data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Meera, K."    1 ? 
"Pal, R.K."    2 ? 
"Arora, A."    3 ? 
"Biswal, B.K." 4 ? 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Crystal structure of the PadR-family transcriptional regulator Rv3488 of Mycobacterium tuberculosis H37Rv in complex with zinc ion" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "DNA binding protein" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "DNA BINDING PROTEIN" 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   UK 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            "Biochem. J." 
_citation.journal_id_ASTM           BIJOAK 
_citation.journal_id_CSD            0043 
_citation.journal_id_ISSN           1470-8728 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            475 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                3393 
_citation.page_last                 3416 
_citation.title                     "Structural and functional characterization of the transcriptional regulator Rv3488 ofMycobacterium tuberculosisH37Rv." 
_citation.year                      2018 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1042/BCJ20180356 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   30266832 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Kumari, M."       1 ?                   
primary "Pal, R.K."        2 ?                   
primary "Mishra, A.K."     3 ?                   
primary "Tripathi, S."     4 ?                   
primary "Biswal, B.K."     5 ?                   
primary "Srivastava, K.K." 6 ?                   
primary "Arora, A."        7 0000-0002-0630-2224 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;AMDPEFMREFQRAAVRLHILHHAADNEVHGAWLTQELSRHGYRVSPGTLYPTLHRLEADGLLVSEQRVVDGRARRVYRAT
PAGRAALTEDRRALEELAREVLGGQSHTAGNGT
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;AMDPEFMREFQRAAVRLHILHHAADNEVHGAWLTQELSRHGYRVSPGTLYPTLHRLEADGLLVSEQRVVDGRARRVYRAT
PAGRAALTEDRRALEELAREVLGGQSHTAGNGT
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   ALA n 
1 2   MET n 
1 3   ASP n 
1 4   PRO n 
1 5   GLU n 
1 6   PHE n 
1 7   MET n 
1 8   ARG n 
1 9   GLU n 
1 10  PHE n 
1 11  GLN n 
1 12  ARG n 
1 13  ALA n 
1 14  ALA n 
1 15  VAL n 
1 16  ARG n 
1 17  LEU n 
1 18  HIS n 
1 19  ILE n 
1 20  LEU n 
1 21  HIS n 
1 22  HIS n 
1 23  ALA n 
1 24  ALA n 
1 25  ASP n 
1 26  ASN n 
1 27  GLU n 
1 28  VAL n 
1 29  HIS n 
1 30  GLY n 
1 31  ALA n 
1 32  TRP n 
1 33  LEU n 
1 34  THR n 
1 35  GLN n 
1 36  GLU n 
1 37  LEU n 
1 38  SER n 
1 39  ARG n 
1 40  HIS n 
1 41  GLY n 
1 42  TYR n 
1 43  ARG n 
1 44  VAL n 
1 45  SER n 
1 46  PRO n 
1 47  GLY n 
1 48  THR n 
1 49  LEU n 
1 50  TYR n 
1 51  PRO n 
1 52  THR n 
1 53  LEU n 
1 54  HIS n 
1 55  ARG n 
1 56  LEU n 
1 57  GLU n 
1 58  ALA n 
1 59  ASP n 
1 60  GLY n 
1 61  LEU n 
1 62  LEU n 
1 63  VAL n 
1 64  SER n 
1 65  GLU n 
1 66  GLN n 
1 67  ARG n 
1 68  VAL n 
1 69  VAL n 
1 70  ASP n 
1 71  GLY n 
1 72  ARG n 
1 73  ALA n 
1 74  ARG n 
1 75  ARG n 
1 76  VAL n 
1 77  TYR n 
1 78  ARG n 
1 79  ALA n 
1 80  THR n 
1 81  PRO n 
1 82  ALA n 
1 83  GLY n 
1 84  ARG n 
1 85  ALA n 
1 86  ALA n 
1 87  LEU n 
1 88  THR n 
1 89  GLU n 
1 90  ASP n 
1 91  ARG n 
1 92  ARG n 
1 93  ALA n 
1 94  LEU n 
1 95  GLU n 
1 96  GLU n 
1 97  LEU n 
1 98  ALA n 
1 99  ARG n 
1 100 GLU n 
1 101 VAL n 
1 102 LEU n 
1 103 GLY n 
1 104 GLY n 
1 105 GLN n 
1 106 SER n 
1 107 HIS n 
1 108 THR n 
1 109 ALA n 
1 110 GLY n 
1 111 ASN n 
1 112 GLY n 
1 113 THR n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Transcriptional regulator" 12641.155 2  ? ? ? ? 
2 non-polymer syn "ZINC ION"                  65.409    4  ? ? ? ? 
3 water       nat water                       18.015    43 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   ALA 1   -5  -5 ALA ALA A ? n 
A 1 2   MET 2   -4  -4 MET MET A ? n 
A 1 3   ASP 3   -3  -3 ASP ASP A ? n 
A 1 4   PRO 4   -2  -2 PRO PRO A ? n 
A 1 5   GLU 5   -1  -1 GLU GLU A ? n 
A 1 6   PHE 6   0   0  PHE PHE A ? n 
A 1 7   MET 7   1   1  MET MET A ? n 
A 1 8   ARG 8   2   2  ARG ARG A ? n 
A 1 9   GLU 9   3   3  GLU GLU A ? n 
A 1 10  PHE 10  4   4  PHE PHE A ? n 
A 1 11  GLN 11  5   5  GLN GLN A ? n 
A 1 12  ARG 12  6   6  ARG ARG A ? n 
A 1 13  ALA 13  7   7  ALA ALA A ? n 
A 1 14  ALA 14  8   8  ALA ALA A ? n 
A 1 15  VAL 15  9   9  VAL VAL A ? n 
A 1 16  ARG 16  10  10 ARG ARG A ? n 
A 1 17  LEU 17  11  11 LEU LEU A ? n 
A 1 18  HIS 18  12  12 HIS HIS A ? n 
A 1 19  ILE 19  13  13 ILE ILE A ? n 
A 1 20  LEU 20  14  14 LEU LEU A ? n 
A 1 21  HIS 21  15  15 HIS HIS A ? n 
A 1 22  HIS 22  16  16 HIS HIS A ? n 
A 1 23  ALA 23  17  17 ALA ALA A ? n 
A 1 24  ALA 24  18  18 ALA ALA A ? n 
A 1 25  ASP 25  19  19 ASP ASP A ? n 
A 1 26  ASN 26  20  20 ASN ASN A ? n 
A 1 27  GLU 27  21  21 GLU GLU A ? n 
A 1 28  VAL 28  22  22 VAL VAL A ? n 
A 1 29  HIS 29  23  23 HIS HIS A ? n 
A 1 30  GLY 30  24  24 GLY GLY A ? n 
A 1 31  ALA 31  25  25 ALA ALA A ? n 
A 1 32  TRP 32  26  26 TRP TRP A ? n 
A 1 33  LEU 33  27  27 LEU LEU A ? n 
A 1 34  THR 34  28  28 THR THR A ? n 
A 1 35  GLN 35  29  29 GLN GLN A ? n 
A 1 36  GLU 36  30  30 GLU GLU A ? n 
A 1 37  LEU 37  31  31 LEU LEU A ? n 
A 1 38  SER 38  32  32 SER SER A ? n 
A 1 39  ARG 39  33  33 ARG ARG A ? n 
A 1 40  HIS 40  34  34 HIS HIS A ? n 
A 1 41  GLY 41  35  35 GLY GLY A ? n 
A 1 42  TYR 42  36  36 TYR TYR A ? n 
A 1 43  ARG 43  37  37 ARG ARG A ? n 
A 1 44  VAL 44  38  38 VAL VAL A ? n 
A 1 45  SER 45  39  39 SER SER A ? n 
A 1 46  PRO 46  40  40 PRO PRO A ? n 
A 1 47  GLY 47  41  41 GLY GLY A ? n 
A 1 48  THR 48  42  42 THR THR A ? n 
A 1 49  LEU 49  43  43 LEU LEU A ? n 
A 1 50  TYR 50  44  44 TYR TYR A ? n 
A 1 51  PRO 51  45  45 PRO PRO A ? n 
A 1 52  THR 52  46  46 THR THR A ? n 
A 1 53  LEU 53  47  47 LEU LEU A ? n 
A 1 54  HIS 54  48  48 HIS HIS A ? n 
A 1 55  ARG 55  49  49 ARG ARG A ? n 
A 1 56  LEU 56  50  50 LEU LEU A ? n 
A 1 57  GLU 57  51  51 GLU GLU A ? n 
A 1 58  ALA 58  52  52 ALA ALA A ? n 
A 1 59  ASP 59  53  53 ASP ASP A ? n 
A 1 60  GLY 60  54  54 GLY GLY A ? n 
A 1 61  LEU 61  55  55 LEU LEU A ? n 
A 1 62  LEU 62  56  56 LEU LEU A ? n 
A 1 63  VAL 63  57  57 VAL VAL A ? n 
A 1 64  SER 64  58  58 SER SER A ? n 
A 1 65  GLU 65  59  59 GLU GLU A ? n 
A 1 66  GLN 66  60  60 GLN GLN A ? n 
A 1 67  ARG 67  61  61 ARG ARG A ? n 
A 1 68  VAL 68  62  62 VAL VAL A ? n 
A 1 69  VAL 69  63  63 VAL VAL A ? n 
A 1 70  ASP 70  64  64 ASP ASP A ? n 
A 1 71  GLY 71  65  65 GLY GLY A ? n 
A 1 72  ARG 72  66  66 ARG ARG A ? n 
A 1 73  ALA 73  67  67 ALA ALA A ? n 
A 1 74  ARG 74  68  68 ARG ARG A ? n 
A 1 75  ARG 75  69  69 ARG ARG A ? n 
A 1 76  VAL 76  70  70 VAL VAL A ? n 
A 1 77  TYR 77  71  71 TYR TYR A ? n 
A 1 78  ARG 78  72  72 ARG ARG A ? n 
A 1 79  ALA 79  73  73 ALA ALA A ? n 
A 1 80  THR 80  74  74 THR THR A ? n 
A 1 81  PRO 81  75  75 PRO PRO A ? n 
A 1 82  ALA 82  76  76 ALA ALA A ? n 
A 1 83  GLY 83  77  77 GLY GLY A ? n 
A 1 84  ARG 84  78  78 ARG ARG A ? n 
A 1 85  ALA 85  79  79 ALA ALA A ? n 
A 1 86  ALA 86  80  80 ALA ALA A ? n 
A 1 87  LEU 87  81  81 LEU LEU A ? n 
A 1 88  THR 88  82  82 THR THR A ? n 
A 1 89  GLU 89  83  83 GLU GLU A ? n 
A 1 90  ASP 90  84  84 ASP ASP A ? n 
A 1 91  ARG 91  85  85 ARG ARG A ? n 
A 1 92  ARG 92  86  86 ARG ARG A ? n 
A 1 93  ALA 93  87  87 ALA ALA A ? n 
A 1 94  LEU 94  88  88 LEU LEU A ? n 
A 1 95  GLU 95  89  89 GLU GLU A ? n 
A 1 96  GLU 96  90  90 GLU GLU A ? n 
A 1 97  LEU 97  91  91 LEU LEU A ? n 
A 1 98  ALA 98  92  92 ALA ALA A ? n 
A 1 99  ARG 99  93  93 ARG ARG A ? n 
A 1 100 GLU 100 94  94 GLU GLU A ? n 
A 1 101 VAL 101 95  95 VAL VAL A ? n 
A 1 102 LEU 102 96  96 LEU LEU A ? n 
A 1 103 GLY 103 97  ?  ?   ?   A ? n 
A 1 104 GLY 104 98  ?  ?   ?   A ? n 
A 1 105 GLN 105 99  ?  ?   ?   A ? n 
A 1 106 SER 106 100 ?  ?   ?   A ? n 
A 1 107 HIS 107 101 ?  ?   ?   A ? n 
A 1 108 THR 108 102 ?  ?   ?   A ? n 
A 1 109 ALA 109 103 ?  ?   ?   A ? n 
A 1 110 GLY 110 104 ?  ?   ?   A ? n 
A 1 111 ASN 111 105 ?  ?   ?   A ? n 
A 1 112 GLY 112 106 ?  ?   ?   A ? n 
A 1 113 THR 113 107 ?  ?   ?   A ? n 
B 1 1   ALA 1   -5  -5 ALA ALA B ? n 
B 1 2   MET 2   -4  -4 MET MET B ? n 
B 1 3   ASP 3   -3  -3 ASP ASP B ? n 
B 1 4   PRO 4   -2  -2 PRO PRO B ? n 
B 1 5   GLU 5   -1  -1 GLU GLU B ? n 
B 1 6   PHE 6   0   0  PHE PHE B ? n 
B 1 7   MET 7   1   1  MET MET B ? n 
B 1 8   ARG 8   2   2  ARG ARG B ? n 
B 1 9   GLU 9   3   3  GLU GLU B ? n 
B 1 10  PHE 10  4   4  PHE PHE B ? n 
B 1 11  GLN 11  5   5  GLN GLN B ? n 
B 1 12  ARG 12  6   6  ARG ARG B ? n 
B 1 13  ALA 13  7   7  ALA ALA B ? n 
B 1 14  ALA 14  8   8  ALA ALA B ? n 
B 1 15  VAL 15  9   9  VAL VAL B ? n 
B 1 16  ARG 16  10  10 ARG ARG B ? n 
B 1 17  LEU 17  11  11 LEU LEU B ? n 
B 1 18  HIS 18  12  12 HIS HIS B ? n 
B 1 19  ILE 19  13  13 ILE ILE B ? n 
B 1 20  LEU 20  14  14 LEU LEU B ? n 
B 1 21  HIS 21  15  15 HIS HIS B ? n 
B 1 22  HIS 22  16  16 HIS HIS B ? n 
B 1 23  ALA 23  17  17 ALA ALA B ? n 
B 1 24  ALA 24  18  18 ALA ALA B ? n 
B 1 25  ASP 25  19  19 ASP ASP B ? n 
B 1 26  ASN 26  20  20 ASN ASN B ? n 
B 1 27  GLU 27  21  21 GLU GLU B ? n 
B 1 28  VAL 28  22  22 VAL VAL B ? n 
B 1 29  HIS 29  23  23 HIS HIS B ? n 
B 1 30  GLY 30  24  24 GLY GLY B ? n 
B 1 31  ALA 31  25  25 ALA ALA B ? n 
B 1 32  TRP 32  26  26 TRP TRP B ? n 
B 1 33  LEU 33  27  27 LEU LEU B ? n 
B 1 34  THR 34  28  28 THR THR B ? n 
B 1 35  GLN 35  29  29 GLN GLN B ? n 
B 1 36  GLU 36  30  30 GLU GLU B ? n 
B 1 37  LEU 37  31  31 LEU LEU B ? n 
B 1 38  SER 38  32  32 SER SER B ? n 
B 1 39  ARG 39  33  33 ARG ARG B ? n 
B 1 40  HIS 40  34  34 HIS HIS B ? n 
B 1 41  GLY 41  35  35 GLY GLY B ? n 
B 1 42  TYR 42  36  36 TYR TYR B ? n 
B 1 43  ARG 43  37  37 ARG ARG B ? n 
B 1 44  VAL 44  38  38 VAL VAL B ? n 
B 1 45  SER 45  39  39 SER SER B ? n 
B 1 46  PRO 46  40  40 PRO PRO B ? n 
B 1 47  GLY 47  41  41 GLY GLY B ? n 
B 1 48  THR 48  42  42 THR THR B ? n 
B 1 49  LEU 49  43  43 LEU LEU B ? n 
B 1 50  TYR 50  44  44 TYR TYR B ? n 
B 1 51  PRO 51  45  45 PRO PRO B ? n 
B 1 52  THR 52  46  46 THR THR B ? n 
B 1 53  LEU 53  47  47 LEU LEU B ? n 
B 1 54  HIS 54  48  48 HIS HIS B ? n 
B 1 55  ARG 55  49  49 ARG ARG B ? n 
B 1 56  LEU 56  50  50 LEU LEU B ? n 
B 1 57  GLU 57  51  51 GLU GLU B ? n 
B 1 58  ALA 58  52  52 ALA ALA B ? n 
B 1 59  ASP 59  53  53 ASP ASP B ? n 
B 1 60  GLY 60  54  54 GLY GLY B ? n 
B 1 61  LEU 61  55  55 LEU LEU B ? n 
B 1 62  LEU 62  56  56 LEU LEU B ? n 
B 1 63  VAL 63  57  57 VAL VAL B ? n 
B 1 64  SER 64  58  58 SER SER B ? n 
B 1 65  GLU 65  59  59 GLU GLU B ? n 
B 1 66  GLN 66  60  60 GLN GLN B ? n 
B 1 67  ARG 67  61  61 ARG ARG B ? n 
B 1 68  VAL 68  62  62 VAL VAL B ? n 
B 1 69  VAL 69  63  63 VAL VAL B ? n 
B 1 70  ASP 70  64  64 ASP ASP B ? n 
B 1 71  GLY 71  65  65 GLY GLY B ? n 
B 1 72  ARG 72  66  66 ARG ARG B ? n 
B 1 73  ALA 73  67  67 ALA ALA B ? n 
B 1 74  ARG 74  68  68 ARG ARG B ? n 
B 1 75  ARG 75  69  69 ARG ARG B ? n 
B 1 76  VAL 76  70  70 VAL VAL B ? n 
B 1 77  TYR 77  71  71 TYR TYR B ? n 
B 1 78  ARG 78  72  72 ARG ARG B ? n 
B 1 79  ALA 79  73  73 ALA ALA B ? n 
B 1 80  THR 80  74  74 THR THR B ? n 
B 1 81  PRO 81  75  75 PRO PRO B ? n 
B 1 82  ALA 82  76  76 ALA ALA B ? n 
B 1 83  GLY 83  77  77 GLY GLY B ? n 
B 1 84  ARG 84  78  78 ARG ARG B ? n 
B 1 85  ALA 85  79  79 ALA ALA B ? n 
B 1 86  ALA 86  80  80 ALA ALA B ? n 
B 1 87  LEU 87  81  81 LEU LEU B ? n 
B 1 88  THR 88  82  82 THR THR B ? n 
B 1 89  GLU 89  83  83 GLU GLU B ? n 
B 1 90  ASP 90  84  84 ASP ASP B ? n 
B 1 91  ARG 91  85  85 ARG ARG B ? n 
B 1 92  ARG 92  86  86 ARG ARG B ? n 
B 1 93  ALA 93  87  87 ALA ALA B ? n 
B 1 94  LEU 94  88  88 LEU LEU B ? n 
B 1 95  GLU 95  89  89 GLU GLU B ? n 
B 1 96  GLU 96  90  90 GLU GLU B ? n 
B 1 97  LEU 97  91  91 LEU LEU B ? n 
B 1 98  ALA 98  92  92 ALA ALA B ? n 
B 1 99  ARG 99  93  93 ARG ARG B ? n 
B 1 100 GLU 100 94  94 GLU GLU B ? n 
B 1 101 VAL 101 95  95 VAL VAL B ? n 
B 1 102 LEU 102 96  96 LEU LEU B ? n 
B 1 103 GLY 103 97  ?  ?   ?   B ? n 
B 1 104 GLY 104 98  ?  ?   ?   B ? n 
B 1 105 GLN 105 99  ?  ?   ?   B ? n 
B 1 106 SER 106 100 ?  ?   ?   B ? n 
B 1 107 HIS 107 101 ?  ?   ?   B ? n 
B 1 108 THR 108 102 ?  ?   ?   B ? n 
B 1 109 ALA 109 103 ?  ?   ?   B ? n 
B 1 110 GLY 110 104 ?  ?   ?   B ? n 
B 1 111 ASN 111 105 ?  ?   ?   B ? n 
B 1 112 GLY 112 106 ?  ?   ?   B ? n 
B 1 113 THR 113 107 ?  ?   ?   B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 ZN  1  201 2  ZN  ZN  A ? 
D 2 ZN  1  202 3  ZN  ZN  A ? 
E 2 ZN  1  203 4  ZN  ZN  A ? 
F 2 ZN  1  201 1  ZN  ZN  B ? 
G 3 HOH 1  301 35 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 2  302 42 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 3  303 1  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 4  304 8  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 5  305 23 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 6  306 31 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 7  307 12 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 8  308 27 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 9  309 14 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 10 310 29 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 11 311 15 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 12 312 7  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 13 313 13 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 14 314 43 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 15 315 30 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 16 316 4  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 17 317 2  HOH HOH A ? 
G 3 HOH 18 318 11 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 19 319 40 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 20 320 33 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 21 321 41 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 22 322 32 HOH HOH A ? 
G 3 HOH 23 323 37 HOH HOH A ? 
H 3 HOH 1  301 38 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 2  302 28 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 3  303 20 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 4  304 25 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 5  305 39 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 6  306 19 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 7  307 9  HOH HOH B ? 
H 3 HOH 8  308 24 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 9  309 10 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 10 310 22 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 11 311 36 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 12 312 21 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 13 313 34 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 14 314 17 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 15 315 5  HOH HOH B ? 
H 3 HOH 16 316 18 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 17 317 26 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 18 318 6  HOH HOH B ? 
H 3 HOH 19 319 16 HOH HOH B ? 
H 3 HOH 20 320 3  HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4"     133.103 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER           ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ? "C6 H13 N O2"    131.173 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ? "C5 H11 N O2"    117.146 
ZN  non-polymer         . "ZINC ION"      ? "Zn 2"           65.409  
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 2 ? 
F N N 2 ? 
G N N 3 ? 
H N N 3 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 ASP A 3  ? ASN A 26  ? ASP A -3 ASN A 20 1 ? 24 
HELX_P HELX_P2 AA2 HIS A 29 ? HIS A 40  ? HIS A 23 HIS A 34 1 ? 12 
HELX_P HELX_P3 AA3 SER A 45 ? ASP A 59  ? SER A 39 ASP A 53 1 ? 15 
HELX_P HELX_P4 AA4 THR A 80 ? LEU A 102 ? THR A 74 LEU A 96 1 ? 23 
HELX_P HELX_P5 AA5 ASP B 3  ? ASN B 26  ? ASP B -3 ASN B 20 1 ? 24 
HELX_P HELX_P6 AA6 HIS B 29 ? HIS B 40  ? HIS B 23 HIS B 34 1 ? 12 
HELX_P HELX_P7 AA7 SER B 45 ? ASP B 59  ? SER B 39 ASP B 53 1 ? 15 
HELX_P HELX_P8 AA8 THR B 80 ? LEU B 102 ? THR B 74 LEU B 96 1 ? 23 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 2 ? 
AA2 ? 2 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 LEU A 62 ? VAL A 69 ? LEU A 56 VAL A 63 
AA1 2 ARG A 72 ? ALA A 79 ? ARG A 66 ALA A 73 
AA2 1 LEU B 62 ? VAL B 69 ? LEU B 56 VAL B 63 
AA2 2 ARG B 72 ? ALA B 79 ? ARG B 66 ALA B 73 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.032821 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.020322 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.007789 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
N  
O  
S  
ZN 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
2 D A D A 1 
2 E A E A 1 
2 F B F B 1 
3 G A G A 1 
3 H B H B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "ZINC ION" ZN  
3 water      HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N ARG A 67 ? N ARG A 61 O ARG A 74 ? O ARG A 68 
AA2 1 2 N ARG B 67 ? N ARG B 61 O ARG B 74 ? O ARG B 68 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . ALA A 1 1   ? -23.969 2.383   -1.598  1.00 39.57 ? ? ? ? ? ? -5  ALA A N   1 
ATOM   2    C  CA  . ALA A 1 1   ? -22.832 1.697   -0.895  1.00 38.21 ? ? ? ? ? ? -5  ALA A CA  1 
ATOM   3    C  C   . ALA A 1 1   ? -22.736 2.112   0.593   1.00 38.36 ? ? ? ? ? ? -5  ALA A C   1 
ATOM   4    O  O   . ALA A 1 1   ? -23.024 3.262   0.956   1.00 39.00 ? ? ? ? ? ? -5  ALA A O   1 
ATOM   5    C  CB  . ALA A 1 1   ? -21.521 1.946   -1.615  1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? -5  ALA A CB  1 
ATOM   6    N  N   . MET A 1 2   ? -22.368 1.162   1.451   1.00 37.28 ? ? ? ? ? ? -4  MET A N   1 
ATOM   7    C  CA  . MET A 1 2   ? -22.104 1.465   2.857   1.00 37.19 ? ? ? ? ? ? -4  MET A CA  1 
ATOM   8    C  C   . MET A 1 2   ? -20.849 2.328   3.058   1.00 36.65 ? ? ? ? ? ? -4  MET A C   1 
ATOM   9    O  O   . MET A 1 2   ? -20.802 3.142   3.995   1.00 37.83 ? ? ? ? ? ? -4  MET A O   1 
ATOM   10   C  CB  . MET A 1 2   ? -21.977 0.174   3.680   1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? -4  MET A CB  1 
ATOM   11   C  CG  . MET A 1 2   ? -23.263 -0.629  3.832   1.00 37.12 ? ? ? ? ? ? -4  MET A CG  1 
ATOM   12   S  SD  . MET A 1 2   ? -24.639 0.288   4.567   1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? -4  MET A SD  1 
ATOM   13   C  CE  . MET A 1 2   ? -24.008 0.699   6.191   1.00 37.23 ? ? ? ? ? ? -4  MET A CE  1 
ATOM   14   N  N   . ASP A 1 3   ? -19.853 2.156   2.187   1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? -3  ASP A N   1 
ATOM   15   C  CA  . ASP A 1 3   ? -18.582 2.885   2.292   1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? -3  ASP A CA  1 
ATOM   16   C  C   . ASP A 1 3   ? -18.247 3.570   0.950   1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? -3  ASP A C   1 
ATOM   17   O  O   . ASP A 1 3   ? -17.397 3.060   0.176   1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? -3  ASP A O   1 
ATOM   18   C  CB  . ASP A 1 3   ? -17.466 1.936   2.745   1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? -3  ASP A CB  1 
ATOM   19   C  CG  . ASP A 1 3   ? -16.173 2.645   3.100   1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? -3  ASP A CG  1 
ATOM   20   O  OD1 . ASP A 1 3   ? -16.076 3.895   3.005   1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? -3  ASP A OD1 1 
ATOM   21   O  OD2 . ASP A 1 3   ? -15.214 1.931   3.483   1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? -3  ASP A OD2 1 
ATOM   22   N  N   . PRO A 1 4   ? -18.892 4.734   0.687   1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? -2  PRO A N   1 
ATOM   23   C  CA  . PRO A 1 4   ? -18.777 5.418   -0.603  1.00 35.26 ? ? ? ? ? ? -2  PRO A CA  1 
ATOM   24   C  C   . PRO A 1 4   ? -17.380 5.938   -0.881  1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? -2  PRO A C   1 
ATOM   25   O  O   . PRO A 1 4   ? -16.963 5.946   -2.044  1.00 34.38 ? ? ? ? ? ? -2  PRO A O   1 
ATOM   26   C  CB  . PRO A 1 4   ? -19.784 6.564   -0.505  1.00 36.43 ? ? ? ? ? ? -2  PRO A CB  1 
ATOM   27   C  CG  . PRO A 1 4   ? -20.649 6.233   0.683   1.00 38.45 ? ? ? ? ? ? -2  PRO A CG  1 
ATOM   28   C  CD  . PRO A 1 4   ? -19.755 5.475   1.621   1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? -2  PRO A CD  1 
ATOM   29   N  N   . GLU A 1 5   ? -16.653 6.343   0.160   1.00 35.69 ? ? ? ? ? ? -1  GLU A N   1 
ATOM   30   C  CA  . GLU A 1 5   ? -15.262 6.793   -0.001  1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? -1  GLU A CA  1 
ATOM   31   C  C   . GLU A 1 5   ? -14.349 5.639   -0.448  1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? -1  GLU A C   1 
ATOM   32   O  O   . GLU A 1 5   ? -13.541 5.814   -1.372  1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? -1  GLU A O   1 
ATOM   33   C  CB  . GLU A 1 5   ? -14.740 7.493   1.270   1.00 40.17 ? ? ? ? ? ? -1  GLU A CB  1 
ATOM   34   C  CG  . GLU A 1 5   ? -13.397 8.231   1.116   1.00 43.13 ? ? ? ? ? ? -1  GLU A CG  1 
ATOM   35   C  CD  . GLU A 1 5   ? -13.391 9.300   0.012   1.00 45.76 ? ? ? ? ? ? -1  GLU A CD  1 
ATOM   36   O  OE1 . GLU A 1 5   ? -14.369 10.075  -0.107  1.00 48.30 ? ? ? ? ? ? -1  GLU A OE1 1 
ATOM   37   O  OE2 . GLU A 1 5   ? -12.405 9.387   -0.762  1.00 47.15 ? ? ? ? ? ? -1  GLU A OE2 1 
ATOM   38   N  N   . PHE A 1 6   ? -14.506 4.457   0.163   1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 0   PHE A N   1 
ATOM   39   C  CA  . PHE A 1 6   ? -13.800 3.274   -0.321  1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 0   PHE A CA  1 
ATOM   40   C  C   . PHE A 1 6   ? -14.154 2.994   -1.768  1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 0   PHE A C   1 
ATOM   41   O  O   . PHE A 1 6   ? -13.242 2.819   -2.584  1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 0   PHE A O   1 
ATOM   42   C  CB  . PHE A 1 6   ? -14.078 2.013   0.486   1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 0   PHE A CB  1 
ATOM   43   C  CG  . PHE A 1 6   ? -13.410 0.783   -0.087  1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 0   PHE A CG  1 
ATOM   44   C  CD1 . PHE A 1 6   ? -14.056 0.010   -1.055  1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 0   PHE A CD1 1 
ATOM   45   C  CD2 . PHE A 1 6   ? -12.109 0.421   0.304   1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 0   PHE A CD2 1 
ATOM   46   C  CE1 . PHE A 1 6   ? -13.437 -1.113  -1.604  1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 0   PHE A CE1 1 
ATOM   47   C  CE2 . PHE A 1 6   ? -11.482 -0.682  -0.246  1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 0   PHE A CE2 1 
ATOM   48   C  CZ  . PHE A 1 6   ? -12.144 -1.460  -1.199  1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 0   PHE A CZ  1 
ATOM   49   N  N   . MET A 1 7   ? -15.457 2.934   -2.081  1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 1   MET A N   1 
ATOM   50   C  CA  . MET A 1 7   ? -15.891 2.630   -3.455  1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CA  1 
ATOM   51   C  C   . MET A 1 7   ? -15.339 3.617   -4.481  1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 1   MET A C   1 
ATOM   52   O  O   . MET A 1 7   ? -14.909 3.220   -5.552  1.00 33.66 ? ? ? ? ? ? 1   MET A O   1 
ATOM   53   C  CB  . MET A 1 7   ? -17.410 2.497   -3.570  1.00 35.51 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CB  1 
ATOM   54   C  CG  . MET A 1 7   ? -17.968 1.266   -2.872  1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CG  1 
ATOM   55   S  SD  . MET A 1 7   ? -17.250 -0.358  -3.307  1.00 36.59 ? ? ? ? ? ? 1   MET A SD  1 
ATOM   56   C  CE  . MET A 1 7   ? -18.156 -1.350  -2.100  1.00 36.37 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CE  1 
ATOM   57   N  N   . ARG A 1 8   ? -15.320 4.892   -4.106  1.00 36.25 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A N   1 
ATOM   58   C  CA  . ARG A 1 8   ? -14.811 5.972   -4.939  1.00 37.85 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A CA  1 
ATOM   59   C  C   . ARG A 1 8   ? -13.299 5.803   -5.192  1.00 37.17 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A C   1 
ATOM   60   O  O   . ARG A 1 8   ? -12.876 5.713   -6.329  1.00 35.04 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A O   1 
ATOM   61   C  CB  . ARG A 1 8   ? -15.151 7.289   -4.250  1.00 40.11 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A CB  1 
ATOM   62   C  CG  . ARG A 1 8   ? -14.805 8.574   -4.990  1.00 42.27 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A CG  1 
ATOM   63   C  CD  . ARG A 1 8   ? -15.181 9.776   -4.116  1.00 44.25 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A CD  1 
ATOM   64   N  NE  . ARG A 1 8   ? -16.634 9.804   -3.875  1.00 45.25 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A NE  1 
ATOM   65   C  CZ  . ARG A 1 8   ? -17.239 9.712   -2.687  1.00 45.86 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A CZ  1 
ATOM   66   N  NH1 . ARG A 1 8   ? -16.527 9.625   -1.564  1.00 44.60 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A NH1 1 
ATOM   67   N  NH2 . ARG A 1 8   ? -18.571 9.720   -2.639  1.00 45.85 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A NH2 1 
ATOM   68   N  N   . GLU A 1 9   ? -12.510 5.726   -4.119  1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 3   GLU A N   1 
ATOM   69   C  CA  . GLU A 1 9   ? -11.076 5.433   -4.208  1.00 37.58 ? ? ? ? ? ? 3   GLU A CA  1 
ATOM   70   C  C   . GLU A 1 9   ? -10.789 4.138   -4.993  1.00 36.22 ? ? ? ? ? ? 3   GLU A C   1 
ATOM   71   O  O   . GLU A 1 9   ? -9.956  4.141   -5.902  1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 3   GLU A O   1 
ATOM   72   C  CB  . GLU A 1 9   ? -10.449 5.335   -2.810  1.00 40.09 ? ? ? ? ? ? 3   GLU A CB  1 
ATOM   73   C  CG  . GLU A 1 9   ? -10.466 6.614   -1.970  1.00 42.86 ? ? ? ? ? ? 3   GLU A CG  1 
ATOM   74   C  CD  . GLU A 1 9   ? -10.203 6.365   -0.476  1.00 46.02 ? ? ? ? ? ? 3   GLU A CD  1 
ATOM   75   O  OE1 . GLU A 1 9   ? -10.262 5.192   -0.007  1.00 45.62 ? ? ? ? ? ? 3   GLU A OE1 1 
ATOM   76   O  OE2 . GLU A 1 9   ? -9.939  7.358   0.260   1.00 49.04 ? ? ? ? ? ? 3   GLU A OE2 1 
ATOM   77   N  N   . PHE A 1 10  ? -11.496 3.052   -4.656  1.00 34.90 ? ? ? ? ? ? 4   PHE A N   1 
ATOM   78   C  CA  . PHE A 1 10  ? -11.266 1.740   -5.265  1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 4   PHE A CA  1 
ATOM   79   C  C   . PHE A 1 10  ? -11.627 1.717   -6.749  1.00 33.51 ? ? ? ? ? ? 4   PHE A C   1 
ATOM   80   O  O   . PHE A 1 10  ? -10.943 1.053   -7.550  1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 4   PHE A O   1 
ATOM   81   C  CB  . PHE A 1 10  ? -12.055 0.671   -4.532  1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 4   PHE A CB  1 
ATOM   82   C  CG  . PHE A 1 10  ? -11.765 -0.739  -4.983  1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 4   PHE A CG  1 
ATOM   83   C  CD1 . PHE A 1 10  ? -10.600 -1.392  -4.587  1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 4   PHE A CD1 1 
ATOM   84   C  CD2 . PHE A 1 10  ? -12.676 -1.431  -5.790  1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 4   PHE A CD2 1 
ATOM   85   C  CE1 . PHE A 1 10  ? -10.345 -2.706  -4.996  1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 4   PHE A CE1 1 
ATOM   86   C  CE2 . PHE A 1 10  ? -12.427 -2.742  -6.200  1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 4   PHE A CE2 1 
ATOM   87   C  CZ  . PHE A 1 10  ? -11.263 -3.381  -5.802  1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 4   PHE A CZ  1 
ATOM   88   N  N   . GLN A 1 11  ? -12.696 2.426   -7.116  1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 5   GLN A N   1 
ATOM   89   C  CA  . GLN A 1 11  ? -13.091 2.496   -8.511  1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 5   GLN A CA  1 
ATOM   90   C  C   . GLN A 1 11  ? -12.031 3.170   -9.384  1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 5   GLN A C   1 
ATOM   91   O  O   . GLN A 1 11  ? -11.780 2.696   -10.482 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 5   GLN A O   1 
ATOM   92   C  CB  . GLN A 1 11  ? -14.478 3.133   -8.697  1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 5   GLN A CB  1 
ATOM   93   N  N   . ARG A 1 12  ? -11.402 4.249   -8.897  1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 6   ARG A N   1 
ATOM   94   C  CA  . ARG A 1 12  ? -10.366 4.961   -9.655  1.00 35.00 ? ? ? ? ? ? 6   ARG A CA  1 
ATOM   95   C  C   . ARG A 1 12  ? -9.253  3.994   -10.014 1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 6   ARG A C   1 
ATOM   96   O  O   . ARG A 1 12  ? -8.851  3.907   -11.172 1.00 36.90 ? ? ? ? ? ? 6   ARG A O   1 
ATOM   97   C  CB  . ARG A 1 12  ? -9.801  6.159   -8.884  1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 6   ARG A CB  1 
ATOM   98   C  CG  . ARG A 1 12  ? -10.711 7.380   -8.872  1.00 38.02 ? ? ? ? ? ? 6   ARG A CG  1 
ATOM   99   C  CD  . ARG A 1 12  ? -10.190 8.467   -7.945  1.00 39.67 ? ? ? ? ? ? 6   ARG A CD  1 
ATOM   100  N  NE  . ARG A 1 12  ? -9.146  9.278   -8.578  1.00 41.53 ? ? ? ? ? ? 6   ARG A NE  1 
ATOM   101  N  N   . ALA A 1 13  ? -8.796  3.237   -9.023  1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A N   1 
ATOM   102  C  CA  . ALA A 1 13  ? -7.763  2.234   -9.207  1.00 33.97 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A CA  1 
ATOM   103  C  C   . ALA A 1 13  ? -8.215  1.143   -10.153 1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A C   1 
ATOM   104  O  O   . ALA A 1 13  ? -7.438  0.704   -11.017 1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A O   1 
ATOM   105  C  CB  . ALA A 1 13  ? -7.351  1.638   -7.869  1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A CB  1 
ATOM   106  N  N   . ALA A 1 14  ? -9.461  0.706   -9.991  1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 8   ALA A N   1 
ATOM   107  C  CA  . ALA A 1 14  ? -10.020 -0.348  -10.830 1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 8   ALA A CA  1 
ATOM   108  C  C   . ALA A 1 14  ? -10.075 0.058   -12.313 1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 8   ALA A C   1 
ATOM   109  O  O   . ALA A 1 14  ? -9.740  -0.720  -13.213 1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 8   ALA A O   1 
ATOM   110  C  CB  . ALA A 1 14  ? -11.399 -0.711  -10.324 1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 8   ALA A CB  1 
ATOM   111  N  N   . VAL A 1 15  ? -10.500 1.292   -12.550 1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 9   VAL A N   1 
ATOM   112  C  CA  . VAL A 1 15  ? -10.629 1.851   -13.887 1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 9   VAL A CA  1 
ATOM   113  C  C   . VAL A 1 15  ? -9.228  1.901   -14.508 1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 9   VAL A C   1 
ATOM   114  O  O   . VAL A 1 15  ? -9.003  1.333   -15.586 1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 9   VAL A O   1 
ATOM   115  C  CB  . VAL A 1 15  ? -11.342 3.232   -13.852 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 9   VAL A CB  1 
ATOM   116  C  CG1 . VAL A 1 15  ? -11.195 3.992   -15.165 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 9   VAL A CG1 1 
ATOM   117  C  CG2 . VAL A 1 15  ? -12.810 3.043   -13.487 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 9   VAL A CG2 1 
ATOM   118  N  N   . ARG A 1 16  ? -8.301  2.535   -13.792 1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A N   1 
ATOM   119  C  CA  . ARG A 1 16  ? -6.916  2.657   -14.217 1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A CA  1 
ATOM   120  C  C   . ARG A 1 16  ? -6.350  1.309   -14.644 1.00 34.51 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A C   1 
ATOM   121  O  O   . ARG A 1 16  ? -5.827  1.177   -15.731 1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A O   1 
ATOM   122  C  CB  . ARG A 1 16  ? -6.096  3.252   -13.094 1.00 36.43 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A CB  1 
ATOM   123  C  CG  . ARG A 1 16  ? -4.677  3.563   -13.480 1.00 38.22 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A CG  1 
ATOM   124  C  CD  . ARG A 1 16  ? -4.081  4.453   -12.427 1.00 39.81 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A CD  1 
ATOM   125  N  NE  . ARG A 1 16  ? -2.921  5.187   -12.927 1.00 41.41 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A NE  1 
ATOM   126  C  CZ  . ARG A 1 16  ? -2.972  6.407   -13.428 1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A CZ  1 
ATOM   127  N  NH1 . ARG A 1 16  ? -4.138  7.031   -13.549 1.00 39.88 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A NH1 1 
ATOM   128  N  NH2 . ARG A 1 16  ? -1.835  6.998   -13.803 1.00 43.78 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A NH2 1 
ATOM   129  N  N   . LEU A 1 17  ? -6.520  0.308   -13.809 1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A N   1 
ATOM   130  C  CA  . LEU A 1 17  ? -6.115  -1.043  -14.118 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CA  1 
ATOM   131  C  C   . LEU A 1 17  ? -6.776  -1.624  -15.369 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A C   1 
ATOM   132  O  O   . LEU A 1 17  ? -6.094  -2.263  -16.198 1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A O   1 
ATOM   133  C  CB  . LEU A 1 17  ? -6.423  -1.936  -12.917 1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CB  1 
ATOM   134  C  CG  . LEU A 1 17  ? -5.744  -3.267  -12.718 1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CG  1 
ATOM   135  C  CD1 . LEU A 1 17  ? -4.233  -3.101  -12.807 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CD1 1 
ATOM   136  C  CD2 . LEU A 1 17  ? -6.131  -3.697  -11.309 1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CD2 1 
ATOM   137  N  N   . HIS A 1 18  ? -8.085  -1.403  -15.517 1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 12  HIS A N   1 
ATOM   138  C  CA  . HIS A 1 18  ? -8.819  -1.884  -16.706 1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 12  HIS A CA  1 
ATOM   139  C  C   . HIS A 1 18  ? -8.361  -1.206  -17.978 1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 12  HIS A C   1 
ATOM   140  O  O   . HIS A 1 18  ? -8.271  -1.860  -18.998 1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 12  HIS A O   1 
ATOM   141  C  CB  . HIS A 1 18  ? -10.341 -1.721  -16.565 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 12  HIS A CB  1 
ATOM   142  C  CG  . HIS A 1 18  ? -11.013 -2.904  -15.948 1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 12  HIS A CG  1 
ATOM   143  N  ND1 . HIS A 1 18  ? -11.118 -3.053  -14.584 1.00 35.72 ? ? ? ? ? ? 12  HIS A ND1 1 
ATOM   144  C  CD2 . HIS A 1 18  ? -11.593 -3.997  -16.495 1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 12  HIS A CD2 1 
ATOM   145  C  CE1 . HIS A 1 18  ? -11.734 -4.185  -14.311 1.00 35.95 ? ? ? ? ? ? 12  HIS A CE1 1 
ATOM   146  N  NE2 . HIS A 1 18  ? -12.038 -4.774  -15.453 1.00 37.79 ? ? ? ? ? ? 12  HIS A NE2 1 
ATOM   147  N  N   . ILE A 1 19  ? -8.066  0.092   -17.912 1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A N   1 
ATOM   148  C  CA  . ILE A 1 19  ? -7.585  0.832   -19.065 1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A CA  1 
ATOM   149  C  C   . ILE A 1 19  ? -6.256  0.232   -19.543 1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A C   1 
ATOM   150  O  O   . ILE A 1 19  ? -6.078  -0.031  -20.734 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A O   1 
ATOM   151  C  CB  . ILE A 1 19  ? -7.440  2.341   -18.766 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A CB  1 
ATOM   152  C  CG1 . ILE A 1 19  ? -8.813  2.983   -18.603 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A CG1 1 
ATOM   153  C  CG2 . ILE A 1 19  ? -6.644  3.048   -19.863 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A CG2 1 
ATOM   154  C  CD1 . ILE A 1 19  ? -8.789  4.386   -18.050 1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A CD1 1 
ATOM   155  N  N   . LEU A 1 20  ? -5.340  0.001   -18.607 1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A N   1 
ATOM   156  C  CA  . LEU A 1 20  ? -4.046  -0.574  -18.926 1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A CA  1 
ATOM   157  C  C   . LEU A 1 20  ? -4.155  -1.989  -19.412 1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A C   1 
ATOM   158  O  O   . LEU A 1 20  ? -3.360  -2.398  -20.241 1.00 34.37 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A O   1 
ATOM   159  C  CB  . LEU A 1 20  ? -3.119  -0.544  -17.725 1.00 33.12 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A CB  1 
ATOM   160  C  CG  . LEU A 1 20  ? -2.475  0.805   -17.447 1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A CG  1 
ATOM   161  C  CD1 . LEU A 1 20  ? -1.884  0.764   -16.046 1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A CD1 1 
ATOM   162  C  CD2 . LEU A 1 20  ? -1.419  1.130   -18.522 1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A CD2 1 
ATOM   163  N  N   . HIS A 1 21  ? -5.121  -2.747  -18.906 1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A N   1 
ATOM   164  C  CA  . HIS A 1 21  ? -5.200  -4.125  -19.319 1.00 37.14 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A CA  1 
ATOM   165  C  C   . HIS A 1 21  ? -5.748  -4.187  -20.739 1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A C   1 
ATOM   166  O  O   . HIS A 1 21  ? -5.204  -4.909  -21.561 1.00 38.75 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A O   1 
ATOM   167  C  CB  . HIS A 1 21  ? -5.934  -5.024  -18.340 1.00 38.48 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A CB  1 
ATOM   168  C  CG  . HIS A 1 21  ? -6.100  -6.420  -18.872 1.00 41.48 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A CG  1 
ATOM   169  N  ND1 . HIS A 1 21  ? -7.291  -7.116  -18.805 1.00 42.69 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A ND1 1 
ATOM   170  C  CD2 . HIS A 1 21  ? -5.224  -7.242  -19.507 1.00 43.53 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A CD2 1 
ATOM   171  C  CE1 . HIS A 1 21  ? -7.139  -8.301  -19.375 1.00 44.69 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A CE1 1 
ATOM   172  N  NE2 . HIS A 1 21  ? -5.898  -8.398  -19.817 1.00 45.07 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A NE2 1 
ATOM   173  N  N   . HIS A 1 22  ? -6.794  -3.419  -21.029 1.00 38.81 ? ? ? ? ? ? 16  HIS A N   1 
ATOM   174  C  CA  . HIS A 1 22  ? -7.332  -3.361  -22.381 1.00 39.63 ? ? ? ? ? ? 16  HIS A CA  1 
ATOM   175  C  C   . HIS A 1 22  ? -6.317  -2.832  -23.390 1.00 40.06 ? ? ? ? ? ? 16  HIS A C   1 
ATOM   176  O  O   . HIS A 1 22  ? -6.199  -3.401  -24.461 1.00 41.38 ? ? ? ? ? ? 16  HIS A O   1 
ATOM   177  C  CB  . HIS A 1 22  ? -8.648  -2.572  -22.444 1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 16  HIS A CB  1 
ATOM   178  C  CG  . HIS A 1 22  ? -9.799  -3.289  -21.813 1.00 43.22 ? ? ? ? ? ? 16  HIS A CG  1 
ATOM   179  N  ND1 . HIS A 1 22  ? -10.105 -3.171  -20.474 1.00 43.21 ? ? ? ? ? ? 16  HIS A ND1 1 
ATOM   180  C  CD2 . HIS A 1 22  ? -10.689 -4.169  -22.326 1.00 43.39 ? ? ? ? ? ? 16  HIS A CD2 1 
ATOM   181  C  CE1 . HIS A 1 22  ? -11.149 -3.929  -20.191 1.00 44.96 ? ? ? ? ? ? 16  HIS A CE1 1 
ATOM   182  N  NE2 . HIS A 1 22  ? -11.528 -4.542  -21.298 1.00 45.89 ? ? ? ? ? ? 16  HIS A NE2 1 
ATOM   183  N  N   . ALA A 1 23  ? -5.566  -1.791  -23.030 1.00 38.28 ? ? ? ? ? ? 17  ALA A N   1 
ATOM   184  C  CA  . ALA A 1 23  ? -4.602  -1.178  -23.939 1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 17  ALA A CA  1 
ATOM   185  C  C   . ALA A 1 23  ? -3.301  -1.980  -24.103 1.00 36.85 ? ? ? ? ? ? 17  ALA A C   1 
ATOM   186  O  O   . ALA A 1 23  ? -2.459  -1.642  -24.938 1.00 36.12 ? ? ? ? ? ? 17  ALA A O   1 
ATOM   187  C  CB  . ALA A 1 23  ? -4.310  0.260   -23.524 1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 17  ALA A CB  1 
ATOM   188  N  N   . ALA A 1 24  ? -3.137  -3.020  -23.301 1.00 37.96 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A N   1 
ATOM   189  C  CA  . ALA A 1 24  ? -2.021  -3.953  -23.448 1.00 40.82 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A CA  1 
ATOM   190  C  C   . ALA A 1 24  ? -2.402  -5.081  -24.407 1.00 42.50 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A C   1 
ATOM   191  O  O   . ALA A 1 24  ? -1.577  -5.542  -25.176 1.00 43.75 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A O   1 
ATOM   192  C  CB  . ALA A 1 24  ? -1.591  -4.513  -22.090 1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A CB  1 
ATOM   193  N  N   . ASP A 1 25  ? -3.662  -5.509  -24.339 1.00 44.79 ? ? ? ? ? ? 19  ASP A N   1 
ATOM   194  C  CA  . ASP A 1 25  ? -4.204  -6.583  -25.185 1.00 47.90 ? ? ? ? ? ? 19  ASP A CA  1 
ATOM   195  C  C   . ASP A 1 25  ? -4.307  -6.202  -26.656 1.00 49.25 ? ? ? ? ? ? 19  ASP A C   1 
ATOM   196  O  O   . ASP A 1 25  ? -4.056  -7.022  -27.545 1.00 51.86 ? ? ? ? ? ? 19  ASP A O   1 
ATOM   197  C  CB  . ASP A 1 25  ? -5.572  -7.069  -24.674 1.00 48.54 ? ? ? ? ? ? 19  ASP A CB  1 
ATOM   198  C  CG  . ASP A 1 25  ? -5.444  -8.202  -23.627 1.00 50.97 ? ? ? ? ? ? 19  ASP A CG  1 
ATOM   199  O  OD1 . ASP A 1 25  ? -4.340  -8.797  -23.479 1.00 49.38 ? ? ? ? ? ? 19  ASP A OD1 1 
ATOM   200  O  OD2 . ASP A 1 25  ? -6.450  -8.492  -22.930 1.00 53.12 ? ? ? ? ? ? 19  ASP A OD2 1 
ATOM   201  N  N   . ASN A 1 26  ? -4.651  -4.935  -26.900 1.00 48.82 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A N   1 
ATOM   202  C  CA  . ASN A 1 26  ? -4.975  -4.414  -28.217 1.00 50.27 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A CA  1 
ATOM   203  C  C   . ASN A 1 26  ? -5.036  -2.883  -28.182 1.00 46.82 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A C   1 
ATOM   204  O  O   . ASN A 1 26  ? -5.092  -2.284  -27.117 1.00 46.35 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A O   1 
ATOM   205  C  CB  . ASN A 1 26  ? -6.305  -5.040  -28.719 1.00 53.81 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A CB  1 
ATOM   206  C  CG  . ASN A 1 26  ? -7.535  -4.647  -27.886 1.00 55.51 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A CG  1 
ATOM   207  O  OD1 . ASN A 1 26  ? -7.703  -5.072  -26.729 1.00 55.66 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A OD1 1 
ATOM   208  N  ND2 . ASN A 1 26  ? -8.415  -3.864  -28.485 1.00 57.73 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A ND2 1 
ATOM   209  N  N   . GLU A 1 27  ? -5.011  -2.253  -29.348 1.00 44.94 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A N   1 
ATOM   210  C  CA  . GLU A 1 27  ? -5.227  -0.802  -29.459 1.00 45.20 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CA  1 
ATOM   211  C  C   . GLU A 1 27  ? -6.689  -0.445  -29.205 1.00 43.50 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A C   1 
ATOM   212  O  O   . GLU A 1 27  ? -7.584  -1.203  -29.556 1.00 46.84 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A O   1 
ATOM   213  C  CB  . GLU A 1 27  ? -4.838  -0.334  -30.851 1.00 48.19 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CB  1 
ATOM   214  C  CG  . GLU A 1 27  ? -3.346  -0.430  -31.091 1.00 52.59 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CG  1 
ATOM   215  C  CD  . GLU A 1 27  ? -2.918  -0.034  -32.476 1.00 54.56 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CD  1 
ATOM   216  O  OE1 . GLU A 1 27  ? -3.794  0.278   -33.313 1.00 56.79 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A OE1 1 
ATOM   217  O  OE2 . GLU A 1 27  ? -1.696  -0.037  -32.725 1.00 54.08 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A OE2 1 
ATOM   218  N  N   . VAL A 1 28  ? -6.937  0.708   -28.599 1.00 39.33 ? ? ? ? ? ? 22  VAL A N   1 
ATOM   219  C  CA  . VAL A 1 28  ? -8.294  1.118   -28.243 1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 22  VAL A CA  1 
ATOM   220  C  C   . VAL A 1 28  ? -8.619  2.576   -28.613 1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 22  VAL A C   1 
ATOM   221  O  O   . VAL A 1 28  ? -7.759  3.460   -28.564 1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 22  VAL A O   1 
ATOM   222  C  CB  . VAL A 1 28  ? -8.598  0.855   -26.746 1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 22  VAL A CB  1 
ATOM   223  C  CG1 . VAL A 1 28  ? -8.410  -0.617  -26.390 1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 22  VAL A CG1 1 
ATOM   224  C  CG2 . VAL A 1 28  ? -7.764  1.754   -25.834 1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 22  VAL A CG2 1 
ATOM   225  N  N   . HIS A 1 29  ? -9.866  2.795   -29.035 1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A N   1 
ATOM   226  C  CA  . HIS A 1 29  ? -10.396 4.135   -29.176 1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A CA  1 
ATOM   227  C  C   . HIS A 1 29  ? -11.020 4.507   -27.844 1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A C   1 
ATOM   228  O  O   . HIS A 1 29  ? -11.579 3.643   -27.154 1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A O   1 
ATOM   229  C  CB  . HIS A 1 29  ? -11.448 4.193   -30.268 1.00 36.59 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A CB  1 
ATOM   230  C  CG  . HIS A 1 29  ? -10.929 3.859   -31.641 1.00 37.71 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A CG  1 
ATOM   231  N  ND1 . HIS A 1 29  ? -11.336 2.741   -32.342 1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A ND1 1 
ATOM   232  C  CD2 . HIS A 1 29  ? -10.064 4.514   -32.453 1.00 37.08 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A CD2 1 
ATOM   233  C  CE1 . HIS A 1 29  ? -10.737 2.721   -33.521 1.00 38.14 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A CE1 1 
ATOM   234  N  NE2 . HIS A 1 29  ? -9.955  3.783   -33.608 1.00 37.82 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A NE2 1 
ATOM   235  N  N   . GLY A 1 30  ? -10.923 5.783   -27.480 1.00 36.30 ? ? ? ? ? ? 24  GLY A N   1 
ATOM   236  C  CA  . GLY A 1 30  ? -11.551 6.292   -26.258 1.00 37.58 ? ? ? ? ? ? 24  GLY A CA  1 
ATOM   237  C  C   . GLY A 1 30  ? -13.046 5.998   -26.147 1.00 38.46 ? ? ? ? ? ? 24  GLY A C   1 
ATOM   238  O  O   . GLY A 1 30  ? -13.532 5.630   -25.075 1.00 38.08 ? ? ? ? ? ? 24  GLY A O   1 
ATOM   239  N  N   . ALA A 1 31  ? -13.765 6.161   -27.256 1.00 39.01 ? ? ? ? ? ? 25  ALA A N   1 
ATOM   240  C  CA  . ALA A 1 31  ? -15.201 5.907   -27.293 1.00 40.13 ? ? ? ? ? ? 25  ALA A CA  1 
ATOM   241  C  C   . ALA A 1 31  ? -15.507 4.442   -26.952 1.00 39.31 ? ? ? ? ? ? 25  ALA A C   1 
ATOM   242  O  O   . ALA A 1 31  ? -16.429 4.161   -26.193 1.00 39.63 ? ? ? ? ? ? 25  ALA A O   1 
ATOM   243  C  CB  . ALA A 1 31  ? -15.786 6.274   -28.662 1.00 40.70 ? ? ? ? ? ? 25  ALA A CB  1 
ATOM   244  N  N   . TRP A 1 32  ? -14.713 3.520   -27.495 1.00 37.59 ? ? ? ? ? ? 26  TRP A N   1 
ATOM   245  C  CA  . TRP A 1 32  ? -14.859 2.112   -27.175 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 26  TRP A CA  1 
ATOM   246  C  C   . TRP A 1 32  ? -14.526 1.781   -25.718 1.00 36.86 ? ? ? ? ? ? 26  TRP A C   1 
ATOM   247  O  O   . TRP A 1 32  ? -15.228 0.977   -25.093 1.00 38.31 ? ? ? ? ? ? 26  TRP A O   1 
ATOM   248  C  CB  . TRP A 1 32  ? -14.029 1.257   -28.105 1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 26  TRP A CB  1 
ATOM   249  C  CG  . TRP A 1 32  ? -14.243 -0.210  -27.893 1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 26  TRP A CG  1 
ATOM   250  C  CD1 . TRP A 1 32  ? -15.290 -0.957  -28.340 1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 26  TRP A CD1 1 
ATOM   251  C  CD2 . TRP A 1 32  ? -13.391 -1.100  -27.168 1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 26  TRP A CD2 1 
ATOM   252  N  NE1 . TRP A 1 32  ? -15.141 -2.265  -27.961 1.00 34.99 ? ? ? ? ? ? 26  TRP A NE1 1 
ATOM   253  C  CE2 . TRP A 1 32  ? -13.982 -2.392  -27.243 1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 26  TRP A CE2 1 
ATOM   254  C  CE3 . TRP A 1 32  ? -12.176 -0.940  -26.480 1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 26  TRP A CE3 1 
ATOM   255  C  CZ2 . TRP A 1 32  ? -13.396 -3.538  -26.665 1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 26  TRP A CZ2 1 
ATOM   256  C  CZ3 . TRP A 1 32  ? -11.587 -2.077  -25.895 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 26  TRP A CZ3 1 
ATOM   257  C  CH2 . TRP A 1 32  ? -12.207 -3.370  -25.990 1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 26  TRP A CH2 1 
ATOM   258  N  N   . LEU A 1 33  ? -13.481 2.403   -25.174 1.00 36.25 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A N   1 
ATOM   259  C  CA  . LEU A 1 33  ? -13.166 2.251   -23.763 1.00 35.97 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CA  1 
ATOM   260  C  C   . LEU A 1 33  ? -14.349 2.591   -22.871 1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A C   1 
ATOM   261  O  O   . LEU A 1 33  ? -14.625 1.863   -21.928 1.00 37.08 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A O   1 
ATOM   262  C  CB  . LEU A 1 33  ? -11.963 3.105   -23.355 1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CB  1 
ATOM   263  C  CG  . LEU A 1 33  ? -10.600 2.457   -23.484 1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CG  1 
ATOM   264  C  CD1 . LEU A 1 33  ? -9.565  3.425   -22.939 1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CD1 1 
ATOM   265  C  CD2 . LEU A 1 33  ? -10.488 1.080   -22.805 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CD2 1 
ATOM   266  N  N   . THR A 1 34  ? -15.042 3.695   -23.177 1.00 38.32 ? ? ? ? ? ? 28  THR A N   1 
ATOM   267  C  CA  . THR A 1 34  ? -16.235 4.098   -22.434 1.00 40.37 ? ? ? ? ? ? 28  THR A CA  1 
ATOM   268  C  C   . THR A 1 34  ? -17.261 2.963   -22.402 1.00 41.47 ? ? ? ? ? ? 28  THR A C   1 
ATOM   269  O  O   . THR A 1 34  ? -17.728 2.605   -21.326 1.00 41.60 ? ? ? ? ? ? 28  THR A O   1 
ATOM   270  C  CB  . THR A 1 34  ? -16.855 5.399   -22.988 1.00 41.43 ? ? ? ? ? ? 28  THR A CB  1 
ATOM   271  O  OG1 . THR A 1 34  ? -15.845 6.412   -23.054 1.00 41.40 ? ? ? ? ? ? 28  THR A OG1 1 
ATOM   272  C  CG2 . THR A 1 34  ? -17.985 5.910   -22.087 1.00 42.85 ? ? ? ? ? ? 28  THR A CG2 1 
ATOM   273  N  N   . GLN A 1 35  ? -17.575 2.389   -23.569 1.00 43.31 ? ? ? ? ? ? 29  GLN A N   1 
ATOM   274  C  CA  . GLN A 1 35  ? -18.497 1.240   -23.667 1.00 44.58 ? ? ? ? ? ? 29  GLN A CA  1 
ATOM   275  C  C   . GLN A 1 35  ? -17.981 0.017   -22.917 1.00 42.76 ? ? ? ? ? ? 29  GLN A C   1 
ATOM   276  O  O   . GLN A 1 35  ? -18.723 -0.632  -22.197 1.00 42.49 ? ? ? ? ? ? 29  GLN A O   1 
ATOM   277  C  CB  . GLN A 1 35  ? -18.785 0.854   -25.131 1.00 48.72 ? ? ? ? ? ? 29  GLN A CB  1 
ATOM   278  C  CG  . GLN A 1 35  ? -19.137 2.013   -26.079 1.00 52.90 ? ? ? ? ? ? 29  GLN A CG  1 
ATOM   279  C  CD  . GLN A 1 35  ? -20.600 2.447   -25.942 1.00 57.94 ? ? ? ? ? ? 29  GLN A CD  1 
ATOM   280  O  OE1 . GLN A 1 35  ? -21.029 2.897   -24.867 1.00 58.73 ? ? ? ? ? ? 29  GLN A OE1 1 
ATOM   281  N  NE2 . GLN A 1 35  ? -21.388 2.292   -27.029 1.00 59.29 ? ? ? ? ? ? 29  GLN A NE2 1 
ATOM   282  N  N   . GLU A 1 36  ? -16.701 -0.281  -23.079 1.00 41.36 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A N   1 
ATOM   283  C  CA  . GLU A 1 36  ? -16.098 -1.440  -22.445 1.00 41.32 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A CA  1 
ATOM   284  C  C   . GLU A 1 36  ? -16.077 -1.367  -20.937 1.00 40.62 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A C   1 
ATOM   285  O  O   . GLU A 1 36  ? -16.351 -2.361  -20.259 1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A O   1 
ATOM   286  C  CB  . GLU A 1 36  ? -14.684 -1.660  -22.977 1.00 43.17 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A CB  1 
ATOM   287  C  CG  . GLU A 1 36  ? -14.594 -2.838  -23.912 1.00 46.84 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A CG  1 
ATOM   288  C  CD  . GLU A 1 36  ? -15.186 -4.129  -23.369 1.00 50.02 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A CD  1 
ATOM   289  O  OE1 . GLU A 1 36  ? -14.910 -4.461  -22.195 1.00 53.88 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A OE1 1 
ATOM   290  O  OE2 . GLU A 1 36  ? -15.914 -4.811  -24.133 1.00 50.71 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A OE2 1 
ATOM   291  N  N   . LEU A 1 37  ? -15.752 -0.181  -20.423 1.00 39.37 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A N   1 
ATOM   292  C  CA  . LEU A 1 37  ? -15.742 0.069   -18.989 1.00 38.25 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CA  1 
ATOM   293  C  C   . LEU A 1 37  ? -17.149 -0.070  -18.434 1.00 40.64 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A C   1 
ATOM   294  O  O   . LEU A 1 37  ? -17.337 -0.713  -17.393 1.00 41.39 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A O   1 
ATOM   295  C  CB  . LEU A 1 37  ? -15.133 1.422   -18.672 1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CB  1 
ATOM   296  C  CG  . LEU A 1 37  ? -13.597 1.468   -18.867 1.00 34.96 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CG  1 
ATOM   297  C  CD1 . LEU A 1 37  ? -13.075 2.897   -18.946 1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD1 1 
ATOM   298  C  CD2 . LEU A 1 37  ? -12.805 0.653   -17.838 1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD2 1 
ATOM   299  N  N   . SER A 1 38  ? -18.130 0.486   -19.151 1.00 41.75 ? ? ? ? ? ? 32  SER A N   1 
ATOM   300  C  CA  . SER A 1 38  ? -19.538 0.311   -18.815 1.00 44.26 ? ? ? ? ? ? 32  SER A CA  1 
ATOM   301  C  C   . SER A 1 38  ? -19.920 -1.168  -18.712 1.00 46.23 ? ? ? ? ? ? 32  SER A C   1 
ATOM   302  O  O   . SER A 1 38  ? -20.477 -1.570  -17.694 1.00 47.01 ? ? ? ? ? ? 32  SER A O   1 
ATOM   303  C  CB  . SER A 1 38  ? -20.418 1.035   -19.819 1.00 44.21 ? ? ? ? ? ? 32  SER A CB  1 
ATOM   304  O  OG  . SER A 1 38  ? -20.178 2.417   -19.737 1.00 43.67 ? ? ? ? ? ? 32  SER A OG  1 
ATOM   305  N  N   . ARG A 1 39  ? -19.574 -1.975  -19.721 1.00 47.29 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A N   1 
ATOM   306  C  CA  . ARG A 1 39  ? -19.802 -3.426  -19.662 1.00 50.19 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CA  1 
ATOM   307  C  C   . ARG A 1 39  ? -19.221 -4.057  -18.393 1.00 50.11 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A C   1 
ATOM   308  O  O   . ARG A 1 39  ? -19.855 -4.918  -17.794 1.00 51.22 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A O   1 
ATOM   309  C  CB  . ARG A 1 39  ? -19.247 -4.150  -20.898 1.00 51.68 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CB  1 
ATOM   310  C  CG  . ARG A 1 39  ? -20.171 -4.189  -22.103 1.00 55.34 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CG  1 
ATOM   311  C  CD  . ARG A 1 39  ? -19.578 -5.026  -23.247 1.00 57.77 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CD  1 
ATOM   312  N  NE  . ARG A 1 39  ? -18.516 -4.320  -23.972 1.00 59.28 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A NE  1 
ATOM   313  C  CZ  . ARG A 1 39  ? -18.693 -3.528  -25.037 1.00 61.43 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CZ  1 
ATOM   314  N  NH1 . ARG A 1 39  ? -19.910 -3.344  -25.550 1.00 63.97 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A NH1 1 
ATOM   315  N  NH2 . ARG A 1 39  ? -17.642 -2.931  -25.612 1.00 59.67 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A NH2 1 
ATOM   316  N  N   . HIS A 1 40  ? -18.037 -3.609  -17.973 1.00 49.78 ? ? ? ? ? ? 34  HIS A N   1 
ATOM   317  C  CA  . HIS A 1 40  ? -17.406 -4.146  -16.772 1.00 50.09 ? ? ? ? ? ? 34  HIS A CA  1 
ATOM   318  C  C   . HIS A 1 40  ? -17.995 -3.582  -15.473 1.00 50.23 ? ? ? ? ? ? 34  HIS A C   1 
ATOM   319  O  O   . HIS A 1 40  ? -17.545 -3.941  -14.388 1.00 51.50 ? ? ? ? ? ? 34  HIS A O   1 
ATOM   320  C  CB  . HIS A 1 40  ? -15.901 -3.926  -16.818 1.00 49.93 ? ? ? ? ? ? 34  HIS A CB  1 
ATOM   321  C  CG  . HIS A 1 40  ? -15.167 -4.858  -17.739 1.00 52.28 ? ? ? ? ? ? 34  HIS A CG  1 
ATOM   322  N  ND1 . HIS A 1 40  ? -14.921 -6.179  -17.430 1.00 52.87 ? ? ? ? ? ? 34  HIS A ND1 1 
ATOM   323  C  CD2 . HIS A 1 40  ? -14.579 -4.642  -18.941 1.00 52.75 ? ? ? ? ? ? 34  HIS A CD2 1 
ATOM   324  C  CE1 . HIS A 1 40  ? -14.231 -6.741  -18.410 1.00 53.35 ? ? ? ? ? ? 34  HIS A CE1 1 
ATOM   325  N  NE2 . HIS A 1 40  ? -14.001 -5.827  -19.335 1.00 52.75 ? ? ? ? ? ? 34  HIS A NE2 1 
ATOM   326  N  N   . GLY A 1 41  ? -18.977 -2.687  -15.588 1.00 51.00 ? ? ? ? ? ? 35  GLY A N   1 
ATOM   327  C  CA  . GLY A 1 41  ? -19.694 -2.140  -14.436 1.00 49.67 ? ? ? ? ? ? 35  GLY A CA  1 
ATOM   328  C  C   . GLY A 1 41  ? -19.143 -0.851  -13.840 1.00 49.12 ? ? ? ? ? ? 35  GLY A C   1 
ATOM   329  O  O   . GLY A 1 41  ? -19.324 -0.602  -12.651 1.00 49.22 ? ? ? ? ? ? 35  GLY A O   1 
ATOM   330  N  N   . TYR A 1 42  ? -18.479 -0.021  -14.644 1.00 47.94 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A N   1 
ATOM   331  C  CA  . TYR A 1 42  ? -17.953 1.247   -14.141 1.00 45.92 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A CA  1 
ATOM   332  C  C   . TYR A 1 42  ? -18.604 2.420   -14.865 1.00 46.88 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A C   1 
ATOM   333  O  O   . TYR A 1 42  ? -18.613 2.488   -16.099 1.00 46.12 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A O   1 
ATOM   334  C  CB  . TYR A 1 42  ? -16.415 1.287   -14.211 1.00 43.97 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A CB  1 
ATOM   335  C  CG  . TYR A 1 42  ? -15.744 0.126   -13.490 1.00 43.94 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A CG  1 
ATOM   336  C  CD1 . TYR A 1 42  ? -15.527 0.136   -12.088 1.00 44.06 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A CD1 1 
ATOM   337  C  CD2 . TYR A 1 42  ? -15.339 -1.001  -14.202 1.00 43.75 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A CD2 1 
ATOM   338  C  CE1 . TYR A 1 42  ? -14.913 -0.949  -11.441 1.00 42.34 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A CE1 1 
ATOM   339  C  CE2 . TYR A 1 42  ? -14.724 -2.085  -13.564 1.00 43.44 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A CE2 1 
ATOM   340  C  CZ  . TYR A 1 42  ? -14.534 -2.064  -12.195 1.00 42.44 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A CZ  1 
ATOM   341  O  OH  . TYR A 1 42  ? -13.945 -3.160  -11.629 1.00 42.93 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A OH  1 
ATOM   342  N  N   . ARG A 1 43  ? -19.174 3.323   -14.073 1.00 49.30 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A N   1 
ATOM   343  C  CA  . ARG A 1 43  ? -19.806 4.535   -14.573 1.00 52.26 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CA  1 
ATOM   344  C  C   . ARG A 1 43  ? -18.694 5.504   -14.934 1.00 53.33 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A C   1 
ATOM   345  O  O   . ARG A 1 43  ? -18.014 6.029   -14.052 1.00 52.89 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A O   1 
ATOM   346  C  CB  . ARG A 1 43  ? -20.742 5.143   -13.519 1.00 52.97 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CB  1 
ATOM   347  C  CG  . ARG A 1 43  ? -21.906 5.934   -14.100 1.00 55.29 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CG  1 
ATOM   348  N  N   . VAL A 1 44  ? -18.493 5.686   -16.235 1.00 55.24 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A N   1 
ATOM   349  C  CA  . VAL A 1 44  ? -17.467 6.575   -16.750 1.00 57.49 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A CA  1 
ATOM   350  C  C   . VAL A 1 44  ? -18.034 7.464   -17.848 1.00 60.58 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A C   1 
ATOM   351  O  O   . VAL A 1 44  ? -18.648 6.975   -18.793 1.00 63.00 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A O   1 
ATOM   352  C  CB  . VAL A 1 44  ? -16.211 5.833   -17.270 1.00 57.45 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A CB  1 
ATOM   353  C  CG1 . VAL A 1 44  ? -15.386 5.278   -16.114 1.00 55.69 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A CG1 1 
ATOM   354  C  CG2 . VAL A 1 44  ? -16.584 4.740   -18.269 1.00 58.52 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A CG2 1 
ATOM   355  N  N   . SER A 1 45  ? -17.850 8.773   -17.681 1.00 62.79 ? ? ? ? ? ? 39  SER A N   1 
ATOM   356  C  CA  . SER A 1 45  ? -18.172 9.748   -18.716 1.00 65.31 ? ? ? ? ? ? 39  SER A CA  1 
ATOM   357  C  C   . SER A 1 45  ? -16.888 10.125  -19.477 1.00 65.84 ? ? ? ? ? ? 39  SER A C   1 
ATOM   358  O  O   . SER A 1 45  ? -15.799 10.128  -18.869 1.00 65.66 ? ? ? ? ? ? 39  SER A O   1 
ATOM   359  C  CB  . SER A 1 45  ? -18.816 10.992  -18.100 1.00 66.80 ? ? ? ? ? ? 39  SER A CB  1 
ATOM   360  O  OG  . SER A 1 45  ? -18.011 11.540  -17.077 1.00 64.96 ? ? ? ? ? ? 39  SER A OG  1 
ATOM   361  N  N   . PRO A 1 46  ? -17.004 10.440  -20.800 1.00 63.52 ? ? ? ? ? ? 40  PRO A N   1 
ATOM   362  C  CA  . PRO A 1 46  ? -15.859 10.990  -21.536 1.00 61.00 ? ? ? ? ? ? 40  PRO A CA  1 
ATOM   363  C  C   . PRO A 1 46  ? -15.125 12.103  -20.762 1.00 59.52 ? ? ? ? ? ? 40  PRO A C   1 
ATOM   364  O  O   . PRO A 1 46  ? -13.891 12.125  -20.755 1.00 58.05 ? ? ? ? ? ? 40  PRO A O   1 
ATOM   365  C  CB  . PRO A 1 46  ? -16.494 11.528  -22.821 1.00 62.42 ? ? ? ? ? ? 40  PRO A CB  1 
ATOM   366  C  CG  . PRO A 1 46  ? -17.651 10.612  -23.056 1.00 62.56 ? ? ? ? ? ? 40  PRO A CG  1 
ATOM   367  C  CD  . PRO A 1 46  ? -18.162 10.219  -21.691 1.00 62.84 ? ? ? ? ? ? 40  PRO A CD  1 
ATOM   368  N  N   . GLY A 1 47  ? -15.889 12.961  -20.073 1.00 57.72 ? ? ? ? ? ? 41  GLY A N   1 
ATOM   369  C  CA  . GLY A 1 47  ? -15.343 14.022  -19.224 1.00 56.51 ? ? ? ? ? ? 41  GLY A CA  1 
ATOM   370  C  C   . GLY A 1 47  ? -14.411 13.560  -18.117 1.00 55.41 ? ? ? ? ? ? 41  GLY A C   1 
ATOM   371  O  O   . GLY A 1 47  ? -13.518 14.310  -17.708 1.00 54.73 ? ? ? ? ? ? 41  GLY A O   1 
ATOM   372  N  N   . THR A 1 48  ? -14.600 12.328  -17.642 1.00 54.51 ? ? ? ? ? ? 42  THR A N   1 
ATOM   373  C  CA  . THR A 1 48  ? -13.692 11.719  -16.664 1.00 53.24 ? ? ? ? ? ? 42  THR A CA  1 
ATOM   374  C  C   . THR A 1 48  ? -12.590 10.894  -17.336 1.00 50.18 ? ? ? ? ? ? 42  THR A C   1 
ATOM   375  O  O   . THR A 1 48  ? -11.449 10.912  -16.883 1.00 50.66 ? ? ? ? ? ? 42  THR A O   1 
ATOM   376  C  CB  . THR A 1 48  ? -14.441 10.859  -15.608 1.00 55.87 ? ? ? ? ? ? 42  THR A CB  1 
ATOM   377  O  OG1 . THR A 1 48  ? -15.064 9.737   -16.243 1.00 59.36 ? ? ? ? ? ? 42  THR A OG1 1 
ATOM   378  C  CG2 . THR A 1 48  ? -15.525 11.664  -14.868 1.00 57.17 ? ? ? ? ? ? 42  THR A CG2 1 
ATOM   379  N  N   . LEU A 1 49  ? -12.933 10.202  -18.428 1.00 47.03 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A N   1 
ATOM   380  C  CA  . LEU A 1 49  ? -12.036 9.225   -19.056 1.00 43.30 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CA  1 
ATOM   381  C  C   . LEU A 1 49  ? -10.826 9.839   -19.774 1.00 41.85 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A C   1 
ATOM   382  O  O   . LEU A 1 49  ? -9.684  9.399   -19.577 1.00 38.92 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A O   1 
ATOM   383  C  CB  . LEU A 1 49  ? -12.802 8.295   -19.997 1.00 42.85 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CB  1 
ATOM   384  C  CG  . LEU A 1 49  ? -11.948 7.264   -20.764 1.00 42.39 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CG  1 
ATOM   385  C  CD1 . LEU A 1 49  ? -11.391 6.144   -19.892 1.00 40.81 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CD1 1 
ATOM   386  C  CD2 . LEU A 1 49  ? -12.699 6.662   -21.958 1.00 43.36 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CD2 1 
ATOM   387  N  N   . TYR A 1 50  ? -11.089 10.839  -20.602 1.00 42.20 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A N   1 
ATOM   388  C  CA  . TYR A 1 50  ? -10.035 11.468  -21.407 1.00 42.78 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CA  1 
ATOM   389  C  C   . TYR A 1 50  ? -8.899  12.077  -20.576 1.00 42.33 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A C   1 
ATOM   390  O  O   . TYR A 1 50  ? -7.741  11.826  -20.903 1.00 42.29 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A O   1 
ATOM   391  C  CB  . TYR A 1 50  ? -10.598 12.418  -22.474 1.00 43.31 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CB  1 
ATOM   392  C  CG  . TYR A 1 50  ? -11.322 11.649  -23.571 1.00 44.71 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CG  1 
ATOM   393  C  CD1 . TYR A 1 50  ? -10.630 11.101  -24.673 1.00 43.98 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CD1 1 
ATOM   394  C  CD2 . TYR A 1 50  ? -12.701 11.438  -23.489 1.00 45.91 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CD2 1 
ATOM   395  C  CE1 . TYR A 1 50  ? -11.303 10.382  -25.651 1.00 45.05 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CE1 1 
ATOM   396  C  CE2 . TYR A 1 50  ? -13.380 10.725  -24.462 1.00 46.32 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CE2 1 
ATOM   397  C  CZ  . TYR A 1 50  ? -12.687 10.195  -25.537 1.00 46.18 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CZ  1 
ATOM   398  O  OH  . TYR A 1 50  ? -13.425 9.490   -26.468 1.00 47.15 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A OH  1 
ATOM   399  N  N   . PRO A 1 51  ? -9.215  12.835  -19.488 1.00 41.54 ? ? ? ? ? ? 45  PRO A N   1 
ATOM   400  C  CA  . PRO A 1 51  ? -8.125  13.243  -18.579 1.00 40.55 ? ? ? ? ? ? 45  PRO A CA  1 
ATOM   401  C  C   . PRO A 1 51  ? -7.301  12.084  -17.997 1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 45  PRO A C   1 
ATOM   402  O  O   . PRO A 1 51  ? -6.076  12.205  -17.900 1.00 37.49 ? ? ? ? ? ? 45  PRO A O   1 
ATOM   403  C  CB  . PRO A 1 51  ? -8.854  14.024  -17.483 1.00 41.90 ? ? ? ? ? ? 45  PRO A CB  1 
ATOM   404  C  CG  . PRO A 1 51  ? -9.986  14.658  -18.225 1.00 43.71 ? ? ? ? ? ? 45  PRO A CG  1 
ATOM   405  C  CD  . PRO A 1 51  ? -10.461 13.558  -19.158 1.00 42.32 ? ? ? ? ? ? 45  PRO A CD  1 
ATOM   406  N  N   . THR A 1 52  ? -7.941  10.966  -17.649 1.00 35.76 ? ? ? ? ? ? 46  THR A N   1 
ATOM   407  C  CA  . THR A 1 52  ? -7.190  9.773   -17.207 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 46  THR A CA  1 
ATOM   408  C  C   . THR A 1 52  ? -6.263  9.272   -18.330 1.00 33.66 ? ? ? ? ? ? 46  THR A C   1 
ATOM   409  O  O   . THR A 1 52  ? -5.089  8.951   -18.070 1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 46  THR A O   1 
ATOM   410  C  CB  . THR A 1 52  ? -8.114  8.639   -16.749 1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 46  THR A CB  1 
ATOM   411  O  OG1 . THR A 1 52  ? -9.098  9.172   -15.874 1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 46  THR A OG1 1 
ATOM   412  C  CG2 . THR A 1 52  ? -7.350  7.501   -16.063 1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 46  THR A CG2 1 
ATOM   413  N  N   . LEU A 1 53  ? -6.783  9.254   -19.564 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A N   1 
ATOM   414  C  CA  . LEU A 1 53  ? -6.006  8.797   -20.715 1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CA  1 
ATOM   415  C  C   . LEU A 1 53  ? -4.788  9.680   -20.955 1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A C   1 
ATOM   416  O  O   . LEU A 1 53  ? -3.678  9.182   -21.091 1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A O   1 
ATOM   417  C  CB  . LEU A 1 53  ? -6.868  8.703   -21.966 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CB  1 
ATOM   418  C  CG  . LEU A 1 53  ? -7.925  7.598   -21.931 1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CG  1 
ATOM   419  C  CD1 . LEU A 1 53  ? -8.761  7.673   -23.177 1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD1 1 
ATOM   420  C  CD2 . LEU A 1 53  ? -7.346  6.209   -21.764 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD2 1 
ATOM   421  N  N   . HIS A 1 54  ? -5.011  10.984  -20.953 1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A N   1 
ATOM   422  C  CA  . HIS A 1 54  ? -3.952  11.972  -21.099 1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CA  1 
ATOM   423  C  C   . HIS A 1 54  ? -2.885  11.860  -20.000 1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A C   1 
ATOM   424  O  O   . HIS A 1 54  ? -1.701  11.909  -20.296 1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A O   1 
ATOM   425  C  CB  . HIS A 1 54  ? -4.564  13.400  -21.149 1.00 37.94 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CB  1 
ATOM   426  C  CG  . HIS A 1 54  ? -3.550  14.500  -21.037 1.00 39.85 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CG  1 
ATOM   427  N  ND1 . HIS A 1 54  ? -2.678  14.798  -22.061 1.00 39.91 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A ND1 1 
ATOM   428  C  CD2 . HIS A 1 54  ? -3.243  15.345  -20.019 1.00 41.28 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CD2 1 
ATOM   429  C  CE1 . HIS A 1 54  ? -1.886  15.785  -21.688 1.00 42.31 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CE1 1 
ATOM   430  N  NE2 . HIS A 1 54  ? -2.205  16.133  -20.451 1.00 42.95 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A NE2 1 
ATOM   431  N  N   . ARG A 1 55  ? -3.323  11.681  -18.751 1.00 38.50 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A N   1 
ATOM   432  C  CA  . ARG A 1 55  ? -2.439  11.464  -17.597 1.00 39.52 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A CA  1 
ATOM   433  C  C   . ARG A 1 55  ? -1.551  10.234  -17.775 1.00 37.93 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A C   1 
ATOM   434  O  O   . ARG A 1 55  ? -0.327  10.304  -17.561 1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A O   1 
ATOM   435  C  CB  . ARG A 1 55  ? -3.254  11.332  -16.313 1.00 41.78 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A CB  1 
ATOM   436  C  CG  . ARG A 1 55  ? -3.044  12.450  -15.317 1.00 45.59 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A CG  1 
ATOM   437  C  CD  . ARG A 1 55  ? -4.064  13.569  -15.478 1.00 47.93 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A CD  1 
ATOM   438  N  NE  . ARG A 1 55  ? -5.304  13.300  -14.747 1.00 49.65 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A NE  1 
ATOM   439  C  CZ  . ARG A 1 55  ? -6.059  14.236  -14.162 1.00 51.60 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A CZ  1 
ATOM   440  N  NH1 . ARG A 1 55  ? -7.162  13.874  -13.526 1.00 54.70 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A NH1 1 
ATOM   441  N  NH2 . ARG A 1 55  ? -5.713  15.522  -14.172 1.00 51.56 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A NH2 1 
ATOM   442  N  N   . LEU A 1 56  ? -2.171  9.126   -18.201 1.00 35.91 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A N   1 
ATOM   443  C  CA  . LEU A 1 56  ? -1.433  7.907   -18.480 1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CA  1 
ATOM   444  C  C   . LEU A 1 56  ? -0.378  8.093   -19.580 1.00 35.71 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A C   1 
ATOM   445  O  O   . LEU A 1 56  ? 0.685   7.486   -19.529 1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A O   1 
ATOM   446  C  CB  . LEU A 1 56  ? -2.383  6.749   -18.803 1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CB  1 
ATOM   447  C  CG  . LEU A 1 56  ? -3.111  6.097   -17.627 1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CG  1 
ATOM   448  C  CD1 . LEU A 1 56  ? -4.374  5.350   -18.052 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CD1 1 
ATOM   449  C  CD2 . LEU A 1 56  ? -2.192  5.177   -16.848 1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CD2 1 
ATOM   450  N  N   . GLU A 1 57  ? -0.665  8.923   -20.573 1.00 35.93 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A N   1 
ATOM   451  C  CA  . GLU A 1 57  ? 0.314   9.166   -21.616 1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A CA  1 
ATOM   452  C  C   . GLU A 1 57  ? 1.442   10.036  -21.079 1.00 37.71 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A C   1 
ATOM   453  O  O   . GLU A 1 57  ? 2.622   9.769   -21.353 1.00 38.88 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A O   1 
ATOM   454  C  CB  . GLU A 1 57  ? -0.333  9.761   -22.865 1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A CB  1 
ATOM   455  C  CG  . GLU A 1 57  ? 0.639   9.942   -24.005 1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A CG  1 
ATOM   456  C  CD  . GLU A 1 57  ? -0.079  10.001  -25.359 1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A CD  1 
ATOM   457  O  OE1 . GLU A 1 57  ? -1.324  10.304  -25.401 1.00 38.90 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A OE1 1 
ATOM   458  O  OE2 . GLU A 1 57  ? 0.631   9.730   -26.370 1.00 38.58 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A OE2 1 
ATOM   459  N  N   . ALA A 1 58  ? 1.072   11.041  -20.287 1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 52  ALA A N   1 
ATOM   460  C  CA  . ALA A 1 58  ? 2.028   11.950  -19.655 1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 52  ALA A CA  1 
ATOM   461  C  C   . ALA A 1 58  ? 2.959   11.174  -18.731 1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 52  ALA A C   1 
ATOM   462  O  O   . ALA A 1 58  ? 4.147   11.477  -18.654 1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 52  ALA A O   1 
ATOM   463  C  CB  . ALA A 1 58  ? 1.299   13.051  -18.898 1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 52  ALA A CB  1 
ATOM   464  N  N   . ASP A 1 59  ? 2.407   10.149  -18.080 1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 53  ASP A N   1 
ATOM   465  C  CA  . ASP A 1 59  ? 3.168   9.239   -17.229 1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 53  ASP A CA  1 
ATOM   466  C  C   . ASP A 1 59  ? 4.019   8.249   -18.027 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 53  ASP A C   1 
ATOM   467  O  O   . ASP A 1 59  ? 4.747   7.458   -17.428 1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 53  ASP A O   1 
ATOM   468  C  CB  . ASP A 1 59  ? 2.232   8.480   -16.256 1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 53  ASP A CB  1 
ATOM   469  C  CG  . ASP A 1 59  ? 1.648   9.366   -15.188 1.00 35.10 ? ? ? ? ? ? 53  ASP A CG  1 
ATOM   470  O  OD1 . ASP A 1 59  ? 2.205   10.462  -14.977 1.00 37.42 ? ? ? ? ? ? 53  ASP A OD1 1 
ATOM   471  O  OD2 . ASP A 1 59  ? 0.621   8.990   -14.566 1.00 35.23 ? ? ? ? ? ? 53  ASP A OD2 1 
ATOM   472  N  N   . GLY A 1 60  ? 3.920   8.298   -19.360 1.00 33.30 ? ? ? ? ? ? 54  GLY A N   1 
ATOM   473  C  CA  . GLY A 1 60  ? 4.613   7.366   -20.247 1.00 32.43 ? ? ? ? ? ? 54  GLY A CA  1 
ATOM   474  C  C   . GLY A 1 60  ? 4.051   5.937   -20.263 1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 54  GLY A C   1 
ATOM   475  O  O   . GLY A 1 60  ? 4.693   5.025   -20.792 1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 54  GLY A O   1 
ATOM   476  N  N   . LEU A 1 61  ? 2.861   5.736   -19.711 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A N   1 
ATOM   477  C  CA  . LEU A 1 61  ? 2.289   4.386   -19.588 1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CA  1 
ATOM   478  C  C   . LEU A 1 61  ? 1.405   4.015   -20.786 1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A C   1 
ATOM   479  O  O   . LEU A 1 61  ? 1.281   2.838   -21.139 1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A O   1 
ATOM   480  C  CB  . LEU A 1 61  ? 1.561   4.175   -18.245 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CB  1 
ATOM   481  C  CG  . LEU A 1 61  ? 2.305   4.585   -16.945 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CG  1 
ATOM   482  C  CD1 . LEU A 1 61  ? 1.476   4.404   -15.692 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CD1 1 
ATOM   483  C  CD2 . LEU A 1 61  ? 3.662   3.948   -16.734 1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CD2 1 
ATOM   484  N  N   . LEU A 1 62  ? 0.804   5.031   -21.402 1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A N   1 
ATOM   485  C  CA  . LEU A 1 62  ? 0.153   4.887   -22.706 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CA  1 
ATOM   486  C  C   . LEU A 1 62  ? 0.844   5.744   -23.756 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A C   1 
ATOM   487  O  O   . LEU A 1 62  ? 1.532   6.705   -23.439 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A O   1 
ATOM   488  C  CB  . LEU A 1 62  ? -1.322  5.294   -22.649 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CB  1 
ATOM   489  C  CG  . LEU A 1 62  ? -2.322  4.537   -21.785 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CG  1 
ATOM   490  C  CD1 . LEU A 1 62  ? -3.701  5.178   -21.884 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CD1 1 
ATOM   491  C  CD2 . LEU A 1 62  ? -2.385  3.051   -22.077 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CD2 1 
ATOM   492  N  N   . VAL A 1 63  ? 0.638   5.391   -25.020 1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A N   1 
ATOM   493  C  CA  . VAL A 1 63  ? 0.957   6.273   -26.142 1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CA  1 
ATOM   494  C  C   . VAL A 1 63  ? -0.238  6.307   -27.098 1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A C   1 
ATOM   495  O  O   . VAL A 1 63  ? -0.881  5.287   -27.346 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A O   1 
ATOM   496  C  CB  . VAL A 1 63  ? 2.308   5.893   -26.826 1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CB  1 
ATOM   497  C  CG1 . VAL A 1 63  ? 2.239   4.536   -27.528 1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG1 1 
ATOM   498  C  CG2 . VAL A 1 63  ? 2.770   7.005   -27.774 1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG2 1 
ATOM   499  N  N   . SER A 1 64  ? -0.561  7.501   -27.574 1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? 58  SER A N   1 
ATOM   500  C  CA  . SER A 1 64  ? -1.636  7.690   -28.539 1.00 36.10 ? ? ? ? ? ? 58  SER A CA  1 
ATOM   501  C  C   . SER A 1 64  ? -1.069  8.089   -29.896 1.00 38.94 ? ? ? ? ? ? 58  SER A C   1 
ATOM   502  O  O   . SER A 1 64  ? -0.006  8.718   -29.982 1.00 39.67 ? ? ? ? ? ? 58  SER A O   1 
ATOM   503  C  CB  . SER A 1 64  ? -2.626  8.755   -28.066 1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 58  SER A CB  1 
ATOM   504  O  OG  . SER A 1 64  ? -2.020  10.032  -28.018 1.00 36.34 ? ? ? ? ? ? 58  SER A OG  1 
ATOM   505  N  N   . GLU A 1 65  ? -1.782  7.732   -30.953 1.00 41.66 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A N   1 
ATOM   506  C  CA  . GLU A 1 65  ? -1.431  8.222   -32.276 1.00 45.52 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A CA  1 
ATOM   507  C  C   . GLU A 1 65  ? -2.660  8.621   -33.063 1.00 45.62 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A C   1 
ATOM   508  O  O   . GLU A 1 65  ? -3.684  7.929   -33.009 1.00 46.07 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A O   1 
ATOM   509  C  CB  . GLU A 1 65  ? -0.422  7.345   -33.064 1.00 47.75 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A CB  1 
ATOM   510  C  CG  . GLU A 1 65  ? -0.707  5.873   -33.287 1.00 48.91 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A CG  1 
ATOM   511  C  CD  . GLU A 1 65  ? 0.243   5.264   -34.328 1.00 52.46 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A CD  1 
ATOM   512  O  OE1 . GLU A 1 65  ? 0.500   5.892   -35.386 1.00 53.74 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A OE1 1 
ATOM   513  O  OE2 . GLU A 1 65  ? 0.710   4.117   -34.135 1.00 54.14 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A OE2 1 
ATOM   514  N  N   . GLN A 1 66  ? -2.566  9.755   -33.755 1.00 45.19 ? ? ? ? ? ? 60  GLN A N   1 
ATOM   515  C  CA  . GLN A 1 66  ? -3.542  10.129  -34.769 1.00 45.10 ? ? ? ? ? ? 60  GLN A CA  1 
ATOM   516  C  C   . GLN A 1 66  ? -3.386  9.165   -35.952 1.00 44.70 ? ? ? ? ? ? 60  GLN A C   1 
ATOM   517  O  O   . GLN A 1 66  ? -2.287  8.983   -36.480 1.00 45.98 ? ? ? ? ? ? 60  GLN A O   1 
ATOM   518  C  CB  . GLN A 1 66  ? -3.346  11.579  -35.207 1.00 44.95 ? ? ? ? ? ? 60  GLN A CB  1 
ATOM   519  N  N   . ARG A 1 67  ? -4.474  8.511   -36.328 1.00 43.27 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A N   1 
ATOM   520  C  CA  . ARG A 1 67  ? -4.459  7.617   -37.464 1.00 42.36 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A CA  1 
ATOM   521  C  C   . ARG A 1 67  ? -5.594  7.881   -38.414 1.00 41.75 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A C   1 
ATOM   522  O  O   . ARG A 1 67  ? -6.735  8.091   -37.965 1.00 42.18 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A O   1 
ATOM   523  C  CB  . ARG A 1 67  ? -4.572  6.183   -36.993 1.00 43.17 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A CB  1 
ATOM   524  C  CG  . ARG A 1 67  ? -3.265  5.481   -37.076 1.00 43.89 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A CG  1 
ATOM   525  C  CD  . ARG A 1 67  ? -3.527  3.995   -37.214 1.00 43.61 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A CD  1 
ATOM   526  N  NE  . ARG A 1 67  ? -2.386  3.323   -36.644 1.00 45.54 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A NE  1 
ATOM   527  C  CZ  . ARG A 1 67  ? -2.442  2.444   -35.658 1.00 45.09 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A CZ  1 
ATOM   528  N  NH1 . ARG A 1 67  ? -3.629  2.045   -35.187 1.00 44.63 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A NH1 1 
ATOM   529  N  NH2 . ARG A 1 67  ? -1.311  1.922   -35.212 1.00 44.03 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A NH2 1 
ATOM   530  N  N   . VAL A 1 68  ? -5.263  7.882   -39.710 1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 62  VAL A N   1 
ATOM   531  C  CA  . VAL A 1 68  ? -6.261  7.954   -40.770 1.00 38.58 ? ? ? ? ? ? 62  VAL A CA  1 
ATOM   532  C  C   . VAL A 1 68  ? -6.495  6.553   -41.323 1.00 36.10 ? ? ? ? ? ? 62  VAL A C   1 
ATOM   533  O  O   . VAL A 1 68  ? -5.632  5.973   -41.975 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 62  VAL A O   1 
ATOM   534  C  CB  . VAL A 1 68  ? -5.895  8.956   -41.898 1.00 39.24 ? ? ? ? ? ? 62  VAL A CB  1 
ATOM   535  C  CG1 . VAL A 1 68  ? -7.072  9.144   -42.841 1.00 38.90 ? ? ? ? ? ? 62  VAL A CG1 1 
ATOM   536  C  CG2 . VAL A 1 68  ? -5.488  10.318  -41.333 1.00 40.64 ? ? ? ? ? ? 62  VAL A CG2 1 
ATOM   537  N  N   . VAL A 1 69  ? -7.661  6.009   -41.035 1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A N   1 
ATOM   538  C  CA  . VAL A 1 69  ? -8.057  4.719   -41.550 1.00 33.66 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A CA  1 
ATOM   539  C  C   . VAL A 1 69  ? -9.383  4.906   -42.276 1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A C   1 
ATOM   540  O  O   . VAL A 1 69  ? -10.327 5.480   -41.699 1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A O   1 
ATOM   541  C  CB  . VAL A 1 69  ? -8.163  3.669   -40.415 1.00 33.12 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A CB  1 
ATOM   542  C  CG1 . VAL A 1 69  ? -8.624  2.320   -40.957 1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A CG1 1 
ATOM   543  C  CG2 . VAL A 1 69  ? -6.818  3.480   -39.723 1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A CG2 1 
ATOM   544  N  N   . ASP A 1 70  ? -9.453  4.424   -43.525 1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A N   1 
ATOM   545  C  CA  . ASP A 1 70  ? -10.678 4.472   -44.329 1.00 35.59 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CA  1 
ATOM   546  C  C   . ASP A 1 70  ? -11.174 5.921   -44.496 1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A C   1 
ATOM   547  O  O   . ASP A 1 70  ? -12.350 6.188   -44.319 1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A O   1 
ATOM   548  C  CB  . ASP A 1 70  ? -11.798 3.562   -43.726 1.00 35.04 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CB  1 
ATOM   549  C  CG  . ASP A 1 70  ? -11.368 2.110   -43.530 1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CG  1 
ATOM   550  O  OD1 . ASP A 1 70  ? -10.462 1.647   -44.245 1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A OD1 1 
ATOM   551  O  OD2 . ASP A 1 70  ? -11.963 1.423   -42.666 1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A OD2 1 
ATOM   552  N  N   . GLY A 1 71  ? -10.254 6.841   -44.811 1.00 39.00 ? ? ? ? ? ? 65  GLY A N   1 
ATOM   553  C  CA  . GLY A 1 71  ? -10.532 8.271   -44.994 1.00 42.66 ? ? ? ? ? ? 65  GLY A CA  1 
ATOM   554  C  C   . GLY A 1 71  ? -11.056 8.997   -43.765 1.00 46.26 ? ? ? ? ? ? 65  GLY A C   1 
ATOM   555  O  O   . GLY A 1 71  ? -11.712 10.034  -43.881 1.00 49.91 ? ? ? ? ? ? 65  GLY A O   1 
ATOM   556  N  N   . ARG A 1 72  ? -10.762 8.457   -42.587 1.00 47.28 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A N   1 
ATOM   557  C  CA  . ARG A 1 72  ? -11.291 8.949   -41.322 1.00 48.20 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A CA  1 
ATOM   558  C  C   . ARG A 1 72  ? -10.210 8.985   -40.240 1.00 46.73 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A C   1 
ATOM   559  O  O   . ARG A 1 72  ? -9.521  7.989   -39.988 1.00 42.41 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A O   1 
ATOM   560  C  CB  . ARG A 1 72  ? -12.474 8.086   -40.891 1.00 51.40 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A CB  1 
ATOM   561  C  CG  . ARG A 1 72  ? -13.326 8.678   -39.785 1.00 55.74 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A CG  1 
ATOM   562  C  CD  . ARG A 1 72  ? -14.112 7.577   -39.093 1.00 58.58 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A CD  1 
ATOM   563  N  NE  . ARG A 1 72  ? -14.707 8.042   -37.837 1.00 61.20 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A NE  1 
ATOM   564  C  CZ  . ARG A 1 72  ? -15.398 7.270   -36.989 1.00 63.21 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A CZ  1 
ATOM   565  N  NH1 . ARG A 1 72  ? -15.583 5.963   -37.233 1.00 62.77 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A NH1 1 
ATOM   566  N  NH2 . ARG A 1 72  ? -15.903 7.799   -35.874 1.00 63.00 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A NH2 1 
ATOM   567  N  N   . ALA A 1 73  ? -10.060 10.169  -39.651 1.00 47.85 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A N   1 
ATOM   568  C  CA  . ALA A 1 73  ? -9.009  10.434  -38.670 1.00 47.73 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A CA  1 
ATOM   569  C  C   . ALA A 1 73  ? -9.492  10.057  -37.285 1.00 47.60 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A C   1 
ATOM   570  O  O   . ALA A 1 73  ? -10.559 10.487  -36.859 1.00 46.87 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A O   1 
ATOM   571  C  CB  . ALA A 1 73  ? -8.558  11.889  -38.725 1.00 47.02 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A CB  1 
ATOM   572  N  N   . ARG A 1 74  ? -8.708  9.225   -36.596 1.00 49.21 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A N   1 
ATOM   573  C  CA  . ARG A 1 74  ? -9.045  8.722   -35.242 1.00 48.08 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CA  1 
ATOM   574  C  C   . ARG A 1 74  ? -7.816  8.656   -34.357 1.00 45.63 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A C   1 
ATOM   575  O  O   . ARG A 1 74  ? -6.711  8.419   -34.853 1.00 44.27 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A O   1 
ATOM   576  C  CB  . ARG A 1 74  ? -9.687  7.327   -35.333 1.00 51.35 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CB  1 
ATOM   577  C  CG  . ARG A 1 74  ? -11.064 7.269   -36.027 1.00 53.90 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CG  1 
ATOM   578  C  CD  . ARG A 1 74  ? -11.942 6.098   -35.631 1.00 55.82 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CD  1 
ATOM   579  N  NE  . ARG A 1 74  ? -12.590 6.347   -34.340 1.00 57.14 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A NE  1 
ATOM   580  C  CZ  . ARG A 1 74  ? -13.356 5.487   -33.673 1.00 57.43 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CZ  1 
ATOM   581  N  NH1 . ARG A 1 74  ? -13.600 4.273   -34.157 1.00 55.61 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A NH1 1 
ATOM   582  N  NH2 . ARG A 1 74  ? -13.876 5.850   -32.499 1.00 55.33 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A NH2 1 
ATOM   583  N  N   . ARG A 1 75  ? -7.987  8.866   -33.046 1.00 45.04 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A N   1 
ATOM   584  C  CA  . ARG A 1 75  ? -6.904  8.669   -32.084 1.00 41.99 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CA  1 
ATOM   585  C  C   . ARG A 1 75  ? -6.987  7.265   -31.471 1.00 39.35 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A C   1 
ATOM   586  O  O   . ARG A 1 75  ? -8.048  6.858   -30.984 1.00 37.41 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A O   1 
ATOM   587  C  CB  . ARG A 1 75  ? -6.917  9.748   -31.017 1.00 42.83 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CB  1 
ATOM   588  C  CG  . ARG A 1 75  ? -5.712  9.711   -30.051 1.00 45.77 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CG  1 
ATOM   589  C  CD  . ARG A 1 75  ? -5.492  10.971  -29.226 1.00 49.12 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CD  1 
ATOM   590  N  NE  . ARG A 1 75  ? -5.180  12.174  -30.022 1.00 53.42 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NE  1 
ATOM   591  C  CZ  . ARG A 1 75  ? -4.014  12.429  -30.632 1.00 53.75 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CZ  1 
ATOM   592  N  NH1 . ARG A 1 75  ? -3.002  11.571  -30.590 1.00 52.17 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NH1 1 
ATOM   593  N  NH2 . ARG A 1 75  ? -3.874  13.552  -31.330 1.00 54.44 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NH2 1 
ATOM   594  N  N   . VAL A 1 76  ? -5.882  6.520   -31.544 1.00 37.74 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A N   1 
ATOM   595  C  CA  . VAL A 1 76  ? -5.779  5.228   -30.857 1.00 36.83 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CA  1 
ATOM   596  C  C   . VAL A 1 76  ? -4.795  5.276   -29.692 1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A C   1 
ATOM   597  O  O   . VAL A 1 76  ? -3.786  5.979   -29.751 1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A O   1 
ATOM   598  C  CB  . VAL A 1 76  ? -5.406  4.044   -31.774 1.00 37.23 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CB  1 
ATOM   599  C  CG1 . VAL A 1 76  ? -6.521  3.748   -32.760 1.00 38.32 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG1 1 
ATOM   600  C  CG2 . VAL A 1 76  ? -4.081  4.275   -32.482 1.00 38.37 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG2 1 
ATOM   601  N  N   . TYR A 1 77  ? -5.084  4.505   -28.650 1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A N   1 
ATOM   602  C  CA  . TYR A 1 77  ? -4.203  4.395   -27.501 1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CA  1 
ATOM   603  C  C   . TYR A 1 77  ? -3.639  2.979   -27.366 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A C   1 
ATOM   604  O  O   . TYR A 1 77  ? -4.360  2.014   -27.623 1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A O   1 
ATOM   605  C  CB  . TYR A 1 77  ? -4.964  4.780   -26.232 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CB  1 
ATOM   606  C  CG  . TYR A 1 77  ? -5.396  6.224   -26.204 1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CG  1 
ATOM   607  C  CD1 . TYR A 1 77  ? -6.606  6.630   -26.790 1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CD1 1 
ATOM   608  C  CD2 . TYR A 1 77  ? -4.606  7.188   -25.571 1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CD2 1 
ATOM   609  C  CE1 . TYR A 1 77  ? -7.002  7.951   -26.766 1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CE1 1 
ATOM   610  C  CE2 . TYR A 1 77  ? -4.996  8.514   -25.538 1.00 34.15 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CE2 1 
ATOM   611  C  CZ  . TYR A 1 77  ? -6.191  8.880   -26.136 1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CZ  1 
ATOM   612  O  OH  . TYR A 1 77  ? -6.569  10.188  -26.090 1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A OH  1 
ATOM   613  N  N   . ARG A 1 78  ? -2.363  2.848   -26.993 1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A N   1 
ATOM   614  C  CA  . ARG A 1 78  ? -1.841  1.536   -26.574 1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A CA  1 
ATOM   615  C  C   . ARG A 1 78  ? -0.865  1.628   -25.400 1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A C   1 
ATOM   616  O  O   . ARG A 1 78  ? -0.284  2.688   -25.148 1.00 35.59 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A O   1 
ATOM   617  C  CB  . ARG A 1 78  ? -1.275  0.713   -27.760 1.00 36.32 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A CB  1 
ATOM   618  C  CG  . ARG A 1 78  ? 0.089   1.115   -28.268 1.00 39.38 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A CG  1 
ATOM   619  C  CD  . ARG A 1 78  ? 0.360   0.681   -29.714 1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A CD  1 
ATOM   620  N  NE  . ARG A 1 78  ? 1.354   1.611   -30.242 1.00 41.94 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A NE  1 
ATOM   621  C  CZ  . ARG A 1 78  ? 1.085   2.671   -31.004 1.00 41.19 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A CZ  1 
ATOM   622  N  NH1 . ARG A 1 78  ? -0.163  2.941   -31.418 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A NH1 1 
ATOM   623  N  NH2 . ARG A 1 78  ? 2.095   3.458   -31.352 1.00 40.87 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A NH2 1 
ATOM   624  N  N   . ALA A 1 79  ? -0.695  0.520   -24.679 1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 73  ALA A N   1 
ATOM   625  C  CA  . ALA A 1 79  ? 0.287   0.467   -23.585 1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 73  ALA A CA  1 
ATOM   626  C  C   . ALA A 1 79  ? 1.703   0.518   -24.148 1.00 36.57 ? ? ? ? ? ? 73  ALA A C   1 
ATOM   627  O  O   . ALA A 1 79  ? 1.982   -0.048  -25.191 1.00 36.18 ? ? ? ? ? ? 73  ALA A O   1 
ATOM   628  C  CB  . ALA A 1 79  ? 0.098   -0.779  -22.730 1.00 36.27 ? ? ? ? ? ? 73  ALA A CB  1 
ATOM   629  N  N   . THR A 1 80  ? 2.574   1.246   -23.457 1.00 37.11 ? ? ? ? ? ? 74  THR A N   1 
ATOM   630  C  CA  . THR A 1 80  ? 4.003   1.257   -23.729 1.00 37.77 ? ? ? ? ? ? 74  THR A CA  1 
ATOM   631  C  C   . THR A 1 80  ? 4.600   0.092   -22.949 1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 74  THR A C   1 
ATOM   632  O  O   . THR A 1 80  ? 3.896   -0.506  -22.117 1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 74  THR A O   1 
ATOM   633  C  CB  . THR A 1 80  ? 4.635   2.561   -23.217 1.00 39.40 ? ? ? ? ? ? 74  THR A CB  1 
ATOM   634  O  OG1 . THR A 1 80  ? 4.461   2.644   -21.789 1.00 38.10 ? ? ? ? ? ? 74  THR A OG1 1 
ATOM   635  C  CG2 . THR A 1 80  ? 3.998   3.844   -23.960 1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 74  THR A CG2 1 
ATOM   636  N  N   . PRO A 1 81  ? 5.890   -0.252  -23.190 1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A N   1 
ATOM   637  C  CA  . PRO A 1 81  ? 6.566   -1.185  -22.281 1.00 37.17 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A CA  1 
ATOM   638  C  C   . PRO A 1 81  ? 6.435   -0.805  -20.782 1.00 36.69 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A C   1 
ATOM   639  O  O   . PRO A 1 81  ? 6.212   -1.683  -19.929 1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A O   1 
ATOM   640  C  CB  . PRO A 1 81  ? 8.020   -1.119  -22.744 1.00 39.14 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A CB  1 
ATOM   641  C  CG  . PRO A 1 81  ? 7.927   -0.850  -24.203 1.00 40.06 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A CG  1 
ATOM   642  C  CD  . PRO A 1 81  ? 6.648   -0.085  -24.449 1.00 38.75 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A CD  1 
ATOM   643  N  N   . ALA A 1 82  ? 6.544   0.488   -20.475 1.00 35.18 ? ? ? ? ? ? 76  ALA A N   1 
ATOM   644  C  CA  . ALA A 1 82  ? 6.338   0.994   -19.115 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 76  ALA A CA  1 
ATOM   645  C  C   . ALA A 1 82  ? 4.906   0.708   -18.608 1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 76  ALA A C   1 
ATOM   646  O  O   . ALA A 1 82  ? 4.692   0.387   -17.431 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 76  ALA A O   1 
ATOM   647  C  CB  . ALA A 1 82  ? 6.665   2.486   -19.063 1.00 35.04 ? ? ? ? ? ? 76  ALA A CB  1 
ATOM   648  N  N   . GLY A 1 83  ? 3.940   0.808   -19.505 1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 77  GLY A N   1 
ATOM   649  C  CA  . GLY A 1 83  ? 2.554   0.472   -19.207 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 77  GLY A CA  1 
ATOM   650  C  C   . GLY A 1 83  ? 2.342   -0.985  -18.852 1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 77  GLY A C   1 
ATOM   651  O  O   . GLY A 1 83  ? 1.640   -1.288  -17.892 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 77  GLY A O   1 
ATOM   652  N  N   . ARG A 1 84  ? 2.967   -1.893  -19.602 1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A N   1 
ATOM   653  C  CA  . ARG A 1 84  ? 2.905   -3.337  -19.285 1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A CA  1 
ATOM   654  C  C   . ARG A 1 84  ? 3.515   -3.638  -17.931 1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A C   1 
ATOM   655  O  O   . ARG A 1 84  ? 2.963   -4.423  -17.162 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A O   1 
ATOM   656  C  CB  . ARG A 1 84  ? 3.599   -4.177  -20.344 1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A CB  1 
ATOM   657  C  CG  . ARG A 1 84  ? 3.017   -3.998  -21.718 1.00 38.22 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A CG  1 
ATOM   658  C  CD  . ARG A 1 84  ? 3.605   -4.938  -22.761 1.00 40.94 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A CD  1 
ATOM   659  N  NE  . ARG A 1 84  ? 2.601   -5.027  -23.824 1.00 44.16 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A NE  1 
ATOM   660  C  CZ  . ARG A 1 84  ? 2.490   -4.165  -24.826 1.00 46.04 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A CZ  1 
ATOM   661  N  NH1 . ARG A 1 84  ? 3.377   -3.157  -24.945 1.00 46.91 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A NH1 1 
ATOM   662  N  NH2 . ARG A 1 84  ? 1.502   -4.329  -25.713 1.00 45.04 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A NH2 1 
ATOM   663  N  N   . ALA A 1 85  ? 4.643   -2.995  -17.640 1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A N   1 
ATOM   664  C  CA  . ALA A 1 85  ? 5.308   -3.142  -16.336 1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A CA  1 
ATOM   665  C  C   . ALA A 1 85  ? 4.452   -2.540  -15.206 1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A C   1 
ATOM   666  O  O   . ALA A 1 85  ? 4.312   -3.169  -14.165 1.00 35.68 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A O   1 
ATOM   667  C  CB  . ALA A 1 85  ? 6.723   -2.554  -16.350 1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A CB  1 
ATOM   668  N  N   . ALA A 1 86  ? 3.861   -1.358  -15.429 1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 80  ALA A N   1 
ATOM   669  C  CA  . ALA A 1 86  ? 2.906   -0.755  -14.483 1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 80  ALA A CA  1 
ATOM   670  C  C   . ALA A 1 86  ? 1.737   -1.690  -14.195 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 80  ALA A C   1 
ATOM   671  O  O   . ALA A 1 86  ? 1.374   -1.905  -13.031 1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 80  ALA A O   1 
ATOM   672  C  CB  . ALA A 1 86  ? 2.401   0.579   -15.002 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 80  ALA A CB  1 
ATOM   673  N  N   . LEU A 1 87  ? 1.190   -2.281  -15.259 1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A N   1 
ATOM   674  C  CA  . LEU A 1 87  ? 0.089   -3.240  -15.117 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CA  1 
ATOM   675  C  C   . LEU A 1 87  ? 0.489   -4.414  -14.213 1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A C   1 
ATOM   676  O  O   . LEU A 1 87  ? -0.276  -4.804  -13.343 1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A O   1 
ATOM   677  C  CB  . LEU A 1 87  ? -0.408  -3.702  -16.486 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CB  1 
ATOM   678  C  CG  . LEU A 1 87  ? -1.453  -4.786  -16.705 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CG  1 
ATOM   679  C  CD1 . LEU A 1 87  ? -2.814  -4.353  -16.231 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CD1 1 
ATOM   680  C  CD2 . LEU A 1 87  ? -1.542  -5.037  -18.197 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CD2 1 
ATOM   681  N  N   . THR A 1 88  ? 1.703   -4.936  -14.403 1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 82  THR A N   1 
ATOM   682  C  CA  . THR A 1 88  ? 2.206   -6.039  -13.578 1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 82  THR A CA  1 
ATOM   683  C  C   . THR A 1 88  ? 2.304   -5.603  -12.116 1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 82  THR A C   1 
ATOM   684  O  O   . THR A 1 88  ? 1.854   -6.319  -11.232 1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 82  THR A O   1 
ATOM   685  C  CB  . THR A 1 88  ? 3.561   -6.580  -14.122 1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 82  THR A CB  1 
ATOM   686  O  OG1 . THR A 1 88  ? 3.351   -7.126  -15.440 1.00 36.23 ? ? ? ? ? ? 82  THR A OG1 1 
ATOM   687  C  CG2 . THR A 1 88  ? 4.164   -7.663  -13.212 1.00 36.19 ? ? ? ? ? ? 82  THR A CG2 1 
ATOM   688  N  N   . GLU A 1 89  ? 2.868   -4.421  -11.882 1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A N   1 
ATOM   689  C  CA  . GLU A 1 89  ? 3.032   -3.858  -10.534 1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CA  1 
ATOM   690  C  C   . GLU A 1 89  ? 1.697   -3.589  -9.860  1.00 35.55 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A C   1 
ATOM   691  O  O   . GLU A 1 89  ? 1.511   -3.962  -8.703  1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A O   1 
ATOM   692  C  CB  . GLU A 1 89  ? 3.902   -2.591  -10.552 1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CB  1 
ATOM   693  C  CG  . GLU A 1 89  ? 5.391   -2.908  -10.651 1.00 38.53 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CG  1 
ATOM   694  C  CD  . GLU A 1 89  ? 6.316   -1.689  -10.579 1.00 40.34 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CD  1 
ATOM   695  O  OE1 . GLU A 1 89  ? 5.913   -0.608  -10.087 1.00 40.24 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A OE1 1 
ATOM   696  O  OE2 . GLU A 1 89  ? 7.484   -1.820  -11.021 1.00 42.58 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A OE2 1 
ATOM   697  N  N   . ASP A 1 90  ? 0.779   -2.946  -10.583 1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A N   1 
ATOM   698  C  CA  . ASP A 1 90  ? -0.565  -2.697  -10.081 1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CA  1 
ATOM   699  C  C   . ASP A 1 90  ? -1.294  -3.992  -9.733  1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A C   1 
ATOM   700  O  O   . ASP A 1 90  ? -1.846  -4.101  -8.641  1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A O   1 
ATOM   701  C  CB  . ASP A 1 90  ? -1.389  -1.845  -11.057 1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CB  1 
ATOM   702  C  CG  . ASP A 1 90  ? -0.722  -0.505  -11.396 1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CG  1 
ATOM   703  O  OD1 . ASP A 1 90  ? 0.274   -0.106  -10.750 1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A OD1 1 
ATOM   704  O  OD2 . ASP A 1 90  ? -1.204  0.152   -12.341 1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A OD2 1 
ATOM   705  N  N   . ARG A 1 91  ? -1.269  -4.972  -10.640 1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A N   1 
ATOM   706  C  CA  . ARG A 1 91  ? -1.893  -6.276  -10.390 1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A CA  1 
ATOM   707  C  C   . ARG A 1 91  ? -1.294  -6.876  -9.106  1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A C   1 
ATOM   708  O  O   . ARG A 1 91  ? -2.019  -7.391  -8.252  1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A O   1 
ATOM   709  C  CB  . ARG A 1 91  ? -1.721  -7.271  -11.560 1.00 38.94 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A CB  1 
ATOM   710  C  CG  . ARG A 1 91  ? -2.398  -6.943  -12.879 1.00 41.44 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A CG  1 
ATOM   711  C  CD  . ARG A 1 91  ? -2.653  -8.229  -13.674 1.00 45.33 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A CD  1 
ATOM   712  N  NE  . ARG A 1 91  ? -2.380  -8.207  -15.120 1.00 47.45 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A NE  1 
ATOM   713  C  CZ  . ARG A 1 91  ? -3.299  -8.302  -16.097 1.00 49.06 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A CZ  1 
ATOM   714  N  NH1 . ARG A 1 91  ? -4.606  -8.431  -15.844 1.00 51.00 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A NH1 1 
ATOM   715  N  NH2 . ARG A 1 91  ? -2.913  -8.285  -17.364 1.00 49.81 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A NH2 1 
ATOM   716  N  N   . ARG A 1 92  ? 0.027   -6.761  -8.966  1.00 35.71 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A N   1 
ATOM   717  C  CA  . ARG A 1 92  ? 0.723   -7.321  -7.817  1.00 36.32 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A CA  1 
ATOM   718  C  C   . ARG A 1 92  ? 0.247   -6.728  -6.485  1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A C   1 
ATOM   719  O  O   . ARG A 1 92  ? 0.002   -7.456  -5.525  1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A O   1 
ATOM   720  C  CB  . ARG A 1 92  ? 2.239   -7.219  -7.974  1.00 39.26 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A CB  1 
ATOM   721  C  CG  . ARG A 1 92  ? 2.962   -8.288  -7.156  1.00 42.43 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A CG  1 
ATOM   722  C  CD  . ARG A 1 92  ? 4.455   -8.450  -7.531  1.00 45.30 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A CD  1 
ATOM   723  N  NE  . ARG A 1 92  ? 4.719   -9.016  -8.865  1.00 45.86 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A NE  1 
ATOM   724  N  N   . ALA A 1 93  ? 0.088   -5.405  -6.459  1.00 33.12 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A N   1 
ATOM   725  C  CA  . ALA A 1 93  ? -0.487  -4.680  -5.322  1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A CA  1 
ATOM   726  C  C   . ALA A 1 93  ? -1.907  -5.164  -4.986  1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A C   1 
ATOM   727  O  O   . ALA A 1 93  ? -2.267  -5.299  -3.816  1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A O   1 
ATOM   728  C  CB  . ALA A 1 93  ? -0.469  -3.175  -5.578  1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A CB  1 
ATOM   729  N  N   . LEU A 1 94  ? -2.703  -5.427  -6.018  1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A N   1 
ATOM   730  C  CA  . LEU A 1 94  ? -4.050  -5.964  -5.848  1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A CA  1 
ATOM   731  C  C   . LEU A 1 94  ? -4.011  -7.349  -5.208  1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A C   1 
ATOM   732  O  O   . LEU A 1 94  ? -4.717  -7.588  -4.214  1.00 32.67 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A O   1 
ATOM   733  C  CB  . LEU A 1 94  ? -4.789  -6.005  -7.182  1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A CB  1 
ATOM   734  C  CG  . LEU A 1 94  ? -6.204  -6.591  -7.310  1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A CG  1 
ATOM   735  C  CD1 . LEU A 1 94  ? -7.223  -5.825  -6.483  1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A CD1 1 
ATOM   736  C  CD2 . LEU A 1 94  ? -6.640  -6.552  -8.768  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A CD2 1 
ATOM   737  N  N   . GLU A 1 95  ? -3.186  -8.232  -5.771  1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A N   1 
ATOM   738  C  CA  . GLU A 1 95  ? -3.010  -9.592  -5.257  1.00 36.72 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A CA  1 
ATOM   739  C  C   . GLU A 1 95  ? -2.625  -9.581  -3.763  1.00 35.89 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A C   1 
ATOM   740  O  O   . GLU A 1 95  ? -3.191  -10.334 -2.965  1.00 36.18 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A O   1 
ATOM   741  C  CB  . GLU A 1 95  ? -1.957  -10.382 -6.039  1.00 40.59 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A CB  1 
ATOM   742  C  CG  . GLU A 1 95  ? -2.178  -10.527 -7.541  1.00 44.39 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A CG  1 
ATOM   743  C  CD  . GLU A 1 95  ? -1.109  -11.394 -8.216  1.00 47.70 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A CD  1 
ATOM   744  O  OE1 . GLU A 1 95  ? -0.387  -10.882 -9.102  1.00 49.22 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A OE1 1 
ATOM   745  O  OE2 . GLU A 1 95  ? -0.992  -12.603 -7.888  1.00 50.84 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A OE2 1 
ATOM   746  N  N   . GLU A 1 96  ? -1.680  -8.704  -3.416  1.00 34.77 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A N   1 
ATOM   747  C  CA  . GLU A 1 96  ? -1.188  -8.568  -2.057  1.00 33.85 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A CA  1 
ATOM   748  C  C   . GLU A 1 96  ? -2.343  -8.235  -1.111  1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A C   1 
ATOM   749  O  O   . GLU A 1 96  ? -2.541  -8.926  -0.123  1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A O   1 
ATOM   750  C  CB  . GLU A 1 96  ? -0.066  -7.530  -1.989  1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A CB  1 
ATOM   751  C  CG  . GLU A 1 96  ? 0.721   -7.469  -0.679  1.00 36.44 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A CG  1 
ATOM   752  N  N   . LEU A 1 97  ? -3.126  -7.212  -1.456  1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A N   1 
ATOM   753  C  CA  . LEU A 1 97  ? -4.236  -6.748  -0.622  1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CA  1 
ATOM   754  C  C   . LEU A 1 97  ? -5.352  -7.797  -0.543  1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A C   1 
ATOM   755  O  O   . LEU A 1 97  ? -5.946  -7.979  0.512   1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A O   1 
ATOM   756  C  CB  . LEU A 1 97  ? -4.767  -5.404  -1.106  1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CB  1 
ATOM   757  C  CG  . LEU A 1 97  ? -5.881  -4.801  -0.226  1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CG  1 
ATOM   758  C  CD1 . LEU A 1 97  ? -5.438  -4.531  1.216   1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CD1 1 
ATOM   759  C  CD2 . LEU A 1 97  ? -6.532  -3.576  -0.850  1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CD2 1 
ATOM   760  N  N   . ALA A 1 98  ? -5.610  -8.482  -1.651  1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 92  ALA A N   1 
ATOM   761  C  CA  . ALA A 1 98  ? -6.504  -9.664  -1.667  1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 92  ALA A CA  1 
ATOM   762  C  C   . ALA A 1 98  ? -6.056  -10.755 -0.687  1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 92  ALA A C   1 
ATOM   763  O  O   . ALA A 1 98  ? -6.872  -11.214 0.128   1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 92  ALA A O   1 
ATOM   764  C  CB  . ALA A 1 98  ? -6.646  -10.241 -3.067  1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 92  ALA A CB  1 
ATOM   765  N  N   . ARG A 1 99  ? -4.774  -11.136 -0.750  1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A N   1 
ATOM   766  C  CA  . ARG A 1 99  ? -4.185  -12.105 0.189   1.00 36.00 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A CA  1 
ATOM   767  C  C   . ARG A 1 99  ? -4.362  -11.701 1.665   1.00 35.73 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A C   1 
ATOM   768  O  O   . ARG A 1 99  ? -4.693  -12.520 2.500   1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A O   1 
ATOM   769  C  CB  . ARG A 1 99  ? -2.688  -12.316 -0.111  1.00 37.00 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A CB  1 
ATOM   770  C  CG  . ARG A 1 99  ? -2.287  -13.630 -0.746  1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A CG  1 
ATOM   771  C  CD  . ARG A 1 99  ? -0.772  -13.844 -0.712  1.00 38.47 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A CD  1 
ATOM   772  N  NE  . ARG A 1 99  ? 0.075   -12.643 -0.653  1.00 37.98 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A NE  1 
ATOM   773  C  CZ  . ARG A 1 99  ? 0.628   -12.016 -1.695  1.00 38.23 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A CZ  1 
ATOM   774  N  NH1 . ARG A 1 99  ? 0.465   -12.471 -2.938  1.00 38.79 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A NH1 1 
ATOM   775  N  NH2 . ARG A 1 99  ? 1.369   -10.919 -1.494  1.00 37.46 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A NH2 1 
ATOM   776  N  N   . GLU A 1 100 ? -4.152  -10.424 1.952   1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A N   1 
ATOM   777  C  CA  . GLU A 1 100 ? -4.163  -9.877  3.307   1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A CA  1 
ATOM   778  C  C   . GLU A 1 100 ? -5.541  -9.908  3.990   1.00 39.55 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A C   1 
ATOM   779  O  O   . GLU A 1 100 ? -5.660  -10.320 5.154   1.00 39.27 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A O   1 
ATOM   780  C  CB  . GLU A 1 100 ? -3.625  -8.437  3.285   1.00 38.57 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A CB  1 
ATOM   781  C  CG  . GLU A 1 100 ? -2.117  -8.278  3.499   1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A CG  1 
ATOM   782  C  CD  . GLU A 1 100 ? -1.532  -7.062  2.800   1.00 40.01 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A CD  1 
ATOM   783  O  OE1 . GLU A 1 100 ? -2.301  -6.188  2.344   1.00 38.74 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A OE1 1 
ATOM   784  O  OE2 . GLU A 1 100 ? -0.286  -6.981  2.695   1.00 43.30 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A OE2 1 
ATOM   785  N  N   . VAL A 1 101 ? -6.582  -9.467  3.279   1.00 40.40 ? ? ? ? ? ? 95  VAL A N   1 
ATOM   786  C  CA  . VAL A 1 101 ? -7.878  -9.192  3.940   1.00 40.65 ? ? ? ? ? ? 95  VAL A CA  1 
ATOM   787  C  C   . VAL A 1 101 ? -8.977  -10.203 3.633   1.00 41.71 ? ? ? ? ? ? 95  VAL A C   1 
ATOM   788  O  O   . VAL A 1 101 ? -10.063 -10.127 4.209   1.00 42.34 ? ? ? ? ? ? 95  VAL A O   1 
ATOM   789  C  CB  . VAL A 1 101 ? -8.378  -7.727  3.757   1.00 38.91 ? ? ? ? ? ? 95  VAL A CB  1 
ATOM   790  C  CG1 . VAL A 1 101 ? -7.357  -6.738  4.284   1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 95  VAL A CG1 1 
ATOM   791  C  CG2 . VAL A 1 101 ? -8.719  -7.420  2.309   1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 95  VAL A CG2 1 
ATOM   792  N  N   . LEU A 1 102 ? -8.681  -11.158 2.757   1.00 43.08 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A N   1 
ATOM   793  C  CA  . LEU A 1 102 ? -9.586  -12.272 2.478   1.00 44.41 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CA  1 
ATOM   794  C  C   . LEU A 1 102 ? -9.137  -13.623 3.104   1.00 47.92 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A C   1 
ATOM   795  O  O   . LEU A 1 102 ? -8.132  -13.722 3.814   1.00 50.61 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A O   1 
ATOM   796  C  CB  . LEU A 1 102 ? -9.865  -12.368 0.968   1.00 41.85 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CB  1 
ATOM   797  C  CG  . LEU A 1 102 ? -10.159 -11.064 0.190   1.00 39.56 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CG  1 
ATOM   798  C  CD1 . LEU A 1 102 ? -10.201 -11.275 -1.313  1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CD1 1 
ATOM   799  C  CD2 . LEU A 1 102 ? -11.436 -10.393 0.652   1.00 38.69 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CD2 1 
ATOM   800  N  N   . ALA B 1 1   ? 7.855   3.126   -7.855  1.00 36.57 ? ? ? ? ? ? -5  ALA B N   1 
ATOM   801  C  CA  . ALA B 1 1   ? 6.761   2.452   -8.615  1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? -5  ALA B CA  1 
ATOM   802  C  C   . ALA B 1 1   ? 6.640   2.970   -10.067 1.00 36.12 ? ? ? ? ? ? -5  ALA B C   1 
ATOM   803  O  O   . ALA B 1 1   ? 6.904   4.153   -10.343 1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? -5  ALA B O   1 
ATOM   804  C  CB  . ALA B 1 1   ? 5.443   2.606   -7.868  1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? -5  ALA B CB  1 
ATOM   805  N  N   . MET B 1 2   ? 6.267   2.088   -10.983 1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? -4  MET B N   1 
ATOM   806  C  CA  . MET B 1 2   ? 5.998   2.496   -12.373 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? -4  MET B CA  1 
ATOM   807  C  C   . MET B 1 2   ? 4.728   3.362   -12.493 1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? -4  MET B C   1 
ATOM   808  O  O   . MET B 1 2   ? 4.655   4.246   -13.362 1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? -4  MET B O   1 
ATOM   809  C  CB  . MET B 1 2   ? 5.867   1.289   -13.303 1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? -4  MET B CB  1 
ATOM   810  C  CG  . MET B 1 2   ? 7.103   0.420   -13.464 1.00 37.91 ? ? ? ? ? ? -4  MET B CG  1 
ATOM   811  S  SD  . MET B 1 2   ? 8.524   1.324   -14.101 1.00 41.87 ? ? ? ? ? ? -4  MET B SD  1 
ATOM   812  C  CE  . MET B 1 2   ? 7.972   1.924   -15.710 1.00 39.63 ? ? ? ? ? ? -4  MET B CE  1 
ATOM   813  N  N   . ASP B 1 3   ? 3.742   3.109   -11.622 1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? -3  ASP B N   1 
ATOM   814  C  CA  . ASP B 1 3   ? 2.461   3.800   -11.659 1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? -3  ASP B CA  1 
ATOM   815  C  C   . ASP B 1 3   ? 2.117   4.392   -10.279 1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? -3  ASP B C   1 
ATOM   816  O  O   . ASP B 1 3   ? 1.285   3.831   -9.533  1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? -3  ASP B O   1 
ATOM   817  C  CB  . ASP B 1 3   ? 1.374   2.841   -12.168 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? -3  ASP B CB  1 
ATOM   818  C  CG  . ASP B 1 3   ? 0.060   3.530   -12.485 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? -3  ASP B CG  1 
ATOM   819  O  OD1 . ASP B 1 3   ? -0.058  4.772   -12.328 1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? -3  ASP B OD1 1 
ATOM   820  O  OD2 . ASP B 1 3   ? -0.881  2.805   -12.889 1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? -3  ASP B OD2 1 
ATOM   821  N  N   . PRO B 1 4   ? 2.738   5.553   -9.948  1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? -2  PRO B N   1 
ATOM   822  C  CA  . PRO B 1 4   ? 2.610   6.179   -8.639  1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? -2  PRO B CA  1 
ATOM   823  C  C   . PRO B 1 4   ? 1.201   6.645   -8.333  1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? -2  PRO B C   1 
ATOM   824  O  O   . PRO B 1 4   ? 0.785   6.586   -7.171  1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? -2  PRO B O   1 
ATOM   825  C  CB  . PRO B 1 4   ? 3.568   7.375   -8.714  1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? -2  PRO B CB  1 
ATOM   826  C  CG  . PRO B 1 4   ? 4.487   7.051   -9.829  1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? -2  PRO B CG  1 
ATOM   827  C  CD  . PRO B 1 4   ? 3.600   6.370   -10.820 1.00 32.71 ? ? ? ? ? ? -2  PRO B CD  1 
ATOM   828  N  N   . GLU B 1 5   ? 0.467   7.087   -9.357  1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? -1  GLU B N   1 
ATOM   829  C  CA  . GLU B 1 5   ? -0.930  7.491   -9.183  1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? -1  GLU B CA  1 
ATOM   830  C  C   . GLU B 1 5   ? -1.816  6.297   -8.782  1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? -1  GLU B C   1 
ATOM   831  O  O   . GLU B 1 5   ? -2.625  6.415   -7.856  1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? -1  GLU B O   1 
ATOM   832  C  CB  . GLU B 1 5   ? -1.465  8.240   -10.426 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? -1  GLU B CB  1 
ATOM   833  C  CG  . GLU B 1 5   ? -2.819  8.930   -10.246 1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? -1  GLU B CG  1 
ATOM   834  C  CD  . GLU B 1 5   ? -2.848  9.943   -9.096  1.00 35.79 ? ? ? ? ? ? -1  GLU B CD  1 
ATOM   835  O  OE2 . GLU B 1 5   ? -3.830  9.983   -8.308  1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? -1  GLU B OE2 1 
ATOM   836  N  N   . PHE B 1 6   ? -1.634  5.153   -9.445  1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 0   PHE B N   1 
ATOM   837  C  CA  . PHE B 1 6   ? -2.308  3.929   -9.014  1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 0   PHE B CA  1 
ATOM   838  C  C   . PHE B 1 6   ? -1.950  3.595   -7.578  1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 0   PHE B C   1 
ATOM   839  O  O   . PHE B 1 6   ? -2.852  3.368   -6.781  1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 0   PHE B O   1 
ATOM   840  C  CB  . PHE B 1 6   ? -1.988  2.718   -9.878  1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 0   PHE B CB  1 
ATOM   841  C  CG  . PHE B 1 6   ? -2.606  1.439   -9.362  1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 0   PHE B CG  1 
ATOM   842  C  CD1 . PHE B 1 6   ? -1.942  0.642   -8.415  1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 0   PHE B CD1 1 
ATOM   843  C  CD2 . PHE B 1 6   ? -3.868  1.040   -9.806  1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 0   PHE B CD2 1 
ATOM   844  C  CE1 . PHE B 1 6   ? -2.529  -0.516  -7.923  1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 0   PHE B CE1 1 
ATOM   845  C  CE2 . PHE B 1 6   ? -4.454  -0.129  -9.339  1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 0   PHE B CE2 1 
ATOM   846  C  CZ  . PHE B 1 6   ? -3.784  -0.903  -8.386  1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 0   PHE B CZ  1 
ATOM   847  N  N   . MET B 1 7   ? -0.654  3.554   -7.258  1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 1   MET B N   1 
ATOM   848  C  CA  . MET B 1 7   ? -0.210  3.209   -5.903  1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CA  1 
ATOM   849  C  C   . MET B 1 7   ? -0.791  4.126   -4.830  1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 1   MET B C   1 
ATOM   850  O  O   . MET B 1 7   ? -1.229  3.664   -3.772  1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 1   MET B O   1 
ATOM   851  C  CB  . MET B 1 7   ? 1.317   3.109   -5.791  1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CB  1 
ATOM   852  C  CG  . MET B 1 7   ? 1.923   1.950   -6.562  1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CG  1 
ATOM   853  S  SD  . MET B 1 7   ? 1.276   0.293   -6.161  1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 1   MET B SD  1 
ATOM   854  C  CE  . MET B 1 7   ? 2.143   -0.681  -7.398  1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CE  1 
ATOM   855  N  N   . ARG B 1 8   ? -0.833  5.416   -5.147  1.00 34.20 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B N   1 
ATOM   856  C  CA  . ARG B 1 8   ? -1.369  6.447   -4.277  1.00 36.69 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B CA  1 
ATOM   857  C  C   . ARG B 1 8   ? -2.878  6.235   -4.037  1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B C   1 
ATOM   858  O  O   . ARG B 1 8   ? -3.311  6.076   -2.876  1.00 37.23 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B O   1 
ATOM   859  C  CB  . ARG B 1 8   ? -1.056  7.804   -4.910  1.00 39.85 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B CB  1 
ATOM   860  C  CG  . ARG B 1 8   ? -1.442  9.050   -4.127  1.00 43.52 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B CG  1 
ATOM   861  C  CD  . ARG B 1 8   ? -0.642  10.262  -4.607  1.00 46.72 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B CD  1 
ATOM   862  N  NE  . ARG B 1 8   ? -0.715  10.514  -6.055  1.00 48.94 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B NE  1 
ATOM   863  C  CZ  . ARG B 1 8   ? 0.311   10.418  -6.912  1.00 50.22 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B CZ  1 
ATOM   864  N  NH1 . ARG B 1 8   ? 1.535   10.064  -6.519  1.00 50.94 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B NH1 1 
ATOM   865  N  NH2 . ARG B 1 8   ? 0.131   10.705  -8.198  1.00 50.54 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B NH2 1 
ATOM   866  N  N   . GLU B 1 9   ? -3.656  6.190   -5.122  1.00 36.67 ? ? ? ? ? ? 3   GLU B N   1 
ATOM   867  C  CA  . GLU B 1 9   ? -5.085  5.868   -5.049  1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 3   GLU B CA  1 
ATOM   868  C  C   . GLU B 1 9   ? -5.351  4.542   -4.328  1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 3   GLU B C   1 
ATOM   869  O  O   . GLU B 1 9   ? -6.194  4.484   -3.421  1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 3   GLU B O   1 
ATOM   870  C  CB  . GLU B 1 9   ? -5.708  5.813   -6.451  1.00 39.33 ? ? ? ? ? ? 3   GLU B CB  1 
ATOM   871  C  CG  . GLU B 1 9   ? -5.726  7.126   -7.237  1.00 42.62 ? ? ? ? ? ? 3   GLU B CG  1 
ATOM   872  C  CD  . GLU B 1 9   ? -5.975  6.928   -8.739  1.00 45.09 ? ? ? ? ? ? 3   GLU B CD  1 
ATOM   873  O  OE1 . GLU B 1 9   ? -5.901  5.763   -9.230  1.00 45.38 ? ? ? ? ? ? 3   GLU B OE1 1 
ATOM   874  O  OE2 . GLU B 1 9   ? -6.246  7.943   -9.442  1.00 47.09 ? ? ? ? ? ? 3   GLU B OE2 1 
ATOM   875  N  N   . PHE B 1 10  ? -4.623  3.492   -4.717  1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 4   PHE B N   1 
ATOM   876  C  CA  . PHE B 1 10  ? -4.837  2.146   -4.182  1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 4   PHE B CA  1 
ATOM   877  C  C   . PHE B 1 10  ? -4.497  2.043   -2.703  1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 4   PHE B C   1 
ATOM   878  O  O   . PHE B 1 10  ? -5.175  1.334   -1.964  1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 4   PHE B O   1 
ATOM   879  C  CB  . PHE B 1 10  ? -4.027  1.118   -4.963  1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 4   PHE B CB  1 
ATOM   880  C  CG  . PHE B 1 10  ? -4.346  -0.303  -4.610  1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 4   PHE B CG  1 
ATOM   881  C  CD1 . PHE B 1 10  ? -5.520  -0.909  -5.076  1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 4   PHE B CD1 1 
ATOM   882  C  CD2 . PHE B 1 10  ? -3.466  -1.056  -3.838  1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 4   PHE B CD2 1 
ATOM   883  C  CE1 . PHE B 1 10  ? -5.825  -2.223  -4.742  1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 4   PHE B CE1 1 
ATOM   884  C  CE2 . PHE B 1 10  ? -3.753  -2.378  -3.506  1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 4   PHE B CE2 1 
ATOM   885  C  CZ  . PHE B 1 10  ? -4.934  -2.958  -3.963  1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 4   PHE B CZ  1 
ATOM   886  N  N   . GLN B 1 11  ? -3.448  2.741   -2.284  1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B N   1 
ATOM   887  C  CA  . GLN B 1 11  ? -3.081  2.740   -0.887  1.00 34.28 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B CA  1 
ATOM   888  C  C   . GLN B 1 11  ? -4.168  3.332   0.031   1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B C   1 
ATOM   889  O  O   . GLN B 1 11  ? -4.414  2.782   1.095   1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B O   1 
ATOM   890  C  CB  . GLN B 1 11  ? -1.702  3.359   -0.633  1.00 36.56 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B CB  1 
ATOM   891  C  CG  . GLN B 1 11  ? -1.180  2.904   0.725   1.00 38.62 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B CG  1 
ATOM   892  C  CD  . GLN B 1 11  ? 0.235   3.321   1.031   1.00 40.59 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B CD  1 
ATOM   893  O  OE1 . GLN B 1 11  ? 1.208   2.702   0.560   1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B OE1 1 
ATOM   894  N  NE2 . GLN B 1 11  ? 0.366   4.356   1.856   1.00 40.96 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B NE2 1 
ATOM   895  N  N   . ARG B 1 12  ? -4.818  4.417   -0.397  1.00 34.91 ? ? ? ? ? ? 6   ARG B N   1 
ATOM   896  C  CA  . ARG B 1 12  ? -5.890  5.050   0.391   1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 6   ARG B CA  1 
ATOM   897  C  C   . ARG B 1 12  ? -6.977  4.022   0.701   1.00 34.38 ? ? ? ? ? ? 6   ARG B C   1 
ATOM   898  O  O   . ARG B 1 12  ? -7.375  3.823   1.868   1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 6   ARG B O   1 
ATOM   899  C  CB  . ARG B 1 12  ? -6.481  6.260   -0.334  1.00 37.99 ? ? ? ? ? ? 6   ARG B CB  1 
ATOM   900  C  CG  . ARG B 1 12  ? -5.623  7.510   -0.300  1.00 41.97 ? ? ? ? ? ? 6   ARG B CG  1 
ATOM   901  C  CD  . ARG B 1 12  ? -6.410  8.774   -0.648  1.00 45.66 ? ? ? ? ? ? 6   ARG B CD  1 
ATOM   902  N  NE  . ARG B 1 12  ? -6.507  8.925   -2.104  1.00 49.99 ? ? ? ? ? ? 6   ARG B NE  1 
ATOM   903  C  CZ  . ARG B 1 12  ? -5.598  9.520   -2.898  1.00 52.17 ? ? ? ? ? ? 6   ARG B CZ  1 
ATOM   904  N  NH1 . ARG B 1 12  ? -4.488  10.080  -2.398  1.00 52.52 ? ? ? ? ? ? 6   ARG B NH1 1 
ATOM   905  N  NH2 . ARG B 1 12  ? -5.806  9.560   -4.218  1.00 52.20 ? ? ? ? ? ? 6   ARG B NH2 1 
ATOM   906  N  N   . ALA B 1 13  ? -7.400  3.326   -0.352  1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 7   ALA B N   1 
ATOM   907  C  CA  . ALA B 1 13  ? -8.405  2.282   -0.246  1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 7   ALA B CA  1 
ATOM   908  C  C   . ALA B 1 13  ? -7.918  1.136   0.616   1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 7   ALA B C   1 
ATOM   909  O  O   . ALA B 1 13  ? -8.687  0.608   1.444   1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 7   ALA B O   1 
ATOM   910  C  CB  . ALA B 1 13  ? -8.785  1.775   -1.634  1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 7   ALA B CB  1 
ATOM   911  N  N   . ALA B 1 14  ? -6.659  0.747   0.416   1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 8   ALA B N   1 
ATOM   912  C  CA  . ALA B 1 14  ? -6.068  -0.353  1.160   1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 8   ALA B CA  1 
ATOM   913  C  C   . ALA B 1 14  ? -6.028  -0.077  2.675   1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 8   ALA B C   1 
ATOM   914  O  O   . ALA B 1 14  ? -6.345  -0.953  3.484   1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 8   ALA B O   1 
ATOM   915  C  CB  . ALA B 1 14  ? -4.665  -0.639  0.643   1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 8   ALA B CB  1 
ATOM   916  N  N   . VAL B 1 15  ? -5.655  1.146   3.025   1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 9   VAL B N   1 
ATOM   917  C  CA  . VAL B 1 15  ? -5.543  1.577   4.407   1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 9   VAL B CA  1 
ATOM   918  C  C   . VAL B 1 15  ? -6.935  1.506   5.038   1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 9   VAL B C   1 
ATOM   919  O  O   . VAL B 1 15  ? -7.138  0.805   6.052   1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 9   VAL B O   1 
ATOM   920  C  CB  . VAL B 1 15  ? -4.892  2.993   4.515   1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 9   VAL B CB  1 
ATOM   921  C  CG1 . VAL B 1 15  ? -5.028  3.561   5.920   1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 9   VAL B CG1 1 
ATOM   922  C  CG2 . VAL B 1 15  ? -3.429  2.937   4.112   1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 9   VAL B CG2 1 
ATOM   923  N  N   . ARG B 1 16  ? -7.883  2.178   4.387   1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 10  ARG B N   1 
ATOM   924  C  CA  . ARG B 1 16  ? -9.268  2.219   4.820   1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 10  ARG B CA  1 
ATOM   925  C  C   . ARG B 1 16  ? -9.789  0.812   5.119   1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 10  ARG B C   1 
ATOM   926  O  O   . ARG B 1 16  ? -10.300 0.551   6.208   1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 10  ARG B O   1 
ATOM   927  C  CB  . ARG B 1 16  ? -10.093 2.888   3.765   1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 10  ARG B CB  1 
ATOM   928  C  CG  . ARG B 1 16  ? -11.512 3.134   4.191   1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 10  ARG B CG  1 
ATOM   929  C  CD  . ARG B 1 16  ? -12.208 3.980   3.156   1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 10  ARG B CD  1 
ATOM   930  N  NE  . ARG B 1 16  ? -13.400 4.585   3.741   1.00 38.81 ? ? ? ? ? ? 10  ARG B NE  1 
ATOM   931  C  CZ  . ARG B 1 16  ? -13.443 5.797   4.274   1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 10  ARG B CZ  1 
ATOM   932  N  NH1 . ARG B 1 16  ? -12.357 6.557   4.267   1.00 39.09 ? ? ? ? ? ? 10  ARG B NH1 1 
ATOM   933  N  NH2 . ARG B 1 16  ? -14.579 6.240   4.792   1.00 39.61 ? ? ? ? ? ? 10  ARG B NH2 1 
ATOM   934  N  N   . LEU B 1 17  ? -9.589  -0.098  4.173   1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B N   1 
ATOM   935  C  CA  . LEU B 1 17  ? -9.966  -1.488  4.338   1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CA  1 
ATOM   936  C  C   . LEU B 1 17  ? -9.281  -2.168  5.531   1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B C   1 
ATOM   937  O  O   . LEU B 1 17  ? -9.931  -2.916  6.280   1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B O   1 
ATOM   938  C  CB  . LEU B 1 17  ? -9.654  -2.237  3.062   1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CB  1 
ATOM   939  C  CG  . LEU B 1 17  ? -10.287 -3.594  2.772   1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CG  1 
ATOM   940  C  CD1 . LEU B 1 17  ? -11.779 -3.608  2.950   1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CD1 1 
ATOM   941  C  CD2 . LEU B 1 17  ? -9.983  -3.969  1.345   1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CD2 1 
ATOM   942  N  N   . HIS B 1 18  ? -7.971  -1.929  5.695   1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 12  HIS B N   1 
ATOM   943  C  CA  . HIS B 1 18  ? -7.218  -2.541  6.796   1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 12  HIS B CA  1 
ATOM   944  C  C   . HIS B 1 18  ? -7.674  -2.029  8.149   1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 12  HIS B C   1 
ATOM   945  O  O   . HIS B 1 18  ? -7.726  -2.791  9.098   1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 12  HIS B O   1 
ATOM   946  C  CB  . HIS B 1 18  ? -5.716  -2.353  6.650   1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 12  HIS B CB  1 
ATOM   947  C  CG  . HIS B 1 18  ? -5.032  -3.462  5.922   1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 12  HIS B CG  1 
ATOM   948  N  ND1 . HIS B 1 18  ? -4.703  -4.668  6.515   1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 12  HIS B ND1 1 
ATOM   949  C  CD2 . HIS B 1 18  ? -4.626  -3.556  4.632   1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 12  HIS B CD2 1 
ATOM   950  C  CE1 . HIS B 1 18  ? -4.130  -5.453  5.617   1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 12  HIS B CE1 1 
ATOM   951  N  NE2 . HIS B 1 18  ? -4.065  -4.801  4.468   1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 12  HIS B NE2 1 
ATOM   952  N  N   . ILE B 1 19  ? -8.005  -0.742  8.227   1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B N   1 
ATOM   953  C  CA  . ILE B 1 19  ? -8.513  -0.157  9.462   1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B CA  1 
ATOM   954  C  C   . ILE B 1 19  ? -9.807  -0.851  9.887   1.00 26.04 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B C   1 
ATOM   955  O  O   . ILE B 1 19  ? -9.943  -1.287  11.040  1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B O   1 
ATOM   956  C  CB  . ILE B 1 19  ? -8.692  1.361   9.359   1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B CB  1 
ATOM   957  C  CG1 . ILE B 1 19  ? -7.320  2.053   9.226   1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B CG1 1 
ATOM   958  C  CG2 . ILE B 1 19  ? -9.377  1.869   10.612  1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B CG2 1 
ATOM   959  C  CD1 . ILE B 1 19  ? -7.402  3.516   8.858   1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B CD1 1 
ATOM   960  N  N   . LEU B 1 20  ? -10.727 -0.984  8.943   1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B N   1 
ATOM   961  C  CA  . LEU B 1 20  ? -11.990 -1.658  9.188   1.00 27.92 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B CA  1 
ATOM   962  C  C   . LEU B 1 20  ? -11.827 -3.122  9.515   1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B C   1 
ATOM   963  O  O   . LEU B 1 20  ? -12.592 -3.657  10.293  1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B O   1 
ATOM   964  C  CB  . LEU B 1 20  ? -12.923 -1.556  7.985   1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B CB  1 
ATOM   965  C  CG  . LEU B 1 20  ? -13.616 -0.232  7.779   1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B CG  1 
ATOM   966  C  CD1 . LEU B 1 20  ? -14.235 -0.263  6.400   1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B CD1 1 
ATOM   967  C  CD2 . LEU B 1 20  ? -14.680 -0.050  8.824   1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B CD2 1 
ATOM   968  N  N   . HIS B 1 21  ? -10.850 -3.780  8.915   1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 15  HIS B N   1 
ATOM   969  C  CA  . HIS B 1 21  ? -10.694 -5.212  9.148   1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 15  HIS B CA  1 
ATOM   970  C  C   . HIS B 1 21  ? -10.151 -5.453  10.543  1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 15  HIS B C   1 
ATOM   971  O  O   . HIS B 1 21  ? -10.691 -6.275  11.291  1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 15  HIS B O   1 
ATOM   972  C  CB  . HIS B 1 21  ? -9.917  -5.851  7.986   1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 15  HIS B CB  1 
ATOM   973  C  CG  . HIS B 1 21  ? -9.065  -7.037  8.310   1.00 38.61 ? ? ? ? ? ? 15  HIS B CG  1 
ATOM   974  N  ND1 . HIS B 1 21  ? -9.412  -8.329  7.970   1.00 40.62 ? ? ? ? ? ? 15  HIS B ND1 1 
ATOM   975  C  CD2 . HIS B 1 21  ? -7.810  -7.108  8.816   1.00 40.25 ? ? ? ? ? ? 15  HIS B CD2 1 
ATOM   976  C  CE1 . HIS B 1 21  ? -8.437  -9.152  8.321   1.00 42.12 ? ? ? ? ? ? 15  HIS B CE1 1 
ATOM   977  N  NE2 . HIS B 1 21  ? -7.454  -8.436  8.840   1.00 41.44 ? ? ? ? ? ? 15  HIS B NE2 1 
ATOM   978  N  N   . HIS B 1 22  ? -9.160  -4.664  10.925  1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 16  HIS B N   1 
ATOM   979  C  CA  . HIS B 1 22  ? -8.605  -4.772  12.268  1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 16  HIS B CA  1 
ATOM   980  C  C   . HIS B 1 22  ? -9.609  -4.399  13.353  1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 16  HIS B C   1 
ATOM   981  O  O   . HIS B 1 22  ? -9.700  -5.073  14.380  1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 16  HIS B O   1 
ATOM   982  C  CB  . HIS B 1 22  ? -7.288  -4.005  12.384  1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 16  HIS B CB  1 
ATOM   983  C  CG  . HIS B 1 22  ? -6.167  -4.664  11.628  1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 16  HIS B CG  1 
ATOM   984  N  ND1 . HIS B 1 22  ? -5.904  -4.398  10.293  1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 16  HIS B ND1 1 
ATOM   985  C  CD2 . HIS B 1 22  ? -5.295  -5.637  11.998  1.00 34.37 ? ? ? ? ? ? 16  HIS B CD2 1 
ATOM   986  C  CE1 . HIS B 1 22  ? -4.892  -5.143  9.891   1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 16  HIS B CE1 1 
ATOM   987  N  NE2 . HIS B 1 22  ? -4.516  -5.912  10.903  1.00 35.93 ? ? ? ? ? ? 16  HIS B NE2 1 
ATOM   988  N  N   . ALA B 1 23  ? -10.376 -3.338  13.111  1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B N   1 
ATOM   989  C  CA  . ALA B 1 23  ? -11.335 -2.840  14.096  1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B CA  1 
ATOM   990  C  C   . ALA B 1 23  ? -12.629 -3.664  14.176  1.00 34.08 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B C   1 
ATOM   991  O  O   . ALA B 1 23  ? -13.468 -3.432  15.047  1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B O   1 
ATOM   992  C  CB  . ALA B 1 23  ? -11.617 -1.377  13.859  1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B CB  1 
ATOM   993  N  N   . ALA B 1 24  ? -12.781 -4.618  13.256  1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 18  ALA B N   1 
ATOM   994  C  CA  . ALA B 1 24  ? -13.877 -5.573  13.306  1.00 39.10 ? ? ? ? ? ? 18  ALA B CA  1 
ATOM   995  C  C   . ALA B 1 24  ? -13.492 -6.785  14.143  1.00 41.98 ? ? ? ? ? ? 18  ALA B C   1 
ATOM   996  O  O   . ALA B 1 24  ? -14.346 -7.332  14.852  1.00 42.85 ? ? ? ? ? ? 18  ALA B O   1 
ATOM   997  C  CB  . ALA B 1 24  ? -14.297 -5.992  11.910  1.00 37.30 ? ? ? ? ? ? 18  ALA B CB  1 
ATOM   998  N  N   . ASP B 1 25  ? -12.221 -7.193  14.075  1.00 46.60 ? ? ? ? ? ? 19  ASP B N   1 
ATOM   999  C  CA  . ASP B 1 25  ? -11.699 -8.290  14.903  1.00 51.91 ? ? ? ? ? ? 19  ASP B CA  1 
ATOM   1000 C  C   . ASP B 1 25  ? -11.666 -7.963  16.411  1.00 51.67 ? ? ? ? ? ? 19  ASP B C   1 
ATOM   1001 O  O   . ASP B 1 25  ? -11.960 -8.841  17.252  1.00 53.73 ? ? ? ? ? ? 19  ASP B O   1 
ATOM   1002 C  CB  . ASP B 1 25  ? -10.303 -8.707  14.421  1.00 54.94 ? ? ? ? ? ? 19  ASP B CB  1 
ATOM   1003 C  CG  . ASP B 1 25  ? -10.329 -9.910  13.535  1.00 61.22 ? ? ? ? ? ? 19  ASP B CG  1 
ATOM   1004 O  OD1 . ASP B 1 25  ? -10.725 -9.780  12.355  1.00 62.76 ? ? ? ? ? ? 19  ASP B OD1 1 
ATOM   1005 O  OD2 . ASP B 1 25  ? -9.924  -10.995 14.033  1.00 66.70 ? ? ? ? ? ? 19  ASP B OD2 1 
ATOM   1006 N  N   . ASN B 1 26  ? -11.323 -6.712  16.724  1.00 48.13 ? ? ? ? ? ? 20  ASN B N   1 
ATOM   1007 C  CA  . ASN B 1 26  ? -11.005 -6.294  18.096  1.00 45.09 ? ? ? ? ? ? 20  ASN B CA  1 
ATOM   1008 C  C   . ASN B 1 26  ? -10.896 -4.769  18.180  1.00 40.63 ? ? ? ? ? ? 20  ASN B C   1 
ATOM   1009 O  O   . ASN B 1 26  ? -10.797 -4.103  17.153  1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 20  ASN B O   1 
ATOM   1010 C  CB  . ASN B 1 26  ? -9.700  -6.991  18.597  1.00 48.72 ? ? ? ? ? ? 20  ASN B CB  1 
ATOM   1011 C  CG  . ASN B 1 26  ? -8.438  -6.573  17.812  1.00 52.91 ? ? ? ? ? ? 20  ASN B CG  1 
ATOM   1012 O  OD1 . ASN B 1 26  ? -8.250  -6.890  16.628  1.00 57.27 ? ? ? ? ? ? 20  ASN B OD1 1 
ATOM   1013 N  ND2 . ASN B 1 26  ? -7.547  -5.873  18.503  1.00 53.27 ? ? ? ? ? ? 20  ASN B ND2 1 
ATOM   1014 N  N   . GLU B 1 27  ? -10.920 -4.228  19.392  1.00 37.00 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B N   1 
ATOM   1015 C  CA  . GLU B 1 27  ? -10.649 -2.805  19.631  1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B CA  1 
ATOM   1016 C  C   . GLU B 1 27  ? -9.189  -2.447  19.374  1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B C   1 
ATOM   1017 O  O   . GLU B 1 27  ? -8.316  -3.231  19.665  1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B O   1 
ATOM   1018 C  CB  . GLU B 1 27  ? -11.012 -2.419  21.057  1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B CB  1 
ATOM   1019 C  CG  . GLU B 1 27  ? -12.498 -2.520  21.331  1.00 35.64 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B CG  1 
ATOM   1020 C  CD  . GLU B 1 27  ? -12.869 -2.092  22.752  1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B CD  1 
ATOM   1021 O  OE1 . GLU B 1 27  ? -11.999 -2.198  23.669  1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B OE1 1 
ATOM   1022 O  OE2 . GLU B 1 27  ? -14.051 -1.655  22.915  1.00 38.52 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B OE2 1 
ATOM   1023 N  N   . VAL B 1 28  ? -8.937  -1.260  18.831  1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 22  VAL B N   1 
ATOM   1024 C  CA  . VAL B 1 28  ? -7.583  -0.834  18.485  1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 22  VAL B CA  1 
ATOM   1025 C  C   . VAL B 1 28  ? -7.280  0.621   18.885  1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 22  VAL B C   1 
ATOM   1026 O  O   . VAL B 1 28  ? -8.160  1.513   18.818  1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 22  VAL B O   1 
ATOM   1027 C  CB  . VAL B 1 28  ? -7.267  -1.044  16.972  1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 22  VAL B CB  1 
ATOM   1028 C  CG1 . VAL B 1 28  ? -7.427  -2.510  16.567  1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 22  VAL B CG1 1 
ATOM   1029 C  CG2 . VAL B 1 28  ? -8.139  -0.165  16.085  1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 22  VAL B CG2 1 
ATOM   1030 N  N   . HIS B 1 29  ? -6.039  0.848   19.326  1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 23  HIS B N   1 
ATOM   1031 C  CA  . HIS B 1 29  ? -5.528  2.186   19.524  1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 23  HIS B CA  1 
ATOM   1032 C  C   . HIS B 1 29  ? -4.903  2.629   18.216  1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 23  HIS B C   1 
ATOM   1033 O  O   . HIS B 1 29  ? -4.322  1.810   17.492  1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 23  HIS B O   1 
ATOM   1034 C  CB  . HIS B 1 29  ? -4.462  2.197   20.604  1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 23  HIS B CB  1 
ATOM   1035 C  CG  . HIS B 1 29  ? -4.949  1.810   21.966  1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 23  HIS B CG  1 
ATOM   1036 N  ND1 . HIS B 1 29  ? -4.540  0.657   22.603  1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 23  HIS B ND1 1 
ATOM   1037 C  CD2 . HIS B 1 29  ? -5.770  2.451   22.832  1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 23  HIS B CD2 1 
ATOM   1038 C  CE1 . HIS B 1 29  ? -5.123  0.582   23.789  1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 23  HIS B CE1 1 
ATOM   1039 N  NE2 . HIS B 1 29  ? -5.869  1.662   23.952  1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 23  HIS B NE2 1 
ATOM   1040 N  N   . GLY B 1 30  ? -4.994  3.925   17.937  1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 24  GLY B N   1 
ATOM   1041 C  CA  . GLY B 1 30  ? -4.330  4.544   16.810  1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 24  GLY B CA  1 
ATOM   1042 C  C   . GLY B 1 30  ? -2.853  4.249   16.681  1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 24  GLY B C   1 
ATOM   1043 O  O   . GLY B 1 30  ? -2.365  3.970   15.568  1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 24  GLY B O   1 
ATOM   1044 N  N   . ALA B 1 31  ? -2.133  4.292   17.801  1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 25  ALA B N   1 
ATOM   1045 C  CA  . ALA B 1 31  ? -0.694  4.037   17.798  1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 25  ALA B CA  1 
ATOM   1046 C  C   . ALA B 1 31  ? -0.394  2.620   17.338  1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 25  ALA B C   1 
ATOM   1047 O  O   . ALA B 1 31  ? 0.523   2.409   16.538  1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 25  ALA B O   1 
ATOM   1048 C  CB  . ALA B 1 31  ? -0.094  4.316   19.177  1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 25  ALA B CB  1 
ATOM   1049 N  N   . TRP B 1 32  ? -1.189  1.659   17.809  1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 26  TRP B N   1 
ATOM   1050 C  CA  . TRP B 1 32  ? -1.038  0.271   17.369  1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 26  TRP B CA  1 
ATOM   1051 C  C   . TRP B 1 32  ? -1.371  0.080   15.883  1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 26  TRP B C   1 
ATOM   1052 O  O   . TRP B 1 32  ? -0.666  -0.664  15.186  1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 26  TRP B O   1 
ATOM   1053 C  CB  . TRP B 1 32  ? -1.870  -0.665  18.210  1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 26  TRP B CB  1 
ATOM   1054 C  CG  . TRP B 1 32  ? -1.656  -2.101  17.860  1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 26  TRP B CG  1 
ATOM   1055 C  CD1 . TRP B 1 32  ? -0.610  -2.884  18.254  1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 26  TRP B CD1 1 
ATOM   1056 C  CD2 . TRP B 1 32  ? -2.490  -2.928  17.038  1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 26  TRP B CD2 1 
ATOM   1057 N  NE1 . TRP B 1 32  ? -0.743  -4.148  17.747  1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 26  TRP B NE1 1 
ATOM   1058 C  CE2 . TRP B 1 32  ? -1.892  -4.217  17.008  1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 26  TRP B CE2 1 
ATOM   1059 C  CE3 . TRP B 1 32  ? -3.685  -2.712  16.334  1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 26  TRP B CE3 1 
ATOM   1060 C  CZ2 . TRP B 1 32  ? -2.434  -5.297  16.274  1.00 31.61 ? ? ? ? ? ? 26  TRP B CZ2 1 
ATOM   1061 C  CZ3 . TRP B 1 32  ? -4.248  -3.780  15.613  1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 26  TRP B CZ3 1 
ATOM   1062 C  CH2 . TRP B 1 32  ? -3.617  -5.067  15.595  1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 26  TRP B CH2 1 
ATOM   1063 N  N   . LEU B 1 33  ? -2.417  0.753   15.397  1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B N   1 
ATOM   1064 C  CA  . LEU B 1 33  ? -2.751  0.705   13.986  1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B CA  1 
ATOM   1065 C  C   . LEU B 1 33  ? -1.594  1.127   13.113  1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B C   1 
ATOM   1066 O  O   . LEU B 1 33  ? -1.334  0.465   12.110  1.00 33.66 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B O   1 
ATOM   1067 C  CB  . LEU B 1 33  ? -3.973  1.553   13.679  1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B CB  1 
ATOM   1068 C  CG  . LEU B 1 33  ? -5.333  0.858   13.803  1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B CG  1 
ATOM   1069 C  CD1 . LEU B 1 33  ? -6.411  1.843   13.411  1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B CD1 1 
ATOM   1070 C  CD2 . LEU B 1 33  ? -5.439  -0.400  12.959  1.00 30.02 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B CD2 1 
ATOM   1071 N  N   . THR B 1 34  ? -0.888  2.189   13.500  1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 28  THR B N   1 
ATOM   1072 C  CA  . THR B 1 34  ? 0.295   2.660   12.771  1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 28  THR B CA  1 
ATOM   1073 C  C   . THR B 1 34  ? 1.313   1.533   12.626  1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 28  THR B C   1 
ATOM   1074 O  O   . THR B 1 34  ? 1.765   1.263   11.515  1.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 28  THR B O   1 
ATOM   1075 C  CB  . THR B 1 34  ? 0.946   3.902   13.446  1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 28  THR B CB  1 
ATOM   1076 O  OG1 . THR B 1 34  ? -0.044  4.919   13.629  1.00 39.34 ? ? ? ? ? ? 28  THR B OG1 1 
ATOM   1077 C  CG2 . THR B 1 34  ? 2.051   4.494   12.590  1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 28  THR B CG2 1 
ATOM   1078 N  N   . GLN B 1 35  ? 1.639   0.865   13.737  1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 29  GLN B N   1 
ATOM   1079 C  CA  . GLN B 1 35  ? 2.580   -0.274  13.732  1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 29  GLN B CA  1 
ATOM   1080 C  C   . GLN B 1 35  ? 2.040   -1.440  12.893  1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 29  GLN B C   1 
ATOM   1081 O  O   . GLN B 1 35  ? 2.761   -2.035  12.119  1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 29  GLN B O   1 
ATOM   1082 C  CB  . GLN B 1 35  ? 2.912   -0.763  15.153  1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 29  GLN B CB  1 
ATOM   1083 C  CG  . GLN B 1 35  ? 3.210   0.301   16.205  1.00 37.84 ? ? ? ? ? ? 29  GLN B CG  1 
ATOM   1084 C  CD  . GLN B 1 35  ? 4.607   0.887   16.120  1.00 41.51 ? ? ? ? ? ? 29  GLN B CD  1 
ATOM   1085 O  OE1 . GLN B 1 35  ? 5.061   1.369   15.059  1.00 42.28 ? ? ? ? ? ? 29  GLN B OE1 1 
ATOM   1086 N  NE2 . GLN B 1 35  ? 5.309   0.849   17.248  1.00 41.71 ? ? ? ? ? ? 29  GLN B NE2 1 
ATOM   1087 N  N   . GLU B 1 36  ? 0.763   -1.754  13.051  1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 30  GLU B N   1 
ATOM   1088 C  CA  . GLU B 1 36  ? 0.151   -2.879  12.355  1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 30  GLU B CA  1 
ATOM   1089 C  C   . GLU B 1 36  ? 0.085   -2.678  10.850  1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 30  GLU B C   1 
ATOM   1090 O  O   . GLU B 1 36  ? 0.336   -3.612  10.081  1.00 29.48 ? ? ? ? ? ? 30  GLU B O   1 
ATOM   1091 C  CB  . GLU B 1 36  ? -1.234  -3.148  12.926  1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 30  GLU B CB  1 
ATOM   1092 C  CG  . GLU B 1 36  ? -1.948  -4.376  12.434  1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 30  GLU B CG  1 
ATOM   1093 C  CD  . GLU B 1 36  ? -1.251  -5.709  12.684  1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 30  GLU B CD  1 
ATOM   1094 O  OE1 . GLU B 1 36  ? -0.302  -5.861  13.487  1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 30  GLU B OE1 1 
ATOM   1095 O  OE2 . GLU B 1 36  ? -1.708  -6.646  12.038  1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 30  GLU B OE2 1 
ATOM   1096 N  N   . LEU B 1 37  ? -0.241  -1.458  10.442  1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B N   1 
ATOM   1097 C  CA  . LEU B 1 37  ? -0.254  -1.097  9.036   1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CA  1 
ATOM   1098 C  C   . LEU B 1 37  ? 1.126   -1.202  8.439   1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B C   1 
ATOM   1099 O  O   . LEU B 1 37  ? 1.285   -1.760  7.343   1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B O   1 
ATOM   1100 C  CB  . LEU B 1 37  ? -0.866  0.287   8.829   1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CB  1 
ATOM   1101 C  CG  . LEU B 1 37  ? -2.391  0.295   9.010   1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CG  1 
ATOM   1102 C  CD1 . LEU B 1 37  ? -2.906  1.700   9.227   1.00 33.85 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CD1 1 
ATOM   1103 C  CD2 . LEU B 1 37  ? -3.018  -0.267  7.763   1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CD2 1 
ATOM   1104 N  N   . SER B 1 38  ? 2.121   -0.708  9.177   1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 32  SER B N   1 
ATOM   1105 C  CA  . SER B 1 38  ? 3.515   -0.857  8.800   1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 32  SER B CA  1 
ATOM   1106 C  C   . SER B 1 38  ? 3.885   -2.332  8.585   1.00 34.27 ? ? ? ? ? ? 32  SER B C   1 
ATOM   1107 O  O   . SER B 1 38  ? 4.432   -2.667  7.542   1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 32  SER B O   1 
ATOM   1108 C  CB  . SER B 1 38  ? 4.412   -0.206  9.835   1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 32  SER B CB  1 
ATOM   1109 O  OG  . SER B 1 38  ? 4.169   1.179   9.857   1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 32  SER B OG  1 
ATOM   1110 N  N   . ARG B 1 39  ? 3.547   -3.211  9.532   1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B N   1 
ATOM   1111 C  CA  . ARG B 1 39  ? 3.766   -4.654  9.372   1.00 35.64 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CA  1 
ATOM   1112 C  C   . ARG B 1 39  ? 3.159   -5.187  8.062   1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B C   1 
ATOM   1113 O  O   . ARG B 1 39  ? 3.769   -6.015  7.404   1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B O   1 
ATOM   1114 C  CB  . ARG B 1 39  ? 3.234   -5.454  10.563  1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CB  1 
ATOM   1115 C  CG  . ARG B 1 39  ? 4.210   -5.559  11.736  1.00 39.47 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CG  1 
ATOM   1116 C  CD  . ARG B 1 39  ? 3.709   -6.456  12.868  1.00 40.36 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CD  1 
ATOM   1117 N  NE  . ARG B 1 39  ? 2.640   -5.827  13.650  1.00 41.19 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B NE  1 
ATOM   1118 C  CZ  . ARG B 1 39  ? 2.823   -5.101  14.758  1.00 42.23 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CZ  1 
ATOM   1119 N  NH1 . ARG B 1 39  ? 4.037   -4.881  15.239  1.00 43.73 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B NH1 1 
ATOM   1120 N  NH2 . ARG B 1 39  ? 1.784   -4.569  15.382  1.00 41.90 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B NH2 1 
ATOM   1121 N  N   . HIS B 1 40  ? 1.982   -4.692  7.680   1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 34  HIS B N   1 
ATOM   1122 C  CA  . HIS B 1 40  ? 1.341   -5.126  6.445   1.00 33.66 ? ? ? ? ? ? 34  HIS B CA  1 
ATOM   1123 C  C   . HIS B 1 40  ? 1.928   -4.472  5.186   1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 34  HIS B C   1 
ATOM   1124 O  O   . HIS B 1 40  ? 1.479   -4.747  4.077   1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 34  HIS B O   1 
ATOM   1125 C  CB  . HIS B 1 40  ? -0.164  -4.889  6.512   1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 34  HIS B CB  1 
ATOM   1126 C  CG  . HIS B 1 40  ? -0.897  -5.881  7.361   1.00 34.38 ? ? ? ? ? ? 34  HIS B CG  1 
ATOM   1127 N  ND1 . HIS B 1 40  ? -1.163  -7.166  6.936   1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 34  HIS B ND1 1 
ATOM   1128 C  CD2 . HIS B 1 40  ? -1.449  -5.770  8.592   1.00 34.70 ? ? ? ? ? ? 34  HIS B CD2 1 
ATOM   1129 C  CE1 . HIS B 1 40  ? -1.831  -7.807  7.879   1.00 34.58 ? ? ? ? ? ? 34  HIS B CE1 1 
ATOM   1130 N  NE2 . HIS B 1 40  ? -2.018  -6.984  8.892   1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 34  HIS B NE2 1 
ATOM   1131 N  N   . GLY B 1 41  ? 2.915   -3.589  5.366   1.00 35.72 ? ? ? ? ? ? 35  GLY B N   1 
ATOM   1132 C  CA  . GLY B 1 41  ? 3.604   -2.934  4.259   1.00 35.93 ? ? ? ? ? ? 35  GLY B CA  1 
ATOM   1133 C  C   . GLY B 1 41  ? 3.043   -1.608  3.780   1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 35  GLY B C   1 
ATOM   1134 O  O   . GLY B 1 41  ? 3.203   -1.263  2.620   1.00 38.10 ? ? ? ? ? ? 35  GLY B O   1 
ATOM   1135 N  N   . TYR B 1 42  ? 2.391   -0.853  4.654   1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B N   1 
ATOM   1136 C  CA  . TYR B 1 42  ? 1.866   0.466   4.273   1.00 38.84 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B CA  1 
ATOM   1137 C  C   . TYR B 1 42  ? 2.522   1.575   5.078   1.00 40.14 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B C   1 
ATOM   1138 O  O   . TYR B 1 42  ? 2.509   1.546   6.302   1.00 39.88 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B O   1 
ATOM   1139 C  CB  . TYR B 1 42  ? 0.321   0.498   4.362   1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B CB  1 
ATOM   1140 C  CG  . TYR B 1 42  ? -0.354  -0.585  3.532   1.00 36.54 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B CG  1 
ATOM   1141 C  CD1 . TYR B 1 42  ? -0.583  -0.409  2.158   1.00 37.12 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B CD1 1 
ATOM   1142 C  CD2 . TYR B 1 42  ? -0.731  -1.802  4.109   1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B CD2 1 
ATOM   1143 C  CE1 . TYR B 1 42  ? -1.160  -1.410  1.378   1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B CE1 1 
ATOM   1144 C  CE2 . TYR B 1 42  ? -1.315  -2.816  3.350   1.00 37.57 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B CE2 1 
ATOM   1145 C  CZ  . TYR B 1 42  ? -1.545  -2.608  1.985   1.00 37.69 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B CZ  1 
ATOM   1146 O  OH  . TYR B 1 42  ? -2.140  -3.609  1.241   1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B OH  1 
ATOM   1147 N  N   . ARG B 1 43  ? 3.135   2.516   4.370   1.00 43.61 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B N   1 
ATOM   1148 C  CA  . ARG B 1 43  ? 3.836   3.642   4.988   1.00 47.40 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CA  1 
ATOM   1149 C  C   . ARG B 1 43  ? 2.781   4.641   5.387   1.00 48.94 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B C   1 
ATOM   1150 O  O   . ARG B 1 43  ? 2.149   5.273   4.534   1.00 48.45 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B O   1 
ATOM   1151 C  CB  . ARG B 1 43  ? 4.842   4.265   4.010   1.00 49.03 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CB  1 
ATOM   1152 C  CG  . ARG B 1 43  ? 6.023   4.972   4.674   1.00 52.06 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CG  1 
ATOM   1153 C  CD  . ARG B 1 43  ? 7.101   5.389   3.672   1.00 52.83 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CD  1 
ATOM   1154 N  NE  . ARG B 1 43  ? 6.555   5.908   2.415   1.00 53.12 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B NE  1 
ATOM   1155 N  N   . VAL B 1 44  ? 2.552   4.737   6.694   1.00 51.95 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B N   1 
ATOM   1156 C  CA  . VAL B 1 44  ? 1.531   5.613   7.265   1.00 54.86 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B CA  1 
ATOM   1157 C  C   . VAL B 1 44  ? 2.114   6.317   8.487   1.00 57.86 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B C   1 
ATOM   1158 O  O   . VAL B 1 44  ? 2.709   5.675   9.367   1.00 59.74 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B O   1 
ATOM   1159 C  CB  . VAL B 1 44  ? 0.263   4.815   7.682   1.00 56.22 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B CB  1 
ATOM   1160 C  CG1 . VAL B 1 44  ? -0.833  5.740   8.191   1.00 58.41 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B CG1 1 
ATOM   1161 C  CG2 . VAL B 1 44  ? -0.293  3.987   6.528   1.00 55.62 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B CG2 1 
ATOM   1162 N  N   . SER B 1 45  ? 1.953   7.636   8.535   1.00 60.72 ? ? ? ? ? ? 39  SER B N   1 
ATOM   1163 C  CA  . SER B 1 45  ? 2.305   8.431   9.716   1.00 61.27 ? ? ? ? ? ? 39  SER B CA  1 
ATOM   1164 C  C   . SER B 1 45  ? 1.038   8.729   10.532  1.00 61.11 ? ? ? ? ? ? 39  SER B C   1 
ATOM   1165 O  O   . SER B 1 45  ? -0.039  8.872   9.942   1.00 59.28 ? ? ? ? ? ? 39  SER B O   1 
ATOM   1166 C  CB  . SER B 1 45  ? 2.997   9.736   9.300   1.00 63.22 ? ? ? ? ? ? 39  SER B CB  1 
ATOM   1167 O  OG  . SER B 1 45  ? 2.199   10.464  8.375   1.00 66.60 ? ? ? ? ? ? 39  SER B OG  1 
ATOM   1168 N  N   . PRO B 1 46  ? 1.155   8.829   11.884  1.00 60.72 ? ? ? ? ? ? 40  PRO B N   1 
ATOM   1169 C  CA  . PRO B 1 46  ? 0.042   9.319   12.713  1.00 59.01 ? ? ? ? ? ? 40  PRO B CA  1 
ATOM   1170 C  C   . PRO B 1 46  ? -0.640  10.561  12.116  1.00 57.64 ? ? ? ? ? ? 40  PRO B C   1 
ATOM   1171 O  O   . PRO B 1 46  ? -1.864  10.642  12.128  1.00 56.09 ? ? ? ? ? ? 40  PRO B O   1 
ATOM   1172 C  CB  . PRO B 1 46  ? 0.731   9.642   14.046  1.00 60.86 ? ? ? ? ? ? 40  PRO B CB  1 
ATOM   1173 C  CG  . PRO B 1 46  ? 1.827   8.644   14.143  1.00 60.63 ? ? ? ? ? ? 40  PRO B CG  1 
ATOM   1174 C  CD  . PRO B 1 46  ? 2.310   8.434   12.728  1.00 61.80 ? ? ? ? ? ? 40  PRO B CD  1 
ATOM   1175 N  N   . GLY B 1 47  ? 0.145   11.481  11.555  1.00 58.52 ? ? ? ? ? ? 41  GLY B N   1 
ATOM   1176 C  CA  . GLY B 1 47  ? -0.367  12.679  10.865  1.00 58.70 ? ? ? ? ? ? 41  GLY B CA  1 
ATOM   1177 C  C   . GLY B 1 47  ? -1.352  12.413  9.731   1.00 56.02 ? ? ? ? ? ? 41  GLY B C   1 
ATOM   1178 O  O   . GLY B 1 47  ? -2.233  13.234  9.456   1.00 56.08 ? ? ? ? ? ? 41  GLY B O   1 
ATOM   1179 N  N   . THR B 1 48  ? -1.195  11.262  9.075   1.00 53.99 ? ? ? ? ? ? 42  THR B N   1 
ATOM   1180 C  CA  . THR B 1 48  ? -2.127  10.830  8.025   1.00 52.28 ? ? ? ? ? ? 42  THR B CA  1 
ATOM   1181 C  C   . THR B 1 48  ? -3.244  9.935   8.589   1.00 48.32 ? ? ? ? ? ? 42  THR B C   1 
ATOM   1182 O  O   . THR B 1 48  ? -4.394  10.027  8.163   1.00 46.92 ? ? ? ? ? ? 42  THR B O   1 
ATOM   1183 C  CB  . THR B 1 48  ? -1.402  10.124  6.849   1.00 54.87 ? ? ? ? ? ? 42  THR B CB  1 
ATOM   1184 O  OG1 . THR B 1 48  ? -0.810  8.891   7.298   1.00 56.70 ? ? ? ? ? ? 42  THR B OG1 1 
ATOM   1185 C  CG2 . THR B 1 48  ? -0.296  11.031  6.235   1.00 55.69 ? ? ? ? ? ? 42  THR B CG2 1 
ATOM   1186 N  N   . LEU B 1 49  ? -2.907  9.095   9.564   1.00 45.47 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B N   1 
ATOM   1187 C  CA  . LEU B 1 49  ? -3.817  8.069   10.059  1.00 43.72 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B CA  1 
ATOM   1188 C  C   . LEU B 1 49  ? -4.982  8.583   10.898  1.00 42.34 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B C   1 
ATOM   1189 O  O   . LEU B 1 49  ? -6.121  8.176   10.683  1.00 41.95 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B O   1 
ATOM   1190 C  CB  . LEU B 1 49  ? -3.049  6.986   10.837  1.00 43.94 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B CB  1 
ATOM   1191 C  CG  . LEU B 1 49  ? -3.917  5.876   11.447  1.00 45.58 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B CG  1 
ATOM   1192 C  CD1 . LEU B 1 49  ? -4.423  4.910   10.393  1.00 43.84 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B CD1 1 
ATOM   1193 C  CD2 . LEU B 1 49  ? -3.161  5.161   12.527  1.00 47.95 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B CD2 1 
ATOM   1194 N  N   . TYR B 1 50  ? -4.696  9.460   11.856  1.00 42.72 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B N   1 
ATOM   1195 C  CA  . TYR B 1 50  ? -5.730  9.997   12.741  1.00 42.40 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CA  1 
ATOM   1196 C  C   . TYR B 1 50  ? -6.878  10.708  12.013  1.00 40.77 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B C   1 
ATOM   1197 O  O   . TYR B 1 50  ? -8.038  10.418  12.334  1.00 39.80 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B O   1 
ATOM   1198 C  CB  . TYR B 1 50  ? -5.131  10.844  13.882  1.00 44.78 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CB  1 
ATOM   1199 C  CG  . TYR B 1 50  ? -4.412  10.012  14.903  1.00 45.51 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CG  1 
ATOM   1200 C  CD1 . TYR B 1 50  ? -5.098  9.454   15.974  1.00 47.24 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CD1 1 
ATOM   1201 C  CD2 . TYR B 1 50  ? -3.048  9.767   14.793  1.00 46.82 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CD2 1 
ATOM   1202 C  CE1 . TYR B 1 50  ? -4.429  8.674   16.929  1.00 50.28 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CE1 1 
ATOM   1203 C  CE2 . TYR B 1 50  ? -2.367  8.992   15.720  1.00 48.56 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CE2 1 
ATOM   1204 C  CZ  . TYR B 1 50  ? -3.051  8.451   16.783  1.00 50.28 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CZ  1 
ATOM   1205 O  OH  . TYR B 1 50  ? -2.378  7.671   17.692  1.00 52.68 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B OH  1 
ATOM   1206 N  N   . PRO B 1 51  ? -6.573  11.597  11.023  1.00 40.56 ? ? ? ? ? ? 45  PRO B N   1 
ATOM   1207 C  CA  . PRO B 1 51  ? -7.687  12.112  10.188  1.00 40.12 ? ? ? ? ? ? 45  PRO B CA  1 
ATOM   1208 C  C   . PRO B 1 51  ? -8.530  11.026  9.498   1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 45  PRO B C   1 
ATOM   1209 O  O   . PRO B 1 51  ? -9.759  11.159  9.457   1.00 37.26 ? ? ? ? ? ? 45  PRO B O   1 
ATOM   1210 C  CB  . PRO B 1 51  ? -6.987  13.018  9.167   1.00 40.31 ? ? ? ? ? ? 45  PRO B CB  1 
ATOM   1211 C  CG  . PRO B 1 51  ? -5.772  13.500  9.902   1.00 41.03 ? ? ? ? ? ? 45  PRO B CG  1 
ATOM   1212 C  CD  . PRO B 1 51  ? -5.321  12.347  10.760  1.00 40.73 ? ? ? ? ? ? 45  PRO B CD  1 
ATOM   1213 N  N   . THR B 1 52  ? -7.894  9.963   9.010   1.00 35.01 ? ? ? ? ? ? 46  THR B N   1 
ATOM   1214 C  CA  . THR B 1 52  ? -8.648  8.823   8.448   1.00 34.11 ? ? ? ? ? ? 46  THR B CA  1 
ATOM   1215 C  C   . THR B 1 52  ? -9.550  8.188   9.506   1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 46  THR B C   1 
ATOM   1216 O  O   . THR B 1 52  ? -10.722 7.890   9.218   1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 46  THR B O   1 
ATOM   1217 C  CB  . THR B 1 52  ? -7.731  7.759   7.820   1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 46  THR B CB  1 
ATOM   1218 O  OG1 . THR B 1 52  ? -6.762  8.409   6.995   1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 46  THR B OG1 1 
ATOM   1219 C  CG2 . THR B 1 52  ? -8.519  6.785   6.965   1.00 33.51 ? ? ? ? ? ? 46  THR B CG2 1 
ATOM   1220 N  N   . LEU B 1 53  ? -9.017  8.012   10.725  1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B N   1 
ATOM   1221 C  CA  . LEU B 1 53  ? -9.779  7.440   11.823  1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CA  1 
ATOM   1222 C  C   . LEU B 1 53  ? -11.000 8.261   12.172  1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B C   1 
ATOM   1223 O  O   . LEU B 1 53  ? -12.124 7.735   12.259  1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B O   1 
ATOM   1224 C  CB  . LEU B 1 53  ? -8.910  7.221   13.050  1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CB  1 
ATOM   1225 C  CG  . LEU B 1 53  ? -7.857  6.131   12.916  1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CG  1 
ATOM   1226 C  CD1 . LEU B 1 53  ? -6.951  6.175   14.142  1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD1 1 
ATOM   1227 C  CD2 . LEU B 1 53  ? -8.605  4.804   12.821  1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD2 1 
ATOM   1228 N  N   . HIS B 1 54  ? -10.783 9.559   12.323  1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B N   1 
ATOM   1229 C  CA  . HIS B 1 54  ? -11.854 10.501  12.609  1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CA  1 
ATOM   1230 C  C   . HIS B 1 54  ? -12.945 10.523  11.512  1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B C   1 
ATOM   1231 O  O   . HIS B 1 54  ? -14.146 10.501  11.822  1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B O   1 
ATOM   1232 C  CB  . HIS B 1 54  ? -11.274 11.875  12.902  1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CB  1 
ATOM   1233 C  CG  . HIS B 1 54  ? -10.428 11.903  14.138  1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CG  1 
ATOM   1234 N  ND1 . HIS B 1 54  ? -10.820 11.344  15.337  1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B ND1 1 
ATOM   1235 C  CD2 . HIS B 1 54  ? -9.197  12.413  14.355  1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CD2 1 
ATOM   1236 C  CE1 . HIS B 1 54  ? -9.872  11.515  16.240  1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CE1 1 
ATOM   1237 N  NE2 . HIS B 1 54  ? -8.876  12.165  15.670  1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B NE2 1 
ATOM   1238 N  N   . ARG B 1 55  ? -12.503 10.519  10.253  1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 49  ARG B N   1 
ATOM   1239 C  CA  . ARG B 1 55  ? -13.383 10.417  9.094   1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 49  ARG B CA  1 
ATOM   1240 C  C   . ARG B 1 55  ? -14.243 9.147   9.113   1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 49  ARG B C   1 
ATOM   1241 O  O   . ARG B 1 55  ? -15.446 9.214   8.880   1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 49  ARG B O   1 
ATOM   1242 C  CB  . ARG B 1 55  ? -12.567 10.455  7.794   1.00 36.95 ? ? ? ? ? ? 49  ARG B CB  1 
ATOM   1243 C  CG  . ARG B 1 55  ? -12.791 11.663  6.921   1.00 40.77 ? ? ? ? ? ? 49  ARG B CG  1 
ATOM   1244 C  CD  . ARG B 1 55  ? -13.022 11.260  5.470   1.00 43.71 ? ? ? ? ? ? 49  ARG B CD  1 
ATOM   1245 N  NE  . ARG B 1 55  ? -14.450 11.019  5.237   1.00 47.21 ? ? ? ? ? ? 49  ARG B NE  1 
ATOM   1246 C  CZ  . ARG B 1 55  ? -15.031 10.988  4.038   1.00 48.99 ? ? ? ? ? ? 49  ARG B CZ  1 
ATOM   1247 N  NH1 . ARG B 1 55  ? -14.309 11.181  2.932   1.00 47.66 ? ? ? ? ? ? 49  ARG B NH1 1 
ATOM   1248 N  NH2 . ARG B 1 55  ? -16.350 10.764  3.945   1.00 49.66 ? ? ? ? ? ? 49  ARG B NH2 1 
ATOM   1249 N  N   . LEU B 1 56  ? -13.628 8.009   9.404   1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B N   1 
ATOM   1250 C  CA  . LEU B 1 56  ? -14.363 6.761   9.524   1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CA  1 
ATOM   1251 C  C   . LEU B 1 56  ? -15.432 6.773   10.624  1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B C   1 
ATOM   1252 O  O   . LEU B 1 56  ? -16.495 6.148   10.470  1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B O   1 
ATOM   1253 C  CB  . LEU B 1 56  ? -13.405 5.576   9.703   1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CB  1 
ATOM   1254 C  CG  . LEU B 1 56  ? -12.699 5.074   8.439   1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CG  1 
ATOM   1255 C  CD1 . LEU B 1 56  ? -11.449 4.290   8.794   1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CD1 1 
ATOM   1256 C  CD2 . LEU B 1 56  ? -13.688 4.216   7.646   1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CD2 1 
ATOM   1257 N  N   . GLU B 1 57  ? -15.165 7.497   11.715  1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B N   1 
ATOM   1258 C  CA  . GLU B 1 57  ? -16.172 7.605   12.742  1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B CA  1 
ATOM   1259 C  C   . GLU B 1 57  ? -17.307 8.524   12.267  1.00 28.66 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B C   1 
ATOM   1260 O  O   . GLU B 1 57  ? -18.499 8.220   12.468  1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B O   1 
ATOM   1261 C  CB  . GLU B 1 57  ? -15.575 8.043   14.073  1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B CB  1 
ATOM   1262 C  CG  . GLU B 1 57  ? -16.627 8.123   15.178  1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B CG  1 
ATOM   1263 C  CD  . GLU B 1 57  ? -16.057 8.083   16.568  1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B CD  1 
ATOM   1264 O  OE1 . GLU B 1 57  ? -14.889 8.486   16.716  1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B OE1 1 
ATOM   1265 O  OE2 . GLU B 1 57  ? -16.766 7.668   17.513  1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B OE2 1 
ATOM   1266 N  N   . ALA B 1 58  ? -16.917 9.614   11.605  1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 52  ALA B N   1 
ATOM   1267 C  CA  . ALA B 1 58  ? -17.870 10.585  11.058  1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 52  ALA B CA  1 
ATOM   1268 C  C   . ALA B 1 58  ? -18.762 9.916   10.014  1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 52  ALA B C   1 
ATOM   1269 O  O   . ALA B 1 58  ? -19.953 10.219  9.920   1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 52  ALA B O   1 
ATOM   1270 C  CB  . ALA B 1 58  ? -17.145 11.784  10.469  1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 52  ALA B CB  1 
ATOM   1271 N  N   . ASP B 1 59  ? -18.172 8.972   9.271   1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 53  ASP B N   1 
ATOM   1272 C  CA  . ASP B 1 59  ? -18.892 8.154   8.294   1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 53  ASP B CA  1 
ATOM   1273 C  C   . ASP B 1 59  ? -19.772 7.087   8.937   1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 53  ASP B C   1 
ATOM   1274 O  O   . ASP B 1 59  ? -20.469 6.357   8.221   1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 53  ASP B O   1 
ATOM   1275 C  CB  . ASP B 1 59  ? -17.914 7.510   7.286   1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 53  ASP B CB  1 
ATOM   1276 C  CG  . ASP B 1 59  ? -17.303 8.537   6.336   1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 53  ASP B CG  1 
ATOM   1277 O  OD1 . ASP B 1 59  ? -17.876 9.656   6.240   1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 53  ASP B OD1 1 
ATOM   1278 O  OD2 . ASP B 1 59  ? -16.258 8.237   5.701   1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 53  ASP B OD2 1 
ATOM   1279 N  N   . GLY B 1 60  ? -19.730 7.002   10.272  1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 54  GLY B N   1 
ATOM   1280 C  CA  . GLY B 1 60  ? -20.466 5.996   11.035  1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 54  GLY B CA  1 
ATOM   1281 C  C   . GLY B 1 60  ? -19.903 4.587   10.954  1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 54  GLY B C   1 
ATOM   1282 O  O   . GLY B 1 60  ? -20.575 3.642   11.367  1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 54  GLY B O   1 
ATOM   1283 N  N   . LEU B 1 61  ? -18.693 4.418   10.412  1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B N   1 
ATOM   1284 C  CA  . LEU B 1 61  ? -18.152 3.050   10.194  1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CA  1 
ATOM   1285 C  C   . LEU B 1 61  ? -17.307 2.566   11.367  1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B C   1 
ATOM   1286 O  O   . LEU B 1 61  ? -17.217 1.353   11.635  1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B O   1 
ATOM   1287 C  CB  . LEU B 1 61  ? -17.413 2.930   8.853   1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CB  1 
ATOM   1288 C  CG  . LEU B 1 61  ? -18.142 3.437   7.569   1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CG  1 
ATOM   1289 C  CD1 . LEU B 1 61  ? -17.273 3.228   6.327   1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CD1 1 
ATOM   1290 C  CD2 . LEU B 1 61  ? -19.524 2.809   7.341   1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CD2 1 
ATOM   1291 N  N   . LEU B 1 62  ? -16.711 3.522   12.082  1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B N   1 
ATOM   1292 C  CA  . LEU B 1 62  ? -16.090 3.253   13.377  1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CA  1 
ATOM   1293 C  C   . LEU B 1 62  ? -16.799 3.997   14.497  1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B C   1 
ATOM   1294 O  O   . LEU B 1 62  ? -17.478 4.976   14.260  1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B O   1 
ATOM   1295 C  CB  . LEU B 1 62  ? -14.613 3.672   13.368  1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CB  1 
ATOM   1296 C  CG  . LEU B 1 62  ? -13.603 3.007   12.430  1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CG  1 
ATOM   1297 C  CD1 . LEU B 1 62  ? -12.229 3.662   12.594  1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CD1 1 
ATOM   1298 C  CD2 . LEU B 1 62  ? -13.550 1.481   12.616  1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CD2 1 
ATOM   1299 N  N   . VAL B 1 63  ? -16.636 3.513   15.719  1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B N   1 
ATOM   1300 C  CA  . VAL B 1 63  ? -17.006 4.263   16.913  1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CA  1 
ATOM   1301 C  C   . VAL B 1 63  ? -15.827 4.200   17.897  1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B C   1 
ATOM   1302 O  O   . VAL B 1 63  ? -15.181 3.152   18.077  1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B O   1 
ATOM   1303 C  CB  . VAL B 1 63  ? -18.360 3.813   17.529  1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CB  1 
ATOM   1304 C  CG1 . VAL B 1 63  ? -18.296 2.388   18.076  1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG1 1 
ATOM   1305 C  CG2 . VAL B 1 63  ? -18.850 4.783   18.602  1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG2 1 
ATOM   1306 N  N   . SER B 1 64  ? -15.521 5.357   18.479  1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 58  SER B N   1 
ATOM   1307 C  CA  . SER B 1 64  ? -14.436 5.462   19.442  1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 58  SER B CA  1 
ATOM   1308 C  C   . SER B 1 64  ? -14.976 5.665   20.851  1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 58  SER B C   1 
ATOM   1309 O  O   . SER B 1 64  ? -16.076 6.174   21.039  1.00 35.95 ? ? ? ? ? ? 58  SER B O   1 
ATOM   1310 C  CB  . SER B 1 64  ? -13.497 6.596   19.064  1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 58  SER B CB  1 
ATOM   1311 O  OG  . SER B 1 64  ? -14.162 7.847   19.202  1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 58  SER B OG  1 
ATOM   1312 N  N   . GLU B 1 65  ? -14.203 5.228   21.829  1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 59  GLU B N   1 
ATOM   1313 C  CA  . GLU B 1 65  ? -14.544 5.449   23.216  1.00 40.64 ? ? ? ? ? ? 59  GLU B CA  1 
ATOM   1314 C  C   . GLU B 1 65  ? -13.312 5.892   23.998  1.00 41.89 ? ? ? ? ? ? 59  GLU B C   1 
ATOM   1315 O  O   . GLU B 1 65  ? -12.199 5.375   23.820  1.00 42.23 ? ? ? ? ? ? 59  GLU B O   1 
ATOM   1316 C  CB  . GLU B 1 65  ? -15.227 4.188   23.774  1.00 40.89 ? ? ? ? ? ? 59  GLU B CB  1 
ATOM   1317 C  CG  . GLU B 1 65  ? -15.219 3.996   25.286  1.00 43.48 ? ? ? ? ? ? 59  GLU B CG  1 
ATOM   1318 C  CD  . GLU B 1 65  ? -16.036 2.798   25.753  1.00 45.27 ? ? ? ? ? ? 59  GLU B CD  1 
ATOM   1319 O  OE1 . GLU B 1 65  ? -16.081 1.752   25.063  1.00 44.78 ? ? ? ? ? ? 59  GLU B OE1 1 
ATOM   1320 O  OE2 . GLU B 1 65  ? -16.666 2.928   26.823  1.00 47.60 ? ? ? ? ? ? 59  GLU B OE2 1 
ATOM   1321 N  N   . GLN B 1 66  ? -13.523 6.926   24.795  1.00 45.59 ? ? ? ? ? ? 60  GLN B N   1 
ATOM   1322 C  CA  . GLN B 1 66  ? -12.519 7.426   25.715  1.00 47.63 ? ? ? ? ? ? 60  GLN B CA  1 
ATOM   1323 C  C   . GLN B 1 66  ? -12.432 6.401   26.850  1.00 46.20 ? ? ? ? ? ? 60  GLN B C   1 
ATOM   1324 O  O   . GLN B 1 66  ? -13.442 6.033   27.458  1.00 46.94 ? ? ? ? ? ? 60  GLN B O   1 
ATOM   1325 C  CB  . GLN B 1 66  ? -12.952 8.815   26.234  1.00 53.27 ? ? ? ? ? ? 60  GLN B CB  1 
ATOM   1326 C  CG  . GLN B 1 66  ? -12.118 9.425   27.361  1.00 56.59 ? ? ? ? ? ? 60  GLN B CG  1 
ATOM   1327 C  CD  . GLN B 1 66  ? -10.683 9.671   26.946  1.00 59.59 ? ? ? ? ? ? 60  GLN B CD  1 
ATOM   1328 O  OE1 . GLN B 1 66  ? -9.764  9.034   27.469  1.00 61.49 ? ? ? ? ? ? 60  GLN B OE1 1 
ATOM   1329 N  NE2 . GLN B 1 66  ? -10.482 10.573  25.984  1.00 58.29 ? ? ? ? ? ? 60  GLN B NE2 1 
ATOM   1330 N  N   . ARG B 1 67  ? -11.223 5.941   27.128  1.00 43.80 ? ? ? ? ? ? 61  ARG B N   1 
ATOM   1331 C  CA  . ARG B 1 67  ? -10.982 5.129   28.303  1.00 41.59 ? ? ? ? ? ? 61  ARG B CA  1 
ATOM   1332 C  C   . ARG B 1 67  ? -9.833  5.648   29.124  1.00 40.43 ? ? ? ? ? ? 61  ARG B C   1 
ATOM   1333 O  O   . ARG B 1 67  ? -8.806  6.030   28.571  1.00 40.73 ? ? ? ? ? ? 61  ARG B O   1 
ATOM   1334 C  CB  . ARG B 1 67  ? -10.675 3.710   27.895  1.00 43.44 ? ? ? ? ? ? 61  ARG B CB  1 
ATOM   1335 C  CG  . ARG B 1 67  ? -11.862 2.812   28.136  1.00 42.81 ? ? ? ? ? ? 61  ARG B CG  1 
ATOM   1336 C  CD  . ARG B 1 67  ? -11.567 1.412   27.741  1.00 41.81 ? ? ? ? ? ? 61  ARG B CD  1 
ATOM   1337 N  NE  . ARG B 1 67  ? -12.804 0.864   27.246  1.00 41.53 ? ? ? ? ? ? 61  ARG B NE  1 
ATOM   1338 C  CZ  . ARG B 1 67  ? -12.885 -0.012  26.260  1.00 41.01 ? ? ? ? ? ? 61  ARG B CZ  1 
ATOM   1339 N  NH1 . ARG B 1 67  ? -11.782 -0.474  25.669  1.00 39.91 ? ? ? ? ? ? 61  ARG B NH1 1 
ATOM   1340 N  NH2 . ARG B 1 67  ? -14.088 -0.440  25.878  1.00 40.36 ? ? ? ? ? ? 61  ARG B NH2 1 
ATOM   1341 N  N   . VAL B 1 68  ? -10.002 5.649   30.450  1.00 38.61 ? ? ? ? ? ? 62  VAL B N   1 
ATOM   1342 C  CA  . VAL B 1 68  ? -8.874  5.841   31.373  1.00 37.16 ? ? ? ? ? ? 62  VAL B CA  1 
ATOM   1343 C  C   . VAL B 1 68  ? -8.455  4.460   31.895  1.00 37.10 ? ? ? ? ? ? 62  VAL B C   1 
ATOM   1344 O  O   . VAL B 1 68  ? -9.182  3.802   32.636  1.00 37.34 ? ? ? ? ? ? 62  VAL B O   1 
ATOM   1345 C  CB  . VAL B 1 68  ? -9.173  6.817   32.542  1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 62  VAL B CB  1 
ATOM   1346 C  CG1 . VAL B 1 68  ? -7.892  7.118   33.310  1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 62  VAL B CG1 1 
ATOM   1347 C  CG2 . VAL B 1 68  ? -9.790  8.118   32.028  1.00 36.52 ? ? ? ? ? ? 62  VAL B CG2 1 
ATOM   1348 N  N   . VAL B 1 69  ? -7.293  4.014   31.451  1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 63  VAL B N   1 
ATOM   1349 C  CA  . VAL B 1 69  ? -6.769  2.737   31.842  1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 63  VAL B CA  1 
ATOM   1350 C  C   . VAL B 1 69  ? -5.379  2.997   32.412  1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 63  VAL B C   1 
ATOM   1351 O  O   . VAL B 1 69  ? -4.542  3.623   31.749  1.00 36.65 ? ? ? ? ? ? 63  VAL B O   1 
ATOM   1352 C  CB  . VAL B 1 69  ? -6.720  1.759   30.642  1.00 34.15 ? ? ? ? ? ? 63  VAL B CB  1 
ATOM   1353 C  CG1 . VAL B 1 69  ? -6.107  0.425   31.052  1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 63  VAL B CG1 1 
ATOM   1354 C  CG2 . VAL B 1 69  ? -8.113  1.532   30.066  1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 63  VAL B CG2 1 
ATOM   1355 N  N   . ASP B 1 70  ? -5.146  2.518   33.637  1.00 36.43 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B N   1 
ATOM   1356 C  CA  . ASP B 1 70  ? -3.843  2.592   34.298  1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CA  1 
ATOM   1357 C  C   . ASP B 1 70  ? -3.334  4.051   34.377  1.00 39.80 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B C   1 
ATOM   1358 O  O   . ASP B 1 70  ? -2.193  4.350   33.990  1.00 39.72 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B O   1 
ATOM   1359 C  CB  . ASP B 1 70  ? -2.828  1.673   33.587  1.00 38.56 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CB  1 
ATOM   1360 C  CG  . ASP B 1 70  ? -3.290  0.202   33.509  1.00 39.31 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CG  1 
ATOM   1361 O  OD1 . ASP B 1 70  ? -4.174  -0.236  34.309  1.00 39.85 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B OD1 1 
ATOM   1362 O  OD2 . ASP B 1 70  ? -2.751  -0.552  32.656  1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B OD2 1 
ATOM   1363 N  N   . GLY B 1 71  ? -4.213  4.946   34.845  1.00 40.84 ? ? ? ? ? ? 65  GLY B N   1 
ATOM   1364 C  CA  . GLY B 1 71  ? -3.909  6.380   35.025  1.00 42.64 ? ? ? ? ? ? 65  GLY B CA  1 
ATOM   1365 C  C   . GLY B 1 71  ? -3.625  7.137   33.737  1.00 44.95 ? ? ? ? ? ? 65  GLY B C   1 
ATOM   1366 O  O   . GLY B 1 71  ? -2.960  8.182   33.757  1.00 46.71 ? ? ? ? ? ? 65  GLY B O   1 
ATOM   1367 N  N   . ARG B 1 72  ? -4.139  6.616   32.619  1.00 45.49 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B N   1 
ATOM   1368 C  CA  . ARG B 1 72  ? -3.821  7.140   31.288  1.00 45.19 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B CA  1 
ATOM   1369 C  C   . ARG B 1 72  ? -5.060  7.134   30.397  1.00 42.78 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B C   1 
ATOM   1370 O  O   . ARG B 1 72  ? -5.723  6.103   30.233  1.00 41.48 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B O   1 
ATOM   1371 C  CB  . ARG B 1 72  ? -2.685  6.332   30.648  1.00 47.33 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B CB  1 
ATOM   1372 C  CG  . ARG B 1 72  ? -2.036  7.029   29.475  1.00 50.41 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B CG  1 
ATOM   1373 C  CD  . ARG B 1 72  ? -1.065  6.103   28.773  1.00 52.92 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B CD  1 
ATOM   1374 N  NE  . ARG B 1 72  ? -0.758  6.574   27.419  1.00 55.20 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B NE  1 
ATOM   1375 C  CZ  . ARG B 1 72  ? -0.124  5.858   26.485  1.00 58.24 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B CZ  1 
ATOM   1376 N  NH1 . ARG B 1 72  ? 0.083   6.379   25.280  1.00 59.10 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B NH1 1 
ATOM   1377 N  NH2 . ARG B 1 72  ? 0.303   4.625   26.740  1.00 57.89 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B NH2 1 
ATOM   1378 N  N   . ALA B 1 73  ? -5.363  8.291   29.818  1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 67  ALA B N   1 
ATOM   1379 C  CA  . ALA B 1 73  ? -6.524  8.468   28.965  1.00 39.98 ? ? ? ? ? ? 67  ALA B CA  1 
ATOM   1380 C  C   . ALA B 1 73  ? -6.193  8.055   27.526  1.00 40.16 ? ? ? ? ? ? 67  ALA B C   1 
ATOM   1381 O  O   . ALA B 1 73  ? -5.191  8.505   26.950  1.00 39.88 ? ? ? ? ? ? 67  ALA B O   1 
ATOM   1382 C  CB  . ALA B 1 73  ? -6.996  9.904   29.023  1.00 39.59 ? ? ? ? ? ? 67  ALA B CB  1 
ATOM   1383 N  N   . ARG B 1 74  ? -7.012  7.156   26.979  1.00 39.48 ? ? ? ? ? ? 68  ARG B N   1 
ATOM   1384 C  CA  . ARG B 1 74  ? -6.759  6.551   25.662  1.00 39.92 ? ? ? ? ? ? 68  ARG B CA  1 
ATOM   1385 C  C   . ARG B 1 74  ? -8.063  6.408   24.889  1.00 37.28 ? ? ? ? ? ? 68  ARG B C   1 
ATOM   1386 O  O   . ARG B 1 74  ? -9.122  6.144   25.467  1.00 36.29 ? ? ? ? ? ? 68  ARG B O   1 
ATOM   1387 C  CB  . ARG B 1 74  ? -6.071  5.170   25.803  1.00 43.06 ? ? ? ? ? ? 68  ARG B CB  1 
ATOM   1388 C  CG  . ARG B 1 74  ? -4.644  5.212   26.323  1.00 44.49 ? ? ? ? ? ? 68  ARG B CG  1 
ATOM   1389 C  CD  . ARG B 1 74  ? -3.710  5.095   25.125  1.00 46.37 ? ? ? ? ? ? 68  ARG B CD  1 
ATOM   1390 N  NE  . ARG B 1 74  ? -3.152  3.754   25.047  1.00 47.03 ? ? ? ? ? ? 68  ARG B NE  1 
ATOM   1391 C  CZ  . ARG B 1 74  ? -2.432  3.271   24.033  1.00 48.41 ? ? ? ? ? ? 68  ARG B CZ  1 
ATOM   1392 N  NH1 . ARG B 1 74  ? -2.173  4.011   22.943  1.00 47.44 ? ? ? ? ? ? 68  ARG B NH1 1 
ATOM   1393 N  NH2 . ARG B 1 74  ? -1.975  2.022   24.118  1.00 50.06 ? ? ? ? ? ? 68  ARG B NH2 1 
ATOM   1394 N  N   . ARG B 1 75  ? -7.965  6.615   23.587  1.00 35.73 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B N   1 
ATOM   1395 C  CA  . ARG B 1 75  ? -9.099  6.406   22.707  1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CA  1 
ATOM   1396 C  C   . ARG B 1 75  ? -8.978  5.055   22.026  1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B C   1 
ATOM   1397 O  O   . ARG B 1 75  ? -7.940  4.744   21.434  1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B O   1 
ATOM   1398 C  CB  . ARG B 1 75  ? -9.197  7.552   21.681  1.00 36.56 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CB  1 
ATOM   1399 C  CG  . ARG B 1 75  ? -10.499 7.549   20.923  1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CG  1 
ATOM   1400 C  CD  . ARG B 1 75  ? -10.778 8.912   20.262  1.00 36.69 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CD  1 
ATOM   1401 N  NE  . ARG B 1 75  ? -11.135 9.996   21.192  1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NE  1 
ATOM   1402 C  CZ  . ARG B 1 75  ? -12.251 10.090  21.926  1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CZ  1 
ATOM   1403 N  NH1 . ARG B 1 75  ? -13.195 9.138   21.903  1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NH1 1 
ATOM   1404 N  NH2 . ARG B 1 75  ? -12.421 11.157  22.705  1.00 37.75 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NH2 1 
ATOM   1405 N  N   . VAL B 1 76  ? -10.032 4.246   22.117  1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B N   1 
ATOM   1406 C  CA  . VAL B 1 76  ? -10.110 2.996   21.321  1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CA  1 
ATOM   1407 C  C   . VAL B 1 76  ? -11.144 3.089   20.217  1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B C   1 
ATOM   1408 O  O   . VAL B 1 76  ? -12.180 3.721   20.386  1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B O   1 
ATOM   1409 C  CB  . VAL B 1 76  ? -10.387 1.717   22.154  1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CB  1 
ATOM   1410 C  CG1 . VAL B 1 76  ? -9.239  1.438   23.096  1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CG1 1 
ATOM   1411 C  CG2 . VAL B 1 76  ? -11.708 1.799   22.908  1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CG2 1 
ATOM   1412 N  N   . TYR B 1 77  ? -10.864 2.439   19.099  1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B N   1 
ATOM   1413 C  CA  . TYR B 1 77  ? -11.795 2.403   17.977  1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CA  1 
ATOM   1414 C  C   . TYR B 1 77  ? -12.304 0.980   17.745  1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B C   1 
ATOM   1415 O  O   . TYR B 1 77  ? -11.546 0.020   17.883  1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B O   1 
ATOM   1416 C  CB  . TYR B 1 77  ? -11.107 2.943   16.731  1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CB  1 
ATOM   1417 C  CG  . TYR B 1 77  ? -10.739 4.398   16.823  1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CG  1 
ATOM   1418 C  CD1 . TYR B 1 77  ? -9.523  4.804   17.406  1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CD1 1 
ATOM   1419 C  CD2 . TYR B 1 77  ? -11.591 5.379   16.314  1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CD2 1 
ATOM   1420 C  CE1 . TYR B 1 77  ? -9.187  6.149   17.492  1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CE1 1 
ATOM   1421 C  CE2 . TYR B 1 77  ? -11.248 6.719   16.381  1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CE2 1 
ATOM   1422 C  CZ  . TYR B 1 77  ? -10.063 7.089   16.980  1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CZ  1 
ATOM   1423 O  OH  . TYR B 1 77  ? -9.757  8.410   17.041  1.00 35.46 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B OH  1 
ATOM   1424 N  N   . ARG B 1 78  ? -13.591 0.848   17.419  1.00 30.18 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B N   1 
ATOM   1425 C  CA  . ARG B 1 78  ? -14.113 -0.426  16.918  1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B CA  1 
ATOM   1426 C  C   . ARG B 1 78  ? -15.105 -0.244  15.770  1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B C   1 
ATOM   1427 O  O   . ARG B 1 78  ? -15.665 0.833   15.594  1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B O   1 
ATOM   1428 C  CB  . ARG B 1 78  ? -14.646 -1.320  18.057  1.00 35.01 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B CB  1 
ATOM   1429 C  CG  . ARG B 1 78  ? -16.028 -0.987  18.596  1.00 39.00 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B CG  1 
ATOM   1430 C  CD  . ARG B 1 78  ? -16.299 -1.663  19.944  1.00 43.08 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B CD  1 
ATOM   1431 N  NE  . ARG B 1 78  ? -16.038 -0.719  21.033  1.00 47.71 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B NE  1 
ATOM   1432 C  CZ  . ARG B 1 78  ? -16.951 0.072   21.593  1.00 49.30 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B CZ  1 
ATOM   1433 N  NH1 . ARG B 1 78  ? -16.574 0.899   22.558  1.00 51.77 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B NH1 1 
ATOM   1434 N  NH2 . ARG B 1 78  ? -18.233 0.016   21.227  1.00 49.34 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B NH2 1 
ATOM   1435 N  N   . ALA B 1 79  ? -15.289 -1.287  14.965  1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 73  ALA B N   1 
ATOM   1436 C  CA  . ALA B 1 79  ? -16.283 -1.239  13.878  1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 73  ALA B CA  1 
ATOM   1437 C  C   . ALA B 1 79  ? -17.707 -1.171  14.450  1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 73  ALA B C   1 
ATOM   1438 O  O   . ALA B 1 79  ? -18.003 -1.800  15.464  1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 73  ALA B O   1 
ATOM   1439 C  CB  . ALA B 1 79  ? -16.135 -2.443  12.981  1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 73  ALA B CB  1 
ATOM   1440 N  N   . THR B 1 80  ? -18.550 -0.368  13.815  1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 74  THR B N   1 
ATOM   1441 C  CA  . THR B 1 80  ? -19.981 -0.313  14.115  1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 74  THR B CA  1 
ATOM   1442 C  C   . THR B 1 80  ? -20.625 -1.405  13.269  1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 74  THR B C   1 
ATOM   1443 O  O   . THR B 1 80  ? -19.948 -1.955  12.400  1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 74  THR B O   1 
ATOM   1444 C  CB  . THR B 1 80  ? -20.593 1.044   13.676  1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 74  THR B CB  1 
ATOM   1445 O  OG1 . THR B 1 80  ? -20.407 1.218   12.260  1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 74  THR B OG1 1 
ATOM   1446 C  CG2 . THR B 1 80  ? -19.997 2.189   14.444  1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 74  THR B CG2 1 
ATOM   1447 N  N   . PRO B 1 81  ? -21.929 -1.713  13.498  1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 75  PRO B N   1 
ATOM   1448 C  CA  . PRO B 1 81  ? -22.622 -2.587  12.539  1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 75  PRO B CA  1 
ATOM   1449 C  C   . PRO B 1 81  ? -22.495 -2.121  11.071  1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 75  PRO B C   1 
ATOM   1450 O  O   . PRO B 1 81  ? -22.281 -2.963  10.168  1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 75  PRO B O   1 
ATOM   1451 C  CB  . PRO B 1 81  ? -24.068 -2.532  13.024  1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 75  PRO B CB  1 
ATOM   1452 C  CG  . PRO B 1 81  ? -23.923 -2.410  14.511  1.00 31.55 ? ? ? ? ? ? 75  PRO B CG  1 
ATOM   1453 C  CD  . PRO B 1 81  ? -22.680 -1.605  14.769  1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 75  PRO B CD  1 
ATOM   1454 N  N   . ALA B 1 82  ? -22.581 -0.806  10.845  1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 76  ALA B N   1 
ATOM   1455 C  CA  . ALA B 1 82  ? -22.374 -0.220  9.512   1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 76  ALA B CA  1 
ATOM   1456 C  C   . ALA B 1 82  ? -20.958 -0.510  8.973   1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 76  ALA B C   1 
ATOM   1457 O  O   . ALA B 1 82  ? -20.768 -0.782  7.769   1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 76  ALA B O   1 
ATOM   1458 C  CB  . ALA B 1 82  ? -22.650 1.285   9.544   1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 76  ALA B CB  1 
ATOM   1459 N  N   . GLY B 1 83  ? -19.976 -0.470  9.879   1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 77  GLY B N   1 
ATOM   1460 C  CA  . GLY B 1 83  ? -18.605 -0.810  9.544   1.00 28.61 ? ? ? ? ? ? 77  GLY B CA  1 
ATOM   1461 C  C   . GLY B 1 83  ? -18.420 -2.244  9.115   1.00 28.71 ? ? ? ? ? ? 77  GLY B C   1 
ATOM   1462 O  O   . GLY B 1 83  ? -17.727 -2.495  8.139   1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 77  GLY B O   1 
ATOM   1463 N  N   . ARG B 1 84  ? -19.052 -3.186  9.812   1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 78  ARG B N   1 
ATOM   1464 C  CA  . ARG B 1 84  ? -18.984 -4.615  9.428   1.00 30.84 ? ? ? ? ? ? 78  ARG B CA  1 
ATOM   1465 C  C   . ARG B 1 84  ? -19.612 -4.841  8.074   1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 78  ARG B C   1 
ATOM   1466 O  O   . ARG B 1 84  ? -19.065 -5.596  7.269   1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 78  ARG B O   1 
ATOM   1467 C  CB  . ARG B 1 84  ? -19.648 -5.512  10.468  1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 78  ARG B CB  1 
ATOM   1468 C  CG  . ARG B 1 84  ? -18.976 -5.400  11.815  1.00 37.74 ? ? ? ? ? ? 78  ARG B CG  1 
ATOM   1469 C  CD  . ARG B 1 84  ? -19.701 -6.124  12.942  1.00 42.37 ? ? ? ? ? ? 78  ARG B CD  1 
ATOM   1470 N  NE  . ARG B 1 84  ? -19.013 -5.827  14.186  1.00 46.20 ? ? ? ? ? ? 78  ARG B NE  1 
ATOM   1471 C  CZ  . ARG B 1 84  ? -17.892 -6.439  14.606  1.00 48.52 ? ? ? ? ? ? 78  ARG B CZ  1 
ATOM   1472 N  NH1 . ARG B 1 84  ? -17.344 -7.433  13.899  1.00 46.68 ? ? ? ? ? ? 78  ARG B NH1 1 
ATOM   1473 N  NH2 . ARG B 1 84  ? -17.323 -6.071  15.759  1.00 48.28 ? ? ? ? ? ? 78  ARG B NH2 1 
ATOM   1474 N  N   . ALA B 1 85  ? -20.737 -4.171  7.817   1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 79  ALA B N   1 
ATOM   1475 C  CA  . ALA B 1 85  ? -21.404 -4.250  6.507   1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 79  ALA B CA  1 
ATOM   1476 C  C   . ALA B 1 85  ? -20.548 -3.623  5.398   1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 79  ALA B C   1 
ATOM   1477 O  O   . ALA B 1 85  ? -20.408 -4.227  4.321   1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 79  ALA B O   1 
ATOM   1478 C  CB  . ALA B 1 85  ? -22.814 -3.653  6.543   1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 79  ALA B CB  1 
ATOM   1479 N  N   . ALA B 1 86  ? -19.950 -2.447  5.680   1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 80  ALA B N   1 
ATOM   1480 C  CA  . ALA B 1 86  ? -18.998 -1.804  4.760   1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 80  ALA B CA  1 
ATOM   1481 C  C   . ALA B 1 86  ? -17.838 -2.731  4.437   1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 80  ALA B C   1 
ATOM   1482 O  O   . ALA B 1 86  ? -17.471 -2.905  3.263   1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 80  ALA B O   1 
ATOM   1483 C  CB  . ALA B 1 86  ? -18.490 -0.498  5.336   1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 80  ALA B CB  1 
ATOM   1484 N  N   . LEU B 1 87  ? -17.288 -3.367  5.476   1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B N   1 
ATOM   1485 C  CA  . LEU B 1 87  ? -16.191 -4.317  5.298   1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CA  1 
ATOM   1486 C  C   . LEU B 1 87  ? -16.575 -5.442  4.355   1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B C   1 
ATOM   1487 O  O   . LEU B 1 87  ? -15.790 -5.767  3.463   1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B O   1 
ATOM   1488 C  CB  . LEU B 1 87  ? -15.689 -4.849  6.639   1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CB  1 
ATOM   1489 C  CG  . LEU B 1 87  ? -14.508 -5.834  6.721   1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CG  1 
ATOM   1490 C  CD1 . LEU B 1 87  ? -13.183 -5.285  6.200   1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CD1 1 
ATOM   1491 C  CD2 . LEU B 1 87  ? -14.357 -6.237  8.167   1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CD2 1 
ATOM   1492 N  N   . THR B 1 88  ? -17.786 -5.989  4.513   1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 82  THR B N   1 
ATOM   1493 C  CA  . THR B 1 88  ? -18.263 -7.065  3.637   1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 82  THR B CA  1 
ATOM   1494 C  C   . THR B 1 88  ? -18.327 -6.570  2.193   1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 82  THR B C   1 
ATOM   1495 O  O   . THR B 1 88  ? -17.815 -7.250  1.297   1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 82  THR B O   1 
ATOM   1496 C  CB  . THR B 1 88  ? -19.636 -7.623  4.101   1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 82  THR B CB  1 
ATOM   1497 O  OG1 . THR B 1 88  ? -19.509 -8.192  5.405   1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 82  THR B OG1 1 
ATOM   1498 C  CG2 . THR B 1 88  ? -20.178 -8.698  3.133   1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 82  THR B CG2 1 
ATOM   1499 N  N   . GLU B 1 89  ? -18.912 -5.382  1.993   1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B N   1 
ATOM   1500 C  CA  . GLU B 1 89  ? -19.070 -4.796  0.665   1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CA  1 
ATOM   1501 C  C   . GLU B 1 89  ? -17.728 -4.474  0.011   1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B C   1 
ATOM   1502 O  O   . GLU B 1 89  ? -17.495 -4.821  -1.165  1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B O   1 
ATOM   1503 C  CB  . GLU B 1 89  ? -19.963 -3.558  0.717   1.00 34.90 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CB  1 
ATOM   1504 C  CG  . GLU B 1 89  ? -21.446 -3.907  0.792   1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CG  1 
ATOM   1505 C  CD  . GLU B 1 89  ? -22.382 -2.714  0.963   1.00 40.40 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CD  1 
ATOM   1506 O  OE1 . GLU B 1 89  ? -21.955 -1.521  0.772   1.00 41.53 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B OE1 1 
ATOM   1507 O  OE2 . GLU B 1 89  ? -23.565 -2.993  1.295   1.00 41.27 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B OE2 1 
ATOM   1508 N  N   . ASP B 1 90  ? -16.848 -3.821  0.773   1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B N   1 
ATOM   1509 C  CA  . ASP B 1 90  ? -15.514 -3.502  0.289   1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CA  1 
ATOM   1510 C  C   . ASP B 1 90  ? -14.732 -4.760  -0.078  1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B C   1 
ATOM   1511 O  O   . ASP B 1 90  ? -14.171 -4.819  -1.174  1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B O   1 
ATOM   1512 C  CB  . ASP B 1 90  ? -14.731 -2.663  1.302   1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CB  1 
ATOM   1513 C  CG  . ASP B 1 90  ? -15.439 -1.358  1.692   1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CG  1 
ATOM   1514 O  OD1 . ASP B 1 90  ? -16.471 -0.970  1.059   1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B OD1 1 
ATOM   1515 O  OD2 . ASP B 1 90  ? -14.942 -0.742  2.666   1.00 31.89 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B OD2 1 
ATOM   1516 N  N   . ARG B 1 91  ? -14.737 -5.762  0.804   1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B N   1 
ATOM   1517 C  CA  . ARG B 1 91  ? -14.048 -7.030  0.542   1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B CA  1 
ATOM   1518 C  C   . ARG B 1 91  ? -14.594 -7.632  -0.717  1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B C   1 
ATOM   1519 O  O   . ARG B 1 91  ? -13.818 -8.080  -1.542  1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B O   1 
ATOM   1520 C  CB  . ARG B 1 91  ? -14.138 -8.034  1.721   1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B CB  1 
ATOM   1521 C  CG  . ARG B 1 91  ? -13.388 -7.600  3.003   1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B CG  1 
ATOM   1522 C  CD  . ARG B 1 91  ? -12.774 -8.731  3.803   1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B CD  1 
ATOM   1523 N  NE  . ARG B 1 91  ? -13.627 -9.149  4.905   1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B NE  1 
ATOM   1524 C  CZ  . ARG B 1 91  ? -13.281 -9.273  6.189   1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B CZ  1 
ATOM   1525 N  NH1 . ARG B 1 91  ? -12.057 -9.005  6.614   1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B NH1 1 
ATOM   1526 N  NH2 . ARG B 1 91  ? -14.209 -9.663  7.060   1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B NH2 1 
ATOM   1527 N  N   . ARG B 1 92  ? -15.916 -7.584  -0.898  1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 86  ARG B N   1 
ATOM   1528 C  CA  . ARG B 1 92  ? -16.575 -8.155  -2.080  1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 86  ARG B CA  1 
ATOM   1529 C  C   . ARG B 1 92  ? -16.062 -7.541  -3.370  1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 86  ARG B C   1 
ATOM   1530 O  O   . ARG B 1 92  ? -15.727 -8.286  -4.303  1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 86  ARG B O   1 
ATOM   1531 C  CB  . ARG B 1 92  ? -18.106 -8.068  -1.985  1.00 35.19 ? ? ? ? ? ? 86  ARG B CB  1 
ATOM   1532 C  CG  . ARG B 1 92  ? -18.848 -8.921  -3.006  1.00 36.76 ? ? ? ? ? ? 86  ARG B CG  1 
ATOM   1533 C  CD  . ARG B 1 92  ? -20.331 -8.645  -3.054  1.00 38.21 ? ? ? ? ? ? 86  ARG B CD  1 
ATOM   1534 N  NE  . ARG B 1 92  ? -20.986 -9.475  -2.053  1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 86  ARG B NE  1 
ATOM   1535 C  CZ  . ARG B 1 92  ? -21.576 -9.026  -0.947  1.00 41.72 ? ? ? ? ? ? 86  ARG B CZ  1 
ATOM   1536 N  NH1 . ARG B 1 92  ? -21.638 -7.719  -0.687  1.00 41.93 ? ? ? ? ? ? 86  ARG B NH1 1 
ATOM   1537 N  NH2 . ARG B 1 92  ? -22.143 -9.896  -0.116  1.00 42.07 ? ? ? ? ? ? 86  ARG B NH2 1 
ATOM   1538 N  N   . ALA B 1 93  ? -15.970 -6.206  -3.398  1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B N   1 
ATOM   1539 C  CA  . ALA B 1 93  ? -15.424 -5.468  -4.533  1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B CA  1 
ATOM   1540 C  C   . ALA B 1 93  ? -13.977 -5.889  -4.837  1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B C   1 
ATOM   1541 O  O   . ALA B 1 93  ? -13.616 -6.067  -6.026  1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B O   1 
ATOM   1542 C  CB  . ALA B 1 93  ? -15.511 -3.965  -4.284  1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B CB  1 
ATOM   1543 N  N   . LEU B 1 94  ? -13.184 -6.075  -3.771  1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 88  LEU B N   1 
ATOM   1544 C  CA  . LEU B 1 94  ? -11.804 -6.506  -3.893  1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 88  LEU B CA  1 
ATOM   1545 C  C   . LEU B 1 94  ? -11.729 -7.888  -4.507  1.00 34.93 ? ? ? ? ? ? 88  LEU B C   1 
ATOM   1546 O  O   . LEU B 1 94  ? -11.000 -8.089  -5.482  1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 88  LEU B O   1 
ATOM   1547 C  CB  . LEU B 1 94  ? -11.099 -6.505  -2.525  1.00 32.51 ? ? ? ? ? ? 88  LEU B CB  1 
ATOM   1548 C  CG  . LEU B 1 94  ? -9.627  -6.951  -2.401  1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 88  LEU B CG  1 
ATOM   1549 C  CD1 . LEU B 1 94  ? -8.688  -6.068  -3.192  1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 88  LEU B CD1 1 
ATOM   1550 C  CD2 . LEU B 1 94  ? -9.188  -6.961  -0.956  1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 88  LEU B CD2 1 
ATOM   1551 N  N   . GLU B 1 95  ? -12.495 -8.827  -3.933  1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B N   1 
ATOM   1552 C  CA  . GLU B 1 95  ? -12.526 -10.217 -4.374  1.00 40.80 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B CA  1 
ATOM   1553 C  C   . GLU B 1 95  ? -12.890 -10.309 -5.831  1.00 40.74 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B C   1 
ATOM   1554 O  O   . GLU B 1 95  ? -12.227 -11.037 -6.559  1.00 40.20 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B O   1 
ATOM   1555 C  CB  . GLU B 1 95  ? -13.513 -11.047 -3.542  1.00 45.82 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B CB  1 
ATOM   1556 C  CG  . GLU B 1 95  ? -13.379 -12.563 -3.751  1.00 49.43 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B CG  1 
ATOM   1557 C  CD  . GLU B 1 95  ? -14.214 -13.383 -2.778  1.00 53.40 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B CD  1 
ATOM   1558 O  OE1 . GLU B 1 95  ? -15.123 -14.094 -3.264  1.00 59.02 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B OE1 1 
ATOM   1559 O  OE2 . GLU B 1 95  ? -13.973 -13.317 -1.544  1.00 52.32 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B OE2 1 
ATOM   1560 N  N   . GLU B 1 96  ? -13.905 -9.546  -6.251  1.00 41.66 ? ? ? ? ? ? 90  GLU B N   1 
ATOM   1561 C  CA  . GLU B 1 96  ? -14.387 -9.549  -7.622  1.00 43.58 ? ? ? ? ? ? 90  GLU B CA  1 
ATOM   1562 C  C   . GLU B 1 96  ? -13.262 -9.178  -8.556  1.00 44.20 ? ? ? ? ? ? 90  GLU B C   1 
ATOM   1563 O  O   . GLU B 1 96  ? -12.966 -9.953  -9.484  1.00 46.11 ? ? ? ? ? ? 90  GLU B O   1 
ATOM   1564 C  CB  . GLU B 1 96  ? -15.574 -8.609  -7.797  1.00 46.71 ? ? ? ? ? ? 90  GLU B CB  1 
ATOM   1565 C  CG  . GLU B 1 96  ? -16.900 -9.207  -7.354  1.00 52.64 ? ? ? ? ? ? 90  GLU B CG  1 
ATOM   1566 C  CD  . GLU B 1 96  ? -18.111 -8.340  -7.719  1.00 56.52 ? ? ? ? ? ? 90  GLU B CD  1 
ATOM   1567 O  OE1 . GLU B 1 96  ? -18.299 -8.006  -8.924  1.00 58.52 ? ? ? ? ? ? 90  GLU B OE1 1 
ATOM   1568 O  OE2 . GLU B 1 96  ? -18.898 -8.011  -6.799  1.00 57.11 ? ? ? ? ? ? 90  GLU B OE2 1 
ATOM   1569 N  N   . LEU B 1 97  ? -12.596 -8.045  -8.274  1.00 42.67 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B N   1 
ATOM   1570 C  CA  . LEU B 1 97  ? -11.529 -7.543  -9.121  1.00 40.00 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CA  1 
ATOM   1571 C  C   . LEU B 1 97  ? -10.317 -8.463  -9.143  1.00 39.13 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B C   1 
ATOM   1572 O  O   . LEU B 1 97  ? -9.704  -8.659  -10.203 1.00 38.08 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B O   1 
ATOM   1573 C  CB  . LEU B 1 97  ? -11.130 -6.118  -8.721  1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CB  1 
ATOM   1574 C  CG  . LEU B 1 97  ? -10.139 -5.432  -9.644  1.00 37.18 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CG  1 
ATOM   1575 C  CD1 . LEU B 1 97  ? -10.718 -5.305  -11.045 1.00 37.85 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CD1 1 
ATOM   1576 C  CD2 . LEU B 1 97  ? -9.772  -4.057  -9.103  1.00 37.45 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CD2 1 
ATOM   1577 N  N   . ALA B 1 98  ? -9.991  -9.024  -7.975  1.00 40.06 ? ? ? ? ? ? 92  ALA B N   1 
ATOM   1578 C  CA  . ALA B 1 98  ? -8.962  -10.075 -7.846  1.00 40.98 ? ? ? ? ? ? 92  ALA B CA  1 
ATOM   1579 C  C   . ALA B 1 98  ? -9.269  -11.288 -8.722  1.00 42.41 ? ? ? ? ? ? 92  ALA B C   1 
ATOM   1580 O  O   . ALA B 1 98  ? -8.406  -11.728 -9.455  1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 92  ALA B O   1 
ATOM   1581 C  CB  . ALA B 1 98  ? -8.797  -10.505 -6.390  1.00 39.19 ? ? ? ? ? ? 92  ALA B CB  1 
ATOM   1582 N  N   . ARG B 1 99  ? -10.493 -11.815 -8.640  1.00 45.32 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B N   1 
ATOM   1583 C  CA  . ARG B 1 99  ? -10.931 -12.949 -9.468  1.00 49.34 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CA  1 
ATOM   1584 C  C   . ARG B 1 99  ? -10.806 -12.676 -10.963 1.00 48.50 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B C   1 
ATOM   1585 O  O   . ARG B 1 99  ? -10.361 -13.538 -11.714 1.00 46.85 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B O   1 
ATOM   1586 C  CB  . ARG B 1 99  ? -12.365 -13.363 -9.121  1.00 52.54 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CB  1 
ATOM   1587 C  CG  . ARG B 1 99  ? -12.607 -14.869 -9.228  1.00 55.86 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CG  1 
ATOM   1588 C  CD  . ARG B 1 99  ? -13.799 -15.395 -8.438  1.00 58.94 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CD  1 
ATOM   1589 N  NE  . ARG B 1 99  ? -14.944 -14.487 -8.535  1.00 62.41 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B NE  1 
ATOM   1590 C  CZ  . ARG B 1 99  ? -15.532 -13.885 -7.498  1.00 63.47 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CZ  1 
ATOM   1591 N  NH1 . ARG B 1 99  ? -16.566 -13.083 -7.714  1.00 64.07 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B NH1 1 
ATOM   1592 N  NH2 . ARG B 1 99  ? -15.100 -14.072 -6.248  1.00 63.47 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B NH2 1 
ATOM   1593 N  N   . GLU B 1 100 ? -11.170 -11.463 -11.372 1.00 50.23 ? ? ? ? ? ? 94  GLU B N   1 
ATOM   1594 C  CA  . GLU B 1 100 ? -11.189 -11.057 -12.779 1.00 54.84 ? ? ? ? ? ? 94  GLU B CA  1 
ATOM   1595 C  C   . GLU B 1 100 ? -9.802  -10.992 -13.440 1.00 55.60 ? ? ? ? ? ? 94  GLU B C   1 
ATOM   1596 O  O   . GLU B 1 100 ? -9.635  -11.483 -14.563 1.00 58.49 ? ? ? ? ? ? 94  GLU B O   1 
ATOM   1597 C  CB  . GLU B 1 100 ? -11.903 -9.716  -12.904 1.00 56.91 ? ? ? ? ? ? 94  GLU B CB  1 
ATOM   1598 C  CG  . GLU B 1 100 ? -12.191 -9.235  -14.314 1.00 58.02 ? ? ? ? ? ? 94  GLU B CG  1 
ATOM   1599 C  CD  . GLU B 1 100 ? -12.667 -7.791  -14.333 1.00 58.57 ? ? ? ? ? ? 94  GLU B CD  1 
ATOM   1600 O  OE1 . GLU B 1 100 ? -12.920 -7.269  -15.437 1.00 59.39 ? ? ? ? ? ? 94  GLU B OE1 1 
ATOM   1601 O  OE2 . GLU B 1 100 ? -12.817 -7.153  -13.260 1.00 57.65 ? ? ? ? ? ? 94  GLU B OE2 1 
ATOM   1602 N  N   . VAL B 1 101 ? -8.817  -10.409 -12.755 1.00 55.80 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B N   1 
ATOM   1603 C  CA  . VAL B 1 101 ? -7.512  -10.157 -13.386 1.00 57.00 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B CA  1 
ATOM   1604 C  C   . VAL B 1 101 ? -6.381  -11.121 -13.031 1.00 54.91 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B C   1 
ATOM   1605 O  O   . VAL B 1 101 ? -5.326  -11.058 -13.634 1.00 55.44 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B O   1 
ATOM   1606 C  CB  . VAL B 1 101 ? -7.059  -8.672  -13.284 1.00 57.52 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B CB  1 
ATOM   1607 C  CG1 . VAL B 1 101 ? -8.101  -7.753  -13.912 1.00 59.40 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B CG1 1 
ATOM   1608 C  CG2 . VAL B 1 101 ? -6.766  -8.278  -11.845 1.00 57.77 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B CG2 1 
ATOM   1609 N  N   . LEU B 1 102 ? -6.628  -12.000 -12.071 1.00 56.21 ? ? ? ? ? ? 96  LEU B N   1 
ATOM   1610 C  CA  . LEU B 1 102 ? -5.611  -12.935 -11.582 1.00 59.06 ? ? ? ? ? ? 96  LEU B CA  1 
ATOM   1611 C  C   . LEU B 1 102 ? -5.996  -14.398 -11.879 1.00 60.52 ? ? ? ? ? ? 96  LEU B C   1 
ATOM   1612 O  O   . LEU B 1 102 ? -6.831  -14.710 -12.730 1.00 60.69 ? ? ? ? ? ? 96  LEU B O   1 
ATOM   1613 C  CB  . LEU B 1 102 ? -5.317  -12.702 -10.081 1.00 58.56 ? ? ? ? ? ? 96  LEU B CB  1 
HETATM 1614 ZN ZN  . ZN  C 2 .   ? -13.200 -6.082  -21.557 1.00 69.98 ? ? ? ? ? ? 201 ZN  A ZN  1 
HETATM 1615 ZN ZN  . ZN  D 2 .   ? -14.184 -5.879  -14.868 1.00 96.37 ? ? ? ? ? ? 202 ZN  A ZN  1 
HETATM 1616 ZN ZN  . ZN  E 2 .   ? -8.313  -6.865  -17.082 1.00 99.55 ? ? ? ? ? ? 203 ZN  A ZN  1 
HETATM 1617 ZN ZN  . ZN  F 2 .   ? -2.882  -7.227  10.661  1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 201 ZN  B ZN  1 
HETATM 1618 O  O   . HOH G 3 .   ? -3.775  14.677  -24.330 1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O   1 
HETATM 1619 O  O   . HOH G 3 .   ? -3.902  -9.558  -21.093 1.00 38.53 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O   1 
HETATM 1620 O  O   . HOH G 3 .   ? 0.967   10.875  -28.785 1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O   1 
HETATM 1621 O  O   . HOH G 3 .   ? -17.292 6.281   3.038   1.00 35.42 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O   1 
HETATM 1622 O  O   . HOH G 3 .   ? 1.901   3.286   -36.405 1.00 50.58 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O   1 
HETATM 1623 O  O   . HOH G 3 .   ? -8.314  -14.483 6.424   1.00 49.24 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O   1 
HETATM 1624 O  O   . HOH G 3 .   ? 0.281   12.303  -14.398 1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O   1 
HETATM 1625 O  O   . HOH G 3 .   ? 4.658   10.792  -22.983 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O   1 
HETATM 1626 O  O   . HOH G 3 .   ? -12.962 7.241   -29.714 1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O   1 
HETATM 1627 O  O   . HOH G 3 .   ? -6.605  6.745   -12.176 1.00 48.06 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O   1 
HETATM 1628 O  O   . HOH G 3 .   ? 7.883   2.385   -22.239 1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O   1 
HETATM 1629 O  O   . HOH G 3 .   ? -1.641  -13.942 -4.415  1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O   1 
HETATM 1630 O  O   . HOH G 3 .   ? 7.341   -4.442  -19.620 1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O   1 
HETATM 1631 O  O   . HOH G 3 .   ? -5.976  -11.147 -21.018 1.00 43.22 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O   1 
HETATM 1632 O  O   . HOH G 3 .   ? 6.871   8.333   -15.481 1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O   1 
HETATM 1633 O  O   . HOH G 3 .   ? -11.150 5.196   -38.802 1.00 43.39 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O   1 
HETATM 1634 O  O   . HOH G 3 .   ? -6.590  2.239   -36.123 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O   1 
HETATM 1635 O  O   . HOH G 3 .   ? -1.948  10.233  -13.176 1.00 53.95 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O   1 
HETATM 1636 O  O   . HOH G 3 .   ? -6.458  12.994  -23.712 1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O   1 
HETATM 1637 O  O   . HOH G 3 .   ? -25.681 -0.419  -0.413  1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O   1 
HETATM 1638 O  O   . HOH G 3 .   ? -8.362  -11.195 -21.664 1.00 40.67 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O   1 
HETATM 1639 O  O   . HOH G 3 .   ? -9.117  11.218  -28.448 1.00 37.18 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O   1 
HETATM 1640 O  O   . HOH G 3 .   ? -2.969  17.765  -24.987 1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O   1 
HETATM 1641 O  O   . HOH H 3 .   ? -10.932 -8.937  10.176  1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O   1 
HETATM 1642 O  O   . HOH H 3 .   ? 9.929   2.803   -9.071  1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O   1 
HETATM 1643 O  O   . HOH H 3 .   ? -13.444 10.131  15.568  1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 303 HOH B O   1 
HETATM 1644 O  O   . HOH H 3 .   ? 1.757   10.678  -10.275 1.00 37.86 ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O   1 
HETATM 1645 O  O   . HOH H 3 .   ? -10.225 -11.455 10.329  1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 305 HOH B O   1 
HETATM 1646 O  O   . HOH H 3 .   ? -15.107 -5.459  -8.207  1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O   1 
HETATM 1647 O  O   . HOH H 3 .   ? 6.343   1.134   12.667  1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O   1 
HETATM 1648 O  O   . HOH H 3 .   ? -6.400  6.023   19.540  1.00 36.21 ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O   1 
HETATM 1649 O  O   . HOH H 3 .   ? 0.535   -8.263  11.848  1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O   1 
HETATM 1650 O  O   . HOH H 3 .   ? -1.446  1.242   21.472  1.00 40.13 ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O   1 
HETATM 1651 O  O   . HOH H 3 .   ? -16.059 8.234   25.048  1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O   1 
HETATM 1652 O  O   . HOH H 3 .   ? -8.597  7.877   -4.073  1.00 41.28 ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O   1 
HETATM 1653 O  O   . HOH H 3 .   ? -7.298  9.095   18.729  1.00 37.40 ? ? ? ? ? ? 313 HOH B O   1 
HETATM 1654 O  O   . HOH H 3 .   ? -1.776  7.493   -0.480  1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 314 HOH B O   1 
HETATM 1655 O  O   . HOH H 3 .   ? -3.254  5.738   20.429  1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 315 HOH B O   1 
HETATM 1656 O  O   . HOH H 3 .   ? -12.851 -9.022  20.380  1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O   1 
HETATM 1657 O  O   . HOH H 3 .   ? -3.661  -9.185  10.677  1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O   1 
HETATM 1658 O  O   . HOH H 3 .   ? -19.644 -1.024  18.237  1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O   1 
HETATM 1659 O  O   . HOH H 3 .   ? -9.599  11.198  5.779   1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O   1 
HETATM 1660 O  O   . HOH H 3 .   ? 9.825   2.205   -4.875  1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 320 HOH B O   1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N N   . ALA A 1   ? 0.4536 0.5815 0.4681 0.0986  0.0943  -0.0147 ? ? ? ? ? ? -5 ALA A N   
2    C CA  . ALA A 1   ? 0.4449 0.5426 0.4642 0.0805  0.0925  -0.0183 ? ? ? ? ? ? -5 ALA A CA  
3    C C   . ALA A 1   ? 0.4598 0.5345 0.4630 0.0887  0.0958  -0.0152 ? ? ? ? ? ? -5 ALA A C   
4    O O   . ALA A 1   ? 0.4819 0.5404 0.4594 0.1087  0.0985  -0.0114 ? ? ? ? ? ? -5 ALA A O   
5    C CB  . ALA A 1   ? 0.4372 0.5008 0.4497 0.0723  0.0879  -0.0223 ? ? ? ? ? ? -5 ALA A CB  
6    N N   . MET A 2   ? 0.4430 0.5147 0.4586 0.0741  0.0962  -0.0165 ? ? ? ? ? ? -4 MET A N   
7    C CA  . MET A 2   ? 0.4550 0.5019 0.4560 0.0790  0.0986  -0.0141 ? ? ? ? ? ? -4 MET A CA  
8    C C   . MET A 2   ? 0.4724 0.4707 0.4492 0.0794  0.0958  -0.0151 ? ? ? ? ? ? -4 MET A C   
9    O O   . MET A 2   ? 0.5041 0.4767 0.4564 0.0902  0.0979  -0.0123 ? ? ? ? ? ? -4 MET A O   
10   C CB  . MET A 2   ? 0.4410 0.4965 0.4610 0.0626  0.0996  -0.0152 ? ? ? ? ? ? -4 MET A CB  
11   C CG  . MET A 2   ? 0.4240 0.5242 0.4621 0.0602  0.1032  -0.0133 ? ? ? ? ? ? -4 MET A CG  
12   S SD  . MET A 2   ? 0.4210 0.5442 0.4462 0.0851  0.1089  -0.0062 ? ? ? ? ? ? -4 MET A SD  
13   C CE  . MET A 2   ? 0.4425 0.5243 0.4477 0.0908  0.1111  -0.0044 ? ? ? ? ? ? -4 MET A CE  
14   N N   . ASP A 3   ? 0.4522 0.4386 0.4338 0.0672  0.0912  -0.0187 ? ? ? ? ? ? -3 ASP A N   
15   C CA  . ASP A 3   ? 0.4683 0.4142 0.4288 0.0631  0.0878  -0.0194 ? ? ? ? ? ? -3 ASP A CA  
16   C C   . ASP A 3   ? 0.4799 0.4176 0.4313 0.0649  0.0846  -0.0211 ? ? ? ? ? ? -3 ASP A C   
17   O O   . ASP A 3   ? 0.4558 0.3949 0.4206 0.0512  0.0807  -0.0240 ? ? ? ? ? ? -3 ASP A O   
18   C CB  . ASP A 3   ? 0.4541 0.3934 0.4286 0.0449  0.0853  -0.0211 ? ? ? ? ? ? -3 ASP A CB  
19   C CG  . ASP A 3   ? 0.4712 0.3750 0.4242 0.0389  0.0819  -0.0204 ? ? ? ? ? ? -3 ASP A CG  
20   O OD1 . ASP A 3   ? 0.4968 0.3747 0.4206 0.0464  0.0812  -0.0193 ? ? ? ? ? ? -3 ASP A OD1 
21   O OD2 . ASP A 3   ? 0.4600 0.3617 0.4234 0.0259  0.0799  -0.0207 ? ? ? ? ? ? -3 ASP A OD2 
22   N N   . PRO A 4   ? 0.4980 0.4258 0.4246 0.0829  0.0866  -0.0188 ? ? ? ? ? ? -2 PRO A N   
23   C CA  . PRO A 4   ? 0.5006 0.4222 0.4169 0.0873  0.0844  -0.0200 ? ? ? ? ? ? -2 PRO A CA  
24   C C   . PRO A 4   ? 0.5118 0.3972 0.4109 0.0750  0.0799  -0.0218 ? ? ? ? ? ? -2 PRO A C   
25   O O   . PRO A 4   ? 0.5042 0.3929 0.4091 0.0694  0.0767  -0.0241 ? ? ? ? ? ? -2 PRO A O   
26   C CB  . PRO A 4   ? 0.5277 0.4414 0.4149 0.1122  0.0891  -0.0161 ? ? ? ? ? ? -2 PRO A CB  
27   C CG  . PRO A 4   ? 0.5462 0.4765 0.4382 0.1209  0.0939  -0.0128 ? ? ? ? ? ? -2 PRO A CG  
28   C CD  . PRO A 4   ? 0.5226 0.4420 0.4263 0.1019  0.0918  -0.0146 ? ? ? ? ? ? -2 PRO A CD  
29   N N   . GLU A 5   ? 0.5413 0.3949 0.4197 0.0696  0.0794  -0.0205 ? ? ? ? ? ? -1 GLU A N   
30   C CA  . GLU A 5   ? 0.5701 0.3937 0.4320 0.0544  0.0747  -0.0213 ? ? ? ? ? ? -1 GLU A CA  
31   C C   . GLU A 5   ? 0.5354 0.3819 0.4309 0.0360  0.0707  -0.0235 ? ? ? ? ? ? -1 GLU A C   
32   O O   . GLU A 5   ? 0.5333 0.3753 0.4278 0.0270  0.0669  -0.0248 ? ? ? ? ? ? -1 GLU A O   
33   C CB  . GLU A 5   ? 0.6368 0.4229 0.4666 0.0512  0.0749  -0.0189 ? ? ? ? ? ? -1 GLU A CB  
34   C CG  . GLU A 5   ? 0.6942 0.4470 0.4976 0.0349  0.0701  -0.0189 ? ? ? ? ? ? -1 GLU A CG  
35   C CD  . GLU A 5   ? 0.7446 0.4742 0.5199 0.0397  0.0694  -0.0195 ? ? ? ? ? ? -1 GLU A CD  
36   O OE1 . GLU A 5   ? 0.7899 0.5042 0.5408 0.0597  0.0738  -0.0185 ? ? ? ? ? ? -1 GLU A OE1 
37   O OE2 . GLU A 5   ? 0.7628 0.4896 0.5387 0.0246  0.0647  -0.0206 ? ? ? ? ? ? -1 GLU A OE2 
38   N N   . PHE A 6   ? 0.5022 0.3726 0.4253 0.0315  0.0721  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 0  PHE A N   
39   C CA  . PHE A 6   ? 0.4618 0.3531 0.4140 0.0182  0.0699  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 0  PHE A CA  
40   C C   . PHE A 6   ? 0.4589 0.3696 0.4260 0.0197  0.0691  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 0  PHE A C   
41   O O   . PHE A 6   ? 0.4505 0.3614 0.4231 0.0106  0.0659  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 0  PHE A O   
42   C CB  . PHE A 6   ? 0.4301 0.3407 0.4054 0.0149  0.0726  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 0  PHE A CB  
43   C CG  . PHE A 6   ? 0.4005 0.3277 0.4000 0.0040  0.0715  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 0  PHE A CG  
44   C CD1 . PHE A 6   ? 0.3878 0.3370 0.4059 0.0039  0.0727  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 0  PHE A CD1 
45   C CD2 . PHE A 6   ? 0.3867 0.3071 0.3874 -0.0058 0.0694  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 0  PHE A CD2 
46   C CE1 . PHE A 6   ? 0.3715 0.3298 0.4060 -0.0049 0.0724  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 0  PHE A CE1 
47   C CE2 . PHE A 6   ? 0.3721 0.3057 0.3908 -0.0124 0.0694  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 0  PHE A CE2 
48   C CZ  . PHE A 6   ? 0.3668 0.3163 0.4010 -0.0116 0.0712  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 0  PHE A CZ  
49   N N   . MET A 7   ? 0.4518 0.3815 0.4254 0.0308  0.0721  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 1  MET A N   
50   C CA  . MET A 7   ? 0.4571 0.4084 0.4450 0.0315  0.0712  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 1  MET A CA  
51   C C   . MET A 7   ? 0.4681 0.4019 0.4387 0.0331  0.0681  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 1  MET A C   
52   O O   . MET A 7   ? 0.4510 0.3939 0.4338 0.0262  0.0657  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 1  MET A O   
53   C CB  . MET A 7   ? 0.4581 0.4373 0.4539 0.0428  0.0746  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 1  MET A CB  
54   C CG  . MET A 7   ? 0.4590 0.4618 0.4763 0.0364  0.0773  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 1  MET A CG  
55   S SD  . MET A 7   ? 0.4454 0.4575 0.4872 0.0166  0.0761  -0.0350 ? ? ? ? ? ? 1  MET A SD  
56   C CE  . MET A 7   ? 0.4328 0.4628 0.4861 0.0134  0.0807  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 1  MET A CE  
57   N N   . ARG A 8   ? 0.5109 0.4162 0.4501 0.0418  0.0685  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 2  ARG A N   
58   C CA  . ARG A 8   ? 0.5473 0.4285 0.4621 0.0430  0.0661  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 2  ARG A CA  
59   C C   . ARG A 8   ? 0.5416 0.4121 0.4584 0.0246  0.0615  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 2  ARG A C   
60   O O   . ARG A 8   ? 0.5100 0.3872 0.4342 0.0197  0.0590  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 2  ARG A O   
61   C CB  . ARG A 8   ? 0.6006 0.4477 0.4755 0.0558  0.0686  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 2  ARG A CB  
62   C CG  . ARG A 8   ? 0.6510 0.4645 0.4903 0.0595  0.0674  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 2  ARG A CG  
63   C CD  . ARG A 8   ? 0.7045 0.4780 0.4987 0.0728  0.0711  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 2  ARG A CD  
64   N NE  . ARG A 8   ? 0.7105 0.5024 0.5064 0.0962  0.0767  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 2  ARG A NE  
65   C CZ  . ARG A 8   ? 0.7190 0.5119 0.5113 0.1052  0.0807  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 2  ARG A CZ  
66   N NH1 . ARG A 8   ? 0.7125 0.4849 0.4971 0.0930  0.0796  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 2  ARG A NH1 
67   N NH2 . ARG A 8   ? 0.7095 0.5268 0.5056 0.1268  0.0857  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 2  ARG A NH2 
68   N N   . GLU A 9   ? 0.5538 0.4111 0.4647 0.0150  0.0606  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 3  GLU A N   
69   C CA  . GLU A 9   ? 0.5519 0.4081 0.4678 -0.0021 0.0566  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 3  GLU A CA  
70   C C   . GLU A 9   ? 0.5127 0.4001 0.4633 -0.0074 0.0560  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 3  GLU A C   
71   O O   . GLU A 9   ? 0.4958 0.3864 0.4493 -0.0149 0.0531  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 3  GLU A O   
72   C CB  . GLU A 9   ? 0.5892 0.4354 0.4984 -0.0101 0.0562  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 3  GLU A CB  
73   C CG  . GLU A 9   ? 0.6500 0.4590 0.5192 -0.0088 0.0563  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 3  GLU A CG  
74   C CD  . GLU A 9   ? 0.6930 0.4963 0.5590 -0.0136 0.0569  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 3  GLU A CD  
75   O OE1 . GLU A 9   ? 0.6697 0.4984 0.5652 -0.0141 0.0583  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 3  GLU A OE1 
76   O OE2 . GLU A 9   ? 0.7541 0.5244 0.5847 -0.0172 0.0563  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 3  GLU A OE2 
77   N N   . PHE A 10  ? 0.4813 0.3896 0.4550 -0.0036 0.0591  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 4  PHE A N   
78   C CA  . PHE A 10  ? 0.4386 0.3698 0.4394 -0.0087 0.0596  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 4  PHE A CA  
79   C C   . PHE A 10  ? 0.4412 0.3831 0.4488 -0.0063 0.0588  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 4  PHE A C   
80   O O   . PHE A 10  ? 0.4137 0.3645 0.4334 -0.0124 0.0577  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 4  PHE A O   
81   C CB  . PHE A 10  ? 0.4188 0.3642 0.4359 -0.0066 0.0635  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 4  PHE A CB  
82   C CG  . PHE A 10  ? 0.3996 0.3601 0.4372 -0.0127 0.0649  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 4  PHE A CG  
83   C CD1 . PHE A 10  ? 0.3940 0.3524 0.4356 -0.0188 0.0649  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 4  PHE A CD1 
84   C CD2 . PHE A 10  ? 0.3897 0.3662 0.4398 -0.0120 0.0667  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 4  PHE A CD2 
85   C CE1 . PHE A 10  ? 0.3894 0.3565 0.4443 -0.0218 0.0673  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 4  PHE A CE1 
86   C CE2 . PHE A 10  ? 0.3795 0.3630 0.4420 -0.0182 0.0686  -0.0407 ? ? ? ? ? ? 4  PHE A CE2 
87   C CZ  . PHE A 10  ? 0.3769 0.3532 0.4404 -0.0219 0.0694  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 4  PHE A CZ  
88   N N   . GLN A 11  ? 0.4426 0.3846 0.4416 0.0037  0.0596  -0.0372 ? ? ? ? ? ? 5  GLN A N   
89   C CA  . GLN A 11  ? 0.4373 0.3904 0.4413 0.0068  0.0586  -0.0397 ? ? ? ? ? ? 5  GLN A CA  
90   C C   . GLN A 11  ? 0.4452 0.3841 0.4375 0.0017  0.0550  -0.0395 ? ? ? ? ? ? 5  GLN A C   
91   O O   . GLN A 11  ? 0.4261 0.3765 0.4304 -0.0018 0.0539  -0.0416 ? ? ? ? ? ? 5  GLN A O   
92   C CB  . GLN A 11  ? 0.4410 0.4013 0.4374 0.0208  0.0605  -0.0398 ? ? ? ? ? ? 5  GLN A CB  
93   N N   . ARG A 12  ? 0.4688 0.3821 0.4361 0.0000  0.0534  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 6  ARG A N   
94   C CA  . ARG A 12  ? 0.4926 0.3918 0.4454 -0.0075 0.0499  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 6  ARG A CA  
95   C C   . ARG A 12  ? 0.4878 0.4037 0.4610 -0.0189 0.0483  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 6  ARG A C   
96   O O   . ARG A 12  ? 0.5001 0.4231 0.4787 -0.0215 0.0467  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 6  ARG A O   
97   C CB  . ARG A 12  ? 0.5332 0.4006 0.4526 -0.0119 0.0484  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 6  ARG A CB  
98   C CG  . ARG A 12  ? 0.5714 0.4132 0.4599 0.0010  0.0503  -0.0331 ? ? ? ? ? ? 6  ARG A CG  
99   C CD  . ARG A 12  ? 0.6174 0.4216 0.4679 -0.0045 0.0496  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 6  ARG A CD  
100  N NE  . ARG A 12  ? 0.6558 0.4393 0.4829 -0.0177 0.0459  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 6  ARG A NE  
101  N N   . ALA A 13  ? 0.4721 0.3947 0.4558 -0.0238 0.0492  -0.0337 ? ? ? ? ? ? 7  ALA A N   
102  C CA  . ALA A 13  ? 0.4502 0.3891 0.4512 -0.0310 0.0489  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 7  ALA A CA  
103  C C   . ALA A 13  ? 0.4330 0.3890 0.4547 -0.0270 0.0511  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 7  ALA A C   
104  O O   . ALA A 13  ? 0.4318 0.3967 0.4608 -0.0302 0.0505  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 7  ALA A O   
105  C CB  . ALA A 13  ? 0.4366 0.3783 0.4424 -0.0340 0.0503  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 7  ALA A CB  
106  N N   . ALA A 14  ? 0.4143 0.3752 0.4436 -0.0207 0.0539  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 8  ALA A N   
107  C CA  . ALA A 14  ? 0.4010 0.3764 0.4463 -0.0197 0.0560  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 8  ALA A CA  
108  C C   . ALA A 14  ? 0.4049 0.3833 0.4488 -0.0186 0.0538  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 8  ALA A C   
109  O O   . ALA A 14  ? 0.4099 0.3957 0.4629 -0.0211 0.0544  -0.0464 ? ? ? ? ? ? 8  ALA A O   
110  C CB  . ALA A 14  ? 0.4052 0.3880 0.4559 -0.0156 0.0587  -0.0445 ? ? ? ? ? ? 8  ALA A CB  
111  N N   . VAL A 15  ? 0.4119 0.3821 0.4416 -0.0138 0.0518  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 9  VAL A N   
112  C CA  . VAL A 15  ? 0.4179 0.3888 0.4431 -0.0113 0.0498  -0.0466 ? ? ? ? ? ? 9  VAL A CA  
113  C C   . VAL A 15  ? 0.4298 0.3969 0.4531 -0.0188 0.0476  -0.0449 ? ? ? ? ? ? 9  VAL A C   
114  O O   . VAL A 15  ? 0.4074 0.3841 0.4403 -0.0202 0.0475  -0.0468 ? ? ? ? ? ? 9  VAL A O   
115  C CB  . VAL A 15  ? 0.4206 0.3785 0.4250 -0.0024 0.0491  -0.0460 ? ? ? ? ? ? 9  VAL A CB  
116  C CG1 . VAL A 15  ? 0.4147 0.3672 0.4088 -0.0003 0.0468  -0.0470 ? ? ? ? ? ? 9  VAL A CG1 
117  C CG2 . VAL A 15  ? 0.4090 0.3804 0.4189 0.0070  0.0517  -0.0471 ? ? ? ? ? ? 9  VAL A CG2 
118  N N   . ARG A 16  ? 0.4434 0.3984 0.4539 -0.0242 0.0460  -0.0410 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A N   
119  C CA  . ARG A 16  ? 0.4571 0.4136 0.4650 -0.0327 0.0437  -0.0379 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A CA  
120  C C   . ARG A 16  ? 0.4361 0.4109 0.4640 -0.0335 0.0457  -0.0378 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A C   
121  O O   . ARG A 16  ? 0.4464 0.4279 0.4775 -0.0347 0.0450  -0.0379 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A O   
122  C CB  . ARG A 16  ? 0.4812 0.4278 0.4750 -0.0405 0.0420  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A CB  
123  C CG  . ARG A 16  ? 0.5040 0.4559 0.4921 -0.0514 0.0390  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A CG  
124  C CD  . ARG A 16  ? 0.5357 0.4739 0.5027 -0.0615 0.0365  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A CD  
125  N NE  . ARG A 16  ? 0.5606 0.4993 0.5132 -0.0748 0.0328  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A NE  
126  C CZ  . ARG A 16  ? 0.5714 0.4873 0.4979 -0.0801 0.0305  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A CZ  
127  N NH1 . ARG A 16  ? 0.5705 0.4618 0.4826 -0.0702 0.0319  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A NH1 
128  N NH2 . ARG A 16  ? 0.6105 0.5291 0.5236 -0.0953 0.0270  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A NH2 
129  N N   . LEU A 17  ? 0.4173 0.3977 0.4560 -0.0318 0.0488  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A N   
130  C CA  . LEU A 17  ? 0.4163 0.4074 0.4683 -0.0303 0.0521  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A CA  
131  C C   . LEU A 17  ? 0.4202 0.4144 0.4786 -0.0274 0.0535  -0.0425 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A C   
132  O O   . LEU A 17  ? 0.4279 0.4273 0.4898 -0.0267 0.0548  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A O   
133  C CB  . LEU A 17  ? 0.4156 0.4062 0.4734 -0.0287 0.0556  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A CB  
134  C CG  . LEU A 17  ? 0.4205 0.4163 0.4848 -0.0264 0.0599  -0.0347 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A CG  
135  C CD1 . LEU A 17  ? 0.4229 0.4291 0.4854 -0.0273 0.0587  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A CD1 
136  C CD2 . LEU A 17  ? 0.4161 0.4074 0.4814 -0.0259 0.0623  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 11 LEU A CD2 
137  N N   . HIS A 18  ? 0.4197 0.4124 0.4784 -0.0253 0.0533  -0.0468 ? ? ? ? ? ? 12 HIS A N   
138  C CA  . HIS A 18  ? 0.4033 0.4013 0.4669 -0.0244 0.0539  -0.0516 ? ? ? ? ? ? 12 HIS A CA  
139  C C   . HIS A 18  ? 0.3813 0.3798 0.4406 -0.0240 0.0510  -0.0520 ? ? ? ? ? ? 12 HIS A C   
140  O O   . HIS A 18  ? 0.3778 0.3799 0.4409 -0.0244 0.0520  -0.0542 ? ? ? ? ? ? 12 HIS A O   
141  C CB  . HIS A 18  ? 0.4149 0.4184 0.4802 -0.0224 0.0540  -0.0550 ? ? ? ? ? ? 12 HIS A CB  
142  C CG  . HIS A 18  ? 0.4202 0.4276 0.4924 -0.0256 0.0576  -0.0567 ? ? ? ? ? ? 12 HIS A CG  
143  N ND1 . HIS A 18  ? 0.4267 0.4311 0.4993 -0.0255 0.0594  -0.0546 ? ? ? ? ? ? 12 HIS A ND1 
144  C CD2 . HIS A 18  ? 0.4284 0.4403 0.5046 -0.0304 0.0598  -0.0604 ? ? ? ? ? ? 12 HIS A CD2 
145  C CE1 . HIS A 18  ? 0.4271 0.4343 0.5042 -0.0299 0.0627  -0.0567 ? ? ? ? ? ? 12 HIS A CE1 
146  N NE2 . HIS A 18  ? 0.4489 0.4598 0.5270 -0.0338 0.0630  -0.0603 ? ? ? ? ? ? 12 HIS A NE2 
147  N N   . ILE A 19  ? 0.3606 0.3528 0.4089 -0.0238 0.0478  -0.0497 ? ? ? ? ? ? 13 ILE A N   
148  C CA  . ILE A 19  ? 0.3512 0.3416 0.3926 -0.0245 0.0451  -0.0496 ? ? ? ? ? ? 13 ILE A CA  
149  C C   . ILE A 19  ? 0.3518 0.3488 0.3979 -0.0280 0.0458  -0.0467 ? ? ? ? ? ? 13 ILE A C   
150  O O   . ILE A 19  ? 0.3322 0.3335 0.3808 -0.0271 0.0458  -0.0484 ? ? ? ? ? ? 13 ILE A O   
151  C CB  . ILE A 19  ? 0.3533 0.3295 0.3757 -0.0253 0.0420  -0.0472 ? ? ? ? ? ? 13 ILE A CB  
152  C CG1 . ILE A 19  ? 0.3539 0.3242 0.3687 -0.0173 0.0422  -0.0497 ? ? ? ? ? ? 13 ILE A CG1 
153  C CG2 . ILE A 19  ? 0.3575 0.3303 0.3705 -0.0289 0.0394  -0.0461 ? ? ? ? ? ? 13 ILE A CG2 
154  C CD1 . ILE A 19  ? 0.3727 0.3216 0.3627 -0.0159 0.0407  -0.0473 ? ? ? ? ? ? 13 ILE A CD1 
155  N N   . LEU A 20  ? 0.3664 0.3658 0.4130 -0.0309 0.0465  -0.0419 ? ? ? ? ? ? 14 LEU A N   
156  C CA  . LEU A 20  ? 0.3899 0.4006 0.4406 -0.0319 0.0478  -0.0376 ? ? ? ? ? ? 14 LEU A CA  
157  C C   . LEU A 20  ? 0.3972 0.4112 0.4566 -0.0261 0.0524  -0.0398 ? ? ? ? ? ? 14 LEU A C   
158  O O   . LEU A 20  ? 0.4082 0.4292 0.4684 -0.0237 0.0538  -0.0378 ? ? ? ? ? ? 14 LEU A O   
159  C CB  . LEU A 20  ? 0.3973 0.4141 0.4466 -0.0355 0.0478  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 14 LEU A CB  
160  C CG  . LEU A 20  ? 0.4085 0.4234 0.4443 -0.0449 0.0431  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 14 LEU A CG  
161  C CD1 . LEU A 20  ? 0.4104 0.4302 0.4447 -0.0492 0.0429  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 14 LEU A CD1 
162  C CD2 . LEU A 20  ? 0.4071 0.4344 0.4405 -0.0492 0.0413  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 14 LEU A CD2 
163  N N   . HIS A 21  ? 0.4205 0.4280 0.4835 -0.0241 0.0552  -0.0435 ? ? ? ? ? ? 15 HIS A N   
164  C CA  . HIS A 21  ? 0.4472 0.4516 0.5122 -0.0205 0.0601  -0.0456 ? ? ? ? ? ? 15 HIS A CA  
165  C C   . HIS A 21  ? 0.4605 0.4630 0.5245 -0.0209 0.0594  -0.0507 ? ? ? ? ? ? 15 HIS A C   
166  O O   . HIS A 21  ? 0.4701 0.4709 0.5312 -0.0177 0.0622  -0.0505 ? ? ? ? ? ? 15 HIS A O   
167  C CB  . HIS A 21  ? 0.4665 0.4631 0.5324 -0.0207 0.0637  -0.0475 ? ? ? ? ? ? 15 HIS A CB  
168  C CG  . HIS A 21  ? 0.5095 0.4958 0.5706 -0.0189 0.0690  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 15 HIS A CG  
169  N ND1 . HIS A 21  ? 0.5285 0.5062 0.5874 -0.0239 0.0709  -0.0557 ? ? ? ? ? ? 15 HIS A ND1 
170  C CD2 . HIS A 21  ? 0.5393 0.5208 0.5938 -0.0130 0.0731  -0.0483 ? ? ? ? ? ? 15 HIS A CD2 
171  C CE1 . HIS A 21  ? 0.5618 0.5257 0.6105 -0.0229 0.0759  -0.0574 ? ? ? ? ? ? 15 HIS A CE1 
172  N NE2 . HIS A 21  ? 0.5674 0.5321 0.6127 -0.0148 0.0776  -0.0529 ? ? ? ? ? ? 15 HIS A NE2 
173  N N   . HIS A 22  ? 0.4689 0.4722 0.5335 -0.0236 0.0559  -0.0547 ? ? ? ? ? ? 16 HIS A N   
174  C CA  . HIS A 22  ? 0.4791 0.4836 0.5428 -0.0240 0.0546  -0.0592 ? ? ? ? ? ? 16 HIS A CA  
175  C C   . HIS A 22  ? 0.4846 0.4919 0.5453 -0.0223 0.0529  -0.0568 ? ? ? ? ? ? 16 HIS A C   
176  O O   . HIS A 22  ? 0.5022 0.5085 0.5615 -0.0212 0.0543  -0.0590 ? ? ? ? ? ? 16 HIS A O   
177  C CB  . HIS A 22  ? 0.4886 0.4977 0.5530 -0.0248 0.0513  -0.0626 ? ? ? ? ? ? 16 HIS A CB  
178  C CG  . HIS A 22  ? 0.5207 0.5325 0.5888 -0.0277 0.0533  -0.0655 ? ? ? ? ? ? 16 HIS A CG  
179  N ND1 . HIS A 22  ? 0.5201 0.5317 0.5899 -0.0275 0.0540  -0.0636 ? ? ? ? ? ? 16 HIS A ND1 
180  C CD2 . HIS A 22  ? 0.5214 0.5365 0.5904 -0.0327 0.0547  -0.0700 ? ? ? ? ? ? 16 HIS A CD2 
181  C CE1 . HIS A 22  ? 0.5397 0.5560 0.6124 -0.0316 0.0559  -0.0666 ? ? ? ? ? ? 16 HIS A CE1 
182  N NE2 . HIS A 22  ? 0.5509 0.5697 0.6227 -0.0359 0.0562  -0.0705 ? ? ? ? ? ? 16 HIS A NE2 
183  N N   . ALA A 23  ? 0.4621 0.4723 0.5199 -0.0233 0.0500  -0.0522 ? ? ? ? ? ? 17 ALA A N   
184  C CA  . ALA A 23  ? 0.4527 0.4674 0.5065 -0.0240 0.0481  -0.0494 ? ? ? ? ? ? 17 ALA A CA  
185  C C   . ALA A 23  ? 0.4403 0.4636 0.4961 -0.0212 0.0514  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 17 ALA A C   
186  O O   . ALA A 23  ? 0.4292 0.4602 0.4828 -0.0214 0.0505  -0.0416 ? ? ? ? ? ? 17 ALA A O   
187  C CB  . ALA A 23  ? 0.4337 0.4459 0.4787 -0.0288 0.0438  -0.0463 ? ? ? ? ? ? 17 ALA A CB  
188  N N   . ALA A 24  ? 0.4536 0.4762 0.5123 -0.0177 0.0557  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A N   
189  C CA  . ALA A 24  ? 0.4877 0.5173 0.5457 -0.0109 0.0604  -0.0378 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A CA  
190  C C   . ALA A 24  ? 0.5145 0.5322 0.5679 -0.0053 0.0649  -0.0423 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A C   
191  O O   . ALA A 24  ? 0.5305 0.5520 0.5798 0.0012  0.0680  -0.0394 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A O   
192  C CB  . ALA A 24  ? 0.4725 0.5052 0.5319 -0.0080 0.0633  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A CB  
193  N N   . ASP A 25  ? 0.5486 0.5523 0.6009 -0.0087 0.0654  -0.0491 ? ? ? ? ? ? 19 ASP A N   
194  C CA  . ASP A 25  ? 0.5958 0.5843 0.6396 -0.0076 0.0692  -0.0544 ? ? ? ? ? ? 19 ASP A CA  
195  C C   . ASP A 25  ? 0.6130 0.6032 0.6551 -0.0085 0.0668  -0.0576 ? ? ? ? ? ? 19 ASP A C   
196  O O   . ASP A 25  ? 0.6526 0.6328 0.6850 -0.0045 0.0708  -0.0589 ? ? ? ? ? ? 19 ASP A O   
197  C CB  . ASP A 25  ? 0.6079 0.5856 0.6507 -0.0147 0.0696  -0.0604 ? ? ? ? ? ? 19 ASP A CB  
198  C CG  . ASP A 25  ? 0.6454 0.6098 0.6811 -0.0122 0.0755  -0.0587 ? ? ? ? ? ? 19 ASP A CG  
199  O OD1 . ASP A 25  ? 0.6287 0.5895 0.6577 -0.0026 0.0803  -0.0533 ? ? ? ? ? ? 19 ASP A OD1 
200  O OD2 . ASP A 25  ? 0.6744 0.6332 0.7105 -0.0190 0.0756  -0.0621 ? ? ? ? ? ? 19 ASP A OD2 
201  N N   . ASN A 26  ? 0.6018 0.6024 0.6507 -0.0130 0.0608  -0.0585 ? ? ? ? ? ? 20 ASN A N   
202  C CA  . ASN A 26  ? 0.6199 0.6224 0.6675 -0.0146 0.0577  -0.0621 ? ? ? ? ? ? 20 ASN A CA  
203  C C   . ASN A 26  ? 0.5721 0.5835 0.6231 -0.0172 0.0519  -0.0607 ? ? ? ? ? ? 20 ASN A C   
204  O O   . ASN A 26  ? 0.5648 0.5781 0.6179 -0.0191 0.0502  -0.0583 ? ? ? ? ? ? 20 ASN A O   
205  C CB  . ASN A 26  ? 0.6685 0.6630 0.7130 -0.0195 0.0579  -0.0695 ? ? ? ? ? ? 20 ASN A CB  
206  C CG  . ASN A 26  ? 0.6864 0.6859 0.7368 -0.0247 0.0551  -0.0721 ? ? ? ? ? ? 20 ASN A CG  
207  O OD1 . ASN A 26  ? 0.6887 0.6852 0.7406 -0.0259 0.0572  -0.0710 ? ? ? ? ? ? 20 ASN A OD1 
208  N ND2 . ASN A 26  ? 0.7109 0.7190 0.7635 -0.0266 0.0509  -0.0751 ? ? ? ? ? ? 20 ASN A ND2 
209  N N   . GLU A 27  ? 0.5484 0.5621 0.5968 -0.0173 0.0493  -0.0621 ? ? ? ? ? ? 21 GLU A N   
210  C CA  . GLU A 27  ? 0.5520 0.5678 0.5976 -0.0193 0.0443  -0.0616 ? ? ? ? ? ? 21 GLU A CA  
211  C C   . GLU A 27  ? 0.5307 0.5450 0.5769 -0.0195 0.0422  -0.0661 ? ? ? ? ? ? 21 GLU A C   
212  O O   . GLU A 27  ? 0.5715 0.5875 0.6207 -0.0201 0.0432  -0.0707 ? ? ? ? ? ? 21 GLU A O   
213  C CB  . GLU A 27  ? 0.5908 0.6082 0.6319 -0.0185 0.0427  -0.0620 ? ? ? ? ? ? 21 GLU A CB  
214  C CG  . GLU A 27  ? 0.6446 0.6689 0.6847 -0.0181 0.0444  -0.0560 ? ? ? ? ? ? 21 GLU A CG  
215  C CD  . GLU A 27  ? 0.6702 0.6970 0.7058 -0.0175 0.0432  -0.0561 ? ? ? ? ? ? 21 GLU A CD  
216  O OE1 . GLU A 27  ? 0.7010 0.7225 0.7339 -0.0170 0.0411  -0.0612 ? ? ? ? ? ? 21 GLU A OE1 
217  O OE2 . GLU A 27  ? 0.6611 0.6976 0.6958 -0.0173 0.0445  -0.0505 ? ? ? ? ? ? 21 GLU A OE2 
218  N N   . VAL A 28  ? 0.4807 0.4921 0.5216 -0.0192 0.0394  -0.0644 ? ? ? ? ? ? 22 VAL A N   
219  C CA  . VAL A 28  ? 0.4507 0.4635 0.4908 -0.0163 0.0381  -0.0671 ? ? ? ? ? ? 22 VAL A CA  
220  C C   . VAL A 28  ? 0.4481 0.4545 0.4748 -0.0119 0.0351  -0.0664 ? ? ? ? ? ? 22 VAL A C   
221  O O   . VAL A 28  ? 0.4373 0.4328 0.4524 -0.0139 0.0338  -0.0630 ? ? ? ? ? ? 22 VAL A O   
222  C CB  . VAL A 28  ? 0.4504 0.4624 0.4941 -0.0170 0.0397  -0.0657 ? ? ? ? ? ? 22 VAL A CB  
223  C CG1 . VAL A 28  ? 0.4285 0.4432 0.4815 -0.0204 0.0433  -0.0666 ? ? ? ? ? ? 22 VAL A CG1 
224  C CG2 . VAL A 28  ? 0.4547 0.4569 0.4894 -0.0184 0.0387  -0.0607 ? ? ? ? ? ? 22 VAL A CG2 
225  N N   . HIS A 29  ? 0.4375 0.4511 0.4637 -0.0062 0.0342  -0.0695 ? ? ? ? ? ? 23 HIS A N   
226  C CA  . HIS A 29  ? 0.4458 0.4518 0.4561 0.0017  0.0324  -0.0683 ? ? ? ? ? ? 23 HIS A CA  
227  C C   . HIS A 29  ? 0.4564 0.4591 0.4623 0.0062  0.0335  -0.0664 ? ? ? ? ? ? 23 HIS A C   
228  O O   . HIS A 29  ? 0.4450 0.4604 0.4642 0.0046  0.0350  -0.0675 ? ? ? ? ? ? 23 HIS A O   
229  C CB  . HIS A 29  ? 0.4529 0.4728 0.4645 0.0081  0.0313  -0.0714 ? ? ? ? ? ? 23 HIS A CB  
230  C CG  . HIS A 29  ? 0.4654 0.4876 0.4798 0.0043  0.0303  -0.0736 ? ? ? ? ? ? 23 HIS A CG  
231  N ND1 . HIS A 29  ? 0.4651 0.5026 0.4921 0.0000  0.0305  -0.0775 ? ? ? ? ? ? 23 HIS A ND1 
232  C CD2 . HIS A 29  ? 0.4650 0.4750 0.4689 0.0038  0.0291  -0.0724 ? ? ? ? ? ? 23 HIS A CD2 
233  C CE1 . HIS A 29  ? 0.4634 0.4976 0.4881 -0.0015 0.0297  -0.0786 ? ? ? ? ? ? 23 HIS A CE1 
234  N NE2 . HIS A 29  ? 0.4685 0.4877 0.4805 0.0008  0.0289  -0.0754 ? ? ? ? ? ? 23 HIS A NE2 
235  N N   . GLY A 30  ? 0.4705 0.4536 0.4548 0.0115  0.0330  -0.0635 ? ? ? ? ? ? 24 GLY A N   
236  C CA  . GLY A 30  ? 0.4924 0.4683 0.4670 0.0182  0.0345  -0.0614 ? ? ? ? ? ? 24 GLY A CA  
237  C C   . GLY A 30  ? 0.4932 0.4915 0.4766 0.0284  0.0357  -0.0627 ? ? ? ? ? ? 24 GLY A C   
238  O O   . GLY A 30  ? 0.4837 0.4891 0.4737 0.0293  0.0373  -0.0619 ? ? ? ? ? ? 24 GLY A O   
239  N N   . ALA A 31  ? 0.4955 0.5076 0.4790 0.0356  0.0348  -0.0642 ? ? ? ? ? ? 25 ALA A N   
240  C CA  . ALA A 31  ? 0.4972 0.5382 0.4893 0.0445  0.0354  -0.0646 ? ? ? ? ? ? 25 ALA A CA  
241  C C   . ALA A 31  ? 0.4703 0.5354 0.4877 0.0326  0.0358  -0.0672 ? ? ? ? ? ? 25 ALA A C   
242  O O   . ALA A 31  ? 0.4661 0.5494 0.4900 0.0356  0.0372  -0.0662 ? ? ? ? ? ? 25 ALA A O   
243  C CB  . ALA A 31  ? 0.5011 0.5556 0.4896 0.0524  0.0339  -0.0656 ? ? ? ? ? ? 25 ALA A CB  
244  N N   . TRP A 32  ? 0.4455 0.5085 0.4740 0.0195  0.0350  -0.0702 ? ? ? ? ? ? 26 TRP A N   
245  C CA  . TRP A 32  ? 0.4211 0.4973 0.4666 0.0076  0.0361  -0.0728 ? ? ? ? ? ? 26 TRP A CA  
246  C C   . TRP A 32  ? 0.4284 0.4951 0.4767 0.0042  0.0384  -0.0709 ? ? ? ? ? ? 26 TRP A C   
247  O O   . TRP A 32  ? 0.4387 0.5200 0.4966 -0.0003 0.0398  -0.0717 ? ? ? ? ? ? 26 TRP A O   
248  C CB  . TRP A 32  ? 0.4077 0.4780 0.4584 -0.0025 0.0357  -0.0759 ? ? ? ? ? ? 26 TRP A CB  
249  C CG  . TRP A 32  ? 0.3938 0.4716 0.4551 -0.0143 0.0376  -0.0787 ? ? ? ? ? ? 26 TRP A CG  
250  C CD1 . TRP A 32  ? 0.3879 0.4865 0.4547 -0.0210 0.0371  -0.0817 ? ? ? ? ? ? 26 TRP A CD1 
251  C CD2 . TRP A 32  ? 0.3902 0.4532 0.4542 -0.0212 0.0404  -0.0785 ? ? ? ? ? ? 26 TRP A CD2 
252  N NE1 . TRP A 32  ? 0.3888 0.4817 0.4588 -0.0330 0.0397  -0.0839 ? ? ? ? ? ? 26 TRP A NE1 
253  C CE2 . TRP A 32  ? 0.3899 0.4604 0.4582 -0.0317 0.0420  -0.0819 ? ? ? ? ? ? 26 TRP A CE2 
254  C CE3 . TRP A 32  ? 0.3866 0.4316 0.4481 -0.0200 0.0417  -0.0754 ? ? ? ? ? ? 26 TRP A CE3 
255  C CZ2 . TRP A 32  ? 0.3892 0.4448 0.4569 -0.0389 0.0457  -0.0824 ? ? ? ? ? ? 26 TRP A CZ2 
256  C CZ3 . TRP A 32  ? 0.4041 0.4405 0.4686 -0.0260 0.0451  -0.0754 ? ? ? ? ? ? 26 TRP A CZ3 
257  C CH2 . TRP A 32  ? 0.4049 0.4443 0.4714 -0.0344 0.0474  -0.0789 ? ? ? ? ? ? 26 TRP A CH2 
258  N N   . LEU A 33  ? 0.4317 0.4751 0.4704 0.0054  0.0385  -0.0682 ? ? ? ? ? ? 27 LEU A N   
259  C CA  . LEU A 33  ? 0.4310 0.4653 0.4701 0.0032  0.0404  -0.0659 ? ? ? ? ? ? 27 LEU A CA  
260  C C   . LEU A 33  ? 0.4445 0.4893 0.4820 0.0113  0.0416  -0.0644 ? ? ? ? ? ? 27 LEU A C   
261  O O   . LEU A 33  ? 0.4370 0.4884 0.4834 0.0070  0.0435  -0.0643 ? ? ? ? ? ? 27 LEU A O   
262  C CB  . LEU A 33  ? 0.4313 0.4412 0.4565 0.0027  0.0397  -0.0626 ? ? ? ? ? ? 27 LEU A CB  
263  C CG  . LEU A 33  ? 0.4246 0.4286 0.4556 -0.0068 0.0398  -0.0620 ? ? ? ? ? ? 27 LEU A CG  
264  C CD1 . LEU A 33  ? 0.4164 0.4016 0.4320 -0.0091 0.0386  -0.0579 ? ? ? ? ? ? 27 LEU A CD1 
265  C CD2 . LEU A 33  ? 0.4069 0.4183 0.4526 -0.0127 0.0424  -0.0627 ? ? ? ? ? ? 27 LEU A CD2 
266  N N   . THR A 34  ? 0.4618 0.5080 0.4860 0.0241  0.0411  -0.0628 ? ? ? ? ? ? 28 THR A N   
267  C CA  . THR A 34  ? 0.4847 0.5441 0.5051 0.0356  0.0429  -0.0603 ? ? ? ? ? ? 28 THR A CA  
268  C C   . THR A 34  ? 0.4803 0.5744 0.5210 0.0297  0.0435  -0.0621 ? ? ? ? ? ? 28 THR A C   
269  O O   . THR A 34  ? 0.4773 0.5797 0.5233 0.0290  0.0455  -0.0606 ? ? ? ? ? ? 28 THR A O   
270  C CB  . THR A 34  ? 0.5055 0.5625 0.5060 0.0532  0.0429  -0.0579 ? ? ? ? ? ? 28 THR A CB  
271  O OG1 . THR A 34  ? 0.5252 0.5451 0.5026 0.0550  0.0423  -0.0566 ? ? ? ? ? ? 28 THR A OG1 
272  C CG2 . THR A 34  ? 0.5224 0.5906 0.5149 0.0687  0.0458  -0.0540 ? ? ? ? ? ? 28 THR A CG2 
273  N N   . GLN A 35  ? 0.4941 0.6072 0.5442 0.0237  0.0417  -0.0651 ? ? ? ? ? ? 29 GLN A N   
274  C CA  . GLN A 35  ? 0.4943 0.6389 0.5603 0.0132  0.0418  -0.0671 ? ? ? ? ? ? 29 GLN A CA  
275  C C   . GLN A 35  ? 0.4717 0.6063 0.5465 -0.0021 0.0436  -0.0692 ? ? ? ? ? ? 29 GLN A C   
276  O O   . GLN A 35  ? 0.4602 0.6119 0.5422 -0.0078 0.0452  -0.0689 ? ? ? ? ? ? 29 GLN A O   
277  C CB  . GLN A 35  ? 0.5397 0.7011 0.6101 0.0072  0.0393  -0.0704 ? ? ? ? ? ? 29 GLN A CB  
278  C CG  . GLN A 35  ? 0.5936 0.7621 0.6541 0.0225  0.0375  -0.0686 ? ? ? ? ? ? 29 GLN A CG  
279  C CD  . GLN A 35  ? 0.6445 0.8509 0.7058 0.0345  0.0379  -0.0648 ? ? ? ? ? ? 29 GLN A CD  
280  O OE1 . GLN A 35  ? 0.6549 0.8642 0.7121 0.0448  0.0404  -0.0608 ? ? ? ? ? ? 29 GLN A OE1 
281  N NE2 . GLN A 35  ? 0.6494 0.8878 0.7155 0.0334  0.0356  -0.0654 ? ? ? ? ? ? 29 GLN A NE2 
282  N N   . GLU A 36  ? 0.4637 0.5712 0.5364 -0.0079 0.0437  -0.0708 ? ? ? ? ? ? 30 GLU A N   
283  C CA  . GLU A 36  ? 0.4657 0.5609 0.5434 -0.0196 0.0461  -0.0722 ? ? ? ? ? ? 30 GLU A CA  
284  C C   . GLU A 36  ? 0.4588 0.5478 0.5367 -0.0172 0.0483  -0.0692 ? ? ? ? ? ? 30 GLU A C   
285  O O   . GLU A 36  ? 0.4593 0.5518 0.5427 -0.0260 0.0506  -0.0700 ? ? ? ? ? ? 30 GLU A O   
286  C CB  . GLU A 36  ? 0.4981 0.5696 0.5723 -0.0225 0.0461  -0.0730 ? ? ? ? ? ? 30 GLU A CB  
287  C CG  . GLU A 36  ? 0.5442 0.6154 0.6200 -0.0332 0.0469  -0.0771 ? ? ? ? ? ? 30 GLU A CG  
288  C CD  . GLU A 36  ? 0.5824 0.6574 0.6606 -0.0449 0.0497  -0.0791 ? ? ? ? ? ? 30 GLU A CD  
289  O OE1 . GLU A 36  ? 0.6342 0.6998 0.7131 -0.0456 0.0523  -0.0772 ? ? ? ? ? ? 30 GLU A OE1 
290  O OE2 . GLU A 36  ? 0.5877 0.6738 0.6651 -0.0546 0.0492  -0.0826 ? ? ? ? ? ? 30 GLU A OE2 
291  N N   . LEU A 37  ? 0.4498 0.5271 0.5189 -0.0060 0.0477  -0.0658 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A N   
292  C CA  . LEU A 37  ? 0.4391 0.5087 0.5054 -0.0025 0.0496  -0.0628 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CA  
293  C C   . LEU A 37  ? 0.4591 0.5543 0.5306 0.0004  0.0510  -0.0618 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A C   
294  O O   . LEU A 37  ? 0.4662 0.5634 0.5430 -0.0045 0.0533  -0.0612 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A O   
295  C CB  . LEU A 37  ? 0.4213 0.4694 0.4713 0.0073  0.0486  -0.0596 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CB  
296  C CG  . LEU A 37  ? 0.4190 0.4446 0.4646 0.0010  0.0474  -0.0592 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CG  
297  C CD1 . LEU A 37  ? 0.4179 0.4228 0.4430 0.0075  0.0456  -0.0566 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CD1 
298  C CD2 . LEU A 37  ? 0.4054 0.4231 0.4570 -0.0067 0.0492  -0.0581 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CD2 
299  N N   . SER A 38  ? 0.4662 0.5835 0.5363 0.0086  0.0499  -0.0613 ? ? ? ? ? ? 32 SER A N   
300  C CA  . SER A 38  ? 0.4845 0.6359 0.5611 0.0112  0.0511  -0.0596 ? ? ? ? ? ? 32 SER A CA  
301  C C   . SER A 38  ? 0.4995 0.6672 0.5895 -0.0074 0.0519  -0.0624 ? ? ? ? ? ? 32 SER A C   
302  O O   . SER A 38  ? 0.5043 0.6830 0.5986 -0.0103 0.0542  -0.0608 ? ? ? ? ? ? 32 SER A O   
303  C CB  . SER A 38  ? 0.4766 0.6530 0.5500 0.0224  0.0495  -0.0582 ? ? ? ? ? ? 32 SER A CB  
304  O OG  . SER A 38  ? 0.4822 0.6393 0.5377 0.0410  0.0498  -0.0551 ? ? ? ? ? ? 32 SER A OG  
305  N N   . ARG A 39  ? 0.5129 0.6776 0.6060 -0.0204 0.0505  -0.0667 ? ? ? ? ? ? 33 ARG A N   
306  C CA  . ARG A 39  ? 0.5465 0.7157 0.6447 -0.0398 0.0519  -0.0699 ? ? ? ? ? ? 33 ARG A CA  
307  C C   . ARG A 39  ? 0.5530 0.7000 0.6506 -0.0447 0.0553  -0.0694 ? ? ? ? ? ? 33 ARG A C   
308  O O   . ARG A 39  ? 0.5627 0.7203 0.6630 -0.0560 0.0573  -0.0698 ? ? ? ? ? ? 33 ARG A O   
309  C CB  . ARG A 39  ? 0.5704 0.7273 0.6657 -0.0510 0.0507  -0.0745 ? ? ? ? ? ? 33 ARG A CB  
310  C CG  . ARG A 39  ? 0.6065 0.7927 0.7035 -0.0562 0.0479  -0.0762 ? ? ? ? ? ? 33 ARG A CG  
311  C CD  . ARG A 39  ? 0.6451 0.8136 0.7361 -0.0686 0.0473  -0.0811 ? ? ? ? ? ? 33 ARG A CD  
312  N NE  . ARG A 39  ? 0.6724 0.8197 0.7599 -0.0573 0.0460  -0.0814 ? ? ? ? ? ? 33 ARG A NE  
313  C CZ  . ARG A 39  ? 0.6958 0.8551 0.7830 -0.0496 0.0428  -0.0814 ? ? ? ? ? ? 33 ARG A CZ  
314  N NH1 . ARG A 39  ? 0.7148 0.9099 0.8057 -0.0508 0.0405  -0.0810 ? ? ? ? ? ? 33 ARG A NH1 
315  N NH2 . ARG A 39  ? 0.6823 0.8198 0.7649 -0.0410 0.0420  -0.0814 ? ? ? ? ? ? 33 ARG A NH2 
316  N N   . HIS A 40  ? 0.5601 0.6781 0.6532 -0.0368 0.0557  -0.0682 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A N   
317  C CA  . HIS A 40  ? 0.5709 0.6691 0.6631 -0.0398 0.0587  -0.0671 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CA  
318  C C   . HIS A 40  ? 0.5693 0.6764 0.6627 -0.0321 0.0600  -0.0633 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A C   
319  O O   . HIS A 40  ? 0.5905 0.6829 0.6832 -0.0338 0.0624  -0.0620 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A O   
320  C CB  . HIS A 40  ? 0.5801 0.6497 0.6673 -0.0357 0.0586  -0.0664 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CB  
321  C CG  . HIS A 40  ? 0.6150 0.6715 0.6997 -0.0437 0.0594  -0.0694 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CG  
322  N ND1 . HIS A 40  ? 0.6279 0.6713 0.7093 -0.0531 0.0631  -0.0709 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A ND1 
323  C CD2 . HIS A 40  ? 0.6235 0.6749 0.7056 -0.0421 0.0574  -0.0708 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CD2 
324  C CE1 . HIS A 40  ? 0.6404 0.6706 0.7160 -0.0559 0.0638  -0.0731 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CE1 
325  N NE2 . HIS A 40  ? 0.6301 0.6663 0.7075 -0.0496 0.0602  -0.0730 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A NE2 
326  N N   . GLY A 41  ? 0.5711 0.7018 0.6649 -0.0221 0.0588  -0.0610 ? ? ? ? ? ? 35 GLY A N   
327  C CA  . GLY A 41  ? 0.5508 0.6928 0.6437 -0.0126 0.0606  -0.0570 ? ? ? ? ? ? 35 GLY A CA  
328  C C   . GLY A 41  ? 0.5551 0.6753 0.6357 0.0033  0.0606  -0.0537 ? ? ? ? ? ? 35 GLY A C   
329  O O   . GLY A 41  ? 0.5589 0.6752 0.6360 0.0088  0.0628  -0.0508 ? ? ? ? ? ? 35 GLY A O   
330  N N   . TYR A 42  ? 0.5487 0.6527 0.6200 0.0099  0.0582  -0.0540 ? ? ? ? ? ? 36 TYR A N   
331  C CA  . TYR A 42  ? 0.5373 0.6162 0.5910 0.0226  0.0581  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 36 TYR A CA  
332  C C   . TYR A 42  ? 0.5517 0.6371 0.5924 0.0385  0.0574  -0.0492 ? ? ? ? ? ? 36 TYR A C   
333  O O   . TYR A 42  ? 0.5390 0.6317 0.5814 0.0379  0.0552  -0.0511 ? ? ? ? ? ? 36 TYR A O   
334  C CB  . TYR A 42  ? 0.5247 0.5728 0.5730 0.0154  0.0564  -0.0520 ? ? ? ? ? ? 36 TYR A CB  
335  C CG  . TYR A 42  ? 0.5226 0.5650 0.5816 0.0029  0.0577  -0.0528 ? ? ? ? ? ? 36 TYR A CG  
336  C CD1 . TYR A 42  ? 0.5291 0.5605 0.5846 0.0034  0.0596  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 36 TYR A CD1 
337  C CD2 . TYR A 42  ? 0.5153 0.5616 0.5852 -0.0081 0.0576  -0.0560 ? ? ? ? ? ? 36 TYR A CD2 
338  C CE1 . TYR A 42  ? 0.5060 0.5324 0.5700 -0.0063 0.0612  -0.0507 ? ? ? ? ? ? 36 TYR A CE1 
339  C CE2 . TYR A 42  ? 0.5123 0.5504 0.5878 -0.0169 0.0598  -0.0563 ? ? ? ? ? ? 36 TYR A CE2 
340  C CZ  . TYR A 42  ? 0.5032 0.5327 0.5765 -0.0157 0.0616  -0.0535 ? ? ? ? ? ? 36 TYR A CZ  
341  O OH  . TYR A 42  ? 0.5105 0.5323 0.5881 -0.0230 0.0641  -0.0535 ? ? ? ? ? ? 36 TYR A OH  
342  N N   . ARG A 43  ? 0.5886 0.6702 0.6143 0.0539  0.0598  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A N   
343  C CA  . ARG A 43  ? 0.6321 0.7145 0.6390 0.0734  0.0605  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A CA  
344  C C   . ARG A 43  ? 0.6673 0.7078 0.6510 0.0752  0.0588  -0.0426 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A C   
345  O O   . ARG A 43  ? 0.6784 0.6864 0.6446 0.0751  0.0596  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A O   
346  C CB  . ARG A 43  ? 0.6433 0.7317 0.6376 0.0911  0.0647  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A CB  
347  C CG  . ARG A 43  ? 0.6684 0.7802 0.6518 0.1130  0.0667  -0.0331 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A CG  
348  N N   . VAL A 44  ? 0.6910 0.7333 0.6743 0.0744  0.0564  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 38 VAL A N   
349  C CA  . VAL A 44  ? 0.7389 0.7448 0.7003 0.0741  0.0546  -0.0450 ? ? ? ? ? ? 38 VAL A CA  
350  C C   . VAL A 44  ? 0.7828 0.7907 0.7283 0.0894  0.0546  -0.0439 ? ? ? ? ? ? 38 VAL A C   
351  O O   . VAL A 44  ? 0.7969 0.8371 0.7596 0.0896  0.0534  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 38 VAL A O   
352  C CB  . VAL A 44  ? 0.7360 0.7350 0.7119 0.0542  0.0512  -0.0486 ? ? ? ? ? ? 38 VAL A CB  
353  C CG1 . VAL A 44  ? 0.7159 0.7026 0.6976 0.0421  0.0514  -0.0483 ? ? ? ? ? ? 38 VAL A CG1 
354  C CG2 . VAL A 44  ? 0.7299 0.7616 0.7320 0.0465  0.0497  -0.0520 ? ? ? ? ? ? 38 VAL A CG2 
355  N N   . SER A 45  ? 0.8347 0.8064 0.7445 0.1020  0.0563  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 39 SER A N   
356  C CA  . SER A 45  ? 0.8771 0.8398 0.7643 0.1170  0.0568  -0.0400 ? ? ? ? ? ? 39 SER A CA  
357  C C   . SER A 45  ? 0.8985 0.8294 0.7735 0.1039  0.0535  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 39 SER A C   
358  O O   . SER A 45  ? 0.9070 0.8116 0.7761 0.0889  0.0521  -0.0430 ? ? ? ? ? ? 39 SER A O   
359  C CB  . SER A 45  ? 0.9174 0.8550 0.7657 0.1411  0.0617  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 39 SER A CB  
360  O OG  . SER A 45  ? 0.9178 0.8103 0.7402 0.1354  0.0627  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 39 SER A OG  
361  N N   . PRO A 46  ? 0.8687 0.8044 0.7400 0.1089  0.0521  -0.0434 ? ? ? ? ? ? 40 PRO A N   
362  C CA  . PRO A 46  ? 0.8534 0.7569 0.7074 0.0987  0.0496  -0.0449 ? ? ? ? ? ? 40 PRO A CA  
363  C C   . PRO A 46  ? 0.8661 0.7168 0.6786 0.0974  0.0511  -0.0425 ? ? ? ? ? ? 40 PRO A C   
364  O O   . PRO A 46  ? 0.8554 0.6860 0.6639 0.0784  0.0483  -0.0436 ? ? ? ? ? ? 40 PRO A O   
365  C CB  . PRO A 46  ? 0.8720 0.7832 0.7162 0.1135  0.0499  -0.0445 ? ? ? ? ? ? 40 PRO A CB  
366  C CG  . PRO A 46  ? 0.8453 0.8094 0.7221 0.1198  0.0500  -0.0450 ? ? ? ? ? ? 40 PRO A CG  
367  C CD  . PRO A 46  ? 0.8424 0.8177 0.7276 0.1220  0.0525  -0.0430 ? ? ? ? ? ? 40 PRO A CD  
368  N N   . GLY A 47  ? 0.8602 0.6910 0.6418 0.1169  0.0556  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 41 GLY A N   
369  C CA  . GLY A 47  ? 0.8780 0.6546 0.6143 0.1163  0.0576  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 41 GLY A CA  
370  C C   . GLY A 47  ? 0.8642 0.6319 0.6092 0.0951  0.0555  -0.0372 ? ? ? ? ? ? 41 GLY A C   
371  O O   . GLY A 47  ? 0.8811 0.6056 0.5926 0.0838  0.0549  -0.0363 ? ? ? ? ? ? 41 GLY A O   
372  N N   . THR A 48  ? 0.8250 0.6331 0.6128 0.0886  0.0544  -0.0386 ? ? ? ? ? ? 42 THR A N   
373  C CA  . THR A 48  ? 0.8049 0.6113 0.6064 0.0689  0.0523  -0.0390 ? ? ? ? ? ? 42 THR A CA  
374  C C   . THR A 48  ? 0.7508 0.5749 0.5806 0.0478  0.0477  -0.0416 ? ? ? ? ? ? 42 THR A C   
375  O O   . THR A 48  ? 0.7636 0.5728 0.5880 0.0304  0.0454  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 42 THR A O   
376  C CB  . THR A 48  ? 0.8206 0.6548 0.6473 0.0739  0.0545  -0.0385 ? ? ? ? ? ? 42 THR A CB  
377  O OG1 . THR A 48  ? 0.8356 0.7170 0.7026 0.0747  0.0537  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 42 THR A OG1 
378  C CG2 . THR A 48  ? 0.8514 0.6708 0.6498 0.0966  0.0597  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 42 THR A CG2 
379  N N   . LEU A 49  ? 0.6911 0.5473 0.5484 0.0497  0.0466  -0.0441 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A N   
380  C CA  . LEU A 49  ? 0.6272 0.5042 0.5137 0.0330  0.0433  -0.0464 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A CA  
381  C C   . LEU A 49  ? 0.6218 0.4772 0.4911 0.0207  0.0404  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A C   
382  O O   . LEU A 49  ? 0.5804 0.4388 0.4595 0.0043  0.0382  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A O   
383  C CB  . LEU A 49  ? 0.5990 0.5132 0.5159 0.0379  0.0431  -0.0494 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A CB  
384  C CG  . LEU A 49  ? 0.5785 0.5106 0.5213 0.0234  0.0407  -0.0518 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A CG  
385  C CD1 . LEU A 49  ? 0.5475 0.4910 0.5118 0.0121  0.0410  -0.0518 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A CD1 
386  C CD2 . LEU A 49  ? 0.5755 0.5349 0.5368 0.0281  0.0403  -0.0550 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A CD2 
387  N N   . TYR A 50  ? 0.6414 0.4772 0.4845 0.0293  0.0408  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 44 TYR A N   
388  C CA  . TYR A 50  ? 0.6616 0.4773 0.4863 0.0174  0.0382  -0.0453 ? ? ? ? ? ? 44 TYR A CA  
389  C C   . TYR A 50  ? 0.6744 0.4604 0.4735 0.0003  0.0368  -0.0423 ? ? ? ? ? ? 44 TYR A C   
390  O O   . TYR A 50  ? 0.6687 0.4620 0.4760 -0.0170 0.0338  -0.0415 ? ? ? ? ? ? 44 TYR A O   
391  C CB  . TYR A 50  ? 0.6827 0.4811 0.4817 0.0308  0.0393  -0.0456 ? ? ? ? ? ? 44 TYR A CB  
392  C CG  . TYR A 50  ? 0.6776 0.5133 0.5077 0.0399  0.0390  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 44 TYR A CG  
393  C CD1 . TYR A 50  ? 0.6562 0.5088 0.5060 0.0292  0.0361  -0.0505 ? ? ? ? ? ? 44 TYR A CD1 
394  C CD2 . TYR A 50  ? 0.6828 0.5392 0.5223 0.0586  0.0415  -0.0489 ? ? ? ? ? ? 44 TYR A CD2 
395  C CE1 . TYR A 50  ? 0.6508 0.5349 0.5260 0.0361  0.0358  -0.0534 ? ? ? ? ? ? 44 TYR A CE1 
396  C CE2 . TYR A 50  ? 0.6671 0.5593 0.5333 0.0641  0.0407  -0.0513 ? ? ? ? ? ? 44 TYR A CE2 
397  C CZ  . TYR A 50  ? 0.6558 0.5597 0.5389 0.0524  0.0378  -0.0539 ? ? ? ? ? ? 44 TYR A CZ  
398  O OH  . TYR A 50  ? 0.6492 0.5865 0.5556 0.0572  0.0371  -0.0564 ? ? ? ? ? ? 44 TYR A OH  
399  N N   . PRO A 51  ? 0.6851 0.4400 0.4531 0.0049  0.0390  -0.0404 ? ? ? ? ? ? 45 PRO A N   
400  C CA  . PRO A 51  ? 0.6874 0.4189 0.4342 -0.0146 0.0371  -0.0376 ? ? ? ? ? ? 45 PRO A CA  
401  C C   . PRO A 51  ? 0.6329 0.3983 0.4169 -0.0297 0.0347  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 45 PRO A C   
402  O O   . PRO A 51  ? 0.6277 0.3910 0.4057 -0.0497 0.0316  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 45 PRO A O   
403  C CB  . PRO A 51  ? 0.7277 0.4245 0.4398 -0.0031 0.0407  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 45 PRO A CB  
404  C CG  . PRO A 51  ? 0.7610 0.4450 0.4545 0.0204  0.0443  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 45 PRO A CG  
405  C CD  . PRO A 51  ? 0.7104 0.4448 0.4525 0.0273  0.0434  -0.0398 ? ? ? ? ? ? 45 PRO A CD  
406  N N   . THR A 52  ? 0.5802 0.3778 0.4007 -0.0205 0.0362  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 46 THR A N   
407  C CA  . THR A 52  ? 0.5392 0.3679 0.3938 -0.0318 0.0347  -0.0376 ? ? ? ? ? ? 46 THR A CA  
408  C C   . THR A 52  ? 0.5184 0.3689 0.3915 -0.0416 0.0323  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 46 THR A C   
409  O O   . THR A 52  ? 0.5101 0.3721 0.3901 -0.0564 0.0302  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 46 THR A O   
410  C CB  . THR A 52  ? 0.5065 0.3620 0.3932 -0.0205 0.0373  -0.0397 ? ? ? ? ? ? 46 THR A CB  
411  O OG1 . THR A 52  ? 0.5227 0.3607 0.3917 -0.0086 0.0400  -0.0395 ? ? ? ? ? ? 46 THR A OG1 
412  C CG2 . THR A 52  ? 0.4795 0.3581 0.3927 -0.0306 0.0368  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 46 THR A CG2 
413  N N   . LEU A 53  ? 0.4944 0.3513 0.3735 -0.0327 0.0326  -0.0404 ? ? ? ? ? ? 47 LEU A N   
414  C CA  . LEU A 53  ? 0.4755 0.3513 0.3704 -0.0396 0.0309  -0.0406 ? ? ? ? ? ? 47 LEU A CA  
415  C C   . LEU A 53  ? 0.5019 0.3621 0.3724 -0.0560 0.0280  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 47 LEU A C   
416  O O   . LEU A 53  ? 0.4851 0.3658 0.3692 -0.0680 0.0264  -0.0340 ? ? ? ? ? ? 47 LEU A O   
417  C CB  . LEU A 53  ? 0.4496 0.3327 0.3520 -0.0271 0.0317  -0.0445 ? ? ? ? ? ? 47 LEU A CB  
418  C CG  . LEU A 53  ? 0.4138 0.3215 0.3449 -0.0158 0.0339  -0.0479 ? ? ? ? ? ? 47 LEU A CG  
419  C CD1 . LEU A 53  ? 0.4075 0.3223 0.3414 -0.0054 0.0341  -0.0512 ? ? ? ? ? ? 47 LEU A CD1 
420  C CD2 . LEU A 53  ? 0.3844 0.3176 0.3454 -0.0224 0.0344  -0.0479 ? ? ? ? ? ? 47 LEU A CD2 
421  N N   . HIS A 54  ? 0.5440 0.3677 0.3757 -0.0563 0.0278  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A N   
422  C CA  . HIS A 54  ? 0.5894 0.3911 0.3893 -0.0746 0.0252  -0.0331 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A CA  
423  C C   . HIS A 54  ? 0.5936 0.4015 0.3917 -0.0935 0.0230  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A C   
424  O O   . HIS A 54  ? 0.5798 0.4009 0.3774 -0.1112 0.0202  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A O   
425  C CB  . HIS A 54  ? 0.6462 0.3982 0.3971 -0.0693 0.0266  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A CB  
426  C CG  . HIS A 54  ? 0.6951 0.4150 0.4038 -0.0911 0.0242  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A CG  
427  N ND1 . HIS A 54  ? 0.6967 0.4202 0.3992 -0.1051 0.0218  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A ND1 
428  C CD2 . HIS A 54  ? 0.7382 0.4224 0.4076 -0.1036 0.0238  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A CD2 
429  C CE1 . HIS A 54  ? 0.7514 0.4438 0.4123 -0.1265 0.0198  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A CE1 
430  N NE2 . HIS A 54  ? 0.7753 0.4420 0.4144 -0.1265 0.0210  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A NE2 
431  N N   . ARG A 55  ? 0.6208 0.4230 0.4191 -0.0894 0.0244  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 49 ARG A N   
432  C CA  . ARG A 55  ? 0.6302 0.4415 0.4297 -0.1051 0.0225  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 49 ARG A CA  
433  C C   . ARG A 55  ? 0.5806 0.4400 0.4204 -0.1101 0.0215  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 49 ARG A C   
434  O O   . ARG A 55  ? 0.5641 0.4383 0.4008 -0.1285 0.0186  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 49 ARG A O   
435  C CB  . ARG A 55  ? 0.6634 0.4627 0.4610 -0.0954 0.0249  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 49 ARG A CB  
436  C CG  . ARG A 55  ? 0.7400 0.4991 0.4930 -0.1072 0.0240  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 49 ARG A CG  
437  C CD  . ARG A 55  ? 0.7990 0.5105 0.5115 -0.0942 0.0269  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 49 ARG A CD  
438  N NE  . ARG A 55  ? 0.8199 0.5272 0.5391 -0.0729 0.0310  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 49 ARG A NE  
439  C CZ  . ARG A 55  ? 0.8723 0.5367 0.5514 -0.0627 0.0341  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 49 ARG A CZ  
440  N NH1 . ARG A 55  ? 0.9060 0.5756 0.5966 -0.0428 0.0379  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 49 ARG A NH1 
441  N NH2 . ARG A 55  ? 0.9062 0.5215 0.5313 -0.0725 0.0339  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 49 ARG A NH2 
442  N N   . LEU A 56  ? 0.5356 0.4189 0.4099 -0.0937 0.0241  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A N   
443  C CA  . LEU A 56  ? 0.5056 0.4287 0.4137 -0.0943 0.0245  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A CA  
444  C C   . LEU A 56  ? 0.5037 0.4420 0.4110 -0.1046 0.0223  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A C   
445  O O   . LEU A 56  ? 0.5000 0.4691 0.4226 -0.1115 0.0218  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A O   
446  C CB  . LEU A 56  ? 0.4740 0.4116 0.4115 -0.0762 0.0280  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A CB  
447  C CG  . LEU A 56  ? 0.4653 0.4035 0.4141 -0.0683 0.0305  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A CG  
448  C CD1 . LEU A 56  ? 0.4424 0.3852 0.4089 -0.0528 0.0336  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A CD1 
449  C CD2 . LEU A 56  ? 0.4617 0.4238 0.4274 -0.0733 0.0311  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A CD2 
450  N N   . GLU A 57  ? 0.5193 0.4377 0.4082 -0.1046 0.0215  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A N   
451  C CA  . GLU A 57  ? 0.5358 0.4673 0.4219 -0.1153 0.0195  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A CA  
452  C C   . GLU A 57  ? 0.5484 0.4758 0.4087 -0.1390 0.0159  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A C   
453  O O   . GLU A 57  ? 0.5493 0.5085 0.4191 -0.1507 0.0143  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A O   
454  C CB  . GLU A 57  ? 0.5515 0.4629 0.4252 -0.1080 0.0198  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A CB  
455  C CG  . GLU A 57  ? 0.5512 0.4776 0.4240 -0.1181 0.0182  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A CG  
456  C CD  . GLU A 57  ? 0.5662 0.4848 0.4413 -0.1053 0.0194  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A CD  
457  O OE1 . GLU A 57  ? 0.5723 0.4669 0.4388 -0.0915 0.0209  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A OE1 
458  O OE2 . GLU A 57  ? 0.5470 0.4864 0.4324 -0.1086 0.0190  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A OE2 
459  N N   . ALA A 58  ? 0.5631 0.4525 0.3895 -0.1459 0.0149  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 52 ALA A N   
460  C CA  . ALA A 58  ? 0.5866 0.4645 0.3810 -0.1714 0.0113  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 52 ALA A CA  
461  C C   . ALA A 58  ? 0.5581 0.4759 0.3745 -0.1806 0.0099  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 52 ALA A C   
462  O O   . ALA A 58  ? 0.5670 0.5040 0.3743 -0.2024 0.0065  0.0054  ? ? ? ? ? ? 52 ALA A O   
463  C CB  . ALA A 58  ? 0.6164 0.4405 0.3681 -0.1733 0.0116  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 52 ALA A CB  
464  N N   . ASP A 59  ? 0.5232 0.4555 0.3683 -0.1636 0.0127  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A N   
465  C CA  . ASP A 59  ? 0.4964 0.4673 0.3654 -0.1666 0.0125  0.0024  ? ? ? ? ? ? 53 ASP A CA  
466  C C   . ASP A 59  ? 0.4605 0.4793 0.3609 -0.1621 0.0136  0.0068  ? ? ? ? ? ? 53 ASP A C   
467  O O   . ASP A 59  ? 0.4403 0.4947 0.3597 -0.1623 0.0141  0.0127  ? ? ? ? ? ? 53 ASP A O   
468  C CB  . ASP A 59  ? 0.4854 0.4508 0.3709 -0.1494 0.0158  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A CB  
469  C CG  . ASP A 59  ? 0.5176 0.4434 0.3724 -0.1548 0.0150  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A CG  
470  O OD1 . ASP A 59  ? 0.5653 0.4710 0.3854 -0.1752 0.0115  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A OD1 
471  O OD2 . ASP A 59  ? 0.5210 0.4339 0.3835 -0.1393 0.0179  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A OD2 
472  N N   . GLY A 60  ? 0.4474 0.4664 0.3513 -0.1568 0.0143  0.0043  ? ? ? ? ? ? 54 GLY A N   
473  C CA  . GLY A 60  ? 0.4140 0.4734 0.3448 -0.1494 0.0162  0.0078  ? ? ? ? ? ? 54 GLY A CA  
474  C C   . GLY A 60  ? 0.3923 0.4651 0.3544 -0.1257 0.0213  0.0047  ? ? ? ? ? ? 54 GLY A C   
475  O O   . GLY A 60  ? 0.3721 0.4772 0.3540 -0.1176 0.0239  0.0085  ? ? ? ? ? ? 54 GLY A O   
476  N N   . LEU A 61  ? 0.3835 0.4306 0.3471 -0.1146 0.0232  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 55 LEU A N   
477  C CA  . LEU A 61  ? 0.3707 0.4269 0.3595 -0.0957 0.0280  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 55 LEU A CA  
478  C C   . LEU A 61  ? 0.3712 0.4169 0.3681 -0.0825 0.0303  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 55 LEU A C   
479  O O   . LEU A 61  ? 0.3561 0.4141 0.3714 -0.0698 0.0343  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 55 LEU A O   
480  C CB  . LEU A 61  ? 0.3610 0.4028 0.3502 -0.0919 0.0290  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 55 LEU A CB  
481  C CG  . LEU A 61  ? 0.3697 0.4181 0.3486 -0.1055 0.0264  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 55 LEU A CG  
482  C CD1 . LEU A 61  ? 0.3618 0.3928 0.3402 -0.1004 0.0277  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 55 LEU A CD1 
483  C CD2 . LEU A 61  ? 0.3570 0.4465 0.3483 -0.1091 0.0266  0.0084  ? ? ? ? ? ? 55 LEU A CD2 
484  N N   . LEU A 62  ? 0.3953 0.4166 0.3752 -0.0857 0.0280  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 56 LEU A N   
485  C CA  . LEU A 62  ? 0.3835 0.3988 0.3682 -0.0763 0.0292  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 56 LEU A CA  
486  C C   . LEU A 62  ? 0.3984 0.4141 0.3693 -0.0858 0.0266  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 56 LEU A C   
487  O O   . LEU A 62  ? 0.4161 0.4268 0.3673 -0.1012 0.0234  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 56 LEU A O   
488  C CB  . LEU A 62  ? 0.3765 0.3648 0.3535 -0.0682 0.0295  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 56 LEU A CB  
489  C CG  . LEU A 62  ? 0.3666 0.3523 0.3559 -0.0583 0.0321  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 56 LEU A CG  
490  C CD1 . LEU A 62  ? 0.3616 0.3256 0.3400 -0.0507 0.0320  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 56 LEU A CD1 
491  C CD2 . LEU A 62  ? 0.3433 0.3476 0.3563 -0.0495 0.0359  -0.0337 ? ? ? ? ? ? 56 LEU A CD2 
492  N N   . VAL A 63  ? 0.4047 0.4249 0.3840 -0.0778 0.0279  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 57 VAL A N   
493  C CA  . VAL A 63  ? 0.4173 0.4311 0.3818 -0.0844 0.0257  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 57 VAL A CA  
494  C C   . VAL A 63  ? 0.4203 0.4172 0.3850 -0.0723 0.0265  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 57 VAL A C   
495  O O   . VAL A 63  ? 0.4049 0.4091 0.3882 -0.0602 0.0293  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 57 VAL A O   
496  C CB  . VAL A 63  ? 0.4160 0.4614 0.3894 -0.0897 0.0260  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 57 VAL A CB  
497  C CG1 . VAL A 63  ? 0.3987 0.4622 0.3954 -0.0740 0.0303  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 57 VAL A CG1 
498  C CG2 . VAL A 63  ? 0.4302 0.4680 0.3836 -0.1015 0.0230  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 57 VAL A CG2 
499  N N   . SER A 64  ? 0.4565 0.4295 0.3976 -0.0763 0.0243  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 58 SER A N   
500  C CA  . SER A 64  ? 0.4912 0.4506 0.4297 -0.0648 0.0248  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 58 SER A CA  
501  C C   . SER A 64  ? 0.5287 0.4904 0.4604 -0.0687 0.0237  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 58 SER A C   
502  O O   . SER A 64  ? 0.5421 0.5050 0.4600 -0.0829 0.0219  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 58 SER A O   
503  C CB  . SER A 64  ? 0.5024 0.4298 0.4161 -0.0612 0.0241  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 58 SER A CB  
504  O OG  . SER A 64  ? 0.5318 0.4358 0.4130 -0.0740 0.0220  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 58 SER A OG  
505  N N   . GLU A 65  ? 0.5596 0.5231 0.5001 -0.0575 0.0247  -0.0418 ? ? ? ? ? ? 59 GLU A N   
506  C CA  . GLU A 65  ? 0.6122 0.5735 0.5436 -0.0596 0.0237  -0.0418 ? ? ? ? ? ? 59 GLU A CA  
507  C C   . GLU A 65  ? 0.6213 0.5667 0.5451 -0.0477 0.0236  -0.0476 ? ? ? ? ? ? 59 GLU A C   
508  O O   . GLU A 65  ? 0.6199 0.5717 0.5587 -0.0364 0.0249  -0.0519 ? ? ? ? ? ? 59 GLU A O   
509  C CB  . GLU A 65  ? 0.6249 0.6143 0.5747 -0.0613 0.0250  -0.0391 ? ? ? ? ? ? 59 GLU A CB  
510  C CG  . GLU A 65  ? 0.6249 0.6328 0.6006 -0.0500 0.0281  -0.0418 ? ? ? ? ? ? 59 GLU A CG  
511  C CD  . GLU A 65  ? 0.6601 0.6881 0.6448 -0.0493 0.0299  -0.0391 ? ? ? ? ? ? 59 GLU A CD  
512  O OE1 . GLU A 65  ? 0.6806 0.7056 0.6555 -0.0521 0.0285  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 59 GLU A OE1 
513  O OE2 . GLU A 65  ? 0.6703 0.7162 0.6704 -0.0443 0.0332  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 59 GLU A OE2 
514  N N   . GLN A 66  ? 0.6310 0.5563 0.5295 -0.0509 0.0222  -0.0471 ? ? ? ? ? ? 60 GLN A N   
515  C CA  . GLN A 66  ? 0.6360 0.5506 0.5269 -0.0389 0.0222  -0.0515 ? ? ? ? ? ? 60 GLN A CA  
516  C C   . GLN A 66  ? 0.6151 0.5538 0.5291 -0.0352 0.0228  -0.0537 ? ? ? ? ? ? 60 GLN A C   
517  O O   . GLN A 66  ? 0.6263 0.5765 0.5442 -0.0436 0.0227  -0.0505 ? ? ? ? ? ? 60 GLN A O   
518  C CB  . GLN A 66  ? 0.6569 0.5404 0.5107 -0.0436 0.0212  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 60 GLN A CB  
519  N N   . ARG A 67  ? 0.5892 0.5370 0.5178 -0.0231 0.0235  -0.0586 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A N   
520  C CA  . ARG A 67  ? 0.5661 0.5316 0.5118 -0.0197 0.0240  -0.0614 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A CA  
521  C C   . ARG A 67  ? 0.5607 0.5235 0.5021 -0.0092 0.0232  -0.0659 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A C   
522  O O   . ARG A 67  ? 0.5679 0.5280 0.5067 -0.0008 0.0230  -0.0679 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A O   
523  C CB  . ARG A 67  ? 0.5620 0.5460 0.5321 -0.0183 0.0261  -0.0630 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A CB  
524  C CG  . ARG A 67  ? 0.5637 0.5604 0.5432 -0.0245 0.0278  -0.0592 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A CG  
525  C CD  . ARG A 67  ? 0.5500 0.5592 0.5477 -0.0196 0.0307  -0.0623 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A CD  
526  N NE  . ARG A 67  ? 0.5685 0.5883 0.5734 -0.0227 0.0333  -0.0573 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A NE  
527  C CZ  . ARG A 67  ? 0.5582 0.5821 0.5726 -0.0214 0.0357  -0.0568 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A CZ  
528  N NH1 . ARG A 67  ? 0.5527 0.5713 0.5715 -0.0185 0.0358  -0.0617 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A NH1 
529  N NH2 . ARG A 67  ? 0.5394 0.5749 0.5584 -0.0224 0.0384  -0.0511 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A NH2 
530  N N   . VAL A 68  ? 0.5350 0.5009 0.4753 -0.0091 0.0227  -0.0668 ? ? ? ? ? ? 62 VAL A N   
531  C CA  . VAL A 68  ? 0.5194 0.4880 0.4584 0.0003  0.0218  -0.0710 ? ? ? ? ? ? 62 VAL A CA  
532  C C   . VAL A 68  ? 0.4738 0.4627 0.4349 0.0008  0.0226  -0.0748 ? ? ? ? ? ? 62 VAL A C   
533  O O   . VAL A 68  ? 0.4689 0.4633 0.4361 -0.0033 0.0237  -0.0743 ? ? ? ? ? ? 62 VAL A O   
534  C CB  . VAL A 68  ? 0.5389 0.4939 0.4580 0.0008  0.0207  -0.0699 ? ? ? ? ? ? 62 VAL A CB  
535  C CG1 . VAL A 68  ? 0.5346 0.4929 0.4505 0.0127  0.0196  -0.0737 ? ? ? ? ? ? 62 VAL A CG1 
536  C CG2 . VAL A 68  ? 0.5752 0.5032 0.4657 -0.0031 0.0204  -0.0658 ? ? ? ? ? ? 62 VAL A CG2 
537  N N   . VAL A 69  ? 0.4537 0.4532 0.4244 0.0056  0.0224  -0.0783 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A N   
538  C CA  . VAL A 69  ? 0.4262 0.4406 0.4119 0.0041  0.0230  -0.0825 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A CA  
539  C C   . VAL A 69  ? 0.4242 0.4494 0.4084 0.0106  0.0207  -0.0860 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A C   
540  O O   . VAL A 69  ? 0.4173 0.4465 0.3978 0.0171  0.0198  -0.0854 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A O   
541  C CB  . VAL A 69  ? 0.4130 0.4333 0.4118 -0.0001 0.0251  -0.0829 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A CB  
542  C CG1 . VAL A 69  ? 0.4039 0.4335 0.4118 -0.0036 0.0261  -0.0876 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A CG1 
543  C CG2 . VAL A 69  ? 0.4040 0.4176 0.4043 -0.0051 0.0274  -0.0786 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A CG2 
544  N N   . ASP A 70  ? 0.4210 0.4524 0.4069 0.0096  0.0201  -0.0892 ? ? ? ? ? ? 64 ASP A N   
545  C CA  . ASP A 70  ? 0.4400 0.4866 0.4254 0.0142  0.0176  -0.0924 ? ? ? ? ? ? 64 ASP A CA  
546  C C   . ASP A 70  ? 0.4626 0.5054 0.4331 0.0260  0.0159  -0.0898 ? ? ? ? ? ? 64 ASP A C   
547  O O   . ASP A 70  ? 0.4661 0.5241 0.4362 0.0334  0.0147  -0.0898 ? ? ? ? ? ? 64 ASP A O   
548  C CB  . ASP A 70  ? 0.4227 0.4887 0.4198 0.0103  0.0172  -0.0950 ? ? ? ? ? ? 64 ASP A CB  
549  C CG  . ASP A 70  ? 0.4211 0.4842 0.4265 -0.0010 0.0196  -0.0977 ? ? ? ? ? ? 64 ASP A CG  
550  O OD1 . ASP A 70  ? 0.4244 0.4763 0.4272 -0.0041 0.0212  -0.0985 ? ? ? ? ? ? 64 ASP A OD1 
551  O OD2 . ASP A 70  ? 0.4219 0.4931 0.4344 -0.0061 0.0203  -0.0987 ? ? ? ? ? ? 64 ASP A OD2 
552  N N   . GLY A 71  ? 0.5011 0.5235 0.4572 0.0277  0.0164  -0.0869 ? ? ? ? ? ? 65 GLY A N   
553  C CA  . GLY A 71  ? 0.5593 0.5678 0.4935 0.0386  0.0158  -0.0842 ? ? ? ? ? ? 65 GLY A CA  
554  C C   . GLY A 71  ? 0.6111 0.6115 0.5350 0.0459  0.0168  -0.0811 ? ? ? ? ? ? 65 GLY A C   
555  O O   . GLY A 71  ? 0.6664 0.6590 0.5710 0.0591  0.0169  -0.0792 ? ? ? ? ? ? 65 GLY A O   
556  N N   . ARG A 72  ? 0.6202 0.6211 0.5550 0.0387  0.0180  -0.0805 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A N   
557  C CA  . ARG A 72  ? 0.6361 0.6313 0.5637 0.0449  0.0191  -0.0780 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CA  
558  C C   . ARG A 72  ? 0.6242 0.6013 0.5497 0.0346  0.0205  -0.0754 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A C   
559  O O   . ARG A 72  ? 0.5609 0.5462 0.5043 0.0236  0.0209  -0.0763 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A O   
560  C CB  . ARG A 72  ? 0.6604 0.6853 0.6072 0.0475  0.0188  -0.0800 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CB  
561  C CG  . ARG A 72  ? 0.7181 0.7432 0.6565 0.0585  0.0201  -0.0771 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CG  
562  C CD  . ARG A 72  ? 0.7368 0.7906 0.6981 0.0541  0.0201  -0.0788 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CD  
563  N NE  . ARG A 72  ? 0.7726 0.8252 0.7276 0.0628  0.0219  -0.0756 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A NE  
564  C CZ  . ARG A 72  ? 0.7851 0.8599 0.7565 0.0599  0.0224  -0.0759 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CZ  
565  N NH1 . ARG A 72  ? 0.7649 0.8621 0.7579 0.0469  0.0212  -0.0797 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A NH1 
566  N NH2 . ARG A 72  ? 0.7861 0.8581 0.7494 0.0695  0.0244  -0.0725 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A NH2 
567  N N   . ALA A 73  ? 0.6557 0.6067 0.5557 0.0388  0.0214  -0.0719 ? ? ? ? ? ? 67 ALA A N   
568  C CA  . ALA A 73  ? 0.6633 0.5949 0.5551 0.0278  0.0222  -0.0689 ? ? ? ? ? ? 67 ALA A CA  
569  C C   . ALA A 73  ? 0.6567 0.5942 0.5575 0.0291  0.0233  -0.0683 ? ? ? ? ? ? 67 ALA A C   
570  O O   . ALA A 73  ? 0.6506 0.5875 0.5427 0.0419  0.0242  -0.0679 ? ? ? ? ? ? 67 ALA A O   
571  C CB  . ALA A 73  ? 0.6787 0.5744 0.5332 0.0283  0.0227  -0.0656 ? ? ? ? ? ? 67 ALA A CB  
572  N N   . ARG A 74  ? 0.6689 0.6139 0.5870 0.0170  0.0235  -0.0679 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A N   
573  C CA  . ARG A 74  ? 0.6488 0.6002 0.5778 0.0164  0.0247  -0.0674 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CA  
574  C C   . ARG A 74  ? 0.6212 0.5631 0.5493 0.0034  0.0250  -0.0641 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A C   
575  O O   . ARG A 74  ? 0.6018 0.5463 0.5339 -0.0061 0.0245  -0.0628 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A O   
576  C CB  . ARG A 74  ? 0.6709 0.6514 0.6286 0.0163  0.0249  -0.0710 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CB  
577  C CG  . ARG A 74  ? 0.6962 0.6944 0.6574 0.0272  0.0242  -0.0738 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CG  
578  C CD  . ARG A 74  ? 0.7046 0.7286 0.6874 0.0255  0.0246  -0.0764 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CD  
579  N NE  . ARG A 74  ? 0.7217 0.7466 0.7025 0.0308  0.0259  -0.0743 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A NE  
580  C CZ  . ARG A 74  ? 0.7134 0.7585 0.7099 0.0288  0.0266  -0.0755 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CZ  
581  N NH1 . ARG A 74  ? 0.6785 0.7422 0.6919 0.0201  0.0262  -0.0791 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A NH1 
582  N NH2 . ARG A 74  ? 0.6886 0.7327 0.6809 0.0349  0.0281  -0.0730 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A NH2 
583  N N   . ARG A 75  ? 0.6183 0.5517 0.5410 0.0034  0.0259  -0.0623 ? ? ? ? ? ? 69 ARG A N   
584  C CA  . ARG A 75  ? 0.5802 0.5101 0.5049 -0.0090 0.0260  -0.0590 ? ? ? ? ? ? 69 ARG A CA  
585  C C   . ARG A 75  ? 0.5293 0.4825 0.4830 -0.0106 0.0273  -0.0603 ? ? ? ? ? ? 69 ARG A C   
586  O O   . ARG A 75  ? 0.4992 0.4604 0.4618 -0.0033 0.0283  -0.0625 ? ? ? ? ? ? 69 ARG A O   
587  C CB  . ARG A 75  ? 0.6089 0.5118 0.5066 -0.0099 0.0262  -0.0560 ? ? ? ? ? ? 69 ARG A CB  
588  C CG  . ARG A 75  ? 0.6479 0.5472 0.5436 -0.0253 0.0257  -0.0519 ? ? ? ? ? ? 69 ARG A CG  
589  C CD  . ARG A 75  ? 0.7134 0.5791 0.5735 -0.0307 0.0254  -0.0487 ? ? ? ? ? ? 69 ARG A CD  
590  N NE  . ARG A 75  ? 0.7883 0.6264 0.6150 -0.0343 0.0245  -0.0476 ? ? ? ? ? ? 69 ARG A NE  
591  C CZ  . ARG A 75  ? 0.7948 0.6329 0.6146 -0.0495 0.0227  -0.0450 ? ? ? ? ? ? 69 ARG A CZ  
592  N NH1 . ARG A 75  ? 0.7566 0.6240 0.6015 -0.0609 0.0217  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 69 ARG A NH1 
593  N NH2 . ARG A 75  ? 0.8243 0.6336 0.6103 -0.0523 0.0223  -0.0443 ? ? ? ? ? ? 69 ARG A NH2 
594  N N   . VAL A 76  ? 0.5009 0.4653 0.4675 -0.0195 0.0277  -0.0585 ? ? ? ? ? ? 70 VAL A N   
595  C CA  . VAL A 76  ? 0.4770 0.4573 0.4650 -0.0208 0.0298  -0.0587 ? ? ? ? ? ? 70 VAL A CA  
596  C C   . VAL A 76  ? 0.4726 0.4514 0.4588 -0.0291 0.0300  -0.0537 ? ? ? ? ? ? 70 VAL A C   
597  O O   . VAL A 76  ? 0.4949 0.4686 0.4686 -0.0374 0.0286  -0.0495 ? ? ? ? ? ? 70 VAL A O   
598  C CB  . VAL A 76  ? 0.4715 0.4672 0.4757 -0.0208 0.0314  -0.0605 ? ? ? ? ? ? 70 VAL A CB  
599  C CG1 . VAL A 76  ? 0.4824 0.4826 0.4906 -0.0144 0.0311  -0.0660 ? ? ? ? ? ? 70 VAL A CG1 
600  C CG2 . VAL A 76  ? 0.4864 0.4850 0.4863 -0.0264 0.0310  -0.0566 ? ? ? ? ? ? 70 VAL A CG2 
601  N N   . TYR A 77  ? 0.4387 0.4234 0.4366 -0.0278 0.0318  -0.0539 ? ? ? ? ? ? 71 TYR A N   
602  C CA  . TYR A 77  ? 0.4331 0.4200 0.4316 -0.0347 0.0323  -0.0490 ? ? ? ? ? ? 71 TYR A CA  
603  C C   . TYR A 77  ? 0.4142 0.4186 0.4315 -0.0337 0.0354  -0.0478 ? ? ? ? ? ? 71 TYR A C   
604  O O   . TYR A 77  ? 0.4018 0.4100 0.4300 -0.0279 0.0376  -0.0520 ? ? ? ? ? ? 71 TYR A O   
605  C CB  . TYR A 77  ? 0.4294 0.4049 0.4216 -0.0329 0.0322  -0.0494 ? ? ? ? ? ? 71 TYR A CB  
606  C CG  . TYR A 77  ? 0.4490 0.4017 0.4158 -0.0322 0.0302  -0.0493 ? ? ? ? ? ? 71 TYR A CG  
607  C CD1 . TYR A 77  ? 0.4475 0.3939 0.4083 -0.0214 0.0303  -0.0532 ? ? ? ? ? ? 71 TYR A CD1 
608  C CD2 . TYR A 77  ? 0.4646 0.4012 0.4101 -0.0420 0.0286  -0.0449 ? ? ? ? ? ? 71 TYR A CD2 
609  C CE1 . TYR A 77  ? 0.4724 0.3946 0.4055 -0.0176 0.0296  -0.0525 ? ? ? ? ? ? 71 TYR A CE1 
610  C CE2 . TYR A 77  ? 0.4913 0.3995 0.4065 -0.0410 0.0276  -0.0449 ? ? ? ? ? ? 71 TYR A CE2 
611  C CZ  . TYR A 77  ? 0.4929 0.3928 0.4016 -0.0273 0.0285  -0.0486 ? ? ? ? ? ? 71 TYR A CZ  
612  O OH  . TYR A 77  ? 0.5300 0.3987 0.4046 -0.0234 0.0285  -0.0480 ? ? ? ? ? ? 71 TYR A OH  
613  N N   . ARG A 78  ? 0.4121 0.4270 0.4305 -0.0394 0.0358  -0.0418 ? ? ? ? ? ? 72 ARG A N   
614  C CA  . ARG A 78  ? 0.4234 0.4525 0.4556 -0.0356 0.0397  -0.0395 ? ? ? ? ? ? 72 ARG A CA  
615  C C   . ARG A 78  ? 0.4210 0.4601 0.4527 -0.0414 0.0395  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 72 ARG A C   
616  O O   . ARG A 78  ? 0.4312 0.4697 0.4511 -0.0514 0.0361  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 72 ARG A O   
617  C CB  . ARG A 78  ? 0.4338 0.4738 0.4721 -0.0303 0.0425  -0.0391 ? ? ? ? ? ? 72 ARG A CB  
618  C CG  . ARG A 78  ? 0.4683 0.5243 0.5033 -0.0346 0.0417  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 72 ARG A CG  
619  C CD  . ARG A 78  ? 0.4807 0.5419 0.5172 -0.0289 0.0436  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 72 ARG A CD  
620  N NE  . ARG A 78  ? 0.4969 0.5699 0.5265 -0.0369 0.0409  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 72 ARG A NE  
621  C CZ  . ARG A 78  ? 0.4945 0.5569 0.5135 -0.0428 0.0372  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 72 ARG A CZ  
622  N NH1 . ARG A 78  ? 0.4824 0.5250 0.4979 -0.0394 0.0359  -0.0381 ? ? ? ? ? ? 72 ARG A NH1 
623  N NH2 . ARG A 78  ? 0.4895 0.5630 0.5003 -0.0524 0.0351  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 72 ARG A NH2 
624  N N   . ALA A 79  ? 0.4114 0.4583 0.4530 -0.0360 0.0433  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 73 ALA A N   
625  C CA  . ALA A 79  ? 0.4223 0.4834 0.4648 -0.0400 0.0435  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 73 ALA A CA  
626  C C   . ALA A 79  ? 0.4204 0.5059 0.4630 -0.0424 0.0435  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 73 ALA A C   
627  O O   . ALA A 79  ? 0.4119 0.5045 0.4582 -0.0352 0.0462  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 73 ALA A O   
628  C CB  . ALA A 79  ? 0.4215 0.4838 0.4728 -0.0315 0.0482  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 73 ALA A CB  
629  N N   . THR A 80  ? 0.4248 0.5235 0.4614 -0.0537 0.0404  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 74 THR A N   
630  C CA  . THR A 80  ? 0.4222 0.5528 0.4601 -0.0577 0.0404  0.0001  ? ? ? ? ? ? 74 THR A CA  
631  C C   . THR A 80  ? 0.4160 0.5678 0.4646 -0.0470 0.0451  0.0061  ? ? ? ? ? ? 74 THR A C   
632  O O   . THR A 80  ? 0.4157 0.5528 0.4679 -0.0406 0.0474  0.0025  ? ? ? ? ? ? 74 THR A O   
633  C CB  . THR A 80  ? 0.4457 0.5818 0.4695 -0.0777 0.0346  0.0051  ? ? ? ? ? ? 74 THR A CB  
634  O OG1 . THR A 80  ? 0.4319 0.5624 0.4532 -0.0823 0.0335  0.0062  ? ? ? ? ? ? 74 THR A OG1 
635  C CG2 . THR A 80  ? 0.4488 0.5558 0.4548 -0.0878 0.0304  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 74 THR A CG2 
636  N N   . PRO A 81  ? 0.4037 0.5910 0.4563 -0.0441 0.0471  0.0156  ? ? ? ? ? ? 75 PRO A N   
637  C CA  . PRO A 81  ? 0.3808 0.5912 0.4403 -0.0341 0.0513  0.0232  ? ? ? ? ? ? 75 PRO A CA  
638  C C   . PRO A 81  ? 0.3762 0.5840 0.4337 -0.0441 0.0481  0.0245  ? ? ? ? ? ? 75 PRO A C   
639  O O   . PRO A 81  ? 0.3732 0.5773 0.4354 -0.0333 0.0521  0.0248  ? ? ? ? ? ? 75 PRO A O   
640  C CB  . PRO A 81  ? 0.3902 0.6453 0.4516 -0.0347 0.0517  0.0346  ? ? ? ? ? ? 75 PRO A CB  
641  C CG  . PRO A 81  ? 0.4047 0.6535 0.4637 -0.0343 0.0515  0.0311  ? ? ? ? ? ? 75 PRO A CG  
642  C CD  . PRO A 81  ? 0.4043 0.6113 0.4564 -0.0438 0.0473  0.0194  ? ? ? ? ? ? 75 PRO A CD  
643  N N   . ALA A 82  ? 0.3611 0.5669 0.4085 -0.0647 0.0414  0.0251  ? ? ? ? ? ? 76 ALA A N   
644  C CA  . ALA A 82  ? 0.3578 0.5548 0.3988 -0.0760 0.0380  0.0255  ? ? ? ? ? ? 76 ALA A CA  
645  C C   . ALA A 82  ? 0.3519 0.5102 0.3936 -0.0683 0.0397  0.0156  ? ? ? ? ? ? 76 ALA A C   
646  O O   . ALA A 82  ? 0.3532 0.5079 0.3967 -0.0666 0.0405  0.0162  ? ? ? ? ? ? 76 ALA A O   
647  C CB  . ALA A 82  ? 0.3715 0.5650 0.3946 -0.1003 0.0310  0.0271  ? ? ? ? ? ? 76 ALA A CB  
648  N N   . GLY A 83  ? 0.3491 0.4816 0.3895 -0.0637 0.0402  0.0070  ? ? ? ? ? ? 77 GLY A N   
649  C CA  . GLY A 83  ? 0.3538 0.4561 0.3960 -0.0560 0.0420  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 77 GLY A CA  
650  C C   . GLY A 83  ? 0.3535 0.4580 0.4073 -0.0406 0.0482  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 77 GLY A C   
651  O O   . GLY A 83  ? 0.3538 0.4447 0.4089 -0.0384 0.0494  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 77 GLY A O   
652  N N   . ARG A 84  ? 0.3693 0.4892 0.4288 -0.0295 0.0527  0.0008  ? ? ? ? ? ? 78 ARG A N   
653  C CA  . ARG A 84  ? 0.3716 0.4896 0.4357 -0.0139 0.0597  0.0013  ? ? ? ? ? ? 78 ARG A CA  
654  C C   . ARG A 84  ? 0.3559 0.4891 0.4218 -0.0126 0.0609  0.0084  ? ? ? ? ? ? 78 ARG A C   
655  O O   . ARG A 84  ? 0.3618 0.4805 0.4282 -0.0056 0.0646  0.0061  ? ? ? ? ? ? 78 ARG A O   
656  C CB  . ARG A 84  ? 0.3958 0.5256 0.4600 -0.0009 0.0649  0.0046  ? ? ? ? ? ? 78 ARG A CB  
657  C CG  . ARG A 84  ? 0.4250 0.5398 0.4871 -0.0014 0.0642  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A CG  
658  C CD  . ARG A 84  ? 0.4584 0.5792 0.5177 0.0129  0.0702  0.0002  ? ? ? ? ? ? 78 ARG A CD  
659  N NE  . ARG A 84  ? 0.5087 0.6044 0.5647 0.0124  0.0702  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A NE  
660  C CZ  . ARG A 84  ? 0.5319 0.6289 0.5881 0.0050  0.0658  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A CZ  
661  N NH1 . ARG A 84  ? 0.5347 0.6552 0.5924 -0.0033 0.0614  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A NH1 
662  N NH2 . ARG A 84  ? 0.5275 0.6028 0.5808 0.0051  0.0658  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A NH2 
663  N N   . ALA A 85  ? 0.3490 0.5123 0.4147 -0.0206 0.0575  0.0172  ? ? ? ? ? ? 79 ALA A N   
664  C CA  . ALA A 85  ? 0.3549 0.5381 0.4220 -0.0215 0.0575  0.0250  ? ? ? ? ? ? 79 ALA A CA  
665  C C   . ALA A 85  ? 0.3628 0.5232 0.4261 -0.0325 0.0537  0.0200  ? ? ? ? ? ? 79 ALA A C   
666  O O   . ALA A 85  ? 0.3774 0.5352 0.4428 -0.0264 0.0565  0.0213  ? ? ? ? ? ? 79 ALA A O   
667  C CB  . ALA A 85  ? 0.3475 0.5732 0.4144 -0.0303 0.0541  0.0362  ? ? ? ? ? ? 79 ALA A CB  
668  N N   . ALA A 86  ? 0.3564 0.4985 0.4122 -0.0468 0.0481  0.0145  ? ? ? ? ? ? 80 ALA A N   
669  C CA  . ALA A 86  ? 0.3542 0.4700 0.4033 -0.0543 0.0453  0.0092  ? ? ? ? ? ? 80 ALA A CA  
670  C C   . ALA A 86  ? 0.3468 0.4402 0.4021 -0.0420 0.0501  0.0022  ? ? ? ? ? ? 80 ALA A C   
671  O O   . ALA A 86  ? 0.3333 0.4193 0.3887 -0.0414 0.0510  0.0021  ? ? ? ? ? ? 80 ALA A O   
672  C CB  . ALA A 86  ? 0.3587 0.4543 0.3946 -0.0668 0.0401  0.0044  ? ? ? ? ? ? 80 ALA A CB  
673  N N   . LEU A 87  ? 0.3419 0.4258 0.4014 -0.0332 0.0533  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 81 LEU A N   
674  C CA  . LEU A 87  ? 0.3474 0.4114 0.4106 -0.0241 0.0579  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 81 LEU A CA  
675  C C   . LEU A 87  ? 0.3566 0.4261 0.4225 -0.0147 0.0634  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 81 LEU A C   
676  O O   . LEU A 87  ? 0.3532 0.4082 0.4193 -0.0135 0.0652  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 81 LEU A O   
677  C CB  . LEU A 87  ? 0.3344 0.3895 0.3988 -0.0186 0.0602  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 81 LEU A CB  
678  C CG  . LEU A 87  ? 0.3320 0.3682 0.3971 -0.0119 0.0650  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 81 LEU A CG  
679  C CD1 . LEU A 87  ? 0.3299 0.3510 0.3955 -0.0176 0.0627  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 81 LEU A CD1 
680  C CD2 . LEU A 87  ? 0.3454 0.3785 0.4091 -0.0088 0.0660  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 81 LEU A CD2 
681  N N   . THR A 88  ? 0.3724 0.4642 0.4391 -0.0072 0.0661  0.0026  ? ? ? ? ? ? 82 THR A N   
682  C CA  . THR A 88  ? 0.3863 0.4845 0.4526 0.0046  0.0720  0.0082  ? ? ? ? ? ? 82 THR A CA  
683  C C   . THR A 88  ? 0.3775 0.4817 0.4447 -0.0024 0.0691  0.0116  ? ? ? ? ? ? 82 THR A C   
684  O O   . THR A 88  ? 0.3856 0.4769 0.4518 0.0031  0.0729  0.0105  ? ? ? ? ? ? 82 THR A O   
685  C CB  . THR A 88  ? 0.3951 0.5211 0.4607 0.0164  0.0758  0.0176  ? ? ? ? ? ? 82 THR A CB  
686  O OG1 . THR A 88  ? 0.4003 0.5141 0.4622 0.0246  0.0796  0.0135  ? ? ? ? ? ? 82 THR A OG1 
687  C CG2 . THR A 88  ? 0.3927 0.5272 0.4550 0.0314  0.0823  0.0249  ? ? ? ? ? ? 82 THR A CG2 
688  N N   . GLU A 89  ? 0.3720 0.4935 0.4387 -0.0158 0.0625  0.0156  ? ? ? ? ? ? 83 GLU A N   
689  C CA  . GLU A 89  ? 0.3868 0.5134 0.4510 -0.0253 0.0589  0.0190  ? ? ? ? ? ? 83 GLU A CA  
690  C C   . GLU A 89  ? 0.3980 0.4932 0.4594 -0.0295 0.0580  0.0108  ? ? ? ? ? ? 83 GLU A C   
691  O O   . GLU A 89  ? 0.4111 0.5021 0.4726 -0.0273 0.0597  0.0119  ? ? ? ? ? ? 83 GLU A O   
692  C CB  . GLU A 89  ? 0.3937 0.5413 0.4524 -0.0422 0.0518  0.0245  ? ? ? ? ? ? 83 GLU A CB  
693  C CG  . GLU A 89  ? 0.4036 0.5941 0.4660 -0.0392 0.0525  0.0361  ? ? ? ? ? ? 83 GLU A CG  
694  C CD  . GLU A 89  ? 0.4207 0.6360 0.4758 -0.0598 0.0451  0.0425  ? ? ? ? ? ? 83 GLU A CD  
695  O OE1 . GLU A 89  ? 0.4297 0.6259 0.4730 -0.0771 0.0396  0.0391  ? ? ? ? ? ? 83 GLU A OE1 
696  O OE2 . GLU A 89  ? 0.4348 0.6894 0.4935 -0.0589 0.0452  0.0517  ? ? ? ? ? ? 83 GLU A OE2 
697  N N   . ASP A 90  ? 0.3946 0.4698 0.4532 -0.0344 0.0556  0.0032  ? ? ? ? ? ? 84 ASP A N   
698  C CA  . ASP A 90  ? 0.3930 0.4424 0.4492 -0.0360 0.0553  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 84 ASP A CA  
699  C C   . ASP A 90  ? 0.4001 0.4387 0.4623 -0.0254 0.0616  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 84 ASP A C   
700  O O   . ASP A 90  ? 0.4026 0.4319 0.4640 -0.0258 0.0625  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 84 ASP A O   
701  C CB  . ASP A 90  ? 0.3840 0.4184 0.4356 -0.0401 0.0524  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 84 ASP A CB  
702  C CG  . ASP A 90  ? 0.3868 0.4249 0.4269 -0.0521 0.0466  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 84 ASP A CG  
703  O OD1 . ASP A 90  ? 0.3759 0.4275 0.4103 -0.0605 0.0439  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 84 ASP A OD1 
704  O OD2 . ASP A 90  ? 0.3883 0.4155 0.4230 -0.0539 0.0446  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 84 ASP A OD2 
705  N N   . ARG A 91  ? 0.4141 0.4523 0.4795 -0.0167 0.0661  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 85 ARG A N   
706  C CA  . ARG A 91  ? 0.4307 0.4545 0.4962 -0.0085 0.0726  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 85 ARG A CA  
707  C C   . ARG A 91  ? 0.4283 0.4577 0.4925 -0.0033 0.0757  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 85 ARG A C   
708  O O   . ARG A 91  ? 0.4138 0.4290 0.4767 -0.0025 0.0785  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 85 ARG A O   
709  C CB  . ARG A 91  ? 0.4658 0.4852 0.5285 0.0000  0.0776  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 85 ARG A CB  
710  C CG  . ARG A 91  ? 0.4996 0.5118 0.5629 -0.0039 0.0756  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 85 ARG A CG  
711  C CD  . ARG A 91  ? 0.5564 0.5532 0.6126 0.0031  0.0820  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 85 ARG A CD  
712  N NE  . ARG A 91  ? 0.5832 0.5820 0.6374 0.0051  0.0818  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 85 ARG A NE  
713  C CZ  . ARG A 91  ? 0.6083 0.5949 0.6606 0.0008  0.0813  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 85 ARG A CZ  
714  N NH1 . ARG A 91  ? 0.6369 0.6112 0.6894 -0.0064 0.0809  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 85 ARG A NH1 
715  N NH2 . ARG A 91  ? 0.6178 0.6070 0.6676 0.0035  0.0813  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 85 ARG A NH2 
716  N N   . ARG A 92  ? 0.4131 0.4661 0.4776 -0.0005 0.0749  0.0028  ? ? ? ? ? ? 86 ARG A N   
717  C CA  . ARG A 92  ? 0.4177 0.4814 0.4808 0.0058  0.0778  0.0100  ? ? ? ? ? ? 86 ARG A CA  
718  C C   . ARG A 92  ? 0.3995 0.4577 0.4629 -0.0029 0.0744  0.0092  ? ? ? ? ? ? 86 ARG A C   
719  O O   . ARG A 92  ? 0.3992 0.4487 0.4608 0.0024  0.0785  0.0099  ? ? ? ? ? ? 86 ARG A O   
720  C CB  . ARG A 92  ? 0.4431 0.5410 0.5073 0.0099  0.0771  0.0204  ? ? ? ? ? ? 86 ARG A CB  
721  C CG  . ARG A 92  ? 0.4808 0.5895 0.5417 0.0246  0.0833  0.0283  ? ? ? ? ? ? 86 ARG A CG  
722  C CD  . ARG A 92  ? 0.5041 0.6512 0.5656 0.0340  0.0845  0.0396  ? ? ? ? ? ? 86 ARG A CD  
723  N NE  . ARG A 92  ? 0.5126 0.6590 0.5708 0.0457  0.0891  0.0396  ? ? ? ? ? ? 86 ARG A NE  
724  N N   . ALA A 93  ? 0.3786 0.4382 0.4412 -0.0162 0.0675  0.0077  ? ? ? ? ? ? 87 ALA A N   
725  C CA  . ALA A 93  ? 0.3667 0.4155 0.4254 -0.0248 0.0642  0.0060  ? ? ? ? ? ? 87 ALA A CA  
726  C C   . ALA A 93  ? 0.3676 0.3917 0.4275 -0.0214 0.0677  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 87 ALA A C   
727  O O   . ALA A 93  ? 0.3695 0.3867 0.4279 -0.0215 0.0688  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 87 ALA A O   
728  C CB  . ALA A 93  ? 0.3524 0.3994 0.4035 -0.0384 0.0571  0.0050  ? ? ? ? ? ? 87 ALA A CB  
729  N N   . LEU A 94  ? 0.3597 0.3730 0.4220 -0.0192 0.0694  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A N   
730  C CA  . LEU A 94  ? 0.3678 0.3634 0.4313 -0.0177 0.0727  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A CA  
731  C C   . LEU A 94  ? 0.3864 0.3757 0.4488 -0.0105 0.0794  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A C   
732  O O   . LEU A 94  ? 0.3999 0.3797 0.4615 -0.0115 0.0812  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A O   
733  C CB  . LEU A 94  ? 0.3669 0.3569 0.4324 -0.0183 0.0728  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A CB  
734  C CG  . LEU A 94  ? 0.3709 0.3484 0.4376 -0.0192 0.0758  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A CG  
735  C CD1 . LEU A 94  ? 0.3700 0.3446 0.4371 -0.0228 0.0736  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A CD1 
736  C CD2 . LEU A 94  ? 0.3647 0.3423 0.4327 -0.0205 0.0750  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A CD2 
737  N N   . GLU A 95  ? 0.4051 0.3982 0.4650 -0.0023 0.0835  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 89 GLU A N   
738  C CA  . GLU A 95  ? 0.4532 0.4358 0.5060 0.0069  0.0909  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 89 GLU A CA  
739  C C   . GLU A 95  ? 0.4409 0.4293 0.4935 0.0085  0.0911  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 89 GLU A C   
740  O O   . GLU A 95  ? 0.4514 0.4240 0.4991 0.0105  0.0956  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 89 GLU A O   
741  C CB  . GLU A 95  ? 0.5027 0.4904 0.5491 0.0188  0.0955  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 89 GLU A CB  
742  C CG  . GLU A 95  ? 0.5538 0.5348 0.5980 0.0188  0.0961  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 89 GLU A CG  
743  C CD  . GLU A 95  ? 0.5980 0.5818 0.6324 0.0335  0.1019  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 89 GLU A CD  
744  O OE1 . GLU A 95  ? 0.6096 0.6120 0.6485 0.0350  0.0991  0.0010  ? ? ? ? ? ? 89 GLU A OE1 
745  O OE2 . GLU A 95  ? 0.6486 0.6145 0.6684 0.0444  0.1098  0.0000  ? ? ? ? ? ? 89 GLU A OE2 
746  N N   . GLU A 96  ? 0.4180 0.4288 0.4744 0.0060  0.0860  0.0041  ? ? ? ? ? ? 90 GLU A N   
747  C CA  . GLU A 96  ? 0.4034 0.4236 0.4591 0.0060  0.0851  0.0100  ? ? ? ? ? ? 90 GLU A CA  
748  C C   . GLU A 96  ? 0.3949 0.3980 0.4506 -0.0011 0.0840  0.0049  ? ? ? ? ? ? 90 GLU A C   
749  O O   . GLU A 96  ? 0.3833 0.3781 0.4360 0.0030  0.0881  0.0061  ? ? ? ? ? ? 90 GLU A O   
750  C CB  . GLU A 96  ? 0.4063 0.4543 0.4642 -0.0003 0.0786  0.0168  ? ? ? ? ? ? 90 GLU A CB  
751  C CG  . GLU A 96  ? 0.4211 0.4859 0.4772 -0.0004 0.0775  0.0247  ? ? ? ? ? ? 90 GLU A CG  
752  N N   . LEU A 97  ? 0.3764 0.3737 0.4340 -0.0104 0.0792  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A N   
753  C CA  . LEU A 97  ? 0.3677 0.3517 0.4242 -0.0156 0.0782  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A CA  
754  C C   . LEU A 97  ? 0.3786 0.3469 0.4359 -0.0124 0.0841  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A C   
755  O O   . LEU A 97  ? 0.3732 0.3339 0.4293 -0.0131 0.0860  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A O   
756  C CB  . LEU A 97  ? 0.3613 0.3425 0.4158 -0.0230 0.0725  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A CB  
757  C CG  . LEU A 97  ? 0.3707 0.3391 0.4211 -0.0256 0.0718  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A CG  
758  C CD1 . LEU A 97  ? 0.3696 0.3373 0.4138 -0.0276 0.0708  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A CD1 
759  C CD2 . LEU A 97  ? 0.3742 0.3365 0.4189 -0.0289 0.0679  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A CD2 
760  N N   . ALA A 98  ? 0.3849 0.3483 0.4427 -0.0104 0.0871  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 92 ALA A N   
761  C CA  . ALA A 98  ? 0.4141 0.3613 0.4682 -0.0099 0.0933  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 92 ALA A CA  
762  C C   . ALA A 98  ? 0.4346 0.3725 0.4808 -0.0033 0.0993  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 92 ALA A C   
763  O O   . ALA A 98  ? 0.4438 0.3703 0.4870 -0.0061 0.1024  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 92 ALA A O   
764  C CB  . ALA A 98  ? 0.4128 0.3542 0.4640 -0.0096 0.0954  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 92 ALA A CB  
765  N N   . ARG A 99  ? 0.4413 0.3860 0.4834 0.0060  0.1011  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 93 ARG A N   
766  C CA  . ARG A 99  ? 0.4655 0.4038 0.4983 0.0156  0.1070  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 93 ARG A CA  
767  C C   . ARG A 99  ? 0.4599 0.4016 0.4959 0.0125  0.1051  0.0005  ? ? ? ? ? ? 93 ARG A C   
768  O O   . ARG A 99  ? 0.4695 0.3963 0.4979 0.0153  0.1104  0.0008  ? ? ? ? ? ? 93 ARG A O   
769  C CB  . ARG A 99  ? 0.4736 0.4285 0.5035 0.0278  0.1081  0.0065  ? ? ? ? ? ? 93 ARG A CB  
770  C CG  . ARG A 99  ? 0.4884 0.4273 0.5026 0.0410  0.1166  0.0081  ? ? ? ? ? ? 93 ARG A CG  
771  C CD  . ARG A 99  ? 0.4964 0.4577 0.5075 0.0566  0.1185  0.0185  ? ? ? ? ? ? 93 ARG A CD  
772  N NE  . ARG A 99  ? 0.4726 0.4713 0.4988 0.0518  0.1104  0.0239  ? ? ? ? ? ? 93 ARG A NE  
773  C CZ  . ARG A 99  ? 0.4671 0.4855 0.4999 0.0498  0.1062  0.0252  ? ? ? ? ? ? 93 ARG A CZ  
774  N NH1 . ARG A 99  ? 0.4803 0.4860 0.5075 0.0541  0.1095  0.0215  ? ? ? ? ? ? 93 ARG A NH1 
775  N NH2 . ARG A 99  ? 0.4433 0.4935 0.4863 0.0423  0.0988  0.0303  ? ? ? ? ? ? 93 ARG A NH2 
776  N N   . GLU A 100 ? 0.4694 0.4281 0.5139 0.0062  0.0979  0.0020  ? ? ? ? ? ? 94 GLU A N   
777  C CA  . GLU A 100 ? 0.4810 0.4435 0.5263 0.0029  0.0953  0.0047  ? ? ? ? ? ? 94 GLU A CA  
778  C C   . GLU A 100 ? 0.5038 0.4500 0.5489 -0.0023 0.0969  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A C   
779  O O   . GLU A 100 ? 0.5034 0.4435 0.5450 -0.0004 0.0997  0.0012  ? ? ? ? ? ? 94 GLU A O   
780  C CB  . GLU A 100 ? 0.4792 0.4584 0.5277 -0.0046 0.0871  0.0070  ? ? ? ? ? ? 94 GLU A CB  
781  C CG  . GLU A 100 ? 0.4870 0.4899 0.5345 -0.0022 0.0847  0.0159  ? ? ? ? ? ? 94 GLU A CG  
782  C CD  . GLU A 100 ? 0.4846 0.5028 0.5329 -0.0115 0.0774  0.0171  ? ? ? ? ? ? 94 GLU A CD  
783  O OE1 . GLU A 100 ? 0.4726 0.4794 0.5199 -0.0192 0.0739  0.0113  ? ? ? ? ? ? 94 GLU A OE1 
784  O OE2 . GLU A 100 ? 0.5179 0.5607 0.5663 -0.0108 0.0754  0.0246  ? ? ? ? ? ? 94 GLU A OE2 
785  N N   . VAL A 101 ? 0.5147 0.4566 0.5636 -0.0085 0.0952  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 95 VAL A N   
786  C CA  . VAL A 101 ? 0.5198 0.4547 0.5699 -0.0134 0.0955  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 95 VAL A CA  
787  C C   . VAL A 101 ? 0.5372 0.4613 0.5861 -0.0162 0.1009  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 95 VAL A C   
788  O O   . VAL A 101 ? 0.5453 0.4678 0.5955 -0.0204 0.1020  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 95 VAL A O   
789  C CB  . VAL A 101 ? 0.4951 0.4358 0.5475 -0.0177 0.0895  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 95 VAL A CB  
790  C CG1 . VAL A 101 ? 0.4726 0.4187 0.5202 -0.0186 0.0843  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 95 VAL A CG1 
791  C CG2 . VAL A 101 ? 0.4793 0.4240 0.5354 -0.0196 0.0875  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 95 VAL A CG2 
792  N N   . LEU A 102 ? 0.5585 0.4753 0.6027 -0.0146 0.1046  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A N   
793  C CA  . LEU A 102 ? 0.5828 0.4846 0.6198 -0.0197 0.1103  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A CA  
794  C C   . LEU A 102 ? 0.6392 0.5204 0.6610 -0.0148 0.1179  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A C   
795  O O   . LEU A 102 ? 0.6740 0.5559 0.6928 -0.0054 0.1188  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A O   
796  C CB  . LEU A 102 ? 0.5501 0.4524 0.5874 -0.0238 0.1095  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A CB  
797  C CG  . LEU A 102 ? 0.5109 0.4317 0.5604 -0.0262 0.1025  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A CG  
798  C CD1 . LEU A 102 ? 0.4993 0.4197 0.5477 -0.0286 0.1021  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A CD1 
799  C CD2 . LEU A 102 ? 0.4942 0.4251 0.5505 -0.0318 0.1005  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 96 LEU A CD2 
800  N N   . ALA B 1   ? 0.4614 0.4870 0.4409 -0.0940 0.0680  -0.0654 ? ? ? ? ? ? -5 ALA B N   
801  C CA  . ALA B 1   ? 0.4667 0.4772 0.4477 -0.0817 0.0632  -0.0554 ? ? ? ? ? ? -5 ALA B CA  
802  C C   . ALA B 1   ? 0.4733 0.4603 0.4388 -0.0870 0.0686  -0.0553 ? ? ? ? ? ? -5 ALA B C   
803  O O   . ALA B 1   ? 0.5069 0.4749 0.4527 -0.0984 0.0769  -0.0597 ? ? ? ? ? ? -5 ALA B O   
804  C CB  . ALA B 1   ? 0.4586 0.4544 0.4358 -0.0719 0.0594  -0.0468 ? ? ? ? ? ? -5 ALA B CB  
805  N N   . MET B 2   ? 0.4531 0.4399 0.4257 -0.0793 0.0647  -0.0506 ? ? ? ? ? ? -4 MET B N   
806  C CA  . MET B 2   ? 0.4718 0.4359 0.4297 -0.0818 0.0688  -0.0493 ? ? ? ? ? ? -4 MET B CA  
807  C C   . MET B 2   ? 0.4762 0.4096 0.4144 -0.0762 0.0701  -0.0425 ? ? ? ? ? ? -4 MET B C   
808  O O   . MET B 2   ? 0.4969 0.4051 0.4136 -0.0808 0.0766  -0.0432 ? ? ? ? ? ? -4 MET B O   
809  C CB  . MET B 2   ? 0.4730 0.4459 0.4438 -0.0744 0.0639  -0.0461 ? ? ? ? ? ? -4 MET B CB  
810  C CG  . MET B 2   ? 0.4844 0.4845 0.4713 -0.0778 0.0631  -0.0525 ? ? ? ? ? ? -4 MET B CG  
811  S SD  . MET B 2   ? 0.5374 0.5395 0.5139 -0.0959 0.0728  -0.0642 ? ? ? ? ? ? -4 MET B SD  
812  C CE  . MET B 2   ? 0.5271 0.4954 0.4830 -0.0986 0.0780  -0.0610 ? ? ? ? ? ? -4 MET B CE  
813  N N   . ASP B 3   ? 0.4500 0.3853 0.3940 -0.0658 0.0644  -0.0363 ? ? ? ? ? ? -3 ASP B N   
814  C CA  . ASP B 3   ? 0.4479 0.3596 0.3755 -0.0577 0.0643  -0.0299 ? ? ? ? ? ? -3 ASP B CA  
815  C C   . ASP B 3   ? 0.4468 0.3566 0.3709 -0.0565 0.0642  -0.0289 ? ? ? ? ? ? -3 ASP B C   
816  O O   . ASP B 3   ? 0.4230 0.3425 0.3585 -0.0468 0.0578  -0.0238 ? ? ? ? ? ? -3 ASP B O   
817  C CB  . ASP B 3   ? 0.4329 0.3496 0.3706 -0.0451 0.0573  -0.0231 ? ? ? ? ? ? -3 ASP B CB  
818  C CG  . ASP B 3   ? 0.4493 0.3454 0.3696 -0.0355 0.0571  -0.0175 ? ? ? ? ? ? -3 ASP B CG  
819  O OD1 . ASP B 3   ? 0.4882 0.3617 0.3860 -0.0368 0.0626  -0.0178 ? ? ? ? ? ? -3 ASP B OD1 
820  O OD2 . ASP B 3   ? 0.4344 0.3373 0.3625 -0.0261 0.0517  -0.0132 ? ? ? ? ? ? -3 ASP B OD2 
821  N N   . PRO B 4   ? 0.4643 0.3600 0.3710 -0.0672 0.0720  -0.0341 ? ? ? ? ? ? -2 PRO B N   
822  C CA  . PRO B 4   ? 0.4674 0.3614 0.3698 -0.0685 0.0730  -0.0346 ? ? ? ? ? ? -2 PRO B CA  
823  C C   . PRO B 4   ? 0.4799 0.3554 0.3700 -0.0559 0.0708  -0.0268 ? ? ? ? ? ? -2 PRO B C   
824  O O   . PRO B 4   ? 0.4821 0.3659 0.3794 -0.0516 0.0673  -0.0247 ? ? ? ? ? ? -2 PRO B O   
825  C CB  . PRO B 4   ? 0.4930 0.3705 0.3741 -0.0846 0.0839  -0.0427 ? ? ? ? ? ? -2 PRO B CB  
826  C CG  . PRO B 4   ? 0.4955 0.3790 0.3794 -0.0931 0.0871  -0.0480 ? ? ? ? ? ? -2 PRO B CG  
827  C CD  . PRO B 4   ? 0.4920 0.3708 0.3798 -0.0800 0.0814  -0.0404 ? ? ? ? ? ? -2 PRO B CD  
828  N N   . GLU B 5   ? 0.4940 0.3463 0.3658 -0.0492 0.0727  -0.0229 ? ? ? ? ? ? -1 GLU B N   
829  C CA  . GLU B 5   ? 0.4994 0.3376 0.3594 -0.0348 0.0701  -0.0159 ? ? ? ? ? ? -1 GLU B CA  
830  C C   . GLU B 5   ? 0.4606 0.3247 0.3459 -0.0238 0.0599  -0.0110 ? ? ? ? ? ? -1 GLU B C   
831  O O   . GLU B 5   ? 0.4499 0.3165 0.3366 -0.0164 0.0568  -0.0077 ? ? ? ? ? ? -1 GLU B O   
832  C CB  . GLU B 5   ? 0.5318 0.3405 0.3643 -0.0285 0.0745  -0.0133 ? ? ? ? ? ? -1 GLU B CB  
833  C CG  . GLU B 5   ? 0.5617 0.3530 0.3752 -0.0127 0.0733  -0.0072 ? ? ? ? ? ? -1 GLU B CG  
834  C CD  . GLU B 5   ? 0.5959 0.3709 0.3931 -0.0147 0.0780  -0.0077 ? ? ? ? ? ? -1 GLU B CD  
835  O OE2 . GLU B 5   ? 0.6084 0.3886 0.4081 -0.0034 0.0734  -0.0035 ? ? ? ? ? ? -1 GLU B OE2 
836  N N   . PHE B 6   ? 0.4390 0.3214 0.3432 -0.0236 0.0556  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 0  PHE B N   
837  C CA  . PHE B 6   ? 0.4236 0.3294 0.3506 -0.0164 0.0477  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 0  PHE B CA  
838  C C   . PHE B 6   ? 0.4105 0.3316 0.3515 -0.0193 0.0456  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 0  PHE B C   
839  O O   . PHE B 6   ? 0.4037 0.3310 0.3502 -0.0121 0.0416  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 0  PHE B O   
840  C CB  . PHE B 6   ? 0.4095 0.3304 0.3528 -0.0176 0.0447  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 0  PHE B CB  
841  C CG  . PHE B 6   ? 0.3981 0.3395 0.3617 -0.0122 0.0383  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 0  PHE B CG  
842  C CD1 . PHE B 6   ? 0.3871 0.3447 0.3667 -0.0154 0.0363  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 0  PHE B CD1 
843  C CD2 . PHE B 6   ? 0.3954 0.3397 0.3603 -0.0037 0.0347  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 0  PHE B CD2 
844  C CE1 . PHE B 6   ? 0.3693 0.3406 0.3632 -0.0106 0.0318  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 0  PHE B CE1 
845  C CE2 . PHE B 6   ? 0.3783 0.3394 0.3593 -0.0009 0.0303  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 0  PHE B CE2 
846  C CZ  . PHE B 6   ? 0.3747 0.3468 0.3690 -0.0045 0.0292  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 0  PHE B CZ  
847  N N   . MET B 7   ? 0.4132 0.3422 0.3597 -0.0295 0.0482  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 1  MET B N   
848  C CA  . MET B 7   ? 0.4152 0.3610 0.3746 -0.0315 0.0460  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 1  MET B CA  
849  C C   . MET B 7   ? 0.4375 0.3731 0.3863 -0.0294 0.0471  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 1  MET B C   
850  O O   . MET B 7   ? 0.4236 0.3707 0.3831 -0.0244 0.0429  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 1  MET B O   
851  C CB  . MET B 7   ? 0.4019 0.3611 0.3676 -0.0422 0.0489  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 1  MET B CB  
852  C CG  . MET B 7   ? 0.3929 0.3680 0.3730 -0.0420 0.0464  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 1  MET B CG  
853  S SD  . MET B 7   ? 0.3871 0.3787 0.3868 -0.0305 0.0385  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 1  MET B SD  
854  C CE  . MET B 7   ? 0.3549 0.3563 0.3630 -0.0325 0.0385  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 1  MET B CE  
855  N N   . ARG B 8   ? 0.4873 0.3989 0.4131 -0.0327 0.0534  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 2  ARG B N   
856  C CA  . ARG B 8   ? 0.5290 0.4254 0.4394 -0.0307 0.0559  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 2  ARG B CA  
857  C C   . ARG B 8   ? 0.5294 0.4253 0.4411 -0.0162 0.0505  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 2  ARG B C   
858  O O   . ARG B 8   ? 0.5298 0.4350 0.4494 -0.0126 0.0472  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 2  ARG B O   
859  C CB  . ARG B 8   ? 0.5890 0.4549 0.4700 -0.0371 0.0651  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 2  ARG B CB  
860  C CG  . ARG B 8   ? 0.6506 0.4937 0.5089 -0.0366 0.0702  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 2  ARG B CG  
861  C CD  . ARG B 8   ? 0.7102 0.5248 0.5400 -0.0490 0.0816  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 2  ARG B CD  
862  N NE  . ARG B 8   ? 0.7507 0.5450 0.5636 -0.0474 0.0854  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 2  ARG B NE  
863  C CZ  . ARG B 8   ? 0.7670 0.5616 0.5793 -0.0594 0.0901  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 2  ARG B CZ  
864  N NH1 . ARG B 8   ? 0.7633 0.5802 0.5917 -0.0740 0.0914  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 2  ARG B NH1 
865  N NH2 . ARG B 8   ? 0.7842 0.5574 0.5786 -0.0566 0.0937  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 2  ARG B NH2 
866  N N   . GLU B 9   ? 0.5335 0.4214 0.4382 -0.0083 0.0494  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 3  GLU B N   
867  C CA  . GLU B 9   ? 0.5401 0.4340 0.4482 0.0049  0.0440  0.0016  ? ? ? ? ? ? 3  GLU B CA  
868  C C   . GLU B 9   ? 0.5012 0.4220 0.4356 0.0061  0.0375  0.0027  ? ? ? ? ? ? 3  GLU B C   
869  O O   . GLU B 9   ? 0.5078 0.4349 0.4460 0.0121  0.0345  0.0052  ? ? ? ? ? ? 3  GLU B O   
870  C CB  . GLU B 9   ? 0.5687 0.4565 0.4688 0.0121  0.0433  0.0033  ? ? ? ? ? ? 3  GLU B CB  
871  C CG  . GLU B 9   ? 0.6311 0.4882 0.5001 0.0149  0.0498  0.0035  ? ? ? ? ? ? 3  GLU B CG  
872  C CD  . GLU B 9   ? 0.6657 0.5187 0.5287 0.0197  0.0495  0.0042  ? ? ? ? ? ? 3  GLU B CD  
873  O OE1 . GLU B 9   ? 0.6553 0.5293 0.5395 0.0177  0.0451  0.0035  ? ? ? ? ? ? 3  GLU B OE1 
874  O OE2 . GLU B 9   ? 0.7090 0.5361 0.5440 0.0260  0.0542  0.0053  ? ? ? ? ? ? 3  GLU B OE2 
875  N N   . PHE B 10  ? 0.4734 0.4081 0.4239 0.0005  0.0359  0.0007  ? ? ? ? ? ? 4  PHE B N   
876  C CA  . PHE B 10  ? 0.4491 0.4045 0.4205 0.0019  0.0309  0.0018  ? ? ? ? ? ? 4  PHE B CA  
877  C C   . PHE B 10  ? 0.4390 0.4022 0.4176 0.0000  0.0300  0.0014  ? ? ? ? ? ? 4  PHE B C   
878  O O   . PHE B 10  ? 0.4307 0.4042 0.4189 0.0041  0.0267  0.0038  ? ? ? ? ? ? 4  PHE B O   
879  C CB  . PHE B 10  ? 0.4389 0.4035 0.4217 -0.0026 0.0304  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 4  PHE B CB  
880  C CG  . PHE B 10  ? 0.4232 0.4033 0.4223 -0.0004 0.0266  0.0012  ? ? ? ? ? ? 4  PHE B CG  
881  C CD1 . PHE B 10  ? 0.4272 0.4115 0.4293 0.0043  0.0243  0.0034  ? ? ? ? ? ? 4  PHE B CD1 
882  C CD2 . PHE B 10  ? 0.4215 0.4118 0.4309 -0.0030 0.0258  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 4  PHE B CD2 
883  C CE1 . PHE B 10  ? 0.4175 0.4126 0.4313 0.0045  0.0224  0.0041  ? ? ? ? ? ? 4  PHE B CE1 
884  C CE2 . PHE B 10  ? 0.4157 0.4151 0.4356 -0.0003 0.0235  0.0014  ? ? ? ? ? ? 4  PHE B CE2 
885  C CZ  . PHE B 10  ? 0.4203 0.4204 0.4416 0.0024  0.0223  0.0035  ? ? ? ? ? ? 4  PHE B CZ  
886  N N   . GLN B 11  ? 0.4429 0.4017 0.4160 -0.0069 0.0335  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 5  GLN B N   
887  C CA  . GLN B 11  ? 0.4522 0.4193 0.4309 -0.0086 0.0327  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 5  GLN B CA  
888  C C   . GLN B 11  ? 0.4447 0.4054 0.4168 -0.0026 0.0318  0.0004  ? ? ? ? ? ? 5  GLN B C   
889  O O   . GLN B 11  ? 0.4150 0.3866 0.3969 0.0000  0.0289  0.0019  ? ? ? ? ? ? 5  GLN B O   
890  C CB  . GLN B 11  ? 0.4822 0.4499 0.4570 -0.0185 0.0369  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 5  GLN B CB  
891  C CG  . GLN B 11  ? 0.4987 0.4834 0.4849 -0.0190 0.0345  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 5  GLN B CG  
892  C CD  . GLN B 11  ? 0.5208 0.5145 0.5067 -0.0288 0.0379  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 5  GLN B CD  
893  O OE1 . GLN B 11  ? 0.5343 0.5422 0.5287 -0.0320 0.0376  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 5  GLN B OE1 
894  N NE2 . GLN B 11  ? 0.5309 0.5184 0.5068 -0.0338 0.0412  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 5  GLN B NE2 
895  N N   . ARG B 12  ? 0.4765 0.4191 0.4308 0.0005  0.0346  0.0018  ? ? ? ? ? ? 6  ARG B N   
896  C CA  . ARG B 12  ? 0.4879 0.4242 0.4340 0.0078  0.0339  0.0050  ? ? ? ? ? ? 6  ARG B CA  
897  C C   . ARG B 12  ? 0.4643 0.4170 0.4249 0.0151  0.0284  0.0083  ? ? ? ? ? ? 6  ARG B C   
898  O O   . ARG B 12  ? 0.4581 0.4182 0.4248 0.0172  0.0265  0.0097  ? ? ? ? ? ? 6  ARG B O   
899  C CB  . ARG B 12  ? 0.5359 0.4494 0.4581 0.0132  0.0377  0.0063  ? ? ? ? ? ? 6  ARG B CB  
900  C CG  . ARG B 12  ? 0.6006 0.4918 0.5021 0.0056  0.0449  0.0031  ? ? ? ? ? ? 6  ARG B CG  
901  C CD  . ARG B 12  ? 0.6658 0.5300 0.5389 0.0140  0.0491  0.0055  ? ? ? ? ? ? 6  ARG B CD  
902  N NE  . ARG B 12  ? 0.7287 0.5807 0.5898 0.0172  0.0510  0.0059  ? ? ? ? ? ? 6  ARG B NE  
903  C CZ  . ARG B 12  ? 0.7682 0.6007 0.6131 0.0087  0.0578  0.0026  ? ? ? ? ? ? 6  ARG B CZ  
904  N NH1 . ARG B 12  ? 0.7780 0.6015 0.6160 -0.0050 0.0640  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 6  ARG B NH1 
905  N NH2 . ARG B 12  ? 0.7752 0.5979 0.6100 0.0133  0.0588  0.0036  ? ? ? ? ? ? 6  ARG B NH2 
906  N N   . ALA B 13  ? 0.4434 0.4018 0.4092 0.0177  0.0266  0.0090  ? ? ? ? ? ? 7  ALA B N   
907  C CA  . ALA B 13  ? 0.4115 0.3856 0.3898 0.0221  0.0227  0.0107  ? ? ? ? ? ? 7  ALA B CA  
908  C C   . ALA B 13  ? 0.3922 0.3785 0.3861 0.0177  0.0211  0.0104  ? ? ? ? ? ? 7  ALA B C   
909  O O   . ALA B 13  ? 0.3986 0.3934 0.3988 0.0201  0.0192  0.0118  ? ? ? ? ? ? 7  ALA B O   
910  C CB  . ALA B 13  ? 0.4088 0.3865 0.3887 0.0237  0.0218  0.0103  ? ? ? ? ? ? 7  ALA B CB  
911  N N   . ALA B 14  ? 0.3577 0.3447 0.3563 0.0118  0.0221  0.0083  ? ? ? ? ? ? 8  ALA B N   
912  C CA  . ALA B 14  ? 0.3503 0.3474 0.3606 0.0098  0.0207  0.0080  ? ? ? ? ? ? 8  ALA B CA  
913  C C   . ALA B 14  ? 0.3428 0.3420 0.3534 0.0108  0.0202  0.0086  ? ? ? ? ? ? 8  ALA B C   
914  O O   . ALA B 14  ? 0.3341 0.3398 0.3513 0.0128  0.0187  0.0102  ? ? ? ? ? ? 8  ALA B O   
915  C CB  . ALA B 14  ? 0.3439 0.3433 0.3573 0.0050  0.0219  0.0048  ? ? ? ? ? ? 8  ALA B CB  
916  N N   . VAL B 15  ? 0.3483 0.3402 0.3499 0.0089  0.0221  0.0072  ? ? ? ? ? ? 9  VAL B N   
917  C CA  . VAL B 15  ? 0.3644 0.3575 0.3648 0.0090  0.0220  0.0073  ? ? ? ? ? ? 9  VAL B CA  
918  C C   . VAL B 15  ? 0.3718 0.3653 0.3721 0.0150  0.0203  0.0109  ? ? ? ? ? ? 9  VAL B C   
919  O O   . VAL B 15  ? 0.3714 0.3723 0.3787 0.0166  0.0186  0.0123  ? ? ? ? ? ? 9  VAL B O   
920  C CB  . VAL B 15  ? 0.3639 0.3464 0.3517 0.0040  0.0258  0.0042  ? ? ? ? ? ? 9  VAL B CB  
921  C CG1 . VAL B 15  ? 0.3552 0.3373 0.3398 0.0045  0.0259  0.0045  ? ? ? ? ? ? 9  VAL B CG1 
922  C CG2 . VAL B 15  ? 0.3510 0.3388 0.3411 -0.0036 0.0278  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 9  VAL B CG2 
923  N N   . ARG B 16  ? 0.3884 0.3747 0.3802 0.0188  0.0208  0.0122  ? ? ? ? ? ? 10 ARG B N   
924  C CA  . ARG B 16  ? 0.3933 0.3830 0.3843 0.0251  0.0193  0.0146  ? ? ? ? ? ? 10 ARG B CA  
925  C C   . ARG B 16  ? 0.3805 0.3834 0.3844 0.0249  0.0173  0.0154  ? ? ? ? ? ? 10 ARG B C   
926  O O   . ARG B 16  ? 0.3840 0.3917 0.3911 0.0262  0.0166  0.0165  ? ? ? ? ? ? 10 ARG B O   
927  C CB  . ARG B 16  ? 0.4203 0.4045 0.4012 0.0306  0.0197  0.0151  ? ? ? ? ? ? 10 ARG B CB  
928  C CG  . ARG B 16  ? 0.4594 0.4497 0.4378 0.0384  0.0182  0.0165  ? ? ? ? ? ? 10 ARG B CG  
929  C CD  . ARG B 16  ? 0.4825 0.4664 0.4470 0.0465  0.0187  0.0167  ? ? ? ? ? ? 10 ARG B CD  
930  N NE  . ARG B 16  ? 0.5096 0.4973 0.4674 0.0558  0.0177  0.0178  ? ? ? ? ? ? 10 ARG B NE  
931  C CZ  . ARG B 16  ? 0.5151 0.4875 0.4568 0.0609  0.0197  0.0192  ? ? ? ? ? ? 10 ARG B CZ  
932  N NH1 . ARG B 16  ? 0.5345 0.4862 0.4645 0.0560  0.0235  0.0190  ? ? ? ? ? ? 10 ARG B NH1 
933  N NH2 . ARG B 16  ? 0.5301 0.5083 0.4665 0.0706  0.0185  0.0200  ? ? ? ? ? ? 10 ARG B NH2 
934  N N   . LEU B 17  ? 0.3644 0.3712 0.3743 0.0224  0.0172  0.0145  ? ? ? ? ? ? 11 LEU B N   
935  C CA  . LEU B 17  ? 0.3472 0.3620 0.3658 0.0206  0.0169  0.0147  ? ? ? ? ? ? 11 LEU B CA  
936  C C   . LEU B 17  ? 0.3419 0.3567 0.3642 0.0193  0.0171  0.0155  ? ? ? ? ? ? 11 LEU B C   
937  O O   . LEU B 17  ? 0.3359 0.3538 0.3605 0.0194  0.0175  0.0164  ? ? ? ? ? ? 11 LEU B O   
938  C CB  . LEU B 17  ? 0.3429 0.3586 0.3647 0.0179  0.0174  0.0133  ? ? ? ? ? ? 11 LEU B CB  
939  C CG  . LEU B 17  ? 0.3375 0.3591 0.3647 0.0151  0.0183  0.0127  ? ? ? ? ? ? 11 LEU B CG  
940  C CD1 . LEU B 17  ? 0.3364 0.3672 0.3638 0.0160  0.0183  0.0119  ? ? ? ? ? ? 11 LEU B CD1 
941  C CD2 . LEU B 17  ? 0.3506 0.3718 0.3788 0.0130  0.0187  0.0112  ? ? ? ? ? ? 11 LEU B CD2 
942  N N   . HIS B 18  ? 0.3367 0.3490 0.3588 0.0182  0.0170  0.0146  ? ? ? ? ? ? 12 HIS B N   
943  C CA  . HIS B 18  ? 0.3183 0.3327 0.3428 0.0190  0.0167  0.0149  ? ? ? ? ? ? 12 HIS B CA  
944  C C   . HIS B 18  ? 0.3121 0.3267 0.3344 0.0211  0.0162  0.0162  ? ? ? ? ? ? 12 HIS B C   
945  O O   . HIS B 18  ? 0.3203 0.3359 0.3436 0.0230  0.0163  0.0176  ? ? ? ? ? ? 12 HIS B O   
946  C CB  . HIS B 18  ? 0.3168 0.3338 0.3421 0.0177  0.0166  0.0122  ? ? ? ? ? ? 12 HIS B CB  
947  C CG  . HIS B 18  ? 0.3235 0.3425 0.3522 0.0179  0.0168  0.0114  ? ? ? ? ? ? 12 HIS B CG  
948  N ND1 . HIS B 18  ? 0.3270 0.3471 0.3564 0.0219  0.0168  0.0125  ? ? ? ? ? ? 12 HIS B ND1 
949  C CD2 . HIS B 18  ? 0.3244 0.3431 0.3544 0.0154  0.0174  0.0097  ? ? ? ? ? ? 12 HIS B CD2 
950  C CE1 . HIS B 18  ? 0.3265 0.3465 0.3571 0.0222  0.0174  0.0116  ? ? ? ? ? ? 12 HIS B CE1 
951  N NE2 . HIS B 18  ? 0.3181 0.3384 0.3502 0.0179  0.0176  0.0097  ? ? ? ? ? ? 12 HIS B NE2 
952  N N   . ILE B 19  ? 0.3191 0.3307 0.3363 0.0212  0.0163  0.0160  ? ? ? ? ? ? 13 ILE B N   
953  C CA  . ILE B 19  ? 0.3178 0.3288 0.3320 0.0233  0.0160  0.0172  ? ? ? ? ? ? 13 ILE B CA  
954  C C   . ILE B 19  ? 0.3194 0.3338 0.3360 0.0254  0.0159  0.0192  ? ? ? ? ? ? 13 ILE B C   
955  O O   . ILE B 19  ? 0.3248 0.3405 0.3424 0.0264  0.0159  0.0204  ? ? ? ? ? ? 13 ILE B O   
956  C CB  . ILE B 19  ? 0.3173 0.3211 0.3223 0.0237  0.0170  0.0166  ? ? ? ? ? ? 13 ILE B CB  
957  C CG1 . ILE B 19  ? 0.3203 0.3204 0.3213 0.0190  0.0185  0.0135  ? ? ? ? ? ? 13 ILE B CG1 
958  C CG2 . ILE B 19  ? 0.3245 0.3276 0.3262 0.0267  0.0167  0.0182  ? ? ? ? ? ? 13 ILE B CG2 
959  C CD1 . ILE B 19  ? 0.3279 0.3150 0.3153 0.0179  0.0212  0.0124  ? ? ? ? ? ? 13 ILE B CD1 
960  N N   . LEU B 20  ? 0.3233 0.3402 0.3404 0.0255  0.0162  0.0189  ? ? ? ? ? ? 14 LEU B N   
961  C CA  . LEU B 20  ? 0.3391 0.3627 0.3588 0.0255  0.0168  0.0190  ? ? ? ? ? ? 14 LEU B CA  
962  C C   . LEU B 20  ? 0.3558 0.3786 0.3786 0.0221  0.0186  0.0192  ? ? ? ? ? ? 14 LEU B C   
963  O O   . LEU B 20  ? 0.3642 0.3889 0.3867 0.0209  0.0202  0.0195  ? ? ? ? ? ? 14 LEU B O   
964  C CB  . LEU B 20  ? 0.3328 0.3631 0.3527 0.0261  0.0167  0.0174  ? ? ? ? ? ? 14 LEU B CB  
965  C CG  . LEU B 20  ? 0.3317 0.3633 0.3450 0.0322  0.0155  0.0173  ? ? ? ? ? ? 14 LEU B CG  
966  C CD1 . LEU B 20  ? 0.3328 0.3713 0.3459 0.0338  0.0151  0.0154  ? ? ? ? ? ? 14 LEU B CD1 
967  C CD2 . LEU B 20  ? 0.3258 0.3650 0.3389 0.0349  0.0154  0.0174  ? ? ? ? ? ? 14 LEU B CD2 
968  N N   . HIS B 21  ? 0.3732 0.3918 0.3970 0.0206  0.0190  0.0190  ? ? ? ? ? ? 15 HIS B N   
969  C CA  . HIS B 21  ? 0.3968 0.4106 0.4196 0.0187  0.0216  0.0194  ? ? ? ? ? ? 15 HIS B CA  
970  C C   . HIS B 21  ? 0.3994 0.4085 0.4188 0.0220  0.0217  0.0213  ? ? ? ? ? ? 15 HIS B C   
971  O O   . HIS B 21  ? 0.4143 0.4185 0.4295 0.0211  0.0244  0.0222  ? ? ? ? ? ? 15 HIS B O   
972  C CB  . HIS B 21  ? 0.4201 0.4310 0.4439 0.0174  0.0221  0.0185  ? ? ? ? ? ? 15 HIS B CB  
973  C CG  . HIS B 21  ? 0.4816 0.4841 0.5012 0.0192  0.0239  0.0195  ? ? ? ? ? ? 15 HIS B CG  
974  N ND1 . HIS B 21  ? 0.5113 0.5058 0.5260 0.0162  0.0280  0.0192  ? ? ? ? ? ? 15 HIS B ND1 
975  C CD2 . HIS B 21  ? 0.5034 0.5045 0.5215 0.0243  0.0225  0.0202  ? ? ? ? ? ? 15 HIS B CD2 
976  C CE1 . HIS B 21  ? 0.5354 0.5209 0.5439 0.0208  0.0291  0.0206  ? ? ? ? ? ? 15 HIS B CE1 
977  N NE2 . HIS B 21  ? 0.5239 0.5153 0.5352 0.0265  0.0254  0.0210  ? ? ? ? ? ? 15 HIS B NE2 
978  N N   . HIS B 22  ? 0.3831 0.3939 0.4032 0.0253  0.0191  0.0215  ? ? ? ? ? ? 16 HIS B N   
979  C CA  . HIS B 22  ? 0.3992 0.4086 0.4163 0.0292  0.0186  0.0227  ? ? ? ? ? ? 16 HIS B CA  
980  C C   . HIS B 22  ? 0.3921 0.4014 0.4073 0.0293  0.0190  0.0240  ? ? ? ? ? ? 16 HIS B C   
981  O O   . HIS B 22  ? 0.4008 0.4054 0.4114 0.0313  0.0205  0.0256  ? ? ? ? ? ? 16 HIS B O   
982  C CB  . HIS B 22  ? 0.3993 0.4143 0.4180 0.0313  0.0160  0.0210  ? ? ? ? ? ? 16 HIS B CB  
983  C CG  . HIS B 22  ? 0.4216 0.4384 0.4414 0.0327  0.0158  0.0195  ? ? ? ? ? ? 16 HIS B CG  
984  N ND1 . HIS B 22  ? 0.4153 0.4337 0.4384 0.0291  0.0158  0.0176  ? ? ? ? ? ? 16 HIS B ND1 
985  C CD2 . HIS B 22  ? 0.4241 0.4407 0.4408 0.0383  0.0159  0.0197  ? ? ? ? ? ? 16 HIS B CD2 
986  C CE1 . HIS B 22  ? 0.4238 0.4443 0.4472 0.0317  0.0157  0.0164  ? ? ? ? ? ? 16 HIS B CE1 
987  N NE2 . HIS B 22  ? 0.4421 0.4617 0.4612 0.0380  0.0157  0.0177  ? ? ? ? ? ? 16 HIS B NE2 
988  N N   . ALA B 23  ? 0.3976 0.4114 0.4148 0.0278  0.0181  0.0234  ? ? ? ? ? ? 17 ALA B N   
989  C CA  . ALA B 23  ? 0.4027 0.4182 0.4183 0.0286  0.0183  0.0242  ? ? ? ? ? ? 17 ALA B CA  
990  C C   . ALA B 23  ? 0.4208 0.4379 0.4361 0.0255  0.0212  0.0239  ? ? ? ? ? ? 17 ALA B C   
991  O O   . ALA B 23  ? 0.4180 0.4378 0.4320 0.0257  0.0219  0.0242  ? ? ? ? ? ? 17 ALA B O   
992  C CB  . ALA B 23  ? 0.3845 0.4027 0.3993 0.0299  0.0166  0.0236  ? ? ? ? ? ? 17 ALA B CB  
993  N N   . ALA B 24  ? 0.4459 0.4618 0.4618 0.0217  0.0233  0.0227  ? ? ? ? ? ? 18 ALA B N   
994  C CA  . ALA B 24  ? 0.4848 0.5016 0.4989 0.0163  0.0275  0.0211  ? ? ? ? ? ? 18 ALA B CA  
995  C C   . ALA B 24  ? 0.5287 0.5316 0.5345 0.0154  0.0314  0.0227  ? ? ? ? ? ? 18 ALA B C   
996  O O   . ALA B 24  ? 0.5422 0.5425 0.5431 0.0114  0.0354  0.0220  ? ? ? ? ? ? 18 ALA B O   
997  C CB  . ALA B 24  ? 0.4593 0.4813 0.4763 0.0116  0.0288  0.0183  ? ? ? ? ? ? 18 ALA B CB  
998  N N   . ASP B 25  ? 0.5913 0.5853 0.5940 0.0198  0.0305  0.0246  ? ? ? ? ? ? 19 ASP B N   
999  C CA  . ASP B 25  ? 0.6673 0.6462 0.6588 0.0226  0.0338  0.0267  ? ? ? ? ? ? 19 ASP B CA  
1000 C C   . ASP B 25  ? 0.6662 0.6431 0.6536 0.0271  0.0331  0.0288  ? ? ? ? ? ? 19 ASP B C   
1001 O O   . ASP B 25  ? 0.7005 0.6644 0.6766 0.0269  0.0377  0.0301  ? ? ? ? ? ? 19 ASP B O   
1002 C CB  . ASP B 25  ? 0.7081 0.6819 0.6973 0.0286  0.0323  0.0277  ? ? ? ? ? ? 19 ASP B CB  
1003 C CG  . ASP B 25  ? 0.7936 0.7563 0.7761 0.0254  0.0368  0.0270  ? ? ? ? ? ? 19 ASP B CG  
1004 O OD1 . ASP B 25  ? 0.8086 0.7779 0.7979 0.0196  0.0368  0.0246  ? ? ? ? ? ? 19 ASP B OD1 
1005 O OD2 . ASP B 25  ? 0.8733 0.8192 0.8418 0.0294  0.0407  0.0288  ? ? ? ? ? ? 19 ASP B OD2 
1006 N N   . ASN B 26  ? 0.6153 0.6031 0.6102 0.0306  0.0280  0.0290  ? ? ? ? ? ? 20 ASN B N   
1007 C CA  . ASN B 26  ? 0.5779 0.5654 0.5698 0.0357  0.0264  0.0307  ? ? ? ? ? ? 20 ASN B CA  
1008 C C   . ASN B 26  ? 0.5148 0.5141 0.5146 0.0364  0.0220  0.0298  ? ? ? ? ? ? 20 ASN B C   
1009 O O   . ASN B 26  ? 0.5048 0.5102 0.5106 0.0344  0.0202  0.0282  ? ? ? ? ? ? 20 ASN B O   
1010 C CB  . ASN B 26  ? 0.6286 0.6093 0.6130 0.0438  0.0259  0.0322  ? ? ? ? ? ? 20 ASN B CB  
1011 C CG  . ASN B 26  ? 0.6765 0.6665 0.6672 0.0469  0.0219  0.0305  ? ? ? ? ? ? 20 ASN B CG  
1012 O OD1 . ASN B 26  ? 0.7309 0.7207 0.7243 0.0446  0.0224  0.0294  ? ? ? ? ? ? 20 ASN B OD1 
1013 N ND2 . ASN B 26  ? 0.6774 0.6765 0.6701 0.0516  0.0183  0.0297  ? ? ? ? ? ? 20 ASN B ND2 
1014 N N   . GLU B 27  ? 0.4690 0.4696 0.4670 0.0391  0.0209  0.0308  ? ? ? ? ? ? 21 GLU B N   
1015 C CA  . GLU B 27  ? 0.4293 0.4375 0.4313 0.0398  0.0176  0.0298  ? ? ? ? ? ? 21 GLU B CA  
1016 C C   . GLU B 27  ? 0.3968 0.4097 0.4006 0.0419  0.0150  0.0280  ? ? ? ? ? ? 21 GLU B C   
1017 O O   . GLU B 27  ? 0.4026 0.4151 0.4037 0.0461  0.0147  0.0281  ? ? ? ? ? ? 21 GLU B O   
1018 C CB  . GLU B 27  ? 0.4300 0.4377 0.4286 0.0419  0.0176  0.0310  ? ? ? ? ? ? 21 GLU B CB  
1019 C CG  . GLU B 27  ? 0.4498 0.4565 0.4475 0.0390  0.0202  0.0316  ? ? ? ? ? ? 21 GLU B CG  
1020 C CD  . GLU B 27  ? 0.4650 0.4713 0.4593 0.0410  0.0202  0.0328  ? ? ? ? ? ? 21 GLU B CD  
1021 O OE1 . GLU B 27  ? 0.4526 0.4565 0.4432 0.0450  0.0190  0.0338  ? ? ? ? ? ? 21 GLU B OE1 
1022 O OE2 . GLU B 27  ? 0.4860 0.4960 0.4813 0.0391  0.0213  0.0324  ? ? ? ? ? ? 21 GLU B OE2 
1023 N N   . VAL B 28  ? 0.3681 0.3853 0.3747 0.0392  0.0137  0.0258  ? ? ? ? ? ? 22 VAL B N   
1024 C CA  . VAL B 28  ? 0.3464 0.3698 0.3546 0.0385  0.0122  0.0226  ? ? ? ? ? ? 22 VAL B CA  
1025 C C   . VAL B 28  ? 0.3528 0.3784 0.3588 0.0355  0.0119  0.0201  ? ? ? ? ? ? 22 VAL B C   
1026 O O   . VAL B 28  ? 0.3331 0.3527 0.3360 0.0338  0.0130  0.0209  ? ? ? ? ? ? 22 VAL B O   
1027 C CB  . VAL B 28  ? 0.3408 0.3642 0.3521 0.0358  0.0126  0.0212  ? ? ? ? ? ? 22 VAL B CB  
1028 C CG1 . VAL B 28  ? 0.3319 0.3516 0.3435 0.0382  0.0135  0.0231  ? ? ? ? ? ? 22 VAL B CG1 
1029 C CG2 . VAL B 28  ? 0.3287 0.3476 0.3395 0.0322  0.0135  0.0212  ? ? ? ? ? ? 22 VAL B CG2 
1030 N N   . HIS B 29  ? 0.3608 0.3953 0.3671 0.0351  0.0109  0.0165  ? ? ? ? ? ? 23 HIS B N   
1031 C CA  . HIS B 29  ? 0.3591 0.3956 0.3620 0.0296  0.0119  0.0124  ? ? ? ? ? ? 23 HIS B CA  
1032 C C   . HIS B 29  ? 0.3676 0.4040 0.3706 0.0237  0.0134  0.0088  ? ? ? ? ? ? 23 HIS B C   
1033 O O   . HIS B 29  ? 0.3753 0.4177 0.3834 0.0249  0.0124  0.0080  ? ? ? ? ? ? 23 HIS B O   
1034 C CB  . HIS B 29  ? 0.3636 0.4136 0.3671 0.0306  0.0104  0.0087  ? ? ? ? ? ? 23 HIS B CB  
1035 C CG  . HIS B 29  ? 0.3698 0.4195 0.3716 0.0366  0.0091  0.0120  ? ? ? ? ? ? 23 HIS B CG  
1036 N ND1 . HIS B 29  ? 0.3787 0.4350 0.3813 0.0445  0.0070  0.0133  ? ? ? ? ? ? 23 HIS B ND1 
1037 C CD2 . HIS B 29  ? 0.3708 0.4136 0.3684 0.0362  0.0099  0.0140  ? ? ? ? ? ? 23 HIS B CD2 
1038 C CE1 . HIS B 29  ? 0.3827 0.4352 0.3817 0.0482  0.0068  0.0162  ? ? ? ? ? ? 23 HIS B CE1 
1039 N NE2 . HIS B 29  ? 0.3807 0.4262 0.3778 0.0430  0.0083  0.0165  ? ? ? ? ? ? 23 HIS B NE2 
1040 N N   . GLY B 30  ? 0.3682 0.3962 0.3639 0.0177  0.0162  0.0066  ? ? ? ? ? ? 24 GLY B N   
1041 C CA  . GLY B 30  ? 0.3714 0.3964 0.3635 0.0107  0.0189  0.0025  ? ? ? ? ? ? 24 GLY B CA  
1042 C C   . GLY B 30  ? 0.3936 0.4355 0.3910 0.0066  0.0186  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 24 GLY B C   
1043 O O   . GLY B 30  ? 0.4113 0.4553 0.4113 0.0042  0.0192  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 24 GLY B O   
1044 N N   . ALA B 31  ? 0.3845 0.4404 0.3836 0.0062  0.0175  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 25 ALA B N   
1045 C CA  . ALA B 31  ? 0.3913 0.4690 0.3957 0.0032  0.0169  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 25 ALA B CA  
1046 C C   . ALA B 31  ? 0.3851 0.4725 0.3982 0.0119  0.0133  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 25 ALA B C   
1047 O O   . ALA B 31  ? 0.4006 0.4992 0.4174 0.0091  0.0136  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 25 ALA B O   
1048 C CB  . ALA B 31  ? 0.3996 0.4929 0.4040 0.0029  0.0159  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 25 ALA B CB  
1049 N N   . TRP B 32  ? 0.3807 0.4622 0.3954 0.0219  0.0106  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 26 TRP B N   
1050 C CA  . TRP B 32  ? 0.3688 0.4532 0.3876 0.0303  0.0084  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 26 TRP B CA  
1051 C C   . TRP B 32  ? 0.3765 0.4507 0.3967 0.0271  0.0099  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 26 TRP B C   
1052 O O   . TRP B 32  ? 0.3830 0.4649 0.4068 0.0297  0.0092  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 26 TRP B O   
1053 C CB  . TRP B 32  ? 0.3606 0.4366 0.3771 0.0396  0.0070  0.0037  ? ? ? ? ? ? 26 TRP B CB  
1054 C CG  . TRP B 32  ? 0.3639 0.4392 0.3804 0.0483  0.0060  0.0063  ? ? ? ? ? ? 26 TRP B CG  
1055 C CD1 . TRP B 32  ? 0.3669 0.4559 0.3825 0.0573  0.0039  0.0041  ? ? ? ? ? ? 26 TRP B CD1 
1056 C CD2 . TRP B 32  ? 0.3588 0.4188 0.3742 0.0493  0.0075  0.0111  ? ? ? ? ? ? 26 TRP B CD2 
1057 N NE1 . TRP B 32  ? 0.3690 0.4484 0.3811 0.0645  0.0044  0.0079  ? ? ? ? ? ? 26 TRP B NE1 
1058 C CE2 . TRP B 32  ? 0.3707 0.4323 0.3829 0.0587  0.0069  0.0120  ? ? ? ? ? ? 26 TRP B CE2 
1059 C CE3 . TRP B 32  ? 0.3573 0.4035 0.3731 0.0438  0.0095  0.0143  ? ? ? ? ? ? 26 TRP B CE3 
1060 C CZ2 . TRP B 32  ? 0.3818 0.4288 0.3903 0.0608  0.0089  0.0159  ? ? ? ? ? ? 26 TRP B CZ2 
1061 C CZ3 . TRP B 32  ? 0.3739 0.4097 0.3882 0.0455  0.0110  0.0175  ? ? ? ? ? ? 26 TRP B CZ3 
1062 C CH2 . TRP B 32  ? 0.3850 0.4200 0.3954 0.0531  0.0111  0.0183  ? ? ? ? ? ? 26 TRP B CH2 
1063 N N   . LEU B 33  ? 0.3730 0.4312 0.3899 0.0225  0.0120  0.0017  ? ? ? ? ? ? 27 LEU B N   
1064 C CA  . LEU B 33  ? 0.3691 0.4185 0.3862 0.0196  0.0134  0.0027  ? ? ? ? ? ? 27 LEU B CA  
1065 C C   . LEU B 33  ? 0.3808 0.4383 0.3989 0.0131  0.0149  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 27 LEU B C   
1066 O O   . LEU B 33  ? 0.3995 0.4582 0.4211 0.0139  0.0147  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 27 LEU B O   
1067 C CB  . LEU B 33  ? 0.3740 0.4076 0.3853 0.0171  0.0152  0.0058  ? ? ? ? ? ? 27 LEU B CB  
1068 C CG  . LEU B 33  ? 0.3721 0.3985 0.3844 0.0226  0.0143  0.0116  ? ? ? ? ? ? 27 LEU B CG  
1069 C CD1 . LEU B 33  ? 0.3766 0.3919 0.3826 0.0214  0.0159  0.0133  ? ? ? ? ? ? 27 LEU B CD1 
1070 C CD2 . LEU B 33  ? 0.3655 0.3925 0.3826 0.0250  0.0137  0.0134  ? ? ? ? ? ? 27 LEU B CD2 
1071 N N   . THR B 34  ? 0.3944 0.4574 0.4087 0.0058  0.0170  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 28 THR B N   
1072 C CA  . THR B 34  ? 0.4105 0.4831 0.4247 -0.0027 0.0195  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 28 THR B CA  
1073 C C   . THR B 34  ? 0.3939 0.4874 0.4173 0.0026  0.0165  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 28 THR B C   
1074 O O   . THR B 34  ? 0.3844 0.4801 0.4102 0.0003  0.0174  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 28 THR B O   
1075 C CB  . THR B 34  ? 0.4391 0.5168 0.4469 -0.0127 0.0230  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 28 THR B CB  
1076 O OG1 . THR B 34  ? 0.4810 0.5361 0.4774 -0.0156 0.0260  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 28 THR B OG1 
1077 C CG2 . THR B 34  ? 0.4495 0.5344 0.4548 -0.0244 0.0273  -0.0327 ? ? ? ? ? ? 28 THR B CG2 
1078 N N   . GLN B 35  ? 0.3888 0.4966 0.4158 0.0109  0.0131  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 29 GLN B N   
1079 C CA  . GLN B 35  ? 0.3801 0.5072 0.4130 0.0197  0.0101  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 29 GLN B CA  
1080 C C   . GLN B 35  ? 0.3645 0.4789 0.3983 0.0271  0.0091  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 29 GLN B C   
1081 O O   . GLN B 35  ? 0.3626 0.4858 0.3995 0.0293  0.0087  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 29 GLN B O   
1082 C CB  . GLN B 35  ? 0.3927 0.5341 0.4257 0.0296  0.0068  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 29 GLN B CB  
1083 C CG  . GLN B 35  ? 0.4180 0.5702 0.4494 0.0232  0.0075  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 29 GLN B CG  
1084 C CD  . GLN B 35  ? 0.4541 0.6342 0.4889 0.0153  0.0086  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 29 GLN B CD  
1085 O OE1 . GLN B 35  ? 0.4629 0.6446 0.4987 0.0049  0.0119  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 29 GLN B OE1 
1086 N NE2 . GLN B 35  ? 0.4482 0.6520 0.4845 0.0198  0.0062  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 29 GLN B NE2 
1087 N N   . GLU B 36  ? 0.3572 0.4516 0.3878 0.0302  0.0092  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 30 GLU B N   
1088 C CA  . GLU B 36  ? 0.3497 0.4313 0.3797 0.0357  0.0092  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 30 GLU B CA  
1089 C C   . GLU B 36  ? 0.3441 0.4199 0.3761 0.0290  0.0110  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 30 GLU B C   
1090 O O   . GLU B 36  ? 0.3372 0.4124 0.3705 0.0327  0.0109  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 30 GLU B O   
1091 C CB  . GLU B 36  ? 0.3452 0.4099 0.3713 0.0381  0.0096  0.0045  ? ? ? ? ? ? 30 GLU B CB  
1092 C CG  . GLU B 36  ? 0.3539 0.4053 0.3774 0.0424  0.0106  0.0095  ? ? ? ? ? ? 30 GLU B CG  
1093 C CD  . GLU B 36  ? 0.3615 0.4148 0.3808 0.0528  0.0101  0.0102  ? ? ? ? ? ? 30 GLU B CD  
1094 O OE1 . GLU B 36  ? 0.3695 0.4357 0.3873 0.0601  0.0081  0.0078  ? ? ? ? ? ? 30 GLU B OE1 
1095 O OE2 . GLU B 36  ? 0.3586 0.3995 0.3745 0.0542  0.0120  0.0132  ? ? ? ? ? ? 30 GLU B OE2 
1096 N N   . LEU B 37  ? 0.3530 0.4227 0.3834 0.0197  0.0131  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 31 LEU B N   
1097 C CA  . LEU B 37  ? 0.3671 0.4302 0.3971 0.0133  0.0152  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 31 LEU B CA  
1098 C C   . LEU B 37  ? 0.3745 0.4533 0.4082 0.0106  0.0156  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 31 LEU B C   
1099 O O   . LEU B 37  ? 0.3891 0.4662 0.4249 0.0109  0.0159  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 31 LEU B O   
1100 C CB  . LEU B 37  ? 0.3850 0.4354 0.4080 0.0057  0.0180  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 31 LEU B CB  
1101 C CG  . LEU B 37  ? 0.4021 0.4379 0.4220 0.0095  0.0175  0.0003  ? ? ? ? ? ? 31 LEU B CG  
1102 C CD1 . LEU B 37  ? 0.4170 0.4417 0.4275 0.0052  0.0199  0.0000  ? ? ? ? ? ? 31 LEU B CD1 
1103 C CD2 . LEU B 37  ? 0.3914 0.4199 0.4125 0.0105  0.0176  0.0031  ? ? ? ? ? ? 31 LEU B CD2 
1104 N N   . SER B 38  ? 0.3668 0.4627 0.4015 0.0080  0.0156  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 32 SER B N   
1105 C CA  . SER B 38  ? 0.3683 0.4858 0.4075 0.0060  0.0158  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 32 SER B CA  
1106 C C   . SER B 38  ? 0.3776 0.5031 0.4211 0.0181  0.0127  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 32 SER B C   
1107 O O   . SER B 38  ? 0.3890 0.5190 0.4351 0.0169  0.0134  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 32 SER B O   
1108 C CB  . SER B 38  ? 0.3619 0.5004 0.4018 0.0023  0.0159  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 32 SER B CB  
1109 O OG  . SER B 38  ? 0.3623 0.4902 0.3953 -0.0103 0.0202  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 32 SER B OG  
1110 N N   . ARG B 39  ? 0.3838 0.5079 0.4259 0.0297  0.0099  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 33 ARG B N   
1111 C CA  . ARG B 39  ? 0.3962 0.5205 0.4372 0.0424  0.0082  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 33 ARG B CA  
1112 C C   . ARG B 39  ? 0.4005 0.5070 0.4408 0.0404  0.0099  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 33 ARG B C   
1113 O O   . ARG B 39  ? 0.4008 0.5120 0.4415 0.0458  0.0097  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 33 ARG B O   
1114 C CB  . ARG B 39  ? 0.4112 0.5276 0.4460 0.0539  0.0066  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 33 ARG B CB  
1115 C CG  . ARG B 39  ? 0.4422 0.5810 0.4763 0.0630  0.0038  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 33 ARG B CG  
1116 C CD  . ARG B 39  ? 0.4603 0.5878 0.4852 0.0759  0.0028  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 33 ARG B CD  
1117 N NE  . ARG B 39  ? 0.4757 0.5899 0.4992 0.0702  0.0035  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 33 ARG B NE  
1118 C CZ  . ARG B 39  ? 0.4847 0.6106 0.5092 0.0693  0.0021  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 33 ARG B CZ  
1119 N NH1 . ARG B 39  ? 0.4936 0.6469 0.5208 0.0731  -0.0001 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 33 ARG B NH1 
1120 N NH2 . ARG B 39  ? 0.4857 0.5976 0.5083 0.0645  0.0030  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 33 ARG B NH2 
1121 N N   . HIS B 40  ? 0.3899 0.4777 0.4289 0.0332  0.0116  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 34 HIS B N   
1122 C CA  . HIS B 40  ? 0.3890 0.4622 0.4276 0.0307  0.0132  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 34 HIS B CA  
1123 C C   . HIS B 40  ? 0.3947 0.4727 0.4365 0.0222  0.0148  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 34 HIS B C   
1124 O O   . HIS B 40  ? 0.3913 0.4589 0.4328 0.0199  0.0160  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 34 HIS B O   
1125 C CB  . HIS B 40  ? 0.3938 0.4493 0.4296 0.0276  0.0142  0.0004  ? ? ? ? ? ? 34 HIS B CB  
1126 C CG  . HIS B 40  ? 0.4095 0.4558 0.4409 0.0348  0.0140  0.0055  ? ? ? ? ? ? 34 HIS B CG  
1127 N ND1 . HIS B 40  ? 0.4189 0.4553 0.4464 0.0392  0.0154  0.0083  ? ? ? ? ? ? 34 HIS B ND1 
1128 C CD2 . HIS B 40  ? 0.4154 0.4589 0.4439 0.0374  0.0135  0.0079  ? ? ? ? ? ? 34 HIS B CD2 
1129 C CE1 . HIS B 40  ? 0.4219 0.4488 0.4432 0.0436  0.0163  0.0121  ? ? ? ? ? ? 34 HIS B CE1 
1130 N NE2 . HIS B 40  ? 0.4183 0.4501 0.4408 0.0429  0.0149  0.0120  ? ? ? ? ? ? 34 HIS B NE2 
1131 N N   . GLY B 41  ? 0.4065 0.5001 0.4503 0.0167  0.0153  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 35 GLY B N   
1132 C CA  . GLY B 41  ? 0.4072 0.5056 0.4521 0.0073  0.0178  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 35 GLY B CA  
1133 C C   . GLY B 41  ? 0.4228 0.5065 0.4618 -0.0037 0.0212  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 35 GLY B C   
1134 O O   . GLY B 41  ? 0.4442 0.5222 0.4811 -0.0101 0.0238  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 35 GLY B O   
1135 N N   . TYR B 42  ? 0.4400 0.5160 0.4744 -0.0053 0.0216  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 36 TYR B N   
1136 C CA  . TYR B 42  ? 0.4638 0.5231 0.4886 -0.0140 0.0254  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 36 TYR B CA  
1137 C C   . TYR B 42  ? 0.4799 0.5454 0.4998 -0.0221 0.0283  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 36 TYR B C   
1138 O O   . TYR B 42  ? 0.4732 0.5468 0.4951 -0.0187 0.0263  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 36 TYR B O   
1139 C CB  . TYR B 42  ? 0.4538 0.4944 0.4744 -0.0089 0.0243  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 36 TYR B CB  
1140 C CG  . TYR B 42  ? 0.4424 0.4784 0.4674 -0.0030 0.0223  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 36 TYR B CG  
1141 C CD1 . TYR B 42  ? 0.4541 0.4805 0.4757 -0.0060 0.0241  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 36 TYR B CD1 
1142 C CD2 . TYR B 42  ? 0.4519 0.4919 0.4827 0.0048  0.0193  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 36 TYR B CD2 
1143 C CE1 . TYR B 42  ? 0.4471 0.4708 0.4726 -0.0018 0.0226  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 36 TYR B CE1 
1144 C CE2 . TYR B 42  ? 0.4532 0.4879 0.4862 0.0083  0.0187  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 36 TYR B CE2 
1145 C CZ  . TYR B 42  ? 0.4577 0.4855 0.4889 0.0046  0.0201  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 36 TYR B CZ  
1146 O OH  . TYR B 42  ? 0.4577 0.4815 0.4911 0.0071  0.0197  0.0014  ? ? ? ? ? ? 36 TYR B OH  
1147 N N   . ARG B 43  ? 0.5277 0.5893 0.5400 -0.0335 0.0335  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 37 ARG B N   
1148 C CA  . ARG B 43  ? 0.5766 0.6426 0.5815 -0.0447 0.0382  -0.0410 ? ? ? ? ? ? 37 ARG B CA  
1149 C C   . ARG B 43  ? 0.6092 0.6500 0.6003 -0.0456 0.0407  -0.0365 ? ? ? ? ? ? 37 ARG B C   
1150 O O   . ARG B 43  ? 0.6152 0.6318 0.5936 -0.0476 0.0442  -0.0337 ? ? ? ? ? ? 37 ARG B O   
1151 C CB  . ARG B 43  ? 0.5987 0.6665 0.5976 -0.0581 0.0443  -0.0496 ? ? ? ? ? ? 37 ARG B CB  
1152 C CG  . ARG B 43  ? 0.6312 0.7181 0.6284 -0.0706 0.0486  -0.0611 ? ? ? ? ? ? 37 ARG B CG  
1153 C CD  . ARG B 43  ? 0.6402 0.7336 0.6334 -0.0846 0.0549  -0.0709 ? ? ? ? ? ? 37 ARG B CD  
1154 N NE  . ARG B 43  ? 0.6590 0.7211 0.6380 -0.0888 0.0598  -0.0673 ? ? ? ? ? ? 37 ARG B NE  
1155 N N   . VAL B 44  ? 0.6448 0.6912 0.6376 -0.0424 0.0386  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 38 VAL B N   
1156 C CA  . VAL B 44  ? 0.6930 0.7178 0.6734 -0.0414 0.0404  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 38 VAL B CA  
1157 C C   . VAL B 44  ? 0.7291 0.7629 0.7061 -0.0484 0.0427  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 38 VAL B C   
1158 O O   . VAL B 44  ? 0.7406 0.7992 0.7298 -0.0454 0.0387  -0.0398 ? ? ? ? ? ? 38 VAL B O   
1159 C CB  . VAL B 44  ? 0.7093 0.7302 0.6965 -0.0277 0.0345  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 38 VAL B CB  
1160 C CG1 . VAL B 44  ? 0.7483 0.7485 0.7225 -0.0256 0.0363  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 38 VAL B CG1 
1161 C CG2 . VAL B 44  ? 0.7017 0.7178 0.6937 -0.0215 0.0321  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 38 VAL B CG2 
1162 N N   . SER B 45  ? 0.7786 0.7912 0.7371 -0.0573 0.0495  -0.0395 ? ? ? ? ? ? 39 SER B N   
1163 C CA  . SER B 45  ? 0.7867 0.8026 0.7386 -0.0645 0.0526  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 39 SER B CA  
1164 C C   . SER B 45  ? 0.7924 0.7911 0.7381 -0.0554 0.0507  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 39 SER B C   
1165 O O   . SER B 45  ? 0.7794 0.7559 0.7170 -0.0482 0.0506  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 39 SER B O   
1166 C CB  . SER B 45  ? 0.8230 0.8241 0.7549 -0.0820 0.0629  -0.0535 ? ? ? ? ? ? 39 SER B CB  
1167 O OG  . SER B 45  ? 0.8845 0.8496 0.7963 -0.0814 0.0679  -0.0486 ? ? ? ? ? ? 39 SER B OG  
1168 N N   . PRO B 46  ? 0.7825 0.7929 0.7316 -0.0553 0.0491  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 40 PRO B N   
1169 C CA  . PRO B 46  ? 0.7694 0.7626 0.7099 -0.0489 0.0487  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 40 PRO B CA  
1170 C C   . PRO B 46  ? 0.7723 0.7297 0.6880 -0.0519 0.0558  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 40 PRO B C   
1171 O O   . PRO B 46  ? 0.7597 0.7011 0.6701 -0.0411 0.0539  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 40 PRO B O   
1172 C CB  . PRO B 46  ? 0.7869 0.7963 0.7291 -0.0552 0.0494  -0.0385 ? ? ? ? ? ? 40 PRO B CB  
1173 C CG  . PRO B 46  ? 0.7663 0.8101 0.7271 -0.0553 0.0450  -0.0438 ? ? ? ? ? ? 40 PRO B CG  
1174 C CD  . PRO B 46  ? 0.7811 0.8240 0.7427 -0.0596 0.0470  -0.0462 ? ? ? ? ? ? 40 PRO B CD  
1175 N N   . GLY B 47  ? 0.7928 0.7380 0.6923 -0.0659 0.0643  -0.0376 ? ? ? ? ? ? 41 GLY B N   
1176 C CA  . GLY B 47  ? 0.8175 0.7243 0.6883 -0.0688 0.0726  -0.0363 ? ? ? ? ? ? 41 GLY B CA  
1177 C C   . GLY B 47  ? 0.7903 0.6808 0.6575 -0.0565 0.0702  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 41 GLY B C   
1178 O O   . GLY B 47  ? 0.8084 0.6688 0.6535 -0.0506 0.0740  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 41 GLY B O   
1179 N N   . THR B 48  ? 0.7509 0.6618 0.6387 -0.0520 0.0640  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 42 THR B N   
1180 C CA  . THR B 48  ? 0.7321 0.6337 0.6203 -0.0404 0.0607  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 42 THR B CA  
1181 C C   . THR B 48  ? 0.6723 0.5867 0.5767 -0.0257 0.0521  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 42 THR B C   
1182 O O   . THR B 48  ? 0.6609 0.5628 0.5587 -0.0150 0.0507  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 42 THR B O   
1183 C CB  . THR B 48  ? 0.7578 0.6705 0.6562 -0.0444 0.0600  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 42 THR B CB  
1184 O OG1 . THR B 48  ? 0.7613 0.7070 0.6859 -0.0436 0.0534  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 42 THR B OG1 
1185 C CG2 . THR B 48  ? 0.7782 0.6782 0.6593 -0.0606 0.0695  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 42 THR B CG2 
1186 N N   . LEU B 49  ? 0.6213 0.5607 0.5454 -0.0253 0.0470  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 43 LEU B N   
1187 C CA  . LEU B 49  ? 0.5897 0.5420 0.5294 -0.0136 0.0397  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 43 LEU B CA  
1188 C C   . LEU B 49  ? 0.5783 0.5201 0.5102 -0.0060 0.0391  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 43 LEU B C   
1189 O O   . LEU B 49  ? 0.5725 0.5137 0.5076 0.0039  0.0357  0.0042  ? ? ? ? ? ? 43 LEU B O   
1190 C CB  . LEU B 49  ? 0.5769 0.5560 0.5364 -0.0144 0.0351  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 43 LEU B CB  
1191 C CG  . LEU B 49  ? 0.5898 0.5793 0.5626 -0.0038 0.0290  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 43 LEU B CG  
1192 C CD1 . LEU B 49  ? 0.5646 0.5559 0.5451 0.0014  0.0263  0.0014  ? ? ? ? ? ? 43 LEU B CD1 
1193 C CD2 . LEU B 49  ? 0.6092 0.6187 0.5936 -0.0037 0.0260  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 43 LEU B CD2 
1194 N N   . TYR B 50  ? 0.5887 0.5239 0.5105 -0.0110 0.0426  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 44 TYR B N   
1195 C CA  . TYR B 50  ? 0.5906 0.5160 0.5041 -0.0038 0.0424  0.0000  ? ? ? ? ? ? 44 TYR B CA  
1196 C C   . TYR B 50  ? 0.5834 0.4863 0.4792 0.0050  0.0445  0.0045  ? ? ? ? ? ? 44 TYR B C   
1197 O O   . TYR B 50  ? 0.5684 0.4753 0.4684 0.0159  0.0406  0.0094  ? ? ? ? ? ? 44 TYR B O   
1198 C CB  . TYR B 50  ? 0.6251 0.5467 0.5296 -0.0118 0.0464  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 44 TYR B CB  
1199 C CG  . TYR B 50  ? 0.6191 0.5673 0.5427 -0.0147 0.0421  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 44 TYR B CG  
1200 C CD1 . TYR B 50  ? 0.6342 0.5926 0.5678 -0.0066 0.0371  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 44 TYR B CD1 
1201 C CD2 . TYR B 50  ? 0.6280 0.5922 0.5587 -0.0247 0.0431  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 44 TYR B CD2 
1202 C CE1 . TYR B 50  ? 0.6603 0.6414 0.6087 -0.0075 0.0333  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 44 TYR B CE1 
1203 C CE2 . TYR B 50  ? 0.6360 0.6262 0.5827 -0.0249 0.0388  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 44 TYR B CE2 
1204 C CZ  . TYR B 50  ? 0.6529 0.6500 0.6074 -0.0158 0.0340  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 44 TYR B CZ  
1205 O OH  . TYR B 50  ? 0.6711 0.6919 0.6386 -0.0142 0.0299  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 44 TYR B OH  
1206 N N   . PRO B 51  ? 0.5951 0.4755 0.4704 0.0012  0.0508  0.0024  ? ? ? ? ? ? 45 PRO B N   
1207 C CA  . PRO B 51  ? 0.6014 0.4628 0.4600 0.0130  0.0519  0.0070  ? ? ? ? ? ? 45 PRO B CA  
1208 C C   . PRO B 51  ? 0.5568 0.4358 0.4326 0.0230  0.0450  0.0112  ? ? ? ? ? ? 45 PRO B C   
1209 O O   . PRO B 51  ? 0.5558 0.4330 0.4267 0.0355  0.0428  0.0153  ? ? ? ? ? ? 45 PRO B O   
1210 C CB  . PRO B 51  ? 0.6202 0.4557 0.4553 0.0056  0.0600  0.0035  ? ? ? ? ? ? 45 PRO B CB  
1211 C CG  . PRO B 51  ? 0.6313 0.4650 0.4625 -0.0102 0.0654  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 45 PRO B CG  
1212 C CD  . PRO B 51  ? 0.6057 0.4741 0.4676 -0.0133 0.0583  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 45 PRO B CD  
1213 N N   . THR B 52  ? 0.5126 0.4098 0.4078 0.0176  0.0418  0.0096  ? ? ? ? ? ? 46 THR B N   
1214 C CA  . THR B 52  ? 0.4898 0.4044 0.4018 0.0250  0.0358  0.0127  ? ? ? ? ? ? 46 THR B CA  
1215 C C   . THR B 52  ? 0.4597 0.3905 0.3850 0.0312  0.0310  0.0156  ? ? ? ? ? ? 46 THR B C   
1216 O O   . THR B 52  ? 0.4559 0.3931 0.3836 0.0404  0.0282  0.0184  ? ? ? ? ? ? 46 THR B O   
1217 C CB  . THR B 52  ? 0.4760 0.4053 0.4049 0.0178  0.0339  0.0104  ? ? ? ? ? ? 46 THR B CB  
1218 O OG1 . THR B 52  ? 0.5014 0.4168 0.4180 0.0099  0.0391  0.0066  ? ? ? ? ? ? 46 THR B OG1 
1219 C CG2 . THR B 52  ? 0.4641 0.4048 0.4041 0.0243  0.0298  0.0130  ? ? ? ? ? ? 46 THR B CG2 
1220 N N   . LEU B 53  ? 0.4344 0.3726 0.3672 0.0261  0.0305  0.0144  ? ? ? ? ? ? 47 LEU B N   
1221 C CA  . LEU B 53  ? 0.4065 0.3576 0.3500 0.0309  0.0268  0.0169  ? ? ? ? ? ? 47 LEU B CA  
1222 C C   . LEU B 53  ? 0.4124 0.3550 0.3434 0.0401  0.0274  0.0196  ? ? ? ? ? ? 47 LEU B C   
1223 O O   . LEU B 53  ? 0.4015 0.3558 0.3397 0.0473  0.0243  0.0218  ? ? ? ? ? ? 47 LEU B O   
1224 C CB  . LEU B 53  ? 0.4058 0.3645 0.3565 0.0246  0.0265  0.0149  ? ? ? ? ? ? 47 LEU B CB  
1225 C CG  . LEU B 53  ? 0.3913 0.3646 0.3569 0.0191  0.0245  0.0127  ? ? ? ? ? ? 47 LEU B CG  
1226 C CD1 . LEU B 53  ? 0.3789 0.3596 0.3476 0.0144  0.0245  0.0098  ? ? ? ? ? ? 47 LEU B CD1 
1227 C CD2 . LEU B 53  ? 0.3809 0.3664 0.3600 0.0242  0.0206  0.0159  ? ? ? ? ? ? 47 LEU B CD2 
1228 N N   . HIS B 54  ? 0.4381 0.3602 0.3489 0.0398  0.0321  0.0187  ? ? ? ? ? ? 48 HIS B N   
1229 C CA  . HIS B 54  ? 0.4651 0.3750 0.3591 0.0501  0.0335  0.0212  ? ? ? ? ? ? 48 HIS B CA  
1230 C C   . HIS B 54  ? 0.4726 0.3831 0.3609 0.0619  0.0320  0.0234  ? ? ? ? ? ? 48 HIS B C   
1231 O O   . HIS B 54  ? 0.4718 0.3915 0.3609 0.0723  0.0294  0.0253  ? ? ? ? ? ? 48 HIS B O   
1232 C CB  . HIS B 54  ? 0.5010 0.3843 0.3707 0.0462  0.0402  0.0194  ? ? ? ? ? ? 48 HIS B CB  
1233 C CG  . HIS B 54  ? 0.5025 0.3897 0.3780 0.0361  0.0412  0.0167  ? ? ? ? ? ? 48 HIS B CG  
1234 N ND1 . HIS B 54  ? 0.5023 0.4062 0.3923 0.0381  0.0371  0.0182  ? ? ? ? ? ? 48 HIS B ND1 
1235 C CD2 . HIS B 54  ? 0.5254 0.4038 0.3939 0.0236  0.0460  0.0120  ? ? ? ? ? ? 48 HIS B CD2 
1236 C CE1 . HIS B 54  ? 0.5015 0.4066 0.3929 0.0285  0.0388  0.0149  ? ? ? ? ? ? 48 HIS B CE1 
1237 N NE2 . HIS B 54  ? 0.5224 0.4137 0.4015 0.0192  0.0442  0.0106  ? ? ? ? ? ? 48 HIS B NE2 
1238 N N   . ARG B 55  ? 0.4812 0.3846 0.3648 0.0601  0.0335  0.0224  ? ? ? ? ? ? 49 ARG B N   
1239 C CA  . ARG B 55  ? 0.5002 0.4068 0.3799 0.0705  0.0317  0.0237  ? ? ? ? ? ? 49 ARG B CA  
1240 C C   . ARG B 55  ? 0.4550 0.3920 0.3583 0.0733  0.0257  0.0241  ? ? ? ? ? ? 49 ARG B C   
1241 O O   . ARG B 55  ? 0.4569 0.4035 0.3576 0.0847  0.0235  0.0249  ? ? ? ? ? ? 49 ARG B O   
1242 C CB  . ARG B 55  ? 0.5448 0.4403 0.4186 0.0653  0.0342  0.0222  ? ? ? ? ? ? 49 ARG B CB  
1243 C CG  . ARG B 55  ? 0.6124 0.4804 0.4560 0.0739  0.0391  0.0231  ? ? ? ? ? ? 49 ARG B CG  
1244 C CD  . ARG B 55  ? 0.6479 0.5204 0.4923 0.0785  0.0374  0.0232  ? ? ? ? ? ? 49 ARG B CD  
1245 N NE  . ARG B 55  ? 0.6853 0.5755 0.5327 0.0937  0.0326  0.0249  ? ? ? ? ? ? 49 ARG B NE  
1246 C CZ  . ARG B 55  ? 0.7089 0.6022 0.5500 0.1035  0.0312  0.0252  ? ? ? ? ? ? 49 ARG B CZ  
1247 N NH1 . ARG B 55  ? 0.7012 0.5779 0.5318 0.0998  0.0344  0.0246  ? ? ? ? ? ? 49 ARG B NH1 
1248 N NH2 . ARG B 55  ? 0.7089 0.6237 0.5541 0.1169  0.0267  0.0254  ? ? ? ? ? ? 49 ARG B NH2 
1249 N N   . LEU B 56  ? 0.4055 0.3571 0.3298 0.0631  0.0236  0.0229  ? ? ? ? ? ? 50 LEU B N   
1250 C CA  . LEU B 56  ? 0.3820 0.3581 0.3257 0.0633  0.0195  0.0228  ? ? ? ? ? ? 50 LEU B CA  
1251 C C   . LEU B 56  ? 0.3727 0.3599 0.3192 0.0689  0.0180  0.0236  ? ? ? ? ? ? 50 LEU B C   
1252 O O   . LEU B 56  ? 0.3573 0.3637 0.3124 0.0727  0.0157  0.0227  ? ? ? ? ? ? 50 LEU B O   
1253 C CB  . LEU B 56  ? 0.3643 0.3484 0.3252 0.0523  0.0186  0.0218  ? ? ? ? ? ? 50 LEU B CB  
1254 C CG  . LEU B 56  ? 0.3653 0.3485 0.3298 0.0477  0.0188  0.0205  ? ? ? ? ? ? 50 LEU B CG  
1255 C CD1 . LEU B 56  ? 0.3515 0.3371 0.3268 0.0383  0.0189  0.0194  ? ? ? ? ? ? 50 LEU B CD1 
1256 C CD2 . LEU B 56  ? 0.3599 0.3591 0.3330 0.0509  0.0166  0.0200  ? ? ? ? ? ? 50 LEU B CD2 
1257 N N   . GLU B 57  ? 0.3773 0.3536 0.3162 0.0686  0.0197  0.0246  ? ? ? ? ? ? 51 GLU B N   
1258 C CA  . GLU B 57  ? 0.3785 0.3641 0.3185 0.0744  0.0185  0.0254  ? ? ? ? ? ? 51 GLU B CA  
1259 C C   . GLU B 57  ? 0.3933 0.3774 0.3179 0.0885  0.0186  0.0258  ? ? ? ? ? ? 51 GLU B C   
1260 O O   . GLU B 57  ? 0.3799 0.3838 0.3103 0.0951  0.0164  0.0249  ? ? ? ? ? ? 51 GLU B O   
1261 C CB  . GLU B 57  ? 0.3835 0.3591 0.3204 0.0701  0.0201  0.0261  ? ? ? ? ? ? 51 GLU B CB  
1262 C CG  . GLU B 57  ? 0.3864 0.3718 0.3248 0.0758  0.0190  0.0270  ? ? ? ? ? ? 51 GLU B CG  
1263 C CD  . GLU B 57  ? 0.3855 0.3678 0.3274 0.0697  0.0196  0.0275  ? ? ? ? ? ? 51 GLU B CD  
1264 O OE1 . GLU B 57  ? 0.3923 0.3608 0.3290 0.0633  0.0216  0.0269  ? ? ? ? ? ? 51 GLU B OE1 
1265 O OE2 . GLU B 57  ? 0.3714 0.3657 0.3207 0.0710  0.0183  0.0279  ? ? ? ? ? ? 51 GLU B OE2 
1266 N N   . ALA B 58  ? 0.4122 0.3732 0.3159 0.0933  0.0216  0.0266  ? ? ? ? ? ? 52 ALA B N   
1267 C CA  . ALA B 58  ? 0.4410 0.3954 0.3244 0.1093  0.0223  0.0275  ? ? ? ? ? ? 52 ALA B CA  
1268 C C   . ALA B 58  ? 0.4432 0.4210 0.3355 0.1159  0.0187  0.0258  ? ? ? ? ? ? 52 ALA B C   
1269 O O   . ALA B 58  ? 0.4413 0.4323 0.3279 0.1296  0.0169  0.0251  ? ? ? ? ? ? 52 ALA B O   
1270 C CB  . ALA B 58  ? 0.4557 0.3759 0.3121 0.1115  0.0275  0.0286  ? ? ? ? ? ? 52 ALA B CB  
1271 N N   . ASP B 59  ? 0.4320 0.4172 0.3388 0.1059  0.0176  0.0244  ? ? ? ? ? ? 53 ASP B N   
1272 C CA  . ASP B 59  ? 0.4300 0.4390 0.3480 0.1086  0.0145  0.0220  ? ? ? ? ? ? 53 ASP B CA  
1273 C C   . ASP B 59  ? 0.4022 0.4421 0.3410 0.1049  0.0118  0.0193  ? ? ? ? ? ? 53 ASP B C   
1274 O O   . ASP B 59  ? 0.3771 0.4399 0.3257 0.1054  0.0098  0.0160  ? ? ? ? ? ? 53 ASP B O   
1275 C CB  . ASP B 59  ? 0.4287 0.4327 0.3537 0.0986  0.0150  0.0214  ? ? ? ? ? ? 53 ASP B CB  
1276 C CG  . ASP B 59  ? 0.4606 0.4377 0.3634 0.1035  0.0180  0.0229  ? ? ? ? ? ? 53 ASP B CG  
1277 O OD1 . ASP B 59  ? 0.4921 0.4567 0.3728 0.1173  0.0194  0.0242  ? ? ? ? ? ? 53 ASP B OD1 
1278 O OD2 . ASP B 59  ? 0.4479 0.4151 0.3534 0.0940  0.0195  0.0226  ? ? ? ? ? ? 53 ASP B OD2 
1279 N N   . GLY B 60  ? 0.3932 0.4330 0.3372 0.1003  0.0124  0.0202  ? ? ? ? ? ? 54 GLY B N   
1280 C CA  . GLY B 60  ? 0.3722 0.4365 0.3335 0.0947  0.0112  0.0177  ? ? ? ? ? ? 54 GLY B CA  
1281 C C   . GLY B 60  ? 0.3559 0.4265 0.3343 0.0801  0.0115  0.0164  ? ? ? ? ? ? 54 GLY B C   
1282 O O   . GLY B 60  ? 0.3527 0.4424 0.3431 0.0745  0.0116  0.0136  ? ? ? ? ? ? 54 GLY B O   
1283 N N   . LEU B 61  ? 0.3511 0.4054 0.3293 0.0739  0.0123  0.0180  ? ? ? ? ? ? 55 LEU B N   
1284 C CA  . LEU B 61  ? 0.3387 0.3978 0.3309 0.0620  0.0128  0.0169  ? ? ? ? ? ? 55 LEU B CA  
1285 C C   . LEU B 61  ? 0.3374 0.3874 0.3345 0.0542  0.0139  0.0188  ? ? ? ? ? ? 55 LEU B C   
1286 O O   . LEU B 61  ? 0.3243 0.3799 0.3310 0.0464  0.0149  0.0179  ? ? ? ? ? ? 55 LEU B O   
1287 C CB  . LEU B 61  ? 0.3271 0.3788 0.3180 0.0602  0.0127  0.0168  ? ? ? ? ? ? 55 LEU B CB  
1288 C CG  . LEU B 61  ? 0.3320 0.3910 0.3158 0.0691  0.0115  0.0150  ? ? ? ? ? ? 55 LEU B CG  
1289 C CD1 . LEU B 61  ? 0.3240 0.3737 0.3071 0.0656  0.0119  0.0151  ? ? ? ? ? ? 55 LEU B CD1 
1290 C CD2 . LEU B 61  ? 0.3258 0.4132 0.3178 0.0709  0.0103  0.0107  ? ? ? ? ? ? 55 LEU B CD2 
1291 N N   . LEU B 62  ? 0.3441 0.3794 0.3327 0.0568  0.0143  0.0212  ? ? ? ? ? ? 56 LEU B N   
1292 C CA  . LEU B 62  ? 0.3498 0.3798 0.3417 0.0519  0.0149  0.0226  ? ? ? ? ? ? 56 LEU B CA  
1293 C C   . LEU B 62  ? 0.3613 0.3920 0.3477 0.0572  0.0149  0.0235  ? ? ? ? ? ? 56 LEU B C   
1294 O O   . LEU B 62  ? 0.3745 0.4044 0.3513 0.0656  0.0148  0.0235  ? ? ? ? ? ? 56 LEU B O   
1295 C CB  . LEU B 62  ? 0.3456 0.3600 0.3333 0.0483  0.0155  0.0235  ? ? ? ? ? ? 56 LEU B CB  
1296 C CG  . LEU B 62  ? 0.3418 0.3540 0.3345 0.0427  0.0156  0.0227  ? ? ? ? ? ? 56 LEU B CG  
1297 C CD1 . LEU B 62  ? 0.3399 0.3401 0.3271 0.0392  0.0167  0.0222  ? ? ? ? ? ? 56 LEU B CD1 
1298 C CD2 . LEU B 62  ? 0.3252 0.3460 0.3293 0.0378  0.0154  0.0224  ? ? ? ? ? ? 56 LEU B CD2 
1299 N N   . VAL B 63  ? 0.3711 0.4026 0.3623 0.0532  0.0154  0.0243  ? ? ? ? ? ? 57 VAL B N   
1300 C CA  . VAL B 63  ? 0.3810 0.4098 0.3665 0.0571  0.0156  0.0254  ? ? ? ? ? ? 57 VAL B CA  
1301 C C   . VAL B 63  ? 0.3911 0.4098 0.3769 0.0522  0.0160  0.0268  ? ? ? ? ? ? 57 VAL B C   
1302 O O   . VAL B 63  ? 0.3627 0.3830 0.3559 0.0466  0.0159  0.0268  ? ? ? ? ? ? 57 VAL B O   
1303 C CB  . VAL B 63  ? 0.3814 0.4265 0.3718 0.0587  0.0158  0.0242  ? ? ? ? ? ? 57 VAL B CB  
1304 C CG1 . VAL B 63  ? 0.3747 0.4252 0.3748 0.0502  0.0171  0.0236  ? ? ? ? ? ? 57 VAL B CG1 
1305 C CG2 . VAL B 63  ? 0.3753 0.4179 0.3582 0.0647  0.0159  0.0253  ? ? ? ? ? ? 57 VAL B CG2 
1306 N N   . SER B 64  ? 0.4213 0.4293 0.3971 0.0548  0.0166  0.0275  ? ? ? ? ? ? 58 SER B N   
1307 C CA  . SER B 64  ? 0.4489 0.4502 0.4241 0.0503  0.0170  0.0277  ? ? ? ? ? ? 58 SER B CA  
1308 C C   . SER B 64  ? 0.4608 0.4638 0.4346 0.0525  0.0171  0.0288  ? ? ? ? ? ? 58 SER B C   
1309 O O   . SER B 64  ? 0.4637 0.4690 0.4331 0.0582  0.0174  0.0293  ? ? ? ? ? ? 58 SER B O   
1310 C CB  . SER B 64  ? 0.4460 0.4332 0.4101 0.0486  0.0187  0.0265  ? ? ? ? ? ? 58 SER B CB  
1311 O OG  . SER B 64  ? 0.4512 0.4280 0.4009 0.0545  0.0205  0.0271  ? ? ? ? ? ? 58 SER B OG  
1312 N N   . GLU B 65  ? 0.4826 0.4858 0.4600 0.0487  0.0167  0.0290  ? ? ? ? ? ? 59 GLU B N   
1313 C CA  . GLU B 65  ? 0.5217 0.5252 0.4970 0.0503  0.0169  0.0300  ? ? ? ? ? ? 59 GLU B CA  
1314 C C   . GLU B 65  ? 0.5405 0.5388 0.5123 0.0469  0.0170  0.0289  ? ? ? ? ? ? 59 GLU B C   
1315 O O   . GLU B 65  ? 0.5424 0.5434 0.5185 0.0432  0.0162  0.0274  ? ? ? ? ? ? 59 GLU B O   
1316 C CB  . GLU B 65  ? 0.5192 0.5318 0.5024 0.0498  0.0167  0.0311  ? ? ? ? ? ? 59 GLU B CB  
1317 C CG  . GLU B 65  ? 0.5524 0.5648 0.5348 0.0499  0.0169  0.0322  ? ? ? ? ? ? 59 GLU B CG  
1318 C CD  . GLU B 65  ? 0.5718 0.5897 0.5584 0.0487  0.0182  0.0330  ? ? ? ? ? ? 59 GLU B CD  
1319 O OE1 . GLU B 65  ? 0.5635 0.5836 0.5542 0.0459  0.0191  0.0326  ? ? ? ? ? ? 59 GLU B OE1 
1320 O OE2 . GLU B 65  ? 0.6016 0.6206 0.5860 0.0500  0.0191  0.0337  ? ? ? ? ? ? 59 GLU B OE2 
1321 N N   . GLN B 66  ? 0.5923 0.5842 0.5554 0.0485  0.0182  0.0288  ? ? ? ? ? ? 60 GLN B N   
1322 C CA  . GLN B 66  ? 0.6204 0.6095 0.5796 0.0447  0.0187  0.0269  ? ? ? ? ? ? 60 GLN B CA  
1323 C C   . GLN B 66  ? 0.5966 0.5950 0.5635 0.0454  0.0167  0.0282  ? ? ? ? ? ? 60 GLN B C   
1324 O O   . GLN B 66  ? 0.6048 0.6053 0.5733 0.0489  0.0166  0.0306  ? ? ? ? ? ? 60 GLN B O   
1325 C CB  . GLN B 66  ? 0.7004 0.6776 0.6458 0.0464  0.0213  0.0268  ? ? ? ? ? ? 60 GLN B CB  
1326 C CG  . GLN B 66  ? 0.7452 0.7198 0.6852 0.0419  0.0224  0.0243  ? ? ? ? ? ? 60 GLN B CG  
1327 C CD  . GLN B 66  ? 0.7835 0.7584 0.7221 0.0336  0.0237  0.0195  ? ? ? ? ? ? 60 GLN B CD  
1328 O OE1 . GLN B 66  ? 0.8006 0.7883 0.7474 0.0306  0.0216  0.0173  ? ? ? ? ? ? 60 GLN B OE1 
1329 N NE2 . GLN B 66  ? 0.7754 0.7368 0.7026 0.0305  0.0273  0.0175  ? ? ? ? ? ? 60 GLN B NE2 
1330 N N   . ARG B 67  ? 0.5632 0.5674 0.5337 0.0427  0.0155  0.0262  ? ? ? ? ? ? 61 ARG B N   
1331 C CA  . ARG B 67  ? 0.5319 0.5425 0.5055 0.0450  0.0139  0.0272  ? ? ? ? ? ? 61 ARG B CA  
1332 C C   . ARG B 67  ? 0.5164 0.5322 0.4873 0.0426  0.0134  0.0236  ? ? ? ? ? ? 61 ARG B C   
1333 O O   . ARG B 67  ? 0.5190 0.5387 0.4899 0.0380  0.0136  0.0194  ? ? ? ? ? ? 61 ARG B O   
1334 C CB  . ARG B 67  ? 0.5516 0.5671 0.5315 0.0469  0.0127  0.0284  ? ? ? ? ? ? 61 ARG B CB  
1335 C CG  . ARG B 67  ? 0.5444 0.5568 0.5252 0.0495  0.0138  0.0320  ? ? ? ? ? ? 61 ARG B CG  
1336 C CD  . ARG B 67  ? 0.5309 0.5435 0.5141 0.0509  0.0139  0.0331  ? ? ? ? ? ? 61 ARG B CD  
1337 N NE  . ARG B 67  ? 0.5280 0.5374 0.5124 0.0494  0.0162  0.0346  ? ? ? ? ? ? 61 ARG B NE  
1338 C CZ  . ARG B 67  ? 0.5209 0.5293 0.5077 0.0478  0.0172  0.0347  ? ? ? ? ? ? 61 ARG B CZ  
1339 N NH1 . ARG B 67  ? 0.5065 0.5153 0.4945 0.0487  0.0160  0.0339  ? ? ? ? ? ? 61 ARG B NH1 
1340 N NH2 . ARG B 67  ? 0.5124 0.5207 0.5002 0.0450  0.0198  0.0349  ? ? ? ? ? ? 61 ARG B NH2 
1341 N N   . VAL B 68  ? 0.4937 0.5109 0.4622 0.0450  0.0129  0.0246  ? ? ? ? ? ? 62 VAL B N   
1342 C CA  . VAL B 68  ? 0.4726 0.4994 0.4399 0.0439  0.0116  0.0208  ? ? ? ? ? ? 62 VAL B CA  
1343 C C   . VAL B 68  ? 0.4679 0.5029 0.4388 0.0506  0.0090  0.0225  ? ? ? ? ? ? 62 VAL B C   
1344 O O   . VAL B 68  ? 0.4731 0.5034 0.4422 0.0556  0.0090  0.0266  ? ? ? ? ? ? 62 VAL B O   
1345 C CB  . VAL B 68  ? 0.4796 0.5028 0.4400 0.0426  0.0128  0.0201  ? ? ? ? ? ? 62 VAL B CB  
1346 C CG1 . VAL B 68  ? 0.4632 0.4994 0.4225 0.0397  0.0118  0.0144  ? ? ? ? ? ? 62 VAL B CG1 
1347 C CG2 . VAL B 68  ? 0.4751 0.4847 0.4276 0.0384  0.0163  0.0196  ? ? ? ? ? ? 62 VAL B CG2 
1348 N N   . VAL B 69  ? 0.4346 0.4808 0.4089 0.0511  0.0073  0.0192  ? ? ? ? ? ? 63 VAL B N   
1349 C CA  . VAL B 69  ? 0.4287 0.4815 0.4033 0.0595  0.0050  0.0205  ? ? ? ? ? ? 63 VAL B CA  
1350 C C   . VAL B 69  ? 0.4410 0.5131 0.4158 0.0604  0.0026  0.0143  ? ? ? ? ? ? 63 VAL B C   
1351 O O   . VAL B 69  ? 0.4438 0.5264 0.4220 0.0538  0.0027  0.0084  ? ? ? ? ? ? 63 VAL B O   
1352 C CB  . VAL B 69  ? 0.4234 0.4729 0.4012 0.0614  0.0052  0.0223  ? ? ? ? ? ? 63 VAL B CB  
1353 C CG1 . VAL B 69  ? 0.4243 0.4774 0.3983 0.0717  0.0035  0.0237  ? ? ? ? ? ? 63 VAL B CG1 
1354 C CG2 . VAL B 69  ? 0.4132 0.4473 0.3911 0.0593  0.0078  0.0270  ? ? ? ? ? ? 63 VAL B CG2 
1355 N N   . ASP B 70  ? 0.4453 0.5231 0.4158 0.0683  0.0007  0.0151  ? ? ? ? ? ? 64 ASP B N   
1356 C CA  . ASP B 70  ? 0.4658 0.5663 0.4364 0.0717  -0.0021 0.0088  ? ? ? ? ? ? 64 ASP B CA  
1357 C C   . ASP B 70  ? 0.4760 0.5875 0.4486 0.0596  -0.0009 0.0012  ? ? ? ? ? ? 64 ASP B C   
1358 O O   . ASP B 70  ? 0.4671 0.5983 0.4435 0.0553  -0.0016 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 64 ASP B O   
1359 C CB  . ASP B 70  ? 0.4595 0.5731 0.4325 0.0784  -0.0043 0.0065  ? ? ? ? ? ? 64 ASP B CB  
1360 C CG  . ASP B 70  ? 0.4760 0.5744 0.4428 0.0902  -0.0043 0.0139  ? ? ? ? ? ? 64 ASP B CG  
1361 O OD1 . ASP B 70  ? 0.4909 0.5731 0.4502 0.0948  -0.0029 0.0197  ? ? ? ? ? ? 64 ASP B OD1 
1362 O OD2 . ASP B 70  ? 0.4643 0.5659 0.4321 0.0947  -0.0049 0.0135  ? ? ? ? ? ? 64 ASP B OD2 
1363 N N   . GLY B 71  ? 0.4950 0.5928 0.4639 0.0537  0.0016  0.0030  ? ? ? ? ? ? 65 GLY B N   
1364 C CA  . GLY B 71  ? 0.5175 0.6185 0.4838 0.0418  0.0043  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 65 GLY B CA  
1365 C C   . GLY B 71  ? 0.5480 0.6451 0.5148 0.0308  0.0077  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 65 GLY B C   
1366 O O   . GLY B 71  ? 0.5694 0.6728 0.5326 0.0199  0.0106  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 65 GLY B O   
1367 N N   . ARG B 72  ? 0.5575 0.6432 0.5274 0.0330  0.0079  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 66 ARG B N   
1368 C CA  . ARG B 72  ? 0.5549 0.6367 0.5251 0.0243  0.0107  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 66 ARG B CA  
1369 C C   . ARG B 72  ? 0.5324 0.5919 0.5010 0.0257  0.0125  0.0007  ? ? ? ? ? ? 66 ARG B C   
1370 O O   . ARG B 72  ? 0.5159 0.5713 0.4888 0.0338  0.0103  0.0068  ? ? ? ? ? ? 66 ARG B O   
1371 C CB  . ARG B 72  ? 0.5729 0.6745 0.5507 0.0263  0.0082  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 66 ARG B CB  
1372 C CG  . ARG B 72  ? 0.6116 0.7146 0.5891 0.0150  0.0116  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 66 ARG B CG  
1373 C CD  . ARG B 72  ? 0.6343 0.7562 0.6201 0.0186  0.0088  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 66 ARG B CD  
1374 N NE  . ARG B 72  ? 0.6649 0.7819 0.6504 0.0091  0.0122  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 66 ARG B NE  
1375 C CZ  . ARG B 72  ? 0.6976 0.8253 0.6898 0.0111  0.0107  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 66 ARG B CZ  
1376 N NH1 . ARG B 72  ? 0.7114 0.8322 0.7019 0.0017  0.0144  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 66 ARG B NH1 
1377 N NH2 . ARG B 72  ? 0.6859 0.8292 0.6844 0.0232  0.0059  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 66 ARG B NH2 
1378 N N   . ALA B 73  ? 0.5182 0.5630 0.4788 0.0177  0.0168  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 67 ALA B N   
1379 C CA  . ALA B 73  ? 0.5120 0.5375 0.4692 0.0198  0.0186  0.0047  ? ? ? ? ? ? 67 ALA B CA  
1380 C C   . ALA B 73  ? 0.5127 0.5387 0.4743 0.0183  0.0186  0.0041  ? ? ? ? ? ? 67 ALA B C   
1381 O O   . ALA B 73  ? 0.5082 0.5389 0.4681 0.0103  0.0207  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 67 ALA B O   
1382 C CB  . ALA B 73  ? 0.5180 0.5251 0.4609 0.0146  0.0235  0.0036  ? ? ? ? ? ? 67 ALA B CB  
1383 N N   . ARG B 74  ? 0.5033 0.5259 0.4708 0.0252  0.0166  0.0099  ? ? ? ? ? ? 68 ARG B N   
1384 C CA  . ARG B 74  ? 0.5064 0.5307 0.4794 0.0249  0.0160  0.0100  ? ? ? ? ? ? 68 ARG B CA  
1385 C C   . ARG B 74  ? 0.4774 0.4894 0.4497 0.0289  0.0165  0.0153  ? ? ? ? ? ? 68 ARG B C   
1386 O O   . ARG B 74  ? 0.4658 0.4745 0.4383 0.0341  0.0158  0.0195  ? ? ? ? ? ? 68 ARG B O   
1387 C CB  . ARG B 74  ? 0.5379 0.5775 0.5204 0.0299  0.0124  0.0101  ? ? ? ? ? ? 68 ARG B CB  
1388 C CG  . ARG B 74  ? 0.5493 0.6071 0.5338 0.0275  0.0112  0.0036  ? ? ? ? ? ? 68 ARG B CG  
1389 C CD  . ARG B 74  ? 0.5694 0.6348 0.5575 0.0230  0.0117  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 68 ARG B CD  
1390 N NE  . ARG B 74  ? 0.5711 0.6494 0.5663 0.0310  0.0082  0.0000  ? ? ? ? ? ? 68 ARG B NE  
1391 C CZ  . ARG B 74  ? 0.5845 0.6704 0.5842 0.0305  0.0077  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 68 ARG B CZ  
1392 N NH1 . ARG B 74  ? 0.5737 0.6560 0.5725 0.0213  0.0106  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 68 ARG B NH1 
1393 N NH2 . ARG B 74  ? 0.6011 0.6966 0.6043 0.0400  0.0047  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 68 ARG B NH2 
1394 N N   . ARG B 75  ? 0.4599 0.4667 0.4309 0.0262  0.0180  0.0143  ? ? ? ? ? ? 69 ARG B N   
1395 C CA  . ARG B 75  ? 0.4501 0.4494 0.4213 0.0303  0.0180  0.0183  ? ? ? ? ? ? 69 ARG B CA  
1396 C C   . ARG B 75  ? 0.4314 0.4389 0.4131 0.0323  0.0158  0.0197  ? ? ? ? ? ? 69 ARG B C   
1397 O O   . ARG B 75  ? 0.4146 0.4277 0.3998 0.0292  0.0154  0.0168  ? ? ? ? ? ? 69 ARG B O   
1398 C CB  . ARG B 75  ? 0.4813 0.4666 0.4412 0.0276  0.0215  0.0169  ? ? ? ? ? ? 69 ARG B CB  
1399 C CG  . ARG B 75  ? 0.4796 0.4587 0.4373 0.0339  0.0214  0.0206  ? ? ? ? ? ? 69 ARG B CG  
1400 C CD  . ARG B 75  ? 0.4975 0.4585 0.4379 0.0345  0.0253  0.0200  ? ? ? ? ? ? 69 ARG B CD  
1401 N NE  . ARG B 75  ? 0.5091 0.4587 0.4362 0.0361  0.0279  0.0202  ? ? ? ? ? ? 69 ARG B NE  
1402 C CZ  . ARG B 75  ? 0.5131 0.4637 0.4390 0.0434  0.0268  0.0232  ? ? ? ? ? ? 69 ARG B CZ  
1403 N NH1 . ARG B 75  ? 0.4989 0.4628 0.4367 0.0490  0.0234  0.0260  ? ? ? ? ? ? 69 ARG B NH1 
1404 N NH2 . ARG B 75  ? 0.5282 0.4661 0.4399 0.0444  0.0297  0.0230  ? ? ? ? ? ? 69 ARG B NH2 
1405 N N   . VAL B 76  ? 0.4173 0.4257 0.4031 0.0368  0.0148  0.0235  ? ? ? ? ? ? 70 VAL B N   
1406 C CA  . VAL B 76  ? 0.3984 0.4106 0.3913 0.0377  0.0140  0.0247  ? ? ? ? ? ? 70 VAL B CA  
1407 C C   . VAL B 76  ? 0.3904 0.3995 0.3832 0.0384  0.0148  0.0257  ? ? ? ? ? ? 70 VAL B C   
1408 O O   . VAL B 76  ? 0.4170 0.4237 0.4057 0.0409  0.0155  0.0268  ? ? ? ? ? ? 70 VAL B O   
1409 C CB  . VAL B 76  ? 0.3865 0.4017 0.3826 0.0408  0.0134  0.0271  ? ? ? ? ? ? 70 VAL B CB  
1410 C CG1 . VAL B 76  ? 0.3834 0.4035 0.3791 0.0425  0.0121  0.0259  ? ? ? ? ? ? 70 VAL B CG1 
1411 C CG2 . VAL B 76  ? 0.3930 0.4062 0.3871 0.0426  0.0144  0.0294  ? ? ? ? ? ? 70 VAL B CG2 
1412 N N   . TYR B 77  ? 0.3774 0.3882 0.3744 0.0369  0.0146  0.0252  ? ? ? ? ? ? 71 TYR B N   
1413 C CA  . TYR B 77  ? 0.3732 0.3838 0.3708 0.0377  0.0151  0.0256  ? ? ? ? ? ? 71 TYR B CA  
1414 C C   . TYR B 77  ? 0.3657 0.3813 0.3697 0.0370  0.0155  0.0264  ? ? ? ? ? ? 71 TYR B C   
1415 O O   . TYR B 77  ? 0.3499 0.3653 0.3563 0.0359  0.0154  0.0266  ? ? ? ? ? ? 71 TYR B O   
1416 C CB  . TYR B 77  ? 0.3705 0.3769 0.3656 0.0356  0.0155  0.0237  ? ? ? ? ? ? 71 TYR B CB  
1417 C CG  . TYR B 77  ? 0.3900 0.3873 0.3747 0.0349  0.0170  0.0223  ? ? ? ? ? ? 71 TYR B CG  
1418 C CD1 . TYR B 77  ? 0.3980 0.3944 0.3806 0.0304  0.0177  0.0197  ? ? ? ? ? ? 71 TYR B CD1 
1419 C CD2 . TYR B 77  ? 0.4035 0.3927 0.3783 0.0387  0.0183  0.0230  ? ? ? ? ? ? 71 TYR B CD2 
1420 C CE1 . TYR B 77  ? 0.4216 0.4073 0.3921 0.0276  0.0205  0.0176  ? ? ? ? ? ? 71 TYR B CE1 
1421 C CE2 . TYR B 77  ? 0.4253 0.4008 0.3862 0.0380  0.0211  0.0218  ? ? ? ? ? ? 71 TYR B CE2 
1422 C CZ  . TYR B 77  ? 0.4316 0.4045 0.3901 0.0314  0.0226  0.0190  ? ? ? ? ? ? 71 TYR B CZ  
1423 O OH  . TYR B 77  ? 0.4824 0.4397 0.4249 0.0288  0.0266  0.0170  ? ? ? ? ? ? 71 TYR B OH  
1424 N N   . ARG B 78  ? 0.3738 0.3940 0.3787 0.0377  0.0162  0.0265  ? ? ? ? ? ? 72 ARG B N   
1425 C CA  . ARG B 78  ? 0.3906 0.4151 0.4000 0.0346  0.0177  0.0259  ? ? ? ? ? ? 72 ARG B CA  
1426 C C   . ARG B 78  ? 0.3747 0.4072 0.3857 0.0348  0.0178  0.0240  ? ? ? ? ? ? 72 ARG B C   
1427 O O   . ARG B 78  ? 0.3605 0.3957 0.3681 0.0394  0.0168  0.0236  ? ? ? ? ? ? 72 ARG B O   
1428 C CB  . ARG B 78  ? 0.4322 0.4568 0.4411 0.0329  0.0199  0.0266  ? ? ? ? ? ? 72 ARG B CB  
1429 C CG  . ARG B 78  ? 0.4802 0.5129 0.4888 0.0334  0.0209  0.0257  ? ? ? ? ? ? 72 ARG B CG  
1430 C CD  . ARG B 78  ? 0.5339 0.5632 0.5397 0.0316  0.0233  0.0267  ? ? ? ? ? ? 72 ARG B CD  
1431 N NE  . ARG B 78  ? 0.5944 0.6210 0.5973 0.0360  0.0215  0.0285  ? ? ? ? ? ? 72 ARG B NE  
1432 C CZ  . ARG B 78  ? 0.6129 0.6456 0.6147 0.0384  0.0213  0.0281  ? ? ? ? ? ? 72 ARG B CZ  
1433 N NH1 . ARG B 78  ? 0.6469 0.6750 0.6451 0.0419  0.0199  0.0298  ? ? ? ? ? ? 72 ARG B NH1 
1434 N NH2 . ARG B 78  ? 0.6086 0.6533 0.6128 0.0374  0.0226  0.0256  ? ? ? ? ? ? 72 ARG B NH2 
1435 N N   . ALA B 79  ? 0.3734 0.4092 0.3881 0.0306  0.0193  0.0225  ? ? ? ? ? ? 73 ALA B N   
1436 C CA  . ALA B 79  ? 0.3665 0.4136 0.3835 0.0305  0.0194  0.0198  ? ? ? ? ? ? 73 ALA B CA  
1437 C C   . ALA B 79  ? 0.3599 0.4204 0.3776 0.0309  0.0204  0.0176  ? ? ? ? ? ? 73 ALA B C   
1438 O O   . ALA B 79  ? 0.3602 0.4202 0.3778 0.0271  0.0228  0.0176  ? ? ? ? ? ? 73 ALA B O   
1439 C CB  . ALA B 79  ? 0.3620 0.4095 0.3823 0.0245  0.0213  0.0181  ? ? ? ? ? ? 73 ALA B CB  
1440 N N   . THR B 80  ? 0.3581 0.4304 0.3750 0.0363  0.0188  0.0157  ? ? ? ? ? ? 74 THR B N   
1441 C CA  . THR B 80  ? 0.3504 0.4417 0.3689 0.0376  0.0195  0.0121  ? ? ? ? ? ? 74 THR B CA  
1442 C C   . THR B 80  ? 0.3444 0.4501 0.3688 0.0299  0.0219  0.0072  ? ? ? ? ? ? 74 THR B C   
1443 O O   . THR B 80  ? 0.3437 0.4423 0.3693 0.0261  0.0223  0.0075  ? ? ? ? ? ? 74 THR B O   
1444 C CB  . THR B 80  ? 0.3520 0.4509 0.3650 0.0494  0.0166  0.0118  ? ? ? ? ? ? 74 THR B CB  
1445 O OG1 . THR B 80  ? 0.3428 0.4427 0.3545 0.0522  0.0151  0.0109  ? ? ? ? ? ? 74 THR B OG1 
1446 C CG2 . THR B 80  ? 0.3477 0.4301 0.3522 0.0560  0.0153  0.0160  ? ? ? ? ? ? 74 THR B CG2 
1447 N N   . PRO B 81  ? 0.3414 0.4685 0.3690 0.0270  0.0239  0.0020  ? ? ? ? ? ? 75 PRO B N   
1448 C CA  . PRO B 81  ? 0.3323 0.4769 0.3648 0.0194  0.0263  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 75 PRO B CA  
1449 C C   . PRO B 81  ? 0.3277 0.4781 0.3605 0.0257  0.0228  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 75 PRO B C   
1450 O O   . PRO B 81  ? 0.3290 0.4796 0.3645 0.0183  0.0246  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 75 PRO B O   
1451 C CB  . PRO B 81  ? 0.3369 0.5084 0.3722 0.0184  0.0278  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 75 PRO B CB  
1452 C CG  . PRO B 81  ? 0.3357 0.4951 0.3679 0.0180  0.0292  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 75 PRO B CG  
1453 C CD  . PRO B 81  ? 0.3343 0.4687 0.3615 0.0265  0.0255  0.0009  ? ? ? ? ? ? 75 PRO B CD  
1454 N N   . ALA B 82  ? 0.3272 0.4792 0.3551 0.0392  0.0185  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 76 ALA B N   
1455 C CA  . ALA B 82  ? 0.3267 0.4790 0.3511 0.0471  0.0155  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 76 ALA B CA  
1456 C C   . ALA B 82  ? 0.3259 0.4539 0.3493 0.0428  0.0157  0.0017  ? ? ? ? ? ? 76 ALA B C   
1457 O O   . ALA B 82  ? 0.3230 0.4531 0.3475 0.0417  0.0152  0.0002  ? ? ? ? ? ? 76 ALA B O   
1458 C CB  . ALA B 82  ? 0.3242 0.4753 0.3383 0.0632  0.0122  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 76 ALA B CB  
1459 N N   . GLY B 83  ? 0.3212 0.4283 0.3426 0.0404  0.0164  0.0064  ? ? ? ? ? ? 77 GLY B N   
1460 C CA  . GLY B 83  ? 0.3260 0.4135 0.3472 0.0362  0.0168  0.0097  ? ? ? ? ? ? 77 GLY B CA  
1461 C C   . GLY B 83  ? 0.3251 0.4135 0.3521 0.0258  0.0196  0.0075  ? ? ? ? ? ? 77 GLY B C   
1462 O O   . GLY B 83  ? 0.3251 0.4071 0.3526 0.0243  0.0193  0.0079  ? ? ? ? ? ? 77 GLY B O   
1463 N N   . ARG B 84  ? 0.3331 0.4281 0.3630 0.0182  0.0231  0.0050  ? ? ? ? ? ? 78 ARG B N   
1464 C CA  . ARG B 84  ? 0.3491 0.4418 0.3807 0.0074  0.0274  0.0024  ? ? ? ? ? ? 78 ARG B CA  
1465 C C   . ARG B 84  ? 0.3347 0.4437 0.3698 0.0050  0.0274  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 78 ARG B C   
1466 O O   . ARG B 84  ? 0.3402 0.4417 0.3753 -0.0001 0.0290  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 78 ARG B O   
1467 C CB  . ARG B 84  ? 0.3934 0.4876 0.4236 -0.0010 0.0325  0.0000  ? ? ? ? ? ? 78 ARG B CB  
1468 C CG  . ARG B 84  ? 0.4436 0.5209 0.4695 0.0016  0.0326  0.0051  ? ? ? ? ? ? 78 ARG B CG  
1469 C CD  . ARG B 84  ? 0.5034 0.5807 0.5257 -0.0055 0.0379  0.0030  ? ? ? ? ? ? 78 ARG B CD  
1470 N NE  . ARG B 84  ? 0.5583 0.6206 0.5764 -0.0005 0.0368  0.0082  ? ? ? ? ? ? 78 ARG B NE  
1471 C CZ  . ARG B 84  ? 0.5966 0.6379 0.6087 0.0000  0.0380  0.0123  ? ? ? ? ? ? 78 ARG B CZ  
1472 N NH1 . ARG B 84  ? 0.5781 0.6086 0.5866 -0.0041 0.0408  0.0121  ? ? ? ? ? ? 78 ARG B NH1 
1473 N NH2 . ARG B 84  ? 0.5979 0.6298 0.6066 0.0054  0.0365  0.0163  ? ? ? ? ? ? 78 ARG B NH2 
1474 N N   . ALA B 85  ? 0.3159 0.4478 0.3530 0.0098  0.0254  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 79 ALA B N   
1475 C CA  . ALA B 85  ? 0.3132 0.4650 0.3533 0.0097  0.0246  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 79 ALA B CA  
1476 C C   . ALA B 85  ? 0.3073 0.4484 0.3448 0.0174  0.0209  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 79 ALA B C   
1477 O O   . ALA B 85  ? 0.2999 0.4434 0.3394 0.0127  0.0217  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 79 ALA B O   
1478 C CB  . ALA B 85  ? 0.3065 0.4886 0.3486 0.0154  0.0230  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 79 ALA B CB  
1479 N N   . ALA B 86  ? 0.3095 0.4370 0.3412 0.0280  0.0175  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 80 ALA B N   
1480 C CA  . ALA B 86  ? 0.3089 0.4213 0.3355 0.0337  0.0152  0.0005  ? ? ? ? ? ? 80 ALA B CA  
1481 C C   . ALA B 86  ? 0.3143 0.4109 0.3438 0.0250  0.0172  0.0022  ? ? ? ? ? ? 80 ALA B C   
1482 O O   . ALA B 86  ? 0.3096 0.4046 0.3392 0.0243  0.0168  0.0015  ? ? ? ? ? ? 80 ALA B O   
1483 C CB  . ALA B 86  ? 0.3178 0.4148 0.3356 0.0430  0.0133  0.0053  ? ? ? ? ? ? 80 ALA B CB  
1484 N N   . LEU B 87  ? 0.3236 0.4090 0.3546 0.0192  0.0195  0.0043  ? ? ? ? ? ? 81 LEU B N   
1485 C CA  . LEU B 87  ? 0.3256 0.3962 0.3576 0.0129  0.0215  0.0059  ? ? ? ? ? ? 81 LEU B CA  
1486 C C   . LEU B 87  ? 0.3395 0.4169 0.3743 0.0050  0.0243  0.0018  ? ? ? ? ? ? 81 LEU B C   
1487 O O   . LEU B 87  ? 0.3457 0.4151 0.3804 0.0037  0.0243  0.0024  ? ? ? ? ? ? 81 LEU B O   
1488 C CB  . LEU B 87  ? 0.3193 0.3782 0.3499 0.0101  0.0236  0.0084  ? ? ? ? ? ? 81 LEU B CB  
1489 C CG  . LEU B 87  ? 0.3210 0.3639 0.3499 0.0066  0.0257  0.0105  ? ? ? ? ? ? 81 LEU B CG  
1490 C CD1 . LEU B 87  ? 0.3140 0.3483 0.3428 0.0109  0.0229  0.0129  ? ? ? ? ? ? 81 LEU B CD1 
1491 C CD2 . LEU B 87  ? 0.3264 0.3610 0.3519 0.0062  0.0276  0.0126  ? ? ? ? ? ? 81 LEU B CD2 
1492 N N   . THR B 88  ? 0.3399 0.4330 0.3766 -0.0005 0.0270  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 82 THR B N   
1493 C CA  . THR B 88  ? 0.3485 0.4497 0.3869 -0.0100 0.0307  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 82 THR B CA  
1494 C C   . THR B 88  ? 0.3559 0.4674 0.3965 -0.0056 0.0274  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 82 THR B C   
1495 O O   . THR B 88  ? 0.3632 0.4681 0.4037 -0.0103 0.0289  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 82 THR B O   
1496 C CB  . THR B 88  ? 0.3547 0.4748 0.3945 -0.0184 0.0348  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 82 THR B CB  
1497 O OG1 . THR B 88  ? 0.3610 0.4673 0.3965 -0.0233 0.0389  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 82 THR B OG1 
1498 C CG2 . THR B 88  ? 0.3514 0.4816 0.3920 -0.0301 0.0394  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 82 THR B CG2 
1499 N N   . GLU B 89  ? 0.3604 0.4858 0.4008 0.0044  0.0230  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 83 GLU B N   
1500 C CA  . GLU B 89  ? 0.3664 0.5012 0.4059 0.0111  0.0198  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 83 GLU B CA  
1501 C C   . GLU B 89  ? 0.3618 0.4747 0.3977 0.0143  0.0183  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 83 GLU B C   
1502 O O   . GLU B 89  ? 0.3545 0.4680 0.3910 0.0122  0.0184  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 83 GLU B O   
1503 C CB  . GLU B 89  ? 0.3797 0.5306 0.4157 0.0238  0.0159  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 83 GLU B CB  
1504 C CG  . GLU B 89  ? 0.4038 0.5869 0.4447 0.0212  0.0168  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 83 GLU B CG  
1505 C CD  . GLU B 89  ? 0.4323 0.6336 0.4689 0.0358  0.0129  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 83 GLU B CD  
1506 O OE1 . GLU B 89  ? 0.4546 0.6417 0.4815 0.0495  0.0096  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 83 GLU B OE1 
1507 O OE2 . GLU B 89  ? 0.4323 0.6619 0.4738 0.0334  0.0138  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 83 GLU B OE2 
1508 N N   . ASP B 90  ? 0.3515 0.4463 0.3836 0.0185  0.0173  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 84 ASP B N   
1509 C CA  . ASP B 90  ? 0.3528 0.4285 0.3816 0.0199  0.0167  0.0021  ? ? ? ? ? ? 84 ASP B CA  
1510 C C   . ASP B 90  ? 0.3412 0.4091 0.3742 0.0110  0.0193  0.0017  ? ? ? ? ? ? 84 ASP B C   
1511 O O   . ASP B 90  ? 0.3230 0.3865 0.3554 0.0107  0.0190  0.0016  ? ? ? ? ? ? 84 ASP B O   
1512 C CB  . ASP B 90  ? 0.3628 0.4236 0.3872 0.0238  0.0159  0.0064  ? ? ? ? ? ? 84 ASP B CB  
1513 C CG  . ASP B 90  ? 0.3819 0.4459 0.3990 0.0334  0.0140  0.0072  ? ? ? ? ? ? 84 ASP B CG  
1514 O OD1 . ASP B 90  ? 0.3904 0.4682 0.4047 0.0395  0.0126  0.0048  ? ? ? ? ? ? 84 ASP B OD1 
1515 O OD2 . ASP B 90  ? 0.3817 0.4347 0.3950 0.0352  0.0140  0.0100  ? ? ? ? ? ? 84 ASP B OD2 
1516 N N   . ARG B 91  ? 0.3356 0.4006 0.3709 0.0045  0.0223  0.0016  ? ? ? ? ? ? 85 ARG B N   
1517 C CA  . ARG B 91  ? 0.3541 0.4088 0.3898 -0.0024 0.0257  0.0014  ? ? ? ? ? ? 85 ARG B CA  
1518 C C   . ARG B 91  ? 0.3670 0.4309 0.4042 -0.0075 0.0271  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 85 ARG B C   
1519 O O   . ARG B 91  ? 0.3857 0.4412 0.4225 -0.0093 0.0278  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 85 ARG B O   
1520 C CB  . ARG B 91  ? 0.3616 0.4090 0.3950 -0.0078 0.0298  0.0017  ? ? ? ? ? ? 85 ARG B CB  
1521 C CG  . ARG B 91  ? 0.3682 0.4051 0.3995 -0.0026 0.0284  0.0061  ? ? ? ? ? ? 85 ARG B CG  
1522 C CD  . ARG B 91  ? 0.3805 0.4022 0.4064 -0.0050 0.0322  0.0079  ? ? ? ? ? ? 85 ARG B CD  
1523 N NE  . ARG B 91  ? 0.3965 0.4183 0.4189 -0.0086 0.0355  0.0071  ? ? ? ? ? ? 85 ARG B NE  
1524 C CZ  . ARG B 91  ? 0.3996 0.4119 0.4174 -0.0058 0.0363  0.0100  ? ? ? ? ? ? 85 ARG B CZ  
1525 N NH1 . ARG B 91  ? 0.3946 0.3985 0.4113 0.0011  0.0337  0.0136  ? ? ? ? ? ? 85 ARG B NH1 
1526 N NH2 . ARG B 91  ? 0.3999 0.4128 0.4139 -0.0103 0.0400  0.0086  ? ? ? ? ? ? 85 ARG B NH2 
1527 N N   . ARG B 92  ? 0.3852 0.4686 0.4245 -0.0094 0.0274  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 86 ARG B N   
1528 C CA  . ARG B 92  ? 0.3874 0.4846 0.4287 -0.0150 0.0288  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 86 ARG B CA  
1529 C C   . ARG B 92  ? 0.3860 0.4823 0.4269 -0.0090 0.0253  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 86 ARG B C   
1530 O O   . ARG B 92  ? 0.3978 0.4907 0.4391 -0.0144 0.0272  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 86 ARG B O   
1531 C CB  . ARG B 92  ? 0.3896 0.5136 0.4337 -0.0171 0.0292  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 86 ARG B CB  
1532 C CG  . ARG B 92  ? 0.4032 0.5440 0.4495 -0.0264 0.0322  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 86 ARG B CG  
1533 C CD  . ARG B 92  ? 0.4093 0.5833 0.4593 -0.0265 0.0315  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 86 ARG B CD  
1534 N NE  . ARG B 92  ? 0.4395 0.6178 0.4894 -0.0384 0.0374  -0.0386 ? ? ? ? ? ? 86 ARG B NE  
1535 C CZ  . ARG B 92  ? 0.4493 0.6359 0.5000 -0.0357 0.0369  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 86 ARG B CZ  
1536 N NH1 . ARG B 92  ? 0.4499 0.6421 0.5012 -0.0207 0.0307  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 86 ARG B NH1 
1537 N NH2 . ARG B 92  ? 0.4535 0.6420 0.5027 -0.0484 0.0435  -0.0432 ? ? ? ? ? ? 86 ARG B NH2 
1538 N N   . ALA B 93  ? 0.3795 0.4761 0.4178 0.0019  0.0210  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 87 ALA B N   
1539 C CA  . ALA B 93  ? 0.3800 0.4712 0.4143 0.0083  0.0183  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 87 ALA B CA  
1540 C C   . ALA B 93  ? 0.3847 0.4557 0.4188 0.0046  0.0197  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 87 ALA B C   
1541 O O   . ALA B 93  ? 0.3788 0.4481 0.4124 0.0036  0.0197  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 87 ALA B O   
1542 C CB  . ALA B 93  ? 0.3704 0.4588 0.3974 0.0201  0.0151  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 87 ALA B CB  
1543 N N   . LEU B 94  ? 0.3826 0.4408 0.4172 0.0030  0.0208  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 88 LEU B N   
1544 C CA  . LEU B 94  ? 0.3962 0.4391 0.4308 0.0007  0.0220  0.0009  ? ? ? ? ? ? 88 LEU B CA  
1545 C C   . LEU B 94  ? 0.4164 0.4579 0.4528 -0.0065 0.0252  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 88 LEU B C   
1546 O O   . LEU B 94  ? 0.3918 0.4280 0.4281 -0.0073 0.0253  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 88 LEU B O   
1547 C CB  . LEU B 94  ? 0.3890 0.4227 0.4234 0.0016  0.0224  0.0039  ? ? ? ? ? ? 88 LEU B CB  
1548 C CG  . LEU B 94  ? 0.3874 0.4092 0.4217 0.0011  0.0232  0.0057  ? ? ? ? ? ? 88 LEU B CG  
1549 C CD1 . LEU B 94  ? 0.3806 0.3986 0.4135 0.0033  0.0216  0.0059  ? ? ? ? ? ? 88 LEU B CD1 
1550 C CD2 . LEU B 94  ? 0.3890 0.4063 0.4226 0.0031  0.0233  0.0079  ? ? ? ? ? ? 88 LEU B CD2 
1551 N N   . GLU B 95  ? 0.4583 0.5036 0.4951 -0.0124 0.0284  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B N   
1552 C CA  . GLU B 95  ? 0.4915 0.5320 0.5264 -0.0207 0.0332  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B CA  
1553 C C   . GLU B 95  ? 0.4871 0.5370 0.5237 -0.0234 0.0329  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B C   
1554 O O   . GLU B 95  ? 0.4840 0.5244 0.5189 -0.0265 0.0350  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B O   
1555 C CB  . GLU B 95  ? 0.5551 0.5984 0.5874 -0.0282 0.0379  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B CB  
1556 C CG  . GLU B 95  ? 0.6076 0.6375 0.6329 -0.0374 0.0447  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B CG  
1557 C CD  . GLU B 95  ? 0.6610 0.6879 0.6799 -0.0457 0.0509  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B CD  
1558 O OE1 . GLU B 95  ? 0.7305 0.7649 0.7471 -0.0566 0.0559  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B OE1 
1559 O OE2 . GLU B 95  ? 0.6517 0.6690 0.6670 -0.0422 0.0513  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B OE2 
1560 N N   . GLU B 96  ? 0.4916 0.5604 0.5309 -0.0209 0.0301  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 90 GLU B N   
1561 C CA  . GLU B 96  ? 0.5113 0.5928 0.5518 -0.0220 0.0292  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 90 GLU B CA  
1562 C C   . GLU B 96  ? 0.5236 0.5930 0.5627 -0.0176 0.0272  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 90 GLU B C   
1563 O O   . GLU B 96  ? 0.5489 0.6150 0.5878 -0.0228 0.0294  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 90 GLU B O   
1564 C CB  . GLU B 96  ? 0.5429 0.6472 0.5846 -0.0159 0.0256  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 90 GLU B CB  
1565 C CG  . GLU B 96  ? 0.6101 0.7352 0.6548 -0.0233 0.0284  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 90 GLU B CG  
1566 C CD  . GLU B 96  ? 0.6494 0.8027 0.6953 -0.0157 0.0244  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 90 GLU B CD  
1567 O OE1 . GLU B 96  ? 0.6715 0.8353 0.7166 -0.0110 0.0218  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 90 GLU B OE1 
1568 O OE2 . GLU B 96  ? 0.6522 0.8182 0.6994 -0.0138 0.0240  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 90 GLU B OE2 
1569 N N   . LEU B 97  ? 0.5076 0.5691 0.5446 -0.0092 0.0240  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 91 LEU B N   
1570 C CA  . LEU B 97  ? 0.4783 0.5287 0.5126 -0.0059 0.0227  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 91 LEU B CA  
1571 C C   . LEU B 97  ? 0.4715 0.5080 0.5071 -0.0106 0.0253  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 91 LEU B C   
1572 O O   . LEU B 97  ? 0.4598 0.4919 0.4949 -0.0117 0.0257  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 91 LEU B O   
1573 C CB  . LEU B 97  ? 0.4532 0.4967 0.4824 0.0020  0.0202  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 91 LEU B CB  
1574 C CG  . LEU B 97  ? 0.4521 0.4842 0.4761 0.0044  0.0198  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 91 LEU B CG  
1575 C CD1 . LEU B 97  ? 0.4595 0.4983 0.4800 0.0066  0.0189  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 91 LEU B CD1 
1576 C CD2 . LEU B 97  ? 0.4615 0.4839 0.4775 0.0102  0.0190  0.0002  ? ? ? ? ? ? 91 LEU B CD2 
1577 N N   . ALA B 98  ? 0.4853 0.5151 0.5215 -0.0122 0.0271  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 92 ALA B N   
1578 C CA  . ALA B 98  ? 0.5014 0.5188 0.5366 -0.0148 0.0299  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 92 ALA B CA  
1579 C C   . ALA B 98  ? 0.5205 0.5365 0.5541 -0.0215 0.0336  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 92 ALA B C   
1580 O O   . ALA B 98  ? 0.5214 0.5299 0.5539 -0.0217 0.0346  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 92 ALA B O   
1581 C CB  . ALA B 98  ? 0.4815 0.4925 0.5149 -0.0139 0.0315  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 92 ALA B CB  
1582 N N   . ARG B 99  ? 0.5550 0.5790 0.5880 -0.0275 0.0361  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 93 ARG B N   
1583 C CA  . ARG B 99  ? 0.6069 0.6305 0.6370 -0.0361 0.0406  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 93 ARG B CA  
1584 C C   . ARG B 99  ? 0.5934 0.6233 0.6260 -0.0358 0.0386  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 93 ARG B C   
1585 O O   . ARG B 99  ? 0.5763 0.5977 0.6059 -0.0400 0.0417  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 93 ARG B O   
1586 C CB  . ARG B 99  ? 0.6434 0.6795 0.6730 -0.0441 0.0438  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 93 ARG B CB  
1587 C CG  . ARG B 99  ? 0.6918 0.7172 0.7133 -0.0555 0.0517  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 93 ARG B CG  
1588 C CD  . ARG B 99  ? 0.7298 0.7617 0.7478 -0.0649 0.0568  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 93 ARG B CD  
1589 N NE  . ARG B 99  ? 0.7613 0.8220 0.7880 -0.0642 0.0526  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 93 ARG B NE  
1590 C CZ  . ARG B 99  ? 0.7705 0.8408 0.8000 -0.0613 0.0508  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 93 ARG B CZ  
1591 N NH1 . ARG B 99  ? 0.7666 0.8644 0.8030 -0.0591 0.0469  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 93 ARG B NH1 
1592 N NH2 . ARG B 99  ? 0.7777 0.8311 0.8024 -0.0596 0.0527  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 93 ARG B NH2 
1593 N N   . GLU B 100 ? 0.6099 0.6526 0.6460 -0.0300 0.0337  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 94 GLU B N   
1594 C CA  . GLU B 100 ? 0.6659 0.7152 0.7025 -0.0283 0.0316  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 94 GLU B CA  
1595 C C   . GLU B 100 ? 0.6808 0.7156 0.7162 -0.0259 0.0312  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 94 GLU B C   
1596 O O   . GLU B 100 ? 0.7178 0.7519 0.7525 -0.0291 0.0325  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 94 GLU B O   
1597 C CB  . GLU B 100 ? 0.6877 0.7505 0.7241 -0.0203 0.0269  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 94 GLU B CB  
1598 C CG  . GLU B 100 ? 0.6995 0.7710 0.7339 -0.0168 0.0247  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 94 GLU B CG  
1599 C CD  . GLU B 100 ? 0.7060 0.7838 0.7354 -0.0055 0.0205  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 94 GLU B CD  
1600 O OE1 . GLU B 100 ? 0.7163 0.7994 0.7408 -0.0002 0.0185  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 94 GLU B OE1 
1601 O OE2 . GLU B 100 ? 0.6952 0.7716 0.7234 -0.0011 0.0194  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 94 GLU B OE2 
1602 N N   . VAL B 101 ? 0.6867 0.7117 0.7218 -0.0209 0.0299  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 95 VAL B N   
1603 C CA  . VAL B 101 ? 0.7054 0.7208 0.7396 -0.0189 0.0295  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 95 VAL B CA  
1604 C C   . VAL B 101 ? 0.6824 0.6870 0.7167 -0.0201 0.0321  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 95 VAL B C   
1605 O O   . VAL B 101 ? 0.6907 0.6906 0.7250 -0.0190 0.0321  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 95 VAL B O   
1606 C CB  . VAL B 101 ? 0.7133 0.7269 0.7452 -0.0131 0.0267  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 95 VAL B CB  
1607 C CG1 . VAL B 101 ? 0.7359 0.7571 0.7636 -0.0094 0.0245  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 95 VAL B CG1 
1608 C CG2 . VAL B 101 ? 0.7171 0.7281 0.7496 -0.0106 0.0261  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 95 VAL B CG2 
1609 N N   . LEU B 102 ? 0.7008 0.7014 0.7335 -0.0217 0.0346  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 96 LEU B N   
1610 C CA  . LEU B 102 ? 0.7417 0.7308 0.7712 -0.0200 0.0372  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 96 LEU B CA  
1611 C C   . LEU B 102 ? 0.7656 0.7454 0.7885 -0.0255 0.0425  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 96 LEU B C   
1612 O O   . LEU B 102 ? 0.7665 0.7503 0.7889 -0.0320 0.0442  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 96 LEU B O   
1613 C CB  . LEU B 102 ? 0.7362 0.7233 0.7652 -0.0153 0.0363  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 96 LEU B CB  
# 
