data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Meera, K."    1 ? 
"Pal, R.K."    2 ? 
"Arora, A."    3 ? 
"Biswal, B.K." 4 ? 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Crystal structure of the PadR-family transcriptional regulator Rv3488 of Mycobacterium tuberculosis H37Rv" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "DNA binding protein" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "DNA BINDING PROTEIN" 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   UK 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            "Biochem. J." 
_citation.journal_id_ASTM           BIJOAK 
_citation.journal_id_CSD            0043 
_citation.journal_id_ISSN           1470-8728 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            475 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                3393 
_citation.page_last                 3416 
_citation.title                     "Structural and functional characterization of the transcriptional regulator Rv3488 ofMycobacterium tuberculosisH37Rv." 
_citation.year                      2018 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1042/BCJ20180356 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   30266832 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Kumari, M."       1 ?                   
primary "Pal, R.K."        2 ?                   
primary "Mishra, A.K."     3 ?                   
primary "Tripathi, S."     4 ?                   
primary "Biswal, B.K."     5 ?                   
primary "Srivastava, K.K." 6 ?                   
primary "Arora, A."        7 0000-0002-0630-2224 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;AMDPEFMREFQRAAVRLHILHHAADNEVHGAWLTQELSRHGYRVSPGTLYPTLHRLEADGLLVSEQRVVDGRARRVYRAT
PAGRAALTEDRRALEELAREVLGGQSHTAGNGT
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;AMDPEFMREFQRAAVRLHILHHAADNEVHGAWLTQELSRHGYRVSPGTLYPTLHRLEADGLLVSEQRVVDGRARRVYRAT
PAGRAALTEDRRALEELAREVLGGQSHTAGNGT
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   ALA n 
1 2   MET n 
1 3   ASP n 
1 4   PRO n 
1 5   GLU n 
1 6   PHE n 
1 7   MET n 
1 8   ARG n 
1 9   GLU n 
1 10  PHE n 
1 11  GLN n 
1 12  ARG n 
1 13  ALA n 
1 14  ALA n 
1 15  VAL n 
1 16  ARG n 
1 17  LEU n 
1 18  HIS n 
1 19  ILE n 
1 20  LEU n 
1 21  HIS n 
1 22  HIS n 
1 23  ALA n 
1 24  ALA n 
1 25  ASP n 
1 26  ASN n 
1 27  GLU n 
1 28  VAL n 
1 29  HIS n 
1 30  GLY n 
1 31  ALA n 
1 32  TRP n 
1 33  LEU n 
1 34  THR n 
1 35  GLN n 
1 36  GLU n 
1 37  LEU n 
1 38  SER n 
1 39  ARG n 
1 40  HIS n 
1 41  GLY n 
1 42  TYR n 
1 43  ARG n 
1 44  VAL n 
1 45  SER n 
1 46  PRO n 
1 47  GLY n 
1 48  THR n 
1 49  LEU n 
1 50  TYR n 
1 51  PRO n 
1 52  THR n 
1 53  LEU n 
1 54  HIS n 
1 55  ARG n 
1 56  LEU n 
1 57  GLU n 
1 58  ALA n 
1 59  ASP n 
1 60  GLY n 
1 61  LEU n 
1 62  LEU n 
1 63  VAL n 
1 64  SER n 
1 65  GLU n 
1 66  GLN n 
1 67  ARG n 
1 68  VAL n 
1 69  VAL n 
1 70  ASP n 
1 71  GLY n 
1 72  ARG n 
1 73  ALA n 
1 74  ARG n 
1 75  ARG n 
1 76  VAL n 
1 77  TYR n 
1 78  ARG n 
1 79  ALA n 
1 80  THR n 
1 81  PRO n 
1 82  ALA n 
1 83  GLY n 
1 84  ARG n 
1 85  ALA n 
1 86  ALA n 
1 87  LEU n 
1 88  THR n 
1 89  GLU n 
1 90  ASP n 
1 91  ARG n 
1 92  ARG n 
1 93  ALA n 
1 94  LEU n 
1 95  GLU n 
1 96  GLU n 
1 97  LEU n 
1 98  ALA n 
1 99  ARG n 
1 100 GLU n 
1 101 VAL n 
1 102 LEU n 
1 103 GLY n 
1 104 GLY n 
1 105 GLN n 
1 106 SER n 
1 107 HIS n 
1 108 THR n 
1 109 ALA n 
1 110 GLY n 
1 111 ASN n 
1 112 GLY n 
1 113 THR n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Transcriptional regulator" 12641.155 2  ? ? ? ? 
2 non-polymer syn "CHLORIDE ION"              35.453    2  ? ? ? ? 
3 non-polymer syn "ACETATE ION"               59.044    1  ? ? ? ? 
4 water       nat water                       18.015    75 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   ALA 1   -5  -5 ALA ALA A ? n 
A 1 2   MET 2   -4  -4 MET MET A ? n 
A 1 3   ASP 3   -3  -3 ASP ASP A ? n 
A 1 4   PRO 4   -2  -2 PRO PRO A ? n 
A 1 5   GLU 5   -1  -1 GLU GLU A ? n 
A 1 6   PHE 6   0   0  PHE PHE A ? n 
A 1 7   MET 7   1   1  MET MET A ? n 
A 1 8   ARG 8   2   2  ARG ARG A ? n 
A 1 9   GLU 9   3   3  GLU GLU A ? n 
A 1 10  PHE 10  4   4  PHE PHE A ? n 
A 1 11  GLN 11  5   5  GLN GLN A ? n 
A 1 12  ARG 12  6   6  ARG ARG A ? n 
A 1 13  ALA 13  7   7  ALA ALA A ? n 
A 1 14  ALA 14  8   8  ALA ALA A ? n 
A 1 15  VAL 15  9   9  VAL VAL A ? n 
A 1 16  ARG 16  10  10 ARG ARG A ? n 
A 1 17  LEU 17  11  11 LEU LEU A ? n 
A 1 18  HIS 18  12  12 HIS HIS A ? n 
A 1 19  ILE 19  13  13 ILE ILE A ? n 
A 1 20  LEU 20  14  14 LEU LEU A ? n 
A 1 21  HIS 21  15  15 HIS HIS A ? n 
A 1 22  HIS 22  16  16 HIS HIS A ? n 
A 1 23  ALA 23  17  17 ALA ALA A ? n 
A 1 24  ALA 24  18  18 ALA ALA A ? n 
A 1 25  ASP 25  19  19 ASP ASP A ? n 
A 1 26  ASN 26  20  20 ASN ASN A ? n 
A 1 27  GLU 27  21  21 GLU GLU A ? n 
A 1 28  VAL 28  22  22 VAL VAL A ? n 
A 1 29  HIS 29  23  23 HIS HIS A ? n 
A 1 30  GLY 30  24  24 GLY GLY A ? n 
A 1 31  ALA 31  25  25 ALA ALA A ? n 
A 1 32  TRP 32  26  26 TRP TRP A ? n 
A 1 33  LEU 33  27  27 LEU LEU A ? n 
A 1 34  THR 34  28  28 THR THR A ? n 
A 1 35  GLN 35  29  29 GLN GLN A ? n 
A 1 36  GLU 36  30  30 GLU GLU A ? n 
A 1 37  LEU 37  31  31 LEU LEU A ? n 
A 1 38  SER 38  32  32 SER SER A ? n 
A 1 39  ARG 39  33  33 ARG ARG A ? n 
A 1 40  HIS 40  34  34 HIS HIS A ? n 
A 1 41  GLY 41  35  35 GLY GLY A ? n 
A 1 42  TYR 42  36  36 TYR TYR A ? n 
A 1 43  ARG 43  37  37 ARG ARG A ? n 
A 1 44  VAL 44  38  38 VAL VAL A ? n 
A 1 45  SER 45  39  39 SER SER A ? n 
A 1 46  PRO 46  40  40 PRO PRO A ? n 
A 1 47  GLY 47  41  41 GLY GLY A ? n 
A 1 48  THR 48  42  42 THR THR A ? n 
A 1 49  LEU 49  43  43 LEU LEU A ? n 
A 1 50  TYR 50  44  44 TYR TYR A ? n 
A 1 51  PRO 51  45  45 PRO PRO A ? n 
A 1 52  THR 52  46  46 THR THR A ? n 
A 1 53  LEU 53  47  47 LEU LEU A ? n 
A 1 54  HIS 54  48  48 HIS HIS A ? n 
A 1 55  ARG 55  49  49 ARG ARG A ? n 
A 1 56  LEU 56  50  50 LEU LEU A ? n 
A 1 57  GLU 57  51  51 GLU GLU A ? n 
A 1 58  ALA 58  52  52 ALA ALA A ? n 
A 1 59  ASP 59  53  53 ASP ASP A ? n 
A 1 60  GLY 60  54  54 GLY GLY A ? n 
A 1 61  LEU 61  55  55 LEU LEU A ? n 
A 1 62  LEU 62  56  56 LEU LEU A ? n 
A 1 63  VAL 63  57  57 VAL VAL A ? n 
A 1 64  SER 64  58  58 SER SER A ? n 
A 1 65  GLU 65  59  59 GLU GLU A ? n 
A 1 66  GLN 66  60  60 GLN GLN A ? n 
A 1 67  ARG 67  61  61 ARG ARG A ? n 
A 1 68  VAL 68  62  62 VAL VAL A ? n 
A 1 69  VAL 69  63  63 VAL VAL A ? n 
A 1 70  ASP 70  64  64 ASP ASP A ? n 
A 1 71  GLY 71  65  65 GLY GLY A ? n 
A 1 72  ARG 72  66  66 ARG ARG A ? n 
A 1 73  ALA 73  67  67 ALA ALA A ? n 
A 1 74  ARG 74  68  68 ARG ARG A ? n 
A 1 75  ARG 75  69  69 ARG ARG A ? n 
A 1 76  VAL 76  70  70 VAL VAL A ? n 
A 1 77  TYR 77  71  71 TYR TYR A ? n 
A 1 78  ARG 78  72  72 ARG ARG A ? n 
A 1 79  ALA 79  73  73 ALA ALA A ? n 
A 1 80  THR 80  74  74 THR THR A ? n 
A 1 81  PRO 81  75  75 PRO PRO A ? n 
A 1 82  ALA 82  76  76 ALA ALA A ? n 
A 1 83  GLY 83  77  77 GLY GLY A ? n 
A 1 84  ARG 84  78  78 ARG ARG A ? n 
A 1 85  ALA 85  79  79 ALA ALA A ? n 
A 1 86  ALA 86  80  80 ALA ALA A ? n 
A 1 87  LEU 87  81  81 LEU LEU A ? n 
A 1 88  THR 88  82  82 THR THR A ? n 
A 1 89  GLU 89  83  83 GLU GLU A ? n 
A 1 90  ASP 90  84  84 ASP ASP A ? n 
A 1 91  ARG 91  85  85 ARG ARG A ? n 
A 1 92  ARG 92  86  86 ARG ARG A ? n 
A 1 93  ALA 93  87  87 ALA ALA A ? n 
A 1 94  LEU 94  88  88 LEU LEU A ? n 
A 1 95  GLU 95  89  89 GLU GLU A ? n 
A 1 96  GLU 96  90  90 GLU GLU A ? n 
A 1 97  LEU 97  91  91 LEU LEU A ? n 
A 1 98  ALA 98  92  92 ALA ALA A ? n 
A 1 99  ARG 99  93  93 ARG ARG A ? n 
A 1 100 GLU 100 94  94 GLU GLU A ? n 
A 1 101 VAL 101 95  95 VAL VAL A ? n 
A 1 102 LEU 102 96  96 LEU LEU A ? n 
A 1 103 GLY 103 97  ?  ?   ?   A ? n 
A 1 104 GLY 104 98  ?  ?   ?   A ? n 
A 1 105 GLN 105 99  ?  ?   ?   A ? n 
A 1 106 SER 106 100 ?  ?   ?   A ? n 
A 1 107 HIS 107 101 ?  ?   ?   A ? n 
A 1 108 THR 108 102 ?  ?   ?   A ? n 
A 1 109 ALA 109 103 ?  ?   ?   A ? n 
A 1 110 GLY 110 104 ?  ?   ?   A ? n 
A 1 111 ASN 111 105 ?  ?   ?   A ? n 
A 1 112 GLY 112 106 ?  ?   ?   A ? n 
A 1 113 THR 113 107 ?  ?   ?   A ? n 
B 1 1   ALA 1   -5  -5 ALA ALA B ? n 
B 1 2   MET 2   -4  -4 MET MET B ? n 
B 1 3   ASP 3   -3  -3 ASP ASP B ? n 
B 1 4   PRO 4   -2  -2 PRO PRO B ? n 
B 1 5   GLU 5   -1  -1 GLU GLU B ? n 
B 1 6   PHE 6   0   0  PHE PHE B ? n 
B 1 7   MET 7   1   1  MET MET B ? n 
B 1 8   ARG 8   2   2  ARG ARG B ? n 
B 1 9   GLU 9   3   3  GLU GLU B ? n 
B 1 10  PHE 10  4   4  PHE PHE B ? n 
B 1 11  GLN 11  5   5  GLN GLN B ? n 
B 1 12  ARG 12  6   6  ARG ARG B ? n 
B 1 13  ALA 13  7   7  ALA ALA B ? n 
B 1 14  ALA 14  8   8  ALA ALA B ? n 
B 1 15  VAL 15  9   9  VAL VAL B ? n 
B 1 16  ARG 16  10  10 ARG ARG B ? n 
B 1 17  LEU 17  11  11 LEU LEU B ? n 
B 1 18  HIS 18  12  12 HIS HIS B ? n 
B 1 19  ILE 19  13  13 ILE ILE B ? n 
B 1 20  LEU 20  14  14 LEU LEU B ? n 
B 1 21  HIS 21  15  15 HIS HIS B ? n 
B 1 22  HIS 22  16  16 HIS HIS B ? n 
B 1 23  ALA 23  17  17 ALA ALA B ? n 
B 1 24  ALA 24  18  18 ALA ALA B ? n 
B 1 25  ASP 25  19  19 ASP ASP B ? n 
B 1 26  ASN 26  20  20 ASN ASN B ? n 
B 1 27  GLU 27  21  21 GLU GLU B ? n 
B 1 28  VAL 28  22  22 VAL VAL B ? n 
B 1 29  HIS 29  23  23 HIS HIS B ? n 
B 1 30  GLY 30  24  24 GLY GLY B ? n 
B 1 31  ALA 31  25  25 ALA ALA B ? n 
B 1 32  TRP 32  26  26 TRP TRP B ? n 
B 1 33  LEU 33  27  27 LEU LEU B ? n 
B 1 34  THR 34  28  28 THR THR B ? n 
B 1 35  GLN 35  29  29 GLN GLN B ? n 
B 1 36  GLU 36  30  30 GLU GLU B ? n 
B 1 37  LEU 37  31  31 LEU LEU B ? n 
B 1 38  SER 38  32  32 SER SER B ? n 
B 1 39  ARG 39  33  33 ARG ARG B ? n 
B 1 40  HIS 40  34  34 HIS HIS B ? n 
B 1 41  GLY 41  35  35 GLY GLY B ? n 
B 1 42  TYR 42  36  36 TYR TYR B ? n 
B 1 43  ARG 43  37  37 ARG ARG B ? n 
B 1 44  VAL 44  38  38 VAL VAL B ? n 
B 1 45  SER 45  39  39 SER SER B ? n 
B 1 46  PRO 46  40  40 PRO PRO B ? n 
B 1 47  GLY 47  41  41 GLY GLY B ? n 
B 1 48  THR 48  42  42 THR THR B ? n 
B 1 49  LEU 49  43  43 LEU LEU B ? n 
B 1 50  TYR 50  44  44 TYR TYR B ? n 
B 1 51  PRO 51  45  45 PRO PRO B ? n 
B 1 52  THR 52  46  46 THR THR B ? n 
B 1 53  LEU 53  47  47 LEU LEU B ? n 
B 1 54  HIS 54  48  48 HIS HIS B ? n 
B 1 55  ARG 55  49  49 ARG ARG B ? n 
B 1 56  LEU 56  50  50 LEU LEU B ? n 
B 1 57  GLU 57  51  51 GLU GLU B ? n 
B 1 58  ALA 58  52  52 ALA ALA B ? n 
B 1 59  ASP 59  53  53 ASP ASP B ? n 
B 1 60  GLY 60  54  54 GLY GLY B ? n 
B 1 61  LEU 61  55  55 LEU LEU B ? n 
B 1 62  LEU 62  56  56 LEU LEU B ? n 
B 1 63  VAL 63  57  57 VAL VAL B ? n 
B 1 64  SER 64  58  58 SER SER B ? n 
B 1 65  GLU 65  59  59 GLU GLU B ? n 
B 1 66  GLN 66  60  60 GLN GLN B ? n 
B 1 67  ARG 67  61  61 ARG ARG B ? n 
B 1 68  VAL 68  62  62 VAL VAL B ? n 
B 1 69  VAL 69  63  63 VAL VAL B ? n 
B 1 70  ASP 70  64  64 ASP ASP B ? n 
B 1 71  GLY 71  65  65 GLY GLY B ? n 
B 1 72  ARG 72  66  66 ARG ARG B ? n 
B 1 73  ALA 73  67  67 ALA ALA B ? n 
B 1 74  ARG 74  68  68 ARG ARG B ? n 
B 1 75  ARG 75  69  69 ARG ARG B ? n 
B 1 76  VAL 76  70  70 VAL VAL B ? n 
B 1 77  TYR 77  71  71 TYR TYR B ? n 
B 1 78  ARG 78  72  72 ARG ARG B ? n 
B 1 79  ALA 79  73  73 ALA ALA B ? n 
B 1 80  THR 80  74  74 THR THR B ? n 
B 1 81  PRO 81  75  75 PRO PRO B ? n 
B 1 82  ALA 82  76  76 ALA ALA B ? n 
B 1 83  GLY 83  77  77 GLY GLY B ? n 
B 1 84  ARG 84  78  78 ARG ARG B ? n 
B 1 85  ALA 85  79  79 ALA ALA B ? n 
B 1 86  ALA 86  80  80 ALA ALA B ? n 
B 1 87  LEU 87  81  81 LEU LEU B ? n 
B 1 88  THR 88  82  82 THR THR B ? n 
B 1 89  GLU 89  83  83 GLU GLU B ? n 
B 1 90  ASP 90  84  84 ASP ASP B ? n 
B 1 91  ARG 91  85  85 ARG ARG B ? n 
B 1 92  ARG 92  86  86 ARG ARG B ? n 
B 1 93  ALA 93  87  87 ALA ALA B ? n 
B 1 94  LEU 94  88  88 LEU LEU B ? n 
B 1 95  GLU 95  89  89 GLU GLU B ? n 
B 1 96  GLU 96  90  90 GLU GLU B ? n 
B 1 97  LEU 97  91  91 LEU LEU B ? n 
B 1 98  ALA 98  92  92 ALA ALA B ? n 
B 1 99  ARG 99  93  93 ARG ARG B ? n 
B 1 100 GLU 100 94  94 GLU GLU B ? n 
B 1 101 VAL 101 95  95 VAL VAL B ? n 
B 1 102 LEU 102 96  96 LEU LEU B ? n 
B 1 103 GLY 103 97  ?  ?   ?   B ? n 
B 1 104 GLY 104 98  ?  ?   ?   B ? n 
B 1 105 GLN 105 99  ?  ?   ?   B ? n 
B 1 106 SER 106 100 ?  ?   ?   B ? n 
B 1 107 HIS 107 101 ?  ?   ?   B ? n 
B 1 108 THR 108 102 ?  ?   ?   B ? n 
B 1 109 ALA 109 103 ?  ?   ?   B ? n 
B 1 110 GLY 110 104 ?  ?   ?   B ? n 
B 1 111 ASN 111 105 ?  ?   ?   B ? n 
B 1 112 GLY 112 106 ?  ?   ?   B ? n 
B 1 113 THR 113 107 ?  ?   ?   B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 CL  1  201 1  CL  CL  B ? 
D 2 CL  1  202 2  CL  CL  B ? 
E 3 ACT 1  203 1  ACT ACT B ? 
F 4 HOH 1  201 58 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 2  202 22 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 3  203 74 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 4  204 21 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 5  205 67 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 6  206 27 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 7  207 53 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 8  208 19 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 9  209 30 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 10 210 50 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 11 211 15 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 12 212 3  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 13 213 55 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 14 214 45 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 15 215 70 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 16 216 42 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 17 217 39 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 18 218 40 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 19 219 72 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 20 220 63 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 21 221 17 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 22 222 14 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 23 223 57 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 24 224 71 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 25 225 12 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 26 226 16 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 27 227 6  HOH HOH A ? 
F 4 HOH 28 228 69 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 29 229 29 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 30 230 41 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 31 231 54 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 32 232 66 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 33 233 68 HOH HOH A ? 
F 4 HOH 34 234 60 HOH HOH A ? 
G 4 HOH 1  301 56 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 2  302 46 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 3  303 52 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 4  304 8  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 5  305 1  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 6  306 24 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 7  307 43 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 8  308 10 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 9  309 5  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 10 310 36 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 11 311 2  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 12 312 75 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 13 313 34 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 14 314 11 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 15 315 25 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 16 316 59 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 17 317 7  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 18 318 37 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 19 319 38 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 20 320 20 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 21 321 9  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 22 322 18 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 23 323 23 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 24 324 33 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 25 325 26 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 26 326 64 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 27 327 32 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 28 328 28 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 29 329 35 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 30 330 13 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 31 331 4  HOH HOH B ? 
G 4 HOH 32 332 47 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 33 333 65 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 34 334 51 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 35 335 62 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 36 336 61 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 37 337 48 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 38 338 73 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 39 339 49 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 40 340 44 HOH HOH B ? 
G 4 HOH 41 341 31 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ACT non-polymer         . "ACETATE ION"   ? "C2 H3 O2 -1"    59.044  
ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CL  non-polymer         . "CHLORIDE ION"  ? "Cl -1"          35.453  
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER           ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ? "C6 H13 N O2"    131.173 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 3 ? 
F N N 4 ? 
G N N 4 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 ASP A 3  ? ASN A 26  ? ASP A -3 ASN A 20 1 ? 24 
HELX_P HELX_P2 AA2 HIS A 29 ? HIS A 40  ? HIS A 23 HIS A 34 1 ? 12 
HELX_P HELX_P3 AA3 SER A 45 ? ASP A 59  ? SER A 39 ASP A 53 1 ? 15 
HELX_P HELX_P4 AA4 THR A 80 ? LEU A 102 ? THR A 74 LEU A 96 1 ? 23 
HELX_P HELX_P5 AA5 ASP B 3  ? ASN B 26  ? ASP B -3 ASN B 20 1 ? 24 
HELX_P HELX_P6 AA6 HIS B 29 ? HIS B 40  ? HIS B 23 HIS B 34 1 ? 12 
HELX_P HELX_P7 AA7 SER B 45 ? ASP B 59  ? SER B 39 ASP B 53 1 ? 15 
HELX_P HELX_P8 AA8 THR B 80 ? LEU B 102 ? THR B 74 LEU B 96 1 ? 23 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 2 ? 
AA2 ? 2 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 LEU A 62 ? VAL A 69 ? LEU A 56 VAL A 63 
AA1 2 ARG A 72 ? ALA A 79 ? ARG A 66 ALA A 73 
AA2 1 LEU B 62 ? VAL B 69 ? LEU B 56 VAL B 63 
AA2 2 ARG B 72 ? ALA B 79 ? ARG B 66 ALA B 73 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.032645 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.020367 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.007854 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
CL 
N  
O  
S  
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C B C B 1 
2 D B D B 1 
3 E B E B 1 
4 F A F A 1 
4 G B G B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "CHLORIDE ION" CL  
3 "ACETATE ION"  ACT 
4 water          HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N ARG A 67 ? N ARG A 61 O ARG A 74 ? O ARG A 68 
AA2 1 2 N ARG B 67 ? N ARG B 61 O ARG B 74 ? O ARG B 68 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . ALA A 1 1   ? -24.433 120.639 128.848 1.00 43.71 ? ? ? ? ? ? -5  ALA A N   1 
ATOM   2    C  CA  . ALA A 1 1   ? -23.122 121.146 128.295 1.00 40.19 ? ? ? ? ? ? -5  ALA A CA  1 
ATOM   3    C  C   . ALA A 1 1   ? -22.942 120.715 126.835 1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? -5  ALA A C   1 
ATOM   4    O  O   . ALA A 1 1   ? -23.114 119.546 126.520 1.00 37.93 ? ? ? ? ? ? -5  ALA A O   1 
ATOM   5    C  CB  . ALA A 1 1   ? -21.968 120.622 129.113 1.00 41.02 ? ? ? ? ? ? -5  ALA A CB  1 
ATOM   6    N  N   . MET A 1 2   ? -22.607 121.653 125.947 1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? -4  MET A N   1 
ATOM   7    C  CA  . MET A 1 2   ? -22.377 121.289 124.552 1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? -4  MET A CA  1 
ATOM   8    C  C   . MET A 1 2   ? -21.145 120.368 124.352 1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? -4  MET A C   1 
ATOM   9    O  O   . MET A 1 2   ? -21.123 119.543 123.448 1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? -4  MET A O   1 
ATOM   10   C  CB  . MET A 1 2   ? -22.298 122.534 123.668 1.00 37.14 ? ? ? ? ? ? -4  MET A CB  1 
ATOM   11   C  CG  . MET A 1 2   ? -23.630 123.235 123.431 1.00 38.78 ? ? ? ? ? ? -4  MET A CG  1 
ATOM   12   S  SD  . MET A 1 2   ? -24.929 122.135 122.806 1.00 40.63 ? ? ? ? ? ? -4  MET A SD  1 
ATOM   13   C  CE  . MET A 1 2   ? -24.225 121.681 121.232 1.00 41.64 ? ? ? ? ? ? -4  MET A CE  1 
ATOM   14   N  N   . ASP A 1 3   ? -20.154 120.492 125.236 1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? -3  ASP A N   1 
ATOM   15   C  CA  . ASP A 1 3   ? -18.906 119.754 125.126 1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? -3  ASP A CA  1 
ATOM   16   C  C   . ASP A 1 3   ? -18.579 119.042 126.447 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? -3  ASP A C   1 
ATOM   17   O  O   . ASP A 1 3   ? -17.702 119.513 127.200 1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? -3  ASP A O   1 
ATOM   18   C  CB  . ASP A 1 3   ? -17.841 120.772 124.753 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? -3  ASP A CB  1 
ATOM   19   C  CG  . ASP A 1 3   ? -16.535 120.170 124.380 1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? -3  ASP A CG  1 
ATOM   20   O  OD1 . ASP A 1 3   ? -16.342 118.946 124.481 1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? -3  ASP A OD1 1 
ATOM   21   O  OD2 . ASP A 1 3   ? -15.646 120.978 123.971 1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? -3  ASP A OD2 1 
ATOM   22   N  N   . PRO A 1 4   ? -19.269 117.921 126.739 1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? -2  PRO A N   1 
ATOM   23   C  CA  . PRO A 1 4   ? -19.035 117.271 128.046 1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? -2  PRO A CA  1 
ATOM   24   C  C   . PRO A 1 4   ? -17.624 116.773 128.237 1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? -2  PRO A C   1 
ATOM   25   O  O   . PRO A 1 4   ? -17.140 116.776 129.353 1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? -2  PRO A O   1 
ATOM   26   C  CB  . PRO A 1 4   ? -20.039 116.106 128.094 1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? -2  PRO A CB  1 
ATOM   27   C  CG  . PRO A 1 4   ? -20.741 116.098 126.774 1.00 36.19 ? ? ? ? ? ? -2  PRO A CG  1 
ATOM   28   C  CD  . PRO A 1 4   ? -20.420 117.365 126.027 1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? -2  PRO A CD  1 
ATOM   29   N  N   . GLU A 1 5   ? -16.943 116.386 127.173 1.00 34.43 ? ? ? ? ? ? -1  GLU A N   1 
ATOM   30   C  CA  . GLU A 1 5   ? -15.547 115.927 127.310 1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? -1  GLU A CA  1 
ATOM   31   C  C   . GLU A 1 5   ? -14.601 117.078 127.729 1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? -1  GLU A C   1 
ATOM   32   O  O   . GLU A 1 5   ? -13.739 116.889 128.593 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? -1  GLU A O   1 
ATOM   33   C  CB  . GLU A 1 5   ? -15.079 115.261 126.007 1.00 38.91 ? ? ? ? ? ? -1  GLU A CB  1 
ATOM   34   C  CG  . GLU A 1 5   ? -13.656 114.727 126.023 1.00 42.68 ? ? ? ? ? ? -1  GLU A CG  1 
ATOM   35   C  CD  . GLU A 1 5   ? -13.461 113.618 127.032 1.00 45.63 ? ? ? ? ? ? -1  GLU A CD  1 
ATOM   36   O  OE1 . GLU A 1 5   ? -12.301 113.273 127.250 1.00 49.00 ? ? ? ? ? ? -1  GLU A OE1 1 
ATOM   37   O  OE2 . GLU A 1 5   ? -14.456 113.105 127.607 1.00 47.62 ? ? ? ? ? ? -1  GLU A OE2 1 
ATOM   38   N  N   . PHE A 1 6   ? -14.748 118.271 127.135 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 0   PHE A N   1 
ATOM   39   C  CA  . PHE A 1 6   ? -13.979 119.415 127.590 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 0   PHE A CA  1 
ATOM   40   C  C   . PHE A 1 6   ? -14.292 119.643 129.067 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 0   PHE A C   1 
ATOM   41   O  O   . PHE A 1 6   ? -13.364 119.811 129.873 1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 0   PHE A O   1 
ATOM   42   C  CB  . PHE A 1 6   ? -14.318 120.706 126.867 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 0   PHE A CB  1 
ATOM   43   C  CG  . PHE A 1 6   ? -13.639 121.929 127.459 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 0   PHE A CG  1 
ATOM   44   C  CD1 . PHE A 1 6   ? -12.339 122.267 127.084 1.00 26.06 ? ? ? ? ? ? 0   PHE A CD1 1 
ATOM   45   C  CD2 . PHE A 1 6   ? -14.279 122.704 128.390 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 0   PHE A CD2 1 
ATOM   46   C  CE1 . PHE A 1 6   ? -11.717 123.402 127.600 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 0   PHE A CE1 1 
ATOM   47   C  CE2 . PHE A 1 6   ? -13.680 123.838 128.932 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 0   PHE A CE2 1 
ATOM   48   C  CZ  . PHE A 1 6   ? -12.386 124.199 128.551 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 0   PHE A CZ  1 
ATOM   49   N  N   . MET A 1 7   ? -15.584 119.649 129.430 1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 1   MET A N   1 
ATOM   50   C  CA  A MET A 1 7   ? -15.978 120.016 130.802 0.50 29.81 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CA  1 
ATOM   51   C  CA  B MET A 1 7   ? -15.968 120.012 130.801 0.50 30.01 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CA  1 
ATOM   52   C  C   . MET A 1 7   ? -15.422 119.011 131.809 1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 1   MET A C   1 
ATOM   53   O  O   . MET A 1 7   ? -14.959 119.393 132.880 1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 1   MET A O   1 
ATOM   54   C  CB  A MET A 1 7   ? -17.501 120.186 130.941 0.50 30.47 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CB  1 
ATOM   55   C  CB  B MET A 1 7   ? -17.477 120.233 130.922 0.50 30.93 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CB  1 
ATOM   56   C  CG  A MET A 1 7   ? -18.094 121.366 130.155 0.50 30.49 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CG  1 
ATOM   57   C  CG  B MET A 1 7   ? -17.880 121.586 130.307 0.50 31.29 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CG  1 
ATOM   58   S  SD  A MET A 1 7   ? -17.532 123.049 130.540 0.50 31.23 ? ? ? ? ? ? 1   MET A SD  1 
ATOM   59   S  SD  B MET A 1 7   ? -17.113 123.013 131.137 0.50 32.50 ? ? ? ? ? ? 1   MET A SD  1 
ATOM   60   C  CE  A MET A 1 7   ? -18.524 124.075 129.472 0.50 31.39 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CE  1 
ATOM   61   C  CE  B MET A 1 7   ? -18.242 123.199 132.501 0.50 34.37 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CE  1 
ATOM   62   N  N   . ARG A 1 8   ? -15.404 117.733 131.438 1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A N   1 
ATOM   63   C  CA  . ARG A 1 8   ? -14.835 116.725 132.321 1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A CA  1 
ATOM   64   C  C   . ARG A 1 8   ? -13.331 116.912 132.566 1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A C   1 
ATOM   65   O  O   . ARG A 1 8   ? -12.900 116.949 133.682 1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A O   1 
ATOM   66   C  CB  . ARG A 1 8   ? -15.111 115.328 131.764 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A CB  1 
ATOM   67   C  CG  . ARG A 1 8   ? -14.535 114.182 132.576 1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A CG  1 
ATOM   68   N  N   . GLU A 1 9   ? -12.561 117.039 131.498 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 3   GLU A N   1 
ATOM   69   C  CA  . GLU A 1 9   ? -11.117 117.244 131.596 1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 3   GLU A CA  1 
ATOM   70   C  C   . GLU A 1 9   ? -10.787 118.548 132.326 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 3   GLU A C   1 
ATOM   71   O  O   . GLU A 1 9   ? -9.949  118.580 133.220 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 3   GLU A O   1 
ATOM   72   C  CB  . GLU A 1 9   ? -10.470 117.282 130.193 1.00 35.22 ? ? ? ? ? ? 3   GLU A CB  1 
ATOM   73   C  CG  . GLU A 1 9   ? -10.528 115.997 129.359 1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 3   GLU A CG  1 
ATOM   74   C  CD  . GLU A 1 9   ? -10.346 116.205 127.817 1.00 43.30 ? ? ? ? ? ? 3   GLU A CD  1 
ATOM   75   O  OE1 . GLU A 1 9   ? -9.987  115.207 127.130 1.00 49.30 ? ? ? ? ? ? 3   GLU A OE1 1 
ATOM   76   O  OE2 . GLU A 1 9   ? -10.579 117.329 127.260 1.00 43.13 ? ? ? ? ? ? 3   GLU A OE2 1 
ATOM   77   N  N   . PHE A 1 10  ? -11.473 119.618 131.946 1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 4   PHE A N   1 
ATOM   78   C  CA  . PHE A 1 10  ? -11.204 120.957 132.492 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 4   PHE A CA  1 
ATOM   79   C  C   . PHE A 1 10  ? -11.545 120.946 133.974 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 4   PHE A C   1 
ATOM   80   O  O   . PHE A 1 10  ? -10.777 121.463 134.784 1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 4   PHE A O   1 
ATOM   81   C  CB  . PHE A 1 10  ? -12.022 122.008 131.774 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 4   PHE A CB  1 
ATOM   82   C  CG  . PHE A 1 10  ? -11.715 123.423 132.188 1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 4   PHE A CG  1 
ATOM   83   C  CD1 . PHE A 1 10  ? -10.566 124.044 131.757 1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 4   PHE A CD1 1 
ATOM   84   C  CD2 . PHE A 1 10  ? -12.564 124.107 133.051 1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 4   PHE A CD2 1 
ATOM   85   C  CE1 . PHE A 1 10  ? -10.262 125.349 132.173 1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 4   PHE A CE1 1 
ATOM   86   C  CE2 . PHE A 1 10  ? -12.275 125.404 133.462 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 4   PHE A CE2 1 
ATOM   87   C  CZ  . PHE A 1 10  ? -11.129 126.024 133.021 1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 4   PHE A CZ  1 
ATOM   88   N  N   . GLN A 1 11  ? -12.678 120.336 134.330 1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 5   GLN A N   1 
ATOM   89   C  CA  . GLN A 1 11  ? -13.068 120.296 135.749 1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 5   GLN A CA  1 
ATOM   90   C  C   . GLN A 1 11  ? -12.073 119.514 136.624 1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 5   GLN A C   1 
ATOM   91   O  O   . GLN A 1 11  ? -11.805 119.926 137.760 1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 5   GLN A O   1 
ATOM   92   C  CB  . GLN A 1 11  ? -14.477 119.747 135.937 1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 5   GLN A CB  1 
ATOM   93   C  CG  . GLN A 1 11  ? -15.650 120.727 135.657 1.00 38.81 ? ? ? ? ? ? 5   GLN A CG  1 
ATOM   94   C  CD  . GLN A 1 11  ? -15.481 121.774 134.536 1.00 38.91 ? ? ? ? ? ? 5   GLN A CD  1 
ATOM   95   N  N   . ARG A 1 12  ? -11.531 118.411 136.123 1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 6   ARG A N   1 
ATOM   96   C  CA  . ARG A 1 12  ? -10.508 117.677 136.882 1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 6   ARG A CA  1 
ATOM   97   C  C   . ARG A 1 12  ? -9.299  118.570 137.152 1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 6   ARG A C   1 
ATOM   98   O  O   . ARG A 1 12  ? -8.754  118.600 138.263 1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 6   ARG A O   1 
ATOM   99   C  CB  . ARG A 1 12  ? -10.028 116.420 136.161 1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 6   ARG A CB  1 
ATOM   100  C  CG  . ARG A 1 12  ? -11.060 115.345 136.042 1.00 39.70 ? ? ? ? ? ? 6   ARG A CG  1 
ATOM   101  C  CD  . ARG A 1 12  ? -10.505 114.091 135.345 1.00 43.79 ? ? ? ? ? ? 6   ARG A CD  1 
ATOM   102  N  NE  . ARG A 1 12  ? -11.599 113.304 134.776 1.00 46.93 ? ? ? ? ? ? 6   ARG A NE  1 
ATOM   103  N  N   . ALA A 1 13  ? -8.891  119.294 136.130 1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A N   1 
ATOM   104  C  CA  . ALA A 1 13  ? -7.774  120.205 136.271 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A CA  1 
ATOM   105  C  C   . ALA A 1 13  ? -8.132  121.351 137.258 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A C   1 
ATOM   106  O  O   . ALA A 1 13  ? -7.335  121.683 138.131 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A O   1 
ATOM   107  C  CB  . ALA A 1 13  ? -7.385  120.771 134.919 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A CB  1 
ATOM   108  N  N   . ALA A 1 14  ? -9.312  121.937 137.099 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 8   ALA A N   1 
ATOM   109  C  CA  . ALA A 1 14  ? -9.740  123.017 137.961 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 8   ALA A CA  1 
ATOM   110  C  C   . ALA A 1 14  ? -9.796  122.615 139.430 1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 8   ALA A C   1 
ATOM   111  O  O   . ALA A 1 14  ? -9.345  123.369 140.324 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 8   ALA A O   1 
ATOM   112  C  CB  . ALA A 1 14  ? -11.092 123.555 137.517 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 8   ALA A CB  1 
ATOM   113  N  N   . VAL A 1 15  ? -10.304 121.422 139.689 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 9   VAL A N   1 
ATOM   114  C  CA  . VAL A 1 15  ? -10.423 120.940 141.053 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 9   VAL A CA  1 
ATOM   115  C  C   . VAL A 1 15  ? -9.022  120.805 141.707 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 9   VAL A C   1 
ATOM   116  O  O   . VAL A 1 15  ? -8.813  121.220 142.841 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 9   VAL A O   1 
ATOM   117  C  CB  . VAL A 1 15  ? -11.193 119.607 141.089 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 9   VAL A CB  1 
ATOM   118  C  CG1 . VAL A 1 15  ? -10.994 118.857 142.410 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 9   VAL A CG1 1 
ATOM   119  C  CG2 . VAL A 1 15  ? -12.660 119.887 140.831 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 9   VAL A CG2 1 
ATOM   120  N  N   . ARG A 1 16  ? -8.105  120.200 140.970 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A N   1 
ATOM   121  C  CA  . ARG A 1 16  ? -6.740  120.058 141.407 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A CA  1 
ATOM   122  C  C   . ARG A 1 16  ? -6.087  121.399 141.729 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A C   1 
ATOM   123  O  O   . ARG A 1 16  ? -5.452  121.569 142.782 1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A O   1 
ATOM   124  C  CB  . ARG A 1 16  ? -5.953  119.331 140.328 1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A CB  1 
ATOM   125  C  CG  . ARG A 1 16  ? -4.549  118.986 140.759 1.00 36.65 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A CG  1 
ATOM   126  C  CD  . ARG A 1 16  ? -3.948  118.073 139.679 1.00 40.35 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A CD  1 
ATOM   127  N  NE  . ARG A 1 16  ? -2.809  117.286 140.139 1.00 45.49 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A NE  1 
ATOM   128  C  CZ  . ARG A 1 16  ? -2.879  116.038 140.602 1.00 47.70 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A CZ  1 
ATOM   129  N  NH1 . ARG A 1 16  ? -4.046  115.418 140.769 1.00 49.69 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A NH1 1 
ATOM   130  N  NH2 . ARG A 1 16  ? -1.769  115.448 140.988 1.00 50.60 ? ? ? ? ? ? 10  ARG A NH2 1 
ATOM   131  N  N   . LEU A 1 17  ? -6.266  122.362 140.841 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A N   1 
ATOM   132  C  CA  . LEU A 1 17  ? -5.815  123.732 141.078 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CA  1 
ATOM   133  C  C   . LEU A 1 17  ? -6.432  124.380 142.338 1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A C   1 
ATOM   134  O  O   . LEU A 1 17  ? -5.720  124.991 143.179 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A O   1 
ATOM   135  C  CB  . LEU A 1 17  ? -6.067  124.597 139.825 1.00 28.99 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CB  1 
ATOM   136  C  CG  . LEU A 1 17  ? -5.414  125.985 139.647 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CG  1 
ATOM   137  C  CD1 . LEU A 1 17  ? -3.941  125.981 139.959 1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CD1 1 
ATOM   138  C  CD2 . LEU A 1 17  ? -5.583  126.501 138.234 1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CD2 1 
ATOM   139  N  N   . HIS A 1 18  ? -7.750  124.250 142.469 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 12  HIS A N   1 
ATOM   140  C  CA  . HIS A 1 18  ? -8.439  124.741 143.669 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 12  HIS A CA  1 
ATOM   141  C  C   . HIS A 1 18  ? -7.948  124.115 144.949 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 12  HIS A C   1 
ATOM   142  O  O   . HIS A 1 18  ? -7.845  124.787 145.942 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 12  HIS A O   1 
ATOM   143  C  CB  . HIS A 1 18  ? -9.977  124.582 143.584 1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 12  HIS A CB  1 
ATOM   144  C  CG  . HIS A 1 18  ? -10.636 125.707 142.867 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 12  HIS A CG  1 
ATOM   145  N  ND1 . HIS A 1 18  ? -11.202 125.537 141.627 1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 12  HIS A ND1 1 
ATOM   146  C  CD2 . HIS A 1 18  ? -10.737 127.024 143.152 1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 12  HIS A CD2 1 
ATOM   147  C  CE1 . HIS A 1 18  ? -11.667 126.694 141.190 1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 12  HIS A CE1 1 
ATOM   148  N  NE2 . HIS A 1 18  ? -11.398 127.613 142.094 1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 12  HIS A NE2 1 
ATOM   149  N  N   . ILE A 1 19  ? -7.686  122.816 144.939 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A N   1 
ATOM   150  C  CA  . ILE A 1 19  ? -7.187  122.156 146.104 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A CA  1 
ATOM   151  C  C   . ILE A 1 19  ? -5.833  122.738 146.543 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A C   1 
ATOM   152  O  O   . ILE A 1 19  ? -5.653  123.038 147.720 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A O   1 
ATOM   153  C  CB  . ILE A 1 19  ? -7.071  120.617 145.915 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A CB  1 
ATOM   154  C  CG1 . ILE A 1 19  ? -8.469  120.006 145.842 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A CG1 1 
ATOM   155  C  CG2 . ILE A 1 19  ? -6.306  120.006 147.073 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A CG2 1 
ATOM   156  C  CD1 . ILE A 1 19  ? -8.508  118.570 145.378 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 13  ILE A CD1 1 
ATOM   157  N  N   . LEU A 1 20  ? -4.901  122.889 145.612 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A N   1 
ATOM   158  C  CA  . LEU A 1 20  ? -3.596  123.486 145.936 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A CA  1 
ATOM   159  C  C   . LEU A 1 20  ? -3.757  124.913 146.426 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A C   1 
ATOM   160  O  O   . LEU A 1 20  ? -3.103  125.308 147.391 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A O   1 
ATOM   161  C  CB  . LEU A 1 20  ? -2.653  123.461 144.730 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A CB  1 
ATOM   162  C  CG  . LEU A 1 20  ? -2.190  122.084 144.278 1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A CG  1 
ATOM   163  C  CD1 . LEU A 1 20  ? -1.376  122.206 143.015 1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A CD1 1 
ATOM   164  C  CD2 . LEU A 1 20  ? -1.379  121.373 145.367 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 14  LEU A CD2 1 
ATOM   165  N  N   . HIS A 1 21  ? -4.647  125.667 145.787 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A N   1 
ATOM   166  C  CA  . HIS A 1 21  ? -4.911  127.068 146.156 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A CA  1 
ATOM   167  C  C   . HIS A 1 21  ? -5.366  127.139 147.624 1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A C   1 
ATOM   168  O  O   . HIS A 1 21  ? -4.838  127.903 148.425 1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A O   1 
ATOM   169  C  CB  . HIS A 1 21  ? -5.954  127.640 145.173 1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A CB  1 
ATOM   170  C  CG  . HIS A 1 21  ? -6.495  128.978 145.552 1.00 41.50 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A CG  1 
ATOM   171  N  ND1 . HIS A 1 21  ? -5.852  130.157 145.233 1.00 47.39 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A ND1 1 
ATOM   172  C  CD2 . HIS A 1 21  ? -7.649  129.335 146.179 1.00 44.01 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A CD2 1 
ATOM   173  C  CE1 . HIS A 1 21  ? -6.549  131.176 145.713 1.00 50.10 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A CE1 1 
ATOM   174  N  NE2 . HIS A 1 21  ? -7.645  130.703 146.282 1.00 48.93 ? ? ? ? ? ? 15  HIS A NE2 1 
ATOM   175  N  N   . HIS A 1 22  ? -6.338  126.295 147.986 1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 16  HIS A N   1 
ATOM   176  C  CA  . HIS A 1 22  ? -6.829  126.247 149.369 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 16  HIS A CA  1 
ATOM   177  C  C   . HIS A 1 22  ? -5.799  125.731 150.377 1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 16  HIS A C   1 
ATOM   178  O  O   . HIS A 1 22  ? -5.702  126.279 151.468 1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 16  HIS A O   1 
ATOM   179  C  CB  . HIS A 1 22  ? -8.114  125.434 149.473 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 16  HIS A CB  1 
ATOM   180  C  CG  . HIS A 1 22  ? -9.302  126.154 148.931 1.00 32.47 ? ? ? ? ? ? 16  HIS A CG  1 
ATOM   181  N  ND1 . HIS A 1 22  ? -9.957  125.728 147.802 1.00 34.99 ? ? ? ? ? ? 16  HIS A ND1 1 
ATOM   182  C  CD2 . HIS A 1 22  ? -9.898  127.304 149.304 1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 16  HIS A CD2 1 
ATOM   183  C  CE1 . HIS A 1 22  ? -10.969 126.546 147.549 1.00 36.02 ? ? ? ? ? ? 16  HIS A CE1 1 
ATOM   184  N  NE2 . HIS A 1 22  ? -10.962 127.509 148.454 1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 16  HIS A NE2 1 
ATOM   185  N  N   . ALA A 1 23  ? -5.066  124.680 150.019 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 17  ALA A N   1 
ATOM   186  C  CA  . ALA A 1 23  ? -4.066  124.107 150.885 1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 17  ALA A CA  1 
ATOM   187  C  C   . ALA A 1 23  ? -2.797  124.989 151.060 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 17  ALA A C   1 
ATOM   188  O  O   . ALA A 1 23  ? -1.983  124.743 151.992 1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 17  ALA A O   1 
ATOM   189  C  CB  . ALA A 1 23  ? -3.671  122.717 150.390 1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 17  ALA A CB  1 
ATOM   190  N  N   . ALA A 1 24  ? -2.562  125.919 150.144 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A N   1 
ATOM   191  C  CA  . ALA A 1 24  ? -1.472  126.839 150.300 1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A CA  1 
ATOM   192  C  C   . ALA A 1 24  ? -1.856  127.936 151.276 1.00 35.94 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A C   1 
ATOM   193  O  O   . ALA A 1 24  ? -0.998  128.514 151.917 1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A O   1 
ATOM   194  C  CB  . ALA A 1 24  ? -1.051  127.450 148.965 1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 18  ALA A CB  1 
ATOM   195  N  N   . ASP A 1 25  ? -3.135  128.243 151.319 1.00 37.99 ? ? ? ? ? ? 19  ASP A N   1 
ATOM   196  C  CA  . ASP A 1 25  ? -3.646  129.361 152.082 1.00 42.15 ? ? ? ? ? ? 19  ASP A CA  1 
ATOM   197  C  C   . ASP A 1 25  ? -3.832  128.935 153.525 1.00 43.00 ? ? ? ? ? ? 19  ASP A C   1 
ATOM   198  O  O   . ASP A 1 25  ? -3.581  129.714 154.419 1.00 47.02 ? ? ? ? ? ? 19  ASP A O   1 
ATOM   199  C  CB  . ASP A 1 25  ? -4.981  129.872 151.496 1.00 43.77 ? ? ? ? ? ? 19  ASP A CB  1 
ATOM   200  C  CG  . ASP A 1 25  ? -4.815  131.144 150.703 1.00 47.43 ? ? ? ? ? ? 19  ASP A CG  1 
ATOM   201  O  OD1 . ASP A 1 25  ? -3.997  131.985 151.130 1.00 50.79 ? ? ? ? ? ? 19  ASP A OD1 1 
ATOM   202  O  OD2 . ASP A 1 25  ? -5.502  131.300 149.660 1.00 49.65 ? ? ? ? ? ? 19  ASP A OD2 1 
ATOM   203  N  N   . ASN A 1 26  ? -4.279  127.699 153.732 1.00 40.65 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A N   1 
ATOM   204  C  CA  . ASN A 1 26  ? -4.503  127.180 155.047 1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A CA  1 
ATOM   205  C  C   . ASN A 1 26  ? -4.443  125.652 155.111 1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A C   1 
ATOM   206  O  O   . ASN A 1 26  ? -4.250  124.988 154.105 1.00 35.62 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A O   1 
ATOM   207  C  CB  . ASN A 1 26  ? -5.797  127.767 155.634 1.00 44.10 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A CB  1 
ATOM   208  C  CG  . ASN A 1 26  ? -7.092  127.546 154.788 1.00 44.31 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A CG  1 
ATOM   209  O  OD1 . ASN A 1 26  ? -8.102  128.175 155.106 1.00 43.91 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A OD1 1 
ATOM   210  N  ND2 . ASN A 1 26  ? -7.058  126.786 153.720 1.00 45.10 ? ? ? ? ? ? 20  ASN A ND2 1 
ATOM   211  N  N   . GLU A 1 27  ? -4.561  125.096 156.308 1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A N   1 
ATOM   212  C  CA  . GLU A 1 27  ? -4.750  123.646 156.470 1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CA  1 
ATOM   213  C  C   . GLU A 1 27  ? -6.211  123.323 156.189 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A C   1 
ATOM   214  O  O   . GLU A 1 27  ? -7.097  124.126 156.527 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A O   1 
ATOM   215  C  CB  . GLU A 1 27  ? -4.375  123.240 157.872 1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CB  1 
ATOM   216  C  CG  . GLU A 1 27  ? -2.883  123.195 158.001 1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CG  1 
ATOM   217  C  CD  . GLU A 1 27  ? -2.424  122.861 159.400 1.00 39.31 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A CD  1 
ATOM   218  O  OE1 . GLU A 1 27  ? -2.894  123.552 160.289 1.00 42.29 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A OE1 1 
ATOM   219  O  OE2 . GLU A 1 27  ? -1.602  121.973 159.589 1.00 41.07 ? ? ? ? ? ? 21  GLU A OE2 1 
ATOM   220  N  N   . VAL A 1 28  ? -6.463  122.156 155.592 1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 22  VAL A N   1 
ATOM   221  C  CA  . VAL A 1 28  ? -7.814  121.779 155.188 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 22  VAL A CA  1 
ATOM   222  C  C   . VAL A 1 28  ? -8.152  120.338 155.520 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 22  VAL A C   1 
ATOM   223  O  O   . VAL A 1 28  ? -7.298  119.448 155.455 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 22  VAL A O   1 
ATOM   224  C  CB  . VAL A 1 28  ? -8.039  122.033 153.674 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 22  VAL A CB  1 
ATOM   225  C  CG1 . VAL A 1 28  ? -7.927  123.524 153.377 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 22  VAL A CG1 1 
ATOM   226  C  CG2 . VAL A 1 28  ? -7.102  121.192 152.791 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 22  VAL A CG2 1 
ATOM   227  N  N   . HIS A 1 29  ? -9.414  120.127 155.890 1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A N   1 
ATOM   228  C  CA  . HIS A 1 29  ? -9.986  118.782 156.001 1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A CA  1 
ATOM   229  C  C   . HIS A 1 29  ? -10.707 118.471 154.702 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A C   1 
ATOM   230  O  O   . HIS A 1 29  ? -11.240 119.365 154.028 1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A O   1 
ATOM   231  C  CB  . HIS A 1 29  ? -10.989 118.712 157.125 1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A CB  1 
ATOM   232  C  CG  . HIS A 1 29  ? -10.425 119.024 158.479 1.00 32.03 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A CG  1 
ATOM   233  N  ND1 . HIS A 1 29  ? -10.731 120.188 159.155 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A ND1 1 
ATOM   234  C  CD2 . HIS A 1 29  ? -9.594  118.326 159.289 1.00 32.62 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A CD2 1 
ATOM   235  C  CE1 . HIS A 1 29  ? -10.111 120.182 160.325 1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A CE1 1 
ATOM   236  N  NE2 . HIS A 1 29  ? -9.415  119.068 160.425 1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 23  HIS A NE2 1 
ATOM   237  N  N   . GLY A 1 30  ? -10.726 117.191 154.333 1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 24  GLY A N   1 
ATOM   238  C  CA  . GLY A 1 30  ? -11.419 116.763 153.127 1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 24  GLY A CA  1 
ATOM   239  C  C   . GLY A 1 30  ? -12.897 117.175 153.073 1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 24  GLY A C   1 
ATOM   240  O  O   . GLY A 1 30  ? -13.379 117.635 152.040 1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 24  GLY A O   1 
ATOM   241  N  N   . ALA A 1 31  ? -13.587 117.028 154.202 1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 25  ALA A N   1 
ATOM   242  C  CA  . ALA A 1 31  ? -14.999 117.394 154.306 1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 25  ALA A CA  1 
ATOM   243  C  C   . ALA A 1 31  ? -15.231 118.865 153.947 1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 25  ALA A C   1 
ATOM   244  O  O   . ALA A 1 31  ? -16.160 119.195 153.197 1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 25  ALA A O   1 
ATOM   245  C  CB  . ALA A 1 31  ? -15.512 117.103 155.724 1.00 36.72 ? ? ? ? ? ? 25  ALA A CB  1 
ATOM   246  N  N   . TRP A 1 32  ? -14.356 119.735 154.417 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 26  TRP A N   1 
ATOM   247  C  CA  . TRP A 1 32  ? -14.464 121.136 154.051 1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 26  TRP A CA  1 
ATOM   248  C  C   . TRP A 1 32  ? -14.169 121.420 152.596 1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 26  TRP A C   1 
ATOM   249  O  O   . TRP A 1 32  ? -14.854 122.263 151.991 1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 26  TRP A O   1 
ATOM   250  C  CB  . TRP A 1 32  ? -13.546 121.989 154.891 1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 26  TRP A CB  1 
ATOM   251  C  CG  . TRP A 1 32  ? -13.737 123.426 154.667 1.00 33.12 ? ? ? ? ? ? 26  TRP A CG  1 
ATOM   252  C  CD1 . TRP A 1 32  ? -14.755 124.183 155.127 1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 26  TRP A CD1 1 
ATOM   253  C  CD2 . TRP A 1 32  ? -12.872 124.291 153.962 1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 26  TRP A CD2 1 
ATOM   254  N  NE1 . TRP A 1 32  ? -14.577 125.490 154.774 1.00 37.75 ? ? ? ? ? ? 26  TRP A NE1 1 
ATOM   255  C  CE2 . TRP A 1 32  ? -13.421 125.587 154.052 1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 26  TRP A CE2 1 
ATOM   256  C  CE3 . TRP A 1 32  ? -11.679 124.108 153.269 1.00 32.16 ? ? ? ? ? ? 26  TRP A CE3 1 
ATOM   257  C  CZ2 . TRP A 1 32  ? -12.806 126.713 153.487 1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 26  TRP A CZ2 1 
ATOM   258  C  CZ3 . TRP A 1 32  ? -11.044 125.236 152.710 1.00 34.51 ? ? ? ? ? ? 26  TRP A CZ3 1 
ATOM   259  C  CH2 . TRP A 1 32  ? -11.622 126.519 152.819 1.00 37.22 ? ? ? ? ? ? 26  TRP A CH2 1 
ATOM   260  N  N   . LEU A 1 33  ? -13.157 120.747 152.032 1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A N   1 
ATOM   261  C  CA  . LEU A 1 33  ? -12.858 120.888 150.602 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CA  1 
ATOM   262  C  C   . LEU A 1 33  ? -14.054 120.513 149.732 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A C   1 
ATOM   263  O  O   . LEU A 1 33  ? -14.308 121.183 148.742 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A O   1 
ATOM   264  C  CB  . LEU A 1 33  ? -11.662 120.041 150.150 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CB  1 
ATOM   265  C  CG  . LEU A 1 33  ? -10.306 120.538 150.536 1.00 28.67 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CG  1 
ATOM   266  C  CD1 . LEU A 1 33  ? -9.280  119.461 150.187 1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CD1 1 
ATOM   267  C  CD2 . LEU A 1 33  ? -9.970  121.872 149.864 1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 27  LEU A CD2 1 
ATOM   268  N  N   . THR A 1 34  ? -14.736 119.416 150.093 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 28  THR A N   1 
ATOM   269  C  CA  . THR A 1 34  ? -15.927 118.974 149.415 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 28  THR A CA  1 
ATOM   270  C  C   . THR A 1 34  ? -16.994 120.090 149.363 1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 28  THR A C   1 
ATOM   271  O  O   . THR A 1 34  ? -17.559 120.361 148.283 1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 28  THR A O   1 
ATOM   272  C  CB  . THR A 1 34  ? -16.476 117.690 150.077 1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 28  THR A CB  1 
ATOM   273  O  OG1 . THR A 1 34  ? -15.505 116.652 149.972 1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 28  THR A OG1 1 
ATOM   274  C  CG2 . THR A 1 34  ? -17.717 117.234 149.443 1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 28  THR A CG2 1 
ATOM   275  N  N   . GLN A 1 35  ? -17.206 120.752 150.502 1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 29  GLN A N   1 
ATOM   276  C  CA  . GLN A 1 35  ? -18.142 121.859 150.604 1.00 37.11 ? ? ? ? ? ? 29  GLN A CA  1 
ATOM   277  C  C   . GLN A 1 35  ? -17.698 123.069 149.772 1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 29  GLN A C   1 
ATOM   278  O  O   . GLN A 1 35  ? -18.527 123.679 149.077 1.00 37.53 ? ? ? ? ? ? 29  GLN A O   1 
ATOM   279  C  CB  . GLN A 1 35  ? -18.397 122.266 152.090 1.00 40.57 ? ? ? ? ? ? 29  GLN A CB  1 
ATOM   280  C  CG  . GLN A 1 35  ? -18.897 123.701 152.328 1.00 45.31 ? ? ? ? ? ? 29  GLN A CG  1 
ATOM   281  C  CD  . GLN A 1 35  ? -18.560 124.278 153.716 1.00 49.49 ? ? ? ? ? ? 29  GLN A CD  1 
ATOM   282  O  OE1 . GLN A 1 35  ? -18.021 125.385 153.818 1.00 52.54 ? ? ? ? ? ? 29  GLN A OE1 1 
ATOM   283  N  NE2 . GLN A 1 35  ? -18.873 123.538 154.776 1.00 51.56 ? ? ? ? ? ? 29  GLN A NE2 1 
ATOM   284  N  N   . GLU A 1 36  ? -16.416 123.410 149.848 1.00 34.43 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A N   1 
ATOM   285  C  CA  . GLU A 1 36  ? -15.900 124.595 149.184 1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A CA  1 
ATOM   286  C  C   . GLU A 1 36  ? -15.923 124.423 147.670 1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A C   1 
ATOM   287  O  O   . GLU A 1 36  ? -16.290 125.350 146.930 1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A O   1 
ATOM   288  C  CB  . GLU A 1 36  ? -14.457 124.909 149.605 1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A CB  1 
ATOM   289  C  CG  . GLU A 1 36  ? -14.229 125.900 150.725 1.00 41.39 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A CG  1 
ATOM   290  C  CD  . GLU A 1 36  ? -14.981 127.203 150.568 1.00 46.06 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A CD  1 
ATOM   291  O  OE1 . GLU A 1 36  ? -16.068 127.269 151.159 1.00 48.38 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A OE1 1 
ATOM   292  O  OE2 . GLU A 1 36  ? -14.477 128.124 149.862 1.00 50.36 ? ? ? ? ? ? 30  GLU A OE2 1 
ATOM   293  N  N   . LEU A 1 37  ? -15.524 123.240 147.210 1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A N   1 
ATOM   294  C  CA  . LEU A 1 37  ? -15.537 122.945 145.776 1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CA  1 
ATOM   295  C  C   . LEU A 1 37  ? -16.983 122.925 145.261 1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A C   1 
ATOM   296  O  O   . LEU A 1 37  ? -17.271 123.464 144.185 1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A O   1 
ATOM   297  C  CB  . LEU A 1 37  ? -14.853 121.627 145.483 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CB  1 
ATOM   298  C  CG  . LEU A 1 37  ? -13.322 121.688 145.742 1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CG  1 
ATOM   299  C  CD1 . LEU A 1 37  ? -12.777 120.267 145.892 1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD1 1 
ATOM   300  C  CD2 . LEU A 1 37  ? -12.616 122.426 144.638 1.00 32.74 ? ? ? ? ? ? 31  LEU A CD2 1 
ATOM   301  N  N   . SER A 1 38  ? -17.858 122.308 146.029 1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 32  SER A N   1 
ATOM   302  C  CA  . SER A 1 38  ? -19.311 122.310 145.713 1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 32  SER A CA  1 
ATOM   303  C  C   . SER A 1 38  ? -19.905 123.703 145.613 1.00 39.33 ? ? ? ? ? ? 32  SER A C   1 
ATOM   304  O  O   . SER A 1 38  ? -20.655 123.952 144.670 1.00 41.34 ? ? ? ? ? ? 32  SER A O   1 
ATOM   305  C  CB  . SER A 1 38  ? -20.091 121.544 146.763 1.00 37.21 ? ? ? ? ? ? 32  SER A CB  1 
ATOM   306  O  OG  . SER A 1 38  ? -19.740 120.203 146.646 1.00 37.26 ? ? ? ? ? ? 32  SER A OG  1 
ATOM   307  N  N   . ARG A 1 39  ? -19.600 124.573 146.576 1.00 41.03 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A N   1 
ATOM   308  C  CA  . ARG A 1 39  ? -20.005 125.984 146.515 1.00 45.97 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CA  1 
ATOM   309  C  C   . ARG A 1 39  ? -19.665 126.569 145.158 1.00 47.57 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A C   1 
ATOM   310  O  O   . ARG A 1 39  ? -20.503 127.192 144.527 1.00 50.93 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A O   1 
ATOM   311  C  CB  . ARG A 1 39  ? -19.326 126.854 147.602 1.00 49.03 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CB  1 
ATOM   312  C  CG  . ARG A 1 39  ? -20.170 127.122 148.838 1.00 51.78 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CG  1 
ATOM   313  C  CD  . ARG A 1 39  ? -19.517 128.119 149.809 1.00 56.04 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CD  1 
ATOM   314  N  NE  . ARG A 1 39  ? -18.750 127.429 150.845 1.00 54.95 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A NE  1 
ATOM   315  C  CZ  . ARG A 1 39  ? -19.266 127.069 152.018 1.00 54.36 ? ? ? ? ? ? 33  ARG A CZ  1 
ATOM   316  N  N   . HIS A 1 40  ? -18.434 126.365 144.720 1.00 47.28 ? ? ? ? ? ? 34  HIS A N   1 
ATOM   317  C  CA  . HIS A 1 40  ? -17.960 126.915 143.446 1.00 49.51 ? ? ? ? ? ? 34  HIS A CA  1 
ATOM   318  C  C   . HIS A 1 40  ? -18.522 126.234 142.165 1.00 46.53 ? ? ? ? ? ? 34  HIS A C   1 
ATOM   319  O  O   . HIS A 1 40  ? -18.132 126.596 141.064 1.00 45.98 ? ? ? ? ? ? 34  HIS A O   1 
ATOM   320  C  CB  . HIS A 1 40  ? -16.432 126.867 143.384 1.00 51.44 ? ? ? ? ? ? 34  HIS A CB  1 
ATOM   321  C  CG  . HIS A 1 40  ? -15.725 127.763 144.360 1.00 57.94 ? ? ? ? ? ? 34  HIS A CG  1 
ATOM   322  N  ND1 . HIS A 1 40  ? -14.568 127.368 145.011 1.00 60.28 ? ? ? ? ? ? 34  HIS A ND1 1 
ATOM   323  C  CD2 . HIS A 1 40  ? -15.971 129.032 144.765 1.00 62.84 ? ? ? ? ? ? 34  HIS A CD2 1 
ATOM   324  C  CE1 . HIS A 1 40  ? -14.146 128.345 145.790 1.00 65.35 ? ? ? ? ? ? 34  HIS A CE1 1 
ATOM   325  N  NE2 . HIS A 1 40  ? -14.979 129.366 145.659 1.00 67.79 ? ? ? ? ? ? 34  HIS A NE2 1 
ATOM   326  N  N   . GLY A 1 41  ? -19.396 125.234 142.303 1.00 44.33 ? ? ? ? ? ? 35  GLY A N   1 
ATOM   327  C  CA  . GLY A 1 41  ? -20.024 124.588 141.163 1.00 44.01 ? ? ? ? ? ? 35  GLY A CA  1 
ATOM   328  C  C   . GLY A 1 41  ? -19.266 123.389 140.610 1.00 42.45 ? ? ? ? ? ? 35  GLY A C   1 
ATOM   329  O  O   . GLY A 1 41  ? -19.526 122.979 139.476 1.00 42.22 ? ? ? ? ? ? 35  GLY A O   1 
ATOM   330  N  N   . TYR A 1 42  ? -18.354 122.807 141.397 1.00 39.35 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A N   1 
ATOM   331  C  CA  . TYR A 1 42  ? -17.660 121.585 140.984 1.00 39.73 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A CA  1 
ATOM   332  C  C   . TYR A 1 42  ? -18.342 120.373 141.610 1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A C   1 
ATOM   333  O  O   . TYR A 1 42  ? -18.661 120.354 142.806 1.00 41.48 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A O   1 
ATOM   334  C  CB  . TYR A 1 42  ? -16.173 121.656 141.316 1.00 38.12 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A CB  1 
ATOM   335  C  CG  . TYR A 1 42  ? -15.500 122.823 140.602 1.00 38.70 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A CG  1 
ATOM   336  C  CD1 . TYR A 1 42  ? -15.232 122.792 139.229 1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A CD1 1 
ATOM   337  C  CD2 . TYR A 1 42  ? -15.189 123.978 141.290 1.00 39.66 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A CD2 1 
ATOM   338  C  CE1 . TYR A 1 42  ? -14.637 123.878 138.581 1.00 40.49 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A CE1 1 
ATOM   339  C  CE2 . TYR A 1 42  ? -14.592 125.060 140.661 1.00 41.56 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A CE2 1 
ATOM   340  C  CZ  . TYR A 1 42  ? -14.313 125.009 139.315 1.00 41.68 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A CZ  1 
ATOM   341  O  OH  . TYR A 1 42  ? -13.751 126.116 138.736 1.00 43.45 ? ? ? ? ? ? 36  TYR A OH  1 
ATOM   342  N  N   . ARG A 1 43  ? -18.581 119.367 140.775 1.00 43.41 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A N   1 
ATOM   343  C  CA  . ARG A 1 43  ? -19.273 118.183 141.205 1.00 46.42 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CA  1 
ATOM   344  C  C   . ARG A 1 43  ? -18.194 117.260 141.777 1.00 46.25 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A C   1 
ATOM   345  O  O   . ARG A 1 43  ? -17.426 116.660 141.045 1.00 47.63 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A O   1 
ATOM   346  C  CB  . ARG A 1 43  ? -20.027 117.564 140.028 1.00 50.16 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CB  1 
ATOM   347  C  CG  . ARG A 1 43  ? -21.256 116.746 140.400 1.00 54.62 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CG  1 
ATOM   348  C  CD  . ARG A 1 43  ? -22.015 116.345 139.130 1.00 59.62 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CD  1 
ATOM   349  N  NE  . ARG A 1 43  ? -21.134 115.776 138.094 1.00 61.58 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A NE  1 
ATOM   350  C  CZ  . ARG A 1 43  ? -21.535 115.369 136.882 1.00 65.89 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A CZ  1 
ATOM   351  N  NH1 . ARG A 1 43  ? -20.652 114.855 136.018 1.00 67.08 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A NH1 1 
ATOM   352  N  NH2 . ARG A 1 43  ? -22.813 115.454 136.525 1.00 69.19 ? ? ? ? ? ? 37  ARG A NH2 1 
ATOM   353  N  N   . VAL A 1 44  ? -18.111 117.226 143.095 1.00 45.77 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A N   1 
ATOM   354  C  CA  . VAL A 1 44  ? -17.105 116.450 143.804 1.00 48.76 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A CA  1 
ATOM   355  C  C   . VAL A 1 44  ? -17.766 115.693 144.916 1.00 50.22 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A C   1 
ATOM   356  O  O   . VAL A 1 44  ? -18.708 116.167 145.507 1.00 48.36 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A O   1 
ATOM   357  C  CB  . VAL A 1 44  ? -15.939 117.290 144.371 1.00 48.07 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A CB  1 
ATOM   358  C  CG1 . VAL A 1 44  ? -15.235 118.024 143.244 1.00 48.53 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A CG1 1 
ATOM   359  C  CG2 . VAL A 1 44  ? -16.398 118.272 145.389 1.00 46.17 ? ? ? ? ? ? 38  VAL A CG2 1 
ATOM   360  N  N   . SER A 1 45  ? -17.274 114.493 145.128 1.00 45.61 ? ? ? ? ? ? 39  SER A N   1 
ATOM   361  C  CA  . SER A 1 45  ? -17.788 113.584 146.149 1.00 46.00 ? ? ? ? ? ? 39  SER A CA  1 
ATOM   362  C  C   . SER A 1 45  ? -16.551 113.065 146.885 1.00 45.46 ? ? ? ? ? ? 39  SER A C   1 
ATOM   363  O  O   . SER A 1 45  ? -15.436 113.164 146.346 1.00 42.72 ? ? ? ? ? ? 39  SER A O   1 
ATOM   364  C  CB  . SER A 1 45  ? -18.523 112.417 145.499 1.00 45.69 ? ? ? ? ? ? 39  SER A CB  1 
ATOM   365  O  OG  . SER A 1 45  ? -17.621 111.588 144.790 1.00 46.18 ? ? ? ? ? ? 39  SER A OG  1 
ATOM   366  N  N   . PRO A 1 46  ? -16.740 112.482 148.091 1.00 46.04 ? ? ? ? ? ? 40  PRO A N   1 
ATOM   367  C  CA  . PRO A 1 46  ? -15.615 111.813 148.755 1.00 44.17 ? ? ? ? ? ? 40  PRO A CA  1 
ATOM   368  C  C   . PRO A 1 46  ? -14.907 110.789 147.839 1.00 42.19 ? ? ? ? ? ? 40  PRO A C   1 
ATOM   369  O  O   . PRO A 1 46  ? -13.666 110.758 147.801 1.00 39.05 ? ? ? ? ? ? 40  PRO A O   1 
ATOM   370  C  CB  . PRO A 1 46  ? -16.281 111.159 149.992 1.00 46.32 ? ? ? ? ? ? 40  PRO A CB  1 
ATOM   371  C  CG  . PRO A 1 46  ? -17.464 112.034 150.274 1.00 47.17 ? ? ? ? ? ? 40  PRO A CG  1 
ATOM   372  C  CD  . PRO A 1 46  ? -17.984 112.381 148.897 1.00 47.69 ? ? ? ? ? ? 40  PRO A CD  1 
ATOM   373  N  N   . GLY A 1 47  ? -15.694 110.006 147.078 1.00 42.00 ? ? ? ? ? ? 41  GLY A N   1 
ATOM   374  C  CA  . GLY A 1 47  ? -15.169 109.039 146.098 1.00 40.55 ? ? ? ? ? ? 41  GLY A CA  1 
ATOM   375  C  C   . GLY A 1 47  ? -14.199 109.579 145.063 1.00 40.83 ? ? ? ? ? ? 41  GLY A C   1 
ATOM   376  O  O   . GLY A 1 47  ? -13.286 108.860 144.657 1.00 41.65 ? ? ? ? ? ? 41  GLY A O   1 
ATOM   377  N  N   . THR A 1 48  ? -14.387 110.829 144.618 1.00 40.05 ? ? ? ? ? ? 42  THR A N   1 
ATOM   378  C  CA  . THR A 1 48  ? -13.446 111.510 143.682 1.00 39.59 ? ? ? ? ? ? 42  THR A CA  1 
ATOM   379  C  C   . THR A 1 48  ? -12.374 112.327 144.393 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 42  THR A C   1 
ATOM   380  O  O   . THR A 1 48  ? -11.221 112.388 143.947 1.00 37.45 ? ? ? ? ? ? 42  THR A O   1 
ATOM   381  C  CB  . THR A 1 48  ? -14.199 112.440 142.699 1.00 42.01 ? ? ? ? ? ? 42  THR A CB  1 
ATOM   382  O  OG1 . THR A 1 48  ? -14.839 113.515 143.393 1.00 41.62 ? ? ? ? ? ? 42  THR A OG1 1 
ATOM   383  C  CG2 . THR A 1 48  ? -15.307 111.658 141.956 1.00 43.94 ? ? ? ? ? ? 42  THR A CG2 1 
ATOM   384  N  N   . LEU A 1 49  ? -12.728 112.928 145.520 1.00 34.84 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A N   1 
ATOM   385  C  CA  . LEU A 1 49  ? -11.816 113.852 146.176 1.00 34.06 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CA  1 
ATOM   386  C  C   . LEU A 1 49  ? -10.664 113.142 146.912 1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A C   1 
ATOM   387  O  O   . LEU A 1 49  ? -9.506  113.504 146.738 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A O   1 
ATOM   388  C  CB  . LEU A 1 49  ? -12.580 114.761 147.145 1.00 34.99 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CB  1 
ATOM   389  C  CG  . LEU A 1 49  ? -11.681 115.673 148.000 1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CG  1 
ATOM   390  C  CD1 . LEU A 1 49  ? -11.030 116.778 147.163 1.00 35.96 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CD1 1 
ATOM   391  C  CD2 . LEU A 1 49  ? -12.459 116.240 149.165 1.00 37.17 ? ? ? ? ? ? 43  LEU A CD2 1 
ATOM   392  N  N   . TYR A 1 50  ? -10.988 112.139 147.727 1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A N   1 
ATOM   393  C  CA  . TYR A 1 50  ? -9.955  111.487 148.530 1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CA  1 
ATOM   394  C  C   . TYR A 1 50  ? -8.828  110.867 147.674 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A C   1 
ATOM   395  O  O   . TYR A 1 50  ? -7.663  111.073 148.000 1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A O   1 
ATOM   396  C  CB  . TYR A 1 50  ? -10.551 110.521 149.579 1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CB  1 
ATOM   397  C  CG  . TYR A 1 50  ? -11.145 111.328 150.717 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CG  1 
ATOM   398  C  CD1 . TYR A 1 50  ? -10.310 112.012 151.627 1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CD1 1 
ATOM   399  C  CD2 . TYR A 1 50  ? -12.512 111.489 150.847 1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CD2 1 
ATOM   400  C  CE1 . TYR A 1 50  ? -10.840 112.811 152.628 1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CE1 1 
ATOM   401  C  CE2 . TYR A 1 50  ? -13.044 112.277 151.855 1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CE2 1 
ATOM   402  C  CZ  . TYR A 1 50  ? -12.217 112.932 152.733 1.00 37.98 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A CZ  1 
ATOM   403  O  OH  . TYR A 1 50  ? -12.778 113.701 153.700 1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 44  TYR A OH  1 
ATOM   404  N  N   . PRO A 1 51  ? -9.179  110.181 146.567 1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 45  PRO A N   1 
ATOM   405  C  CA  . PRO A 1 51  ? -8.098  109.689 145.683 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 45  PRO A CA  1 
ATOM   406  C  C   . PRO A 1 51  ? -7.203  110.816 145.115 1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 45  PRO A C   1 
ATOM   407  O  O   . PRO A 1 51  ? -5.980  110.626 144.980 1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 45  PRO A O   1 
ATOM   408  C  CB  . PRO A 1 51  ? -8.866  109.003 144.551 1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 45  PRO A CB  1 
ATOM   409  C  CG  . PRO A 1 51  ? -10.121 108.515 145.224 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 45  PRO A CG  1 
ATOM   410  C  CD  . PRO A 1 51  ? -10.490 109.623 146.176 1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 45  PRO A CD  1 
ATOM   411  N  N   . THR A 1 52  ? -7.786  111.973 144.796 1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 46  THR A N   1 
ATOM   412  C  CA  . THR A 1 52  ? -6.936  113.074 144.299 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 46  THR A CA  1 
ATOM   413  C  C   . THR A 1 52  ? -6.053  113.670 145.400 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 46  THR A C   1 
ATOM   414  O  O   . THR A 1 52  ? -4.852  113.969 145.139 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 46  THR A O   1 
ATOM   415  C  CB  . THR A 1 52  ? -7.579  114.053 143.242 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 46  THR A CB  1 
ATOM   416  O  OG1 . THR A 1 52  ? -7.286  115.454 143.519 1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 46  THR A OG1 1 
ATOM   417  C  CG2 . THR A 1 52  ? -8.937  113.806 142.953 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 46  THR A CG2 1 
ATOM   418  N  N   . LEU A 1 53  ? -6.589  113.758 146.626 1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A N   1 
ATOM   419  C  CA  . LEU A 1 53  ? -5.766  114.159 147.761 1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CA  1 
ATOM   420  C  C   . LEU A 1 53  ? -4.612  113.198 147.944 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A C   1 
ATOM   421  O  O   . LEU A 1 53  ? -3.471  113.629 148.097 1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A O   1 
ATOM   422  C  CB  . LEU A 1 53  ? -6.558  114.269 149.051 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CB  1 
ATOM   423  C  CG  . LEU A 1 53  ? -7.521  115.465 149.069 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CG  1 
ATOM   424  C  CD1 . LEU A 1 53  ? -8.426  115.406 150.277 1.00 27.05 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD1 1 
ATOM   425  C  CD2 . LEU A 1 53  ? -6.855  116.820 149.016 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 47  LEU A CD2 1 
ATOM   426  N  N   . HIS A 1 54  ? -4.902  111.916 147.898 1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A N   1 
ATOM   427  C  CA  . HIS A 1 54  ? -3.856  110.895 148.084 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CA  1 
ATOM   428  C  C   . HIS A 1 54  ? -2.743  110.999 147.024 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A C   1 
ATOM   429  O  O   . HIS A 1 54  ? -1.576  110.910 147.345 1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A O   1 
ATOM   430  C  CB  . HIS A 1 54  ? -4.513  109.513 148.050 1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CB  1 
ATOM   431  C  CG  . HIS A 1 54  ? -3.553  108.377 148.040 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CG  1 
ATOM   432  N  ND1 . HIS A 1 54  ? -3.055  107.827 149.202 1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A ND1 1 
ATOM   433  C  CD2 . HIS A 1 54  ? -2.984  107.691 147.008 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CD2 1 
ATOM   434  C  CE1 . HIS A 1 54  ? -2.217  106.854 148.884 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A CE1 1 
ATOM   435  N  NE2 . HIS A 1 54  ? -2.178  106.736 147.564 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 48  HIS A NE2 1 
ATOM   436  N  N   . ARG A 1 55  ? -3.142  111.207 145.771 1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A N   1 
ATOM   437  C  CA  . ARG A 1 55  ? -2.220  111.339 144.658 1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A CA  1 
ATOM   438  C  C   . ARG A 1 55  ? -1.374  112.617 144.740 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A C   1 
ATOM   439  O  O   . ARG A 1 55  ? -0.170  112.575 144.467 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A O   1 
ATOM   440  C  CB  . ARG A 1 55  ? -2.980  111.242 143.345 1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A CB  1 
ATOM   441  C  CG  . ARG A 1 55  ? -3.470  109.808 143.104 1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A CG  1 
ATOM   442  C  CD  . ARG A 1 55  ? -3.866  109.540 141.680 1.00 36.14 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A CD  1 
ATOM   443  N  NE  . ARG A 1 55  ? -4.662  110.601 141.090 1.00 38.55 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A NE  1 
ATOM   444  C  CZ  . ARG A 1 55  ? -5.979  110.745 141.223 1.00 40.94 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A CZ  1 
ATOM   445  N  NH1 . ARG A 1 55  ? -6.698  109.882 141.941 1.00 42.68 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A NH1 1 
ATOM   446  N  NH2 . ARG A 1 55  ? -6.589  111.786 140.624 1.00 41.30 ? ? ? ? ? ? 49  ARG A NH2 1 
ATOM   447  N  N   . LEU A 1 56  ? -2.002  113.708 145.171 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A N   1 
ATOM   448  C  CA  . LEU A 1 56  ? -1.301  114.954 145.420 1.00 25.64 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CA  1 
ATOM   449  C  C   . LEU A 1 56  ? -0.211  114.773 146.481 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A C   1 
ATOM   450  O  O   . LEU A 1 56  ? 0.892   115.314 146.335 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A O   1 
ATOM   451  C  CB  . LEU A 1 56  ? -2.261  116.093 145.838 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CB  1 
ATOM   452  C  CG  . LEU A 1 56  ? -3.045  116.722 144.683 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CG  1 
ATOM   453  C  CD1 . LEU A 1 56  ? -4.184  117.603 145.211 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CD1 1 
ATOM   454  C  CD2 . LEU A 1 56  ? -2.139  117.487 143.691 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 50  LEU A CD2 1 
ATOM   455  N  N   . GLU A 1 57  ? -0.523  114.028 147.529 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A N   1 
ATOM   456  C  CA  . GLU A 1 57  ? 0.485   113.758 148.566 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A CA  1 
ATOM   457  C  C   . GLU A 1 57  ? 1.595   112.844 148.047 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A C   1 
ATOM   458  O  O   . GLU A 1 57  ? 2.765   113.113 148.296 1.00 28.19 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A O   1 
ATOM   459  C  CB  . GLU A 1 57  ? -0.164  113.204 149.857 1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A CB  1 
ATOM   460  C  CG  . GLU A 1 57  ? 0.869   112.997 150.964 1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A CG  1 
ATOM   461  C  CD  . GLU A 1 57  ? 0.273   112.919 152.372 1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A CD  1 
ATOM   462  O  OE1 . GLU A 1 57  ? -0.975  112.738 152.523 1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A OE1 1 
ATOM   463  O  OE2 . GLU A 1 57  ? 1.087   113.055 153.328 1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A OE2 1 
ATOM   464  N  N   . ALA A 1 58  ? 1.235   111.809 147.308 1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 52  ALA A N   1 
ATOM   465  C  CA  . ALA A 1 58  ? 2.200   110.915 146.648 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 52  ALA A CA  1 
ATOM   466  C  C   . ALA A 1 58  ? 3.131   111.658 145.705 1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 52  ALA A C   1 
ATOM   467  O  O   . ALA A 1 58  ? 4.317   111.322 145.608 1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 52  ALA A O   1 
ATOM   468  C  CB  . ALA A 1 58  ? 1.472   109.785 145.881 1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 52  ALA A CB  1 
ATOM   469  N  N   . ASP A 1 59  ? 2.604   112.694 145.040 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 53  ASP A N   1 
ATOM   470  C  CA  . ASP A 1 59  ? 3.384   113.559 144.178 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 53  ASP A CA  1 
ATOM   471  C  C   . ASP A 1 59  ? 4.257   114.548 144.962 1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 53  ASP A C   1 
ATOM   472  O  O   . ASP A 1 59  ? 5.020   115.298 144.364 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 53  ASP A O   1 
ATOM   473  C  CB  . ASP A 1 59  ? 2.475   114.339 143.209 1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 53  ASP A CB  1 
ATOM   474  C  CG  . ASP A 1 59  ? 1.787   113.458 142.154 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 53  ASP A CG  1 
ATOM   475  O  OD1 . ASP A 1 59  ? 2.165   112.281 141.965 1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 53  ASP A OD1 1 
ATOM   476  O  OD2 . ASP A 1 59  ? 0.805   113.918 141.525 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 53  ASP A OD2 1 
ATOM   477  N  N   . GLY A 1 60  ? 4.108   114.620 146.272 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 54  GLY A N   1 
ATOM   478  C  CA  . GLY A 1 60  ? 4.914   115.518 147.098 1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 54  GLY A CA  1 
ATOM   479  C  C   . GLY A 1 60  ? 4.403   116.950 147.147 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 54  GLY A C   1 
ATOM   480  O  O   . GLY A 1 60  ? 5.091   117.842 147.632 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 54  GLY A O   1 
ATOM   481  N  N   . LEU A 1 61  ? 3.169   117.153 146.699 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A N   1 
ATOM   482  C  CA  . LEU A 1 61  ? 2.583   118.493 146.560 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CA  1 
ATOM   483  C  C   . LEU A 1 61  ? 1.740   118.871 147.779 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A C   1 
ATOM   484  O  O   . LEU A 1 61  ? 1.589   120.053 148.110 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A O   1 
ATOM   485  C  CB  . LEU A 1 61  ? 1.747   118.590 145.279 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CB  1 
ATOM   486  C  CG  . LEU A 1 61  ? 2.506   118.222 143.987 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CG  1 
ATOM   487  C  CD1 . LEU A 1 61  ? 1.647   118.440 142.763 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CD1 1 
ATOM   488  C  CD2 . LEU A 1 61  ? 3.793   118.984 143.844 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 55  LEU A CD2 1 
ATOM   489  N  N   . LEU A 1 62  ? 1.193   117.866 148.435 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A N   1 
ATOM   490  C  CA  . LEU A 1 62  ? 0.562   118.012 149.739 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CA  1 
ATOM   491  C  C   . LEU A 1 62  ? 1.283   117.136 150.746 1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A C   1 
ATOM   492  O  O   . LEU A 1 62  ? 1.900   116.155 150.377 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A O   1 
ATOM   493  C  CB  . LEU A 1 62  ? -0.896  117.565 149.707 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CB  1 
ATOM   494  C  CG  . LEU A 1 62  ? -1.895  118.335 148.845 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CG  1 
ATOM   495  C  CD1 . LEU A 1 62  ? -3.279  117.690 148.999 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CD1 1 
ATOM   496  C  CD2 . LEU A 1 62  ? -1.952  119.805 149.160 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 56  LEU A CD2 1 
ATOM   497  N  N   . VAL A 1 63  ? 1.150   117.497 152.013 1.00 33.09 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A N   1 
ATOM   498  C  CA  . VAL A 1 63  ? 1.467   116.618 153.130 1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CA  1 
ATOM   499  C  C   . VAL A 1 63  ? 0.246   116.601 154.051 1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A C   1 
ATOM   500  O  O   . VAL A 1 63  ? -0.445  117.640 154.255 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A O   1 
ATOM   501  C  CB  . VAL A 1 63  ? 2.784   117.064 153.856 1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CB  1 
ATOM   502  C  CG1 . VAL A 1 63  ? 2.678   118.470 154.437 1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG1 1 
ATOM   503  C  CG2 . VAL A 1 63  ? 3.159   116.076 154.974 1.00 38.08 ? ? ? ? ? ? 57  VAL A CG2 1 
ATOM   504  N  N   . SER A 1 64  ? -0.042  115.431 154.593 1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 58  SER A N   1 
ATOM   505  C  CA  . SER A 1 64  ? -1.118  115.280 155.542 1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 58  SER A CA  1 
ATOM   506  C  C   . SER A 1 64  ? -0.568  114.841 156.890 1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 58  SER A C   1 
ATOM   507  O  O   . SER A 1 64  ? 0.464   114.191 157.004 1.00 36.38 ? ? ? ? ? ? 58  SER A O   1 
ATOM   508  C  CB  . SER A 1 64  ? -2.212  114.304 155.070 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 58  SER A CB  1 
ATOM   509  O  OG  . SER A 1 64  ? -1.780  112.975 154.981 1.00 36.12 ? ? ? ? ? ? 58  SER A OG  1 
ATOM   510  N  N   . GLU A 1 65  ? -1.341  115.165 157.910 1.00 37.41 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A N   1 
ATOM   511  C  CA  . GLU A 1 65  ? -0.995  114.872 159.276 1.00 40.89 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A CA  1 
ATOM   512  C  C   . GLU A 1 65  ? -2.275  114.382 159.921 1.00 40.76 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A C   1 
ATOM   513  O  O   . GLU A 1 65  ? -3.319  115.021 159.767 1.00 38.54 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A O   1 
ATOM   514  C  CB  . GLU A 1 65  ? -0.510  116.183 159.905 1.00 42.48 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A CB  1 
ATOM   515  C  CG  . GLU A 1 65  ? -0.027  116.090 161.333 1.00 46.30 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A CG  1 
ATOM   516  C  CD  . GLU A 1 65  ? 0.683   117.365 161.782 1.00 48.69 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A CD  1 
ATOM   517  O  OE1 . GLU A 1 65  ? 1.284   118.049 160.932 1.00 51.17 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A OE1 1 
ATOM   518  O  OE2 . GLU A 1 65  ? 0.642   117.689 162.973 1.00 52.64 ? ? ? ? ? ? 59  GLU A OE2 1 
ATOM   519  N  N   . GLN A 1 66  ? -2.220  113.232 160.591 1.00 42.85 ? ? ? ? ? ? 60  GLN A N   1 
ATOM   520  C  CA  . GLN A 1 66  ? -3.298  112.849 161.494 1.00 44.88 ? ? ? ? ? ? 60  GLN A CA  1 
ATOM   521  C  C   . GLN A 1 66  ? -3.053  113.551 162.823 1.00 45.02 ? ? ? ? ? ? 60  GLN A C   1 
ATOM   522  O  O   . GLN A 1 66  ? -1.971  113.469 163.385 1.00 46.58 ? ? ? ? ? ? 60  GLN A O   1 
ATOM   523  C  CB  . GLN A 1 66  ? -3.410  111.346 161.698 1.00 49.35 ? ? ? ? ? ? 60  GLN A CB  1 
ATOM   524  C  CG  . GLN A 1 66  ? -4.541  110.972 162.653 1.00 52.48 ? ? ? ? ? ? 60  GLN A CG  1 
ATOM   525  C  CD  . GLN A 1 66  ? -5.367  109.799 162.153 1.00 56.96 ? ? ? ? ? ? 60  GLN A CD  1 
ATOM   526  O  OE1 . GLN A 1 66  ? -5.312  108.701 162.713 1.00 61.74 ? ? ? ? ? ? 60  GLN A OE1 1 
ATOM   527  N  NE2 . GLN A 1 66  ? -6.143  110.029 161.089 1.00 58.05 ? ? ? ? ? ? 60  GLN A NE2 1 
ATOM   528  N  N   . ARG A 1 67  ? -4.055  114.249 163.307 1.00 42.90 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A N   1 
ATOM   529  C  CA  . ARG A 1 67  ? -3.898  115.168 164.429 1.00 43.21 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A CA  1 
ATOM   530  C  C   . ARG A 1 67  ? -5.052  114.953 165.358 1.00 42.48 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A C   1 
ATOM   531  O  O   . ARG A 1 67  ? -6.176  114.795 164.897 1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A O   1 
ATOM   532  C  CB  . ARG A 1 67  ? -4.007  116.573 163.908 1.00 44.28 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A CB  1 
ATOM   533  C  CG  . ARG A 1 67  ? -3.443  117.644 164.777 1.00 46.74 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A CG  1 
ATOM   534  C  CD  . ARG A 1 67  ? -3.602  118.946 164.022 1.00 46.81 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A CD  1 
ATOM   535  N  NE  . ARG A 1 67  ? -2.442  119.237 163.214 1.00 47.94 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A NE  1 
ATOM   536  C  CZ  . ARG A 1 67  ? -2.348  120.295 162.416 1.00 47.90 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A CZ  1 
ATOM   537  N  NH1 . ARG A 1 67  ? -1.220  120.483 161.761 1.00 49.78 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A NH1 1 
ATOM   538  N  NH2 . ARG A 1 67  ? -3.352  121.159 162.282 1.00 48.79 ? ? ? ? ? ? 61  ARG A NH2 1 
ATOM   539  N  N   . VAL A 1 68  ? -4.763  114.941 166.656 1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 62  VAL A N   1 
ATOM   540  C  CA  . VAL A 1 68  ? -5.768  114.808 167.679 1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 62  VAL A CA  1 
ATOM   541  C  C   . VAL A 1 68  ? -5.976  116.176 168.290 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 62  VAL A C   1 
ATOM   542  O  O   . VAL A 1 68  ? -5.076  116.749 168.880 1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 62  VAL A O   1 
ATOM   543  C  CB  . VAL A 1 68  ? -5.351  113.740 168.705 1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 62  VAL A CB  1 
ATOM   544  C  CG1 . VAL A 1 68  ? -6.398  113.591 169.832 1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 62  VAL A CG1 1 
ATOM   545  C  CG2 . VAL A 1 68  ? -5.141  112.428 167.967 1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 62  VAL A CG2 1 
ATOM   546  N  N   . VAL A 1 69  ? -7.164  116.709 168.102 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A N   1 
ATOM   547  C  CA  . VAL A 1 69  ? -7.543  118.026 168.563 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A CA  1 
ATOM   548  C  C   . VAL A 1 69  ? -8.884  117.866 169.227 1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A C   1 
ATOM   549  O  O   . VAL A 1 69  ? -9.766  117.200 168.660 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A O   1 
ATOM   550  C  CB  . VAL A 1 69  ? -7.669  119.020 167.378 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A CB  1 
ATOM   551  C  CG1 . VAL A 1 69  ? -7.978  120.426 167.858 1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A CG1 1 
ATOM   552  C  CG2 . VAL A 1 69  ? -6.367  119.056 166.611 1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 63  VAL A CG2 1 
ATOM   553  N  N   . ASP A 1 70  ? -9.027  118.418 170.432 1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A N   1 
ATOM   554  C  CA  . ASP A 1 70  ? -10.268 118.342 171.177 1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CA  1 
ATOM   555  C  C   . ASP A 1 70  ? -10.762 116.882 171.302 1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A C   1 
ATOM   556  O  O   . ASP A 1 70  ? -11.924 116.621 171.141 1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A O   1 
ATOM   557  C  CB  . ASP A 1 70  ? -11.352 119.237 170.525 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CB  1 
ATOM   558  C  CG  . ASP A 1 70  ? -10.970 120.721 170.488 1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A CG  1 
ATOM   559  O  OD1 . ASP A 1 70  ? -10.125 121.150 171.305 1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A OD1 1 
ATOM   560  O  OD2 . ASP A 1 70  ? -11.515 121.451 169.639 1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 64  ASP A OD2 1 
ATOM   561  N  N   . GLY A 1 71  ? -9.850  115.951 171.520 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 65  GLY A N   1 
ATOM   562  C  CA  . GLY A 1 71  ? -10.172 114.534 171.675 1.00 36.22 ? ? ? ? ? ? 65  GLY A CA  1 
ATOM   563  C  C   . GLY A 1 71  ? -10.609 113.761 170.454 1.00 38.73 ? ? ? ? ? ? 65  GLY A C   1 
ATOM   564  O  O   . GLY A 1 71  ? -11.091 112.647 170.594 1.00 42.52 ? ? ? ? ? ? 65  GLY A O   1 
ATOM   565  N  N   . ARG A 1 72  ? -10.437 114.331 169.260 1.00 39.70 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A N   1 
ATOM   566  C  CA  . ARG A 1 72  ? -10.885 113.728 168.006 1.00 41.79 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A CA  1 
ATOM   567  C  C   . ARG A 1 72  ? -9.723  113.737 166.986 1.00 39.95 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A C   1 
ATOM   568  O  O   . ARG A 1 72  ? -9.045  114.758 166.782 1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A O   1 
ATOM   569  C  CB  . ARG A 1 72  ? -12.089 114.514 167.486 1.00 44.47 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A CB  1 
ATOM   570  C  CG  . ARG A 1 72  ? -12.796 113.922 166.289 1.00 48.61 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A CG  1 
ATOM   571  C  CD  . ARG A 1 72  ? -13.973 114.808 165.897 1.00 51.63 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A CD  1 
ATOM   572  N  NE  . ARG A 1 72  ? -14.257 114.690 164.475 1.00 54.61 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A NE  1 
ATOM   573  C  CZ  . ARG A 1 72  ? -14.861 115.619 163.720 1.00 57.25 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A CZ  1 
ATOM   574  N  NH1 . ARG A 1 72  ? -15.292 116.785 164.233 1.00 58.64 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A NH1 1 
ATOM   575  N  NH2 . ARG A 1 72  ? -15.052 115.380 162.425 1.00 58.54 ? ? ? ? ? ? 66  ARG A NH2 1 
ATOM   576  N  N   . ALA A 1 73  ? -9.493  112.575 166.382 1.00 41.43 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A N   1 
ATOM   577  C  CA  . ALA A 1 73  ? -8.408  112.373 165.425 1.00 40.98 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A CA  1 
ATOM   578  C  C   . ALA A 1 73  ? -8.940  112.795 164.082 1.00 40.94 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A C   1 
ATOM   579  O  O   . ALA A 1 73  ? -9.981  112.327 163.669 1.00 41.20 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A O   1 
ATOM   580  C  CB  . ALA A 1 73  ? -7.988  110.912 165.389 1.00 42.61 ? ? ? ? ? ? 67  ALA A CB  1 
ATOM   581  N  N   . ARG A 1 74  ? -8.272  113.721 163.416 1.00 39.73 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A N   1 
ATOM   582  C  CA  . ARG A 1 74  ? -8.623  113.997 162.018 1.00 41.38 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CA  1 
ATOM   583  C  C   . ARG A 1 74  ? -7.389  114.135 161.189 1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A C   1 
ATOM   584  O  O   . ARG A 1 74  ? -6.313  114.354 161.721 1.00 38.21 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A O   1 
ATOM   585  C  CB  . ARG A 1 74  ? -9.514  115.241 161.862 1.00 42.39 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CB  1 
ATOM   586  C  CG  . ARG A 1 74  ? -10.692 115.336 162.836 1.00 44.85 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CG  1 
ATOM   587  C  CD  . ARG A 1 74  ? -11.531 116.546 162.503 1.00 44.88 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CD  1 
ATOM   588  N  NE  . ARG A 1 74  ? -12.161 116.359 161.190 1.00 47.10 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A NE  1 
ATOM   589  C  CZ  . ARG A 1 74  ? -12.846 117.287 160.533 1.00 47.81 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A CZ  1 
ATOM   590  N  NH1 . ARG A 1 74  ? -12.996 118.488 161.061 1.00 48.41 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A NH1 1 
ATOM   591  N  NH2 . ARG A 1 74  ? -13.358 117.028 159.332 1.00 48.64 ? ? ? ? ? ? 68  ARG A NH2 1 
ATOM   592  N  N   . ARG A 1 75  ? -7.557  113.984 159.879 1.00 39.38 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A N   1 
ATOM   593  C  CA  . ARG A 1 75  ? -6.478  114.192 158.928 1.00 37.23 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CA  1 
ATOM   594  C  C   . ARG A 1 75  ? -6.623  115.576 158.304 1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A C   1 
ATOM   595  O  O   . ARG A 1 75  ? -7.686  115.928 157.816 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A O   1 
ATOM   596  C  CB  . ARG A 1 75  ? -6.480  113.118 157.853 1.00 39.71 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CB  1 
ATOM   597  C  CG  . ARG A 1 75  ? -5.264  113.201 156.895 1.00 40.23 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CG  1 
ATOM   598  C  CD  . ARG A 1 75  ? -5.108  111.976 156.023 1.00 43.28 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CD  1 
ATOM   599  N  NE  . ARG A 1 75  ? -4.809  110.810 156.848 1.00 47.02 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NE  1 
ATOM   600  C  CZ  . ARG A 1 75  ? -3.620  110.509 157.385 1.00 49.16 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A CZ  1 
ATOM   601  N  NH1 . ARG A 1 75  ? -2.537  111.257 157.172 1.00 48.04 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NH1 1 
ATOM   602  N  NH2 . ARG A 1 75  ? -3.524  109.447 158.180 1.00 51.56 ? ? ? ? ? ? 69  ARG A NH2 1 
ATOM   603  N  N   . VAL A 1 76  ? -5.542  116.347 158.365 1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A N   1 
ATOM   604  C  CA  A VAL A 1 76  ? -5.472  117.670 157.758 0.50 31.11 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CA  1 
ATOM   605  C  CA  B VAL A 1 76  ? -5.474  117.661 157.757 0.50 31.13 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CA  1 
ATOM   606  C  C   . VAL A 1 76  ? -4.414  117.657 156.648 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A C   1 
ATOM   607  O  O   . VAL A 1 76  ? -3.394  116.960 156.766 1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A O   1 
ATOM   608  C  CB  A VAL A 1 76  ? -5.129  118.813 158.750 0.50 30.89 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CB  1 
ATOM   609  C  CB  B VAL A 1 76  ? -5.163  118.743 158.803 0.50 30.94 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CB  1 
ATOM   610  C  CG1 A VAL A 1 76  ? -6.237  119.032 159.763 0.50 31.26 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG1 1 
ATOM   611  C  CG1 B VAL A 1 76  ? -3.738  118.662 159.289 0.50 31.26 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG1 1 
ATOM   612  C  CG2 A VAL A 1 76  ? -3.800  118.594 159.458 0.50 31.20 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG2 1 
ATOM   613  C  CG2 B VAL A 1 76  ? -5.448  120.099 158.260 0.50 31.37 ? ? ? ? ? ? 70  VAL A CG2 1 
ATOM   614  N  N   . TYR A 1 77  ? -4.655  118.441 155.601 1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A N   1 
ATOM   615  C  CA  . TYR A 1 77  ? -3.733  118.560 154.463 1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CA  1 
ATOM   616  C  C   . TYR A 1 77  ? -3.222  119.966 154.358 1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A C   1 
ATOM   617  O  O   . TYR A 1 77  ? -3.971  120.921 154.645 1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A O   1 
ATOM   618  C  CB  . TYR A 1 77  ? -4.456  118.199 153.158 1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CB  1 
ATOM   619  C  CG  . TYR A 1 77  ? -4.876  116.766 153.064 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CG  1 
ATOM   620  C  CD1 . TYR A 1 77  ? -6.054  116.327 153.655 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CD1 1 
ATOM   621  C  CD2 . TYR A 1 77  ? -4.090  115.842 152.401 1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CD2 1 
ATOM   622  C  CE1 . TYR A 1 77  ? -6.437  115.006 153.586 1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CE1 1 
ATOM   623  C  CE2 . TYR A 1 77  ? -4.453  114.507 152.340 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CE2 1 
ATOM   624  C  CZ  . TYR A 1 77  ? -5.637  114.100 152.922 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A CZ  1 
ATOM   625  O  OH  . TYR A 1 77  ? -6.026  112.780 152.847 1.00 35.72 ? ? ? ? ? ? 71  TYR A OH  1 
ATOM   626  N  N   . ARG A 1 78  ? -1.972  120.104 153.935 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A N   1 
ATOM   627  C  CA  . ARG A 1 78  ? -1.427  121.405 153.563 1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A CA  1 
ATOM   628  C  C   . ARG A 1 78  ? -0.450  121.273 152.420 1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A C   1 
ATOM   629  O  O   . ARG A 1 78  ? 0.061   120.176 152.152 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A O   1 
ATOM   630  C  CB  . ARG A 1 78  ? -0.757  122.096 154.734 1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A CB  1 
ATOM   631  C  CG  . ARG A 1 78  ? 0.343   121.299 155.391 1.00 36.68 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A CG  1 
ATOM   632  C  CD  . ARG A 1 78  ? 0.850   121.963 156.675 1.00 40.42 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A CD  1 
ATOM   633  N  NE  . ARG A 1 78  ? 1.727   120.996 157.329 1.00 43.19 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A NE  1 
ATOM   634  C  CZ  . ARG A 1 78  ? 1.318   119.958 158.064 1.00 44.69 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A CZ  1 
ATOM   635  N  NH1 . ARG A 1 78  ? 0.029   119.756 158.356 1.00 48.23 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A NH1 1 
ATOM   636  N  NH2 . ARG A 1 78  ? 2.212   119.103 158.506 1.00 47.92 ? ? ? ? ? ? 72  ARG A NH2 1 
ATOM   637  N  N   . ALA A 1 79  ? -0.220  122.376 151.719 1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 73  ALA A N   1 
ATOM   638  C  CA  . ALA A 1 79  ? 0.675   122.377 150.588 1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 73  ALA A CA  1 
ATOM   639  C  C   . ALA A 1 79  ? 2.101   122.326 151.117 1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 73  ALA A C   1 
ATOM   640  O  O   . ALA A 1 79  ? 2.407   122.886 152.156 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 73  ALA A O   1 
ATOM   641  C  CB  . ALA A 1 79  ? 0.514   123.622 149.740 1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 73  ALA A CB  1 
ATOM   642  N  N   . THR A 1 80  ? 2.943   121.621 150.385 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 74  THR A N   1 
ATOM   643  C  CA  . THR A 1 80  ? 4.362   121.620 150.641 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 74  THR A CA  1 
ATOM   644  C  C   . THR A 1 80  ? 4.981   122.755 149.843 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 74  THR A C   1 
ATOM   645  O  O   . THR A 1 80  ? 4.330   123.342 148.976 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 74  THR A O   1 
ATOM   646  C  CB  . THR A 1 80  ? 4.999   120.304 150.134 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 74  THR A CB  1 
ATOM   647  O  OG1 . THR A 1 80  ? 4.769   120.174 148.736 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 74  THR A OG1 1 
ATOM   648  C  CG2 . THR A 1 80  ? 4.401   119.061 150.910 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 74  THR A CG2 1 
ATOM   649  N  N   . PRO A 1 81  ? 6.270   123.043 150.087 1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A N   1 
ATOM   650  C  CA  . PRO A 1 81  ? 6.963   123.953 149.170 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A CA  1 
ATOM   651  C  C   . PRO A 1 81  ? 6.878   123.520 147.676 1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A C   1 
ATOM   652  O  O   . PRO A 1 81  ? 6.658   124.366 146.806 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A O   1 
ATOM   653  C  CB  . PRO A 1 81  ? 8.392   123.981 149.735 1.00 31.51 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A CB  1 
ATOM   654  C  CG  . PRO A 1 81  ? 8.245   123.639 151.190 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A CG  1 
ATOM   655  C  CD  . PRO A 1 81  ? 7.119   122.646 151.237 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 75  PRO A CD  1 
ATOM   656  N  N   . ALA A 1 82  ? 6.978   122.220 147.375 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 76  ALA A N   1 
ATOM   657  C  CA  . ALA A 1 82  ? 6.795   121.752 145.984 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 76  ALA A CA  1 
ATOM   658  C  C   . ALA A 1 82  ? 5.364   122.068 145.481 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 76  ALA A C   1 
ATOM   659  O  O   . ALA A 1 82  ? 5.167   122.416 144.327 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 76  ALA A O   1 
ATOM   660  C  CB  . ALA A 1 82  ? 7.084   120.256 145.861 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 76  ALA A CB  1 
ATOM   661  N  N   . GLY A 1 83  ? 4.379   121.909 146.346 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 77  GLY A N   1 
ATOM   662  C  CA  . GLY A 1 83  ? 2.981   122.256 146.031 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 77  GLY A CA  1 
ATOM   663  C  C   . GLY A 1 83  ? 2.758   123.742 145.729 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 77  GLY A C   1 
ATOM   664  O  O   . GLY A 1 83  ? 1.988   124.103 144.829 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 77  GLY A O   1 
ATOM   665  N  N   . ARG A 1 84  ? 3.428   124.610 146.486 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A N   1 
ATOM   666  C  CA  . ARG A 1 84  ? 3.347   126.024 146.187 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A CA  1 
ATOM   667  C  C   . ARG A 1 84  ? 3.950   126.326 144.833 1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A C   1 
ATOM   668  O  O   . ARG A 1 84  ? 3.362   127.050 144.046 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A O   1 
ATOM   669  C  CB  . ARG A 1 84  ? 4.015   126.867 147.261 1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A CB  1 
ATOM   670  C  CG  . ARG A 1 84  ? 3.323   126.735 148.597 1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A CG  1 
ATOM   671  C  CD  . ARG A 1 84  ? 4.152   127.345 149.740 1.00 38.77 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A CD  1 
ATOM   672  N  NE  . ARG A 1 84  ? 3.454   127.017 150.979 1.00 41.97 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A NE  1 
ATOM   673  C  CZ  . ARG A 1 84  ? 2.341   127.618 151.394 1.00 44.43 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A CZ  1 
ATOM   674  N  NH1 . ARG A 1 84  ? 1.829   128.647 150.710 1.00 47.17 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A NH1 1 
ATOM   675  N  NH2 . ARG A 1 84  ? 1.736   127.195 152.499 1.00 46.20 ? ? ? ? ? ? 78  ARG A NH2 1 
ATOM   676  N  N   . ALA A 1 85  ? 5.101   125.732 144.535 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A N   1 
ATOM   677  C  CA  . ALA A 1 85  ? 5.729   125.891 143.209 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A CA  1 
ATOM   678  C  C   . ALA A 1 85  ? 4.794   125.343 142.096 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A C   1 
ATOM   679  O  O   . ALA A 1 85  ? 4.628   125.976 141.067 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A O   1 
ATOM   680  C  CB  . ALA A 1 85  ? 7.117   125.226 143.166 1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A CB  1 
ATOM   681  N  N   . ALA A 1 86  ? 4.176   124.185 142.332 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 80  ALA A N   1 
ATOM   682  C  CA  . ALA A 1 86  ? 3.211   123.626 141.385 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 80  ALA A CA  1 
ATOM   683  C  C   . ALA A 1 86  ? 2.007   124.545 141.134 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 80  ALA A C   1 
ATOM   684  O  O   . ALA A 1 86  ? 1.535   124.680 140.007 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 80  ALA A O   1 
ATOM   685  C  CB  . ALA A 1 86  ? 2.694   122.282 141.851 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 80  ALA A CB  1 
ATOM   686  N  N   . LEU A 1 87  ? 1.497   125.111 142.219 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A N   1 
ATOM   687  C  CA  . LEU A 1 87  ? 0.408   126.086 142.129 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CA  1 
ATOM   688  C  C   . LEU A 1 87  ? 0.779   127.235 141.181 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A C   1 
ATOM   689  O  O   . LEU A 1 87  ? 0.012   127.603 140.299 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A O   1 
ATOM   690  C  CB  . LEU A 1 87  ? 0.052   126.585 143.529 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CB  1 
ATOM   691  C  CG  . LEU A 1 87  ? -1.065  127.619 143.670 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CG  1 
ATOM   692  C  CD1 . LEU A 1 87  ? -2.379  127.198 143.016 1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CD1 1 
ATOM   693  C  CD2 . LEU A 1 87  ? -1.225  127.919 145.151 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 81  LEU A CD2 1 
ATOM   694  N  N   . THR A 1 88  ? 2.003   127.750 141.322 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 82  THR A N   1 
ATOM   695  C  CA  . THR A 1 88  ? 2.486   128.809 140.419 1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 82  THR A CA  1 
ATOM   696  C  C   . THR A 1 88  ? 2.543   128.354 138.962 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 82  THR A C   1 
ATOM   697  O  O   . THR A 1 88  ? 2.093   129.059 138.072 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 82  THR A O   1 
ATOM   698  C  CB  . THR A 1 88  ? 3.874   129.297 140.858 1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 82  THR A CB  1 
ATOM   699  O  OG1 . THR A 1 88  ? 3.719   129.891 142.139 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 82  THR A OG1 1 
ATOM   700  C  CG2 . THR A 1 88  ? 4.462   130.342 139.882 1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 82  THR A CG2 1 
ATOM   701  N  N   . GLU A 1 89  ? 3.045   127.144 138.721 1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A N   1 
ATOM   702  C  CA  . GLU A 1 89  ? 3.155   126.629 137.347 1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CA  1 
ATOM   703  C  C   . GLU A 1 89  ? 1.763   126.365 136.741 1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A C   1 
ATOM   704  O  O   . GLU A 1 89  ? 1.512   126.649 135.563 1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A O   1 
ATOM   705  C  CB  . GLU A 1 89  ? 4.036   125.379 137.286 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CB  1 
ATOM   706  C  CG  . GLU A 1 89  ? 5.483   125.630 137.711 1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CG  1 
ATOM   707  C  CD  . GLU A 1 89  ? 6.314   124.357 137.913 1.00 37.63 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A CD  1 
ATOM   708  O  OE1 . GLU A 1 89  ? 7.509   124.487 138.328 1.00 40.98 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A OE1 1 
ATOM   709  O  OE2 . GLU A 1 89  ? 5.769   123.228 137.709 1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 83  GLU A OE2 1 
ATOM   710  N  N   . ASP A 1 90  ? 0.868   125.809 137.564 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A N   1 
ATOM   711  C  CA  . ASP A 1 90  ? -0.492  125.508 137.112 1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CA  1 
ATOM   712  C  C   . ASP A 1 90  ? -1.225  126.819 136.759 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A C   1 
ATOM   713  O  O   . ASP A 1 90  ? -1.906  126.900 135.747 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A O   1 
ATOM   714  C  CB  . ASP A 1 90  ? -1.282  124.713 138.157 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CB  1 
ATOM   715  C  CG  . ASP A 1 90  ? -0.676  123.300 138.455 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A CG  1 
ATOM   716  O  OD1 . ASP A 1 90  ? 0.254   122.817 137.769 1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A OD1 1 
ATOM   717  O  OD2 . ASP A 1 90  ? -1.139  122.656 139.425 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 84  ASP A OD2 1 
ATOM   718  N  N   . ARG A 1 91  ? -1.091  127.825 137.619 1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A N   1 
ATOM   719  C  CA  . ARG A 1 91  ? -1.614  129.157 137.326 1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A CA  1 
ATOM   720  C  C   . ARG A 1 91  ? -1.053  129.755 136.035 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A C   1 
ATOM   721  O  O   . ARG A 1 91  ? -1.780  130.388 135.281 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A O   1 
ATOM   722  C  CB  . ARG A 1 91  ? -1.340  130.155 138.446 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A CB  1 
ATOM   723  C  CG  . ARG A 1 91  ? -2.197  129.972 139.663 1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A CG  1 
ATOM   724  C  CD  . ARG A 1 91  ? -1.780  130.962 140.744 1.00 40.41 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A CD  1 
ATOM   725  N  NE  . ARG A 1 91  ? -2.696  130.761 141.863 1.00 45.24 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A NE  1 
ATOM   726  C  CZ  . ARG A 1 91  ? -2.458  131.038 143.141 1.00 49.18 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A CZ  1 
ATOM   727  N  NH1 . ARG A 1 91  ? -3.420  130.792 144.022 1.00 51.65 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A NH1 1 
ATOM   728  N  NH2 . ARG A 1 91  ? -1.299  131.585 143.531 1.00 51.38 ? ? ? ? ? ? 85  ARG A NH2 1 
ATOM   729  N  N   . ARG A 1 92  ? 0.246   129.584 135.821 1.00 28.44 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A N   1 
ATOM   730  C  CA  . ARG A 1 92  ? 0.846   130.067 134.590 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A CA  1 
ATOM   731  C  C   . ARG A 1 92  ? 0.242   129.439 133.340 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A C   1 
ATOM   732  O  O   . ARG A 1 92  ? -0.015  130.114 132.332 1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A O   1 
ATOM   733  C  CB  . ARG A 1 92  ? 2.361   129.901 134.613 1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A CB  1 
ATOM   734  C  CG  . ARG A 1 92  ? 3.037   130.929 135.513 1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A CG  1 
ATOM   735  N  N   . ALA A 1 93  ? 0.011   128.135 133.411 1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A N   1 
ATOM   736  C  CA  . ALA A 1 93  ? -0.610  127.409 132.330 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A CA  1 
ATOM   737  C  C   . ALA A 1 93  ? -2.019  127.977 132.065 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A C   1 
ATOM   738  O  O   . ALA A 1 93  ? -2.416  128.199 130.897 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A O   1 
ATOM   739  C  CB  . ALA A 1 93  ? -0.663  125.922 132.643 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 87  ALA A CB  1 
ATOM   740  N  N   . LEU A 1 94  ? -2.759  128.228 133.136 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A N   1 
ATOM   741  C  CA  . LEU A 1 94  ? -4.093  128.817 133.019 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A CA  1 
ATOM   742  C  C   . LEU A 1 94  ? -4.030  130.205 132.351 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A C   1 
ATOM   743  O  O   . LEU A 1 94  ? -4.775  130.489 131.396 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A O   1 
ATOM   744  C  CB  . LEU A 1 94  ? -4.747  128.896 134.400 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A CB  1 
ATOM   745  C  CG  . LEU A 1 94  ? -6.097  129.590 134.530 1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A CG  1 
ATOM   746  C  CD1 . LEU A 1 94  ? -7.142  128.931 133.693 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A CD1 1 
ATOM   747  C  CD2 . LEU A 1 94  ? -6.512  129.524 135.999 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 88  LEU A CD2 1 
ATOM   748  N  N   . GLU A 1 95  ? -3.129  131.042 132.836 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A N   1 
ATOM   749  C  CA  . GLU A 1 95  ? -2.935  132.376 132.281 1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A CA  1 
ATOM   750  C  C   . GLU A 1 95  ? -2.661  132.309 130.779 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A C   1 
ATOM   751  O  O   . GLU A 1 95  ? -3.252  133.062 130.006 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A O   1 
ATOM   752  C  CB  . GLU A 1 95  ? -1.785  133.118 132.974 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A CB  1 
ATOM   753  C  CG  . GLU A 1 95  ? -2.061  133.558 134.394 1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A CG  1 
ATOM   754  C  CD  . GLU A 1 95  ? -0.808  133.984 135.178 1.00 37.73 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A CD  1 
ATOM   755  O  OE1 . GLU A 1 95  ? 0.366   133.861 134.698 1.00 39.06 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A OE1 1 
ATOM   756  O  OE2 . GLU A 1 95  ? -0.994  134.464 136.305 1.00 41.16 ? ? ? ? ? ? 89  GLU A OE2 1 
ATOM   757  N  N   . GLU A 1 96  ? -1.782  131.398 130.374 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A N   1 
ATOM   758  C  CA  . GLU A 1 96  ? -1.419  131.269 128.986 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A CA  1 
ATOM   759  C  C   . GLU A 1 96  ? -2.637  130.906 128.102 1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A C   1 
ATOM   760  O  O   . GLU A 1 96  ? -2.825  131.489 127.007 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A O   1 
ATOM   761  C  CB  . GLU A 1 96  ? -0.265  130.274 128.775 1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A CB  1 
ATOM   762  C  CG  . GLU A 1 96  ? 0.048   130.111 127.274 1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A CG  1 
ATOM   763  C  CD  . GLU A 1 96  ? 1.120   129.092 126.926 1.00 39.65 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A CD  1 
ATOM   764  O  OE1 . GLU A 1 96  ? 0.999   128.280 125.914 1.00 41.10 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A OE1 1 
ATOM   765  O  OE2 . GLU A 1 96  ? 2.109   129.127 127.670 1.00 44.07 ? ? ? ? ? ? 90  GLU A OE2 1 
ATOM   766  N  N   . LEU A 1 97  ? -3.439  129.951 128.552 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A N   1 
ATOM   767  C  CA  . LEU A 1 97  ? -4.580  129.531 127.759 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CA  1 
ATOM   768  C  C   . LEU A 1 97  ? -5.573  130.669 127.629 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A C   1 
ATOM   769  O  O   . LEU A 1 97  ? -6.078  130.910 126.543 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A O   1 
ATOM   770  C  CB  . LEU A 1 97  ? -5.236  128.264 128.309 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CB  1 
ATOM   771  C  CG  . LEU A 1 97  ? -6.386  127.692 127.487 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CG  1 
ATOM   772  C  CD1 . LEU A 1 97  ? -6.014  127.423 126.023 1.00 25.40 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CD1 1 
ATOM   773  C  CD2 . LEU A 1 97  ? -6.927  126.438 128.166 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 91  LEU A CD2 1 
ATOM   774  N  N   . ALA A 1 98  ? -5.830  131.355 128.730 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 92  ALA A N   1 
ATOM   775  C  CA  . ALA A 1 98  ? -6.656  132.558 128.728 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 92  ALA A CA  1 
ATOM   776  C  C   . ALA A 1 98  ? -6.174  133.583 127.689 1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 92  ALA A C   1 
ATOM   777  O  O   . ALA A 1 98  ? -6.994  134.042 126.894 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 92  ALA A O   1 
ATOM   778  C  CB  . ALA A 1 98  ? -6.728  133.182 130.110 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 92  ALA A CB  1 
ATOM   779  N  N   . ARG A 1 99  ? -4.869  133.861 127.632 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A N   1 
ATOM   780  C  CA  . ARG A 1 99  ? -4.315  134.777 126.593 1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A CA  1 
ATOM   781  C  C   . ARG A 1 99  ? -4.514  134.332 125.183 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A C   1 
ATOM   782  O  O   . ARG A 1 99  ? -4.794  135.144 124.328 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A O   1 
ATOM   783  C  CB  . ARG A 1 99  ? -2.817  135.061 126.766 1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A CB  1 
ATOM   784  C  CG  . ARG A 1 99  ? -2.559  135.857 128.047 1.00 30.62 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A CG  1 
ATOM   785  C  CD  . ARG A 1 99  ? -1.164  136.405 128.089 1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A CD  1 
ATOM   786  N  NE  . ARG A 1 99  ? -0.131  135.389 127.931 1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A NE  1 
ATOM   787  C  CZ  . ARG A 1 99  ? 0.460   134.678 128.888 1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A CZ  1 
ATOM   788  N  NH1 . ARG A 1 99  ? 0.148   134.833 130.184 1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A NH1 1 
ATOM   789  N  NH2 . ARG A 1 99  ? 1.416   133.824 128.556 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 93  ARG A NH2 1 
ATOM   790  N  N   . GLU A 1 100 ? -4.378  133.032 124.965 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A N   1 
ATOM   791  C  CA  . GLU A 1 100 ? -4.463  132.433 123.646 1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A CA  1 
ATOM   792  C  C   . GLU A 1 100 ? -5.862  132.452 123.045 1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A C   1 
ATOM   793  O  O   . GLU A 1 100 ? -6.034  132.818 121.887 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A O   1 
ATOM   794  C  CB  . GLU A 1 100 ? -3.965  130.976 123.731 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A CB  1 
ATOM   795  C  CG  . GLU A 1 100 ? -2.434  130.911 123.832 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A CG  1 
ATOM   796  C  CD  . GLU A 1 100 ? -1.925  129.569 124.319 1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A CD  1 
ATOM   797  O  OE1 . GLU A 1 100 ? -2.739  128.698 124.692 1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A OE1 1 
ATOM   798  O  OE2 . GLU A 1 100 ? -0.688  129.410 124.340 1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 94  GLU A OE2 1 
ATOM   799  N  N   . VAL A 1 101 ? -6.866  132.061 123.832 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 95  VAL A N   1 
ATOM   800  C  CA  . VAL A 1 101 ? -8.198  131.807 123.257 1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 95  VAL A CA  1 
ATOM   801  C  C   . VAL A 1 101 ? -9.280  132.840 123.628 1.00 33.66 ? ? ? ? ? ? 95  VAL A C   1 
ATOM   802  O  O   . VAL A 1 101 ? -10.377 132.778 123.067 1.00 35.32 ? ? ? ? ? ? 95  VAL A O   1 
ATOM   803  C  CB  . VAL A 1 101 ? -8.688  130.349 123.504 1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 95  VAL A CB  1 
ATOM   804  C  CG1 . VAL A 1 101 ? -7.727  129.331 122.883 1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 95  VAL A CG1 1 
ATOM   805  C  CG2 . VAL A 1 101 ? -8.976  130.072 124.972 1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 95  VAL A CG2 1 
ATOM   806  N  N   . LEU A 1 102 ? -8.978  133.786 124.523 1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A N   1 
ATOM   807  C  CA  . LEU A 1 102 ? -9.916  134.862 124.892 1.00 36.63 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CA  1 
ATOM   808  C  C   . LEU A 1 102 ? -9.392  136.196 124.364 1.00 39.10 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A C   1 
ATOM   809  O  O   . LEU A 1 102 ? -10.030 137.211 124.369 1.00 40.88 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A O   1 
ATOM   810  C  CB  . LEU A 1 102 ? -10.086 134.954 126.407 1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CB  1 
ATOM   811  C  CG  . LEU A 1 102 ? -10.411 133.657 127.170 1.00 35.49 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CG  1 
ATOM   812  C  CD1 . LEU A 1 102 ? -10.365 133.883 128.660 1.00 35.30 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CD1 1 
ATOM   813  C  CD2 . LEU A 1 102 ? -11.780 133.127 126.782 1.00 37.45 ? ? ? ? ? ? 96  LEU A CD2 1 
ATOM   814  N  N   . ALA B 1 1   ? 8.008   119.609 135.072 1.00 49.61 ? ? ? ? ? ? -5  ALA B N   1 
ATOM   815  C  CA  . ALA B 1 1   ? 6.710   120.087 135.658 1.00 46.10 ? ? ? ? ? ? -5  ALA B CA  1 
ATOM   816  C  C   . ALA B 1 1   ? 6.555   119.611 137.099 1.00 44.73 ? ? ? ? ? ? -5  ALA B C   1 
ATOM   817  O  O   . ALA B 1 1   ? 6.695   118.408 137.367 1.00 44.61 ? ? ? ? ? ? -5  ALA B O   1 
ATOM   818  C  CB  . ALA B 1 1   ? 5.531   119.579 134.834 1.00 45.05 ? ? ? ? ? ? -5  ALA B CB  1 
ATOM   819  N  N   . MET B 1 2   ? 6.248   120.514 138.028 1.00 42.62 ? ? ? ? ? ? -4  MET B N   1 
ATOM   820  C  CA  . MET B 1 2   ? 6.003   120.080 139.411 1.00 41.69 ? ? ? ? ? ? -4  MET B CA  1 
ATOM   821  C  C   . MET B 1 2   ? 4.706   119.231 139.527 1.00 39.00 ? ? ? ? ? ? -4  MET B C   1 
ATOM   822  O  O   . MET B 1 2   ? 4.628   118.324 140.372 1.00 38.59 ? ? ? ? ? ? -4  MET B O   1 
ATOM   823  C  CB  . MET B 1 2   ? 5.951   121.275 140.353 1.00 44.38 ? ? ? ? ? ? -4  MET B CB  1 
ATOM   824  C  CG  . MET B 1 2   ? 7.272   122.012 140.576 1.00 48.16 ? ? ? ? ? ? -4  MET B CG  1 
ATOM   825  S  SD  . MET B 1 2   ? 8.566   120.931 141.196 1.00 51.91 ? ? ? ? ? ? -4  MET B SD  1 
ATOM   826  C  CE  . MET B 1 2   ? 7.878   120.406 142.739 1.00 50.98 ? ? ? ? ? ? -4  MET B CE  1 
ATOM   827  N  N   . ASP B 1 3   ? 3.729   119.471 138.652 1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? -3  ASP B N   1 
ATOM   828  C  CA  . ASP B 1 3   ? 2.437   118.813 138.713 1.00 35.53 ? ? ? ? ? ? -3  ASP B CA  1 
ATOM   829  C  C   . ASP B 1 3   ? 2.045   118.222 137.344 1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? -3  ASP B C   1 
ATOM   830  O  O   . ASP B 1 3   ? 1.179   118.759 136.652 1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? -3  ASP B O   1 
ATOM   831  C  CB  . ASP B 1 3   ? 1.434   119.860 139.165 1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? -3  ASP B CB  1 
ATOM   832  C  CG  . ASP B 1 3   ? 0.099   119.308 139.521 1.00 34.89 ? ? ? ? ? ? -3  ASP B CG  1 
ATOM   833  O  OD1 . ASP B 1 3   ? -0.169  118.108 139.347 1.00 34.90 ? ? ? ? ? ? -3  ASP B OD1 1 
ATOM   834  O  OD2 . ASP B 1 3   ? -0.722  120.151 139.964 1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? -3  ASP B OD2 1 
ATOM   835  N  N   . PRO B 1 4   ? 2.684   117.095 136.959 1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? -2  PRO B N   1 
ATOM   836  C  CA  . PRO B 1 4   ? 2.392   116.532 135.634 1.00 36.80 ? ? ? ? ? ? -2  PRO B CA  1 
ATOM   837  C  C   . PRO B 1 4   ? 0.958   116.096 135.459 1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? -2  PRO B C   1 
ATOM   838  O  O   . PRO B 1 4   ? 0.464   116.162 134.344 1.00 35.72 ? ? ? ? ? ? -2  PRO B O   1 
ATOM   839  C  CB  . PRO B 1 4   ? 3.350   115.330 135.499 1.00 39.76 ? ? ? ? ? ? -2  PRO B CB  1 
ATOM   840  C  CG  . PRO B 1 4   ? 4.065   115.212 136.781 1.00 40.74 ? ? ? ? ? ? -2  PRO B CG  1 
ATOM   841  C  CD  . PRO B 1 4   ? 3.825   116.428 137.610 1.00 38.99 ? ? ? ? ? ? -2  PRO B CD  1 
ATOM   842  N  N   . GLU B 1 5   ? 0.277   115.668 136.517 1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? -1  GLU B N   1 
ATOM   843  C  CA  . GLU B 1 5   ? -1.133  115.290 136.365 1.00 36.67 ? ? ? ? ? ? -1  GLU B CA  1 
ATOM   844  C  C   . GLU B 1 5   ? -2.028  116.496 136.000 1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? -1  GLU B C   1 
ATOM   845  O  O   . GLU B 1 5   ? -2.889  116.384 135.106 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? -1  GLU B O   1 
ATOM   846  C  CB  . GLU B 1 5   ? -1.649  114.535 137.596 1.00 40.21 ? ? ? ? ? ? -1  GLU B CB  1 
ATOM   847  C  CG  . GLU B 1 5   ? -3.119  114.076 137.522 1.00 43.47 ? ? ? ? ? ? -1  GLU B CG  1 
ATOM   848  C  CD  . GLU B 1 5   ? -3.595  113.120 138.680 1.00 49.20 ? ? ? ? ? ? -1  GLU B CD  1 
ATOM   849  O  OE1 . GLU B 1 5   ? -2.975  112.975 139.804 1.00 51.31 ? ? ? ? ? ? -1  GLU B OE1 1 
ATOM   850  O  OE2 . GLU B 1 5   ? -4.649  112.457 138.470 1.00 53.34 ? ? ? ? ? ? -1  GLU B OE2 1 
ATOM   851  N  N   . PHE B 1 6   ? -1.832  117.637 136.682 1.00 30.51 ? ? ? ? ? ? 0   PHE B N   1 
ATOM   852  C  CA  . PHE B 1 6   ? -2.546  118.852 136.273 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 0   PHE B CA  1 
ATOM   853  C  C   . PHE B 1 6   ? -2.234  119.138 134.798 1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 0   PHE B C   1 
ATOM   854  O  O   . PHE B 1 6   ? -3.142  119.388 134.017 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 0   PHE B O   1 
ATOM   855  C  CB  . PHE B 1 6   ? -2.141  120.081 137.078 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 0   PHE B CB  1 
ATOM   856  C  CG  . PHE B 1 6   ? -2.755  121.367 136.542 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 0   PHE B CG  1 
ATOM   857  C  CD1 . PHE B 1 6   ? -4.031  121.762 136.910 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 0   PHE B CD1 1 
ATOM   858  C  CD2 . PHE B 1 6   ? -2.073  122.153 135.624 1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 0   PHE B CD2 1 
ATOM   859  C  CE1 . PHE B 1 6   ? -4.588  122.940 136.427 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 0   PHE B CE1 1 
ATOM   860  C  CE2 . PHE B 1 6   ? -2.623  123.346 135.133 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 0   PHE B CE2 1 
ATOM   861  C  CZ  . PHE B 1 6   ? -3.879  123.735 135.533 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 0   PHE B CZ  1 
ATOM   862  N  N   . MET B 1 7   ? -0.951  119.098 134.434 1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 1   MET B N   1 
ATOM   863  C  CA  . MET B 1 7   ? -0.528  119.512 133.082 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CA  1 
ATOM   864  C  C   . MET B 1 7   ? -1.121  118.611 132.016 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 1   MET B C   1 
ATOM   865  O  O   . MET B 1 7   ? -1.544  119.074 130.963 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 1   MET B O   1 
ATOM   866  C  CB  . MET B 1 7   ? 0.999   119.637 132.953 1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CB  1 
ATOM   867  C  CG  . MET B 1 7   ? 1.601   120.772 133.776 1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CG  1 
ATOM   868  S  SD  . MET B 1 7   ? 1.090   122.441 133.298 1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 1   MET B SD  1 
ATOM   869  C  CE  . MET B 1 7   ? 2.040   123.277 134.555 1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CE  1 
ATOM   870  N  N   . ARG B 1 8   ? -1.214  117.317 132.306 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B N   1 
ATOM   871  C  CA  . ARG B 1 8   ? -1.822  116.394 131.364 1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B CA  1 
ATOM   872  C  C   . ARG B 1 8   ? -3.302  116.653 131.144 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B C   1 
ATOM   873  O  O   . ARG B 1 8   ? -3.743  116.757 129.996 1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B O   1 
ATOM   874  C  CB  . ARG B 1 8   ? -1.617  114.953 131.814 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B CB  1 
ATOM   875  C  CG  . ARG B 1 8   ? -0.420  114.280 131.208 1.00 38.90 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B CG  1 
ATOM   876  C  CD  . ARG B 1 8   ? -0.580  112.770 131.359 1.00 44.04 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B CD  1 
ATOM   877  N  NE  . ARG B 1 8   ? -1.064  112.408 132.701 1.00 45.58 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B NE  1 
ATOM   878  C  CZ  . ARG B 1 8   ? -0.329  112.423 133.819 1.00 47.84 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B CZ  1 
ATOM   879  N  NH1 . ARG B 1 8   ? 0.958   112.770 133.782 1.00 48.53 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B NH1 1 
ATOM   880  N  NH2 . ARG B 1 8   ? -0.874  112.070 135.000 1.00 48.79 ? ? ? ? ? ? 2   ARG B NH2 1 
ATOM   881  N  N   . GLU B 1 9   ? -4.071  116.761 132.220 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 3   GLU B N   1 
ATOM   882  C  CA  . GLU B 1 9   ? -5.498  117.029 132.111 1.00 28.58 ? ? ? ? ? ? 3   GLU B CA  1 
ATOM   883  C  C   . GLU B 1 9   ? -5.751  118.394 131.454 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 3   GLU B C   1 
ATOM   884  O  O   . GLU B 1 9   ? -6.600  118.538 130.574 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 3   GLU B O   1 
ATOM   885  C  CB  . GLU B 1 9   ? -6.153  117.049 133.516 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 3   GLU B CB  1 
ATOM   886  N  N   . PHE B 1 10  ? -5.007  119.394 131.893 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 4   PHE B N   1 
ATOM   887  C  CA  . PHE B 1 10  ? -5.198  120.762 131.413 1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 4   PHE B CA  1 
ATOM   888  C  C   . PHE B 1 10  ? -4.850  120.832 129.939 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 4   PHE B C   1 
ATOM   889  O  O   . PHE B 1 10  ? -5.564  121.436 129.160 1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 4   PHE B O   1 
ATOM   890  C  CB  . PHE B 1 10  ? -4.352  121.730 132.198 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 4   PHE B CB  1 
ATOM   891  C  CG  . PHE B 1 10  ? -4.678  123.169 131.911 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 4   PHE B CG  1 
ATOM   892  C  CD1 . PHE B 1 10  ? -5.826  123.734 132.416 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 4   PHE B CD1 1 
ATOM   893  C  CD2 . PHE B 1 10  ? -3.848  123.935 131.107 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 4   PHE B CD2 1 
ATOM   894  C  CE1 . PHE B 1 10  ? -6.141  125.054 132.167 1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 4   PHE B CE1 1 
ATOM   895  C  CE2 . PHE B 1 10  ? -4.153  125.269 130.840 1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 4   PHE B CE2 1 
ATOM   896  C  CZ  . PHE B 1 10  ? -5.276  125.821 131.379 1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 4   PHE B CZ  1 
ATOM   897  N  N   . GLN B 1 11  ? -3.759  120.195 129.546 1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B N   1 
ATOM   898  C  CA  . GLN B 1 11  ? -3.378  120.159 128.128 1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B CA  1 
ATOM   899  C  C   . GLN B 1 11  ? -4.437  119.501 127.220 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B C   1 
ATOM   900  O  O   . GLN B 1 11  ? -4.665  119.977 126.113 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B O   1 
ATOM   901  C  CB  . GLN B 1 11  ? -2.025  119.508 127.895 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B CB  1 
ATOM   902  C  CG  . GLN B 1 11  ? -1.825  119.265 126.396 1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B CG  1 
ATOM   903  C  CD  . GLN B 1 11  ? -0.407  119.063 125.934 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B CD  1 
ATOM   904  O  OE1 . GLN B 1 11  ? -0.154  118.190 125.080 1.00 36.22 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B OE1 1 
ATOM   905  N  NE2 . GLN B 1 11  ? 0.497   119.892 126.396 1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 5   GLN B NE2 1 
ATOM   906  N  N   . ARG B 1 12  ? -5.071  118.422 127.661 1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 6   ARG B N   1 
ATOM   907  C  CA  . ARG B 1 12  ? -6.143  117.805 126.887 1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 6   ARG B CA  1 
ATOM   908  C  C   . ARG B 1 12  ? -7.271  118.800 126.663 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 6   ARG B C   1 
ATOM   909  O  O   . ARG B 1 12  ? -7.808  118.931 125.553 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 6   ARG B O   1 
ATOM   910  C  CB  . ARG B 1 12  ? -6.721  116.563 127.573 1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 6   ARG B CB  1 
ATOM   911  C  CG  . ARG B 1 12  ? -5.765  115.394 127.651 1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 6   ARG B CG  1 
ATOM   912  C  CD  . ARG B 1 12  ? -6.405  114.154 128.268 1.00 39.79 ? ? ? ? ? ? 6   ARG B CD  1 
ATOM   913  N  NE  . ARG B 1 12  ? -5.339  113.270 128.790 1.00 44.38 ? ? ? ? ? ? 6   ARG B NE  1 
ATOM   914  C  CZ  . ARG B 1 12  ? -5.042  113.060 130.077 1.00 46.53 ? ? ? ? ? ? 6   ARG B CZ  1 
ATOM   915  N  NH1 . ARG B 1 12  ? -4.021  112.270 130.391 1.00 50.09 ? ? ? ? ? ? 6   ARG B NH1 1 
ATOM   916  N  NH2 . ARG B 1 12  ? -5.757  113.601 131.070 1.00 47.76 ? ? ? ? ? ? 6   ARG B NH2 1 
ATOM   917  N  N   . ALA B 1 13  ? -7.626  119.511 127.722 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 7   ALA B N   1 
ATOM   918  C  CA  . ALA B 1 13  ? -8.657  120.526 127.634 1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 7   ALA B CA  1 
ATOM   919  C  C   . ALA B 1 13  ? -8.202  121.669 126.706 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 7   ALA B C   1 
ATOM   920  O  O   . ALA B 1 13  ? -8.951  122.112 125.838 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 7   ALA B O   1 
ATOM   921  C  CB  . ALA B 1 13  ? -9.001  121.037 129.023 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 7   ALA B CB  1 
ATOM   922  N  N   . ALA B 1 14  ? -6.980  122.146 126.899 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 8   ALA B N   1 
ATOM   923  C  CA  . ALA B 1 14  ? -6.437  123.231 126.082 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 8   ALA B CA  1 
ATOM   924  C  C   . ALA B 1 14  ? -6.425  122.904 124.590 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 8   ALA B C   1 
ATOM   925  O  O   . ALA B 1 14  ? -6.807  123.722 123.762 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 8   ALA B O   1 
ATOM   926  C  CB  . ALA B 1 14  ? -5.053  123.617 126.551 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 8   ALA B CB  1 
ATOM   927  N  N   . VAL B 1 15  ? -6.031  121.681 124.262 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 9   VAL B N   1 
ATOM   928  C  CA  . VAL B 1 15  ? -5.929  121.262 122.871 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 9   VAL B CA  1 
ATOM   929  C  C   . VAL B 1 15  ? -7.321  121.293 122.209 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 9   VAL B C   1 
ATOM   930  O  O   . VAL B 1 15  ? -7.489  121.824 121.093 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 9   VAL B O   1 
ATOM   931  C  CB  . VAL B 1 15  ? -5.274  119.888 122.766 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 9   VAL B CB  1 
ATOM   932  C  CG1 . VAL B 1 15  ? -5.509  119.250 121.398 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 9   VAL B CG1 1 
ATOM   933  C  CG2 . VAL B 1 15  ? -3.787  120.017 123.066 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 9   VAL B CG2 1 
ATOM   934  N  N   . ARG B 1 16  ? -8.288  120.707 122.906 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 10  ARG B N   1 
ATOM   935  C  CA  . ARG B 1 16  ? -9.665  120.678 122.461 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 10  ARG B CA  1 
ATOM   936  C  C   . ARG B 1 16  ? -10.197 122.077 122.212 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 10  ARG B C   1 
ATOM   937  O  O   . ARG B 1 16  ? -10.781 122.347 121.152 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 10  ARG B O   1 
ATOM   938  C  CB  . ARG B 1 16  ? -10.492 119.951 123.499 1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 10  ARG B CB  1 
ATOM   939  C  CG  . ARG B 1 16  ? -11.941 119.805 123.104 1.00 30.13 ? ? ? ? ? ? 10  ARG B CG  1 
ATOM   940  C  CD  . ARG B 1 16  ? -12.706 118.885 124.021 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 10  ARG B CD  1 
ATOM   941  N  NE  . ARG B 1 16  ? -12.698 117.517 123.495 1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 10  ARG B NE  1 
ATOM   942  C  CZ  . ARG B 1 16  ? -13.724 116.877 122.938 1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 10  ARG B CZ  1 
ATOM   943  N  NH1 . ARG B 1 16  ? -13.520 115.628 122.544 1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 10  ARG B NH1 1 
ATOM   944  N  NH2 . ARG B 1 16  ? -14.952 117.400 122.818 1.00 35.12 ? ? ? ? ? ? 10  ARG B NH2 1 
ATOM   945  N  N   . LEU B 1 17  ? -9.957  122.961 123.161 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B N   1 
ATOM   946  C  CA  A LEU B 1 17  ? -10.337 124.381 123.030 0.22 24.30 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CA  1 
ATOM   947  C  CA  B LEU B 1 17  ? -10.361 124.361 123.012 0.78 24.49 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CA  1 
ATOM   948  C  C   . LEU B 1 17  ? -9.655  125.072 121.847 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B C   1 
ATOM   949  O  O   . LEU B 1 17  ? -10.312 125.819 121.071 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B O   1 
ATOM   950  C  CB  A LEU B 1 17  ? -10.033 125.159 124.326 0.22 24.68 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CB  1 
ATOM   951  C  CB  B LEU B 1 17  ? -10.132 125.100 124.322 0.78 25.05 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CB  1 
ATOM   952  C  CG  A LEU B 1 17  ? -10.949 126.348 124.663 0.22 25.39 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CG  1 
ATOM   953  C  CG  B LEU B 1 17  ? -10.797 126.436 124.596 0.78 26.20 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CG  1 
ATOM   954  C  CD1 A LEU B 1 17  ? -10.437 127.025 125.927 0.22 25.78 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CD1 1 
ATOM   955  C  CD1 B LEU B 1 17  ? -12.203 126.511 124.034 0.78 26.69 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CD1 1 
ATOM   956  C  CD2 A LEU B 1 17  ? -11.108 127.375 123.556 0.22 25.55 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CD2 1 
ATOM   957  C  CD2 B LEU B 1 17  ? -10.840 126.657 126.109 0.78 26.91 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CD2 1 
ATOM   958  N  N   . HIS B 1 18  ? -8.347  124.858 121.693 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 12  HIS B N   1 
ATOM   959  C  CA  . HIS B 1 18  ? -7.619  125.444 120.565 1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 12  HIS B CA  1 
ATOM   960  C  C   . HIS B 1 18  ? -8.128  124.976 119.216 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 12  HIS B C   1 
ATOM   961  O  O   . HIS B 1 18  ? -8.192  125.744 118.295 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 12  HIS B O   1 
ATOM   962  C  CB  . HIS B 1 18  ? -6.089  125.158 120.634 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 12  HIS B CB  1 
ATOM   963  C  CG  . HIS B 1 18  ? -5.318  126.215 121.344 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 12  HIS B CG  1 
ATOM   964  N  ND1 . HIS B 1 18  ? -4.776  127.299 120.683 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 12  HIS B ND1 1 
ATOM   965  C  CD2 . HIS B 1 18  ? -4.968  126.349 122.640 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 12  HIS B CD2 1 
ATOM   966  C  CE1 . HIS B 1 18  ? -4.149  128.068 121.556 1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 12  HIS B CE1 1 
ATOM   967  N  NE2 . HIS B 1 18  ? -4.252  127.517 122.757 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 12  HIS B NE2 1 
ATOM   968  N  N   . ILE B 1 19  ? -8.459  123.684 119.125 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B N   1 
ATOM   969  C  CA  . ILE B 1 19  ? -8.989  123.162 117.900 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B CA  1 
ATOM   970  C  C   . ILE B 1 19  ? -10.301 123.874 117.514 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B C   1 
ATOM   971  O  O   . ILE B 1 19  ? -10.438 124.332 116.369 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B O   1 
ATOM   972  C  CB  . ILE B 1 19  ? -9.176  121.642 117.921 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B CB  1 
ATOM   973  C  CG1 . ILE B 1 19  ? -7.828  120.943 117.955 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B CG1 1 
ATOM   974  C  CG2 . ILE B 1 19  ? -9.926  121.218 116.654 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B CG2 1 
ATOM   975  C  CD1 . ILE B 1 19  ? -7.891  119.467 118.316 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 13  ILE B CD1 1 
ATOM   976  N  N   . LEU B 1 20  ? -11.224 123.981 118.452 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B N   1 
ATOM   977  C  CA  . LEU B 1 20  ? -12.484 124.676 118.196 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B CA  1 
ATOM   978  C  C   . LEU B 1 20  ? -12.264 126.132 117.836 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B C   1 
ATOM   979  O  O   . LEU B 1 20  ? -12.881 126.635 116.887 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B O   1 
ATOM   980  C  CB  . LEU B 1 20  ? -13.438 124.584 119.386 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B CB  1 
ATOM   981  C  CG  . LEU B 1 20  ? -13.986 123.203 119.692 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B CG  1 
ATOM   982  C  CD1 . LEU B 1 20  ? -14.804 123.252 120.977 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B CD1 1 
ATOM   983  C  CD2 . LEU B 1 20  ? -14.865 122.753 118.563 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 14  LEU B CD2 1 
ATOM   984  N  N   . HIS B 1 21  ? -11.345 126.777 118.550 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 15  HIS B N   1 
ATOM   985  C  CA  . HIS B 1 21  ? -11.021 128.200 118.322 1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 15  HIS B CA  1 
ATOM   986  C  C   . HIS B 1 21  ? -10.571 128.419 116.873 1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 15  HIS B C   1 
ATOM   987  O  O   . HIS B 1 21  ? -11.087 129.286 116.151 1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 15  HIS B O   1 
ATOM   988  C  CB  . HIS B 1 21  ? -9.965  128.595 119.350 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 15  HIS B CB  1 
ATOM   989  C  CG  . HIS B 1 21  ? -9.371  129.942 119.151 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 15  HIS B CG  1 
ATOM   990  N  ND1 . HIS B 1 21  ? -9.947  131.091 119.639 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 15  HIS B ND1 1 
ATOM   991  C  CD2 . HIS B 1 21  ? -8.195  130.318 118.596 1.00 31.36 ? ? ? ? ? ? 15  HIS B CD2 1 
ATOM   992  C  CE1 . HIS B 1 21  ? -9.187  132.131 119.348 1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 15  HIS B CE1 1 
ATOM   993  N  NE2 . HIS B 1 21  ? -8.106  131.688 118.730 1.00 32.90 ? ? ? ? ? ? 15  HIS B NE2 1 
ATOM   994  N  N   . HIS B 1 22  ? -9.650  127.575 116.427 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 16  HIS B N   1 
ATOM   995  C  CA  . HIS B 1 22  ? -9.157  127.668 115.047 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 16  HIS B CA  1 
ATOM   996  C  C   . HIS B 1 22  ? -10.174 127.282 113.978 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 16  HIS B C   1 
ATOM   997  O  O   . HIS B 1 22  ? -10.276 127.934 112.914 1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 16  HIS B O   1 
ATOM   998  C  CB  . HIS B 1 22  ? -7.857  126.884 114.888 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 16  HIS B CB  1 
ATOM   999  C  CG  . HIS B 1 22  ? -6.709  127.580 115.542 1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 16  HIS B CG  1 
ATOM   1000 N  ND1 . HIS B 1 22  ? -6.134  127.149 116.722 1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 16  HIS B ND1 1 
ATOM   1001 C  CD2 . HIS B 1 22  ? -6.122  128.758 115.247 1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 16  HIS B CD2 1 
ATOM   1002 C  CE1 . HIS B 1 22  ? -5.214  128.013 117.100 1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 16  HIS B CE1 1 
ATOM   1003 N  NE2 . HIS B 1 22  ? -5.190  128.998 116.223 1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 16  HIS B NE2 1 
ATOM   1004 N  N   . ALA B 1 23  ? -10.898 126.216 114.244 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B N   1 
ATOM   1005 C  CA  . ALA B 1 23  ? -11.907 125.721 113.300 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B CA  1 
ATOM   1006 C  C   . ALA B 1 23  ? -13.166 126.588 113.207 1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B C   1 
ATOM   1007 O  O   . ALA B 1 23  ? -13.955 126.435 112.253 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B O   1 
ATOM   1008 C  CB  . ALA B 1 23  ? -12.280 124.282 113.635 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 17  ALA B CB  1 
ATOM   1009 N  N   . ALA B 1 24  ? -13.405 127.443 114.201 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 18  ALA B N   1 
ATOM   1010 C  CA  . ALA B 1 24  ? -14.508 128.383 114.101 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 18  ALA B CA  1 
ATOM   1011 C  C   . ALA B 1 24  ? -14.143 129.522 113.178 1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 18  ALA B C   1 
ATOM   1012 O  O   . ALA B 1 24  ? -15.005 130.131 112.575 1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 18  ALA B O   1 
ATOM   1013 C  CB  . ALA B 1 24  ? -14.886 128.923 115.468 1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 18  ALA B CB  1 
ATOM   1014 N  N   . ASP B 1 25  ? -12.852 129.846 113.145 1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 19  ASP B N   1 
ATOM   1015 C  CA  . ASP B 1 25  ? -12.364 131.000 112.457 1.00 40.36 ? ? ? ? ? ? 19  ASP B CA  1 
ATOM   1016 C  C   . ASP B 1 25  ? -12.211 130.678 110.966 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 19  ASP B C   1 
ATOM   1017 O  O   . ASP B 1 25  ? -12.565 131.479 110.119 1.00 41.95 ? ? ? ? ? ? 19  ASP B O   1 
ATOM   1018 C  CB  . ASP B 1 25  ? -11.044 131.431 113.116 1.00 42.81 ? ? ? ? ? ? 19  ASP B CB  1 
ATOM   1019 C  CG  . ASP B 1 25  ? -10.492 132.678 112.536 1.00 47.40 ? ? ? ? ? ? 19  ASP B CG  1 
ATOM   1020 O  OD1 . ASP B 1 25  ? -11.247 133.500 111.964 1.00 52.61 ? ? ? ? ? ? 19  ASP B OD1 1 
ATOM   1021 O  OD2 . ASP B 1 25  ? -9.268  132.850 112.642 1.00 51.55 ? ? ? ? ? ? 19  ASP B OD2 1 
ATOM   1022 N  N   . ASN B 1 26  ? -11.731 129.478 110.671 1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 20  ASN B N   1 
ATOM   1023 C  CA  . ASN B 1 26  ? -11.572 129.038 109.304 1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 20  ASN B CA  1 
ATOM   1024 C  C   . ASN B 1 26  ? -11.543 127.513 109.171 1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 20  ASN B C   1 
ATOM   1025 O  O   . ASN B 1 26  ? -11.656 126.807 110.171 1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 20  ASN B O   1 
ATOM   1026 C  CB  . ASN B 1 26  ? -10.339 129.713 108.660 1.00 39.57 ? ? ? ? ? ? 20  ASN B CB  1 
ATOM   1027 C  CG  . ASN B 1 26  ? -8.990  129.474 109.427 1.00 41.25 ? ? ? ? ? ? 20  ASN B CG  1 
ATOM   1028 O  OD1 . ASN B 1 26  ? -8.928  128.956 110.568 1.00 44.23 ? ? ? ? ? ? 20  ASN B OD1 1 
ATOM   1029 N  ND2 . ASN B 1 26  ? -7.922  129.732 108.733 1.00 40.66 ? ? ? ? ? ? 20  ASN B ND2 1 
ATOM   1030 N  N   . GLU B 1 27  ? -11.458 127.018 107.940 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B N   1 
ATOM   1031 C  CA  . GLU B 1 27  ? -11.210 125.597 107.687 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B CA  1 
ATOM   1032 C  C   . GLU B 1 27  ? -9.748  125.281 107.959 1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B C   1 
ATOM   1033 O  O   . GLU B 1 27  ? -8.897  126.097 107.672 1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B O   1 
ATOM   1034 C  CB  . GLU B 1 27  ? -11.511 125.217 106.245 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B CB  1 
ATOM   1035 C  CG  . GLU B 1 27  ? -12.941 125.414 105.900 1.00 31.84 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B CG  1 
ATOM   1036 C  CD  . GLU B 1 27  ? -13.233 124.981 104.486 1.00 33.42 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B CD  1 
ATOM   1037 O  OE1 . GLU B 1 27  ? -12.432 125.177 103.564 1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B OE1 1 
ATOM   1038 O  OE2 . GLU B 1 27  ? -14.295 124.393 104.282 1.00 34.64 ? ? ? ? ? ? 21  GLU B OE2 1 
ATOM   1039 N  N   . VAL B 1 28  ? -9.485  124.091 108.506 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 22  VAL B N   1 
ATOM   1040 C  CA  . VAL B 1 28  ? -8.152  123.684 108.900 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 22  VAL B CA  1 
ATOM   1041 C  C   . VAL B 1 28  ? -7.865  122.226 108.554 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 22  VAL B C   1 
ATOM   1042 O  O   . VAL B 1 28  ? -8.753  121.366 108.640 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 22  VAL B O   1 
ATOM   1043 C  CB  . VAL B 1 28  ? -7.912  123.890 110.425 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 22  VAL B CB  1 
ATOM   1044 C  CG1 . VAL B 1 28  ? -7.994  125.378 110.755 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 22  VAL B CG1 1 
ATOM   1045 C  CG2 . VAL B 1 28  ? -8.892  123.100 111.301 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 22  VAL B CG2 1 
ATOM   1046 N  N   . HIS B 1 29  ? -6.612  121.946 108.217 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 23  HIS B N   1 
ATOM   1047 C  CA  . HIS B 1 29  ? -6.108  120.596 108.054 1.00 25.99 ? ? ? ? ? ? 23  HIS B CA  1 
ATOM   1048 C  C   . HIS B 1 29  ? -5.426  120.182 109.341 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 23  HIS B C   1 
ATOM   1049 O  O   . HIS B 1 29  ? -4.853  121.010 110.030 1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 23  HIS B O   1 
ATOM   1050 C  CB  . HIS B 1 29  ? -5.039  120.543 106.958 1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 23  HIS B CB  1 
ATOM   1051 C  CG  . HIS B 1 29  ? -5.516  120.940 105.612 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 23  HIS B CG  1 
ATOM   1052 N  ND1 . HIS B 1 29  ? -5.145  122.120 105.012 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 23  HIS B ND1 1 
ATOM   1053 C  CD2 . HIS B 1 29  ? -6.282  120.280 104.720 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 23  HIS B CD2 1 
ATOM   1054 C  CE1 . HIS B 1 29  ? -5.692  122.178 103.804 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 23  HIS B CE1 1 
ATOM   1055 N  NE2 . HIS B 1 29  ? -6.393  121.072 103.607 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 23  HIS B NE2 1 
ATOM   1056 N  N   . GLY B 1 30  ? -5.456  118.889 109.639 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 24  GLY B N   1 
ATOM   1057 C  CA  . GLY B 1 30  ? -4.771  118.354 110.782 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 24  GLY B CA  1 
ATOM   1058 C  C   . GLY B 1 30  ? -3.281  118.668 110.831 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 24  GLY B C   1 
ATOM   1059 O  O   . GLY B 1 30  ? -2.777  119.039 111.898 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 24  GLY B O   1 
ATOM   1060 N  N   . ALA B 1 31  ? -2.606  118.580 109.691 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 25  ALA B N   1 
ATOM   1061 C  CA  . ALA B 1 31  ? -1.190  118.902 109.586 1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 25  ALA B CA  1 
ATOM   1062 C  C   . ALA B 1 31  ? -0.896  120.323 110.057 1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 25  ALA B C   1 
ATOM   1063 O  O   . ALA B 1 31  ? 0.041   120.577 110.872 1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 25  ALA B O   1 
ATOM   1064 C  CB  . ALA B 1 31  ? -0.688  118.697 108.168 1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 25  ALA B CB  1 
ATOM   1065 N  N   . TRP B 1 32  ? -1.730  121.255 109.639 1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 26  TRP B N   1 
ATOM   1066 C  CA  . TRP B 1 32  ? -1.554  122.641 110.073 1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 26  TRP B CA  1 
ATOM   1067 C  C   . TRP B 1 32  ? -1.850  122.833 111.548 1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 26  TRP B C   1 
ATOM   1068 O  O   . TRP B 1 32  ? -1.129  123.594 112.199 1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 26  TRP B O   1 
ATOM   1069 C  CB  . TRP B 1 32  ? -2.430  123.575 109.286 1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 26  TRP B CB  1 
ATOM   1070 C  CG  . TRP B 1 32  ? -2.199  124.992 109.621 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 26  TRP B CG  1 
ATOM   1071 C  CD1 . TRP B 1 32  ? -1.155  125.757 109.229 1.00 32.87 ? ? ? ? ? ? 26  TRP B CD1 1 
ATOM   1072 C  CD2 . TRP B 1 32  ? -3.036  125.827 110.405 1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 26  TRP B CD2 1 
ATOM   1073 N  NE1 . TRP B 1 32  ? -1.278  127.025 109.713 1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 26  TRP B NE1 1 
ATOM   1074 C  CE2 . TRP B 1 32  ? -2.424  127.106 110.447 1.00 33.64 ? ? ? ? ? ? 26  TRP B CE2 1 
ATOM   1075 C  CE3 . TRP B 1 32  ? -4.231  125.626 111.093 1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? 26  TRP B CE3 1 
ATOM   1076 C  CZ2 . TRP B 1 32  ? -2.986  128.181 111.135 1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 26  TRP B CZ2 1 
ATOM   1077 C  CZ3 . TRP B 1 32  ? -4.795  126.679 111.780 1.00 34.27 ? ? ? ? ? ? 26  TRP B CZ3 1 
ATOM   1078 C  CH2 . TRP B 1 32  ? -4.191  127.955 111.789 1.00 35.95 ? ? ? ? ? ? 26  TRP B CH2 1 
ATOM   1079 N  N   . LEU B 1 33  ? -2.903  122.163 112.069 1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B N   1 
ATOM   1080 C  CA  . LEU B 1 33  ? -3.208  122.236 113.491 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B CA  1 
ATOM   1081 C  C   . LEU B 1 33  ? -2.061  121.765 114.353 1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B C   1 
ATOM   1082 O  O   . LEU B 1 33  ? -1.812  122.371 115.387 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B O   1 
ATOM   1083 C  CB  . LEU B 1 33  ? -4.458  121.443 113.880 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B CB  1 
ATOM   1084 C  CG  . LEU B 1 33  ? -5.775  122.106 113.542 1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B CG  1 
ATOM   1085 C  CD1 . LEU B 1 33  ? -6.883  121.109 113.807 1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B CD1 1 
ATOM   1086 C  CD2 . LEU B 1 33  ? -5.993  123.406 114.309 1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 27  LEU B CD2 1 
ATOM   1087 N  N   . THR B 1 34  ? -1.414  120.674 113.953 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 28  THR B N   1 
ATOM   1088 C  CA  . THR B 1 34  ? -0.237  120.154 114.652 1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 28  THR B CA  1 
ATOM   1089 C  C   . THR B 1 34  ? 0.855   121.253 114.779 1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 28  THR B C   1 
ATOM   1090 O  O   . THR B 1 34  ? 1.428   121.468 115.866 1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 28  THR B O   1 
ATOM   1091 C  CB  . THR B 1 34  ? 0.293   118.899 113.914 1.00 34.28 ? ? ? ? ? ? 28  THR B CB  1 
ATOM   1092 O  OG1 . THR B 1 34  ? -0.732  117.885 113.895 1.00 36.18 ? ? ? ? ? ? 28  THR B OG1 1 
ATOM   1093 C  CG2 . THR B 1 34  ? 1.469   118.364 114.585 1.00 36.82 ? ? ? ? ? ? 28  THR B CG2 1 
ATOM   1094 N  N   . GLN B 1 35  ? 1.105   121.961 113.682 1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 29  GLN B N   1 
ATOM   1095 C  CA  . GLN B 1 35  ? 2.089   123.047 113.670 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 29  GLN B CA  1 
ATOM   1096 C  C   . GLN B 1 35  ? 1.642   124.251 114.530 1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 29  GLN B C   1 
ATOM   1097 O  O   . GLN B 1 35  ? 2.438   124.844 115.256 1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 29  GLN B O   1 
ATOM   1098 C  CB  . GLN B 1 35  ? 2.431   123.489 112.228 1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 29  GLN B CB  1 
ATOM   1099 C  CG  . GLN B 1 35  ? 2.916   122.391 111.270 1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? 29  GLN B CG  1 
ATOM   1100 C  CD  . GLN B 1 35  ? 4.259   121.776 111.611 1.00 41.94 ? ? ? ? ? ? 29  GLN B CD  1 
ATOM   1101 O  OE1 . GLN B 1 35  ? 4.852   122.047 112.645 1.00 43.65 ? ? ? ? ? ? 29  GLN B OE1 1 
ATOM   1102 N  NE2 . GLN B 1 35  ? 4.784   120.981 110.685 1.00 46.84 ? ? ? ? ? ? 29  GLN B NE2 1 
ATOM   1103 N  N   . GLU B 1 36  ? 0.369   124.600 114.457 1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 30  GLU B N   1 
ATOM   1104 C  CA  . GLU B 1 36  ? -0.159  125.761 115.158 1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 30  GLU B CA  1 
ATOM   1105 C  C   . GLU B 1 36  ? -0.212  125.510 116.656 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 30  GLU B C   1 
ATOM   1106 O  O   . GLU B 1 36  ? 0.128   126.400 117.443 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 30  GLU B O   1 
ATOM   1107 C  CB  . GLU B 1 36  ? -1.545  126.107 114.607 1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 30  GLU B CB  1 
ATOM   1108 C  CG  . GLU B 1 36  ? -2.168  127.371 115.089 1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 30  GLU B CG  1 
ATOM   1109 C  CD  . GLU B 1 36  ? -1.390  128.587 114.677 1.00 37.09 ? ? ? ? ? ? 30  GLU B CD  1 
ATOM   1110 O  OE1 . GLU B 1 36  ? -0.466  128.522 113.811 1.00 38.45 ? ? ? ? ? ? 30  GLU B OE1 1 
ATOM   1111 O  OE2 . GLU B 1 36  ? -1.700  129.631 115.263 1.00 40.82 ? ? ? ? ? ? 30  GLU B OE2 1 
ATOM   1112 N  N   . LEU B 1 37  ? -0.614  124.312 117.053 1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B N   1 
ATOM   1113 C  CA  A LEU B 1 37  ? -0.597  123.921 118.461 0.50 27.07 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CA  1 
ATOM   1114 C  CA  B LEU B 1 37  ? -0.595  123.935 118.461 0.50 27.25 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CA  1 
ATOM   1115 C  C   . LEU B 1 37  ? 0.842   123.905 118.995 1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B C   1 
ATOM   1116 O  O   . LEU B 1 37  ? 1.097   124.376 120.112 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B O   1 
ATOM   1117 C  CB  A LEU B 1 37  ? -1.228  122.539 118.659 0.50 27.19 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CB  1 
ATOM   1118 C  CB  B LEU B 1 37  ? -1.273  122.590 118.712 0.50 27.63 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CB  1 
ATOM   1119 C  CG  A LEU B 1 37  ? -2.734  122.544 118.448 0.50 28.01 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CG  1 
ATOM   1120 C  CG  B LEU B 1 37  ? -2.758  122.779 119.018 0.50 29.00 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CG  1 
ATOM   1121 C  CD1 A LEU B 1 37  ? -3.233  121.137 118.161 0.50 29.10 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CD1 1 
ATOM   1122 C  CD1 B LEU B 1 37  ? -3.355  123.873 118.157 0.50 29.10 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CD1 1 
ATOM   1123 C  CD2 A LEU B 1 37  ? -3.364  123.091 119.712 0.50 29.31 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CD2 1 
ATOM   1124 C  CD2 B LEU B 1 37  ? -3.486  121.466 118.819 0.50 30.35 ? ? ? ? ? ? 31  LEU B CD2 1 
ATOM   1125 N  N   . SER B 1 38  ? 1.742   123.348 118.203 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 32  SER B N   1 
ATOM   1126 C  CA  . SER B 1 38  ? 3.182   123.357 118.541 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 32  SER B CA  1 
ATOM   1127 C  C   . SER B 1 38  ? 3.747   124.762 118.721 1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 32  SER B C   1 
ATOM   1128 O  O   . SER B 1 38  ? 4.492   124.986 119.667 1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 32  SER B O   1 
ATOM   1129 C  CB  . SER B 1 38  ? 4.000   122.650 117.483 1.00 30.74 ? ? ? ? ? ? 32  SER B CB  1 
ATOM   1130 O  OG  . SER B 1 38  ? 3.626   121.303 117.465 1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 32  SER B OG  1 
ATOM   1131 N  N   . ARG B 1 39  ? 3.430   125.680 117.810 1.00 40.66 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B N   1 
ATOM   1132 C  CA  . ARG B 1 39  ? 3.809   127.098 117.936 1.00 44.64 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CA  1 
ATOM   1133 C  C   . ARG B 1 39  ? 3.425   127.600 119.320 1.00 43.69 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B C   1 
ATOM   1134 O  O   . ARG B 1 39  ? 4.244   128.210 119.990 1.00 45.17 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B O   1 
ATOM   1135 C  CB  . ARG B 1 39  ? 3.119   128.001 116.901 1.00 47.54 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CB  1 
ATOM   1136 C  CG  . ARG B 1 39  ? 3.908   128.349 115.655 1.00 53.76 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CG  1 
ATOM   1137 C  CD  . ARG B 1 39  ? 3.181   129.325 114.694 1.00 57.17 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CD  1 
ATOM   1138 N  NE  . ARG B 1 39  ? 2.243   128.666 113.763 1.00 57.20 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B NE  1 
ATOM   1139 C  CZ  . ARG B 1 39  ? 2.570   127.971 112.660 1.00 59.55 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B CZ  1 
ATOM   1140 N  NH1 . ARG B 1 39  ? 1.600   127.386 111.936 1.00 58.78 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B NH1 1 
ATOM   1141 N  NH2 . ARG B 1 39  ? 3.832   127.855 112.271 1.00 63.21 ? ? ? ? ? ? 33  ARG B NH2 1 
ATOM   1142 N  N   . HIS B 1 40  ? 2.190   127.334 119.744 1.00 42.00 ? ? ? ? ? ? 34  HIS B N   1 
ATOM   1143 C  CA  . HIS B 1 40  ? 1.702   127.775 121.049 1.00 42.70 ? ? ? ? ? ? 34  HIS B CA  1 
ATOM   1144 C  C   . HIS B 1 40  ? 2.288   127.035 122.291 1.00 41.62 ? ? ? ? ? ? 34  HIS B C   1 
ATOM   1145 O  O   . HIS B 1 40  ? 1.893   127.320 123.419 1.00 41.90 ? ? ? ? ? ? 34  HIS B O   1 
ATOM   1146 C  CB  . HIS B 1 40  ? 0.169   127.674 121.109 1.00 43.19 ? ? ? ? ? ? 34  HIS B CB  1 
ATOM   1147 C  CG  . HIS B 1 40  ? -0.549  128.622 120.199 1.00 46.49 ? ? ? ? ? ? 34  HIS B CG  1 
ATOM   1148 N  ND1 . HIS B 1 40  ? -0.745  129.954 120.515 1.00 50.66 ? ? ? ? ? ? 34  HIS B ND1 1 
ATOM   1149 C  CD2 . HIS B 1 40  ? -1.197  128.418 119.027 1.00 47.59 ? ? ? ? ? ? 34  HIS B CD2 1 
ATOM   1150 C  CE1 . HIS B 1 40  ? -1.449  130.533 119.557 1.00 52.23 ? ? ? ? ? ? 34  HIS B CE1 1 
ATOM   1151 N  NE2 . HIS B 1 40  ? -1.745  129.618 118.649 1.00 50.92 ? ? ? ? ? ? 34  HIS B NE2 1 
ATOM   1152 N  N   . GLY B 1 41  ? 3.181   126.081 122.095 1.00 40.37 ? ? ? ? ? ? 35  GLY B N   1 
ATOM   1153 C  CA  . GLY B 1 41  ? 3.815   125.361 123.197 1.00 39.57 ? ? ? ? ? ? 35  GLY B CA  1 
ATOM   1154 C  C   . GLY B 1 41  ? 3.096   124.098 123.651 1.00 37.11 ? ? ? ? ? ? 35  GLY B C   1 
ATOM   1155 O  O   . GLY B 1 41  ? 3.360   123.622 124.747 1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 35  GLY B O   1 
ATOM   1156 N  N   . TYR B 1 42  ? 2.195   123.551 122.838 1.00 34.40 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B N   1 
ATOM   1157 C  CA  . TYR B 1 42  ? 1.544   122.276 123.155 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B CA  1 
ATOM   1158 C  C   . TYR B 1 42  ? 2.243   121.117 122.445 1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B C   1 
ATOM   1159 O  O   . TYR B 1 42  ? 2.526   121.184 121.270 1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B O   1 
ATOM   1160 C  CB  . TYR B 1 42  ? 0.036   122.321 122.843 1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B CB  1 
ATOM   1161 C  CG  . TYR B 1 42  ? -0.658  123.419 123.660 1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B CG  1 
ATOM   1162 C  CD1 . TYR B 1 42  ? -0.903  123.241 125.025 1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B CD1 1 
ATOM   1163 C  CD2 . TYR B 1 42  ? -0.973  124.656 123.100 1.00 33.08 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B CD2 1 
ATOM   1164 C  CE1 . TYR B 1 42  ? -1.491  124.233 125.799 1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B CE1 1 
ATOM   1165 C  CE2 . TYR B 1 42  ? -1.551  125.667 123.852 1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B CE2 1 
ATOM   1166 C  CZ  . TYR B 1 42  ? -1.810  125.451 125.210 1.00 35.52 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B CZ  1 
ATOM   1167 O  OH  . TYR B 1 42  ? -2.360  126.433 125.980 1.00 37.35 ? ? ? ? ? ? 36  TYR B OH  1 
ATOM   1168 N  N   . ARG B 1 43  ? 2.548   120.072 123.197 1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B N   1 
ATOM   1169 C  CA  . ARG B 1 43  ? 3.288   118.942 122.672 1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CA  1 
ATOM   1170 C  C   . ARG B 1 43  ? 2.241   118.001 122.122 1.00 41.33 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B C   1 
ATOM   1171 O  O   . ARG B 1 43  ? 1.544   117.343 122.855 1.00 41.94 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B O   1 
ATOM   1172 C  CB  . ARG B 1 43  ? 4.188   118.306 123.750 1.00 43.26 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CB  1 
ATOM   1173 C  CG  . ARG B 1 43  ? 5.439   117.646 123.174 1.00 46.39 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CG  1 
ATOM   1174 C  CD  . ARG B 1 43  ? 6.521   117.352 124.216 1.00 48.71 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B CD  1 
ATOM   1175 N  NE  . ARG B 1 43  ? 5.944   116.836 125.467 1.00 50.38 ? ? ? ? ? ? 37  ARG B NE  1 
ATOM   1176 N  N   . VAL B 1 44  ? 2.102   118.005 120.803 1.00 42.15 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B N   1 
ATOM   1177 C  CA  . VAL B 1 44  ? 1.129   117.156 120.093 1.00 41.20 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B CA  1 
ATOM   1178 C  C   . VAL B 1 44  ? 1.804   116.541 118.898 1.00 41.80 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B C   1 
ATOM   1179 O  O   . VAL B 1 44  ? 2.760   117.109 118.378 1.00 43.98 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B O   1 
ATOM   1180 C  CB  . VAL B 1 44  ? -0.076  118.004 119.589 1.00 41.30 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B CB  1 
ATOM   1181 C  CG1 . VAL B 1 44  ? -0.810  118.619 120.781 1.00 41.43 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B CG1 1 
ATOM   1182 C  CG2 . VAL B 1 44  ? 0.354   119.135 118.606 1.00 43.44 ? ? ? ? ? ? 38  VAL B CG2 1 
ATOM   1183 N  N   . SER B 1 45  ? 1.314   115.398 118.455 1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 39  SER B N   1 
ATOM   1184 C  CA  . SER B 1 45  ? 1.798   114.735 117.253 1.00 42.17 ? ? ? ? ? ? 39  SER B CA  1 
ATOM   1185 C  C   . SER B 1 45  ? 0.584   114.383 116.416 1.00 40.89 ? ? ? ? ? ? 39  SER B C   1 
ATOM   1186 O  O   . SER B 1 45  ? -0.521  114.344 116.972 1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 39  SER B O   1 
ATOM   1187 C  CB  . SER B 1 45  ? 2.541   113.460 117.623 1.00 43.06 ? ? ? ? ? ? 39  SER B CB  1 
ATOM   1188 O  OG  . SER B 1 45  ? 1.650   112.495 118.124 1.00 42.90 ? ? ? ? ? ? 39  SER B OG  1 
ATOM   1189 N  N   . PRO B 1 46  ? 0.774   114.106 115.109 1.00 41.29 ? ? ? ? ? ? 40  PRO B N   1 
ATOM   1190 C  CA  . PRO B 1 46  ? -0.365  113.603 114.314 1.00 40.31 ? ? ? ? ? ? 40  PRO B CA  1 
ATOM   1191 C  C   . PRO B 1 46  ? -1.042  112.379 114.973 1.00 38.76 ? ? ? ? ? ? 40  PRO B C   1 
ATOM   1192 O  O   . PRO B 1 46  ? -2.275  112.321 115.013 1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 40  PRO B O   1 
ATOM   1193 C  CB  . PRO B 1 46  ? 0.258   113.284 112.934 1.00 42.33 ? ? ? ? ? ? 40  PRO B CB  1 
ATOM   1194 C  CG  . PRO B 1 46  ? 1.522   114.123 112.887 1.00 44.44 ? ? ? ? ? ? 40  PRO B CG  1 
ATOM   1195 C  CD  . PRO B 1 46  ? 2.019   114.190 114.303 1.00 43.47 ? ? ? ? ? ? 40  PRO B CD  1 
ATOM   1196 N  N   . GLY B 1 47  ? -0.252  111.454 115.521 1.00 38.96 ? ? ? ? ? ? 41  GLY B N   1 
ATOM   1197 C  CA  . GLY B 1 47  ? -0.783  110.285 116.249 1.00 39.88 ? ? ? ? ? ? 41  GLY B CA  1 
ATOM   1198 C  C   . GLY B 1 47  ? -1.758  110.561 117.386 1.00 38.47 ? ? ? ? ? ? 41  GLY B C   1 
ATOM   1199 O  O   . GLY B 1 47  ? -2.656  109.768 117.610 1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 41  GLY B O   1 
ATOM   1200 N  N   . THR B 1 48  ? -1.575  111.674 118.112 1.00 38.58 ? ? ? ? ? ? 42  THR B N   1 
ATOM   1201 C  CA  A THR B 1 48  ? -2.497  112.111 119.192 0.50 37.84 ? ? ? ? ? ? 42  THR B CA  1 
ATOM   1202 C  CA  B THR B 1 48  ? -2.517  112.067 119.182 0.50 37.87 ? ? ? ? ? ? 42  THR B CA  1 
ATOM   1203 C  C   . THR B 1 48  ? -3.583  113.071 118.695 1.00 36.34 ? ? ? ? ? ? 42  THR B C   1 
ATOM   1204 O  O   . THR B 1 48  ? -4.715  113.055 119.159 1.00 37.05 ? ? ? ? ? ? 42  THR B O   1 
ATOM   1205 C  CB  A THR B 1 48  ? -1.727  112.795 120.357 0.50 38.68 ? ? ? ? ? ? 42  THR B CB  1 
ATOM   1206 C  CB  B THR B 1 48  ? -1.756  112.640 120.396 0.50 38.80 ? ? ? ? ? ? 42  THR B CB  1 
ATOM   1207 O  OG1 A THR B 1 48  ? -1.108  114.031 119.924 0.50 38.46 ? ? ? ? ? ? 42  THR B OG1 1 
ATOM   1208 O  OG1 B THR B 1 48  ? -0.707  111.731 120.776 0.50 40.62 ? ? ? ? ? ? 42  THR B OG1 1 
ATOM   1209 C  CG2 A THR B 1 48  ? -0.642  111.849 120.895 0.50 40.35 ? ? ? ? ? ? 42  THR B CG2 1 
ATOM   1210 C  CG2 B THR B 1 48  ? -2.698  112.858 121.570 0.50 38.95 ? ? ? ? ? ? 42  THR B CG2 1 
ATOM   1211 N  N   . LEU B 1 49  ? -3.243  113.903 117.729 1.00 35.26 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B N   1 
ATOM   1212 C  CA  . LEU B 1 49  ? -4.148  114.949 117.290 1.00 34.96 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B CA  1 
ATOM   1213 C  C   . LEU B 1 49  ? -5.281  114.426 116.400 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B C   1 
ATOM   1214 O  O   . LEU B 1 49  ? -6.431  114.789 116.588 1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B O   1 
ATOM   1215 C  CB  . LEU B 1 49  ? -3.342  116.060 116.634 1.00 36.44 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B CB  1 
ATOM   1216 C  CG  . LEU B 1 49  ? -3.941  117.461 116.469 1.00 38.40 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B CG  1 
ATOM   1217 C  CD1 . LEU B 1 49  ? -4.978  117.456 115.396 1.00 39.55 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B CD1 1 
ATOM   1218 C  CD2 . LEU B 1 49  ? -4.550  118.056 117.732 1.00 38.98 ? ? ? ? ? ? 43  LEU B CD2 1 
ATOM   1219 N  N   . TYR B 1 50  ? -4.965  113.581 115.427 1.00 33.01 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B N   1 
ATOM   1220 C  CA  . TYR B 1 50  ? -5.993  113.088 114.499 1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CA  1 
ATOM   1221 C  C   . TYR B 1 50  ? -7.129  112.346 115.229 1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B C   1 
ATOM   1222 O  O   . TYR B 1 50  ? -8.300  112.599 114.941 1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B O   1 
ATOM   1223 C  CB  . TYR B 1 50  ? -5.395  112.313 113.311 1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CB  1 
ATOM   1224 C  CG  . TYR B 1 50  ? -4.446  113.101 112.435 1.00 38.34 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CG  1 
ATOM   1225 C  CD1 . TYR B 1 50  ? -4.206  114.482 112.637 1.00 40.27 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CD1 1 
ATOM   1226 C  CD2 . TYR B 1 50  ? -3.769  112.491 111.399 1.00 41.27 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CD2 1 
ATOM   1227 C  CE1 . TYR B 1 50  ? -3.327  115.189 111.836 1.00 42.33 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CE1 1 
ATOM   1228 C  CE2 . TYR B 1 50  ? -2.908  113.210 110.579 1.00 43.70 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CE2 1 
ATOM   1229 C  CZ  . TYR B 1 50  ? -2.704  114.555 110.799 1.00 43.88 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B CZ  1 
ATOM   1230 O  OH  . TYR B 1 50  ? -1.857  115.258 109.991 1.00 46.80 ? ? ? ? ? ? 44  TYR B OH  1 
ATOM   1231 N  N   . PRO B 1 51  ? -6.810  111.476 116.199 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 45  PRO B N   1 
ATOM   1232 C  CA  . PRO B 1 51  ? -7.898  110.878 116.997 1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 45  PRO B CA  1 
ATOM   1233 C  C   . PRO B 1 51  ? -8.777  111.914 117.754 1.00 29.92 ? ? ? ? ? ? 45  PRO B C   1 
ATOM   1234 O  O   . PRO B 1 51  ? -9.984  111.719 117.878 1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 45  PRO B O   1 
ATOM   1235 C  CB  . PRO B 1 51  ? -7.171  109.950 117.978 1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 45  PRO B CB  1 
ATOM   1236 C  CG  . PRO B 1 51  ? -5.869  109.646 117.319 1.00 32.25 ? ? ? ? ? ? 45  PRO B CG  1 
ATOM   1237 C  CD  . PRO B 1 51  ? -5.514  110.822 116.468 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 45  PRO B CD  1 
ATOM   1238 N  N   . THR B 1 52  ? -8.193  112.995 118.242 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 46  THR B N   1 
ATOM   1239 C  CA  . THR B 1 52  ? -9.009  114.066 118.880 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 46  THR B CA  1 
ATOM   1240 C  C   . THR B 1 52  ? -9.909  114.785 117.867 1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 46  THR B C   1 
ATOM   1241 O  O   . THR B 1 52  ? -11.086 115.096 118.158 1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 46  THR B O   1 
ATOM   1242 C  CB  . THR B 1 52  ? -8.102  115.119 119.569 1.00 29.58 ? ? ? ? ? ? 46  THR B CB  1 
ATOM   1243 O  OG1 . THR B 1 52  ? -7.254  114.445 120.504 1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 46  THR B OG1 1 
ATOM   1244 C  CG2 . THR B 1 52  ? -8.898  116.187 120.278 1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 46  THR B CG2 1 
ATOM   1245 N  N   . LEU B 1 53  ? -9.371  115.046 116.676 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B N   1 
ATOM   1246 C  CA  . LEU B 1 53  ? -10.192 115.570 115.591 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CA  1 
ATOM   1247 C  C   . LEU B 1 53  ? -11.362 114.659 115.287 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B C   1 
ATOM   1248 O  O   . LEU B 1 53  ? -12.504 115.128 115.173 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B O   1 
ATOM   1249 C  CB  . LEU B 1 53  ? -9.395  115.809 114.320 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CB  1 
ATOM   1250 C  CG  . LEU B 1 53  ? -8.424  116.963 114.389 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CG  1 
ATOM   1251 C  CD1 . LEU B 1 53  ? -7.533  116.919 113.160 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD1 1 
ATOM   1252 C  CD2 . LEU B 1 53  ? -9.205  118.253 114.399 1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 47  LEU B CD2 1 
ATOM   1253 N  N   . HIS B 1 54  ? -11.089 113.369 115.177 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B N   1 
ATOM   1254 C  CA  . HIS B 1 54  ? -12.154 112.433 114.828 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CA  1 
ATOM   1255 C  C   . HIS B 1 54  ? -13.246 112.374 115.925 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B C   1 
ATOM   1256 O  O   . HIS B 1 54  ? -14.434 112.332 115.621 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B O   1 
ATOM   1257 C  CB  . HIS B 1 54  ? -11.591 111.048 114.529 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CB  1 
ATOM   1258 C  CG  . HIS B 1 54  ? -10.700 111.014 113.325 1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CG  1 
ATOM   1259 N  ND1 . HIS B 1 54  ? -9.684  110.099 113.168 1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B ND1 1 
ATOM   1260 C  CD2 . HIS B 1 54  ? -10.633 111.828 112.248 1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CD2 1 
ATOM   1261 C  CE1 . HIS B 1 54  ? -9.042  110.344 112.040 1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B CE1 1 
ATOM   1262 N  NE2 . HIS B 1 54  ? -9.606  111.379 111.458 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 48  HIS B NE2 1 
ATOM   1263 N  N   . ARG B 1 55  ? -12.821 112.416 117.185 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 49  ARG B N   1 
ATOM   1264 C  CA  . ARG B 1 55  ? -13.708 112.455 118.319 1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 49  ARG B CA  1 
ATOM   1265 C  C   . ARG B 1 55  ? -14.551 113.750 118.372 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 49  ARG B C   1 
ATOM   1266 O  O   . ARG B 1 55  ? -15.735 113.693 118.669 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 49  ARG B O   1 
ATOM   1267 C  CB  . ARG B 1 55  ? -12.892 112.252 119.602 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 49  ARG B CB  1 
ATOM   1268 C  CG  . ARG B 1 55  ? -13.576 112.579 120.897 1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 49  ARG B CG  1 
ATOM   1269 C  CD  . ARG B 1 55  ? -14.634 111.556 121.223 1.00 38.56 ? ? ? ? ? ? 49  ARG B CD  1 
ATOM   1270 N  NE  . ARG B 1 55  ? -15.342 111.871 122.470 1.00 42.08 ? ? ? ? ? ? 49  ARG B NE  1 
ATOM   1271 C  CZ  . ARG B 1 55  ? -14.880 111.625 123.703 1.00 46.46 ? ? ? ? ? ? 49  ARG B CZ  1 
ATOM   1272 N  NH1 . ARG B 1 55  ? -15.627 111.965 124.751 1.00 47.86 ? ? ? ? ? ? 49  ARG B NH1 1 
ATOM   1273 N  NH2 . ARG B 1 55  ? -13.671 111.062 123.902 1.00 48.28 ? ? ? ? ? ? 49  ARG B NH2 1 
ATOM   1274 N  N   . LEU B 1 56  ? -13.939 114.878 118.072 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B N   1 
ATOM   1275 C  CA  . LEU B 1 56  ? -14.656 116.144 117.977 1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CA  1 
ATOM   1276 C  C   . LEU B 1 56  ? -15.757 116.103 116.900 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B C   1 
ATOM   1277 O  O   . LEU B 1 56  ? -16.851 116.649 117.099 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B O   1 
ATOM   1278 C  CB  . LEU B 1 56  ? -13.698 117.314 117.717 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CB  1 
ATOM   1279 C  CG  . LEU B 1 56  ? -12.952 117.806 118.956 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CG  1 
ATOM   1280 C  CD1 . LEU B 1 56  ? -11.798 118.732 118.583 1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CD1 1 
ATOM   1281 C  CD2 . LEU B 1 56  ? -13.915 118.579 119.830 1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 50  LEU B CD2 1 
ATOM   1282 N  N   . GLU B 1 57  ? -15.465 115.452 115.781 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B N   1 
ATOM   1283 C  CA  . GLU B 1 57  ? -16.504 115.276 114.746 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B CA  1 
ATOM   1284 C  C   . GLU B 1 57  ? -17.613 114.338 115.220 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B C   1 
ATOM   1285 O  O   . GLU B 1 57  ? -18.795 114.623 115.033 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B O   1 
ATOM   1286 C  CB  . GLU B 1 57  ? -15.904 114.856 113.404 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B CB  1 
ATOM   1287 C  CG  . GLU B 1 57  ? -16.980 114.771 112.319 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B CG  1 
ATOM   1288 C  CD  . GLU B 1 57  ? -16.465 114.812 110.883 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B CD  1 
ATOM   1289 O  OE1 . GLU B 1 57  ? -15.279 114.507 110.629 1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B OE1 1 
ATOM   1290 O  OE2 . GLU B 1 57  ? -17.295 115.096 109.996 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B OE2 1 
ATOM   1291 N  N   . ALA B 1 58  ? -17.235 113.227 115.846 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 52  ALA B N   1 
ATOM   1292 C  CA  . ALA B 1 58  ? -18.197 112.271 116.445 1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 52  ALA B CA  1 
ATOM   1293 C  C   . ALA B 1 58  ? -19.070 112.935 117.517 1.00 27.18 ? ? ? ? ? ? 52  ALA B C   1 
ATOM   1294 O  O   . ALA B 1 58  ? -20.227 112.598 117.642 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 52  ALA B O   1 
ATOM   1295 C  CB  . ALA B 1 58  ? -17.464 111.067 117.025 1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 52  ALA B CB  1 
ATOM   1296 N  N   . ASP B 1 59  ? -18.500 113.894 118.251 1.00 27.60 ? ? ? ? ? ? 53  ASP B N   1 
ATOM   1297 C  CA  . ASP B 1 59  ? -19.240 114.693 119.226 1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 53  ASP B CA  1 
ATOM   1298 C  C   . ASP B 1 59  ? -20.153 115.750 118.562 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 53  ASP B C   1 
ATOM   1299 O  O   . ASP B 1 59  ? -20.895 116.421 119.252 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 53  ASP B O   1 
ATOM   1300 C  CB  . ASP B 1 59  ? -18.280 115.428 120.200 1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 53  ASP B CB  1 
ATOM   1301 C  CG  . ASP B 1 59  ? -17.507 114.499 121.140 1.00 32.06 ? ? ? ? ? ? 53  ASP B CG  1 
ATOM   1302 O  OD1 . ASP B 1 59  ? -17.862 113.301 121.273 1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 53  ASP B OD1 1 
ATOM   1303 O  OD2 . ASP B 1 59  ? -16.479 114.986 121.717 1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 53  ASP B OD2 1 
ATOM   1304 N  N   . GLY B 1 60  ? -20.045 115.942 117.254 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 54  GLY B N   1 
ATOM   1305 C  CA  . GLY B 1 60  ? -20.897 116.876 116.543 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 54  GLY B CA  1 
ATOM   1306 C  C   . GLY B 1 60  ? -20.394 118.307 116.541 1.00 23.57 ? ? ? ? ? ? 54  GLY B C   1 
ATOM   1307 O  O   . GLY B 1 60  ? -21.083 119.228 116.078 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 54  GLY B O   1 
ATOM   1308 N  N   . LEU B 1 61  ? -19.158 118.497 116.987 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B N   1 
ATOM   1309 C  CA  . LEU B 1 61  ? -18.603 119.830 117.223 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CA  1 
ATOM   1310 C  C   . LEU B 1 61  ? -17.764 120.312 116.026 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B C   1 
ATOM   1311 O  O   . LEU B 1 61  ? -17.642 121.515 115.785 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B O   1 
ATOM   1312 C  CB  . LEU B 1 61  ? -17.751 119.801 118.511 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CB  1 
ATOM   1313 C  CG  . LEU B 1 61  ? -18.482 119.383 119.783 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CG  1 
ATOM   1314 C  CD1 . LEU B 1 61  ? -17.619 119.628 120.992 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CD1 1 
ATOM   1315 C  CD2 . LEU B 1 61  ? -19.810 120.126 119.966 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 55  LEU B CD2 1 
ATOM   1316 N  N   . LEU B 1 62  ? -17.210 119.376 115.293 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B N   1 
ATOM   1317 C  CA  . LEU B 1 62  ? -16.603 119.633 113.978 1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CA  1 
ATOM   1318 C  C   . LEU B 1 62  ? -17.327 118.858 112.906 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B C   1 
ATOM   1319 O  O   . LEU B 1 62  ? -17.958 117.856 113.190 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B O   1 
ATOM   1320 C  CB  . LEU B 1 62  ? -15.143 119.196 113.952 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CB  1 
ATOM   1321 C  CG  . LEU B 1 62  ? -14.141 119.851 114.915 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CG  1 
ATOM   1322 C  CD1 . LEU B 1 62  ? -12.745 119.292 114.777 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CD1 1 
ATOM   1323 C  CD2 . LEU B 1 62  ? -14.082 121.372 114.713 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 56  LEU B CD2 1 
ATOM   1324 N  N   . VAL B 1 63  ? -17.246 119.358 111.684 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B N   1 
ATOM   1325 C  CA  . VAL B 1 63  ? -17.602 118.608 110.485 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CA  1 
ATOM   1326 C  C   . VAL B 1 63  ? -16.391 118.662 109.548 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B C   1 
ATOM   1327 O  O   . VAL B 1 63  ? -15.692 119.698 109.432 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B O   1 
ATOM   1328 C  CB  . VAL B 1 63  ? -18.905 119.134 109.810 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CB  1 
ATOM   1329 C  CG1 . VAL B 1 63  ? -18.780 120.597 109.353 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG1 1 
ATOM   1330 C  CG2 . VAL B 1 63  ? -19.326 118.258 108.633 1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 57  VAL B CG2 1 
ATOM   1331 N  N   . SER B 1 64  ? -16.106 117.521 108.930 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 58  SER B N   1 
ATOM   1332 C  CA  . SER B 1 64  ? -15.031 117.449 107.963 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 58  SER B CA  1 
ATOM   1333 C  C   . SER B 1 64  ? -15.567 117.222 106.534 1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 58  SER B C   1 
ATOM   1334 O  O   . SER B 1 64  ? -16.649 116.708 106.341 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 58  SER B O   1 
ATOM   1335 C  CB  . SER B 1 64  ? -14.007 116.387 108.330 1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 58  SER B CB  1 
ATOM   1336 O  OG  . SER B 1 64  ? -14.530 115.077 108.231 1.00 25.65 ? ? ? ? ? ? 58  SER B OG  1 
ATOM   1337 N  N   . GLU B 1 65  ? -14.752 117.614 105.577 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 59  GLU B N   1 
ATOM   1338 C  CA  . GLU B 1 65  ? -15.051 117.443 104.178 1.00 34.58 ? ? ? ? ? ? 59  GLU B CA  1 
ATOM   1339 C  C   . GLU B 1 65  ? -13.778 116.933 103.534 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 59  GLU B C   1 
ATOM   1340 O  O   . GLU B 1 65  ? -12.689 117.525 103.771 1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 59  GLU B O   1 
ATOM   1341 C  CB  . GLU B 1 65  ? -15.452 118.814 103.617 1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 59  GLU B CB  1 
ATOM   1342 C  CG  . GLU B 1 65  ? -15.833 118.853 102.143 1.00 38.15 ? ? ? ? ? ? 59  GLU B CG  1 
ATOM   1343 C  CD  . GLU B 1 65  ? -16.444 120.188 101.739 1.00 41.28 ? ? ? ? ? ? 59  GLU B CD  1 
ATOM   1344 O  OE1 . GLU B 1 65  ? -16.991 120.940 102.604 1.00 42.69 ? ? ? ? ? ? 59  GLU B OE1 1 
ATOM   1345 O  OE2 . GLU B 1 65  ? -16.351 120.488 100.539 1.00 43.20 ? ? ? ? ? ? 59  GLU B OE2 1 
ATOM   1346 N  N   . GLN B 1 66  ? -13.868 115.833 102.783 1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 60  GLN B N   1 
ATOM   1347 C  CA  . GLN B 1 66  ? -12.773 115.407 101.943 1.00 37.25 ? ? ? ? ? ? 60  GLN B CA  1 
ATOM   1348 C  C   . GLN B 1 66  ? -12.823 116.204 100.655 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 60  GLN B C   1 
ATOM   1349 O  O   . GLN B 1 66  ? -13.870 116.303 100.008 1.00 37.81 ? ? ? ? ? ? 60  GLN B O   1 
ATOM   1350 C  CB  . GLN B 1 66  ? -12.830 113.913 101.610 1.00 42.01 ? ? ? ? ? ? 60  GLN B CB  1 
ATOM   1351 C  CG  . GLN B 1 66  ? -11.694 113.447 100.692 1.00 45.28 ? ? ? ? ? ? 60  GLN B CG  1 
ATOM   1352 C  CD  . GLN B 1 66  ? -11.024 112.175 101.198 1.00 50.79 ? ? ? ? ? ? 60  GLN B CD  1 
ATOM   1353 O  OE1 . GLN B 1 66  ? -9.869  112.204 101.670 1.00 54.27 ? ? ? ? ? ? 60  GLN B OE1 1 
ATOM   1354 N  NE2 . GLN B 1 66  ? -11.758 111.055 101.145 1.00 53.57 ? ? ? ? ? ? 60  GLN B NE2 1 
ATOM   1355 N  N   . ARG B 1 67  ? -11.688 116.768 100.275 1.00 34.37 ? ? ? ? ? ? 61  ARG B N   1 
ATOM   1356 C  CA  . ARG B 1 67  ? -11.589 117.500 99.031  1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 61  ARG B CA  1 
ATOM   1357 C  C   . ARG B 1 67  ? -10.410 117.000 98.249  1.00 31.69 ? ? ? ? ? ? 61  ARG B C   1 
ATOM   1358 O  O   . ARG B 1 67  ? -9.366  116.762 98.839  1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 61  ARG B O   1 
ATOM   1359 C  CB  . ARG B 1 67  ? -11.297 118.938 99.374  1.00 34.58 ? ? ? ? ? ? 61  ARG B CB  1 
ATOM   1360 C  CG  . ARG B 1 67  ? -12.486 119.731 99.796  1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 61  ARG B CG  1 
ATOM   1361 C  CD  . ARG B 1 67  ? -12.224 121.211 99.542  1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 61  ARG B CD  1 
ATOM   1362 N  NE  . ARG B 1 67  ? -13.255 121.874 100.295 1.00 38.58 ? ? ? ? ? ? 61  ARG B NE  1 
ATOM   1363 C  CZ  . ARG B 1 67  ? -13.106 122.724 101.291 1.00 37.74 ? ? ? ? ? ? 61  ARG B CZ  1 
ATOM   1364 N  NH1 . ARG B 1 67  ? -11.914 123.236 101.647 1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 61  ARG B NH1 1 
ATOM   1365 N  NH2 . ARG B 1 67  ? -14.217 123.143 101.864 1.00 39.56 ? ? ? ? ? ? 61  ARG B NH2 1 
ATOM   1366 N  N   . VAL B 1 68  ? -10.557 116.937 96.933  1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 62  VAL B N   1 
ATOM   1367 C  CA  . VAL B 1 68  ? -9.391  116.774 96.043  1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 62  VAL B CA  1 
ATOM   1368 C  C   . VAL B 1 68  ? -9.039  118.152 95.494  1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 62  VAL B C   1 
ATOM   1369 O  O   . VAL B 1 68  ? -9.842  118.787 94.831  1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 62  VAL B O   1 
ATOM   1370 C  CB  . VAL B 1 68  ? -9.707  115.745 94.965  1.00 30.25 ? ? ? ? ? ? 62  VAL B CB  1 
ATOM   1371 C  CG1 . VAL B 1 68  ? -8.535  115.523 94.033  1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 62  VAL B CG1 1 
ATOM   1372 C  CG2 . VAL B 1 68  ? -10.079 114.440 95.640  1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 62  VAL B CG2 1 
ATOM   1373 N  N   . VAL B 1 69  ? -7.861  118.625 95.853  1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 63  VAL B N   1 
ATOM   1374 C  CA  . VAL B 1 69  ? -7.373  119.934 95.470  1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 63  VAL B CA  1 
ATOM   1375 C  C   . VAL B 1 69  ? -5.986  119.707 94.921  1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 63  VAL B C   1 
ATOM   1376 O  O   . VAL B 1 69  ? -5.186  119.006 95.546  1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 63  VAL B O   1 
ATOM   1377 C  CB  . VAL B 1 69  ? -7.290  120.865 96.693  1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 63  VAL B CB  1 
ATOM   1378 C  CG1 . VAL B 1 69  ? -6.865  122.279 96.294  1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 63  VAL B CG1 1 
ATOM   1379 C  CG2 . VAL B 1 69  ? -8.615  120.863 97.452  1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 63  VAL B CG2 1 
ATOM   1380 N  N   . ASP B 1 70  ? -5.723  120.250 93.732  1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B N   1 
ATOM   1381 C  CA  . ASP B 1 70  ? -4.415  120.138 93.107  1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CA  1 
ATOM   1382 C  C   . ASP B 1 70  ? -3.932  118.675 93.047  1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B C   1 
ATOM   1383 O  O   . ASP B 1 70  ? -2.790  118.392 93.352  1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B O   1 
ATOM   1384 C  CB  . ASP B 1 70  ? -3.409  121.034 93.842  1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CB  1 
ATOM   1385 C  CG  . ASP B 1 70  ? -3.780  122.529 93.759  1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B CG  1 
ATOM   1386 O  OD1 . ASP B 1 70  ? -4.603  122.939 92.885  1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B OD1 1 
ATOM   1387 O  OD2 . ASP B 1 70  ? -3.276  123.317 94.592  1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 64  ASP B OD2 1 
ATOM   1388 N  N   . GLY B 1 71  ? -4.832  117.754 92.719  1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 65  GLY B N   1 
ATOM   1389 C  CA  . GLY B 1 71  ? -4.462  116.338 92.585  1.00 32.97 ? ? ? ? ? ? 65  GLY B CA  1 
ATOM   1390 C  C   . GLY B 1 71  ? -4.246  115.552 93.858  1.00 35.37 ? ? ? ? ? ? 65  GLY B C   1 
ATOM   1391 O  O   . GLY B 1 71  ? -3.803  114.414 93.781  1.00 38.59 ? ? ? ? ? ? 65  GLY B O   1 
ATOM   1392 N  N   . ARG B 1 72  ? -4.561  116.123 95.021  1.00 35.77 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B N   1 
ATOM   1393 C  CA  . ARG B 1 72  ? -4.306  115.492 96.326  1.00 38.55 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B CA  1 
ATOM   1394 C  C   . ARG B 1 72  ? -5.581  115.537 97.189  1.00 36.12 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B C   1 
ATOM   1395 O  O   . ARG B 1 72  ? -6.220  116.607 97.322  1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B O   1 
ATOM   1396 C  CB  . ARG B 1 72  ? -3.154  116.226 97.016  1.00 41.97 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B CB  1 
ATOM   1397 C  CG  . ARG B 1 72  ? -2.600  115.491 98.212  1.00 48.02 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B CG  1 
ATOM   1398 C  CD  . ARG B 1 72  ? -1.313  116.130 98.754  1.00 52.17 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B CD  1 
ATOM   1399 N  NE  . ARG B 1 72  ? -1.312  116.030 100.217 1.00 56.32 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B NE  1 
ATOM   1400 C  CZ  . ARG B 1 72  ? -0.739  116.892 101.066 1.00 59.63 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B CZ  1 
ATOM   1401 N  NH1 . ARG B 1 72  ? -0.067  117.964 100.644 1.00 61.44 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B NH1 1 
ATOM   1402 N  NH2 . ARG B 1 72  ? -0.859  116.681 102.373 1.00 62.34 ? ? ? ? ? ? 66  ARG B NH2 1 
ATOM   1403 N  N   . ALA B 1 73  ? -5.958  114.385 97.744  1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 67  ALA B N   1 
ATOM   1404 C  CA  . ALA B 1 73  ? -7.159  114.273 98.582  1.00 34.96 ? ? ? ? ? ? 67  ALA B CA  1 
ATOM   1405 C  C   . ALA B 1 73  ? -6.775  114.689 99.976  1.00 33.57 ? ? ? ? ? ? 67  ALA B C   1 
ATOM   1406 O  O   . ALA B 1 73  ? -5.807  114.183 100.509 1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 67  ALA B O   1 
ATOM   1407 C  CB  . ALA B 1 73  ? -7.702  112.850 98.604  1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 67  ALA B CB  1 
ATOM   1408 N  N   . ARG B 1 74  ? -7.445  115.678 100.533 1.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 68  ARG B N   1 
ATOM   1409 C  CA  . ARG B 1 74  ? -7.193  116.040 101.926 1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 68  ARG B CA  1 
ATOM   1410 C  C   . ARG B 1 74  ? -8.496  116.305 102.623 1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 68  ARG B C   1 
ATOM   1411 O  O   . ARG B 1 74  ? -9.561  116.472 101.993 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 68  ARG B O   1 
ATOM   1412 C  CB  . ARG B 1 74  ? -6.262  117.255 102.066 1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 68  ARG B CB  1 
ATOM   1413 C  CG  . ARG B 1 74  ? -4.978  117.185 101.224 1.00 38.88 ? ? ? ? ? ? 68  ARG B CG  1 
ATOM   1414 C  CD  . ARG B 1 74  ? -4.089  118.357 101.540 1.00 41.46 ? ? ? ? ? ? 68  ARG B CD  1 
ATOM   1415 N  NE  . ARG B 1 74  ? -3.647  118.320 102.941 1.00 42.52 ? ? ? ? ? ? 68  ARG B NE  1 
ATOM   1416 C  CZ  . ARG B 1 74  ? -2.978  119.285 103.547 1.00 45.65 ? ? ? ? ? ? 68  ARG B CZ  1 
ATOM   1417 N  NH1 . ARG B 1 74  ? -2.600  119.183 104.839 1.00 47.35 ? ? ? ? ? ? 68  ARG B NH1 1 
ATOM   1418 N  NH2 . ARG B 1 74  ? -2.702  120.381 102.865 1.00 47.25 ? ? ? ? ? ? 68  ARG B NH2 1 
ATOM   1419 N  N   . ARG B 1 75  ? -8.425  116.262 103.935 1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B N   1 
ATOM   1420 C  CA  . ARG B 1 75  ? -9.610  116.427 104.764 1.00 28.98 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CA  1 
ATOM   1421 C  C   . ARG B 1 75  ? -9.472  117.746 105.463 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B C   1 
ATOM   1422 O  O   . ARG B 1 75  ? -8.430  117.998 106.074 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B O   1 
ATOM   1423 C  CB  . ARG B 1 75  ? -9.725  115.270 105.774 1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CB  1 
ATOM   1424 C  CG  . ARG B 1 75  ? -11.018 115.310 106.537 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CG  1 
ATOM   1425 C  CD  . ARG B 1 75  ? -11.220 113.993 107.279 1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CD  1 
ATOM   1426 N  NE  . ARG B 1 75  ? -11.528 112.928 106.331 1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NE  1 
ATOM   1427 C  CZ  . ARG B 1 75  ? -12.708 112.721 105.735 1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B CZ  1 
ATOM   1428 N  NH1 . ARG B 1 75  ? -13.770 113.503 105.944 1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NH1 1 
ATOM   1429 N  NH2 . ARG B 1 75  ? -12.819 111.687 104.908 1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 69  ARG B NH2 1 
ATOM   1430 N  N   . VAL B 1 76  ? -10.503 118.583 105.380 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B N   1 
ATOM   1431 C  CA  . VAL B 1 76  ? -10.540 119.850 106.128 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CA  1 
ATOM   1432 C  C   . VAL B 1 76  ? -11.645 119.795 107.195 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B C   1 
ATOM   1433 O  O   . VAL B 1 76  ? -12.687 119.176 106.964 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B O   1 
ATOM   1434 C  CB  . VAL B 1 76  ? -10.766 121.085 105.229 1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CB  1 
ATOM   1435 C  CG1 . VAL B 1 76  ? -9.596  121.331 104.299 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CG1 1 
ATOM   1436 C  CG2 . VAL B 1 76  ? -12.110 121.040 104.457 1.00 30.23 ? ? ? ? ? ? 70  VAL B CG2 1 
ATOM   1437 N  N   . TYR B 1 77  ? -11.429 120.464 108.318 1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B N   1 
ATOM   1438 C  CA  . TYR B 1 77  ? -12.373 120.507 109.427 1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CA  1 
ATOM   1439 C  C   . TYR B 1 77  ? -12.825 121.938 109.629 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B C   1 
ATOM   1440 O  O   . TYR B 1 77  ? -12.031 122.895 109.481 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B O   1 
ATOM   1441 C  CB  . TYR B 1 77  ? -11.697 120.007 110.706 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CB  1 
ATOM   1442 C  CG  . TYR B 1 77  ? -11.351 118.551 110.680 1.00 25.63 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CG  1 
ATOM   1443 C  CD1 . TYR B 1 77  ? -10.190 118.110 110.081 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CD1 1 
ATOM   1444 C  CD2 . TYR B 1 77  ? -12.207 117.604 111.236 1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CD2 1 
ATOM   1445 C  CE1 . TYR B 1 77  ? -9.874  116.758 110.032 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CE1 1 
ATOM   1446 C  CE2 . TYR B 1 77  ? -11.889 116.259 111.195 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CE2 1 
ATOM   1447 C  CZ  . TYR B 1 77  ? -10.732 115.847 110.577 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B CZ  1 
ATOM   1448 O  OH  . TYR B 1 77  ? -10.417 114.497 110.561 1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 71  TYR B OH  1 
ATOM   1449 N  N   . ARG B 1 78  ? -14.085 122.070 109.997 1.00 25.69 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B N   1 
ATOM   1450 C  CA  . ARG B 1 78  ? -14.637 123.326 110.462 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B CA  1 
ATOM   1451 C  C   . ARG B 1 78  ? -15.600 123.103 111.598 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B C   1 
ATOM   1452 O  O   . ARG B 1 78  ? -16.097 122.015 111.778 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B O   1 
ATOM   1453 C  CB  . ARG B 1 78  ? -15.274 124.119 109.334 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B CB  1 
ATOM   1454 C  CG  . ARG B 1 78  ? -16.376 123.412 108.622 1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B CG  1 
ATOM   1455 C  CD  . ARG B 1 78  ? -16.837 124.179 107.381 1.00 39.50 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B CD  1 
ATOM   1456 N  NE  . ARG B 1 78  ? -17.691 123.311 106.585 1.00 44.38 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B NE  1 
ATOM   1457 C  CZ  . ARG B 1 78  ? -17.246 122.379 105.735 1.00 48.28 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B CZ  1 
ATOM   1458 N  NH1 . ARG B 1 78  ? -15.945 122.164 105.533 1.00 50.94 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B NH1 1 
ATOM   1459 N  NH2 . ARG B 1 78  ? -18.119 121.645 105.066 1.00 52.07 ? ? ? ? ? ? 72  ARG B NH2 1 
ATOM   1460 N  N   . ALA B 1 79  ? -15.829 124.154 112.384 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 73  ALA B N   1 
ATOM   1461 C  CA  . ALA B 1 79  ? -16.728 124.060 113.524 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 73  ALA B CA  1 
ATOM   1462 C  C   . ALA B 1 79  ? -18.148 124.035 112.988 1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 73  ALA B C   1 
ATOM   1463 O  O   . ALA B 1 79  ? -18.448 124.678 112.002 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 73  ALA B O   1 
ATOM   1464 C  CB  . ALA B 1 79  ? -16.553 125.205 114.476 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 73  ALA B CB  1 
ATOM   1465 N  N   . THR B 1 80  ? -18.997 123.255 113.646 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 74  THR B N   1 
ATOM   1466 C  CA  . THR B 1 80  ? -20.405 123.243 113.343 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 74  THR B CA  1 
ATOM   1467 C  C   . THR B 1 80  ? -21.068 124.308 114.214 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 74  THR B C   1 
ATOM   1468 O  O   . THR B 1 80  ? -20.439 124.805 115.139 1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 74  THR B O   1 
ATOM   1469 C  CB  . THR B 1 80  ? -21.031 121.884 113.755 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 74  THR B CB  1 
ATOM   1470 O  OG1 . THR B 1 80  ? -20.801 121.645 115.145 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 74  THR B OG1 1 
ATOM   1471 C  CG2 . THR B 1 80  ? -20.472 120.745 112.925 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 74  THR B CG2 1 
ATOM   1472 N  N   . PRO B 1 81  ? -22.353 124.580 113.986 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 75  PRO B N   1 
ATOM   1473 C  CA  . PRO B 1 81  ? -23.096 125.387 114.968 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 75  PRO B CA  1 
ATOM   1474 C  C   . PRO B 1 81  ? -22.988 124.857 116.420 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 75  PRO B C   1 
ATOM   1475 O  O   . PRO B 1 81  ? -22.775 125.660 117.345 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 75  PRO B O   1 
ATOM   1476 C  CB  . PRO B 1 81  ? -24.527 125.400 114.409 1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 75  PRO B CB  1 
ATOM   1477 C  CG  . PRO B 1 81  ? -24.350 125.201 112.915 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 75  PRO B CG  1 
ATOM   1478 C  CD  . PRO B 1 81  ? -23.163 124.287 112.780 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 75  PRO B CD  1 
ATOM   1479 N  N   . ALA B 1 82  ? -23.050 123.537 116.630 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 76  ALA B N   1 
ATOM   1480 C  CA  . ALA B 1 82  ? -22.869 122.974 117.994 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 76  ALA B CA  1 
ATOM   1481 C  C   . ALA B 1 82  ? -21.455 123.286 118.525 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 76  ALA B C   1 
ATOM   1482 O  O   . ALA B 1 82  ? -21.280 123.572 119.701 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 76  ALA B O   1 
ATOM   1483 C  CB  . ALA B 1 82  ? -23.115 121.460 118.000 1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 76  ALA B CB  1 
ATOM   1484 N  N   . GLY B 1 83  ? -20.459 123.206 117.651 1.00 23.41 ? ? ? ? ? ? 77  GLY B N   1 
ATOM   1485 C  CA  . GLY B 1 83  ? -19.081 123.540 118.008 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 77  GLY B CA  1 
ATOM   1486 C  C   . GLY B 1 83  ? -18.870 125.000 118.386 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 77  GLY B C   1 
ATOM   1487 O  O   . GLY B 1 83  ? -18.121 125.296 119.311 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 77  GLY B O   1 
ATOM   1488 N  N   . ARG B 1 84  ? -19.524 125.902 117.680 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 78  ARG B N   1 
ATOM   1489 C  CA  . ARG B 1 84  ? -19.456 127.313 118.058 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 78  ARG B CA  1 
ATOM   1490 C  C   . ARG B 1 84  ? -20.098 127.526 119.403 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 78  ARG B C   1 
ATOM   1491 O  O   . ARG B 1 84  ? -19.532 128.223 120.217 1.00 26.33 ? ? ? ? ? ? 78  ARG B O   1 
ATOM   1492 C  CB  . ARG B 1 84  ? -20.106 128.203 117.005 1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 78  ARG B CB  1 
ATOM   1493 C  CG  . ARG B 1 84  ? -19.344 128.169 115.693 1.00 35.79 ? ? ? ? ? ? 78  ARG B CG  1 
ATOM   1494 C  CD  . ARG B 1 84  ? -20.139 128.812 114.557 1.00 41.33 ? ? ? ? ? ? 78  ARG B CD  1 
ATOM   1495 N  NE  . ARG B 1 84  ? -19.411 128.632 113.304 1.00 44.74 ? ? ? ? ? ? 78  ARG B NE  1 
ATOM   1496 C  CZ  . ARG B 1 84  ? -18.329 129.327 112.969 1.00 48.14 ? ? ? ? ? ? 78  ARG B CZ  1 
ATOM   1497 N  NH1 . ARG B 1 84  ? -17.715 129.080 111.805 1.00 51.23 ? ? ? ? ? ? 78  ARG B NH1 1 
ATOM   1498 N  NH2 . ARG B 1 84  ? -17.871 130.304 113.750 1.00 49.34 ? ? ? ? ? ? 78  ARG B NH2 1 
ATOM   1499 N  N   . ALA B 1 85  ? -21.242 126.897 119.662 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 79  ALA B N   1 
ATOM   1500 C  CA  . ALA B 1 85  ? -21.879 126.986 121.000 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 79  ALA B CA  1 
ATOM   1501 C  C   . ALA B 1 85  ? -20.950 126.410 122.077 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 79  ALA B C   1 
ATOM   1502 O  O   . ALA B 1 85  ? -20.774 127.029 123.152 1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 79  ALA B O   1 
ATOM   1503 C  CB  . ALA B 1 85  ? -23.256 126.292 121.035 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 79  ALA B CB  1 
ATOM   1504 N  N   . ALA B 1 86  ? -20.333 125.254 121.788 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 80  ALA B N   1 
ATOM   1505 C  CA  . ALA B 1 86  ? -19.378 124.642 122.719 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 80  ALA B CA  1 
ATOM   1506 C  C   . ALA B 1 86  ? -18.191 125.563 123.010 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 80  ALA B C   1 
ATOM   1507 O  O   . ALA B 1 86  ? -17.726 125.647 124.148 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 80  ALA B O   1 
ATOM   1508 C  CB  . ALA B 1 86  ? -18.852 123.344 122.192 1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? 80  ALA B CB  1 
ATOM   1509 N  N   . LEU B 1 87  ? -17.668 126.184 121.961 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B N   1 
ATOM   1510 C  CA  . LEU B 1 87  ? -16.562 127.115 122.082 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CA  1 
ATOM   1511 C  C   . LEU B 1 87  ? -16.918 128.214 123.061 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B C   1 
ATOM   1512 O  O   . LEU B 1 87  ? -16.129 128.517 123.963 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B O   1 
ATOM   1513 C  CB  . LEU B 1 87  ? -16.193 127.665 120.705 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CB  1 
ATOM   1514 C  CG  . LEU B 1 87  ? -15.057 128.710 120.609 1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CG  1 
ATOM   1515 C  CD1 . LEU B 1 87  ? -13.750 128.225 121.230 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CD1 1 
ATOM   1516 C  CD2 . LEU B 1 87  ? -14.884 129.042 119.133 1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 81  LEU B CD2 1 
ATOM   1517 N  N   . THR B 1 88  ? -18.129 128.769 122.947 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 82  THR B N   1 
ATOM   1518 C  CA  . THR B 1 88  ? -18.576 129.815 123.873 1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 82  THR B CA  1 
ATOM   1519 C  C   . THR B 1 88  ? -18.618 129.313 125.302 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 82  THR B C   1 
ATOM   1520 O  O   . THR B 1 88  ? -18.082 129.990 126.181 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 82  THR B O   1 
ATOM   1521 C  CB  . THR B 1 88  ? -19.966 130.347 123.480 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 82  THR B CB  1 
ATOM   1522 O  OG1 . THR B 1 88  ? -19.847 130.955 122.212 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 82  THR B OG1 1 
ATOM   1523 C  CG2 . THR B 1 88  ? -20.475 131.396 124.483 1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 82  THR B CG2 1 
ATOM   1524 N  N   . GLU B 1 89  ? -19.163 128.114 125.519 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B N   1 
ATOM   1525 C  CA  . GLU B 1 89  ? -19.288 127.565 126.871 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CA  1 
ATOM   1526 C  C   . GLU B 1 89  ? -17.919 127.233 127.459 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B C   1 
ATOM   1527 O  O   . GLU B 1 89  ? -17.667 127.497 128.634 1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B O   1 
ATOM   1528 C  CB  . GLU B 1 89  ? -20.202 126.311 126.896 1.00 29.85 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CB  1 
ATOM   1529 C  CG  . GLU B 1 89  ? -21.643 126.626 126.473 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CG  1 
ATOM   1530 C  CD  . GLU B 1 89  ? -22.524 125.400 126.347 1.00 35.39 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B CD  1 
ATOM   1531 O  OE1 . GLU B 1 89  ? -22.023 124.235 126.517 1.00 36.69 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B OE1 1 
ATOM   1532 O  OE2 . GLU B 1 89  ? -23.756 125.605 126.119 1.00 39.14 ? ? ? ? ? ? 83  GLU B OE2 1 
ATOM   1533 N  N   . ASP B 1 90  ? -17.056 126.643 126.632 1.00 25.93 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B N   1 
ATOM   1534 C  CA  . ASP B 1 90  ? -15.712 126.228 127.074 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CA  1 
ATOM   1535 C  C   . ASP B 1 90  ? -14.904 127.456 127.451 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B C   1 
ATOM   1536 O  O   . ASP B 1 90  ? -14.244 127.457 128.501 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B O   1 
ATOM   1537 C  CB  . ASP B 1 90  ? -14.972 125.436 125.985 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CB  1 
ATOM   1538 C  CG  . ASP B 1 90  ? -15.632 124.072 125.634 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B CG  1 
ATOM   1539 O  OD1 . ASP B 1 90  ? -16.606 123.626 126.329 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B OD1 1 
ATOM   1540 O  OD2 . ASP B 1 90  ? -15.157 123.466 124.613 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 84  ASP B OD2 1 
ATOM   1541 N  N   . ARG B 1 91  ? -14.944 128.492 126.596 1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B N   1 
ATOM   1542 C  CA  . ARG B 1 91  ? -14.311 129.743 126.910 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B CA  1 
ATOM   1543 C  C   . ARG B 1 91  ? -14.856 130.376 128.180 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B C   1 
ATOM   1544 O  O   . ARG B 1 91  ? -14.102 130.948 128.954 1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B O   1 
ATOM   1545 C  CB  . ARG B 1 91  ? -14.436 130.746 125.793 1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B CB  1 
ATOM   1546 C  CG  . ARG B 1 91  ? -13.576 130.521 124.575 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B CG  1 
ATOM   1547 C  CD  . ARG B 1 91  ? -13.908 131.654 123.618 1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B CD  1 
ATOM   1548 N  NE  . ARG B 1 91  ? -13.108 131.684 122.425 1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B NE  1 
ATOM   1549 C  CZ  . ARG B 1 91  ? -13.566 132.041 121.231 1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B CZ  1 
ATOM   1550 N  NH1 . ARG B 1 91  ? -14.854 132.356 121.003 1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B NH1 1 
ATOM   1551 N  NH2 . ARG B 1 91  ? -12.732 132.008 120.217 1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 85  ARG B NH2 1 
ATOM   1552 N  N   . ARG B 1 92  ? -16.156 130.321 128.382 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 86  ARG B N   1 
ATOM   1553 C  CA  . ARG B 1 92  ? -16.757 130.877 129.588 1.00 28.91 ? ? ? ? ? ? 86  ARG B CA  1 
ATOM   1554 C  C   . ARG B 1 92  ? -16.237 130.207 130.837 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 86  ARG B C   1 
ATOM   1555 O  O   . ARG B 1 92  ? -15.895 130.914 131.819 1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 86  ARG B O   1 
ATOM   1556 C  CB  . ARG B 1 92  ? -18.280 130.820 129.544 1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 86  ARG B CB  1 
ATOM   1557 C  CG  . ARG B 1 92  ? -18.955 131.545 130.683 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 86  ARG B CG  1 
ATOM   1558 C  CD  . ARG B 1 92  ? -20.459 131.344 130.614 1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 86  ARG B CD  1 
ATOM   1559 N  NE  . ARG B 1 92  ? -21.113 132.243 129.648 1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 86  ARG B NE  1 
ATOM   1560 C  CZ  . ARG B 1 92  ? -21.785 131.880 128.560 1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 86  ARG B CZ  1 
ATOM   1561 N  NH1 . ARG B 1 92  ? -22.343 132.820 127.791 1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 86  ARG B NH1 1 
ATOM   1562 N  NH2 . ARG B 1 92  ? -21.924 130.601 128.236 1.00 34.40 ? ? ? ? ? ? 86  ARG B NH2 1 
ATOM   1563 N  N   . ALA B 1 93  ? -16.149 128.878 130.801 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B N   1 
ATOM   1564 C  CA  . ALA B 1 93  ? -15.631 128.128 131.902 1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B CA  1 
ATOM   1565 C  C   . ALA B 1 93  ? -14.167 128.551 132.182 1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B C   1 
ATOM   1566 O  O   . ALA B 1 93  ? -13.788 128.775 133.353 1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B O   1 
ATOM   1567 C  CB  . ALA B 1 93  ? -15.695 126.623 131.615 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 87  ALA B CB  1 
ATOM   1568 N  N   . LEU B 1 94  ? -13.380 128.681 131.122 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 88  LEU B N   1 
ATOM   1569 C  CA  . LEU B 1 94  ? -11.976 129.128 131.257 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 88  LEU B CA  1 
ATOM   1570 C  C   . LEU B 1 94  ? -11.900 130.525 131.890 1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 88  LEU B C   1 
ATOM   1571 O  O   . LEU B 1 94  ? -11.164 130.743 132.843 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 88  LEU B O   1 
ATOM   1572 C  CB  . LEU B 1 94  ? -11.290 129.131 129.898 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 88  LEU B CB  1 
ATOM   1573 C  CG  . LEU B 1 94  ? -9.844  129.666 129.837 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 88  LEU B CG  1 
ATOM   1574 C  CD1 . LEU B 1 94  ? -8.980  128.737 130.638 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 88  LEU B CD1 1 
ATOM   1575 C  CD2 . LEU B 1 94  ? -9.378  129.878 128.416 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 88  LEU B CD2 1 
ATOM   1576 N  N   . GLU B 1 95  ? -12.685 131.446 131.365 1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B N   1 
ATOM   1577 C  CA  . GLU B 1 95  ? -12.707 132.829 131.842 1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B CA  1 
ATOM   1578 C  C   . GLU B 1 95  ? -13.060 132.856 133.312 1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B C   1 
ATOM   1579 O  O   . GLU B 1 95  ? -12.401 133.559 134.073 1.00 39.98 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B O   1 
ATOM   1580 C  CB  . GLU B 1 95  ? -13.694 133.692 131.045 1.00 38.47 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B CB  1 
ATOM   1581 C  CG  . GLU B 1 95  ? -13.384 135.204 130.972 1.00 41.94 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B CG  1 
ATOM   1582 C  CD  . GLU B 1 95  ? -14.013 135.887 129.752 1.00 46.13 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B CD  1 
ATOM   1583 O  OE1 . GLU B 1 95  ? -15.147 135.503 129.362 1.00 47.20 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B OE1 1 
ATOM   1584 O  OE2 . GLU B 1 95  ? -13.390 136.805 129.160 1.00 49.76 ? ? ? ? ? ? 89  GLU B OE2 1 
ATOM   1585 N  N   . GLU B 1 96  ? -14.033 132.071 133.732 1.00 38.15 ? ? ? ? ? ? 90  GLU B N   1 
ATOM   1586 C  CA  . GLU B 1 96  ? -14.427 132.033 135.128 1.00 41.14 ? ? ? ? ? ? 90  GLU B CA  1 
ATOM   1587 C  C   . GLU B 1 96  ? -13.322 131.552 136.029 1.00 39.81 ? ? ? ? ? ? 90  GLU B C   1 
ATOM   1588 O  O   . GLU B 1 96  ? -13.085 132.161 137.091 1.00 41.35 ? ? ? ? ? ? 90  GLU B O   1 
ATOM   1589 C  CB  . GLU B 1 96  ? -15.709 131.205 135.329 1.00 44.01 ? ? ? ? ? ? 90  GLU B CB  1 
ATOM   1590 C  CG  . GLU B 1 96  ? -16.897 131.911 134.698 1.00 47.35 ? ? ? ? ? ? 90  GLU B CG  1 
ATOM   1591 C  CD  . GLU B 1 96  ? -18.224 131.176 134.881 1.00 52.78 ? ? ? ? ? ? 90  GLU B CD  1 
ATOM   1592 O  OE1 . GLU B 1 96  ? -18.228 130.027 135.395 1.00 56.41 ? ? ? ? ? ? 90  GLU B OE1 1 
ATOM   1593 O  OE2 . GLU B 1 96  ? -19.260 131.765 134.502 1.00 55.29 ? ? ? ? ? ? 90  GLU B OE2 1 
ATOM   1594 N  N   . LEU B 1 97  ? -12.636 130.474 135.650 1.00 35.95 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B N   1 
ATOM   1595 C  CA  . LEU B 1 97  ? -11.573 129.945 136.499 1.00 35.90 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CA  1 
ATOM   1596 C  C   . LEU B 1 97  ? -10.450 130.982 136.607 1.00 35.26 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B C   1 
ATOM   1597 O  O   . LEU B 1 97  ? -9.948  131.215 137.680 1.00 37.12 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B O   1 
ATOM   1598 C  CB  . LEU B 1 97  ? -11.055 128.609 136.000 1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CB  1 
ATOM   1599 C  CG  . LEU B 1 97  ? -9.899  127.948 136.723 1.00 34.91 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CG  1 
ATOM   1600 C  CD1 . LEU B 1 97  ? -10.229 127.699 138.192 1.00 38.34 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CD1 1 
ATOM   1601 C  CD2 . LEU B 1 97  ? -9.525  126.668 136.025 1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 91  LEU B CD2 1 
ATOM   1602 N  N   . ALA B 1 98  ? -10.087 131.580 135.481 1.00 34.69 ? ? ? ? ? ? 92  ALA B N   1 
ATOM   1603 C  CA  . ALA B 1 98  ? -9.072  132.628 135.424 1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 92  ALA B CA  1 
ATOM   1604 C  C   . ALA B 1 98  ? -9.447  133.777 136.368 1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 92  ALA B C   1 
ATOM   1605 O  O   . ALA B 1 98  ? -8.612  134.221 137.146 1.00 40.75 ? ? ? ? ? ? 92  ALA B O   1 
ATOM   1606 C  CB  . ALA B 1 98  ? -8.889  133.132 134.005 1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 92  ALA B CB  1 
ATOM   1607 N  N   . ARG B 1 99  ? -10.705 134.229 136.337 1.00 42.37 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B N   1 
ATOM   1608 C  CA  . ARG B 1 99  ? -11.196 135.312 137.227 1.00 47.04 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CA  1 
ATOM   1609 C  C   . ARG B 1 99  ? -11.116 134.958 138.683 1.00 50.59 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B C   1 
ATOM   1610 O  O   . ARG B 1 99  ? -10.767 135.790 139.489 1.00 54.86 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B O   1 
ATOM   1611 C  CB  . ARG B 1 99  ? -12.652 135.695 136.891 1.00 47.76 ? ? ? ? ? ? 93  ARG B CB  1 
ATOM   1612 N  N   . GLU B 1 100 ? -11.424 133.713 139.003 1.00 52.66 ? ? ? ? ? ? 94  GLU B N   1 
ATOM   1613 C  CA  . GLU B 1 100 ? -11.471 133.187 140.364 1.00 56.66 ? ? ? ? ? ? 94  GLU B CA  1 
ATOM   1614 C  C   . GLU B 1 100 ? -10.101 133.079 141.008 1.00 58.53 ? ? ? ? ? ? 94  GLU B C   1 
ATOM   1615 O  O   . GLU B 1 100 ? -9.944  133.488 142.143 1.00 60.71 ? ? ? ? ? ? 94  GLU B O   1 
ATOM   1616 C  CB  . GLU B 1 100 ? -12.143 131.812 140.279 1.00 57.42 ? ? ? ? ? ? 94  GLU B CB  1 
ATOM   1617 C  CG  . GLU B 1 100 ? -12.313 130.945 141.492 1.00 61.80 ? ? ? ? ? ? 94  GLU B CG  1 
ATOM   1618 C  CD  . GLU B 1 100 ? -13.387 129.878 141.247 1.00 63.37 ? ? ? ? ? ? 94  GLU B CD  1 
ATOM   1619 O  OE1 . GLU B 1 100 ? -14.021 129.477 142.255 1.00 68.70 ? ? ? ? ? ? 94  GLU B OE1 1 
ATOM   1620 O  OE2 . GLU B 1 100 ? -13.600 129.433 140.073 1.00 60.49 ? ? ? ? ? ? 94  GLU B OE2 1 
ATOM   1621 N  N   . VAL B 1 101 ? -9.116  132.515 140.303 1.00 56.41 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B N   1 
ATOM   1622 C  CA  . VAL B 1 101 ? -7.837  132.171 140.952 1.00 60.33 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B CA  1 
ATOM   1623 C  C   . VAL B 1 101 ? -6.635  133.077 140.602 1.00 59.21 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B C   1 
ATOM   1624 O  O   . VAL B 1 101 ? -5.604  132.953 141.229 1.00 61.94 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B O   1 
ATOM   1625 C  CB  . VAL B 1 101 ? -7.511  130.648 140.796 1.00 60.73 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B CB  1 
ATOM   1626 C  CG1 . VAL B 1 101 ? -7.290  130.263 139.343 1.00 58.27 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B CG1 1 
ATOM   1627 C  CG2 . VAL B 1 101 ? -6.354  130.197 141.680 1.00 63.77 ? ? ? ? ? ? 95  VAL B CG2 1 
ATOM   1628 N  N   . LEU B 1 102 ? -6.791  133.983 139.636 1.00 57.81 ? ? ? ? ? ? 96  LEU B N   1 
ATOM   1629 C  CA  . LEU B 1 102 ? -5.747  134.942 139.255 1.00 59.89 ? ? ? ? ? ? 96  LEU B CA  1 
ATOM   1630 C  C   . LEU B 1 102 ? -6.137  136.359 139.665 1.00 63.48 ? ? ? ? ? ? 96  LEU B C   1 
ATOM   1631 O  O   . LEU B 1 102 ? -7.196  136.869 139.362 1.00 67.19 ? ? ? ? ? ? 96  LEU B O   1 
ATOM   1632 C  CB  . LEU B 1 102 ? -5.482  134.911 137.747 1.00 56.03 ? ? ? ? ? ? 96  LEU B CB  1 
ATOM   1633 C  CG  . LEU B 1 102 ? -5.242  133.554 137.085 1.00 53.38 ? ? ? ? ? ? 96  LEU B CG  1 
ATOM   1634 C  CD1 . LEU B 1 102 ? -5.256  133.693 135.562 1.00 51.59 ? ? ? ? ? ? 96  LEU B CD1 1 
ATOM   1635 C  CD2 . LEU B 1 102 ? -3.959  132.908 137.590 1.00 53.52 ? ? ? ? ? ? 96  LEU B CD2 1 
HETATM 1636 CL CL  . CL  C 2 .   ? -7.858  113.455 109.146 1.00 58.36 ? ? ? ? ? ? 201 CL  B CL  1 
HETATM 1637 CL CL  . CL  D 2 .   ? 1.463   111.862 137.270 1.00 61.66 ? ? ? ? ? ? 202 CL  B CL  1 
HETATM 1638 C  C   . ACT E 3 .   ? -18.096 131.813 118.434 1.00 52.89 ? ? ? ? ? ? 203 ACT B C   1 
HETATM 1639 O  O   . ACT E 3 .   ? -18.146 131.310 117.283 1.00 53.63 ? ? ? ? ? ? 203 ACT B O   1 
HETATM 1640 O  OXT . ACT E 3 .   ? -17.875 133.026 118.675 1.00 54.34 ? ? ? ? ? ? 203 ACT B OXT 1 
HETATM 1641 C  CH3 . ACT E 3 .   ? -18.322 130.914 119.594 1.00 47.74 ? ? ? ? ? ? 203 ACT B CH3 1 
HETATM 1642 O  O   . HOH F 4 .   ? -2.637  111.232 151.704 1.00 38.36 ? ? ? ? ? ? 201 HOH A O   1 
HETATM 1643 O  O   . HOH F 4 .   ? -0.464  112.310 140.168 1.00 38.18 ? ? ? ? ? ? 202 HOH A O   1 
HETATM 1644 O  O   . HOH F 4 .   ? -12.812 129.448 148.417 1.00 69.75 ? ? ? ? ? ? 203 HOH A O   1 
HETATM 1645 O  O   . HOH F 4 .   ? 0.828   111.859 155.599 1.00 42.29 ? ? ? ? ? ? 204 HOH A O   1 
HETATM 1646 O  O   . HOH F 4 .   ? 1.797   134.282 132.547 1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 205 HOH A O   1 
HETATM 1647 O  O   . HOH F 4 .   ? 3.674   112.769 152.658 1.00 41.32 ? ? ? ? ? ? 206 HOH A O   1 
HETATM 1648 O  O   . HOH F 4 .   ? 4.431   111.841 149.988 1.00 37.82 ? ? ? ? ? ? 207 HOH A O   1 
HETATM 1649 O  O   . HOH F 4 .   ? -9.404  115.232 155.854 1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 208 HOH A O   1 
HETATM 1650 O  O   . HOH F 4 .   ? 7.611   117.542 148.598 1.00 38.36 ? ? ? ? ? ? 209 HOH A O   1 
HETATM 1651 O  O   . HOH F 4 .   ? 5.734   109.813 147.393 1.00 42.42 ? ? ? ? ? ? 210 HOH A O   1 
HETATM 1652 O  O   . HOH F 4 .   ? -10.721 117.444 166.090 1.00 40.41 ? ? ? ? ? ? 211 HOH A O   1 
HETATM 1653 O  O   . HOH F 4 .   ? -17.656 116.534 124.242 1.00 37.01 ? ? ? ? ? ? 212 HOH A O   1 
HETATM 1654 O  O   . HOH F 4 .   ? -7.851  118.731 162.685 1.00 42.23 ? ? ? ? ? ? 213 HOH A O   1 
HETATM 1655 O  O   . HOH F 4 .   ? -15.441 114.014 152.963 1.00 47.60 ? ? ? ? ? ? 214 HOH A O   1 
HETATM 1656 O  O   . HOH F 4 .   ? -8.842  137.283 121.392 1.00 65.18 ? ? ? ? ? ? 215 HOH A O   1 
HETATM 1657 O  O   . HOH F 4 .   ? -1.159  125.401 154.592 1.00 40.40 ? ? ? ? ? ? 216 HOH A O   1 
HETATM 1658 O  O   . HOH F 4 .   ? -6.887  110.352 150.599 1.00 50.59 ? ? ? ? ? ? 217 HOH A O   1 
HETATM 1659 O  O   . HOH F 4 .   ? -20.477 118.583 144.446 1.00 43.46 ? ? ? ? ? ? 218 HOH A O   1 
HETATM 1660 O  O   . HOH F 4 .   ? 4.505   115.134 150.824 1.00 38.88 ? ? ? ? ? ? 219 HOH A O   1 
HETATM 1661 O  O   . HOH F 4 .   ? -6.454  115.789 139.295 1.00 49.86 ? ? ? ? ? ? 220 HOH A O   1 
HETATM 1662 O  O   . HOH F 4 .   ? -0.384  109.580 149.576 1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 221 HOH A O   1 
HETATM 1663 O  O   . HOH F 4 .   ? 3.817   127.324 126.227 1.00 52.76 ? ? ? ? ? ? 222 HOH A O   1 
HETATM 1664 O  O   . HOH F 4 .   ? -10.999 135.092 121.344 1.00 39.52 ? ? ? ? ? ? 223 HOH A O   1 
HETATM 1665 O  O   . HOH F 4 .   ? 8.205   127.098 139.547 1.00 55.17 ? ? ? ? ? ? 224 HOH A O   1 
HETATM 1666 O  O   . HOH F 4 .   ? 0.695   136.860 136.763 1.00 42.81 ? ? ? ? ? ? 225 HOH A O   1 
HETATM 1667 O  O   . HOH F 4 .   ? -12.648 115.526 156.811 1.00 37.53 ? ? ? ? ? ? 226 HOH A O   1 
HETATM 1668 O  O   . HOH F 4 .   ? 8.505   120.178 149.020 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 227 HOH A O   1 
HETATM 1669 O  O   . HOH F 4 .   ? -10.204 113.046 158.712 1.00 41.30 ? ? ? ? ? ? 228 HOH A O   1 
HETATM 1670 O  O   . HOH F 4 .   ? -8.456  116.786 164.586 1.00 39.96 ? ? ? ? ? ? 229 HOH A O   1 
HETATM 1671 O  O   . HOH F 4 .   ? -1.840  136.792 131.621 1.00 30.45 ? ? ? ? ? ? 230 HOH A O   1 
HETATM 1672 O  O   . HOH F 4 .   ? -16.975 119.351 137.920 1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 231 HOH A O   1 
HETATM 1673 O  O   . HOH F 4 .   ? -20.724 120.161 151.609 1.00 41.30 ? ? ? ? ? ? 232 HOH A O   1 
HETATM 1674 O  O   . HOH F 4 .   ? -10.689 115.243 140.813 1.00 52.66 ? ? ? ? ? ? 233 HOH A O   1 
HETATM 1675 O  O   . HOH F 4 .   ? 6.024   120.941 154.012 1.00 45.86 ? ? ? ? ? ? 234 HOH A O   1 
HETATM 1676 O  O   . HOH G 4 .   ? -3.255  130.083 116.900 1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O   1 
HETATM 1677 O  O   . HOH G 4 .   ? -8.243  112.568 103.424 1.00 51.11 ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O   1 
HETATM 1678 O  O   . HOH G 4 .   ? 2.845   120.475 126.064 1.00 49.40 ? ? ? ? ? ? 303 HOH B O   1 
HETATM 1679 O  O   . HOH G 4 .   ? -13.605 112.978 111.666 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O   1 
HETATM 1680 O  O   . HOH G 4 .   ? 6.080   121.494 114.756 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 305 HOH B O   1 
HETATM 1681 O  O   . HOH G 4 .   ? -7.914  117.114 123.635 1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O   1 
HETATM 1682 O  O   . HOH G 4 .   ? -14.995 127.374 135.272 1.00 39.26 ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O   1 
HETATM 1683 O  O   . HOH G 4 .   ? -19.924 114.868 110.487 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O   1 
HETATM 1684 O  O   . HOH G 4 .   ? -10.878 109.186 117.873 1.00 32.13 ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O   1 
HETATM 1685 O  O   . HOH G 4 .   ? -24.449 127.715 124.608 1.00 44.39 ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O   1 
HETATM 1686 O  O   . HOH G 4 .   ? -6.790  117.060 107.994 1.00 29.94 ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O   1 
HETATM 1687 O  O   . HOH G 4 .   ? -7.706  120.885 101.250 1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O   1 
HETATM 1688 O  O   . HOH G 4 .   ? -3.953  112.047 133.109 1.00 50.49 ? ? ? ? ? ? 313 HOH B O   1 
HETATM 1689 O  O   . HOH G 4 .   ? -2.415  115.878 127.707 1.00 33.85 ? ? ? ? ? ? 314 HOH B O   1 
HETATM 1690 O  O   . HOH G 4 .   ? -23.688 118.931 115.117 1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 315 HOH B O   1 
HETATM 1691 O  O   . HOH G 4 .   ? -23.542 128.312 116.882 1.00 44.25 ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O   1 
HETATM 1692 O  O   . HOH G 4 .   ? -20.487 116.835 112.518 1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O   1 
HETATM 1693 O  O   . HOH G 4 .   ? -22.489 130.642 121.296 1.00 49.48 ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O   1 
HETATM 1694 O  O   . HOH G 4 .   ? -18.910 117.374 104.787 1.00 45.47 ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O   1 
HETATM 1695 O  O   . HOH G 4 .   ? -19.499 122.953 126.649 1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 320 HOH B O   1 
HETATM 1696 O  O   . HOH G 4 .   ? -1.462  126.609 128.669 1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 321 HOH B O   1 
HETATM 1697 O  O   . HOH G 4 .   ? 3.195   121.981 137.405 1.00 40.32 ? ? ? ? ? ? 322 HOH B O   1 
HETATM 1698 O  O   . HOH G 4 .   ? -15.036 127.682 109.888 1.00 39.18 ? ? ? ? ? ? 323 HOH B O   1 
HETATM 1699 O  O   . HOH G 4 .   ? -15.556 111.102 113.253 1.00 38.98 ? ? ? ? ? ? 324 HOH B O   1 
HETATM 1700 O  O   . HOH G 4 .   ? -10.313 115.896 123.772 1.00 48.45 ? ? ? ? ? ? 325 HOH B O   1 
HETATM 1701 O  O   . HOH G 4 .   ? -3.595  117.239 107.296 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O   1 
HETATM 1702 O  O   . HOH G 4 .   ? -12.577 131.670 116.934 1.00 48.46 ? ? ? ? ? ? 327 HOH B O   1 
HETATM 1703 O  O   . HOH G 4 .   ? 2.413   118.905 110.562 1.00 48.81 ? ? ? ? ? ? 328 HOH B O   1 
HETATM 1704 O  O   . HOH G 4 .   ? -4.312  111.979 97.266  1.00 48.68 ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O   1 
HETATM 1705 O  O   . HOH G 4 .   ? 4.499   119.297 119.469 1.00 46.55 ? ? ? ? ? ? 330 HOH B O   1 
HETATM 1706 O  O   . HOH G 4 .   ? -16.587 114.754 102.285 1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? 331 HOH B O   1 
HETATM 1707 O  O   . HOH G 4 .   ? -3.184  107.379 115.886 1.00 46.90 ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O   1 
HETATM 1708 O  O   . HOH G 4 .   ? -6.968  118.648 99.419  1.00 48.65 ? ? ? ? ? ? 333 HOH B O   1 
HETATM 1709 O  O   . HOH G 4 .   ? 6.755   129.865 119.317 1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O   1 
HETATM 1710 O  O   . HOH G 4 .   ? -21.464 114.326 113.492 1.00 42.07 ? ? ? ? ? ? 335 HOH B O   1 
HETATM 1711 O  O   . HOH G 4 .   ? -5.628  115.781 123.240 1.00 49.73 ? ? ? ? ? ? 336 HOH B O   1 
HETATM 1712 O  O   . HOH G 4 .   ? 10.209  120.380 132.406 1.00 53.99 ? ? ? ? ? ? 337 HOH B O   1 
HETATM 1713 O  O   . HOH G 4 .   ? -6.257  116.354 136.215 1.00 44.22 ? ? ? ? ? ? 338 HOH B O   1 
HETATM 1714 O  O   . HOH G 4 .   ? -3.266  116.352 124.794 1.00 47.28 ? ? ? ? ? ? 339 HOH B O   1 
HETATM 1715 O  O   . HOH G 4 .   ? -7.970  140.552 140.224 1.00 41.38 ? ? ? ? ? ? 340 HOH B O   1 
HETATM 1716 O  O   . HOH G 4 .   ? -15.390 127.757 107.483 1.00 56.95 ? ? ? ? ? ? 341 HOH B O   1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N N   . ALA A 1   ? 0.4691 0.6279 0.5636 -0.0717 -0.0362 -0.0293 ? ? ? ? ? ? -5 ALA A N   
2    C CA  . ALA A 1   ? 0.4421 0.5497 0.5350 -0.0623 -0.0339 -0.0425 ? ? ? ? ? ? -5 ALA A CA  
3    C C   . ALA A 1   ? 0.4406 0.5069 0.5123 -0.0761 -0.0387 -0.0300 ? ? ? ? ? ? -5 ALA A C   
4    O O   . ALA A 1   ? 0.4491 0.4977 0.4942 -0.0915 -0.0436 -0.0222 ? ? ? ? ? ? -5 ALA A O   
5    C CB  . ALA A 1   ? 0.4607 0.5588 0.5390 -0.0595 -0.0284 -0.0491 ? ? ? ? ? ? -5 ALA A CB  
6    N N   . MET A 2   ? 0.4153 0.4734 0.5031 -0.0717 -0.0410 -0.0278 ? ? ? ? ? ? -4 MET A N   
7    C CA  . MET A 2   ? 0.4169 0.4625 0.4814 -0.0846 -0.0443 -0.0173 ? ? ? ? ? ? -4 MET A CA  
8    C C   . MET A 2   ? 0.4196 0.4396 0.4503 -0.0822 -0.0383 -0.0300 ? ? ? ? ? ? -4 MET A C   
9    O O   . MET A 2   ? 0.4236 0.4356 0.4247 -0.0902 -0.0413 -0.0356 ? ? ? ? ? ? -4 MET A O   
10   C CB  . MET A 2   ? 0.4169 0.4800 0.5141 -0.0851 -0.0512 0.0004  ? ? ? ? ? ? -4 MET A CB  
11   C CG  . MET A 2   ? 0.4177 0.5053 0.5505 -0.0889 -0.0613 0.0173  ? ? ? ? ? ? -4 MET A CG  
12   S SD  . MET A 2   ? 0.4478 0.5509 0.5450 -0.1114 -0.0646 0.0271  ? ? ? ? ? ? -4 MET A SD  
13   C CE  . MET A 2   ? 0.4715 0.5812 0.5294 -0.1284 -0.0669 0.0329  ? ? ? ? ? ? -4 MET A CE  
14   N N   . ASP A 3   ? 0.3918 0.4032 0.4295 -0.0691 -0.0315 -0.0385 ? ? ? ? ? ? -3 ASP A N   
15   C CA  . ASP A 3   ? 0.4000 0.3942 0.4165 -0.0615 -0.0255 -0.0484 ? ? ? ? ? ? -3 ASP A CA  
16   C C   . ASP A 3   ? 0.4085 0.3889 0.4256 -0.0566 -0.0235 -0.0531 ? ? ? ? ? ? -3 ASP A C   
17   O O   . ASP A 3   ? 0.3981 0.3867 0.4278 -0.0473 -0.0179 -0.0544 ? ? ? ? ? ? -3 ASP A O   
18   C CB  . ASP A 3   ? 0.3734 0.3865 0.4059 -0.0547 -0.0220 -0.0408 ? ? ? ? ? ? -3 ASP A CB  
19   C CG  . ASP A 3   ? 0.3799 0.3960 0.3932 -0.0444 -0.0142 -0.0480 ? ? ? ? ? ? -3 ASP A CG  
20   O OD1 . ASP A 3   ? 0.3769 0.3700 0.3689 -0.0374 -0.0122 -0.0651 ? ? ? ? ? ? -3 ASP A OD1 
21   O OD2 . ASP A 3   ? 0.3769 0.4229 0.4043 -0.0430 -0.0129 -0.0335 ? ? ? ? ? ? -3 ASP A OD2 
22   N N   . PRO A 4   ? 0.4252 0.3901 0.4334 -0.0668 -0.0318 -0.0501 ? ? ? ? ? ? -2 PRO A N   
23   C CA  . PRO A 4   ? 0.4291 0.3972 0.4470 -0.0680 -0.0341 -0.0407 ? ? ? ? ? ? -2 PRO A CA  
24   C C   . PRO A 4   ? 0.4325 0.3805 0.4502 -0.0546 -0.0304 -0.0457 ? ? ? ? ? ? -2 PRO A C   
25   O O   . PRO A 4   ? 0.4278 0.3962 0.4580 -0.0530 -0.0279 -0.0356 ? ? ? ? ? ? -2 PRO A O   
26   C CB  . PRO A 4   ? 0.4529 0.4068 0.4706 -0.0876 -0.0518 -0.0259 ? ? ? ? ? ? -2 PRO A CB  
27   C CG  . PRO A 4   ? 0.4790 0.4152 0.4808 -0.0948 -0.0579 -0.0359 ? ? ? ? ? ? -2 PRO A CG  
28   C CD  . PRO A 4   ? 0.4571 0.4130 0.4546 -0.0829 -0.0436 -0.0468 ? ? ? ? ? ? -2 PRO A CD  
29   N N   . GLU A 5   ? 0.4605 0.3822 0.4654 -0.0432 -0.0294 -0.0620 ? ? ? ? ? ? -1 GLU A N   
30   C CA  . GLU A 5   ? 0.4725 0.3844 0.4820 -0.0247 -0.0245 -0.0681 ? ? ? ? ? ? -1 GLU A CA  
31   C C   . GLU A 5   ? 0.4206 0.3687 0.4373 -0.0173 -0.0104 -0.0616 ? ? ? ? ? ? -1 GLU A C   
32   O O   . GLU A 5   ? 0.4006 0.3561 0.4298 -0.0113 -0.0081 -0.0528 ? ? ? ? ? ? -1 GLU A O   
33   C CB  . GLU A 5   ? 0.5305 0.4231 0.5247 -0.0086 -0.0259 -0.0960 ? ? ? ? ? ? -1 GLU A CB  
34   C CG  . GLU A 5   ? 0.5757 0.4666 0.5790 0.0175  -0.0204 -0.1072 ? ? ? ? ? ? -1 GLU A CG  
35   C CD  . GLU A 5   ? 0.6161 0.4687 0.6488 0.0194  -0.0355 -0.0954 ? ? ? ? ? ? -1 GLU A CD  
36   O OE1 . GLU A 5   ? 0.6524 0.5080 0.7012 0.0407  -0.0313 -0.0972 ? ? ? ? ? ? -1 GLU A OE1 
37   O OE2 . GLU A 5   ? 0.6456 0.4735 0.6903 -0.0021 -0.0533 -0.0777 ? ? ? ? ? ? -1 GLU A OE2 
38   N N   . PHE A 6   ? 0.3820 0.3531 0.3977 -0.0205 -0.0057 -0.0615 ? ? ? ? ? ? 0  PHE A N   
39   C CA  . PHE A 6   ? 0.3470 0.3437 0.3801 -0.0191 -0.0018 -0.0533 ? ? ? ? ? ? 0  PHE A CA  
40   C C   . PHE A 6   ? 0.3424 0.3481 0.3889 -0.0244 -0.0047 -0.0525 ? ? ? ? ? ? 0  PHE A C   
41   O O   . PHE A 6   ? 0.3339 0.3549 0.3893 -0.0212 -0.0029 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 0  PHE A O   
42   C CB  . PHE A 6   ? 0.3206 0.3338 0.3675 -0.0266 -0.0064 -0.0463 ? ? ? ? ? ? 0  PHE A CB  
43   C CG  . PHE A 6   ? 0.2900 0.3170 0.3676 -0.0286 -0.0125 -0.0389 ? ? ? ? ? ? 0  PHE A CG  
44   C CD1 . PHE A 6   ? 0.2851 0.3338 0.3709 -0.0274 -0.0120 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 0  PHE A CD1 
45   C CD2 . PHE A 6   ? 0.2759 0.2998 0.3765 -0.0308 -0.0212 -0.0504 ? ? ? ? ? ? 0  PHE A CD2 
46   C CE1 . PHE A 6   ? 0.2752 0.3313 0.3951 -0.0344 -0.0247 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 0  PHE A CE1 
47   C CE2 . PHE A 6   ? 0.2734 0.3017 0.4073 -0.0321 -0.0335 -0.0530 ? ? ? ? ? ? 0  PHE A CE2 
48   C CZ  . PHE A 6   ? 0.2737 0.3122 0.4190 -0.0367 -0.0377 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 0  PHE A CZ  
49   N N   . MET A 7   ? 0.3498 0.3604 0.3974 -0.0327 -0.0092 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 1  MET A N   
50   C CA  A MET A 7   ? 0.3421 0.3888 0.4016 -0.0354 -0.0107 -0.0600 ? ? ? ? ? ? 1  MET A CA  
51   C CA  B MET A 7   ? 0.3447 0.3913 0.4042 -0.0354 -0.0106 -0.0599 ? ? ? ? ? ? 1  MET A CA  
52   C C   . MET A 7   ? 0.3455 0.4091 0.4017 -0.0391 -0.0102 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 1  MET A C   
53   O O   . MET A 7   ? 0.3355 0.4386 0.3991 -0.0390 -0.0092 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 1  MET A O   
54   C CB  A MET A 7   ? 0.3418 0.4102 0.4054 -0.0409 -0.0142 -0.0638 ? ? ? ? ? ? 1  MET A CB  
55   C CB  B MET A 7   ? 0.3477 0.4155 0.4117 -0.0405 -0.0141 -0.0644 ? ? ? ? ? ? 1  MET A CB  
56   C CG  A MET A 7   ? 0.3389 0.3994 0.4200 -0.0358 -0.0180 -0.0751 ? ? ? ? ? ? 1  MET A CG  
57   C CG  B MET A 7   ? 0.3469 0.4095 0.4323 -0.0335 -0.0182 -0.0787 ? ? ? ? ? ? 1  MET A CG  
58   S SD  A MET A 7   ? 0.3337 0.3996 0.4531 -0.0232 -0.0262 -0.0982 ? ? ? ? ? ? 1  MET A SD  
59   S SD  B MET A 7   ? 0.3466 0.4236 0.4643 -0.0216 -0.0249 -0.1044 ? ? ? ? ? ? 1  MET A SD  
60   C CE  A MET A 7   ? 0.3294 0.3808 0.4825 -0.0212 -0.0381 -0.0956 ? ? ? ? ? ? 1  MET A CE  
61   C CE  B MET A 7   ? 0.3458 0.4887 0.4714 -0.0130 -0.0239 -0.1320 ? ? ? ? ? ? 1  MET A CE  
62   N N   . ARG A 8   ? 0.3590 0.3928 0.4093 -0.0424 -0.0147 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 2  ARG A N   
63   C CA  . ARG A 8   ? 0.3706 0.4151 0.4318 -0.0468 -0.0203 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 2  ARG A CA  
64   C C   . ARG A 8   ? 0.3589 0.4079 0.4259 -0.0348 -0.0137 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 2  ARG A C   
65   O O   . ARG A 8   ? 0.3416 0.4345 0.4177 -0.0408 -0.0144 0.0072  ? ? ? ? ? ? 2  ARG A O   
66   C CB  . ARG A 8   ? 0.4098 0.4053 0.4773 -0.0505 -0.0347 0.0064  ? ? ? ? ? ? 2  ARG A CB  
67   C CG  . ARG A 8   ? 0.4264 0.4219 0.5216 -0.0555 -0.0486 0.0382  ? ? ? ? ? ? 2  ARG A CG  
68   N N   . GLU A 9   ? 0.4713 0.3875 0.3423 -0.0300 0.0123  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 3  GLU A N   
69   C CA  . GLU A 9   ? 0.4700 0.3947 0.3558 -0.0046 0.0289  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 3  GLU A CA  
70   C C   . GLU A 9   ? 0.4097 0.3826 0.3344 -0.0040 0.0323  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 3  GLU A C   
71   O O   . GLU A 9   ? 0.3848 0.3698 0.3359 0.0061  0.0337  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 3  GLU A O   
72   C CB  . GLU A 9   ? 0.5201 0.4398 0.3783 0.0090  0.0454  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 3  GLU A CB  
73   C CG  . GLU A 9   ? 0.6121 0.4755 0.4222 0.0189  0.0423  -0.0679 ? ? ? ? ? ? 3  GLU A CG  
74   C CD  . GLU A 9   ? 0.6746 0.5355 0.4350 0.0239  0.0579  -0.0835 ? ? ? ? ? ? 3  GLU A CD  
75   O OE1 . GLU A 9   ? 0.7773 0.5984 0.4974 0.0445  0.0625  -0.1104 ? ? ? ? ? ? 3  GLU A OE1 
76   O OE2 . GLU A 9   ? 0.6663 0.5554 0.4169 0.0080  0.0624  -0.0706 ? ? ? ? ? ? 3  GLU A OE2 
77   N N   . PHE A 10  ? 0.3987 0.3904 0.3233 -0.0135 0.0261  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 4  PHE A N   
78   C CA  . PHE A 10  ? 0.3715 0.3900 0.3224 -0.0117 0.0212  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 4  PHE A CA  
79   C C   . PHE A 10  ? 0.3617 0.3970 0.3350 -0.0111 0.0139  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 4  PHE A C   
80   O O   . PHE A 10  ? 0.3356 0.3811 0.3279 -0.0048 0.0120  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 4  PHE A O   
81   C CB  . PHE A 10  ? 0.3895 0.4058 0.3273 -0.0168 0.0051  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 4  PHE A CB  
82   C CG  . PHE A 10  ? 0.3861 0.4062 0.3392 -0.0140 -0.0085 0.0015  ? ? ? ? ? ? 4  PHE A CG  
83   C CD1 . PHE A 10  ? 0.4108 0.4238 0.3593 -0.0228 -0.0019 0.0158  ? ? ? ? ? ? 4  PHE A CD1 
84   C CD2 . PHE A 10  ? 0.3792 0.4121 0.3517 -0.0036 -0.0282 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 4  PHE A CD2 
85   C CE1 . PHE A 10  ? 0.4205 0.4219 0.3783 -0.0270 -0.0224 0.0249  ? ? ? ? ? ? 4  PHE A CE1 
86   C CE2 . PHE A 10  ? 0.3899 0.4089 0.3686 0.0030  -0.0483 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 4  PHE A CE2 
87   C CZ  . PHE A 10  ? 0.4083 0.4030 0.3771 -0.0114 -0.0490 0.0124  ? ? ? ? ? ? 4  PHE A CZ  
88   N N   . GLN A 11  ? 0.3847 0.4264 0.3527 -0.0219 0.0099  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 5  GLN A N   
89   C CA  . GLN A 11  ? 0.3854 0.4518 0.3631 -0.0270 0.0094  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 5  GLN A CA  
90   C C   . GLN A 11  ? 0.3864 0.4273 0.3542 -0.0259 0.0114  0.0014  ? ? ? ? ? ? 5  GLN A C   
91   O O   . GLN A 11  ? 0.3681 0.4224 0.3385 -0.0226 0.0079  0.0042  ? ? ? ? ? ? 5  GLN A O   
92   C CB  . GLN A 11  ? 0.4208 0.5154 0.3984 -0.0484 0.0099  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 5  GLN A CB  
93   C CG  . GLN A 11  ? 0.4404 0.5879 0.4460 -0.0416 0.0019  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 5  GLN A CG  
94   C CD  . GLN A 11  ? 0.4475 0.5758 0.4549 -0.0212 -0.0142 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 5  GLN A CD  
95   N N   . ARG A 12  ? 0.4201 0.4196 0.3726 -0.0246 0.0116  0.0048  ? ? ? ? ? ? 6  ARG A N   
96   C CA  . ARG A 12  ? 0.4567 0.4253 0.4037 -0.0143 0.0039  0.0134  ? ? ? ? ? ? 6  ARG A CA  
97   C C   . ARG A 12  ? 0.4144 0.4090 0.3952 0.0061  0.0028  0.0133  ? ? ? ? ? ? 6  ARG A C   
98   O O   . ARG A 12  ? 0.4170 0.4100 0.4002 0.0102  -0.0101 0.0210  ? ? ? ? ? ? 6  ARG A O   
99   C CB  . ARG A 12  ? 0.5154 0.4306 0.4449 -0.0031 -0.0006 0.0086  ? ? ? ? ? ? 6  ARG A CB  
100  C CG  . ARG A 12  ? 0.5834 0.4521 0.4730 -0.0295 -0.0101 0.0122  ? ? ? ? ? ? 6  ARG A CG  
101  C CD  . ARG A 12  ? 0.6682 0.4636 0.5317 -0.0111 -0.0229 0.0013  ? ? ? ? ? ? 6  ARG A CD  
102  N NE  . ARG A 12  ? 0.7354 0.4866 0.5609 -0.0410 -0.0331 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 6  ARG A NE  
103  N N   . ALA A 13  ? 0.3717 0.3887 0.3736 0.0132  0.0135  0.0068  ? ? ? ? ? ? 7  ALA A N   
104  C CA  . ALA A 13  ? 0.3379 0.3854 0.3761 0.0208  0.0121  0.0099  ? ? ? ? ? ? 7  ALA A CA  
105  C C   . ALA A 13  ? 0.3129 0.3711 0.3524 0.0126  -0.0026 0.0128  ? ? ? ? ? ? 7  ALA A C   
106  O O   . ALA A 13  ? 0.2860 0.3518 0.3428 0.0164  -0.0169 0.0168  ? ? ? ? ? ? 7  ALA A O   
107  C CB  . ALA A 13  ? 0.3305 0.3980 0.3781 0.0180  0.0289  0.0078  ? ? ? ? ? ? 7  ALA A CB  
108  N N   . ALA A 14  ? 0.2921 0.3513 0.3144 0.0053  -0.0029 0.0067  ? ? ? ? ? ? 8  ALA A N   
109  C CA  . ALA A 14  ? 0.2935 0.3606 0.3136 0.0072  -0.0174 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 8  ALA A CA  
110  C C   . ALA A 14  ? 0.3068 0.3759 0.3095 0.0080  -0.0230 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 8  ALA A C   
111  O O   . ALA A 14  ? 0.3092 0.3765 0.3099 0.0133  -0.0397 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 8  ALA A O   
112  C CB  . ALA A 14  ? 0.3001 0.3765 0.3122 0.0089  -0.0185 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 8  ALA A CB  
113  N N   . VAL A 15  ? 0.3248 0.4289 0.2991 -0.0165 -0.0096 0.0121  ? ? ? ? ? ? 9  VAL A N   
114  C CA  . VAL A 15  ? 0.3324 0.4128 0.3027 -0.0132 -0.0090 0.0028  ? ? ? ? ? ? 9  VAL A CA  
115  C C   . VAL A 15  ? 0.3377 0.3915 0.3106 -0.0009 -0.0070 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 9  VAL A C   
116  O O   . VAL A 15  ? 0.3137 0.3579 0.2985 0.0073  -0.0097 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 9  VAL A O   
117  C CB  . VAL A 15  ? 0.3529 0.4234 0.2913 -0.0317 -0.0052 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 9  VAL A CB  
118  C CG1 . VAL A 15  ? 0.3706 0.4029 0.2926 -0.0311 -0.0040 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 9  VAL A CG1 
119  C CG2 . VAL A 15  ? 0.3534 0.4696 0.2956 -0.0446 -0.0084 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 9  VAL A CG2 
120  N N   . ARG A 16  ? 0.3513 0.4017 0.3120 0.0012  -0.0022 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A N   
121  C CA  . ARG A 16  ? 0.3671 0.4122 0.3314 0.0163  -0.0004 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A CA  
122  C C   . ARG A 16  ? 0.3340 0.4000 0.3280 0.0169  -0.0046 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A C   
123  O O   . ARG A 16  ? 0.3072 0.3687 0.3097 0.0248  -0.0064 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A O   
124  C CB  . ARG A 16  ? 0.4144 0.4692 0.3622 0.0221  0.0055  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A CB  
125  C CG  . ARG A 16  ? 0.4605 0.5227 0.4089 0.0443  0.0075  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A CG  
126  C CD  . ARG A 16  ? 0.5127 0.5831 0.4371 0.0569  0.0140  -0.0401 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A CD  
127  N NE  . ARG A 16  ? 0.5833 0.6509 0.4942 0.0896  0.0156  -0.0528 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A NE  
128  C CZ  . ARG A 16  ? 0.6450 0.6521 0.5151 0.1103  0.0152  -0.0649 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A CZ  
129  N NH1 . ARG A 16  ? 0.7020 0.6458 0.5401 0.0932  0.0137  -0.0658 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A NH1 
130  N NH2 . ARG A 16  ? 0.6842 0.6953 0.5430 0.1476  0.0151  -0.0746 ? ? ? ? ? ? 10 ARG A NH2 
131  N N   . LEU A 17  ? 0.3122 0.3968 0.3164 0.0060  -0.0070 0.0104  ? ? ? ? ? ? 11 LEU A N   
132  C CA  . LEU A 17  ? 0.3104 0.3969 0.3306 -0.0002 -0.0128 0.0217  ? ? ? ? ? ? 11 LEU A CA  
133  C C   . LEU A 17  ? 0.3047 0.3640 0.3322 0.0059  -0.0190 0.0206  ? ? ? ? ? ? 11 LEU A C   
134  O O   . LEU A 17  ? 0.2883 0.3395 0.3231 0.0045  -0.0219 0.0189  ? ? ? ? ? ? 11 LEU A O   
135  C CB  . LEU A 17  ? 0.3285 0.4260 0.3468 -0.0132 -0.0160 0.0385  ? ? ? ? ? ? 11 LEU A CB  
136  C CG  . LEU A 17  ? 0.3523 0.4426 0.3724 -0.0287 -0.0223 0.0542  ? ? ? ? ? ? 11 LEU A CG  
137  C CD1 . LEU A 17  ? 0.3561 0.4712 0.3821 -0.0396 -0.0186 0.0493  ? ? ? ? ? ? 11 LEU A CD1 
138  C CD2 . LEU A 17  ? 0.3725 0.4754 0.3820 -0.0425 -0.0245 0.0724  ? ? ? ? ? ? 11 LEU A CD2 
139  N N   . HIS A 18  ? 0.3106 0.3637 0.3348 0.0117  -0.0209 0.0199  ? ? ? ? ? ? 12 HIS A N   
140  C CA  . HIS A 18  ? 0.3139 0.3524 0.3438 0.0216  -0.0255 0.0152  ? ? ? ? ? ? 12 HIS A CA  
141  C C   . HIS A 18  ? 0.2981 0.3293 0.3281 0.0250  -0.0229 0.0030  ? ? ? ? ? ? 12 HIS A C   
142  O O   . HIS A 18  ? 0.2949 0.3150 0.3315 0.0299  -0.0268 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 12 HIS A O   
143  C CB  . HIS A 18  ? 0.3387 0.3938 0.3659 0.0273  -0.0270 0.0147  ? ? ? ? ? ? 12 HIS A CB  
144  C CG  . HIS A 18  ? 0.3712 0.4295 0.4006 0.0365  -0.0345 0.0271  ? ? ? ? ? ? 12 HIS A CG  
145  N ND1 . HIS A 18  ? 0.3889 0.4729 0.4130 0.0320  -0.0348 0.0365  ? ? ? ? ? ? 12 HIS A ND1 
146  C CD2 . HIS A 18  ? 0.4178 0.4496 0.4478 0.0510  -0.0430 0.0324  ? ? ? ? ? ? 12 HIS A CD2 
147  C CE1 . HIS A 18  ? 0.4117 0.4893 0.4347 0.0463  -0.0438 0.0494  ? ? ? ? ? ? 12 HIS A CE1 
148  N NE2 . HIS A 18  ? 0.4531 0.4925 0.4769 0.0592  -0.0492 0.0469  ? ? ? ? ? ? 12 HIS A NE2 
149  N N   . ILE A 19  ? 0.2881 0.3206 0.3056 0.0239  -0.0172 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 13 ILE A N   
150  C CA  . ILE A 19  ? 0.2947 0.3163 0.3061 0.0300  -0.0162 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 13 ILE A CA  
151  C C   . ILE A 19  ? 0.2903 0.3206 0.3148 0.0337  -0.0181 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 13 ILE A C   
152  O O   . ILE A 19  ? 0.2751 0.3026 0.3047 0.0367  -0.0211 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 13 ILE A O   
153  C CB  . ILE A 19  ? 0.3102 0.3150 0.2938 0.0318  -0.0115 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 13 ILE A CB  
154  C CG1 . ILE A 19  ? 0.3254 0.3216 0.2900 0.0181  -0.0104 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 13 ILE A CG1 
155  C CG2 . ILE A 19  ? 0.3207 0.3108 0.2943 0.0441  -0.0125 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 13 ILE A CG2 
156  C CD1 . ILE A 19  ? 0.3590 0.3232 0.2846 0.0120  -0.0065 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 13 ILE A CD1 
157  N N   . LEU A 20  ? 0.2915 0.3406 0.3202 0.0303  -0.0163 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 14 LEU A N   
158  C CA  . LEU A 20  ? 0.3018 0.3752 0.3425 0.0262  -0.0180 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 14 LEU A CA  
159  C C   . LEU A 20  ? 0.3154 0.3739 0.3646 0.0122  -0.0244 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 14 LEU A C   
160  O O   . LEU A 20  ? 0.3049 0.3698 0.3589 0.0082  -0.0274 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 14 LEU A O   
161  C CB  . LEU A 20  ? 0.3070 0.4169 0.3498 0.0200  -0.0141 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 14 LEU A CB  
162  C CG  . LEU A 20  ? 0.3175 0.4430 0.3476 0.0404  -0.0080 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 14 LEU A CG  
163  C CD1 . LEU A 20  ? 0.3249 0.4970 0.3584 0.0339  -0.0036 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 14 LEU A CD1 
164  C CD2 . LEU A 20  ? 0.3226 0.4586 0.3495 0.0623  -0.0090 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 14 LEU A CD2 
165  N N   . HIS A 21  ? 0.3320 0.3675 0.3782 0.0068  -0.0274 0.0033  ? ? ? ? ? ? 15 HIS A N   
166  C CA  . HIS A 21  ? 0.3881 0.3905 0.4314 -0.0004 -0.0351 0.0062  ? ? ? ? ? ? 15 HIS A CA  
167  C C   . HIS A 21  ? 0.3783 0.3664 0.4232 0.0114  -0.0375 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 15 HIS A C   
168  O O   . HIS A 21  ? 0.3765 0.3507 0.4189 0.0030  -0.0418 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 15 HIS A O   
169  C CB  . HIS A 21  ? 0.4426 0.4233 0.4780 0.0035  -0.0388 0.0180  ? ? ? ? ? ? 15 HIS A CB  
170  C CG  . HIS A 21  ? 0.5401 0.4727 0.5637 0.0085  -0.0482 0.0198  ? ? ? ? ? ? 15 HIS A CG  
171  N ND1 . HIS A 21  ? 0.6334 0.5276 0.6394 -0.0107 -0.0550 0.0296  ? ? ? ? ? ? 15 HIS A ND1 
172  C CD2 . HIS A 21  ? 0.5791 0.4929 0.6001 0.0323  -0.0524 0.0124  ? ? ? ? ? ? 15 HIS A CD2 
173  C CE1 . HIS A 21  ? 0.6915 0.5312 0.6806 0.0038  -0.0638 0.0268  ? ? ? ? ? ? 15 HIS A CE1 
174  N NE2 . HIS A 21  ? 0.6671 0.5241 0.6678 0.0336  -0.0620 0.0155  ? ? ? ? ? ? 15 HIS A NE2 
175  N N   . HIS A 22  ? 0.3647 0.3602 0.4104 0.0268  -0.0344 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 16 HIS A N   
176  C CA  . HIS A 22  ? 0.3685 0.3618 0.4144 0.0363  -0.0355 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 16 HIS A CA  
177  C C   . HIS A 22  ? 0.3508 0.3588 0.3983 0.0329  -0.0344 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 16 HIS A C   
178  O O   . HIS A 22  ? 0.3590 0.3625 0.4067 0.0329  -0.0377 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 16 HIS A O   
179  C CB  . HIS A 22  ? 0.3706 0.3778 0.4132 0.0454  -0.0323 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 16 HIS A CB  
180  C CG  . HIS A 22  ? 0.3945 0.4014 0.4379 0.0556  -0.0355 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 16 HIS A CG  
181  N ND1 . HIS A 22  ? 0.4218 0.4445 0.4631 0.0539  -0.0336 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 16 HIS A ND1 
182  C CD2 . HIS A 22  ? 0.4230 0.4159 0.4659 0.0711  -0.0415 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 16 HIS A CD2 
183  C CE1 . HIS A 22  ? 0.4325 0.4609 0.4752 0.0693  -0.0386 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 16 HIS A CE1 
184  N NE2 . HIS A 22  ? 0.4585 0.4656 0.5009 0.0833  -0.0436 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 16 HIS A NE2 
185  N N   . ALA A 23  ? 0.3303 0.3568 0.3760 0.0336  -0.0303 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 17 ALA A N   
186  C CA  . ALA A 23  ? 0.3250 0.3713 0.3699 0.0378  -0.0305 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 17 ALA A CA  
187  C C   . ALA A 23  ? 0.3356 0.4054 0.3907 0.0243  -0.0339 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 17 ALA A C   
188  O O   . ALA A 23  ? 0.3168 0.4137 0.3735 0.0271  -0.0358 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 17 ALA A O   
189  C CB  . ALA A 23  ? 0.3255 0.3785 0.3586 0.0507  -0.0263 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 17 ALA A CB  
190  N N   . ALA A 24  ? 0.3432 0.4077 0.4012 0.0073  -0.0350 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A N   
191  C CA  . ALA A 24  ? 0.3861 0.4688 0.4465 -0.0163 -0.0387 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A CA  
192  C C   . ALA A 24  ? 0.4230 0.4676 0.4750 -0.0266 -0.0450 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A C   
193  O O   . ALA A 24  ? 0.4247 0.4840 0.4743 -0.0466 -0.0487 -0.0456 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A O   
194  C CB  . ALA A 24  ? 0.4002 0.4864 0.4582 -0.0379 -0.0383 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 18 ALA A CB  
195  N N   . ASP A 25  ? 0.4660 0.4660 0.5114 -0.0129 -0.0463 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 19 ASP A N   
196  C CA  . ASP A 25  ? 0.5380 0.4932 0.5701 -0.0145 -0.0524 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 19 ASP A CA  
197  C C   . ASP A 25  ? 0.5411 0.5156 0.5768 -0.0028 -0.0518 -0.0671 ? ? ? ? ? ? 19 ASP A C   
198  O O   . ASP A 25  ? 0.6005 0.5598 0.6262 -0.0125 -0.0563 -0.0804 ? ? ? ? ? ? 19 ASP A O   
199  C CB  . ASP A 25  ? 0.5763 0.4873 0.5995 0.0039  -0.0546 -0.0484 ? ? ? ? ? ? 19 ASP A CB  
200  C CG  . ASP A 25  ? 0.6483 0.5038 0.6497 -0.0113 -0.0617 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 19 ASP A CG  
201  O OD1 . ASP A 25  ? 0.7054 0.5344 0.6898 -0.0367 -0.0668 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 19 ASP A OD1 
202  O OD2 . ASP A 25  ? 0.6842 0.5212 0.6810 -0.0005 -0.0630 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 19 ASP A OD2 
203  N N   . ASN A 26  ? 0.4988 0.5025 0.5432 0.0148  -0.0466 -0.0647 ? ? ? ? ? ? 20 ASN A N   
204  C CA  . ASN A 26  ? 0.4965 0.5200 0.5399 0.0237  -0.0460 -0.0748 ? ? ? ? ? ? 20 ASN A CA  
205  C C   . ASN A 26  ? 0.4376 0.4881 0.4812 0.0341  -0.0417 -0.0660 ? ? ? ? ? ? 20 ASN A C   
206  O O   . ASN A 26  ? 0.4191 0.4709 0.4633 0.0370  -0.0386 -0.0550 ? ? ? ? ? ? 20 ASN A O   
207  C CB  . ASN A 26  ? 0.5450 0.5482 0.5822 0.0365  -0.0470 -0.0871 ? ? ? ? ? ? 20 ASN A CB  
208  C CG  . ASN A 26  ? 0.5493 0.5461 0.5879 0.0514  -0.0442 -0.0804 ? ? ? ? ? ? 20 ASN A CG  
209  O OD1 . ASN A 26  ? 0.5481 0.5374 0.5828 0.0663  -0.0457 -0.0909 ? ? ? ? ? ? 20 ASN A OD1 
210  N ND2 . ASN A 26  ? 0.5560 0.5590 0.5984 0.0490  -0.0407 -0.0656 ? ? ? ? ? ? 20 ASN A ND2 
211  N N   . GLU A 27  ? 0.3916 0.4583 0.4285 0.0394  -0.0421 -0.0710 ? ? ? ? ? ? 21 GLU A N   
212  C CA  . GLU A 27  ? 0.3715 0.4431 0.3951 0.0488  -0.0396 -0.0612 ? ? ? ? ? ? 21 GLU A CA  
213  C C   . GLU A 27  ? 0.3684 0.4255 0.3841 0.0488  -0.0356 -0.0595 ? ? ? ? ? ? 21 GLU A C   
214  O O   . GLU A 27  ? 0.3577 0.4189 0.3789 0.0485  -0.0356 -0.0696 ? ? ? ? ? ? 21 GLU A O   
215  C CB  . GLU A 27  ? 0.3938 0.4866 0.4076 0.0512  -0.0428 -0.0642 ? ? ? ? ? ? 21 GLU A CB  
216  C CG  . GLU A 27  ? 0.4098 0.5309 0.4292 0.0544  -0.0468 -0.0624 ? ? ? ? ? ? 21 GLU A CG  
217  C CD  . GLU A 27  ? 0.4447 0.5944 0.4544 0.0583  -0.0517 -0.0643 ? ? ? ? ? ? 21 GLU A CD  
218  O OE1 . GLU A 27  ? 0.4800 0.6360 0.4907 0.0481  -0.0526 -0.0764 ? ? ? ? ? ? 21 GLU A OE1 
219  O OE2 . GLU A 27  ? 0.4648 0.6315 0.4642 0.0739  -0.0550 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 21 GLU A OE2 
220  N N   . VAL A 28  ? 0.3462 0.3891 0.3457 0.0495  -0.0326 -0.0486 ? ? ? ? ? ? 22 VAL A N   
221  C CA  . VAL A 28  ? 0.3398 0.3777 0.3296 0.0419  -0.0289 -0.0463 ? ? ? ? ? ? 22 VAL A CA  
222  C C   . VAL A 28  ? 0.3674 0.3877 0.3225 0.0335  -0.0276 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 22 VAL A C   
223  O O   . VAL A 28  ? 0.3847 0.3780 0.3194 0.0409  -0.0293 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 22 VAL A O   
224  C CB  . VAL A 28  ? 0.3342 0.3632 0.3335 0.0416  -0.0267 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 22 VAL A CB  
225  C CG1 . VAL A 28  ? 0.3205 0.3544 0.3434 0.0467  -0.0294 -0.0482 ? ? ? ? ? ? 22 VAL A CG1 
226  C CG2 . VAL A 28  ? 0.3435 0.3526 0.3320 0.0453  -0.0254 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 22 VAL A CG2 
227  N N   . HIS A 29  ? 0.3746 0.4102 0.3185 0.0181  -0.0252 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 23 HIS A N   
228  C CA  . HIS A 29  ? 0.4075 0.4195 0.3095 -0.0019 -0.0238 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 23 HIS A CA  
229  C C   . HIS A 29  ? 0.4090 0.4132 0.3049 -0.0147 -0.0201 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 23 HIS A C   
230  O O   . HIS A 29  ? 0.3752 0.4130 0.3011 -0.0103 -0.0184 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 23 HIS A O   
231  C CB  . HIS A 29  ? 0.4181 0.4660 0.3087 -0.0206 -0.0227 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 23 HIS A CB  
232  C CG  . HIS A 29  ? 0.4197 0.4833 0.3137 -0.0115 -0.0260 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 23 HIS A CG  
233  N ND1 . HIS A 29  ? 0.3997 0.5131 0.3236 -0.0028 -0.0255 -0.0498 ? ? ? ? ? ? 23 HIS A ND1 
234  C CD2 . HIS A 29  ? 0.4449 0.4815 0.3127 -0.0083 -0.0308 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 23 HIS A CD2 
235  C CE1 . HIS A 29  ? 0.4079 0.5278 0.3250 0.0005  -0.0289 -0.0509 ? ? ? ? ? ? 23 HIS A CE1 
236  N NE2 . HIS A 29  ? 0.4302 0.5077 0.3151 -0.0021 -0.0325 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 23 HIS A NE2 
237  N N   . GLY A 30  ? 0.3445 0.4416 0.4028 -0.0130 0.0041  -0.0483 ? ? ? ? ? ? 24 GLY A N   
238  C CA  . GLY A 30  ? 0.3689 0.4263 0.4093 -0.0097 -0.0003 -0.0550 ? ? ? ? ? ? 24 GLY A CA  
239  C C   . GLY A 30  ? 0.3581 0.4309 0.4025 -0.0294 -0.0036 -0.0567 ? ? ? ? ? ? 24 GLY A C   
240  O O   . GLY A 30  ? 0.3474 0.4118 0.3895 -0.0274 -0.0019 -0.0644 ? ? ? ? ? ? 24 GLY A O   
241  N N   . ALA A 31  ? 0.3541 0.4679 0.4065 -0.0461 -0.0077 -0.0450 ? ? ? ? ? ? 25 ALA A N   
242  C CA  . ALA A 31  ? 0.3580 0.5230 0.4178 -0.0572 -0.0084 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 25 ALA A CA  
243  C C   . ALA A 31  ? 0.3350 0.5161 0.4044 -0.0331 0.0031  -0.0629 ? ? ? ? ? ? 25 ALA A C   
244  O O   . ALA A 31  ? 0.3342 0.5272 0.4072 -0.0320 0.0024  -0.0619 ? ? ? ? ? ? 25 ALA A O   
245  C CB  . ALA A 31  ? 0.3618 0.6037 0.4296 -0.0713 -0.0111 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 25 ALA A CB  
246  N N   . TRP A 32  ? 0.3138 0.4852 0.3839 -0.0170 0.0067  -0.0801 ? ? ? ? ? ? 26 TRP A N   
247  C CA  . TRP A 32  ? 0.3220 0.4769 0.3915 0.0023  0.0033  -0.1001 ? ? ? ? ? ? 26 TRP A CA  
248  C C   . TRP A 32  ? 0.3181 0.4330 0.3929 -0.0025 0.0000  -0.0956 ? ? ? ? ? ? 26 TRP A C   
249  O O   . TRP A 32  ? 0.3247 0.4335 0.4029 0.0075  -0.0056 -0.1013 ? ? ? ? ? ? 26 TRP A O   
250  C CB  . TRP A 32  ? 0.3380 0.4730 0.3961 0.0094  -0.0060 -0.1150 ? ? ? ? ? ? 26 TRP A CB  
251  C CG  . TRP A 32  ? 0.3733 0.4667 0.4183 0.0280  -0.0241 -0.1356 ? ? ? ? ? ? 26 TRP A CG  
252  C CD1 . TRP A 32  ? 0.4095 0.5124 0.4373 0.0642  -0.0295 -0.1607 ? ? ? ? ? ? 26 TRP A CD1 
253  C CD2 . TRP A 32  ? 0.3927 0.4281 0.4364 0.0136  -0.0459 -0.1293 ? ? ? ? ? ? 26 TRP A CD2 
254  N NE1 . TRP A 32  ? 0.4663 0.4928 0.4751 0.0775  -0.0585 -0.1769 ? ? ? ? ? ? 26 TRP A NE1 
255  C CE2 . TRP A 32  ? 0.4605 0.4445 0.4811 0.0380  -0.0719 -0.1528 ? ? ? ? ? ? 26 TRP A CE2 
256  C CE3 . TRP A 32  ? 0.3773 0.4092 0.4354 -0.0156 -0.0492 -0.1016 ? ? ? ? ? ? 26 TRP A CE3 
257  C CZ2 . TRP A 32  ? 0.5125 0.4216 0.5230 0.0214  -0.1100 -0.1449 ? ? ? ? ? ? 26 TRP A CZ2 
258  C CZ3 . TRP A 32  ? 0.4219 0.4121 0.4772 -0.0352 -0.0809 -0.0876 ? ? ? ? ? ? 26 TRP A CZ3 
259  C CH2 . TRP A 32  ? 0.4877 0.4073 0.5190 -0.0227 -0.1149 -0.1070 ? ? ? ? ? ? 26 TRP A CH2 
260  N N   . LEU A 33  ? 0.3069 0.4044 0.3806 -0.0122 0.0030  -0.0843 ? ? ? ? ? ? 27 LEU A N   
261  C CA  . LEU A 33  ? 0.3076 0.3922 0.3819 -0.0137 0.0026  -0.0778 ? ? ? ? ? ? 27 LEU A CA  
262  C C   . LEU A 33  ? 0.3158 0.3973 0.3842 -0.0174 0.0028  -0.0778 ? ? ? ? ? ? 27 LEU A C   
263  O O   . LEU A 33  ? 0.3139 0.3954 0.3878 -0.0189 -0.0008 -0.0747 ? ? ? ? ? ? 27 LEU A O   
264  C CB  . LEU A 33  ? 0.3064 0.3945 0.3720 -0.0073 0.0093  -0.0690 ? ? ? ? ? ? 27 LEU A CB  
265  C CG  . LEU A 33  ? 0.2985 0.4146 0.3761 -0.0088 0.0077  -0.0550 ? ? ? ? ? ? 27 LEU A CG  
266  C CD1 . LEU A 33  ? 0.3054 0.4447 0.3727 0.0138  0.0186  -0.0470 ? ? ? ? ? ? 27 LEU A CD1 
267  C CD2 . LEU A 33  ? 0.2987 0.4289 0.3900 -0.0255 -0.0062 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 27 LEU A CD2 
268  N N   . THR A 34  ? 0.3266 0.4071 0.3829 -0.0263 0.0012  -0.0742 ? ? ? ? ? ? 28 THR A N   
269  C CA  . THR A 34  ? 0.3572 0.4395 0.4046 -0.0418 -0.0065 -0.0658 ? ? ? ? ? ? 28 THR A CA  
270  C C   . THR A 34  ? 0.3429 0.4711 0.4138 -0.0359 -0.0048 -0.0633 ? ? ? ? ? ? 28 THR A C   
271  O O   . THR A 34  ? 0.3403 0.4699 0.4124 -0.0414 -0.0087 -0.0575 ? ? ? ? ? ? 28 THR A O   
272  C CB  . THR A 34  ? 0.3875 0.4658 0.4191 -0.0653 -0.0205 -0.0499 ? ? ? ? ? ? 28 THR A CB  
273  O OG1 . THR A 34  ? 0.4395 0.4532 0.4412 -0.0607 -0.0292 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 28 THR A OG1 
274  C CG2 . THR A 34  ? 0.4217 0.5077 0.4424 -0.0942 -0.0375 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 28 THR A CG2 
275  N N   . GLN A 35  ? 0.3444 0.5086 0.4283 -0.0178 -0.0003 -0.0702 ? ? ? ? ? ? 29 GLN A N   
276  C CA  . GLN A 35  ? 0.3699 0.5728 0.4670 0.0082  -0.0007 -0.0756 ? ? ? ? ? ? 29 GLN A CA  
277  C C   . GLN A 35  ? 0.3765 0.5285 0.4774 0.0216  -0.0104 -0.0856 ? ? ? ? ? ? 29 GLN A C   
278  O O   . GLN A 35  ? 0.3830 0.5483 0.4943 0.0322  -0.0161 -0.0795 ? ? ? ? ? ? 29 GLN A O   
279  C CB  . GLN A 35  ? 0.3987 0.6496 0.4929 0.0381  0.0037  -0.0898 ? ? ? ? ? ? 29 GLN A CB  
280  C CG  . GLN A 35  ? 0.4597 0.7128 0.5489 0.0895  -0.0026 -0.1144 ? ? ? ? ? ? 29 GLN A CG  
281  C CD  . GLN A 35  ? 0.5212 0.7740 0.5849 0.1255  -0.0056 -0.1456 ? ? ? ? ? ? 29 GLN A CD  
282  O OE1 . GLN A 35  ? 0.5945 0.7665 0.6352 0.1495  -0.0262 -0.1733 ? ? ? ? ? ? 29 GLN A OE1 
283  N NE2 . GLN A 35  ? 0.5191 0.8585 0.5813 0.1246  0.0081  -0.1384 ? ? ? ? ? ? 29 GLN A NE2 
284  N N   . GLU A 36  ? 0.3700 0.4732 0.4648 0.0164  -0.0166 -0.0924 ? ? ? ? ? ? 30 GLU A N   
285  C CA  . GLU A 36  ? 0.3989 0.4573 0.4968 0.0162  -0.0367 -0.0898 ? ? ? ? ? ? 30 GLU A CA  
286  C C   . GLU A 36  ? 0.3720 0.4391 0.4797 -0.0045 -0.0361 -0.0683 ? ? ? ? ? ? 30 GLU A C   
287  O O   . GLU A 36  ? 0.3809 0.4349 0.4984 -0.0033 -0.0529 -0.0582 ? ? ? ? ? ? 30 GLU A O   
288  C CB  . GLU A 36  ? 0.4327 0.4586 0.5235 0.0015  -0.0487 -0.0874 ? ? ? ? ? ? 30 GLU A CB  
289  C CG  . GLU A 36  ? 0.5076 0.4864 0.5786 0.0166  -0.0729 -0.1072 ? ? ? ? ? ? 30 GLU A CG  
290  C CD  . GLU A 36  ? 0.5889 0.5132 0.6477 0.0434  -0.1030 -0.1203 ? ? ? ? ? ? 30 GLU A CD  
291  O OE1 . GLU A 36  ? 0.6146 0.5600 0.6635 0.0868  -0.0941 -0.1452 ? ? ? ? ? ? 30 GLU A OE1 
292  O OE2 . GLU A 36  ? 0.6619 0.5308 0.7207 0.0220  -0.1379 -0.1012 ? ? ? ? ? ? 30 GLU A OE2 
293  N N   . LEU A 37  ? 0.3354 0.4199 0.4344 -0.0198 -0.0206 -0.0628 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A N   
294  C CA  . LEU A 37  ? 0.3357 0.4332 0.4300 -0.0334 -0.0194 -0.0496 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CA  
295  C C   . LEU A 37  ? 0.3372 0.4508 0.4356 -0.0366 -0.0220 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A C   
296  O O   . LEU A 37  ? 0.3375 0.4624 0.4439 -0.0450 -0.0301 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A O   
297  C CB  . LEU A 37  ? 0.3346 0.4317 0.4012 -0.0337 -0.0074 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CB  
298  C CG  . LEU A 37  ? 0.3340 0.4452 0.4021 -0.0264 -0.0028 -0.0510 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CG  
299  C CD1 . LEU A 37  ? 0.3546 0.4540 0.3913 -0.0085 0.0077  -0.0647 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CD1 
300  C CD2 . LEU A 37  ? 0.3369 0.4920 0.4150 -0.0354 -0.0082 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 31 LEU A CD2 
301  N N   . SER A 38  ? 0.3457 0.4752 0.4412 -0.0344 -0.0175 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 32 SER A N   
302  C CA  . SER A 38  ? 0.3696 0.5423 0.4749 -0.0396 -0.0216 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 32 SER A CA  
303  C C   . SER A 38  ? 0.3908 0.5811 0.5224 -0.0127 -0.0289 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 32 SER A C   
304  O O   . SER A 38  ? 0.4042 0.6199 0.5464 -0.0204 -0.0354 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 32 SER A O   
305  C CB  . SER A 38  ? 0.3644 0.5805 0.4686 -0.0442 -0.0187 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 32 SER A CB  
306  O OG  . SER A 38  ? 0.3871 0.5677 0.4608 -0.0745 -0.0248 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 32 SER A OG  
307  N N   . ARG A 39  ? 0.4174 0.5869 0.5545 0.0836  -0.0185 0.0055  ? ? ? ? ? ? 33 ARG A N   
308  C CA  . ARG A 39  ? 0.5318 0.6196 0.5950 0.1129  0.0098  0.0140  ? ? ? ? ? ? 33 ARG A CA  
309  C C   . ARG A 39  ? 0.5664 0.6292 0.6117 0.1202  0.0200  0.0214  ? ? ? ? ? ? 33 ARG A C   
310  O O   . ARG A 39  ? 0.6232 0.6763 0.6354 0.1721  0.0415  0.0407  ? ? ? ? ? ? 33 ARG A O   
311  C CB  . ARG A 39  ? 0.6334 0.6124 0.6171 0.0802  0.0234  0.0005  ? ? ? ? ? ? 33 ARG A CB  
312  C CG  . ARG A 39  ? 0.6971 0.6354 0.6346 0.1089  0.0382  0.0021  ? ? ? ? ? ? 33 ARG A CG  
313  C CD  . ARG A 39  ? 0.8383 0.6330 0.6578 0.0662  0.0578  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 33 ARG A CD  
314  N NE  . ARG A 39  ? 0.7892 0.6442 0.6541 0.0058  0.0302  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 33 ARG A NE  
315  C CZ  . ARG A 39  ? 0.7740 0.6446 0.6465 0.0191  0.0272  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 33 ARG A CZ  
316  N N   . HIS A 40  ? 0.5540 0.6226 0.6197 0.0753  0.0069  0.0120  ? ? ? ? ? ? 34 HIS A N   
317  C CA  . HIS A 40  ? 0.5949 0.6420 0.6442 0.0743  0.0154  0.0186  ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CA  
318  C C   . HIS A 40  ? 0.5119 0.6389 0.6169 0.1069  0.0067  0.0294  ? ? ? ? ? ? 34 HIS A C   
319  O O   . HIS A 40  ? 0.5096 0.6287 0.6084 0.1093  0.0121  0.0355  ? ? ? ? ? ? 34 HIS A O   
320  C CB  . HIS A 40  ? 0.6106 0.6762 0.6675 0.0144  0.0035  0.0127  ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CB  
321  C CG  . HIS A 40  ? 0.7437 0.7367 0.7207 -0.0464 0.0126  0.0039  ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CG  
322  N ND1 . HIS A 40  ? 0.7374 0.8137 0.7391 -0.1051 -0.0061 0.0029  ? ? ? ? ? ? 34 HIS A ND1 
323  C CD2 . HIS A 40  ? 0.8984 0.7393 0.7497 -0.0630 0.0421  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CD2 
324  C CE1 . HIS A 40  ? 0.8615 0.8569 0.7644 -0.1735 0.0048  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A CE1 
325  N NE2 . HIS A 40  ? 0.9839 0.8102 0.7813 -0.1508 0.0367  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 34 HIS A NE2 
326  N N   . GLY A 41  ? 0.4449 0.6468 0.5923 0.1191  -0.0070 0.0310  ? ? ? ? ? ? 35 GLY A N   
327  C CA  . GLY A 41  ? 0.4080 0.6824 0.5818 0.1278  -0.0153 0.0394  ? ? ? ? ? ? 35 GLY A CA  
328  C C   . GLY A 41  ? 0.3785 0.6624 0.5718 0.0978  -0.0312 0.0273  ? ? ? ? ? ? 35 GLY A C   
329  O O   . GLY A 41  ? 0.3667 0.6793 0.5580 0.0952  -0.0345 0.0307  ? ? ? ? ? ? 35 GLY A O   
330  N N   . TYR A 42  ? 0.3462 0.6053 0.5436 0.0819  -0.0365 0.0173  ? ? ? ? ? ? 36 TYR A N   
331  C CA  . TYR A 42  ? 0.3577 0.6073 0.5443 0.0777  -0.0394 0.0139  ? ? ? ? ? ? 36 TYR A CA  
332  C C   . TYR A 42  ? 0.3908 0.6212 0.5479 0.0619  -0.0430 0.0057  ? ? ? ? ? ? 36 TYR A C   
333  O O   . TYR A 42  ? 0.3911 0.6271 0.5577 0.0560  -0.0464 0.0027  ? ? ? ? ? ? 36 TYR A O   
334  C CB  . TYR A 42  ? 0.3310 0.5902 0.5271 0.0847  -0.0356 0.0212  ? ? ? ? ? ? 36 TYR A CB  
335  C CG  . TYR A 42  ? 0.3291 0.6051 0.5362 0.0787  -0.0321 0.0296  ? ? ? ? ? ? 36 TYR A CG  
336  C CD1 . TYR A 42  ? 0.3367 0.6179 0.5410 0.0922  -0.0280 0.0364  ? ? ? ? ? ? 36 TYR A CD1 
337  C CD2 . TYR A 42  ? 0.3466 0.6141 0.5462 0.0511  -0.0299 0.0293  ? ? ? ? ? ? 36 TYR A CD2 
338  C CE1 . TYR A 42  ? 0.3471 0.6378 0.5534 0.0810  -0.0232 0.0451  ? ? ? ? ? ? 36 TYR A CE1 
339  C CE2 . TYR A 42  ? 0.3817 0.6366 0.5608 0.0296  -0.0225 0.0357  ? ? ? ? ? ? 36 TYR A CE2 
340  C CZ  . TYR A 42  ? 0.3740 0.6468 0.5626 0.0457  -0.0198 0.0447  ? ? ? ? ? ? 36 TYR A CZ  
341  O OH  . TYR A 42  ? 0.4132 0.6654 0.5722 0.0184  -0.0107 0.0518  ? ? ? ? ? ? 36 TYR A OH  
342  N N   . ARG A 43  ? 0.4510 0.6440 0.5543 0.0475  -0.0400 0.0011  ? ? ? ? ? ? 37 ARG A N   
343  C CA  . ARG A 43  ? 0.5272 0.6717 0.5648 0.0127  -0.0391 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A CA  
344  C C   . ARG A 43  ? 0.5712 0.6292 0.5568 0.0444  -0.0208 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A C   
345  O O   . ARG A 43  ? 0.6320 0.6222 0.5554 0.0721  -0.0021 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A O   
346  C CB  . ARG A 43  ? 0.6051 0.7286 0.5719 -0.0341 -0.0398 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A CB  
347  C CG  . ARG A 43  ? 0.6831 0.8068 0.5854 -0.1074 -0.0469 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A CG  
348  C CD  . ARG A 43  ? 0.7653 0.9038 0.5962 -0.1744 -0.0518 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A CD  
349  N NE  . ARG A 43  ? 0.8639 0.8690 0.6066 -0.1613 -0.0325 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A NE  
350  C CZ  . ARG A 43  ? 0.9552 0.9361 0.6121 -0.2178 -0.0320 -0.0426 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A CZ  
351  N NH1 . ARG A 43  ? 1.0482 0.8877 0.6127 -0.1914 -0.0084 -0.0503 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A NH1 
352  N NH2 . ARG A 43  ? 0.9547 1.0649 0.6090 -0.3003 -0.0531 -0.0380 ? ? ? ? ? ? 37 ARG A NH2 
353  N N   . VAL A 44  ? 0.5525 0.6242 0.5621 0.0522  -0.0225 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 38 VAL A N   
354  C CA  . VAL A 44  ? 0.6200 0.6437 0.5887 0.0958  -0.0029 0.0059  ? ? ? ? ? ? 38 VAL A CA  
355  C C   . VAL A 44  ? 0.6699 0.6434 0.5945 0.0735  -0.0003 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 38 VAL A C   
356  O O   . VAL A 44  ? 0.6119 0.6404 0.5851 0.0350  -0.0197 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 38 VAL A O   
357  C CB  . VAL A 44  ? 0.5499 0.6765 0.6000 0.1325  -0.0068 0.0238  ? ? ? ? ? ? 38 VAL A CB  
358  C CG1 . VAL A 44  ? 0.5280 0.7047 0.6110 0.1448  -0.0080 0.0334  ? ? ? ? ? ? 38 VAL A CG1 
359  C CG2 . VAL A 44  ? 0.4802 0.6723 0.6016 0.1022  -0.0269 0.0157  ? ? ? ? ? ? 38 VAL A CG2 
360  N N   . SER A 45  ? 0.5474 0.5783 0.6069 -0.0377 -0.0014 0.0281  ? ? ? ? ? ? 39 SER A N   
361  C CA  . SER A 45  ? 0.5588 0.5852 0.6036 -0.0416 0.0028  0.0218  ? ? ? ? ? ? 39 SER A CA  
362  C C   . SER A 45  ? 0.5689 0.5753 0.5829 -0.0360 0.0071  0.0070  ? ? ? ? ? ? 39 SER A C   
363  O O   . SER A 45  ? 0.5426 0.5372 0.5431 -0.0312 0.0046  0.0033  ? ? ? ? ? ? 39 SER A O   
364  C CB  . SER A 45  ? 0.5626 0.5861 0.5871 -0.0563 -0.0079 0.0311  ? ? ? ? ? ? 39 SER A CB  
365  O OG  . SER A 45  ? 0.5881 0.5903 0.5762 -0.0598 -0.0142 0.0254  ? ? ? ? ? ? 39 SER A OG  
366  N N   . PRO A 46  ? 0.5796 0.5856 0.5839 -0.0379 0.0129  0.0012  ? ? ? ? ? ? 40 PRO A N   
367  C CA  . PRO A 46  ? 0.5704 0.5608 0.5469 -0.0354 0.0140  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 40 PRO A CA  
368  C C   . PRO A 46  ? 0.5617 0.5290 0.5121 -0.0374 0.0052  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 40 PRO A C   
369  O O   . PRO A 46  ? 0.5298 0.4851 0.4688 -0.0304 0.0060  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 40 PRO A O   
370  C CB  . PRO A 46  ? 0.5961 0.5958 0.5679 -0.0424 0.0181  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 40 PRO A CB  
371  C CG  . PRO A 46  ? 0.5888 0.6119 0.5916 -0.0432 0.0259  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 40 PRO A CG  
372  C CD  . PRO A 46  ? 0.5895 0.6130 0.6092 -0.0435 0.0183  0.0043  ? ? ? ? ? ? 40 PRO A CD  
373  N N   . GLY A 47  ? 0.5633 0.5256 0.5067 -0.0475 -0.0020 0.0018  ? ? ? ? ? ? 41 GLY A N   
374  C CA  . GLY A 47  ? 0.5603 0.5001 0.4801 -0.0519 -0.0079 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 41 GLY A CA  
375  C C   . GLY A 47  ? 0.5670 0.5026 0.4818 -0.0460 -0.0081 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 41 GLY A C   
376  O O   . GLY A 47  ? 0.5901 0.5057 0.4863 -0.0442 -0.0073 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 41 GLY A O   
377  N N   . THR A 48  ? 0.5440 0.4991 0.4786 -0.0432 -0.0086 0.0000  ? ? ? ? ? ? 42 THR A N   
378  C CA  . THR A 48  ? 0.5378 0.4947 0.4715 -0.0380 -0.0092 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 42 THR A CA  
379  C C   . THR A 48  ? 0.5070 0.4640 0.4511 -0.0239 -0.0026 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 42 THR A C   
380  O O   . THR A 48  ? 0.5130 0.4627 0.4472 -0.0180 -0.0015 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 42 THR A O   
381  C CB  . THR A 48  ? 0.5536 0.5344 0.5079 -0.0445 -0.0157 0.0120  ? ? ? ? ? ? 42 THR A CB  
382  O OG1 . THR A 48  ? 0.5305 0.5288 0.5220 -0.0388 -0.0123 0.0187  ? ? ? ? ? ? 42 THR A OG1 
383  C CG2 . THR A 48  ? 0.5803 0.5657 0.5233 -0.0622 -0.0242 0.0189  ? ? ? ? ? ? 42 THR A CG2 
384  N N   . LEU A 49  ? 0.4647 0.4310 0.4280 -0.0198 0.0025  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A N   
385  C CA  . LEU A 49  ? 0.4500 0.4191 0.4247 -0.0098 0.0083  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A CA  
386  C C   . LEU A 49  ? 0.4426 0.3978 0.3953 -0.0057 0.0107  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A C   
387  O O   . LEU A 49  ? 0.4117 0.3635 0.3625 0.0010  0.0113  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A O   
388  C CB  . LEU A 49  ? 0.4476 0.4318 0.4500 -0.0088 0.0155  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A CB  
389  C CG  . LEU A 49  ? 0.4537 0.4400 0.4653 -0.0020 0.0227  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A CG  
390  C CD1 . LEU A 49  ? 0.4486 0.4371 0.4804 0.0042  0.0207  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A CD1 
391  C CD2 . LEU A 49  ? 0.4609 0.4600 0.4914 -0.0039 0.0332  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 43 LEU A CD2 
392  N N   . TYR A 50  ? 0.4442 0.3941 0.3840 -0.0105 0.0112  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 44 TYR A N   
393  C CA  . TYR A 50  ? 0.4614 0.4031 0.3874 -0.0078 0.0123  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 44 TYR A CA  
394  C C   . TYR A 50  ? 0.4595 0.3835 0.3740 -0.0020 0.0103  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 44 TYR A C   
395  O O   . TYR A 50  ? 0.4440 0.3679 0.3587 0.0045  0.0118  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 44 TYR A O   
396  C CB  . TYR A 50  ? 0.4796 0.4229 0.3981 -0.0156 0.0120  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 44 TYR A CB  
397  C CG  . TYR A 50  ? 0.4868 0.4525 0.4152 -0.0196 0.0179  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 44 TYR A CG  
398  C CD1 . TYR A 50  ? 0.4893 0.4662 0.4178 -0.0182 0.0221  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 44 TYR A CD1 
399  C CD2 . TYR A 50  ? 0.4907 0.4680 0.4298 -0.0255 0.0205  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 44 TYR A CD2 
400  C CE1 . TYR A 50  ? 0.4914 0.4887 0.4279 -0.0235 0.0302  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 44 TYR A CE1 
401  C CE2 . TYR A 50  ? 0.4965 0.4949 0.4475 -0.0286 0.0295  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 44 TYR A CE2 
402  C CZ  . TYR A 50  ? 0.4957 0.5031 0.4441 -0.0279 0.0351  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 44 TYR A CZ  
403  O OH  . TYR A 50  ? 0.5184 0.5462 0.4772 -0.0328 0.0464  -0.0505 ? ? ? ? ? ? 44 TYR A OH  
404  N N   . PRO A 51  ? 0.4610 0.3724 0.3666 -0.0055 0.0080  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 45 PRO A N   
405  C CA  . PRO A 51  ? 0.4679 0.3642 0.3640 0.0000  0.0098  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 45 PRO A CA  
406  C C   . PRO A 51  ? 0.4521 0.3591 0.3550 0.0075  0.0112  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 45 PRO A C   
407  O O   . PRO A 51  ? 0.4451 0.3457 0.3461 0.0154  0.0145  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 45 PRO A O   
408  C CB  . PRO A 51  ? 0.4866 0.3733 0.3707 -0.0096 0.0078  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 45 PRO A CB  
409  C CG  . PRO A 51  ? 0.4970 0.3847 0.3827 -0.0189 0.0041  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 45 PRO A CG  
410  C CD  . PRO A 51  ? 0.4679 0.3775 0.3698 -0.0163 0.0044  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 45 PRO A CD  
411  N N   . THR A 52  ? 0.4296 0.3537 0.3450 0.0053  0.0087  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 46 THR A N   
412  C CA  . THR A 52  ? 0.4212 0.3561 0.3474 0.0117  0.0090  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 46 THR A CA  
413  C C   . THR A 52  ? 0.3958 0.3345 0.3318 0.0189  0.0114  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 46 THR A C   
414  O O   . THR A 52  ? 0.3780 0.3177 0.3153 0.0256  0.0124  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 46 THR A O   
415  C CB  . THR A 52  ? 0.4346 0.3864 0.3744 0.0069  0.0046  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 46 THR A CB  
416  O OG1 . THR A 52  ? 0.4383 0.4037 0.4047 0.0122  0.0045  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 46 THR A OG1 
417  C CG2 . THR A 52  ? 0.4370 0.3935 0.3779 -0.0030 0.0007  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 46 THR A CG2 
418  N N   . LEU A 53  ? 0.3774 0.3201 0.3183 0.0159  0.0126  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 47 LEU A N   
419  C CA  . LEU A 53  ? 0.3668 0.3152 0.3108 0.0182  0.0145  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 47 LEU A CA  
420  C C   . LEU A 53  ? 0.3760 0.3153 0.3075 0.0223  0.0139  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 47 LEU A C   
421  O O   . LEU A 53  ? 0.3687 0.3127 0.3044 0.0270  0.0137  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 47 LEU A O   
422  C CB  . LEU A 53  ? 0.3652 0.3227 0.3110 0.0111  0.0173  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 47 LEU A CB  
423  C CG  . LEU A 53  ? 0.3534 0.3219 0.3217 0.0092  0.0212  -0.0365 ? ? ? ? ? ? 47 LEU A CG  
424  C CD1 . LEU A 53  ? 0.3602 0.3387 0.3288 0.0016  0.0268  -0.0435 ? ? ? ? ? ? 47 LEU A CD1 
425  C CD2 . LEU A 53  ? 0.3444 0.3187 0.3322 0.0132  0.0230  -0.0410 ? ? ? ? ? ? 47 LEU A CD2 
426  N N   . HIS A 54  ? 0.3882 0.3148 0.3089 0.0205  0.0137  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A N   
427  C CA  . HIS A 54  ? 0.4044 0.3208 0.3220 0.0255  0.0142  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A CA  
428  C C   . HIS A 54  ? 0.3987 0.3097 0.3190 0.0350  0.0173  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A C   
429  O O   . HIS A 54  ? 0.3906 0.3043 0.3177 0.0410  0.0180  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A O   
430  C CB  . HIS A 54  ? 0.4225 0.3223 0.3337 0.0215  0.0143  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A CB  
431  C CG  . HIS A 54  ? 0.4442 0.3291 0.3605 0.0278  0.0165  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A CG  
432  N ND1 . HIS A 54  ? 0.4486 0.3390 0.3734 0.0268  0.0135  0.0125  ? ? ? ? ? ? 48 HIS A ND1 
433  C CD2 . HIS A 54  ? 0.4565 0.3228 0.3743 0.0347  0.0226  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 48 HIS A CD2 
434  C CE1 . HIS A 54  ? 0.4712 0.3456 0.4079 0.0347  0.0171  0.0186  ? ? ? ? ? ? 48 HIS A CE1 
435  N NE2 . HIS A 54  ? 0.4704 0.3282 0.4027 0.0399  0.0240  0.0051  ? ? ? ? ? ? 48 HIS A NE2 
436  N N   . ARG A 55  ? 0.4053 0.3128 0.3209 0.0346  0.0190  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 49 ARG A N   
437  C CA  . ARG A 55  ? 0.4153 0.3221 0.3306 0.0411  0.0231  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 49 ARG A CA  
438  C C   . ARG A 55  ? 0.3896 0.3141 0.3171 0.0457  0.0211  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 49 ARG A C   
439  O O   . ARG A 55  ? 0.3796 0.3059 0.3118 0.0534  0.0245  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 49 ARG A O   
440  C CB  . ARG A 55  ? 0.4478 0.3524 0.3515 0.0347  0.0241  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 49 ARG A CB  
441  C CG  . ARG A 55  ? 0.4905 0.3735 0.3816 0.0303  0.0278  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 49 ARG A CG  
442  C CD  . ARG A 55  ? 0.5391 0.4200 0.4140 0.0223  0.0307  -0.0426 ? ? ? ? ? ? 49 ARG A CD  
443  N NE  . ARG A 55  ? 0.5627 0.4650 0.4368 0.0136  0.0234  -0.0380 ? ? ? ? ? ? 49 ARG A NE  
444  C CZ  . ARG A 55  ? 0.5912 0.4986 0.4655 0.0035  0.0163  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 49 ARG A CZ  
445  N NH1 . ARG A 55  ? 0.6192 0.5119 0.4906 -0.0002 0.0154  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 49 ARG A NH1 
446  N NH2 . ARG A 55  ? 0.5858 0.5156 0.4675 -0.0030 0.0097  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 49 ARG A NH2 
447  N N   . LEU A 56  ? 0.3699 0.3065 0.3058 0.0410  0.0165  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A N   
448  C CA  . LEU A 56  ? 0.3575 0.3081 0.3083 0.0433  0.0143  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A CA  
449  C C   . LEU A 56  ? 0.3558 0.3090 0.3084 0.0461  0.0138  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A C   
450  O O   . LEU A 56  ? 0.3427 0.3042 0.3040 0.0505  0.0131  0.0000  ? ? ? ? ? ? 50 LEU A O   
451  C CB  . LEU A 56  ? 0.3443 0.3038 0.3093 0.0375  0.0119  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A CB  
452  C CG  . LEU A 56  ? 0.3441 0.3099 0.3196 0.0352  0.0099  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A CG  
453  C CD1 . LEU A 56  ? 0.3418 0.3136 0.3378 0.0305  0.0097  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A CD1 
454  C CD2 . LEU A 56  ? 0.3410 0.3173 0.3269 0.0388  0.0080  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 50 LEU A CD2 
455  N N   . GLU A 57  ? 0.3683 0.3178 0.3140 0.0419  0.0132  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 51 GLU A N   
456  C CA  . GLU A 57  ? 0.3816 0.3387 0.3295 0.0416  0.0108  0.0036  ? ? ? ? ? ? 51 GLU A CA  
457  C C   . GLU A 57  ? 0.3809 0.3311 0.3336 0.0515  0.0136  0.0137  ? ? ? ? ? ? 51 GLU A C   
458  O O   . GLU A 57  ? 0.3825 0.3435 0.3449 0.0548  0.0118  0.0232  ? ? ? ? ? ? 51 GLU A O   
459  C CB  . GLU A 57  ? 0.3996 0.3606 0.3396 0.0318  0.0085  0.0048  ? ? ? ? ? ? 51 GLU A CB  
460  C CG  . GLU A 57  ? 0.4122 0.3881 0.3545 0.0276  0.0038  0.0176  ? ? ? ? ? ? 51 GLU A CG  
461  C CD  . GLU A 57  ? 0.4295 0.4206 0.3618 0.0128  0.0006  0.0176  ? ? ? ? ? ? 51 GLU A CD  
462  O OE1 . GLU A 57  ? 0.4490 0.4361 0.3738 0.0078  0.0033  0.0091  ? ? ? ? ? ? 51 GLU A OE1 
463  O OE2 . GLU A 57  ? 0.4284 0.4391 0.3602 0.0047  -0.0045 0.0271  ? ? ? ? ? ? 51 GLU A OE2 
464  N N   . ALA A 58  ? 0.3872 0.3200 0.3354 0.0558  0.0188  0.0108  ? ? ? ? ? ? 52 ALA A N   
465  C CA  . ALA A 58  ? 0.4013 0.3241 0.3579 0.0663  0.0258  0.0155  ? ? ? ? ? ? 52 ALA A CA  
466  C C   . ALA A 58  ? 0.4020 0.3341 0.3642 0.0734  0.0295  0.0153  ? ? ? ? ? ? 52 ALA A C   
467  O O   . ALA A 58  ? 0.3995 0.3346 0.3759 0.0822  0.0338  0.0241  ? ? ? ? ? ? 52 ALA A O   
468  C CB  . ALA A 58  ? 0.4145 0.3144 0.3630 0.0668  0.0327  0.0057  ? ? ? ? ? ? 52 ALA A CB  
469  N N   . ASP A 59  ? 0.3964 0.3360 0.3518 0.0692  0.0274  0.0079  ? ? ? ? ? ? 53 ASP A N   
470  C CA  . ASP A 59  ? 0.3933 0.3465 0.3552 0.0732  0.0288  0.0105  ? ? ? ? ? ? 53 ASP A CA  
471  C C   . ASP A 59  ? 0.3780 0.3481 0.3541 0.0730  0.0221  0.0207  ? ? ? ? ? ? 53 ASP A C   
472  O O   . ASP A 59  ? 0.3788 0.3618 0.3639 0.0761  0.0221  0.0258  ? ? ? ? ? ? 53 ASP A O   
473  C CB  . ASP A 59  ? 0.3985 0.3571 0.3534 0.0669  0.0269  0.0040  ? ? ? ? ? ? 53 ASP A CB  
474  C CG  . ASP A 59  ? 0.4351 0.3825 0.3731 0.0641  0.0333  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A CG  
475  O OD1 . ASP A 59  ? 0.4737 0.4068 0.4067 0.0690  0.0420  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A OD1 
476  O OD2 . ASP A 59  ? 0.4413 0.3943 0.3728 0.0557  0.0295  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 53 ASP A OD2 
477  N N   . GLY A 60  ? 0.3667 0.3393 0.3438 0.0670  0.0160  0.0233  ? ? ? ? ? ? 54 GLY A N   
478  C CA  . GLY A 60  ? 0.3595 0.3487 0.3468 0.0629  0.0092  0.0306  ? ? ? ? ? ? 54 GLY A CA  
479  C C   . GLY A 60  ? 0.3445 0.3404 0.3361 0.0554  0.0050  0.0224  ? ? ? ? ? ? 54 GLY A C   
480  O O   . GLY A 60  ? 0.3436 0.3516 0.3450 0.0509  0.0001  0.0256  ? ? ? ? ? ? 54 GLY A O   
481  N N   . LEU A 61  ? 0.3411 0.3290 0.3286 0.0530  0.0068  0.0123  ? ? ? ? ? ? 55 LEU A N   
482  C CA  . LEU A 61  ? 0.3196 0.3121 0.3205 0.0480  0.0044  0.0061  ? ? ? ? ? ? 55 LEU A CA  
483  C C   . LEU A 61  ? 0.3158 0.3074 0.3163 0.0385  0.0042  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 55 LEU A C   
484  O O   . LEU A 61  ? 0.2959 0.2918 0.3126 0.0332  0.0035  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 55 LEU A O   
485  C CB  . LEU A 61  ? 0.3173 0.3071 0.3205 0.0501  0.0061  0.0060  ? ? ? ? ? ? 55 LEU A CB  
486  C CG  . LEU A 61  ? 0.3217 0.3162 0.3211 0.0567  0.0084  0.0147  ? ? ? ? ? ? 55 LEU A CG  
487  C CD1 . LEU A 61  ? 0.3219 0.3204 0.3214 0.0538  0.0082  0.0159  ? ? ? ? ? ? 55 LEU A CD1 
488  C CD2 . LEU A 61  ? 0.3193 0.3273 0.3335 0.0597  0.0059  0.0245  ? ? ? ? ? ? 55 LEU A CD2 
489  N N   . LEU A 62  ? 0.3248 0.3112 0.3088 0.0357  0.0060  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 56 LEU A N   
490  C CA  . LEU A 62  ? 0.3366 0.3273 0.3151 0.0250  0.0070  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 56 LEU A CA  
491  C C   . LEU A 62  ? 0.3509 0.3491 0.3151 0.0202  0.0037  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 56 LEU A C   
492  O O   . LEU A 62  ? 0.3466 0.3409 0.3078 0.0274  0.0024  0.0024  ? ? ? ? ? ? 56 LEU A O   
493  C CB  . LEU A 62  ? 0.3367 0.3200 0.3100 0.0233  0.0109  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 56 LEU A CB  
494  C CG  . LEU A 62  ? 0.3304 0.3101 0.3212 0.0257  0.0134  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 56 LEU A CG  
495  C CD1 . LEU A 62  ? 0.3320 0.3076 0.3161 0.0223  0.0165  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 56 LEU A CD1 
496  C CD2 . LEU A 62  ? 0.3270 0.3125 0.3420 0.0223  0.0156  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 56 LEU A CD2 
497  N N   . VAL A 63  ? 0.5073 0.4590 0.2907 -0.0547 0.0487  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 57 VAL A N   
498  C CA  . VAL A 63  ? 0.5012 0.4915 0.2948 -0.0366 0.0451  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 57 VAL A CA  
499  C C   . VAL A 63  ? 0.4925 0.4718 0.2975 -0.0397 0.0348  0.0062  ? ? ? ? ? ? 57 VAL A C   
500  O O   . VAL A 63  ? 0.4874 0.4613 0.3074 -0.0511 0.0377  0.0080  ? ? ? ? ? ? 57 VAL A O   
501  C CB  . VAL A 63  ? 0.4941 0.5759 0.3147 -0.0390 0.0541  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 57 VAL A CB  
502  C CG1 . VAL A 63  ? 0.4970 0.5872 0.3271 -0.0805 0.0622  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 57 VAL A CG1 
503  C CG2 . VAL A 63  ? 0.4955 0.6334 0.3180 -0.0026 0.0492  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 57 VAL A CG2 
504  N N   . SER A 64  ? 0.5113 0.4741 0.2969 -0.0249 0.0327  0.0133  ? ? ? ? ? ? 58 SER A N   
505  C CA  . SER A 64  ? 0.5117 0.4687 0.3074 -0.0297 0.0287  0.0191  ? ? ? ? ? ? 58 SER A CA  
506  C C   . SER A 64  ? 0.5336 0.5126 0.3229 -0.0042 0.0354  0.0172  ? ? ? ? ? ? 58 SER A C   
507  O O   . SER A 64  ? 0.5400 0.5364 0.3056 0.0271  0.0431  0.0198  ? ? ? ? ? ? 58 SER A O   
508  C CB  . SER A 64  ? 0.5461 0.4570 0.3103 -0.0509 0.0256  0.0274  ? ? ? ? ? ? 58 SER A CB  
509  O OG  . SER A 64  ? 0.6119 0.4545 0.3060 -0.0417 0.0434  0.0261  ? ? ? ? ? ? 58 SER A OG  
510  N N   . GLU A 65  ? 0.5449 0.5265 0.3500 -0.0098 0.0357  0.0184  ? ? ? ? ? ? 59 GLU A N   
511  C CA  . GLU A 65  ? 0.5875 0.5872 0.3790 0.0116  0.0403  0.0174  ? ? ? ? ? ? 59 GLU A CA  
512  C C   . GLU A 65  ? 0.6050 0.5562 0.3874 0.0068  0.0492  0.0267  ? ? ? ? ? ? 59 GLU A C   
513  O O   . GLU A 65  ? 0.5654 0.5182 0.3807 -0.0146 0.0494  0.0317  ? ? ? ? ? ? 59 GLU A O   
514  C CB  . GLU A 65  ? 0.5842 0.6340 0.3955 -0.0073 0.0385  0.0015  ? ? ? ? ? ? 59 GLU A CB  
515  C CG  . GLU A 65  ? 0.6256 0.7167 0.4166 0.0037  0.0370  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 59 GLU A CG  
516  C CD  . GLU A 65  ? 0.6401 0.7822 0.4275 -0.0393 0.0374  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 59 GLU A CD  
517  O OE1 . GLU A 65  ? 0.6601 0.8252 0.4590 -0.0690 0.0399  -0.0421 ? ? ? ? ? ? 59 GLU A OE1 
518  O OE2 . GLU A 65  ? 0.6978 0.8452 0.4568 -0.0520 0.0404  -0.0380 ? ? ? ? ? ? 59 GLU A OE2 
519  N N   . GLN A 66  ? 0.6620 0.5716 0.3942 0.0313  0.0632  0.0334  ? ? ? ? ? ? 60 GLN A N   
520  C CA  . GLN A 66  ? 0.7064 0.5735 0.4252 0.0232  0.0787  0.0387  ? ? ? ? ? ? 60 GLN A CA  
521  C C   . GLN A 66  ? 0.6946 0.5945 0.4212 0.0402  0.0775  0.0356  ? ? ? ? ? ? 60 GLN A C   
522  O O   . GLN A 66  ? 0.7105 0.6475 0.4119 0.0705  0.0714  0.0338  ? ? ? ? ? ? 60 GLN A O   
523  C CB  . GLN A 66  ? 0.8227 0.5958 0.4565 0.0372  0.1079  0.0456  ? ? ? ? ? ? 60 GLN A CB  
524  C CG  . GLN A 66  ? 0.8834 0.6102 0.5003 0.0188  0.1304  0.0483  ? ? ? ? ? ? 60 GLN A CG  
525  C CD  . GLN A 66  ? 0.9930 0.6266 0.5445 -0.0269 0.1607  0.0452  ? ? ? ? ? ? 60 GLN A CD  
526  O OE1 . GLN A 66  ? 1.1255 0.6453 0.5748 -0.0109 0.2021  0.0481  ? ? ? ? ? ? 60 GLN A OE1 
527  N NE2 . GLN A 66  ? 0.9774 0.6556 0.5726 -0.0885 0.1445  0.0392  ? ? ? ? ? ? 60 GLN A NE2 
528  N N   . ARG A 67  ? 0.6592 0.5551 0.4155 0.0212  0.0855  0.0374  ? ? ? ? ? ? 61 ARG A N   
529  C CA  . ARG A 67  ? 0.6628 0.5674 0.4114 0.0248  0.0909  0.0304  ? ? ? ? ? ? 61 ARG A CA  
530  C C   . ARG A 67  ? 0.6712 0.5307 0.4119 0.0275  0.1162  0.0417  ? ? ? ? ? ? 61 ARG A C   
531  O O   . ARG A 67  ? 0.6539 0.5139 0.4316 0.0131  0.1270  0.0552  ? ? ? ? ? ? 61 ARG A O   
532  C CB  . ARG A 67  ? 0.6621 0.5796 0.4405 0.0033  0.0936  0.0249  ? ? ? ? ? ? 61 ARG A CB  
533  C CG  . ARG A 67  ? 0.7100 0.6168 0.4488 -0.0119 0.1043  0.0065  ? ? ? ? ? ? 61 ARG A CG  
534  C CD  . ARG A 67  ? 0.7194 0.5977 0.4614 -0.0305 0.1234  0.0039  ? ? ? ? ? ? 61 ARG A CD  
535  N NE  . ARG A 67  ? 0.7204 0.6389 0.4620 -0.0555 0.1067  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A NE  
536  C CZ  . ARG A 67  ? 0.7363 0.6187 0.4647 -0.0742 0.1267  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A CZ  
537  N NH1 . ARG A 67  ? 0.7466 0.6712 0.4734 -0.1038 0.1144  -0.0417 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A NH1 
538  N NH2 . ARG A 67  ? 0.7796 0.5844 0.4896 -0.0569 0.1656  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 61 ARG A NH2 
539  N N   . VAL A 68  ? 0.4771 0.3943 0.3933 0.0477  -0.0191 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 62 VAL A N   
540  C CA  . VAL A 68  ? 0.4765 0.3786 0.3868 0.0307  -0.0135 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 62 VAL A CA  
541  C C   . VAL A 68  ? 0.4233 0.3628 0.3759 0.0235  -0.0135 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 62 VAL A C   
542  O O   . VAL A 68  ? 0.4004 0.3589 0.3599 0.0299  -0.0146 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 62 VAL A O   
543  C CB  . VAL A 68  ? 0.5308 0.3921 0.3888 0.0421  -0.0089 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 62 VAL A CB  
544  C CG1 . VAL A 68  ? 0.5479 0.3921 0.3961 0.0193  -0.0021 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 62 VAL A CG1 
545  C CG2 . VAL A 68  ? 0.5906 0.3939 0.3880 0.0533  -0.0050 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 62 VAL A CG2 
546  N N   . VAL A 69  ? 0.3962 0.3484 0.3704 0.0107  -0.0110 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A N   
547  C CA  . VAL A 69  ? 0.3816 0.3544 0.3822 0.0102  -0.0077 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A CA  
548  C C   . VAL A 69  ? 0.3800 0.3630 0.3832 -0.0008 -0.0024 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A C   
549  O O   . VAL A 69  ? 0.3822 0.3766 0.3812 -0.0116 -0.0024 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A O   
550  C CB  . VAL A 69  ? 0.3767 0.3620 0.3956 0.0183  -0.0091 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A CB  
551  C CG1 . VAL A 69  ? 0.3853 0.3686 0.4095 0.0237  -0.0015 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A CG1 
552  C CG2 . VAL A 69  ? 0.3839 0.3651 0.3979 0.0230  -0.0140 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 63 VAL A CG2 
553  N N   . ASP A 70  ? 0.3755 0.3596 0.3819 -0.0023 0.0029  -0.0421 ? ? ? ? ? ? 64 ASP A N   
554  C CA  . ASP A 70  ? 0.3867 0.3895 0.3966 -0.0121 0.0088  -0.0478 ? ? ? ? ? ? 64 ASP A CA  
555  C C   . ASP A 70  ? 0.4181 0.4109 0.4012 -0.0348 0.0097  -0.0512 ? ? ? ? ? ? 64 ASP A C   
556  O O   . ASP A 70  ? 0.4224 0.4478 0.4081 -0.0505 0.0130  -0.0565 ? ? ? ? ? ? 64 ASP A O   
557  C CB  . ASP A 70  ? 0.3700 0.4136 0.4024 0.0006  0.0114  -0.0480 ? ? ? ? ? ? 64 ASP A CB  
558  C CG  . ASP A 70  ? 0.3750 0.4023 0.4101 0.0233  0.0159  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 64 ASP A CG  
559  O OD1 . ASP A 70  ? 0.3755 0.3710 0.3988 0.0192  0.0195  -0.0461 ? ? ? ? ? ? 64 ASP A OD1 
560  O OD2 . ASP A 70  ? 0.3740 0.4170 0.4143 0.0440  0.0174  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 64 ASP A OD2 
561  N N   . GLY A 71  ? 0.4532 0.4007 0.4019 -0.0357 0.0082  -0.0483 ? ? ? ? ? ? 65 GLY A N   
562  C CA  . GLY A 71  ? 0.5237 0.4307 0.4215 -0.0563 0.0132  -0.0508 ? ? ? ? ? ? 65 GLY A CA  
563  C C   . GLY A 71  ? 0.5662 0.4636 0.4416 -0.0722 0.0140  -0.0519 ? ? ? ? ? ? 65 GLY A C   
564  O O   . GLY A 71  ? 0.6458 0.5029 0.4668 -0.0998 0.0223  -0.0568 ? ? ? ? ? ? 65 GLY A O   
565  N N   . ARG A 72  ? 0.5577 0.4849 0.4656 -0.0588 0.0071  -0.0480 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A N   
566  C CA  . ARG A 72  ? 0.5889 0.5174 0.4813 -0.0751 0.0072  -0.0493 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CA  
567  C C   . ARG A 72  ? 0.5736 0.4788 0.4655 -0.0495 0.0004  -0.0407 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A C   
568  O O   . ARG A 72  ? 0.5028 0.4331 0.4343 -0.0246 -0.0064 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A O   
569  C CB  . ARG A 72  ? 0.5806 0.5908 0.5183 -0.0834 0.0056  -0.0538 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CB  
570  C CG  . ARG A 72  ? 0.6291 0.6638 0.5538 -0.1085 0.0062  -0.0577 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CG  
571  C CD  . ARG A 72  ? 0.6178 0.7539 0.5900 -0.1058 0.0037  -0.0607 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CD  
572  N NE  . ARG A 72  ? 0.6424 0.8128 0.6195 -0.1115 -0.0005 -0.0597 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A NE  
573  C CZ  . ARG A 72  ? 0.6357 0.8854 0.6541 -0.0889 -0.0061 -0.0564 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A CZ  
574  N NH1 . ARG A 72  ? 0.6258 0.9234 0.6787 -0.0548 -0.0064 -0.0535 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A NH1 
575  N NH2 . ARG A 72  ? 0.6431 0.9204 0.6604 -0.0971 -0.0101 -0.0555 ? ? ? ? ? ? 66 ARG A NH2 
576  N N   . ALA A 73  ? 0.6286 0.4798 0.4657 -0.0584 0.0045  -0.0401 ? ? ? ? ? ? 67 ALA A N   
577  C CA  . ALA A 73  ? 0.6348 0.4611 0.4611 -0.0334 -0.0001 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 67 ALA A CA  
578  C C   . ALA A 73  ? 0.6090 0.4784 0.4679 -0.0433 -0.0049 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 67 ALA A C   
579  O O   . ALA A 73  ? 0.6146 0.4934 0.4572 -0.0759 -0.0001 -0.0401 ? ? ? ? ? ? 67 ALA A O   
580  C CB  . ALA A 73  ? 0.7145 0.4512 0.4530 -0.0332 0.0096  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 67 ALA A CB  
581  N N   . ARG A 74  ? 0.5685 0.4700 0.4707 -0.0190 -0.0138 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A N   
582  C CA  . ARG A 74  ? 0.5730 0.5040 0.4952 -0.0234 -0.0183 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CA  
583  C C   . ARG A 74  ? 0.5461 0.4639 0.4705 0.0005  -0.0237 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A C   
584  O O   . ARG A 74  ? 0.5388 0.4490 0.4640 0.0215  -0.0254 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A O   
585  C CB  . ARG A 74  ? 0.5460 0.5443 0.5204 -0.0213 -0.0221 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CB  
586  C CG  . ARG A 74  ? 0.5635 0.5957 0.5449 -0.0374 -0.0170 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CG  
587  C CD  . ARG A 74  ? 0.5274 0.6269 0.5507 -0.0218 -0.0197 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CD  
588  N NE  . ARG A 74  ? 0.5402 0.6816 0.5677 -0.0301 -0.0232 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A NE  
589  C CZ  . ARG A 74  ? 0.5197 0.7220 0.5748 -0.0093 -0.0265 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A CZ  
590  N NH1 . ARG A 74  ? 0.5172 0.7319 0.5902 0.0230  -0.0248 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A NH1 
591  N NH2 . ARG A 74  ? 0.5151 0.7608 0.5720 -0.0180 -0.0303 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 68 ARG A NH2 
592  N N   . ARG A 75  ? 0.5494 0.4734 0.4734 -0.0051 -0.0262 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 69 ARG A N   
593  C CA  . ARG A 75  ? 0.5213 0.4422 0.4510 0.0149  -0.0314 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 69 ARG A CA  
594  C C   . ARG A 75  ? 0.4477 0.4158 0.4261 0.0212  -0.0378 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 69 ARG A C   
595  O O   . ARG A 75  ? 0.4399 0.4387 0.4349 0.0117  -0.0390 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 69 ARG A O   
596  C CB  . ARG A 75  ? 0.5785 0.4636 0.4666 0.0059  -0.0283 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 69 ARG A CB  
597  C CG  . ARG A 75  ? 0.5857 0.4678 0.4748 0.0298  -0.0327 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 69 ARG A CG  
598  C CD  . ARG A 75  ? 0.6614 0.4899 0.4932 0.0269  -0.0265 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 69 ARG A CD  
599  N NE  . ARG A 75  ? 0.7553 0.5137 0.5175 0.0362  -0.0157 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 69 ARG A NE  
600  C CZ  . ARG A 75  ? 0.7966 0.5370 0.5342 0.0753  -0.0142 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 69 ARG A CZ  
601  N NH1 . ARG A 75  ? 0.7493 0.5466 0.5291 0.1025  -0.0230 0.0002  ? ? ? ? ? ? 69 ARG A NH1 
602  N NH2 . ARG A 75  ? 0.8758 0.5437 0.5392 0.0868  -0.0027 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 69 ARG A NH2 
603  N N   . VAL A 76  ? 0.4129 0.3869 0.4053 0.0370  -0.0405 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 70 VAL A N   
604  C CA  A VAL A 76  ? 0.3901 0.3845 0.4073 0.0417  -0.0429 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 70 VAL A CA  
605  C CA  B VAL A 76  ? 0.3904 0.3848 0.4075 0.0416  -0.0429 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 70 VAL A CA  
606  C C   . VAL A 76  ? 0.3819 0.3757 0.3946 0.0467  -0.0464 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 70 VAL A C   
607  O O   . VAL A 76  ? 0.3916 0.3814 0.3886 0.0540  -0.0467 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 70 VAL A O   
608  C CB  A VAL A 76  ? 0.3840 0.3802 0.4093 0.0440  -0.0390 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 70 VAL A CB  
609  C CB  B VAL A 76  ? 0.3848 0.3808 0.4097 0.0438  -0.0390 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 70 VAL A CB  
610  C CG1 A VAL A 76  ? 0.3854 0.3853 0.4168 0.0426  -0.0349 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 70 VAL A CG1 
611  C CG1 B VAL A 76  ? 0.3906 0.3904 0.4067 0.0447  -0.0389 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 70 VAL A CG1 
612  C CG2 A VAL A 76  ? 0.3902 0.3893 0.4059 0.0447  -0.0385 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 70 VAL A CG2 
613  C CG2 B VAL A 76  ? 0.3896 0.3831 0.4190 0.0480  -0.0366 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 70 VAL A CG2 
614  N N   . TYR A 77  ? 0.3625 0.3633 0.3851 0.0469  -0.0484 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 71 TYR A N   
615  C CA  . TYR A 77  ? 0.3597 0.3620 0.3783 0.0481  -0.0512 0.0011  ? ? ? ? ? ? 71 TYR A CA  
616  C C   . TYR A 77  ? 0.3590 0.3578 0.3760 0.0443  -0.0479 0.0009  ? ? ? ? ? ? 71 TYR A C   
617  O O   . TYR A 77  ? 0.3534 0.3376 0.3678 0.0472  -0.0435 0.0026  ? ? ? ? ? ? 71 TYR A O   
618  C CB  . TYR A 77  ? 0.3623 0.3669 0.3816 0.0469  -0.0551 0.0045  ? ? ? ? ? ? 71 TYR A CB  
619  C CG  . TYR A 77  ? 0.3744 0.3696 0.3774 0.0402  -0.0549 0.0026  ? ? ? ? ? ? 71 TYR A CG  
620  C CD1 . TYR A 77  ? 0.3805 0.3806 0.3808 0.0289  -0.0525 0.0000  ? ? ? ? ? ? 71 TYR A CD1 
621  C CD2 . TYR A 77  ? 0.4005 0.3771 0.3805 0.0432  -0.0547 0.0025  ? ? ? ? ? ? 71 TYR A CD2 
622  C CE1 . TYR A 77  ? 0.4204 0.3980 0.3884 0.0128  -0.0485 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 71 TYR A CE1 
623  C CE2 . TYR A 77  ? 0.4343 0.3786 0.3778 0.0353  -0.0501 0.0003  ? ? ? ? ? ? 71 TYR A CE2 
624  C CZ  . TYR A 77  ? 0.4494 0.3898 0.3837 0.0159  -0.0464 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 71 TYR A CZ  
625  O OH  . TYR A 77  ? 0.5264 0.4221 0.4084 -0.0021 -0.0382 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 71 TYR A OH  
626  N N   . ARG A 78  ? 0.3581 0.3678 0.3678 0.0378  -0.0479 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 72 ARG A N   
627  C CA  . ARG A 78  ? 0.3939 0.3917 0.3874 0.0234  -0.0422 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 72 ARG A CA  
628  C C   . ARG A 78  ? 0.3845 0.4011 0.3733 0.0163  -0.0447 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 72 ARG A C   
629  O O   . ARG A 78  ? 0.3537 0.3994 0.3517 0.0264  -0.0502 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 72 ARG A O   
630  C CB  . ARG A 78  ? 0.4347 0.4356 0.4150 0.0065  -0.0345 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 72 ARG A CB  
631  C CG  . ARG A 78  ? 0.4501 0.5040 0.4394 0.0050  -0.0375 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 72 ARG A CG  
632  C CD  . ARG A 78  ? 0.4971 0.5637 0.4747 -0.0146 -0.0302 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 72 ARG A CD  
633  N NE  . ARG A 78  ? 0.5080 0.6362 0.4967 -0.0034 -0.0352 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 72 ARG A NE  
634  C CZ  . ARG A 78  ? 0.5243 0.6515 0.5220 0.0218  -0.0395 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 72 ARG A CZ  
635  N NH1 . ARG A 78  ? 0.5836 0.6622 0.5865 0.0301  -0.0395 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 72 ARG A NH1 
636  N NH2 . ARG A 78  ? 0.5493 0.7269 0.5443 0.0402  -0.0428 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 72 ARG A NH2 
637  N N   . ALA A 79  ? 0.2741 0.5355 0.3533 0.0469  -0.0249 0.0000  ? ? ? ? ? ? 73 ALA A N   
638  C CA  . ALA A 79  ? 0.2799 0.4842 0.3595 0.0300  -0.0271 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 73 ALA A CA  
639  C C   . ALA A 79  ? 0.2795 0.4615 0.3589 0.0342  -0.0280 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 73 ALA A C   
640  O O   . ALA A 79  ? 0.2705 0.4621 0.3452 0.0500  -0.0332 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 73 ALA A O   
641  C CB  . ALA A 79  ? 0.2818 0.4672 0.3608 0.0376  -0.0304 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 73 ALA A CB  
642  N N   . THR A 80  ? 0.2801 0.4338 0.3576 0.0234  -0.0242 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 74 THR A N   
643  C CA  . THR A 80  ? 0.2758 0.4275 0.3600 0.0287  -0.0233 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 74 THR A CA  
644  C C   . THR A 80  ? 0.2714 0.4155 0.3697 0.0235  -0.0293 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 74 THR A C   
645  O O   . THR A 80  ? 0.2627 0.3912 0.3596 0.0189  -0.0308 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 74 THR A O   
646  C CB  . THR A 80  ? 0.3002 0.4299 0.3649 0.0329  -0.0133 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 74 THR A CB  
647  O OG1 . THR A 80  ? 0.3087 0.4038 0.3562 0.0301  -0.0103 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 74 THR A OG1 
648  C CG2 . THR A 80  ? 0.3217 0.4418 0.3619 0.0304  -0.0140 0.0003  ? ? ? ? ? ? 74 THR A CG2 
649  N N   . PRO A 81  ? 0.2708 0.4322 0.3844 0.0206  -0.0346 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 75 PRO A N   
650  C CA  . PRO A 81  ? 0.2738 0.4378 0.4045 0.0075  -0.0420 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 75 PRO A CA  
651  C C   . PRO A 81  ? 0.2622 0.4181 0.3890 0.0139  -0.0248 0.0044  ? ? ? ? ? ? 75 PRO A C   
652  O O   . PRO A 81  ? 0.2740 0.4177 0.4064 0.0040  -0.0299 0.0050  ? ? ? ? ? ? 75 PRO A O   
653  C CB  . PRO A 81  ? 0.2791 0.4865 0.4317 0.0001  -0.0500 0.0142  ? ? ? ? ? ? 75 PRO A CB  
654  C CG  . PRO A 81  ? 0.2857 0.4940 0.4264 0.0068  -0.0564 0.0016  ? ? ? ? ? ? 75 PRO A CG  
655  C CD  . PRO A 81  ? 0.2771 0.4658 0.3961 0.0249  -0.0379 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 75 PRO A CD  
656  N N   . ALA A 82  ? 0.2599 0.4083 0.3642 0.0332  -0.0075 0.0104  ? ? ? ? ? ? 76 ALA A N   
657  C CA  . ALA A 82  ? 0.2757 0.3942 0.3528 0.0454  0.0041  0.0155  ? ? ? ? ? ? 76 ALA A CA  
658  C C   . ALA A 82  ? 0.2685 0.3498 0.3341 0.0297  -0.0036 0.0006  ? ? ? ? ? ? 76 ALA A C   
659  O O   . ALA A 82  ? 0.2746 0.3408 0.3341 0.0291  -0.0016 0.0027  ? ? ? ? ? ? 76 ALA A O   
660  C CB  . ALA A 82  ? 0.3173 0.4035 0.3441 0.0737  0.0162  0.0210  ? ? ? ? ? ? 76 ALA A CB  
661  N N   . GLY A 83  ? 0.2639 0.3422 0.3275 0.0196  -0.0116 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 77 GLY A N   
662  C CA  . GLY A 83  ? 0.2647 0.3359 0.3257 0.0069  -0.0188 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 77 GLY A CA  
663  C C   . GLY A 83  ? 0.2623 0.3440 0.3445 0.0057  -0.0242 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 77 GLY A C   
664  O O   . GLY A 83  ? 0.2520 0.3239 0.3299 0.0014  -0.0256 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 77 GLY A O   
665  N N   . ARG A 84  ? 0.2685 0.3610 0.3651 0.0082  -0.0316 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A N   
666  C CA  . ARG A 84  ? 0.3082 0.3845 0.4063 0.0057  -0.0441 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A CA  
667  C C   . ARG A 84  ? 0.2931 0.3621 0.4016 -0.0043 -0.0411 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A C   
668  O O   . ARG A 84  ? 0.2938 0.3447 0.3971 -0.0056 -0.0445 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A O   
669  C CB  . ARG A 84  ? 0.3537 0.4197 0.4469 0.0037  -0.0636 -0.0389 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A CB  
670  C CG  . ARG A 84  ? 0.3895 0.4610 0.4621 0.0237  -0.0660 -0.0522 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A CG  
671  C CD  . ARG A 84  ? 0.4557 0.5063 0.5110 0.0216  -0.0890 -0.0595 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A CD  
672  N NE  . ARG A 84  ? 0.4989 0.5637 0.5317 0.0490  -0.0850 -0.0701 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A NE  
673  C CZ  . ARG A 84  ? 0.5466 0.5998 0.5418 0.0825  -0.0866 -0.0816 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A CZ  
674  N NH1 . ARG A 84  ? 0.6032 0.6163 0.5727 0.0930  -0.0952 -0.0882 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A NH1 
675  N NH2 . ARG A 84  ? 0.5627 0.6499 0.5425 0.1112  -0.0783 -0.0830 ? ? ? ? ? ? 78 ARG A NH2 
676  N N   . ALA A 85  ? 0.2772 0.3678 0.3979 -0.0055 -0.0322 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 79 ALA A N   
677  C CA  . ALA A 85  ? 0.2809 0.3815 0.4095 -0.0061 -0.0240 0.0151  ? ? ? ? ? ? 79 ALA A CA  
678  C C   . ALA A 85  ? 0.2853 0.3561 0.3865 0.0046  -0.0128 0.0087  ? ? ? ? ? ? 79 ALA A C   
679  O O   . ALA A 85  ? 0.2906 0.3540 0.3932 0.0013  -0.0130 0.0137  ? ? ? ? ? ? 79 ALA A O   
680  C CB  . ALA A 85  ? 0.2795 0.4267 0.4203 0.0050  -0.0116 0.0406  ? ? ? ? ? ? 79 ALA A CB  
681  N N   . ALA A 86  ? 0.2906 0.3403 0.3633 0.0124  -0.0082 0.0003  ? ? ? ? ? ? 80 ALA A N   
682  C CA  . ALA A 86  ? 0.3166 0.3285 0.3546 0.0120  -0.0087 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 80 ALA A CA  
683  C C   . ALA A 86  ? 0.3000 0.3156 0.3513 -0.0016 -0.0183 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 80 ALA A C   
684  O O   . ALA A 86  ? 0.3124 0.3100 0.3493 -0.0035 -0.0192 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 80 ALA A O   
685  C CB  . ALA A 86  ? 0.3419 0.3232 0.3425 0.0095  -0.0136 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 80 ALA A CB  
686  N N   . LEU A 87  ? 0.2811 0.3201 0.3516 -0.0042 -0.0250 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 81 LEU A N   
687  C CA  . LEU A 87  ? 0.2840 0.3332 0.3599 -0.0022 -0.0315 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 81 LEU A CA  
688  C C   . LEU A 87  ? 0.2956 0.3256 0.3757 -0.0013 -0.0337 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 81 LEU A C   
689  O O   . LEU A 87  ? 0.2851 0.3108 0.3593 -0.0005 -0.0345 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 81 LEU A O   
690  C CB  . LEU A 87  ? 0.2891 0.3597 0.3686 0.0109  -0.0365 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 81 LEU A CB  
691  C CG  . LEU A 87  ? 0.3046 0.3878 0.3746 0.0318  -0.0408 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 81 LEU A CG  
692  C CD1 . LEU A 87  ? 0.2954 0.4180 0.3695 0.0279  -0.0376 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 81 LEU A CD1 
693  C CD2 . LEU A 87  ? 0.3257 0.4228 0.3822 0.0564  -0.0440 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 81 LEU A CD2 
694  N N   . THR A 88  ? 0.3015 0.3251 0.3930 -0.0057 -0.0369 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 82 THR A N   
695  C CA  . THR A 88  ? 0.3188 0.3277 0.4161 -0.0135 -0.0430 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 82 THR A CA  
696  C C   . THR A 88  ? 0.3097 0.3222 0.4038 -0.0115 -0.0293 0.0044  ? ? ? ? ? ? 82 THR A C   
697  O O   . THR A 88  ? 0.3038 0.3030 0.3937 -0.0123 -0.0320 0.0068  ? ? ? ? ? ? 82 THR A O   
698  C CB  . THR A 88  ? 0.3413 0.3585 0.4564 -0.0298 -0.0543 0.0066  ? ? ? ? ? ? 82 THR A CB  
699  O OG1 . THR A 88  ? 0.3662 0.3581 0.4667 -0.0307 -0.0741 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 82 THR A OG1 
700  C CG2 . THR A 88  ? 0.3661 0.3771 0.4911 -0.0478 -0.0647 0.0280  ? ? ? ? ? ? 82 THR A CG2 
701  N N   . GLU A 89  ? 0.3113 0.3329 0.3952 -0.0029 -0.0157 0.0106  ? ? ? ? ? ? 83 GLU A N   
702  C CA  . GLU A 89  ? 0.3392 0.3494 0.3982 0.0096  -0.0042 0.0199  ? ? ? ? ? ? 83 GLU A CA  
703  C C   . GLU A 89  ? 0.3433 0.3219 0.3743 0.0057  -0.0108 0.0086  ? ? ? ? ? ? 83 GLU A C   
704  O O   . GLU A 89  ? 0.3444 0.3104 0.3615 0.0090  -0.0094 0.0133  ? ? ? ? ? ? 83 GLU A O   
705  C CB  . GLU A 89  ? 0.3806 0.3904 0.4116 0.0325  0.0096  0.0280  ? ? ? ? ? ? 83 GLU A CB  
706  C CG  . GLU A 89  ? 0.3853 0.4514 0.4501 0.0384  0.0180  0.0508  ? ? ? ? ? ? 83 GLU A CG  
707  C CD  . GLU A 89  ? 0.4414 0.5138 0.4746 0.0717  0.0336  0.0591  ? ? ? ? ? ? 83 GLU A CD  
708  O OE1 . GLU A 89  ? 0.4514 0.5884 0.5169 0.0784  0.0411  0.0842  ? ? ? ? ? ? 83 GLU A OE1 
709  O OE2 . GLU A 89  ? 0.5095 0.5195 0.4807 0.0897  0.0343  0.0435  ? ? ? ? ? ? 83 GLU A OE2 
710  N N   . ASP A 90  ? 0.3314 0.3069 0.3562 -0.0036 -0.0197 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 84 ASP A N   
711  C CA  . ASP A 90  ? 0.3478 0.3137 0.3536 -0.0162 -0.0313 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 84 ASP A CA  
712  C C   . ASP A 90  ? 0.3261 0.3153 0.3557 -0.0150 -0.0337 0.0001  ? ? ? ? ? ? 84 ASP A C   
713  O O   . ASP A 90  ? 0.3174 0.2992 0.3327 -0.0193 -0.0386 0.0053  ? ? ? ? ? ? 84 ASP A O   
714  C CB  . ASP A 90  ? 0.3500 0.3310 0.3542 -0.0311 -0.0417 0.0016  ? ? ? ? ? ? 84 ASP A CB  
715  C CG  . ASP A 90  ? 0.3975 0.3360 0.3621 -0.0329 -0.0443 0.0017  ? ? ? ? ? ? 84 ASP A CG  
716  O OD1 . ASP A 90  ? 0.4372 0.3309 0.3640 -0.0149 -0.0372 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 84 ASP A OD1 
717  O OD2 . ASP A 90  ? 0.4173 0.3688 0.3831 -0.0474 -0.0531 0.0068  ? ? ? ? ? ? 84 ASP A OD2 
718  N N   . ARG A 91  ? 0.3398 0.3777 0.3825 -0.0046 -0.0308 0.0116  ? ? ? ? ? ? 85 ARG A N   
719  C CA  . ARG A 91  ? 0.3538 0.3836 0.3941 -0.0077 -0.0287 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 85 ARG A CA  
720  C C   . ARG A 91  ? 0.3265 0.3593 0.3874 -0.0110 -0.0321 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 85 ARG A C   
721  O O   . ARG A 91  ? 0.3119 0.3330 0.3758 -0.0098 -0.0277 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 85 ARG A O   
722  C CB  . ARG A 91  ? 0.4065 0.4224 0.4162 -0.0124 -0.0389 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 85 ARG A CB  
723  C CG  . ARG A 91  ? 0.4591 0.4728 0.4379 -0.0036 -0.0303 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 85 ARG A CG  
724  C CD  . ARG A 91  ? 0.5397 0.5244 0.4712 -0.0044 -0.0447 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 85 ARG A CD  
725  N NE  . ARG A 91  ? 0.6106 0.6009 0.5072 0.0113  -0.0305 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 85 ARG A NE  
726  C CZ  . ARG A 91  ? 0.6840 0.6558 0.5285 0.0149  -0.0385 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 85 ARG A CZ  
727  N NH1 . ARG A 91  ? 0.7186 0.7095 0.5341 0.0336  -0.0189 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 85 ARG A NH1 
728  N NH2 . ARG A 91  ? 0.7313 0.6704 0.5504 -0.0013 -0.0668 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 85 ARG A NH2 
729  N N   . ARG A 92  ? 0.3162 0.3726 0.3917 -0.0143 -0.0398 0.0102  ? ? ? ? ? ? 86 ARG A N   
730  C CA  . ARG A 92  ? 0.3069 0.3821 0.4034 -0.0179 -0.0401 0.0171  ? ? ? ? ? ? 86 ARG A CA  
731  C C   . ARG A 92  ? 0.2823 0.3507 0.3841 -0.0028 -0.0267 0.0145  ? ? ? ? ? ? 86 ARG A C   
732  O O   . ARG A 92  ? 0.2682 0.3327 0.3751 -0.0070 -0.0245 0.0132  ? ? ? ? ? ? 86 ARG A O   
733  C CB  . ARG A 92  ? 0.3156 0.4412 0.4334 -0.0207 -0.0478 0.0366  ? ? ? ? ? ? 86 ARG A CB  
734  C CG  . ARG A 92  ? 0.3540 0.4840 0.4662 -0.0495 -0.0705 0.0432  ? ? ? ? ? ? 86 ARG A CG  
735  N N   . ALA A 93  ? 0.2783 0.3360 0.3711 0.0129  -0.0219 0.0147  ? ? ? ? ? ? 87 ALA A N   
736  C CA  . ALA A 93  ? 0.2823 0.3159 0.3650 0.0243  -0.0166 0.0110  ? ? ? ? ? ? 87 ALA A CA  
737  C C   . ALA A 93  ? 0.2709 0.2858 0.3536 0.0110  -0.0157 0.0034  ? ? ? ? ? ? 87 ALA A C   
738  O O   . ALA A 93  ? 0.2589 0.2652 0.3416 0.0119  -0.0143 0.0009  ? ? ? ? ? ? 87 ALA A O   
739  C CB  . ALA A 93  ? 0.3147 0.3191 0.3740 0.0379  -0.0206 0.0135  ? ? ? ? ? ? 87 ALA A CB  
740  N N   . LEU A 94  ? 0.2688 0.2839 0.3501 0.0024  -0.0158 0.0014  ? ? ? ? ? ? 88 LEU A N   
741  C CA  . LEU A 94  ? 0.2763 0.2915 0.3620 -0.0019 -0.0124 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A CA  
742  C C   . LEU A 94  ? 0.2788 0.2908 0.3697 -0.0009 -0.0134 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A C   
743  O O   . LEU A 94  ? 0.2917 0.2999 0.3889 0.0000  -0.0132 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A O   
744  C CB  . LEU A 94  ? 0.2807 0.3094 0.3595 -0.0024 -0.0077 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A CB  
745  C CG  . LEU A 94  ? 0.2867 0.3343 0.3709 0.0040  0.0001  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 88 LEU A CG  
746  C CD1 . LEU A 94  ? 0.2782 0.3405 0.3808 -0.0050 -0.0010 0.0093  ? ? ? ? ? ? 88 LEU A CD1 
747  C CD2 . LEU A 94  ? 0.3041 0.3735 0.3737 0.0098  0.0087  0.0000  ? ? ? ? ? ? 88 LEU A CD2 
748  N N   . GLU A 95  ? 0.3025 0.3113 0.3870 -0.0047 -0.0192 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 89 GLU A N   
749  C CA  . GLU A 95  ? 0.3285 0.3204 0.4086 -0.0104 -0.0273 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 89 GLU A CA  
750  C C   . GLU A 95  ? 0.3090 0.3092 0.4028 -0.0136 -0.0258 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 89 GLU A C   
751  O O   . GLU A 95  ? 0.3077 0.2918 0.3992 -0.0136 -0.0286 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 89 GLU A O   
752  C CB  . GLU A 95  ? 0.3727 0.3566 0.4404 -0.0256 -0.0422 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 89 GLU A CB  
753  C CG  . GLU A 95  ? 0.4383 0.3954 0.4736 -0.0214 -0.0487 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 89 GLU A CG  
754  C CD  . GLU A 95  ? 0.4880 0.4377 0.5076 -0.0427 -0.0697 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 89 GLU A CD  
755  O OE1 . GLU A 95  ? 0.4852 0.4687 0.5302 -0.0623 -0.0778 0.0005  ? ? ? ? ? ? 89 GLU A OE1 
756  O OE2 . GLU A 95  ? 0.5570 0.4710 0.5359 -0.0393 -0.0793 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 89 GLU A OE2 
757  N N   . GLU A 96  ? 0.2937 0.3184 0.3962 -0.0111 -0.0210 0.0024  ? ? ? ? ? ? 90 GLU A N   
758  C CA  . GLU A 96  ? 0.3003 0.3369 0.4060 -0.0074 -0.0165 0.0098  ? ? ? ? ? ? 90 GLU A CA  
759  C C   . GLU A 96  ? 0.2875 0.2996 0.3837 -0.0004 -0.0146 0.0027  ? ? ? ? ? ? 90 GLU A C   
760  O O   . GLU A 96  ? 0.2735 0.2811 0.3667 -0.0032 -0.0160 0.0059  ? ? ? ? ? ? 90 GLU A O   
761  C CB  . GLU A 96  ? 0.3358 0.4051 0.4440 0.0074  -0.0089 0.0189  ? ? ? ? ? ? 90 GLU A CB  
762  C CG  . GLU A 96  ? 0.3739 0.4566 0.4739 0.0202  -0.0001 0.0250  ? ? ? ? ? ? 90 GLU A CG  
763  C CD  . GLU A 96  ? 0.4328 0.5484 0.5253 0.0503  0.0113  0.0322  ? ? ? ? ? ? 90 GLU A CD  
764  O OE1 . GLU A 96  ? 0.4690 0.5638 0.5288 0.0775  0.0185  0.0256  ? ? ? ? ? ? 90 GLU A OE1 
765  O OE2 . GLU A 96  ? 0.4662 0.6273 0.5808 0.0498  0.0114  0.0448  ? ? ? ? ? ? 90 GLU A OE2 
766  N N   . LEU A 97  ? 0.2706 0.2691 0.3610 0.0038  -0.0148 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A N   
767  C CA  . LEU A 97  ? 0.2812 0.2613 0.3639 0.0023  -0.0197 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A CA  
768  C C   . LEU A 97  ? 0.2736 0.2588 0.3704 -0.0022 -0.0225 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A C   
769  O O   . LEU A 97  ? 0.2753 0.2529 0.3688 -0.0035 -0.0278 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A O   
770  C CB  . LEU A 97  ? 0.2901 0.2559 0.3635 -0.0019 -0.0254 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A CB  
771  C CG  . LEU A 97  ? 0.3164 0.2620 0.3790 -0.0132 -0.0386 0.0019  ? ? ? ? ? ? 91 LEU A CG  
772  C CD1 . LEU A 97  ? 0.3405 0.2533 0.3711 -0.0049 -0.0444 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 91 LEU A CD1 
773  C CD2 . LEU A 97  ? 0.3353 0.2638 0.3860 -0.0276 -0.0500 0.0104  ? ? ? ? ? ? 91 LEU A CD2 
774  N N   . ALA A 98  ? 0.2697 0.2639 0.3751 0.0000  -0.0200 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 92 ALA A N   
775  C CA  . ALA A 98  ? 0.2923 0.2840 0.4012 0.0077  -0.0224 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 92 ALA A CA  
776  C C   . ALA A 98  ? 0.3073 0.2764 0.4076 0.0044  -0.0301 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 92 ALA A C   
777  O O   . ALA A 98  ? 0.3246 0.2891 0.4272 0.0094  -0.0353 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 92 ALA A O   
778  C CB  . ALA A 98  ? 0.3074 0.2971 0.4073 0.0185  -0.0190 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 92 ALA A CB  
779  N N   . ARG A 99  ? 0.3160 0.2792 0.4090 -0.0067 -0.0322 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 93 ARG A N   
780  C CA  . ARG A 99  ? 0.3464 0.2968 0.4318 -0.0180 -0.0403 0.0051  ? ? ? ? ? ? 93 ARG A CA  
781  C C   . ARG A 99  ? 0.3410 0.3004 0.4255 -0.0170 -0.0372 0.0117  ? ? ? ? ? ? 93 ARG A C   
782  O O   . ARG A 99  ? 0.3513 0.2946 0.4278 -0.0208 -0.0453 0.0182  ? ? ? ? ? ? 93 ARG A O   
783  C CB  . ARG A 99  ? 0.3608 0.3253 0.4465 -0.0369 -0.0437 0.0172  ? ? ? ? ? ? 93 ARG A CB  
784  C CG  . ARG A 99  ? 0.3849 0.3212 0.4571 -0.0454 -0.0572 0.0118  ? ? ? ? ? ? 93 ARG A CG  
785  C CD  . ARG A 99  ? 0.4023 0.3514 0.4752 -0.0754 -0.0704 0.0310  ? ? ? ? ? ? 93 ARG A CD  
786  N NE  . ARG A 99  ? 0.3713 0.3878 0.4714 -0.0764 -0.0566 0.0446  ? ? ? ? ? ? 93 ARG A NE  
787  C CZ  . ARG A 99  ? 0.3580 0.4020 0.4684 -0.0729 -0.0534 0.0437  ? ? ? ? ? ? 93 ARG A CZ  
788  N NH1 . ARG A 99  ? 0.3918 0.4028 0.4859 -0.0725 -0.0627 0.0292  ? ? ? ? ? ? 93 ARG A NH1 
789  N NH2 . ARG A 99  ? 0.3324 0.4391 0.4651 -0.0657 -0.0409 0.0585  ? ? ? ? ? ? 93 ARG A NH2 
790  N N   . GLU A 100 ? 0.3295 0.3048 0.4130 -0.0103 -0.0284 0.0094  ? ? ? ? ? ? 94 GLU A N   
791  C CA  . GLU A 100 ? 0.3592 0.3315 0.4251 -0.0055 -0.0273 0.0121  ? ? ? ? ? ? 94 GLU A CA  
792  C C   . GLU A 100 ? 0.3765 0.3308 0.4391 -0.0061 -0.0385 0.0100  ? ? ? ? ? ? 94 GLU A C   
793  O O   . GLU A 100 ? 0.3947 0.3403 0.4426 -0.0078 -0.0441 0.0156  ? ? ? ? ? ? 94 GLU A O   
794  C CB  . GLU A 100 ? 0.3651 0.3382 0.4151 0.0072  -0.0201 0.0066  ? ? ? ? ? ? 94 GLU A CB  
795  C CG  . GLU A 100 ? 0.3708 0.3785 0.4231 0.0154  -0.0074 0.0148  ? ? ? ? ? ? 94 GLU A CG  
796  C CD  . GLU A 100 ? 0.3843 0.3895 0.4227 0.0357  -0.0017 0.0086  ? ? ? ? ? ? 94 GLU A CD  
797  O OE1 . GLU A 100 ? 0.3891 0.3566 0.4134 0.0367  -0.0103 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 94 GLU A OE1 
798  O OE2 . GLU A 100 ? 0.4058 0.4505 0.4482 0.0499  0.0095  0.0177  ? ? ? ? ? ? 94 GLU A OE2 
799  N N   . VAL A 101 ? 0.3732 0.3310 0.4511 -0.0061 -0.0426 0.0060  ? ? ? ? ? ? 95 VAL A N   
800  C CA  . VAL A 101 ? 0.3975 0.3556 0.4786 -0.0106 -0.0559 0.0105  ? ? ? ? ? ? 95 VAL A CA  
801  C C   . VAL A 101 ? 0.3969 0.3764 0.5055 -0.0031 -0.0596 0.0155  ? ? ? ? ? ? 95 VAL A C   
802  O O   . VAL A 101 ? 0.4095 0.4040 0.5284 -0.0058 -0.0718 0.0245  ? ? ? ? ? ? 95 VAL A O   
803  C CB  . VAL A 101 ? 0.4095 0.3622 0.4830 -0.0211 -0.0638 0.0113  ? ? ? ? ? ? 95 VAL A CB  
804  C CG1 . VAL A 101 ? 0.4458 0.3592 0.4747 -0.0171 -0.0642 0.0038  ? ? ? ? ? ? 95 VAL A CG1 
805  C CG2 . VAL A 101 ? 0.3837 0.3628 0.4822 -0.0228 -0.0567 0.0133  ? ? ? ? ? ? 95 VAL A CG2 
806  N N   . LEU A 102 ? 0.3967 0.3750 0.5113 0.0089  -0.0519 0.0103  ? ? ? ? ? ? 96 LEU A N   
807  C CA  . LEU A 102 ? 0.4268 0.4127 0.5522 0.0296  -0.0546 0.0112  ? ? ? ? ? ? 96 LEU A CA  
808  C C   . LEU A 102 ? 0.4811 0.4214 0.5830 0.0342  -0.0634 0.0103  ? ? ? ? ? ? 96 LEU A C   
809  O O   . LEU A 102 ? 0.5109 0.4352 0.6070 0.0550  -0.0710 0.0105  ? ? ? ? ? ? 96 LEU A O   
810  C CB  . LEU A 102 ? 0.4122 0.4143 0.5434 0.0456  -0.0430 0.0038  ? ? ? ? ? ? 96 LEU A CB  
811  C CG  . LEU A 102 ? 0.3846 0.4291 0.5346 0.0354  -0.0342 0.0087  ? ? ? ? ? ? 96 LEU A CG  
812  C CD1 . LEU A 102 ? 0.3802 0.4357 0.5252 0.0521  -0.0213 0.0011  ? ? ? ? ? ? 96 LEU A CD1 
813  C CD2 . LEU A 102 ? 0.3821 0.4787 0.5619 0.0313  -0.0401 0.0265  ? ? ? ? ? ? 96 LEU A CD2 
814  N N   . ALA B 1   ? 0.5685 0.7702 0.5461 0.1353  -0.0593 0.0176  ? ? ? ? ? ? -5 ALA B N   
815  C CA  . ALA B 1   ? 0.5552 0.6573 0.5389 0.1115  -0.0644 0.0046  ? ? ? ? ? ? -5 ALA B CA  
816  C C   . ALA B 1   ? 0.5640 0.6217 0.5137 0.1394  -0.0624 -0.0182 ? ? ? ? ? ? -5 ALA B C   
817  O O   . ALA B 1   ? 0.5895 0.6229 0.4824 0.1797  -0.0469 -0.0238 ? ? ? ? ? ? -5 ALA B O   
818  C CB  . ALA B 1   ? 0.5714 0.6108 0.5292 0.1100  -0.0493 0.0035  ? ? ? ? ? ? -5 ALA B CB  
819  N N   . MET B 2   ? 0.5327 0.5760 0.5104 0.1232  -0.0810 -0.0314 ? ? ? ? ? ? -4 MET B N   
820  C CA  . MET B 2   ? 0.5403 0.5591 0.4844 0.1536  -0.0777 -0.0513 ? ? ? ? ? ? -4 MET B CA  
821  C C   . MET B 2   ? 0.5447 0.4941 0.4428 0.1615  -0.0564 -0.0507 ? ? ? ? ? ? -4 MET B C   
822  O O   . MET B 2   ? 0.5618 0.4914 0.4128 0.1891  -0.0442 -0.0503 ? ? ? ? ? ? -4 MET B O   
823  C CB  . MET B 2   ? 0.5585 0.5876 0.5399 0.1428  -0.1077 -0.0733 ? ? ? ? ? ? -4 MET B CB  
824  C CG  . MET B 2   ? 0.5703 0.6660 0.5934 0.1297  -0.1350 -0.0762 ? ? ? ? ? ? -4 MET B CG  
825  S SD  . MET B 2   ? 0.6048 0.7750 0.5922 0.1759  -0.1189 -0.0757 ? ? ? ? ? ? -4 MET B SD  
826  C CE  . MET B 2   ? 0.6213 0.7557 0.5599 0.2212  -0.1108 -0.0997 ? ? ? ? ? ? -4 MET B CE  
827  N N   . ASP B 3   ? 0.5107 0.4293 0.4210 0.1346  -0.0530 -0.0454 ? ? ? ? ? ? -3 ASP B N   
828  C CA  . ASP B 3   ? 0.5336 0.4051 0.4114 0.1292  -0.0372 -0.0431 ? ? ? ? ? ? -3 ASP B CA  
829  C C   . ASP B 3   ? 0.5408 0.3819 0.4060 0.1136  -0.0258 -0.0321 ? ? ? ? ? ? -3 ASP B C   
830  O O   . ASP B 3   ? 0.5009 0.3411 0.3898 0.0896  -0.0276 -0.0324 ? ? ? ? ? ? -3 ASP B O   
831  C CB  . ASP B 3   ? 0.5070 0.3899 0.4138 0.1177  -0.0501 -0.0579 ? ? ? ? ? ? -3 ASP B CB  
832  C CG  . ASP B 3   ? 0.5244 0.3975 0.4036 0.1120  -0.0350 -0.0546 ? ? ? ? ? ? -3 ASP B CG  
833  O OD1 . ASP B 3   ? 0.5488 0.3884 0.3884 0.1039  -0.0166 -0.0367 ? ? ? ? ? ? -3 ASP B OD1 
834  O OD2 . ASP B 3   ? 0.5241 0.4263 0.4216 0.1153  -0.0465 -0.0709 ? ? ? ? ? ? -3 ASP B OD2 
835  N N   . PRO B 4   ? 0.5861 0.4027 0.4084 0.1351  -0.0177 -0.0265 ? ? ? ? ? ? -2 PRO B N   
836  C CA  . PRO B 4   ? 0.6003 0.3913 0.4066 0.1290  -0.0133 -0.0249 ? ? ? ? ? ? -2 PRO B CA  
837  C C   . PRO B 4   ? 0.6148 0.3532 0.4046 0.0995  -0.0074 -0.0245 ? ? ? ? ? ? -2 PRO B C   
838  O O   . PRO B 4   ? 0.6054 0.3460 0.4057 0.0840  -0.0073 -0.0275 ? ? ? ? ? ? -2 PRO B O   
839  C CB  . PRO B 4   ? 0.6661 0.4295 0.4151 0.1727  -0.0134 -0.0279 ? ? ? ? ? ? -2 PRO B CB  
840  C CG  . PRO B 4   ? 0.6806 0.4531 0.4141 0.1987  -0.0144 -0.0260 ? ? ? ? ? ? -2 PRO B CG  
841  C CD  . PRO B 4   ? 0.6239 0.4457 0.4115 0.1748  -0.0178 -0.0265 ? ? ? ? ? ? -2 PRO B CD  
842  N N   . GLU B 5   ? 0.6311 0.3384 0.3973 0.0893  -0.0028 -0.0180 ? ? ? ? ? ? -1 GLU B N   
843  C CA  . GLU B 5   ? 0.6513 0.3336 0.4083 0.0510  0.0019  -0.0121 ? ? ? ? ? ? -1 GLU B CA  
844  C C   . GLU B 5   ? 0.5651 0.3114 0.3755 0.0303  0.0016  -0.0201 ? ? ? ? ? ? -1 GLU B C   
845  O O   . GLU B 5   ? 0.5546 0.2999 0.3696 0.0056  0.0030  -0.0224 ? ? ? ? ? ? -1 GLU B O   
846  C CB  . GLU B 5   ? 0.7173 0.3728 0.4374 0.0391  0.0071  0.0075  ? ? ? ? ? ? -1 GLU B CB  
847  C CG  . GLU B 5   ? 0.7627 0.4131 0.4755 -0.0119 0.0112  0.0222  ? ? ? ? ? ? -1 GLU B CG  
848  C CD  . GLU B 5   ? 0.8583 0.4827 0.5282 -0.0354 0.0150  0.0574  ? ? ? ? ? ? -1 GLU B CD  
849  O OE1 . GLU B 5   ? 0.8907 0.5191 0.5394 -0.0076 0.0179  0.0712  ? ? ? ? ? ? -1 GLU B OE1 
850  O OE2 . GLU B 5   ? 0.9219 0.5268 0.5778 -0.0880 0.0138  0.0768  ? ? ? ? ? ? -1 GLU B OE2 
851  N N   . PHE B 6   ? 0.5055 0.3024 0.3512 0.0446  -0.0050 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 0  PHE B N   
852  C CA  . PHE B 6   ? 0.4606 0.2996 0.3484 0.0373  -0.0139 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 0  PHE B CA  
853  C C   . PHE B 6   ? 0.4383 0.2730 0.3456 0.0301  -0.0174 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 0  PHE B C   
854  O O   . PHE B 6   ? 0.4254 0.2746 0.3438 0.0155  -0.0165 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 0  PHE B O   
855  C CB  . PHE B 6   ? 0.4346 0.3019 0.3520 0.0594  -0.0330 -0.0526 ? ? ? ? ? ? 0  PHE B CB  
856  C CG  . PHE B 6   ? 0.4032 0.2863 0.3549 0.0590  -0.0518 -0.0639 ? ? ? ? ? ? 0  PHE B CG  
857  C CD1 . PHE B 6   ? 0.4028 0.3218 0.3531 0.0673  -0.0550 -0.0781 ? ? ? ? ? ? 0  PHE B CD1 
858  C CD2 . PHE B 6   ? 0.3934 0.2619 0.3752 0.0517  -0.0676 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 0  PHE B CD2 
859  C CE1 . PHE B 6   ? 0.4019 0.3256 0.3741 0.0786  -0.0771 -0.0911 ? ? ? ? ? ? 0  PHE B CE1 
860  C CE2 . PHE B 6   ? 0.3903 0.2548 0.3966 0.0527  -0.0901 -0.0607 ? ? ? ? ? ? 0  PHE B CE2 
861  C CZ  . PHE B 6   ? 0.4017 0.2854 0.4000 0.0707  -0.0962 -0.0813 ? ? ? ? ? ? 0  PHE B CZ  
862  N N   . MET B 7   ? 0.4419 0.2745 0.3529 0.0429  -0.0208 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 1  MET B N   
863  C CA  . MET B 7   ? 0.4340 0.2918 0.3680 0.0386  -0.0246 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 1  MET B CA  
864  C C   . MET B 7   ? 0.4507 0.2953 0.3585 0.0331  -0.0140 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 1  MET B C   
865  O O   . MET B 7   ? 0.4182 0.2912 0.3458 0.0242  -0.0154 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 1  MET B O   
866  C CB  . MET B 7   ? 0.4426 0.3339 0.3877 0.0526  -0.0301 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 1  MET B CB  
867  C CG  . MET B 7   ? 0.4349 0.3450 0.4177 0.0469  -0.0495 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 1  MET B CG  
868  S SD  . MET B 7   ? 0.4371 0.3478 0.4708 0.0198  -0.0755 0.0057  ? ? ? ? ? ? 1  MET B SD  
869  C CE  . MET B 7   ? 0.4476 0.3573 0.5059 0.0188  -0.1044 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 1  MET B CE  
870  N N   . ARG B 8   ? 0.5013 0.2957 0.3611 0.0380  -0.0075 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 2  ARG B N   
871  C CA  . ARG B 8   ? 0.5350 0.2993 0.3647 0.0298  -0.0063 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 2  ARG B CA  
872  C C   . ARG B 8   ? 0.5053 0.2840 0.3507 -0.0042 -0.0038 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 2  ARG B C   
873  O O   . ARG B 8   ? 0.4827 0.2872 0.3371 -0.0095 -0.0052 -0.0503 ? ? ? ? ? ? 2  ARG B O   
874  C CB  . ARG B 8   ? 0.6354 0.3159 0.4035 0.0385  -0.0097 -0.0466 ? ? ? ? ? ? 2  ARG B CB  
875  C CG  . ARG B 8   ? 0.6935 0.3585 0.4260 0.0840  -0.0175 -0.0575 ? ? ? ? ? ? 2  ARG B CG  
876  C CD  . ARG B 8   ? 0.8211 0.3711 0.4810 0.0907  -0.0312 -0.0693 ? ? ? ? ? ? 2  ARG B CD  
877  N NE  . ARG B 8   ? 0.8652 0.3588 0.5077 0.0629  -0.0283 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 2  ARG B NE  
878  C CZ  . ARG B 8   ? 0.8979 0.3895 0.5299 0.0857  -0.0239 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 2  ARG B CZ  
879  N NH1 . ARG B 8   ? 0.8880 0.4294 0.5266 0.1339  -0.0231 -0.0427 ? ? ? ? ? ? 2  ARG B NH1 
880  N NH2 . ARG B 8   ? 0.9284 0.3824 0.5430 0.0597  -0.0205 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 2  ARG B NH2 
881  N N   . GLU B 9   ? 0.4814 0.2618 0.3293 -0.0231 -0.0002 -0.0392 ? ? ? ? ? ? 3  GLU B N   
882  C CA  . GLU B 9   ? 0.4669 0.2889 0.3299 -0.0513 0.0023  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 3  GLU B CA  
883  C C   . GLU B 9   ? 0.4103 0.2918 0.3160 -0.0380 -0.0023 -0.0457 ? ? ? ? ? ? 3  GLU B C   
884  O O   . GLU B 9   ? 0.3933 0.3094 0.3083 -0.0490 -0.0022 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 3  GLU B O   
885  C CB  . GLU B 9   ? 0.4750 0.3219 0.3350 -0.0633 0.0071  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 3  GLU B CB  
886  N N   . PHE B 10  ? 0.3855 0.2735 0.3146 -0.0151 -0.0104 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 4  PHE B N   
887  C CA  . PHE B 10  ? 0.3657 0.2843 0.3293 -0.0035 -0.0237 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 4  PHE B CA  
888  C C   . PHE B 10  ? 0.3663 0.2979 0.3392 -0.0051 -0.0233 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 4  PHE B C   
889  O O   . PHE B 10  ? 0.3504 0.3129 0.3371 -0.0043 -0.0276 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 4  PHE B O   
890  C CB  . PHE B 10  ? 0.3696 0.2726 0.3526 0.0132  -0.0412 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 4  PHE B CB  
891  C CG  . PHE B 10  ? 0.3802 0.2867 0.3898 0.0245  -0.0655 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 4  PHE B CG  
892  C CD1 . PHE B 10  ? 0.3966 0.3224 0.4026 0.0430  -0.0757 -0.0567 ? ? ? ? ? ? 4  PHE B CD1 
893  C CD2 . PHE B 10  ? 0.3954 0.2899 0.4295 0.0180  -0.0808 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 4  PHE B CD2 
894  C CE1 . PHE B 10  ? 0.4264 0.3368 0.4458 0.0638  -0.1054 -0.0599 ? ? ? ? ? ? 4  PHE B CE1 
895  C CE2 . PHE B 10  ? 0.4163 0.2902 0.4682 0.0257  -0.1103 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 4  PHE B CE2 
896  C CZ  . PHE B 10  ? 0.4414 0.3114 0.4826 0.0525  -0.1247 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 4  PHE B CZ  
897  N N   . GLN B 11  ? 0.3651 0.3688 0.3540 0.0383  -0.0138 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 5  GLN B N   
898  C CA  . GLN B 11  ? 0.3716 0.3699 0.3655 0.0360  -0.0132 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 5  GLN B CA  
899  C C   . GLN B 11  ? 0.3793 0.3536 0.3630 0.0254  -0.0116 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 5  GLN B C   
900  O O   . GLN B 11  ? 0.3740 0.3509 0.3690 0.0179  -0.0095 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 5  GLN B O   
901  C CB  . GLN B 11  ? 0.3944 0.3949 0.3805 0.0509  -0.0164 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 5  GLN B CB  
902  C CG  . GLN B 11  ? 0.4041 0.3985 0.3915 0.0482  -0.0157 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 5  GLN B CG  
903  C CD  . GLN B 11  ? 0.4207 0.4345 0.4092 0.0616  -0.0182 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 5  GLN B CD  
904  O OE1 . GLN B 11  ? 0.4665 0.4672 0.4424 0.0691  -0.0204 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 5  GLN B OE1 
905  N NE2 . GLN B 11  ? 0.4051 0.4530 0.4088 0.0636  -0.0180 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 5  GLN B NE2 
906  N N   . ARG B 12  ? 0.3975 0.3484 0.3581 0.0231  -0.0127 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 6  ARG B N   
907  C CA  . ARG B 12  ? 0.4175 0.3480 0.3671 0.0093  -0.0112 0.0042  ? ? ? ? ? ? 6  ARG B CA  
908  C C   . ARG B 12  ? 0.3772 0.3292 0.3459 -0.0035 -0.0071 0.0046  ? ? ? ? ? ? 6  ARG B C   
909  O O   . ARG B 12  ? 0.3608 0.3115 0.3352 -0.0117 -0.0053 0.0051  ? ? ? ? ? ? 6  ARG B O   
910  C CB  . ARG B 12  ? 0.4704 0.3716 0.3883 0.0036  -0.0133 0.0138  ? ? ? ? ? ? 6  ARG B CB  
911  C CG  . ARG B 12  ? 0.5348 0.4020 0.4242 0.0183  -0.0195 0.0142  ? ? ? ? ? ? 6  ARG B CG  
912  C CD  . ARG B 12  ? 0.6113 0.4386 0.4619 0.0092  -0.0227 0.0256  ? ? ? ? ? ? 6  ARG B CD  
913  N NE  . ARG B 12  ? 0.6890 0.4864 0.5108 0.0304  -0.0304 0.0252  ? ? ? ? ? ? 6  ARG B NE  
914  C CZ  . ARG B 12  ? 0.7223 0.5167 0.5288 0.0388  -0.0333 0.0290  ? ? ? ? ? ? 6  ARG B CZ  
915  N NH1 . ARG B 12  ? 0.7854 0.5528 0.5648 0.0620  -0.0415 0.0272  ? ? ? ? ? ? 6  ARG B NH1 
916  N NH2 . ARG B 12  ? 0.7265 0.5456 0.5424 0.0262  -0.0289 0.0342  ? ? ? ? ? ? 6  ARG B NH2 
917  N N   . ALA B 13  ? 0.3524 0.3257 0.3298 -0.0030 -0.0063 0.0035  ? ? ? ? ? ? 7  ALA B N   
918  C CA  . ALA B 13  ? 0.3289 0.3248 0.3223 -0.0096 -0.0042 0.0015  ? ? ? ? ? ? 7  ALA B CA  
919  C C   . ALA B 13  ? 0.3037 0.3060 0.3162 -0.0059 -0.0046 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 7  ALA B C   
920  O O   . ALA B 13  ? 0.2931 0.2986 0.3120 -0.0115 -0.0036 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 7  ALA B O   
921  C CB  . ALA B 13  ? 0.3241 0.3421 0.3208 -0.0061 -0.0046 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 7  ALA B CB  
922  N N   . ALA B 14  ? 0.2905 0.2957 0.3102 0.0023  -0.0063 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 8  ALA B N   
923  C CA  . ALA B 14  ? 0.2772 0.2863 0.3106 0.0017  -0.0070 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 8  ALA B CA  
924  C C   . ALA B 14  ? 0.2792 0.2776 0.3118 -0.0040 -0.0055 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 8  ALA B C   
925  O O   . ALA B 14  ? 0.2705 0.2690 0.3101 -0.0090 -0.0055 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 8  ALA B O   
926  C CB  . ALA B 14  ? 0.2763 0.2947 0.3151 0.0076  -0.0087 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 8  ALA B CB  
927  N N   . VAL B 15  ? 0.2960 0.2830 0.3169 -0.0021 -0.0052 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 9  VAL B N   
928  C CA  . VAL B 15  ? 0.3040 0.2823 0.3228 -0.0058 -0.0043 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 9  VAL B CA  
929  C C   . VAL B 15  ? 0.3083 0.2822 0.3267 -0.0158 -0.0025 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 9  VAL B C   
930  O O   . VAL B 15  ? 0.2951 0.2713 0.3204 -0.0203 -0.0017 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 9  VAL B O   
931  C CB  . VAL B 15  ? 0.3237 0.2868 0.3256 0.0016  -0.0060 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 9  VAL B CB  
932  C CG1 . VAL B 15  ? 0.3364 0.2869 0.3319 -0.0025 -0.0055 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 9  VAL B CG1 
933  C CG2 . VAL B 15  ? 0.3236 0.3014 0.3292 0.0135  -0.0080 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 9  VAL B CG2 
934  N N   . ARG B 16  ? 0.3165 0.2870 0.3251 -0.0199 -0.0020 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 10 ARG B N   
935  C CA  . ARG B 16  ? 0.3275 0.3029 0.3353 -0.0300 -0.0003 0.0028  ? ? ? ? ? ? 10 ARG B CA  
936  C C   . ARG B 16  ? 0.3053 0.2987 0.3286 -0.0281 -0.0007 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 10 ARG B C   
937  O O   . ARG B 16  ? 0.2995 0.2955 0.3260 -0.0319 -0.0003 0.0002  ? ? ? ? ? ? 10 ARG B O   
938  C CB  . ARG B 16  ? 0.3558 0.3326 0.3505 -0.0367 0.0002  0.0073  ? ? ? ? ? ? 10 ARG B CB  
939  C CG  . ARG B 16  ? 0.3872 0.3774 0.3799 -0.0497 0.0023  0.0100  ? ? ? ? ? ? 10 ARG B CG  
940  C CD  . ARG B 16  ? 0.4192 0.4105 0.3943 -0.0623 0.0034  0.0157  ? ? ? ? ? ? 10 ARG B CD  
941  N NE  . ARG B 16  ? 0.4682 0.4277 0.4202 -0.0744 0.0030  0.0211  ? ? ? ? ? ? 10 ARG B NE  
942  C CZ  . ARG B 16  ? 0.4804 0.4408 0.4216 -0.0928 0.0046  0.0243  ? ? ? ? ? ? 10 ARG B CZ  
943  N NH1 . ARG B 16  ? 0.5303 0.4520 0.4461 -0.1022 0.0026  0.0284  ? ? ? ? ? ? 10 ARG B NH1 
944  N NH2 . ARG B 16  ? 0.4612 0.4598 0.4133 -0.1019 0.0073  0.0228  ? ? ? ? ? ? 10 ARG B NH2 
945  N N   . LEU B 17  ? 0.2967 0.2996 0.3269 -0.0208 -0.0025 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 11 LEU B N   
946  C CA  A LEU B 17  ? 0.2908 0.3020 0.3303 -0.0157 -0.0053 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 11 LEU B CA  
947  C CA  B LEU B 17  ? 0.2932 0.3044 0.3326 -0.0158 -0.0052 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 11 LEU B CA  
948  C C   . LEU B 17  ? 0.2908 0.2896 0.3341 -0.0168 -0.0065 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 11 LEU B C   
949  O O   . LEU B 17  ? 0.2841 0.2819 0.3281 -0.0161 -0.0084 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 11 LEU B O   
950  C CB  A LEU B 17  ? 0.2920 0.3105 0.3352 -0.0073 -0.0081 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 11 LEU B CB  
951  C CB  B LEU B 17  ? 0.2964 0.3158 0.3393 -0.0076 -0.0079 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 11 LEU B CB  
952  C CG  A LEU B 17  ? 0.2964 0.3257 0.3424 0.0009  -0.0123 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 11 LEU B CG  
953  C CG  B LEU B 17  ? 0.3075 0.3341 0.3538 0.0009  -0.0126 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 11 LEU B CG  
954  C CD1 A LEU B 17  ? 0.2994 0.3324 0.3476 0.0089  -0.0155 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 11 LEU B CD1 
955  C CD1 B LEU B 17  ? 0.3096 0.3499 0.3545 0.0021  -0.0129 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 11 LEU B CD1 
956  C CD2 A LEU B 17  ? 0.3030 0.3189 0.3488 0.0032  -0.0160 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 11 LEU B CD2 
957  C CD2 B LEU B 17  ? 0.3112 0.3525 0.3585 0.0083  -0.0142 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 11 LEU B CD2 
958  N N   . HIS B 18  ? 0.2793 0.2714 0.3235 -0.0182 -0.0057 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 12 HIS B N   
959  C CA  . HIS B 18  ? 0.2827 0.2685 0.3293 -0.0230 -0.0062 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 12 HIS B CA  
960  C C   . HIS B 18  ? 0.2673 0.2500 0.3114 -0.0279 -0.0043 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 12 HIS B C   
961  O O   . HIS B 18  ? 0.2588 0.2369 0.3030 -0.0312 -0.0055 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 12 HIS B O   
962  C CB  . HIS B 18  ? 0.2924 0.2829 0.3408 -0.0239 -0.0052 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 12 HIS B CB  
963  C CG  . HIS B 18  ? 0.3039 0.2978 0.3561 -0.0249 -0.0078 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 12 HIS B CG  
964  N ND1 . HIS B 18  ? 0.3228 0.3119 0.3748 -0.0343 -0.0095 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 12 HIS B ND1 
965  C CD2 . HIS B 18  ? 0.3150 0.3156 0.3689 -0.0195 -0.0092 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 12 HIS B CD2 
966  C CE1 . HIS B 18  ? 0.3420 0.3330 0.3950 -0.0359 -0.0121 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 12 HIS B CE1 
967  N NE2 . HIS B 18  ? 0.3284 0.3283 0.3840 -0.0258 -0.0119 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 12 HIS B NE2 
968  N N   . ILE B 19  ? 0.2693 0.2520 0.3083 -0.0289 -0.0018 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 13 ILE B N   
969  C CA  . ILE B 19  ? 0.2729 0.2535 0.3088 -0.0340 -0.0003 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 13 ILE B CA  
970  C C   . ILE B 19  ? 0.2726 0.2595 0.3101 -0.0349 -0.0014 0.0010  ? ? ? ? ? ? 13 ILE B C   
971  O O   . ILE B 19  ? 0.2724 0.2583 0.3105 -0.0368 -0.0018 0.0026  ? ? ? ? ? ? 13 ILE B O   
972  C CB  . ILE B 19  ? 0.2864 0.2593 0.3116 -0.0365 0.0011  0.0006  ? ? ? ? ? ? 13 ILE B CB  
973  C CG1 . ILE B 19  ? 0.2936 0.2591 0.3139 -0.0309 0.0005  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 13 ILE B CG1 
974  C CG2 . ILE B 19  ? 0.2907 0.2631 0.3126 -0.0434 0.0023  0.0025  ? ? ? ? ? ? 13 ILE B CG2 
975  C CD1 . ILE B 19  ? 0.3118 0.2591 0.3144 -0.0297 -0.0004 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 13 ILE B CD1 
976  N N   . LEU B 20  ? 0.2693 0.2659 0.3066 -0.0321 -0.0021 0.0001  ? ? ? ? ? ? 14 LEU B N   
977  C CA  . LEU B 20  ? 0.2829 0.2928 0.3212 -0.0287 -0.0042 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 14 LEU B CA  
978  C C   . LEU B 20  ? 0.2905 0.2906 0.3294 -0.0208 -0.0090 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 14 LEU B C   
979  O O   . LEU B 20  ? 0.2901 0.2907 0.3262 -0.0182 -0.0112 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 14 LEU B O   
980  C CB  . LEU B 20  ? 0.2817 0.3116 0.3198 -0.0258 -0.0045 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 14 LEU B CB  
981  C CG  . LEU B 20  ? 0.2896 0.3287 0.3214 -0.0379 -0.0004 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 14 LEU B CG  
982  C CD1 . LEU B 20  ? 0.2985 0.3622 0.3297 -0.0366 -0.0005 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 14 LEU B CD1 
983  C CD2 . LEU B 20  ? 0.2980 0.3468 0.3274 -0.0461 0.0010  0.0012  ? ? ? ? ? ? 14 LEU B CD2 
984  N N   . HIS B 21  ? 0.2987 0.2874 0.3386 -0.0180 -0.0112 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 15 HIS B N   
985  C CA  . HIS B 21  ? 0.3295 0.2999 0.3643 -0.0137 -0.0169 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 15 HIS B CA  
986  C C   . HIS B 21  ? 0.3376 0.2954 0.3681 -0.0216 -0.0166 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 15 HIS B C   
987  O O   . HIS B 21  ? 0.3462 0.2921 0.3678 -0.0176 -0.0212 0.0017  ? ? ? ? ? ? 15 HIS B O   
988  C CB  . HIS B 21  ? 0.3452 0.3081 0.3815 -0.0145 -0.0181 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 15 HIS B CB  
989  C CG  . HIS B 21  ? 0.3911 0.3298 0.4188 -0.0163 -0.0239 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 15 HIS B CG  
990  N ND1 . HIS B 21  ? 0.4200 0.3434 0.4379 -0.0054 -0.0317 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 15 HIS B ND1 
991  C CD2 . HIS B 21  ? 0.4135 0.3399 0.4380 -0.0291 -0.0236 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 15 HIS B CD2 
992  C CE1 . HIS B 21  ? 0.4465 0.3413 0.4526 -0.0127 -0.0366 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 15 HIS B CE1 
993  N NE2 . HIS B 21  ? 0.4467 0.3457 0.4575 -0.0291 -0.0312 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 15 HIS B NE2 
994  N N   . HIS B 22  ? 0.3352 0.2973 0.3702 -0.0313 -0.0115 0.0017  ? ? ? ? ? ? 16 HIS B N   
995  C CA  . HIS B 22  ? 0.3550 0.3124 0.3868 -0.0397 -0.0104 0.0062  ? ? ? ? ? ? 16 HIS B CA  
996  C C   . HIS B 22  ? 0.3497 0.3135 0.3796 -0.0385 -0.0095 0.0094  ? ? ? ? ? ? 16 HIS B C   
997  O O   . HIS B 22  ? 0.3584 0.3139 0.3811 -0.0406 -0.0117 0.0137  ? ? ? ? ? ? 16 HIS B O   
998  C CB  . HIS B 22  ? 0.3671 0.3339 0.4040 -0.0472 -0.0060 0.0050  ? ? ? ? ? ? 16 HIS B CB  
999  C CG  . HIS B 22  ? 0.3929 0.3571 0.4302 -0.0519 -0.0074 0.0022  ? ? ? ? ? ? 16 HIS B CG  
1000 N ND1 . HIS B 22  ? 0.4169 0.3897 0.4597 -0.0479 -0.0065 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 16 HIS B ND1 
1001 C CD2 . HIS B 22  ? 0.4329 0.3853 0.4633 -0.0614 -0.0104 0.0040  ? ? ? ? ? ? 16 HIS B CD2 
1002 C CE1 . HIS B 22  ? 0.4250 0.3962 0.4668 -0.0546 -0.0084 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 16 HIS B CE1 
1003 N NE2 . HIS B 22  ? 0.4439 0.4011 0.4772 -0.0644 -0.0108 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 16 HIS B NE2 
1004 N N   . ALA B 23  ? 0.3309 0.3089 0.3649 -0.0367 -0.0066 0.0077  ? ? ? ? ? ? 17 ALA B N   
1005 C CA  . ALA B 23  ? 0.3329 0.3217 0.3654 -0.0376 -0.0054 0.0092  ? ? ? ? ? ? 17 ALA B CA  
1006 C C   . ALA B 23  ? 0.3445 0.3394 0.3730 -0.0280 -0.0100 0.0088  ? ? ? ? ? ? 17 ALA B C   
1007 O O   . ALA B 23  ? 0.3336 0.3396 0.3601 -0.0277 -0.0100 0.0100  ? ? ? ? ? ? 17 ALA B O   
1008 C CB  . ALA B 23  ? 0.3181 0.3174 0.3521 -0.0426 -0.0014 0.0074  ? ? ? ? ? ? 17 ALA B CB  
1009 N N   . ALA B 24  ? 0.3606 0.3514 0.3872 -0.0182 -0.0145 0.0058  ? ? ? ? ? ? 18 ALA B N   
1010 C CA  . ALA B 24  ? 0.3921 0.3870 0.4115 -0.0039 -0.0209 0.0036  ? ? ? ? ? ? 18 ALA B CA  
1011 C C   . ALA B 24  ? 0.4428 0.4096 0.4490 -0.0006 -0.0266 0.0081  ? ? ? ? ? ? 18 ALA B C   
1012 O O   . ALA B 24  ? 0.4630 0.4301 0.4595 0.0109  -0.0320 0.0083  ? ? ? ? ? ? 18 ALA B O   
1013 C CB  . ALA B 24  ? 0.3935 0.3931 0.4128 0.0079  -0.0249 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 18 ALA B CB  
1014 N N   . ASP B 25  ? 0.4781 0.4212 0.4817 -0.0109 -0.0260 0.0116  ? ? ? ? ? ? 19 ASP B N   
1015 C CA  . ASP B 25  ? 0.5451 0.4563 0.5319 -0.0128 -0.0318 0.0169  ? ? ? ? ? ? 19 ASP B CA  
1016 C C   . ASP B 25  ? 0.5353 0.4503 0.5197 -0.0221 -0.0287 0.0240  ? ? ? ? ? ? 19 ASP B C   
1017 O O   . ASP B 25  ? 0.5761 0.4736 0.5440 -0.0178 -0.0343 0.0290  ? ? ? ? ? ? 19 ASP B O   
1018 C CB  . ASP B 25  ? 0.5829 0.4751 0.5683 -0.0240 -0.0319 0.0168  ? ? ? ? ? ? 19 ASP B CB  
1019 C CG  . ASP B 25  ? 0.6608 0.5157 0.6244 -0.0311 -0.0384 0.0227  ? ? ? ? ? ? 19 ASP B CG  
1020 O OD1 . ASP B 25  ? 0.7405 0.5732 0.6850 -0.0206 -0.0461 0.0258  ? ? ? ? ? ? 19 ASP B OD1 
1021 O OD2 . ASP B 25  ? 0.7160 0.5635 0.6790 -0.0480 -0.0363 0.0242  ? ? ? ? ? ? 19 ASP B OD2 
1022 N N   . ASN B 26  ? 0.4919 0.4290 0.4906 -0.0330 -0.0205 0.0237  ? ? ? ? ? ? 20 ASN B N   
1023 C CA  . ASN B 26  ? 0.4815 0.4274 0.4796 -0.0410 -0.0172 0.0284  ? ? ? ? ? ? 20 ASN B CA  
1024 C C   . ASN B 26  ? 0.4299 0.4016 0.4423 -0.0458 -0.0099 0.0244  ? ? ? ? ? ? 20 ASN B C   
1025 O O   . ASN B 26  ? 0.4205 0.4000 0.4410 -0.0440 -0.0077 0.0193  ? ? ? ? ? ? 20 ASN B O   
1026 C CB  . ASN B 26  ? 0.5285 0.4579 0.5170 -0.0549 -0.0175 0.0347  ? ? ? ? ? ? 20 ASN B CB  
1027 C CG  . ASN B 26  ? 0.5458 0.4788 0.5426 -0.0657 -0.0138 0.0314  ? ? ? ? ? ? 20 ASN B CG  
1028 O OD1 . ASN B 26  ? 0.5775 0.5179 0.5850 -0.0607 -0.0122 0.0251  ? ? ? ? ? ? 20 ASN B OD1 
1029 N ND2 . ASN B 26  ? 0.5394 0.4737 0.5316 -0.0806 -0.0121 0.0355  ? ? ? ? ? ? 20 ASN B ND2 
1030 N N   . GLU B 27  ? 0.3945 0.3767 0.4066 -0.0515 -0.0072 0.0266  ? ? ? ? ? ? 21 GLU B N   
1031 C CA  . GLU B 27  ? 0.3729 0.3716 0.3934 -0.0564 -0.0018 0.0222  ? ? ? ? ? ? 21 GLU B CA  
1032 C C   . GLU B 27  ? 0.3494 0.3476 0.3736 -0.0624 0.0008  0.0202  ? ? ? ? ? ? 21 GLU B C   
1033 O O   . GLU B 27  ? 0.3435 0.3374 0.3639 -0.0683 0.0000  0.0238  ? ? ? ? ? ? 21 GLU B O   
1034 C CB  . GLU B 27  ? 0.3776 0.3888 0.3957 -0.0595 -0.0004 0.0236  ? ? ? ? ? ? 21 GLU B CB  
1035 C CG  . GLU B 27  ? 0.3918 0.4112 0.4068 -0.0530 -0.0030 0.0241  ? ? ? ? ? ? 21 GLU B CG  
1036 C CD  . GLU B 27  ? 0.4074 0.4418 0.4205 -0.0561 -0.0016 0.0246  ? ? ? ? ? ? 21 GLU B CD  
1037 O OE1 . GLU B 27  ? 0.4201 0.4541 0.4296 -0.0612 -0.0007 0.0283  ? ? ? ? ? ? 21 GLU B OE1 
1038 O OE2 . GLU B 27  ? 0.4169 0.4675 0.4317 -0.0548 -0.0013 0.0207  ? ? ? ? ? ? 21 GLU B OE2 
1039 N N   . VAL B 28  ? 0.3287 0.3317 0.3576 -0.0610 0.0033  0.0142  ? ? ? ? ? ? 22 VAL B N   
1040 C CA  . VAL B 28  ? 0.3157 0.3221 0.3472 -0.0617 0.0048  0.0102  ? ? ? ? ? ? 22 VAL B CA  
1041 C C   . VAL B 28  ? 0.3122 0.3240 0.3419 -0.0587 0.0064  0.0038  ? ? ? ? ? ? 22 VAL B C   
1042 O O   . VAL B 28  ? 0.3028 0.3074 0.3285 -0.0575 0.0062  0.0022  ? ? ? ? ? ? 22 VAL B O   
1043 C CB  . VAL B 28  ? 0.3170 0.3149 0.3512 -0.0579 0.0037  0.0083  ? ? ? ? ? ? 22 VAL B CB  
1044 C CG1 . VAL B 28  ? 0.3261 0.3145 0.3588 -0.0601 0.0008  0.0127  ? ? ? ? ? ? 22 VAL B CG1 
1045 C CG2 . VAL B 28  ? 0.3187 0.3103 0.3518 -0.0532 0.0036  0.0064  ? ? ? ? ? ? 22 VAL B CG2 
1046 N N   . HIS B 29  ? 0.3059 0.3303 0.3362 -0.0574 0.0072  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 23 HIS B N   
1047 C CA  . HIS B 29  ? 0.3121 0.3382 0.3370 -0.0494 0.0067  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 23 HIS B CA  
1048 C C   . HIS B 29  ? 0.3174 0.3368 0.3407 -0.0411 0.0052  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 23 HIS B C   
1049 O O   . HIS B 29  ? 0.2959 0.3226 0.3257 -0.0429 0.0056  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 23 HIS B O   
1050 C CB  . HIS B 29  ? 0.3200 0.3723 0.3461 -0.0489 0.0077  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 23 HIS B CB  
1051 C CG  . HIS B 29  ? 0.3157 0.3784 0.3421 -0.0568 0.0091  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 23 HIS B CG  
1052 N ND1 . HIS B 29  ? 0.3156 0.3934 0.3449 -0.0675 0.0107  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 23 HIS B ND1 
1053 C CD2 . HIS B 29  ? 0.3207 0.3806 0.3424 -0.0561 0.0088  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 23 HIS B CD2 
1054 C CE1 . HIS B 29  ? 0.3214 0.4055 0.3480 -0.0715 0.0113  0.0008  ? ? ? ? ? ? 23 HIS B CE1 
1055 N NE2 . HIS B 29  ? 0.3155 0.3912 0.3389 -0.0643 0.0104  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 23 HIS B NE2 
1056 N N   . GLY B 30  ? 0.3312 0.3346 0.3430 -0.0320 0.0027  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 24 GLY B N   
1057 C CA  . GLY B 30  ? 0.3466 0.3413 0.3523 -0.0211 0.0002  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 24 GLY B CA  
1058 C C   . GLY B 30  ? 0.3455 0.3688 0.3574 -0.0134 0.0000  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 24 GLY B C   
1059 O O   . GLY B 30  ? 0.3509 0.3783 0.3666 -0.0105 -0.0002 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 24 GLY B O   
1060 N N   . ALA B 31  ? 0.3510 0.3992 0.3645 -0.0115 0.0005  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 25 ALA B N   
1061 C CA  . ALA B 31  ? 0.3498 0.4370 0.3698 -0.0069 0.0009  -0.0423 ? ? ? ? ? ? 25 ALA B CA  
1062 C C   . ALA B 31  ? 0.3438 0.4471 0.3770 -0.0224 0.0042  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 25 ALA B C   
1063 O O   . ALA B 31  ? 0.3571 0.4792 0.3943 -0.0190 0.0038  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 25 ALA B O   
1064 C CB  . ALA B 31  ? 0.3524 0.4691 0.3726 -0.0060 0.0016  -0.0481 ? ? ? ? ? ? 25 ALA B CB  
1065 N N   . TRP B 32  ? 0.3466 0.4285 0.4213 -0.0427 0.0148  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 26 TRP B N   
1066 C CA  . TRP B 32  ? 0.3200 0.4195 0.4185 -0.0517 0.0188  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 26 TRP B CA  
1067 C C   . TRP B 32  ? 0.3068 0.3814 0.4160 -0.0434 0.0198  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 26 TRP B C   
1068 O O   . TRP B 32  ? 0.2984 0.3773 0.4154 -0.0421 0.0212  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 26 TRP B O   
1069 C CB  . TRP B 32  ? 0.3230 0.4257 0.4281 -0.0694 0.0117  0.0089  ? ? ? ? ? ? 26 TRP B CB  
1070 C CG  . TRP B 32  ? 0.3313 0.4205 0.4425 -0.0762 0.0010  0.0229  ? ? ? ? ? ? 26 TRP B CG  
1071 C CD1 . TRP B 32  ? 0.3490 0.4531 0.4468 -0.1006 -0.0066 0.0339  ? ? ? ? ? ? 26 TRP B CD1 
1072 C CD2 . TRP B 32  ? 0.3452 0.4011 0.4673 -0.0603 -0.0102 0.0254  ? ? ? ? ? ? 26 TRP B CD2 
1073 N NE1 . TRP B 32  ? 0.3789 0.4324 0.4690 -0.1063 -0.0281 0.0475  ? ? ? ? ? ? 26 TRP B NE1 
1074 C CE2 . TRP B 32  ? 0.3834 0.4043 0.4903 -0.0725 -0.0308 0.0371  ? ? ? ? ? ? 26 TRP B CE2 
1075 C CE3 . TRP B 32  ? 0.3374 0.4003 0.4758 -0.0381 -0.0081 0.0162  ? ? ? ? ? ? 26 TRP B CE3 
1076 C CZ2 . TRP B 32  ? 0.4294 0.3973 0.5336 -0.0505 -0.0537 0.0333  ? ? ? ? ? ? 26 TRP B CZ2 
1077 C CZ3 . TRP B 32  ? 0.3694 0.4159 0.5165 -0.0125 -0.0232 0.0086  ? ? ? ? ? ? 26 TRP B CZ3 
1078 C CH2 . TRP B 32  ? 0.4167 0.4036 0.5455 -0.0120 -0.0482 0.0138  ? ? ? ? ? ? 26 TRP B CH2 
1079 N N   . LEU B 33  ? 0.3048 0.3641 0.4091 -0.0459 0.0172  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 27 LEU B N   
1080 C CA  . LEU B 33  ? 0.3014 0.3622 0.4124 -0.0446 0.0189  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 27 LEU B CA  
1081 C C   . LEU B 33  ? 0.3087 0.3512 0.4103 -0.0367 0.0183  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 27 LEU B C   
1082 O O   . LEU B 33  ? 0.2946 0.3476 0.4080 -0.0340 0.0230  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 27 LEU B O   
1083 C CB  . LEU B 33  ? 0.3104 0.3836 0.4084 -0.0650 0.0135  0.0003  ? ? ? ? ? ? 27 LEU B CB  
1084 C CG  . LEU B 33  ? 0.2973 0.4244 0.4158 -0.0667 0.0152  0.0045  ? ? ? ? ? ? 27 LEU B CG  
1085 C CD1 . LEU B 33  ? 0.3201 0.4810 0.4168 -0.1020 0.0085  0.0162  ? ? ? ? ? ? 27 LEU B CD1 
1086 C CD2 . LEU B 33  ? 0.2793 0.4411 0.4278 -0.0394 0.0190  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 27 LEU B CD2 
1087 N N   . THR B 34  ? 0.3413 0.3560 0.4187 -0.0280 0.0084  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 28 THR B N   
1088 C CA  . THR B 34  ? 0.3703 0.3713 0.4385 -0.0086 0.0010  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 28 THR B CA  
1089 C C   . THR B 34  ? 0.3337 0.3870 0.4287 -0.0014 0.0154  -0.0359 ? ? ? ? ? ? 28 THR B C   
1090 O O   . THR B 34  ? 0.3237 0.3832 0.4243 0.0000  0.0164  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 28 THR B O   
1091 C CB  . THR B 34  ? 0.4346 0.3982 0.4697 0.0173  -0.0195 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 28 THR B CB  
1092 O OG1 . THR B 34  ? 0.4964 0.3885 0.4895 -0.0026 -0.0426 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 28 THR B OG1 
1093 C CG2 . THR B 34  ? 0.4724 0.4271 0.4992 0.0500  -0.0338 -0.0665 ? ? ? ? ? ? 28 THR B CG2 
1094 N N   . GLN B 35  ? 0.3243 0.4160 0.4286 -0.0074 0.0228  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 29 GLN B N   
1095 C CA  . GLN B 35  ? 0.3183 0.4587 0.4329 -0.0205 0.0285  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 29 GLN B CA  
1096 C C   . GLN B 35  ? 0.3059 0.4155 0.4256 -0.0386 0.0273  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 29 GLN B C   
1097 O O   . GLN B 35  ? 0.2841 0.4050 0.4021 -0.0481 0.0267  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 29 GLN B O   
1098 C CB  . GLN B 35  ? 0.3388 0.5323 0.4496 -0.0383 0.0293  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 29 GLN B CB  
1099 C CG  . GLN B 35  ? 0.3682 0.6110 0.4717 -0.0132 0.0303  -0.0531 ? ? ? ? ? ? 29 GLN B CG  
1100 C CD  . GLN B 35  ? 0.3928 0.7019 0.4987 0.0196  0.0298  -0.0786 ? ? ? ? ? ? 29 GLN B CD  
1101 O OE1 . GLN B 35  ? 0.4091 0.7259 0.5233 0.0200  0.0301  -0.0731 ? ? ? ? ? ? 29 GLN B OE1 
1102 N NE2 . GLN B 35  ? 0.4366 0.8079 0.5350 0.0513  0.0274  -0.1110 ? ? ? ? ? ? 29 GLN B NE2 
1103 N N   . GLU B 36  ? 0.2976 0.3732 0.4206 -0.0391 0.0240  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 30 GLU B N   
1104 C CA  . GLU B 36  ? 0.3132 0.3595 0.4374 -0.0394 0.0162  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 30 GLU B CA  
1105 C C   . GLU B 36  ? 0.2987 0.3479 0.4275 -0.0300 0.0230  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 30 GLU B C   
1106 O O   . GLU B 36  ? 0.3190 0.3526 0.4413 -0.0317 0.0176  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 30 GLU B O   
1107 C CB  . GLU B 36  ? 0.3338 0.3669 0.4645 -0.0292 0.0081  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 30 GLU B CB  
1108 C CG  . GLU B 36  ? 0.3870 0.3866 0.5151 -0.0117 -0.0098 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 30 GLU B CG  
1109 C CD  . GLU B 36  ? 0.4562 0.3980 0.5550 -0.0305 -0.0359 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 30 GLU B CD  
1110 O OE1 . GLU B 36  ? 0.4743 0.4277 0.5589 -0.0660 -0.0372 0.0141  ? ? ? ? ? ? 30 GLU B OE1 
1111 O OE2 . GLU B 36  ? 0.5267 0.4143 0.6098 -0.0120 -0.0597 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 30 GLU B OE2 
1112 N N   . LEU B 37  ? 0.2736 0.3367 0.4042 -0.0270 0.0294  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 31 LEU B N   
1113 C CA  A LEU B 37  ? 0.2755 0.3495 0.4034 -0.0303 0.0322  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 31 LEU B CA  
1114 C CA  B LEU B 37  ? 0.2778 0.3518 0.4058 -0.0302 0.0322  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 31 LEU B CA  
1115 C C   . LEU B 37  ? 0.2799 0.3538 0.4030 -0.0317 0.0319  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 31 LEU B C   
1116 O O   . LEU B 37  ? 0.2731 0.3546 0.3950 -0.0371 0.0338  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 31 LEU B O   
1117 C CB  A LEU B 37  ? 0.2819 0.3558 0.3952 -0.0425 0.0267  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 31 LEU B CB  
1118 C CB  B LEU B 37  ? 0.2864 0.3626 0.4005 -0.0428 0.0272  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 31 LEU B CB  
1119 C CG  A LEU B 37  ? 0.2800 0.3866 0.3973 -0.0520 0.0280  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 31 LEU B CG  
1120 C CG  B LEU B 37  ? 0.2864 0.4083 0.4068 -0.0524 0.0305  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 31 LEU B CG  
1121 C CD1 A LEU B 37  ? 0.3106 0.3975 0.3975 -0.0782 0.0140  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 31 LEU B CD1 
1122 C CD1 B LEU B 37  ? 0.2777 0.4094 0.4184 -0.0306 0.0328  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 31 LEU B CD1 
1123 C CD2 A LEU B 37  ? 0.2738 0.4393 0.4003 -0.0551 0.0345  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 31 LEU B CD2 
1124 C CD2 B LEU B 37  ? 0.3130 0.4325 0.4073 -0.0821 0.0189  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 31 LEU B CD2 
1125 N N   . SER B 38  ? 0.2820 0.3613 0.4020 -0.0246 0.0290  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 32 SER B N   
1126 C CA  . SER B 38  ? 0.2970 0.4075 0.4171 -0.0215 0.0281  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 32 SER B CA  
1127 C C   . SER B 38  ? 0.3131 0.4389 0.4318 -0.0445 0.0303  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 32 SER B C   
1128 O O   . SER B 38  ? 0.3224 0.4648 0.4378 -0.0529 0.0300  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 32 SER B O   
1129 C CB  . SER B 38  ? 0.3008 0.4463 0.4206 -0.0012 0.0243  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 32 SER B CB  
1130 O OG  . SER B 38  ? 0.3353 0.4389 0.4408 0.0225  0.0104  -0.0423 ? ? ? ? ? ? 32 SER B OG  
1131 N N   . ARG B 39  ? 0.4526 0.5181 0.5739 -0.0476 0.1390  -0.0455 ? ? ? ? ? ? 33 ARG B N   
1132 C CA  . ARG B 39  ? 0.5027 0.5553 0.6378 -0.0895 0.1710  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 33 ARG B CA  
1133 C C   . ARG B 39  ? 0.4925 0.5149 0.6525 -0.1138 0.1599  -0.0456 ? ? ? ? ? ? 33 ARG B C   
1134 O O   . ARG B 39  ? 0.4939 0.5351 0.6869 -0.1472 0.1660  -0.0558 ? ? ? ? ? ? 33 ARG B O   
1135 C CB  . ARG B 39  ? 0.5749 0.5642 0.6670 -0.0822 0.1874  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 33 ARG B CB  
1136 C CG  . ARG B 39  ? 0.6502 0.6725 0.7199 -0.0776 0.2215  0.0318  ? ? ? ? ? ? 33 ARG B CG  
1137 C CD  . ARG B 39  ? 0.7382 0.6827 0.7513 -0.0650 0.2386  0.0661  ? ? ? ? ? ? 33 ARG B CD  
1138 N NE  . ARG B 39  ? 0.7644 0.6902 0.7187 0.0014  0.2170  0.0584  ? ? ? ? ? ? 33 ARG B NE  
1139 C CZ  . ARG B 39  ? 0.7915 0.7668 0.7042 0.0549  0.2184  0.0622  ? ? ? ? ? ? 33 ARG B CZ  
1140 N NH1 . ARG B 39  ? 0.8082 0.7528 0.6723 0.1167  0.1826  0.0425  ? ? ? ? ? ? 33 ARG B NH1 
1141 N NH2 . ARG B 39  ? 0.8060 0.8693 0.7262 0.0533  0.2508  0.0821  ? ? ? ? ? ? 33 ARG B NH2 
1142 N N   . HIS B 40  ? 0.4873 0.4739 0.6346 -0.0931 0.1410  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 34 HIS B N   
1143 C CA  . HIS B 40  ? 0.4972 0.4703 0.6546 -0.0972 0.1325  -0.0612 ? ? ? ? ? ? 34 HIS B CA  
1144 C C   . HIS B 40  ? 0.4568 0.4848 0.6396 -0.0957 0.1211  -0.0804 ? ? ? ? ? ? 34 HIS B C   
1145 O O   . HIS B 40  ? 0.4605 0.4895 0.6418 -0.0857 0.1145  -0.0904 ? ? ? ? ? ? 34 HIS B O   
1146 C CB  . HIS B 40  ? 0.5160 0.4656 0.6592 -0.0705 0.1219  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 34 HIS B CB  
1147 C CG  . HIS B 40  ? 0.5895 0.4795 0.6973 -0.0603 0.1279  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 34 HIS B CG  
1148 N ND1 . HIS B 40  ? 0.6701 0.5032 0.7516 -0.0615 0.1315  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 34 HIS B ND1 
1149 C CD2 . HIS B 40  ? 0.6168 0.4880 0.7030 -0.0392 0.1237  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 34 HIS B CD2 
1150 C CE1 . HIS B 40  ? 0.7210 0.5005 0.7627 -0.0427 0.1339  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 34 HIS B CE1 
1151 N NE2 . HIS B 40  ? 0.6938 0.5022 0.7385 -0.0275 0.1304  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 34 HIS B NE2 
1152 N N   . GLY B 41  ? 0.4212 0.4963 0.6161 -0.0933 0.1171  -0.0861 ? ? ? ? ? ? 35 GLY B N   
1153 C CA  . GLY B 41  ? 0.3914 0.5133 0.5988 -0.0836 0.1044  -0.1043 ? ? ? ? ? ? 35 GLY B CA  
1154 C C   . GLY B 41  ? 0.3642 0.4830 0.5627 -0.0581 0.0864  -0.0885 ? ? ? ? ? ? 35 GLY B C   
1155 O O   . GLY B 41  ? 0.3631 0.5080 0.5599 -0.0442 0.0787  -0.0941 ? ? ? ? ? ? 35 GLY B O   
1156 N N   . TYR B 42  ? 0.3425 0.4275 0.5370 -0.0522 0.0762  -0.0669 ? ? ? ? ? ? 36 TYR B N   
1157 C CA  . TYR B 42  ? 0.3393 0.4118 0.5413 -0.0410 0.0515  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 36 TYR B CA  
1158 C C   . TYR B 42  ? 0.3683 0.4261 0.5549 -0.0224 0.0219  -0.0578 ? ? ? ? ? ? 36 TYR B C   
1159 O O   . TYR B 42  ? 0.3680 0.4181 0.5388 -0.0114 0.0171  -0.0715 ? ? ? ? ? ? 36 TYR B O   
1160 C CB  . TYR B 42  ? 0.3341 0.3838 0.5573 -0.0480 0.0461  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 36 TYR B CB  
1161 C CG  . TYR B 42  ? 0.3234 0.3980 0.5502 -0.0491 0.0725  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 36 TYR B CG  
1162 C CD1 . TYR B 42  ? 0.3214 0.4369 0.5537 -0.0395 0.0817  0.0097  ? ? ? ? ? ? 36 TYR B CD1 
1163 C CD2 . TYR B 42  ? 0.3303 0.3849 0.5414 -0.0487 0.0864  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 36 TYR B CD2 
1164 C CE1 . TYR B 42  ? 0.3266 0.4719 0.5482 -0.0222 0.1011  0.0104  ? ? ? ? ? ? 36 TYR B CE1 
1165 C CE2 . TYR B 42  ? 0.3411 0.4072 0.5413 -0.0364 0.1009  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 36 TYR B CE2 
1166 C CZ  . TYR B 42  ? 0.3427 0.4592 0.5475 -0.0194 0.1070  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 36 TYR B CZ  
1167 O OH  . TYR B 42  ? 0.3675 0.5022 0.5492 0.0097  0.1167  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 36 TYR B OH  
1168 N N   . ARG B 43  ? 0.3987 0.4523 0.5793 -0.0094 0.0009  -0.0529 ? ? ? ? ? ? 37 ARG B N   
1169 C CA  . ARG B 43  ? 0.4521 0.4828 0.6045 0.0211  -0.0355 -0.0715 ? ? ? ? ? ? 37 ARG B CA  
1170 C C   . ARG B 43  ? 0.4841 0.4390 0.6472 0.0189  -0.0791 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 37 ARG B C   
1171 O O   . ARG B 43  ? 0.4948 0.4174 0.6813 0.0021  -0.0946 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 37 ARG B O   
1172 C CB  . ARG B 43  ? 0.4873 0.5382 0.6180 0.0431  -0.0430 -0.0797 ? ? ? ? ? ? 37 ARG B CB  
1173 C CG  . ARG B 43  ? 0.5340 0.6022 0.6263 0.0875  -0.0676 -0.1188 ? ? ? ? ? ? 37 ARG B CG  
1174 C CD  . ARG B 43  ? 0.5543 0.6705 0.6257 0.1149  -0.0681 -0.1385 ? ? ? ? ? ? 37 ARG B CD  
1175 N NE  . ARG B 43  ? 0.5922 0.6658 0.6560 0.1118  -0.0746 -0.1034 ? ? ? ? ? ? 37 ARG B NE  
1176 N N   . VAL B 44  ? 0.4741 0.5807 0.5464 -0.0484 0.0230  -0.0778 ? ? ? ? ? ? 38 VAL B N   
1177 C CA  . VAL B 44  ? 0.4776 0.5561 0.5317 -0.0388 0.0211  -0.0566 ? ? ? ? ? ? 38 VAL B CA  
1178 C C   . VAL B 44  ? 0.4814 0.5777 0.5289 -0.0421 0.0231  -0.0537 ? ? ? ? ? ? 38 VAL B C   
1179 O O   . VAL B 44  ? 0.4969 0.6217 0.5523 -0.0605 0.0283  -0.0605 ? ? ? ? ? ? 38 VAL B O   
1180 C CB  . VAL B 44  ? 0.4914 0.5277 0.5499 -0.0479 0.0204  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 38 VAL B CB  
1181 C CG1 . VAL B 44  ? 0.4898 0.5220 0.5621 -0.0407 0.0163  -0.0570 ? ? ? ? ? ? 38 VAL B CG1 
1182 C CG2 . VAL B 44  ? 0.5194 0.5421 0.5888 -0.0736 0.0216  -0.0331 ? ? ? ? ? ? 38 VAL B CG2 
1183 N N   . SER B 45  ? 0.4796 0.5665 0.5158 -0.0269 0.0187  -0.0471 ? ? ? ? ? ? 39 SER B N   
1184 C CA  . SER B 45  ? 0.4846 0.5975 0.5200 -0.0260 0.0186  -0.0532 ? ? ? ? ? ? 39 SER B CA  
1185 C C   . SER B 45  ? 0.4805 0.5655 0.5076 -0.0253 0.0182  -0.0380 ? ? ? ? ? ? 39 SER B C   
1186 O O   . SER B 45  ? 0.4903 0.5372 0.5122 -0.0204 0.0161  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 39 SER B O   
1187 C CB  . SER B 45  ? 0.4873 0.6208 0.5277 -0.0001 0.0069  -0.0725 ? ? ? ? ? ? 39 SER B CB  
1188 O OG  . SER B 45  ? 0.5016 0.5925 0.5358 0.0168  -0.0036 -0.0605 ? ? ? ? ? ? 39 SER B OG  
1189 N N   . PRO B 46  ? 0.4751 0.5915 0.5020 -0.0306 0.0204  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 40 PRO B N   
1190 C CA  . PRO B 46  ? 0.4700 0.5701 0.4915 -0.0265 0.0187  -0.0347 ? ? ? ? ? ? 40 PRO B CA  
1191 C C   . PRO B 46  ? 0.4615 0.5248 0.4862 -0.0052 0.0085  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 40 PRO B C   
1192 O O   . PRO B 46  ? 0.4537 0.4855 0.4724 -0.0067 0.0088  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 40 PRO B O   
1193 C CB  . PRO B 46  ? 0.4730 0.6373 0.4980 -0.0320 0.0210  -0.0508 ? ? ? ? ? ? 40 PRO B CB  
1194 C CG  . PRO B 46  ? 0.4839 0.6945 0.5099 -0.0520 0.0282  -0.0538 ? ? ? ? ? ? 40 PRO B CG  
1195 C CD  . PRO B 46  ? 0.4782 0.6621 0.5110 -0.0415 0.0247  -0.0604 ? ? ? ? ? ? 40 PRO B CD  
1196 N N   . GLY B 47  ? 0.4594 0.5268 0.4941 0.0125  -0.0024 -0.0560 ? ? ? ? ? ? 41 GLY B N   
1197 C CA  . GLY B 47  ? 0.4846 0.5083 0.5222 0.0280  -0.0168 -0.0512 ? ? ? ? ? ? 41 GLY B CA  
1198 C C   . GLY B 47  ? 0.4840 0.4713 0.5064 0.0194  -0.0143 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 41 GLY B C   
1199 O O   . GLY B 47  ? 0.5016 0.4570 0.5221 0.0190  -0.0210 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 41 GLY B O   
1200 N N   . THR B 48  ? 0.4838 0.4832 0.4989 0.0108  -0.0053 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 42 THR B N   
1201 C CA  A THR B 48  ? 0.4816 0.4692 0.4867 0.0030  -0.0019 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 42 THR B CA  
1202 C CA  B THR B 48  ? 0.4823 0.4690 0.4873 0.0032  -0.0022 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 42 THR B CA  
1203 C C   . THR B 48  ? 0.4644 0.4470 0.4693 -0.0082 0.0076  0.0003  ? ? ? ? ? ? 42 THR B C   
1204 O O   . THR B 48  ? 0.4768 0.4535 0.4771 -0.0123 0.0086  0.0073  ? ? ? ? ? ? 42 THR B O   
1205 C CB  A THR B 48  ? 0.4839 0.4965 0.4890 0.0039  -0.0009 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 42 THR B CB  
1206 C CB  B THR B 48  ? 0.4863 0.4971 0.4905 0.0049  -0.0022 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 42 THR B CB  
1207 O OG1 A THR B 48  ? 0.4719 0.5015 0.4877 -0.0044 0.0077  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 42 THR B OG1 
1208 O OG1 B THR B 48  ? 0.5068 0.5247 0.5117 0.0201  -0.0149 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 42 THR B OG1 
1209 C CG2 A THR B 48  ? 0.5022 0.5240 0.5069 0.0197  -0.0142 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 42 THR B CG2 
1210 C CG2 B THR B 48  ? 0.4889 0.5068 0.4841 -0.0014 -0.0007 0.0030  ? ? ? ? ? ? 42 THR B CG2 
1211 N N   . LEU B 49  ? 0.4466 0.4361 0.4568 -0.0139 0.0127  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 43 LEU B N   
1212 C CA  . LEU B 49  ? 0.4456 0.4245 0.4580 -0.0212 0.0156  0.0026  ? ? ? ? ? ? 43 LEU B CA  
1213 C C   . LEU B 49  ? 0.4304 0.4024 0.4377 -0.0197 0.0150  0.0085  ? ? ? ? ? ? 43 LEU B C   
1214 O O   . LEU B 49  ? 0.4101 0.3751 0.4184 -0.0187 0.0141  0.0105  ? ? ? ? ? ? 43 LEU B O   
1215 C CB  . LEU B 49  ? 0.4606 0.4448 0.4790 -0.0331 0.0176  0.0053  ? ? ? ? ? ? 43 LEU B CB  
1216 C CG  . LEU B 49  ? 0.4903 0.4506 0.5180 -0.0402 0.0133  0.0140  ? ? ? ? ? ? 43 LEU B CG  
1217 C CD1 . LEU B 49  ? 0.5102 0.4617 0.5305 -0.0386 0.0099  0.0285  ? ? ? ? ? ? 43 LEU B CD1 
1218 C CD2 . LEU B 49  ? 0.4962 0.4463 0.5386 -0.0319 0.0088  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 43 LEU B CD2 
1219 N N   . TYR B 50  ? 0.4216 0.4050 0.4275 -0.0181 0.0146  0.0051  ? ? ? ? ? ? 44 TYR B N   
1220 C CA  . TYR B 50  ? 0.4232 0.4098 0.4278 -0.0173 0.0141  0.0050  ? ? ? ? ? ? 44 TYR B CA  
1221 C C   . TYR B 50  ? 0.4042 0.3739 0.4089 -0.0164 0.0122  0.0051  ? ? ? ? ? ? 44 TYR B C   
1222 O O   . TYR B 50  ? 0.3948 0.3682 0.3987 -0.0181 0.0134  0.0064  ? ? ? ? ? ? 44 TYR B O   
1223 C CB  . TYR B 50  ? 0.4367 0.4529 0.4461 -0.0149 0.0129  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 44 TYR B CB  
1224 C CG  . TYR B 50  ? 0.4659 0.5195 0.4714 -0.0240 0.0170  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 44 TYR B CG  
1225 C CD1 . TYR B 50  ? 0.4957 0.5394 0.4948 -0.0365 0.0194  0.0143  ? ? ? ? ? ? 44 TYR B CD1 
1226 C CD2 . TYR B 50  ? 0.4841 0.5885 0.4952 -0.0231 0.0169  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 44 TYR B CD2 
1227 C CE1 . TYR B 50  ? 0.5120 0.5898 0.5062 -0.0537 0.0226  0.0237  ? ? ? ? ? ? 44 TYR B CE1 
1228 C CE2 . TYR B 50  ? 0.5002 0.6556 0.5046 -0.0387 0.0222  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 44 TYR B CE2 
1229 C CZ  . TYR B 50  ? 0.5115 0.6505 0.5052 -0.0570 0.0254  0.0093  ? ? ? ? ? ? 44 TYR B CZ  
1230 O OH  . TYR B 50  ? 0.5346 0.7231 0.5202 -0.0806 0.0300  0.0212  ? ? ? ? ? ? 44 TYR B OH  
1231 N N   . PRO B 51  ? 0.4026 0.3582 0.4076 -0.0158 0.0078  0.0061  ? ? ? ? ? ? 45 PRO B N   
1232 C CA  . PRO B 51  ? 0.4061 0.3526 0.4074 -0.0246 0.0067  0.0140  ? ? ? ? ? ? 45 PRO B CA  
1233 C C   . PRO B 51  ? 0.3912 0.3572 0.3881 -0.0293 0.0127  0.0153  ? ? ? ? ? ? 45 PRO B C   
1234 O O   . PRO B 51  ? 0.3869 0.3657 0.3833 -0.0375 0.0148  0.0142  ? ? ? ? ? ? 45 PRO B O   
1235 C CB  . PRO B 51  ? 0.4294 0.3577 0.4280 -0.0246 -0.0026 0.0241  ? ? ? ? ? ? 45 PRO B CB  
1236 C CG  . PRO B 51  ? 0.4306 0.3553 0.4393 -0.0098 -0.0092 0.0112  ? ? ? ? ? ? 45 PRO B CG  
1237 C CD  . PRO B 51  ? 0.4097 0.3610 0.4190 -0.0079 0.0007  0.0011  ? ? ? ? ? ? 45 PRO B CD  
1238 N N   . THR B 52  ? 0.3760 0.3498 0.3748 -0.0239 0.0140  0.0115  ? ? ? ? ? ? 46 THR B N   
1239 C CA  . THR B 52  ? 0.3692 0.3646 0.3746 -0.0225 0.0153  0.0011  ? ? ? ? ? ? 46 THR B CA  
1240 C C   . THR B 52  ? 0.3619 0.3552 0.3757 -0.0156 0.0128  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 46 THR B C   
1241 O O   . THR B 52  ? 0.3580 0.3749 0.3787 -0.0130 0.0114  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 46 THR B O   
1242 C CB  . THR B 52  ? 0.3698 0.3697 0.3843 -0.0173 0.0138  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 46 THR B CB  
1243 O OG1 . THR B 52  ? 0.3788 0.3891 0.3840 -0.0208 0.0144  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 46 THR B OG1 
1244 C CG2 . THR B 52  ? 0.3701 0.3952 0.4014 -0.0116 0.0108  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 46 THR B CG2 
1245 N N   . LEU B 53  ? 0.2979 0.2783 0.3445 0.0158  -0.0400 -0.0544 ? ? ? ? ? ? 47 LEU B N   
1246 C CA  . LEU B 53  ? 0.2906 0.2779 0.3389 0.0018  -0.0262 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 47 LEU B CA  
1247 C C   . LEU B 53  ? 0.2997 0.2748 0.3217 -0.0040 -0.0205 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 47 LEU B C   
1248 O O   . LEU B 53  ? 0.2869 0.2633 0.3017 -0.0111 -0.0161 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 47 LEU B O   
1249 C CB  . LEU B 53  ? 0.2857 0.2838 0.3580 -0.0039 -0.0163 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 47 LEU B CB  
1250 C CG  . LEU B 53  ? 0.2774 0.2896 0.3862 -0.0023 -0.0158 -0.0601 ? ? ? ? ? ? 47 LEU B CG  
1251 C CD1 . LEU B 53  ? 0.2817 0.2989 0.4124 -0.0068 -0.0014 -0.0641 ? ? ? ? ? ? 47 LEU B CD1 
1252 C CD2 . LEU B 53  ? 0.2721 0.2900 0.3831 -0.0083 -0.0113 -0.0533 ? ? ? ? ? ? 47 LEU B CD2 
1253 N N   . HIS B 54  ? 0.3188 0.2822 0.3315 -0.0009 -0.0206 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 48 HIS B N   
1254 C CA  . HIS B 54  ? 0.3380 0.2898 0.3329 -0.0076 -0.0141 -0.0314 ? ? ? ? ? ? 48 HIS B CA  
1255 C C   . HIS B 54  ? 0.3542 0.2932 0.3311 -0.0059 -0.0136 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 48 HIS B C   
1256 O O   . HIS B 54  ? 0.3398 0.2782 0.3142 -0.0151 -0.0071 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 48 HIS B O   
1257 C CB  . HIS B 54  ? 0.3628 0.3026 0.3553 -0.0043 -0.0126 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 48 HIS B CB  
1258 C CG  . HIS B 54  ? 0.3728 0.3227 0.3813 -0.0078 -0.0079 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 48 HIS B CG  
1259 N ND1 . HIS B 54  ? 0.3949 0.3388 0.4126 -0.0016 -0.0075 -0.0513 ? ? ? ? ? ? 48 HIS B ND1 
1260 C CD2 . HIS B 54  ? 0.3741 0.3376 0.3902 -0.0157 -0.0014 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 48 HIS B CD2 
1261 C CE1 . HIS B 54  ? 0.3886 0.3425 0.4200 -0.0066 0.0008  -0.0581 ? ? ? ? ? ? 48 HIS B CE1 
1262 N NE2 . HIS B 54  ? 0.3776 0.3419 0.4050 -0.0149 0.0051  -0.0536 ? ? ? ? ? ? 48 HIS B NE2 
1263 N N   . ARG B 55  ? 0.3720 0.3006 0.3371 0.0063  -0.0204 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 49 ARG B N   
1264 C CA  . ARG B 55  ? 0.4073 0.3201 0.3498 0.0099  -0.0171 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 49 ARG B CA  
1265 C C   . ARG B 55  ? 0.3742 0.3001 0.3253 0.0024  -0.0134 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 49 ARG B C   
1266 O O   . ARG B 55  ? 0.3622 0.2801 0.3063 -0.0026 -0.0035 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 49 ARG B O   
1267 C CB  . ARG B 55  ? 0.4640 0.3612 0.3848 0.0277  -0.0281 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 49 ARG B CB  
1268 C CG  . ARG B 55  ? 0.5178 0.3977 0.4085 0.0346  -0.0253 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 49 ARG B CG  
1269 C CD  . ARG B 55  ? 0.5811 0.4344 0.4493 0.0324  -0.0083 0.0000  ? ? ? ? ? ? 49 ARG B CD  
1270 N NE  . ARG B 55  ? 0.6434 0.4760 0.4794 0.0389  -0.0002 0.0063  ? ? ? ? ? ? 49 ARG B NE  
1271 C CZ  . ARG B 55  ? 0.7211 0.5286 0.5156 0.0573  -0.0064 0.0088  ? ? ? ? ? ? 49 ARG B CZ  
1272 N NH1 . ARG B 55  ? 0.7565 0.5436 0.5184 0.0619  0.0049  0.0143  ? ? ? ? ? ? 49 ARG B NH1 
1273 N NH2 . ARG B 55  ? 0.7495 0.5511 0.5336 0.0723  -0.0242 0.0052  ? ? ? ? ? ? 49 ARG B NH2 
1274 N N   . LEU B 56  ? 0.3410 0.2861 0.3117 0.0018  -0.0196 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 50 LEU B N   
1275 C CA  . LEU B 56  ? 0.3270 0.2849 0.3110 -0.0050 -0.0157 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 50 LEU B CA  
1276 C C   . LEU B 56  ? 0.3140 0.2790 0.3077 -0.0176 -0.0077 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 50 LEU B C   
1277 O O   . LEU B 56  ? 0.3023 0.2692 0.3006 -0.0223 -0.0024 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 50 LEU B O   
1278 C CB  . LEU B 56  ? 0.3131 0.2886 0.3217 -0.0038 -0.0215 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 50 LEU B CB  
1279 C CG  . LEU B 56  ? 0.3326 0.3055 0.3383 0.0078  -0.0321 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 50 LEU B CG  
1280 C CD1 . LEU B 56  ? 0.3252 0.3162 0.3657 0.0083  -0.0374 -0.0481 ? ? ? ? ? ? 50 LEU B CD1 
1281 C CD2 . LEU B 56  ? 0.3404 0.3083 0.3357 0.0077  -0.0278 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 50 LEU B CD2 
1282 N N   . GLU B 57  ? 0.3098 0.2786 0.3071 -0.0222 -0.0078 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 51 GLU B N   
1283 C CA  . GLU B 57  ? 0.3121 0.2867 0.3145 -0.0324 -0.0046 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 51 GLU B CA  
1284 C C   . GLU B 57  ? 0.3214 0.2830 0.3181 -0.0356 0.0008  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 51 GLU B C   
1285 O O   . GLU B 57  ? 0.3139 0.2811 0.3223 -0.0422 0.0033  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 51 GLU B O   
1286 C CB  . GLU B 57  ? 0.3193 0.2992 0.3216 -0.0357 -0.0058 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 51 GLU B CB  
1287 C CG  . GLU B 57  ? 0.3274 0.3137 0.3306 -0.0443 -0.0071 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 51 GLU B CG  
1288 C CD  . GLU B 57  ? 0.3334 0.3253 0.3293 -0.0465 -0.0080 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 51 GLU B CD  
1289 O OE1 . GLU B 57  ? 0.3316 0.3200 0.3238 -0.0433 -0.0041 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 51 GLU B OE1 
1290 O OE2 . GLU B 57  ? 0.3387 0.3371 0.3316 -0.0507 -0.0127 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 51 GLU B OE2 
1291 N N   . ALA B 58  ? 0.3440 0.2873 0.3261 -0.0303 0.0036  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 52 ALA B N   
1292 C CA  . ALA B 58  ? 0.3633 0.2883 0.3402 -0.0324 0.0139  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 52 ALA B CA  
1293 C C   . ALA B 58  ? 0.3795 0.2986 0.3547 -0.0313 0.0222  0.0026  ? ? ? ? ? ? 52 ALA B C   
1294 O O   . ALA B 58  ? 0.3715 0.2849 0.3575 -0.0380 0.0330  0.0051  ? ? ? ? ? ? 52 ALA B O   
1295 C CB  . ALA B 58  ? 0.3841 0.2861 0.3417 -0.0237 0.0163  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 52 ALA B CB  
1296 N N   . ASP B 59  ? 0.3873 0.3084 0.3527 -0.0232 0.0178  0.0025  ? ? ? ? ? ? 53 ASP B N   
1297 C CA  . ASP B 59  ? 0.4044 0.3208 0.3668 -0.0217 0.0259  0.0056  ? ? ? ? ? ? 53 ASP B CA  
1298 C C   . ASP B 59  ? 0.3673 0.3057 0.3609 -0.0314 0.0264  0.0059  ? ? ? ? ? ? 53 ASP B C   
1299 O O   . ASP B 59  ? 0.3535 0.2898 0.3520 -0.0317 0.0350  0.0077  ? ? ? ? ? ? 53 ASP B O   
1300 C CB  . ASP B 59  ? 0.4238 0.3362 0.3664 -0.0094 0.0183  0.0017  ? ? ? ? ? ? 53 ASP B CB  
1301 C CG  . ASP B 59  ? 0.4748 0.3619 0.3812 0.0043  0.0157  0.0024  ? ? ? ? ? ? 53 ASP B CG  
1302 O OD1 . ASP B 59  ? 0.5111 0.3777 0.4039 0.0046  0.0254  0.0088  ? ? ? ? ? ? 53 ASP B OD1 
1303 O OD2 . ASP B 59  ? 0.4921 0.3802 0.3863 0.0156  0.0023  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 53 ASP B OD2 
1304 N N   . GLY B 60  ? 0.3325 0.2901 0.3444 -0.0377 0.0172  0.0043  ? ? ? ? ? ? 54 GLY B N   
1305 C CA  . GLY B 60  ? 0.3069 0.2832 0.3452 -0.0443 0.0149  0.0063  ? ? ? ? ? ? 54 GLY B CA  
1306 C C   . GLY B 60  ? 0.2872 0.2753 0.3328 -0.0409 0.0104  0.0067  ? ? ? ? ? ? 54 GLY B C   
1307 O O   . GLY B 60  ? 0.2688 0.2700 0.3359 -0.0443 0.0092  0.0102  ? ? ? ? ? ? 54 GLY B O   
1308 N N   . LEU B 61  ? 0.2831 0.2672 0.3150 -0.0339 0.0071  0.0025  ? ? ? ? ? ? 55 LEU B N   
1309 C CA  . LEU B 61  ? 0.2706 0.2634 0.3138 -0.0305 0.0050  0.0000  ? ? ? ? ? ? 55 LEU B CA  
1310 C C   . LEU B 61  ? 0.2507 0.2561 0.3056 -0.0321 0.0000  0.0002  ? ? ? ? ? ? 55 LEU B C   
1311 O O   . LEU B 61  ? 0.2421 0.2565 0.3153 -0.0325 0.0011  0.0015  ? ? ? ? ? ? 55 LEU B O   
1312 C CB  . LEU B 61  ? 0.2880 0.2691 0.3132 -0.0209 0.0029  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 55 LEU B CB  
1313 C CG  . LEU B 61  ? 0.3119 0.2741 0.3150 -0.0168 0.0111  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 55 LEU B CG  
1314 C CD1 . LEU B 61  ? 0.3356 0.2870 0.3167 -0.0050 0.0052  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 55 LEU B CD1 
1315 C CD2 . LEU B 61  ? 0.3089 0.2743 0.3292 -0.0226 0.0223  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 55 LEU B CD2 
1316 N N   . LEU B 62  ? 0.2494 0.2531 0.2939 -0.0330 -0.0029 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 56 LEU B N   
1317 C CA  . LEU B 62  ? 0.2466 0.2584 0.2962 -0.0354 -0.0033 0.0009  ? ? ? ? ? ? 56 LEU B CA  
1318 C C   . LEU B 62  ? 0.2563 0.2683 0.2957 -0.0406 -0.0056 0.0049  ? ? ? ? ? ? 56 LEU B C   
1319 O O   . LEU B 62  ? 0.2659 0.2717 0.2982 -0.0427 -0.0067 0.0032  ? ? ? ? ? ? 56 LEU B O   
1320 C CB  . LEU B 62  ? 0.2451 0.2544 0.2928 -0.0311 -0.0038 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 56 LEU B CB  
1321 C CG  . LEU B 62  ? 0.2419 0.2532 0.3040 -0.0246 -0.0059 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 56 LEU B CG  
1322 C CD1 . LEU B 62  ? 0.2456 0.2567 0.3132 -0.0201 -0.0081 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 56 LEU B CD1 
1323 C CD2 . LEU B 62  ? 0.2347 0.2553 0.3212 -0.0265 -0.0009 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 56 LEU B CD2 
1324 N N   . VAL B 63  ? 0.2700 0.2876 0.3083 -0.0423 -0.0057 0.0098  ? ? ? ? ? ? 57 VAL B N   
1325 C CA  . VAL B 63  ? 0.2912 0.3079 0.3129 -0.0455 -0.0100 0.0102  ? ? ? ? ? ? 57 VAL B CA  
1326 C C   . VAL B 63  ? 0.3081 0.3216 0.3181 -0.0438 -0.0036 0.0092  ? ? ? ? ? ? 57 VAL B C   
1327 O O   . VAL B 63  ? 0.2874 0.3021 0.3068 -0.0414 0.0042  0.0133  ? ? ? ? ? ? 57 VAL B O   
1328 C CB  . VAL B 63  ? 0.3001 0.3241 0.3249 -0.0472 -0.0180 0.0177  ? ? ? ? ? ? 57 VAL B CB  
1329 C CG1 . VAL B 63  ? 0.3074 0.3348 0.3377 -0.0436 -0.0151 0.0285  ? ? ? ? ? ? 57 VAL B CG1 
1330 C CG2 . VAL B 63  ? 0.3206 0.3440 0.3262 -0.0495 -0.0269 0.0142  ? ? ? ? ? ? 57 VAL B CG2 
1331 N N   . SER B 64  ? 0.3218 0.3295 0.3145 -0.0453 -0.0041 0.0026  ? ? ? ? ? ? 58 SER B N   
1332 C CA  . SER B 64  ? 0.3450 0.3475 0.3248 -0.0441 0.0050  0.0006  ? ? ? ? ? ? 58 SER B CA  
1333 C C   . SER B 64  ? 0.3856 0.3844 0.3355 -0.0453 0.0014  0.0028  ? ? ? ? ? ? 58 SER B C   
1334 O O   . SER B 64  ? 0.3694 0.3709 0.3124 -0.0477 -0.0111 0.0008  ? ? ? ? ? ? 58 SER B O   
1335 C CB  . SER B 64  ? 0.3412 0.3384 0.3246 -0.0431 0.0095  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 58 SER B CB  
1336 O OG  . SER B 64  ? 0.3370 0.3289 0.3085 -0.0458 0.0034  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 58 SER B OG  
1337 N N   . GLU B 65  ? 0.3578 0.5048 0.3547 -0.0036 0.0393  0.0585  ? ? ? ? ? ? 59 GLU B N   
1338 C CA  . GLU B 65  ? 0.3898 0.5380 0.3862 -0.0054 0.0380  0.0608  ? ? ? ? ? ? 59 GLU B CA  
1339 C C   . GLU B 65  ? 0.4034 0.5044 0.3932 -0.0057 0.0364  0.0588  ? ? ? ? ? ? 59 GLU B C   
1340 O O   . GLU B 65  ? 0.3878 0.4741 0.3839 0.0059  0.0382  0.0556  ? ? ? ? ? ? 59 GLU B O   
1341 C CB  . GLU B 65  ? 0.4010 0.5668 0.4060 0.0195  0.0456  0.0608  ? ? ? ? ? ? 59 GLU B CB  
1342 C CG  . GLU B 65  ? 0.4198 0.6014 0.4280 0.0215  0.0447  0.0657  ? ? ? ? ? ? 59 GLU B CG  
1343 C CD  . GLU B 65  ? 0.4512 0.6557 0.4613 0.0545  0.0555  0.0716  ? ? ? ? ? ? 59 GLU B CD  
1344 O OE1 . GLU B 65  ? 0.4669 0.6849 0.4702 0.0768  0.0656  0.0743  ? ? ? ? ? ? 59 GLU B OE1 
1345 O OE2 . GLU B 65  ? 0.4754 0.6783 0.4876 0.0619  0.0562  0.0747  ? ? ? ? ? ? 59 GLU B OE2 
1346 N N   . GLN B 66  ? 0.4361 0.5144 0.4057 -0.0210 0.0347  0.0613  ? ? ? ? ? ? 60 GLN B N   
1347 C CA  . GLN B 66  ? 0.4741 0.5089 0.4322 -0.0127 0.0369  0.0609  ? ? ? ? ? ? 60 GLN B CA  
1348 C C   . GLN B 66  ? 0.4554 0.5021 0.4276 -0.0059 0.0369  0.0576  ? ? ? ? ? ? 60 GLN B C   
1349 O O   . GLN B 66  ? 0.4634 0.5378 0.4353 -0.0177 0.0355  0.0587  ? ? ? ? ? ? 60 GLN B O   
1350 C CB  . GLN B 66  ? 0.5673 0.5494 0.4791 -0.0295 0.0408  0.0637  ? ? ? ? ? ? 60 GLN B CB  
1351 C CG  . GLN B 66  ? 0.6321 0.5645 0.5238 -0.0114 0.0477  0.0649  ? ? ? ? ? ? 60 GLN B CG  
1352 C CD  . GLN B 66  ? 0.7390 0.6077 0.5828 0.0000  0.0580  0.0734  ? ? ? ? ? ? 60 GLN B CD  
1353 O OE1 . GLN B 66  ? 0.7776 0.6530 0.6314 0.0322  0.0615  0.0826  ? ? ? ? ? ? 60 GLN B OE1 
1354 N NE2 . GLN B 66  ? 0.8140 0.6232 0.5982 -0.0277 0.0644  0.0728  ? ? ? ? ? ? 60 GLN B NE2 
1355 N N   . ARG B 67  ? 0.4292 0.4645 0.4122 0.0111  0.0384  0.0560  ? ? ? ? ? ? 61 ARG B N   
1356 C CA  . ARG B 67  ? 0.4172 0.4565 0.4093 0.0174  0.0389  0.0538  ? ? ? ? ? ? 61 ARG B CA  
1357 C C   . ARG B 67  ? 0.4026 0.4154 0.3859 0.0250  0.0407  0.0545  ? ? ? ? ? ? 61 ARG B C   
1358 O O   . ARG B 67  ? 0.3966 0.4064 0.3787 0.0353  0.0422  0.0583  ? ? ? ? ? ? 61 ARG B O   
1359 C CB  . ARG B 67  ? 0.4195 0.4693 0.4251 0.0285  0.0414  0.0511  ? ? ? ? ? ? 61 ARG B CB  
1360 C CG  . ARG B 67  ? 0.4320 0.5025 0.4393 0.0347  0.0453  0.0521  ? ? ? ? ? ? 61 ARG B CG  
1361 C CD  . ARG B 67  ? 0.4442 0.4953 0.4431 0.0492  0.0538  0.0497  ? ? ? ? ? ? 61 ARG B CD  
1362 N NE  . ARG B 67  ? 0.4717 0.5328 0.4613 0.0640  0.0625  0.0522  ? ? ? ? ? ? 61 ARG B NE  
1363 C CZ  . ARG B 67  ? 0.4779 0.5105 0.4452 0.0689  0.0722  0.0468  ? ? ? ? ? ? 61 ARG B CZ  
1364 N NH1 . ARG B 67  ? 0.4919 0.4849 0.4400 0.0526  0.0743  0.0376  ? ? ? ? ? ? 61 ARG B NH1 
1365 N NH2 . ARG B 67  ? 0.4991 0.5470 0.4566 0.0898  0.0820  0.0517  ? ? ? ? ? ? 61 ARG B NH2 
1366 N N   . VAL B 68  ? 0.3900 0.3952 0.3680 0.0224  0.0414  0.0529  ? ? ? ? ? ? 62 VAL B N   
1367 C CA  . VAL B 68  ? 0.3886 0.3772 0.3617 0.0349  0.0444  0.0536  ? ? ? ? ? ? 62 VAL B CA  
1368 C C   . VAL B 68  ? 0.3560 0.3688 0.3522 0.0394  0.0421  0.0520  ? ? ? ? ? ? 62 VAL B C   
1369 O O   . VAL B 68  ? 0.3518 0.3744 0.3540 0.0356  0.0412  0.0509  ? ? ? ? ? ? 62 VAL B O   
1370 C CB  . VAL B 68  ? 0.4187 0.3714 0.3593 0.0257  0.0489  0.0516  ? ? ? ? ? ? 62 VAL B CB  
1371 C CG1 . VAL B 68  ? 0.4280 0.3628 0.3589 0.0443  0.0547  0.0529  ? ? ? ? ? ? 62 VAL B CG1 
1372 C CG2 . VAL B 68  ? 0.4694 0.3781 0.3685 0.0153  0.0544  0.0527  ? ? ? ? ? ? 62 VAL B CG2 
1373 N N   . VAL B 69  ? 0.3438 0.3694 0.3470 0.0456  0.0423  0.0540  ? ? ? ? ? ? 63 VAL B N   
1374 C CA  . VAL B 69  ? 0.3291 0.3654 0.3387 0.0407  0.0420  0.0519  ? ? ? ? ? ? 63 VAL B CA  
1375 C C   . VAL B 69  ? 0.3274 0.3845 0.3376 0.0457  0.0421  0.0570  ? ? ? ? ? ? 63 VAL B C   
1376 O O   . VAL B 69  ? 0.3235 0.4028 0.3326 0.0551  0.0431  0.0645  ? ? ? ? ? ? 63 VAL B O   
1377 C CB  . VAL B 69  ? 0.3407 0.3800 0.3453 0.0298  0.0431  0.0491  ? ? ? ? ? ? 63 VAL B CB  
1378 C CG1 . VAL B 69  ? 0.3553 0.3805 0.3441 0.0172  0.0469  0.0454  ? ? ? ? ? ? 63 VAL B CG1 
1379 C CG2 . VAL B 69  ? 0.3508 0.3791 0.3542 0.0327  0.0448  0.0469  ? ? ? ? ? ? 63 VAL B CG2 
1380 N N   . ASP B 70  ? 0.3254 0.3827 0.3365 0.0435  0.0421  0.0558  ? ? ? ? ? ? 64 ASP B N   
1381 C CA  . ASP B 70  ? 0.3285 0.4181 0.3411 0.0481  0.0425  0.0620  ? ? ? ? ? ? 64 ASP B CA  
1382 C C   . ASP B 70  ? 0.3451 0.4385 0.3506 0.0753  0.0478  0.0701  ? ? ? ? ? ? 64 ASP B C   
1383 O O   . ASP B 70  ? 0.3520 0.4911 0.3582 0.0887  0.0503  0.0816  ? ? ? ? ? ? 64 ASP B O   
1384 C CB  . ASP B 70  ? 0.3257 0.4562 0.3361 0.0274  0.0403  0.0651  ? ? ? ? ? ? 64 ASP B CB  
1385 C CG  . ASP B 70  ? 0.3468 0.4443 0.3396 0.0002  0.0411  0.0564  ? ? ? ? ? ? 64 ASP B CG  
1386 O OD1 . ASP B 70  ? 0.3411 0.3996 0.3304 0.0061  0.0434  0.0524  ? ? ? ? ? ? 64 ASP B OD1 
1387 O OD2 . ASP B 70  ? 0.3647 0.4705 0.3383 -0.0272 0.0419  0.0544  ? ? ? ? ? ? 64 ASP B OD2 
1388 N N   . GLY B 71  ? 0.3702 0.4151 0.3599 0.0825  0.0519  0.0658  ? ? ? ? ? ? 65 GLY B N   
1389 C CA  . GLY B 71  ? 0.4260 0.4412 0.3853 0.1087  0.0630  0.0722  ? ? ? ? ? ? 65 GLY B CA  
1390 C C   . GLY B 71  ? 0.4625 0.4730 0.4081 0.1253  0.0683  0.0817  ? ? ? ? ? ? 65 GLY B C   
1391 O O   . GLY B 71  ? 0.5267 0.5037 0.4357 0.1555  0.0821  0.0907  ? ? ? ? ? ? 65 GLY B O   
1392 N N   . ARG B 72  ? 0.4522 0.4881 0.4187 0.1090  0.0601  0.0807  ? ? ? ? ? ? 66 ARG B N   
1393 C CA  . ARG B 72  ? 0.4875 0.5315 0.4456 0.1227  0.0634  0.0915  ? ? ? ? ? ? 66 ARG B CA  
1394 C C   . ARG B 72  ? 0.4658 0.4818 0.4245 0.0987  0.0580  0.0821  ? ? ? ? ? ? 66 ARG B C   
1395 O O   . ARG B 72  ? 0.4182 0.4499 0.3997 0.0746  0.0495  0.0721  ? ? ? ? ? ? 66 ARG B O   
1396 C CB  . ARG B 72  ? 0.4938 0.6233 0.4773 0.1230  0.0585  0.1026  ? ? ? ? ? ? 66 ARG B CB  
1397 C CG  . ARG B 72  ? 0.5630 0.7228 0.5386 0.1458  0.0635  0.1204  ? ? ? ? ? ? 66 ARG B CG  
1398 C CD  . ARG B 72  ? 0.5720 0.8408 0.5690 0.1425  0.0590  0.1355  ? ? ? ? ? ? 66 ARG B CD  
1399 N NE  . ARG B 72  ? 0.6126 0.9140 0.6131 0.1366  0.0563  0.1434  ? ? ? ? ? ? 66 ARG B NE  
1400 C CZ  . ARG B 72  ? 0.6225 1.0046 0.6384 0.1053  0.0480  0.1465  ? ? ? ? ? ? 66 ARG B CZ  
1401 N NH1 . ARG B 72  ? 0.6244 1.0618 0.6483 0.0722  0.0419  0.1427  ? ? ? ? ? ? 66 ARG B NH1 
1402 N NH2 . ARG B 72  ? 0.6496 1.0532 0.6655 0.1008  0.0464  0.1528  ? ? ? ? ? ? 66 ARG B NH2 
1403 N N   . ALA B 73  ? 0.4690 0.4307 0.4533 -0.0331 0.0995  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 67 ALA B N   
1404 C CA  . ALA B 73  ? 0.4510 0.4448 0.4325 -0.0304 0.0755  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 67 ALA B CA  
1405 C C   . ALA B 73  ? 0.4182 0.4214 0.4356 -0.0322 0.0701  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 67 ALA B C   
1406 O O   . ALA B 73  ? 0.4089 0.4147 0.4523 -0.0347 0.0684  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 67 ALA B O   
1407 C CB  . ALA B 73  ? 0.4420 0.4537 0.4170 -0.0418 0.0627  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 67 ALA B CB  
1408 N N   . ARG B 74  ? 0.4160 0.4260 0.4326 -0.0249 0.0671  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 68 ARG B N   
1409 C CA  . ARG B 74  ? 0.4013 0.4251 0.4494 -0.0244 0.0586  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 68 ARG B CA  
1410 C C   . ARG B 74  ? 0.3731 0.4132 0.4079 -0.0194 0.0442  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 68 ARG B C   
1411 O O   . ARG B 74  ? 0.3932 0.4423 0.4020 -0.0140 0.0416  0.0080  ? ? ? ? ? ? 68 ARG B O   
1412 C CB  . ARG B 74  ? 0.4314 0.4443 0.5110 -0.0265 0.0805  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 68 ARG B CB  
1413 C CG  . ARG B 74  ? 0.4602 0.4565 0.5606 -0.0365 0.1063  -0.0402 ? ? ? ? ? ? 68 ARG B CG  
1414 C CD  . ARG B 74  ? 0.4791 0.4708 0.6251 -0.0471 0.1366  -0.0675 ? ? ? ? ? ? 68 ARG B CD  
1415 N NE  . ARG B 74  ? 0.4583 0.5021 0.6551 -0.0435 0.1126  -0.0970 ? ? ? ? ? ? 68 ARG B NE  
1416 C CZ  . ARG B 74  ? 0.4736 0.5364 0.7241 -0.0531 0.1303  -0.1331 ? ? ? ? ? ? 68 ARG B CZ  
1417 N NH1 . ARG B 74  ? 0.4621 0.5826 0.7541 -0.0407 0.1009  -0.1649 ? ? ? ? ? ? 68 ARG B NH1 
1418 N NH2 . ARG B 74  ? 0.5065 0.5253 0.7633 -0.0726 0.1823  -0.1406 ? ? ? ? ? ? 68 ARG B NH2 
1419 N N   . ARG B 75  ? 0.3430 0.3924 0.3941 -0.0167 0.0332  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 69 ARG B N   
1420 C CA  . ARG B 75  ? 0.3328 0.3941 0.3740 -0.0141 0.0230  0.0001  ? ? ? ? ? ? 69 ARG B CA  
1421 C C   . ARG B 75  ? 0.3115 0.3758 0.3709 -0.0069 0.0243  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 69 ARG B C   
1422 O O   . ARG B 75  ? 0.2916 0.3582 0.3783 -0.0038 0.0245  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 69 ARG B O   
1423 C CB  . ARG B 75  ? 0.3435 0.3942 0.3712 -0.0131 0.0173  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 69 ARG B CB  
1424 C CG  . ARG B 75  ? 0.3468 0.4025 0.3634 -0.0166 0.0167  0.0000  ? ? ? ? ? ? 69 ARG B CG  
1425 C CD  . ARG B 75  ? 0.3842 0.4038 0.3690 -0.0182 0.0286  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 69 ARG B CD  
1426 N NE  . ARG B 75  ? 0.3983 0.4115 0.3733 -0.0381 0.0440  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 69 ARG B NE  
1427 C CZ  . ARG B 75  ? 0.3986 0.4410 0.3847 -0.0607 0.0529  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 69 ARG B CZ  
1428 N NH1 . ARG B 75  ? 0.3728 0.4550 0.3781 -0.0633 0.0464  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 69 ARG B NH1 
1429 N NH2 . ARG B 75  ? 0.4235 0.4619 0.4042 -0.0793 0.0682  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 69 ARG B NH2 
1430 N N   . VAL B 76  ? 0.3060 0.3757 0.3522 -0.0016 0.0253  0.0102  ? ? ? ? ? ? 70 VAL B N   
1431 C CA  . VAL B 76  ? 0.3040 0.3699 0.3615 0.0047  0.0302  0.0108  ? ? ? ? ? ? 70 VAL B CA  
1432 C C   . VAL B 76  ? 0.2879 0.3721 0.3407 0.0083  0.0146  0.0153  ? ? ? ? ? ? 70 VAL B C   
1433 O O   . VAL B 76  ? 0.2834 0.3851 0.3220 0.0060  0.0081  0.0179  ? ? ? ? ? ? 70 VAL B O   
1434 C CB  . VAL B 76  ? 0.3437 0.3835 0.3766 0.0158  0.0527  0.0223  ? ? ? ? ? ? 70 VAL B CB  
1435 C CG1 . VAL B 76  ? 0.3766 0.3805 0.4114 0.0095  0.0822  0.0158  ? ? ? ? ? ? 70 VAL B CG1 
1436 C CG2 . VAL B 76  ? 0.3674 0.4224 0.3587 0.0352  0.0427  0.0356  ? ? ? ? ? ? 70 VAL B CG2 
1437 N N   . TYR B 77  ? 0.2695 0.3530 0.3381 0.0123  0.0123  0.0103  ? ? ? ? ? ? 71 TYR B N   
1438 C CA  . TYR B 77  ? 0.2621 0.3544 0.3239 0.0167  0.0019  0.0146  ? ? ? ? ? ? 71 TYR B CA  
1439 C C   . TYR B 77  ? 0.2702 0.3616 0.3338 0.0241  0.0088  0.0211  ? ? ? ? ? ? 71 TYR B C   
1440 O O   . TYR B 77  ? 0.2701 0.3451 0.3470 0.0237  0.0249  0.0148  ? ? ? ? ? ? 71 TYR B O   
1441 C CB  . TYR B 77  ? 0.2657 0.3518 0.3311 0.0247  -0.0083 0.0025  ? ? ? ? ? ? 71 TYR B CB  
1442 C CG  . TYR B 77  ? 0.2865 0.3569 0.3304 0.0271  -0.0104 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 71 TYR B CG  
1443 C CD1 . TYR B 77  ? 0.2899 0.3614 0.3447 0.0291  -0.0112 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 71 TYR B CD1 
1444 C CD2 . TYR B 77  ? 0.3148 0.3614 0.3241 0.0264  -0.0040 0.0065  ? ? ? ? ? ? 71 TYR B CD2 
1445 C CE1 . TYR B 77  ? 0.3221 0.3712 0.3480 0.0358  -0.0104 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 71 TYR B CE1 
1446 C CE2 . TYR B 77  ? 0.3508 0.3637 0.3274 0.0298  0.0049  0.0052  ? ? ? ? ? ? 71 TYR B CE2 
1447 C CZ  . TYR B 77  ? 0.3573 0.3720 0.3398 0.0368  -0.0005 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 71 TYR B CZ  
1448 O OH  . TYR B 77  ? 0.4199 0.3930 0.3605 0.0454  0.0108  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 71 TYR B OH  
1449 N N   . ARG B 78  ? 0.2728 0.3790 0.3243 0.0289  0.0026  0.0291  ? ? ? ? ? ? 72 ARG B N   
1450 C CA  . ARG B 78  ? 0.2896 0.3933 0.3373 0.0401  0.0070  0.0362  ? ? ? ? ? ? 72 ARG B CA  
1451 C C   . ARG B 78  ? 0.2628 0.3822 0.3117 0.0395  -0.0030 0.0358  ? ? ? ? ? ? 72 ARG B C   
1452 O O   . ARG B 78  ? 0.2502 0.3798 0.2972 0.0299  -0.0065 0.0302  ? ? ? ? ? ? 72 ARG B O   
1453 C CB  . ARG B 78  ? 0.3441 0.4455 0.3627 0.0593  0.0163  0.0479  ? ? ? ? ? ? 72 ARG B CB  
1454 C CG  . ARG B 78  ? 0.3785 0.5225 0.3861 0.0673  0.0020  0.0437  ? ? ? ? ? ? 72 ARG B CG  
1455 C CD  . ARG B 78  ? 0.4654 0.6069 0.4285 0.1032  0.0069  0.0520  ? ? ? ? ? ? 72 ARG B CD  
1456 N NE  . ARG B 78  ? 0.5076 0.7078 0.4707 0.1108  -0.0117 0.0343  ? ? ? ? ? ? 72 ARG B NE  
1457 C CZ  . ARG B 78  ? 0.5546 0.7602 0.5194 0.0999  -0.0134 0.0260  ? ? ? ? ? ? 72 ARG B CZ  
1458 N NH1 . ARG B 78  ? 0.6049 0.7604 0.5700 0.0832  0.0016  0.0361  ? ? ? ? ? ? 72 ARG B NH1 
1459 N NH2 . ARG B 78  ? 0.5792 0.8485 0.5507 0.1055  -0.0296 0.0007  ? ? ? ? ? ? 72 ARG B NH2 
1460 N N   . ALA B 79  ? 0.2581 0.3710 0.3084 0.0477  -0.0006 0.0398  ? ? ? ? ? ? 73 ALA B N   
1461 C CA  . ALA B 79  ? 0.2456 0.3669 0.2945 0.0481  -0.0063 0.0400  ? ? ? ? ? ? 73 ALA B CA  
1462 C C   . ALA B 79  ? 0.2423 0.4000 0.2879 0.0521  -0.0076 0.0396  ? ? ? ? ? ? 73 ALA B C   
1463 O O   . ALA B 79  ? 0.2413 0.4129 0.2755 0.0691  -0.0076 0.0441  ? ? ? ? ? ? 73 ALA B O   
1464 C CB  . ALA B 79  ? 0.2515 0.3585 0.3040 0.0562  -0.0038 0.0417  ? ? ? ? ? ? 73 ALA B CB  
1465 N N   . THR B 80  ? 0.2320 0.4037 0.2842 0.0396  -0.0053 0.0292  ? ? ? ? ? ? 74 THR B N   
1466 C CA  . THR B 80  ? 0.2290 0.4533 0.2952 0.0401  -0.0054 0.0138  ? ? ? ? ? ? 74 THR B CA  
1467 C C   . THR B 80  ? 0.2318 0.4594 0.2970 0.0539  -0.0061 0.0205  ? ? ? ? ? ? 74 THR B C   
1468 O O   . THR B 80  ? 0.2327 0.4175 0.2868 0.0564  -0.0040 0.0350  ? ? ? ? ? ? 74 THR B O   
1469 C CB  . THR B 80  ? 0.2363 0.4660 0.3167 0.0105  0.0121  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 74 THR B CB  
1470 O OG1 . THR B 80  ? 0.2497 0.4220 0.3102 0.0044  0.0267  0.0000  ? ? ? ? ? ? 74 THR B OG1 
1471 C CG2 . THR B 80  ? 0.2411 0.4641 0.3205 -0.0050 0.0174  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 74 THR B CG2 
1472 N N   . PRO B 81  ? 0.2705 0.3979 0.3333 0.0167  -0.0332 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 75 PRO B N   
1473 C CA  . PRO B 81  ? 0.2758 0.3900 0.3517 0.0288  -0.0414 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 75 PRO B CA  
1474 C C   . PRO B 81  ? 0.2533 0.3613 0.3452 0.0195  -0.0276 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 75 PRO B C   
1475 O O   . PRO B 81  ? 0.2504 0.3398 0.3471 0.0226  -0.0293 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 75 PRO B O   
1476 C CB  . PRO B 81  ? 0.2866 0.4342 0.3734 0.0441  -0.0552 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 75 PRO B CB  
1477 C CG  . PRO B 81  ? 0.3032 0.4621 0.3650 0.0436  -0.0619 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 75 PRO B CG  
1478 C CD  . PRO B 81  ? 0.2841 0.4438 0.3411 0.0220  -0.0414 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 75 PRO B CD  
1479 N N   . ALA B 82  ? 0.2446 0.3599 0.3375 0.0062  -0.0158 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 76 ALA B N   
1480 C CA  . ALA B 82  ? 0.2484 0.3410 0.3362 -0.0070 -0.0066 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 76 ALA B CA  
1481 C C   . ALA B 82  ? 0.2526 0.3151 0.3322 -0.0034 -0.0088 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 76 ALA B C   
1482 O O   . ALA B 82  ? 0.2591 0.3054 0.3350 -0.0065 -0.0074 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 76 ALA B O   
1483 C CB  . ALA B 82  ? 0.2623 0.3460 0.3382 -0.0242 0.0011  -0.0482 ? ? ? ? ? ? 76 ALA B CB  
1484 N N   . GLY B 83  ? 0.2485 0.3136 0.3272 0.0008  -0.0113 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 77 GLY B N   
1485 C CA  . GLY B 83  ? 0.2584 0.3125 0.3371 0.0032  -0.0126 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 77 GLY B CA  
1486 C C   . GLY B 83  ? 0.2679 0.3155 0.3491 0.0041  -0.0126 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 77 GLY B C   
1487 O O   . GLY B 83  ? 0.2580 0.2952 0.3425 0.0045  -0.0122 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 77 GLY B O   
1488 N N   . ARG B 84  ? 0.2873 0.3364 0.3646 0.0059  -0.0167 0.0057  ? ? ? ? ? ? 78 ARG B N   
1489 C CA  . ARG B 84  ? 0.3233 0.3506 0.3999 0.0082  -0.0217 0.0147  ? ? ? ? ? ? 78 ARG B CA  
1490 C C   . ARG B 84  ? 0.2997 0.3255 0.3940 0.0152  -0.0228 0.0039  ? ? ? ? ? ? 78 ARG B C   
1491 O O   . ARG B 84  ? 0.2954 0.3090 0.3959 0.0139  -0.0214 0.0034  ? ? ? ? ? ? 78 ARG B O   
1492 C CB  . ARG B 84  ? 0.3865 0.3988 0.4456 0.0138  -0.0354 0.0277  ? ? ? ? ? ? 78 ARG B CB  
1493 C CG  . ARG B 84  ? 0.4393 0.4520 0.4682 -0.0029 -0.0315 0.0406  ? ? ? ? ? ? 78 ARG B CG  
1494 C CD  . ARG B 84  ? 0.5272 0.5194 0.5236 0.0032  -0.0506 0.0566  ? ? ? ? ? ? 78 ARG B CD  
1495 N NE  . ARG B 84  ? 0.5796 0.5807 0.5395 -0.0209 -0.0428 0.0672  ? ? ? ? ? ? 78 ARG B NE  
1496 C CZ  . ARG B 84  ? 0.6411 0.6200 0.5680 -0.0504 -0.0332 0.0801  ? ? ? ? ? ? 78 ARG B CZ  
1497 N NH1 . ARG B 84  ? 0.6840 0.6854 0.5769 -0.0791 -0.0223 0.0830  ? ? ? ? ? ? 78 ARG B NH1 
1498 N NH2 . ARG B 84  ? 0.6703 0.6084 0.5958 -0.0565 -0.0327 0.0867  ? ? ? ? ? ? 78 ARG B NH2 
1499 N N   . ALA B 85  ? 0.2779 0.3233 0.3804 0.0175  -0.0225 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 79 ALA B N   
1500 C CA  . ALA B 85  ? 0.2708 0.3274 0.3864 0.0144  -0.0185 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 79 ALA B CA  
1501 C C   . ALA B 85  ? 0.2668 0.3084 0.3682 0.0026  -0.0103 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 79 ALA B C   
1502 O O   . ALA B 85  ? 0.2551 0.2967 0.3630 0.0013  -0.0091 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 79 ALA B O   
1503 C CB  . ALA B 85  ? 0.2690 0.3590 0.3920 0.0080  -0.0142 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 79 ALA B CB  
1504 N N   . ALA B 86  ? 0.2706 0.2985 0.3528 -0.0024 -0.0089 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 80 ALA B N   
1505 C CA  . ALA B 86  ? 0.2793 0.2839 0.3425 -0.0053 -0.0114 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 80 ALA B CA  
1506 C C   . ALA B 86  ? 0.2738 0.2804 0.3504 0.0035  -0.0144 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 80 ALA B C   
1507 O O   . ALA B 86  ? 0.2799 0.2794 0.3492 0.0032  -0.0171 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 80 ALA B O   
1508 C CB  . ALA B 86  ? 0.2896 0.2753 0.3365 -0.0032 -0.0178 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 80 ALA B CB  
1509 N N   . LEU B 87  ? 0.2677 0.2844 0.3581 0.0068  -0.0133 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 81 LEU B N   
1510 C CA  . LEU B 87  ? 0.2677 0.2890 0.3696 0.0058  -0.0113 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 81 LEU B CA  
1511 C C   . LEU B 87  ? 0.2727 0.2888 0.3851 0.0055  -0.0103 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 81 LEU B C   
1512 O O   . LEU B 87  ? 0.2657 0.2867 0.3848 0.0054  -0.0099 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 81 LEU B O   
1513 C CB  . LEU B 87  ? 0.2772 0.3038 0.3777 -0.0029 -0.0067 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 81 LEU B CB  
1514 C CG  . LEU B 87  ? 0.2902 0.3199 0.3950 -0.0173 0.0008  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 81 LEU B CG  
1515 C CD1 . LEU B 87  ? 0.2809 0.3400 0.4017 -0.0151 0.0022  -0.0347 ? ? ? ? ? ? 81 LEU B CD1 
1516 C CD2 . LEU B 87  ? 0.3210 0.3498 0.4055 -0.0358 0.0068  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 81 LEU B CD2 
1517 N N   . THR B 88  ? 0.2721 0.2846 0.3905 0.0082  -0.0126 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 82 THR B N   
1518 C CA  . THR B 88  ? 0.2806 0.2945 0.4177 0.0115  -0.0145 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 82 THR B CA  
1519 C C   . THR B 88  ? 0.2709 0.3020 0.4052 0.0061  -0.0099 -0.0380 ? ? ? ? ? ? 82 THR B C   
1520 O O   . THR B 88  ? 0.2758 0.3121 0.4214 0.0054  -0.0088 -0.0478 ? ? ? ? ? ? 82 THR B O   
1521 C CB  . THR B 88  ? 0.2939 0.3107 0.4445 0.0223  -0.0238 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 82 THR B CB  
1522 O OG1 . THR B 88  ? 0.3230 0.3100 0.4627 0.0274  -0.0337 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 82 THR B OG1 
1523 C CG2 . THR B 88  ? 0.3006 0.3274 0.4801 0.0296  -0.0289 -0.0547 ? ? ? ? ? ? 82 THR B CG2 
1524 N N   . GLU B 89  ? 0.2729 0.3079 0.3849 -0.0016 -0.0074 -0.0371 ? ? ? ? ? ? 83 GLU B N   
1525 C CA  . GLU B 89  ? 0.3012 0.3405 0.3903 -0.0150 -0.0039 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 83 GLU B CA  
1526 C C   . GLU B 89  ? 0.3038 0.3257 0.3741 -0.0101 -0.0117 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 83 GLU B C   
1527 O O   . GLU B 89  ? 0.2978 0.3278 0.3601 -0.0147 -0.0123 -0.0467 ? ? ? ? ? ? 83 GLU B O   
1528 C CB  . GLU B 89  ? 0.3485 0.3811 0.4043 -0.0334 0.0011  -0.0423 ? ? ? ? ? ? 83 GLU B CB  
1529 C CG  . GLU B 89  ? 0.3534 0.4223 0.4348 -0.0387 0.0089  -0.0608 ? ? ? ? ? ? 83 GLU B CG  
1530 C CD  . GLU B 89  ? 0.4082 0.4761 0.4600 -0.0630 0.0181  -0.0635 ? ? ? ? ? ? 83 GLU B CD  
1531 O OE1 . GLU B 89  ? 0.4558 0.4782 0.4598 -0.0756 0.0160  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 83 GLU B OE1 
1532 O OE2 . GLU B 89  ? 0.4326 0.5451 0.5093 -0.0699 0.0257  -0.0886 ? ? ? ? ? ? 83 GLU B OE2 
1533 N N   . ASP B 90  ? 0.3045 0.3105 0.3702 0.0005  -0.0193 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 84 ASP B N   
1534 C CA  . ASP B 90  ? 0.3089 0.3071 0.3641 0.0125  -0.0328 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 84 ASP B CA  
1535 C C   . ASP B 90  ? 0.2881 0.3142 0.3756 0.0159  -0.0287 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 84 ASP B C   
1536 O O   . ASP B 90  ? 0.2901 0.3221 0.3693 0.0212  -0.0374 -0.0580 ? ? ? ? ? ? 84 ASP B O   
1537 C CB  . ASP B 90  ? 0.3096 0.3023 0.3682 0.0250  -0.0416 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 84 ASP B CB  
1538 C CG  . ASP B 90  ? 0.3423 0.2998 0.3681 0.0228  -0.0490 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 84 ASP B CG  
1539 O OD1 . ASP B 90  ? 0.3711 0.3028 0.3615 0.0065  -0.0465 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 84 ASP B OD1 
1540 O OD2 . ASP B 90  ? 0.3452 0.3053 0.3817 0.0332  -0.0550 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 84 ASP B OD2 
1541 N N   . ARG B 91  ? 0.2680 0.3052 0.3859 0.0113  -0.0174 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 85 ARG B N   
1542 C CA  . ARG B 91  ? 0.2669 0.3193 0.4116 0.0072  -0.0111 -0.0619 ? ? ? ? ? ? 85 ARG B CA  
1543 C C   . ARG B 91  ? 0.2687 0.3299 0.4203 0.0050  -0.0098 -0.0723 ? ? ? ? ? ? 85 ARG B C   
1544 O O   . ARG B 91  ? 0.2633 0.3429 0.4293 0.0048  -0.0092 -0.0891 ? ? ? ? ? ? 85 ARG B O   
1545 C CB  . ARG B 91  ? 0.2736 0.3132 0.4318 -0.0025 -0.0027 -0.0549 ? ? ? ? ? ? 85 ARG B CB  
1546 C CG  . ARG B 91  ? 0.2886 0.3332 0.4426 -0.0112 0.0021  -0.0527 ? ? ? ? ? ? 85 ARG B CG  
1547 C CD  . ARG B 91  ? 0.3214 0.3354 0.4695 -0.0269 0.0079  -0.0386 ? ? ? ? ? ? 85 ARG B CD  
1548 N NE  . ARG B 91  ? 0.3451 0.3638 0.4797 -0.0478 0.0176  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 85 ARG B NE  
1549 C CZ  . ARG B 91  ? 0.3851 0.3728 0.4925 -0.0603 0.0177  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 85 ARG B CZ  
1550 N NH1 . ARG B 91  ? 0.4051 0.3549 0.5010 -0.0462 0.0038  0.0040  ? ? ? ? ? ? 85 ARG B NH1 
1551 N NH2 . ARG B 91  ? 0.4151 0.4171 0.5054 -0.0870 0.0302  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 85 ARG B NH2 
1552 N N   . ARG B 92  ? 0.2735 0.3322 0.4201 0.0018  -0.0081 -0.0693 ? ? ? ? ? ? 86 ARG B N   
1553 C CA  . ARG B 92  ? 0.2866 0.3682 0.4434 -0.0035 -0.0049 -0.0878 ? ? ? ? ? ? 86 ARG B CA  
1554 C C   . ARG B 92  ? 0.3022 0.3943 0.4277 -0.0084 -0.0090 -0.0921 ? ? ? ? ? ? 86 ARG B C   
1555 O O   . ARG B 92  ? 0.2902 0.4079 0.4305 -0.0102 -0.0075 -0.1115 ? ? ? ? ? ? 86 ARG B O   
1556 C CB  . ARG B 92  ? 0.3000 0.3933 0.4607 -0.0087 -0.0013 -0.0943 ? ? ? ? ? ? 86 ARG B CB  
1557 C CG  . ARG B 92  ? 0.3139 0.4466 0.4974 -0.0153 0.0034  -0.1250 ? ? ? ? ? ? 86 ARG B CG  
1558 C CD  . ARG B 92  ? 0.3222 0.4836 0.5139 -0.0226 0.0079  -0.1422 ? ? ? ? ? ? 86 ARG B CD  
1559 N NE  . ARG B 92  ? 0.3210 0.4778 0.5556 -0.0007 -0.0029 -0.1523 ? ? ? ? ? ? 86 ARG B NE  
1560 C CZ  . ARG B 92  ? 0.3215 0.4679 0.5541 0.0072  -0.0085 -0.1432 ? ? ? ? ? ? 86 ARG B CZ  
1561 N NH1 . ARG B 92  ? 0.3320 0.4679 0.5977 0.0318  -0.0260 -0.1536 ? ? ? ? ? ? 86 ARG B NH1 
1562 N NH2 . ARG B 92  ? 0.3231 0.4649 0.5187 -0.0075 -0.0003 -0.1255 ? ? ? ? ? ? 86 ARG B NH2 
1563 N N   . ALA B 93  ? 0.2775 0.3935 0.4022 -0.0016 -0.0190 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 87 ALA B N   
1564 C CA  . ALA B 93  ? 0.2999 0.4136 0.3987 -0.0144 -0.0147 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 87 ALA B CA  
1565 C C   . ALA B 93  ? 0.3066 0.3880 0.3995 0.0037  -0.0124 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 87 ALA B C   
1566 O O   . ALA B 93  ? 0.3177 0.4195 0.4086 0.0074  -0.0071 -0.0367 ? ? ? ? ? ? 87 ALA B O   
1567 C CB  . ALA B 93  ? 0.3322 0.4081 0.3975 -0.0396 -0.0299 0.0045  ? ? ? ? ? ? 87 ALA B CB  
1568 N N   . LEU B 94  ? 0.3012 0.3466 0.3921 0.0132  -0.0160 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 88 LEU B N   
1569 C CA  . LEU B 94  ? 0.3068 0.3373 0.4026 0.0256  -0.0126 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 88 LEU B CA  
1570 C C   . LEU B 94  ? 0.3097 0.3584 0.4428 0.0362  -0.0085 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 88 LEU B C   
1571 O O   . LEU B 94  ? 0.3074 0.3619 0.4455 0.0424  -0.0079 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 88 LEU B O   
1572 C CB  . LEU B 94  ? 0.2935 0.3104 0.3843 0.0280  -0.0124 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 88 LEU B CB  
1573 C CG  . LEU B 94  ? 0.2898 0.3122 0.3949 0.0335  -0.0058 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 88 LEU B CG  
1574 C CD1 . LEU B 94  ? 0.2950 0.3106 0.3874 0.0426  -0.0118 -0.0550 ? ? ? ? ? ? 88 LEU B CD1 
1575 C CD2 . LEU B 94  ? 0.2940 0.3314 0.3939 0.0281  0.0001  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 88 LEU B CD2 
1576 N N   . GLU B 95  ? 0.3326 0.3866 0.4937 0.0407  -0.0125 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B N   
1577 C CA  . GLU B 95  ? 0.3625 0.4193 0.5684 0.0555  -0.0205 -0.0659 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B CA  
1578 C C   . GLU B 95  ? 0.3728 0.4733 0.5850 0.0663  -0.0164 -0.0973 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B C   
1579 O O   . GLU B 95  ? 0.3951 0.4957 0.6280 0.0777  -0.0216 -0.1220 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B O   
1580 C CB  . GLU B 95  ? 0.3919 0.4413 0.6285 0.0639  -0.0362 -0.0588 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B CB  
1581 C CG  . GLU B 95  ? 0.4315 0.4450 0.7168 0.0755  -0.0593 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B CG  
1582 C CD  . GLU B 95  ? 0.4902 0.4717 0.7907 0.0759  -0.0830 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B CD  
1583 O OE1 . GLU B 95  ? 0.4971 0.5040 0.7923 0.0831  -0.0858 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B OE1 
1584 O OE2 . GLU B 95  ? 0.5469 0.4791 0.8644 0.0653  -0.1023 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 89 GLU B OE2 
1585 N N   . GLU B 96  ? 0.3704 0.5157 0.5633 0.0587  -0.0078 -0.0961 ? ? ? ? ? ? 90 GLU B N   
1586 C CA  . GLU B 96  ? 0.3876 0.5986 0.5770 0.0626  0.0003  -0.1216 ? ? ? ? ? ? 90 GLU B CA  
1587 C C   . GLU B 96  ? 0.3850 0.5879 0.5396 0.0569  0.0025  -0.1218 ? ? ? ? ? ? 90 GLU B C   
1588 O O   . GLU B 96  ? 0.3888 0.6293 0.5527 0.0721  0.0018  -0.1553 ? ? ? ? ? ? 90 GLU B O   
1589 C CB  . GLU B 96  ? 0.4079 0.6817 0.5823 0.0426  0.0111  -0.1095 ? ? ? ? ? ? 90 GLU B CB  
1590 C CG  . GLU B 96  ? 0.4230 0.7296 0.6462 0.0581  0.0056  -0.1249 ? ? ? ? ? ? 90 GLU B CG  
1591 C CD  . GLU B 96  ? 0.4647 0.8535 0.6870 0.0354  0.0169  -0.1171 ? ? ? ? ? ? 90 GLU B CD  
1592 O OE1 . GLU B 96  ? 0.5197 0.9258 0.6978 -0.0012 0.0272  -0.0887 ? ? ? ? ? ? 90 GLU B OE1 
1593 O OE2 . GLU B 96  ? 0.4651 0.9004 0.7352 0.0526  0.0109  -0.1377 ? ? ? ? ? ? 90 GLU B OE2 
1594 N N   . LEU B 97  ? 0.3638 0.5210 0.4809 0.0400  0.0001  -0.0910 ? ? ? ? ? ? 91 LEU B N   
1595 C CA  . LEU B 97  ? 0.3771 0.5236 0.4631 0.0389  -0.0057 -0.0904 ? ? ? ? ? ? 91 LEU B CA  
1596 C C   . LEU B 97  ? 0.3626 0.4946 0.4825 0.0592  -0.0114 -0.1186 ? ? ? ? ? ? 91 LEU B C   
1597 O O   . LEU B 97  ? 0.3797 0.5363 0.4942 0.0676  -0.0162 -0.1400 ? ? ? ? ? ? 91 LEU B O   
1598 C CB  . LEU B 97  ? 0.3886 0.4826 0.4393 0.0256  -0.0169 -0.0603 ? ? ? ? ? ? 91 LEU B CB  
1599 C CG  . LEU B 97  ? 0.4107 0.4819 0.4337 0.0302  -0.0333 -0.0581 ? ? ? ? ? ? 91 LEU B CG  
1600 C CD1 . LEU B 97  ? 0.4520 0.5669 0.4378 0.0185  -0.0360 -0.0510 ? ? ? ? ? ? 91 LEU B CD1 
1601 C CD2 . LEU B 97  ? 0.4335 0.4456 0.4350 0.0259  -0.0527 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 91 LEU B CD2 
1602 N N   . ALA B 98  ? 0.3562 0.4527 0.5091 0.0620  -0.0128 -0.1151 ? ? ? ? ? ? 92 ALA B N   
1603 C CA  . ALA B 98  ? 0.3673 0.4485 0.5611 0.0695  -0.0204 -0.1331 ? ? ? ? ? ? 92 ALA B CA  
1604 C C   . ALA B 98  ? 0.4019 0.5078 0.6302 0.0864  -0.0298 -0.1721 ? ? ? ? ? ? 92 ALA B C   
1605 O O   . ALA B 98  ? 0.3974 0.5098 0.6408 0.0940  -0.0399 -0.1990 ? ? ? ? ? ? 92 ALA B O   
1606 C CB  . ALA B 98  ? 0.3555 0.4050 0.5739 0.0595  -0.0202 -0.1112 ? ? ? ? ? ? 92 ALA B CB  
1607 N N   . ARG B 99  ? 0.4128 0.5395 0.6573 0.0962  -0.0300 -0.1829 ? ? ? ? ? ? 93 ARG B N   
1608 C CA  . ARG B 99  ? 0.4475 0.6084 0.7313 0.1225  -0.0431 -0.2346 ? ? ? ? ? ? 93 ARG B CA  
1609 C C   . ARG B 99  ? 0.4804 0.7090 0.7325 0.1305  -0.0366 -0.2660 ? ? ? ? ? ? 93 ARG B C   
1610 O O   . ARG B 99  ? 0.5199 0.7656 0.7989 0.1511  -0.0519 -0.3140 ? ? ? ? ? ? 93 ARG B O   
1611 C CB  . ARG B 99  ? 0.4388 0.6273 0.7485 0.1372  -0.0451 -0.2453 ? ? ? ? ? ? 93 ARG B CB  
1612 N N   . GLU B 100 ? 0.5145 0.7787 0.7075 0.1115  -0.0183 -0.2365 ? ? ? ? ? ? 94 GLU B N   
1613 C CA  . GLU B 100 ? 0.5570 0.8938 0.7021 0.1088  -0.0114 -0.2488 ? ? ? ? ? ? 94 GLU B CA  
1614 C C   . GLU B 100 ? 0.5942 0.9093 0.7202 0.1115  -0.0255 -0.2555 ? ? ? ? ? ? 94 GLU B C   
1615 O O   . GLU B 100 ? 0.6058 0.9774 0.7233 0.1264  -0.0316 -0.2958 ? ? ? ? ? ? 94 GLU B O   
1616 C CB  . GLU B 100 ? 0.5788 0.9341 0.6685 0.0759  0.0037  -0.1966 ? ? ? ? ? ? 94 GLU B CB  
1617 C CG  . GLU B 100 ? 0.6340 1.0562 0.6579 0.0548  0.0098  -0.1794 ? ? ? ? ? ? 94 GLU B CG  
1618 C CD  . GLU B 100 ? 0.6561 1.1028 0.6488 0.0162  0.0226  -0.1299 ? ? ? ? ? ? 94 GLU B CD  
1619 O OE1 . GLU B 100 ? 0.7062 1.2466 0.6575 -0.0066 0.0345  -0.1200 ? ? ? ? ? ? 94 GLU B OE1 
1620 O OE2 . GLU B 100 ? 0.6366 1.0172 0.6445 0.0049  0.0197  -0.1007 ? ? ? ? ? ? 94 GLU B OE2 
1621 N N   . VAL B 101 ? 0.5922 0.8379 0.7129 0.0999  -0.0321 -0.2219 ? ? ? ? ? ? 95 VAL B N   
1622 C CA  . VAL B 101 ? 0.6517 0.8882 0.7522 0.1029  -0.0479 -0.2254 ? ? ? ? ? ? 95 VAL B CA  
1623 C C   . VAL B 101 ? 0.6293 0.8311 0.7890 0.1131  -0.0625 -0.2515 ? ? ? ? ? ? 95 VAL B C   
1624 O O   . VAL B 101 ? 0.6633 0.8719 0.8179 0.1189  -0.0781 -0.2649 ? ? ? ? ? ? 95 VAL B O   
1625 C CB  . VAL B 101 ? 0.6856 0.8898 0.7317 0.0860  -0.0527 -0.1757 ? ? ? ? ? ? 95 VAL B CB  
1626 C CG1 . VAL B 101 ? 0.6671 0.8112 0.7354 0.0798  -0.0492 -0.1508 ? ? ? ? ? ? 95 VAL B CG1 
1627 C CG2 . VAL B 101 ? 0.7331 0.9379 0.7519 0.0942  -0.0763 -0.1797 ? ? ? ? ? ? 95 VAL B CG2 
1628 N N   . LEU B 102 ? 0.6040 0.7727 0.8196 0.1115  -0.0609 -0.2551 ? ? ? ? ? ? 96 LEU B N   
1629 C CA  . LEU B 102 ? 0.6200 0.7583 0.8971 0.1086  -0.0761 -0.2708 ? ? ? ? ? ? 96 LEU B CA  
1630 C C   . LEU B 102 ? 0.6485 0.7845 0.9789 0.1232  -0.0954 -0.3167 ? ? ? ? ? ? 96 LEU B C   
1631 O O   . LEU B 102 ? 0.6921 0.8211 1.0394 0.1320  -0.0957 -0.3225 ? ? ? ? ? ? 96 LEU B O   
1632 C CB  . LEU B 102 ? 0.5774 0.6749 0.8763 0.0874  -0.0663 -0.2301 ? ? ? ? ? ? 96 LEU B CB  
1633 C CG  . LEU B 102 ? 0.5589 0.6552 0.8141 0.0796  -0.0509 -0.1943 ? ? ? ? ? ? 96 LEU B CG  
1634 C CD1 . LEU B 102 ? 0.5378 0.6119 0.8102 0.0615  -0.0392 -0.1622 ? ? ? ? ? ? 96 LEU B CD1 
1635 C CD2 . LEU B 102 ? 0.5568 0.6712 0.8054 0.0852  -0.0602 -0.2046 ? ? ? ? ? ? 96 LEU B CD2 
# 
