data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Kim, M."  1 ? 
"Hong, M." 2 ? 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Crystal structure of Streptococcus transcriptional regulator" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "Bacteria, PadR, antibiotic resistance, regulator, transcription, DNA BINDING PROTEIN" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "DNA BINDING PROTEIN" 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   US 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            Biochem.Biophys.Res.Commun. 
_citation.journal_id_ASTM           BBRCA9 
_citation.journal_id_CSD            0146 
_citation.journal_id_ISSN           1090-2104 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            532 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                251 
_citation.page_last                 257 
_citation.title                     "Structure-based functional analysis of a PadR transcription factor from Streptococcus pneumoniae and characteristic features in the PadR subfamily-2." 
_citation.year                      2020 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1016/j.bbrc.2020.08.035 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   32868077 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Lee, C."    1 ? 
primary "Kim, M.I."  2 ? 
primary "Park, J."   3 ? 
primary "Oh, H."     4 ? 
primary "Kim, J."    5 ? 
primary "Hong, J."   6 ? 
primary "Jeon, B.Y." 7 ? 
primary "Ka, H."     8 ? 
primary "Hong, M."   9 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;ETQLLKGVLEGCVLDMIGQKERYGYELVQTLREAGFDTIVPGTIYPLLQKLEKNQWIRGDMRPSPDGPDRKYFSLMKEGE
ERVSVFWQQWDDLSQKVEGIKN
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;ETQLLKGVLEGCVLDMIGQKERYGYELVQTLREAGFDTIVPGTIYPLLQKLEKNQWIRGDMRPSPDGPDRKYFSLMKEGE
ERVSVFWQQWDDLSQKVEGIKN
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   GLU n 
1 2   THR n 
1 3   GLN n 
1 4   LEU n 
1 5   LEU n 
1 6   LYS n 
1 7   GLY n 
1 8   VAL n 
1 9   LEU n 
1 10  GLU n 
1 11  GLY n 
1 12  CYS n 
1 13  VAL n 
1 14  LEU n 
1 15  ASP n 
1 16  MET n 
1 17  ILE n 
1 18  GLY n 
1 19  GLN n 
1 20  LYS n 
1 21  GLU n 
1 22  ARG n 
1 23  TYR n 
1 24  GLY n 
1 25  TYR n 
1 26  GLU n 
1 27  LEU n 
1 28  VAL n 
1 29  GLN n 
1 30  THR n 
1 31  LEU n 
1 32  ARG n 
1 33  GLU n 
1 34  ALA n 
1 35  GLY n 
1 36  PHE n 
1 37  ASP n 
1 38  THR n 
1 39  ILE n 
1 40  VAL n 
1 41  PRO n 
1 42  GLY n 
1 43  THR n 
1 44  ILE n 
1 45  TYR n 
1 46  PRO n 
1 47  LEU n 
1 48  LEU n 
1 49  GLN n 
1 50  LYS n 
1 51  LEU n 
1 52  GLU n 
1 53  LYS n 
1 54  ASN n 
1 55  GLN n 
1 56  TRP n 
1 57  ILE n 
1 58  ARG n 
1 59  GLY n 
1 60  ASP n 
1 61  MET n 
1 62  ARG n 
1 63  PRO n 
1 64  SER n 
1 65  PRO n 
1 66  ASP n 
1 67  GLY n 
1 68  PRO n 
1 69  ASP n 
1 70  ARG n 
1 71  LYS n 
1 72  TYR n 
1 73  PHE n 
1 74  SER n 
1 75  LEU n 
1 76  MET n 
1 77  LYS n 
1 78  GLU n 
1 79  GLY n 
1 80  GLU n 
1 81  GLU n 
1 82  ARG n 
1 83  VAL n 
1 84  SER n 
1 85  VAL n 
1 86  PHE n 
1 87  TRP n 
1 88  GLN n 
1 89  GLN n 
1 90  TRP n 
1 91  ASP n 
1 92  ASP n 
1 93  LEU n 
1 94  SER n 
1 95  GLN n 
1 96  LYS n 
1 97  VAL n 
1 98  GLU n 
1 99  GLY n 
1 100 ILE n 
1 101 LYS n 
1 102 ASN n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer man "PadR family transcriptional regulator" 11878.516 2  ? ? ? ? 
2 water   nat water                                   18.015    32 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   GLU 1   4   4   GLU GLU A   ? n 
A   1 2   THR 2   5   5   THR THR A   ? n 
A   1 3   GLN 3   6   6   GLN GLN A   ? n 
A   1 4   LEU 4   7   7   LEU LEU A   ? n 
A   1 5   LEU 5   8   8   LEU LEU A   ? n 
A   1 6   LYS 6   9   9   LYS LYS A   ? n 
A   1 7   GLY 7   10  10  GLY GLY A   ? n 
A   1 8   VAL 8   11  11  VAL VAL A   ? n 
A   1 9   LEU 9   12  12  LEU LEU A   ? n 
A   1 10  GLU 10  13  13  GLU GLU A   ? n 
A   1 11  GLY 11  14  14  GLY GLY A   ? n 
A   1 12  CYS 12  15  15  CYS CYS A   ? n 
A   1 13  VAL 13  16  16  VAL VAL A   ? n 
A   1 14  LEU 14  17  17  LEU LEU A   ? n 
A   1 15  ASP 15  18  18  ASP ASP A   ? n 
A   1 16  MET 16  19  19  MET MET A   ? n 
A   1 17  ILE 17  20  20  ILE ILE A   ? n 
A   1 18  GLY 18  21  21  GLY GLY A   ? n 
A   1 19  GLN 19  22  22  GLN GLN A   ? n 
A   1 20  LYS 20  23  23  LYS LYS A   ? n 
A   1 21  GLU 21  24  24  GLU GLU A   ? n 
A   1 22  ARG 22  25  25  ARG ARG A   ? n 
A   1 23  TYR 23  26  26  TYR TYR A   ? n 
A   1 24  GLY 24  27  27  GLY GLY A   ? n 
A   1 25  TYR 25  28  28  TYR TYR A   ? n 
A   1 26  GLU 26  29  29  GLU GLU A   ? n 
A   1 27  LEU 27  30  30  LEU LEU A   ? n 
A   1 28  VAL 28  31  31  VAL VAL A   ? n 
A   1 29  GLN 29  32  32  GLN GLN A   ? n 
A   1 30  THR 30  33  33  THR THR A   ? n 
A   1 31  LEU 31  34  34  LEU LEU A   ? n 
A   1 32  ARG 32  35  35  ARG ARG A   ? n 
A   1 33  GLU 33  36  36  GLU GLU A   ? n 
A   1 34  ALA 34  37  37  ALA ALA A   ? n 
A   1 35  GLY 35  38  38  GLY GLY A   ? n 
A   1 36  PHE 36  39  39  PHE PHE A   ? n 
A   1 37  ASP 37  40  40  ASP ASP A   ? n 
A   1 38  THR 38  41  41  THR THR A   ? n 
A   1 39  ILE 39  42  42  ILE ILE A   ? n 
A   1 40  VAL 40  43  43  VAL VAL A   ? n 
A   1 41  PRO 41  44  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 42  GLY 42  45  45  GLY GLY A   ? n 
A   1 43  THR 43  46  46  THR THR A   ? n 
A   1 44  ILE 44  47  47  ILE ILE A   ? n 
A   1 45  TYR 45  48  48  TYR TYR A   ? n 
A   1 46  PRO 46  49  49  PRO PRO A   ? n 
A   1 47  LEU 47  50  50  LEU LEU A   ? n 
A   1 48  LEU 48  51  51  LEU LEU A   ? n 
A   1 49  GLN 49  52  52  GLN GLN A   ? n 
A   1 50  LYS 50  53  53  LYS LYS A   ? n 
A   1 51  LEU 51  54  54  LEU LEU A   ? n 
A   1 52  GLU 52  55  55  GLU GLU A   ? n 
A   1 53  LYS 53  56  56  LYS LYS A   ? n 
A   1 54  ASN 54  57  57  ASN ASN A   ? n 
A   1 55  GLN 55  58  58  GLN GLN A   ? n 
A   1 56  TRP 56  59  59  TRP TRP A   ? n 
A   1 57  ILE 57  60  60  ILE ILE A   ? n 
A   1 58  ARG 58  61  61  ARG ARG A   ? n 
A   1 59  GLY 59  62  62  GLY GLY A   ? n 
A   1 60  ASP 60  63  63  ASP ASP A   ? n 
A   1 61  MET 61  64  64  MET MET A   ? n 
A   1 62  ARG 62  65  65  ARG ARG A   ? n 
A   1 63  PRO 63  66  66  PRO PRO A   ? n 
A   1 64  SER 64  67  67  SER SER A   ? n 
A   1 65  PRO 65  68  68  PRO PRO A   ? n 
A   1 66  ASP 66  69  69  ASP ASP A   ? n 
A   1 67  GLY 67  70  70  GLY GLY A   ? n 
A   1 68  PRO 68  71  71  PRO PRO A   ? n 
A   1 69  ASP 69  72  72  ASP ASP A   ? n 
A   1 70  ARG 70  73  73  ARG ARG A   ? n 
A   1 71  LYS 71  74  74  LYS LYS A   ? n 
A   1 72  TYR 72  75  75  TYR TYR A   ? n 
A   1 73  PHE 73  76  76  PHE PHE A   ? n 
A   1 74  SER 74  77  77  SER SER A   ? n 
A   1 75  LEU 75  78  78  LEU LEU A   ? n 
A   1 76  MET 76  79  79  MET MET A   ? n 
A   1 77  LYS 77  80  80  LYS LYS A   ? n 
A   1 78  GLU 78  81  81  GLU GLU A   ? n 
A   1 79  GLY 79  82  82  GLY GLY A   ? n 
A   1 80  GLU 80  83  83  GLU GLU A   ? n 
A   1 81  GLU 81  84  84  GLU GLU A   ? n 
A   1 82  ARG 82  85  85  ARG ARG A   ? n 
A   1 83  VAL 83  86  86  VAL VAL A   ? n 
A   1 84  SER 84  87  87  SER SER A   ? n 
A   1 85  VAL 85  88  88  VAL VAL A   ? n 
A   1 86  PHE 86  89  89  PHE PHE A   ? n 
A   1 87  TRP 87  90  90  TRP TRP A   ? n 
A   1 88  GLN 88  91  91  GLN GLN A   ? n 
A   1 89  GLN 89  92  92  GLN GLN A   ? n 
A   1 90  TRP 90  93  93  TRP TRP A   ? n 
A   1 91  ASP 91  94  94  ASP ASP A   ? n 
A   1 92  ASP 92  95  95  ASP ASP A   ? n 
A   1 93  LEU 93  96  96  LEU LEU A   ? n 
A   1 94  SER 94  97  97  SER SER A   ? n 
A   1 95  GLN 95  98  98  GLN GLN A   ? n 
A   1 96  LYS 96  99  99  LYS LYS A   ? n 
A   1 97  VAL 97  100 100 VAL VAL A   ? n 
A   1 98  GLU 98  101 101 GLU GLU A   ? n 
A   1 99  GLY 99  102 102 GLY GLY A   ? n 
A   1 100 ILE 100 103 103 ILE ILE A   ? n 
A   1 101 LYS 101 104 104 LYS LYS A   ? n 
A   1 102 ASN 102 105 105 ASN ASN A   ? n 
A-2 1 1   GLU 1   4   4   GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 2   THR 2   5   5   THR THR A-2 ? n 
A-2 1 3   GLN 3   6   6   GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 4   LEU 4   7   7   LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 5   LEU 5   8   8   LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 6   LYS 6   9   9   LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 7   GLY 7   10  10  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 8   VAL 8   11  11  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 9   LEU 9   12  12  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 10  GLU 10  13  13  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 11  GLY 11  14  14  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 12  CYS 12  15  15  CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 13  VAL 13  16  16  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 14  LEU 14  17  17  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 15  ASP 15  18  18  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 16  MET 16  19  19  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 17  ILE 17  20  20  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 18  GLY 18  21  21  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 19  GLN 19  22  22  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 20  LYS 20  23  23  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 21  GLU 21  24  24  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 22  ARG 22  25  25  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 23  TYR 23  26  26  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 24  GLY 24  27  27  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 25  TYR 25  28  28  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 26  GLU 26  29  29  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 27  LEU 27  30  30  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 28  VAL 28  31  31  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 29  GLN 29  32  32  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 30  THR 30  33  33  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 31  LEU 31  34  34  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 32  ARG 32  35  35  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 33  GLU 33  36  36  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 34  ALA 34  37  37  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 35  GLY 35  38  38  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 36  PHE 36  39  39  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 37  ASP 37  40  40  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 38  THR 38  41  41  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 39  ILE 39  42  42  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 40  VAL 40  43  43  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 41  PRO 41  44  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 42  GLY 42  45  45  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 43  THR 43  46  46  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 44  ILE 44  47  47  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 45  TYR 45  48  48  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 46  PRO 46  49  49  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 47  LEU 47  50  50  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 48  LEU 48  51  51  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 49  GLN 49  52  52  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 50  LYS 50  53  53  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 51  LEU 51  54  54  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 52  GLU 52  55  55  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 53  LYS 53  56  56  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 54  ASN 54  57  57  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 55  GLN 55  58  58  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 56  TRP 56  59  59  TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 57  ILE 57  60  60  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 58  ARG 58  61  61  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 59  GLY 59  62  62  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 60  ASP 60  63  63  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 61  MET 61  64  64  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 62  ARG 62  65  65  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 63  PRO 63  66  66  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 64  SER 64  67  67  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 65  PRO 65  68  68  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 66  ASP 66  69  69  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 67  GLY 67  70  70  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 68  PRO 68  71  71  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 69  ASP 69  72  72  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 70  ARG 70  73  73  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 71  LYS 71  74  74  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 72  TYR 72  75  75  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 73  PHE 73  76  76  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 74  SER 74  77  77  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 75  LEU 75  78  78  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 76  MET 76  79  79  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 77  LYS 77  80  80  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 78  GLU 78  81  81  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 79  GLY 79  82  82  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 80  GLU 80  83  83  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 81  GLU 81  84  84  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 82  ARG 82  85  85  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 83  VAL 83  86  86  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 84  SER 84  87  87  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 85  VAL 85  88  88  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 86  PHE 86  89  89  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 87  TRP 87  90  90  TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 88  GLN 88  91  91  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 89  GLN 89  92  92  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 90  TRP 90  93  93  TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 91  ASP 91  94  94  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 92  ASP 92  95  95  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 93  LEU 93  96  96  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 94  SER 94  97  97  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 95  GLN 95  98  98  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 96  LYS 96  99  99  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 97  VAL 97  100 100 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 98  GLU 98  101 101 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 99  GLY 99  102 102 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 100 ILE 100 103 103 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 101 LYS 101 104 104 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 102 ASN 102 105 105 ASN ASN A-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B   2 HOH 1  201 16 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 2  202 14 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 3  203 7  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 4  204 4  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 5  205 11 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 6  206 5  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 7  207 12 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 8  208 15 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 9  209 9  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 10 210 1  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 11 211 6  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 12 212 8  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 13 213 2  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 14 214 17 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 15 215 13 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 16 216 3  HOH HOH A   ? 
B-2 2 HOH 1  201 16 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 2  202 14 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 3  203 7  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 4  204 4  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 5  205 11 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 6  206 5  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 7  207 12 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 8  208 15 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 9  209 9  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 10 210 1  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 11 211 6  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 12 212 8  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 13 213 2  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 14 214 17 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 15 215 13 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 16 216 3  HOH HOH A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE        ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HOH non-polymer         . WATER           ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
B-2 N N 2 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 THR A   2  ? LYS A   20  ? THR A   5  LYS A   23  1 ? 19 
HELX_P HELX_P2 AA2 GLY A   24 ? ALA A   34  ? GLY A   27 ALA A   37  1 ? 11 
HELX_P HELX_P3 AA3 ILE A   44 ? ASN A   54  ? ILE A   47 ASN A   57  1 ? 11 
HELX_P HELX_P4 AA4 MET A   76 ? ASN A   102 ? MET A   79 ASN A   105 1 ? 27 
HELX_P HELX_P5 AA5 THR A-2 2  ? LYS A-2 20  ? THR A-2 5  LYS A-2 23  1 ? 19 
HELX_P HELX_P6 AA6 GLY A-2 24 ? ALA A-2 34  ? GLY A-2 27 ALA A-2 37  1 ? 11 
HELX_P HELX_P7 AA7 ILE A-2 44 ? ASN A-2 54  ? ILE A-2 47 ASN A-2 57  1 ? 11 
HELX_P HELX_P8 AA8 MET A-2 76 ? ASN A-2 102 ? MET A-2 79 ASN A-2 105 1 ? 27 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 3 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 ARG A   22 ? TYR A   23 ? ARG A   25 TYR A   26 
AA1 2 ASP A   69 ? LEU A   75 ? ASP A   72 LEU A   78 
AA1 3 ILE A   57 ? PRO A   63 ? ILE A   60 PRO A   66 
AA2 1 ARG A-2 22 ? TYR A-2 23 ? ARG A-2 25 TYR A-2 26 
AA2 2 ASP A-2 69 ? LEU A-2 75 ? ASP A-2 72 LEU A-2 78 
AA2 3 ILE A-2 57 ? PRO A-2 63 ? ILE A-2 60 PRO A-2 66 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555 x,y,z       1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000  0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000  
2 "crystal symmetry operation" 2_656 -x+1,y,-z+1 -1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 50.6840741180 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 40.6283565847 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.012151 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.009454 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   -0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.032667 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   -0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.024612 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.000000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
N 
O 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
# 
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id   2 
_pdbx_entity_nonpoly.name        water 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id     HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N ARG A   22 ? N ARG A   25 O PHE A   73 ? O PHE A   76 
AA1 2 3 O SER A   74 ? O SER A   77 N ARG A   58 ? N ARG A   61 
AA2 1 2 N ARG A-2 22 ? N ARG A-2 25 O PHE A-2 73 ? O PHE A-2 76 
AA2 2 3 O SER A-2 74 ? O SER A-2 77 N ARG A-2 58 ? N ARG A-2 61 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N   . GLU A   1 1   ? 29.761 17.955 12.343  1.00 4.80  ? ? ? ? ? ? 4   GLU A   N   1 
ATOM   2    C CA  . GLU A   1 1   ? 30.958 18.264 13.180  1.00 4.80  ? ? ? ? ? ? 4   GLU A   CA  1 
ATOM   3    C C   . GLU A   1 1   ? 30.609 18.345 14.691  1.00 4.78  ? ? ? ? ? ? 4   GLU A   C   1 
ATOM   4    O O   . GLU A   1 1   ? 30.181 17.342 15.267  1.00 4.79  ? ? ? ? ? ? 4   GLU A   O   1 
ATOM   5    C CB  . GLU A   1 1   ? 31.639 19.535 12.661  1.00 4.81  ? ? ? ? ? ? 4   GLU A   CB  1 
ATOM   6    C CG  . GLU A   1 1   ? 33.129 19.630 12.961  1.00 4.82  ? ? ? ? ? ? 4   GLU A   CG  1 
ATOM   7    C CD  . GLU A   1 1   ? 33.588 21.063 13.168  1.00 4.82  ? ? ? ? ? ? 4   GLU A   CD  1 
ATOM   8    O OE1 . GLU A   1 1   ? 32.818 21.863 13.749  1.00 4.82  ? ? ? ? ? ? 4   GLU A   OE1 1 
ATOM   9    O OE2 . GLU A   1 1   ? 34.721 21.388 12.750  1.00 4.81  ? ? ? ? ? ? 4   GLU A   OE2 1 
ATOM   10   N N   . THR A   1 2   ? 30.779 19.515 15.319  1.00 4.76  ? ? ? ? ? ? 5   THR A   N   1 
ATOM   11   C CA  . THR A   1 2   ? 30.642 19.668 16.784  1.00 4.74  ? ? ? ? ? ? 5   THR A   CA  1 
ATOM   12   C C   . THR A   1 2   ? 29.186 19.715 17.255  1.00 4.73  ? ? ? ? ? ? 5   THR A   C   1 
ATOM   13   O O   . THR A   1 2   ? 28.280 19.998 16.461  1.00 4.71  ? ? ? ? ? ? 5   THR A   O   1 
ATOM   14   C CB  . THR A   1 2   ? 31.378 20.922 17.325  1.00 4.73  ? ? ? ? ? ? 5   THR A   CB  1 
ATOM   15   O OG1 . THR A   1 2   ? 30.803 22.107 16.761  1.00 4.72  ? ? ? ? ? ? 5   THR A   OG1 1 
ATOM   16   C CG2 . THR A   1 2   ? 32.879 20.874 17.021  1.00 4.73  ? ? ? ? ? ? 5   THR A   CG2 1 
ATOM   17   N N   . GLN A   1 3   ? 28.982 19.447 18.552  1.00 4.73  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A   N   1 
ATOM   18   C CA  . GLN A   1 3   ? 27.658 19.501 19.192  1.00 4.74  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A   CA  1 
ATOM   19   C C   . GLN A   1 3   ? 27.001 20.872 19.072  1.00 4.75  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A   C   1 
ATOM   20   O O   . GLN A   1 3   ? 25.790 20.961 18.837  1.00 4.73  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A   O   1 
ATOM   21   C CB  . GLN A   1 3   ? 27.737 19.101 20.666  1.00 4.73  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A   CB  1 
ATOM   22   C CG  . GLN A   1 3   ? 27.823 17.603 20.916  1.00 4.72  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A   CG  1 
ATOM   23   C CD  . GLN A   1 3   ? 28.110 17.273 22.371  1.00 4.72  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A   CD  1 
ATOM   24   O OE1 . GLN A   1 3   ? 29.093 17.745 22.953  1.00 4.71  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A   OE1 1 
ATOM   25   N NE2 . GLN A   1 3   ? 27.253 16.453 22.967  1.00 4.71  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A   NE2 1 
ATOM   26   N N   . LEU A   1 4   ? 27.808 21.924 19.234  1.00 4.77  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A   N   1 
ATOM   27   C CA  . LEU A   1 4   ? 27.362 23.308 19.061  1.00 4.82  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A   CA  1 
ATOM   28   C C   . LEU A   1 4   ? 26.815 23.561 17.652  1.00 4.86  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A   C   1 
ATOM   29   O O   . LEU A   1 4   ? 25.705 24.086 17.506  1.00 4.86  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A   O   1 
ATOM   30   C CB  . LEU A   1 4   ? 28.487 24.301 19.409  1.00 4.80  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A   CB  1 
ATOM   31   C CG  . LEU A   1 4   ? 28.364 25.793 19.057  1.00 4.79  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A   CG  1 
ATOM   32   C CD1 . LEU A   1 4   ? 27.237 26.503 19.802  1.00 4.78  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A   CD1 1 
ATOM   33   C CD2 . LEU A   1 4   ? 29.694 26.494 19.293  1.00 4.79  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A   CD2 1 
ATOM   34   N N   . LEU A   1 5   ? 27.593 23.171 16.637  1.00 4.92  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A   N   1 
ATOM   35   C CA  . LEU A   1 5   ? 27.222 23.355 15.235  1.00 5.00  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A   CA  1 
ATOM   36   C C   . LEU A   1 5   ? 25.905 22.662 14.894  1.00 5.06  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A   C   1 
ATOM   37   O O   . LEU A   1 5   ? 25.030 23.275 14.281  1.00 5.07  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A   O   1 
ATOM   38   C CB  . LEU A   1 5   ? 28.359 22.921 14.284  1.00 4.99  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A   CB  1 
ATOM   39   C CG  . LEU A   1 5   ? 28.231 23.141 12.761  1.00 4.99  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A   CG  1 
ATOM   40   C CD1 . LEU A   1 5   ? 27.987 24.600 12.395  1.00 4.99  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A   CD1 1 
ATOM   41   C CD2 . LEU A   1 5   ? 29.458 22.619 12.025  1.00 4.98  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A   CD2 1 
ATOM   42   N N   . LYS A   1 6   ? 25.772 21.403 15.318  1.00 5.14  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   N   1 
ATOM   43   C CA  . LYS A   1 6   ? 24.548 20.610 15.130  1.00 5.22  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CA  1 
ATOM   44   C C   . LYS A   1 6   ? 23.326 21.260 15.774  1.00 5.26  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   C   1 
ATOM   45   O O   . LYS A   1 6   ? 22.255 21.299 15.170  1.00 5.27  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   O   1 
ATOM   46   C CB  . LYS A   1 6   ? 24.732 19.186 15.664  1.00 5.23  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CB  1 
ATOM   47   C CG  . LYS A   1 6   ? 25.412 18.245 14.691  1.00 5.27  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CG  1 
ATOM   48   C CD  . LYS A   1 6   ? 26.131 17.123 15.424  1.00 5.26  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CD  1 
ATOM   49   C CE  . LYS A   1 6   ? 26.692 16.105 14.443  1.00 5.26  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   CE  1 
ATOM   50   N NZ  . LYS A   1 6   ? 27.560 15.106 15.126  1.00 5.27  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A   NZ  1 
ATOM   51   N N   . GLY A   1 7   ? 23.505 21.777 16.988  1.00 5.32  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A   N   1 
ATOM   52   C CA  . GLY A   1 7   ? 22.454 22.485 17.712  1.00 5.41  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A   CA  1 
ATOM   53   C C   . GLY A   1 7   ? 21.985 23.729 16.982  1.00 5.46  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A   C   1 
ATOM   54   O O   . GLY A   1 7   ? 20.779 23.991 16.915  1.00 5.47  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A   O   1 
ATOM   55   N N   . VAL A   1 8   ? 22.939 24.478 16.421  1.00 5.51  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A   N   1 
ATOM   56   C CA  . VAL A   1 8   ? 22.634 25.710 15.682  1.00 5.59  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A   CA  1 
ATOM   57   C C   . VAL A   1 8   ? 21.850 25.428 14.388  1.00 5.64  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A   C   1 
ATOM   58   O O   . VAL A   1 8   ? 20.762 26.008 14.207  1.00 5.68  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A   O   1 
ATOM   59   C CB  . VAL A   1 8   ? 23.880 26.614 15.462  1.00 5.58  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A   CB  1 
ATOM   60   C CG1 . VAL A   1 8   ? 23.591 27.736 14.472  1.00 5.58  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A   CG1 1 
ATOM   61   C CG2 . VAL A   1 8   ? 24.343 27.205 16.786  1.00 5.58  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A   CG2 1 
ATOM   62   N N   . LEU A   1 9   ? 22.363 24.547 13.514  1.00 5.69  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   N   1 
ATOM   63   C CA  . LEU A   1 9   ? 21.614 24.216 12.285  1.00 5.75  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CA  1 
ATOM   64   C C   . LEU A   1 9   ? 20.251 23.573 12.518  1.00 5.76  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   C   1 
ATOM   65   O O   . LEU A   1 9   ? 19.348 23.779 11.706  1.00 5.77  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   O   1 
ATOM   66   C CB  . LEU A   1 9   ? 22.408 23.496 11.171  1.00 5.77  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CB  1 
ATOM   67   C CG  . LEU A   1 9   ? 23.558 22.502 11.252  1.00 5.79  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CG  1 
ATOM   68   C CD1 . LEU A   1 9   ? 23.387 21.393 10.217  1.00 5.79  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CD1 1 
ATOM   69   C CD2 . LEU A   1 9   ? 24.846 23.252 10.981  1.00 5.79  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CD2 1 
ATOM   70   N N   . GLU A   1 10  ? 20.096 22.826 13.615  1.00 5.76  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   N   1 
ATOM   71   C CA  . GLU A   1 10  ? 18.782 22.284 13.973  1.00 5.79  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   CA  1 
ATOM   72   C C   . GLU A   1 10  ? 17.785 23.420 14.170  1.00 5.78  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   C   1 
ATOM   73   O O   . GLU A   1 10  ? 16.774 23.480 13.470  1.00 5.76  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   O   1 
ATOM   74   C CB  . GLU A   1 10  ? 18.827 21.392 15.213  1.00 5.81  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   CB  1 
ATOM   75   C CG  . GLU A   1 10  ? 17.554 20.570 15.371  1.00 5.86  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   CG  1 
ATOM   76   C CD  . GLU A   1 10  ? 17.428 19.909 16.727  1.00 5.91  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   CD  1 
ATOM   77   O OE1 . GLU A   1 10  ? 17.086 20.611 17.705  1.00 5.91  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   OE1 1 
ATOM   78   O OE2 . GLU A   1 10  ? 17.651 18.677 16.808  1.00 5.94  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A   OE2 1 
ATOM   79   N N   . GLY A   1 11  ? 18.105 24.316 15.106  1.00 5.79  ? ? ? ? ? ? 14  GLY A   N   1 
ATOM   80   C CA  . GLY A   1 11  ? 17.329 25.528 15.369  1.00 5.82  ? ? ? ? ? ? 14  GLY A   CA  1 
ATOM   81   C C   . GLY A   1 11  ? 17.082 26.388 14.145  1.00 5.84  ? ? ? ? ? ? 14  GLY A   C   1 
ATOM   82   O O   . GLY A   1 11  ? 15.947 26.812 13.914  1.00 5.84  ? ? ? ? ? ? 14  GLY A   O   1 
ATOM   83   N N   . CYS A   1 12  ? 18.137 26.621 13.356  1.00 5.87  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A   N   1 
ATOM   84   C CA  . CYS A   1 12  ? 18.047 27.420 12.116  1.00 5.89  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A   CA  1 
ATOM   85   C C   . CYS A   1 12  ? 17.154 26.788 11.042  1.00 5.91  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A   C   1 
ATOM   86   O O   . CYS A   1 12  ? 16.312 27.479 10.471  1.00 5.92  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A   O   1 
ATOM   87   C CB  . CYS A   1 12  ? 19.439 27.759 11.557  1.00 5.87  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A   CB  1 
ATOM   88   S SG  . CYS A   1 12  ? 20.381 28.920 12.581  1.00 5.84  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A   SG  1 
ATOM   89   N N   . VAL A   1 13  ? 17.330 25.485 10.789  1.00 5.95  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A   N   1 
ATOM   90   C CA  . VAL A   1 13  ? 16.465 24.714 9.854   1.00 6.00  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A   CA  1 
ATOM   91   C C   . VAL A   1 13  ? 14.989 24.728 10.293  1.00 6.03  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A   C   1 
ATOM   92   O O   . VAL A   1 13  ? 14.094 24.959 9.478   1.00 6.04  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A   O   1 
ATOM   93   C CB  . VAL A   1 13  ? 17.006 23.270 9.601   1.00 5.99  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A   CB  1 
ATOM   94   C CG1 . VAL A   1 13  ? 15.947 22.330 9.038   1.00 5.97  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A   CG1 1 
ATOM   95   C CG2 . VAL A   1 13  ? 18.200 23.310 8.659   1.00 5.99  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A   CG2 1 
ATOM   96   N N   . LEU A   1 14  ? 14.763 24.489 11.581  1.00 6.10  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   N   1 
ATOM   97   C CA  . LEU A   1 14  ? 13.442 24.574 12.208  1.00 6.17  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   CA  1 
ATOM   98   C C   . LEU A   1 14  ? 12.787 25.957 12.063  1.00 6.20  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   C   1 
ATOM   99   O O   . LEU A   1 14  ? 11.603 26.045 11.714  1.00 6.20  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   O   1 
ATOM   100  C CB  . LEU A   1 14  ? 13.541 24.166 13.685  1.00 6.18  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   CB  1 
ATOM   101  C CG  . LEU A   1 14  ? 12.856 22.923 14.284  1.00 6.20  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   CG  1 
ATOM   102  C CD1 . LEU A   1 14  ? 12.427 21.856 13.282  1.00 6.18  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   CD1 1 
ATOM   103  C CD2 . LEU A   1 14  ? 13.724 22.328 15.388  1.00 6.19  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   CD2 1 
ATOM   104  N N   . ASP A   1 15  ? 13.564 27.017 12.309  1.00 6.25  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A   N   1 
ATOM   105  C CA  . ASP A   1 15  ? 13.097 28.405 12.166  1.00 6.31  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A   CA  1 
ATOM   106  C C   . ASP A   1 15  ? 12.717 28.751 10.725  1.00 6.37  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A   C   1 
ATOM   107  O O   . ASP A   1 15  ? 11.659 29.340 10.493  1.00 6.39  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A   O   1 
ATOM   108  C CB  . ASP A   1 15  ? 14.139 29.393 12.708  1.00 6.28  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A   CB  1 
ATOM   109  C CG  . ASP A   1 15  ? 13.589 30.810 12.872  1.00 6.27  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A   CG  1 
ATOM   110  O OD1 . ASP A   1 15  ? 12.657 31.012 13.683  1.00 6.25  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A   OD1 1 
ATOM   111  O OD2 . ASP A   1 15  ? 14.106 31.725 12.197  1.00 6.25  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A   OD2 1 
ATOM   112  N N   . MET A   1 16  ? 13.575 28.369 9.775   1.00 6.45  ? ? ? ? ? ? 19  MET A   N   1 
ATOM   113  C CA  . MET A   1 16  ? 13.347 28.588 8.341   1.00 6.55  ? ? ? ? ? ? 19  MET A   CA  1 
ATOM   114  C C   . MET A   1 16  ? 12.065 27.934 7.827   1.00 6.61  ? ? ? ? ? ? 19  MET A   C   1 
ATOM   115  O O   . MET A   1 16  ? 11.336 28.543 7.043   1.00 6.62  ? ? ? ? ? ? 19  MET A   O   1 
ATOM   116  C CB  . MET A   1 16  ? 14.546 28.118 7.518   1.00 6.54  ? ? ? ? ? ? 19  MET A   CB  1 
ATOM   117  C CG  . MET A   1 16  ? 15.735 29.056 7.574   1.00 6.54  ? ? ? ? ? ? 19  MET A   CG  1 
ATOM   118  S SD  . MET A   1 16  ? 17.166 28.353 6.742   1.00 6.56  ? ? ? ? ? ? 19  MET A   SD  1 
ATOM   119  C CE  . MET A   1 16  ? 18.357 29.671 6.986   1.00 6.56  ? ? ? ? ? ? 19  MET A   CE  1 
ATOM   120  N N   . ILE A   1 17  ? 11.807 26.707 8.287   1.00 6.70  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A   N   1 
ATOM   121  C CA  . ILE A   1 17  ? 10.583 25.947 7.992   1.00 6.81  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A   CA  1 
ATOM   122  C C   . ILE A   1 17  ? 9.343  26.624 8.605   1.00 6.89  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A   C   1 
ATOM   123  O O   . ILE A   1 17  ? 8.257  26.593 8.016   1.00 6.90  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A   O   1 
ATOM   124  C CB  . ILE A   1 17  ? 10.738 24.467 8.438   1.00 6.81  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A   CB  1 
ATOM   125  C CG1 . ILE A   1 17  ? 11.652 23.715 7.467   1.00 6.81  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A   CG1 1 
ATOM   126  C CG2 . ILE A   1 17  ? 9.403  23.742 8.534   1.00 6.81  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A   CG2 1 
ATOM   127  C CD1 . ILE A   1 17  ? 12.333 22.496 8.065   1.00 6.83  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A   CD1 1 
ATOM   128  N N   . GLY A   1 18  ? 9.525  27.244 9.771   1.00 7.01  ? ? ? ? ? ? 21  GLY A   N   1 
ATOM   129  C CA  . GLY A   1 18  ? 8.490  28.058 10.421  1.00 7.15  ? ? ? ? ? ? 21  GLY A   CA  1 
ATOM   130  C C   . GLY A   1 18  ? 8.098  29.329 9.683   1.00 7.21  ? ? ? ? ? ? 21  GLY A   C   1 
ATOM   131  O O   . GLY A   1 18  ? 6.905  29.636 9.577   1.00 7.20  ? ? ? ? ? ? 21  GLY A   O   1 
ATOM   132  N N   . GLN A   1 19  ? 9.100  30.062 9.183   1.00 7.32  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   N   1 
ATOM   133  C CA  . GLN A   1 19  ? 8.893  31.303 8.418   1.00 7.43  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   CA  1 
ATOM   134  C C   . GLN A   1 19  ? 8.132  31.033 7.124   1.00 7.49  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   C   1 
ATOM   135  O O   . GLN A   1 19  ? 7.135  31.695 6.825   1.00 7.48  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   O   1 
ATOM   136  C CB  . GLN A   1 19  ? 10.229 31.957 8.053   1.00 7.48  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   CB  1 
ATOM   137  C CG  . GLN A   1 19  ? 11.129 32.379 9.207   1.00 7.55  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   CG  1 
ATOM   138  C CD  . GLN A   1 19  ? 12.520 32.799 8.734   1.00 7.62  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   CD  1 
ATOM   139  O OE1 . GLN A   1 19  ? 12.741 33.036 7.534   1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   OE1 1 
ATOM   140  N NE2 . GLN A   1 19  ? 13.464 32.895 9.673   1.00 7.60  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A   NE2 1 
ATOM   141  N N   . LYS A   1 20  ? 8.630  30.058 6.363   1.00 7.58  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A   N   1 
ATOM   142  C CA  . LYS A   1 20  ? 8.051  29.658 5.087   1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A   CA  1 
ATOM   143  C C   . LYS A   1 20  ? 8.250  28.160 4.860   1.00 7.73  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A   C   1 
ATOM   144  O O   . LYS A   1 20  ? 9.356  27.630 5.001   1.00 7.71  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A   O   1 
ATOM   145  C CB  . LYS A   1 20  ? 8.666  30.461 3.935   1.00 7.64  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A   CB  1 
ATOM   146  C CG  . LYS A   1 20  ? 7.909  30.351 2.623   1.00 7.65  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A   CG  1 
ATOM   147  C CD  . LYS A   1 20  ? 8.837  30.570 1.440   1.00 7.67  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A   CD  1 
ATOM   148  C CE  . LYS A   1 20  ? 8.218  30.077 0.136   1.00 7.71  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A   CE  1 
ATOM   149  N NZ  . LYS A   1 20  ? 8.203  28.585 -0.006  1.00 7.70  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A   NZ  1 
ATOM   150  N N   . GLU A   1 21  ? 7.146  27.500 4.521   1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   N   1 
ATOM   151  C CA  . GLU A   1 21  ? 7.100  26.111 4.080   1.00 7.97  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   CA  1 
ATOM   152  C C   . GLU A   1 21  ? 8.091  25.900 2.921   1.00 8.02  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   C   1 
ATOM   153  O O   . GLU A   1 21  ? 7.946  26.517 1.857   1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   O   1 
ATOM   154  C CB  . GLU A   1 21  ? 5.668  25.824 3.629   1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   CB  1 
ATOM   155  C CG  . GLU A   1 21  ? 5.251  24.369 3.620   1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   CG  1 
ATOM   156  C CD  . GLU A   1 21  ? 3.766  24.198 3.358   1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   CD  1 
ATOM   157  O OE1 . GLU A   1 21  ? 2.962  24.992 3.911   1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   OE1 1 
ATOM   158  O OE2 . GLU A   1 21  ? 3.403  23.267 2.595   1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   OE2 1 
ATOM   159  N N   . ARG A   1 22  ? 9.100  25.053 3.142   1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 25  ARG A   N   1 
ATOM   160  C CA  . ARG A   1 22  ? 10.199 24.862 2.179   1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 25  ARG A   CA  1 
ATOM   161  C C   . ARG A   1 22  ? 10.501 23.399 1.860   1.00 8.10  ? ? ? ? ? ? 25  ARG A   C   1 
ATOM   162  O O   . ARG A   1 22  ? 10.378 22.536 2.734   1.00 8.13  ? ? ? ? ? ? 25  ARG A   O   1 
ATOM   163  C CB  . ARG A   1 22  ? 11.478 25.523 2.701   1.00 8.14  ? ? ? ? ? ? 25  ARG A   CB  1 
ATOM   164  C CG  . ARG A   1 22  ? 11.577 27.015 2.427   1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 25  ARG A   CG  1 
ATOM   165  C CD  . ARG A   1 22  ? 12.984 27.527 2.696   1.00 8.24  ? ? ? ? ? ? 25  ARG A   CD  1 
ATOM   166  N NE  . ARG A   1 22  ? 13.073 28.979 2.556   1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 25  ARG A   NE  1 
ATOM   167  C CZ  . ARG A   1 22  ? 12.946 29.858 3.550   1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 25  ARG A   CZ  1 
ATOM   168  N NH1 . ARG A   1 22  ? 12.718 29.462 4.801   1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 25  ARG A   NH1 1 
ATOM   169  N NH2 . ARG A   1 22  ? 13.047 31.153 3.284   1.00 8.27  ? ? ? ? ? ? 25  ARG A   NH2 1 
ATOM   170  N N   . TYR A   1 23  ? 10.908 23.132 0.616   1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   N   1 
ATOM   171  C CA  . TYR A   1 23  ? 11.429 21.810 0.240   1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CA  1 
ATOM   172  C C   . TYR A   1 23  ? 12.961 21.732 0.344   1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   C   1 
ATOM   173  O O   . TYR A   1 23  ? 13.636 22.763 0.412   1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   O   1 
ATOM   174  C CB  . TYR A   1 23  ? 10.884 21.313 -1.120  1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CB  1 
ATOM   175  C CG  . TYR A   1 23  ? 11.288 22.071 -2.371  1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CG  1 
ATOM   176  C CD1 . TYR A   1 23  ? 12.454 21.741 -3.073  1.00 8.07  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CD1 1 
ATOM   177  C CD2 . TYR A   1 23  ? 10.473 23.084 -2.889  1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CD2 1 
ATOM   178  C CE1 . TYR A   1 23  ? 12.815 22.424 -4.232  1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CE1 1 
ATOM   179  C CE2 . TYR A   1 23  ? 10.820 23.768 -4.054  1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CE2 1 
ATOM   180  C CZ  . TYR A   1 23  ? 11.993 23.440 -4.717  1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   CZ  1 
ATOM   181  O OH  . TYR A   1 23  ? 12.341 24.116 -5.863  1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A   OH  1 
ATOM   182  N N   . GLY A   1 24  ? 13.480 20.502 0.375   1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A   N   1 
ATOM   183  C CA  . GLY A   1 24  ? 14.898 20.193 0.604   1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A   CA  1 
ATOM   184  C C   . GLY A   1 24  ? 15.946 21.022 -0.123  1.00 7.97  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A   C   1 
ATOM   185  O O   . GLY A   1 24  ? 16.885 21.508 0.503   1.00 7.96  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A   O   1 
ATOM   186  N N   . TYR A   1 25  ? 15.782 21.182 -1.438  1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   N   1 
ATOM   187  C CA  . TYR A   1 25  ? 16.705 21.982 -2.262  1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CA  1 
ATOM   188  C C   . TYR A   1 25  ? 16.724 23.442 -1.832  1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   C   1 
ATOM   189  O O   . TYR A   1 25  ? 17.801 24.020 -1.667  1.00 8.07  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   O   1 
ATOM   190  C CB  . TYR A   1 25  ? 16.367 21.875 -3.756  1.00 7.88  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CB  1 
ATOM   191  C CG  . TYR A   1 25  ? 17.235 22.719 -4.680  1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CG  1 
ATOM   192  C CD1 . TYR A   1 25  ? 18.469 22.243 -5.139  1.00 7.82  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CD1 1 
ATOM   193  C CD2 . TYR A   1 25  ? 16.811 23.988 -5.121  1.00 7.80  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CD2 1 
ATOM   194  C CE1 . TYR A   1 25  ? 19.262 23.004 -5.993  1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CE1 1 
ATOM   195  C CE2 . TYR A   1 25  ? 17.601 24.757 -5.974  1.00 7.78  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CE2 1 
ATOM   196  C CZ  . TYR A   1 25  ? 18.822 24.257 -6.408  1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   CZ  1 
ATOM   197  O OH  . TYR A   1 25  ? 19.613 24.996 -7.256  1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A   OH  1 
ATOM   198  N N   . GLU A   1 26  ? 15.539 24.029 -1.657  1.00 8.14  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   N   1 
ATOM   199  C CA  . GLU A   1 26  ? 15.453 25.447 -1.333  1.00 8.24  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CA  1 
ATOM   200  C C   . GLU A   1 26  ? 15.887 25.782 0.099   1.00 8.32  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   C   1 
ATOM   201  O O   . GLU A   1 26  ? 16.330 26.897 0.351   1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   O   1 
ATOM   202  C CB  . GLU A   1 26  ? 14.104 26.076 -1.739  1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CB  1 
ATOM   203  C CG  . GLU A   1 26  ? 12.847 25.566 -1.054  1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CG  1 
ATOM   204  C CD  . GLU A   1 26  ? 11.585 26.248 -1.567  1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CD  1 
ATOM   205  O OE1 . GLU A   1 26  ? 11.453 26.446 -2.797  1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   OE1 1 
ATOM   206  O OE2 . GLU A   1 26  ? 10.718 26.595 -0.737  1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   OE2 1 
ATOM   207  N N   . LEU A   1 27  ? 15.799 24.805 1.005   1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   N   1 
ATOM   208  C CA  . LEU A   1 27  ? 16.333 24.940 2.367   1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CA  1 
ATOM   209  C C   . LEU A   1 27  ? 17.856 25.020 2.397   1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   C   1 
ATOM   210  O O   . LEU A   1 27  ? 18.404 25.863 3.109   1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   O   1 
ATOM   211  C CB  . LEU A   1 27  ? 15.839 23.820 3.291   1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CB  1 
ATOM   212  C CG  . LEU A   1 27  ? 14.679 24.163 4.235   1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CG  1 
ATOM   213  C CD1 . LEU A   1 27  ? 13.937 22.898 4.642   1.00 8.56  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CD1 1 
ATOM   214  C CD2 . LEU A   1 27  ? 15.140 24.940 5.465   1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CD2 1 
ATOM   215  N N   . VAL A   1 28  ? 18.526 24.159 1.623   1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   N   1 
ATOM   216  C CA  . VAL A   1 28  ? 19.996 24.166 1.503   1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CA  1 
ATOM   217  C C   . VAL A   1 28  ? 20.488 25.517 0.955   1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   C   1 
ATOM   218  O O   . VAL A   1 28  ? 21.480 26.070 1.449   1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   O   1 
ATOM   219  C CB  . VAL A   1 28  ? 20.521 22.969 0.653   1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CB  1 
ATOM   220  C CG1 . VAL A   1 28  ? 22.030 23.042 0.423   1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CG1 1 
ATOM   221  C CG2 . VAL A   1 28  ? 20.171 21.641 1.316   1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A   CG2 1 
ATOM   222  N N   . GLN A   1 29  ? 19.768 26.052 -0.033  1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 32  GLN A   N   1 
ATOM   223  C CA  . GLN A   1 29  ? 20.116 27.339 -0.661  1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 32  GLN A   CA  1 
ATOM   224  C C   . GLN A   1 29  ? 19.888 28.531 0.258   1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 32  GLN A   C   1 
ATOM   225  O O   . GLN A   1 29  ? 20.679 29.473 0.248   1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 32  GLN A   O   1 
ATOM   226  C CB  . GLN A   1 29  ? 19.381 27.530 -1.994  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 32  GLN A   CB  1 
ATOM   227  C CG  . GLN A   1 29  ? 19.707 26.490 -3.070  1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 32  GLN A   CG  1 
ATOM   228  C CD  . GLN A   1 29  ? 21.149 26.528 -3.560  1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 32  GLN A   CD  1 
ATOM   229  O OE1 . GLN A   1 29  ? 21.855 27.526 -3.412  1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 32  GLN A   OE1 1 
ATOM   230  N NE2 . GLN A   1 29  ? 21.586 25.435 -4.158  1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 32  GLN A   NE2 1 
ATOM   231  N N   . THR A   1 30  ? 18.817 28.474 1.050   1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 33  THR A   N   1 
ATOM   232  C CA  . THR A   1 30  ? 18.522 29.476 2.085   1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 33  THR A   CA  1 
ATOM   233  C C   . THR A   1 30  ? 19.587 29.451 3.187   1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 33  THR A   C   1 
ATOM   234  O O   . THR A   1 30  ? 19.954 30.494 3.722   1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 33  THR A   O   1 
ATOM   235  C CB  . THR A   1 30  ? 17.105 29.265 2.671   1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 33  THR A   CB  1 
ATOM   236  O OG1 . THR A   1 30  ? 16.163 29.170 1.596   1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 33  THR A   OG1 1 
ATOM   237  C CG2 . THR A   1 30  ? 16.681 30.420 3.577   1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 33  THR A   CG2 1 
ATOM   238  N N   . LEU A   1 31  ? 20.090 28.253 3.484   1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A   N   1 
ATOM   239  C CA  . LEU A   1 31  ? 21.125 28.022 4.492   1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A   CA  1 
ATOM   240  C C   . LEU A   1 31  ? 22.474 28.593 4.022   1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A   C   1 
ATOM   241  O O   . LEU A   1 31  ? 23.157 29.285 4.787   1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A   O   1 
ATOM   242  C CB  . LEU A   1 31  ? 21.220 26.518 4.786   1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A   CB  1 
ATOM   243  C CG  . LEU A   1 31  ? 21.196 25.836 6.162   1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A   CG  1 
ATOM   244  C CD1 . LEU A   1 31  ? 20.407 26.545 7.256   1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A   CD1 1 
ATOM   245  C CD2 . LEU A   1 31  ? 20.652 24.432 5.977   1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A   CD2 1 
ATOM   246  N N   . ARG A   1 32  ? 22.832 28.319 2.767   1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A   N   1 
ATOM   247  C CA  . ARG A   1 32  ? 24.039 28.876 2.143   1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A   CA  1 
ATOM   248  C C   . ARG A   1 32  ? 24.028 30.412 2.147   1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A   C   1 
ATOM   249  O O   . ARG A   1 32  ? 25.023 31.039 2.526   1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A   O   1 
ATOM   250  C CB  . ARG A   1 32  ? 24.224 28.342 0.714   1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A   CB  1 
ATOM   251  C CG  . ARG A   1 32  ? 24.592 26.865 0.613   1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A   CG  1 
ATOM   252  C CD  . ARG A   1 32  ? 25.083 26.512 -0.783  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A   CD  1 
ATOM   253  N NE  . ARG A   1 32  ? 24.764 25.131 -1.168  1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A   NE  1 
ATOM   254  C CZ  . ARG A   1 32  ? 25.498 24.052 -0.878  1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A   CZ  1 
ATOM   255  N NH1 . ARG A   1 32  ? 26.627 24.149 -0.175  1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A   NH1 1 
ATOM   256  N NH2 . ARG A   1 32  ? 25.095 22.858 -1.291  1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A   NH2 1 
ATOM   257  N N   . GLU A   1 33  ? 22.886 30.992 1.763   1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 36  GLU A   N   1 
ATOM   258  C CA  . GLU A   1 33  ? 22.669 32.447 1.725   1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 36  GLU A   CA  1 
ATOM   259  C C   . GLU A   1 33  ? 22.690 33.137 3.094   1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 36  GLU A   C   1 
ATOM   260  O O   . GLU A   1 33  ? 22.857 34.366 3.172   1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 36  GLU A   O   1 
ATOM   261  C CB  . GLU A   1 33  ? 21.348 32.766 1.022   1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 36  GLU A   CB  1 
ATOM   262  C CG  . GLU A   1 33  ? 21.475 33.064 -0.463  1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 36  GLU A   CG  1 
ATOM   263  C CD  . GLU A   1 33  ? 20.128 33.243 -1.145  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 36  GLU A   CD  1 
ATOM   264  O OE1 . GLU A   1 33  ? 19.239 33.900 -0.556  1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 36  GLU A   OE1 1 
ATOM   265  O OE2 . GLU A   1 33  ? 19.950 32.720 -2.275  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 36  GLU A   OE2 1 
ATOM   266  N N   . ALA A   1 34  ? 22.504 32.346 4.154   1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 37  ALA A   N   1 
ATOM   267  C CA  . ALA A   1 34  ? 22.568 32.823 5.538   1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 37  ALA A   CA  1 
ATOM   268  C C   . ALA A   1 34  ? 23.999 32.807 6.084   1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 37  ALA A   C   1 
ATOM   269  O O   . ALA A   1 34  ? 24.283 33.427 7.118   1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 37  ALA A   O   1 
ATOM   270  C CB  . ALA A   1 34  ? 21.645 32.002 6.425   1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 37  ALA A   CB  1 
ATOM   271  N N   . GLY A   1 35  ? 24.891 32.104 5.382   1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 38  GLY A   N   1 
ATOM   272  C CA  . GLY A   1 35  ? 26.305 32.028 5.761   1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 38  GLY A   CA  1 
ATOM   273  C C   . GLY A   1 35  ? 26.922 30.639 5.756   1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 38  GLY A   C   1 
ATOM   274  O O   . GLY A   1 35  ? 28.147 30.506 5.814   1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 38  GLY A   O   1 
ATOM   275  N N   . PHE A   1 36  ? 26.077 29.611 5.685   1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   N   1 
ATOM   276  C CA  . PHE A   1 36  ? 26.521 28.222 5.658   1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   CA  1 
ATOM   277  C C   . PHE A   1 36  ? 27.056 27.848 4.260   1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   C   1 
ATOM   278  O O   . PHE A   1 36  ? 26.496 27.003 3.553   1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   O   1 
ATOM   279  C CB  . PHE A   1 36  ? 25.393 27.288 6.138   1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   CB  1 
ATOM   280  C CG  . PHE A   1 36  ? 24.922 27.566 7.548   1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   CG  1 
ATOM   281  C CD1 . PHE A   1 36  ? 25.556 26.971 8.643   1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   CD1 1 
ATOM   282  C CD2 . PHE A   1 36  ? 23.841 28.424 7.790   1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   CD2 1 
ATOM   283  C CE1 . PHE A   1 36  ? 25.125 27.228 9.944   1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   CE1 1 
ATOM   284  C CE2 . PHE A   1 36  ? 23.409 28.684 9.084   1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   CE2 1 
ATOM   285  C CZ  . PHE A   1 36  ? 24.049 28.083 10.162  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A   CZ  1 
ATOM   286  N N   . ASP A   1 37  ? 28.156 28.502 3.885   1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 40  ASP A   N   1 
ATOM   287  C CA  . ASP A   1 37  ? 28.795 28.364 2.574   1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 40  ASP A   CA  1 
ATOM   288  C C   . ASP A   1 37  ? 29.370 26.975 2.347   1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 40  ASP A   C   1 
ATOM   289  O O   . ASP A   1 37  ? 29.354 26.472 1.221   1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 40  ASP A   O   1 
ATOM   290  C CB  . ASP A   1 37  ? 29.933 29.385 2.432   1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 40  ASP A   CB  1 
ATOM   291  C CG  . ASP A   1 37  ? 29.452 30.821 2.491   1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 40  ASP A   CG  1 
ATOM   292  O OD1 . ASP A   1 37  ? 28.775 31.263 1.535   1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 40  ASP A   OD1 1 
ATOM   293  O OD2 . ASP A   1 37  ? 29.757 31.505 3.493   1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 40  ASP A   OD2 1 
ATOM   294  N N   . THR A   1 38  ? 29.866 26.366 3.423   1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 41  THR A   N   1 
ATOM   295  C CA  . THR A   1 38  ? 30.668 25.142 3.350   1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 41  THR A   CA  1 
ATOM   296  C C   . THR A   1 38  ? 29.932 23.846 3.745   1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 41  THR A   C   1 
ATOM   297  O O   . THR A   1 38  ? 30.571 22.855 4.124   1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 41  THR A   O   1 
ATOM   298  C CB  . THR A   1 38  ? 31.975 25.291 4.169   1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 41  THR A   CB  1 
ATOM   299  O OG1 . THR A   1 38  ? 31.670 25.777 5.484   1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 41  THR A   OG1 1 
ATOM   300  C CG2 . THR A   1 38  ? 32.944 26.251 3.479   1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 41  THR A   CG2 1 
ATOM   301  N N   . ILE A   1 39  ? 28.600 23.849 3.654   1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A   N   1 
ATOM   302  C CA  . ILE A   1 39  ? 27.819 22.626 3.889   1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A   CA  1 
ATOM   303  C C   . ILE A   1 39  ? 27.809 21.768 2.622   1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A   C   1 
ATOM   304  O O   . ILE A   1 39  ? 27.392 22.223 1.544   1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A   O   1 
ATOM   305  C CB  . ILE A   1 39  ? 26.386 22.871 4.462   1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A   CB  1 
ATOM   306  C CG1 . ILE A   1 39  ? 25.591 23.874 3.609   1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A   CG1 1 
ATOM   307  C CG2 . ILE A   1 39  ? 26.468 23.295 5.932   1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A   CG2 1 
ATOM   308  C CD1 . ILE A   1 39  ? 24.110 23.948 3.923   1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A   CD1 1 
ATOM   309  N N   . VAL A   1 40  ? 28.308 20.540 2.762   1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A   N   1 
ATOM   310  C CA  . VAL A   1 40  ? 28.468 19.625 1.623   1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A   CA  1 
ATOM   311  C C   . VAL A   1 40  ? 27.122 19.026 1.210   1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A   C   1 
ATOM   312  O O   . VAL A   1 40  ? 26.767 19.045 0.029   1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A   O   1 
ATOM   313  C CB  . VAL A   1 40  ? 29.577 18.553 1.867   1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A   CB  1 
ATOM   314  C CG1 . VAL A   1 40  ? 29.237 17.617 3.027   1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A   CG1 1 
ATOM   315  C CG2 . VAL A   1 40  ? 29.878 17.772 0.590   1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A   CG2 1 
ATOM   316  N N   . GLY A   1 42  ? 25.354 16.452 0.941   1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   N   1 
ATOM   317  C CA  . GLY A   1 42  ? 24.060 15.954 1.416   1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   CA  1 
ATOM   318  C C   . GLY A   1 42  ? 24.017 15.701 2.916   1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   C   1 
ATOM   319  O O   . GLY A   1 42  ? 23.661 14.606 3.355   1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A   O   1 
ATOM   320  N N   . THR A   1 43  ? 24.378 16.727 3.690   1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 46  THR A   N   1 
ATOM   321  C CA  . THR A   1 43  ? 24.437 16.675 5.162   1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 46  THR A   CA  1 
ATOM   322  C C   . THR A   1 43  ? 23.185 17.249 5.829   1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 46  THR A   C   1 
ATOM   323  O O   . THR A   1 43  ? 22.983 17.075 7.038   1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 46  THR A   O   1 
ATOM   324  C CB  . THR A   1 43  ? 25.674 17.425 5.696   1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 46  THR A   CB  1 
ATOM   325  O OG1 . THR A   1 43  ? 25.931 18.571 4.873   1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 46  THR A   OG1 1 
ATOM   326  C CG2 . THR A   1 43  ? 26.904 16.518 5.680   1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 46  THR A   CG2 1 
ATOM   327  N N   . ILE A   1 44  ? 22.346 17.908 5.025   1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   N   1 
ATOM   328  C CA  . ILE A   1 44  ? 21.139 18.599 5.488   1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CA  1 
ATOM   329  C C   . ILE A   1 44  ? 19.910 17.681 5.526   1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   C   1 
ATOM   330  O O   . ILE A   1 44  ? 19.142 17.713 6.493   1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   O   1 
ATOM   331  C CB  . ILE A   1 44  ? 20.874 19.886 4.647   1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CB  1 
ATOM   332  C CG1 . ILE A   1 44  ? 22.051 20.886 4.742   1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CG1 1 
ATOM   333  C CG2 . ILE A   1 44  ? 19.544 20.551 4.999   1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CG2 1 
ATOM   334  C CD1 . ILE A   1 44  ? 22.549 21.233 6.141   1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A   CD1 1 
ATOM   335  N N   . TYR A   1 45  ? 19.735 16.867 4.484   1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   N   1 
ATOM   336  C CA  . TYR A   1 45  ? 18.598 15.947 4.407   1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CA  1 
ATOM   337  C C   . TYR A   1 45  ? 18.564 14.865 5.514   1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   C   1 
ATOM   338  O O   . TYR A   1 45  ? 17.467 14.474 5.919   1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   O   1 
ATOM   339  C CB  . TYR A   1 45  ? 18.448 15.324 3.012   1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CB  1 
ATOM   340  C CG  . TYR A   1 45  ? 17.008 15.212 2.551   1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CG  1 
ATOM   341  C CD1 . TYR A   1 45  ? 16.182 14.186 3.015   1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CD1 1 
ATOM   342  C CD2 . TYR A   1 45  ? 16.470 16.134 1.651   1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CD2 1 
ATOM   343  C CE1 . TYR A   1 45  ? 14.857 14.082 2.604   1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CE1 1 
ATOM   344  C CE2 . TYR A   1 45  ? 15.149 16.043 1.233   1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CE2 1 
ATOM   345  C CZ  . TYR A   1 45  ? 14.342 15.009 1.716   1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   CZ  1 
ATOM   346  O OH  . TYR A   1 45  ? 13.028 14.898 1.310   1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A   OH  1 
ATOM   347  N N   . PRO A   1 46  ? 19.741 14.378 5.999   1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 49  PRO A   N   1 
ATOM   348  C CA  . PRO A   1 46  ? 19.719 13.561 7.227   1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 49  PRO A   CA  1 
ATOM   349  C C   . PRO A   1 46  ? 19.050 14.241 8.429   1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 49  PRO A   C   1 
ATOM   350  O O   . PRO A   1 46  ? 18.302 13.577 9.163   1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 49  PRO A   O   1 
ATOM   351  C CB  . PRO A   1 46  ? 21.201 13.315 7.510   1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 49  PRO A   CB  1 
ATOM   352  C CG  . PRO A   1 46  ? 21.820 13.300 6.164   1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 49  PRO A   CG  1 
ATOM   353  C CD  . PRO A   1 46  ? 21.065 14.306 5.343   1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 49  PRO A   CD  1 
ATOM   354  N N   . LEU A   1 47  ? 19.310 15.543 8.614   1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   N   1 
ATOM   355  C CA  . LEU A   1 47  ? 18.644 16.348 9.646   1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   CA  1 
ATOM   356  C C   . LEU A   1 47  ? 17.129 16.478 9.403   1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   C   1 
ATOM   357  O O   . LEU A   1 47  ? 16.332 16.299 10.335  1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   O   1 
ATOM   358  C CB  . LEU A   1 47  ? 19.311 17.727 9.788   1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   CB  1 
ATOM   359  C CG  . LEU A   1 47  ? 18.689 18.809 10.687  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   CG  1 
ATOM   360  C CD1 . LEU A   1 47  ? 18.723 18.407 12.159  1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   CD1 1 
ATOM   361  C CD2 . LEU A   1 47  ? 19.385 20.146 10.469  1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A   CD2 1 
ATOM   362  N N   . LEU A   1 48  ? 16.743 16.767 8.158   1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   N   1 
ATOM   363  C CA  . LEU A   1 48  ? 15.334 16.815 7.762   1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CA  1 
ATOM   364  C C   . LEU A   1 48  ? 14.638 15.477 7.994   1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   C   1 
ATOM   365  O O   . LEU A   1 48  ? 13.493 15.449 8.446   1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   O   1 
ATOM   366  C CB  . LEU A   1 48  ? 15.173 17.256 6.300   1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CB  1 
ATOM   367  C CG  . LEU A   1 48  ? 15.562 18.682 5.881   1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CG  1 
ATOM   368  C CD1 . LEU A   1 48  ? 15.477 18.819 4.364   1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CD1 1 
ATOM   369  C CD2 . LEU A   1 48  ? 14.703 19.741 6.560   1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A   CD2 1 
ATOM   370  N N   . GLN A   1 49  ? 15.345 14.385 7.698   1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   N   1 
ATOM   371  C CA  . GLN A   1 49  ? 14.868 13.017 7.927   1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CA  1 
ATOM   372  C C   . GLN A   1 49  ? 14.573 12.767 9.413   1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   C   1 
ATOM   373  O O   . GLN A   1 49  ? 13.535 12.192 9.746   1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   O   1 
ATOM   374  C CB  . GLN A   1 49  ? 15.904 12.008 7.419   1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CB  1 
ATOM   375  C CG  . GLN A   1 49  ? 15.342 10.675 6.951   1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CG  1 
ATOM   376  C CD  . GLN A   1 49  ? 15.605 10.405 5.479   1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   CD  1 
ATOM   377  O OE1 . GLN A   1 49  ? 16.729 10.572 4.988   1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   OE1 1 
ATOM   378  N NE2 . GLN A   1 49  ? 14.575 9.966  4.769   1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A   NE2 1 
ATOM   379  N N   . LYS A   1 50  ? 15.489 13.220 10.281  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   N   1 
ATOM   380  C CA  . LYS A   1 50  ? 15.390 13.075 11.734  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   CA  1 
ATOM   381  C C   . LYS A   1 50  ? 14.194 13.829 12.313  1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   C   1 
ATOM   382  O O   . LYS A   1 50  ? 13.424 13.258 13.088  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   O   1 
ATOM   383  C CB  . LYS A   1 50  ? 16.693 13.510 12.412  1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   CB  1 
ATOM   384  C CG  . LYS A   1 50  ? 16.799 13.154 13.895  1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   CG  1 
ATOM   385  C CD  . LYS A   1 50  ? 18.213 13.349 14.423  1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   CD  1 
ATOM   386  C CE  . LYS A   1 50  ? 18.473 14.785 14.852  1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   CE  1 
ATOM   387  N NZ  . LYS A   1 50  ? 19.800 15.273 14.378  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A   NZ  1 
ATOM   388  N N   . LEU A   1 51  ? 14.058 15.099 11.922  1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   N   1 
ATOM   389  C CA  . LEU A   1 51  ? 12.959 15.975 12.322  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   CA  1 
ATOM   390  C C   . LEU A   1 51  ? 11.583 15.455 11.889  1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   C   1 
ATOM   391  O O   . LEU A   1 51  ? 10.632 15.530 12.662  1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   O   1 
ATOM   392  C CB  . LEU A   1 51  ? 13.189 17.381 11.754  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   CB  1 
ATOM   393  C CG  . LEU A   1 51  ? 13.970 18.533 12.410  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   CG  1 
ATOM   394  C CD1 . LEU A   1 51  ? 15.039 18.128 13.421  1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   CD1 1 
ATOM   395  C CD2 . LEU A   1 51  ? 14.579 19.378 11.300  1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A   CD2 1 
ATOM   396  N N   . GLU A   1 52  ? 11.477 14.932 10.663  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   N   1 
ATOM   397  C CA  . GLU A   1 52  ? 10.213 14.352 10.170  1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CA  1 
ATOM   398  C C   . GLU A   1 52  ? 9.805  13.110 10.975  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   C   1 
ATOM   399  O O   . GLU A   1 52  ? 8.642  12.974 11.371  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   O   1 
ATOM   400  C CB  . GLU A   1 52  ? 10.287 14.027 8.668   1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CB  1 
ATOM   401  C CG  . GLU A   1 52  ? 8.932  13.699 8.038   1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CG  1 
ATOM   402  C CD  . GLU A   1 52  ? 9.002  13.200 6.597   1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   CD  1 
ATOM   403  O OE1 . GLU A   1 52  ? 10.115 12.984 6.058   1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   OE1 1 
ATOM   404  O OE2 . GLU A   1 52  ? 7.918  13.021 5.989   1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A   OE2 1 
ATOM   405  N N   . LYS A   1 53  ? 10.774 12.225 11.209  1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   N   1 
ATOM   406  C CA  . LYS A   1 53  ? 10.592 11.008 12.008  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   CA  1 
ATOM   407  C C   . LYS A   1 53  ? 10.277 11.337 13.479  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   C   1 
ATOM   408  O O   . LYS A   1 53  ? 9.453  10.661 14.106  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   O   1 
ATOM   409  C CB  . LYS A   1 53  ? 11.817 10.080 11.833  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   CB  1 
ATOM   410  C CG  . LYS A   1 53  ? 11.851 8.811  12.679  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   CG  1 
ATOM   411  C CD  . LYS A   1 53  ? 12.875 8.982  13.792  1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   CD  1 
ATOM   412  C CE  . LYS A   1 53  ? 12.386 8.445  15.126  1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   CE  1 
ATOM   413  N NZ  . LYS A   1 53  ? 13.181 9.041  16.238  1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   NZ  1 
ATOM   414  N N   . ASN A   1 54  ? 10.911 12.392 14.002  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 57  ASN A   N   1 
ATOM   415  C CA  . ASN A   1 54  ? 10.604 12.946 15.332  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 57  ASN A   CA  1 
ATOM   416  C C   . ASN A   1 54  ? 9.221  13.601 15.447  1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 57  ASN A   C   1 
ATOM   417  O O   . ASN A   1 54  ? 8.807  13.985 16.549  1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 57  ASN A   O   1 
ATOM   418  C CB  . ASN A   1 54  ? 11.660 13.984 15.739  1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 57  ASN A   CB  1 
ATOM   419  C CG  . ASN A   1 54  ? 12.966 13.365 16.202  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 57  ASN A   CG  1 
ATOM   420  O OD1 . ASN A   1 54  ? 13.072 12.150 16.413  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 57  ASN A   OD1 1 
ATOM   421  N ND2 . ASN A   1 54  ? 13.982 14.214 16.363  1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 57  ASN A   ND2 1 
ATOM   422  N N   . GLN A   1 55  ? 8.530  13.738 14.310  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A   N   1 
ATOM   423  C CA  . GLN A   1 55  ? 7.234  14.428 14.193  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A   CA  1 
ATOM   424  C C   . GLN A   1 55  ? 7.307  15.915 14.593  1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A   C   1 
ATOM   425  O O   . GLN A   1 55  ? 6.353  16.469 15.134  1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A   O   1 
ATOM   426  C CB  . GLN A   1 55  ? 6.113  13.675 14.949  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A   CB  1 
ATOM   427  C CG  . GLN A   1 55  ? 5.688  12.350 14.323  1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A   CG  1 
ATOM   428  C CD  . GLN A   1 55  ? 4.766  11.531 15.217  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A   CD  1 
ATOM   429  O OE1 . GLN A   1 55  ? 3.834  12.060 15.837  1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A   OE1 1 
ATOM   430  N NE2 . GLN A   1 55  ? 5.017  10.225 15.282  1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A   NE2 1 
ATOM   431  N N   . TRP A   1 56  ? 8.451  16.545 14.320  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A   N   1 
ATOM   432  C CA  . TRP A   1 56  ? 8.639  17.983 14.536  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A   CA  1 
ATOM   433  C C   . TRP A   1 56  ? 8.218  18.747 13.286  1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A   C   1 
ATOM   434  O O   . TRP A   1 56  ? 7.661  19.842 13.368  1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A   O   1 
ATOM   435  C CB  . TRP A   1 56  ? 10.100 18.294 14.874  1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A   CB  1 
ATOM   436  C CG  . TRP A   1 56  ? 10.609 17.744 16.198  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A   CG  1 
ATOM   437  C CD1 . TRP A   1 56  ? 9.955  16.901 17.062  1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A   CD1 1 
ATOM   438  C CD2 . TRP A   1 56  ? 11.903 17.974 16.774  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A   CD2 1 
ATOM   439  N NE1 . TRP A   1 56  ? 10.754 16.609 18.140  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A   NE1 1 
ATOM   440  C CE2 . TRP A   1 56  ? 11.955 17.251 17.991  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A   CE2 1 
ATOM   441  C CE3 . TRP A   1 56  ? 13.020 18.728 16.386  1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A   CE3 1 
ATOM   442  C CZ2 . TRP A   1 56  ? 13.087 17.256 18.822  1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A   CZ2 1 
ATOM   443  C CZ3 . TRP A   1 56  ? 14.151 18.734 17.216  1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A   CZ3 1 
ATOM   444  C CH2 . TRP A   1 56  ? 14.169 18.005 18.421  1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A   CH2 1 
ATOM   445  N N   . ILE A   1 57  ? 8.505  18.159 12.126  1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   N   1 
ATOM   446  C CA  . ILE A   1 57  ? 8.083  18.693 10.827  1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   CA  1 
ATOM   447  C C   . ILE A   1 57  ? 7.330  17.622 10.029  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   C   1 
ATOM   448  O O   . ILE A   1 57  ? 7.394  16.435 10.361  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   O   1 
ATOM   449  C CB  . ILE A   1 57  ? 9.273  19.265 10.005  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   CB  1 
ATOM   450  C CG1 . ILE A   1 57  ? 10.281 18.161 9.641   1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   CG1 1 
ATOM   451  C CG2 . ILE A   1 57  ? 9.929  20.430 10.743  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   CG2 1 
ATOM   452  C CD1 . ILE A   1 57  ? 11.310 18.548 8.597   1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A   CD1 1 
ATOM   453  N N   . ARG A   1 58  ? 6.614  18.045 8.991   1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A   N   1 
ATOM   454  C CA  . ARG A   1 58  ? 5.962  17.111 8.078   1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A   CA  1 
ATOM   455  C C   . ARG A   1 58  ? 6.243  17.444 6.620   1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A   C   1 
ATOM   456  O O   . ARG A   1 58  ? 6.306  18.621 6.245   1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A   O   1 
ATOM   457  C CB  . ARG A   1 58  ? 4.453  17.006 8.353   1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A   CB  1 
ATOM   458  C CG  . ARG A   1 58  ? 3.616  18.258 8.102   1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A   CG  1 
ATOM   459  C CD  . ARG A   1 58  ? 2.182  18.044 8.562   1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A   CD  1 
ATOM   460  N NE  . ARG A   1 58  ? 1.456  17.046 7.765   1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A   NE  1 
ATOM   461  C CZ  . ARG A   1 58  ? 0.321  17.273 7.096   1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A   CZ  1 
ATOM   462  N NH1 . ARG A   1 58  ? -0.256 18.469 7.108   1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A   NH1 1 
ATOM   463  N NH2 . ARG A   1 58  ? -0.251 16.292 6.406   1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A   NH2 1 
ATOM   464  N N   . GLY A   1 59  ? 6.419  16.394 5.816   1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 62  GLY A   N   1 
ATOM   465  C CA  . GLY A   1 59  ? 6.639  16.519 4.375   1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 62  GLY A   CA  1 
ATOM   466  C C   . GLY A   1 59  ? 5.403  16.144 3.584   1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 62  GLY A   C   1 
ATOM   467  O O   . GLY A   1 59  ? 4.879  15.039 3.730   1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 62  GLY A   O   1 
ATOM   468  N N   . ASP A   1 60  ? 4.934  17.080 2.761   1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 63  ASP A   N   1 
ATOM   469  C CA  . ASP A   1 60  ? 3.776  16.866 1.883   1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 63  ASP A   CA  1 
ATOM   470  C C   . ASP A   1 60  ? 4.106  17.272 0.447   1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 63  ASP A   C   1 
ATOM   471  O O   . ASP A   1 60  ? 4.776  18.285 0.218   1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 63  ASP A   O   1 
ATOM   472  C CB  . ASP A   1 60  ? 2.549  17.641 2.388   1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 63  ASP A   CB  1 
ATOM   473  C CG  . ASP A   1 60  ? 2.102  17.201 3.777   1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 63  ASP A   CG  1 
ATOM   474  O OD1 . ASP A   1 60  ? 1.590  16.071 3.932   1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 63  ASP A   OD1 1 
ATOM   475  O OD2 . ASP A   1 60  ? 2.258  17.994 4.721   1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 63  ASP A   OD2 1 
ATOM   476  N N   . MET A   1 61  ? 3.637  16.472 -0.509  1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 64  MET A   N   1 
ATOM   477  C CA  . MET A   1 61  ? 3.914  16.693 -1.929  1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 64  MET A   CA  1 
ATOM   478  C C   . MET A   1 61  ? 2.973  17.741 -2.522  1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 64  MET A   C   1 
ATOM   479  O O   . MET A   1 61  ? 1.750  17.593 -2.446  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 64  MET A   O   1 
ATOM   480  C CB  . MET A   1 61  ? 3.798  15.378 -2.714  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 64  MET A   CB  1 
ATOM   481  C CG  . MET A   1 61  ? 4.816  14.300 -2.353  1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 64  MET A   CG  1 
ATOM   482  S SD  . MET A   1 61  ? 6.560  14.717 -2.592  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 64  MET A   SD  1 
ATOM   483  C CE  . MET A   1 61  ? 6.608  15.232 -4.310  1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 64  MET A   CE  1 
ATOM   484  N N   . ARG A   1 62  ? 3.557  18.799 -3.092  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A   N   1 
ATOM   485  C CA  . ARG A   1 62  ? 2.811  19.870 -3.782  1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A   CA  1 
ATOM   486  C C   . ARG A   1 62  ? 3.663  20.595 -4.858  1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A   C   1 
ATOM   487  O O   . ARG A   1 62  ? 4.899  20.497 -4.818  1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A   O   1 
ATOM   488  C CB  . ARG A   1 62  ? 2.144  20.842 -2.777  1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A   CB  1 
ATOM   489  C CG  . ARG A   1 62  ? 3.053  21.736 -1.950  1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A   CG  1 
ATOM   490  C CD  . ARG A   1 62  ? 2.247  22.897 -1.381  1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A   CD  1 
ATOM   491  N NE  . ARG A   1 62  ? 2.979  23.732 -0.423  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A   NE  1 
ATOM   492  C CZ  . ARG A   1 62  ? 3.656  24.844 -0.725  1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A   CZ  1 
ATOM   493  N NH1 . ARG A   1 62  ? 3.741  25.285 -1.978  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A   NH1 1 
ATOM   494  N NH2 . ARG A   1 62  ? 4.264  25.526 0.237   1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A   NH2 1 
ATOM   495  N N   . PRO A   1 63  ? 3.013  21.306 -5.825  1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 66  PRO A   N   1 
ATOM   496  C CA  . PRO A   1 63  ? 3.783  21.870 -6.948  1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 66  PRO A   CA  1 
ATOM   497  C C   . PRO A   1 63  ? 4.677  23.064 -6.607  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 66  PRO A   C   1 
ATOM   498  O O   . PRO A   1 63  ? 4.196  24.075 -6.082  1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 66  PRO A   O   1 
ATOM   499  C CB  . PRO A   1 63  ? 2.696  22.280 -7.965  1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 66  PRO A   CB  1 
ATOM   500  C CG  . PRO A   1 63  ? 1.448  21.593 -7.524  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 66  PRO A   CG  1 
ATOM   501  C CD  . PRO A   1 63  ? 1.564  21.511 -6.031  1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 66  PRO A   CD  1 
ATOM   502  N N   . SER A   1 64  ? 5.967  22.932 -6.929  1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 67  SER A   N   1 
ATOM   503  C CA  . SER A   1 64  ? 6.946  24.023 -6.834  1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 67  SER A   CA  1 
ATOM   504  C C   . SER A   1 64  ? 6.643  25.143 -7.870  1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 67  SER A   C   1 
ATOM   505  O O   . SER A   1 64  ? 5.805  24.932 -8.761  1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 67  SER A   O   1 
ATOM   506  C CB  . SER A   1 64  ? 8.376  23.466 -6.969  1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 67  SER A   CB  1 
ATOM   507  O OG  . SER A   1 64  ? 8.623  22.966 -8.269  1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 67  SER A   OG  1 
ATOM   508  N N   . PRO A   1 65  ? 7.304  26.334 -7.759  1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 68  PRO A   N   1 
ATOM   509  C CA  . PRO A   1 65  ? 6.882  27.462 -8.612  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 68  PRO A   CA  1 
ATOM   510  C C   . PRO A   1 65  ? 7.090  27.258 -10.120 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 68  PRO A   C   1 
ATOM   511  O O   . PRO A   1 65  ? 6.501  27.991 -10.916 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 68  PRO A   O   1 
ATOM   512  C CB  . PRO A   1 65  ? 7.738  28.637 -8.105  1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 68  PRO A   CB  1 
ATOM   513  C CG  . PRO A   1 65  ? 8.222  28.221 -6.756  1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 68  PRO A   CG  1 
ATOM   514  C CD  . PRO A   1 65  ? 8.420  26.740 -6.880  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 68  PRO A   CD  1 
ATOM   515  N N   . ASP A   1 66  ? 7.906  26.274 -10.500 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 69  ASP A   N   1 
ATOM   516  C CA  . ASP A   1 66  ? 8.083  25.918 -11.912 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 69  ASP A   CA  1 
ATOM   517  C C   . ASP A   1 66  ? 7.053  24.903 -12.410 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 69  ASP A   C   1 
ATOM   518  O O   . ASP A   1 66  ? 6.816  24.804 -13.616 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 69  ASP A   O   1 
ATOM   519  C CB  . ASP A   1 66  ? 9.504  25.415 -12.189 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 69  ASP A   CB  1 
ATOM   520  C CG  . ASP A   1 66  ? 10.561 26.452 -11.868 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 69  ASP A   CG  1 
ATOM   521  O OD1 . ASP A   1 66  ? 10.973 26.522 -10.688 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 69  ASP A   OD1 1 
ATOM   522  O OD2 . ASP A   1 66  ? 10.964 27.202 -12.788 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 69  ASP A   OD2 1 
ATOM   523  N N   . GLY A   1 67  ? 6.449  24.155 -11.487 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 70  GLY A   N   1 
ATOM   524  C CA  . GLY A   1 67  ? 5.501  23.099 -11.845 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 70  GLY A   CA  1 
ATOM   525  C C   . GLY A   1 67  ? 5.687  21.602 -11.625 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 70  GLY A   C   1 
ATOM   526  O O   . GLY A   1 67  ? 4.744  20.841 -11.861 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 70  GLY A   O   1 
ATOM   527  N N   . PRO A   1 68  ? 6.899  21.163 -11.197 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   N   1 
ATOM   528  C CA  . PRO A   1 68  ? 7.147  19.847 -10.582 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CA  1 
ATOM   529  C C   . PRO A   1 68  ? 6.835  19.749 -9.091  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   C   1 
ATOM   530  O O   . PRO A   1 68  ? 7.084  20.696 -8.336  1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   O   1 
ATOM   531  C CB  . PRO A   1 68  ? 8.643  19.631 -10.815 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CB  1 
ATOM   532  C CG  . PRO A   1 68  ? 8.908  20.354 -12.086 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CG  1 
ATOM   533  C CD  . PRO A   1 68  ? 8.064  21.591 -12.001 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A   CD  1 
ATOM   534  N N   . ASP A   1 69  ? 6.285  18.600 -8.696  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   N   1 
ATOM   535  C CA  . ASP A   1 69  ? 5.952  18.309 -7.306  1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   CA  1 
ATOM   536  C C   . ASP A   1 69  ? 7.206  18.085 -6.469  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   C   1 
ATOM   537  O O   . ASP A   1 69  ? 8.073  17.273 -6.820  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   O   1 
ATOM   538  C CB  . ASP A   1 69  ? 5.024  17.090 -7.204  1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   CB  1 
ATOM   539  C CG  . ASP A   1 69  ? 3.557  17.432 -7.438  1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   CG  1 
ATOM   540  O OD1 . ASP A   1 69  ? 3.177  18.625 -7.404  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   OD1 1 
ATOM   541  O OD2 . ASP A   1 69  ? 2.772  16.485 -7.652  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A   OD2 1 
ATOM   542  N N   . ARG A   1 70  ? 7.289  18.827 -5.370  1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   N   1 
ATOM   543  C CA  . ARG A   1 70  ? 8.370  18.692 -4.407  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   CA  1 
ATOM   544  C C   . ARG A   1 70  ? 7.776  18.421 -3.029  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   C   1 
ATOM   545  O O   . ARG A   1 70  ? 6.607  18.730 -2.784  1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   O   1 
ATOM   546  C CB  . ARG A   1 70  ? 9.241  19.957 -4.397  1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   CB  1 
ATOM   547  C CG  . ARG A   1 70  ? 10.092 20.187 -5.650  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   CG  1 
ATOM   548  C CD  . ARG A   1 70  ? 11.351 19.323 -5.671  1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   CD  1 
ATOM   549  N NE  . ARG A   1 70  ? 11.940 19.233 -7.005  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   NE  1 
ATOM   550  C CZ  . ARG A   1 70  ? 11.568 18.363 -7.947  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   CZ  1 
ATOM   551  N NH1 . ARG A   1 70  ? 10.595 17.485 -7.723  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   NH1 1 
ATOM   552  N NH2 . ARG A   1 70  ? 12.169 18.368 -9.129  1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A   NH2 1 
ATOM   553  N N   . LYS A   1 71  ? 8.575  17.824 -2.149  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A   N   1 
ATOM   554  C CA  . LYS A   1 71  ? 8.162  17.549 -0.778  1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A   CA  1 
ATOM   555  C C   . LYS A   1 71  ? 8.430  18.763 0.117   1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A   C   1 
ATOM   556  O O   . LYS A   1 71  ? 9.557  18.978 0.559   1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A   O   1 
ATOM   557  C CB  . LYS A   1 71  ? 8.872  16.301 -0.239  1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A   CB  1 
ATOM   558  C CG  . LYS A   1 71  ? 8.237  15.731 1.019   1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A   CG  1 
ATOM   559  C CD  . LYS A   1 71  ? 9.213  14.877 1.813   1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A   CD  1 
ATOM   560  C CE  . LYS A   1 71  ? 8.982  13.394 1.592   1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A   CE  1 
ATOM   561  N NZ  . LYS A   1 71  ? 9.512  12.634 2.758   1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A   NZ  1 
ATOM   562  N N   . TYR A   1 72  ? 7.379  19.544 0.375   1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A   N   1 
ATOM   563  C CA  . TYR A   1 72  ? 7.470  20.731 1.223   1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A   CA  1 
ATOM   564  C C   . TYR A   1 72  ? 7.382  20.379 2.705   1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A   C   1 
ATOM   565  O O   . TYR A   1 72  ? 6.479  19.659 3.133   1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A   O   1 
ATOM   566  C CB  . TYR A   1 72  ? 6.380  21.741 0.861   1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A   CB  1 
ATOM   567  C CG  . TYR A   1 72  ? 6.698  22.609 -0.330  1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A   CG  1 
ATOM   568  C CD1 . TYR A   1 72  ? 6.368  22.198 -1.627  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A   CD1 1 
ATOM   569  C CD2 . TYR A   1 72  ? 7.318  23.850 -0.167  1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A   CD2 1 
ATOM   570  C CE1 . TYR A   1 72  ? 6.641  22.998 -2.730  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A   CE1 1 
ATOM   571  C CE2 . TYR A   1 72  ? 7.606  24.656 -1.262  1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A   CE2 1 
ATOM   572  C CZ  . TYR A   1 72  ? 7.262  24.224 -2.542  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A   CZ  1 
ATOM   573  O OH  . TYR A   1 72  ? 7.545  25.016 -3.632  1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A   OH  1 
ATOM   574  N N   . PHE A   1 73  ? 8.333  20.895 3.476   1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   N   1 
ATOM   575  C CA  . PHE A   1 73  ? 8.360  20.702 4.917   1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CA  1 
ATOM   576  C C   . PHE A   1 73  ? 7.729  21.888 5.644   1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   C   1 
ATOM   577  O O   . PHE A   1 73  ? 8.051  23.045 5.361   1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   O   1 
ATOM   578  C CB  . PHE A   1 73  ? 9.791  20.462 5.412   1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CB  1 
ATOM   579  C CG  . PHE A   1 73  ? 10.442 19.241 4.826   1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CG  1 
ATOM   580  C CD1 . PHE A   1 73  ? 10.096 17.957 5.275   1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CD1 1 
ATOM   581  C CD2 . PHE A   1 73  ? 11.408 19.364 3.821   1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CD2 1 
ATOM   582  C CE1 . PHE A   1 73  ? 10.695 16.828 4.732   1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CE1 1 
ATOM   583  C CE2 . PHE A   1 73  ? 12.010 18.233 3.278   1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CE2 1 
ATOM   584  C CZ  . PHE A   1 73  ? 11.654 16.967 3.734   1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A   CZ  1 
ATOM   585  N N   . SER A   1 74  ? 6.812  21.577 6.558   1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 77  SER A   N   1 
ATOM   586  C CA  . SER A   1 74  ? 6.169  22.560 7.444   1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 77  SER A   CA  1 
ATOM   587  C C   . SER A   1 74  ? 6.204  22.053 8.890   1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 77  SER A   C   1 
ATOM   588  O O   . SER A   1 74  ? 6.260  20.836 9.124   1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 77  SER A   O   1 
ATOM   589  C CB  . SER A   1 74  ? 4.729  22.818 7.006   1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 77  SER A   CB  1 
ATOM   590  O OG  . SER A   1 74  ? 4.000  21.605 6.961   1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 77  SER A   OG  1 
ATOM   591  N N   . LEU A   1 75  ? 6.168  22.977 9.849   1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   N   1 
ATOM   592  C CA  . LEU A   1 75  ? 6.236  22.624 11.270  1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CA  1 
ATOM   593  C C   . LEU A   1 75  ? 4.982  21.928 11.808  1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   C   1 
ATOM   594  O O   . LEU A   1 75  ? 3.855  22.309 11.492  1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   O   1 
ATOM   595  C CB  . LEU A   1 75  ? 6.553  23.857 12.128  1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CB  1 
ATOM   596  C CG  . LEU A   1 75  ? 7.937  24.515 12.103  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CG  1 
ATOM   597  C CD1 . LEU A   1 75  ? 7.922  25.704 13.044  1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CD1 1 
ATOM   598  C CD2 . LEU A   1 75  ? 9.061  23.563 12.492  1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A   CD2 1 
ATOM   599  N N   . MET A   1 76  ? 5.213  20.889 12.610  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 79  MET A   N   1 
ATOM   600  C CA  . MET A   1 76  ? 4.173  20.217 13.388  1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 79  MET A   CA  1 
ATOM   601  C C   . MET A   1 76  ? 4.010  21.015 14.686  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 79  MET A   C   1 
ATOM   602  O O   . MET A   1 76  ? 4.713  22.013 14.894  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 79  MET A   O   1 
ATOM   603  C CB  . MET A   1 76  ? 4.607  18.786 13.712  1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 79  MET A   CB  1 
ATOM   604  C CG  . MET A   1 76  ? 3.587  17.696 13.435  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 79  MET A   CG  1 
ATOM   605  S SD  . MET A   1 76  ? 4.161  16.614 12.111  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 79  MET A   SD  1 
ATOM   606  C CE  . MET A   1 76  ? 3.162  15.149 12.374  1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 79  MET A   CE  1 
ATOM   607  N N   . LYS A   1 77  ? 3.098  20.572 15.556  1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 80  LYS A   N   1 
ATOM   608  C CA  . LYS A   1 77  ? 2.885  21.210 16.862  1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 80  LYS A   CA  1 
ATOM   609  C C   . LYS A   1 77  ? 4.153  21.173 17.726  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 80  LYS A   C   1 
ATOM   610  O O   . LYS A   1 77  ? 4.527  22.185 18.324  1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 80  LYS A   O   1 
ATOM   611  C CB  . LYS A   1 77  ? 1.690  20.585 17.597  1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 80  LYS A   CB  1 
ATOM   612  C CG  . LYS A   1 77  ? 0.414  20.747 16.975  0.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 80  LYS A   CG  1 
ATOM   613  C CD  . LYS A   1 77  ? -0.688 20.030 17.740  0.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 80  LYS A   CD  1 
ATOM   614  C CE  . LYS A   1 77  ? -2.049 20.268 17.108  0.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 80  LYS A   CE  1 
ATOM   615  N NZ  . LYS A   1 77  ? -3.132 19.551 17.834  0.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 80  LYS A   NZ  1 
ATOM   616  N N   . GLU A   1 78  ? 4.812  20.015 17.762  1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   N   1 
ATOM   617  C CA  . GLU A   1 78  ? 6.077  19.845 18.478  1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CA  1 
ATOM   618  C C   . GLU A   1 78  ? 7.228  20.696 17.939  1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   C   1 
ATOM   619  O O   . GLU A   1 78  ? 8.024  21.213 18.719  1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   O   1 
ATOM   620  C CB  . GLU A   1 78  ? 6.473  18.369 18.526  1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CB  1 
ATOM   621  C CG  . GLU A   1 78  ? 6.330  17.757 19.912  1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CG  1 
ATOM   622  C CD  . GLU A   1 78  ? 7.645  17.735 20.672  1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   CD  1 
ATOM   623  O OE1 . GLU A   1 78  ? 8.453  16.820 20.397  1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   OE1 1 
ATOM   624  O OE2 . GLU A   1 78  ? 7.874  18.616 21.540  1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A   OE2 1 
ATOM   625  N N   . GLY A   1 79  ? 7.292  20.851 16.618  1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 82  GLY A   N   1 
ATOM   626  C CA  . GLY A   1 79  ? 8.345  21.627 15.954  1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 82  GLY A   CA  1 
ATOM   627  C C   . GLY A   1 79  ? 8.355  23.114 16.275  1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 82  GLY A   C   1 
ATOM   628  O O   . GLY A   1 79  ? 9.430  23.710 16.443  1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 82  GLY A   O   1 
ATOM   629  N N   . GLU A   1 80  ? 7.163  23.711 16.357  1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A   N   1 
ATOM   630  C CA  . GLU A   1 80  ? 7.028  25.138 16.669  1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A   CA  1 
ATOM   631  C C   . GLU A   1 80  ? 7.281  25.455 18.157  1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A   C   1 
ATOM   632  O O   . GLU A   1 80  ? 7.613  26.593 18.506  1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A   O   1 
ATOM   633  C CB  . GLU A   1 80  ? 5.706  25.726 16.136  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A   CB  1 
ATOM   634  C CG  . GLU A   1 80  ? 4.428  25.079 16.646  1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A   CG  1 
ATOM   635  C CD  . GLU A   1 80  ? 3.191  25.590 15.932  1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A   CD  1 
ATOM   636  O OE1 . GLU A   1 80  ? 2.877  25.082 14.835  1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A   OE1 1 
ATOM   637  O OE2 . GLU A   1 80  ? 2.526  26.497 16.474  1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A   OE2 1 
ATOM   638  N N   . GLU A   1 81  ? 7.130  24.434 19.007  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   N   1 
ATOM   639  C CA  . GLU A   1 81  ? 7.576  24.463 20.405  1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   CA  1 
ATOM   640  C C   . GLU A   1 81  ? 9.099  24.369 20.512  1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   C   1 
ATOM   641  O O   . GLU A   1 81  ? 9.707  25.091 21.300  1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   O   1 
ATOM   642  C CB  . GLU A   1 81  ? 6.939  23.323 21.203  1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   CB  1 
ATOM   643  C CG  . GLU A   1 81  ? 5.551  23.627 21.740  1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   CG  1 
ATOM   644  C CD  . GLU A   1 81  ? 4.798  22.372 22.135  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   CD  1 
ATOM   645  O OE1 . GLU A   1 81  ? 4.490  21.553 21.243  1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   OE1 1 
ATOM   646  O OE2 . GLU A   1 81  ? 4.507  22.206 23.336  1.00 9.43  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A   OE2 1 
ATOM   647  N N   . ARG A   1 82  ? 9.697  23.479 19.714  1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A   N   1 
ATOM   648  C CA  . ARG A   1 82  ? 11.148 23.264 19.691  1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A   CA  1 
ATOM   649  C C   . ARG A   1 82  ? 11.940 24.487 19.214  1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A   C   1 
ATOM   650  O O   . ARG A   1 82  ? 13.087 24.683 19.629  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A   O   1 
ATOM   651  C CB  . ARG A   1 82  ? 11.511 22.038 18.833  1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A   CB  1 
ATOM   652  C CG  . ARG A   1 82  ? 11.069 20.687 19.388  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A   CG  1 
ATOM   653  C CD  . ARG A   1 82  ? 11.908 20.197 20.563  1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A   CD  1 
ATOM   654  N NE  . ARG A   1 82  ? 11.335 18.983 21.154  1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A   NE  1 
ATOM   655  C CZ  . ARG A   1 82  ? 11.987 18.122 21.937  1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A   CZ  1 
ATOM   656  N NH1 . ARG A   1 82  ? 13.268 18.308 22.241  1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A   NH1 1 
ATOM   657  N NH2 . ARG A   1 82  ? 11.351 17.056 22.407  1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A   NH2 1 
ATOM   658  N N   . VAL A   1 83  ? 11.329 25.290 18.342  1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A   N   1 
ATOM   659  C CA  . VAL A   1 83  ? 11.964 26.500 17.812  1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A   CA  1 
ATOM   660  C C   . VAL A   1 83  ? 11.831 27.693 18.771  1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A   C   1 
ATOM   661  O O   . VAL A   1 83  ? 12.747 28.519 18.857  1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A   O   1 
ATOM   662  C CB  . VAL A   1 83  ? 11.524 26.821 16.350  1.00 8.79  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A   CB  1 
ATOM   663  C CG1 . VAL A   1 83  ? 10.071 27.266 16.258  1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A   CG1 1 
ATOM   664  C CG2 . VAL A   1 83  ? 12.446 27.855 15.722  1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A   CG2 1 
ATOM   665  N N   . SER A   1 84  ? 10.709 27.772 19.491  1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 87  SER A   N   1 
ATOM   666  C CA  . SER A   1 84  ? 10.555 28.756 20.567  1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 87  SER A   CA  1 
ATOM   667  C C   . SER A   1 84  ? 11.516 28.436 21.717  1.00 8.30  ? ? ? ? ? ? 87  SER A   C   1 
ATOM   668  O O   . SER A   1 84  ? 12.114 29.345 22.284  1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 87  SER A   O   1 
ATOM   669  C CB  . SER A   1 84  ? 9.102  28.850 21.052  1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 87  SER A   CB  1 
ATOM   670  O OG  . SER A   1 84  ? 8.758  27.746 21.869  1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 87  SER A   OG  1 
ATOM   671  N N   . VAL A   1 85  ? 11.660 27.141 22.027  1.00 8.17  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A   N   1 
ATOM   672  C CA  . VAL A   1 85  ? 12.693 26.628 22.946  1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A   CA  1 
ATOM   673  C C   . VAL A   1 85  ? 14.094 27.041 22.480  1.00 8.03  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A   C   1 
ATOM   674  O O   . VAL A   1 85  ? 14.881 27.540 23.287  1.00 8.02  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A   O   1 
ATOM   675  C CB  . VAL A   1 85  ? 12.590 25.084 23.154  1.00 8.07  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A   CB  1 
ATOM   676  C CG1 . VAL A   1 85  ? 13.882 24.488 23.710  1.00 8.03  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A   CG1 1 
ATOM   677  C CG2 . VAL A   1 85  ? 11.434 24.745 24.085  1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A   CG2 1 
ATOM   678  N N   . PHE A   1 86  ? 14.375 26.847 21.184  1.00 7.96  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A   N   1 
ATOM   679  C CA  . PHE A   1 86  ? 15.646 27.248 20.563  1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A   CA  1 
ATOM   680  C C   . PHE A   1 86  ? 15.981 28.730 20.752  1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A   C   1 
ATOM   681  O O   . PHE A   1 86  ? 17.096 29.053 21.169  1.00 7.83  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A   O   1 
ATOM   682  C CB  . PHE A   1 86  ? 15.705 26.874 19.068  1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A   CB  1 
ATOM   683  C CG  . PHE A   1 86  ? 16.848 27.531 18.322  1.00 7.81  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A   CG  1 
ATOM   684  C CD1 . PHE A   1 86  ? 18.163 27.086 18.493  1.00 7.80  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A   CD1 1 
ATOM   685  C CD2 . PHE A   1 86  ? 16.612 28.610 17.466  1.00 7.80  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A   CD2 1 
ATOM   686  C CE1 . PHE A   1 86  ? 19.215 27.701 17.824  1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A   CE1 1 
ATOM   687  C CE2 . PHE A   1 86  ? 17.659 29.226 16.792  1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A   CE2 1 
ATOM   688  C CZ  . PHE A   1 86  ? 18.962 28.770 16.973  1.00 7.80  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A   CZ  1 
ATOM   689  N N   . TRP A   1 87  ? 15.029 29.613 20.436  1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A   N   1 
ATOM   690  C CA  . TRP A   1 87  ? 15.260 31.057 20.552  1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A   CA  1 
ATOM   691  C C   . TRP A   1 87  ? 15.435 31.543 21.983  1.00 7.82  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A   C   1 
ATOM   692  O O   . TRP A   1 87  ? 16.214 32.464 22.228  1.00 7.83  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A   O   1 
ATOM   693  C CB  . TRP A   1 87  ? 14.191 31.876 19.823  1.00 7.71  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A   CB  1 
ATOM   694  C CG  . TRP A   1 87  ? 14.317 31.813 18.323  1.00 7.67  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A   CG  1 
ATOM   695  C CD1 . TRP A   1 87  ? 13.355 31.419 17.438  1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A   CD1 1 
ATOM   696  C CD2 . TRP A   1 87  ? 15.476 32.139 17.536  1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A   CD2 1 
ATOM   697  N NE1 . TRP A   1 87  ? 13.832 31.489 16.151  1.00 7.60  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A   NE1 1 
ATOM   698  C CE2 . TRP A   1 87  ? 15.130 31.925 16.179  1.00 7.61  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A   CE2 1 
ATOM   699  C CE3 . TRP A   1 87  ? 16.767 32.599 17.844  1.00 7.61  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A   CE3 1 
ATOM   700  C CZ2 . TRP A   1 87  ? 16.031 32.149 15.126  1.00 7.59  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A   CZ2 1 
ATOM   701  C CZ3 . TRP A   1 87  ? 17.664 32.826 16.796  1.00 7.61  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A   CZ3 1 
ATOM   702  C CH2 . TRP A   1 87  ? 17.288 32.601 15.452  1.00 7.59  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A   CH2 1 
ATOM   703  N N   . GLN A   1 88  ? 14.727 30.915 22.918  1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A   N   1 
ATOM   704  C CA  . GLN A   1 88  ? 14.921 31.191 24.343  1.00 7.92  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A   CA  1 
ATOM   705  C C   . GLN A   1 88  ? 16.285 30.684 24.823  1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A   C   1 
ATOM   706  O O   . GLN A   1 88  ? 16.995 31.394 25.545  1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A   O   1 
ATOM   707  C CB  . GLN A   1 88  ? 13.790 30.597 25.182  1.00 7.94  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A   CB  1 
ATOM   708  C CG  . GLN A   1 88  ? 12.447 31.259 24.938  1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A   CG  1 
ATOM   709  C CD  . GLN A   1 88  ? 11.345 30.660 25.782  1.00 8.03  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A   CD  1 
ATOM   710  O OE1 . GLN A   1 88  ? 10.534 29.868 25.292  1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A   OE1 1 
ATOM   711  N NE2 . GLN A   1 88  ? 11.309 31.031 27.062  1.00 8.02  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A   NE2 1 
ATOM   712  N N   . GLN A   1 89  ? 16.644 29.473 24.400  1.00 7.89  ? ? ? ? ? ? 92  GLN A   N   1 
ATOM   713  C CA  . GLN A   1 89  ? 17.944 28.881 24.724  1.00 7.91  ? ? ? ? ? ? 92  GLN A   CA  1 
ATOM   714  C C   . GLN A   1 89  ? 19.104 29.630 24.067  1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 92  GLN A   C   1 
ATOM   715  O O   . GLN A   1 89  ? 20.162 29.764 24.671  1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 92  GLN A   O   1 
ATOM   716  C CB  . GLN A   1 89  ? 17.985 27.399 24.358  1.00 7.91  ? ? ? ? ? ? 92  GLN A   CB  1 
ATOM   717  C CG  . GLN A   1 89  ? 19.002 26.608 25.164  1.00 7.97  ? ? ? ? ? ? 92  GLN A   CG  1 
ATOM   718  C CD  . GLN A   1 89  ? 18.851 25.106 25.022  1.00 7.99  ? ? ? ? ? ? 92  GLN A   CD  1 
ATOM   719  O OE1 . GLN A   1 89  ? 18.832 24.385 26.018  1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 92  GLN A   OE1 1 
ATOM   720  N NE2 . GLN A   1 89  ? 18.753 24.625 23.785  1.00 8.01  ? ? ? ? ? ? 92  GLN A   NE2 1 
ATOM   721  N N   . TRP A   1 90  ? 18.898 30.123 22.846  1.00 7.91  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A   N   1 
ATOM   722  C CA  . TRP A   1 90  ? 19.921 30.910 22.160  1.00 7.92  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A   CA  1 
ATOM   723  C C   . TRP A   1 90  ? 20.159 32.261 22.849  1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A   C   1 
ATOM   724  O O   . TRP A   1 90  ? 21.315 32.637 23.067  1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A   O   1 
ATOM   725  C CB  . TRP A   1 90  ? 19.623 31.098 20.664  1.00 7.82  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A   CB  1 
ATOM   726  C CG  . TRP A   1 90  ? 20.693 31.897 19.998  1.00 7.76  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A   CG  1 
ATOM   727  C CD1 . TRP A   1 90  ? 20.640 33.227 19.659  1.00 7.75  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A   CD1 1 
ATOM   728  C CD2 . TRP A   1 90  ? 22.004 31.444 19.643  1.00 7.73  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A   CD2 1 
ATOM   729  N NE1 . TRP A   1 90  ? 21.831 33.620 19.091  1.00 7.72  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A   NE1 1 
ATOM   730  C CE2 . TRP A   1 90  ? 22.687 32.549 19.068  1.00 7.72  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A   CE2 1 
ATOM   731  C CE3 . TRP A   1 90  ? 22.667 30.210 19.741  1.00 7.70  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A   CE3 1 
ATOM   732  C CZ2 . TRP A   1 90  ? 24.003 32.455 18.593  1.00 7.69  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A   CZ2 1 
ATOM   733  C CZ3 . TRP A   1 90  ? 23.975 30.114 19.265  1.00 7.70  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A   CZ3 1 
ATOM   734  C CH2 . TRP A   1 90  ? 24.630 31.237 18.699  1.00 7.71  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A   CH2 1 
ATOM   735  N N   . ASP A   1 91  ? 19.073 32.967 23.181  1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   N   1 
ATOM   736  C CA  . ASP A   1 91  ? 19.126 34.228 23.931  1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   CA  1 
ATOM   737  C C   . ASP A   1 91  ? 19.784 34.066 25.307  1.00 8.13  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   C   1 
ATOM   738  O O   . ASP A   1 91  ? 20.568 34.927 25.724  1.00 8.13  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   O   1 
ATOM   739  C CB  . ASP A   1 91  ? 17.721 34.825 24.093  1.00 8.17  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   CB  1 
ATOM   740  C CG  . ASP A   1 91  ? 17.199 35.490 22.818  1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   CG  1 
ATOM   741  O OD1 . ASP A   1 91  ? 17.553 35.056 21.695  1.00 8.28  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   OD1 1 
ATOM   742  O OD2 . ASP A   1 91  ? 16.407 36.453 22.942  1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A   OD2 1 
ATOM   743  N N   . ASP A   1 92  ? 19.461 32.963 25.991  1.00 8.15  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A   N   1 
ATOM   744  C CA  . ASP A   1 92  ? 19.994 32.655 27.321  1.00 8.18  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A   CA  1 
ATOM   745  C C   . ASP A   1 92  ? 21.498 32.376 27.269  1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A   C   1 
ATOM   746  O O   . ASP A   1 92  ? 22.266 33.000 28.001  1.00 8.18  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A   O   1 
ATOM   747  C CB  . ASP A   1 92  ? 19.218 31.490 27.967  1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A   CB  1 
ATOM   748  C CG  . ASP A   1 92  ? 19.805 31.044 29.313  1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A   CG  1 
ATOM   749  O OD1 . ASP A   1 92  ? 19.856 31.854 30.269  1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A   OD1 1 
ATOM   750  O OD2 . ASP A   1 92  ? 20.201 29.864 29.418  1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A   OD2 1 
ATOM   751  N N   . LEU A   1 93  ? 21.904 31.466 26.384  1.00 8.22  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   N   1 
ATOM   752  C CA  . LEU A   1 93  ? 23.304 31.054 26.276  1.00 8.27  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CA  1 
ATOM   753  C C   . LEU A   1 93  ? 24.222 32.150 25.722  1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   C   1 
ATOM   754  O O   . LEU A   1 93  ? 25.388 32.222 26.113  1.00 8.36  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   O   1 
ATOM   755  C CB  . LEU A   1 93  ? 23.446 29.737 25.492  1.00 8.24  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CB  1 
ATOM   756  C CG  . LEU A   1 93  ? 22.820 28.470 26.108  1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CG  1 
ATOM   757  C CD1 . LEU A   1 93  ? 22.768 27.338 25.090  1.00 8.22  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CD1 1 
ATOM   758  C CD2 . LEU A   1 93  ? 23.538 28.021 27.375  1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A   CD2 1 
ATOM   759  N N   . SER A   1 94  ? 23.686 33.010 24.850  1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 97  SER A   N   1 
ATOM   760  C CA  . SER A   1 94  ? 24.428 34.159 24.308  1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 97  SER A   CA  1 
ATOM   761  C C   . SER A   1 94  ? 24.912 35.115 25.400  1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 97  SER A   C   1 
ATOM   762  O O   . SER A   1 94  ? 26.089 35.480 25.406  1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 97  SER A   O   1 
ATOM   763  C CB  . SER A   1 94  ? 23.606 34.917 23.256  1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 97  SER A   CB  1 
ATOM   764  O OG  . SER A   1 94  ? 23.281 34.079 22.159  1.00 8.30  ? ? ? ? ? ? 97  SER A   OG  1 
ATOM   765  N N   . GLN A   1 95  ? 24.015 35.497 26.316  1.00 8.34  ? ? ? ? ? ? 98  GLN A   N   1 
ATOM   766  C CA  . GLN A   1 95  ? 24.368 36.400 27.422  1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 98  GLN A   CA  1 
ATOM   767  C C   . GLN A   1 95  ? 25.263 35.761 28.494  1.00 8.39  ? ? ? ? ? ? 98  GLN A   C   1 
ATOM   768  O O   . GLN A   1 95  ? 26.071 36.450 29.121  1.00 8.38  ? ? ? ? ? ? 98  GLN A   O   1 
ATOM   769  C CB  . GLN A   1 95  ? 23.137 37.110 28.023  1.00 8.39  ? ? ? ? ? ? 98  GLN A   CB  1 
ATOM   770  C CG  . GLN A   1 95  ? 22.264 36.291 28.970  1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 98  GLN A   CG  1 
ATOM   771  C CD  . GLN A   1 95  ? 21.445 37.160 29.920  1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 98  GLN A   CD  1 
ATOM   772  O OE1 . GLN A   1 95  ? 20.738 38.076 29.496  1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 98  GLN A   OE1 1 
ATOM   773  N NE2 . GLN A   1 95  ? 21.532 36.869 31.212  1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 98  GLN A   NE2 1 
ATOM   774  N N   . LYS A   1 96  ? 25.126 34.445 28.675  1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A   N   1 
ATOM   775  C CA  . LYS A   1 96  ? 26.024 33.659 29.534  1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A   CA  1 
ATOM   776  C C   . LYS A   1 96  ? 27.454 33.619 28.978  1.00 8.46  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A   C   1 
ATOM   777  O O   . LYS A   1 96  ? 28.418 33.832 29.722  1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A   O   1 
ATOM   778  C CB  . LYS A   1 96  ? 25.508 32.222 29.697  1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A   CB  1 
ATOM   779  C CG  . LYS A   1 96  ? 24.276 32.067 30.571  1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A   CG  1 
ATOM   780  C CD  . LYS A   1 96  ? 23.833 30.615 30.584  1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A   CD  1 
ATOM   781  C CE  . LYS A   1 96  ? 22.712 30.384 31.576  1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A   CE  1 
ATOM   782  N NZ  . LYS A   1 96  ? 22.464 28.929 31.768  1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A   NZ  1 
ATOM   783  N N   . VAL A   1 97  ? 27.564 33.332 27.675  1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A   N   1 
ATOM   784  C CA  . VAL A   1 97  ? 28.841 33.213 26.963  1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A   CA  1 
ATOM   785  C C   . VAL A   1 97  ? 29.577 34.557 26.929  1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A   C   1 
ATOM   786  O O   . VAL A   1 97  ? 30.790 34.601 27.174  1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A   O   1 
ATOM   787  C CB  . VAL A   1 97  ? 28.655 32.586 25.547  1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A   CB  1 
ATOM   788  C CG1 . VAL A   1 97  ? 29.871 32.790 24.655  1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A   CG1 1 
ATOM   789  C CG2 . VAL A   1 97  ? 28.370 31.098 25.660  1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A   CG2 1 
ATOM   790  N N   . GLU A   1 98  ? 28.832 35.631 26.642  1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A   N   1 
ATOM   791  C CA  . GLU A   1 98  ? 29.322 37.019 26.727  1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A   CA  1 
ATOM   792  C C   . GLU A   1 98  ? 29.986 37.304 28.082  1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A   C   1 
ATOM   793  O O   . GLU A   1 98  ? 31.122 37.794 28.126  1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A   O   1 
ATOM   794  C CB  . GLU A   1 98  ? 28.174 38.006 26.440  1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A   CB  1 
ATOM   795  C CG  . GLU A   1 98  ? 28.406 39.453 26.862  1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A   CG  1 
ATOM   796  C CD  . GLU A   1 98  ? 29.024 40.300 25.766  1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A   CD  1 
ATOM   797  O OE1 . GLU A   1 98  ? 28.258 40.814 24.916  1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A   OE1 1 
ATOM   798  O OE2 . GLU A   1 98  ? 30.271 40.457 25.757  1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A   OE2 1 
ATOM   799  N N   . GLY A   1 99  ? 29.278 36.971 29.164  1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 102 GLY A   N   1 
ATOM   800  C CA  . GLY A   1 99  ? 29.762 37.136 30.538  1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 102 GLY A   CA  1 
ATOM   801  C C   . GLY A   1 99  ? 31.050 36.398 30.859  1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 102 GLY A   C   1 
ATOM   802  O O   . GLY A   1 99  ? 31.904 36.925 31.570  1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 102 GLY A   O   1 
ATOM   803  N N   . ILE A   1 100 ? 31.185 35.184 30.330  1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A   N   1 
ATOM   804  C CA  . ILE A   1 100 ? 32.375 34.339 30.533  1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A   CA  1 
ATOM   805  C C   . ILE A   1 100 ? 33.573 34.862 29.724  1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A   C   1 
ATOM   806  O O   . ILE A   1 100 ? 34.692 34.957 30.248  1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A   O   1 
ATOM   807  C CB  . ILE A   1 100 ? 32.065 32.851 30.210  1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A   CB  1 
ATOM   808  C CG1 . ILE A   1 100 ? 31.061 32.298 31.230  1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A   CG1 1 
ATOM   809  C CG2 . ILE A   1 100 ? 33.333 31.997 30.200  1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A   CG2 1 
ATOM   810  C CD1 . ILE A   1 100 ? 30.224 31.129 30.752  1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A   CD1 1 
ATOM   811  N N   . LYS A   1 101 ? 33.310 35.203 28.460  1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A   N   1 
ATOM   812  C CA  . LYS A   1 101 ? 34.298 35.738 27.518  1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A   CA  1 
ATOM   813  C C   . LYS A   1 101 ? 35.075 36.926 28.088  1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A   C   1 
ATOM   814  O O   . LYS A   1 101 ? 36.300 36.976 27.959  1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A   O   1 
ATOM   815  C CB  . LYS A   1 101 ? 33.601 36.121 26.203  1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A   CB  1 
ATOM   816  C CG  . LYS A   1 101 ? 34.504 36.598 25.074  1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A   CG  1 
ATOM   817  C CD  . LYS A   1 101 ? 33.692 36.744 23.797  1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A   CD  1 
ATOM   818  C CE  . LYS A   1 101 ? 34.127 37.953 22.985  1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A   CE  1 
ATOM   819  N NZ  . LYS A   1 101 ? 33.089 38.338 21.988  1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A   NZ  1 
ATOM   820  N N   . ASN A   1 102 ? 34.357 37.853 28.727  1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A   N   1 
ATOM   821  C CA  . ASN A   1 102 ? 34.943 39.064 29.314  1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A   CA  1 
ATOM   822  C C   . ASN A   1 102 ? 35.266 38.880 30.797  1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A   C   1 
ATOM   823  O O   . ASN A   1 102 ? 35.724 37.815 31.224  1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A   O   1 
ATOM   824  C CB  . ASN A   1 102 ? 34.007 40.271 29.136  1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A   CB  1 
ATOM   825  C CG  . ASN A   1 102 ? 33.257 40.264 27.806  1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A   CG  1 
ATOM   826  O OD1 . ASN A   1 102 ? 33.710 39.691 26.814  1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A   OD1 1 
ATOM   827  N ND2 . ASN A   1 102 ? 32.099 40.907 27.786  1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A   ND2 1 
ATOM   828  N N   . GLU A-2 1 1   ? 20.923 17.955 28.285  1.00 4.80  ? ? ? ? ? ? 4   GLU A-2 N   1 
ATOM   829  C CA  . GLU A-2 1 1   ? 19.726 18.264 27.448  1.00 4.80  ? ? ? ? ? ? 4   GLU A-2 CA  1 
ATOM   830  C C   . GLU A-2 1 1   ? 20.075 18.345 25.937  1.00 4.78  ? ? ? ? ? ? 4   GLU A-2 C   1 
ATOM   831  O O   . GLU A-2 1 1   ? 20.503 17.342 25.361  1.00 4.79  ? ? ? ? ? ? 4   GLU A-2 O   1 
ATOM   832  C CB  . GLU A-2 1 1   ? 19.045 19.535 27.967  1.00 4.81  ? ? ? ? ? ? 4   GLU A-2 CB  1 
ATOM   833  C CG  . GLU A-2 1 1   ? 17.555 19.630 27.667  1.00 4.82  ? ? ? ? ? ? 4   GLU A-2 CG  1 
ATOM   834  C CD  . GLU A-2 1 1   ? 17.096 21.063 27.460  1.00 4.82  ? ? ? ? ? ? 4   GLU A-2 CD  1 
ATOM   835  O OE1 . GLU A-2 1 1   ? 17.866 21.863 26.879  1.00 4.82  ? ? ? ? ? ? 4   GLU A-2 OE1 1 
ATOM   836  O OE2 . GLU A-2 1 1   ? 15.963 21.388 27.878  1.00 4.81  ? ? ? ? ? ? 4   GLU A-2 OE2 1 
ATOM   837  N N   . THR A-2 1 2   ? 19.905 19.515 25.309  1.00 4.76  ? ? ? ? ? ? 5   THR A-2 N   1 
ATOM   838  C CA  . THR A-2 1 2   ? 20.042 19.668 23.844  1.00 4.74  ? ? ? ? ? ? 5   THR A-2 CA  1 
ATOM   839  C C   . THR A-2 1 2   ? 21.498 19.715 23.373  1.00 4.73  ? ? ? ? ? ? 5   THR A-2 C   1 
ATOM   840  O O   . THR A-2 1 2   ? 22.404 19.998 24.167  1.00 4.71  ? ? ? ? ? ? 5   THR A-2 O   1 
ATOM   841  C CB  . THR A-2 1 2   ? 19.306 20.922 23.303  1.00 4.73  ? ? ? ? ? ? 5   THR A-2 CB  1 
ATOM   842  O OG1 . THR A-2 1 2   ? 19.881 22.107 23.867  1.00 4.72  ? ? ? ? ? ? 5   THR A-2 OG1 1 
ATOM   843  C CG2 . THR A-2 1 2   ? 17.805 20.874 23.607  1.00 4.73  ? ? ? ? ? ? 5   THR A-2 CG2 1 
ATOM   844  N N   . GLN A-2 1 3   ? 21.702 19.447 22.076  1.00 4.73  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A-2 N   1 
ATOM   845  C CA  . GLN A-2 1 3   ? 23.026 19.501 21.436  1.00 4.74  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A-2 CA  1 
ATOM   846  C C   . GLN A-2 1 3   ? 23.683 20.872 21.556  1.00 4.75  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A-2 C   1 
ATOM   847  O O   . GLN A-2 1 3   ? 24.894 20.961 21.791  1.00 4.73  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A-2 O   1 
ATOM   848  C CB  . GLN A-2 1 3   ? 22.947 19.101 19.962  1.00 4.73  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A-2 CB  1 
ATOM   849  C CG  . GLN A-2 1 3   ? 22.861 17.603 19.712  1.00 4.72  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A-2 CG  1 
ATOM   850  C CD  . GLN A-2 1 3   ? 22.574 17.273 18.257  1.00 4.72  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A-2 CD  1 
ATOM   851  O OE1 . GLN A-2 1 3   ? 21.591 17.745 17.675  1.00 4.71  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A-2 OE1 1 
ATOM   852  N NE2 . GLN A-2 1 3   ? 23.431 16.453 17.661  1.00 4.71  ? ? ? ? ? ? 6   GLN A-2 NE2 1 
ATOM   853  N N   . LEU A-2 1 4   ? 22.876 21.924 21.394  1.00 4.77  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A-2 N   1 
ATOM   854  C CA  . LEU A-2 1 4   ? 23.322 23.308 21.567  1.00 4.82  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A-2 CA  1 
ATOM   855  C C   . LEU A-2 1 4   ? 23.869 23.561 22.976  1.00 4.86  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A-2 C   1 
ATOM   856  O O   . LEU A-2 1 4   ? 24.979 24.086 23.122  1.00 4.86  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A-2 O   1 
ATOM   857  C CB  . LEU A-2 1 4   ? 22.197 24.301 21.219  1.00 4.80  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A-2 CB  1 
ATOM   858  C CG  . LEU A-2 1 4   ? 22.320 25.793 21.571  1.00 4.79  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A-2 CG  1 
ATOM   859  C CD1 . LEU A-2 1 4   ? 23.447 26.503 20.826  1.00 4.78  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A-2 CD1 1 
ATOM   860  C CD2 . LEU A-2 1 4   ? 20.990 26.494 21.335  1.00 4.79  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A-2 CD2 1 
ATOM   861  N N   . LEU A-2 1 5   ? 23.091 23.171 23.991  1.00 4.92  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A-2 N   1 
ATOM   862  C CA  . LEU A-2 1 5   ? 23.462 23.355 25.393  1.00 5.00  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A-2 CA  1 
ATOM   863  C C   . LEU A-2 1 5   ? 24.779 22.662 25.734  1.00 5.06  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A-2 C   1 
ATOM   864  O O   . LEU A-2 1 5   ? 25.654 23.275 26.347  1.00 5.07  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A-2 O   1 
ATOM   865  C CB  . LEU A-2 1 5   ? 22.325 22.921 26.344  1.00 4.99  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A-2 CB  1 
ATOM   866  C CG  . LEU A-2 1 5   ? 22.453 23.141 27.867  1.00 4.99  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A-2 CG  1 
ATOM   867  C CD1 . LEU A-2 1 5   ? 22.697 24.600 28.233  1.00 4.99  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A-2 CD1 1 
ATOM   868  C CD2 . LEU A-2 1 5   ? 21.226 22.619 28.603  1.00 4.98  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A-2 CD2 1 
ATOM   869  N N   . LYS A-2 1 6   ? 24.912 21.403 25.310  1.00 5.14  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 N   1 
ATOM   870  C CA  . LYS A-2 1 6   ? 26.136 20.610 25.498  1.00 5.22  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CA  1 
ATOM   871  C C   . LYS A-2 1 6   ? 27.358 21.260 24.854  1.00 5.26  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 C   1 
ATOM   872  O O   . LYS A-2 1 6   ? 28.429 21.299 25.458  1.00 5.27  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 O   1 
ATOM   873  C CB  . LYS A-2 1 6   ? 25.952 19.186 24.964  1.00 5.23  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CB  1 
ATOM   874  C CG  . LYS A-2 1 6   ? 25.272 18.245 25.937  1.00 5.27  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CG  1 
ATOM   875  C CD  . LYS A-2 1 6   ? 24.553 17.123 25.204  1.00 5.26  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CD  1 
ATOM   876  C CE  . LYS A-2 1 6   ? 23.992 16.105 26.185  1.00 5.26  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 CE  1 
ATOM   877  N NZ  . LYS A-2 1 6   ? 23.124 15.106 25.502  1.00 5.27  ? ? ? ? ? ? 9   LYS A-2 NZ  1 
ATOM   878  N N   . GLY A-2 1 7   ? 27.179 21.777 23.640  1.00 5.32  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A-2 N   1 
ATOM   879  C CA  . GLY A-2 1 7   ? 28.230 22.485 22.916  1.00 5.41  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A-2 CA  1 
ATOM   880  C C   . GLY A-2 1 7   ? 28.699 23.729 23.646  1.00 5.46  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A-2 C   1 
ATOM   881  O O   . GLY A-2 1 7   ? 29.905 23.991 23.713  1.00 5.47  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A-2 O   1 
ATOM   882  N N   . VAL A-2 1 8   ? 27.745 24.478 24.207  1.00 5.51  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A-2 N   1 
ATOM   883  C CA  . VAL A-2 1 8   ? 28.050 25.710 24.946  1.00 5.59  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A-2 CA  1 
ATOM   884  C C   . VAL A-2 1 8   ? 28.834 25.428 26.240  1.00 5.64  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A-2 C   1 
ATOM   885  O O   . VAL A-2 1 8   ? 29.922 26.008 26.421  1.00 5.68  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A-2 O   1 
ATOM   886  C CB  . VAL A-2 1 8   ? 26.804 26.614 25.166  1.00 5.58  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A-2 CB  1 
ATOM   887  C CG1 . VAL A-2 1 8   ? 27.093 27.736 26.156  1.00 5.58  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   888  C CG2 . VAL A-2 1 8   ? 26.341 27.205 23.842  1.00 5.58  ? ? ? ? ? ? 11  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   889  N N   . LEU A-2 1 9   ? 28.321 24.547 27.114  1.00 5.69  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 N   1 
ATOM   890  C CA  . LEU A-2 1 9   ? 29.070 24.216 28.343  1.00 5.75  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CA  1 
ATOM   891  C C   . LEU A-2 1 9   ? 30.433 23.573 28.110  1.00 5.76  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 C   1 
ATOM   892  O O   . LEU A-2 1 9   ? 31.336 23.779 28.922  1.00 5.77  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 O   1 
ATOM   893  C CB  . LEU A-2 1 9   ? 28.276 23.496 29.457  1.00 5.77  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CB  1 
ATOM   894  C CG  . LEU A-2 1 9   ? 27.126 22.502 29.376  1.00 5.79  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CG  1 
ATOM   895  C CD1 . LEU A-2 1 9   ? 27.297 21.393 30.411  1.00 5.79  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   896  C CD2 . LEU A-2 1 9   ? 25.838 23.252 29.647  1.00 5.79  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   897  N N   . GLU A-2 1 10  ? 30.588 22.826 27.013  1.00 5.76  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 N   1 
ATOM   898  C CA  . GLU A-2 1 10  ? 31.902 22.284 26.655  1.00 5.79  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 CA  1 
ATOM   899  C C   . GLU A-2 1 10  ? 32.899 23.420 26.458  1.00 5.78  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 C   1 
ATOM   900  O O   . GLU A-2 1 10  ? 33.910 23.480 27.158  1.00 5.76  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 O   1 
ATOM   901  C CB  . GLU A-2 1 10  ? 31.857 21.392 25.415  1.00 5.81  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 CB  1 
ATOM   902  C CG  . GLU A-2 1 10  ? 33.130 20.570 25.257  1.00 5.86  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 CG  1 
ATOM   903  C CD  . GLU A-2 1 10  ? 33.256 19.909 23.901  1.00 5.91  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 CD  1 
ATOM   904  O OE1 . GLU A-2 1 10  ? 33.598 20.611 22.923  1.00 5.91  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   905  O OE2 . GLU A-2 1 10  ? 33.033 18.677 23.820  1.00 5.94  ? ? ? ? ? ? 13  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   906  N N   . GLY A-2 1 11  ? 32.579 24.316 25.522  1.00 5.79  ? ? ? ? ? ? 14  GLY A-2 N   1 
ATOM   907  C CA  . GLY A-2 1 11  ? 33.355 25.528 25.259  1.00 5.82  ? ? ? ? ? ? 14  GLY A-2 CA  1 
ATOM   908  C C   . GLY A-2 1 11  ? 33.602 26.388 26.483  1.00 5.84  ? ? ? ? ? ? 14  GLY A-2 C   1 
ATOM   909  O O   . GLY A-2 1 11  ? 34.737 26.812 26.714  1.00 5.84  ? ? ? ? ? ? 14  GLY A-2 O   1 
ATOM   910  N N   . CYS A-2 1 12  ? 32.547 26.621 27.272  1.00 5.87  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A-2 N   1 
ATOM   911  C CA  . CYS A-2 1 12  ? 32.637 27.420 28.512  1.00 5.89  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A-2 CA  1 
ATOM   912  C C   . CYS A-2 1 12  ? 33.530 26.788 29.586  1.00 5.91  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A-2 C   1 
ATOM   913  O O   . CYS A-2 1 12  ? 34.372 27.479 30.157  1.00 5.92  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A-2 O   1 
ATOM   914  C CB  . CYS A-2 1 12  ? 31.245 27.759 29.071  1.00 5.87  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A-2 CB  1 
ATOM   915  S SG  . CYS A-2 1 12  ? 30.303 28.920 28.047  1.00 5.84  ? ? ? ? ? ? 15  CYS A-2 SG  1 
ATOM   916  N N   . VAL A-2 1 13  ? 33.354 25.485 29.839  1.00 5.95  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A-2 N   1 
ATOM   917  C CA  . VAL A-2 1 13  ? 34.219 24.714 30.774  1.00 6.00  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A-2 CA  1 
ATOM   918  C C   . VAL A-2 1 13  ? 35.695 24.728 30.335  1.00 6.03  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A-2 C   1 
ATOM   919  O O   . VAL A-2 1 13  ? 36.590 24.959 31.150  1.00 6.04  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A-2 O   1 
ATOM   920  C CB  . VAL A-2 1 13  ? 33.678 23.270 31.027  1.00 5.99  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A-2 CB  1 
ATOM   921  C CG1 . VAL A-2 1 13  ? 34.737 22.330 31.590  1.00 5.97  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   922  C CG2 . VAL A-2 1 13  ? 32.484 23.310 31.969  1.00 5.99  ? ? ? ? ? ? 16  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   923  N N   . LEU A-2 1 14  ? 35.921 24.489 29.047  1.00 6.10  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 N   1 
ATOM   924  C CA  . LEU A-2 1 14  ? 37.242 24.574 28.420  1.00 6.17  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 CA  1 
ATOM   925  C C   . LEU A-2 1 14  ? 37.897 25.957 28.565  1.00 6.20  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 C   1 
ATOM   926  O O   . LEU A-2 1 14  ? 39.081 26.045 28.914  1.00 6.20  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 O   1 
ATOM   927  C CB  . LEU A-2 1 14  ? 37.143 24.166 26.943  1.00 6.18  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 CB  1 
ATOM   928  C CG  . LEU A-2 1 14  ? 37.828 22.923 26.344  1.00 6.20  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 CG  1 
ATOM   929  C CD1 . LEU A-2 1 14  ? 38.257 21.856 27.346  1.00 6.18  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   930  C CD2 . LEU A-2 1 14  ? 36.960 22.328 25.240  1.00 6.19  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   931  N N   . ASP A-2 1 15  ? 37.120 27.017 28.319  1.00 6.25  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A-2 N   1 
ATOM   932  C CA  . ASP A-2 1 15  ? 37.587 28.405 28.462  1.00 6.31  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A-2 CA  1 
ATOM   933  C C   . ASP A-2 1 15  ? 37.967 28.751 29.903  1.00 6.37  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A-2 C   1 
ATOM   934  O O   . ASP A-2 1 15  ? 39.025 29.340 30.135  1.00 6.39  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A-2 O   1 
ATOM   935  C CB  . ASP A-2 1 15  ? 36.545 29.393 27.920  1.00 6.28  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A-2 CB  1 
ATOM   936  C CG  . ASP A-2 1 15  ? 37.095 30.810 27.756  1.00 6.27  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A-2 CG  1 
ATOM   937  O OD1 . ASP A-2 1 15  ? 38.027 31.012 26.945  1.00 6.25  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   938  O OD2 . ASP A-2 1 15  ? 36.578 31.725 28.431  1.00 6.25  ? ? ? ? ? ? 18  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   939  N N   . MET A-2 1 16  ? 37.109 28.369 30.853  1.00 6.45  ? ? ? ? ? ? 19  MET A-2 N   1 
ATOM   940  C CA  . MET A-2 1 16  ? 37.337 28.588 32.287  1.00 6.55  ? ? ? ? ? ? 19  MET A-2 CA  1 
ATOM   941  C C   . MET A-2 1 16  ? 38.619 27.934 32.801  1.00 6.61  ? ? ? ? ? ? 19  MET A-2 C   1 
ATOM   942  O O   . MET A-2 1 16  ? 39.348 28.543 33.585  1.00 6.62  ? ? ? ? ? ? 19  MET A-2 O   1 
ATOM   943  C CB  . MET A-2 1 16  ? 36.138 28.118 33.110  1.00 6.54  ? ? ? ? ? ? 19  MET A-2 CB  1 
ATOM   944  C CG  . MET A-2 1 16  ? 34.949 29.056 33.054  1.00 6.54  ? ? ? ? ? ? 19  MET A-2 CG  1 
ATOM   945  S SD  . MET A-2 1 16  ? 33.518 28.353 33.886  1.00 6.56  ? ? ? ? ? ? 19  MET A-2 SD  1 
ATOM   946  C CE  . MET A-2 1 16  ? 32.327 29.671 33.642  1.00 6.56  ? ? ? ? ? ? 19  MET A-2 CE  1 
ATOM   947  N N   . ILE A-2 1 17  ? 38.877 26.707 32.341  1.00 6.70  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A-2 N   1 
ATOM   948  C CA  . ILE A-2 1 17  ? 40.101 25.947 32.636  1.00 6.81  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A-2 CA  1 
ATOM   949  C C   . ILE A-2 1 17  ? 41.341 26.624 32.023  1.00 6.89  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A-2 C   1 
ATOM   950  O O   . ILE A-2 1 17  ? 42.427 26.593 32.612  1.00 6.90  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A-2 O   1 
ATOM   951  C CB  . ILE A-2 1 17  ? 39.946 24.467 32.190  1.00 6.81  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A-2 CB  1 
ATOM   952  C CG1 . ILE A-2 1 17  ? 39.032 23.715 33.161  1.00 6.81  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   953  C CG2 . ILE A-2 1 17  ? 41.281 23.742 32.094  1.00 6.81  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   954  C CD1 . ILE A-2 1 17  ? 38.351 22.496 32.563  1.00 6.83  ? ? ? ? ? ? 20  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   955  N N   . GLY A-2 1 18  ? 41.159 27.244 30.857  1.00 7.01  ? ? ? ? ? ? 21  GLY A-2 N   1 
ATOM   956  C CA  . GLY A-2 1 18  ? 42.194 28.058 30.207  1.00 7.15  ? ? ? ? ? ? 21  GLY A-2 CA  1 
ATOM   957  C C   . GLY A-2 1 18  ? 42.586 29.329 30.945  1.00 7.21  ? ? ? ? ? ? 21  GLY A-2 C   1 
ATOM   958  O O   . GLY A-2 1 18  ? 43.779 29.636 31.051  1.00 7.20  ? ? ? ? ? ? 21  GLY A-2 O   1 
ATOM   959  N N   . GLN A-2 1 19  ? 41.584 30.062 31.445  1.00 7.32  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 N   1 
ATOM   960  C CA  . GLN A-2 1 19  ? 41.791 31.303 32.210  1.00 7.43  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 CA  1 
ATOM   961  C C   . GLN A-2 1 19  ? 42.552 31.033 33.504  1.00 7.49  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 C   1 
ATOM   962  O O   . GLN A-2 1 19  ? 43.549 31.695 33.803  1.00 7.48  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 O   1 
ATOM   963  C CB  . GLN A-2 1 19  ? 40.455 31.957 32.575  1.00 7.48  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 CB  1 
ATOM   964  C CG  . GLN A-2 1 19  ? 39.555 32.379 31.421  1.00 7.55  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 CG  1 
ATOM   965  C CD  . GLN A-2 1 19  ? 38.164 32.799 31.894  1.00 7.62  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 CD  1 
ATOM   966  O OE1 . GLN A-2 1 19  ? 37.943 33.036 33.094  1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   967  N NE2 . GLN A-2 1 19  ? 37.220 32.895 30.955  1.00 7.60  ? ? ? ? ? ? 22  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   968  N N   . LYS A-2 1 20  ? 42.054 30.058 34.265  1.00 7.58  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A-2 N   1 
ATOM   969  C CA  . LYS A-2 1 20  ? 42.633 29.658 35.541  1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A-2 CA  1 
ATOM   970  C C   . LYS A-2 1 20  ? 42.434 28.160 35.768  1.00 7.73  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A-2 C   1 
ATOM   971  O O   . LYS A-2 1 20  ? 41.328 27.630 35.627  1.00 7.71  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A-2 O   1 
ATOM   972  C CB  . LYS A-2 1 20  ? 42.018 30.461 36.693  1.00 7.64  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A-2 CB  1 
ATOM   973  C CG  . LYS A-2 1 20  ? 42.775 30.351 38.005  1.00 7.65  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A-2 CG  1 
ATOM   974  C CD  . LYS A-2 1 20  ? 41.847 30.570 39.188  1.00 7.67  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A-2 CD  1 
ATOM   975  C CE  . LYS A-2 1 20  ? 42.466 30.077 40.492  1.00 7.71  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A-2 CE  1 
ATOM   976  N NZ  . LYS A-2 1 20  ? 42.481 28.585 40.634  1.00 7.70  ? ? ? ? ? ? 23  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   977  N N   . GLU A-2 1 21  ? 43.538 27.500 36.107  1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 N   1 
ATOM   978  C CA  . GLU A-2 1 21  ? 43.584 26.111 36.548  1.00 7.97  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 CA  1 
ATOM   979  C C   . GLU A-2 1 21  ? 42.593 25.900 37.707  1.00 8.02  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 C   1 
ATOM   980  O O   . GLU A-2 1 21  ? 42.738 26.517 38.771  1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 O   1 
ATOM   981  C CB  . GLU A-2 1 21  ? 45.016 25.824 36.999  1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 CB  1 
ATOM   982  C CG  . GLU A-2 1 21  ? 45.433 24.369 37.008  1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 CG  1 
ATOM   983  C CD  . GLU A-2 1 21  ? 46.918 24.198 37.270  1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 CD  1 
ATOM   984  O OE1 . GLU A-2 1 21  ? 47.722 24.992 36.717  1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   985  O OE2 . GLU A-2 1 21  ? 47.281 23.267 38.033  1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   986  N N   . ARG A-2 1 22  ? 41.584 25.053 37.486  1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 25  ARG A-2 N   1 
ATOM   987  C CA  . ARG A-2 1 22  ? 40.485 24.862 38.449  1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 25  ARG A-2 CA  1 
ATOM   988  C C   . ARG A-2 1 22  ? 40.183 23.399 38.768  1.00 8.10  ? ? ? ? ? ? 25  ARG A-2 C   1 
ATOM   989  O O   . ARG A-2 1 22  ? 40.306 22.536 37.894  1.00 8.13  ? ? ? ? ? ? 25  ARG A-2 O   1 
ATOM   990  C CB  . ARG A-2 1 22  ? 39.206 25.523 37.927  1.00 8.14  ? ? ? ? ? ? 25  ARG A-2 CB  1 
ATOM   991  C CG  . ARG A-2 1 22  ? 39.107 27.015 38.201  1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 25  ARG A-2 CG  1 
ATOM   992  C CD  . ARG A-2 1 22  ? 37.700 27.527 37.932  1.00 8.24  ? ? ? ? ? ? 25  ARG A-2 CD  1 
ATOM   993  N NE  . ARG A-2 1 22  ? 37.611 28.979 38.072  1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 25  ARG A-2 NE  1 
ATOM   994  C CZ  . ARG A-2 1 22  ? 37.738 29.858 37.078  1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 25  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   995  N NH1 . ARG A-2 1 22  ? 37.966 29.462 35.827  1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 25  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   996  N NH2 . ARG A-2 1 22  ? 37.637 31.153 37.344  1.00 8.27  ? ? ? ? ? ? 25  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   997  N N   . TYR A-2 1 23  ? 39.776 23.132 40.012  1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 N   1 
ATOM   998  C CA  . TYR A-2 1 23  ? 39.255 21.810 40.388  1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CA  1 
ATOM   999  C C   . TYR A-2 1 23  ? 37.723 21.732 40.284  1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 C   1 
ATOM   1000 O O   . TYR A-2 1 23  ? 37.048 22.763 40.216  1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 O   1 
ATOM   1001 C CB  . TYR A-2 1 23  ? 39.800 21.313 41.748  1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1002 C CG  . TYR A-2 1 23  ? 39.396 22.071 42.999  1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1003 C CD1 . TYR A-2 1 23  ? 38.230 21.741 43.701  1.00 8.07  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1004 C CD2 . TYR A-2 1 23  ? 40.211 23.084 43.517  1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1005 C CE1 . TYR A-2 1 23  ? 37.869 22.424 44.860  1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1006 C CE2 . TYR A-2 1 23  ? 39.864 23.768 44.682  1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1007 C CZ  . TYR A-2 1 23  ? 38.691 23.440 45.345  1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1008 O OH  . TYR A-2 1 23  ? 38.343 24.116 46.491  1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 26  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1009 N N   . GLY A-2 1 24  ? 37.204 20.502 40.253  1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A-2 N   1 
ATOM   1010 C CA  . GLY A-2 1 24  ? 35.786 20.193 40.024  1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1011 C C   . GLY A-2 1 24  ? 34.738 21.022 40.751  1.00 7.97  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A-2 C   1 
ATOM   1012 O O   . GLY A-2 1 24  ? 33.799 21.508 40.125  1.00 7.96  ? ? ? ? ? ? 27  GLY A-2 O   1 
ATOM   1013 N N   . TYR A-2 1 25  ? 34.902 21.182 42.066  1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 N   1 
ATOM   1014 C CA  . TYR A-2 1 25  ? 33.979 21.982 42.890  1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1015 C C   . TYR A-2 1 25  ? 33.960 23.442 42.460  1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 C   1 
ATOM   1016 O O   . TYR A-2 1 25  ? 32.883 24.020 42.295  1.00 8.07  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 O   1 
ATOM   1017 C CB  . TYR A-2 1 25  ? 34.317 21.875 44.384  1.00 7.88  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1018 C CG  . TYR A-2 1 25  ? 33.449 22.719 45.308  1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1019 C CD1 . TYR A-2 1 25  ? 32.215 22.243 45.767  1.00 7.82  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1020 C CD2 . TYR A-2 1 25  ? 33.873 23.988 45.749  1.00 7.80  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1021 C CE1 . TYR A-2 1 25  ? 31.422 23.004 46.621  1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1022 C CE2 . TYR A-2 1 25  ? 33.083 24.757 46.602  1.00 7.78  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1023 C CZ  . TYR A-2 1 25  ? 31.862 24.257 47.036  1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1024 O OH  . TYR A-2 1 25  ? 31.071 24.996 47.884  1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 28  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1025 N N   . GLU A-2 1 26  ? 35.145 24.029 42.285  1.00 8.14  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 N   1 
ATOM   1026 C CA  . GLU A-2 1 26  ? 35.231 25.447 41.961  1.00 8.24  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1027 C C   . GLU A-2 1 26  ? 34.797 25.782 40.529  1.00 8.32  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 C   1 
ATOM   1028 O O   . GLU A-2 1 26  ? 34.354 26.897 40.277  1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 O   1 
ATOM   1029 C CB  . GLU A-2 1 26  ? 36.580 26.076 42.367  1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1030 C CG  . GLU A-2 1 26  ? 37.837 25.566 41.682  1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1031 C CD  . GLU A-2 1 26  ? 39.099 26.248 42.195  1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1032 O OE1 . GLU A-2 1 26  ? 39.231 26.446 43.425  1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1033 O OE2 . GLU A-2 1 26  ? 39.966 26.595 41.365  1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1034 N N   . LEU A-2 1 27  ? 34.885 24.805 39.623  1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 N   1 
ATOM   1035 C CA  . LEU A-2 1 27  ? 34.351 24.940 38.261  1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1036 C C   . LEU A-2 1 27  ? 32.828 25.020 38.231  1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 C   1 
ATOM   1037 O O   . LEU A-2 1 27  ? 32.280 25.863 37.519  1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 O   1 
ATOM   1038 C CB  . LEU A-2 1 27  ? 34.845 23.820 37.337  1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1039 C CG  . LEU A-2 1 27  ? 36.005 24.163 36.393  1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1040 C CD1 . LEU A-2 1 27  ? 36.747 22.898 35.986  1.00 8.56  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1041 C CD2 . LEU A-2 1 27  ? 35.544 24.940 35.163  1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1042 N N   . VAL A-2 1 28  ? 32.158 24.159 39.005  1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 N   1 
ATOM   1043 C CA  . VAL A-2 1 28  ? 30.688 24.166 39.125  1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1044 C C   . VAL A-2 1 28  ? 30.196 25.517 39.673  1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 C   1 
ATOM   1045 O O   . VAL A-2 1 28  ? 29.204 26.070 39.179  1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 O   1 
ATOM   1046 C CB  . VAL A-2 1 28  ? 30.163 22.969 39.975  1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1047 C CG1 . VAL A-2 1 28  ? 28.654 23.042 40.205  1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1048 C CG2 . VAL A-2 1 28  ? 30.513 21.641 39.312  1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 31  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1049 N N   . GLN A-2 1 29  ? 30.916 26.052 40.661  1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 32  GLN A-2 N   1 
ATOM   1050 C CA  . GLN A-2 1 29  ? 30.568 27.339 41.289  1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 32  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1051 C C   . GLN A-2 1 29  ? 30.796 28.531 40.370  1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 32  GLN A-2 C   1 
ATOM   1052 O O   . GLN A-2 1 29  ? 30.005 29.473 40.380  1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 32  GLN A-2 O   1 
ATOM   1053 C CB  . GLN A-2 1 29  ? 31.303 27.530 42.622  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 32  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1054 C CG  . GLN A-2 1 29  ? 30.977 26.490 43.698  1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 32  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1055 C CD  . GLN A-2 1 29  ? 29.535 26.528 44.188  1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 32  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1056 O OE1 . GLN A-2 1 29  ? 28.829 27.526 44.040  1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 32  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1057 N NE2 . GLN A-2 1 29  ? 29.098 25.435 44.786  1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 32  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1058 N N   . THR A-2 1 30  ? 31.867 28.474 39.578  1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 33  THR A-2 N   1 
ATOM   1059 C CA  . THR A-2 1 30  ? 32.162 29.476 38.543  1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 33  THR A-2 CA  1 
ATOM   1060 C C   . THR A-2 1 30  ? 31.097 29.451 37.441  1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 33  THR A-2 C   1 
ATOM   1061 O O   . THR A-2 1 30  ? 30.730 30.494 36.906  1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 33  THR A-2 O   1 
ATOM   1062 C CB  . THR A-2 1 30  ? 33.579 29.265 37.957  1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 33  THR A-2 CB  1 
ATOM   1063 O OG1 . THR A-2 1 30  ? 34.521 29.170 39.032  1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 33  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1064 C CG2 . THR A-2 1 30  ? 34.003 30.420 37.051  1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 33  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1065 N N   . LEU A-2 1 31  ? 30.594 28.253 37.144  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A-2 N   1 
ATOM   1066 C CA  . LEU A-2 1 31  ? 29.559 28.022 36.136  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1067 C C   . LEU A-2 1 31  ? 28.210 28.593 36.606  1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A-2 C   1 
ATOM   1068 O O   . LEU A-2 1 31  ? 27.527 29.285 35.841  1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A-2 O   1 
ATOM   1069 C CB  . LEU A-2 1 31  ? 29.464 26.518 35.842  1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1070 C CG  . LEU A-2 1 31  ? 29.488 25.836 34.466  1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1071 C CD1 . LEU A-2 1 31  ? 30.277 26.545 33.372  1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1072 C CD2 . LEU A-2 1 31  ? 30.032 24.432 34.651  1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 34  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1073 N N   . ARG A-2 1 32  ? 27.852 28.319 37.861  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A-2 N   1 
ATOM   1074 C CA  . ARG A-2 1 32  ? 26.645 28.876 38.485  1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1075 C C   . ARG A-2 1 32  ? 26.656 30.412 38.481  1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A-2 C   1 
ATOM   1076 O O   . ARG A-2 1 32  ? 25.661 31.039 38.102  1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A-2 O   1 
ATOM   1077 C CB  . ARG A-2 1 32  ? 26.460 28.342 39.914  1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1078 C CG  . ARG A-2 1 32  ? 26.092 26.865 40.015  1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1079 C CD  . ARG A-2 1 32  ? 25.601 26.512 41.411  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1080 N NE  . ARG A-2 1 32  ? 25.920 25.131 41.796  1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1081 C CZ  . ARG A-2 1 32  ? 25.186 24.052 41.506  1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1082 N NH1 . ARG A-2 1 32  ? 24.057 24.149 40.803  1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1083 N NH2 . ARG A-2 1 32  ? 25.589 22.858 41.919  1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 35  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1084 N N   . GLU A-2 1 33  ? 27.798 30.992 38.865  1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 36  GLU A-2 N   1 
ATOM   1085 C CA  . GLU A-2 1 33  ? 28.015 32.447 38.903  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 36  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1086 C C   . GLU A-2 1 33  ? 27.994 33.137 37.534  1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 36  GLU A-2 C   1 
ATOM   1087 O O   . GLU A-2 1 33  ? 27.827 34.366 37.456  1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 36  GLU A-2 O   1 
ATOM   1088 C CB  . GLU A-2 1 33  ? 29.336 32.766 39.606  1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 36  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1089 C CG  . GLU A-2 1 33  ? 29.209 33.064 41.091  1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 36  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1090 C CD  . GLU A-2 1 33  ? 30.556 33.243 41.773  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 36  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1091 O OE1 . GLU A-2 1 33  ? 31.445 33.900 41.184  1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 36  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1092 O OE2 . GLU A-2 1 33  ? 30.734 32.720 42.903  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 36  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1093 N N   . ALA A-2 1 34  ? 28.180 32.346 36.474  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 37  ALA A-2 N   1 
ATOM   1094 C CA  . ALA A-2 1 34  ? 28.116 32.823 35.090  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 37  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1095 C C   . ALA A-2 1 34  ? 26.685 32.807 34.544  1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 37  ALA A-2 C   1 
ATOM   1096 O O   . ALA A-2 1 34  ? 26.401 33.427 33.510  1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 37  ALA A-2 O   1 
ATOM   1097 C CB  . ALA A-2 1 34  ? 29.039 32.002 34.203  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 37  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1098 N N   . GLY A-2 1 35  ? 25.793 32.104 35.246  1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 38  GLY A-2 N   1 
ATOM   1099 C CA  . GLY A-2 1 35  ? 24.379 32.028 34.867  1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 38  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1100 C C   . GLY A-2 1 35  ? 23.762 30.639 34.872  1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 38  GLY A-2 C   1 
ATOM   1101 O O   . GLY A-2 1 35  ? 22.537 30.506 34.814  1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 38  GLY A-2 O   1 
ATOM   1102 N N   . PHE A-2 1 36  ? 24.607 29.611 34.943  1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 N   1 
ATOM   1103 C CA  . PHE A-2 1 36  ? 24.163 28.222 34.970  1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1104 C C   . PHE A-2 1 36  ? 23.628 27.848 36.368  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 C   1 
ATOM   1105 O O   . PHE A-2 1 36  ? 24.188 27.003 37.075  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 O   1 
ATOM   1106 C CB  . PHE A-2 1 36  ? 25.291 27.288 34.490  1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1107 C CG  . PHE A-2 1 36  ? 25.762 27.566 33.080  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1108 C CD1 . PHE A-2 1 36  ? 25.128 26.971 31.985  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1109 C CD2 . PHE A-2 1 36  ? 26.843 28.424 32.838  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1110 C CE1 . PHE A-2 1 36  ? 25.559 27.228 30.684  1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1111 C CE2 . PHE A-2 1 36  ? 27.275 28.684 31.544  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1112 C CZ  . PHE A-2 1 36  ? 26.635 28.083 30.466  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 39  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1113 N N   . ASP A-2 1 37  ? 22.528 28.502 36.743  1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 40  ASP A-2 N   1 
ATOM   1114 C CA  . ASP A-2 1 37  ? 21.889 28.364 38.054  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 40  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1115 C C   . ASP A-2 1 37  ? 21.314 26.975 38.281  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 40  ASP A-2 C   1 
ATOM   1116 O O   . ASP A-2 1 37  ? 21.330 26.472 39.407  1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 40  ASP A-2 O   1 
ATOM   1117 C CB  . ASP A-2 1 37  ? 20.751 29.385 38.196  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 40  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1118 C CG  . ASP A-2 1 37  ? 21.232 30.821 38.137  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 40  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1119 O OD1 . ASP A-2 1 37  ? 21.909 31.263 39.093  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 40  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1120 O OD2 . ASP A-2 1 37  ? 20.927 31.505 37.135  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 40  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1121 N N   . THR A-2 1 38  ? 20.818 26.366 37.205  1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 41  THR A-2 N   1 
ATOM   1122 C CA  . THR A-2 1 38  ? 20.016 25.142 37.278  1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 41  THR A-2 CA  1 
ATOM   1123 C C   . THR A-2 1 38  ? 20.752 23.846 36.883  1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 41  THR A-2 C   1 
ATOM   1124 O O   . THR A-2 1 38  ? 20.113 22.855 36.504  1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 41  THR A-2 O   1 
ATOM   1125 C CB  . THR A-2 1 38  ? 18.709 25.291 36.459  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 41  THR A-2 CB  1 
ATOM   1126 O OG1 . THR A-2 1 38  ? 19.014 25.777 35.144  1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 41  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1127 C CG2 . THR A-2 1 38  ? 17.740 26.251 37.149  1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 41  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1128 N N   . ILE A-2 1 39  ? 22.084 23.849 36.974  1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A-2 N   1 
ATOM   1129 C CA  . ILE A-2 1 39  ? 22.865 22.626 36.739  1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1130 C C   . ILE A-2 1 39  ? 22.875 21.768 38.006  1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A-2 C   1 
ATOM   1131 O O   . ILE A-2 1 39  ? 23.292 22.223 39.084  1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A-2 O   1 
ATOM   1132 C CB  . ILE A-2 1 39  ? 24.298 22.871 36.166  1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1133 C CG1 . ILE A-2 1 39  ? 25.093 23.874 37.019  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1134 C CG2 . ILE A-2 1 39  ? 24.216 23.295 34.696  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1135 C CD1 . ILE A-2 1 39  ? 26.574 23.948 36.705  1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 42  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1136 N N   . VAL A-2 1 40  ? 22.376 20.540 37.866  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A-2 N   1 
ATOM   1137 C CA  . VAL A-2 1 40  ? 22.216 19.625 39.005  1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1138 C C   . VAL A-2 1 40  ? 23.562 19.026 39.418  1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A-2 C   1 
ATOM   1139 O O   . VAL A-2 1 40  ? 23.917 19.045 40.599  1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A-2 O   1 
ATOM   1140 C CB  . VAL A-2 1 40  ? 21.107 18.553 38.761  1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1141 C CG1 . VAL A-2 1 40  ? 21.447 17.617 37.601  1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1142 C CG2 . VAL A-2 1 40  ? 20.806 17.772 40.038  1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 43  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1143 N N   . GLY A-2 1 42  ? 25.330 16.452 39.687  1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 N   1 
ATOM   1144 C CA  . GLY A-2 1 42  ? 26.624 15.954 39.212  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1145 C C   . GLY A-2 1 42  ? 26.667 15.701 37.712  1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 C   1 
ATOM   1146 O O   . GLY A-2 1 42  ? 27.023 14.606 37.273  1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 45  GLY A-2 O   1 
ATOM   1147 N N   . THR A-2 1 43  ? 26.306 16.727 36.938  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 46  THR A-2 N   1 
ATOM   1148 C CA  . THR A-2 1 43  ? 26.247 16.675 35.466  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 46  THR A-2 CA  1 
ATOM   1149 C C   . THR A-2 1 43  ? 27.499 17.249 34.799  1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 46  THR A-2 C   1 
ATOM   1150 O O   . THR A-2 1 43  ? 27.701 17.075 33.590  1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 46  THR A-2 O   1 
ATOM   1151 C CB  . THR A-2 1 43  ? 25.010 17.425 34.932  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 46  THR A-2 CB  1 
ATOM   1152 O OG1 . THR A-2 1 43  ? 24.753 18.571 35.755  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 46  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1153 C CG2 . THR A-2 1 43  ? 23.780 16.518 34.948  1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 46  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1154 N N   . ILE A-2 1 44  ? 28.338 17.908 35.603  1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 N   1 
ATOM   1155 C CA  . ILE A-2 1 44  ? 29.545 18.599 35.140  1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1156 C C   . ILE A-2 1 44  ? 30.774 17.681 35.102  1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 C   1 
ATOM   1157 O O   . ILE A-2 1 44  ? 31.542 17.713 34.135  1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 O   1 
ATOM   1158 C CB  . ILE A-2 1 44  ? 29.810 19.886 35.981  1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1159 C CG1 . ILE A-2 1 44  ? 28.633 20.886 35.886  1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1160 C CG2 . ILE A-2 1 44  ? 31.140 20.551 35.629  1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1161 C CD1 . ILE A-2 1 44  ? 28.135 21.233 34.487  1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 47  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1162 N N   . TYR A-2 1 45  ? 30.949 16.867 36.144  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 N   1 
ATOM   1163 C CA  . TYR A-2 1 45  ? 32.086 15.947 36.221  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1164 C C   . TYR A-2 1 45  ? 32.120 14.865 35.114  1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 C   1 
ATOM   1165 O O   . TYR A-2 1 45  ? 33.217 14.474 34.709  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 O   1 
ATOM   1166 C CB  . TYR A-2 1 45  ? 32.236 15.324 37.616  1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1167 C CG  . TYR A-2 1 45  ? 33.676 15.212 38.077  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1168 C CD1 . TYR A-2 1 45  ? 34.502 14.186 37.613  1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1169 C CD2 . TYR A-2 1 45  ? 34.214 16.134 38.977  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1170 C CE1 . TYR A-2 1 45  ? 35.827 14.082 38.024  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1171 C CE2 . TYR A-2 1 45  ? 35.535 16.043 39.395  1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1172 C CZ  . TYR A-2 1 45  ? 36.342 15.009 38.912  1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1173 O OH  . TYR A-2 1 45  ? 37.656 14.898 39.318  1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 48  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1174 N N   . PRO A-2 1 46  ? 30.943 14.378 34.629  1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 49  PRO A-2 N   1 
ATOM   1175 C CA  . PRO A-2 1 46  ? 30.965 13.561 33.401  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 49  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1176 C C   . PRO A-2 1 46  ? 31.634 14.241 32.199  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 49  PRO A-2 C   1 
ATOM   1177 O O   . PRO A-2 1 46  ? 32.382 13.577 31.465  1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 49  PRO A-2 O   1 
ATOM   1178 C CB  . PRO A-2 1 46  ? 29.483 13.315 33.118  1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 49  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1179 C CG  . PRO A-2 1 46  ? 28.864 13.300 34.464  1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 49  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1180 C CD  . PRO A-2 1 46  ? 29.619 14.306 35.285  1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 49  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1181 N N   . LEU A-2 1 47  ? 31.374 15.543 32.014  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 N   1 
ATOM   1182 C CA  . LEU A-2 1 47  ? 32.040 16.348 30.982  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1183 C C   . LEU A-2 1 47  ? 33.555 16.478 31.225  1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 C   1 
ATOM   1184 O O   . LEU A-2 1 47  ? 34.352 16.299 30.293  1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 O   1 
ATOM   1185 C CB  . LEU A-2 1 47  ? 31.373 17.727 30.840  1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1186 C CG  . LEU A-2 1 47  ? 31.995 18.809 29.941  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1187 C CD1 . LEU A-2 1 47  ? 31.961 18.407 28.469  1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1188 C CD2 . LEU A-2 1 47  ? 31.299 20.146 30.159  1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1189 N N   . LEU A-2 1 48  ? 33.941 16.767 32.470  1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 N   1 
ATOM   1190 C CA  . LEU A-2 1 48  ? 35.350 16.815 32.866  1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1191 C C   . LEU A-2 1 48  ? 36.046 15.477 32.634  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 C   1 
ATOM   1192 O O   . LEU A-2 1 48  ? 37.191 15.449 32.182  1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 O   1 
ATOM   1193 C CB  . LEU A-2 1 48  ? 35.511 17.256 34.328  1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1194 C CG  . LEU A-2 1 48  ? 35.122 18.682 34.747  1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1195 C CD1 . LEU A-2 1 48  ? 35.207 18.819 36.264  1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1196 C CD2 . LEU A-2 1 48  ? 35.981 19.741 34.068  1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 51  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1197 N N   . GLN A-2 1 49  ? 35.339 14.385 32.930  1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 N   1 
ATOM   1198 C CA  . GLN A-2 1 49  ? 35.816 13.017 32.701  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1199 C C   . GLN A-2 1 49  ? 36.111 12.767 31.215  1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 C   1 
ATOM   1200 O O   . GLN A-2 1 49  ? 37.149 12.192 30.882  1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 O   1 
ATOM   1201 C CB  . GLN A-2 1 49  ? 34.780 12.008 33.209  1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1202 C CG  . GLN A-2 1 49  ? 35.342 10.675 33.677  1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1203 C CD  . GLN A-2 1 49  ? 35.079 10.405 35.149  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1204 O OE1 . GLN A-2 1 49  ? 33.955 10.572 35.640  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1205 N NE2 . GLN A-2 1 49  ? 36.109 9.966  35.859  1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 52  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1206 N N   . LYS A-2 1 50  ? 35.195 13.220 30.347  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 N   1 
ATOM   1207 C CA  . LYS A-2 1 50  ? 35.294 13.075 28.894  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1208 C C   . LYS A-2 1 50  ? 36.490 13.829 28.315  1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 C   1 
ATOM   1209 O O   . LYS A-2 1 50  ? 37.260 13.258 27.540  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 O   1 
ATOM   1210 C CB  . LYS A-2 1 50  ? 33.991 13.510 28.216  1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1211 C CG  . LYS A-2 1 50  ? 33.885 13.154 26.733  1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1212 C CD  . LYS A-2 1 50  ? 32.471 13.349 26.205  1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1213 C CE  . LYS A-2 1 50  ? 32.211 14.785 25.776  1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1214 N NZ  . LYS A-2 1 50  ? 30.884 15.273 26.250  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 53  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1215 N N   . LEU A-2 1 51  ? 36.626 15.099 28.706  1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 N   1 
ATOM   1216 C CA  . LEU A-2 1 51  ? 37.725 15.975 28.306  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1217 C C   . LEU A-2 1 51  ? 39.101 15.455 28.739  1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 C   1 
ATOM   1218 O O   . LEU A-2 1 51  ? 40.052 15.530 27.966  1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 O   1 
ATOM   1219 C CB  . LEU A-2 1 51  ? 37.495 17.381 28.874  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1220 C CG  . LEU A-2 1 51  ? 36.714 18.533 28.218  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1221 C CD1 . LEU A-2 1 51  ? 35.645 18.128 27.207  1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1222 C CD2 . LEU A-2 1 51  ? 36.105 19.378 29.328  1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 54  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1223 N N   . GLU A-2 1 52  ? 39.207 14.932 29.965  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 N   1 
ATOM   1224 C CA  . GLU A-2 1 52  ? 40.471 14.352 30.458  1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1225 C C   . GLU A-2 1 52  ? 40.879 13.110 29.653  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 C   1 
ATOM   1226 O O   . GLU A-2 1 52  ? 42.042 12.974 29.257  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 O   1 
ATOM   1227 C CB  . GLU A-2 1 52  ? 40.397 14.027 31.960  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1228 C CG  . GLU A-2 1 52  ? 41.752 13.699 32.590  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1229 C CD  . GLU A-2 1 52  ? 41.682 13.200 34.031  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1230 O OE1 . GLU A-2 1 52  ? 40.569 12.984 34.570  1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1231 O OE2 . GLU A-2 1 52  ? 42.766 13.021 34.639  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 55  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1232 N N   . LYS A-2 1 53  ? 39.910 12.225 29.419  1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 N   1 
ATOM   1233 C CA  . LYS A-2 1 53  ? 40.092 11.008 28.620  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1234 C C   . LYS A-2 1 53  ? 40.407 11.337 27.149  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 C   1 
ATOM   1235 O O   . LYS A-2 1 53  ? 41.231 10.661 26.522  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 O   1 
ATOM   1236 C CB  . LYS A-2 1 53  ? 38.867 10.080 28.795  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1237 C CG  . LYS A-2 1 53  ? 38.833 8.811  27.949  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1238 C CD  . LYS A-2 1 53  ? 37.809 8.982  26.836  1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1239 C CE  . LYS A-2 1 53  ? 38.298 8.445  25.502  1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1240 N NZ  . LYS A-2 1 53  ? 37.503 9.041  24.390  1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1241 N N   . ASN A-2 1 54  ? 39.773 12.392 26.626  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 57  ASN A-2 N   1 
ATOM   1242 C CA  . ASN A-2 1 54  ? 40.080 12.946 25.296  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 57  ASN A-2 CA  1 
ATOM   1243 C C   . ASN A-2 1 54  ? 41.463 13.601 25.181  1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 57  ASN A-2 C   1 
ATOM   1244 O O   . ASN A-2 1 54  ? 41.877 13.985 24.079  1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 57  ASN A-2 O   1 
ATOM   1245 C CB  . ASN A-2 1 54  ? 39.024 13.984 24.889  1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 57  ASN A-2 CB  1 
ATOM   1246 C CG  . ASN A-2 1 54  ? 37.718 13.365 24.426  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 57  ASN A-2 CG  1 
ATOM   1247 O OD1 . ASN A-2 1 54  ? 37.612 12.150 24.215  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 57  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1248 N ND2 . ASN A-2 1 54  ? 36.702 14.214 24.265  1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 57  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1249 N N   . GLN A-2 1 55  ? 42.154 13.738 26.318  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A-2 N   1 
ATOM   1250 C CA  . GLN A-2 1 55  ? 43.450 14.428 26.435  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1251 C C   . GLN A-2 1 55  ? 43.377 15.915 26.035  1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A-2 C   1 
ATOM   1252 O O   . GLN A-2 1 55  ? 44.331 16.469 25.494  1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A-2 O   1 
ATOM   1253 C CB  . GLN A-2 1 55  ? 44.571 13.675 25.679  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1254 C CG  . GLN A-2 1 55  ? 44.996 12.350 26.305  1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1255 C CD  . GLN A-2 1 55  ? 45.918 11.531 25.411  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1256 O OE1 . GLN A-2 1 55  ? 46.850 12.060 24.791  1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1257 N NE2 . GLN A-2 1 55  ? 45.667 10.225 25.346  1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 58  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1258 N N   . TRP A-2 1 56  ? 42.233 16.545 26.308  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A-2 N   1 
ATOM   1259 C CA  . TRP A-2 1 56  ? 42.045 17.983 26.092  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A-2 CA  1 
ATOM   1260 C C   . TRP A-2 1 56  ? 42.466 18.747 27.342  1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A-2 C   1 
ATOM   1261 O O   . TRP A-2 1 56  ? 43.023 19.842 27.260  1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A-2 O   1 
ATOM   1262 C CB  . TRP A-2 1 56  ? 40.584 18.294 25.754  1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A-2 CB  1 
ATOM   1263 C CG  . TRP A-2 1 56  ? 40.075 17.744 24.430  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A-2 CG  1 
ATOM   1264 C CD1 . TRP A-2 1 56  ? 40.729 16.901 23.566  1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A-2 CD1 1 
ATOM   1265 C CD2 . TRP A-2 1 56  ? 38.781 17.974 23.854  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A-2 CD2 1 
ATOM   1266 N NE1 . TRP A-2 1 56  ? 39.930 16.609 22.488  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A-2 NE1 1 
ATOM   1267 C CE2 . TRP A-2 1 56  ? 38.729 17.251 22.637  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A-2 CE2 1 
ATOM   1268 C CE3 . TRP A-2 1 56  ? 37.664 18.728 24.242  1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A-2 CE3 1 
ATOM   1269 C CZ2 . TRP A-2 1 56  ? 37.597 17.256 21.806  1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   1270 C CZ3 . TRP A-2 1 56  ? 36.533 18.734 23.412  1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   1271 C CH2 . TRP A-2 1 56  ? 36.515 18.005 22.207  1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 59  TRP A-2 CH2 1 
ATOM   1272 N N   . ILE A-2 1 57  ? 42.179 18.159 28.502  1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 N   1 
ATOM   1273 C CA  . ILE A-2 1 57  ? 42.601 18.693 29.801  1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1274 C C   . ILE A-2 1 57  ? 43.354 17.622 30.599  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 C   1 
ATOM   1275 O O   . ILE A-2 1 57  ? 43.290 16.435 30.267  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 O   1 
ATOM   1276 C CB  . ILE A-2 1 57  ? 41.411 19.265 30.623  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1277 C CG1 . ILE A-2 1 57  ? 40.403 18.161 30.987  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1278 C CG2 . ILE A-2 1 57  ? 40.755 20.430 29.885  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1279 C CD1 . ILE A-2 1 57  ? 39.374 18.548 32.031  1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 60  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1280 N N   . ARG A-2 1 58  ? 44.070 18.045 31.637  1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A-2 N   1 
ATOM   1281 C CA  . ARG A-2 1 58  ? 44.722 17.111 32.550  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1282 C C   . ARG A-2 1 58  ? 44.441 17.444 34.008  1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A-2 C   1 
ATOM   1283 O O   . ARG A-2 1 58  ? 44.378 18.621 34.383  1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A-2 O   1 
ATOM   1284 C CB  . ARG A-2 1 58  ? 46.231 17.006 32.275  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1285 C CG  . ARG A-2 1 58  ? 47.068 18.258 32.526  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1286 C CD  . ARG A-2 1 58  ? 48.502 18.044 32.066  1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1287 N NE  . ARG A-2 1 58  ? 49.228 17.046 32.863  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1288 C CZ  . ARG A-2 1 58  ? 50.363 17.273 33.532  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1289 N NH1 . ARG A-2 1 58  ? 50.940 18.469 33.520  1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1290 N NH2 . ARG A-2 1 58  ? 50.935 16.292 34.222  1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1291 N N   . GLY A-2 1 59  ? 44.265 16.394 34.812  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 62  GLY A-2 N   1 
ATOM   1292 C CA  . GLY A-2 1 59  ? 44.045 16.519 36.253  1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 62  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1293 C C   . GLY A-2 1 59  ? 45.281 16.144 37.044  1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 62  GLY A-2 C   1 
ATOM   1294 O O   . GLY A-2 1 59  ? 45.805 15.039 36.898  1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 62  GLY A-2 O   1 
ATOM   1295 N N   . ASP A-2 1 60  ? 45.750 17.080 37.867  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 63  ASP A-2 N   1 
ATOM   1296 C CA  . ASP A-2 1 60  ? 46.908 16.866 38.745  1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 63  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1297 C C   . ASP A-2 1 60  ? 46.578 17.272 40.181  1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 63  ASP A-2 C   1 
ATOM   1298 O O   . ASP A-2 1 60  ? 45.908 18.285 40.410  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 63  ASP A-2 O   1 
ATOM   1299 C CB  . ASP A-2 1 60  ? 48.135 17.641 38.240  1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 63  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1300 C CG  . ASP A-2 1 60  ? 48.582 17.201 36.851  1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 63  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1301 O OD1 . ASP A-2 1 60  ? 49.094 16.071 36.696  1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 63  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1302 O OD2 . ASP A-2 1 60  ? 48.426 17.994 35.907  1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 63  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1303 N N   . MET A-2 1 61  ? 47.047 16.472 41.137  1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 64  MET A-2 N   1 
ATOM   1304 C CA  . MET A-2 1 61  ? 46.770 16.693 42.557  1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 64  MET A-2 CA  1 
ATOM   1305 C C   . MET A-2 1 61  ? 47.711 17.741 43.150  1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 64  MET A-2 C   1 
ATOM   1306 O O   . MET A-2 1 61  ? 48.934 17.593 43.074  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 64  MET A-2 O   1 
ATOM   1307 C CB  . MET A-2 1 61  ? 46.886 15.378 43.342  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 64  MET A-2 CB  1 
ATOM   1308 C CG  . MET A-2 1 61  ? 45.868 14.300 42.981  1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 64  MET A-2 CG  1 
ATOM   1309 S SD  . MET A-2 1 61  ? 44.124 14.717 43.220  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 64  MET A-2 SD  1 
ATOM   1310 C CE  . MET A-2 1 61  ? 44.076 15.232 44.938  1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 64  MET A-2 CE  1 
ATOM   1311 N N   . ARG A-2 1 62  ? 47.127 18.799 43.720  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A-2 N   1 
ATOM   1312 C CA  . ARG A-2 1 62  ? 47.873 19.870 44.410  1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1313 C C   . ARG A-2 1 62  ? 47.021 20.595 45.486  1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A-2 C   1 
ATOM   1314 O O   . ARG A-2 1 62  ? 45.785 20.497 45.446  1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A-2 O   1 
ATOM   1315 C CB  . ARG A-2 1 62  ? 48.540 20.842 43.405  1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1316 C CG  . ARG A-2 1 62  ? 47.631 21.736 42.578  1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1317 C CD  . ARG A-2 1 62  ? 48.437 22.897 42.009  1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1318 N NE  . ARG A-2 1 62  ? 47.705 23.732 41.051  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1319 C CZ  . ARG A-2 1 62  ? 47.028 24.844 41.353  1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1320 N NH1 . ARG A-2 1 62  ? 46.943 25.285 42.606  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1321 N NH2 . ARG A-2 1 62  ? 46.420 25.526 40.391  1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 65  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1322 N N   . PRO A-2 1 63  ? 47.671 21.306 46.453  1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 66  PRO A-2 N   1 
ATOM   1323 C CA  . PRO A-2 1 63  ? 46.901 21.870 47.576  1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 66  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1324 C C   . PRO A-2 1 63  ? 46.007 23.064 47.235  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 66  PRO A-2 C   1 
ATOM   1325 O O   . PRO A-2 1 63  ? 46.488 24.075 46.710  1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 66  PRO A-2 O   1 
ATOM   1326 C CB  . PRO A-2 1 63  ? 47.988 22.280 48.593  1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 66  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1327 C CG  . PRO A-2 1 63  ? 49.236 21.593 48.152  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 66  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1328 C CD  . PRO A-2 1 63  ? 49.120 21.511 46.659  1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 66  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1329 N N   . SER A-2 1 64  ? 44.717 22.932 47.557  1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 67  SER A-2 N   1 
ATOM   1330 C CA  . SER A-2 1 64  ? 43.738 24.023 47.462  1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 67  SER A-2 CA  1 
ATOM   1331 C C   . SER A-2 1 64  ? 44.041 25.143 48.498  1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 67  SER A-2 C   1 
ATOM   1332 O O   . SER A-2 1 64  ? 44.879 24.932 49.389  1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 67  SER A-2 O   1 
ATOM   1333 C CB  . SER A-2 1 64  ? 42.308 23.466 47.597  1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 67  SER A-2 CB  1 
ATOM   1334 O OG  . SER A-2 1 64  ? 42.061 22.966 48.897  1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 67  SER A-2 OG  1 
ATOM   1335 N N   . PRO A-2 1 65  ? 43.380 26.334 48.387  1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 68  PRO A-2 N   1 
ATOM   1336 C CA  . PRO A-2 1 65  ? 43.802 27.462 49.240  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 68  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1337 C C   . PRO A-2 1 65  ? 43.594 27.258 50.748  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 68  PRO A-2 C   1 
ATOM   1338 O O   . PRO A-2 1 65  ? 44.183 27.991 51.544  1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 68  PRO A-2 O   1 
ATOM   1339 C CB  . PRO A-2 1 65  ? 42.946 28.637 48.733  1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 68  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1340 C CG  . PRO A-2 1 65  ? 42.462 28.221 47.384  1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 68  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1341 C CD  . PRO A-2 1 65  ? 42.264 26.740 47.508  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 68  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1342 N N   . ASP A-2 1 66  ? 42.778 26.274 51.128  1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 69  ASP A-2 N   1 
ATOM   1343 C CA  . ASP A-2 1 66  ? 42.601 25.918 52.540  1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 69  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1344 C C   . ASP A-2 1 66  ? 43.631 24.903 53.038  1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 69  ASP A-2 C   1 
ATOM   1345 O O   . ASP A-2 1 66  ? 43.868 24.804 54.244  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 69  ASP A-2 O   1 
ATOM   1346 C CB  . ASP A-2 1 66  ? 41.180 25.415 52.817  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 69  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1347 C CG  . ASP A-2 1 66  ? 40.123 26.452 52.496  1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 69  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1348 O OD1 . ASP A-2 1 66  ? 39.711 26.522 51.316  1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 69  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1349 O OD2 . ASP A-2 1 66  ? 39.720 27.202 53.416  1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 69  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1350 N N   . GLY A-2 1 67  ? 44.235 24.155 52.115  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 70  GLY A-2 N   1 
ATOM   1351 C CA  . GLY A-2 1 67  ? 45.183 23.099 52.473  1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 70  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1352 C C   . GLY A-2 1 67  ? 44.997 21.602 52.253  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 70  GLY A-2 C   1 
ATOM   1353 O O   . GLY A-2 1 67  ? 45.940 20.841 52.489  1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 70  GLY A-2 O   1 
ATOM   1354 N N   . PRO A-2 1 68  ? 43.785 21.163 51.825  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 N   1 
ATOM   1355 C CA  . PRO A-2 1 68  ? 43.537 19.847 51.210  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1356 C C   . PRO A-2 1 68  ? 43.849 19.749 49.719  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 C   1 
ATOM   1357 O O   . PRO A-2 1 68  ? 43.600 20.696 48.964  1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 O   1 
ATOM   1358 C CB  . PRO A-2 1 68  ? 42.041 19.631 51.443  1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1359 C CG  . PRO A-2 1 68  ? 41.776 20.354 52.714  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1360 C CD  . PRO A-2 1 68  ? 42.620 21.591 52.629  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 71  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1361 N N   . ASP A-2 1 69  ? 44.399 18.600 49.324  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 N   1 
ATOM   1362 C CA  . ASP A-2 1 69  ? 44.732 18.309 47.934  1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1363 C C   . ASP A-2 1 69  ? 43.478 18.085 47.097  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 C   1 
ATOM   1364 O O   . ASP A-2 1 69  ? 42.611 17.273 47.448  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 O   1 
ATOM   1365 C CB  . ASP A-2 1 69  ? 45.660 17.090 47.832  1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1366 C CG  . ASP A-2 1 69  ? 47.127 17.432 48.066  1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1367 O OD1 . ASP A-2 1 69  ? 47.507 18.625 48.032  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1368 O OD2 . ASP A-2 1 69  ? 47.912 16.485 48.280  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 72  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1369 N N   . ARG A-2 1 70  ? 43.395 18.827 45.998  1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 N   1 
ATOM   1370 C CA  . ARG A-2 1 70  ? 42.314 18.692 45.035  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1371 C C   . ARG A-2 1 70  ? 42.908 18.421 43.657  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 C   1 
ATOM   1372 O O   . ARG A-2 1 70  ? 44.077 18.730 43.412  1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 O   1 
ATOM   1373 C CB  . ARG A-2 1 70  ? 41.443 19.957 45.025  1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1374 C CG  . ARG A-2 1 70  ? 40.592 20.187 46.278  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1375 C CD  . ARG A-2 1 70  ? 39.333 19.323 46.299  1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1376 N NE  . ARG A-2 1 70  ? 38.744 19.233 47.633  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1377 C CZ  . ARG A-2 1 70  ? 39.116 18.363 48.575  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1378 N NH1 . ARG A-2 1 70  ? 40.089 17.485 48.351  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1379 N NH2 . ARG A-2 1 70  ? 38.515 18.368 49.757  1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 73  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1380 N N   . LYS A-2 1 71  ? 42.109 17.824 42.777  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A-2 N   1 
ATOM   1381 C CA  . LYS A-2 1 71  ? 42.522 17.549 41.406  1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1382 C C   . LYS A-2 1 71  ? 42.254 18.763 40.511  1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A-2 C   1 
ATOM   1383 O O   . LYS A-2 1 71  ? 41.127 18.978 40.069  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A-2 O   1 
ATOM   1384 C CB  . LYS A-2 1 71  ? 41.812 16.301 40.867  1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1385 C CG  . LYS A-2 1 71  ? 42.447 15.731 39.609  1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1386 C CD  . LYS A-2 1 71  ? 41.471 14.877 38.815  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1387 C CE  . LYS A-2 1 71  ? 41.702 13.394 39.036  1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1388 N NZ  . LYS A-2 1 71  ? 41.172 12.634 37.870  1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 74  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1389 N N   . TYR A-2 1 72  ? 43.305 19.544 40.253  1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A-2 N   1 
ATOM   1390 C CA  . TYR A-2 1 72  ? 43.214 20.731 39.405  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1391 C C   . TYR A-2 1 72  ? 43.302 20.379 37.923  1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A-2 C   1 
ATOM   1392 O O   . TYR A-2 1 72  ? 44.205 19.659 37.495  1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A-2 O   1 
ATOM   1393 C CB  . TYR A-2 1 72  ? 44.304 21.741 39.767  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1394 C CG  . TYR A-2 1 72  ? 43.986 22.609 40.958  1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1395 C CD1 . TYR A-2 1 72  ? 44.316 22.198 42.255  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1396 C CD2 . TYR A-2 1 72  ? 43.366 23.850 40.795  1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1397 C CE1 . TYR A-2 1 72  ? 44.043 22.998 43.358  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1398 C CE2 . TYR A-2 1 72  ? 43.078 24.656 41.890  1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1399 C CZ  . TYR A-2 1 72  ? 43.422 24.224 43.170  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1400 O OH  . TYR A-2 1 72  ? 43.139 25.016 44.260  1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 75  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1401 N N   . PHE A-2 1 73  ? 42.351 20.895 37.152  1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 N   1 
ATOM   1402 C CA  . PHE A-2 1 73  ? 42.324 20.702 35.711  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1403 C C   . PHE A-2 1 73  ? 42.955 21.888 34.984  1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 C   1 
ATOM   1404 O O   . PHE A-2 1 73  ? 42.633 23.045 35.267  1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 O   1 
ATOM   1405 C CB  . PHE A-2 1 73  ? 40.893 20.462 35.216  1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1406 C CG  . PHE A-2 1 73  ? 40.242 19.241 35.802  1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1407 C CD1 . PHE A-2 1 73  ? 40.588 17.957 35.353  1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1408 C CD2 . PHE A-2 1 73  ? 39.276 19.364 36.807  1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1409 C CE1 . PHE A-2 1 73  ? 39.989 16.828 35.896  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1410 C CE2 . PHE A-2 1 73  ? 38.674 18.233 37.350  1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1411 C CZ  . PHE A-2 1 73  ? 39.030 16.967 36.894  1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 76  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1412 N N   . SER A-2 1 74  ? 43.872 21.577 34.070  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 77  SER A-2 N   1 
ATOM   1413 C CA  . SER A-2 1 74  ? 44.515 22.560 33.184  1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 77  SER A-2 CA  1 
ATOM   1414 C C   . SER A-2 1 74  ? 44.480 22.053 31.738  1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 77  SER A-2 C   1 
ATOM   1415 O O   . SER A-2 1 74  ? 44.424 20.836 31.504  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 77  SER A-2 O   1 
ATOM   1416 C CB  . SER A-2 1 74  ? 45.955 22.818 33.622  1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 77  SER A-2 CB  1 
ATOM   1417 O OG  . SER A-2 1 74  ? 46.684 21.605 33.667  1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 77  SER A-2 OG  1 
ATOM   1418 N N   . LEU A-2 1 75  ? 44.516 22.977 30.779  1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 N   1 
ATOM   1419 C CA  . LEU A-2 1 75  ? 44.448 22.624 29.358  1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1420 C C   . LEU A-2 1 75  ? 45.702 21.928 28.820  1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 C   1 
ATOM   1421 O O   . LEU A-2 1 75  ? 46.829 22.309 29.136  1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 O   1 
ATOM   1422 C CB  . LEU A-2 1 75  ? 44.131 23.857 28.500  1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1423 C CG  . LEU A-2 1 75  ? 42.747 24.515 28.525  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1424 C CD1 . LEU A-2 1 75  ? 42.762 25.704 27.584  1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1425 C CD2 . LEU A-2 1 75  ? 41.623 23.563 28.136  1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 78  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1426 N N   . MET A-2 1 76  ? 45.471 20.889 28.018  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 79  MET A-2 N   1 
ATOM   1427 C CA  . MET A-2 1 76  ? 46.511 20.217 27.240  1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 79  MET A-2 CA  1 
ATOM   1428 C C   . MET A-2 1 76  ? 46.674 21.015 25.942  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 79  MET A-2 C   1 
ATOM   1429 O O   . MET A-2 1 76  ? 45.971 22.013 25.734  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 79  MET A-2 O   1 
ATOM   1430 C CB  . MET A-2 1 76  ? 46.077 18.786 26.916  1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 79  MET A-2 CB  1 
ATOM   1431 C CG  . MET A-2 1 76  ? 47.097 17.696 27.193  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 79  MET A-2 CG  1 
ATOM   1432 S SD  . MET A-2 1 76  ? 46.523 16.614 28.517  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 79  MET A-2 SD  1 
ATOM   1433 C CE  . MET A-2 1 76  ? 47.522 15.149 28.254  1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 79  MET A-2 CE  1 
ATOM   1434 N N   . LYS A-2 1 77  ? 47.586 20.572 25.072  1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 80  LYS A-2 N   1 
ATOM   1435 C CA  . LYS A-2 1 77  ? 47.799 21.210 23.766  1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 80  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1436 C C   . LYS A-2 1 77  ? 46.531 21.173 22.902  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 80  LYS A-2 C   1 
ATOM   1437 O O   . LYS A-2 1 77  ? 46.157 22.185 22.304  1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 80  LYS A-2 O   1 
ATOM   1438 C CB  . LYS A-2 1 77  ? 48.994 20.585 23.031  1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 80  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1439 C CG  . LYS A-2 1 77  ? 50.270 20.747 23.653  0.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 80  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1440 C CD  . LYS A-2 1 77  ? 51.372 20.030 22.888  0.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 80  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1441 C CE  . LYS A-2 1 77  ? 52.733 20.268 23.520  0.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 80  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1442 N NZ  . LYS A-2 1 77  ? 53.816 19.551 22.794  0.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 80  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1443 N N   . GLU A-2 1 78  ? 45.872 20.015 22.866  1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 N   1 
ATOM   1444 C CA  . GLU A-2 1 78  ? 44.607 19.845 22.150  1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1445 C C   . GLU A-2 1 78  ? 43.456 20.696 22.689  1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 C   1 
ATOM   1446 O O   . GLU A-2 1 78  ? 42.660 21.213 21.909  1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 O   1 
ATOM   1447 C CB  . GLU A-2 1 78  ? 44.211 18.369 22.102  1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1448 C CG  . GLU A-2 1 78  ? 44.354 17.757 20.716  1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1449 C CD  . GLU A-2 1 78  ? 43.039 17.735 19.956  1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1450 O OE1 . GLU A-2 1 78  ? 42.231 16.820 20.231  1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1451 O OE2 . GLU A-2 1 78  ? 42.810 18.616 19.088  1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 81  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1452 N N   . GLY A-2 1 79  ? 43.392 20.851 24.010  1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 82  GLY A-2 N   1 
ATOM   1453 C CA  . GLY A-2 1 79  ? 42.339 21.627 24.674  1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 82  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1454 C C   . GLY A-2 1 79  ? 42.329 23.114 24.353  1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 82  GLY A-2 C   1 
ATOM   1455 O O   . GLY A-2 1 79  ? 41.254 23.710 24.185  1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 82  GLY A-2 O   1 
ATOM   1456 N N   . GLU A-2 1 80  ? 43.521 23.711 24.271  1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A-2 N   1 
ATOM   1457 C CA  . GLU A-2 1 80  ? 43.656 25.138 23.959  1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1458 C C   . GLU A-2 1 80  ? 43.403 25.455 22.471  1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A-2 C   1 
ATOM   1459 O O   . GLU A-2 1 80  ? 43.071 26.593 22.122  1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A-2 O   1 
ATOM   1460 C CB  . GLU A-2 1 80  ? 44.978 25.726 24.492  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1461 C CG  . GLU A-2 1 80  ? 46.256 25.079 23.982  1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1462 C CD  . GLU A-2 1 80  ? 47.493 25.590 24.696  1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1463 O OE1 . GLU A-2 1 80  ? 47.807 25.082 25.793  1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1464 O OE2 . GLU A-2 1 80  ? 48.158 26.497 24.154  1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 83  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1465 N N   . GLU A-2 1 81  ? 43.554 24.434 21.621  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 N   1 
ATOM   1466 C CA  . GLU A-2 1 81  ? 43.108 24.463 20.223  1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1467 C C   . GLU A-2 1 81  ? 41.585 24.369 20.116  1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 C   1 
ATOM   1468 O O   . GLU A-2 1 81  ? 40.977 25.091 19.328  1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 O   1 
ATOM   1469 C CB  . GLU A-2 1 81  ? 43.745 23.323 19.425  1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1470 C CG  . GLU A-2 1 81  ? 45.133 23.627 18.888  1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1471 C CD  . GLU A-2 1 81  ? 45.886 22.372 18.493  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1472 O OE1 . GLU A-2 1 81  ? 46.194 21.553 19.385  1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1473 O OE2 . GLU A-2 1 81  ? 46.177 22.206 17.292  1.00 9.43  ? ? ? ? ? ? 84  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1474 N N   . ARG A-2 1 82  ? 40.987 23.479 20.914  1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A-2 N   1 
ATOM   1475 C CA  . ARG A-2 1 82  ? 39.536 23.264 20.937  1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1476 C C   . ARG A-2 1 82  ? 38.744 24.487 21.414  1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A-2 C   1 
ATOM   1477 O O   . ARG A-2 1 82  ? 37.597 24.683 20.999  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A-2 O   1 
ATOM   1478 C CB  . ARG A-2 1 82  ? 39.173 22.038 21.795  1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1479 C CG  . ARG A-2 1 82  ? 39.615 20.687 21.240  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1480 C CD  . ARG A-2 1 82  ? 38.776 20.197 20.065  1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1481 N NE  . ARG A-2 1 82  ? 39.349 18.983 19.474  1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1482 C CZ  . ARG A-2 1 82  ? 38.697 18.122 18.691  1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1483 N NH1 . ARG A-2 1 82  ? 37.416 18.308 18.387  1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1484 N NH2 . ARG A-2 1 82  ? 39.333 17.056 18.221  1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1485 N N   . VAL A-2 1 83  ? 39.355 25.290 22.286  1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A-2 N   1 
ATOM   1486 C CA  . VAL A-2 1 83  ? 38.720 26.500 22.816  1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1487 C C   . VAL A-2 1 83  ? 38.853 27.693 21.857  1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A-2 C   1 
ATOM   1488 O O   . VAL A-2 1 83  ? 37.937 28.519 21.771  1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A-2 O   1 
ATOM   1489 C CB  . VAL A-2 1 83  ? 39.160 26.821 24.278  1.00 8.79  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1490 C CG1 . VAL A-2 1 83  ? 40.613 27.266 24.370  1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1491 C CG2 . VAL A-2 1 83  ? 38.238 27.855 24.906  1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 86  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1492 N N   . SER A-2 1 84  ? 39.975 27.772 21.137  1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 87  SER A-2 N   1 
ATOM   1493 C CA  . SER A-2 1 84  ? 40.129 28.756 20.061  1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 87  SER A-2 CA  1 
ATOM   1494 C C   . SER A-2 1 84  ? 39.168 28.436 18.911  1.00 8.30  ? ? ? ? ? ? 87  SER A-2 C   1 
ATOM   1495 O O   . SER A-2 1 84  ? 38.570 29.345 18.344  1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 87  SER A-2 O   1 
ATOM   1496 C CB  . SER A-2 1 84  ? 41.582 28.850 19.576  1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 87  SER A-2 CB  1 
ATOM   1497 O OG  . SER A-2 1 84  ? 41.926 27.746 18.759  1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 87  SER A-2 OG  1 
ATOM   1498 N N   . VAL A-2 1 85  ? 39.024 27.141 18.601  1.00 8.17  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A-2 N   1 
ATOM   1499 C CA  . VAL A-2 1 85  ? 37.991 26.628 17.682  1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1500 C C   . VAL A-2 1 85  ? 36.590 27.041 18.148  1.00 8.03  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A-2 C   1 
ATOM   1501 O O   . VAL A-2 1 85  ? 35.803 27.540 17.341  1.00 8.02  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A-2 O   1 
ATOM   1502 C CB  . VAL A-2 1 85  ? 38.094 25.084 17.474  1.00 8.07  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1503 C CG1 . VAL A-2 1 85  ? 36.802 24.488 16.918  1.00 8.03  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1504 C CG2 . VAL A-2 1 85  ? 39.250 24.745 16.543  1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 88  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1505 N N   . PHE A-2 1 86  ? 36.309 26.847 19.444  1.00 7.96  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2 N   1 
ATOM   1506 C CA  . PHE A-2 1 86  ? 35.038 27.248 20.065  1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1507 C C   . PHE A-2 1 86  ? 34.703 28.730 19.876  1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2 C   1 
ATOM   1508 O O   . PHE A-2 1 86  ? 33.588 29.053 19.459  1.00 7.83  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2 O   1 
ATOM   1509 C CB  . PHE A-2 1 86  ? 34.979 26.874 21.560  1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1510 C CG  . PHE A-2 1 86  ? 33.836 27.531 22.306  1.00 7.81  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1511 C CD1 . PHE A-2 1 86  ? 32.521 27.086 22.135  1.00 7.80  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1512 C CD2 . PHE A-2 1 86  ? 34.072 28.610 23.162  1.00 7.80  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1513 C CE1 . PHE A-2 1 86  ? 31.469 27.701 22.804  1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1514 C CE2 . PHE A-2 1 86  ? 33.025 29.226 23.836  1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1515 C CZ  . PHE A-2 1 86  ? 31.722 28.770 23.655  1.00 7.80  ? ? ? ? ? ? 89  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1516 N N   . TRP A-2 1 87  ? 35.655 29.613 20.192  1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A-2 N   1 
ATOM   1517 C CA  . TRP A-2 1 87  ? 35.424 31.057 20.076  1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A-2 CA  1 
ATOM   1518 C C   . TRP A-2 1 87  ? 35.249 31.543 18.645  1.00 7.82  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A-2 C   1 
ATOM   1519 O O   . TRP A-2 1 87  ? 34.470 32.464 18.400  1.00 7.83  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A-2 O   1 
ATOM   1520 C CB  . TRP A-2 1 87  ? 36.493 31.876 20.805  1.00 7.71  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A-2 CB  1 
ATOM   1521 C CG  . TRP A-2 1 87  ? 36.367 31.813 22.305  1.00 7.67  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A-2 CG  1 
ATOM   1522 C CD1 . TRP A-2 1 87  ? 37.329 31.419 23.190  1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A-2 CD1 1 
ATOM   1523 C CD2 . TRP A-2 1 87  ? 35.208 32.139 23.092  1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A-2 CD2 1 
ATOM   1524 N NE1 . TRP A-2 1 87  ? 36.852 31.489 24.477  1.00 7.60  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A-2 NE1 1 
ATOM   1525 C CE2 . TRP A-2 1 87  ? 35.554 31.925 24.449  1.00 7.61  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A-2 CE2 1 
ATOM   1526 C CE3 . TRP A-2 1 87  ? 33.917 32.599 22.784  1.00 7.61  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A-2 CE3 1 
ATOM   1527 C CZ2 . TRP A-2 1 87  ? 34.653 32.149 25.502  1.00 7.59  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   1528 C CZ3 . TRP A-2 1 87  ? 33.020 32.826 23.832  1.00 7.61  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   1529 C CH2 . TRP A-2 1 87  ? 33.396 32.601 25.176  1.00 7.59  ? ? ? ? ? ? 90  TRP A-2 CH2 1 
ATOM   1530 N N   . GLN A-2 1 88  ? 35.957 30.915 17.710  1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A-2 N   1 
ATOM   1531 C CA  . GLN A-2 1 88  ? 35.763 31.191 16.285  1.00 7.92  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1532 C C   . GLN A-2 1 88  ? 34.399 30.684 15.805  1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A-2 C   1 
ATOM   1533 O O   . GLN A-2 1 88  ? 33.689 31.394 15.083  1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A-2 O   1 
ATOM   1534 C CB  . GLN A-2 1 88  ? 36.894 30.597 15.446  1.00 7.94  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1535 C CG  . GLN A-2 1 88  ? 38.237 31.259 15.690  1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1536 C CD  . GLN A-2 1 88  ? 39.339 30.660 14.846  1.00 8.03  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1537 O OE1 . GLN A-2 1 88  ? 40.150 29.868 15.336  1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1538 N NE2 . GLN A-2 1 88  ? 39.375 31.031 13.566  1.00 8.02  ? ? ? ? ? ? 91  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1539 N N   . GLN A-2 1 89  ? 34.040 29.473 16.228  1.00 7.89  ? ? ? ? ? ? 92  GLN A-2 N   1 
ATOM   1540 C CA  . GLN A-2 1 89  ? 32.740 28.881 15.904  1.00 7.91  ? ? ? ? ? ? 92  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1541 C C   . GLN A-2 1 89  ? 31.580 29.630 16.561  1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 92  GLN A-2 C   1 
ATOM   1542 O O   . GLN A-2 1 89  ? 30.522 29.764 15.957  1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 92  GLN A-2 O   1 
ATOM   1543 C CB  . GLN A-2 1 89  ? 32.699 27.399 16.270  1.00 7.91  ? ? ? ? ? ? 92  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1544 C CG  . GLN A-2 1 89  ? 31.682 26.608 15.464  1.00 7.97  ? ? ? ? ? ? 92  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1545 C CD  . GLN A-2 1 89  ? 31.833 25.106 15.606  1.00 7.99  ? ? ? ? ? ? 92  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1546 O OE1 . GLN A-2 1 89  ? 31.852 24.385 14.610  1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 92  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1547 N NE2 . GLN A-2 1 89  ? 31.931 24.625 16.843  1.00 8.01  ? ? ? ? ? ? 92  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1548 N N   . TRP A-2 1 90  ? 31.786 30.123 17.782  1.00 7.91  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A-2 N   1 
ATOM   1549 C CA  . TRP A-2 1 90  ? 30.763 30.910 18.468  1.00 7.92  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A-2 CA  1 
ATOM   1550 C C   . TRP A-2 1 90  ? 30.525 32.261 17.779  1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A-2 C   1 
ATOM   1551 O O   . TRP A-2 1 90  ? 29.369 32.637 17.561  1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A-2 O   1 
ATOM   1552 C CB  . TRP A-2 1 90  ? 31.061 31.098 19.964  1.00 7.82  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A-2 CB  1 
ATOM   1553 C CG  . TRP A-2 1 90  ? 29.991 31.897 20.630  1.00 7.76  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A-2 CG  1 
ATOM   1554 C CD1 . TRP A-2 1 90  ? 30.044 33.227 20.969  1.00 7.75  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A-2 CD1 1 
ATOM   1555 C CD2 . TRP A-2 1 90  ? 28.680 31.444 20.985  1.00 7.73  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A-2 CD2 1 
ATOM   1556 N NE1 . TRP A-2 1 90  ? 28.853 33.620 21.537  1.00 7.72  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A-2 NE1 1 
ATOM   1557 C CE2 . TRP A-2 1 90  ? 27.997 32.549 21.560  1.00 7.72  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A-2 CE2 1 
ATOM   1558 C CE3 . TRP A-2 1 90  ? 28.017 30.210 20.887  1.00 7.70  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A-2 CE3 1 
ATOM   1559 C CZ2 . TRP A-2 1 90  ? 26.681 32.455 22.035  1.00 7.69  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   1560 C CZ3 . TRP A-2 1 90  ? 26.709 30.114 21.363  1.00 7.70  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   1561 C CH2 . TRP A-2 1 90  ? 26.054 31.237 21.929  1.00 7.71  ? ? ? ? ? ? 93  TRP A-2 CH2 1 
ATOM   1562 N N   . ASP A-2 1 91  ? 31.611 32.967 17.447  1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 N   1 
ATOM   1563 C CA  . ASP A-2 1 91  ? 31.558 34.228 16.697  1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1564 C C   . ASP A-2 1 91  ? 30.900 34.066 15.321  1.00 8.13  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 C   1 
ATOM   1565 O O   . ASP A-2 1 91  ? 30.116 34.927 14.904  1.00 8.13  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 O   1 
ATOM   1566 C CB  . ASP A-2 1 91  ? 32.963 34.825 16.535  1.00 8.17  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1567 C CG  . ASP A-2 1 91  ? 33.485 35.490 17.810  1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1568 O OD1 . ASP A-2 1 91  ? 33.131 35.056 18.933  1.00 8.28  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1569 O OD2 . ASP A-2 1 91  ? 34.277 36.453 17.686  1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 94  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1570 N N   . ASP A-2 1 92  ? 31.223 32.963 14.637  1.00 8.15  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A-2 N   1 
ATOM   1571 C CA  . ASP A-2 1 92  ? 30.690 32.655 13.307  1.00 8.18  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1572 C C   . ASP A-2 1 92  ? 29.186 32.376 13.359  1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A-2 C   1 
ATOM   1573 O O   . ASP A-2 1 92  ? 28.418 33.000 12.627  1.00 8.18  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A-2 O   1 
ATOM   1574 C CB  . ASP A-2 1 92  ? 31.466 31.490 12.661  1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1575 C CG  . ASP A-2 1 92  ? 30.879 31.044 11.315  1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1576 O OD1 . ASP A-2 1 92  ? 30.828 31.854 10.359  1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1577 O OD2 . ASP A-2 1 92  ? 30.483 29.864 11.210  1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1578 N N   . LEU A-2 1 93  ? 28.780 31.466 14.244  1.00 8.22  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 N   1 
ATOM   1579 C CA  . LEU A-2 1 93  ? 27.380 31.054 14.352  1.00 8.27  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1580 C C   . LEU A-2 1 93  ? 26.462 32.150 14.906  1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 C   1 
ATOM   1581 O O   . LEU A-2 1 93  ? 25.296 32.222 14.515  1.00 8.36  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 O   1 
ATOM   1582 C CB  . LEU A-2 1 93  ? 27.238 29.737 15.136  1.00 8.24  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1583 C CG  . LEU A-2 1 93  ? 27.864 28.470 14.520  1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1584 C CD1 . LEU A-2 1 93  ? 27.916 27.338 15.538  1.00 8.22  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1585 C CD2 . LEU A-2 1 93  ? 27.146 28.021 13.253  1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 96  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1586 N N   . SER A-2 1 94  ? 26.998 33.010 15.778  1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 97  SER A-2 N   1 
ATOM   1587 C CA  . SER A-2 1 94  ? 26.256 34.159 16.320  1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 97  SER A-2 CA  1 
ATOM   1588 C C   . SER A-2 1 94  ? 25.772 35.115 15.228  1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 97  SER A-2 C   1 
ATOM   1589 O O   . SER A-2 1 94  ? 24.595 35.480 15.222  1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 97  SER A-2 O   1 
ATOM   1590 C CB  . SER A-2 1 94  ? 27.078 34.917 17.372  1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 97  SER A-2 CB  1 
ATOM   1591 O OG  . SER A-2 1 94  ? 27.403 34.079 18.469  1.00 8.30  ? ? ? ? ? ? 97  SER A-2 OG  1 
ATOM   1592 N N   . GLN A-2 1 95  ? 26.669 35.497 14.312  1.00 8.34  ? ? ? ? ? ? 98  GLN A-2 N   1 
ATOM   1593 C CA  . GLN A-2 1 95  ? 26.316 36.400 13.206  1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 98  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1594 C C   . GLN A-2 1 95  ? 25.421 35.761 12.134  1.00 8.39  ? ? ? ? ? ? 98  GLN A-2 C   1 
ATOM   1595 O O   . GLN A-2 1 95  ? 24.613 36.450 11.507  1.00 8.38  ? ? ? ? ? ? 98  GLN A-2 O   1 
ATOM   1596 C CB  . GLN A-2 1 95  ? 27.547 37.110 12.605  1.00 8.39  ? ? ? ? ? ? 98  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1597 C CG  . GLN A-2 1 95  ? 28.420 36.291 11.658  1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 98  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1598 C CD  . GLN A-2 1 95  ? 29.239 37.160 10.708  1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 98  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1599 O OE1 . GLN A-2 1 95  ? 29.946 38.076 11.132  1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 98  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1600 N NE2 . GLN A-2 1 95  ? 29.152 36.869 9.416   1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 98  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1601 N N   . LYS A-2 1 96  ? 25.558 34.445 11.953  1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A-2 N   1 
ATOM   1602 C CA  . LYS A-2 1 96  ? 24.660 33.659 11.094  1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1603 C C   . LYS A-2 1 96  ? 23.230 33.619 11.650  1.00 8.46  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A-2 C   1 
ATOM   1604 O O   . LYS A-2 1 96  ? 22.266 33.832 10.906  1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A-2 O   1 
ATOM   1605 C CB  . LYS A-2 1 96  ? 25.176 32.222 10.931  1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1606 C CG  . LYS A-2 1 96  ? 26.408 32.067 10.057  1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1607 C CD  . LYS A-2 1 96  ? 26.851 30.615 10.044  1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1608 C CE  . LYS A-2 1 96  ? 27.972 30.384 9.052   1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1609 N NZ  . LYS A-2 1 96  ? 28.220 28.929 8.860   1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 99  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1610 N N   . VAL A-2 1 97  ? 23.120 33.332 12.953  1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A-2 N   1 
ATOM   1611 C CA  . VAL A-2 1 97  ? 21.843 33.213 13.665  1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A-2 CA  1 
ATOM   1612 C C   . VAL A-2 1 97  ? 21.107 34.557 13.699  1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A-2 C   1 
ATOM   1613 O O   . VAL A-2 1 97  ? 19.894 34.601 13.454  1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A-2 O   1 
ATOM   1614 C CB  . VAL A-2 1 97  ? 22.029 32.586 15.081  1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A-2 CB  1 
ATOM   1615 C CG1 . VAL A-2 1 97  ? 20.813 32.790 15.973  1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1616 C CG2 . VAL A-2 1 97  ? 22.314 31.098 14.968  1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 100 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1617 N N   . GLU A-2 1 98  ? 21.852 35.631 13.986  1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A-2 N   1 
ATOM   1618 C CA  . GLU A-2 1 98  ? 21.362 37.019 13.901  1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A-2 CA  1 
ATOM   1619 C C   . GLU A-2 1 98  ? 20.698 37.304 12.546  1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A-2 C   1 
ATOM   1620 O O   . GLU A-2 1 98  ? 19.562 37.794 12.502  1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A-2 O   1 
ATOM   1621 C CB  . GLU A-2 1 98  ? 22.510 38.006 14.188  1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A-2 CB  1 
ATOM   1622 C CG  . GLU A-2 1 98  ? 22.278 39.453 13.766  1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A-2 CG  1 
ATOM   1623 C CD  . GLU A-2 1 98  ? 21.660 40.300 14.862  1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A-2 CD  1 
ATOM   1624 O OE1 . GLU A-2 1 98  ? 22.426 40.814 15.712  1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1625 O OE2 . GLU A-2 1 98  ? 20.413 40.457 14.871  1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 101 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1626 N N   . GLY A-2 1 99  ? 21.406 36.971 11.464  1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 102 GLY A-2 N   1 
ATOM   1627 C CA  . GLY A-2 1 99  ? 20.922 37.136 10.090  1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 102 GLY A-2 CA  1 
ATOM   1628 C C   . GLY A-2 1 99  ? 19.634 36.398 9.769   1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 102 GLY A-2 C   1 
ATOM   1629 O O   . GLY A-2 1 99  ? 18.780 36.925 9.058   1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 102 GLY A-2 O   1 
ATOM   1630 N N   . ILE A-2 1 100 ? 19.499 35.184 10.298  1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A-2 N   1 
ATOM   1631 C CA  . ILE A-2 1 100 ? 18.309 34.339 10.095  1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A-2 CA  1 
ATOM   1632 C C   . ILE A-2 1 100 ? 17.111 34.862 10.904  1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A-2 C   1 
ATOM   1633 O O   . ILE A-2 1 100 ? 15.992 34.957 10.380  1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A-2 O   1 
ATOM   1634 C CB  . ILE A-2 1 100 ? 18.619 32.851 10.418  1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A-2 CB  1 
ATOM   1635 C CG1 . ILE A-2 1 100 ? 19.623 32.298 9.398   1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1636 C CG2 . ILE A-2 1 100 ? 17.351 31.997 10.428  1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1637 C CD1 . ILE A-2 1 100 ? 20.460 31.129 9.876   1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 103 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1638 N N   . LYS A-2 1 101 ? 17.374 35.203 12.168  1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A-2 N   1 
ATOM   1639 C CA  . LYS A-2 1 101 ? 16.386 35.738 13.110  1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A-2 CA  1 
ATOM   1640 C C   . LYS A-2 1 101 ? 15.609 36.926 12.540  1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A-2 C   1 
ATOM   1641 O O   . LYS A-2 1 101 ? 14.384 36.976 12.669  1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A-2 O   1 
ATOM   1642 C CB  . LYS A-2 1 101 ? 17.083 36.121 14.425  1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A-2 CB  1 
ATOM   1643 C CG  . LYS A-2 1 101 ? 16.180 36.598 15.554  1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A-2 CG  1 
ATOM   1644 C CD  . LYS A-2 1 101 ? 16.992 36.744 16.831  1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A-2 CD  1 
ATOM   1645 C CE  . LYS A-2 1 101 ? 16.557 37.953 17.643  1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A-2 CE  1 
ATOM   1646 N NZ  . LYS A-2 1 101 ? 17.595 38.338 18.640  1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 104 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1647 N N   . ASN A-2 1 102 ? 16.327 37.853 11.901  1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A-2 N   1 
ATOM   1648 C CA  . ASN A-2 1 102 ? 15.741 39.064 11.314  1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A-2 CA  1 
ATOM   1649 C C   . ASN A-2 1 102 ? 15.418 38.880 9.831   1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A-2 C   1 
ATOM   1650 O O   . ASN A-2 1 102 ? 14.960 37.815 9.404   1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A-2 O   1 
ATOM   1651 C CB  . ASN A-2 1 102 ? 16.677 40.271 11.492  1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A-2 CB  1 
ATOM   1652 C CG  . ASN A-2 1 102 ? 17.427 40.264 12.822  1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A-2 CG  1 
ATOM   1653 O OD1 . ASN A-2 1 102 ? 16.974 39.691 13.814  1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1654 N ND2 . ASN A-2 1 102 ? 18.585 40.907 12.842  1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 105 ASN A-2 ND2 1 
HETATM 1655 O O   . HOH B   2 .   ? 4.089  20.251 4.644   1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 201 HOH A   O   1 
HETATM 1656 O O   . HOH B   2 .   ? 17.448 24.346 21.440  1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 202 HOH A   O   1 
HETATM 1657 O O   . HOH B   2 .   ? 20.105 17.897 15.231  1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 203 HOH A   O   1 
HETATM 1658 O O   . HOH B   2 .   ? 18.916 23.602 18.939  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 204 HOH A   O   1 
HETATM 1659 O O   . HOH B   2 .   ? 30.380 21.289 20.591  1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 205 HOH A   O   1 
HETATM 1660 O O   . HOH B   2 .   ? 15.122 22.653 20.580  1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 206 HOH A   O   1 
HETATM 1661 O O   . HOH B   2 .   ? 32.041 39.819 32.476  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 207 HOH A   O   1 
HETATM 1662 O O   . HOH B   2 .   ? 9.671  30.239 12.606  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 208 HOH A   O   1 
HETATM 1663 O O   . HOH B   2 .   ? 15.690 33.515 27.309  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 209 HOH A   O   1 
HETATM 1664 O O   . HOH B   2 .   ? 20.178 36.063 2.927   1.00 36.56 ? ? ? ? ? ? 210 HOH A   O   1 
HETATM 1665 O O   . HOH B   2 .   ? 5.044  12.516 1.226   1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 211 HOH A   O   1 
HETATM 1666 O O   . HOH B   2 .   ? 22.028 36.822 17.416  1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 212 HOH A   O   1 
HETATM 1667 O O   . HOH B   2 .   ? 15.592 6.517  5.534   1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 213 HOH A   O   1 
HETATM 1668 O O   . HOH B   2 .   ? 18.297 18.485 20.499  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 214 HOH A   O   1 
HETATM 1669 O O   . HOH B   2 .   ? 16.893 28.213 28.066  1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 215 HOH A   O   1 
HETATM 1670 O O   . HOH B   2 .   ? 23.928 18.215 11.600  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 216 HOH A   O   1 
HETATM 1671 O O   . HOH B-2 2 .   ? 46.595 20.251 35.984  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 201 HOH A-2 O   1 
HETATM 1672 O O   . HOH B-2 2 .   ? 33.236 24.346 19.188  1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 202 HOH A-2 O   1 
HETATM 1673 O O   . HOH B-2 2 .   ? 30.579 17.897 25.397  1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 203 HOH A-2 O   1 
HETATM 1674 O O   . HOH B-2 2 .   ? 31.768 23.602 21.689  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 204 HOH A-2 O   1 
HETATM 1675 O O   . HOH B-2 2 .   ? 20.304 21.289 20.037  1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 205 HOH A-2 O   1 
HETATM 1676 O O   . HOH B-2 2 .   ? 35.562 22.653 20.048  1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 206 HOH A-2 O   1 
HETATM 1677 O O   . HOH B-2 2 .   ? 18.643 39.819 8.152   1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 207 HOH A-2 O   1 
HETATM 1678 O O   . HOH B-2 2 .   ? 41.013 30.239 28.022  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 208 HOH A-2 O   1 
HETATM 1679 O O   . HOH B-2 2 .   ? 34.994 33.515 13.319  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 209 HOH A-2 O   1 
HETATM 1680 O O   . HOH B-2 2 .   ? 30.506 36.063 37.701  1.00 36.56 ? ? ? ? ? ? 210 HOH A-2 O   1 
HETATM 1681 O O   . HOH B-2 2 .   ? 45.640 12.516 39.402  1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 211 HOH A-2 O   1 
HETATM 1682 O O   . HOH B-2 2 .   ? 28.656 36.822 23.212  1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 212 HOH A-2 O   1 
HETATM 1683 O O   . HOH B-2 2 .   ? 35.092 6.517  35.094  1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 213 HOH A-2 O   1 
HETATM 1684 O O   . HOH B-2 2 .   ? 32.387 18.485 20.129  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 214 HOH A-2 O   1 
HETATM 1685 O O   . HOH B-2 2 .   ? 33.791 28.213 12.562  1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 215 HOH A-2 O   1 
HETATM 1686 O O   . HOH B-2 2 .   ? 26.756 18.215 29.028  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 216 HOH A-2 O   1 
# 
