data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Lee, C."  1 0000-0001-9913-1497 
"Hong, M." 2 0000-0002-5953-1282 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Crystal structure of transcription factor from Listeria monocytogenes" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "Bacteria, PadR, transcription factor, DNA BINDING PROTEIN" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "DNA BINDING PROTEIN" 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   US 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            "Plos One" 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.journal_id_ISSN           1932-6203 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            14 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                e0215017 
_citation.page_last                 e0215017 
_citation.title                     "Structure-based molecular characterization and regulatory mechanism of the LftR transcription factor from Listeria monocytogenes: Conformational flexibilities and a ligand-induced regulatory mechanism." 
_citation.year                      2019 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1371/journal.pone.0215017 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   30970033 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Lee, C."   1 ?                   
primary "Kim, M.I." 2 ?                   
primary "Park, J."  3 ?                   
primary "Hong, M."  4 0000-0002-5953-1282 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;GSAKDPMKGLTELLKGSLEGMILERISRGETYGYEITKYLNDLGFDEIVEGTVYTILVRLEKKGLVEIEKKKSELGPPRK
FYTLSPAGEEELAIFWKRWDFIQGKIMQVKGGQA
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;GSAKDPMKGLTELLKGSLEGMILERISRGETYGYEITKYLNDLGFDEIVEGTVYTILVRLEKKGLVEIEKKKSELGPPRK
FYTLSPAGEEELAIFWKRWDFIQGKIMQVKGGQA
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 B,A 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   GLY n 
1 2   SER n 
1 3   ALA n 
1 4   LYS n 
1 5   ASP n 
1 6   PRO n 
1 7   MET n 
1 8   LYS n 
1 9   GLY n 
1 10  LEU n 
1 11  THR n 
1 12  GLU n 
1 13  LEU n 
1 14  LEU n 
1 15  LYS n 
1 16  GLY n 
1 17  SER n 
1 18  LEU n 
1 19  GLU n 
1 20  GLY n 
1 21  MET n 
1 22  ILE n 
1 23  LEU n 
1 24  GLU n 
1 25  ARG n 
1 26  ILE n 
1 27  SER n 
1 28  ARG n 
1 29  GLY n 
1 30  GLU n 
1 31  THR n 
1 32  TYR n 
1 33  GLY n 
1 34  TYR n 
1 35  GLU n 
1 36  ILE n 
1 37  THR n 
1 38  LYS n 
1 39  TYR n 
1 40  LEU n 
1 41  ASN n 
1 42  ASP n 
1 43  LEU n 
1 44  GLY n 
1 45  PHE n 
1 46  ASP n 
1 47  GLU n 
1 48  ILE n 
1 49  VAL n 
1 50  GLU n 
1 51  GLY n 
1 52  THR n 
1 53  VAL n 
1 54  TYR n 
1 55  THR n 
1 56  ILE n 
1 57  LEU n 
1 58  VAL n 
1 59  ARG n 
1 60  LEU n 
1 61  GLU n 
1 62  LYS n 
1 63  LYS n 
1 64  GLY n 
1 65  LEU n 
1 66  VAL n 
1 67  GLU n 
1 68  ILE n 
1 69  GLU n 
1 70  LYS n 
1 71  LYS n 
1 72  LYS n 
1 73  SER n 
1 74  GLU n 
1 75  LEU n 
1 76  GLY n 
1 77  PRO n 
1 78  PRO n 
1 79  ARG n 
1 80  LYS n 
1 81  PHE n 
1 82  TYR n 
1 83  THR n 
1 84  LEU n 
1 85  SER n 
1 86  PRO n 
1 87  ALA n 
1 88  GLY n 
1 89  GLU n 
1 90  GLU n 
1 91  GLU n 
1 92  LEU n 
1 93  ALA n 
1 94  ILE n 
1 95  PHE n 
1 96  TRP n 
1 97  LYS n 
1 98  ARG n 
1 99  TRP n 
1 100 ASP n 
1 101 PHE n 
1 102 ILE n 
1 103 GLN n 
1 104 GLY n 
1 105 LYS n 
1 106 ILE n 
1 107 MET n 
1 108 GLN n 
1 109 VAL n 
1 110 LYS n 
1 111 GLY n 
1 112 GLY n 
1 113 GLN n 
1 114 ALA n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "PadR family transcriptional regulator" 12918.959 2   ? ? ? ? 
2 non-polymer syn "CHLORIDE ION"                          35.453    2   ? ? ? ? 
3 water       nat water                                   18.015    129 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   GLY 1   -5  ?   ?   ?   B ? n 
A 1 2   SER 2   -4  ?   ?   ?   B ? n 
A 1 3   ALA 3   -3  ?   ?   ?   B ? n 
A 1 4   LYS 4   -2  ?   ?   ?   B ? n 
A 1 5   ASP 5   -1  ?   ?   ?   B ? n 
A 1 6   PRO 6   0   ?   ?   ?   B ? n 
A 1 7   MET 7   1   ?   ?   ?   B ? n 
A 1 8   LYS 8   2   ?   ?   ?   B ? n 
A 1 9   GLY 9   3   3   GLY GLY B ? n 
A 1 10  LEU 10  4   4   LEU LEU B ? n 
A 1 11  THR 11  5   5   THR THR B ? n 
A 1 12  GLU 12  6   6   GLU GLU B ? n 
A 1 13  LEU 13  7   7   LEU LEU B ? n 
A 1 14  LEU 14  8   8   LEU LEU B ? n 
A 1 15  LYS 15  9   9   LYS LYS B ? n 
A 1 16  GLY 16  10  10  GLY GLY B ? n 
A 1 17  SER 17  11  11  SER SER B ? n 
A 1 18  LEU 18  12  12  LEU LEU B ? n 
A 1 19  GLU 19  13  13  GLU GLU B ? n 
A 1 20  GLY 20  14  14  GLY GLY B ? n 
A 1 21  MET 21  15  15  MET MET B ? n 
A 1 22  ILE 22  16  16  ILE ILE B ? n 
A 1 23  LEU 23  17  17  LEU LEU B ? n 
A 1 24  GLU 24  18  18  GLU GLU B ? n 
A 1 25  ARG 25  19  19  ARG ARG B ? n 
A 1 26  ILE 26  20  20  ILE ILE B ? n 
A 1 27  SER 27  21  21  SER SER B ? n 
A 1 28  ARG 28  22  22  ARG ARG B ? n 
A 1 29  GLY 29  23  23  GLY GLY B ? n 
A 1 30  GLU 30  24  24  GLU GLU B ? n 
A 1 31  THR 31  25  25  THR THR B ? n 
A 1 32  TYR 32  26  26  TYR TYR B ? n 
A 1 33  GLY 33  27  27  GLY GLY B ? n 
A 1 34  TYR 34  28  28  TYR TYR B ? n 
A 1 35  GLU 35  29  29  GLU GLU B ? n 
A 1 36  ILE 36  30  30  ILE ILE B ? n 
A 1 37  THR 37  31  31  THR THR B ? n 
A 1 38  LYS 38  32  32  LYS LYS B ? n 
A 1 39  TYR 39  33  33  TYR TYR B ? n 
A 1 40  LEU 40  34  34  LEU LEU B ? n 
A 1 41  ASN 41  35  35  ASN ASN B ? n 
A 1 42  ASP 42  36  36  ASP ASP B ? n 
A 1 43  LEU 43  37  37  LEU LEU B ? n 
A 1 44  GLY 44  38  38  GLY GLY B ? n 
A 1 45  PHE 45  39  39  PHE PHE B ? n 
A 1 46  ASP 46  40  40  ASP ASP B ? n 
A 1 47  GLU 47  41  41  GLU GLU B ? n 
A 1 48  ILE 48  42  42  ILE ILE B ? n 
A 1 49  VAL 49  43  43  VAL VAL B ? n 
A 1 50  GLU 50  44  44  GLU GLU B ? n 
A 1 51  GLY 51  45  45  GLY GLY B ? n 
A 1 52  THR 52  46  46  THR THR B ? n 
A 1 53  VAL 53  47  47  VAL VAL B ? n 
A 1 54  TYR 54  48  48  TYR TYR B ? n 
A 1 55  THR 55  49  49  THR THR B ? n 
A 1 56  ILE 56  50  50  ILE ILE B ? n 
A 1 57  LEU 57  51  51  LEU LEU B ? n 
A 1 58  VAL 58  52  52  VAL VAL B ? n 
A 1 59  ARG 59  53  53  ARG ARG B ? n 
A 1 60  LEU 60  54  54  LEU LEU B ? n 
A 1 61  GLU 61  55  55  GLU GLU B ? n 
A 1 62  LYS 62  56  56  LYS LYS B ? n 
A 1 63  LYS 63  57  57  LYS LYS B ? n 
A 1 64  GLY 64  58  58  GLY GLY B ? n 
A 1 65  LEU 65  59  59  LEU LEU B ? n 
A 1 66  VAL 66  60  60  VAL VAL B ? n 
A 1 67  GLU 67  61  61  GLU GLU B ? n 
A 1 68  ILE 68  62  62  ILE ILE B ? n 
A 1 69  GLU 69  63  63  GLU GLU B ? n 
A 1 70  LYS 70  64  64  LYS LYS B ? n 
A 1 71  LYS 71  65  65  LYS LYS B ? n 
A 1 72  LYS 72  66  66  LYS LYS B ? n 
A 1 73  SER 73  67  67  SER SER B ? n 
A 1 74  GLU 74  68  68  GLU GLU B ? n 
A 1 75  LEU 75  69  69  LEU LEU B ? n 
A 1 76  GLY 76  70  70  GLY GLY B ? n 
A 1 77  PRO 77  71  71  PRO PRO B ? n 
A 1 78  PRO 78  72  72  PRO PRO B ? n 
A 1 79  ARG 79  73  73  ARG ARG B ? n 
A 1 80  LYS 80  74  74  LYS LYS B ? n 
A 1 81  PHE 81  75  75  PHE PHE B ? n 
A 1 82  TYR 82  76  76  TYR TYR B ? n 
A 1 83  THR 83  77  77  THR THR B ? n 
A 1 84  LEU 84  78  78  LEU LEU B ? n 
A 1 85  SER 85  79  79  SER SER B ? n 
A 1 86  PRO 86  80  80  PRO PRO B ? n 
A 1 87  ALA 87  81  81  ALA ALA B ? n 
A 1 88  GLY 88  82  82  GLY GLY B ? n 
A 1 89  GLU 89  83  83  GLU GLU B ? n 
A 1 90  GLU 90  84  84  GLU GLU B ? n 
A 1 91  GLU 91  85  85  GLU GLU B ? n 
A 1 92  LEU 92  86  86  LEU LEU B ? n 
A 1 93  ALA 93  87  87  ALA ALA B ? n 
A 1 94  ILE 94  88  88  ILE ILE B ? n 
A 1 95  PHE 95  89  89  PHE PHE B ? n 
A 1 96  TRP 96  90  90  TRP TRP B ? n 
A 1 97  LYS 97  91  91  LYS LYS B ? n 
A 1 98  ARG 98  92  92  ARG ARG B ? n 
A 1 99  TRP 99  93  93  TRP TRP B ? n 
A 1 100 ASP 100 94  94  ASP ASP B ? n 
A 1 101 PHE 101 95  95  PHE PHE B ? n 
A 1 102 ILE 102 96  96  ILE ILE B ? n 
A 1 103 GLN 103 97  97  GLN GLN B ? n 
A 1 104 GLY 104 98  98  GLY GLY B ? n 
A 1 105 LYS 105 99  99  LYS LYS B ? n 
A 1 106 ILE 106 100 100 ILE ILE B ? n 
A 1 107 MET 107 101 101 MET MET B ? n 
A 1 108 GLN 108 102 102 GLN GLN B ? n 
A 1 109 VAL 109 103 103 VAL VAL B ? n 
A 1 110 LYS 110 104 104 LYS LYS B ? n 
A 1 111 GLY 111 105 105 GLY GLY B ? n 
A 1 112 GLY 112 106 106 GLY GLY B ? n 
A 1 113 GLN 113 107 107 GLN GLN B ? n 
A 1 114 ALA 114 108 108 ALA ALA B ? n 
B 1 1   GLY 1   -5  -5  GLY GLY A ? n 
B 1 2   SER 2   -4  -4  SER SER A ? n 
B 1 3   ALA 3   -3  -3  ALA ALA A ? n 
B 1 4   LYS 4   -2  -2  LYS LYS A ? n 
B 1 5   ASP 5   -1  -1  ASP ASP A ? n 
B 1 6   PRO 6   0   0   PRO PRO A ? n 
B 1 7   MET 7   1   1   MET MET A ? n 
B 1 8   LYS 8   2   2   LYS LYS A ? n 
B 1 9   GLY 9   3   3   GLY GLY A ? n 
B 1 10  LEU 10  4   4   LEU LEU A ? n 
B 1 11  THR 11  5   5   THR THR A ? n 
B 1 12  GLU 12  6   6   GLU GLU A ? n 
B 1 13  LEU 13  7   7   LEU LEU A ? n 
B 1 14  LEU 14  8   8   LEU LEU A ? n 
B 1 15  LYS 15  9   9   LYS LYS A ? n 
B 1 16  GLY 16  10  10  GLY GLY A ? n 
B 1 17  SER 17  11  11  SER SER A ? n 
B 1 18  LEU 18  12  12  LEU LEU A ? n 
B 1 19  GLU 19  13  13  GLU GLU A ? n 
B 1 20  GLY 20  14  14  GLY GLY A ? n 
B 1 21  MET 21  15  15  MET MET A ? n 
B 1 22  ILE 22  16  16  ILE ILE A ? n 
B 1 23  LEU 23  17  17  LEU LEU A ? n 
B 1 24  GLU 24  18  18  GLU GLU A ? n 
B 1 25  ARG 25  19  19  ARG ARG A ? n 
B 1 26  ILE 26  20  20  ILE ILE A ? n 
B 1 27  SER 27  21  21  SER SER A ? n 
B 1 28  ARG 28  22  22  ARG ARG A ? n 
B 1 29  GLY 29  23  23  GLY GLY A ? n 
B 1 30  GLU 30  24  24  GLU GLU A ? n 
B 1 31  THR 31  25  25  THR THR A ? n 
B 1 32  TYR 32  26  26  TYR TYR A ? n 
B 1 33  GLY 33  27  27  GLY GLY A ? n 
B 1 34  TYR 34  28  28  TYR TYR A ? n 
B 1 35  GLU 35  29  29  GLU GLU A ? n 
B 1 36  ILE 36  30  30  ILE ILE A ? n 
B 1 37  THR 37  31  31  THR THR A ? n 
B 1 38  LYS 38  32  32  LYS LYS A ? n 
B 1 39  TYR 39  33  33  TYR TYR A ? n 
B 1 40  LEU 40  34  34  LEU LEU A ? n 
B 1 41  ASN 41  35  35  ASN ASN A ? n 
B 1 42  ASP 42  36  36  ASP ASP A ? n 
B 1 43  LEU 43  37  37  LEU LEU A ? n 
B 1 44  GLY 44  38  38  GLY GLY A ? n 
B 1 45  PHE 45  39  39  PHE PHE A ? n 
B 1 46  ASP 46  40  40  ASP ASP A ? n 
B 1 47  GLU 47  41  41  GLU GLU A ? n 
B 1 48  ILE 48  42  42  ILE ILE A ? n 
B 1 49  VAL 49  43  43  VAL VAL A ? n 
B 1 50  GLU 50  44  44  GLU GLU A ? n 
B 1 51  GLY 51  45  45  GLY GLY A ? n 
B 1 52  THR 52  46  46  THR THR A ? n 
B 1 53  VAL 53  47  47  VAL VAL A ? n 
B 1 54  TYR 54  48  48  TYR TYR A ? n 
B 1 55  THR 55  49  49  THR THR A ? n 
B 1 56  ILE 56  50  50  ILE ILE A ? n 
B 1 57  LEU 57  51  51  LEU LEU A ? n 
B 1 58  VAL 58  52  52  VAL VAL A ? n 
B 1 59  ARG 59  53  53  ARG ARG A ? n 
B 1 60  LEU 60  54  54  LEU LEU A ? n 
B 1 61  GLU 61  55  55  GLU GLU A ? n 
B 1 62  LYS 62  56  56  LYS LYS A ? n 
B 1 63  LYS 63  57  57  LYS LYS A ? n 
B 1 64  GLY 64  58  58  GLY GLY A ? n 
B 1 65  LEU 65  59  59  LEU LEU A ? n 
B 1 66  VAL 66  60  60  VAL VAL A ? n 
B 1 67  GLU 67  61  61  GLU GLU A ? n 
B 1 68  ILE 68  62  62  ILE ILE A ? n 
B 1 69  GLU 69  63  63  GLU GLU A ? n 
B 1 70  LYS 70  64  64  LYS LYS A ? n 
B 1 71  LYS 71  65  65  LYS LYS A ? n 
B 1 72  LYS 72  66  66  LYS LYS A ? n 
B 1 73  SER 73  67  67  SER SER A ? n 
B 1 74  GLU 74  68  68  GLU GLU A ? n 
B 1 75  LEU 75  69  69  LEU LEU A ? n 
B 1 76  GLY 76  70  70  GLY GLY A ? n 
B 1 77  PRO 77  71  71  PRO PRO A ? n 
B 1 78  PRO 78  72  72  PRO PRO A ? n 
B 1 79  ARG 79  73  73  ARG ARG A ? n 
B 1 80  LYS 80  74  74  LYS LYS A ? n 
B 1 81  PHE 81  75  75  PHE PHE A ? n 
B 1 82  TYR 82  76  76  TYR TYR A ? n 
B 1 83  THR 83  77  77  THR THR A ? n 
B 1 84  LEU 84  78  78  LEU LEU A ? n 
B 1 85  SER 85  79  79  SER SER A ? n 
B 1 86  PRO 86  80  80  PRO PRO A ? n 
B 1 87  ALA 87  81  81  ALA ALA A ? n 
B 1 88  GLY 88  82  82  GLY GLY A ? n 
B 1 89  GLU 89  83  83  GLU GLU A ? n 
B 1 90  GLU 90  84  84  GLU GLU A ? n 
B 1 91  GLU 91  85  85  GLU GLU A ? n 
B 1 92  LEU 92  86  86  LEU LEU A ? n 
B 1 93  ALA 93  87  87  ALA ALA A ? n 
B 1 94  ILE 94  88  88  ILE ILE A ? n 
B 1 95  PHE 95  89  89  PHE PHE A ? n 
B 1 96  TRP 96  90  90  TRP TRP A ? n 
B 1 97  LYS 97  91  91  LYS LYS A ? n 
B 1 98  ARG 98  92  92  ARG ARG A ? n 
B 1 99  TRP 99  93  93  TRP TRP A ? n 
B 1 100 ASP 100 94  94  ASP ASP A ? n 
B 1 101 PHE 101 95  95  PHE PHE A ? n 
B 1 102 ILE 102 96  96  ILE ILE A ? n 
B 1 103 GLN 103 97  97  GLN GLN A ? n 
B 1 104 GLY 104 98  98  GLY GLY A ? n 
B 1 105 LYS 105 99  99  LYS LYS A ? n 
B 1 106 ILE 106 100 100 ILE ILE A ? n 
B 1 107 MET 107 101 101 MET MET A ? n 
B 1 108 GLN 108 102 102 GLN GLN A ? n 
B 1 109 VAL 109 103 103 VAL VAL A ? n 
B 1 110 LYS 110 104 104 LYS LYS A ? n 
B 1 111 GLY 111 105 105 GLY GLY A ? n 
B 1 112 GLY 112 106 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 113 GLN 113 107 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 114 ALA 114 108 ?   ?   ?   A ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 CL  1  201 2   CL  CL  B ? 
D 2 CL  1  201 1   CL  CL  A ? 
E 3 HOH 1  301 53  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 2  302 43  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 3  303 120 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 4  304 126 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 5  305 125 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 6  306 87  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 7  307 21  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 8  308 40  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 9  309 47  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 10 310 96  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 11 311 20  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 12 312 85  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 13 313 77  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 14 314 22  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 15 315 33  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 16 316 12  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 17 317 55  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 18 318 89  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 19 319 31  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 20 320 8   HOH HOH B ? 
E 3 HOH 21 321 90  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 22 322 7   HOH HOH B ? 
E 3 HOH 23 323 100 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 24 324 23  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 25 325 128 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 26 326 51  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 27 327 124 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 28 328 113 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 29 329 5   HOH HOH B ? 
E 3 HOH 30 330 108 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 31 331 39  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 32 332 91  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 33 333 49  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 34 334 127 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 35 335 35  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 36 336 88  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 37 337 9   HOH HOH B ? 
E 3 HOH 38 338 56  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 39 339 36  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 40 340 32  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 41 341 29  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 42 342 15  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 43 343 13  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 44 344 28  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 45 345 93  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 46 346 112 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 47 347 44  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 48 348 25  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 49 349 4   HOH HOH B ? 
E 3 HOH 50 350 45  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 51 351 86  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 52 352 123 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 53 353 54  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 54 354 50  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 55 355 121 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 56 356 14  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 57 357 46  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 58 358 92  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 59 359 72  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 60 360 114 HOH HOH B ? 
E 3 HOH 61 361 24  HOH HOH B ? 
E 3 HOH 62 362 109 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 1  301 60  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 2  302 38  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 3  303 30  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 4  304 83  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 5  305 64  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 6  306 76  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 7  307 130 HOH HOH A ? 
F 3 HOH 8  308 71  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 9  309 131 HOH HOH A ? 
F 3 HOH 10 310 66  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 11 311 69  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 12 312 68  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 13 313 95  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 14 314 26  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 15 315 117 HOH HOH A ? 
F 3 HOH 16 316 27  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 17 317 16  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 18 318 105 HOH HOH A ? 
F 3 HOH 19 319 104 HOH HOH A ? 
F 3 HOH 20 320 59  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 21 321 73  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 22 322 11  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 23 323 99  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 24 324 119 HOH HOH A ? 
F 3 HOH 25 325 129 HOH HOH A ? 
F 3 HOH 26 326 81  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 27 327 3   HOH HOH A ? 
F 3 HOH 28 328 78  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 29 329 102 HOH HOH A ? 
F 3 HOH 30 330 17  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 31 331 48  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 32 332 79  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 33 333 101 HOH HOH A ? 
F 3 HOH 34 334 18  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 35 335 42  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 36 336 61  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 37 337 106 HOH HOH A ? 
F 3 HOH 38 338 75  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 39 339 62  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 40 340 115 HOH HOH A ? 
F 3 HOH 41 341 6   HOH HOH A ? 
F 3 HOH 42 342 116 HOH HOH A ? 
F 3 HOH 43 343 37  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 44 344 98  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 45 345 103 HOH HOH A ? 
F 3 HOH 46 346 97  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 47 347 84  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 48 348 80  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 49 349 111 HOH HOH A ? 
F 3 HOH 50 350 58  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 51 351 65  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 52 352 107 HOH HOH A ? 
F 3 HOH 53 353 2   HOH HOH A ? 
F 3 HOH 54 354 19  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 55 355 70  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 56 356 110 HOH HOH A ? 
F 3 HOH 57 357 118 HOH HOH A ? 
F 3 HOH 58 358 52  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 59 359 10  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 60 360 57  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 61 361 94  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 62 362 34  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 63 363 41  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 64 364 67  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 65 365 82  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 66 366 63  HOH HOH A ? 
F 3 HOH 67 367 122 HOH HOH A ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CL  non-polymer         . "CHLORIDE ION"  ? "Cl -1"          35.453  
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HOH non-polymer         . WATER           ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 3 ? 
F N N 3 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 LEU A 10 ? LYS A 15  ? LEU B 4  LYS B 9   1 ? 6  
HELX_P HELX_P2  AA2 SER A 17 ? ARG A 28  ? SER B 11 ARG B 22  1 ? 12 
HELX_P HELX_P3  AA3 TYR A 32 ? GLY A 44  ? TYR B 26 GLY B 38  1 ? 13 
HELX_P HELX_P4  AA4 VAL A 49 ? LYS A 63  ? VAL B 43 LYS B 57  1 ? 15 
HELX_P HELX_P5  AA5 SER A 85 ? GLY A 111 ? SER B 79 GLY B 105 1 ? 27 
HELX_P HELX_P6  AA6 THR B 11 ? LYS B 15  ? THR A 5  LYS A 9   5 ? 5  
HELX_P HELX_P7  AA7 GLY B 16 ? ARG B 28  ? GLY A 10 ARG A 22  1 ? 13 
HELX_P HELX_P8  AA8 TYR B 32 ? LEU B 43  ? TYR A 26 LEU A 37  1 ? 12 
HELX_P HELX_P9  AA9 VAL B 49 ? LYS B 63  ? VAL A 43 LYS A 57  1 ? 15 
HELX_P HELX_P10 AB1 SER B 85 ? GLY B 111 ? SER A 79 GLY A 105 1 ? 27 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 2 ? 
AA2 ? 2 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 VAL A 66 ? LYS A 72 ? VAL B 60 LYS B 66 
AA1 2 PRO A 78 ? LEU A 84 ? PRO B 72 LEU B 78 
AA2 1 VAL B 66 ? LYS B 72 ? VAL A 60 LYS A 66 
AA2 2 PRO B 78 ? LEU B 84 ? PRO A 72 LEU A 78 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.013522 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.007807 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   -0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.015614 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   -0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.015080 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.000000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
CL 
N  
O  
S  
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A B A B 1 
1 B A B A 1 
2 C B C B 1 
2 D A D A 1 
3 E B E B 1 
3 F A F A 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "CHLORIDE ION" CL  
3 water          HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N GLU A 69 ? N GLU B 63 O PHE A 81 ? O PHE B 75 
AA2 1 2 N GLU B 69 ? N GLU A 63 O PHE B 81 ? O PHE A 75 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . GLY A 1 9   ? 43.929 84.170  6.491   1.00 51.41 ? ? ? ? ? ? 3   GLY B N   1 
ATOM   2    C  CA  . GLY A 1 9   ? 43.394 85.397  7.151   1.00 51.37 ? ? ? ? ? ? 3   GLY B CA  1 
ATOM   3    C  C   . GLY A 1 9   ? 42.086 85.829  6.521   1.00 46.76 ? ? ? ? ? ? 3   GLY B C   1 
ATOM   4    O  O   . GLY A 1 9   ? 42.010 86.891  5.893   1.00 47.85 ? ? ? ? ? ? 3   GLY B O   1 
ATOM   5    N  N   . LEU A 1 10  ? 41.058 84.999  6.702   1.00 43.55 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B N   1 
ATOM   6    C  CA  . LEU A 1 10  ? 39.749 85.198  6.070   1.00 40.78 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CA  1 
ATOM   7    C  C   . LEU A 1 10  ? 38.681 85.749  7.018   1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B C   1 
ATOM   8    O  O   . LEU A 1 10  ? 37.534 85.946  6.599   1.00 39.20 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B O   1 
ATOM   9    C  CB  . LEU A 1 10  ? 39.242 83.882  5.450   1.00 40.17 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CB  1 
ATOM   10   C  CG  . LEU A 1 10  ? 40.105 83.006  4.531   1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CG  1 
ATOM   11   C  CD1 . LEU A 1 10  ? 39.330 81.755  4.144   1.00 41.85 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CD1 1 
ATOM   12   C  CD2 . LEU A 1 10  ? 40.564 83.748  3.289   1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CD2 1 
ATOM   13   N  N   . THR A 1 11  ? 39.057 86.003  8.274   1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 5   THR B N   1 
ATOM   14   C  CA  . THR A 1 11  ? 38.107 86.397  9.334   1.00 41.89 ? ? ? ? ? ? 5   THR B CA  1 
ATOM   15   C  C   . THR A 1 11  ? 37.340 87.685  9.007   1.00 40.67 ? ? ? ? ? ? 5   THR B C   1 
ATOM   16   O  O   . THR A 1 11  ? 36.139 87.780  9.282   1.00 40.36 ? ? ? ? ? ? 5   THR B O   1 
ATOM   17   C  CB  . THR A 1 11  ? 38.798 86.541  10.716  1.00 45.97 ? ? ? ? ? ? 5   THR B CB  1 
ATOM   18   O  OG1 . THR A 1 11  ? 39.811 85.539  10.863  1.00 48.79 ? ? ? ? ? ? 5   THR B OG1 1 
ATOM   19   C  CG2 . THR A 1 11  ? 37.792 86.391  11.859  1.00 48.01 ? ? ? ? ? ? 5   THR B CG2 1 
ATOM   20   N  N   . GLU A 1 12  ? 38.037 88.655  8.412   1.00 41.53 ? ? ? ? ? ? 6   GLU B N   1 
ATOM   21   C  CA  . GLU A 1 12  ? 37.456 89.958  8.077   1.00 42.46 ? ? ? ? ? ? 6   GLU B CA  1 
ATOM   22   C  C   . GLU A 1 12  ? 36.438 89.909  6.945   1.00 41.43 ? ? ? ? ? ? 6   GLU B C   1 
ATOM   23   O  O   . GLU A 1 12  ? 35.394 90.561  7.030   1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 6   GLU B O   1 
ATOM   24   C  CB  . GLU A 1 12  ? 38.546 91.008  7.802   1.00 47.10 ? ? ? ? ? ? 6   GLU B CB  1 
ATOM   25   C  CG  . GLU A 1 12  ? 39.404 91.372  9.016   1.00 50.78 ? ? ? ? ? ? 6   GLU B CG  1 
ATOM   26   C  CD  . GLU A 1 12  ? 38.620 91.444  10.326  1.00 49.99 ? ? ? ? ? ? 6   GLU B CD  1 
ATOM   27   O  OE1 . GLU A 1 12  ? 37.595 92.172  10.398  1.00 49.41 ? ? ? ? ? ? 6   GLU B OE1 1 
ATOM   28   O  OE2 . GLU A 1 12  ? 39.030 90.755  11.287  1.00 51.21 ? ? ? ? ? ? 6   GLU B OE2 1 
ATOM   29   N  N   . LEU A 1 13  ? 36.737 89.133  5.904   1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 7   LEU B N   1 
ATOM   30   C  CA  . LEU A 1 13  ? 35.786 88.884  4.820   1.00 41.48 ? ? ? ? ? ? 7   LEU B CA  1 
ATOM   31   C  C   . LEU A 1 13  ? 34.587 88.047  5.262   1.00 40.36 ? ? ? ? ? ? 7   LEU B C   1 
ATOM   32   O  O   . LEU A 1 13  ? 33.471 88.280  4.797   1.00 43.04 ? ? ? ? ? ? 7   LEU B O   1 
ATOM   33   C  CB  . LEU A 1 13  ? 36.481 88.220  3.633   1.00 42.53 ? ? ? ? ? ? 7   LEU B CB  1 
ATOM   34   C  CG  . LEU A 1 13  ? 36.913 89.081  2.443   1.00 47.71 ? ? ? ? ? ? 7   LEU B CG  1 
ATOM   35   C  CD1 . LEU A 1 13  ? 38.003 88.364  1.657   1.00 48.61 ? ? ? ? ? ? 7   LEU B CD1 1 
ATOM   36   C  CD2 . LEU A 1 13  ? 35.727 89.417  1.540   1.00 52.13 ? ? ? ? ? ? 7   LEU B CD2 1 
ATOM   37   N  N   . LEU A 1 14  ? 34.827 87.084  6.160   1.00 38.37 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B N   1 
ATOM   38   C  CA  . LEU A 1 14  ? 33.773 86.204  6.692   1.00 39.77 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CA  1 
ATOM   39   C  C   . LEU A 1 14  ? 32.752 86.939  7.553   1.00 41.05 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B C   1 
ATOM   40   O  O   . LEU A 1 14  ? 31.593 86.527  7.618   1.00 44.52 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B O   1 
ATOM   41   C  CB  . LEU A 1 14  ? 34.362 85.025  7.476   1.00 40.04 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CB  1 
ATOM   42   C  CG  . LEU A 1 14  ? 34.952 83.830  6.716   1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CG  1 
ATOM   43   C  CD1 . LEU A 1 14  ? 35.795 82.981  7.660   1.00 41.70 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD1 1 
ATOM   44   C  CD2 . LEU A 1 14  ? 33.874 82.978  6.067   1.00 44.51 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD2 1 
ATOM   45   N  N   . LYS A 1 15  ? 33.192 88.013  8.213   1.00 39.50 ? ? ? ? ? ? 9   LYS B N   1 
ATOM   46   C  CA  . LYS A 1 15  ? 32.298 88.938  8.904   1.00 40.89 ? ? ? ? ? ? 9   LYS B CA  1 
ATOM   47   C  C   . LYS A 1 15  ? 31.265 89.480  7.926   1.00 43.26 ? ? ? ? ? ? 9   LYS B C   1 
ATOM   48   O  O   . LYS A 1 15  ? 31.606 90.030  6.873   1.00 43.82 ? ? ? ? ? ? 9   LYS B O   1 
ATOM   49   C  CB  . LYS A 1 15  ? 33.077 90.097  9.528   1.00 40.29 ? ? ? ? ? ? 9   LYS B CB  1 
ATOM   50   C  CG  . LYS A 1 15  ? 33.707 89.804  10.880  1.00 40.84 ? ? ? ? ? ? 9   LYS B CG  1 
ATOM   51   C  CD  . LYS A 1 15  ? 34.394 91.061  11.396  1.00 42.29 ? ? ? ? ? ? 9   LYS B CD  1 
ATOM   52   C  CE  . LYS A 1 15  ? 35.119 90.827  12.707  1.00 44.98 ? ? ? ? ? ? 9   LYS B CE  1 
ATOM   53   N  NZ  . LYS A 1 15  ? 35.917 92.031  13.068  1.00 48.21 ? ? ? ? ? ? 9   LYS B NZ  1 
ATOM   54   N  N   . GLY A 1 16  ? 29.999 89.291  8.267   1.00 45.77 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B N   1 
ATOM   55   C  CA  . GLY A 1 16  ? 28.910 89.715  7.396   1.00 45.30 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B CA  1 
ATOM   56   C  C   . GLY A 1 16  ? 28.545 88.732  6.294   1.00 41.65 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B C   1 
ATOM   57   O  O   . GLY A 1 16  ? 27.578 88.967  5.576   1.00 41.62 ? ? ? ? ? ? 10  GLY B O   1 
ATOM   58   N  N   . SER A 1 17  ? 29.323 87.653  6.145   1.00 39.51 ? ? ? ? ? ? 11  SER B N   1 
ATOM   59   C  CA  . SER A 1 17  ? 28.969 86.528  5.265   1.00 36.25 ? ? ? ? ? ? 11  SER B CA  1 
ATOM   60   C  C   . SER A 1 17  ? 28.603 85.275  6.060   1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 11  SER B C   1 
ATOM   61   O  O   . SER A 1 17  ? 27.777 84.475  5.621   1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 11  SER B O   1 
ATOM   62   C  CB  . SER A 1 17  ? 30.112 86.197  4.300   1.00 39.71 ? ? ? ? ? ? 11  SER B CB  1 
ATOM   63   O  OG  . SER A 1 17  ? 30.054 86.998  3.138   1.00 44.58 ? ? ? ? ? ? 11  SER B OG  1 
ATOM   64   N  N   . LEU A 1 18  ? 29.226 85.121  7.226   1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 12  LEU B N   1 
ATOM   65   C  CA  . LEU A 1 18  ? 29.111 83.903  8.027   1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 12  LEU B CA  1 
ATOM   66   C  C   . LEU A 1 18  ? 27.707 83.697  8.588   1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 12  LEU B C   1 
ATOM   67   O  O   . LEU A 1 18  ? 27.235 82.562  8.666   1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 12  LEU B O   1 
ATOM   68   C  CB  . LEU A 1 18  ? 30.183 83.870  9.127   1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 12  LEU B CB  1 
ATOM   69   C  CG  . LEU A 1 18  ? 30.624 82.525  9.728   1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 12  LEU B CG  1 
ATOM   70   C  CD1 . LEU A 1 18  ? 30.942 81.446  8.694   1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 12  LEU B CD1 1 
ATOM   71   C  CD2 . LEU A 1 18  ? 31.823 82.733  10.640  1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 12  LEU B CD2 1 
ATOM   72   N  N   . GLU A 1 19  ? 27.046 84.799  8.941   1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 13  GLU B N   1 
ATOM   73   C  CA  . GLU A 1 19  ? 25.655 84.784  9.398   1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 13  GLU B CA  1 
ATOM   74   C  C   . GLU A 1 19  ? 24.713 84.161  8.353   1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 13  GLU B C   1 
ATOM   75   O  O   . GLU A 1 19  ? 23.917 83.274  8.683   1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 13  GLU B O   1 
ATOM   76   C  CB  . GLU A 1 19  ? 25.196 86.195  9.778   1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 13  GLU B CB  1 
ATOM   77   C  CG  . GLU A 1 19  ? 23.802 86.254  10.384  1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 13  GLU B CG  1 
ATOM   78   C  CD  . GLU A 1 19  ? 23.490 87.587  11.032  1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 13  GLU B CD  1 
ATOM   79   O  OE1 . GLU A 1 19  ? 24.172 87.966  12.008  1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 13  GLU B OE1 1 
ATOM   80   O  OE2 . GLU A 1 19  ? 22.548 88.260  10.568  1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 13  GLU B OE2 1 
ATOM   81   N  N   . GLY A 1 20  ? 24.830 84.614  7.102   1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 14  GLY B N   1 
ATOM   82   C  CA  . GLY A 1 20  ? 24.076 84.039  5.985   1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 14  GLY B CA  1 
ATOM   83   C  C   . GLY A 1 20  ? 24.333 82.563  5.735   1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 14  GLY B C   1 
ATOM   84   O  O   . GLY A 1 20  ? 23.393 81.807  5.510   1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 14  GLY B O   1 
ATOM   85   N  N   . MET A 1 21  ? 25.605 82.161  5.800   1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 15  MET B N   1 
ATOM   86   C  CA  . MET A 1 21  ? 26.032 80.765  5.640   1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 15  MET B CA  1 
ATOM   87   C  C   . MET A 1 21  ? 25.507 79.838  6.741   1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 15  MET B C   1 
ATOM   88   O  O   . MET A 1 21  ? 25.127 78.700  6.459   1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 15  MET B O   1 
ATOM   89   C  CB  . MET A 1 21  ? 27.563 80.669  5.578   1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 15  MET B CB  1 
ATOM   90   C  CG  . MET A 1 21  ? 28.176 80.992  4.220   1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 15  MET B CG  1 
ATOM   91   S  SD  . MET A 1 21  ? 29.980 80.820  4.201   1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 15  MET B SD  1 
ATOM   92   C  CE  . MET A 1 21  ? 30.467 82.431  4.799   1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 15  MET B CE  1 
ATOM   93   N  N   . ILE A 1 22  ? 25.508 80.317  7.988   1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 16  ILE B N   1 
ATOM   94   C  CA  . ILE A 1 22  ? 25.052 79.516  9.133   1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 16  ILE B CA  1 
ATOM   95   C  C   . ILE A 1 22  ? 23.525 79.307  9.080   1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 16  ILE B C   1 
ATOM   96   O  O   . ILE A 1 22  ? 23.046 78.183  9.310   1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 16  ILE B O   1 
ATOM   97   C  CB  . ILE A 1 22  ? 25.568 80.076  10.491  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 16  ILE B CB  1 
ATOM   98   C  CG1 . ILE A 1 22  ? 27.059 79.735  10.657  1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 16  ILE B CG1 1 
ATOM   99   C  CG2 . ILE A 1 22  ? 24.779 79.507  11.667  1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 16  ILE B CG2 1 
ATOM   100  C  CD1 . ILE A 1 22  ? 27.840 80.604  11.628  1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 16  ILE B CD1 1 
ATOM   101  N  N   . LEU A 1 23  ? 22.788 80.372  8.746   1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 17  LEU B N   1 
ATOM   102  C  CA  . LEU A 1 23  ? 21.342 80.304  8.478   1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 17  LEU B CA  1 
ATOM   103  C  C   . LEU A 1 23  ? 20.988 79.290  7.390   1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 17  LEU B C   1 
ATOM   104  O  O   . LEU A 1 23  ? 19.998 78.564  7.517   1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 17  LEU B O   1 
ATOM   105  C  CB  . LEU A 1 23  ? 20.785 81.687  8.091   1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 17  LEU B CB  1 
ATOM   106  C  CG  . LEU A 1 23  ? 20.533 82.749  9.172   1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 17  LEU B CG  1 
ATOM   107  C  CD1 . LEU A 1 23  ? 20.404 84.138  8.543   1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 17  LEU B CD1 1 
ATOM   108  C  CD2 . LEU A 1 23  ? 19.299 82.430  10.007  1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 17  LEU B CD2 1 
ATOM   109  N  N   . GLU A 1 24  ? 21.798 79.258  6.328   1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 18  GLU B N   1 
ATOM   110  C  CA  . GLU A 1 24  ? 21.674 78.272  5.254   1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 18  GLU B CA  1 
ATOM   111  C  C   . GLU A 1 24  ? 21.842 76.829  5.744   1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 18  GLU B C   1 
ATOM   112  O  O   . GLU A 1 24  ? 21.034 75.958  5.397   1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 18  GLU B O   1 
ATOM   113  C  CB  . GLU A 1 24  ? 22.659 78.577  4.120   1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 18  GLU B CB  1 
ATOM   114  C  CG  . GLU A 1 24  ? 22.570 77.645  2.915   1.00 19.46 ? ? ? ? ? ? 18  GLU B CG  1 
ATOM   115  C  CD  . GLU A 1 24  ? 21.243 77.714  2.175   1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 18  GLU B CD  1 
ATOM   116  O  OE1 . GLU A 1 24  ? 20.604 78.786  2.156   1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 18  GLU B OE1 1 
ATOM   117  O  OE2 . GLU A 1 24  ? 20.842 76.690  1.597   1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 18  GLU B OE2 1 
ATOM   118  N  N   . ARG A 1 25  ? 22.894 76.579  6.525   1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 19  ARG B N   1 
ATOM   119  C  CA  . ARG A 1 25  ? 23.122 75.249  7.086   1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 19  ARG B CA  1 
ATOM   120  C  C   . ARG A 1 25  ? 21.948 74.827  7.979   1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 19  ARG B C   1 
ATOM   121  O  O   . ARG A 1 25  ? 21.487 73.695  7.887   1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 19  ARG B O   1 
ATOM   122  C  CB  . ARG A 1 25  ? 24.470 75.179  7.838   1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 19  ARG B CB  1 
ATOM   123  C  CG  . ARG A 1 25  ? 24.742 73.886  8.624   1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 19  ARG B CG  1 
ATOM   124  C  CD  . ARG A 1 25  ? 24.791 72.629  7.746   1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 19  ARG B CD  1 
ATOM   125  N  NE  . ARG A 1 25  ? 24.801 71.392  8.540   1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 19  ARG B NE  1 
ATOM   126  C  CZ  . ARG A 1 25  ? 23.724 70.816  9.085   1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 19  ARG B CZ  1 
ATOM   127  N  NH1 . ARG A 1 25  ? 22.509 71.344  8.939   1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 19  ARG B NH1 1 
ATOM   128  N  NH2 . ARG A 1 25  ? 23.862 69.698  9.781   1.00 21.58 ? ? ? ? ? ? 19  ARG B NH2 1 
ATOM   129  N  N   . ILE A 1 26  ? 21.465 75.753  8.811   1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 20  ILE B N   1 
ATOM   130  C  CA  . ILE A 1 26  ? 20.315 75.515  9.703   1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 20  ILE B CA  1 
ATOM   131  C  C   . ILE A 1 26  ? 19.035 75.178  8.909   1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 20  ILE B C   1 
ATOM   132  O  O   . ILE A 1 26  ? 18.289 74.277  9.308   1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 20  ILE B O   1 
ATOM   133  C  CB  . ILE A 1 26  ? 20.083 76.683  10.709  1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 20  ILE B CB  1 
ATOM   134  C  CG1 . ILE A 1 26  ? 21.312 76.887  11.608  1.00 8.38  ? ? ? ? ? ? 20  ILE B CG1 1 
ATOM   135  C  CG2 . ILE A 1 26  ? 18.878 76.402  11.600  1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 20  ILE B CG2 1 
ATOM   136  C  CD1 . ILE A 1 26  ? 21.270 78.139  12.468  1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 20  ILE B CD1 1 
ATOM   137  N  N   . SER A 1 27  ? 18.811 75.865  7.782   1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 21  SER B N   1 
ATOM   138  C  CA  . SER A 1 27  ? 17.637 75.618  6.928   1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 21  SER B CA  1 
ATOM   139  C  C   . SER A 1 27  ? 17.547 74.188  6.394   1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 21  SER B C   1 
ATOM   140  O  O   . SER A 1 27  ? 16.445 73.693  6.128   1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 21  SER B O   1 
ATOM   141  C  CB  . SER A 1 27  ? 17.574 76.599  5.750   1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 21  SER B CB  1 
ATOM   142  O  OG  . SER A 1 27  ? 18.480 76.270  4.709   1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 21  SER B OG  1 
ATOM   143  N  N   . ARG A 1 28  ? 18.711 73.556  6.229   1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 22  ARG B N   1 
ATOM   144  C  CA  . ARG A 1 28  ? 18.832 72.226  5.623   1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 22  ARG B CA  1 
ATOM   145  C  C   . ARG A 1 28  ? 18.499 71.081  6.582   1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 22  ARG B C   1 
ATOM   146  O  O   . ARG A 1 28  ? 18.263 69.947  6.150   1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 22  ARG B O   1 
ATOM   147  C  CB  . ARG A 1 28  ? 20.223 72.052  4.999   1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 22  ARG B CB  1 
ATOM   148  C  CG  . ARG A 1 28  ? 20.453 72.979  3.808   1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 22  ARG B CG  1 
ATOM   149  C  CD  . ARG A 1 28  ? 21.472 72.397  2.856   1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 22  ARG B CD  1 
ATOM   150  N  NE  . ARG A 1 28  ? 21.386 72.949  1.505   1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 22  ARG B NE  1 
ATOM   151  C  CZ  . ARG A 1 28  ? 22.285 73.769  0.968   1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 22  ARG B CZ  1 
ATOM   152  N  NH1 . ARG A 1 28  ? 23.353 74.148  1.660   1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 22  ARG B NH1 1 
ATOM   153  N  NH2 . ARG A 1 28  ? 22.119 74.207  -0.272  1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 22  ARG B NH2 1 
ATOM   154  N  N   . GLY A 1 29  ? 18.471 71.382  7.876   1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 23  GLY B N   1 
ATOM   155  C  CA  . GLY A 1 29  ? 18.039 70.431  8.892   1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 23  GLY B CA  1 
ATOM   156  C  C   . GLY A 1 29  ? 18.463 70.894  10.262  1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 23  GLY B C   1 
ATOM   157  O  O   . GLY A 1 29  ? 19.424 71.664  10.380  1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 23  GLY B O   1 
ATOM   158  N  N   . GLU A 1 30  ? 17.748 70.430  11.289  1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 24  GLU B N   1 
ATOM   159  C  CA  . GLU A 1 30  ? 18.065 70.760  12.683  1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 24  GLU B CA  1 
ATOM   160  C  C   . GLU A 1 30  ? 19.492 70.362  13.042  1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 24  GLU B C   1 
ATOM   161  O  O   . GLU A 1 30  ? 19.944 69.254  12.736  1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 24  GLU B O   1 
ATOM   162  C  CB  . GLU A 1 30  ? 17.047 70.178  13.683  1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 24  GLU B CB  1 
ATOM   163  C  CG  . GLU A 1 30  ? 16.937 68.657  13.726  1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 24  GLU B CG  1 
ATOM   164  C  CD  . GLU A 1 30  ? 16.267 68.137  14.984  1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 24  GLU B CD  1 
ATOM   165  O  OE1 . GLU A 1 30  ? 15.595 68.914  15.695  1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 24  GLU B OE1 1 
ATOM   166  O  OE2 . GLU A 1 30  ? 16.409 66.935  15.266  1.00 36.69 ? ? ? ? ? ? 24  GLU B OE2 1 
ATOM   167  N  N   . THR A 1 31  ? 20.188 71.297  13.684  1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 25  THR B N   1 
ATOM   168  C  CA  . THR A 1 31  ? 21.624 71.185  13.938  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 25  THR B CA  1 
ATOM   169  C  C   . THR A 1 31  ? 22.019 71.930  15.224  1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 25  THR B C   1 
ATOM   170  O  O   . THR A 1 31  ? 21.188 72.582  15.854  1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 25  THR B O   1 
ATOM   171  C  CB  . THR A 1 31  ? 22.449 71.608  12.682  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 25  THR B CB  1 
ATOM   172  O  OG1 . THR A 1 31  ? 23.843 71.384  12.904  1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 25  THR B OG1 1 
ATOM   173  C  CG2 . THR A 1 31  ? 22.211 73.062  12.291  1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 25  THR B CG2 1 
ATOM   174  N  N   . TYR A 1 32  ? 23.281 71.799  15.620  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 26  TYR B N   1 
ATOM   175  C  CA  . TYR A 1 32  ? 23.787 72.379  16.861  1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 26  TYR B CA  1 
ATOM   176  C  C   . TYR A 1 32  ? 25.162 72.990  16.615  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 26  TYR B C   1 
ATOM   177  O  O   . TYR A 1 32  ? 25.721 72.830  15.521  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 26  TYR B O   1 
ATOM   178  C  CB  . TYR A 1 32  ? 23.812 71.327  17.980  1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 26  TYR B CB  1 
ATOM   179  C  CG  . TYR A 1 32  ? 24.523 70.018  17.650  1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 26  TYR B CG  1 
ATOM   180  C  CD1 . TYR A 1 32  ? 23.862 68.996  16.959  1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 26  TYR B CD1 1 
ATOM   181  C  CD2 . TYR A 1 32  ? 25.844 69.789  18.058  1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 26  TYR B CD2 1 
ATOM   182  C  CE1 . TYR A 1 32  ? 24.499 67.794  16.664  1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 26  TYR B CE1 1 
ATOM   183  C  CE2 . TYR A 1 32  ? 26.490 68.588  17.772  1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 26  TYR B CE2 1 
ATOM   184  C  CZ  . TYR A 1 32  ? 25.810 67.593  17.074  1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 26  TYR B CZ  1 
ATOM   185  O  OH  . TYR A 1 32  ? 26.425 66.390  16.777  1.00 39.43 ? ? ? ? ? ? 26  TYR B OH  1 
ATOM   186  N  N   . GLY A 1 33  ? 25.692 73.687  17.621  1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B N   1 
ATOM   187  C  CA  . GLY A 1 33  ? 26.935 74.464  17.492  1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B CA  1 
ATOM   188  C  C   . GLY A 1 33  ? 28.174 73.717  17.027  1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B C   1 
ATOM   189  O  O   . GLY A 1 33  ? 28.832 74.140  16.073  1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 27  GLY B O   1 
ATOM   190  N  N   . TYR A 1 34  ? 28.492 72.613  17.705  1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 28  TYR B N   1 
ATOM   191  C  CA  . TYR A 1 34  ? 29.637 71.770  17.344  1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 28  TYR B CA  1 
ATOM   192  C  C   . TYR A 1 34  ? 29.570 71.272  15.889  1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 28  TYR B C   1 
ATOM   193  O  O   . TYR A 1 34  ? 30.575 71.276  15.186  1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 28  TYR B O   1 
ATOM   194  C  CB  . TYR A 1 34  ? 29.767 70.596  18.320  1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 28  TYR B CB  1 
ATOM   195  C  CG  . TYR A 1 34  ? 30.883 69.618  17.997  1.00 39.31 ? ? ? ? ? ? 28  TYR B CG  1 
ATOM   196  C  CD1 . TYR A 1 34  ? 32.200 69.859  18.412  1.00 43.07 ? ? ? ? ? ? 28  TYR B CD1 1 
ATOM   197  C  CD2 . TYR A 1 34  ? 30.619 68.445  17.283  1.00 40.36 ? ? ? ? ? ? 28  TYR B CD2 1 
ATOM   198  C  CE1 . TYR A 1 34  ? 33.220 68.959  18.118  1.00 47.54 ? ? ? ? ? ? 28  TYR B CE1 1 
ATOM   199  C  CE2 . TYR A 1 34  ? 31.630 67.539  16.984  1.00 44.99 ? ? ? ? ? ? 28  TYR B CE2 1 
ATOM   200  C  CZ  . TYR A 1 34  ? 32.924 67.796  17.404  1.00 48.47 ? ? ? ? ? ? 28  TYR B CZ  1 
ATOM   201  O  OH  . TYR A 1 34  ? 33.917 66.888  17.103  1.00 53.74 ? ? ? ? ? ? 28  TYR B OH  1 
ATOM   202  N  N   . GLU A 1 35  ? 28.383 70.851  15.459  1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B N   1 
ATOM   203  C  CA  . GLU A 1 35  ? 28.167 70.346  14.109  1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B CA  1 
ATOM   204  C  C   . GLU A 1 35  ? 28.362 71.430  13.042  1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B C   1 
ATOM   205  O  O   . GLU A 1 35  ? 29.068 71.189  12.065  1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B O   1 
ATOM   206  C  CB  . GLU A 1 35  ? 26.784 69.715  13.999  1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B CB  1 
ATOM   207  C  CG  . GLU A 1 35  ? 26.570 68.899  12.735  1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B CG  1 
ATOM   208  C  CD  . GLU A 1 35  ? 25.266 68.133  12.758  1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B CD  1 
ATOM   209  O  OE1 . GLU A 1 35  ? 24.202 68.767  12.759  1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B OE1 1 
ATOM   210  O  OE2 . GLU A 1 35  ? 25.309 66.897  12.779  1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 29  GLU B OE2 1 
ATOM   211  N  N   . ILE A 1 36  ? 27.752 72.606  13.241  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 30  ILE B N   1 
ATOM   212  C  CA  . ILE A 1 36  ? 27.918 73.763  12.334  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 30  ILE B CA  1 
ATOM   213  C  C   . ILE A 1 36  ? 29.399 74.151  12.192  1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 30  ILE B C   1 
ATOM   214  O  O   . ILE A 1 36  ? 29.868 74.370  11.069  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 30  ILE B O   1 
ATOM   215  C  CB  . ILE A 1 36  ? 27.066 75.000  12.749  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 30  ILE B CB  1 
ATOM   216  C  CG1 . ILE A 1 36  ? 25.573 74.661  12.767  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 30  ILE B CG1 1 
ATOM   217  C  CG2 . ILE A 1 36  ? 27.285 76.158  11.779  1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 30  ILE B CG2 1 
ATOM   218  C  CD1 . ILE A 1 36  ? 24.724 75.542  13.665  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 30  ILE B CD1 1 
ATOM   219  N  N   . THR A 1 37  ? 30.113 74.216  13.324  1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 31  THR B N   1 
ATOM   220  C  CA  . THR A 1 37  ? 31.556 74.506  13.363  1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 31  THR B CA  1 
ATOM   221  C  C   . THR A 1 37  ? 32.339 73.522  12.488  1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 31  THR B C   1 
ATOM   222  O  O   . THR A 1 37  ? 33.130 73.940  11.634  1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 31  THR B O   1 
ATOM   223  C  CB  . THR A 1 37  ? 32.114 74.505  14.817  1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 31  THR B CB  1 
ATOM   224  O  OG1 . THR A 1 37  ? 31.413 75.475  15.607  1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 31  THR B OG1 1 
ATOM   225  C  CG2 . THR A 1 37  ? 33.607 74.840  14.847  1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 31  THR B CG2 1 
ATOM   226  N  N   . LYS A 1 38  ? 32.094 72.228  12.707  1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 32  LYS B N   1 
ATOM   227  C  CA  . LYS A 1 38  ? 32.727 71.148  11.951  1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? 32  LYS B CA  1 
ATOM   228  C  C   . LYS A 1 38  ? 32.382 71.228  10.459  1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 32  LYS B C   1 
ATOM   229  O  O   . LYS A 1 38  ? 33.256 71.057  9.613   1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 32  LYS B O   1 
ATOM   230  C  CB  . LYS A 1 38  ? 32.344 69.781  12.539  1.00 34.39 ? ? ? ? ? ? 32  LYS B CB  1 
ATOM   231  C  CG  . LYS A 1 38  ? 33.165 68.618  12.004  1.00 39.63 ? ? ? ? ? ? 32  LYS B CG  1 
ATOM   232  C  CD  . LYS A 1 38  ? 32.671 67.282  12.542  1.00 42.82 ? ? ? ? ? ? 32  LYS B CD  1 
ATOM   233  C  CE  . LYS A 1 38  ? 32.966 66.137  11.575  1.00 47.48 ? ? ? ? ? ? 32  LYS B CE  1 
ATOM   234  N  NZ  . LYS A 1 38  ? 34.412 65.958  11.246  1.00 52.29 ? ? ? ? ? ? 32  LYS B NZ  1 
ATOM   235  N  N   . TYR A 1 39  ? 31.115 71.505  10.154  1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 33  TYR B N   1 
ATOM   236  C  CA  . TYR A 1 39  ? 30.656 71.720  8.779   1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 33  TYR B CA  1 
ATOM   237  C  C   . TYR A 1 39  ? 31.439 72.846  8.077   1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 33  TYR B C   1 
ATOM   238  O  O   . TYR A 1 39  ? 31.823 72.696  6.914   1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 33  TYR B O   1 
ATOM   239  C  CB  . TYR A 1 39  ? 29.143 72.002  8.759   1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 33  TYR B CB  1 
ATOM   240  C  CG  . TYR A 1 39  ? 28.639 72.626  7.468   1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 33  TYR B CG  1 
ATOM   241  C  CD1 . TYR A 1 39  ? 28.444 71.847  6.315   1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 33  TYR B CD1 1 
ATOM   242  C  CD2 . TYR A 1 39  ? 28.361 73.998  7.400   1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 33  TYR B CD2 1 
ATOM   243  C  CE1 . TYR A 1 39  ? 27.989 72.423  5.134   1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 33  TYR B CE1 1 
ATOM   244  C  CE2 . TYR A 1 39  ? 27.912 74.583  6.225   1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 33  TYR B CE2 1 
ATOM   245  C  CZ  . TYR A 1 39  ? 27.726 73.798  5.098   1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 33  TYR B CZ  1 
ATOM   246  O  OH  . TYR A 1 39  ? 27.275 74.384  3.944   1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 33  TYR B OH  1 
ATOM   247  N  N   . LEU A 1 40  ? 31.660 73.951  8.796   1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 34  LEU B N   1 
ATOM   248  C  CA  . LEU A 1 40  ? 32.389 75.124  8.296   1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 34  LEU B CA  1 
ATOM   249  C  C   . LEU A 1 40  ? 33.893 74.878  8.200   1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 34  LEU B C   1 
ATOM   250  O  O   . LEU A 1 40  ? 34.534 75.335  7.249   1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 34  LEU B O   1 
ATOM   251  C  CB  . LEU A 1 40  ? 32.104 76.363  9.167   1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 34  LEU B CB  1 
ATOM   252  C  CG  . LEU A 1 40  ? 30.703 77.000  9.104   1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 34  LEU B CG  1 
ATOM   253  C  CD1 . LEU A 1 40  ? 30.470 77.940  10.282  1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 34  LEU B CD1 1 
ATOM   254  C  CD2 . LEU A 1 40  ? 30.433 77.726  7.786   1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 34  LEU B CD2 1 
ATOM   255  N  N   . ASN A 1 41  ? 34.447 74.165  9.187   1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 35  ASN B N   1 
ATOM   256  C  CA  . ASN A 1 41  ? 35.849 73.732  9.154   1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 35  ASN B CA  1 
ATOM   257  C  C   . ASN A 1 41  ? 36.147 72.796  7.973   1.00 40.93 ? ? ? ? ? ? 35  ASN B C   1 
ATOM   258  O  O   . ASN A 1 41  ? 37.155 72.975  7.289   1.00 45.16 ? ? ? ? ? ? 35  ASN B O   1 
ATOM   259  C  CB  . ASN A 1 41  ? 36.281 73.083  10.487  1.00 39.83 ? ? ? ? ? ? 35  ASN B CB  1 
ATOM   260  C  CG  . ASN A 1 41  ? 36.353 74.074  11.654  1.00 39.14 ? ? ? ? ? ? 35  ASN B CG  1 
ATOM   261  O  OD1 . ASN A 1 41  ? 36.350 73.662  12.814  1.00 40.25 ? ? ? ? ? ? 35  ASN B OD1 1 
ATOM   262  N  ND2 . ASN A 1 41  ? 36.421 75.373  11.361  1.00 38.29 ? ? ? ? ? ? 35  ASN B ND2 1 
ATOM   263  N  N   . ASP A 1 42  ? 35.256 71.827  7.732   1.00 39.69 ? ? ? ? ? ? 36  ASP B N   1 
ATOM   264  C  CA  . ASP A 1 42  ? 35.410 70.836  6.649   1.00 43.60 ? ? ? ? ? ? 36  ASP B CA  1 
ATOM   265  C  C   . ASP A 1 42  ? 35.229 71.450  5.258   1.00 43.96 ? ? ? ? ? ? 36  ASP B C   1 
ATOM   266  O  O   . ASP A 1 42  ? 35.817 70.987  4.282   1.00 48.96 ? ? ? ? ? ? 36  ASP B O   1 
ATOM   267  C  CB  . ASP A 1 42  ? 34.451 69.650  6.847   1.00 43.14 ? ? ? ? ? ? 36  ASP B CB  1 
ATOM   268  C  CG  . ASP A 1 42  ? 34.841 68.757  8.037   1.00 45.49 ? ? ? ? ? ? 36  ASP B CG  1 
ATOM   269  O  OD1 . ASP A 1 42  ? 36.012 68.781  8.479   1.00 48.94 ? ? ? ? ? ? 36  ASP B OD1 1 
ATOM   270  O  OD2 . ASP A 1 42  ? 33.971 68.011  8.529   1.00 44.68 ? ? ? ? ? ? 36  ASP B OD2 1 
ATOM   271  N  N   . LEU A 1 43  ? 34.423 72.505  5.194   1.00 51.36 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B N   1 
ATOM   272  C  CA  . LEU A 1 43  ? 34.195 73.286  3.979   1.00 53.00 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CA  1 
ATOM   273  C  C   . LEU A 1 43  ? 35.453 74.024  3.488   1.00 54.19 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B C   1 
ATOM   274  O  O   . LEU A 1 43  ? 35.560 74.338  2.305   1.00 58.46 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B O   1 
ATOM   275  C  CB  . LEU A 1 43  ? 33.052 74.269  4.245   1.00 48.24 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CB  1 
ATOM   276  C  CG  . LEU A 1 43  ? 32.462 75.236  3.221   1.00 49.34 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CG  1 
ATOM   277  C  CD1 . LEU A 1 43  ? 31.676 74.527  2.128   1.00 55.21 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CD1 1 
ATOM   278  C  CD2 . LEU A 1 43  ? 31.579 76.204  3.986   1.00 43.58 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CD2 1 
ATOM   279  N  N   . GLY A 1 44  ? 36.393 74.289  4.395   1.00 51.34 ? ? ? ? ? ? 38  GLY B N   1 
ATOM   280  C  CA  . GLY A 1 44  ? 37.629 74.996  4.063   1.00 52.72 ? ? ? ? ? ? 38  GLY B CA  1 
ATOM   281  C  C   . GLY A 1 44  ? 38.030 76.099  5.031   1.00 48.13 ? ? ? ? ? ? 38  GLY B C   1 
ATOM   282  O  O   . GLY A 1 44  ? 39.176 76.556  5.006   1.00 49.57 ? ? ? ? ? ? 38  GLY B O   1 
ATOM   283  N  N   . PHE A 1 45  ? 37.090 76.524  5.879   1.00 43.45 ? ? ? ? ? ? 39  PHE B N   1 
ATOM   284  C  CA  . PHE A 1 45  ? 37.322 77.597  6.852   1.00 40.05 ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CA  1 
ATOM   285  C  C   . PHE A 1 45  ? 37.849 77.034  8.174   1.00 38.75 ? ? ? ? ? ? 39  PHE B C   1 
ATOM   286  O  O   . PHE A 1 45  ? 37.113 76.950  9.168   1.00 35.95 ? ? ? ? ? ? 39  PHE B O   1 
ATOM   287  C  CB  . PHE A 1 45  ? 36.042 78.415  7.080   1.00 36.75 ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CB  1 
ATOM   288  C  CG  . PHE A 1 45  ? 35.466 79.037  5.836   1.00 38.69 ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CG  1 
ATOM   289  C  CD1 . PHE A 1 45  ? 36.192 79.969  5.091   1.00 41.84 ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CD1 1 
ATOM   290  C  CD2 . PHE A 1 45  ? 34.167 78.721  5.425   1.00 38.21 ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CD2 1 
ATOM   291  C  CE1 . PHE A 1 45  ? 35.650 80.545  3.944   1.00 44.84 ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CE1 1 
ATOM   292  C  CE2 . PHE A 1 45  ? 33.615 79.302  4.282   1.00 40.91 ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CE2 1 
ATOM   293  C  CZ  . PHE A 1 45  ? 34.359 80.215  3.542   1.00 44.36 ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CZ  1 
ATOM   294  N  N   . ASP A 1 46  ? 39.128 76.652  8.176   1.00 41.55 ? ? ? ? ? ? 40  ASP B N   1 
ATOM   295  C  CA  . ASP A 1 46  ? 39.736 75.942  9.309   1.00 41.88 ? ? ? ? ? ? 40  ASP B CA  1 
ATOM   296  C  C   . ASP A 1 46  ? 40.167 76.790  10.498  1.00 40.49 ? ? ? ? ? ? 40  ASP B C   1 
ATOM   297  O  O   . ASP A 1 46  ? 40.458 76.245  11.567  1.00 41.10 ? ? ? ? ? ? 40  ASP B O   1 
ATOM   298  C  CB  . ASP A 1 46  ? 40.885 75.041  8.843   1.00 46.27 ? ? ? ? ? ? 40  ASP B CB  1 
ATOM   299  C  CG  . ASP A 1 46  ? 40.488 73.576  8.803   1.00 48.50 ? ? ? ? ? ? 40  ASP B CG  1 
ATOM   300  O  OD1 . ASP A 1 46  ? 40.143 73.015  9.875   1.00 47.78 ? ? ? ? ? ? 40  ASP B OD1 1 
ATOM   301  O  OD2 . ASP A 1 46  ? 40.506 72.989  7.696   1.00 51.98 ? ? ? ? ? ? 40  ASP B OD2 1 
ATOM   302  N  N   . GLU A 1 47  ? 40.180 78.111  10.307  1.00 39.72 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B N   1 
ATOM   303  C  CA  A GLU A 1 47  ? 40.542 79.063  11.362  0.50 39.67 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CA  1 
ATOM   304  C  CA  B GLU A 1 47  ? 40.542 79.056  11.366  0.50 39.67 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CA  1 
ATOM   305  C  C   . GLU A 1 47  ? 39.362 79.405  12.282  1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B C   1 
ATOM   306  O  O   . GLU A 1 47  ? 39.556 79.980  13.358  1.00 37.59 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B O   1 
ATOM   307  C  CB  A GLU A 1 47  ? 41.156 80.342  10.764  0.50 41.75 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CB  1 
ATOM   308  C  CB  B GLU A 1 47  ? 41.158 80.330  10.772  0.50 41.75 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CB  1 
ATOM   309  C  CG  A GLU A 1 47  ? 42.565 80.175  10.206  0.50 45.66 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CG  1 
ATOM   310  C  CG  B GLU A 1 47  ? 42.487 80.120  10.058  0.50 45.55 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CG  1 
ATOM   311  C  CD  A GLU A 1 47  ? 43.116 81.448  9.581   0.50 48.74 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CD  1 
ATOM   312  C  CD  B GLU A 1 47  ? 43.546 79.523  10.961  0.50 47.53 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CD  1 
ATOM   313  O  OE1 A GLU A 1 47  ? 42.348 82.420  9.405   0.50 48.03 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B OE1 1 
ATOM   314  O  OE1 B GLU A 1 47  ? 43.391 78.354  11.376  0.50 46.82 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B OE1 1 
ATOM   315  O  OE2 A GLU A 1 47  ? 44.321 81.474  9.259   0.50 52.55 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B OE2 1 
ATOM   316  O  OE2 B GLU A 1 47  ? 44.539 80.222  11.248  0.50 50.59 ? ? ? ? ? ? 41  GLU B OE2 1 
ATOM   317  N  N   . ILE A 1 48  ? 38.142 79.048  11.861  1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 42  ILE B N   1 
ATOM   318  C  CA  . ILE A 1 48  ? 36.912 79.323  12.637  1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 42  ILE B CA  1 
ATOM   319  C  C   . ILE A 1 48  ? 36.785 78.410  13.869  1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 42  ILE B C   1 
ATOM   320  O  O   . ILE A 1 48  ? 36.671 77.185  13.740  1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 42  ILE B O   1 
ATOM   321  C  CB  . ILE A 1 48  ? 35.613 79.229  11.781  1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 42  ILE B CB  1 
ATOM   322  C  CG1 . ILE A 1 48  ? 35.646 80.200  10.590  1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 42  ILE B CG1 1 
ATOM   323  C  CG2 . ILE A 1 48  ? 34.380 79.495  12.649  1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 42  ILE B CG2 1 
ATOM   324  C  CD1 . ILE A 1 48  ? 34.458 80.090  9.655   1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 42  ILE B CD1 1 
ATOM   325  N  N   . VAL A 1 49  ? 36.799 79.030  15.051  1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 43  VAL B N   1 
ATOM   326  C  CA  . VAL A 1 49  ? 36.582 78.334  16.336  1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 43  VAL B CA  1 
ATOM   327  C  C   . VAL A 1 49  ? 35.087 78.272  16.673  1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 43  VAL B C   1 
ATOM   328  O  O   . VAL A 1 49  ? 34.305 79.086  16.168  1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 43  VAL B O   1 
ATOM   329  C  CB  . VAL A 1 49  ? 37.421 78.943  17.498  1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 43  VAL B CB  1 
ATOM   330  C  CG1 . VAL A 1 49  ? 38.906 78.886  17.170  1.00 40.61 ? ? ? ? ? ? 43  VAL B CG1 1 
ATOM   331  C  CG2 . VAL A 1 49  ? 36.998 80.370  17.850  1.00 38.10 ? ? ? ? ? ? 43  VAL B CG2 1 
ATOM   332  N  N   . GLU A 1 50  ? 34.684 77.309  17.505  1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 44  GLU B N   1 
ATOM   333  C  CA  . GLU A 1 50  ? 33.260 77.145  17.844  1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 44  GLU B CA  1 
ATOM   334  C  C   . GLU A 1 50  ? 32.662 78.346  18.580  1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 44  GLU B C   1 
ATOM   335  O  O   . GLU A 1 50  ? 31.468 78.615  18.448  1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 44  GLU B O   1 
ATOM   336  C  CB  . GLU A 1 50  ? 32.961 75.813  18.563  1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 44  GLU B CB  1 
ATOM   337  C  CG  . GLU A 1 50  ? 33.632 75.605  19.917  1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 44  GLU B CG  1 
ATOM   338  C  CD  . GLU A 1 50  ? 33.117 74.373  20.666  1.00 44.80 ? ? ? ? ? ? 44  GLU B CD  1 
ATOM   339  O  OE1 . GLU A 1 50  ? 32.043 73.822  20.299  1.00 43.65 ? ? ? ? ? ? 44  GLU B OE1 1 
ATOM   340  O  OE2 . GLU A 1 50  ? 33.786 73.958  21.640  1.00 50.05 ? ? ? ? ? ? 44  GLU B OE2 1 
ATOM   341  N  N   . GLY A 1 51  ? 33.501 79.065  19.322  1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 45  GLY B N   1 
ATOM   342  C  CA  . GLY A 1 51  ? 33.127 80.320  19.969  1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 45  GLY B CA  1 
ATOM   343  C  C   . GLY A 1 51  ? 32.545 81.352  19.019  1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 45  GLY B C   1 
ATOM   344  O  O   . GLY A 1 51  ? 31.532 81.987  19.329  1.00 32.63 ? ? ? ? ? ? 45  GLY B O   1 
ATOM   345  N  N   . THR A 1 52  ? 33.182 81.499  17.858  1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 46  THR B N   1 
ATOM   346  C  CA  . THR A 1 52  ? 32.696 82.369  16.783  1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 46  THR B CA  1 
ATOM   347  C  C   . THR A 1 52  ? 31.316 81.918  16.273  1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 46  THR B C   1 
ATOM   348  O  O   . THR A 1 52  ? 30.429 82.751  16.071  1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 46  THR B O   1 
ATOM   349  C  CB  . THR A 1 52  ? 33.724 82.455  15.629  1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 46  THR B CB  1 
ATOM   350  O  OG1 . THR A 1 52  ? 34.994 82.861  16.157  1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 46  THR B OG1 1 
ATOM   351  C  CG2 . THR A 1 52  ? 33.296 83.462  14.556  1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 46  THR B CG2 1 
ATOM   352  N  N   . VAL A 1 53  ? 31.144 80.606  16.099  1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B N   1 
ATOM   353  C  CA  . VAL A 1 53  ? 29.906 80.028  15.565  1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B CA  1 
ATOM   354  C  C   . VAL A 1 53  ? 28.749 80.212  16.546  1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B C   1 
ATOM   355  O  O   . VAL A 1 53  ? 27.652 80.622  16.135  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B O   1 
ATOM   356  C  CB  . VAL A 1 53  ? 30.079 78.536  15.173  1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B CB  1 
ATOM   357  C  CG1 . VAL A 1 53  ? 28.745 77.890  14.817  1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B CG1 1 
ATOM   358  C  CG2 . VAL A 1 53  ? 31.047 78.393  14.007  1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 47  VAL B CG2 1 
ATOM   359  N  N   . TYR A 1 54  ? 29.014 79.933  17.830  1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 48  TYR B N   1 
ATOM   360  C  CA  A TYR A 1 54  ? 27.982 80.055  18.844  0.50 26.40 ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CA  1 
ATOM   361  C  CA  B TYR A 1 54  ? 28.023 80.053  18.906  0.50 26.59 ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CA  1 
ATOM   362  C  C   . TYR A 1 54  ? 27.520 81.489  19.055  1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 48  TYR B C   1 
ATOM   363  O  O   . TYR A 1 54  ? 26.349 81.716  19.354  1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 48  TYR B O   1 
ATOM   364  C  CB  A TYR A 1 54  ? 28.373 79.382  20.160  0.50 30.67 ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CB  1 
ATOM   365  C  CB  B TYR A 1 54  ? 28.596 79.552  20.243  0.50 31.08 ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CB  1 
ATOM   366  C  CG  A TYR A 1 54  ? 27.273 78.454  20.582  0.50 31.65 ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CG  1 
ATOM   367  C  CG  B TYR A 1 54  ? 28.441 78.060  20.492  0.50 32.81 ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CG  1 
ATOM   368  C  CD1 A TYR A 1 54  ? 26.040 78.957  20.960  0.50 31.47 ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CD1 1 
ATOM   369  C  CD1 B TYR A 1 54  ? 27.192 77.501  20.748  0.50 33.23 ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CD1 1 
ATOM   370  C  CD2 A TYR A 1 54  ? 27.436 77.075  20.534  0.50 33.34 ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CD2 1 
ATOM   371  C  CD2 B TYR A 1 54  ? 29.544 77.217  20.501  0.50 34.94 ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CD2 1 
ATOM   372  C  CE1 A TYR A 1 54  ? 25.009 78.122  21.315  0.50 32.87 ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CE1 1 
ATOM   373  C  CE1 B TYR A 1 54  ? 27.048 76.146  20.986  0.50 36.12 ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CE1 1 
ATOM   374  C  CE2 A TYR A 1 54  ? 26.407 76.230  20.893  0.50 35.24 ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CE2 1 
ATOM   375  C  CE2 B TYR A 1 54  ? 29.410 75.862  20.735  0.50 37.74 ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CE2 1 
ATOM   376  C  CZ  A TYR A 1 54  ? 25.193 76.767  21.276  0.50 34.87 ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CZ  1 
ATOM   377  C  CZ  B TYR A 1 54  ? 28.161 75.332  20.979  0.50 38.55 ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CZ  1 
ATOM   378  O  OH  A TYR A 1 54  ? 24.144 75.952  21.635  0.50 37.29 ? ? ? ? ? ? 48  TYR B OH  1 
ATOM   379  O  OH  B TYR A 1 54  ? 28.025 73.983  21.215  0.50 42.57 ? ? ? ? ? ? 48  TYR B OH  1 
ATOM   380  N  N   . THR A 1 55  ? 28.420 82.448  18.847  1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 49  THR B N   1 
ATOM   381  C  CA  . THR A 1 55  ? 28.117 83.873  18.972  1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 49  THR B CA  1 
ATOM   382  C  C   . THR A 1 55  ? 27.145 84.348  17.888  1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 49  THR B C   1 
ATOM   383  O  O   . THR A 1 55  ? 26.186 85.074  18.190  1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 49  THR B O   1 
ATOM   384  C  CB  . THR A 1 55  ? 29.417 84.700  18.993  1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 49  THR B CB  1 
ATOM   385  O  OG1 . THR A 1 55  ? 30.185 84.310  20.137  1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 49  THR B OG1 1 
ATOM   386  C  CG2 . THR A 1 55  ? 29.143 86.205  19.073  1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 49  THR B CG2 1 
ATOM   387  N  N   . ILE A 1 56  ? 27.399 83.941  16.639  1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 50  ILE B N   1 
ATOM   388  C  CA  . ILE A 1 56  ? 26.451 84.152  15.542  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 50  ILE B CA  1 
ATOM   389  C  C   . ILE A 1 56  ? 25.116 83.484  15.872  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 50  ILE B C   1 
ATOM   390  O  O   . ILE A 1 56  ? 24.067 84.120  15.759  1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 50  ILE B O   1 
ATOM   391  C  CB  . ILE A 1 56  ? 27.031 83.692  14.184  1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 50  ILE B CB  1 
ATOM   392  C  CG1 . ILE A 1 56  ? 28.072 84.716  13.703  1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 50  ILE B CG1 1 
ATOM   393  C  CG2 . ILE A 1 56  ? 25.929 83.513  13.137  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 50  ILE B CG2 1 
ATOM   394  C  CD1 . ILE A 1 56  ? 29.227 84.127  12.925  1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 50  ILE B CD1 1 
ATOM   395  N  N   . LEU A 1 57  ? 25.173 82.224  16.317  1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B N   1 
ATOM   396  C  CA  . LEU A 1 57  ? 23.982 81.470  16.709  1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CA  1 
ATOM   397  C  C   . LEU A 1 57  ? 23.108 82.173  17.740  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B C   1 
ATOM   398  O  O   . LEU A 1 57  ? 21.882 82.157  17.620  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B O   1 
ATOM   399  C  CB  . LEU A 1 57  ? 24.354 80.074  17.222  1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CB  1 
ATOM   400  C  CG  . LEU A 1 57  ? 24.703 78.990  16.206  1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CG  1 
ATOM   401  C  CD1 . LEU A 1 57  ? 25.179 77.754  16.956  1.00 22.64 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CD1 1 
ATOM   402  C  CD2 . LEU A 1 57  ? 23.522 78.656  15.302  1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CD2 1 
ATOM   403  N  N   . VAL A 1 58  ? 23.742 82.790  18.738  1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B N   1 
ATOM   404  C  CA  . VAL A 1 58  ? 23.020 83.508  19.792  1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B CA  1 
ATOM   405  C  C   . VAL A 1 58  ? 22.569 84.878  19.287  1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B C   1 
ATOM   406  O  O   . VAL A 1 58  ? 21.488 85.346  19.652  1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B O   1 
ATOM   407  C  CB  . VAL A 1 58  ? 23.842 83.603  21.102  1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B CB  1 
ATOM   408  C  CG1 . VAL A 1 58  ? 23.145 84.479  22.138  1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B CG1 1 
ATOM   409  C  CG2 . VAL A 1 58  ? 24.081 82.209  21.669  1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B CG2 1 
ATOM   410  N  N   . ARG A 1 59  ? 23.387 85.500  18.435  1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 53  ARG B N   1 
ATOM   411  C  CA  . ARG A 1 59  ? 22.997 86.728  17.732  1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 53  ARG B CA  1 
ATOM   412  C  C   . ARG A 1 59  ? 21.691 86.501  16.948  1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 53  ARG B C   1 
ATOM   413  O  O   . ARG A 1 59  ? 20.818 87.365  16.933  1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 53  ARG B O   1 
ATOM   414  C  CB  . ARG A 1 59  ? 24.131 87.197  16.815  1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 53  ARG B CB  1 
ATOM   415  C  CG  . ARG A 1 59  ? 23.984 88.591  16.232  1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 53  ARG B CG  1 
ATOM   416  C  CD  . ARG A 1 59  ? 25.351 89.123  15.815  1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 53  ARG B CD  1 
ATOM   417  N  NE  . ARG A 1 59  ? 25.827 88.601  14.524  1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 53  ARG B NE  1 
ATOM   418  C  CZ  . ARG A 1 59  ? 27.112 88.562  14.146  1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 53  ARG B CZ  1 
ATOM   419  N  NH1 . ARG A 1 59  ? 28.080 88.993  14.962  1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 53  ARG B NH1 1 
ATOM   420  N  NH2 . ARG A 1 59  ? 27.438 88.082  12.948  1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 53  ARG B NH2 1 
ATOM   421  N  N   . LEU A 1 60  ? 21.565 85.319  16.346  1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B N   1 
ATOM   422  C  CA  . LEU A 1 60  ? 20.362 84.891  15.618  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CA  1 
ATOM   423  C  C   . LEU A 1 60  ? 19.163 84.631  16.534  1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B C   1 
ATOM   424  O  O   . LEU A 1 60  ? 18.028 84.905  16.147  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B O   1 
ATOM   425  C  CB  . LEU A 1 60  ? 20.657 83.654  14.757  1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CB  1 
ATOM   426  C  CG  . LEU A 1 60  ? 21.686 83.753  13.622  1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CG  1 
ATOM   427  C  CD1 . LEU A 1 60  ? 21.940 82.369  13.038  1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CD1 1 
ATOM   428  C  CD2 . LEU A 1 60  ? 21.264 84.732  12.531  1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CD2 1 
ATOM   429  N  N   . GLU A 1 61  ? 19.425 84.102  17.732  1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 55  GLU B N   1 
ATOM   430  C  CA  . GLU A 1 61  ? 18.402 83.917  18.766  1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 55  GLU B CA  1 
ATOM   431  C  C   . GLU A 1 61  ? 17.776 85.231  19.190  1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 55  GLU B C   1 
ATOM   432  O  O   . GLU A 1 61  ? 16.552 85.337  19.220  1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 55  GLU B O   1 
ATOM   433  C  CB  . GLU A 1 61  ? 18.984 83.259  20.017  1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 55  GLU B CB  1 
ATOM   434  C  CG  . GLU A 1 61  ? 19.145 81.760  19.953  1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 55  GLU B CG  1 
ATOM   435  C  CD  . GLU A 1 61  ? 19.702 81.206  21.244  1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 55  GLU B CD  1 
ATOM   436  O  OE1 . GLU A 1 61  ? 19.018 81.299  22.288  1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 55  GLU B OE1 1 
ATOM   437  O  OE2 . GLU A 1 61  ? 20.834 80.685  21.212  1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 55  GLU B OE2 1 
ATOM   438  N  N   . LYS A 1 62  ? 18.626 86.213  19.528  1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 56  LYS B N   1 
ATOM   439  C  CA  . LYS A 1 62  ? 18.187 87.520  20.042  1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 56  LYS B CA  1 
ATOM   440  C  C   . LYS A 1 62  ? 17.462 88.336  18.962  1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 56  LYS B C   1 
ATOM   441  O  O   . LYS A 1 62  ? 16.758 89.291  19.275  1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 56  LYS B O   1 
ATOM   442  C  CB  . LYS A 1 62  ? 19.355 88.339  20.651  1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 56  LYS B CB  1 
ATOM   443  C  CG  . LYS A 1 62  ? 20.382 87.584  21.505  1.00 36.38 ? ? ? ? ? ? 56  LYS B CG  1 
ATOM   444  C  CD  . LYS A 1 62  ? 19.843 86.980  22.799  1.00 39.66 ? ? ? ? ? ? 56  LYS B CD  1 
ATOM   445  C  CE  . LYS A 1 62  ? 20.111 87.855  24.023  1.00 47.10 ? ? ? ? ? ? 56  LYS B CE  1 
ATOM   446  N  NZ  . LYS A 1 62  ? 19.163 87.558  25.141  1.00 51.24 ? ? ? ? ? ? 56  LYS B NZ  1 
ATOM   447  N  N   . LYS A 1 63  ? 17.640 87.944  17.699  1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B N   1 
ATOM   448  C  CA  . LYS A 1 63  ? 16.938 88.546  16.563  1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B CA  1 
ATOM   449  C  C   . LYS A 1 63  ? 15.697 87.723  16.136  1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B C   1 
ATOM   450  O  O   . LYS A 1 63  ? 15.045 88.049  15.137  1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B O   1 
ATOM   451  C  CB  . LYS A 1 63  ? 17.905 88.752  15.382  1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B CB  1 
ATOM   452  C  CG  . LYS A 1 63  ? 18.772 90.003  15.485  1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B CG  1 
ATOM   453  C  CD  . LYS A 1 63  ? 19.534 90.289  14.194  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B CD  1 
ATOM   454  C  CE  . LYS A 1 63  ? 20.799 89.441  14.062  1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B CE  1 
ATOM   455  N  NZ  . LYS A 1 63  ? 21.450 89.609  12.723  1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B NZ  1 
ATOM   456  N  N   . GLY A 1 64  ? 15.384 86.667  16.896  1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 58  GLY B N   1 
ATOM   457  C  CA  . GLY A 1 64  ? 14.211 85.815  16.638  1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 58  GLY B CA  1 
ATOM   458  C  C   . GLY A 1 64  ? 14.221 85.069  15.312  1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 58  GLY B C   1 
ATOM   459  O  O   . GLY A 1 64  ? 13.162 84.738  14.769  1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 58  GLY B O   1 
ATOM   460  N  N   . LEU A 1 65  ? 15.425 84.803  14.806  1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 59  LEU B N   1 
ATOM   461  C  CA  . LEU A 1 65  ? 15.626 84.200  13.491  1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 59  LEU B CA  1 
ATOM   462  C  C   . LEU A 1 65  ? 15.732 82.688  13.568  1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 59  LEU B C   1 
ATOM   463  O  O   . LEU A 1 65  ? 15.602 81.987  12.560  1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 59  LEU B O   1 
ATOM   464  C  CB  . LEU A 1 65  ? 16.869 84.794  12.819  1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 59  LEU B CB  1 
ATOM   465  C  CG  . LEU A 1 65  ? 16.866 86.306  12.537  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 59  LEU B CG  1 
ATOM   466  C  CD1 . LEU A 1 65  ? 18.136 86.706  11.804  1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 59  LEU B CD1 1 
ATOM   467  C  CD2 . LEU A 1 65  ? 15.640 86.760  11.749  1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 59  LEU B CD2 1 
ATOM   468  N  N   . VAL A 1 66  ? 15.969 82.187  14.776  1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 60  VAL B N   1 
ATOM   469  C  CA  . VAL A 1 66  ? 16.091 80.757  15.000  1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 60  VAL B CA  1 
ATOM   470  C  C   . VAL A 1 66  ? 15.225 80.331  16.187  1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 60  VAL B C   1 
ATOM   471  O  O   . VAL A 1 66  ? 14.990 81.116  17.109  1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 60  VAL B O   1 
ATOM   472  C  CB  . VAL A 1 66  ? 17.577 80.298  15.169  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 60  VAL B CB  1 
ATOM   473  C  CG1 . VAL A 1 66  ? 18.346 80.423  13.854  1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 60  VAL B CG1 1 
ATOM   474  C  CG2 . VAL A 1 66  ? 18.291 81.059  16.283  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 60  VAL B CG2 1 
ATOM   475  N  N   . GLU A 1 67  ? 14.743 79.092  16.133  1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B N   1 
ATOM   476  C  CA  . GLU A 1 67  ? 14.011 78.463  17.238  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CA  1 
ATOM   477  C  C   . GLU A 1 67  ? 14.918 77.437  17.902  1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B C   1 
ATOM   478  O  O   . GLU A 1 67  ? 15.582 76.659  17.219  1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B O   1 
ATOM   479  C  CB  . GLU A 1 67  ? 12.723 77.812  16.729  1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CB  1 
ATOM   480  C  CG  . GLU A 1 67  ? 11.811 78.793  16.000  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CG  1 
ATOM   481  C  CD  . GLU A 1 67  ? 10.515 78.192  15.473  1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CD  1 
ATOM   482  O  OE1 . GLU A 1 67  ? 10.248 76.991  15.682  1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B OE1 1 
ATOM   483  O  OE2 . GLU A 1 67  ? 9.749  78.947  14.846  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B OE2 1 
ATOM   484  N  N   . ILE A 1 68  ? 14.971 77.462  19.230  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 62  ILE B N   1 
ATOM   485  C  CA  . ILE A 1 68  ? 15.837 76.549  19.989  1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 62  ILE B CA  1 
ATOM   486  C  C   . ILE A 1 68  ? 15.069 75.407  20.659  1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 62  ILE B C   1 
ATOM   487  O  O   . ILE A 1 68  ? 13.911 75.560  21.055  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 62  ILE B O   1 
ATOM   488  C  CB  . ILE A 1 68  ? 16.765 77.275  20.997  1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 62  ILE B CB  1 
ATOM   489  C  CG1 . ILE A 1 68  ? 15.970 77.903  22.152  1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 62  ILE B CG1 1 
ATOM   490  C  CG2 . ILE A 1 68  ? 17.616 78.310  20.274  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 62  ILE B CG2 1 
ATOM   491  C  CD1 . ILE A 1 68  ? 16.691 77.908  23.485  1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 62  ILE B CD1 1 
ATOM   492  N  N   . GLU A 1 69  ? 15.729 74.260  20.758  1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B N   1 
ATOM   493  C  CA  . GLU A 1 69  ? 15.161 73.096  21.402  1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B CA  1 
ATOM   494  C  C   . GLU A 1 69  ? 16.239 72.273  22.080  1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B C   1 
ATOM   495  O  O   . GLU A 1 69  ? 17.145 71.748  21.422  1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B O   1 
ATOM   496  C  CB  . GLU A 1 69  ? 14.367 72.242  20.410  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B CB  1 
ATOM   497  C  CG  . GLU A 1 69  ? 13.610 71.104  21.079  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B CG  1 
ATOM   498  C  CD  . GLU A 1 69  ? 12.823 70.253  20.112  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B CD  1 
ATOM   499  O  OE1 . GLU A 1 69  ? 12.972 70.429  18.880  1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B OE1 1 
ATOM   500  O  OE2 . GLU A 1 69  ? 12.057 69.394  20.593  1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B OE2 1 
ATOM   501  N  N   . LYS A 1 70  ? 16.118 72.193  23.404  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 64  LYS B N   1 
ATOM   502  C  CA  A LYS A 1 70  ? 16.988 71.365  24.231  0.50 20.59 ? ? ? ? ? ? 64  LYS B CA  1 
ATOM   503  C  CA  B LYS A 1 70  ? 16.991 71.360  24.225  0.50 20.58 ? ? ? ? ? ? 64  LYS B CA  1 
ATOM   504  C  C   . LYS A 1 70  ? 16.359 69.979  24.357  1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 64  LYS B C   1 
ATOM   505  O  O   . LYS A 1 70  ? 15.262 69.830  24.908  1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 64  LYS B O   1 
ATOM   506  C  CB  A LYS A 1 70  ? 17.184 72.015  25.603  0.50 22.31 ? ? ? ? ? ? 64  LYS B CB  1 
ATOM   507  C  CB  B LYS A 1 70  ? 17.231 72.000  25.597  0.50 22.30 ? ? ? ? ? ? 64  LYS B CB  1 
ATOM   508  C  CG  A LYS A 1 70  ? 18.541 71.772  26.239  0.50 23.83 ? ? ? ? ? ? 64  LYS B CG  1 
ATOM   509  C  CG  B LYS A 1 70  ? 18.030 73.295  25.547  0.50 22.20 ? ? ? ? ? ? 64  LYS B CG  1 
ATOM   510  C  CD  A LYS A 1 70  ? 18.530 70.563  27.158  0.50 25.78 ? ? ? ? ? ? 64  LYS B CD  1 
ATOM   511  C  CD  B LYS A 1 70  ? 17.821 74.124  26.801  0.50 24.72 ? ? ? ? ? ? 64  LYS B CD  1 
ATOM   512  C  CE  A LYS A 1 70  ? 19.614 70.681  28.216  0.50 28.39 ? ? ? ? ? ? 64  LYS B CE  1 
ATOM   513  C  CE  B LYS A 1 70  ? 18.561 75.445  26.709  0.50 25.40 ? ? ? ? ? ? 64  LYS B CE  1 
ATOM   514  N  NZ  A LYS A 1 70  ? 19.679 69.469  29.077  0.50 30.50 ? ? ? ? ? ? 64  LYS B NZ  1 
ATOM   515  N  NZ  B LYS A 1 70  ? 18.511 76.172  28.006  0.50 29.12 ? ? ? ? ? ? 64  LYS B NZ  1 
ATOM   516  N  N   . LYS A 1 71  ? 17.053 68.979  23.817  1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 65  LYS B N   1 
ATOM   517  C  CA  . LYS A 1 71  ? 16.595 67.591  23.787  1.00 23.95 ? ? ? ? ? ? 65  LYS B CA  1 
ATOM   518  C  C   . LYS A 1 71  ? 17.787 66.672  23.573  1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 65  LYS B C   1 
ATOM   519  O  O   . LYS A 1 71  ? 18.863 67.126  23.157  1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 65  LYS B O   1 
ATOM   520  C  CB  . LYS A 1 71  ? 15.564 67.368  22.665  1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 65  LYS B CB  1 
ATOM   521  C  CG  . LYS A 1 71  ? 16.069 67.681  21.261  1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 65  LYS B CG  1 
ATOM   522  C  CD  . LYS A 1 71  ? 15.171 67.093  20.187  1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 65  LYS B CD  1 
ATOM   523  C  CE  . LYS A 1 71  ? 15.250 67.927  18.919  1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 65  LYS B CE  1 
ATOM   524  N  NZ  . LYS A 1 71  ? 14.705 67.201  17.742  1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 65  LYS B NZ  1 
ATOM   525  N  N   . LYS A 1 72  ? 17.578 65.384  23.851  1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 66  LYS B N   1 
ATOM   526  C  CA  . LYS A 1 72  ? 18.561 64.337  23.580  1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 66  LYS B CA  1 
ATOM   527  C  C   . LYS A 1 72  ? 18.754 64.171  22.076  1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 66  LYS B C   1 
ATOM   528  O  O   . LYS A 1 72  ? 17.779 64.160  21.314  1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 66  LYS B O   1 
ATOM   529  C  CB  . LYS A 1 72  ? 18.110 63.006  24.189  1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 66  LYS B CB  1 
ATOM   530  C  CG  . LYS A 1 72  ? 18.059 62.988  25.710  1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 66  LYS B CG  1 
ATOM   531  C  CD  . LYS A 1 72  ? 17.350 61.744  26.238  1.00 36.57 ? ? ? ? ? ? 66  LYS B CD  1 
ATOM   532  C  CE  . LYS A 1 72  ? 18.178 60.468  26.086  1.00 40.13 ? ? ? ? ? ? 66  LYS B CE  1 
ATOM   533  N  NZ  . LYS A 1 72  ? 19.386 60.449  26.965  1.00 41.32 ? ? ? ? ? ? 66  LYS B NZ  1 
ATOM   534  N  N   . SER A 1 73  ? 20.014 64.064  21.654  1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 67  SER B N   1 
ATOM   535  C  CA  . SER A 1 73  ? 20.338 63.802  20.250  1.00 33.85 ? ? ? ? ? ? 67  SER B CA  1 
ATOM   536  C  C   . SER A 1 73  ? 20.098 62.331  19.918  1.00 38.14 ? ? ? ? ? ? 67  SER B C   1 
ATOM   537  O  O   . SER A 1 73  ? 19.834 61.519  20.814  1.00 39.75 ? ? ? ? ? ? 67  SER B O   1 
ATOM   538  C  CB  . SER A 1 73  ? 21.780 64.213  19.919  1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 67  SER B CB  1 
ATOM   539  O  OG  . SER A 1 73  ? 22.723 63.436  20.631  1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 67  SER B OG  1 
ATOM   540  N  N   . GLU A 1 74  ? 20.183 62.006  18.627  1.00 40.51 ? ? ? ? ? ? 68  GLU B N   1 
ATOM   541  C  CA  . GLU A 1 74  ? 20.035 60.633  18.139  1.00 45.81 ? ? ? ? ? ? 68  GLU B CA  1 
ATOM   542  C  C   . GLU A 1 74  ? 21.004 59.676  18.833  1.00 49.83 ? ? ? ? ? ? 68  GLU B C   1 
ATOM   543  O  O   . GLU A 1 74  ? 20.595 58.595  19.272  1.00 52.91 ? ? ? ? ? ? 68  GLU B O   1 
ATOM   544  C  CB  . GLU A 1 74  ? 20.204 60.571  16.616  1.00 48.56 ? ? ? ? ? ? 68  GLU B CB  1 
ATOM   545  C  CG  . GLU A 1 74  ? 19.141 61.351  15.848  1.00 45.65 ? ? ? ? ? ? 68  GLU B CG  1 
ATOM   546  C  CD  . GLU A 1 74  ? 19.122 61.066  14.354  1.00 49.55 ? ? ? ? ? ? 68  GLU B CD  1 
ATOM   547  O  OE1 . GLU A 1 74  ? 20.133 60.586  13.799  1.00 53.87 ? ? ? ? ? ? 68  GLU B OE1 1 
ATOM   548  O  OE2 . GLU A 1 74  ? 18.077 61.339  13.727  1.00 48.93 ? ? ? ? ? ? 68  GLU B OE2 1 
ATOM   549  N  N   . LEU A 1 75  ? 22.240 60.074  18.975  1.00 50.21 ? ? ? ? ? ? 69  LEU B N   1 
ATOM   550  C  CA  . LEU A 1 75  ? 23.192 59.285  19.695  1.00 54.25 ? ? ? ? ? ? 69  LEU B CA  1 
ATOM   551  C  C   . LEU A 1 75  ? 23.091 59.272  21.216  1.00 52.41 ? ? ? ? ? ? 69  LEU B C   1 
ATOM   552  O  O   . LEU A 1 75  ? 23.715 58.433  21.836  1.00 56.35 ? ? ? ? ? ? 69  LEU B O   1 
ATOM   553  C  CB  . LEU A 1 75  ? 24.604 59.585  19.247  1.00 57.05 ? ? ? ? ? ? 69  LEU B CB  1 
ATOM   554  C  CG  . LEU A 1 75  ? 24.854 59.448  17.751  1.00 60.46 ? ? ? ? ? ? 69  LEU B CG  1 
ATOM   555  C  CD1 . LEU A 1 75  ? 26.305 59.443  17.343  1.00 65.44 ? ? ? ? ? ? 69  LEU B CD1 1 
ATOM   556  C  CD2 . LEU A 1 75  ? 24.077 58.335  17.104  1.00 64.34 ? ? ? ? ? ? 69  LEU B CD2 1 
ATOM   557  N  N   . GLY A 1 76  ? 22.249 60.126  21.788  1.00 47.22 ? ? ? ? ? ? 70  GLY B N   1 
ATOM   558  C  CA  . GLY A 1 76  ? 22.052 60.206  23.217  1.00 45.77 ? ? ? ? ? ? 70  GLY B CA  1 
ATOM   559  C  C   . GLY A 1 76  ? 22.392 61.551  23.905  1.00 42.15 ? ? ? ? ? ? 70  GLY B C   1 
ATOM   560  O  O   . GLY A 1 76  ? 21.562 62.102  24.597  1.00 39.20 ? ? ? ? ? ? 70  GLY B O   1 
ATOM   561  N  N   . PRO A 1 77  ? 23.653 62.093  23.626  1.00 43.26 ? ? ? ? ? ? 71  PRO B N   1 
ATOM   562  C  CA  . PRO A 1 77  ? 23.954 63.322  24.397  1.00 40.81 ? ? ? ? ? ? 71  PRO B CA  1 
ATOM   563  C  C   . PRO A 1 77  ? 22.947 64.455  24.176  1.00 35.99 ? ? ? ? ? ? 71  PRO B C   1 
ATOM   564  O  O   . PRO A 1 77  ? 22.593 64.675  23.073  1.00 34.58 ? ? ? ? ? ? 71  PRO B O   1 
ATOM   565  C  CB  . PRO A 1 77  ? 25.336 63.765  23.900  1.00 43.17 ? ? ? ? ? ? 71  PRO B CB  1 
ATOM   566  C  CG  . PRO A 1 77  ? 25.919 62.672  23.144  1.00 47.63 ? ? ? ? ? ? 71  PRO B CG  1 
ATOM   567  C  CD  . PRO A 1 77  ? 24.800 61.901  22.596  1.00 46.85 ? ? ? ? ? ? 71  PRO B CD  1 
ATOM   568  N  N   . PRO A 1 78  ? 22.498 65.112  25.224  1.00 34.27 ? ? ? ? ? ? 72  PRO B N   1 
ATOM   569  C  CA  . PRO A 1 78  ? 21.589 66.239  25.043  1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 72  PRO B CA  1 
ATOM   570  C  C   . PRO A 1 78  ? 22.312 67.431  24.406  1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 72  PRO B C   1 
ATOM   571  O  O   . PRO A 1 78  ? 23.494 67.661  24.677  1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 72  PRO B O   1 
ATOM   572  C  CB  . PRO A 1 78  ? 21.123 66.554  26.470  1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 72  PRO B CB  1 
ATOM   573  C  CG  . PRO A 1 78  ? 22.174 65.976  27.355  1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 72  PRO B CG  1 
ATOM   574  C  CD  . PRO A 1 78  ? 22.639 64.745  26.647  1.00 36.22 ? ? ? ? ? ? 72  PRO B CD  1 
ATOM   575  N  N   . ARG A 1 79  ? 21.610 68.139  23.530  1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 73  ARG B N   1 
ATOM   576  C  CA  . ARG A 1 79  ? 22.148 69.316  22.851  1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CA  1 
ATOM   577  C  C   . ARG A 1 79  ? 21.070 70.369  22.690  1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 73  ARG B C   1 
ATOM   578  O  O   . ARG A 1 79  ? 19.879 70.060  22.739  1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 73  ARG B O   1 
ATOM   579  C  CB  . ARG A 1 79  ? 22.720 68.942  21.474  1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CB  1 
ATOM   580  C  CG  . ARG A 1 79  ? 24.168 68.478  21.504  1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CG  1 
ATOM   581  C  CD  . ARG A 1 79  ? 24.409 67.375  20.495  1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CD  1 
ATOM   582  N  NE  . ARG A 1 79  ? 25.697 66.712  20.714  1.00 37.38 ? ? ? ? ? ? 73  ARG B NE  1 
ATOM   583  C  CZ  . ARG A 1 79  ? 26.017 65.495  20.269  1.00 41.25 ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CZ  1 
ATOM   584  N  NH1 . ARG A 1 79  ? 25.151 64.768  19.563  1.00 41.03 ? ? ? ? ? ? 73  ARG B NH1 1 
ATOM   585  N  NH2 . ARG A 1 79  ? 27.219 64.996  20.531  1.00 46.22 ? ? ? ? ? ? 73  ARG B NH2 1 
ATOM   586  N  N   . LYS A 1 80  ? 21.507 71.611  22.502  1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 74  LYS B N   1 
ATOM   587  C  CA  . LYS A 1 80  ? 20.639 72.713  22.145  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 74  LYS B CA  1 
ATOM   588  C  C   . LYS A 1 80  ? 20.578 72.767  20.616  1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 74  LYS B C   1 
ATOM   589  O  O   . LYS A 1 80  ? 21.556 73.136  19.958  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 74  LYS B O   1 
ATOM   590  C  CB  . LYS A 1 80  ? 21.201 74.012  22.736  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 74  LYS B CB  1 
ATOM   591  C  CG  . LYS A 1 80  ? 20.377 75.262  22.482  1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 74  LYS B CG  1 
ATOM   592  C  CD  . LYS A 1 80  ? 21.085 76.467  23.071  1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 74  LYS B CD  1 
ATOM   593  C  CE  . LYS A 1 80  ? 20.293 77.728  22.806  1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 74  LYS B CE  1 
ATOM   594  N  NZ  . LYS A 1 80  ? 21.015 78.944  23.257  1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 74  LYS B NZ  1 
ATOM   595  N  N   . PHE A 1 81  ? 19.433 72.371  20.061  1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 75  PHE B N   1 
ATOM   596  C  CA  . PHE A 1 81  ? 19.248 72.312  18.608  1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 75  PHE B CA  1 
ATOM   597  C  C   . PHE A 1 81  ? 18.651 73.601  18.058  1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 75  PHE B C   1 
ATOM   598  O  O   . PHE A 1 81  ? 17.906 74.299  18.754  1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 75  PHE B O   1 
ATOM   599  C  CB  . PHE A 1 81  ? 18.367 71.128  18.205  1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 75  PHE B CB  1 
ATOM   600  C  CG  . PHE A 1 81  ? 19.035 69.789  18.336  1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 75  PHE B CG  1 
ATOM   601  C  CD1 . PHE A 1 81  ? 18.965 69.073  19.531  1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 75  PHE B CD1 1 
ATOM   602  C  CD2 . PHE A 1 81  ? 19.708 69.219  17.250  1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 75  PHE B CD2 1 
ATOM   603  C  CE1 . PHE A 1 81  ? 19.569 67.821  19.649  1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 75  PHE B CE1 1 
ATOM   604  C  CE2 . PHE A 1 81  ? 20.315 67.973  17.366  1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 75  PHE B CE2 1 
ATOM   605  C  CZ  . PHE A 1 81  ? 20.244 67.273  18.565  1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 75  PHE B CZ  1 
ATOM   606  N  N   . TYR A 1 82  ? 18.988 73.888  16.800  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 76  TYR B N   1 
ATOM   607  C  CA  . TYR A 1 82  ? 18.545 75.085  16.095  1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 76  TYR B CA  1 
ATOM   608  C  C   . TYR A 1 82  ? 17.773 74.731  14.827  1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 76  TYR B C   1 
ATOM   609  O  O   . TYR A 1 82  ? 18.197 73.872  14.049  1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 76  TYR B O   1 
ATOM   610  C  CB  . TYR A 1 82  ? 19.749 75.963  15.733  1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 76  TYR B CB  1 
ATOM   611  C  CG  . TYR A 1 82  ? 20.404 76.653  16.903  1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 76  TYR B CG  1 
ATOM   612  C  CD1 . TYR A 1 82  ? 21.344 75.981  17.714  1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 76  TYR B CD1 1 
ATOM   613  C  CD2 . TYR A 1 82  ? 20.111 77.989  17.194  1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 76  TYR B CD2 1 
ATOM   614  C  CE1 . TYR A 1 82  ? 21.949 76.619  18.791  1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 76  TYR B CE1 1 
ATOM   615  C  CE2 . TYR A 1 82  ? 20.713 78.638  18.265  1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 76  TYR B CE2 1 
ATOM   616  C  CZ  . TYR A 1 82  ? 21.631 77.954  19.060  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 76  TYR B CZ  1 
ATOM   617  O  OH  . TYR A 1 82  ? 22.215 78.603  20.127  1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 76  TYR B OH  1 
ATOM   618  N  N   . THR A 1 83  ? 16.625 75.386  14.657  1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 77  THR B N   1 
ATOM   619  C  CA  . THR A 1 83  ? 15.880 75.408  13.401  1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 77  THR B CA  1 
ATOM   620  C  C   . THR A 1 83  ? 15.590 76.876  13.118  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 77  THR B C   1 
ATOM   621  O  O   . THR A 1 83  ? 15.700 77.707  14.026  1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 77  THR B O   1 
ATOM   622  C  CB  . THR A 1 83  ? 14.559 74.603  13.457  1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 77  THR B CB  1 
ATOM   623  O  OG1 . THR A 1 83  ? 13.810 74.969  14.622  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 77  THR B OG1 1 
ATOM   624  C  CG2 . THR A 1 83  ? 14.831 73.095  13.491  1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 77  THR B CG2 1 
ATOM   625  N  N   . LEU A 1 84  ? 15.243 77.192  11.869  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 78  LEU B N   1 
ATOM   626  C  CA  . LEU A 1 84  ? 14.838 78.534  11.480  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 78  LEU B CA  1 
ATOM   627  C  C   . LEU A 1 84  ? 13.415 78.857  11.906  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 78  LEU B C   1 
ATOM   628  O  O   . LEU A 1 84  ? 12.516 78.025  11.788  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 78  LEU B O   1 
ATOM   629  C  CB  . LEU A 1 84  ? 14.939 78.708  9.959   1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 78  LEU B CB  1 
ATOM   630  C  CG  . LEU A 1 84  ? 16.274 78.581  9.230   1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 78  LEU B CG  1 
ATOM   631  C  CD1 . LEU A 1 84  ? 16.081 79.026  7.785   1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 78  LEU B CD1 1 
ATOM   632  C  CD2 . LEU A 1 84  ? 17.384 79.379  9.912   1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 78  LEU B CD2 1 
ATOM   633  N  N   . SER A 1 85  ? 13.213 80.079  12.380  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 79  SER B N   1 
ATOM   634  C  CA  . SER A 1 85  ? 11.864 80.618  12.581  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 79  SER B CA  1 
ATOM   635  C  C   . SER A 1 85  ? 11.324 81.119  11.221  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 79  SER B C   1 
ATOM   636  O  O   . SER A 1 85  ? 12.093 81.179  10.257  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 79  SER B O   1 
ATOM   637  C  CB  . SER A 1 85  ? 11.914 81.764  13.584  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 79  SER B CB  1 
ATOM   638  O  OG  . SER A 1 85  ? 12.568 82.867  13.003  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 79  SER B OG  1 
ATOM   639  N  N   . PRO A 1 86  ? 10.013 81.479  11.135  1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 80  PRO B N   1 
ATOM   640  C  CA  . PRO A 1 86  ? 9.539  82.202  9.943   1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 80  PRO B CA  1 
ATOM   641  C  C   . PRO A 1 86  ? 10.403 83.416  9.564   1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 80  PRO B C   1 
ATOM   642  O  O   . PRO A 1 86  ? 10.684 83.606  8.380   1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 80  PRO B O   1 
ATOM   643  C  CB  . PRO A 1 86  ? 8.130  82.620  10.338  1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 80  PRO B CB  1 
ATOM   644  C  CG  . PRO A 1 86  ? 7.664  81.474  11.178  1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 80  PRO B CG  1 
ATOM   645  C  CD  . PRO A 1 86  ? 8.872  81.058  11.982  1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 80  PRO B CD  1 
ATOM   646  N  N   . ALA A 1 87  ? 10.850 84.187  10.559  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B N   1 
ATOM   647  C  CA  . ALA A 1 87  ? 11.751 85.328  10.333  1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B CA  1 
ATOM   648  C  C   . ALA A 1 87  ? 13.120 84.907  9.775   1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B C   1 
ATOM   649  O  O   . ALA A 1 87  ? 13.652 85.555  8.868   1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B O   1 
ATOM   650  C  CB  . ALA A 1 87  ? 11.903 86.163  11.606  1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B CB  1 
ATOM   651  N  N   . GLY A 1 88  ? 13.672 83.819  10.316  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 82  GLY B N   1 
ATOM   652  C  CA  . GLY A 1 88  ? 14.910 83.222  9.814   1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 82  GLY B CA  1 
ATOM   653  C  C   . GLY A 1 88  ? 14.887 82.800  8.353   1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 82  GLY B C   1 
ATOM   654  O  O   . GLY A 1 88  ? 15.865 83.028  7.627   1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 82  GLY B O   1 
ATOM   655  N  N   . GLU A 1 89  ? 13.784 82.178  7.929   1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B N   1 
ATOM   656  C  CA  . GLU A 1 89  ? 13.594 81.805  6.522   1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CA  1 
ATOM   657  C  C   . GLU A 1 89  ? 13.571 83.036  5.625   1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B C   1 
ATOM   658  O  O   . GLU A 1 89  ? 14.254 83.067  4.600   1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B O   1 
ATOM   659  C  CB  . GLU A 1 89  ? 12.317 80.979  6.322   1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CB  1 
ATOM   660  C  CG  . GLU A 1 89  ? 12.446 79.523  6.745   1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CG  1 
ATOM   661  C  CD  . GLU A 1 89  ? 11.150 78.737  6.611   1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CD  1 
ATOM   662  O  OE1 . GLU A 1 89  ? 10.445 78.876  5.588   1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B OE1 1 
ATOM   663  O  OE2 . GLU A 1 89  ? 10.839 77.960  7.529   1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B OE2 1 
ATOM   664  N  N   . GLU A 1 90  ? 12.802 84.049  6.025   1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B N   1 
ATOM   665  C  CA  . GLU A 1 90  ? 12.717 85.308  5.274   1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B CA  1 
ATOM   666  C  C   . GLU A 1 90  ? 14.065 86.040  5.203   1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B C   1 
ATOM   667  O  O   . GLU A 1 90  ? 14.446 86.512  4.134   1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B O   1 
ATOM   668  C  CB  . GLU A 1 90  ? 11.618 86.211  5.844   1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B CB  1 
ATOM   669  C  CG  . GLU A 1 90  ? 11.214 87.346  4.910   1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B CG  1 
ATOM   670  C  CD  . GLU A 1 90  ? 9.987  88.104  5.387   1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B CD  1 
ATOM   671  O  OE1 . GLU A 1 90  ? 8.929  87.485  5.617   1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B OE1 1 
ATOM   672  O  OE2 . GLU A 1 90  ? 10.071 89.338  5.511   1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B OE2 1 
ATOM   673  N  N   . GLU A 1 91  ? 14.770 86.114  6.338   1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B N   1 
ATOM   674  C  CA  . GLU A 1 91  ? 16.115 86.688  6.413   1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CA  1 
ATOM   675  C  C   . GLU A 1 91  ? 17.114 85.983  5.493   1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B C   1 
ATOM   676  O  O   . GLU A 1 91  ? 17.938 86.651  4.862   1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B O   1 
ATOM   677  C  CB  . GLU A 1 91  ? 16.646 86.703  7.866   1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CB  1 
ATOM   678  C  CG  . GLU A 1 91  ? 18.026 87.340  8.062   1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CG  1 
ATOM   679  C  CD  . GLU A 1 91  ? 18.150 88.761  7.510   1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CD  1 
ATOM   680  O  OE1 . GLU A 1 91  ? 17.148 89.513  7.470   1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B OE1 1 
ATOM   681  O  OE2 . GLU A 1 91  ? 19.270 89.129  7.096   1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B OE2 1 
ATOM   682  N  N   . LEU A 1 92  ? 17.033 84.652  5.423   1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B N   1 
ATOM   683  C  CA  . LEU A 1 92  ? 17.914 83.855  4.565   1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CA  1 
ATOM   684  C  C   . LEU A 1 92  ? 17.670 84.150  3.078   1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B C   1 
ATOM   685  O  O   . LEU A 1 92  ? 18.627 84.279  2.313   1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B O   1 
ATOM   686  C  CB  . LEU A 1 92  ? 17.800 82.347  4.879   1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CB  1 
ATOM   687  C  CG  . LEU A 1 92  ? 18.570 81.336  4.006   1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CG  1 
ATOM   688  C  CD1 . LEU A 1 92  ? 20.079 81.533  4.095   1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CD1 1 
ATOM   689  C  CD2 . LEU A 1 92  ? 18.193 79.907  4.378   1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CD2 1 
ATOM   690  N  N   . ALA A 1 93  ? 16.396 84.264  2.694   1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B N   1 
ATOM   691  C  CA  . ALA A 1 93  ? 15.996 84.644  1.329   1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B CA  1 
ATOM   692  C  C   . ALA A 1 93  ? 16.530 86.035  0.961   1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B C   1 
ATOM   693  O  O   . ALA A 1 93  ? 17.138 86.214  -0.102  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B O   1 
ATOM   694  C  CB  . ALA A 1 93  ? 14.480 84.590  1.181   1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B CB  1 
ATOM   695  N  N   . ILE A 1 94  ? 16.315 86.996  1.863   1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 88  ILE B N   1 
ATOM   696  C  CA  . ILE A 1 94  ? 16.867 88.354  1.756   1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 88  ILE B CA  1 
ATOM   697  C  C   . ILE A 1 94  ? 18.405 88.308  1.628   1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 88  ILE B C   1 
ATOM   698  O  O   . ILE A 1 94  ? 18.979 88.986  0.760   1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 88  ILE B O   1 
ATOM   699  C  CB  . ILE A 1 94  ? 16.426 89.232  2.959   1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 88  ILE B CB  1 
ATOM   700  C  CG1 . ILE A 1 94  ? 14.936 89.582  2.861   1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 88  ILE B CG1 1 
ATOM   701  C  CG2 . ILE A 1 94  ? 17.271 90.496  3.065   1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 88  ILE B CG2 1 
ATOM   702  C  CD1 . ILE A 1 94  ? 14.300 89.951  4.187   1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 88  ILE B CD1 1 
ATOM   703  N  N   . PHE A 1 95  ? 19.052 87.493  2.467   1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 89  PHE B N   1 
ATOM   704  C  CA  . PHE A 1 95  ? 20.506 87.318  2.406   1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 89  PHE B CA  1 
ATOM   705  C  C   . PHE A 1 95  ? 21.005 86.903  1.016   1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 89  PHE B C   1 
ATOM   706  O  O   . PHE A 1 95  ? 21.963 87.489  0.509   1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 89  PHE B O   1 
ATOM   707  C  CB  . PHE A 1 95  ? 21.034 86.337  3.472   1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 89  PHE B CB  1 
ATOM   708  C  CG  . PHE A 1 95  ? 22.457 85.908  3.228   1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 89  PHE B CG  1 
ATOM   709  C  CD1 . PHE A 1 95  ? 23.519 86.745  3.581   1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 89  PHE B CD1 1 
ATOM   710  C  CD2 . PHE A 1 95  ? 22.737 84.696  2.589   1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 89  PHE B CD2 1 
ATOM   711  C  CE1 . PHE A 1 95  ? 24.834 86.368  3.330   1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 89  PHE B CE1 1 
ATOM   712  C  CE2 . PHE A 1 95  ? 24.050 84.322  2.328   1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 89  PHE B CE2 1 
ATOM   713  C  CZ  . PHE A 1 95  ? 25.098 85.155  2.703   1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 89  PHE B CZ  1 
ATOM   714  N  N   . TRP A 1 96  ? 20.371 85.884  0.429   1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B N   1 
ATOM   715  C  CA  . TRP A 1 96  ? 20.771 85.387  -0.892  1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CA  1 
ATOM   716  C  C   . TRP A 1 96  ? 20.596 86.423  -1.990  1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B C   1 
ATOM   717  O  O   . TRP A 1 96  ? 21.478 86.570  -2.828  1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B O   1 
ATOM   718  C  CB  . TRP A 1 96  ? 20.106 84.048  -1.238  1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CB  1 
ATOM   719  C  CG  . TRP A 1 96  ? 20.736 82.906  -0.485  1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CG  1 
ATOM   720  C  CD1 . TRP A 1 96  ? 20.113 82.049  0.375   1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CD1 1 
ATOM   721  C  CD2 . TRP A 1 96  ? 22.125 82.529  -0.491  1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CD2 1 
ATOM   722  N  NE1 . TRP A 1 96  ? 21.018 81.148  0.885   1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B NE1 1 
ATOM   723  C  CE2 . TRP A 1 96  ? 22.260 81.421  0.379   1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CE2 1 
ATOM   724  C  CE3 . TRP A 1 96  ? 23.269 83.016  -1.154  1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CE3 1 
ATOM   725  C  CZ2 . TRP A 1 96  ? 23.491 80.788  0.612   1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CZ2 1 
ATOM   726  C  CZ3 . TRP A 1 96  ? 24.491 82.386  -0.928  1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CZ3 1 
ATOM   727  C  CH2 . TRP A 1 96  ? 24.591 81.282  -0.045  1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CH2 1 
ATOM   728  N  N   . LYS A 1 97  ? 19.482 87.156  -1.942  1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 91  LYS B N   1 
ATOM   729  C  CA  . LYS A 1 97  ? 19.213 88.267  -2.857  1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 91  LYS B CA  1 
ATOM   730  C  C   . LYS A 1 97  ? 20.263 89.383  -2.724  1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 91  LYS B C   1 
ATOM   731  O  O   . LYS A 1 97  ? 20.807 89.838  -3.735  1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 91  LYS B O   1 
ATOM   732  C  CB  . LYS A 1 97  ? 17.794 88.817  -2.653  1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 91  LYS B CB  1 
ATOM   733  C  CG  . LYS A 1 97  ? 17.277 89.609  -3.843  1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 91  LYS B CG  1 
ATOM   734  C  CD  . LYS A 1 97  ? 15.869 90.153  -3.646  1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 91  LYS B CD  1 
ATOM   735  C  CE  . LYS A 1 97  ? 15.533 91.117  -4.774  1.00 42.05 ? ? ? ? ? ? 91  LYS B CE  1 
ATOM   736  N  NZ  . LYS A 1 97  ? 14.086 91.472  -4.837  1.00 48.47 ? ? ? ? ? ? 91  LYS B NZ  1 
ATOM   737  N  N   . ARG A 1 98  ? 20.540 89.804  -1.485  1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 92  ARG B N   1 
ATOM   738  C  CA  . ARG A 1 98  ? 21.560 90.830  -1.190  1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CA  1 
ATOM   739  C  C   . ARG A 1 98  ? 22.970 90.393  -1.598  1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 92  ARG B C   1 
ATOM   740  O  O   . ARG A 1 98  ? 23.714 91.185  -2.189  1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 92  ARG B O   1 
ATOM   741  C  CB  . ARG A 1 98  ? 21.545 91.235  0.294   1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CB  1 
ATOM   742  C  CG  . ARG A 1 98  ? 20.344 92.053  0.734   1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CG  1 
ATOM   743  C  CD  . ARG A 1 98  ? 20.444 92.418  2.205   1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CD  1 
ATOM   744  N  NE  . ARG A 1 98  ? 19.350 93.288  2.631   1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 92  ARG B NE  1 
ATOM   745  C  CZ  . ARG A 1 98  ? 18.892 93.398  3.882   1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CZ  1 
ATOM   746  N  NH1 . ARG A 1 98  ? 19.411 92.671  4.871   1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 92  ARG B NH1 1 
ATOM   747  N  NH2 . ARG A 1 98  ? 17.884 94.228  4.140   1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 92  ARG B NH2 1 
ATOM   748  N  N   . TRP A 1 99  ? 23.317 89.139  -1.288  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 93  TRP B N   1 
ATOM   749  C  CA  . TRP A 1 99  ? 24.634 88.583  -1.621  1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 93  TRP B CA  1 
ATOM   750  C  C   . TRP A 1 99  ? 24.867 88.462  -3.136  1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 93  TRP B C   1 
ATOM   751  O  O   . TRP A 1 99  ? 25.978 88.715  -3.603  1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 93  TRP B O   1 
ATOM   752  C  CB  . TRP A 1 99  ? 24.883 87.238  -0.926  1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 93  TRP B CB  1 
ATOM   753  C  CG  . TRP A 1 99  ? 26.259 86.704  -1.192  1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 93  TRP B CG  1 
ATOM   754  C  CD1 . TRP A 1 99  ? 27.422 87.081  -0.574  1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 93  TRP B CD1 1 
ATOM   755  C  CD2 . TRP A 1 99  ? 26.626 85.728  -2.176  1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 93  TRP B CD2 1 
ATOM   756  N  NE1 . TRP A 1 99  ? 28.486 86.388  -1.100  1.00 37.50 ? ? ? ? ? ? 93  TRP B NE1 1 
ATOM   757  C  CE2 . TRP A 1 99  ? 28.030 85.552  -2.086  1.00 39.30 ? ? ? ? ? ? 93  TRP B CE2 1 
ATOM   758  C  CE3 . TRP A 1 99  ? 25.903 84.976  -3.119  1.00 38.72 ? ? ? ? ? ? 93  TRP B CE3 1 
ATOM   759  C  CZ2 . TRP A 1 99  ? 28.732 84.651  -2.906  1.00 45.13 ? ? ? ? ? ? 93  TRP B CZ2 1 
ATOM   760  C  CZ3 . TRP A 1 99  ? 26.597 84.079  -3.934  1.00 45.02 ? ? ? ? ? ? 93  TRP B CZ3 1 
ATOM   761  C  CH2 . TRP A 1 99  ? 28.003 83.924  -3.816  1.00 47.97 ? ? ? ? ? ? 93  TRP B CH2 1 
ATOM   762  N  N   . ASP A 1 100 ? 23.827 88.076  -3.881  1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 94  ASP B N   1 
ATOM   763  C  CA  . ASP A 1 100 ? 23.911 88.000  -5.348  1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 94  ASP B CA  1 
ATOM   764  C  C   . ASP A 1 100 ? 24.096 89.374  -6.003  1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 94  ASP B C   1 
ATOM   765  O  O   . ASP A 1 100 ? 24.883 89.508  -6.931  1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 94  ASP B O   1 
ATOM   766  C  CB  . ASP A 1 100 ? 22.721 87.243  -5.947  1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 94  ASP B CB  1 
ATOM   767  C  CG  . ASP A 1 100 ? 22.848 85.733  -5.788  1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 94  ASP B CG  1 
ATOM   768  O  OD1 . ASP A 1 100 ? 23.928 85.161  -6.091  1.00 42.02 ? ? ? ? ? ? 94  ASP B OD1 1 
ATOM   769  O  OD2 . ASP A 1 100 ? 21.855 85.106  -5.374  1.00 41.92 ? ? ? ? ? ? 94  ASP B OD2 1 
ATOM   770  N  N   . PHE A 1 101 ? 23.388 90.384  -5.501  1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 95  PHE B N   1 
ATOM   771  C  CA  . PHE A 1 101 ? 23.573 91.774  -5.934  1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 95  PHE B CA  1 
ATOM   772  C  C   . PHE A 1 101 ? 25.015 92.256  -5.690  1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 95  PHE B C   1 
ATOM   773  O  O   . PHE A 1 101 ? 25.644 92.791  -6.601  1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 95  PHE B O   1 
ATOM   774  C  CB  . PHE A 1 101 ? 22.536 92.706  -5.273  1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 95  PHE B CB  1 
ATOM   775  C  CG  . PHE A 1 101 ? 22.731 94.170  -5.597  1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 95  PHE B CG  1 
ATOM   776  C  CD1 . PHE A 1 101 ? 22.139 94.737  -6.730  1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 95  PHE B CD1 1 
ATOM   777  C  CD2 . PHE A 1 101 ? 23.505 94.995  -4.761  1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 95  PHE B CD2 1 
ATOM   778  C  CE1 . PHE A 1 101 ? 22.320 96.088  -7.030  1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 95  PHE B CE1 1 
ATOM   779  C  CE2 . PHE A 1 101 ? 23.689 96.345  -5.057  1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 95  PHE B CE2 1 
ATOM   780  C  CZ  . PHE A 1 101 ? 23.096 96.893  -6.194  1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 95  PHE B CZ  1 
ATOM   781  N  N   . ILE A 1 102 ? 25.524 92.053  -4.473  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 96  ILE B N   1 
ATOM   782  C  CA  . ILE A 1 102 ? 26.893 92.455  -4.103  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 96  ILE B CA  1 
ATOM   783  C  C   . ILE A 1 102 ? 27.945 91.711  -4.945  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 96  ILE B C   1 
ATOM   784  O  O   . ILE A 1 102 ? 28.838 92.351  -5.506  1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 96  ILE B O   1 
ATOM   785  C  CB  . ILE A 1 102 ? 27.173 92.312  -2.575  1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 96  ILE B CB  1 
ATOM   786  C  CG1 . ILE A 1 102 ? 26.262 93.236  -1.759  1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 96  ILE B CG1 1 
ATOM   787  C  CG2 . ILE A 1 102 ? 28.621 92.662  -2.253  1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 96  ILE B CG2 1 
ATOM   788  C  CD1 . ILE A 1 102 ? 26.092 92.825  -0.306  1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 96  ILE B CD1 1 
ATOM   789  N  N   . GLN A 1 103 ? 27.818 90.382  -5.030  1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 97  GLN B N   1 
ATOM   790  C  CA  . GLN A 1 103 ? 28.685 89.535  -5.867  1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 97  GLN B CA  1 
ATOM   791  C  C   . GLN A 1 103 ? 28.734 90.027  -7.318  1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 97  GLN B C   1 
ATOM   792  O  O   . GLN A 1 103 ? 29.811 90.142  -7.876  1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 97  GLN B O   1 
ATOM   793  C  CB  . GLN A 1 103 ? 28.255 88.058  -5.804  1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 97  GLN B CB  1 
ATOM   794  C  CG  . GLN A 1 103 ? 28.896 87.139  -6.855  1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 97  GLN B CG  1 
ATOM   795  C  CD  . GLN A 1 103 ? 28.266 85.750  -6.921  1.00 41.03 ? ? ? ? ? ? 97  GLN B CD  1 
ATOM   796  O  OE1 . GLN A 1 103 ? 28.949 84.749  -6.718  1.00 46.99 ? ? ? ? ? ? 97  GLN B OE1 1 
ATOM   797  N  NE2 . GLN A 1 103 ? 26.961 85.683  -7.214  1.00 41.41 ? ? ? ? ? ? 97  GLN B NE2 1 
ATOM   798  N  N   . GLY A 1 104 ? 27.569 90.329  -7.897  1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 98  GLY B N   1 
ATOM   799  C  CA  . GLY A 1 104 ? 27.463 90.861  -9.264  1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 98  GLY B CA  1 
ATOM   800  C  C   . GLY A 1 104 ? 28.262 92.138  -9.469  1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 98  GLY B C   1 
ATOM   801  O  O   . GLY A 1 104 ? 29.022 92.253  -10.433 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 98  GLY B O   1 
ATOM   802  N  N   . LYS A 1 105 ? 28.105 93.079  -8.537  1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 99  LYS B N   1 
ATOM   803  C  CA  . LYS A 1 105 ? 28.802 94.364  -8.579  1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 99  LYS B CA  1 
ATOM   804  C  C   . LYS A 1 105 ? 30.325 94.254  -8.393  1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 99  LYS B C   1 
ATOM   805  O  O   . LYS A 1 105 ? 31.072 94.890  -9.130  1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 99  LYS B O   1 
ATOM   806  C  CB  . LYS A 1 105 ? 28.189 95.357  -7.577  1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 99  LYS B CB  1 
ATOM   807  C  CG  . LYS A 1 105 ? 26.747 95.768  -7.869  1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 99  LYS B CG  1 
ATOM   808  C  CD  . LYS A 1 105 ? 26.588 96.468  -9.219  1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 99  LYS B CD  1 
ATOM   809  C  CE  . LYS A 1 105 ? 25.156 96.936  -9.426  1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 99  LYS B CE  1 
ATOM   810  N  NZ  . LYS A 1 105 ? 25.022 97.886  -10.568 1.00 37.49 ? ? ? ? ? ? 99  LYS B NZ  1 
ATOM   811  N  N   . ILE A 1 106 ? 30.774 93.446  -7.429  1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 100 ILE B N   1 
ATOM   812  C  CA  . ILE A 1 106 ? 32.218 93.237  -7.177  1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 100 ILE B CA  1 
ATOM   813  C  C   . ILE A 1 106 ? 32.896 92.507  -8.356  1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 100 ILE B C   1 
ATOM   814  O  O   . ILE A 1 106 ? 34.058 92.788  -8.689  1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 100 ILE B O   1 
ATOM   815  C  CB  . ILE A 1 106 ? 32.489 92.517  -5.825  1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 100 ILE B CB  1 
ATOM   816  C  CG1 . ILE A 1 106 ? 31.943 93.341  -4.645  1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 100 ILE B CG1 1 
ATOM   817  C  CG2 . ILE A 1 106 ? 33.982 92.262  -5.625  1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 100 ILE B CG2 1 
ATOM   818  C  CD1 . ILE A 1 106 ? 32.108 92.688  -3.285  1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 100 ILE B CD1 1 
ATOM   819  N  N   . MET A 1 107 ? 32.157 91.593  -8.991  1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 101 MET B N   1 
ATOM   820  C  CA  . MET A 1 107 ? 32.650 90.891  -10.181 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 101 MET B CA  1 
ATOM   821  C  C   . MET A 1 107 ? 32.887 91.821  -11.367 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 101 MET B C   1 
ATOM   822  O  O   . MET A 1 107 ? 33.840 91.624  -12.123 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 101 MET B O   1 
ATOM   823  C  CB  . MET A 1 107 ? 31.748 89.716  -10.562 1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 101 MET B CB  1 
ATOM   824  C  CG  . MET A 1 107 ? 31.863 88.524  -9.617  1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 101 MET B CG  1 
ATOM   825  S  SD  . MET A 1 107 ? 33.143 87.299  -9.979  1.00 41.72 ? ? ? ? ? ? 101 MET B SD  1 
ATOM   826  C  CE  . MET A 1 107 ? 34.673 88.211  -10.006 1.00 39.27 ? ? ? ? ? ? 101 MET B CE  1 
ATOM   827  N  N   . GLN A 1 108 ? 32.027 92.828  -11.519 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 102 GLN B N   1 
ATOM   828  C  CA  . GLN A 1 108 ? 32.231 93.882  -12.514 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 102 GLN B CA  1 
ATOM   829  C  C   . GLN A 1 108 ? 33.491 94.694  -12.209 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 102 GLN B C   1 
ATOM   830  O  O   . GLN A 1 108 ? 34.256 95.018  -13.119 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 102 GLN B O   1 
ATOM   831  C  CB  . GLN A 1 108 ? 31.017 94.803  -12.586 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 102 GLN B CB  1 
ATOM   832  C  CG  . GLN A 1 108 ? 29.817 94.211  -13.303 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 102 GLN B CG  1 
ATOM   833  C  CD  . GLN A 1 108 ? 28.655 95.178  -13.335 1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 102 GLN B CD  1 
ATOM   834  O  OE1 . GLN A 1 108 ? 27.728 95.082  -12.527 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 102 GLN B OE1 1 
ATOM   835  N  NE2 . GLN A 1 108 ? 28.708 96.138  -14.256 1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 102 GLN B NE2 1 
ATOM   836  N  N   . VAL A 1 109 ? 33.693 95.002  -10.924 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 103 VAL B N   1 
ATOM   837  C  CA  . VAL A 1 109 ? 34.883 95.694  -10.427 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 103 VAL B CA  1 
ATOM   838  C  C   . VAL A 1 109 ? 36.149 94.872  -10.719 1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 103 VAL B C   1 
ATOM   839  O  O   . VAL A 1 109 ? 37.104 95.404  -11.288 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 103 VAL B O   1 
ATOM   840  C  CB  . VAL A 1 109 ? 34.747 96.047  -8.918  1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 103 VAL B CB  1 
ATOM   841  C  CG1 . VAL A 1 109 ? 36.074 96.491  -8.315  1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 103 VAL B CG1 1 
ATOM   842  C  CG2 . VAL A 1 109 ? 33.694 97.126  -8.706  1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 103 VAL B CG2 1 
ATOM   843  N  N   . LYS A 1 110 ? 36.133 93.584  -10.354 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 104 LYS B N   1 
ATOM   844  C  CA  . LYS A 1 110 ? 37.253 92.663  -10.598 1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CA  1 
ATOM   845  C  C   . LYS A 1 110 ? 37.601 92.535  -12.087 1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 104 LYS B C   1 
ATOM   846  O  O   . LYS A 1 110 ? 38.775 92.496  -12.447 1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 104 LYS B O   1 
ATOM   847  C  CB  . LYS A 1 110 ? 36.975 91.278  -9.993  1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CB  1 
ATOM   848  C  CG  . LYS A 1 110 ? 38.162 90.315  -10.025 1.00 37.23 ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CG  1 
ATOM   849  C  CD  . LYS A 1 110 ? 37.845 89.025  -9.277  1.00 42.55 ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CD  1 
ATOM   850  C  CE  . LYS A 1 110 ? 38.420 87.796  -9.968  1.00 50.18 ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CE  1 
ATOM   851  N  NZ  . LYS A 1 110 ? 39.818 87.495  -9.554  1.00 56.89 ? ? ? ? ? ? 104 LYS B NZ  1 
ATOM   852  N  N   . GLY A 1 111 ? 36.577 92.478  -12.935 1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 105 GLY B N   1 
ATOM   853  C  CA  . GLY A 1 111 ? 36.767 92.364  -14.388 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 105 GLY B CA  1 
ATOM   854  C  C   . GLY A 1 111 ? 37.212 93.651  -15.073 1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 105 GLY B C   1 
ATOM   855  O  O   . GLY A 1 111 ? 37.516 93.645  -16.268 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 105 GLY B O   1 
ATOM   856  N  N   . GLY A 1 112 ? 37.234 94.748  -14.314 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 106 GLY B N   1 
ATOM   857  C  CA  . GLY A 1 112 ? 37.659 96.060  -14.810 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 106 GLY B CA  1 
ATOM   858  C  C   . GLY A 1 112 ? 36.525 96.892  -15.382 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 106 GLY B C   1 
ATOM   859  O  O   . GLY A 1 112 ? 36.751 98.006  -15.842 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 106 GLY B O   1 
ATOM   860  N  N   . GLN A 1 113 ? 35.306 96.358  -15.330 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 107 GLN B N   1 
ATOM   861  C  CA  . GLN A 1 113 ? 34.129 96.958  -15.976 1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 107 GLN B CA  1 
ATOM   862  C  C   . GLN A 1 113 ? 33.513 98.131  -15.202 1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 107 GLN B C   1 
ATOM   863  O  O   . GLN A 1 113 ? 32.902 99.021  -15.800 1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 107 GLN B O   1 
ATOM   864  C  CB  . GLN A 1 113 ? 33.072 95.878  -16.231 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 107 GLN B CB  1 
ATOM   865  C  CG  . GLN A 1 113 ? 33.562 94.747  -17.131 1.00 33.51 ? ? ? ? ? ? 107 GLN B CG  1 
ATOM   866  C  CD  . GLN A 1 113 ? 32.801 93.442  -16.958 1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 107 GLN B CD  1 
ATOM   867  O  OE1 . GLN A 1 113 ? 31.649 93.410  -16.494 1.00 37.20 ? ? ? ? ? ? 107 GLN B OE1 1 
ATOM   868  N  NE2 . GLN A 1 113 ? 33.448 92.343  -17.347 1.00 39.60 ? ? ? ? ? ? 107 GLN B NE2 1 
ATOM   869  N  N   . ALA A 1 114 ? 33.679 98.120  -13.879 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B N   1 
ATOM   870  C  CA  . ALA A 1 114 ? 33.074 99.111  -12.984 1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B CA  1 
ATOM   871  C  C   . ALA A 1 114 ? 34.056 99.584  -11.909 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B C   1 
ATOM   872  O  O   . ALA A 1 114 ? 35.163 99.060  -11.800 1.00 24.32 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B O   1 
ATOM   873  C  CB  . ALA A 1 114 ? 31.822 98.534  -12.342 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 108 ALA B CB  1 
ATOM   874  N  N   . GLY B 1 1   ? 3.125  90.464  -8.456  1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? -5  GLY A N   1 
ATOM   875  C  CA  . GLY B 1 1   ? 4.526  90.030  -8.176  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? -5  GLY A CA  1 
ATOM   876  C  C   . GLY B 1 1   ? 5.158  90.710  -6.972  1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? -5  GLY A C   1 
ATOM   877  O  O   . GLY B 1 1   ? 4.510  91.516  -6.281  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? -5  GLY A O   1 
ATOM   878  N  N   . SER B 1 2   ? 6.425  90.378  -6.724  1.00 67.84 ? ? ? ? ? ? -4  SER A N   1 
ATOM   879  C  CA  . SER B 1 2   ? 7.197  90.952  -5.622  1.00 65.12 ? ? ? ? ? ? -4  SER A CA  1 
ATOM   880  C  C   . SER B 1 2   ? 7.568  92.418  -5.889  1.00 66.31 ? ? ? ? ? ? -4  SER A C   1 
ATOM   881  O  O   . SER B 1 2   ? 7.842  92.800  -7.035  1.00 67.69 ? ? ? ? ? ? -4  SER A O   1 
ATOM   882  C  CB  . SER B 1 2   ? 8.461  90.124  -5.383  1.00 61.11 ? ? ? ? ? ? -4  SER A CB  1 
ATOM   883  O  OG  . SER B 1 2   ? 9.201  90.612  -4.277  1.00 59.40 ? ? ? ? ? ? -4  SER A OG  1 
ATOM   884  N  N   . ALA B 1 3   ? 7.572  93.222  -4.824  1.00 66.36 ? ? ? ? ? ? -3  ALA A N   1 
ATOM   885  C  CA  . ALA B 1 3   ? 7.953  94.635  -4.896  1.00 67.93 ? ? ? ? ? ? -3  ALA A CA  1 
ATOM   886  C  C   . ALA B 1 3   ? 9.397  94.798  -5.362  1.00 64.55 ? ? ? ? ? ? -3  ALA A C   1 
ATOM   887  O  O   . ALA B 1 3   ? 10.274 94.003  -4.987  1.00 60.31 ? ? ? ? ? ? -3  ALA A O   1 
ATOM   888  C  CB  . ALA B 1 3   ? 7.749  95.315  -3.552  1.00 69.49 ? ? ? ? ? ? -3  ALA A CB  1 
ATOM   889  N  N   . LYS B 1 4   ? 9.623  95.817  -6.193  1.00 67.00 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A N   1 
ATOM   890  C  CA  . LYS B 1 4   ? 10.950 96.131  -6.728  1.00 64.93 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A CA  1 
ATOM   891  C  C   . LYS B 1 4   ? 11.849 96.671  -5.604  1.00 62.15 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A C   1 
ATOM   892  O  O   . LYS B 1 4   ? 11.584 97.736  -5.034  1.00 65.01 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A O   1 
ATOM   893  C  CB  . LYS B 1 4   ? 10.843 97.114  -7.912  1.00 70.13 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A CB  1 
ATOM   894  C  CG  . LYS B 1 4   ? 11.921 96.966  -8.983  1.00 69.80 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A CG  1 
ATOM   895  C  CD  . LYS B 1 4   ? 13.162 97.789  -8.669  1.00 68.66 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A CD  1 
ATOM   896  C  CE  . LYS B 1 4   ? 14.379 97.288  -9.429  1.00 67.04 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A CE  1 
ATOM   897  N  NZ  . LYS B 1 4   ? 15.630 97.820  -8.823  1.00 64.46 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A NZ  1 
ATOM   898  N  N   . ASP B 1 5   ? 12.892 95.903  -5.287  1.00 57.12 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A N   1 
ATOM   899  C  CA  . ASP B 1 5   ? 13.805 96.187  -4.179  1.00 54.19 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A CA  1 
ATOM   900  C  C   . ASP B 1 5   ? 14.969 97.071  -4.655  1.00 53.98 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A C   1 
ATOM   901  O  O   . ASP B 1 5   ? 15.767 96.629  -5.497  1.00 52.67 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A O   1 
ATOM   902  C  CB  . ASP B 1 5   ? 14.322 94.861  -3.587  1.00 50.14 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A CB  1 
ATOM   903  C  CG  . ASP B 1 5   ? 14.972 95.019  -2.209  1.00 48.52 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A CG  1 
ATOM   904  O  OD1 . ASP B 1 5   ? 15.509 96.101  -1.882  1.00 49.25 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A OD1 1 
ATOM   905  O  OD2 . ASP B 1 5   ? 14.959 94.029  -1.447  1.00 47.04 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A OD2 1 
ATOM   906  N  N   . PRO B 1 6   ? 15.077 98.319  -4.118  1.00 55.91 ? ? ? ? ? ? 0   PRO A N   1 
ATOM   907  C  CA  . PRO B 1 6   ? 16.173 99.240  -4.474  1.00 56.28 ? ? ? ? ? ? 0   PRO A CA  1 
ATOM   908  C  C   . PRO B 1 6   ? 17.543 98.814  -3.920  1.00 51.51 ? ? ? ? ? ? 0   PRO A C   1 
ATOM   909  O  O   . PRO B 1 6   ? 18.546 99.479  -4.186  1.00 51.75 ? ? ? ? ? ? 0   PRO A O   1 
ATOM   910  C  CB  . PRO B 1 6   ? 15.728 100.569 -3.849  1.00 60.59 ? ? ? ? ? ? 0   PRO A CB  1 
ATOM   911  C  CG  . PRO B 1 6   ? 14.879 100.165 -2.693  1.00 60.41 ? ? ? ? ? ? 0   PRO A CG  1 
ATOM   912  C  CD  . PRO B 1 6   ? 14.138 98.952  -3.169  1.00 58.93 ? ? ? ? ? ? 0   PRO A CD  1 
ATOM   913  N  N   . MET B 1 7   ? 17.552 97.716  -3.159  1.00 47.81 ? ? ? ? ? ? 1   MET A N   1 
ATOM   914  C  CA  . MET B 1 7   ? 18.754 97.081  -2.593  1.00 43.83 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CA  1 
ATOM   915  C  C   . MET B 1 7   ? 19.477 97.912  -1.533  1.00 43.50 ? ? ? ? ? ? 1   MET A C   1 
ATOM   916  O  O   . MET B 1 7   ? 20.611 98.367  -1.734  1.00 42.77 ? ? ? ? ? ? 1   MET A O   1 
ATOM   917  C  CB  . MET B 1 7   ? 19.702 96.558  -3.692  1.00 42.63 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CB  1 
ATOM   918  C  CG  . MET B 1 7   ? 19.884 95.050  -3.678  1.00 40.30 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CG  1 
ATOM   919  S  SD  . MET B 1 7   ? 18.377 94.062  -3.753  1.00 41.00 ? ? ? ? ? ? 1   MET A SD  1 
ATOM   920  C  CE  . MET B 1 7   ? 18.920 92.667  -2.791  1.00 38.45 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CE  1 
ATOM   921  N  N   . LYS B 1 8   ? 18.780 98.112  -0.416  1.00 44.59 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A N   1 
ATOM   922  C  CA  . LYS B 1 8   ? 19.348 98.686  0.801   1.00 44.85 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CA  1 
ATOM   923  C  C   . LYS B 1 8   ? 19.711 97.542  1.767   1.00 42.48 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A C   1 
ATOM   924  O  O   . LYS B 1 8   ? 19.591 96.358  1.413   1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A O   1 
ATOM   925  C  CB  . LYS B 1 8   ? 18.364 99.671  1.469   1.00 49.49 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CB  1 
ATOM   926  C  CG  . LYS B 1 8   ? 17.803 100.789 0.591   1.00 53.22 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CG  1 
ATOM   927  C  CD  . LYS B 1 8   ? 18.841 101.847 0.262   1.00 53.96 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CD  1 
ATOM   928  C  CE  . LYS B 1 8   ? 18.216 103.029 -0.455  1.00 59.32 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CE  1 
ATOM   929  N  NZ  . LYS B 1 8   ? 19.274 103.950 -0.945  1.00 60.27 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A NZ  1 
ATOM   930  N  N   . GLY B 1 9   ? 20.158 97.903  2.971   1.00 43.40 ? ? ? ? ? ? 3   GLY A N   1 
ATOM   931  C  CA  . GLY B 1 9   ? 20.492 96.937  4.020   1.00 42.65 ? ? ? ? ? ? 3   GLY A CA  1 
ATOM   932  C  C   . GLY B 1 9   ? 21.709 96.079  3.727   1.00 39.18 ? ? ? ? ? ? 3   GLY A C   1 
ATOM   933  O  O   . GLY B 1 9   ? 21.769 94.930  4.158   1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 3   GLY A O   1 
ATOM   934  N  N   . LEU B 1 10  ? 22.677 96.647  3.003   1.00 37.42 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A N   1 
ATOM   935  C  CA  . LEU B 1 10  ? 23.891 95.927  2.590   1.00 34.90 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CA  1 
ATOM   936  C  C   . LEU B 1 10  ? 25.098 96.125  3.514   1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A C   1 
ATOM   937  O  O   . LEU B 1 10  ? 26.133 95.477  3.317   1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A O   1 
ATOM   938  C  CB  . LEU B 1 10  ? 24.284 96.301  1.151   1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CB  1 
ATOM   939  C  CG  . LEU B 1 10  ? 23.281 96.228  -0.006  1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CG  1 
ATOM   940  C  CD1 . LEU B 1 10  ? 23.876 96.868  -1.252  1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CD1 1 
ATOM   941  C  CD2 . LEU B 1 10  ? 22.836 94.801  -0.293  1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CD2 1 
ATOM   942  N  N   . THR B 1 11  ? 24.960 96.992  4.522   1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 5   THR A N   1 
ATOM   943  C  CA  . THR B 1 11  ? 26.095 97.411  5.370   1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 5   THR A CA  1 
ATOM   944  C  C   . THR B 1 11  ? 26.869 96.243  6.000   1.00 37.14 ? ? ? ? ? ? 5   THR A C   1 
ATOM   945  O  O   . THR B 1 11  ? 28.088 96.138  5.803   1.00 35.99 ? ? ? ? ? ? 5   THR A O   1 
ATOM   946  C  CB  . THR B 1 11  ? 25.677 98.444  6.446   1.00 41.13 ? ? ? ? ? ? 5   THR A CB  1 
ATOM   947  O  OG1 . THR B 1 11  ? 24.947 99.503  5.819   1.00 42.27 ? ? ? ? ? ? 5   THR A OG1 1 
ATOM   948  C  CG2 . THR B 1 11  ? 26.905 99.046  7.147   1.00 42.05 ? ? ? ? ? ? 5   THR A CG2 1 
ATOM   949  N  N   . GLU B 1 12  ? 26.157 95.373  6.723   1.00 38.81 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A N   1 
ATOM   950  C  CA  . GLU B 1 12  ? 26.766 94.220  7.402   1.00 39.91 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A CA  1 
ATOM   951  C  C   . GLU B 1 12  ? 27.499 93.285  6.431   1.00 37.49 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A C   1 
ATOM   952  O  O   . GLU B 1 12  ? 28.644 92.908  6.690   1.00 38.03 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A O   1 
ATOM   953  C  CB  . GLU B 1 12  ? 25.732 93.445  8.234   1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A CB  1 
ATOM   954  C  CG  . GLU B 1 12  ? 25.273 94.153  9.507   1.00 47.50 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A CG  1 
ATOM   955  C  CD  . GLU B 1 12  ? 23.997 94.968  9.323   1.00 48.33 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A CD  1 
ATOM   956  O  OE1 . GLU B 1 12  ? 23.884 95.734  8.331   1.00 45.52 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A OE1 1 
ATOM   957  O  OE2 . GLU B 1 12  ? 23.095 94.840  10.186  1.00 52.64 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A OE2 1 
ATOM   958  N  N   . LEU B 1 13  ? 26.843 92.958  5.311   1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A N   1 
ATOM   959  C  CA  . LEU B 1 13  ? 27.378 92.064  4.270   1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CA  1 
ATOM   960  C  C   . LEU B 1 13  ? 28.621 92.578  3.555   1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A C   1 
ATOM   961  O  O   . LEU B 1 13  ? 29.394 91.784  3.019   1.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A O   1 
ATOM   962  C  CB  . LEU B 1 13  ? 26.299 91.740  3.230   1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CB  1 
ATOM   963  C  CG  . LEU B 1 13  ? 25.559 90.404  3.310   1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CG  1 
ATOM   964  C  CD1 . LEU B 1 13  ? 24.638 90.331  4.520   1.00 36.84 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CD1 1 
ATOM   965  C  CD2 . LEU B 1 13  ? 24.783 90.143  2.028   1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CD2 1 
ATOM   966  N  N   . LEU B 1 14  ? 28.794 93.900  3.551   1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A N   1 
ATOM   967  C  CA  . LEU B 1 14  ? 29.924 94.563  2.896   1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CA  1 
ATOM   968  C  C   . LEU B 1 14  ? 31.205 94.634  3.739   1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A C   1 
ATOM   969  O  O   . LEU B 1 14  ? 32.247 95.076  3.240   1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A O   1 
ATOM   970  C  CB  . LEU B 1 14  ? 29.518 95.969  2.433   1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CB  1 
ATOM   971  C  CG  . LEU B 1 14  ? 28.602 96.109  1.214   1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CG  1 
ATOM   972  C  CD1 . LEU B 1 14  ? 28.140 97.554  1.084   1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD1 1 
ATOM   973  C  CD2 . LEU B 1 14  ? 29.261 95.635  -0.079  1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD2 1 
ATOM   974  N  N   . LYS B 1 15  ? 31.125 94.218  5.005   1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A N   1 
ATOM   975  C  CA  . LYS B 1 15  ? 32.295 94.136  5.884   1.00 35.10 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A CA  1 
ATOM   976  C  C   . LYS B 1 15  ? 33.307 93.144  5.321   1.00 35.67 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A C   1 
ATOM   977  O  O   . LYS B 1 15  ? 32.968 91.991  5.029   1.00 36.58 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A O   1 
ATOM   978  C  CB  . LYS B 1 15  ? 31.897 93.722  7.306   1.00 38.15 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A CB  1 
ATOM   979  C  CG  . LYS B 1 15  ? 31.154 94.783  8.101   1.00 39.22 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A CG  1 
ATOM   980  C  CD  . LYS B 1 15  ? 32.088 95.818  8.723   1.00 40.34 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A CD  1 
ATOM   981  C  CE  . LYS B 1 15  ? 31.300 96.807  9.577   1.00 42.72 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A CE  1 
ATOM   982  N  NZ  . LYS B 1 15  ? 32.146 97.918  10.097  1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A NZ  1 
ATOM   983  N  N   . GLY B 1 16  ? 34.545 93.604  5.159   1.00 35.69 ? ? ? ? ? ? 10  GLY A N   1 
ATOM   984  C  CA  . GLY B 1 16  ? 35.597 92.792  4.532   1.00 36.97 ? ? ? ? ? ? 10  GLY A CA  1 
ATOM   985  C  C   . GLY B 1 16  ? 35.740 93.080  3.050   1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 10  GLY A C   1 
ATOM   986  O  O   . GLY B 1 16  ? 36.862 93.104  2.516   1.00 36.84 ? ? ? ? ? ? 10  GLY A O   1 
ATOM   987  N  N   . SER B 1 17  ? 34.606 93.300  2.385   1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 11  SER A N   1 
ATOM   988  C  CA  . SER B 1 17  ? 34.589 93.655  0.965   1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 11  SER A CA  1 
ATOM   989  C  C   . SER B 1 17  ? 34.903 95.128  0.754   1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 11  SER A C   1 
ATOM   990  O  O   . SER B 1 17  ? 35.583 95.478  -0.206  1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 11  SER A O   1 
ATOM   991  C  CB  . SER B 1 17  ? 33.247 93.303  0.327   1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 11  SER A CB  1 
ATOM   992  O  OG  . SER B 1 17  ? 33.143 91.906  0.159   1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 11  SER A OG  1 
ATOM   993  N  N   . LEU B 1 18  ? 34.409 95.967  1.670   1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A N   1 
ATOM   994  C  CA  . LEU B 1 18  ? 34.550 97.425  1.608   1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A CA  1 
ATOM   995  C  C   . LEU B 1 18  ? 35.984 97.920  1.490   1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A C   1 
ATOM   996  O  O   . LEU B 1 18  ? 36.272 98.752  0.626   1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A O   1 
ATOM   997  C  CB  . LEU B 1 18  ? 33.849 98.107  2.790   1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A CB  1 
ATOM   998  C  CG  . LEU B 1 18  ? 32.388 98.509  2.578   1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A CG  1 
ATOM   999  C  CD1 . LEU B 1 18  ? 31.863 99.228  3.817   1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A CD1 1 
ATOM   1000 C  CD2 . LEU B 1 18  ? 32.216 99.369  1.327   1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A CD2 1 
ATOM   1001 N  N   . GLU B 1 19  ? 36.864 97.397  2.345   1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 13  GLU A N   1 
ATOM   1002 C  CA  . GLU B 1 19  ? 38.287 97.711  2.304   1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 13  GLU A CA  1 
ATOM   1003 C  C   . GLU B 1 19  ? 38.916 97.400  0.932   1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 13  GLU A C   1 
ATOM   1004 O  O   . GLU B 1 19  ? 39.672 98.215  0.394   1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 13  GLU A O   1 
ATOM   1005 C  CB  . GLU B 1 19  ? 39.022 96.961  3.413   1.00 35.10 ? ? ? ? ? ? 13  GLU A CB  1 
ATOM   1006 C  CG  . GLU B 1 19  ? 40.457 97.414  3.592   1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 13  GLU A CG  1 
ATOM   1007 C  CD  . GLU B 1 19  ? 41.167 96.737  4.740   1.00 38.84 ? ? ? ? ? ? 13  GLU A CD  1 
ATOM   1008 O  OE1 . GLU B 1 19  ? 40.725 96.886  5.901   1.00 39.01 ? ? ? ? ? ? 13  GLU A OE1 1 
ATOM   1009 O  OE2 . GLU B 1 19  ? 42.192 96.076  4.475   1.00 41.19 ? ? ? ? ? ? 13  GLU A OE2 1 
ATOM   1010 N  N   . GLY B 1 20  ? 38.582 96.233  0.380   1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 14  GLY A N   1 
ATOM   1011 C  CA  . GLY B 1 20  ? 39.092 95.776  -0.908  1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 14  GLY A CA  1 
ATOM   1012 C  C   . GLY B 1 20  ? 38.662 96.668  -2.055  1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 14  GLY A C   1 
ATOM   1013 O  O   . GLY B 1 20  ? 39.466 96.976  -2.942  1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 14  GLY A O   1 
ATOM   1014 N  N   . MET B 1 21  ? 37.393 97.080  -2.022  1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 15  MET A N   1 
ATOM   1015 C  CA  . MET B 1 21  ? 36.817 97.998  -3.011  1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 15  MET A CA  1 
ATOM   1016 C  C   . MET B 1 21  ? 37.539 99.337  -3.027  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 15  MET A C   1 
ATOM   1017 O  O   . MET B 1 21  ? 37.877 99.848  -4.100  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 15  MET A O   1 
ATOM   1018 C  CB  . MET B 1 21  ? 35.311 98.204  -2.774  1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 15  MET A CB  1 
ATOM   1019 C  CG  . MET B 1 21  ? 34.427 96.981  -2.997  1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 15  MET A CG  1 
ATOM   1020 S  SD  . MET B 1 21  ? 34.527 96.324  -4.670  1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 15  MET A SD  1 
ATOM   1021 C  CE  . MET B 1 21  ? 35.875 95.156  -4.519  1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 15  MET A CE  1 
ATOM   1022 N  N   . ILE B 1 22  ? 37.787 99.873  -1.833  1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A N   1 
ATOM   1023 C  CA  . ILE B 1 22  ? 38.443 101.167 -1.661  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A CA  1 
ATOM   1024 C  C   . ILE B 1 22  ? 39.889 101.110 -2.171  1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A C   1 
ATOM   1025 O  O   . ILE B 1 22  ? 40.290 101.967 -2.958  1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A O   1 
ATOM   1026 C  CB  . ILE B 1 22  ? 38.316 101.682 -0.201  1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A CB  1 
ATOM   1027 C  CG1 . ILE B 1 22  ? 36.831 101.936 0.118   1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A CG1 1 
ATOM   1028 C  CG2 . ILE B 1 22  ? 39.131 102.959 -0.003  1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A CG2 1 
ATOM   1029 C  CD1 . ILE B 1 22  ? 36.493 102.195 1.570   1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 16  ILE A CD1 1 
ATOM   1030 N  N   . LEU B 1 23  ? 40.638 100.084 -1.756  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 17  LEU A N   1 
ATOM   1031 C  CA  . LEU B 1 23  ? 41.981 99.827  -2.277  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 17  LEU A CA  1 
ATOM   1032 C  C   . LEU B 1 23  ? 41.992 99.721  -3.813  1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 17  LEU A C   1 
ATOM   1033 O  O   . LEU B 1 23  ? 42.863 100.310 -4.464  1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 17  LEU A O   1 
ATOM   1034 C  CB  . LEU B 1 23  ? 42.608 98.570  -1.632  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 17  LEU A CB  1 
ATOM   1035 C  CG  . LEU B 1 23  ? 43.035 98.583  -0.152  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 17  LEU A CG  1 
ATOM   1036 C  CD1 . LEU B 1 23  ? 43.375 97.177  0.324   1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 17  LEU A CD1 1 
ATOM   1037 C  CD2 . LEU B 1 23  ? 44.199 99.521  0.124   1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 17  LEU A CD2 1 
ATOM   1038 N  N   . GLU B 1 24  ? 41.015 99.000  -4.373  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 18  GLU A N   1 
ATOM   1039 C  CA  . GLU B 1 24  ? 40.847 98.879  -5.831  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 18  GLU A CA  1 
ATOM   1040 C  C   . GLU B 1 24  ? 40.631 100.228 -6.516  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 18  GLU A C   1 
ATOM   1041 O  O   . GLU B 1 24  ? 41.258 100.500 -7.534  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 18  GLU A O   1 
ATOM   1042 C  CB  . GLU B 1 24  ? 39.720 97.892  -6.184  1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 18  GLU A CB  1 
ATOM   1043 C  CG  . GLU B 1 24  ? 39.440 97.731  -7.679  1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 18  GLU A CG  1 
ATOM   1044 C  CD  . GLU B 1 24  ? 40.519 96.965  -8.444  1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 18  GLU A CD  1 
ATOM   1045 O  OE1 . GLU B 1 24  ? 41.188 96.078  -7.877  1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 18  GLU A OE1 1 
ATOM   1046 O  OE2 . GLU B 1 24  ? 40.692 97.250  -9.641  1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 18  GLU A OE2 1 
ATOM   1047 N  N   . ARG B 1 25  ? 39.756 101.060 -5.949  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 19  ARG A N   1 
ATOM   1048 C  CA  . ARG B 1 25  ? 39.508 102.410 -6.452  1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 19  ARG A CA  1 
ATOM   1049 C  C   . ARG B 1 25  ? 40.765 103.295 -6.354  1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 19  ARG A C   1 
ATOM   1050 O  O   . ARG B 1 25  ? 41.082 104.021 -7.303  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 19  ARG A O   1 
ATOM   1051 C  CB  . ARG B 1 25  ? 38.310 103.053 -5.729  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 19  ARG A CB  1 
ATOM   1052 C  CG  . ARG B 1 25  ? 38.046 104.527 -6.051  1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 19  ARG A CG  1 
ATOM   1053 C  CD  . ARG B 1 25  ? 37.715 104.758 -7.525  1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 19  ARG A CD  1 
ATOM   1054 N  NE  . ARG B 1 25  ? 37.712 106.175 -7.874  1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 19  ARG A NE  1 
ATOM   1055 C  CZ  . ARG B 1 25  ? 38.789 106.885 -8.215  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 19  ARG A CZ  1 
ATOM   1056 N  NH1 . ARG B 1 25  ? 39.992 106.327 -8.273  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 19  ARG A NH1 1 
ATOM   1057 N  NH2 . ARG B 1 25  ? 38.657 108.171 -8.509  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 19  ARG A NH2 1 
ATOM   1058 N  N   . ILE B 1 26  ? 41.471 103.216 -5.224  1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 20  ILE A N   1 
ATOM   1059 C  CA  . ILE B 1 26  ? 42.721 103.976 -5.020  1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 20  ILE A CA  1 
ATOM   1060 C  C   . ILE B 1 26  ? 43.822 103.544 -6.011  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 20  ILE A C   1 
ATOM   1061 O  O   . ILE B 1 26  ? 44.559 104.394 -6.533  1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 20  ILE A O   1 
ATOM   1062 C  CB  . ILE B 1 26  ? 43.196 103.940 -3.537  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 20  ILE A CB  1 
ATOM   1063 C  CG1 . ILE B 1 26  ? 42.127 104.547 -2.609  1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A CG1 1 
ATOM   1064 C  CG2 . ILE B 1 26  ? 44.500 104.707 -3.353  1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 20  ILE A CG2 1 
ATOM   1065 C  CD1 . ILE B 1 26  ? 42.388 104.375 -1.116  1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A CD1 1 
ATOM   1066 N  N   . SER B 1 27  ? 43.894 102.239 -6.291  1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 21  SER A N   1 
ATOM   1067 C  CA  . SER B 1 27  ? 44.862 101.661 -7.235  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 21  SER A CA  1 
ATOM   1068 C  C   . SER B 1 27  ? 44.764 102.250 -8.645  1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 21  SER A C   1 
ATOM   1069 O  O   . SER B 1 27  ? 45.739 102.247 -9.400  1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 21  SER A O   1 
ATOM   1070 C  CB  . SER B 1 27  ? 44.679 100.142 -7.332  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 21  SER A CB  1 
ATOM   1071 O  OG  . SER B 1 27  ? 43.661 99.800  -8.261  1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 21  SER A OG  1 
ATOM   1072 N  N   . ARG B 1 28  ? 43.573 102.725 -8.993  1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 22  ARG A N   1 
ATOM   1073 C  CA  . ARG B 1 28  ? 43.303 103.235 -10.332 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 22  ARG A CA  1 
ATOM   1074 C  C   . ARG B 1 28  ? 43.781 104.677 -10.542 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 22  ARG A C   1 
ATOM   1075 O  O   . ARG B 1 28  ? 43.985 105.106 -11.675 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 22  ARG A O   1 
ATOM   1076 C  CB  . ARG B 1 28  ? 41.817 103.044 -10.662 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 22  ARG A CB  1 
ATOM   1077 C  CG  . ARG B 1 28  ? 41.479 101.567 -10.822 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 22  ARG A CG  1 
ATOM   1078 C  CD  . ARG B 1 28  ? 39.990 101.282 -10.932 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 22  ARG A CD  1 
ATOM   1079 N  NE  . ARG B 1 28  ? 39.762 99.853  -11.169 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 22  ARG A NE  1 
ATOM   1080 C  CZ  . ARG B 1 28  ? 38.566 99.261  -11.218 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 22  ARG A CZ  1 
ATOM   1081 N  NH1 . ARG B 1 28  ? 37.453 99.968  -11.058 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 22  ARG A NH1 1 
ATOM   1082 N  NH2 . ARG B 1 28  ? 38.488 97.952  -11.433 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 22  ARG A NH2 1 
ATOM   1083 N  N   . GLY B 1 29  ? 43.978 105.400 -9.438  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 23  GLY A N   1 
ATOM   1084 C  CA  . GLY B 1 29  ? 44.449 106.791 -9.461  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 23  GLY A CA  1 
ATOM   1085 C  C   . GLY B 1 29  ? 44.170 107.516 -8.154  1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 23  GLY A C   1 
ATOM   1086 O  O   . GLY B 1 29  ? 43.220 107.168 -7.439  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 23  GLY A O   1 
ATOM   1087 N  N   . GLU B 1 30  ? 44.998 108.524 -7.855  1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 24  GLU A N   1 
ATOM   1088 C  CA  . GLU B 1 30  ? 44.874 109.358 -6.646  1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 24  GLU A CA  1 
ATOM   1089 C  C   . GLU B 1 30  ? 43.440 109.861 -6.449  1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 24  GLU A C   1 
ATOM   1090 O  O   . GLU B 1 30  ? 42.810 110.364 -7.385  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 24  GLU A O   1 
ATOM   1091 C  CB  . GLU B 1 30  ? 45.885 110.529 -6.655  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 24  GLU A CB  1 
ATOM   1092 C  CG  . GLU B 1 30  ? 45.810 111.448 -7.877  1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 24  GLU A CG  1 
ATOM   1093 C  CD  . GLU B 1 30  ? 46.679 112.693 -7.793  1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 24  GLU A CD  1 
ATOM   1094 O  OE1 . GLU B 1 30  ? 47.517 112.812 -6.876  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 24  GLU A OE1 1 
ATOM   1095 O  OE2 . GLU B 1 30  ? 46.536 113.569 -8.676  1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 24  GLU A OE2 1 
ATOM   1096 N  N   . THR B 1 31  ? 42.927 109.694 -5.234  1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 25  THR A N   1 
ATOM   1097 C  CA  . THR B 1 31  ? 41.532 110.020 -4.935  1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 25  THR A CA  1 
ATOM   1098 C  C   . THR B 1 31  ? 41.365 110.393 -3.462  1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 25  THR A C   1 
ATOM   1099 O  O   . THR B 1 31  ? 42.283 110.205 -2.658  1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 25  THR A O   1 
ATOM   1100 C  CB  . THR B 1 31  ? 40.553 108.898 -5.424  1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 25  THR A CB  1 
ATOM   1101 O  OG1 . THR B 1 31  ? 39.199 109.310 -5.242  1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 25  THR A OG1 1 
ATOM   1102 C  CG2 . THR B 1 31  ? 40.802 107.538 -4.730  1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 25  THR A CG2 1 
ATOM   1103 N  N   . TYR B 1 32  ? 40.203 110.938 -3.121  1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 26  TYR A N   1 
ATOM   1104 C  CA  . TYR B 1 32  ? 39.917 111.389 -1.759  1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 26  TYR A CA  1 
ATOM   1105 C  C   . TYR B 1 32  ? 38.607 110.806 -1.242  1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 26  TYR A C   1 
ATOM   1106 O  O   . TYR B 1 32  ? 37.786 110.333 -2.029  1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 26  TYR A O   1 
ATOM   1107 C  CB  . TYR B 1 32  ? 39.924 112.925 -1.682  1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 26  TYR A CB  1 
ATOM   1108 C  CG  . TYR B 1 32  ? 39.178 113.628 -2.792  1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 26  TYR A CG  1 
ATOM   1109 C  CD1 . TYR B 1 32  ? 39.790 113.877 -4.026  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 26  TYR A CD1 1 
ATOM   1110 C  CD2 . TYR B 1 32  ? 37.859 114.060 -2.607  1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 26  TYR A CD2 1 
ATOM   1111 C  CE1 . TYR B 1 32  ? 39.110 114.521 -5.047  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 26  TYR A CE1 1 
ATOM   1112 C  CE2 . TYR B 1 32  ? 37.171 114.713 -3.621  1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 26  TYR A CE2 1 
ATOM   1113 C  CZ  . TYR B 1 32  ? 37.800 114.941 -4.836  1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 26  TYR A CZ  1 
ATOM   1114 O  OH  . TYR B 1 32  ? 37.125 115.585 -5.844  1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 26  TYR A OH  1 
ATOM   1115 N  N   . GLY B 1 33  ? 38.431 110.835 0.080   1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A N   1 
ATOM   1116 C  CA  . GLY B 1 33  ? 37.252 110.266 0.757   1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A CA  1 
ATOM   1117 C  C   . GLY B 1 33  ? 35.873 110.589 0.187   1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A C   1 
ATOM   1118 O  O   . GLY B 1 33  ? 35.026 109.687 0.068   1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A O   1 
ATOM   1119 N  N   . TYR B 1 34  ? 35.638 111.858 -0.155  1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A N   1 
ATOM   1120 C  CA  . TYR B 1 34  ? 34.376 112.249 -0.780  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A CA  1 
ATOM   1121 C  C   . TYR B 1 34  ? 34.160 111.529 -2.120  1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A C   1 
ATOM   1122 O  O   . TYR B 1 34  ? 33.075 110.994 -2.353  1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A O   1 
ATOM   1123 C  CB  . TYR B 1 34  ? 34.240 113.771 -0.954  1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A CB  1 
ATOM   1124 C  CG  . TYR B 1 34  ? 32.904 114.175 -1.575  1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A CG  1 
ATOM   1125 C  CD1 . TYR B 1 34  ? 32.746 114.259 -2.971  1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A CD1 1 
ATOM   1126 C  CD2 . TYR B 1 34  ? 31.795 114.448 -0.768  1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A CD2 1 
ATOM   1127 C  CE1 . TYR B 1 34  ? 31.523 114.609 -3.536  1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A CE1 1 
ATOM   1128 C  CE2 . TYR B 1 34  ? 30.571 114.803 -1.320  1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A CE2 1 
ATOM   1129 C  CZ  . TYR B 1 34  ? 30.441 114.887 -2.703  1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A CZ  1 
ATOM   1130 O  OH  . TYR B 1 34  ? 29.229 115.231 -3.239  1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A OH  1 
ATOM   1131 N  N   . GLU B 1 35  ? 35.193 111.520 -2.969  1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A N   1 
ATOM   1132 C  CA  . GLU B 1 35  ? 35.155 110.861 -4.283  1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A CA  1 
ATOM   1133 C  C   . GLU B 1 35  ? 34.998 109.330 -4.197  1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A C   1 
ATOM   1134 O  O   . GLU B 1 35  ? 34.205 108.745 -4.937  1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A O   1 
ATOM   1135 C  CB  . GLU B 1 35  ? 36.399 111.242 -5.102  1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A CB  1 
ATOM   1136 C  CG  . GLU B 1 35  ? 36.327 110.879 -6.581  1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A CG  1 
ATOM   1137 C  CD  . GLU B 1 35  ? 37.454 111.503 -7.380  1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A CD  1 
ATOM   1138 O  OE1 . GLU B 1 35  ? 38.602 111.030 -7.264  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A OE1 1 
ATOM   1139 O  OE2 . GLU B 1 35  ? 37.190 112.465 -8.129  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A OE2 1 
ATOM   1140 N  N   . ILE B 1 36  ? 35.744 108.699 -3.291  1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A N   1 
ATOM   1141 C  CA  . ILE B 1 36  ? 35.630 107.259 -3.013  1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A CA  1 
ATOM   1142 C  C   . ILE B 1 36  ? 34.198 106.879 -2.614  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A C   1 
ATOM   1143 O  O   . ILE B 1 36  ? 33.662 105.900 -3.140  1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 30  ILE A O   1 
ATOM   1144 C  CB  . ILE B 1 36  ? 36.638 106.793 -1.928  1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A CB  1 
ATOM   1145 C  CG1 . ILE B 1 36  ? 38.082 106.962 -2.423  1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A CG1 1 
ATOM   1146 C  CG2 . ILE B 1 36  ? 36.381 105.337 -1.515  1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A CG2 1 
ATOM   1147 C  CD1 . ILE B 1 36  ? 39.121 107.107 -1.321  1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A CD1 1 
ATOM   1148 N  N   . THR B 1 37  ? 33.595 107.654 -1.700  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 31  THR A N   1 
ATOM   1149 C  CA  . THR B 1 37  ? 32.220 107.438 -1.231  1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 31  THR A CA  1 
ATOM   1150 C  C   . THR B 1 37  ? 31.245 107.457 -2.406  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 31  THR A C   1 
ATOM   1151 O  O   . THR B 1 37  ? 30.440 106.536 -2.554  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 31  THR A O   1 
ATOM   1152 C  CB  . THR B 1 37  ? 31.774 108.496 -0.183  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 31  THR A CB  1 
ATOM   1153 O  OG1 . THR B 1 37  ? 32.755 108.610 0.847   1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 31  THR A OG1 1 
ATOM   1154 C  CG2 . THR B 1 37  ? 30.436 108.124 0.445   1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 31  THR A CG2 1 
ATOM   1155 N  N   . LYS B 1 38  ? 31.343 108.496 -3.237  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 32  LYS A N   1 
ATOM   1156 C  CA  . LYS B 1 38  ? 30.463 108.664 -4.404  1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 32  LYS A CA  1 
ATOM   1157 C  C   . LYS B 1 38  ? 30.653 107.550 -5.434  1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 32  LYS A C   1 
ATOM   1158 O  O   . LYS B 1 38  ? 29.673 107.072 -6.005  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 32  LYS A O   1 
ATOM   1159 C  CB  . LYS B 1 38  ? 30.631 110.048 -5.044  1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 32  LYS A CB  1 
ATOM   1160 C  CG  . LYS B 1 38  ? 30.358 111.230 -4.109  1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 32  LYS A CG  1 
ATOM   1161 C  CD  . LYS B 1 38  ? 28.875 111.590 -3.987  1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 32  LYS A CD  1 
ATOM   1162 C  CE  . LYS B 1 38  ? 28.266 111.043 -2.702  1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 32  LYS A CE  1 
ATOM   1163 N  NZ  . LYS B 1 38  ? 27.938 112.141 -1.746  1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 32  LYS A NZ  1 
ATOM   1164 N  N   . TYR B 1 39  ? 31.906 107.132 -5.641  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 33  TYR A N   1 
ATOM   1165 C  CA  . TYR B 1 39  ? 32.230 105.968 -6.471  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 33  TYR A CA  1 
ATOM   1166 C  C   . TYR B 1 39  ? 31.499 104.699 -5.987  1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 33  TYR A C   1 
ATOM   1167 O  O   . TYR B 1 39  ? 30.927 103.971 -6.795  1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 33  TYR A O   1 
ATOM   1168 C  CB  . TYR B 1 39  ? 33.758 105.735 -6.554  1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 33  TYR A CB  1 
ATOM   1169 C  CG  . TYR B 1 39  ? 34.120 104.365 -7.091  1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 33  TYR A CG  1 
ATOM   1170 C  CD1 . TYR B 1 39  ? 34.046 104.079 -8.465  1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 33  TYR A CD1 1 
ATOM   1171 C  CD2 . TYR B 1 39  ? 34.501 103.337 -6.219  1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 33  TYR A CD2 1 
ATOM   1172 C  CE1 . TYR B 1 39  ? 34.349 102.804 -8.949  1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 33  TYR A CE1 1 
ATOM   1173 C  CE2 . TYR B 1 39  ? 34.811 102.066 -6.689  1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 33  TYR A CE2 1 
ATOM   1174 C  CZ  . TYR B 1 39  ? 34.733 101.797 -8.046  1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 33  TYR A CZ  1 
ATOM   1175 O  OH  . TYR B 1 39  ? 35.044 100.523 -8.488  1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 33  TYR A OH  1 
ATOM   1176 N  N   . LEU B 1 40  ? 31.537 104.449 -4.677  1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A N   1 
ATOM   1177 C  CA  . LEU B 1 40  ? 30.866 103.292 -4.078  1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A CA  1 
ATOM   1178 C  C   . LEU B 1 40  ? 29.335 103.394 -4.137  1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A C   1 
ATOM   1179 O  O   . LEU B 1 40  ? 28.669 102.387 -4.377  1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A O   1 
ATOM   1180 C  CB  . LEU B 1 40  ? 31.353 103.042 -2.639  1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A CB  1 
ATOM   1181 C  CG  . LEU B 1 40  ? 32.838 102.687 -2.479  1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A CG  1 
ATOM   1182 C  CD1 . LEU B 1 40  ? 33.308 102.915 -1.048  1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A CD1 1 
ATOM   1183 C  CD2 . LEU B 1 40  ? 33.127 101.261 -2.938  1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A CD2 1 
ATOM   1184 N  N   . ASN B 1 41  ? 28.797 104.606 -3.945  1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 35  ASN A N   1 
ATOM   1185 C  CA  . ASN B 1 41  ? 27.345 104.856 -4.042  1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 35  ASN A CA  1 
ATOM   1186 C  C   . ASN B 1 41  ? 26.798 104.613 -5.448  1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 35  ASN A C   1 
ATOM   1187 O  O   . ASN B 1 41  ? 25.756 103.975 -5.606  1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 35  ASN A O   1 
ATOM   1188 C  CB  . ASN B 1 41  ? 26.976 106.277 -3.589  1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 35  ASN A CB  1 
ATOM   1189 C  CG  . ASN B 1 41  ? 27.240 106.538 -2.103  1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 35  ASN A CG  1 
ATOM   1190 O  OD1 . ASN B 1 41  ? 27.285 107.692 -1.692  1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 35  ASN A OD1 1 
ATOM   1191 N  ND2 . ASN B 1 41  ? 27.405 105.487 -1.300  1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 35  ASN A ND2 1 
ATOM   1192 N  N   . ASP B 1 42  ? 27.522 105.117 -6.451  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A N   1 
ATOM   1193 C  CA  . ASP B 1 42  ? 27.165 104.972 -7.866  1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A CA  1 
ATOM   1194 C  C   . ASP B 1 42  ? 27.295 103.542 -8.367  1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A C   1 
ATOM   1195 O  O   . ASP B 1 42  ? 26.571 103.132 -9.273  1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A O   1 
ATOM   1196 C  CB  . ASP B 1 42  ? 28.003 105.919 -8.737  1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A CB  1 
ATOM   1197 C  CG  . ASP B 1 42  ? 27.582 107.385 -8.598  1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A CG  1 
ATOM   1198 O  OD1 . ASP B 1 42  ? 26.478 107.667 -8.064  1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A OD1 1 
ATOM   1199 O  OD2 . ASP B 1 42  ? 28.360 108.264 -9.037  1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A OD2 1 
ATOM   1200 N  N   . LEU B 1 43  ? 28.216 102.794 -7.766  1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A N   1 
ATOM   1201 C  CA  . LEU B 1 43  ? 28.365 101.359 -7.997  1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CA  1 
ATOM   1202 C  C   . LEU B 1 43  ? 27.128 100.571 -7.545  1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A C   1 
ATOM   1203 O  O   . LEU B 1 43  ? 26.893 99.461  -8.009  1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A O   1 
ATOM   1204 C  CB  . LEU B 1 43  ? 29.613 100.864 -7.256  1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CB  1 
ATOM   1205 C  CG  . LEU B 1 43  ? 30.150 99.436  -7.368  1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CG  1 
ATOM   1206 C  CD1 . LEU B 1 43  ? 30.541 99.121  -8.802  1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CD1 1 
ATOM   1207 C  CD2 . LEU B 1 43  ? 31.343 99.286  -6.439  1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CD2 1 
ATOM   1208 N  N   . GLY B 1 44  ? 26.344 101.162 -6.645  1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 38  GLY A N   1 
ATOM   1209 C  CA  . GLY B 1 44  ? 25.145 100.541 -6.110  1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 38  GLY A CA  1 
ATOM   1210 C  C   . GLY B 1 44  ? 25.160 100.368 -4.602  1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 38  GLY A C   1 
ATOM   1211 O  O   . GLY B 1 44  ? 24.173 99.905  -4.023  1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 38  GLY A O   1 
ATOM   1212 N  N   . PHE B 1 45  ? 26.272 100.728 -3.957  1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A N   1 
ATOM   1213 C  CA  . PHE B 1 45  ? 26.349 100.658 -2.499  1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CA  1 
ATOM   1214 C  C   . PHE B 1 45  ? 25.936 102.012 -1.916  1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A C   1 
ATOM   1215 O  O   . PHE B 1 45  ? 26.769 102.836 -1.515  1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A O   1 
ATOM   1216 C  CB  . PHE B 1 45  ? 27.723 100.158 -2.024  1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CB  1 
ATOM   1217 C  CG  . PHE B 1 45  ? 28.152 98.835  -2.637  1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CG  1 
ATOM   1218 C  CD1 . PHE B 1 45  ? 27.238 97.783  -2.825  1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CD1 1 
ATOM   1219 C  CD2 . PHE B 1 45  ? 29.488 98.630  -3.004  1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CD2 1 
ATOM   1220 C  CE1 . PHE B 1 45  ? 27.636 96.577  -3.390  1.00 33.51 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CE1 1 
ATOM   1221 C  CE2 . PHE B 1 45  ? 29.893 97.419  -3.559  1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CE2 1 
ATOM   1222 C  CZ  . PHE B 1 45  ? 28.965 96.393  -3.756  1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CZ  1 
ATOM   1223 N  N   . ASP B 1 46  ? 24.617 102.202 -1.896  1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 40  ASP A N   1 
ATOM   1224 C  CA  . ASP B 1 46  ? 23.941 103.485 -1.670  1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 40  ASP A CA  1 
ATOM   1225 C  C   . ASP B 1 46  ? 23.978 104.043 -0.257  1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 40  ASP A C   1 
ATOM   1226 O  O   . ASP B 1 46  ? 23.742 105.233 -0.067  1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 40  ASP A O   1 
ATOM   1227 C  CB  . ASP B 1 46  ? 22.462 103.363 -2.068  1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 40  ASP A CB  1 
ATOM   1228 C  CG  . ASP B 1 46  ? 22.184 103.872 -3.461  1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 40  ASP A CG  1 
ATOM   1229 O  OD1 . ASP B 1 46  ? 22.726 104.942 -3.834  1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 40  ASP A OD1 1 
ATOM   1230 O  OD2 . ASP B 1 46  ? 21.402 103.213 -4.182  1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 40  ASP A OD2 1 
ATOM   1231 N  N   . GLU B 1 47  ? 24.230 103.195 0.732   1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A N   1 
ATOM   1232 C  CA  . GLU B 1 47  ? 24.077 103.627 2.119   1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CA  1 
ATOM   1233 C  C   . GLU B 1 47  ? 25.384 104.008 2.817   1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A C   1 
ATOM   1234 O  O   . GLU B 1 47  ? 25.333 104.625 3.886   1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A O   1 
ATOM   1235 C  CB  . GLU B 1 47  ? 23.231 102.632 2.927   1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CB  1 
ATOM   1236 C  CG  . GLU B 1 47  ? 21.761 102.655 2.520   1.00 36.12 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CG  1 
ATOM   1237 C  CD  . GLU B 1 47  ? 20.873 101.747 3.351   1.00 39.41 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CD  1 
ATOM   1238 O  OE1 . GLU B 1 47  ? 21.251 100.580 3.590   1.00 39.92 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A OE1 1 
ATOM   1239 O  OE2 . GLU B 1 47  ? 19.777 102.200 3.756   1.00 41.79 ? ? ? ? ? ? 41  GLU A OE2 1 
ATOM   1240 N  N   . ILE B 1 48  ? 26.535 103.679 2.209   1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A N   1 
ATOM   1241 C  CA  A ILE B 1 48  ? 27.855 104.096 2.717   0.50 23.31 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A CA  1 
ATOM   1242 C  CA  B ILE B 1 48  ? 27.811 104.097 2.781   0.50 23.39 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A CA  1 
ATOM   1243 C  C   . ILE B 1 48  ? 27.959 105.622 2.717   1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A C   1 
ATOM   1244 O  O   . ILE B 1 48  ? 27.764 106.256 1.675   1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A O   1 
ATOM   1245 C  CB  A ILE B 1 48  ? 29.030 103.480 1.906   0.50 21.83 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A CB  1 
ATOM   1246 C  CB  B ILE B 1 48  ? 29.046 103.295 2.261   0.50 21.98 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A CB  1 
ATOM   1247 C  CG1 A ILE B 1 48  ? 29.230 102.015 2.263   0.50 22.78 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A CG1 1 
ATOM   1248 C  CG1 B ILE B 1 48  ? 30.303 103.654 3.073   0.50 20.19 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A CG1 1 
ATOM   1249 C  CG2 A ILE B 1 48  ? 30.353 104.188 2.172   0.50 19.61 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A CG2 1 
ATOM   1250 C  CG2 B ILE B 1 48  ? 29.265 103.450 0.759   0.50 21.44 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A CG2 1 
ATOM   1251 C  CD1 A ILE B 1 48  ? 28.825 101.091 1.152   0.50 24.19 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A CD1 1 
ATOM   1252 C  CD1 B ILE B 1 48  ? 31.508 102.794 2.784   0.50 19.22 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A CD1 1 
ATOM   1253 N  N   . VAL B 1 49  ? 28.258 106.189 3.881   1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A N   1 
ATOM   1254 C  CA  . VAL B 1 49  ? 28.448 107.619 4.036   1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A CA  1 
ATOM   1255 C  C   . VAL B 1 49  ? 29.951 107.947 4.068   1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A C   1 
ATOM   1256 O  O   . VAL B 1 49  ? 30.799 107.069 4.322   1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A O   1 
ATOM   1257 C  CB  . VAL B 1 49  ? 27.673 108.191 5.266   1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A CB  1 
ATOM   1258 C  CG1 . VAL B 1 49  ? 26.178 107.886 5.157   1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A CG1 1 
ATOM   1259 C  CG2 . VAL B 1 49  ? 28.230 107.684 6.596   1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A CG2 1 
ATOM   1260 N  N   . GLU B 1 50  ? 30.253 109.213 3.784   1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A N   1 
ATOM   1261 C  CA  . GLU B 1 50  ? 31.604 109.772 3.761   1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A CA  1 
ATOM   1262 C  C   . GLU B 1 50  ? 32.378 109.512 5.064   1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A C   1 
ATOM   1263 O  O   . GLU B 1 50  ? 33.565 109.163 5.038   1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A O   1 
ATOM   1264 C  CB  . GLU B 1 50  ? 31.474 111.277 3.527   1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A CB  1 
ATOM   1265 C  CG  . GLU B 1 50  ? 32.520 111.901 2.632   1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A CG  1 
ATOM   1266 C  CD  . GLU B 1 50  ? 32.507 113.417 2.723   1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A CD  1 
ATOM   1267 O  OE1 . GLU B 1 50  ? 31.415 114.034 2.677   1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A OE1 1 
ATOM   1268 O  OE2 . GLU B 1 50  ? 33.603 113.992 2.857   1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A OE2 1 
ATOM   1269 N  N   . GLY B 1 51  ? 31.685 109.693 6.189   1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A N   1 
ATOM   1270 C  CA  . GLY B 1 51  ? 32.234 109.468 7.524   1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A CA  1 
ATOM   1271 C  C   . GLY B 1 51  ? 32.777 108.067 7.732   1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A C   1 
ATOM   1272 O  O   . GLY B 1 51  ? 33.843 107.909 8.341   1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A O   1 
ATOM   1273 N  N   . THR B 1 52  ? 32.056 107.059 7.222   1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 46  THR A N   1 
ATOM   1274 C  CA  . THR B 1 52  ? 32.525 105.664 7.264   1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 46  THR A CA  1 
ATOM   1275 C  C   . THR B 1 52  ? 33.802 105.482 6.424   1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 46  THR A C   1 
ATOM   1276 O  O   . THR B 1 52  ? 34.768 104.859 6.897   1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 46  THR A O   1 
ATOM   1277 C  CB  . THR B 1 52  ? 31.424 104.648 6.853   1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 46  THR A CB  1 
ATOM   1278 O  OG1 . THR B 1 52  ? 30.242 104.884 7.629   1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 46  THR A OG1 1 
ATOM   1279 C  CG2 . THR B 1 52  ? 31.877 103.191 7.079   1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 46  THR A CG2 1 
ATOM   1280 N  N   . VAL B 1 53  ? 33.804 106.040 5.207   1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 47  VAL A N   1 
ATOM   1281 C  CA  . VAL B 1 53  ? 34.966 105.964 4.300   1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 47  VAL A CA  1 
ATOM   1282 C  C   . VAL B 1 53  ? 36.233 106.522 4.973   1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 47  VAL A C   1 
ATOM   1283 O  O   . VAL B 1 53  ? 37.300 105.921 4.858   1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 47  VAL A O   1 
ATOM   1284 C  CB  . VAL B 1 53  ? 34.682 106.612 2.906   1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 47  VAL A CB  1 
ATOM   1285 C  CG1 . VAL B 1 53  ? 35.962 106.853 2.113   1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 47  VAL A CG1 1 
ATOM   1286 C  CG2 . VAL B 1 53  ? 33.745 105.728 2.092   1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 47  VAL A CG2 1 
ATOM   1287 N  N   . TYR B 1 54  ? 36.088 107.635 5.698   1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A N   1 
ATOM   1288 C  CA  . TYR B 1 54  ? 37.184 108.231 6.468   1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A CA  1 
ATOM   1289 C  C   . TYR B 1 54  ? 37.811 107.281 7.490   1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A C   1 
ATOM   1290 O  O   . TYR B 1 54  ? 39.041 107.211 7.577   1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A O   1 
ATOM   1291 C  CB  . TYR B 1 54  ? 36.756 109.549 7.133   1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A CB  1 
ATOM   1292 C  CG  . TYR B 1 54  ? 36.546 110.695 6.152   1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A CG  1 
ATOM   1293 C  CD1 . TYR B 1 54  ? 37.475 110.950 5.132   1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A CD1 1 
ATOM   1294 C  CD2 . TYR B 1 54  ? 35.423 111.533 6.250   1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A CD2 1 
ATOM   1295 C  CE1 . TYR B 1 54  ? 37.288 111.992 4.233   1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A CE1 1 
ATOM   1296 C  CE2 . TYR B 1 54  ? 35.235 112.583 5.363   1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A CE2 1 
ATOM   1297 C  CZ  . TYR B 1 54  ? 36.168 112.805 4.360   1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A CZ  1 
ATOM   1298 O  OH  . TYR B 1 54  ? 35.988 113.831 3.472   1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A OH  1 
ATOM   1299 N  N   . THR B 1 55  ? 36.971 106.542 8.229   1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 49  THR A N   1 
ATOM   1300 C  CA  . THR B 1 55  ? 37.442 105.535 9.206   1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 49  THR A CA  1 
ATOM   1301 C  C   . THR B 1 55  ? 38.274 104.433 8.531   1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 49  THR A C   1 
ATOM   1302 O  O   . THR B 1 55  ? 39.298 104.009 9.061   1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 49  THR A O   1 
ATOM   1303 C  CB  . THR B 1 55  ? 36.296 104.878 10.030  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 49  THR A CB  1 
ATOM   1304 O  OG1 . THR B 1 55  ? 35.594 103.919 9.230   1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 49  THR A OG1 1 
ATOM   1305 C  CG2 . THR B 1 55  ? 35.312 105.904 10.590  1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 49  THR A CG2 1 
ATOM   1306 N  N   . ILE B 1 56  ? 37.823 103.991 7.356   1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A N   1 
ATOM   1307 C  CA  . ILE B 1 56  ? 38.506 102.943 6.588   1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A CA  1 
ATOM   1308 C  C   . ILE B 1 56  ? 39.842 103.454 6.035   1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A C   1 
ATOM   1309 O  O   . ILE B 1 56  ? 40.848 102.733 6.075   1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A O   1 
ATOM   1310 C  CB  . ILE B 1 56  ? 37.606 102.327 5.483   1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A CB  1 
ATOM   1311 C  CG1 . ILE B 1 56  ? 36.371 101.661 6.127   1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A CG1 1 
ATOM   1312 C  CG2 . ILE B 1 56  ? 38.393 101.308 4.656   1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A CG2 1 
ATOM   1313 C  CD1 . ILE B 1 56  ? 35.206 101.399 5.185   1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 50  ILE A CD1 1 
ATOM   1314 N  N   . LEU B 1 57  ? 39.848 104.692 5.546   1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A N   1 
ATOM   1315 C  CA  . LEU B 1 57  ? 41.085 105.361 5.138   1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CA  1 
ATOM   1316 C  C   . LEU B 1 57  ? 42.110 105.453 6.280   1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A C   1 
ATOM   1317 O  O   . LEU B 1 57  ? 43.299 105.215 6.062   1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A O   1 
ATOM   1318 C  CB  . LEU B 1 57  ? 40.795 106.742 4.532   1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CB  1 
ATOM   1319 C  CG  . LEU B 1 57  ? 40.085 106.799 3.162   1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CG  1 
ATOM   1320 C  CD1 . LEU B 1 57  ? 39.735 108.231 2.801   1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CD1 1 
ATOM   1321 C  CD2 . LEU B 1 57  ? 40.882 106.138 2.041   1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CD2 1 
ATOM   1322 N  N   . VAL B 1 58  ? 41.639 105.779 7.485   1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A N   1 
ATOM   1323 C  CA  . VAL B 1 58  ? 42.483 105.792 8.696   1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CA  1 
ATOM   1324 C  C   . VAL B 1 58  ? 43.072 104.392 8.958   1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A C   1 
ATOM   1325 O  O   . VAL B 1 58  ? 44.269 104.261 9.228   1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A O   1 
ATOM   1326 C  CB  . VAL B 1 58  ? 41.725 106.355 9.932   1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CB  1 
ATOM   1327 C  CG1 . VAL B 1 58  ? 42.447 106.046 11.242  1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CG1 1 
ATOM   1328 C  CG2 . VAL B 1 58  ? 41.527 107.861 9.788   1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CG2 1 
ATOM   1329 N  N   . ARG B 1 59  ? 42.229 103.366 8.835   1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A N   1 
ATOM   1330 C  CA  . ARG B 1 59  ? 42.651 101.971 8.994   1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A CA  1 
ATOM   1331 C  C   . ARG B 1 59  ? 43.730 101.579 7.974   1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A C   1 
ATOM   1332 O  O   . ARG B 1 59  ? 44.726 100.941 8.336   1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A O   1 
ATOM   1333 C  CB  . ARG B 1 59  ? 41.454 101.016 8.928   1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A CB  1 
ATOM   1334 C  CG  . ARG B 1 59  ? 41.825 99.566  9.203   1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A CG  1 
ATOM   1335 C  CD  . ARG B 1 59  ? 40.598 98.705  9.436   1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A CD  1 
ATOM   1336 N  NE  . ARG B 1 59  ? 40.005 98.215  8.191   1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A NE  1 
ATOM   1337 C  CZ  . ARG B 1 59  ? 38.723 98.349  7.839   1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A CZ  1 
ATOM   1338 N  NH1 . ARG B 1 59  ? 37.854 98.974  8.621   1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A NH1 1 
ATOM   1339 N  NH2 . ARG B 1 59  ? 38.310 97.843  6.683   1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 53  ARG A NH2 1 
ATOM   1340 N  N   . LEU B 1 60  ? 43.516 101.983 6.718   1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A N   1 
ATOM   1341 C  CA  . LEU B 1 60  ? 44.463 101.750 5.621   1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CA  1 
ATOM   1342 C  C   . LEU B 1 60  ? 45.837 102.377 5.841   1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A C   1 
ATOM   1343 O  O   . LEU B 1 60  ? 46.853 101.750 5.519   1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A O   1 
ATOM   1344 C  CB  . LEU B 1 60  ? 43.880 102.209 4.285   1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CB  1 
ATOM   1345 C  CG  . LEU B 1 60  ? 42.679 101.441 3.728   1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CG  1 
ATOM   1346 C  CD1 . LEU B 1 60  ? 42.234 102.077 2.418   1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CD1 1 
ATOM   1347 C  CD2 . LEU B 1 60  ? 42.992 99.968  3.554   1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CD2 1 
ATOM   1348 N  N   . GLU B 1 61  ? 45.859 103.597 6.380   1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A N   1 
ATOM   1349 C  CA  . GLU B 1 61  ? 47.106 104.267 6.782   1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A CA  1 
ATOM   1350 C  C   . GLU B 1 61  ? 47.855 103.442 7.821   1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A C   1 
ATOM   1351 O  O   . GLU B 1 61  ? 49.050 103.198 7.673   1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A O   1 
ATOM   1352 C  CB  . GLU B 1 61  ? 46.829 105.648 7.386   1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A CB  1 
ATOM   1353 C  CG  . GLU B 1 61  ? 46.370 106.714 6.408   1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A CG  1 
ATOM   1354 C  CD  . GLU B 1 61  ? 46.058 108.031 7.091   1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A CD  1 
ATOM   1355 O  OE1 . GLU B 1 61  ? 46.300 108.176 8.304   1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A OE1 1 
ATOM   1356 O  OE2 . GLU B 1 61  ? 45.565 108.938 6.409   1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A OE2 1 
ATOM   1357 N  N   . LYS B 1 62  ? 47.137 103.033 8.867   1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A N   1 
ATOM   1358 C  CA  . LYS B 1 62  ? 47.699 102.250 9.970   1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A CA  1 
ATOM   1359 C  C   . LYS B 1 62  ? 48.202 100.888 9.490   1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A C   1 
ATOM   1360 O  O   . LYS B 1 62  ? 49.206 100.388 9.992   1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A O   1 
ATOM   1361 C  CB  . LYS B 1 62  ? 46.695 102.130 11.125  1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A CB  1 
ATOM   1362 C  CG  . LYS B 1 62  ? 46.496 103.450 11.856  1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A CG  1 
ATOM   1363 C  CD  . LYS B 1 62  ? 45.311 103.471 12.808  1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A CD  1 
ATOM   1364 C  CE  . LYS B 1 62  ? 45.197 104.850 13.442  1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A CE  1 
ATOM   1365 N  NZ  . LYS B 1 62  ? 44.172 104.956 14.511  1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A NZ  1 
ATOM   1366 N  N   . LYS B 1 63  ? 47.529 100.334 8.483   1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A N   1 
ATOM   1367 C  CA  . LYS B 1 63  ? 47.973 99.131  7.775   1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CA  1 
ATOM   1368 C  C   . LYS B 1 63  ? 49.207 99.364  6.884   1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A C   1 
ATOM   1369 O  O   . LYS B 1 63  ? 49.855 98.410  6.463   1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A O   1 
ATOM   1370 C  CB  . LYS B 1 63  ? 46.824 98.541  6.956   1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CB  1 
ATOM   1371 C  CG  . LYS B 1 63  ? 45.787 97.772  7.763   1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CG  1 
ATOM   1372 C  CD  . LYS B 1 63  ? 44.894 96.920  6.875   1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CD  1 
ATOM   1373 C  CE  . LYS B 1 63  ? 43.892 96.142  7.714   1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CE  1 
ATOM   1374 N  NZ  . LYS B 1 63  ? 43.155 95.126  6.909   1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 57  LYS A NZ  1 
ATOM   1375 N  N   . GLY B 1 64  ? 49.525 100.631 6.608   1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A N   1 
ATOM   1376 C  CA  . GLY B 1 64  ? 50.697 101.000 5.811   1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A CA  1 
ATOM   1377 C  C   . GLY B 1 64  ? 50.496 100.828 4.318   1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A C   1 
ATOM   1378 O  O   . GLY B 1 64  ? 51.465 100.677 3.572   1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A O   1 
ATOM   1379 N  N   . LEU B 1 65  ? 49.236 100.887 3.888   1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A N   1 
ATOM   1380 C  CA  . LEU B 1 65  ? 48.836 100.560 2.513   1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A CA  1 
ATOM   1381 C  C   . LEU B 1 65  ? 48.651 101.762 1.573   1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A C   1 
ATOM   1382 O  O   . LEU B 1 65  ? 48.485 101.585 0.354   1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A O   1 
ATOM   1383 C  CB  . LEU B 1 65  ? 47.557 99.693  2.527   1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A CB  1 
ATOM   1384 C  CG  . LEU B 1 65  ? 47.501 98.447  3.427   1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A CG  1 
ATOM   1385 C  CD1 . LEU B 1 65  ? 46.143 97.783  3.296   1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A CD1 1 
ATOM   1386 C  CD2 . LEU B 1 65  ? 48.619 97.439  3.162   1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A CD2 1 
ATOM   1387 N  N   . VAL B 1 66  ? 48.674 102.971 2.137   1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A N   1 
ATOM   1388 C  CA  . VAL B 1 66  ? 48.370 104.198 1.384   1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A CA  1 
ATOM   1389 C  C   . VAL B 1 66  ? 49.366 105.322 1.640   1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A C   1 
ATOM   1390 O  O   . VAL B 1 66  ? 49.984 105.394 2.699   1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A O   1 
ATOM   1391 C  CB  . VAL B 1 66  ? 46.920 104.729 1.618   1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A CB  1 
ATOM   1392 C  CG1 . VAL B 1 66  ? 45.880 103.821 0.969   1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A CG1 1 
ATOM   1393 C  CG2 . VAL B 1 66  ? 46.621 104.949 3.102   1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A CG2 1 
ATOM   1394 N  N   . GLU B 1 67  ? 49.492 106.199 0.645   1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A N   1 
ATOM   1395 C  CA  . GLU B 1 67  ? 50.326 107.392 0.709   1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CA  1 
ATOM   1396 C  C   . GLU B 1 67  ? 49.444 108.633 0.572   1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A C   1 
ATOM   1397 O  O   . GLU B 1 67  ? 48.504 108.644 -0.227  1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A O   1 
ATOM   1398 C  CB  . GLU B 1 67  ? 51.393 107.334 -0.377  1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CB  1 
ATOM   1399 C  CG  . GLU B 1 67  ? 52.334 106.147 -0.193  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CG  1 
ATOM   1400 C  CD  . GLU B 1 67  ? 53.447 106.070 -1.216  1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CD  1 
ATOM   1401 O  OE1 . GLU B 1 67  ? 53.980 107.118 -1.635  1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A OE1 1 
ATOM   1402 O  OE2 . GLU B 1 67  ? 53.812 104.936 -1.586  1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A OE2 1 
ATOM   1403 N  N   . ILE B 1 68  ? 49.733 109.657 1.375   1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 62  ILE A N   1 
ATOM   1404 C  CA  . ILE B 1 68  ? 48.830 110.797 1.532   1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 62  ILE A CA  1 
ATOM   1405 C  C   . ILE B 1 68  ? 49.450 112.119 1.053   1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 62  ILE A C   1 
ATOM   1406 O  O   . ILE B 1 68  ? 50.505 112.531 1.535   1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 62  ILE A O   1 
ATOM   1407 C  CB  . ILE B 1 68  ? 48.310 110.951 2.992   1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 62  ILE A CB  1 
ATOM   1408 C  CG1 . ILE B 1 68  ? 47.788 109.626 3.561   1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 62  ILE A CG1 1 
ATOM   1409 C  CG2 . ILE B 1 68  ? 47.199 111.993 3.075   1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 62  ILE A CG2 1 
ATOM   1410 C  CD1 . ILE B 1 68  ? 48.700 108.977 4.584   1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 62  ILE A CD1 1 
ATOM   1411 N  N   . GLU B 1 69  ? 48.780 112.766 0.100   1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A N   1 
ATOM   1412 C  CA  . GLU B 1 69  ? 49.139 114.120 -0.321  1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A CA  1 
ATOM   1413 C  C   . GLU B 1 69  ? 47.968 115.081 -0.158  1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A C   1 
ATOM   1414 O  O   . GLU B 1 69  ? 46.882 114.856 -0.697  1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A O   1 
ATOM   1415 C  CB  . GLU B 1 69  ? 49.673 114.160 -1.762  1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A CB  1 
ATOM   1416 C  CG  . GLU B 1 69  ? 50.077 115.562 -2.222  1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A CG  1 
ATOM   1417 C  CD  . GLU B 1 69  ? 50.560 115.650 -3.660  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A CD  1 
ATOM   1418 O  OE1 . GLU B 1 69  ? 50.528 114.647 -4.408  1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A OE1 1 
ATOM   1419 O  OE2 . GLU B 1 69  ? 50.980 116.755 -4.050  1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 63  GLU A OE2 1 
ATOM   1420 N  N   . LYS B 1 70  ? 48.210 116.146 0.597   1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 64  LYS A N   1 
ATOM   1421 C  CA  . LYS B 1 70  ? 47.300 117.274 0.660   1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 64  LYS A CA  1 
ATOM   1422 C  C   . LYS B 1 70  ? 47.602 118.236 -0.498  1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 64  LYS A C   1 
ATOM   1423 O  O   . LYS B 1 70  ? 48.734 118.713 -0.650  1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 64  LYS A O   1 
ATOM   1424 C  CB  . LYS B 1 70  ? 47.432 117.983 2.012   1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 64  LYS A CB  1 
ATOM   1425 C  CG  . LYS B 1 70  ? 46.417 119.100 2.226   1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 64  LYS A CG  1 
ATOM   1426 C  CD  . LYS B 1 70  ? 46.773 119.962 3.427   1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 64  LYS A CD  1 
ATOM   1427 C  CE  . LYS B 1 70  ? 45.799 121.123 3.563   1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 64  LYS A CE  1 
ATOM   1428 N  NZ  . LYS B 1 70  ? 46.118 121.949 4.763   1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 64  LYS A NZ  1 
ATOM   1429 N  N   . LYS B 1 71  ? 46.581 118.493 -1.313  1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A N   1 
ATOM   1430 C  CA  . LYS B 1 71  ? 46.625 119.498 -2.385  1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A CA  1 
ATOM   1431 C  C   . LYS B 1 71  ? 45.209 119.959 -2.730  1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A C   1 
ATOM   1432 O  O   . LYS B 1 71  ? 44.228 119.356 -2.275  1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A O   1 
ATOM   1433 C  CB  . LYS B 1 71  ? 47.346 118.974 -3.643  1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A CB  1 
ATOM   1434 C  CG  . LYS B 1 71  ? 46.683 117.790 -4.333  1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A CG  1 
ATOM   1435 C  CD  . LYS B 1 71  ? 47.309 117.502 -5.685  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A CD  1 
ATOM   1436 C  CE  . LYS B 1 71  ? 46.841 116.154 -6.215  1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A CE  1 
ATOM   1437 N  NZ  . LYS B 1 71  ? 47.324 115.898 -7.603  1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 65  LYS A NZ  1 
ATOM   1438 N  N   . LYS B 1 72  ? 45.117 121.019 -3.532  1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 66  LYS A N   1 
ATOM   1439 C  CA  . LYS B 1 72  ? 43.841 121.534 -4.011  1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 66  LYS A CA  1 
ATOM   1440 C  C   . LYS B 1 72  ? 43.163 120.556 -4.975  1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 66  LYS A C   1 
ATOM   1441 O  O   . LYS B 1 72  ? 43.796 120.038 -5.904  1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 66  LYS A O   1 
ATOM   1442 C  CB  . LYS B 1 72  ? 44.032 122.898 -4.686  1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 66  LYS A CB  1 
ATOM   1443 C  CG  . LYS B 1 72  ? 44.136 124.077 -3.722  1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 66  LYS A CG  1 
ATOM   1444 C  CD  . LYS B 1 72  ? 44.211 125.407 -4.464  1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 66  LYS A CD  1 
ATOM   1445 C  CE  . LYS B 1 72  ? 42.840 125.873 -4.956  1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 66  LYS A CE  1 
ATOM   1446 N  NZ  . LYS B 1 72  ? 42.928 127.006 -5.919  1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 66  LYS A NZ  1 
ATOM   1447 N  N   . SER B 1 73  ? 41.882 120.296 -4.726  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 67  SER A N   1 
ATOM   1448 C  CA  . SER B 1 73  ? 41.048 119.544 -5.661  1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 67  SER A CA  1 
ATOM   1449 C  C   . SER B 1 73  ? 40.753 120.434 -6.868  1.00 22.14 ? ? ? ? ? ? 67  SER A C   1 
ATOM   1450 O  O   . SER B 1 73  ? 40.872 121.659 -6.787  1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 67  SER A O   1 
ATOM   1451 C  CB  . SER B 1 73  ? 39.745 119.102 -4.994  1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 67  SER A CB  1 
ATOM   1452 O  OG  . SER B 1 73  ? 38.941 120.218 -4.641  1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 67  SER A OG  1 
ATOM   1453 N  N   . GLU B 1 74  ? 40.359 119.814 -7.974  1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 68  GLU A N   1 
ATOM   1454 C  CA  . GLU B 1 74  ? 40.003 120.552 -9.196  1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 68  GLU A CA  1 
ATOM   1455 C  C   . GLU B 1 74  ? 38.873 121.565 -9.013  1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 68  GLU A C   1 
ATOM   1456 O  O   . GLU B 1 74  ? 38.894 122.628 -9.628  1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 68  GLU A O   1 
ATOM   1457 C  CB  . GLU B 1 74  ? 39.705 119.596 -10.356 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 68  GLU A CB  1 
ATOM   1458 C  CG  . GLU B 1 74  ? 40.927 118.817 -10.836 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 68  GLU A CG  1 
ATOM   1459 C  CD  . GLU B 1 74  ? 42.086 119.710 -11.270 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 68  GLU A CD  1 
ATOM   1460 O  OE1 . GLU B 1 74  ? 41.860 120.821 -11.807 1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 68  GLU A OE1 1 
ATOM   1461 O  OE2 . GLU B 1 74  ? 43.237 119.292 -11.083 1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 68  GLU A OE2 1 
ATOM   1462 N  N   . LEU B 1 75  ? 37.909 121.243 -8.153  1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 69  LEU A N   1 
ATOM   1463 C  CA  . LEU B 1 75  ? 36.814 122.173 -7.868  1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 69  LEU A CA  1 
ATOM   1464 C  C   . LEU B 1 75  ? 37.181 123.300 -6.884  1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 69  LEU A C   1 
ATOM   1465 O  O   . LEU B 1 75  ? 36.399 124.238 -6.701  1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 69  LEU A O   1 
ATOM   1466 C  CB  . LEU B 1 75  ? 35.550 121.422 -7.436  1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 69  LEU A CB  1 
ATOM   1467 C  CG  . LEU B 1 75  ? 34.787 120.667 -8.541  1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 69  LEU A CG  1 
ATOM   1468 C  CD1 . LEU B 1 75  ? 33.703 119.794 -7.933  1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 69  LEU A CD1 1 
ATOM   1469 C  CD2 . LEU B 1 75  ? 34.197 121.600 -9.598  1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 69  LEU A CD2 1 
ATOM   1470 N  N   . GLY B 1 76  ? 38.371 123.215 -6.280  1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 70  GLY A N   1 
ATOM   1471 C  CA  . GLY B 1 76  ? 38.861 124.252 -5.368  1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 70  GLY A CA  1 
ATOM   1472 C  C   . GLY B 1 76  ? 39.402 123.787 -4.017  1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 70  GLY A C   1 
ATOM   1473 O  O   . GLY B 1 76  ? 40.595 123.917 -3.779  1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 70  GLY A O   1 
ATOM   1474 N  N   . PRO B 1 77  ? 38.528 123.257 -3.119  1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A N   1 
ATOM   1475 C  CA  . PRO B 1 77  ? 38.939 122.948 -1.736  1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A CA  1 
ATOM   1476 C  C   . PRO B 1 77  ? 40.087 121.942 -1.619  1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A C   1 
ATOM   1477 O  O   . PRO B 1 77  ? 40.184 121.031 -2.457  1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A O   1 
ATOM   1478 C  CB  . PRO B 1 77  ? 37.667 122.357 -1.117  1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A CB  1 
ATOM   1479 C  CG  . PRO B 1 77  ? 36.555 122.959 -1.911  1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A CG  1 
ATOM   1480 C  CD  . PRO B 1 77  ? 37.092 122.961 -3.314  1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A CD  1 
ATOM   1481 N  N   . PRO B 1 78  ? 40.959 122.100 -0.590  1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 72  PRO A N   1 
ATOM   1482 C  CA  . PRO B 1 78  ? 42.010 121.097 -0.388  1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 72  PRO A CA  1 
ATOM   1483 C  C   . PRO B 1 78  ? 41.428 119.734 -0.028  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 72  PRO A C   1 
ATOM   1484 O  O   . PRO B 1 78  ? 40.400 119.655 0.660   1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 72  PRO A O   1 
ATOM   1485 C  CB  . PRO B 1 78  ? 42.819 121.649 0.793   1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 72  PRO A CB  1 
ATOM   1486 C  CG  . PRO B 1 78  ? 42.442 123.088 0.891   1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 72  PRO A CG  1 
ATOM   1487 C  CD  . PRO B 1 78  ? 41.015 123.154 0.441   1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 72  PRO A CD  1 
ATOM   1488 N  N   . ARG B 1 79  ? 42.077 118.679 -0.519  1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A N   1 
ATOM   1489 C  CA  . ARG B 1 79  ? 41.701 117.307 -0.197  1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CA  1 
ATOM   1490 C  C   . ARG B 1 79  ? 42.937 116.494 0.140   1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A C   1 
ATOM   1491 O  O   . ARG B 1 79  ? 44.046 116.838 -0.289  1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A O   1 
ATOM   1492 C  CB  . ARG B 1 79  ? 40.952 116.646 -1.367  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CB  1 
ATOM   1493 C  CG  . ARG B 1 79  ? 39.654 117.314 -1.788  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CG  1 
ATOM   1494 C  CD  . ARG B 1 79  ? 38.547 117.190 -0.754  1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CD  1 
ATOM   1495 N  NE  . ARG B 1 79  ? 37.290 117.765 -1.238  1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A NE  1 
ATOM   1496 C  CZ  . ARG B 1 79  ? 36.109 117.607 -0.642  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CZ  1 
ATOM   1497 N  NH1 . ARG B 1 79  ? 36.005 116.884 0.469   1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A NH1 1 
ATOM   1498 N  NH2 . ARG B 1 79  ? 35.022 118.169 -1.160  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A NH2 1 
ATOM   1499 N  N   . LYS B 1 80  ? 42.739 115.426 0.913   1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A N   1 
ATOM   1500 C  CA  . LYS B 1 80  ? 43.782 114.442 1.153   1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A CA  1 
ATOM   1501 C  C   . LYS B 1 80  ? 43.704 113.378 0.064   1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A C   1 
ATOM   1502 O  O   . LYS B 1 80  ? 42.729 112.632 -0.018  1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A O   1 
ATOM   1503 C  CB  . LYS B 1 80  ? 43.648 113.816 2.539   1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A CB  1 
ATOM   1504 C  CG  . LYS B 1 80  ? 44.275 114.630 3.666   1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A CG  1 
ATOM   1505 C  CD  . LYS B 1 80  ? 43.212 115.118 4.627   1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A CD  1 
ATOM   1506 C  CE  . LYS B 1 80  ? 43.680 115.094 6.072   1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A CE  1 
ATOM   1507 N  NZ  . LYS B 1 80  ? 44.685 116.152 6.365   1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A NZ  1 
ATOM   1508 N  N   . PHE B 1 81  ? 44.720 113.341 -0.788  1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 75  PHE A N   1 
ATOM   1509 C  CA  . PHE B 1 81  ? 44.759 112.412 -1.909  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 75  PHE A CA  1 
ATOM   1510 C  C   . PHE B 1 81  ? 45.537 111.172 -1.509  1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 75  PHE A C   1 
ATOM   1511 O  O   . PHE B 1 81  ? 46.687 111.256 -1.053  1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 75  PHE A O   1 
ATOM   1512 C  CB  . PHE B 1 81  ? 45.368 113.057 -3.152  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 75  PHE A CB  1 
ATOM   1513 C  CG  . PHE B 1 81  ? 44.444 114.004 -3.873  1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 75  PHE A CG  1 
ATOM   1514 C  CD1 . PHE B 1 81  ? 44.269 115.318 -3.429  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 75  PHE A CD1 1 
ATOM   1515 C  CD2 . PHE B 1 81  ? 43.767 113.594 -5.019  1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 75  PHE A CD2 1 
ATOM   1516 C  CE1 . PHE B 1 81  ? 43.429 116.199 -4.112  1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 75  PHE A CE1 1 
ATOM   1517 C  CE2 . PHE B 1 81  ? 42.931 114.472 -5.710  1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 75  PHE A CE2 1 
ATOM   1518 C  CZ  . PHE B 1 81  ? 42.759 115.776 -5.253  1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 75  PHE A CZ  1 
ATOM   1519 N  N   . TYR B 1 82  ? 44.884 110.029 -1.681  1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 76  TYR A N   1 
ATOM   1520 C  CA  . TYR B 1 82  ? 45.458 108.738 -1.366  1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 76  TYR A CA  1 
ATOM   1521 C  C   . TYR B 1 82  ? 45.904 108.027 -2.631  1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 76  TYR A C   1 
ATOM   1522 O  O   . TYR B 1 82  ? 45.175 108.010 -3.627  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 76  TYR A O   1 
ATOM   1523 C  CB  . TYR B 1 82  ? 44.454 107.886 -0.582  1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 76  TYR A CB  1 
ATOM   1524 C  CG  . TYR B 1 82  ? 44.133 108.447 0.793   1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 76  TYR A CG  1 
ATOM   1525 C  CD1 . TYR B 1 82  ? 43.271 109.548 0.947   1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 76  TYR A CD1 1 
ATOM   1526 C  CD2 . TYR B 1 82  ? 44.705 107.892 1.941   1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 76  TYR A CD2 1 
ATOM   1527 C  CE1 . TYR B 1 82  ? 42.988 110.067 2.204   1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 76  TYR A CE1 1 
ATOM   1528 C  CE2 . TYR B 1 82  ? 44.424 108.401 3.206   1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 76  TYR A CE2 1 
ATOM   1529 C  CZ  . TYR B 1 82  ? 43.569 109.482 3.330   1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 76  TYR A CZ  1 
ATOM   1530 O  OH  . TYR B 1 82  ? 43.294 109.978 4.569   1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 76  TYR A OH  1 
ATOM   1531 N  N   . THR B 1 83  ? 47.125 107.488 -2.587  1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 77  THR A N   1 
ATOM   1532 C  CA  . THR B 1 83  ? 47.624 106.526 -3.579  1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 77  THR A CA  1 
ATOM   1533 C  C   . THR B 1 83  ? 48.035 105.242 -2.856  1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 77  THR A C   1 
ATOM   1534 O  O   . THR B 1 83  ? 48.225 105.254 -1.634  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 77  THR A O   1 
ATOM   1535 C  CB  . THR B 1 83  ? 48.807 107.074 -4.401  1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 77  THR A CB  1 
ATOM   1536 O  OG1 . THR B 1 83  ? 49.789 107.650 -3.523  1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 77  THR A OG1 1 
ATOM   1537 C  CG2 . THR B 1 83  ? 48.325 108.114 -5.397  1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 77  THR A CG2 1 
ATOM   1538 N  N   . LEU B 1 84  ? 48.158 104.135 -3.587  1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A N   1 
ATOM   1539 C  CA  . LEU B 1 84  ? 48.649 102.901 -2.974  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A CA  1 
ATOM   1540 C  C   . LEU B 1 84  ? 50.165 102.922 -2.804  1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A C   1 
ATOM   1541 O  O   . LEU B 1 84  ? 50.895 103.336 -3.700  1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A O   1 
ATOM   1542 C  CB  . LEU B 1 84  ? 48.228 101.654 -3.763  1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A CB  1 
ATOM   1543 C  CG  . LEU B 1 84  ? 46.762 101.211 -3.885  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A CG  1 
ATOM   1544 C  CD1 . LEU B 1 84  ? 46.722 99.802  -4.459  1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A CD1 1 
ATOM   1545 C  CD2 . LEU B 1 84  ? 46.001 101.256 -2.564  1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A CD2 1 
ATOM   1546 N  N   . SER B 1 85  ? 50.617 102.487 -1.630  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 79  SER A N   1 
ATOM   1547 C  CA  . SER B 1 85  ? 52.015 102.155 -1.400  1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 79  SER A CA  1 
ATOM   1548 C  C   . SER B 1 85  ? 52.250 100.763 -2.006  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 79  SER A C   1 
ATOM   1549 O  O   . SER B 1 85  ? 51.269 100.065 -2.309  1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 79  SER A O   1 
ATOM   1550 C  CB  . SER B 1 85  ? 52.316 102.169 0.106   1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 79  SER A CB  1 
ATOM   1551 O  OG  . SER B 1 85  ? 51.733 101.065 0.778   1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 79  SER A OG  1 
ATOM   1552 N  N   . PRO B 1 86  ? 53.531 100.350 -2.199  1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 80  PRO A N   1 
ATOM   1553 C  CA  . PRO B 1 86  ? 53.770 98.974  -2.681  1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 80  PRO A CA  1 
ATOM   1554 C  C   . PRO B 1 86  ? 53.075 97.884  -1.847  1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 80  PRO A C   1 
ATOM   1555 O  O   . PRO B 1 86  ? 52.560 96.921  -2.429  1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 80  PRO A O   1 
ATOM   1556 C  CB  . PRO B 1 86  ? 55.295 98.846  -2.619  1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 80  PRO A CB  1 
ATOM   1557 C  CG  . PRO B 1 86  ? 55.758 100.229 -2.941  1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 80  PRO A CG  1 
ATOM   1558 C  CD  . PRO B 1 86  ? 54.776 101.150 -2.251  1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 80  PRO A CD  1 
ATOM   1559 N  N   . ALA B 1 87  ? 53.039 98.062  -0.520  1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A N   1 
ATOM   1560 C  CA  . ALA B 1 87  ? 52.294 97.184  0.390   1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A CA  1 
ATOM   1561 C  C   . ALA B 1 87  ? 50.779 97.148  0.096   1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A C   1 
ATOM   1562 O  O   . ALA B 1 87  ? 50.159 96.086  0.194   1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A O   1 
ATOM   1563 C  CB  . ALA B 1 87  ? 52.553 97.565  1.842   1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A CB  1 
ATOM   1564 N  N   . GLY B 1 88  ? 50.200 98.299  -0.254  1.00 36.54 ? ? ? ? ? ? 82  GLY A N   1 
ATOM   1565 C  CA  . GLY B 1 88  ? 48.792 98.392  -0.661  1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 82  GLY A CA  1 
ATOM   1566 C  C   . GLY B 1 88  ? 48.485 97.609  -1.930  1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 82  GLY A C   1 
ATOM   1567 O  O   . GLY B 1 88  ? 47.476 96.888  -1.992  1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 82  GLY A O   1 
ATOM   1568 N  N   . GLU B 1 89  ? 49.364 97.750  -2.931  1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A N   1 
ATOM   1569 C  CA  . GLU B 1 89  ? 49.304 96.969  -4.174  1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CA  1 
ATOM   1570 C  C   . GLU B 1 89  ? 49.298 95.460  -3.905  1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A C   1 
ATOM   1571 O  O   . GLU B 1 89  ? 48.488 94.731  -4.475  1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A O   1 
ATOM   1572 C  CB  . GLU B 1 89  ? 50.460 97.336  -5.117  1.00 34.40 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CB  1 
ATOM   1573 C  CG  . GLU B 1 89  ? 50.295 98.679  -5.823  1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CG  1 
ATOM   1574 C  CD  . GLU B 1 89  ? 51.531 99.131  -6.591  1.00 37.66 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CD  1 
ATOM   1575 O  OE1 . GLU B 1 89  ? 52.476 98.338  -6.789  1.00 41.24 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A OE1 1 
ATOM   1576 O  OE2 . GLU B 1 89  ? 51.558 100.299 -7.015  1.00 37.91 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A OE2 1 
ATOM   1577 N  N   . GLU B 1 90  ? 50.189 95.016  -3.019  1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A N   1 
ATOM   1578 C  CA  . GLU B 1 90  ? 50.286 93.611  -2.636  1.00 37.69 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A CA  1 
ATOM   1579 C  C   . GLU B 1 90  ? 49.078 93.122  -1.842  1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A C   1 
ATOM   1580 O  O   . GLU B 1 90  ? 48.587 92.021  -2.095  1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A O   1 
ATOM   1581 C  CB  . GLU B 1 90  ? 51.595 93.320  -1.888  1.00 43.79 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A CB  1 
ATOM   1582 C  CG  . GLU B 1 90  ? 52.838 93.409  -2.771  1.00 48.39 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A CG  1 
ATOM   1583 C  CD  . GLU B 1 90  ? 53.843 92.291  -2.523  1.00 56.30 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A CD  1 
ATOM   1584 O  OE1 . GLU B 1 90  ? 53.424 91.110  -2.427  1.00 57.37 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A OE1 1 
ATOM   1585 O  OE2 . GLU B 1 90  ? 55.058 92.588  -2.446  1.00 62.36 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A OE2 1 
ATOM   1586 N  N   . GLU B 1 91  ? 48.597 93.947  -0.906  1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A N   1 
ATOM   1587 C  CA  . GLU B 1 91  ? 47.399 93.637  -0.106  1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CA  1 
ATOM   1588 C  C   . GLU B 1 91  ? 46.129 93.548  -0.956  1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A C   1 
ATOM   1589 O  O   . GLU B 1 91  ? 45.240 92.738  -0.669  1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A O   1 
ATOM   1590 C  CB  . GLU B 1 91  ? 47.217 94.653  1.032   1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CB  1 
ATOM   1591 C  CG  . GLU B 1 91  ? 45.962 94.482  1.897   1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CG  1 
ATOM   1592 C  CD  . GLU B 1 91  ? 45.836 93.115  2.564   1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CD  1 
ATOM   1593 O  OE1 . GLU B 1 91  ? 46.848 92.568  3.051   1.00 40.26 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A OE1 1 
ATOM   1594 O  OE2 . GLU B 1 91  ? 44.708 92.584  2.606   1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A OE2 1 
ATOM   1595 N  N   . LEU B 1 92  ? 46.050 94.379  -1.993  1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A N   1 
ATOM   1596 C  CA  . LEU B 1 92  ? 44.928 94.328  -2.922  1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CA  1 
ATOM   1597 C  C   . LEU B 1 92  ? 44.892 92.992  -3.675  1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A C   1 
ATOM   1598 O  O   . LEU B 1 92  ? 43.829 92.372  -3.768  1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A O   1 
ATOM   1599 C  CB  . LEU B 1 92  ? 44.931 95.524  -3.881  1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CB  1 
ATOM   1600 C  CG  . LEU B 1 92  ? 43.797 95.631  -4.913  1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CG  1 
ATOM   1601 C  CD1 . LEU B 1 92  ? 42.409 95.729  -4.280  1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CD1 1 
ATOM   1602 C  CD2 . LEU B 1 92  ? 44.062 96.808  -5.839  1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CD2 1 
ATOM   1603 N  N   . ALA B 1 93  ? 46.054 92.566  -4.187  1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A N   1 
ATOM   1604 C  CA  . ALA B 1 93  ? 46.211 91.264  -4.845  1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A CA  1 
ATOM   1605 C  C   . ALA B 1 93  ? 45.810 90.115  -3.914  1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A C   1 
ATOM   1606 O  O   . ALA B 1 93  ? 45.126 89.189  -4.346  1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A O   1 
ATOM   1607 C  CB  . ALA B 1 93  ? 47.633 91.077  -5.360  1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A CB  1 
ATOM   1608 N  N   . ILE B 1 94  ? 46.221 90.206  -2.644  1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A N   1 
ATOM   1609 C  CA  . ILE B 1 94  ? 45.840 89.249  -1.595  1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CA  1 
ATOM   1610 C  C   . ILE B 1 94  ? 44.320 89.248  -1.335  1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A C   1 
ATOM   1611 O  O   . ILE B 1 94  ? 43.732 88.176  -1.196  1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A O   1 
ATOM   1612 C  CB  . ILE B 1 94  ? 46.668 89.452  -0.293  1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CB  1 
ATOM   1613 C  CG1 . ILE B 1 94  ? 48.139 89.087  -0.532  1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CG1 1 
ATOM   1614 C  CG2 . ILE B 1 94  ? 46.140 88.581  0.844   1.00 36.71 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CG2 1 
ATOM   1615 C  CD1 . ILE B 1 94  ? 49.106 89.649  0.489   1.00 44.53 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CD1 1 
ATOM   1616 N  N   . PHE B 1 95  ? 43.704 90.438  -1.284  1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 89  PHE A N   1 
ATOM   1617 C  CA  . PHE B 1 95  ? 42.245 90.574  -1.141  1.00 24.35 ? ? ? ? ? ? 89  PHE A CA  1 
ATOM   1618 C  C   . PHE B 1 95  ? 41.472 89.803  -2.212  1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 89  PHE A C   1 
ATOM   1619 O  O   . PHE B 1 95  ? 40.527 89.080  -1.880  1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 89  PHE A O   1 
ATOM   1620 C  CB  . PHE B 1 95  ? 41.788 92.044  -1.128  1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 89  PHE A CB  1 
ATOM   1621 C  CG  . PHE B 1 95  ? 40.312 92.220  -1.392  1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 89  PHE A CG  1 
ATOM   1622 C  CD1 . PHE B 1 95  ? 39.373 91.990  -0.380  1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 89  PHE A CD1 1 
ATOM   1623 C  CD2 . PHE B 1 95  ? 39.850 92.578  -2.662  1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 89  PHE A CD2 1 
ATOM   1624 C  CE1 . PHE B 1 95  ? 38.010 92.127  -0.626  1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 89  PHE A CE1 1 
ATOM   1625 C  CE2 . PHE B 1 95  ? 38.487 92.716  -2.913  1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 89  PHE A CE2 1 
ATOM   1626 C  CZ  . PHE B 1 95  ? 37.568 92.495  -1.892  1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 89  PHE A CZ  1 
ATOM   1627 N  N   . TRP B 1 96  ? 41.866 89.979  -3.479  1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A N   1 
ATOM   1628 C  CA  . TRP B 1 96  ? 41.215 89.306  -4.612  1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CA  1 
ATOM   1629 C  C   . TRP B 1 96  ? 41.344 87.776  -4.552  1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A C   1 
ATOM   1630 O  O   . TRP B 1 96  ? 40.394 87.057  -4.888  1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A O   1 
ATOM   1631 C  CB  . TRP B 1 96  ? 41.719 89.854  -5.958  1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CB  1 
ATOM   1632 C  CG  . TRP B 1 96  ? 41.236 91.262  -6.269  1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CG  1 
ATOM   1633 C  CD1 . TRP B 1 96  ? 42.011 92.374  -6.446  1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CD1 1 
ATOM   1634 C  CD2 . TRP B 1 96  ? 39.873 91.699  -6.418  1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CD2 1 
ATOM   1635 N  NE1 . TRP B 1 96  ? 41.222 93.473  -6.702  1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A NE1 1 
ATOM   1636 C  CE2 . TRP B 1 96  ? 39.907 93.088  -6.691  1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CE2 1 
ATOM   1637 C  CE3 . TRP B 1 96  ? 38.626 91.051  -6.349  1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CE3 1 
ATOM   1638 C  CZ2 . TRP B 1 96  ? 38.744 93.841  -6.901  1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CZ2 1 
ATOM   1639 C  CZ3 . TRP B 1 96  ? 37.472 91.796  -6.554  1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CZ3 1 
ATOM   1640 C  CH2 . TRP B 1 96  ? 37.539 93.178  -6.832  1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CH2 1 
ATOM   1641 N  N   . LYS B 1 97  ? 42.512 87.295  -4.116  1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 91  LYS A N   1 
ATOM   1642 C  CA  . LYS B 1 97  ? 42.736 85.869  -3.886  1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 91  LYS A CA  1 
ATOM   1643 C  C   . LYS B 1 97  ? 41.796 85.314  -2.808  1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 91  LYS A C   1 
ATOM   1644 O  O   . LYS B 1 97  ? 41.191 84.257  -2.993  1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 91  LYS A O   1 
ATOM   1645 C  CB  . LYS B 1 97  ? 44.210 85.590  -3.553  1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 91  LYS A CB  1 
ATOM   1646 C  CG  . LYS B 1 97  ? 45.017 85.083  -4.748  1.00 38.10 ? ? ? ? ? ? 91  LYS A CG  1 
ATOM   1647 C  CD  . LYS B 1 97  ? 46.499 85.468  -4.709  1.00 42.04 ? ? ? ? ? ? 91  LYS A CD  1 
ATOM   1648 C  CE  . LYS B 1 97  ? 47.353 84.578  -3.806  1.00 47.22 ? ? ? ? ? ? 91  LYS A CE  1 
ATOM   1649 N  NZ  . LYS B 1 97  ? 47.406 83.144  -4.224  1.00 52.55 ? ? ? ? ? ? 91  LYS A NZ  1 
ATOM   1650 N  N   . ARG B 1 98  ? 41.655 86.046  -1.704  1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A N   1 
ATOM   1651 C  CA  . ARG B 1 98  ? 40.811 85.610  -0.581  1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CA  1 
ATOM   1652 C  C   . ARG B 1 98  ? 39.317 85.731  -0.900  1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A C   1 
ATOM   1653 O  O   . ARG B 1 98  ? 38.525 84.837  -0.556  1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A O   1 
ATOM   1654 C  CB  . ARG B 1 98  ? 41.163 86.377  0.694   1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CB  1 
ATOM   1655 C  CG  . ARG B 1 98  ? 42.558 86.079  1.215   1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CG  1 
ATOM   1656 C  CD  . ARG B 1 98  ? 42.939 87.029  2.333   1.00 34.40 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CD  1 
ATOM   1657 N  NE  . ARG B 1 98  ? 44.070 86.511  3.096   1.00 40.18 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A NE  1 
ATOM   1658 C  CZ  . ARG B 1 98  ? 44.868 87.242  3.871   1.00 44.02 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CZ  1 
ATOM   1659 N  NH1 . ARG B 1 98  ? 44.687 88.554  3.994   1.00 42.16 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A NH1 1 
ATOM   1660 N  NH2 . ARG B 1 98  ? 45.865 86.651  4.518   1.00 50.89 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A NH2 1 
ATOM   1661 N  N   . TRP B 1 99  ? 38.954 86.834  -1.562  1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 93  TRP A N   1 
ATOM   1662 C  CA  . TRP B 1 99  ? 37.590 87.071  -2.037  1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 93  TRP A CA  1 
ATOM   1663 C  C   . TRP B 1 99  ? 37.127 86.012  -3.046  1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 93  TRP A C   1 
ATOM   1664 O  O   . TRP B 1 99  ? 35.975 85.597  -2.998  1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 93  TRP A O   1 
ATOM   1665 C  CB  . TRP B 1 99  ? 37.422 88.489  -2.615  1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 93  TRP A CB  1 
ATOM   1666 C  CG  . TRP B 1 99  ? 35.973 88.818  -2.896  1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 93  TRP A CG  1 
ATOM   1667 C  CD1 . TRP B 1 99  ? 35.057 89.327  -2.013  1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 93  TRP A CD1 1 
ATOM   1668 C  CD2 . TRP B 1 99  ? 35.273 88.622  -4.131  1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 93  TRP A CD2 1 
ATOM   1669 N  NE1 . TRP B 1 99  ? 33.832 89.473  -2.626  1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 93  TRP A NE1 1 
ATOM   1670 C  CE2 . TRP B 1 99  ? 33.933 89.050  -3.926  1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 93  TRP A CE2 1 
ATOM   1671 C  CE3 . TRP B 1 99  ? 35.647 88.141  -5.399  1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 93  TRP A CE3 1 
ATOM   1672 C  CZ2 . TRP B 1 99  ? 32.962 89.002  -4.944  1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 93  TRP A CZ2 1 
ATOM   1673 C  CZ3 . TRP B 1 99  ? 34.680 88.092  -6.413  1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 93  TRP A CZ3 1 
ATOM   1674 C  CH2 . TRP B 1 99  ? 33.354 88.527  -6.178  1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 93  TRP A CH2 1 
ATOM   1675 N  N   . ASP B 1 100 ? 38.019 85.590  -3.945  1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 94  ASP A N   1 
ATOM   1676 C  CA  . ASP B 1 100 ? 37.739 84.487  -4.876  1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 94  ASP A CA  1 
ATOM   1677 C  C   . ASP B 1 100 ? 37.519 83.152  -4.164  1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 94  ASP A C   1 
ATOM   1678 O  O   . ASP B 1 100 ? 36.584 82.421  -4.507  1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 94  ASP A O   1 
ATOM   1679 C  CB  . ASP B 1 100 ? 38.846 84.333  -5.922  1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 94  ASP A CB  1 
ATOM   1680 C  CG  . ASP B 1 100 ? 38.652 85.237  -7.125  1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 94  ASP A CG  1 
ATOM   1681 O  OD1 . ASP B 1 100 ? 37.500 85.423  -7.592  1.00 34.30 ? ? ? ? ? ? 94  ASP A OD1 1 
ATOM   1682 O  OD2 . ASP B 1 100 ? 39.673 85.749  -7.627  1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 94  ASP A OD2 1 
ATOM   1683 N  N   . PHE B 1 101 ? 38.380 82.850  -3.187  1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A N   1 
ATOM   1684 C  CA  . PHE B 1 101 ? 38.245 81.658  -2.336  1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A CA  1 
ATOM   1685 C  C   . PHE B 1 101 ? 36.879 81.648  -1.647  1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A C   1 
ATOM   1686 O  O   . PHE B 1 101 ? 36.157 80.650  -1.712  1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A O   1 
ATOM   1687 C  CB  . PHE B 1 101 ? 39.383 81.581  -1.300  1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A CB  1 
ATOM   1688 C  CG  . PHE B 1 101 ? 39.368 80.323  -0.455  1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A CG  1 
ATOM   1689 C  CD1 . PHE B 1 101 ? 40.020 79.165  -0.889  1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A CD1 1 
ATOM   1690 C  CD2 . PHE B 1 101 ? 38.698 80.293  0.777   1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A CD2 1 
ATOM   1691 C  CE1 . PHE B 1 101 ? 40.001 78.002  -0.118  1.00 41.58 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A CE1 1 
ATOM   1692 C  CE2 . PHE B 1 101 ? 38.674 79.134  1.550   1.00 37.68 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A CE2 1 
ATOM   1693 C  CZ  . PHE B 1 101 ? 39.332 77.988  1.105   1.00 41.29 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A CZ  1 
ATOM   1694 N  N   . ILE B 1 102 ? 36.528 82.774  -1.024  1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 96  ILE A N   1 
ATOM   1695 C  CA  . ILE B 1 102 ? 35.305 82.909  -0.235  1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 96  ILE A CA  1 
ATOM   1696 C  C   . ILE B 1 102 ? 34.032 82.784  -1.081  1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 96  ILE A C   1 
ATOM   1697 O  O   . ILE B 1 102 ? 33.081 82.117  -0.652  1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 96  ILE A O   1 
ATOM   1698 C  CB  . ILE B 1 102 ? 35.363 84.170  0.667   1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 96  ILE A CB  1 
ATOM   1699 C  CG1 . ILE B 1 102 ? 35.974 83.790  2.019   1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 96  ILE A CG1 1 
ATOM   1700 C  CG2 . ILE B 1 102 ? 33.994 84.799  0.903   1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 96  ILE A CG2 1 
ATOM   1701 C  CD1 . ILE B 1 102 ? 36.913 84.829  2.595   1.00 31.04 ? ? ? ? ? ? 96  ILE A CD1 1 
ATOM   1702 N  N   . GLN B 1 103 ? 34.045 83.389  -2.272  1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 97  GLN A N   1 
ATOM   1703 C  CA  A GLN B 1 103 ? 32.942 83.320  -3.242  0.50 30.80 ? ? ? ? ? ? 97  GLN A CA  1 
ATOM   1704 C  CA  B GLN B 1 103 ? 32.911 83.305  -3.194  0.50 30.80 ? ? ? ? ? ? 97  GLN A CA  1 
ATOM   1705 C  C   . GLN B 1 103 ? 32.616 81.870  -3.620  1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 97  GLN A C   1 
ATOM   1706 O  O   . GLN B 1 103 ? 31.451 81.467  -3.648  1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 97  GLN A O   1 
ATOM   1707 C  CB  A GLN B 1 103 ? 33.302 84.131  -4.500  0.50 32.01 ? ? ? ? ? ? 97  GLN A CB  1 
ATOM   1708 C  CB  B GLN B 1 103 ? 33.124 84.184  -4.423  0.50 32.19 ? ? ? ? ? ? 97  GLN A CB  1 
ATOM   1709 C  CG  A GLN B 1 103 ? 32.218 84.210  -5.569  0.50 36.56 ? ? ? ? ? ? 97  GLN A CG  1 
ATOM   1710 C  CG  B GLN B 1 103 ? 33.025 85.668  -4.141  0.50 32.39 ? ? ? ? ? ? 97  GLN A CG  1 
ATOM   1711 C  CD  A GLN B 1 103 ? 32.752 84.690  -6.908  0.50 39.21 ? ? ? ? ? ? 97  GLN A CD  1 
ATOM   1712 C  CD  B GLN B 1 103 ? 31.870 86.038  -3.234  0.50 34.43 ? ? ? ? ? ? 97  GLN A CD  1 
ATOM   1713 O  OE1 A GLN B 1 103 ? 31.995 85.153  -7.760  0.50 44.28 ? ? ? ? ? ? 97  GLN A OE1 1 
ATOM   1714 O  OE1 B GLN B 1 103 ? 30.977 86.793  -3.621  0.50 38.54 ? ? ? ? ? ? 97  GLN A OE1 1 
ATOM   1715 N  NE2 A GLN B 1 103 ? 34.063 84.584  -7.097  0.50 37.16 ? ? ? ? ? ? 97  GLN A NE2 1 
ATOM   1716 N  NE2 B GLN B 1 103 ? 31.881 85.511  -2.016  0.50 33.06 ? ? ? ? ? ? 97  GLN A NE2 1 
ATOM   1717 N  N   . GLY B 1 104 ? 33.670 81.106  -3.922  1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 98  GLY A N   1 
ATOM   1718 C  CA  . GLY B 1 104 ? 33.552 79.712  -4.345  1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 98  GLY A CA  1 
ATOM   1719 C  C   . GLY B 1 104 ? 32.944 78.835  -3.269  1.00 33.85 ? ? ? ? ? ? 98  GLY A C   1 
ATOM   1720 O  O   . GLY B 1 104 ? 32.104 77.982  -3.561  1.00 35.93 ? ? ? ? ? ? 98  GLY A O   1 
ATOM   1721 N  N   . LYS B 1 105 ? 33.366 79.061  -2.025  1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 99  LYS A N   1 
ATOM   1722 C  CA  . LYS B 1 105 ? 32.862 78.312  -0.876  1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 99  LYS A CA  1 
ATOM   1723 C  C   . LYS B 1 105 ? 31.415 78.658  -0.540  1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 99  LYS A C   1 
ATOM   1724 O  O   . LYS B 1 105 ? 30.649 77.764  -0.193  1.00 35.96 ? ? ? ? ? ? 99  LYS A O   1 
ATOM   1725 C  CB  . LYS B 1 105 ? 33.774 78.466  0.349   1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 99  LYS A CB  1 
ATOM   1726 C  CG  . LYS B 1 105 ? 35.209 77.988  0.150   1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 99  LYS A CG  1 
ATOM   1727 C  CD  . LYS B 1 105 ? 35.301 76.500  -0.174  1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 99  LYS A CD  1 
ATOM   1728 C  CE  . LYS B 1 105 ? 36.722 76.098  -0.534  1.00 40.09 ? ? ? ? ? ? 99  LYS A CE  1 
ATOM   1729 N  NZ  . LYS B 1 105 ? 36.866 74.615  -0.601  1.00 44.54 ? ? ? ? ? ? 99  LYS A NZ  1 
ATOM   1730 N  N   . ILE B 1 106 ? 31.049 79.939  -0.665  1.00 38.28 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A N   1 
ATOM   1731 C  CA  . ILE B 1 106 ? 29.650 80.392  -0.506  1.00 37.84 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CA  1 
ATOM   1732 C  C   . ILE B 1 106 ? 28.732 79.814  -1.604  1.00 38.11 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A C   1 
ATOM   1733 O  O   . ILE B 1 106 ? 27.556 79.531  -1.344  1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A O   1 
ATOM   1734 C  CB  . ILE B 1 106 ? 29.529 81.939  -0.402  1.00 39.66 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CB  1 
ATOM   1735 C  CG1 . ILE B 1 106 ? 30.307 82.463  0.813   1.00 40.91 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CG1 1 
ATOM   1736 C  CG2 . ILE B 1 106 ? 28.074 82.373  -0.262  1.00 40.76 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CG2 1 
ATOM   1737 C  CD1 . ILE B 1 106 ? 30.449 83.971  0.887   1.00 44.75 ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CD1 1 
ATOM   1738 N  N   . MET B 1 107 ? 29.271 79.624  -2.811  1.00 39.72 ? ? ? ? ? ? 101 MET A N   1 
ATOM   1739 C  CA  . MET B 1 107 ? 28.536 78.940  -3.890  1.00 41.49 ? ? ? ? ? ? 101 MET A CA  1 
ATOM   1740 C  C   . MET B 1 107 ? 28.315 77.446  -3.599  1.00 42.15 ? ? ? ? ? ? 101 MET A C   1 
ATOM   1741 O  O   . MET B 1 107 ? 27.322 76.865  -4.048  1.00 43.62 ? ? ? ? ? ? 101 MET A O   1 
ATOM   1742 C  CB  . MET B 1 107 ? 29.205 79.150  -5.259  1.00 44.81 ? ? ? ? ? ? 101 MET A CB  1 
ATOM   1743 C  CG  . MET B 1 107 ? 29.060 80.554  -5.847  1.00 46.15 ? ? ? ? ? ? 101 MET A CG  1 
ATOM   1744 S  SD  . MET B 1 107 ? 27.368 81.184  -6.058  1.00 46.54 ? ? ? ? ? ? 101 MET A SD  1 
ATOM   1745 C  CE  . MET B 1 107 ? 26.715 80.134  -7.364  1.00 49.69 ? ? ? ? ? ? 101 MET A CE  1 
ATOM   1746 N  N   . GLN B 1 108 ? 29.240 76.840  -2.849  1.00 42.27 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A N   1 
ATOM   1747 C  CA  . GLN B 1 108 ? 29.084 75.468  -2.341  1.00 44.08 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A CA  1 
ATOM   1748 C  C   . GLN B 1 108 ? 28.000 75.384  -1.259  1.00 42.48 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A C   1 
ATOM   1749 O  O   . GLN B 1 108 ? 27.264 74.393  -1.191  1.00 44.82 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A O   1 
ATOM   1750 C  CB  . GLN B 1 108 ? 30.408 74.926  -1.786  1.00 45.71 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A CB  1 
ATOM   1751 C  CG  . GLN B 1 108 ? 31.392 74.405  -2.825  1.00 50.59 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A CG  1 
ATOM   1752 C  CD  . GLN B 1 108 ? 32.622 73.755  -2.202  1.00 53.70 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A CD  1 
ATOM   1753 O  OE1 . GLN B 1 108 ? 33.750 74.188  -2.439  1.00 55.28 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A OE1 1 
ATOM   1754 N  NE2 . GLN B 1 108 ? 32.409 72.718  -1.398  1.00 55.59 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A NE2 1 
ATOM   1755 N  N   . VAL B 1 109 ? 27.919 76.421  -0.419  1.00 40.05 ? ? ? ? ? ? 103 VAL A N   1 
ATOM   1756 C  CA  . VAL B 1 109 ? 26.942 76.491  0.677   1.00 40.06 ? ? ? ? ? ? 103 VAL A CA  1 
ATOM   1757 C  C   . VAL B 1 109 ? 25.536 76.695  0.107   1.00 41.00 ? ? ? ? ? ? 103 VAL A C   1 
ATOM   1758 O  O   . VAL B 1 109 ? 24.579 76.088  0.595   1.00 42.86 ? ? ? ? ? ? 103 VAL A O   1 
ATOM   1759 C  CB  . VAL B 1 109 ? 27.318 77.575  1.723   1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 103 VAL A CB  1 
ATOM   1760 C  CG1 . VAL B 1 109 ? 26.249 77.727  2.797   1.00 41.14 ? ? ? ? ? ? 103 VAL A CG1 1 
ATOM   1761 C  CG2 . VAL B 1 109 ? 28.635 77.233  2.392   1.00 39.35 ? ? ? ? ? ? 103 VAL A CG2 1 
ATOM   1762 N  N   . LYS B 1 110 ? 25.435 77.520  -0.938  1.00 40.72 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A N   1 
ATOM   1763 C  CA  . LYS B 1 110 ? 24.201 77.692  -1.719  1.00 42.53 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CA  1 
ATOM   1764 C  C   . LYS B 1 110 ? 23.756 76.415  -2.461  1.00 45.00 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A C   1 
ATOM   1765 O  O   . LYS B 1 110 ? 22.555 76.169  -2.607  1.00 47.39 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A O   1 
ATOM   1766 C  CB  . LYS B 1 110 ? 24.369 78.846  -2.712  1.00 42.73 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CB  1 
ATOM   1767 C  CG  . LYS B 1 110 ? 23.066 79.502  -3.138  1.00 45.23 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CG  1 
ATOM   1768 C  CD  . LYS B 1 110 ? 23.308 80.657  -4.092  1.00 46.64 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CD  1 
ATOM   1769 C  CE  . LYS B 1 110 ? 21.997 81.281  -4.536  1.00 50.39 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CE  1 
ATOM   1770 N  NZ  . LYS B 1 110 ? 22.219 82.332  -5.567  1.00 53.10 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A NZ  1 
ATOM   1771 N  N   . GLY B 1 111 ? 24.725 75.618  -2.922  1.00 45.88 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A N   1 
ATOM   1772 C  CA  . GLY B 1 111 ? 24.469 74.405  -3.712  1.00 50.26 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A CA  1 
ATOM   1773 C  C   . GLY B 1 111 ? 23.889 73.249  -2.918  1.00 52.91 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A C   1 
ATOM   1774 O  O   . GLY B 1 111 ? 24.548 72.689  -2.038  1.00 53.09 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A O   1 
HETATM 1775 CL CL  . CL  C 2 .   ? 24.748 72.091  22.660  1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 201 CL  B CL  1 
HETATM 1776 CL CL  . CL  D 2 .   ? 39.740 115.225 2.221   1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 201 CL  A CL  1 
HETATM 1777 O  O   . HOH E 3 .   ? 24.219 74.075  20.030  1.00 2.07  ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O   1 
HETATM 1778 O  O   . HOH E 3 .   ? 8.978  82.990  6.685   1.00 3.41  ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O   1 
HETATM 1779 O  O   . HOH E 3 .   ? 37.473 91.659  15.028  1.00 4.62  ? ? ? ? ? ? 303 HOH B O   1 
HETATM 1780 O  O   . HOH E 3 .   ? 21.315 59.405  11.872  1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O   1 
HETATM 1781 O  O   . HOH E 3 .   ? 27.088 71.713  20.352  1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 305 HOH B O   1 
HETATM 1782 O  O   . HOH E 3 .   ? 14.421 74.065  17.018  1.00 7.91  ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O   1 
HETATM 1783 O  O   . HOH E 3 .   ? 36.912 82.264  14.448  1.00 2.89  ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O   1 
HETATM 1784 O  O   . HOH E 3 .   ? 20.934 67.276  29.853  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O   1 
HETATM 1785 O  O   . HOH E 3 .   ? 18.950 89.036  27.383  1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O   1 
HETATM 1786 O  O   . HOH E 3 .   ? 16.458 96.170  2.932   1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O   1 
HETATM 1787 O  O   . HOH E 3 .   ? 19.859 89.725  10.544  1.00 6.35  ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O   1 
HETATM 1788 O  O   . HOH E 3 .   ? 25.673 87.323  6.657   1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O   1 
HETATM 1789 O  O   . HOH E 3 .   ? 10.802 91.216  3.623   1.00 3.56  ? ? ? ? ? ? 313 HOH B O   1 
HETATM 1790 O  O   . HOH E 3 .   ? 24.423 93.264  -9.038  1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 314 HOH B O   1 
HETATM 1791 O  O   . HOH E 3 .   ? 19.738 90.075  -6.284  1.00 6.60  ? ? ? ? ? ? 315 HOH B O   1 
HETATM 1792 O  O   . HOH E 3 .   ? 18.237 78.578  0.709   1.00 5.61  ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O   1 
HETATM 1793 O  O   . HOH E 3 .   ? 30.650 87.366  0.403   1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O   1 
HETATM 1794 O  O   . HOH E 3 .   ? 25.761 87.577  -8.922  1.00 7.82  ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O   1 
HETATM 1795 O  O   . HOH E 3 .   ? 14.745 89.981  13.106  1.00 2.79  ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O   1 
HETATM 1796 O  O   . HOH E 3 .   ? 14.773 71.354  16.897  1.00 6.08  ? ? ? ? ? ? 320 HOH B O   1 
HETATM 1797 O  O   . HOH E 3 .   ? 25.690 93.352  -11.567 1.00 4.56  ? ? ? ? ? ? 321 HOH B O   1 
HETATM 1798 O  O   . HOH E 3 .   ? 28.599 90.726  -12.795 1.00 7.28  ? ? ? ? ? ? 322 HOH B O   1 
HETATM 1799 O  O   . HOH E 3 .   ? 13.249 70.998  26.545  1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 323 HOH B O   1 
HETATM 1800 O  O   . HOH E 3 .   ? 14.710 80.790  2.949   1.00 6.23  ? ? ? ? ? ? 324 HOH B O   1 
HETATM 1801 O  O   . HOH E 3 .   ? 10.926 74.432  16.751  1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 325 HOH B O   1 
HETATM 1802 O  O   . HOH E 3 .   ? 15.331 69.136  27.684  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O   1 
HETATM 1803 O  O   . HOH E 3 .   ? 24.980 96.145  -12.842 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 327 HOH B O   1 
HETATM 1804 O  O   . HOH E 3 .   ? 16.509 84.545  -2.344  1.00 7.13  ? ? ? ? ? ? 328 HOH B O   1 
HETATM 1805 O  O   . HOH E 3 .   ? 10.016 91.492  7.400   1.00 6.25  ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O   1 
HETATM 1806 O  O   . HOH E 3 .   ? 17.358 69.806  3.415   1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 330 HOH B O   1 
HETATM 1807 O  O   . HOH E 3 .   ? 21.980 67.405  14.004  1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 331 HOH B O   1 
HETATM 1808 O  O   . HOH E 3 .   ? 34.949 89.219  -13.279 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O   1 
HETATM 1809 O  O   . HOH E 3 .   ? 30.140 99.606  -15.182 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 333 HOH B O   1 
HETATM 1810 O  O   . HOH E 3 .   ? 23.083 66.371  11.011  1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O   1 
HETATM 1811 O  O   . HOH E 3 .   ? 11.450 67.372  18.616  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 335 HOH B O   1 
HETATM 1812 O  O   . HOH E 3 .   ? 14.896 64.751  24.754  1.00 6.33  ? ? ? ? ? ? 336 HOH B O   1 
HETATM 1813 O  O   . HOH E 3 .   ? 26.731 69.223  8.692   1.00 3.53  ? ? ? ? ? ? 337 HOH B O   1 
HETATM 1814 O  O   . HOH E 3 .   ? 36.647 75.207  17.987  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 338 HOH B O   1 
HETATM 1815 O  O   . HOH E 3 .   ? 9.965  78.097  10.359  1.00 2.28  ? ? ? ? ? ? 339 HOH B O   1 
HETATM 1816 O  O   . HOH E 3 .   ? 16.123 81.289  21.795  1.00 7.02  ? ? ? ? ? ? 340 HOH B O   1 
HETATM 1817 O  O   . HOH E 3 .   ? 31.285 70.790  4.735   1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 341 HOH B O   1 
HETATM 1818 O  O   . HOH E 3 .   ? 21.765 87.619  7.539   1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 342 HOH B O   1 
HETATM 1819 O  O   . HOH E 3 .   ? 28.548 87.480  10.148  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 343 HOH B O   1 
HETATM 1820 O  O   . HOH E 3 .   ? 15.363 75.009  9.828   1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 344 HOH B O   1 
HETATM 1821 O  O   . HOH E 3 .   ? 40.917 93.487  -10.592 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 345 HOH B O   1 
HETATM 1822 O  O   . HOH E 3 .   ? 21.115 90.113  4.613   1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 346 HOH B O   1 
HETATM 1823 O  O   . HOH E 3 .   ? 14.771 69.638  10.938  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 347 HOH B O   1 
HETATM 1824 O  O   . HOH E 3 .   ? 20.499 64.351  16.598  1.00 5.64  ? ? ? ? ? ? 348 HOH B O   1 
HETATM 1825 O  O   . HOH E 3 .   ? 19.750 78.572  26.338  1.00 2.00  ? ? ? ? ? ? 349 HOH B O   1 
HETATM 1826 O  O   . HOH E 3 .   ? 23.544 62.452  17.253  1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 350 HOH B O   1 
HETATM 1827 O  O   . HOH E 3 .   ? 39.110 80.300  8.135   1.00 3.37  ? ? ? ? ? ? 351 HOH B O   1 
HETATM 1828 O  O   . HOH E 3 .   ? 22.351 99.477  -9.354  1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 352 HOH B O   1 
HETATM 1829 O  O   . HOH E 3 .   ? 28.032 69.090  21.493  1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 353 HOH B O   1 
HETATM 1830 O  O   . HOH E 3 .   ? 30.968 90.564  -14.683 1.00 36.90 ? ? ? ? ? ? 354 HOH B O   1 
HETATM 1831 O  O   . HOH E 3 .   ? 17.590 67.284  27.284  1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 355 HOH B O   1 
HETATM 1832 O  O   . HOH E 3 .   ? 16.823 81.051  1.003   1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 356 HOH B O   1 
HETATM 1833 O  O   . HOH E 3 .   ? 32.164 91.644  -20.749 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 357 HOH B O   1 
HETATM 1834 O  O   . HOH E 3 .   ? 37.926 88.945  -13.120 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 358 HOH B O   1 
HETATM 1835 O  O   . HOH E 3 .   ? 33.448 94.036  -20.886 1.00 8.07  ? ? ? ? ? ? 359 HOH B O   1 
HETATM 1836 O  O   . HOH E 3 .   ? 32.878 102.500 -12.321 1.00 7.71  ? ? ? ? ? ? 360 HOH B O   1 
HETATM 1837 O  O   . HOH E 3 .   ? 14.628 78.196  4.267   1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 361 HOH B O   1 
HETATM 1838 O  O   . HOH E 3 .   ? 14.063 72.316  9.912   1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 362 HOH B O   1 
HETATM 1839 O  O   . HOH F 3 .   ? 22.529 98.982  5.539   1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O   1 
HETATM 1840 O  O   . HOH F 3 .   ? 50.750 118.919 -2.663  1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O   1 
HETATM 1841 O  O   . HOH F 3 .   ? 34.091 125.371 -7.155  1.00 3.59  ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O   1 
HETATM 1842 O  O   . HOH F 3 .   ? 52.272 108.341 -4.202  1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O   1 
HETATM 1843 O  O   . HOH F 3 .   ? 28.101 103.986 6.301   1.00 3.81  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O   1 
HETATM 1844 O  O   . HOH F 3 .   ? 37.100 114.144 1.043   1.00 4.09  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O   1 
HETATM 1845 O  O   . HOH F 3 .   ? 1.064  89.723  -6.889  1.00 7.32  ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O   1 
HETATM 1846 O  O   . HOH F 3 .   ? 27.147 115.172 -1.505  1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O   1 
HETATM 1847 O  O   . HOH F 3 .   ? 41.127 111.612 4.695   1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O   1 
HETATM 1848 O  O   . HOH F 3 .   ? 43.958 99.207  -10.896 1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O   1 
HETATM 1849 O  O   . HOH F 3 .   ? 35.691 101.226 9.697   1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O   1 
HETATM 1850 O  O   . HOH F 3 .   ? 47.620 94.947  -7.062  1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O   1 
HETATM 1851 O  O   . HOH F 3 .   ? 16.117 97.481  0.404   1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O   1 
HETATM 1852 O  O   . HOH F 3 .   ? 43.582 107.549 15.168  1.00 3.03  ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O   1 
HETATM 1853 O  O   . HOH F 3 .   ? 36.340 99.156  -6.442  1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O   1 
HETATM 1854 O  O   . HOH F 3 .   ? 47.465 104.259 -6.292  1.00 5.21  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O   1 
HETATM 1855 O  O   . HOH F 3 .   ? 35.139 109.528 10.228  1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O   1 
HETATM 1856 O  O   . HOH F 3 .   ? 37.139 78.503  -3.234  1.00 7.45  ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O   1 
HETATM 1857 O  O   . HOH F 3 .   ? 41.651 82.328  -4.984  1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O   1 
HETATM 1858 O  O   . HOH F 3 .   ? 22.926 99.309  1.717   1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O   1 
HETATM 1859 O  O   . HOH F 3 .   ? 30.661 116.566 1.697   1.00 5.60  ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O   1 
HETATM 1860 O  O   . HOH F 3 .   ? 52.217 109.384 2.680   1.00 4.06  ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O   1 
HETATM 1861 O  O   . HOH F 3 .   ? 40.983 112.404 -8.059  1.00 4.85  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O   1 
HETATM 1862 O  O   . HOH F 3 .   ? 48.923 112.188 -4.502  1.00 3.49  ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O   1 
HETATM 1863 O  O   . HOH F 3 .   ? 26.714 100.422 3.804   1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O   1 
HETATM 1864 O  O   . HOH F 3 .   ? 49.004 110.209 -2.555  1.00 2.88  ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O   1 
HETATM 1865 O  O   . HOH F 3 .   ? 33.264 96.667  12.400  1.00 3.64  ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O   1 
HETATM 1866 O  O   . HOH F 3 .   ? 25.510 109.289 -3.248  1.00 7.14  ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O   1 
HETATM 1867 O  O   . HOH F 3 .   ? 40.101 123.017 -12.294 1.00 6.20  ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O   1 
HETATM 1868 O  O   . HOH F 3 .   ? 31.000 103.667 -9.634  1.00 4.18  ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O   1 
HETATM 1869 O  O   . HOH F 3 .   ? 21.423 99.818  -4.796  1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O   1 
HETATM 1870 O  O   . HOH F 3 .   ? 22.597 100.286 -0.987  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O   1 
HETATM 1871 O  O   . HOH F 3 .   ? 47.463 122.357 -4.486  1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O   1 
HETATM 1872 O  O   . HOH F 3 .   ? 41.284 108.839 -9.444  1.00 7.14  ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O   1 
HETATM 1873 O  O   . HOH F 3 .   ? 51.306 98.430  9.963   1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O   1 
HETATM 1874 O  O   . HOH F 3 .   ? 23.963 93.507  5.359   1.00 8.02  ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O   1 
HETATM 1875 O  O   . HOH F 3 .   ? 32.267 76.321  -5.909  1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A O   1 
HETATM 1876 O  O   . HOH F 3 .   ? 40.504 112.203 1.769   1.00 5.06  ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O   1 
HETATM 1877 O  O   . HOH F 3 .   ? 30.445 97.680  6.444   1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A O   1 
HETATM 1878 O  O   . HOH F 3 .   ? 31.244 108.435 -9.214  1.00 5.65  ? ? ? ? ? ? 340 HOH A O   1 
HETATM 1879 O  O   . HOH F 3 .   ? 33.399 109.310 -7.660  1.00 2.80  ? ? ? ? ? ? 341 HOH A O   1 
HETATM 1880 O  O   . HOH F 3 .   ? 2.994  89.504  -11.190 1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 342 HOH A O   1 
HETATM 1881 O  O   . HOH F 3 .   ? 43.419 94.805  -9.238  1.00 5.87  ? ? ? ? ? ? 343 HOH A O   1 
HETATM 1882 O  O   . HOH F 3 .   ? 39.190 113.803 -9.806  1.00 8.10  ? ? ? ? ? ? 344 HOH A O   1 
HETATM 1883 O  O   . HOH F 3 .   ? 42.121 124.068 -7.910  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A O   1 
HETATM 1884 O  O   . HOH F 3 .   ? 41.824 94.170  2.261   1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A O   1 
HETATM 1885 O  O   . HOH F 3 .   ? 27.175 72.240  -3.324  1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A O   1 
HETATM 1886 O  O   . HOH F 3 .   ? 28.015 110.749 2.602   1.00 4.51  ? ? ? ? ? ? 348 HOH A O   1 
HETATM 1887 O  O   . HOH F 3 .   ? 27.875 110.884 -7.697  1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A O   1 
HETATM 1888 O  O   . HOH F 3 .   ? 25.487 100.472 0.993   1.00 5.12  ? ? ? ? ? ? 350 HOH A O   1 
HETATM 1889 O  O   . HOH F 3 .   ? 39.089 94.369  6.207   1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A O   1 
HETATM 1890 O  O   . HOH F 3 .   ? 22.828 76.507  -5.601  1.00 25.38 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A O   1 
HETATM 1891 O  O   . HOH F 3 .   ? 35.664 108.099 -9.077  1.00 2.23  ? ? ? ? ? ? 353 HOH A O   1 
HETATM 1892 O  O   . HOH F 3 .   ? 35.796 96.579  5.121   1.00 7.91  ? ? ? ? ? ? 354 HOH A O   1 
HETATM 1893 O  O   . HOH F 3 .   ? 39.804 116.740 -8.078  1.00 2.00  ? ? ? ? ? ? 355 HOH A O   1 
HETATM 1894 O  O   . HOH F 3 .   ? 1.731  93.309  -8.373  1.00 8.02  ? ? ? ? ? ? 356 HOH A O   1 
HETATM 1895 O  O   . HOH F 3 .   ? 7.333  98.108  -6.826  1.00 5.95  ? ? ? ? ? ? 357 HOH A O   1 
HETATM 1896 O  O   . HOH F 3 .   ? 42.869 86.814  -7.746  1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A O   1 
HETATM 1897 O  O   . HOH F 3 .   ? 37.950 108.750 10.717  1.00 5.48  ? ? ? ? ? ? 359 HOH A O   1 
HETATM 1898 O  O   . HOH F 3 .   ? 45.349 93.389  -7.601  1.00 6.83  ? ? ? ? ? ? 360 HOH A O   1 
HETATM 1899 O  O   . HOH F 3 .   ? 17.191 98.279  4.982   1.00 7.21  ? ? ? ? ? ? 361 HOH A O   1 
HETATM 1900 O  O   . HOH F 3 .   ? 30.574 97.116  13.497  1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A O   1 
HETATM 1901 O  O   . HOH F 3 .   ? 51.446 110.883 -1.953  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 363 HOH A O   1 
HETATM 1902 O  O   . HOH F 3 .   ? 47.388 97.664  -8.182  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A O   1 
HETATM 1903 O  O   . HOH F 3 .   ? 42.365 126.575 -0.877  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A O   1 
HETATM 1904 O  O   . HOH F 3 .   ? 28.994 101.209 5.605   1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A O   1 
HETATM 1905 O  O   . HOH F 3 .   ? 42.809 82.108  0.518   1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A O   1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N N   . GLY A 9   ? 0.5056 0.8360 0.6116 -0.0591 -0.0755 0.0224  ? ? ? ? ? ? 3   GLY B N   
2    C CA  . GLY A 9   ? 0.5086 0.8279 0.6155 -0.0710 -0.0704 0.0239  ? ? ? ? ? ? 3   GLY B CA  
3    C C   . GLY A 9   ? 0.4836 0.7395 0.5535 -0.0937 -0.0513 0.0712  ? ? ? ? ? ? 3   GLY B C   
4    O O   . GLY A 9   ? 0.5040 0.7344 0.5796 -0.1219 -0.0268 0.0729  ? ? ? ? ? ? 3   GLY B O   
5    N N   . LEU A 10  ? 0.4648 0.6908 0.4992 -0.0765 -0.0583 0.1037  ? ? ? ? ? ? 4   LEU B N   
6    C CA  . LEU A 10  ? 0.4469 0.6371 0.4653 -0.0871 -0.0505 0.1263  ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CA  
7    C C   . LEU A 10  ? 0.4453 0.6237 0.4517 -0.0809 -0.0520 0.1362  ? ? ? ? ? ? 4   LEU B C   
8    O O   . LEU A 10  ? 0.4398 0.6040 0.4457 -0.0835 -0.0512 0.1396  ? ? ? ? ? ? 4   LEU B O   
9    C CB  . LEU A 10  ? 0.4383 0.6202 0.4676 -0.0810 -0.0509 0.1313  ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CB  
10   C CG  . LEU A 10  ? 0.4402 0.6384 0.4832 -0.0780 -0.0546 0.1178  ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CG  
11   C CD1 . LEU A 10  ? 0.4433 0.6291 0.5175 -0.0717 -0.0561 0.1124  ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CD1 
12   C CD2 . LEU A 10  ? 0.4560 0.6621 0.4815 -0.0868 -0.0459 0.1098  ? ? ? ? ? ? 4   LEU B CD2 
13   N N   . THR A 11  ? 0.4621 0.6578 0.4598 -0.0635 -0.0583 0.1300  ? ? ? ? ? ? 5   THR B N   
14   C CA  . THR A 11  ? 0.4739 0.6662 0.4516 -0.0488 -0.0561 0.1385  ? ? ? ? ? ? 5   THR B CA  
15   C C   . THR A 11  ? 0.4578 0.6425 0.4449 -0.0647 -0.0608 0.1297  ? ? ? ? ? ? 5   THR B C   
16   O O   . THR A 11  ? 0.4555 0.6374 0.4406 -0.0609 -0.0561 0.1344  ? ? ? ? ? ? 5   THR B O   
17   C CB  . THR A 11  ? 0.5250 0.7467 0.4750 -0.0080 -0.0704 0.1233  ? ? ? ? ? ? 5   THR B CB  
18   O OG1 . THR A 11  ? 0.5648 0.7929 0.4961 0.0215  -0.0781 0.1198  ? ? ? ? ? ? 5   THR B OG1 
19   C CG2 . THR A 11  ? 0.5716 0.7795 0.4731 0.0211  -0.0535 0.1466  ? ? ? ? ? ? 5   THR B CG2 
20   N N   . GLU A 12  ? 0.4678 0.6426 0.4676 -0.0810 -0.0632 0.1143  ? ? ? ? ? ? 6   GLU B N   
21   C CA  . GLU A 12  ? 0.4950 0.6329 0.4854 -0.0866 -0.0631 0.1110  ? ? ? ? ? ? 6   GLU B CA  
22   C C   . GLU A 12  ? 0.5058 0.6072 0.4611 -0.0774 -0.0644 0.1264  ? ? ? ? ? ? 6   GLU B C   
23   O O   . GLU A 12  ? 0.5256 0.6145 0.4651 -0.0600 -0.0779 0.1200  ? ? ? ? ? ? 6   GLU B O   
24   C CB  . GLU A 12  ? 0.5532 0.6659 0.5706 -0.1093 -0.0451 0.0918  ? ? ? ? ? ? 6   GLU B CB  
25   C CG  . GLU A 12  ? 0.5601 0.7308 0.6384 -0.1081 -0.0573 0.0444  ? ? ? ? ? ? 6   GLU B CG  
26   C CD  . GLU A 12  ? 0.5428 0.7520 0.6048 -0.0730 -0.0871 0.0351  ? ? ? ? ? ? 6   GLU B CD  
27   O OE1 . GLU A 12  ? 0.5516 0.7317 0.5940 -0.0679 -0.0917 0.0429  ? ? ? ? ? ? 6   GLU B OE1 
28   O OE2 . GLU A 12  ? 0.5408 0.8071 0.5978 -0.0410 -0.1048 0.0194  ? ? ? ? ? ? 6   GLU B OE2 
29   N N   . LEU A 13  ? 0.5022 0.5979 0.4468 -0.0786 -0.0575 0.1353  ? ? ? ? ? ? 7   LEU B N   
30   C CA  . LEU A 13  ? 0.5255 0.6098 0.4407 -0.0523 -0.0707 0.1315  ? ? ? ? ? ? 7   LEU B CA  
31   C C   . LEU A 13  ? 0.4768 0.6126 0.4441 -0.0459 -0.0852 0.1077  ? ? ? ? ? ? 7   LEU B C   
32   O O   . LEU A 13  ? 0.5069 0.6542 0.4743 -0.0180 -0.1064 0.0796  ? ? ? ? ? ? 7   LEU B O   
33   C CB  . LEU A 13  ? 0.5480 0.6258 0.4422 -0.0485 -0.0613 0.1372  ? ? ? ? ? ? 7   LEU B CB  
34   C CG  . LEU A 13  ? 0.6660 0.6728 0.4738 -0.0282 -0.0398 0.1572  ? ? ? ? ? ? 7   LEU B CG  
35   C CD1 . LEU A 13  ? 0.6747 0.6925 0.4800 -0.0391 -0.0163 0.1626  ? ? ? ? ? ? 7   LEU B CD1 
36   C CD2 . LEU A 13  ? 0.7561 0.7359 0.4886 0.0351  -0.0682 0.1472  ? ? ? ? ? ? 7   LEU B CD2 
37   N N   . LEU A 14  ? 0.4282 0.5902 0.4396 -0.0666 -0.0685 0.1141  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B N   
38   C CA  . LEU A 14  ? 0.4164 0.6072 0.4876 -0.0726 -0.0537 0.0975  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CA  
39   C C   . LEU A 14  ? 0.4226 0.6321 0.5050 -0.0677 -0.0513 0.0842  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B C   
40   O O   . LEU A 14  ? 0.4333 0.6770 0.5814 -0.0720 -0.0389 0.0503  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B O   
41   C CB  . LEU A 14  ? 0.4209 0.5976 0.5028 -0.0852 -0.0213 0.1232  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CB  
42   C CG  . LEU A 14  ? 0.4227 0.5895 0.5275 -0.0903 -0.0176 0.1220  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CG  
43   C CD1 . LEU A 14  ? 0.4594 0.5911 0.5339 -0.0832 0.0066  0.1561  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD1 
44   C CD2 . LEU A 14  ? 0.4372 0.6237 0.6303 -0.1005 -0.0076 0.0808  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD2 
45   N N   . LYS A 15  ? 0.4232 0.6189 0.4587 -0.0601 -0.0611 0.0992  ? ? ? ? ? ? 9   LYS B N   
46   C CA  . LYS A 15  ? 0.4336 0.6484 0.4714 -0.0475 -0.0692 0.0807  ? ? ? ? ? ? 9   LYS B CA  
47   C C   . LYS A 15  ? 0.4573 0.6812 0.5053 -0.0249 -0.0993 0.0420  ? ? ? ? ? ? 9   LYS B C   
48   O O   . LYS A 15  ? 0.4957 0.6771 0.4921 -0.0040 -0.1226 0.0460  ? ? ? ? ? ? 9   LYS B O   
49   C CB  . LYS A 15  ? 0.4461 0.6416 0.4432 -0.0397 -0.0834 0.0895  ? ? ? ? ? ? 9   LYS B CB  
50   C CG  . LYS A 15  ? 0.4495 0.6669 0.4352 -0.0341 -0.0691 0.1010  ? ? ? ? ? ? 9   LYS B CG  
51   C CD  . LYS A 15  ? 0.4700 0.6886 0.4482 -0.0236 -0.0930 0.0808  ? ? ? ? ? ? 9   LYS B CD  
52   C CE  . LYS A 15  ? 0.4968 0.7547 0.4577 0.0038  -0.0949 0.0733  ? ? ? ? ? ? 9   LYS B CE  
53   N NZ  . LYS A 15  ? 0.5220 0.7967 0.5128 0.0101  -0.1228 0.0290  ? ? ? ? ? ? 9   LYS B NZ  
54   N N   . GLY A 16  ? 0.5563 0.4117 0.7710 -0.1007 0.0101  0.0655  ? ? ? ? ? ? 10  GLY B N   
55   C CA  . GLY A 16  ? 0.5692 0.3958 0.7562 -0.0901 0.0166  0.0915  ? ? ? ? ? ? 10  GLY B CA  
56   C C   . GLY A 16  ? 0.5299 0.3834 0.6694 -0.0793 0.0311  0.1130  ? ? ? ? ? ? 10  GLY B C   
57   O O   . GLY A 16  ? 0.5434 0.3829 0.6549 -0.0685 0.0329  0.1332  ? ? ? ? ? ? 10  GLY B O   
58   N N   . SER A 17  ? 0.4917 0.3851 0.6243 -0.0813 0.0404  0.1074  ? ? ? ? ? ? 11  SER B N   
59   C CA  . SER A 17  ? 0.4576 0.3762 0.5436 -0.0696 0.0520  0.1146  ? ? ? ? ? ? 11  SER B CA  
60   C C   . SER A 17  ? 0.3885 0.3210 0.4531 -0.0560 0.0424  0.0856  ? ? ? ? ? ? 11  SER B C   
61   O O   . SER A 17  ? 0.3632 0.3009 0.3888 -0.0446 0.0436  0.0837  ? ? ? ? ? ? 11  SER B O   
62   C CB  . SER A 17  ? 0.4877 0.4395 0.5816 -0.0792 0.0755  0.1320  ? ? ? ? ? ? 11  SER B CB  
63   O OG  . SER A 17  ? 0.5536 0.4996 0.6405 -0.0857 0.0899  0.1683  ? ? ? ? ? ? 11  SER B OG  
64   N N   . LEU A 18  ? 0.3685 0.3083 0.4606 -0.0583 0.0322  0.0644  ? ? ? ? ? ? 12  LEU B N   
65   C CA  . LEU A 18  ? 0.3174 0.2735 0.3950 -0.0459 0.0254  0.0440  ? ? ? ? ? ? 12  LEU B CA  
66   C C   . LEU A 18  ? 0.2858 0.2248 0.3328 -0.0329 0.0135  0.0339  ? ? ? ? ? ? 12  LEU B C   
67   O O   . LEU A 18  ? 0.2533 0.2010 0.2769 -0.0231 0.0149  0.0281  ? ? ? ? ? ? 12  LEU B O   
68   C CB  . LEU A 18  ? 0.3216 0.2972 0.4357 -0.0504 0.0155  0.0285  ? ? ? ? ? ? 12  LEU B CB  
69   C CG  . LEU A 18  ? 0.2922 0.2953 0.4033 -0.0382 0.0140  0.0183  ? ? ? ? ? ? 12  LEU B CG  
70   C CD1 . LEU A 18  ? 0.2853 0.3029 0.3854 -0.0320 0.0342  0.0274  ? ? ? ? ? ? 12  LEU B CD1 
71   C CD2 . LEU A 18  ? 0.3147 0.3454 0.4677 -0.0441 0.0023  0.0081  ? ? ? ? ? ? 12  LEU B CD2 
72   N N   . GLU A 19  ? 0.3040 0.2185 0.3563 -0.0331 0.0035  0.0322  ? ? ? ? ? ? 13  GLU B N   
73   C CA  . GLU A 19  ? 0.2846 0.1873 0.3136 -0.0198 -0.0053 0.0245  ? ? ? ? ? ? 13  GLU B CA  
74   C C   . GLU A 19  ? 0.2669 0.1740 0.2646 -0.0137 0.0015  0.0379  ? ? ? ? ? ? 13  GLU B C   
75   O O   . GLU A 19  ? 0.2355 0.1520 0.2144 -0.0055 -0.0011 0.0294  ? ? ? ? ? ? 13  GLU B O   
76   C CB  . GLU A 19  ? 0.3265 0.2002 0.3728 -0.0189 -0.0143 0.0207  ? ? ? ? ? ? 13  GLU B CB  
77   C CG  . GLU A 19  ? 0.3162 0.1839 0.3452 -0.0024 -0.0220 0.0099  ? ? ? ? ? ? 13  GLU B CG  
78   C CD  . GLU A 19  ? 0.3680 0.2070 0.4186 0.0021  -0.0308 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 13  GLU B CD  
79   O OE1 . GLU A 19  ? 0.3936 0.2300 0.4617 -0.0030 -0.0386 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 13  GLU B OE1 
80   O OE2 . GLU A 19  ? 0.3933 0.2131 0.4446 0.0120  -0.0309 0.0075  ? ? ? ? ? ? 13  GLU B OE2 
81   N N   . GLY A 20  ? 0.2967 0.2004 0.2899 -0.0189 0.0099  0.0594  ? ? ? ? ? ? 14  GLY B N   
82   C CA  . GLY A 20  ? 0.2960 0.2117 0.2563 -0.0145 0.0144  0.0700  ? ? ? ? ? ? 14  GLY B CA  
83   C C   . GLY A 20  ? 0.2691 0.2058 0.2116 -0.0146 0.0219  0.0576  ? ? ? ? ? ? 14  GLY B C   
84   O O   . GLY A 20  ? 0.2569 0.2008 0.1780 -0.0098 0.0182  0.0504  ? ? ? ? ? ? 14  GLY B O   
85   N N   . MET A 21  ? 0.2679 0.2141 0.2252 -0.0200 0.0322  0.0540  ? ? ? ? ? ? 15  MET B N   
86   C CA  . MET A 21  ? 0.2543 0.2154 0.2034 -0.0173 0.0413  0.0409  ? ? ? ? ? ? 15  MET B CA  
87   C C   . MET A 21  ? 0.2158 0.1723 0.1667 -0.0103 0.0325  0.0249  ? ? ? ? ? ? 15  MET B C   
88   O O   . MET A 21  ? 0.2142 0.1723 0.1513 -0.0074 0.0363  0.0153  ? ? ? ? ? ? 15  MET B O   
89   C CB  . MET A 21  ? 0.2698 0.2461 0.2444 -0.0215 0.0542  0.0427  ? ? ? ? ? ? 15  MET B CB  
90   C CG  . MET A 21  ? 0.3185 0.3103 0.2850 -0.0272 0.0723  0.0579  ? ? ? ? ? ? 15  MET B CG  
91   S SD  . MET A 21  ? 0.3411 0.3610 0.3477 -0.0316 0.0902  0.0597  ? ? ? ? ? ? 15  MET B SD  
92   C CE  . MET A 21  ? 0.3555 0.3664 0.4046 -0.0474 0.0816  0.0759  ? ? ? ? ? ? 15  MET B CE  
93   N N   . ILE A 22  ? 0.1965 0.1477 0.1646 -0.0083 0.0217  0.0218  ? ? ? ? ? ? 16  ILE B N   
94   C CA  . ILE A 22  ? 0.1715 0.1233 0.1391 -0.0009 0.0152  0.0126  ? ? ? ? ? ? 16  ILE B CA  
95   C C   . ILE A 22  ? 0.1614 0.1083 0.1107 0.0016  0.0107  0.0113  ? ? ? ? ? ? 16  ILE B C   
96   O O   . ILE A 22  ? 0.1546 0.1027 0.0994 0.0034  0.0130  0.0072  ? ? ? ? ? ? 16  ILE B O   
97   C CB  . ILE A 22  ? 0.1707 0.1273 0.1559 0.0018  0.0047  0.0075  ? ? ? ? ? ? 16  ILE B CB  
98   C CG1 . ILE A 22  ? 0.1809 0.1533 0.1890 0.0007  0.0079  0.0074  ? ? ? ? ? ? 16  ILE B CG1 
99   C CG2 . ILE A 22  ? 0.1592 0.1196 0.1343 0.0108  -0.0015 0.0030  ? ? ? ? ? ? 16  ILE B CG2 
100  C CD1 . ILE A 22  ? 0.1981 0.1814 0.2292 -0.0022 -0.0047 0.0005  ? ? ? ? ? ? 16  ILE B CD1 
101  N N   . LEU A 23  ? 0.1683 0.1102 0.1129 0.0015  0.0048  0.0164  ? ? ? ? ? ? 17  LEU B N   
102  C CA  . LEU A 23  ? 0.1665 0.1122 0.0995 0.0043  -0.0002 0.0170  ? ? ? ? ? ? 17  LEU B CA  
103  C C   . LEU A 23  ? 0.1759 0.1296 0.0932 -0.0012 0.0039  0.0144  ? ? ? ? ? ? 17  LEU B C   
104  O O   . LEU A 23  ? 0.1728 0.1337 0.0889 -0.0024 0.0009  0.0084  ? ? ? ? ? ? 17  LEU B O   
105  C CB  . LEU A 23  ? 0.1873 0.1268 0.1219 0.0083  -0.0070 0.0269  ? ? ? ? ? ? 17  LEU B CB  
106  C CG  . LEU A 23  ? 0.1934 0.1222 0.1439 0.0165  -0.0137 0.0223  ? ? ? ? ? ? 17  LEU B CG  
107  C CD1 . LEU A 23  ? 0.2316 0.1432 0.1907 0.0196  -0.0174 0.0355  ? ? ? ? ? ? 17  LEU B CD1 
108  C CD2 . LEU A 23  ? 0.1816 0.1240 0.1318 0.0257  -0.0171 0.0142  ? ? ? ? ? ? 17  LEU B CD2 
109  N N   . GLU A 24  ? 0.1972 0.1522 0.1041 -0.0054 0.0114  0.0172  ? ? ? ? ? ? 18  GLU B N   
110  C CA  . GLU A 24  ? 0.2226 0.1860 0.1107 -0.0099 0.0165  0.0075  ? ? ? ? ? ? 18  GLU B CA  
111  C C   . GLU A 24  ? 0.2162 0.1722 0.1140 -0.0112 0.0223  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 18  GLU B C   
112  O O   . GLU A 24  ? 0.2342 0.1917 0.1267 -0.0162 0.0197  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 18  GLU B O   
113  C CB  . GLU A 24  ? 0.2580 0.2287 0.1314 -0.0117 0.0276  0.0137  ? ? ? ? ? ? 18  GLU B CB  
114  C CG  . GLU A 24  ? 0.3032 0.2866 0.1496 -0.0144 0.0336  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 18  GLU B CG  
115  C CD  . GLU A 24  ? 0.3312 0.3299 0.1541 -0.0166 0.0195  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 18  GLU B CD  
116  O OE1 . GLU A 24  ? 0.3294 0.3336 0.1511 -0.0134 0.0089  0.0160  ? ? ? ? ? ? 18  GLU B OE1 
117  O OE2 . GLU A 24  ? 0.3645 0.3707 0.1733 -0.0211 0.0182  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 18  GLU B OE2 
118  N N   . ARG A 25  ? 0.2009 0.1495 0.1165 -0.0069 0.0291  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 19  ARG B N   
119  C CA  . ARG A 25  ? 0.2047 0.1427 0.1339 -0.0045 0.0349  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 19  ARG B CA  
120  C C   . ARG A 25  ? 0.1924 0.1264 0.1289 -0.0064 0.0278  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 19  ARG B C   
121  O O   . ARG A 25  ? 0.2156 0.1393 0.1583 -0.0111 0.0311  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 19  ARG B O   
122  C CB  . ARG A 25  ? 0.1968 0.1353 0.1461 0.0037  0.0403  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 19  ARG B CB  
123  C CG  . ARG A 25  ? 0.2084 0.1354 0.1757 0.0109  0.0447  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 19  ARG B CG  
124  C CD  . ARG A 25  ? 0.2519 0.1628 0.2205 0.0105  0.0560  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 19  ARG B CD  
125  N NE  . ARG A 25  ? 0.2745 0.1653 0.2648 0.0168  0.0598  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 19  ARG B NE  
126  C CZ  . ARG A 25  ? 0.2817 0.1590 0.2767 0.0104  0.0563  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 19  ARG B CZ  
127  N NH1 . ARG A 25  ? 0.2636 0.1498 0.2450 -0.0017 0.0481  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 19  ARG B NH1 
128  N NH2 . ARG A 25  ? 0.3152 0.1718 0.3329 0.0167  0.0621  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 19  ARG B NH2 
129  N N   . ILE A 26  ? 0.1664 0.1087 0.1043 -0.0034 0.0196  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 20  ILE B N   
130  C CA  . ILE A 26  ? 0.1600 0.1076 0.1046 -0.0038 0.0159  0.0006  ? ? ? ? ? ? 20  ILE B CA  
131  C C   . ILE A 26  ? 0.1763 0.1312 0.1195 -0.0137 0.0121  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 20  ILE B C   
132  O O   . ILE A 26  ? 0.1902 0.1452 0.1474 -0.0201 0.0145  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 20  ILE B O   
133  C CB  . ILE A 26  ? 0.1414 0.0999 0.0856 0.0046  0.0095  0.0071  ? ? ? ? ? ? 20  ILE B CB  
134  C CG1 . ILE A 26  ? 0.1379 0.0951 0.0855 0.0121  0.0096  0.0098  ? ? ? ? ? ? 20  ILE B CG1 
135  C CG2 . ILE A 26  ? 0.1443 0.1160 0.0944 0.0058  0.0100  0.0116  ? ? ? ? ? ? 20  ILE B CG2 
136  C CD1 . ILE A 26  ? 0.1360 0.1013 0.0818 0.0192  0.0017  0.0073  ? ? ? ? ? ? 20  ILE B CD1 
137  N N   . SER A 27  ? 0.1849 0.1484 0.1134 -0.0157 0.0057  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 21  SER B N   
138  C CA  . SER A 27  ? 0.2106 0.1902 0.1363 -0.0245 -0.0025 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 21  SER B CA  
139  C C   . SER A 27  ? 0.2486 0.2194 0.1791 -0.0370 0.0011  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 21  SER B C   
140  O O   . SER A 27  ? 0.2744 0.2585 0.2158 -0.0483 -0.0062 -0.0457 ? ? ? ? ? ? 21  SER B O   
141  C CB  . SER A 27  ? 0.2275 0.2208 0.1310 -0.0216 -0.0107 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 21  SER B CB  
142  O OG  . SER A 27  ? 0.2566 0.2446 0.1389 -0.0244 -0.0045 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 21  SER B OG  
143  N N   . ARG A 28  ? 0.2606 0.2098 0.1875 -0.0349 0.0121  -0.0438 ? ? ? ? ? ? 22  ARG B N   
144  C CA  . ARG A 28  ? 0.3123 0.2449 0.2440 -0.0437 0.0177  -0.0662 ? ? ? ? ? ? 22  ARG B CA  
145  C C   . ARG A 28  ? 0.3257 0.2368 0.2904 -0.0497 0.0237  -0.0638 ? ? ? ? ? ? 22  ARG B C   
146  O O   . ARG A 28  ? 0.3812 0.2743 0.3596 -0.0608 0.0263  -0.0835 ? ? ? ? ? ? 22  ARG B O   
147  C CB  . ARG A 28  ? 0.3312 0.2522 0.2489 -0.0351 0.0296  -0.0751 ? ? ? ? ? ? 22  ARG B CB  
148  C CG  . ARG A 28  ? 0.3441 0.2884 0.2276 -0.0330 0.0267  -0.0772 ? ? ? ? ? ? 22  ARG B CG  
149  C CD  . ARG A 28  ? 0.3959 0.3357 0.2642 -0.0290 0.0405  -0.0969 ? ? ? ? ? ? 22  ARG B CD  
150  N NE  . ARG A 28  ? 0.4394 0.4066 0.2684 -0.0302 0.0379  -0.1036 ? ? ? ? ? ? 22  ARG B NE  
151  C CZ  . ARG A 28  ? 0.4436 0.4265 0.2533 -0.0227 0.0478  -0.0895 ? ? ? ? ? ? 22  ARG B CZ  
152  N NH1 . ARG A 28  ? 0.4043 0.3791 0.2354 -0.0153 0.0591  -0.0720 ? ? ? ? ? ? 22  ARG B NH1 
153  N NH2 . ARG A 28  ? 0.4972 0.5078 0.2671 -0.0234 0.0461  -0.0915 ? ? ? ? ? ? 22  ARG B NH2 
154  N N   . GLY A 29  ? 0.2874 0.2003 0.2648 -0.0427 0.0263  -0.0398 ? ? ? ? ? ? 23  GLY B N   
155  C CA  . GLY A 29  ? 0.3063 0.2056 0.3125 -0.0476 0.0332  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 23  GLY B CA  
156  C C   . GLY A 29  ? 0.2715 0.1774 0.2771 -0.0333 0.0371  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 23  GLY B C   
157  O O   . GLY A 29  ? 0.2413 0.1518 0.2306 -0.0202 0.0355  0.0017  ? ? ? ? ? ? 23  GLY B O   
158  N N   . GLU A 30  ? 0.2858 0.1959 0.3095 -0.0368 0.0424  0.0170  ? ? ? ? ? ? 24  GLU B N   
159  C CA  . GLU A 30  ? 0.2710 0.1935 0.2889 -0.0224 0.0464  0.0415  ? ? ? ? ? ? 24  GLU B CA  
160  C C   . GLU A 30  ? 0.2800 0.1840 0.2954 -0.0081 0.0500  0.0497  ? ? ? ? ? ? 24  GLU B C   
161  O O   . GLU A 30  ? 0.3206 0.1947 0.3541 -0.0095 0.0571  0.0492  ? ? ? ? ? ? 24  GLU B O   
162  C CB  . GLU A 30  ? 0.3027 0.2366 0.3393 -0.0289 0.0556  0.0637  ? ? ? ? ? ? 24  GLU B CB  
163  C CG  . GLU A 30  ? 0.3656 0.2677 0.4339 -0.0406 0.0668  0.0745  ? ? ? ? ? ? 24  GLU B CG  
164  C CD  . GLU A 30  ? 0.4056 0.3203 0.4894 -0.0427 0.0799  0.1087  ? ? ? ? ? ? 24  GLU B CD  
165  O OE1 . GLU A 30  ? 0.3867 0.3415 0.4581 -0.0382 0.0809  0.1182  ? ? ? ? ? ? 24  GLU B OE1 
166  O OE2 . GLU A 30  ? 0.4668 0.3509 0.5764 -0.0477 0.0909  0.1274  ? ? ? ? ? ? 24  GLU B OE2 
167  N N   . THR A 31  ? 0.2502 0.1734 0.2472 0.0062  0.0441  0.0550  ? ? ? ? ? ? 25  THR B N   
168  C CA  . THR A 31  ? 0.2542 0.1725 0.2509 0.0204  0.0430  0.0597  ? ? ? ? ? ? 25  THR B CA  
169  C C   . THR A 31  ? 0.2475 0.1947 0.2286 0.0339  0.0358  0.0723  ? ? ? ? ? ? 25  THR B C   
170  O O   . THR A 31  ? 0.2399 0.2080 0.2074 0.0335  0.0335  0.0741  ? ? ? ? ? ? 25  THR B O   
171  C CB  . THR A 31  ? 0.2348 0.1458 0.2292 0.0191  0.0406  0.0377  ? ? ? ? ? ? 25  THR B CB  
172  O OG1 . THR A 31  ? 0.2460 0.1574 0.2497 0.0325  0.0414  0.0427  ? ? ? ? ? ? 25  THR B OG1 
173  C CG2 . THR A 31  ? 0.1950 0.1243 0.1716 0.0153  0.0316  0.0263  ? ? ? ? ? ? 25  THR B CG2 
174  N N   . TYR A 32  ? 0.2599 0.2121 0.2446 0.0469  0.0318  0.0789  ? ? ? ? ? ? 26  TYR B N   
175  C CA  . TYR A 32  ? 0.2706 0.2546 0.2405 0.0599  0.0215  0.0879  ? ? ? ? ? ? 26  TYR B CA  
176  C C   . TYR A 32  ? 0.2586 0.2541 0.2360 0.0652  0.0110  0.0756  ? ? ? ? ? ? 26  TYR B C   
177  O O   . TYR A 32  ? 0.2452 0.2243 0.2393 0.0609  0.0158  0.0652  ? ? ? ? ? ? 26  TYR B O   
178  C CB  . TYR A 32  ? 0.3263 0.3165 0.2968 0.0720  0.0262  0.1201  ? ? ? ? ? ? 26  TYR B CB  
179  C CG  . TYR A 32  ? 0.3628 0.3257 0.3615 0.0789  0.0339  0.1359  ? ? ? ? ? ? 26  TYR B CG  
180  C CD1 . TYR A 32  ? 0.3821 0.3057 0.4015 0.0683  0.0484  0.1387  ? ? ? ? ? ? 26  TYR B CD1 
181  C CD2 . TYR A 32  ? 0.3896 0.3669 0.3984 0.0970  0.0260  0.1466  ? ? ? ? ? ? 26  TYR B CD2 
182  C CE1 . TYR A 32  ? 0.4300 0.3218 0.4789 0.0765  0.0565  0.1495  ? ? ? ? ? ? 26  TYR B CE1 
183  C CE2 . TYR A 32  ? 0.4328 0.3838 0.4723 0.1078  0.0342  0.1615  ? ? ? ? ? ? 26  TYR B CE2 
184  C CZ  . TYR A 32  ? 0.4548 0.3593 0.5138 0.0981  0.0505  0.1620  ? ? ? ? ? ? 26  TYR B CZ  
185  O OH  . TYR A 32  ? 0.5114 0.3823 0.6044 0.1101  0.0599  0.1727  ? ? ? ? ? ? 26  TYR B OH  
186  N N   . GLY A 33  ? 0.2726 0.3000 0.2386 0.0738  -0.0028 0.0749  ? ? ? ? ? ? 27  GLY B N   
187  C CA  . GLY A 33  ? 0.2676 0.3132 0.2465 0.0745  -0.0154 0.0604  ? ? ? ? ? ? 27  GLY B CA  
188  C C   . GLY A 33  ? 0.2806 0.3268 0.2900 0.0819  -0.0129 0.0680  ? ? ? ? ? ? 27  GLY B C   
189  O O   . GLY A 33  ? 0.2606 0.3038 0.2889 0.0744  -0.0104 0.0541  ? ? ? ? ? ? 27  GLY B O   
190  N N   . TYR A 34  ? 0.3231 0.3750 0.3390 0.0981  -0.0119 0.0924  ? ? ? ? ? ? 28  TYR B N   
191  C CA  . TYR A 34  ? 0.3483 0.4007 0.3983 0.1109  -0.0082 0.1019  ? ? ? ? ? ? 28  TYR B CA  
192  C C   . TYR A 34  ? 0.3297 0.3443 0.3973 0.1035  0.0109  0.0897  ? ? ? ? ? ? 28  TYR B C   
193  O O   . TYR A 34  ? 0.3316 0.3542 0.4253 0.1068  0.0148  0.0806  ? ? ? ? ? ? 28  TYR B O   
194  C CB  . TYR A 34  ? 0.4095 0.4661 0.4632 0.1318  -0.0087 0.1360  ? ? ? ? ? ? 28  TYR B CB  
195  C CG  . TYR A 34  ? 0.4486 0.5020 0.5429 0.1504  -0.0038 0.1486  ? ? ? ? ? ? 28  TYR B CG  
196  C CD1 . TYR A 34  ? 0.4730 0.5732 0.5902 0.1647  -0.0196 0.1517  ? ? ? ? ? ? 28  TYR B CD1 
197  C CD2 . TYR A 34  ? 0.4713 0.4764 0.5856 0.1542  0.0162  0.1550  ? ? ? ? ? ? 28  TYR B CD2 
198  C CE1 . TYR A 34  ? 0.5149 0.6165 0.6750 0.1855  -0.0140 0.1639  ? ? ? ? ? ? 28  TYR B CE1 
199  C CE2 . TYR A 34  ? 0.5185 0.5174 0.6733 0.1750  0.0227  0.1638  ? ? ? ? ? ? 28  TYR B CE2 
200  C CZ  . TYR A 34  ? 0.5383 0.5868 0.7164 0.1921  0.0084  0.1700  ? ? ? ? ? ? 28  TYR B CZ  
201  O OH  . TYR A 34  ? 0.5908 0.6367 0.8145 0.2162  0.0160  0.1793  ? ? ? ? ? ? 28  TYR B OH  
202  N N   . GLU A 35  ? 0.3207 0.3001 0.3744 0.0933  0.0225  0.0880  ? ? ? ? ? ? 29  GLU B N   
203  C CA  . GLU A 35  ? 0.3174 0.2631 0.3806 0.0853  0.0382  0.0717  ? ? ? ? ? ? 29  GLU B CA  
204  C C   . GLU A 35  ? 0.2773 0.2324 0.3332 0.0719  0.0386  0.0477  ? ? ? ? ? ? 29  GLU B C   
205  O O   . GLU A 35  ? 0.2892 0.2408 0.3600 0.0741  0.0492  0.0360  ? ? ? ? ? ? 29  GLU B O   
206  C CB  . GLU A 35  ? 0.3262 0.2396 0.3788 0.0744  0.0461  0.0740  ? ? ? ? ? ? 29  GLU B CB  
207  C CG  . GLU A 35  ? 0.3493 0.2267 0.4139 0.0677  0.0602  0.0551  ? ? ? ? ? ? 29  GLU B CG  
208  C CD  . GLU A 35  ? 0.3744 0.2219 0.4395 0.0551  0.0659  0.0583  ? ? ? ? ? ? 29  GLU B CD  
209  O OE1 . GLU A 35  ? 0.3422 0.1995 0.3883 0.0401  0.0609  0.0541  ? ? ? ? ? ? 29  GLU B OE1 
210  O OE2 . GLU A 35  ? 0.4342 0.2485 0.5241 0.0601  0.0756  0.0653  ? ? ? ? ? ? 29  GLU B OE2 
211  N N   . ILE A 36  ? 0.2407 0.2076 0.2748 0.0601  0.0289  0.0421  ? ? ? ? ? ? 30  ILE B N   
212  C CA  . ILE A 36  ? 0.2136 0.1877 0.2424 0.0478  0.0284  0.0267  ? ? ? ? ? ? 30  ILE B CA  
213  C C   . ILE A 36  ? 0.2235 0.2235 0.2783 0.0519  0.0277  0.0253  ? ? ? ? ? ? 30  ILE B C   
214  O O   . ILE A 36  ? 0.2259 0.2271 0.2876 0.0463  0.0388  0.0172  ? ? ? ? ? ? 30  ILE B O   
215  C CB  . ILE A 36  ? 0.1869 0.1661 0.1953 0.0383  0.0170  0.0230  ? ? ? ? ? ? 30  ILE B CB  
216  C CG1 . ILE A 36  ? 0.1794 0.1415 0.1687 0.0339  0.0196  0.0243  ? ? ? ? ? ? 30  ILE B CG1 
217  C CG2 . ILE A 36  ? 0.1737 0.1543 0.1819 0.0268  0.0178  0.0136  ? ? ? ? ? ? 30  ILE B CG2 
218  C CD1 . ILE A 36  ? 0.1688 0.1415 0.1426 0.0333  0.0097  0.0243  ? ? ? ? ? ? 30  ILE B CD1 
219  N N   . THR A 37  ? 0.2378 0.2640 0.3072 0.0614  0.0147  0.0338  ? ? ? ? ? ? 31  THR B N   
220  C CA  . THR A 37  ? 0.2559 0.3162 0.3595 0.0653  0.0107  0.0334  ? ? ? ? ? ? 31  THR B CA  
221  C C   . THR A 37  ? 0.2800 0.3388 0.4093 0.0763  0.0290  0.0343  ? ? ? ? ? ? 31  THR B C   
222  O O   . THR A 37  ? 0.2848 0.3603 0.4341 0.0708  0.0389  0.0273  ? ? ? ? ? ? 31  THR B O   
223  C CB  . THR A 37  ? 0.2821 0.3764 0.3950 0.0770  -0.0099 0.0426  ? ? ? ? ? ? 31  THR B CB  
224  O OG1 . THR A 37  ? 0.2723 0.3700 0.3589 0.0679  -0.0254 0.0349  ? ? ? ? ? ? 31  THR B OG1 
225  C CG2 . THR A 37  ? 0.3062 0.4442 0.4622 0.0790  -0.0170 0.0404  ? ? ? ? ? ? 31  THR B CG2 
226  N N   . LYS A 38  ? 0.3050 0.3428 0.4352 0.0920  0.0354  0.0434  ? ? ? ? ? ? 32  LYS B N   
227  C CA  . LYS A 38  ? 0.3433 0.3711 0.4987 0.1066  0.0538  0.0406  ? ? ? ? ? ? 32  LYS B CA  
228  C C   . LYS A 38  ? 0.3385 0.3463 0.4786 0.0947  0.0728  0.0196  ? ? ? ? ? ? 32  LYS B C   
229  O O   . LYS A 38  ? 0.3654 0.3875 0.5258 0.1010  0.0885  0.0103  ? ? ? ? ? ? 32  LYS B O   
230  C CB  . LYS A 38  ? 0.3830 0.3804 0.5431 0.1237  0.0562  0.0553  ? ? ? ? ? ? 32  LYS B CB  
231  C CG  . LYS A 38  ? 0.4411 0.4274 0.6374 0.1452  0.0731  0.0532  ? ? ? ? ? ? 32  LYS B CG  
232  C CD  . LYS A 38  ? 0.4928 0.4371 0.6972 0.1598  0.0766  0.0699  ? ? ? ? ? ? 32  LYS B CD  
233  C CE  . LYS A 38  ? 0.5554 0.4631 0.7856 0.1733  0.0990  0.0529  ? ? ? ? ? ? 32  LYS B CE  
234  N NZ  . LYS A 38  ? 0.5917 0.5316 0.8635 0.1965  0.1077  0.0492  ? ? ? ? ? ? 32  LYS B NZ  
235  N N   . TYR A 39  ? 0.3124 0.2938 0.4165 0.0789  0.0711  0.0128  ? ? ? ? ? ? 33  TYR B N   
236  C CA  . TYR A 39  ? 0.3136 0.2832 0.3946 0.0666  0.0839  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 33  TYR B CA  
237  C C   . TYR A 39  ? 0.3060 0.3080 0.3907 0.0582  0.0893  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 33  TYR B C   
238  O O   . TYR A 39  ? 0.3373 0.3456 0.4185 0.0588  0.1074  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 33  TYR B O   
239  C CB  . TYR A 39  ? 0.2866 0.2335 0.3332 0.0515  0.0753  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 33  TYR B CB  
240  C CG  . TYR A 39  ? 0.2851 0.2329 0.3033 0.0379  0.0810  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 33  TYR B CG  
241  C CD1 . TYR A 39  ? 0.3296 0.2644 0.3347 0.0380  0.0945  -0.0416 ? ? ? ? ? ? 33  TYR B CD1 
242  C CD2 . TYR A 39  ? 0.2527 0.2144 0.2566 0.0261  0.0722  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 33  TYR B CD2 
243  C CE1 . TYR A 39  ? 0.3406 0.2841 0.3137 0.0273  0.0977  -0.0513 ? ? ? ? ? ? 33  TYR B CE1 
244  C CE2 . TYR A 39  ? 0.2627 0.2276 0.2400 0.0163  0.0767  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 33  TYR B CE2 
245  C CZ  . TYR A 39  ? 0.3059 0.2655 0.2650 0.0172  0.0887  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 33  TYR B CZ  
246  O OH  . TYR A 39  ? 0.3270 0.2969 0.2538 0.0091  0.0910  -0.0386 ? ? ? ? ? ? 33  TYR B OH  
247  N N   . LEU A 40  ? 0.2759 0.2983 0.3684 0.0500  0.0744  0.0041  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B N   
248  C CA  . LEU A 40  ? 0.2764 0.3261 0.3816 0.0380  0.0779  0.0070  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B CA  
249  C C   . LEU A 40  ? 0.3087 0.3957 0.4587 0.0473  0.0884  0.0092  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B C   
250  O O   . LEU A 40  ? 0.3314 0.4400 0.4917 0.0405  0.1051  0.0094  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B O   
251  C CB  . LEU A 40  ? 0.2488 0.3019 0.3540 0.0252  0.0572  0.0131  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B CB  
252  C CG  . LEU A 40  ? 0.2232 0.2478 0.2912 0.0151  0.0492  0.0120  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B CG  
253  C CD1 . LEU A 40  ? 0.2093 0.2357 0.2815 0.0101  0.0284  0.0123  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B CD1 
254  C CD2 . LEU A 40  ? 0.2340 0.2534 0.2849 0.0032  0.0608  0.0147  ? ? ? ? ? ? 34  LEU B CD2 
255  N N   . ASN A 41  ? 0.3184 0.4175 0.4962 0.0638  0.0791  0.0137  ? ? ? ? ? ? 35  ASN B N   
256  C CA  . ASN A 41  ? 0.3564 0.4950 0.5833 0.0783  0.0881  0.0163  ? ? ? ? ? ? 35  ASN B CA  
257  C C   . ASN A 41  ? 0.3979 0.5306 0.6268 0.0919  0.1170  0.0050  ? ? ? ? ? ? 35  ASN B C   
258  O O   . ASN A 41  ? 0.4293 0.5991 0.6876 0.0938  0.1347  0.0034  ? ? ? ? ? ? 35  ASN B O   
259  C CB  . ASN A 41  ? 0.3690 0.5223 0.6221 0.0975  0.0695  0.0273  ? ? ? ? ? ? 35  ASN B CB  
260  C CG  . ASN A 41  ? 0.3507 0.5284 0.6083 0.0859  0.0410  0.0331  ? ? ? ? ? ? 35  ASN B CG  
261  O OD1 . ASN A 41  ? 0.3614 0.5475 0.6205 0.0991  0.0222  0.0427  ? ? ? ? ? ? 35  ASN B OD1 
262  N ND2 . ASN A 41  ? 0.3355 0.5242 0.5949 0.0618  0.0378  0.0273  ? ? ? ? ? ? 35  ASN B ND2 
263  N N   . ASP A 42  ? 0.4069 0.4949 0.6063 0.1001  0.1223  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 36  ASP B N   
264  C CA  . ASP A 42  ? 0.4617 0.5361 0.6587 0.1139  0.1480  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 36  ASP B CA  
265  C C   . ASP A 42  ? 0.4742 0.5577 0.6385 0.0991  0.1662  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 36  ASP B C   
266  O O   . ASP A 42  ? 0.5311 0.6291 0.6999 0.1101  0.1912  -0.0526 ? ? ? ? ? ? 36  ASP B O   
267  C CB  . ASP A 42  ? 0.4798 0.4999 0.6594 0.1226  0.1457  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 36  ASP B CB  
268  C CG  . ASP A 42  ? 0.4998 0.5118 0.7168 0.1447  0.1359  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 36  ASP B CG  
269  O OD1 . ASP A 42  ? 0.5159 0.5676 0.7759 0.1605  0.1348  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 36  ASP B OD1 
270  O OD2 . ASP A 42  ? 0.5077 0.4763 0.7137 0.1466  0.1291  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 36  ASP B OD2 
271  N N   . LEU A 43  ? 0.6280 0.6314 0.6919 0.1388  0.0319  -0.1460 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B N   
272  C CA  . LEU A 43  ? 0.6503 0.7043 0.6591 0.1574  0.0380  -0.1602 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CA  
273  C C   . LEU A 43  ? 0.6590 0.7511 0.6490 0.1759  0.0591  -0.1303 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B C   
274  O O   . LEU A 43  ? 0.7063 0.8528 0.6621 0.2025  0.0700  -0.1422 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B O   
275  C CB  . LEU A 43  ? 0.6009 0.6561 0.5758 0.1403  0.0298  -0.1422 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CB  
276  C CG  . LEU A 43  ? 0.6148 0.7229 0.5371 0.1561  0.0350  -0.1412 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CG  
277  C CD1 . LEU A 43  ? 0.6809 0.8286 0.5882 0.1751  0.0243  -0.1994 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CD1 
278  C CD2 . LEU A 43  ? 0.5522 0.6403 0.4631 0.1327  0.0299  -0.1092 ? ? ? ? ? ? 37  LEU B CD2 
279  N N   . GLY A 44  ? 0.6203 0.6936 0.6366 0.1631  0.0651  -0.0904 ? ? ? ? ? ? 38  GLY B N   
280  C CA  . GLY A 44  ? 0.6270 0.7341 0.6418 0.1757  0.0852  -0.0586 ? ? ? ? ? ? 38  GLY B CA  
281  C C   . GLY A 44  ? 0.5673 0.6660 0.5953 0.1511  0.0876  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 38  GLY B C   
282  O O   . GLY A 44  ? 0.5716 0.6923 0.6196 0.1553  0.1023  0.0137  ? ? ? ? ? ? 38  GLY B O   
283  N N   . PHE A 45  ? 0.5189 0.5906 0.5413 0.1257  0.0735  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 39  PHE B N   
284  C CA  . PHE A 45  ? 0.4721 0.5393 0.5101 0.1011  0.0734  0.0224  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CA  
285  C C   . PHE A 45  ? 0.4488 0.5033 0.5201 0.0844  0.0602  0.0294  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B C   
286  O O   . PHE A 45  ? 0.4193 0.4565 0.4900 0.0660  0.0448  0.0286  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B O   
287  C CB  . PHE A 45  ? 0.4424 0.4963 0.4575 0.0861  0.0671  0.0225  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CB  
288  C CG  . PHE A 45  ? 0.4692 0.5472 0.4537 0.1052  0.0805  0.0247  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CG  
289  C CD1 . PHE A 45  ? 0.4948 0.6063 0.4887 0.1192  0.1048  0.0540  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CD1 
290  C CD2 . PHE A 45  ? 0.4747 0.5504 0.4267 0.1102  0.0697  0.0025  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CD2 
291  C CE1 . PHE A 45  ? 0.5294 0.6773 0.4968 0.1421  0.1198  0.0668  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CE1 
292  C CE2 . PHE A 45  ? 0.5061 0.6203 0.4280 0.1314  0.0809  0.0081  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CE2 
293  C CZ  . PHE A 45  ? 0.5350 0.6880 0.4626 0.1493  0.1068  0.0435  ? ? ? ? ? ? 39  PHE B CZ  
294  N N   . ASP A 46  ? 0.4684 0.5411 0.5692 0.0940  0.0675  0.0401  ? ? ? ? ? ? 40  ASP B N   
295  C CA  . ASP A 46  ? 0.4603 0.5355 0.5955 0.0864  0.0566  0.0520  ? ? ? ? ? ? 40  ASP B CA  
296  C C   . ASP A 46  ? 0.4282 0.5283 0.5819 0.0629  0.0480  0.0692  ? ? ? ? ? ? 40  ASP B C   
297  O O   . ASP A 46  ? 0.4236 0.5397 0.5983 0.0574  0.0357  0.0810  ? ? ? ? ? ? 40  ASP B O   
298  C CB  . ASP A 46  ? 0.5019 0.5901 0.6662 0.1096  0.0673  0.0554  ? ? ? ? ? ? 40  ASP B CB  
299  C CG  . ASP A 46  ? 0.5340 0.5935 0.7152 0.1232  0.0629  0.0396  ? ? ? ? ? ? 40  ASP B CG  
300  O OD1 . ASP A 46  ? 0.5212 0.5693 0.7249 0.1125  0.0505  0.0535  ? ? ? ? ? ? 40  ASP B OD1 
301  O OD2 . ASP A 46  ? 0.5812 0.6344 0.7593 0.1458  0.0733  0.0127  ? ? ? ? ? ? 40  ASP B OD2 
302  N N   . GLU A 47  ? 0.4160 0.5253 0.5680 0.0507  0.0554  0.0698  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B N   
303  C CA  A GLU A 47  ? 0.3977 0.5332 0.5764 0.0261  0.0474  0.0719  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CA  
304  C CA  B GLU A 47  ? 0.3977 0.5332 0.5763 0.0262  0.0473  0.0719  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CA  
305  C C   . GLU A 47  ? 0.3721 0.4965 0.5292 0.0077  0.0317  0.0586  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B C   
306  O O   . GLU A 47  ? 0.3659 0.5207 0.5417 -0.0110 0.0203  0.0510  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B O   
307  C CB  A GLU A 47  ? 0.4096 0.5575 0.6194 0.0204  0.0662  0.0777  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CB  
308  C CB  B GLU A 47  ? 0.4095 0.5576 0.6193 0.0204  0.0660  0.0777  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CB  
309  C CG  A GLU A 47  ? 0.4372 0.6145 0.6832 0.0336  0.0808  0.0951  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CG  
310  C CG  B GLU A 47  ? 0.4387 0.6124 0.6795 0.0366  0.0824  0.0955  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CG  
311  C CD  A GLU A 47  ? 0.4572 0.6478 0.7470 0.0284  0.1037  0.1090  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CD  
312  C CD  B GLU A 47  ? 0.4406 0.6513 0.7140 0.0329  0.0693  0.1000  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B CD  
313  O OE1 A GLU A 47  ? 0.4542 0.6255 0.7453 0.0187  0.1116  0.1075  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B OE1 
314  O OE1 B GLU A 47  ? 0.4386 0.6456 0.6947 0.0433  0.0569  0.1012  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B OE1 
315  O OE2 A GLU A 47  ? 0.4812 0.7028 0.8125 0.0351  0.1164  0.1257  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B OE2 
316  O OE2 B GLU A 47  ? 0.4500 0.6975 0.7746 0.0202  0.0723  0.1045  ? ? ? ? ? ? 41  GLU B OE2 
317  N N   . ILE A 48  ? 0.3642 0.4530 0.4843 0.0140  0.0308  0.0521  ? ? ? ? ? ? 42  ILE B N   
318  C CA  . ILE A 48  ? 0.3426 0.4205 0.4411 -0.0005 0.0185  0.0422  ? ? ? ? ? ? 42  ILE B CA  
319  C C   . ILE A 48  ? 0.3405 0.4387 0.4412 -0.0033 0.0011  0.0503  ? ? ? ? ? ? 42  ILE B C   
320  O O   . ILE A 48  ? 0.3521 0.4371 0.4554 0.0101  -0.0006 0.0613  ? ? ? ? ? ? 42  ILE B O   
321  C CB  . ILE A 48  ? 0.3383 0.3794 0.4019 0.0072  0.0225  0.0346  ? ? ? ? ? ? 42  ILE B CB  
322  C CG1 . ILE A 48  ? 0.3494 0.3858 0.4094 0.0150  0.0417  0.0367  ? ? ? ? ? ? 42  ILE B CG1 
323  C CG2 . ILE A 48  ? 0.3179 0.3518 0.3642 -0.0072 0.0108  0.0274  ? ? ? ? ? ? 42  ILE B CG2 
324  C CD1 . ILE A 48  ? 0.3540 0.3732 0.3785 0.0274  0.0447  0.0303  ? ? ? ? ? ? 42  ILE B CD1 
325  N N   . VAL A 49  ? 0.3356 0.4717 0.4420 -0.0191 -0.0100 0.0445  ? ? ? ? ? ? 43  VAL B N   
326  C CA  . VAL A 49  ? 0.3425 0.5183 0.4471 -0.0189 -0.0252 0.0583  ? ? ? ? ? ? 43  VAL B CA  
327  C C   . VAL A 49  ? 0.3317 0.4875 0.4077 -0.0228 -0.0293 0.0561  ? ? ? ? ? ? 43  VAL B C   
328  O O   . VAL A 49  ? 0.3168 0.4399 0.3752 -0.0304 -0.0238 0.0367  ? ? ? ? ? ? 43  VAL B O   
329  C CB  . VAL A 49  ? 0.3574 0.6080 0.4805 -0.0294 -0.0373 0.0496  ? ? ? ? ? ? 43  VAL B CB  
330  C CG1 . VAL A 49  ? 0.3698 0.6446 0.5286 -0.0253 -0.0337 0.0557  ? ? ? ? ? ? 43  VAL B CG1 
331  C CG2 . VAL A 49  ? 0.3557 0.6151 0.4769 -0.0494 -0.0395 0.0119  ? ? ? ? ? ? 43  VAL B CG2 
332  N N   . GLU A 50  ? 0.3444 0.5233 0.4221 -0.0156 -0.0366 0.0815  ? ? ? ? ? ? 44  GLU B N   
333  C CA  . GLU A 50  ? 0.3390 0.5032 0.3975 -0.0183 -0.0388 0.0855  ? ? ? ? ? ? 44  GLU B CA  
334  C C   . GLU A 50  ? 0.3335 0.5271 0.3678 -0.0319 -0.0442 0.0611  ? ? ? ? ? ? 44  GLU B C   
335  O O   . GLU A 50  ? 0.3216 0.4874 0.3370 -0.0363 -0.0419 0.0532  ? ? ? ? ? ? 44  GLU B O   
336  C CB  . GLU A 50  ? 0.3645 0.5494 0.4451 -0.0060 -0.0405 0.1276  ? ? ? ? ? ? 44  GLU B CB  
337  C CG  . GLU A 50  ? 0.3943 0.6677 0.4848 0.0015  -0.0483 0.1564  ? ? ? ? ? ? 44  GLU B CG  
338  C CD  . GLU A 50  ? 0.4283 0.7270 0.5468 0.0165  -0.0448 0.2105  ? ? ? ? ? ? 44  GLU B CD  
339  O OE1 . GLU A 50  ? 0.4268 0.6738 0.5578 0.0155  -0.0380 0.2192  ? ? ? ? ? ? 44  GLU B OE1 
340  O OE2 . GLU A 50  ? 0.4632 0.8407 0.5980 0.0302  -0.0481 0.2476  ? ? ? ? ? ? 44  GLU B OE2 
341  N N   . GLY A 51  ? 0.3481 0.6001 0.3887 -0.0383 -0.0513 0.0446  ? ? ? ? ? ? 45  GLY B N   
342  C CA  . GLY A 51  ? 0.3564 0.6379 0.3868 -0.0519 -0.0556 0.0070  ? ? ? ? ? ? 45  GLY B CA  
343  C C   . GLY A 51  ? 0.3361 0.5523 0.3658 -0.0621 -0.0433 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 45  GLY B C   
344  O O   . GLY A 51  ? 0.3377 0.5490 0.3531 -0.0674 -0.0418 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 45  GLY B O   
345  N N   . THR A 52  ? 0.3235 0.4960 0.3709 -0.0613 -0.0323 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 46  THR B N   
346  C CA  . THR A 52  ? 0.3118 0.4291 0.3625 -0.0643 -0.0166 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 46  THR B CA  
347  C C   . THR A 52  ? 0.2935 0.3712 0.3114 -0.0565 -0.0140 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 46  THR B C   
348  O O   . THR A 52  ? 0.2905 0.3477 0.3034 -0.0602 -0.0066 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 46  THR B O   
349  C CB  . THR A 52  ? 0.3123 0.4078 0.3869 -0.0589 -0.0035 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 46  THR B CB  
350  O OG1 . THR A 52  ? 0.3314 0.4683 0.4448 -0.0682 -0.0070 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 46  THR B OG1 
351  C CG2 . THR A 52  ? 0.3131 0.3686 0.3977 -0.0578 0.0163  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 46  THR B CG2 
352  N N   . VAL A 53  ? 0.2878 0.3579 0.2935 -0.0460 -0.0196 0.0067  ? ? ? ? ? ? 47  VAL B N   
353  C CA  . VAL A 53  ? 0.2775 0.3146 0.2644 -0.0402 -0.0193 0.0141  ? ? ? ? ? ? 47  VAL B CA  
354  C C   . VAL A 53  ? 0.2766 0.3304 0.2499 -0.0466 -0.0250 0.0135  ? ? ? ? ? ? 47  VAL B C   
355  O O   . VAL A 53  ? 0.2670 0.2978 0.2271 -0.0475 -0.0211 0.0075  ? ? ? ? ? ? 47  VAL B O   
356  C CB  . VAL A 53  ? 0.2858 0.3096 0.2835 -0.0292 -0.0227 0.0308  ? ? ? ? ? ? 47  VAL B CB  
357  C CG1 . VAL A 53  ? 0.2847 0.2827 0.2775 -0.0273 -0.0253 0.0317  ? ? ? ? ? ? 47  VAL B CG1 
358  C CG2 . VAL A 53  ? 0.2931 0.3004 0.2989 -0.0189 -0.0145 0.0259  ? ? ? ? ? ? 47  VAL B CG2 
359  N N   . TYR A 54  ? 0.2925 0.3962 0.2691 -0.0482 -0.0335 0.0218  ? ? ? ? ? ? 48  TYR B N   
360  C CA  A TYR A 54  ? 0.3020 0.4367 0.2645 -0.0502 -0.0373 0.0244  ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CA  
361  C CA  B TYR A 54  ? 0.3033 0.4413 0.2659 -0.0502 -0.0377 0.0245  ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CA  
362  C C   . TYR A 54  ? 0.3048 0.4426 0.2582 -0.0588 -0.0328 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 48  TYR B C   
363  O O   . TYR A 54  ? 0.3058 0.4440 0.2456 -0.0588 -0.0309 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 48  TYR B O   
364  C CB  A TYR A 54  ? 0.3312 0.5366 0.2976 -0.0439 -0.0457 0.0475  ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CB  
365  C CB  B TYR A 54  ? 0.3336 0.5470 0.3002 -0.0449 -0.0466 0.0421  ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CB  
366  C CG  A TYR A 54  ? 0.3407 0.5526 0.3091 -0.0372 -0.0447 0.0825  ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CG  
367  C CG  B TYR A 54  ? 0.3468 0.5690 0.3310 -0.0331 -0.0471 0.0903  ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CG  
368  C CD1 A TYR A 54  ? 0.3421 0.5611 0.2924 -0.0400 -0.0424 0.0752  ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CD1 
369  C CD1 B TYR A 54  ? 0.3528 0.5701 0.3396 -0.0303 -0.0440 0.1143  ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CD1 
370  C CD2 A TYR A 54  ? 0.3536 0.5601 0.3531 -0.0279 -0.0434 0.1238  ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CD2 
371  C CD2 B TYR A 54  ? 0.3603 0.5973 0.3700 -0.0243 -0.0485 0.1145  ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CD2 
372  C CE1 A TYR A 54  ? 0.3539 0.5803 0.3148 -0.0347 -0.0396 0.1104  ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CE1 
373  C CE1 B TYR A 54  ? 0.3757 0.5983 0.3986 -0.0204 -0.0408 0.1617  ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CE1 
374  C CE2 A TYR A 54  ? 0.3700 0.5795 0.3893 -0.0234 -0.0393 0.1589  ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CE2 
375  C CE2 B TYR A 54  ? 0.3832 0.6245 0.4261 -0.0123 -0.0449 0.1620  ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CE2 
376  C CZ  A TYR A 54  ? 0.3684 0.5893 0.3670 -0.0275 -0.0378 0.1528  ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CZ  
377  C CZ  B TYR A 54  ? 0.3928 0.6254 0.4465 -0.0110 -0.0403 0.1858  ? ? ? ? ? ? 48  TYR B CZ  
378  O OH  A TYR A 54  ? 0.3880 0.6153 0.4137 -0.0238 -0.0322 0.1907  ? ? ? ? ? ? 48  TYR B OH  
379  O OH  B TYR A 54  ? 0.4259 0.6598 0.5318 0.0001  -0.0331 0.2365  ? ? ? ? ? ? 48  TYR B OH  
380  N N   . THR A 55  ? 0.3111 0.4481 0.2820 -0.0658 -0.0288 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 49  THR B N   
381  C CA  . THR A 55  ? 0.3257 0.4581 0.3099 -0.0745 -0.0206 -0.0713 ? ? ? ? ? ? 49  THR B CA  
382  C C   . THR A 55  ? 0.3071 0.3809 0.2891 -0.0713 -0.0064 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 49  THR B C   
383  O O   . THR A 55  ? 0.3174 0.3887 0.2984 -0.0726 -0.0005 -0.0787 ? ? ? ? ? ? 49  THR B O   
384  C CB  . THR A 55  ? 0.3465 0.4925 0.3707 -0.0844 -0.0182 -0.0990 ? ? ? ? ? ? 49  THR B CB  
385  O OG1 . THR A 55  ? 0.3709 0.5898 0.3942 -0.0859 -0.0344 -0.1090 ? ? ? ? ? ? 49  THR B OG1 
386  C CG2 . THR A 55  ? 0.3744 0.5077 0.4353 -0.0945 -0.0057 -0.1381 ? ? ? ? ? ? 49  THR B CG2 
387  N N   . ILE A 56  ? 0.2872 0.3235 0.2687 -0.0644 -0.0007 -0.0436 ? ? ? ? ? ? 50  ILE B N   
388  C CA  . ILE A 56  ? 0.2748 0.2743 0.2468 -0.0560 0.0095  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 50  ILE B CA  
389  C C   . ILE A 56  ? 0.2639 0.2666 0.2098 -0.0535 0.0009  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 50  ILE B C   
390  O O   . ILE A 56  ? 0.2648 0.2586 0.2075 -0.0517 0.0077  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 50  ILE B O   
391  C CB  . ILE A 56  ? 0.2681 0.2478 0.2386 -0.0450 0.0147  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 50  ILE B CB  
392  C CG1 . ILE A 56  ? 0.2858 0.2609 0.2920 -0.0457 0.0313  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 50  ILE B CG1 
393  C CG2 . ILE A 56  ? 0.2616 0.2258 0.2114 -0.0328 0.0178  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 50  ILE B CG2 
394  C CD1 . ILE A 56  ? 0.2882 0.2657 0.2984 -0.0375 0.0335  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 50  ILE B CD1 
395  N N   . LEU A 57  ? 0.2595 0.2771 0.1966 -0.0530 -0.0119 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B N   
396  C CA  . LEU A 57  ? 0.2568 0.2810 0.1846 -0.0520 -0.0186 0.0043  ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CA  
397  C C   . LEU A 57  ? 0.2684 0.3196 0.1884 -0.0551 -0.0162 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 51  LEU B C   
398  O O   . LEU A 57  ? 0.2637 0.3084 0.1781 -0.0534 -0.0147 0.0034  ? ? ? ? ? ? 51  LEU B O   
399  C CB  . LEU A 57  ? 0.2649 0.3057 0.2041 -0.0504 -0.0278 0.0262  ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CB  
400  C CG  . LEU A 57  ? 0.2632 0.2737 0.2186 -0.0454 -0.0305 0.0329  ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CG  
401  C CD1 . LEU A 57  ? 0.2827 0.3123 0.2651 -0.0427 -0.0350 0.0589  ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CD1 
402  C CD2 . LEU A 57  ? 0.2588 0.2441 0.2160 -0.0442 -0.0321 0.0276  ? ? ? ? ? ? 51  LEU B CD2 
403  N N   . VAL A 58  ? 0.2900 0.3778 0.2120 -0.0588 -0.0165 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B N   
404  C CA  . VAL A 58  ? 0.3154 0.4402 0.2303 -0.0593 -0.0139 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B CA  
405  C C   . VAL A 58  ? 0.3199 0.4123 0.2485 -0.0610 0.0002  -0.0639 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B C   
406  O O   . VAL A 58  ? 0.3321 0.4319 0.2562 -0.0578 0.0062  -0.0701 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B O   
407  C CB  . VAL A 58  ? 0.3521 0.5463 0.2652 -0.0601 -0.0217 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B CB  
408  C CG1 . VAL A 58  ? 0.3921 0.6326 0.2981 -0.0583 -0.0181 -0.0871 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B CG1 
409  C CG2 . VAL A 58  ? 0.3566 0.5915 0.2616 -0.0528 -0.0315 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 52  VAL B CG2 
410  N N   . ARG A 59  ? 0.3158 0.3744 0.2679 -0.0640 0.0082  -0.0730 ? ? ? ? ? ? 53  ARG B N   
411  C CA  . ARG A 59  ? 0.3254 0.3481 0.3047 -0.0620 0.0267  -0.0820 ? ? ? ? ? ? 53  ARG B CA  
412  C C   . ARG A 59  ? 0.3044 0.3054 0.2658 -0.0518 0.0306  -0.0551 ? ? ? ? ? ? 53  ARG B C   
413  O O   . ARG A 59  ? 0.3194 0.3121 0.2943 -0.0472 0.0434  -0.0597 ? ? ? ? ? ? 53  ARG B O   
414  C CB  . ARG A 59  ? 0.3277 0.3235 0.3396 -0.0635 0.0369  -0.0794 ? ? ? ? ? ? 53  ARG B CB  
415  C CG  . ARG A 59  ? 0.3551 0.3208 0.4167 -0.0609 0.0613  -0.0833 ? ? ? ? ? ? 53  ARG B CG  
416  C CD  . ARG A 59  ? 0.3741 0.3295 0.4847 -0.0669 0.0717  -0.0872 ? ? ? ? ? ? 53  ARG B CD  
417  N NE  . ARG A 59  ? 0.3525 0.2942 0.4505 -0.0556 0.0760  -0.0483 ? ? ? ? ? ? 53  ARG B NE  
418  C CZ  . ARG A 59  ? 0.3587 0.3021 0.4814 -0.0586 0.0796  -0.0433 ? ? ? ? ? ? 53  ARG B CZ  
419  N NH1 . ARG A 59  ? 0.3824 0.3402 0.5478 -0.0751 0.0771  -0.0753 ? ? ? ? ? ? 53  ARG B NH1 
420  N NH2 . ARG A 59  ? 0.3474 0.2865 0.4536 -0.0439 0.0851  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 53  ARG B NH2 
421  N N   . LEU A 60  ? 0.2766 0.2734 0.2141 -0.0483 0.0192  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B N   
422  C CA  . LEU A 60  ? 0.2610 0.2498 0.1845 -0.0406 0.0171  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CA  
423  C C   . LEU A 60  ? 0.2642 0.2756 0.1788 -0.0424 0.0125  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B C   
424  O O   . LEU A 60  ? 0.2622 0.2713 0.1766 -0.0364 0.0169  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 54  LEU B O   
425  C CB  . LEU A 60  ? 0.2445 0.2268 0.1573 -0.0381 0.0049  0.0004  ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CB  
426  C CG  . LEU A 60  ? 0.2461 0.2148 0.1620 -0.0308 0.0103  0.0023  ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CG  
427  C CD1 . LEU A 60  ? 0.2412 0.2097 0.1495 -0.0285 -0.0036 0.0035  ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CD1 
428  C CD2 . LEU A 60  ? 0.2566 0.2217 0.1765 -0.0169 0.0256  0.0133  ? ? ? ? ? ? 54  LEU B CD2 
429  N N   . GLU A 61  ? 0.2745 0.3165 0.1834 -0.0480 0.0047  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 55  GLU B N   
430  C CA  . GLU A 61  ? 0.2895 0.3669 0.1915 -0.0468 0.0039  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 55  GLU B CA  
431  C C   . GLU A 61  ? 0.3137 0.3986 0.2202 -0.0426 0.0177  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 55  GLU B C   
432  O O   . GLU A 61  ? 0.3156 0.4063 0.2213 -0.0374 0.0224  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 55  GLU B O   
433  C CB  . GLU A 61  ? 0.3108 0.4372 0.2062 -0.0481 -0.0036 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 55  GLU B CB  
434  C CG  . GLU A 61  ? 0.3016 0.4310 0.2056 -0.0491 -0.0134 0.0337  ? ? ? ? ? ? 55  GLU B CG  
435  C CD  . GLU A 61  ? 0.3331 0.5239 0.2344 -0.0450 -0.0171 0.0496  ? ? ? ? ? ? 55  GLU B CD  
436  O OE1 . GLU A 61  ? 0.3636 0.6088 0.2561 -0.0384 -0.0132 0.0585  ? ? ? ? ? ? 55  GLU B OE1 
437  O OE2 . GLU A 61  ? 0.3326 0.5258 0.2407 -0.0455 -0.0229 0.0556  ? ? ? ? ? ? 55  GLU B OE2 
438  N N   . LYS A 62  ? 0.3385 0.4244 0.2586 -0.0451 0.0248  -0.0611 ? ? ? ? ? ? 56  LYS B N   
439  C CA  . LYS A 62  ? 0.3781 0.4703 0.3180 -0.0417 0.0399  -0.0939 ? ? ? ? ? ? 56  LYS B CA  
440  C C   . LYS A 62  ? 0.3715 0.4178 0.3355 -0.0344 0.0566  -0.0823 ? ? ? ? ? ? 56  LYS B C   
441  O O   . LYS A 62  ? 0.4042 0.4508 0.3900 -0.0280 0.0719  -0.0992 ? ? ? ? ? ? 56  LYS B O   
442  C CB  . LYS A 62  ? 0.4178 0.5239 0.3834 -0.0490 0.0424  -0.1403 ? ? ? ? ? ? 56  LYS B CB  
443  C CG  . LYS A 62  ? 0.4261 0.5843 0.3719 -0.0545 0.0247  -0.1488 ? ? ? ? ? ? 56  LYS B CG  
444  C CD  . LYS A 62  ? 0.4536 0.6877 0.3655 -0.0468 0.0160  -0.1460 ? ? ? ? ? ? 56  LYS B CD  
445  C CE  . LYS A 62  ? 0.5236 0.8231 0.4429 -0.0451 0.0167  -0.2053 ? ? ? ? ? ? 56  LYS B CE  
446  N NZ  . LYS A 62  ? 0.5618 0.9369 0.4484 -0.0308 0.0164  -0.2009 ? ? ? ? ? ? 56  LYS B NZ  
447  N N   . LYS A 63  ? 0.4336 0.2054 0.2171 -0.0044 -0.0213 -0.0588 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B N   
448  C CA  . LYS A 63  ? 0.4087 0.1921 0.2172 0.0079  -0.0122 -0.0578 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B CA  
449  C C   . LYS A 63  ? 0.3549 0.1813 0.2047 0.0274  0.0091  -0.0544 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B C   
450  O O   . LYS A 63  ? 0.3303 0.1763 0.2080 0.0350  0.0150  -0.0490 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B O   
451  C CB  . LYS A 63  ? 0.3650 0.1775 0.2057 -0.0099 -0.0304 -0.0498 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B CB  
452  C CG  . LYS A 63  ? 0.4312 0.1998 0.2354 -0.0286 -0.0519 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B CG  
453  C CD  . LYS A 63  ? 0.3885 0.1941 0.2312 -0.0422 -0.0655 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B CD  
454  C CE  . LYS A 63  ? 0.3503 0.2031 0.2246 -0.0585 -0.0782 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B CE  
455  N NZ  . LYS A 63  ? 0.3112 0.2066 0.2254 -0.0651 -0.0839 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 57  LYS B NZ  
456  N N   . GLY A 64  ? 0.3437 0.1851 0.1970 0.0319  0.0175  -0.0541 ? ? ? ? ? ? 58  GLY B N   
457  C CA  . GLY A 64  ? 0.3066 0.1875 0.1961 0.0447  0.0331  -0.0461 ? ? ? ? ? ? 58  GLY B CA  
458  C C   . GLY A 64  ? 0.2376 0.1628 0.1729 0.0349  0.0256  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 58  GLY B C   
459  O O   . GLY A 64  ? 0.2208 0.1733 0.1836 0.0403  0.0329  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 58  GLY B O   
460  N N   . LEU A 65  ? 0.2101 0.1408 0.1500 0.0200  0.0111  -0.0438 ? ? ? ? ? ? 59  LEU B N   
461  C CA  . LEU A 65  ? 0.1657 0.1244 0.1335 0.0125  0.0060  -0.0406 ? ? ? ? ? ? 59  LEU B CA  
462  C C   . LEU A 65  ? 0.1452 0.1184 0.1222 0.0093  0.0069  -0.0399 ? ? ? ? ? ? 59  LEU B C   
463  O O   . LEU A 65  ? 0.1287 0.1133 0.1166 0.0049  0.0055  -0.0381 ? ? ? ? ? ? 59  LEU B O   
464  C CB  . LEU A 65  ? 0.1606 0.1183 0.1281 0.0031  -0.0053 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 59  LEU B CB  
465  C CG  . LEU A 65  ? 0.1862 0.1252 0.1433 0.0022  -0.0103 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 59  LEU B CG  
466  C CD1 . LEU A 65  ? 0.1792 0.1275 0.1431 -0.0104 -0.0232 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 59  LEU B CD1 
467  C CD2 . LEU A 65  ? 0.1820 0.1287 0.1533 0.0104  -0.0028 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 59  LEU B CD2 
468  N N   . VAL A 66  ? 0.1584 0.1241 0.1239 0.0108  0.0084  -0.0411 ? ? ? ? ? ? 60  VAL B N   
469  C CA  . VAL A 66  ? 0.1475 0.1217 0.1195 0.0088  0.0092  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 60  VAL B CA  
470  C C   . VAL A 66  ? 0.1650 0.1382 0.1311 0.0133  0.0159  -0.0363 ? ? ? ? ? ? 60  VAL B C   
471  O O   . VAL A 66  ? 0.1943 0.1538 0.1420 0.0195  0.0209  -0.0376 ? ? ? ? ? ? 60  VAL B O   
472  C CB  . VAL A 66  ? 0.1458 0.1210 0.1176 0.0054  0.0036  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 60  VAL B CB  
473  C CG1 . VAL A 66  ? 0.1335 0.1171 0.1154 0.0048  0.0023  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 60  VAL B CG1 
474  C CG2 . VAL A 66  ? 0.1714 0.1357 0.1269 0.0007  -0.0039 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 60  VAL B CG2 
475  N N   . GLU A 67  ? 0.1587 0.1414 0.1350 0.0102  0.0164  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B N   
476  C CA  . GLU A 67  ? 0.1753 0.1633 0.1505 0.0124  0.0218  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CA  
477  C C   . GLU A 67  ? 0.1769 0.1585 0.1462 0.0087  0.0174  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B C   
478  O O   . GLU A 67  ? 0.1683 0.1454 0.1419 0.0052  0.0128  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B O   
479  C CB  . GLU A 67  ? 0.1768 0.1828 0.1705 0.0071  0.0215  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CB  
480  C CG  . GLU A 67  ? 0.1782 0.1986 0.1859 0.0105  0.0249  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CG  
481  C CD  . GLU A 67  ? 0.1884 0.2341 0.2194 -0.0001 0.0199  0.0167  ? ? ? ? ? ? 61  GLU B CD  
482  O OE1 . GLU A 67  ? 0.1995 0.2469 0.2318 -0.0121 0.0124  0.0244  ? ? ? ? ? ? 61  GLU B OE1 
483  O OE2 . GLU A 67  ? 0.1927 0.2567 0.2412 0.0017  0.0214  0.0286  ? ? ? ? ? ? 61  GLU B OE2 
484  N N   . ILE A 68  ? 0.1985 0.1765 0.1542 0.0112  0.0205  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 62  ILE B N   
485  C CA  . ILE A 68  ? 0.2049 0.1802 0.1572 0.0070  0.0151  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 62  ILE B CA  
486  C C   . ILE A 68  ? 0.2155 0.1987 0.1731 0.0052  0.0177  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 62  ILE B C   
487  O O   . ILE A 68  ? 0.2291 0.2223 0.1873 0.0085  0.0256  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 62  ILE B O   
488  C CB  . ILE A 68  ? 0.2315 0.1944 0.1606 0.0040  0.0097  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 62  ILE B CB  
489  C CG1 . ILE A 68  ? 0.2754 0.2238 0.1735 0.0087  0.0182  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 62  ILE B CG1 
490  C CG2 . ILE A 68  ? 0.2261 0.1830 0.1532 0.0009  0.0025  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 62  ILE B CG2 
491  C CD1 . ILE A 68  ? 0.3202 0.2517 0.1867 0.0006  0.0107  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 62  ILE B CD1 
492  N N   . GLU A 69  ? 0.2157 0.1957 0.1791 0.0015  0.0121  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 63  GLU B N   
493  C CA  . GLU A 69  ? 0.2313 0.2147 0.1985 -0.0028 0.0114  0.0033  ? ? ? ? ? ? 63  GLU B CA  
494  C C   . GLU A 69  ? 0.2425 0.2208 0.2093 -0.0034 0.0065  0.0089  ? ? ? ? ? ? 63  GLU B C   
495  O O   . GLU A 69  ? 0.2408 0.2094 0.2141 0.0002  0.0047  0.0090  ? ? ? ? ? ? 63  GLU B O   
496  C CB  . GLU A 69  ? 0.2345 0.2123 0.2102 -0.0096 0.0076  0.0070  ? ? ? ? ? ? 63  GLU B CB  
497  C CG  . GLU A 69  ? 0.2592 0.2409 0.2388 -0.0184 0.0036  0.0215  ? ? ? ? ? ? 63  GLU B CG  
498  C CD  . GLU A 69  ? 0.2813 0.2490 0.2610 -0.0325 -0.0065 0.0279  ? ? ? ? ? ? 63  GLU B CD  
499  O OE1 . GLU A 69  ? 0.2818 0.2307 0.2528 -0.0345 -0.0097 0.0188  ? ? ? ? ? ? 63  GLU B OE1 
500  O OE2 . GLU A 69  ? 0.3077 0.2808 0.2922 -0.0442 -0.0131 0.0438  ? ? ? ? ? ? 63  GLU B OE2 
501  N N   . LYS A 70  ? 0.2624 0.2477 0.2203 -0.0061 0.0065  0.0160  ? ? ? ? ? ? 64  LYS B N   
502  C CA  A LYS A 70  ? 0.2790 0.2644 0.2387 -0.0091 0.0002  0.0265  ? ? ? ? ? ? 64  LYS B CA  
503  C CA  B LYS A 70  ? 0.2789 0.2644 0.2388 -0.0091 0.0002  0.0266  ? ? ? ? ? ? 64  LYS B CA  
504  C C   . LYS A 70  ? 0.2916 0.2745 0.2606 -0.0124 -0.0008 0.0363  ? ? ? ? ? ? 64  LYS B C   
505  O O   . LYS A 70  ? 0.3032 0.2961 0.2696 -0.0169 0.0019  0.0425  ? ? ? ? ? ? 64  LYS B O   
506  C CB  A LYS A 70  ? 0.3078 0.2960 0.2440 -0.0141 -0.0021 0.0298  ? ? ? ? ? ? 64  LYS B CB  
507  C CB  B LYS A 70  ? 0.3076 0.2957 0.2442 -0.0142 -0.0024 0.0300  ? ? ? ? ? ? 64  LYS B CB  
508  C CG  A LYS A 70  ? 0.3254 0.3167 0.2631 -0.0208 -0.0141 0.0415  ? ? ? ? ? ? 64  LYS B CG  
509  C CG  B LYS A 70  ? 0.3147 0.2947 0.2341 -0.0170 -0.0078 0.0231  ? ? ? ? ? ? 64  LYS B CG  
510  C CD  A LYS A 70  ? 0.3459 0.3439 0.2898 -0.0248 -0.0175 0.0568  ? ? ? ? ? ? 64  LYS B CD  
511  C CD  B LYS A 70  ? 0.3669 0.3305 0.2420 -0.0229 -0.0084 0.0210  ? ? ? ? ? ? 64  LYS B CD  
512  C CE  A LYS A 70  ? 0.3804 0.3841 0.3144 -0.0363 -0.0313 0.0715  ? ? ? ? ? ? 64  LYS B CE  
513  C CE  B LYS A 70  ? 0.3912 0.3345 0.2395 -0.0302 -0.0179 0.0142  ? ? ? ? ? ? 64  LYS B CE  
514  N NZ  A LYS A 70  ? 0.4009 0.4133 0.3447 -0.0401 -0.0354 0.0892  ? ? ? ? ? ? 64  LYS B NZ  
515  N NZ  B LYS A 70  ? 0.4693 0.3796 0.2575 -0.0390 -0.0214 0.0119  ? ? ? ? ? ? 64  LYS B NZ  
516  N N   . LYS A 71  ? 0.2993 0.2666 0.2771 -0.0090 -0.0035 0.0402  ? ? ? ? ? ? 65  LYS B N   
517  C CA  . LYS A 71  ? 0.3273 0.2769 0.3058 -0.0132 -0.0070 0.0487  ? ? ? ? ? ? 65  LYS B CA  
518  C C   . LYS A 71  ? 0.3517 0.2807 0.3344 -0.0023 -0.0058 0.0553  ? ? ? ? ? ? 65  LYS B C   
519  O O   . LYS A 71  ? 0.3424 0.2760 0.3326 0.0096  -0.0007 0.0542  ? ? ? ? ? ? 65  LYS B O   
520  C CB  . LYS A 71  ? 0.3347 0.2654 0.3057 -0.0201 -0.0091 0.0427  ? ? ? ? ? ? 65  LYS B CB  
521  C CG  . LYS A 71  ? 0.3315 0.2389 0.2934 -0.0120 -0.0052 0.0290  ? ? ? ? ? ? 65  LYS B CG  
522  C CD  . LYS A 71  ? 0.3652 0.2396 0.3084 -0.0239 -0.0123 0.0263  ? ? ? ? ? ? 65  LYS B CD  
523  C CE  . LYS A 71  ? 0.3512 0.2184 0.2860 -0.0203 -0.0087 0.0127  ? ? ? ? ? ? 65  LYS B CE  
524  N NZ  . LYS A 71  ? 0.4065 0.2256 0.3093 -0.0325 -0.0173 0.0093  ? ? ? ? ? ? 65  LYS B NZ  
525  N N   . LYS A 72  ? 0.3902 0.2974 0.3691 -0.0052 -0.0097 0.0655  ? ? ? ? ? ? 66  LYS B N   
526  C CA  . LYS A 72  ? 0.4326 0.3095 0.4109 0.0099  -0.0049 0.0737  ? ? ? ? ? ? 66  LYS B CA  
527  C C   . LYS A 72  ? 0.4600 0.2931 0.4168 0.0222  0.0042  0.0605  ? ? ? ? ? ? 66  LYS B C   
528  O O   . LYS A 72  ? 0.4712 0.2789 0.4051 0.0100  -0.0011 0.0488  ? ? ? ? ? ? 66  LYS B O   
529  C CB  . LYS A 72  ? 0.4797 0.3330 0.4513 0.0019  -0.0124 0.0866  ? ? ? ? ? ? 66  LYS B CB  
530  C CG  . LYS A 72  ? 0.4666 0.3596 0.4560 -0.0082 -0.0197 0.1029  ? ? ? ? ? ? 66  LYS B CG  
531  C CD  . LYS A 72  ? 0.5113 0.3839 0.4941 -0.0207 -0.0292 0.1161  ? ? ? ? ? ? 66  LYS B CD  
532  C CE  . LYS A 72  ? 0.5725 0.4014 0.5509 -0.0063 -0.0266 0.1273  ? ? ? ? ? ? 66  LYS B CE  
533  N NZ  . LYS A 72  ? 0.5679 0.4284 0.5735 0.0064  -0.0230 0.1457  ? ? ? ? ? ? 66  LYS B NZ  
534  N N   . SER A 73  ? 0.4786 0.3054 0.4421 0.0460  0.0180  0.0660  ? ? ? ? ? ? 67  SER B N   
535  C CA  . SER A 73  ? 0.5242 0.3027 0.4595 0.0637  0.0321  0.0553  ? ? ? ? ? ? 67  SER B CA  
536  C C   . SER A 73  ? 0.6166 0.3207 0.5118 0.0688  0.0343  0.0555  ? ? ? ? ? ? 67  SER B C   
537  O O   . SER A 73  ? 0.6375 0.3359 0.5369 0.0603  0.0250  0.0673  ? ? ? ? ? ? 67  SER B O   
538  C CB  . SER A 73  ? 0.5223 0.3253 0.4814 0.0911  0.0501  0.0669  ? ? ? ? ? ? 67  SER B CB  
539  O OG  . SER A 73  ? 0.5562 0.3680 0.5383 0.1086  0.0574  0.0919  ? ? ? ? ? ? 67  SER B OG  
540  N N   . GLU A 74  ? 0.6827 0.3241 0.5326 0.0815  0.0459  0.0425  ? ? ? ? ? ? 68  GLU B N   
541  C CA  . GLU A 74  ? 0.8000 0.3483 0.5924 0.0880  0.0494  0.0396  ? ? ? ? ? ? 68  GLU B CA  
542  C C   . GLU A 74  ? 0.8498 0.3870 0.6564 0.1154  0.0639  0.0607  ? ? ? ? ? ? 68  GLU B C   
543  O O   . GLU A 74  ? 0.9122 0.4024 0.6957 0.1069  0.0542  0.0662  ? ? ? ? ? ? 68  GLU B O   
544  C CB  . GLU A 74  ? 0.8782 0.3563 0.6106 0.1030  0.0648  0.0221  ? ? ? ? ? ? 68  GLU B CB  
545  C CG  . GLU A 74  ? 0.8478 0.3269 0.5597 0.0721  0.0468  0.0040  ? ? ? ? ? ? 68  GLU B CG  
546  C CD  . GLU A 74  ? 0.9525 0.3434 0.5869 0.0788  0.0561  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 68  GLU B CD  
547  O OE1 . GLU A 74  ? 1.0343 0.3759 0.6367 0.1167  0.0854  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 68  GLU B OE1 
548  O OE2 . GLU A 74  ? 0.9612 0.3326 0.5652 0.0463  0.0347  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 68  GLU B OE2 
549  N N   . LEU A 75  ? 0.8249 0.4096 0.6732 0.1453  0.0844  0.0768  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B N   
550  C CA  . LEU A 75  ? 0.8650 0.4562 0.7401 0.1712  0.0974  0.1041  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B CA  
551  C C   . LEU A 75  ? 0.8040 0.4578 0.7294 0.1506  0.0770  0.1236  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B C   
552  O O   . LEU A 75  ? 0.8496 0.4995 0.7918 0.1677  0.0838  0.1474  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B O   
553  C CB  . LEU A 75  ? 0.8809 0.5016 0.7852 0.2124  0.1277  0.1235  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B CB  
554  C CG  . LEU A 75  ? 0.9659 0.5175 0.8139 0.2413  0.1554  0.1082  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B CG  
555  C CD1 . LEU A 75  ? 1.0119 0.5865 0.8878 0.2911  0.1927  0.1360  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B CD1 
556  C CD2 . LEU A 75  ? 1.0851 0.5154 0.8442 0.2392  0.1555  0.0858  ? ? ? ? ? ? 69  LEU B CD2 
557  N N   . GLY A 76  ? 0.7163 0.4193 0.6585 0.1155  0.0537  0.1139  ? ? ? ? ? ? 70  GLY B N   
558  C CA  . GLY A 76  ? 0.6681 0.4250 0.6458 0.0946  0.0354  0.1294  ? ? ? ? ? ? 70  GLY B CA  
559  C C   . GLY A 76  ? 0.5815 0.4200 0.5999 0.0822  0.0269  0.1353  ? ? ? ? ? ? 70  GLY B C   
560  O O   . GLY A 76  ? 0.5351 0.4002 0.5539 0.0559  0.0109  0.1280  ? ? ? ? ? ? 70  GLY B O   
561  N N   . PRO A 77  ? 0.5740 0.4474 0.6224 0.1028  0.0394  0.1506  ? ? ? ? ? ? 71  PRO B N   
562  C CA  . PRO A 77  ? 0.5110 0.4512 0.5884 0.0835  0.0246  0.1583  ? ? ? ? ? ? 71  PRO B CA  
563  C C   . PRO A 77  ? 0.4556 0.4002 0.5116 0.0612  0.0149  0.1296  ? ? ? ? ? ? 71  PRO B C   
564  O O   . PRO A 77  ? 0.4530 0.3710 0.4898 0.0677  0.0236  0.1105  ? ? ? ? ? ? 71  PRO B O   
565  C CB  . PRO A 77  ? 0.5182 0.4928 0.6291 0.1050  0.0370  0.1805  ? ? ? ? ? ? 71  PRO B CB  
566  C CG  . PRO A 77  ? 0.5882 0.5248 0.6969 0.1417  0.0624  0.1920  ? ? ? ? ? ? 71  PRO B CG  
567  C CD  . PRO A 77  ? 0.6209 0.4823 0.6769 0.1404  0.0658  0.1626  ? ? ? ? ? ? 71  PRO B CD  
568  N N   . PRO A 78  ? 0.4243 0.3978 0.4800 0.0374  -0.0013 0.1286  ? ? ? ? ? ? 72  PRO B N   
569  C CA  . PRO A 78  ? 0.3837 0.3604 0.4197 0.0222  -0.0061 0.1050  ? ? ? ? ? ? 72  PRO B CA  
570  C C   . PRO A 78  ? 0.3598 0.3563 0.4044 0.0257  -0.0044 0.1022  ? ? ? ? ? ? 72  PRO B C   
571  O O   . PRO A 78  ? 0.3695 0.3950 0.4380 0.0283  -0.0081 0.1242  ? ? ? ? ? ? 72  PRO B O   
572  C CB  . PRO A 78  ? 0.3811 0.3779 0.4085 0.0017  -0.0193 0.1097  ? ? ? ? ? ? 72  PRO B CB  
573  C CG  . PRO A 78  ? 0.4103 0.4273 0.4588 0.0017  -0.0265 0.1382  ? ? ? ? ? ? 72  PRO B CG  
574  C CD  . PRO A 78  ? 0.4384 0.4342 0.5037 0.0241  -0.0143 0.1486  ? ? ? ? ? ? 72  PRO B CD  
575  N N   . ARG A 79  ? 0.3341 0.3175 0.3624 0.0244  -0.0002 0.0795  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B N   
576  C CA  . ARG A 79  ? 0.3121 0.3107 0.3456 0.0258  0.0005  0.0753  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CA  
577  C C   . ARG A 79  ? 0.2839 0.2763 0.2955 0.0139  -0.0027 0.0529  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B C   
578  O O   . ARG A 79  ? 0.2812 0.2584 0.2785 0.0095  -0.0012 0.0418  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B O   
579  C CB  . ARG A 79  ? 0.3248 0.3097 0.3655 0.0478  0.0166  0.0756  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CB  
580  C CG  . ARG A 79  ? 0.3548 0.3624 0.4269 0.0655  0.0240  0.1053  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CG  
581  C CD  . ARG A 79  ? 0.4014 0.3721 0.4652 0.0943  0.0468  0.1061  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CD  
582  N NE  . ARG A 79  ? 0.4436 0.4362 0.5405 0.1171  0.0584  0.1404  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B NE  
583  C CZ  . ARG A 79  ? 0.5080 0.4633 0.5962 0.1465  0.0800  0.1485  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B CZ  
584  N NH1 . ARG A 79  ? 0.5446 0.4305 0.5838 0.1521  0.0886  0.1225  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B NH1 
585  N NH2 . ARG A 79  ? 0.5485 0.5329 0.6748 0.1701  0.0925  0.1858  ? ? ? ? ? ? 73  ARG B NH2 
586  N N   . LYS A 80  ? 0.2705 0.2764 0.2818 0.0087  -0.0076 0.0507  ? ? ? ? ? ? 74  LYS B N   
587  C CA  . LYS A 80  ? 0.2509 0.2482 0.2434 0.0029  -0.0075 0.0315  ? ? ? ? ? ? 74  LYS B CA  
588  C C   . LYS A 80  ? 0.2337 0.2229 0.2323 0.0137  0.0020  0.0221  ? ? ? ? ? ? 74  LYS B C   
589  O O   . LYS A 80  ? 0.2322 0.2329 0.2443 0.0196  0.0036  0.0293  ? ? ? ? ? ? 74  LYS B O   
590  C CB  . LYS A 80  ? 0.2628 0.2673 0.2431 -0.0100 -0.0199 0.0345  ? ? ? ? ? ? 74  LYS B CB  
591  C CG  . LYS A 80  ? 0.2575 0.2462 0.2133 -0.0132 -0.0185 0.0163  ? ? ? ? ? ? 74  LYS B CG  
592  C CD  . LYS A 80  ? 0.2915 0.2730 0.2247 -0.0283 -0.0337 0.0204  ? ? ? ? ? ? 74  LYS B CD  
593  C CE  . LYS A 80  ? 0.2997 0.2562 0.2037 -0.0277 -0.0299 0.0025  ? ? ? ? ? ? 74  LYS B CE  
594  N NZ  . LYS A 80  ? 0.3493 0.2848 0.2213 -0.0449 -0.0473 0.0054  ? ? ? ? ? ? 74  LYS B NZ  
595  N N   . PHE A 81  ? 0.2289 0.1999 0.2168 0.0144  0.0072  0.0098  ? ? ? ? ? ? 75  PHE B N   
596  C CA  . PHE A 81  ? 0.2272 0.1822 0.2104 0.0207  0.0139  0.0006  ? ? ? ? ? ? 75  PHE B CA  
597  C C   . PHE A 81  ? 0.2023 0.1639 0.1818 0.0151  0.0120  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 75  PHE B C   
598  O O   . PHE A 81  ? 0.1940 0.1634 0.1693 0.0084  0.0088  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 75  PHE B O   
599  C CB  . PHE A 81  ? 0.2535 0.1788 0.2215 0.0186  0.0150  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 75  PHE B CB  
600  C CG  . PHE A 81  ? 0.2941 0.1973 0.2582 0.0288  0.0201  0.0058  ? ? ? ? ? ? 75  PHE B CG  
601  C CD1 . PHE A 81  ? 0.3044 0.2128 0.2753 0.0249  0.0153  0.0165  ? ? ? ? ? ? 75  PHE B CD1 
602  C CD2 . PHE A 81  ? 0.3336 0.2059 0.2829 0.0448  0.0318  0.0044  ? ? ? ? ? ? 75  PHE B CD2 
603  C CE1 . PHE A 81  ? 0.3488 0.2336 0.3165 0.0361  0.0205  0.0266  ? ? ? ? ? ? 75  PHE B CE1 
604  C CE2 . PHE A 81  ? 0.3868 0.2307 0.3279 0.0596  0.0406  0.0138  ? ? ? ? ? ? 75  PHE B CE2 
605  C CZ  . PHE A 81  ? 0.3925 0.2430 0.3449 0.0550  0.0341  0.0252  ? ? ? ? ? ? 75  PHE B CZ  
606  N N   . TYR A 82  ? 0.2001 0.1560 0.1784 0.0205  0.0164  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 76  TYR B N   
607  C CA  . TYR A 82  ? 0.1797 0.1415 0.1568 0.0161  0.0145  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 76  TYR B CA  
608  C C   . TYR A 82  ? 0.1911 0.1333 0.1548 0.0137  0.0162  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 76  TYR B C   
609  O O   . TYR A 82  ? 0.2221 0.1406 0.1711 0.0201  0.0220  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 76  TYR B O   
610  C CB  . TYR A 82  ? 0.1722 0.1497 0.1599 0.0200  0.0143  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 76  TYR B CB  
611  C CG  . TYR A 82  ? 0.1731 0.1659 0.1665 0.0132  0.0050  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 76  TYR B CG  
612  C CD1 . TYR A 82  ? 0.1895 0.1936 0.1938 0.0145  0.0026  0.0068  ? ? ? ? ? ? 76  TYR B CD1 
613  C CD2 . TYR A 82  ? 0.1713 0.1618 0.1541 0.0042  -0.0028 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 76  TYR B CD2 
614  C CE1 . TYR A 82  ? 0.2044 0.2186 0.2071 0.0020  -0.0112 0.0174  ? ? ? ? ? ? 76  TYR B CE1 
615  C CE2 . TYR A 82  ? 0.1949 0.1848 0.1674 -0.0064 -0.0148 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 76  TYR B CE2 
616  C CZ  . TYR A 82  ? 0.2116 0.2142 0.1933 -0.0101 -0.0209 0.0091  ? ? ? ? ? ? 76  TYR B CZ  
617  O OH  . TYR A 82  ? 0.2485 0.2463 0.2131 -0.0266 -0.0377 0.0183  ? ? ? ? ? ? 76  TYR B OH  
618  N N   . THR A 83  ? 0.1786 0.1277 0.1437 0.0047  0.0115  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 77  THR B N   
619  C CA  . THR A 83  ? 0.1904 0.1282 0.1455 -0.0031 0.0080  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 77  THR B CA  
620  C C   . THR A 83  ? 0.1636 0.1222 0.1318 -0.0034 0.0071  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 77  THR B C   
621  O O   . THR A 83  ? 0.1478 0.1203 0.1254 0.0013  0.0090  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 77  THR B O   
622  C CB  . THR A 83  ? 0.2143 0.1449 0.1644 -0.0175 -0.0004 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 77  THR B CB  
623  O OG1 . THR A 83  ? 0.1968 0.1552 0.1674 -0.0174 0.0004  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 77  THR B OG1 
624  C CG2 . THR A 83  ? 0.2583 0.1534 0.1850 -0.0197 -0.0020 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 77  THR B CG2 
625  N N   . LEU A 84  ? 0.1700 0.1242 0.1324 -0.0095 0.0037  -0.0372 ? ? ? ? ? ? 78  LEU B N   
626  C CA  . LEU A 84  ? 0.1512 0.1231 0.1269 -0.0102 0.0021  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 78  LEU B CA  
627  C C   . LEU A 84  ? 0.1519 0.1422 0.1439 -0.0142 0.0002  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 78  LEU B C   
628  O O   . LEU A 84  ? 0.1718 0.1634 0.1646 -0.0254 -0.0061 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 78  LEU B O   
629  C CB  . LEU A 84  ? 0.1638 0.1267 0.1276 -0.0166 -0.0015 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 78  LEU B CB  
630  C CG  . LEU A 84  ? 0.1738 0.1239 0.1225 -0.0088 0.0052  -0.0434 ? ? ? ? ? ? 78  LEU B CG  
631  C CD1 . LEU A 84  ? 0.1901 0.1347 0.1259 -0.0162 0.0017  -0.0435 ? ? ? ? ? ? 78  LEU B CD1 
632  C CD2 . LEU A 84  ? 0.1474 0.1162 0.1141 0.0015  0.0096  -0.0418 ? ? ? ? ? ? 78  LEU B CD2 
633  N N   . SER A 85  ? 0.1416 0.1442 0.1450 -0.0046 0.0059  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 79  SER B N   
634  C CA  . SER A 85  ? 0.1519 0.1755 0.1743 -0.0012 0.0099  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 79  SER B CA  
635  C C   . SER A 85  ? 0.1534 0.1884 0.1875 -0.0103 0.0020  0.0019  ? ? ? ? ? ? 79  SER B C   
636  O O   . SER A 85  ? 0.1467 0.1683 0.1678 -0.0171 -0.0044 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 79  SER B O   
637  C CB  . SER A 85  ? 0.1622 0.1800 0.1797 0.0169  0.0226  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 79  SER B CB  
638  O OG  . SER A 85  ? 0.1580 0.1631 0.1683 0.0188  0.0201  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 79  SER B OG  
639  N N   . PRO A 86  ? 0.1682 0.2312 0.2283 -0.0098 0.0033  0.0243  ? ? ? ? ? ? 80  PRO B N   
640  C CA  . PRO A 86  ? 0.1725 0.2496 0.2471 -0.0169 -0.0042 0.0360  ? ? ? ? ? ? 80  PRO B CA  
641  C C   . PRO A 86  ? 0.1588 0.2197 0.2239 -0.0070 -0.0003 0.0216  ? ? ? ? ? ? 80  PRO B C   
642  O O   . PRO A 86  ? 0.1555 0.2142 0.2163 -0.0191 -0.0107 0.0202  ? ? ? ? ? ? 80  PRO B O   
643  C CB  . PRO A 86  ? 0.1941 0.3092 0.3051 -0.0076 0.0040  0.0664  ? ? ? ? ? ? 80  PRO B CB  
644  C CG  . PRO A 86  ? 0.2052 0.3311 0.3202 -0.0126 0.0041  0.0758  ? ? ? ? ? ? 80  PRO B CG  
645  C CD  . PRO A 86  ? 0.1875 0.2774 0.2693 -0.0059 0.0097  0.0461  ? ? ? ? ? ? 80  PRO B CD  
646  N N   . ALA A 87  ? 0.1614 0.2063 0.2170 0.0120  0.0126  0.0119  ? ? ? ? ? ? 81  ALA B N   
647  C CA  . ALA A 87  ? 0.1602 0.1834 0.2016 0.0171  0.0122  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B CA  
648  C C   . ALA A 87  ? 0.1380 0.1497 0.1634 0.0044  0.0020  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B C   
649  O O   . ALA A 87  ? 0.1329 0.1434 0.1578 -0.0008 -0.0042 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B O   
650  C CB  . ALA A 87  ? 0.1917 0.1874 0.2128 0.0356  0.0248  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 81  ALA B CB  
651  N N   . GLY A 88  ? 0.1306 0.1365 0.1453 0.0016  0.0022  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 82  GLY B N   
652  C CA  . GLY A 88  ? 0.1201 0.1196 0.1235 -0.0047 -0.0020 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 82  GLY B CA  
653  C C   . GLY A 88  ? 0.1241 0.1257 0.1231 -0.0147 -0.0070 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 82  GLY B C   
654  O O   . GLY A 88  ? 0.1236 0.1234 0.1159 -0.0151 -0.0071 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 82  GLY B O   
655  N N   . GLU A 89  ? 0.1387 0.1434 0.1382 -0.0242 -0.0118 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B N   
656  C CA  . GLU A 89  ? 0.1630 0.1598 0.1461 -0.0387 -0.0201 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CA  
657  C C   . GLU A 89  ? 0.1571 0.1670 0.1507 -0.0409 -0.0239 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B C   
658  O O   . GLU A 89  ? 0.1701 0.1705 0.1450 -0.0450 -0.0248 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B O   
659  C CB  . GLU A 89  ? 0.1931 0.1901 0.1737 -0.0558 -0.0313 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CB  
660  C CG  . GLU A 89  ? 0.2189 0.1896 0.1746 -0.0602 -0.0320 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CG  
661  C CD  . GLU A 89  ? 0.2581 0.2291 0.2117 -0.0829 -0.0482 0.0031  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CD  
662  O OE1 . GLU A 89  ? 0.2905 0.2634 0.2380 -0.1033 -0.0636 0.0158  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B OE1 
663  O OE2 . GLU A 89  ? 0.2623 0.2332 0.2205 -0.0833 -0.0480 0.0067  ? ? ? ? ? ? 83  GLU B OE2 
664  N N   . GLU A 90  ? 0.1457 0.1752 0.1672 -0.0356 -0.0238 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B N   
665  C CA  . GLU A 90  ? 0.1443 0.1845 0.1786 -0.0360 -0.0273 0.0047  ? ? ? ? ? ? 84  GLU B CA  
666  C C   . GLU A 90  ? 0.1318 0.1623 0.1579 -0.0298 -0.0244 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B C   
667  O O   . GLU A 90  ? 0.1363 0.1706 0.1591 -0.0367 -0.0294 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 84  GLU B O   
668  C CB  . GLU A 90  ? 0.1491 0.2062 0.2126 -0.0251 -0.0229 0.0206  ? ? ? ? ? ? 84  GLU B CB  
669  C CG  . GLU A 90  ? 0.1584 0.2286 0.2388 -0.0274 -0.0284 0.0350  ? ? ? ? ? ? 84  GLU B CG  
670  C CD  . GLU A 90  ? 0.1776 0.2664 0.2894 -0.0122 -0.0202 0.0569  ? ? ? ? ? ? 84  GLU B CD  
671  O OE1 . GLU A 90  ? 0.1892 0.3029 0.3213 -0.0143 -0.0197 0.0754  ? ? ? ? ? ? 84  GLU B OE1 
672  O OE2 . GLU A 90  ? 0.1903 0.2683 0.3064 0.0027  -0.0135 0.0589  ? ? ? ? ? ? 84  GLU B OE2 
673  N N   . GLU A 91  ? 0.1233 0.1432 0.1456 -0.0196 -0.0184 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B N   
674  C CA  . GLU A 91  ? 0.1201 0.1346 0.1368 -0.0187 -0.0199 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CA  
675  C C   . GLU A 91  ? 0.1203 0.1415 0.1278 -0.0228 -0.0182 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B C   
676  O O   . GLU A 91  ? 0.1230 0.1531 0.1338 -0.0256 -0.0209 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B O   
677  C CB  . GLU A 91  ? 0.1241 0.1244 0.1335 -0.0124 -0.0178 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CB  
678  C CG  . GLU A 91  ? 0.1325 0.1298 0.1380 -0.0177 -0.0253 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CG  
679  C CD  . GLU A 91  ? 0.1486 0.1402 0.1558 -0.0237 -0.0346 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B CD  
680  O OE1 . GLU A 91  ? 0.1623 0.1405 0.1686 -0.0188 -0.0334 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B OE1 
681  O OE2 . GLU A 91  ? 0.1528 0.1555 0.1645 -0.0327 -0.0427 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 85  GLU B OE2 
682  N N   . LEU A 92  ? 0.1280 0.1420 0.1213 -0.0216 -0.0123 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B N   
683  C CA  . LEU A 92  ? 0.1496 0.1586 0.1235 -0.0190 -0.0043 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CA  
684  C C   . LEU A 92  ? 0.1728 0.1806 0.1322 -0.0275 -0.0071 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B C   
685  O O   . LEU A 92  ? 0.1892 0.2027 0.1407 -0.0229 0.0002  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B O   
686  C CB  . LEU A 92  ? 0.1710 0.1580 0.1230 -0.0147 0.0029  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CB  
687  C CG  . LEU A 92  ? 0.2191 0.1841 0.1369 -0.0063 0.0165  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CG  
688  C CD1 . LEU A 92  ? 0.2172 0.2033 0.1500 0.0099  0.0296  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CD1 
689  C CD2 . LEU A 92  ? 0.2525 0.1833 0.1426 -0.0048 0.0200  -0.0437 ? ? ? ? ? ? 86  LEU B CD2 
690  N N   . ALA A 93  ? 0.1794 0.1839 0.1372 -0.0401 -0.0176 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B N   
691  C CA  . ALA A 93  ? 0.2058 0.2104 0.1505 -0.0532 -0.0252 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B CA  
692  C C   . ALA A 93  ? 0.1859 0.2135 0.1537 -0.0517 -0.0274 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B C   
693  O O   . ALA A 93  ? 0.2087 0.2380 0.1609 -0.0541 -0.0248 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B O   
694  C CB  . ALA A 93  ? 0.2167 0.2238 0.1674 -0.0693 -0.0397 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B CB  
695  N N   . ILE A 94  ? 0.1549 0.1942 0.1537 -0.0472 -0.0315 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 88  ILE B N   
696  C CA  . ILE A 94  ? 0.1460 0.1967 0.1626 -0.0470 -0.0363 0.0071  ? ? ? ? ? ? 88  ILE B CA  
697  C C   . ILE A 94  ? 0.1485 0.2076 0.1614 -0.0434 -0.0305 0.0093  ? ? ? ? ? ? 88  ILE B C   
698  O O   . ILE A 94  ? 0.1581 0.2314 0.1748 -0.0484 -0.0333 0.0199  ? ? ? ? ? ? 88  ILE B O   
699  C CB  . ILE A 94  ? 0.1368 0.1792 0.1701 -0.0403 -0.0393 0.0073  ? ? ? ? ? ? 88  ILE B CB  
700  C CG1 . ILE A 94  ? 0.1437 0.1891 0.1908 -0.0396 -0.0416 0.0154  ? ? ? ? ? ? 88  ILE B CG1 
701  C CG2 . ILE A 94  ? 0.1445 0.1833 0.1834 -0.0425 -0.0465 0.0133  ? ? ? ? ? ? 88  ILE B CG2 
702  C CD1 . ILE A 94  ? 0.1501 0.1815 0.2038 -0.0251 -0.0351 0.0140  ? ? ? ? ? ? 88  ILE B CD1 
703  N N   . PHE A 95  ? 0.1440 0.1996 0.1533 -0.0347 -0.0223 0.0038  ? ? ? ? ? ? 89  PHE B N   
704  C CA  . PHE A 95  ? 0.1524 0.2252 0.1662 -0.0289 -0.0150 0.0134  ? ? ? ? ? ? 89  PHE B CA  
705  C C   . PHE A 95  ? 0.1833 0.2641 0.1800 -0.0246 -0.0025 0.0195  ? ? ? ? ? ? 89  PHE B C   
706  O O   . PHE A 95  ? 0.1931 0.2996 0.2029 -0.0245 -0.0008 0.0363  ? ? ? ? ? ? 89  PHE B O   
707  C CB  . PHE A 95  ? 0.1495 0.2191 0.1634 -0.0187 -0.0068 0.0098  ? ? ? ? ? ? 89  PHE B CB  
708  C CG  . PHE A 95  ? 0.1686 0.2623 0.1905 -0.0084 0.0057  0.0259  ? ? ? ? ? ? 89  PHE B CG  
709  C CD1 . PHE A 95  ? 0.1683 0.2916 0.2180 -0.0150 -0.0038 0.0472  ? ? ? ? ? ? 89  PHE B CD1 
710  C CD2 . PHE A 95  ? 0.2009 0.2858 0.1999 0.0080  0.0271  0.0235  ? ? ? ? ? ? 89  PHE B CD2 
711  C CE1 . PHE A 95  ? 0.1907 0.3486 0.2576 -0.0044 0.0088  0.0710  ? ? ? ? ? ? 89  PHE B CE1 
712  C CE2 . PHE A 95  ? 0.2295 0.3401 0.2387 0.0243  0.0446  0.0434  ? ? ? ? ? ? 89  PHE B CE2 
713  C CZ  . PHE A 95  ? 0.2199 0.3741 0.2692 0.0186  0.0359  0.0698  ? ? ? ? ? ? 89  PHE B CZ  
714  N N   . TRP A 96  ? 0.2104 0.2657 0.1729 -0.0220 0.0059  0.0077  ? ? ? ? ? ? 90  TRP B N   
715  C CA  . TRP A 96  ? 0.2638 0.3097 0.1910 -0.0166 0.0203  0.0100  ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CA  
716  C C   . TRP A 96  ? 0.2714 0.3316 0.2002 -0.0293 0.0114  0.0198  ? ? ? ? ? ? 90  TRP B C   
717  O O   . TRP A 96  ? 0.3030 0.3778 0.2239 -0.0222 0.0238  0.0318  ? ? ? ? ? ? 90  TRP B O   
718  C CB  . TRP A 96  ? 0.3140 0.3127 0.1891 -0.0155 0.0273  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CB  
719  C CG  . TRP A 96  ? 0.3294 0.3131 0.1954 0.0039  0.0444  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CG  
720  C CD1 . TRP A 96  ? 0.3238 0.2830 0.1822 0.0024  0.0402  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CD1 
721  C CD2 . TRP A 96  ? 0.3554 0.3532 0.2250 0.0287  0.0686  0.0010  ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CD2 
722  N NE1 . TRP A 96  ? 0.3450 0.2970 0.1986 0.0241  0.0595  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B NE1 
723  C CE2 . TRP A 96  ? 0.3653 0.3425 0.2278 0.0419  0.0780  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CE2 
724  C CE3 . TRP A 96  ? 0.3758 0.4069 0.2582 0.0419  0.0840  0.0213  ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CE3 
725  C CZ2 . TRP A 96  ? 0.3956 0.3839 0.2648 0.0694  0.1029  0.0078  ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CZ2 
726  C CZ3 . TRP A 96  ? 0.4072 0.4540 0.2985 0.0695  0.1098  0.0372  ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CZ3 
727  C CH2 . TRP A 96  ? 0.4170 0.4422 0.3025 0.0839  0.1193  0.0306  ? ? ? ? ? ? 90  TRP B CH2 
728  N N   . LYS A 97  ? 0.3492 0.2999 0.4437 -0.0422 0.0458  -0.0469 ? ? ? ? ? ? 91  LYS B N   
729  C CA  . LYS A 97  ? 0.3367 0.3348 0.4119 -0.0464 0.0212  -0.0413 ? ? ? ? ? ? 91  LYS B CA  
730  C C   . LYS A 97  ? 0.3009 0.2834 0.3651 -0.0217 0.0129  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 91  LYS B C   
731  O O   . LYS A 97  ? 0.3073 0.3042 0.3567 -0.0253 0.0075  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 91  LYS B O   
732  C CB  . LYS A 97  ? 0.3318 0.3805 0.4193 -0.0448 0.0071  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 91  LYS B CB  
733  C CG  . LYS A 97  ? 0.3523 0.4833 0.4368 -0.0528 -0.0087 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 91  LYS B CG  
734  C CD  . LYS A 97  ? 0.3618 0.5604 0.4752 -0.0431 -0.0152 0.0378  ? ? ? ? ? ? 91  LYS B CD  
735  C CE  . LYS A 97  ? 0.3911 0.6895 0.5169 -0.0371 -0.0248 0.0837  ? ? ? ? ? ? 91  LYS B CE  
736  N NZ  . LYS A 97  ? 0.4240 0.8275 0.5903 -0.0308 -0.0283 0.1377  ? ? ? ? ? ? 91  LYS B NZ  
737  N N   . ARG A 98  ? 0.2768 0.2368 0.3447 -0.0049 0.0153  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 92  ARG B N   
738  C CA  . ARG A 98  ? 0.2665 0.2151 0.3177 0.0026  0.0156  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CA  
739  C C   . ARG A 98  ? 0.2678 0.2119 0.3135 0.0016  0.0172  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 92  ARG B C   
740  O O   . ARG A 98  ? 0.2662 0.2097 0.2958 0.0020  0.0141  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 92  ARG B O   
741  C CB  . ARG A 98  ? 0.2693 0.2119 0.3158 0.0003  0.0237  0.0030  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CB  
742  C CG  . ARG A 98  ? 0.2847 0.2160 0.3358 0.0035  0.0360  0.0064  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CG  
743  C CD  . ARG A 98  ? 0.3094 0.2323 0.3447 -0.0125 0.0523  0.0001  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CD  
744  N NE  . ARG A 98  ? 0.3454 0.2396 0.3874 -0.0096 0.0805  0.0011  ? ? ? ? ? ? 92  ARG B NE  
745  C CZ  . ARG A 98  ? 0.3757 0.2598 0.4091 -0.0249 0.0996  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 92  ARG B CZ  
746  N NH1 . ARG A 98  ? 0.3701 0.2897 0.3872 -0.0453 0.0864  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 92  ARG B NH1 
747  N NH2 . ARG A 98  ? 0.4234 0.2696 0.4705 -0.0179 0.1375  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 92  ARG B NH2 
748  N N   . TRP A 99  ? 0.2819 0.2209 0.3486 0.0038  0.0301  0.0006  ? ? ? ? ? ? 93  TRP B N   
749  C CA  . TRP A 99  ? 0.3003 0.2360 0.3783 0.0105  0.0446  0.0119  ? ? ? ? ? ? 93  TRP B CA  
750  C C   . TRP A 99  ? 0.3208 0.2355 0.3865 0.0008  0.0515  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 93  TRP B C   
751  O O   . TRP A 99  ? 0.3224 0.2370 0.3831 0.0060  0.0536  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 93  TRP B O   
752  C CB  . TRP A 99  ? 0.3369 0.2699 0.4586 0.0241  0.0754  0.0385  ? ? ? ? ? ? 93  TRP B CB  
753  C CG  . TRP A 99  ? 0.3718 0.3088 0.5212 0.0402  0.1014  0.0679  ? ? ? ? ? ? 93  TRP B CG  
754  C CD1 . TRP A 99  ? 0.3661 0.3647 0.5243 0.0506  0.0922  0.1109  ? ? ? ? ? ? 93  TRP B CD1 
755  C CD2 . TRP A 99  ? 0.4354 0.3191 0.6083 0.0426  0.1479  0.0576  ? ? ? ? ? ? 93  TRP B CD2 
756  N NE1 . TRP A 99  ? 0.4123 0.4043 0.6081 0.0700  0.1272  0.1400  ? ? ? ? ? ? 93  TRP B NE1 
757  C CE2 . TRP A 99  ? 0.4595 0.3686 0.6651 0.0668  0.1674  0.1053  ? ? ? ? ? ? 93  TRP B CE2 
758  C CE3 . TRP A 99  ? 0.4935 0.3164 0.6612 0.0185  0.1819  0.0101  ? ? ? ? ? ? 93  TRP B CE3 
759  C CZ2 . TRP A 99  ? 0.5392 0.3958 0.7798 0.0773  0.2271  0.1104  ? ? ? ? ? ? 93  TRP B CZ2 
760  C CZ3 . TRP A 99  ? 0.5839 0.3515 0.7750 0.0163  0.2436  0.0018  ? ? ? ? ? ? 93  TRP B CZ3 
761  C CH2 . TRP A 99  ? 0.6053 0.3808 0.8363 0.0508  0.2693  0.0538  ? ? ? ? ? ? 93  TRP B CH2 
762  N N   . ASP A 100 ? 0.3459 0.2566 0.4045 -0.0197 0.0553  -0.0401 ? ? ? ? ? ? 94  ASP B N   
763  C CA  . ASP A 100 ? 0.3836 0.2988 0.4200 -0.0444 0.0607  -0.0679 ? ? ? ? ? ? 94  ASP B CA  
764  C C   . ASP A 100 ? 0.3482 0.2995 0.3609 -0.0384 0.0303  -0.0576 ? ? ? ? ? ? 94  ASP B C   
765  O O   . ASP A 100 ? 0.3639 0.3137 0.3617 -0.0442 0.0341  -0.0657 ? ? ? ? ? ? 94  ASP B O   
766  C CB  . ASP A 100 ? 0.4426 0.3755 0.4708 -0.0848 0.0731  -0.1015 ? ? ? ? ? ? 94  ASP B CB  
767  C CG  . ASP A 100 ? 0.5235 0.3957 0.5734 -0.1013 0.1297  -0.1257 ? ? ? ? ? ? 94  ASP B CG  
768  O OD1 . ASP A 100 ? 0.5710 0.3923 0.6333 -0.0957 0.1707  -0.1288 ? ? ? ? ? ? 94  ASP B OD1 
769  O OD2 . ASP A 100 ? 0.5536 0.4252 0.6141 -0.1187 0.1423  -0.1388 ? ? ? ? ? ? 94  ASP B OD2 
770  N N   . PHE A 101 ? 0.3142 0.2905 0.3289 -0.0247 0.0103  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 95  PHE B N   
771  C CA  . PHE A 101 ? 0.3004 0.2958 0.3070 -0.0106 -0.0003 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 95  PHE B CA  
772  C C   . PHE A 101 ? 0.2849 0.2462 0.2824 -0.0001 0.0047  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 95  PHE B C   
773  O O   . PHE A 101 ? 0.2910 0.2586 0.2771 0.0015  0.0033  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 95  PHE B O   
774  C CB  . PHE A 101 ? 0.2962 0.3041 0.3192 0.0052  0.0008  0.0079  ? ? ? ? ? ? 95  PHE B CB  
775  C CG  . PHE A 101 ? 0.3108 0.3182 0.3386 0.0246  0.0131  0.0333  ? ? ? ? ? ? 95  PHE B CG  
776  C CD1 . PHE A 101 ? 0.3392 0.4106 0.3824 0.0339  0.0116  0.0669  ? ? ? ? ? ? 95  PHE B CD1 
777  C CD2 . PHE A 101 ? 0.3163 0.2693 0.3358 0.0288  0.0338  0.0269  ? ? ? ? ? ? 95  PHE B CD2 
778  C CE1 . PHE A 101 ? 0.3706 0.4352 0.4319 0.0597  0.0372  0.1010  ? ? ? ? ? ? 95  PHE B CE1 
779  C CE2 . PHE A 101 ? 0.3562 0.2904 0.3834 0.0425  0.0629  0.0447  ? ? ? ? ? ? 95  PHE B CE2 
780  C CZ  . PHE A 101 ? 0.3824 0.3641 0.4362 0.0645  0.0681  0.0856  ? ? ? ? ? ? 95  PHE B CZ  
781  N N   . ILE A 102 ? 0.2732 0.2156 0.2759 0.0029  0.0098  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 96  ILE B N   
782  C CA  . ILE A 102 ? 0.2717 0.2125 0.2658 0.0023  0.0126  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 96  ILE B CA  
783  C C   . ILE A 102 ? 0.2798 0.2178 0.2794 0.0057  0.0178  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 96  ILE B C   
784  O O   . ILE A 102 ? 0.2800 0.2190 0.2671 0.0059  0.0162  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 96  ILE B O   
785  C CB  . ILE A 102 ? 0.2758 0.2375 0.2738 -0.0058 0.0150  0.0039  ? ? ? ? ? ? 96  ILE B CB  
786  C CG1 . ILE A 102 ? 0.2883 0.2398 0.2734 -0.0167 0.0219  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 96  ILE B CG1 
787  C CG2 . ILE A 102 ? 0.2901 0.2865 0.2787 -0.0176 0.0151  0.0150  ? ? ? ? ? ? 96  ILE B CG2 
788  C CD1 . ILE A 102 ? 0.2991 0.2797 0.2858 -0.0304 0.0233  0.0011  ? ? ? ? ? ? 96  ILE B CD1 
789  N N   . GLN A 103 ? 0.3013 0.2272 0.3224 0.0073  0.0342  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 97  GLN B N   
790  C CA  . GLN A 103 ? 0.3392 0.2432 0.3722 0.0092  0.0600  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 97  GLN B CA  
791  C C   . GLN A 103 ? 0.3483 0.2481 0.3510 -0.0048 0.0542  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 97  GLN B C   
792  O O   . GLN A 103 ? 0.3575 0.2500 0.3582 0.0003  0.0623  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 97  GLN B O   
793  C CB  . GLN A 103 ? 0.3955 0.2661 0.4579 0.0059  0.0997  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 97  GLN B CB  
794  C CG  . GLN A 103 ? 0.4731 0.2971 0.5451 -0.0026 0.1489  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 97  GLN B CG  
795  C CD  . GLN A 103 ? 0.5640 0.3360 0.6590 -0.0199 0.2065  -0.0575 ? ? ? ? ? ? 97  GLN B CD  
796  O OE1 . GLN A 103 ? 0.6380 0.3655 0.7821 -0.0013 0.2685  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 97  GLN B OE1 
797  N NE2 . GLN A 103 ? 0.5757 0.3567 0.6410 -0.0565 0.1947  -0.0989 ? ? ? ? ? ? 97  GLN B NE2 
798  N N   . GLY A 104 ? 0.3512 0.2723 0.3342 -0.0221 0.0398  -0.0533 ? ? ? ? ? ? 98  GLY B N   
799  C CA  . GLY A 104 ? 0.3696 0.3218 0.3258 -0.0380 0.0304  -0.0650 ? ? ? ? ? ? 98  GLY B CA  
800  C C   . GLY A 104 ? 0.3370 0.2952 0.2865 -0.0176 0.0164  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 98  GLY B C   
801  O O   . GLY A 104 ? 0.3538 0.3128 0.2894 -0.0221 0.0208  -0.0500 ? ? ? ? ? ? 98  GLY B O   
802  N N   . LYS A 105 ? 0.3054 0.2612 0.2636 -0.0002 0.0080  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 99  LYS B N   
803  C CA  . LYS A 105 ? 0.2988 0.2477 0.2516 0.0115  0.0094  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 99  LYS B CA  
804  C C   . LYS A 105 ? 0.2937 0.2255 0.2426 0.0107  0.0142  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 99  LYS B C   
805  O O   . LYS A 105 ? 0.3000 0.2300 0.2393 0.0135  0.0164  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 99  LYS B O   
806  C CB  . LYS A 105 ? 0.3027 0.2400 0.2634 0.0178  0.0190  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 99  LYS B CB  
807  C CG  . LYS A 105 ? 0.3197 0.2836 0.2977 0.0291  0.0222  0.0205  ? ? ? ? ? ? 99  LYS B CG  
808  C CD  . LYS A 105 ? 0.3461 0.3527 0.3316 0.0419  0.0245  0.0486  ? ? ? ? ? ? 99  LYS B CD  
809  C CE  . LYS A 105 ? 0.3775 0.4400 0.3953 0.0585  0.0318  0.0917  ? ? ? ? ? ? 99  LYS B CE  
810  N NZ  . LYS A 105 ? 0.4210 0.5416 0.4618 0.0806  0.0443  0.1423  ? ? ? ? ? ? 99  LYS B NZ  
811  N N   . ILE A 106 ? 0.2896 0.2226 0.2520 0.0088  0.0174  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 100 ILE B N   
812  C CA  . ILE A 106 ? 0.2962 0.2443 0.2676 0.0102  0.0230  0.0071  ? ? ? ? ? ? 100 ILE B CA  
813  C C   . ILE A 106 ? 0.3154 0.2447 0.2942 0.0183  0.0378  0.0055  ? ? ? ? ? ? 100 ILE B C   
814  O O   . ILE A 106 ? 0.3209 0.2589 0.3008 0.0219  0.0413  0.0168  ? ? ? ? ? ? 100 ILE B O   
815  C CB  . ILE A 106 ? 0.3031 0.2892 0.2998 0.0101  0.0262  0.0336  ? ? ? ? ? ? 100 ILE B CB  
816  C CG1 . ILE A 106 ? 0.3019 0.3106 0.2800 -0.0106 0.0166  0.0266  ? ? ? ? ? ? 100 ILE B CG1 
817  C CG2 . ILE A 106 ? 0.3230 0.3584 0.3413 0.0144  0.0330  0.0694  ? ? ? ? ? ? 100 ILE B CG2 
818  C CD1 . ILE A 106 ? 0.3161 0.3867 0.3139 -0.0173 0.0158  0.0560  ? ? ? ? ? ? 100 ILE B CD1 
819  N N   . MET A 107 ? 0.3404 0.2444 0.3208 0.0136  0.0521  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 101 MET B N   
820  C CA  . MET A 107 ? 0.3885 0.2645 0.3662 0.0070  0.0797  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 101 MET B CA  
821  C C   . MET A 107 ? 0.3828 0.2710 0.3276 -0.0009 0.0646  -0.0423 ? ? ? ? ? ? 101 MET B C   
822  O O   . MET A 107 ? 0.4107 0.2823 0.3540 -0.0004 0.0832  -0.0450 ? ? ? ? ? ? 101 MET B O   
823  C CB  . MET A 107 ? 0.4484 0.2967 0.4258 -0.0156 0.1097  -0.0608 ? ? ? ? ? ? 101 MET B CB  
824  C CG  . MET A 107 ? 0.4855 0.3029 0.5099 -0.0012 0.1491  -0.0419 ? ? ? ? ? ? 101 MET B CG  
825  S SD  . MET A 107 ? 0.5845 0.3440 0.6568 0.0148  0.2269  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 101 MET B SD  
826  C CE  . MET A 107 ? 0.5363 0.3381 0.6178 0.0432  0.2024  0.0206  ? ? ? ? ? ? 101 MET B CE  
827  N N   . GLN A 108 ? 0.3571 0.2765 0.2835 -0.0039 0.0377  -0.0419 ? ? ? ? ? ? 102 GLN B N   
828  C CA  . GLN A 108 ? 0.3568 0.2995 0.2645 -0.0019 0.0271  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 102 GLN B CA  
829  C C   . GLN A 108 ? 0.3358 0.2617 0.2491 0.0138  0.0280  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 102 GLN B C   
830  O O   . GLN A 108 ? 0.3470 0.2727 0.2501 0.0154  0.0319  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 102 GLN B O   
831  C CB  . GLN A 108 ? 0.3524 0.3375 0.2603 0.0027  0.0122  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 102 GLN B CB  
832  C CG  . GLN A 108 ? 0.3889 0.4321 0.2857 -0.0221 0.0057  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 102 GLN B CG  
833  C CD  . GLN A 108 ? 0.3925 0.4986 0.3064 -0.0077 -0.0052 0.0133  ? ? ? ? ? ? 102 GLN B CD  
834  O OE1 . GLN A 108 ? 0.3834 0.4934 0.3138 -0.0037 -0.0076 0.0207  ? ? ? ? ? ? 102 GLN B OE1 
835  N NE2 . GLN A 108 ? 0.4149 0.5728 0.3331 0.0054  -0.0054 0.0481  ? ? ? ? ? ? 102 GLN B NE2 
836  N N   . VAL A 109 ? 0.3166 0.2382 0.2422 0.0174  0.0258  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 103 VAL B N   
837  C CA  . VAL A 109 ? 0.3166 0.2429 0.2427 0.0149  0.0286  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 103 VAL B CA  
838  C C   . VAL A 109 ? 0.3249 0.2586 0.2657 0.0204  0.0368  0.0103  ? ? ? ? ? ? 103 VAL B C   
839  O O   . VAL A 109 ? 0.3314 0.2672 0.2664 0.0211  0.0396  0.0139  ? ? ? ? ? ? 103 VAL B O   
840  C CB  . VAL A 109 ? 0.3198 0.2632 0.2476 -0.0005 0.0279  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 103 VAL B CB  
841  C CG1 . VAL A 109 ? 0.3412 0.3222 0.2652 -0.0212 0.0306  0.0074  ? ? ? ? ? ? 103 VAL B CG1 
842  C CG2 . VAL A 109 ? 0.3358 0.2546 0.2536 -0.0043 0.0381  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 103 VAL B CG2 
843  N N   . LYS A 110 ? 0.3372 0.2711 0.3041 0.0275  0.0495  0.0216  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B N   
844  C CA  . LYS A 110 ? 0.3697 0.3040 0.3689 0.0418  0.0761  0.0465  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CA  
845  C C   . LYS A 110 ? 0.3965 0.2898 0.3802 0.0415  0.0944  0.0250  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B C   
846  O O   . LYS A 110 ? 0.4149 0.3121 0.4142 0.0519  0.1096  0.0445  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B O   
847  C CB  . LYS A 110 ? 0.4045 0.3304 0.4456 0.0545  0.1060  0.0667  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CB  
848  C CG  . LYS A 110 ? 0.4622 0.3930 0.5596 0.0800  0.1512  0.1139  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CG  
849  C CD  . LYS A 110 ? 0.5134 0.4368 0.6664 0.0993  0.1929  0.1471  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CD  
850  C CE  . LYS A 110 ? 0.6151 0.4729 0.8186 0.1206  0.2731  0.1635  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B CE  
851  N NZ  . LYS A 110 ? 0.6549 0.5756 0.9312 0.1591  0.3022  0.2502  ? ? ? ? ? ? 104 LYS B NZ  
852  N N   . GLY A 111 ? 0.4077 0.2772 0.3600 0.0250  0.0932  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 105 GLY B N   
853  C CA  . GLY A 111 ? 0.4497 0.3000 0.3757 0.0107  0.1098  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 105 GLY B CA  
854  C C   . GLY A 111 ? 0.4207 0.2948 0.3236 0.0143  0.0854  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 105 GLY B C   
855  O O   . GLY A 111 ? 0.4553 0.3258 0.3363 0.0033  0.0968  -0.0482 ? ? ? ? ? ? 105 GLY B O   
856  N N   . GLY A 112 ? 0.3746 0.2699 0.2815 0.0249  0.0605  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 106 GLY B N   
857  C CA  . GLY A 112 ? 0.3644 0.2699 0.2584 0.0298  0.0511  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 106 GLY B CA  
858  C C   . GLY A 112 ? 0.3694 0.2972 0.2495 0.0305  0.0415  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 106 GLY B C   
859  O O   . GLY A 112 ? 0.3775 0.3108 0.2566 0.0405  0.0451  0.0108  ? ? ? ? ? ? 106 GLY B O   
860  N N   . GLN A 113 ? 0.3754 0.3237 0.2524 0.0217  0.0348  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 107 GLN B N   
861  C CA  . GLN A 113 ? 0.3948 0.3979 0.2682 0.0227  0.0263  0.0081  ? ? ? ? ? ? 107 GLN B CA  
862  C C   . GLN A 113 ? 0.3890 0.3877 0.2877 0.0449  0.0326  0.0370  ? ? ? ? ? ? 107 GLN B C   
863  O O   . GLN A 113 ? 0.4196 0.4606 0.3335 0.0617  0.0402  0.0742  ? ? ? ? ? ? 107 GLN B O   
864  C CB  . GLN A 113 ? 0.4201 0.4626 0.2798 -0.0050 0.0197  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 107 GLN B CB  
865  C CG  . GLN A 113 ? 0.4686 0.5052 0.2994 -0.0390 0.0350  -0.0487 ? ? ? ? ? ? 107 GLN B CG  
866  C CD  . GLN A 113 ? 0.5118 0.5451 0.3320 -0.0752 0.0486  -0.0849 ? ? ? ? ? ? 107 GLN B CD  
867  O OE1 . GLN A 113 ? 0.5055 0.5762 0.3319 -0.0811 0.0343  -0.0783 ? ? ? ? ? ? 107 GLN B OE1 
868  N NE2 . GLN A 113 ? 0.5718 0.5535 0.3795 -0.1007 0.0867  -0.1238 ? ? ? ? ? ? 107 GLN B NE2 
869  N N   . ALA A 114 ? 0.3680 0.3212 0.2748 0.0434  0.0377  0.0243  ? ? ? ? ? ? 108 ALA B N   
870  C CA  . ALA A 114 ? 0.3861 0.3178 0.3114 0.0526  0.0577  0.0376  ? ? ? ? ? ? 108 ALA B CA  
871  C C   . ALA A 114 ? 0.3949 0.2815 0.3135 0.0357  0.0743  0.0163  ? ? ? ? ? ? 108 ALA B C   
872  O O   . ALA A 114 ? 0.3755 0.2661 0.2825 0.0227  0.0622  0.0030  ? ? ? ? ? ? 108 ALA B O   
873  C CB  . ALA A 114 ? 0.3753 0.3237 0.3093 0.0505  0.0482  0.0386  ? ? ? ? ? ? 108 ALA B CB  
878  N N   . SER B 2   ? 0.7001 0.7716 1.1059 -0.1943 -0.0226 0.0107  ? ? ? ? ? ? -4  SER A N   
879  C CA  . SER B 2   ? 0.6736 0.7368 1.0638 -0.1792 0.0019  0.0060  ? ? ? ? ? ? -4  SER A CA  
880  C C   . SER B 2   ? 0.6769 0.7475 1.0950 -0.1779 -0.0283 0.0227  ? ? ? ? ? ? -4  SER A C   
881  O O   . SER B 2   ? 0.6955 0.7763 1.1001 -0.1919 -0.0664 0.0479  ? ? ? ? ? ? -4  SER A O   
882  C CB  . SER B 2   ? 0.6558 0.7067 0.9596 -0.1749 0.0243  0.0040  ? ? ? ? ? ? -4  SER A CB  
883  O OG  . SER B 2   ? 0.6426 0.6866 0.9277 -0.1619 0.0466  0.0002  ? ? ? ? ? ? -4  SER A OG  
884  N N   . ALA B 3   ? 0.6640 0.7339 1.1234 -0.1643 -0.0122 0.0082  ? ? ? ? ? ? -3  ALA A N   
885  C CA  . ALA B 3   ? 0.6681 0.7418 1.1712 -0.1605 -0.0397 0.0195  ? ? ? ? ? ? -3  ALA A CA  
886  C C   . ALA B 3   ? 0.6535 0.7229 1.0761 -0.1635 -0.0500 0.0426  ? ? ? ? ? ? -3  ALA A C   
887  O O   . ALA B 3   ? 0.6292 0.6908 0.9715 -0.1586 -0.0206 0.0348  ? ? ? ? ? ? -3  ALA A O   
888  C CB  . ALA B 3   ? 0.6666 0.7461 1.2275 -0.1449 -0.0128 -0.0141 ? ? ? ? ? ? -3  ALA A CB  
889  N N   . LYS B 4   ? 0.6724 0.7491 1.1242 -0.1739 -0.0944 0.0733  ? ? ? ? ? ? -2  LYS A N   
890  C CA  . LYS B 4   ? 0.6669 0.7476 1.0526 -0.1819 -0.1076 0.0986  ? ? ? ? ? ? -2  LYS A CA  
891  C C   . LYS B 4   ? 0.6373 0.7067 1.0174 -0.1621 -0.0833 0.0814  ? ? ? ? ? ? -2  LYS A C   
892  O O   . LYS B 4   ? 0.6468 0.7142 1.1088 -0.1523 -0.0936 0.0734  ? ? ? ? ? ? -2  LYS A O   
893  C CB  . LYS B 4   ? 0.7144 0.8108 1.1393 -0.2051 -0.1659 0.1446  ? ? ? ? ? ? -2  LYS A CB  
894  C CG  . LYS B 4   ? 0.7328 0.8514 1.0680 -0.2294 -0.1810 0.1757  ? ? ? ? ? ? -2  LYS A CG  
895  C CD  . LYS B 4   ? 0.7244 0.8404 1.0442 -0.2247 -0.1813 0.1879  ? ? ? ? ? ? -2  LYS A CD  
896  C CE  . LYS B 4   ? 0.7299 0.8713 0.9459 -0.2435 -0.1735 0.1989  ? ? ? ? ? ? -2  LYS A CE  
897  N NZ  . LYS B 4   ? 0.7064 0.8395 0.9034 -0.2311 -0.1592 0.1970  ? ? ? ? ? ? -2  LYS A NZ  
898  N N   . ASP B 5   ? 0.6050 0.6691 0.8964 -0.1566 -0.0529 0.0719  ? ? ? ? ? ? -1  ASP A N   
899  C CA  . ASP B 5   ? 0.5778 0.6324 0.8487 -0.1393 -0.0277 0.0546  ? ? ? ? ? ? -1  ASP A CA  
900  C C   . ASP B 5   ? 0.5788 0.6379 0.8344 -0.1444 -0.0515 0.0794  ? ? ? ? ? ? -1  ASP A C   
901  O O   . ASP B 5   ? 0.5807 0.6495 0.7712 -0.1575 -0.0568 0.0970  ? ? ? ? ? ? -1  ASP A O   
902  C CB  . ASP B 5   ? 0.5556 0.6004 0.7491 -0.1325 0.0110  0.0372  ? ? ? ? ? ? -1  ASP A CB  
903  C CG  . ASP B 5   ? 0.5431 0.5806 0.7196 -0.1167 0.0385  0.0174  ? ? ? ? ? ? -1  ASP A CG  
904  O OD1 . ASP B 5   ? 0.5434 0.5837 0.7440 -0.1102 0.0289  0.0162  ? ? ? ? ? ? -1  ASP A OD1 
905  O OD2 . ASP B 5   ? 0.5391 0.5698 0.6787 -0.1133 0.0676  0.0048  ? ? ? ? ? ? -1  ASP A OD2 
906  N N   . PRO B 6   ? 0.5817 0.6385 0.9040 -0.1355 -0.0651 0.0769  ? ? ? ? ? ? 0   PRO A N   
907  C CA  . PRO B 6   ? 0.5861 0.6460 0.9063 -0.1407 -0.0890 0.1023  ? ? ? ? ? ? 0   PRO A CA  
908  C C   . PRO B 6   ? 0.5541 0.6091 0.7940 -0.1307 -0.0603 0.0902  ? ? ? ? ? ? 0   PRO A C   
909  O O   . PRO B 6   ? 0.5582 0.6175 0.7906 -0.1352 -0.0757 0.1090  ? ? ? ? ? ? 0   PRO A O   
910  C CB  . PRO B 6   ? 0.6041 0.6600 1.0380 -0.1297 -0.1082 0.0907  ? ? ? ? ? ? 0   PRO A CB  
911  C CG  . PRO B 6   ? 0.5935 0.6484 1.0534 -0.1126 -0.0719 0.0415  ? ? ? ? ? ? 0   PRO A CG  
912  C CD  . PRO B 6   ? 0.5892 0.6452 1.0044 -0.1217 -0.0591 0.0456  ? ? ? ? ? ? 0   PRO A CD  
913  N N   . MET B 7   ? 0.5273 0.5739 0.7155 -0.1192 -0.0222 0.0625  ? ? ? ? ? ? 1   MET A N   
914  C CA  . MET B 7   ? 0.5031 0.5427 0.6194 -0.1100 0.0029  0.0520  ? ? ? ? ? ? 1   MET A CA  
915  C C   . MET B 7   ? 0.4953 0.5306 0.6268 -0.0954 0.0085  0.0370  ? ? ? ? ? ? 1   MET A C   
916  O O   . MET B 7   ? 0.4915 0.5281 0.6055 -0.0956 -0.0015 0.0489  ? ? ? ? ? ? 1   MET A O   
917  C CB  . MET B 7   ? 0.5040 0.5541 0.5617 -0.1236 -0.0041 0.0712  ? ? ? ? ? ? 1   MET A CB  
918  C CG  . MET B 7   ? 0.4946 0.5394 0.4972 -0.1217 0.0205  0.0560  ? ? ? ? ? ? 1   MET A CG  
919  S SD  . MET B 7   ? 0.5000 0.5393 0.5187 -0.1255 0.0297  0.0460  ? ? ? ? ? ? 1   MET A SD  
920  C CE  . MET B 7   ? 0.4887 0.5077 0.4645 -0.1128 0.0607  0.0276  ? ? ? ? ? ? 1   MET A CE  
921  N N   . LYS B 8   ? 0.4970 0.5332 0.6638 -0.0852 0.0254  0.0076  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A N   
922  C CA  . LYS B 8   ? 0.4973 0.5373 0.6696 -0.0729 0.0382  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CA  
923  C C   . LYS B 8   ? 0.4939 0.5308 0.5894 -0.0699 0.0704  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A C   
924  O O   . LYS B 8   ? 0.4875 0.5147 0.5375 -0.0756 0.0793  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A O   
925  C CB  . LYS B 8   ? 0.5198 0.5757 0.7849 -0.0679 0.0378  -0.0520 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CB  
926  C CG  . LYS B 8   ? 0.5332 0.5895 0.8996 -0.0715 -0.0009 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CG  
927  C CD  . LYS B 8   ? 0.5350 0.5859 0.9293 -0.0702 -0.0307 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CD  
928  C CE  . LYS B 8   ? 0.5632 0.6144 1.0764 -0.0761 -0.0750 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 2   LYS A CE  
929  N NZ  . LYS B 8   ? 0.5701 0.6155 1.1043 -0.0810 -0.1080 0.0285  ? ? ? ? ? ? 2   LYS A NZ  
930  N N   . GLY B 9   ? 0.5051 0.5521 0.5918 -0.0633 0.0840  -0.0544 ? ? ? ? ? ? 3   GLY A N   
931  C CA  . GLY B 9   ? 0.5180 0.5672 0.5355 -0.0656 0.1086  -0.0593 ? ? ? ? ? ? 3   GLY A CA  
932  C C   . GLY B 9   ? 0.5027 0.5298 0.4563 -0.0637 0.1028  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 3   GLY A C   
933  O O   . GLY B 9   ? 0.5161 0.5357 0.4234 -0.0688 0.1148  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 3   GLY A O   
934  N N   . LEU B 10  ? 0.4807 0.4999 0.4413 -0.0580 0.0829  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A N   
935  C CA  . LEU B 10  ? 0.4685 0.4731 0.3843 -0.0559 0.0774  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CA  
936  C C   . LEU B 10  ? 0.4773 0.4805 0.3666 -0.0481 0.0763  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A C   
937  O O   . LEU B 10  ? 0.4743 0.4660 0.3352 -0.0451 0.0716  0.0029  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A O   
938  C CB  . LEU B 10  ? 0.4499 0.4567 0.3830 -0.0602 0.0590  0.0126  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CB  
939  C CG  . LEU B 10  ? 0.4469 0.4602 0.4039 -0.0721 0.0512  0.0234  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CG  
940  C CD1 . LEU B 10  ? 0.4453 0.4726 0.4127 -0.0830 0.0299  0.0430  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CD1 
941  C CD2 . LEU B 10  ? 0.4491 0.4554 0.3774 -0.0768 0.0640  0.0235  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A CD2 
942  N N   . THR B 11  ? 0.4933 0.5116 0.3978 -0.0453 0.0800  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 5   THR A N   
943  C CA  . THR B 11  ? 0.5053 0.5274 0.3912 -0.0390 0.0748  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 5   THR A CA  
944  C C   . THR B 11  ? 0.5248 0.5356 0.3508 -0.0408 0.0770  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 5   THR A C   
945  O O   . THR B 11  ? 0.5174 0.5165 0.3335 -0.0339 0.0639  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 5   THR A O   
946  C CB  . THR B 11  ? 0.5332 0.5828 0.4468 -0.0388 0.0815  -0.0751 ? ? ? ? ? ? 5   THR A CB  
947  O OG1 . THR B 11  ? 0.5197 0.5759 0.5105 -0.0361 0.0733  -0.0886 ? ? ? ? ? ? 5   THR A OG1 
948  C CG2 . THR B 11  ? 0.5463 0.6015 0.4498 -0.0321 0.0710  -0.0865 ? ? ? ? ? ? 5   THR A CG2 
949  N N   . GLU B 12  ? 0.5548 0.5702 0.3495 -0.0518 0.0909  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A N   
950  C CA  . GLU B 12  ? 0.5883 0.5923 0.3358 -0.0579 0.0865  0.0049  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A CA  
951  C C   . GLU B 12  ? 0.5653 0.5389 0.3204 -0.0505 0.0734  0.0261  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A C   
952  O O   . GLU B 12  ? 0.5796 0.5412 0.3242 -0.0456 0.0583  0.0372  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A O   
953  C CB  . GLU B 12  ? 0.6347 0.6525 0.3536 -0.0771 0.1023  0.0135  ? ? ? ? ? ? 6   GLU A CB  
954  C CG  . GLU B 12  ? 0.6817 0.7431 0.3798 -0.0907 0.1176  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A CG  
955  C CD  . GLU B 12  ? 0.6686 0.7564 0.4111 -0.0920 0.1381  -0.0470 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A CD  
956  O OE1 . GLU B 12  ? 0.6186 0.6944 0.4163 -0.0764 0.1311  -0.0601 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A OE1 
957  O OE2 . GLU B 12  ? 0.7163 0.8411 0.4428 -0.1114 0.1599  -0.0607 ? ? ? ? ? ? 6   GLU A OE2 
958  N N   . LEU B 13  ? 0.5341 0.5003 0.3139 -0.0504 0.0784  0.0266  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A N   
959  C CA  . LEU B 13  ? 0.5183 0.4672 0.3132 -0.0461 0.0707  0.0341  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CA  
960  C C   . LEU B 13  ? 0.4944 0.4465 0.3037 -0.0367 0.0601  0.0265  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A C   
961  O O   . LEU B 13  ? 0.4978 0.4420 0.3200 -0.0331 0.0541  0.0259  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A O   
962  C CB  . LEU B 13  ? 0.4988 0.4495 0.3136 -0.0519 0.0791  0.0305  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CB  
963  C CG  . LEU B 13  ? 0.5216 0.4583 0.3388 -0.0596 0.0837  0.0410  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CG  
964  C CD1 . LEU B 13  ? 0.5536 0.4958 0.3504 -0.0708 0.0946  0.0510  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CD1 
965  C CD2 . LEU B 13  ? 0.4994 0.4408 0.3409 -0.0635 0.0877  0.0316  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CD2 
966  N N   . LEU B 14  ? 0.4755 0.4420 0.2918 -0.0340 0.0580  0.0182  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A N   
967  C CA  . LEU B 14  ? 0.4567 0.4316 0.2889 -0.0291 0.0484  0.0145  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CA  
968  C C   . LEU B 14  ? 0.4719 0.4411 0.2960 -0.0202 0.0377  0.0139  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A C   
969  O O   . LEU B 14  ? 0.4606 0.4376 0.3013 -0.0165 0.0305  0.0103  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A O   
970  C CB  . LEU B 14  ? 0.4373 0.4283 0.2949 -0.0327 0.0447  0.0120  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CB  
971  C CG  . LEU B 14  ? 0.4243 0.4263 0.2999 -0.0443 0.0453  0.0187  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CG  
972  C CD1 . LEU B 14  ? 0.4192 0.4317 0.3346 -0.0476 0.0336  0.0214  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD1 
973  C CD2 . LEU B 14  ? 0.4213 0.4380 0.2933 -0.0533 0.0441  0.0228  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD2 
974  N N   . LYS B 15  ? 0.5039 0.4641 0.3023 -0.0201 0.0356  0.0192  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A N   
975  C CA  . LYS B 15  ? 0.5304 0.4852 0.3181 -0.0145 0.0203  0.0233  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A CA  
976  C C   . LYS B 15  ? 0.5345 0.4753 0.3454 -0.0084 0.0098  0.0286  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A C   
977  O O   . LYS B 15  ? 0.5474 0.4751 0.3674 -0.0112 0.0110  0.0358  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A O   
978  C CB  . LYS B 15  ? 0.5820 0.5371 0.3302 -0.0238 0.0178  0.0348  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A CB  
979  C CG  . LYS B 15  ? 0.5927 0.5739 0.3235 -0.0304 0.0291  0.0163  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A CG  
980  C CD  . LYS B 15  ? 0.6018 0.5967 0.3341 -0.0243 0.0173  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A CD  
981  C CE  . LYS B 15  ? 0.6232 0.6510 0.3491 -0.0319 0.0298  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A CE  
982  N NZ  . LYS B 15  ? 0.6308 0.6741 0.3711 -0.0251 0.0180  -0.0539 ? ? ? ? ? ? 9   LYS A NZ  
983  N N   . GLY B 16  ? 0.5265 0.4723 0.3572 -0.0002 -0.0004 0.0209  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A N   
984  C CA  . GLY B 16  ? 0.5316 0.4731 0.4003 0.0062  -0.0080 0.0151  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A CA  
985  C C   . GLY B 16  ? 0.4971 0.4628 0.3910 0.0028  0.0069  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 10  GLY A C   
986  O O   . GLY B 16  ? 0.4977 0.4783 0.4236 0.0060  0.0048  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 10  GLY A O   
987  N N   . SER B 17  ? 0.4747 0.4499 0.3546 -0.0069 0.0213  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 11  SER A N   
988  C CA  . SER B 17  ? 0.4540 0.4601 0.3463 -0.0180 0.0328  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 11  SER A CA  
989  C C   . SER B 17  ? 0.4355 0.4604 0.3293 -0.0232 0.0290  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 11  SER A C   
990  O O   . SER B 17  ? 0.4343 0.4898 0.3432 -0.0335 0.0324  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 11  SER A O   
991  C CB  . SER B 17  ? 0.4470 0.4564 0.3274 -0.0287 0.0435  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 11  SER A CB  
992  O OG  . SER B 17  ? 0.4661 0.4660 0.3613 -0.0266 0.0470  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 11  SER A OG  
993  N N   . LEU B 18  ? 0.4286 0.4393 0.3122 -0.0185 0.0219  0.0032  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A N   
994  C CA  . LEU B 18  ? 0.4161 0.4390 0.3174 -0.0220 0.0134  0.0090  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A CA  
995  C C   . LEU B 18  ? 0.4175 0.4534 0.3403 -0.0201 0.0053  0.0063  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A C   
996  O O   . LEU B 18  ? 0.4127 0.4726 0.3565 -0.0332 0.0023  0.0158  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A O   
997  C CB  . LEU B 18  ? 0.4198 0.4288 0.3186 -0.0148 0.0082  0.0056  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A CB  
998  C CG  . LEU B 18  ? 0.4136 0.4244 0.3211 -0.0219 0.0126  0.0083  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A CG  
999  C CD1 . LEU B 18  ? 0.4264 0.4347 0.3429 -0.0151 0.0107  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A CD1 
1000 C CD2 . LEU B 18  ? 0.4035 0.4320 0.3450 -0.0358 0.0039  0.0240  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A CD2 
1001 N N   . GLU B 19  ? 0.4303 0.4523 0.3506 -0.0066 -0.0005 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 13  GLU A N   
1002 C CA  . GLU B 19  ? 0.4352 0.4686 0.3816 -0.0029 -0.0084 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 13  GLU A CA  
1003 C C   . GLU B 19  ? 0.4357 0.5030 0.4021 -0.0161 0.0038  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 13  GLU A C   
1004 O O   . GLU B 19  ? 0.4351 0.5288 0.4242 -0.0258 0.0023  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 13  GLU A O   
1005 C CB  . GLU B 19  ? 0.4594 0.4712 0.4030 0.0124  -0.0205 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 13  GLU A CB  
1006 C CG  . GLU B 19  ? 0.4671 0.4878 0.4428 0.0185  -0.0329 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 13  GLU A CG  
1007 C CD  . GLU B 19  ? 0.5003 0.4993 0.4763 0.0317  -0.0525 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 13  GLU A CD  
1008 O OE1 . GLU B 19  ? 0.5187 0.5021 0.4616 0.0343  -0.0640 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 13  GLU A OE1 
1009 O OE2 . GLU B 19  ? 0.5162 0.5191 0.5297 0.0369  -0.0577 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 13  GLU A OE2 
1010 N N   . GLY B 20  ? 0.2995 0.1978 0.3211 -0.0214 0.0094  0.0644  ? ? ? ? ? ? 14  GLY A N   
1011 C CA  . GLY B 20  ? 0.3062 0.1882 0.3439 -0.0206 0.0109  0.0409  ? ? ? ? ? ? 14  GLY A CA  
1012 C C   . GLY B 20  ? 0.2833 0.1707 0.2958 -0.0246 0.0114  0.0171  ? ? ? ? ? ? 14  GLY A C   
1013 O O   . GLY B 20  ? 0.2774 0.1649 0.2827 -0.0222 0.0127  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 14  GLY A O   
1014 N N   . MET B 21  ? 0.2754 0.1707 0.2765 -0.0308 0.0103  0.0184  ? ? ? ? ? ? 15  MET A N   
1015 C CA  . MET B 21  ? 0.2589 0.1630 0.2380 -0.0344 0.0084  0.0026  ? ? ? ? ? ? 15  MET A CA  
1016 C C   . MET B 21  ? 0.2311 0.1441 0.1831 -0.0289 0.0073  0.0023  ? ? ? ? ? ? 15  MET A C   
1017 O O   . MET B 21  ? 0.2281 0.1439 0.1675 -0.0299 0.0067  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 15  MET A O   
1018 C CB  . MET B 21  ? 0.2588 0.1726 0.2376 -0.0402 0.0067  0.0079  ? ? ? ? ? ? 15  MET A CB  
1019 C CG  . MET B 21  ? 0.2909 0.1981 0.2991 -0.0490 0.0071  0.0049  ? ? ? ? ? ? 15  MET A CG  
1020 S SD  . MET B 21  ? 0.3171 0.2179 0.3349 -0.0555 0.0050  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 15  MET A SD  
1021 C CE  . MET B 21  ? 0.3414 0.2197 0.3877 -0.0505 0.0103  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 15  MET A CE  
1022 N N   . ILE B 22  ? 0.2180 0.1375 0.1624 -0.0243 0.0073  0.0165  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A N   
1023 C CA  . ILE B 22  ? 0.1977 0.1246 0.1224 -0.0202 0.0061  0.0152  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A CA  
1024 C C   . ILE B 22  ? 0.1980 0.1206 0.1241 -0.0172 0.0070  0.0088  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A C   
1025 O O   . ILE B 22  ? 0.1906 0.1156 0.1047 -0.0181 0.0071  0.0008  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A O   
1026 C CB  . ILE B 22  ? 0.1929 0.1323 0.1105 -0.0174 0.0060  0.0267  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A CB  
1027 C CG1 . ILE B 22  ? 0.1939 0.1420 0.1108 -0.0203 0.0074  0.0288  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A CG1 
1028 C CG2 . ILE B 22  ? 0.1801 0.1253 0.0838 -0.0142 0.0044  0.0212  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A CG2 
1029 C CD1 . ILE B 22  ? 0.2001 0.1668 0.1112 -0.0192 0.0101  0.0379  ? ? ? ? ? ? 16  ILE A CD1 
1030 N N   . LEU B 23  ? 0.2119 0.1297 0.1565 -0.0139 0.0080  0.0140  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A N   
1031 C CA  . LEU B 23  ? 0.2182 0.1339 0.1727 -0.0102 0.0101  0.0062  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A CA  
1032 C C   . LEU B 23  ? 0.2264 0.1396 0.1792 -0.0143 0.0144  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 17  LEU A C   
1033 O O   . LEU B 23  ? 0.2236 0.1441 0.1680 -0.0142 0.0172  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 17  LEU A O   
1034 C CB  . LEU B 23  ? 0.2408 0.1506 0.2254 -0.0047 0.0097  0.0165  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A CB  
1035 C CG  . LEU B 23  ? 0.2439 0.1645 0.2302 -0.0001 0.0043  0.0389  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A CG  
1036 C CD1 . LEU B 23  ? 0.2767 0.1891 0.2988 0.0047  0.0029  0.0544  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A CD1 
1037 C CD2 . LEU B 23  ? 0.2314 0.1669 0.2066 0.0032  0.0016  0.0370  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A CD2 
1038 N N   . GLU B 24  ? 0.2413 0.1482 0.2013 -0.0193 0.0149  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 18  GLU A N   
1039 C CA  . GLU B 24  ? 0.2574 0.1689 0.2114 -0.0252 0.0178  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 18  GLU A CA  
1040 C C   . GLU B 24  ? 0.2433 0.1690 0.1661 -0.0292 0.0156  -0.0426 ? ? ? ? ? ? 18  GLU A C   
1041 O O   . GLU B 24  ? 0.2549 0.1915 0.1670 -0.0319 0.0194  -0.0536 ? ? ? ? ? ? 18  GLU A O   
1042 C CB  . GLU B 24  ? 0.2809 0.1859 0.2503 -0.0315 0.0166  -0.0525 ? ? ? ? ? ? 18  GLU A CB  
1043 C CG  . GLU B 24  ? 0.3059 0.2222 0.2664 -0.0394 0.0179  -0.0776 ? ? ? ? ? ? 18  GLU A CG  
1044 C CD  . GLU B 24  ? 0.3357 0.2527 0.3117 -0.0380 0.0263  -0.1014 ? ? ? ? ? ? 18  GLU A CD  
1045 O OE1 . GLU B 24  ? 0.3478 0.2492 0.3570 -0.0312 0.0302  -0.1017 ? ? ? ? ? ? 18  GLU A OE1 
1046 O OE2 . GLU B 24  ? 0.3531 0.2895 0.3095 -0.0435 0.0292  -0.1198 ? ? ? ? ? ? 18  GLU A OE2 
1047 N N   . ARG B 25  ? 0.2246 0.1515 0.1360 -0.0295 0.0101  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 19  ARG A N   
1048 C CA  . ARG B 25  ? 0.2162 0.1529 0.1067 -0.0317 0.0067  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 19  ARG A CA  
1049 C C   . ARG B 25  ? 0.2081 0.1470 0.0923 -0.0291 0.0095  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 19  ARG A C   
1050 O O   . ARG B 25  ? 0.2180 0.1663 0.0893 -0.0332 0.0102  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 19  ARG A O   
1051 C CB  . ARG B 25  ? 0.2028 0.1392 0.0925 -0.0304 0.0013  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 19  ARG A CB  
1052 C CG  . ARG B 25  ? 0.1987 0.1409 0.0772 -0.0302 -0.0029 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 19  ARG A CG  
1053 C CD  . ARG B 25  ? 0.2200 0.1747 0.0864 -0.0364 -0.0067 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 19  ARG A CD  
1054 N NE  . ARG B 25  ? 0.2244 0.1828 0.0848 -0.0359 -0.0108 0.0078  ? ? ? ? ? ? 19  ARG A NE  
1055 C CZ  . ARG B 25  ? 0.2302 0.1890 0.0846 -0.0374 -0.0077 0.0129  ? ? ? ? ? ? 19  ARG A CZ  
1056 N NH1 . ARG B 25  ? 0.2299 0.1888 0.0819 -0.0387 -0.0001 0.0041  ? ? ? ? ? ? 19  ARG A NH1 
1057 N NH2 . ARG B 25  ? 0.2415 0.2008 0.0973 -0.0376 -0.0121 0.0282  ? ? ? ? ? ? 19  ARG A NH2 
1058 N N   . ILE B 26  ? 0.1960 0.1294 0.0903 -0.0236 0.0105  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 20  ILE A N   
1059 C CA  . ILE B 26  ? 0.1918 0.1292 0.0854 -0.0221 0.0123  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 20  ILE A CA  
1060 C C   . ILE B 26  ? 0.2084 0.1534 0.1056 -0.0239 0.0192  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 20  ILE A C   
1061 O O   . ILE B 26  ? 0.2138 0.1674 0.1048 -0.0274 0.0220  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 20  ILE A O   
1062 C CB  . ILE B 26  ? 0.1817 0.1182 0.0846 -0.0166 0.0098  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 20  ILE A CB  
1063 C CG1 . ILE B 26  ? 0.1719 0.1077 0.0684 -0.0159 0.0054  0.0008  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A CG1 
1064 C CG2 . ILE B 26  ? 0.1819 0.1254 0.0876 -0.0165 0.0103  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 20  ILE A CG2 
1065 C CD1 . ILE B 26  ? 0.1708 0.1135 0.0710 -0.0120 0.0030  0.0067  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A CD1 
1066 N N   . SER B 27  ? 0.2222 0.1649 0.1328 -0.0221 0.0229  -0.0331 ? ? ? ? ? ? 21  SER A N   
1067 C CA  . SER B 27  ? 0.2449 0.1972 0.1638 -0.0228 0.0317  -0.0488 ? ? ? ? ? ? 21  SER A CA  
1068 C C   . SER B 27  ? 0.2631 0.2326 0.1591 -0.0316 0.0358  -0.0558 ? ? ? ? ? ? 21  SER A C   
1069 O O   . SER B 27  ? 0.2824 0.2679 0.1788 -0.0338 0.0447  -0.0654 ? ? ? ? ? ? 21  SER A O   
1070 C CB  . SER B 27  ? 0.2652 0.2088 0.2078 -0.0196 0.0346  -0.0629 ? ? ? ? ? ? 21  SER A CB  
1071 O OG  . SER B 27  ? 0.2825 0.2288 0.2147 -0.0267 0.0345  -0.0758 ? ? ? ? ? ? 21  SER A OG  
1072 N N   . ARG B 28  ? 0.2617 0.2318 0.1392 -0.0368 0.0294  -0.0496 ? ? ? ? ? ? 22  ARG A N   
1073 C CA  . ARG B 28  ? 0.2865 0.2770 0.1405 -0.0458 0.0305  -0.0514 ? ? ? ? ? ? 22  ARG A CA  
1074 C C   . ARG B 28  ? 0.2863 0.2848 0.1278 -0.0495 0.0301  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 22  ARG A C   
1075 O O   . ARG B 28  ? 0.3154 0.3359 0.1391 -0.0576 0.0336  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 22  ARG A O   
1076 C CB  . ARG B 28  ? 0.2927 0.2840 0.1372 -0.0496 0.0219  -0.0518 ? ? ? ? ? ? 22  ARG A CB  
1077 C CG  . ARG B 28  ? 0.3095 0.2974 0.1686 -0.0499 0.0243  -0.0751 ? ? ? ? ? ? 22  ARG A CG  
1078 C CD  . ARG B 28  ? 0.3148 0.3023 0.1722 -0.0541 0.0151  -0.0760 ? ? ? ? ? ? 22  ARG A CD  
1079 N NE  . ARG B 28  ? 0.3401 0.3238 0.2169 -0.0565 0.0181  -0.1011 ? ? ? ? ? ? 22  ARG A NE  
1080 C CZ  . ARG B 28  ? 0.3521 0.3341 0.2376 -0.0614 0.0116  -0.1078 ? ? ? ? ? ? 22  ARG A CZ  
1081 N NH1 . ARG B 28  ? 0.3388 0.3255 0.2140 -0.0633 0.0016  -0.0908 ? ? ? ? ? ? 22  ARG A NH1 
1082 N NH2 . ARG B 28  ? 0.3822 0.3577 0.2919 -0.0643 0.0153  -0.1325 ? ? ? ? ? ? 22  ARG A NH2 
1083 N N   . GLY B 29  ? 0.2605 0.2431 0.1129 -0.0446 0.0261  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 23  GLY A N   
1084 C CA  . GLY B 29  ? 0.2640 0.2482 0.1145 -0.0482 0.0253  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 23  GLY A CA  
1085 C C   . GLY B 29  ? 0.2396 0.2046 0.1029 -0.0427 0.0183  0.0059  ? ? ? ? ? ? 23  GLY A C   
1086 O O   . GLY B 29  ? 0.2225 0.1772 0.0883 -0.0375 0.0129  0.0039  ? ? ? ? ? ? 23  GLY A O   
1087 N N   . GLU B 30  ? 0.2435 0.2069 0.1164 -0.0451 0.0193  0.0133  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A N   
1088 C CA  . GLU B 30  ? 0.2303 0.1793 0.1171 -0.0415 0.0136  0.0159  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A CA  
1089 C C   . GLU B 30  ? 0.2268 0.1653 0.1124 -0.0384 0.0063  0.0219  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A C   
1090 O O   . GLU B 30  ? 0.2449 0.1857 0.1250 -0.0418 0.0037  0.0339  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A O   
1091 C CB  . GLU B 30  ? 0.2482 0.1974 0.1488 -0.0477 0.0153  0.0225  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A CB  
1092 C CG  . GLU B 30  ? 0.2801 0.2334 0.1777 -0.0564 0.0167  0.0405  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A CG  
1093 C CD  . GLU B 30  ? 0.3042 0.2533 0.2231 -0.0638 0.0179  0.0497  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A CD  
1094 O OE1 . GLU B 30  ? 0.2968 0.2439 0.2319 -0.0634 0.0184  0.0384  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A OE1 
1095 O OE2 . GLU B 30  ? 0.3369 0.2866 0.2586 -0.0711 0.0178  0.0701  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A OE2 
1096 N N   . THR B 31  ? 0.2084 0.1397 0.1000 -0.0319 0.0032  0.0145  ? ? ? ? ? ? 25  THR A N   
1097 C CA  . THR B 31  ? 0.2053 0.1307 0.0994 -0.0278 -0.0018 0.0167  ? ? ? ? ? ? 25  THR A CA  
1098 C C   . THR B 31  ? 0.1970 0.1186 0.1016 -0.0228 -0.0028 0.0072  ? ? ? ? ? ? 25  THR A C   
1099 O O   . THR B 31  ? 0.1927 0.1184 0.0984 -0.0228 -0.0013 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 25  THR A O   
1100 C CB  . THR B 31  ? 0.1990 0.1301 0.0818 -0.0269 -0.0027 0.0161  ? ? ? ? ? ? 25  THR A CB  
1101 O OG1 . THR B 31  ? 0.1999 0.1291 0.0891 -0.0234 -0.0076 0.0196  ? ? ? ? ? ? 25  THR A OG1 
1102 C CG2 . THR B 31  ? 0.1841 0.1170 0.0650 -0.0243 0.0006  0.0069  ? ? ? ? ? ? 25  THR A CG2 
1103 N N   . TYR B 32  ? 0.2002 0.1182 0.1132 -0.0186 -0.0054 0.0066  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A N   
1104 C CA  . TYR B 32  ? 0.2009 0.1208 0.1235 -0.0143 -0.0047 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 26  TYR A CA  
1105 C C   . TYR B 32  ? 0.1927 0.1206 0.1127 -0.0095 -0.0038 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 26  TYR A C   
1106 O O   . TYR B 32  ? 0.1892 0.1176 0.1066 -0.0094 -0.0056 0.0000  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A O   
1107 C CB  . TYR B 32  ? 0.2251 0.1339 0.1716 -0.0139 -0.0064 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 26  TYR A CB  
1108 C CG  . TYR B 32  ? 0.2418 0.1405 0.2020 -0.0129 -0.0103 0.0053  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A CG  
1109 C CD1 . TYR B 32  ? 0.2550 0.1495 0.2129 -0.0193 -0.0121 0.0229  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A CD1 
1110 C CD2 . TYR B 32  ? 0.2503 0.1482 0.2275 -0.0057 -0.0122 0.0040  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A CD2 
1111 C CE1 . TYR B 32  ? 0.2783 0.1686 0.2473 -0.0190 -0.0175 0.0422  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A CE1 
1112 C CE2 . TYR B 32  ? 0.2713 0.1628 0.2648 -0.0039 -0.0181 0.0219  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A CE2 
1113 C CZ  . TYR B 32  ? 0.2864 0.1743 0.2744 -0.0108 -0.0216 0.0426  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A CZ  
1114 O OH  . TYR B 32  ? 0.3147 0.2011 0.3172 -0.0096 -0.0291 0.0652  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A OH  
1115 N N   . GLY B 33  ? 0.1946 0.1332 0.1152 -0.0068 -0.0009 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A N   
1116 C CA  . GLY B 33  ? 0.1920 0.1441 0.1106 -0.0036 0.0024  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A CA  
1117 C C   . GLY B 33  ? 0.1966 0.1470 0.1300 0.0001  0.0015  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A C   
1118 O O   . GLY B 33  ? 0.1898 0.1484 0.1196 -0.0005 0.0024  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 27  GLY A O   
1119 N N   . TYR B 34  ? 0.2128 0.1534 0.1676 0.0038  -0.0009 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A N   
1120 C CA  . TYR B 34  ? 0.2225 0.1629 0.1969 0.0087  -0.0041 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A CA  
1121 C C   . TYR B 34  ? 0.2146 0.1538 0.1778 0.0043  -0.0107 0.0026  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A C   
1122 O O   . TYR B 34  ? 0.2135 0.1638 0.1804 0.0052  -0.0123 0.0066  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A O   
1123 C CB  . TYR B 34  ? 0.2499 0.1771 0.2568 0.0143  -0.0068 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A CB  
1124 C CG  . TYR B 34  ? 0.2650 0.1950 0.2980 0.0213  -0.0118 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A CG  
1125 C CD1 . TYR B 34  ? 0.2728 0.1978 0.3070 0.0193  -0.0219 0.0150  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A CD1 
1126 C CD2 . TYR B 34  ? 0.2763 0.2194 0.3329 0.0295  -0.0066 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A CD2 
1127 C CE1 . TYR B 34  ? 0.2913 0.2236 0.3506 0.0258  -0.0290 0.0264  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A CE1 
1128 C CE2 . TYR B 34  ? 0.2924 0.2412 0.3783 0.0369  -0.0119 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 28  TYR A CE2 
1129 C CZ  . TYR B 34  ? 0.2997 0.2426 0.3875 0.0352  -0.0243 0.0121  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A CZ  
1130 O OH  . TYR B 34  ? 0.3202 0.2731 0.4384 0.0427  -0.0319 0.0235  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A OH  
1131 N N   . GLU B 35  ? 0.2141 0.1438 0.1645 -0.0012 -0.0137 0.0114  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A N   
1132 C CA  . GLU B 35  ? 0.2147 0.1483 0.1504 -0.0068 -0.0188 0.0243  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A CA  
1133 C C   . GLU B 35  ? 0.1985 0.1409 0.1178 -0.0109 -0.0160 0.0192  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A C   
1134 O O   . GLU B 35  ? 0.2041 0.1555 0.1215 -0.0137 -0.0204 0.0231  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A O   
1135 C CB  . GLU B 35  ? 0.2237 0.1501 0.1499 -0.0125 -0.0196 0.0323  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A CB  
1136 C CG  . GLU B 35  ? 0.2380 0.1744 0.1492 -0.0188 -0.0247 0.0453  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A CG  
1137 C CD  . GLU B 35  ? 0.2566 0.1906 0.1617 -0.0248 -0.0240 0.0564  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A CD  
1138 O OE1 . GLU B 35  ? 0.2468 0.1800 0.1405 -0.0287 -0.0172 0.0485  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A OE1 
1139 O OE2 . GLU B 35  ? 0.2857 0.2205 0.2004 -0.0257 -0.0302 0.0751  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A OE2 
1140 N N   . ILE B 36  ? 0.1847 0.1252 0.0960 -0.0115 -0.0098 0.0113  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A N   
1141 C CA  . ILE B 36  ? 0.1766 0.1218 0.0809 -0.0145 -0.0067 0.0091  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A CA  
1142 C C   . ILE B 36  ? 0.1795 0.1352 0.0946 -0.0137 -0.0064 0.0093  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A C   
1143 O O   . ILE B 36  ? 0.1839 0.1432 0.1000 -0.0185 -0.0080 0.0104  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A O   
1144 C CB  . ILE B 36  ? 0.1687 0.1129 0.0674 -0.0138 -0.0017 0.0057  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A CB  
1145 C CG1 . ILE B 36  ? 0.1678 0.1050 0.0599 -0.0155 -0.0018 0.0050  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A CG1 
1146 C CG2 . ILE B 36  ? 0.1691 0.1168 0.0687 -0.0161 0.0010  0.0086  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A CG2 
1147 C CD1 . ILE B 36  ? 0.1651 0.1051 0.0562 -0.0136 0.0001  0.0017  ? ? ? ? ? ? 30  ILE A CD1 
1148 N N   . THR B 37  ? 0.1819 0.1445 0.1081 -0.0082 -0.0037 0.0059  ? ? ? ? ? ? 31  THR A N   
1149 C CA  . THR B 37  ? 0.1884 0.1660 0.1287 -0.0070 -0.0013 0.0054  ? ? ? ? ? ? 31  THR A CA  
1150 C C   . THR B 37  ? 0.1972 0.1791 0.1485 -0.0083 -0.0093 0.0108  ? ? ? ? ? ? 31  THR A C   
1151 O O   . THR B 37  ? 0.2018 0.1936 0.1588 -0.0132 -0.0097 0.0123  ? ? ? ? ? ? 31  THR A O   
1152 C CB  . THR B 37  ? 0.1967 0.1840 0.1503 0.0003  0.0042  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 31  THR A CB  
1153 O OG1 . THR B 37  ? 0.1951 0.1831 0.1358 0.0004  0.0095  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 31  THR A OG1 
1154 C CG2 . THR B 37  ? 0.2060 0.2150 0.1739 0.0008  0.0099  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 31  THR A CG2 
1155 N N   . LYS B 38  ? 0.2053 0.1816 0.1614 -0.0049 -0.0164 0.0152  ? ? ? ? ? ? 32  LYS A N   
1156 C CA  . LYS B 38  ? 0.2215 0.2072 0.1871 -0.0057 -0.0269 0.0240  ? ? ? ? ? ? 32  LYS A CA  
1157 C C   . LYS B 38  ? 0.2251 0.2147 0.1726 -0.0158 -0.0316 0.0249  ? ? ? ? ? ? 32  LYS A C   
1158 O O   . LYS B 38  ? 0.2384 0.2434 0.1935 -0.0198 -0.0380 0.0259  ? ? ? ? ? ? 32  LYS A O   
1159 C CB  . LYS B 38  ? 0.2382 0.2175 0.2142 -0.0002 -0.0341 0.0344  ? ? ? ? ? ? 32  LYS A CB  
1160 C CG  . LYS B 38  ? 0.2452 0.2190 0.2486 0.0104  -0.0299 0.0290  ? ? ? ? ? ? 32  LYS A CG  
1161 C CD  . LYS B 38  ? 0.2613 0.2515 0.2976 0.0180  -0.0329 0.0298  ? ? ? ? ? ? 32  LYS A CD  
1162 C CE  . LYS B 38  ? 0.2515 0.2553 0.2939 0.0195  -0.0209 0.0138  ? ? ? ? ? ? 32  LYS A CE  
1163 N NZ  . LYS B 38  ? 0.2663 0.2712 0.3381 0.0305  -0.0136 0.0004  ? ? ? ? ? ? 32  LYS A NZ  
1164 N N   . TYR B 39  ? 0.2174 0.1953 0.1444 -0.0200 -0.0280 0.0217  ? ? ? ? ? ? 33  TYR A N   
1165 C CA  . TYR B 39  ? 0.2248 0.2056 0.1379 -0.0290 -0.0290 0.0157  ? ? ? ? ? ? 33  TYR A CA  
1166 C C   . TYR B 39  ? 0.2257 0.2102 0.1502 -0.0336 -0.0260 0.0082  ? ? ? ? ? ? 33  TYR A C   
1167 O O   . TYR B 39  ? 0.2443 0.2392 0.1711 -0.0411 -0.0313 0.0025  ? ? ? ? ? ? 33  TYR A O   
1168 C CB  . TYR B 39  ? 0.2175 0.1858 0.1142 -0.0305 -0.0230 0.0114  ? ? ? ? ? ? 33  TYR A CB  
1169 C CG  . TYR B 39  ? 0.2272 0.1959 0.1182 -0.0377 -0.0205 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 33  TYR A CG  
1170 C CD1 . TYR B 39  ? 0.2528 0.2354 0.1323 -0.0452 -0.0255 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 33  TYR A CD1 
1171 C CD2 . TYR B 39  ? 0.2189 0.1763 0.1187 -0.0373 -0.0134 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 33  TYR A CD2 
1172 C CE1 . TYR B 39  ? 0.2693 0.2526 0.1489 -0.0518 -0.0221 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 33  TYR A CE1 
1173 C CE2 . TYR B 39  ? 0.2350 0.1891 0.1394 -0.0429 -0.0108 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 33  TYR A CE2 
1174 C CZ  . TYR B 39  ? 0.2599 0.2259 0.1556 -0.0500 -0.0145 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 33  TYR A CZ  
1175 O OH  . TYR B 39  ? 0.2826 0.2449 0.1878 -0.0554 -0.0108 -0.0491 ? ? ? ? ? ? 33  TYR A OH  
1176 N N   . LEU B 40  ? 0.2119 0.1904 0.1443 -0.0303 -0.0177 0.0087  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A N   
1177 C CA  . LEU B 40  ? 0.2186 0.2006 0.1653 -0.0355 -0.0135 0.0074  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A CA  
1178 C C   . LEU B 40  ? 0.2310 0.2318 0.1972 -0.0372 -0.0173 0.0090  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A C   
1179 O O   . LEU B 40  ? 0.2476 0.2543 0.2274 -0.0458 -0.0185 0.0057  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A O   
1180 C CB  . LEU B 40  ? 0.2088 0.1857 0.1556 -0.0323 -0.0039 0.0125  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A CB  
1181 C CG  . LEU B 40  ? 0.2017 0.1633 0.1359 -0.0310 -0.0011 0.0122  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A CG  
1182 C CD1 . LEU B 40  ? 0.1950 0.1600 0.1248 -0.0264 0.0050  0.0189  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A CD1 
1183 C CD2 . LEU B 40  ? 0.2175 0.1690 0.1610 -0.0376 -0.0006 0.0089  ? ? ? ? ? ? 34  LEU A CD2 
1184 N N   . ASN B 41  ? 0.2275 0.2379 0.2003 -0.0292 -0.0193 0.0130  ? ? ? ? ? ? 35  ASN A N   
1185 C CA  . ASN B 41  ? 0.2416 0.2735 0.2384 -0.0286 -0.0236 0.0148  ? ? ? ? ? ? 35  ASN A CA  
1186 C C   . ASN B 41  ? 0.2619 0.3057 0.2610 -0.0352 -0.0372 0.0142  ? ? ? ? ? ? 35  ASN A C   
1187 O O   . ASN B 41  ? 0.2788 0.3395 0.2968 -0.0419 -0.0405 0.0118  ? ? ? ? ? ? 35  ASN A O   
1188 C CB  . ASN B 41  ? 0.2398 0.2777 0.2497 -0.0163 -0.0229 0.0174  ? ? ? ? ? ? 35  ASN A CB  
1189 C CG  . ASN B 41  ? 0.2300 0.2668 0.2402 -0.0110 -0.0090 0.0127  ? ? ? ? ? ? 35  ASN A CG  
1190 O OD1 . ASN B 41  ? 0.2311 0.2674 0.2496 -0.0013 -0.0068 0.0089  ? ? ? ? ? ? 35  ASN A OD1 
1191 N ND2 . ASN B 41  ? 0.2278 0.2662 0.2311 -0.0177 0.0000  0.0129  ? ? ? ? ? ? 35  ASN A ND2 
1192 N N   . ASP B 42  ? 0.2652 0.3037 0.2449 -0.0345 -0.0449 0.0166  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A N   
1193 C CA  . ASP B 42  ? 0.2920 0.3479 0.2656 -0.0416 -0.0588 0.0165  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A CA  
1194 C C   . ASP B 42  ? 0.3066 0.3637 0.2738 -0.0549 -0.0585 0.0008  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A C   
1195 O O   . ASP B 42  ? 0.3357 0.4147 0.3070 -0.0635 -0.0692 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 36  ASP A O   
1196 C CB  . ASP B 42  ? 0.2981 0.3515 0.2503 -0.0385 -0.0649 0.0262  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A CB  
1197 C CG  . ASP B 42  ? 0.3020 0.3579 0.2714 -0.0267 -0.0703 0.0434  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A CG  
1198 O OD1 . ASP B 42  ? 0.3046 0.3713 0.3034 -0.0207 -0.0717 0.0455  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A OD1 
1199 O OD2 . ASP B 42  ? 0.3074 0.3550 0.2653 -0.0235 -0.0725 0.0548  ? ? ? ? ? ? 36  ASP A OD2 
1200 N N   . LEU B 43  ? 0.2918 0.3266 0.2526 -0.0564 -0.0469 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A N   
1201 C CA  . LEU B 43  ? 0.3094 0.3385 0.2756 -0.0673 -0.0440 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CA  
1202 C C   . LEU B 43  ? 0.3251 0.3636 0.3224 -0.0746 -0.0441 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A C   
1203 O O   . LEU B 43  ? 0.3533 0.3928 0.3632 -0.0861 -0.0458 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A O   
1204 C CB  . LEU B 43  ? 0.2918 0.2941 0.2524 -0.0640 -0.0319 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CB  
1205 C CG  . LEU B 43  ? 0.3109 0.2984 0.2823 -0.0715 -0.0266 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CG  
1206 C CD1 . LEU B 43  ? 0.3387 0.3351 0.2967 -0.0785 -0.0317 -0.0588 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CD1 
1207 C CD2 . LEU B 43  ? 0.2904 0.2557 0.2589 -0.0640 -0.0165 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 37  LEU A CD2 
1208 N N   . GLY B 44  ? 0.3120 0.3587 0.3244 -0.0684 -0.0413 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 38  GLY A N   
1209 C CA  . GLY B 44  ? 0.3280 0.3882 0.3719 -0.0752 -0.0392 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 38  GLY A CA  
1210 C C   . GLY B 44  ? 0.3142 0.3665 0.3683 -0.0717 -0.0244 0.0006  ? ? ? ? ? ? 38  GLY A C   
1211 O O   . GLY B 44  ? 0.3299 0.3964 0.4106 -0.0777 -0.0200 0.0049  ? ? ? ? ? ? 38  GLY A O   
1212 N N   . PHE B 45  ? 0.3362 0.3892 0.4345 -0.0760 -0.0582 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A N   
1213 C CA  . PHE B 45  ? 0.3216 0.3745 0.4271 -0.0744 -0.0410 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CA  
1214 C C   . PHE B 45  ? 0.3043 0.3699 0.4107 -0.0677 -0.0320 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A C   
1215 O O   . PHE B 45  ? 0.2837 0.3450 0.3658 -0.0607 -0.0246 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A O   
1216 C CB  . PHE B 45  ? 0.3104 0.3471 0.3915 -0.0716 -0.0338 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CB  
1217 C CG  . PHE B 45  ? 0.3314 0.3541 0.4126 -0.0766 -0.0426 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CG  
1218 C CD1 . PHE B 45  ? 0.3605 0.3825 0.4716 -0.0853 -0.0503 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CD1 
1219 C CD2 . PHE B 45  ? 0.3256 0.3356 0.3795 -0.0723 -0.0430 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CD2 
1220 C CE1 . PHE B 45  ? 0.3851 0.3915 0.4967 -0.0893 -0.0593 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CE1 
1221 C CE2 . PHE B 45  ? 0.3490 0.3451 0.4032 -0.0753 -0.0504 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CE2 
1222 C CZ  . PHE B 45  ? 0.3796 0.3726 0.4617 -0.0836 -0.0590 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A CZ  
1223 N N   . ASP B 46  ? 0.3171 0.3982 0.4545 -0.0701 -0.0337 0.0004  ? ? ? ? ? ? 40  ASP A N   
1224 C CA  . ASP B 46  ? 0.3096 0.4050 0.4552 -0.0636 -0.0292 0.0061  ? ? ? ? ? ? 40  ASP A CA  
1225 C C   . ASP B 46  ? 0.2988 0.3968 0.4416 -0.0566 -0.0098 0.0141  ? ? ? ? ? ? 40  ASP A C   
1226 O O   . ASP B 46  ? 0.2916 0.3962 0.4323 -0.0490 -0.0057 0.0158  ? ? ? ? ? ? 40  ASP A O   
1227 C CB  . ASP B 46  ? 0.3320 0.4451 0.5178 -0.0685 -0.0372 0.0099  ? ? ? ? ? ? 40  ASP A CB  
1228 C CG  . ASP B 46  ? 0.3407 0.4581 0.5245 -0.0689 -0.0566 0.0037  ? ? ? ? ? ? 40  ASP A CG  
1229 O OD1 . ASP B 46  ? 0.3264 0.4409 0.4858 -0.0617 -0.0581 0.0020  ? ? ? ? ? ? 40  ASP A OD1 
1230 O OD2 . ASP B 46  ? 0.3659 0.4896 0.5733 -0.0764 -0.0711 0.0012  ? ? ? ? ? ? 40  ASP A OD2 
1231 N N   . GLU B 47  ? 0.3028 0.3954 0.4456 -0.0587 0.0018  0.0190  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A N   
1232 C CA  . GLU B 47  ? 0.3033 0.4005 0.4441 -0.0519 0.0205  0.0272  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CA  
1233 C C   . GLU B 47  ? 0.2880 0.3704 0.3906 -0.0453 0.0274  0.0244  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A C   
1234 O O   . GLU B 47  ? 0.2913 0.3762 0.3852 -0.0377 0.0408  0.0283  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A O   
1235 C CB  . GLU B 47  ? 0.3265 0.4327 0.4961 -0.0572 0.0313  0.0385  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CB  
1236 C CG  . GLU B 47  ? 0.3443 0.4709 0.5571 -0.0612 0.0281  0.0434  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CG  
1237 C CD  . GLU B 47  ? 0.3709 0.5091 0.6172 -0.0667 0.0407  0.0569  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A CD  
1238 O OE1 . GLU B 47  ? 0.3808 0.5084 0.6276 -0.0740 0.0411  0.0604  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A OE1 
1239 O OE2 . GLU B 47  ? 0.3849 0.5435 0.6594 -0.0636 0.0506  0.0650  ? ? ? ? ? ? 41  GLU A OE2 
1240 N N   . ILE B 48  ? 0.2753 0.3431 0.3559 -0.0475 0.0181  0.0170  ? ? ? ? ? ? 42  ILE A N   
1241 C CA  A ILE B 48  ? 0.2610 0.3159 0.3087 -0.0419 0.0215  0.0138  ? ? ? ? ? ? 42  ILE A CA  
1242 C CA  B ILE B 48  ? 0.2617 0.3170 0.3100 -0.0417 0.0223  0.0143  ? ? ? ? ? ? 42  ILE A CA  
1243 C C   . ILE B 48  ? 0.2506 0.3075 0.2864 -0.0340 0.0219  0.0106  ? ? ? ? ? ? 42  ILE A C   
1244 O O   . ILE B 48  ? 0.2446 0.3051 0.2846 -0.0342 0.0121  0.0068  ? ? ? ? ? ? 42  ILE A O   
1245 C CB  A ILE B 48  ? 0.2520 0.2939 0.2836 -0.0455 0.0114  0.0066  ? ? ? ? ? ? 42  ILE A CB  
1246 C CB  B ILE B 48  ? 0.2541 0.2951 0.2858 -0.0453 0.0145  0.0086  ? ? ? ? ? ? 42  ILE A CB  
1247 C CG1 A ILE B 48  ? 0.2644 0.2989 0.3024 -0.0509 0.0132  0.0096  ? ? ? ? ? ? 42  ILE A CG1 
1248 C CG1 B ILE B 48  ? 0.2443 0.2748 0.2481 -0.0396 0.0197  0.0080  ? ? ? ? ? ? 42  ILE A CG1 
1249 C CG2 A ILE B 48  ? 0.2366 0.2689 0.2395 -0.0397 0.0122  0.0029  ? ? ? ? ? ? 42  ILE A CG2 
1250 C CG2 B ILE B 48  ? 0.2483 0.2885 0.2777 -0.0480 0.0005  0.0000  ? ? ? ? ? ? 42  ILE A CG2 
1251 C CD1 A ILE B 48  ? 0.2766 0.3103 0.3321 -0.0586 0.0017  0.0046  ? ? ? ? ? ? 42  ILE A CD1 
1252 C CD1 B ILE B 48  ? 0.2402 0.2585 0.2318 -0.0419 0.0146  0.0043  ? ? ? ? ? ? 42  ILE A CD1 
1253 N N   . VAL B 49  ? 0.2532 0.3069 0.2740 -0.0269 0.0325  0.0123  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A N   
1254 C CA  . VAL B 49  ? 0.2488 0.3006 0.2578 -0.0190 0.0328  0.0081  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A CA  
1255 C C   . VAL B 49  ? 0.2363 0.2734 0.2177 -0.0177 0.0278  0.0027  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A C   
1256 O O   . VAL B 49  ? 0.2337 0.2633 0.2036 -0.0208 0.0275  0.0032  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A O   
1257 C CB  . VAL B 49  ? 0.2681 0.3263 0.2797 -0.0107 0.0471  0.0112  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A CB  
1258 C CG1 . VAL B 49  ? 0.2815 0.3575 0.3264 -0.0122 0.0526  0.0178  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A CG1 
1259 C CG2 . VAL B 49  ? 0.2818 0.3331 0.2725 -0.0079 0.0575  0.0138  ? ? ? ? ? ? 43  VAL A CG2 
1260 N N   . GLU B 50  ? 0.2308 0.2644 0.2053 -0.0133 0.0232  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A N   
1261 C CA  . GLU B 50  ? 0.2218 0.2434 0.1760 -0.0122 0.0177  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A CA  
1262 C C   . GLU B 50  ? 0.2308 0.2437 0.1655 -0.0091 0.0234  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A C   
1263 O O   . GLU B 50  ? 0.2236 0.2288 0.1458 -0.0116 0.0187  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A O   
1264 C CB  . GLU B 50  ? 0.2242 0.2437 0.1798 -0.0071 0.0142  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A CB  
1265 C CG  . GLU B 50  ? 0.2130 0.2258 0.1615 -0.0096 0.0043  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A CG  
1266 C CD  . GLU B 50  ? 0.2215 0.2282 0.1710 -0.0042 0.0015  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A CD  
1267 O OE1 . GLU B 50  ? 0.2306 0.2426 0.1941 0.0004  0.0032  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A OE1 
1268 O OE2 . GLU B 50  ? 0.2215 0.2180 0.1603 -0.0044 -0.0028 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A OE2 
1269 N N   . GLY B 51  ? 0.2506 0.2657 0.1829 -0.0031 0.0335  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A N   
1270 C CA  . GLY B 51  ? 0.2684 0.2763 0.1791 0.0011  0.0393  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A CA  
1271 C C   . GLY B 51  ? 0.2664 0.2725 0.1726 -0.0042 0.0398  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A C   
1272 O O   . GLY B 51  ? 0.2715 0.2684 0.1586 -0.0031 0.0367  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A O   
1273 N N   . THR B 52  ? 0.2621 0.2762 0.1877 -0.0100 0.0424  0.0056  ? ? ? ? ? ? 46  THR A N   
1274 C CA  . THR B 52  ? 0.2619 0.2725 0.1882 -0.0155 0.0417  0.0110  ? ? ? ? ? ? 46  THR A CA  
1275 C C   . THR B 52  ? 0.2424 0.2450 0.1629 -0.0191 0.0303  0.0059  ? ? ? ? ? ? 46  THR A C   
1276 O O   . THR B 52  ? 0.2458 0.2408 0.1549 -0.0191 0.0286  0.0075  ? ? ? ? ? ? 46  THR A O   
1277 C CB  . THR B 52  ? 0.2667 0.2864 0.2189 -0.0217 0.0455  0.0177  ? ? ? ? ? ? 46  THR A CB  
1278 O OG1 . THR B 52  ? 0.2868 0.3169 0.2477 -0.0180 0.0578  0.0236  ? ? ? ? ? ? 46  THR A OG1 
1279 C CG2 . THR B 52  ? 0.2739 0.2871 0.2277 -0.0267 0.0455  0.0239  ? ? ? ? ? ? 46  THR A CG2 
1280 N N   . VAL B 53  ? 0.2259 0.2312 0.1544 -0.0213 0.0229  0.0007  ? ? ? ? ? ? 47  VAL A N   
1281 C CA  . VAL B 53  ? 0.2113 0.2117 0.1350 -0.0239 0.0141  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 47  VAL A CA  
1282 C C   . VAL B 53  ? 0.2113 0.2039 0.1177 -0.0203 0.0117  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 47  VAL A C   
1283 O O   . VAL B 53  ? 0.2075 0.1958 0.1098 -0.0216 0.0080  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 47  VAL A O   
1284 C CB  . VAL B 53  ? 0.2005 0.2063 0.1326 -0.0261 0.0078  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 47  VAL A CB  
1285 C CG1 . VAL B 53  ? 0.1905 0.1928 0.1144 -0.0270 0.0014  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 47  VAL A CG1 
1286 C CG2 . VAL B 53  ? 0.2043 0.2161 0.1525 -0.0310 0.0061  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 47  VAL A CG2 
1287 N N   . TYR B 54  ? 0.2195 0.2103 0.1173 -0.0154 0.0131  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A N   
1288 C CA  . TYR B 54  ? 0.2268 0.2095 0.1087 -0.0121 0.0090  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A CA  
1289 C C   . TYR B 54  ? 0.2400 0.2178 0.1099 -0.0109 0.0101  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A C   
1290 O O   . TYR B 54  ? 0.2386 0.2117 0.1029 -0.0114 0.0032  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A O   
1291 C CB  . TYR B 54  ? 0.2416 0.2211 0.1161 -0.0063 0.0101  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A CB  
1292 C CG  . TYR B 54  ? 0.2312 0.2120 0.1168 -0.0070 0.0055  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A CG  
1293 C CD1 . TYR B 54  ? 0.2160 0.1963 0.1071 -0.0116 -0.0023 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A CD1 
1294 C CD2 . TYR B 54  ? 0.2403 0.2235 0.1319 -0.0025 0.0096  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A CD2 
1295 C CE1 . TYR B 54  ? 0.2110 0.1924 0.1116 -0.0123 -0.0063 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A CE1 
1296 C CE2 . TYR B 54  ? 0.2342 0.2175 0.1368 -0.0027 0.0045  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A CE2 
1297 C CZ  . TYR B 54  ? 0.2199 0.2019 0.1262 -0.0080 -0.0037 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A CZ  
1298 O OH  . TYR B 54  ? 0.2179 0.2001 0.1345 -0.0084 -0.0085 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A OH  
1299 N N   . THR B 55  ? 0.2551 0.2350 0.1231 -0.0095 0.0188  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 49  THR A N   
1300 C CA  . THR B 55  ? 0.2725 0.2479 0.1293 -0.0084 0.0206  0.0051  ? ? ? ? ? ? 49  THR A CA  
1301 C C   . THR B 55  ? 0.2592 0.2323 0.1262 -0.0130 0.0152  0.0075  ? ? ? ? ? ? 49  THR A C   
1302 O O   . THR B 55  ? 0.2673 0.2349 0.1255 -0.0116 0.0105  0.0097  ? ? ? ? ? ? 49  THR A O   
1303 C CB  . THR B 55  ? 0.2948 0.2743 0.1511 -0.0068 0.0327  0.0137  ? ? ? ? ? ? 49  THR A CB  
1304 O OG1 . THR B 55  ? 0.2842 0.2689 0.1637 -0.0131 0.0358  0.0185  ? ? ? ? ? ? 49  THR A OG1 
1305 C CG2 . THR B 55  ? 0.3108 0.2948 0.1606 -0.0010 0.0407  0.0109  ? ? ? ? ? ? 49  THR A CG2 
1306 N N   . ILE B 56  ? 0.2428 0.2202 0.1282 -0.0180 0.0154  0.0064  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A N   
1307 C CA  . ILE B 56  ? 0.2348 0.2095 0.1302 -0.0214 0.0112  0.0063  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A CA  
1308 C C   . ILE B 56  ? 0.2223 0.1960 0.1147 -0.0205 0.0036  0.0007  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A C   
1309 O O   . ILE B 56  ? 0.2247 0.1947 0.1184 -0.0198 0.0003  0.0018  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A O   
1310 C CB  . ILE B 56  ? 0.2288 0.2074 0.1424 -0.0265 0.0124  0.0047  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A CB  
1311 C CG1 . ILE B 56  ? 0.2454 0.2259 0.1678 -0.0284 0.0199  0.0125  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A CG1 
1312 C CG2 . ILE B 56  ? 0.2264 0.2004 0.1477 -0.0284 0.0077  0.0015  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A CG2 
1313 C CD1 . ILE B 56  ? 0.2436 0.2303 0.1859 -0.0336 0.0200  0.0107  ? ? ? ? ? ? 50  ILE A CD1 
1314 N N   . LEU B 57  ? 0.2119 0.1894 0.1029 -0.0204 0.0013  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A N   
1315 C CA  . LEU B 57  ? 0.2043 0.1821 0.0944 -0.0200 -0.0051 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CA  
1316 C C   . LEU B 57  ? 0.2168 0.1896 0.0972 -0.0170 -0.0099 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A C   
1317 O O   . LEU B 57  ? 0.2149 0.1883 0.1002 -0.0170 -0.0146 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A O   
1318 C CB  . LEU B 57  ? 0.1966 0.1779 0.0880 -0.0208 -0.0067 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CB  
1319 C CG  . LEU B 57  ? 0.1864 0.1740 0.0869 -0.0237 -0.0053 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CG  
1320 C CD1 . LEU B 57  ? 0.1840 0.1735 0.0853 -0.0235 -0.0074 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CD1 
1321 C CD2 . LEU B 57  ? 0.1816 0.1725 0.0873 -0.0255 -0.0065 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A CD2 
1322 N N   . VAL B 58  ? 0.2339 0.2025 0.1004 -0.0138 -0.0086 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A N   
1323 C CA  . VAL B 58  ? 0.2544 0.2173 0.1070 -0.0103 -0.0145 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CA  
1324 C C   . VAL B 58  ? 0.2605 0.2216 0.1160 -0.0099 -0.0152 0.0034  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A C   
1325 O O   . VAL B 58  ? 0.2665 0.2263 0.1226 -0.0087 -0.0233 0.0042  ? ? ? ? ? ? 52  VAL A O   
1326 C CB  . VAL B 58  ? 0.2797 0.2383 0.1120 -0.0056 -0.0114 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CB  
1327 C CG1 . VAL B 58  ? 0.3092 0.2618 0.1226 -0.0014 -0.0171 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CG1 
1328 C CG2 . VAL B 58  ? 0.2797 0.2369 0.1099 -0.0046 -0.0143 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 52  VAL A CG2 
1329 N N   . ARG B 59  ? 0.2609 0.2219 0.1215 -0.0111 -0.0075 0.0084  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A N   
1330 C CA  . ARG B 59  ? 0.2692 0.2264 0.1361 -0.0109 -0.0077 0.0152  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A CA  
1331 C C   . ARG B 59  ? 0.2543 0.2134 0.1374 -0.0119 -0.0126 0.0115  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A C   
1332 O O   . ARG B 59  ? 0.2642 0.2205 0.1502 -0.0093 -0.0177 0.0152  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A O   
1333 C CB  . ARG B 59  ? 0.2745 0.2307 0.1488 -0.0134 0.0011  0.0209  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A CB  
1334 C CG  . ARG B 59  ? 0.2892 0.2386 0.1710 -0.0132 0.0005  0.0291  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A CG  
1335 C CD  . ARG B 59  ? 0.3031 0.2505 0.1922 -0.0162 0.0090  0.0373  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A CD  
1336 N NE  . ARG B 59  ? 0.2897 0.2380 0.1997 -0.0214 0.0104  0.0317  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A NE  
1337 C CZ  . ARG B 59  ? 0.2874 0.2408 0.2060 -0.0256 0.0160  0.0312  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A CZ  
1338 N NH1 . ARG B 59  ? 0.2960 0.2551 0.2057 -0.0246 0.0231  0.0362  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A NH1 
1339 N NH2 . ARG B 59  ? 0.2805 0.2336 0.2171 -0.0302 0.0142  0.0250  ? ? ? ? ? ? 53  ARG A NH2 
1340 N N   . LEU B 60  ? 0.2348 0.1993 0.1278 -0.0148 -0.0107 0.0048  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A N   
1341 C CA  . LEU B 60  ? 0.2245 0.1930 0.1306 -0.0149 -0.0127 0.0004  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CA  
1342 C C   . LEU B 60  ? 0.2250 0.1973 0.1330 -0.0129 -0.0195 0.0003  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A C   
1343 O O   . LEU B 60  ? 0.2276 0.2020 0.1471 -0.0107 -0.0214 0.0006  ? ? ? ? ? ? 54  LEU A O   
1344 C CB  . LEU B 60  ? 0.2103 0.1845 0.1212 -0.0180 -0.0092 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CB  
1345 C CG  . LEU B 60  ? 0.2119 0.1839 0.1273 -0.0207 -0.0049 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CG  
1346 C CD1 . LEU B 60  ? 0.2021 0.1808 0.1190 -0.0231 -0.0041 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CD1 
1347 C CD2 . LEU B 60  ? 0.2237 0.1892 0.1485 -0.0196 -0.0046 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A CD2 
1348 N N   . GLU B 61  ? 0.2262 0.1993 0.1250 -0.0135 -0.0236 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A N   
1349 C CA  . GLU B 61  ? 0.2327 0.2084 0.1346 -0.0126 -0.0325 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A CA  
1350 C C   . GLU B 61  ? 0.2517 0.2234 0.1514 -0.0089 -0.0388 0.0047  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A C   
1351 O O   . GLU B 61  ? 0.2544 0.2310 0.1684 -0.0075 -0.0441 0.0061  ? ? ? ? ? ? 55  GLU A O   
1352 C CB  . GLU B 61  ? 0.2391 0.2120 0.1293 -0.0136 -0.0372 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A CB  
1353 C CG  . GLU B 61  ? 0.2242 0.2011 0.1198 -0.0170 -0.0340 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A CG  
1354 C CD  . GLU B 61  ? 0.2357 0.2069 0.1211 -0.0170 -0.0392 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A CD  
1355 O OE1 . GLU B 61  ? 0.2576 0.2221 0.1299 -0.0142 -0.0459 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A OE1 
1356 O OE2 . GLU B 61  ? 0.2273 0.1997 0.1168 -0.0191 -0.0370 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A OE2 
1357 N N   . LYS B 62  ? 0.2677 0.2317 0.1504 -0.0068 -0.0379 0.0087  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A N   
1358 C CA  . LYS B 62  ? 0.2922 0.2512 0.1682 -0.0028 -0.0442 0.0158  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A CA  
1359 C C   . LYS B 62  ? 0.2903 0.2493 0.1844 -0.0011 -0.0424 0.0204  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A C   
1360 O O   . LYS B 62  ? 0.3055 0.2643 0.2053 0.0024  -0.0504 0.0253  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A O   
1361 C CB  . LYS B 62  ? 0.3143 0.2661 0.1661 -0.0008 -0.0409 0.0206  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A CB  
1362 C CG  . LYS B 62  ? 0.3283 0.2785 0.1599 0.0002  -0.0454 0.0149  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A CG  
1363 C CD  . LYS B 62  ? 0.3507 0.2960 0.1578 0.0030  -0.0378 0.0179  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A CD  
1364 C CE  . LYS B 62  ? 0.3684 0.3109 0.1560 0.0053  -0.0427 0.0090  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A CE  
1365 N NZ  . LYS B 62  ? 0.3996 0.3382 0.1598 0.0103  -0.0350 0.0109  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A NZ  
1366 N N   . LYS B 63  ? 0.2748 0.2338 0.1788 -0.0032 -0.0330 0.0178  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A N   
1367 C CA  . LYS B 63  ? 0.2744 0.2323 0.1971 -0.0013 -0.0307 0.0182  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CA  
1368 C C   . LYS B 63  ? 0.2653 0.2328 0.2059 0.0004  -0.0329 0.0131  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A C   
1369 O O   . LYS B 63  ? 0.2714 0.2387 0.2280 0.0042  -0.0320 0.0131  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A O   
1370 C CB  . LYS B 63  ? 0.2669 0.2208 0.1932 -0.0044 -0.0217 0.0148  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CB  
1371 C CG  . LYS B 63  ? 0.2829 0.2275 0.2023 -0.0055 -0.0184 0.0229  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CG  
1372 C CD  . LYS B 63  ? 0.2815 0.2215 0.2129 -0.0088 -0.0123 0.0195  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CD  
1373 C CE  . LYS B 63  ? 0.3010 0.2327 0.2305 -0.0109 -0.0086 0.0299  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A CE  
1374 N NZ  . LYS B 63  ? 0.3066 0.2317 0.2532 -0.0146 -0.0054 0.0270  ? ? ? ? ? ? 57  LYS A NZ  
1375 N N   . GLY B 64  ? 0.2541 0.2302 0.1937 -0.0022 -0.0350 0.0092  ? ? ? ? ? ? 58  GLY A N   
1376 C CA  . GLY B 64  ? 0.2487 0.2366 0.2069 -0.0013 -0.0358 0.0066  ? ? ? ? ? ? 58  GLY A CA  
1377 C C   . GLY B 64  ? 0.2373 0.2307 0.2033 -0.0018 -0.0256 0.0004  ? ? ? ? ? ? 58  GLY A C   
1378 O O   . GLY B 64  ? 0.2395 0.2425 0.2221 0.0010  -0.0229 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 58  GLY A O   
1379 N N   . LEU B 65  ? 0.2290 0.2174 0.1828 -0.0050 -0.0201 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A N   
1380 C CA  . LEU B 65  ? 0.2251 0.2162 0.1813 -0.0051 -0.0120 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A CA  
1381 C C   . LEU B 65  ? 0.2143 0.2148 0.1666 -0.0087 -0.0088 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A C   
1382 O O   . LEU B 65  ? 0.2165 0.2212 0.1685 -0.0081 -0.0027 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A O   
1383 C CB  . LEU B 65  ? 0.2288 0.2085 0.1777 -0.0066 -0.0096 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A CB  
1384 C CG  . LEU B 65  ? 0.2437 0.2119 0.1965 -0.0041 -0.0120 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A CG  
1385 C CD1 . LEU B 65  ? 0.2482 0.2072 0.1976 -0.0075 -0.0091 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A CD1 
1386 C CD2 . LEU B 65  ? 0.2575 0.2249 0.2263 0.0023  -0.0121 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 59  LEU A CD2 
1387 N N   . VAL B 66  ? 0.2075 0.2102 0.1560 -0.0121 -0.0135 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A N   
1388 C CA  . VAL B 66  ? 0.1997 0.2087 0.1450 -0.0159 -0.0116 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A CA  
1389 C C   . VAL B 66  ? 0.2010 0.2169 0.1562 -0.0179 -0.0165 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A C   
1390 O O   . VAL B 66  ? 0.2071 0.2206 0.1663 -0.0174 -0.0242 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A O   
1391 C CB  . VAL B 66  ? 0.1926 0.1947 0.1239 -0.0191 -0.0121 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A CB  
1392 C CG1 . VAL B 66  ? 0.1932 0.1919 0.1195 -0.0189 -0.0073 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A CG1 
1393 C CG2 . VAL B 66  ? 0.1959 0.1896 0.1194 -0.0189 -0.0178 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 60  VAL A CG2 
1394 N N   . GLU B 67  ? 0.1992 0.2237 0.1585 -0.0206 -0.0127 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 61  GLU A N   
1395 C CA  . GLU B 67  ? 0.2032 0.2342 0.1753 -0.0242 -0.0170 0.0018  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CA  
1396 C C   . GLU B 67  ? 0.1992 0.2254 0.1631 -0.0285 -0.0189 0.0026  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A C   
1397 O O   . GLU B 67  ? 0.1945 0.2204 0.1481 -0.0286 -0.0135 0.0014  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A O   
1398 C CB  . GLU B 67  ? 0.2110 0.2576 0.1994 -0.0233 -0.0094 0.0058  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CB  
1399 C CG  . GLU B 67  ? 0.2178 0.2695 0.2183 -0.0178 -0.0076 0.0047  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CG  
1400 C CD  . GLU B 67  ? 0.2300 0.2992 0.2486 -0.0154 0.0017  0.0085  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A CD  
1401 O OE1 . GLU B 67  ? 0.2355 0.3152 0.2667 -0.0198 0.0031  0.0157  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A OE1 
1402 O OE2 . GLU B 67  ? 0.2378 0.3105 0.2598 -0.0088 0.0083  0.0046  ? ? ? ? ? ? 61  GLU A OE2 
1403 N N   . ILE B 68  ? 0.2049 0.2266 0.1740 -0.0316 -0.0279 0.0041  ? ? ? ? ? ? 62  ILE A N   
1404 C CA  . ILE B 68  ? 0.2050 0.2181 0.1664 -0.0341 -0.0314 0.0032  ? ? ? ? ? ? 62  ILE A CA  
1405 C C   . ILE B 68  ? 0.2145 0.2315 0.1923 -0.0393 -0.0345 0.0094  ? ? ? ? ? ? 62  ILE A C   
1406 O O   . ILE B 68  ? 0.2260 0.2449 0.2199 -0.0420 -0.0418 0.0116  ? ? ? ? ? ? 62  ILE A O   
1407 C CB  . ILE B 68  ? 0.2108 0.2102 0.1593 -0.0323 -0.0396 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 62  ILE A CB  
1408 C CG1 . ILE B 68  ? 0.2064 0.2023 0.1411 -0.0278 -0.0363 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 62  ILE A CG1 
1409 C CG2 . ILE B 68  ? 0.2125 0.2030 0.1524 -0.0329 -0.0406 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 62  ILE A CG2 
1410 C CD1 . ILE B 68  ? 0.2174 0.2118 0.1535 -0.0256 -0.0430 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 62  ILE A CD1 
1411 N N   . GLU B 69  ? 0.2128 0.2312 0.1882 -0.0410 -0.0297 0.0132  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A N   
1412 C CA  . GLU B 69  ? 0.2250 0.2440 0.2154 -0.0462 -0.0328 0.0207  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A CA  
1413 C C   . GLU B 69  ? 0.2267 0.2331 0.2087 -0.0463 -0.0368 0.0186  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A C   
1414 O O   . GLU B 69  ? 0.2184 0.2246 0.1871 -0.0437 -0.0316 0.0178  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A O   
1415 C CB  . GLU B 69  ? 0.2301 0.2649 0.2298 -0.0482 -0.0230 0.0313  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A CB  
1416 C CG  . GLU B 69  ? 0.2470 0.2828 0.2648 -0.0543 -0.0255 0.0423  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A CG  
1417 C CD  . GLU B 69  ? 0.2583 0.3108 0.2825 -0.0559 -0.0140 0.0551  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A CD  
1418 O OE1 . GLU B 69  ? 0.2550 0.3180 0.2666 -0.0513 -0.0038 0.0538  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A OE1 
1419 O OE2 . GLU B 69  ? 0.2755 0.3300 0.3173 -0.0615 -0.0152 0.0668  ? ? ? ? ? ? 63  GLU A OE2 
1420 N N   . LYS B 70  ? 0.2414 0.2371 0.2329 -0.0490 -0.0469 0.0171  ? ? ? ? ? ? 64  LYS A N   
1421 C CA  . LYS B 70  ? 0.2500 0.2332 0.2397 -0.0489 -0.0510 0.0162  ? ? ? ? ? ? 64  LYS A CA  
1422 C C   . LYS B 70  ? 0.2607 0.2490 0.2676 -0.0542 -0.0492 0.0295  ? ? ? ? ? ? 64  LYS A C   
1423 O O   . LYS B 70  ? 0.2745 0.2673 0.3024 -0.0599 -0.0522 0.0368  ? ? ? ? ? ? 64  LYS A O   
1424 C CB  . LYS B 70  ? 0.2683 0.2353 0.2591 -0.0485 -0.0633 0.0067  ? ? ? ? ? ? 64  LYS A CB  
1425 C CG  . LYS B 70  ? 0.2812 0.2331 0.2693 -0.0462 -0.0672 0.0027  ? ? ? ? ? ? 64  LYS A CG  
1426 C CD  . LYS B 70  ? 0.3096 0.2443 0.3009 -0.0462 -0.0806 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 64  LYS A CD  
1427 C CE  . LYS B 70  ? 0.3269 0.2457 0.3183 -0.0429 -0.0840 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 64  LYS A CE  
1428 N NZ  . LYS B 70  ? 0.3618 0.2614 0.3534 -0.0418 -0.0977 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 64  LYS A NZ  
1429 N N   . LYS B 71  ? 0.2573 0.2460 0.2564 -0.0523 -0.0445 0.0337  ? ? ? ? ? ? 65  LYS A N   
1430 C CA  . LYS B 71  ? 0.2723 0.2635 0.2839 -0.0563 -0.0433 0.0478  ? ? ? ? ? ? 65  LYS A CA  
1431 C C   . LYS B 71  ? 0.2722 0.2564 0.2740 -0.0523 -0.0437 0.0479  ? ? ? ? ? ? 65  LYS A C   
1432 O O   . LYS B 71  ? 0.2583 0.2396 0.2447 -0.0468 -0.0427 0.0377  ? ? ? ? ? ? 65  LYS A O   
1433 C CB  . LYS B 71  ? 0.2737 0.2842 0.2871 -0.0586 -0.0329 0.0599  ? ? ? ? ? ? 65  LYS A CB  
1434 C CG  . LYS B 71  ? 0.2591 0.2797 0.2499 -0.0535 -0.0241 0.0565  ? ? ? ? ? ? 65  LYS A CG  
1435 C CD  . LYS B 71  ? 0.2712 0.3093 0.2607 -0.0546 -0.0137 0.0683  ? ? ? ? ? ? 65  LYS A CD  
1436 C CE  . LYS B 71  ? 0.2615 0.3076 0.2285 -0.0491 -0.0066 0.0606  ? ? ? ? ? ? 65  LYS A CE  
1437 N NZ  . LYS B 71  ? 0.2810 0.3433 0.2408 -0.0484 0.0039  0.0703  ? ? ? ? ? ? 65  LYS A NZ  
1438 N N   . LYS B 72  ? 0.2901 0.2726 0.3034 -0.0552 -0.0451 0.0608  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A N   
1439 C CA  . LYS B 72  ? 0.2942 0.2719 0.3020 -0.0513 -0.0464 0.0638  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A CA  
1440 C C   . LYS B 72  ? 0.2823 0.2744 0.2706 -0.0481 -0.0389 0.0658  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A C   
1441 O O   . LYS B 72  ? 0.2854 0.2917 0.2684 -0.0503 -0.0320 0.0738  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A O   
1442 C CB  . LYS B 72  ? 0.3213 0.2934 0.3476 -0.0555 -0.0503 0.0798  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A CB  
1443 C CG  . LYS B 72  ? 0.3395 0.2908 0.3851 -0.0567 -0.0611 0.0749  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A CG  
1444 C CD  . LYS B 72  ? 0.3692 0.3134 0.4353 -0.0608 -0.0653 0.0922  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A CD  
1445 C CE  . LYS B 72  ? 0.3745 0.3137 0.4352 -0.0545 -0.0669 0.0960  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A CE  
1446 N NZ  . LYS B 72  ? 0.4051 0.3408 0.4831 -0.0584 -0.0696 0.1174  ? ? ? ? ? ? 66  LYS A NZ  
1447 N N   . SER B 73  ? 0.2727 0.2613 0.2512 -0.0425 -0.0405 0.0577  ? ? ? ? ? ? 67  SER A N   
1448 C CA  . SER B 73  ? 0.2681 0.2681 0.2313 -0.0398 -0.0370 0.0594  ? ? ? ? ? ? 67  SER A CA  
1449 C C   . SER B 73  ? 0.2908 0.2939 0.2567 -0.0407 -0.0392 0.0755  ? ? ? ? ? ? 67  SER A C   
1450 O O   . SER B 73  ? 0.3069 0.3001 0.2886 -0.0422 -0.0440 0.0837  ? ? ? ? ? ? 67  SER A O   
1451 C CB  . SER B 73  ? 0.2551 0.2514 0.2132 -0.0344 -0.0388 0.0476  ? ? ? ? ? ? 67  SER A CB  
1452 O OG  . SER B 73  ? 0.2655 0.2511 0.2354 -0.0312 -0.0445 0.0487  ? ? ? ? ? ? 67  SER A OG  
1453 N N   . GLU B 74  ? 0.2966 0.3120 0.2464 -0.0395 -0.0367 0.0798  ? ? ? ? ? ? 68  GLU A N   
1454 C CA  . GLU B 74  ? 0.3232 0.3431 0.2704 -0.0395 -0.0394 0.0960  ? ? ? ? ? ? 68  GLU A CA  
1455 C C   . GLU B 74  ? 0.3312 0.3409 0.2910 -0.0362 -0.0484 0.0995  ? ? ? ? ? ? 68  GLU A C   
1456 O O   . GLU B 74  ? 0.3558 0.3623 0.3239 -0.0372 -0.0520 0.1153  ? ? ? ? ? ? 68  GLU A O   
1457 C CB  . GLU B 74  ? 0.3333 0.3677 0.2563 -0.0378 -0.0367 0.0968  ? ? ? ? ? ? 68  GLU A CB  
1458 C CG  . GLU B 74  ? 0.3379 0.3833 0.2490 -0.0399 -0.0266 0.0972  ? ? ? ? ? ? 68  GLU A CG  
1459 C CD  . GLU B 74  ? 0.3593 0.4076 0.2804 -0.0442 -0.0212 0.1145  ? ? ? ? ? ? 68  GLU A CD  
1460 O OE1 . GLU B 74  ? 0.3826 0.4282 0.3103 -0.0454 -0.0251 0.1308  ? ? ? ? ? ? 68  GLU A OE1 
1461 O OE2 . GLU B 74  ? 0.3550 0.4090 0.2800 -0.0465 -0.0131 0.1131  ? ? ? ? ? ? 68  GLU A OE2 
1462 N N   . LEU B 75  ? 0.3133 0.3181 0.2763 -0.0318 -0.0512 0.0856  ? ? ? ? ? ? 69  LEU A N   
1463 C CA  . LEU B 75  ? 0.3217 0.3175 0.2996 -0.0270 -0.0585 0.0871  ? ? ? ? ? ? 69  LEU A CA  
1464 C C   . LEU B 75  ? 0.3274 0.3053 0.3250 -0.0267 -0.0610 0.0854  ? ? ? ? ? ? 69  LEU A C   
1465 O O   . LEU B 75  ? 0.3410 0.3092 0.3532 -0.0221 -0.0668 0.0875  ? ? ? ? ? ? 69  LEU A O   
1466 C CB  . LEU B 75  ? 0.3068 0.3072 0.2828 -0.0219 -0.0595 0.0747  ? ? ? ? ? ? 69  LEU A CB  
1467 C CG  . LEU B 75  ? 0.3133 0.3285 0.2763 -0.0214 -0.0626 0.0779  ? ? ? ? ? ? 69  LEU A CG  
1468 C CD1 . LEU B 75  ? 0.2973 0.3172 0.2632 -0.0182 -0.0626 0.0647  ? ? ? ? ? ? 69  LEU A CD1 
1469 C CD2 . LEU B 75  ? 0.3419 0.3591 0.3090 -0.0194 -0.0711 0.0939  ? ? ? ? ? ? 69  LEU A CD2 
1470 N N   . GLY B 76  ? 0.3214 0.2945 0.3204 -0.0313 -0.0576 0.0812  ? ? ? ? ? ? 70  GLY A N   
1471 C CA  . GLY B 76  ? 0.3330 0.2882 0.3498 -0.0320 -0.0619 0.0782  ? ? ? ? ? ? 70  GLY A CA  
1472 C C   . GLY B 76  ? 0.3190 0.2674 0.3331 -0.0320 -0.0604 0.0611  ? ? ? ? ? ? 70  GLY A C   
1473 O O   . GLY B 76  ? 0.3232 0.2688 0.3429 -0.0378 -0.0609 0.0623  ? ? ? ? ? ? 70  GLY A O   
1474 N N   . PRO B 77  ? 0.3059 0.2526 0.3123 -0.0255 -0.0586 0.0462  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A N   
1475 C CA  . PRO B 77  ? 0.3010 0.2393 0.3024 -0.0241 -0.0580 0.0305  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A CA  
1476 C C   . PRO B 77  ? 0.2854 0.2324 0.2772 -0.0297 -0.0544 0.0289  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A C   
1477 O O   . PRO B 77  ? 0.2709 0.2329 0.2539 -0.0321 -0.0490 0.0346  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A O   
1478 C CB  . PRO B 77  ? 0.2911 0.2323 0.2838 -0.0162 -0.0536 0.0197  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A CB  
1479 C CG  . PRO B 77  ? 0.2998 0.2435 0.3029 -0.0122 -0.0557 0.0279  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A CG  
1480 C CD  . PRO B 77  ? 0.3003 0.2534 0.3036 -0.0189 -0.0572 0.0441  ? ? ? ? ? ? 71  PRO A CD  
1481 N N   . PRO B 78  ? 0.2926 0.2296 0.2862 -0.0313 -0.0581 0.0205  ? ? ? ? ? ? 72  PRO A N   
1482 C CA  . PRO B 78  ? 0.2791 0.2249 0.2655 -0.0355 -0.0553 0.0187  ? ? ? ? ? ? 72  PRO A CA  
1483 C C   . PRO B 78  ? 0.2577 0.2122 0.2261 -0.0314 -0.0483 0.0109  ? ? ? ? ? ? 72  PRO A C   
1484 O O   . PRO B 78  ? 0.2579 0.2077 0.2191 -0.0252 -0.0469 0.0025  ? ? ? ? ? ? 72  PRO A O   
1485 C CB  . PRO B 78  ? 0.2971 0.2286 0.2891 -0.0366 -0.0637 0.0096  ? ? ? ? ? ? 72  PRO A CB  
1486 C CG  . PRO B 78  ? 0.3236 0.2385 0.3295 -0.0352 -0.0711 0.0096  ? ? ? ? ? ? 72  PRO A CG  
1487 C CD  . PRO B 78  ? 0.3174 0.2346 0.3189 -0.0287 -0.0662 0.0112  ? ? ? ? ? ? 72  PRO A CD  
1488 N N   . ARG B 79  ? 0.2429 0.2102 0.2058 -0.0347 -0.0435 0.0143  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A N   
1489 C CA  . ARG B 79  ? 0.2258 0.2000 0.1746 -0.0320 -0.0376 0.0078  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CA  
1490 C C   . ARG B 79  ? 0.2206 0.1989 0.1678 -0.0346 -0.0370 0.0063  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A C   
1491 O O   . ARG B 79  ? 0.2267 0.2086 0.1848 -0.0392 -0.0387 0.0127  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A O   
1492 C CB  . ARG B 79  ? 0.2161 0.2021 0.1598 -0.0318 -0.0324 0.0127  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CB  
1493 C CG  . ARG B 79  ? 0.2217 0.2065 0.1688 -0.0288 -0.0340 0.0153  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CG  
1494 C CD  . ARG B 79  ? 0.2203 0.2000 0.1651 -0.0231 -0.0328 0.0063  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CD  
1495 N NE  . ARG B 79  ? 0.2265 0.2077 0.1784 -0.0197 -0.0341 0.0094  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A NE  
1496 C CZ  . ARG B 79  ? 0.2270 0.2089 0.1808 -0.0144 -0.0313 0.0040  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A CZ  
1497 N NH1 . ARG B 79  ? 0.2232 0.2037 0.1695 -0.0121 -0.0262 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A NH1 
1498 N NH2 . ARG B 79  ? 0.2344 0.2194 0.1987 -0.0112 -0.0334 0.0080  ? ? ? ? ? ? 73  ARG A NH2 
1499 N N   . LYS B 80  ? 0.2122 0.1908 0.1481 -0.0317 -0.0342 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A N   
1500 C CA  . LYS B 80  ? 0.2069 0.1906 0.1414 -0.0331 -0.0332 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A CA  
1501 C C   . LYS B 80  ? 0.1952 0.1906 0.1269 -0.0336 -0.0260 0.0017  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A C   
1502 O O   . LYS B 80  ? 0.1883 0.1850 0.1118 -0.0313 -0.0223 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A O   
1503 C CB  . LYS B 80  ? 0.2096 0.1865 0.1328 -0.0293 -0.0345 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A CB  
1504 C CG  . LYS B 80  ? 0.2288 0.1948 0.1522 -0.0289 -0.0436 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A CG  
1505 C CD  . LYS B 80  ? 0.2421 0.1972 0.1532 -0.0235 -0.0440 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A CD  
1506 C CE  . LYS B 80  ? 0.2638 0.2095 0.1622 -0.0203 -0.0506 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A CE  
1507 N NZ  . LYS B 80  ? 0.2847 0.2220 0.1925 -0.0234 -0.0628 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A NZ  
1508 N N   . PHE B 81  ? 0.1975 0.2018 0.1370 -0.0364 -0.0240 0.0077  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A N   
1509 C CA  . PHE B 81  ? 0.1944 0.2093 0.1291 -0.0359 -0.0170 0.0094  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A CA  
1510 C C   . PHE B 81  ? 0.1906 0.2082 0.1252 -0.0341 -0.0145 0.0052  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A C   
1511 O O   . PHE B 81  ? 0.1943 0.2137 0.1393 -0.0350 -0.0166 0.0070  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A O   
1512 C CB  . PHE B 81  ? 0.2058 0.2303 0.1468 -0.0385 -0.0139 0.0190  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A CB  
1513 C CG  . PHE B 81  ? 0.2126 0.2359 0.1509 -0.0394 -0.0155 0.0246  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A CG  
1514 C CD1 . PHE B 81  ? 0.2184 0.2329 0.1666 -0.0413 -0.0217 0.0284  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A CD1 
1515 C CD2 . PHE B 81  ? 0.2179 0.2481 0.1443 -0.0379 -0.0121 0.0260  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A CD2 
1516 C CE1 . PHE B 81  ? 0.2273 0.2402 0.1753 -0.0413 -0.0237 0.0348  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A CE1 
1517 C CE2 . PHE B 81  ? 0.2277 0.2575 0.1521 -0.0383 -0.0150 0.0326  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A CE2 
1518 C CZ  . PHE B 81  ? 0.2312 0.2526 0.1675 -0.0398 -0.0205 0.0378  ? ? ? ? ? ? 75  PHE A CZ  
1519 N N   . TYR B 82  ? 0.1860 0.2036 0.1113 -0.0316 -0.0111 0.0000  ? ? ? ? ? ? 76  TYR A N   
1520 C CA  . TYR B 82  ? 0.1850 0.2032 0.1107 -0.0292 -0.0088 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 76  TYR A CA  
1521 C C   . TYR B 82  ? 0.1933 0.2206 0.1179 -0.0275 -0.0022 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 76  TYR A C   
1522 O O   . TYR B 82  ? 0.1989 0.2290 0.1147 -0.0276 -0.0001 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 76  TYR A O   
1523 C CB  . TYR B 82  ? 0.1802 0.1900 0.0984 -0.0276 -0.0095 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 76  TYR A CB  
1524 C CG  . TYR B 82  ? 0.1790 0.1804 0.0949 -0.0274 -0.0141 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 76  TYR A CG  
1525 C CD1 . TYR B 82  ? 0.1791 0.1773 0.0927 -0.0281 -0.0161 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 76  TYR A CD1 
1526 C CD2 . TYR B 82  ? 0.1827 0.1793 0.0978 -0.0255 -0.0166 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 76  TYR A CD2 
1527 C CE1 . TYR B 82  ? 0.1845 0.1745 0.0935 -0.0264 -0.0194 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 76  TYR A CE1 
1528 C CE2 . TYR B 82  ? 0.1893 0.1781 0.0972 -0.0243 -0.0207 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 76  TYR A CE2 
1529 C CZ  . TYR B 82  ? 0.1909 0.1763 0.0951 -0.0244 -0.0215 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 76  TYR A CZ  
1530 O OH  . TYR B 82  ? 0.2035 0.1808 0.0984 -0.0218 -0.0247 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 76  TYR A OH  
1531 N N   . THR B 83  ? 0.1981 0.2307 0.1316 -0.0254 0.0005  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 77  THR A N   
1532 C CA  . THR B 83  ? 0.2106 0.2504 0.1427 -0.0215 0.0079  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 77  THR A CA  
1533 C C   . THR B 83  ? 0.2104 0.2448 0.1479 -0.0176 0.0074  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 77  THR A C   
1534 O O   . THR B 83  ? 0.2025 0.2309 0.1457 -0.0183 0.0016  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 77  THR A O   
1535 C CB  . THR B 83  ? 0.2233 0.2775 0.1649 -0.0210 0.0144  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 77  THR A CB  
1536 O OG1 . THR B 83  ? 0.2187 0.2754 0.1787 -0.0233 0.0104  0.0049  ? ? ? ? ? ? 77  THR A OG1 
1537 C CG2 . THR B 83  ? 0.2312 0.2907 0.1644 -0.0240 0.0164  0.0050  ? ? ? ? ? ? 77  THR A CG2 
1538 N N   . LEU B 84  ? 0.2238 0.2592 0.1584 -0.0130 0.0128  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A N   
1539 C CA  . LEU B 84  ? 0.2279 0.2575 0.1708 -0.0086 0.0123  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A CA  
1540 C C   . LEU B 84  ? 0.2334 0.2731 0.1939 -0.0052 0.0150  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A C   
1541 O O   . LEU B 84  ? 0.2440 0.2971 0.2093 -0.0037 0.0221  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A O   
1542 C CB  . LEU B 84  ? 0.2453 0.2693 0.1812 -0.0044 0.0159  -0.0340 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A CB  
1543 C CG  . LEU B 84  ? 0.2462 0.2591 0.1705 -0.0075 0.0118  -0.0399 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A CG  
1544 C CD1 . LEU B 84  ? 0.2698 0.2751 0.1936 -0.0027 0.0135  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A CD1 
1545 C CD2 . LEU B 84  ? 0.2295 0.2329 0.1564 -0.0118 0.0055  -0.0350 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A CD2 
1546 N N   . SER B 85  ? 0.2292 0.2635 0.2001 -0.0040 0.0090  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 79  SER A N   
1547 C CA  . SER B 85  ? 0.2382 0.2811 0.2293 0.0005  0.0099  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 79  SER A CA  
1548 C C   . SER B 85  ? 0.2557 0.2964 0.2500 0.0085  0.0165  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 79  SER A C   
1549 O O   . SER B 85  ? 0.2595 0.2886 0.2402 0.0089  0.0171  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 79  SER A O   
1550 C CB  . SER B 85  ? 0.2326 0.2692 0.2307 -0.0007 -0.0012 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 79  SER A CB  
1551 O OG  . SER B 85  ? 0.2350 0.2573 0.2265 0.0018  -0.0045 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 79  SER A OG  
1552 N N   . PRO B 86  ? 0.2698 0.3214 0.2841 0.0150  0.0211  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 80  PRO A N   
1553 C CA  . PRO B 86  ? 0.2909 0.3378 0.3094 0.0241  0.0269  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 80  PRO A CA  
1554 C C   . PRO B 86  ? 0.2911 0.3175 0.3061 0.0248  0.0192  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 80  PRO A C   
1555 O O   . PRO B 86  ? 0.3069 0.3229 0.3154 0.0285  0.0224  -0.0425 ? ? ? ? ? ? 80  PRO A O   
1556 C CB  . PRO B 86  ? 0.3031 0.3655 0.3491 0.0306  0.0306  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 80  PRO A CB  
1557 C CG  . PRO B 86  ? 0.2959 0.3760 0.3470 0.0250  0.0335  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 80  PRO A CG  
1558 C CD  . PRO B 86  ? 0.2724 0.3427 0.3075 0.0148  0.0232  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 80  PRO A CD  
1559 N N   . ALA B 87  ? 0.2781 0.2988 0.2965 0.0211  0.0090  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A N   
1560 C CA  . ALA B 87  ? 0.2797 0.2820 0.2930 0.0204  0.0022  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A CA  
1561 C C   . ALA B 87  ? 0.2741 0.2651 0.2678 0.0146  0.0028  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A C   
1562 O O   . ALA B 87  ? 0.2859 0.2627 0.2793 0.0156  0.0018  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A O   
1563 C CB  . ALA B 87  ? 0.2724 0.2730 0.2877 0.0178  -0.0083 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 81  ALA A CB  
1564 N N   . GLY B 88  ? 0.5347 0.3656 0.4881 -0.0734 0.0306  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 82  GLY A N   
1565 C CA  . GLY B 88  ? 0.5059 0.3228 0.4150 -0.0517 0.0575  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 82  GLY A CA  
1566 C C   . GLY B 88  ? 0.4530 0.2931 0.4085 -0.0274 0.0687  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 82  GLY A C   
1567 O O   . GLY B 88  ? 0.4294 0.2751 0.3847 -0.0147 0.0674  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 82  GLY A O   
1568 N N   . GLU B 89  ? 0.4514 0.2992 0.4403 -0.0282 0.0836  -0.0476 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A N   
1569 C CA  . GLU B 89  ? 0.4380 0.2953 0.4590 -0.0219 0.1025  -0.0634 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CA  
1570 C C   . GLU B 89  ? 0.4176 0.2995 0.5106 -0.0160 0.0891  -0.0587 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A C   
1571 O O   . GLU B 89  ? 0.4056 0.2881 0.4904 -0.0095 0.0972  -0.0638 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A O   
1572 C CB  . GLU B 89  ? 0.4694 0.3215 0.5162 -0.0359 0.1309  -0.0865 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CB  
1573 C CG  . GLU B 89  ? 0.5023 0.3219 0.4671 -0.0443 0.1493  -0.0931 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CG  
1574 C CD  . GLU B 89  ? 0.5465 0.3554 0.5289 -0.0646 0.1805  -0.1178 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CD  
1575 O OE1 . GLU B 89  ? 0.5564 0.3831 0.6274 -0.0718 0.1978  -0.1354 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A OE1 
1576 O OE2 . GLU B 89  ? 0.5814 0.3612 0.4977 -0.0745 0.1917  -0.1201 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A OE2 
1577 N N   . GLU B 90  ? 0.4260 0.3260 0.5911 -0.0217 0.0635  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A N   
1578 C CA  . GLU B 90  ? 0.4205 0.3413 0.6705 -0.0169 0.0437  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A CA  
1579 C C   . GLU B 90  ? 0.4057 0.3206 0.6015 -0.0123 0.0203  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A C   
1580 O O   . GLU B 90  ? 0.3894 0.3126 0.6181 -0.0026 0.0235  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A O   
1581 C CB  . GLU B 90  ? 0.4548 0.3962 0.8129 -0.0286 0.0100  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A CB  
1582 C CG  . GLU B 90  ? 0.4742 0.4284 0.9362 -0.0306 0.0432  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A CG  
1583 C CD  . GLU B 90  ? 0.5043 0.4878 1.1469 -0.0292 0.0260  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A CD  
1584 O OE1 . GLU B 90  ? 0.4989 0.4880 1.1928 -0.0185 0.0194  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A OE1 
1585 O OE2 . GLU B 90  ? 0.5402 0.5416 1.2875 -0.0388 0.0197  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 84  GLU A OE2 
1586 N N   . GLU B 91  ? 0.4246 0.3196 0.5366 -0.0233 0.0053  0.0003  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A N   
1587 C CA  . GLU B 91  ? 0.4302 0.3105 0.4834 -0.0255 -0.0038 0.0116  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CA  
1588 C C   . GLU B 91  ? 0.3893 0.2701 0.4167 -0.0040 0.0250  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 85  GLU A C   
1589 O O   . GLU B 91  ? 0.3799 0.2631 0.4049 0.0005  0.0202  0.0019  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A O   
1590 C CB  . GLU B 91  ? 0.4902 0.3361 0.4563 -0.0519 -0.0086 0.0195  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CB  
1591 C CG  . GLU B 91  ? 0.5222 0.3410 0.4223 -0.0623 -0.0009 0.0224  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CG  
1592 C CD  . GLU B 91  ? 0.5413 0.3649 0.4621 -0.0737 -0.0343 0.0431  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A CD  
1593 O OE1 . GLU B 91  ? 0.5797 0.4102 0.5397 -0.0934 -0.0788 0.0682  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A OE1 
1594 O OE2 . GLU B 91  ? 0.5261 0.3463 0.4325 -0.0641 -0.0187 0.0378  ? ? ? ? ? ? 85  GLU A OE2 
1595 N N   . LEU B 92  ? 0.3782 0.2550 0.3868 0.0042  0.0495  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A N   
1596 C CA  . LEU B 92  ? 0.3622 0.2396 0.3522 0.0163  0.0636  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CA  
1597 C C   . LEU B 92  ? 0.3481 0.2421 0.3780 0.0175  0.0648  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A C   
1598 O O   . LEU B 92  ? 0.3374 0.2371 0.3615 0.0228  0.0610  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A O   
1599 C CB  . LEU B 92  ? 0.3817 0.2436 0.3372 0.0152  0.0790  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CB  
1600 C CG  . LEU B 92  ? 0.3947 0.2532 0.3298 0.0181  0.0787  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CG  
1601 C CD1 . LEU B 92  ? 0.3887 0.2501 0.3329 0.0320  0.0730  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CD1 
1602 C CD2 . LEU B 92  ? 0.4376 0.2737 0.3361 0.0084  0.0852  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 86  LEU A CD2 
1603 N N   . ALA B 93  ? 0.3594 0.2582 0.4373 0.0100  0.0757  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A N   
1604 C CA  . ALA B 93  ? 0.3676 0.2732 0.4967 0.0061  0.0904  -0.0613 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A CA  
1605 C C   . ALA B 93  ? 0.3471 0.2666 0.5178 0.0153  0.0679  -0.0448 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A C   
1606 O O   . ALA B 93  ? 0.3470 0.2677 0.5203 0.0151  0.0759  -0.0514 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A O   
1607 C CB  . ALA B 93  ? 0.3989 0.3039 0.6006 -0.0039 0.1167  -0.0823 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A CB  
1608 N N   . ILE B 94  ? 0.3466 0.2706 0.5376 0.0160  0.0374  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 88  ILE A N   
1609 C CA  . ILE B 94  ? 0.3507 0.2776 0.5606 0.0156  0.0083  0.0008  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CA  
1610 C C   . ILE B 94  ? 0.3358 0.2550 0.4728 0.0190  0.0106  0.0029  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A C   
1611 O O   . ILE B 94  ? 0.3318 0.2549 0.4858 0.0213  0.0059  0.0068  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A O   
1612 C CB  . ILE B 94  ? 0.3914 0.3137 0.6170 -0.0008 -0.0328 0.0306  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CB  
1613 C CG1 . ILE B 94  ? 0.4120 0.3519 0.7585 -0.0017 -0.0420 0.0359  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CG1 
1614 C CG2 . ILE B 94  ? 0.4239 0.3355 0.6355 -0.0133 -0.0668 0.0579  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CG2 
1615 C CD1 . ILE B 94  ? 0.4645 0.4025 0.8247 -0.0243 -0.0870 0.0670  ? ? ? ? ? ? 88  ILE A CD1 
1616 N N   . PHE B 95  ? 0.3349 0.2428 0.4064 0.0194  0.0212  0.0001  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A N   
1617 C CA  . PHE B 95  ? 0.3298 0.2330 0.3626 0.0246  0.0308  0.0010  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A CA  
1618 C C   . PHE B 95  ? 0.3080 0.2277 0.3590 0.0327  0.0376  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 89  PHE A C   
1619 O O   . PHE B 95  ? 0.3044 0.2288 0.3581 0.0341  0.0350  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 89  PHE A O   
1620 C CB  . PHE B 95  ? 0.3439 0.2322 0.3376 0.0268  0.0477  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 89  PHE A CB  
1621 C CG  . PHE B 95  ? 0.3422 0.2344 0.3395 0.0373  0.0601  0.0015  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A CG  
1622 C CD1 . PHE B 95  ? 0.3652 0.2464 0.3577 0.0328  0.0717  0.0032  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A CD1 
1623 C CD2 . PHE B 95  ? 0.3360 0.2400 0.3457 0.0454  0.0582  0.0048  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A CD2 
1624 C CE1 . PHE B 95  ? 0.3688 0.2589 0.3942 0.0437  0.0851  0.0064  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A CE1 
1625 C CE2 . PHE B 95  ? 0.3463 0.2593 0.3830 0.0532  0.0585  0.0166  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A CE2 
1626 C CZ  . PHE B 95  ? 0.3560 0.2662 0.4135 0.0561  0.0739  0.0166  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A CZ  
1627 N N   . TRP B 96  ? 0.3115 0.2339 0.3643 0.0300  0.0475  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A N   
1628 C CA  . TRP B 96  ? 0.3244 0.2515 0.3715 0.0219  0.0527  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CA  
1629 C C   . TRP B 96  ? 0.3237 0.2558 0.4100 0.0184  0.0571  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A C   
1630 O O   . TRP B 96  ? 0.3303 0.2675 0.4083 0.0130  0.0554  -0.0347 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A O   
1631 C CB  . TRP B 96  ? 0.3665 0.2790 0.3820 0.0035  0.0660  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CB  
1632 C CG  . TRP B 96  ? 0.3837 0.2885 0.3598 0.0039  0.0552  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CG  
1633 C CD1 . TRP B 96  ? 0.3986 0.2886 0.3552 0.0016  0.0624  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CD1 
1634 C CD2 . TRP B 96  ? 0.3963 0.3079 0.3666 0.0075  0.0347  0.0010  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CD2 
1635 N NE1 . TRP B 96  ? 0.4220 0.3052 0.3573 0.0041  0.0480  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 90  TRP A NE1 
1636 C CE2 . TRP B 96  ? 0.4230 0.3210 0.3767 0.0086  0.0298  0.0145  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CE2 
1637 C CE3 . TRP B 96  ? 0.3942 0.3233 0.3857 0.0096  0.0198  0.0146  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CE3 
1638 C CZ2 . TRP B 96  ? 0.4526 0.3541 0.4261 0.0137  0.0086  0.0448  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CZ2 
1639 C CZ3 . TRP B 96  ? 0.4203 0.3570 0.4331 0.0137  -0.0011 0.0432  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CZ3 
1640 C CH2 . TRP B 96  ? 0.4517 0.3747 0.4629 0.0167  -0.0075 0.0600  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A CH2 
1641 N N   . LYS B 97  ? 0.3241 0.2549 0.4643 0.0206  0.0604  -0.0390 ? ? ? ? ? ? 91  LYS A N   
1642 C CA  . LYS B 97  ? 0.3322 0.2650 0.5344 0.0208  0.0626  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 91  LYS A CA  
1643 C C   . LYS B 97  ? 0.3162 0.2533 0.5070 0.0268  0.0386  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 91  LYS A C   
1644 O O   . LYS B 97  ? 0.3222 0.2602 0.5250 0.0242  0.0439  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 91  LYS A O   
1645 C CB  . LYS B 97  ? 0.3487 0.2820 0.6409 0.0232  0.0627  -0.0394 ? ? ? ? ? ? 91  LYS A CB  
1646 C CG  . LYS B 97  ? 0.3914 0.3143 0.7418 0.0123  0.1087  -0.0728 ? ? ? ? ? ? 91  LYS A CG  
1647 C CD  . LYS B 97  ? 0.4114 0.3375 0.8484 0.0135  0.1179  -0.0761 ? ? ? ? ? ? 91  LYS A CD  
1648 C CE  . LYS B 97  ? 0.4267 0.3653 1.0021 0.0243  0.0938  -0.0508 ? ? ? ? ? ? 91  LYS A CE  
1649 N NZ  . LYS B 97  ? 0.4660 0.3955 1.1351 0.0240  0.1259  -0.0664 ? ? ? ? ? ? 91  LYS A NZ  
1650 N N   . ARG B 98  ? 0.3122 0.2452 0.4707 0.0281  0.0184  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 92  ARG A N   
1651 C CA  . ARG B 98  ? 0.3241 0.2489 0.4570 0.0231  0.0039  0.0145  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CA  
1652 C C   . ARG B 98  ? 0.3095 0.2415 0.4092 0.0269  0.0189  0.0072  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A C   
1653 O O   . ARG B 98  ? 0.3157 0.2477 0.4175 0.0235  0.0179  0.0099  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A O   
1654 C CB  . ARG B 98  ? 0.3611 0.2648 0.4532 0.0085  -0.0134 0.0316  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CB  
1655 C CG  . ARG B 98  ? 0.3957 0.2943 0.5323 -0.0024 -0.0452 0.0518  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CG  
1656 C CD  . ARG B 98  ? 0.4535 0.3260 0.5276 -0.0287 -0.0645 0.0680  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CD  
1657 N NE  . ARG B 98  ? 0.5154 0.3802 0.6309 -0.0502 -0.1135 0.1020  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A NE  
1658 C CZ  . ARG B 98  ? 0.5809 0.4275 0.6640 -0.0797 -0.1431 0.1222  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A CZ  
1659 N NH1 . ARG B 98  ? 0.5896 0.4196 0.5927 -0.0895 -0.1187 0.1048  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A NH1 
1660 N NH2 . ARG B 98  ? 0.6504 0.4939 0.7894 -0.1023 -0.2002 0.1631  ? ? ? ? ? ? 92  ARG A NH2 
1661 N N   . TRP B 99  ? 0.2991 0.2373 0.3792 0.0324  0.0295  0.0016  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A N   
1662 C CA  . TRP B 99  ? 0.2970 0.2480 0.3745 0.0359  0.0354  0.0030  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A CA  
1663 C C   . TRP B 99  ? 0.2988 0.2637 0.3883 0.0287  0.0318  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 93  TRP A C   
1664 O O   . TRP B 99  ? 0.3028 0.2795 0.4028 0.0272  0.0296  0.0026  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A O   
1665 C CB  . TRP B 99  ? 0.3031 0.2552 0.3729 0.0412  0.0383  0.0074  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A CB  
1666 C CG  . TRP B 99  ? 0.3163 0.2834 0.4143 0.0455  0.0367  0.0197  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A CG  
1667 C CD1 . TRP B 99  ? 0.3318 0.2955 0.4593 0.0527  0.0548  0.0238  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A CD1 
1668 C CD2 . TRP B 99  ? 0.3353 0.3206 0.4450 0.0367  0.0162  0.0312  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A CD2 
1669 N NE1 . TRP B 99  ? 0.3478 0.3347 0.5311 0.0567  0.0453  0.0398  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A NE1 
1670 C CE2 . TRP B 99  ? 0.3524 0.3537 0.5197 0.0448  0.0138  0.0491  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A CE2 
1671 C CE3 . TRP B 99  ? 0.3617 0.3451 0.4366 0.0149  0.0018  0.0278  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A CE3 
1672 C CZ2 . TRP B 99  ? 0.3896 0.4129 0.5892 0.0336  -0.0175 0.0732  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A CZ2 
1673 C CZ3 . TRP B 99  ? 0.4120 0.4072 0.4885 -0.0049 -0.0257 0.0475  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A CZ3 
1674 C CH2 . TRP B 99  ? 0.4226 0.4413 0.5653 0.0055  -0.0425 0.0747  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A CH2 
1675 N N   . ASP B 100 ? 0.3111 0.2703 0.4000 0.0191  0.0370  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 94  ASP A N   
1676 C CA  . ASP B 100 ? 0.3406 0.2990 0.4281 0.0010  0.0441  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 94  ASP A CA  
1677 C C   . ASP B 100 ? 0.3332 0.2915 0.4519 0.0041  0.0464  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 94  ASP A C   
1678 O O   . ASP B 100 ? 0.3491 0.3135 0.4611 -0.0071 0.0458  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 94  ASP A O   
1679 C CB  . ASP B 100 ? 0.3822 0.3208 0.4630 -0.0175 0.0670  -0.0522 ? ? ? ? ? ? 94  ASP A CB  
1680 C CG  . ASP B 100 ? 0.4322 0.3608 0.4530 -0.0417 0.0639  -0.0530 ? ? ? ? ? ? 94  ASP A CG  
1681 O OD1 . ASP B 100 ? 0.4588 0.3959 0.4486 -0.0555 0.0405  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 94  ASP A OD1 
1682 O OD2 . ASP B 100 ? 0.4589 0.3691 0.4673 -0.0513 0.0822  -0.0678 ? ? ? ? ? ? 94  ASP A OD2 
1683 N N   . PHE B 101 ? 0.3221 0.2719 0.4748 0.0150  0.0436  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A N   
1684 C CA  . PHE B 101 ? 0.3301 0.2733 0.5122 0.0158  0.0371  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A CA  
1685 C C   . PHE B 101 ? 0.3246 0.2736 0.4745 0.0145  0.0300  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A C   
1686 O O   . PHE B 101 ? 0.3353 0.2858 0.4916 0.0081  0.0339  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 95  PHE A O   
1687 C CB  . PHE B 101 ? 0.3420 0.2725 0.5617 0.0201  0.0183  0.0021  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A CB  
1688 C CG  . PHE B 101 ? 0.3727 0.2894 0.6262 0.0154  0.0023  0.0193  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A CG  
1689 C CD1 . PHE B 101 ? 0.3977 0.3084 0.7336 0.0173  0.0122  0.0144  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A CD1 
1690 C CD2 . PHE B 101 ? 0.3957 0.2976 0.5998 0.0041  -0.0175 0.0394  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A CD2 
1691 C CE1 . PHE B 101 ? 0.4364 0.3311 0.8125 0.0131  -0.0067 0.0360  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A CE1 
1692 C CE2 . PHE B 101 ? 0.4421 0.3240 0.6656 -0.0068 -0.0369 0.0595  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A CE2 
1693 C CZ  . PHE B 101 ? 0.4582 0.3386 0.7719 0.0002  -0.0364 0.0615  ? ? ? ? ? ? 95  PHE A CZ  
1694 N N   . ILE B 102 ? 0.3190 0.2681 0.4405 0.0183  0.0272  0.0022  ? ? ? ? ? ? 96  ILE A N   
1695 C CA  . ILE B 102 ? 0.3324 0.2801 0.4375 0.0144  0.0344  0.0066  ? ? ? ? ? ? 96  ILE A CA  
1696 C C   . ILE B 102 ? 0.3247 0.2993 0.4503 0.0153  0.0395  0.0028  ? ? ? ? ? ? 96  ILE A C   
1697 O O   . ILE B 102 ? 0.3383 0.3154 0.4729 0.0091  0.0461  0.0026  ? ? ? ? ? ? 96  ILE A O   
1698 C CB  . ILE B 102 ? 0.3532 0.2829 0.4289 0.0120  0.0436  0.0102  ? ? ? ? ? ? 96  ILE A CB  
1699 C CG1 . ILE B 102 ? 0.4066 0.2987 0.4422 -0.0093 0.0338  0.0204  ? ? ? ? ? ? 96  ILE A CG1 
1700 C CG2 . ILE B 102 ? 0.3693 0.3043 0.4576 0.0128  0.0688  0.0058  ? ? ? ? ? ? 96  ILE A CG2 
1701 C CD1 . ILE B 102 ? 0.4368 0.3063 0.4364 -0.0196 0.0279  0.0262  ? ? ? ? ? ? 96  ILE A CD1 
1702 N N   . GLN B 103 ? 0.3185 0.3099 0.4490 0.0169  0.0323  0.0029  ? ? ? ? ? ? 97  GLN A N   
1703 C CA  A GLN B 103 ? 0.3355 0.3515 0.4832 0.0076  0.0210  0.0094  ? ? ? ? ? ? 97  GLN A CA  
1704 C CA  B GLN B 103 ? 0.3352 0.3512 0.4839 0.0079  0.0215  0.0094  ? ? ? ? ? ? 97  GLN A CA  
1705 C C   . GLN B 103 ? 0.3529 0.3701 0.4962 -0.0093 0.0205  0.0004  ? ? ? ? ? ? 97  GLN A C   
1706 O O   . GLN B 103 ? 0.3666 0.4022 0.5329 -0.0167 0.0151  0.0068  ? ? ? ? ? ? 97  GLN A O   
1707 C CB  A GLN B 103 ? 0.3564 0.3750 0.4847 -0.0016 0.0054  0.0151  ? ? ? ? ? ? 97  GLN A CB  
1708 C CB  B GLN B 103 ? 0.3557 0.3773 0.4902 -0.0002 0.0046  0.0175  ? ? ? ? ? ? 97  GLN A CB  
1709 C CG  A GLN B 103 ? 0.4043 0.4433 0.5416 -0.0228 -0.0225 0.0338  ? ? ? ? ? ? 97  GLN A CG  
1710 C CG  B GLN B 103 ? 0.3499 0.3745 0.5062 0.0163  0.0036  0.0316  ? ? ? ? ? ? 97  GLN A CG  
1711 C CD  A GLN B 103 ? 0.4607 0.4849 0.5444 -0.0504 -0.0402 0.0378  ? ? ? ? ? ? 97  GLN A CD  
1712 C CD  B GLN B 103 ? 0.3514 0.3884 0.5685 0.0296  0.0163  0.0406  ? ? ? ? ? ? 97  GLN A CD  
1713 O OE1 A GLN B 103 ? 0.5213 0.5560 0.6052 -0.0726 -0.0758 0.0649  ? ? ? ? ? ? 97  GLN A OE1 
1714 O OE1 B GLN B 103 ? 0.3771 0.4337 0.6535 0.0333  0.0042  0.0616  ? ? ? ? ? ? 97  GLN A OE1 
1715 N NE2 A GLN B 103 ? 0.4581 0.4547 0.4991 -0.0542 -0.0168 0.0133  ? ? ? ? ? ? 97  GLN A NE2 
1716 N NE2 B GLN B 103 ? 0.3419 0.3632 0.5510 0.0324  0.0422  0.0261  ? ? ? ? ? ? 97  GLN A NE2 
1717 N N   . GLY B 104 ? 0.3615 0.3580 0.4869 -0.0164 0.0301  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 98  GLY A N   
1718 C CA  . GLY B 104 ? 0.3941 0.3813 0.5177 -0.0347 0.0397  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 98  GLY A CA  
1719 C C   . GLY B 104 ? 0.3851 0.3717 0.5293 -0.0283 0.0426  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 98  GLY A C   
1720 O O   . GLY B 104 ? 0.4093 0.4019 0.5541 -0.0440 0.0440  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 98  GLY A O   
1721 N N   . LYS B 105 ? 0.3681 0.3421 0.5187 -0.0129 0.0422  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 99  LYS A N   
1722 C CA  . LYS B 105 ? 0.3845 0.3449 0.5352 -0.0161 0.0444  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 99  LYS A CA  
1723 C C   . LYS B 105 ? 0.3897 0.3681 0.5439 -0.0198 0.0520  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 99  LYS A C   
1724 O O   . LYS B 105 ? 0.4107 0.3865 0.5690 -0.0304 0.0590  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 99  LYS A O   
1725 C CB  . LYS B 105 ? 0.4004 0.3308 0.5379 -0.0142 0.0354  0.0043  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A CB  
1726 C CG  . LYS B 105 ? 0.4074 0.3236 0.5781 -0.0095 0.0243  0.0091  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A CG  
1727 C CD  . LYS B 105 ? 0.4329 0.3382 0.6439 -0.0143 0.0306  0.0042  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A CD  
1728 C CE  . LYS B 105 ? 0.4499 0.3434 0.7298 -0.0071 0.0311  0.0049  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A CE  
1729 N NZ  . LYS B 105 ? 0.4936 0.3672 0.8317 -0.0113 0.0409  0.0038  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A NZ  
1730 N N   . ILE B 106 ? 0.5154 0.3630 0.5760 -0.0073 -0.1093 0.0249  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A N   
1731 C CA  . ILE B 106 ? 0.5182 0.3418 0.5778 -0.0019 -0.1166 0.0161  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CA  
1732 C C   . ILE B 106 ? 0.5194 0.3467 0.5818 -0.0010 -0.1155 0.0109  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A C   
1733 O O   . ILE B 106 ? 0.5149 0.3406 0.5873 0.0047  -0.1164 0.0079  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A O   
1734 C CB  . ILE B 106 ? 0.5541 0.3491 0.6036 -0.0065 -0.1358 0.0189  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CB  
1735 C CG1 . ILE B 106 ? 0.5777 0.3613 0.6153 -0.0122 -0.1410 0.0161  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CG1 
1736 C CG2 . ILE B 106 ? 0.5695 0.3493 0.6297 0.0111  -0.1404 0.0078  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CG2 
1737 C CD1 . ILE B 106 ? 0.6466 0.3819 0.6716 -0.0211 -0.1682 0.0150  ? ? ? ? ? ? 100 ILE A CD1 
1738 N N   . MET B 107 ? 0.5376 0.3826 0.5891 -0.0098 -0.1140 0.0107  ? ? ? ? ? ? 101 MET A N   
1739 C CA  . MET B 107 ? 0.5601 0.4123 0.6038 -0.0148 -0.1138 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 101 MET A CA  
1740 C C   . MET B 107 ? 0.5712 0.4058 0.6246 -0.0058 -0.1061 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 101 MET A C   
1741 O O   . MET B 107 ? 0.5942 0.4186 0.6444 -0.0141 -0.1137 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 101 MET A O   
1742 C CB  . MET B 107 ? 0.5962 0.4887 0.6177 -0.0288 -0.1132 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 101 MET A CB  
1743 C CG  . MET B 107 ? 0.6089 0.5185 0.6263 -0.0499 -0.1335 0.0307  ? ? ? ? ? ? 101 MET A CG  
1744 S SD  . MET B 107 ? 0.6157 0.5048 0.6478 -0.0551 -0.1549 0.0474  ? ? ? ? ? ? 101 MET A SD  
1745 C CE  . MET B 107 ? 0.6518 0.5771 0.6593 -0.0733 -0.1520 0.0323  ? ? ? ? ? ? 101 MET A CE  
1746 N N   . GLN B 108 ? 0.5688 0.3989 0.6383 0.0074  -0.0968 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A N   
1747 C CA  . GLN B 108 ? 0.5933 0.3958 0.6859 0.0151  -0.0984 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A CA  
1748 C C   . GLN B 108 ? 0.5686 0.3674 0.6781 0.0056  -0.1090 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A C   
1749 O O   . GLN B 108 ? 0.6001 0.3793 0.7234 -0.0031 -0.1212 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A O   
1750 C CB  . GLN B 108 ? 0.6037 0.4118 0.7213 0.0330  -0.0891 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A CB  
1751 C CG  . GLN B 108 ? 0.6627 0.4823 0.7774 0.0530  -0.0761 -0.0547 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A CG  
1752 C CD  . GLN B 108 ? 0.6847 0.5154 0.8402 0.0779  -0.0681 -0.0468 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A CD  
1753 O OE1 . GLN B 108 ? 0.6862 0.5710 0.8434 0.0884  -0.0539 -0.0419 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A OE1 
1754 N NE2 . GLN B 108 ? 0.7096 0.4983 0.9045 0.0842  -0.0810 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 102 GLN A NE2 
1755 N N   . VAL B 109 ? 0.5307 0.3531 0.6379 0.0058  -0.1062 0.0068  ? ? ? ? ? ? 103 VAL A N   
1756 C CA  . VAL B 109 ? 0.5189 0.3651 0.6383 0.0017  -0.1101 0.0224  ? ? ? ? ? ? 103 VAL A CA  
1757 C C   . VAL B 109 ? 0.5278 0.3843 0.6458 -0.0031 -0.1173 0.0237  ? ? ? ? ? ? 103 VAL A C   
1758 O O   . VAL B 109 ? 0.5368 0.4193 0.6722 -0.0127 -0.1243 0.0407  ? ? ? ? ? ? 103 VAL A O   
1759 C CB  . VAL B 109 ? 0.5049 0.3727 0.6147 0.0079  -0.1040 0.0231  ? ? ? ? ? ? 103 VAL A CB  
1760 C CG1 . VAL B 109 ? 0.5110 0.4244 0.6277 0.0094  -0.1025 0.0295  ? ? ? ? ? ? 103 VAL A CG1 
1761 C CG2 . VAL B 109 ? 0.5024 0.3748 0.6180 0.0044  -0.1009 0.0328  ? ? ? ? ? ? 103 VAL A CG2 
1762 N N   . LYS B 110 ? 0.5329 0.3796 0.6346 -0.0011 -0.1189 0.0145  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A N   
1763 C CA  . LYS B 110 ? 0.5504 0.4112 0.6543 -0.0087 -0.1289 0.0219  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CA  
1764 C C   . LYS B 110 ? 0.5871 0.4356 0.6872 -0.0309 -0.1403 0.0208  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A C   
1765 O O   . LYS B 110 ? 0.6059 0.4783 0.7164 -0.0451 -0.1524 0.0377  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A O   
1766 C CB  . LYS B 110 ? 0.5588 0.4144 0.6502 -0.0077 -0.1340 0.0214  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CB  
1767 C CG  . LYS B 110 ? 0.5762 0.4574 0.6848 -0.0067 -0.1457 0.0393  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CG  
1768 C CD  . LYS B 110 ? 0.5977 0.4717 0.7028 -0.0103 -0.1585 0.0501  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CD  
1769 C CE  . LYS B 110 ? 0.6258 0.5282 0.7606 -0.0068 -0.1739 0.0755  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CE  
1770 N NZ  . LYS B 110 ? 0.6604 0.5582 0.7989 -0.0184 -0.1946 0.0985  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A NZ  
1771 N N   . GLY B 111 ? 0.6146 0.4273 0.7012 -0.0328 -0.1381 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A N   
1772 C CA  . GLY B 111 ? 0.6846 0.4646 0.7606 -0.0504 -0.1518 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A CA  
1773 C C   . GLY B 111 ? 0.7157 0.4757 0.8189 -0.0644 -0.1697 0.0004  ? ? ? ? ? ? 105 GLY A C   
1774 O O   . GLY B 111 ? 0.7157 0.4583 0.8430 -0.0546 -0.1687 0.0065  ? ? ? ? ? ? 105 GLY A O   
# 
