data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Kwak, Y.M." 1 ? 
"Park, S.C." 2 ? 
"Yoon, S.I." 3 ? 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Crystal structure of the VanR transcription factor in complex with vanillate" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "Transcription factor, TRANSCRIPTION" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSCRIPTION 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   UK 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            "FEBS J." 
_citation.journal_id_ASTM           ? 
_citation.journal_id_CSD            ? 
_citation.journal_id_ISSN           1742-4658 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            285 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                3786 
_citation.page_last                 3800 
_citation.title                     "Crystal structure of the VanR transcription factor and the role of its unique alpha-helix in effector recognition." 
_citation.year                      2018 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1111/febs.14629 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   30095229 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Kwak, Y.M." 1 ? 
primary "Park, S.C." 2 ? 
primary "Na, H.W."   3 ? 
primary "Kang, S.G." 4 ? 
primary "Lee, G.S."  5 ? 
primary "Ko, H.J."   6 ? 
primary "Kim, P.H."  7 ? 
primary "Oh, B.C."   8 ? 
primary "Yoon, S.I." 9 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;GSAKDLMTLRSALLALLSSGPLTGYDASQRFGASVGFVWSGSDSQIYPELRKMEAEELLVGSDVPWGSKGATKTEYALSE
KGWEALRKAWYEPVTYGPTRDPARLKAAYFEVGTNGDARRHLRAHIAHFEQQKIQSESMIDELKAKTHPTLARRLERSPK
KEHERIVAFKVLAYEGQIARAQAEIEWAEKGLKLLDTL
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;GSAKDLMTLRSALLALLSSGPLTGYDASQRFGASVGFVWSGSDSQIYPELRKMEAEELLVGSDVPWGSKGATKTEYALSE
KGWEALRKAWYEPVTYGPTRDPARLKAAYFEVGTNGDARRHLRAHIAHFEQQKIQSESMIDELKAKTHPTLARRLERSPK
KEHERIVAFKVLAYEGQIARAQAEIEWAEKGLKLLDTL
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   GLY n 
1 2   SER n 
1 3   ALA n 
1 4   LYS n 
1 5   ASP n 
1 6   LEU n 
1 7   MET n 
1 8   THR n 
1 9   LEU n 
1 10  ARG n 
1 11  SER n 
1 12  ALA n 
1 13  LEU n 
1 14  LEU n 
1 15  ALA n 
1 16  LEU n 
1 17  LEU n 
1 18  SER n 
1 19  SER n 
1 20  GLY n 
1 21  PRO n 
1 22  LEU n 
1 23  THR n 
1 24  GLY n 
1 25  TYR n 
1 26  ASP n 
1 27  ALA n 
1 28  SER n 
1 29  GLN n 
1 30  ARG n 
1 31  PHE n 
1 32  GLY n 
1 33  ALA n 
1 34  SER n 
1 35  VAL n 
1 36  GLY n 
1 37  PHE n 
1 38  VAL n 
1 39  TRP n 
1 40  SER n 
1 41  GLY n 
1 42  SER n 
1 43  ASP n 
1 44  SER n 
1 45  GLN n 
1 46  ILE n 
1 47  TYR n 
1 48  PRO n 
1 49  GLU n 
1 50  LEU n 
1 51  ARG n 
1 52  LYS n 
1 53  MET n 
1 54  GLU n 
1 55  ALA n 
1 56  GLU n 
1 57  GLU n 
1 58  LEU n 
1 59  LEU n 
1 60  VAL n 
1 61  GLY n 
1 62  SER n 
1 63  ASP n 
1 64  VAL n 
1 65  PRO n 
1 66  TRP n 
1 67  GLY n 
1 68  SER n 
1 69  LYS n 
1 70  GLY n 
1 71  ALA n 
1 72  THR n 
1 73  LYS n 
1 74  THR n 
1 75  GLU n 
1 76  TYR n 
1 77  ALA n 
1 78  LEU n 
1 79  SER n 
1 80  GLU n 
1 81  LYS n 
1 82  GLY n 
1 83  TRP n 
1 84  GLU n 
1 85  ALA n 
1 86  LEU n 
1 87  ARG n 
1 88  LYS n 
1 89  ALA n 
1 90  TRP n 
1 91  TYR n 
1 92  GLU n 
1 93  PRO n 
1 94  VAL n 
1 95  THR n 
1 96  TYR n 
1 97  GLY n 
1 98  PRO n 
1 99  THR n 
1 100 ARG n 
1 101 ASP n 
1 102 PRO n 
1 103 ALA n 
1 104 ARG n 
1 105 LEU n 
1 106 LYS n 
1 107 ALA n 
1 108 ALA n 
1 109 TYR n 
1 110 PHE n 
1 111 GLU n 
1 112 VAL n 
1 113 GLY n 
1 114 THR n 
1 115 ASN n 
1 116 GLY n 
1 117 ASP n 
1 118 ALA n 
1 119 ARG n 
1 120 ARG n 
1 121 HIS n 
1 122 LEU n 
1 123 ARG n 
1 124 ALA n 
1 125 HIS n 
1 126 ILE n 
1 127 ALA n 
1 128 HIS n 
1 129 PHE n 
1 130 GLU n 
1 131 GLN n 
1 132 GLN n 
1 133 LYS n 
1 134 ILE n 
1 135 GLN n 
1 136 SER n 
1 137 GLU n 
1 138 SER n 
1 139 MET n 
1 140 ILE n 
1 141 ASP n 
1 142 GLU n 
1 143 LEU n 
1 144 LYS n 
1 145 ALA n 
1 146 LYS n 
1 147 THR n 
1 148 HIS n 
1 149 PRO n 
1 150 THR n 
1 151 LEU n 
1 152 ALA n 
1 153 ARG n 
1 154 ARG n 
1 155 LEU n 
1 156 GLU n 
1 157 ARG n 
1 158 SER n 
1 159 PRO n 
1 160 LYS n 
1 161 LYS n 
1 162 GLU n 
1 163 HIS n 
1 164 GLU n 
1 165 ARG n 
1 166 ILE n 
1 167 VAL n 
1 168 ALA n 
1 169 PHE n 
1 170 LYS n 
1 171 VAL n 
1 172 LEU n 
1 173 ALA n 
1 174 TYR n 
1 175 GLU n 
1 176 GLY n 
1 177 GLN n 
1 178 ILE n 
1 179 ALA n 
1 180 ARG n 
1 181 ALA n 
1 182 GLN n 
1 183 ALA n 
1 184 GLU n 
1 185 ILE n 
1 186 GLU n 
1 187 TRP n 
1 188 ALA n 
1 189 GLU n 
1 190 LYS n 
1 191 GLY n 
1 192 LEU n 
1 193 LYS n 
1 194 LEU n 
1 195 LEU n 
1 196 ASP n 
1 197 THR n 
1 198 LEU n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "PadR family transcriptional regulator" 22165.166 2   ? ? ? ? 
2 non-polymer syn 4-HYDROXY-3-METHOXYBENZOATE             167.139   2   ? ? ? ? 
3 water       nat water                                   18.015    175 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   GLY 1   -5  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 2   SER 2   -4  ?   ?   ?   A ? n 
A 1 3   ALA 3   -3  -3  ALA ALA A ? n 
A 1 4   LYS 4   -2  -2  LYS LYS A ? n 
A 1 5   ASP 5   -1  -1  ASP ASP A ? n 
A 1 6   LEU 6   0   0   LEU LEU A ? n 
A 1 7   MET 7   1   1   MET MET A ? n 
A 1 8   THR 8   2   2   THR THR A ? n 
A 1 9   LEU 9   3   3   LEU LEU A ? n 
A 1 10  ARG 10  4   4   ARG ARG A ? n 
A 1 11  SER 11  5   5   SER SER A ? n 
A 1 12  ALA 12  6   6   ALA ALA A ? n 
A 1 13  LEU 13  7   7   LEU LEU A ? n 
A 1 14  LEU 14  8   8   LEU LEU A ? n 
A 1 15  ALA 15  9   9   ALA ALA A ? n 
A 1 16  LEU 16  10  10  LEU LEU A ? n 
A 1 17  LEU 17  11  11  LEU LEU A ? n 
A 1 18  SER 18  12  12  SER SER A ? n 
A 1 19  SER 19  13  13  SER SER A ? n 
A 1 20  GLY 20  14  14  GLY GLY A ? n 
A 1 21  PRO 21  15  15  PRO PRO A ? n 
A 1 22  LEU 22  16  16  LEU LEU A ? n 
A 1 23  THR 23  17  17  THR THR A ? n 
A 1 24  GLY 24  18  18  GLY GLY A ? n 
A 1 25  TYR 25  19  19  TYR TYR A ? n 
A 1 26  ASP 26  20  20  ASP ASP A ? n 
A 1 27  ALA 27  21  21  ALA ALA A ? n 
A 1 28  SER 28  22  22  SER SER A ? n 
A 1 29  GLN 29  23  23  GLN GLN A ? n 
A 1 30  ARG 30  24  24  ARG ARG A ? n 
A 1 31  PHE 31  25  25  PHE PHE A ? n 
A 1 32  GLY 32  26  26  GLY GLY A ? n 
A 1 33  ALA 33  27  27  ALA ALA A ? n 
A 1 34  SER 34  28  28  SER SER A ? n 
A 1 35  VAL 35  29  29  VAL VAL A ? n 
A 1 36  GLY 36  30  30  GLY GLY A ? n 
A 1 37  PHE 37  31  31  PHE PHE A ? n 
A 1 38  VAL 38  32  32  VAL VAL A ? n 
A 1 39  TRP 39  33  33  TRP TRP A ? n 
A 1 40  SER 40  34  34  SER SER A ? n 
A 1 41  GLY 41  35  35  GLY GLY A ? n 
A 1 42  SER 42  36  36  SER SER A ? n 
A 1 43  ASP 43  37  37  ASP ASP A ? n 
A 1 44  SER 44  38  38  SER SER A ? n 
A 1 45  GLN 45  39  39  GLN GLN A ? n 
A 1 46  ILE 46  40  40  ILE ILE A ? n 
A 1 47  TYR 47  41  41  TYR TYR A ? n 
A 1 48  PRO 48  42  42  PRO PRO A ? n 
A 1 49  GLU 49  43  43  GLU GLU A ? n 
A 1 50  LEU 50  44  44  LEU LEU A ? n 
A 1 51  ARG 51  45  45  ARG ARG A ? n 
A 1 52  LYS 52  46  46  LYS LYS A ? n 
A 1 53  MET 53  47  47  MET MET A ? n 
A 1 54  GLU 54  48  48  GLU GLU A ? n 
A 1 55  ALA 55  49  49  ALA ALA A ? n 
A 1 56  GLU 56  50  50  GLU GLU A ? n 
A 1 57  GLU 57  51  51  GLU GLU A ? n 
A 1 58  LEU 58  52  52  LEU LEU A ? n 
A 1 59  LEU 59  53  53  LEU LEU A ? n 
A 1 60  VAL 60  54  54  VAL VAL A ? n 
A 1 61  GLY 61  55  55  GLY GLY A ? n 
A 1 62  SER 62  56  56  SER SER A ? n 
A 1 63  ASP 63  57  57  ASP ASP A ? n 
A 1 64  VAL 64  58  58  VAL VAL A ? n 
A 1 65  PRO 65  59  59  PRO PRO A ? n 
A 1 66  TRP 66  60  60  TRP TRP A ? n 
A 1 67  GLY 67  61  61  GLY GLY A ? n 
A 1 68  SER 68  62  62  SER SER A ? n 
A 1 69  LYS 69  63  63  LYS LYS A ? n 
A 1 70  GLY 70  64  64  GLY GLY A ? n 
A 1 71  ALA 71  65  65  ALA ALA A ? n 
A 1 72  THR 72  66  66  THR THR A ? n 
A 1 73  LYS 73  67  67  LYS LYS A ? n 
A 1 74  THR 74  68  68  THR THR A ? n 
A 1 75  GLU 75  69  69  GLU GLU A ? n 
A 1 76  TYR 76  70  70  TYR TYR A ? n 
A 1 77  ALA 77  71  71  ALA ALA A ? n 
A 1 78  LEU 78  72  72  LEU LEU A ? n 
A 1 79  SER 79  73  73  SER SER A ? n 
A 1 80  GLU 80  74  74  GLU GLU A ? n 
A 1 81  LYS 81  75  75  LYS LYS A ? n 
A 1 82  GLY 82  76  76  GLY GLY A ? n 
A 1 83  TRP 83  77  77  TRP TRP A ? n 
A 1 84  GLU 84  78  78  GLU GLU A ? n 
A 1 85  ALA 85  79  79  ALA ALA A ? n 
A 1 86  LEU 86  80  80  LEU LEU A ? n 
A 1 87  ARG 87  81  81  ARG ARG A ? n 
A 1 88  LYS 88  82  82  LYS LYS A ? n 
A 1 89  ALA 89  83  83  ALA ALA A ? n 
A 1 90  TRP 90  84  84  TRP TRP A ? n 
A 1 91  TYR 91  85  85  TYR TYR A ? n 
A 1 92  GLU 92  86  86  GLU GLU A ? n 
A 1 93  PRO 93  87  87  PRO PRO A ? n 
A 1 94  VAL 94  88  88  VAL VAL A ? n 
A 1 95  THR 95  89  89  THR THR A ? n 
A 1 96  TYR 96  90  90  TYR TYR A ? n 
A 1 97  GLY 97  91  91  GLY GLY A ? n 
A 1 98  PRO 98  92  92  PRO PRO A ? n 
A 1 99  THR 99  93  93  THR THR A ? n 
A 1 100 ARG 100 94  94  ARG ARG A ? n 
A 1 101 ASP 101 95  95  ASP ASP A ? n 
A 1 102 PRO 102 96  96  PRO PRO A ? n 
A 1 103 ALA 103 97  97  ALA ALA A ? n 
A 1 104 ARG 104 98  98  ARG ARG A ? n 
A 1 105 LEU 105 99  99  LEU LEU A ? n 
A 1 106 LYS 106 100 100 LYS LYS A ? n 
A 1 107 ALA 107 101 101 ALA ALA A ? n 
A 1 108 ALA 108 102 102 ALA ALA A ? n 
A 1 109 TYR 109 103 103 TYR TYR A ? n 
A 1 110 PHE 110 104 104 PHE PHE A ? n 
A 1 111 GLU 111 105 105 GLU GLU A ? n 
A 1 112 VAL 112 106 106 VAL VAL A ? n 
A 1 113 GLY 113 107 107 GLY GLY A ? n 
A 1 114 THR 114 108 108 THR THR A ? n 
A 1 115 ASN 115 109 109 ASN ASN A ? n 
A 1 116 GLY 116 110 110 GLY GLY A ? n 
A 1 117 ASP 117 111 111 ASP ASP A ? n 
A 1 118 ALA 118 112 112 ALA ALA A ? n 
A 1 119 ARG 119 113 113 ARG ARG A ? n 
A 1 120 ARG 120 114 114 ARG ARG A ? n 
A 1 121 HIS 121 115 115 HIS HIS A ? n 
A 1 122 LEU 122 116 116 LEU LEU A ? n 
A 1 123 ARG 123 117 117 ARG ARG A ? n 
A 1 124 ALA 124 118 118 ALA ALA A ? n 
A 1 125 HIS 125 119 119 HIS HIS A ? n 
A 1 126 ILE 126 120 120 ILE ILE A ? n 
A 1 127 ALA 127 121 121 ALA ALA A ? n 
A 1 128 HIS 128 122 122 HIS HIS A ? n 
A 1 129 PHE 129 123 123 PHE PHE A ? n 
A 1 130 GLU 130 124 124 GLU GLU A ? n 
A 1 131 GLN 131 125 125 GLN GLN A ? n 
A 1 132 GLN 132 126 126 GLN GLN A ? n 
A 1 133 LYS 133 127 127 LYS LYS A ? n 
A 1 134 ILE 134 128 128 ILE ILE A ? n 
A 1 135 GLN 135 129 129 GLN GLN A ? n 
A 1 136 SER 136 130 130 SER SER A ? n 
A 1 137 GLU 137 131 131 GLU GLU A ? n 
A 1 138 SER 138 132 132 SER SER A ? n 
A 1 139 MET 139 133 133 MET MET A ? n 
A 1 140 ILE 140 134 134 ILE ILE A ? n 
A 1 141 ASP 141 135 135 ASP ASP A ? n 
A 1 142 GLU 142 136 136 GLU GLU A ? n 
A 1 143 LEU 143 137 137 LEU LEU A ? n 
A 1 144 LYS 144 138 138 LYS LYS A ? n 
A 1 145 ALA 145 139 139 ALA ALA A ? n 
A 1 146 LYS 146 140 140 LYS LYS A ? n 
A 1 147 THR 147 141 141 THR THR A ? n 
A 1 148 HIS 148 142 142 HIS HIS A ? n 
A 1 149 PRO 149 143 143 PRO PRO A ? n 
A 1 150 THR 150 144 144 THR THR A ? n 
A 1 151 LEU 151 145 145 LEU LEU A ? n 
A 1 152 ALA 152 146 146 ALA ALA A ? n 
A 1 153 ARG 153 147 147 ARG ARG A ? n 
A 1 154 ARG 154 148 148 ARG ARG A ? n 
A 1 155 LEU 155 149 149 LEU LEU A ? n 
A 1 156 GLU 156 150 150 GLU GLU A ? n 
A 1 157 ARG 157 151 151 ARG ARG A ? n 
A 1 158 SER 158 152 152 SER SER A ? n 
A 1 159 PRO 159 153 153 PRO PRO A ? n 
A 1 160 LYS 160 154 154 LYS LYS A ? n 
A 1 161 LYS 161 155 155 LYS LYS A ? n 
A 1 162 GLU 162 156 156 GLU GLU A ? n 
A 1 163 HIS 163 157 157 HIS HIS A ? n 
A 1 164 GLU 164 158 158 GLU GLU A ? n 
A 1 165 ARG 165 159 159 ARG ARG A ? n 
A 1 166 ILE 166 160 160 ILE ILE A ? n 
A 1 167 VAL 167 161 161 VAL VAL A ? n 
A 1 168 ALA 168 162 162 ALA ALA A ? n 
A 1 169 PHE 169 163 163 PHE PHE A ? n 
A 1 170 LYS 170 164 164 LYS LYS A ? n 
A 1 171 VAL 171 165 165 VAL VAL A ? n 
A 1 172 LEU 172 166 166 LEU LEU A ? n 
A 1 173 ALA 173 167 167 ALA ALA A ? n 
A 1 174 TYR 174 168 168 TYR TYR A ? n 
A 1 175 GLU 175 169 169 GLU GLU A ? n 
A 1 176 GLY 176 170 170 GLY GLY A ? n 
A 1 177 GLN 177 171 171 GLN GLN A ? n 
A 1 178 ILE 178 172 172 ILE ILE A ? n 
A 1 179 ALA 179 173 173 ALA ALA A ? n 
A 1 180 ARG 180 174 174 ARG ARG A ? n 
A 1 181 ALA 181 175 175 ALA ALA A ? n 
A 1 182 GLN 182 176 176 GLN GLN A ? n 
A 1 183 ALA 183 177 177 ALA ALA A ? n 
A 1 184 GLU 184 178 178 GLU GLU A ? n 
A 1 185 ILE 185 179 179 ILE ILE A ? n 
A 1 186 GLU 186 180 180 GLU GLU A ? n 
A 1 187 TRP 187 181 181 TRP TRP A ? n 
A 1 188 ALA 188 182 182 ALA ALA A ? n 
A 1 189 GLU 189 183 183 GLU GLU A ? n 
A 1 190 LYS 190 184 184 LYS LYS A ? n 
A 1 191 GLY 191 185 185 GLY GLY A ? n 
A 1 192 LEU 192 186 186 LEU LEU A ? n 
A 1 193 LYS 193 187 187 LYS LYS A ? n 
A 1 194 LEU 194 188 188 LEU LEU A ? n 
A 1 195 LEU 195 189 189 LEU LEU A ? n 
A 1 196 ASP 196 190 190 ASP ASP A ? n 
A 1 197 THR 197 191 191 THR THR A ? n 
A 1 198 LEU 198 192 192 LEU LEU A ? n 
B 1 1   GLY 1   -5  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 2   SER 2   -4  -4  SER SER B ? n 
B 1 3   ALA 3   -3  -3  ALA ALA B ? n 
B 1 4   LYS 4   -2  -2  LYS LYS B ? n 
B 1 5   ASP 5   -1  -1  ASP ASP B ? n 
B 1 6   LEU 6   0   0   LEU LEU B ? n 
B 1 7   MET 7   1   1   MET MET B ? n 
B 1 8   THR 8   2   2   THR THR B ? n 
B 1 9   LEU 9   3   3   LEU LEU B ? n 
B 1 10  ARG 10  4   4   ARG ARG B ? n 
B 1 11  SER 11  5   5   SER SER B ? n 
B 1 12  ALA 12  6   6   ALA ALA B ? n 
B 1 13  LEU 13  7   7   LEU LEU B ? n 
B 1 14  LEU 14  8   8   LEU LEU B ? n 
B 1 15  ALA 15  9   9   ALA ALA B ? n 
B 1 16  LEU 16  10  10  LEU LEU B ? n 
B 1 17  LEU 17  11  11  LEU LEU B ? n 
B 1 18  SER 18  12  12  SER SER B ? n 
B 1 19  SER 19  13  13  SER SER B ? n 
B 1 20  GLY 20  14  14  GLY GLY B ? n 
B 1 21  PRO 21  15  15  PRO PRO B ? n 
B 1 22  LEU 22  16  16  LEU LEU B ? n 
B 1 23  THR 23  17  17  THR THR B ? n 
B 1 24  GLY 24  18  18  GLY GLY B ? n 
B 1 25  TYR 25  19  19  TYR TYR B ? n 
B 1 26  ASP 26  20  20  ASP ASP B ? n 
B 1 27  ALA 27  21  21  ALA ALA B ? n 
B 1 28  SER 28  22  22  SER SER B ? n 
B 1 29  GLN 29  23  23  GLN GLN B ? n 
B 1 30  ARG 30  24  24  ARG ARG B ? n 
B 1 31  PHE 31  25  25  PHE PHE B ? n 
B 1 32  GLY 32  26  26  GLY GLY B ? n 
B 1 33  ALA 33  27  27  ALA ALA B ? n 
B 1 34  SER 34  28  28  SER SER B ? n 
B 1 35  VAL 35  29  29  VAL VAL B ? n 
B 1 36  GLY 36  30  30  GLY GLY B ? n 
B 1 37  PHE 37  31  31  PHE PHE B ? n 
B 1 38  VAL 38  32  32  VAL VAL B ? n 
B 1 39  TRP 39  33  33  TRP TRP B ? n 
B 1 40  SER 40  34  34  SER SER B ? n 
B 1 41  GLY 41  35  35  GLY GLY B ? n 
B 1 42  SER 42  36  36  SER SER B ? n 
B 1 43  ASP 43  37  37  ASP ASP B ? n 
B 1 44  SER 44  38  38  SER SER B ? n 
B 1 45  GLN 45  39  39  GLN GLN B ? n 
B 1 46  ILE 46  40  40  ILE ILE B ? n 
B 1 47  TYR 47  41  41  TYR TYR B ? n 
B 1 48  PRO 48  42  42  PRO PRO B ? n 
B 1 49  GLU 49  43  43  GLU GLU B ? n 
B 1 50  LEU 50  44  44  LEU LEU B ? n 
B 1 51  ARG 51  45  45  ARG ARG B ? n 
B 1 52  LYS 52  46  46  LYS LYS B ? n 
B 1 53  MET 53  47  47  MET MET B ? n 
B 1 54  GLU 54  48  48  GLU GLU B ? n 
B 1 55  ALA 55  49  49  ALA ALA B ? n 
B 1 56  GLU 56  50  50  GLU GLU B ? n 
B 1 57  GLU 57  51  51  GLU GLU B ? n 
B 1 58  LEU 58  52  52  LEU LEU B ? n 
B 1 59  LEU 59  53  53  LEU LEU B ? n 
B 1 60  VAL 60  54  54  VAL VAL B ? n 
B 1 61  GLY 61  55  55  GLY GLY B ? n 
B 1 62  SER 62  56  56  SER SER B ? n 
B 1 63  ASP 63  57  57  ASP ASP B ? n 
B 1 64  VAL 64  58  58  VAL VAL B ? n 
B 1 65  PRO 65  59  59  PRO PRO B ? n 
B 1 66  TRP 66  60  60  TRP TRP B ? n 
B 1 67  GLY 67  61  61  GLY GLY B ? n 
B 1 68  SER 68  62  62  SER SER B ? n 
B 1 69  LYS 69  63  63  LYS LYS B ? n 
B 1 70  GLY 70  64  64  GLY GLY B ? n 
B 1 71  ALA 71  65  65  ALA ALA B ? n 
B 1 72  THR 72  66  66  THR THR B ? n 
B 1 73  LYS 73  67  67  LYS LYS B ? n 
B 1 74  THR 74  68  68  THR THR B ? n 
B 1 75  GLU 75  69  69  GLU GLU B ? n 
B 1 76  TYR 76  70  70  TYR TYR B ? n 
B 1 77  ALA 77  71  71  ALA ALA B ? n 
B 1 78  LEU 78  72  72  LEU LEU B ? n 
B 1 79  SER 79  73  73  SER SER B ? n 
B 1 80  GLU 80  74  74  GLU GLU B ? n 
B 1 81  LYS 81  75  75  LYS LYS B ? n 
B 1 82  GLY 82  76  76  GLY GLY B ? n 
B 1 83  TRP 83  77  77  TRP TRP B ? n 
B 1 84  GLU 84  78  78  GLU GLU B ? n 
B 1 85  ALA 85  79  79  ALA ALA B ? n 
B 1 86  LEU 86  80  80  LEU LEU B ? n 
B 1 87  ARG 87  81  81  ARG ARG B ? n 
B 1 88  LYS 88  82  82  LYS LYS B ? n 
B 1 89  ALA 89  83  83  ALA ALA B ? n 
B 1 90  TRP 90  84  84  TRP TRP B ? n 
B 1 91  TYR 91  85  85  TYR TYR B ? n 
B 1 92  GLU 92  86  86  GLU GLU B ? n 
B 1 93  PRO 93  87  87  PRO PRO B ? n 
B 1 94  VAL 94  88  88  VAL VAL B ? n 
B 1 95  THR 95  89  89  THR THR B ? n 
B 1 96  TYR 96  90  90  TYR TYR B ? n 
B 1 97  GLY 97  91  91  GLY GLY B ? n 
B 1 98  PRO 98  92  92  PRO PRO B ? n 
B 1 99  THR 99  93  93  THR THR B ? n 
B 1 100 ARG 100 94  94  ARG ARG B ? n 
B 1 101 ASP 101 95  95  ASP ASP B ? n 
B 1 102 PRO 102 96  96  PRO PRO B ? n 
B 1 103 ALA 103 97  97  ALA ALA B ? n 
B 1 104 ARG 104 98  98  ARG ARG B ? n 
B 1 105 LEU 105 99  99  LEU LEU B ? n 
B 1 106 LYS 106 100 100 LYS LYS B ? n 
B 1 107 ALA 107 101 101 ALA ALA B ? n 
B 1 108 ALA 108 102 102 ALA ALA B ? n 
B 1 109 TYR 109 103 103 TYR TYR B ? n 
B 1 110 PHE 110 104 104 PHE PHE B ? n 
B 1 111 GLU 111 105 105 GLU GLU B ? n 
B 1 112 VAL 112 106 106 VAL VAL B ? n 
B 1 113 GLY 113 107 107 GLY GLY B ? n 
B 1 114 THR 114 108 108 THR THR B ? n 
B 1 115 ASN 115 109 109 ASN ASN B ? n 
B 1 116 GLY 116 110 110 GLY GLY B ? n 
B 1 117 ASP 117 111 111 ASP ASP B ? n 
B 1 118 ALA 118 112 112 ALA ALA B ? n 
B 1 119 ARG 119 113 113 ARG ARG B ? n 
B 1 120 ARG 120 114 114 ARG ARG B ? n 
B 1 121 HIS 121 115 115 HIS HIS B ? n 
B 1 122 LEU 122 116 116 LEU LEU B ? n 
B 1 123 ARG 123 117 117 ARG ARG B ? n 
B 1 124 ALA 124 118 118 ALA ALA B ? n 
B 1 125 HIS 125 119 119 HIS HIS B ? n 
B 1 126 ILE 126 120 120 ILE ILE B ? n 
B 1 127 ALA 127 121 121 ALA ALA B ? n 
B 1 128 HIS 128 122 122 HIS HIS B ? n 
B 1 129 PHE 129 123 123 PHE PHE B ? n 
B 1 130 GLU 130 124 124 GLU GLU B ? n 
B 1 131 GLN 131 125 125 GLN GLN B ? n 
B 1 132 GLN 132 126 126 GLN GLN B ? n 
B 1 133 LYS 133 127 127 LYS LYS B ? n 
B 1 134 ILE 134 128 128 ILE ILE B ? n 
B 1 135 GLN 135 129 129 GLN GLN B ? n 
B 1 136 SER 136 130 130 SER SER B ? n 
B 1 137 GLU 137 131 131 GLU GLU B ? n 
B 1 138 SER 138 132 132 SER SER B ? n 
B 1 139 MET 139 133 133 MET MET B ? n 
B 1 140 ILE 140 134 134 ILE ILE B ? n 
B 1 141 ASP 141 135 135 ASP ASP B ? n 
B 1 142 GLU 142 136 136 GLU GLU B ? n 
B 1 143 LEU 143 137 137 LEU LEU B ? n 
B 1 144 LYS 144 138 138 LYS LYS B ? n 
B 1 145 ALA 145 139 139 ALA ALA B ? n 
B 1 146 LYS 146 140 140 LYS LYS B ? n 
B 1 147 THR 147 141 141 THR THR B ? n 
B 1 148 HIS 148 142 142 HIS HIS B ? n 
B 1 149 PRO 149 143 143 PRO PRO B ? n 
B 1 150 THR 150 144 144 THR THR B ? n 
B 1 151 LEU 151 145 145 LEU LEU B ? n 
B 1 152 ALA 152 146 146 ALA ALA B ? n 
B 1 153 ARG 153 147 147 ARG ARG B ? n 
B 1 154 ARG 154 148 148 ARG ARG B ? n 
B 1 155 LEU 155 149 149 LEU LEU B ? n 
B 1 156 GLU 156 150 150 GLU GLU B ? n 
B 1 157 ARG 157 151 151 ARG ARG B ? n 
B 1 158 SER 158 152 152 SER SER B ? n 
B 1 159 PRO 159 153 153 PRO PRO B ? n 
B 1 160 LYS 160 154 154 LYS LYS B ? n 
B 1 161 LYS 161 155 155 LYS LYS B ? n 
B 1 162 GLU 162 156 156 GLU GLU B ? n 
B 1 163 HIS 163 157 157 HIS HIS B ? n 
B 1 164 GLU 164 158 158 GLU GLU B ? n 
B 1 165 ARG 165 159 159 ARG ARG B ? n 
B 1 166 ILE 166 160 160 ILE ILE B ? n 
B 1 167 VAL 167 161 161 VAL VAL B ? n 
B 1 168 ALA 168 162 162 ALA ALA B ? n 
B 1 169 PHE 169 163 163 PHE PHE B ? n 
B 1 170 LYS 170 164 164 LYS LYS B ? n 
B 1 171 VAL 171 165 165 VAL VAL B ? n 
B 1 172 LEU 172 166 166 LEU LEU B ? n 
B 1 173 ALA 173 167 167 ALA ALA B ? n 
B 1 174 TYR 174 168 168 TYR TYR B ? n 
B 1 175 GLU 175 169 169 GLU GLU B ? n 
B 1 176 GLY 176 170 170 GLY GLY B ? n 
B 1 177 GLN 177 171 171 GLN GLN B ? n 
B 1 178 ILE 178 172 172 ILE ILE B ? n 
B 1 179 ALA 179 173 173 ALA ALA B ? n 
B 1 180 ARG 180 174 174 ARG ARG B ? n 
B 1 181 ALA 181 175 175 ALA ALA B ? n 
B 1 182 GLN 182 176 176 GLN GLN B ? n 
B 1 183 ALA 183 177 177 ALA ALA B ? n 
B 1 184 GLU 184 178 178 GLU GLU B ? n 
B 1 185 ILE 185 179 179 ILE ILE B ? n 
B 1 186 GLU 186 180 180 GLU GLU B ? n 
B 1 187 TRP 187 181 181 TRP TRP B ? n 
B 1 188 ALA 188 182 182 ALA ALA B ? n 
B 1 189 GLU 189 183 183 GLU GLU B ? n 
B 1 190 LYS 190 184 184 LYS LYS B ? n 
B 1 191 GLY 191 185 185 GLY GLY B ? n 
B 1 192 LEU 192 186 186 LEU LEU B ? n 
B 1 193 LYS 193 187 187 LYS LYS B ? n 
B 1 194 LEU 194 188 188 LEU LEU B ? n 
B 1 195 LEU 195 189 189 LEU LEU B ? n 
B 1 196 ASP 196 190 190 ASP ASP B ? n 
B 1 197 THR 197 191 191 THR THR B ? n 
B 1 198 LEU 198 192 192 LEU LEU B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 VNL 1  201 1   VNL VNL A ? 
D 2 VNL 1  201 2   VNL VNL B ? 
E 3 HOH 1  301 139 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 2  302 81  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 3  303 175 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 4  304 98  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 5  305 79  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 6  306 92  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 7  307 83  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 8  308 18  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 9  309 125 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 10 310 127 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 11 311 183 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 12 312 112 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 13 313 73  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 14 314 122 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 15 315 176 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 16 316 132 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 17 317 113 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 18 318 173 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 19 319 58  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 20 320 31  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 21 321 180 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 22 322 76  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 23 323 53  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 24 324 60  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 25 325 23  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 26 326 27  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 27 327 186 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 28 328 33  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 29 329 36  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 30 330 54  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 31 331 138 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 32 332 32  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 33 333 134 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 34 334 3   HOH HOH A ? 
E 3 HOH 35 335 22  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 36 336 34  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 37 337 49  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 38 338 26  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 39 339 116 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 40 340 44  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 41 341 86  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 42 342 114 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 43 343 85  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 44 344 11  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 45 345 154 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 46 346 126 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 47 347 99  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 48 348 13  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 49 349 37  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 50 350 28  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 51 351 66  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 52 352 59  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 53 353 130 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 54 354 1   HOH HOH A ? 
E 3 HOH 55 355 80  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 56 356 109 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 57 357 9   HOH HOH A ? 
E 3 HOH 58 358 65  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 59 359 190 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 60 360 46  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 61 361 124 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 62 362 43  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 63 363 191 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 64 364 143 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 65 365 12  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 66 366 24  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 67 367 87  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 68 368 123 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 69 369 161 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 70 370 178 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 71 371 2   HOH HOH A ? 
E 3 HOH 72 372 100 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 73 373 101 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 74 374 17  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 75 375 108 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 76 376 16  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 77 377 67  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 78 378 193 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 79 379 196 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 80 380 55  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 81 381 29  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 82 382 50  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 83 383 77  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 84 384 136 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 85 385 107 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 86 386 111 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 87 387 106 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 88 388 70  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 89 389 75  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 90 390 165 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 91 391 97  HOH HOH A ? 
E 3 HOH 92 392 163 HOH HOH A ? 
E 3 HOH 93 393 115 HOH HOH A ? 
F 3 HOH 1  301 168 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 2  302 42  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 3  303 135 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 4  304 160 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 5  305 169 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 6  306 149 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 7  307 189 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 8  308 20  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 9  309 179 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 10 310 188 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 11 311 105 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 12 312 56  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 13 313 182 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 14 314 157 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 15 315 35  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 16 316 96  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 17 317 140 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 18 318 145 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 19 319 120 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 20 320 93  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 21 321 167 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 22 322 7   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 23 323 30  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 24 324 159 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 25 325 95  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 26 326 192 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 27 327 57  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 28 328 194 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 29 329 82  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 30 330 119 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 31 331 89  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 32 332 71  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 33 333 69  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 34 334 102 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 35 335 15  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 36 336 6   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 37 337 110 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 38 338 74  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 39 339 144 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 40 340 38  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 41 341 156 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 42 342 25  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 43 343 141 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 44 344 5   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 45 345 166 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 46 346 64  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 47 347 61  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 48 348 88  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 49 349 103 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 50 350 91  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 51 351 48  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 52 352 142 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 53 353 4   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 54 354 63  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 55 355 62  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 56 356 51  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 57 357 21  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 58 358 39  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 59 359 10  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 60 360 84  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 61 361 8   HOH HOH B ? 
F 3 HOH 62 362 185 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 63 363 195 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 64 364 197 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 65 365 78  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 66 366 155 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 67 367 68  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 68 368 121 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 69 369 90  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 70 370 129 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 71 371 19  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 72 372 150 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 73 373 41  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 74 374 40  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 75 375 47  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 76 376 52  HOH HOH B ? 
F 3 HOH 77 377 147 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 78 378 118 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 79 379 181 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 80 380 104 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 81 381 164 HOH HOH B ? 
F 3 HOH 82 382 151 HOH HOH B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                     ?         "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                    ?         "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                  ?         "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"             ?         "C4 H7 N O4"     133.103 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                   ?         "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"             ?         "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                     ?         "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                   ?         "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER                       ?         "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                  ?         "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                     ?         "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                      ?         "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                  ?         "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE               ?         "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                     ?         "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                      ?         "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                   ?         "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                  ?         "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                    ?         "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                      ?         "C5 H11 N O2"    117.146 
VNL non-polymer         . 4-HYDROXY-3-METHOXYBENZOATE vanillate "C8 H7 O4 -1"    167.139 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 2 ? 
E N N 3 ? 
F N N 3 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 ALA A 3   ? SER A 18  ? ALA A -3  SER A 12  1 ? 16 
HELX_P HELX_P2  AA2 GLY A 24  ? ALA A 33  ? GLY A 18  ALA A 27  1 ? 10 
HELX_P HELX_P3  AA3 SER A 34  ? VAL A 38  ? SER A 28  VAL A 32  5 ? 5  
HELX_P HELX_P4  AA4 SER A 42  ? GLU A 56  ? SER A 36  GLU A 50  1 ? 15 
HELX_P HELX_P5  AA5 SER A 79  ? GLU A 92  ? SER A 73  GLU A 86  1 ? 14 
HELX_P HELX_P6  AA6 ASP A 101 ? TYR A 109 ? ASP A 95  TYR A 103 1 ? 9  
HELX_P HELX_P7  AA7 PHE A 110 ? GLY A 113 ? PHE A 104 GLY A 107 5 ? 4  
HELX_P HELX_P8  AA8 THR A 114 ? ALA A 145 ? THR A 108 ALA A 139 1 ? 32 
HELX_P HELX_P9  AA9 HIS A 148 ? ARG A 157 ? HIS A 142 ARG A 151 1 ? 10 
HELX_P HELX_P10 AB1 PRO A 159 ? LYS A 161 ? PRO A 153 LYS A 155 5 ? 3  
HELX_P HELX_P11 AB2 GLU A 162 ? THR A 197 ? GLU A 156 THR A 191 1 ? 36 
HELX_P HELX_P12 AB3 ALA B 3   ? SER B 18  ? ALA B -3  SER B 12  1 ? 16 
HELX_P HELX_P13 AB4 GLY B 24  ? ALA B 33  ? GLY B 18  ALA B 27  1 ? 10 
HELX_P HELX_P14 AB5 SER B 34  ? VAL B 38  ? SER B 28  VAL B 32  5 ? 5  
HELX_P HELX_P15 AB6 SER B 42  ? GLU B 56  ? SER B 36  GLU B 50  1 ? 15 
HELX_P HELX_P16 AB7 SER B 79  ? GLU B 92  ? SER B 73  GLU B 86  1 ? 14 
HELX_P HELX_P17 AB8 ASP B 101 ? TYR B 109 ? ASP B 95  TYR B 103 1 ? 9  
HELX_P HELX_P18 AB9 PHE B 110 ? GLY B 113 ? PHE B 104 GLY B 107 5 ? 4  
HELX_P HELX_P19 AC1 THR B 114 ? ALA B 145 ? THR B 108 ALA B 139 1 ? 32 
HELX_P HELX_P20 AC2 HIS B 148 ? ARG B 157 ? HIS B 142 ARG B 151 1 ? 10 
HELX_P HELX_P21 AC3 SER B 158 ? LYS B 161 ? SER B 152 LYS B 155 5 ? 4  
HELX_P HELX_P22 AC4 GLU B 162 ? THR B 197 ? GLU B 156 THR B 191 1 ? 36 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 3 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 LEU A 22 ? THR A 23 ? LEU A 16 THR A 17 
AA1 2 THR A 72 ? LEU A 78 ? THR A 66 LEU A 72 
AA1 3 LEU A 59 ? PRO A 65 ? LEU A 53 PRO A 59 
AA2 1 LEU B 22 ? THR B 23 ? LEU B 16 THR B 17 
AA2 2 ALA B 71 ? LEU B 78 ? ALA B 65 LEU B 72 
AA2 3 LEU B 59 ? TRP B 66 ? LEU B 53 TRP B 60 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.028760 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.016026 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.005436 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
N 
O 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
2 D B D B 1 
3 E A E A 1 
3 F B F B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 4-HYDROXY-3-METHOXYBENZOATE VNL 
3 water                       HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N LEU A 22 ? N LEU A 16 O TYR A 76 ? O TYR A 70 
AA1 2 3 O GLU A 75 ? O GLU A 69 N SER A 62 ? N SER A 56 
AA2 1 2 N LEU B 22 ? N LEU B 16 O TYR B 76 ? O TYR B 70 
AA2 2 3 O ALA B 71 ? O ALA B 65 N TRP B 66 ? N TRP B 60 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N   . ALA A 1 3   ? 43.576 19.546  10.844  1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? -3  ALA A N   1 
ATOM   2    C CA  . ALA A 1 3   ? 44.816 19.668  10.023  1.00 37.41 ? ? ? ? ? ? -3  ALA A CA  1 
ATOM   3    C C   . ALA A 1 3   ? 45.511 18.310  9.949   1.00 35.59 ? ? ? ? ? ? -3  ALA A C   1 
ATOM   4    O O   . ALA A 1 3   ? 45.270 17.544  9.004   1.00 35.01 ? ? ? ? ? ? -3  ALA A O   1 
ATOM   5    C CB  . ALA A 1 3   ? 45.721 20.727  10.610  1.00 39.96 ? ? ? ? ? ? -3  ALA A CB  1 
ATOM   6    N N   . LYS A 1 4   ? 46.348 17.988  10.944  1.00 35.07 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A N   1 
ATOM   7    C CA  . LYS A 1 4   ? 46.904 16.619  11.101  1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A CA  1 
ATOM   8    C C   . LYS A 1 4   ? 45.783 15.611  11.393  1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A C   1 
ATOM   9    O O   . LYS A 1 4   ? 45.919 14.413  11.095  1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A O   1 
ATOM   10   C CB  . LYS A 1 4   ? 47.956 16.567  12.225  1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A CB  1 
ATOM   11   N N   . ASP A 1 5   ? 44.688 16.100  11.984  1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A N   1 
ATOM   12   C CA  . ASP A 1 5   ? 43.478 15.319  12.186  1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A CA  1 
ATOM   13   C C   . ASP A 1 5   ? 42.870 14.818  10.846  1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A C   1 
ATOM   14   O O   . ASP A 1 5   ? 42.276 13.725  10.789  1.00 23.73 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A O   1 
ATOM   15   C CB  . ASP A 1 5   ? 42.443 16.134  12.971  1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A CB  1 
ATOM   16   N N   . LEU A 1 6   ? 43.036 15.603  9.785   1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 0   LEU A N   1 
ATOM   17   C CA  . LEU A 1 6   ? 42.544 15.216  8.457   1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 0   LEU A CA  1 
ATOM   18   C C   . LEU A 1 6   ? 43.385 14.091  7.867   1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 0   LEU A C   1 
ATOM   19   O O   . LEU A 1 6   ? 42.826 13.138  7.322   1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 0   LEU A O   1 
ATOM   20   C CB  . LEU A 1 6   ? 42.431 16.433  7.513   1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 0   LEU A CB  1 
ATOM   21   C CG  . LEU A 1 6   ? 41.222 17.345  7.821   1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 0   LEU A CG  1 
ATOM   22   C CD1 . LEU A 1 6   ? 40.986 18.460  6.750   1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 0   LEU A CD1 1 
ATOM   23   C CD2 . LEU A 1 6   ? 39.942 16.525  7.989   1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 0   LEU A CD2 1 
ATOM   24   N N   . MET A 1 7   ? 44.707 14.158  8.042   1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 1   MET A N   1 
ATOM   25   C CA  . MET A 1 7   ? 45.581 13.071  7.600   1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CA  1 
ATOM   26   C C   . MET A 1 7   ? 45.273 11.779  8.359   1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 1   MET A C   1 
ATOM   27   O O   . MET A 1 7   ? 45.328 10.707  7.770   1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 1   MET A O   1 
ATOM   28   C CB  . MET A 1 7   ? 47.077 13.414  7.707   1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CB  1 
ATOM   29   C CG  . MET A 1 7   ? 47.576 14.440  6.627   1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CG  1 
ATOM   30   S SD  . MET A 1 7   ? 47.330 13.941  4.884   1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 1   MET A SD  1 
ATOM   31   C CE  . MET A 1 7   ? 48.684 12.762  4.656   1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 1   MET A CE  1 
ATOM   32   N N   . THR A 1 8   ? 44.908 11.878  9.640   1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 2   THR A N   1 
ATOM   33   C CA  . THR A 1 8   ? 44.536 10.678  10.419  1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 2   THR A CA  1 
ATOM   34   C C   . THR A 1 8   ? 43.229 10.055  9.928   1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 2   THR A C   1 
ATOM   35   O O   . THR A 1 8   ? 43.135 8.836   9.797   1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 2   THR A O   1 
ATOM   36   C CB  . THR A 1 8   ? 44.425 10.952  11.913  1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 2   THR A CB  1 
ATOM   37   O OG1 . THR A 1 8   ? 45.604 11.602  12.343  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 2   THR A OG1 1 
ATOM   38   C CG2 . THR A 1 8   ? 44.291 9.659   12.675  1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 2   THR A CG2 1 
ATOM   39   N N   . LEU A 1 9   ? 42.233 10.897  9.654   1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 3   LEU A N   1 
ATOM   40   C CA  . LEU A 1 9   ? 40.962 10.438  9.051   1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 3   LEU A CA  1 
ATOM   41   C C   . LEU A 1 9   ? 41.224 9.773   7.716   1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 3   LEU A C   1 
ATOM   42   O O   . LEU A 1 9   ? 40.669 8.708   7.431   1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 3   LEU A O   1 
ATOM   43   C CB  . LEU A 1 9   ? 39.985 11.612  8.881   1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 3   LEU A CB  1 
ATOM   44   C CG  . LEU A 1 9   ? 38.652 11.297  8.183   1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 3   LEU A CG  1 
ATOM   45   C CD1 . LEU A 1 9   ? 37.847 10.327  8.992   1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 3   LEU A CD1 1 
ATOM   46   C CD2 . LEU A 1 9   ? 37.842 12.554  7.914   1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 3   LEU A CD2 1 
ATOM   47   N N   . ARG A 1 10  ? 42.093 10.387  6.909   1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 4   ARG A N   1 
ATOM   48   C CA  . ARG A 1 10  ? 42.534 9.791   5.643   1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 4   ARG A CA  1 
ATOM   49   C C   . ARG A 1 10  ? 43.096 8.398   5.847   1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 4   ARG A C   1 
ATOM   50   O O   . ARG A 1 10  ? 42.801 7.507   5.077   1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 4   ARG A O   1 
ATOM   51   C CB  . ARG A 1 10  ? 43.577 10.655  4.938   1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 4   ARG A CB  1 
ATOM   52   C CG  . ARG A 1 10  ? 44.139 9.997   3.693   1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 4   ARG A CG  1 
ATOM   53   C CD  . ARG A 1 10  ? 45.091 10.891  2.924   1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 4   ARG A CD  1 
ATOM   54   N NE  . ARG A 1 10  ? 44.383 11.985  2.308   1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 4   ARG A NE  1 
ATOM   55   C CZ  . ARG A 1 10  ? 44.912 12.850  1.447   1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 4   ARG A CZ  1 
ATOM   56   N NH1 . ARG A 1 10  ? 46.195 12.763  1.097   1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 4   ARG A NH1 1 
ATOM   57   N NH2 . ARG A 1 10  ? 44.144 13.808  0.931   1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 4   ARG A NH2 1 
ATOM   58   N N   . SER A 1 11  ? 43.930 8.212   6.865   1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 5   SER A N   1 
ATOM   59   C CA  A SER A 1 11  ? 44.470 6.891   7.168   0.50 10.02 ? ? ? ? ? ? 5   SER A CA  1 
ATOM   60   C CA  B SER A 1 11  ? 44.472 6.887   7.126   0.50 10.26 ? ? ? ? ? ? 5   SER A CA  1 
ATOM   61   C C   . SER A 1 11  ? 43.358 5.911   7.514   1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 5   SER A C   1 
ATOM   62   O O   . SER A 1 11  ? 43.390 4.765   7.109   1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 5   SER A O   1 
ATOM   63   C CB  A SER A 1 11  ? 45.479 6.973   8.317   0.50 10.54 ? ? ? ? ? ? 5   SER A CB  1 
ATOM   64   C CB  B SER A 1 11  ? 45.573 6.935   8.191   0.50 10.88 ? ? ? ? ? ? 5   SER A CB  1 
ATOM   65   O OG  A SER A 1 11  ? 46.570 7.804   7.957   0.50 10.07 ? ? ? ? ? ? 5   SER A OG  1 
ATOM   66   O OG  B SER A 1 11  ? 45.025 7.004   9.491   0.50 10.81 ? ? ? ? ? ? 5   SER A OG  1 
ATOM   67   N N   . ALA A 1 12  ? 42.369 6.375   8.275   1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 6   ALA A N   1 
ATOM   68   C CA  . ALA A 1 12  ? 41.200 5.549   8.658   1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 6   ALA A CA  1 
ATOM   69   C C   . ALA A 1 12  ? 40.403 5.086   7.410   1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 6   ALA A C   1 
ATOM   70   O O   . ALA A 1 12  ? 39.995 3.926   7.291   1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 6   ALA A O   1 
ATOM   71   C CB  . ALA A 1 12  ? 40.301 6.346   9.596   1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 6   ALA A CB  1 
ATOM   72   N N   . LEU A 1 13  ? 40.209 6.024   6.484   1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A N   1 
ATOM   73   C CA  . LEU A 1 13  ? 39.539 5.766   5.224   1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CA  1 
ATOM   74   C C   . LEU A 1 13  ? 40.320 4.850   4.301   1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A C   1 
ATOM   75   O O   . LEU A 1 13  ? 39.701 4.083   3.602   1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A O   1 
ATOM   76   C CB  . LEU A 1 13  ? 39.260 7.066   4.491   1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CB  1 
ATOM   77   C CG  . LEU A 1 13  ? 38.173 7.930   5.118   1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CG  1 
ATOM   78   C CD1 . LEU A 1 13  ? 38.172 9.343   4.561   1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CD1 1 
ATOM   79   C CD2 . LEU A 1 13  ? 36.788 7.236   4.931   1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CD2 1 
ATOM   80   N N   . LEU A 1 14  ? 41.648 4.973   4.237   1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A N   1 
ATOM   81   C CA  . LEU A 1 14  ? 42.453 4.029   3.453   1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CA  1 
ATOM   82   C C   . LEU A 1 14  ? 42.324 2.636   4.081   1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A C   1 
ATOM   83   O O   . LEU A 1 14  ? 42.172 1.639   3.367   1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A O   1 
ATOM   84   C CB  . LEU A 1 14  ? 43.928 4.430   3.397   1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CB  1 
ATOM   85   C CG  . LEU A 1 14  ? 44.306 5.689   2.622   1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CG  1 
ATOM   86   C CD1 . LEU A 1 14  ? 45.729 6.158   3.041   1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD1 1 
ATOM   87   C CD2 . LEU A 1 14  ? 44.185 5.391   1.144   1.00 9.43  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD2 1 
ATOM   88   N N   . ALA A 1 15  ? 42.364 2.574   5.415   1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 9   ALA A N   1 
ATOM   89   C CA  . ALA A 1 15  ? 42.256 1.283   6.108   1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 9   ALA A CA  1 
ATOM   90   C C   . ALA A 1 15  ? 40.914 0.580   5.775   1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 9   ALA A C   1 
ATOM   91   O O   . ALA A 1 15  ? 40.870 -0.616  5.444   1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 9   ALA A O   1 
ATOM   92   C CB  . ALA A 1 15  ? 42.442 1.452   7.654   1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 9   ALA A CB  1 
ATOM   93   N N   . LEU A 1 16  ? 39.829 1.332   5.875   1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A N   1 
ATOM   94   C CA  . LEU A 1 16  ? 38.498 0.808   5.586   1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CA  1 
ATOM   95   C C   . LEU A 1 16  ? 38.391 0.360   4.112   1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A C   1 
ATOM   96   O O   . LEU A 1 16  ? 37.906 -0.724  3.832   1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A O   1 
ATOM   97   C CB  . LEU A 1 16  ? 37.435 1.871   5.934   1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CB  1 
ATOM   98   C CG  . LEU A 1 16  ? 35.991 1.644   5.490   1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CG  1 
ATOM   99   C CD1 . LEU A 1 16  ? 35.393 0.495   6.321   1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CD1 1 
ATOM   100  C CD2 . LEU A 1 16  ? 35.167 2.938   5.615   1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CD2 1 
ATOM   101  N N   . LEU A 1 17  ? 38.853 1.195   3.182   1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A N   1 
ATOM   102  C CA  . LEU A 1 17  ? 38.786 0.874   1.761   1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CA  1 
ATOM   103  C C   . LEU A 1 17  ? 39.707 -0.284  1.329   1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A C   1 
ATOM   104  O O   . LEU A 1 17  ? 39.556 -0.836  0.214   1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A O   1 
ATOM   105  C CB  . LEU A 1 17  ? 39.042 2.137   0.924   1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CB  1 
ATOM   106  C CG  . LEU A 1 17  ? 37.882 3.137   0.949   1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CG  1 
ATOM   107  C CD1 . LEU A 1 17  ? 38.386 4.467   0.475   1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CD1 1 
ATOM   108  C CD2 . LEU A 1 17  ? 36.711 2.620   0.062   1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CD2 1 
ATOM   109  N N   . SER A 1 18  ? 40.660 -0.659  2.178   1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 12  SER A N   1 
ATOM   110  C CA  . SER A 1 18  ? 41.451 -1.855  1.898   1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 12  SER A CA  1 
ATOM   111  C C   . SER A 1 18  ? 40.621 -3.159  1.991   1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 12  SER A C   1 
ATOM   112  O O   . SER A 1 18  ? 41.054 -4.195  1.504   1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 12  SER A O   1 
ATOM   113  C CB  . SER A 1 18  ? 42.699 -1.924  2.775   1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 12  SER A CB  1 
ATOM   114  O OG  . SER A 1 18  ? 42.393 -2.141  4.132   1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 12  SER A OG  1 
ATOM   115  N N   . SER A 1 19  ? 39.425 -3.102  2.582   1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 13  SER A N   1 
ATOM   116  C CA  . SER A 1 19  ? 38.494 -4.259  2.608   1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 13  SER A CA  1 
ATOM   117  C C   . SER A 1 19  ? 37.686 -4.399  1.330   1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 13  SER A C   1 
ATOM   118  O O   . SER A 1 19  ? 36.950 -5.358  1.167   1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 13  SER A O   1 
ATOM   119  C CB  . SER A 1 19  ? 37.505 -4.149  3.776   1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 13  SER A CB  1 
ATOM   120  O OG  . SER A 1 19  ? 36.612 -3.051  3.609   1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 13  SER A OG  1 
ATOM   121  N N   . GLY A 1 20  ? 37.784 -3.420  0.436   1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 14  GLY A N   1 
ATOM   122  C CA  . GLY A 1 20  ? 37.109 -3.487  -0.854  1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 14  GLY A CA  1 
ATOM   123  C C   . GLY A 1 20  ? 36.521 -2.152  -1.259  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 14  GLY A C   1 
ATOM   124  O O   . GLY A 1 20  ? 36.356 -1.261  -0.438  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 14  GLY A O   1 
ATOM   125  N N   . PRO A 1 21  ? 36.155 -2.019  -2.538  1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 15  PRO A N   1 
ATOM   126  C CA  . PRO A 1 21  ? 35.656 -0.737  -3.006  1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 15  PRO A CA  1 
ATOM   127  C C   . PRO A 1 21  ? 34.283 -0.371  -2.410  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 15  PRO A C   1 
ATOM   128  O O   . PRO A 1 21  ? 33.481 -1.262  -2.101  1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 15  PRO A O   1 
ATOM   129  C CB  . PRO A 1 21  ? 35.620 -0.903  -4.522  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 15  PRO A CB  1 
ATOM   130  C CG  . PRO A 1 21  ? 35.724 -2.342  -4.779  1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 15  PRO A CG  1 
ATOM   131  C CD  . PRO A 1 21  ? 36.409 -2.967  -3.633  1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 15  PRO A CD  1 
ATOM   132  N N   . LEU A 1 22  ? 34.043 0.925   -2.220  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A N   1 
ATOM   133  C CA  . LEU A 1 22  ? 32.760 1.399   -1.687  1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CA  1 
ATOM   134  C C   . LEU A 1 22  ? 32.319 2.725   -2.319  1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A C   1 
ATOM   135  O O   . LEU A 1 22  ? 33.155 3.595   -2.618  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A O   1 
ATOM   136  C CB  . LEU A 1 22  ? 32.843 1.592   -0.163  1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CB  1 
ATOM   137  C CG  . LEU A 1 22  ? 33.143 0.404   0.772   1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CG  1 
ATOM   138  C CD1 . LEU A 1 22  ? 33.556 0.942   2.193   1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CD1 1 
ATOM   139  C CD2 . LEU A 1 22  ? 31.970 -0.566  0.854   1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CD2 1 
ATOM   140  N N   . THR A 1 23  ? 31.013 2.890   -2.513  1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 17  THR A N   1 
ATOM   141  C CA  . THR A 1 23  ? 30.469 4.215   -2.824  1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 17  THR A CA  1 
ATOM   142  C C   . THR A 1 23  ? 30.666 5.151   -1.635  1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 17  THR A C   1 
ATOM   143  O O   . THR A 1 23  ? 31.018 4.719   -0.531  1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 17  THR A O   1 
ATOM   144  C CB  . THR A 1 23  ? 28.965 4.169   -3.091  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 17  THR A CB  1 
ATOM   145  O OG1 . THR A 1 23  ? 28.323 3.750   -1.890  1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 17  THR A OG1 1 
ATOM   146  C CG2 . THR A 1 23  ? 28.618 3.216   -4.252  1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 17  THR A CG2 1 
ATOM   147  N N   . GLY A 1 24  ? 30.450 6.447   -1.850  1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 18  GLY A N   1 
ATOM   148  C CA  . GLY A 1 24  ? 30.599 7.426   -0.765  1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 18  GLY A CA  1 
ATOM   149  C C   . GLY A 1 24  ? 29.674 7.122   0.407   1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 18  GLY A C   1 
ATOM   150  O O   . GLY A 1 24  ? 30.105 7.151   1.560   1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 18  GLY A O   1 
ATOM   151  N N   . TYR A 1 25  ? 28.408 6.816   0.111   1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A N   1 
ATOM   152  C CA  . TYR A 1 25  ? 27.441 6.521   1.160   1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CA  1 
ATOM   153  C C   . TYR A 1 25  ? 27.857 5.274   1.947   1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A C   1 
ATOM   154  O O   . TYR A 1 25  ? 27.910 5.318   3.155   1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A O   1 
ATOM   155  C CB  . TYR A 1 25  ? 26.016 6.363   0.636   1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CB  1 
ATOM   156  C CG  . TYR A 1 25  ? 25.091 5.838   1.720   1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CG  1 
ATOM   157  C CD1 . TYR A 1 25  ? 24.469 6.699   2.629   1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CD1 1 
ATOM   158  C CD2 . TYR A 1 25  ? 24.884 4.465   1.868   1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CD2 1 
ATOM   159  C CE1 . TYR A 1 25  ? 23.616 6.190   3.644   1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CE1 1 
ATOM   160  C CE2 . TYR A 1 25  ? 24.068 3.955   2.872   1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CE2 1 
ATOM   161  C CZ  . TYR A 1 25  ? 23.439 4.816   3.750   1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CZ  1 
ATOM   162  O OH  . TYR A 1 25  ? 22.653 4.263   4.719   1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 19  TYR A OH  1 
ATOM   163  N N   . ASP A 1 26  ? 28.165 4.176   1.258   1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A N   1 
ATOM   164  C CA  . ASP A 1 26  ? 28.551 2.927   1.935   1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A CA  1 
ATOM   165  C C   . ASP A 1 26  ? 29.856 3.069   2.703   1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A C   1 
ATOM   166  O O   . ASP A 1 26  ? 30.038 2.412   3.710   1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A O   1 
ATOM   167  C CB  . ASP A 1 26  ? 28.661 1.756   0.949   1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A CB  1 
ATOM   168  C CG  . ASP A 1 26  ? 27.293 1.309   0.405   1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A CG  1 
ATOM   169  O OD1 . ASP A 1 26  ? 26.247 1.427   1.086   1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A OD1 1 
ATOM   170  O OD2 . ASP A 1 26  ? 27.264 0.829   -0.731  1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 20  ASP A OD2 1 
ATOM   171  N N   . ALA A 1 27  ? 30.751 3.923   2.224   1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 21  ALA A N   1 
ATOM   172  C CA  . ALA A 1 27  ? 31.979 4.234   2.938   1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 21  ALA A CA  1 
ATOM   173  C C   . ALA A 1 27  ? 31.630 4.905   4.260   1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 21  ALA A C   1 
ATOM   174  O O   . ALA A 1 27  ? 32.045 4.452   5.309   1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 21  ALA A O   1 
ATOM   175  C CB  . ALA A 1 27  ? 32.894 5.140   2.091   1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 21  ALA A CB  1 
ATOM   176  N N   . SER A 1 28  ? 30.837 5.956   4.214   1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 22  SER A N   1 
ATOM   177  C CA  . SER A 1 28  ? 30.443 6.658   5.423   1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 22  SER A CA  1 
ATOM   178  C C   . SER A 1 28  ? 29.719 5.712   6.368   1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 22  SER A C   1 
ATOM   179  O O   . SER A 1 28  ? 30.021 5.664   7.558   1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 22  SER A O   1 
ATOM   180  C CB  . SER A 1 28  ? 29.544 7.857   5.079   1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 22  SER A CB  1 
ATOM   181  O OG  . SER A 1 28  ? 29.308 8.652   6.219   1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 22  SER A OG  1 
ATOM   182  N N   . GLN A 1 29  ? 28.780 4.940   5.833   1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A N   1 
ATOM   183  C CA  . GLN A 1 29  ? 27.999 4.020   6.664   1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A CA  1 
ATOM   184  C C   . GLN A 1 29  ? 28.904 2.948   7.306   1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A C   1 
ATOM   185  O O   . GLN A 1 29  ? 28.821 2.704   8.503   1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A O   1 
ATOM   186  C CB  . GLN A 1 29  ? 26.872 3.393   5.819   1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A CB  1 
ATOM   187  C CG  . GLN A 1 29  ? 26.058 2.352   6.547   1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A CG  1 
ATOM   188  C CD  . GLN A 1 29  ? 26.770 0.988   6.660   1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A CD  1 
ATOM   189  O OE1 . GLN A 1 29  ? 27.109 0.523   7.765   1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A OE1 1 
ATOM   190  N NE2 . GLN A 1 29  ? 26.991 0.352   5.527   1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 23  GLN A NE2 1 
ATOM   191  N N   . ARG A 1 30  ? 29.785 2.327   6.521   1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A N   1 
ATOM   192  C CA  . ARG A 1 30  ? 30.639 1.254   7.050   1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A CA  1 
ATOM   193  C C   . ARG A 1 30  ? 31.672 1.827   8.021   1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A C   1 
ATOM   194  O O   . ARG A 1 30  ? 32.049 1.191   9.008   1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A O   1 
ATOM   195  C CB  . ARG A 1 30  ? 31.335 0.496   5.929   1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A CB  1 
ATOM   196  C CG  . ARG A 1 30  ? 30.385 -0.423  5.104   1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A CG  1 
ATOM   197  C CD  . ARG A 1 30  ? 31.163 -1.187  4.043   1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A CD  1 
ATOM   198  N NE  . ARG A 1 30  ? 30.285 -2.047  3.236   1.00 29.46 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A NE  1 
ATOM   199  C CZ  . ARG A 1 30  ? 29.975 -3.308  3.540   1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A CZ  1 
ATOM   200  N NH1 . ARG A 1 30  ? 30.451 -3.890  4.645   1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A NH1 1 
ATOM   201  N NH2 . ARG A 1 30  ? 29.177 -4.002  2.747   1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 24  ARG A NH2 1 
ATOM   202  N N   . PHE A 1 31  ? 32.137 3.034   7.717   1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A N   1 
ATOM   203  C CA  . PHE A 1 31  ? 33.079 3.724   8.587   1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CA  1 
ATOM   204  C C   . PHE A 1 31  ? 32.462 3.893   9.972   1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A C   1 
ATOM   205  O O   . PHE A 1 31  ? 33.065 3.496   10.980  1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A O   1 
ATOM   206  C CB  . PHE A 1 31  ? 33.442 5.076   7.978   1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CB  1 
ATOM   207  C CG  . PHE A 1 31  ? 34.559 5.787   8.681   1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CG  1 
ATOM   208  C CD1 . PHE A 1 31  ? 34.337 6.428   9.890   1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CD1 1 
ATOM   209  C CD2 . PHE A 1 31  ? 35.830 5.825   8.124   1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CD2 1 
ATOM   210  C CE1 . PHE A 1 31  ? 35.374 7.112   10.530  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CE1 1 
ATOM   211  C CE2 . PHE A 1 31  ? 36.874 6.498   8.762   1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CE2 1 
ATOM   212  C CZ  . PHE A 1 31  ? 36.640 7.149   9.950   1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CZ  1 
ATOM   213  N N   . GLY A 1 32  ? 31.266 4.466   10.020  1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A N   1 
ATOM   214  C CA  . GLY A 1 32  ? 30.538 4.633   11.289  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A CA  1 
ATOM   215  C C   . GLY A 1 32  ? 30.259 3.340   12.065  1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A C   1 
ATOM   216  O O   . GLY A 1 32  ? 30.071 3.372   13.299  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 26  GLY A O   1 
ATOM   217  N N   . ALA A 1 33  ? 30.222 2.201   11.365  1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 27  ALA A N   1 
ATOM   218  C CA  . ALA A 1 33  ? 29.982 0.897   12.017  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 27  ALA A CA  1 
ATOM   219  C C   . ALA A 1 33  ? 31.270 0.074   12.249  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 27  ALA A C   1 
ATOM   220  O O   . ALA A 1 33  ? 31.216 -1.071  12.712  1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 27  ALA A O   1 
ATOM   221  C CB  . ALA A 1 33  ? 28.956 0.076   11.206  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 27  ALA A CB  1 
ATOM   222  N N   . SER A 1 34  ? 32.422 0.641   11.936  1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 28  SER A N   1 
ATOM   223  C CA  . SER A 1 34  ? 33.690 -0.078  12.145  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 28  SER A CA  1 
ATOM   224  C C   . SER A 1 34  ? 34.785 0.832   12.710  1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 28  SER A C   1 
ATOM   225  O O   . SER A 1 34  ? 34.828 1.111   13.923  1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 28  SER A O   1 
ATOM   226  C CB  . SER A 1 34  ? 34.138 -0.747  10.831  1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 28  SER A CB  1 
ATOM   227  O OG  . SER A 1 34  ? 34.340 0.206   9.809   1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 28  SER A OG  1 
ATOM   228  N N   . VAL A 1 35  ? 35.665 1.298   11.840  1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 29  VAL A N   1 
ATOM   229  C CA  . VAL A 1 35  ? 36.787 2.111   12.275  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 29  VAL A CA  1 
ATOM   230  C C   . VAL A 1 35  ? 36.358 3.390   13.021  1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 29  VAL A C   1 
ATOM   231  O O   . VAL A 1 35  ? 37.109 3.897   13.881  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 29  VAL A O   1 
ATOM   232  C CB  . VAL A 1 35  ? 37.752 2.417   11.114  1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 29  VAL A CB  1 
ATOM   233  C CG1 . VAL A 1 35  ? 37.090 3.316   10.006  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 29  VAL A CG1 1 
ATOM   234  C CG2 . VAL A 1 35  ? 39.037 3.008   11.637  1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 29  VAL A CG2 1 
ATOM   235  N N   . GLY A 1 36  ? 35.167 3.884   12.695  1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 30  GLY A N   1 
ATOM   236  C CA  . GLY A 1 36  ? 34.573 5.073   13.321  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 30  GLY A CA  1 
ATOM   237  C C   . GLY A 1 36  ? 34.411 4.984   14.820  1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 30  GLY A C   1 
ATOM   238  O O   . GLY A 1 36  ? 34.322 6.003   15.491  1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 30  GLY A O   1 
ATOM   239  N N   . PHE A 1 37  ? 34.387 3.766   15.345  1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A N   1 
ATOM   240  C CA  . PHE A 1 37  ? 34.399 3.546   16.788  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CA  1 
ATOM   241  C C   . PHE A 1 37  ? 35.723 3.836   17.462  1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A C   1 
ATOM   242  O O   . PHE A 1 37  ? 35.749 3.968   18.666  1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A O   1 
ATOM   243  C CB  . PHE A 1 37  ? 33.971 2.122   17.121  1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CB  1 
ATOM   244  C CG  . PHE A 1 37  ? 32.525 1.859   16.863  1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CG  1 
ATOM   245  C CD1 . PHE A 1 37  ? 31.548 2.533   17.594  1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CD1 1 
ATOM   246  C CD2 . PHE A 1 37  ? 32.122 0.941   15.895  1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CD2 1 
ATOM   247  C CE1 . PHE A 1 37  ? 30.187 2.299   17.353  1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CE1 1 
ATOM   248  C CE2 . PHE A 1 37  ? 30.778 0.700   15.653  1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CE2 1 
ATOM   249  C CZ  . PHE A 1 37  ? 29.803 1.382   16.385  1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CZ  1 
ATOM   250  N N   . VAL A 1 38  ? 36.826 3.918   16.722  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 32  VAL A N   1 
ATOM   251  C CA  . VAL A 1 38  ? 38.102 4.303   17.357  1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 32  VAL A CA  1 
ATOM   252  C C   . VAL A 1 38  ? 38.673 5.595   16.794  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 32  VAL A C   1 
ATOM   253  O O   . VAL A 1 38  ? 39.444 6.284   17.475  1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 32  VAL A O   1 
ATOM   254  C CB  . VAL A 1 38  ? 39.153 3.174   17.333  1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 32  VAL A CB  1 
ATOM   255  C CG1 . VAL A 1 38  ? 38.568 1.909   17.958  1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 32  VAL A CG1 1 
ATOM   256  C CG2 . VAL A 1 38  ? 39.624 2.914   15.932  1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 32  VAL A CG2 1 
ATOM   257  N N   . TRP A 1 39  ? 38.294 5.933   15.571  1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 33  TRP A N   1 
ATOM   258  C CA  . TRP A 1 39  ? 38.585 7.249   15.029  1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 33  TRP A CA  1 
ATOM   259  C C   . TRP A 1 39  ? 37.347 7.746   14.299  1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 33  TRP A C   1 
ATOM   260  O O   . TRP A 1 39  ? 37.101 7.366   13.163  1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 33  TRP A O   1 
ATOM   261  C CB  . TRP A 1 39  ? 39.806 7.254   14.098  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 33  TRP A CB  1 
ATOM   262  C CG  . TRP A 1 39  ? 40.184 8.685   13.775  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 33  TRP A CG  1 
ATOM   263  C CD1 . TRP A 1 39  ? 39.664 9.468   12.782  1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 33  TRP A CD1 1 
ATOM   264  C CD2 . TRP A 1 39  ? 41.112 9.510   14.492  1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 33  TRP A CD2 1 
ATOM   265  N NE1 . TRP A 1 39  ? 40.214 10.729  12.833  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 33  TRP A NE1 1 
ATOM   266  C CE2 . TRP A 1 39  ? 41.107 10.781  13.870  1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 33  TRP A CE2 1 
ATOM   267  C CE3 . TRP A 1 39  ? 41.959 9.293   15.581  1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 33  TRP A CE3 1 
ATOM   268  C CZ2 . TRP A 1 39  ? 41.904 11.829  14.309  1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 33  TRP A CZ2 1 
ATOM   269  C CZ3 . TRP A 1 39  ? 42.744 10.339  16.035  1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 33  TRP A CZ3 1 
ATOM   270  C CH2 . TRP A 1 39  ? 42.719 11.594  15.398  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 33  TRP A CH2 1 
ATOM   271  N N   . SER A 1 40  ? 36.578 8.596   14.976  1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 34  SER A N   1 
ATOM   272  C CA  A SER A 1 40  ? 35.277 9.007   14.462  0.50 18.51 ? ? ? ? ? ? 34  SER A CA  1 
ATOM   273  C CA  B SER A 1 40  ? 35.275 9.036   14.488  0.50 18.36 ? ? ? ? ? ? 34  SER A CA  1 
ATOM   274  C C   . SER A 1 40  ? 35.389 10.069  13.377  1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 34  SER A C   1 
ATOM   275  O O   . SER A 1 40  ? 36.238 10.947  13.434  1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 34  SER A O   1 
ATOM   276  C CB  A SER A 1 40  ? 34.406 9.536   15.589  0.50 20.04 ? ? ? ? ? ? 34  SER A CB  1 
ATOM   277  C CB  B SER A 1 40  ? 34.468 9.632   15.640  0.50 19.90 ? ? ? ? ? ? 34  SER A CB  1 
ATOM   278  O OG  A SER A 1 40  ? 34.900 10.787  16.026  0.50 22.01 ? ? ? ? ? ? 34  SER A OG  1 
ATOM   279  O OG  B SER A 1 40  ? 33.150 9.967   15.235  0.50 20.86 ? ? ? ? ? ? 34  SER A OG  1 
ATOM   280  N N   . GLY A 1 41  ? 34.508 9.971   12.394  1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 35  GLY A N   1 
ATOM   281  C CA  . GLY A 1 41  ? 34.387 10.978  11.351  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 35  GLY A CA  1 
ATOM   282  C C   . GLY A 1 41  ? 32.931 11.268  11.038  1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 35  GLY A C   1 
ATOM   283  O O   . GLY A 1 41  ? 32.118 10.361  10.951  1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 35  GLY A O   1 
ATOM   284  N N   . SER A 1 42  ? 32.615 12.542  10.866  1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 36  SER A N   1 
ATOM   285  C CA  . SER A 1 42  ? 31.289 12.975  10.464  1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 36  SER A CA  1 
ATOM   286  C C   . SER A 1 42  ? 31.217 13.114  8.946   1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 36  SER A C   1 
ATOM   287  O O   . SER A 1 42  ? 32.246 13.154  8.250   1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 36  SER A O   1 
ATOM   288  C CB  . SER A 1 42  ? 30.960 14.315  11.116  1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 36  SER A CB  1 
ATOM   289  O OG  . SER A 1 42  ? 31.597 15.367  10.407  1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 36  SER A OG  1 
ATOM   290  N N   . ASP A 1 43  ? 29.986 13.183  8.441   1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A N   1 
ATOM   291  C CA  . ASP A 1 43  ? 29.745 13.348  7.016   1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A CA  1 
ATOM   292  C C   . ASP A 1 43  ? 30.478 14.562  6.455   1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A C   1 
ATOM   293  O O   . ASP A 1 43  ? 31.041 14.472  5.381   1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A O   1 
ATOM   294  C CB  . ASP A 1 43  ? 28.248 13.377  6.712   1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A CB  1 
ATOM   295  C CG  . ASP A 1 43  ? 27.609 11.974  6.765   1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A CG  1 
ATOM   296  O OD1 . ASP A 1 43  ? 28.342 10.971  6.920   1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A OD1 1 
ATOM   297  O OD2 . ASP A 1 43  ? 26.375 11.878  6.621   1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 37  ASP A OD2 1 
ATOM   298  N N   . SER A 1 44  ? 30.542 15.649  7.221   1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 38  SER A N   1 
ATOM   299  C CA  . SER A 1 44  ? 31.209 16.873  6.781   1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 38  SER A CA  1 
ATOM   300  C C   . SER A 1 44  ? 32.737 16.776  6.626   1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 38  SER A C   1 
ATOM   301  O O   . SER A 1 44  ? 33.339 17.672  6.070   1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 38  SER A O   1 
ATOM   302  C CB  . SER A 1 44  ? 30.891 18.035  7.725   1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 38  SER A CB  1 
ATOM   303  O OG  . SER A 1 44  ? 31.670 17.978  8.898   1.00 24.08 ? ? ? ? ? ? 38  SER A OG  1 
ATOM   304  N N   . GLN A 1 45  ? 33.341 15.710  7.138   1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A N   1 
ATOM   305  C CA  . GLN A 1 45  ? 34.772 15.471  6.990   1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A CA  1 
ATOM   306  C C   . GLN A 1 45  ? 35.044 14.328  6.010   1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A C   1 
ATOM   307  O O   . GLN A 1 45  ? 35.929 14.442  5.156   1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A O   1 
ATOM   308  C CB  . GLN A 1 45  ? 35.379 15.134  8.351   1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A CB  1 
ATOM   309  C CG  . GLN A 1 45  ? 35.023 16.128  9.471   1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A CG  1 
ATOM   310  C CD  . GLN A 1 45  ? 35.462 15.645  10.845  1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A CD  1 
ATOM   311  O OE1 . GLN A 1 45  ? 35.219 14.481  11.254  1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A OE1 1 
ATOM   312  N NE2 . GLN A 1 45  ? 36.108 16.546  11.580  1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A NE2 1 
ATOM   313  N N   . ILE A 1 46  ? 34.270 13.251  6.117   1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A N   1 
ATOM   314  C CA  . ILE A 1 46  ? 34.463 12.050  5.292   1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A CA  1 
ATOM   315  C C   . ILE A 1 46  ? 34.224 12.322  3.810   1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A C   1 
ATOM   316  O O   . ILE A 1 46  ? 35.059 11.947  2.970   1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A O   1 
ATOM   317  C CB  . ILE A 1 46  ? 33.544 10.897  5.715   1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A CB  1 
ATOM   318  C CG1 . ILE A 1 46  ? 33.969 10.348  7.087   1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A CG1 1 
ATOM   319  C CG2 . ILE A 1 46  ? 33.573 9.785   4.700   1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A CG2 1 
ATOM   320  C CD1 . ILE A 1 46  ? 32.893 9.478   7.752   1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 40  ILE A CD1 1 
ATOM   321  N N   . TYR A 1 47  ? 33.104 12.961  3.468   1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A N   1 
ATOM   322  C CA  . TYR A 1 47  ? 32.805 13.165  2.044   1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CA  1 
ATOM   323  C C   . TYR A 1 47  ? 33.864 14.013  1.338   1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A C   1 
ATOM   324  O O   . TYR A 1 47  ? 34.357 13.593  0.297   1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A O   1 
ATOM   325  C CB  . TYR A 1 47  ? 31.407 13.717  1.799   1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CB  1 
ATOM   326  C CG  . TYR A 1 47  ? 30.355 12.658  1.969   1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CG  1 
ATOM   327  C CD1 . TYR A 1 47  ? 29.424 12.748  2.983   1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CD1 1 
ATOM   328  C CD2 . TYR A 1 47  ? 30.307 11.546  1.142   1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CD2 1 
ATOM   329  C CE1 . TYR A 1 47  ? 28.453 11.785  3.161   1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CE1 1 
ATOM   330  C CE2 . TYR A 1 47  ? 29.321 10.562  1.335   1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CE2 1 
ATOM   331  C CZ  . TYR A 1 47  ? 28.406 10.702  2.355   1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CZ  1 
ATOM   332  O OH  . TYR A 1 47  ? 27.412 9.790   2.578   1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 41  TYR A OH  1 
ATOM   333  N N   . PRO A 1 48  ? 34.228 15.186  1.909   1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A N   1 
ATOM   334  C CA  . PRO A 1 48  ? 35.309 15.957  1.270   1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A CA  1 
ATOM   335  C C   . PRO A 1 48  ? 36.674 15.285  1.355   1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A C   1 
ATOM   336  O O   . PRO A 1 48  ? 37.492 15.534  0.502   1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A O   1 
ATOM   337  C CB  . PRO A 1 48  ? 35.315 17.313  2.006   1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A CB  1 
ATOM   338  C CG  . PRO A 1 48  ? 34.361 17.211  3.111   1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A CG  1 
ATOM   339  C CD  . PRO A 1 48  ? 33.525 15.965  2.944   1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 42  PRO A CD  1 
ATOM   340  N N   . GLU A 1 49  ? 36.937 14.439  2.346   1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 43  GLU A N   1 
ATOM   341  C CA  . GLU A 1 49  ? 38.227 13.765  2.374   1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 43  GLU A CA  1 
ATOM   342  C C   . GLU A 1 49  ? 38.324 12.729  1.252   1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 43  GLU A C   1 
ATOM   343  O O   . GLU A 1 49  ? 39.348 12.628  0.598   1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 43  GLU A O   1 
ATOM   344  C CB  . GLU A 1 49  ? 38.539 13.137  3.732   1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 43  GLU A CB  1 
ATOM   345  C CG  . GLU A 1 49  ? 40.011 12.666  3.849   1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 43  GLU A CG  1 
ATOM   346  C CD  . GLU A 1 49  ? 41.055 13.789  3.569   1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 43  GLU A CD  1 
ATOM   347  O OE1 . GLU A 1 49  ? 40.784 14.956  3.871   1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 43  GLU A OE1 1 
ATOM   348  O OE2 . GLU A 1 49  ? 42.138 13.501  3.050   1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 43  GLU A OE2 1 
ATOM   349  N N   . LEU A 1 50  ? 37.248 11.994  1.010   1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A N   1 
ATOM   350  C CA  . LEU A 1 50  ? 37.186 11.093  -0.122  1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CA  1 
ATOM   351  C C   . LEU A 1 50  ? 37.445 11.815  -1.450  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A C   1 
ATOM   352  O O   . LEU A 1 50  ? 38.215 11.336  -2.276  1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A O   1 
ATOM   353  C CB  . LEU A 1 50  ? 35.840 10.360  -0.149  1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CB  1 
ATOM   354  C CG  . LEU A 1 50  ? 35.634 9.290   0.931   1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CG  1 
ATOM   355  C CD1 . LEU A 1 50  ? 34.185 8.783   0.916   1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CD1 1 
ATOM   356  C CD2 . LEU A 1 50  ? 36.585 8.129   0.738   1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CD2 1 
ATOM   357  N N   . ARG A 1 51  ? 36.815 12.971  -1.651  1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 45  ARG A N   1 
ATOM   358  C CA  . ARG A 1 51  ? 37.024 13.758  -2.870  1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 45  ARG A CA  1 
ATOM   359  C C   . ARG A 1 51  ? 38.473 14.209  -3.001  1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 45  ARG A C   1 
ATOM   360  O O   . ARG A 1 51  ? 39.045 14.118  -4.085  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 45  ARG A O   1 
ATOM   361  C CB  . ARG A 1 51  ? 36.049 14.942  -2.954  1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 45  ARG A CB  1 
ATOM   362  C CG  . ARG A 1 51  ? 34.570 14.494  -3.129  1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 45  ARG A CG  1 
ATOM   363  C CD  . ARG A 1 51  ? 33.657 15.629  -3.568  1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 45  ARG A CD  1 
ATOM   364  N NE  . ARG A 1 51  ? 33.311 16.488  -2.445  1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 45  ARG A NE  1 
ATOM   365  C CZ  . ARG A 1 51  ? 32.322 16.259  -1.574  1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 45  ARG A CZ  1 
ATOM   366  N NH1 . ARG A 1 51  ? 31.538 15.192  -1.680  1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 45  ARG A NH1 1 
ATOM   367  N NH2 . ARG A 1 51  ? 32.113 17.118  -0.586  1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 45  ARG A NH2 1 
ATOM   368  N N   . LYS A 1 52  ? 39.079 14.655  -1.899  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A N   1 
ATOM   369  C CA  . LYS A 1 52  ? 40.499 15.021  -1.919  1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A CA  1 
ATOM   370  C C   . LYS A 1 52  ? 41.399 13.824  -2.252  1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A C   1 
ATOM   371  O O   . LYS A 1 52  ? 42.384 13.967  -2.980  1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A O   1 
ATOM   372  C CB  . LYS A 1 52  ? 40.956 15.665  -0.601  1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A CB  1 
ATOM   373  C CG  . LYS A 1 52  ? 40.622 17.136  -0.473  1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A CG  1 
ATOM   374  C CD  . LYS A 1 52  ? 40.381 17.552  0.997   1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A CD  1 
ATOM   375  C CE  . LYS A 1 52  ? 41.618 17.391  1.916   1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A CE  1 
ATOM   376  N NZ  . LYS A 1 52  ? 41.187 17.237  3.365   1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A NZ  1 
ATOM   377  N N   . MET A 1 53  ? 41.056 12.664  -1.705  1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 47  MET A N   1 
ATOM   378  C CA  . MET A 1 53  ? 41.816 11.443  -1.908  1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 47  MET A CA  1 
ATOM   379  C C   . MET A 1 53  ? 41.763 10.988  -3.355  1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 47  MET A C   1 
ATOM   380  O O   . MET A 1 53  ? 42.785 10.518  -3.889  1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 47  MET A O   1 
ATOM   381  C CB  . MET A 1 53  ? 41.339 10.327  -0.972  1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 47  MET A CB  1 
ATOM   382  C CG  . MET A 1 53  ? 41.701 10.549  0.502   1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 47  MET A CG  1 
ATOM   383  S SD  . MET A 1 53  ? 40.765 9.431   1.577   1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 47  MET A SD  1 
ATOM   384  C CE  . MET A 1 53  ? 41.557 7.847   1.222   1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 47  MET A CE  1 
ATOM   385  N N   . GLU A 1 54  ? 40.601 11.148  -3.999  1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A N   1 
ATOM   386  C CA  . GLU A 1 54  ? 40.482 10.890  -5.448  1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A CA  1 
ATOM   387  C C   . GLU A 1 54  ? 41.307 11.875  -6.262  1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A C   1 
ATOM   388  O O   . GLU A 1 54  ? 42.033 11.466  -7.167  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A O   1 
ATOM   389  C CB  . GLU A 1 54  ? 39.027 10.893  -5.941  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A CB  1 
ATOM   390  C CG  . GLU A 1 54  ? 38.916 10.722  -7.494  1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A CG  1 
ATOM   391  C CD  . GLU A 1 54  ? 37.455 10.664  -8.000  1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A CD  1 
ATOM   392  O OE1 . GLU A 1 54  ? 36.539 11.206  -7.333  1.00 33.85 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A OE1 1 
ATOM   393  O OE2 . GLU A 1 54  ? 37.217 10.066  -9.069  1.00 33.85 ? ? ? ? ? ? 48  GLU A OE2 1 
ATOM   394  N N   . ALA A 1 55  ? 41.185 13.163  -5.951  1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 49  ALA A N   1 
ATOM   395  C CA  . ALA A 1 55  ? 41.939 14.225  -6.653  1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 49  ALA A CA  1 
ATOM   396  C C   . ALA A 1 55  ? 43.453 14.030  -6.569  1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 49  ALA A C   1 
ATOM   397  O O   . ALA A 1 55  ? 44.163 14.389  -7.519  1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 49  ALA A O   1 
ATOM   398  C CB  . ALA A 1 55  ? 41.567 15.630  -6.111  1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 49  ALA A CB  1 
ATOM   399  N N   . GLU A 1 56  ? 43.939 13.523  -5.432  1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A N   1 
ATOM   400  C CA  . GLU A 1 56  ? 45.363 13.154  -5.260  1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A CA  1 
ATOM   401  C C   . GLU A 1 56  ? 45.712 11.735  -5.770  1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A C   1 
ATOM   402  O O   . GLU A 1 56  ? 46.819 11.264  -5.575  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A O   1 
ATOM   403  C CB  . GLU A 1 56  ? 45.773 13.282  -3.792  1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A CB  1 
ATOM   404  C CG  . GLU A 1 56  ? 45.748 14.701  -3.295  1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A CG  1 
ATOM   405  C CD  . GLU A 1 56  ? 46.128 14.835  -1.820  1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A CD  1 
ATOM   406  O OE1 . GLU A 1 56  ? 47.116 14.192  -1.349  1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A OE1 1 
ATOM   407  O OE2 . GLU A 1 56  ? 45.416 15.609  -1.141  1.00 24.66 ? ? ? ? ? ? 50  GLU A OE2 1 
ATOM   408  N N   . GLU A 1 57  ? 44.750 11.069  -6.403  1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A N   1 
ATOM   409  C CA  . GLU A 1 57  ? 44.928 9.770   -7.085  1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A CA  1 
ATOM   410  C C   . GLU A 1 57  ? 45.212 8.597   -6.164  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A C   1 
ATOM   411  O O   . GLU A 1 57  ? 45.811 7.617   -6.599  1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A O   1 
ATOM   412  C CB  . GLU A 1 57  ? 45.991 9.849   -8.202  1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A CB  1 
ATOM   413  C CG  . GLU A 1 57  ? 45.558 10.726  -9.363  1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A CG  1 
ATOM   414  C CD  . GLU A 1 57  ? 46.653 10.919  -10.426 1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A CD  1 
ATOM   415  O OE1 . GLU A 1 57  ? 47.635 10.132  -10.488 1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A OE1 1 
ATOM   416  O OE2 . GLU A 1 57  ? 46.511 11.880  -11.203 1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A OE2 1 
ATOM   417  N N   . LEU A 1 58  ? 44.767 8.688   -4.915  1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A N   1 
ATOM   418  C CA  . LEU A 1 58  ? 44.876 7.585   -3.965  1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CA  1 
ATOM   419  C C   . LEU A 1 58  ? 43.675 6.657   -4.061  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A C   1 
ATOM   420  O O   . LEU A 1 58  ? 43.730 5.527   -3.592  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A O   1 
ATOM   421  C CB  . LEU A 1 58  ? 44.974 8.101   -2.528  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CB  1 
ATOM   422  C CG  . LEU A 1 58  ? 46.112 9.033   -2.172  1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CG  1 
ATOM   423  C CD1 . LEU A 1 58  ? 46.000 9.394   -0.715  1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CD1 1 
ATOM   424  C CD2 . LEU A 1 58  ? 47.459 8.373   -2.472  1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CD2 1 
ATOM   425  N N   . LEU A 1 59  ? 42.589 7.166   -4.640  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A N   1 
ATOM   426  C CA  . LEU A 1 59  ? 41.393 6.407   -4.954  1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CA  1 
ATOM   427  C C   . LEU A 1 59  ? 41.056 6.596   -6.422  1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A C   1 
ATOM   428  O O   . LEU A 1 59  ? 41.266 7.679   -6.987  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A O   1 
ATOM   429  C CB  . LEU A 1 59  ? 40.196 6.942   -4.152  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CB  1 
ATOM   430  C CG  . LEU A 1 59  ? 40.232 6.919   -2.625  1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CG  1 
ATOM   431  C CD1 . LEU A 1 59  ? 38.973 7.574   -2.026  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CD1 1 
ATOM   432  C CD2 . LEU A 1 59  ? 40.427 5.491   -2.105  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CD2 1 
ATOM   433  N N   . VAL A 1 60  ? 40.531 5.543   -7.033  1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 54  VAL A N   1 
ATOM   434  C CA  . VAL A 1 60  ? 39.947 5.605   -8.379  1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 54  VAL A CA  1 
ATOM   435  C C   . VAL A 1 60  ? 38.431 5.470   -8.237  1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 54  VAL A C   1 
ATOM   436  O O   . VAL A 1 60  ? 37.927 4.517   -7.620  1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 54  VAL A O   1 
ATOM   437  C CB  . VAL A 1 60  ? 40.436 4.453   -9.269  1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 54  VAL A CB  1 
ATOM   438  C CG1 . VAL A 1 60  ? 39.686 4.465   -10.635 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 54  VAL A CG1 1 
ATOM   439  C CG2 . VAL A 1 60  ? 41.965 4.543   -9.471  1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 54  VAL A CG2 1 
ATOM   440  N N   . GLY A 1 61  ? 37.719 6.447   -8.780  1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 55  GLY A N   1 
ATOM   441  C CA  . GLY A 1 61  ? 36.279 6.444   -8.749  1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 55  GLY A CA  1 
ATOM   442  C C   . GLY A 1 61  ? 35.802 5.878   -10.058 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 55  GLY A C   1 
ATOM   443  O O   . GLY A 1 61  ? 36.389 6.171   -11.100 1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 55  GLY A O   1 
ATOM   444  N N   . SER A 1 62  ? 34.773 5.046   -10.020 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 56  SER A N   1 
ATOM   445  C CA  . SER A 1 62  ? 34.166 4.590   -11.260 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 56  SER A CA  1 
ATOM   446  C C   . SER A 1 62  ? 32.656 4.449   -11.125 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 56  SER A C   1 
ATOM   447  O O   . SER A 1 62  ? 32.129 4.249   -10.013 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 56  SER A O   1 
ATOM   448  C CB  . SER A 1 62  ? 34.821 3.293   -11.726 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 56  SER A CB  1 
ATOM   449  O OG  . SER A 1 62  ? 34.658 2.278   -10.785 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 56  SER A OG  1 
ATOM   450  N N   . ASP A 1 63  ? 31.964 4.584   -12.256 1.00 29.54 ? ? ? ? ? ? 57  ASP A N   1 
ATOM   451  C CA  . ASP A 1 63  ? 30.505 4.511   -12.278 1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 57  ASP A CA  1 
ATOM   452  C C   . ASP A 1 63  ? 30.040 3.073   -12.245 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 57  ASP A C   1 
ATOM   453  O O   . ASP A 1 63  ? 30.490 2.269   -13.039 1.00 32.18 ? ? ? ? ? ? 57  ASP A O   1 
ATOM   454  C CB  . ASP A 1 63  ? 29.955 5.200   -13.520 1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 57  ASP A CB  1 
ATOM   455  C CG  . ASP A 1 63  ? 30.171 6.694   -13.487 1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 57  ASP A CG  1 
ATOM   456  O OD1 . ASP A 1 63  ? 30.169 7.282   -12.368 1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 57  ASP A OD1 1 
ATOM   457  O OD2 . ASP A 1 63  ? 30.346 7.276   -14.586 1.00 41.83 ? ? ? ? ? ? 57  ASP A OD2 1 
ATOM   458  N N   . VAL A 1 64  ? 29.149 2.750   -11.316 1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A N   1 
ATOM   459  C CA  . VAL A 1 64  ? 28.552 1.427   -11.272 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A CA  1 
ATOM   460  C C   . VAL A 1 64  ? 27.012 1.579   -11.295 1.00 33.60 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A C   1 
ATOM   461  O O   . VAL A 1 64  ? 26.496 2.641   -10.939 1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A O   1 
ATOM   462  C CB  . VAL A 1 64  ? 29.066 0.648   -10.056 1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A CB  1 
ATOM   463  C CG1 . VAL A 1 64  ? 30.611 0.571   -10.126 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A CG1 1 
ATOM   464  C CG2 . VAL A 1 64  ? 28.583 1.301   -8.754  1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A CG2 1 
ATOM   465  N N   . PRO A 1 65  ? 26.283 0.545   -11.764 1.00 36.19 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A N   1 
ATOM   466  C CA  . PRO A 1 65  ? 24.816 0.676   -11.837 1.00 38.62 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A CA  1 
ATOM   467  C C   . PRO A 1 65  ? 24.182 0.993   -10.472 1.00 38.92 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A C   1 
ATOM   468  O O   . PRO A 1 65  ? 24.591 0.440   -9.448  1.00 38.78 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A O   1 
ATOM   469  C CB  . PRO A 1 65  ? 24.360 -0.692  -12.350 1.00 40.06 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A CB  1 
ATOM   470  C CG  . PRO A 1 65  ? 25.511 -1.205  -13.124 1.00 39.57 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A CG  1 
ATOM   471  C CD  . PRO A 1 65  ? 26.744 -0.703  -12.395 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A CD  1 
ATOM   472  N N   . TRP A 1 66  ? 23.244 1.935   -10.470 1.00 40.38 ? ? ? ? ? ? 60  TRP A N   1 
ATOM   473  C CA  . TRP A 1 66  ? 22.545 2.378   -9.263  1.00 40.91 ? ? ? ? ? ? 60  TRP A CA  1 
ATOM   474  C C   . TRP A 1 66  ? 21.075 2.250   -9.597  1.00 42.56 ? ? ? ? ? ? 60  TRP A C   1 
ATOM   475  O O   . TRP A 1 66  ? 20.532 3.077   -10.327 1.00 42.89 ? ? ? ? ? ? 60  TRP A O   1 
ATOM   476  C CB  . TRP A 1 66  ? 22.903 3.834   -8.930  1.00 40.55 ? ? ? ? ? ? 60  TRP A CB  1 
ATOM   477  C CG  . TRP A 1 66  ? 22.114 4.429   -7.783  1.00 44.51 ? ? ? ? ? ? 60  TRP A CG  1 
ATOM   478  C CD1 . TRP A 1 66  ? 21.555 3.753   -6.729  1.00 46.61 ? ? ? ? ? ? 60  TRP A CD1 1 
ATOM   479  C CD2 . TRP A 1 66  ? 21.816 5.824   -7.567  1.00 47.94 ? ? ? ? ? ? 60  TRP A CD2 1 
ATOM   480  N NE1 . TRP A 1 66  ? 20.930 4.637   -5.885  1.00 48.16 ? ? ? ? ? ? 60  TRP A NE1 1 
ATOM   481  C CE2 . TRP A 1 66  ? 21.071 5.910   -6.373  1.00 48.86 ? ? ? ? ? ? 60  TRP A CE2 1 
ATOM   482  C CE3 . TRP A 1 66  ? 22.104 7.004   -8.272  1.00 49.29 ? ? ? ? ? ? 60  TRP A CE3 1 
ATOM   483  C CZ2 . TRP A 1 66  ? 20.606 7.129   -5.868  1.00 50.50 ? ? ? ? ? ? 60  TRP A CZ2 1 
ATOM   484  C CZ3 . TRP A 1 66  ? 21.651 8.212   -7.767  1.00 50.30 ? ? ? ? ? ? 60  TRP A CZ3 1 
ATOM   485  C CH2 . TRP A 1 66  ? 20.908 8.265   -6.577  1.00 51.23 ? ? ? ? ? ? 60  TRP A CH2 1 
ATOM   486  N N   . GLY A 1 67  ? 20.444 1.201   -9.077  1.00 43.00 ? ? ? ? ? ? 61  GLY A N   1 
ATOM   487  C CA  . GLY A 1 67  ? 19.117 0.825   -9.514  1.00 44.95 ? ? ? ? ? ? 61  GLY A CA  1 
ATOM   488  C C   . GLY A 1 67  ? 19.263 0.192   -10.880 1.00 45.51 ? ? ? ? ? ? 61  GLY A C   1 
ATOM   489  O O   . GLY A 1 67  ? 20.384 -0.068  -11.326 1.00 44.71 ? ? ? ? ? ? 61  GLY A O   1 
ATOM   490  N N   . SER A 1 68  ? 18.136 -0.019  -11.539 1.00 46.85 ? ? ? ? ? ? 62  SER A N   1 
ATOM   491  C CA  . SER A 1 68  ? 18.074 -0.735  -12.806 1.00 48.07 ? ? ? ? ? ? 62  SER A CA  1 
ATOM   492  C C   . SER A 1 68  ? 17.461 0.095   -13.941 1.00 48.90 ? ? ? ? ? ? 62  SER A C   1 
ATOM   493  O O   . SER A 1 68  ? 17.117 -0.451  -14.977 1.00 50.61 ? ? ? ? ? ? 62  SER A O   1 
ATOM   494  C CB  . SER A 1 68  ? 17.253 -2.013  -12.617 1.00 49.80 ? ? ? ? ? ? 62  SER A CB  1 
ATOM   495  O OG  . SER A 1 68  ? 15.882 -1.704  -12.428 1.00 51.69 ? ? ? ? ? ? 62  SER A OG  1 
ATOM   496  N N   . LYS A 1 69  ? 17.320 1.404   -13.739 1.00 48.05 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A N   1 
ATOM   497  C CA  . LYS A 1 69  ? 16.855 2.324   -14.780 1.00 48.89 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CA  1 
ATOM   498  C C   . LYS A 1 69  ? 18.017 3.078   -15.453 1.00 46.98 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A C   1 
ATOM   499  O O   . LYS A 1 69  ? 17.804 4.106   -16.076 1.00 47.67 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A O   1 
ATOM   500  C CB  . LYS A 1 69  ? 15.881 3.371   -14.199 1.00 49.98 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CB  1 
ATOM   501  C CG  . LYS A 1 69  ? 14.818 2.876   -13.191 1.00 51.85 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CG  1 
ATOM   502  C CD  . LYS A 1 69  ? 14.111 1.567   -13.614 1.00 55.00 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CD  1 
ATOM   503  C CE  . LYS A 1 69  ? 12.874 1.297   -12.733 1.00 57.02 ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CE  1 
ATOM   504  N N   . GLY A 1 70  ? 19.248 2.597   -15.306 1.00 44.58 ? ? ? ? ? ? 64  GLY A N   1 
ATOM   505  C CA  . GLY A 1 70  ? 20.391 3.214   -15.979 1.00 42.84 ? ? ? ? ? ? 64  GLY A CA  1 
ATOM   506  C C   . GLY A 1 70  ? 21.075 4.347   -15.232 1.00 40.48 ? ? ? ? ? ? 64  GLY A C   1 
ATOM   507  O O   . GLY A 1 70  ? 22.022 4.935   -15.748 1.00 39.24 ? ? ? ? ? ? 64  GLY A O   1 
ATOM   508  N N   . ALA A 1 71  ? 20.614 4.666   -14.024 1.00 39.13 ? ? ? ? ? ? 65  ALA A N   1 
ATOM   509  C CA  . ALA A 1 71  ? 21.336 5.607   -13.165 1.00 37.19 ? ? ? ? ? ? 65  ALA A CA  1 
ATOM   510  C C   . ALA A 1 71  ? 22.638 4.943   -12.711 1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 65  ALA A C   1 
ATOM   511  O O   . ALA A 1 71  ? 22.744 3.712   -12.671 1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? 65  ALA A O   1 
ATOM   512  C CB  . ALA A 1 71  ? 20.484 6.010   -11.945 1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 65  ALA A CB  1 
ATOM   513  N N   . THR A 1 72  ? 23.622 5.761   -12.357 1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 66  THR A N   1 
ATOM   514  C CA  . THR A 1 72  ? 24.888 5.253   -11.864 1.00 32.34 ? ? ? ? ? ? 66  THR A CA  1 
ATOM   515  C C   . THR A 1 72  ? 25.294 5.982   -10.585 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 66  THR A C   1 
ATOM   516  O O   . THR A 1 72  ? 24.789 7.061   -10.285 1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 66  THR A O   1 
ATOM   517  C CB  . THR A 1 72  ? 25.992 5.420   -12.920 1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 66  THR A CB  1 
ATOM   518  O OG1 . THR A 1 72  ? 26.117 6.806   -13.253 1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 66  THR A OG1 1 
ATOM   519  C CG2 . THR A 1 72  ? 25.669 4.606   -14.186 1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 66  THR A CG2 1 
ATOM   520  N N   . LYS A 1 73  ? 26.209 5.386   -9.838  1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A N   1 
ATOM   521  C CA  . LYS A 1 73  ? 26.812 6.048   -8.689  1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CA  1 
ATOM   522  C C   . LYS A 1 73  ? 28.289 5.792   -8.699  1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A C   1 
ATOM   523  O O   . LYS A 1 73  ? 28.745 4.850   -9.342  1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A O   1 
ATOM   524  C CB  . LYS A 1 73  ? 26.231 5.528   -7.385  1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CB  1 
ATOM   525  C CG  . LYS A 1 73  ? 26.236 4.045   -7.268  1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CG  1 
ATOM   526  C CD  . LYS A 1 73  ? 25.301 3.587   -6.157  1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CD  1 
ATOM   527  C CE  . LYS A 1 73  ? 25.506 2.108   -5.858  1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CE  1 
ATOM   528  N NZ  . LYS A 1 73  ? 24.966 1.742   -4.516  1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 67  LYS A NZ  1 
ATOM   529  N N   . THR A 1 74  ? 29.036 6.614   -7.969  1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 68  THR A N   1 
ATOM   530  C CA  . THR A 1 74  ? 30.482 6.497   -7.940  1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 68  THR A CA  1 
ATOM   531  C C   . THR A 1 74  ? 30.957 5.549   -6.837  1.00 21.28 ? ? ? ? ? ? 68  THR A C   1 
ATOM   532  O O   . THR A 1 74  ? 30.622 5.712   -5.690  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 68  THR A O   1 
ATOM   533  C CB  . THR A 1 74  ? 31.146 7.884   -7.792  1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 68  THR A CB  1 
ATOM   534  O OG1 . THR A 1 74  ? 30.767 8.682   -8.909  1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 68  THR A OG1 1 
ATOM   535  C CG2 . THR A 1 74  ? 32.671 7.791   -7.777  1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 68  THR A CG2 1 
ATOM   536  N N   . GLU A 1 75  ? 31.742 4.552   -7.223  1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A N   1 
ATOM   537  C CA  . GLU A 1 75  ? 32.345 3.610   -6.293  1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A CA  1 
ATOM   538  C C   . GLU A 1 75  ? 33.824 3.963   -6.269  1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A C   1 
ATOM   539  O O   . GLU A 1 75  ? 34.383 4.269   -7.323  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A O   1 
ATOM   540  C CB  . GLU A 1 75  ? 32.112 2.191   -6.801  1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A CB  1 
ATOM   541  C CG  . GLU A 1 75  ? 32.741 1.070   -5.998  1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A CG  1 
ATOM   542  C CD  . GLU A 1 75  ? 32.408 -0.313  -6.587  1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A CD  1 
ATOM   543  O OE1 . GLU A 1 75  ? 33.179 -0.832  -7.440  1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A OE1 1 
ATOM   544  O OE2 . GLU A 1 75  ? 31.362 -0.869  -6.209  1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A OE2 1 
ATOM   545  N N   . TYR A 1 76  ? 34.431 3.951   -5.076  1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A N   1 
ATOM   546  C CA  . TYR A 1 76  ? 35.847 4.275   -4.869  1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A CA  1 
ATOM   547  C C   . TYR A 1 76  ? 36.632 3.035   -4.495  1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A C   1 
ATOM   548  O O   . TYR A 1 76  ? 36.261 2.338   -3.567  1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A O   1 
ATOM   549  C CB  . TYR A 1 76  ? 36.027 5.263   -3.701  1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A CB  1 
ATOM   550  C CG  . TYR A 1 76  ? 35.405 6.605   -3.945  1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A CG  1 
ATOM   551  C CD1 . TYR A 1 76  ? 36.006 7.523   -4.809  1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A CD1 1 
ATOM   552  C CD2 . TYR A 1 76  ? 34.199 6.951   -3.334  1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A CD2 1 
ATOM   553  C CE1 . TYR A 1 76  ? 35.423 8.739   -5.059  1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A CE1 1 
ATOM   554  C CE2 . TYR A 1 76  ? 33.604 8.172   -3.566  1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A CE2 1 
ATOM   555  C CZ  . TYR A 1 76  ? 34.219 9.064   -4.423  1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A CZ  1 
ATOM   556  O OH  . TYR A 1 76  ? 33.628 10.272  -4.648  1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A OH  1 
ATOM   557  N N   . ALA A 1 77  ? 37.732 2.797   -5.204  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A N   1 
ATOM   558  C CA  . ALA A 1 77  ? 38.691 1.733   -4.901  1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A CA  1 
ATOM   559  C C   . ALA A 1 77  ? 40.064 2.352   -4.630  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A C   1 
ATOM   560  O O   . ALA A 1 77  ? 40.452 3.346   -5.278  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A O   1 
ATOM   561  C CB  . ALA A 1 77  ? 38.792 0.748   -6.100  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A CB  1 
ATOM   562  N N   . LEU A 1 78  ? 40.826 1.756   -3.728  1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A N   1 
ATOM   563  C CA  . LEU A 1 78  ? 42.240 2.166   -3.567  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CA  1 
ATOM   564  C C   . LEU A 1 78  ? 43.006 2.017   -4.896  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A C   1 
ATOM   565  O O   . LEU A 1 78  ? 42.852 1.012   -5.587  1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A O   1 
ATOM   566  C CB  . LEU A 1 78  ? 42.931 1.310   -2.511  1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CB  1 
ATOM   567  C CG  . LEU A 1 78  ? 42.601 1.586   -1.049  1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CG  1 
ATOM   568  C CD1 . LEU A 1 78  ? 43.389 0.657   -0.132  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CD1 1 
ATOM   569  C CD2 . LEU A 1 78  ? 42.879 3.035   -0.708  1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CD2 1 
ATOM   570  N N   . SER A 1 79  ? 43.796 3.020   -5.285  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 73  SER A N   1 
ATOM   571  C CA  . SER A 1 79  ? 44.758 2.836   -6.376  1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 73  SER A CA  1 
ATOM   572  C C   . SER A 1 79  ? 46.046 2.277   -5.796  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 73  SER A C   1 
ATOM   573  O O   . SER A 1 79  ? 46.165 2.127   -4.579  1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 73  SER A O   1 
ATOM   574  C CB  . SER A 1 79  ? 45.063 4.160   -7.041  1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 73  SER A CB  1 
ATOM   575  O OG  . SER A 1 79  ? 45.674 5.003   -6.083  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 73  SER A OG  1 
ATOM   576  N N   . GLU A 1 80  ? 47.015 1.981   -6.667  1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A N   1 
ATOM   577  C CA  . GLU A 1 80  ? 48.341 1.555   -6.238  1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CA  1 
ATOM   578  C C   . GLU A 1 80  ? 48.975 2.583   -5.300  1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A C   1 
ATOM   579  O O   . GLU A 1 80  ? 49.566 2.208   -4.309  1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A O   1 
ATOM   580  C CB  . GLU A 1 80  ? 49.268 1.357   -7.434  1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CB  1 
ATOM   581  C CG  . GLU A 1 80  ? 48.963 0.155   -8.257  1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CG  1 
ATOM   582  C CD  . GLU A 1 80  ? 49.995 -0.057  -9.364  1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CD  1 
ATOM   583  O OE1 . GLU A 1 80  ? 50.393 -1.225  -9.551  1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A OE1 1 
ATOM   584  O OE2 . GLU A 1 80  ? 50.428 0.935   -10.023 1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A OE2 1 
ATOM   585  N N   . LYS A 1 81  ? 48.864 3.873   -5.629  1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 75  LYS A N   1 
ATOM   586  C CA  . LYS A 1 81  ? 49.302 4.948   -4.718  1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 75  LYS A CA  1 
ATOM   587  C C   . LYS A 1 81  ? 48.529 4.976   -3.408  1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 75  LYS A C   1 
ATOM   588  O O   . LYS A 1 81  ? 49.078 5.324   -2.380  1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 75  LYS A O   1 
ATOM   589  C CB  . LYS A 1 81  ? 49.209 6.332   -5.380  1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 75  LYS A CB  1 
ATOM   590  C CG  . LYS A 1 81  ? 50.266 6.552   -6.439  1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 75  LYS A CG  1 
ATOM   591  C CD  . LYS A 1 81  ? 50.408 8.021   -6.811  1.00 29.77 ? ? ? ? ? ? 75  LYS A CD  1 
ATOM   592  C CE  . LYS A 1 81  ? 49.186 8.536   -7.552  1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 75  LYS A CE  1 
ATOM   593  N NZ  . LYS A 1 81  ? 49.280 8.380   -9.048  1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 75  LYS A NZ  1 
ATOM   594  N N   . GLY A 1 82  ? 47.257 4.609   -3.438  1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 76  GLY A N   1 
ATOM   595  C CA  . GLY A 1 82  ? 46.476 4.485   -2.205  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 76  GLY A CA  1 
ATOM   596  C C   . GLY A 1 82  ? 47.002 3.397   -1.287  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 76  GLY A C   1 
ATOM   597  O O   . GLY A 1 82  ? 47.133 3.605   -0.089  1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 76  GLY A O   1 
ATOM   598  N N   . TRP A 1 83  ? 47.281 2.222   -1.849  1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 77  TRP A N   1 
ATOM   599  C CA  . TRP A 1 83  ? 47.866 1.128   -1.094  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 77  TRP A CA  1 
ATOM   600  C C   . TRP A 1 83  ? 49.212 1.537   -0.521  1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 77  TRP A C   1 
ATOM   601  O O   . TRP A 1 83  ? 49.509 1.258   0.631   1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 77  TRP A O   1 
ATOM   602  C CB  . TRP A 1 83  ? 48.038 -0.102  -1.977  1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 77  TRP A CB  1 
ATOM   603  C CG  . TRP A 1 83  ? 46.763 -0.843  -2.207  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 77  TRP A CG  1 
ATOM   604  C CD1 . TRP A 1 83  ? 45.986 -0.815  -3.333  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 77  TRP A CD1 1 
ATOM   605  C CD2 . TRP A 1 83  ? 46.110 -1.733  -1.293  1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 77  TRP A CD2 1 
ATOM   606  N NE1 . TRP A 1 83  ? 44.894 -1.614  -3.171  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 77  TRP A NE1 1 
ATOM   607  C CE2 . TRP A 1 83  ? 44.943 -2.202  -1.936  1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 77  TRP A CE2 1 
ATOM   608  C CE3 . TRP A 1 83  ? 46.403 -2.186  0.003   1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 77  TRP A CE3 1 
ATOM   609  C CZ2 . TRP A 1 83  ? 44.063 -3.104  -1.337  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 77  TRP A CZ2 1 
ATOM   610  C CZ3 . TRP A 1 83  ? 45.535 -3.081  0.597   1.00 18.16 ? ? ? ? ? ? 77  TRP A CZ3 1 
ATOM   611  C CH2 . TRP A 1 83  ? 44.368 -3.534  -0.082  1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 77  TRP A CH2 1 
ATOM   612  N N   . GLU A 1 84  ? 50.045 2.165   -1.346  1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A N   1 
ATOM   613  C CA  . GLU A 1 84  ? 51.340 2.653   -0.877  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CA  1 
ATOM   614  C C   . GLU A 1 84  ? 51.151 3.617   0.315   1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A C   1 
ATOM   615  O O   . GLU A 1 84  ? 51.789 3.450   1.331   1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A O   1 
ATOM   616  C CB  . GLU A 1 84  ? 52.119 3.301   -2.021  1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CB  1 
ATOM   617  C CG  . GLU A 1 84  ? 53.348 4.039   -1.573  1.00 24.18 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CG  1 
ATOM   618  C CD  . GLU A 1 84  ? 54.166 4.595   -2.723  1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CD  1 
ATOM   619  O OE1 . GLU A 1 84  ? 53.910 5.743   -3.129  1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A OE1 1 
ATOM   620  O OE2 . GLU A 1 84  ? 55.059 3.883   -3.221  1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A OE2 1 
ATOM   621  N N   . ALA A 1 85  ? 50.237 4.579   0.182   1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A N   1 
ATOM   622  C CA  . ALA A 1 85  ? 49.957 5.565   1.228   1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A CA  1 
ATOM   623  C C   . ALA A 1 85  ? 49.514 4.879   2.532   1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A C   1 
ATOM   624  O O   . ALA A 1 85  ? 49.901 5.315   3.621   1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A O   1 
ATOM   625  C CB  . ALA A 1 85  ? 48.871 6.549   0.762   1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 79  ALA A CB  1 
ATOM   626  N N   . LEU A 1 86  ? 48.704 3.830   2.412   1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A N   1 
ATOM   627  C CA  . LEU A 1 86  ? 48.215 3.074   3.581   1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CA  1 
ATOM   628  C C   . LEU A 1 86  ? 49.417 2.444   4.317   1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A C   1 
ATOM   629  O O   . LEU A 1 86  ? 49.570 2.644   5.495   1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A O   1 
ATOM   630  C CB  . LEU A 1 86  ? 47.206 1.993   3.172   1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CB  1 
ATOM   631  C CG  . LEU A 1 86  ? 46.746 1.012   4.269   1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CG  1 
ATOM   632  C CD1 . LEU A 1 86  ? 45.993 1.732   5.368   1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CD1 1 
ATOM   633  C CD2 . LEU A 1 86  ? 45.935 -0.144  3.685   1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CD2 1 
ATOM   634  N N   . ARG A 1 87  ? 50.271 1.723   3.592   1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A N   1 
ATOM   635  C CA  . ARG A 1 87  ? 51.488 1.142   4.157   1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A CA  1 
ATOM   636  C C   . ARG A 1 87  ? 52.408 2.168   4.806   1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A C   1 
ATOM   637  O O   . ARG A 1 87  ? 52.907 1.935   5.905   1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A O   1 
ATOM   638  C CB  . ARG A 1 87  ? 52.282 0.403   3.069   1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A CB  1 
ATOM   639  C CG  . ARG A 1 87  ? 51.671 -0.922  2.701   1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A CG  1 
ATOM   640  C CD  . ARG A 1 87  ? 52.608 -1.760  1.793   1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A CD  1 
ATOM   641  N NE  . ARG A 1 87  ? 52.561 -1.313  0.405   1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A NE  1 
ATOM   642  C CZ  . ARG A 1 87  ? 51.669 -1.713  -0.514  1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A CZ  1 
ATOM   643  N NH1 . ARG A 1 87  ? 50.712 -2.606  -0.229  1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A NH1 1 
ATOM   644  N NH2 . ARG A 1 87  ? 51.736 -1.200  -1.741  1.00 33.19 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A NH2 1 
ATOM   645  N N   . LYS A 1 88  ? 52.667 3.274   4.113   1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A N   1 
ATOM   646  C CA  . LYS A 1 88  ? 53.551 4.326   4.650   1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CA  1 
ATOM   647  C C   . LYS A 1 88  ? 52.936 4.999   5.881   1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A C   1 
ATOM   648  O O   . LYS A 1 88  ? 53.632 5.301   6.829   1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A O   1 
ATOM   649  C CB  . LYS A 1 88  ? 53.871 5.394   3.598   1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CB  1 
ATOM   650  C CG  . LYS A 1 88  ? 54.749 4.931   2.436   1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CG  1 
ATOM   651  C CD  . LYS A 1 88  ? 54.994 6.100   1.461   1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CD  1 
ATOM   652  C CE  . LYS A 1 88  ? 56.033 5.772   0.408   1.00 23.18 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CE  1 
ATOM   653  N NZ  . LYS A 1 88  ? 56.579 7.010   -0.261  1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 82  LYS A NZ  1 
ATOM   654  N N   . ALA A 1 89  ? 51.624 5.218   5.873   1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A N   1 
ATOM   655  C CA  . ALA A 1 89  ? 50.950 5.779   7.043   1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A CA  1 
ATOM   656  C C   . ALA A 1 89  ? 51.125 4.893   8.284   1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A C   1 
ATOM   657  O O   . ALA A 1 89  ? 51.463 5.385   9.357   1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A O   1 
ATOM   658  C CB  . ALA A 1 89  ? 49.457 6.004   6.758   1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 83  ALA A CB  1 
ATOM   659  N N   . TRP A 1 90  ? 50.896 3.588   8.109   1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A N   1 
ATOM   660  C CA  . TRP A 1 90  ? 50.974 2.616   9.214   1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CA  1 
ATOM   661  C C   . TRP A 1 90  ? 52.359 2.536   9.813   1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A C   1 
ATOM   662  O O   . TRP A 1 90  ? 52.478 2.399   11.031  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A O   1 
ATOM   663  C CB  . TRP A 1 90  ? 50.386 1.219   8.852   1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CB  1 
ATOM   664  C CG  . TRP A 1 90  ? 49.188 1.053   9.682   1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CG  1 
ATOM   665  C CD1 . TRP A 1 90  ? 49.079 0.351   10.843  1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CD1 1 
ATOM   666  C CD2 . TRP A 1 90  ? 47.977 1.801   9.554   1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CD2 1 
ATOM   667  N NE1 . TRP A 1 90  ? 47.838 0.562   11.411  1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 84  TRP A NE1 1 
ATOM   668  C CE2 . TRP A 1 90  ? 47.152 1.460   10.637  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CE2 1 
ATOM   669  C CE3 . TRP A 1 90  ? 47.509 2.714   8.611   1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CE3 1 
ATOM   670  C CZ2 . TRP A 1 90  ? 45.887 1.990   10.797  1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CZ2 1 
ATOM   671  C CZ3 . TRP A 1 90  ? 46.257 3.242   8.771   1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CZ3 1 
ATOM   672  C CH2 . TRP A 1 90  ? 45.450 2.868   9.858   1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CH2 1 
ATOM   673  N N   . TYR A 1 91  ? 53.391 2.691   8.990   1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A N   1 
ATOM   674  C CA  . TYR A 1 91  ? 54.740 2.592   9.478   1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CA  1 
ATOM   675  C C   . TYR A 1 91  ? 55.099 3.707   10.482  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A C   1 
ATOM   676  O O   . TYR A 1 91  ? 55.854 3.463   11.446  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A O   1 
ATOM   677  C CB  . TYR A 1 91  ? 55.758 2.561   8.316   1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CB  1 
ATOM   678  C CG  . TYR A 1 91  ? 57.141 2.299   8.828   1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CG  1 
ATOM   679  C CD1 . TYR A 1 91  ? 58.004 3.357   9.133   1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CD1 1 
ATOM   680  C CD2 . TYR A 1 91  ? 57.582 1.001   9.082   1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CD2 1 
ATOM   681  C CE1 . TYR A 1 91  ? 59.276 3.125   9.657   1.00 20.12 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CE1 1 
ATOM   682  C CE2 . TYR A 1 91  ? 58.861 0.759   9.605   1.00 19.35 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CE2 1 
ATOM   683  C CZ  . TYR A 1 91  ? 59.696 1.824   9.887   1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CZ  1 
ATOM   684  O OH  . TYR A 1 91  ? 60.953 1.609   10.391  1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A OH  1 
ATOM   685  N N   . GLU A 1 92  ? 54.590 4.914   10.266  1.00 31.19 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A N   1 
ATOM   686  C CA  . GLU A 1 92  ? 54.987 6.036   11.101  1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A CA  1 
ATOM   687  C C   . GLU A 1 92  ? 54.560 5.870   12.550  1.00 28.50 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A C   1 
ATOM   688  O O   . GLU A 1 92  ? 53.541 5.268   12.824  1.00 26.43 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A O   1 
ATOM   689  C CB  . GLU A 1 92  ? 54.450 7.362   10.536  1.00 33.97 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A CB  1 
ATOM   690  C CG  . GLU A 1 92  ? 55.056 7.725   9.171   1.00 37.74 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A CG  1 
ATOM   691  C CD  . GLU A 1 92  ? 56.598 7.730   9.171   1.00 41.09 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A CD  1 
ATOM   692  O OE1 . GLU A 1 92  ? 57.188 8.459   9.990   1.00 44.28 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A OE1 1 
ATOM   693  O OE2 . GLU A 1 92  ? 57.225 7.017   8.354   1.00 43.41 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A OE2 1 
ATOM   694  N N   . PRO A 1 93  ? 55.346 6.412   13.488  1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 87  PRO A N   1 
ATOM   695  C CA  . PRO A 1 93  ? 54.910 6.486   14.876  1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 87  PRO A CA  1 
ATOM   696  C C   . PRO A 1 93  ? 53.538 7.149   15.038  1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 87  PRO A C   1 
ATOM   697  O O   . PRO A 1 93  ? 53.215 8.096   14.311  1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 87  PRO A O   1 
ATOM   698  C CB  . PRO A 1 93  ? 55.963 7.394   15.536  1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 87  PRO A CB  1 
ATOM   699  C CG  . PRO A 1 93  ? 57.123 7.328   14.686  1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 87  PRO A CG  1 
ATOM   700  C CD  . PRO A 1 93  ? 56.701 6.956   13.303  1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 87  PRO A CD  1 
ATOM   701  N N   . VAL A 1 94  ? 52.758 6.647   15.988  1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A N   1 
ATOM   702  C CA  . VAL A 1 94  ? 51.555 7.341   16.460  1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CA  1 
ATOM   703  C C   . VAL A 1 94  ? 51.952 8.704   16.991  1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A C   1 
ATOM   704  O O   . VAL A 1 94  ? 52.908 8.816   17.754  1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A O   1 
ATOM   705  C CB  . VAL A 1 94  ? 50.841 6.554   17.608  1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CB  1 
ATOM   706  C CG1 . VAL A 1 94  ? 49.695 7.329   18.155  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CG1 1 
ATOM   707  C CG2 . VAL A 1 94  ? 50.362 5.197   17.105  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CG2 1 
ATOM   708  N N   . THR A 1 95  ? 51.240 9.739   16.561  1.00 25.87 ? ? ? ? ? ? 89  THR A N   1 
ATOM   709  C CA  . THR A 1 95  ? 51.361 11.061  17.143  1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 89  THR A CA  1 
ATOM   710  C C   . THR A 1 95  ? 50.321 11.178  18.231  1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 89  THR A C   1 
ATOM   711  O O   . THR A 1 95  ? 49.118 11.106  17.955  1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 89  THR A O   1 
ATOM   712  C CB  . THR A 1 95  ? 51.058 12.152  16.125  1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 89  THR A CB  1 
ATOM   713  O OG1 . THR A 1 95  ? 51.705 11.839  14.895  1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 89  THR A OG1 1 
ATOM   714  C CG2 . THR A 1 95  ? 51.514 13.526  16.652  1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 89  THR A CG2 1 
ATOM   715  N N   . TYR A 1 96  ? 50.772 11.347  19.468  1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A N   1 
ATOM   716  C CA  . TYR A 1 96  ? 49.883 11.484  20.587  1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CA  1 
ATOM   717  C C   . TYR A 1 96  ? 49.586 12.964  20.779  1.00 26.48 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A C   1 
ATOM   718  O O   . TYR A 1 96  ? 50.500 13.768  20.910  1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A O   1 
ATOM   719  C CB  . TYR A 1 96  ? 50.530 10.877  21.833  1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CB  1 
ATOM   720  C CG  . TYR A 1 96  ? 50.652 9.373   21.757  1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CG  1 
ATOM   721  C CD1 . TYR A 1 96  ? 49.582 8.563   22.103  1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CD1 1 
ATOM   722  C CD2 . TYR A 1 96  ? 51.832 8.760   21.338  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CD2 1 
ATOM   723  C CE1 . TYR A 1 96  ? 49.679 7.201   22.036  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CE1 1 
ATOM   724  C CE2 . TYR A 1 96  ? 51.921 7.401   21.239  1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CE2 1 
ATOM   725  C CZ  . TYR A 1 96  ? 50.844 6.619   21.601  1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CZ  1 
ATOM   726  O OH  . TYR A 1 96  ? 50.899 5.251   21.512  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A OH  1 
ATOM   727  N N   . GLY A 1 97  ? 48.313 13.333  20.761  1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A N   1 
ATOM   728  C CA  . GLY A 1 97  ? 47.913 14.722  20.968  1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A CA  1 
ATOM   729  C C   . GLY A 1 97  ? 47.928 15.046  22.441  1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A C   1 
ATOM   730  O O   . GLY A 1 97  ? 47.999 14.142  23.264  1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 91  GLY A O   1 
ATOM   731  N N   . PRO A 1 98  ? 47.886 16.341  22.792  1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 92  PRO A N   1 
ATOM   732  C CA  . PRO A 1 98  ? 47.819 16.667  24.224  1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 92  PRO A CA  1 
ATOM   733  C C   . PRO A 1 98  ? 46.456 16.313  24.784  1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 92  PRO A C   1 
ATOM   734  O O   . PRO A 1 98  ? 45.488 16.233  24.035  1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 92  PRO A O   1 
ATOM   735  C CB  . PRO A 1 98  ? 48.038 18.187  24.264  1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 92  PRO A CB  1 
ATOM   736  C CG  . PRO A 1 98  ? 48.631 18.544  22.955  1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 92  PRO A CG  1 
ATOM   737  C CD  . PRO A 1 98  ? 48.086 17.539  21.962  1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 92  PRO A CD  1 
ATOM   738  N N   . THR A 1 99  ? 46.380 16.071  26.081  1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 93  THR A N   1 
ATOM   739  C CA  . THR A 1 99  ? 45.131 15.710  26.692  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 93  THR A CA  1 
ATOM   740  C C   . THR A 1 99  ? 44.098 16.842  26.593  1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 93  THR A C   1 
ATOM   741  O O   . THR A 1 99  ? 44.347 17.975  27.008  1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 93  THR A O   1 
ATOM   742  C CB  . THR A 1 99  ? 45.324 15.348  28.181  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 93  THR A CB  1 
ATOM   743  O OG1 . THR A 1 99  ? 46.257 14.265  28.281  1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 93  THR A OG1 1 
ATOM   744  C CG2 . THR A 1 99  ? 43.990 14.909  28.814  1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 93  THR A CG2 1 
ATOM   745  N N   . ARG A 1 100 ? 42.952 16.513  26.011  1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A N   1 
ATOM   746  C CA  . ARG A 1 100 ? 41.759 17.329  26.113  1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A CA  1 
ATOM   747  C C   . ARG A 1 100 ? 40.597 16.441  26.547  1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A C   1 
ATOM   748  O O   . ARG A 1 100 ? 39.928 15.835  25.726  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A O   1 
ATOM   749  C CB  . ARG A 1 100 ? 41.473 18.022  24.793  1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A CB  1 
ATOM   750  C CG  . ARG A 1 100 ? 42.310 19.291  24.604  1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A CG  1 
ATOM   751  C CD  . ARG A 1 100 ? 42.005 19.969  23.309  1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A CD  1 
ATOM   752  N NE  . ARG A 1 100 ? 42.522 21.330  23.316  1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A NE  1 
ATOM   753  C CZ  . ARG A 1 100 ? 42.193 22.267  22.433  1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A CZ  1 
ATOM   754  N NH1 . ARG A 1 100 ? 41.349 21.987  21.448  1.00 38.00 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A NH1 1 
ATOM   755  N NH2 . ARG A 1 100 ? 42.704 23.494  22.536  1.00 37.51 ? ? ? ? ? ? 94  ARG A NH2 1 
ATOM   756  N N   . ASP A 1 101 ? 40.371 16.375  27.855  1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A N   1 
ATOM   757  C CA  . ASP A 1 101 ? 39.350 15.507  28.416  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A CA  1 
ATOM   758  C C   . ASP A 1 101 ? 38.363 16.349  29.204  1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A C   1 
ATOM   759  O O   . ASP A 1 101 ? 38.696 16.833  30.277  1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A O   1 
ATOM   760  C CB  . ASP A 1 101 ? 39.976 14.478  29.324  1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A CB  1 
ATOM   761  C CG  . ASP A 1 101 ? 38.958 13.475  29.851  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A CG  1 
ATOM   762  O OD1 . ASP A 1 101 ? 37.800 13.873  30.128  1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A OD1 1 
ATOM   763  O OD2 . ASP A 1 101 ? 39.309 12.280  29.930  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A OD2 1 
ATOM   764  N N   . PRO A 1 102 ? 37.136 16.510  28.666  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 96  PRO A N   1 
ATOM   765  C CA  . PRO A 1 102 ? 36.165 17.347  29.329  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 96  PRO A CA  1 
ATOM   766  C C   . PRO A 1 102 ? 35.703 16.839  30.691  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 96  PRO A C   1 
ATOM   767  O O   . PRO A 1 102 ? 35.354 17.651  31.530  1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 96  PRO A O   1 
ATOM   768  C CB  . PRO A 1 102 ? 34.998 17.449  28.318  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 96  PRO A CB  1 
ATOM   769  C CG  . PRO A 1 102 ? 35.180 16.324  27.354  1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 96  PRO A CG  1 
ATOM   770  C CD  . PRO A 1 102 ? 36.597 15.810  27.486  1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 96  PRO A CD  1 
ATOM   771  N N   . ALA A 1 103 ? 35.720 15.534  30.923  1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A N   1 
ATOM   772  C CA  . ALA A 1 103 ? 35.352 14.996  32.246  1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A CA  1 
ATOM   773  C C   . ALA A 1 103 ? 36.440 15.288  33.287  1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 97  ALA A C   1 
ATOM   774  O O   . ALA A 1 103 ? 36.127 15.529  34.444  1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 97  ALA A O   1 
ATOM   775  C CB  . ALA A 1 103 ? 35.055 13.485  32.171  1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 97  ALA A CB  1 
ATOM   776  N N   . ARG A 1 104 ? 37.721 15.253  32.894  1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A N   1 
ATOM   777  C CA  . ARG A 1 104 ? 38.779 15.534  33.862  1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A CA  1 
ATOM   778  C C   . ARG A 1 104 ? 38.804 16.998  34.219  1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A C   1 
ATOM   779  O O   . ARG A 1 104 ? 39.115 17.320  35.346  1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A O   1 
ATOM   780  C CB  . ARG A 1 104 ? 40.160 15.197  33.354  1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A CB  1 
ATOM   781  C CG  . ARG A 1 104 ? 40.317 13.773  33.028  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A CG  1 
ATOM   782  C CD  . ARG A 1 104 ? 40.715 12.903  34.190  1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A CD  1 
ATOM   783  N NE  . ARG A 1 104 ? 41.132 11.714  33.492  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A NE  1 
ATOM   784  C CZ  . ARG A 1 104 ? 40.369 10.679  33.227  1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A CZ  1 
ATOM   785  N NH1 . ARG A 1 104 ? 39.151 10.598  33.717  1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A NH1 1 
ATOM   786  N NH2 . ARG A 1 104 ? 40.852 9.692   32.494  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A NH2 1 
ATOM   787  N N   . LEU A 1 105 ? 38.536 17.866  33.235  1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A N   1 
ATOM   788  C CA  . LEU A 1 105 ? 38.456 19.298  33.472  1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CA  1 
ATOM   789  C C   . LEU A 1 105 ? 37.352 19.593  34.485  1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A C   1 
ATOM   790  O O   . LEU A 1 105 ? 37.563 20.350  35.407  1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A O   1 
ATOM   791  C CB  . LEU A 1 105 ? 38.190 20.031  32.151  1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CB  1 
ATOM   792  C CG  . LEU A 1 105 ? 37.835 21.517  32.198  1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CG  1 
ATOM   793  C CD1 . LEU A 1 105 ? 38.975 22.281  32.904  1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CD1 1 
ATOM   794  C CD2 . LEU A 1 105 ? 37.557 22.064  30.785  1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CD2 1 
ATOM   795  N N   . LYS A 1 106 ? 36.177 18.977  34.290  1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A N   1 
ATOM   796  C CA  . LYS A 1 106 ? 35.020 19.180  35.143  1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A CA  1 
ATOM   797  C C   . LYS A 1 106 ? 35.332 18.753  36.582  1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A C   1 
ATOM   798  O O   . LYS A 1 106 ? 35.078 19.491  37.508  1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A O   1 
ATOM   799  C CB  . LYS A 1 106 ? 33.810 18.391  34.611  1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A CB  1 
ATOM   800  C CG  . LYS A 1 106 ? 32.504 18.705  35.300  1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A CG  1 
ATOM   801  C CD  . LYS A 1 106 ? 31.896 20.025  34.819  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 100 LYS A CD  1 
ATOM   802  C CE  . LYS A 1 106 ? 31.136 19.856  33.461  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 100 LYS A CE  1 
ATOM   803  N NZ  . LYS A 1 106 ? 30.662 21.146  32.937  1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 100 LYS A NZ  1 
ATOM   804  N N   . ALA A 1 107 ? 35.883 17.552  36.732  1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A N   1 
ATOM   805  C CA  . ALA A 1 107 ? 36.274 16.984  38.023  1.00 8.46  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A CA  1 
ATOM   806  C C   . ALA A 1 107 ? 37.282 17.863  38.748  1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A C   1 
ATOM   807  O O   . ALA A 1 107 ? 37.145 18.098  39.957  1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A O   1 
ATOM   808  C CB  . ALA A 1 107 ? 36.856 15.590  37.827  1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A CB  1 
ATOM   809  N N   . ALA A 1 108 ? 38.266 18.382  38.014  1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A N   1 
ATOM   810  C CA  . ALA A 1 108 ? 39.298 19.237  38.595  1.00 8.51  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A CA  1 
ATOM   811  C C   . ALA A 1 108 ? 38.736 20.427  39.372  1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A C   1 
ATOM   812  O O   . ALA A 1 108 ? 39.352 20.901  40.332  1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A O   1 
ATOM   813  C CB  . ALA A 1 108 ? 40.261 19.761  37.476  1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A CB  1 
ATOM   814  N N   . TYR A 1 109 ? 37.611 20.949  38.908  1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A N   1 
ATOM   815  C CA  . TYR A 1 109 ? 37.007 22.137  39.500  1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CA  1 
ATOM   816  C C   . TYR A 1 109 ? 35.617 21.868  40.023  1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A C   1 
ATOM   817  O O   . TYR A 1 109 ? 34.808 22.743  40.031  1.00 8.46  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A O   1 
ATOM   818  C CB  . TYR A 1 109 ? 36.977 23.272  38.462  1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CB  1 
ATOM   819  C CG  . TYR A 1 109 ? 38.362 23.669  38.053  1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CG  1 
ATOM   820  C CD1 . TYR A 1 109 ? 39.134 24.473  38.882  1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CD1 1 
ATOM   821  C CD2 . TYR A 1 109 ? 38.943 23.185  36.875  1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CD2 1 
ATOM   822  C CE1 . TYR A 1 109 ? 40.441 24.826  38.540  1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CE1 1 
ATOM   823  C CE2 . TYR A 1 109 ? 40.247 23.549  36.522  1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CE2 1 
ATOM   824  C CZ  . TYR A 1 109 ? 40.989 24.372  37.364  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CZ  1 
ATOM   825  O OH  . TYR A 1 109 ? 42.288 24.731  37.046  1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A OH  1 
ATOM   826  N N   . PHE A 1 110 ? 35.342 20.654  40.487  1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A N   1 
ATOM   827  C CA  . PHE A 1 110 ? 34.029 20.366  41.049  1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CA  1 
ATOM   828  C C   . PHE A 1 110 ? 33.577 21.374  42.132  1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A C   1 
ATOM   829  O O   . PHE A 1 110 ? 32.381 21.501  42.362  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A O   1 
ATOM   830  C CB  . PHE A 1 110 ? 33.975 18.954  41.638  1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CB  1 
ATOM   831  C CG  . PHE A 1 110 ? 33.668 17.825  40.631  1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CG  1 
ATOM   832  C CD1 . PHE A 1 110 ? 32.868 18.013  39.536  1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CD1 1 
ATOM   833  C CD2 . PHE A 1 110 ? 34.156 16.539  40.863  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CD2 1 
ATOM   834  C CE1 . PHE A 1 110 ? 32.568 16.934  38.678  1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CE1 1 
ATOM   835  C CE2 . PHE A 1 110 ? 33.867 15.477  40.019  1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CE2 1 
ATOM   836  C CZ  . PHE A 1 110 ? 33.079 15.657  38.938  1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CZ  1 
ATOM   837  N N   . GLU A 1 111 ? 34.512 22.061  42.806  1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 105 GLU A N   1 
ATOM   838  C CA  . GLU A 1 111 ? 34.138 22.988  43.875  1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A CA  1 
ATOM   839  C C   . GLU A 1 111 ? 33.344 24.151  43.314  1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A C   1 
ATOM   840  O O   . GLU A 1 111 ? 32.748 24.893  44.075  1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A O   1 
ATOM   841  C CB  . GLU A 1 111 ? 35.337 23.525  44.682  1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A CB  1 
ATOM   842  C CG  . GLU A 1 111 ? 36.280 24.510  43.931  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A CG  1 
ATOM   843  C CD  . GLU A 1 111 ? 37.428 23.811  43.203  1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A CD  1 
ATOM   844  O OE1 . GLU A 1 111 ? 38.495 24.463  42.968  1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A OE1 1 
ATOM   845  O OE2 . GLU A 1 111 ? 37.258 22.603  42.860  1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A OE2 1 
ATOM   846  N N   . VAL A 1 112 ? 33.348 24.322  41.995  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 106 VAL A N   1 
ATOM   847  C CA  . VAL A 1 112 ? 32.515 25.356  41.374  1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 106 VAL A CA  1 
ATOM   848  C C   . VAL A 1 112 ? 31.027 25.129  41.636  1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 106 VAL A C   1 
ATOM   849  O O   . VAL A 1 112 ? 30.279 26.070  41.777  1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 106 VAL A O   1 
ATOM   850  C CB  . VAL A 1 112 ? 32.775 25.481  39.860  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 106 VAL A CB  1 
ATOM   851  C CG1 . VAL A 1 112 ? 31.740 26.405  39.214  1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 106 VAL A CG1 1 
ATOM   852  C CG2 . VAL A 1 112 ? 34.178 26.025  39.620  1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 106 VAL A CG2 1 
ATOM   853  N N   . GLY A 1 113 ? 30.603 23.875  41.703  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A N   1 
ATOM   854  C CA  . GLY A 1 113 ? 29.216 23.549  42.025  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A CA  1 
ATOM   855  C C   . GLY A 1 113 ? 29.126 22.825  43.347  1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A C   1 
ATOM   856  O O   . GLY A 1 113 ? 30.065 22.822  44.159  1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A O   1 
ATOM   857  N N   . THR A 1 114 ? 27.984 22.207  43.575  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 108 THR A N   1 
ATOM   858  C CA  . THR A 1 114 ? 27.753 21.471  44.802  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 108 THR A CA  1 
ATOM   859  C C   . THR A 1 114 ? 28.285 20.038  44.678  1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 108 THR A C   1 
ATOM   860  O O   . THR A 1 114 ? 28.620 19.556  43.577  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 108 THR A O   1 
ATOM   861  C CB  . THR A 1 114 ? 26.254 21.356  45.098  1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 108 THR A CB  1 
ATOM   862  O OG1 . THR A 1 114 ? 25.634 20.605  44.047  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 108 THR A OG1 1 
ATOM   863  C CG2 . THR A 1 114 ? 25.591 22.737  45.240  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 108 THR A CG2 1 
ATOM   864  N N   . ASN A 1 115 ? 28.341 19.359  45.819  1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 109 ASN A N   1 
ATOM   865  C CA  . ASN A 1 115 ? 28.700 17.950  45.852  1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 109 ASN A CA  1 
ATOM   866  C C   . ASN A 1 115 ? 27.649 17.121  45.100  1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 109 ASN A C   1 
ATOM   867  O O   . ASN A 1 115 ? 27.975 16.160  44.415  1.00 7.82  ? ? ? ? ? ? 109 ASN A O   1 
ATOM   868  C CB  . ASN A 1 115 ? 28.907 17.470  47.311  1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 109 ASN A CB  1 
ATOM   869  C CG  . ASN A 1 115 ? 30.253 17.955  47.917  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 109 ASN A CG  1 
ATOM   870  O OD1 . ASN A 1 115 ? 31.122 18.505  47.226  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 109 ASN A OD1 1 
ATOM   871  N ND2 . ASN A 1 115 ? 30.420 17.737  49.211  1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 109 ASN A ND2 1 
ATOM   872  N N   . GLY A 1 116 ? 26.393 17.531  45.187  1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 110 GLY A N   1 
ATOM   873  C CA  . GLY A 1 116 ? 25.318 16.926  44.396  1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 110 GLY A CA  1 
ATOM   874  C C   . GLY A 1 116 ? 25.553 17.036  42.903  1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 110 GLY A C   1 
ATOM   875  O O   . GLY A 1 116 ? 25.328 16.062  42.180  1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 110 GLY A O   1 
ATOM   876  N N   . ASP A 1 117 ? 26.015 18.203  42.430  1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A N   1 
ATOM   877  C CA  . ASP A 1 117 ? 26.285 18.387  41.000  1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A CA  1 
ATOM   878  C C   . ASP A 1 117 ? 27.426 17.447  40.592  1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 111 ASP A C   1 
ATOM   879  O O   . ASP A 1 117 ? 27.355 16.826  39.528  1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 111 ASP A O   1 
ATOM   880  C CB  . ASP A 1 117 ? 26.682 19.817  40.625  1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A CB  1 
ATOM   881  C CG  . ASP A 1 117 ? 25.615 20.854  40.964  1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A CG  1 
ATOM   882  O OD1 . ASP A 1 117 ? 24.397 20.561  40.809  1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A OD1 1 
ATOM   883  O OD2 . ASP A 1 117 ? 26.007 21.980  41.388  1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A OD2 1 
ATOM   884  N N   . ALA A 1 118 ? 28.445 17.346  41.453  1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 112 ALA A N   1 
ATOM   885  C CA  . ALA A 1 118 ? 29.591 16.438  41.215  1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 112 ALA A CA  1 
ATOM   886  C C   . ALA A 1 118 ? 29.156 14.979  41.132  1.00 7.94  ? ? ? ? ? ? 112 ALA A C   1 
ATOM   887  O O   . ALA A 1 118 ? 29.609 14.270  40.264  1.00 7.35  ? ? ? ? ? ? 112 ALA A O   1 
ATOM   888  C CB  . ALA A 1 118 ? 30.710 16.623  42.272  1.00 7.44  ? ? ? ? ? ? 112 ALA A CB  1 
ATOM   889  N N   . ARG A 1 119 ? 28.257 14.547  42.006  1.00 8.78  ? ? ? ? ? ? 113 ARG A N   1 
ATOM   890  C CA  . ARG A 1 119 ? 27.700 13.192  41.916  1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A CA  1 
ATOM   891  C C   . ARG A 1 119 ? 27.000 12.959  40.601  1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 113 ARG A C   1 
ATOM   892  O O   . ARG A 1 119 ? 27.159 11.916  39.993  1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 113 ARG A O   1 
ATOM   893  C CB  . ARG A 1 119 ? 26.692 12.884  43.045  1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A CB  1 
ATOM   894  C CG  . ARG A 1 119 ? 27.317 12.329  44.319  1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A CG  1 
ATOM   895  C CD  . ARG A 1 119 ? 26.247 11.971  45.388  1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A CD  1 
ATOM   896  N NE  . ARG A 1 119 ? 26.240 12.994  46.436  1.00 28.46 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A NE  1 
ATOM   897  C CZ  . ARG A 1 119 ? 27.118 13.055  47.439  1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A CZ  1 
ATOM   898  N NH1 . ARG A 1 119 ? 28.059 12.132  47.573  1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A NH1 1 
ATOM   899  N NH2 . ARG A 1 119 ? 27.053 14.041  48.317  1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A NH2 1 
ATOM   900  N N   . ARG A 1 120 ? 26.206 13.920  40.160  1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A N   1 
ATOM   901  C CA  . ARG A 1 120 ? 25.525 13.762  38.874  1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A CA  1 
ATOM   902  C C   . ARG A 1 120 ? 26.537 13.551  37.726  1.00 8.75  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A C   1 
ATOM   903  O O   . ARG A 1 120 ? 26.374 12.649  36.924  1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 114 ARG A O   1 
ATOM   904  C CB  . ARG A 1 120 ? 24.618 14.954  38.580  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A CB  1 
ATOM   905  C CG  . ARG A 1 120 ? 24.160 15.022  37.118  1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A CG  1 
ATOM   906  C CD  . ARG A 1 120 ? 23.119 16.099  36.912  1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A CD  1 
ATOM   907  N NE  . ARG A 1 120 ? 23.547 17.423  37.372  1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A NE  1 
ATOM   908  C CZ  . ARG A 1 120 ? 24.232 18.312  36.646  1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A CZ  1 
ATOM   909  N NH1 . ARG A 1 120 ? 24.630 18.025  35.413  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A NH1 1 
ATOM   910  N NH2 . ARG A 1 120 ? 24.530 19.507  37.162  1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A NH2 1 
ATOM   911  N N   . HIS A 1 121 ? 27.580 14.372  37.677  1.00 7.99  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A N   1 
ATOM   912  C CA  . HIS A 1 121 ? 28.630 14.242  36.652  1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CA  1 
ATOM   913  C C   . HIS A 1 121 ? 29.342 12.872  36.699  1.00 7.36  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A C   1 
ATOM   914  O O   . HIS A 1 121 ? 29.571 12.238  35.684  1.00 7.39  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A O   1 
ATOM   915  C CB  . HIS A 1 121 ? 29.683 15.324  36.853  1.00 7.97  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CB  1 
ATOM   916  C CG  . HIS A 1 121 ? 29.188 16.713  36.624  1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CG  1 
ATOM   917  N ND1 . HIS A 1 121 ? 28.512 17.079  35.491  1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A ND1 1 
ATOM   918  C CD2 . HIS A 1 121 ? 29.340 17.839  37.354  1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CD2 1 
ATOM   919  C CE1 . HIS A 1 121 ? 28.237 18.371  35.544  1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CE1 1 
ATOM   920  N NE2 . HIS A 1 121 ? 28.740 18.857  36.666  1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A NE2 1 
ATOM   921  N N   . LEU A 1 122 ? 29.700 12.415  37.894  1.00 7.30  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A N   1 
ATOM   922  C CA  . LEU A 1 122 ? 30.371 11.119  37.982  1.00 7.58  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CA  1 
ATOM   923  C C   . LEU A 1 122 ? 29.459 9.959   37.634  1.00 7.97  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A C   1 
ATOM   924  O O   . LEU A 1 122 ? 29.906 9.010   36.988  1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A O   1 
ATOM   925  C CB  . LEU A 1 122 ? 30.992 10.911  39.352  1.00 7.27  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CB  1 
ATOM   926  C CG  . LEU A 1 122 ? 32.111 11.919  39.641  1.00 8.17  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CG  1 
ATOM   927  C CD1 . LEU A 1 122 ? 32.575 11.804  41.095  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD1 1 
ATOM   928  C CD2 . LEU A 1 122 ? 33.327 11.730  38.701  1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD2 1 
ATOM   929  N N   . ARG A 1 123 ? 28.196 10.019  38.047  1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 117 ARG A N   1 
ATOM   930  C CA  . ARG A 1 123 ? 27.256 8.981   37.656  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CA  1 
ATOM   931  C C   . ARG A 1 123 ? 27.024 8.999   36.142  1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A C   1 
ATOM   932  O O   . ARG A 1 123 ? 26.907 7.931   35.553  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A O   1 
ATOM   933  C CB  . ARG A 1 123 ? 25.926 9.100   38.408  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CB  1 
ATOM   934  C CG  . ARG A 1 123 ? 26.024 8.814   39.911  1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CG  1 
ATOM   935  C CD  . ARG A 1 123 ? 24.674 8.998   40.624  1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CD  1 
ATOM   936  N NE  . ARG A 1 123 ? 23.771 7.913   40.216  1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A NE  1 
ATOM   937  C CZ  . ARG A 1 123 ? 22.455 7.997   40.054  1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CZ  1 
ATOM   938  N NH1 . ARG A 1 123 ? 21.791 9.123   40.264  1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A NH1 1 
ATOM   939  N NH2 . ARG A 1 123 ? 21.790 6.923   39.676  1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A NH2 1 
ATOM   940  N N   . ALA A 1 124 ? 26.968 10.177  35.516  1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 118 ALA A N   1 
ATOM   941  C CA  . ALA A 1 124 ? 26.814 10.244  34.037  1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 118 ALA A CA  1 
ATOM   942  C C   . ALA A 1 124 ? 28.043 9.674   33.352  1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 118 ALA A C   1 
ATOM   943  O O   . ALA A 1 124 ? 27.936 9.036   32.308  1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 118 ALA A O   1 
ATOM   944  C CB  . ALA A 1 124 ? 26.546 11.663  33.549  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A CB  1 
ATOM   945  N N   . HIS A 1 125 ? 29.205 9.895   33.956  1.00 8.15  ? ? ? ? ? ? 119 HIS A N   1 
ATOM   946  C CA  . HIS A 1 125 ? 30.488 9.370   33.457  1.00 7.57  ? ? ? ? ? ? 119 HIS A CA  1 
ATOM   947  C C   . HIS A 1 125 ? 30.544 7.819   33.473  1.00 8.14  ? ? ? ? ? ? 119 HIS A C   1 
ATOM   948  O O   . HIS A 1 125 ? 30.953 7.190   32.487  1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 119 HIS A O   1 
ATOM   949  C CB  . HIS A 1 125 ? 31.624 9.946   34.298  1.00 7.18  ? ? ? ? ? ? 119 HIS A CB  1 
ATOM   950  C CG  . HIS A 1 125 ? 32.983 9.739   33.716  1.00 6.73  ? ? ? ? ? ? 119 HIS A CG  1 
ATOM   951  N ND1 . HIS A 1 125 ? 33.460 10.492  32.667  1.00 7.22  ? ? ? ? ? ? 119 HIS A ND1 1 
ATOM   952  C CD2 . HIS A 1 125 ? 33.955 8.847   34.015  1.00 6.46  ? ? ? ? ? ? 119 HIS A CD2 1 
ATOM   953  C CE1 . HIS A 1 125 ? 34.683 10.094  32.361  1.00 6.51  ? ? ? ? ? ? 119 HIS A CE1 1 
ATOM   954  N NE2 . HIS A 1 125 ? 35.012 9.102   33.171  1.00 6.85  ? ? ? ? ? ? 119 HIS A NE2 1 
ATOM   955  N N   . ILE A 1 126 ? 30.106 7.231   34.588  1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 120 ILE A N   1 
ATOM   956  C CA  . ILE A 1 126 ? 30.024 5.788   34.760  1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CA  1 
ATOM   957  C C   . ILE A 1 126 ? 29.070 5.199   33.737  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A C   1 
ATOM   958  O O   . ILE A 1 126 ? 29.402 4.231   33.057  1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 120 ILE A O   1 
ATOM   959  C CB  . ILE A 1 126 ? 29.584 5.442   36.202  1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CB  1 
ATOM   960  C CG1 . ILE A 1 126 ? 30.702 5.780   37.184  1.00 8.24  ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CG1 1 
ATOM   961  C CG2 . ILE A 1 126 ? 29.170 3.962   36.339  1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CG2 1 
ATOM   962  C CD1 . ILE A 1 126 ? 30.205 5.942   38.565  1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CD1 1 
ATOM   963  N N   . ALA A 1 127 ? 27.899 5.806   33.601  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A N   1 
ATOM   964  C CA  . ALA A 1 127 ? 26.914 5.339   32.643  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A CA  1 
ATOM   965  C C   . ALA A 1 127 ? 27.449 5.362   31.236  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A C   1 
ATOM   966  O O   . ALA A 1 127 ? 27.267 4.408   30.505  1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A O   1 
ATOM   967  C CB  . ALA A 1 127 ? 25.617 6.163   32.710  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A CB  1 
ATOM   968  N N   . HIS A 1 128 ? 28.092 6.453   30.855  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A N   1 
ATOM   969  C CA  . HIS A 1 128 ? 28.651 6.575   29.536  1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A CA  1 
ATOM   970  C C   . HIS A 1 128 ? 29.686 5.479   29.274  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A C   1 
ATOM   971  O O   . HIS A 1 128 ? 29.670 4.863   28.224  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A O   1 
ATOM   972  C CB  . HIS A 1 128 ? 29.263 7.974   29.331  1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A CB  1 
ATOM   973  C CG  . HIS A 1 128 ? 29.925 8.163   27.991  1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A CG  1 
ATOM   974  N ND1 . HIS A 1 128 ? 29.220 8.465   26.843  1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A ND1 1 
ATOM   975  C CD2 . HIS A 1 128 ? 31.230 8.104   27.621  1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A CD2 1 
ATOM   976  C CE1 . HIS A 1 128 ? 30.061 8.580   25.826  1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A CE1 1 
ATOM   977  N NE2 . HIS A 1 128 ? 31.286 8.353   26.268  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A NE2 1 
ATOM   978  N N   . PHE A 1 129 ? 30.565 5.181   30.235  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A N   1 
ATOM   979  C CA  . PHE A 1 129 ? 31.632 4.217   29.929  1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CA  1 
ATOM   980  C C   . PHE A 1 129 ? 31.173 2.776   30.136  1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A C   1 
ATOM   981  O O   . PHE A 1 129 ? 31.682 1.909   29.447  1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A O   1 
ATOM   982  C CB  . PHE A 1 129 ? 32.964 4.571   30.645  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CB  1 
ATOM   983  C CG  . PHE A 1 129 ? 33.721 5.679   29.948  1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CG  1 
ATOM   984  C CD1 . PHE A 1 129 ? 34.451 5.417   28.796  1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CD1 1 
ATOM   985  C CD2 . PHE A 1 129 ? 33.665 6.988   30.408  1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CD2 1 
ATOM   986  C CE1 . PHE A 1 129 ? 35.115 6.431   28.112  1.00 7.49  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CE1 1 
ATOM   987  C CE2 . PHE A 1 129 ? 34.309 8.011   29.730  1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CE2 1 
ATOM   988  C CZ  . PHE A 1 129 ? 35.053 7.725   28.568  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CZ  1 
ATOM   989  N N   . GLU A 1 130 ? 30.201 2.527   31.033  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A N   1 
ATOM   990  C CA  . GLU A 1 130 ? 29.547 1.204   31.134  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A CA  1 
ATOM   991  C C   . GLU A 1 130 ? 28.920 0.862   29.796  1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A C   1 
ATOM   992  O O   . GLU A 1 130 ? 29.023 -0.272  29.331  1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A O   1 
ATOM   993  C CB  . GLU A 1 130 ? 28.463 1.119   32.242  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A CB  1 
ATOM   994  C CG  . GLU A 1 130 ? 28.973 1.178   33.726  1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A CG  1 
ATOM   995  C CD  . GLU A 1 130 ? 29.618 -0.145  34.283  1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A CD  1 
ATOM   996  O OE1 . GLU A 1 130 ? 30.164 -0.981  33.504  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A OE1 1 
ATOM   997  O OE2 . GLU A 1 130 ? 29.591 -0.323  35.532  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A OE2 1 
ATOM   998  N N   . GLN A 1 131 ? 28.319 1.859   29.162  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A N   1 
ATOM   999  C CA  . GLN A 1 131 ? 27.748 1.699   27.836  1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A CA  1 
ATOM   1000 C C   . GLN A 1 131 ? 28.744 1.460   26.713  1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A C   1 
ATOM   1001 O O   . GLN A 1 131 ? 28.516 0.597   25.889  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A O   1 
ATOM   1002 C CB  . GLN A 1 131 ? 26.915 2.917   27.473  1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A CB  1 
ATOM   1003 C CG  . GLN A 1 131 ? 25.470 2.646   27.530  1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A CG  1 
ATOM   1004 C CD  . GLN A 1 131 ? 24.937 2.374   28.917  1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A CD  1 
ATOM   1005 O OE1 . GLN A 1 131 ? 24.469 1.238   29.219  1.00 34.72 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A OE1 1 
ATOM   1006 N NE2 . GLN A 1 131 ? 24.931 3.425   29.766  1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A NE2 1 
ATOM   1007 N N   . GLN A 1 132 ? 29.809 2.257   26.657  1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 126 GLN A N   1 
ATOM   1008 C CA  . GLN A 1 132 ? 30.900 2.017   25.711  1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 126 GLN A CA  1 
ATOM   1009 C C   . GLN A 1 132 ? 31.462 0.598   25.886  1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 126 GLN A C   1 
ATOM   1010 O O   . GLN A 1 132 ? 31.763 -0.073  24.915  1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 126 GLN A O   1 
ATOM   1011 C CB  . GLN A 1 132 ? 32.012 3.060   25.865  1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 126 GLN A CB  1 
ATOM   1012 C CG  . GLN A 1 132 ? 33.286 2.778   24.983  1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 126 GLN A CG  1 
ATOM   1013 C CD  . GLN A 1 132 ? 34.389 3.831   25.107  1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 126 GLN A CD  1 
ATOM   1014 O OE1 . GLN A 1 132 ? 34.241 4.918   24.570  1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 126 GLN A OE1 1 
ATOM   1015 N NE2 . GLN A 1 132 ? 35.516 3.496   25.774  1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 126 GLN A NE2 1 
ATOM   1016 N N   . LYS A 1 133 ? 31.603 0.159   27.125  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A N   1 
ATOM   1017 C CA  . LYS A 1 133 ? 32.090 -1.172  27.424  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A CA  1 
ATOM   1018 C C   . LYS A 1 133 ? 31.196 -2.251  26.796  1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A C   1 
ATOM   1019 O O   . LYS A 1 133 ? 31.693 -3.116  26.090  1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A O   1 
ATOM   1020 C CB  . LYS A 1 133 ? 32.197 -1.358  28.935  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A CB  1 
ATOM   1021 C CG  . LYS A 1 133 ? 32.790 -2.675  29.384  1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A CG  1 
ATOM   1022 C CD  . LYS A 1 133 ? 33.191 -2.631  30.867  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A CD  1 
ATOM   1023 C CE  . LYS A 1 133 ? 33.935 -3.879  31.319  1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A CE  1 
ATOM   1024 N NZ  . LYS A 1 133 ? 33.043 -5.070  31.544  1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A NZ  1 
ATOM   1025 N N   . ILE A 1 134 ? 29.880 -2.176  27.026  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A N   1 
ATOM   1026 C CA  . ILE A 1 134 ? 28.916 -3.152  26.470  1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CA  1 
ATOM   1027 C C   . ILE A 1 134 ? 28.905 -3.125  24.929  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A C   1 
ATOM   1028 O O   . ILE A 1 134 ? 28.829 -4.160  24.293  1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A O   1 
ATOM   1029 C CB  . ILE A 1 134 ? 27.474 -2.907  27.040  1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CB  1 
ATOM   1030 C CG1 . ILE A 1 134 ? 27.428 -3.348  28.499  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CG1 1 
ATOM   1031 C CG2 . ILE A 1 134 ? 26.406 -3.659  26.248  1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CG2 1 
ATOM   1032 C CD1 . ILE A 1 134 ? 26.100 -3.071  29.207  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CD1 1 
ATOM   1033 N N   . GLN A 1 135 ? 28.988 -1.940  24.349  1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A N   1 
ATOM   1034 C CA  . GLN A 1 135 ? 29.074 -1.794  22.899  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CA  1 
ATOM   1035 C C   . GLN A 1 135 ? 30.334 -2.466  22.309  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A C   1 
ATOM   1036 O O   . GLN A 1 135 ? 30.283 -3.118  21.261  1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A O   1 
ATOM   1037 C CB  . GLN A 1 135 ? 29.072 -0.315  22.589  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CB  1 
ATOM   1038 C CG  . GLN A 1 135 ? 29.219 0.090   21.149  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CG  1 
ATOM   1039 C CD  . GLN A 1 135 ? 29.563 1.568   21.090  1.00 24.82 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CD  1 
ATOM   1040 O OE1 . GLN A 1 135 ? 28.669 2.406   20.916  1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A OE1 1 
ATOM   1041 N NE2 . GLN A 1 135 ? 30.848 1.906   21.329  1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A NE2 1 
ATOM   1042 N N   . SER A 1 136 ? 31.452 -2.318  23.007  1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 130 SER A N   1 
ATOM   1043 C CA  . SER A 1 136 ? 32.720 -2.891  22.567  1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 130 SER A CA  1 
ATOM   1044 C C   . SER A 1 136 ? 32.706 -4.411  22.694  1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 130 SER A C   1 
ATOM   1045 O O   . SER A 1 136 ? 33.223 -5.118  21.830  1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 130 SER A O   1 
ATOM   1046 C CB  . SER A 1 136 ? 33.863 -2.324  23.394  1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 130 SER A CB  1 
ATOM   1047 O OG  . SER A 1 136 ? 33.952 -0.921  23.205  1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 130 SER A OG  1 
ATOM   1048 N N   . GLU A 1 137 ? 32.108 -4.901  23.775  1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A N   1 
ATOM   1049 C CA  . GLU A 1 137 ? 31.906 -6.336  23.954  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A CA  1 
ATOM   1050 C C   . GLU A 1 137 ? 31.035 -6.909  22.825  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A C   1 
ATOM   1051 O O   . GLU A 1 137 ? 31.389 -7.903  22.254  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A O   1 
ATOM   1052 C CB  . GLU A 1 137 ? 31.338 -6.647  25.348  1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A CB  1 
ATOM   1053 C CG  . GLU A 1 137 ? 32.398 -6.465  26.427  1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A CG  1 
ATOM   1054 C CD  . GLU A 1 137 ? 31.831 -6.333  27.847  1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A CD  1 
ATOM   1055 O OE1 . GLU A 1 137 ? 30.591 -6.463  28.026  1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A OE1 1 
ATOM   1056 O OE2 . GLU A 1 137 ? 32.641 -6.087  28.786  1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A OE2 1 
ATOM   1057 N N   . SER A 1 138 ? 29.952 -6.237  22.455  1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 132 SER A N   1 
ATOM   1058 C CA  . SER A 1 138 ? 29.111 -6.674  21.335  1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 132 SER A CA  1 
ATOM   1059 C C   . SER A 1 138 ? 29.920 -6.705  20.030  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 132 SER A C   1 
ATOM   1060 O O   . SER A 1 138 ? 29.780 -7.618  19.195  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 132 SER A O   1 
ATOM   1061 C CB  . SER A 1 138 ? 27.907 -5.743  21.197  1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 132 SER A CB  1 
ATOM   1062 O OG  . SER A 1 138 ? 27.098 -6.103  20.080  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 132 SER A OG  1 
ATOM   1063 N N   . MET A 1 139 ? 30.790 -5.722  19.868  1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 133 MET A N   1 
ATOM   1064 C CA  . MET A 1 139 ? 31.641 -5.661  18.694  1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 133 MET A CA  1 
ATOM   1065 C C   . MET A 1 139 ? 32.599 -6.850  18.648  1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 133 MET A C   1 
ATOM   1066 O O   . MET A 1 139 ? 32.751 -7.481  17.591  1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 133 MET A O   1 
ATOM   1067 C CB  . MET A 1 139 ? 32.413 -4.332  18.645  1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 133 MET A CB  1 
ATOM   1068 C CG  . MET A 1 139 ? 33.355 -4.199  17.448  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 133 MET A CG  1 
ATOM   1069 S SD  . MET A 1 139 ? 32.571 -4.341  15.810  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 133 MET A SD  1 
ATOM   1070 C CE  . MET A 1 139 ? 31.603 -2.825  15.911  1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 133 MET A CE  1 
ATOM   1071 N N   . ILE A 1 140 ? 33.220 -7.173  19.777  1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A N   1 
ATOM   1072 C CA  . ILE A 1 140 ? 34.070 -8.340  19.845  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A CA  1 
ATOM   1073 C C   . ILE A 1 140 ? 33.329 -9.644  19.522  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A C   1 
ATOM   1074 O O   . ILE A 1 140 ? 33.866 -10.467 18.806  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A O   1 
ATOM   1075 C CB  . ILE A 1 140 ? 34.789 -8.459  21.199  1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A CB  1 
ATOM   1076 C CG1 . ILE A 1 140 ? 35.827 -7.334  21.322  1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A CG1 1 
ATOM   1077 C CG2 . ILE A 1 140 ? 35.483 -9.865  21.328  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A CG2 1 
ATOM   1078 C CD1 . ILE A 1 140 ? 36.452 -7.196  22.723  1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A CD1 1 
ATOM   1079 N N   . ASP A 1 141 ? 32.103 -9.836  19.997  1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A N   1 
ATOM   1080 C CA  . ASP A 1 141 ? 31.337 -11.030 19.581  1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A CA  1 
ATOM   1081 C C   . ASP A 1 141 ? 31.181 -11.152 18.063  1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A C   1 
ATOM   1082 O O   . ASP A 1 141 ? 31.347 -12.245 17.530  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A O   1 
ATOM   1083 C CB  . ASP A 1 141 ? 29.950 -11.105 20.241  1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A CB  1 
ATOM   1084 C CG  . ASP A 1 141 ? 30.031 -11.183 21.778  1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A CG  1 
ATOM   1085 O OD1 . ASP A 1 141 ? 31.090 -11.585 22.329  1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A OD1 1 
ATOM   1086 O OD2 . ASP A 1 141 ? 29.032 -10.815 22.426  1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A OD2 1 
ATOM   1087 N N   . GLU A 1 142 ? 30.859 -10.066 17.369  1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A N   1 
ATOM   1088 C CA  . GLU A 1 142 ? 30.712 -10.149 15.910  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A CA  1 
ATOM   1089 C C   . GLU A 1 142 ? 32.024 -10.210 15.115  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A C   1 
ATOM   1090 O O   . GLU A 1 142 ? 32.040 -10.701 14.004  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A O   1 
ATOM   1091 C CB  . GLU A 1 142 ? 29.761 -9.087  15.334  1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A CB  1 
ATOM   1092 C CG  . GLU A 1 142 ? 30.050 -7.635  15.617  1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A CG  1 
ATOM   1093 C CD  . GLU A 1 142 ? 29.058 -6.706  14.872  1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A CD  1 
ATOM   1094 O OE1 . GLU A 1 142 ? 28.436 -7.146  13.877  1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A OE1 1 
ATOM   1095 O OE2 . GLU A 1 142 ? 28.922 -5.529  15.267  1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A OE2 1 
ATOM   1096 N N   . LEU A 1 143 ? 33.109 -9.708  15.679  1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A N   1 
ATOM   1097 C CA  . LEU A 1 143 ? 34.444 -9.869  15.083  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CA  1 
ATOM   1098 C C   . LEU A 1 143 ? 34.858 -11.325 15.181  1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A C   1 
ATOM   1099 O O   . LEU A 1 143 ? 35.263 -11.938 14.173  1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A O   1 
ATOM   1100 C CB  . LEU A 1 143 ? 35.478 -8.978  15.795  1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CB  1 
ATOM   1101 C CG  . LEU A 1 143 ? 35.304 -7.474  15.588  1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CG  1 
ATOM   1102 C CD1 . LEU A 1 143 ? 36.323 -6.665  16.449  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CD1 1 
ATOM   1103 C CD2 . LEU A 1 143 ? 35.433 -7.099  14.102  1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CD2 1 
ATOM   1104 N N   . LYS A 1 144 ? 34.732 -11.885 16.389  1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 138 LYS A N   1 
ATOM   1105 C CA  . LYS A 1 144 ? 35.089 -13.286 16.647  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 138 LYS A CA  1 
ATOM   1106 C C   . LYS A 1 144 ? 34.201 -14.247 15.884  1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 138 LYS A C   1 
ATOM   1107 O O   . LYS A 1 144 ? 34.691 -15.257 15.367  1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 138 LYS A O   1 
ATOM   1108 C CB  . LYS A 1 144 ? 35.072 -13.610 18.142  1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 138 LYS A CB  1 
ATOM   1109 C CG  . LYS A 1 144 ? 36.194 -12.900 18.907  1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 138 LYS A CG  1 
ATOM   1110 C CD  . LYS A 1 144 ? 36.217 -13.298 20.391  1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 138 LYS A CD  1 
ATOM   1111 C CE  . LYS A 1 144 ? 37.617 -13.094 20.997  1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 138 LYS A CE  1 
ATOM   1112 N NZ  . LYS A 1 144 ? 37.652 -13.189 22.490  1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 138 LYS A NZ  1 
ATOM   1113 N N   . ALA A 1 145 ? 32.917 -13.922 15.746  1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 139 ALA A N   1 
ATOM   1114 C CA  . ALA A 1 145 ? 32.033 -14.728 14.907  1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 139 ALA A CA  1 
ATOM   1115 C C   . ALA A 1 145 ? 32.310 -14.528 13.410  1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 139 ALA A C   1 
ATOM   1116 O O   . ALA A 1 145 ? 31.776 -15.263 12.603  1.00 21.63 ? ? ? ? ? ? 139 ALA A O   1 
ATOM   1117 C CB  . ALA A 1 145 ? 30.538 -14.429 15.220  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 139 ALA A CB  1 
ATOM   1118 N N   . LYS A 1 146 ? 33.126 -13.527 13.059  1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A N   1 
ATOM   1119 C CA  . LYS A 1 146 ? 33.409 -13.157 11.685  1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CA  1 
ATOM   1120 C C   . LYS A 1 146 ? 32.133 -12.787 10.905  1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A C   1 
ATOM   1121 O O   . LYS A 1 146 ? 32.060 -12.993 9.709   1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A O   1 
ATOM   1122 C CB  . LYS A 1 146 ? 34.187 -14.279 10.983  1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CB  1 
ATOM   1123 C CG  . LYS A 1 146 ? 35.519 -14.683 11.689  1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CG  1 
ATOM   1124 C CD  . LYS A 1 146 ? 36.220 -15.807 10.915  1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CD  1 
ATOM   1125 C CE  . LYS A 1 146 ? 37.187 -16.574 11.778  1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CE  1 
ATOM   1126 N NZ  . LYS A 1 146 ? 37.881 -17.635 11.015  1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A NZ  1 
ATOM   1127 N N   . THR A 1 147 ? 31.135 -12.235 11.593  1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 141 THR A N   1 
ATOM   1128 C CA  . THR A 1 147 ? 29.898 -11.799 10.942  1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 141 THR A CA  1 
ATOM   1129 C C   . THR A 1 147 ? 29.820 -10.278 10.719  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 141 THR A C   1 
ATOM   1130 O O   . THR A 1 147 ? 28.965 -9.807  9.996   1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 141 THR A O   1 
ATOM   1131 C CB  . THR A 1 147 ? 28.663 -12.203 11.761  1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 141 THR A CB  1 
ATOM   1132 O OG1 . THR A 1 147 ? 28.797 -11.677 13.081  1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 141 THR A OG1 1 
ATOM   1133 C CG2 . THR A 1 147 ? 28.524 -13.730 11.807  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 141 THR A CG2 1 
ATOM   1134 N N   . HIS A 1 148 ? 30.671 -9.496  11.354  1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A N   1 
ATOM   1135 C CA  . HIS A 1 148 ? 30.676 -8.064  11.044  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A CA  1 
ATOM   1136 C C   . HIS A 1 148 ? 30.864 -7.937  9.519   1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A C   1 
ATOM   1137 O O   . HIS A 1 148 ? 31.804 -8.527  8.986   1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A O   1 
ATOM   1138 C CB  . HIS A 1 148 ? 31.816 -7.348  11.782  1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A CB  1 
ATOM   1139 C CG  . HIS A 1 148 ? 31.736 -5.865  11.680  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A CG  1 
ATOM   1140 N ND1 . HIS A 1 148 ? 32.062 -5.184  10.527  1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A ND1 1 
ATOM   1141 C CD2 . HIS A 1 148 ? 31.307 -4.936  12.566  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A CD2 1 
ATOM   1142 C CE1 . HIS A 1 148 ? 31.852 -3.894  10.718  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A CE1 1 
ATOM   1143 N NE2 . HIS A 1 148 ? 31.394 -3.717  11.946  1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A NE2 1 
ATOM   1144 N N   . PRO A 1 149 ? 29.985 -7.183  8.819   1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A N   1 
ATOM   1145 C CA  . PRO A 1 149 ? 30.020 -7.216  7.347   1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A CA  1 
ATOM   1146 C C   . PRO A 1 149 ? 31.290 -6.642  6.699   1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A C   1 
ATOM   1147 O O   . PRO A 1 149 ? 31.687 -7.125  5.643   1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A O   1 
ATOM   1148 C CB  . PRO A 1 149 ? 28.748 -6.460  6.912   1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A CB  1 
ATOM   1149 C CG  . PRO A 1 149 ? 28.230 -5.794  8.101   1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A CG  1 
ATOM   1150 C CD  . PRO A 1 149 ? 28.850 -6.408  9.330   1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A CD  1 
ATOM   1151 N N   . THR A 1 150 ? 31.940 -5.659  7.331   1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 144 THR A N   1 
ATOM   1152 C CA  . THR A 1 150 ? 33.221 -5.148  6.809   1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 144 THR A CA  1 
ATOM   1153 C C   . THR A 1 150 ? 34.344 -6.157  7.063   1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 144 THR A C   1 
ATOM   1154 O O   . THR A 1 150 ? 35.143 -6.443  6.158   1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 144 THR A O   1 
ATOM   1155 C CB  . THR A 1 150 ? 33.569 -3.755  7.368   1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 144 THR A CB  1 
ATOM   1156 O OG1 . THR A 1 150 ? 32.607 -2.812  6.873   1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 144 THR A OG1 1 
ATOM   1157 C CG2 . THR A 1 150 ? 34.970 -3.345  6.932   1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 144 THR A CG2 1 
ATOM   1158 N N   . LEU A 1 151 ? 34.384 -6.727  8.267   1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A N   1 
ATOM   1159 C CA  . LEU A 1 151 ? 35.347 -7.809  8.551   1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CA  1 
ATOM   1160 C C   . LEU A 1 151 ? 35.172 -9.004  7.595   1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A C   1 
ATOM   1161 O O   . LEU A 1 151 ? 36.154 -9.491  7.007   1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A O   1 
ATOM   1162 C CB  . LEU A 1 151 ? 35.253 -8.267  10.007  1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CB  1 
ATOM   1163 C CG  . LEU A 1 151 ? 36.263 -9.352  10.420  1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CG  1 
ATOM   1164 C CD1 . LEU A 1 151 ? 37.733 -8.956  10.097  1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CD1 1 
ATOM   1165 C CD2 . LEU A 1 151 ? 36.102 -9.737  11.879  1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CD2 1 
ATOM   1166 N N   . ALA A 1 152 ? 33.929 -9.440  7.391   1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 146 ALA A N   1 
ATOM   1167 C CA  . ALA A 1 152 ? 33.624 -10.537 6.465   1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 146 ALA A CA  1 
ATOM   1168 C C   . ALA A 1 152 ? 34.135 -10.242 5.045   1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 146 ALA A C   1 
ATOM   1169 O O   . ALA A 1 152 ? 34.742 -11.084 4.409   1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 146 ALA A O   1 
ATOM   1170 C CB  . ALA A 1 152 ? 32.125 -10.813 6.430   1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 146 ALA A CB  1 
ATOM   1171 N N   . ARG A 1 153 ? 33.883 -9.036  4.567   1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A N   1 
ATOM   1172 C CA  . ARG A 1 153 ? 34.354 -8.596  3.250   1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CA  1 
ATOM   1173 C C   . ARG A 1 153 ? 35.885 -8.555  3.205   1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A C   1 
ATOM   1174 O O   . ARG A 1 153 ? 36.489 -8.987  2.224   1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A O   1 
ATOM   1175 C CB  . ARG A 1 153 ? 33.766 -7.215  3.012   1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CB  1 
ATOM   1176 C CG  . ARG A 1 153 ? 33.761 -6.697  1.656   1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CG  1 
ATOM   1177 C CD  . ARG A 1 153 ? 32.943 -5.414  1.680   1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CD  1 
ATOM   1178 N NE  . ARG A 1 153 ? 33.351 -4.483  0.639   1.00 32.60 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A NE  1 
ATOM   1179 C CZ  . ARG A 1 153 ? 33.075 -4.630  -0.646  1.00 36.03 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CZ  1 
ATOM   1180 N NH1 . ARG A 1 153 ? 32.381 -5.679  -1.073  1.00 39.57 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A NH1 1 
ATOM   1181 N NH2 . ARG A 1 153 ? 33.490 -3.727  -1.519  1.00 37.66 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A NH2 1 
ATOM   1182 N N   . ARG A 1 154 ? 36.510 -8.075  4.284   1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A N   1 
ATOM   1183 C CA  . ARG A 1 154 ? 37.978 -8.060  4.402   1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A CA  1 
ATOM   1184 C C   . ARG A 1 154 ? 38.575 -9.465  4.319   1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A C   1 
ATOM   1185 O O   . ARG A 1 154 ? 39.532 -9.694  3.601   1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A O   1 
ATOM   1186 C CB  . ARG A 1 154 ? 38.429 -7.398  5.713   1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A CB  1 
ATOM   1187 C CG  . ARG A 1 154 ? 39.944 -7.311  5.907   1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A CG  1 
ATOM   1188 C CD  . ARG A 1 154 ? 40.300 -6.524  7.189   1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A CD  1 
ATOM   1189 N NE  . ARG A 1 154 ? 39.668 -5.202  7.205   1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A NE  1 
ATOM   1190 C CZ  . ARG A 1 154 ? 40.080 -4.168  6.482   1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A CZ  1 
ATOM   1191 N NH1 . ARG A 1 154 ? 41.130 -4.281  5.668   1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A NH1 1 
ATOM   1192 N NH2 . ARG A 1 154 ? 39.418 -3.031  6.543   1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A NH2 1 
ATOM   1193 N N   . LEU A 1 155 ? 37.986 -10.392 5.062   1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A N   1 
ATOM   1194 C CA  . LEU A 1 155 ? 38.431 -11.776 5.077   1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CA  1 
ATOM   1195 C C   . LEU A 1 155 ? 38.238 -12.498 3.744   1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A C   1 
ATOM   1196 O O   . LEU A 1 155 ? 39.092 -13.301 3.362   1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A O   1 
ATOM   1197 C CB  . LEU A 1 155 ? 37.745 -12.548 6.216   1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CB  1 
ATOM   1198 C CG  . LEU A 1 155 ? 38.065 -12.044 7.630   1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CG  1 
ATOM   1199 C CD1 . LEU A 1 155 ? 37.421 -12.940 8.670   1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CD1 1 
ATOM   1200 C CD2 . LEU A 1 155 ? 39.583 -11.968 7.916   1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CD2 1 
ATOM   1201 N N   . GLU A 1 156 ? 37.134 -12.239 3.038   1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A N   1 
ATOM   1202 C CA  . GLU A 1 156 ? 36.913 -12.866 1.712   1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CA  1 
ATOM   1203 C C   . GLU A 1 156 ? 38.050 -12.496 0.733   1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A C   1 
ATOM   1204 O O   . GLU A 1 156 ? 38.402 -13.279 -0.143  1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A O   1 
ATOM   1205 C CB  . GLU A 1 156 ? 35.535 -12.482 1.117   1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CB  1 
ATOM   1206 N N   . ARG A 1 157 ? 38.632 -11.314 0.932   1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 151 ARG A N   1 
ATOM   1207 C CA  . ARG A 1 157 ? 39.718 -10.776 0.100   1.00 24.75 ? ? ? ? ? ? 151 ARG A CA  1 
ATOM   1208 C C   . ARG A 1 157 ? 41.141 -11.067 0.613   1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 151 ARG A C   1 
ATOM   1209 O O   . ARG A 1 157 ? 42.110 -10.598 0.020   1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 151 ARG A O   1 
ATOM   1210 C CB  . ARG A 1 157 ? 39.586 -9.245  0.018   1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 151 ARG A CB  1 
ATOM   1211 C CG  . ARG A 1 157 ? 38.473 -8.806  -0.860  1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 151 ARG A CG  1 
ATOM   1212 C CD  . ARG A 1 157 ? 38.285 -7.302  -0.789  1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 151 ARG A CD  1 
ATOM   1213 N NE  . ARG A 1 157 ? 36.916 -6.962  -1.169  1.00 36.67 ? ? ? ? ? ? 151 ARG A NE  1 
ATOM   1214 C CZ  . ARG A 1 157 ? 36.453 -6.962  -2.416  1.00 39.67 ? ? ? ? ? ? 151 ARG A CZ  1 
ATOM   1215 N NH1 . ARG A 1 157 ? 37.250 -7.254  -3.437  1.00 41.91 ? ? ? ? ? ? 151 ARG A NH1 1 
ATOM   1216 N NH2 . ARG A 1 157 ? 35.181 -6.660  -2.645  1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 151 ARG A NH2 1 
ATOM   1217 N N   . SER A 1 158 ? 41.282 -11.798 1.708   1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 152 SER A N   1 
ATOM   1218 C CA  . SER A 1 158 ? 42.619 -12.045 2.257   1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 152 SER A CA  1 
ATOM   1219 C C   . SER A 1 158 ? 42.952 -13.534 2.260   1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 152 SER A C   1 
ATOM   1220 O O   . SER A 1 158 ? 42.062 -14.357 2.475   1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 152 SER A O   1 
ATOM   1221 C CB  . SER A 1 158 ? 42.706 -11.513 3.681   1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 152 SER A CB  1 
ATOM   1222 O OG  . SER A 1 158 ? 42.210 -10.189 3.743   1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 152 SER A OG  1 
ATOM   1223 N N   . PRO A 1 159 ? 44.245 -13.879 2.080   1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A N   1 
ATOM   1224 C CA  . PRO A 1 159 ? 44.610 -15.294 2.140   1.00 25.29 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A CA  1 
ATOM   1225 C C   . PRO A 1 159 ? 44.252 -15.858 3.514   1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A C   1 
ATOM   1226 O O   . PRO A 1 159 ? 44.370 -15.147 4.519   1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A O   1 
ATOM   1227 C CB  . PRO A 1 159 ? 46.145 -15.287 1.926   1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A CB  1 
ATOM   1228 C CG  . PRO A 1 159 ? 46.483 -13.894 1.454   1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A CG  1 
ATOM   1229 C CD  . PRO A 1 159 ? 45.437 -13.011 2.070   1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A CD  1 
ATOM   1230 N N   . LYS A 1 160 ? 43.785 -17.102 3.549   1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 154 LYS A N   1 
ATOM   1231 C CA  . LYS A 1 160 ? 43.413 -17.760 4.801   1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 154 LYS A CA  1 
ATOM   1232 C C   . LYS A 1 160 ? 44.480 -17.593 5.896   1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 154 LYS A C   1 
ATOM   1233 O O   . LYS A 1 160 ? 44.142 -17.323 7.036   1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 154 LYS A O   1 
ATOM   1234 C CB  . LYS A 1 160 ? 43.098 -19.245 4.564   1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 154 LYS A CB  1 
ATOM   1235 N N   . LYS A 1 161 ? 45.760 -17.700 5.545   1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 155 LYS A N   1 
ATOM   1236 C CA  . LYS A 1 161 ? 46.857 -17.594 6.530   1.00 26.51 ? ? ? ? ? ? 155 LYS A CA  1 
ATOM   1237 C C   . LYS A 1 161 ? 46.885 -16.293 7.370   1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 155 LYS A C   1 
ATOM   1238 O O   . LYS A 1 161 ? 47.492 -16.259 8.431   1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 155 LYS A O   1 
ATOM   1239 C CB  . LYS A 1 161 ? 48.200 -17.720 5.813   1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 155 LYS A CB  1 
ATOM   1240 N N   . GLU A 1 162 ? 46.292 -15.220 6.848   1.00 23.82 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A N   1 
ATOM   1241 C CA  . GLU A 1 162 ? 46.309 -13.907 7.481   1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A CA  1 
ATOM   1242 C C   . GLU A 1 162 ? 45.094 -13.673 8.388   1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A C   1 
ATOM   1243 O O   . GLU A 1 162 ? 45.067 -12.698 9.151   1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A O   1 
ATOM   1244 C CB  . GLU A 1 162 ? 46.323 -12.821 6.392   1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A CB  1 
ATOM   1245 C CG  . GLU A 1 162 ? 47.672 -12.602 5.709   1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A CG  1 
ATOM   1246 C CD  . GLU A 1 162 ? 48.702 -11.904 6.634   1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A CD  1 
ATOM   1247 O OE1 . GLU A 1 162 ? 48.383 -10.869 7.297   1.00 34.81 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A OE1 1 
ATOM   1248 O OE2 . GLU A 1 162 ? 49.841 -12.400 6.700   1.00 36.87 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A OE2 1 
ATOM   1249 N N   . HIS A 1 163 ? 44.084 -14.545 8.291   1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 157 HIS A N   1 
ATOM   1250 C CA  . HIS A 1 163 ? 42.803 -14.322 8.978   1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 157 HIS A CA  1 
ATOM   1251 C C   . HIS A 1 163 ? 42.949 -14.199 10.489  1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 157 HIS A C   1 
ATOM   1252 O O   . HIS A 1 163 ? 42.393 -13.283 11.071  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 157 HIS A O   1 
ATOM   1253 C CB  . HIS A 1 163 ? 41.786 -15.408 8.629   1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 157 HIS A CB  1 
ATOM   1254 C CG  . HIS A 1 163 ? 41.291 -15.321 7.217   1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 157 HIS A CG  1 
ATOM   1255 N ND1 . HIS A 1 163 ? 40.179 -15.999 6.776   1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 157 HIS A ND1 1 
ATOM   1256 C CD2 . HIS A 1 163 ? 41.743 -14.606 6.157   1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 157 HIS A CD2 1 
ATOM   1257 C CE1 . HIS A 1 163 ? 39.981 -15.726 5.496   1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 157 HIS A CE1 1 
ATOM   1258 N NE2 . HIS A 1 163 ? 40.921 -14.885 5.093   1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 157 HIS A NE2 1 
ATOM   1259 N N   . GLU A 1 164 ? 43.706 -15.107 11.106  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A N   1 
ATOM   1260 C CA  . GLU A 1 164 ? 43.882 -15.109 12.551  1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A CA  1 
ATOM   1261 C C   . GLU A 1 164 ? 44.400 -13.744 13.029  1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A C   1 
ATOM   1262 O O   . GLU A 1 164 ? 43.859 -13.125 13.950  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A O   1 
ATOM   1263 C CB  . GLU A 1 164 ? 44.838 -16.226 12.987  1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A CB  1 
ATOM   1264 C CG  . GLU A 1 164 ? 44.929 -16.334 14.501  1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A CG  1 
ATOM   1265 C CD  . GLU A 1 164 ? 46.131 -17.124 14.983  1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A CD  1 
ATOM   1266 O OE1 . GLU A 1 164 ? 46.350 -17.173 16.203  1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A OE1 1 
ATOM   1267 O OE2 . GLU A 1 164 ? 46.864 -17.671 14.151  1.00 32.70 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A OE2 1 
ATOM   1268 N N   . ARG A 1 165 ? 45.441 -13.292 12.364  1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A N   1 
ATOM   1269 C CA  . ARG A 1 165 ? 46.071 -12.015 12.599  1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A CA  1 
ATOM   1270 C C   . ARG A 1 165 ? 45.110 -10.808 12.388  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A C   1 
ATOM   1271 O O   . ARG A 1 165 ? 44.962 -9.940  13.259  1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A O   1 
ATOM   1272 C CB  . ARG A 1 165 ? 47.221 -11.964 11.613  1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A CB  1 
ATOM   1273 C CG  . ARG A 1 165 ? 48.222 -10.954 11.866  1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A CG  1 
ATOM   1274 C CD  . ARG A 1 165 ? 49.492 -11.303 11.116  1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A CD  1 
ATOM   1275 N NE  . ARG A 1 165 ? 50.465 -10.263 11.416  1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A NE  1 
ATOM   1276 C CZ  . ARG A 1 165 ? 50.763 -9.253  10.612  1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A CZ  1 
ATOM   1277 N NH1 . ARG A 1 165 ? 50.195 -9.144  9.404   1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A NH1 1 
ATOM   1278 N NH2 . ARG A 1 165 ? 51.657 -8.362  11.020  1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A NH2 1 
ATOM   1279 N N   . ILE A 1 166 ? 44.437 -10.772 11.244  1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A N   1 
ATOM   1280 C CA  . ILE A 1 166 ? 43.467 -9.700  10.950  1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A CA  1 
ATOM   1281 C C   . ILE A 1 166 ? 42.429 -9.559  12.051  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A C   1 
ATOM   1282 O O   . ILE A 1 166 ? 42.182 -8.456  12.554  1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A O   1 
ATOM   1283 C CB  . ILE A 1 166 ? 42.748 -9.925  9.592   1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A CB  1 
ATOM   1284 C CG1 . ILE A 1 166 ? 43.725 -9.778  8.402   1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A CG1 1 
ATOM   1285 C CG2 . ILE A 1 166 ? 41.590 -8.953  9.423   1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A CG2 1 
ATOM   1286 C CD1 . ILE A 1 166 ? 43.223 -10.390 7.085   1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A CD1 1 
ATOM   1287 N N   . VAL A 1 167 ? 41.812 -10.670 12.426  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A N   1 
ATOM   1288 C CA  . VAL A 1 167 ? 40.764 -10.638 13.417  1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A CA  1 
ATOM   1289 C C   . VAL A 1 167 ? 41.318 -10.270 14.795  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A C   1 
ATOM   1290 O O   . VAL A 1 167 ? 40.764 -9.405  15.468  1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A O   1 
ATOM   1291 C CB  . VAL A 1 167 ? 40.025 -11.968 13.516  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A CB  1 
ATOM   1292 C CG1 . VAL A 1 167 ? 39.037 -11.916 14.677  1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A CG1 1 
ATOM   1293 C CG2 . VAL A 1 167 ? 39.284 -12.270 12.205  1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A CG2 1 
ATOM   1294 N N   . ALA A 1 168 ? 42.425 -10.902 15.205  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 162 ALA A N   1 
ATOM   1295 C CA  . ALA A 1 168 ? 43.026 -10.611 16.538  1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 162 ALA A CA  1 
ATOM   1296 C C   . ALA A 1 168 ? 43.277 -9.117  16.726  1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 162 ALA A C   1 
ATOM   1297 O O   . ALA A 1 168 ? 43.074 -8.574  17.817  1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 162 ALA A O   1 
ATOM   1298 C CB  . ALA A 1 168 ? 44.347 -11.438 16.774  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 162 ALA A CB  1 
ATOM   1299 N N   . PHE A 1 169 ? 43.725 -8.445  15.676  1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A N   1 
ATOM   1300 C CA  . PHE A 1 169 ? 44.013 -7.012  15.807  1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CA  1 
ATOM   1301 C C   . PHE A 1 169 ? 42.730 -6.156  15.968  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A C   1 
ATOM   1302 O O   . PHE A 1 169 ? 42.746 -5.139  16.657  1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A O   1 
ATOM   1303 C CB  . PHE A 1 169 ? 44.865 -6.516  14.651  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CB  1 
ATOM   1304 C CG  . PHE A 1 169 ? 46.272 -7.089  14.625  1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CG  1 
ATOM   1305 C CD1 . PHE A 1 169 ? 47.007 -7.274  15.805  1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CD1 1 
ATOM   1306 C CD2 . PHE A 1 169 ? 46.870 -7.388  13.422  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CD2 1 
ATOM   1307 C CE1 . PHE A 1 169 ? 48.301 -7.764  15.769  1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CE1 1 
ATOM   1308 C CE2 . PHE A 1 169 ? 48.160 -7.896  13.365  1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CE2 1 
ATOM   1309 C CZ  . PHE A 1 169 ? 48.889 -8.085  14.542  1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CZ  1 
ATOM   1310 N N   . LYS A 1 170 ? 41.627 -6.570  15.352  1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A N   1 
ATOM   1311 C CA  . LYS A 1 170 ? 40.378 -5.843  15.500  1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CA  1 
ATOM   1312 C C   . LYS A 1 170 ? 39.938 -6.005  16.944  1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 164 LYS A C   1 
ATOM   1313 O O   . LYS A 1 170 ? 39.554 -5.028  17.591  1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A O   1 
ATOM   1314 C CB  . LYS A 1 170 ? 39.281 -6.352  14.536  1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CB  1 
ATOM   1315 C CG  . LYS A 1 170 ? 39.675 -6.409  13.030  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CG  1 
ATOM   1316 C CD  . LYS A 1 170 ? 39.977 -5.040  12.454  1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CD  1 
ATOM   1317 C CE  . LYS A 1 170 ? 40.748 -5.138  11.122  1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CE  1 
ATOM   1318 N NZ  . LYS A 1 170 ? 42.144 -5.637  11.267  1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A NZ  1 
ATOM   1319 N N   . VAL A 1 171 ? 40.009 -7.231  17.444  1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 165 VAL A N   1 
ATOM   1320 C CA  . VAL A 1 171 ? 39.647 -7.536  18.829  1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 165 VAL A CA  1 
ATOM   1321 C C   . VAL A 1 171 ? 40.543 -6.791  19.824  1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 165 VAL A C   1 
ATOM   1322 O O   . VAL A 1 171 ? 40.057 -6.234  20.813  1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 165 VAL A O   1 
ATOM   1323 C CB  . VAL A 1 171 ? 39.697 -9.077  19.087  1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A CB  1 
ATOM   1324 C CG1 . VAL A 1 171 ? 39.533 -9.408  20.550  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A CG1 1 
ATOM   1325 C CG2 . VAL A 1 171 ? 38.590 -9.763  18.268  1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A CG2 1 
ATOM   1326 N N   . LEU A 1 172 ? 41.849 -6.758  19.557  1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A N   1 
ATOM   1327 C CA  . LEU A 1 172 ? 42.763 -5.967  20.375  1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CA  1 
ATOM   1328 C C   . LEU A 1 172 ? 42.314 -4.514  20.529  1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A C   1 
ATOM   1329 O O   . LEU A 1 172 ? 42.401 -3.933  21.610  1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 166 LEU A O   1 
ATOM   1330 C CB  . LEU A 1 172 ? 44.173 -5.988  19.789  1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CB  1 
ATOM   1331 C CG  . LEU A 1 172 ? 45.284 -5.329  20.633  1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CG  1 
ATOM   1332 C CD1 . LEU A 1 172 ? 45.361 -5.945  22.010  1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CD1 1 
ATOM   1333 C CD2 . LEU A 1 172 ? 46.650 -5.434  19.909  1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CD2 1 
ATOM   1334 N N   . ALA A 1 173 ? 41.867 -3.911  19.433  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 167 ALA A N   1 
ATOM   1335 C CA  . ALA A 1 173 ? 41.471 -2.514  19.461  1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 167 ALA A CA  1 
ATOM   1336 C C   . ALA A 1 173 ? 40.306 -2.339  20.419  1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 167 ALA A C   1 
ATOM   1337 O O   . ALA A 1 173 ? 40.313 -1.430  21.245  1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 167 ALA A O   1 
ATOM   1338 C CB  . ALA A 1 173 ? 41.115 -2.010  18.056  1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 167 ALA A CB  1 
ATOM   1339 N N   . TYR A 1 174 ? 39.333 -3.251  20.348  1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 168 TYR A N   1 
ATOM   1340 C CA  . TYR A 1 174 ? 38.159 -3.178  21.230  1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CA  1 
ATOM   1341 C C   . TYR A 1 174 ? 38.463 -3.548  22.680  1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 168 TYR A C   1 
ATOM   1342 O O   . TYR A 1 174 ? 37.862 -2.992  23.603  1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 168 TYR A O   1 
ATOM   1343 C CB  . TYR A 1 174 ? 36.958 -3.919  20.603  1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CB  1 
ATOM   1344 C CG  . TYR A 1 174 ? 36.479 -3.109  19.412  1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CG  1 
ATOM   1345 C CD1 . TYR A 1 174 ? 35.739 -1.959  19.606  1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CD1 1 
ATOM   1346 C CD2 . TYR A 1 174 ? 36.891 -3.409  18.122  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CD2 1 
ATOM   1347 C CE1 . TYR A 1 174 ? 35.348 -1.159  18.560  1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CE1 1 
ATOM   1348 C CE2 . TYR A 1 174 ? 36.506 -2.601  17.027  1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CE2 1 
ATOM   1349 C CZ  . TYR A 1 174 ? 35.735 -1.464  17.266  1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CZ  1 
ATOM   1350 O OH  . TYR A 1 174 ? 35.342 -0.634  16.241  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A OH  1 
ATOM   1351 N N   . GLU A 1 175 ? 39.434 -4.431  22.885  1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 169 GLU A N   1 
ATOM   1352 C CA  . GLU A 1 175 ? 39.915 -4.705  24.224  1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 169 GLU A CA  1 
ATOM   1353 C C   . GLU A 1 175 ? 40.522 -3.458  24.851  1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 169 GLU A C   1 
ATOM   1354 O O   . GLU A 1 175 ? 40.413 -3.257  26.057  1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 169 GLU A O   1 
ATOM   1355 C CB  . GLU A 1 175 ? 40.908 -5.874  24.219  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 169 GLU A CB  1 
ATOM   1356 C CG  . GLU A 1 175 ? 40.202 -7.187  23.898  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 169 GLU A CG  1 
ATOM   1357 C CD  . GLU A 1 175 ? 41.123 -8.383  23.831  1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 169 GLU A CD  1 
ATOM   1358 O OE1 . GLU A 1 175 ? 42.296 -8.244  23.390  1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 169 GLU A OE1 1 
ATOM   1359 O OE2 . GLU A 1 175 ? 40.661 -9.484  24.201  1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 169 GLU A OE2 1 
ATOM   1360 N N   . GLY A 1 176 ? 41.123 -2.603  24.022  1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 170 GLY A N   1 
ATOM   1361 C CA  . GLY A 1 176 ? 41.638 -1.305  24.467  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 170 GLY A CA  1 
ATOM   1362 C C   . GLY A 1 176 ? 40.544 -0.353  24.924  1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 170 GLY A C   1 
ATOM   1363 O O   . GLY A 1 176 ? 40.645 0.273   25.988  1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 170 GLY A O   1 
ATOM   1364 N N   . GLN A 1 177 ? 39.489 -0.285  24.133  1.00 9.10  ? ? ? ? ? ? 171 GLN A N   1 
ATOM   1365 C CA  . GLN A 1 177 ? 38.283 0.469   24.469  1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 171 GLN A CA  1 
ATOM   1366 C C   . GLN A 1 177 ? 37.664 -0.012  25.772  1.00 8.75  ? ? ? ? ? ? 171 GLN A C   1 
ATOM   1367 O O   . GLN A 1 177 ? 37.223 0.807   26.579  1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 171 GLN A O   1 
ATOM   1368 C CB  . GLN A 1 177 ? 37.244 0.382   23.343  1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 171 GLN A CB  1 
ATOM   1369 C CG  . GLN A 1 177 ? 37.711 0.969   22.025  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 171 GLN A CG  1 
ATOM   1370 C CD  . GLN A 1 177 ? 38.115 2.426   22.164  1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 171 GLN A CD  1 
ATOM   1371 O OE1 . GLN A 1 177 ? 39.294 2.740   22.358  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 171 GLN A OE1 1 
ATOM   1372 N NE2 . GLN A 1 177 ? 37.129 3.313   22.150  1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 171 GLN A NE2 1 
ATOM   1373 N N   . ILE A 1 178 ? 37.666 -1.328  25.985  1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 172 ILE A N   1 
ATOM   1374 C CA  . ILE A 1 178 ? 37.131 -1.901  27.200  1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 172 ILE A CA  1 
ATOM   1375 C C   . ILE A 1 178 ? 38.021 -1.548  28.402  1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 172 ILE A C   1 
ATOM   1376 O O   . ILE A 1 178 ? 37.515 -1.136  29.434  1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 172 ILE A O   1 
ATOM   1377 C CB  . ILE A 1 178 ? 36.966 -3.420  27.083  1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A CB  1 
ATOM   1378 C CG1 . ILE A 1 178 ? 35.871 -3.754  26.088  1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A CG1 1 
ATOM   1379 C CG2 . ILE A 1 178 ? 36.657 -4.039  28.471  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A CG2 1 
ATOM   1380 C CD1 . ILE A 1 178 ? 35.668 -5.311  25.847  1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A CD1 1 
ATOM   1381 N N   . ALA A 1 179 ? 39.336 -1.662  28.249  1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 173 ALA A N   1 
ATOM   1382 C CA  . ALA A 1 179 ? 40.278 -1.369  29.357  1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 173 ALA A CA  1 
ATOM   1383 C C   . ALA A 1 179 ? 40.175 0.097   29.788  1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 173 ALA A C   1 
ATOM   1384 O O   . ALA A 1 179 ? 40.129 0.414   30.967  1.00 9.43  ? ? ? ? ? ? 173 ALA A O   1 
ATOM   1385 C CB  . ALA A 1 179 ? 41.716 -1.715  28.955  1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 173 ALA A CB  1 
ATOM   1386 N N   . ARG A 1 180 ? 40.099 0.993   28.830  1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 174 ARG A N   1 
ATOM   1387 C CA  . ARG A 1 180 ? 39.976 2.402   29.137  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 174 ARG A CA  1 
ATOM   1388 C C   . ARG A 1 180 ? 38.655 2.661   29.858  1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 174 ARG A C   1 
ATOM   1389 O O   . ARG A 1 180 ? 38.644 3.302   30.915  1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 174 ARG A O   1 
ATOM   1390 C CB  . ARG A 1 180 ? 40.063 3.232   27.857  1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A CB  1 
ATOM   1391 C CG  . ARG A 1 180 ? 40.376 4.686   28.063  1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A CG  1 
ATOM   1392 C CD  . ARG A 1 180 ? 39.131 5.443   28.241  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A CD  1 
ATOM   1393 N NE  . ARG A 1 180 ? 39.342 6.838   28.642  1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A NE  1 
ATOM   1394 C CZ  . ARG A 1 180 ? 39.331 7.871   27.805  1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A CZ  1 
ATOM   1395 N NH1 . ARG A 1 180 ? 39.192 7.681   26.493  1.00 30.32 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A NH1 1 
ATOM   1396 N NH2 . ARG A 1 180 ? 39.477 9.103   28.282  1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A NH2 1 
ATOM   1397 N N   . ALA A 1 181 ? 37.562 2.141   29.301  1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 175 ALA A N   1 
ATOM   1398 C CA  . ALA A 1 181 ? 36.222 2.302   29.888  1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 175 ALA A CA  1 
ATOM   1399 C C   . ALA A 1 181 ? 36.172 1.824   31.357  1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 175 ALA A C   1 
ATOM   1400 O O   . ALA A 1 181 ? 35.669 2.531   32.225  1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 175 ALA A O   1 
ATOM   1401 C CB  . ALA A 1 181 ? 35.158 1.577   29.029  1.00 7.41  ? ? ? ? ? ? 175 ALA A CB  1 
ATOM   1402 N N   . GLN A 1 182 ? 36.751 0.657   31.629  1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 176 GLN A N   1 
ATOM   1403 C CA  . GLN A 1 182 ? 36.783 0.119   32.976  1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 176 GLN A CA  1 
ATOM   1404 C C   . GLN A 1 182 ? 37.592 1.066   33.904  1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A C   1 
ATOM   1405 O O   . GLN A 1 182 ? 37.173 1.359   35.046  1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A O   1 
ATOM   1406 C CB  . GLN A 1 182 ? 37.332 -1.313  32.957  1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A CB  1 
ATOM   1407 C CG  . GLN A 1 182 ? 37.212 -2.064  34.244  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A CG  1 
ATOM   1408 C CD  . GLN A 1 182 ? 35.786 -2.115  34.768  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A CD  1 
ATOM   1409 O OE1 . GLN A 1 182 ? 34.813 -2.068  33.994  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A OE1 1 
ATOM   1410 N NE2 . GLN A 1 182 ? 35.653 -2.222  36.086  1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A NE2 1 
ATOM   1411 N N   . ALA A 1 183 ? 38.704 1.595   33.404  1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 177 ALA A N   1 
ATOM   1412 C CA  . ALA A 1 183 ? 39.490 2.559   34.200  1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 177 ALA A CA  1 
ATOM   1413 C C   . ALA A 1 183 ? 38.664 3.796   34.542  1.00 7.75  ? ? ? ? ? ? 177 ALA A C   1 
ATOM   1414 O O   . ALA A 1 183 ? 38.702 4.276   35.644  1.00 7.53  ? ? ? ? ? ? 177 ALA A O   1 
ATOM   1415 C CB  . ALA A 1 183 ? 40.801 2.938   33.468  1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 177 ALA A CB  1 
ATOM   1416 N N   . GLU A 1 184 ? 37.857 4.266   33.599  1.00 7.67  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A N   1 
ATOM   1417 C CA  . GLU A 1 184 ? 37.037 5.456   33.791  1.00 7.52  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CA  1 
ATOM   1418 C C   . GLU A 1 184 ? 35.939 5.239   34.832  1.00 7.28  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A C   1 
ATOM   1419 O O   . GLU A 1 184 ? 35.669 6.111   35.664  1.00 6.95  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A O   1 
ATOM   1420 C CB  . GLU A 1 184 ? 36.408 5.894   32.448  1.00 7.81  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CB  1 
ATOM   1421 C CG  . GLU A 1 184 ? 37.436 6.352   31.412  1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CG  1 
ATOM   1422 C CD  . GLU A 1 184 ? 38.136 7.638   31.776  1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CD  1 
ATOM   1423 O OE1 . GLU A 1 184 ? 39.199 7.889   31.190  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A OE1 1 
ATOM   1424 O OE2 . GLU A 1 184 ? 37.648 8.403   32.646  1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A OE2 1 
ATOM   1425 N N   . ILE A 1 185 ? 35.328 4.069   34.776  1.00 6.90  ? ? ? ? ? ? 179 ILE A N   1 
ATOM   1426 C CA  . ILE A 1 185 ? 34.299 3.686   35.718  1.00 7.47  ? ? ? ? ? ? 179 ILE A CA  1 
ATOM   1427 C C   . ILE A 1 185 ? 34.881 3.624   37.136  1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 179 ILE A C   1 
ATOM   1428 O O   . ILE A 1 185 ? 34.288 4.177   38.087  1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 179 ILE A O   1 
ATOM   1429 C CB  . ILE A 1 185 ? 33.669 2.320   35.311  1.00 7.75  ? ? ? ? ? ? 179 ILE A CB  1 
ATOM   1430 C CG1 . ILE A 1 185 ? 32.894 2.473   34.002  1.00 8.22  ? ? ? ? ? ? 179 ILE A CG1 1 
ATOM   1431 C CG2 . ILE A 1 185 ? 32.798 1.764   36.422  1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 179 ILE A CG2 1 
ATOM   1432 C CD1 . ILE A 1 185 ? 32.658 1.169   33.257  1.00 7.35  ? ? ? ? ? ? 179 ILE A CD1 1 
ATOM   1433 N N   . GLU A 1 186 ? 36.022 2.959   37.285  1.00 8.78  ? ? ? ? ? ? 180 GLU A N   1 
ATOM   1434 C CA  . GLU A 1 186 ? 36.654 2.797   38.607  1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CA  1 
ATOM   1435 C C   . GLU A 1 186 ? 37.031 4.153   39.202  1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 180 GLU A C   1 
ATOM   1436 O O   . GLU A 1 186 ? 36.808 4.410   40.383  1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 180 GLU A O   1 
ATOM   1437 C CB  . GLU A 1 186 ? 37.878 1.858   38.527  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CB  1 
ATOM   1438 C CG  . GLU A 1 186 ? 37.443 0.366   38.445  1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CG  1 
ATOM   1439 C CD  . GLU A 1 186 ? 38.465 -0.583  37.796  1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CD  1 
ATOM   1440 O OE1 . GLU A 1 186 ? 39.538 -0.122  37.326  1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A OE1 1 
ATOM   1441 O OE2 . GLU A 1 186 ? 38.163 -1.805  37.739  1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A OE2 1 
ATOM   1442 N N   . TRP A 1 187 ? 37.583 5.014   38.361  1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A N   1 
ATOM   1443 C CA  . TRP A 1 187 ? 37.935 6.374   38.733  1.00 9.10  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CA  1 
ATOM   1444 C C   . TRP A 1 187 ? 36.723 7.138   39.250  1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A C   1 
ATOM   1445 O O   . TRP A 1 187 ? 36.795 7.772   40.295  1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A O   1 
ATOM   1446 C CB  . TRP A 1 187 ? 38.523 7.117   37.544  1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CB  1 
ATOM   1447 C CG  . TRP A 1 187 ? 38.670 8.579   37.761  1.00 7.16  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CG  1 
ATOM   1448 C CD1 . TRP A 1 187 ? 39.545 9.178   38.591  1.00 7.47  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CD1 1 
ATOM   1449 C CD2 . TRP A 1 187 ? 37.923 9.627   37.142  1.00 6.78  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CD2 1 
ATOM   1450 N NE1 . TRP A 1 187 ? 39.413 10.532  38.524  1.00 7.75  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A NE1 1 
ATOM   1451 C CE2 . TRP A 1 187 ? 38.433 10.841  37.632  1.00 7.51  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CE2 1 
ATOM   1452 C CE3 . TRP A 1 187 ? 36.880 9.664   36.206  1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CE3 1 
ATOM   1453 C CZ2 . TRP A 1 187 ? 37.931 12.085  37.233  1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CZ2 1 
ATOM   1454 C CZ3 . TRP A 1 187 ? 36.392 10.896  35.792  1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CZ3 1 
ATOM   1455 C CH2 . TRP A 1 187 ? 36.912 12.093  36.318  1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CH2 1 
ATOM   1456 N N   . ALA A 1 188 ? 35.614 7.060   38.530  1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 182 ALA A N   1 
ATOM   1457 C CA  . ALA A 1 188 ? 34.412 7.783   38.904  1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 182 ALA A CA  1 
ATOM   1458 C C   . ALA A 1 188 ? 33.820 7.230   40.190  1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 182 ALA A C   1 
ATOM   1459 O O   . ALA A 1 188 ? 33.364 7.997   41.038  1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 182 ALA A O   1 
ATOM   1460 C CB  . ALA A 1 188 ? 33.407 7.768   37.788  1.00 7.97  ? ? ? ? ? ? 182 ALA A CB  1 
ATOM   1461 N N   . GLU A 1 189 ? 33.873 5.917   40.374  1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 183 GLU A N   1 
ATOM   1462 C CA  . GLU A 1 189 ? 33.397 5.311   41.642  1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CA  1 
ATOM   1463 C C   . GLU A 1 189 ? 34.242 5.795   42.825  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A C   1 
ATOM   1464 O O   . GLU A 1 189 ? 33.706 6.092   43.885  1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A O   1 
ATOM   1465 C CB  . GLU A 1 189 ? 33.442 3.790   41.614  1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CB  1 
ATOM   1466 C CG  . GLU A 1 189 ? 32.663 3.161   40.490  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CG  1 
ATOM   1467 C CD  . GLU A 1 189 ? 31.192 3.030   40.741  1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CD  1 
ATOM   1468 O OE1 . GLU A 1 189 ? 30.633 3.753   41.620  1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A OE1 1 
ATOM   1469 O OE2 . GLU A 1 189 ? 30.595 2.214   40.011  1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A OE2 1 
ATOM   1470 N N   . LYS A 1 190 ? 35.555 5.877   42.640  1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A N   1 
ATOM   1471 C CA  . LYS A 1 190 ? 36.417 6.408   43.691  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CA  1 
ATOM   1472 C C   . LYS A 1 190 ? 36.030 7.872   43.986  1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A C   1 
ATOM   1473 O O   . LYS A 1 190 ? 35.976 8.294   45.135  1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A O   1 
ATOM   1474 C CB  . LYS A 1 190 ? 37.880 6.251   43.303  1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CB  1 
ATOM   1475 C CG  . LYS A 1 190 ? 38.909 6.762   44.322  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CG  1 
ATOM   1476 C CD  . LYS A 1 190 ? 40.340 6.350   43.894  1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CD  1 
ATOM   1477 N N   . GLY A 1 191 ? 35.704 8.626   42.942  1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 185 GLY A N   1 
ATOM   1478 C CA  . GLY A 1 191 ? 35.218 10.000  43.094  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 185 GLY A CA  1 
ATOM   1479 C C   . GLY A 1 191 ? 33.927 10.100  43.905  1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 185 GLY A C   1 
ATOM   1480 O O   . GLY A 1 191 ? 33.780 10.987  44.739  1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 185 GLY A O   1 
ATOM   1481 N N   . LEU A 1 192 ? 33.015 9.164   43.684  1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 186 LEU A N   1 
ATOM   1482 C CA  . LEU A 1 192 ? 31.743 9.139   44.415  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CA  1 
ATOM   1483 C C   . LEU A 1 192 ? 31.991 8.905   45.908  1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A C   1 
ATOM   1484 O O   . LEU A 1 192 ? 31.375 9.563   46.760  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A O   1 
ATOM   1485 C CB  . LEU A 1 192 ? 30.810 8.074   43.845  1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CB  1 
ATOM   1486 C CG  . LEU A 1 192 ? 30.227 8.403   42.479  1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CG  1 
ATOM   1487 C CD1 . LEU A 1 192 ? 29.297 7.285   41.990  1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CD1 1 
ATOM   1488 C CD2 . LEU A 1 192 ? 29.471 9.713   42.538  1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CD2 1 
ATOM   1489 N N   . LYS A 1 193 ? 32.923 8.001   46.211  1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A N   1 
ATOM   1490 C CA  . LYS A 1 193 ? 33.294 7.728   47.592  1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A CA  1 
ATOM   1491 C C   . LYS A 1 193 ? 33.928 8.962   48.235  1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A C   1 
ATOM   1492 O O   . LYS A 1 193 ? 33.586 9.331   49.365  1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 187 LYS A O   1 
ATOM   1493 C CB  . LYS A 1 193 ? 34.251 6.543   47.666  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A CB  1 
ATOM   1494 C CG  . LYS A 1 193 ? 33.625 5.236   47.267  1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A CG  1 
ATOM   1495 C CD  . LYS A 1 193 ? 34.633 4.080   47.488  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A CD  1 
ATOM   1496 C CE  . LYS A 1 193 ? 33.992 2.727   47.225  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A CE  1 
ATOM   1497 N NZ  . LYS A 1 193 ? 34.023 2.345   45.805  1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A NZ  1 
ATOM   1498 N N   . LEU A 1 194 ? 34.823 9.616   47.489  1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 188 LEU A N   1 
ATOM   1499 C CA  . LEU A 1 194 ? 35.416 10.865  47.918  1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 188 LEU A CA  1 
ATOM   1500 C C   . LEU A 1 194 ? 34.366 11.913  48.256  1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 188 LEU A C   1 
ATOM   1501 O O   . LEU A 1 194 ? 34.483 12.578  49.279  1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 188 LEU A O   1 
ATOM   1502 C CB  . LEU A 1 194 ? 36.340 11.430  46.835  1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A CB  1 
ATOM   1503 C CG  . LEU A 1 194 ? 36.872 12.834  47.124  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A CG  1 
ATOM   1504 C CD1 . LEU A 1 194 ? 37.890 12.749  48.303  1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A CD1 1 
ATOM   1505 C CD2 . LEU A 1 194 ? 37.501 13.408  45.861  1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A CD2 1 
ATOM   1506 N N   . LEU A 1 195 ? 33.348 12.068  47.399  1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A N   1 
ATOM   1507 C CA  . LEU A 1 195 ? 32.310 13.057  47.630  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A CA  1 
ATOM   1508 C C   . LEU A 1 195 ? 31.621 12.827  48.975  1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A C   1 
ATOM   1509 O O   . LEU A 1 195 ? 31.301 13.787  49.668  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A O   1 
ATOM   1510 C CB  . LEU A 1 195 ? 31.283 13.119  46.486  1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A CB  1 
ATOM   1511 C CG  . LEU A 1 195 ? 31.758 13.711  45.157  1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A CG  1 
ATOM   1512 C CD1 . LEU A 1 195 ? 30.672 13.588  44.075  1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A CD1 1 
ATOM   1513 C CD2 . LEU A 1 195 ? 32.140 15.193  45.336  1.00 6.55  ? ? ? ? ? ? 189 LEU A CD2 1 
ATOM   1514 N N   . ASP A 1 196 ? 31.451 11.576  49.380  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A N   1 
ATOM   1515 C CA  . ASP A 1 196 ? 30.819 11.298  50.684  1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CA  1 
ATOM   1516 C C   . ASP A 1 196 ? 31.687 11.708  51.889  1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A C   1 
ATOM   1517 O O   . ASP A 1 196 ? 31.170 11.846  53.003  1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A O   1 
ATOM   1518 C CB  . ASP A 1 196 ? 30.462 9.815   50.821  1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CB  1 
ATOM   1519 C CG  . ASP A 1 196 ? 29.319 9.382   49.906  1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CG  1 
ATOM   1520 O OD1 . ASP A 1 196 ? 28.539 10.235  49.407  1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A OD1 1 
ATOM   1521 O OD2 . ASP A 1 196 ? 29.185 8.152   49.704  1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A OD2 1 
ATOM   1522 N N   . THR A 1 197 ? 32.988 11.898  51.683  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 191 THR A N   1 
ATOM   1523 C CA  . THR A 1 197 ? 33.885 12.254  52.786  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 191 THR A CA  1 
ATOM   1524 C C   . THR A 1 197 ? 33.968 13.776  52.980  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 191 THR A C   1 
ATOM   1525 O O   . THR A 1 197 ? 34.581 14.232  53.941  1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 191 THR A O   1 
ATOM   1526 C CB  . THR A 1 197 ? 35.347 11.742  52.565  1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 191 THR A CB  1 
ATOM   1527 O OG1 . THR A 1 197 ? 35.995 12.562  51.573  1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 191 THR A OG1 1 
ATOM   1528 C CG2 . THR A 1 197 ? 35.378 10.238  52.113  1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 191 THR A CG2 1 
ATOM   1529 N N   . LEU A 1 198 ? 33.389 14.555  52.059  1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A N   1 
ATOM   1530 C CA  . LEU A 1 198 ? 33.571 16.000  52.077  1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A CA  1 
ATOM   1531 C C   . LEU A 1 198 ? 32.355 16.689  52.731  1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A C   1 
ATOM   1532 O O   . LEU A 1 198 ? 31.197 16.379  52.383  1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A O   1 
ATOM   1533 C CB  . LEU A 1 198 ? 33.798 16.523  50.667  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A CB  1 
ATOM   1534 C CG  . LEU A 1 198 ? 35.038 15.976  49.991  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A CG  1 
ATOM   1535 C CD1 . LEU A 1 198 ? 34.999 16.309  48.526  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A CD1 1 
ATOM   1536 C CD2 . LEU A 1 198 ? 36.295 16.544  50.669  1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A CD2 1 
ATOM   1537 N N   . SER B 1 2   ? 35.963 23.629  15.329  1.00 43.98 ? ? ? ? ? ? -4  SER B N   1 
ATOM   1538 C CA  . SER B 1 2   ? 34.946 23.095  16.306  1.00 42.90 ? ? ? ? ? ? -4  SER B CA  1 
ATOM   1539 C C   . SER B 1 2   ? 34.682 24.078  17.466  1.00 39.83 ? ? ? ? ? ? -4  SER B C   1 
ATOM   1540 O O   . SER B 1 2   ? 35.571 24.362  18.262  1.00 38.02 ? ? ? ? ? ? -4  SER B O   1 
ATOM   1541 C CB  . SER B 1 2   ? 35.362 21.722  16.847  1.00 42.06 ? ? ? ? ? ? -4  SER B CB  1 
ATOM   1542 O OG  . SER B 1 2   ? 34.613 21.377  18.005  1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? -4  SER B OG  1 
ATOM   1543 N N   . ALA B 1 3   ? 33.443 24.574  17.544  1.00 39.89 ? ? ? ? ? ? -3  ALA B N   1 
ATOM   1544 C CA  . ALA B 1 3   ? 33.052 25.648  18.465  1.00 37.98 ? ? ? ? ? ? -3  ALA B CA  1 
ATOM   1545 C C   . ALA B 1 3   ? 32.871 25.125  19.883  1.00 35.68 ? ? ? ? ? ? -3  ALA B C   1 
ATOM   1546 O O   . ALA B 1 3   ? 33.112 25.852  20.849  1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? -3  ALA B O   1 
ATOM   1547 C CB  . ALA B 1 3   ? 31.765 26.304  17.998  1.00 39.61 ? ? ? ? ? ? -3  ALA B CB  1 
ATOM   1548 N N   . LYS B 1 4   ? 32.439 23.870  20.007  1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? -2  LYS B N   1 
ATOM   1549 C CA  . LYS B 1 4   ? 32.374 23.219  21.304  1.00 33.32 ? ? ? ? ? ? -2  LYS B CA  1 
ATOM   1550 C C   . LYS B 1 4   ? 33.759 23.218  22.006  1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? -2  LYS B C   1 
ATOM   1551 O O   . LYS B 1 4   ? 33.847 23.507  23.188  1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? -2  LYS B O   1 
ATOM   1552 C CB  . LYS B 1 4   ? 31.790 21.807  21.160  1.00 34.77 ? ? ? ? ? ? -2  LYS B CB  1 
ATOM   1553 N N   . ASP B 1 5   ? 34.838 22.944  21.270  1.00 30.72 ? ? ? ? ? ? -1  ASP B N   1 
ATOM   1554 C CA  . ASP B 1 5   ? 36.204 22.983  21.853  1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? -1  ASP B CA  1 
ATOM   1555 C C   . ASP B 1 5   ? 36.637 24.386  22.306  1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? -1  ASP B C   1 
ATOM   1556 O O   . ASP B 1 5   ? 37.262 24.526  23.351  1.00 25.55 ? ? ? ? ? ? -1  ASP B O   1 
ATOM   1557 C CB  . ASP B 1 5   ? 37.237 22.431  20.880  1.00 30.30 ? ? ? ? ? ? -1  ASP B CB  1 
ATOM   1558 C CG  . ASP B 1 5   ? 37.072 20.940  20.629  1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? -1  ASP B CG  1 
ATOM   1559 O OD1 . ASP B 1 5   ? 36.587 20.211  21.530  1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? -1  ASP B OD1 1 
ATOM   1560 O OD2 . ASP B 1 5   ? 37.436 20.502  19.517  1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? -1  ASP B OD2 1 
ATOM   1561 N N   . LEU B 1 6   ? 36.310 25.409  21.521  1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 0   LEU B N   1 
ATOM   1562 C CA  . LEU B 1 6   ? 36.529 26.801  21.920  1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 0   LEU B CA  1 
ATOM   1563 C C   . LEU B 1 6   ? 35.777 27.154  23.213  1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 0   LEU B C   1 
ATOM   1564 O O   . LEU B 1 6   ? 36.328 27.804  24.096  1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 0   LEU B O   1 
ATOM   1565 C CB  . LEU B 1 6   ? 36.086 27.767  20.805  1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 0   LEU B CB  1 
ATOM   1566 C CG  . LEU B 1 6   ? 37.139 28.534  19.996  1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 0   LEU B CG  1 
ATOM   1567 C CD1 . LEU B 1 6   ? 36.464 29.389  18.932  1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 0   LEU B CD1 1 
ATOM   1568 C CD2 . LEU B 1 6   ? 37.945 29.422  20.927  1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 0   LEU B CD2 1 
ATOM   1569 N N   . MET B 1 7   ? 34.511 26.742  23.318  1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 1   MET B N   1 
ATOM   1570 C CA  . MET B 1 7   ? 33.727 26.987  24.544  1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CA  1 
ATOM   1571 C C   . MET B 1 7   ? 34.332 26.300  25.759  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 1   MET B C   1 
ATOM   1572 O O   . MET B 1 7   ? 34.299 26.851  26.850  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 1   MET B O   1 
ATOM   1573 C CB  . MET B 1 7   ? 32.268 26.542  24.374  1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CB  1 
ATOM   1574 C CG  . MET B 1 7   ? 31.410 27.583  23.595  1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CG  1 
ATOM   1575 S SD  . MET B 1 7   ? 31.156 29.124  24.563  1.00 36.48 ? ? ? ? ? ? 1   MET B SD  1 
ATOM   1576 C CE  . MET B 1 7   ? 30.381 28.457  26.063  1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CE  1 
ATOM   1577 N N   . THR B 1 8   ? 34.865 25.100  25.564  1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 2   THR B N   1 
ATOM   1578 C CA  . THR B 1 8   ? 35.572 24.398  26.633  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 2   THR B CA  1 
ATOM   1579 C C   . THR B 1 8   ? 36.878 25.108  27.045  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 2   THR B C   1 
ATOM   1580 O O   . THR B 1 8   ? 37.184 25.230  28.250  1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 2   THR B O   1 
ATOM   1581 C CB  . THR B 1 8   ? 35.847 22.947  26.247  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 2   THR B CB  1 
ATOM   1582 O OG1 . THR B 1 8   ? 34.619 22.365  25.784  1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 2   THR B OG1 1 
ATOM   1583 C CG2 . THR B 1 8   ? 36.373 22.151  27.441  1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 2   THR B CG2 1 
ATOM   1584 N N   . LEU B 1 9   ? 37.641 25.601  26.066  1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 3   LEU B N   1 
ATOM   1585 C CA  . LEU B 1 9   ? 38.789 26.430  26.392  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 3   LEU B CA  1 
ATOM   1586 C C   . LEU B 1 9   ? 38.337 27.648  27.219  1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 3   LEU B C   1 
ATOM   1587 O O   . LEU B 1 9   ? 38.970 27.984  28.209  1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 3   LEU B O   1 
ATOM   1588 C CB  . LEU B 1 9   ? 39.559 26.875  25.140  1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 3   LEU B CB  1 
ATOM   1589 C CG  . LEU B 1 9   ? 40.737 27.792  25.465  1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 3   LEU B CG  1 
ATOM   1590 C CD1 . LEU B 1 9   ? 41.814 27.057  26.274  1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 3   LEU B CD1 1 
ATOM   1591 C CD2 . LEU B 1 9   ? 41.325 28.400  24.194  1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 3   LEU B CD2 1 
ATOM   1592 N N   . ARG B 1 10  ? 37.236 28.284  26.824  1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 4   ARG B N   1 
ATOM   1593 C CA  . ARG B 1 10  ? 36.689 29.411  27.601  1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 4   ARG B CA  1 
ATOM   1594 C C   . ARG B 1 10  ? 36.440 29.006  29.042  1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 4   ARG B C   1 
ATOM   1595 O O   . ARG B 1 10  ? 36.781 29.742  29.969  1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 4   ARG B O   1 
ATOM   1596 C CB  . ARG B 1 10  ? 35.395 29.984  26.964  1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 4   ARG B CB  1 
ATOM   1597 C CG  . ARG B 1 10  ? 34.676 31.028  27.857  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 4   ARG B CG  1 
ATOM   1598 C CD  . ARG B 1 10  ? 33.543 31.741  27.138  1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 4   ARG B CD  1 
ATOM   1599 N NE  . ARG B 1 10  ? 34.079 32.591  26.075  1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 4   ARG B NE  1 
ATOM   1600 C CZ  . ARG B 1 10  ? 33.370 33.451  25.357  1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 4   ARG B CZ  1 
ATOM   1601 N NH1 . ARG B 1 10  ? 32.072 33.594  25.558  1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 4   ARG B NH1 1 
ATOM   1602 N NH2 . ARG B 1 10  ? 33.984 34.183  24.444  1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 4   ARG B NH2 1 
ATOM   1603 N N   . SER B 1 11  ? 35.868 27.819  29.249  1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 5   SER B N   1 
ATOM   1604 C CA  A SER B 1 11  ? 35.563 27.316  30.598  0.50 9.57  ? ? ? ? ? ? 5   SER B CA  1 
ATOM   1605 C CA  B SER B 1 11  ? 35.560 27.401  30.612  0.50 10.12 ? ? ? ? ? ? 5   SER B CA  1 
ATOM   1606 C C   . SER B 1 11  ? 36.844 27.079  31.394  1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 5   SER B C   1 
ATOM   1607 O O   . SER B 1 11  ? 36.928 27.364  32.574  1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 5   SER B O   1 
ATOM   1608 C CB  A SER B 1 11  ? 34.762 26.003  30.509  0.50 10.06 ? ? ? ? ? ? 5   SER B CB  1 
ATOM   1609 C CB  B SER B 1 11  ? 34.557 26.243  30.607  0.50 10.79 ? ? ? ? ? ? 5   SER B CB  1 
ATOM   1610 O OG  A SER B 1 11  ? 33.494 26.178  29.888  0.50 8.90  ? ? ? ? ? ? 5   SER B OG  1 
ATOM   1611 O OG  B SER B 1 11  ? 35.208 24.999  30.557  0.50 11.42 ? ? ? ? ? ? 5   SER B OG  1 
ATOM   1612 N N   . ALA B 1 12  ? 37.863 26.519  30.745  1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 6   ALA B N   1 
ATOM   1613 C CA  . ALA B 1 12  ? 39.147 26.282  31.430  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 6   ALA B CA  1 
ATOM   1614 C C   . ALA B 1 12  ? 39.829 27.617  31.852  1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 6   ALA B C   1 
ATOM   1615 O O   . ALA B 1 12  ? 40.449 27.699  32.907  1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 6   ALA B O   1 
ATOM   1616 C CB  . ALA B 1 12  ? 40.082 25.434  30.547  1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 6   ALA B CB  1 
ATOM   1617 N N   . LEU B 1 13  ? 39.693 28.654  31.034  1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 7   LEU B N   1 
ATOM   1618 C CA  . LEU B 1 13  ? 40.251 29.959  31.367  1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 7   LEU B CA  1 
ATOM   1619 C C   . LEU B 1 13  ? 39.501 30.576  32.529  1.00 8.79  ? ? ? ? ? ? 7   LEU B C   1 
ATOM   1620 O O   . LEU B 1 13  ? 40.124 31.090  33.453  1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 7   LEU B O   1 
ATOM   1621 C CB  . LEU B 1 13  ? 40.268 30.892  30.146  1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 7   LEU B CB  1 
ATOM   1622 C CG  . LEU B 1 13  ? 41.355 30.544  29.120  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 7   LEU B CG  1 
ATOM   1623 C CD1 . LEU B 1 13  ? 41.136 31.263  27.778  1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 7   LEU B CD1 1 
ATOM   1624 C CD2 . LEU B 1 13  ? 42.721 30.852  29.733  1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 7   LEU B CD2 1 
ATOM   1625 N N   . LEU B 1 14  ? 38.178 30.488  32.517  1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B N   1 
ATOM   1626 C CA  . LEU B 1 14  ? 37.363 30.933  33.669  1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CA  1 
ATOM   1627 C C   . LEU B 1 14  ? 37.771 30.192  34.947  1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B C   1 
ATOM   1628 O O   . LEU B 1 14  ? 37.987 30.820  35.977  1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B O   1 
ATOM   1629 C CB  . LEU B 1 14  ? 35.869 30.771  33.403  1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CB  1 
ATOM   1630 C CG  . LEU B 1 14  ? 35.241 31.615  32.271  1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CG  1 
ATOM   1631 C CD1 . LEU B 1 14  ? 33.840 31.140  32.030  1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD1 1 
ATOM   1632 C CD2 . LEU B 1 14  ? 35.263 33.087  32.602  1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD2 1 
ATOM   1633 N N   . ALA B 1 15  ? 37.941 28.877  34.859  1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 9   ALA B N   1 
ATOM   1634 C CA  . ALA B 1 15  ? 38.398 28.104  36.008  1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 9   ALA B CA  1 
ATOM   1635 C C   . ALA B 1 15  ? 39.774 28.608  36.521  1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 9   ALA B C   1 
ATOM   1636 O O   . ALA B 1 15  ? 39.965 28.862  37.700  1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 9   ALA B O   1 
ATOM   1637 C CB  . ALA B 1 15  ? 38.437 26.626  35.652  1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 9   ALA B CB  1 
ATOM   1638 N N   . LEU B 1 16  ? 40.717 28.807  35.620  1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 10  LEU B N   1 
ATOM   1639 C CA  . LEU B 1 16  ? 42.043 29.253  36.031  1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CA  1 
ATOM   1640 C C   . LEU B 1 16  ? 41.956 30.648  36.632  1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B C   1 
ATOM   1641 O O   . LEU B 1 16  ? 42.532 30.920  37.665  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B O   1 
ATOM   1642 C CB  . LEU B 1 16  ? 43.005 29.243  34.839  1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CB  1 
ATOM   1643 C CG  . LEU B 1 16  ? 44.430 29.807  35.043  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CG  1 
ATOM   1644 C CD1 . LEU B 1 16  ? 45.310 28.945  35.992  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CD1 1 
ATOM   1645 C CD2 . LEU B 1 16  ? 45.119 29.989  33.686  1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CD2 1 
ATOM   1646 N N   . LEU B 1 17  ? 41.216 31.542  35.995  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B N   1 
ATOM   1647 C CA  . LEU B 1 17  ? 41.166 32.911  36.470  1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CA  1 
ATOM   1648 C C   . LEU B 1 17  ? 40.360 33.078  37.770  1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B C   1 
ATOM   1649 O O   . LEU B 1 17  ? 40.457 34.123  38.438  1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B O   1 
ATOM   1650 C CB  . LEU B 1 17  ? 40.666 33.840  35.358  1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CB  1 
ATOM   1651 C CG  . LEU B 1 17  ? 41.656 34.050  34.217  1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CG  1 
ATOM   1652 C CD1 . LEU B 1 17  ? 40.985 34.766  33.073  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CD1 1 
ATOM   1653 C CD2 . LEU B 1 17  ? 42.858 34.819  34.704  1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CD2 1 
ATOM   1654 N N   . SER B 1 18  ? 39.607 32.053  38.160  1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 12  SER B N   1 
ATOM   1655 C CA  . SER B 1 18  ? 38.944 32.091  39.456  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 12  SER B CA  1 
ATOM   1656 C C   . SER B 1 18  ? 39.965 32.044  40.616  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 12  SER B C   1 
ATOM   1657 O O   . SER B 1 18  ? 39.651 32.436  41.726  1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 12  SER B O   1 
ATOM   1658 C CB  . SER B 1 18  ? 37.866 30.991  39.579  1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 12  SER B CB  1 
ATOM   1659 O OG  . SER B 1 18  ? 38.422 29.680  39.629  1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 12  SER B OG  1 
ATOM   1660 N N   . SER B 1 19  ? 41.192 31.615  40.348  1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 13  SER B N   1 
ATOM   1661 C CA  . SER B 1 19  ? 42.238 31.630  41.371  1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 13  SER B CA  1 
ATOM   1662 C C   . SER B 1 19  ? 42.847 33.003  41.545  1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 13  SER B C   1 
ATOM   1663 O O   . SER B 1 19  ? 43.656 33.191  42.438  1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 13  SER B O   1 
ATOM   1664 C CB  . SER B 1 19  ? 43.371 30.648  41.028  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 13  SER B CB  1 
ATOM   1665 O OG  . SER B 1 19  ? 44.135 31.065  39.905  1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 13  SER B OG  1 
ATOM   1666 N N   . GLY B 1 20  ? 42.479 33.960  40.700  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 14  GLY B N   1 
ATOM   1667 C CA  . GLY B 1 20  ? 43.031 35.312  40.812  1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 14  GLY B CA  1 
ATOM   1668 C C   . GLY B 1 20  ? 43.392 35.920  39.461  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 14  GLY B C   1 
ATOM   1669 O O   . GLY B 1 20  ? 43.739 35.192  38.528  1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 14  GLY B O   1 
ATOM   1670 N N   . PRO B 1 21  ? 43.366 37.268  39.358  1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 15  PRO B N   1 
ATOM   1671 C CA  . PRO B 1 21  ? 43.620 37.913  38.061  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 15  PRO B CA  1 
ATOM   1672 C C   . PRO B 1 21  ? 45.024 37.688  37.529  1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 15  PRO B C   1 
ATOM   1673 O O   . PRO B 1 21  ? 45.957 37.615  38.318  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 15  PRO B O   1 
ATOM   1674 C CB  . PRO B 1 21  ? 43.420 39.394  38.355  1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 15  PRO B CB  1 
ATOM   1675 C CG  . PRO B 1 21  ? 42.666 39.434  39.656  1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 15  PRO B CG  1 
ATOM   1676 C CD  . PRO B 1 21  ? 43.102 38.248  40.416  1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 15  PRO B CD  1 
ATOM   1677 N N   . LEU B 1 22  ? 45.163 37.606  36.203  1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B N   1 
ATOM   1678 C CA  . LEU B 1 22  ? 46.452 37.412  35.542  1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B CA  1 
ATOM   1679 C C   . LEU B 1 22  ? 46.539 38.234  34.255  1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B C   1 
ATOM   1680 O O   . LEU B 1 22  ? 45.525 38.455  33.570  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B O   1 
ATOM   1681 C CB  . LEU B 1 22  ? 46.638 35.930  35.182  1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B CB  1 
ATOM   1682 C CG  . LEU B 1 22  ? 46.602 34.872  36.301  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B CG  1 
ATOM   1683 C CD1 . LEU B 1 22  ? 46.326 33.513  35.698  1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B CD1 1 
ATOM   1684 C CD2 . LEU B 1 22  ? 47.888 34.860  37.160  1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B CD2 1 
ATOM   1685 N N   . THR B 1 23  ? 47.754 38.670  33.922  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 17  THR B N   1 
ATOM   1686 C CA  . THR B 1 23  ? 48.041 39.154  32.583  1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 17  THR B CA  1 
ATOM   1687 C C   . THR B 1 23  ? 47.868 38.020  31.571  1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 17  THR B C   1 
ATOM   1688 O O   . THR B 1 23  ? 47.828 36.843  31.933  1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 17  THR B O   1 
ATOM   1689 C CB  . THR B 1 23  ? 49.490 39.762  32.446  1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 17  THR B CB  1 
ATOM   1690 O OG1 . THR B 1 23  ? 50.475 38.727  32.554  1.00 23.44 ? ? ? ? ? ? 17  THR B OG1 1 
ATOM   1691 C CG2 . THR B 1 23  ? 49.762 40.818  33.513  1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 17  THR B CG2 1 
ATOM   1692 N N   . GLY B 1 24  ? 47.753 38.393  30.298  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B N   1 
ATOM   1693 C CA  . GLY B 1 24  ? 47.720 37.424  29.201  1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B CA  1 
ATOM   1694 C C   . GLY B 1 24  ? 48.881 36.434  29.235  1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B C   1 
ATOM   1695 O O   . GLY B 1 24  ? 48.673 35.232  29.232  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 18  GLY B O   1 
ATOM   1696 N N   . TYR B 1 25  ? 50.103 36.947  29.275  1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B N   1 
ATOM   1697 C CA  . TYR B 1 25  ? 51.308 36.113  29.293  1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CA  1 
ATOM   1698 C C   . TYR B 1 25  ? 51.312 35.146  30.486  1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B C   1 
ATOM   1699 O O   . TYR B 1 25  ? 51.502 33.929  30.295  1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B O   1 
ATOM   1700 C CB  . TYR B 1 25  ? 52.559 36.987  29.320  1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CB  1 
ATOM   1701 C CG  . TYR B 1 25  ? 53.843 36.215  29.544  1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CG  1 
ATOM   1702 C CD1 . TYR B 1 25  ? 54.477 35.540  28.487  1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CD1 1 
ATOM   1703 C CD2 . TYR B 1 25  ? 54.436 36.170  30.798  1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CD2 1 
ATOM   1704 C CE1 . TYR B 1 25  ? 55.646 34.823  28.689  1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CE1 1 
ATOM   1705 C CE2 . TYR B 1 25  ? 55.611 35.455  31.006  1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CE2 1 
ATOM   1706 C CZ  . TYR B 1 25  ? 56.206 34.792  29.950  1.00 34.20 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CZ  1 
ATOM   1707 O OH  . TYR B 1 25  ? 57.380 34.105  30.166  1.00 38.86 ? ? ? ? ? ? 19  TYR B OH  1 
ATOM   1708 N N   . ASP B 1 26  ? 51.085 35.676  31.694  1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B N   1 
ATOM   1709 C CA  . ASP B 1 26  ? 51.048 34.854  32.905  1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B CA  1 
ATOM   1710 C C   . ASP B 1 26  ? 49.930 33.799  32.824  1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B C   1 
ATOM   1711 O O   . ASP B 1 26  ? 50.112 32.653  33.253  1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B O   1 
ATOM   1712 C CB  . ASP B 1 26  ? 50.877 35.700  34.177  1.00 22.99 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B CB  1 
ATOM   1713 C CG  . ASP B 1 26  ? 52.136 36.487  34.556  1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B CG  1 
ATOM   1714 O OD1 . ASP B 1 26  ? 53.271 36.001  34.372  1.00 33.20 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B OD1 1 
ATOM   1715 O OD2 . ASP B 1 26  ? 52.001 37.622  35.055  1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B OD2 1 
ATOM   1716 N N   . ALA B 1 27  ? 48.778 34.182  32.275  1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 21  ALA B N   1 
ATOM   1717 C CA  . ALA B 1 27  ? 47.658 33.256  32.166  1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 21  ALA B CA  1 
ATOM   1718 C C   . ALA B 1 27  ? 48.078 32.059  31.332  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 21  ALA B C   1 
ATOM   1719 O O   . ALA B 1 27  ? 47.798 30.939  31.687  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 21  ALA B O   1 
ATOM   1720 C CB  . ALA B 1 27  ? 46.432 33.921  31.567  1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 21  ALA B CB  1 
ATOM   1721 N N   . SER B 1 28  ? 48.751 32.297  30.220  1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 22  SER B N   1 
ATOM   1722 C CA  . SER B 1 28  ? 49.169 31.208  29.355  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 22  SER B CA  1 
ATOM   1723 C C   . SER B 1 28  ? 50.258 30.325  29.992  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 22  SER B C   1 
ATOM   1724 O O   . SER B 1 28  ? 50.191 29.118  29.871  1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 22  SER B O   1 
ATOM   1725 C CB  . SER B 1 28  ? 49.645 31.754  28.007  1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 22  SER B CB  1 
ATOM   1726 O OG  . SER B 1 28  ? 50.052 30.688  27.169  1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 22  SER B OG  1 
ATOM   1727 N N   . GLN B 1 29  ? 51.248 30.927  30.654  1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B N   1 
ATOM   1728 C CA  . GLN B 1 29  ? 52.236 30.166  31.453  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B CA  1 
ATOM   1729 C C   . GLN B 1 29  ? 51.579 29.336  32.571  1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B C   1 
ATOM   1730 O O   . GLN B 1 29  ? 51.887 28.157  32.733  1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B O   1 
ATOM   1731 C CB  . GLN B 1 29  ? 53.265 31.084  32.127  1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B CB  1 
ATOM   1732 C CG  . GLN B 1 29  ? 54.085 31.946  31.195  1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B CG  1 
ATOM   1733 C CD  . GLN B 1 29  ? 54.968 31.127  30.303  1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B CD  1 
ATOM   1734 O OE1 . GLN B 1 29  ? 55.929 30.502  30.759  1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B OE1 1 
ATOM   1735 N NE2 . GLN B 1 29  ? 54.635 31.096  29.025  1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B NE2 1 
ATOM   1736 N N   . ARG B 1 30  ? 50.727 29.965  33.376  1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B N   1 
ATOM   1737 C CA  . ARG B 1 30  ? 50.067 29.251  34.474  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B CA  1 
ATOM   1738 C C   . ARG B 1 30  ? 49.117 28.156  33.940  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B C   1 
ATOM   1739 O O   . ARG B 1 30  ? 49.028 27.066  34.504  1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B O   1 
ATOM   1740 C CB  . ARG B 1 30  ? 49.272 30.214  35.371  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B CB  1 
ATOM   1741 C CG  . ARG B 1 30  ? 50.106 31.281  36.099  1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B CG  1 
ATOM   1742 C CD  . ARG B 1 30  ? 50.970 30.732  37.192  1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B CD  1 
ATOM   1743 N NE  . ARG B 1 30  ? 51.457 31.798  38.082  1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B NE  1 
ATOM   1744 C CZ  . ARG B 1 30  ? 50.987 32.066  39.313  1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B CZ  1 
ATOM   1745 N NH1 . ARG B 1 30  ? 50.037 31.331  39.873  1.00 37.21 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B NH1 1 
ATOM   1746 N NH2 . ARG B 1 30  ? 51.514 33.056  40.017  1.00 40.04 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B NH2 1 
ATOM   1747 N N   . PHE B 1 31  ? 48.407 28.467  32.862  1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B N   1 
ATOM   1748 C CA  . PHE B 1 31  ? 47.502 27.520  32.226  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CA  1 
ATOM   1749 C C   . PHE B 1 31  ? 48.247 26.233  31.848  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B C   1 
ATOM   1750 O O   . PHE B 1 31  ? 47.878 25.145  32.277  1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B O   1 
ATOM   1751 C CB  . PHE B 1 31  ? 46.857 28.166  30.981  1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CB  1 
ATOM   1752 C CG  . PHE B 1 31  ? 45.749 27.349  30.361  1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CG  1 
ATOM   1753 C CD1 . PHE B 1 31  ? 46.039 26.211  29.606  1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CD1 1 
ATOM   1754 C CD2 . PHE B 1 31  ? 44.431 27.727  30.504  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CD2 1 
ATOM   1755 C CE1 . PHE B 1 31  ? 45.020 25.469  29.019  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CE1 1 
ATOM   1756 C CE2 . PHE B 1 31  ? 43.402 26.978  29.908  1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CE2 1 
ATOM   1757 C CZ  . PHE B 1 31  ? 43.705 25.856  29.175  1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CZ  1 
ATOM   1758 N N   . GLY B 1 32  ? 49.306 26.376  31.067  1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 26  GLY B N   1 
ATOM   1759 C CA  . GLY B 1 32  ? 50.121 25.230  30.637  1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 26  GLY B CA  1 
ATOM   1760 C C   . GLY B 1 32  ? 50.769 24.419  31.759  1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 26  GLY B C   1 
ATOM   1761 O O   . GLY B 1 32  ? 51.081 23.259  31.560  1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 26  GLY B O   1 
ATOM   1762 N N   . ALA B 1 33  ? 50.979 25.032  32.926  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 27  ALA B N   1 
ATOM   1763 C CA  . ALA B 1 33  ? 51.568 24.351  34.077  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 27  ALA B CA  1 
ATOM   1764 C C   . ALA B 1 33  ? 50.498 23.761  35.042  1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 27  ALA B C   1 
ATOM   1765 O O   . ALA B 1 33  ? 50.833 23.144  36.040  1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 27  ALA B O   1 
ATOM   1766 C CB  . ALA B 1 33  ? 52.493 25.310  34.818  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 27  ALA B CB  1 
ATOM   1767 N N   . SER B 1 34  ? 49.219 23.951  34.739  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 28  SER B N   1 
ATOM   1768 C CA  . SER B 1 34  ? 48.140 23.481  35.623  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 28  SER B CA  1 
ATOM   1769 C C   . SER B 1 34  ? 46.986 22.862  34.806  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 28  SER B C   1 
ATOM   1770 O O   . SER B 1 34  ? 47.093 21.712  34.357  1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 28  SER B O   1 
ATOM   1771 C CB  . SER B 1 34  ? 47.643 24.621  36.502  1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 28  SER B CB  1 
ATOM   1772 O OG  . SER B 1 34  ? 47.158 25.682  35.723  1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 28  SER B OG  1 
ATOM   1773 N N   . VAL B 1 35  ? 45.931 23.626  34.558  1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 29  VAL B N   1 
ATOM   1774 C CA  . VAL B 1 35  ? 44.741 23.069  33.908  1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 29  VAL B CA  1 
ATOM   1775 C C   . VAL B 1 35  ? 45.041 22.515  32.506  1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 29  VAL B C   1 
ATOM   1776 O O   . VAL B 1 35  ? 44.408 21.545  32.058  1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 29  VAL B O   1 
ATOM   1777 C CB  . VAL B 1 35  ? 43.583 24.071  33.873  1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 29  VAL B CB  1 
ATOM   1778 C CG1 . VAL B 1 35  ? 43.967 25.353  33.115  1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 29  VAL B CG1 1 
ATOM   1779 C CG2 . VAL B 1 35  ? 42.314 23.420  33.288  1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 29  VAL B CG2 1 
ATOM   1780 N N   . GLY B 1 36  ? 46.044 23.099  31.855  1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 30  GLY B N   1 
ATOM   1781 C CA  . GLY B 1 36  ? 46.541 22.631  30.576  1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 30  GLY B CA  1 
ATOM   1782 C C   . GLY B 1 36  ? 46.908 21.169  30.474  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 30  GLY B C   1 
ATOM   1783 O O   . GLY B 1 36  ? 46.934 20.642  29.386  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 30  GLY B O   1 
ATOM   1784 N N   . PHE B 1 37  ? 47.184 20.505  31.597  1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B N   1 
ATOM   1785 C CA  . PHE B 1 37  ? 47.407 19.051  31.600  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CA  1 
ATOM   1786 C C   . PHE B 1 37  ? 46.132 18.218  31.402  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B C   1 
ATOM   1787 O O   . PHE B 1 37  ? 46.207 17.052  31.057  1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B O   1 
ATOM   1788 C CB  . PHE B 1 37  ? 48.165 18.607  32.863  1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CB  1 
ATOM   1789 C CG  . PHE B 1 37  ? 49.615 19.032  32.878  1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CG  1 
ATOM   1790 C CD1 . PHE B 1 37  ? 50.545 18.405  32.059  1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CD1 1 
ATOM   1791 C CD2 . PHE B 1 37  ? 50.034 20.072  33.673  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CD2 1 
ATOM   1792 C CE1 . PHE B 1 37  ? 51.868 18.776  32.067  1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CE1 1 
ATOM   1793 C CE2 . PHE B 1 37  ? 51.360 20.465  33.676  1.00 21.74 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CE2 1 
ATOM   1794 C CZ  . PHE B 1 37  ? 52.282 19.809  32.868  1.00 23.20 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CZ  1 
ATOM   1795 N N   . VAL B 1 38  ? 44.958 18.816  31.594  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 32  VAL B N   1 
ATOM   1796 C CA  . VAL B 1 38  ? 43.715 18.096  31.318  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 32  VAL B CA  1 
ATOM   1797 C C   . VAL B 1 38  ? 42.919 18.684  30.140  1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 32  VAL B C   1 
ATOM   1798 O O   . VAL B 1 38  ? 42.125 17.970  29.501  1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 32  VAL B O   1 
ATOM   1799 C CB  . VAL B 1 38  ? 42.860 17.965  32.597  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 32  VAL B CB  1 
ATOM   1800 C CG1 . VAL B 1 38  ? 43.637 17.172  33.633  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 32  VAL B CG1 1 
ATOM   1801 C CG2 . VAL B 1 38  ? 42.465 19.343  33.166  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 32  VAL B CG2 1 
ATOM   1802 N N   . TRP B 1 39  ? 43.114 19.971  29.853  1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 33  TRP B N   1 
ATOM   1803 C CA  . TRP B 1 39  ? 42.606 20.556  28.622  1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 33  TRP B CA  1 
ATOM   1804 C C   . TRP B 1 39  ? 43.661 21.498  28.055  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 33  TRP B C   1 
ATOM   1805 O O   . TRP B 1 39  ? 43.773 22.656  28.495  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 33  TRP B O   1 
ATOM   1806 C CB  . TRP B 1 39  ? 41.291 21.313  28.856  1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 33  TRP B CB  1 
ATOM   1807 C CG  . TRP B 1 39  ? 40.665 21.698  27.573  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 33  TRP B CG  1 
ATOM   1808 C CD1 . TRP B 1 39  ? 40.907 22.832  26.837  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 33  TRP B CD1 1 
ATOM   1809 C CD2 . TRP B 1 39  ? 39.729 20.929  26.829  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 33  TRP B CD2 1 
ATOM   1810 N NE1 . TRP B 1 39  ? 40.174 22.802  25.683  1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 33  TRP B NE1 1 
ATOM   1811 C CE2 . TRP B 1 39  ? 39.444 21.646  25.650  1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 33  TRP B CE2 1 
ATOM   1812 C CE3 . TRP B 1 39  ? 39.103 19.702  27.045  1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 33  TRP B CE3 1 
ATOM   1813 C CZ2 . TRP B 1 39  ? 38.545 21.184  24.695  1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 33  TRP B CZ2 1 
ATOM   1814 C CZ3 . TRP B 1 39  ? 38.224 19.229  26.091  1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 33  TRP B CZ3 1 
ATOM   1815 C CH2 . TRP B 1 39  ? 37.950 19.969  24.923  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 33  TRP B CH2 1 
ATOM   1816 N N   . SER B 1 40  ? 44.448 21.011  27.102  1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 34  SER B N   1 
ATOM   1817 C CA  . SER B 1 40  ? 45.580 21.783  26.648  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 34  SER B CA  1 
ATOM   1818 C C   . SER B 1 40  ? 45.168 23.028  25.834  1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 34  SER B C   1 
ATOM   1819 O O   . SER B 1 40  ? 44.204 23.027  25.061  1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 34  SER B O   1 
ATOM   1820 C CB  . SER B 1 40  ? 46.551 20.920  25.857  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 34  SER B CB  1 
ATOM   1821 O OG  . SER B 1 40  ? 46.056 20.717  24.575  1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 34  SER B OG  1 
ATOM   1822 N N   . GLY B 1 41  ? 45.925 24.093  26.045  1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 35  GLY B N   1 
ATOM   1823 C CA  . GLY B 1 41  ? 45.754 25.319  25.296  1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 35  GLY B CA  1 
ATOM   1824 C C   . GLY B 1 41  ? 47.109 25.955  25.081  1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 35  GLY B C   1 
ATOM   1825 O O   . GLY B 1 41  ? 47.935 25.991  25.995  1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 35  GLY B O   1 
ATOM   1826 N N   . SER B 1 42  ? 47.337 26.444  23.879  1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 36  SER B N   1 
ATOM   1827 C CA  . SER B 1 42  ? 48.608 27.101  23.543  1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 36  SER B CA  1 
ATOM   1828 C C   . SER B 1 42  ? 48.433 28.619  23.672  1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 36  SER B C   1 
ATOM   1829 O O   . SER B 1 42  ? 47.313 29.094  23.908  1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 36  SER B O   1 
ATOM   1830 C CB  . SER B 1 42  ? 48.971 26.764  22.111  1.00 27.26 ? ? ? ? ? ? 36  SER B CB  1 
ATOM   1831 O OG  . SER B 1 42  ? 48.027 27.383  21.255  1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 36  SER B OG  1 
ATOM   1832 N N   . ASP B 1 43  ? 49.531 29.357  23.501  1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 37  ASP B N   1 
ATOM   1833 C CA  . ASP B 1 43  ? 49.534 30.824  23.494  1.00 26.39 ? ? ? ? ? ? 37  ASP B CA  1 
ATOM   1834 C C   . ASP B 1 43  ? 48.559 31.381  22.484  1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 37  ASP B C   1 
ATOM   1835 O O   . ASP B 1 43  ? 47.769 32.282  22.806  1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 37  ASP B O   1 
ATOM   1836 C CB  . ASP B 1 43  ? 50.904 31.359  23.049  1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 37  ASP B CB  1 
ATOM   1837 C CG  . ASP B 1 43  ? 51.982 31.177  24.092  1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 37  ASP B CG  1 
ATOM   1838 O OD1 . ASP B 1 43  ? 51.647 30.993  25.296  1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 37  ASP B OD1 1 
ATOM   1839 O OD2 . ASP B 1 43  ? 53.166 31.211  23.676  1.00 36.58 ? ? ? ? ? ? 37  ASP B OD2 1 
ATOM   1840 N N   . SER B 1 44  ? 48.650 30.858  21.256  1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 38  SER B N   1 
ATOM   1841 C CA  . SER B 1 44  ? 47.880 31.354  20.117  1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 38  SER B CA  1 
ATOM   1842 C C   . SER B 1 44  ? 46.406 31.021  20.214  1.00 26.49 ? ? ? ? ? ? 38  SER B C   1 
ATOM   1843 O O   . SER B 1 44  ? 45.587 31.650  19.554  1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 38  SER B O   1 
ATOM   1844 C CB  . SER B 1 44  ? 48.459 30.846  18.787  1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 38  SER B CB  1 
ATOM   1845 O OG  . SER B 1 44  ? 48.561 29.431  18.747  1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 38  SER B OG  1 
ATOM   1846 N N   . GLN B 1 45  ? 46.063 30.038  21.039  1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 39  GLN B N   1 
ATOM   1847 C CA  . GLN B 1 45  ? 44.661 29.765  21.358  1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 39  GLN B CA  1 
ATOM   1848 C C   . GLN B 1 45  ? 44.144 30.638  22.501  1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 39  GLN B C   1 
ATOM   1849 O O   . GLN B 1 45  ? 43.020 31.122  22.452  1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 39  GLN B O   1 
ATOM   1850 C CB  . GLN B 1 45  ? 44.480 28.292  21.711  1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 39  GLN B CB  1 
ATOM   1851 C CG  . GLN B 1 45  ? 44.866 27.339  20.559  1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 39  GLN B CG  1 
ATOM   1852 C CD  . GLN B 1 45  ? 44.929 25.891  20.998  1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 39  GLN B CD  1 
ATOM   1853 O OE1 . GLN B 1 45  ? 45.171 25.580  22.162  1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 39  GLN B OE1 1 
ATOM   1854 N NE2 . GLN B 1 45  ? 44.703 25.001  20.068  1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 39  GLN B NE2 1 
ATOM   1855 N N   . ILE B 1 46  ? 44.973 30.846  23.520  1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B N   1 
ATOM   1856 C CA  . ILE B 1 46  ? 44.559 31.526  24.743  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B CA  1 
ATOM   1857 C C   . ILE B 1 46  ? 44.416 33.051  24.575  1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B C   1 
ATOM   1858 O O   . ILE B 1 46  ? 43.426 33.655  25.033  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B O   1 
ATOM   1859 C CB  . ILE B 1 46  ? 45.527 31.208  25.905  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B CB  1 
ATOM   1860 C CG1 . ILE B 1 46  ? 45.340 29.756  26.365  1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B CG1 1 
ATOM   1861 C CG2 . ILE B 1 46  ? 45.270 32.120  27.095  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B CG2 1 
ATOM   1862 C CD1 . ILE B 1 46  ? 46.453 29.263  27.327  1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 40  ILE B CD1 1 
ATOM   1863 N N   . TYR B 1 47  ? 45.390 33.676  23.928  1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B N   1 
ATOM   1864 C CA  . TYR B 1 47  ? 45.366 35.121  23.734  1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CA  1 
ATOM   1865 C C   . TYR B 1 47  ? 44.089 35.625  23.063  1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B C   1 
ATOM   1866 O O   . TYR B 1 47  ? 43.446 36.516  23.626  1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B O   1 
ATOM   1867 C CB  . TYR B 1 47  ? 46.620 35.603  23.001  1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CB  1 
ATOM   1868 C CG  . TYR B 1 47  ? 47.908 35.425  23.780  1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CG  1 
ATOM   1869 C CD1 . TYR B 1 47  ? 49.117 35.238  23.125  1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CD1 1 
ATOM   1870 C CD2 . TYR B 1 47  ? 47.926 35.470  25.171  1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CD2 1 
ATOM   1871 C CE1 . TYR B 1 47  ? 50.306 35.094  23.839  1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CE1 1 
ATOM   1872 C CE2 . TYR B 1 47  ? 49.101 35.325  25.879  1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CE2 1 
ATOM   1873 C CZ  . TYR B 1 47  ? 50.283 35.136  25.223  1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CZ  1 
ATOM   1874 O OH  . TYR B 1 47  ? 51.444 34.990  25.957  1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 41  TYR B OH  1 
ATOM   1875 N N   . PRO B 1 48  ? 43.684 35.035  21.914  1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B N   1 
ATOM   1876 C CA  . PRO B 1 48  ? 42.438 35.497  21.274  1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B CA  1 
ATOM   1877 C C   . PRO B 1 48  ? 41.170 35.234  22.096  1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B C   1 
ATOM   1878 O O   . PRO B 1 48  ? 40.253 36.034  22.066  1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B O   1 
ATOM   1879 C CB  . PRO B 1 48  ? 42.377 34.721  19.947  1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B CB  1 
ATOM   1880 C CG  . PRO B 1 48  ? 43.536 33.796  19.930  1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B CG  1 
ATOM   1881 C CD  . PRO B 1 48  ? 44.430 34.071  21.080  1.00 24.29 ? ? ? ? ? ? 42  PRO B CD  1 
ATOM   1882 N N   . GLU B 1 49  ? 41.123 34.120  22.826  1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 43  GLU B N   1 
ATOM   1883 C CA  . GLU B 1 49  ? 39.943 33.826  23.611  1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 43  GLU B CA  1 
ATOM   1884 C C   . GLU B 1 49  ? 39.833 34.809  24.796  1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 43  GLU B C   1 
ATOM   1885 O O   . GLU B 1 49  ? 38.756 35.298  25.064  1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 43  GLU B O   1 
ATOM   1886 C CB  . GLU B 1 49  ? 39.918 32.358  24.064  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 43  GLU B CB  1 
ATOM   1887 C CG  . GLU B 1 49  ? 38.576 31.875  24.644  1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 43  GLU B CG  1 
ATOM   1888 C CD  . GLU B 1 49  ? 37.355 32.110  23.744  1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 43  GLU B CD  1 
ATOM   1889 O OE1 . GLU B 1 49  ? 37.467 32.027  22.511  1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 43  GLU B OE1 1 
ATOM   1890 O OE2 . GLU B 1 49  ? 36.254 32.384  24.287  1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 43  GLU B OE2 1 
ATOM   1891 N N   . LEU B 1 50  ? 40.949 35.110  25.473  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B N   1 
ATOM   1892 C CA  . LEU B 1 50  ? 40.985 36.129  26.533  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CA  1 
ATOM   1893 C C   . LEU B 1 50  ? 40.490 37.472  26.041  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B C   1 
ATOM   1894 O O   . LEU B 1 50  ? 39.741 38.158  26.753  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B O   1 
ATOM   1895 C CB  . LEU B 1 50  ? 42.399 36.296  27.100  1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CB  1 
ATOM   1896 C CG  . LEU B 1 50  ? 42.858 35.187  28.048  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CG  1 
ATOM   1897 C CD1 . LEU B 1 50  ? 44.345 35.242  28.339  1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CD1 1 
ATOM   1898 C CD2 . LEU B 1 50  ? 42.038 35.210  29.348  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CD2 1 
ATOM   1899 N N   . ARG B 1 51  ? 40.912 37.859  24.836  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 45  ARG B N   1 
ATOM   1900 C CA  . ARG B 1 51  ? 40.427 39.085  24.219  1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 45  ARG B CA  1 
ATOM   1901 C C   . ARG B 1 51  ? 38.931 39.025  23.899  1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 45  ARG B C   1 
ATOM   1902 O O   . ARG B 1 51  ? 38.213 39.982  24.163  1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 45  ARG B O   1 
ATOM   1903 C CB  . ARG B 1 51  ? 41.244 39.438  22.970  1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 45  ARG B CB  1 
ATOM   1904 C CG  . ARG B 1 51  ? 42.660 39.928  23.306  1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 45  ARG B CG  1 
ATOM   1905 C CD  . ARG B 1 51  ? 43.322 40.637  22.118  1.00 34.20 ? ? ? ? ? ? 45  ARG B CD  1 
ATOM   1906 N NE  . ARG B 1 51  ? 43.737 39.694  21.066  1.00 36.93 ? ? ? ? ? ? 45  ARG B NE  1 
ATOM   1907 C CZ  . ARG B 1 51  ? 44.901 39.041  21.033  1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 45  ARG B CZ  1 
ATOM   1908 N NH1 . ARG B 1 51  ? 45.807 39.197  22.000  1.00 37.71 ? ? ? ? ? ? 45  ARG B NH1 1 
ATOM   1909 N NH2 . ARG B 1 51  ? 45.158 38.215  20.026  1.00 39.55 ? ? ? ? ? ? 45  ARG B NH2 1 
ATOM   1910 N N   . LYS B 1 52  ? 38.436 37.915  23.347  1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 46  LYS B N   1 
ATOM   1911 C CA  . LYS B 1 52  ? 36.964 37.800  23.156  1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 46  LYS B CA  1 
ATOM   1912 C C   . LYS B 1 52  ? 36.218 37.869  24.502  1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 46  LYS B C   1 
ATOM   1913 O O   . LYS B 1 52  ? 35.185 38.532  24.629  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 46  LYS B O   1 
ATOM   1914 C CB  . LYS B 1 52  ? 36.550 36.517  22.426  1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 46  LYS B CB  1 
ATOM   1915 C CG  . LYS B 1 52  ? 36.623 36.579  20.911  1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 46  LYS B CG  1 
ATOM   1916 C CD  . LYS B 1 52  ? 36.078 35.266  20.281  1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 46  LYS B CD  1 
ATOM   1917 C CE  . LYS B 1 52  ? 37.145 34.181  20.152  1.00 33.85 ? ? ? ? ? ? 46  LYS B CE  1 
ATOM   1918 N NZ  . LYS B 1 52  ? 37.894 34.235  18.841  1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 46  LYS B NZ  1 
ATOM   1919 N N   . MET B 1 53  ? 36.751 37.198  25.506  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 47  MET B N   1 
ATOM   1920 C CA  . MET B 1 53  ? 36.077 37.153  26.809  1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 47  MET B CA  1 
ATOM   1921 C C   . MET B 1 53  ? 35.956 38.535  27.447  1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 47  MET B C   1 
ATOM   1922 O O   . MET B 1 53  ? 34.948 38.829  28.094  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 47  MET B O   1 
ATOM   1923 C CB  . MET B 1 53  ? 36.776 36.174  27.743  1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 47  MET B CB  1 
ATOM   1924 C CG  . MET B 1 53  ? 36.632 34.702  27.328  1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 47  MET B CG  1 
ATOM   1925 S SD  . MET B 1 53  ? 37.860 33.655  28.165  1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 47  MET B SD  1 
ATOM   1926 C CE  . MET B 1 53  ? 37.191 33.574  29.825  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 47  MET B CE  1 
ATOM   1927 N N   . GLU B 1 54  ? 36.967 39.380  27.252  1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B N   1 
ATOM   1928 C CA  . GLU B 1 54  ? 36.922 40.746  27.727  1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B CA  1 
ATOM   1929 C C   . GLU B 1 54  ? 35.913 41.540  26.887  1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B C   1 
ATOM   1930 O O   . GLU B 1 54  ? 35.171 42.361  27.413  1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B O   1 
ATOM   1931 C CB  . GLU B 1 54  ? 38.299 41.408  27.650  1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B CB  1 
ATOM   1932 C CG  . GLU B 1 54  ? 38.291 42.853  28.144  1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B CG  1 
ATOM   1933 C CD  . GLU B 1 54  ? 39.588 43.620  27.913  1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B CD  1 
ATOM   1934 O OE1 . GLU B 1 54  ? 40.560 43.066  27.350  1.00 38.25 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B OE1 1 
ATOM   1935 O OE2 . GLU B 1 54  ? 39.628 44.805  28.313  1.00 39.14 ? ? ? ? ? ? 48  GLU B OE2 1 
ATOM   1936 N N   . ALA B 1 55  ? 35.903 41.294  25.581  1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 49  ALA B N   1 
ATOM   1937 C CA  . ALA B 1 55  ? 34.954 41.967  24.677  1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 49  ALA B CA  1 
ATOM   1938 C C   . ALA B 1 55  ? 33.538 41.624  25.092  1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 49  ALA B C   1 
ATOM   1939 O O   . ALA B 1 55  ? 32.653 42.456  24.983  1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 49  ALA B O   1 
ATOM   1940 C CB  . ALA B 1 55  ? 35.193 41.563  23.220  1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 49  ALA B CB  1 
ATOM   1941 N N   . GLU B 1 56  ? 33.338 40.398  25.582  1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B N   1 
ATOM   1942 C CA  . GLU B 1 56  ? 32.015 39.952  26.029  1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B CA  1 
ATOM   1943 C C   . GLU B 1 56  ? 31.722 40.342  27.484  1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B C   1 
ATOM   1944 O O   . GLU B 1 56  ? 30.628 40.078  27.991  1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B O   1 
ATOM   1945 C CB  . GLU B 1 56  ? 31.857 38.437  25.836  1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B CB  1 
ATOM   1946 C CG  . GLU B 1 56  ? 31.717 38.052  24.367  1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B CG  1 
ATOM   1947 C CD  . GLU B 1 56  ? 31.614 36.559  24.154  1.00 26.13 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B CD  1 
ATOM   1948 O OE1 . GLU B 1 56  ? 31.057 35.881  25.026  1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B OE1 1 
ATOM   1949 O OE2 . GLU B 1 56  ? 32.098 36.044  23.125  1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 50  GLU B OE2 1 
ATOM   1950 N N   . GLU B 1 57  ? 32.701 40.970  28.130  1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B N   1 
ATOM   1951 C CA  . GLU B 1 57  ? 32.585 41.466  29.504  1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B CA  1 
ATOM   1952 C C   . GLU B 1 57  ? 32.457 40.373  30.549  1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B C   1 
ATOM   1953 O O   . GLU B 1 57  ? 31.850 40.579  31.602  1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B O   1 
ATOM   1954 C CB  . GLU B 1 57  ? 31.459 42.487  29.624  1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B CB  1 
ATOM   1955 C CG  . GLU B 1 57  ? 31.739 43.739  28.768  1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B CG  1 
ATOM   1956 C CD  . GLU B 1 57  ? 30.558 44.656  28.703  1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B CD  1 
ATOM   1957 O OE1 . GLU B 1 57  ? 29.517 44.322  29.307  1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B OE1 1 
ATOM   1958 O OE2 . GLU B 1 57  ? 30.659 45.704  28.033  1.00 36.84 ? ? ? ? ? ? 51  GLU B OE2 1 
ATOM   1959 N N   . LEU B 1 58  ? 33.073 39.226  30.247  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B N   1 
ATOM   1960 C CA  . LEU B 1 58  ? 33.212 38.121  31.188  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CA  1 
ATOM   1961 C C   . LEU B 1 58  ? 34.456 38.346  32.017  1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B C   1 
ATOM   1962 O O   . LEU B 1 58  ? 34.592 37.784  33.087  1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B O   1 
ATOM   1963 C CB  . LEU B 1 58  ? 33.317 36.779  30.473  1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CB  1 
ATOM   1964 C CG  . LEU B 1 58  ? 32.161 36.272  29.585  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CG  1 
ATOM   1965 C CD1 . LEU B 1 58  ? 32.407 34.826  29.226  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CD1 1 
ATOM   1966 C CD2 . LEU B 1 58  ? 30.827 36.384  30.263  1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CD2 1 
ATOM   1967 N N   . LEU B 1 59  ? 35.356 39.169  31.492  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B N   1 
ATOM   1968 C CA  . LEU B 1 59  ? 36.593 39.559  32.126  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CA  1 
ATOM   1969 C C   . LEU B 1 59  ? 36.674 41.083  32.129  1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B C   1 
ATOM   1970 O O   . LEU B 1 59  ? 36.184 41.723  31.205  1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B O   1 
ATOM   1971 C CB  . LEU B 1 59  ? 37.789 39.005  31.349  1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CB  1 
ATOM   1972 C CG  . LEU B 1 59  ? 37.963 37.504  31.224  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CG  1 
ATOM   1973 C CD1 . LEU B 1 59  ? 39.192 37.168  30.360  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CD1 1 
ATOM   1974 C CD2 . LEU B 1 59  ? 38.080 36.847  32.583  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CD2 1 
ATOM   1975 N N   . VAL B 1 60  ? 37.308 41.621  33.174  1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 54  VAL B N   1 
ATOM   1976 C CA  . VAL B 1 60  ? 37.579 43.035  33.381  1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 54  VAL B CA  1 
ATOM   1977 C C   . VAL B 1 60  ? 39.096 43.204  33.283  1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 54  VAL B C   1 
ATOM   1978 O O   . VAL B 1 60  ? 39.854 42.505  33.966  1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 54  VAL B O   1 
ATOM   1979 C CB  . VAL B 1 60  ? 37.082 43.474  34.799  1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 54  VAL B CB  1 
ATOM   1980 C CG1 . VAL B 1 60  ? 37.700 44.815  35.236  1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 54  VAL B CG1 1 
ATOM   1981 C CG2 . VAL B 1 60  ? 35.587 43.578  34.816  1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 54  VAL B CG2 1 
ATOM   1982 N N   . GLY B 1 61  ? 39.540 44.119  32.427  1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 55  GLY B N   1 
ATOM   1983 C CA  . GLY B 1 61  ? 40.960 44.367  32.210  1.00 27.73 ? ? ? ? ? ? 55  GLY B CA  1 
ATOM   1984 C C   . GLY B 1 61  ? 41.409 45.627  32.911  1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 55  GLY B C   1 
ATOM   1985 O O   . GLY B 1 61  ? 40.705 46.636  32.886  1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 55  GLY B O   1 
ATOM   1986 N N   . SER B 1 62  ? 42.578 45.582  33.551  1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 56  SER B N   1 
ATOM   1987 C CA  . SER B 1 62  ? 43.161 46.786  34.156  1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 56  SER B CA  1 
ATOM   1988 C C   . SER B 1 62  ? 44.696 46.736  34.222  1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 56  SER B C   1 
ATOM   1989 O O   . SER B 1 62  ? 45.294 45.657  34.221  1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 56  SER B O   1 
ATOM   1990 C CB  . SER B 1 62  ? 42.570 47.016  35.548  1.00 34.88 ? ? ? ? ? ? 56  SER B CB  1 
ATOM   1991 O OG  . SER B 1 62  ? 42.803 45.916  36.397  1.00 33.85 ? ? ? ? ? ? 56  SER B OG  1 
ATOM   1992 N N   . ASP B 1 63  ? 45.314 47.914  34.283  1.00 39.39 ? ? ? ? ? ? 57  ASP B N   1 
ATOM   1993 C CA  . ASP B 1 63  ? 46.772 48.047  34.228  1.00 41.97 ? ? ? ? ? ? 57  ASP B CA  1 
ATOM   1994 C C   . ASP B 1 63  ? 47.422 47.940  35.610  1.00 42.78 ? ? ? ? ? ? 57  ASP B C   1 
ATOM   1995 O O   . ASP B 1 63  ? 47.097 48.704  36.519  1.00 44.28 ? ? ? ? ? ? 57  ASP B O   1 
ATOM   1996 C CB  . ASP B 1 63  ? 47.171 49.365  33.553  1.00 44.95 ? ? ? ? ? ? 57  ASP B CB  1 
ATOM   1997 C CG  . ASP B 1 63  ? 47.440 49.197  32.055  1.00 47.10 ? ? ? ? ? ? 57  ASP B CG  1 
ATOM   1998 O OD1 . ASP B 1 63  ? 46.639 48.516  31.372  1.00 46.56 ? ? ? ? ? ? 57  ASP B OD1 1 
ATOM   1999 O OD2 . ASP B 1 63  ? 48.468 49.731  31.566  1.00 51.79 ? ? ? ? ? ? 57  ASP B OD2 1 
ATOM   2000 N N   . VAL B 1 64  ? 48.337 46.982  35.745  1.00 42.56 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B N   1 
ATOM   2001 C CA  . VAL B 1 64  ? 49.099 46.745  36.984  1.00 43.31 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B CA  1 
ATOM   2002 C C   . VAL B 1 64  ? 50.609 46.770  36.672  1.00 45.72 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B C   1 
ATOM   2003 O O   . VAL B 1 64  ? 50.993 46.535  35.525  1.00 45.55 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B O   1 
ATOM   2004 C CB  . VAL B 1 64  ? 48.738 45.367  37.606  1.00 40.67 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B CB  1 
ATOM   2005 C CG1 . VAL B 1 64  ? 47.237 45.279  37.867  1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B CG1 1 
ATOM   2006 C CG2 . VAL B 1 64  ? 49.215 44.216  36.700  1.00 39.06 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B CG2 1 
ATOM   2007 N N   . PRO B 1 65  ? 51.469 47.034  37.687  1.00 48.11 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B N   1 
ATOM   2008 C CA  . PRO B 1 65  ? 52.923 47.039  37.439  1.00 50.64 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B CA  1 
ATOM   2009 C C   . PRO B 1 65  ? 53.455 45.703  36.915  1.00 49.47 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B C   1 
ATOM   2010 O O   . PRO B 1 65  ? 53.115 44.662  37.444  1.00 47.09 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B O   1 
ATOM   2011 C CB  . PRO B 1 65  ? 53.523 47.344  38.820  1.00 52.58 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B CB  1 
ATOM   2012 C CG  . PRO B 1 65  ? 52.432 48.039  39.576  1.00 52.21 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B CG  1 
ATOM   2013 C CD  . PRO B 1 65  ? 51.146 47.433  39.074  1.00 48.91 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B CD  1 
ATOM   2014 N N   . TRP B 1 66  ? 54.283 45.753  35.875  1.00 51.60 ? ? ? ? ? ? 60  TRP B N   1 
ATOM   2015 C CA  . TRP B 1 66  ? 54.920 44.559  35.313  1.00 50.90 ? ? ? ? ? ? 60  TRP B CA  1 
ATOM   2016 C C   . TRP B 1 66  ? 56.444 44.677  35.380  1.00 53.87 ? ? ? ? ? ? 60  TRP B C   1 
ATOM   2017 O O   . TRP B 1 66  ? 57.030 45.559  34.739  1.00 56.27 ? ? ? ? ? ? 60  TRP B O   1 
ATOM   2018 C CB  . TRP B 1 66  ? 54.498 44.368  33.857  1.00 50.21 ? ? ? ? ? ? 60  TRP B CB  1 
ATOM   2019 N N   . GLY B 1 67  ? 57.071 43.773  36.135  1.00 53.60 ? ? ? ? ? ? 61  GLY B N   1 
ATOM   2020 C CA  . GLY B 1 67  ? 58.534 43.734  36.268  1.00 56.64 ? ? ? ? ? ? 61  GLY B CA  1 
ATOM   2021 C C   . GLY B 1 67  ? 58.978 44.619  37.418  1.00 59.20 ? ? ? ? ? ? 61  GLY B C   1 
ATOM   2022 O O   . GLY B 1 67  ? 58.354 44.612  38.481  1.00 58.66 ? ? ? ? ? ? 61  GLY B O   1 
ATOM   2023 N N   . SER B 1 68  ? 60.058 45.369  37.228  1.00 62.33 ? ? ? ? ? ? 62  SER B N   1 
ATOM   2024 C CA  . SER B 1 68  ? 60.390 46.424  38.177  1.00 65.02 ? ? ? ? ? ? 62  SER B CA  1 
ATOM   2025 C C   . SER B 1 68  ? 61.005 47.675  37.535  1.00 68.15 ? ? ? ? ? ? 62  SER B C   1 
ATOM   2026 O O   . SER B 1 68  ? 61.488 48.559  38.251  1.00 71.56 ? ? ? ? ? ? 62  SER B O   1 
ATOM   2027 C CB  . SER B 1 68  ? 61.307 45.871  39.263  1.00 66.76 ? ? ? ? ? ? 62  SER B CB  1 
ATOM   2028 O OG  . SER B 1 68  ? 62.614 45.701  38.771  1.00 70.01 ? ? ? ? ? ? 62  SER B OG  1 
ATOM   2029 N N   . LYS B 1 69  ? 60.961 47.767  36.204  1.00 67.27 ? ? ? ? ? ? 63  LYS B N   1 
ATOM   2030 C CA  . LYS B 1 69  ? 61.488 48.931  35.482  1.00 70.37 ? ? ? ? ? ? 63  LYS B CA  1 
ATOM   2031 C C   . LYS B 1 69  ? 60.425 50.022  35.281  1.00 69.49 ? ? ? ? ? ? 63  LYS B C   1 
ATOM   2032 O O   . LYS B 1 69  ? 60.723 51.078  34.719  1.00 72.27 ? ? ? ? ? ? 63  LYS B O   1 
ATOM   2033 C CB  . LYS B 1 69  ? 62.071 48.506  34.128  1.00 70.78 ? ? ? ? ? ? 63  LYS B CB  1 
ATOM   2034 N N   . GLY B 1 70  ? 59.199 49.768  35.746  1.00 65.54 ? ? ? ? ? ? 64  GLY B N   1 
ATOM   2035 C CA  . GLY B 1 70  ? 58.100 50.739  35.654  1.00 64.77 ? ? ? ? ? ? 64  GLY B CA  1 
ATOM   2036 C C   . GLY B 1 70  ? 57.091 50.434  34.558  1.00 61.45 ? ? ? ? ? ? 64  GLY B C   1 
ATOM   2037 O O   . GLY B 1 70  ? 56.224 51.257  34.258  1.00 60.90 ? ? ? ? ? ? 64  GLY B O   1 
ATOM   2038 N N   . ALA B 1 71  ? 57.208 49.250  33.958  1.00 59.04 ? ? ? ? ? ? 65  ALA B N   1 
ATOM   2039 C CA  . ALA B 1 71  ? 56.283 48.820  32.925  1.00 56.20 ? ? ? ? ? ? 65  ALA B CA  1 
ATOM   2040 C C   . ALA B 1 71  ? 54.985 48.376  33.579  1.00 52.60 ? ? ? ? ? ? 65  ALA B C   1 
ATOM   2041 O O   . ALA B 1 71  ? 54.993 47.811  34.675  1.00 51.66 ? ? ? ? ? ? 65  ALA B O   1 
ATOM   2042 C CB  . ALA B 1 71  ? 56.890 47.667  32.102  1.00 55.36 ? ? ? ? ? ? 65  ALA B CB  1 
ATOM   2043 N N   . THR B 1 72  ? 53.866 48.645  32.913  1.00 50.82 ? ? ? ? ? ? 66  THR B N   1 
ATOM   2044 C CA  . THR B 1 72  ? 52.573 48.123  33.345  1.00 47.26 ? ? ? ? ? ? 66  THR B CA  1 
ATOM   2045 C C   . THR B 1 72  ? 52.038 47.167  32.273  1.00 44.24 ? ? ? ? ? ? 66  THR B C   1 
ATOM   2046 O O   . THR B 1 72  ? 52.399 47.262  31.101  1.00 45.22 ? ? ? ? ? ? 66  THR B O   1 
ATOM   2047 C CB  . THR B 1 72  ? 51.533 49.261  33.668  1.00 47.79 ? ? ? ? ? ? 66  THR B CB  1 
ATOM   2048 O OG1 . THR B 1 72  ? 51.272 50.042  32.493  1.00 49.98 ? ? ? ? ? ? 66  THR B OG1 1 
ATOM   2049 C CG2 . THR B 1 72  ? 52.034 50.185  34.801  1.00 50.52 ? ? ? ? ? ? 66  THR B CG2 1 
ATOM   2050 N N   . LYS B 1 73  ? 51.194 46.239  32.699  1.00 40.41 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B N   1 
ATOM   2051 C CA  . LYS B 1 73  ? 50.580 45.254  31.819  1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CA  1 
ATOM   2052 C C   . LYS B 1 73  ? 49.113 45.106  32.194  1.00 34.93 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B C   1 
ATOM   2053 O O   . LYS B 1 73  ? 48.731 45.413  33.331  1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B O   1 
ATOM   2054 C CB  . LYS B 1 73  ? 51.232 43.891  32.001  1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CB  1 
ATOM   2055 C CG  . LYS B 1 73  ? 52.497 43.648  31.233  1.00 39.67 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CG  1 
ATOM   2056 C CD  . LYS B 1 73  ? 53.094 42.314  31.693  1.00 40.36 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CD  1 
ATOM   2057 C CE  . LYS B 1 73  ? 54.250 41.834  30.832  1.00 41.65 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CE  1 
ATOM   2058 N NZ  . LYS B 1 73  ? 53.757 40.841  29.810  1.00 40.82 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B NZ  1 
ATOM   2059 N N   . THR B 1 74  ? 48.307 44.612  31.250  1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 68  THR B N   1 
ATOM   2060 C CA  . THR B 1 74  ? 46.879 44.415  31.479  1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 68  THR B CA  1 
ATOM   2061 C C   . THR B 1 74  ? 46.636 43.058  32.105  1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 68  THR B C   1 
ATOM   2062 O O   . THR B 1 74  ? 46.919 42.027  31.496  1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 68  THR B O   1 
ATOM   2063 C CB  . THR B 1 74  ? 46.052 44.495  30.165  1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 68  THR B CB  1 
ATOM   2064 O OG1 . THR B 1 74  ? 46.136 45.814  29.634  1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 68  THR B OG1 1 
ATOM   2065 C CG2 . THR B 1 74  ? 44.561 44.128  30.422  1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 68  THR B CG2 1 
ATOM   2066 N N   . GLU B 1 75  ? 46.102 43.056  33.319  1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 69  GLU B N   1 
ATOM   2067 C CA  . GLU B 1 75  ? 45.738 41.815  33.956  1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 69  GLU B CA  1 
ATOM   2068 C C   . GLU B 1 75  ? 44.228 41.654  33.880  1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 69  GLU B C   1 
ATOM   2069 O O   . GLU B 1 75  ? 43.479 42.622  34.011  1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 69  GLU B O   1 
ATOM   2070 C CB  . GLU B 1 75  ? 46.277 41.733  35.393  1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 69  GLU B CB  1 
ATOM   2071 C CG  . GLU B 1 75  ? 45.398 42.302  36.468  1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 69  GLU B CG  1 
ATOM   2072 C CD  . GLU B 1 75  ? 45.941 42.064  37.889  1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 69  GLU B CD  1 
ATOM   2073 O OE1 . GLU B 1 75  ? 45.183 42.333  38.851  1.00 29.36 ? ? ? ? ? ? 69  GLU B OE1 1 
ATOM   2074 O OE2 . GLU B 1 75  ? 47.097 41.597  38.050  1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 69  GLU B OE2 1 
ATOM   2075 N N   . TYR B 1 76  ? 43.802 40.424  33.647  1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 70  TYR B N   1 
ATOM   2076 C CA  . TYR B 1 76  ? 42.400 40.097  33.476  1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 70  TYR B CA  1 
ATOM   2077 C C   . TYR B 1 76  ? 41.844 39.464  34.748  1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 70  TYR B C   1 
ATOM   2078 O O   . TYR B 1 76  ? 42.493 38.613  35.324  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 70  TYR B O   1 
ATOM   2079 C CB  . TYR B 1 76  ? 42.254 39.099  32.340  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 70  TYR B CB  1 
ATOM   2080 C CG  . TYR B 1 76  ? 42.736 39.610  31.010  1.00 20.44 ? ? ? ? ? ? 70  TYR B CG  1 
ATOM   2081 C CD1 . TYR B 1 76  ? 41.951 40.463  30.255  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 70  TYR B CD1 1 
ATOM   2082 C CD2 . TYR B 1 76  ? 43.972 39.224  30.500  1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 70  TYR B CD2 1 
ATOM   2083 C CE1 . TYR B 1 76  ? 42.373 40.915  29.039  1.00 26.62 ? ? ? ? ? ? 70  TYR B CE1 1 
ATOM   2084 C CE2 . TYR B 1 76  ? 44.417 39.688  29.275  1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 70  TYR B CE2 1 
ATOM   2085 C CZ  . TYR B 1 76  ? 43.615 40.534  28.552  1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 70  TYR B CZ  1 
ATOM   2086 O OH  . TYR B 1 76  ? 44.033 40.992  27.337  1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 70  TYR B OH  1 
ATOM   2087 N N   . ALA B 1 77  ? 40.656 39.907  35.172  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B N   1 
ATOM   2088 C CA  . ALA B 1 77  ? 39.955 39.373  36.335  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B CA  1 
ATOM   2089 C C   . ALA B 1 77  ? 38.519 39.021  35.922  1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B C   1 
ATOM   2090 O O   . ALA B 1 77  ? 37.948 39.675  35.026  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B O   1 
ATOM   2091 C CB  . ALA B 1 77  ? 39.957 40.407  37.466  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B CB  1 
ATOM   2092 N N   . LEU B 1 78  ? 37.926 37.995  36.536  1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B N   1 
ATOM   2093 C CA  . LEU B 1 78  ? 36.537 37.676  36.221  1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CA  1 
ATOM   2094 C C   . LEU B 1 78  ? 35.620 38.806  36.668  1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B C   1 
ATOM   2095 O O   . LEU B 1 78  ? 35.800 39.367  37.743  1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B O   1 
ATOM   2096 C CB  . LEU B 1 78  ? 36.073 36.382  36.897  1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CB  1 
ATOM   2097 C CG  . LEU B 1 78  ? 36.784 35.072  36.524  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CG  1 
ATOM   2098 C CD1 . LEU B 1 78  ? 36.203 33.873  37.331  1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CD1 1 
ATOM   2099 C CD2 . LEU B 1 78  ? 36.654 34.850  35.083  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CD2 1 
ATOM   2100 N N   . SER B 1 79  ? 34.656 39.164  35.820  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 73  SER B N   1 
ATOM   2101 C CA  . SER B 1 79  ? 33.586 40.059  36.204  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 73  SER B CA  1 
ATOM   2102 C C   . SER B 1 79  ? 32.510 39.225  36.873  1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 73  SER B C   1 
ATOM   2103 O O   . SER B 1 79  ? 32.571 37.988  36.852  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 73  SER B O   1 
ATOM   2104 C CB  . SER B 1 79  ? 32.977 40.719  34.962  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 73  SER B CB  1 
ATOM   2105 O OG  . SER B 1 79  ? 32.512 39.732  34.064  1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 73  SER B OG  1 
ATOM   2106 N N   . GLU B 1 80  ? 31.496 39.883  37.413  1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B N   1 
ATOM   2107 C CA  . GLU B 1 80  ? 30.336 39.151  37.922  1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CA  1 
ATOM   2108 C C   . GLU B 1 80  ? 29.725 38.264  36.830  1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B C   1 
ATOM   2109 O O   . GLU B 1 80  ? 29.336 37.132  37.105  1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B O   1 
ATOM   2110 C CB  . GLU B 1 80  ? 29.288 40.092  38.509  1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CB  1 
ATOM   2111 C CG  . GLU B 1 80  ? 28.068 39.378  39.120  1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CG  1 
ATOM   2112 C CD  . GLU B 1 80  ? 28.429 38.251  40.104  1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CD  1 
ATOM   2113 O OE1 . GLU B 1 80  ? 27.749 37.190  40.044  1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B OE1 1 
ATOM   2114 O OE2 . GLU B 1 80  ? 29.382 38.402  40.927  1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B OE2 1 
ATOM   2115 N N   . LYS B 1 81  ? 29.695 38.769  35.593  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 75  LYS B N   1 
ATOM   2116 C CA  . LYS B 1 81  ? 29.221 37.977  34.440  1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 75  LYS B CA  1 
ATOM   2117 C C   . LYS B 1 81  ? 30.131 36.759  34.182  1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 75  LYS B C   1 
ATOM   2118 O O   . LYS B 1 81  ? 29.666 35.668  33.842  1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 75  LYS B O   1 
ATOM   2119 C CB  . LYS B 1 81  ? 29.126 38.869  33.210  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 75  LYS B CB  1 
ATOM   2120 C CG  . LYS B 1 81  ? 28.297 38.291  32.096  1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 75  LYS B CG  1 
ATOM   2121 C CD  . LYS B 1 81  ? 28.238 39.256  30.902  1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 75  LYS B CD  1 
ATOM   2122 C CE  . LYS B 1 81  ? 27.602 38.609  29.670  1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 75  LYS B CE  1 
ATOM   2123 N NZ  . LYS B 1 81  ? 28.003 39.303  28.417  1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 75  LYS B NZ  1 
ATOM   2124 N N   . GLY B 1 82  ? 31.428 36.943  34.380  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 76  GLY B N   1 
ATOM   2125 C CA  . GLY B 1 82  ? 32.390 35.831  34.307  1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 76  GLY B CA  1 
ATOM   2126 C C   . GLY B 1 82  ? 32.137 34.757  35.366  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 76  GLY B C   1 
ATOM   2127 O O   . GLY B 1 82  ? 32.152 33.576  35.067  1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 76  GLY B O   1 
ATOM   2128 N N   . TRP B 1 83  ? 31.926 35.185  36.606  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 77  TRP B N   1 
ATOM   2129 C CA  . TRP B 1 83  ? 31.553 34.279  37.699  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 77  TRP B CA  1 
ATOM   2130 C C   . TRP B 1 83  ? 30.280 33.489  37.376  1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 77  TRP B C   1 
ATOM   2131 O O   . TRP B 1 83  ? 30.268 32.276  37.552  1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 77  TRP B O   1 
ATOM   2132 C CB  . TRP B 1 83  ? 31.395 35.028  39.024  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 77  TRP B CB  1 
ATOM   2133 C CG  . TRP B 1 83  ? 32.706 35.383  39.625  1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 77  TRP B CG  1 
ATOM   2134 C CD1 . TRP B 1 83  ? 33.251 36.613  39.720  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 77  TRP B CD1 1 
ATOM   2135 C CD2 . TRP B 1 83  ? 33.655 34.475  40.201  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 77  TRP B CD2 1 
ATOM   2136 N NE1 . TRP B 1 83  ? 34.494 36.537  40.319  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 77  TRP B NE1 1 
ATOM   2137 C CE2 . TRP B 1 83  ? 34.756 35.235  40.629  1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 77  TRP B CE2 1 
ATOM   2138 C CE3 . TRP B 1 83  ? 33.667 33.098  40.415  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 77  TRP B CE3 1 
ATOM   2139 C CZ2 . TRP B 1 83  ? 35.880 34.659  41.221  1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 77  TRP B CZ2 1 
ATOM   2140 C CZ3 . TRP B 1 83  ? 34.770 32.528  41.014  1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 77  TRP B CZ3 1 
ATOM   2141 C CH2 . TRP B 1 83  ? 35.860 33.310  41.423  1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 77  TRP B CH2 1 
ATOM   2142 N N   . GLU B 1 84  ? 29.242 34.159  36.872  1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B N   1 
ATOM   2143 C CA  . GLU B 1 84  ? 28.009 33.475  36.483  1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CA  1 
ATOM   2144 C C   . GLU B 1 84  ? 28.233 32.439  35.391  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B C   1 
ATOM   2145 O O   . GLU B 1 84  ? 27.735 31.303  35.494  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B O   1 
ATOM   2146 C CB  . GLU B 1 84  ? 26.943 34.458  35.988  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CB  1 
ATOM   2147 C CG  . GLU B 1 84  ? 25.904 34.799  37.007  1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CG  1 
ATOM   2148 C CD  . GLU B 1 84  ? 25.168 33.558  37.555  1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CD  1 
ATOM   2149 O OE1 . GLU B 1 84  ? 24.742 32.652  36.772  1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B OE1 1 
ATOM   2150 O OE2 . GLU B 1 84  ? 25.028 33.508  38.795  1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 78  GLU B OE2 1 
ATOM   2151 N N   . ALA B 1 85  ? 28.968 32.836  34.357  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 79  ALA B N   1 
ATOM   2152 C CA  . ALA B 1 85  ? 29.329 31.956  33.245  1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 79  ALA B CA  1 
ATOM   2153 C C   . ALA B 1 85  ? 30.091 30.694  33.694  1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 79  ALA B C   1 
ATOM   2154 O O   . ALA B 1 85  ? 29.852 29.605  33.196  1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 79  ALA B O   1 
ATOM   2155 C CB  . ALA B 1 85  ? 30.123 32.736  32.204  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 79  ALA B CB  1 
ATOM   2156 N N   . LEU B 1 86  ? 31.002 30.846  34.635  1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B N   1 
ATOM   2157 C CA  . LEU B 1 86  ? 31.730 29.706  35.203  1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CA  1 
ATOM   2158 C C   . LEU B 1 86  ? 30.762 28.753  35.895  1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B C   1 
ATOM   2159 O O   . LEU B 1 86  ? 30.757 27.566  35.632  1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B O   1 
ATOM   2160 C CB  . LEU B 1 86  ? 32.774 30.202  36.217  1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CB  1 
ATOM   2161 C CG  . LEU B 1 86  ? 33.605 29.187  37.017  1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CG  1 
ATOM   2162 C CD1 . LEU B 1 86  ? 34.392 28.288  36.097  1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CD1 1 
ATOM   2163 C CD2 . LEU B 1 86  ? 34.544 29.909  38.025  1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CD2 1 
ATOM   2164 N N   . ARG B 1 87  ? 29.934 29.296  36.774  1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 81  ARG B N   1 
ATOM   2165 C CA  . ARG B 1 87  ? 28.937 28.507  37.468  1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 81  ARG B CA  1 
ATOM   2166 C C   . ARG B 1 87  ? 28.020 27.791  36.491  1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 81  ARG B C   1 
ATOM   2167 O O   . ARG B 1 87  ? 27.776 26.596  36.660  1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 81  ARG B O   1 
ATOM   2168 C CB  . ARG B 1 87  ? 28.124 29.381  38.439  1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 81  ARG B CB  1 
ATOM   2169 C CG  . ARG B 1 87  ? 28.928 29.793  39.671  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 81  ARG B CG  1 
ATOM   2170 C CD  . ARG B 1 87  ? 28.039 30.403  40.759  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 81  ARG B CD  1 
ATOM   2171 N NE  . ARG B 1 87  ? 27.595 31.760  40.403  1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 81  ARG B NE  1 
ATOM   2172 C CZ  . ARG B 1 87  ? 28.236 32.892  40.724  1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 81  ARG B CZ  1 
ATOM   2173 N NH1 . ARG B 1 87  ? 29.377 32.863  41.404  1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 81  ARG B NH1 1 
ATOM   2174 N NH2 . ARG B 1 87  ? 27.734 34.063  40.340  1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 81  ARG B NH2 1 
ATOM   2175 N N   . LYS B 1 88  ? 27.502 28.508  35.494  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B N   1 
ATOM   2176 C CA  . LYS B 1 88  ? 26.624 27.895  34.501  1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CA  1 
ATOM   2177 C C   . LYS B 1 88  ? 27.341 26.817  33.677  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B C   1 
ATOM   2178 O O   . LYS B 1 88  ? 26.811 25.724  33.516  1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B O   1 
ATOM   2179 C CB  . LYS B 1 88  ? 25.952 28.942  33.580  1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CB  1 
ATOM   2180 C CG  . LYS B 1 88  ? 24.912 29.819  34.335  1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CG  1 
ATOM   2181 C CD  . LYS B 1 88  ? 24.265 30.959  33.486  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CD  1 
ATOM   2182 N N   . ALA B 1 89  ? 28.573 27.085  33.241  1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B N   1 
ATOM   2183 C CA  . ALA B 1 89  ? 29.341 26.085  32.482  1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B CA  1 
ATOM   2184 C C   . ALA B 1 89  ? 29.503 24.799  33.291  1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B C   1 
ATOM   2185 O O   . ALA B 1 89  ? 29.248 23.714  32.795  1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B O   1 
ATOM   2186 C CB  . ALA B 1 89  ? 30.741 26.621  32.082  1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 83  ALA B CB  1 
ATOM   2187 N N   . TRP B 1 90  ? 29.911 24.934  34.541  1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B N   1 
ATOM   2188 C CA  . TRP B 1 90  ? 30.082 23.762  35.410  1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CA  1 
ATOM   2189 C C   . TRP B 1 90  ? 28.809 22.949  35.623  1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 84  TRP B C   1 
ATOM   2190 O O   . TRP B 1 90  ? 28.863 21.716  35.616  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 84  TRP B O   1 
ATOM   2191 C CB  . TRP B 1 90  ? 30.781 24.098  36.762  1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CB  1 
ATOM   2192 C CG  . TRP B 1 90  ? 32.102 23.495  36.707  1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CG  1 
ATOM   2193 C CD1 . TRP B 1 90  ? 32.494 22.328  37.304  1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CD1 1 
ATOM   2194 C CD2 . TRP B 1 90  ? 33.169 23.898  35.859  1.00 7.76  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CD2 1 
ATOM   2195 N NE1 . TRP B 1 90  ? 33.752 22.006  36.907  1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B NE1 1 
ATOM   2196 C CE2 . TRP B 1 90  ? 34.199 22.953  36.018  1.00 7.76  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CE2 1 
ATOM   2197 C CE3 . TRP B 1 90  ? 33.371 24.987  34.992  1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CE3 1 
ATOM   2198 C CZ2 . TRP B 1 90  ? 35.418 23.063  35.352  1.00 7.70  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CZ2 1 
ATOM   2199 C CZ3 . TRP B 1 90  ? 34.610 25.106  34.332  1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CZ3 1 
ATOM   2200 C CH2 . TRP B 1 90  ? 35.607 24.142  34.522  1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CH2 1 
ATOM   2201 N N   . TYR B 1 91  ? 27.675 23.622  35.754  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 85  TYR B N   1 
ATOM   2202 C CA  . TYR B 1 91  ? 26.421 22.924  36.009  1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CA  1 
ATOM   2203 C C   . TYR B 1 91  ? 26.005 22.050  34.809  1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 85  TYR B C   1 
ATOM   2204 O O   . TYR B 1 91  ? 25.412 20.966  34.996  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 85  TYR B O   1 
ATOM   2205 C CB  . TYR B 1 91  ? 25.330 23.932  36.356  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CB  1 
ATOM   2206 C CG  . TYR B 1 91  ? 24.014 23.300  36.732  1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CG  1 
ATOM   2207 C CD1 . TYR B 1 91  ? 22.999 23.147  35.792  1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CD1 1 
ATOM   2208 C CD2 . TYR B 1 91  ? 23.788 22.841  38.025  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CD2 1 
ATOM   2209 C CE1 . TYR B 1 91  ? 21.780 22.576  36.147  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CE1 1 
ATOM   2210 C CE2 . TYR B 1 91  ? 22.575 22.254  38.384  1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CE2 1 
ATOM   2211 C CZ  . TYR B 1 91  ? 21.580 22.133  37.445  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CZ  1 
ATOM   2212 O OH  . TYR B 1 91  ? 20.397 21.543  37.805  1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 85  TYR B OH  1 
ATOM   2213 N N   . GLU B 1 92  ? 26.294 22.518  33.597  1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B N   1 
ATOM   2214 C CA  . GLU B 1 92  ? 25.956 21.777  32.382  1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B CA  1 
ATOM   2215 C C   . GLU B 1 92  ? 26.594 20.393  32.339  1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B C   1 
ATOM   2216 O O   . GLU B 1 92  ? 27.742 20.235  32.705  1.00 29.16 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B O   1 
ATOM   2217 C CB  . GLU B 1 92  ? 26.408 22.544  31.135  1.00 36.66 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B CB  1 
ATOM   2218 C CG  . GLU B 1 92  ? 25.580 23.736  30.821  1.00 40.79 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B CG  1 
ATOM   2219 C CD  . GLU B 1 92  ? 24.154 23.361  30.449  1.00 46.48 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B CD  1 
ATOM   2220 O OE1 . GLU B 1 92  ? 23.983 22.540  29.512  1.00 49.77 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B OE1 1 
ATOM   2221 O OE2 . GLU B 1 92  ? 23.218 23.886  31.095  1.00 50.70 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B OE2 1 
ATOM   2222 N N   . PRO B 1 93  ? 25.860 19.394  31.845  1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 87  PRO B N   1 
ATOM   2223 C CA  . PRO B 1 93  ? 26.448 18.086  31.677  1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 87  PRO B CA  1 
ATOM   2224 C C   . PRO B 1 93  ? 27.660 18.108  30.750  1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 87  PRO B C   1 
ATOM   2225 O O   . PRO B 1 93  ? 27.770 18.970  29.887  1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 87  PRO B O   1 
ATOM   2226 C CB  . PRO B 1 93  ? 25.317 17.255  31.046  1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 87  PRO B CB  1 
ATOM   2227 C CG  . PRO B 1 93  ? 24.283 18.195  30.642  1.00 35.86 ? ? ? ? ? ? 87  PRO B CG  1 
ATOM   2228 C CD  . PRO B 1 93  ? 24.452 19.434  31.405  1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 87  PRO B CD  1 
ATOM   2229 N N   . VAL B 1 94  ? 28.562 17.160  30.961  1.00 25.95 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B N   1 
ATOM   2230 C CA  . VAL B 1 94  ? 29.690 16.936  30.078  1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CA  1 
ATOM   2231 C C   . VAL B 1 94  ? 29.135 16.416  28.767  1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B C   1 
ATOM   2232 O O   . VAL B 1 94  ? 28.279 15.542  28.757  1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B O   1 
ATOM   2233 C CB  . VAL B 1 94  ? 30.676 15.881  30.626  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CB  1 
ATOM   2234 C CG1 . VAL B 1 94  ? 31.734 15.525  29.567  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CG1 1 
ATOM   2235 C CG2 . VAL B 1 94  ? 31.363 16.365  31.867  1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CG2 1 
ATOM   2236 N N   . THR B 1 95  ? 29.608 16.994  27.671  1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 89  THR B N   1 
ATOM   2237 C CA  . THR B 1 95  ? 29.382 16.471  26.341  1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 89  THR B CA  1 
ATOM   2238 C C   . THR B 1 95  ? 30.592 15.579  26.006  1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 89  THR B C   1 
ATOM   2239 O O   . THR B 1 95  ? 31.746 16.014  26.026  1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 89  THR B O   1 
ATOM   2240 C CB  . THR B 1 95  ? 29.235 17.622  25.322  1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 89  THR B CB  1 
ATOM   2241 O OG1 . THR B 1 95  ? 28.365 18.631  25.865  1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 89  THR B OG1 1 
ATOM   2242 C CG2 . THR B 1 95  ? 28.653 17.131  23.999  1.00 35.51 ? ? ? ? ? ? 89  THR B CG2 1 
ATOM   2243 N N   . TYR B 1 96  ? 30.320 14.305  25.776  1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 90  TYR B N   1 
ATOM   2244 C CA  . TYR B 1 96  ? 31.366 13.345  25.464  1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 90  TYR B CA  1 
ATOM   2245 C C   . TYR B 1 96  ? 31.570 13.366  23.960  1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 90  TYR B C   1 
ATOM   2246 O O   . TYR B 1 96  ? 30.619 13.100  23.211  1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 90  TYR B O   1 
ATOM   2247 C CB  . TYR B 1 96  ? 30.983 11.953  25.990  1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 90  TYR B CB  1 
ATOM   2248 C CG  . TYR B 1 96  ? 31.086 11.921  27.503  1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 90  TYR B CG  1 
ATOM   2249 C CD1 . TYR B 1 96  ? 32.322 11.747  28.124  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 90  TYR B CD1 1 
ATOM   2250 C CD2 . TYR B 1 96  ? 29.976 12.182  28.299  1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 90  TYR B CD2 1 
ATOM   2251 C CE1 . TYR B 1 96  ? 32.437 11.763  29.498  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 90  TYR B CE1 1 
ATOM   2252 C CE2 . TYR B 1 96  ? 30.075 12.192  29.692  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 90  TYR B CE2 1 
ATOM   2253 C CZ  . TYR B 1 96  ? 31.304 11.985  30.281  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 90  TYR B CZ  1 
ATOM   2254 O OH  . TYR B 1 96  ? 31.445 12.023  31.642  1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 90  TYR B OH  1 
ATOM   2255 N N   . GLY B 1 97  ? 32.779 13.740  23.524  1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B N   1 
ATOM   2256 C CA  . GLY B 1 97  ? 33.087 13.830  22.088  1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B CA  1 
ATOM   2257 C C   . GLY B 1 97  ? 33.335 12.437  21.529  1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B C   1 
ATOM   2258 O O   . GLY B 1 97  ? 33.794 11.548  22.254  1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B O   1 
ATOM   2259 N N   . PRO B 1 98  ? 33.052 12.215  20.240  1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 92  PRO B N   1 
ATOM   2260 C CA  . PRO B 1 98  ? 33.317 10.829  19.798  1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 92  PRO B CA  1 
ATOM   2261 C C   . PRO B 1 98  ? 34.796 10.436  19.931  1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 92  PRO B C   1 
ATOM   2262 O O   . PRO B 1 98  ? 35.678 11.318  19.993  1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 92  PRO B O   1 
ATOM   2263 C CB  . PRO B 1 98  ? 32.853 10.829  18.348  1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 92  PRO B CB  1 
ATOM   2264 C CG  . PRO B 1 98  ? 31.860 11.967  18.258  1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 92  PRO B CG  1 
ATOM   2265 C CD  . PRO B 1 98  ? 32.419 13.020  19.180  1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 92  PRO B CD  1 
ATOM   2266 N N   . THR B 1 99  ? 35.046 9.125   20.005  1.00 25.78 ? ? ? ? ? ? 93  THR B N   1 
ATOM   2267 C CA  . THR B 1 99  ? 36.385 8.585   20.174  1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 93  THR B CA  1 
ATOM   2268 C C   . THR B 1 99  ? 37.287 8.884   18.984  1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 93  THR B C   1 
ATOM   2269 O O   . THR B 1 99  ? 36.983 8.494   17.870  1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 93  THR B O   1 
ATOM   2270 C CB  . THR B 1 99  ? 36.344 7.061   20.348  1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 93  THR B CB  1 
ATOM   2271 O OG1 . THR B 1 99  ? 35.413 6.730   21.376  1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 93  THR B OG1 1 
ATOM   2272 C CG2 . THR B 1 99  ? 37.722 6.504   20.734  1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 93  THR B CG2 1 
ATOM   2273 N N   . ARG B 1 100 ? 38.400 9.567   19.238  1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B N   1 
ATOM   2274 C CA  . ARG B 1 100 ? 39.449 9.733   18.252  1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CA  1 
ATOM   2275 C C   . ARG B 1 100 ? 40.758 9.329   18.933  1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B C   1 
ATOM   2276 O O   . ARG B 1 100 ? 41.386 10.127  19.607  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B O   1 
ATOM   2277 C CB  . ARG B 1 100 ? 39.475 11.170  17.731  1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CB  1 
ATOM   2278 C CG  . ARG B 1 100 ? 38.518 11.382  16.539  1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CG  1 
ATOM   2279 C CD  . ARG B 1 100 ? 38.271 12.843  16.183  1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CD  1 
ATOM   2280 N NE  . ARG B 1 100 ? 37.099 12.955  15.296  1.00 33.92 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B NE  1 
ATOM   2281 C CZ  . ARG B 1 100 ? 36.343 14.049  15.146  1.00 39.00 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CZ  1 
ATOM   2282 N NH1 . ARG B 1 100 ? 36.617 15.171  15.816  1.00 40.80 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B NH1 1 
ATOM   2283 N NH2 . ARG B 1 100 ? 35.293 14.027  14.317  1.00 40.94 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B NH2 1 
ATOM   2284 N N   . ASP B 1 101 ? 41.125 8.056   18.800  1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 95  ASP B N   1 
ATOM   2285 C CA  . ASP B 1 101 ? 42.315 7.525   19.477  1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 95  ASP B CA  1 
ATOM   2286 C C   . ASP B 1 101 ? 43.263 6.981   18.421  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 95  ASP B C   1 
ATOM   2287 O O   . ASP B 1 101 ? 43.008 5.930   17.846  1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 95  ASP B O   1 
ATOM   2288 C CB  . ASP B 1 101 ? 41.960 6.454   20.495  1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 95  ASP B CB  1 
ATOM   2289 C CG  . ASP B 1 101 ? 43.200 5.958   21.308  1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 95  ASP B CG  1 
ATOM   2290 O OD1 . ASP B 1 101 ? 44.357 6.088   20.828  1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 95  ASP B OD1 1 
ATOM   2291 O OD2 . ASP B 1 101 ? 42.997 5.423   22.424  1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 95  ASP B OD2 1 
ATOM   2292 N N   . PRO B 1 102 ? 44.334 7.727   18.135  1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 96  PRO B N   1 
ATOM   2293 C CA  . PRO B 1 102 ? 45.216 7.298   17.055  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 96  PRO B CA  1 
ATOM   2294 C C   . PRO B 1 102 ? 45.918 5.984   17.351  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 96  PRO B C   1 
ATOM   2295 O O   . PRO B 1 102 ? 46.249 5.282   16.415  1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 96  PRO B O   1 
ATOM   2296 C CB  . PRO B 1 102 ? 46.202 8.455   16.909  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 96  PRO B CB  1 
ATOM   2297 C CG  . PRO B 1 102 ? 46.215 9.160   18.236  1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 96  PRO B CG  1 
ATOM   2298 C CD  . PRO B 1 102 ? 44.893 8.854   18.906  1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 96  PRO B CD  1 
ATOM   2299 N N   . ALA B 1 103 ? 46.103 5.630   18.628  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B N   1 
ATOM   2300 C CA  . ALA B 1 103 ? 46.803 4.389   18.933  1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B CA  1 
ATOM   2301 C C   . ALA B 1 103 ? 45.892 3.222   18.743  1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B C   1 
ATOM   2302 O O   . ALA B 1 103 ? 46.346 2.191   18.284  1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B O   1 
ATOM   2303 C CB  . ALA B 1 103 ? 47.449 4.375   20.358  1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B CB  1 
ATOM   2304 N N   . ARG B 1 104 ? 44.604 3.361   19.062  1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 98  ARG B N   1 
ATOM   2305 C CA  . ARG B 1 104 ? 43.688 2.239   18.848  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 98  ARG B CA  1 
ATOM   2306 C C   . ARG B 1 104 ? 43.467 2.031   17.373  1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 98  ARG B C   1 
ATOM   2307 O O   . ARG B 1 104 ? 43.280 0.910   16.959  1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 98  ARG B O   1 
ATOM   2308 C CB  . ARG B 1 104 ? 42.302 2.467   19.400  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 98  ARG B CB  1 
ATOM   2309 C CG  . ARG B 1 104 ? 42.248 2.652   20.816  1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 98  ARG B CG  1 
ATOM   2310 C CD  . ARG B 1 104 ? 42.130 1.393   21.645  1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 98  ARG B CD  1 
ATOM   2311 N NE  . ARG B 1 104 ? 41.838 2.010   22.910  1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 98  ARG B NE  1 
ATOM   2312 C CZ  . ARG B 1 104 ? 42.712 2.283   23.864  1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 98  ARG B CZ  1 
ATOM   2313 N NH1 . ARG B 1 104 ? 43.948 1.854   23.803  1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 98  ARG B NH1 1 
ATOM   2314 N NH2 . ARG B 1 104 ? 42.309 2.950   24.919  1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 98  ARG B NH2 1 
ATOM   2315 N N   . LEU B 1 105 ? 43.379 3.136   16.629  1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B N   1 
ATOM   2316 C CA  . LEU B 1 105 ? 43.323 3.121   15.177  1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B CA  1 
ATOM   2317 C C   . LEU B 1 105 ? 44.497 2.340   14.628  1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B C   1 
ATOM   2318 O O   . LEU B 1 105 ? 44.317 1.442   13.844  1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B O   1 
ATOM   2319 C CB  . LEU B 1 105 ? 43.346 4.552   14.605  1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B CB  1 
ATOM   2320 C CG  . LEU B 1 105 ? 43.426 4.647   13.084  1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B CG  1 
ATOM   2321 C CD1 . LEU B 1 105 ? 42.270 3.901   12.463  1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B CD1 1 
ATOM   2322 C CD2 . LEU B 1 105 ? 43.418 6.085   12.646  1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B CD2 1 
ATOM   2323 N N   . LYS B 1 106 ? 45.700 2.700   15.053  1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 100 LYS B N   1 
ATOM   2324 C CA  . LYS B 1 106 ? 46.904 1.990   14.630  1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 100 LYS B CA  1 
ATOM   2325 C C   . LYS B 1 106 ? 46.797 0.492   14.947  1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 100 LYS B C   1 
ATOM   2326 O O   . LYS B 1 106 ? 47.029 -0.358  14.072  1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 100 LYS B O   1 
ATOM   2327 C CB  . LYS B 1 106 ? 48.162 2.606   15.275  1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 100 LYS B CB  1 
ATOM   2328 C CG  . LYS B 1 106 ? 49.497 2.185   14.618  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 100 LYS B CG  1 
ATOM   2329 C CD  . LYS B 1 106 ? 49.799 2.881   13.281  1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 100 LYS B CD  1 
ATOM   2330 C CE  . LYS B 1 106 ? 50.158 4.334   13.431  1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 100 LYS B CE  1 
ATOM   2331 N NZ  . LYS B 1 106 ? 50.589 4.956   12.166  1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 100 LYS B NZ  1 
ATOM   2332 N N   . ALA B 1 107 ? 46.400 0.162   16.166  1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B N   1 
ATOM   2333 C CA  . ALA B 1 107 ? 46.311 -1.265  16.579  1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B CA  1 
ATOM   2334 C C   . ALA B 1 107 ? 45.282 -2.044  15.749  1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B C   1 
ATOM   2335 O O   . ALA B 1 107 ? 45.529 -3.193  15.373  1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B O   1 
ATOM   2336 C CB  . ALA B 1 107 ? 46.008 -1.395  18.073  1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B CB  1 
ATOM   2337 N N   . ALA B 1 108 ? 44.162 -1.411  15.432  1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 102 ALA B N   1 
ATOM   2338 C CA  . ALA B 1 108 ? 43.069 -2.095  14.710  1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 102 ALA B CA  1 
ATOM   2339 C C   . ALA B 1 108 ? 43.509 -2.689  13.386  1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 102 ALA B C   1 
ATOM   2340 O O   . ALA B 1 108 ? 42.954 -3.691  12.940  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 102 ALA B O   1 
ATOM   2341 C CB  . ALA B 1 108 ? 41.901 -1.160  14.497  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 102 ALA B CB  1 
ATOM   2342 N N   . TYR B 1 109 ? 44.513 -2.068  12.775  1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B N   1 
ATOM   2343 C CA  . TYR B 1 109 ? 45.045 -2.466  11.489  1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CA  1 
ATOM   2344 C C   . TYR B 1 109 ? 46.556 -2.760  11.531  1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B C   1 
ATOM   2345 O O   . TYR B 1 109 ? 47.260 -2.557  10.561  1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B O   1 
ATOM   2346 C CB  . TYR B 1 109 ? 44.732 -1.376  10.469  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CB  1 
ATOM   2347 C CG  . TYR B 1 109 ? 43.247 -1.159  10.281  1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CG  1 
ATOM   2348 C CD1 . TYR B 1 109 ? 42.493 -2.016  9.479   1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CD1 1 
ATOM   2349 C CD2 . TYR B 1 109 ? 42.593 -0.120  10.935  1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CD2 1 
ATOM   2350 C CE1 . TYR B 1 109 ? 41.134 -1.820  9.304   1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CE1 1 
ATOM   2351 C CE2 . TYR B 1 109 ? 41.238 0.088   10.775  1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CE2 1 
ATOM   2352 C CZ  . TYR B 1 109 ? 40.511 -0.761  9.963   1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CZ  1 
ATOM   2353 O OH  . TYR B 1 109 ? 39.165 -0.541  9.820   1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B OH  1 
ATOM   2354 N N   . PHE B 1 110 ? 47.053 -3.290  12.646  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B N   1 
ATOM   2355 C CA  . PHE B 1 110 ? 48.467 -3.674  12.685  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CA  1 
ATOM   2356 C C   . PHE B 1 110 ? 48.863 -4.628  11.518  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B C   1 
ATOM   2357 O O   . PHE B 1 110 ? 50.044 -4.715  11.185  1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B O   1 
ATOM   2358 C CB  . PHE B 1 110 ? 48.834 -4.365  13.979  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CB  1 
ATOM   2359 C CG  . PHE B 1 110 ? 49.103 -3.455  15.142  1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CG  1 
ATOM   2360 C CD1 . PHE B 1 110 ? 49.673 -2.201  14.988  1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CD1 1 
ATOM   2361 C CD2 . PHE B 1 110 ? 48.891 -3.929  16.432  1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CD2 1 
ATOM   2362 C CE1 . PHE B 1 110 ? 49.985 -1.415  16.100  1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CE1 1 
ATOM   2363 C CE2 . PHE B 1 110 ? 49.198 -3.142  17.539  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CE2 1 
ATOM   2364 C CZ  . PHE B 1 110 ? 49.745 -1.873  17.350  1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CZ  1 
ATOM   2365 N N   . GLU B 1 111 ? 47.902 -5.331  10.914  1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 105 GLU B N   1 
ATOM   2366 C CA  . GLU B 1 111 ? 48.237 -6.268  9.841   1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 105 GLU B CA  1 
ATOM   2367 C C   . GLU B 1 111 ? 48.802 -5.595  8.600   1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 105 GLU B C   1 
ATOM   2368 O O   . GLU B 1 111 ? 49.340 -6.271  7.737   1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 105 GLU B O   1 
ATOM   2369 C CB  . GLU B 1 111 ? 47.049 -7.147  9.432   1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 105 GLU B CB  1 
ATOM   2370 C CG  . GLU B 1 111 ? 45.936 -6.423  8.651   1.00 15.52 ? ? ? ? ? ? 105 GLU B CG  1 
ATOM   2371 C CD  . GLU B 1 111 ? 44.809 -5.961  9.550   1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 105 GLU B CD  1 
ATOM   2372 O OE1 . GLU B 1 111 ? 43.680 -5.766  9.024   1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 105 GLU B OE1 1 
ATOM   2373 O OE2 . GLU B 1 111 ? 45.056 -5.805  10.786  1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 105 GLU B OE2 1 
ATOM   2374 N N   . VAL B 1 112 ? 48.655 -4.277  8.496   1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 106 VAL B N   1 
ATOM   2375 C CA  . VAL B 1 112 ? 49.217 -3.532  7.389   1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 106 VAL B CA  1 
ATOM   2376 C C   . VAL B 1 112 ? 50.762 -3.596  7.416   1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 106 VAL B C   1 
ATOM   2377 O O   . VAL B 1 112 ? 51.411 -3.475  6.365   1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 106 VAL B O   1 
ATOM   2378 C CB  . VAL B 1 112 ? 48.704 -2.068  7.412   1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 106 VAL B CB  1 
ATOM   2379 C CG1 . VAL B 1 112 ? 49.459 -1.212  6.394   1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 106 VAL B CG1 1 
ATOM   2380 C CG2 . VAL B 1 112 ? 47.121 -2.026  7.173   1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 106 VAL B CG2 1 
ATOM   2381 N N   . GLY B 1 113 ? 51.344 -3.789  8.605   1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 107 GLY B N   1 
ATOM   2382 C CA  . GLY B 1 113 ? 52.788 -3.888  8.763   1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 107 GLY B CA  1 
ATOM   2383 C C   . GLY B 1 113 ? 53.151 -5.222  9.350   1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 107 GLY B C   1 
ATOM   2384 O O   . GLY B 1 113 ? 52.335 -6.132  9.386   1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 107 GLY B O   1 
ATOM   2385 N N   . THR B 1 114 ? 54.371 -5.335  9.843   1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 108 THR B N   1 
ATOM   2386 C CA  . THR B 1 114 ? 54.857 -6.594  10.384  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 108 THR B CA  1 
ATOM   2387 C C   . THR B 1 114 ? 54.503 -6.673  11.854  1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 108 THR B C   1 
ATOM   2388 O O   . THR B 1 114 ? 54.143 -5.672  12.466  1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 108 THR B O   1 
ATOM   2389 C CB  . THR B 1 114 ? 56.400 -6.739  10.222  1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 108 THR B CB  1 
ATOM   2390 O OG1 . THR B 1 114 ? 57.062 -5.750  11.015  1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 108 THR B OG1 1 
ATOM   2391 C CG2 . THR B 1 114 ? 56.840 -6.595  8.750   1.00 16.37 ? ? ? ? ? ? 108 THR B CG2 1 
ATOM   2392 N N   . ASN B 1 115 ? 54.644 -7.862  12.438  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 109 ASN B N   1 
ATOM   2393 C CA  . ASN B 1 115 ? 54.529 -7.996  13.878  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 109 ASN B CA  1 
ATOM   2394 C C   . ASN B 1 115 ? 55.622 -7.188  14.633  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 109 ASN B C   1 
ATOM   2395 O O   . ASN B 1 115 ? 55.361 -6.645  15.714  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 109 ASN B O   1 
ATOM   2396 C CB  . ASN B 1 115 ? 54.554 -9.473  14.289  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 109 ASN B CB  1 
ATOM   2397 C CG  . ASN B 1 115 ? 53.329 -10.241 13.839  1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 109 ASN B CG  1 
ATOM   2398 O OD1 . ASN B 1 115 ? 52.307 -9.690  13.400  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 109 ASN B OD1 1 
ATOM   2399 N ND2 . ASN B 1 115 ? 53.429 -11.540 13.943  1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 109 ASN B ND2 1 
ATOM   2400 N N   . GLY B 1 116 ? 56.820 -7.076  14.053  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 110 GLY B N   1 
ATOM   2401 C CA  . GLY B 1 116 ? 57.880 -6.237  14.625  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 110 GLY B CA  1 
ATOM   2402 C C   . GLY B 1 116 ? 57.491 -4.762  14.657  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 110 GLY B C   1 
ATOM   2403 O O   . GLY B 1 116 ? 57.771 -4.059  15.626  1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 110 GLY B O   1 
ATOM   2404 N N   . ASP B 1 117 ? 56.845 -4.283  13.596  1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B N   1 
ATOM   2405 C CA  . ASP B 1 117 ? 56.315 -2.925  13.586  1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B CA  1 
ATOM   2406 C C   . ASP B 1 117 ? 55.250 -2.780  14.705  1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B C   1 
ATOM   2407 O O   . ASP B 1 117 ? 55.251 -1.797  15.437  1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B O   1 
ATOM   2408 C CB  . ASP B 1 117 ? 55.677 -2.561  12.236  1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B CB  1 
ATOM   2409 C CG  . ASP B 1 117 ? 56.643 -2.596  11.062  1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B CG  1 
ATOM   2410 O OD1 . ASP B 1 117 ? 57.865 -2.342  11.218  1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B OD1 1 
ATOM   2411 O OD2 . ASP B 1 117 ? 56.141 -2.864  9.944   1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B OD2 1 
ATOM   2412 N N   . ALA B 1 118 ? 54.347 -3.754  14.844  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 112 ALA B N   1 
ATOM   2413 C CA  . ALA B 1 118 ? 53.301 -3.666  15.888  1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 112 ALA B CA  1 
ATOM   2414 C C   . ALA B 1 118 ? 53.923 -3.585  17.293  1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 112 ALA B C   1 
ATOM   2415 O O   . ALA B 1 118 ? 53.476 -2.789  18.131  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 112 ALA B O   1 
ATOM   2416 C CB  . ALA B 1 118 ? 52.305 -4.849  15.775  1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 112 ALA B CB  1 
ATOM   2417 N N   . ARG B 1 119 ? 54.963 -4.382  17.544  1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B N   1 
ATOM   2418 C CA  . ARG B 1 119 ? 55.694 -4.297  18.827  1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B CA  1 
ATOM   2419 C C   . ARG B 1 119 ? 56.270 -2.910  19.069  1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B C   1 
ATOM   2420 O O   . ARG B 1 119 ? 56.188 -2.390  20.183  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B O   1 
ATOM   2421 C CB  . ARG B 1 119 ? 56.839 -5.312  18.902  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B CB  1 
ATOM   2422 C CG  . ARG B 1 119 ? 56.393 -6.710  19.273  1.00 21.09 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B CG  1 
ATOM   2423 C CD  . ARG B 1 119 ? 57.561 -7.680  19.524  1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B CD  1 
ATOM   2424 N NE  . ARG B 1 119 ? 57.815 -8.435  18.328  1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B NE  1 
ATOM   2425 C CZ  . ARG B 1 119 ? 57.313 -9.636  18.043  1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B CZ  1 
ATOM   2426 N NH1 . ARG B 1 119 ? 56.526 -10.299 18.889  1.00 35.95 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B NH1 1 
ATOM   2427 N NH2 . ARG B 1 119 ? 57.639 -10.194 16.891  1.00 36.29 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B NH2 1 
ATOM   2428 N N   . ARG B 1 120 ? 56.865 -2.313  18.042  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 114 ARG B N   1 
ATOM   2429 C CA  . ARG B 1 120 ? 57.406 -0.968  18.205  1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 114 ARG B CA  1 
ATOM   2430 C C   . ARG B 1 120 ? 56.299 0.023   18.567  1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 114 ARG B C   1 
ATOM   2431 O O   . ARG B 1 120 ? 56.500 0.905   19.417  1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 114 ARG B O   1 
ATOM   2432 C CB  . ARG B 1 120 ? 58.188 -0.489  16.963  1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 114 ARG B CB  1 
ATOM   2433 C CG  . ARG B 1 120 ? 58.266 1.064   16.915  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 114 ARG B CG  1 
ATOM   2434 C CD  . ARG B 1 120 ? 59.090 1.588   15.749  1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 114 ARG B CD  1 
ATOM   2435 N NE  . ARG B 1 120 ? 58.562 1.180   14.447  1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 114 ARG B NE  1 
ATOM   2436 C CZ  . ARG B 1 120 ? 57.607 1.803   13.754  1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 114 ARG B CZ  1 
ATOM   2437 N NH1 . ARG B 1 120 ? 56.980 2.886   14.239  1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 114 ARG B NH1 1 
ATOM   2438 N NH2 . ARG B 1 120 ? 57.273 1.322   12.552  1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 114 ARG B NH2 1 
ATOM   2439 N N   . HIS B 1 121 ? 55.132 -0.116  17.941  1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B N   1 
ATOM   2440 C CA  . HIS B 1 121 ? 54.004 0.767   18.250  1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CA  1 
ATOM   2441 C C   . HIS B 1 121 ? 53.527 0.587   19.693  1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B C   1 
ATOM   2442 O O   . HIS B 1 121 ? 53.180 1.550   20.382  1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B O   1 
ATOM   2443 C CB  . HIS B 1 121 ? 52.825 0.512   17.306  1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CB  1 
ATOM   2444 C CG  . HIS B 1 121 ? 53.051 0.992   15.905  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CG  1 
ATOM   2445 N ND1 . HIS B 1 121 ? 53.283 2.320   15.602  1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B ND1 1 
ATOM   2446 C CD2 . HIS B 1 121 ? 53.041 0.324   14.723  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CD2 1 
ATOM   2447 C CE1 . HIS B 1 121 ? 53.419 2.443   14.293  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CE1 1 
ATOM   2448 N NE2 . HIS B 1 121 ? 53.256 1.253   13.734  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B NE2 1 
ATOM   2449 N N   . LEU B 1 122 ? 53.467 -0.654  20.141  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B N   1 
ATOM   2450 C CA  . LEU B 1 122 ? 52.983 -0.910  21.497  1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CA  1 
ATOM   2451 C C   . LEU B 1 122 ? 54.020 -0.474  22.548  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B C   1 
ATOM   2452 O O   . LEU B 1 122 ? 53.620 0.086   23.593  1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B O   1 
ATOM   2453 C CB  . LEU B 1 122 ? 52.545 -2.358  21.676  1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CB  1 
ATOM   2454 C CG  . LEU B 1 122 ? 51.354 -2.806  20.834  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CG  1 
ATOM   2455 C CD1 . LEU B 1 122 ? 51.139 -4.299  21.018  1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD1 1 
ATOM   2456 C CD2 . LEU B 1 122 ? 50.107 -2.016  21.189  1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD2 1 
ATOM   2457 N N   . ARG B 1 123 ? 55.322 -0.634  22.263  1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B N   1 
ATOM   2458 C CA  . ARG B 1 123 ? 56.342 -0.115  23.191  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B CA  1 
ATOM   2459 C C   . ARG B 1 123 ? 56.297 1.407   23.294  1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B C   1 
ATOM   2460 O O   . ARG B 1 123 ? 56.528 1.953   24.377  1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B O   1 
ATOM   2461 C CB  . ARG B 1 123 ? 57.769 -0.563  22.834  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B CB  1 
ATOM   2462 C CG  . ARG B 1 123 ? 58.015 -2.044  23.128  1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B CG  1 
ATOM   2463 C CD  . ARG B 1 123 ? 59.462 -2.388  22.914  1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B CD  1 
ATOM   2464 N NE  . ARG B 1 123 ? 59.895 -2.217  21.512  1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B NE  1 
ATOM   2465 C CZ  . ARG B 1 123 ? 60.034 -3.211  20.628  1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B CZ  1 
ATOM   2466 N NH1 . ARG B 1 123 ? 59.786 -4.472  20.957  1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B NH1 1 
ATOM   2467 N NH2 . ARG B 1 123 ? 60.425 -2.946  19.404  1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B NH2 1 
ATOM   2468 N N   . ALA B 1 124 ? 56.018 2.093   22.179  1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 118 ALA B N   1 
ATOM   2469 C CA  . ALA B 1 124 ? 55.936 3.573   22.174  1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 118 ALA B CA  1 
ATOM   2470 C C   . ALA B 1 124 ? 54.672 4.036   22.925  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 118 ALA B C   1 
ATOM   2471 O O   . ALA B 1 124 ? 54.667 5.103   23.542  1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 118 ALA B O   1 
ATOM   2472 C CB  . ALA B 1 124 ? 55.968 4.140   20.740  1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 118 ALA B CB  1 
ATOM   2473 N N   . HIS B 1 125 ? 53.626 3.206   22.914  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 119 HIS B N   1 
ATOM   2474 C CA  . HIS B 1 125 ? 52.406 3.471   23.691  1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 119 HIS B CA  1 
ATOM   2475 C C   . HIS B 1 125 ? 52.687 3.431   25.200  1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 119 HIS B C   1 
ATOM   2476 O O   . HIS B 1 125 ? 52.254 4.315   25.981  1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 119 HIS B O   1 
ATOM   2477 C CB  . HIS B 1 125 ? 51.338 2.442   23.341  1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 119 HIS B CB  1 
ATOM   2478 C CG  . HIS B 1 125 ? 49.957 2.830   23.746  1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 119 HIS B CG  1 
ATOM   2479 N ND1 . HIS B 1 125 ? 49.228 3.797   23.087  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 119 HIS B ND1 1 
ATOM   2480 C CD2 . HIS B 1 125 ? 49.150 2.350   24.717  1.00 8.75  ? ? ? ? ? ? 119 HIS B CD2 1 
ATOM   2481 C CE1 . HIS B 1 125 ? 48.035 3.897   23.637  1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 119 HIS B CE1 1 
ATOM   2482 N NE2 . HIS B 1 125 ? 47.962 3.033   24.629  1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 119 HIS B NE2 1 
ATOM   2483 N N   . ILE B 1 126 ? 53.371 2.374   25.609  1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 120 ILE B N   1 
ATOM   2484 C CA  . ILE B 1 126 ? 53.770 2.177   26.999  1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 120 ILE B CA  1 
ATOM   2485 C C   . ILE B 1 126 ? 54.662 3.339   27.447  1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 120 ILE B C   1 
ATOM   2486 O O   . ILE B 1 126 ? 54.396 3.939   28.492  1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 120 ILE B O   1 
ATOM   2487 C CB  . ILE B 1 126 ? 54.462 0.826   27.170  1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 120 ILE B CB  1 
ATOM   2488 C CG1 . ILE B 1 126 ? 53.453 -0.309  26.984  1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 120 ILE B CG1 1 
ATOM   2489 C CG2 . ILE B 1 126 ? 55.230 0.716   28.546  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 120 ILE B CG2 1 
ATOM   2490 C CD1 . ILE B 1 126 ? 54.127 -1.699  26.800  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 120 ILE B CD1 1 
ATOM   2491 N N   . ALA B 1 127 ? 55.655 3.697   26.631  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 121 ALA B N   1 
ATOM   2492 C CA  . ALA B 1 127 ? 56.578 4.786   26.958  1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 121 ALA B CA  1 
ATOM   2493 C C   . ALA B 1 127 ? 55.829 6.060   27.222  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 121 ALA B C   1 
ATOM   2494 O O   . ALA B 1 127 ? 56.049 6.728   28.230  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 121 ALA B O   1 
ATOM   2495 C CB  . ALA B 1 127 ? 57.604 5.005   25.819  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 121 ALA B CB  1 
ATOM   2496 N N   . HIS B 1 128 ? 54.924 6.396   26.309  1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B N   1 
ATOM   2497 C CA  . HIS B 1 128 ? 54.125 7.602   26.420  1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B CA  1 
ATOM   2498 C C   . HIS B 1 128 ? 53.303 7.662   27.715  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B C   1 
ATOM   2499 O O   . HIS B 1 128 ? 53.306 8.669   28.423  1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B O   1 
ATOM   2500 C CB  . HIS B 1 128 ? 53.193 7.728   25.215  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B CB  1 
ATOM   2501 C CG  . HIS B 1 128 ? 52.270 8.902   25.301  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B CG  1 
ATOM   2502 N ND1 . HIS B 1 128 ? 52.655 10.178  24.945  1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B ND1 1 
ATOM   2503 C CD2 . HIS B 1 128 ? 50.992 9.001   25.734  1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B CD2 1 
ATOM   2504 C CE1 . HIS B 1 128 ? 51.649 11.010  25.164  1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B CE1 1 
ATOM   2505 N NE2 . HIS B 1 128 ? 50.632 10.322  25.654  1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B NE2 1 
ATOM   2506 N N   . PHE B 1 129 ? 52.560 6.601   28.010  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B N   1 
ATOM   2507 C CA  . PHE B 1 129 ? 51.701 6.621   29.197  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CA  1 
ATOM   2508 C C   . PHE B 1 129 ? 52.454 6.440   30.514  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B C   1 
ATOM   2509 O O   . PHE B 1 129 ? 52.007 6.976   31.535  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B O   1 
ATOM   2510 C CB  . PHE B 1 129 ? 50.517 5.657   29.033  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CB  1 
ATOM   2511 C CG  . PHE B 1 129 ? 49.427 6.224   28.146  1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CG  1 
ATOM   2512 C CD1 . PHE B 1 129 ? 48.553 7.184   28.642  1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CD1 1 
ATOM   2513 C CD2 . PHE B 1 129 ? 49.322 5.851   26.823  1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CD2 1 
ATOM   2514 C CE1 . PHE B 1 129 ? 47.566 7.735   27.853  1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CE1 1 
ATOM   2515 C CE2 . PHE B 1 129 ? 48.353 6.405   26.007  1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CE2 1 
ATOM   2516 C CZ  . PHE B 1 129 ? 47.461 7.348   26.518  1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CZ  1 
ATOM   2517 N N   . GLU B 1 130 ? 53.599 5.745   30.500  1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 124 GLU B N   1 
ATOM   2518 C CA  . GLU B 1 130 ? 54.502 5.742   31.668  1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 124 GLU B CA  1 
ATOM   2519 C C   . GLU B 1 130 ? 54.974 7.145   31.983  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 124 GLU B C   1 
ATOM   2520 O O   . GLU B 1 130 ? 55.017 7.512   33.156  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 124 GLU B O   1 
ATOM   2521 C CB  . GLU B 1 130 ? 55.736 4.839   31.498  1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 124 GLU B CB  1 
ATOM   2522 C CG  . GLU B 1 130 ? 55.393 3.354   31.567  1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 124 GLU B CG  1 
ATOM   2523 C CD  . GLU B 1 130 ? 56.609 2.421   31.633  1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 124 GLU B CD  1 
ATOM   2524 O OE1 . GLU B 1 130 ? 56.392 1.217   31.963  1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 124 GLU B OE1 1 
ATOM   2525 O OE2 . GLU B 1 130 ? 57.756 2.872   31.335  1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 124 GLU B OE2 1 
ATOM   2526 N N   . GLN B 1 131 ? 55.330 7.937   30.974  1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B N   1 
ATOM   2527 C CA  . GLN B 1 131 ? 55.831 9.299   31.260  1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B CA  1 
ATOM   2528 C C   . GLN B 1 131 ? 54.665 10.178  31.719  1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B C   1 
ATOM   2529 O O   . GLN B 1 131 ? 54.804 11.022  32.588  1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B O   1 
ATOM   2530 C CB  . GLN B 1 131 ? 56.579 9.913   30.062  1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B CB  1 
ATOM   2531 C CG  . GLN B 1 131 ? 57.907 9.228   29.720  1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B CG  1 
ATOM   2532 C CD  . GLN B 1 131 ? 59.040 9.476   30.757  1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B CD  1 
ATOM   2533 O OE1 . GLN B 1 131 ? 58.832 10.117  31.785  1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B OE1 1 
ATOM   2534 N NE2 . GLN B 1 131 ? 60.246 8.969   30.462  1.00 28.33 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B NE2 1 
ATOM   2535 N N   . GLN B 1 132 ? 53.483 9.930   31.187  1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 126 GLN B N   1 
ATOM   2536 C CA  . GLN B 1 132 ? 52.307 10.650  31.656  1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 126 GLN B CA  1 
ATOM   2537 C C   . GLN B 1 132 ? 52.006 10.335  33.126  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 126 GLN B C   1 
ATOM   2538 O O   . GLN B 1 132 ? 51.698 11.238  33.926  1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 126 GLN B O   1 
ATOM   2539 C CB  . GLN B 1 132 ? 51.082 10.337  30.786  1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 126 GLN B CB  1 
ATOM   2540 C CG  . GLN B 1 132 ? 49.972 11.351  30.956  1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 126 GLN B CG  1 
ATOM   2541 C CD  . GLN B 1 132 ? 48.614 10.843  30.482  1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 126 GLN B CD  1 
ATOM   2542 O OE1 . GLN B 1 132 ? 48.069 11.341  29.518  1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 126 GLN B OE1 1 
ATOM   2543 N NE2 . GLN B 1 132 ? 48.085 9.839   31.154  1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 126 GLN B NE2 1 
ATOM   2544 N N   . LYS B 1 133 ? 52.080 9.061   33.478  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 127 LYS B N   1 
ATOM   2545 C CA  . LYS B 1 133 ? 51.876 8.631   34.862  1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 127 LYS B CA  1 
ATOM   2546 C C   . LYS B 1 133 ? 52.841 9.327   35.822  1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 127 LYS B C   1 
ATOM   2547 O O   . LYS B 1 133 ? 52.427 9.842   36.861  1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 127 LYS B O   1 
ATOM   2548 C CB  . LYS B 1 133 ? 52.031 7.114   34.943  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 127 LYS B CB  1 
ATOM   2549 C CG  . LYS B 1 133 ? 51.671 6.468   36.251  1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 127 LYS B CG  1 
ATOM   2550 C CD  . LYS B 1 133 ? 51.606 4.944   36.079  1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 127 LYS B CD  1 
ATOM   2551 C CE  . LYS B 1 133 ? 50.950 4.255   37.271  1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 127 LYS B CE  1 
ATOM   2552 N NZ  . LYS B 1 133 ? 51.948 3.846   38.280  1.00 29.24 ? ? ? ? ? ? 127 LYS B NZ  1 
ATOM   2553 N N   . ILE B 1 134 ? 54.124 9.361   35.484  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 128 ILE B N   1 
ATOM   2554 C CA  . ILE B 1 134 ? 55.116 10.000  36.359  1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 128 ILE B CA  1 
ATOM   2555 C C   . ILE B 1 134 ? 54.799 11.514  36.518  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 128 ILE B C   1 
ATOM   2556 O O   . ILE B 1 134 ? 54.871 12.037  37.623  1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 128 ILE B O   1 
ATOM   2557 C CB  . ILE B 1 134 ? 56.531 9.783   35.829  1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 128 ILE B CB  1 
ATOM   2558 C CG1 . ILE B 1 134 ? 56.916 8.304   35.951  1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 128 ILE B CG1 1 
ATOM   2559 C CG2 . ILE B 1 134 ? 57.557 10.703  36.519  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 128 ILE B CG2 1 
ATOM   2560 C CD1 . ILE B 1 134 ? 58.027 7.931   35.020  1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 128 ILE B CD1 1 
ATOM   2561 N N   . GLN B 1 135 ? 54.414 12.187  35.433  1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B N   1 
ATOM   2562 C CA  . GLN B 1 135 ? 54.049 13.606  35.510  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B CA  1 
ATOM   2563 C C   . GLN B 1 135 ? 52.830 13.783  36.425  1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B C   1 
ATOM   2564 O O   . GLN B 1 135 ? 52.785 14.694  37.227  1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B O   1 
ATOM   2565 C CB  . GLN B 1 135 ? 53.754 14.192  34.129  1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B CB  1 
ATOM   2566 C CG  . GLN B 1 135 ? 53.497 15.743  34.122  1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B CG  1 
ATOM   2567 C CD  . GLN B 1 135 ? 52.047 16.181  34.382  1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B CD  1 
ATOM   2568 O OE1 . GLN B 1 135 ? 51.796 17.182  35.103  1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B OE1 1 
ATOM   2569 N NE2 . GLN B 1 135 ? 51.078 15.457  33.791  1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B NE2 1 
ATOM   2570 N N   . SER B 1 136 ? 51.843 12.910  36.284  1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 130 SER B N   1 
ATOM   2571 C CA  . SER B 1 136 ? 50.618 12.986  37.084  1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 130 SER B CA  1 
ATOM   2572 C C   . SER B 1 136 ? 50.896 12.733  38.580  1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 130 SER B C   1 
ATOM   2573 O O   . SER B 1 136 ? 50.397 13.438  39.421  1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 130 SER B O   1 
ATOM   2574 C CB  . SER B 1 136 ? 49.574 12.008  36.548  1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 130 SER B CB  1 
ATOM   2575 O OG  . SER B 1 136 ? 49.175 12.337  35.222  1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 130 SER B OG  1 
ATOM   2576 N N   . GLU B 1 137 ? 51.695 11.716  38.887  1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 131 GLU B N   1 
ATOM   2577 C CA  . GLU B 1 137 ? 52.109 11.432  40.258  1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 131 GLU B CA  1 
ATOM   2578 C C   . GLU B 1 137 ? 52.895 12.596  40.848  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 131 GLU B C   1 
ATOM   2579 O O   . GLU B 1 137 ? 52.667 12.965  41.989  1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 131 GLU B O   1 
ATOM   2580 C CB  . GLU B 1 137 ? 52.955 10.145  40.305  1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 131 GLU B CB  1 
ATOM   2581 C CG  . GLU B 1 137 ? 52.116 8.887   40.078  1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 131 GLU B CG  1 
ATOM   2582 C CD  . GLU B 1 137 ? 52.933 7.622   39.843  1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 131 GLU B CD  1 
ATOM   2583 O OE1 . GLU B 1 137 ? 54.165 7.702   39.613  1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 131 GLU B OE1 1 
ATOM   2584 O OE2 . GLU B 1 137 ? 52.323 6.532   39.848  1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 131 GLU B OE2 1 
ATOM   2585 N N   . SER B 1 138 ? 53.805 13.176  40.060  1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 132 SER B N   1 
ATOM   2586 C CA  . SER B 1 138 ? 54.556 14.360  40.482  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 132 SER B CA  1 
ATOM   2587 C C   . SER B 1 138 ? 53.636 15.560  40.710  1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 132 SER B C   1 
ATOM   2588 O O   . SER B 1 138 ? 53.798 16.253  41.685  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 132 SER B O   1 
ATOM   2589 C CB  . SER B 1 138 ? 55.653 14.722  39.479  1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 132 SER B CB  1 
ATOM   2590 O OG  . SER B 1 138 ? 56.466 13.577  39.159  1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 132 SER B OG  1 
ATOM   2591 N N   . MET B 1 139 ? 52.648 15.773  39.845  1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 133 MET B N   1 
ATOM   2592 C CA  . MET B 1 139 ? 51.681 16.840  40.056  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 133 MET B CA  1 
ATOM   2593 C C   . MET B 1 139 ? 50.887 16.642  41.356  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 133 MET B C   1 
ATOM   2594 O O   . MET B 1 139 ? 50.634 17.597  42.091  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 133 MET B O   1 
ATOM   2595 C CB  . MET B 1 139 ? 50.713 16.918  38.891  1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 133 MET B CB  1 
ATOM   2596 C CG  . MET B 1 139 ? 49.641 18.020  39.010  1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 133 MET B CG  1 
ATOM   2597 S SD  . MET B 1 139 ? 50.301 19.700  39.201  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 133 MET B SD  1 
ATOM   2598 C CE  . MET B 1 139 ? 51.172 19.849  37.621  1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 133 MET B CE  1 
ATOM   2599 N N   . ILE B 1 140 ? 50.499 15.407  41.651  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 134 ILE B N   1 
ATOM   2600 C CA  . ILE B 1 140 ? 49.763 15.130  42.897  1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 134 ILE B CA  1 
ATOM   2601 C C   . ILE B 1 140 ? 50.598 15.550  44.088  1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 134 ILE B C   1 
ATOM   2602 O O   . ILE B 1 140 ? 50.080 16.209  45.010  1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 134 ILE B O   1 
ATOM   2603 C CB  . ILE B 1 140 ? 49.288 13.652  43.010  1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 134 ILE B CB  1 
ATOM   2604 C CG1 . ILE B 1 140 ? 48.104 13.437  42.071  1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 134 ILE B CG1 1 
ATOM   2605 C CG2 . ILE B 1 140 ? 48.854 13.288  44.421  1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 134 ILE B CG2 1 
ATOM   2606 C CD1 . ILE B 1 140 ? 47.700 11.993  41.903  1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 134 ILE B CD1 1 
ATOM   2607 N N   . ASP B 1 141 ? 51.884 15.226  44.058  1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 135 ASP B N   1 
ATOM   2608 C CA  . ASP B 1 141 ? 52.776 15.619  45.151  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 135 ASP B CA  1 
ATOM   2609 C C   . ASP B 1 141 ? 52.821 17.155  45.335  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 135 ASP B C   1 
ATOM   2610 O O   . ASP B 1 141 ? 52.760 17.625  46.453  1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 135 ASP B O   1 
ATOM   2611 C CB  . ASP B 1 141 ? 54.189 15.053  44.962  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 135 ASP B CB  1 
ATOM   2612 C CG  . ASP B 1 141 ? 54.246 13.510  45.052  1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 135 ASP B CG  1 
ATOM   2613 O OD1 . ASP B 1 141 ? 53.368 12.872  45.696  1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 135 ASP B OD1 1 
ATOM   2614 O OD2 . ASP B 1 141 ? 55.201 12.927  44.479  1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 135 ASP B OD2 1 
ATOM   2615 N N   . GLU B 1 142 ? 52.887 17.934  44.255  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B N   1 
ATOM   2616 C CA  . GLU B 1 142 ? 52.815 19.407  44.382  1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B CA  1 
ATOM   2617 C C   . GLU B 1 142 ? 51.487 19.911  44.931  1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B C   1 
ATOM   2618 O O   . GLU B 1 142 ? 51.465 20.947  45.604  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B O   1 
ATOM   2619 C CB  . GLU B 1 142 ? 53.064 20.122  43.052  1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B CB  1 
ATOM   2620 C CG  . GLU B 1 142 ? 54.400 19.848  42.413  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B CG  1 
ATOM   2621 C CD  . GLU B 1 142 ? 54.611 20.659  41.129  1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B CD  1 
ATOM   2622 O OE1 . GLU B 1 142 ? 55.065 20.062  40.125  1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B OE1 1 
ATOM   2623 O OE2 . GLU B 1 142 ? 54.336 21.887  41.129  1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B OE2 1 
ATOM   2624 N N   . LEU B 1 143 ? 50.396 19.214  44.602  1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B N   1 
ATOM   2625 C CA  . LEU B 1 143 ? 49.064 19.606  45.026  1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B CA  1 
ATOM   2626 C C   . LEU B 1 143 ? 48.897 19.337  46.517  1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B C   1 
ATOM   2627 O O   . LEU B 1 143 ? 48.485 20.225  47.266  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B O   1 
ATOM   2628 C CB  . LEU B 1 143 ? 47.985 18.849  44.234  1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B CB  1 
ATOM   2629 C CG  . LEU B 1 143 ? 47.907 19.165  42.736  1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B CG  1 
ATOM   2630 C CD1 . LEU B 1 143 ? 46.928 18.229  41.999  1.00 8.22  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B CD1 1 
ATOM   2631 C CD2 . LEU B 1 143 ? 47.514 20.611  42.509  1.00 8.22  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B CD2 1 
ATOM   2632 N N   . LYS B 1 144 ? 49.254 18.122  46.946  1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 138 LYS B N   1 
ATOM   2633 C CA  . LYS B 1 144 ? 49.163 17.753  48.355  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 138 LYS B CA  1 
ATOM   2634 C C   . LYS B 1 144 ? 50.116 18.540  49.274  1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 138 LYS B C   1 
ATOM   2635 O O   . LYS B 1 144 ? 49.765 18.800  50.405  1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 138 LYS B O   1 
ATOM   2636 C CB  . LYS B 1 144 ? 49.370 16.254  48.530  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 138 LYS B CB  1 
ATOM   2637 C CG  . LYS B 1 144 ? 48.158 15.448  48.044  1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 138 LYS B CG  1 
ATOM   2638 C CD  . LYS B 1 144 ? 48.348 13.963  48.307  1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 138 LYS B CD  1 
ATOM   2639 C CE  . LYS B 1 144 ? 47.051 13.204  48.061  1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 138 LYS B CE  1 
ATOM   2640 N NZ  . LYS B 1 144 ? 47.266 11.736  47.938  1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 138 LYS B NZ  1 
ATOM   2641 N N   . ALA B 1 145 ? 51.303 18.912  48.783  1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 139 ALA B N   1 
ATOM   2642 C CA  . ALA B 1 145 ? 52.182 19.826  49.514  1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 139 ALA B CA  1 
ATOM   2643 C C   . ALA B 1 145 ? 51.655 21.296  49.540  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 139 ALA B C   1 
ATOM   2644 O O   . ALA B 1 145 ? 52.141 22.123  50.295  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 139 ALA B O   1 
ATOM   2645 C CB  . ALA B 1 145 ? 53.598 19.757  48.952  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 139 ALA B CB  1 
ATOM   2646 N N   . LYS B 1 146 ? 50.655 21.596  48.719  1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B N   1 
ATOM   2647 C CA  . LYS B 1 146 ? 50.079 22.945  48.568  1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CA  1 
ATOM   2648 C C   . LYS B 1 146 ? 51.116 23.972  48.055  1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B C   1 
ATOM   2649 O O   . LYS B 1 146 ? 50.968 25.186  48.232  1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B O   1 
ATOM   2650 C CB  . LYS B 1 146 ? 49.342 23.400  49.858  1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CB  1 
ATOM   2651 C CG  . LYS B 1 146 ? 48.088 22.565  50.165  1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CG  1 
ATOM   2652 C CD  . LYS B 1 146 ? 47.505 22.795  51.605  1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CD  1 
ATOM   2653 C CE  . LYS B 1 146 ? 46.540 21.648  52.013  1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CE  1 
ATOM   2654 N NZ  . LYS B 1 146 ? 45.810 21.812  53.331  1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B NZ  1 
ATOM   2655 N N   . THR B 1 147 ? 52.120 23.481  47.339  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 141 THR B N   1 
ATOM   2656 C CA  . THR B 1 147 ? 53.182 24.334  46.822  1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 141 THR B CA  1 
ATOM   2657 C C   . THR B 1 147 ? 53.015 24.731  45.354  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 141 THR B C   1 
ATOM   2658 O O   . THR B 1 147 ? 53.693 25.654  44.885  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 141 THR B O   1 
ATOM   2659 C CB  . THR B 1 147 ? 54.543 23.673  47.001  1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 141 THR B CB  1 
ATOM   2660 O OG1 . THR B 1 147 ? 54.518 22.395  46.366  1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 141 THR B OG1 1 
ATOM   2661 C CG2 . THR B 1 147 ? 54.892 23.533  48.510  1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 141 THR B CG2 1 
ATOM   2662 N N   . HIS B 1 148 ? 52.138 24.055  44.621  1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B N   1 
ATOM   2663 C CA  . HIS B 1 148 ? 51.867 24.442  43.230  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B CA  1 
ATOM   2664 C C   . HIS B 1 148 ? 51.403 25.898  43.249  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B C   1 
ATOM   2665 O O   . HIS B 1 148 ? 50.519 26.220  44.021  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B O   1 
ATOM   2666 C CB  . HIS B 1 148 ? 50.803 23.542  42.585  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B CB  1 
ATOM   2667 C CG  . HIS B 1 148 ? 50.639 23.800  41.126  1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B CG  1 
ATOM   2668 N ND1 . HIS B 1 148 ? 49.999 24.924  40.639  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B ND1 1 
ATOM   2669 C CD2 . HIS B 1 148 ? 51.121 23.141  40.044  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B CD2 1 
ATOM   2670 C CE1 . HIS B 1 148 ? 50.067 24.927  39.319  1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B CE1 1 
ATOM   2671 N NE2 . HIS B 1 148 ? 50.742 23.855  38.933  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B NE2 1 
ATOM   2672 N N   . PRO B 1 149 ? 52.023 26.788  42.444  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 143 PRO B N   1 
ATOM   2673 C CA  . PRO B 1 149 ? 51.755 28.236  42.550  1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 143 PRO B CA  1 
ATOM   2674 C C   . PRO B 1 149 ? 50.331 28.697  42.200  1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 143 PRO B C   1 
ATOM   2675 O O   . PRO B 1 149 ? 49.837 29.683  42.788  1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 143 PRO B O   1 
ATOM   2676 C CB  . PRO B 1 149 ? 52.782 28.875  41.604  1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 143 PRO B CB  1 
ATOM   2677 C CG  . PRO B 1 149 ? 53.327 27.794  40.779  1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 143 PRO B CG  1 
ATOM   2678 C CD  . PRO B 1 149 ? 53.082 26.484  41.452  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 143 PRO B CD  1 
ATOM   2679 N N   . THR B 1 150 ? 49.659 28.030  41.264  1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 144 THR B N   1 
ATOM   2680 C CA  . THR B 1 150 ? 48.248 28.359  41.007  1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 144 THR B CA  1 
ATOM   2681 C C   . THR B 1 150 ? 47.375 27.843  42.152  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 144 THR B C   1 
ATOM   2682 O O   . THR B 1 150 ? 46.534 28.574  42.658  1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 144 THR B O   1 
ATOM   2683 C CB  . THR B 1 150 ? 47.760 27.873  39.627  1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 144 THR B CB  1 
ATOM   2684 O OG1 . THR B 1 150 ? 48.494 28.566  38.605  1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 144 THR B OG1 1 
ATOM   2685 C CG2 . THR B 1 150 ? 46.261 28.143  39.438  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 144 THR B CG2 1 
ATOM   2686 N N   . LEU B 1 151 ? 47.596 26.602  42.591  1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B N   1 
ATOM   2687 C CA  . LEU B 1 151 ? 46.866 26.094  43.737  1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CA  1 
ATOM   2688 C C   . LEU B 1 151 ? 47.072 26.959  44.976  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B C   1 
ATOM   2689 O O   . LEU B 1 151 ? 46.087 27.289  45.656  1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B O   1 
ATOM   2690 C CB  . LEU B 1 151 ? 47.203 24.618  44.026  1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CB  1 
ATOM   2691 C CG  . LEU B 1 151 ? 46.527 24.083  45.296  1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CG  1 
ATOM   2692 C CD1 . LEU B 1 151 ? 45.010 24.042  45.094  1.00 7.37  ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CD1 1 
ATOM   2693 C CD2 . LEU B 1 151 ? 47.045 22.731  45.689  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CD2 1 
ATOM   2694 N N   . ALA B 1 152 ? 48.310 27.365  45.265  1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 146 ALA B N   1 
ATOM   2695 C CA  . ALA B 1 152 ? 48.575 28.186  46.463  1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 146 ALA B CA  1 
ATOM   2696 C C   . ALA B 1 152 ? 47.806 29.523  46.420  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 146 ALA B C   1 
ATOM   2697 O O   . ALA B 1 152 ? 47.280 29.982  47.429  1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 146 ALA B O   1 
ATOM   2698 C CB  . ALA B 1 152 ? 50.084 28.434  46.653  1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 146 ALA B CB  1 
ATOM   2699 N N   . ARG B 1 153 ? 47.750 30.147  45.253  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 147 ARG B N   1 
ATOM   2700 C CA  . ARG B 1 153 ? 46.994 31.391  45.086  1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 147 ARG B CA  1 
ATOM   2701 C C   . ARG B 1 153 ? 45.477 31.154  45.287  1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 147 ARG B C   1 
ATOM   2702 O O   . ARG B 1 153 ? 44.783 31.945  45.913  1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 147 ARG B O   1 
ATOM   2703 C CB  . ARG B 1 153 ? 47.274 31.958  43.705  1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 147 ARG B CB  1 
ATOM   2704 C CG  . ARG B 1 153 ? 46.910 33.372  43.563  1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 147 ARG B CG  1 
ATOM   2705 C CD  . ARG B 1 153 ? 47.387 33.962  42.240  1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 147 ARG B CD  1 
ATOM   2706 N NE  . ARG B 1 153 ? 47.081 35.406  42.245  1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 147 ARG B NE  1 
ATOM   2707 C CZ  . ARG B 1 153 ? 46.768 36.121  41.166  1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 147 ARG B CZ  1 
ATOM   2708 N NH1 . ARG B 1 153 ? 46.717 35.545  39.971  1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 147 ARG B NH1 1 
ATOM   2709 N NH2 . ARG B 1 153 ? 46.491 37.416  41.281  1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 147 ARG B NH2 1 
ATOM   2710 N N   . ARG B 1 154 ? 44.978 30.028  44.786  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 148 ARG B N   1 
ATOM   2711 C CA  . ARG B 1 154 ? 43.559 29.676  44.947  1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 148 ARG B CA  1 
ATOM   2712 C C   . ARG B 1 154 ? 43.162 29.498  46.424  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 148 ARG B C   1 
ATOM   2713 O O   . ARG B 1 154 ? 42.132 30.031  46.896  1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 148 ARG B O   1 
ATOM   2714 C CB  . ARG B 1 154 ? 43.269 28.411  44.125  1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 148 ARG B CB  1 
ATOM   2715 C CG  . ARG B 1 154 ? 41.809 27.955  44.115  1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 148 ARG B CG  1 
ATOM   2716 C CD  . ARG B 1 154 ? 41.628 26.664  43.258  1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 148 ARG B CD  1 
ATOM   2717 N NE  . ARG B 1 154 ? 42.053 26.872  41.894  1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 148 ARG B NE  1 
ATOM   2718 C CZ  . ARG B 1 154 ? 41.394 27.615  41.007  1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 148 ARG B CZ  1 
ATOM   2719 N NH1 . ARG B 1 154 ? 40.247 28.239  41.335  1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 148 ARG B NH1 1 
ATOM   2720 N NH2 . ARG B 1 154 ? 41.902 27.771  39.792  1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 148 ARG B NH2 1 
ATOM   2721 N N   . LEU B 1 155 ? 44.010 28.788  47.157  1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B N   1 
ATOM   2722 C CA  . LEU B 1 155 ? 43.845 28.560  48.584  1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B CA  1 
ATOM   2723 C C   . LEU B 1 155 ? 43.907 29.827  49.439  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B C   1 
ATOM   2724 O O   . LEU B 1 155 ? 43.119 29.967  50.407  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B O   1 
ATOM   2725 C CB  . LEU B 1 155 ? 44.859 27.530  49.094  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B CB  1 
ATOM   2726 C CG  . LEU B 1 155 ? 44.695 26.122  48.530  1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B CG  1 
ATOM   2727 C CD1 . LEU B 1 155 ? 45.643 25.141  49.239  1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B CD1 1 
ATOM   2728 C CD2 . LEU B 1 155 ? 43.242 25.593  48.604  1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B CD2 1 
ATOM   2729 N N   . GLU B 1 156 ? 44.796 30.753  49.077  1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 150 GLU B N   1 
ATOM   2730 C CA  . GLU B 1 156 ? 44.908 32.064  49.774  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 150 GLU B CA  1 
ATOM   2731 C C   . GLU B 1 156 ? 43.645 32.895  49.622  1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 150 GLU B C   1 
ATOM   2732 O O   . GLU B 1 156 ? 43.449 33.835  50.387  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 150 GLU B O   1 
ATOM   2733 C CB  . GLU B 1 156 ? 46.103 32.907  49.240  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 150 GLU B CB  1 
ATOM   2734 N N   . ARG B 1 157 ? 42.855 32.596  48.587  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 151 ARG B N   1 
ATOM   2735 C CA  . ARG B 1 157 ? 41.568 33.267  48.306  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 151 ARG B CA  1 
ATOM   2736 C C   . ARG B 1 157 ? 40.348 32.439  48.717  1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 151 ARG B C   1 
ATOM   2737 O O   . ARG B 1 157 ? 39.223 32.775  48.336  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 151 ARG B O   1 
ATOM   2738 C CB  . ARG B 1 157 ? 41.435 33.541  46.797  1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 151 ARG B CB  1 
ATOM   2739 C CG  . ARG B 1 157 ? 42.135 34.743  46.335  1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 151 ARG B CG  1 
ATOM   2740 C CD  . ARG B 1 157 ? 42.003 34.893  44.833  1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 151 ARG B CD  1 
ATOM   2741 N NE  . ARG B 1 157 ? 42.446 36.230  44.462  1.00 31.25 ? ? ? ? ? ? 151 ARG B NE  1 
ATOM   2742 C CZ  . ARG B 1 157 ? 43.722 36.604  44.381  1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 151 ARG B CZ  1 
ATOM   2743 N NH1 . ARG B 1 157 ? 44.707 35.731  44.589  1.00 36.70 ? ? ? ? ? ? 151 ARG B NH1 1 
ATOM   2744 N NH2 . ARG B 1 157 ? 44.022 37.860  44.062  1.00 37.25 ? ? ? ? ? ? 151 ARG B NH2 1 
ATOM   2745 N N   . SER B 1 158 ? 40.567 31.327  49.417  1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 152 SER B N   1 
ATOM   2746 C CA  . SER B 1 158 ? 39.462 30.479  49.865  1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 152 SER B CA  1 
ATOM   2747 C C   . SER B 1 158 ? 39.482 30.333  51.384  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 152 SER B C   1 
ATOM   2748 O O   . SER B 1 158 ? 40.551 30.298  51.974  1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 152 SER B O   1 
ATOM   2749 C CB  . SER B 1 158 ? 39.568 29.089  49.228  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 152 SER B CB  1 
ATOM   2750 O OG  . SER B 1 158 ? 39.689 29.176  47.825  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 152 SER B OG  1 
ATOM   2751 N N   . PRO B 1 159 ? 38.300 30.219  52.019  1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B N   1 
ATOM   2752 C CA  . PRO B 1 159 ? 38.281 29.930  53.452  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B CA  1 
ATOM   2753 C C   . PRO B 1 159 ? 38.982 28.601  53.747  1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B C   1 
ATOM   2754 O O   . PRO B 1 159 ? 38.879 27.652  52.959  1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B O   1 
ATOM   2755 C CB  . PRO B 1 159 ? 36.783 29.852  53.784  1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B CB  1 
ATOM   2756 C CG  . PRO B 1 159 ? 36.083 30.559  52.642  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B CG  1 
ATOM   2757 C CD  . PRO B 1 159 ? 36.939 30.285  51.451  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B CD  1 
ATOM   2758 N N   . LYS B 1 160 ? 39.697 28.535  54.859  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 154 LYS B N   1 
ATOM   2759 C CA  . LYS B 1 160 ? 40.387 27.316  55.277  1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 154 LYS B CA  1 
ATOM   2760 C C   . LYS B 1 160 ? 39.475 26.080  55.301  1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 154 LYS B C   1 
ATOM   2761 O O   . LYS B 1 160 ? 39.888 24.990  54.924  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 154 LYS B O   1 
ATOM   2762 C CB  . LYS B 1 160 ? 41.033 27.507  56.653  1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 154 LYS B CB  1 
ATOM   2763 C CG  . LYS B 1 160 ? 42.224 28.461  56.669  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 154 LYS B CG  1 
ATOM   2764 N N   . LYS B 1 161 ? 38.222 26.268  55.701  1.00 13.97 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B N   1 
ATOM   2765 C CA  . LYS B 1 161 ? 37.248 25.171  55.709  1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B CA  1 
ATOM   2766 C C   . LYS B 1 161 ? 37.120 24.434  54.356  1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B C   1 
ATOM   2767 O O   . LYS B 1 161 ? 36.796 23.228  54.324  1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B O   1 
ATOM   2768 C CB  . LYS B 1 161 ? 35.883 25.728  56.116  1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B CB  1 
ATOM   2769 C CG  . LYS B 1 161 ? 34.771 24.742  56.000  1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B CG  1 
ATOM   2770 C CD  . LYS B 1 161 ? 33.473 25.406  56.201  1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B CD  1 
ATOM   2771 C CE  . LYS B 1 161 ? 32.356 24.366  56.190  1.00 23.46 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B CE  1 
ATOM   2772 N NZ  . LYS B 1 161 ? 31.390 24.812  57.192  1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B NZ  1 
ATOM   2773 N N   . GLU B 1 162 ? 37.382 25.152  53.262  1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B N   1 
ATOM   2774 C CA  . GLU B 1 162 ? 37.227 24.593  51.907  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B CA  1 
ATOM   2775 C C   . GLU B 1 162 ? 38.507 23.973  51.303  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B C   1 
ATOM   2776 O O   . GLU B 1 162 ? 38.455 23.344  50.231  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B O   1 
ATOM   2777 C CB  . GLU B 1 162 ? 36.706 25.678  50.929  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B CB  1 
ATOM   2778 C CG  . GLU B 1 162 ? 35.455 26.412  51.397  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B CG  1 
ATOM   2779 C CD  . GLU B 1 162 ? 34.277 25.465  51.649  1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B CD  1 
ATOM   2780 O OE1 . GLU B 1 162 ? 34.206 24.377  51.007  1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B OE1 1 
ATOM   2781 O OE2 . GLU B 1 162 ? 33.416 25.822  52.485  1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B OE2 1 
ATOM   2782 N N   . HIS B 1 163 ? 39.646 24.122  51.961  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B N   1 
ATOM   2783 C CA  . HIS B 1 163 ? 40.907 23.699  51.337  1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B CA  1 
ATOM   2784 C C   . HIS B 1 163 ? 40.941 22.196  51.045  1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B C   1 
ATOM   2785 O O   . HIS B 1 163 ? 41.469 21.785  50.013  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B O   1 
ATOM   2786 C CB  . HIS B 1 163 ? 42.088 24.082  52.208  1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B CB  1 
ATOM   2787 C CG  . HIS B 1 163 ? 42.331 25.551  52.269  1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B CG  1 
ATOM   2788 N ND1 . HIS B 1 163 ? 43.434 26.094  52.883  1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B ND1 1 
ATOM   2789 C CD2 . HIS B 1 163 ? 41.619 26.592  51.775  1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B CD2 1 
ATOM   2790 C CE1 . HIS B 1 163 ? 43.392 27.412  52.765  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B CE1 1 
ATOM   2791 N NE2 . HIS B 1 163 ? 42.287 27.740  52.111  1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 157 HIS B NE2 1 
ATOM   2792 N N   . GLU B 1 164 ? 40.388 21.377  51.930  1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B N   1 
ATOM   2793 C CA  . GLU B 1 164 ? 40.480 19.930  51.738  1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B CA  1 
ATOM   2794 C C   . GLU B 1 164 ? 39.727 19.567  50.469  1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B C   1 
ATOM   2795 O O   . GLU B 1 164 ? 40.198 18.772  49.648  1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B O   1 
ATOM   2796 C CB  . GLU B 1 164 ? 39.906 19.165  52.948  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B CB  1 
ATOM   2797 C CG  . GLU B 1 164 ? 39.558 17.686  52.662  1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B CG  1 
ATOM   2798 C CD  . GLU B 1 164 ? 38.896 16.952  53.843  1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B CD  1 
ATOM   2799 O OE1 . GLU B 1 164 ? 38.747 15.706  53.757  1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B OE1 1 
ATOM   2800 O OE2 . GLU B 1 164 ? 38.537 17.605  54.851  1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B OE2 1 
ATOM   2801 N N   . ARG B 1 165 ? 38.548 20.158  50.311  1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B N   1 
ATOM   2802 C CA  . ARG B 1 165 ? 37.722 19.948  49.122  1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B CA  1 
ATOM   2803 C C   . ARG B 1 165 ? 38.416 20.397  47.821  1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 159 ARG B C   1 
ATOM   2804 O O   . ARG B 1 165 ? 38.515 19.646  46.832  1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 159 ARG B O   1 
ATOM   2805 C CB  . ARG B 1 165 ? 36.407 20.688  49.338  1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B CB  1 
ATOM   2806 C CG  . ARG B 1 165 ? 35.367 20.545  48.268  1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B CG  1 
ATOM   2807 C CD  . ARG B 1 165 ? 33.962 20.855  48.832  1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B CD  1 
ATOM   2808 N NE  . ARG B 1 165 ? 32.936 20.547  47.845  1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B NE  1 
ATOM   2809 C CZ  . ARG B 1 165 ? 32.362 21.441  47.043  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B CZ  1 
ATOM   2810 N NH1 . ARG B 1 165 ? 32.668 22.721  47.106  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B NH1 1 
ATOM   2811 N NH2 . ARG B 1 165 ? 31.445 21.056  46.190  1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B NH2 1 
ATOM   2812 N N   . ILE B 1 166 ? 38.912 21.612  47.817  1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 160 ILE B N   1 
ATOM   2813 C CA  . ILE B 1 166 ? 39.560 22.158  46.630  1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 160 ILE B CA  1 
ATOM   2814 C C   . ILE B 1 166 ? 40.770 21.348  46.164  1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 160 ILE B C   1 
ATOM   2815 O O   . ILE B 1 166 ? 40.918 21.065  44.978  1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 160 ILE B O   1 
ATOM   2816 C CB  . ILE B 1 166 ? 40.019 23.614  46.881  1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 160 ILE B CB  1 
ATOM   2817 C CG1 . ILE B 1 166 ? 38.802 24.517  47.158  1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 160 ILE B CG1 1 
ATOM   2818 C CG2 . ILE B 1 166 ? 40.854 24.106  45.682  1.00 7.50  ? ? ? ? ? ? 160 ILE B CG2 1 
ATOM   2819 C CD1 . ILE B 1 166 ? 39.144 25.896  47.656  1.00 7.32  ? ? ? ? ? ? 160 ILE B CD1 1 
ATOM   2820 N N   . VAL B 1 167 ? 41.627 20.968  47.113  1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 161 VAL B N   1 
ATOM   2821 C CA  . VAL B 1 167 ? 42.764 20.100  46.832  1.00 8.01  ? ? ? ? ? ? 161 VAL B CA  1 
ATOM   2822 C C   . VAL B 1 167 ? 42.306 18.721  46.377  1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 161 VAL B C   1 
ATOM   2823 O O   . VAL B 1 167 ? 42.843 18.174  45.410  1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 161 VAL B O   1 
ATOM   2824 C CB  . VAL B 1 167 ? 43.691 19.993  48.044  1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 161 VAL B CB  1 
ATOM   2825 C CG1 . VAL B 1 167 ? 44.885 19.056  47.759  1.00 7.62  ? ? ? ? ? ? 161 VAL B CG1 1 
ATOM   2826 C CG2 . VAL B 1 167 ? 44.211 21.403  48.452  1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 161 VAL B CG2 1 
ATOM   2827 N N   . ALA B 1 168 ? 41.296 18.164  47.032  1.00 8.16  ? ? ? ? ? ? 162 ALA B N   1 
ATOM   2828 C CA  . ALA B 1 168 ? 40.848 16.792  46.724  1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 162 ALA B CA  1 
ATOM   2829 C C   . ALA B 1 168 ? 40.413 16.678  45.272  1.00 8.18  ? ? ? ? ? ? 162 ALA B C   1 
ATOM   2830 O O   . ALA B 1 168 ? 40.718 15.682  44.593  1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 162 ALA B O   1 
ATOM   2831 C CB  . ALA B 1 168 ? 39.711 16.340  47.672  1.00 8.32  ? ? ? ? ? ? 162 ALA B CB  1 
ATOM   2832 N N   . PHE B 1 169 ? 39.740 17.704  44.764  1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 163 PHE B N   1 
ATOM   2833 C CA  . PHE B 1 169 ? 39.297 17.663  43.374  1.00 8.10  ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CA  1 
ATOM   2834 C C   . PHE B 1 169 ? 40.424 17.793  42.360  1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 163 PHE B C   1 
ATOM   2835 O O   . PHE B 1 169 ? 40.349 17.221  41.300  1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 163 PHE B O   1 
ATOM   2836 C CB  . PHE B 1 169 ? 38.218 18.701  43.098  1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CB  1 
ATOM   2837 C CG  . PHE B 1 169 ? 36.935 18.443  43.826  1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CG  1 
ATOM   2838 C CD1 . PHE B 1 169 ? 36.435 17.132  43.985  1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CD1 1 
ATOM   2839 C CD2 . PHE B 1 169 ? 36.201 19.502  44.334  1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CD2 1 
ATOM   2840 C CE1 . PHE B 1 169 ? 35.216 16.908  44.636  1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CE1 1 
ATOM   2841 C CE2 . PHE B 1 169 ? 34.956 19.280  44.999  1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CE2 1 
ATOM   2842 C CZ  . PHE B 1 169 ? 34.484 17.990  45.148  1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CZ  1 
ATOM   2843 N N   . LYS B 1 170 ? 41.451 18.559  42.668  1.00 8.34  ? ? ? ? ? ? 164 LYS B N   1 
ATOM   2844 C CA  . LYS B 1 170 ? 42.613 18.643  41.772  1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CA  1 
ATOM   2845 C C   . LYS B 1 170 ? 43.307 17.272  41.767  1.00 8.22  ? ? ? ? ? ? 164 LYS B C   1 
ATOM   2846 O O   . LYS B 1 170 ? 43.666 16.764  40.730  1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 164 LYS B O   1 
ATOM   2847 C CB  . LYS B 1 170 ? 43.593 19.724  42.213  1.00 7.43  ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CB  1 
ATOM   2848 C CG  . LYS B 1 170 ? 42.996 21.109  42.486  1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CG  1 
ATOM   2849 C CD  . LYS B 1 170 ? 42.356 21.742  41.265  1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CD  1 
ATOM   2850 C CE  . LYS B 1 170 ? 41.489 22.950  41.666  1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CE  1 
ATOM   2851 N NZ  . LYS B 1 170 ? 40.289 22.483  42.452  1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 164 LYS B NZ  1 
ATOM   2852 N N   . VAL B 1 171 ? 43.482 16.676  42.939  1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 165 VAL B N   1 
ATOM   2853 C CA  . VAL B 1 171 ? 44.074 15.370  43.039  1.00 7.42  ? ? ? ? ? ? 165 VAL B CA  1 
ATOM   2854 C C   . VAL B 1 171 ? 43.217 14.364  42.237  1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 165 VAL B C   1 
ATOM   2855 O O   . VAL B 1 171 ? 43.754 13.557  41.451  1.00 6.96  ? ? ? ? ? ? 165 VAL B O   1 
ATOM   2856 C CB  . VAL B 1 171 ? 44.268 14.959  44.522  1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 165 VAL B CB  1 
ATOM   2857 C CG1 . VAL B 1 171 ? 44.661 13.463  44.654  1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 165 VAL B CG1 1 
ATOM   2858 C CG2 . VAL B 1 171 ? 45.308 15.912  45.228  1.00 7.36  ? ? ? ? ? ? 165 VAL B CG2 1 
ATOM   2859 N N   . LEU B 1 172 ? 41.893 14.426  42.405  1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 166 LEU B N   1 
ATOM   2860 C CA  . LEU B 1 172 ? 40.999 13.502  41.713  1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 166 LEU B CA  1 
ATOM   2861 C C   . LEU B 1 172 ? 41.225 13.466  40.195  1.00 8.01  ? ? ? ? ? ? 166 LEU B C   1 
ATOM   2862 O O   . LEU B 1 172 ? 41.204 12.388  39.588  1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 166 LEU B O   1 
ATOM   2863 C CB  . LEU B 1 172 ? 39.530 13.849  42.009  1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 166 LEU B CB  1 
ATOM   2864 C CG  . LEU B 1 172 ? 38.475 12.919  41.390  1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 166 LEU B CG  1 
ATOM   2865 C CD1 . LEU B 1 172 ? 38.629 11.443  41.856  1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 166 LEU B CD1 1 
ATOM   2866 C CD2 . LEU B 1 172 ? 37.057 13.498  41.701  1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 166 LEU B CD2 1 
ATOM   2867 N N   . ALA B 1 173 ? 41.403 14.644  39.599  1.00 7.91  ? ? ? ? ? ? 167 ALA B N   1 
ATOM   2868 C CA  . ALA B 1 173 ? 41.648 14.782  38.177  1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 167 ALA B CA  1 
ATOM   2869 C C   . ALA B 1 173 ? 42.914 14.031  37.779  1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 167 ALA B C   1 
ATOM   2870 O O   . ALA B 1 173 ? 42.897 13.316  36.806  1.00 8.03  ? ? ? ? ? ? 167 ALA B O   1 
ATOM   2871 C CB  . ALA B 1 173 ? 41.754 16.241  37.782  1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 167 ALA B CB  1 
ATOM   2872 N N   . TYR B 1 174 ? 43.990 14.188  38.550  1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 168 TYR B N   1 
ATOM   2873 C CA  . TYR B 1 174 ? 45.252 13.525  38.242  1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 168 TYR B CA  1 
ATOM   2874 C C   . TYR B 1 174 ? 45.239 12.027  38.557  1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 168 TYR B C   1 
ATOM   2875 O O   . TYR B 1 174 ? 45.873 11.258  37.841  1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 168 TYR B O   1 
ATOM   2876 C CB  . TYR B 1 174 ? 46.442 14.289  38.856  1.00 8.36  ? ? ? ? ? ? 168 TYR B CB  1 
ATOM   2877 C CG  . TYR B 1 174 ? 46.637 15.605  38.119  1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 168 TYR B CG  1 
ATOM   2878 C CD1 . TYR B 1 174 ? 47.235 15.623  36.874  1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 168 TYR B CD1 1 
ATOM   2879 C CD2 . TYR B 1 174 ? 46.131 16.795  38.618  1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 168 TYR B CD2 1 
ATOM   2880 C CE1 . TYR B 1 174 ? 47.381 16.800  36.153  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 168 TYR B CE1 1 
ATOM   2881 C CE2 . TYR B 1 174 ? 46.244 18.002  37.891  1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 168 TYR B CE2 1 
ATOM   2882 C CZ  . TYR B 1 174 ? 46.871 17.995  36.661  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 168 TYR B CZ  1 
ATOM   2883 O OH  . TYR B 1 174 ? 47.026 19.145  35.921  1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 168 TYR B OH  1 
ATOM   2884 N N   . GLU B 1 175 ? 44.476 11.597  39.563  1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 169 GLU B N   1 
ATOM   2885 C CA  . GLU B 1 175 ? 44.210 10.180  39.769  1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 169 GLU B CA  1 
ATOM   2886 C C   . GLU B 1 175 ? 43.523 9.579   38.532  1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 169 GLU B C   1 
ATOM   2887 O O   . GLU B 1 175 ? 43.770 8.447   38.196  1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 169 GLU B O   1 
ATOM   2888 C CB  . GLU B 1 175 ? 43.374 9.938   41.046  1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 169 GLU B CB  1 
ATOM   2889 C CG  . GLU B 1 175 ? 44.150 10.275  42.310  1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 169 GLU B CG  1 
ATOM   2890 C CD  . GLU B 1 175 ? 43.343 10.179  43.596  1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 169 GLU B CD  1 
ATOM   2891 O OE1 . GLU B 1 175 ? 42.094 10.235  43.565  1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 169 GLU B OE1 1 
ATOM   2892 O OE2 . GLU B 1 175 ? 43.993 10.051  44.674  1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 169 GLU B OE2 1 
ATOM   2893 N N   . GLY B 1 176 ? 42.676 10.352  37.855  1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 170 GLY B N   1 
ATOM   2894 C CA  . GLY B 1 176 ? 42.016 9.897   36.639  1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 170 GLY B CA  1 
ATOM   2895 C C   . GLY B 1 176 ? 42.993 9.727   35.486  1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 170 GLY B C   1 
ATOM   2896 O O   . GLY B 1 176 ? 42.896 8.775   34.709  1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 170 GLY B O   1 
ATOM   2897 N N   . GLN B 1 177 ? 43.946 10.649  35.369  1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 171 GLN B N   1 
ATOM   2898 C CA  . GLN B 1 177 ? 45.024 10.511  34.362  1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 171 GLN B CA  1 
ATOM   2899 C C   . GLN B 1 177 ? 45.893 9.296   34.622  1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 171 GLN B C   1 
ATOM   2900 O O   . GLN B 1 177 ? 46.298 8.600   33.690  1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 171 GLN B O   1 
ATOM   2901 C CB  . GLN B 1 177 ? 45.911 11.753  34.324  1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 171 GLN B CB  1 
ATOM   2902 C CG  . GLN B 1 177 ? 45.192 13.041  33.924  1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 171 GLN B CG  1 
ATOM   2903 C CD  . GLN B 1 177 ? 44.618 12.950  32.532  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 171 GLN B CD  1 
ATOM   2904 O OE1 . GLN B 1 177 ? 43.494 12.486  32.339  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 171 GLN B OE1 1 
ATOM   2905 N NE2 . GLN B 1 177 ? 45.396 13.370  31.548  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 171 GLN B NE2 1 
ATOM   2906 N N   . ILE B 1 178 ? 46.225 9.064   35.891  1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 172 ILE B N   1 
ATOM   2907 C CA  . ILE B 1 178 ? 46.959 7.866   36.302  1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 172 ILE B CA  1 
ATOM   2908 C C   . ILE B 1 178 ? 46.172 6.573   36.011  1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 172 ILE B C   1 
ATOM   2909 O O   . ILE B 1 178 ? 46.737 5.613   35.484  1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 172 ILE B O   1 
ATOM   2910 C CB  . ILE B 1 178 ? 47.321 7.903   37.779  1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 172 ILE B CB  1 
ATOM   2911 C CG1 . ILE B 1 178 ? 48.259 9.093   38.067  1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 172 ILE B CG1 1 
ATOM   2912 C CG2 . ILE B 1 178 ? 47.954 6.525   38.213  1.00 7.62  ? ? ? ? ? ? 172 ILE B CG2 1 
ATOM   2913 C CD1 . ILE B 1 178 ? 48.459 9.399   39.550  1.00 7.08  ? ? ? ? ? ? 172 ILE B CD1 1 
ATOM   2914 N N   . ALA B 1 179 ? 44.891 6.536   36.371  1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 173 ALA B N   1 
ATOM   2915 C CA  . ALA B 1 179 ? 44.088 5.324   36.157  1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 173 ALA B CA  1 
ATOM   2916 C C   . ALA B 1 179 ? 44.031 4.971   34.677  1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 173 ALA B C   1 
ATOM   2917 O O   . ALA B 1 179 ? 44.080 3.811   34.297  1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 173 ALA B O   1 
ATOM   2918 C CB  . ALA B 1 179 ? 42.690 5.495   36.701  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 173 ALA B CB  1 
ATOM   2919 N N   . ARG B 1 180 ? 43.887 5.988   33.845  1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 174 ARG B N   1 
ATOM   2920 C CA  . ARG B 1 180 ? 43.845 5.764   32.415  1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 174 ARG B CA  1 
ATOM   2921 C C   . ARG B 1 180 ? 45.216 5.321   31.895  1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 174 ARG B C   1 
ATOM   2922 O O   . ARG B 1 180 ? 45.303 4.341   31.163  1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 174 ARG B O   1 
ATOM   2923 C CB  . ARG B 1 180 ? 43.339 7.014   31.689  1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 174 ARG B CB  1 
ATOM   2924 C CG  . ARG B 1 180 ? 42.896 6.744   30.253  1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 174 ARG B CG  1 
ATOM   2925 C CD  . ARG B 1 180 ? 43.967 7.080   29.308  1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 174 ARG B CD  1 
ATOM   2926 N NE  . ARG B 1 180 ? 43.597 6.757   27.924  1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 174 ARG B NE  1 
ATOM   2927 C CZ  . ARG B 1 180 ? 43.197 7.634   27.009  1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 174 ARG B CZ  1 
ATOM   2928 N NH1 . ARG B 1 180 ? 43.052 8.913   27.306  1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 174 ARG B NH1 1 
ATOM   2929 N NH2 . ARG B 1 180 ? 42.926 7.217   25.784  1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 174 ARG B NH2 1 
ATOM   2930 N N   . ALA B 1 181 ? 46.275 6.020   32.308  1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 175 ALA B N   1 
ATOM   2931 C CA  . ALA B 1 181 ? 47.645 5.634   31.956  1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 175 ALA B CA  1 
ATOM   2932 C C   . ALA B 1 181 ? 47.928 4.185   32.268  1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 175 ALA B C   1 
ATOM   2933 O O   . ALA B 1 181 ? 48.490 3.479   31.437  1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 175 ALA B O   1 
ATOM   2934 C CB  . ALA B 1 181 ? 48.673 6.502   32.650  1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 175 ALA B CB  1 
ATOM   2935 N N   . GLN B 1 182 ? 47.511 3.729   33.440  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 176 GLN B N   1 
ATOM   2936 C CA  . GLN B 1 182 ? 47.803 2.354   33.857  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 176 GLN B CA  1 
ATOM   2937 C C   . GLN B 1 182 ? 47.032 1.323   33.000  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 176 GLN B C   1 
ATOM   2938 O O   . GLN B 1 182 ? 47.601 0.264   32.616  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 176 GLN B O   1 
ATOM   2939 C CB  . GLN B 1 182 ? 47.532 2.181   35.355  1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 176 GLN B CB  1 
ATOM   2940 C CG  . GLN B 1 182 ? 48.040 0.874   35.959  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 176 GLN B CG  1 
ATOM   2941 C CD  . GLN B 1 182 ? 49.492 0.540   35.580  1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 176 GLN B CD  1 
ATOM   2942 O OE1 . GLN B 1 182 ? 50.366 1.427   35.534  1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 176 GLN B OE1 1 
ATOM   2943 N NE2 . GLN B 1 182 ? 49.750 -0.739  35.291  1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 176 GLN B NE2 1 
ATOM   2944 N N   . ALA B 1 183 ? 45.773 1.644   32.673  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 177 ALA B N   1 
ATOM   2945 C CA  . ALA B 1 183 ? 44.975 0.814   31.750  1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 177 ALA B CA  1 
ATOM   2946 C C   . ALA B 1 183 ? 45.637 0.716   30.349  1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 177 ALA B C   1 
ATOM   2947 O O   . ALA B 1 183 ? 45.647 -0.358  29.712  1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 177 ALA B O   1 
ATOM   2948 C CB  . ALA B 1 183 ? 43.554 1.354   31.628  1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 177 ALA B CB  1 
ATOM   2949 N N   . GLU B 1 184 ? 46.180 1.831   29.871  1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 178 GLU B N   1 
ATOM   2950 C CA  . GLU B 1 184 ? 46.811 1.858   28.532  1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 178 GLU B CA  1 
ATOM   2951 C C   . GLU B 1 184 ? 48.085 1.025   28.489  1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 178 GLU B C   1 
ATOM   2952 O O   . GLU B 1 184 ? 48.338 0.310   27.524  1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 178 GLU B O   1 
ATOM   2953 C CB  . GLU B 1 184 ? 47.105 3.273   28.097  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 178 GLU B CB  1 
ATOM   2954 C CG  . GLU B 1 184 ? 45.873 4.136   27.926  1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 178 GLU B CG  1 
ATOM   2955 C CD  . GLU B 1 184 ? 45.002 3.767   26.741  1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 178 GLU B CD  1 
ATOM   2956 O OE1 . GLU B 1 184 ? 43.865 4.275   26.685  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 178 GLU B OE1 1 
ATOM   2957 O OE2 . GLU B 1 184 ? 45.414 2.984   25.870  1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 178 GLU B OE2 1 
ATOM   2958 N N   . ILE B 1 185 ? 48.865 1.091   29.556  1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 179 ILE B N   1 
ATOM   2959 C CA  . ILE B 1 185 ? 50.062 0.264   29.694  1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 179 ILE B CA  1 
ATOM   2960 C C   . ILE B 1 185 ? 49.708 -1.213  29.748  1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 179 ILE B C   1 
ATOM   2961 O O   . ILE B 1 185 ? 50.344 -2.031  29.077  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 179 ILE B O   1 
ATOM   2962 C CB  . ILE B 1 185 ? 50.850 0.633   30.965  1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 179 ILE B CB  1 
ATOM   2963 C CG1 . ILE B 1 185 ? 51.374 2.062   30.838  1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 179 ILE B CG1 1 
ATOM   2964 C CG2 . ILE B 1 185 ? 51.994 -0.398  31.240  1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 179 ILE B CG2 1 
ATOM   2965 C CD1 . ILE B 1 185 ? 51.934 2.667   32.136  1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 179 ILE B CD1 1 
ATOM   2966 N N   . GLU B 1 186 ? 48.699 -1.564  30.539  1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B N   1 
ATOM   2967 C CA  . GLU B 1 186 ? 48.320 -2.970  30.679  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B CA  1 
ATOM   2968 C C   . GLU B 1 186 ? 47.816 -3.486  29.336  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B C   1 
ATOM   2969 O O   . GLU B 1 186 ? 48.175 -4.604  28.922  1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B O   1 
ATOM   2970 C CB  . GLU B 1 186 ? 47.281 -3.159  31.784  1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B CB  1 
ATOM   2971 C CG  . GLU B 1 186 ? 47.872 -2.839  33.191  1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B CG  1 
ATOM   2972 C CD  . GLU B 1 186 ? 46.831 -2.695  34.319  1.00 23.29 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B CD  1 
ATOM   2973 O OE1 . GLU B 1 186 ? 45.619 -2.464  34.058  1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B OE1 1 
ATOM   2974 O OE2 . GLU B 1 186 ? 47.262 -2.783  35.493  1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B OE2 1 
ATOM   2975 N N   . TRP B 1 187 ? 47.022 -2.663  28.644  1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B N   1 
ATOM   2976 C CA  . TRP B 1 187 ? 46.519 -3.024  27.320  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CA  1 
ATOM   2977 C C   . TRP B 1 187 ? 47.659 -3.304  26.338  1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B C   1 
ATOM   2978 O O   . TRP B 1 187 ? 47.639 -4.315  25.622  1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B O   1 
ATOM   2979 C CB  . TRP B 1 187 ? 45.667 -1.894  26.749  1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CB  1 
ATOM   2980 C CG  . TRP B 1 187 ? 45.295 -2.088  25.292  1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CG  1 
ATOM   2981 C CD1 . TRP B 1 187 ? 44.445 -3.013  24.791  1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CD1 1 
ATOM   2982 C CD2 . TRP B 1 187 ? 45.770 -1.337  24.174  1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CD2 1 
ATOM   2983 N NE1 . TRP B 1 187 ? 44.364 -2.896  23.432  1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B NE1 1 
ATOM   2984 C CE2 . TRP B 1 187 ? 45.153 -1.861  23.028  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CE2 1 
ATOM   2985 C CE3 . TRP B 1 187 ? 46.649 -0.260  24.031  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CE3 1 
ATOM   2986 C CZ2 . TRP B 1 187 ? 45.386 -1.350  21.748  1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CZ2 1 
ATOM   2987 C CZ3 . TRP B 1 187 ? 46.883 0.246   22.770  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CZ3 1 
ATOM   2988 C CH2 . TRP B 1 187 ? 46.251 -0.295  21.638  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CH2 1 
ATOM   2989 N N   . ALA B 1 188 ? 48.636 -2.388  26.278  1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 182 ALA B N   1 
ATOM   2990 C CA  . ALA B 1 188 ? 49.776 -2.556  25.372  1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 182 ALA B CA  1 
ATOM   2991 C C   . ALA B 1 188 ? 50.571 -3.821  25.690  1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 182 ALA B C   1 
ATOM   2992 O O   . ALA B 1 188 ? 51.009 -4.519  24.771  1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 182 ALA B O   1 
ATOM   2993 C CB  . ALA B 1 188 ? 50.692 -1.339  25.399  1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 182 ALA B CB  1 
ATOM   2994 N N   . GLU B 1 189 ? 50.760 -4.110  26.987  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 183 GLU B N   1 
ATOM   2995 C CA  . GLU B 1 189 ? 51.460 -5.327  27.436  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 183 GLU B CA  1 
ATOM   2996 C C   . GLU B 1 189 ? 50.723 -6.589  27.037  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 183 GLU B C   1 
ATOM   2997 O O   . GLU B 1 189 ? 51.348 -7.550  26.620  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 183 GLU B O   1 
ATOM   2998 C CB  . GLU B 1 189 ? 51.658 -5.308  28.953  1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 183 GLU B CB  1 
ATOM   2999 C CG  . GLU B 1 189 ? 52.718 -4.321  29.385  1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 183 GLU B CG  1 
ATOM   3000 C CD  . GLU B 1 189 ? 52.871 -4.243  30.881  1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 183 GLU B CD  1 
ATOM   3001 O OE1 . GLU B 1 189 ? 54.020 -4.068  31.346  1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 183 GLU B OE1 1 
ATOM   3002 O OE2 . GLU B 1 189 ? 51.850 -4.346  31.606  1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 183 GLU B OE2 1 
ATOM   3003 N N   . LYS B 1 190 ? 49.395 -6.582  27.170  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B N   1 
ATOM   3004 C CA  . LYS B 1 190 ? 48.544 -7.656  26.649  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B CA  1 
ATOM   3005 C C   . LYS B 1 190 ? 48.707 -7.801  25.123  1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B C   1 
ATOM   3006 O O   . LYS B 1 190 ? 48.734 -8.915  24.600  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B O   1 
ATOM   3007 C CB  . LYS B 1 190 ? 47.069 -7.400  27.028  1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B CB  1 
ATOM   3008 C CG  . LYS B 1 190 ? 45.997 -8.242  26.288  1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B CG  1 
ATOM   3009 C CD  . LYS B 1 190 ? 44.534 -7.902  26.813  1.00 23.75 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B CD  1 
ATOM   3010 N N   . GLY B 1 191 ? 48.799 -6.673  24.418  1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 185 GLY B N   1 
ATOM   3011 C CA  . GLY B 1 191 ? 49.075 -6.680  22.978  1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 185 GLY B CA  1 
ATOM   3012 C C   . GLY B 1 191 ? 50.425 -7.303  22.642  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 185 GLY B C   1 
ATOM   3013 O O   . GLY B 1 191 ? 50.538 -8.043  21.662  1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 185 GLY B O   1 
ATOM   3014 N N   . LEU B 1 192 ? 51.448 -7.026  23.456  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B N   1 
ATOM   3015 C CA  . LEU B 1 192 ? 52.792 -7.586  23.199  1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B CA  1 
ATOM   3016 C C   . LEU B 1 192 ? 52.800 -9.108  23.319  1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B C   1 
ATOM   3017 O O   . LEU B 1 192 ? 53.446 -9.806  22.530  1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B O   1 
ATOM   3018 C CB  . LEU B 1 192 ? 53.844 -6.965  24.134  1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B CB  1 
ATOM   3019 C CG  . LEU B 1 192 ? 54.249 -5.534  23.793  1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B CG  1 
ATOM   3020 C CD1 . LEU B 1 192 ? 55.127 -4.908  24.915  1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B CD1 1 
ATOM   3021 C CD2 . LEU B 1 192 ? 54.993 -5.516  22.437  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B CD2 1 
ATOM   3022 N N   . LYS B 1 193 ? 52.048 -9.618  24.286  1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B N   1 
ATOM   3023 C CA  . LYS B 1 193 ? 51.908 -11.057 24.489  1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B CA  1 
ATOM   3024 C C   . LYS B 1 193 ? 51.104 -11.694 23.358  1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B C   1 
ATOM   3025 O O   . LYS B 1 193 ? 51.420 -12.791 22.914  1.00 18.12 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B O   1 
ATOM   3026 C CB  . LYS B 1 193 ? 51.232 -11.333 25.832  1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B CB  1 
ATOM   3027 C CG  . LYS B 1 193 ? 52.048 -10.797 27.013  1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B CG  1 
ATOM   3028 C CD  . LYS B 1 193 ? 51.303 -10.947 28.361  1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B CD  1 
ATOM   3029 C CE  . LYS B 1 193 ? 51.558 -9.755  29.274  1.00 29.22 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B CE  1 
ATOM   3030 N NZ  . LYS B 1 193 ? 52.833 -9.829  30.061  1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B NZ  1 
ATOM   3031 N N   . LEU B 1 194 ? 50.063 -10.999 22.895  1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B N   1 
ATOM   3032 C CA  . LEU B 1 194 ? 49.316 -11.464 21.723  1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B CA  1 
ATOM   3033 C C   . LEU B 1 194 ? 50.255 -11.645 20.520  1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B C   1 
ATOM   3034 O O   . LEU B 1 194 ? 50.179 -12.649 19.808  1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B O   1 
ATOM   3035 C CB  . LEU B 1 194 ? 48.161 -10.517 21.381  1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B CB  1 
ATOM   3036 C CG  . LEU B 1 194 ? 47.505 -10.663 20.000  1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B CG  1 
ATOM   3037 C CD1 . LEU B 1 194 ? 46.824 -12.017 19.872  1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B CD1 1 
ATOM   3038 C CD2 . LEU B 1 194 ? 46.534 -9.521  19.762  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B CD2 1 
ATOM   3039 N N   . LEU B 1 195 ? 51.149 -10.685 20.311  1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B N   1 
ATOM   3040 C CA  . LEU B 1 195 ? 52.048 -10.718 19.168  1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CA  1 
ATOM   3041 C C   . LEU B 1 195 ? 52.974 -11.943 19.171  1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B C   1 
ATOM   3042 O O   . LEU B 1 195 ? 53.275 -12.447 18.099  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B O   1 
ATOM   3043 C CB  . LEU B 1 195 ? 52.833 -9.412  19.037  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CB  1 
ATOM   3044 C CG  . LEU B 1 195 ? 52.052 -8.198  18.484  1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CG  1 
ATOM   3045 C CD1 . LEU B 1 195 ? 52.779 -6.888  18.791  1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CD1 1 
ATOM   3046 C CD2 . LEU B 1 195 ? 51.881 -8.367  16.977  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CD2 1 
ATOM   3047 N N   . ASP B 1 196 ? 53.354 -12.463 20.346  1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 190 ASP B N   1 
ATOM   3048 C CA  . ASP B 1 196 ? 54.152 -13.705 20.411  1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 190 ASP B CA  1 
ATOM   3049 C C   . ASP B 1 196 ? 53.385 -14.959 20.021  1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 190 ASP B C   1 
ATOM   3050 O O   . ASP B 1 196 ? 54.005 -15.974 19.758  1.00 26.70 ? ? ? ? ? ? 190 ASP B O   1 
ATOM   3051 C CB  . ASP B 1 196 ? 54.746 -13.939 21.803  1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 190 ASP B CB  1 
ATOM   3052 C CG  . ASP B 1 196 ? 55.656 -12.817 22.252  1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 190 ASP B CG  1 
ATOM   3053 O OD1 . ASP B 1 196 ? 56.442 -12.329 21.420  1.00 28.07 ? ? ? ? ? ? 190 ASP B OD1 1 
ATOM   3054 O OD2 . ASP B 1 196 ? 55.584 -12.428 23.444  1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 190 ASP B OD2 1 
ATOM   3055 N N   . THR B 1 197 ? 52.055 -14.896 19.980  1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 191 THR B N   1 
ATOM   3056 C CA  . THR B 1 197 ? 51.224 -16.051 19.611  1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 191 THR B CA  1 
ATOM   3057 C C   . THR B 1 197 ? 50.808 -16.034 18.136  1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 191 THR B C   1 
ATOM   3058 O O   . THR B 1 197 ? 50.136 -16.947 17.691  1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 191 THR B O   1 
ATOM   3059 C CB  . THR B 1 197 ? 49.912 -16.116 20.471  1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 191 THR B CB  1 
ATOM   3060 O OG1 . THR B 1 197 ? 48.965 -15.137 20.006  1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 191 THR B OG1 1 
ATOM   3061 C CG2 . THR B 1 197 ? 50.199 -15.868 21.974  1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 191 THR B CG2 1 
ATOM   3062 N N   . LEU B 1 198 ? 51.178 -14.997 17.383  1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 192 LEU B N   1 
ATOM   3063 C CA  . LEU B 1 198 ? 50.695 -14.831 15.998  1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 192 LEU B CA  1 
ATOM   3064 C C   . LEU B 1 198 ? 51.766 -15.202 14.946  1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 192 LEU B C   1 
ATOM   3065 O O   . LEU B 1 198 ? 52.964 -15.282 15.260  1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 192 LEU B O   1 
ATOM   3066 C CB  . LEU B 1 198 ? 50.207 -13.397 15.767  1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 192 LEU B CB  1 
ATOM   3067 C CG  . LEU B 1 198 ? 48.909 -12.963 16.447  1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 192 LEU B CG  1 
ATOM   3068 C CD1 . LEU B 1 198 ? 48.616 -11.508 16.159  1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 192 LEU B CD1 1 
ATOM   3069 C CD2 . LEU B 1 198 ? 47.721 -13.827 16.001  1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 192 LEU B CD2 1 
HETATM 3070 C C1  . VNL C 2 .   ? 36.751 -3.571  10.776  1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 201 VNL A C1  1 
HETATM 3071 C CO1 . VNL C 2 .   ? 35.602 -4.278  11.123  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 201 VNL A CO1 1 
HETATM 3072 C CO2 . VNL C 2 .   ? 37.267 -2.573  11.621  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 201 VNL A CO2 1 
HETATM 3073 C CM1 . VNL C 2 .   ? 34.950 -4.025  12.321  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 201 VNL A CM1 1 
HETATM 3074 C CM2 . VNL C 2 .   ? 36.619 -2.280  12.836  1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 201 VNL A CM2 1 
HETATM 3075 O OM  . VNL C 2 .   ? 37.074 -1.322  13.710  1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 201 VNL A OM  1 
HETATM 3076 C CZ  . VNL C 2 .   ? 35.408 -3.040  13.191  1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 201 VNL A CZ  1 
HETATM 3077 C CC  . VNL C 2 .   ? 37.394 -3.906  9.470   1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 201 VNL A CC  1 
HETATM 3078 C CV  . VNL C 2 .   ? 38.394 -0.775  13.609  1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 201 VNL A CV  1 
HETATM 3079 O O1  . VNL C 2 .   ? 37.371 -5.047  9.003   1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 201 VNL A O1  1 
HETATM 3080 O O2  . VNL C 2 .   ? 38.050 -2.854  8.737   1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 201 VNL A O2  1 
HETATM 3081 O O3  . VNL C 2 .   ? 34.724 -2.807  14.352  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 201 VNL A O3  1 
HETATM 3082 C C1  . VNL D 2 .   ? 45.284 23.994  39.563  1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 201 VNL B C1  1 
HETATM 3083 C CO1 . VNL D 2 .   ? 46.587 23.868  40.054  1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 201 VNL B CO1 1 
HETATM 3084 C CO2 . VNL D 2 .   ? 44.788 23.103  38.605  1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 201 VNL B CO2 1 
HETATM 3085 C CM1 . VNL D 2 .   ? 47.398 22.818  39.617  1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 201 VNL B CM1 1 
HETATM 3086 C CM2 . VNL D 2 .   ? 45.579 22.058  38.143  1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 201 VNL B CM2 1 
HETATM 3087 O OM  . VNL D 2 .   ? 45.176 21.135  37.227  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 201 VNL B OM  1 
HETATM 3088 C CZ  . VNL D 2 .   ? 46.935 21.916  38.676  1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 201 VNL B CZ  1 
HETATM 3089 C CC  . VNL D 2 .   ? 44.394 25.100  40.038  1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 201 VNL B CC  1 
HETATM 3090 C CV  . VNL D 2 .   ? 43.793 20.995  36.858  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 201 VNL B CV  1 
HETATM 3091 O O1  . VNL D 2 .   ? 44.446 25.574  41.165  1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 201 VNL B O1  1 
HETATM 3092 O O2  . VNL D 2 .   ? 43.394 25.604  39.150  1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 201 VNL B O2  1 
HETATM 3093 O O3  . VNL D 2 .   ? 47.698 20.903  38.202  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 201 VNL B O3  1 
HETATM 3094 O O   . HOH E 3 .   ? 28.232 2.377   39.476  1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A O   1 
HETATM 3095 O O   . HOH E 3 .   ? 31.400 -1.585  8.617   1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A O   1 
HETATM 3096 O O   . HOH E 3 .   ? 53.408 -0.301  6.778   1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A O   1 
HETATM 3097 O O   . HOH E 3 .   ? 38.996 8.869   -10.272 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A O   1 
HETATM 3098 O O   . HOH E 3 .   ? 56.131 6.184   6.310   1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A O   1 
HETATM 3099 O O   . HOH E 3 .   ? 29.396 -2.359  31.589  1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A O   1 
HETATM 3100 O O   . HOH E 3 .   ? 28.512 9.896   46.553  1.00 24.86 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A O   1 
HETATM 3101 O O   . HOH E 3 .   ? 31.333 -14.385 18.926  1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A O   1 
HETATM 3102 O O   . HOH E 3 .   ? 37.603 10.458  30.565  1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A O   1 
HETATM 3103 O O   . HOH E 3 .   ? 35.546 -0.019  -8.052  1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A O   1 
HETATM 3104 O O   . HOH E 3 .   ? 41.430 -0.196  35.573  1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A O   1 
HETATM 3105 O O   . HOH E 3 .   ? 32.982 0.461   21.124  1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A O   1 
HETATM 3106 O O   . HOH E 3 .   ? 50.734 7.794   9.958   1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A O   1 
HETATM 3107 O O   . HOH E 3 .   ? 27.532 -9.426  12.907  1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A O   1 
HETATM 3108 O O   . HOH E 3 .   ? 23.951 14.080  45.878  1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A O   1 
HETATM 3109 O O   . HOH E 3 .   ? 48.567 -15.962 13.189  1.00 35.98 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A O   1 
HETATM 3110 O O   . HOH E 3 .   ? 40.301 -5.324  27.632  1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A O   1 
HETATM 3111 O O   . HOH E 3 .   ? 34.758 -2.537  1.830   1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A O   1 
HETATM 3112 O O   . HOH E 3 .   ? 25.785 5.794   36.588  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A O   1 
HETATM 3113 O O   . HOH E 3 .   ? 45.830 15.351  -9.308  1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O   1 
HETATM 3114 O O   . HOH E 3 .   ? 49.325 11.374  -4.777  1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A O   1 
HETATM 3115 O O   . HOH E 3 .   ? 47.318 9.572   6.150   1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A O   1 
HETATM 3116 O O   . HOH E 3 .   ? 42.193 -14.328 15.616  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A O   1 
HETATM 3117 O O   . HOH E 3 .   ? 34.102 19.930  31.041  1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A O   1 
HETATM 3118 O O   . HOH E 3 .   ? 22.849 18.502  40.192  1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A O   1 
HETATM 3119 O O   . HOH E 3 .   ? 24.456 24.126  41.475  1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A O   1 
HETATM 3120 O O   . HOH E 3 .   ? 46.677 -9.052  6.380   1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A O   1 
HETATM 3121 O O   . HOH E 3 .   ? 30.909 24.875  45.993  1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A O   1 
HETATM 3122 O O   . HOH E 3 .   ? 32.924 22.484  32.534  1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A O   1 
HETATM 3123 O O   . HOH E 3 .   ? 37.156 2.423   42.118  1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A O   1 
HETATM 3124 O O   . HOH E 3 .   ? 33.154 0.776   43.828  1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A O   1 
HETATM 3125 O O   . HOH E 3 .   ? 29.484 0.485   -2.195  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A O   1 
HETATM 3126 O O   . HOH E 3 .   ? 46.905 6.836   11.403  1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A O   1 
HETATM 3127 O O   . HOH E 3 .   ? 28.222 -4.665  17.725  1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A O   1 
HETATM 3128 O O   . HOH E 3 .   ? 23.143 21.135  43.147  1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A O   1 
HETATM 3129 O O   . HOH E 3 .   ? 28.238 -3.395  13.757  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A O   1 
HETATM 3130 O O   . HOH E 3 .   ? 50.713 7.892   3.730   1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A O   1 
HETATM 3131 O O   . HOH E 3 .   ? 38.453 27.151  43.264  1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A O   1 
HETATM 3132 O O   . HOH E 3 .   ? 29.424 7.649   -4.229  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A O   1 
HETATM 3133 O O   . HOH E 3 .   ? 27.975 0.777   37.418  1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A O   1 
HETATM 3134 O O   . HOH E 3 .   ? 36.988 2.369   -8.995  1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A O   1 
HETATM 3135 O O   . HOH E 3 .   ? 34.615 18.609  -1.355  1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A O   1 
HETATM 3136 O O   . HOH E 3 .   ? 27.865 12.840  10.114  1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A O   1 
HETATM 3137 O O   . HOH E 3 .   ? 30.165 20.273  41.359  1.00 6.59  ? ? ? ? ? ? 344 HOH A O   1 
HETATM 3138 O O   . HOH E 3 .   ? 30.748 6.298   50.948  1.00 6.67  ? ? ? ? ? ? 345 HOH A O   1 
HETATM 3139 O O   . HOH E 3 .   ? 26.042 9.269   48.855  1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A O   1 
HETATM 3140 O O   . HOH E 3 .   ? 42.085 0.492   -8.166  1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A O   1 
HETATM 3141 O O   . HOH E 3 .   ? 32.161 -2.339  34.802  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A O   1 
HETATM 3142 O O   . HOH E 3 .   ? 41.177 -1.384  32.753  1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A O   1 
HETATM 3143 O O   . HOH E 3 .   ? 27.208 7.338   -2.307  1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A O   1 
HETATM 3144 O O   . HOH E 3 .   ? 51.041 -0.226  -4.221  1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A O   1 
HETATM 3145 O O   . HOH E 3 .   ? 42.368 -1.642  -4.993  1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A O   1 
HETATM 3146 O O   . HOH E 3 .   ? 33.550 8.489   24.691  1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A O   1 
HETATM 3147 O O   . HOH E 3 .   ? 33.234 7.489   51.413  1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 354 HOH A O   1 
HETATM 3148 O O   . HOH E 3 .   ? 34.098 -13.741 4.935   1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A O   1 
HETATM 3149 O O   . HOH E 3 .   ? 26.469 -5.279  13.241  1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A O   1 
HETATM 3150 O O   . HOH E 3 .   ? 39.514 -0.412  -2.571  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A O   1 
HETATM 3151 O O   . HOH E 3 .   ? 37.569 14.333  -6.450  1.00 24.91 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A O   1 
HETATM 3152 O O   . HOH E 3 .   ? 36.540 3.012   44.756  1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A O   1 
HETATM 3153 O O   . HOH E 3 .   ? 28.073 20.816  48.205  1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A O   1 
HETATM 3154 O O   . HOH E 3 .   ? 48.184 11.026  2.070   1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A O   1 
HETATM 3155 O O   . HOH E 3 .   ? 37.460 -15.822 15.492  1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A O   1 
HETATM 3156 O O   . HOH E 3 .   ? 54.729 7.203   19.199  1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A O   1 
HETATM 3157 O O   . HOH E 3 .   ? 42.698 13.849  25.031  1.00 34.43 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A O   1 
HETATM 3158 O O   . HOH E 3 .   ? 25.244 15.639  33.976  1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A O   1 
HETATM 3159 O O   . HOH E 3 .   ? 43.128 -10.021 20.296  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A O   1 
HETATM 3160 O O   . HOH E 3 .   ? 31.563 4.258   44.501  1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 367 HOH A O   1 
HETATM 3161 O O   . HOH E 3 .   ? 37.799 16.646  5.000   1.00 28.69 ? ? ? ? ? ? 368 HOH A O   1 
HETATM 3162 O O   . HOH E 3 .   ? 29.183 -2.390  18.684  1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 369 HOH A O   1 
HETATM 3163 O O   . HOH E 3 .   ? 22.918 14.487  42.654  1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 370 HOH A O   1 
HETATM 3164 O O   . HOH E 3 .   ? 27.621 22.778  39.087  1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 371 HOH A O   1 
HETATM 3165 O O   . HOH E 3 .   ? 32.902 -10.164 24.165  1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 372 HOH A O   1 
HETATM 3166 O O   . HOH E 3 .   ? 41.639 1.983   37.521  1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 373 HOH A O   1 
HETATM 3167 O O   . HOH E 3 .   ? 25.187 18.885  47.569  1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 374 HOH A O   1 
HETATM 3168 O O   . HOH E 3 .   ? 32.405 7.748   12.405  1.00 30.60 ? ? ? ? ? ? 375 HOH A O   1 
HETATM 3169 O O   . HOH E 3 .   ? 29.648 20.807  38.787  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 376 HOH A O   1 
HETATM 3170 O O   . HOH E 3 .   ? 31.390 5.221   23.607  1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 377 HOH A O   1 
HETATM 3171 O O   . HOH E 3 .   ? 50.665 4.075   -9.552  1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 378 HOH A O   1 
HETATM 3172 O O   . HOH E 3 .   ? 46.199 2.072   -9.762  1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 379 HOH A O   1 
HETATM 3173 O O   . HOH E 3 .   ? 48.065 4.933   -8.547  1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 380 HOH A O   1 
HETATM 3174 O O   . HOH E 3 .   ? 48.955 8.822   14.455  1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A O   1 
HETATM 3175 O O   . HOH E 3 .   ? 28.755 -2.220  8.676   1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 382 HOH A O   1 
HETATM 3176 O O   . HOH E 3 .   ? 55.826 8.641   5.551   1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 383 HOH A O   1 
HETATM 3177 O O   . HOH E 3 .   ? 27.958 -3.272  10.930  1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 384 HOH A O   1 
HETATM 3178 O O   . HOH E 3 .   ? 40.825 4.030   39.642  1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 385 HOH A O   1 
HETATM 3179 O O   . HOH E 3 .   ? 25.659 3.066   35.382  1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 386 HOH A O   1 
HETATM 3180 O O   . HOH E 3 .   ? 48.172 8.929   3.755   1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 387 HOH A O   1 
HETATM 3181 O O   . HOH E 3 .   ? 39.954 -15.768 14.107  1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 388 HOH A O   1 
HETATM 3182 O O   . HOH E 3 .   ? 40.245 -2.924  -3.539  1.00 29.45 ? ? ? ? ? ? 389 HOH A O   1 
HETATM 3183 O O   . HOH E 3 .   ? 35.366 26.415  47.258  1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 390 HOH A O   1 
HETATM 3184 O O   . HOH E 3 .   ? 52.094 8.714   1.706   1.00 26.86 ? ? ? ? ? ? 391 HOH A O   1 
HETATM 3185 O O   . HOH E 3 .   ? 35.188 0.465   41.882  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 392 HOH A O   1 
HETATM 3186 O O   . HOH E 3 .   ? 38.914 -3.606  -6.180  1.00 38.52 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A O   1 
HETATM 3187 O O   . HOH F 3 .   ? 45.948 9.254   30.909  1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O   1 
HETATM 3188 O O   . HOH F 3 .   ? 44.812 5.331   24.061  1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O   1 
HETATM 3189 O O   . HOH F 3 .   ? 38.569 13.774  52.213  1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 303 HOH B O   1 
HETATM 3190 O O   . HOH F 3 .   ? 49.846 38.218  36.142  1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O   1 
HETATM 3191 O O   . HOH F 3 .   ? 47.935 41.183  29.386  1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 305 HOH B O   1 
HETATM 3192 O O   . HOH F 3 .   ? 59.797 -3.033  9.806   1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O   1 
HETATM 3193 O O   . HOH F 3 .   ? 50.676 28.553  19.734  1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O   1 
HETATM 3194 O O   . HOH F 3 .   ? 43.521 -5.772  6.497   1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O   1 
HETATM 3195 O O   . HOH F 3 .   ? 57.579 11.884  33.105  1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O   1 
HETATM 3196 O O   . HOH F 3 .   ? 48.413 -6.689  5.396   1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O   1 
HETATM 3197 O O   . HOH F 3 .   ? 50.105 27.257  37.107  1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O   1 
HETATM 3198 O O   . HOH F 3 .   ? 33.304 28.369  52.829  1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O   1 
HETATM 3199 O O   . HOH F 3 .   ? 51.644 14.590  31.433  1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 313 HOH B O   1 
HETATM 3200 O O   . HOH F 3 .   ? 55.845 -9.613  21.590  1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 314 HOH B O   1 
HETATM 3201 O O   . HOH F 3 .   ? 36.896 21.220  52.698  1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 315 HOH B O   1 
HETATM 3202 O O   . HOH F 3 .   ? 32.453 28.021  28.399  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O   1 
HETATM 3203 O O   . HOH F 3 .   ? 32.457 23.805  29.735  1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O   1 
HETATM 3204 O O   . HOH F 3 .   ? 30.638 42.428  32.972  1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O   1 
HETATM 3205 O O   . HOH F 3 .   ? 53.358 26.824  31.040  1.00 31.47 ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O   1 
HETATM 3206 O O   . HOH F 3 .   ? 50.224 19.943  52.718  1.00 33.24 ? ? ? ? ? ? 320 HOH B O   1 
HETATM 3207 O O   . HOH F 3 .   ? 45.682 33.222  39.338  1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 321 HOH B O   1 
HETATM 3208 O O   . HOH F 3 .   ? 52.202 -3.715  12.301  1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 322 HOH B O   1 
HETATM 3209 O O   . HOH F 3 .   ? 52.117 3.805   19.516  1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 323 HOH B O   1 
HETATM 3210 O O   . HOH F 3 .   ? 27.919 25.263  38.973  1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 324 HOH B O   1 
HETATM 3211 O O   . HOH F 3 .   ? 58.885 1.783   20.263  1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 325 HOH B O   1 
HETATM 3212 O O   . HOH F 3 .   ? 45.783 25.105  53.722  1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O   1 
HETATM 3213 O O   . HOH F 3 .   ? 43.518 1.741   35.914  1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 327 HOH B O   1 
HETATM 3214 O O   . HOH F 3 .   ? 44.112 -2.219  30.910  1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 328 HOH B O   1 
HETATM 3215 O O   . HOH F 3 .   ? 31.539 39.637  41.971  1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O   1 
HETATM 3216 O O   . HOH F 3 .   ? 41.096 30.796  20.591  1.00 27.11 ? ? ? ? ? ? 330 HOH B O   1 
HETATM 3217 O O   . HOH F 3 .   ? 46.042 7.044   22.705  1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 331 HOH B O   1 
HETATM 3218 O O   . HOH F 3 .   ? 58.431 0.915   25.987  1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O   1 
HETATM 3219 O O   . HOH F 3 .   ? 42.210 17.048  50.220  1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 333 HOH B O   1 
HETATM 3220 O O   . HOH F 3 .   ? 29.988 13.595  33.319  1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O   1 
HETATM 3221 O O   . HOH F 3 .   ? 29.919 20.646  30.223  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 335 HOH B O   1 
HETATM 3222 O O   . HOH F 3 .   ? 28.797 29.406  30.666  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 336 HOH B O   1 
HETATM 3223 O O   . HOH F 3 .   ? 40.490 5.176   23.527  1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 337 HOH B O   1 
HETATM 3224 O O   . HOH F 3 .   ? 47.272 6.346   14.092  1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 338 HOH B O   1 
HETATM 3225 O O   . HOH F 3 .   ? 46.570 10.502  45.546  1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 339 HOH B O   1 
HETATM 3226 O O   . HOH F 3 .   ? 53.680 4.331   17.465  1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 340 HOH B O   1 
HETATM 3227 O O   . HOH F 3 .   ? 39.696 36.794  38.464  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 341 HOH B O   1 
HETATM 3228 O O   . HOH F 3 .   ? 50.943 7.653   12.730  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 342 HOH B O   1 
HETATM 3229 O O   . HOH F 3 .   ? 53.415 16.009  48.620  1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 343 HOH B O   1 
HETATM 3230 O O   . HOH F 3 .   ? 41.106 13.195  45.799  1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 344 HOH B O   1 
HETATM 3231 O O   . HOH F 3 .   ? 34.898 24.297  48.302  1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 345 HOH B O   1 
HETATM 3232 O O   . HOH F 3 .   ? 39.784 22.199  54.783  1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 346 HOH B O   1 
HETATM 3233 O O   . HOH F 3 .   ? 53.836 11.369  27.880  1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 347 HOH B O   1 
HETATM 3234 O O   . HOH F 3 .   ? 48.071 4.913   10.871  1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 348 HOH B O   1 
HETATM 3235 O O   . HOH F 3 .   ? 48.217 23.910  27.906  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 349 HOH B O   1 
HETATM 3236 O O   . HOH F 3 .   ? 60.149 -4.721  17.196  1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 350 HOH B O   1 
HETATM 3237 O O   . HOH F 3 .   ? 27.183 35.129  32.532  1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 351 HOH B O   1 
HETATM 3238 O O   . HOH F 3 .   ? 36.579 28.382  41.388  1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 352 HOH B O   1 
HETATM 3239 O O   . HOH F 3 .   ? 56.533 16.727  42.375  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 353 HOH B O   1 
HETATM 3240 O O   . HOH F 3 .   ? 55.443 22.961  43.706  1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 354 HOH B O   1 
HETATM 3241 O O   . HOH F 3 .   ? 43.564 30.896  53.091  1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 355 HOH B O   1 
HETATM 3242 O O   . HOH F 3 .   ? 48.210 29.208  50.047  1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 356 HOH B O   1 
HETATM 3243 O O   . HOH F 3 .   ? 44.427 6.496   40.218  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 357 HOH B O   1 
HETATM 3244 O O   . HOH F 3 .   ? 29.810 23.464  29.972  1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 358 HOH B O   1 
HETATM 3245 O O   . HOH F 3 .   ? 54.145 -0.792  9.609   1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 359 HOH B O   1 
HETATM 3246 O O   . HOH F 3 .   ? 31.145 42.756  37.250  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 360 HOH B O   1 
HETATM 3247 O O   . HOH F 3 .   ? 28.054 15.310  33.137  1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 361 HOH B O   1 
HETATM 3248 O O   . HOH F 3 .   ? 50.217 -4.164  3.811   1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 362 HOH B O   1 
HETATM 3249 O O   . HOH F 3 .   ? 53.935 -7.996  27.880  1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 363 HOH B O   1 
HETATM 3250 O O   . HOH F 3 .   ? 37.970 45.705  30.544  1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 364 HOH B O   1 
HETATM 3251 O O   . HOH F 3 .   ? 47.121 18.167  51.476  1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 365 HOH B O   1 
HETATM 3252 O O   . HOH F 3 .   ? 39.383 35.244  42.570  1.00 24.48 ? ? ? ? ? ? 366 HOH B O   1 
HETATM 3253 O O   . HOH F 3 .   ? 30.306 32.292  27.530  1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 367 HOH B O   1 
HETATM 3254 O O   . HOH F 3 .   ? 55.192 10.205  23.406  1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 368 HOH B O   1 
HETATM 3255 O O   . HOH F 3 .   ? 56.400 3.883   16.983  1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 369 HOH B O   1 
HETATM 3256 O O   . HOH F 3 .   ? 32.173 23.201  27.321  1.00 40.13 ? ? ? ? ? ? 370 HOH B O   1 
HETATM 3257 O O   . HOH F 3 .   ? 29.549 41.785  35.212  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 371 HOH B O   1 
HETATM 3258 O O   . HOH F 3 .   ? 60.265 -7.550  16.660  1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 372 HOH B O   1 
HETATM 3259 O O   . HOH F 3 .   ? 30.368 35.639  42.348  1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 373 HOH B O   1 
HETATM 3260 O O   . HOH F 3 .   ? 52.345 -0.857  11.578  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 374 HOH B O   1 
HETATM 3261 O O   . HOH F 3 .   ? 51.781 10.565  43.875  1.00 27.84 ? ? ? ? ? ? 375 HOH B O   1 
HETATM 3262 O O   . HOH F 3 .   ? 31.862 26.429  59.901  1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 376 HOH B O   1 
HETATM 3263 O O   . HOH F 3 .   ? 31.948 19.393  28.811  1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 377 HOH B O   1 
HETATM 3264 O O   . HOH F 3 .   ? 27.216 27.359  29.875  1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 378 HOH B O   1 
HETATM 3265 O O   . HOH F 3 .   ? 58.183 14.038  32.336  1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 379 HOH B O   1 
HETATM 3266 O O   . HOH F 3 .   ? 30.969 30.308  29.299  1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 380 HOH B O   1 
HETATM 3267 O O   . HOH F 3 .   ? 33.460 29.362  50.211  1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 381 HOH B O   1 
HETATM 3268 O O   . HOH F 3 .   ? 52.863 27.763  37.519  1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 382 HOH B O   1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N N   . ALA A 3   ? 0.5786 0.3852 0.4677 -0.0212 -0.0696 -0.0155 ? ? ? ? ? ? -3  ALA A N   
2    C CA  . ALA A 3   ? 0.5704 0.3798 0.4713 -0.0472 -0.0716 -0.0033 ? ? ? ? ? ? -3  ALA A CA  
3    C C   . ALA A 3   ? 0.5242 0.3821 0.4459 -0.0557 -0.0629 -0.0004 ? ? ? ? ? ? -3  ALA A C   
4    O O   . ALA A 3   ? 0.5039 0.3893 0.4368 -0.0545 -0.0533 0.0084  ? ? ? ? ? ? -3  ALA A O   
5    C CB  . ALA A 3   ? 0.6181 0.3911 0.5092 -0.0626 -0.0854 -0.0079 ? ? ? ? ? ? -3  ALA A CB  
6    N N   . LYS A 4   ? 0.5130 0.3809 0.4386 -0.0629 -0.0667 -0.0085 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A N   
7    C CA  . LYS A 4   ? 0.4573 0.3691 0.4001 -0.0654 -0.0592 -0.0080 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A CA  
8    C C   . LYS A 4   ? 0.4211 0.3516 0.3632 -0.0454 -0.0503 -0.0121 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A C   
9    O O   . LYS A 4   ? 0.3873 0.3496 0.3423 -0.0450 -0.0424 -0.0084 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A O   
10   C CB  . LYS A 4   ? 0.4645 0.3815 0.4093 -0.0747 -0.0669 -0.0162 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A CB  
11   N N   . ASP A 5   ? 0.4191 0.3298 0.3454 -0.0290 -0.0519 -0.0197 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A N   
12   C CA  . ASP A 5   ? 0.3896 0.3185 0.3150 -0.0114 -0.0436 -0.0217 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A CA  
13   C C   . ASP A 5   ? 0.3565 0.3016 0.2914 -0.0100 -0.0354 -0.0109 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A C   
14   O O   . ASP A 5   ? 0.3294 0.3008 0.2713 -0.0039 -0.0278 -0.0096 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A O   
15   C CB  . ASP A 5   ? 0.4180 0.3247 0.3246 0.0067  -0.0471 -0.0316 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A CB  
16   N N   . LEU A 6   ? 0.3544 0.2834 0.2887 -0.0169 -0.0377 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 0   LEU A N   
17   C CA  . LEU A 6   ? 0.3299 0.2743 0.2713 -0.0164 -0.0311 0.0073  ? ? ? ? ? ? 0   LEU A CA  
18   C C   . LEU A 6   ? 0.2832 0.2580 0.2404 -0.0281 -0.0252 0.0123  ? ? ? ? ? ? 0   LEU A C   
19   O O   . LEU A 6   ? 0.2481 0.2451 0.2114 -0.0234 -0.0184 0.0145  ? ? ? ? ? ? 0   LEU A O   
20   C CB  . LEU A 6   ? 0.3590 0.2763 0.2921 -0.0191 -0.0357 0.0158  ? ? ? ? ? ? 0   LEU A CB  
21   C CG  . LEU A 6   ? 0.3992 0.2904 0.3165 -0.0002 -0.0399 0.0115  ? ? ? ? ? ? 0   LEU A CG  
22   C CD1 . LEU A 6   ? 0.4350 0.2985 0.3432 -0.0004 -0.0446 0.0223  ? ? ? ? ? ? 0   LEU A CD1 
23   C CD2 . LEU A 6   ? 0.3852 0.3038 0.3056 0.0173  -0.0326 0.0079  ? ? ? ? ? ? 0   LEU A CD2 
24   N N   . MET A 7   ? 0.2765 0.2533 0.2399 -0.0425 -0.0283 0.0129  ? ? ? ? ? ? 1   MET A N   
25   C CA  . MET A 7   ? 0.2527 0.2606 0.2309 -0.0503 -0.0229 0.0159  ? ? ? ? ? ? 1   MET A CA  
26   C C   . MET A 7   ? 0.2068 0.2329 0.1889 -0.0408 -0.0190 0.0091  ? ? ? ? ? ? 1   MET A C   
27   O O   . MET A 7   ? 0.1670 0.2143 0.1571 -0.0399 -0.0131 0.0112  ? ? ? ? ? ? 1   MET A O   
28   C CB  . MET A 7   ? 0.2760 0.2884 0.2620 -0.0668 -0.0274 0.0182  ? ? ? ? ? ? 1   MET A CB  
29   C CG  . MET A 7   ? 0.3441 0.3474 0.3301 -0.0813 -0.0293 0.0296  ? ? ? ? ? ? 1   MET A CG  
30   S SD  . MET A 7   ? 0.4019 0.4284 0.3929 -0.0812 -0.0195 0.0409  ? ? ? ? ? ? 1   MET A SD  
31   C CE  . MET A 7   ? 0.3688 0.4393 0.3783 -0.0879 -0.0137 0.0406  ? ? ? ? ? ? 1   MET A CE  
32   N N   . THR A 8   ? 0.1957 0.2119 0.1700 -0.0336 -0.0225 0.0013  ? ? ? ? ? ? 2   THR A N   
33   C CA  . THR A 8   ? 0.1685 0.2007 0.1445 -0.0255 -0.0190 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 2   THR A CA  
34   C C   . THR A 8   ? 0.1473 0.1878 0.1226 -0.0166 -0.0127 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 2   THR A C   
35   O O   . THR A 8   ? 0.1171 0.1739 0.0986 -0.0159 -0.0085 0.0007  ? ? ? ? ? ? 2   THR A O   
36   C CB  . THR A 8   ? 0.1792 0.2023 0.1452 -0.0197 -0.0238 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 2   THR A CB  
37   O OG1 . THR A 8   ? 0.1786 0.1936 0.1449 -0.0295 -0.0313 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 2   THR A OG1 
38   C CG2 . THR A 8   ? 0.1652 0.2064 0.1336 -0.0147 -0.0205 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 2   THR A CG2 
39   N N   . LEU A 9   ? 0.1623 0.1910 0.1298 -0.0098 -0.0130 0.0001  ? ? ? ? ? ? 3   LEU A N   
40   C CA  . LEU A 9   ? 0.1481 0.1885 0.1165 -0.0025 -0.0079 0.0031  ? ? ? ? ? ? 3   LEU A CA  
41   C C   . LEU A 9   ? 0.1270 0.1802 0.1040 -0.0095 -0.0043 0.0090  ? ? ? ? ? ? 3   LEU A C   
42   O O   . LEU A 9   ? 0.1115 0.1804 0.0928 -0.0084 -0.0005 0.0096  ? ? ? ? ? ? 3   LEU A O   
43   C CB  . LEU A 9   ? 0.1754 0.2015 0.1342 0.0075  -0.0100 0.0033  ? ? ? ? ? ? 3   LEU A CB  
44   C CG  . LEU A 9   ? 0.1774 0.2195 0.1383 0.0153  -0.0059 0.0071  ? ? ? ? ? ? 3   LEU A CG  
45   C CD1 . LEU A 9   ? 0.1654 0.2285 0.1290 0.0202  -0.0019 0.0045  ? ? ? ? ? ? 3   LEU A CD1 
46   C CD2 . LEU A 9   ? 0.2035 0.2305 0.1551 0.0270  -0.0091 0.0080  ? ? ? ? ? ? 3   LEU A CD2 
47   N N   . ARG A 10  ? 0.1333 0.1801 0.1118 -0.0176 -0.0059 0.0131  ? ? ? ? ? ? 4   ARG A N   
48   C CA  . ARG A 10  ? 0.1191 0.1809 0.1044 -0.0239 -0.0021 0.0179  ? ? ? ? ? ? 4   ARG A CA  
49   C C   . ARG A 10  ? 0.1013 0.1794 0.0943 -0.0253 0.0006  0.0142  ? ? ? ? ? ? 4   ARG A C   
50   O O   . ARG A 10  ? 0.0825 0.1726 0.0779 -0.0245 0.0040  0.0144  ? ? ? ? ? ? 4   ARG A O   
51   C CB  . ARG A 10  ? 0.1241 0.1809 0.1105 -0.0340 -0.0038 0.0239  ? ? ? ? ? ? 4   ARG A CB  
52   C CG  . ARG A 10  ? 0.1294 0.2072 0.1220 -0.0393 0.0011  0.0280  ? ? ? ? ? ? 4   ARG A CG  
53   C CD  . ARG A 10  ? 0.1448 0.2227 0.1384 -0.0506 0.0005  0.0366  ? ? ? ? ? ? 4   ARG A CD  
54   N NE  . ARG A 10  ? 0.1769 0.2376 0.1608 -0.0503 -0.0018 0.0443  ? ? ? ? ? ? 4   ARG A NE  
55   C CZ  . ARG A 10  ? 0.2129 0.2703 0.1943 -0.0603 -0.0025 0.0552  ? ? ? ? ? ? 4   ARG A CZ  
56   N NH1 . ARG A 10  ? 0.2317 0.3069 0.2214 -0.0727 -0.0002 0.0594  ? ? ? ? ? ? 4   ARG A NH1 
57   N NH2 . ARG A 10  ? 0.2288 0.2667 0.1993 -0.0576 -0.0056 0.0628  ? ? ? ? ? ? 4   ARG A NH2 
58   N N   . SER A 11  ? 0.1031 0.1802 0.0988 -0.0271 -0.0017 0.0105  ? ? ? ? ? ? 5   SER A N   
59   C CA  A SER A 11  ? 0.0965 0.1859 0.0981 -0.0261 -0.0002 0.0075  ? ? ? ? ? ? 5   SER A CA  
60   C CA  B SER A 11  ? 0.0995 0.1891 0.1012 -0.0261 -0.0001 0.0076  ? ? ? ? ? ? 5   SER A CA  
61   C C   . SER A 11  ? 0.0975 0.1877 0.0960 -0.0202 0.0015  0.0059  ? ? ? ? ? ? 5   SER A C   
62   O O   . SER A 11  ? 0.0969 0.1936 0.0980 -0.0196 0.0033  0.0049  ? ? ? ? ? ? 5   SER A O   
63   C CB  A SER A 11  ? 0.1026 0.1913 0.1065 -0.0278 -0.0044 0.0046  ? ? ? ? ? ? 5   SER A CB  
64   C CB  B SER A 11  ? 0.1061 0.1963 0.1110 -0.0283 -0.0041 0.0048  ? ? ? ? ? ? 5   SER A CB  
65   O OG  A SER A 11  ? 0.0941 0.1856 0.1030 -0.0363 -0.0065 0.0068  ? ? ? ? ? ? 5   SER A OG  
66   O OG  B SER A 11  ? 0.1105 0.1916 0.1085 -0.0236 -0.0068 0.0016  ? ? ? ? ? ? 5   SER A OG  
67   N N   . ALA A 12  ? 0.1028 0.1865 0.0951 -0.0160 0.0007  0.0055  ? ? ? ? ? ? 6   ALA A N   
68   C CA  . ALA A 12  ? 0.1051 0.1943 0.0955 -0.0125 0.0026  0.0059  ? ? ? ? ? ? 6   ALA A CA  
69   C C   . ALA A 12  ? 0.1000 0.1969 0.0924 -0.0140 0.0050  0.0081  ? ? ? ? ? ? 6   ALA A C   
70   O O   . ALA A 12  ? 0.1023 0.2040 0.0962 -0.0162 0.0057  0.0082  ? ? ? ? ? ? 6   ALA A O   
71   C CB  . ALA A 12  ? 0.0979 0.1845 0.0815 -0.0061 0.0021  0.0051  ? ? ? ? ? ? 6   ALA A CB  
72   N N   . LEU A 13  ? 0.1046 0.2007 0.0960 -0.0135 0.0052  0.0101  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A N   
73   C CA  . LEU A 13  ? 0.0947 0.1994 0.0866 -0.0147 0.0065  0.0122  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CA  
74   C C   . LEU A 13  ? 0.0902 0.1995 0.0847 -0.0192 0.0075  0.0102  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A C   
75   O O   . LEU A 13  ? 0.0935 0.2093 0.0874 -0.0206 0.0077  0.0091  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A O   
76   C CB  . LEU A 13  ? 0.0969 0.1982 0.0852 -0.0121 0.0058  0.0163  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CB  
77   C CG  . LEU A 13  ? 0.1192 0.2175 0.1033 -0.0036 0.0045  0.0172  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CG  
78   C CD1 . LEU A 13  ? 0.1088 0.1944 0.0871 0.0002  0.0020  0.0214  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CD1 
79   C CD2 . LEU A 13  ? 0.1037 0.2208 0.0906 -0.0012 0.0057  0.0180  ? ? ? ? ? ? 7   LEU A CD2 
80   N N   . LEU A 14  ? 0.0916 0.1992 0.0886 -0.0210 0.0079  0.0093  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A N   
81   C CA  . LEU A 14  ? 0.0917 0.2065 0.0907 -0.0220 0.0094  0.0060  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CA  
82   C C   . LEU A 14  ? 0.0971 0.2073 0.0962 -0.0202 0.0080  0.0014  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A C   
83   O O   . LEU A 14  ? 0.0893 0.2002 0.0861 -0.0199 0.0078  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 8   LEU A O   
84   C CB  . LEU A 14  ? 0.0968 0.2171 0.1006 -0.0237 0.0104  0.0066  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CB  
85   C CG  . LEU A 14  ? 0.0945 0.2191 0.0981 -0.0286 0.0116  0.0129  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CG  
86   C CD1 . LEU A 14  ? 0.0840 0.2142 0.0946 -0.0333 0.0111  0.0144  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD1 
87   C CD2 . LEU A 14  ? 0.0736 0.2109 0.0739 -0.0284 0.0149  0.0135  ? ? ? ? ? ? 8   LEU A CD2 
88   N N   . ALA A 15  ? 0.1018 0.2053 0.1017 -0.0193 0.0063  0.0021  ? ? ? ? ? ? 9   ALA A N   
89   C CA  . ALA A 15  ? 0.1168 0.2132 0.1154 -0.0184 0.0043  0.0005  ? ? ? ? ? ? 9   ALA A CA  
90   C C   . ALA A 15  ? 0.1239 0.2188 0.1191 -0.0224 0.0036  0.0012  ? ? ? ? ? ? 9   ALA A C   
91   O O   . ALA A 15  ? 0.1327 0.2201 0.1254 -0.0238 0.0015  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 9   ALA A O   
92   C CB  . ALA A 15  ? 0.1125 0.2046 0.1106 -0.0169 0.0026  0.0027  ? ? ? ? ? ? 9   ALA A CB  
93   N N   . LEU A 16  ? 0.1220 0.2240 0.1172 -0.0239 0.0046  0.0048  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A N   
94   C CA  . LEU A 16  ? 0.1243 0.2320 0.1188 -0.0289 0.0038  0.0066  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CA  
95   C C   . LEU A 16  ? 0.1324 0.2421 0.1252 -0.0315 0.0025  0.0025  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A C   
96   O O   . LEU A 16  ? 0.1473 0.2528 0.1380 -0.0373 -0.0005 0.0004  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A O   
97   C CB  . LEU A 16  ? 0.1172 0.2376 0.1130 -0.0266 0.0054  0.0109  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CB  
98   C CG  . LEU A 16  ? 0.1219 0.2577 0.1199 -0.0308 0.0048  0.0136  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CG  
99   C CD1 . LEU A 16  ? 0.1039 0.2411 0.1028 -0.0389 0.0036  0.0168  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CD1 
100  C CD2 . LEU A 16  ? 0.1110 0.2606 0.1101 -0.0232 0.0065  0.0167  ? ? ? ? ? ? 10  LEU A CD2 
101  N N   . LEU A 17  ? 0.1276 0.2430 0.1199 -0.0281 0.0043  0.0016  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A N   
102  C CA  . LEU A 17  ? 0.1287 0.2492 0.1172 -0.0293 0.0035  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CA  
103  C C   . LEU A 17  ? 0.1331 0.2443 0.1177 -0.0280 0.0024  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A C   
104  O O   . LEU A 17  ? 0.1335 0.2466 0.1123 -0.0287 0.0007  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A O   
105  C CB  . LEU A 17  ? 0.1265 0.2566 0.1140 -0.0262 0.0061  0.0011  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CB  
106  C CG  . LEU A 17  ? 0.1328 0.2709 0.1211 -0.0252 0.0055  0.0075  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CG  
107  C CD1 . LEU A 17  ? 0.1316 0.2699 0.1179 -0.0218 0.0073  0.0128  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CD1 
108  C CD2 . LEU A 17  ? 0.1372 0.2876 0.1234 -0.0286 0.0025  0.0064  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A CD2 
109  N N   . SER A 18  ? 0.1219 0.2234 0.1086 -0.0244 0.0027  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 12  SER A N   
110  C CA  . SER A 18  ? 0.1399 0.2307 0.1225 -0.0201 0.0007  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 12  SER A CA  
111  C C   . SER A 18  ? 0.1634 0.2367 0.1399 -0.0256 -0.0051 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 12  SER A C   
112  O O   . SER A 18  ? 0.1806 0.2403 0.1501 -0.0219 -0.0084 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 12  SER A O   
113  C CB  . SER A 18  ? 0.1349 0.2222 0.1217 -0.0135 0.0016  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 12  SER A CB  
114  O OG  . SER A 18  ? 0.1125 0.1895 0.1009 -0.0159 -0.0006 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 12  SER A OG  
115  N N   . SER A 19  ? 0.1678 0.2419 0.1465 -0.0346 -0.0068 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 13  SER A N   
116  C CA  . SER A 19  ? 0.1853 0.2458 0.1593 -0.0444 -0.0129 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 13  SER A CA  
117  C C   . SER A 19  ? 0.1965 0.2644 0.1664 -0.0503 -0.0160 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 13  SER A C   
118  O O   . SER A 19  ? 0.2138 0.2705 0.1794 -0.0603 -0.0224 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 13  SER A O   
119  C CB  . SER A 19  ? 0.1896 0.2554 0.1689 -0.0531 -0.0129 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 13  SER A CB  
120  O OG  . SER A 19  ? 0.1533 0.2440 0.1387 -0.0547 -0.0096 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 13  SER A OG  
121  N N   . GLY A 20  ? 0.1900 0.2770 0.1608 -0.0454 -0.0122 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 14  GLY A N   
122  C CA  . GLY A 20  ? 0.1911 0.2880 0.1565 -0.0492 -0.0154 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 14  GLY A CA  
123  C C   . GLY A 20  ? 0.1778 0.3002 0.1481 -0.0480 -0.0119 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 14  GLY A C   
124  O O   . GLY A 20  ? 0.1690 0.2989 0.1470 -0.0460 -0.0082 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 14  GLY A O   
125  N N   . PRO A 21  ? 0.1831 0.3177 0.1473 -0.0485 -0.0139 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 15  PRO A N   
126  C CA  . PRO A 21  ? 0.1654 0.3220 0.1324 -0.0455 -0.0114 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 15  PRO A CA  
127  C C   . PRO A 21  ? 0.1576 0.3284 0.1334 -0.0506 -0.0135 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 15  PRO A C   
128  O O   . PRO A 21  ? 0.1582 0.3287 0.1366 -0.0607 -0.0184 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 15  PRO A O   
129  C CB  . PRO A 21  ? 0.1753 0.3413 0.1313 -0.0448 -0.0141 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 15  PRO A CB  
130  C CG  . PRO A 21  ? 0.2065 0.3561 0.1546 -0.0497 -0.0198 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 15  PRO A CG  
131  C CD  . PRO A 21  ? 0.2016 0.3287 0.1537 -0.0488 -0.0184 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 15  PRO A CD  
132  N N   . LEU A 22  ? 0.1382 0.3212 0.1185 -0.0437 -0.0100 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 16  LEU A N   
133  C CA  . LEU A 22  ? 0.1368 0.3379 0.1254 -0.0443 -0.0112 0.0063  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CA  
134  C C   . LEU A 22  ? 0.1335 0.3502 0.1212 -0.0348 -0.0107 0.0130  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A C   
135  O O   . LEU A 22  ? 0.1301 0.3374 0.1127 -0.0275 -0.0075 0.0156  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A O   
136  C CB  . LEU A 22  ? 0.1275 0.3218 0.1230 -0.0422 -0.0073 0.0104  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CB  
137  C CG  . LEU A 22  ? 0.1398 0.3190 0.1366 -0.0504 -0.0078 0.0076  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CG  
138  C CD1 . LEU A 22  ? 0.1187 0.2911 0.1188 -0.0443 -0.0030 0.0119  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CD1 
139  C CD2 . LEU A 22  ? 0.1185 0.3096 0.1196 -0.0635 -0.0128 0.0086  ? ? ? ? ? ? 16  LEU A CD2 
140  N N   . THR A 23  ? 0.1321 0.3729 0.1249 -0.0352 -0.0144 0.0167  ? ? ? ? ? ? 17  THR A N   
141  C CA  . THR A 23  ? 0.1326 0.3869 0.1254 -0.0230 -0.0143 0.0245  ? ? ? ? ? ? 17  THR A CA  
142  C C   . THR A 23  ? 0.1384 0.3821 0.1345 -0.0127 -0.0096 0.0289  ? ? ? ? ? ? 17  THR A C   
143  O O   . THR A 23  ? 0.1445 0.3777 0.1443 -0.0160 -0.0066 0.0264  ? ? ? ? ? ? 17  THR A O   
144  C CB  . THR A 23  ? 0.1344 0.4218 0.1345 -0.0236 -0.0194 0.0277  ? ? ? ? ? ? 17  THR A CB  
145  O OG1 . THR A 23  ? 0.1166 0.4147 0.1280 -0.0276 -0.0178 0.0286  ? ? ? ? ? ? 17  THR A OG1 
146  C CG2 . THR A 23  ? 0.1337 0.4335 0.1301 -0.0354 -0.0261 0.0222  ? ? ? ? ? ? 17  THR A CG2 
147  N N   . GLY A 24  ? 0.1505 0.3949 0.1434 0.0004  -0.0098 0.0352  ? ? ? ? ? ? 18  GLY A N   
148  C CA  . GLY A 24  ? 0.1462 0.3769 0.1393 0.0117  -0.0068 0.0376  ? ? ? ? ? ? 18  GLY A CA  
149  C C   . GLY A 24  ? 0.1391 0.3879 0.1418 0.0139  -0.0053 0.0365  ? ? ? ? ? ? 18  GLY A C   
150  O O   . GLY A 24  ? 0.1349 0.3709 0.1379 0.0152  -0.0018 0.0341  ? ? ? ? ? ? 18  GLY A O   
151  N N   . TYR A 25  ? 0.1330 0.4150 0.1433 0.0137  -0.0080 0.0387  ? ? ? ? ? ? 19  TYR A N   
152  C CA  . TYR A 25  ? 0.1312 0.4390 0.1520 0.0148  -0.0059 0.0394  ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CA  
153  C C   . TYR A 25  ? 0.1257 0.4269 0.1500 -0.0017 -0.0034 0.0361  ? ? ? ? ? ? 19  TYR A C   
154  O O   . TYR A 25  ? 0.1230 0.4224 0.1488 0.0014  0.0008  0.0360  ? ? ? ? ? ? 19  TYR A O   
155  C CB  . TYR A 25  ? 0.1269 0.4777 0.1577 0.0152  -0.0098 0.0432  ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CB  
156  C CG  . TYR A 25  ? 0.1341 0.5167 0.1775 0.0115  -0.0067 0.0449  ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CG  
157  C CD1 . TYR A 25  ? 0.1400 0.5400 0.1866 0.0300  -0.0027 0.0468  ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CD1 
158  C CD2 . TYR A 25  ? 0.1321 0.5257 0.1827 -0.0107 -0.0078 0.0446  ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CD2 
159  C CE1 . TYR A 25  ? 0.1415 0.5769 0.1995 0.0262  0.0013  0.0494  ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CE1 
160  C CE2 . TYR A 25  ? 0.1489 0.5728 0.2107 -0.0170 -0.0046 0.0486  ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CE2 
161  C CZ  . TYR A 25  ? 0.1331 0.5808 0.1991 0.0013  0.0005  0.0514  ? ? ? ? ? ? 19  TYR A CZ  
162  O OH  . TYR A 25  ? 0.1570 0.6394 0.2338 -0.0060 0.0046  0.0562  ? ? ? ? ? ? 19  TYR A OH  
163  N N   . ASP A 26  ? 0.1289 0.4244 0.1525 -0.0180 -0.0066 0.0332  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A N   
164  C CA  . ASP A 26  ? 0.1286 0.4129 0.1537 -0.0333 -0.0058 0.0307  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A CA  
165  C C   . ASP A 26  ? 0.1246 0.3764 0.1428 -0.0294 -0.0017 0.0280  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A C   
166  O O   . ASP A 26  ? 0.1259 0.3719 0.1455 -0.0356 0.0003  0.0284  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A O   
167  C CB  . ASP A 26  ? 0.1381 0.4169 0.1609 -0.0493 -0.0116 0.0263  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A CB  
168  C CG  . ASP A 26  ? 0.1635 0.4768 0.1947 -0.0590 -0.0172 0.0288  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A CG  
169  O OD1 . ASP A 26  ? 0.1832 0.5274 0.2254 -0.0593 -0.0159 0.0349  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A OD1 
170  O OD2 . ASP A 26  ? 0.2025 0.5150 0.2292 -0.0665 -0.0233 0.0242  ? ? ? ? ? ? 20  ASP A OD2 
171  N N   . ALA A 27  ? 0.1252 0.3576 0.1360 -0.0203 -0.0009 0.0262  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A N   
172  C CA  . ALA A 27  ? 0.1255 0.3316 0.1312 -0.0165 0.0022  0.0239  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A CA  
173  C C   . ALA A 27  ? 0.1308 0.3410 0.1378 -0.0071 0.0053  0.0258  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A C   
174  O O   . ALA A 27  ? 0.1459 0.3483 0.1524 -0.0101 0.0074  0.0248  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A O   
175  C CB  . ALA A 27  ? 0.1276 0.3171 0.1262 -0.0106 0.0019  0.0236  ? ? ? ? ? ? 21  ALA A CB  
176  N N   . SER A 28  ? 0.1330 0.3562 0.1402 0.0056  0.0053  0.0283  ? ? ? ? ? ? 22  SER A N   
177  C CA  . SER A 28  ? 0.1457 0.3738 0.1518 0.0178  0.0082  0.0281  ? ? ? ? ? ? 22  SER A CA  
178  C C   . SER A 28  ? 0.1360 0.3883 0.1492 0.0108  0.0111  0.0301  ? ? ? ? ? ? 22  SER A C   
179  O O   . SER A 28  ? 0.1372 0.3843 0.1472 0.0128  0.0141  0.0289  ? ? ? ? ? ? 22  SER A O   
180  C CB  . SER A 28  ? 0.1561 0.3968 0.1613 0.0351  0.0068  0.0301  ? ? ? ? ? ? 22  SER A CB  
181  O OG  . SER A 28  ? 0.1898 0.4296 0.1906 0.0502  0.0092  0.0275  ? ? ? ? ? ? 22  SER A OG  
182  N N   . GLN A 29  ? 0.1269 0.4062 0.1490 0.0011  0.0096  0.0339  ? ? ? ? ? ? 23  GLN A N   
183  C CA  . GLN A 29  ? 0.1303 0.4357 0.1601 -0.0090 0.0120  0.0383  ? ? ? ? ? ? 23  GLN A CA  
184  C C   . GLN A 29  ? 0.1224 0.4042 0.1483 -0.0229 0.0124  0.0381  ? ? ? ? ? ? 23  GLN A C   
185  O O   . GLN A 29  ? 0.1127 0.4008 0.1377 -0.0236 0.0161  0.0410  ? ? ? ? ? ? 23  GLN A O   
186  C CB  . GLN A 29  ? 0.1361 0.4736 0.1767 -0.0202 0.0084  0.0425  ? ? ? ? ? ? 23  GLN A CB  
187  C CG  . GLN A 29  ? 0.1782 0.5432 0.2278 -0.0358 0.0098  0.0491  ? ? ? ? ? ? 23  GLN A CG  
188  C CD  . GLN A 29  ? 0.2163 0.5537 0.2622 -0.0565 0.0071  0.0494  ? ? ? ? ? ? 23  GLN A CD  
189  O OE1 . GLN A 29  ? 0.2646 0.5936 0.3073 -0.0609 0.0103  0.0527  ? ? ? ? ? ? 23  GLN A OE1 
190  N NE2 . GLN A 29  ? 0.2307 0.5536 0.2754 -0.0678 0.0006  0.0459  ? ? ? ? ? ? 23  GLN A NE2 
191  N N   . ARG A 30  ? 0.1199 0.3752 0.1422 -0.0322 0.0086  0.0346  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A N   
192  C CA  . ARG A 30  ? 0.1291 0.3610 0.1473 -0.0431 0.0078  0.0343  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A CA  
193  C C   . ARG A 30  ? 0.1308 0.3432 0.1418 -0.0328 0.0108  0.0318  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A C   
194  O O   . ARG A 30  ? 0.1255 0.3300 0.1336 -0.0373 0.0118  0.0342  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A O   
195  C CB  . ARG A 30  ? 0.1405 0.3502 0.1555 -0.0517 0.0029  0.0294  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A CB  
196  C CG  . ARG A 30  ? 0.1827 0.4065 0.2026 -0.0665 -0.0022 0.0307  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A CG  
197  C CD  . ARG A 30  ? 0.2289 0.4272 0.2420 -0.0724 -0.0073 0.0232  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A CD  
198  N NE  . ARG A 30  ? 0.2987 0.5068 0.3140 -0.0871 -0.0138 0.0224  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A NE  
199  C CZ  . ARG A 30  ? 0.3572 0.5562 0.3723 -0.1038 -0.0185 0.0244  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A CZ  
200  N NH1 . ARG A 30  ? 0.3977 0.5783 0.4100 -0.1070 -0.0169 0.0285  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A NH1 
201  N NH2 . ARG A 30  ? 0.3938 0.6010 0.4104 -0.1183 -0.0257 0.0228  ? ? ? ? ? ? 24  ARG A NH2 
202  N N   . PHE A 31  ? 0.1297 0.3334 0.1371 -0.0199 0.0114  0.0276  ? ? ? ? ? ? 25  PHE A N   
203  C CA  . PHE A 31  ? 0.1323 0.3182 0.1328 -0.0110 0.0128  0.0243  ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CA  
204  C C   . PHE A 31  ? 0.1296 0.3314 0.1282 -0.0054 0.0163  0.0266  ? ? ? ? ? ? 25  PHE A C   
205  O O   . PHE A 31  ? 0.1392 0.3321 0.1330 -0.0073 0.0170  0.0268  ? ? ? ? ? ? 25  PHE A O   
206  C CB  . PHE A 31  ? 0.1323 0.3071 0.1291 0.0000  0.0117  0.0207  ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CB  
207  C CG  . PHE A 31  ? 0.1335 0.2861 0.1232 0.0056  0.0111  0.0166  ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CG  
208  C CD1 . PHE A 31  ? 0.1333 0.2874 0.1172 0.0153  0.0124  0.0144  ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CD1 
209  C CD2 . PHE A 31  ? 0.1497 0.2826 0.1383 0.0011  0.0090  0.0145  ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CD2 
210  C CE1 . PHE A 31  ? 0.1495 0.2821 0.1258 0.0191  0.0102  0.0094  ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CE1 
211  C CE2 . PHE A 31  ? 0.1538 0.2691 0.1373 0.0039  0.0074  0.0110  ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CE2 
212  C CZ  . PHE A 31  ? 0.1458 0.2592 0.1229 0.0122  0.0073  0.0082  ? ? ? ? ? ? 25  PHE A CZ  
213  N N   . GLY A 32  ? 0.1251 0.3531 0.1269 0.0026  0.0186  0.0284  ? ? ? ? ? ? 26  GLY A N   
214  C CA  . GLY A 32  ? 0.1330 0.3842 0.1331 0.0097  0.0231  0.0305  ? ? ? ? ? ? 26  GLY A CA  
215  C C   . GLY A 32  ? 0.1307 0.3961 0.1335 -0.0049 0.0253  0.0383  ? ? ? ? ? ? 26  GLY A C   
216  O O   . GLY A 32  ? 0.1336 0.4117 0.1312 -0.0004 0.0293  0.0403  ? ? ? ? ? ? 26  GLY A O   
217  N N   . ALA A 33  ? 0.1216 0.3836 0.1306 -0.0223 0.0223  0.0428  ? ? ? ? ? ? 27  ALA A N   
218  C CA  . ALA A 33  ? 0.1325 0.4009 0.1428 -0.0387 0.0227  0.0518  ? ? ? ? ? ? 27  ALA A CA  
219  C C   . ALA A 33  ? 0.1364 0.3680 0.1392 -0.0458 0.0191  0.0511  ? ? ? ? ? ? 27  ALA A C   
220  O O   . ALA A 33  ? 0.1476 0.3753 0.1492 -0.0595 0.0178  0.0590  ? ? ? ? ? ? 27  ALA A O   
221  C CB  . ALA A 33  ? 0.1356 0.4241 0.1568 -0.0551 0.0202  0.0579  ? ? ? ? ? ? 27  ALA A CB  
222  N N   . SER A 34  ? 0.1294 0.3348 0.1272 -0.0366 0.0171  0.0426  ? ? ? ? ? ? 28  SER A N   
223  C CA  . SER A 34  ? 0.1332 0.3086 0.1253 -0.0403 0.0136  0.0414  ? ? ? ? ? ? 28  SER A CA  
224  C C   . SER A 34  ? 0.1276 0.2894 0.1130 -0.0276 0.0137  0.0349  ? ? ? ? ? ? 28  SER A C   
225  O O   . SER A 34  ? 0.1265 0.2945 0.1054 -0.0221 0.0157  0.0363  ? ? ? ? ? ? 28  SER A O   
226  C CB  . SER A 34  ? 0.1318 0.2883 0.1267 -0.0475 0.0089  0.0377  ? ? ? ? ? ? 28  SER A CB  
227  O OG  . SER A 34  ? 0.1265 0.2828 0.1238 -0.0398 0.0089  0.0306  ? ? ? ? ? ? 28  SER A OG  
228  N N   . VAL A 35  ? 0.1183 0.2638 0.1048 -0.0238 0.0113  0.0279  ? ? ? ? ? ? 29  VAL A N   
229  C CA  . VAL A 35  ? 0.1274 0.2598 0.1092 -0.0153 0.0101  0.0221  ? ? ? ? ? ? 29  VAL A CA  
230  C C   . VAL A 35  ? 0.1303 0.2716 0.1067 -0.0044 0.0122  0.0190  ? ? ? ? ? ? 29  VAL A C   
231  O O   . VAL A 35  ? 0.1350 0.2677 0.1045 0.0010  0.0105  0.0151  ? ? ? ? ? ? 29  VAL A O   
232  C CB  . VAL A 35  ? 0.1248 0.2430 0.1101 -0.0152 0.0077  0.0169  ? ? ? ? ? ? 29  VAL A CB  
233  C CG1 . VAL A 35  ? 0.1291 0.2539 0.1174 -0.0125 0.0088  0.0154  ? ? ? ? ? ? 29  VAL A CG1 
234  C CG2 . VAL A 35  ? 0.1385 0.2450 0.1207 -0.0108 0.0054  0.0126  ? ? ? ? ? ? 29  VAL A CG2 
235  N N   . GLY A 36  ? 0.1268 0.2854 0.1058 -0.0004 0.0149  0.0200  ? ? ? ? ? ? 30  GLY A N   
236  C CA  . GLY A 36  ? 0.1350 0.3028 0.1080 0.0132  0.0169  0.0162  ? ? ? ? ? ? 30  GLY A CA  
237  C C   . GLY A 36  ? 0.1433 0.3218 0.1077 0.0179  0.0193  0.0166  ? ? ? ? ? ? 30  GLY A C   
238  O O   . GLY A 36  ? 0.1593 0.3374 0.1146 0.0309  0.0194  0.0100  ? ? ? ? ? ? 30  GLY A O   
239  N N   . PHE A 37  ? 0.1434 0.3295 0.1088 0.0076  0.0205  0.0243  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A N   
240  C CA  . PHE A 37  ? 0.1550 0.3507 0.1106 0.0103  0.0225  0.0267  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CA  
241  C C   . PHE A 37  ? 0.1639 0.3377 0.1100 0.0140  0.0178  0.0206  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A C   
242  O O   . PHE A 37  ? 0.1754 0.3568 0.1104 0.0196  0.0187  0.0199  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A O   
243  C CB  . PHE A 37  ? 0.1598 0.3678 0.1182 -0.0036 0.0244  0.0394  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CB  
244  C CG  . PHE A 37  ? 0.1644 0.4037 0.1310 -0.0084 0.0293  0.0467  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CG  
245  C CD1 . PHE A 37  ? 0.1952 0.4666 0.1585 0.0025  0.0352  0.0465  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CD1 
246  C CD2 . PHE A 37  ? 0.1617 0.4010 0.1391 -0.0234 0.0276  0.0531  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CD2 
247  C CE1 . PHE A 37  ? 0.1778 0.4856 0.1512 -0.0019 0.0400  0.0540  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CE1 
248  C CE2 . PHE A 37  ? 0.1724 0.4443 0.1588 -0.0299 0.0311  0.0602  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CE2 
249  C CZ  . PHE A 37  ? 0.1724 0.4812 0.1581 -0.0193 0.0376  0.0613  ? ? ? ? ? ? 31  PHE A CZ  
250  N N   . VAL A 38  ? 0.1593 0.3094 0.1096 0.0106  0.0128  0.0164  ? ? ? ? ? ? 32  VAL A N   
251  C CA  . VAL A 38  ? 0.1695 0.3034 0.1126 0.0135  0.0075  0.0103  ? ? ? ? ? ? 32  VAL A CA  
252  C C   . VAL A 38  ? 0.1737 0.2911 0.1167 0.0182  0.0038  0.0006  ? ? ? ? ? ? 32  VAL A C   
253  O O   . VAL A 38  ? 0.1819 0.2889 0.1167 0.0220  -0.0009 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 32  VAL A O   
254  C CB  . VAL A 38  ? 0.1671 0.2908 0.1139 0.0052  0.0039  0.0151  ? ? ? ? ? ? 32  VAL A CB  
255  C CG1 . VAL A 38  ? 0.1733 0.3076 0.1176 -0.0004 0.0065  0.0262  ? ? ? ? ? ? 32  VAL A CG1 
256  C CG2 . VAL A 38  ? 0.1358 0.2484 0.0941 -0.0006 0.0026  0.0145  ? ? ? ? ? ? 32  VAL A CG2 
257  N N   . TRP A 39  ? 0.1659 0.2804 0.1168 0.0170  0.0050  0.0008  ? ? ? ? ? ? 33  TRP A N   
258  C CA  . TRP A 39  ? 0.1789 0.2775 0.1278 0.0216  0.0017  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 33  TRP A CA  
259  C C   . TRP A 39  ? 0.1802 0.2869 0.1312 0.0279  0.0051  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 33  TRP A C   
260  O O   . TRP A 39  ? 0.1634 0.2739 0.1237 0.0223  0.0066  0.0001  ? ? ? ? ? ? 33  TRP A O   
261  C CB  . TRP A 39  ? 0.1707 0.2550 0.1275 0.0125  -0.0020 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 33  TRP A CB  
262  C CG  . TRP A 39  ? 0.1815 0.2470 0.1338 0.0149  -0.0064 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 33  TRP A CG  
263  C CD1 . TRP A 39  ? 0.1679 0.2262 0.1209 0.0174  -0.0061 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 33  TRP A CD1 
264  C CD2 . TRP A 39  ? 0.1735 0.2230 0.1182 0.0143  -0.0130 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 33  TRP A CD2 
265  N NE1 . TRP A 39  ? 0.1782 0.2136 0.1239 0.0182  -0.0121 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 33  TRP A NE1 
266  C CE2 . TRP A 39  ? 0.1962 0.2257 0.1371 0.0153  -0.0167 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 33  TRP A CE2 
267  C CE3 . TRP A 39  ? 0.1956 0.2453 0.1360 0.0123  -0.0172 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 33  TRP A CE3 
268  C CZ2 . TRP A 39  ? 0.2241 0.2315 0.1570 0.0127  -0.0246 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 33  TRP A CZ2 
269  C CZ3 . TRP A 39  ? 0.2221 0.2539 0.1551 0.0103  -0.0251 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 33  TRP A CZ3 
270  C CH2 . TRP A 39  ? 0.2299 0.2395 0.1593 0.0096  -0.0290 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 33  TRP A CH2 
271  N N   . SER A 40  ? 0.2047 0.3153 0.1461 0.0412  0.0059  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 34  SER A N   
272  C CA  A SER A 40  ? 0.2116 0.3366 0.1551 0.0505  0.0094  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 34  SER A CA  
273  C CA  B SER A 40  ? 0.2099 0.3347 0.1530 0.0509  0.0093  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 34  SER A CA  
274  C C   . SER A 40  ? 0.2202 0.3245 0.1636 0.0543  0.0054  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 34  SER A C   
275  O O   . SER A 40  ? 0.2354 0.3122 0.1713 0.0549  -0.0003 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 34  SER A O   
276  C CB  A SER A 40  ? 0.2297 0.3693 0.1623 0.0666  0.0121  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 34  SER A CB  
277  C CB  B SER A 40  ? 0.2292 0.3665 0.1606 0.0674  0.0116  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 34  SER A CB  
278  O OG  A SER A 40  ? 0.2684 0.3809 0.1868 0.0773  0.0063  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 34  SER A OG  
279  O OG  B SER A 40  ? 0.2332 0.3916 0.1680 0.0788  0.0154  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 34  SER A OG  
280  N N   . GLY A 41  ? 0.2135 0.3321 0.1648 0.0556  0.0078  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 35  GLY A N   
281  C CA  . GLY A 41  ? 0.2293 0.3320 0.1792 0.0613  0.0043  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 35  GLY A CA  
282  C C   . GLY A 41  ? 0.2305 0.3563 0.1826 0.0750  0.0069  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 35  GLY A C   
283  O O   . GLY A 41  ? 0.2256 0.3836 0.1875 0.0712  0.0114  0.0030  ? ? ? ? ? ? 35  GLY A O   
284  N N   . SER A 42  ? 0.2582 0.3668 0.2010 0.0908  0.0031  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 36  SER A N   
285  C CA  . SER A 42  ? 0.2601 0.3896 0.2048 0.1071  0.0043  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 36  SER A CA  
286  C C   . SER A 42  ? 0.2465 0.3718 0.1970 0.1022  0.0014  0.0045  ? ? ? ? ? ? 36  SER A C   
287  O O   . SER A 42  ? 0.2202 0.3209 0.1699 0.0888  -0.0018 0.0074  ? ? ? ? ? ? 36  SER A O   
288  C CB  . SER A 42  ? 0.2970 0.4069 0.2259 0.1307  0.0007  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 36  SER A CB  
289  O OG  . SER A 42  ? 0.3524 0.4193 0.2718 0.1319  -0.0071 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 36  SER A OG  
290  N N   . ASP A 43  ? 0.2371 0.3908 0.1935 0.1133  0.0025  0.0085  ? ? ? ? ? ? 37  ASP A N   
291  C CA  . ASP A 43  ? 0.2350 0.3899 0.1955 0.1113  -0.0007 0.0164  ? ? ? ? ? ? 37  ASP A CA  
292  C C   . ASP A 43  ? 0.2440 0.3537 0.1912 0.1157  -0.0074 0.0174  ? ? ? ? ? ? 37  ASP A C   
293  O O   . ASP A 43  ? 0.2289 0.3282 0.1773 0.1033  -0.0095 0.0242  ? ? ? ? ? ? 37  ASP A O   
294  C CB  . ASP A 43  ? 0.2432 0.4380 0.2114 0.1258  0.0005  0.0197  ? ? ? ? ? ? 37  ASP A CB  
295  C CG  . ASP A 43  ? 0.2530 0.4938 0.2376 0.1115  0.0057  0.0232  ? ? ? ? ? ? 37  ASP A CG  
296  O OD1 . ASP A 43  ? 0.2677 0.5042 0.2561 0.0912  0.0079  0.0233  ? ? ? ? ? ? 37  ASP A OD1 
297  O OD2 . ASP A 43  ? 0.3102 0.5913 0.3039 0.1203  0.0069  0.0263  ? ? ? ? ? ? 37  ASP A OD2 
298  N N   . SER A 44  ? 0.2575 0.3391 0.1907 0.1319  -0.0110 0.0105  ? ? ? ? ? ? 38  SER A N   
299  C CA  . SER A 44  ? 0.2933 0.3265 0.2121 0.1350  -0.0189 0.0120  ? ? ? ? ? ? 38  SER A CA  
300  C C   . SER A 44  ? 0.2923 0.2961 0.2093 0.1118  -0.0209 0.0136  ? ? ? ? ? ? 38  SER A C   
301  O O   . SER A 44  ? 0.3135 0.2814 0.2210 0.1087  -0.0272 0.0182  ? ? ? ? ? ? 38  SER A O   
302  C CB  . SER A 44  ? 0.3263 0.3325 0.2285 0.1584  -0.0236 0.0019  ? ? ? ? ? ? 38  SER A CB  
303  O OG  . SER A 44  ? 0.3430 0.3331 0.2388 0.1526  -0.0235 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 38  SER A OG  
304  N N   . GLN A 45  ? 0.2671 0.2874 0.1932 0.0962  -0.0159 0.0106  ? ? ? ? ? ? 39  GLN A N   
305  C CA  . GLN A 45  ? 0.2707 0.2731 0.1984 0.0753  -0.0171 0.0122  ? ? ? ? ? ? 39  GLN A CA  
306  C C   . GLN A 45  ? 0.2365 0.2643 0.1776 0.0592  -0.0123 0.0195  ? ? ? ? ? ? 39  GLN A C   
307  O O   . GLN A 45  ? 0.2417 0.2579 0.1833 0.0463  -0.0138 0.0256  ? ? ? ? ? ? 39  GLN A O   
308  C CB  . GLN A 45  ? 0.2730 0.2725 0.1991 0.0716  -0.0162 0.0025  ? ? ? ? ? ? 39  GLN A CB  
309  C CG  . GLN A 45  ? 0.3287 0.3070 0.2395 0.0895  -0.0206 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A CG  
310  C CD  . GLN A 45  ? 0.3867 0.3708 0.2954 0.0871  -0.0190 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A CD  
311  O OE1 . GLN A 45  ? 0.3657 0.3831 0.2842 0.0828  -0.0122 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A OE1 
312  N NE2 . GLN A 45  ? 0.4491 0.3991 0.3436 0.0892  -0.0262 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 39  GLN A NE2 
313  N N   . ILE A 46  ? 0.2057 0.2682 0.1567 0.0598  -0.0070 0.0188  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A N   
314  C CA  . ILE A 46  ? 0.1838 0.2681 0.1456 0.0454  -0.0035 0.0230  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A CA  
315  C C   . ILE A 46  ? 0.1861 0.2735 0.1475 0.0443  -0.0053 0.0311  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A C   
316  O O   . ILE A 46  ? 0.1757 0.2612 0.1388 0.0315  -0.0046 0.0346  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A O   
317  C CB  . ILE A 46  ? 0.1639 0.2815 0.1349 0.0451  0.0008  0.0213  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A CB  
318  C CG1 . ILE A 46  ? 0.1817 0.2988 0.1531 0.0420  0.0032  0.0155  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A CG1 
319  C CG2 . ILE A 46  ? 0.1461 0.2809 0.1253 0.0321  0.0023  0.0248  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A CG2 
320  C CD1 . ILE A 46  ? 0.1701 0.3187 0.1480 0.0438  0.0073  0.0155  ? ? ? ? ? ? 40  ILE A CD1 
321  N N   . TYR A 47  ? 0.1957 0.2903 0.1542 0.0587  -0.0075 0.0343  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A N   
322  C CA  . TYR A 47  ? 0.2101 0.3111 0.1673 0.0583  -0.0097 0.0429  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CA  
323  C C   . TYR A 47  ? 0.2202 0.2903 0.1679 0.0518  -0.0129 0.0496  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A C   
324  O O   . TYR A 47  ? 0.2154 0.2932 0.1644 0.0403  -0.0117 0.0549  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A O   
325  C CB  . TYR A 47  ? 0.2198 0.3365 0.1759 0.0766  -0.0124 0.0459  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CB  
326  C CG  . TYR A 47  ? 0.2474 0.4065 0.2162 0.0764  -0.0092 0.0433  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CG  
327  C CD1 . TYR A 47  ? 0.2603 0.4371 0.2328 0.0899  -0.0075 0.0388  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CD1 
328  C CD2 . TYR A 47  ? 0.2535 0.4354 0.2300 0.0618  -0.0081 0.0449  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CD2 
329  C CE1 . TYR A 47  ? 0.2719 0.4906 0.2572 0.0869  -0.0045 0.0383  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CE1 
330  C CE2 . TYR A 47  ? 0.2717 0.4905 0.2598 0.0585  -0.0064 0.0430  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CE2 
331  C CZ  . TYR A 47  ? 0.2433 0.4813 0.2366 0.0700  -0.0045 0.0407  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A CZ  
332  O OH  . TYR A 47  ? 0.2315 0.5090 0.2372 0.0649  -0.0028 0.0408  ? ? ? ? ? ? 41  TYR A OH  
333  N N   . PRO A 48  ? 0.2448 0.2803 0.1822 0.0582  -0.0172 0.0493  ? ? ? ? ? ? 42  PRO A N   
334  C CA  . PRO A 48  ? 0.2654 0.2718 0.1948 0.0475  -0.0206 0.0574  ? ? ? ? ? ? 42  PRO A CA  
335  C C   . PRO A 48  ? 0.2515 0.2599 0.1876 0.0276  -0.0169 0.0557  ? ? ? ? ? ? 42  PRO A C   
336  O O   . PRO A 48  ? 0.2718 0.2741 0.2057 0.0158  -0.0172 0.0642  ? ? ? ? ? ? 42  PRO A O   
337  C CB  . PRO A 48  ? 0.3007 0.2663 0.2169 0.0584  -0.0275 0.0557  ? ? ? ? ? ? 42  PRO A CB  
338  C CG  . PRO A 48  ? 0.2946 0.2696 0.2116 0.0760  -0.0267 0.0447  ? ? ? ? ? ? 42  PRO A CG  
339  C CD  . PRO A 48  ? 0.2595 0.2815 0.1903 0.0770  -0.0202 0.0430  ? ? ? ? ? ? 42  PRO A CD  
340  N N   . GLU A 49  ? 0.2296 0.2489 0.1735 0.0244  -0.0135 0.0458  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A N   
341  C CA  . GLU A 49  ? 0.2134 0.2375 0.1642 0.0081  -0.0105 0.0444  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A CA  
342  C C   . GLU A 49  ? 0.1927 0.2444 0.1502 0.0008  -0.0057 0.0476  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A C   
343  O O   . GLU A 49  ? 0.1931 0.2474 0.1521 -0.0106 -0.0040 0.0518  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A O   
344  C CB  . GLU A 49  ? 0.1984 0.2252 0.1544 0.0074  -0.0091 0.0340  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A CB  
345  C CG  . GLU A 49  ? 0.2128 0.2413 0.1751 -0.0075 -0.0077 0.0330  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A CG  
346  C CD  . GLU A 49  ? 0.2521 0.2580 0.2098 -0.0177 -0.0122 0.0393  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A CD  
347  O OE1 . GLU A 49  ? 0.3001 0.2782 0.2477 -0.0130 -0.0181 0.0404  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A OE1 
348  O OE2 . GLU A 49  ? 0.2568 0.2732 0.2209 -0.0305 -0.0101 0.0432  ? ? ? ? ? ? 43  GLU A OE2 
349  N N   . LEU A 50  ? 0.1774 0.2506 0.1381 0.0073  -0.0039 0.0453  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A N   
350  C CA  . LEU A 50  ? 0.1599 0.2559 0.1236 0.0018  -0.0012 0.0469  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CA  
351  C C   . LEU A 50  ? 0.1804 0.2740 0.1364 -0.0009 -0.0024 0.0575  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A C   
352  O O   . LEU A 50  ? 0.1638 0.2685 0.1201 -0.0098 0.0007  0.0592  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A O   
353  C CB  . LEU A 50  ? 0.1555 0.2734 0.1232 0.0082  -0.0012 0.0435  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CB  
354  C CG  . LEU A 50  ? 0.1262 0.2529 0.1018 0.0063  0.0009  0.0350  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CG  
355  C CD1 . LEU A 50  ? 0.1571 0.3071 0.1372 0.0110  0.0001  0.0342  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CD1 
356  C CD2 . LEU A 50  ? 0.1311 0.2614 0.1104 -0.0046 0.0035  0.0304  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A CD2 
357  N N   . ARG A 51  ? 0.2066 0.2859 0.1544 0.0079  -0.0068 0.0650  ? ? ? ? ? ? 45  ARG A N   
358  C CA  . ARG A 51  ? 0.2275 0.3013 0.1658 0.0054  -0.0087 0.0778  ? ? ? ? ? ? 45  ARG A CA  
359  C C   . ARG A 51  ? 0.2383 0.2975 0.1747 -0.0087 -0.0074 0.0836  ? ? ? ? ? ? 45  ARG A C   
360  O O   . ARG A 51  ? 0.2299 0.3017 0.1635 -0.0172 -0.0048 0.0914  ? ? ? ? ? ? 45  ARG A O   
361  C CB  . ARG A 51  ? 0.2577 0.3140 0.1863 0.0197  -0.0150 0.0852  ? ? ? ? ? ? 45  ARG A CB  
362  C CG  . ARG A 51  ? 0.2785 0.3604 0.2104 0.0334  -0.0162 0.0820  ? ? ? ? ? ? 45  ARG A CG  
363  C CD  . ARG A 51  ? 0.3317 0.4026 0.2534 0.0492  -0.0227 0.0916  ? ? ? ? ? ? 45  ARG A CD  
364  N NE  . ARG A 51  ? 0.3728 0.4176 0.2912 0.0629  -0.0263 0.0876  ? ? ? ? ? ? 45  ARG A NE  
365  C CZ  . ARG A 51  ? 0.3714 0.4307 0.2962 0.0769  -0.0260 0.0785  ? ? ? ? ? ? 45  ARG A CZ  
366  N NH1 . ARG A 51  ? 0.3392 0.4386 0.2756 0.0768  -0.0228 0.0738  ? ? ? ? ? ? 45  ARG A NH1 
367  N NH2 . ARG A 51  ? 0.3806 0.4142 0.2994 0.0907  -0.0292 0.0740  ? ? ? ? ? ? 45  ARG A NH2 
368  N N   . LYS A 52  ? 0.2485 0.2853 0.1869 -0.0118 -0.0093 0.0797  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A N   
369  C CA  . LYS A 52  ? 0.2679 0.2956 0.2076 -0.0276 -0.0087 0.0848  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A CA  
370  C C   . LYS A 52  ? 0.2352 0.2938 0.1851 -0.0371 -0.0015 0.0803  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A C   
371  O O   . LYS A 52  ? 0.2310 0.2991 0.1814 -0.0489 0.0012  0.0884  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A O   
372  C CB  . LYS A 52  ? 0.2860 0.2851 0.2257 -0.0296 -0.0134 0.0794  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A CB  
373  C CG  . LYS A 52  ? 0.3494 0.3090 0.2756 -0.0253 -0.0218 0.0864  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A CG  
374  C CD  . LYS A 52  ? 0.4168 0.3506 0.3399 -0.0167 -0.0270 0.0745  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A CD  
375  C CE  . LYS A 52  ? 0.4274 0.3577 0.3575 -0.0308 -0.0277 0.0678  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A CE  
376  N NZ  . LYS A 52  ? 0.4465 0.3687 0.3756 -0.0191 -0.0298 0.0527  ? ? ? ? ? ? 46  LYS A NZ  
377  N N   . MET A 53  ? 0.2138 0.2879 0.1714 -0.0314 0.0012  0.0679  ? ? ? ? ? ? 47  MET A N   
378  C CA  . MET A 53  ? 0.1917 0.2902 0.1575 -0.0365 0.0068  0.0614  ? ? ? ? ? ? 47  MET A CA  
379  C C   . MET A 53  ? 0.1980 0.3193 0.1595 -0.0374 0.0105  0.0654  ? ? ? ? ? ? 47  MET A C   
380  O O   . MET A 53  ? 0.1944 0.3338 0.1590 -0.0438 0.0152  0.0653  ? ? ? ? ? ? 47  MET A O   
381  C CB  . MET A 53  ? 0.1714 0.2749 0.1437 -0.0300 0.0074  0.0487  ? ? ? ? ? ? 47  MET A CB  
382  C CG  . MET A 53  ? 0.1711 0.2586 0.1476 -0.0301 0.0049  0.0435  ? ? ? ? ? ? 47  MET A CG  
383  S SD  . MET A 53  ? 0.1459 0.2381 0.1263 -0.0216 0.0051  0.0327  ? ? ? ? ? ? 47  MET A SD  
384  C CE  . MET A 53  ? 0.1364 0.2477 0.1236 -0.0258 0.0092  0.0264  ? ? ? ? ? ? 47  MET A CE  
385  N N   . GLU A 54  ? 0.2141 0.3372 0.1681 -0.0302 0.0083  0.0685  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A N   
386  C CA  . GLU A 54  ? 0.2228 0.3668 0.1694 -0.0309 0.0105  0.0733  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A CA  
387  C C   . GLU A 54  ? 0.2328 0.3758 0.1726 -0.0395 0.0119  0.0883  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A C   
388  O O   . GLU A 54  ? 0.2293 0.3951 0.1671 -0.0447 0.0171  0.0902  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A O   
389  C CB  . GLU A 54  ? 0.2306 0.3792 0.1709 -0.0216 0.0064  0.0741  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A CB  
390  C CG  . GLU A 54  ? 0.2875 0.4581 0.2174 -0.0223 0.0076  0.0796  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A CG  
391  C CD  . GLU A 54  ? 0.3593 0.5393 0.2840 -0.0134 0.0023  0.0799  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A CD  
392  O OE1 . GLU A 54  ? 0.3969 0.5649 0.3242 -0.0056 -0.0023 0.0815  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A OE1 
393  O OE2 . GLU A 54  ? 0.3888 0.5906 0.3066 -0.0136 0.0024  0.0778  ? ? ? ? ? ? 48  GLU A OE2 
394  N N   . ALA A 55  ? 0.2461 0.3626 0.1813 -0.0407 0.0071  0.0990  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A N   
395  C CA  . ALA A 55  ? 0.2656 0.3752 0.1933 -0.0517 0.0070  0.1163  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A CA  
396  C C   . ALA A 55  ? 0.2565 0.3801 0.1930 -0.0661 0.0124  0.1172  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A C   
397  O O   . ALA A 55  ? 0.2722 0.4106 0.2042 -0.0764 0.0159  0.1301  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A O   
398  C CB  . ALA A 55  ? 0.2845 0.3535 0.2050 -0.0505 -0.0012 0.1256  ? ? ? ? ? ? 49  ALA A CB  
399  N N   . GLU A 56  ? 0.2362 0.3572 0.1848 -0.0669 0.0128  0.1050  ? ? ? ? ? ? 50  GLU A N   
400  C CA  . GLU A 56  ? 0.2349 0.3759 0.1947 -0.0780 0.0177  0.1035  ? ? ? ? ? ? 50  GLU A CA  
401  C C   . GLU A 56  ? 0.2100 0.3871 0.1748 -0.0724 0.0252  0.0925  ? ? ? ? ? ? 50  GLU A C   
402  O O   . GLU A 56  ? 0.2034 0.4005 0.1785 -0.0771 0.0294  0.0888  ? ? ? ? ? ? 50  GLU A O   
403  C CB  . GLU A 56  ? 0.2265 0.3487 0.1960 -0.0806 0.0135  0.0956  ? ? ? ? ? ? 50  GLU A CB  
404  C CG  . GLU A 56  ? 0.2718 0.3577 0.2354 -0.0883 0.0057  0.1050  ? ? ? ? ? ? 50  GLU A CG  
405  C CD  . GLU A 56  ? 0.2863 0.3537 0.2570 -0.0904 0.0006  0.0955  ? ? ? ? ? ? 50  GLU A CD  
406  O OE1 . GLU A 56  ? 0.2651 0.3533 0.2484 -0.0959 0.0034  0.0892  ? ? ? ? ? ? 50  GLU A OE1 
407  O OE2 . GLU A 56  ? 0.3140 0.3464 0.2764 -0.0850 -0.0067 0.0940  ? ? ? ? ? ? 50  GLU A OE2 
408  N N   . GLU A 57  ? 0.2035 0.3880 0.1608 -0.0616 0.0258  0.0868  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A N   
409  C CA  . GLU A 57  ? 0.1935 0.4067 0.1503 -0.0552 0.0313  0.0758  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A CA  
410  C C   . GLU A 57  ? 0.1711 0.3855 0.1383 -0.0493 0.0318  0.0593  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A C   
411  O O   . GLU A 57  ? 0.1739 0.4102 0.1421 -0.0450 0.0365  0.0507  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A O   
412  C CB  . GLU A 57  ? 0.2039 0.4489 0.1580 -0.0617 0.0386  0.0838  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A CB  
413  C CG  . GLU A 57  ? 0.2514 0.4996 0.1911 -0.0656 0.0384  0.0999  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A CG  
414  C CD  . GLU A 57  ? 0.3019 0.5847 0.2385 -0.0740 0.0465  0.1108  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A CD  
415  O OE1 . GLU A 57  ? 0.3072 0.6188 0.2515 -0.0726 0.0532  0.1024  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A OE1 
416  O OE2 . GLU A 57  ? 0.3641 0.6461 0.2899 -0.0813 0.0460  0.1288  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A OE2 
417  N N   . LEU A 58  ? 0.1538 0.3443 0.1267 -0.0476 0.0269  0.0551  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A N   
418  C CA  . LEU A 58  ? 0.1386 0.3263 0.1192 -0.0418 0.0263  0.0414  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CA  
419  C C   . LEU A 58  ? 0.1343 0.3174 0.1096 -0.0338 0.0239  0.0321  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A C   
420  O O   . LEU A 58  ? 0.1239 0.3063 0.1026 -0.0293 0.0236  0.0211  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A O   
421  C CB  . LEU A 58  ? 0.1314 0.2982 0.1192 -0.0444 0.0222  0.0416  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CB  
422  C CG  . LEU A 58  ? 0.1356 0.3022 0.1297 -0.0548 0.0220  0.0494  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CG  
423  C CD1 . LEU A 58  ? 0.1480 0.2918 0.1459 -0.0550 0.0165  0.0461  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CD1 
424  C CD2 . LEU A 58  ? 0.1541 0.3498 0.1569 -0.0568 0.0272  0.0468  ? ? ? ? ? ? 52  LEU A CD2 
425  N N   . LEU A 59  ? 0.1447 0.3242 0.1120 -0.0327 0.0213  0.0375  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A N   
426  C CA  . LEU A 59  ? 0.1430 0.3241 0.1054 -0.0277 0.0184  0.0307  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CA  
427  C C   . LEU A 59  ? 0.1640 0.3611 0.1152 -0.0272 0.0189  0.0352  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A C   
428  O O   . LEU A 59  ? 0.1701 0.3694 0.1164 -0.0301 0.0199  0.0478  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A O   
429  C CB  . LEU A 59  ? 0.1436 0.3099 0.1079 -0.0252 0.0136  0.0336  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CB  
430  C CG  . LEU A 59  ? 0.1311 0.2818 0.1038 -0.0245 0.0123  0.0302  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CG  
431  C CD1 . LEU A 59  ? 0.1159 0.2580 0.0883 -0.0196 0.0085  0.0335  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CD1 
432  C CD2 . LEU A 59  ? 0.1363 0.2884 0.1134 -0.0243 0.0128  0.0191  ? ? ? ? ? ? 53  LEU A CD2 
433  N N   . VAL A 60  ? 0.1749 0.3814 0.1204 -0.0243 0.0174  0.0252  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A N   
434  C CA  . VAL A 60  ? 0.1959 0.4183 0.1290 -0.0230 0.0160  0.0274  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A CA  
435  C C   . VAL A 60  ? 0.2039 0.4232 0.1370 -0.0215 0.0090  0.0258  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A C   
436  O O   . VAL A 60  ? 0.1893 0.4027 0.1275 -0.0222 0.0059  0.0156  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A O   
437  C CB  . VAL A 60  ? 0.1997 0.4370 0.1244 -0.0206 0.0180  0.0148  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A CB  
438  C CG1 . VAL A 60  ? 0.2270 0.4813 0.1366 -0.0192 0.0150  0.0155  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A CG1 
439  C CG2 . VAL A 60  ? 0.2144 0.4633 0.1403 -0.0204 0.0258  0.0161  ? ? ? ? ? ? 54  VAL A CG2 
440  N N   . GLY A 61  ? 0.2215 0.4458 0.1492 -0.0196 0.0063  0.0373  ? ? ? ? ? ? 55  GLY A N   
441  C CA  . GLY A 61  ? 0.2333 0.4621 0.1620 -0.0169 -0.0003 0.0374  ? ? ? ? ? ? 55  GLY A CA  
442  C C   . GLY A 61  ? 0.2523 0.5015 0.1693 -0.0171 -0.0037 0.0329  ? ? ? ? ? ? 55  GLY A C   
443  O O   . GLY A 61  ? 0.2649 0.5245 0.1702 -0.0167 -0.0010 0.0374  ? ? ? ? ? ? 55  GLY A O   
444  N N   . SER A 62  ? 0.2550 0.5116 0.1745 -0.0189 -0.0098 0.0241  ? ? ? ? ? ? 56  SER A N   
445  C CA  . SER A 62  ? 0.2814 0.5580 0.1890 -0.0198 -0.0153 0.0196  ? ? ? ? ? ? 56  SER A CA  
446  C C   . SER A 62  ? 0.2886 0.5781 0.2026 -0.0210 -0.0238 0.0194  ? ? ? ? ? ? 56  SER A C   
447  O O   . SER A 62  ? 0.2635 0.5468 0.1915 -0.0231 -0.0248 0.0183  ? ? ? ? ? ? 56  SER A O   
448  C CB  . SER A 62  ? 0.2952 0.5707 0.1946 -0.0234 -0.0148 0.0031  ? ? ? ? ? ? 56  SER A CB  
449  O OG  . SER A 62  ? 0.2945 0.5551 0.2033 -0.0285 -0.0170 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 56  SER A OG  
450  N N   . ASP A 63  ? 0.3025 0.6137 0.2063 -0.0195 -0.0297 0.0216  ? ? ? ? ? ? 57  ASP A N   
451  C CA  . ASP A 63  ? 0.3162 0.6477 0.2267 -0.0205 -0.0386 0.0225  ? ? ? ? ? ? 57  ASP A CA  
452  C C   . ASP A 63  ? 0.3145 0.6496 0.2272 -0.0323 -0.0449 0.0066  ? ? ? ? ? ? 57  ASP A C   
453  O O   . ASP A 63  ? 0.3299 0.6634 0.2292 -0.0365 -0.0468 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 57  ASP A O   
454  C CB  . ASP A 63  ? 0.3385 0.6934 0.2366 -0.0142 -0.0439 0.0314  ? ? ? ? ? ? 57  ASP A CB  
455  C CG  . ASP A 63  ? 0.3803 0.7283 0.2764 -0.0029 -0.0401 0.0497  ? ? ? ? ? ? 57  ASP A CG  
456  O OD1 . ASP A 63  ? 0.3998 0.7316 0.3082 0.0015  -0.0366 0.0554  ? ? ? ? ? ? 57  ASP A OD1 
457  O OD2 . ASP A 63  ? 0.4505 0.8079 0.3310 0.0016  -0.0411 0.0585  ? ? ? ? ? ? 57  ASP A OD2 
458  N N   . VAL A 64  ? 0.3012 0.6408 0.2301 -0.0378 -0.0482 0.0062  ? ? ? ? ? ? 58  VAL A N   
459  C CA  . VAL A 64  ? 0.3108 0.6540 0.2426 -0.0521 -0.0559 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A CA  
460  C C   . VAL A 64  ? 0.3187 0.6959 0.2621 -0.0557 -0.0644 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A C   
461  O O   . VAL A 64  ? 0.2929 0.6851 0.2455 -0.0450 -0.0623 0.0119  ? ? ? ? ? ? 58  VAL A O   
462  C CB  . VAL A 64  ? 0.2994 0.6155 0.2398 -0.0591 -0.0517 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A CB  
463  C CG1 . VAL A 64  ? 0.2838 0.5727 0.2135 -0.0532 -0.0437 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A CG1 
464  C CG2 . VAL A 64  ? 0.2709 0.5910 0.2295 -0.0557 -0.0473 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 58  VAL A CG2 
465  N N   . PRO A 65  ? 0.3475 0.7379 0.2898 -0.0703 -0.0749 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A N   
466  C CA  . PRO A 65  ? 0.3608 0.7907 0.3160 -0.0749 -0.0836 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A CA  
467  C C   . PRO A 65  ? 0.3535 0.7939 0.3315 -0.0743 -0.0792 0.0046  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A C   
468  O O   . PRO A 65  ? 0.3573 0.7747 0.3416 -0.0814 -0.0741 0.0020  ? ? ? ? ? ? 59  PRO A O   
469  C CB  . PRO A 65  ? 0.3796 0.8123 0.3301 -0.0954 -0.0955 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A CB  
470  C CG  . PRO A 65  ? 0.3913 0.7937 0.3186 -0.0940 -0.0945 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A CG  
471  C CD  . PRO A 65  ? 0.3683 0.7406 0.2955 -0.0817 -0.0805 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 59  PRO A CD  
472  N N   . TRP A 66  ? 0.3570 0.8320 0.3454 -0.0633 -0.0807 0.0161  ? ? ? ? ? ? 60  TRP A N   
473  C CA  . TRP A 66  ? 0.3510 0.8437 0.3597 -0.0583 -0.0762 0.0253  ? ? ? ? ? ? 60  TRP A CA  
474  C C   . TRP A 66  ? 0.3499 0.8947 0.3723 -0.0641 -0.0862 0.0287  ? ? ? ? ? ? 60  TRP A C   
475  O O   . TRP A 66  ? 0.3457 0.9174 0.3664 -0.0502 -0.0905 0.0353  ? ? ? ? ? ? 60  TRP A O   
476  C CB  . TRP A 66  ? 0.3499 0.8337 0.3570 -0.0338 -0.0680 0.0360  ? ? ? ? ? ? 60  TRP A CB  
477  C CG  . TRP A 66  ? 0.3870 0.8921 0.4122 -0.0236 -0.0639 0.0441  ? ? ? ? ? ? 60  TRP A CG  
478  C CD1 . TRP A 66  ? 0.4029 0.9233 0.4446 -0.0351 -0.0622 0.0433  ? ? ? ? ? ? 60  TRP A CD1 
479  C CD2 . TRP A 66  ? 0.4273 0.9402 0.4540 0.0013  -0.0610 0.0543  ? ? ? ? ? ? 60  TRP A CD2 
480  N NE1 . TRP A 66  ? 0.4116 0.9531 0.4652 -0.0180 -0.0575 0.0513  ? ? ? ? ? ? 60  TRP A NE1 
481  C CE2 . TRP A 66  ? 0.4256 0.9609 0.4699 0.0054  -0.0572 0.0572  ? ? ? ? ? ? 60  TRP A CE2 
482  C CE3 . TRP A 66  ? 0.4526 0.9541 0.4660 0.0206  -0.0617 0.0616  ? ? ? ? ? ? 60  TRP A CE3 
483  C CZ2 . TRP A 66  ? 0.4414 0.9874 0.4899 0.0304  -0.0542 0.0649  ? ? ? ? ? ? 60  TRP A CZ2 
484  C CZ3 . TRP A 66  ? 0.4622 0.9694 0.4796 0.0439  -0.0597 0.0703  ? ? ? ? ? ? 60  TRP A CZ3 
485  C CH2 . TRP A 66  ? 0.4610 0.9900 0.4955 0.0499  -0.0561 0.0707  ? ? ? ? ? ? 60  TRP A CH2 
486  N N   . GLY A 67  ? 0.3462 0.9055 0.3819 -0.0854 -0.0904 0.0250  ? ? ? ? ? ? 61  GLY A N   
487  C CA  . GLY A 67  ? 0.3498 0.9596 0.3983 -0.0976 -0.1018 0.0263  ? ? ? ? ? ? 61  GLY A CA  
488  C C   . GLY A 67  ? 0.3647 0.9687 0.3956 -0.1090 -0.1133 0.0153  ? ? ? ? ? ? 61  GLY A C   
489  O O   . GLY A 67  ? 0.3757 0.9368 0.3862 -0.1081 -0.1110 0.0064  ? ? ? ? ? ? 61  GLY A O   
490  N N   . SER A 68  ? 0.3637 1.0140 0.4024 -0.1183 -0.1257 0.0157  ? ? ? ? ? ? 62  SER A N   
491  C CA  . SER A 68  ? 0.3841 1.0353 0.4068 -0.1322 -0.1392 0.0037  ? ? ? ? ? ? 62  SER A CA  
492  C C   . SER A 68  ? 0.3828 1.0746 0.4005 -0.1173 -0.1471 0.0089  ? ? ? ? ? ? 62  SER A C   
493  O O   . SER A 68  ? 0.4030 1.1094 0.4104 -0.1294 -0.1604 0.0001  ? ? ? ? ? ? 62  SER A O   
494  C CB  . SER A 68  ? 0.3966 1.0644 0.4314 -0.1644 -0.1508 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 62  SER A CB  
495  O OG  . SER A 68  ? 0.3909 1.1227 0.4506 -0.1674 -0.1563 0.0080  ? ? ? ? ? ? 62  SER A OG  
496  N N   . LYS A 69  ? 0.3647 1.0727 0.3882 -0.0908 -0.1399 0.0230  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A N   
497  C CA  . LYS A 69  ? 0.3670 1.1071 0.3832 -0.0723 -0.1465 0.0306  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CA  
498  C C   . LYS A 69  ? 0.3648 1.0657 0.3544 -0.0536 -0.1399 0.0324  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A C   
499  O O   . LYS A 69  ? 0.3703 1.0879 0.3530 -0.0332 -0.1418 0.0433  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A O   
500  C CB  . LYS A 69  ? 0.3591 1.1429 0.3972 -0.0519 -0.1443 0.0463  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CB  
501  C CG  . LYS A 69  ? 0.3587 1.1842 0.4273 -0.0655 -0.1453 0.0487  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CG  
502  C CD  . LYS A 69  ? 0.3867 1.2406 0.4627 -0.0988 -0.1595 0.0391  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CD  
503  C CE  . LYS A 69  ? 0.3823 1.2930 0.4913 -0.1103 -0.1612 0.0462  ? ? ? ? ? ? 63  LYS A CE  
504  N N   . GLY A 70  ? 0.3562 1.0064 0.3313 -0.0600 -0.1322 0.0232  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A N   
505  C CA  . GLY A 70  ? 0.3531 0.9710 0.3037 -0.0458 -0.1257 0.0250  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A CA  
506  C C   . GLY A 70  ? 0.3315 0.9226 0.2840 -0.0261 -0.1123 0.0376  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A C   
507  O O   . GLY A 70  ? 0.3303 0.8963 0.2642 -0.0158 -0.1068 0.0416  ? ? ? ? ? ? 64  GLY A O   
508  N N   . ALA A 71  ? 0.3054 0.9021 0.2792 -0.0213 -0.1073 0.0438  ? ? ? ? ? ? 65  ALA A N   
509  C CA  . ALA A 71  ? 0.2913 0.8559 0.2658 -0.0053 -0.0952 0.0522  ? ? ? ? ? ? 65  ALA A CA  
510  C C   . ALA A 71  ? 0.2832 0.8023 0.2503 -0.0166 -0.0864 0.0424  ? ? ? ? ? ? 65  ALA A C   
511  O O   . ALA A 71  ? 0.2793 0.7932 0.2471 -0.0357 -0.0891 0.0297  ? ? ? ? ? ? 65  ALA A O   
512  C CB  . ALA A 71  ? 0.2718 0.8564 0.2697 0.0030  -0.0922 0.0587  ? ? ? ? ? ? 65  ALA A CB  
513  N N   . THR A 72  ? 0.2789 0.7643 0.2388 -0.0046 -0.0768 0.0485  ? ? ? ? ? ? 66  THR A N   
514  C CA  . THR A 72  ? 0.2761 0.7220 0.2307 -0.0126 -0.0683 0.0407  ? ? ? ? ? ? 66  THR A CA  
515  C C   . THR A 72  ? 0.2637 0.6867 0.2275 -0.0030 -0.0590 0.0470  ? ? ? ? ? ? 66  THR A C   
516  O O   . THR A 72  ? 0.2718 0.7022 0.2403 0.0129  -0.0587 0.0577  ? ? ? ? ? ? 66  THR A O   
517  C CB  . THR A 72  ? 0.2886 0.7159 0.2211 -0.0108 -0.0659 0.0401  ? ? ? ? ? ? 66  THR A CB  
518  O OG1 . THR A 72  ? 0.2975 0.7219 0.2226 0.0057  -0.0640 0.0555  ? ? ? ? ? ? 66  THR A OG1 
519  C CG2 . THR A 72  ? 0.3054 0.7537 0.2253 -0.0201 -0.0752 0.0308  ? ? ? ? ? ? 66  THR A CG2 
520  N N   . LYS A 73  ? 0.2442 0.6385 0.2092 -0.0115 -0.0523 0.0396  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A N   
521  C CA  . LYS A 73  ? 0.2307 0.5996 0.2007 -0.0035 -0.0439 0.0440  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CA  
522  C C   . LYS A 73  ? 0.2217 0.5574 0.1818 -0.0085 -0.0375 0.0391  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A C   
523  O O   . LYS A 73  ? 0.2196 0.5526 0.1720 -0.0187 -0.0389 0.0299  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A O   
524  C CB  . LYS A 73  ? 0.2202 0.5962 0.2073 -0.0086 -0.0421 0.0409  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CB  
525  C CG  . LYS A 73  ? 0.2268 0.6030 0.2175 -0.0281 -0.0445 0.0302  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CG  
526  C CD  . LYS A 73  ? 0.2358 0.6313 0.2441 -0.0346 -0.0447 0.0311  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CD  
527  C CE  . LYS A 73  ? 0.2369 0.6204 0.2467 -0.0554 -0.0467 0.0218  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A CE  
528  N NZ  . LYS A 73  ? 0.2304 0.6230 0.2553 -0.0618 -0.0436 0.0251  ? ? ? ? ? ? 67  LYS A NZ  
529  N N   . THR A 74  ? 0.2129 0.5242 0.1732 -0.0008 -0.0309 0.0445  ? ? ? ? ? ? 68  THR A N   
530  C CA  . THR A 74  ? 0.2114 0.4958 0.1644 -0.0050 -0.0247 0.0415  ? ? ? ? ? ? 68  THR A CA  
531  C C   . THR A 74  ? 0.1924 0.4623 0.1539 -0.0134 -0.0210 0.0321  ? ? ? ? ? ? 68  THR A C   
532  O O   . THR A 74  ? 0.1782 0.4447 0.1497 -0.0109 -0.0193 0.0334  ? ? ? ? ? ? 68  THR A O   
533  C CB  . THR A 74  ? 0.2264 0.4906 0.1740 0.0048  -0.0209 0.0526  ? ? ? ? ? ? 68  THR A CB  
534  O OG1 . THR A 74  ? 0.2486 0.5235 0.1857 0.0119  -0.0250 0.0627  ? ? ? ? ? ? 68  THR A OG1 
535  C CG2 . THR A 74  ? 0.2267 0.4695 0.1690 -0.0011 -0.0146 0.0506  ? ? ? ? ? ? 68  THR A CG2 
536  N N   . GLU A 75  ? 0.1897 0.4516 0.1455 -0.0218 -0.0201 0.0226  ? ? ? ? ? ? 69  GLU A N   
537  C CA  . GLU A 75  ? 0.1811 0.4257 0.1423 -0.0286 -0.0173 0.0143  ? ? ? ? ? ? 69  GLU A CA  
538  C C   . GLU A 75  ? 0.1790 0.4051 0.1349 -0.0254 -0.0108 0.0148  ? ? ? ? ? ? 69  GLU A C   
539  O O   . GLU A 75  ? 0.1894 0.4199 0.1352 -0.0234 -0.0095 0.0164  ? ? ? ? ? ? 69  GLU A O   
540  C CB  . GLU A 75  ? 0.1889 0.4365 0.1462 -0.0389 -0.0225 0.0025  ? ? ? ? ? ? 69  GLU A CB  
541  C CG  . GLU A 75  ? 0.2040 0.4300 0.1636 -0.0454 -0.0213 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A CG  
542  C CD  . GLU A 75  ? 0.2416 0.4651 0.1945 -0.0558 -0.0288 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A CD  
543  O OE1 . GLU A 75  ? 0.2568 0.4719 0.1969 -0.0540 -0.0292 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A OE1 
544  O OE2 . GLU A 75  ? 0.2462 0.4770 0.2063 -0.0658 -0.0345 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 69  GLU A OE2 
545  N N   . TYR A 76  ? 0.1608 0.3702 0.1240 -0.0253 -0.0068 0.0143  ? ? ? ? ? ? 70  TYR A N   
546  C CA  . TYR A 76  ? 0.1574 0.3523 0.1189 -0.0236 -0.0012 0.0150  ? ? ? ? ? ? 70  TYR A CA  
547  C C   . TYR A 76  ? 0.1449 0.3296 0.1074 -0.0274 -0.0001 0.0045  ? ? ? ? ? ? 70  TYR A C   
548  O O   . TYR A 76  ? 0.1386 0.3159 0.1071 -0.0306 -0.0018 0.0009  ? ? ? ? ? ? 70  TYR A O   
549  C CB  . TYR A 76  ? 0.1546 0.3370 0.1227 -0.0196 0.0011  0.0219  ? ? ? ? ? ? 70  TYR A CB  
550  C CG  . TYR A 76  ? 0.1810 0.3658 0.1465 -0.0130 -0.0005 0.0323  ? ? ? ? ? ? 70  TYR A CG  
551  C CD1 . TYR A 76  ? 0.2003 0.3826 0.1578 -0.0117 0.0007  0.0404  ? ? ? ? ? ? 70  TYR A CD1 
552  C CD2 . TYR A 76  ? 0.2107 0.4013 0.1812 -0.0075 -0.0032 0.0347  ? ? ? ? ? ? 70  TYR A CD2 
553  C CE1 . TYR A 76  ? 0.2459 0.4255 0.1990 -0.0049 -0.0020 0.0507  ? ? ? ? ? ? 70  TYR A CE1 
554  C CE2 . TYR A 76  ? 0.2356 0.4267 0.2026 0.0018  -0.0055 0.0435  ? ? ? ? ? ? 70  TYR A CE2 
555  C CZ  . TYR A 76  ? 0.2594 0.4418 0.2171 0.0033  -0.0054 0.0516  ? ? ? ? ? ? 70  TYR A CZ  
556  O OH  . TYR A 76  ? 0.2960 0.4738 0.2484 0.0133  -0.0088 0.0612  ? ? ? ? ? ? 70  TYR A OH  
557  N N   . ALA A 77  ? 0.1411 0.3263 0.0973 -0.0261 0.0031  0.0005  ? ? ? ? ? ? 71  ALA A N   
558  C CA  . ALA A 77  ? 0.1343 0.3096 0.0905 -0.0256 0.0046  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A CA  
559  C C   . ALA A 77  ? 0.1246 0.2997 0.0846 -0.0226 0.0106  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A C   
560  O O   . ALA A 77  ? 0.1241 0.3097 0.0815 -0.0223 0.0139  0.0029  ? ? ? ? ? ? 71  ALA A O   
561  C CB  . ALA A 77  ? 0.1442 0.3252 0.0886 -0.0247 0.0025  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 71  ALA A CB  
562  N N   . LEU A 78  ? 0.1167 0.2811 0.0824 -0.0211 0.0116  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A N   
563  C CA  . LEU A 78  ? 0.1212 0.2910 0.0915 -0.0187 0.0167  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CA  
564  C C   . LEU A 78  ? 0.1309 0.3197 0.0938 -0.0152 0.0208  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A C   
565  O O   . LEU A 78  ? 0.1408 0.3310 0.0950 -0.0111 0.0192  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A O   
566  C CB  . LEU A 78  ? 0.1147 0.2732 0.0910 -0.0155 0.0160  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CB  
567  C CG  . LEU A 78  ? 0.1396 0.2838 0.1233 -0.0181 0.0137  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CG  
568  C CD1 . LEU A 78  ? 0.1412 0.2761 0.1287 -0.0139 0.0126  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CD1 
569  C CD2 . LEU A 78  ? 0.1365 0.2840 0.1249 -0.0213 0.0156  0.0004  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A CD2 
570  N N   . SER A 79  ? 0.1266 0.3304 0.0916 -0.0174 0.0257  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 73  SER A N   
571  C CA  . SER A 79  ? 0.1292 0.3570 0.0891 -0.0138 0.0313  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 73  SER A CA  
572  C C   . SER A 79  ? 0.1302 0.3642 0.0990 -0.0086 0.0344  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 73  SER A C   
573  O O   . SER A 79  ? 0.1106 0.3292 0.0886 -0.0089 0.0315  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 73  SER A O   
574  C CB  . SER A 79  ? 0.1315 0.3750 0.0902 -0.0207 0.0353  0.0112  ? ? ? ? ? ? 73  SER A CB  
575  O OG  . SER A 79  ? 0.1359 0.3731 0.1065 -0.0272 0.0357  0.0202  ? ? ? ? ? ? 73  SER A OG  
576  N N   . GLU A 80  ? 0.1499 0.4100 0.1158 -0.0026 0.0402  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A N   
577  C CA  . GLU A 80  ? 0.1590 0.4338 0.1349 0.0040  0.0438  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CA  
578  C C   . GLU A 80  ? 0.1472 0.4250 0.1384 -0.0061 0.0444  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A C   
579  O O   . GLU A 80  ? 0.1411 0.4147 0.1424 -0.0026 0.0425  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A O   
580  C CB  . GLU A 80  ? 0.1780 0.4893 0.1488 0.0114  0.0515  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CB  
581  C CG  . GLU A 80  ? 0.2273 0.5364 0.1823 0.0250  0.0505  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CG  
582  C CD  . GLU A 80  ? 0.2996 0.6491 0.2492 0.0353  0.0591  -0.0423 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A CD  
583  O OE1 . GLU A 80  ? 0.3568 0.7066 0.2998 0.0523  0.0588  -0.0594 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A OE1 
584  O OE2 . GLU A 80  ? 0.2908 0.6718 0.2423 0.0270  0.0661  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 74  GLU A OE2 
585  N N   . LYS A 81  ? 0.1422 0.4258 0.1339 -0.0185 0.0460  0.0096  ? ? ? ? ? ? 75  LYS A N   
586  C CA  . LYS A 81  ? 0.1410 0.4192 0.1445 -0.0304 0.0442  0.0211  ? ? ? ? ? ? 75  LYS A CA  
587  C C   . LYS A 81  ? 0.1214 0.3656 0.1273 -0.0311 0.0370  0.0186  ? ? ? ? ? ? 75  LYS A C   
588  O O   . LYS A 81  ? 0.1124 0.3519 0.1283 -0.0354 0.0345  0.0209  ? ? ? ? ? ? 75  LYS A O   
589  C CB  . LYS A 81  ? 0.1539 0.4366 0.1538 -0.0438 0.0457  0.0377  ? ? ? ? ? ? 75  LYS A CB  
590  C CG  . LYS A 81  ? 0.2073 0.5295 0.2084 -0.0476 0.0537  0.0448  ? ? ? ? ? ? 75  LYS A CG  
591  C CD  . LYS A 81  ? 0.2692 0.5925 0.2695 -0.0649 0.0540  0.0646  ? ? ? ? ? ? 75  LYS A CD  
592  C CE  . LYS A 81  ? 0.3047 0.6095 0.2886 -0.0654 0.0516  0.0712  ? ? ? ? ? ? 75  LYS A CE  
593  N NZ  . LYS A 81  ? 0.3123 0.6477 0.2843 -0.0631 0.0584  0.0752  ? ? ? ? ? ? 75  LYS A NZ  
594  N N   . GLY A 82  ? 0.1197 0.3435 0.1165 -0.0272 0.0335  0.0141  ? ? ? ? ? ? 76  GLY A N   
595  C CA  . GLY A 82  ? 0.1098 0.3068 0.1085 -0.0265 0.0277  0.0113  ? ? ? ? ? ? 76  GLY A CA  
596  C C   . GLY A 82  ? 0.1055 0.2987 0.1101 -0.0195 0.0261  0.0019  ? ? ? ? ? ? 76  GLY A C   
597  O O   . GLY A 82  ? 0.0992 0.2811 0.1098 -0.0214 0.0229  0.0032  ? ? ? ? ? ? 76  GLY A O   
598  N N   . TRP A 83  ? 0.1206 0.3213 0.1214 -0.0103 0.0276  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 77  TRP A N   
599  C CA  . TRP A 83  ? 0.1258 0.3214 0.1306 -0.0014 0.0255  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 77  TRP A CA  
600  C C   . TRP A 83  ? 0.1292 0.3431 0.1467 -0.0018 0.0272  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 77  TRP A C   
601  O O   . TRP A 83  ? 0.1273 0.3321 0.1506 0.0004  0.0234  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 77  TRP A O   
602  C CB  . TRP A 83  ? 0.1447 0.3443 0.1410 0.0103  0.0266  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 77  TRP A CB  
603  C CG  . TRP A 83  ? 0.1714 0.3474 0.1559 0.0102  0.0219  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 77  TRP A CG  
604  C CD1 . TRP A 83  ? 0.1807 0.3596 0.1547 0.0080  0.0222  -0.0365 ? ? ? ? ? ? 77  TRP A CD1 
605  C CD2 . TRP A 83  ? 0.1866 0.3344 0.1688 0.0108  0.0155  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 77  TRP A CD2 
606  N NE1 . TRP A 83  ? 0.1995 0.3550 0.1662 0.0062  0.0159  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 77  TRP A NE1 
607  C CE2 . TRP A 83  ? 0.1872 0.3229 0.1587 0.0072  0.0120  -0.0426 ? ? ? ? ? ? 77  TRP A CE2 
608  C CE3 . TRP A 83  ? 0.1768 0.3099 0.1644 0.0133  0.0121  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 77  TRP A CE3 
609  C CZ2 . TRP A 83  ? 0.2111 0.3207 0.1782 0.0041  0.0054  -0.0456 ? ? ? ? ? ? 77  TRP A CZ2 
610  C CZ3 . TRP A 83  ? 0.2007 0.3069 0.1824 0.0114  0.0060  -0.0396 ? ? ? ? ? ? 77  TRP A CZ3 
611  C CH2 . TRP A 83  ? 0.2067 0.3013 0.1788 0.0058  0.0029  -0.0434 ? ? ? ? ? ? 77  TRP A CH2 
612  N N   . GLU A 84  ? 0.1332 0.3760 0.1551 -0.0051 0.0327  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A N   
613  C CA  . GLU A 84  ? 0.1334 0.3995 0.1695 -0.0087 0.0340  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CA  
614  C C   . GLU A 84  ? 0.1160 0.3643 0.1575 -0.0205 0.0286  0.0047  ? ? ? ? ? ? 78  GLU A C   
615  O O   . GLU A 84  ? 0.1118 0.3619 0.1618 -0.0189 0.0251  0.0032  ? ? ? ? ? ? 78  GLU A O   
616  C CB  . GLU A 84  ? 0.1355 0.4373 0.1751 -0.0144 0.0412  0.0043  ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CB  
617  C CG  . GLU A 84  ? 0.1783 0.5062 0.2340 -0.0239 0.0418  0.0125  ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CG  
618  C CD  . GLU A 84  ? 0.2296 0.5980 0.2895 -0.0309 0.0497  0.0211  ? ? ? ? ? ? 78  GLU A CD  
619  O OE1 . GLU A 84  ? 0.2550 0.6201 0.3122 -0.0470 0.0502  0.0339  ? ? ? ? ? ? 78  GLU A OE1 
620  O OE2 . GLU A 84  ? 0.2651 0.6691 0.3304 -0.0195 0.0553  0.0156  ? ? ? ? ? ? 78  GLU A OE2 
621  N N   . ALA A 85  ? 0.1105 0.3410 0.1454 -0.0302 0.0272  0.0117  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A N   
622  C CA  . ALA A 85  ? 0.1073 0.3175 0.1437 -0.0395 0.0217  0.0170  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A CA  
623  C C   . ALA A 85  ? 0.0996 0.2897 0.1349 -0.0324 0.0167  0.0099  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A C   
624  O O   . ALA A 85  ? 0.1005 0.2852 0.1404 -0.0363 0.0122  0.0109  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A O   
625  C CB  . ALA A 85  ? 0.1047 0.2963 0.1313 -0.0459 0.0210  0.0239  ? ? ? ? ? ? 79  ALA A CB  
626  N N   . LEU A 86  ? 0.0946 0.2739 0.1228 -0.0232 0.0170  0.0035  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A N   
627  C CA  . LEU A 86  ? 0.0973 0.2582 0.1231 -0.0176 0.0127  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CA  
628  C C   . LEU A 86  ? 0.1005 0.2722 0.1344 -0.0117 0.0107  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A C   
629  O O   . LEU A 86  ? 0.1070 0.2720 0.1430 -0.0130 0.0064  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A O   
630  C CB  . LEU A 86  ? 0.0904 0.2389 0.1075 -0.0116 0.0128  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CB  
631  C CG  . LEU A 86  ? 0.0988 0.2293 0.1128 -0.0071 0.0086  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CG  
632  C CD1 . LEU A 86  ? 0.0683 0.1875 0.0807 -0.0122 0.0062  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CD1 
633  C CD2 . LEU A 86  ? 0.0973 0.2162 0.1032 -0.0038 0.0078  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A CD2 
634  N N   . ARG A 87  ? 0.1035 0.2943 0.1414 -0.0040 0.0137  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A N   
635  C CA  . ARG A 87  ? 0.1075 0.3141 0.1544 0.0042  0.0119  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A CA  
636  C C   . ARG A 87  ? 0.0913 0.3156 0.1499 -0.0052 0.0097  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A C   
637  O O   . ARG A 87  ? 0.0950 0.3197 0.1580 -0.0021 0.0046  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A O   
638  C CB  . ARG A 87  ? 0.1178 0.3482 0.1672 0.0154  0.0167  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A CB  
639  C CG  . ARG A 87  ? 0.1819 0.3917 0.2193 0.0281  0.0157  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A CG  
640  C CD  . ARG A 87  ? 0.2368 0.4689 0.2751 0.0439  0.0194  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A CD  
641  N NE  . ARG A 87  ? 0.2924 0.5444 0.3276 0.0406  0.0263  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A NE  
642  C CZ  . ARG A 87  ? 0.3233 0.5607 0.3445 0.0422  0.0274  -0.0400 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A CZ  
643  N NH1 . ARG A 87  ? 0.3330 0.5345 0.3426 0.0454  0.0216  -0.0460 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A NH1 
644  N NH2 . ARG A 87  ? 0.3274 0.5878 0.3457 0.0390  0.0338  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 81  ARG A NH2 
645  N N   . LYS A 88  ? 0.0795 0.3185 0.1425 -0.0174 0.0129  0.0008  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A N   
646  C CA  . LYS A 88  ? 0.0805 0.3345 0.1543 -0.0302 0.0096  0.0067  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CA  
647  C C   . LYS A 88  ? 0.0781 0.3034 0.1460 -0.0371 0.0025  0.0075  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A C   
648  O O   . LYS A 88  ? 0.0782 0.3098 0.1525 -0.0413 -0.0033 0.0076  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A O   
649  C CB  . LYS A 88  ? 0.0842 0.3552 0.1618 -0.0444 0.0140  0.0153  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CB  
650  C CG  . LYS A 88  ? 0.1014 0.4118 0.1868 -0.0395 0.0216  0.0158  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CG  
651  C CD  . LYS A 88  ? 0.1068 0.4328 0.1942 -0.0566 0.0257  0.0274  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CD  
652  C CE  . LYS A 88  ? 0.1365 0.5108 0.2334 -0.0536 0.0340  0.0294  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A CE  
653  N NZ  . LYS A 88  ? 0.1457 0.5418 0.2487 -0.0749 0.0368  0.0442  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A NZ  
654  N N   . ALA A 89  ? 0.0829 0.2794 0.1381 -0.0372 0.0026  0.0074  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A N   
655  C CA  . ALA A 89  ? 0.0835 0.2546 0.1311 -0.0400 -0.0032 0.0067  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A CA  
656  C C   . ALA A 89  ? 0.0789 0.2477 0.1261 -0.0310 -0.0075 0.0019  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A C   
657  O O   . ALA A 89  ? 0.0890 0.2547 0.1363 -0.0348 -0.0136 0.0011  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A O   
658  C CB  . ALA A 89  ? 0.0778 0.2250 0.1131 -0.0383 -0.0013 0.0072  ? ? ? ? ? ? 83  ALA A CB  
659  N N   . TRP A 90  ? 0.0812 0.2498 0.1264 -0.0194 -0.0051 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A N   
660  C CA  . TRP A 90  ? 0.0704 0.2331 0.1130 -0.0101 -0.0092 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CA  
661  C C   . TRP A 90  ? 0.0745 0.2591 0.1277 -0.0081 -0.0137 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A C   
662  O O   . TRP A 90  ? 0.0901 0.2699 0.1402 -0.0057 -0.0195 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A O   
663  C CB  . TRP A 90  ? 0.0733 0.2246 0.1095 0.0006  -0.0070 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CB  
664  C CG  . TRP A 90  ? 0.0759 0.2046 0.1011 -0.0003 -0.0087 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CG  
665  C CD1 . TRP A 90  ? 0.0861 0.2051 0.1056 0.0046  -0.0129 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CD1 
666  C CD2 . TRP A 90  ? 0.0820 0.1993 0.1007 -0.0071 -0.0066 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CD2 
667  N NE1 . TRP A 90  ? 0.0870 0.1917 0.0972 0.0005  -0.0125 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A NE1 
668  C CE2 . TRP A 90  ? 0.0899 0.1943 0.1002 -0.0057 -0.0086 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CE2 
669  C CE3 . TRP A 90  ? 0.1119 0.2302 0.1308 -0.0132 -0.0031 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CE3 
670  C CZ2 . TRP A 90  ? 0.0982 0.1945 0.1018 -0.0092 -0.0068 0.0009  ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CZ2 
671  C CZ3 . TRP A 90  ? 0.1159 0.2225 0.1275 -0.0157 -0.0023 0.0000  ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CZ3 
672  C CH2 . TRP A 90  ? 0.1102 0.2076 0.1150 -0.0132 -0.0039 0.0007  ? ? ? ? ? ? 84  TRP A CH2 
673  N N   . TYR A 91  ? 0.0698 0.2818 0.1353 -0.0096 -0.0112 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A N   
674  C CA  . TYR A 91  ? 0.0711 0.3114 0.1495 -0.0075 -0.0153 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CA  
675  C C   . TYR A 91  ? 0.0743 0.3161 0.1551 -0.0208 -0.0227 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A C   
676  O O   . TYR A 91  ? 0.0777 0.3325 0.1634 -0.0172 -0.0294 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A O   
677  C CB  . TYR A 91  ? 0.0685 0.3449 0.1610 -0.0067 -0.0099 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CB  
678  C CG  . TYR A 91  ? 0.0789 0.3902 0.1864 -0.0017 -0.0142 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CG  
679  C CD1 . TYR A 91  ? 0.0859 0.4220 0.2062 -0.0178 -0.0183 0.0011  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CD1 
680  C CD2 . TYR A 91  ? 0.0920 0.4104 0.2006 0.0188  -0.0157 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CD2 
681  C CE1 . TYR A 91  ? 0.0851 0.4584 0.2210 -0.0139 -0.0233 0.0012  ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CE1 
682  C CE2 . TYR A 91  ? 0.0861 0.4399 0.2093 0.0256  -0.0205 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CE2 
683  C CZ  . TYR A 91  ? 0.0836 0.4675 0.2214 0.0089  -0.0241 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A CZ  
684  O OH  . TYR A 91  ? 0.0899 0.5139 0.2439 0.0146  -0.0295 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 85  TYR A OH  
685  N N   . GLU A 92  ? 0.5824 0.3758 0.2268 0.1201  0.2796  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A N   
686  C CA  . GLU A 92  ? 0.5768 0.3671 0.2565 0.0945  0.3086  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A CA  
687  C C   . GLU A 92  ? 0.4945 0.3477 0.2408 0.0769  0.2710  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A C   
688  O O   . GLU A 92  ? 0.4610 0.3397 0.2034 0.0906  0.2265  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A O   
689  C CB  . GLU A 92  ? 0.6574 0.3717 0.2616 0.1118  0.3383  0.0118  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A CB  
690  C CG  . GLU A 92  ? 0.7543 0.3923 0.2874 0.1269  0.3889  0.0210  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A CG  
691  C CD  . GLU A 92  ? 0.7760 0.4215 0.3638 0.0964  0.4376  0.0071  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A CD  
692  O OE1 . GLU A 92  ? 0.7912 0.4520 0.4391 0.0673  0.4619  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 86  GLU A OE1 
693  O OE2 . GLU A 92  ? 0.8129 0.4493 0.3872 0.1020  0.4514  0.0038  ? ? ? ? ? ? 86  GLU A OE2 
694  N N   . PRO A 93  ? 0.4656 0.3412 0.2742 0.0477  0.2900  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 87  PRO A N   
695  C CA  . PRO A 93  ? 0.4026 0.3240 0.2615 0.0346  0.2595  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 87  PRO A CA  
696  C C   . PRO A 93  ? 0.4153 0.3152 0.2310 0.0513  0.2419  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 87  PRO A C   
697  O O   . PRO A 93  ? 0.4792 0.3215 0.2363 0.0650  0.2672  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 87  PRO A O   
698  C CB  . PRO A 93  ? 0.4001 0.3235 0.3126 0.0078  0.2948  -0.0477 ? ? ? ? ? ? 87  PRO A CB  
699  C CG  . PRO A 93  ? 0.4371 0.3393 0.3543 0.0007  0.3355  -0.0561 ? ? ? ? ? ? 87  PRO A CG  
700  C CD  . PRO A 93  ? 0.4925 0.3510 0.3311 0.0268  0.3413  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 87  PRO A CD  
701  N N   . VAL A 94  ? 0.3587 0.3018 0.2026 0.0506  0.2003  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A N   
702  C CA  . VAL A 94  ? 0.3584 0.2918 0.1826 0.0595  0.1843  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CA  
703  C C   . VAL A 94  ? 0.3772 0.2913 0.2136 0.0437  0.2153  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A C   
704  O O   . VAL A 94  ? 0.3512 0.2915 0.2443 0.0209  0.2273  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A O   
705  C CB  . VAL A 94  ? 0.2913 0.2777 0.1576 0.0551  0.1415  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CB  
706  C CG1 . VAL A 94  ? 0.2907 0.2683 0.1441 0.0611  0.1297  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CG1 
707  C CG2 . VAL A 94  ? 0.2766 0.2825 0.1358 0.0707  0.1105  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 88  VAL A CG2 
708  N N   . THR A 95  ? 0.4441 0.3109 0.2280 0.0577  0.2273  0.0034  ? ? ? ? ? ? 89  THR A N   
709  C CA  . THR A 95  ? 0.4732 0.3230 0.2672 0.0450  0.2506  0.0049  ? ? ? ? ? ? 89  THR A CA  
710  C C   . THR A 95  ? 0.4391 0.3196 0.2528 0.0448  0.2157  0.0053  ? ? ? ? ? ? 89  THR A C   
711  O O   . THR A 95  ? 0.4630 0.3320 0.2382 0.0653  0.1913  0.0135  ? ? ? ? ? ? 89  THR A O   
712  C CB  . THR A 95  ? 0.5618 0.3388 0.2817 0.0622  0.2810  0.0200  ? ? ? ? ? ? 89  THR A CB  
713  O OG1 . THR A 95  ? 0.6251 0.3637 0.3049 0.0721  0.3084  0.0233  ? ? ? ? ? ? 89  THR A OG1 
714  C CG2 . THR A 95  ? 0.5901 0.3479 0.3288 0.0446  0.3151  0.0196  ? ? ? ? ? ? 89  THR A CG2 
715  N N   . TYR A 96  ? 0.3947 0.3130 0.2691 0.0234  0.2127  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A N   
716  C CA  . TYR A 96  ? 0.3533 0.2985 0.2470 0.0220  0.1841  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CA  
717  C C   . TYR A 96  ? 0.4048 0.3189 0.2824 0.0206  0.2028  0.0012  ? ? ? ? ? ? 90  TYR A C   
718  O O   . TYR A 96  ? 0.4382 0.3407 0.3371 0.0065  0.2337  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A O   
719  C CB  . TYR A 96  ? 0.2927 0.2883 0.2514 0.0042  0.1694  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CB  
720  C CG  . TYR A 96  ? 0.2279 0.2542 0.1995 0.0069  0.1458  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CG  
721  C CD1 . TYR A 96  ? 0.1901 0.2360 0.1562 0.0168  0.1127  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CD1 
722  C CD2 . TYR A 96  ? 0.2158 0.2509 0.2083 -0.0007 0.1580  -0.0390 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CD2 
723  C CE1 . TYR A 96  ? 0.1641 0.2359 0.1425 0.0192  0.0925  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CE1 
724  C CE2 . TYR A 96  ? 0.1902 0.2521 0.1920 0.0026  0.1354  -0.0442 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CE2 
725  C CZ  . TYR A 96  ? 0.1642 0.2442 0.1584 0.0126  0.1024  -0.0386 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CZ  
726  O OH  . TYR A 96  ? 0.1397 0.2451 0.1442 0.0160  0.0804  -0.0436 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A OH  
727  N N   . GLY A 97  ? 0.4295 0.3296 0.2723 0.0356  0.1845  0.0109  ? ? ? ? ? ? 91  GLY A N   
728  C CA  . GLY A 97  ? 0.4636 0.3349 0.2883 0.0359  0.1977  0.0175  ? ? ? ? ? ? 91  GLY A CA  
729  C C   . GLY A 97  ? 0.4163 0.3263 0.2954 0.0192  0.1865  0.0096  ? ? ? ? ? ? 91  GLY A C   
730  O O   . GLY A 97  ? 0.3726 0.3260 0.2913 0.0123  0.1644  0.0010  ? ? ? ? ? ? 91  GLY A O   
731  N N   . PRO A 98  ? 0.4385 0.3297 0.3168 0.0141  0.2021  0.0124  ? ? ? ? ? ? 92  PRO A N   
732  C CA  . PRO A 98  ? 0.3907 0.3173 0.3170 0.0017  0.1882  0.0046  ? ? ? ? ? ? 92  PRO A CA  
733  C C   . PRO A 98  ? 0.3569 0.3016 0.2742 0.0116  0.1537  0.0086  ? ? ? ? ? ? 92  PRO A C   
734  O O   . PRO A 98  ? 0.3801 0.3034 0.2543 0.0283  0.1435  0.0165  ? ? ? ? ? ? 92  PRO A O   
735  C CB  . PRO A 98  ? 0.4285 0.3251 0.3506 -0.0037 0.2147  0.0076  ? ? ? ? ? ? 92  PRO A CB  
736  C CG  . PRO A 98  ? 0.4922 0.3403 0.3770 0.0000  0.2507  0.0138  ? ? ? ? ? ? 92  PRO A CG  
737  C CD  . PRO A 98  ? 0.5012 0.3371 0.3386 0.0181  0.2364  0.0211  ? ? ? ? ? ? 92  PRO A CD  
738  N N   . THR A 99  ? 0.3044 0.2856 0.2620 0.0032  0.1363  0.0012  ? ? ? ? ? ? 93  THR A N   
739  C CA  . THR A 99  ? 0.2777 0.2750 0.2323 0.0103  0.1091  0.0037  ? ? ? ? ? ? 93  THR A CA  
740  C C   . THR A 99  ? 0.2904 0.2639 0.2171 0.0183  0.1079  0.0112  ? ? ? ? ? ? 93  THR A C   
741  O O   . THR A 99  ? 0.2797 0.2442 0.2131 0.0118  0.1203  0.0117  ? ? ? ? ? ? 93  THR A O   
742  C CB  . THR A 99  ? 0.2467 0.2786 0.2428 0.0010  0.0956  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 93  THR A CB  
743  O OG1 . THR A 99  ? 0.2535 0.3049 0.2719 -0.0040 0.0931  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 93  THR A OG1 
744  C CG2 . THR A 99  ? 0.2158 0.2601 0.2085 0.0076  0.0731  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 93  THR A CG2 
745  N N   . ARG A 100 ? 0.2918 0.2555 0.1901 0.0336  0.0915  0.0145  ? ? ? ? ? ? 94  ARG A N   
746  C CA  . ARG A 100 ? 0.2983 0.2482 0.1781 0.0429  0.0808  0.0166  ? ? ? ? ? ? 94  ARG A CA  
747  C C   . ARG A 100 ? 0.2583 0.2331 0.1547 0.0489  0.0547  0.0107  ? ? ? ? ? ? 94  ARG A C   
748  O O   . ARG A 100 ? 0.2609 0.2279 0.1403 0.0640  0.0416  0.0077  ? ? ? ? ? ? 94  ARG A O   
749  C CB  . ARG A 100 ? 0.3646 0.2662 0.1887 0.0601  0.0886  0.0222  ? ? ? ? ? ? 94  ARG A CB  
750  C CG  . ARG A 100 ? 0.4132 0.2833 0.2211 0.0531  0.1182  0.0287  ? ? ? ? ? ? 94  ARG A CG  
751  C CD  . ARG A 100 ? 0.5012 0.3133 0.2427 0.0728  0.1280  0.0356  ? ? ? ? ? ? 94  ARG A CD  
752  N NE  . ARG A 100 ? 0.5577 0.3375 0.2852 0.0660  0.1555  0.0417  ? ? ? ? ? ? 94  ARG A NE  
753  C CZ  . ARG A 100 ? 0.6578 0.3797 0.3233 0.0824  0.1667  0.0488  ? ? ? ? ? ? 94  ARG A CZ  
754  N NH1 . ARG A 100 ? 0.7153 0.4041 0.3244 0.1095  0.1496  0.0490  ? ? ? ? ? ? 94  ARG A NH1 
755  N NH2 . ARG A 100 ? 0.6908 0.3847 0.3497 0.0737  0.1944  0.0543  ? ? ? ? ? ? 94  ARG A NH2 
756  N N   . ASP A 101 ? 0.2130 0.2152 0.1437 0.0381  0.0485  0.0078  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A N   
757  C CA  . ASP A 101 ? 0.1808 0.2049 0.1330 0.0406  0.0309  0.0019  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A CA  
758  C C   . ASP A 101 ? 0.1675 0.1928 0.1271 0.0402  0.0251  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A C   
759  O O   . ASP A 101 ? 0.1281 0.1631 0.1029 0.0297  0.0310  0.0018  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A O   
760  C CB  . ASP A 101 ? 0.1575 0.2078 0.1388 0.0295  0.0315  0.0001  ? ? ? ? ? ? 95  ASP A CB  
761  C CG  . ASP A 101 ? 0.1555 0.2223 0.1573 0.0316  0.0193  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A CG  
762  O OD1 . ASP A 101 ? 0.1682 0.2336 0.1756 0.0355  0.0131  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A OD1 
763  O OD2 . ASP A 101 ? 0.1824 0.2620 0.1961 0.0294  0.0170  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 95  ASP A OD2 
764  N N   . PRO A 102 ? 0.1732 0.1883 0.1232 0.0535  0.0117  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 96  PRO A N   
765  C CA  . PRO A 102 ? 0.1728 0.1886 0.1310 0.0537  0.0056  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 96  PRO A CA  
766  C C   . PRO A 102 ? 0.1316 0.1735 0.1271 0.0430  0.0052  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 96  PRO A C   
767  O O   . PRO A 102 ? 0.1229 0.1670 0.1250 0.0382  0.0069  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 96  PRO A O   
768  C CB  . PRO A 102 ? 0.2054 0.2042 0.1480 0.0735  -0.0119 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 96  PRO A CB  
769  C CG  . PRO A 102 ? 0.2119 0.2094 0.1489 0.0835  -0.0177 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 96  PRO A CG  
770  C CD  . PRO A 102 ? 0.1997 0.2052 0.1365 0.0704  -0.0011 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 96  PRO A CD  
771  N N   . ALA A 103 ? 0.1043 0.1623 0.1204 0.0401  0.0048  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A N   
772  C CA  . ALA A 103 ? 0.0929 0.1664 0.1360 0.0311  0.0096  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A CA  
773  C C   . ALA A 103 ? 0.0871 0.1631 0.1254 0.0214  0.0198  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A C   
774  O O   . ALA A 103 ? 0.0779 0.1563 0.1243 0.0173  0.0238  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A O   
775  C CB  . ALA A 103 ? 0.0748 0.1591 0.1388 0.0318  0.0082  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 97  ALA A CB  
776  N N   . ARG A 104 ? 0.0972 0.1713 0.1239 0.0192  0.0236  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A N   
777  C CA  . ARG A 104 ? 0.1007 0.1780 0.1294 0.0127  0.0297  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A CA  
778  C C   . ARG A 104 ? 0.1008 0.1719 0.1260 0.0113  0.0323  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A C   
779  O O   . ARG A 104 ? 0.0985 0.1732 0.1303 0.0091  0.0333  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A O   
780  C CB  . ARG A 104 ? 0.1174 0.1959 0.1438 0.0101  0.0337  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A CB  
781  C CG  . ARG A 104 ? 0.1486 0.2343 0.1782 0.0113  0.0302  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A CG  
782  C CD  . ARG A 104 ? 0.1126 0.2044 0.1491 0.0098  0.0284  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A CD  
783  N NE  . ARG A 104 ? 0.1053 0.2029 0.1431 0.0104  0.0255  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A NE  
784  C CZ  . ARG A 104 ? 0.0988 0.1995 0.1407 0.0131  0.0220  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A CZ  
785  N NH1 . ARG A 104 ? 0.1483 0.2465 0.1970 0.0144  0.0232  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A NH1 
786  N NH2 . ARG A 104 ? 0.0897 0.1967 0.1330 0.0141  0.0183  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 98  ARG A NH2 
787  N N   . LEU A 105 ? 0.1015 0.1600 0.1129 0.0145  0.0329  0.0011  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A N   
788  C CA  . LEU A 105 ? 0.1078 0.1577 0.1143 0.0136  0.0354  0.0029  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CA  
789  C C   . LEU A 105 ? 0.1021 0.1590 0.1184 0.0141  0.0287  0.0005  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A C   
790  O O   . LEU A 105 ? 0.0929 0.1529 0.1156 0.0113  0.0301  0.0011  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A O   
791  C CB  . LEU A 105 ? 0.1316 0.1585 0.1119 0.0204  0.0367  0.0053  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CB  
792  C CG  . LEU A 105 ? 0.1549 0.1668 0.1235 0.0219  0.0377  0.0071  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CG  
793  C CD1 . LEU A 105 ? 0.1369 0.1529 0.1206 0.0124  0.0496  0.0089  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CD1 
794  C CD2 . LEU A 105 ? 0.1816 0.1609 0.1122 0.0331  0.0386  0.0093  ? ? ? ? ? ? 99  LEU A CD2 
795  N N   . LYS A 106 ? 0.0981 0.1574 0.1190 0.0185  0.0219  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 100 LYS A N   
796  C CA  . LYS A 106 ? 0.0894 0.1541 0.1240 0.0185  0.0187  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 100 LYS A CA  
797  C C   . LYS A 106 ? 0.0776 0.1495 0.1213 0.0136  0.0258  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 100 LYS A C   
798  O O   . LYS A 106 ? 0.0700 0.1419 0.1155 0.0129  0.0267  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 100 LYS A O   
799  C CB  . LYS A 106 ? 0.0865 0.1538 0.1348 0.0237  0.0124  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 100 LYS A CB  
800  C CG  . LYS A 106 ? 0.0784 0.1498 0.1468 0.0235  0.0108  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 100 LYS A CG  
801  C CD  . LYS A 106 ? 0.0897 0.1527 0.1486 0.0295  -0.0003 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 100 LYS A CD  
802  C CE  . LYS A 106 ? 0.1055 0.1599 0.1620 0.0428  -0.0155 -0.0459 ? ? ? ? ? ? 100 LYS A CE  
803  N NZ  . LYS A 106 ? 0.1252 0.1637 0.1616 0.0520  -0.0280 -0.0510 ? ? ? ? ? ? 100 LYS A NZ  
804  N N   . ALA A 107 ? 0.0762 0.1508 0.1213 0.0126  0.0298  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A N   
805  C CA  . ALA A 107 ? 0.0687 0.1413 0.1116 0.0125  0.0356  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A CA  
806  C C   . ALA A 107 ? 0.0737 0.1449 0.1094 0.0139  0.0335  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A C   
807  O O   . ALA A 107 ? 0.0899 0.1555 0.1205 0.0177  0.0350  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A O   
808  C CB  . ALA A 107 ? 0.0689 0.1417 0.1098 0.0127  0.0375  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 101 ALA A CB  
809  N N   . ALA A 108 ? 0.0685 0.1428 0.1053 0.0120  0.0312  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A N   
810  C CA  . ALA A 108 ? 0.0690 0.1443 0.1100 0.0132  0.0294  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A CA  
811  C C   . ALA A 108 ? 0.0692 0.1434 0.1117 0.0151  0.0271  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A C   
812  O O   . ALA A 108 ? 0.0707 0.1452 0.1170 0.0200  0.0232  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A O   
813  C CB  . ALA A 108 ? 0.0705 0.1465 0.1182 0.0084  0.0335  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A CB  
814  N N   . TYR A 109 ? 0.0689 0.1418 0.1095 0.0129  0.0272  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A N   
815  C CA  . TYR A 109 ? 0.0683 0.1412 0.1110 0.0140  0.0241  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CA  
816  C C   . TYR A 109 ? 0.0685 0.1404 0.1111 0.0151  0.0249  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A C   
817  O O   . TYR A 109 ? 0.0676 0.1403 0.1134 0.0147  0.0215  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A O   
818  C CB  . TYR A 109 ? 0.0728 0.1413 0.1137 0.0112  0.0232  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CB  
819  C CG  . TYR A 109 ? 0.0773 0.1438 0.1235 0.0086  0.0285  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CG  
820  C CD1 . TYR A 109 ? 0.0726 0.1440 0.1340 0.0095  0.0274  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CD1 
821  C CD2 . TYR A 109 ? 0.0849 0.1446 0.1248 0.0061  0.0355  0.0000  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CD2 
822  C CE1 . TYR A 109 ? 0.0758 0.1467 0.1532 0.0063  0.0345  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CE1 
823  C CE2 . TYR A 109 ? 0.0904 0.1471 0.1409 0.0023  0.0450  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CE2 
824  C CZ  . TYR A 109 ? 0.0850 0.1482 0.1578 0.0016  0.0451  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A CZ  
825  O OH  . TYR A 109 ? 0.0901 0.1520 0.1843 -0.0029 0.0563  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A OH  
826  N N   . PHE A 110 ? 0.0767 0.1454 0.1174 0.0163  0.0310  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A N   
827  C CA  . PHE A 110 ? 0.0776 0.1429 0.1239 0.0160  0.0377  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CA  
828  C C   . PHE A 110 ? 0.0826 0.1455 0.1269 0.0189  0.0376  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A C   
829  O O   . PHE A 110 ? 0.0798 0.1425 0.1348 0.0169  0.0424  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A O   
830  C CB  . PHE A 110 ? 0.0884 0.1433 0.1290 0.0177  0.0495  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CB  
831  C CG  . PHE A 110 ? 0.0819 0.1407 0.1349 0.0138  0.0523  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CG  
832  C CD1 . PHE A 110 ? 0.0735 0.1417 0.1451 0.0112  0.0463  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CD1 
833  C CD2 . PHE A 110 ? 0.0902 0.1406 0.1343 0.0152  0.0595  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CD2 
834  C CE1 . PHE A 110 ? 0.0775 0.1491 0.1627 0.0106  0.0468  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CE1 
835  C CE2 . PHE A 110 ? 0.0858 0.1406 0.1438 0.0123  0.0616  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CE2 
836  C CZ  . PHE A 110 ? 0.0754 0.1419 0.1557 0.0102  0.0552  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A CZ  
837  N N   . GLU A 111 ? 0.0892 0.1510 0.1238 0.0243  0.0317  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A N   
838  C CA  . GLU A 111 ? 0.1045 0.1639 0.1358 0.0293  0.0299  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A CA  
839  C C   . GLU A 111 ? 0.0959 0.1657 0.1414 0.0239  0.0232  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A C   
840  O O   . GLU A 111 ? 0.1042 0.1743 0.1509 0.0263  0.0220  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A O   
841  C CB  . GLU A 111 ? 0.1092 0.1664 0.1321 0.0393  0.0211  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A CB  
842  C CG  . GLU A 111 ? 0.1097 0.1798 0.1487 0.0358  0.0111  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A CG  
843  C CD  . GLU A 111 ? 0.1056 0.1772 0.1485 0.0337  0.0117  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A CD  
844  O OE1 . GLU A 111 ? 0.1236 0.2012 0.1813 0.0337  0.0072  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A OE1 
845  O OE2 . GLU A 111 ? 0.1469 0.2137 0.1815 0.0316  0.0180  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 105 GLU A OE2 
846  N N   . VAL A 112 ? 0.0924 0.1673 0.1443 0.0186  0.0184  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 106 VAL A N   
847  C CA  . VAL A 112 ? 0.1036 0.1816 0.1617 0.0165  0.0103  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 106 VAL A CA  
848  C C   . VAL A 112 ? 0.0986 0.1783 0.1700 0.0154  0.0128  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 106 VAL A C   
849  O O   . VAL A 112 ? 0.1080 0.1909 0.1857 0.0156  0.0060  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 106 VAL A O   
850  C CB  . VAL A 112 ? 0.1100 0.1833 0.1618 0.0155  0.0053  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 106 VAL A CB  
851  C CG1 . VAL A 112 ? 0.1240 0.1933 0.1748 0.0176  -0.0052 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 106 VAL A CG1 
852  C CG2 . VAL A 112 ? 0.1085 0.1787 0.1533 0.0148  0.0066  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 106 VAL A CG2 
853  N N   . GLY A 113 ? 0.0996 0.1770 0.1788 0.0138  0.0236  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A N   
854  C CA  . GLY A 113 ? 0.0915 0.1699 0.1926 0.0114  0.0313  -0.0337 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A CA  
855  C C   . GLY A 113 ? 0.0982 0.1660 0.1949 0.0116  0.0512  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A C   
856  O O   . GLY A 113 ? 0.0997 0.1585 0.1716 0.0168  0.0540  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 107 GLY A O   
857  N N   . THR A 114 ? 0.0943 0.1593 0.2144 0.0076  0.0660  -0.0395 ? ? ? ? ? ? 108 THR A N   
858  C CA  . THR A 114 ? 0.1089 0.1550 0.2210 0.0082  0.0913  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 108 THR A CA  
859  C C   . THR A 114 ? 0.1196 0.1532 0.2221 0.0083  0.1039  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 108 THR A C   
860  O O   . THR A 114 ? 0.1057 0.1501 0.2176 0.0063  0.0935  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 108 THR A O   
861  C CB  . THR A 114 ? 0.1145 0.1601 0.2625 0.0019  0.1082  -0.0507 ? ? ? ? ? ? 108 THR A CB  
862  O OG1 . THR A 114 ? 0.1041 0.1601 0.2897 -0.0032 0.1076  -0.0652 ? ? ? ? ? ? 108 THR A OG1 
863  C CG2 . THR A 114 ? 0.1029 0.1614 0.2637 0.0017  0.0952  -0.0592 ? ? ? ? ? ? 108 THR A CG2 
864  N N   . ASN A 115 ? 0.0683 0.1536 0.1050 0.0000  0.0172  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 109 ASN A N   
865  C CA  . ASN A 115 ? 0.0648 0.1615 0.1093 -0.0082 0.0198  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 109 ASN A CA  
866  C C   . ASN A 115 ? 0.0557 0.1666 0.1119 -0.0044 0.0173  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 109 ASN A C   
867  O O   . ASN A 115 ? 0.0426 0.1548 0.0996 -0.0072 0.0170  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 109 ASN A O   
868  C CB  . ASN A 115 ? 0.0596 0.1624 0.1061 -0.0171 0.0260  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 109 ASN A CB  
869  C CG  . ASN A 115 ? 0.1013 0.1953 0.1379 -0.0215 0.0272  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 109 ASN A CG  
870  O OD1 . ASN A 115 ? 0.0954 0.1805 0.1253 -0.0216 0.0257  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 109 ASN A OD1 
871  N ND2 . ASN A 115 ? 0.1389 0.2358 0.1732 -0.0260 0.0307  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 109 ASN A ND2 
872  N N   . GLY A 116 ? 0.0636 0.1875 0.1295 0.0028  0.0152  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 110 GLY A N   
873  C CA  . GLY A 116 ? 0.0585 0.2017 0.1381 0.0078  0.0118  -0.0548 ? ? ? ? ? ? 110 GLY A CA  
874  C C   . GLY A 116 ? 0.0634 0.1962 0.1342 0.0182  0.0032  -0.0508 ? ? ? ? ? ? 110 GLY A C   
875  O O   . GLY A 116 ? 0.0552 0.1988 0.1338 0.0161  0.0025  -0.0528 ? ? ? ? ? ? 110 GLY A O   
876  N N   . ASP A 117 ? 0.0784 0.1865 0.1294 0.0283  -0.0022 -0.0454 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A N   
877  C CA  . ASP A 117 ? 0.0908 0.1811 0.1255 0.0378  -0.0091 -0.0410 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A CA  
878  C C   . ASP A 117 ? 0.0810 0.1663 0.1140 0.0246  -0.0040 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A C   
879  O O   . ASP A 117 ? 0.0700 0.1575 0.1030 0.0276  -0.0078 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A O   
880  C CB  . ASP A 117 ? 0.1178 0.1716 0.1219 0.0477  -0.0123 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A CB  
881  C CG  . ASP A 117 ? 0.1572 0.2095 0.1567 0.0651  -0.0193 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A CG  
882  O OD1 . ASP A 117 ? 0.1278 0.2080 0.1451 0.0773  -0.0268 -0.0607 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A OD1 
883  O OD2 . ASP A 117 ? 0.1524 0.1767 0.1304 0.0666  -0.0169 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 111 ASP A OD2 
884  N N   . ALA A 118 ? 0.0721 0.1532 0.1040 0.0118  0.0035  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A N   
885  C CA  . ALA A 118 ? 0.0685 0.1492 0.1002 0.0016  0.0073  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A CA  
886  C C   . ALA A 118 ? 0.0524 0.1508 0.0983 -0.0019 0.0080  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A C   
887  O O   . ALA A 118 ? 0.0461 0.1429 0.0903 -0.0030 0.0069  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A O   
888  C CB  . ALA A 118 ? 0.0586 0.1366 0.0876 -0.0081 0.0132  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 112 ALA A CB  
889  N N   . ARG A 119 ? 0.0542 0.1674 0.1120 -0.0048 0.0111  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A N   
890  C CA  . ARG A 119 ? 0.0665 0.1919 0.1336 -0.0109 0.0144  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A CA  
891  C C   . ARG A 119 ? 0.0490 0.1836 0.1226 -0.0040 0.0086  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A C   
892  O O   . ARG A 119 ? 0.0514 0.1870 0.1258 -0.0082 0.0098  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A O   
893  C CB  . ARG A 119 ? 0.0830 0.2216 0.1594 -0.0181 0.0217  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A CB  
894  C CG  . ARG A 119 ? 0.1602 0.2868 0.2253 -0.0281 0.0297  -0.0331 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A CG  
895  C CD  . ARG A 119 ? 0.2221 0.3572 0.2916 -0.0381 0.0397  -0.0436 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A CD  
896  N NE  . ARG A 119 ? 0.2925 0.4275 0.3612 -0.0365 0.0405  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A NE  
897  C CZ  . ARG A 119 ? 0.3228 0.4419 0.3762 -0.0390 0.0427  -0.0365 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A CZ  
898  N NH1 . ARG A 119 ? 0.3573 0.4594 0.3937 -0.0412 0.0435  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A NH1 
899  N NH2 . ARG A 119 ? 0.3315 0.4521 0.3855 -0.0375 0.0432  -0.0385 ? ? ? ? ? ? 113 ARG A NH2 
900  N N   . ARG A 120 ? 0.0433 0.1837 0.1197 0.0083  0.0015  -0.0425 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A N   
901  C CA  . ARG A 120 ? 0.0506 0.2003 0.1308 0.0185  -0.0065 -0.0496 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A CA  
902  C C   . ARG A 120 ? 0.0459 0.1758 0.1106 0.0199  -0.0095 -0.0380 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A C   
903  O O   . ARG A 120 ? 0.0508 0.1887 0.1205 0.0186  -0.0107 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A O   
904  C CB  . ARG A 120 ? 0.0615 0.2152 0.1400 0.0370  -0.0165 -0.0598 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A CB  
905  C CG  . ARG A 120 ? 0.0840 0.2383 0.1564 0.0531  -0.0282 -0.0651 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A CG  
906  C CD  . ARG A 120 ? 0.1121 0.2723 0.1812 0.0758  -0.0403 -0.0787 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A CD  
907  N NE  . ARG A 120 ? 0.1423 0.2717 0.1880 0.0834  -0.0415 -0.0710 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A NE  
908  C CZ  . ARG A 120 ? 0.1918 0.2791 0.2017 0.0930  -0.0457 -0.0598 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A CZ  
909  N NH1 . ARG A 120 ? 0.2020 0.2725 0.1950 0.0965  -0.0495 -0.0537 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A NH1 
910  N NH2 . ARG A 120 ? 0.2117 0.2701 0.1995 0.0976  -0.0447 -0.0551 ? ? ? ? ? ? 114 ARG A NH2 
911  N N   . HIS A 121 ? 0.0509 0.1560 0.0968 0.0207  -0.0091 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A N   
912  C CA  . HIS A 121 ? 0.0616 0.1484 0.0921 0.0191  -0.0093 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CA  
913  C C   . HIS A 121 ? 0.0483 0.1436 0.0876 0.0075  -0.0039 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A C   
914  O O   . HIS A 121 ? 0.0500 0.1440 0.0870 0.0079  -0.0057 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A O   
915  C CB  . HIS A 121 ? 0.0766 0.1387 0.0875 0.0161  -0.0055 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CB  
916  C CG  . HIS A 121 ? 0.0972 0.1378 0.0880 0.0281  -0.0101 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CG  
917  N ND1 . HIS A 121 ? 0.1190 0.1468 0.0938 0.0436  -0.0189 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A ND1 
918  C CD2 . HIS A 121 ? 0.1193 0.1442 0.0982 0.0283  -0.0074 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CD2 
919  C CE1 . HIS A 121 ? 0.1575 0.1594 0.1084 0.0545  -0.0220 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A CE1 
920  N NE2 . HIS A 121 ? 0.1470 0.1465 0.1007 0.0443  -0.0143 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 115 HIS A NE2 
921  N N   . LEU A 122 ? 0.0435 0.1445 0.0895 -0.0013 0.0021  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A N   
922  C CA  . LEU A 122 ? 0.0459 0.1488 0.0934 -0.0085 0.0057  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CA  
923  C C   . LEU A 122 ? 0.0446 0.1575 0.1006 -0.0107 0.0067  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A C   
924  O O   . LEU A 122 ? 0.0572 0.1671 0.1104 -0.0127 0.0070  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A O   
925  C CB  . LEU A 122 ? 0.0432 0.1443 0.0886 -0.0140 0.0104  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CB  
926  C CG  . LEU A 122 ? 0.0588 0.1540 0.0977 -0.0141 0.0104  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CG  
927  C CD1 . LEU A 122 ? 0.0836 0.1802 0.1207 -0.0171 0.0132  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD1 
928  C CD2 . LEU A 122 ? 0.0647 0.1572 0.0985 -0.0149 0.0097  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A CD2 
929  N N   . ARG A 123 ? 0.0440 0.1702 0.1107 -0.0114 0.0080  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A N   
930  C CA  . ARG A 123 ? 0.0564 0.1957 0.1327 -0.0163 0.0107  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CA  
931  C C   . ARG A 123 ? 0.0525 0.1975 0.1312 -0.0077 0.0025  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A C   
932  O O   . ARG A 123 ? 0.0676 0.2158 0.1486 -0.0127 0.0046  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A O   
933  C CB  . ARG A 123 ? 0.0558 0.2145 0.1463 -0.0207 0.0151  -0.0481 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CB  
934  C CG  . ARG A 123 ? 0.1043 0.2546 0.1887 -0.0321 0.0257  -0.0466 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CG  
935  C CD  . ARG A 123 ? 0.1347 0.3067 0.2342 -0.0383 0.0320  -0.0635 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CD  
936  N NE  . ARG A 123 ? 0.1715 0.3582 0.2803 -0.0496 0.0394  -0.0775 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A NE  
937  C CZ  . ARG A 123 ? 0.1821 0.4017 0.3131 -0.0520 0.0410  -0.0989 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A CZ  
938  N NH1 . ARG A 123 ? 0.1901 0.4319 0.3360 -0.0410 0.0343  -0.1092 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A NH1 
939  N NH2 . ARG A 123 ? 0.2149 0.4465 0.3528 -0.0654 0.0496  -0.1122 ? ? ? ? ? ? 117 ARG A NH2 
940  N N   . ALA A 124 ? 0.0503 0.1922 0.1241 0.0053  -0.0063 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A N   
941  C CA  . ALA A 124 ? 0.0546 0.1954 0.1231 0.0156  -0.0149 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A CA  
942  C C   . ALA A 124 ? 0.0516 0.1757 0.1082 0.0109  -0.0128 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A C   
943  O O   . ALA A 124 ? 0.0547 0.1816 0.1112 0.0126  -0.0157 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A O   
944  C CB  . ALA A 124 ? 0.0717 0.2017 0.1266 0.0323  -0.0245 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 118 ALA A CB  
945  N N   . HIS A 125 ? 0.0505 0.1604 0.0986 0.0052  -0.0079 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 119 HIS A N   
946  C CA  . HIS A 125 ? 0.0495 0.1489 0.0892 0.0007  -0.0053 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 119 HIS A CA  
947  C C   . HIS A 125 ? 0.0525 0.1582 0.0987 -0.0057 -0.0018 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 119 HIS A C   
948  O O   . HIS A 125 ? 0.0537 0.1568 0.0964 -0.0054 -0.0029 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 119 HIS A O   
949  C CB  . HIS A 125 ? 0.0492 0.1405 0.0830 -0.0037 -0.0010 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 119 HIS A CB  
950  C CG  . HIS A 125 ? 0.0479 0.1333 0.0744 -0.0071 0.0011  0.0014  ? ? ? ? ? ? 119 HIS A CG  
951  N ND1 . HIS A 125 ? 0.0629 0.1355 0.0757 -0.0066 0.0013  0.0028  ? ? ? ? ? ? 119 HIS A ND1 
952  C CD2 . HIS A 125 ? 0.0419 0.1324 0.0712 -0.0105 0.0034  0.0023  ? ? ? ? ? ? 119 HIS A CD2 
953  C CE1 . HIS A 125 ? 0.0537 0.1284 0.0654 -0.0121 0.0051  0.0032  ? ? ? ? ? ? 119 HIS A CE1 
954  N NE2 . HIS A 125 ? 0.0499 0.1375 0.0729 -0.0128 0.0051  0.0024  ? ? ? ? ? ? 119 HIS A NE2 
955  N N   . ILE A 126 ? 0.0561 0.1659 0.1077 -0.0118 0.0034  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A N   
956  C CA  . ILE A 126 ? 0.0618 0.1683 0.1114 -0.0187 0.0088  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CA  
957  C C   . ILE A 126 ? 0.0701 0.1873 0.1277 -0.0200 0.0078  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A C   
958  O O   . ILE A 126 ? 0.0711 0.1825 0.1239 -0.0219 0.0087  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A O   
959  C CB  . ILE A 126 ? 0.0740 0.1763 0.1208 -0.0264 0.0164  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CB  
960  C CG1 . ILE A 126 ? 0.0621 0.1529 0.0982 -0.0236 0.0163  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CG1 
961  C CG2 . ILE A 126 ? 0.0806 0.1725 0.1189 -0.0360 0.0248  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CG2 
962  C CD1 . ILE A 126 ? 0.0786 0.1661 0.1115 -0.0287 0.0220  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 120 ILE A CD1 
963  N N   . ALA A 127 ? 0.0697 0.2044 0.1397 -0.0175 0.0049  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A N   
964  C CA  . ALA A 127 ? 0.0758 0.2276 0.1564 -0.0172 0.0025  -0.0438 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A CA  
965  C C   . ALA A 127 ? 0.0772 0.2234 0.1508 -0.0086 -0.0053 -0.0389 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A C   
966  O O   . ALA A 127 ? 0.0848 0.2347 0.1603 -0.0124 -0.0042 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A O   
967  C CB  . ALA A 127 ? 0.0740 0.2507 0.1703 -0.0109 -0.0025 -0.0587 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A CB  
968  N N   . HIS A 128 ? 0.0801 0.2151 0.1431 0.0014  -0.0117 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A N   
969  C CA  . HIS A 128 ? 0.0909 0.2157 0.1418 0.0081  -0.0172 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A CA  
970  C C   . HIS A 128 ? 0.0883 0.2042 0.1348 0.0004  -0.0118 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A C   
971  O O   . HIS A 128 ? 0.0780 0.1948 0.1227 0.0014  -0.0139 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A O   
972  C CB  . HIS A 128 ? 0.1153 0.2216 0.1486 0.0161  -0.0208 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A CB  
973  C CG  . HIS A 128 ? 0.1532 0.2425 0.1676 0.0204  -0.0236 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A CG  
974  N ND1 . HIS A 128 ? 0.1832 0.2693 0.1869 0.0325  -0.0326 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A ND1 
975  C CD2 . HIS A 128 ? 0.1918 0.2667 0.1947 0.0142  -0.0182 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A CD2 
976  C CE1 . HIS A 128 ? 0.2156 0.2813 0.1987 0.0325  -0.0316 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A CE1 
977  N NE2 . HIS A 128 ? 0.2082 0.2689 0.1924 0.0202  -0.0221 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 122 HIS A NE2 
978  N N   . PHE A 129 ? 0.0894 0.1975 0.1335 -0.0057 -0.0057 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A N   
979  C CA  . PHE A 129 ? 0.0861 0.1860 0.1238 -0.0085 -0.0029 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CA  
980  C C   . PHE A 129 ? 0.0998 0.1983 0.1385 -0.0147 0.0018  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A C   
981  O O   . PHE A 129 ? 0.1033 0.1960 0.1366 -0.0147 0.0021  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A O   
982  C CB  . PHE A 129 ? 0.0772 0.1708 0.1092 -0.0084 -0.0009 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CB  
983  C CG  . PHE A 129 ? 0.0758 0.1664 0.1019 -0.0064 -0.0023 0.0005  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CG  
984  C CD1 . PHE A 129 ? 0.0735 0.1615 0.0937 -0.0064 -0.0022 0.0009  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CD1 
985  C CD2 . PHE A 129 ? 0.1002 0.1873 0.1231 -0.0060 -0.0021 0.0015  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CD2 
986  C CE1 . PHE A 129 ? 0.0650 0.1453 0.0744 -0.0079 -0.0003 0.0018  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CE1 
987  C CE2 . PHE A 129 ? 0.1062 0.1828 0.1166 -0.0068 -0.0007 0.0030  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CE2 
988  C CZ  . PHE A 129 ? 0.1054 0.1777 0.1080 -0.0089 0.0011  0.0030  ? ? ? ? ? ? 123 PHE A CZ  
989  N N   . GLU A 130 ? 0.1041 0.2060 0.1476 -0.0212 0.0067  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A N   
990  C CA  . GLU A 130 ? 0.1290 0.2260 0.1697 -0.0311 0.0143  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A CA  
991  C C   . GLU A 130 ? 0.1387 0.2490 0.1880 -0.0311 0.0111  -0.0327 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A C   
992  O O   . GLU A 130 ? 0.1489 0.2499 0.1911 -0.0361 0.0151  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A O   
993  C CB  . GLU A 130 ? 0.1413 0.2421 0.1860 -0.0416 0.0228  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A CB  
994  C CG  . GLU A 130 ? 0.1717 0.2536 0.2020 -0.0436 0.0281  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A CG  
995  C CD  . GLU A 130 ? 0.2493 0.2973 0.2514 -0.0473 0.0353  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A CD  
996  O OE1 . GLU A 130 ? 0.2478 0.2847 0.2405 -0.0443 0.0338  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A OE1 
997  O OE2 . GLU A 130 ? 0.2275 0.2568 0.2132 -0.0517 0.0421  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 124 GLU A OE2 
998  N N   . GLN A 131 ? 0.1379 0.2672 0.1990 -0.0235 0.0030  -0.0378 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A N   
999  C CA  . GLN A 131 ? 0.1565 0.2994 0.2236 -0.0195 -0.0030 -0.0461 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A CA  
1000 C C   . GLN A 131 ? 0.1561 0.2865 0.2116 -0.0139 -0.0070 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A C   
1001 O O   . GLN A 131 ? 0.1541 0.2875 0.2104 -0.0167 -0.0066 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A O   
1002 C CB  . GLN A 131 ? 0.1671 0.3283 0.2427 -0.0076 -0.0131 -0.0537 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A CB  
1003 C CG  . GLN A 131 ? 0.2105 0.4007 0.3052 -0.0114 -0.0127 -0.0737 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A CG  
1004 C CD  . GLN A 131 ? 0.2847 0.4810 0.3885 -0.0252 -0.0012 -0.0804 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A CD  
1005 O OE1 . GLN A 131 ? 0.3375 0.5367 0.4452 -0.0420 0.0106  -0.0900 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A OE1 
1006 N NE2 . GLN A 131 ? 0.3045 0.5007 0.4092 -0.0196 -0.0034 -0.0769 ? ? ? ? ? ? 125 GLN A NE2 
1007 N N   . GLN A 132 ? 0.1478 0.2659 0.1931 -0.0074 -0.0099 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 126 GLN A N   
1008 C CA  . GLN A 132 ? 0.1535 0.2605 0.1879 -0.0049 -0.0110 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 126 GLN A CA  
1009 C C   . GLN A 132 ? 0.1386 0.2377 0.1701 -0.0112 -0.0049 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 126 GLN A C   
1010 O O   . GLN A 132 ? 0.1498 0.2463 0.1773 -0.0107 -0.0055 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 126 GLN A O   
1011 C CB  . GLN A 132 ? 0.1595 0.2563 0.1844 -0.0017 -0.0111 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 126 GLN A CB  
1012 C CG  . GLN A 132 ? 0.2132 0.3022 0.2286 -0.0021 -0.0094 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 126 GLN A CG  
1013 C CD  . GLN A 132 ? 0.2510 0.3332 0.2580 -0.0030 -0.0066 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 126 GLN A CD  
1014 O OE1 . GLN A 132 ? 0.3351 0.4074 0.3297 -0.0009 -0.0080 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 126 GLN A OE1 
1015 N NE2 . GLN A 132 ? 0.2675 0.3536 0.2784 -0.0059 -0.0025 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 126 GLN A NE2 
1016 N N   . LYS A 133 ? 0.1264 0.2180 0.1560 -0.0157 0.0007  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A N   
1017 C CA  . LYS A 133 ? 0.1393 0.2148 0.1577 -0.0188 0.0060  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A CA  
1018 C C   . LYS A 133 ? 0.1369 0.2113 0.1552 -0.0264 0.0100  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A C   
1019 O O   . LYS A 133 ? 0.1461 0.2113 0.1563 -0.0253 0.0104  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A O   
1020 C CB  . LYS A 133 ? 0.1522 0.2142 0.1618 -0.0211 0.0110  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A CB  
1021 C CG  . LYS A 133 ? 0.2054 0.2411 0.1933 -0.0202 0.0153  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A CG  
1022 C CD  . LYS A 133 ? 0.2601 0.2796 0.2335 -0.0173 0.0172  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A CD  
1023 C CE  . LYS A 133 ? 0.3158 0.3030 0.2594 -0.0104 0.0186  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A CE  
1024 N NZ  . LYS A 133 ? 0.3905 0.3471 0.3114 -0.0219 0.0298  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A NZ  
1025 N N   . ILE A 134 ? 0.1246 0.2113 0.1532 -0.0346 0.0133  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A N   
1026 C CA  . ILE A 134 ? 0.1320 0.2234 0.1637 -0.0450 0.0188  -0.0460 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CA  
1027 C C   . ILE A 134 ? 0.1197 0.2248 0.1580 -0.0387 0.0107  -0.0492 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A C   
1028 O O   . ILE A 134 ? 0.1251 0.2242 0.1584 -0.0442 0.0144  -0.0539 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A O   
1029 C CB  . ILE A 134 ? 0.1304 0.2424 0.1777 -0.0555 0.0240  -0.0608 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CB  
1030 C CG1 . ILE A 134 ? 0.1523 0.2423 0.1856 -0.0667 0.0364  -0.0592 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CG1 
1031 C CG2 . ILE A 134 ? 0.1264 0.2559 0.1842 -0.0659 0.0279  -0.0787 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CG2 
1032 C CD1 . ILE A 134 ? 0.1599 0.2706 0.2082 -0.0792 0.0440  -0.0749 ? ? ? ? ? ? 128 ILE A CD1 
1033 N N   . GLN A 135 ? 0.0998 0.2188 0.1450 -0.0272 0.0004  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A N   
1034 C CA  . GLN A 135 ? 0.1106 0.2362 0.1547 -0.0194 -0.0077 -0.0479 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CA  
1035 C C   . GLN A 135 ? 0.1018 0.2092 0.1325 -0.0180 -0.0060 -0.0389 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A C   
1036 O O   . GLN A 135 ? 0.0899 0.1985 0.1184 -0.0183 -0.0072 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A O   
1037 C CB  . GLN A 135 ? 0.1204 0.2515 0.1633 -0.0069 -0.0174 -0.0445 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CB  
1038 C CG  . GLN A 135 ? 0.1788 0.3083 0.2115 0.0032  -0.0259 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CG  
1039 C CD  . GLN A 135 ? 0.2683 0.3870 0.2877 0.0137  -0.0316 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A CD  
1040 O OE1 . GLN A 135 ? 0.3380 0.4642 0.3564 0.0241  -0.0402 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A OE1 
1041 N NE2 . GLN A 135 ? 0.2741 0.3753 0.2826 0.0109  -0.0264 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 129 GLN A NE2 
1042 N N   . SER A 136 ? 0.0911 0.1848 0.1141 -0.0160 -0.0036 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 130 SER A N   
1043 C CA  . SER A 136 ? 0.0931 0.1750 0.1060 -0.0129 -0.0026 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 130 SER A CA  
1044 C C   . SER A 136 ? 0.1018 0.1692 0.1064 -0.0179 0.0033  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 130 SER A C   
1045 O O   . SER A 136 ? 0.0869 0.1490 0.0853 -0.0158 0.0030  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 130 SER A O   
1046 C CB  . SER A 136 ? 0.0847 0.1620 0.0943 -0.0085 -0.0022 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 130 SER A CB  
1047 O OG  . SER A 136 ? 0.0825 0.1674 0.0949 -0.0059 -0.0056 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 130 SER A OG  
1048 N N   . GLU A 137 ? 0.1167 0.1739 0.1173 -0.0249 0.0097  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A N   
1049 C CA  . GLU A 137 ? 0.1578 0.1923 0.1426 -0.0322 0.0179  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A CA  
1050 C C   . GLU A 137 ? 0.1545 0.1990 0.1460 -0.0401 0.0195  -0.0429 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A C   
1051 O O   . GLU A 137 ? 0.1764 0.2060 0.1559 -0.0406 0.0220  -0.0439 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A O   
1052 C CB  . GLU A 137 ? 0.1788 0.1958 0.1528 -0.0412 0.0270  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A CB  
1053 C CG  . GLU A 137 ? 0.2304 0.2297 0.1896 -0.0308 0.0249  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A CG  
1054 C CD  . GLU A 137 ? 0.3284 0.3147 0.2788 -0.0381 0.0321  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A CD  
1055 O OE1 . GLU A 137 ? 0.3637 0.3544 0.3194 -0.0535 0.0408  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A OE1 
1056 O OE2 . GLU A 137 ? 0.3807 0.3548 0.3192 -0.0285 0.0292  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 131 GLU A OE2 
1057 N N   . SER A 138 ? 0.1430 0.2147 0.1536 -0.0440 0.0166  -0.0519 ? ? ? ? ? ? 132 SER A N   
1058 C CA  . SER A 138 ? 0.1467 0.2348 0.1663 -0.0492 0.0158  -0.0647 ? ? ? ? ? ? 132 SER A CA  
1059 C C   . SER A 138 ? 0.1419 0.2297 0.1572 -0.0390 0.0081  -0.0596 ? ? ? ? ? ? 132 SER A C   
1060 O O   . SER A 138 ? 0.1416 0.2266 0.1531 -0.0433 0.0103  -0.0660 ? ? ? ? ? ? 132 SER A O   
1061 C CB  . SER A 138 ? 0.1408 0.2626 0.1819 -0.0488 0.0099  -0.0766 ? ? ? ? ? ? 132 SER A CB  
1062 O OG  . SER A 138 ? 0.1788 0.3216 0.2298 -0.0510 0.0067  -0.0916 ? ? ? ? ? ? 132 SER A OG  
1063 N N   . MET A 139 ? 0.1201 0.2092 0.1342 -0.0273 0.0009  -0.0490 ? ? ? ? ? ? 133 MET A N   
1064 C CA  . MET A 139 ? 0.1208 0.2080 0.1284 -0.0197 -0.0040 -0.0446 ? ? ? ? ? ? 133 MET A CA  
1065 C C   . MET A 139 ? 0.1328 0.2004 0.1280 -0.0203 0.0013  -0.0416 ? ? ? ? ? ? 133 MET A C   
1066 O O   . MET A 139 ? 0.1413 0.2076 0.1323 -0.0200 0.0007  -0.0450 ? ? ? ? ? ? 133 MET A O   
1067 C CB  . MET A 139 ? 0.1075 0.1965 0.1129 -0.0110 -0.0092 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 133 MET A CB  
1068 C CG  . MET A 139 ? 0.1381 0.2233 0.1338 -0.0062 -0.0112 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 133 MET A CG  
1069 S SD  . MET A 139 ? 0.1795 0.2715 0.1710 -0.0038 -0.0174 -0.0403 ? ? ? ? ? ? 133 MET A SD  
1070 C CE  . MET A 139 ? 0.1650 0.2651 0.1562 0.0039  -0.0260 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 133 MET A CE  
1071 N N   . ILE A 140 ? 0.1275 0.1788 0.1145 -0.0192 0.0055  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A N   
1072 C CA  . ILE A 140 ? 0.1479 0.1772 0.1186 -0.0158 0.0089  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A CA  
1073 C C   . ILE A 140 ? 0.1745 0.1876 0.1347 -0.0253 0.0157  -0.0425 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A C   
1074 O O   . ILE A 140 ? 0.1876 0.1901 0.1379 -0.0219 0.0160  -0.0438 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A O   
1075 C CB  . ILE A 140 ? 0.1595 0.1713 0.1182 -0.0096 0.0103  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A CB  
1076 C CG1 . ILE A 140 ? 0.1359 0.1656 0.1049 -0.0003 0.0042  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A CG1 
1077 C CG2 . ILE A 140 ? 0.1848 0.1660 0.1186 -0.0030 0.0128  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A CG2 
1078 C CD1 . ILE A 140 ? 0.1553 0.1759 0.1170 0.0068  0.0035  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 134 ILE A CD1 
1079 N N   . ASP A 141 ? 0.1851 0.1976 0.1476 -0.0385 0.0223  -0.0496 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A N   
1080 C CA  . ASP A 141 ? 0.2185 0.2184 0.1720 -0.0516 0.0310  -0.0603 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A CA  
1081 C C   . ASP A 141 ? 0.2074 0.2266 0.1716 -0.0508 0.0259  -0.0668 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A C   
1082 O O   . ASP A 141 ? 0.2267 0.2277 0.1769 -0.0540 0.0306  -0.0705 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A O   
1083 C CB  . ASP A 141 ? 0.2330 0.2383 0.1926 -0.0695 0.0407  -0.0718 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A CB  
1084 C CG  . ASP A 141 ? 0.2805 0.2586 0.2224 -0.0731 0.0487  -0.0662 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A CG  
1085 O OD1 . ASP A 141 ? 0.3132 0.2590 0.2304 -0.0623 0.0482  -0.0552 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A OD1 
1086 O OD2 . ASP A 141 ? 0.3188 0.3096 0.2713 -0.0854 0.0547  -0.0742 ? ? ? ? ? ? 135 ASP A OD2 
1087 N N   . GLU A 142 ? 0.1829 0.2342 0.1671 -0.0456 0.0164  -0.0684 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A N   
1088 C CA  . GLU A 142 ? 0.1934 0.2599 0.1828 -0.0430 0.0106  -0.0745 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A CA  
1089 C C   . GLU A 142 ? 0.1859 0.2433 0.1654 -0.0319 0.0064  -0.0656 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A C   
1090 O O   . GLU A 142 ? 0.1902 0.2499 0.1670 -0.0318 0.0050  -0.0705 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A O   
1091 C CB  . GLU A 142 ? 0.1913 0.2903 0.1981 -0.0396 0.0011  -0.0822 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A CB  
1092 C CG  . GLU A 142 ? 0.2121 0.3193 0.2226 -0.0283 -0.0071 -0.0729 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A CG  
1093 C CD  . GLU A 142 ? 0.2590 0.3920 0.2787 -0.0208 -0.0183 -0.0823 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A CD  
1094 O OE1 . GLU A 142 ? 0.2887 0.4349 0.3113 -0.0211 -0.0221 -0.0943 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A OE1 
1095 O OE2 . GLU A 142 ? 0.2925 0.4312 0.3142 -0.0127 -0.0243 -0.0782 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A OE2 
1096 N N   . LEU A 143 ? 0.1781 0.2281 0.1533 -0.0233 0.0049  -0.0546 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A N   
1097 C CA  . LEU A 143 ? 0.1818 0.2262 0.1494 -0.0144 0.0032  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CA  
1098 C C   . LEU A 143 ? 0.2114 0.2318 0.1636 -0.0142 0.0086  -0.0523 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A C   
1099 O O   . LEU A 143 ? 0.2164 0.2346 0.1634 -0.0120 0.0084  -0.0556 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A O   
1100 C CB  . LEU A 143 ? 0.1606 0.2082 0.1302 -0.0067 0.0013  -0.0418 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CB  
1101 C CG  . LEU A 143 ? 0.1481 0.2120 0.1258 -0.0061 -0.0030 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CG  
1102 C CD1 . LEU A 143 ? 0.1425 0.2087 0.1222 -0.0016 -0.0025 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CD1 
1103 C CD2 . LEU A 143 ? 0.1218 0.1919 0.0952 -0.0048 -0.0059 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 137 LEU A CD2 
1104 N N   . LYS A 144 ? 0.2319 0.2303 0.1725 -0.0161 0.0139  -0.0508 ? ? ? ? ? ? 138 LYS A N   
1105 C CA  . LYS A 144 ? 0.2710 0.2349 0.1868 -0.0141 0.0194  -0.0525 ? ? ? ? ? ? 138 LYS A CA  
1106 C C   . LYS A 144 ? 0.2930 0.2475 0.2025 -0.0269 0.0259  -0.0618 ? ? ? ? ? ? 138 LYS A C   
1107 O O   . LYS A 144 ? 0.3168 0.2512 0.2097 -0.0230 0.0279  -0.0642 ? ? ? ? ? ? 138 LYS A O   
1108 C CB  . LYS A 144 ? 0.2993 0.2339 0.1957 -0.0134 0.0242  -0.0486 ? ? ? ? ? ? 138 LYS A CB  
1109 C CG  . LYS A 144 ? 0.3031 0.2444 0.2019 0.0026  0.0168  -0.0414 ? ? ? ? ? ? 138 LYS A CG  
1110 C CD  . LYS A 144 ? 0.3796 0.2870 0.2530 0.0061  0.0203  -0.0376 ? ? ? ? ? ? 138 LYS A CD  
1111 C CE  . LYS A 144 ? 0.4126 0.3207 0.2803 0.0279  0.0113  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 138 LYS A CE  
1112 N NZ  . LYS A 144 ? 0.4434 0.3235 0.2879 0.0337  0.0122  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 138 LYS A NZ  
1113 N N   . ALA A 145 ? 0.2837 0.2563 0.2080 -0.0413 0.0288  -0.0693 ? ? ? ? ? ? 139 ALA A N   
1114 C CA  . ALA A 145 ? 0.2999 0.2733 0.2238 -0.0546 0.0344  -0.0819 ? ? ? ? ? ? 139 ALA A CA  
1115 C C   . ALA A 145 ? 0.2872 0.2834 0.2223 -0.0481 0.0261  -0.0843 ? ? ? ? ? ? 139 ALA A C   
1116 O O   . ALA A 145 ? 0.2973 0.2939 0.2307 -0.0565 0.0294  -0.0948 ? ? ? ? ? ? 139 ALA A O   
1117 C CB  . ALA A 145 ? 0.2937 0.2876 0.2338 -0.0716 0.0394  -0.0941 ? ? ? ? ? ? 139 ALA A CB  
1118 N N   . LYS A 146 ? 0.2671 0.2802 0.2111 -0.0348 0.0166  -0.0757 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A N   
1119 C CA  . LYS A 146 ? 0.2551 0.2862 0.2049 -0.0291 0.0097  -0.0770 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CA  
1120 C C   . LYS A 146 ? 0.2478 0.3036 0.2103 -0.0354 0.0054  -0.0877 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A C   
1121 O O   . LYS A 146 ? 0.2462 0.3096 0.2073 -0.0342 0.0019  -0.0932 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A O   
1122 C CB  . LYS A 146 ? 0.2791 0.2926 0.2146 -0.0260 0.0127  -0.0788 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CB  
1123 C CG  . LYS A 146 ? 0.2989 0.2914 0.2212 -0.0147 0.0142  -0.0716 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CG  
1124 C CD  . LYS A 146 ? 0.3419 0.3187 0.2500 -0.0095 0.0160  -0.0759 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CD  
1125 C CE  . LYS A 146 ? 0.3864 0.3350 0.2751 0.0028  0.0174  -0.0732 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A CE  
1126 N NZ  . LYS A 146 ? 0.4196 0.3533 0.2937 0.0106  0.0180  -0.0786 ? ? ? ? ? ? 140 LYS A NZ  
1127 N N   . THR A 147 ? 0.2342 0.3042 0.2088 -0.0407 0.0048  -0.0922 ? ? ? ? ? ? 141 THR A N   
1128 C CA  . THR A 147 ? 0.2304 0.3297 0.2191 -0.0428 -0.0018 -0.1057 ? ? ? ? ? ? 141 THR A CA  
1129 C C   . THR A 147 ? 0.2065 0.3231 0.2001 -0.0294 -0.0140 -0.1005 ? ? ? ? ? ? 141 THR A C   
1130 O O   . THR A 147 ? 0.2083 0.3466 0.2077 -0.0243 -0.0233 -0.1109 ? ? ? ? ? ? 141 THR A O   
1131 C CB  . THR A 147 ? 0.2309 0.3404 0.2315 -0.0579 0.0057  -0.1202 ? ? ? ? ? ? 141 THR A CB  
1132 O OG1 . THR A 147 ? 0.2264 0.3281 0.2282 -0.0582 0.0090  -0.1115 ? ? ? ? ? ? 141 THR A OG1 
1133 C CG2 . THR A 147 ? 0.2738 0.3619 0.2635 -0.0741 0.0195  -0.1288 ? ? ? ? ? ? 141 THR A CG2 
1134 N N   . HIS A 148 ? 0.1895 0.2950 0.1781 -0.0229 -0.0144 -0.0860 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A N   
1135 C CA  . HIS A 148 ? 0.1859 0.2990 0.1714 -0.0111 -0.0242 -0.0806 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A CA  
1136 C C   . HIS A 148 ? 0.1944 0.3066 0.1659 -0.0035 -0.0309 -0.0823 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A C   
1137 O O   . HIS A 148 ? 0.1823 0.2815 0.1445 -0.0053 -0.0260 -0.0779 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A O   
1138 C CB  . HIS A 148 ? 0.1761 0.2745 0.1552 -0.0077 -0.0211 -0.0656 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A CB  
1139 C CG  . HIS A 148 ? 0.1929 0.2926 0.1651 0.0015  -0.0284 -0.0604 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A CG  
1140 N ND1 . HIS A 148 ? 0.1936 0.2847 0.1463 0.0092  -0.0334 -0.0577 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A ND1 
1141 C CD2 . HIS A 148 ? 0.1789 0.2831 0.1564 0.0043  -0.0311 -0.0582 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A CD2 
1142 C CE1 . HIS A 148 ? 0.2304 0.3165 0.1733 0.0168  -0.0387 -0.0534 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A CE1 
1143 N NE2 . HIS A 148 ? 0.1937 0.2896 0.1534 0.0145  -0.0379 -0.0539 ? ? ? ? ? ? 142 HIS A NE2 
1144 N N   . PRO A 149 ? 0.2021 0.3272 0.1699 0.0063  -0.0425 -0.0897 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A N   
1145 C CA  . PRO A 149 ? 0.2211 0.3431 0.1718 0.0137  -0.0492 -0.0933 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A CA  
1146 C C   . PRO A 149 ? 0.2257 0.3216 0.1503 0.0178  -0.0464 -0.0794 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A C   
1147 O O   . PRO A 149 ? 0.2340 0.3230 0.1462 0.0176  -0.0455 -0.0809 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A O   
1148 C CB  . PRO A 149 ? 0.2318 0.3723 0.1813 0.0273  -0.0644 -0.1056 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A CB  
1149 C CG  . PRO A 149 ? 0.2328 0.3834 0.1964 0.0284  -0.0655 -0.1058 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A CG  
1150 C CD  . PRO A 149 ? 0.2118 0.3559 0.1903 0.0125  -0.0508 -0.0978 ? ? ? ? ? ? 143 PRO A CD  
1151 N N   . THR A 150 ? 0.2206 0.3028 0.1373 0.0192  -0.0434 -0.0677 ? ? ? ? ? ? 144 THR A N   
1152 C CA  . THR A 150 ? 0.2395 0.2990 0.1332 0.0180  -0.0367 -0.0576 ? ? ? ? ? ? 144 THR A CA  
1153 C C   . THR A 150 ? 0.2265 0.2871 0.1323 0.0078  -0.0252 -0.0558 ? ? ? ? ? ? 144 THR A C   
1154 O O   . THR A 150 ? 0.2284 0.2808 0.1215 0.0056  -0.0204 -0.0558 ? ? ? ? ? ? 144 THR A O   
1155 C CB  . THR A 150 ? 0.2517 0.2958 0.1313 0.0207  -0.0354 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 144 THR A CB  
1156 O OG1 . THR A 150 ? 0.2706 0.3061 0.1289 0.0344  -0.0476 -0.0504 ? ? ? ? ? ? 144 THR A OG1 
1157 C CG2 . THR A 150 ? 0.2576 0.2815 0.1169 0.0138  -0.0241 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 144 THR A CG2 
1158 N N   . LEU A 151 ? 0.2017 0.2712 0.1292 0.0030  -0.0212 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A N   
1159 C CA  . LEU A 151 ? 0.2009 0.2692 0.1364 -0.0019 -0.0130 -0.0556 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CA  
1160 C C   . LEU A 151 ? 0.2210 0.2895 0.1544 -0.0036 -0.0128 -0.0634 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A C   
1161 O O   . LEU A 151 ? 0.2333 0.2971 0.1607 -0.0040 -0.0080 -0.0639 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A O   
1162 C CB  . LEU A 151 ? 0.1901 0.2605 0.1410 -0.0044 -0.0101 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CB  
1163 C CG  . LEU A 151 ? 0.1923 0.2560 0.1449 -0.0045 -0.0040 -0.0546 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CG  
1164 C CD1 . LEU A 151 ? 0.1742 0.2399 0.1226 -0.0017 -0.0002 -0.0529 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CD1 
1165 C CD2 . LEU A 151 ? 0.1627 0.2205 0.1215 -0.0051 -0.0018 -0.0526 ? ? ? ? ? ? 145 LEU A CD2 
1166 N N   . ALA A 152 ? 0.2207 0.2972 0.1597 -0.0048 -0.0178 -0.0715 ? ? ? ? ? ? 146 ALA A N   
1167 C CA  . ALA A 152 ? 0.2313 0.3092 0.1684 -0.0077 -0.0176 -0.0808 ? ? ? ? ? ? 146 ALA A CA  
1168 C C   . ALA A 152 ? 0.2459 0.3188 0.1649 -0.0031 -0.0199 -0.0804 ? ? ? ? ? ? 146 ALA A C   
1169 O O   . ALA A 152 ? 0.2516 0.3194 0.1661 -0.0053 -0.0154 -0.0831 ? ? ? ? ? ? 146 ALA A O   
1170 C CB  . ALA A 152 ? 0.2362 0.3299 0.1838 -0.0108 -0.0228 -0.0932 ? ? ? ? ? ? 146 ALA A CB  
1171 N N   . ARG A 153 ? 0.2562 0.3269 0.1609 0.0036  -0.0266 -0.0773 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A N   
1172 C CA  . ARG A 153 ? 0.2828 0.3408 0.1615 0.0076  -0.0276 -0.0760 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CA  
1173 C C   . ARG A 153 ? 0.2755 0.3228 0.1476 0.0020  -0.0158 -0.0698 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A C   
1174 O O   . ARG A 153 ? 0.2856 0.3276 0.1463 -0.0001 -0.0116 -0.0728 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A O   
1175 C CB  . ARG A 153 ? 0.3059 0.3548 0.1638 0.0173  -0.0365 -0.0728 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CB  
1176 C CG  . ARG A 153 ? 0.3682 0.3990 0.1913 0.0246  -0.0411 -0.0732 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CG  
1177 C CD  . ARG A 153 ? 0.4253 0.4451 0.2271 0.0383  -0.0527 -0.0713 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CD  
1178 N NE  . ARG A 153 ? 0.5003 0.4844 0.2539 0.0444  -0.0527 -0.0657 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A NE  
1179 C CZ  . ARG A 153 ? 0.5567 0.5294 0.2829 0.0524  -0.0593 -0.0708 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A CZ  
1180 N NH1 . ARG A 153 ? 0.5859 0.5851 0.3325 0.0549  -0.0670 -0.0829 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A NH1 
1181 N NH2 . ARG A 153 ? 0.6081 0.5399 0.2828 0.0570  -0.0573 -0.0645 ? ? ? ? ? ? 147 ARG A NH2 
1182 N N   . ARG A 154 ? 0.2519 0.2997 0.1334 -0.0007 -0.0104 -0.0636 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A N   
1183 C CA  . ARG A 154 ? 0.2460 0.2927 0.1279 -0.0060 0.0005  -0.0623 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A CA  
1184 C C   . ARG A 154 ? 0.2383 0.2930 0.1332 -0.0067 0.0044  -0.0688 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A C   
1185 O O   . ARG A 154 ? 0.2339 0.2890 0.1225 -0.0092 0.0110  -0.0731 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A O   
1186 C CB  . ARG A 154 ? 0.2290 0.2801 0.1228 -0.0074 0.0038  -0.0573 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A CB  
1187 C CG  . ARG A 154 ? 0.2235 0.2813 0.1217 -0.0125 0.0145  -0.0602 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A CG  
1188 C CD  . ARG A 154 ? 0.2004 0.2640 0.1094 -0.0137 0.0167  -0.0565 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A CD  
1189 N NE  . ARG A 154 ? 0.1936 0.2424 0.0857 -0.0153 0.0149  -0.0494 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A NE  
1190 C CZ  . ARG A 154 ? 0.2187 0.2509 0.0848 -0.0218 0.0220  -0.0484 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A CZ  
1191 N NH1 . ARG A 154 ? 0.2363 0.2687 0.0934 -0.0301 0.0329  -0.0552 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A NH1 
1192 N NH2 . ARG A 154 ? 0.2235 0.2360 0.0691 -0.0200 0.0188  -0.0417 ? ? ? ? ? ? 148 ARG A NH2 
1193 N N   . LEU A 155 ? 0.2340 0.2925 0.1441 -0.0048 0.0011  -0.0705 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A N   
1194 C CA  . LEU A 155 ? 0.2357 0.2933 0.1516 -0.0036 0.0041  -0.0763 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CA  
1195 C C   . LEU A 155 ? 0.2536 0.3083 0.1598 -0.0048 0.0038  -0.0830 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A C   
1196 O O   . LEU A 155 ? 0.2521 0.3058 0.1571 -0.0031 0.0082  -0.0880 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A O   
1197 C CB  . LEU A 155 ? 0.2314 0.2837 0.1567 -0.0034 0.0027  -0.0762 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CB  
1198 C CG  . LEU A 155 ? 0.2121 0.2652 0.1455 -0.0009 0.0033  -0.0702 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CG  
1199 C CD1 . LEU A 155 ? 0.2204 0.2608 0.1553 -0.0019 0.0040  -0.0707 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CD1 
1200 C CD2 . LEU A 155 ? 0.2242 0.2828 0.1600 0.0051  0.0069  -0.0711 ? ? ? ? ? ? 149 LEU A CD2 
1201 N N   . GLU A 156 ? 0.2650 0.3199 0.1642 -0.0061 -0.0022 -0.0847 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A N   
1202 C CA  . GLU A 156 ? 0.2880 0.3413 0.1767 -0.0068 -0.0035 -0.0920 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CA  
1203 C C   . GLU A 156 ? 0.3062 0.3552 0.1793 -0.0070 0.0022  -0.0916 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A C   
1204 O O   . GLU A 156 ? 0.3120 0.3594 0.1796 -0.0078 0.0050  -0.0978 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A O   
1205 C CB  . GLU A 156 ? 0.2959 0.3543 0.1789 -0.0052 -0.0133 -0.0962 ? ? ? ? ? ? 150 GLU A CB  
1206 N N   . ARG A 157 ? 0.3195 0.3658 0.1851 -0.0080 0.0056  -0.0855 ? ? ? ? ? ? 151 ARG A N   
1207 C CA  . ARG A 157 ? 0.3504 0.3912 0.1988 -0.0125 0.0146  -0.0866 ? ? ? ? ? ? 151 ARG A CA  
1208 C C   . ARG A 157 ? 0.3404 0.3939 0.2039 -0.0152 0.0246  -0.0913 ? ? ? ? ? ? 151 ARG A C   
1209 O O   . ARG A 157 ? 0.3547 0.4087 0.2077 -0.0218 0.0346  -0.0955 ? ? ? ? ? ? 151 ARG A O   
1210 C CB  . ARG A 157 ? 0.3695 0.3957 0.1956 -0.0145 0.0152  -0.0793 ? ? ? ? ? ? 151 ARG A CB  
1211 C CG  . ARG A 157 ? 0.4333 0.4441 0.2339 -0.0086 0.0055  -0.0776 ? ? ? ? ? ? 151 ARG A CG  
1212 C CD  . ARG A 157 ? 0.5056 0.4949 0.2790 -0.0072 0.0048  -0.0698 ? ? ? ? ? ? 151 ARG A CD  
1213 N NE  . ARG A 157 ? 0.5515 0.5328 0.3091 0.0054  -0.0107 -0.0693 ? ? ? ? ? ? 151 ARG A NE  
1214 C CZ  . ARG A 157 ? 0.6040 0.5710 0.3323 0.0120  -0.0171 -0.0728 ? ? ? ? ? ? 151 ARG A CZ  
1215 N NH1 . ARG A 157 ? 0.6429 0.5979 0.3516 0.0053  -0.0076 -0.0752 ? ? ? ? ? ? 151 ARG A NH1 
1216 N NH2 . ARG A 157 ? 0.6252 0.5915 0.3433 0.0266  -0.0335 -0.0755 ? ? ? ? ? ? 151 ARG A NH2 
1217 N N   . SER A 158 ? 0.3146 0.3778 0.2001 -0.0099 0.0223  -0.0923 ? ? ? ? ? ? 152 SER A N   
1218 C CA  . SER A 158 ? 0.3031 0.3814 0.2027 -0.0078 0.0287  -0.0992 ? ? ? ? ? ? 152 SER A CA  
1219 C C   . SER A 158 ? 0.3019 0.3824 0.2093 0.0010  0.0269  -0.1071 ? ? ? ? ? ? 152 SER A C   
1220 O O   . SER A 158 ? 0.2962 0.3640 0.2024 0.0045  0.0210  -0.1043 ? ? ? ? ? ? 152 SER A O   
1221 C CB  . SER A 158 ? 0.2815 0.3660 0.1948 -0.0051 0.0268  -0.0944 ? ? ? ? ? ? 152 SER A CB  
1222 O OG  . SER A 158 ? 0.2982 0.3756 0.2018 -0.0119 0.0273  -0.0863 ? ? ? ? ? ? 152 SER A OG  
1223 N N   . PRO A 159 ? 0.3050 0.4014 0.2194 0.0044  0.0325  -0.1187 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A N   
1224 C CA  . PRO A 159 ? 0.3162 0.4109 0.2340 0.0166  0.0295  -0.1267 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A CA  
1225 C C   . PRO A 159 ? 0.3114 0.3941 0.2330 0.0276  0.0222  -0.1217 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A C   
1226 O O   . PRO A 159 ? 0.3027 0.3922 0.2326 0.0286  0.0209  -0.1175 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A O   
1227 C CB  . PRO A 159 ? 0.3188 0.4406 0.2475 0.0204  0.0359  -0.1426 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A CB  
1228 C CG  . PRO A 159 ? 0.3142 0.4481 0.2412 0.0041  0.0457  -0.1430 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A CG  
1229 C CD  . PRO A 159 ? 0.3023 0.4202 0.2235 -0.0013 0.0416  -0.1270 ? ? ? ? ? ? 153 PRO A CD  
1230 N N   . LYS A 160 ? 0.3249 0.3857 0.2365 0.0343  0.0188  -0.1221 ? ? ? ? ? ? 154 LYS A N   
1231 C CA  . LYS A 160 ? 0.3349 0.3738 0.2404 0.0434  0.0141  -0.1176 ? ? ? ? ? ? 154 LYS A CA  
1232 C C   . LYS A 160 ? 0.3329 0.3836 0.2461 0.0582  0.0108  -0.1218 ? ? ? ? ? ? 154 LYS A C   
1233 O O   . LYS A 160 ? 0.3336 0.3755 0.2463 0.0605  0.0079  -0.1146 ? ? ? ? ? ? 154 LYS A O   
1234 C CB  . LYS A 160 ? 0.3626 0.3719 0.2497 0.0490  0.0138  -0.1214 ? ? ? ? ? ? 154 LYS A CB  
1235 N N   . LYS A 161 ? 0.3334 0.4079 0.2553 0.0681  0.0113  -0.1354 ? ? ? ? ? ? 155 LYS A N   
1236 C CA  . LYS A 161 ? 0.3274 0.4206 0.2591 0.0850  0.0066  -0.1444 ? ? ? ? ? ? 155 LYS A CA  
1237 C C   . LYS A 161 ? 0.2996 0.4116 0.2462 0.0776  0.0074  -0.1392 ? ? ? ? ? ? 155 LYS A C   
1238 O O   . LYS A 161 ? 0.2926 0.4134 0.2442 0.0920  0.0016  -0.1440 ? ? ? ? ? ? 155 LYS A O   
1239 C CB  . LYS A 161 ? 0.3249 0.4527 0.2700 0.0925  0.0089  -0.1644 ? ? ? ? ? ? 155 LYS A CB  
1240 N N   . GLU A 162 ? 0.2785 0.3963 0.2300 0.0569  0.0139  -0.1309 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A N   
1241 C CA  . GLU A 162 ? 0.2553 0.3880 0.2179 0.0479  0.0163  -0.1262 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A CA  
1242 C C   . GLU A 162 ? 0.2417 0.3501 0.1972 0.0449  0.0120  -0.1099 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A C   
1243 O O   . GLU A 162 ? 0.2162 0.3332 0.1796 0.0408  0.0122  -0.1054 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A O   
1244 C CB  . GLU A 162 ? 0.2601 0.4045 0.2236 0.0280  0.0264  -0.1263 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A CB  
1245 C CG  . GLU A 162 ? 0.2912 0.4671 0.2651 0.0246  0.0351  -0.1448 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A CG  
1246 C CD  . GLU A 162 ? 0.3371 0.5451 0.3305 0.0265  0.0373  -0.1567 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A CD  
1247 O OE1 . GLU A 162 ? 0.3740 0.5800 0.3688 0.0178  0.0390  -0.1482 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A OE1 
1248 O OE2 . GLU A 162 ? 0.3852 0.6227 0.3931 0.0376  0.0368  -0.1764 ? ? ? ? ? ? 156 GLU A OE2 
1249 N N   . HIS A 163 ? 0.2444 0.3236 0.1854 0.0454  0.0093  -0.1028 ? ? ? ? ? ? 157 HIS A N   
1250 C CA  . HIS A 163 ? 0.2413 0.3010 0.1771 0.0385  0.0075  -0.0904 ? ? ? ? ? ? 157 HIS A CA  
1251 C C   . HIS A 163 ? 0.2385 0.2931 0.1750 0.0472  0.0037  -0.0869 ? ? ? ? ? ? 157 HIS A C   
1252 O O   . HIS A 163 ? 0.2203 0.2780 0.1628 0.0396  0.0039  -0.0792 ? ? ? ? ? ? 157 HIS A O   
1253 C CB  . HIS A 163 ? 0.2617 0.2939 0.1825 0.0354  0.0076  -0.0883 ? ? ? ? ? ? 157 HIS A CB  
1254 C CG  . HIS A 163 ? 0.2535 0.2910 0.1737 0.0247  0.0101  -0.0900 ? ? ? ? ? ? 157 HIS A CG  
1255 N ND1 . HIS A 163 ? 0.2685 0.2897 0.1801 0.0175  0.0106  -0.0899 ? ? ? ? ? ? 157 HIS A ND1 
1256 C CD2 . HIS A 163 ? 0.2530 0.3092 0.1777 0.0196  0.0126  -0.0930 ? ? ? ? ? ? 157 HIS A CD2 
1257 C CE1 . HIS A 163 ? 0.2770 0.3085 0.1888 0.0110  0.0112  -0.0926 ? ? ? ? ? ? 157 HIS A CE1 
1258 N NE2 . HIS A 163 ? 0.2543 0.3037 0.1712 0.0123  0.0128  -0.0935 ? ? ? ? ? ? 157 HIS A NE2 
1259 N N   . GLU A 164 ? 0.2479 0.2931 0.1756 0.0649  -0.0005 -0.0931 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A N   
1260 C CA  . GLU A 164 ? 0.2549 0.2903 0.1770 0.0765  -0.0054 -0.0905 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A CA  
1261 C C   . GLU A 164 ? 0.2136 0.2822 0.1575 0.0728  -0.0054 -0.0913 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A C   
1262 O O   . GLU A 164 ? 0.2045 0.2679 0.1495 0.0684  -0.0060 -0.0828 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A O   
1263 C CB  . GLU A 164 ? 0.2867 0.3091 0.1926 0.1013  -0.0121 -0.1001 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A CB  
1264 C CG  . GLU A 164 ? 0.3441 0.3474 0.2353 0.1158  -0.0182 -0.0968 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A CG  
1265 C CD  . GLU A 164 ? 0.4034 0.4038 0.2810 0.1460  -0.0283 -0.1095 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A CD  
1266 O OE1 . GLU A 164 ? 0.4448 0.4313 0.3082 0.1616  -0.0352 -0.1086 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A OE1 
1267 O OE2 . GLU A 164 ? 0.4496 0.4629 0.3302 0.1559  -0.0301 -0.1217 ? ? ? ? ? ? 158 GLU A OE2 
1268 N N   . ARG A 165 ? 0.1935 0.2957 0.1537 0.0729  -0.0032 -0.1030 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A N   
1269 C CA  . ARG A 165 ? 0.1723 0.3073 0.1521 0.0657  0.0001  -0.1076 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A CA  
1270 C C   . ARG A 165 ? 0.1539 0.2845 0.1355 0.0450  0.0060  -0.0948 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A C   
1271 O O   . ARG A 165 ? 0.1347 0.2696 0.1219 0.0415  0.0057  -0.0899 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A O   
1272 C CB  . ARG A 165 ? 0.1824 0.3491 0.1747 0.0647  0.0051  -0.1247 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A CB  
1273 C CG  . ARG A 165 ? 0.1869 0.3915 0.1991 0.0596  0.0099  -0.1375 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A CG  
1274 C CD  . ARG A 165 ? 0.1719 0.4103 0.1968 0.0642  0.0134  -0.1603 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A CD  
1275 N NE  . ARG A 165 ? 0.1747 0.4538 0.2208 0.0555  0.0204  -0.1761 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A NE  
1276 C CZ  . ARG A 165 ? 0.1699 0.4641 0.2210 0.0312  0.0357  -0.1819 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A CZ  
1277 N NH1 . ARG A 165 ? 0.1619 0.4337 0.1968 0.0157  0.0441  -0.1726 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A NH1 
1278 N NH2 . ARG A 165 ? 0.1629 0.4931 0.2324 0.0222  0.0433  -0.1985 ? ? ? ? ? ? 159 ARG A NH2 
1279 N N   . ILE A 166 ? 0.1526 0.2731 0.1270 0.0334  0.0102  -0.0900 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A N   
1280 C CA  . ILE A 166 ? 0.1457 0.2584 0.1164 0.0186  0.0132  -0.0792 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A CA  
1281 C C   . ILE A 166 ? 0.1455 0.2431 0.1146 0.0196  0.0083  -0.0683 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A C   
1282 O O   . ILE A 166 ? 0.1373 0.2386 0.1101 0.0137  0.0093  -0.0630 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A O   
1283 C CB  . ILE A 166 ? 0.1541 0.2548 0.1131 0.0112  0.0149  -0.0766 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A CB  
1284 C CG1 . ILE A 166 ? 0.1534 0.2675 0.1107 0.0061  0.0223  -0.0867 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A CG1 
1285 C CG2 . ILE A 166 ? 0.1436 0.2335 0.0953 0.0024  0.0139  -0.0665 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A CG2 
1286 C CD1 . ILE A 166 ? 0.1644 0.2666 0.1090 0.0033  0.0226  -0.0869 ? ? ? ? ? ? 160 ILE A CD1 
1287 N N   . VAL A 167 ? 0.1520 0.2301 0.1133 0.0258  0.0045  -0.0659 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A N   
1288 C CA  . VAL A 167 ? 0.1503 0.2129 0.1084 0.0238  0.0023  -0.0577 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A CA  
1289 C C   . VAL A 167 ? 0.1515 0.2182 0.1139 0.0313  0.0001  -0.0567 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A C   
1290 O O   . VAL A 167 ? 0.1323 0.2005 0.0994 0.0257  0.0001  -0.0504 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A O   
1291 C CB  . VAL A 167 ? 0.1733 0.2098 0.1174 0.0252  0.0023  -0.0576 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A CB  
1292 C CG1 . VAL A 167 ? 0.1752 0.1963 0.1152 0.0208  0.0028  -0.0516 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A CG1 
1293 C CG2 . VAL A 167 ? 0.1760 0.2113 0.1180 0.0163  0.0040  -0.0598 ? ? ? ? ? ? 161 VAL A CG2 
1294 N N   . ALA A 168 ? 0.1568 0.2267 0.1170 0.0456  -0.0028 -0.0642 ? ? ? ? ? ? 162 ALA A N   
1295 C CA  . ALA A 168 ? 0.1556 0.2310 0.1183 0.0560  -0.0068 -0.0654 ? ? ? ? ? ? 162 ALA A CA  
1296 C C   . ALA A 168 ? 0.1314 0.2328 0.1118 0.0464  -0.0040 -0.0651 ? ? ? ? ? ? 162 ALA A C   
1297 O O   . ALA A 168 ? 0.1260 0.2261 0.1082 0.0470  -0.0058 -0.0605 ? ? ? ? ? ? 162 ALA A O   
1298 C CB  . ALA A 168 ? 0.1621 0.2449 0.1212 0.0771  -0.0127 -0.0783 ? ? ? ? ? ? 162 ALA A CB  
1299 N N   . PHE A 169 ? 0.1259 0.2470 0.1157 0.0367  0.0015  -0.0702 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A N   
1300 C CA  . PHE A 169 ? 0.1138 0.2526 0.1137 0.0256  0.0066  -0.0707 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CA  
1301 C C   . PHE A 169 ? 0.1073 0.2294 0.1015 0.0152  0.0074  -0.0571 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A C   
1302 O O   . PHE A 169 ? 0.0891 0.2166 0.0879 0.0107  0.0089  -0.0546 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A O   
1303 C CB  . PHE A 169 ? 0.1116 0.2694 0.1160 0.0158  0.0151  -0.0810 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CB  
1304 C CG  . PHE A 169 ? 0.1098 0.2957 0.1263 0.0255  0.0151  -0.0995 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CG  
1305 C CD1 . PHE A 169 ? 0.1068 0.3105 0.1339 0.0398  0.0086  -0.1085 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CD1 
1306 C CD2 . PHE A 169 ? 0.1130 0.3100 0.1301 0.0212  0.0210  -0.1099 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CD2 
1307 C CE1 . PHE A 169 ? 0.1084 0.3436 0.1483 0.0516  0.0066  -0.1291 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CE1 
1308 C CE2 . PHE A 169 ? 0.1158 0.3442 0.1468 0.0307  0.0208  -0.1302 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CE2 
1309 C CZ  . PHE A 169 ? 0.1180 0.3676 0.1616 0.0470  0.0129  -0.1409 ? ? ? ? ? ? 163 PHE A CZ  
1310 N N   . LYS A 170 ? 0.1115 0.2155 0.0965 0.0122  0.0060  -0.0502 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A N   
1311 C CA  . LYS A 170 ? 0.1096 0.2028 0.0912 0.0057  0.0047  -0.0411 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CA  
1312 C C   . LYS A 170 ? 0.1021 0.1895 0.0870 0.0101  0.0014  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A C   
1313 O O   . LYS A 170 ? 0.1027 0.1916 0.0908 0.0066  0.0014  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A O   
1314 C CB  . LYS A 170 ? 0.1191 0.2009 0.0930 0.0030  0.0027  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CB  
1315 C CG  . LYS A 170 ? 0.1397 0.2229 0.1057 0.0001  0.0055  -0.0434 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CG  
1316 C CD  . LYS A 170 ? 0.1367 0.2200 0.0938 -0.0067 0.0097  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CD  
1317 C CE  . LYS A 170 ? 0.1424 0.2263 0.0893 -0.0110 0.0158  -0.0481 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A CE  
1318 N NZ  . LYS A 170 ? 0.1274 0.2293 0.0857 -0.0102 0.0212  -0.0582 ? ? ? ? ? ? 164 LYS A NZ  
1319 N N   . VAL A 171 ? 0.1021 0.1789 0.0821 0.0179  -0.0006 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A N   
1320 C CA  . VAL A 171 ? 0.1071 0.1706 0.0823 0.0221  -0.0024 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A CA  
1321 C C   . VAL A 171 ? 0.1052 0.1825 0.0876 0.0278  -0.0041 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A C   
1322 O O   . VAL A 171 ? 0.1008 0.1746 0.0843 0.0256  -0.0044 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A O   
1323 C CB  . VAL A 171 ? 0.1314 0.1708 0.0893 0.0306  -0.0032 -0.0371 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A CB  
1324 C CG1 . VAL A 171 ? 0.1455 0.1643 0.0899 0.0364  -0.0041 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A CG1 
1325 C CG2 . VAL A 171 ? 0.1389 0.1643 0.0905 0.0211  0.0003  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 165 VAL A CG2 
1326 N N   . LEU A 172 ? 0.1055 0.2017 0.0943 0.0344  -0.0048 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A N   
1327 C CA  . LEU A 172 ? 0.0964 0.2133 0.0957 0.0379  -0.0057 -0.0506 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CA  
1328 C C   . LEU A 172 ? 0.0814 0.2046 0.0882 0.0244  -0.0013 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A C   
1329 O O   . LEU A 172 ? 0.0721 0.1996 0.0827 0.0258  -0.0026 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A O   
1330 C CB  . LEU A 172 ? 0.0904 0.2353 0.1005 0.0421  -0.0047 -0.0656 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CB  
1331 C CG  . LEU A 172 ? 0.0967 0.2709 0.1208 0.0468  -0.0058 -0.0773 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CG  
1332 C CD1 . LEU A 172 ? 0.0950 0.2594 0.1108 0.0652  -0.0156 -0.0769 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CD1 
1333 C CD2 . LEU A 172 ? 0.0849 0.2931 0.1229 0.0490  -0.0031 -0.0970 ? ? ? ? ? ? 166 LEU A CD2 
1334 N N   . ALA A 173 ? 0.0861 0.2072 0.0912 0.0128  0.0035  -0.0421 ? ? ? ? ? ? 167 ALA A N   
1335 C CA  . ALA A 173 ? 0.0826 0.2028 0.0874 0.0023  0.0074  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 167 ALA A CA  
1336 C C   . ALA A 173 ? 0.0834 0.1908 0.0868 0.0035  0.0033  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 167 ALA A C   
1337 O O   . ALA A 173 ? 0.0704 0.1810 0.0772 0.0012  0.0041  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 167 ALA A O   
1338 C CB  . ALA A 173 ? 0.0892 0.2007 0.0832 -0.0065 0.0116  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 167 ALA A CB  
1339 N N   . TYR A 174 ? 0.0935 0.1876 0.0924 0.0061  0.0002  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A N   
1340 C CA  . TYR A 174 ? 0.0983 0.1828 0.0969 0.0048  -0.0016 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CA  
1341 C C   . TYR A 174 ? 0.0996 0.1798 0.0972 0.0107  -0.0027 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A C   
1342 O O   . TYR A 174 ? 0.0935 0.1712 0.0928 0.0082  -0.0026 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A O   
1343 C CB  . TYR A 174 ? 0.1037 0.1789 0.0986 0.0018  -0.0023 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CB  
1344 C CG  . TYR A 174 ? 0.1126 0.1924 0.1067 -0.0016 -0.0037 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CG  
1345 C CD1 . TYR A 174 ? 0.1352 0.2164 0.1300 -0.0028 -0.0059 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CD1 
1346 C CD2 . TYR A 174 ? 0.1568 0.2366 0.1451 -0.0016 -0.0032 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CD2 
1347 C CE1 . TYR A 174 ? 0.1640 0.2427 0.1500 -0.0019 -0.0086 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CE1 
1348 C CE2 . TYR A 174 ? 0.1836 0.2613 0.1633 -0.0028 -0.0049 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CE2 
1349 C CZ  . TYR A 174 ? 0.1840 0.2590 0.1604 -0.0019 -0.0081 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A CZ  
1350 O OH  . TYR A 174 ? 0.2025 0.2685 0.1626 0.0006  -0.0112 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A OH  
1351 N N   . GLU A 175 ? 0.1077 0.1866 0.1003 0.0201  -0.0045 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 169 GLU A N   
1352 C CA  . GLU A 175 ? 0.1209 0.1944 0.1073 0.0297  -0.0075 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 169 GLU A CA  
1353 C C   . GLU A 175 ? 0.1045 0.1985 0.1034 0.0286  -0.0078 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 169 GLU A C   
1354 O O   . GLU A 175 ? 0.0933 0.1822 0.0888 0.0320  -0.0095 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 169 GLU A O   
1355 C CB  . GLU A 175 ? 0.1463 0.2146 0.1218 0.0448  -0.0118 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 169 GLU A CB  
1356 C CG  . GLU A 175 ? 0.2053 0.2431 0.1612 0.0455  -0.0102 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 169 GLU A CG  
1357 C CD  . GLU A 175 ? 0.3002 0.3260 0.2395 0.0627  -0.0150 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 169 GLU A CD  
1358 O OE1 . GLU A 175 ? 0.3627 0.4144 0.3140 0.0718  -0.0191 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 169 GLU A OE1 
1359 O OE2 . GLU A 175 ? 0.3778 0.3665 0.2898 0.0668  -0.0139 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 169 GLU A OE2 
1360 N N   . GLY A 176 ? 0.0891 0.2030 0.0994 0.0220  -0.0046 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 170 GLY A N   
1361 C CA  . GLY A 176 ? 0.0815 0.2123 0.1016 0.0163  -0.0018 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 170 GLY A CA  
1362 C C   . GLY A 176 ? 0.0740 0.1937 0.0925 0.0084  -0.0002 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 170 GLY A C   
1363 O O   . GLY A 176 ? 0.0851 0.2090 0.1070 0.0086  -0.0006 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 170 GLY A O   
1364 N N   . GLN A 177 ? 0.0750 0.1823 0.0886 0.0031  0.0007  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 171 GLN A N   
1365 C CA  . GLN A 177 ? 0.0815 0.1800 0.0937 -0.0011 0.0003  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 171 GLN A CA  
1366 C C   . GLN A 177 ? 0.0760 0.1680 0.0886 0.0022  -0.0017 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 171 GLN A C   
1367 O O   . GLN A 177 ? 0.0715 0.1637 0.0866 0.0000  -0.0014 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 171 GLN A O   
1368 C CB  . GLN A 177 ? 0.0830 0.1735 0.0902 -0.0033 -0.0009 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 171 GLN A CB  
1369 C CG  . GLN A 177 ? 0.1271 0.2161 0.1262 -0.0067 0.0015  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 171 GLN A CG  
1370 C CD  . GLN A 177 ? 0.1603 0.2459 0.1528 -0.0119 0.0058  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 171 GLN A CD  
1371 O OE1 . GLN A 177 ? 0.1629 0.2572 0.1579 -0.0165 0.0114  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 171 GLN A OE1 
1372 N NE2 . GLN A 177 ? 0.1625 0.2363 0.1464 -0.0107 0.0031  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 171 GLN A NE2 
1373 N N   . ILE A 178 ? 0.0853 0.1679 0.0914 0.0071  -0.0027 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A N   
1374 C CA  . ILE A 178 ? 0.0949 0.1630 0.0928 0.0087  -0.0022 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A CA  
1375 C C   . ILE A 178 ? 0.0990 0.1709 0.0954 0.0158  -0.0046 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A C   
1376 O O   . ILE A 178 ? 0.0983 0.1652 0.0931 0.0137  -0.0035 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A O   
1377 C CB  . ILE A 178 ? 0.1170 0.1645 0.0992 0.0117  -0.0011 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A CB  
1378 C CG1 . ILE A 178 ? 0.1303 0.1762 0.1157 0.0025  0.0019  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A CG1 
1379 C CG2 . ILE A 178 ? 0.1469 0.1701 0.1105 0.0137  0.0012  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A CG2 
1380 C CD1 . ILE A 178 ? 0.1450 0.1673 0.1126 0.0023  0.0053  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 172 ILE A CD1 
1381 N N   . ALA A 179 ? 0.0968 0.1811 0.0953 0.0242  -0.0078 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 173 ALA A N   
1382 C CA  . ALA A 179 ? 0.0992 0.1932 0.0980 0.0331  -0.0117 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 173 ALA A CA  
1383 C C   . ALA A 179 ? 0.0826 0.1909 0.0942 0.0241  -0.0089 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 173 ALA A C   
1384 O O   . ALA A 179 ? 0.0810 0.1873 0.0900 0.0268  -0.0104 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 173 ALA A O   
1385 C CB  . ALA A 179 ? 0.0945 0.2088 0.0985 0.0436  -0.0160 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 173 ALA A CB  
1386 N N   . ARG A 180 ? 0.0723 0.1903 0.0935 0.0136  -0.0045 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A N   
1387 C CA  . ARG A 180 ? 0.0750 0.1991 0.1021 0.0050  -0.0009 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A CA  
1388 C C   . ARG A 180 ? 0.0712 0.1805 0.0946 0.0029  -0.0011 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A C   
1389 O O   . ARG A 180 ? 0.0609 0.1723 0.0859 0.0026  -0.0011 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A O   
1390 C CB  . ARG A 180 ? 0.0899 0.2155 0.1173 -0.0050 0.0047  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A CB  
1391 C CG  . ARG A 180 ? 0.1421 0.2708 0.1696 -0.0143 0.0105  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A CG  
1392 C CD  . ARG A 180 ? 0.2200 0.3312 0.2404 -0.0162 0.0099  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A CD  
1393 N NE  . ARG A 180 ? 0.2805 0.3884 0.2968 -0.0237 0.0152  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A NE  
1394 C CZ  . ARG A 180 ? 0.3314 0.4232 0.3322 -0.0316 0.0213  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A CZ  
1395 N NH1 . ARG A 180 ? 0.3610 0.4412 0.3500 -0.0324 0.0224  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A NH1 
1396 N NH2 . ARG A 180 ? 0.3404 0.4238 0.3335 -0.0385 0.0269  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 174 ARG A NH2 
1397 N N   . ALA A 181 ? 0.0689 0.1665 0.0887 0.0013  -0.0011 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A N   
1398 C CA  . ALA A 181 ? 0.0748 0.1641 0.0942 -0.0019 -0.0005 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A CA  
1399 C C   . ALA A 181 ? 0.0809 0.1620 0.0939 0.0009  -0.0001 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A C   
1400 O O   . ALA A 181 ? 0.0747 0.1562 0.0901 -0.0018 0.0012  0.0009  ? ? ? ? ? ? 175 ALA A O   
1401 C CB  . ALA A 181 ? 0.0598 0.1436 0.0783 -0.0044 -0.0002 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 175 ALA A CB  
1402 N N   . GLN A 182 ? 0.0923 0.1631 0.0935 0.0077  -0.0014 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A N   
1403 C CA  . GLN A 182 ? 0.1091 0.1635 0.0944 0.0126  -0.0014 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A CA  
1404 C C   . GLN A 182 ? 0.1076 0.1755 0.0983 0.0173  -0.0047 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A C   
1405 O O   . GLN A 182 ? 0.1124 0.1725 0.0970 0.0161  -0.0032 0.0001  ? ? ? ? ? ? 176 GLN A O   
1406 C CB  . GLN A 182 ? 0.1351 0.1694 0.0992 0.0226  -0.0036 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 176 GLN A CB  
1407 C CG  . GLN A 182 ? 0.1720 0.1757 0.1074 0.0284  -0.0026 0.0009  ? ? ? ? ? ? 176 GLN A CG  
1408 C CD  . GLN A 182 ? 0.2069 0.1933 0.1354 0.0137  0.0072  0.0037  ? ? ? ? ? ? 176 GLN A CD  
1409 O OE1 . GLN A 182 ? 0.2179 0.2117 0.1598 0.0012  0.0126  0.0023  ? ? ? ? ? ? 176 GLN A OE1 
1410 N NE2 . GLN A 182 ? 0.1897 0.1546 0.0969 0.0154  0.0095  0.0056  ? ? ? ? ? ? 176 GLN A NE2 
1411 N N   . ALA A 183 ? 0.0855 0.1752 0.0881 0.0204  -0.0077 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A N   
1412 C CA  . ALA A 183 ? 0.0790 0.1861 0.0895 0.0220  -0.0094 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A CA  
1413 C C   . ALA A 183 ? 0.0564 0.1640 0.0742 0.0112  -0.0048 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A C   
1414 O O   . ALA A 183 ? 0.0537 0.1623 0.0703 0.0122  -0.0054 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A O   
1415 C CB  . ALA A 183 ? 0.0725 0.2062 0.0965 0.0225  -0.0102 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A CB  
1416 N N   . GLU A 184 ? 0.0545 0.1594 0.0774 0.0028  -0.0013 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A N   
1417 C CA  . GLU A 184 ? 0.0517 0.1552 0.0788 -0.0040 0.0015  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CA  
1418 C C   . GLU A 184 ? 0.0532 0.1469 0.0767 -0.0043 0.0023  0.0014  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A C   
1419 O O   . GLU A 184 ? 0.0477 0.1429 0.0735 -0.0064 0.0034  0.0016  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A O   
1420 C CB  . GLU A 184 ? 0.0563 0.1563 0.0841 -0.0081 0.0026  0.0000  ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CB  
1421 C CG  . GLU A 184 ? 0.0599 0.1647 0.0865 -0.0113 0.0050  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CG  
1422 C CD  . GLU A 184 ? 0.0869 0.1952 0.1129 -0.0175 0.0095  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CD  
1423 O OE1 . GLU A 184 ? 0.1105 0.2259 0.1360 -0.0230 0.0140  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A OE1 
1424 O OE2 . GLU A 184 ? 0.1202 0.2245 0.1458 -0.0184 0.0098  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A OE2 
1425 N N   . ILE A 185 ? 0.0544 0.1370 0.0709 -0.0038 0.0031  0.0024  ? ? ? ? ? ? 179 ILE A N   
1426 C CA  . ILE A 185 ? 0.0675 0.1387 0.0776 -0.0076 0.0071  0.0030  ? ? ? ? ? ? 179 ILE A CA  
1427 C C   . ILE A 185 ? 0.0865 0.1493 0.0844 -0.0031 0.0067  0.0039  ? ? ? ? ? ? 179 ILE A C   
1428 O O   . ILE A 185 ? 0.0825 0.1439 0.0805 -0.0071 0.0097  0.0040  ? ? ? ? ? ? 179 ILE A O   
1429 C CB  . ILE A 185 ? 0.0792 0.1360 0.0795 -0.0109 0.0108  0.0020  ? ? ? ? ? ? 179 ILE A CB  
1430 C CG1 . ILE A 185 ? 0.0765 0.1454 0.0906 -0.0151 0.0105  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A CG1 
1431 C CG2 . ILE A 185 ? 0.1020 0.1413 0.0887 -0.0178 0.0184  0.0007  ? ? ? ? ? ? 179 ILE A CG2 
1432 C CD1 . ILE A 185 ? 0.0712 0.1302 0.0779 -0.0176 0.0130  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A CD1 
1433 N N   . GLU A 186 ? 0.0963 0.1545 0.0828 0.0067  0.0022  0.0033  ? ? ? ? ? ? 180 GLU A N   
1434 C CA  . GLU A 186 ? 0.1221 0.1711 0.0925 0.0154  -0.0009 0.0027  ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CA  
1435 C C   . GLU A 186 ? 0.1055 0.1747 0.0904 0.0140  -0.0024 0.0002  ? ? ? ? ? ? 180 GLU A C   
1436 O O   . GLU A 186 ? 0.1111 0.1728 0.0874 0.0144  -0.0015 0.0009  ? ? ? ? ? ? 180 GLU A O   
1437 C CB  . GLU A 186 ? 0.1433 0.1880 0.0995 0.0310  -0.0085 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CB  
1438 C CG  . GLU A 186 ? 0.2134 0.2229 0.1409 0.0341  -0.0060 0.0027  ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CG  
1439 C CD  . GLU A 186 ? 0.2683 0.2753 0.1862 0.0488  -0.0133 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A CD  
1440 O OE1 . GLU A 186 ? 0.2539 0.2919 0.1913 0.0559  -0.0201 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 180 GLU A OE1 
1441 O OE2 . GLU A 186 ? 0.3124 0.2853 0.2020 0.0521  -0.0110 0.0017  ? ? ? ? ? ? 180 GLU A OE2 
1442 N N   . TRP A 187 ? 0.0854 0.1768 0.0894 0.0110  -0.0034 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A N   
1443 C CA  . TRP A 187 ? 0.0742 0.1816 0.0902 0.0064  -0.0024 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CA  
1444 C C   . TRP A 187 ? 0.0666 0.1663 0.0843 -0.0011 0.0021  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A C   
1445 O O   . TRP A 187 ? 0.0679 0.1696 0.0848 -0.0014 0.0024  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A O   
1446 C CB  . TRP A 187 ? 0.0535 0.1760 0.0823 0.0003  -0.0003 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CB  
1447 C CG  . TRP A 187 ? 0.0357 0.1653 0.0711 -0.0081 0.0038  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CG  
1448 C CD1 . TRP A 187 ? 0.0334 0.1774 0.0729 -0.0086 0.0037  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CD1 
1449 C CD2 . TRP A 187 ? 0.0341 0.1541 0.0692 -0.0161 0.0085  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CD2 
1450 N NE1 . TRP A 187 ? 0.0371 0.1791 0.0784 -0.0191 0.0099  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A NE1 
1451 C CE2 . TRP A 187 ? 0.0415 0.1661 0.0776 -0.0226 0.0126  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CE2 
1452 C CE3 . TRP A 187 ? 0.0607 0.1679 0.0924 -0.0169 0.0090  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CE3 
1453 C CZ2 . TRP A 187 ? 0.0778 0.1878 0.1070 -0.0294 0.0176  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CZ2 
1454 C CZ3 . TRP A 187 ? 0.0767 0.1728 0.1025 -0.0208 0.0118  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CZ3 
1455 C CH2 . TRP A 187 ? 0.0982 0.1924 0.1204 -0.0268 0.0163  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 181 TRP A CH2 
1456 N N   . ALA A 188 ? 0.0690 0.1623 0.0896 -0.0061 0.0050  0.0011  ? ? ? ? ? ? 182 ALA A N   
1457 C CA  . ALA A 188 ? 0.0636 0.1550 0.0887 -0.0112 0.0082  0.0018  ? ? ? ? ? ? 182 ALA A CA  
1458 C C   . ALA A 188 ? 0.0811 0.1620 0.0964 -0.0124 0.0114  0.0020  ? ? ? ? ? ? 182 ALA A C   
1459 O O   . ALA A 188 ? 0.0816 0.1642 0.0993 -0.0150 0.0136  0.0010  ? ? ? ? ? ? 182 ALA A O   
1460 C CB  . ALA A 188 ? 0.0596 0.1520 0.0911 -0.0134 0.0086  0.0014  ? ? ? ? ? ? 182 ALA A CB  
1461 N N   . GLU A 189 ? 0.1017 0.1677 0.1019 -0.0106 0.0127  0.0032  ? ? ? ? ? ? 183 GLU A N   
1462 C CA  . GLU A 189 ? 0.1366 0.1830 0.1176 -0.0129 0.0179  0.0037  ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CA  
1463 C C   . GLU A 189 ? 0.1387 0.1842 0.1109 -0.0061 0.0141  0.0040  ? ? ? ? ? ? 183 GLU A C   
1464 O O   . GLU A 189 ? 0.1464 0.1847 0.1117 -0.0101 0.0185  0.0037  ? ? ? ? ? ? 183 GLU A O   
1465 C CB  . GLU A 189 ? 0.1601 0.1804 0.1162 -0.0114 0.0205  0.0053  ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CB  
1466 C CG  . GLU A 189 ? 0.2098 0.2305 0.1728 -0.0190 0.0249  0.0033  ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CG  
1467 C CD  . GLU A 189 ? 0.2662 0.2848 0.2318 -0.0336 0.0357  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A CD  
1468 O OE1 . GLU A 189 ? 0.2765 0.3010 0.2471 -0.0385 0.0395  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A OE1 
1469 O OE2 . GLU A 189 ? 0.2756 0.2901 0.2405 -0.0407 0.0408  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 183 GLU A OE2 
1470 N N   . LYS A 190 ? 0.1285 0.1841 0.1021 0.0039  0.0061  0.0026  ? ? ? ? ? ? 184 LYS A N   
1471 C CA  . LYS A 190 ? 0.1400 0.2021 0.1094 0.0110  0.0013  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CA  
1472 C C   . LYS A 190 ? 0.1127 0.1902 0.1002 0.0024  0.0046  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A C   
1473 O O   . LYS A 190 ? 0.1100 0.1847 0.0911 0.0027  0.0052  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A O   
1474 C CB  . LYS A 190 ? 0.1424 0.2215 0.1157 0.0223  -0.0074 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CB  
1475 C CG  . LYS A 190 ? 0.1822 0.2760 0.1544 0.0311  -0.0140 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CG  
1476 C CD  . LYS A 190 ? 0.2287 0.3437 0.2055 0.0441  -0.0232 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 184 LYS A CD  
1477 N N   . GLY A 191 ? 0.0911 0.1805 0.0971 -0.0045 0.0068  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 185 GLY A N   
1478 C CA  . GLY A 191 ? 0.0766 0.1731 0.0940 -0.0110 0.0098  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 185 GLY A CA  
1479 C C   . GLY A 191 ? 0.0824 0.1704 0.0971 -0.0152 0.0146  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 185 GLY A C   
1480 O O   . GLY A 191 ? 0.0758 0.1663 0.0922 -0.0170 0.0161  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 185 GLY A O   
1481 N N   . LEU A 192 ? 0.0888 0.1678 0.0991 -0.0179 0.0182  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A N   
1482 C CA  . LEU A 192 ? 0.1055 0.1800 0.1146 -0.0247 0.0251  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CA  
1483 C C   . LEU A 192 ? 0.1252 0.1857 0.1153 -0.0247 0.0279  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A C   
1484 O O   . LEU A 192 ? 0.1239 0.1866 0.1163 -0.0291 0.0322  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A O   
1485 C CB  . LEU A 192 ? 0.1046 0.1738 0.1122 -0.0307 0.0305  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CB  
1486 C CG  . LEU A 192 ? 0.0956 0.1810 0.1225 -0.0303 0.0276  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CG  
1487 C CD1 . LEU A 192 ? 0.0915 0.1754 0.1184 -0.0378 0.0336  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CD1 
1488 C CD2 . LEU A 192 ? 0.0760 0.1765 0.1183 -0.0290 0.0261  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CD2 
1489 N N   . LYS A 193 ? 0.1356 0.1808 0.1048 -0.0176 0.0245  0.0002  ? ? ? ? ? ? 187 LYS A N   
1490 C CA  . LYS A 193 ? 0.1596 0.1868 0.1036 -0.0134 0.0248  0.0010  ? ? ? ? ? ? 187 LYS A CA  
1491 C C   . LYS A 193 ? 0.1367 0.1815 0.0917 -0.0097 0.0198  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A C   
1492 O O   . LYS A 193 ? 0.1308 0.1689 0.0768 -0.0123 0.0234  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 187 LYS A O   
1493 C CB  . LYS A 193 ? 0.1882 0.1949 0.1047 -0.0012 0.0188  0.0035  ? ? ? ? ? ? 187 LYS A CB  
1494 C CG  . LYS A 193 ? 0.2370 0.2163 0.1330 -0.0059 0.0258  0.0060  ? ? ? ? ? ? 187 LYS A CG  
1495 C CD  . LYS A 193 ? 0.3205 0.2720 0.1808 0.0104  0.0185  0.0084  ? ? ? ? ? ? 187 LYS A CD  
1496 C CE  . LYS A 193 ? 0.3691 0.2828 0.1996 0.0044  0.0277  0.0111  ? ? ? ? ? ? 187 LYS A CE  
1497 N NZ  . LYS A 193 ? 0.3855 0.3129 0.2354 0.0030  0.0261  0.0108  ? ? ? ? ? ? 187 LYS A NZ  
1498 N N   . LEU A 194 ? 0.1109 0.1773 0.0844 -0.0058 0.0132  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A N   
1499 C CA  . LEU A 194 ? 0.0956 0.1794 0.0811 -0.0060 0.0108  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A CA  
1500 C C   . LEU A 194 ? 0.0958 0.1811 0.0912 -0.0148 0.0171  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A C   
1501 O O   . LEU A 194 ? 0.0893 0.1765 0.0820 -0.0153 0.0177  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A O   
1502 C CB  . LEU A 194 ? 0.0920 0.1955 0.0949 -0.0063 0.0074  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A CB  
1503 C CG  . LEU A 194 ? 0.0840 0.2024 0.0982 -0.0114 0.0086  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A CG  
1504 C CD1 . LEU A 194 ? 0.0997 0.2279 0.1067 -0.0039 0.0029  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A CD1 
1505 C CD2 . LEU A 194 ? 0.0986 0.2281 0.1251 -0.0169 0.0101  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 188 LEU A CD2 
1506 N N   . LEU A 195 ? 0.0909 0.1771 0.0976 -0.0201 0.0209  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A N   
1507 C CA  . LEU A 195 ? 0.0927 0.1827 0.1092 -0.0247 0.0251  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A CA  
1508 C C   . LEU A 195 ? 0.1117 0.1939 0.1180 -0.0284 0.0308  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A C   
1509 O O   . LEU A 195 ? 0.1023 0.1886 0.1129 -0.0301 0.0327  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A O   
1510 C CB  . LEU A 195 ? 0.0831 0.1776 0.1116 -0.0257 0.0258  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A CB  
1511 C CG  . LEU A 195 ? 0.0768 0.1742 0.1114 -0.0224 0.0213  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A CG  
1512 C CD1 . LEU A 195 ? 0.0853 0.1860 0.1278 -0.0202 0.0201  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A CD1 
1513 C CD2 . LEU A 195 ? 0.0397 0.1353 0.0739 -0.0223 0.0210  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 189 LEU A CD2 
1514 N N   . ASP A 196 ? 0.1387 0.2056 0.1274 -0.0300 0.0345  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A N   
1515 C CA  . ASP A 196 ? 0.1744 0.2273 0.1462 -0.0357 0.0425  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CA  
1516 C C   . ASP A 196 ? 0.1940 0.2410 0.1510 -0.0301 0.0387  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A C   
1517 O O   . ASP A 196 ? 0.2130 0.2509 0.1582 -0.0348 0.0451  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A O   
1518 C CB  . ASP A 196 ? 0.2023 0.2302 0.1491 -0.0405 0.0496  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CB  
1519 C CG  . ASP A 196 ? 0.2210 0.2566 0.1823 -0.0503 0.0568  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CG  
1520 O OD1 . ASP A 196 ? 0.2105 0.2711 0.1997 -0.0527 0.0568  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A OD1 
1521 O OD2 . ASP A 196 ? 0.2629 0.2781 0.2051 -0.0547 0.0624  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A OD2 
1522 N N   . THR A 197 ? 0.1901 0.2448 0.1481 -0.0206 0.0289  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 191 THR A N   
1523 C CA  . THR A 197 ? 0.2143 0.2690 0.1603 -0.0138 0.0238  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 191 THR A CA  
1524 C C   . THR A 197 ? 0.2107 0.2852 0.1775 -0.0178 0.0238  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 191 THR A C   
1525 O O   . THR A 197 ? 0.2081 0.2861 0.1683 -0.0145 0.0207  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 191 THR A O   
1526 C CB  . THR A 197 ? 0.2184 0.2786 0.1572 -0.0006 0.0125  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 191 THR A CB  
1527 O OG1 . THR A 197 ? 0.1946 0.2812 0.1609 -0.0026 0.0092  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 191 THR A OG1 
1528 C CG2 . THR A 197 ? 0.2131 0.2514 0.1304 0.0058  0.0111  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 191 THR A CG2 
1529 N N   . LEU A 198 ? 0.2019 0.2867 0.1901 -0.0237 0.0267  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A N   
1530 C CA  . LEU A 198 ? 0.2070 0.3028 0.2084 -0.0267 0.0269  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A CA  
1531 C C   . LEU A 198 ? 0.2303 0.3229 0.2346 -0.0312 0.0331  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A C   
1532 O O   . LEU A 198 ? 0.2595 0.3504 0.2687 -0.0334 0.0372  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A O   
1533 C CB  . LEU A 198 ? 0.1922 0.2937 0.2067 -0.0281 0.0257  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A CB  
1534 C CG  . LEU A 198 ? 0.1907 0.2999 0.2056 -0.0253 0.0209  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A CG  
1535 C CD1 . LEU A 198 ? 0.1649 0.2735 0.1878 -0.0280 0.0219  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A CD1 
1536 C CD2 . LEU A 198 ? 0.1666 0.2890 0.1817 -0.0257 0.0185  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 192 LEU A CD2 
1537 N N   . SER B 2   ? 0.7569 0.6885 0.2257 0.0733  -0.0284 -0.0810 ? ? ? ? ? ? -4  SER B N   
1538 C CA  . SER B 2   ? 0.7208 0.6689 0.2403 0.0603  -0.0509 -0.0906 ? ? ? ? ? ? -4  SER B CA  
1539 C C   . SER B 2   ? 0.6593 0.6265 0.2277 0.0568  -0.0503 -0.0698 ? ? ? ? ? ? -4  SER B C   
1540 O O   . SER B 2   ? 0.6273 0.5941 0.2233 0.0553  -0.0293 -0.0589 ? ? ? ? ? ? -4  SER B O   
1541 C CB  . SER B 2   ? 0.7047 0.6432 0.2501 0.0511  -0.0436 -0.1097 ? ? ? ? ? ? -4  SER B CB  
1542 O OG  . SER B 2   ? 0.6758 0.6292 0.2760 0.0387  -0.0563 -0.1114 ? ? ? ? ? ? -4  SER B OG  
1543 N N   . ALA B 3   ? 0.6505 0.6351 0.2300 0.0561  -0.0745 -0.0660 ? ? ? ? ? ? -3  ALA B N   
1544 C CA  . ALA B 3   ? 0.6081 0.6093 0.2258 0.0559  -0.0752 -0.0469 ? ? ? ? ? ? -3  ALA B CA  
1545 C C   . ALA B 3   ? 0.5562 0.5686 0.2309 0.0434  -0.0735 -0.0511 ? ? ? ? ? ? -3  ALA B C   
1546 O O   . ALA B 3   ? 0.5241 0.5432 0.2292 0.0427  -0.0628 -0.0372 ? ? ? ? ? ? -3  ALA B O   
1547 C CB  . ALA B 3   ? 0.6259 0.6426 0.2364 0.0616  -0.1014 -0.0420 ? ? ? ? ? ? -3  ALA B CB  
1548 N N   . LYS B 4   ? 0.5508 0.5636 0.2386 0.0338  -0.0837 -0.0704 ? ? ? ? ? ? -2  LYS B N   
1549 C CA  . LYS B 4   ? 0.5038 0.5224 0.2399 0.0225  -0.0788 -0.0733 ? ? ? ? ? ? -2  LYS B CA  
1550 C C   . LYS B 4   ? 0.4678 0.4750 0.2129 0.0236  -0.0527 -0.0653 ? ? ? ? ? ? -2  LYS B C   
1551 O O   . LYS B 4   ? 0.4207 0.4367 0.2001 0.0201  -0.0460 -0.0559 ? ? ? ? ? ? -2  LYS B O   
1552 C CB  . LYS B 4   ? 0.5206 0.5352 0.2655 0.0119  -0.0916 -0.0951 ? ? ? ? ? ? -2  LYS B CB  
1553 N N   . ASP B 5   ? 0.4879 0.4774 0.2019 0.0294  -0.0383 -0.0691 ? ? ? ? ? ? -1  ASP B N   
1554 C CA  . ASP B 5   ? 0.4619 0.4446 0.1885 0.0315  -0.0145 -0.0614 ? ? ? ? ? ? -1  ASP B CA  
1555 C C   . ASP B 5   ? 0.4287 0.4202 0.1659 0.0355  -0.0046 -0.0415 ? ? ? ? ? ? -1  ASP B C   
1556 O O   . ASP B 5   ? 0.4023 0.3985 0.1700 0.0328  0.0054  -0.0350 ? ? ? ? ? ? -1  ASP B O   
1557 C CB  . ASP B 5   ? 0.4979 0.4619 0.1914 0.0381  0.0007  -0.0697 ? ? ? ? ? ? -1  ASP B CB  
1558 C CG  . ASP B 5   ? 0.5281 0.4783 0.2173 0.0338  -0.0045 -0.0913 ? ? ? ? ? ? -1  ASP B CG  
1559 O OD1 . ASP B 5   ? 0.5222 0.4756 0.2457 0.0248  -0.0122 -0.0964 ? ? ? ? ? ? -1  ASP B OD1 
1560 O OD2 . ASP B 5   ? 0.5836 0.5177 0.2335 0.0398  0.0006  -0.1032 ? ? ? ? ? ? -1  ASP B OD2 
1561 N N   . LEU B 6   ? 0.4385 0.4307 0.1498 0.0423  -0.0083 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 0   LEU B N   
1562 C CA  . LEU B 6   ? 0.4205 0.4180 0.1435 0.0454  -0.0008 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 0   LEU B CA  
1563 C C   . LEU B 6   ? 0.3737 0.3867 0.1373 0.0396  -0.0104 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 0   LEU B C   
1564 O O   . LEU B 6   ? 0.3463 0.3622 0.1339 0.0380  -0.0002 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 0   LEU B O   
1565 C CB  . LEU B 6   ? 0.4647 0.4577 0.1509 0.0549  -0.0059 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 0   LEU B CB  
1566 C CG  . LEU B 6   ? 0.5092 0.4878 0.1670 0.0626  0.0155  0.0100  ? ? ? ? ? ? 0   LEU B CG  
1567 C CD1 . LEU B 6   ? 0.5520 0.5251 0.1701 0.0731  0.0065  0.0216  ? ? ? ? ? ? 0   LEU B CD1 
1568 C CD2 . LEU B 6   ? 0.5102 0.4910 0.2040 0.0590  0.0320  0.0227  ? ? ? ? ? ? 0   LEU B CD2 
1569 N N   . MET B 7   ? 0.3594 0.3829 0.1312 0.0364  -0.0296 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 1   MET B N   
1570 C CA  . MET B 7   ? 0.3191 0.3582 0.1293 0.0314  -0.0360 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CA  
1571 C C   . MET B 7   ? 0.2641 0.3031 0.1013 0.0241  -0.0260 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 1   MET B C   
1572 O O   . MET B 7   ? 0.2302 0.2767 0.0913 0.0226  -0.0222 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 1   MET B O   
1573 C CB  . MET B 7   ? 0.3319 0.3849 0.1511 0.0283  -0.0570 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CB  
1574 C CG  . MET B 7   ? 0.4148 0.4757 0.2201 0.0376  -0.0707 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CG  
1575 S SD  . MET B 7   ? 0.4949 0.5640 0.3271 0.0433  -0.0641 0.0027  ? ? ? ? ? ? 1   MET B SD  
1576 C CE  . MET B 7   ? 0.4330 0.5202 0.3130 0.0328  -0.0657 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 1   MET B CE  
1577 N N   . THR B 8   ? 0.2482 0.2778 0.0798 0.0207  -0.0222 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 2   THR B N   
1578 C CA  . THR B 8   ? 0.2199 0.2472 0.0737 0.0163  -0.0126 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 2   THR B CA  
1579 C C   . THR B 8   ? 0.2043 0.2297 0.0627 0.0202  0.0024  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 2   THR B C   
1580 O O   . THR B 8   ? 0.1777 0.2091 0.0590 0.0180  0.0056  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 2   THR B O   
1581 C CB  . THR B 8   ? 0.2397 0.2541 0.0871 0.0135  -0.0116 -0.0421 ? ? ? ? ? ? 2   THR B CB  
1582 O OG1 . THR B 8   ? 0.2347 0.2511 0.0799 0.0082  -0.0272 -0.0522 ? ? ? ? ? ? 2   THR B OG1 
1583 C CG2 . THR B 8   ? 0.2030 0.2151 0.0756 0.0101  -0.0044 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 2   THR B CG2 
1584 N N   . LEU B 9   ? 0.2230 0.2408 0.0601 0.0258  0.0114  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 3   LEU B N   
1585 C CA  . LEU B 9   ? 0.2089 0.2276 0.0565 0.0278  0.0252  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 3   LEU B CA  
1586 C C   . LEU B 9   ? 0.1813 0.2085 0.0455 0.0264  0.0211  0.0000  ? ? ? ? ? ? 3   LEU B C   
1587 O O   . LEU B 9   ? 0.1580 0.1902 0.0444 0.0240  0.0256  0.0025  ? ? ? ? ? ? 3   LEU B O   
1588 C CB  . LEU B 9   ? 0.2355 0.2444 0.0579 0.0336  0.0383  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 3   LEU B CB  
1589 C CG  . LEU B 9   ? 0.2316 0.2429 0.0723 0.0335  0.0536  0.0051  ? ? ? ? ? ? 3   LEU B CG  
1590 C CD1 . LEU B 9   ? 0.2331 0.2506 0.1019 0.0313  0.0604  0.0005  ? ? ? ? ? ? 3   LEU B CD1 
1591 C CD2 . LEU B 9   ? 0.2767 0.2778 0.0921 0.0388  0.0689  0.0127  ? ? ? ? ? ? 3   LEU B CD2 
1592 N N   . ARG B 10  ? 0.1935 0.2225 0.0475 0.0286  0.0116  0.0034  ? ? ? ? ? ? 4   ARG B N   
1593 C CA  . ARG B 10  ? 0.1807 0.2159 0.0512 0.0288  0.0082  0.0101  ? ? ? ? ? ? 4   ARG B CA  
1594 C C   . ARG B 10  ? 0.1553 0.2001 0.0509 0.0238  0.0049  0.0057  ? ? ? ? ? ? 4   ARG B C   
1595 O O   . ARG B 10  ? 0.1593 0.2062 0.0700 0.0228  0.0088  0.0083  ? ? ? ? ? ? 4   ARG B O   
1596 C CB  . ARG B 10  ? 0.1885 0.2266 0.0478 0.0340  -0.0035 0.0141  ? ? ? ? ? ? 4   ARG B CB  
1597 C CG  . ARG B 10  ? 0.1915 0.2364 0.0717 0.0356  -0.0066 0.0192  ? ? ? ? ? ? 4   ARG B CG  
1598 C CD  . ARG B 10  ? 0.2179 0.2657 0.0897 0.0436  -0.0172 0.0256  ? ? ? ? ? ? 4   ARG B CD  
1599 N NE  . ARG B 10  ? 0.2616 0.2945 0.1092 0.0504  -0.0109 0.0366  ? ? ? ? ? ? 4   ARG B NE  
1600 C CZ  . ARG B 10  ? 0.2893 0.3193 0.1248 0.0601  -0.0176 0.0468  ? ? ? ? ? ? 4   ARG B CZ  
1601 N NH1 . ARG B 10  ? 0.2845 0.3287 0.1336 0.0645  -0.0321 0.0463  ? ? ? ? ? ? 4   ARG B NH1 
1602 N NH2 . ARG B 10  ? 0.3391 0.3523 0.1503 0.0661  -0.0086 0.0590  ? ? ? ? ? ? 4   ARG B NH2 
1603 N N   . SER B 11  ? 0.1540 0.2029 0.0527 0.0202  -0.0016 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 5   SER B N   
1604 C CA  A SER B 11  ? 0.1297 0.1859 0.0481 0.0159  -0.0029 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 5   SER B CA  
1605 C CA  B SER B 11  ? 0.1365 0.1929 0.0551 0.0162  -0.0028 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 5   SER B CA  
1606 C C   . SER B 11  ? 0.1284 0.1819 0.0545 0.0151  0.0049  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 5   SER B C   
1607 O O   . SER B 11  ? 0.1181 0.1766 0.0555 0.0144  0.0055  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 5   SER B O   
1608 C CB  A SER B 11  ? 0.1343 0.1921 0.0557 0.0113  -0.0094 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 5   SER B CB  
1609 C CB  B SER B 11  ? 0.1421 0.2024 0.0656 0.0116  -0.0102 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 5   SER B CB  
1610 O OG  A SER B 11  ? 0.1172 0.1826 0.0382 0.0111  -0.0198 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 5   SER B OG  
1611 O OG  B SER B 11  ? 0.1537 0.2051 0.0749 0.0089  -0.0070 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 5   SER B OG  
1612 N N   . ALA B 12  ? 0.1410 0.1874 0.0604 0.0163  0.0107  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 6   ALA B N   
1613 C CA  . ALA B 12  ? 0.1324 0.1798 0.0640 0.0168  0.0167  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 6   ALA B CA  
1614 C C   . ALA B 12  ? 0.1214 0.1734 0.0631 0.0169  0.0201  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 6   ALA B C   
1615 O O   . ALA B 12  ? 0.1163 0.1743 0.0720 0.0161  0.0189  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 6   ALA B O   
1616 C CB  . ALA B 12  ? 0.1335 0.1735 0.0595 0.0195  0.0242  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 6   ALA B CB  
1617 N N   . LEU B 13  ? 0.1269 0.1749 0.0610 0.0179  0.0235  0.0032  ? ? ? ? ? ? 7   LEU B N   
1618 C CA  . LEU B 13  ? 0.1205 0.1689 0.0664 0.0166  0.0276  0.0064  ? ? ? ? ? ? 7   LEU B CA  
1619 C C   . LEU B 13  ? 0.1096 0.1618 0.0626 0.0155  0.0203  0.0046  ? ? ? ? ? ? 7   LEU B C   
1620 O O   . LEU B 13  ? 0.1127 0.1682 0.0794 0.0131  0.0197  0.0018  ? ? ? ? ? ? 7   LEU B O   
1621 C CB  . LEU B 13  ? 0.1312 0.1700 0.0653 0.0187  0.0351  0.0133  ? ? ? ? ? ? 7   LEU B CB  
1622 C CG  . LEU B 13  ? 0.1694 0.2042 0.0982 0.0198  0.0477  0.0156  ? ? ? ? ? ? 7   LEU B CG  
1623 C CD1 . LEU B 13  ? 0.1553 0.1780 0.0610 0.0239  0.0555  0.0244  ? ? ? ? ? ? 7   LEU B CD1 
1624 C CD2 . LEU B 13  ? 0.1296 0.1713 0.0870 0.0156  0.0550  0.0149  ? ? ? ? ? ? 7   LEU B CD2 
1625 N N   . LEU B 14  ? 0.1175 0.1707 0.0623 0.0174  0.0146  0.0050  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B N   
1626 C CA  . LEU B 14  ? 0.1127 0.1706 0.0640 0.0177  0.0104  0.0028  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CA  
1627 C C   . LEU B 14  ? 0.1107 0.1746 0.0671 0.0157  0.0083  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B C   
1628 O O   . LEU B 14  ? 0.1030 0.1682 0.0637 0.0155  0.0073  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 8   LEU B O   
1629 C CB  . LEU B 14  ? 0.1165 0.1786 0.0642 0.0202  0.0057  0.0042  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CB  
1630 C CG  . LEU B 14  ? 0.1182 0.1762 0.0594 0.0250  0.0041  0.0095  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CG  
1631 C CD1 . LEU B 14  ? 0.1120 0.1800 0.0550 0.0267  -0.0037 0.0092  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD1 
1632 C CD2 . LEU B 14  ? 0.1163 0.1676 0.0640 0.0282  0.0078  0.0119  ? ? ? ? ? ? 8   LEU B CD2 
1633 N N   . ALA B 15  ? 0.1103 0.1756 0.0642 0.0148  0.0075  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 9   ALA B N   
1634 C CA  . ALA B 15  ? 0.1076 0.1765 0.0640 0.0148  0.0054  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 9   ALA B CA  
1635 C C   . ALA B 15  ? 0.1073 0.1792 0.0723 0.0148  0.0042  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 9   ALA B C   
1636 O O   . ALA B 15  ? 0.1055 0.1816 0.0704 0.0155  -0.0003 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 9   ALA B O   
1637 C CB  . ALA B 15  ? 0.1089 0.1747 0.0634 0.0146  0.0060  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 9   ALA B CB  
1638 N N   . LEU B 16  ? 0.1087 0.1797 0.0818 0.0141  0.0082  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B N   
1639 C CA  . LEU B 16  ? 0.1041 0.1815 0.0936 0.0128  0.0069  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CA  
1640 C C   . LEU B 16  ? 0.1036 0.1802 0.0975 0.0097  0.0042  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B C   
1641 O O   . LEU B 16  ? 0.1038 0.1868 0.1048 0.0086  -0.0031 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B O   
1642 C CB  . LEU B 16  ? 0.1067 0.1837 0.1070 0.0122  0.0159  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CB  
1643 C CG  . LEU B 16  ? 0.1252 0.2120 0.1520 0.0092  0.0169  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CG  
1644 C CD1 . LEU B 16  ? 0.0893 0.1896 0.1301 0.0124  0.0080  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CD1 
1645 C CD2 . LEU B 16  ? 0.1343 0.2184 0.1693 0.0084  0.0315  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 10  LEU B CD2 
1646 N N   . LEU B 17  ? 0.1094 0.1771 0.0983 0.0090  0.0092  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B N   
1647 C CA  . LEU B 17  ? 0.1192 0.1817 0.1143 0.0065  0.0085  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CA  
1648 C C   . LEU B 17  ? 0.1234 0.1867 0.1080 0.0089  0.0022  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B C   
1649 O O   . LEU B 17  ? 0.1190 0.1775 0.1076 0.0071  0.0001  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B O   
1650 C CB  . LEU B 17  ? 0.1328 0.1830 0.1260 0.0070  0.0166  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CB  
1651 C CG  . LEU B 17  ? 0.1437 0.1904 0.1467 0.0041  0.0260  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CG  
1652 C CD1 . LEU B 17  ? 0.1792 0.2123 0.1709 0.0074  0.0334  0.0066  ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CD1 
1653 C CD2 . LEU B 17  ? 0.1586 0.2071 0.1869 -0.0030 0.0268  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 11  LEU B CD2 
1654 N N   . SER B 18  ? 0.1132 0.1812 0.0845 0.0125  0.0005  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 12  SER B N   
1655 C CA  . SER B 18  ? 0.1296 0.1992 0.0889 0.0154  -0.0025 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 12  SER B CA  
1656 C C   . SER B 18  ? 0.1426 0.2175 0.1001 0.0148  -0.0114 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 12  SER B C   
1657 O O   . SER B 18  ? 0.1553 0.2291 0.0998 0.0170  -0.0144 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 12  SER B O   
1658 C CB  . SER B 18  ? 0.1220 0.1952 0.0707 0.0183  0.0003  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 12  SER B CB  
1659 O OG  . SER B 18  ? 0.1300 0.2069 0.0772 0.0182  -0.0021 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 12  SER B OG  
1660 N N   . SER B 19  ? 0.1395 0.2209 0.1102 0.0125  -0.0160 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 13  SER B N   
1661 C CA  . SER B 19  ? 0.1534 0.2434 0.1271 0.0123  -0.0279 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 13  SER B CA  
1662 C C   . SER B 19  ? 0.1607 0.2485 0.1493 0.0062  -0.0320 -0.0484 ? ? ? ? ? ? 13  SER B C   
1663 O O   . SER B 19  ? 0.1643 0.2599 0.1564 0.0050  -0.0445 -0.0577 ? ? ? ? ? ? 13  SER B O   
1664 C CB  . SER B 19  ? 0.1557 0.2566 0.1452 0.0132  -0.0317 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 13  SER B CB  
1665 O OG  . SER B 19  ? 0.1549 0.2574 0.1701 0.0081  -0.0256 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 13  SER B OG  
1666 N N   . GLY B 20  ? 0.1527 0.2294 0.1507 0.0024  -0.0225 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 14  GLY B N   
1667 C CA  . GLY B 20  ? 0.1633 0.2333 0.1787 -0.0045 -0.0243 -0.0593 ? ? ? ? ? ? 14  GLY B CA  
1668 C C   . GLY B 20  ? 0.1578 0.2204 0.1958 -0.0100 -0.0127 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 14  GLY B C   
1669 O O   . GLY B 20  ? 0.1371 0.2057 0.1814 -0.0093 -0.0065 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 14  GLY B O   
1670 N N   . PRO B 21  ? 0.1668 0.2144 0.2162 -0.0151 -0.0086 -0.0583 ? ? ? ? ? ? 15  PRO B N   
1671 C CA  . PRO B 21  ? 0.1670 0.2035 0.2337 -0.0192 0.0050  -0.0484 ? ? ? ? ? ? 15  PRO B CA  
1672 C C   . PRO B 21  ? 0.1603 0.2091 0.2564 -0.0269 0.0077  -0.0456 ? ? ? ? ? ? 15  PRO B C   
1673 O O   . PRO B 21  ? 0.1657 0.2285 0.2805 -0.0323 -0.0035 -0.0565 ? ? ? ? ? ? 15  PRO B O   
1674 C CB  . PRO B 21  ? 0.1896 0.2058 0.2651 -0.0235 0.0071  -0.0573 ? ? ? ? ? ? 15  PRO B CB  
1675 C CG  . PRO B 21  ? 0.2088 0.2240 0.2627 -0.0182 -0.0029 -0.0708 ? ? ? ? ? ? 15  PRO B CG  
1676 C CD  . PRO B 21  ? 0.1814 0.2184 0.2261 -0.0165 -0.0150 -0.0742 ? ? ? ? ? ? 15  PRO B CD  
1677 N N   . LEU B 22  ? 0.1495 0.1937 0.2495 -0.0266 0.0225  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B N   
1678 C CA  . LEU B 22  ? 0.1479 0.2033 0.2767 -0.0328 0.0307  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B CA  
1679 C C   . LEU B 22  ? 0.1586 0.1966 0.2938 -0.0357 0.0506  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B C   
1680 O O   . LEU B 22  ? 0.1504 0.1714 0.2584 -0.0287 0.0573  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B O   
1681 C CB  . LEU B 22  ? 0.1365 0.2080 0.2552 -0.0255 0.0308  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B CB  
1682 C CG  . LEU B 22  ? 0.1302 0.2178 0.2401 -0.0204 0.0137  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B CG  
1683 C CD1 . LEU B 22  ? 0.1489 0.2404 0.2404 -0.0119 0.0180  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B CD1 
1684 C CD2 . LEU B 22  ? 0.1135 0.2215 0.2566 -0.0260 0.0018  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 16  LEU B CD2 
1685 N N   . THR B 23  ? 0.1649 0.2081 0.3368 -0.0456 0.0600  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 17  THR B N   
1686 C CA  . THR B 23  ? 0.1855 0.2155 0.3619 -0.0474 0.0830  0.0037  ? ? ? ? ? ? 17  THR B CA  
1687 C C   . THR B 23  ? 0.1840 0.2195 0.3330 -0.0370 0.0921  0.0155  ? ? ? ? ? ? 17  THR B C   
1688 O O   . THR B 23  ? 0.1550 0.2072 0.2944 -0.0312 0.0818  0.0100  ? ? ? ? ? ? 17  THR B O   
1689 C CB  . THR B 23  ? 0.1988 0.2371 0.4274 -0.0616 0.0943  0.0029  ? ? ? ? ? ? 17  THR B CB  
1690 O OG1 . THR B 23  ? 0.1905 0.2587 0.4413 -0.0616 0.0919  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 17  THR B OG1 
1691 C CG2 . THR B 23  ? 0.1946 0.2285 0.4540 -0.0739 0.0822  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 17  THR B CG2 
1692 N N   . GLY B 24  ? 0.2142 0.2332 0.3485 -0.0343 0.1117  0.0316  ? ? ? ? ? ? 18  GLY B N   
1693 C CA  . GLY B 24  ? 0.2233 0.2449 0.3301 -0.0252 0.1227  0.0414  ? ? ? ? ? ? 18  GLY B CA  
1694 C C   . GLY B 24  ? 0.2090 0.2551 0.3407 -0.0265 0.1270  0.0365  ? ? ? ? ? ? 18  GLY B C   
1695 O O   . GLY B 24  ? 0.2023 0.2580 0.3159 -0.0184 0.1203  0.0325  ? ? ? ? ? ? 18  GLY B O   
1696 N N   . TYR B 25  ? 0.2231 0.2792 0.4004 -0.0367 0.1383  0.0366  ? ? ? ? ? ? 19  TYR B N   
1697 C CA  . TYR B 25  ? 0.2190 0.3016 0.4295 -0.0374 0.1438  0.0327  ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CA  
1698 C C   . TYR B 25  ? 0.1954 0.2989 0.4128 -0.0338 0.1185  0.0181  ? ? ? ? ? ? 19  TYR B C   
1699 O O   . TYR B 25  ? 0.1906 0.3053 0.3998 -0.0246 0.1188  0.0174  ? ? ? ? ? ? 19  TYR B O   
1700 C CB  . TYR B 25  ? 0.2293 0.3224 0.4975 -0.0513 0.1571  0.0337  ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CB  
1701 C CG  . TYR B 25  ? 0.2263 0.3529 0.5407 -0.0524 0.1591  0.0278  ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CG  
1702 C CD1 . TYR B 25  ? 0.2490 0.3828 0.5648 -0.0455 0.1837  0.0371  ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CD1 
1703 C CD2 . TYR B 25  ? 0.2120 0.3634 0.5684 -0.0589 0.1363  0.0128  ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CD2 
1704 C CE1 . TYR B 25  ? 0.2359 0.4017 0.5981 -0.0445 0.1864  0.0320  ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CE1 
1705 C CE2 . TYR B 25  ? 0.2209 0.4055 0.6230 -0.0579 0.1361  0.0083  ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CE2 
1706 C CZ  . TYR B 25  ? 0.2333 0.4254 0.6406 -0.0506 0.1617  0.0183  ? ? ? ? ? ? 19  TYR B CZ  
1707 O OH  . TYR B 25  ? 0.2640 0.4906 0.7219 -0.0482 0.1622  0.0140  ? ? ? ? ? ? 19  TYR B OH  
1708 N N   . ASP B 26  ? 0.1790 0.2849 0.4082 -0.0399 0.0977  0.0069  ? ? ? ? ? ? 20  ASP B N   
1709 C CA  . ASP B 26  ? 0.1668 0.2902 0.3970 -0.0358 0.0734  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B CA  
1710 C C   . ASP B 26  ? 0.1616 0.2758 0.3432 -0.0233 0.0672  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B C   
1711 O O   . ASP B 26  ? 0.1504 0.2781 0.3306 -0.0162 0.0580  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B O   
1712 C CB  . ASP B 26  ? 0.1697 0.2929 0.4108 -0.0437 0.0532  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B CB  
1713 C CG  . ASP B 26  ? 0.2033 0.3428 0.5010 -0.0573 0.0517  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B CG  
1714 O OD1 . ASP B 26  ? 0.2539 0.4178 0.5896 -0.0585 0.0561  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B OD1 
1715 O OD2 . ASP B 26  ? 0.2532 0.3811 0.5610 -0.0672 0.0458  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 20  ASP B OD2 
1716 N N   . ALA B 27  ? 0.1673 0.2588 0.3123 -0.0206 0.0719  0.0033  ? ? ? ? ? ? 21  ALA B N   
1717 C CA  . ALA B 27  ? 0.1623 0.2463 0.2668 -0.0109 0.0656  0.0046  ? ? ? ? ? ? 21  ALA B CA  
1718 C C   . ALA B 27  ? 0.1669 0.2560 0.2648 -0.0038 0.0758  0.0085  ? ? ? ? ? ? 21  ALA B C   
1719 O O   . ALA B 27  ? 0.1641 0.2576 0.2502 0.0025  0.0669  0.0050  ? ? ? ? ? ? 21  ALA B O   
1720 C CB  . ALA B 27  ? 0.1632 0.2256 0.2356 -0.0088 0.0691  0.0111  ? ? ? ? ? ? 21  ALA B CB  
1721 N N   . SER B 28  ? 0.1875 0.2740 0.2923 -0.0044 0.0962  0.0158  ? ? ? ? ? ? 22  SER B N   
1722 C CA  . SER B 28  ? 0.1971 0.2861 0.2930 0.0035  0.1087  0.0179  ? ? ? ? ? ? 22  SER B CA  
1723 C C   . SER B 28  ? 0.1805 0.2923 0.3122 0.0059  0.1049  0.0118  ? ? ? ? ? ? 22  SER B C   
1724 O O   . SER B 28  ? 0.1709 0.2830 0.2901 0.0145  0.1036  0.0093  ? ? ? ? ? ? 22  SER B O   
1725 C CB  . SER B 28  ? 0.2290 0.3089 0.3204 0.0031  0.1346  0.0281  ? ? ? ? ? ? 22  SER B CB  
1726 O OG  . SER B 28  ? 0.2669 0.3479 0.3463 0.0119  0.1481  0.0280  ? ? ? ? ? ? 22  SER B OG  
1727 N N   . GLN B 29  ? 0.1683 0.2988 0.3459 -0.0015 0.1021  0.0092  ? ? ? ? ? ? 23  GLN B N   
1728 C CA  . GLN B 29  ? 0.1563 0.3123 0.3713 0.0017  0.0923  0.0034  ? ? ? ? ? ? 23  GLN B CA  
1729 C C   . GLN B 29  ? 0.1365 0.2930 0.3326 0.0078  0.0682  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B C   
1730 O O   . GLN B 29  ? 0.1249 0.2886 0.3242 0.0174  0.0651  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B O   
1731 C CB  . GLN B 29  ? 0.1495 0.3272 0.4175 -0.0090 0.0869  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 23  GLN B CB  
1732 C CG  . GLN B 29  ? 0.1908 0.3715 0.4898 -0.0173 0.1117  0.0054  ? ? ? ? ? ? 23  GLN B CG  
1733 C CD  . GLN B 29  ? 0.2261 0.4187 0.5425 -0.0092 0.1335  0.0104  ? ? ? ? ? ? 23  GLN B CD  
1734 O OE1 . GLN B 29  ? 0.2395 0.4590 0.5969 -0.0052 0.1283  0.0062  ? ? ? ? ? ? 23  GLN B OE1 
1735 N NE2 . GLN B 29  ? 0.2654 0.4379 0.5485 -0.0052 0.1577  0.0191  ? ? ? ? ? ? 23  GLN B NE2 
1736 N N   . ARG B 30  ? 0.1307 0.2792 0.3094 0.0028  0.0527  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B N   
1737 C CA  . ARG B 30  ? 0.1330 0.2809 0.2916 0.0082  0.0328  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B CA  
1738 C C   . ARG B 30  ? 0.1351 0.2661 0.2564 0.0164  0.0374  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B C   
1739 O O   . ARG B 30  ? 0.1384 0.2710 0.2535 0.0237  0.0287  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B O   
1740 C CB  . ARG B 30  ? 0.1352 0.2761 0.2796 0.0018  0.0194  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B CB  
1741 C CG  . ARG B 30  ? 0.1608 0.3157 0.3395 -0.0074 0.0102  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B CG  
1742 C CD  . ARG B 30  ? 0.2129 0.3912 0.4142 -0.0040 -0.0084 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B CD  
1743 N NE  . ARG B 30  ? 0.2881 0.4767 0.5124 -0.0135 -0.0231 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B NE  
1744 C CZ  . ARG B 30  ? 0.3258 0.5124 0.5299 -0.0135 -0.0426 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B CZ  
1745 N NH1 . ARG B 30  ? 0.3582 0.5347 0.5210 -0.0043 -0.0488 -0.0449 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B NH1 
1746 N NH2 . ARG B 30  ? 0.3667 0.5616 0.5930 -0.0229 -0.0557 -0.0614 ? ? ? ? ? ? 24  ARG B NH2 
1747 N N   . PHE B 31  ? 0.1339 0.2478 0.2308 0.0149  0.0501  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B N   
1748 C CA  . PHE B 31  ? 0.1493 0.2476 0.2129 0.0207  0.0533  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CA  
1749 C C   . PHE B 31  ? 0.1505 0.2519 0.2228 0.0291  0.0604  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B C   
1750 O O   . PHE B 31  ? 0.1492 0.2457 0.2119 0.0345  0.0529  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B O   
1751 C CB  . PHE B 31  ? 0.1644 0.2471 0.2031 0.0188  0.0653  0.0031  ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CB  
1752 C CG  . PHE B 31  ? 0.1698 0.2375 0.1733 0.0230  0.0639  0.0020  ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CG  
1753 C CD1 . PHE B 31  ? 0.1785 0.2405 0.1729 0.0292  0.0722  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CD1 
1754 C CD2 . PHE B 31  ? 0.1663 0.2260 0.1486 0.0207  0.0545  0.0024  ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CD2 
1755 C CE1 . PHE B 31  ? 0.1844 0.2319 0.1481 0.0314  0.0691  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CE1 
1756 C CE2 . PHE B 31  ? 0.1906 0.2396 0.1459 0.0232  0.0513  0.0001  ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CE2 
1757 C CZ  . PHE B 31  ? 0.1786 0.2210 0.1244 0.0277  0.0577  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 25  PHE B CZ  
1758 N N   . GLY B 32  ? 0.1626 0.2712 0.2551 0.0305  0.0765  0.0002  ? ? ? ? ? ? 26  GLY B N   
1759 C CA  . GLY B 32  ? 0.1692 0.2812 0.2739 0.0400  0.0865  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 26  GLY B CA  
1760 C C   . GLY B 32  ? 0.1555 0.2828 0.2882 0.0464  0.0733  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 26  GLY B C   
1761 O O   . GLY B 32  ? 0.1674 0.2908 0.3023 0.0563  0.0779  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 26  GLY B O   
1762 N N   . ALA B 33  ? 0.1332 0.2763 0.2853 0.0417  0.0566  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 27  ALA B N   
1763 C CA  . ALA B 33  ? 0.1189 0.2774 0.2930 0.0488  0.0404  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 27  ALA B CA  
1764 C C   . ALA B 33  ? 0.1177 0.2625 0.2601 0.0511  0.0240  0.0005  ? ? ? ? ? ? 27  ALA B C   
1765 O O   . ALA B 33  ? 0.1110 0.2642 0.2622 0.0583  0.0102  0.0033  ? ? ? ? ? ? 27  ALA B O   
1766 C CB  . ALA B 33  ? 0.1029 0.2880 0.3158 0.0429  0.0298  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 27  ALA B CB  
1767 N N   . SER B 34  ? 0.1115 0.2364 0.2182 0.0456  0.0262  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 28  SER B N   
1768 C CA  . SER B 34  ? 0.1207 0.2340 0.2008 0.0462  0.0143  0.0022  ? ? ? ? ? ? 28  SER B CA  
1769 C C   . SER B 34  ? 0.1235 0.2138 0.1743 0.0451  0.0227  0.0017  ? ? ? ? ? ? 28  SER B C   
1770 O O   . SER B 34  ? 0.1406 0.2199 0.1896 0.0514  0.0289  0.0019  ? ? ? ? ? ? 28  SER B O   
1771 C CB  . SER B 34  ? 0.1092 0.2281 0.1818 0.0386  0.0029  0.0003  ? ? ? ? ? ? 28  SER B CB  
1772 O OG  . SER B 34  ? 0.1080 0.2212 0.1732 0.0304  0.0111  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 28  SER B OG  
1773 N N   . VAL B 35  ? 0.1183 0.2014 0.1489 0.0373  0.0227  0.0001  ? ? ? ? ? ? 29  VAL B N   
1774 C CA  . VAL B 35  ? 0.1280 0.1934 0.1340 0.0354  0.0262  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 29  VAL B CA  
1775 C C   . VAL B 35  ? 0.1420 0.1972 0.1427 0.0384  0.0390  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 29  VAL B C   
1776 O O   . VAL B 35  ? 0.1604 0.2000 0.1465 0.0393  0.0404  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 29  VAL B O   
1777 C CB  . VAL B 35  ? 0.1289 0.1924 0.1189 0.0282  0.0228  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 29  VAL B CB  
1778 C CG1 . VAL B 35  ? 0.1262 0.1941 0.1196 0.0251  0.0293  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 29  VAL B CG1 
1779 C CG2 . VAL B 35  ? 0.1212 0.1709 0.0914 0.0260  0.0230  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 29  VAL B CG2 
1780 N N   . GLY B 36  ? 0.1418 0.2053 0.1553 0.0399  0.0490  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 30  GLY B N   
1781 C CA  . GLY B 36  ? 0.1589 0.2141 0.1668 0.0446  0.0642  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 30  GLY B CA  
1782 C C   . GLY B 36  ? 0.1769 0.2224 0.1886 0.0531  0.0682  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 30  GLY B C   
1783 O O   . GLY B 36  ? 0.1963 0.2283 0.1927 0.0566  0.0795  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 30  GLY B O   
1784 N N   . PHE B 37  ? 0.1754 0.2254 0.2048 0.0573  0.0590  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B N   
1785 C CA  . PHE B 37  ? 0.1916 0.2275 0.2246 0.0661  0.0619  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CA  
1786 C C   . PHE B 37  ? 0.2035 0.2149 0.2107 0.0619  0.0585  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B C   
1787 O O   . PHE B 37  ? 0.2100 0.2030 0.2157 0.0676  0.0640  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B O   
1788 C CB  . PHE B 37  ? 0.1869 0.2348 0.2468 0.0740  0.0527  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CB  
1789 C CG  . PHE B 37  ? 0.1800 0.2521 0.2745 0.0804  0.0571  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CG  
1790 C CD1 . PHE B 37  ? 0.2063 0.2774 0.3175 0.0904  0.0727  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CD1 
1791 C CD2 . PHE B 37  ? 0.1806 0.2768 0.2928 0.0760  0.0464  0.0024  ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CD2 
1792 C CE1 . PHE B 37  ? 0.2117 0.3085 0.3614 0.0961  0.0780  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CE1 
1793 C CE2 . PHE B 37  ? 0.1848 0.3059 0.3353 0.0801  0.0495  0.0029  ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CE2 
1794 C CZ  . PHE B 37  ? 0.1956 0.3186 0.3672 0.0901  0.0658  0.0009  ? ? ? ? ? ? 31  PHE B CZ  
1795 N N   . VAL B 38  ? 0.1982 0.2091 0.1883 0.0519  0.0498  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 32  VAL B N   
1796 C CA  . VAL B 38  ? 0.2065 0.1982 0.1782 0.0460  0.0464  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 32  VAL B CA  
1797 C C   . VAL B 38  ? 0.2177 0.2058 0.1655 0.0396  0.0470  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 32  VAL B C   
1798 O O   . VAL B 38  ? 0.2323 0.2040 0.1653 0.0360  0.0453  -0.0386 ? ? ? ? ? ? 32  VAL B O   
1799 C CB  . VAL B 38  ? 0.2020 0.1949 0.1768 0.0410  0.0358  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 32  VAL B CB  
1800 C CG1 . VAL B 38  ? 0.2130 0.2046 0.2046 0.0497  0.0349  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 32  VAL B CG1 
1801 C CG2 . VAL B 38  ? 0.1949 0.2068 0.1676 0.0356  0.0289  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 32  VAL B CG2 
1802 N N   . TRP B 39  ? 0.2000 0.2024 0.1441 0.0382  0.0484  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 33  TRP B N   
1803 C CA  . TRP B 39  ? 0.2201 0.2183 0.1391 0.0358  0.0506  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 33  TRP B CA  
1804 C C   . TRP B 39  ? 0.2323 0.2397 0.1532 0.0399  0.0629  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 33  TRP B C   
1805 O O   . TRP B 39  ? 0.2182 0.2389 0.1488 0.0369  0.0610  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 33  TRP B O   
1806 C CB  . TRP B 39  ? 0.2073 0.2113 0.1178 0.0281  0.0383  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 33  TRP B CB  
1807 C CG  . TRP B 39  ? 0.2248 0.2231 0.1077 0.0273  0.0371  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 33  TRP B CG  
1808 C CD1 . TRP B 39  ? 0.2244 0.2267 0.0933 0.0297  0.0425  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 33  TRP B CD1 
1809 C CD2 . TRP B 39  ? 0.2358 0.2224 0.1002 0.0245  0.0296  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 33  TRP B CD2 
1810 N NE1 . TRP B 39  ? 0.2468 0.2407 0.0853 0.0303  0.0380  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 33  TRP B NE1 
1811 C CE2 . TRP B 39  ? 0.2529 0.2383 0.0887 0.0267  0.0288  -0.0474 ? ? ? ? ? ? 33  TRP B CE2 
1812 C CE3 . TRP B 39  ? 0.2636 0.2396 0.1336 0.0198  0.0231  -0.0544 ? ? ? ? ? ? 33  TRP B CE3 
1813 C CZ2 . TRP B 39  ? 0.3083 0.2850 0.1193 0.0250  0.0187  -0.0591 ? ? ? ? ? ? 33  TRP B CZ2 
1814 C CZ3 . TRP B 39  ? 0.3134 0.2800 0.1636 0.0161  0.0143  -0.0673 ? ? ? ? ? ? 33  TRP B CZ3 
1815 C CH2 . TRP B 39  ? 0.3185 0.2867 0.1384 0.0190  0.0107  -0.0704 ? ? ? ? ? ? 33  TRP B CH2 
1816 N N   . SER B 40  ? 0.2576 0.2568 0.1710 0.0466  0.0770  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 34  SER B N   
1817 C CA  . SER B 40  ? 0.2711 0.2802 0.1934 0.0505  0.0925  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 34  SER B CA  
1818 C C   . SER B 40  ? 0.2810 0.2900 0.1795 0.0472  0.0957  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 34  SER B C   
1819 O O   . SER B 40  ? 0.2880 0.2853 0.1527 0.0463  0.0903  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 34  SER B O   
1820 C CB  . SER B 40  ? 0.3001 0.3011 0.2217 0.0600  0.1103  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 34  SER B CB  
1821 O OG  . SER B 40  ? 0.3555 0.3390 0.2364 0.0619  0.1160  -0.0437 ? ? ? ? ? ? 34  SER B OG  
1822 N N   . GLY B 41  ? 0.2715 0.2939 0.1906 0.0455  0.1036  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 35  GLY B N   
1823 C CA  . GLY B 41  ? 0.2897 0.3097 0.1909 0.0435  0.1106  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 35  GLY B CA  
1824 C C   . GLY B 41  ? 0.2908 0.3208 0.2171 0.0443  0.1308  0.0009  ? ? ? ? ? ? 35  GLY B C   
1825 O O   . GLY B 41  ? 0.2733 0.3197 0.2409 0.0421  0.1300  0.0020  ? ? ? ? ? ? 35  GLY B O   
1826 N N   . SER B 42  ? 0.3159 0.3370 0.2178 0.0473  0.1486  0.0060  ? ? ? ? ? ? 36  SER B N   
1827 C CA  . SER B 42  ? 0.3318 0.3618 0.2587 0.0471  0.1722  0.0145  ? ? ? ? ? ? 36  SER B CA  
1828 C C   . SER B 42  ? 0.3222 0.3526 0.2562 0.0392  0.1725  0.0271  ? ? ? ? ? ? 36  SER B C   
1829 O O   . SER B 42  ? 0.3068 0.3294 0.2216 0.0365  0.1553  0.0288  ? ? ? ? ? ? 36  SER B O   
1830 C CB  . SER B 42  ? 0.3756 0.3925 0.2675 0.0558  0.1958  0.0144  ? ? ? ? ? ? 36  SER B CB  
1831 O OG  . SER B 42  ? 0.4262 0.4256 0.2686 0.0568  0.1935  0.0203  ? ? ? ? ? ? 36  SER B OG  
1832 N N   . ASP B 43  ? 0.3239 0.3628 0.2883 0.0356  0.1928  0.0357  ? ? ? ? ? ? 37  ASP B N   
1833 C CA  . ASP B 43  ? 0.3310 0.3661 0.3055 0.0277  0.1983  0.0485  ? ? ? ? ? ? 37  ASP B CA  
1834 C C   . ASP B 43  ? 0.3558 0.3674 0.2760 0.0321  0.2007  0.0580  ? ? ? ? ? ? 37  ASP B C   
1835 O O   . ASP B 43  ? 0.3460 0.3499 0.2610 0.0283  0.1881  0.0638  ? ? ? ? ? ? 37  ASP B O   
1836 C CB  . ASP B 43  ? 0.3623 0.4062 0.3712 0.0242  0.2274  0.0574  ? ? ? ? ? ? 37  ASP B CB  
1837 C CG  . ASP B 43  ? 0.3561 0.4277 0.4304 0.0179  0.2241  0.0505  ? ? ? ? ? ? 37  ASP B CG  
1838 O OD1 . ASP B 43  ? 0.3289 0.4103 0.4210 0.0144  0.1979  0.0415  ? ? ? ? ? ? 37  ASP B OD1 
1839 O OD2 . ASP B 43  ? 0.3996 0.4838 0.5063 0.0174  0.2484  0.0546  ? ? ? ? ? ? 37  ASP B OD2 
1840 N N   . SER B 44  ? 0.3802 0.3804 0.2596 0.0415  0.2171  0.0595  ? ? ? ? ? ? 38  SER B N   
1841 C CA  . SER B 44  ? 0.4244 0.4027 0.2465 0.0481  0.2214  0.0700  ? ? ? ? ? ? 38  SER B CA  
1842 C C   . SER B 44  ? 0.4163 0.3872 0.2032 0.0516  0.1921  0.0627  ? ? ? ? ? ? 38  SER B C   
1843 O O   . SER B 44  ? 0.4440 0.4004 0.1923 0.0562  0.1874  0.0724  ? ? ? ? ? ? 38  SER B O   
1844 C CB  . SER B 44  ? 0.4761 0.4444 0.2602 0.0580  0.2479  0.0720  ? ? ? ? ? ? 38  SER B CB  
1845 O OG  . SER B 44  ? 0.4927 0.4651 0.2689 0.0638  0.2439  0.0537  ? ? ? ? ? ? 38  SER B OG  
1846 N N   . GLN B 45  ? 0.3875 0.3690 0.1900 0.0497  0.1726  0.0467  ? ? ? ? ? ? 39  GLN B N   
1847 C CA  . GLN B 45  ? 0.3795 0.3586 0.1631 0.0501  0.1446  0.0397  ? ? ? ? ? ? 39  GLN B CA  
1848 C C   . GLN B 45  ? 0.3441 0.3307 0.1591 0.0428  0.1293  0.0440  ? ? ? ? ? ? 39  GLN B C   
1849 O O   . GLN B 45  ? 0.3619 0.3433 0.1590 0.0444  0.1143  0.0476  ? ? ? ? ? ? 39  GLN B O   
1850 C CB  . GLN B 45  ? 0.3676 0.3514 0.1532 0.0509  0.1330  0.0218  ? ? ? ? ? ? 39  GLN B CB  
1851 C CG  . GLN B 45  ? 0.4101 0.3827 0.1601 0.0593  0.1466  0.0135  ? ? ? ? ? ? 39  GLN B CG  
1852 C CD  . GLN B 45  ? 0.4085 0.3832 0.1703 0.0597  0.1394  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 39  GLN B CD  
1853 O OE1 . GLN B 45  ? 0.3680 0.3550 0.1715 0.0548  0.1321  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 39  GLN B OE1 
1854 N NE2 . GLN B 45  ? 0.4619 0.4225 0.1851 0.0661  0.1409  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 39  GLN B NE2 
1855 N N   . ILE B 46  ? 0.3095 0.3089 0.1714 0.0355  0.1329  0.0429  ? ? ? ? ? ? 40  ILE B N   
1856 C CA  . ILE B 46  ? 0.2755 0.2820 0.1664 0.0287  0.1179  0.0425  ? ? ? ? ? ? 40  ILE B CA  
1857 C C   . ILE B 46  ? 0.2899 0.2859 0.1829 0.0264  0.1238  0.0561  ? ? ? ? ? ? 40  ILE B C   
1858 O O   . ILE B 46  ? 0.2935 0.2858 0.1839 0.0264  0.1094  0.0575  ? ? ? ? ? ? 40  ILE B O   
1859 C CB  . ILE B 46  ? 0.2424 0.2663 0.1796 0.0224  0.1170  0.0351  ? ? ? ? ? ? 40  ILE B CB  
1860 C CG1 . ILE B 46  ? 0.2274 0.2586 0.1631 0.0254  0.1055  0.0231  ? ? ? ? ? ? 40  ILE B CG1 
1861 C CG2 . ILE B 46  ? 0.2085 0.2372 0.1719 0.0154  0.1047  0.0345  ? ? ? ? ? ? 40  ILE B CG2 
1862 C CD1 . ILE B 46  ? 0.1949 0.2434 0.1720 0.0228  0.1057  0.0176  ? ? ? ? ? ? 40  ILE B CD1 
1863 N N   . TYR B 47  ? 0.3104 0.3007 0.2103 0.0249  0.1464  0.0667  ? ? ? ? ? ? 41  TYR B N   
1864 C CA  . TYR B 47  ? 0.3280 0.3043 0.2329 0.0221  0.1552  0.0812  ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CA  
1865 C C   . TYR B 47  ? 0.3447 0.3039 0.2072 0.0310  0.1464  0.0910  ? ? ? ? ? ? 41  TYR B C   
1866 O O   . TYR B 47  ? 0.3356 0.2888 0.2089 0.0296  0.1365  0.0942  ? ? ? ? ? ? 41  TYR B O   
1867 C CB  . TYR B 47  ? 0.3592 0.3310 0.2768 0.0190  0.1847  0.0930  ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CB  
1868 C CG  . TYR B 47  ? 0.3617 0.3538 0.3349 0.0088  0.1920  0.0848  ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CG  
1869 C CD1 . TYR B 47  ? 0.4172 0.4152 0.4055 0.0078  0.2181  0.0900  ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CD1 
1870 C CD2 . TYR B 47  ? 0.3579 0.3644 0.3689 0.0010  0.1728  0.0721  ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CD2 
1871 C CE1 . TYR B 47  ? 0.4101 0.4309 0.4558 -0.0010 0.2230  0.0826  ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CE1 
1872 C CE2 . TYR B 47  ? 0.3512 0.3783 0.4127 -0.0073 0.1758  0.0645  ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CE2 
1873 C CZ  . TYR B 47  ? 0.3576 0.3933 0.4395 -0.0085 0.1997  0.0696  ? ? ? ? ? ? 41  TYR B CZ  
1874 O OH  . TYR B 47  ? 0.3350 0.3956 0.4733 -0.0164 0.2003  0.0617  ? ? ? ? ? ? 41  TYR B OH  
1875 N N   . PRO B 48  ? 0.3700 0.3220 0.1847 0.0411  0.1480  0.0942  ? ? ? ? ? ? 42  PRO B N   
1876 C CA  . PRO B 48  ? 0.3946 0.3336 0.1699 0.0508  0.1356  0.1034  ? ? ? ? ? ? 42  PRO B CA  
1877 C C   . PRO B 48  ? 0.3695 0.3189 0.1515 0.0514  0.1073  0.0924  ? ? ? ? ? ? 42  PRO B C   
1878 O O   . PRO B 48  ? 0.3603 0.3026 0.1351 0.0567  0.0973  0.1008  ? ? ? ? ? ? 42  PRO B O   
1879 C CB  . PRO B 48  ? 0.4414 0.3739 0.1638 0.0606  0.1406  0.1042  ? ? ? ? ? ? 42  PRO B CB  
1880 C CG  . PRO B 48  ? 0.4387 0.3798 0.1740 0.0565  0.1568  0.0941  ? ? ? ? ? ? 42  PRO B CG  
1881 C CD  . PRO B 48  ? 0.3915 0.3452 0.1862 0.0448  0.1633  0.0906  ? ? ? ? ? ? 42  PRO B CD  
1882 N N   . GLU B 49  ? 0.3360 0.3018 0.1335 0.0468  0.0962  0.0749  ? ? ? ? ? ? 43  GLU B N   
1883 C CA  . GLU B 49  ? 0.3179 0.2941 0.1237 0.0466  0.0731  0.0656  ? ? ? ? ? ? 43  GLU B CA  
1884 C C   . GLU B 49  ? 0.2941 0.2721 0.1361 0.0415  0.0704  0.0669  ? ? ? ? ? ? 43  GLU B C   
1885 O O   . GLU B 49  ? 0.2978 0.2759 0.1397 0.0455  0.0578  0.0688  ? ? ? ? ? ? 43  GLU B O   
1886 C CB  . GLU B 49  ? 0.2955 0.2851 0.1070 0.0430  0.0642  0.0486  ? ? ? ? ? ? 43  GLU B CB  
1887 C CG  . GLU B 49  ? 0.2984 0.2984 0.1136 0.0430  0.0422  0.0400  ? ? ? ? ? ? 43  GLU B CG  
1888 C CD  . GLU B 49  ? 0.3389 0.3362 0.1249 0.0511  0.0286  0.0446  ? ? ? ? ? ? 43  GLU B CD  
1889 O OE1 . GLU B 49  ? 0.3765 0.3641 0.1262 0.0575  0.0320  0.0489  ? ? ? ? ? ? 43  GLU B OE1 
1890 O OE2 . GLU B 49  ? 0.3519 0.3581 0.1513 0.0521  0.0140  0.0439  ? ? ? ? ? ? 43  GLU B OE2 
1891 N N   . LEU B 50  ? 0.2834 0.2633 0.1566 0.0331  0.0820  0.0650  ? ? ? ? ? ? 44  LEU B N   
1892 C CA  . LEU B 50  ? 0.2582 0.2364 0.1629 0.0277  0.0804  0.0642  ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CA  
1893 C C   . LEU B 50  ? 0.2848 0.2440 0.1815 0.0328  0.0847  0.0788  ? ? ? ? ? ? 44  LEU B C   
1894 O O   . LEU B 50  ? 0.2699 0.2262 0.1786 0.0343  0.0758  0.0769  ? ? ? ? ? ? 44  LEU B O   
1895 C CB  . LEU B 50  ? 0.2422 0.2252 0.1809 0.0174  0.0921  0.0602  ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CB  
1896 C CG  . LEU B 50  ? 0.2077 0.2105 0.1647 0.0128  0.0839  0.0454  ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CG  
1897 C CD1 . LEU B 50  ? 0.2004 0.2115 0.1906 0.0047  0.0949  0.0428  ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CD1 
1898 C CD2 . LEU B 50  ? 0.1639 0.1734 0.1302 0.0118  0.0666  0.0354  ? ? ? ? ? ? 44  LEU B CD2 
1899 N N   . ARG B 51  ? 0.3241 0.2686 0.1996 0.0368  0.0999  0.0939  ? ? ? ? ? ? 45  ARG B N   
1900 C CA  . ARG B 51  ? 0.3640 0.2869 0.2263 0.0441  0.1048  0.1116  ? ? ? ? ? ? 45  ARG B CA  
1901 C C   . ARG B 51  ? 0.3730 0.2971 0.2090 0.0568  0.0856  0.1145  ? ? ? ? ? ? 45  ARG B C   
1902 O O   . ARG B 51  ? 0.3704 0.2848 0.2143 0.0622  0.0805  0.1210  ? ? ? ? ? ? 45  ARG B O   
1903 C CB  . ARG B 51  ? 0.4115 0.3177 0.2524 0.0462  0.1275  0.1295  ? ? ? ? ? ? 45  ARG B CB  
1904 C CG  . ARG B 51  ? 0.4326 0.3355 0.3114 0.0330  0.1489  0.1306  ? ? ? ? ? ? 45  ARG B CG  
1905 C CD  . ARG B 51  ? 0.5187 0.3999 0.3808 0.0352  0.1754  0.1533  ? ? ? ? ? ? 45  ARG B CD  
1906 N NE  . ARG B 51  ? 0.5635 0.4497 0.3900 0.0408  0.1863  0.1562  ? ? ? ? ? ? 45  ARG B NE  
1907 C CZ  . ARG B 51  ? 0.5636 0.4629 0.4081 0.0334  0.2021  0.1496  ? ? ? ? ? ? 45  ARG B CZ  
1908 N NH1 . ARG B 51  ? 0.5403 0.4522 0.4403 0.0194  0.2066  0.1398  ? ? ? ? ? ? 45  ARG B NH1 
1909 N NH2 . ARG B 51  ? 0.5984 0.4990 0.4052 0.0408  0.2126  0.1516  ? ? ? ? ? ? 45  ARG B NH2 
1910 N N   . LYS B 52  ? 0.3806 0.3172 0.1888 0.0618  0.0743  0.1087  ? ? ? ? ? ? 46  LYS B N   
1911 C CA  . LYS B 52  ? 0.3927 0.3365 0.1852 0.0722  0.0526  0.1086  ? ? ? ? ? ? 46  LYS B CA  
1912 C C   . LYS B 52  ? 0.3435 0.3009 0.1711 0.0688  0.0399  0.0966  ? ? ? ? ? ? 46  LYS B C   
1913 O O   . LYS B 52  ? 0.3418 0.2987 0.1744 0.0773  0.0299  0.1017  ? ? ? ? ? ? 46  LYS B O   
1914 C CB  . LYS B 52  ? 0.4022 0.3583 0.1639 0.0753  0.0403  0.1002  ? ? ? ? ? ? 46  LYS B CB  
1915 C CG  . LYS B 52  ? 0.4936 0.4362 0.2061 0.0855  0.0445  0.1132  ? ? ? ? ? ? 46  LYS B CG  
1916 C CD  . LYS B 52  ? 0.5405 0.4954 0.2234 0.0880  0.0279  0.0996  ? ? ? ? ? ? 46  LYS B CD  
1917 C CE  . LYS B 52  ? 0.5512 0.5068 0.2281 0.0803  0.0413  0.0872  ? ? ? ? ? ? 46  LYS B CE  
1918 N NZ  . LYS B 52  ? 0.6152 0.5536 0.2463 0.0871  0.0586  0.0973  ? ? ? ? ? ? 46  LYS B NZ  
1919 N N   . MET B 53  ? 0.3068 0.2763 0.1582 0.0579  0.0412  0.0815  ? ? ? ? ? ? 47  MET B N   
1920 C CA  . MET B 53  ? 0.2752 0.2573 0.1539 0.0551  0.0312  0.0699  ? ? ? ? ? ? 47  MET B CA  
1921 C C   . MET B 53  ? 0.2796 0.2486 0.1788 0.0569  0.0361  0.0743  ? ? ? ? ? ? 47  MET B C   
1922 O O   . MET B 53  ? 0.2688 0.2439 0.1804 0.0618  0.0274  0.0705  ? ? ? ? ? ? 47  MET B O   
1923 C CB  . MET B 53  ? 0.2478 0.2427 0.1426 0.0443  0.0322  0.0552  ? ? ? ? ? ? 47  MET B CB  
1924 C CG  . MET B 53  ? 0.2279 0.2351 0.1073 0.0432  0.0251  0.0480  ? ? ? ? ? ? 47  MET B CG  
1925 S SD  . MET B 53  ? 0.2427 0.2581 0.1387 0.0329  0.0313  0.0362  ? ? ? ? ? ? 47  MET B SD  
1926 C CE  . MET B 53  ? 0.2105 0.2380 0.1305 0.0296  0.0220  0.0266  ? ? ? ? ? ? 47  MET B CE  
1927 N N   . GLU B 54  ? 0.2957 0.2462 0.2005 0.0529  0.0513  0.0818  ? ? ? ? ? ? 48  GLU B N   
1928 C CA  . GLU B 54  ? 0.3160 0.2482 0.2397 0.0540  0.0574  0.0858  ? ? ? ? ? ? 48  GLU B CA  
1929 C C   . GLU B 54  ? 0.3435 0.2624 0.2511 0.0692  0.0540  0.1027  ? ? ? ? ? ? 48  GLU B C   
1930 O O   . GLU B 54  ? 0.3387 0.2506 0.2610 0.0758  0.0507  0.1027  ? ? ? ? ? ? 48  GLU B O   
1931 C CB  . GLU B 54  ? 0.3358 0.2513 0.2738 0.0439  0.0751  0.0898  ? ? ? ? ? ? 48  GLU B CB  
1932 C CG  . GLU B 54  ? 0.3966 0.2887 0.3566 0.0434  0.0818  0.0922  ? ? ? ? ? ? 48  GLU B CG  
1933 C CD  . GLU B 54  ? 0.4836 0.3565 0.4615 0.0324  0.1004  0.0984  ? ? ? ? ? ? 48  GLU B CD  
1934 O OE1 . GLU B 54  ? 0.5329 0.4126 0.5078 0.0256  0.1101  0.1021  ? ? ? ? ? ? 48  GLU B OE1 
1935 O OE2 . GLU B 54  ? 0.5460 0.3966 0.5444 0.0304  0.1063  0.0990  ? ? ? ? ? ? 48  GLU B OE2 
1936 N N   . ALA B 55  ? 0.3670 0.2821 0.2431 0.0760  0.0549  0.1169  ? ? ? ? ? ? 49  ALA B N   
1937 C CA  . ALA B 55  ? 0.4041 0.3082 0.2595 0.0926  0.0487  0.1350  ? ? ? ? ? ? 49  ALA B CA  
1938 C C   . ALA B 55  ? 0.3841 0.3097 0.2473 0.1011  0.0281  0.1271  ? ? ? ? ? ? 49  ALA B C   
1939 O O   . ALA B 55  ? 0.3981 0.3170 0.2659 0.1143  0.0224  0.1369  ? ? ? ? ? ? 49  ALA B O   
1940 C CB  . ALA B 55  ? 0.4328 0.3321 0.2451 0.0986  0.0508  0.1491  ? ? ? ? ? ? 49  ALA B CB  
1941 N N   . GLU B 56  ? 0.3465 0.2978 0.2148 0.0938  0.0181  0.1099  ? ? ? ? ? ? 50  GLU B N   
1942 C CA  . GLU B 56  ? 0.3341 0.3091 0.2156 0.0993  0.0006  0.1015  ? ? ? ? ? ? 50  GLU B CA  
1943 C C   . GLU B 56  ? 0.3044 0.2838 0.2209 0.0961  0.0039  0.0897  ? ? ? ? ? ? 50  GLU B C   
1944 O O   . GLU B 56  ? 0.2933 0.2923 0.2263 0.1006  -0.0064 0.0832  ? ? ? ? ? ? 50  GLU B O   
1945 C CB  . GLU B 56  ? 0.3159 0.3139 0.1869 0.0926  -0.0105 0.0895  ? ? ? ? ? ? 50  GLU B CB  
1946 C CG  . GLU B 56  ? 0.3680 0.3650 0.2015 0.0997  -0.0193 0.0984  ? ? ? ? ? ? 50  GLU B CG  
1947 C CD  . GLU B 56  ? 0.3848 0.3999 0.2081 0.0922  -0.0297 0.0840  ? ? ? ? ? ? 50  GLU B CD  
1948 O OE1 . GLU B 56  ? 0.3955 0.4297 0.2447 0.0858  -0.0367 0.0708  ? ? ? ? ? ? 50  GLU B OE1 
1949 O OE2 . GLU B 56  ? 0.4268 0.4353 0.2159 0.0926  -0.0293 0.0856  ? ? ? ? ? ? 50  GLU B OE2 
1950 N N   . GLU B 57  ? 0.2964 0.2578 0.2242 0.0882  0.0184  0.0865  ? ? ? ? ? ? 51  GLU B N   
1951 C CA  . GLU B 57  ? 0.2871 0.2471 0.2417 0.0852  0.0227  0.0738  ? ? ? ? ? ? 51  GLU B CA  
1952 C C   . GLU B 57  ? 0.2450 0.2286 0.2086 0.0767  0.0179  0.0565  ? ? ? ? ? ? 51  GLU B C   
1953 O O   . GLU B 57  ? 0.2267 0.2164 0.2069 0.0788  0.0179  0.0469  ? ? ? ? ? ? 51  GLU B O   
1954 C CB  . GLU B 57  ? 0.3056 0.2593 0.2734 0.1002  0.0203  0.0797  ? ? ? ? ? ? 51  GLU B CB  
1955 C CG  . GLU B 57  ? 0.3738 0.2964 0.3345 0.1086  0.0283  0.0982  ? ? ? ? ? ? 51  GLU B CG  
1956 C CD  . GLU B 57  ? 0.4311 0.3481 0.4038 0.1269  0.0240  0.1070  ? ? ? ? ? ? 51  GLU B CD  
1957 O OE1 . GLU B 57  ? 0.4517 0.3919 0.4405 0.1328  0.0155  0.0979  ? ? ? ? ? ? 51  GLU B OE1 
1958 O OE2 . GLU B 57  ? 0.5143 0.4038 0.4817 0.1361  0.0302  0.1242  ? ? ? ? ? ? 51  GLU B OE2 
1959 N N   . LEU B 58  ? 0.2294 0.2237 0.1805 0.0678  0.0157  0.0533  ? ? ? ? ? ? 52  LEU B N   
1960 C CA  . LEU B 58  ? 0.1990 0.2108 0.1561 0.0588  0.0132  0.0394  ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CA  
1961 C C   . LEU B 58  ? 0.1928 0.1952 0.1573 0.0490  0.0216  0.0312  ? ? ? ? ? ? 52  LEU B C   
1962 O O   . LEU B 58  ? 0.1811 0.1936 0.1517 0.0436  0.0203  0.0199  ? ? ? ? ? ? 52  LEU B O   
1963 C CB  . LEU B 58  ? 0.1902 0.2147 0.1323 0.0548  0.0069  0.0394  ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CB  
1964 C CG  . LEU B 58  ? 0.2268 0.2643 0.1605 0.0618  -0.0057 0.0439  ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CG  
1965 C CD1 . LEU B 58  ? 0.2180 0.2656 0.1405 0.0545  -0.0106 0.0376  ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CD1 
1966 C CD2 . LEU B 58  ? 0.2406 0.2941 0.1953 0.0672  -0.0121 0.0406  ? ? ? ? ? ? 52  LEU B CD2 
1967 N N   . LEU B 59  ? 0.2155 0.1992 0.1798 0.0468  0.0301  0.0377  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B N   
1968 C CA  . LEU B 59  ? 0.2130 0.1880 0.1902 0.0367  0.0372  0.0303  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CA  
1969 C C   . LEU B 59  ? 0.2423 0.1928 0.2310 0.0387  0.0450  0.0341  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B C   
1970 O O   . LEU B 59  ? 0.2551 0.1923 0.2364 0.0475  0.0481  0.0486  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B O   
1971 C CB  . LEU B 59  ? 0.2077 0.1836 0.1800 0.0296  0.0431  0.0352  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CB  
1972 C CG  . LEU B 59  ? 0.1840 0.1788 0.1461 0.0272  0.0380  0.0314  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CG  
1973 C CD1 . LEU B 59  ? 0.1640 0.1565 0.1232 0.0223  0.0477  0.0369  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CD1 
1974 C CD2 . LEU B 59  ? 0.1611 0.1698 0.1335 0.0223  0.0313  0.0174  ? ? ? ? ? ? 53  LEU B CD2 
1975 N N   . VAL B 60  ? 0.2526 0.1964 0.2584 0.0309  0.0471  0.0208  ? ? ? ? ? ? 54  VAL B N   
1976 C CA  . VAL B 60  ? 0.2894 0.2073 0.3110 0.0293  0.0546  0.0193  ? ? ? ? ? ? 54  VAL B CA  
1977 C C   . VAL B 60  ? 0.3068 0.2195 0.3446 0.0148  0.0613  0.0172  ? ? ? ? ? ? 54  VAL B C   
1978 O O   . VAL B 60  ? 0.2899 0.2197 0.3345 0.0058  0.0557  0.0048  ? ? ? ? ? ? 54  VAL B O   
1979 C CB  . VAL B 60  ? 0.2966 0.2123 0.3258 0.0308  0.0501  0.0004  ? ? ? ? ? ? 54  VAL B CB  
1980 C CG1 . VAL B 60  ? 0.3383 0.2265 0.3871 0.0244  0.0566  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 54  VAL B CG1 
1981 C CG2 . VAL B 60  ? 0.3019 0.2203 0.3235 0.0459  0.0479  0.0044  ? ? ? ? ? ? 54  VAL B CG2 
1982 N N   . GLY B 61  ? 0.3488 0.2387 0.3945 0.0130  0.0737  0.0305  ? ? ? ? ? ? 55  GLY B N   
1983 C CA  . GLY B 61  ? 0.3669 0.2523 0.4343 -0.0014 0.0833  0.0309  ? ? ? ? ? ? 55  GLY B CA  
1984 C C   . GLY B 61  ? 0.4021 0.2647 0.4980 -0.0105 0.0872  0.0198  ? ? ? ? ? ? 55  GLY B C   
1985 O O   . GLY B 61  ? 0.4305 0.2674 0.5264 -0.0034 0.0912  0.0235  ? ? ? ? ? ? 55  GLY B O   
1986 N N   . SER B 62  ? 0.4091 0.2810 0.5316 -0.0260 0.0849  0.0051  ? ? ? ? ? ? 56  SER B N   
1987 C CA  . SER B 62  ? 0.4401 0.2901 0.5944 -0.0379 0.0878  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 56  SER B CA  
1988 C C   . SER B 62  ? 0.4450 0.3070 0.6359 -0.0567 0.0906  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 56  SER B C   
1989 O O   . SER B 62  ? 0.4173 0.3097 0.6088 -0.0594 0.0853  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 56  SER B O   
1990 C CB  . SER B 62  ? 0.4424 0.2909 0.5919 -0.0354 0.0731  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 56  SER B CB  
1991 O OG  . SER B 62  ? 0.4216 0.3020 0.5626 -0.0371 0.0576  -0.0470 ? ? ? ? ? ? 56  SER B OG  
1992 N N   . ASP B 63  ? 0.4780 0.3158 0.7028 -0.0695 0.0992  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 57  ASP B N   
1993 C CA  . ASP B 63  ? 0.4925 0.3404 0.7618 -0.0889 0.1046  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 57  ASP B CA  
1994 C C   . ASP B 63  ? 0.4884 0.3557 0.7814 -0.1009 0.0831  -0.0538 ? ? ? ? ? ? 57  ASP B C   
1995 O O   . ASP B 63  ? 0.5126 0.3616 0.8083 -0.1035 0.0734  -0.0739 ? ? ? ? ? ? 57  ASP B O   
1996 C CB  . ASP B 63  ? 0.5323 0.3441 0.8315 -0.0990 0.1260  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 57  ASP B CB  
1997 C CG  . ASP B 63  ? 0.5629 0.3710 0.8557 -0.0957 0.1502  0.0218  ? ? ? ? ? ? 57  ASP B CG  
1998 O OD1 . ASP B 63  ? 0.5690 0.3821 0.8180 -0.0783 0.1516  0.0383  ? ? ? ? ? ? 57  ASP B OD1 
1999 O OD2 . ASP B 63  ? 0.6118 0.4125 0.9436 -0.1110 0.1682  0.0299  ? ? ? ? ? ? 57  ASP B OD2 
2000 N N   . VAL B 64  ? 0.4683 0.3721 0.7767 -0.1069 0.0755  -0.0578 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B N   
2001 C CA  . VAL B 64  ? 0.4619 0.3902 0.7934 -0.1173 0.0526  -0.0851 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B CA  
2002 C C   . VAL B 64  ? 0.4666 0.4155 0.8551 -0.1353 0.0580  -0.0850 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B C   
2003 O O   . VAL B 64  ? 0.4598 0.4123 0.8586 -0.1354 0.0793  -0.0623 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B O   
2004 C CB  . VAL B 64  ? 0.4299 0.3893 0.7262 -0.1042 0.0342  -0.0901 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B CB  
2005 C CG1 . VAL B 64  ? 0.4267 0.3696 0.6721 -0.0872 0.0316  -0.0886 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B CG1 
2006 C CG2 . VAL B 64  ? 0.4006 0.3860 0.6976 -0.0997 0.0433  -0.0708 ? ? ? ? ? ? 58  VAL B CG2 
2007 N N   . PRO B 65  ? 0.4793 0.4437 0.9051 -0.1499 0.0385  -0.1108 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B N   
2008 C CA  . PRO B 65  ? 0.4819 0.4716 0.9704 -0.1675 0.0421  -0.1118 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B CA  
2009 C C   . PRO B 65  ? 0.4539 0.4821 0.9436 -0.1596 0.0455  -0.0970 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B C   
2010 O O   . PRO B 65  ? 0.4282 0.4767 0.8843 -0.1461 0.0283  -0.1012 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B O   
2011 C CB  . PRO B 65  ? 0.4924 0.4970 1.0083 -0.1801 0.0117  -0.1458 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B CB  
2012 C CG  . PRO B 65  ? 0.5129 0.4827 0.9881 -0.1740 0.0022  -0.1616 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B CG  
2013 C CD  . PRO B 65  ? 0.4956 0.4535 0.9091 -0.1514 0.0133  -0.1407 ? ? ? ? ? ? 59  PRO B CD  
2014 N N   . TRP B 66  ? 0.4656 0.5012 0.9940 -0.1676 0.0697  -0.0794 ? ? ? ? ? ? 60  TRP B N   
2015 C CA  . TRP B 66  ? 0.4422 0.5130 0.9788 -0.1607 0.0766  -0.0666 ? ? ? ? ? ? 60  TRP B CA  
2016 C C   . TRP B 66  ? 0.4430 0.5465 1.0572 -0.1786 0.0775  -0.0737 ? ? ? ? ? ? 60  TRP B C   
2017 O O   . TRP B 66  ? 0.4624 0.5543 1.1213 -0.1942 0.1004  -0.0657 ? ? ? ? ? ? 60  TRP B O   
2018 C CB  . TRP B 66  ? 0.4492 0.5019 0.9566 -0.1505 0.1090  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 60  TRP B CB  
2019 N N   . GLY B 67  ? 0.4201 0.5648 1.0518 -0.1757 0.0535  -0.0871 ? ? ? ? ? ? 61  GLY B N   
2020 C CA  . GLY B 67  ? 0.4192 0.6038 1.1290 -0.1903 0.0501  -0.0949 ? ? ? ? ? ? 61  GLY B CA  
2021 C C   . GLY B 67  ? 0.4366 0.6257 1.1868 -0.2086 0.0223  -0.1240 ? ? ? ? ? ? 61  GLY B C   
2022 O O   . GLY B 67  ? 0.4452 0.6270 1.1567 -0.2030 -0.0065 -0.1428 ? ? ? ? ? ? 61  GLY B O   
2023 N N   . SER B 68  ? 0.4463 0.6478 1.2743 -0.2309 0.0309  -0.1288 ? ? ? ? ? ? 62  SER B N   
2024 C CA  . SER B 68  ? 0.4693 0.6653 1.3360 -0.2516 0.0079  -0.1574 ? ? ? ? ? ? 62  SER B CA  
2025 C C   . SER B 68  ? 0.4930 0.6704 1.4259 -0.2771 0.0343  -0.1536 ? ? ? ? ? ? 62  SER B C   
2026 O O   . SER B 68  ? 0.5206 0.6970 1.5012 -0.2982 0.0165  -0.1789 ? ? ? ? ? ? 62  SER B O   
2027 C CB  . SER B 68  ? 0.4609 0.7083 1.3672 -0.2549 -0.0310 -0.1816 ? ? ? ? ? ? 62  SER B CB  
2028 O OG  . SER B 68  ? 0.4608 0.7494 1.4500 -0.2668 -0.0199 -0.1756 ? ? ? ? ? ? 62  SER B OG  
2029 N N   . LYS B 69  ? 0.4875 0.6475 1.4208 -0.2753 0.0766  -0.1226 ? ? ? ? ? ? 63  LYS B N   
2030 C CA  . LYS B 69  ? 0.5151 0.6524 1.5062 -0.2981 0.1079  -0.1129 ? ? ? ? ? ? 63  LYS B CA  
2031 C C   . LYS B 69  ? 0.5399 0.6129 1.4877 -0.2989 0.1209  -0.1076 ? ? ? ? ? ? 63  LYS B C   
2032 O O   . LYS B 69  ? 0.5709 0.6155 1.5596 -0.3169 0.1472  -0.0983 ? ? ? ? ? ? 63  LYS B O   
2033 C CB  . LYS B 69  ? 0.5078 0.6592 1.5222 -0.2955 0.1498  -0.0804 ? ? ? ? ? ? 63  LYS B CB  
2034 N N   . GLY B 70  ? 0.5237 0.5743 1.3923 -0.2792 0.1035  -0.1128 ? ? ? ? ? ? 64  GLY B N   
2035 C CA  . GLY B 70  ? 0.5479 0.5399 1.3733 -0.2760 0.1124  -0.1094 ? ? ? ? ? ? 64  GLY B CA  
2036 C C   . GLY B 70  ? 0.5372 0.5018 1.2958 -0.2538 0.1393  -0.0759 ? ? ? ? ? ? 64  GLY B C   
2037 O O   . GLY B 70  ? 0.5565 0.4731 1.2842 -0.2495 0.1519  -0.0666 ? ? ? ? ? ? 64  GLY B O   
2038 N N   . ALA B 71  ? 0.5037 0.4988 1.2408 -0.2390 0.1471  -0.0585 ? ? ? ? ? ? 65  ALA B N   
2039 C CA  . ALA B 71  ? 0.4964 0.4710 1.1681 -0.2174 0.1684  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 65  ALA B CA  
2040 C C   . ALA B 71  ? 0.4776 0.4420 1.0791 -0.1975 0.1437  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 65  ALA B C   
2041 O O   . ALA B 71  ? 0.4588 0.4486 1.0557 -0.1951 0.1127  -0.0629 ? ? ? ? ? ? 65  ALA B O   
2042 C CB  . ALA B 71  ? 0.4731 0.4835 1.1468 -0.2090 0.1843  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 65  ALA B CB  
2043 N N   . THR B 72  ? 0.4850 0.4131 1.0329 -0.1829 0.1577  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 66  THR B N   
2044 C CA  . THR B 72  ? 0.4639 0.3855 0.9464 -0.1624 0.1392  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 66  THR B CA  
2045 C C   . THR B 72  ? 0.4401 0.3671 0.8738 -0.1432 0.1533  0.0007  ? ? ? ? ? ? 66  THR B C   
2046 O O   . THR B 72  ? 0.4534 0.3731 0.8916 -0.1436 0.1810  0.0246  ? ? ? ? ? ? 66  THR B O   
2047 C CB  . THR B 72  ? 0.4932 0.3689 0.9538 -0.1594 0.1371  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 66  THR B CB  
2048 O OG1 . THR B 72  ? 0.5349 0.3740 0.9900 -0.1574 0.1668  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 66  THR B OG1 
2049 C CG2 . THR B 72  ? 0.5155 0.3833 1.0206 -0.1784 0.1211  -0.0596 ? ? ? ? ? ? 66  THR B CG2 
2050 N N   . LYS B 73  ? 0.4029 0.3425 0.7899 -0.1268 0.1343  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B N   
2051 C CA  . LYS B 73  ? 0.3862 0.3314 0.7250 -0.1089 0.1421  0.0135  ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CA  
2052 C C   . LYS B 73  ? 0.3698 0.3011 0.6563 -0.0929 0.1269  0.0104  ? ? ? ? ? ? 67  LYS B C   
2053 O O   . LYS B 73  ? 0.3682 0.2967 0.6555 -0.0945 0.1076  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 67  LYS B O   
2054 C CB  . LYS B 73  ? 0.3592 0.3454 0.7040 -0.1062 0.1331  0.0075  ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CB  
2055 C CG  . LYS B 73  ? 0.3728 0.3776 0.7568 -0.1143 0.1540  0.0179  ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CG  
2056 C CD  . LYS B 73  ? 0.3646 0.4104 0.7585 -0.1100 0.1396  0.0074  ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CD  
2057 C CE  . LYS B 73  ? 0.3625 0.4302 0.7899 -0.1130 0.1624  0.0188  ? ? ? ? ? ? 67  LYS B CE  
2058 N NZ  . LYS B 73  ? 0.3697 0.4347 0.7465 -0.0954 0.1759  0.0347  ? ? ? ? ? ? 67  LYS B NZ  
2059 N N   . THR B 74  ? 0.3566 0.2808 0.5984 -0.0774 0.1355  0.0293  ? ? ? ? ? ? 68  THR B N   
2060 C CA  . THR B 74  ? 0.3425 0.2575 0.5395 -0.0619 0.1225  0.0285  ? ? ? ? ? ? 68  THR B CA  
2061 C C   . THR B 74  ? 0.3023 0.2475 0.4807 -0.0550 0.1039  0.0167  ? ? ? ? ? ? 68  THR B C   
2062 O O   . THR B 74  ? 0.2818 0.2446 0.4489 -0.0505 0.1081  0.0243  ? ? ? ? ? ? 68  THR B O   
2063 C CB  . THR B 74  ? 0.3656 0.2609 0.5233 -0.0479 0.1367  0.0536  ? ? ? ? ? ? 68  THR B CB  
2064 O OG1 . THR B 74  ? 0.3907 0.2529 0.5611 -0.0519 0.1540  0.0673  ? ? ? ? ? ? 68  THR B OG1 
2065 C CG2 . THR B 74  ? 0.3423 0.2365 0.4599 -0.0318 0.1207  0.0514  ? ? ? ? ? ? 68  THR B CG2 
2066 N N   . GLU B 75  ? 0.2877 0.2366 0.4612 -0.0536 0.0846  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 69  GLU B N   
2067 C CA  . GLU B 75  ? 0.2611 0.2340 0.4136 -0.0462 0.0684  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 69  GLU B CA  
2068 C C   . GLU B 75  ? 0.2516 0.2147 0.3650 -0.0320 0.0643  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 69  GLU B C   
2069 O O   . GLU B 75  ? 0.2628 0.2041 0.3715 -0.0287 0.0658  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 69  GLU B O   
2070 C CB  . GLU B 75  ? 0.2580 0.2466 0.4294 -0.0537 0.0499  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 69  GLU B CB  
2071 C CG  . GLU B 75  ? 0.2871 0.2630 0.4434 -0.0503 0.0380  -0.0478 ? ? ? ? ? ? 69  GLU B CG  
2072 C CD  . GLU B 75  ? 0.3135 0.3067 0.4787 -0.0557 0.0179  -0.0704 ? ? ? ? ? ? 69  GLU B CD  
2073 O OE1 . GLU B 75  ? 0.3286 0.3138 0.4732 -0.0509 0.0083  -0.0835 ? ? ? ? ? ? 69  GLU B OE1 
2074 O OE2 . GLU B 75  ? 0.3074 0.3229 0.4984 -0.0635 0.0117  -0.0748 ? ? ? ? ? ? 69  GLU B OE2 
2075 N N   . TYR B 76  ? 0.2209 0.2004 0.3104 -0.0237 0.0597  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 70  TYR B N   
2076 C CA  . TYR B 76  ? 0.2129 0.1889 0.2707 -0.0113 0.0554  0.0043  ? ? ? ? ? ? 70  TYR B CA  
2077 C C   . TYR B 76  ? 0.1869 0.1768 0.2358 -0.0084 0.0403  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 70  TYR B C   
2078 O O   . TYR B 76  ? 0.1668 0.1746 0.2208 -0.0120 0.0331  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 70  TYR B O   
2079 C CB  . TYR B 76  ? 0.2105 0.1943 0.2477 -0.0052 0.0602  0.0174  ? ? ? ? ? ? 70  TYR B CB  
2080 C CG  . TYR B 76  ? 0.2568 0.2267 0.2932 -0.0057 0.0770  0.0335  ? ? ? ? ? ? 70  TYR B CG  
2081 C CD1 . TYR B 76  ? 0.2944 0.2432 0.3152 0.0016  0.0830  0.0468  ? ? ? ? ? ? 70  TYR B CD1 
2082 C CD2 . TYR B 76  ? 0.2839 0.2621 0.3346 -0.0121 0.0879  0.0367  ? ? ? ? ? ? 70  TYR B CD2 
2083 C CE1 . TYR B 76  ? 0.3543 0.2885 0.3685 0.0025  0.0994  0.0639  ? ? ? ? ? ? 70  TYR B CE1 
2084 C CE2 . TYR B 76  ? 0.3224 0.2871 0.3694 -0.0121 0.1068  0.0529  ? ? ? ? ? ? 70  TYR B CE2 
2085 C CZ  . TYR B 76  ? 0.3515 0.2930 0.3778 -0.0049 0.1125  0.0670  ? ? ? ? ? ? 70  TYR B CZ  
2086 O OH  . TYR B 76  ? 0.3895 0.3156 0.4065 -0.0036 0.1321  0.0854  ? ? ? ? ? ? 70  TYR B OH  
2087 N N   . ALA B 77  ? 0.1838 0.1650 0.2201 -0.0010 0.0371  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B N   
2088 C CA  . ALA B 77  ? 0.1708 0.1630 0.1951 0.0032  0.0269  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B CA  
2089 C C   . ALA B 77  ? 0.1636 0.1577 0.1699 0.0142  0.0273  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B C   
2090 O O   . ALA B 77  ? 0.1605 0.1421 0.1652 0.0198  0.0330  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B O   
2091 C CB  . ALA B 77  ? 0.1811 0.1615 0.2129 0.0008  0.0238  -0.0395 ? ? ? ? ? ? 71  ALA B CB  
2092 N N   . LEU B 78  ? 0.1453 0.1553 0.1399 0.0174  0.0213  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B N   
2093 C CA  . LEU B 78  ? 0.1541 0.1692 0.1393 0.0261  0.0211  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CA  
2094 C C   . LEU B 78  ? 0.1670 0.1712 0.1562 0.0333  0.0243  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B C   
2095 O O   . LEU B 78  ? 0.1802 0.1781 0.1715 0.0321  0.0247  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B O   
2096 C CB  . LEU B 78  ? 0.1569 0.1896 0.1333 0.0265  0.0165  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CB  
2097 C CG  . LEU B 78  ? 0.1733 0.2161 0.1455 0.0217  0.0135  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CG  
2098 C CD1 . LEU B 78  ? 0.1932 0.2488 0.1581 0.0225  0.0105  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CD1 
2099 C CD2 . LEU B 78  ? 0.1841 0.2250 0.1532 0.0231  0.0150  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 72  LEU B CD2 
2100 N N   . SER B 79  ? 0.1700 0.1714 0.1600 0.0419  0.0259  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 73  SER B N   
2101 C CA  . SER B 79  ? 0.1747 0.1696 0.1712 0.0518  0.0290  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 73  SER B CA  
2102 C C   . SER B 79  ? 0.1650 0.1808 0.1602 0.0561  0.0272  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 73  SER B C   
2103 O O   . SER B 79  ? 0.1440 0.1760 0.1330 0.0511  0.0230  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 73  SER B O   
2104 C CB  . SER B 79  ? 0.1960 0.1822 0.1957 0.0611  0.0296  0.0080  ? ? ? ? ? ? 73  SER B CB  
2105 O OG  . SER B 79  ? 0.1616 0.1651 0.1537 0.0627  0.0228  0.0176  ? ? ? ? ? ? 73  SER B OG  
2106 N N   . GLU B 80  ? 0.1827 0.1977 0.1860 0.0658  0.0319  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B N   
2107 C CA  . GLU B 80  ? 0.1937 0.2306 0.2015 0.0705  0.0331  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CA  
2108 C C   . GLU B 80  ? 0.1769 0.2321 0.1901 0.0707  0.0253  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B C   
2109 O O   . GLU B 80  ? 0.1583 0.2319 0.1724 0.0664  0.0239  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B O   
2110 C CB  . GLU B 80  ? 0.2125 0.2467 0.2329 0.0830  0.0414  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CB  
2111 C CG  . GLU B 80  ? 0.2524 0.3115 0.2826 0.0876  0.0464  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CG  
2112 C CD  . GLU B 80  ? 0.3180 0.3870 0.3324 0.0783  0.0491  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B CD  
2113 O OE1 . GLU B 80  ? 0.3579 0.4484 0.3804 0.0758  0.0490  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B OE1 
2114 O OE2 . GLU B 80  ? 0.3487 0.4039 0.3434 0.0734  0.0504  -0.0358 ? ? ? ? ? ? 74  GLU B OE2 
2115 N N   . LYS B 81  ? 0.1870 0.2351 0.2019 0.0753  0.0201  0.0079  ? ? ? ? ? ? 75  LYS B N   
2116 C CA  . LYS B 81  ? 0.1860 0.2492 0.2004 0.0755  0.0097  0.0175  ? ? ? ? ? ? 75  LYS B CA  
2117 C C   . LYS B 81  ? 0.1667 0.2331 0.1658 0.0632  0.0062  0.0160  ? ? ? ? ? ? 75  LYS B C   
2118 O O   . LYS B 81  ? 0.1519 0.2347 0.1521 0.0597  -0.0004 0.0167  ? ? ? ? ? ? 75  LYS B O   
2119 C CB  . LYS B 81  ? 0.2112 0.2622 0.2226 0.0846  0.0052  0.0298  ? ? ? ? ? ? 75  LYS B CB  
2120 C CG  . LYS B 81  ? 0.2427 0.3112 0.2541 0.0893  -0.0081 0.0383  ? ? ? ? ? ? 75  LYS B CG  
2121 C CD  . LYS B 81  ? 0.2960 0.3497 0.2980 0.1007  -0.0127 0.0527  ? ? ? ? ? ? 75  LYS B CD  
2122 C CE  . LYS B 81  ? 0.3182 0.3883 0.3112 0.1047  -0.0293 0.0601  ? ? ? ? ? ? 75  LYS B CE  
2123 N NZ  . LYS B 81  ? 0.3525 0.4029 0.3207 0.1129  -0.0321 0.0752  ? ? ? ? ? ? 75  LYS B NZ  
2124 N N   . GLY B 82  ? 0.1678 0.2186 0.1561 0.0565  0.0107  0.0129  ? ? ? ? ? ? 76  GLY B N   
2125 C CA  . GLY B 82  ? 0.1517 0.2053 0.1291 0.0465  0.0092  0.0105  ? ? ? ? ? ? 76  GLY B CA  
2126 C C   . GLY B 82  ? 0.1304 0.1980 0.1101 0.0417  0.0095  0.0037  ? ? ? ? ? ? 76  GLY B C   
2127 O O   . GLY B 82  ? 0.1187 0.1947 0.0950 0.0369  0.0057  0.0046  ? ? ? ? ? ? 76  GLY B O   
2128 N N   . TRP B 83  ? 0.1339 0.2012 0.1173 0.0436  0.0150  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 77  TRP B N   
2129 C CA  . TRP B 83  ? 0.1311 0.2100 0.1134 0.0410  0.0180  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 77  TRP B CA  
2130 C C   . TRP B 83  ? 0.1280 0.2245 0.1231 0.0419  0.0168  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 77  TRP B C   
2131 O O   . TRP B 83  ? 0.1205 0.2244 0.1144 0.0357  0.0162  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 77  TRP B O   
2132 C CB  . TRP B 83  ? 0.1368 0.2112 0.1162 0.0453  0.0256  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 77  TRP B CB  
2133 C CG  . TRP B 83  ? 0.1458 0.2073 0.1125 0.0411  0.0240  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 77  TRP B CG  
2134 C CD1 . TRP B 83  ? 0.1580 0.2040 0.1258 0.0422  0.0245  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 77  TRP B CD1 
2135 C CD2 . TRP B 83  ? 0.1559 0.2199 0.1105 0.0350  0.0202  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 77  TRP B CD2 
2136 N NE1 . TRP B 83  ? 0.1827 0.2238 0.1420 0.0358  0.0201  -0.0376 ? ? ? ? ? ? 77  TRP B NE1 
2137 C CE2 . TRP B 83  ? 0.1662 0.2193 0.1167 0.0325  0.0168  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 77  TRP B CE2 
2138 C CE3 . TRP B 83  ? 0.1621 0.2357 0.1110 0.0318  0.0192  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 77  TRP B CE3 
2139 C CZ2 . TRP B 83  ? 0.1908 0.2461 0.1327 0.0278  0.0103  -0.0379 ? ? ? ? ? ? 77  TRP B CZ2 
2140 C CZ3 . TRP B 83  ? 0.1689 0.2413 0.1067 0.0285  0.0144  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 77  TRP B CZ3 
2141 C CH2 . TRP B 83  ? 0.1723 0.2375 0.1068 0.0270  0.0091  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 77  TRP B CH2 
2142 N N   . GLU B 84  ? 0.1349 0.2381 0.1452 0.0494  0.0156  0.0009  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B N   
2143 C CA  . GLU B 84  ? 0.1388 0.2627 0.1682 0.0495  0.0118  0.0045  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CA  
2144 C C   . GLU B 84  ? 0.1227 0.2498 0.1475 0.0423  0.0009  0.0070  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B C   
2145 O O   . GLU B 84  ? 0.1229 0.2621 0.1576 0.0354  -0.0003 0.0063  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B O   
2146 C CB  . GLU B 84  ? 0.1569 0.2891 0.2056 0.0608  0.0091  0.0080  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CB  
2147 C CG  . GLU B 84  ? 0.2269 0.3720 0.2961 0.0672  0.0203  0.0054  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CG  
2148 C CD  . GLU B 84  ? 0.2939 0.4602 0.3791 0.0596  0.0250  0.0052  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B CD  
2149 O OE1 . GLU B 84  ? 0.3139 0.4943 0.4121 0.0530  0.0147  0.0079  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B OE1 
2150 O OE2 . GLU B 84  ? 0.3490 0.5159 0.4324 0.0600  0.0398  0.0019  ? ? ? ? ? ? 78  GLU B OE2 
2151 N N   . ALA B 85  ? 0.1146 0.2290 0.1242 0.0437  -0.0056 0.0097  ? ? ? ? ? ? 79  ALA B N   
2152 C CA  . ALA B 85  ? 0.1088 0.2219 0.1068 0.0385  -0.0146 0.0104  ? ? ? ? ? ? 79  ALA B CA  
2153 C C   . ALA B 85  ? 0.0984 0.2076 0.0889 0.0286  -0.0111 0.0062  ? ? ? ? ? ? 79  ALA B C   
2154 O O   . ALA B 85  ? 0.0998 0.2138 0.0915 0.0229  -0.0169 0.0040  ? ? ? ? ? ? 79  ALA B O   
2155 C CB  . ALA B 85  ? 0.1195 0.2166 0.0983 0.0430  -0.0169 0.0153  ? ? ? ? ? ? 79  ALA B CB  
2156 N N   . LEU B 86  ? 0.0984 0.1985 0.0819 0.0272  -0.0029 0.0046  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B N   
2157 C CA  . LEU B 86  ? 0.0881 0.1848 0.0657 0.0205  0.0001  0.0025  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CA  
2158 C C   . LEU B 86  ? 0.0783 0.1860 0.0690 0.0164  0.0027  0.0028  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B C   
2159 O O   . LEU B 86  ? 0.0768 0.1840 0.0692 0.0103  0.0007  0.0024  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B O   
2160 C CB  . LEU B 86  ? 0.0927 0.1810 0.0621 0.0215  0.0058  0.0007  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CB  
2161 C CG  . LEU B 86  ? 0.0973 0.1827 0.0599 0.0177  0.0077  0.0002  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CG  
2162 C CD1 . LEU B 86  ? 0.0972 0.1771 0.0559 0.0145  0.0046  0.0007  ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CD1 
2163 C CD2 . LEU B 86  ? 0.1101 0.1908 0.0655 0.0197  0.0093  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 80  LEU B CD2 
2164 N N   . ARG B 87  ? 0.0834 0.1999 0.0846 0.0199  0.0090  0.0034  ? ? ? ? ? ? 81  ARG B N   
2165 C CA  . ARG B 87  ? 0.0899 0.2184 0.1069 0.0161  0.0153  0.0054  ? ? ? ? ? ? 81  ARG B CA  
2166 C C   . ARG B 87  ? 0.0756 0.2160 0.1127 0.0107  0.0072  0.0050  ? ? ? ? ? ? 81  ARG B C   
2167 O O   . ARG B 87  ? 0.0713 0.2131 0.1171 0.0023  0.0093  0.0057  ? ? ? ? ? ? 81  ARG B O   
2168 C CB  . ARG B 87  ? 0.1043 0.2418 0.1303 0.0228  0.0255  0.0055  ? ? ? ? ? ? 81  ARG B CB  
2169 C CG  . ARG B 87  ? 0.1650 0.2908 0.1686 0.0264  0.0338  0.0035  ? ? ? ? ? ? 81  ARG B CG  
2170 C CD  . ARG B 87  ? 0.2291 0.3626 0.2378 0.0329  0.0471  0.0024  ? ? ? ? ? ? 81  ARG B CD  
2171 N NE  . ARG B 87  ? 0.2981 0.4332 0.3169 0.0416  0.0461  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 81  ARG B NE  
2172 C CZ  . ARG B 87  ? 0.3150 0.4358 0.3189 0.0476  0.0465  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 81  ARG B CZ  
2173 N NH1 . ARG B 87  ? 0.3163 0.4233 0.2951 0.0453  0.0457  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 81  ARG B NH1 
2174 N NH2 . ARG B 87  ? 0.3211 0.4409 0.3373 0.0560  0.0466  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 81  ARG B NH2 
2175 N N   . LYS B 88  ? 0.0695 0.2176 0.1142 0.0154  -0.0028 0.0039  ? ? ? ? ? ? 82  LYS B N   
2176 C CA  . LYS B 88  ? 0.0794 0.2410 0.1421 0.0107  -0.0149 0.0016  ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CA  
2177 C C   . LYS B 88  ? 0.0779 0.2265 0.1248 0.0030  -0.0225 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B C   
2178 O O   . LYS B 88  ? 0.0819 0.2357 0.1442 -0.0063 -0.0259 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 82  LYS B O   
2179 C CB  . LYS B 88  ? 0.0971 0.2697 0.1671 0.0200  -0.0265 0.0026  ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CB  
2180 C CG  . LYS B 88  ? 0.1245 0.3145 0.2212 0.0279  -0.0191 0.0058  ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CG  
2181 C CD  . LYS B 88  ? 0.1334 0.3330 0.2390 0.0404  -0.0304 0.0091  ? ? ? ? ? ? 82  LYS B CD  
2182 N N   . ALA B 89  ? 0.0814 0.2120 0.1001 0.0063  -0.0229 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B N   
2183 C CA  . ALA B 89  ? 0.0944 0.2113 0.0969 0.0011  -0.0271 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B CA  
2184 C C   . ALA B 89  ? 0.0871 0.1981 0.0976 -0.0074 -0.0195 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B C   
2185 O O   . ALA B 89  ? 0.1025 0.2102 0.1188 -0.0149 -0.0244 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B O   
2186 C CB  . ALA B 89  ? 0.0918 0.1922 0.0675 0.0066  -0.0238 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 83  ALA B CB  
2187 N N   . TRP B 90  ? 0.0800 0.1881 0.0896 -0.0057 -0.0079 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 84  TRP B N   
2188 C CA  . TRP B 90  ? 0.0839 0.1844 0.0978 -0.0115 0.0003  0.0000  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CA  
2189 C C   . TRP B 90  ? 0.0891 0.1995 0.1301 -0.0205 0.0023  0.0003  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B C   
2190 O O   . TRP B 90  ? 0.0990 0.1988 0.1458 -0.0282 0.0042  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 84  TRP B O   
2191 C CB  . TRP B 90  ? 0.0815 0.1772 0.0835 -0.0063 0.0106  0.0068  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CB  
2192 C CG  . TRP B 90  ? 0.0852 0.1652 0.0716 -0.0050 0.0103  0.0070  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CG  
2193 C CD1 . TRP B 90  ? 0.0948 0.1636 0.0799 -0.0072 0.0154  0.0118  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CD1 
2194 C CD2 . TRP B 90  ? 0.0825 0.1560 0.0563 -0.0011 0.0051  0.0028  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CD2 
2195 N NE1 . TRP B 90  ? 0.0995 0.1568 0.0735 -0.0037 0.0126  0.0100  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B NE1 
2196 C CE2 . TRP B 90  ? 0.0887 0.1497 0.0564 -0.0005 0.0073  0.0042  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CE2 
2197 C CE3 . TRP B 90  ? 0.0952 0.1716 0.0628 0.0026  0.0005  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CE3 
2198 C CZ2 . TRP B 90  ? 0.0930 0.1475 0.0521 0.0034  0.0058  0.0012  ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CZ2 
2199 C CZ3 . TRP B 90  ? 0.0891 0.1568 0.0452 0.0056  0.0002  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CZ3 
2200 C CH2 . TRP B 90  ? 0.1130 0.1716 0.0667 0.0057  0.0032  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 84  TRP B CH2 
2201 N N   . TYR B 91  ? 0.0843 0.2147 0.1456 -0.0197 0.0021  0.0011  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B N   
2202 C CA  . TYR B 91  ? 0.0889 0.2334 0.1838 -0.0290 0.0056  0.0019  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CA  
2203 C C   . TYR B 91  ? 0.0979 0.2431 0.2071 -0.0389 -0.0089 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 85  TYR B C   
2204 O O   . TYR B 91  ? 0.1073 0.2526 0.2410 -0.0508 -0.0053 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 85  TYR B O   
2205 C CB  . TYR B 91  ? 0.0822 0.2512 0.1993 -0.0239 0.0087  0.0043  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CB  
2206 C CG  . TYR B 91  ? 0.0865 0.2747 0.2452 -0.0333 0.0155  0.0062  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CG  
2207 C CD1 . TYR B 91  ? 0.0875 0.2962 0.2793 -0.0394 0.0010  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CD1 
2208 C CD2 . TYR B 91  ? 0.0953 0.2819 0.2608 -0.0364 0.0364  0.0155  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CD2 
2209 C CE1 . TYR B 91  ? 0.1017 0.3316 0.3398 -0.0496 0.0076  0.0004  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CE1 
2210 C CE2 . TYR B 91  ? 0.1102 0.3149 0.3179 -0.0462 0.0461  0.0188  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CE2 
2211 C CZ  . TYR B 91  ? 0.1105 0.3378 0.3577 -0.0534 0.0319  0.0108  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B CZ  
2212 O OH  . TYR B 91  ? 0.1319 0.3798 0.4278 -0.0646 0.0418  0.0136  ? ? ? ? ? ? 85  TYR B OH  
2213 N N   . GLU B 92  ? 0.4638 0.6037 0.2229 0.3833  -0.0521 -0.1401 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B N   
2214 C CA  . GLU B 92  ? 0.4524 0.6460 0.2291 0.4006  -0.0660 -0.1559 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B CA  
2215 C C   . GLU B 92  ? 0.3788 0.6083 0.2233 0.3427  -0.0595 -0.1534 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B C   
2216 O O   . GLU B 92  ? 0.3625 0.5373 0.2082 0.3009  -0.0441 -0.1289 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B O   
2217 C CB  . GLU B 92  ? 0.5309 0.6409 0.2212 0.4415  -0.0673 -0.1399 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B CB  
2218 C CG  . GLU B 92  ? 0.6184 0.7000 0.2314 0.5138  -0.0781 -0.1482 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B CG  
2219 C CD  . GLU B 92  ? 0.6391 0.8390 0.2878 0.5589  -0.1025 -0.1873 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B CD  
2220 O OE1 . GLU B 92  ? 0.6509 0.9092 0.3311 0.5605  -0.1128 -0.2013 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B OE1 
2221 O OE2 . GLU B 92  ? 0.6810 0.9192 0.3263 0.5915  -0.1108 -0.2059 ? ? ? ? ? ? 86  GLU B OE2 
2222 N N   . PRO B 93  ? 0.3404 0.6618 0.2360 0.3421  -0.0706 -0.1807 ? ? ? ? ? ? 87  PRO B N   
2223 C CA  . PRO B 93  ? 0.2847 0.6287 0.2307 0.2925  -0.0634 -0.1781 ? ? ? ? ? ? 87  PRO B CA  
2224 C C   . PRO B 93  ? 0.3040 0.5741 0.2139 0.2871  -0.0578 -0.1503 ? ? ? ? ? ? 87  PRO B C   
2225 O O   . PRO B 93  ? 0.3626 0.5822 0.2106 0.3276  -0.0629 -0.1417 ? ? ? ? ? ? 87  PRO B O   
2226 C CB  . PRO B 93  ? 0.2622 0.7116 0.2493 0.3041  -0.0761 -0.2158 ? ? ? ? ? ? 87  PRO B CB  
2227 C CG  . PRO B 93  ? 0.3101 0.7898 0.2626 0.3677  -0.0930 -0.2358 ? ? ? ? ? ? 87  PRO B CG  
2228 C CD  . PRO B 93  ? 0.3519 0.7627 0.2567 0.3880  -0.0893 -0.2177 ? ? ? ? ? ? 87  PRO B CD  
2229 N N   . VAL B 94  ? 0.2599 0.5218 0.2041 0.2380  -0.0466 -0.1378 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B N   
2230 C CA  . VAL B 94  ? 0.2672 0.4783 0.1903 0.2270  -0.0415 -0.1170 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CA  
2231 C C   . VAL B 94  ? 0.2703 0.5258 0.1983 0.2507  -0.0543 -0.1337 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B C   
2232 O O   . VAL B 94  ? 0.2365 0.5721 0.2115 0.2440  -0.0600 -0.1595 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B O   
2233 C CB  . VAL B 94  ? 0.2175 0.4251 0.1805 0.1738  -0.0288 -0.1049 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CB  
2234 C CG1 . VAL B 94  ? 0.2223 0.3942 0.1689 0.1659  -0.0261 -0.0892 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CG1 
2235 C CG2 . VAL B 94  ? 0.2142 0.3801 0.1715 0.1499  -0.0161 -0.0882 ? ? ? ? ? ? 88  VAL B CG2 
2236 N N   . THR B 95  ? 0.3259 0.5275 0.2009 0.2771  -0.0572 -0.1207 ? ? ? ? ? ? 89  THR B N   
2237 C CA  . THR B 95  ? 0.3472 0.5775 0.2229 0.2948  -0.0674 -0.1307 ? ? ? ? ? ? 89  THR B CA  
2238 C C   . THR B 95  ? 0.3181 0.5234 0.2131 0.2520  -0.0568 -0.1132 ? ? ? ? ? ? 89  THR B C   
2239 O O   . THR B 95  ? 0.3300 0.4630 0.1925 0.2371  -0.0458 -0.0892 ? ? ? ? ? ? 89  THR B O   
2240 C CB  . THR B 95  ? 0.4312 0.6077 0.2291 0.3503  -0.0760 -0.1260 ? ? ? ? ? ? 89  THR B CB  
2241 O OG1 . THR B 95  ? 0.4968 0.6732 0.2626 0.3906  -0.0825 -0.1358 ? ? ? ? ? ? 89  THR B OG1 
2242 C CG2 . THR B 95  ? 0.4404 0.6665 0.2422 0.3789  -0.0908 -0.1436 ? ? ? ? ? ? 89  THR B CG2 
2243 N N   . TYR B 96  ? 0.2819 0.5501 0.2291 0.2299  -0.0585 -0.1278 ? ? ? ? ? ? 90  TYR B N   
2244 C CA  . TYR B 96  ? 0.2630 0.5139 0.2285 0.1936  -0.0495 -0.1140 ? ? ? ? ? ? 90  TYR B CA  
2245 C C   . TYR B 96  ? 0.3070 0.5435 0.2456 0.2156  -0.0568 -0.1115 ? ? ? ? ? ? 90  TYR B C   
2246 O O   . TYR B 96  ? 0.3117 0.6030 0.2598 0.2390  -0.0683 -0.1330 ? ? ? ? ? ? 90  TYR B O   
2247 C CB  . TYR B 96  ? 0.2127 0.5239 0.2352 0.1582  -0.0442 -0.1303 ? ? ? ? ? ? 90  TYR B CB  
2248 C CG  . TYR B 96  ? 0.1736 0.4788 0.2140 0.1319  -0.0342 -0.1267 ? ? ? ? ? ? 90  TYR B CG  
2249 C CD1 . TYR B 96  ? 0.1365 0.3924 0.1737 0.1044  -0.0229 -0.1033 ? ? ? ? ? ? 90  TYR B CD1 
2250 C CD2 . TYR B 96  ? 0.1547 0.5043 0.2113 0.1384  -0.0369 -0.1474 ? ? ? ? ? ? 90  TYR B CD2 
2251 C CE1 . TYR B 96  ? 0.1261 0.3754 0.1762 0.0835  -0.0145 -0.0998 ? ? ? ? ? ? 90  TYR B CE1 
2252 C CE2 . TYR B 96  ? 0.1284 0.4686 0.1990 0.1143  -0.0275 -0.1436 ? ? ? ? ? ? 90  TYR B CE2 
2253 C CZ  . TYR B 96  ? 0.1148 0.4028 0.1811 0.0876  -0.0165 -0.1189 ? ? ? ? ? ? 90  TYR B CZ  
2254 O OH  . TYR B 96  ? 0.1024 0.3797 0.1793 0.0664  -0.0078 -0.1144 ? ? ? ? ? ? 90  TYR B OH  
2255 N N   . GLY B 97  ? 0.3411 0.5077 0.2441 0.2085  -0.0498 -0.0880 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B N   
2256 C CA  . GLY B 97  ? 0.3864 0.5278 0.2570 0.2270  -0.0548 -0.0837 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B CA  
2257 C C   . GLY B 97  ? 0.3500 0.5319 0.2651 0.2012  -0.0543 -0.0882 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B C   
2258 O O   . GLY B 97  ? 0.3229 0.5191 0.2760 0.1647  -0.0453 -0.0849 ? ? ? ? ? ? 91  GLY B O   
2259 N N   . PRO B 98  ? 0.3707 0.5670 0.2765 0.2212  -0.0632 -0.0955 ? ? ? ? ? ? 92  PRO B N   
2260 C CA  . PRO B 98  ? 0.3266 0.5582 0.2741 0.1923  -0.0600 -0.0994 ? ? ? ? ? ? 92  PRO B CA  
2261 C C   . PRO B 98  ? 0.3049 0.4888 0.2520 0.1589  -0.0478 -0.0771 ? ? ? ? ? ? 92  PRO B C   
2262 O O   . PRO B 98  ? 0.3247 0.4483 0.2337 0.1596  -0.0424 -0.0602 ? ? ? ? ? ? 92  PRO B O   
2263 C CB  . PRO B 98  ? 0.3504 0.5987 0.2814 0.2214  -0.0715 -0.1092 ? ? ? ? ? ? 92  PRO B CB  
2264 C CG  . PRO B 98  ? 0.4009 0.6554 0.2966 0.2698  -0.0839 -0.1210 ? ? ? ? ? ? 92  PRO B CG  
2265 C CD  . PRO B 98  ? 0.4242 0.6118 0.2843 0.2695  -0.0761 -0.1028 ? ? ? ? ? ? 92  PRO B CD  
2266 N N   . THR B 99  ? 0.2611 0.4727 0.2458 0.1300  -0.0420 -0.0796 ? ? ? ? ? ? 93  THR B N   
2267 C CA  . THR B 99  ? 0.2427 0.4222 0.2302 0.1028  -0.0321 -0.0625 ? ? ? ? ? ? 93  THR B CA  
2268 C C   . THR B 99  ? 0.2509 0.3925 0.2093 0.1086  -0.0332 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 93  THR B C   
2269 O O   . THR B 99  ? 0.2500 0.4064 0.2089 0.1182  -0.0392 -0.0570 ? ? ? ? ? ? 93  THR B O   
2270 C CB  . THR B 99  ? 0.2174 0.4280 0.2393 0.0778  -0.0258 -0.0692 ? ? ? ? ? ? 93  THR B CB  
2271 O OG1 . THR B 99  ? 0.2451 0.4890 0.2891 0.0689  -0.0223 -0.0838 ? ? ? ? ? ? 93  THR B OG1 
2272 C CG2 . THR B 99  ? 0.2020 0.3821 0.2232 0.0564  -0.0167 -0.0526 ? ? ? ? ? ? 93  THR B CG2 
2273 N N   . ARG B 100 ? 0.2523 0.3476 0.1848 0.0998  -0.0261 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B N   
2274 C CA  . ARG B 100 ? 0.2641 0.3242 0.1705 0.0952  -0.0229 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CA  
2275 C C   . ARG B 100 ? 0.2352 0.2904 0.1538 0.0669  -0.0125 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B C   
2276 O O   . ARG B 100 ? 0.2288 0.2593 0.1280 0.0579  -0.0045 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B O   
2277 C CB  . ARG B 100 ? 0.3318 0.3372 0.1793 0.1143  -0.0220 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CB  
2278 C CG  . ARG B 100 ? 0.3824 0.3886 0.2083 0.1476  -0.0340 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CG  
2279 C CD  . ARG B 100 ? 0.4749 0.4193 0.2302 0.1765  -0.0338 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CD  
2280 N NE  . ARG B 100 ? 0.5284 0.4911 0.2693 0.2173  -0.0490 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B NE  
2281 C CZ  . ARG B 100 ? 0.6217 0.5523 0.3079 0.2579  -0.0548 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B CZ  
2282 N NH1 . ARG B 100 ? 0.6820 0.5504 0.3177 0.2606  -0.0446 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B NH1 
2283 N NH2 . ARG B 100 ? 0.6389 0.6002 0.3166 0.2982  -0.0707 -0.0570 ? ? ? ? ? ? 94  ARG B NH2 
2284 N N   . ASP B 101 ? 0.1902 0.2718 0.1386 0.0546  -0.0123 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 95  ASP B N   
2285 C CA  . ASP B 101 ? 0.1719 0.2576 0.1314 0.0354  -0.0049 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 95  ASP B CA  
2286 C C   . ASP B 101 ? 0.1584 0.2416 0.1142 0.0296  -0.0043 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 95  ASP B C   
2287 O O   . ASP B 101 ? 0.1355 0.2345 0.1074 0.0314  -0.0076 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 95  ASP B O   
2288 C CB  . ASP B 101 ? 0.1481 0.2596 0.1365 0.0294  -0.0035 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 95  ASP B CB  
2289 C CG  . ASP B 101 ? 0.1812 0.2963 0.1736 0.0177  0.0027  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 95  ASP B CG  
2290 O OD1 . ASP B 101 ? 0.1885 0.3004 0.1706 0.0129  0.0047  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 95  ASP B OD1 
2291 O OD2 . ASP B 101 ? 0.1998 0.3231 0.2032 0.0146  0.0056  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 95  ASP B OD2 
2292 N N   . PRO B 102 ? 0.1714 0.2341 0.1029 0.0203  0.0018  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 96  PRO B N   
2293 C CA  . PRO B 102 ? 0.1736 0.2357 0.1003 0.0141  0.0025  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 96  PRO B CA  
2294 C C   . PRO B 102 ? 0.1357 0.2296 0.0891 0.0091  0.0023  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 96  PRO B C   
2295 O O   . PRO B 102 ? 0.1284 0.2270 0.0853 0.0097  0.0000  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 96  PRO B O   
2296 C CB  . PRO B 102 ? 0.2042 0.2396 0.0957 -0.0005 0.0129  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 96  PRO B CB  
2297 C CG  . PRO B 102 ? 0.2125 0.2469 0.1003 -0.0068 0.0193  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 96  PRO B CG  
2298 C CD  . PRO B 102 ? 0.2049 0.2494 0.1142 0.0099  0.0109  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 96  PRO B CD  
2299 N N   . ALA B 103 ? 0.1193 0.2306 0.0865 0.0073  0.0045  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B N   
2300 C CA  . ALA B 103 ? 0.1116 0.2444 0.0914 0.0093  0.0044  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B CA  
2301 C C   . ALA B 103 ? 0.1030 0.2329 0.0928 0.0168  0.0019  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B C   
2302 O O   . ALA B 103 ? 0.1064 0.2395 0.0957 0.0203  0.0019  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B O   
2303 C CB  . ALA B 103 ? 0.1092 0.2597 0.0922 0.0082  0.0080  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 97  ALA B CB  
2304 N N   . ARG B 104 ? 0.1021 0.2268 0.0980 0.0183  0.0010  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 98  ARG B N   
2305 C CA  . ARG B 104 ? 0.1032 0.2288 0.1060 0.0189  0.0024  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 98  ARG B CA  
2306 C C   . ARG B 104 ? 0.0916 0.2182 0.0947 0.0206  -0.0013 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 98  ARG B C   
2307 O O   . ARG B 104 ? 0.0949 0.2211 0.0987 0.0181  0.0021  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 98  ARG B O   
2308 C CB  . ARG B 104 ? 0.1055 0.2374 0.1171 0.0175  0.0029  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 98  ARG B CB  
2309 C CG  . ARG B 104 ? 0.1548 0.2846 0.1673 0.0145  0.0067  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 98  ARG B CG  
2310 C CD  . ARG B 104 ? 0.1547 0.2745 0.1609 0.0087  0.0157  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 98  ARG B CD  
2311 N NE  . ARG B 104 ? 0.1447 0.2657 0.1545 0.0066  0.0170  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 98  ARG B NE  
2312 C CZ  . ARG B 104 ? 0.1510 0.2675 0.1549 0.0094  0.0178  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 98  ARG B CZ  
2313 N NH1 . ARG B 104 ? 0.1804 0.2946 0.1731 0.0162  0.0176  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 98  ARG B NH1 
2314 N NH2 . ARG B 104 ? 0.1339 0.2529 0.1431 0.0061  0.0188  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 98  ARG B NH2 
2315 N N   . LEU B 105 ? 0.0922 0.2148 0.0892 0.0250  -0.0069 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B N   
2316 C CA  . LEU B 105 ? 0.0969 0.2165 0.0888 0.0287  -0.0112 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B CA  
2317 C C   . LEU B 105 ? 0.0931 0.2107 0.0832 0.0233  -0.0087 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B C   
2318 O O   . LEU B 105 ? 0.0907 0.2117 0.0852 0.0228  -0.0086 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B O   
2319 C CB  . LEU B 105 ? 0.1173 0.2171 0.0870 0.0357  -0.0150 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B CB  
2320 C CG  . LEU B 105 ? 0.1304 0.2187 0.0865 0.0406  -0.0191 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B CG  
2321 C CD1 . LEU B 105 ? 0.1223 0.2339 0.0944 0.0487  -0.0243 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B CD1 
2322 C CD2 . LEU B 105 ? 0.1660 0.2194 0.0850 0.0492  -0.0201 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 99  LEU B CD2 
2323 N N   . LYS B 106 ? 0.0941 0.2104 0.0770 0.0190  -0.0061 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 100 LYS B N   
2324 C CA  . LYS B 106 ? 0.0912 0.2152 0.0727 0.0169  -0.0047 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 100 LYS B CA  
2325 C C   . LYS B 106 ? 0.0886 0.2151 0.0744 0.0225  -0.0021 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 100 LYS B C   
2326 O O   . LYS B 106 ? 0.0906 0.2148 0.0743 0.0239  -0.0019 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 100 LYS B O   
2327 C CB  . LYS B 106 ? 0.0927 0.2294 0.0680 0.0113  -0.0015 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 100 LYS B CB  
2328 C CG  . LYS B 106 ? 0.0922 0.2468 0.0648 0.0089  -0.0009 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 100 LYS B CG  
2329 C CD  . LYS B 106 ? 0.1033 0.2454 0.0639 -0.0024 0.0000  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 100 LYS B CD  
2330 C CE  . LYS B 106 ? 0.1223 0.2527 0.0629 -0.0178 0.0069  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 100 LYS B CE  
2331 N NZ  . LYS B 106 ? 0.1445 0.2539 0.0622 -0.0308 0.0112  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 100 LYS B NZ  
2332 N N   . ALA B 107 ? 0.0907 0.2150 0.0764 0.0250  0.0014  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B N   
2333 C CA  . ALA B 107 ? 0.1041 0.2151 0.0783 0.0300  0.0077  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B CA  
2334 C C   . ALA B 107 ? 0.1105 0.2102 0.0844 0.0231  0.0121  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B C   
2335 O O   . ALA B 107 ? 0.1326 0.2164 0.0907 0.0251  0.0180  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B O   
2336 C CB  . ALA B 107 ? 0.1128 0.2156 0.0799 0.0321  0.0126  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 101 ALA B CB  
2337 N N   . ALA B 108 ? 0.1014 0.2115 0.0898 0.0162  0.0096  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 102 ALA B N   
2338 C CA  . ALA B 108 ? 0.1064 0.2193 0.0977 0.0076  0.0144  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 102 ALA B CA  
2339 C C   . ALA B 108 ? 0.1078 0.2175 0.0958 0.0076  0.0139  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 102 ALA B C   
2340 O O   . ALA B 108 ? 0.1197 0.2238 0.1012 -0.0015 0.0227  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 102 ALA B O   
2341 C CB  . ALA B 108 ? 0.0962 0.2332 0.1043 0.0073  0.0082  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 102 ALA B CB  
2342 N N   . TYR B 109 ? 0.0989 0.2113 0.0887 0.0146  0.0055  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B N   
2343 C CA  . TYR B 109 ? 0.0984 0.2090 0.0862 0.0146  0.0037  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CA  
2344 C C   . TYR B 109 ? 0.1012 0.2076 0.0789 0.0213  0.0031  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B C   
2345 O O   . TYR B 109 ? 0.0966 0.2079 0.0756 0.0211  -0.0011 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B O   
2346 C CB  . TYR B 109 ? 0.0910 0.2108 0.0865 0.0158  -0.0054 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CB  
2347 C CG  . TYR B 109 ? 0.0906 0.2254 0.0951 0.0158  -0.0071 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CG  
2348 C CD1 . TYR B 109 ? 0.0919 0.2384 0.1015 0.0097  -0.0034 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CD1 
2349 C CD2 . TYR B 109 ? 0.0910 0.2330 0.0978 0.0223  -0.0118 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CD2 
2350 C CE1 . TYR B 109 ? 0.0913 0.2658 0.1113 0.0103  -0.0052 -0.0450 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CE1 
2351 C CE2 . TYR B 109 ? 0.0918 0.2576 0.1071 0.0265  -0.0148 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CE2 
2352 C CZ  . TYR B 109 ? 0.0908 0.2775 0.1143 0.0206  -0.0118 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B CZ  
2353 O OH  . TYR B 109 ? 0.0990 0.3227 0.1329 0.0255  -0.0151 -0.0666 ? ? ? ? ? ? 103 TYR B OH  
2354 N N   . PHE B 110 ? 0.1122 0.2117 0.0773 0.0288  0.0075  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B N   
2355 C CA  . PHE B 110 ? 0.1179 0.2236 0.0720 0.0408  0.0058  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CA  
2356 C C   . PHE B 110 ? 0.1336 0.2310 0.0790 0.0433  0.0075  0.0005  ? ? ? ? ? ? 104 PHE B C   
2357 O O   . PHE B 110 ? 0.1284 0.2414 0.0708 0.0520  0.0035  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B O   
2358 C CB  . PHE B 110 ? 0.1390 0.2334 0.0714 0.0555  0.0104  0.0012  ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CB  
2359 C CG  . PHE B 110 ? 0.1327 0.2455 0.0726 0.0580  0.0070  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CG  
2360 C CD1 . PHE B 110 ? 0.1114 0.2543 0.0694 0.0506  0.0008  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CD1 
2361 C CD2 . PHE B 110 ? 0.1495 0.2448 0.0708 0.0673  0.0121  0.0014  ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CD2 
2362 C CE1 . PHE B 110 ? 0.1040 0.2640 0.0657 0.0509  -0.0001 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CE1 
2363 C CE2 . PHE B 110 ? 0.1509 0.2652 0.0789 0.0702  0.0090  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CE2 
2364 C CZ  . PHE B 110 ? 0.1163 0.2657 0.0666 0.0612  0.0029  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 104 PHE B CZ  
2365 N N   . GLU B 111 ? 0.1489 0.2265 0.0901 0.0346  0.0141  0.0006  ? ? ? ? ? ? 105 GLU B N   
2366 C CA  . GLU B 111 ? 0.1738 0.2400 0.1043 0.0355  0.0174  0.0021  ? ? ? ? ? ? 105 GLU B CA  
2367 C C   . GLU B 111 ? 0.1543 0.2425 0.1037 0.0310  0.0082  0.0008  ? ? ? ? ? ? 105 GLU B C   
2368 O O   . GLU B 111 ? 0.1656 0.2496 0.1083 0.0334  0.0092  0.0019  ? ? ? ? ? ? 105 GLU B O   
2369 C CB  . GLU B 111 ? 0.1956 0.2388 0.1162 0.0218  0.0294  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 105 GLU B CB  
2370 C CG  . GLU B 111 ? 0.1920 0.2576 0.1402 0.0062  0.0253  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 105 GLU B CG  
2371 C CD  . GLU B 111 ? 0.2089 0.2828 0.1650 -0.0008 0.0278  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 105 GLU B CD  
2372 O OE1 . GLU B 111 ? 0.1940 0.2869 0.1647 -0.0115 0.0282  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 105 GLU B OE1 
2373 O OE2 . GLU B 111 ? 0.2174 0.2829 0.1651 0.0057  0.0290  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 105 GLU B OE2 
2374 N N   . VAL B 112 ? 0.1394 0.2445 0.1064 0.0241  0.0009  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 106 VAL B N   
2375 C CA  . VAL B 112 ? 0.1317 0.2469 0.1059 0.0178  -0.0052 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 106 VAL B CA  
2376 C C   . VAL B 112 ? 0.1408 0.2745 0.1106 0.0230  -0.0067 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 106 VAL B C   
2377 O O   . VAL B 112 ? 0.1573 0.2978 0.1283 0.0169  -0.0087 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 106 VAL B O   
2378 C CB  . VAL B 112 ? 0.1400 0.2554 0.1186 0.0115  -0.0096 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 106 VAL B CB  
2379 C CG1 . VAL B 112 ? 0.1335 0.2470 0.1055 0.0032  -0.0123 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 106 VAL B CG1 
2380 C CG2 . VAL B 112 ? 0.1186 0.2278 0.1029 0.0111  -0.0104 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 106 VAL B CG2 
2381 N N   . GLY B 113 ? 0.1279 0.2739 0.0917 0.0347  -0.0059 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 107 GLY B N   
2382 C CA  . GLY B 113 ? 0.1199 0.2974 0.0802 0.0437  -0.0082 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 107 GLY B CA  
2383 C C   . GLY B 113 ? 0.1275 0.2991 0.0679 0.0686  -0.0065 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 107 GLY B C   
2384 O O   . GLY B 113 ? 0.1388 0.2732 0.0641 0.0733  -0.0007 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 107 GLY B O   
2385 N N   . THR B 114 ? 0.1316 0.3392 0.0663 0.0855  -0.0102 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 108 THR B N   
2386 C CA  . THR B 114 ? 0.1581 0.3575 0.0630 0.1179  -0.0097 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 108 THR B CA  
2387 C C   . THR B 114 ? 0.1831 0.3683 0.0717 0.1320  -0.0076 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 108 THR B C   
2388 O O   . THR B 114 ? 0.1582 0.3558 0.0654 0.1168  -0.0083 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 108 THR B O   
2389 C CB  . THR B 114 ? 0.1662 0.4214 0.0698 0.1370  -0.0166 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 108 THR B CB  
2390 O OG1 . THR B 114 ? 0.1441 0.4529 0.0636 0.1334  -0.0204 -0.0511 ? ? ? ? ? ? 108 THR B OG1 
2391 C CG2 . THR B 114 ? 0.1431 0.4153 0.0634 0.1197  -0.0180 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 108 THR B CG2 
2392 N N   . ASN B 115 ? 0.1267 0.2744 0.1436 0.0541  0.0028  -0.0738 ? ? ? ? ? ? 109 ASN B N   
2393 C CA  . ASN B 115 ? 0.1306 0.2751 0.1555 0.0525  0.0004  -0.0705 ? ? ? ? ? ? 109 ASN B CA  
2394 C C   . ASN B 115 ? 0.1185 0.2679 0.1483 0.0517  0.0029  -0.0677 ? ? ? ? ? ? 109 ASN B C   
2395 O O   . ASN B 115 ? 0.1167 0.2638 0.1485 0.0501  0.0013  -0.0631 ? ? ? ? ? ? 109 ASN B O   
2396 C CB  . ASN B 115 ? 0.1386 0.2756 0.1671 0.0549  -0.0017 -0.0744 ? ? ? ? ? ? 109 ASN B CB  
2397 C CG  . ASN B 115 ? 0.1600 0.2921 0.1874 0.0527  -0.0025 -0.0793 ? ? ? ? ? ? 109 ASN B CG  
2398 O OD1 . ASN B 115 ? 0.1700 0.3073 0.1967 0.0506  -0.0039 -0.0810 ? ? ? ? ? ? 109 ASN B OD1 
2399 N ND2 . ASN B 115 ? 0.2086 0.3309 0.2358 0.0540  -0.0015 -0.0837 ? ? ? ? ? ? 109 ASN B ND2 
2400 N N   . GLY B 116 ? 0.1138 0.2717 0.1471 0.0522  0.0077  -0.0725 ? ? ? ? ? ? 110 GLY B N   
2401 C CA  . GLY B 116 ? 0.1051 0.2724 0.1472 0.0499  0.0118  -0.0746 ? ? ? ? ? ? 110 GLY B CA  
2402 C C   . GLY B 116 ? 0.1071 0.2703 0.1413 0.0436  0.0173  -0.0685 ? ? ? ? ? ? 110 GLY B C   
2403 O O   . GLY B 116 ? 0.0967 0.2637 0.1378 0.0412  0.0177  -0.0673 ? ? ? ? ? ? 110 GLY B O   
2404 N N   . ASP B 117 ? 0.1196 0.2733 0.1369 0.0423  0.0212  -0.0652 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B N   
2405 C CA  . ASP B 117 ? 0.1293 0.2727 0.1322 0.0392  0.0252  -0.0587 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B CA  
2406 C C   . ASP B 117 ? 0.1186 0.2607 0.1256 0.0405  0.0163  -0.0529 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B C   
2407 O O   . ASP B 117 ? 0.1048 0.2451 0.1119 0.0371  0.0184  -0.0489 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B O   
2408 C CB  . ASP B 117 ? 0.1527 0.2815 0.1300 0.0427  0.0278  -0.0567 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B CB  
2409 C CG  . ASP B 117 ? 0.1852 0.3097 0.1523 0.0406  0.0393  -0.0617 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B CG  
2410 O OD1 . ASP B 117 ? 0.1682 0.2994 0.1459 0.0333  0.0500  -0.0670 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B OD1 
2411 O OD2 . ASP B 117 ? 0.1907 0.3055 0.1389 0.0466  0.0378  -0.0621 ? ? ? ? ? ? 111 ASP B OD2 
2412 N N   . ALA B 118 ? 0.1205 0.2629 0.1311 0.0441  0.0080  -0.0537 ? ? ? ? ? ? 112 ALA B N   
2413 C CA  . ALA B 118 ? 0.1172 0.2577 0.1319 0.0434  0.0023  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 112 ALA B CA  
2414 C C   . ALA B 118 ? 0.1129 0.2553 0.1380 0.0413  0.0022  -0.0480 ? ? ? ? ? ? 112 ALA B C   
2415 O O   . ALA B 118 ? 0.1116 0.2519 0.1367 0.0390  0.0014  -0.0434 ? ? ? ? ? ? 112 ALA B O   
2416 C CB  . ALA B 118 ? 0.1164 0.2563 0.1350 0.0449  -0.0028 -0.0551 ? ? ? ? ? ? 112 ALA B CB  
2417 N N   . ARG B 119 ? 0.1164 0.2629 0.1493 0.0437  0.0020  -0.0521 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B N   
2418 C CA  . ARG B 119 ? 0.1202 0.2694 0.1606 0.0454  -0.0001 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B CA  
2419 C C   . ARG B 119 ? 0.1064 0.2634 0.1510 0.0408  0.0046  -0.0519 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B C   
2420 O O   . ARG B 119 ? 0.1052 0.2618 0.1525 0.0404  0.0023  -0.0492 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B O   
2421 C CB  . ARG B 119 ? 0.1326 0.2870 0.1795 0.0523  -0.0028 -0.0600 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B CB  
2422 C CG  . ARG B 119 ? 0.2075 0.3469 0.2469 0.0583  -0.0075 -0.0597 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B CG  
2423 C CD  . ARG B 119 ? 0.2626 0.4033 0.3039 0.0691  -0.0123 -0.0674 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B CD  
2424 N NE  . ARG B 119 ? 0.3339 0.4783 0.3768 0.0700  -0.0103 -0.0725 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B NE  
2425 C CZ  . ARG B 119 ? 0.3872 0.5162 0.4208 0.0726  -0.0110 -0.0725 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B CZ  
2426 N NH1 . ARG B 119 ? 0.4133 0.5191 0.4336 0.0738  -0.0118 -0.0681 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B NH1 
2427 N NH2 . ARG B 119 ? 0.4023 0.5377 0.4389 0.0732  -0.0092 -0.0781 ? ? ? ? ? ? 113 ARG B NH2 
2428 N N   . ARG B 120 ? 0.0983 0.2601 0.1417 0.0368  0.0128  -0.0553 ? ? ? ? ? ? 114 ARG B N   
2429 C CA  . ARG B 120 ? 0.1034 0.2684 0.1486 0.0301  0.0210  -0.0561 ? ? ? ? ? ? 114 ARG B CA  
2430 C C   . ARG B 120 ? 0.0917 0.2446 0.1249 0.0278  0.0205  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 114 ARG B C   
2431 O O   . ARG B 120 ? 0.0852 0.2402 0.1232 0.0242  0.0224  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 114 ARG B O   
2432 C CB  . ARG B 120 ? 0.1194 0.2844 0.1597 0.0243  0.0342  -0.0618 ? ? ? ? ? ? 114 ARG B CB  
2433 C CG  . ARG B 120 ? 0.1517 0.3070 0.1819 0.0156  0.0463  -0.0594 ? ? ? ? ? ? 114 ARG B CG  
2434 C CD  . ARG B 120 ? 0.1939 0.3425 0.2146 0.0078  0.0638  -0.0656 ? ? ? ? ? ? 114 ARG B CD  
2435 N NE  . ARG B 120 ? 0.2087 0.3415 0.2063 0.0123  0.0648  -0.0613 ? ? ? ? ? ? 114 ARG B NE  
2436 C CZ  . ARG B 120 ? 0.2443 0.3523 0.2108 0.0157  0.0661  -0.0520 ? ? ? ? ? ? 114 ARG B CZ  
2437 N NH1 . ARG B 120 ? 0.2455 0.3397 0.1990 0.0152  0.0665  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 114 ARG B NH1 
2438 N NH2 . ARG B 120 ? 0.2428 0.3396 0.1898 0.0216  0.0658  -0.0512 ? ? ? ? ? ? 114 ARG B NH2 
2439 N N   . HIS B 121 ? 0.0957 0.2380 0.1150 0.0306  0.0171  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B N   
2440 C CA  . HIS B 121 ? 0.0982 0.2313 0.1071 0.0308  0.0147  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CA  
2441 C C   . HIS B 121 ? 0.0850 0.2218 0.1052 0.0307  0.0080  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B C   
2442 O O   . HIS B 121 ? 0.0796 0.2133 0.0979 0.0285  0.0084  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B O   
2443 C CB  . HIS B 121 ? 0.1087 0.2349 0.1041 0.0365  0.0098  -0.0340 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CB  
2444 C CG  . HIS B 121 ? 0.1383 0.2531 0.1124 0.0390  0.0160  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CG  
2445 N ND1 . HIS B 121 ? 0.1349 0.2339 0.0892 0.0374  0.0248  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B ND1 
2446 C CD2 . HIS B 121 ? 0.1381 0.2508 0.1033 0.0435  0.0157  -0.0381 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CD2 
2447 C CE1 . HIS B 121 ? 0.1713 0.2558 0.1022 0.0412  0.0302  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B CE1 
2448 N NE2 . HIS B 121 ? 0.1796 0.2738 0.1175 0.0454  0.0239  -0.0359 ? ? ? ? ? ? 115 HIS B NE2 
2449 N N   . LEU B 122 ? 0.0776 0.2170 0.1057 0.0333  0.0029  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B N   
2450 C CA  . LEU B 122 ? 0.0789 0.2150 0.1111 0.0334  -0.0013 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CA  
2451 C C   . LEU B 122 ? 0.0823 0.2232 0.1211 0.0338  -0.0014 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B C   
2452 O O   . LEU B 122 ? 0.0733 0.2110 0.1118 0.0325  -0.0029 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B O   
2453 C CB  . LEU B 122 ? 0.0821 0.2115 0.1140 0.0358  -0.0041 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CB  
2454 C CG  . LEU B 122 ? 0.0769 0.2048 0.1068 0.0344  -0.0043 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CG  
2455 C CD1 . LEU B 122 ? 0.1107 0.2296 0.1404 0.0347  -0.0038 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD1 
2456 C CD2 . LEU B 122 ? 0.0666 0.1949 0.0967 0.0314  -0.0052 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 116 LEU B CD2 
2457 N N   . ARG B 123 ? 0.0862 0.2370 0.1324 0.0355  0.0002  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B N   
2458 C CA  . ARG B 123 ? 0.0941 0.2553 0.1507 0.0365  -0.0006 -0.0443 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B CA  
2459 C C   . ARG B 123 ? 0.0862 0.2494 0.1437 0.0286  0.0060  -0.0423 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B C   
2460 O O   . ARG B 123 ? 0.0859 0.2531 0.1491 0.0287  0.0038  -0.0433 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B O   
2461 C CB  . ARG B 123 ? 0.1000 0.2769 0.1692 0.0401  0.0000  -0.0565 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B CB  
2462 C CG  . ARG B 123 ? 0.1483 0.3214 0.2150 0.0515  -0.0088 -0.0598 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B CG  
2463 C CD  . ARG B 123 ? 0.2072 0.3997 0.2890 0.0573  -0.0103 -0.0746 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B CD  
2464 N NE  . ARG B 123 ? 0.2321 0.4341 0.3205 0.0496  -0.0004 -0.0797 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B NE  
2465 C CZ  . ARG B 123 ? 0.2359 0.4365 0.3219 0.0532  -0.0006 -0.0822 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B CZ  
2466 N NH1 . ARG B 123 ? 0.2635 0.4528 0.3408 0.0638  -0.0097 -0.0803 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B NH1 
2467 N NH2 . ARG B 123 ? 0.2507 0.4579 0.3402 0.0459  0.0096  -0.0867 ? ? ? ? ? ? 117 ARG B NH2 
2468 N N   . ALA B 124 ? 0.0888 0.2462 0.1376 0.0229  0.0142  -0.0396 ? ? ? ? ? ? 118 ALA B N   
2469 C CA  . ALA B 124 ? 0.0836 0.2353 0.1265 0.0159  0.0224  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 118 ALA B CA  
2470 C C   . ALA B 124 ? 0.0788 0.2210 0.1139 0.0174  0.0166  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 118 ALA B C   
2471 O O   . ALA B 124 ? 0.0660 0.2062 0.1009 0.0135  0.0197  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 118 ALA B O   
2472 C CB  . ALA B 124 ? 0.0994 0.2388 0.1257 0.0120  0.0334  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 118 ALA B CB  
2473 N N   . HIS B 125 ? 0.0732 0.2110 0.1041 0.0222  0.0092  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 119 HIS B N   
2474 C CA  . HIS B 125 ? 0.0736 0.2057 0.1013 0.0229  0.0043  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 119 HIS B CA  
2475 C C   . HIS B 125 ? 0.0739 0.2090 0.1098 0.0227  0.0012  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 119 HIS B C   
2476 O O   . HIS B 125 ? 0.0808 0.2135 0.1159 0.0206  0.0011  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 119 HIS B O   
2477 C CB  . HIS B 125 ? 0.0722 0.2019 0.0981 0.0259  -0.0005 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 119 HIS B CB  
2478 C CG  . HIS B 125 ? 0.0712 0.1980 0.0951 0.0257  -0.0034 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 119 HIS B CG  
2479 N ND1 . HIS B 125 ? 0.0856 0.2098 0.1002 0.0283  -0.0042 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 119 HIS B ND1 
2480 C CD2 . HIS B 125 ? 0.0594 0.1846 0.0884 0.0239  -0.0052 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 119 HIS B CD2 
2481 C CE1 . HIS B 125 ? 0.0667 0.1929 0.0853 0.0285  -0.0079 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 119 HIS B CE1 
2482 N NE2 . HIS B 125 ? 0.0588 0.1858 0.0870 0.0243  -0.0072 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 119 HIS B NE2 
2483 N N   . ILE B 126 ? 0.0771 0.2152 0.1181 0.0268  -0.0023 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 120 ILE B N   
2484 C CA  . ILE B 126 ? 0.0776 0.2151 0.1207 0.0308  -0.0069 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 120 ILE B CA  
2485 C C   . ILE B 126 ? 0.0796 0.2287 0.1319 0.0283  -0.0049 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 120 ILE B C   
2486 O O   . ILE B 126 ? 0.0802 0.2270 0.1317 0.0279  -0.0067 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 120 ILE B O   
2487 C CB  . ILE B 126 ? 0.0842 0.2196 0.1258 0.0393  -0.0117 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 120 ILE B CB  
2488 C CG1 . ILE B 126 ? 0.0752 0.1942 0.1057 0.0398  -0.0115 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 120 ILE B CG1 
2489 C CG2 . ILE B 126 ? 0.0851 0.2203 0.1254 0.0481  -0.0185 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 120 ILE B CG2 
2490 C CD1 . ILE B 126 ? 0.1151 0.2281 0.1405 0.0482  -0.0146 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 120 ILE B CD1 
2491 N N   . ALA B 127 ? 0.0713 0.2323 0.1326 0.0251  0.0006  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 121 ALA B N   
2492 C CA  . ALA B 127 ? 0.0772 0.2506 0.1504 0.0200  0.0057  -0.0426 ? ? ? ? ? ? 121 ALA B CA  
2493 C C   . ALA B 127 ? 0.0888 0.2528 0.1549 0.0133  0.0106  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 121 ALA B C   
2494 O O   . ALA B 127 ? 0.0828 0.2518 0.1551 0.0122  0.0094  -0.0379 ? ? ? ? ? ? 121 ALA B O   
2495 C CB  . ALA B 127 ? 0.0806 0.2641 0.1624 0.0140  0.0160  -0.0523 ? ? ? ? ? ? 121 ALA B CB  
2496 N N   . HIS B 128 ? 0.1101 0.2601 0.1618 0.0104  0.0151  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B N   
2497 C CA  . HIS B 128 ? 0.1149 0.2530 0.1559 0.0066  0.0188  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B CA  
2498 C C   . HIS B 128 ? 0.1128 0.2496 0.1548 0.0094  0.0109  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B C   
2499 O O   . HIS B 128 ? 0.1047 0.2406 0.1478 0.0061  0.0131  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B O   
2500 C CB  . HIS B 128 ? 0.1291 0.2522 0.1515 0.0085  0.0207  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B CB  
2501 C CG  . HIS B 128 ? 0.1469 0.2559 0.1547 0.0087  0.0220  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B CG  
2502 N ND1 . HIS B 128 ? 0.1823 0.2775 0.1773 0.0037  0.0331  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B ND1 
2503 C CD2 . HIS B 128 ? 0.1713 0.2771 0.1751 0.0133  0.0145  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B CD2 
2504 C CE1 . HIS B 128 ? 0.2098 0.2925 0.1914 0.0073  0.0305  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B CE1 
2505 N NE2 . HIS B 128 ? 0.1626 0.2542 0.1516 0.0131  0.0186  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 122 HIS B NE2 
2506 N N   . PHE B 129 ? 0.1089 0.2434 0.1492 0.0145  0.0036  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B N   
2507 C CA  . PHE B 129 ? 0.0995 0.2292 0.1380 0.0157  -0.0009 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CA  
2508 C C   . PHE B 129 ? 0.1064 0.2401 0.1499 0.0187  -0.0048 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B C   
2509 O O   . PHE B 129 ? 0.1104 0.2403 0.1518 0.0180  -0.0061 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B O   
2510 C CB  . PHE B 129 ? 0.0987 0.2215 0.1323 0.0174  -0.0035 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CB  
2511 C CG  . PHE B 129 ? 0.0822 0.2032 0.1112 0.0167  -0.0026 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CG  
2512 C CD1 . PHE B 129 ? 0.0953 0.2140 0.1224 0.0157  -0.0031 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CD1 
2513 C CD2 . PHE B 129 ? 0.0818 0.2033 0.1071 0.0190  -0.0024 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CD2 
2514 C CE1 . PHE B 129 ? 0.0969 0.2143 0.1181 0.0188  -0.0047 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CE1 
2515 C CE2 . PHE B 129 ? 0.1226 0.2418 0.1403 0.0222  -0.0040 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CE2 
2516 C CZ  . PHE B 129 ? 0.1068 0.2242 0.1223 0.0230  -0.0058 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 123 PHE B CZ  
2517 N N   . GLU B 130 ? 0.1103 0.2520 0.1596 0.0235  -0.0075 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 124 GLU B N   
2518 C CA  . GLU B 130 ? 0.1248 0.2735 0.1789 0.0296  -0.0133 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 124 GLU B CA  
2519 C C   . GLU B 130 ? 0.1183 0.2783 0.1834 0.0234  -0.0093 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 124 GLU B C   
2520 O O   . GLU B 130 ? 0.1163 0.2769 0.1811 0.0264  -0.0137 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 124 GLU B O   
2521 C CB  . GLU B 130 ? 0.1301 0.2898 0.1909 0.0382  -0.0184 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 124 GLU B CB  
2522 C CG  . GLU B 130 ? 0.1929 0.3363 0.2383 0.0472  -0.0236 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 124 GLU B CG  
2523 C CD  . GLU B 130 ? 0.2606 0.4118 0.3085 0.0601  -0.0315 -0.0436 ? ? ? ? ? ? 124 GLU B CD  
2524 O OE1 . GLU B 130 ? 0.3043 0.4357 0.3335 0.0700  -0.0362 -0.0406 ? ? ? ? ? ? 124 GLU B OE1 
2525 O OE2 . GLU B 130 ? 0.2720 0.4477 0.3397 0.0602  -0.0319 -0.0565 ? ? ? ? ? ? 124 GLU B OE2 
2526 N N   . GLN B 131 ? 0.1214 0.2872 0.1932 0.0146  0.0001  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B N   
2527 C CA  . GLN B 131 ? 0.1373 0.3102 0.2182 0.0066  0.0072  -0.0391 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B CA  
2528 C C   . GLN B 131 ? 0.1366 0.2947 0.2057 0.0035  0.0085  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B C   
2529 O O   . GLN B 131 ? 0.1359 0.2973 0.2097 0.0011  0.0089  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B O   
2530 C CB  . GLN B 131 ? 0.1521 0.3285 0.2385 -0.0033 0.0209  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B CB  
2531 C CG  . GLN B 131 ? 0.1793 0.3765 0.2836 -0.0018 0.0212  -0.0614 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B CG  
2532 C CD  . GLN B 131 ? 0.2216 0.4438 0.3490 0.0002  0.0171  -0.0795 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B CD  
2533 O OE1 . GLN B 131 ? 0.2234 0.4463 0.3520 0.0006  0.0137  -0.0792 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B OE1 
2534 N NE2 . GLN B 131 ? 0.2281 0.4732 0.3752 0.0021  0.0171  -0.0972 ? ? ? ? ? ? 125 GLN B NE2 
2535 N N   . GLN B 132 ? 0.1402 0.2841 0.1956 0.0046  0.0078  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 126 GLN B N   
2536 C CA  . GLN B 132 ? 0.1432 0.2761 0.1895 0.0036  0.0073  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 126 GLN B CA  
2537 C C   . GLN B 132 ? 0.1270 0.2608 0.1747 0.0077  0.0000  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 126 GLN B C   
2538 O O   . GLN B 132 ? 0.1245 0.2564 0.1718 0.0055  0.0005  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 126 GLN B O   
2539 C CB  . GLN B 132 ? 0.1519 0.2745 0.1867 0.0059  0.0063  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 126 GLN B CB  
2540 C CG  . GLN B 132 ? 0.1933 0.3067 0.2196 0.0056  0.0067  0.0012  ? ? ? ? ? ? 126 GLN B CG  
2541 C CD  . GLN B 132 ? 0.2373 0.3476 0.2583 0.0101  0.0021  0.0030  ? ? ? ? ? ? 126 GLN B CD  
2542 O OE1 . GLN B 132 ? 0.2883 0.3917 0.2985 0.0136  0.0025  0.0038  ? ? ? ? ? ? 126 GLN B OE1 
2543 N NE2 . GLN B 132 ? 0.2681 0.3821 0.2951 0.0107  -0.0017 0.0019  ? ? ? ? ? ? 126 GLN B NE2 
2544 N N   . LYS B 133 ? 0.1133 0.2464 0.1590 0.0140  -0.0059 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 127 LYS B N   
2545 C CA  . LYS B 133 ? 0.1085 0.2350 0.1476 0.0194  -0.0115 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 127 LYS B CA  
2546 C C   . LYS B 133 ? 0.0967 0.2335 0.1429 0.0218  -0.0147 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 127 LYS B C   
2547 O O   . LYS B 133 ? 0.0986 0.2303 0.1401 0.0221  -0.0161 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 127 LYS B O   
2548 C CB  . LYS B 133 ? 0.1278 0.2458 0.1578 0.0272  -0.0156 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 127 LYS B CB  
2549 C CG  . LYS B 133 ? 0.1731 0.2732 0.1858 0.0336  -0.0189 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 127 LYS B CG  
2550 C CD  . LYS B 133 ? 0.2406 0.3240 0.2386 0.0396  -0.0194 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 127 LYS B CD  
2551 C CE  . LYS B 133 ? 0.2913 0.3458 0.2639 0.0434  -0.0174 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 127 LYS B CE  
2552 N NZ  . LYS B 133 ? 0.3705 0.4147 0.3259 0.0589  -0.0262 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 127 LYS B NZ  
2553 N N   . ILE B 134 ? 0.0813 0.2345 0.1406 0.0233  -0.0156 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 128 ILE B N   
2554 C CA  . ILE B 134 ? 0.0729 0.2415 0.1440 0.0258  -0.0192 -0.0382 ? ? ? ? ? ? 128 ILE B CA  
2555 C C   . ILE B 134 ? 0.0680 0.2376 0.1446 0.0149  -0.0114 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 128 ILE B C   
2556 O O   . ILE B 134 ? 0.0590 0.2314 0.1367 0.0172  -0.0153 -0.0401 ? ? ? ? ? ? 128 ILE B O   
2557 C CB  . ILE B 134 ? 0.0715 0.2623 0.1610 0.0277  -0.0198 -0.0540 ? ? ? ? ? ? 128 ILE B CB  
2558 C CG1 . ILE B 134 ? 0.0652 0.2539 0.1467 0.0424  -0.0305 -0.0567 ? ? ? ? ? ? 128 ILE B CG1 
2559 C CG2 . ILE B 134 ? 0.0601 0.2733 0.1694 0.0264  -0.0205 -0.0708 ? ? ? ? ? ? 128 ILE B CG2 
2560 C CD1 . ILE B 134 ? 0.0497 0.2582 0.1488 0.0427  -0.0291 -0.0699 ? ? ? ? ? ? 128 ILE B CD1 
2561 N N   . GLN B 135 ? 0.0624 0.2262 0.1384 0.0048  -0.0009 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B N   
2562 C CA  . GLN B 135 ? 0.0757 0.2335 0.1507 -0.0041 0.0072  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B CA  
2563 C C   . GLN B 135 ? 0.0627 0.2085 0.1261 -0.0010 0.0022  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B C   
2564 O O   . GLN B 135 ? 0.0592 0.2056 0.1247 -0.0035 0.0031  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B O   
2565 C CB  . GLN B 135 ? 0.0931 0.2384 0.1597 -0.0116 0.0186  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B CB  
2566 C CG  . GLN B 135 ? 0.1666 0.2992 0.2263 -0.0198 0.0288  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B CG  
2567 C CD  . GLN B 135 ? 0.2485 0.3650 0.2924 -0.0161 0.0251  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B CD  
2568 O OE1 . GLN B 135 ? 0.3092 0.4212 0.3517 -0.0187 0.0271  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B OE1 
2569 N NE2 . GLN B 135 ? 0.2962 0.4060 0.3301 -0.0099 0.0199  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 129 GLN B NE2 
2570 N N   . SER B 136 ? 0.0640 0.1996 0.1165 0.0035  -0.0016 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 130 SER B N   
2571 C CA  . SER B 136 ? 0.0704 0.1955 0.1137 0.0047  -0.0040 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 130 SER B CA  
2572 C C   . SER B 136 ? 0.0721 0.1972 0.1128 0.0102  -0.0100 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 130 SER B C   
2573 O O   . SER B 136 ? 0.0692 0.1905 0.1071 0.0087  -0.0098 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 130 SER B O   
2574 C CB  . SER B 136 ? 0.0741 0.1908 0.1099 0.0064  -0.0046 0.0010  ? ? ? ? ? ? 130 SER B CB  
2575 O OG  . SER B 136 ? 0.0647 0.1802 0.0997 0.0040  -0.0009 0.0028  ? ? ? ? ? ? 130 SER B OG  
2576 N N   . GLU B 137 ? 0.0861 0.2136 0.1247 0.0182  -0.0161 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 131 GLU B N   
2577 C CA  . GLU B 137 ? 0.1027 0.2271 0.1329 0.0276  -0.0236 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 131 GLU B CA  
2578 C C   . GLU B 137 ? 0.0910 0.2316 0.1348 0.0263  -0.0252 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 131 GLU B C   
2579 O O   . GLU B 137 ? 0.0875 0.2230 0.1239 0.0295  -0.0284 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 131 GLU B O   
2580 C CB  . GLU B 137 ? 0.1225 0.2457 0.1456 0.0399  -0.0312 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 131 GLU B CB  
2581 C CG  . GLU B 137 ? 0.1736 0.2739 0.1774 0.0419  -0.0288 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 131 GLU B CG  
2582 C CD  . GLU B 137 ? 0.2573 0.3539 0.2529 0.0536  -0.0351 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 131 GLU B CD  
2583 O OE1 . GLU B 137 ? 0.2995 0.4166 0.3093 0.0597  -0.0416 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 131 GLU B OE1 
2584 O OE2 . GLU B 137 ? 0.3160 0.3890 0.2916 0.0561  -0.0324 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 131 GLU B OE2 
2585 N N   . SER B 138 ? 0.0781 0.2371 0.1414 0.0204  -0.0213 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 132 SER B N   
2586 C CA  . SER B 138 ? 0.0793 0.2545 0.1590 0.0155  -0.0192 -0.0456 ? ? ? ? ? ? 132 SER B CA  
2587 C C   . SER B 138 ? 0.0642 0.2288 0.1397 0.0063  -0.0120 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 132 SER B C   
2588 O O   . SER B 138 ? 0.0519 0.2212 0.1309 0.0067  -0.0142 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 132 SER B O   
2589 C CB  . SER B 138 ? 0.0791 0.2727 0.1797 0.0076  -0.0116 -0.0583 ? ? ? ? ? ? 132 SER B CB  
2590 O OG  . SER B 138 ? 0.1146 0.3195 0.2204 0.0166  -0.0185 -0.0665 ? ? ? ? ? ? 132 SER B OG  
2591 N N   . MET B 139 ? 0.0716 0.2219 0.1388 0.0000  -0.0048 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 133 MET B N   
2592 C CA  . MET B 139 ? 0.0814 0.2203 0.1421 -0.0054 0.0001  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 133 MET B CA  
2593 C C   . MET B 139 ? 0.0838 0.2159 0.1350 0.0001  -0.0063 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 133 MET B C   
2594 O O   . MET B 139 ? 0.0917 0.2225 0.1433 -0.0024 -0.0051 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 133 MET B O   
2595 C CB  . MET B 139 ? 0.0924 0.2180 0.1434 -0.0082 0.0054  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 133 MET B CB  
2596 C CG  . MET B 139 ? 0.1097 0.2231 0.1523 -0.0107 0.0088  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 133 MET B CG  
2597 S SD  . MET B 139 ? 0.1667 0.2771 0.2125 -0.0190 0.0181  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 133 MET B SD  
2598 C CE  . MET B 139 ? 0.1535 0.2581 0.1971 -0.0252 0.0296  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 133 MET B CE  
2599 N N   . ILE B 140 ? 0.0849 0.2098 0.1255 0.0071  -0.0115 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 134 ILE B N   
2600 C CA  . ILE B 140 ? 0.0892 0.2020 0.1159 0.0114  -0.0145 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 134 ILE B CA  
2601 C C   . ILE B 140 ? 0.1031 0.2224 0.1305 0.0170  -0.0205 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 134 ILE B C   
2602 O O   . ILE B 140 ? 0.1011 0.2151 0.1235 0.0160  -0.0200 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 134 ILE B O   
2603 C CB  . ILE B 140 ? 0.0952 0.1926 0.1056 0.0169  -0.0157 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 134 ILE B CB  
2604 C CG1 . ILE B 140 ? 0.0947 0.1874 0.1065 0.0100  -0.0092 0.0038  ? ? ? ? ? ? 134 ILE B CG1 
2605 C CG2 . ILE B 140 ? 0.0943 0.1740 0.0846 0.0223  -0.0169 0.0001  ? ? ? ? ? ? 134 ILE B CG2 
2606 C CD1 . ILE B 140 ? 0.1096 0.1890 0.1096 0.0122  -0.0075 0.0061  ? ? ? ? ? ? 134 ILE B CD1 
2607 N N   . ASP B 141 ? 0.1147 0.2479 0.1501 0.0234  -0.0267 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 135 ASP B N   
2608 C CA  . ASP B 141 ? 0.1349 0.2794 0.1740 0.0309  -0.0346 -0.0367 ? ? ? ? ? ? 135 ASP B CA  
2609 C C   . ASP B 141 ? 0.1235 0.2789 0.1785 0.0204  -0.0288 -0.0416 ? ? ? ? ? ? 135 ASP B C   
2610 O O   . ASP B 141 ? 0.1335 0.2881 0.1839 0.0241  -0.0328 -0.0446 ? ? ? ? ? ? 135 ASP B O   
2611 C CB  . ASP B 141 ? 0.1421 0.3059 0.1927 0.0402  -0.0429 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 135 ASP B CB  
2612 C CG  . ASP B 141 ? 0.2076 0.3564 0.2366 0.0548  -0.0509 -0.0482 ? ? ? ? ? ? 135 ASP B CG  
2613 O OD1 . ASP B 141 ? 0.2868 0.4078 0.2875 0.0602  -0.0511 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 135 ASP B OD1 
2614 O OD2 . ASP B 141 ? 0.2633 0.4265 0.3025 0.0607  -0.0557 -0.0580 ? ? ? ? ? ? 135 ASP B OD2 
2615 N N   . GLU B 142 ? 0.1160 0.2772 0.1855 0.0078  -0.0185 -0.0419 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B N   
2616 C CA  . GLU B 142 ? 0.1162 0.2795 0.1947 -0.0027 -0.0104 -0.0449 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B CA  
2617 C C   . GLU B 142 ? 0.1142 0.2600 0.1783 -0.0040 -0.0088 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B C   
2618 O O   . GLU B 142 ? 0.1170 0.2643 0.1848 -0.0077 -0.0068 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B O   
2619 C CB  . GLU B 142 ? 0.1177 0.2801 0.2049 -0.0152 0.0028  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B CB  
2620 C CG  . GLU B 142 ? 0.1458 0.3268 0.2509 -0.0180 0.0055  -0.0606 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B CG  
2621 C CD  . GLU B 142 ? 0.1918 0.3644 0.2994 -0.0320 0.0226  -0.0613 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B CD  
2622 O OE1 . GLU B 142 ? 0.2040 0.3793 0.3144 -0.0335 0.0263  -0.0631 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B OE1 
2623 O OE2 . GLU B 142 ? 0.2298 0.3898 0.3332 -0.0411 0.0330  -0.0601 ? ? ? ? ? ? 136 GLU B OE2 
2624 N N   . LEU B 143 ? 0.1030 0.2343 0.1533 -0.0019 -0.0087 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B N   
2625 C CA  . LEU B 143 ? 0.1065 0.2247 0.1467 -0.0034 -0.0065 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B CA  
2626 C C   . LEU B 143 ? 0.1275 0.2414 0.1575 0.0030  -0.0122 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B C   
2627 O O   . LEU B 143 ? 0.1250 0.2366 0.1541 0.0008  -0.0109 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B O   
2628 C CB  . LEU B 143 ? 0.0956 0.2041 0.1282 -0.0033 -0.0045 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B CB  
2629 C CG  . LEU B 143 ? 0.0685 0.1766 0.1050 -0.0073 0.0004  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B CG  
2630 C CD1 . LEU B 143 ? 0.0594 0.1624 0.0906 -0.0052 0.0001  0.0042  ? ? ? ? ? ? 137 LEU B CD1 
2631 C CD2 . LEU B 143 ? 0.0583 0.1603 0.0938 -0.0115 0.0057  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 137 LEU B CD2 
2632 N N   . LYS B 144 ? 0.1386 0.2481 0.1574 0.0120  -0.0183 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 138 LYS B N   
2633 C CA  . LYS B 144 ? 0.1587 0.2567 0.1590 0.0207  -0.0234 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 138 LYS B CA  
2634 C C   . LYS B 144 ? 0.1563 0.2674 0.1630 0.0256  -0.0303 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 138 LYS B C   
2635 O O   . LYS B 144 ? 0.1614 0.2634 0.1552 0.0294  -0.0321 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 138 LYS B O   
2636 C CB  . LYS B 144 ? 0.1786 0.2620 0.1584 0.0312  -0.0277 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 138 LYS B CB  
2637 C CG  . LYS B 144 ? 0.2066 0.2719 0.1756 0.0254  -0.0188 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 138 LYS B CG  
2638 C CD  . LYS B 144 ? 0.2693 0.3131 0.2128 0.0352  -0.0206 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 138 LYS B CD  
2639 C CE  . LYS B 144 ? 0.3137 0.3375 0.2460 0.0271  -0.0087 0.0067  ? ? ? ? ? ? 138 LYS B CE  
2640 N NZ  . LYS B 144 ? 0.3610 0.3630 0.2709 0.0340  -0.0078 0.0087  ? ? ? ? ? ? 138 LYS B NZ  
2641 N N   . ALA B 145 ? 0.1485 0.2819 0.1762 0.0249  -0.0332 -0.0371 ? ? ? ? ? ? 139 ALA B N   
2642 C CA  . ALA B 145 ? 0.1461 0.2975 0.1875 0.0263  -0.0377 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 139 ALA B CA  
2643 C C   . ALA B 145 ? 0.1392 0.2913 0.1912 0.0130  -0.0283 -0.0503 ? ? ? ? ? ? 139 ALA B C   
2644 O O   . ALA B 145 ? 0.1322 0.2954 0.1932 0.0128  -0.0304 -0.0613 ? ? ? ? ? ? 139 ALA B O   
2645 C CB  . ALA B 145 ? 0.1389 0.3161 0.2033 0.0276  -0.0413 -0.0687 ? ? ? ? ? ? 139 ALA B CB  
2646 N N   . LYS B 146 ? 0.1405 0.2802 0.1901 0.0036  -0.0186 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B N   
2647 C CA  . LYS B 146 ? 0.1402 0.2753 0.1948 -0.0068 -0.0097 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CA  
2648 C C   . LYS B 146 ? 0.1352 0.2830 0.2092 -0.0162 -0.0026 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B C   
2649 O O   . LYS B 146 ? 0.1456 0.2895 0.2229 -0.0237 0.0043  -0.0499 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B O   
2650 C CB  . LYS B 146 ? 0.1415 0.2689 0.1858 -0.0040 -0.0121 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CB  
2651 C CG  . LYS B 146 ? 0.1655 0.2760 0.1910 0.0001  -0.0126 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CG  
2652 C CD  . LYS B 146 ? 0.2153 0.3168 0.2273 0.0039  -0.0144 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CD  
2653 C CE  . LYS B 146 ? 0.2377 0.3204 0.2283 0.0077  -0.0127 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B CE  
2654 N NZ  . LYS B 146 ? 0.2691 0.3380 0.2430 0.0095  -0.0108 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 140 LYS B NZ  
2655 N N   . THR B 147 ? 0.1325 0.2930 0.2182 -0.0171 -0.0022 -0.0560 ? ? ? ? ? ? 141 THR B N   
2656 C CA  . THR B 147 ? 0.1259 0.2987 0.2313 -0.0282 0.0077  -0.0708 ? ? ? ? ? ? 141 THR B CA  
2657 C C   . THR B 147 ? 0.1235 0.2808 0.2248 -0.0390 0.0223  -0.0641 ? ? ? ? ? ? 141 THR B C   
2658 O O   . THR B 147 ? 0.1357 0.2929 0.2467 -0.0514 0.0359  -0.0744 ? ? ? ? ? ? 141 THR B O   
2659 C CB  . THR B 147 ? 0.1277 0.3280 0.2522 -0.0231 0.0004  -0.0898 ? ? ? ? ? ? 141 THR B CB  
2660 O OG1 . THR B 147 ? 0.1364 0.3350 0.2538 -0.0155 -0.0052 -0.0828 ? ? ? ? ? ? 141 THR B OG1 
2661 C CG2 . THR B 147 ? 0.1307 0.3457 0.2572 -0.0105 -0.0144 -0.1009 ? ? ? ? ? ? 141 THR B CG2 
2662 N N   . HIS B 148 ? 0.1142 0.2567 0.1998 -0.0346 0.0207  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B N   
2663 C CA  . HIS B 148 ? 0.1211 0.2448 0.1964 -0.0413 0.0328  -0.0414 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B CA  
2664 C C   . HIS B 148 ? 0.1281 0.2317 0.1932 -0.0482 0.0433  -0.0390 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B C   
2665 O O   . HIS B 148 ? 0.1264 0.2247 0.1845 -0.0435 0.0376  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B O   
2666 C CB  . HIS B 148 ? 0.1138 0.2264 0.1739 -0.0333 0.0269  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B CB  
2667 C CG  . HIS B 148 ? 0.1444 0.2388 0.1918 -0.0367 0.0367  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B CG  
2668 N ND1 . HIS B 148 ? 0.1775 0.2471 0.2068 -0.0388 0.0451  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B ND1 
2669 C CD2 . HIS B 148 ? 0.1547 0.2496 0.2018 -0.0377 0.0400  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B CD2 
2670 C CE1 . HIS B 148 ? 0.1981 0.2510 0.2131 -0.0397 0.0528  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B CE1 
2671 N NE2 . HIS B 148 ? 0.1797 0.2487 0.2066 -0.0400 0.0503  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 142 HIS B NE2 
2672 N N   . PRO B 149 ? 0.1515 0.2417 0.2139 -0.0597 0.0599  -0.0448 ? ? ? ? ? ? 143 PRO B N   
2673 C CA  . PRO B 149 ? 0.1647 0.2318 0.2149 -0.0667 0.0719  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 143 PRO B CA  
2674 C C   . PRO B 149 ? 0.1779 0.2157 0.1994 -0.0580 0.0698  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 143 PRO B C   
2675 O O   . PRO B 149 ? 0.1897 0.2152 0.2035 -0.0583 0.0719  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 143 PRO B O   
2676 C CB  . PRO B 149 ? 0.1914 0.2451 0.2403 -0.0815 0.0932  -0.0547 ? ? ? ? ? ? 143 PRO B CB  
2677 C CG  . PRO B 149 ? 0.1874 0.2533 0.2435 -0.0806 0.0919  -0.0563 ? ? ? ? ? ? 143 PRO B CG  
2678 C CD  . PRO B 149 ? 0.1591 0.2536 0.2293 -0.0676 0.0704  -0.0535 ? ? ? ? ? ? 143 PRO B CD  
2679 N N   . THR B 150 ? 0.1726 0.2008 0.1794 -0.0495 0.0652  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 144 THR B N   
2680 C CA  . THR B 150 ? 0.1760 0.1839 0.1600 -0.0380 0.0594  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 144 THR B CA  
2681 C C   . THR B 150 ? 0.1537 0.1822 0.1503 -0.0306 0.0443  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 144 THR B C   
2682 O O   . THR B 150 ? 0.1460 0.1657 0.1349 -0.0263 0.0421  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 144 THR B O   
2683 C CB  . THR B 150 ? 0.1915 0.1836 0.1557 -0.0298 0.0584  0.0020  ? ? ? ? ? ? 144 THR B CB  
2684 O OG1 . THR B 150 ? 0.2281 0.1916 0.1722 -0.0369 0.0755  0.0008  ? ? ? ? ? ? 144 THR B OG1 
2685 C CG2 . THR B 150 ? 0.1714 0.1499 0.1167 -0.0150 0.0489  0.0096  ? ? ? ? ? ? 144 THR B CG2 
2686 N N   . LEU B 151 ? 0.1313 0.1843 0.1450 -0.0291 0.0354  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B N   
2687 C CA  . LEU B 151 ? 0.1120 0.1788 0.1332 -0.0239 0.0249  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CA  
2688 C C   . LEU B 151 ? 0.1181 0.1882 0.1451 -0.0276 0.0259  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B C   
2689 O O   . LEU B 151 ? 0.1174 0.1847 0.1404 -0.0236 0.0221  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B O   
2690 C CB  . LEU B 151 ? 0.1012 0.1859 0.1328 -0.0214 0.0174  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CB  
2691 C CG  . LEU B 151 ? 0.0837 0.1753 0.1167 -0.0171 0.0100  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CG  
2692 C CD1 . LEU B 151 ? 0.0564 0.1411 0.0824 -0.0129 0.0085  0.0011  ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CD1 
2693 C CD2 . LEU B 151 ? 0.0889 0.1902 0.1249 -0.0137 0.0042  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 145 LEU B CD2 
2694 N N   . ALA B 152 ? 0.1216 0.1992 0.1596 -0.0354 0.0313  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 146 ALA B N   
2695 C CA  . ALA B 152 ? 0.1312 0.2144 0.1766 -0.0388 0.0317  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 146 ALA B CA  
2696 C C   . ALA B 152 ? 0.1491 0.2100 0.1806 -0.0403 0.0386  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 146 ALA B C   
2697 O O   . ALA B 152 ? 0.1510 0.2134 0.1828 -0.0382 0.0348  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 146 ALA B O   
2698 C CB  . ALA B 152 ? 0.1237 0.2222 0.1872 -0.0475 0.0372  -0.0425 ? ? ? ? ? ? 146 ALA B CB  
2699 N N   . ARG B 153 ? 0.1717 0.2089 0.1874 -0.0427 0.0487  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 147 ARG B N   
2700 C CA  . ARG B 153 ? 0.1982 0.2079 0.1936 -0.0406 0.0546  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 147 ARG B CA  
2701 C C   . ARG B 153 ? 0.1856 0.1948 0.1731 -0.0274 0.0426  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 147 ARG B C   
2702 O O   . ARG B 153 ? 0.1739 0.1761 0.1561 -0.0242 0.0413  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 147 ARG B O   
2703 C CB  . ARG B 153 ? 0.2400 0.2181 0.2123 -0.0432 0.0680  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 147 ARG B CB  
2704 C CG  . ARG B 153 ? 0.3027 0.2460 0.2501 -0.0430 0.0780  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 147 ARG B CG  
2705 C CD  . ARG B 153 ? 0.3833 0.2875 0.3013 -0.0471 0.0953  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 147 ARG B CD  
2706 N NE  . ARG B 153 ? 0.4505 0.3148 0.3396 -0.0467 0.1065  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 147 ARG B NE  
2707 C CZ  . ARG B 153 ? 0.5159 0.3313 0.3615 -0.0398 0.1165  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 147 ARG B CZ  
2708 N NH1 . ARG B 153 ? 0.5420 0.3439 0.3688 -0.0329 0.1165  0.0057  ? ? ? ? ? ? 147 ARG B NH1 
2709 N NH2 . ARG B 153 ? 0.5377 0.3146 0.3549 -0.0384 0.1264  0.0007  ? ? ? ? ? ? 147 ARG B NH2 
2710 N N   . ARG B 154 ? 0.1722 0.1913 0.1615 -0.0206 0.0345  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 148 ARG B N   
2711 C CA  . ARG B 154 ? 0.1602 0.1843 0.1477 -0.0100 0.0246  0.0012  ? ? ? ? ? ? 148 ARG B CA  
2712 C C   . ARG B 154 ? 0.1406 0.1820 0.1420 -0.0113 0.0195  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 148 ARG B C   
2713 O O   . ARG B 154 ? 0.1492 0.1884 0.1480 -0.0062 0.0166  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 148 ARG B O   
2714 C CB  . ARG B 154 ? 0.1536 0.1869 0.1437 -0.0053 0.0191  0.0038  ? ? ? ? ? ? 148 ARG B CB  
2715 C CG  . ARG B 154 ? 0.1458 0.1876 0.1380 0.0042  0.0105  0.0031  ? ? ? ? ? ? 148 ARG B CG  
2716 C CD  . ARG B 154 ? 0.1183 0.1698 0.1147 0.0071  0.0066  0.0037  ? ? ? ? ? ? 148 ARG B CD  
2717 N NE  . ARG B 154 ? 0.0985 0.1336 0.0790 0.0109  0.0091  0.0069  ? ? ? ? ? ? 148 ARG B NE  
2718 C CZ  . ARG B 154 ? 0.1214 0.1381 0.0819 0.0223  0.0071  0.0074  ? ? ? ? ? ? 148 ARG B CZ  
2719 N NH1 . ARG B 154 ? 0.1274 0.1436 0.0850 0.0320  0.0010  0.0034  ? ? ? ? ? ? 148 ARG B NH1 
2720 N NH2 . ARG B 154 ? 0.1416 0.1379 0.0821 0.0254  0.0112  0.0110  ? ? ? ? ? ? 148 ARG B NH2 
2721 N N   . LEU B 155 ? 0.1237 0.1805 0.1378 -0.0171 0.0185  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B N   
2722 C CA  . LEU B 155 ? 0.1154 0.1837 0.1367 -0.0177 0.0146  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B CA  
2723 C C   . LEU B 155 ? 0.1197 0.1831 0.1405 -0.0205 0.0175  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B C   
2724 O O   . LEU B 155 ? 0.1103 0.1763 0.1311 -0.0182 0.0148  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B O   
2725 C CB  . LEU B 155 ? 0.1031 0.1847 0.1318 -0.0194 0.0113  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B CB  
2726 C CG  . LEU B 155 ? 0.1034 0.1889 0.1312 -0.0162 0.0081  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B CG  
2727 C CD1 . LEU B 155 ? 0.1110 0.2054 0.1407 -0.0144 0.0034  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B CD1 
2728 C CD2 . LEU B 155 ? 0.1394 0.2228 0.1634 -0.0129 0.0070  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 149 LEU B CD2 
2729 N N   . GLU B 156 ? 0.1355 0.1904 0.1554 -0.0264 0.0247  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 150 GLU B N   
2730 C CA  . GLU B 156 ? 0.1470 0.1943 0.1658 -0.0304 0.0296  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 150 GLU B CA  
2731 C C   . GLU B 156 ? 0.1635 0.1937 0.1685 -0.0238 0.0297  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 150 GLU B C   
2732 O O   . GLU B 156 ? 0.1712 0.1964 0.1749 -0.0250 0.0316  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 150 GLU B O   
2733 C CB  . GLU B 156 ? 0.1590 0.1963 0.1784 -0.0404 0.0415  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 150 GLU B CB  
2734 N N   . ARG B 157 ? 0.1756 0.1972 0.1703 -0.0160 0.0273  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 151 ARG B N   
2735 C CA  . ARG B 157 ? 0.2016 0.2099 0.1832 -0.0054 0.0243  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 151 ARG B CA  
2736 C C   . ARG B 157 ? 0.1798 0.2073 0.1717 0.0013  0.0153  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 151 ARG B C   
2737 O O   . ARG B 157 ? 0.1786 0.2019 0.1643 0.0118  0.0108  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 151 ARG B O   
2738 C CB  . ARG B 157 ? 0.2270 0.2117 0.1872 0.0022  0.0264  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 151 ARG B CB  
2739 C CG  . ARG B 157 ? 0.3001 0.2531 0.2397 -0.0016 0.0382  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 151 ARG B CG  
2740 C CD  . ARG B 157 ? 0.3891 0.3134 0.3006 0.0074  0.0409  0.0024  ? ? ? ? ? ? 151 ARG B CD  
2741 N NE  . ARG B 157 ? 0.4737 0.3572 0.3565 0.0052  0.0546  0.0033  ? ? ? ? ? ? 151 ARG B NE  
2742 C CZ  . ARG B 157 ? 0.5269 0.3982 0.4089 -0.0111 0.0708  0.0006  ? ? ? ? ? ? 151 ARG B CZ  
2743 N NH1 . ARG B 157 ? 0.5286 0.4281 0.4378 -0.0242 0.0729  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 151 ARG B NH1 
2744 N NH2 . ARG B 157 ? 0.5778 0.4069 0.4306 -0.0141 0.0860  0.0006  ? ? ? ? ? ? 151 ARG B NH2 
2745 N N   . SER B 158 ? 0.1591 0.2058 0.1651 -0.0042 0.0134  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 152 SER B N   
2746 C CA  . SER B 158 ? 0.1519 0.2133 0.1665 -0.0014 0.0094  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 152 SER B CA  
2747 C C   . SER B 158 ? 0.1375 0.2064 0.1575 -0.0069 0.0109  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 152 SER B C   
2748 O O   . SER B 158 ? 0.1353 0.2042 0.1549 -0.0118 0.0120  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 152 SER B O   
2749 C CB  . SER B 158 ? 0.1497 0.2197 0.1689 -0.0022 0.0080  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 152 SER B CB  
2750 O OG  . SER B 158 ? 0.1644 0.2264 0.1764 0.0030  0.0066  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 152 SER B OG  
2751 N N   . PRO B 159 ? 0.1408 0.2167 0.1656 -0.0055 0.0111  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B N   
2752 C CA  . PRO B 159 ? 0.1369 0.2155 0.1615 -0.0105 0.0141  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B CA  
2753 C C   . PRO B 159 ? 0.1312 0.2098 0.1513 -0.0142 0.0152  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B C   
2754 O O   . PRO B 159 ? 0.1261 0.2073 0.1481 -0.0140 0.0152  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B O   
2755 C CB  . PRO B 159 ? 0.1404 0.2266 0.1721 -0.0096 0.0167  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B CB  
2756 C CG  . PRO B 159 ? 0.1434 0.2320 0.1795 -0.0008 0.0117  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B CG  
2757 C CD  . PRO B 159 ? 0.1439 0.2262 0.1743 0.0013  0.0088  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 153 PRO B CD  
2758 N N   . LYS B 160 ? 0.1327 0.2073 0.1450 -0.0157 0.0152  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 154 LYS B N   
2759 C CA  . LYS B 160 ? 0.1486 0.2188 0.1503 -0.0153 0.0147  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 154 LYS B CA  
2760 C C   . LYS B 160 ? 0.1520 0.2169 0.1479 -0.0176 0.0212  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 154 LYS B C   
2761 O O   . LYS B 160 ? 0.1518 0.2124 0.1415 -0.0169 0.0210  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 154 LYS B O   
2762 C CB  . LYS B 160 ? 0.1607 0.2254 0.1503 -0.0131 0.0127  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 154 LYS B CB  
2763 C CG  . LYS B 160 ? 0.1706 0.2427 0.1676 -0.0119 0.0068  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 154 LYS B CG  
2764 N N   . LYS B 161 ? 0.1552 0.2209 0.1546 -0.0211 0.0279  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B N   
2765 C CA  . LYS B 161 ? 0.1611 0.2232 0.1589 -0.0264 0.0376  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B CA  
2766 C C   . LYS B 161 ? 0.1432 0.2134 0.1518 -0.0266 0.0363  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B C   
2767 O O   . LYS B 161 ? 0.1366 0.1996 0.1395 -0.0312 0.0441  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B O   
2768 C CB  . LYS B 161 ? 0.1614 0.2312 0.1705 -0.0306 0.0446  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B CB  
2769 C CG  . LYS B 161 ? 0.1867 0.2582 0.2016 -0.0384 0.0566  -0.0430 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B CG  
2770 C CD  . LYS B 161 ? 0.2172 0.3041 0.2506 -0.0413 0.0614  -0.0563 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B CD  
2771 C CE  . LYS B 161 ? 0.2527 0.3434 0.2952 -0.0519 0.0766  -0.0694 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B CE  
2772 N NZ  . LYS B 161 ? 0.2944 0.3878 0.3417 -0.0583 0.0875  -0.0811 ? ? ? ? ? ? 155 LYS B NZ  
2773 N N   . GLU B 162 ? 0.1201 0.2016 0.1410 -0.0216 0.0276  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B N   
2774 C CA  . GLU B 162 ? 0.1272 0.2167 0.1574 -0.0199 0.0251  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B CA  
2775 C C   . GLU B 162 ? 0.1256 0.2097 0.1484 -0.0180 0.0207  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B C   
2776 O O   . GLU B 162 ? 0.1232 0.2119 0.1512 -0.0171 0.0193  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B O   
2777 C CB  . GLU B 162 ? 0.1247 0.2246 0.1664 -0.0131 0.0184  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B CB  
2778 C CG  . GLU B 162 ? 0.1518 0.2604 0.2032 -0.0118 0.0200  -0.0379 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B CG  
2779 C CD  . GLU B 162 ? 0.2135 0.3326 0.2766 -0.0183 0.0286  -0.0500 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B CD  
2780 O OE1 . GLU B 162 ? 0.2406 0.3629 0.3075 -0.0211 0.0311  -0.0517 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B OE1 
2781 O OE2 . GLU B 162 ? 0.2350 0.3593 0.3045 -0.0215 0.0343  -0.0591 ? ? ? ? ? ? 156 GLU B OE2 
2782 N N   . HIS B 163 ? 0.1263 0.2030 0.1386 -0.0168 0.0180  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B N   
2783 C CA  . HIS B 163 ? 0.1203 0.1968 0.1303 -0.0142 0.0129  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B CA  
2784 C C   . HIS B 163 ? 0.1297 0.2008 0.1329 -0.0146 0.0153  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B C   
2785 O O   . HIS B 163 ? 0.1281 0.2034 0.1357 -0.0131 0.0122  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B O   
2786 C CB  . HIS B 163 ? 0.1319 0.2059 0.1350 -0.0118 0.0088  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B CB  
2787 C CG  . HIS B 163 ? 0.1039 0.1829 0.1149 -0.0126 0.0073  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B CG  
2788 N ND1 . HIS B 163 ? 0.1039 0.1857 0.1150 -0.0117 0.0039  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B ND1 
2789 C CD2 . HIS B 163 ? 0.1016 0.1817 0.1194 -0.0136 0.0090  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B CD2 
2790 C CE1 . HIS B 163 ? 0.1085 0.1915 0.1266 -0.0145 0.0056  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B CE1 
2791 N NE2 . HIS B 163 ? 0.0825 0.1620 0.1020 -0.0147 0.0085  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 157 HIS B NE2 
2792 N N   . GLU B 164 ? 0.1329 0.1915 0.1232 -0.0171 0.0223  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B N   
2793 C CA  . GLU B 164 ? 0.1443 0.1912 0.1230 -0.0176 0.0264  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B CA  
2794 C C   . GLU B 164 ? 0.1194 0.1782 0.1151 -0.0215 0.0287  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B C   
2795 O O   . GLU B 164 ? 0.1145 0.1733 0.1100 -0.0199 0.0266  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B O   
2796 C CB  . GLU B 164 ? 0.1744 0.1981 0.1303 -0.0210 0.0376  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B CB  
2797 C CG  . GLU B 164 ? 0.2212 0.2285 0.1650 -0.0251 0.0474  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B CG  
2798 C CD  . GLU B 164 ? 0.3029 0.2796 0.2191 -0.0306 0.0634  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B CD  
2799 O OE1 . GLU B 164 ? 0.3394 0.2945 0.2382 -0.0340 0.0735  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B OE1 
2800 O OE2 . GLU B 164 ? 0.3301 0.3012 0.2392 -0.0320 0.0672  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 158 GLU B OE2 
2801 N N   . ARG B 165 ? 0.1115 0.1818 0.1223 -0.0252 0.0321  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B N   
2802 C CA  . ARG B 165 ? 0.0910 0.1766 0.1197 -0.0261 0.0320  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B CA  
2803 C C   . ARG B 165 ? 0.0776 0.1719 0.1123 -0.0189 0.0213  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B C   
2804 O O   . ARG B 165 ? 0.0725 0.1702 0.1106 -0.0181 0.0200  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B O   
2805 C CB  . ARG B 165 ? 0.0942 0.1927 0.1379 -0.0280 0.0349  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B CB  
2806 C CG  . ARG B 165 ? 0.0783 0.1964 0.1424 -0.0267 0.0334  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B CG  
2807 C CD  . ARG B 165 ? 0.0602 0.1915 0.1400 -0.0312 0.0404  -0.0601 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B CD  
2808 N NE  . ARG B 165 ? 0.0745 0.2286 0.1769 -0.0294 0.0386  -0.0765 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B NE  
2809 C CZ  . ARG B 165 ? 0.0661 0.2387 0.1815 -0.0171 0.0265  -0.0850 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B CZ  
2810 N NH1 . ARG B 165 ? 0.0756 0.2434 0.1824 -0.0071 0.0172  -0.0779 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B NH1 
2811 N NH2 . ARG B 165 ? 0.0806 0.2756 0.2163 -0.0139 0.0238  -0.1024 ? ? ? ? ? ? 159 ARG B NH2 
2812 N N   . ILE B 166 ? 0.0673 0.1624 0.1013 -0.0144 0.0154  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 160 ILE B N   
2813 C CA  . ILE B 166 ? 0.0640 0.1611 0.0988 -0.0090 0.0089  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 160 ILE B CA  
2814 C C   . ILE B 166 ? 0.0693 0.1626 0.0990 -0.0094 0.0077  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 160 ILE B C   
2815 O O   . ILE B 166 ? 0.0706 0.1665 0.1022 -0.0068 0.0055  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 160 ILE B O   
2816 C CB  . ILE B 166 ? 0.0609 0.1534 0.0919 -0.0066 0.0066  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 160 ILE B CB  
2817 C CG1 . ILE B 166 ? 0.0590 0.1551 0.0944 -0.0035 0.0061  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 160 ILE B CG1 
2818 C CG2 . ILE B 166 ? 0.0571 0.1443 0.0834 -0.0033 0.0042  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 160 ILE B CG2 
2819 C CD1 . ILE B 166 ? 0.0532 0.1417 0.0831 -0.0023 0.0056  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 160 ILE B CD1 
2820 N N   . VAL B 167 ? 0.0774 0.1646 0.0995 -0.0111 0.0085  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 161 VAL B N   
2821 C CA  . VAL B 167 ? 0.0672 0.1524 0.0847 -0.0096 0.0062  0.0026  ? ? ? ? ? ? 161 VAL B CA  
2822 C C   . VAL B 167 ? 0.0680 0.1502 0.0832 -0.0105 0.0091  0.0024  ? ? ? ? ? ? 161 VAL B C   
2823 O O   . VAL B 167 ? 0.0756 0.1606 0.0930 -0.0089 0.0069  0.0038  ? ? ? ? ? ? 161 VAL B O   
2824 C CB  . VAL B 167 ? 0.0848 0.1644 0.0925 -0.0073 0.0041  0.0026  ? ? ? ? ? ? 161 VAL B CB  
2825 C CG1 . VAL B 167 ? 0.0688 0.1484 0.0724 -0.0028 -0.0003 0.0029  ? ? ? ? ? ? 161 VAL B CG1 
2826 C CG2 . VAL B 167 ? 0.0851 0.1703 0.0985 -0.0077 0.0019  0.0004  ? ? ? ? ? ? 161 VAL B CG2 
2827 N N   . ALA B 168 ? 0.0743 0.1502 0.0857 -0.0144 0.0158  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 162 ALA B N   
2828 C CA  . ALA B 168 ? 0.0841 0.1535 0.0919 -0.0176 0.0217  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 162 ALA B CA  
2829 C C   . ALA B 168 ? 0.0680 0.1518 0.0912 -0.0173 0.0193  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 162 ALA B C   
2830 O O   . ALA B 168 ? 0.0771 0.1588 0.0987 -0.0171 0.0196  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 162 ALA B O   
2831 C CB  . ALA B 168 ? 0.0851 0.1440 0.0872 -0.0249 0.0336  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 162 ALA B CB  
2832 N N   . PHE B 169 ? 0.0584 0.1552 0.0939 -0.0152 0.0158  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B N   
2833 C CA  . PHE B 169 ? 0.0511 0.1596 0.0969 -0.0114 0.0116  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CA  
2834 C C   . PHE B 169 ? 0.0554 0.1619 0.0960 -0.0063 0.0057  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B C   
2835 O O   . PHE B 169 ? 0.0596 0.1704 0.1031 -0.0041 0.0038  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B O   
2836 C CB  . PHE B 169 ? 0.0470 0.1671 0.1026 -0.0067 0.0079  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CB  
2837 C CG  . PHE B 169 ? 0.0372 0.1656 0.1044 -0.0125 0.0146  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CG  
2838 C CD1 . PHE B 169 ? 0.0418 0.1707 0.1143 -0.0213 0.0242  -0.0421 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CD1 
2839 C CD2 . PHE B 169 ? 0.0375 0.1723 0.1104 -0.0099 0.0131  -0.0406 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CD2 
2840 C CE1 . PHE B 169 ? 0.0468 0.1835 0.1318 -0.0293 0.0339  -0.0565 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CE1 
2841 C CE2 . PHE B 169 ? 0.0400 0.1858 0.1271 -0.0163 0.0209  -0.0552 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CE2 
2842 C CZ  . PHE B 169 ? 0.0449 0.1917 0.1385 -0.0269 0.0321  -0.0635 ? ? ? ? ? ? 163 PHE B CZ  
2843 N N   . LYS B 170 ? 0.0608 0.1614 0.0947 -0.0053 0.0039  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 164 LYS B N   
2844 C CA  . LYS B 170 ? 0.0599 0.1584 0.0901 -0.0031 0.0016  0.0035  ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CA  
2845 C C   . LYS B 170 ? 0.0619 0.1596 0.0908 -0.0046 0.0023  0.0049  ? ? ? ? ? ? 164 LYS B C   
2846 O O   . LYS B 170 ? 0.0729 0.1724 0.1024 -0.0031 0.0012  0.0055  ? ? ? ? ? ? 164 LYS B O   
2847 C CB  . LYS B 170 ? 0.0535 0.1481 0.0806 -0.0042 0.0021  0.0061  ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CB  
2848 C CG  . LYS B 170 ? 0.0690 0.1597 0.0940 -0.0029 0.0025  0.0053  ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CG  
2849 C CD  . LYS B 170 ? 0.0829 0.1683 0.1016 0.0034  0.0009  0.0049  ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CD  
2850 C CE  . LYS B 170 ? 0.0913 0.1721 0.1063 0.0075  -0.0002 0.0027  ? ? ? ? ? ? 164 LYS B CE  
2851 N NZ  . LYS B 170 ? 0.0630 0.1563 0.0894 0.0073  -0.0020 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 164 LYS B NZ  
2852 N N   . VAL B 171 ? 0.0637 0.1556 0.0871 -0.0063 0.0041  0.0052  ? ? ? ? ? ? 165 VAL B N   
2853 C CA  . VAL B 171 ? 0.0601 0.1455 0.0762 -0.0051 0.0043  0.0064  ? ? ? ? ? ? 165 VAL B CA  
2854 C C   . VAL B 171 ? 0.0702 0.1556 0.0892 -0.0074 0.0079  0.0038  ? ? ? ? ? ? 165 VAL B C   
2855 O O   . VAL B 171 ? 0.0535 0.1392 0.0720 -0.0056 0.0065  0.0047  ? ? ? ? ? ? 165 VAL B O   
2856 C CB  . VAL B 171 ? 0.0838 0.1554 0.0850 -0.0037 0.0058  0.0071  ? ? ? ? ? ? 165 VAL B CB  
2857 C CG1 . VAL B 171 ? 0.0908 0.1474 0.0766 -0.0004 0.0071  0.0083  ? ? ? ? ? ? 165 VAL B CG1 
2858 C CG2 . VAL B 171 ? 0.0674 0.1435 0.0685 0.0002  0.0001  0.0068  ? ? ? ? ? ? 165 VAL B CG2 
2859 N N   . LEU B 172 ? 0.0636 0.1513 0.0883 -0.0116 0.0127  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 166 LEU B N   
2860 C CA  . LEU B 172 ? 0.0582 0.1497 0.0900 -0.0151 0.0170  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 166 LEU B CA  
2861 C C   . LEU B 172 ? 0.0542 0.1568 0.0934 -0.0104 0.0108  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 166 LEU B C   
2862 O O   . LEU B 172 ? 0.0548 0.1567 0.0949 -0.0117 0.0127  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 166 LEU B O   
2863 C CB  . LEU B 172 ? 0.0609 0.1612 0.1046 -0.0198 0.0219  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 166 LEU B CB  
2864 C CG  . LEU B 172 ? 0.0614 0.1704 0.1178 -0.0250 0.0278  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 166 LEU B CG  
2865 C CD1 . LEU B 172 ? 0.0657 0.1548 0.1097 -0.0329 0.0395  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 166 LEU B CD1 
2866 C CD2 . LEU B 172 ? 0.0469 0.1714 0.1204 -0.0283 0.0311  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 166 LEU B CD2 
2867 N N   . ALA B 173 ? 0.0500 0.1592 0.0914 -0.0049 0.0045  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 167 ALA B N   
2868 C CA  . ALA B 173 ? 0.0573 0.1710 0.0988 0.0008  -0.0005 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 167 ALA B CA  
2869 C C   . ALA B 173 ? 0.0555 0.1643 0.0917 0.0004  -0.0003 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 167 ALA B C   
2870 O O   . ALA B 173 ? 0.0520 0.1637 0.0896 0.0020  -0.0013 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 167 ALA B O   
2871 C CB  . ALA B 173 ? 0.0613 0.1728 0.0971 0.0066  -0.0044 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 167 ALA B CB  
2872 N N   . TYR B 174 ? 0.0579 0.1611 0.0892 -0.0009 0.0003  0.0040  ? ? ? ? ? ? 168 TYR B N   
2873 C CA  . TYR B 174 ? 0.0530 0.1551 0.0818 0.0003  -0.0006 0.0063  ? ? ? ? ? ? 168 TYR B CA  
2874 C C   . TYR B 174 ? 0.0623 0.1580 0.0867 0.0000  0.0009  0.0055  ? ? ? ? ? ? 168 TYR B C   
2875 O O   . TYR B 174 ? 0.0649 0.1613 0.0887 0.0021  -0.0003 0.0055  ? ? ? ? ? ? 168 TYR B O   
2876 C CB  . TYR B 174 ? 0.0621 0.1650 0.0905 0.0005  -0.0016 0.0073  ? ? ? ? ? ? 168 TYR B CB  
2877 C CG  . TYR B 174 ? 0.0662 0.1702 0.0956 -0.0007 0.0002  0.0078  ? ? ? ? ? ? 168 TYR B CG  
2878 C CD1 . TYR B 174 ? 0.0785 0.1823 0.1067 -0.0005 0.0022  0.0077  ? ? ? ? ? ? 168 TYR B CD1 
2879 C CD2 . TYR B 174 ? 0.0955 0.1962 0.1233 -0.0017 0.0014  0.0083  ? ? ? ? ? ? 168 TYR B CD2 
2880 C CE1 . TYR B 174 ? 0.1281 0.2242 0.1496 -0.0015 0.0068  0.0085  ? ? ? ? ? ? 168 TYR B CE1 
2881 C CE2 . TYR B 174 ? 0.1027 0.1965 0.1246 -0.0019 0.0047  0.0092  ? ? ? ? ? ? 168 TYR B CE2 
2882 C CZ  . TYR B 174 ? 0.1311 0.2204 0.1478 -0.0018 0.0082  0.0096  ? ? ? ? ? ? 168 TYR B CZ  
2883 O OH  . TYR B 174 ? 0.1358 0.2101 0.1394 -0.0021 0.0142  0.0109  ? ? ? ? ? ? 168 TYR B OH  
2884 N N   . GLU B 175 ? 0.0700 0.1566 0.0890 -0.0028 0.0051  0.0043  ? ? ? ? ? ? 169 GLU B N   
2885 C CA  . GLU B 175 ? 0.0898 0.1633 0.0999 -0.0045 0.0103  0.0029  ? ? ? ? ? ? 169 GLU B CA  
2886 C C   . GLU B 175 ? 0.0790 0.1607 0.0993 -0.0072 0.0121  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 169 GLU B C   
2887 O O   . GLU B 175 ? 0.0790 0.1531 0.0940 -0.0071 0.0143  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 169 GLU B O   
2888 C CB  . GLU B 175 ? 0.1175 0.1753 0.1171 -0.0094 0.0186  0.0013  ? ? ? ? ? ? 169 GLU B CB  
2889 C CG  . GLU B 175 ? 0.1526 0.1982 0.1364 -0.0043 0.0159  0.0060  ? ? ? ? ? ? 169 GLU B CG  
2890 C CD  . GLU B 175 ? 0.2353 0.2621 0.2046 -0.0088 0.0251  0.0051  ? ? ? ? ? ? 169 GLU B CD  
2891 O OE1 . GLU B 175 ? 0.2607 0.2907 0.2394 -0.0179 0.0338  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 169 GLU B OE1 
2892 O OE2 . GLU B 175 ? 0.3362 0.3449 0.2837 -0.0022 0.0235  0.0087  ? ? ? ? ? ? 169 GLU B OE2 
2893 N N   . GLY B 176 ? 0.0761 0.1728 0.1096 -0.0078 0.0101  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 170 GLY B N   
2894 C CA  . GLY B 176 ? 0.0671 0.1746 0.1106 -0.0076 0.0092  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 170 GLY B CA  
2895 C C   . GLY B 176 ? 0.0694 0.1794 0.1104 -0.0020 0.0038  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 170 GLY B C   
2896 O O   . GLY B 176 ? 0.0716 0.1834 0.1150 -0.0023 0.0046  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 170 GLY B O   
2897 N N   . GLN B 177 ? 0.0701 0.1799 0.1065 0.0018  -0.0001 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 171 GLN B N   
2898 C CA  . GLN B 177 ? 0.0668 0.1774 0.1001 0.0052  -0.0024 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 171 GLN B CA  
2899 C C   . GLN B 177 ? 0.0639 0.1692 0.0942 0.0049  -0.0013 0.0010  ? ? ? ? ? ? 171 GLN B C   
2900 O O   . GLN B 177 ? 0.0766 0.1838 0.1072 0.0066  -0.0020 0.0000  ? ? ? ? ? ? 171 GLN B O   
2901 C CB  . GLN B 177 ? 0.0659 0.1756 0.0958 0.0063  -0.0028 0.0039  ? ? ? ? ? ? 171 GLN B CB  
2902 C CG  . GLN B 177 ? 0.1027 0.2109 0.1285 0.0090  -0.0038 0.0038  ? ? ? ? ? ? 171 GLN B CG  
2903 C CD  . GLN B 177 ? 0.1219 0.2305 0.1429 0.0150  -0.0066 0.0010  ? ? ? ? ? ? 171 GLN B CD  
2904 O OE1 . GLN B 177 ? 0.1395 0.2555 0.1663 0.0176  -0.0099 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 171 GLN B OE1 
2905 N NE2 . GLN B 177 ? 0.1843 0.2851 0.1942 0.0173  -0.0046 0.0040  ? ? ? ? ? ? 171 GLN B NE2 
2906 N N   . ILE B 178 ? 0.0761 0.1729 0.1004 0.0045  -0.0002 0.0028  ? ? ? ? ? ? 172 ILE B N   
2907 C CA  . ILE B 178 ? 0.0742 0.1604 0.0891 0.0078  -0.0004 0.0033  ? ? ? ? ? ? 172 ILE B CA  
2908 C C   . ILE B 178 ? 0.0831 0.1594 0.0938 0.0048  0.0049  0.0006  ? ? ? ? ? ? 172 ILE B C   
2909 O O   . ILE B 178 ? 0.0854 0.1577 0.0922 0.0079  0.0041  0.0001  ? ? ? ? ? ? 172 ILE B O   
2910 C CB  . ILE B 178 ? 0.0908 0.1650 0.0936 0.0109  -0.0011 0.0051  ? ? ? ? ? ? 172 ILE B CB  
2911 C CG1 . ILE B 178 ? 0.0770 0.1637 0.0869 0.0135  -0.0063 0.0048  ? ? ? ? ? ? 172 ILE B CG1 
2912 C CG2 . ILE B 178 ? 0.0830 0.1388 0.0678 0.0180  -0.0019 0.0052  ? ? ? ? ? ? 172 ILE B CG2 
2913 C CD1 . ILE B 178 ? 0.0637 0.1419 0.0634 0.0171  -0.0083 0.0051  ? ? ? ? ? ? 172 ILE B CD1 
2914 N N   . ALA B 179 ? 0.0802 0.1528 0.0927 -0.0018 0.0113  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 173 ALA B N   
2915 C CA  . ALA B 179 ? 0.0995 0.1628 0.1104 -0.0075 0.0196  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 173 ALA B CA  
2916 C C   . ALA B 179 ? 0.0927 0.1707 0.1156 -0.0065 0.0163  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 173 ALA B C   
2917 O O   . ALA B 179 ? 0.0856 0.1551 0.1044 -0.0078 0.0202  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 173 ALA B O   
2918 C CB  . ALA B 179 ? 0.1065 0.1699 0.1238 -0.0165 0.0283  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 173 ALA B CB  
2919 N N   . ARG B 180 ? 0.0863 0.1833 0.1210 -0.0036 0.0096  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 174 ARG B N   
2920 C CA  . ARG B 180 ? 0.0930 0.2017 0.1347 -0.0004 0.0056  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 174 ARG B CA  
2921 C C   . ARG B 180 ? 0.0848 0.1895 0.1194 0.0042  0.0027  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 174 ARG B C   
2922 O O   . ARG B 180 ? 0.0707 0.1747 0.1057 0.0046  0.0035  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 174 ARG B O   
2923 C CB  . ARG B 180 ? 0.1000 0.2228 0.1476 0.0044  -0.0007 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 174 ARG B CB  
2924 C CG  . ARG B 180 ? 0.1399 0.2733 0.1920 0.0092  -0.0051 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 174 ARG B CG  
2925 C CD  . ARG B 180 ? 0.2116 0.3419 0.2537 0.0152  -0.0087 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 174 ARG B CD  
2926 N NE  . ARG B 180 ? 0.2675 0.4047 0.3094 0.0213  -0.0130 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 174 ARG B NE  
2927 C CZ  . ARG B 180 ? 0.2990 0.4380 0.3326 0.0308  -0.0192 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 174 ARG B CZ  
2928 N NH1 . ARG B 180 ? 0.3294 0.4632 0.3546 0.0348  -0.0210 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 174 ARG B NH1 
2929 N NH2 . ARG B 180 ? 0.3176 0.4613 0.3482 0.0378  -0.0238 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 174 ARG B NH2 
2930 N N   . ALA B 181 ? 0.0788 0.1823 0.1089 0.0074  -0.0001 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 175 ALA B N   
2931 C CA  . ALA B 181 ? 0.0809 0.1843 0.1081 0.0116  -0.0024 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 175 ALA B CA  
2932 C C   . ALA B 181 ? 0.0939 0.1850 0.1132 0.0134  -0.0010 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 175 ALA B C   
2933 O O   . ALA B 181 ? 0.0909 0.1840 0.1108 0.0162  -0.0022 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 175 ALA B O   
2934 C CB  . ALA B 181 ? 0.0705 0.1766 0.0975 0.0136  -0.0046 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 175 ALA B CB  
2935 N N   . GLN B 182 ? 0.1114 0.1861 0.1201 0.0122  0.0027  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 176 GLN B N   
2936 C CA  . GLN B 182 ? 0.1397 0.1929 0.1320 0.0155  0.0055  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 176 GLN B CA  
2937 C C   . GLN B 182 ? 0.1461 0.1956 0.1410 0.0100  0.0117  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 176 GLN B C   
2938 O O   . GLN B 182 ? 0.1491 0.1888 0.1357 0.0143  0.0116  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 176 GLN B O   
2939 C CB  . GLN B 182 ? 0.1641 0.1933 0.1369 0.0160  0.0099  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 176 GLN B CB  
2940 C CG  . GLN B 182 ? 0.2352 0.2332 0.1804 0.0238  0.0120  0.0000  ? ? ? ? ? ? 176 GLN B CG  
2941 C CD  . GLN B 182 ? 0.2768 0.2814 0.2203 0.0371  0.0010  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 176 GLN B CD  
2942 O OE1 . GLN B 182 ? 0.3048 0.3318 0.2618 0.0421  -0.0080 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 176 GLN B OE1 
2943 N NE2 . GLN B 182 ? 0.3083 0.2938 0.2364 0.0422  0.0027  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 176 GLN B NE2 
2944 N N   . ALA B 183 ? 0.1218 0.1810 0.1294 0.0014  0.0163  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 177 ALA B N   
2945 C CA  . ALA B 183 ? 0.1199 0.1831 0.1362 -0.0041 0.0212  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 177 ALA B CA  
2946 C C   . ALA B 183 ? 0.1019 0.1804 0.1256 0.0018  0.0136  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 177 ALA B C   
2947 O O   . ALA B 183 ? 0.0989 0.1729 0.1217 0.0010  0.0163  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 177 ALA B O   
2948 C CB  . ALA B 183 ? 0.1036 0.1821 0.1368 -0.0116 0.0245  -0.0327 ? ? ? ? ? ? 177 ALA B CB  
2949 N N   . GLU B 184 ? 0.0860 0.1798 0.1151 0.0068  0.0059  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 178 GLU B N   
2950 C CA  . GLU B 184 ? 0.0797 0.1847 0.1123 0.0116  0.0011  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 178 GLU B CA  
2951 C C   . GLU B 184 ? 0.0835 0.1811 0.1091 0.0162  0.0002  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 178 GLU B C   
2952 O O   . GLU B 184 ? 0.0892 0.1894 0.1160 0.0179  -0.0003 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 178 GLU B O   
2953 C CB  . GLU B 184 ? 0.0754 0.1910 0.1097 0.0147  -0.0032 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 178 GLU B CB  
2954 C CG  . GLU B 184 ? 0.0820 0.2050 0.1206 0.0143  -0.0048 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 178 GLU B CG  
2955 C CD  . GLU B 184 ? 0.1022 0.2343 0.1455 0.0170  -0.0076 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 178 GLU B CD  
2956 O OE1 . GLU B 184 ? 0.1087 0.2494 0.1578 0.0184  -0.0103 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 178 GLU B OE1 
2957 O OE2 . GLU B 184 ? 0.1240 0.2567 0.1661 0.0188  -0.0080 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 178 GLU B OE2 
2958 N N   . ILE B 185 ? 0.0824 0.1714 0.1004 0.0195  -0.0010 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 179 ILE B N   
2959 C CA  . ILE B 185 ? 0.0958 0.1779 0.1063 0.0270  -0.0038 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 179 ILE B CA  
2960 C C   . ILE B 185 ? 0.1169 0.1787 0.1151 0.0274  0.0005  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 179 ILE B C   
2961 O O   . ILE B 185 ? 0.1141 0.1752 0.1108 0.0321  -0.0012 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 179 ILE B O   
2962 C CB  . ILE B 185 ? 0.0937 0.1704 0.0967 0.0333  -0.0078 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 179 ILE B CB  
2963 C CG1 . ILE B 185 ? 0.0869 0.1840 0.1036 0.0317  -0.0104 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 179 ILE B CG1 
2964 C CG2 . ILE B 185 ? 0.1103 0.1775 0.1021 0.0452  -0.0130 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 179 ILE B CG2 
2965 C CD1 . ILE B 185 ? 0.0785 0.1747 0.0920 0.0362  -0.0143 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 179 ILE B CD1 
2966 N N   . GLU B 186 ? 0.1348 0.1783 0.1236 0.0216  0.0079  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B N   
2967 C CA  . GLU B 186 ? 0.1727 0.1900 0.1459 0.0198  0.0160  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B CA  
2968 C C   . GLU B 186 ? 0.1592 0.1894 0.1468 0.0143  0.0184  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B C   
2969 O O   . GLU B 186 ? 0.1664 0.1840 0.1454 0.0171  0.0202  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B O   
2970 C CB  . GLU B 186 ? 0.2022 0.1955 0.1621 0.0116  0.0275  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B CB  
2971 C CG  . GLU B 186 ? 0.2579 0.2315 0.1958 0.0200  0.0248  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B CG  
2972 C CD  . GLU B 186 ? 0.3355 0.2882 0.2613 0.0109  0.0366  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B CD  
2973 O OE1 . GLU B 186 ? 0.3408 0.3045 0.2838 -0.0028 0.0454  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B OE1 
2974 O OE2 . GLU B 186 ? 0.3952 0.3211 0.2936 0.0189  0.0366  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 180 GLU B OE2 
2975 N N   . TRP B 187 ? 0.1263 0.1808 0.1338 0.0084  0.0170  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B N   
2976 C CA  . TRP B 187 ? 0.1137 0.1834 0.1347 0.0057  0.0168  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CA  
2977 C C   . TRP B 187 ? 0.1144 0.1910 0.1347 0.0138  0.0102  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B C   
2978 O O   . TRP B 187 ? 0.1043 0.1776 0.1244 0.0134  0.0123  -0.0395 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B O   
2979 C CB  . TRP B 187 ? 0.1044 0.1986 0.1419 0.0039  0.0124  -0.0413 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CB  
2980 C CG  . TRP B 187 ? 0.0877 0.1991 0.1356 0.0059  0.0084  -0.0499 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CG  
2981 C CD1 . TRP B 187 ? 0.1023 0.2167 0.1589 0.0006  0.0130  -0.0626 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CD1 
2982 C CD2 . TRP B 187 ? 0.0911 0.2163 0.1392 0.0139  0.0000  -0.0474 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CD2 
2983 N NE1 . TRP B 187 ? 0.0837 0.2155 0.1467 0.0067  0.0055  -0.0683 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B NE1 
2984 C CE2 . TRP B 187 ? 0.0970 0.2331 0.1522 0.0152  -0.0021 -0.0583 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CE2 
2985 C CE3 . TRP B 187 ? 0.1108 0.2382 0.1523 0.0195  -0.0045 -0.0382 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CE3 
2986 C CZ2 . TRP B 187 ? 0.1111 0.2570 0.1623 0.0239  -0.0094 -0.0587 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CZ2 
2987 C CZ3 . TRP B 187 ? 0.1287 0.2634 0.1660 0.0257  -0.0089 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CZ3 
2988 C CH2 . TRP B 187 ? 0.1135 0.2559 0.1534 0.0289  -0.0118 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 181 TRP B CH2 
2989 N N   . ALA B 188 ? 0.1034 0.1903 0.1246 0.0199  0.0034  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 182 ALA B N   
2990 C CA  . ALA B 188 ? 0.0984 0.1936 0.1208 0.0261  -0.0008 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 182 ALA B CA  
2991 C C   . ALA B 188 ? 0.1259 0.2053 0.1377 0.0318  -0.0006 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 182 ALA B C   
2992 O O   . ALA B 188 ? 0.1176 0.2001 0.1308 0.0346  -0.0014 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 182 ALA B O   
2993 C CB  . ALA B 188 ? 0.0859 0.1934 0.1121 0.0290  -0.0044 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 182 ALA B CB  
2994 N N   . GLU B 189 ? 0.1555 0.2156 0.1535 0.0352  0.0001  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 183 GLU B N   
2995 C CA  . GLU B 189 ? 0.1871 0.2245 0.1668 0.0443  -0.0005 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 183 GLU B CA  
2996 C C   . GLU B 189 ? 0.2060 0.2242 0.1772 0.0393  0.0077  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 183 GLU B C   
2997 O O   . GLU B 189 ? 0.2143 0.2237 0.1777 0.0461  0.0063  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 183 GLU B O   
2998 C CB  . GLU B 189 ? 0.2184 0.2332 0.1779 0.0507  -0.0014 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 183 GLU B CB  
2999 C CG  . GLU B 189 ? 0.2472 0.2809 0.2146 0.0589  -0.0111 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 183 GLU B CG  
3000 C CD  . GLU B 189 ? 0.3461 0.3589 0.2928 0.0670  -0.0136 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 183 GLU B CD  
3001 O OE1 . GLU B 189 ? 0.4134 0.4334 0.3586 0.0803  -0.0237 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 183 GLU B OE1 
3002 O OE2 . GLU B 189 ? 0.4279 0.4177 0.3600 0.0603  -0.0053 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 183 GLU B OE2 
3003 N N   . LYS B 190 ? 0.2014 0.2141 0.1754 0.0272  0.0169  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B N   
3004 C CA  . LYS B 190 ? 0.2232 0.2241 0.1964 0.0187  0.0268  -0.0394 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B CA  
3005 C C   . LYS B 190 ? 0.1944 0.2201 0.1853 0.0194  0.0218  -0.0450 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B C   
3006 O O   . LYS B 190 ? 0.1924 0.2070 0.1784 0.0191  0.0258  -0.0499 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B O   
3007 C CB  . LYS B 190 ? 0.2308 0.2314 0.2123 0.0044  0.0373  -0.0455 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B CB  
3008 C CG  . LYS B 190 ? 0.2688 0.2711 0.2617 -0.0074 0.0475  -0.0592 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B CG  
3009 C CD  . LYS B 190 ? 0.2969 0.3032 0.3023 -0.0220 0.0585  -0.0693 ? ? ? ? ? ? 184 LYS B CD  
3010 N N   . GLY B 191 ? 0.1595 0.2151 0.1675 0.0206  0.0139  -0.0443 ? ? ? ? ? ? 185 GLY B N   
3011 C CA  . GLY B 191 ? 0.1431 0.2187 0.1619 0.0233  0.0090  -0.0484 ? ? ? ? ? ? 185 GLY B CA  
3012 C C   . GLY B 191 ? 0.1480 0.2197 0.1600 0.0323  0.0053  -0.0463 ? ? ? ? ? ? 185 GLY B C   
3013 O O   . GLY B 191 ? 0.1436 0.2181 0.1579 0.0333  0.0055  -0.0514 ? ? ? ? ? ? 185 GLY B O   
3014 N N   . LEU B 192 ? 0.1480 0.2148 0.1527 0.0398  0.0013  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B N   
3015 C CA  . LEU B 192 ? 0.1667 0.2340 0.1679 0.0502  -0.0036 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B CA  
3016 C C   . LEU B 192 ? 0.1959 0.2370 0.1808 0.0544  -0.0005 -0.0449 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B C   
3017 O O   . LEU B 192 ? 0.2075 0.2519 0.1936 0.0598  -0.0027 -0.0491 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B O   
3018 C CB  . LEU B 192 ? 0.1601 0.2311 0.1596 0.0587  -0.0098 -0.0401 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B CB  
3019 C CG  . LEU B 192 ? 0.1411 0.2387 0.1573 0.0552  -0.0116 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B CG  
3020 C CD1 . LEU B 192 ? 0.1223 0.2240 0.1389 0.0619  -0.0168 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B CD1 
3021 C CD2 . LEU B 192 ? 0.0923 0.2084 0.1197 0.0554  -0.0113 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 186 LEU B CD2 
3022 N N   . LYS B 193 ? 0.2265 0.2388 0.1944 0.0512  0.0063  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B N   
3023 C CA  . LYS B 193 ? 0.2668 0.2447 0.2127 0.0533  0.0131  -0.0449 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B CA  
3024 C C   . LYS B 193 ? 0.2550 0.2385 0.2123 0.0427  0.0202  -0.0525 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B C   
3025 O O   . LYS B 193 ? 0.2573 0.2262 0.2052 0.0466  0.0222  -0.0561 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B O   
3026 C CB  . LYS B 193 ? 0.3046 0.2455 0.2256 0.0501  0.0224  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B CB  
3027 C CG  . LYS B 193 ? 0.3540 0.2862 0.2594 0.0634  0.0141  -0.0347 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B CG  
3028 C CD  . LYS B 193 ? 0.4319 0.3252 0.3094 0.0597  0.0245  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B CD  
3029 C CE  . LYS B 193 ? 0.4414 0.3470 0.3218 0.0640  0.0170  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B CE  
3030 N NZ  . LYS B 193 ? 0.4952 0.3894 0.3546 0.0859  0.0042  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 187 LYS B NZ  
3031 N N   . LEU B 194 ? 0.2246 0.2300 0.2022 0.0307  0.0230  -0.0564 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B N   
3032 C CA  . LEU B 194 ? 0.2155 0.2340 0.2079 0.0228  0.0266  -0.0666 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B CA  
3033 C C   . LEU B 194 ? 0.2088 0.2445 0.2075 0.0313  0.0184  -0.0678 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B C   
3034 O O   . LEU B 194 ? 0.2105 0.2406 0.2085 0.0303  0.0217  -0.0746 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B O   
3035 C CB  . LEU B 194 ? 0.1955 0.2398 0.2088 0.0137  0.0265  -0.0725 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B CB  
3036 C CG  . LEU B 194 ? 0.1874 0.2554 0.2186 0.0105  0.0245  -0.0846 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B CG  
3037 C CD1 . LEU B 194 ? 0.2186 0.2705 0.2494 0.0015  0.0360  -0.0968 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B CD1 
3038 C CD2 . LEU B 194 ? 0.1610 0.2547 0.2086 0.0076  0.0200  -0.0899 ? ? ? ? ? ? 188 LEU B CD2 
3039 N N   . LEU B 195 ? 0.2002 0.2556 0.2048 0.0386  0.0094  -0.0622 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B N   
3040 C CA  . LEU B 195 ? 0.1985 0.2710 0.2096 0.0448  0.0040  -0.0643 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CA  
3041 C C   . LEU B 195 ? 0.2353 0.2915 0.2351 0.0535  0.0035  -0.0662 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B C   
3042 O O   . LEU B 195 ? 0.2388 0.3034 0.2433 0.0553  0.0027  -0.0713 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B O   
3043 C CB  . LEU B 195 ? 0.1832 0.2764 0.2017 0.0483  -0.0014 -0.0597 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CB  
3044 C CG  . LEU B 195 ? 0.1702 0.2800 0.1966 0.0426  -0.0019 -0.0590 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CG  
3045 C CD1 . LEU B 195 ? 0.1614 0.2813 0.1898 0.0441  -0.0037 -0.0533 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CD1 
3046 C CD2 . LEU B 195 ? 0.1495 0.2705 0.1787 0.0432  -0.0026 -0.0649 ? ? ? ? ? ? 189 LEU B CD2 
3047 N N   . ASP B 196 ? 0.2664 0.2967 0.2482 0.0601  0.0039  -0.0627 ? ? ? ? ? ? 190 ASP B N   
3048 C CA  . ASP B 196 ? 0.3100 0.3188 0.2753 0.0714  0.0026  -0.0652 ? ? ? ? ? ? 190 ASP B CA  
3049 C C   . ASP B 196 ? 0.3377 0.3229 0.2931 0.0652  0.0121  -0.0701 ? ? ? ? ? ? 190 ASP B C   
3050 O O   . ASP B 196 ? 0.3668 0.3371 0.3105 0.0739  0.0112  -0.0732 ? ? ? ? ? ? 190 ASP B O   
3051 C CB  . ASP B 196 ? 0.3406 0.3222 0.2820 0.0840  -0.0008 -0.0608 ? ? ? ? ? ? 190 ASP B CB  
3052 C CG  . ASP B 196 ? 0.3383 0.3444 0.2909 0.0917  -0.0108 -0.0593 ? ? ? ? ? ? 190 ASP B CG  
3053 O OD1 . ASP B 196 ? 0.3518 0.3897 0.3251 0.0934  -0.0159 -0.0640 ? ? ? ? ? ? 190 ASP B OD1 
3054 O OD2 . ASP B 196 ? 0.3988 0.3911 0.3388 0.0952  -0.0122 -0.0545 ? ? ? ? ? ? 190 ASP B OD2 
3055 N N   . THR B 197 ? 0.3417 0.3246 0.3030 0.0502  0.0215  -0.0729 ? ? ? ? ? ? 191 THR B N   
3056 C CA  . THR B 197 ? 0.3670 0.3300 0.3232 0.0410  0.0330  -0.0813 ? ? ? ? ? ? 191 THR B CA  
3057 C C   . THR B 197 ? 0.3534 0.3478 0.3338 0.0350  0.0311  -0.0909 ? ? ? ? ? ? 191 THR B C   
3058 O O   . THR B 197 ? 0.3761 0.3607 0.3575 0.0270  0.0398  -0.1007 ? ? ? ? ? ? 191 THR B O   
3059 C CB  . THR B 197 ? 0.3850 0.3272 0.3358 0.0262  0.0472  -0.0840 ? ? ? ? ? ? 191 THR B CB  
3060 O OG1 . THR B 197 ? 0.3557 0.3332 0.3346 0.0157  0.0457  -0.0897 ? ? ? ? ? ? 191 THR B OG1 
3061 C CG2 . THR B 197 ? 0.3891 0.3016 0.3145 0.0319  0.0488  -0.0736 ? ? ? ? ? ? 191 THR B CG2 
3062 N N   . LEU B 198 ? 0.3342 0.3635 0.3317 0.0388  0.0209  -0.0891 ? ? ? ? ? ? 192 LEU B N   
3063 C CA  . LEU B 198 ? 0.3218 0.3783 0.3368 0.0352  0.0182  -0.0979 ? ? ? ? ? ? 192 LEU B CA  
3064 C C   . LEU B 198 ? 0.3331 0.3990 0.3480 0.0443  0.0126  -0.0988 ? ? ? ? ? ? 192 LEU B C   
3065 O O   . LEU B 198 ? 0.3471 0.4076 0.3543 0.0538  0.0090  -0.0931 ? ? ? ? ? ? 192 LEU B O   
3066 C CB  . LEU B 198 ? 0.2904 0.3733 0.3181 0.0334  0.0125  -0.0961 ? ? ? ? ? ? 192 LEU B CB  
3067 C CG  . LEU B 198 ? 0.2746 0.3581 0.3093 0.0237  0.0169  -0.1001 ? ? ? ? ? ? 192 LEU B CG  
3068 C CD1 . LEU B 198 ? 0.2310 0.3383 0.2738 0.0261  0.0091  -0.0975 ? ? ? ? ? ? 192 LEU B CD1 
3069 C CD2 . LEU B 198 ? 0.2778 0.3623 0.3230 0.0140  0.0240  -0.1167 ? ? ? ? ? ? 192 LEU B CD2 
# 
