1229 C CD  . PRO B 1 56  ? -4.177  -1.246  -27.171 1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 36  PRO B CD  1 
ATOM   1230 N N   . GLY B 1 57  ? -1.389  -0.270  -23.717 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B N   1 
ATOM   1231 C CA  . GLY B 1 57  ? -0.907  0.910   -22.976 1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B CA  1 
ATOM   1232 C C   . GLY B 1 57  ? 0.594   1.171   -23.089 1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B C   1 
ATOM   1233 O O   . GLY B 1 57  ? 1.289   0.554   -23.899 1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 37  GLY B O   1 
ATOM   1234 N N   . VAL B 1 58  ? 1.085   2.072   -22.236 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B N   1 
ATOM   1235 C CA  . VAL B 1 58  ? 2.474   2.546   -22.263 1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B CA  1 
ATOM   1236 C C   . VAL B 1 58  ? 3.408   1.385   -21.926 1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B C   1 
ATOM   1237 O O   . VAL B 1 58  ? 4.210   0.986   -22.754 1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B O   1 
ATOM   1238 C CB  . VAL B 1 58  ? 2.711   3.718   -21.260 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B CB  1 
ATOM   1239 C CG1 . VAL B 1 58  ? 4.165   4.172   -21.264 1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B CG1 1 
ATOM   1240 C CG2 . VAL B 1 58  ? 1.814   4.903   -21.577 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B CG2 1 
ATOM   1241 N N   . HIS B 1 59  ? 3.260   0.834   -20.721 1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B N   1 
ATOM   1242 C CA  . HIS B 1 59  ? 4.160   -0.208  -20.189 1.00 36.59 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B CA  1 
ATOM   1243 C C   . HIS B 1 59  ? 3.618   -1.625  -20.388 1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B C   1 
ATOM   1244 O O   . HIS B 1 59  ? 3.987   -2.540  -19.656 1.00 38.71 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B O   1 
ATOM   1245 C CB  . HIS B 1 59  ? 4.447   0.038   -18.710 1.00 36.02 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B CB  1 
ATOM   1246 C CG  . HIS B 1 59  ? 5.123   1.337   -18.438 1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B CG  1 
ATOM   1247 N ND1 . HIS B 1 59  ? 4.567   2.303   -17.630 1.00 42.87 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B ND1 1 
ATOM   1248 C CD2 . HIS B 1 59  ? 6.314   1.829   -18.850 1.00 42.67 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B CD2 1 
ATOM   1249 C CE1 . HIS B 1 59  ? 5.382   3.342   -17.561 1.00 45.16 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B CE1 1 
ATOM   1250 N NE2 . HIS B 1 59  ? 6.448   3.081   -18.298 1.00 44.72 ? ? ? ? ? ? 39  HIS B NE2 1 
ATOM   1251 N N   . GLY B 1 60  ? 2.762   -1.812  -21.391 1.00 38.95 ? ? ? ? ? ? 40  GLY B N   1 
ATOM   1252 C CA  . GLY B 1 60  ? 2.260   -3.130  -21.747 1.00 39.21 ? ? ? ? ? ? 40  GLY B CA  1 
ATOM   1253 C C   . GLY B 1 60  ? 0.764   -3.116  -21.996 1.00 39.72 ? ? ? ? ? ? 40  GLY B C   1 
ATOM   1254 O O   . GLY B 1 60  ? 0.206   -2.124  -22.492 1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 40  GLY B O   1 
ATOM   1255 N N   . ARG B 1 61  ? 0.116   -4.227  -21.642 1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B N   1 
ATOM   1256 C CA  . ARG B 1 61  ? -1.317  -4.410  -21.900 1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B CA  1 
ATOM   1257 C C   . ARG B 1 61  ? -2.129  -3.750  -20.793 1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B C   1 
ATOM   1258 O O   . ARG B 1 61  ? -1.937  -4.044  -19.615 1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B O   1 
ATOM   1259 C CB  . ARG B 1 61  ? -1.663  -5.904  -21.985 1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B CB  1 
ATOM   1260 C CG  . ARG B 1 61  ? -3.121  -6.234  -22.272 1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B CG  1 
ATOM   1261 C CD  . ARG B 1 61  ? -3.415  -7.649  -21.769 1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B CD  1 
ATOM   1262 N NE  . ARG B 1 61  ? -4.730  -8.156  -22.175 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B NE  1 
ATOM   1263 C CZ  . ARG B 1 61  ? -5.099  -9.441  -22.152 1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B CZ  1 
ATOM   1264 N NH1 . ARG B 1 61  ? -4.263  -10.394 -21.739 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B NH1 1 
ATOM   1265 N NH2 . ARG B 1 61  ? -6.324  -9.775  -22.567 1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 41  ARG B NH2 1 
ATOM   1266 N N   . TRP B 1 62  ? -3.050  -2.892  -21.205 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B N   1 
ATOM   1267 C CA  . TRP B 1 62  ? -3.910  -2.128  -20.295 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B CA  1 
ATOM   1268 C C   . TRP B 1 62  ? -5.278  -2.820  -20.139 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B C   1 
ATOM   1269 O O   . TRP B 1 62  ? -6.087  -2.870  -21.091 1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B O   1 
ATOM   1270 C CB  . TRP B 1 62  ? -4.103  -0.721  -20.872 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B CB  1 
ATOM   1271 C CG  . TRP B 1 62  ? -4.991  0.164   -20.079 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B CG  1 
ATOM   1272 C CD1 . TRP B 1 62  ? -6.332  0.388   -20.273 1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B CD1 1 
ATOM   1273 C CD2 . TRP B 1 62  ? -4.606  0.952   -18.952 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B CD2 1 
ATOM   1274 N NE1 . TRP B 1 62  ? -6.798  1.290   -19.340 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B NE1 1 
ATOM   1275 C CE2 . TRP B 1 62  ? -5.762  1.638   -18.509 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B CE2 1 
ATOM   1276 C CE3 . TRP B 1 62  ? -3.393  1.149   -18.275 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B CE3 1 
ATOM   1277 C CZ2 . TRP B 1 62  ? -5.738  2.512   -17.429 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B CZ2 1 
ATOM   1278 C CZ3 . TRP B 1 62  ? -3.372  2.017   -17.197 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B CZ3 1 
ATOM   1279 C CH2 . TRP B 1 62  ? -4.540  2.692   -16.786 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 42  TRP B CH2 1 
ATOM   1280 N N   . LEU B 1 63  ? -5.541  -3.296  -18.925 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B N   1 
ATOM   1281 C CA  . LEU B 1 63  ? -6.720  -4.128  -18.618 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B CA  1 
ATOM   1282 C C   . LEU B 1 63  ? -7.441  -3.569  -17.413 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B C   1 
ATOM   1283 O O   . LEU B 1 63  ? -6.892  -3.547  -16.302 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B O   1 
ATOM   1284 C CB  . LEU B 1 63  ? -6.244  -5.551  -18.347 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B CB  1 
ATOM   1285 C CG  . LEU B 1 63  ? -7.045  -6.567  -17.556 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B CG  1 
ATOM   1286 C CD1 . LEU B 1 63  ? -8.283  -6.929  -18.356 1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B CD1 1 
ATOM   1287 C CD2 . LEU B 1 63  ? -6.192  -7.811  -17.292 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B CD2 1 
ATOM   1288 N N   . GLN B 1 64  ? -8.677  -3.141  -17.623 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B N   1 
ATOM   1289 C CA  . GLN B 1 64  ? -9.355  -2.259  -16.670 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B CA  1 
ATOM   1290 C C   . GLN B 1 64  ? -10.775 -2.761  -16.399 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B C   1 
ATOM   1291 O O   . GLN B 1 64  ? -11.575 -2.951  -17.325 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B O   1 
ATOM   1292 C CB  . GLN B 1 64  ? -9.353  -0.841  -17.240 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B CB  1 
ATOM   1293 C CG  . GLN B 1 64  ? -9.950  0.240   -16.362 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B CG  1 
ATOM   1294 C CD  . GLN B 1 64  ? -9.961  1.602   -17.048 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B CD  1 
ATOM   1295 O OE1 . GLN B 1 64  ? -9.520  1.740   -18.187 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B OE1 1 
ATOM   1296 N NE2 . GLN B 1 64  ? -10.508 2.623   -16.359 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 44  GLN B NE2 1 
ATOM   1297 N N   . VAL B 1 65  ? -11.053 -3.002  -15.120 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 45  VAL B N   1 
ATOM   1298 C CA  . VAL B 1 65  ? -12.303 -3.626  -14.647 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 45  VAL B CA  1 
ATOM   1299 C C   . VAL B 1 65  ? -12.916 -2.786  -13.544 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 45  VAL B C   1 
ATOM   1300 O O   . VAL B 1 65  ? -12.185 -2.148  -12.777 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 45  VAL B O   1 
ATOM   1301 C CB  . VAL B 1 65  ? -12.107 -5.071  -14.150 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 45  VAL B CB  1 
ATOM   1302 C CG1 . VAL B 1 65  ? -11.643 -5.962  -15.312 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 45  VAL B CG1 1 
ATOM   1303 C CG2 . VAL B 1 65  ? -11.135 -5.174  -12.976 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 45  VAL B CG2 1 
ATOM   1304 N N   . ALA B 1 66  ? -14.246 -2.785  -13.467 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B N   1 
ATOM   1305 C CA  . ALA B 1 66  ? -14.973 -2.044  -12.426 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B CA  1 
ATOM   1306 C C   . ALA B 1 66  ? -16.316 -2.710  -12.181 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B C   1 
ATOM   1307 O O   . ALA B 1 66  ? -16.851 -3.334  -13.077 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B O   1 
ATOM   1308 C CB  . ALA B 1 66  ? -15.197 -0.595  -12.841 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 46  ALA B CB  1 
ATOM   1309 N N   . PRO B 1 67  ? -16.884 -2.552  -10.968 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B N   1 
ATOM   1310 C CA  . PRO B 1 67  ? -18.275 -2.934  -10.809 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B CA  1 
ATOM   1311 C C   . PRO B 1 67  ? -19.140 -2.058  -11.705 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B C   1 
ATOM   1312 O O   . PRO B 1 67  ? -18.815 -0.893  -11.875 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B O   1 
ATOM   1313 C CB  . PRO B 1 67  ? -18.551 -2.651  -9.314  1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B CB  1 
ATOM   1314 C CG  . PRO B 1 67  ? -17.198 -2.602  -8.678  1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B CG  1 
ATOM   1315 C CD  . PRO B 1 67  ? -16.325 -1.998  -9.724  1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 47  PRO B CD  1 
ATOM   1316 N N   . LYS B 1 68  ? -20.207 -2.618  -12.263 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B N   1 
ATOM   1317 C CA  . LYS B 1 68  ? -21.117 -1.864  -13.105 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B CA  1 
ATOM   1318 C C   . LYS B 1 68  ? -21.561 -0.592  -12.398 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B C   1 
ATOM   1319 O O   . LYS B 1 68  ? -21.947 -0.621  -11.237 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B O   1 
ATOM   1320 C CB  . LYS B 1 68  ? -22.368 -2.693  -13.510 1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B CB  1 
ATOM   1321 C CG  . LYS B 1 68  ? -23.271 -1.985  -14.541 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B CG  1 
ATOM   1322 C CD  . LYS B 1 68  ? -24.509 -2.781  -14.959 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B CD  1 
ATOM   1323 C CE  . LYS B 1 68  ? -24.210 -4.078  -15.732 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B CE  1 
ATOM   1324 N NZ  . LYS B 1 68  ? -23.475 -3.862  -17.025 1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 48  LYS B NZ  1 
ATOM   1325 N N   . GLY B 1 69  ? -21.476 0.538   -13.092 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 49  GLY B N   1 
ATOM   1326 C CA  . GLY B 1 69  ? -21.972 1.817   -12.552 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 49  GLY B CA  1 
ATOM   1327 C C   . GLY B 1 69  ? -20.961 2.629   -11.777 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 49  GLY B C   1 
ATOM   1328 O O   . GLY B 1 69  ? -21.155 3.820   -11.654 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 49  GLY B O   1 
ATOM   1329 N N   . ALA B 1 70  ? -19.863 2.025   -11.318 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 50  ALA B N   1 
ATOM   1330 C CA  . ALA B 1 70  ? -19.000 2.647   -10.283 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 50  ALA B CA  1 
ATOM   1331 C C   . ALA B 1 70  ? -18.034 3.723   -10.795 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 50  ALA B C   1 
ATOM   1332 O O   . ALA B 1 70  ? -17.558 3.673   -11.933 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 50  ALA B O   1 
ATOM   1333 C CB  . ALA B 1 70  ? -18.195 1.577   -9.563  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 50  ALA B CB  1 
ATOM   1334 N N   . ASP B 1 71  ? -17.744 4.689   -9.947  1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B N   1 
ATOM   1335 C CA  . ASP B 1 71  ? -16.800 5.751   -10.296 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B CA  1 
ATOM   1336 C C   . ASP B 1 71  ? -15.349 5.292   -10.339 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B C   1 
ATOM   1337 O O   . ASP B 1 71  ? -14.592 5.709   -11.224 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B O   1 
ATOM   1338 C CB  . ASP B 1 71  ? -16.887 6.896   -9.300  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B CB  1 
ATOM   1339 C CG  . ASP B 1 71  ? -18.148 7.685   -9.430  1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B CG  1 
ATOM   1340 O OD1 . ASP B 1 71  ? -18.645 7.821   -10.560 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B OD1 1 
ATOM   1341 O OD2 . ASP B 1 71  ? -18.660 8.163   -8.399  1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 51  ASP B OD2 1 
ATOM   1342 N N   . THR B 1 72  ? -14.934 4.472   -9.376  1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 52  THR B N   1 
ATOM   1343 C CA  . THR B 1 72  ? -13.528 4.120   -9.289  1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 52  THR B CA  1 
ATOM   1344 C C   . THR B 1 72  ? -13.323 2.733   -9.863  1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 52  THR B C   1 
ATOM   1345 O O   . THR B 1 72  ? -14.086 1.831   -9.563  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 52  THR B O   1 
ATOM   1346 C CB  . THR B 1 72  ? -13.025 4.223   -7.848  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 52  THR B CB  1 
ATOM   1347 O OG1 . THR B 1 72  ? -13.251 5.565   -7.396  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 52  THR B OG1 1 
ATOM   1348 C CG2 . THR B 1 72  ? -11.542 3.890   -7.771  1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 52  THR B CG2 1 
ATOM   1349 N N   . SER B 1 73  ? -12.311 2.597   -10.726 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 53  SER B N   1 
ATOM   1350 C CA  . SER B 1 73  ? -12.021 1.357   -11.441 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 53  SER B CA  1 
ATOM   1351 C C   . SER B 1 73  ? -10.621 0.859   -11.107 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 53  SER B C   1 
ATOM   1352 O O   . SER B 1 73  ? -9.848  1.545   -10.438 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 53  SER B O   1 
ATOM   1353 C CB  . SER B 1 73  ? -12.217 1.539   -12.945 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 53  SER B CB  1 
ATOM   1354 O OG  . SER B 1 73  ? -11.282 2.441   -13.504 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 53  SER B OG  1 
ATOM   1355 N N   . LEU B 1 74  ? -10.327 -0.358  -11.565 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B N   1 
ATOM   1356 C CA  . LEU B 1 74  ? -9.144  -1.101  -11.200 1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CA  1 
ATOM   1357 C C   . LEU B 1 74  ? -8.391  -1.482  -12.439 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B C   1 
ATOM   1358 O O   . LEU B 1 74  ? -9.006  -1.897  -13.429 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B O   1 
ATOM   1359 C CB  . LEU B 1 74  ? -9.525  -2.395  -10.473 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CB  1 
ATOM   1360 C CG  . LEU B 1 74  ? -10.300 -2.342  -9.137  1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CG  1 
ATOM   1361 C CD1 . LEU B 1 74  ? -11.816 -2.211  -9.332  1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CD1 1 
ATOM   1362 C CD2 . LEU B 1 74  ? -10.018 -3.612  -8.378  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CD2 1 
ATOM   1363 N N   . VAL B 1 75  ? -7.062  -1.385  -12.382 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 55  VAL B N   1 
ATOM   1364 C CA  . VAL B 1 75  ? -6.225  -1.765  -13.506 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 55  VAL B CA  1 
ATOM   1365 C C   . VAL B 1 75  ? -5.372  -2.920  -13.060 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 55  VAL B C   1 
ATOM   1366 O O   . VAL B 1 75  ? -4.703  -2.821  -12.050 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 55  VAL B O   1 
ATOM   1367 C CB  . VAL B 1 75  ? -5.325  -0.619  -13.981 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 55  VAL B CB  1 
ATOM   1368 C CG1 . VAL B 1 75  ? -4.500  -1.010  -15.209 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 55  VAL B CG1 1 
ATOM   1369 C CG2 . VAL B 1 75  ? -6.180  0.576   -14.323 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 55  VAL B CG2 1 
ATOM   1370 N N   . LEU B 1 76  ? -5.410  -4.006  -13.823 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B N   1 
ATOM   1371 C CA  . LEU B 1 76  ? -4.675  -5.236  -13.500 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CA  1 
ATOM   1372 C C   . LEU B 1 76  ? -3.351  -5.193  -14.265 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B C   1 
ATOM   1373 O O   . LEU B 1 76  ? -3.312  -5.472  -15.453 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B O   1 
ATOM   1374 C CB  . LEU B 1 76  ? -5.518  -6.462  -13.880 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CB  1 
ATOM   1375 C CG  . LEU B 1 76  ? -6.982  -6.428  -13.404 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CG  1 
ATOM   1376 C CD1 . LEU B 1 76  ? -7.757  -7.595  -14.002 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CD1 1 
ATOM   1377 C CD2 . LEU B 1 76  ? -7.104  -6.433  -11.881 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CD2 1 
ATOM   1378 N N   . VAL B 1 77  ? -2.287  -4.811  -13.570 1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B N   1 
ATOM   1379 C CA  . VAL B 1 77  ? -1.011  -4.477  -14.179 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CA  1 
ATOM   1380 C C   . VAL B 1 77  ? 0.021   -5.454  -13.697 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B C   1 
ATOM   1381 O O   . VAL B 1 77  ? -0.172  -6.066  -12.633 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B O   1 
ATOM   1382 C CB  . VAL B 1 77  ? -0.499  -3.078  -13.740 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CB  1 
ATOM   1383 C CG1 . VAL B 1 77  ? -1.536  -2.002  -14.020 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG1 1 
ATOM   1384 C CG2 . VAL B 1 77  ? -0.055  -3.037  -12.255 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG2 1 
ATOM   1385 N N   . ASP B 1 78  ? 1.147   -5.505  -14.410 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 58  ASP B N   1 
ATOM   1386 C CA  . ASP B 1 78  ? 2.261   -6.429  -14.121 1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 58  ASP B CA  1 
ATOM   1387 C C   . ASP B 1 78  ? 3.609   -5.732  -13.944 1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 58  ASP B C   1 
ATOM   1388 O O   . ASP B 1 78  ? 4.593   -6.406  -13.612 1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 58  ASP B O   1 
ATOM   1389 C CB  . ASP B 1 78  ? 2.384   -7.483  -15.245 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 58  ASP B CB  1 
ATOM   1390 C CG  . ASP B 1 78  ? 2.488   -6.849  -16.656 1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 58  ASP B CG  1 
ATOM   1391 O OD1 . ASP B 1 78  ? 3.457   -6.114  -16.895 1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 58  ASP B OD1 1 
ATOM   1392 O OD2 . ASP B 1 78  ? 1.594   -7.067  -17.508 1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 58  ASP B OD2 1 
ATOM   1393 N N   . TRP B 1 79  ? 3.630   -4.396  -14.062 1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B N   1 
ATOM   1394 C CA  . TRP B 1 79  ? 4.867   -3.623  -14.350 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CA  1 
ATOM   1395 C C   . TRP B 1 79  ? 5.362   -2.590  -13.314 1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B C   1 
ATOM   1396 O O   . TRP B 1 79  ? 6.094   -1.671  -13.677 1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B O   1 
ATOM   1397 C CB  . TRP B 1 79  ? 4.718   -2.920  -15.704 1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CB  1 
ATOM   1398 C CG  . TRP B 1 79  ? 3.523   -2.047  -15.785 1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CG  1 
ATOM   1399 C CD1 . TRP B 1 79  ? 3.306   -0.899  -15.103 1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CD1 1 
ATOM   1400 C CD2 . TRP B 1 79  ? 2.364   -2.267  -16.589 1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CD2 1 
ATOM   1401 N NE1 . TRP B 1 79  ? 2.080   -0.374  -15.435 1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B NE1 1 
ATOM   1402 C CE2 . TRP B 1 79  ? 1.482   -1.192  -16.351 1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CE2 1 
ATOM   1403 C CE3 . TRP B 1 79  ? 1.988   -3.262  -17.495 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CE3 1 
ATOM   1404 C CZ2 . TRP B 1 79  ? 0.243   -1.085  -16.973 1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CZ2 1 
ATOM   1405 C CZ3 . TRP B 1 79  ? 0.767   -3.147  -18.142 1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CZ3 1 
ATOM   1406 C CH2 . TRP B 1 79  ? -0.103  -2.069  -17.872 1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 59  TRP B CH2 1 
ATOM   1407 N N   . PHE B 1 80  ? 4.998   -2.730  -12.045 1.00 28.49 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B N   1 
ATOM   1408 C CA  . PHE B 1 80  ? 5.622   -1.938  -10.982 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CA  1 
ATOM   1409 C C   . PHE B 1 80  ? 6.377   -2.884  -10.102 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B C   1 
ATOM   1410 O O   . PHE B 1 80  ? 5.743   -3.655  -9.400  1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B O   1 
ATOM   1411 C CB  . PHE B 1 80  ? 4.584   -1.177  -10.154 1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CB  1 
ATOM   1412 C CG  . PHE B 1 80  ? 3.720   -0.256  -10.968 1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CG  1 
ATOM   1413 C CD1 . PHE B 1 80  ? 4.288   0.798   -11.681 1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CD1 1 
ATOM   1414 C CD2 . PHE B 1 80  ? 2.337   -0.436  -11.030 1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CD2 1 
ATOM   1415 C CE1 . PHE B 1 80  ? 3.504   1.658   -12.438 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CE1 1 
ATOM   1416 C CE2 . PHE B 1 80  ? 1.545   0.429   -11.773 1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CE2 1 
ATOM   1417 C CZ  . PHE B 1 80  ? 2.135   1.471   -12.492 1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 60  PHE B CZ  1 
ATOM   1418 N N   . PRO B 1 81  ? 7.733   -2.851  -10.142 1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 61  PRO B N   1 
ATOM   1419 C CA  . PRO B 1 81  ? 8.591   -3.659  -9.249  1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 61  PRO B CA  1 
ATOM   1420 C C   . PRO B 1 81  ? 8.295   -3.551  -7.751  1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 61  PRO B C   1 
ATOM   1421 O O   . PRO B 1 81  ? 8.447   -4.527  -7.038  1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 61  PRO B O   1 
ATOM   1422 C CB  . PRO B 1 81  ? 9.992   -3.119  -9.537  1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 61  PRO B CB  1 
ATOM   1423 C CG  . PRO B 1 81  ? 9.938   -2.729  -10.960 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 61  PRO B CG  1 
ATOM   1424 C CD  . PRO B 1 81  ? 8.546   -2.173  -11.173 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 61  PRO B CD  1 
ATOM   1425 N N   . THR B 1 82  ? 7.863   -2.386  -7.284  1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 62  THR B N   1 
ATOM   1426 C CA  . THR B 1 82  ? 7.529   -2.191  -5.870  1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 62  THR B CA  1 
ATOM   1427 C C   . THR B 1 82  ? 6.177   -2.807  -5.439  1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 62  THR B C   1 
ATOM   1428 O O   . THR B 1 82  ? 5.852   -2.815  -4.247  1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 62  THR B O   1 
ATOM   1429 C CB  . THR B 1 82  ? 7.558   -0.690  -5.494  1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 62  THR B CB  1 
ATOM   1430 O OG1 . THR B 1 82  ? 6.600   0.049   -6.270  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 62  THR B OG1 1 
ATOM   1431 C CG2 . THR B 1 82  ? 8.961   -0.114  -5.739  1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 62  THR B CG2 1 
ATOM   1432 N N   . MET B 1 83  ? 5.401   -3.301  -6.411  1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 63  MET B N   1 
ATOM   1433 C CA  . MET B 1 83  ? 4.128   -4.001  -6.180  1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 63  MET B CA  1 
ATOM   1434 C C   . MET B 1 83  ? 4.213   -5.359  -6.887  1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 63  MET B C   1 
ATOM   1435 O O   . MET B 1 83  ? 3.762   -5.513  -8.039  1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 63  MET B O   1 
ATOM   1436 C CB  . MET B 1 83  ? 2.969   -3.184  -6.762  1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 63  MET B CB  1 
ATOM   1437 C CG  . MET B 1 83  ? 2.800   -1.775  -6.195  1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 63  MET B CG  1 
ATOM   1438 S SD  . MET B 1 83  ? 1.683   -0.797  -7.229  1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 63  MET B SD  1 
ATOM   1439 C CE  . MET B 1 83  ? 0.157   -1.706  -6.960  1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 63  MET B CE  1 
ATOM   1440 N N   . PRO B 1 84  ? 4.829   -6.345  -6.221  1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B N   1 
ATOM   1441 C CA  . PRO B 1 84  ? 4.887   -7.686  -6.840  1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B CA  1 
ATOM   1442 C C   . PRO B 1 84  ? 3.481   -8.319  -6.945  1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B C   1 
ATOM   1443 O O   . PRO B 1 84  ? 2.655   -8.069  -6.087  1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B O   1 
ATOM   1444 C CB  . PRO B 1 84  ? 5.762   -8.508  -5.878  1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B CB  1 
ATOM   1445 C CG  . PRO B 1 84  ? 6.210   -7.573  -4.808  1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B CG  1 
ATOM   1446 C CD  . PRO B 1 84  ? 5.417   -6.316  -4.874  1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 64  PRO B CD  1 
ATOM   1447 N N   . PRO B 1 85  ? 3.220   -9.131  -7.982  1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 65  PRO B N   1 
ATOM   1448 C CA  . PRO B 1 85  ? 1.939   -9.856  -8.084  1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 65  PRO B CA  1 
ATOM   1449 C C   . PRO B 1 85  ? 1.479   -10.495 -6.772  1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 65  PRO B C   1 
ATOM   1450 O O   . PRO B 1 85  ? 2.285   -11.135 -6.080  1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 65  PRO B O   1 
ATOM   1451 C CB  . PRO B 1 85  ? 2.227   -10.957 -9.108  1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 65  PRO B CB  1 
ATOM   1452 C CG  . PRO B 1 85  ? 3.457   -10.553 -9.835  1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 65  PRO B CG  1 
ATOM   1453 C CD  . PRO B 1 85  ? 4.201   -9.565  -8.998  1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 65  PRO B CD  1 
ATOM   1454 N N   . GLY B 1 86  ? 0.205   -10.301 -6.434  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 66  GLY B N   1 
ATOM   1455 C CA  . GLY B 1 86  ? -0.414  -10.934 -5.265  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 66  GLY B CA  1 
ATOM   1456 C C   . GLY B 1 86  ? -0.118  -10.237 -3.954  1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 66  GLY B C   1 
ATOM   1457 O O   . GLY B 1 86  ? -0.552  -10.711 -2.909  1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 66  GLY B O   1 
ATOM   1458 N N   . SER B 1 87  ? 0.565   -9.087  -4.014  1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 67  SER B N   1 
ATOM   1459 C CA  . SER B 1 87  ? 1.043   -8.398  -2.831  1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 67  SER B CA  1 
ATOM   1460 C C   . SER B 1 87  ? 0.054   -7.422  -2.233  1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 67  SER B C   1 
ATOM   1461 O O   . SER B 1 87  ? 0.298   -6.904  -1.158  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 67  SER B O   1 
ATOM   1462 C CB  . SER B 1 87  ? 2.334   -7.654  -3.144  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 67  SER B CB  1 
ATOM   1463 O OG  . SER B 1 87  ? 2.136   -6.588  -4.053  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 67  SER B OG  1 
ATOM   1464 N N   . LEU B 1 88  ? -1.066  -7.182  -2.895  1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 68  LEU B N   1 
ATOM   1465 C CA  . LEU B 1 88  ? -1.954  -6.076  -2.513  1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 68  LEU B CA  1 
ATOM   1466 C C   . LEU B 1 88  ? -2.891  -6.530  -1.414  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 68  LEU B C   1 
ATOM   1467 O O   . LEU B 1 88  ? -3.350  -7.685  -1.398  1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 68  LEU B O   1 
ATOM   1468 C CB  . LEU B 1 88  ? -2.729  -5.553  -3.729  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 68  LEU B CB  1 
ATOM   1469 C CG  . LEU B 1 88  ? -3.776  -4.441  -3.496  1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 68  LEU B CG  1 
ATOM   1470 C CD1 . LEU B 1 88  ? -3.644  -3.316  -4.499  1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 68  LEU B CD1 1 
ATOM   1471 C CD2 . LEU B 1 88  ? -5.189  -5.024  -3.512  1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 68  LEU B CD2 1 
ATOM   1472 N N   . ARG B 1 89  ? -3.152  -5.618  -0.479  1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B N   1 
ATOM   1473 C CA  . ARG B 1 89  ? -4.009  -5.893  0.675   1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CA  1 
ATOM   1474 C C   . ARG B 1 89  ? -4.920  -4.707  0.945   1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B C   1 
ATOM   1475 O O   . ARG B 1 89  ? -4.808  -3.655  0.296   1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B O   1 
ATOM   1476 C CB  . ARG B 1 89  ? -3.149  -6.163  1.915   1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CB  1 
ATOM   1477 C CG  . ARG B 1 89  ? -2.155  -7.323  1.792   1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CG  1 
ATOM   1478 C CD  . ARG B 1 89  ? -2.865  -8.666  1.735   1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CD  1 
ATOM   1479 N NE  . ARG B 1 89  ? -1.922  -9.797  1.824   1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NE  1 
ATOM   1480 C CZ  . ARG B 1 89  ? -1.315  -10.383 0.789   1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CZ  1 
ATOM   1481 N NH1 . ARG B 1 89  ? -0.495  -11.397 1.016   1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NH1 1 
ATOM   1482 N NH2 . ARG B 1 89  ? -1.515  -9.994  -0.470  1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NH2 1 
ATOM   1483 N N   . GLY B 1 90  ? -5.852  -4.901  1.868   1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 70  GLY B N   1 
ATOM   1484 C CA  . GLY B 1 90  ? -6.696  -3.811  2.371   1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 70  GLY B CA  1 
ATOM   1485 C C   . GLY B 1 90  ? -7.560  -3.118  1.322   1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 70  GLY B C   1 
ATOM   1486 O O   . GLY B 1 90  ? -7.704  -1.900  1.340   1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 70  GLY B O   1 
ATOM   1487 N N   . LEU B 1 91  ? -8.109  -3.924  0.424   1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B N   1 
ATOM   1488 C CA  . LEU B 1 91  ? -9.099  -3.527  -0.558  1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CA  1 
ATOM   1489 C C   . LEU B 1 91  ? -10.458 -4.040  -0.091  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B C   1 
ATOM   1490 O O   . LEU B 1 91  ? -10.609 -5.231  0.184   1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B O   1 
ATOM   1491 C CB  . LEU B 1 91  ? -8.744  -4.169  -1.901  1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CB  1 
ATOM   1492 C CG  . LEU B 1 91  ? -9.708  -4.035  -3.080  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CG  1 
ATOM   1493 C CD1 . LEU B 1 91  ? -10.082 -2.598  -3.379  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CD1 1 
ATOM   1494 C CD2 . LEU B 1 91  ? -9.083  -4.707  -4.305  1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 71  LEU B CD2 1 
ATOM   1495 N N   . LEU B 1 92  ? -11.432 -3.145  0.014   1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B N   1 
ATOM   1496 C CA  . LEU B 1 92  ? -12.764 -3.489  0.491   1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CA  1 
ATOM   1497 C C   . LEU B 1 92  ? -13.824 -3.069  -0.498  1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B C   1 
ATOM   1498 O O   . LEU B 1 92  ? -13.925 -1.895  -0.826  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B O   1 
ATOM   1499 C CB  . LEU B 1 92  ? -13.019 -2.807  1.829   1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CB  1 
ATOM   1500 C CG  . LEU B 1 92  ? -14.183 -3.293  2.701   1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CG  1 
ATOM   1501 C CD1 . LEU B 1 92  ? -14.038 -4.735  3.169   1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CD1 1 
ATOM   1502 C CD2 . LEU B 1 92  ? -14.325 -2.377  3.904   1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CD2 1 
ATOM   1503 N N   . LEU B 1 93  ? -14.613 -4.035  -0.957  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B N   1 
ATOM   1504 C CA  . LEU B 1 93  ? -15.697 -3.795  -1.900  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CA  1 
ATOM   1505 C C   . LEU B 1 93  ? -17.012 -3.726  -1.170  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B C   1 
ATOM   1506 O O   . LEU B 1 93  ? -17.342 -4.588  -0.351  1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B O   1 
ATOM   1507 C CB  . LEU B 1 93  ? -15.782 -4.922  -2.908  1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CB  1 
ATOM   1508 C CG  . LEU B 1 93  ? -14.529 -5.289  -3.684  1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CG  1 
ATOM   1509 C CD1 . LEU B 1 93  ? -14.814 -6.531  -4.518  1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CD1 1 
ATOM   1510 C CD2 . LEU B 1 93  ? -14.048 -4.136  -4.567  1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 73  LEU B CD2 1 
ATOM   1511 N N   . ARG B 1 94  ? -17.766 -2.684  -1.465  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B N   1 
ATOM   1512 C CA  . ARG B 1 94  ? -19.099 -2.531  -0.932  1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B CA  1 
ATOM   1513 C C   . ARG B 1 94  ? -20.121 -3.354  -1.739  1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B C   1 
ATOM   1514 O O   . ARG B 1 94  ? -20.163 -3.299  -2.970  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B O   1 
ATOM   1515 C CB  . ARG B 1 94  ? -19.469 -1.069  -0.972  1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B CB  1 
ATOM   1516 C CG  . ARG B 1 94  ? -20.862 -0.787  -0.478  1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B CG  1 
ATOM   1517 C CD  . ARG B 1 94  ? -20.946 -0.404  0.991   1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B CD  1 
ATOM   1518 N NE  . ARG B 1 94  ? -21.818 0.753   1.037   1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B NE  1 
ATOM   1519 C CZ  . ARG B 1 94  ? -23.124 0.734   0.768   1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B CZ  1 
ATOM   1520 N NH1 . ARG B 1 94  ? -23.776 -0.409  0.473   1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B NH1 1 
ATOM   1521 N NH2 . ARG B 1 94  ? -23.785 1.883   0.785   1.00 32.97 ? ? ? ? ? ? 74  ARG B NH2 1 
ATOM   1522 N N   . THR B 1 95  ? -20.966 -4.087  -1.031  1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 75  THR B N   1 
ATOM   1523 C CA  . THR B 1 95  ? -21.949 -4.958  -1.656  1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 75  THR B CA  1 
ATOM   1524 C C   . THR B 1 95  ? -23.257 -4.849  -0.928  1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 75  THR B C   1 
ATOM   1525 O O   . THR B 1 95  ? -23.263 -4.626  0.283   1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 75  THR B O   1 
ATOM   1526 C CB  . THR B 1 95  ? -21.485 -6.429  -1.684  1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 75  THR B CB  1 
ATOM   1527 O OG1 . THR B 1 95  ? -22.529 -7.231  -2.223  1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 75  THR B OG1 1 
ATOM   1528 C CG2 . THR B 1 95  ? -21.157 -6.951  -0.304  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 75  THR B CG2 1 
ATOM   1529 N N   . ASP B 1 96  ? -24.351 -5.025  -1.665  1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B N   1 
ATOM   1530 C CA  . ASP B 1 96  ? -25.696 -5.040  -1.081  1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B CA  1 
ATOM   1531 C C   . ASP B 1 96  ? -26.151 -6.396  -0.574  1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B C   1 
ATOM   1532 O O   . ASP B 1 96  ? -27.174 -6.477  0.110   1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B O   1 
ATOM   1533 C CB  . ASP B 1 96  ? -26.713 -4.509  -2.063  1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B CB  1 
ATOM   1534 C CG  . ASP B 1 96  ? -26.348 -3.152  -2.554  1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B CG  1 
ATOM   1535 O OD1 . ASP B 1 96  ? -25.780 -2.359  -1.773  1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B OD1 1 
ATOM   1536 O OD2 . ASP B 1 96  ? -26.580 -2.876  -3.731  1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 76  ASP B OD2 1 
ATOM   1537 N N   . ASP B 1 97  ? -25.390 -7.446  -0.860  1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B N   1 
ATOM   1538 C CA  . ASP B 1 97  ? -25.732 -8.770  -0.350  1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B CA  1 
ATOM   1539 C C   . ASP B 1 97  ? -24.495 -9.611  -0.245  1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B C   1 
ATOM   1540 O O   . ASP B 1 97  ? -24.220 -10.422 -1.130  1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B O   1 
ATOM   1541 C CB  . ASP B 1 97  ? -26.777 -9.436  -1.250  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B CB  1 
ATOM   1542 C CG  . ASP B 1 97  ? -27.375 -10.678 -0.627  1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B CG  1 
ATOM   1543 O OD1 . ASP B 1 97  ? -26.877 -11.185 0.408   1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B OD1 1 
ATOM   1544 O OD2 . ASP B 1 97  ? -28.352 -11.158 -1.205  1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 77  ASP B OD2 1 
ATOM   1545 N N   . VAL B 1 98  ? -23.744 -9.387  0.829   1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 78  VAL B N   1 
ATOM   1546 C CA  . VAL B 1 98  ? -22.529 -10.136 1.102   1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 78  VAL B CA  1 
ATOM   1547 C C   . VAL B 1 98  ? -22.789 -11.628 1.238   1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 78  VAL B C   1 
ATOM   1548 O O   . VAL B 1 98  ? -21.946 -12.423 0.831   1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 78  VAL B O   1 
ATOM   1549 C CB  . VAL B 1 98  ? -21.759 -9.608  2.367   1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 78  VAL B CB  1 
ATOM   1550 C CG1 . VAL B 1 98  ? -22.515 -9.826  3.677   1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 78  VAL B CG1 1 
ATOM   1551 C CG2 . VAL B 1 98  ? -20.368 -10.224 2.481   1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 78  VAL B CG2 1 
ATOM   1552 N N   . ASP B 1 99  ? -23.918 -11.994 1.854   1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 79  ASP B N   1 
ATOM   1553 C CA  . ASP B 1 99  ? -24.298 -13.410 2.042   1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 79  ASP B CA  1 
ATOM   1554 C C   . ASP B 1 99  ? -24.473 -14.143 0.717   1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 79  ASP B C   1 
ATOM   1555 O O   . ASP B 1 99  ? -23.864 -15.194 0.509   1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 79  ASP B O   1 
ATOM   1556 C CB  . ASP B 1 99  ? -25.594 -13.540 2.870   1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 79  ASP B CB  1 
ATOM   1557 C CG  . ASP B 1 99  ? -25.385 -13.255 4.361   1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 79  ASP B CG  1 
ATOM   1558 O OD1 . ASP B 1 99  ? -24.224 -13.064 4.794   1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 79  ASP B OD1 1 
ATOM   1559 O OD2 . ASP B 1 99  ? -26.391 -13.217 5.112   1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 79  ASP B OD2 1 
ATOM   1560 N N   . ALA B 1 100 ? -25.287 -13.587 -0.173  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 80  ALA B N   1 
ATOM   1561 C CA  . ALA B 1 100 ? -25.454 -14.144 -1.529  1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 80  ALA B CA  1 
ATOM   1562 C C   . ALA B 1 100 ? -24.154 -14.082 -2.368  1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 80  ALA B C   1 
ATOM   1563 O O   . ALA B 1 100 ? -23.877 -14.990 -3.170  1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 80  ALA B O   1 
ATOM   1564 C CB  . ALA B 1 100 ? -26.604 -13.461 -2.272  1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 80  ALA B CB  1 
ATOM   1565 N N   . ASP B 1 101 ? -23.369 -13.011 -2.193  1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B N   1 
ATOM   1566 C CA  . ASP B 1 101 ? -22.063 -12.912 -2.871  1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B CA  1 
ATOM   1567 C C   . ASP B 1 101 ? -21.097 -14.004 -2.433  1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B C   1 
ATOM   1568 O O   . ASP B 1 101 ? -20.450 -14.644 -3.269  1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B O   1 
ATOM   1569 C CB  . ASP B 1 101 ? -21.411 -11.540 -2.658  1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B CB  1 
ATOM   1570 C CG  . ASP B 1 101 ? -22.079 -10.416 -3.459  1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B CG  1 
ATOM   1571 O OD1 . ASP B 1 101 ? -22.929 -10.687 -4.358  1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B OD1 1 
ATOM   1572 O OD2 . ASP B 1 101 ? -21.730 -9.236  -3.188  1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 81  ASP B OD2 1 
ATOM   1573 N N   . CYS B 1 102 ? -20.971 -14.218 -1.134  1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 82  CYS B N   1 
ATOM   1574 C CA  . CYS B 1 102 ? -20.035 -15.242 -0.637  1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 82  CYS B CA  1 
ATOM   1575 C C   . CYS B 1 102 ? -20.389 -16.649 -1.092  1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 82  CYS B C   1 
ATOM   1576 O O   . CYS B 1 102 ? -19.497 -17.488 -1.287  1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 82  CYS B O   1 
ATOM   1577 C CB  . CYS B 1 102 ? -19.984 -15.241 0.882   1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 82  CYS B CB  1 
ATOM   1578 S SG  . CYS B 1 102 ? -19.187 -13.771 1.521   1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 82  CYS B SG  1 
ATOM   1579 N N   . ALA B 1 103 ? -21.690 -16.902 -1.202  1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B N   1 
ATOM   1580 C CA  . ALA B 1 103 ? -22.199 -18.188 -1.686  1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B CA  1 
ATOM   1581 C C   . ALA B 1 103 ? -22.014 -18.308 -3.200  1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B C   1 
ATOM   1582 O O   . ALA B 1 103 ? -21.709 -19.397 -3.675  1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B O   1 
ATOM   1583 C CB  . ALA B 1 103 ? -23.667 -18.379 -1.288  1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B CB  1 
ATOM   1584 N N   . ARG B 1 104 ? -22.199 -17.214 -3.958  1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B N   1 
ATOM   1585 C CA  . ARG B 1 104 ? -21.836 -17.234 -5.400  1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B CA  1 
ATOM   1586 C C   . ARG B 1 104 ? -20.348 -17.478 -5.658  1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B C   1 
ATOM   1587 O O   . ARG B 1 104 ? -19.998 -18.157 -6.616  1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B O   1 
ATOM   1588 C CB  . ARG B 1 104 ? -22.266 -15.980 -6.138  1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B CB  1 
ATOM   1589 C CG  . ARG B 1 104 ? -23.721 -16.004 -6.570  1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B CG  1 
ATOM   1590 C CD  . ARG B 1 104 ? -24.063 -14.740 -7.336  1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B CD  1 
ATOM   1591 N NE  . ARG B 1 104 ? -24.245 -13.592 -6.448  1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B NE  1 
ATOM   1592 C CZ  . ARG B 1 104 ? -25.407 -13.168 -5.940  1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B CZ  1 
ATOM   1593 N NH1 . ARG B 1 104 ? -26.548 -13.766 -6.229  1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B NH1 1 
ATOM   1594 N NH2 . ARG B 1 104 ? -25.426 -12.116 -5.125  1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 84  ARG B NH2 1 
ATOM   1595 N N   . LEU B 1 105 ? -19.483 -16.909 -4.818  1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 85  LEU B N   1 
ATOM   1596 C CA  . LEU B 1 105 ? -18.055 -17.078 -5.008  1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 85  LEU B CA  1 
ATOM   1597 C C   . LEU B 1 105 ? -17.679 -18.520 -4.754  1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 85  LEU B C   1 
ATOM   1598 O O   . LEU B 1 105 ? -16.940 -19.103 -5.555  1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 85  LEU B O   1 
ATOM   1599 C CB  . LEU B 1 105 ? -17.225 -16.144 -4.120  1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 85  LEU B CB  1 
ATOM   1600 C CG  . LEU B 1 105 ? -17.274 -14.655 -4.510  1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 85  LEU B CG  1 
ATOM   1601 C CD1 . LEU B 1 105 ? -16.624 -13.813 -3.424  1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 85  LEU B CD1 1 
ATOM   1602 C CD2 . LEU B 1 105 ? -16.646 -14.365 -5.870  1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 85  LEU B CD2 1 
ATOM   1603 N N   . GLN B 1 106 ? -18.230 -19.074 -3.671  1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B N   1 
ATOM   1604 C CA  . GLN B 1 106 ? -17.982 -20.468 -3.224  1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B CA  1 
ATOM   1605 C C   . GLN B 1 106 ? -18.320 -21.551 -4.243  1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B C   1 
ATOM   1606 O O   . GLN B 1 106 ? -17.535 -22.478 -4.438  1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B O   1 
ATOM   1607 C CB  . GLN B 1 106 ? -18.726 -20.760 -1.924  1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B CB  1 
ATOM   1608 C CG  . GLN B 1 106 ? -17.960 -20.361 -0.682  1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B CG  1 
ATOM   1609 C CD  . GLN B 1 106 ? -18.850 -20.350 0.529   1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B CD  1 
ATOM   1610 O OE1 . GLN B 1 106 ? -20.065 -20.172 0.402   1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B OE1 1 
ATOM   1611 N NE2 . GLN B 1 106 ? -18.261 -20.528 1.720   1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 86  GLN B NE2 1 
ATOM   1612 N N   A GLU B 1 107 ? -19.482 -21.393 -4.879  0.50 32.52 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B N   1 
ATOM   1613 N N   B GLU B 1 107 ? -19.478 -21.425 -4.890  0.50 32.48 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B N   1 
ATOM   1614 C CA  A GLU B 1 107 ? -19.952 -22.260 -5.951  0.50 33.43 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CA  1 
ATOM   1615 C CA  B GLU B 1 107 ? -19.890 -22.356 -5.934  0.50 33.46 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CA  1 
ATOM   1616 C C   A GLU B 1 107 ? -19.141 -22.159 -7.251  0.50 34.95 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B C   1 
ATOM   1617 C C   B GLU B 1 107 ? -19.126 -22.178 -7.256  0.50 34.92 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B C   1 
ATOM   1618 O O   A GLU B 1 107 ? -19.395 -22.922 -8.186  0.50 35.92 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B O   1 
ATOM   1619 O O   B GLU B 1 107 ? -19.401 -22.905 -8.214  0.50 35.84 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B O   1 
ATOM   1620 C CB  A GLU B 1 107 ? -21.427 -21.946 -6.237  0.50 33.65 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CB  1 
ATOM   1621 C CB  B GLU B 1 107 ? -21.396 -22.235 -6.182  0.50 33.64 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CB  1 
ATOM   1622 C CG  A GLU B 1 107 ? -22.352 -22.320 -5.078  0.50 34.56 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CG  1 
ATOM   1623 C CG  B GLU B 1 107 ? -22.246 -22.449 -4.927  0.50 34.40 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CG  1 
ATOM   1624 C CD  A GLU B 1 107 ? -23.629 -21.493 -5.010  0.50 34.38 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CD  1 
ATOM   1625 C CD  B GLU B 1 107 ? -22.845 -23.846 -4.816  0.50 33.94 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B CD  1 
ATOM   1626 O OE1 A GLU B 1 107 ? -24.084 -20.977 -6.061  0.50 34.01 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B OE1 1 
ATOM   1627 O OE1 B GLU B 1 107 ? -22.116 -24.819 -4.496  0.50 33.95 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B OE1 1 
ATOM   1628 O OE2 A GLU B 1 107 ? -24.175 -21.366 -3.889  0.50 33.12 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B OE2 1 
ATOM   1629 O OE2 B GLU B 1 107 ? -24.072 -23.957 -5.020  0.50 33.44 ? ? ? ? ? ? 87  GLU B OE2 1 
ATOM   1630 N N   . ARG B 1 108 ? -18.202 -21.212 -7.322  1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B N   1 
ATOM   1631 C CA  . ARG B 1 108 ? -17.335 -21.013 -8.497  1.00 36.76 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CA  1 
ATOM   1632 C C   . ARG B 1 108 ? -15.882 -21.323 -8.180  1.00 36.76 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B C   1 
ATOM   1633 O O   . ARG B 1 108 ? -15.008 -21.111 -9.013  1.00 39.54 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B O   1 
ATOM   1634 C CB  . ARG B 1 108 ? -17.472 -19.580 -9.013  1.00 38.15 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CB  1 
ATOM   1635 C CG  . ARG B 1 108 ? -18.885 -19.224 -9.470  1.00 39.12 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CG  1 
ATOM   1636 C CD  . ARG B 1 108 ? -19.018 -17.731 -9.730  1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CD  1 
ATOM   1637 N NE  . ARG B 1 108 ? -20.390 -17.313 -10.037 1.00 40.80 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B NE  1 
ATOM   1638 C CZ  . ARG B 1 108 ? -20.806 -16.048 -10.129 1.00 41.02 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B CZ  1 
ATOM   1639 N NH1 . ARG B 1 108 ? -22.077 -15.786 -10.401 1.00 41.34 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B NH1 1 
ATOM   1640 N NH2 . ARG B 1 108 ? -19.967 -15.031 -9.958  1.00 42.00 ? ? ? ? ? ? 88  ARG B NH2 1 
ATOM   1641 N N   . GLY B 1 109 ? -15.634 -21.847 -6.984  1.00 36.58 ? ? ? ? ? ? 89  GLY B N   1 
ATOM   1642 C CA  . GLY B 1 109 ? -14.344 -22.398 -6.617  1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 89  GLY B CA  1 
ATOM   1643 C C   . GLY B 1 109 ? -13.502 -21.523 -5.726  1.00 33.66 ? ? ? ? ? ? 89  GLY B C   1 
ATOM   1644 O O   . GLY B 1 109 ? -12.356 -21.861 -5.481  1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 89  GLY B O   1 
ATOM   1645 N N   . VAL B 1 110 ? -14.047 -20.409 -5.237  1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 90  VAL B N   1 
ATOM   1646 C CA  . VAL B 1 110 ? -13.265 -19.481 -4.416  1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 90  VAL B CA  1 
ATOM   1647 C C   . VAL B 1 110 ? -13.436 -19.828 -2.942  1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 90  VAL B C   1 
ATOM   1648 O O   . VAL B 1 110 ? -14.568 -19.935 -2.453  1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 90  VAL B O   1 
ATOM   1649 C CB  . VAL B 1 110 ? -13.675 -18.005 -4.657  1.00 32.10 ? ? ? ? ? ? 90  VAL B CB  1 
ATOM   1650 C CG1 . VAL B 1 110 ? -12.767 -17.045 -3.891  1.00 32.16 ? ? ? ? ? ? 90  VAL B CG1 1 
ATOM   1651 C CG2 . VAL B 1 110 ? -13.649 -17.688 -6.154  1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 90  VAL B CG2 1 
ATOM   1652 N N   . ALA B 1 111 ? -12.299 -19.991 -2.261  1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 91  ALA B N   1 
ATOM   1653 C CA  . ALA B 1 111 ? -12.239 -20.155 -0.815  1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 91  ALA B CA  1 
ATOM   1654 C C   . ALA B 1 111 ? -12.579 -18.809 -0.212  1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 91  ALA B C   1 
ATOM   1655 O O   . ALA B 1 111 ? -11.871 -17.851 -0.470  1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 91  ALA B O   1 
ATOM   1656 C CB  . ALA B 1 111 ? -10.835 -20.590 -0.379  1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 91  ALA B CB  1 
ATOM   1657 N N   . VAL B 1 112 ? -13.653 -18.750 0.575   1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 92  VAL B N   1 
ATOM   1658 C CA  . VAL B 1 112 ? -14.061 -17.537 1.285   1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 92  VAL B CA  1 
ATOM   1659 C C   . VAL B 1 112 ? -13.905 -17.694 2.773   1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 92  VAL B C   1 
ATOM   1660 O O   . VAL B 1 112 ? -14.211 -18.737 3.305   1.00 35.55 ? ? ? ? ? ? 92  VAL B O   1 
ATOM   1661 C CB  . VAL B 1 112 ? -15.527 -17.209 0.982   1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 92  VAL B CB  1 
ATOM   1662 C CG1 . VAL B 1 112 ? -16.019 -16.006 1.785   1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 92  VAL B CG1 1 
ATOM   1663 C CG2 . VAL B 1 112 ? -15.663 -16.952 -0.514  1.00 34.39 ? ? ? ? ? ? 92  VAL B CG2 1 
ATOM   1664 N N   . ASP B 1 113 ? -13.451 -16.636 3.433   1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B N   1 
ATOM   1665 C CA  . ASP B 1 113 ? -13.406 -16.550 4.888   1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B CA  1 
ATOM   1666 C C   . ASP B 1 113 ? -14.493 -15.533 5.291   1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B C   1 
ATOM   1667 O O   . ASP B 1 113 ? -14.331 -14.315 5.148   1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B O   1 
ATOM   1668 C CB  . ASP B 1 113 ? -11.972 -16.166 5.367   1.00 34.37 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B CB  1 
ATOM   1669 C CG  . ASP B 1 113 ? -11.853 -15.982 6.901   1.00 35.91 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B CG  1 
ATOM   1670 O OD1 . ASP B 1 113 ? -12.660 -16.541 7.684   1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B OD1 1 
ATOM   1671 O OD2 . ASP B 1 113 ? -10.922 -15.258 7.327   1.00 37.25 ? ? ? ? ? ? 93  ASP B OD2 1 
ATOM   1672 N N   . GLY B 1 114 ? -15.609 -16.060 5.788   1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 94  GLY B N   1 
ATOM   1673 C CA  . GLY B 1 114 ? -16.743 -15.259 6.228   1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 94  GLY B CA  1 
ATOM   1674 C C   . GLY B 1 114 ? -18.002 -15.771 5.573   1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 94  GLY B C   1 
ATOM   1675 O O   . GLY B 1 114 ? -17.955 -16.774 4.878   1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 94  GLY B O   1 
ATOM   1676 N N   . PRO B 1 115 ? -19.126 -15.076 5.732   1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B N   1 
ATOM   1677 C CA  . PRO B 1 115 ? -19.201 -13.746 6.369   1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B CA  1 
ATOM   1678 C C   . PRO B 1 115 ? -19.175 -13.748 7.913   1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B C   1 
ATOM   1679 O O   . PRO B 1 115 ? -19.591 -14.705 8.528   1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B O   1 
ATOM   1680 C CB  . PRO B 1 115 ? -20.538 -13.188 5.870   1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B CB  1 
ATOM   1681 C CG  . PRO B 1 115 ? -20.998 -14.099 4.799   1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B CG  1 
ATOM   1682 C CD  . PRO B 1 115 ? -20.358 -15.428 5.016   1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 95  PRO B CD  1 
ATOM   1683 N N   . LYS B 1 116 ? -18.657 -12.681 8.505   1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B N   1 
ATOM   1684 C CA  . LYS B 1 116 ? -18.686 -12.452 9.942   1.00 35.55 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B CA  1 
ATOM   1685 C C   . LYS B 1 116 ? -19.255 -11.061 10.134  1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B C   1 
ATOM   1686 O O   . LYS B 1 116 ? -18.980 -10.159 9.327   1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B O   1 
ATOM   1687 C CB  . LYS B 1 116 ? -17.272 -12.437 10.559  1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B CB  1 
ATOM   1688 C CG  . LYS B 1 116 ? -16.266 -13.476 10.066  1.00 47.82 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B CG  1 
ATOM   1689 C CD  . LYS B 1 116 ? -16.332 -14.780 10.847  1.00 53.33 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B CD  1 
ATOM   1690 C CE  . LYS B 1 116 ? -15.760 -14.653 12.265  1.00 56.74 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B CE  1 
ATOM   1691 N NZ  . LYS B 1 116 ? -16.676 -15.291 13.256  1.00 59.61 ? ? ? ? ? ? 96  LYS B NZ  1 
ATOM   1692 N N   . ASN B 1 117 ? -19.997 -10.853 11.214  1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B N   1 
ATOM   1693 C CA  . ASN B 1 117 ? -20.326 -9.490  11.608  1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CA  1 
ATOM   1694 C C   . ASN B 1 117 ? -19.118 -8.819  12.277  1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B C   1 
ATOM   1695 O O   . ASN B 1 117 ? -18.367 -9.436  13.048  1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B O   1 
ATOM   1696 C CB  . ASN B 1 117 ? -21.551 -9.452  12.504  1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CB  1 
ATOM   1697 C CG  . ASN B 1 117 ? -22.784 -9.984  11.811  1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B CG  1 
ATOM   1698 O OD1 . ASN B 1 117 ? -23.037 -9.683  10.660  1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B OD1 1 
ATOM   1699 N ND2 . ASN B 1 117 ? -23.534 -10.799 12.502  1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 97  ASN B ND2 1 
ATOM   1700 N N   . THR B 1 118 ? -18.920 -7.561  11.913  1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 98  THR B N   1 
ATOM   1701 C CA  . THR B 1 118 ? -17.902 -6.726  12.508  1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 98  THR B CA  1 
ATOM   1702 C C   . THR B 1 118 ? -18.604 -5.459  12.939  1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 98  THR B C   1 
ATOM   1703 O O   . THR B 1 118 ? -19.744 -5.227  12.524  1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 98  THR B O   1 
ATOM   1704 C CB  . THR B 1 118 ? -16.772 -6.405  11.496  1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 98  THR B CB  1 
ATOM   1705 O OG1 . THR B 1 118 ? -17.201 -5.392  10.569  1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 98  THR B OG1 1 
ATOM   1706 C CG2 . THR B 1 118 ? -16.361 -7.656  10.759  1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 98  THR B CG2 1 
ATOM   1707 N N   . PRO B 1 119 ? -17.925 -4.608  13.733  1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 99  PRO B N   1 
ATOM   1708 C CA  . PRO B 1 119 ? -18.514 -3.300  14.065  1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 99  PRO B CA  1 
ATOM   1709 C C   . PRO B 1 119 ? -18.920 -2.441  12.848  1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 99  PRO B C   1 
ATOM   1710 O O   . PRO B 1 119 ? -19.844 -1.615  12.946  1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 99  PRO B O   1 
ATOM   1711 C CB  . PRO B 1 119 ? -17.405 -2.610  14.874  1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 99  PRO B CB  1 
ATOM   1712 C CG  . PRO B 1 119 ? -16.535 -3.715  15.389  1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 99  PRO B CG  1 
ATOM   1713 C CD  . PRO B 1 119 ? -16.626 -4.831  14.410  1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 99  PRO B CD  1 
ATOM   1714 N N   . TRP B 1 120 ? -18.245 -2.643  11.713  1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B N   1 
ATOM   1715 C CA  . TRP B 1 120 ? -18.436 -1.802  10.538  1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B CA  1 
ATOM   1716 C C   . TRP B 1 120 ? -19.179 -2.507  9.407   1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B C   1 
ATOM   1717 O O   . TRP B 1 120 ? -19.011 -2.141  8.243   1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B O   1 
ATOM   1718 C CB  . TRP B 1 120 ? -17.075 -1.301  10.048  1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B CB  1 
ATOM   1719 C CG  . TRP B 1 120 ? -16.201 -0.854  11.169  1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B CG  1 
ATOM   1720 C CD1 . TRP B 1 120 ? -16.275 0.325   11.847  1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B CD1 1 
ATOM   1721 C CD2 . TRP B 1 120 ? -15.134 -1.596  11.750  1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B CD2 1 
ATOM   1722 N NE1 . TRP B 1 120 ? -15.305 0.373   12.818  1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B NE1 1 
ATOM   1723 C CE2 . TRP B 1 120 ? -14.585 -0.795  12.779  1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B CE2 1 
ATOM   1724 C CE3 . TRP B 1 120 ? -14.573 -2.862  11.491  1.00 35.53 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B CE3 1 
ATOM   1725 C CZ2 . TRP B 1 120 ? -13.507 -1.222  13.575  1.00 35.79 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B CZ2 1 
ATOM   1726 C CZ3 . TRP B 1 120 ? -13.493 -3.299  12.284  1.00 37.22 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B CZ3 1 
ATOM   1727 C CH2 . TRP B 1 120 ? -12.973 -2.475  13.317  1.00 37.17 ? ? ? ? ? ? 100 TRP B CH2 1 
ATOM   1728 N N   . GLY B 1 121 ? -20.024 -3.480  9.746   1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 101 GLY B N   1 
ATOM   1729 C CA  . GLY B 1 121 ? -20.826 -4.189  8.749   1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 101 GLY B CA  1 
ATOM   1730 C C   . GLY B 1 121 ? -20.455 -5.647  8.668   1.00 27.02 ? ? ? ? ? ? 101 GLY B C   1 
ATOM   1731 O O   . GLY B 1 121 ? -19.510 -6.091  9.316   1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 101 GLY B O   1 
ATOM   1732 N N   . ARG B 1 122 ? -21.218 -6.390  7.879   1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B N   1 
ATOM   1733 C CA  . ARG B 1 122 ? -21.005 -7.810  7.678   1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B CA  1 
ATOM   1734 C C   . ARG B 1 122 ? -19.961 -7.971  6.589   1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B C   1 
ATOM   1735 O O   . ARG B 1 122 ? -20.128 -7.412  5.507   1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B O   1 
ATOM   1736 C CB  . ARG B 1 122 ? -22.311 -8.452  7.270   1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B CB  1 
ATOM   1737 C CG  . ARG B 1 122 ? -22.295 -9.958  7.262   1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B CG  1 
ATOM   1738 C CD  . ARG B 1 122 ? -23.725 -10.503 7.379   1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B CD  1 
ATOM   1739 N NE  . ARG B 1 122 ? -23.745 -11.942 7.142   1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B NE  1 
ATOM   1740 C CZ  . ARG B 1 122 ? -23.472 -12.893 8.048   1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B CZ  1 
ATOM   1741 N NH1 . ARG B 1 122 ? -23.164 -12.607 9.326   1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B NH1 1 
ATOM   1742 N NH2 . ARG B 1 122 ? -23.507 -14.166 7.660   1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 102 ARG B NH2 1 
ATOM   1743 N N   . GLN B 1 123 ? -18.905 -8.732  6.875   1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 103 GLN B N   1 
ATOM   1744 C CA  . GLN B 1 123 ? -17.692 -8.735  6.076   1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 103 GLN B CA  1 
ATOM   1745 C C   . GLN B 1 123 ? -17.150 -10.108 5.779   1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 103 GLN B C   1 
ATOM   1746 O O   . GLN B 1 123 ? -17.311 -11.023 6.561   1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 103 GLN B O   1 
ATOM   1747 C CB  . GLN B 1 123 ? -16.586 -7.937  6.773   1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 103 GLN B CB  1 
ATOM   1748 C CG  . GLN B 1 123 ? -16.891 -6.450  6.844   1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 103 GLN B CG  1 
ATOM   1749 C CD  . GLN B 1 123 ? -15.759 -5.531  7.317   1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 103 GLN B CD  1 
ATOM   1750 O OE1 . GLN B 1 123 ? -15.971 -4.317  7.408   1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 103 GLN B OE1 1 
ATOM   1751 N NE2 . GLN B 1 123 ? -14.578 -6.079  7.624   1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 103 GLN B NE2 1 
ATOM   1752 N N   . ALA B 1 124 ? -16.459 -10.215 4.653   1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 104 ALA B N   1 
ATOM   1753 C CA  . ALA B 1 124 ? -15.935 -11.471 4.154   1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 104 ALA B CA  1 
ATOM   1754 C C   . ALA B 1 124 ? -14.657 -11.202 3.347   1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 104 ALA B C   1 
ATOM   1755 O O   . ALA B 1 124 ? -14.339 -10.055 3.040   1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 104 ALA B O   1 
ATOM   1756 C CB  . ALA B 1 124 ? -16.969 -12.141 3.293   1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 104 ALA B CB  1 
ATOM   1757 N N   . MET B 1 125 ? -13.927 -12.253 2.991   1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 105 MET B N   1 
ATOM   1758 C CA  . MET B 1 125 ? -12.586 -12.079 2.434   1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 105 MET B CA  1 
ATOM   1759 C C   . MET B 1 125 ? -12.205 -13.221 1.514   1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 105 MET B C   1 
ATOM   1760 O O   . MET B 1 125 ? -12.502 -14.372 1.794   1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 105 MET B O   1 
ATOM   1761 C CB  . MET B 1 125 ? -11.603 -12.041 3.581   1.00 35.10 ? ? ? ? ? ? 105 MET B CB  1 
ATOM   1762 C CG  . MET B 1 125 ? -10.639 -10.868 3.580   1.00 41.41 ? ? ? ? ? ? 105 MET B CG  1 
ATOM   1763 S SD  . MET B 1 125 ? -9.411  -11.088 4.897   1.00 46.80 ? ? ? ? ? ? 105 MET B SD  1 
ATOM   1764 C CE  . MET B 1 125 ? -10.460 -11.545 6.291   1.00 46.09 ? ? ? ? ? ? 105 MET B CE  1 
ATOM   1765 N N   . PHE B 1 126 ? -11.506 -12.896 0.439   1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B N   1 
ATOM   1766 C CA  . PHE B 1 126 ? -11.006 -13.893 -0.486  1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CA  1 
ATOM   1767 C C   . PHE B 1 126 ? -9.846  -13.340 -1.279  1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B C   1 
ATOM   1768 O O   . PHE B 1 126 ? -9.608  -12.139 -1.288  1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B O   1 
ATOM   1769 C CB  . PHE B 1 126 ? -12.121 -14.366 -1.421  1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CB  1 
ATOM   1770 C CG  . PHE B 1 126 ? -12.672 -13.291 -2.324  1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CG  1 
ATOM   1771 C CD1 . PHE B 1 126 ? -13.546 -12.340 -1.846  1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CD1 1 
ATOM   1772 C CD2 . PHE B 1 126 ? -12.360 -13.276 -3.662  1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CD2 1 
ATOM   1773 C CE1 . PHE B 1 126 ? -14.072 -11.367 -2.675  1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CE1 1 
ATOM   1774 C CE2 . PHE B 1 126 ? -12.866 -12.304 -4.510  1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CE2 1 
ATOM   1775 C CZ  . PHE B 1 126 ? -13.725 -11.347 -4.012  1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 106 PHE B CZ  1 
ATOM   1776 N N   . SER B 1 127 ? -9.114  -14.235 -1.929  1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 107 SER B N   1 
ATOM   1777 C CA  . SER B 1 127 ? -7.910  -13.887 -2.664  1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 107 SER B CA  1 
ATOM   1778 C C   . SER B 1 127 ? -8.170  -14.131 -4.130  1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 107 SER B C   1 
ATOM   1779 O O   . SER B 1 127 ? -8.922  -15.037 -4.465  1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 107 SER B O   1 
ATOM   1780 C CB  . SER B 1 127 ? -6.730  -14.766 -2.222  1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 107 SER B CB  1 
ATOM   1781 O OG  . SER B 1 127 ? -6.484  -14.650 -0.832  1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 107 SER B OG  1 
ATOM   1782 N N   . ASP B 1 128 ? -7.562  -13.309 -4.991  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B N   1 
ATOM   1783 C CA  . ASP B 1 128 ? -7.516  -13.577 -6.431  1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CA  1 
ATOM   1784 C C   . ASP B 1 128 ? -6.457  -14.677 -6.723  1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B C   1 
ATOM   1785 O O   . ASP B 1 128 ? -5.768  -15.111 -5.816  1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B O   1 
ATOM   1786 C CB  . ASP B 1 128 ? -7.325  -12.260 -7.234  1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CB  1 
ATOM   1787 C CG  . ASP B 1 128 ? -5.893  -11.743 -7.275  1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B CG  1 
ATOM   1788 O OD1 . ASP B 1 128 ? -4.986  -12.298 -6.640  1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B OD1 1 
ATOM   1789 O OD2 . ASP B 1 128 ? -5.699  -10.697 -7.919  1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 108 ASP B OD2 1 
ATOM   1790 N N   . PRO B 1 129 ? -6.333  -15.132 -7.977  1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B N   1 
ATOM   1791 C CA  . PRO B 1 129 ? -5.357  -16.175 -8.291  1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B CA  1 
ATOM   1792 C C   . PRO B 1 129 ? -3.893  -15.879 -7.898  1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B C   1 
ATOM   1793 O O   . PRO B 1 129 ? -3.138  -16.827 -7.616  1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B O   1 
ATOM   1794 C CB  . PRO B 1 129 ? -5.481  -16.308 -9.815  1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B CB  1 
ATOM   1795 C CG  . PRO B 1 129 ? -6.877  -15.875 -10.109 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B CG  1 
ATOM   1796 C CD  . PRO B 1 129 ? -7.045  -14.702 -9.193  1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 109 PRO B CD  1 
ATOM   1797 N N   . ASP B 1 130 ? -3.501  -14.601 -7.895  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B N   1 
ATOM   1798 C CA  . ASP B 1 130 ? -2.157  -14.193 -7.512  1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B CA  1 
ATOM   1799 C C   . ASP B 1 130 ? -1.964  -14.057 -6.026  1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B C   1 
ATOM   1800 O O   . ASP B 1 130 ? -0.837  -13.992 -5.581  1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B O   1 
ATOM   1801 C CB  . ASP B 1 130 ? -1.764  -12.866 -8.193  1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B CB  1 
ATOM   1802 C CG  . ASP B 1 130 ? -1.497  -13.023 -9.691  1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B CG  1 
ATOM   1803 O OD1 . ASP B 1 130 ? -0.446  -13.615 -10.051 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B OD1 1 
ATOM   1804 O OD2 . ASP B 1 130 ? -2.324  -12.551 -10.506 1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 110 ASP B OD2 1 
ATOM   1805 N N   . GLY B 1 131 ? -3.048  -13.959 -5.254  1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 111 GLY B N   1 
ATOM   1806 C CA  . GLY B 1 131 ? -2.964  -13.888 -3.793  1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 111 GLY B CA  1 
ATOM   1807 C C   . GLY B 1 131 ? -3.262  -12.531 -3.185  1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 111 GLY B C   1 
ATOM   1808 O O   . GLY B 1 131 ? -3.051  -12.358 -1.984  1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 111 GLY B O   1 
ATOM   1809 N N   . ASN B 1 132 ? -3.765  -11.591 -4.008  1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 112 ASN B N   1 
ATOM   1810 C CA  . ASN B 1 132 ? -4.249  -10.271 -3.533  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 112 ASN B CA  1 
ATOM   1811 C C   . ASN B 1 132 ? -5.512  -10.473 -2.744  1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 112 ASN B C   1 
ATOM   1812 O O   . ASN B 1 132 ? -6.383  -11.165 -3.200  1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 112 ASN B O   1 
ATOM   1813 C CB  . ASN B 1 132 ? -4.602  -9.353  -4.706  1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 112 ASN B CB  1 
ATOM   1814 C CG  . ASN B 1 132 ? -3.401  -8.988  -5.546  1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 112 ASN B CG  1 
ATOM   1815 O OD1 . ASN B 1 132 ? -2.420  -8.472  -5.026  1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 112 ASN B OD1 1 
ATOM   1816 N ND2 . ASN B 1 132 ? -3.466  -9.270  -6.861  1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 112 ASN B ND2 1 
ATOM   1817 N N   . VAL B 1 133 ? -5.622  -9.850  -1.586  1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B N   1 
ATOM   1818 C CA  . VAL B 1 133 ? -6.743  -10.086 -0.675  1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CA  1 
ATOM   1819 C C   . VAL B 1 133 ? -7.827  -8.998  -0.827  1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B C   1 
ATOM   1820 O O   . VAL B 1 133 ? -7.632  -7.802  -0.483  1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B O   1 
ATOM   1821 C CB  . VAL B 1 133 ? -6.267  -10.205 0.797   1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CB  1 
ATOM   1822 C CG1 . VAL B 1 133 ? -7.432  -10.518 1.735   1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CG1 1 
ATOM   1823 C CG2 . VAL B 1 133 ? -5.198  -11.294 0.920   1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 113 VAL B CG2 1 
ATOM   1824 N N   . ILE B 1 134 ? -8.977  -9.452  -1.324  1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B N   1 
ATOM   1825 C CA  . ILE B 1 134 ? -10.154 -8.628  -1.484  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CA  1 
ATOM   1826 C C   . ILE B 1 134 ? -11.157 -8.879  -0.361  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B C   1 
ATOM   1827 O O   . ILE B 1 134 ? -11.525 -10.043 -0.086  1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B O   1 
ATOM   1828 C CB  . ILE B 1 134 ? -10.830 -8.969  -2.802  1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CB  1 
ATOM   1829 C CG1 . ILE B 1 134 ? -9.813  -8.882  -3.932  1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CG1 1 
ATOM   1830 C CG2 . ILE B 1 134 ? -12.002 -8.032  -3.067  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CG2 1 
ATOM   1831 C CD1 . ILE B 1 134 ? -10.218 -9.713  -5.127  1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 114 ILE B CD1 1 
ATOM   1832 N N   . GLY B 1 135 ? -11.652 -7.787  0.213   1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 115 GLY B N   1 
ATOM   1833 C CA  . GLY B 1 135 ? -12.730 -7.820  1.177   1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 115 GLY B CA  1 
ATOM   1834 C C   . GLY B 1 135 ? -14.093 -7.433  0.619   1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 115 GLY B C   1 
ATOM   1835 O O   . GLY B 1 135 ? -14.188 -6.728  -0.369  1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 115 GLY B O   1 
ATOM   1836 N N   . LEU B 1 136 ? -15.144 -7.911  1.272   1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B N   1 
ATOM   1837 C CA  . LEU B 1 136 ? -16.520 -7.540  0.957   1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CA  1 
ATOM   1838 C C   . LEU B 1 136 ? -17.137 -6.962  2.197   1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B C   1 
ATOM   1839 O O   . LEU B 1 136 ? -16.805 -7.387  3.316   1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B O   1 
ATOM   1840 C CB  . LEU B 1 136 ? -17.336 -8.759  0.516   1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CB  1 
ATOM   1841 C CG  . LEU B 1 136 ? -16.988 -9.454  -0.805  1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CG  1 
ATOM   1842 C CD1 . LEU B 1 136 ? -17.778 -10.744 -0.935  1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD1 1 
ATOM   1843 C CD2 . LEU B 1 136 ? -17.253 -8.592  -2.024  1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD2 1 
ATOM   1844 N N   . ASN B 1 137 ? -18.023 -5.985  2.025   1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B N   1 
ATOM   1845 C CA  . ASN B 1 137 ? -18.687 -5.360  3.162   1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B CA  1 
ATOM   1846 C C   . ASN B 1 137 ? -20.067 -4.880  2.834   1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B C   1 
ATOM   1847 O O   . ASN B 1 137 ? -20.254 -4.065  1.944   1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B O   1 
ATOM   1848 C CB  . ASN B 1 137 ? -17.885 -4.182  3.751   1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B CB  1 
ATOM   1849 C CG  . ASN B 1 137 ? -18.483 -3.668  5.082   1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B CG  1 
ATOM   1850 O OD1 . ASN B 1 137 ? -18.882 -4.454  5.948   1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B OD1 1 
ATOM   1851 N ND2 . ASN B 1 137 ? -18.586 -2.358  5.226   1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 117 ASN B ND2 1 
ATOM   1852 N N   . GLN B 1 138 ? -21.020 -5.395  3.616   1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 118 GLN B N   1 
ATOM   1853 C CA  . GLN B 1 138 ? -22.397 -4.982  3.587   1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 118 GLN B CA  1 
ATOM   1854 C C   . GLN B 1 138 ? -22.632 -4.296  4.938   1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 118 GLN B C   1 
ATOM   1855 O O   . GLN B 1 138 ? -22.552 -4.934  5.989   1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 118 GLN B O   1 
ATOM   1856 C CB  . GLN B 1 138 ? -23.304 -6.183  3.413   1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 118 GLN B CB  1 
ATOM   1857 C CG  . GLN B 1 138 ? -24.688 -5.785  2.971   1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 118 GLN B CG  1 
ATOM   1858 C CD  . GLN B 1 138 ? -25.659 -6.920  3.023   1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 118 GLN B CD  1 
ATOM   1859 O OE1 . GLN B 1 138 ? -25.287 -8.063  2.872   1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 118 GLN B OE1 1 
ATOM   1860 N NE2 . GLN B 1 138 ? -26.938 -6.598  3.238   1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 118 GLN B NE2 1 
ATOM   1861 N N   . PRO B 1 139 ? -22.907 -2.992  4.919   1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 119 PRO B N   1 
ATOM   1862 C CA  . PRO B 1 139 ? -23.059 -2.284  6.180   1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 119 PRO B CA  1 
ATOM   1863 C C   . PRO B 1 139 ? -24.352 -2.574  6.937   1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 119 PRO B C   1 
ATOM   1864 O O   . PRO B 1 139 ? -25.377 -2.871  6.322   1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 119 PRO B O   1 
ATOM   1865 C CB  . PRO B 1 139 ? -22.999 -0.819  5.762   1.00 38.56 ? ? ? ? ? ? 119 PRO B CB  1 
ATOM   1866 C CG  . PRO B 1 139 ? -22.182 -0.833  4.511   1.00 38.09 ? ? ? ? ? ? 119 PRO B CG  1 
ATOM   1867 C CD  . PRO B 1 139 ? -22.643 -2.073  3.806   1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 119 PRO B CD  1 
ATOM   1868 N N   . SER B 1 140 ? -24.255 -2.487  8.275   1.00 40.50 ? ? ? ? ? ? 120 SER B N   1 
ATOM   1869 C CA  . SER B 1 140 ? -25.338 -2.830  9.207   1.00 42.37 ? ? ? ? ? ? 120 SER B CA  1 
ATOM   1870 C C   . SER B 1 140 ? -26.418 -1.757  9.149   1.00 44.05 ? ? ? ? ? ? 120 SER B C   1 
ATOM   1871 O O   . SER B 1 140 ? -27.363 -1.872  8.376   1.00 43.46 ? ? ? ? ? ? 120 SER B O   1 
ATOM   1872 C CB  . SER B 1 140 ? -24.825 -2.966  10.657  1.00 43.06 ? ? ? ? ? ? 120 SER B CB  1 
ATOM   1873 O OG  . SER B 1 140 ? -23.611 -3.710  10.748  1.00 41.99 ? ? ? ? ? ? 120 SER B OG  1 
HETATM 1874 C CAA . D77 C 2 .   ? -5.393  -9.335  5.745   1.00 78.93 ? ? ? ? ? ? 201 D77 A CAA 1 
HETATM 1875 O OAV . D77 C 2 .   ? -6.575  -8.513  5.563   1.00 85.19 ? ? ? ? ? ? 201 D77 A OAV 1 
HETATM 1876 C CAX . D77 C 2 .   ? -7.089  -7.976  6.732   1.00 75.13 ? ? ? ? ? ? 201 D77 A CAX 1 
HETATM 1877 O OAC . D77 C 2 .   ? -6.358  -7.748  7.705   1.00 76.26 ? ? ? ? ? ? 201 D77 A OAC 1 
HETATM 1878 C CBK . D77 C 2 .   ? -8.668  -7.693  6.848   1.00 67.66 ? ? ? ? ? ? 201 D77 A CBK 1 
HETATM 1879 O OAJ . D77 C 2 .   ? -9.457  -8.861  6.650   1.00 71.43 ? ? ? ? ? ? 201 D77 A OAJ 1 
HETATM 1880 C CBM . D77 C 2 .   ? -9.313  -6.499  5.983   1.00 59.82 ? ? ? ? ? ? 201 D77 A CBM 1 
HETATM 1881 C CAB . D77 C 2 .   ? -8.285  -5.824  5.277   1.00 56.34 ? ? ? ? ? ? 201 D77 A CAB 1 
HETATM 1882 O OAK . D77 C 2 .   ? -10.264 -7.054  4.893   1.00 57.93 ? ? ? ? ? ? 201 D77 A OAK 1 
HETATM 1883 C CBO . D77 C 2 .   ? -10.045 -5.548  6.965   1.00 53.07 ? ? ? ? ? ? 201 D77 A CBO 1 
HETATM 1884 O OAW . D77 C 2 .   ? -10.516 -6.035  8.148   1.00 49.11 ? ? ? ? ? ? 201 D77 A OAW 1 
HETATM 1885 C CBN . D77 C 2 .   ? -9.658  -4.964  8.344   1.00 48.28 ? ? ? ? ? ? 201 D77 A CBN 1 
HETATM 1886 C CBB . D77 C 2 .   ? -10.268 -3.761  8.826   1.00 46.78 ? ? ? ? ? ? 201 D77 A CBB 1 
HETATM 1887 C CAT . D77 C 2 .   ? -9.702  -3.118  9.935   1.00 45.53 ? ? ? ? ? ? 201 D77 A CAT 1 
HETATM 1888 C CAZ . D77 C 2 .   ? -10.188 -1.936  10.456  1.00 44.77 ? ? ? ? ? ? 201 D77 A CAZ 1 
HETATM 1889 O OAG . D77 C 2 .   ? -9.585  -1.388  11.546  1.00 44.74 ? ? ? ? ? ? 201 D77 A OAG 1 
HETATM 1890 C CBH . D77 C 2 .   ? -11.302 -1.302  9.876   1.00 45.62 ? ? ? ? ? ? 201 D77 A CBH 1 
HETATM 1891 C CBD . D77 C 2 .   ? -11.788 -0.080  10.402  1.00 43.66 ? ? ? ? ? ? 201 D77 A CBD 1 
HETATM 1892 O OAD . D77 C 2 .   ? -11.268 0.452   11.390  1.00 41.76 ? ? ? ? ? ? 201 D77 A OAD 1 
HETATM 1893 C CBF . D77 C 2 .   ? -12.883 0.534   9.790   1.00 42.97 ? ? ? ? ? ? 201 D77 A CBF 1 
HETATM 1894 C CAS . D77 C 2 .   ? -13.372 1.748   10.301  1.00 43.80 ? ? ? ? ? ? 201 D77 A CAS 1 
HETATM 1895 C CAR . D77 C 2 .   ? -14.469 2.374   9.714   1.00 43.68 ? ? ? ? ? ? 201 D77 A CAR 1 
HETATM 1896 C CAY . D77 C 2 .   ? -15.072 1.795   8.601   1.00 42.92 ? ? ? ? ? ? 201 D77 A CAY 1 
HETATM 1897 O OAF . D77 C 2 .   ? -16.135 2.372   7.994   1.00 40.54 ? ? ? ? ? ? 201 D77 A OAF 1 
HETATM 1898 C CBA . D77 C 2 .   ? -14.590 0.587   8.086   1.00 43.44 ? ? ? ? ? ? 201 D77 A CBA 1 
HETATM 1899 O OAH . D77 C 2 .   ? -15.203 0.026   6.998   1.00 43.25 ? ? ? ? ? ? 201 D77 A OAH 1 
HETATM 1900 C CBG . D77 C 2 .   ? -13.495 -0.067  8.670   1.00 43.84 ? ? ? ? ? ? 201 D77 A CBG 1 
HETATM 1901 C CBE . D77 C 2 .   ? -13.022 -1.284  8.143   1.00 44.83 ? ? ? ? ? ? 201 D77 A CBE 1 
HETATM 1902 O OAE . D77 C 2 .   ? -13.600 -1.780  7.169   1.00 44.59 ? ? ? ? ? ? 201 D77 A OAE 1 
HETATM 1903 C CBI . D77 C 2 .   ? -11.909 -1.924  8.734   1.00 45.43 ? ? ? ? ? ? 201 D77 A CBI 1 
HETATM 1904 C CBC . D77 C 2 .   ? -11.392 -3.158  8.215   1.00 45.80 ? ? ? ? ? ? 201 D77 A CBC 1 
HETATM 1905 N NAU . D77 C 2 .   ? -11.953 -3.812  7.069   1.00 47.62 ? ? ? ? ? ? 201 D77 A NAU 1 
HETATM 1906 C CBL . D77 C 2 .   ? -11.069 -4.539  6.118   1.00 47.33 ? ? ? ? ? ? 201 D77 A CBL 1 
HETATM 1907 C CAO . D77 C 2 .   ? -10.200 -3.554  5.527   1.00 43.60 ? ? ? ? ? ? 201 D77 A CAO 1 
HETATM 1908 C CAM . D77 C 2 .   ? -9.369  -2.709  5.074   1.00 39.22 ? ? ? ? ? ? 201 D77 A CAM 1 
HETATM 1909 C CAQ . D77 C 2 .   ? -8.285  -1.696  4.630   1.00 39.43 ? ? ? ? ? ? 201 D77 A CAQ 1 
HETATM 1910 C CAP . D77 C 2 .   ? -7.126  -1.810  5.463   1.00 40.02 ? ? ? ? ? ? 201 D77 A CAP 1 
HETATM 1911 C CAL . D77 C 2 .   ? -7.328  -2.882  6.528   1.00 41.71 ? ? ? ? ? ? 201 D77 A CAL 1 
HETATM 1912 C CAN . D77 C 2 .   ? -7.645  -3.804  7.352   1.00 45.31 ? ? ? ? ? ? 201 D77 A CAN 1 
HETATM 1913 C CBJ . D77 C 2 .   ? -8.094  -4.923  8.257   1.00 48.43 ? ? ? ? ? ? 201 D77 A CBJ 1 
HETATM 1914 O OAI . D77 C 2 .   ? -7.264  -4.735  9.527   1.00 52.66 ? ? ? ? ? ? 201 D77 A OAI 1 
HETATM 1915 C CAA . D77 D 2 .   ? 4.003   6.836   -17.600 1.00 69.97 ? ? ? ? ? ? 202 D77 A CAA 1 
HETATM 1916 O OAV . D77 D 2 .   ? 3.404   7.575   -16.505 1.00 73.55 ? ? ? ? ? ? 202 D77 A OAV 1 
HETATM 1917 C CAX . D77 D 2 .   ? 3.321   6.903   -15.290 1.00 68.82 ? ? ? ? ? ? 202 D77 A CAX 1 
HETATM 1918 O OAC . D77 D 2 .   ? 4.237   6.187   -14.870 1.00 68.31 ? ? ? ? ? ? 202 D77 A OAC 1 
HETATM 1919 C CBK . D77 D 2 .   ? 2.034   7.101   -14.370 1.00 64.63 ? ? ? ? ? ? 202 D77 A CBK 1 
HETATM 1920 O OAJ . D77 D 2 .   ? 1.649   5.847   -13.707 1.00 60.12 ? ? ? ? ? ? 202 D77 A OAJ 1 
HETATM 1921 C CBM . D77 D 2 .   ? 0.747   7.735   -14.981 1.00 60.05 ? ? ? ? ? ? 202 D77 A CBM 1 
HETATM 1922 C CAB . D77 D 2 .   ? -0.030  7.906   -13.758 1.00 58.80 ? ? ? ? ? ? 202 D77 A CAB 1 
HETATM 1923 O OAK . D77 D 2 .   ? 0.947   9.138   -15.618 1.00 62.37 ? ? ? ? ? ? 202 D77 A OAK 1 
HETATM 1924 C CBO . D77 D 2 .   ? 0.133   6.617   -15.882 1.00 52.62 ? ? ? ? ? ? 202 D77 A CBO 1 
HETATM 1925 O OAW . D77 D 2 .   ? 0.868   6.929   -17.138 1.00 53.08 ? ? ? ? ? ? 202 D77 A OAW 1 
HETATM 1926 C CBN . D77 D 2 .   ? 0.391   5.658   -17.179 1.00 48.58 ? ? ? ? ? ? 202 D77 A CBN 1 
HETATM 1927 C CBB . D77 D 2 .   ? -0.714  5.272   -18.010 1.00 45.73 ? ? ? ? ? ? 202 D77 A CBB 1 
HETATM 1928 C CAT . D77 D 2 .   ? -0.565  4.261   -18.971 1.00 43.95 ? ? ? ? ? ? 202 D77 A CAT 1 
HETATM 1929 C CAZ . D77 D 2 .   ? -1.633  3.837   -19.751 1.00 42.89 ? ? ? ? ? ? 202 D77 A CAZ 1 
HETATM 1930 O OAG . D77 D 2 .   ? -1.455  2.873   -20.692 1.00 40.72 ? ? ? ? ? ? 202 D77 A OAG 1 
HETATM 1931 C CBH . D77 D 2 .   ? -2.911  4.395   -19.603 1.00 43.44 ? ? ? ? ? ? 202 D77 A CBH 1 
HETATM 1932 C CBD . D77 D 2 .   ? -3.989  3.954   -20.385 1.00 41.73 ? ? ? ? ? ? 202 D77 A CBD 1 
HETATM 1933 O OAD . D77 D 2 .   ? -3.788  3.073   -21.217 1.00 39.06 ? ? ? ? ? ? 202 D77 A OAD 1 
HETATM 1934 C CBF . D77 D 2 .   ? -5.270  4.517   -20.205 1.00 43.14 ? ? ? ? ? ? 202 D77 A CBF 1 
HETATM 1935 C CAS . D77 D 2 .   ? -6.376  4.082   -20.978 1.00 45.38 ? ? ? ? ? ? 202 D77 A CAS 1 
HETATM 1936 C CAR . D77 D 2 .   ? -7.654  4.642   -20.829 1.00 43.30 ? ? ? ? ? ? 202 D77 A CAR 1 
HETATM 1937 C CAY . D77 D 2 .   ? -7.836  5.629   -19.865 1.00 44.21 ? ? ? ? ? ? 202 D77 A CAY 1 
HETATM 1938 O OAF . D77 D 2 .   ? -9.049  6.205   -19.658 1.00 43.40 ? ? ? ? ? ? 202 D77 A OAF 1 
HETATM 1939 C CBA . D77 D 2 .   ? -6.757  6.066   -19.070 1.00 44.91 ? ? ? ? ? ? 202 D77 A CBA 1 
HETATM 1940 O OAH . D77 D 2 .   ? -6.966  7.058   -18.132 1.00 41.97 ? ? ? ? ? ? 202 D77 A OAH 1 
HETATM 1941 C CBG . D77 D 2 .   ? -5.458  5.531   -19.231 1.00 45.74 ? ? ? ? ? ? 202 D77 A CBG 1 
HETATM 1942 C CBE . D77 D 2 .   ? -4.361  5.979   -18.448 1.00 47.42 ? ? ? ? ? ? 202 D77 A CBE 1 
HETATM 1943 O OAE . D77 D 2 .   ? -4.497  6.876   -17.598 1.00 47.19 ? ? ? ? ? ? 202 D77 A OAE 1 
HETATM 1944 C CBI . D77 D 2 .   ? -3.092  5.401   -18.633 1.00 45.08 ? ? ? ? ? ? 202 D77 A CBI 1 
HETATM 1945 C CBC . D77 D 2 .   ? -2.002  5.833   -17.852 1.00 46.40 ? ? ? ? ? ? 202 D77 A CBC 1 
HETATM 1946 N NAU . D77 D 2 .   ? -2.215  6.843   -16.891 1.00 46.59 ? ? ? ? ? ? 202 D77 A NAU 1 
HETATM 1947 C CBL . D77 D 2 .   ? -1.479  6.808   -15.623 1.00 49.58 ? ? ? ? ? ? 202 D77 A CBL 1 
HETATM 1948 C CAO . D77 D 2 .   ? -1.864  5.590   -14.900 1.00 47.12 ? ? ? ? ? ? 202 D77 A CAO 1 
HETATM 1949 C CAM . D77 D 2 .   ? -2.089  4.578   -14.322 1.00 43.74 ? ? ? ? ? ? 202 D77 A CAM 1 
HETATM 1950 C CAQ . D77 D 2 .   ? -2.324  3.242   -13.698 1.00 42.54 ? ? ? ? ? ? 202 D77 A CAQ 1 
HETATM 1951 C CAP . D77 D 2 .   ? -1.306  2.315   -14.065 1.00 41.65 ? ? ? ? ? ? 202 D77 A CAP 1 
HETATM 1952 C CAL . D77 D 2 .   ? -0.331  2.946   -15.008 1.00 43.41 ? ? ? ? ? ? 202 D77 A CAL 1 
HETATM 1953 C CAN . D77 D 2 .   ? 0.405   3.522   -15.687 1.00 46.43 ? ? ? ? ? ? 202 D77 A CAN 1 
HETATM 1954 C CBJ . D77 D 2 .   ? 1.310   4.376   -16.644 1.00 48.41 ? ? ? ? ? ? 202 D77 A CBJ 1 
HETATM 1955 O OAI . D77 D 2 .   ? 2.010   3.619   -17.621 1.00 49.13 ? ? ? ? ? ? 202 D77 A OAI 1 
HETATM 1956 O O   . HOH E 3 .   ? 4.648   9.396   6.460   1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O   1 
HETATM 1957 O O   . HOH E 3 .   ? -13.738 13.930  10.108  1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O   1 
HETATM 1958 O O   . HOH E 3 .   ? 2.111   27.542  -8.428  1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O   1 
HETATM 1959 O O   . HOH E 3 .   ? -15.499 5.107   1.237   1.00 8.79  ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O   1 
HETATM 1960 O O   . HOH E 3 .   ? -12.692 8.154   -4.882  1.00 6.58  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O   1 
HETATM 1961 O O   . HOH E 3 .   ? 6.236   15.172  -5.736  1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O   1 
HETATM 1962 O O   . HOH E 3 .   ? 1.388   21.044  6.146   1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O   1 
HETATM 1963 O O   . HOH E 3 .   ? 2.037   18.364  4.151   1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O   1 
HETATM 1964 O O   . HOH E 3 .   ? 9.256   4.185   -2.775  1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O   1 
HETATM 1965 O O   . HOH E 3 .   ? -2.431  1.951   -7.080  1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O   1 
HETATM 1966 O O   . HOH E 3 .   ? -18.946 4.346   -0.413  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O   1 
HETATM 1967 O O   . HOH E 3 .   ? 1.752   -1.434  4.819   1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O   1 
HETATM 1968 O O   . HOH E 3 .   ? -16.357 4.020   -6.906  1.00 5.96  ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O   1 
HETATM 1969 O O   . HOH E 3 .   ? -8.440  17.188  -3.176  1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O   1 
HETATM 1970 O O   . HOH E 3 .   ? 2.311   20.724  -21.338 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O   1 
HETATM 1971 O O   . HOH E 3 .   ? -12.885 20.103  2.999   1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O   1 
HETATM 1972 O O   . HOH E 3 .   ? 4.921   -2.807  5.540   1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O   1 
HETATM 1973 O O   . HOH E 3 .   ? 6.725   26.295  -12.977 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O   1 
HETATM 1974 O O   . HOH E 3 .   ? 4.624   13.697  12.121  1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O   1 
HETATM 1975 O O   . HOH E 3 .   ? 5.803   26.264  -0.965  1.00 7.75  ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O   1 
HETATM 1976 O O   . HOH E 3 .   ? -1.657  17.539  -27.336 1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O   1 
HETATM 1977 O O   . HOH E 3 .   ? -6.860  -7.524  2.908   1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O   1 
HETATM 1978 O O   . HOH E 3 .   ? 3.171   9.166   3.103   1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O   1 
HETATM 1979 O O   . HOH E 3 .   ? -22.011 8.344   -7.389  1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O   1 
HETATM 1980 O O   . HOH E 3 .   ? 2.715   5.610   -10.934 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O   1 
HETATM 1981 O O   . HOH E 3 .   ? 6.076   21.758  -8.835  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O   1 
HETATM 1982 O O   . HOH E 3 .   ? -10.848 17.322  6.639   1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O   1 
HETATM 1983 O O   . HOH E 3 .   ? -22.418 -9.094  -11.227 1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O   1 
HETATM 1984 O O   . HOH E 3 .   ? 2.890   6.229   12.338  1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O   1 
HETATM 1985 O O   . HOH E 3 .   ? -3.570  -0.331  -3.117  1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O   1 
HETATM 1986 O O   . HOH E 3 .   ? -21.605 6.013   -1.659  1.00 35.55 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O   1 
HETATM 1987 O O   . HOH E 3 .   ? 5.173   6.132   -11.710 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O   1 
HETATM 1988 O O   . HOH E 3 .   ? 0.010   22.841  2.215   1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O   1 
HETATM 1989 O O   . HOH E 3 .   ? 6.427   27.505  -6.039  1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O   1 
HETATM 1990 O O   . HOH E 3 .   ? -21.988 -12.092 -11.651 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O   1 
HETATM 1991 O O   . HOH E 3 .   ? -21.792 2.942   -7.790  1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O   1 
HETATM 1992 O O   . HOH E 3 .   ? -6.356  6.454   16.774  1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A O   1 
HETATM 1993 O O   . HOH E 3 .   ? -0.844  12.124  -26.573 1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O   1 
HETATM 1994 O O   . HOH E 3 .   ? 8.635   14.112  2.581   1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A O   1 
HETATM 1995 O O   . HOH E 3 .   ? 7.035   11.950  -8.310  1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A O   1 
HETATM 1996 O O   . HOH E 3 .   ? 11.395  15.871  -13.304 1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A O   1 
HETATM 1997 O O   . HOH E 3 .   ? 11.584  12.279  -6.097  1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A O   1 
HETATM 1998 O O   . HOH E 3 .   ? 1.376   7.164   -24.425 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A O   1 
HETATM 1999 O O   . HOH F 3 .   ? -12.681 4.753   -13.489 1.00 6.50  ? ? ? ? ? ? 201 HOH B O   1 
HETATM 2000 O O   . HOH F 3 .   ? -27.375 -4.215  5.446   1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 202 HOH B O   1 
HETATM 2001 O O   . HOH F 3 .   ? -16.589 14.074  -5.360  1.00 7.34  ? ? ? ? ? ? 203 HOH B O   1 
HETATM 2002 O O   . HOH F 3 .   ? -17.167 8.690   -6.339  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 204 HOH B O   1 
HETATM 2003 O O   . HOH F 3 .   ? -22.263 -21.269 1.303   1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 205 HOH B O   1 
HETATM 2004 O O   . HOH F 3 .   ? -13.885 18.676  -8.643  1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 206 HOH B O   1 
HETATM 2005 O O   . HOH F 3 .   ? -5.518  -1.841  -1.491  1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 207 HOH B O   1 
HETATM 2006 O O   . HOH F 3 .   ? -14.251 8.243   -13.174 1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 208 HOH B O   1 
HETATM 2007 O O   . HOH F 3 .   ? -3.880  -19.408 -7.723  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 209 HOH B O   1 
HETATM 2008 O O   . HOH F 3 .   ? -1.671  -17.523 -5.436  1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 210 HOH B O   1 
HETATM 2009 O O   . HOH F 3 .   ? -25.176 -3.642  -5.931  1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 211 HOH B O   1 
HETATM 2010 O O   . HOH F 3 .   ? -15.719 1.599   -7.398  1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 212 HOH B O   1 
HETATM 2011 O O   . HOH F 3 .   ? -3.924  -14.467 0.147   1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 213 HOH B O   1 
HETATM 2012 O O   . HOH F 3 .   ? -14.947 7.243   -5.841  1.00 7.74  ? ? ? ? ? ? 214 HOH B O   1 
HETATM 2013 O O   . HOH F 3 .   ? 6.522   -6.387  -9.786  1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 215 HOH B O   1 
HETATM 2014 O O   . HOH F 3 .   ? -11.382 5.665   -16.295 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 216 HOH B O   1 
HETATM 2015 O O   . HOH F 3 .   ? -25.445 -5.748  6.956   1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 217 HOH B O   1 
HETATM 2016 O O   . HOH F 3 .   ? -19.924 -22.830 2.518   1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 218 HOH B O   1 
HETATM 2017 O O   . HOH F 3 .   ? -7.350  22.216  -1.176  1.00 6.32  ? ? ? ? ? ? 219 HOH B O   1 
HETATM 2018 O O   . HOH F 3 .   ? -4.121  -17.073 -4.064  1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 220 HOH B O   1 
HETATM 2019 O O   . HOH F 3 .   ? -10.116 20.603  -1.447  1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 221 HOH B O   1 
HETATM 2020 O O   . HOH F 3 .   ? 0.754   0.784   -18.832 1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 222 HOH B O   1 
HETATM 2021 O O   . HOH F 3 .   ? -12.548 1.691   -23.612 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 223 HOH B O   1 
HETATM 2022 O O   . HOH F 3 .   ? 3.053   -3.244  -2.700  1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 224 HOH B O   1 
HETATM 2023 O O   . HOH F 3 .   ? -28.286 -15.395 0.574   1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 225 HOH B O   1 
HETATM 2024 O O   . HOH F 3 .   ? -2.148  -16.629 -12.037 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 226 HOH B O   1 
HETATM 2025 O O   . HOH F 3 .   ? -17.442 11.561  -6.484  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 227 HOH B O   1 
HETATM 2026 O O   . HOH F 3 .   ? -30.524 -7.911  0.765   1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 228 HOH B O   1 
HETATM 2027 O O   . HOH F 3 .   ? -7.256  -14.026 3.044   1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 229 HOH B O   1 
HETATM 2028 O O   . HOH F 3 .   ? -0.229  -2.386  -3.398  1.00 43.00 ? ? ? ? ? ? 230 HOH B O   1 
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