data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Song, Y." 1 ? 
"Liu, H."  2 ? 
"Zhu, R."  3 ? 
"Yi, C."   4 ? 
"Chen, P." 5 ? 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Structure of Lactococcus lactis ZitR, E41A mutant" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "Zinc binding protein, MarR family, winged Helix-turn-helix, Transcriptional regulator, METAL BINDING PROTEIN" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "METAL BINDING PROTEIN" 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   US 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            Proc.Natl.Acad.Sci.USA 
_citation.journal_id_ASTM           PNASA6 
_citation.journal_id_CSD            0040 
_citation.journal_id_ISSN           1091-6490 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            114 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                13661 
_citation.page_last                 13666 
_citation.title                     "Allosteric histidine switch for regulation of intracellular zinc(II) fluctuation." 
_citation.year                      2017 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1073/pnas.1708563115 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   29229866 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Zhu, R."    1 ?                   
primary "Song, Y."   2 ?                   
primary "Liu, H."    3 ?                   
primary "Yang, Y."   4 ?                   
primary "Wang, S."   5 0000-0002-0153-0578 
primary "Yi, C."     6 ?                   
primary "Chen, P.R." 7 ?                   
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;GMSLANQIDQFLGTIMQFAENKHEILLGKCESDVKLTSTQAHILMLLAEQISTNAKIAEKLKISPAAVTKALKKLQEQEL
IKSSRATNDERVVLWSLTEKAVPVAKEHATHHEKTLSTYQELGNKFTDEEQEVISKFLSALTEEFQ
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;GMSLANQIDQFLGTIMQFAENKHEILLGKCESDVKLTSTQAHILMLLAEQISTNAKIAEKLKISPAAVTKALKKLQEQEL
IKSSRATNDERVVLWSLTEKAVPVAKEHATHHEKTLSTYQELGNKFTDEEQEVISKFLSALTEEFQ
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   GLY n 
1 2   MET n 
1 3   SER n 
1 4   LEU n 
1 5   ALA n 
1 6   ASN n 
1 7   GLN n 
1 8   ILE n 
1 9   ASP n 
1 10  GLN n 
1 11  PHE n 
1 12  LEU n 
1 13  GLY n 
1 14  THR n 
1 15  ILE n 
1 16  MET n 
1 17  GLN n 
1 18  PHE n 
1 19  ALA n 
1 20  GLU n 
1 21  ASN n 
1 22  LYS n 
1 23  HIS n 
1 24  GLU n 
1 25  ILE n 
1 26  LEU n 
1 27  LEU n 
1 28  GLY n 
1 29  LYS n 
1 30  CYS n 
1 31  GLU n 
1 32  SER n 
1 33  ASP n 
1 34  VAL n 
1 35  LYS n 
1 36  LEU n 
1 37  THR n 
1 38  SER n 
1 39  THR n 
1 40  GLN n 
1 41  ALA n 
1 42  HIS n 
1 43  ILE n 
1 44  LEU n 
1 45  MET n 
1 46  LEU n 
1 47  LEU n 
1 48  ALA n 
1 49  GLU n 
1 50  GLN n 
1 51  ILE n 
1 52  SER n 
1 53  THR n 
1 54  ASN n 
1 55  ALA n 
1 56  LYS n 
1 57  ILE n 
1 58  ALA n 
1 59  GLU n 
1 60  LYS n 
1 61  LEU n 
1 62  LYS n 
1 63  ILE n 
1 64  SER n 
1 65  PRO n 
1 66  ALA n 
1 67  ALA n 
1 68  VAL n 
1 69  THR n 
1 70  LYS n 
1 71  ALA n 
1 72  LEU n 
1 73  LYS n 
1 74  LYS n 
1 75  LEU n 
1 76  GLN n 
1 77  GLU n 
1 78  GLN n 
1 79  GLU n 
1 80  LEU n 
1 81  ILE n 
1 82  LYS n 
1 83  SER n 
1 84  SER n 
1 85  ARG n 
1 86  ALA n 
1 87  THR n 
1 88  ASN n 
1 89  ASP n 
1 90  GLU n 
1 91  ARG n 
1 92  VAL n 
1 93  VAL n 
1 94  LEU n 
1 95  TRP n 
1 96  SER n 
1 97  LEU n 
1 98  THR n 
1 99  GLU n 
1 100 LYS n 
1 101 ALA n 
1 102 VAL n 
1 103 PRO n 
1 104 VAL n 
1 105 ALA n 
1 106 LYS n 
1 107 GLU n 
1 108 HIS n 
1 109 ALA n 
1 110 THR n 
1 111 HIS n 
1 112 HIS n 
1 113 GLU n 
1 114 LYS n 
1 115 THR n 
1 116 LEU n 
1 117 SER n 
1 118 THR n 
1 119 TYR n 
1 120 GLN n 
1 121 GLU n 
1 122 LEU n 
1 123 GLY n 
1 124 ASN n 
1 125 LYS n 
1 126 PHE n 
1 127 THR n 
1 128 ASP n 
1 129 GLU n 
1 130 GLU n 
1 131 GLN n 
1 132 GLU n 
1 133 VAL n 
1 134 ILE n 
1 135 SER n 
1 136 LYS n 
1 137 PHE n 
1 138 LEU n 
1 139 SER n 
1 140 ALA n 
1 141 LEU n 
1 142 THR n 
1 143 GLU n 
1 144 GLU n 
1 145 PHE n 
1 146 GLN n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man "Zinc transport transcriptional regulator" 16387.715 2   ? E41A ? ? 
2 non-polymer syn "ZINC ION"                                 65.409    4   ? ?    ? ? 
3 non-polymer syn "2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID"     195.237   2   ? ?    ? ? 
4 non-polymer syn "DI(HYDROXYETHYL)ETHER"                    106.120   2   ? ?    ? ? 
5 water       nat water                                      18.015    146 ? ?    ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   GLY 1   1   1   GLY GLY A   ? n 
A   1 2   MET 2   2   2   MET MET A   ? n 
A   1 3   SER 3   3   3   SER SER A   ? n 
A   1 4   LEU 4   4   4   LEU LEU A   ? n 
A   1 5   ALA 5   5   5   ALA ALA A   ? n 
A   1 6   ASN 6   6   6   ASN ASN A   ? n 
A   1 7   GLN 7   7   7   GLN GLN A   ? n 
A   1 8   ILE 8   8   8   ILE ILE A   ? n 
A   1 9   ASP 9   9   9   ASP ASP A   ? n 
A   1 10  GLN 10  10  10  GLN GLN A   ? n 
A   1 11  PHE 11  11  11  PHE PHE A   ? n 
A   1 12  LEU 12  12  12  LEU LEU A   ? n 
A   1 13  GLY 13  13  13  GLY GLY A   ? n 
A   1 14  THR 14  14  14  THR THR A   ? n 
A   1 15  ILE 15  15  15  ILE ILE A   ? n 
A   1 16  MET 16  16  16  MET MET A   ? n 
A   1 17  GLN 17  17  17  GLN GLN A   ? n 
A   1 18  PHE 18  18  18  PHE PHE A   ? n 
A   1 19  ALA 19  19  19  ALA ALA A   ? n 
A   1 20  GLU 20  20  20  GLU GLU A   ? n 
A   1 21  ASN 21  21  21  ASN ASN A   ? n 
A   1 22  LYS 22  22  22  LYS LYS A   ? n 
A   1 23  HIS 23  23  23  HIS HIS A   ? n 
A   1 24  GLU 24  24  24  GLU GLU A   ? n 
A   1 25  ILE 25  25  25  ILE ILE A   ? n 
A   1 26  LEU 26  26  26  LEU LEU A   ? n 
A   1 27  LEU 27  27  27  LEU LEU A   ? n 
A   1 28  GLY 28  28  28  GLY GLY A   ? n 
A   1 29  LYS 29  29  29  LYS LYS A   ? n 
A   1 30  CYS 30  30  30  CYS CYS A   ? n 
A   1 31  GLU 31  31  31  GLU GLU A   ? n 
A   1 32  SER 32  32  32  SER SER A   ? n 
A   1 33  ASP 33  33  33  ASP ASP A   ? n 
A   1 34  VAL 34  34  34  VAL VAL A   ? n 
A   1 35  LYS 35  35  35  LYS LYS A   ? n 
A   1 36  LEU 36  36  36  LEU LEU A   ? n 
A   1 37  THR 37  37  37  THR THR A   ? n 
A   1 38  SER 38  38  38  SER SER A   ? n 
A   1 39  THR 39  39  39  THR THR A   ? n 
A   1 40  GLN 40  40  40  GLN GLN A   ? n 
A   1 41  ALA 41  41  41  ALA ALA A   ? n 
A   1 42  HIS 42  42  42  HIS HIS A   ? n 
A   1 43  ILE 43  43  43  ILE ILE A   ? n 
A   1 44  LEU 44  44  44  LEU LEU A   ? n 
A   1 45  MET 45  45  45  MET MET A   ? n 
A   1 46  LEU 46  46  46  LEU LEU A   ? n 
A   1 47  LEU 47  47  47  LEU LEU A   ? n 
A   1 48  ALA 48  48  48  ALA ALA A   ? n 
A   1 49  GLU 49  49  49  GLU GLU A   ? n 
A   1 50  GLN 50  50  50  GLN GLN A   ? n 
A   1 51  ILE 51  51  51  ILE ILE A   ? n 
A   1 52  SER 52  52  52  SER SER A   ? n 
A   1 53  THR 53  53  53  THR THR A   ? n 
A   1 54  ASN 54  54  54  ASN ASN A   ? n 
A   1 55  ALA 55  55  55  ALA ALA A   ? n 
A   1 56  LYS 56  56  56  LYS LYS A   ? n 
A   1 57  ILE 57  57  57  ILE ILE A   ? n 
A   1 58  ALA 58  58  58  ALA ALA A   ? n 
A   1 59  GLU 59  59  59  GLU GLU A   ? n 
A   1 60  LYS 60  60  60  LYS LYS A   ? n 
A   1 61  LEU 61  61  61  LEU LEU A   ? n 
A   1 62  LYS 62  62  62  LYS LYS A   ? n 
A   1 63  ILE 63  63  63  ILE ILE A   ? n 
A   1 64  SER 64  64  64  SER SER A   ? n 
A   1 65  PRO 65  65  65  PRO PRO A   ? n 
A   1 66  ALA 66  66  66  ALA ALA A   ? n 
A   1 67  ALA 67  67  67  ALA ALA A   ? n 
A   1 68  VAL 68  68  68  VAL VAL A   ? n 
A   1 69  THR 69  69  69  THR THR A   ? n 
A   1 70  LYS 70  70  70  LYS LYS A   ? n 
A   1 71  ALA 71  71  71  ALA ALA A   ? n 
A   1 72  LEU 72  72  72  LEU LEU A   ? n 
A   1 73  LYS 73  73  73  LYS LYS A   ? n 
A   1 74  LYS 74  74  74  LYS LYS A   ? n 
A   1 75  LEU 75  75  75  LEU LEU A   ? n 
A   1 76  GLN 76  76  76  GLN GLN A   ? n 
A   1 77  GLU 77  77  77  GLU GLU A   ? n 
A   1 78  GLN 78  78  78  GLN GLN A   ? n 
A   1 79  GLU 79  79  79  GLU GLU A   ? n 
A   1 80  LEU 80  80  80  LEU LEU A   ? n 
A   1 81  ILE 81  81  81  ILE ILE A   ? n 
A   1 82  LYS 82  82  82  LYS LYS A   ? n 
A   1 83  SER 83  83  83  SER SER A   ? n 
A   1 84  SER 84  84  84  SER SER A   ? n 
A   1 85  ARG 85  85  85  ARG ARG A   ? n 
A   1 86  ALA 86  86  86  ALA ALA A   ? n 
A   1 87  THR 87  87  87  THR THR A   ? n 
A   1 88  ASN 88  88  88  ASN ASN A   ? n 
A   1 89  ASP 89  89  89  ASP ASP A   ? n 
A   1 90  GLU 90  90  90  GLU GLU A   ? n 
A   1 91  ARG 91  91  91  ARG ARG A   ? n 
A   1 92  VAL 92  92  92  VAL VAL A   ? n 
A   1 93  VAL 93  93  93  VAL VAL A   ? n 
A   1 94  LEU 94  94  94  LEU LEU A   ? n 
A   1 95  TRP 95  95  95  TRP TRP A   ? n 
A   1 96  SER 96  96  96  SER SER A   ? n 
A   1 97  LEU 97  97  97  LEU LEU A   ? n 
A   1 98  THR 98  98  98  THR THR A   ? n 
A   1 99  GLU 99  99  99  GLU GLU A   ? n 
A   1 100 LYS 100 100 100 LYS LYS A   ? n 
A   1 101 ALA 101 101 101 ALA ALA A   ? n 
A   1 102 VAL 102 102 102 VAL VAL A   ? n 
A   1 103 PRO 103 103 103 PRO PRO A   ? n 
A   1 104 VAL 104 104 104 VAL VAL A   ? n 
A   1 105 ALA 105 105 105 ALA ALA A   ? n 
A   1 106 LYS 106 106 106 LYS LYS A   ? n 
A   1 107 GLU 107 107 107 GLU GLU A   ? n 
A   1 108 HIS 108 108 108 HIS HIS A   ? n 
A   1 109 ALA 109 109 109 ALA ALA A   ? n 
A   1 110 THR 110 110 110 THR THR A   ? n 
A   1 111 HIS 111 111 111 HIS HIS A   ? n 
A   1 112 HIS 112 112 112 HIS HIS A   ? n 
A   1 113 GLU 113 113 113 GLU GLU A   ? n 
A   1 114 LYS 114 114 114 LYS LYS A   ? n 
A   1 115 THR 115 115 115 THR THR A   ? n 
A   1 116 LEU 116 116 116 LEU LEU A   ? n 
A   1 117 SER 117 117 117 SER SER A   ? n 
A   1 118 THR 118 118 118 THR THR A   ? n 
A   1 119 TYR 119 119 119 TYR TYR A   ? n 
A   1 120 GLN 120 120 120 GLN GLN A   ? n 
A   1 121 GLU 121 121 121 GLU GLU A   ? n 
A   1 122 LEU 122 122 122 LEU LEU A   ? n 
A   1 123 GLY 123 123 123 GLY GLY A   ? n 
A   1 124 ASN 124 124 124 ASN ASN A   ? n 
A   1 125 LYS 125 125 125 LYS LYS A   ? n 
A   1 126 PHE 126 126 126 PHE PHE A   ? n 
A   1 127 THR 127 127 127 THR THR A   ? n 
A   1 128 ASP 128 128 128 ASP ASP A   ? n 
A   1 129 GLU 129 129 129 GLU GLU A   ? n 
A   1 130 GLU 130 130 130 GLU GLU A   ? n 
A   1 131 GLN 131 131 131 GLN GLN A   ? n 
A   1 132 GLU 132 132 132 GLU GLU A   ? n 
A   1 133 VAL 133 133 133 VAL VAL A   ? n 
A   1 134 ILE 134 134 134 ILE ILE A   ? n 
A   1 135 SER 135 135 135 SER SER A   ? n 
A   1 136 LYS 136 136 136 LYS LYS A   ? n 
A   1 137 PHE 137 137 137 PHE PHE A   ? n 
A   1 138 LEU 138 138 138 LEU LEU A   ? n 
A   1 139 SER 139 139 139 SER SER A   ? n 
A   1 140 ALA 140 140 140 ALA ALA A   ? n 
A   1 141 LEU 141 141 141 LEU LEU A   ? n 
A   1 142 THR 142 142 142 THR THR A   ? n 
A   1 143 GLU 143 143 143 GLU GLU A   ? n 
A   1 144 GLU 144 144 144 GLU GLU A   ? n 
A   1 145 PHE 145 145 145 PHE PHE A   ? n 
A   1 146 GLN 146 146 146 GLN GLN A   ? n 
A-2 1 1   GLY 1   1   1   GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 2   MET 2   2   2   MET MET A-2 ? n 
A-2 1 3   SER 3   3   3   SER SER A-2 ? n 
A-2 1 4   LEU 4   4   4   LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 5   ALA 5   5   5   ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 6   ASN 6   6   6   ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 7   GLN 7   7   7   GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 8   ILE 8   8   8   ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 9   ASP 9   9   9   ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 10  GLN 10  10  10  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 11  PHE 11  11  11  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 12  LEU 12  12  12  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 13  GLY 13  13  13  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 14  THR 14  14  14  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 15  ILE 15  15  15  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 16  MET 16  16  16  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 17  GLN 17  17  17  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 18  PHE 18  18  18  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 19  ALA 19  19  19  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 20  GLU 20  20  20  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 21  ASN 21  21  21  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 22  LYS 22  22  22  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 23  HIS 23  23  23  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 24  GLU 24  24  24  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 25  ILE 25  25  25  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 26  LEU 26  26  26  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 27  LEU 27  27  27  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 28  GLY 28  28  28  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 29  LYS 29  29  29  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 30  CYS 30  30  30  CYS CYS A-2 ? n 
A-2 1 31  GLU 31  31  31  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 32  SER 32  32  32  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 33  ASP 33  33  33  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 34  VAL 34  34  34  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 35  LYS 35  35  35  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 36  LEU 36  36  36  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 37  THR 37  37  37  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 38  SER 38  38  38  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 39  THR 39  39  39  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 40  GLN 40  40  40  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 41  ALA 41  41  41  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 42  HIS 42  42  42  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 43  ILE 43  43  43  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 44  LEU 44  44  44  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 45  MET 45  45  45  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 46  LEU 46  46  46  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 47  LEU 47  47  47  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 48  ALA 48  48  48  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 49  GLU 49  49  49  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 50  GLN 50  50  50  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 51  ILE 51  51  51  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 52  SER 52  52  52  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 53  THR 53  53  53  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 54  ASN 54  54  54  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 55  ALA 55  55  55  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 56  LYS 56  56  56  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 57  ILE 57  57  57  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 58  ALA 58  58  58  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 59  GLU 59  59  59  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 60  LYS 60  60  60  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 61  LEU 61  61  61  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 62  LYS 62  62  62  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 63  ILE 63  63  63  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 64  SER 64  64  64  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 65  PRO 65  65  65  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 66  ALA 66  66  66  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 67  ALA 67  67  67  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 68  VAL 68  68  68  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 69  THR 69  69  69  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 70  LYS 70  70  70  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 71  ALA 71  71  71  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 72  LEU 72  72  72  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 73  LYS 73  73  73  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 74  LYS 74  74  74  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 75  LEU 75  75  75  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 76  GLN 76  76  76  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 77  GLU 77  77  77  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 78  GLN 78  78  78  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 79  GLU 79  79  79  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 80  LEU 80  80  80  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 81  ILE 81  81  81  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 82  LYS 82  82  82  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 83  SER 83  83  83  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 84  SER 84  84  84  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 85  ARG 85  85  85  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 86  ALA 86  86  86  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 87  THR 87  87  87  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 88  ASN 88  88  88  ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 89  ASP 89  89  89  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 90  GLU 90  90  90  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 91  ARG 91  91  91  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 92  VAL 92  92  92  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 93  VAL 93  93  93  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 94  LEU 94  94  94  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 95  TRP 95  95  95  TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 96  SER 96  96  96  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 97  LEU 97  97  97  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 98  THR 98  98  98  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 99  GLU 99  99  99  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 100 LYS 100 100 100 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 101 ALA 101 101 101 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 102 VAL 102 102 102 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 103 PRO 103 103 103 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 104 VAL 104 104 104 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 105 ALA 105 105 105 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 106 LYS 106 106 106 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 107 GLU 107 107 107 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 108 HIS 108 108 108 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 109 ALA 109 109 109 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 110 THR 110 110 110 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 111 HIS 111 111 111 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 112 HIS 112 112 112 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 113 GLU 113 113 113 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 114 LYS 114 114 114 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 115 THR 115 115 115 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 116 LEU 116 116 116 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 117 SER 117 117 117 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 118 THR 118 118 118 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 119 TYR 119 119 119 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 120 GLN 120 120 120 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 121 GLU 121 121 121 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 122 LEU 122 122 122 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 123 GLY 123 123 123 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 124 ASN 124 124 124 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 125 LYS 125 125 125 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 126 PHE 126 126 126 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 127 THR 127 127 127 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 128 ASP 128 128 128 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 129 GLU 129 129 129 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 130 GLU 130 130 130 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 131 GLN 131 131 131 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 132 GLU 132 132 132 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 133 VAL 133 133 133 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 134 ILE 134 134 134 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 135 SER 135 135 135 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 136 LYS 136 136 136 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 137 PHE 137 137 137 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 138 LEU 138 138 138 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 139 SER 139 139 139 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 140 ALA 140 140 140 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 141 LEU 141 141 141 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 142 THR 142 142 142 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 143 GLU 143 143 143 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 144 GLU 144 144 144 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 145 PHE 145 145 145 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 146 GLN 146 146 146 GLN GLN A-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B   2 ZN  1  201 201 ZN  ZN  A   ? 
C   2 ZN  1  202 202 ZN  ZN  A   ? 
D   3 MES 1  203 203 MES MES A   ? 
E   4 PEG 1  204 204 PEG PEG A   ? 
B-2 2 ZN  1  201 201 ZN  ZN  A-2 ? 
C-2 2 ZN  1  202 202 ZN  ZN  A-2 ? 
D-2 3 MES 1  203 203 MES MES A-2 ? 
E-2 4 PEG 1  204 204 PEG PEG A-2 ? 
F   5 HOH 1  301 301 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 2  302 302 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 3  303 303 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 4  304 304 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 5  305 305 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 6  306 306 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 7  307 307 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 8  308 308 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 9  309 309 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 10 310 310 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 11 311 311 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 12 312 312 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 13 313 313 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 14 314 314 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 15 315 315 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 16 316 316 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 17 317 317 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 18 318 318 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 19 319 319 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 20 320 320 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 21 321 321 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 22 322 322 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 23 323 323 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 24 324 324 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 25 325 325 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 26 326 326 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 27 327 327 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 28 328 328 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 29 329 329 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 30 330 330 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 31 331 331 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 32 332 332 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 33 333 333 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 34 334 334 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 35 335 335 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 36 336 336 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 37 337 337 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 38 338 338 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 39 339 339 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 40 340 340 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 41 341 341 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 42 342 342 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 43 343 343 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 44 344 344 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 45 345 345 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 46 346 346 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 47 347 347 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 48 348 348 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 49 349 349 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 50 350 350 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 51 351 351 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 52 352 352 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 53 353 353 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 54 354 354 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 55 355 355 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 56 356 356 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 57 357 357 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 58 358 358 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 59 359 359 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 60 360 360 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 61 361 361 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 62 362 362 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 63 363 363 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 64 364 364 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 65 365 365 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 66 366 366 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 67 367 367 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 68 368 368 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 69 369 369 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 70 370 370 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 71 371 371 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 72 372 372 HOH HOH A   ? 
F   5 HOH 73 373 373 HOH HOH A   ? 
F-2 5 HOH 1  301 301 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 2  302 302 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 3  303 303 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 4  304 304 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 5  305 305 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 6  306 306 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 7  307 307 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 8  308 308 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 9  309 309 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 10 310 310 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 11 311 311 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 12 312 312 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 13 313 313 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 14 314 314 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 15 315 315 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 16 316 316 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 17 317 317 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 18 318 318 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 19 319 319 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 20 320 320 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 21 321 321 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 22 322 322 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 23 323 323 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 24 324 324 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 25 325 325 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 26 326 326 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 27 327 327 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 28 328 328 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 29 329 329 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 30 330 330 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 31 331 331 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 32 332 332 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 33 333 333 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 34 334 334 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 35 335 335 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 36 336 336 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 37 337 337 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 38 338 338 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 39 339 339 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 40 340 340 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 41 341 341 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 42 342 342 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 43 343 343 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 44 344 344 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 45 345 345 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 46 346 346 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 47 347 347 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 48 348 348 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 49 349 349 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 50 350 350 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 51 351 351 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 52 352 352 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 53 353 353 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 54 354 354 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 55 355 355 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 56 356 356 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 57 357 357 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 58 358 358 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 59 359 359 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 60 360 360 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 61 361 361 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 62 362 362 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 63 363 363 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 64 364 364 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 65 365 365 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 66 366 366 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 67 367 367 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 68 368 368 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 69 369 369 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 70 370 370 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 71 371 371 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 72 372 372 HOH HOH A-2 ? 
F-2 5 HOH 73 373 373 HOH HOH A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                                ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                               ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                             ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"                        ? "C4 H7 N O4"     133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE                               ? "C3 H7 N O2 S"   121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                              ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"                        ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                                ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                              ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER                                  ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE                             ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                                ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                                 ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MES non-polymer         . "2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID" ? "C6 H13 N O4 S"  195.237 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                             ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PEG non-polymer         . "DI(HYDROXYETHYL)ETHER"                ? "C4 H10 O3"      106.120 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                          ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                                ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                                 ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                              ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                             ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                               ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                                 ? "C5 H11 N O2"    117.146 
ZN  non-polymer         . "ZINC ION"                             ? "Zn 2"           65.409  
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
C   N N 2 ? 
D   N N 3 ? 
E   N N 4 ? 
B-2 N N 2 ? 
C-2 N N 2 ? 
D-2 N N 3 ? 
E-2 N N 4 ? 
F   N N 5 ? 
F-2 N N 5 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 SER A   3   ? GLU A   20  ? SER A   3   GLU A   20  1 ? 18 
HELX_P HELX_P2  AA2 THR A   37  ? GLN A   50  ? THR A   37  GLN A   50  1 ? 14 
HELX_P HELX_P3  AA3 ASN A   54  ? LEU A   61  ? ASN A   54  LEU A   61  1 ? 8  
HELX_P HELX_P4  AA4 SER A   64  ? GLN A   78  ? SER A   64  GLN A   78  1 ? 15 
HELX_P HELX_P5  AA5 ALA A   101 ? LYS A   125 ? ALA A   101 LYS A   125 1 ? 25 
HELX_P HELX_P6  AA6 THR A   127 ? PHE A   145 ? THR A   127 PHE A   145 1 ? 19 
HELX_P HELX_P7  AA7 SER A-2 3   ? GLU A-2 20  ? SER A-2 3   GLU A-2 20  1 ? 18 
HELX_P HELX_P8  AA8 THR A-2 37  ? GLN A-2 50  ? THR A-2 37  GLN A-2 50  1 ? 14 
HELX_P HELX_P9  AA9 ASN A-2 54  ? LEU A-2 61  ? ASN A-2 54  LEU A-2 61  1 ? 8  
HELX_P HELX_P10 AB1 SER A-2 64  ? GLN A-2 78  ? SER A-2 64  GLN A-2 78  1 ? 15 
HELX_P HELX_P11 AB2 ALA A-2 101 ? LYS A-2 125 ? ALA A-2 101 LYS A-2 125 1 ? 25 
HELX_P HELX_P12 AB3 THR A-2 127 ? PHE A-2 145 ? THR A-2 127 PHE A-2 145 1 ? 19 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 3 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 SER A   52 ? THR A   53 ? SER A   52 THR A   53 
AA1 2 ASP A   89 ? LEU A   97 ? ASP A   89 LEU A   97 
AA1 3 ILE A   81 ? ALA A   86 ? ILE A   81 ALA A   86 
AA2 1 SER A-2 52 ? THR A-2 53 ? SER A-2 52 THR A-2 53 
AA2 2 ASP A-2 89 ? LEU A-2 97 ? ASP A-2 89 LEU A-2 97 
AA2 3 ILE A-2 81 ? ALA A-2 86 ? ILE A-2 81 ALA A-2 86 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555 x,y,z   1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000 
2 "crystal symmetry operation" 2_555 -x,y,-z -1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 0.0000000000 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.012927 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.004731 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.010611 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.033366 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
N  
O  
S  
ZN 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
2 C   A   C A 1 
3 D   A   D A 1 
4 E   A   E A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
2 C-2 A-2 C A 2 
3 D-2 A-2 D A 2 
4 E-2 A-2 E A 2 
5 F   A   F A 1 
5 F-2 A-2 F A 2 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "ZINC ION"                             ZN  
3 "2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID" MES 
4 "DI(HYDROXYETHYL)ETHER"                PEG 
5 water                                  HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
4 4 
5 5 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N SER A   52 ? N SER A   52 O TRP A   95 ? O TRP A   95 
AA1 2 3 O VAL A   92 ? O VAL A   92 N ALA A   86 ? N ALA A   86 
AA2 1 2 N SER A-2 52 ? N SER A-2 52 O TRP A-2 95 ? O TRP A-2 95 
AA2 2 3 O VAL A-2 92 ? O VAL A-2 92 N ALA A-2 86 ? N ALA A-2 86 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . GLY A   1 1   ? 13.322  18.976  9.183   1.00 75.40  ? ? ? ? ? ? 1   GLY A   N   1 
ATOM   2    C  CA  . GLY A   1 1   ? 13.769  20.040  8.229   1.00 74.46  ? ? ? ? ? ? 1   GLY A   CA  1 
ATOM   3    C  C   . GLY A   1 1   ? 14.296  19.455  6.926   1.00 69.42  ? ? ? ? ? ? 1   GLY A   C   1 
ATOM   4    O  O   . GLY A   1 1   ? 15.274  19.944  6.361   1.00 73.28  ? ? ? ? ? ? 1   GLY A   O   1 
ATOM   5    N  N   . MET A   1 2   ? 13.663  18.395  6.435   1.00 67.25  ? ? ? ? ? ? 2   MET A   N   1 
ATOM   6    C  CA  . MET A   1 2   ? 14.170  17.744  5.237   1.00 59.81  ? ? ? ? ? ? 2   MET A   CA  1 
ATOM   7    C  C   . MET A   1 2   ? 13.639  18.443  3.997   1.00 49.67  ? ? ? ? ? ? 2   MET A   C   1 
ATOM   8    O  O   . MET A   1 2   ? 12.784  19.337  4.078   1.00 51.15  ? ? ? ? ? ? 2   MET A   O   1 
ATOM   9    C  CB  . MET A   1 2   ? 13.798  16.266  5.232   1.00 59.96  ? ? ? ? ? ? 2   MET A   CB  1 
ATOM   10   C  CG  . MET A   1 2   ? 12.337  16.028  5.078   1.00 52.19  ? ? ? ? ? ? 2   MET A   CG  1 
ATOM   11   S  SD  . MET A   1 2   ? 11.839  14.475  5.760   1.00 66.25  ? ? ? ? ? ? 2   MET A   SD  1 
ATOM   12   C  CE  . MET A   1 2   ? 11.740  14.863  7.509   1.00 80.80  ? ? ? ? ? ? 2   MET A   CE  1 
ATOM   13   N  N   . SER A   1 3   ? 14.127  18.029  2.832   1.00 50.32  ? ? ? ? ? ? 3   SER A   N   1 
ATOM   14   C  CA  . SER A   1 3   ? 13.635  18.593  1.585   1.00 44.54  ? ? ? ? ? ? 3   SER A   CA  1 
ATOM   15   C  C   . SER A   1 3   ? 12.165  18.163  1.477   1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 3   SER A   C   1 
ATOM   16   O  O   . SER A   1 3   ? 11.719  17.216  2.120   1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 3   SER A   O   1 
ATOM   17   C  CB  . SER A   1 3   ? 14.412  17.981  0.442   1.00 45.77  ? ? ? ? ? ? 3   SER A   CB  1 
ATOM   18   O  OG  . SER A   1 3   ? 14.239  16.541  0.493   1.00 43.42  ? ? ? ? ? ? 3   SER A   OG  1 
ATOM   19   N  N   . LEU A   1 4   ? 11.417  18.831  0.637   1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A   N   1 
ATOM   20   C  CA  . LEU A   1 4   ? 10.073  18.423  0.407   1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A   CA  1 
ATOM   21   C  C   . LEU A   1 4   ? 10.086  17.034  -0.220  1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A   C   1 
ATOM   22   O  O   . LEU A   1 4   ? 9.223   16.205  0.070   1.00 34.29  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A   O   1 
ATOM   23   C  CB  . LEU A   1 4   ? 9.423   19.457  -0.491  1.00 41.80  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A   CB  1 
ATOM   24   C  CG  . LEU A   1 4   ? 7.930   19.450  -0.511  1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A   CG  1 
ATOM   25   C  CD1 . LEU A   1 4   ? 7.373   19.699  0.868   1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A   CD1 1 
ATOM   26   C  CD2 . LEU A   1 4   ? 7.490   20.571  -1.404  1.00 37.49  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A   CD2 1 
ATOM   27   N  N   . ALA A   1 5   ? 11.080  16.739  -1.047  1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 5   ALA A   N   1 
ATOM   28   C  CA  . ALA A   1 5   ? 11.086  15.444  -1.749  1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 5   ALA A   CA  1 
ATOM   29   C  C   . ALA A   1 5   ? 11.216  14.399  -0.731  1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 5   ALA A   C   1 
ATOM   30   O  O   . ALA A   1 5   ? 10.544  13.379  -0.790  1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 5   ALA A   O   1 
ATOM   31   C  CB  . ALA A   1 5   ? 12.214  15.329  -2.665  1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 5   ALA A   CB  1 
ATOM   32   N  N   . ASN A   1 6   ? 12.098  14.629  0.223   1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   N   1 
ATOM   33   C  CA  . ASN A   1 6   ? 12.232  13.669  1.302   1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   CA  1 
ATOM   34   C  C   . ASN A   1 6   ? 10.995  13.594  2.163   1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   C   1 
ATOM   35   O  O   . ASN A   1 6   ? 10.588  12.524  2.616   1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   O   1 
ATOM   36   C  CB  . ASN A   1 6   ? 13.489  13.964  2.122   1.00 43.88  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   CB  1 
ATOM   37   C  CG  . ASN A   1 6   ? 14.716  13.497  1.404   1.00 46.26  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   CG  1 
ATOM   38   O  OD1 . ASN A   1 6   ? 14.646  12.490  0.688   1.00 41.97  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   OD1 1 
ATOM   39   N  ND2 . ASN A   1 6   ? 15.797  14.257  1.491   1.00 48.77  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A   ND2 1 
ATOM   40   N  N   . GLN A   1 7   ? 10.333  14.720  2.367   1.00 39.06  ? ? ? ? ? ? 7   GLN A   N   1 
ATOM   41   C  CA  . GLN A   1 7   ? 9.160   14.627  3.216   1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 7   GLN A   CA  1 
ATOM   42   C  C   . GLN A   1 7   ? 8.082   13.875  2.461   1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 7   GLN A   C   1 
ATOM   43   O  O   . GLN A   1 7   ? 7.355   13.125  3.018   1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 7   GLN A   O   1 
ATOM   44   C  CB  . GLN A   1 7   ? 8.637   16.019  3.571   1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 7   GLN A   CB  1 
ATOM   45   C  CG  . GLN A   1 7   ? 7.473   15.950  4.511   1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 7   GLN A   CG  1 
ATOM   46   C  CD  . GLN A   1 7   ? 7.050   17.363  5.014   1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 7   GLN A   CD  1 
ATOM   47   O  OE1 . GLN A   1 7   ? 7.595   18.396  4.568   1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 7   GLN A   OE1 1 
ATOM   48   N  NE2 . GLN A   1 7   ? 6.145   17.385  6.003   1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 7   GLN A   NE2 1 
ATOM   49   N  N   . ILE A   1 8   ? 7.977   14.103  1.163   1.00 27.99  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   N   1 
ATOM   50   C  CA  . ILE A   1 8   ? 6.990   13.372  0.399   1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CA  1 
ATOM   51   C  C   . ILE A   1 8   ? 7.334   11.898  0.443   1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   C   1 
ATOM   52   O  O   . ILE A   1 8   ? 6.493   11.026  0.634   1.00 28.54  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   O   1 
ATOM   53   C  CB  . ILE A   1 8   ? 7.012   13.822  -1.104  1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CB  1 
ATOM   54   C  CG1 . ILE A   1 8   ? 6.456   15.265  -1.226  1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CG1 1 
ATOM   55   C  CG2 . ILE A   1 8   ? 6.128   12.863  -1.872  1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CG2 1 
ATOM   56   C  CD1 . ILE A   1 8   ? 6.898   16.008  -2.493  1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CD1 1 
ATOM   57   N  N   . ASP A   1 9   ? 8.603   11.607  0.231   1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 9   ASP A   N   1 
ATOM   58   C  CA  . ASP A   1 9   ? 9.007   10.188  0.359   1.00 34.61  ? ? ? ? ? ? 9   ASP A   CA  1 
ATOM   59   C  C   . ASP A   1 9   ? 8.599   9.583   1.739   1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 9   ASP A   C   1 
ATOM   60   O  O   . ASP A   1 9   ? 7.895   8.544   1.815   1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 9   ASP A   O   1 
ATOM   61   C  CB  . ASP A   1 9   ? 10.507  10.093  0.072   1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 9   ASP A   CB  1 
ATOM   62   C  CG  . ASP A   1 9   ? 10.998  8.625   -0.004  1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 9   ASP A   CG  1 
ATOM   63   O  OD1 . ASP A   1 9   ? 10.235  7.731   -0.352  1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 9   ASP A   OD1 1 
ATOM   64   O  OD2 . ASP A   1 9   ? 12.146  8.395   0.340   1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 9   ASP A   OD2 1 
ATOM   65   N  N   . GLN A   1 10  ? 8.952   10.254  2.839   1.00 35.97  ? ? ? ? ? ? 10  GLN A   N   1 
ATOM   66   C  CA  . GLN A   1 10  ? 8.599   9.738   4.158   1.00 36.78  ? ? ? ? ? ? 10  GLN A   CA  1 
ATOM   67   C  C   . GLN A   1 10  ? 7.088   9.590   4.289   1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 10  GLN A   C   1 
ATOM   68   O  O   . GLN A   1 10  ? 6.602   8.641   4.901   1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 10  GLN A   O   1 
ATOM   69   C  CB  . GLN A   1 10  ? 9.062   10.650  5.293   1.00 39.41  ? ? ? ? ? ? 10  GLN A   CB  1 
ATOM   70   C  CG  . GLN A   1 10  ? 10.608  10.779  5.353   1.00 57.58  ? ? ? ? ? ? 10  GLN A   CG  1 
ATOM   71   C  CD  . GLN A   1 10  ? 11.303  9.425   5.451   1.00 67.14  ? ? ? ? ? ? 10  GLN A   CD  1 
ATOM   72   O  OE1 . GLN A   1 10  ? 11.835  8.913   4.453   1.00 59.43  ? ? ? ? ? ? 10  GLN A   OE1 1 
ATOM   73   N  NE2 . GLN A   1 10  ? 11.277  8.818   6.666   1.00 67.83  ? ? ? ? ? ? 10  GLN A   NE2 1 
ATOM   74   N  N   . PHE A   1 11  ? 6.349   10.579  3.781   1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   N   1 
ATOM   75   C  CA  . PHE A   1 11  ? 4.909   10.515  3.887   1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CA  1 
ATOM   76   C  C   . PHE A   1 11  ? 4.401   9.273   3.178   1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   C   1 
ATOM   77   O  O   . PHE A   1 11  ? 3.614   8.477   3.683   1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   O   1 
ATOM   78   C  CB  . PHE A   1 11  ? 4.303   11.761  3.230   1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CB  1 
ATOM   79   C  CG  . PHE A   1 11  ? 2.853   11.624  2.980   1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CG  1 
ATOM   80   C  CD1 . PHE A   1 11  ? 1.975   11.507  4.010   1.00 37.28  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CD1 1 
ATOM   81   C  CD2 . PHE A   1 11  ? 2.371   11.653  1.699   1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CD2 1 
ATOM   82   C  CE1 . PHE A   1 11  ? 0.604   11.353  3.761   1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CE1 1 
ATOM   83   C  CE2 . PHE A   1 11  ? 1.034   11.569  1.439   1.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CE2 1 
ATOM   84   C  CZ  . PHE A   1 11  ? 0.142   11.388  2.485   1.00 47.05  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A   CZ  1 
ATOM   85   N  N   . LEU A   1 12  ? 4.814   9.103   1.941   1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   N   1 
ATOM   86   C  CA  . LEU A   1 12  ? 4.317   7.904   1.228   1.00 29.88  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CA  1 
ATOM   87   C  C   . LEU A   1 12  ? 4.794   6.605   1.910   1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   C   1 
ATOM   88   O  O   . LEU A   1 12  ? 4.088   5.568   1.883   1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   O   1 
ATOM   89   C  CB  . LEU A   1 12  ? 4.804   7.920   -0.211  1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CB  1 
ATOM   90   C  CG  . LEU A   1 12  ? 4.160   9.076   -1.005  1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CG  1 
ATOM   91   C  CD1 . LEU A   1 12  ? 4.811   9.203   -2.360  1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CD1 1 
ATOM   92   C  CD2 . LEU A   1 12  ? 2.622   8.849   -1.109  1.00 39.42  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CD2 1 
ATOM   93   N  N   . GLY A   1 13  ? 5.982   6.646   2.509   1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 13  GLY A   N   1 
ATOM   94   C  CA  . GLY A   1 13  ? 6.507   5.484   3.220   1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 13  GLY A   CA  1 
ATOM   95   C  C   . GLY A   1 13  ? 5.620   5.195   4.426   1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 13  GLY A   C   1 
ATOM   96   O  O   . GLY A   1 13  ? 5.380   4.033   4.813   1.00 36.18  ? ? ? ? ? ? 13  GLY A   O   1 
ATOM   97   N  N   . THR A   1 14  ? 5.095   6.266   5.023   1.00 39.52  ? ? ? ? ? ? 14  THR A   N   1 
ATOM   98   C  CA  . THR A   1 14  ? 4.324   6.102   6.253   1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 14  THR A   CA  1 
ATOM   99   C  C   . THR A   1 14  ? 2.973   5.504   5.855   1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 14  THR A   C   1 
ATOM   100  O  O   . THR A   1 14  ? 2.395   4.717   6.585   1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 14  THR A   O   1 
ATOM   101  C  CB  . THR A   1 14  ? 4.087   7.441   6.907   1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 14  THR A   CB  1 
ATOM   102  O  OG1 . THR A   1 14  ? 5.367   8.045   7.257   1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 14  THR A   OG1 1 
ATOM   103  C  CG2 . THR A   1 14  ? 3.166   7.244   8.080   1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 14  THR A   CG2 1 
ATOM   104  N  N   . ILE A   1 15  ? 2.472   5.891   4.679   1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 15  ILE A   N   1 
ATOM   105  C  CA  . ILE A   1 15  ? 1.209   5.364   4.166   1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 15  ILE A   CA  1 
ATOM   106  C  C   . ILE A   1 15  ? 1.359   3.835   3.942   1.00 37.21  ? ? ? ? ? ? 15  ILE A   C   1 
ATOM   107  O  O   . ILE A   1 15  ? 0.529   3.050   4.357   1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 15  ILE A   O   1 
ATOM   108  C  CB  . ILE A   1 15  ? 0.827   6.059   2.797   1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 15  ILE A   CB  1 
ATOM   109  C  CG1 . ILE A   1 15  ? 0.474   7.552   3.003   1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 15  ILE A   CG1 1 
ATOM   110  C  CG2 . ILE A   1 15  ? -0.352  5.319   2.150   1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 15  ILE A   CG2 1 
ATOM   111  C  CD1 . ILE A   1 15  ? -0.596  7.746   4.053   1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 15  ILE A   CD1 1 
ATOM   112  N  N   . MET A   1 16  ? 2.420   3.433   3.247   1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 16  MET A   N   1 
ATOM   113  C  CA  . MET A   1 16  ? 2.685   1.997   2.973   1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 16  MET A   CA  1 
ATOM   114  C  C   . MET A   1 16  ? 2.881   1.206   4.269   1.00 42.92  ? ? ? ? ? ? 16  MET A   C   1 
ATOM   115  O  O   . MET A   1 16  ? 2.358   0.104   4.414   1.00 44.81  ? ? ? ? ? ? 16  MET A   O   1 
ATOM   116  C  CB  . MET A   1 16  ? 3.928   1.900   2.105   1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 16  MET A   CB  1 
ATOM   117  C  CG  . MET A   1 16  ? 3.672   2.559   0.737   1.00 48.12  ? ? ? ? ? ? 16  MET A   CG  1 
ATOM   118  S  SD  . MET A   1 16  ? 2.033   2.131   0.012   1.00 52.41  ? ? ? ? ? ? 16  MET A   SD  1 
ATOM   119  C  CE  . MET A   1 16  ? 2.512   0.416   -0.119  1.00 52.69  ? ? ? ? ? ? 16  MET A   CE  1 
ATOM   120  N  N   . GLN A   1 17  ? 3.616   1.768   5.224   1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 17  GLN A   N   1 
ATOM   121  C  CA  . GLN A   1 17  ? 3.710   1.187   6.580   1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 17  GLN A   CA  1 
ATOM   122  C  C   . GLN A   1 17  ? 2.319   1.061   7.201   1.00 44.87  ? ? ? ? ? ? 17  GLN A   C   1 
ATOM   123  O  O   . GLN A   1 17  ? 1.946   0.036   7.758   1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 17  GLN A   O   1 
ATOM   124  C  CB  . GLN A   1 17  ? 4.576   2.104   7.445   1.00 44.39  ? ? ? ? ? ? 17  GLN A   CB  1 
ATOM   125  C  CG  . GLN A   1 17  ? 5.414   1.467   8.543   1.00 63.46  ? ? ? ? ? ? 17  GLN A   CG  1 
ATOM   126  C  CD  . GLN A   1 17  ? 6.739   2.225   8.769   1.00 71.27  ? ? ? ? ? ? 17  GLN A   CD  1 
ATOM   127  O  OE1 . GLN A   1 17  ? 6.961   3.293   8.195   1.00 66.67  ? ? ? ? ? ? 17  GLN A   OE1 1 
ATOM   128  N  NE2 . GLN A   1 17  ? 7.629   1.649   9.583   1.00 76.73  ? ? ? ? ? ? 17  GLN A   NE2 1 
ATOM   129  N  N   . PHE A   1 18  ? 1.508   2.090   7.063   1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A   N   1 
ATOM   130  C  CA  . PHE A   1 18  ? 0.225   2.091   7.726   1.00 42.75  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A   CA  1 
ATOM   131  C  C   . PHE A   1 18  ? -0.744  1.109   7.055   1.00 43.29  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A   C   1 
ATOM   132  O  O   . PHE A   1 18  ? -1.548  0.465   7.720   1.00 43.42  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A   O   1 
ATOM   133  C  CB  . PHE A   1 18  ? -0.350  3.500   7.723   1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A   CB  1 
ATOM   134  C  CG  . PHE A   1 18  ? -1.708  3.597   8.330   1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A   CG  1 
ATOM   135  C  CD1 . PHE A   1 18  ? -2.836  3.365   7.563   1.00 45.08  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A   CD1 1 
ATOM   136  C  CD2 . PHE A   1 18  ? -1.855  3.905   9.676   1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A   CD2 1 
ATOM   137  C  CE1 . PHE A   1 18  ? -4.101  3.449   8.119   1.00 44.80  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A   CE1 1 
ATOM   138  C  CE2 . PHE A   1 18  ? -3.116  3.995   10.242  1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A   CE2 1 
ATOM   139  C  CZ  . PHE A   1 18  ? -4.238  3.758   9.467   1.00 44.51  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A   CZ  1 
ATOM   140  N  N   . ALA A   1 19  ? -0.628  0.986   5.740   1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 19  ALA A   N   1 
ATOM   141  C  CA  . ALA A   1 19  ? -1.505  0.140   4.958   1.00 44.66  ? ? ? ? ? ? 19  ALA A   CA  1 
ATOM   142  C  C   . ALA A   1 19  ? -1.203  -1.314  5.282   1.00 54.49  ? ? ? ? ? ? 19  ALA A   C   1 
ATOM   143  O  O   . ALA A   1 19  ? -2.109  -2.146  5.285   1.00 58.73  ? ? ? ? ? ? 19  ALA A   O   1 
ATOM   144  C  CB  . ALA A   1 19  ? -1.292  0.363   3.446   1.00 46.04  ? ? ? ? ? ? 19  ALA A   CB  1 
ATOM   145  N  N   . GLU A   1 20  ? 0.072   -1.608  5.560   1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 20  GLU A   N   1 
ATOM   146  C  CA  . GLU A   1 20  ? 0.532   -2.983  5.722   1.00 58.71  ? ? ? ? ? ? 20  GLU A   CA  1 
ATOM   147  C  C   . GLU A   1 20  ? 0.027   -3.814  4.552   1.00 65.82  ? ? ? ? ? ? 20  GLU A   C   1 
ATOM   148  O  O   . GLU A   1 20  ? 0.383   -3.518  3.407   1.00 66.36  ? ? ? ? ? ? 20  GLU A   O   1 
ATOM   149  C  CB  . GLU A   1 20  ? 0.101   -3.554  7.072   1.00 66.95  ? ? ? ? ? ? 20  GLU A   CB  1 
ATOM   150  C  CG  . GLU A   1 20  ? 1.033   -3.115  8.190   1.00 68.75  ? ? ? ? ? ? 20  GLU A   CG  1 
ATOM   151  C  CD  . GLU A   1 20  ? 0.591   -3.585  9.562   1.00 81.94  ? ? ? ? ? ? 20  GLU A   CD  1 
ATOM   152  O  OE1 . GLU A   1 20  ? 0.165   -4.747  9.700   1.00 80.17  ? ? ? ? ? ? 20  GLU A   OE1 1 
ATOM   153  O  OE2 . GLU A   1 20  ? 0.666   -2.774  10.509  1.00 88.22  ? ? ? ? ? ? 20  GLU A   OE2 1 
ATOM   154  N  N   . ASN A   1 21  ? -0.830  -4.799  4.810   1.00 61.08  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   N   1 
ATOM   155  C  CA  . ASN A   1 21  ? -1.297  -5.678  3.729   1.00 65.49  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CA  1 
ATOM   156  C  C   . ASN A   1 21  ? -2.649  -5.289  3.099   1.00 64.02  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   C   1 
ATOM   157  O  O   . ASN A   1 21  ? -3.145  -5.986  2.200   1.00 61.92  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   O   1 
ATOM   158  C  CB  . ASN A   1 21  ? -1.333  -7.132  4.217   1.00 69.25  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CB  1 
ATOM   159  C  CG  . ASN A   1 21  ? 0.057   -7.647  4.596   1.00 77.92  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   CG  1 
ATOM   160  O  OD1 . ASN A   1 21  ? 0.280   -8.089  5.727   1.00 85.93  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   OD1 1 
ATOM   161  N  ND2 . ASN A   1 21  ? 1.006   -7.568  3.652   1.00 68.89  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A   ND2 1 
ATOM   162  N  N   . LYS A   1 22  ? -3.224  -4.181  3.583   1.00 56.62  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   N   1 
ATOM   163  C  CA  . LYS A   1 22  ? -4.515  -3.651  3.129   1.00 56.96  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   CA  1 
ATOM   164  C  C   . LYS A   1 22  ? -4.322  -2.839  1.842   1.00 52.69  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   C   1 
ATOM   165  O  O   . LYS A   1 22  ? -3.221  -2.451  1.524   1.00 51.76  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   O   1 
ATOM   166  C  CB  . LYS A   1 22  ? -5.126  -2.741  4.209   1.00 55.97  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   CB  1 
ATOM   167  C  CG  . LYS A   1 22  ? -5.103  -3.300  5.662   1.00 62.85  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   CG  1 
ATOM   168  C  CD  . LYS A   1 22  ? -5.743  -4.684  5.783   1.00 69.85  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   CD  1 
ATOM   169  C  CE  . LYS A   1 22  ? -6.099  -5.054  7.239   1.00 70.47  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   CE  1 
ATOM   170  N  NZ  . LYS A   1 22  ? -7.388  -4.438  7.778   1.00 65.57  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A   NZ  1 
ATOM   171  N  N   . HIS A   1 23  ? -5.386  -2.571  1.108   1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   N   1 
ATOM   172  C  CA  . HIS A   1 23  ? -5.245  -1.866  -0.145  1.00 50.99  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   CA  1 
ATOM   173  C  C   . HIS A   1 23  ? -6.119  -0.645  -0.068  1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   C   1 
ATOM   174  O  O   . HIS A   1 23  ? -6.435  -0.036  -1.087  1.00 46.20  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   O   1 
ATOM   175  C  CB  . HIS A   1 23  ? -5.652  -2.767  -1.321  1.00 50.57  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   CB  1 
ATOM   176  C  CG  . HIS A   1 23  ? -4.764  -3.954  -1.470  1.00 61.23  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   CG  1 
ATOM   177  N  ND1 . HIS A   1 23  ? -3.439  -3.849  -1.847  1.00 62.30  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   ND1 1 
ATOM   178  C  CD2 . HIS A   1 23  ? -4.995  -5.273  -1.264  1.00 64.24  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   CD2 1 
ATOM   179  C  CE1 . HIS A   1 23  ? -2.902  -5.058  -1.892  1.00 62.58  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   CE1 1 
ATOM   180  N  NE2 . HIS A   1 23  ? -3.823  -5.938  -1.536  1.00 58.97  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A   NE2 1 
ATOM   181  N  N   . GLU A   1 24  ? -6.538  -0.338  1.162   1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   N   1 
ATOM   182  C  CA  . GLU A   1 24  ? -7.422  0.789   1.417   1.00 45.23  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   CA  1 
ATOM   183  C  C   . GLU A   1 24  ? -6.903  1.499   2.651   1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   C   1 
ATOM   184  O  O   . GLU A   1 24  ? -6.620  0.842   3.680   1.00 42.92  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   O   1 
ATOM   185  C  CB  . GLU A   1 24  ? -8.876  0.336   1.664   1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   CB  1 
ATOM   186  C  CG  . GLU A   1 24  ? -9.819  1.496   1.460   1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   CG  1 
ATOM   187  C  CD  . GLU A   1 24  ? -11.248 1.269   1.905   1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   CD  1 
ATOM   188  O  OE1 . GLU A   1 24  ? -11.893 2.300   2.109   1.00 44.72  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   OE1 1 
ATOM   189  O  OE2 . GLU A   1 24  ? -11.747 0.126   2.006   1.00 43.43  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A   OE2 1 
ATOM   190  N  N   . ILE A   1 25  ? -6.788  2.823   2.576   1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A   N   1 
ATOM   191  C  CA  . ILE A   1 25  ? -6.294  3.561   3.714   1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A   CA  1 
ATOM   192  C  C   . ILE A   1 25  ? -7.477  4.000   4.529   1.00 31.55  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A   C   1 
ATOM   193  O  O   . ILE A   1 25  ? -8.291  4.803   4.098   1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A   O   1 
ATOM   194  C  CB  . ILE A   1 25  ? -5.447  4.789   3.317   1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A   CB  1 
ATOM   195  C  CG1 . ILE A   1 25  ? -4.353  4.397   2.332   1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A   CG1 1 
ATOM   196  C  CG2 . ILE A   1 25  ? -4.851  5.419   4.602   1.00 38.59  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A   CG2 1 
ATOM   197  C  CD1 . ILE A   1 25  ? -3.383  3.402   2.937   1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A   CD1 1 
ATOM   198  N  N   . LEU A   1 26  ? -7.554  3.516   5.750   1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   N   1 
ATOM   199  C  CA  . LEU A   1 26  ? -8.706  3.828   6.559   1.00 39.13  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CA  1 
ATOM   200  C  C   . LEU A   1 26  ? -8.244  4.140   7.959   1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   C   1 
ATOM   201  O  O   . LEU A   1 26  ? -7.442  3.404   8.498   1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   O   1 
ATOM   202  C  CB  . LEU A   1 26  ? -9.626  2.577   6.588   1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CB  1 
ATOM   203  C  CG  . LEU A   1 26  ? -10.397 2.348   5.306   1.00 39.52  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CG  1 
ATOM   204  C  CD1 . LEU A   1 26  ? -11.104 0.943   5.266   1.00 41.54  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CD1 1 
ATOM   205  C  CD2 . LEU A   1 26  ? -11.433 3.410   5.203   1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A   CD2 1 
ATOM   206  N  N   . LEU A   1 27  ? -8.754  5.228   8.541   1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   N   1 
ATOM   207  C  CA  . LEU A   1 27  ? -8.442  5.574   9.912   1.00 41.60  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   CA  1 
ATOM   208  C  C   . LEU A   1 27  ? -9.578  5.001   10.806  1.00 43.23  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   C   1 
ATOM   209  O  O   . LEU A   1 27  ? -10.643 4.592   10.321  1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   O   1 
ATOM   210  C  CB  . LEU A   1 27  ? -8.333  7.124   10.055  1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   CB  1 
ATOM   211  C  CG  . LEU A   1 27  ? -7.261  7.818   9.200   1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   CG  1 
ATOM   212  C  CD1 . LEU A   1 27  ? -7.314  9.389   9.195   1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   CD1 1 
ATOM   213  C  CD2 . LEU A   1 27  ? -5.968  7.355   9.786   1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A   CD2 1 
ATOM   214  N  N   . GLY A   1 28  ? -9.384  5.036   12.106  1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 28  GLY A   N   1 
ATOM   215  C  CA  . GLY A   1 28  ? -10.423 4.621   13.028  1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 28  GLY A   CA  1 
ATOM   216  C  C   . GLY A   1 28  ? -10.022 3.290   13.604  1.00 48.18  ? ? ? ? ? ? 28  GLY A   C   1 
ATOM   217  O  O   . GLY A   1 28  ? -9.410  2.484   12.937  1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 28  GLY A   O   1 
ATOM   218  N  N   . LYS A   1 29  ? -10.302 3.098   14.889  1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   N   1 
ATOM   219  C  CA  . LYS A   1 29  ? -10.033 1.848   15.560  1.00 54.59  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   CA  1 
ATOM   220  C  C   . LYS A   1 29  ? -10.774 0.768   14.779  1.00 52.94  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   C   1 
ATOM   221  O  O   . LYS A   1 29  ? -11.938 0.950   14.434  1.00 48.18  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   O   1 
ATOM   222  C  CB  . LYS A   1 29  ? -10.575 1.930   17.002  1.00 56.07  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   CB  1 
ATOM   223  C  CG  . LYS A   1 29  ? -10.073 0.863   17.941  1.00 59.54  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   CG  1 
ATOM   224  C  CD  . LYS A   1 29  ? -8.560  0.837   18.052  1.00 59.97  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   CD  1 
ATOM   225  C  CE  . LYS A   1 29  ? -8.157  0.137   19.361  1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   CE  1 
ATOM   226  N  NZ  . LYS A   1 29  ? -9.057  -1.046  19.606  1.00 68.06  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A   NZ  1 
ATOM   227  N  N   . CYS A   1 30  ? -10.097 -0.341  14.516  1.00 60.73  ? ? ? ? ? ? 30  CYS A   N   1 
ATOM   228  C  CA  . CYS A   1 30  ? -10.661 -1.419  13.719  1.00 60.13  ? ? ? ? ? ? 30  CYS A   CA  1 
ATOM   229  C  C   . CYS A   1 30  ? -10.742 -2.688  14.542  1.00 66.72  ? ? ? ? ? ? 30  CYS A   C   1 
ATOM   230  O  O   . CYS A   1 30  ? -9.712  -3.256  14.883  1.00 69.70  ? ? ? ? ? ? 30  CYS A   O   1 
ATOM   231  C  CB  . CYS A   1 30  ? -9.777  -1.670  12.497  1.00 62.84  ? ? ? ? ? ? 30  CYS A   CB  1 
ATOM   232  S  SG  . CYS A   1 30  ? -10.391 -2.980  11.448  1.00 65.93  ? ? ? ? ? ? 30  CYS A   SG  1 
ATOM   233  N  N   . GLU A   1 31  ? -11.966 -3.127  14.837  1.00 69.24  ? ? ? ? ? ? 31  GLU A   N   1 
ATOM   234  C  CA  . GLU A   1 31  ? -12.228 -4.307  15.675  1.00 80.84  ? ? ? ? ? ? 31  GLU A   CA  1 
ATOM   235  C  C   . GLU A   1 31  ? -12.436 -5.597  14.877  1.00 80.87  ? ? ? ? ? ? 31  GLU A   C   1 
ATOM   236  O  O   . GLU A   1 31  ? -11.958 -6.676  15.256  1.00 83.45  ? ? ? ? ? ? 31  GLU A   O   1 
ATOM   237  C  CB  . GLU A   1 31  ? -13.487 -4.071  16.493  1.00 81.32  ? ? ? ? ? ? 31  GLU A   CB  1 
ATOM   238  C  CG  . GLU A   1 31  ? -13.432 -4.667  17.866  1.00 88.83  ? ? ? ? ? ? 31  GLU A   CG  1 
ATOM   239  C  CD  . GLU A   1 31  ? -14.343 -3.936  18.825  1.00 97.34  ? ? ? ? ? ? 31  GLU A   CD  1 
ATOM   240  O  OE1 . GLU A   1 31  ? -15.148 -4.620  19.501  1.00 99.71  ? ? ? ? ? ? 31  GLU A   OE1 1 
ATOM   241  O  OE2 . GLU A   1 31  ? -14.250 -2.680  18.904  1.00 88.46  ? ? ? ? ? ? 31  GLU A   OE2 1 
ATOM   242  N  N   . SER A   1 32  ? -13.184 -5.473  13.787  1.00 81.36  ? ? ? ? ? ? 32  SER A   N   1 
ATOM   243  C  CA  . SER A   1 32  ? -13.533 -6.609  12.948  1.00 84.73  ? ? ? ? ? ? 32  SER A   CA  1 
ATOM   244  C  C   . SER A   1 32  ? -12.258 -7.323  12.531  1.00 84.48  ? ? ? ? ? ? 32  SER A   C   1 
ATOM   245  O  O   . SER A   1 32  ? -11.185 -6.728  12.447  1.00 82.46  ? ? ? ? ? ? 32  SER A   O   1 
ATOM   246  C  CB  . SER A   1 32  ? -14.345 -6.147  11.723  1.00 79.99  ? ? ? ? ? ? 32  SER A   CB  1 
ATOM   247  O  OG  . SER A   1 32  ? -14.498 -7.178  10.765  1.00 78.60  ? ? ? ? ? ? 32  SER A   OG  1 
ATOM   248  N  N   . ASP A   1 33  ? -12.383 -8.616  12.292  1.00 85.91  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A   N   1 
ATOM   249  C  CA  . ASP A   1 33  ? -11.260 -9.409  11.835  1.00 90.52  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A   CA  1 
ATOM   250  C  C   . ASP A   1 33  ? -11.642 -9.996  10.479  1.00 89.35  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A   C   1 
ATOM   251  O  O   . ASP A   1 33  ? -10.906 -10.810 9.918   1.00 90.60  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A   O   1 
ATOM   252  C  CB  . ASP A   1 33  ? -10.922 -10.506 12.855  1.00 94.22  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A   CB  1 
ATOM   253  C  CG  . ASP A   1 33  ? -12.156 -11.265 13.331  1.00 98.00  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A   CG  1 
ATOM   254  O  OD1 . ASP A   1 33  ? -13.222 -10.636 13.558  1.00 89.92  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A   OD1 1 
ATOM   255  O  OD2 . ASP A   1 33  ? -12.059 -12.504 13.475  1.00 103.59 ? ? ? ? ? ? 33  ASP A   OD2 1 
ATOM   256  N  N   . VAL A   1 34  ? -12.796 -9.570  9.956   1.00 83.63  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   N   1 
ATOM   257  C  CA  . VAL A   1 34  ? -13.325 -10.119 8.705   1.00 78.40  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   CA  1 
ATOM   258  C  C   . VAL A   1 34  ? -12.534 -9.613  7.502   1.00 73.42  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   C   1 
ATOM   259  O  O   . VAL A   1 34  ? -12.791 -8.527  7.001   1.00 72.65  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   O   1 
ATOM   260  C  CB  . VAL A   1 34  ? -14.843 -9.796  8.498   1.00 73.49  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   CB  1 
ATOM   261  C  CG1 . VAL A   1 34  ? -15.312 -10.290 7.128   1.00 58.27  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   CG1 1 
ATOM   262  C  CG2 . VAL A   1 34  ? -15.708 -10.406 9.619   1.00 64.93  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A   CG2 1 
ATOM   263  N  N   . LYS A   1 35  ? -11.578 -10.418 7.047   1.00 72.79  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   N   1 
ATOM   264  C  CA  . LYS A   1 35  ? -10.728 -10.084 5.905   1.00 73.84  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   CA  1 
ATOM   265  C  C   . LYS A   1 35  ? -11.574 -9.836  4.667   1.00 68.87  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   C   1 
ATOM   266  O  O   . LYS A   1 35  ? -12.137 -10.799 4.119   1.00 60.67  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   O   1 
ATOM   267  C  CB  . LYS A   1 35  ? -9.794  -11.264 5.596   1.00 81.03  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   CB  1 
ATOM   268  C  CG  . LYS A   1 35  ? -8.877  -11.676 6.729   1.00 81.06  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   CG  1 
ATOM   269  C  CD  . LYS A   1 35  ? -7.819  -12.666 6.242   1.00 89.65  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   CD  1 
ATOM   270  C  CE  . LYS A   1 35  ? -6.410  -12.282 6.709   1.00 82.13  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   CE  1 
ATOM   271  N  NZ  . LYS A   1 35  ? -5.375  -12.611 5.680   1.00 79.80  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A   NZ  1 
ATOM   272  N  N   . LEU A   1 36  ? -11.662 -8.581  4.218   1.00 58.11  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A   N   1 
ATOM   273  C  CA  . LEU A   1 36  ? -12.453 -8.263  3.027   1.00 52.33  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A   CA  1 
ATOM   274  C  C   . LEU A   1 36  ? -11.678 -7.438  2.045   1.00 51.51  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A   C   1 
ATOM   275  O  O   . LEU A   1 36  ? -10.856 -6.626  2.443   1.00 54.41  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A   O   1 
ATOM   276  C  CB  . LEU A   1 36  ? -13.707 -7.467  3.386   1.00 49.98  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A   CB  1 
ATOM   277  C  CG  . LEU A   1 36  ? -14.689 -8.016  4.416   1.00 53.76  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A   CG  1 
ATOM   278  C  CD1 . LEU A   1 36  ? -15.762 -6.939  4.650   1.00 51.54  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A   CD1 1 
ATOM   279  C  CD2 . LEU A   1 36  ? -15.314 -9.308  3.949   1.00 54.68  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A   CD2 1 
ATOM   280  N  N   . THR A   1 37  ? -11.943 -7.596  0.755   1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 37  THR A   N   1 
ATOM   281  C  CA  . THR A   1 37  ? -11.394 -6.639  -0.163  1.00 50.65  ? ? ? ? ? ? 37  THR A   CA  1 
ATOM   282  C  C   . THR A   1 37  ? -12.186 -5.334  0.020   1.00 53.22  ? ? ? ? ? ? 37  THR A   C   1 
ATOM   283  O  O   . THR A   1 37  ? -13.238 -5.286  0.685   1.00 49.77  ? ? ? ? ? ? 37  THR A   O   1 
ATOM   284  C  CB  . THR A   1 37  ? -11.460 -7.079  -1.654  1.00 50.80  ? ? ? ? ? ? 37  THR A   CB  1 
ATOM   285  O  OG1 . THR A   1 37  ? -12.807 -6.993  -2.122  1.00 48.52  ? ? ? ? ? ? 37  THR A   OG1 1 
ATOM   286  C  CG2 . THR A   1 37  ? -10.935 -8.471  -1.857  1.00 52.16  ? ? ? ? ? ? 37  THR A   CG2 1 
ATOM   287  N  N   . SER A   1 38  ? -11.699 -4.273  -0.604  1.00 49.94  ? ? ? ? ? ? 38  SER A   N   1 
ATOM   288  C  CA  . SER A   1 38  ? -12.370 -3.010  -0.491  1.00 48.88  ? ? ? ? ? ? 38  SER A   CA  1 
ATOM   289  C  C   . SER A   1 38  ? -13.671 -3.081  -1.268  1.00 48.93  ? ? ? ? ? ? 38  SER A   C   1 
ATOM   290  O  O   . SER A   1 38  ? -14.678 -2.499  -0.839  1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 38  SER A   O   1 
ATOM   291  C  CB  . SER A   1 38  ? -11.471 -1.884  -1.018  1.00 58.20  ? ? ? ? ? ? 38  SER A   CB  1 
ATOM   292  O  OG  . SER A   1 38  ? -11.099 -2.157  -2.363  1.00 58.66  ? ? ? ? ? ? 38  SER A   OG  1 
ATOM   293  N  N   . THR A   1 39  ? -13.642 -3.730  -2.439  1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 39  THR A   N   1 
ATOM   294  C  CA  . THR A   1 39  ? -14.866 -3.840  -3.245  1.00 49.56  ? ? ? ? ? ? 39  THR A   CA  1 
ATOM   295  C  C   . THR A   1 39  ? -15.939 -4.647  -2.443  1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 39  THR A   C   1 
ATOM   296  O  O   . THR A   1 39  ? -17.113 -4.325  -2.400  1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 39  THR A   O   1 
ATOM   297  C  CB  . THR A   1 39  ? -14.625 -4.560  -4.608  1.00 58.24  ? ? ? ? ? ? 39  THR A   CB  1 
ATOM   298  O  OG1 . THR A   1 39  ? -13.444 -4.046  -5.252  1.00 57.92  ? ? ? ? ? ? 39  THR A   OG1 1 
ATOM   299  C  CG2 . THR A   1 39  ? -15.864 -4.387  -5.515  1.00 53.54  ? ? ? ? ? ? 39  THR A   CG2 1 
ATOM   300  N  N   . GLN A   1 40  ? -15.497 -5.689  -1.785  1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   N   1 
ATOM   301  C  CA  . GLN A   1 40  ? -16.401 -6.439  -0.962  1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   CA  1 
ATOM   302  C  C   . GLN A   1 40  ? -16.963 -5.611  0.177   1.00 44.95  ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   C   1 
ATOM   303  O  O   . GLN A   1 40  ? -18.169 -5.675  0.433   1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   O   1 
ATOM   304  C  CB  . GLN A   1 40  ? -15.675 -7.667  -0.439  1.00 46.03  ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   CB  1 
ATOM   305  C  CG  . GLN A   1 40  ? -15.232 -8.562  -1.585  1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   CG  1 
ATOM   306  C  CD  . GLN A   1 40  ? -14.159 -9.479  -1.202  1.00 45.19  ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   CD  1 
ATOM   307  O  OE1 . GLN A   1 40  ? -13.936 -9.723  -0.014  1.00 46.95  ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   OE1 1 
ATOM   308  N  NE2 . GLN A   1 40  ? -13.498 -10.059 -2.198  1.00 54.61  ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   NE2 1 
ATOM   309  N  N   . ALA A   1 41  ? -16.115 -4.810  0.863   1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   N   1 
ATOM   310  C  CA  . ALA A   1 41  ? -16.625 -4.032  1.994   1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   CA  1 
ATOM   311  C  C   . ALA A   1 41  ? -17.586 -2.997  1.463   1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   C   1 
ATOM   312  O  O   . ALA A   1 41  ? -18.541 -2.648  2.118   1.00 39.98  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   O   1 
ATOM   313  C  CB  . ALA A   1 41  ? -15.448 -3.344  2.832   1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A   CB  1 
ATOM   314  N  N   . HIS A   1 42  ? -17.371 -2.482  0.254   1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A   N   1 
ATOM   315  C  CA  . HIS A   1 42  ? -18.256 -1.464  -0.218  1.00 33.21  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A   CA  1 
ATOM   316  C  C   . HIS A   1 42  ? -19.621 -2.017  -0.651  1.00 39.08  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A   C   1 
ATOM   317  O  O   . HIS A   1 42  ? -20.654 -1.397  -0.511  1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A   O   1 
ATOM   318  C  CB  . HIS A   1 42  ? -17.560 -0.692  -1.319  1.00 48.61  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A   CB  1 
ATOM   319  C  CG  . HIS A   1 42  ? -16.284 -0.077  -0.846  1.00 48.20  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A   CG  1 
ATOM   320  N  ND1 . HIS A   1 42  ? -15.344 0.461   -1.696  1.00 49.76  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A   ND1 1 
ATOM   321  C  CD2 . HIS A   1 42  ? -15.794 0.079   0.408   1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A   CD2 1 
ATOM   322  C  CE1 . HIS A   1 42  ? -14.323 0.919   -0.989  1.00 46.01  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A   CE1 1 
ATOM   323  N  NE2 . HIS A   1 42  ? -14.575 0.718   0.289   1.00 46.78  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A   NE2 1 
ATOM   324  N  N   . ILE A   1 43  ? -19.604 -3.209  -1.176  1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 43  ILE A   N   1 
ATOM   325  C  CA  . ILE A   1 43  ? -20.896 -3.899  -1.363  1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 43  ILE A   CA  1 
ATOM   326  C  C   . ILE A   1 43  ? -21.578 -4.027  -0.008  1.00 32.91  ? ? ? ? ? ? 43  ILE A   C   1 
ATOM   327  O  O   . ILE A   1 43  ? -22.759 -3.674  0.142   1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 43  ILE A   O   1 
ATOM   328  C  CB  . ILE A   1 43  ? -20.635 -5.252  -1.963  1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 43  ILE A   CB  1 
ATOM   329  C  CG1 . ILE A   1 43  ? -20.160 -5.049  -3.408  1.00 44.97  ? ? ? ? ? ? 43  ILE A   CG1 1 
ATOM   330  C  CG2 . ILE A   1 43  ? -21.873 -6.118  -1.855  1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 43  ILE A   CG2 1 
ATOM   331  C  CD1 . ILE A   1 43  ? -19.705 -6.301  -4.081  1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 43  ILE A   CD1 1 
ATOM   332  N  N   . LEU A   1 44  ? -20.852 -4.520  1.004   1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   N   1 
ATOM   333  C  CA  . LEU A   1 44  ? -21.475 -4.591  2.328   1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   CA  1 
ATOM   334  C  C   . LEU A   1 44  ? -22.080 -3.247  2.666   1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   C   1 
ATOM   335  O  O   . LEU A   1 44  ? -23.232 -3.176  3.080   1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   O   1 
ATOM   336  C  CB  . LEU A   1 44  ? -20.535 -5.090  3.427   1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   CB  1 
ATOM   337  C  CG  . LEU A   1 44  ? -20.105 -6.563  3.312   1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   CG  1 
ATOM   338  C  CD1 . LEU A   1 44  ? -19.281 -7.032  4.514   1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   CD1 1 
ATOM   339  C  CD2 . LEU A   1 44  ? -21.337 -7.514  3.077   1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A   CD2 1 
ATOM   340  N  N   . MET A   1 45  ? -21.330 -2.143  2.517   1.00 40.52  ? ? ? ? ? ? 45  MET A   N   1 
ATOM   341  C  CA  . MET A   1 45  ? -21.874 -0.887  3.010   1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 45  MET A   CA  1 
ATOM   342  C  C   . MET A   1 45  ? -23.129 -0.552  2.274   1.00 41.19  ? ? ? ? ? ? 45  MET A   C   1 
ATOM   343  O  O   . MET A   1 45  ? -24.057 0.015   2.835   1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 45  MET A   O   1 
ATOM   344  C  CB  . MET A   1 45  ? -20.865 0.261   2.830   1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 45  MET A   CB  1 
ATOM   345  C  CG  . MET A   1 45  ? -19.597 -0.023  3.547   1.00 36.91  ? ? ? ? ? ? 45  MET A   CG  1 
ATOM   346  S  SD  . MET A   1 45  ? -18.521 1.452   3.342   1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 45  MET A   SD  1 
ATOM   347  C  CE  . MET A   1 45  ? -19.706 2.766   3.231   1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 45  MET A   CE  1 
ATOM   348  N  N   . LEU A   1 46  ? -23.141 -0.867  0.988   1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   N   1 
ATOM   349  C  CA  . LEU A   1 46  ? -24.289 -0.548  0.174   1.00 41.43  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   CA  1 
ATOM   350  C  C   . LEU A   1 46  ? -25.501 -1.308  0.694   1.00 42.29  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   C   1 
ATOM   351  O  O   . LEU A   1 46  ? -26.583 -0.754  0.887   1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   O   1 
ATOM   352  C  CB  . LEU A   1 46  ? -23.982 -0.932  -1.258  1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   CB  1 
ATOM   353  C  CG  . LEU A   1 46  ? -24.872 -0.405  -2.341  1.00 54.63  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   CG  1 
ATOM   354  C  CD1 . LEU A   1 46  ? -25.051 1.133   -2.217  1.00 61.11  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   CD1 1 
ATOM   355  C  CD2 . LEU A   1 46  ? -24.181 -0.802  -3.603  1.00 53.35  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A   CD2 1 
ATOM   356  N  N   . LEU A   1 47  ? -25.304 -2.595  0.992   1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A   N   1 
ATOM   357  C  CA  . LEU A   1 47  ? -26.443 -3.422  1.342   1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A   CA  1 
ATOM   358  C  C   . LEU A   1 47  ? -26.884 -3.047  2.763   1.00 49.00  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A   C   1 
ATOM   359  O  O   . LEU A   1 47  ? -28.021 -3.314  3.144   1.00 45.13  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A   O   1 
ATOM   360  C  CB  . LEU A   1 47  ? -26.040 -4.889  1.226   1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A   CB  1 
ATOM   361  C  CG  . LEU A   1 47  ? -25.593 -5.328  -0.188  1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A   CG  1 
ATOM   362  C  CD1 . LEU A   1 47  ? -25.183 -6.863  -0.248  1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A   CD1 1 
ATOM   363  C  CD2 . LEU A   1 47  ? -26.723 -5.080  -1.106  1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A   CD2 1 
ATOM   364  N  N   . ALA A   1 48  ? -25.994 -2.418  3.555   1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 48  ALA A   N   1 
ATOM   365  C  CA  . ALA A   1 48  ? -26.409 -2.017  4.884   1.00 45.67  ? ? ? ? ? ? 48  ALA A   CA  1 
ATOM   366  C  C   . ALA A   1 48  ? -27.442 -0.955  4.654   1.00 48.92  ? ? ? ? ? ? 48  ALA A   C   1 
ATOM   367  O  O   . ALA A   1 48  ? -28.354 -0.785  5.451   1.00 51.79  ? ? ? ? ? ? 48  ALA A   O   1 
ATOM   368  C  CB  . ALA A   1 48  ? -25.285 -1.494  5.680   1.00 39.59  ? ? ? ? ? ? 48  ALA A   CB  1 
ATOM   369  N  N   . GLU A   1 49  ? -27.311 -0.247  3.548   1.00 45.13  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A   N   1 
ATOM   370  C  CA  . GLU A   1 49  ? -28.259 0.816   3.277   1.00 51.36  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A   CA  1 
ATOM   371  C  C   . GLU A   1 49  ? -29.547 0.230   2.745   1.00 61.85  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A   C   1 
ATOM   372  O  O   . GLU A   1 49  ? -30.640 0.621   3.164   1.00 52.28  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A   O   1 
ATOM   373  C  CB  . GLU A   1 49  ? -27.745 1.754   2.205   1.00 50.00  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A   CB  1 
ATOM   374  C  CG  . GLU A   1 49  ? -26.521 2.541   2.554   1.00 60.35  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A   CG  1 
ATOM   375  C  CD  . GLU A   1 49  ? -26.339 3.665   1.568   1.00 70.80  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A   CD  1 
ATOM   376  O  OE1 . GLU A   1 49  ? -26.415 3.397   0.333   1.00 69.91  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A   OE1 1 
ATOM   377  O  OE2 . GLU A   1 49  ? -26.176 4.811   2.031   1.00 66.88  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A   OE2 1 
ATOM   378  N  N   . GLN A   1 50  ? -29.426 -0.670  1.771   1.00 53.98  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A   N   1 
ATOM   379  C  CA  . GLN A   1 50  ? -30.613 -1.134  1.068   1.00 58.00  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A   CA  1 
ATOM   380  C  C   . GLN A   1 50  ? -30.360 -2.415  0.328   1.00 54.05  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A   C   1 
ATOM   381  O  O   . GLN A   1 50  ? -29.409 -2.522  -0.462  1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A   O   1 
ATOM   382  C  CB  . GLN A   1 50  ? -31.052 -0.125  0.024   1.00 56.47  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A   CB  1 
ATOM   383  C  CG  . GLN A   1 50  ? -30.218 -0.159  -1.265  1.00 58.56  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A   CG  1 
ATOM   384  C  CD  . GLN A   1 50  ? -31.074 0.033   -2.517  1.00 75.64  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A   CD  1 
ATOM   385  O  OE1 . GLN A   1 50  ? -32.287 0.258   -2.408  1.00 80.71  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A   OE1 1 
ATOM   386  N  NE2 . GLN A   1 50  ? -30.453 -0.048  -3.708  1.00 67.11  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A   NE2 1 
ATOM   387  N  N   . ILE A   1 51  ? -31.248 -3.368  0.555   1.00 47.83  ? ? ? ? ? ? 51  ILE A   N   1 
ATOM   388  C  CA  . ILE A   1 51  ? -31.166 -4.635  -0.159  1.00 49.87  ? ? ? ? ? ? 51  ILE A   CA  1 
ATOM   389  C  C   . ILE A   1 51  ? -30.999 -4.218  -1.608  1.00 44.25  ? ? ? ? ? ? 51  ILE A   C   1 
ATOM   390  O  O   . ILE A   1 51  ? -31.593 -3.252  -2.016  1.00 53.24  ? ? ? ? ? ? 51  ILE A   O   1 
ATOM   391  C  CB  . ILE A   1 51  ? -32.449 -5.426  0.048   1.00 51.10  ? ? ? ? ? ? 51  ILE A   CB  1 
ATOM   392  C  CG1 . ILE A   1 51  ? -32.617 -5.787  1.550   1.00 53.89  ? ? ? ? ? ? 51  ILE A   CG1 1 
ATOM   393  C  CG2 . ILE A   1 51  ? -32.414 -6.635  -0.807  1.00 47.34  ? ? ? ? ? ? 51  ILE A   CG2 1 
ATOM   394  C  CD1 . ILE A   1 51  ? -33.927 -6.549  1.915   1.00 60.21  ? ? ? ? ? ? 51  ILE A   CD1 1 
ATOM   395  N  N   . SER A   1 52  ? -30.163 -4.892  -2.381  1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 52  SER A   N   1 
ATOM   396  C  CA  . SER A   1 52  ? -29.866 -4.398  -3.703  1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 52  SER A   CA  1 
ATOM   397  C  C   . SER A   1 52  ? -29.563 -5.524  -4.694  1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 52  SER A   C   1 
ATOM   398  O  O   . SER A   1 52  ? -29.511 -6.685  -4.328  1.00 45.10  ? ? ? ? ? ? 52  SER A   O   1 
ATOM   399  C  CB  . SER A   1 52  ? -28.711 -3.363  -3.577  1.00 50.44  ? ? ? ? ? ? 52  SER A   CB  1 
ATOM   400  O  OG  . SER A   1 52  ? -28.125 -3.048  -4.823  1.00 54.10  ? ? ? ? ? ? 52  SER A   OG  1 
ATOM   401  N  N   . THR A   1 53  ? -29.441 -5.198  -5.965  1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 53  THR A   N   1 
ATOM   402  C  CA  . THR A   1 53  ? -29.148 -6.175  -6.986  1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 53  THR A   CA  1 
ATOM   403  C  C   . THR A   1 53  ? -27.775 -5.942  -7.511  1.00 48.21  ? ? ? ? ? ? 53  THR A   C   1 
ATOM   404  O  O   . THR A   1 53  ? -27.128 -4.896  -7.250  1.00 41.82  ? ? ? ? ? ? 53  THR A   O   1 
ATOM   405  C  CB  . THR A   1 53  ? -30.019 -6.031  -8.215  1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 53  THR A   CB  1 
ATOM   406  O  OG1 . THR A   1 53  ? -29.767 -4.753  -8.792  1.00 53.25  ? ? ? ? ? ? 53  THR A   OG1 1 
ATOM   407  C  CG2 . THR A   1 53  ? -31.498 -6.162  -7.872  1.00 47.18  ? ? ? ? ? ? 53  THR A   CG2 1 
ATOM   408  N  N   . ASN A   1 54  ? -27.314 -6.922  -8.262  1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 54  ASN A   N   1 
ATOM   409  C  CA  . ASN A   1 54  ? -25.999 -6.817  -8.811  1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 54  ASN A   CA  1 
ATOM   410  C  C   . ASN A   1 54  ? -25.950 -5.612  -9.745  1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 54  ASN A   C   1 
ATOM   411  O  O   . ASN A   1 54  ? -24.922 -4.929  -9.817  1.00 50.63  ? ? ? ? ? ? 54  ASN A   O   1 
ATOM   412  C  CB  . ASN A   1 54  ? -25.697 -8.055  -9.580  1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 54  ASN A   CB  1 
ATOM   413  C  CG  . ASN A   1 54  ? -24.547 -7.874  -10.503 1.00 46.92  ? ? ? ? ? ? 54  ASN A   CG  1 
ATOM   414  O  OD1 . ASN A   1 54  ? -24.598 -7.053  -11.443 1.00 49.32  ? ? ? ? ? ? 54  ASN A   OD1 1 
ATOM   415  N  ND2 . ASN A   1 54  ? -23.502 -8.656  -10.277 1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 54  ASN A   ND2 1 
ATOM   416  N  N   . ALA A   1 55  ? -27.033 -5.354  -10.473 1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A   N   1 
ATOM   417  C  CA  . ALA A   1 55  ? -27.054 -4.180  -11.380 1.00 50.92  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A   CA  1 
ATOM   418  C  C   . ALA A   1 55  ? -26.878 -2.897  -10.571 1.00 53.02  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A   C   1 
ATOM   419  O  O   . ALA A   1 55  ? -25.973 -2.126  -10.811 1.00 53.60  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A   O   1 
ATOM   420  C  CB  . ALA A   1 55  ? -28.378 -4.085  -12.192 1.00 46.90  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A   CB  1 
ATOM   421  N  N   . LYS A   1 56  ? -27.777 -2.673  -9.624  1.00 52.07  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   N   1 
ATOM   422  C  CA  . LYS A   1 56  ? -27.736 -1.484  -8.827  1.00 51.80  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   CA  1 
ATOM   423  C  C   . LYS A   1 56  ? -26.363 -1.381  -8.168  1.00 55.85  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   C   1 
ATOM   424  O  O   . LYS A   1 56  ? -25.764 -0.313  -8.111  1.00 54.12  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   O   1 
ATOM   425  C  CB  . LYS A   1 56  ? -28.887 -1.495  -7.826  1.00 54.83  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   CB  1 
ATOM   426  C  CG  . LYS A   1 56  ? -28.980 -0.232  -6.984  1.00 74.50  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   CG  1 
ATOM   427  C  CD  . LYS A   1 56  ? -28.813 1.065   -7.814  1.00 67.47  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   CD  1 
ATOM   428  C  CE  . LYS A   1 56  ? -28.777 2.305   -6.902  1.00 73.53  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   CE  1 
ATOM   429  N  NZ  . LYS A   1 56  ? -30.037 2.503   -6.112  1.00 80.57  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A   NZ  1 
ATOM   430  N  N   . ILE A   1 57  ? -25.805 -2.503  -7.750  1.00 49.38  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   N   1 
ATOM   431  C  CA  . ILE A   1 57  ? -24.479 -2.490  -7.125  1.00 55.67  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   CA  1 
ATOM   432  C  C   . ILE A   1 57  ? -23.389 -1.996  -8.106  1.00 53.90  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   C   1 
ATOM   433  O  O   . ILE A   1 57  ? -22.689 -1.029  -7.817  1.00 47.42  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   O   1 
ATOM   434  C  CB  . ILE A   1 57  ? -24.103 -3.890  -6.532  1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   CB  1 
ATOM   435  C  CG1 . ILE A   1 57  ? -24.905 -4.150  -5.248  1.00 45.96  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   CG1 1 
ATOM   436  C  CG2 . ILE A   1 57  ? -22.634 -3.966  -6.217  1.00 46.92  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   CG2 1 
ATOM   437  C  CD1 . ILE A   1 57  ? -24.943 -5.644  -4.850  1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A   CD1 1 
ATOM   438  N  N   . ALA A   1 58  ? -23.261 -2.647  -9.260  1.00 57.87  ? ? ? ? ? ? 58  ALA A   N   1 
ATOM   439  C  CA  . ALA A   1 58  ? -22.248 -2.290  -10.249 1.00 53.58  ? ? ? ? ? ? 58  ALA A   CA  1 
ATOM   440  C  C   . ALA A   1 58  ? -22.327 -0.803  -10.616 1.00 58.52  ? ? ? ? ? ? 58  ALA A   C   1 
ATOM   441  O  O   . ALA A   1 58  ? -21.314 -0.128  -10.783 1.00 57.01  ? ? ? ? ? ? 58  ALA A   O   1 
ATOM   442  C  CB  . ALA A   1 58  ? -22.419 -3.120  -11.491 1.00 51.98  ? ? ? ? ? ? 58  ALA A   CB  1 
ATOM   443  N  N   . GLU A   1 59  ? -23.554 -0.320  -10.753 1.00 58.28  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   N   1 
ATOM   444  C  CA  . GLU A   1 59  ? -23.826 1.070   -11.032 1.00 57.65  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   CA  1 
ATOM   445  C  C   . GLU A   1 59  ? -23.317 1.970   -9.901  1.00 62.83  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   C   1 
ATOM   446  O  O   . GLU A   1 59  ? -22.502 2.891   -10.137 1.00 54.49  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   O   1 
ATOM   447  C  CB  . GLU A   1 59  ? -25.328 1.243   -11.180 1.00 60.76  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   CB  1 
ATOM   448  C  CG  . GLU A   1 59  ? -25.776 2.542   -11.734 1.00 69.71  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   CG  1 
ATOM   449  C  CD  . GLU A   1 59  ? -27.295 2.643   -11.737 1.00 82.04  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   CD  1 
ATOM   450  O  OE1 . GLU A   1 59  ? -27.925 2.425   -10.670 1.00 76.73  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   OE1 1 
ATOM   451  O  OE2 . GLU A   1 59  ? -27.865 2.913   -12.816 1.00 88.44  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A   OE2 1 
ATOM   452  N  N   . LYS A   1 60  ? -23.813 1.718   -8.686  1.00 53.52  ? ? ? ? ? ? 60  LYS A   N   1 
ATOM   453  C  CA  . LYS A   1 60  ? -23.448 2.505   -7.523  1.00 52.44  ? ? ? ? ? ? 60  LYS A   CA  1 
ATOM   454  C  C   . LYS A   1 60  ? -21.947 2.523   -7.287  1.00 60.02  ? ? ? ? ? ? 60  LYS A   C   1 
ATOM   455  O  O   . LYS A   1 60  ? -21.390 3.589   -6.989  1.00 54.97  ? ? ? ? ? ? 60  LYS A   O   1 
ATOM   456  C  CB  . LYS A   1 60  ? -24.166 2.038   -6.258  1.00 52.37  ? ? ? ? ? ? 60  LYS A   CB  1 
ATOM   457  C  CG  . LYS A   1 60  ? -25.632 2.425   -6.182  1.00 62.81  ? ? ? ? ? ? 60  LYS A   CG  1 
ATOM   458  C  CD  . LYS A   1 60  ? -25.852 3.902   -5.838  1.00 70.64  ? ? ? ? ? ? 60  LYS A   CD  1 
ATOM   459  C  CE  . LYS A   1 60  ? -26.494 4.080   -4.458  1.00 79.32  ? ? ? ? ? ? 60  LYS A   CE  1 
ATOM   460  N  NZ  . LYS A   1 60  ? -26.791 5.527   -4.173  1.00 78.84  ? ? ? ? ? ? 60  LYS A   NZ  1 
ATOM   461  N  N   . LEU A   1 61  ? -21.294 1.378   -7.433  1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A   N   1 
ATOM   462  C  CA  . LEU A   1 61  ? -19.867 1.264   -7.132  1.00 52.24  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A   CA  1 
ATOM   463  C  C   . LEU A   1 61  ? -19.016 1.552   -8.364  1.00 57.23  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A   C   1 
ATOM   464  O  O   . LEU A   1 61  ? -17.780 1.416   -8.335  1.00 54.13  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A   O   1 
ATOM   465  C  CB  . LEU A   1 61  ? -19.506 -0.137  -6.612  1.00 52.82  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A   CB  1 
ATOM   466  C  CG  . LEU A   1 61  ? -20.072 -0.567  -5.265  1.00 46.82  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A   CG  1 
ATOM   467  C  CD1 . LEU A   1 61  ? -19.303 -1.730  -4.724  1.00 45.11  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A   CD1 1 
ATOM   468  C  CD2 . LEU A   1 61  ? -19.998 0.626   -4.310  1.00 49.71  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A   CD2 1 
ATOM   469  N  N   . LYS A   1 62  ? -19.677 1.908   -9.457  1.00 56.22  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A   N   1 
ATOM   470  C  CA  . LYS A   1 62  ? -18.956 2.160   -10.693 1.00 57.35  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A   CA  1 
ATOM   471  C  C   . LYS A   1 62  ? -17.917 1.069   -10.967 1.00 57.11  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A   C   1 
ATOM   472  O  O   . LYS A   1 62  ? -16.771 1.366   -11.281 1.00 56.03  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A   O   1 
ATOM   473  C  CB  . LYS A   1 62  ? -18.246 3.516   -10.599 1.00 53.73  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A   CB  1 
ATOM   474  C  CG  . LYS A   1 62  ? -19.174 4.715   -10.409 1.00 58.61  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A   CG  1 
ATOM   475  C  CD  . LYS A   1 62  ? -18.383 6.029   -10.457 1.00 65.74  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A   CD  1 
ATOM   476  C  CE  . LYS A   1 62  ? -19.254 7.258   -10.741 1.00 76.46  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A   CE  1 
ATOM   477  N  NZ  . LYS A   1 62  ? -18.418 8.523   -10.861 1.00 74.28  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A   NZ  1 
ATOM   478  N  N   . ILE A   1 63  ? -18.303 -0.195  -10.829 1.00 53.87  ? ? ? ? ? ? 63  ILE A   N   1 
ATOM   479  C  CA  . ILE A   1 63  ? -17.493 -1.298  -11.335 1.00 52.35  ? ? ? ? ? ? 63  ILE A   CA  1 
ATOM   480  C  C   . ILE A   1 63  ? -18.398 -2.139  -12.217 1.00 54.38  ? ? ? ? ? ? 63  ILE A   C   1 
ATOM   481  O  O   . ILE A   1 63  ? -19.599 -1.857  -12.292 1.00 54.32  ? ? ? ? ? ? 63  ILE A   O   1 
ATOM   482  C  CB  . ILE A   1 63  ? -16.947 -2.195  -10.230 1.00 56.33  ? ? ? ? ? ? 63  ILE A   CB  1 
ATOM   483  C  CG1 . ILE A   1 63  ? -18.049 -2.471  -9.205  1.00 50.63  ? ? ? ? ? ? 63  ILE A   CG1 1 
ATOM   484  C  CG2 . ILE A   1 63  ? -15.731 -1.550  -9.573  1.00 62.24  ? ? ? ? ? ? 63  ILE A   CG2 1 
ATOM   485  C  CD1 . ILE A   1 63  ? -17.638 -3.432  -8.177  1.00 50.60  ? ? ? ? ? ? 63  ILE A   CD1 1 
ATOM   486  N  N   . SER A   1 64  ? -17.831 -3.159  -12.864 1.00 56.58  ? ? ? ? ? ? 64  SER A   N   1 
ATOM   487  C  CA  . SER A   1 64  ? -18.554 -3.949  -13.860 1.00 57.20  ? ? ? ? ? ? 64  SER A   CA  1 
ATOM   488  C  C   . SER A   1 64  ? -19.459 -4.950  -13.155 1.00 62.34  ? ? ? ? ? ? 64  SER A   C   1 
ATOM   489  O  O   . SER A   1 64  ? -19.138 -5.393  -12.048 1.00 57.31  ? ? ? ? ? ? 64  SER A   O   1 
ATOM   490  C  CB  . SER A   1 64  ? -17.581 -4.753  -14.703 1.00 59.96  ? ? ? ? ? ? 64  SER A   CB  1 
ATOM   491  O  OG  . SER A   1 64  ? -17.094 -5.873  -13.977 1.00 65.90  ? ? ? ? ? ? 64  SER A   OG  1 
ATOM   492  N  N   . PRO A   1 65  ? -20.577 -5.329  -13.795 1.00 59.44  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   N   1 
ATOM   493  C  CA  . PRO A   1 65  ? -21.343 -6.412  -13.171 1.00 60.48  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CA  1 
ATOM   494  C  C   . PRO A   1 65  ? -20.444 -7.610  -12.898 1.00 56.47  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   C   1 
ATOM   495  O  O   . PRO A   1 65  ? -20.656 -8.298  -11.897 1.00 58.66  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   O   1 
ATOM   496  C  CB  . PRO A   1 65  ? -22.430 -6.723  -14.211 1.00 60.50  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CB  1 
ATOM   497  C  CG  . PRO A   1 65  ? -22.662 -5.409  -14.888 1.00 60.91  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CG  1 
ATOM   498  C  CD  . PRO A   1 65  ? -21.271 -4.769  -14.967 1.00 61.93  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A   CD  1 
ATOM   499  N  N   . ALA A   1 66  ? -19.438 -7.850  -13.728 1.00 58.34  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   N   1 
ATOM   500  C  CA  . ALA A   1 66  ? -18.641 -9.067  -13.570 1.00 54.97  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   CA  1 
ATOM   501  C  C   . ALA A   1 66  ? -17.882 -9.029  -12.251 1.00 58.85  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   C   1 
ATOM   502  O  O   . ALA A   1 66  ? -17.780 -10.032 -11.542 1.00 56.21  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   O   1 
ATOM   503  C  CB  . ALA A   1 66  ? -17.686 -9.229  -14.713 1.00 62.58  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A   CB  1 
ATOM   504  N  N   . ALA A   1 67  ? -17.331 -7.863  -11.932 1.00 57.67  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A   N   1 
ATOM   505  C  CA  . ALA A   1 67  ? -16.611 -7.686  -10.690 1.00 51.57  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A   CA  1 
ATOM   506  C  C   . ALA A   1 67  ? -17.564 -7.718  -9.455  1.00 48.75  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A   C   1 
ATOM   507  O  O   . ALA A   1 67  ? -17.198 -8.206  -8.388  1.00 44.25  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A   O   1 
ATOM   508  C  CB  . ALA A   1 67  ? -15.845 -6.395  -10.755 1.00 57.10  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A   CB  1 
ATOM   509  N  N   . VAL A   1 68  ? -18.772 -7.193  -9.601  1.00 44.22  ? ? ? ? ? ? 68  VAL A   N   1 
ATOM   510  C  CA  . VAL A   1 68  ? -19.781 -7.371  -8.572  1.00 47.81  ? ? ? ? ? ? 68  VAL A   CA  1 
ATOM   511  C  C   . VAL A   1 68  ? -20.016 -8.878  -8.331  1.00 50.49  ? ? ? ? ? ? 68  VAL A   C   1 
ATOM   512  O  O   . VAL A   1 68  ? -19.887 -9.376  -7.212  1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 68  VAL A   O   1 
ATOM   513  C  CB  . VAL A   1 68  ? -21.074 -6.661  -8.954  1.00 48.49  ? ? ? ? ? ? 68  VAL A   CB  1 
ATOM   514  C  CG1 . VAL A   1 68  ? -22.181 -7.002  -7.971  1.00 47.84  ? ? ? ? ? ? 68  VAL A   CG1 1 
ATOM   515  C  CG2 . VAL A   1 68  ? -20.827 -5.141  -8.950  1.00 52.08  ? ? ? ? ? ? 68  VAL A   CG2 1 
ATOM   516  N  N   . THR A   1 69  ? -20.297 -9.637  -9.381  1.00 51.25  ? ? ? ? ? ? 69  THR A   N   1 
ATOM   517  C  CA  . THR A   1 69  ? -20.459 -11.092 -9.214  1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 69  THR A   CA  1 
ATOM   518  C  C   . THR A   1 69  ? -19.338 -11.710 -8.438  1.00 51.16  ? ? ? ? ? ? 69  THR A   C   1 
ATOM   519  O  O   . THR A   1 69  ? -19.573 -12.451 -7.475  1.00 51.63  ? ? ? ? ? ? 69  THR A   O   1 
ATOM   520  C  CB  . THR A   1 69  ? -20.535 -11.791 -10.544 1.00 50.55  ? ? ? ? ? ? 69  THR A   CB  1 
ATOM   521  O  OG1 . THR A   1 69  ? -21.779 -11.419 -11.158 1.00 55.64  ? ? ? ? ? ? 69  THR A   OG1 1 
ATOM   522  C  CG2 . THR A   1 69  ? -20.482 -13.305 -10.347 1.00 53.22  ? ? ? ? ? ? 69  THR A   CG2 1 
ATOM   523  N  N   . LYS A   1 70  ? -18.109 -11.432 -8.839  1.00 52.48  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   N   1 
ATOM   524  C  CA  . LYS A   1 70  ? -16.973 -12.010 -8.131  1.00 51.26  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   CA  1 
ATOM   525  C  C   . LYS A   1 70  ? -17.048 -11.661 -6.638  1.00 48.40  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   C   1 
ATOM   526  O  O   . LYS A   1 70  ? -16.793 -12.508 -5.777  1.00 55.95  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   O   1 
ATOM   527  C  CB  . LYS A   1 70  ? -15.654 -11.505 -8.716  1.00 51.31  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   CB  1 
ATOM   528  C  CG  . LYS A   1 70  ? -14.415 -12.134 -8.084  1.00 58.76  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   CG  1 
ATOM   529  C  CD  . LYS A   1 70  ? -13.163 -11.583 -8.795  1.00 77.18  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   CD  1 
ATOM   530  C  CE  . LYS A   1 70  ? -11.855 -11.772 -8.003  1.00 81.33  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   CE  1 
ATOM   531  N  NZ  . LYS A   1 70  ? -10.683 -11.026 -8.623  1.00 80.27  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A   NZ  1 
ATOM   532  N  N   . ALA A   1 71  ? -17.409 -10.425 -6.313  1.00 46.49  ? ? ? ? ? ? 71  ALA A   N   1 
ATOM   533  C  CA  . ALA A   1 71  ? -17.317 -10.040 -4.902  1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 71  ALA A   CA  1 
ATOM   534  C  C   . ALA A   1 71  ? -18.449 -10.708 -4.126  1.00 44.56  ? ? ? ? ? ? 71  ALA A   C   1 
ATOM   535  O  O   . ALA A   1 71  ? -18.226 -11.256 -3.064  1.00 45.58  ? ? ? ? ? ? 71  ALA A   O   1 
ATOM   536  C  CB  . ALA A   1 71  ? -17.380 -8.572  -4.745  1.00 42.47  ? ? ? ? ? ? 71  ALA A   CB  1 
ATOM   537  N  N   . LEU A   1 72  ? -19.657 -10.658 -4.693  1.00 44.63  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   N   1 
ATOM   538  C  CA  . LEU A   1 72  ? -20.860 -11.206 -4.074  1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   CA  1 
ATOM   539  C  C   . LEU A   1 72  ? -20.610 -12.675 -3.724  1.00 42.64  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   C   1 
ATOM   540  O  O   . LEU A   1 72  ? -20.844 -13.165 -2.586  1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   O   1 
ATOM   541  C  CB  . LEU A   1 72  ? -22.010 -11.018 -5.056  1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   CB  1 
ATOM   542  C  CG  . LEU A   1 72  ? -22.500 -9.602  -5.295  1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   CG  1 
ATOM   543  C  CD1 . LEU A   1 72  ? -23.592 -9.474  -6.356  1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   CD1 1 
ATOM   544  C  CD2 . LEU A   1 72  ? -22.986 -8.948  -3.988  1.00 42.55  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   CD2 1 
ATOM   545  N  N   . LYS A   1 73  ? -20.053 -13.370 -4.694  1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A   N   1 
ATOM   546  C  CA  . LYS A   1 73  ? -19.807 -14.805 -4.570  1.00 45.05  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A   CA  1 
ATOM   547  C  C   . LYS A   1 73  ? -18.883 -15.046 -3.376  1.00 47.29  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A   C   1 
ATOM   548  O  O   . LYS A   1 73  ? -19.143 -15.924 -2.559  1.00 48.83  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A   O   1 
ATOM   549  C  CB  . LYS A   1 73  ? -19.185 -15.316 -5.886  1.00 52.89  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A   CB  1 
ATOM   550  C  CG  . LYS A   1 73  ? -19.167 -16.804 -6.118  1.00 64.98  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A   CG  1 
ATOM   551  C  CD  . LYS A   1 73  ? -19.834 -17.127 -7.470  1.00 70.96  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A   CD  1 
ATOM   552  C  CE  . LYS A   1 73  ? -19.796 -18.638 -7.781  1.00 78.19  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A   CE  1 
ATOM   553  N  NZ  . LYS A   1 73  ? -18.394 -19.129 -8.012  1.00 76.54  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A   NZ  1 
ATOM   554  N  N   . LYS A   1 74  ? -17.834 -14.238 -3.238  1.00 50.32  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A   N   1 
ATOM   555  C  CA  . LYS A   1 74  ? -16.941 -14.338 -2.078  1.00 45.67  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A   CA  1 
ATOM   556  C  C   . LYS A   1 74  ? -17.651 -13.952 -0.771  1.00 44.07  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A   C   1 
ATOM   557  O  O   . LYS A   1 74  ? -17.585 -14.680 0.209   1.00 48.14  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A   O   1 
ATOM   558  C  CB  . LYS A   1 74  ? -15.740 -13.412 -2.282  1.00 53.25  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A   CB  1 
ATOM   559  C  CG  . LYS A   1 74  ? -14.797 -13.416 -1.084  1.00 61.94  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A   CG  1 
ATOM   560  C  CD  . LYS A   1 74  ? -14.091 -14.792 -0.938  1.00 69.03  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A   CD  1 
ATOM   561  C  CE  . LYS A   1 74  ? -13.388 -14.930 0.424   1.00 72.48  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A   CE  1 
ATOM   562  N  NZ  . LYS A   1 74  ? -12.261 -15.929 0.438   1.00 74.32  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A   NZ  1 
ATOM   563  N  N   . LEU A   1 75  ? -18.317 -12.793 -0.750  1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   N   1 
ATOM   564  C  CA  . LEU A   1 75  ? -19.122 -12.400 0.388   1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   CA  1 
ATOM   565  C  C   . LEU A   1 75  ? -20.111 -13.543 0.733   1.00 40.18  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   C   1 
ATOM   566  O  O   . LEU A   1 75  ? -20.340 -13.884 1.885   1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   O   1 
ATOM   567  C  CB  . LEU A   1 75  ? -19.913 -11.186 -0.002  1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   CB  1 
ATOM   568  C  CG  . LEU A   1 75  ? -19.021 -9.872  0.003   1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   CG  1 
ATOM   569  C  CD1 . LEU A   1 75  ? -19.860 -8.709  -0.373  1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   CD1 1 
ATOM   570  C  CD2 . LEU A   1 75  ? -18.449 -9.619  1.355   1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A   CD2 1 
ATOM   571  N  N   . GLN A   1 76  ? -20.734 -14.100 -0.282  1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 76  GLN A   N   1 
ATOM   572  C  CA  . GLN A   1 76  ? -21.782 -15.138 -0.011  1.00 37.53  ? ? ? ? ? ? 76  GLN A   CA  1 
ATOM   573  C  C   . GLN A   1 76  ? -21.174 -16.395 0.589   1.00 44.96  ? ? ? ? ? ? 76  GLN A   C   1 
ATOM   574  O  O   . GLN A   1 76  ? -21.714 -16.984 1.538   1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 76  GLN A   O   1 
ATOM   575  C  CB  . GLN A   1 76  ? -22.521 -15.475 -1.282  1.00 35.89  ? ? ? ? ? ? 76  GLN A   CB  1 
ATOM   576  C  CG  . GLN A   1 76  ? -23.492 -16.682 -1.127  1.00 41.44  ? ? ? ? ? ? 76  GLN A   CG  1 
ATOM   577  C  CD  . GLN A   1 76  ? -24.168 -16.905 -2.409  1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 76  GLN A   CD  1 
ATOM   578  O  OE1 . GLN A   1 76  ? -23.494 -17.106 -3.415  1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 76  GLN A   OE1 1 
ATOM   579  N  NE2 . GLN A   1 76  ? -25.493 -16.749 -2.440  1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 76  GLN A   NE2 1 
ATOM   580  N  N   . GLU A   1 77  ? -20.026 -16.781 0.065   1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   N   1 
ATOM   581  C  CA  . GLU A   1 77  ? -19.293 -17.927 0.620   1.00 47.22  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CA  1 
ATOM   582  C  C   . GLU A   1 77  ? -18.984 -17.726 2.093   1.00 50.33  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   C   1 
ATOM   583  O  O   . GLU A   1 77  ? -19.008 -18.689 2.872   1.00 54.52  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   O   1 
ATOM   584  C  CB  . GLU A   1 77  ? -17.960 -18.137 -0.129  1.00 55.58  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CB  1 
ATOM   585  C  CG  . GLU A   1 77  ? -18.084 -18.674 -1.549  1.00 61.56  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CG  1 
ATOM   586  C  CD  . GLU A   1 77  ? -16.888 -18.286 -2.433  1.00 71.02  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   CD  1 
ATOM   587  O  OE1 . GLU A   1 77  ? -15.905 -17.740 -1.877  1.00 74.02  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   OE1 1 
ATOM   588  O  OE2 . GLU A   1 77  ? -16.932 -18.511 -3.676  1.00 69.95  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A   OE2 1 
ATOM   589  N  N   . GLN A   1 78  ? -18.674 -16.477 2.467   1.00 50.20  ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   N   1 
ATOM   590  C  CA  . GLN A   1 78  ? -18.347 -16.100 3.849   1.00 49.03  ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   CA  1 
ATOM   591  C  C   . GLN A   1 78  ? -19.618 -15.836 4.623   1.00 50.21  ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   C   1 
ATOM   592  O  O   . GLN A   1 78  ? -19.575 -15.354 5.759   1.00 48.63  ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   O   1 
ATOM   593  C  CB  . GLN A   1 78  ? -17.479 -14.825 3.870   1.00 51.30  ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   CB  1 
ATOM   594  C  CG  . GLN A   1 78  ? -16.230 -14.983 3.007   1.00 63.08  ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   CG  1 
ATOM   595  C  CD  . GLN A   1 78  ? -15.043 -14.161 3.473   1.00 69.59  ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   CD  1 
ATOM   596  O  OE1 . GLN A   1 78  ? -13.891 -14.564 3.258   1.00 74.71  ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   OE1 1 
ATOM   597  N  NE2 . GLN A   1 78  ? -15.302 -13.017 4.104   1.00 58.17  ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   NE2 1 
ATOM   598  N  N   . GLU A   1 79  ? -20.754 -16.108 3.980   1.00 42.88  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   N   1 
ATOM   599  C  CA  . GLU A   1 79  ? -22.060 -15.856 4.589   1.00 47.48  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   CA  1 
ATOM   600  C  C   . GLU A   1 79  ? -22.175 -14.490 5.178   1.00 44.01  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   C   1 
ATOM   601  O  O   . GLU A   1 79  ? -22.745 -14.287 6.264   1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   O   1 
ATOM   602  C  CB  . GLU A   1 79  ? -22.372 -16.900 5.650   1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   CB  1 
ATOM   603  C  CG  . GLU A   1 79  ? -22.394 -18.266 5.026   1.00 52.10  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   CG  1 
ATOM   604  C  CD  . GLU A   1 79  ? -23.118 -19.277 5.880   1.00 64.74  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   CD  1 
ATOM   605  O  OE1 . GLU A   1 79  ? -24.153 -18.946 6.525   1.00 66.62  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   OE1 1 
ATOM   606  O  OE2 . GLU A   1 79  ? -22.626 -20.401 5.893   1.00 61.23  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   OE2 1 
ATOM   607  N  N   . LEU A   1 80  ? -21.685 -13.521 4.418   1.00 42.22  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A   N   1 
ATOM   608  C  CA  . LEU A   1 80  ? -21.844 -12.135 4.826   1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A   CA  1 
ATOM   609  C  C   . LEU A   1 80  ? -23.006 -11.525 4.117   1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A   C   1 
ATOM   610  O  O   . LEU A   1 80  ? -23.562 -10.569 4.626   1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A   O   1 
ATOM   611  C  CB  . LEU A   1 80  ? -20.592 -11.314 4.548   1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A   CB  1 
ATOM   612  C  CG  . LEU A   1 80  ? -19.400 -11.607 5.479   1.00 46.82  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A   CG  1 
ATOM   613  C  CD1 . LEU A   1 80  ? -18.148 -11.038 4.851   1.00 47.60  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A   CD1 1 
ATOM   614  C  CD2 . LEU A   1 80  ? -19.643 -11.034 6.909   1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A   CD2 1 
ATOM   615  N  N   . ILE A   1 81  ? -23.379 -12.070 2.955   1.00 31.98  ? ? ? ? ? ? 81  ILE A   N   1 
ATOM   616  C  CA  . ILE A   1 81  ? -24.593 -11.631 2.322   1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 81  ILE A   CA  1 
ATOM   617  C  C   . ILE A   1 81  ? -25.406 -12.844 1.939   1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 81  ILE A   C   1 
ATOM   618  O  O   . ILE A   1 81  ? -24.910 -13.933 1.975   1.00 31.02  ? ? ? ? ? ? 81  ILE A   O   1 
ATOM   619  C  CB  . ILE A   1 81  ? -24.303 -10.881 1.075   1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 81  ILE A   CB  1 
ATOM   620  C  CG1 . ILE A   1 81  ? -23.576 -11.821 0.096   1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 81  ILE A   CG1 1 
ATOM   621  C  CG2 . ILE A   1 81  ? -23.468 -9.586  1.470   1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 81  ILE A   CG2 1 
ATOM   622  C  CD1 . ILE A   1 81  ? -23.406 -11.304 -1.327  1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 81  ILE A   CD1 1 
ATOM   623  N  N   . LYS A   1 82  ? -26.651 -12.631 1.553   1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A   N   1 
ATOM   624  C  CA  . LYS A   1 82  ? -27.462 -13.786 1.124   1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A   CA  1 
ATOM   625  C  C   . LYS A   1 82  ? -28.324 -13.278 0.017   1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A   C   1 
ATOM   626  O  O   . LYS A   1 82  ? -28.697 -12.072 0.002   1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A   O   1 
ATOM   627  C  CB  . LYS A   1 82  ? -28.264 -14.279 2.296   1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A   CB  1 
ATOM   628  C  CG  . LYS A   1 82  ? -29.225 -13.268 2.911   1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A   CG  1 
ATOM   629  C  CD  . LYS A   1 82  ? -30.106 -13.953 3.999   1.00 50.26  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A   CD  1 
ATOM   630  C  CE  . LYS A   1 82  ? -31.281 -13.085 4.412   1.00 54.74  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A   CE  1 
ATOM   631  N  NZ  . LYS A   1 82  ? -30.812 -11.781 5.015   1.00 62.60  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A   NZ  1 
ATOM   632  N  N   . SER A   1 83  ? -28.592 -14.147 -0.951  1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 83  SER A   N   1 
ATOM   633  C  CA  . SER A   1 83  ? -29.358 -13.738 -2.082  1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 83  SER A   CA  1 
ATOM   634  C  C   . SER A   1 83  ? -30.794 -14.067 -1.759  1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 83  SER A   C   1 
ATOM   635  O  O   . SER A   1 83  ? -31.080 -14.994 -1.004  1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 83  SER A   O   1 
ATOM   636  C  CB  . SER A   1 83  ? -28.949 -14.472 -3.346  1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 83  SER A   CB  1 
ATOM   637  O  OG  . SER A   1 83  ? -29.015 -15.954 -3.165  1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 83  SER A   OG  1 
ATOM   638  N  N   . SER A   1 84  ? -31.703 -13.283 -2.305  1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 84  SER A   N   1 
ATOM   639  C  CA  . SER A   1 84  ? -33.105 -13.653 -2.243  1.00 40.68  ? ? ? ? ? ? 84  SER A   CA  1 
ATOM   640  C  C   . SER A   1 84  ? -33.668 -13.284 -3.577  1.00 42.61  ? ? ? ? ? ? 84  SER A   C   1 
ATOM   641  O  O   . SER A   1 84  ? -32.977 -12.703 -4.429  1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 84  SER A   O   1 
ATOM   642  C  CB  . SER A   1 84  ? -33.783 -12.861 -1.151  1.00 43.17  ? ? ? ? ? ? 84  SER A   CB  1 
ATOM   643  O  OG  . SER A   1 84  ? -33.494 -11.525 -1.396  1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 84  SER A   OG  1 
ATOM   644  N  N   . ARG A   1 85  ? -34.924 -13.620 -3.773  1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A   N   1 
ATOM   645  C  CA  . ARG A   1 85  ? -35.537 -13.386 -5.046  1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A   CA  1 
ATOM   646  C  C   . ARG A   1 85  ? -36.618 -12.418 -4.700  1.00 43.86  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A   C   1 
ATOM   647  O  O   . ARG A   1 85  ? -37.280 -12.558 -3.662  1.00 43.50  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A   O   1 
ATOM   648  C  CB  . ARG A   1 85  ? -36.189 -14.665 -5.607  1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A   CB  1 
ATOM   649  C  CG  . ARG A   1 85  ? -36.631 -14.571 -7.068  1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A   CG  1 
ATOM   650  C  CD  . ARG A   1 85  ? -37.284 -15.911 -7.513  1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A   CD  1 
ATOM   651  N  NE  . ARG A   1 85  ? -36.360 -17.038 -7.239  1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A   NE  1 
ATOM   652  C  CZ  . ARG A   1 85  ? -35.344 -17.389 -8.012  1.00 41.31  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A   CZ  1 
ATOM   653  N  NH1 . ARG A   1 85  ? -35.120 -16.739 -9.144  1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A   NH1 1 
ATOM   654  N  NH2 . ARG A   1 85  ? -34.561 -18.439 -7.672  1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A   NH2 1 
ATOM   655  N  N   . ALA A   1 86  ? -36.787 -11.453 -5.571  1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A   N   1 
ATOM   656  C  CA  . ALA A   1 86  ? -37.702 -10.335 -5.334  1.00 50.59  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A   CA  1 
ATOM   657  C  C   . ALA A   1 86  ? -39.095 -10.905 -5.378  1.00 52.43  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A   C   1 
ATOM   658  O  O   . ALA A   1 86  ? -39.414 -11.723 -6.263  1.00 46.57  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A   O   1 
ATOM   659  C  CB  . ALA A   1 86  ? -37.534 -9.252  -6.436  1.00 46.54  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A   CB  1 
ATOM   660  N  N   . THR A   1 87  ? -39.937 -10.503 -4.438  1.00 50.56  ? ? ? ? ? ? 87  THR A   N   1 
ATOM   661  C  CA  . THR A   1 87  ? -41.263 -11.109 -4.358  1.00 59.90  ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CA  1 
ATOM   662  C  C   . THR A   1 87  ? -42.143 -10.740 -5.574  1.00 56.84  ? ? ? ? ? ? 87  THR A   C   1 
ATOM   663  O  O   . THR A   1 87  ? -43.000 -11.518 -5.954  1.00 53.16  ? ? ? ? ? ? 87  THR A   O   1 
ATOM   664  C  CB  . THR A   1 87  ? -41.966 -10.773 -3.027  1.00 61.28  ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CB  1 
ATOM   665  O  OG1 . THR A   1 87  ? -41.174 -11.288 -1.942  1.00 66.07  ? ? ? ? ? ? 87  THR A   OG1 1 
ATOM   666  C  CG2 . THR A   1 87  ? -43.348 -11.427 -2.977  1.00 66.43  ? ? ? ? ? ? 87  THR A   CG2 1 
ATOM   667  N  N   . ASN A   1 88  ? -41.903 -9.577  -6.185  1.00 52.48  ? ? ? ? ? ? 88  ASN A   N   1 
ATOM   668  C  CA  . ASN A   1 88  ? -42.704 -9.095  -7.315  1.00 57.64  ? ? ? ? ? ? 88  ASN A   CA  1 
ATOM   669  C  C   . ASN A   1 88  ? -42.124 -9.480  -8.670  1.00 58.09  ? ? ? ? ? ? 88  ASN A   C   1 
ATOM   670  O  O   . ASN A   1 88  ? -42.747 -9.221  -9.688  1.00 55.33  ? ? ? ? ? ? 88  ASN A   O   1 
ATOM   671  C  CB  . ASN A   1 88  ? -42.765 -7.580  -7.286  1.00 62.16  ? ? ? ? ? ? 88  ASN A   CB  1 
ATOM   672  C  CG  . ASN A   1 88  ? -41.394 -6.959  -7.485  1.00 65.76  ? ? ? ? ? ? 88  ASN A   CG  1 
ATOM   673  O  OD1 . ASN A   1 88  ? -40.429 -7.403  -6.879  1.00 60.14  ? ? ? ? ? ? 88  ASN A   OD1 1 
ATOM   674  N  ND2 . ASN A   1 88  ? -41.297 -5.947  -8.355  1.00 73.87  ? ? ? ? ? ? 88  ASN A   ND2 1 
ATOM   675  N  N   . ASP A   1 89  ? -40.922 -10.060 -8.689  1.00 54.03  ? ? ? ? ? ? 89  ASP A   N   1 
ATOM   676  C  CA  . ASP A   1 89  ? -40.272 -10.383 -9.948  1.00 44.68  ? ? ? ? ? ? 89  ASP A   CA  1 
ATOM   677  C  C   . ASP A   1 89  ? -39.257 -11.510 -9.749  1.00 48.01  ? ? ? ? ? ? 89  ASP A   C   1 
ATOM   678  O  O   . ASP A   1 89  ? -38.165 -11.292 -9.214  1.00 44.57  ? ? ? ? ? ? 89  ASP A   O   1 
ATOM   679  C  CB  . ASP A   1 89  ? -39.559 -9.158  -10.484 1.00 45.50  ? ? ? ? ? ? 89  ASP A   CB  1 
ATOM   680  C  CG  . ASP A   1 89  ? -39.030 -9.361  -11.914 1.00 53.56  ? ? ? ? ? ? 89  ASP A   CG  1 
ATOM   681  O  OD1 . ASP A   1 89  ? -38.825 -10.519 -12.342 1.00 48.38  ? ? ? ? ? ? 89  ASP A   OD1 1 
ATOM   682  O  OD2 . ASP A   1 89  ? -38.832 -8.345  -12.622 1.00 50.09  ? ? ? ? ? ? 89  ASP A   OD2 1 
ATOM   683  N  N   . GLU A   1 90  ? -39.613 -12.702 -10.197 1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   N   1 
ATOM   684  C  CA  . GLU A   1 90  ? -38.841 -13.878 -9.910  1.00 46.19  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   CA  1 
ATOM   685  C  C   . GLU A   1 90  ? -37.518 -13.804 -10.653 1.00 53.54  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   C   1 
ATOM   686  O  O   . GLU A   1 90  ? -36.627 -14.618 -10.405 1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   O   1 
ATOM   687  C  CB  . GLU A   1 90  ? -39.617 -15.122 -10.360 1.00 51.03  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   CB  1 
ATOM   688  C  CG  . GLU A   1 90  ? -39.717 -15.245 -11.891 1.00 50.82  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   CG  1 
ATOM   689  C  CD  . GLU A   1 90  ? -40.643 -16.388 -12.326 1.00 77.69  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   CD  1 
ATOM   690  O  OE1 . GLU A   1 90  ? -41.599 -16.126 -13.100 1.00 87.80  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   OE1 1 
ATOM   691  O  OE2 . GLU A   1 90  ? -40.418 -17.549 -11.899 1.00 66.68  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A   OE2 1 
ATOM   692  N  N   . ARG A   1 91  ? -37.376 -12.864 -11.587 1.00 48.33  ? ? ? ? ? ? 91  ARG A   N   1 
ATOM   693  C  CA  . ARG A   1 91  ? -36.114 -12.812 -12.304 1.00 49.90  ? ? ? ? ? ? 91  ARG A   CA  1 
ATOM   694  C  C   . ARG A   1 91  ? -35.087 -12.023 -11.484 1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 91  ARG A   C   1 
ATOM   695  O  O   . ARG A   1 91  ? -33.883 -12.028 -11.780 1.00 43.14  ? ? ? ? ? ? 91  ARG A   O   1 
ATOM   696  C  CB  . ARG A   1 91  ? -36.285 -12.164 -13.659 1.00 49.62  ? ? ? ? ? ? 91  ARG A   CB  1 
ATOM   697  C  CG  . ARG A   1 91  ? -37.422 -12.702 -14.477 1.00 56.69  ? ? ? ? ? ? 91  ARG A   CG  1 
ATOM   698  C  CD  . ARG A   1 91  ? -37.588 -11.857 -15.757 1.00 56.94  ? ? ? ? ? ? 91  ARG A   CD  1 
ATOM   699  N  NE  . ARG A   1 91  ? -38.445 -10.672 -15.568 1.00 61.74  ? ? ? ? ? ? 91  ARG A   NE  1 
ATOM   700  C  CZ  . ARG A   1 91  ? -38.016 -9.423  -15.365 1.00 65.71  ? ? ? ? ? ? 91  ARG A   CZ  1 
ATOM   701  N  NH1 . ARG A   1 91  ? -36.714 -9.171  -15.283 1.00 69.43  ? ? ? ? ? ? 91  ARG A   NH1 1 
ATOM   702  N  NH2 . ARG A   1 91  ? -38.887 -8.399  -15.223 1.00 55.53  ? ? ? ? ? ? 91  ARG A   NH2 1 
ATOM   703  N  N   . VAL A   1 92  ? -35.557 -11.416 -10.398 1.00 48.93  ? ? ? ? ? ? 92  VAL A   N   1 
ATOM   704  C  CA  . VAL A   1 92  ? -34.738 -10.449 -9.659  1.00 45.47  ? ? ? ? ? ? 92  VAL A   CA  1 
ATOM   705  C  C   . VAL A   1 92  ? -34.091 -11.049 -8.457  1.00 46.35  ? ? ? ? ? ? 92  VAL A   C   1 
ATOM   706  O  O   . VAL A   1 92  ? -34.761 -11.333 -7.454  1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 92  VAL A   O   1 
ATOM   707  C  CB  . VAL A   1 92  ? -35.548 -9.203  -9.267  1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 92  VAL A   CB  1 
ATOM   708  C  CG1 . VAL A   1 92  ? -34.737 -8.279  -8.330  1.00 45.82  ? ? ? ? ? ? 92  VAL A   CG1 1 
ATOM   709  C  CG2 . VAL A   1 92  ? -35.942 -8.469  -10.570 1.00 52.35  ? ? ? ? ? ? 92  VAL A   CG2 1 
ATOM   710  N  N   . VAL A   1 93  ? -32.774 -11.180 -8.559  1.00 43.23  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A   N   1 
ATOM   711  C  CA  . VAL A   1 93  ? -31.984 -11.616 -7.433  1.00 45.19  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A   CA  1 
ATOM   712  C  C   . VAL A   1 93  ? -31.525 -10.424 -6.595  1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A   C   1 
ATOM   713  O  O   . VAL A   1 93  ? -30.767 -9.598  -7.042  1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A   O   1 
ATOM   714  C  CB  . VAL A   1 93  ? -30.786 -12.474 -7.883  1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A   CB  1 
ATOM   715  C  CG1 . VAL A   1 93  ? -29.993 -12.887 -6.677  1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A   CG1 1 
ATOM   716  C  CG2 . VAL A   1 93  ? -31.299 -13.708 -8.670  1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A   CG2 1 
ATOM   717  N  N   . LEU A   1 94  ? -32.004 -10.373 -5.367  1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A   N   1 
ATOM   718  C  CA  . LEU A   1 94  ? -31.599 -9.376  -4.390  1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A   CA  1 
ATOM   719  C  C   . LEU A   1 94  ? -30.498 -9.915  -3.488  1.00 44.34  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A   C   1 
ATOM   720  O  O   . LEU A   1 94  ? -30.381 -11.133 -3.291  1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A   O   1 
ATOM   721  C  CB  . LEU A   1 94  ? -32.779 -8.988  -3.518  1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A   CB  1 
ATOM   722  C  CG  . LEU A   1 94  ? -33.973 -8.539  -4.359  1.00 43.00  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A   CG  1 
ATOM   723  C  CD1 . LEU A   1 94  ? -35.192 -8.294  -3.463  1.00 46.86  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A   CD1 1 
ATOM   724  C  CD2 . LEU A   1 94  ? -33.594 -7.302  -5.145  1.00 47.70  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A   CD2 1 
ATOM   725  N  N   . TRP A   1 95  ? -29.677 -8.996  -2.960  1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 95  TRP A   N   1 
ATOM   726  C  CA  . TRP A   1 95  ? -28.603 -9.344  -2.034  1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 95  TRP A   CA  1 
ATOM   727  C  C   . TRP A   1 95  ? -28.765 -8.506  -0.790  1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 95  TRP A   C   1 
ATOM   728  O  O   . TRP A   1 95  ? -29.044 -7.292  -0.860  1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 95  TRP A   O   1 
ATOM   729  C  CB  . TRP A   1 95  ? -27.249 -9.121  -2.676  1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 95  TRP A   CB  1 
ATOM   730  C  CG  . TRP A   1 95  ? -26.962 -9.995  -3.836  1.00 35.39  ? ? ? ? ? ? 95  TRP A   CG  1 
ATOM   731  C  CD1 . TRP A   1 95  ? -27.162 -9.727  -5.163  1.00 39.66  ? ? ? ? ? ? 95  TRP A   CD1 1 
ATOM   732  C  CD2 . TRP A   1 95  ? -26.412 -11.323 -3.778  1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 95  TRP A   CD2 1 
ATOM   733  N  NE1 . TRP A   1 95  ? -26.725 -10.798 -5.943  1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 95  TRP A   NE1 1 
ATOM   734  C  CE2 . TRP A   1 95  ? -26.306 -11.799 -5.103  1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 95  TRP A   CE2 1 
ATOM   735  C  CE3 . TRP A   1 95  ? -25.997 -12.143 -2.734  1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 95  TRP A   CE3 1 
ATOM   736  C  CZ2 . TRP A   1 95  ? -25.790 -13.060 -5.406  1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 95  TRP A   CZ2 1 
ATOM   737  C  CZ3 . TRP A   1 95  ? -25.494 -13.376 -3.019  1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 95  TRP A   CZ3 1 
ATOM   738  C  CH2 . TRP A   1 95  ? -25.397 -13.839 -4.368  1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 95  TRP A   CH2 1 
ATOM   739  N  N   . SER A   1 96  ? -28.615 -9.118  0.352   1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 96  SER A   N   1 
ATOM   740  C  CA  . SER A   1 96  ? -28.682 -8.356  1.589   1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 96  SER A   CA  1 
ATOM   741  C  C   . SER A   1 96  ? -27.738 -8.921  2.578   1.00 34.08  ? ? ? ? ? ? 96  SER A   C   1 
ATOM   742  O  O   . SER A   1 96  ? -27.245 -10.022 2.403   1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 96  SER A   O   1 
ATOM   743  C  CB  . SER A   1 96  ? -30.076 -8.307  2.170   1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 96  SER A   CB  1 
ATOM   744  O  OG  . SER A   1 96  ? -30.620 -9.592  2.280   1.00 43.89  ? ? ? ? ? ? 96  SER A   OG  1 
ATOM   745  N  N   . LEU A   1 97  ? -27.431 -8.114  3.594   1.00 32.79  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A   N   1 
ATOM   746  C  CA  . LEU A   1 97  ? -26.538 -8.488  4.646   1.00 34.44  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A   CA  1 
ATOM   747  C  C   . LEU A   1 97  ? -27.162 -9.617  5.448   1.00 38.58  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A   C   1 
ATOM   748  O  O   . LEU A   1 97  ? -28.356 -9.594  5.700   1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A   O   1 
ATOM   749  C  CB  . LEU A   1 97  ? -26.420 -7.309  5.614   1.00 40.60  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A   CB  1 
ATOM   750  C  CG  . LEU A   1 97  ? -25.781 -6.067  4.986   1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A   CG  1 
ATOM   751  C  CD1 . LEU A   1 97  ? -25.447 -5.063  6.100   1.00 44.06  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A   CD1 1 
ATOM   752  C  CD2 . LEU A   1 97  ? -24.542 -6.469  4.234   1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A   CD2 1 
ATOM   753  N  N   . THR A   1 98  ? -26.348 -10.566 5.843   1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 98  THR A   N   1 
ATOM   754  C  CA  . THR A   1 98  ? -26.720 -11.469 6.917   1.00 42.20  ? ? ? ? ? ? 98  THR A   CA  1 
ATOM   755  C  C   . THR A   1 98  ? -26.469 -10.708 8.200   1.00 52.22  ? ? ? ? ? ? 98  THR A   C   1 
ATOM   756  O  O   . THR A   1 98  ? -25.715 -9.694  8.198   1.00 45.87  ? ? ? ? ? ? 98  THR A   O   1 
ATOM   757  C  CB  . THR A   1 98  ? -25.842 -12.724 6.910   1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 98  THR A   CB  1 
ATOM   758  O  OG1 . THR A   1 98  ? -24.475 -12.335 7.045   1.00 45.68  ? ? ? ? ? ? 98  THR A   OG1 1 
ATOM   759  C  CG2 . THR A   1 98  ? -26.021 -13.548 5.593   1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 98  THR A   CG2 1 
ATOM   760  N  N   . GLU A   1 99  ? -27.086 -11.168 9.289   1.00 46.95  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A   N   1 
ATOM   761  C  CA  . GLU A   1 99  ? -26.939 -10.515 10.564  1.00 55.72  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A   CA  1 
ATOM   762  C  C   . GLU A   1 99  ? -25.465 -10.434 10.931  1.00 50.25  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A   C   1 
ATOM   763  O  O   . GLU A   1 99  ? -25.042 -9.476  11.531  1.00 52.61  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A   O   1 
ATOM   764  C  CB  . GLU A   1 99  ? -27.755 -11.227 11.644  1.00 62.12  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A   CB  1 
ATOM   765  C  CG  . GLU A   1 99  ? -29.177 -10.690 11.746  1.00 73.07  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A   CG  1 
ATOM   766  C  CD  . GLU A   1 99  ? -29.982 -11.391 12.822  1.00 83.45  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A   CD  1 
ATOM   767  O  OE1 . GLU A   1 99  ? -31.128 -10.950 13.108  1.00 79.45  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A   OE1 1 
ATOM   768  O  OE2 . GLU A   1 99  ? -29.453 -12.387 13.380  1.00 79.16  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A   OE2 1 
ATOM   769  N  N   . LYS A   1 100 ? -24.680 -11.419 10.533  1.00 49.59  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A   N   1 
ATOM   770  C  CA  . LYS A   1 100 ? -23.247 -11.411 10.829  1.00 49.03  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A   CA  1 
ATOM   771  C  C   . LYS A   1 100 ? -22.565 -10.211 10.182  1.00 55.36  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A   C   1 
ATOM   772  O  O   . LYS A   1 100 ? -21.532 -9.740  10.696  1.00 50.20  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A   O   1 
ATOM   773  C  CB  . LYS A   1 100 ? -22.568 -12.676 10.288  1.00 51.51  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A   CB  1 
ATOM   774  C  CG  . LYS A   1 100 ? -21.040 -12.640 10.304  1.00 50.26  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A   CG  1 
ATOM   775  C  CD  . LYS A   1 100 ? -20.401 -14.049 10.299  1.00 62.97  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A   CD  1 
ATOM   776  C  CE  . LYS A   1 100 ? -20.463 -14.774 8.947   1.00 57.08  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A   CE  1 
ATOM   777  N  NZ  . LYS A   1 100 ? -19.253 -15.649 8.705   1.00 58.10  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A   NZ  1 
ATOM   778  N  N   . ALA A   1 101 ? -23.111 -9.744  9.049   1.00 44.97  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A   N   1 
ATOM   779  C  CA  . ALA A   1 101 ? -22.433 -8.687  8.262   1.00 48.30  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A   CA  1 
ATOM   780  C  C   . ALA A   1 101 ? -22.730 -7.278  8.751   1.00 53.49  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A   C   1 
ATOM   781  O  O   . ALA A   1 101 ? -21.963 -6.358  8.464   1.00 48.27  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A   O   1 
ATOM   782  C  CB  . ALA A   1 101 ? -22.799 -8.783  6.807   1.00 41.86  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A   CB  1 
ATOM   783  N  N   . VAL A   1 102 ? -23.852 -7.102  9.439   1.00 47.32  ? ? ? ? ? ? 102 VAL A   N   1 
ATOM   784  C  CA  . VAL A   1 102 ? -24.316 -5.793  9.800   1.00 49.92  ? ? ? ? ? ? 102 VAL A   CA  1 
ATOM   785  C  C   . VAL A   1 102 ? -23.243 -5.026  10.580  1.00 52.37  ? ? ? ? ? ? 102 VAL A   C   1 
ATOM   786  O  O   . VAL A   1 102 ? -23.010 -3.849  10.320  1.00 51.55  ? ? ? ? ? ? 102 VAL A   O   1 
ATOM   787  C  CB  . VAL A   1 102 ? -25.649 -5.844  10.576  1.00 55.86  ? ? ? ? ? ? 102 VAL A   CB  1 
ATOM   788  C  CG1 . VAL A   1 102 ? -26.016 -4.465  11.120  1.00 52.54  ? ? ? ? ? ? 102 VAL A   CG1 1 
ATOM   789  C  CG2 . VAL A   1 102 ? -26.752 -6.324  9.665   1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 102 VAL A   CG2 1 
ATOM   790  N  N   . PRO A   1 103 ? -22.576 -5.683  11.526  1.00 56.94  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   N   1 
ATOM   791  C  CA  . PRO A   1 103 ? -21.574 -4.858  12.212  1.00 54.48  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CA  1 
ATOM   792  C  C   . PRO A   1 103 ? -20.363 -4.621  11.346  1.00 51.41  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   C   1 
ATOM   793  O  O   . PRO A   1 103 ? -19.578 -3.710  11.614  1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   O   1 
ATOM   794  C  CB  . PRO A   1 103 ? -21.190 -5.709  13.438  1.00 55.98  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CB  1 
ATOM   795  C  CG  . PRO A   1 103 ? -21.578 -7.099  13.083  1.00 55.06  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CG  1 
ATOM   796  C  CD  . PRO A   1 103 ? -22.788 -6.979  12.194  1.00 51.96  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A   CD  1 
ATOM   797  N  N   . VAL A   1 104 ? -20.192 -5.433  10.326  1.00 46.20  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   N   1 
ATOM   798  C  CA  . VAL A   1 104 ? -18.993 -5.369  9.515   1.00 46.72  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   CA  1 
ATOM   799  C  C   . VAL A   1 104 ? -19.169 -4.208  8.592   1.00 48.87  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   C   1 
ATOM   800  O  O   . VAL A   1 104 ? -18.264 -3.382  8.477   1.00 45.85  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   O   1 
ATOM   801  C  CB  . VAL A   1 104 ? -18.766 -6.642  8.709   1.00 51.30  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   CB  1 
ATOM   802  C  CG1 . VAL A   1 104 ? -17.502 -6.519  7.821   1.00 50.37  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   CG1 1 
ATOM   803  C  CG2 . VAL A   1 104 ? -18.660 -7.850  9.638   1.00 52.67  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A   CG2 1 
ATOM   804  N  N   . ALA A   1 105 ? -20.342 -4.109  7.969   1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 105 ALA A   N   1 
ATOM   805  C  CA  . ALA A   1 105 ? -20.705 -2.967  7.139   1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 105 ALA A   CA  1 
ATOM   806  C  C   . ALA A   1 105 ? -20.675 -1.675  7.928   1.00 51.10  ? ? ? ? ? ? 105 ALA A   C   1 
ATOM   807  O  O   . ALA A   1 105 ? -20.171 -0.630  7.446   1.00 43.41  ? ? ? ? ? ? 105 ALA A   O   1 
ATOM   808  C  CB  . ALA A   1 105 ? -22.096 -3.147  6.556   1.00 45.08  ? ? ? ? ? ? 105 ALA A   CB  1 
ATOM   809  N  N   . LYS A   1 106 ? -21.258 -1.714  9.126   1.00 46.75  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   N   1 
ATOM   810  C  CA  . LYS A   1 106 ? -21.426 -0.483  9.866   1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   CA  1 
ATOM   811  C  C   . LYS A   1 106 ? -20.035 -0.014  10.306  1.00 44.55  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   C   1 
ATOM   812  O  O   . LYS A   1 106 ? -19.797 1.191   10.364  1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   O   1 
ATOM   813  C  CB  . LYS A   1 106 ? -22.338 -0.660  11.068  1.00 50.98  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   CB  1 
ATOM   814  C  CG  . LYS A   1 106 ? -22.180 0.443   12.100  1.00 54.41  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   CG  1 
ATOM   815  C  CD  . LYS A   1 106 ? -23.317 0.423   13.121  1.00 67.63  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   CD  1 
ATOM   816  C  CE  . LYS A   1 106 ? -23.203 1.559   14.131  1.00 73.49  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   CE  1 
ATOM   817  N  NZ  . LYS A   1 106 ? -24.217 1.419   15.227  1.00 75.99  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A   NZ  1 
ATOM   818  N  N   . GLU A   1 107 ? -19.128 -0.960  10.560  1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A   N   1 
ATOM   819  C  CA  . GLU A   1 107 ? -17.772 -0.626  10.955  1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A   CA  1 
ATOM   820  C  C   . GLU A   1 107 ? -16.994 -0.033  9.811   1.00 42.69  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A   C   1 
ATOM   821  O  O   . GLU A   1 107 ? -16.248 0.904   10.016  1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A   O   1 
ATOM   822  C  CB  . GLU A   1 107 ? -16.947 -1.820  11.427  1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A   CB  1 
ATOM   823  C  CG  . GLU A   1 107 ? -15.537 -1.351  11.860  1.00 49.96  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A   CG  1 
ATOM   824  C  CD  . GLU A   1 107 ? -14.756 -2.404  12.606  1.00 61.70  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A   CD  1 
ATOM   825  O  OE1 . GLU A   1 107 ? -15.325 -3.457  12.949  1.00 66.81  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A   OE1 1 
ATOM   826  O  OE2 . GLU A   1 107 ? -13.573 -2.164  12.900  1.00 68.41  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A   OE2 1 
ATOM   827  N  N   . HIS A   1 108 ? -17.131 -0.595  8.620   1.00 37.99  ? ? ? ? ? ? 108 HIS A   N   1 
ATOM   828  C  CA  . HIS A   1 108 ? -16.347 -0.122  7.492   1.00 40.12  ? ? ? ? ? ? 108 HIS A   CA  1 
ATOM   829  C  C   . HIS A   1 108 ? -16.834 1.252   7.127   1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 108 HIS A   C   1 
ATOM   830  O  O   . HIS A   1 108 ? -16.032 2.177   6.929   1.00 37.27  ? ? ? ? ? ? 108 HIS A   O   1 
ATOM   831  C  CB  . HIS A   1 108 ? -16.395 -1.109  6.333   1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 108 HIS A   CB  1 
ATOM   832  C  CG  . HIS A   1 108 ? -15.395 -0.839  5.255   1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 108 HIS A   CG  1 
ATOM   833  N  ND1 . HIS A   1 108 ? -14.256 -1.593  5.109   1.00 35.88  ? ? ? ? ? ? 108 HIS A   ND1 1 
ATOM   834  C  CD2 . HIS A   1 108 ? -15.362 0.095   4.274   1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 108 HIS A   CD2 1 
ATOM   835  C  CE1 . HIS A   1 108 ? -13.573 -1.159  4.070   1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 108 HIS A   CE1 1 
ATOM   836  N  NE2 . HIS A   1 108 ? -14.219 -0.140  3.550   1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 108 HIS A   NE2 1 
ATOM   837  N  N   . ALA A   1 109 ? -18.138 1.441   7.156   1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   N   1 
ATOM   838  C  CA  . ALA A   1 109 ? -18.736 2.731   6.898   1.00 37.67  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   CA  1 
ATOM   839  C  C   . ALA A   1 109 ? -18.275 3.770   7.910   1.00 41.93  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   C   1 
ATOM   840  O  O   . ALA A   1 109 ? -18.180 4.943   7.596   1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   O   1 
ATOM   841  C  CB  . ALA A   1 109 ? -20.254 2.643   6.920   1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A   CB  1 
ATOM   842  N  N   . THR A   1 110 ? -18.074 3.342   9.144   1.00 41.89  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   N   1 
ATOM   843  C  CA  . THR A   1 110 ? -17.617 4.229   10.191  1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CA  1 
ATOM   844  C  C   . THR A   1 110 ? -16.174 4.597   9.913   1.00 41.39  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   C   1 
ATOM   845  O  O   . THR A   1 110 ? -15.754 5.714   10.169  1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   O   1 
ATOM   846  C  CB  . THR A   1 110 ? -17.690 3.491   11.517  1.00 48.87  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CB  1 
ATOM   847  O  OG1 . THR A   1 110 ? -19.063 3.404   11.875  1.00 49.28  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   OG1 1 
ATOM   848  C  CG2 . THR A   1 110 ? -16.895 4.207   12.601  1.00 50.78  ? ? ? ? ? ? 110 THR A   CG2 1 
ATOM   849  N  N   . HIS A   1 111 ? -15.396 3.651   9.418   1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   N   1 
ATOM   850  C  CA  . HIS A   1 111 ? -14.064 4.011   8.986   1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CA  1 
ATOM   851  C  C   . HIS A   1 111 ? -14.094 5.062   7.927   1.00 42.44  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   C   1 
ATOM   852  O  O   . HIS A   1 111 ? -13.307 6.008   7.952   1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   O   1 
ATOM   853  C  CB  . HIS A   1 111 ? -13.347 2.814   8.427   1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CB  1 
ATOM   854  C  CG  . HIS A   1 111 ? -12.884 1.877   9.475   1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CG  1 
ATOM   855  N  ND1 . HIS A   1 111 ? -11.987 2.248   10.450  1.00 46.59  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   ND1 1 
ATOM   856  C  CD2 . HIS A   1 111 ? -13.175 0.578   9.707   1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CD2 1 
ATOM   857  C  CE1 . HIS A   1 111 ? -11.748 1.217   11.244  1.00 49.81  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   CE1 1 
ATOM   858  N  NE2 . HIS A   1 111 ? -12.457 0.198   10.814  1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A   NE2 1 
ATOM   859  N  N   . HIS A   1 112 ? -14.938 4.859   6.931   1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   N   1 
ATOM   860  C  CA  . HIS A   1 112 ? -14.979 5.796   5.819   1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CA  1 
ATOM   861  C  C   . HIS A   1 112 ? -15.283 7.175   6.425   1.00 44.54  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   C   1 
ATOM   862  O  O   . HIS A   1 112 ? -14.637 8.182   6.078   1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   O   1 
ATOM   863  C  CB  . HIS A   1 112 ? -16.059 5.403   4.786   1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CB  1 
ATOM   864  C  CG  . HIS A   1 112 ? -15.635 4.328   3.791   1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CG  1 
ATOM   865  N  ND1 . HIS A   1 112 ? -16.148 4.285   2.515   1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   ND1 1 
ATOM   866  C  CD2 . HIS A   1 112 ? -14.772 3.286   3.868   1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CD2 1 
ATOM   867  C  CE1 . HIS A   1 112 ? -15.617 3.279   1.840   1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   CE1 1 
ATOM   868  N  NE2 . HIS A   1 112 ? -14.806 2.631   2.635   1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A   NE2 1 
ATOM   869  N  N   . GLU A   1 113 ? -16.258 7.258   7.334   1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 113 GLU A   N   1 
ATOM   870  C  CA  . GLU A   1 113 ? -16.685 8.590   7.754   1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 113 GLU A   CA  1 
ATOM   871  C  C   . GLU A   1 113 ? -15.593 9.208   8.646   1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 113 GLU A   C   1 
ATOM   872  O  O   . GLU A   1 113 ? -15.368 10.429  8.601   1.00 38.95  ? ? ? ? ? ? 113 GLU A   O   1 
ATOM   873  C  CB  . GLU A   1 113 ? -18.039 8.553   8.486   1.00 50.67  ? ? ? ? ? ? 113 GLU A   CB  1 
ATOM   874  C  CG  . GLU A   1 113 ? -18.397 9.883   9.199   1.00 61.36  ? ? ? ? ? ? 113 GLU A   CG  1 
ATOM   875  C  CD  . GLU A   1 113 ? -19.766 10.494  8.788   1.00 84.26  ? ? ? ? ? ? 113 GLU A   CD  1 
ATOM   876  O  OE1 . GLU A   1 113 ? -20.758 9.730   8.663   1.00 89.96  ? ? ? ? ? ? 113 GLU A   OE1 1 
ATOM   877  O  OE2 . GLU A   1 113 ? -19.853 11.748  8.602   1.00 82.45  ? ? ? ? ? ? 113 GLU A   OE2 1 
ATOM   878  N  N   . LYS A   1 114 ? -14.925 8.367   9.434   1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A   N   1 
ATOM   879  C  CA  . LYS A   1 114 ? -13.903 8.825   10.347  1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A   CA  1 
ATOM   880  C  C   . LYS A   1 114 ? -12.755 9.382   9.471   1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A   C   1 
ATOM   881  O  O   . LYS A   1 114 ? -12.220 10.468  9.723   1.00 39.13  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A   O   1 
ATOM   882  C  CB  . LYS A   1 114 ? -13.397 7.644   11.189  1.00 44.75  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A   CB  1 
ATOM   883  C  CG  . LYS A   1 114 ? -12.130 7.931   11.953  1.00 52.97  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A   CG  1 
ATOM   884  C  CD  . LYS A   1 114 ? -12.429 9.105   12.887  1.00 58.32  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A   CD  1 
ATOM   885  C  CE  . LYS A   1 114 ? -11.396 9.400   13.916  1.00 52.43  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A   CE  1 
ATOM   886  N  NZ  . LYS A   1 114 ? -12.073 10.442  14.724  1.00 54.28  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A   NZ  1 
ATOM   887  N  N   . THR A   1 115 ? -12.417 8.661   8.412   1.00 34.70  ? ? ? ? ? ? 115 THR A   N   1 
ATOM   888  C  CA  . THR A   1 115 ? -11.261 9.021   7.595   1.00 35.72  ? ? ? ? ? ? 115 THR A   CA  1 
ATOM   889  C  C   . THR A   1 115 ? -11.498 10.281  6.872   1.00 34.65  ? ? ? ? ? ? 115 THR A   C   1 
ATOM   890  O  O   . THR A   1 115 ? -10.667 11.219  6.906   1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 115 THR A   O   1 
ATOM   891  C  CB  . THR A   1 115 ? -10.960 7.886   6.639   1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 115 THR A   CB  1 
ATOM   892  O  OG1 . THR A   1 115 ? -10.627 6.811   7.477   1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 115 THR A   OG1 1 
ATOM   893  C  CG2 . THR A   1 115 ? -9.775  8.215   5.681   1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 115 THR A   CG2 1 
ATOM   894  N  N   . LEU A   1 116 ? -12.670 10.352  6.270   1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   N   1 
ATOM   895  C  CA  . LEU A   1 116 ? -13.054 11.515  5.516   1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CA  1 
ATOM   896  C  C   . LEU A   1 116 ? -13.238 12.699  6.412   1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   C   1 
ATOM   897  O  O   . LEU A   1 116 ? -12.858 13.812  6.036   1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   O   1 
ATOM   898  C  CB  . LEU A   1 116 ? -14.301 11.279  4.661   1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CB  1 
ATOM   899  C  CG  . LEU A   1 116 ? -14.075 10.317  3.492   1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CG  1 
ATOM   900  C  CD1 . LEU A   1 116 ? -15.403 9.850   2.878   1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CD1 1 
ATOM   901  C  CD2 . LEU A   1 116 ? -13.222 10.974  2.430   1.00 37.23  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CD2 1 
ATOM   902  N  N   . SER A   1 117 ? -13.737 12.489  7.632   1.00 33.43  ? ? ? ? ? ? 117 SER A   N   1 
ATOM   903  C  CA  . SER A   1 117 ? -13.966 13.663  8.454   1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 117 SER A   CA  1 
ATOM   904  C  C   . SER A   1 117 ? -12.603 14.149  8.948   1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 117 SER A   C   1 
ATOM   905  O  O   . SER A   1 117 ? -12.440 15.307  9.206   1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 117 SER A   O   1 
ATOM   906  C  CB  . SER A   1 117 ? -14.930 13.408  9.625   1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 117 SER A   CB  1 
ATOM   907  O  OG  . SER A   1 117 ? -14.334 12.463  10.440  1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 117 SER A   OG  1 
ATOM   908  N  N   . THR A   1 118 ? -11.645 13.262  9.092   1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 118 THR A   N   1 
ATOM   909  C  CA  . THR A   1 118 ? -10.322 13.641  9.523   1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 118 THR A   CA  1 
ATOM   910  C  C   . THR A   1 118 ? -9.656  14.386  8.440   1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 118 THR A   C   1 
ATOM   911  O  O   . THR A   1 118 ? -8.997  15.345  8.697   1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 118 THR A   O   1 
ATOM   912  C  CB  . THR A   1 118 ? -9.442  12.377  9.843   1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 118 THR A   CB  1 
ATOM   913  O  OG1 . THR A   1 118 ? -9.998  11.787  10.999  1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 118 THR A   OG1 1 
ATOM   914  C  CG2 . THR A   1 118 ? -8.023  12.830  10.208  1.00 27.69  ? ? ? ? ? ? 118 THR A   CG2 1 
ATOM   915  N  N   . TYR A   1 119 ? -9.859  13.984  7.192   1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A   N   1 
ATOM   916  C  CA  . TYR A   1 119 ? -9.270  14.745  6.116   1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A   CA  1 
ATOM   917  C  C   . TYR A   1 119 ? -9.925  16.080  5.969   1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A   C   1 
ATOM   918  O  O   . TYR A   1 119 ? -9.268  17.104  5.662   1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A   O   1 
ATOM   919  C  CB  . TYR A   1 119 ? -9.442  14.020  4.792   1.00 24.94  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A   CB  1 
ATOM   920  C  CG  . TYR A   1 119 ? -8.733  12.672  4.736   1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A   CG  1 
ATOM   921  C  CD1 . TYR A   1 119 ? -7.755  12.358  5.641   1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A   CD1 1 
ATOM   922  C  CD2 . TYR A   1 119 ? -9.123  11.711  3.798   1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A   CD2 1 
ATOM   923  C  CE1 . TYR A   1 119 ? -7.091  11.118  5.588   1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A   CE1 1 
ATOM   924  C  CE2 . TYR A   1 119 ? -8.525  10.459  3.736   1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A   CE2 1 
ATOM   925  C  CZ  . TYR A   1 119 ? -7.531  10.181  4.594   1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A   CZ  1 
ATOM   926  O  OH  . TYR A   1 119 ? -6.973  8.997   4.481   1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A   OH  1 
ATOM   927  N  N   . GLN A   1 120 ? -11.224 16.101  6.173   1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 120 GLN A   N   1 
ATOM   928  C  CA  . GLN A   1 120 ? -11.925 17.369  6.007   1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 120 GLN A   CA  1 
ATOM   929  C  C   . GLN A   1 120 ? -11.453 18.317  7.106   1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 120 GLN A   C   1 
ATOM   930  O  O   . GLN A   1 120 ? -11.195 19.511  6.889   1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 120 GLN A   O   1 
ATOM   931  C  CB  . GLN A   1 120 ? -13.422 17.118  6.167   1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 120 GLN A   CB  1 
ATOM   932  C  CG  . GLN A   1 120 ? -14.295 18.354  6.028   1.00 44.72  ? ? ? ? ? ? 120 GLN A   CG  1 
ATOM   933  C  CD  . GLN A   1 120 ? -15.760 17.955  6.198   1.00 55.62  ? ? ? ? ? ? 120 GLN A   CD  1 
ATOM   934  O  OE1 . GLN A   1 120 ? -16.278 17.946  7.316   1.00 57.48  ? ? ? ? ? ? 120 GLN A   OE1 1 
ATOM   935  N  NE2 . GLN A   1 120 ? -16.394 17.522  5.109   1.00 55.51  ? ? ? ? ? ? 120 GLN A   NE2 1 
ATOM   936  N  N   . GLU A   1 121 ? -11.339 17.781  8.324   1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   N   1 
ATOM   937  C  CA  . GLU A   1 121 ? -10.911 18.638  9.432   1.00 36.87  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   CA  1 
ATOM   938  C  C   . GLU A   1 121 ? -9.544  19.232  9.119   1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   C   1 
ATOM   939  O  O   . GLU A   1 121 ? -9.271  20.413  9.322   1.00 33.24  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   O   1 
ATOM   940  C  CB  . GLU A   1 121 ? -10.769 17.813  10.717  1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   CB  1 
ATOM   941  C  CG  . GLU A   1 121 ? -11.998 17.702  11.563  1.00 46.67  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   CG  1 
ATOM   942  C  CD  . GLU A   1 121 ? -11.658 17.122  12.947  1.00 52.24  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   CD  1 
ATOM   943  O  OE1 . GLU A   1 121 ? -11.023 17.833  13.788  1.00 55.89  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   OE1 1 
ATOM   944  O  OE2 . GLU A   1 121 ? -12.001 15.956  13.154  1.00 56.71  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A   OE2 1 
ATOM   945  N  N   . LEU A   1 122 ? -8.662  18.390  8.613   1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 122 LEU A   N   1 
ATOM   946  C  CA  . LEU A   1 122 ? -7.328  18.861  8.246   1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 122 LEU A   CA  1 
ATOM   947  C  C   . LEU A   1 122 ? -7.411  19.937  7.188   1.00 23.86  ? ? ? ? ? ? 122 LEU A   C   1 
ATOM   948  O  O   . LEU A   1 122 ? -6.704  20.955  7.261   1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 122 LEU A   O   1 
ATOM   949  C  CB  . LEU A   1 122 ? -6.519  17.680  7.731   1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 122 LEU A   CB  1 
ATOM   950  C  CG  . LEU A   1 122 ? -5.119  18.046  7.244   1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 122 LEU A   CG  1 
ATOM   951  C  CD1 . LEU A   1 122 ? -4.362  18.873  8.321   1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 122 LEU A   CD1 1 
ATOM   952  C  CD2 . LEU A   1 122 ? -4.301  16.710  6.867   1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 122 LEU A   CD2 1 
ATOM   953  N  N   . GLY A   1 123 ? -8.169  19.628  6.149   1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 123 GLY A   N   1 
ATOM   954  C  CA  . GLY A   1 123 ? -8.394  20.523  5.024   1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 123 GLY A   CA  1 
ATOM   955  C  C   . GLY A   1 123 ? -8.805  21.893  5.588   1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 123 GLY A   C   1 
ATOM   956  O  O   . GLY A   1 123 ? -8.358  22.969  5.099   1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 123 GLY A   O   1 
ATOM   957  N  N   . ASN A   1 124 ? -9.606  21.864  6.662   1.00 34.04  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A   N   1 
ATOM   958  C  CA  . ASN A   1 124 ? -10.245 23.105  7.137   1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A   CA  1 
ATOM   959  C  C   . ASN A   1 124 ? -9.291  23.998  7.919   1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A   C   1 
ATOM   960  O  O   . ASN A   1 124 ? -9.608  25.144  8.175   1.00 33.77  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A   O   1 
ATOM   961  C  CB  . ASN A   1 124 ? -11.497 22.856  7.948   1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A   CB  1 
ATOM   962  C  CG  . ASN A   1 124 ? -12.639 22.359  7.096   1.00 40.83  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A   CG  1 
ATOM   963  O  OD1 . ASN A   1 124 ? -12.611 22.503  5.869   1.00 48.36  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A   OD1 1 
ATOM   964  N  ND2 . ASN A   1 124 ? -13.659 21.797  7.735   1.00 41.31  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A   ND2 1 
ATOM   965  N  N   . LYS A   1 125 ? -8.101  23.498  8.224   1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   N   1 
ATOM   966  C  CA  . LYS A   1 125 ? -7.094  24.315  8.865   1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   CA  1 
ATOM   967  C  C   . LYS A   1 125 ? -6.385  25.165  7.865   1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   C   1 
ATOM   968  O  O   . LYS A   1 125 ? -5.601  26.010  8.218   1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   O   1 
ATOM   969  C  CB  . LYS A   1 125 ? -6.094  23.379  9.525   1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   CB  1 
ATOM   970  C  CG  . LYS A   1 125 ? -6.766  22.568  10.630  1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   CG  1 
ATOM   971  C  CD  . LYS A   1 125 ? -5.845  21.546  11.209  1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   CD  1 
ATOM   972  C  CE  . LYS A   1 125 ? -6.535  20.825  12.400  1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   CE  1 
ATOM   973  N  NZ  . LYS A   1 125 ? -5.597  19.879  13.098  1.00 46.20  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   NZ  1 
ATOM   974  N  N   . PHE A   1 126 ? -6.631  24.932  6.595   1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 126 PHE A   N   1 
ATOM   975  C  CA  . PHE A   1 126 ? -5.975  25.738  5.586   1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 126 PHE A   CA  1 
ATOM   976  C  C   . PHE A   1 126 ? -6.973  26.713  4.909   1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 126 PHE A   C   1 
ATOM   977  O  O   . PHE A   1 126 ? -8.139  26.403  4.731   1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 126 PHE A   O   1 
ATOM   978  C  CB  . PHE A   1 126 ? -5.355  24.833  4.550   1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 126 PHE A   CB  1 
ATOM   979  C  CG  . PHE A   1 126 ? -4.294  23.977  5.107   1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 126 PHE A   CG  1 
ATOM   980  C  CD1 . PHE A   1 126 ? -3.002  24.460  5.257   1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 126 PHE A   CD1 1 
ATOM   981  C  CD2 . PHE A   1 126 ? -4.590  22.679  5.526   1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 126 PHE A   CD2 1 
ATOM   982  C  CE1 . PHE A   1 126 ? -1.995  23.625  5.766   1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 126 PHE A   CE1 1 
ATOM   983  C  CE2 . PHE A   1 126 ? -3.580  21.846  6.049   1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 126 PHE A   CE2 1 
ATOM   984  C  CZ  . PHE A   1 126 ? -2.293  22.334  6.171   1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 126 PHE A   CZ  1 
ATOM   985  N  N   . THR A   1 127 ? -6.468  27.873  4.514   1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 127 THR A   N   1 
ATOM   986  C  CA  . THR A   1 127 ? -7.283  28.909  3.825   1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 127 THR A   CA  1 
ATOM   987  C  C   . THR A   1 127 ? -7.486  28.420  2.408   1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 127 THR A   C   1 
ATOM   988  O  O   . THR A   1 127 ? -6.831  27.419  1.978   1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 127 THR A   O   1 
ATOM   989  C  CB  . THR A   1 127 ? -6.471  30.216  3.762   1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 127 THR A   CB  1 
ATOM   990  O  OG1 . THR A   1 127 ? -5.240  29.965  3.118   1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 127 THR A   OG1 1 
ATOM   991  C  CG2 . THR A   1 127 ? -6.155  30.737  5.158   1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 127 THR A   CG2 1 
ATOM   992  N  N   . ASP A   1 128 ? -8.376  29.072  1.674   1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 128 ASP A   N   1 
ATOM   993  C  CA  . ASP A   1 128 ? -8.628  28.725  0.294   1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 128 ASP A   CA  1 
ATOM   994  C  C   . ASP A   1 128 ? -7.393  28.674  -0.531  1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 128 ASP A   C   1 
ATOM   995  O  O   . ASP A   1 128 ? -7.241  27.799  -1.376  1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 128 ASP A   O   1 
ATOM   996  C  CB  . ASP A   1 128 ? -9.596  29.701  -0.372  1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 128 ASP A   CB  1 
ATOM   997  C  CG  . ASP A   1 128 ? -10.938 29.689  0.281   1.00 39.66  ? ? ? ? ? ? 128 ASP A   CG  1 
ATOM   998  O  OD1 . ASP A   1 128 ? -11.306 28.605  0.736   1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 128 ASP A   OD1 1 
ATOM   999  O  OD2 . ASP A   1 128 ? -11.594 30.755  0.431   1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 128 ASP A   OD2 1 
ATOM   1000 N  N   . GLU A   1 129 ? -6.529  29.639  -0.347  1.00 27.60  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   N   1 
ATOM   1001 C  CA  . GLU A   1 129 ? -5.384  29.726  -1.179  1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CA  1 
ATOM   1002 C  C   . GLU A   1 129 ? -4.480  28.508  -0.873  1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   C   1 
ATOM   1003 O  O   . GLU A   1 129 ? -3.944  27.865  -1.774  1.00 29.18  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   O   1 
ATOM   1004 C  CB  . GLU A   1 129 ? -4.600  30.967  -0.801  1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CB  1 
ATOM   1005 C  CG  . GLU A   1 129 ? -3.224  30.975  -1.406  1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CG  1 
ATOM   1006 C  CD  . GLU A   1 129 ? -2.614  32.349  -1.254  1.00 54.47  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   CD  1 
ATOM   1007 O  OE1 . GLU A   1 129 ? -1.924  32.575  -0.222  1.00 50.86  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   OE1 1 
ATOM   1008 O  OE2 . GLU A   1 129 ? -2.903  33.208  -2.144  1.00 66.14  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A   OE2 1 
ATOM   1009 N  N   . GLU A   1 130 ? -4.400  28.207  0.393   1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   N   1 
ATOM   1010 C  CA  . GLU A   1 130 ? -3.604  27.021  0.829   1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   CA  1 
ATOM   1011 C  C   . GLU A   1 130 ? -4.235  25.750  0.355   1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   C   1 
ATOM   1012 O  O   . GLU A   1 130 ? -3.560  24.861  -0.094  1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   O   1 
ATOM   1013 C  CB  . GLU A   1 130 ? -3.508  27.030  2.357   1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   CB  1 
ATOM   1014 C  CG  . GLU A   1 130 ? -2.602  28.140  2.772   1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   CG  1 
ATOM   1015 C  CD  . GLU A   1 130 ? -2.698  28.394  4.253   1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   CD  1 
ATOM   1016 O  OE1 . GLU A   1 130 ? -3.628  27.894  4.946   1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   OE1 1 
ATOM   1017 O  OE2 . GLU A   1 130 ? -1.837  29.104  4.716   1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A   OE2 1 
ATOM   1018 N  N   . GLN A   1 131 ? -5.558  25.665  0.400   1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 131 GLN A   N   1 
ATOM   1019 C  CA  . GLN A   1 131 ? -6.203  24.486  -0.096  1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 131 GLN A   CA  1 
ATOM   1020 C  C   . GLN A   1 131 ? -5.940  24.315  -1.598  1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 131 GLN A   C   1 
ATOM   1021 O  O   . GLN A   1 131 ? -5.749  23.222  -2.035  1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 131 GLN A   O   1 
ATOM   1022 C  CB  . GLN A   1 131 ? -7.694  24.464  0.232   1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 131 GLN A   CB  1 
ATOM   1023 C  CG  . GLN A   1 131 ? -7.967  24.461  1.734   1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 131 GLN A   CG  1 
ATOM   1024 C  CD  . GLN A   1 131 ? -9.496  24.255  1.978   1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 131 GLN A   CD  1 
ATOM   1025 O  OE1 . GLN A   1 131 ? -10.236 24.207  1.026   1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 131 GLN A   OE1 1 
ATOM   1026 N  NE2 . GLN A   1 131 ? -9.940  24.237  3.219   1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 131 GLN A   NE2 1 
ATOM   1027 N  N   . GLU A   1 132 ? -5.861  25.413  -2.349  1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   N   1 
ATOM   1028 C  CA  . GLU A   1 132 ? -5.620  25.304  -3.802  1.00 29.45  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CA  1 
ATOM   1029 C  C   . GLU A   1 132 ? -4.194  24.768  -3.969  1.00 23.55  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   C   1 
ATOM   1030 O  O   . GLU A   1 132 ? -3.933  23.946  -4.825  1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   O   1 
ATOM   1031 C  CB  . GLU A   1 132 ? -5.748  26.705  -4.469  1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CB  1 
ATOM   1032 C  CG  . GLU A   1 132 ? -5.418  26.665  -6.014  1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CG  1 
ATOM   1033 C  CD  . GLU A   1 132 ? -5.065  28.062  -6.571  1.00 56.38  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   CD  1 
ATOM   1034 O  OE1 . GLU A   1 132 ? -5.139  29.066  -5.813  1.00 49.52  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   OE1 1 
ATOM   1035 O  OE2 . GLU A   1 132 ? -4.720  28.163  -7.776  1.00 66.05  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A   OE2 1 
ATOM   1036 N  N   . VAL A   1 133 ? -3.258  25.271  -3.167  1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   N   1 
ATOM   1037 C  CA  . VAL A   1 133 ? -1.900  24.792  -3.243  1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CA  1 
ATOM   1038 C  C   . VAL A   1 133 ? -1.840  23.310  -2.978  1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   C   1 
ATOM   1039 O  O   . VAL A   1 133 ? -1.188  22.544  -3.724  1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   O   1 
ATOM   1040 C  CB  . VAL A   1 133 ? -1.004  25.475  -2.195  1.00 29.41  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CB  1 
ATOM   1041 C  CG1 . VAL A   1 133 ? 0.365   24.689  -2.071  1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CG1 1 
ATOM   1042 C  CG2 . VAL A   1 133 ? -0.812  26.977  -2.537  1.00 33.23  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A   CG2 1 
ATOM   1043 N  N   . ILE A   1 134 ? -2.456  22.891  -1.884  1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   N   1 
ATOM   1044 C  CA  . ILE A   1 134 ? -2.463  21.495  -1.533  1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   CA  1 
ATOM   1045 C  C   . ILE A   1 134 ? -3.160  20.701  -2.658  1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   C   1 
ATOM   1046 O  O   . ILE A   1 134 ? -2.695  19.672  -3.043  1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   O   1 
ATOM   1047 C  CB  . ILE A   1 134 ? -3.231  21.269  -0.201  1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   CB  1 
ATOM   1048 C  CG1 . ILE A   1 134 ? -2.483  21.932  0.948   1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   CG1 1 
ATOM   1049 C  CG2 . ILE A   1 134 ? -3.553  19.733  -0.020  1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   CG2 1 
ATOM   1050 C  CD1 . ILE A   1 134 ? -3.316  22.101  2.342   1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A   CD1 1 
ATOM   1051 N  N   . SER A   1 135 ? -4.220  21.262  -3.235  1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 135 SER A   N   1 
ATOM   1052 C  CA  . SER A   1 135 ? -5.008  20.524  -4.225  1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 135 SER A   CA  1 
ATOM   1053 C  C   . SER A   1 135 ? -4.157  20.412  -5.458  1.00 27.26  ? ? ? ? ? ? 135 SER A   C   1 
ATOM   1054 O  O   . SER A   1 135 ? -4.110  19.383  -6.040  1.00 28.12  ? ? ? ? ? ? 135 SER A   O   1 
ATOM   1055 C  CB  . SER A   1 135 ? -6.330  21.266  -4.622  1.00 33.31  ? ? ? ? ? ? 135 SER A   CB  1 
ATOM   1056 O  OG  . SER A   1 135 ? -6.877  20.548  -5.716  1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 135 SER A   OG  1 
ATOM   1057 N  N   . LYS A   1 136 ? -3.391  21.440  -5.772  1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 136 LYS A   N   1 
ATOM   1058 C  CA  . LYS A   1 136 ? -2.603  21.410  -7.000  1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 136 LYS A   CA  1 
ATOM   1059 C  C   . LYS A   1 136 ? -1.480  20.438  -6.785  1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 136 LYS A   C   1 
ATOM   1060 O  O   . LYS A   1 136 ? -1.116  19.713  -7.693  1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 136 LYS A   O   1 
ATOM   1061 C  CB  . LYS A   1 136 ? -2.027  22.801  -7.313  1.00 29.82  ? ? ? ? ? ? 136 LYS A   CB  1 
ATOM   1062 C  CG  . LYS A   1 136 ? -3.143  23.794  -7.802  1.00 36.93  ? ? ? ? ? ? 136 LYS A   CG  1 
ATOM   1063 C  CD  . LYS A   1 136 ? -2.555  25.091  -8.299  1.00 45.37  ? ? ? ? ? ? 136 LYS A   CD  1 
ATOM   1064 C  CE  . LYS A   1 136 ? -2.054  25.004  -9.730  1.00 54.79  ? ? ? ? ? ? 136 LYS A   CE  1 
ATOM   1065 N  NZ  . LYS A   1 136 ? -3.107  25.392  -10.714 1.00 72.33  ? ? ? ? ? ? 136 LYS A   NZ  1 
ATOM   1066 N  N   . PHE A   1 137 ? -0.974  20.378  -5.562  1.00 23.41  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   N   1 
ATOM   1067 C  CA  . PHE A   1 137 ? 0.171   19.461  -5.274  1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   CA  1 
ATOM   1068 C  C   . PHE A   1 137 ? -0.331  18.053  -5.379  1.00 27.68  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   C   1 
ATOM   1069 O  O   . PHE A   1 137 ? 0.235   17.158  -6.016  1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   O   1 
ATOM   1070 C  CB  . PHE A   1 137 ? 0.672   19.787  -3.837  1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   CB  1 
ATOM   1071 C  CG  . PHE A   1 137 ? 1.536   18.706  -3.262  1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   CG  1 
ATOM   1072 C  CD1 . PHE A   1 137 ? 2.828   18.580  -3.674  1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   CD1 1 
ATOM   1073 C  CD2 . PHE A   1 137 ? 1.013   17.741  -2.379  1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   CD2 1 
ATOM   1074 C  CE1 . PHE A   1 137 ? 3.643   17.513  -3.178  1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   CE1 1 
ATOM   1075 C  CE2 . PHE A   1 137 ? 1.849   16.689  -1.879  1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   CE2 1 
ATOM   1076 C  CZ  . PHE A   1 137 ? 3.145   16.615  -2.309  1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A   CZ  1 
ATOM   1077 N  N   . LEU A   1 138 ? -1.457  17.810  -4.738  1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A   N   1 
ATOM   1078 C  CA  . LEU A   1 138 ? -2.032  16.455  -4.777  1.00 23.69  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A   CA  1 
ATOM   1079 C  C   . LEU A   1 138 ? -2.314  15.990  -6.237  1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A   C   1 
ATOM   1080 O  O   . LEU A   1 138 ? -2.107  14.829  -6.546  1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A   O   1 
ATOM   1081 C  CB  . LEU A   1 138 ? -3.301  16.445  -3.988  1.00 28.39  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A   CB  1 
ATOM   1082 C  CG  . LEU A   1 138 ? -3.051  16.539  -2.460  1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A   CG  1 
ATOM   1083 C  CD1 . LEU A   1 138 ? -4.456  16.468  -1.765  1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A   CD1 1 
ATOM   1084 C  CD2 . LEU A   1 138 ? -2.166  15.461  -1.965  1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A   CD2 1 
ATOM   1085 N  N   . SER A   1 139 ? -2.870  16.889  -7.048  1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 139 SER A   N   1 
ATOM   1086 C  CA  . SER A   1 139 ? -3.162  16.560  -8.444  1.00 33.31  ? ? ? ? ? ? 139 SER A   CA  1 
ATOM   1087 C  C   . SER A   1 139 ? -1.910  16.174  -9.183  1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 139 SER A   C   1 
ATOM   1088 O  O   . SER A   1 139 ? -1.872  15.180  -9.846  1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 139 SER A   O   1 
ATOM   1089 C  CB  . SER A   1 139 ? -3.809  17.738  -9.145  1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 139 SER A   CB  1 
ATOM   1090 O  OG  . SER A   1 139 ? -5.083  17.930  -8.539  1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 139 SER A   OG  1 
ATOM   1091 N  N   . ALA A   1 140 ? -0.881  16.982  -9.057  1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 140 ALA A   N   1 
ATOM   1092 C  CA  . ALA A   1 140 ? 0.388   16.718  -9.714  1.00 33.58  ? ? ? ? ? ? 140 ALA A   CA  1 
ATOM   1093 C  C   . ALA A   1 140 ? 0.939   15.427  -9.232  1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 140 ALA A   C   1 
ATOM   1094 O  O   . ALA A   1 140 ? 1.380   14.591  -9.993  1.00 29.41  ? ? ? ? ? ? 140 ALA A   O   1 
ATOM   1095 C  CB  . ALA A   1 140 ? 1.416   17.907  -9.422  1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 140 ALA A   CB  1 
ATOM   1096 N  N   . LEU A   1 141 ? 0.797   15.155  -7.947  1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A   N   1 
ATOM   1097 C  CA  . LEU A   1 141 ? 1.421   14.001  -7.432  1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A   CA  1 
ATOM   1098 C  C   . LEU A   1 141 ? 0.599   12.771  -7.849  1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A   C   1 
ATOM   1099 O  O   . LEU A   1 141 ? 1.120   11.711  -8.203  1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A   O   1 
ATOM   1100 C  CB  . LEU A   1 141 ? 1.522   14.153  -5.859  1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A   CB  1 
ATOM   1101 C  CG  . LEU A   1 141 ? 2.507   13.145  -5.286  1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A   CG  1 
ATOM   1102 C  CD1 . LEU A   1 141 ? 3.842   13.233  -6.078  1.00 33.42  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A   CD1 1 
ATOM   1103 C  CD2 . LEU A   1 141 ? 2.689   13.303  -3.694  1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A   CD2 1 
ATOM   1104 N  N   . THR A   1 142 ? -0.710  12.977  -7.941  1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 142 THR A   N   1 
ATOM   1105 C  CA  . THR A   1 142 ? -1.576  11.865  -8.233  1.00 30.50  ? ? ? ? ? ? 142 THR A   CA  1 
ATOM   1106 C  C   . THR A   1 142 ? -1.242  11.445  -9.672  1.00 34.69  ? ? ? ? ? ? 142 THR A   C   1 
ATOM   1107 O  O   . THR A   1 142 ? -1.158  10.278  -10.000 1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 142 THR A   O   1 
ATOM   1108 C  CB  . THR A   1 142 ? -3.062  12.294  -8.173  1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 142 THR A   CB  1 
ATOM   1109 O  OG1 . THR A   1 142 ? -3.430  12.552  -6.810  1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 142 THR A   OG1 1 
ATOM   1110 C  CG2 . THR A   1 142 ? -3.981  11.174  -8.780  1.00 33.95  ? ? ? ? ? ? 142 THR A   CG2 1 
ATOM   1111 N  N   . GLU A   1 143 ? -1.001  12.432  -10.505 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   N   1 
ATOM   1112 C  CA  . GLU A   1 143 ? -0.703  12.155  -11.922 1.00 36.50  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CA  1 
ATOM   1113 C  C   . GLU A   1 143 ? 0.528   11.260  -12.054 1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   C   1 
ATOM   1114 O  O   . GLU A   1 143 ? 0.625   10.488  -13.035 1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   O   1 
ATOM   1115 C  CB  . GLU A   1 143 ? -0.445  13.468  -12.667 1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CB  1 
ATOM   1116 C  CG  . GLU A   1 143 ? -1.661  14.347  -12.798 1.00 45.86  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CG  1 
ATOM   1117 C  CD  . GLU A   1 143 ? -1.381  15.586  -13.657 1.00 49.55  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CD  1 
ATOM   1118 O  OE1 . GLU A   1 143 ? -0.449  15.500  -14.479 1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   OE1 1 
ATOM   1119 O  OE2 . GLU A   1 143 ? -2.092  16.616  -13.506 1.00 52.82  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   OE2 1 
ATOM   1120 N  N   . GLU A   1 144 ? 1.467   11.365  -11.104 1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 144 GLU A   N   1 
ATOM   1121 C  CA  . GLU A   1 144 ? 2.719   10.583  -11.238 1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 144 GLU A   CA  1 
ATOM   1122 C  C   . GLU A   1 144 ? 2.459   9.152   -10.913 1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 144 GLU A   C   1 
ATOM   1123 O  O   . GLU A   1 144 ? 3.220   8.273   -11.328 1.00 45.65  ? ? ? ? ? ? 144 GLU A   O   1 
ATOM   1124 C  CB  . GLU A   1 144 ? 3.850   11.133  -10.347 1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 144 GLU A   CB  1 
ATOM   1125 C  CG  . GLU A   1 144 ? 4.257   12.481  -10.684 1.00 34.44  ? ? ? ? ? ? 144 GLU A   CG  1 
ATOM   1126 C  CD  . GLU A   1 144 ? 4.808   12.568  -12.143 1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 144 GLU A   CD  1 
ATOM   1127 O  OE1 . GLU A   1 144 ? 5.261   11.522  -12.640 1.00 44.33  ? ? ? ? ? ? 144 GLU A   OE1 1 
ATOM   1128 O  OE2 . GLU A   1 144 ? 4.800   13.678  -12.686 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 144 GLU A   OE2 1 
ATOM   1129 N  N   . PHE A   1 145 ? 1.350   8.900   -10.222 1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 145 PHE A   N   1 
ATOM   1130 C  CA  . PHE A   1 145 ? 1.002   7.550   -9.841  1.00 42.19  ? ? ? ? ? ? 145 PHE A   CA  1 
ATOM   1131 C  C   . PHE A   1 145 ? -0.095  6.857   -10.647 1.00 42.71  ? ? ? ? ? ? 145 PHE A   C   1 
ATOM   1132 O  O   . PHE A   1 145 ? -0.598  5.814   -10.224 1.00 41.44  ? ? ? ? ? ? 145 PHE A   O   1 
ATOM   1133 C  CB  . PHE A   1 145 ? 0.703   7.533   -8.324  1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 145 PHE A   CB  1 
ATOM   1134 C  CG  . PHE A   1 145 ? 1.904   7.902   -7.523  1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 145 PHE A   CG  1 
ATOM   1135 C  CD1 . PHE A   1 145 ? 3.034   7.077   -7.571  1.00 40.18  ? ? ? ? ? ? 145 PHE A   CD1 1 
ATOM   1136 C  CD2 . PHE A   1 145 ? 1.950   9.043   -6.784  1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 145 PHE A   CD2 1 
ATOM   1137 C  CE1 . PHE A   1 145 ? 4.162   7.439   -6.882  1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 145 PHE A   CE1 1 
ATOM   1138 C  CE2 . PHE A   1 145 ? 3.090   9.381   -6.086  1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 145 PHE A   CE2 1 
ATOM   1139 C  CZ  . PHE A   1 145 ? 4.184   8.600   -6.158  1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 145 PHE A   CZ  1 
ATOM   1140 N  N   . GLN A   1 146 ? -0.480  7.361   -11.812 1.00 43.88  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   N   1 
ATOM   1141 C  CA  . GLN A   1 146 ? -1.675  6.727   -12.430 1.00 48.76  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CA  1 
ATOM   1142 C  C   . GLN A   1 146 ? -1.413  5.764   -13.591 1.00 49.10  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   C   1 
ATOM   1143 O  O   . GLN A   1 146 ? -0.335  5.211   -13.705 1.00 46.11  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   O   1 
ATOM   1144 C  CB  . GLN A   1 146 ? -2.668  7.768   -12.903 1.00 53.20  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CB  1 
ATOM   1145 C  CG  . GLN A   1 146 ? -3.394  8.521   -11.829 1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CG  1 
ATOM   1146 C  CD  . GLN A   1 146 ? -4.178  9.636   -12.463 1.00 53.26  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   CD  1 
ATOM   1147 O  OE1 . GLN A   1 146 ? -3.775  10.170  -13.521 1.00 56.53  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   OE1 1 
ATOM   1148 N  NE2 . GLN A   1 146 ? -5.304  10.004  -11.852 1.00 56.25  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A   NE2 1 
ATOM   1149 N  N   . GLY A-2 1 1   ? -13.322 18.976  -9.183  1.00 75.40  ? ? ? ? ? ? 1   GLY A-2 N   1 
ATOM   1150 C  CA  . GLY A-2 1 1   ? -13.769 20.040  -8.229  1.00 74.46  ? ? ? ? ? ? 1   GLY A-2 CA  1 
ATOM   1151 C  C   . GLY A-2 1 1   ? -14.296 19.455  -6.926  1.00 69.42  ? ? ? ? ? ? 1   GLY A-2 C   1 
ATOM   1152 O  O   . GLY A-2 1 1   ? -15.274 19.944  -6.361  1.00 73.28  ? ? ? ? ? ? 1   GLY A-2 O   1 
ATOM   1153 N  N   . MET A-2 1 2   ? -13.663 18.395  -6.435  1.00 67.25  ? ? ? ? ? ? 2   MET A-2 N   1 
ATOM   1154 C  CA  . MET A-2 1 2   ? -14.170 17.744  -5.237  1.00 59.81  ? ? ? ? ? ? 2   MET A-2 CA  1 
ATOM   1155 C  C   . MET A-2 1 2   ? -13.639 18.443  -3.997  1.00 49.67  ? ? ? ? ? ? 2   MET A-2 C   1 
ATOM   1156 O  O   . MET A-2 1 2   ? -12.784 19.337  -4.078  1.00 51.15  ? ? ? ? ? ? 2   MET A-2 O   1 
ATOM   1157 C  CB  . MET A-2 1 2   ? -13.798 16.266  -5.232  1.00 59.96  ? ? ? ? ? ? 2   MET A-2 CB  1 
ATOM   1158 C  CG  . MET A-2 1 2   ? -12.337 16.028  -5.078  1.00 52.19  ? ? ? ? ? ? 2   MET A-2 CG  1 
ATOM   1159 S  SD  . MET A-2 1 2   ? -11.839 14.475  -5.760  1.00 66.25  ? ? ? ? ? ? 2   MET A-2 SD  1 
ATOM   1160 C  CE  . MET A-2 1 2   ? -11.740 14.863  -7.509  1.00 80.80  ? ? ? ? ? ? 2   MET A-2 CE  1 
ATOM   1161 N  N   . SER A-2 1 3   ? -14.127 18.029  -2.832  1.00 50.32  ? ? ? ? ? ? 3   SER A-2 N   1 
ATOM   1162 C  CA  . SER A-2 1 3   ? -13.635 18.593  -1.585  1.00 44.54  ? ? ? ? ? ? 3   SER A-2 CA  1 
ATOM   1163 C  C   . SER A-2 1 3   ? -12.165 18.163  -1.477  1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 3   SER A-2 C   1 
ATOM   1164 O  O   . SER A-2 1 3   ? -11.719 17.216  -2.120  1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 3   SER A-2 O   1 
ATOM   1165 C  CB  . SER A-2 1 3   ? -14.412 17.981  -0.442  1.00 45.77  ? ? ? ? ? ? 3   SER A-2 CB  1 
ATOM   1166 O  OG  . SER A-2 1 3   ? -14.239 16.541  -0.493  1.00 43.42  ? ? ? ? ? ? 3   SER A-2 OG  1 
ATOM   1167 N  N   . LEU A-2 1 4   ? -11.417 18.831  -0.637  1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A-2 N   1 
ATOM   1168 C  CA  . LEU A-2 1 4   ? -10.073 18.423  -0.407  1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A-2 CA  1 
ATOM   1169 C  C   . LEU A-2 1 4   ? -10.086 17.034  0.220   1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A-2 C   1 
ATOM   1170 O  O   . LEU A-2 1 4   ? -9.223  16.205  -0.070  1.00 34.29  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A-2 O   1 
ATOM   1171 C  CB  . LEU A-2 1 4   ? -9.423  19.457  0.491   1.00 41.80  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A-2 CB  1 
ATOM   1172 C  CG  . LEU A-2 1 4   ? -7.930  19.450  0.511   1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A-2 CG  1 
ATOM   1173 C  CD1 . LEU A-2 1 4   ? -7.373  19.699  -0.868  1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1174 C  CD2 . LEU A-2 1 4   ? -7.490  20.571  1.404   1.00 37.49  ? ? ? ? ? ? 4   LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1175 N  N   . ALA A-2 1 5   ? -11.080 16.739  1.047   1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 5   ALA A-2 N   1 
ATOM   1176 C  CA  . ALA A-2 1 5   ? -11.086 15.444  1.749   1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 5   ALA A-2 CA  1 
ATOM   1177 C  C   . ALA A-2 1 5   ? -11.216 14.399  0.731   1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 5   ALA A-2 C   1 
ATOM   1178 O  O   . ALA A-2 1 5   ? -10.544 13.379  0.790   1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 5   ALA A-2 O   1 
ATOM   1179 C  CB  . ALA A-2 1 5   ? -12.214 15.329  2.665   1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 5   ALA A-2 CB  1 
ATOM   1180 N  N   . ASN A-2 1 6   ? -12.098 14.629  -0.223  1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 N   1 
ATOM   1181 C  CA  . ASN A-2 1 6   ? -12.232 13.669  -1.302  1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 CA  1 
ATOM   1182 C  C   . ASN A-2 1 6   ? -10.995 13.594  -2.163  1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 C   1 
ATOM   1183 O  O   . ASN A-2 1 6   ? -10.588 12.524  -2.616  1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 O   1 
ATOM   1184 C  CB  . ASN A-2 1 6   ? -13.489 13.964  -2.122  1.00 43.88  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 CB  1 
ATOM   1185 C  CG  . ASN A-2 1 6   ? -14.716 13.497  -1.404  1.00 46.26  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 CG  1 
ATOM   1186 O  OD1 . ASN A-2 1 6   ? -14.646 12.490  -0.688  1.00 41.97  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1187 N  ND2 . ASN A-2 1 6   ? -15.797 14.257  -1.491  1.00 48.77  ? ? ? ? ? ? 6   ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1188 N  N   . GLN A-2 1 7   ? -10.333 14.720  -2.367  1.00 39.06  ? ? ? ? ? ? 7   GLN A-2 N   1 
ATOM   1189 C  CA  . GLN A-2 1 7   ? -9.160  14.627  -3.216  1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 7   GLN A-2 CA  1 
ATOM   1190 C  C   . GLN A-2 1 7   ? -8.082  13.875  -2.461  1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 7   GLN A-2 C   1 
ATOM   1191 O  O   . GLN A-2 1 7   ? -7.355  13.125  -3.018  1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 7   GLN A-2 O   1 
ATOM   1192 C  CB  . GLN A-2 1 7   ? -8.637  16.019  -3.571  1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 7   GLN A-2 CB  1 
ATOM   1193 C  CG  . GLN A-2 1 7   ? -7.473  15.950  -4.511  1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 7   GLN A-2 CG  1 
ATOM   1194 C  CD  . GLN A-2 1 7   ? -7.050  17.363  -5.014  1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 7   GLN A-2 CD  1 
ATOM   1195 O  OE1 . GLN A-2 1 7   ? -7.595  18.396  -4.568  1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 7   GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1196 N  NE2 . GLN A-2 1 7   ? -6.145  17.385  -6.003  1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 7   GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1197 N  N   . ILE A-2 1 8   ? -7.977  14.103  -1.163  1.00 27.99  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 N   1 
ATOM   1198 C  CA  . ILE A-2 1 8   ? -6.990  13.372  -0.399  1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CA  1 
ATOM   1199 C  C   . ILE A-2 1 8   ? -7.334  11.898  -0.443  1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 C   1 
ATOM   1200 O  O   . ILE A-2 1 8   ? -6.493  11.026  -0.634  1.00 28.54  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 O   1 
ATOM   1201 C  CB  . ILE A-2 1 8   ? -7.012  13.822  1.104   1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CB  1 
ATOM   1202 C  CG1 . ILE A-2 1 8   ? -6.456  15.265  1.226   1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1203 C  CG2 . ILE A-2 1 8   ? -6.128  12.863  1.872   1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1204 C  CD1 . ILE A-2 1 8   ? -6.898  16.008  2.493   1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1205 N  N   . ASP A-2 1 9   ? -8.603  11.607  -0.231  1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 9   ASP A-2 N   1 
ATOM   1206 C  CA  . ASP A-2 1 9   ? -9.007  10.188  -0.359  1.00 34.61  ? ? ? ? ? ? 9   ASP A-2 CA  1 
ATOM   1207 C  C   . ASP A-2 1 9   ? -8.599  9.583   -1.739  1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 9   ASP A-2 C   1 
ATOM   1208 O  O   . ASP A-2 1 9   ? -7.895  8.544   -1.815  1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 9   ASP A-2 O   1 
ATOM   1209 C  CB  . ASP A-2 1 9   ? -10.507 10.093  -0.072  1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 9   ASP A-2 CB  1 
ATOM   1210 C  CG  . ASP A-2 1 9   ? -10.998 8.625   0.004   1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 9   ASP A-2 CG  1 
ATOM   1211 O  OD1 . ASP A-2 1 9   ? -10.235 7.731   0.352   1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 9   ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1212 O  OD2 . ASP A-2 1 9   ? -12.146 8.395   -0.340  1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 9   ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1213 N  N   . GLN A-2 1 10  ? -8.952  10.254  -2.839  1.00 35.97  ? ? ? ? ? ? 10  GLN A-2 N   1 
ATOM   1214 C  CA  . GLN A-2 1 10  ? -8.599  9.738   -4.158  1.00 36.78  ? ? ? ? ? ? 10  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1215 C  C   . GLN A-2 1 10  ? -7.088  9.590   -4.289  1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 10  GLN A-2 C   1 
ATOM   1216 O  O   . GLN A-2 1 10  ? -6.602  8.641   -4.901  1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 10  GLN A-2 O   1 
ATOM   1217 C  CB  . GLN A-2 1 10  ? -9.062  10.650  -5.293  1.00 39.41  ? ? ? ? ? ? 10  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1218 C  CG  . GLN A-2 1 10  ? -10.608 10.779  -5.353  1.00 57.58  ? ? ? ? ? ? 10  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1219 C  CD  . GLN A-2 1 10  ? -11.303 9.425   -5.451  1.00 67.14  ? ? ? ? ? ? 10  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1220 O  OE1 . GLN A-2 1 10  ? -11.835 8.913   -4.453  1.00 59.43  ? ? ? ? ? ? 10  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1221 N  NE2 . GLN A-2 1 10  ? -11.277 8.818   -6.666  1.00 67.83  ? ? ? ? ? ? 10  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1222 N  N   . PHE A-2 1 11  ? -6.349  10.579  -3.781  1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 N   1 
ATOM   1223 C  CA  . PHE A-2 1 11  ? -4.909  10.515  -3.887  1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1224 C  C   . PHE A-2 1 11  ? -4.401  9.273   -3.178  1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 C   1 
ATOM   1225 O  O   . PHE A-2 1 11  ? -3.614  8.477   -3.683  1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 O   1 
ATOM   1226 C  CB  . PHE A-2 1 11  ? -4.303  11.761  -3.230  1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1227 C  CG  . PHE A-2 1 11  ? -2.853  11.624  -2.980  1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1228 C  CD1 . PHE A-2 1 11  ? -1.975  11.507  -4.010  1.00 37.28  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1229 C  CD2 . PHE A-2 1 11  ? -2.371  11.653  -1.699  1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1230 C  CE1 . PHE A-2 1 11  ? -0.604  11.353  -3.761  1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1231 C  CE2 . PHE A-2 1 11  ? -1.034  11.569  -1.439  1.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1232 C  CZ  . PHE A-2 1 11  ? -0.142  11.388  -2.485  1.00 47.05  ? ? ? ? ? ? 11  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1233 N  N   . LEU A-2 1 12  ? -4.814  9.103   -1.941  1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 N   1 
ATOM   1234 C  CA  . LEU A-2 1 12  ? -4.317  7.904   -1.228  1.00 29.88  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1235 C  C   . LEU A-2 1 12  ? -4.794  6.605   -1.910  1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 C   1 
ATOM   1236 O  O   . LEU A-2 1 12  ? -4.088  5.568   -1.883  1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 O   1 
ATOM   1237 C  CB  . LEU A-2 1 12  ? -4.804  7.920   0.211   1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1238 C  CG  . LEU A-2 1 12  ? -4.160  9.076   1.005   1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1239 C  CD1 . LEU A-2 1 12  ? -4.811  9.203   2.360   1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1240 C  CD2 . LEU A-2 1 12  ? -2.622  8.849   1.109   1.00 39.42  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1241 N  N   . GLY A-2 1 13  ? -5.982  6.646   -2.509  1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 13  GLY A-2 N   1 
ATOM   1242 C  CA  . GLY A-2 1 13  ? -6.507  5.484   -3.220  1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 13  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1243 C  C   . GLY A-2 1 13  ? -5.620  5.195   -4.426  1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 13  GLY A-2 C   1 
ATOM   1244 O  O   . GLY A-2 1 13  ? -5.380  4.033   -4.813  1.00 36.18  ? ? ? ? ? ? 13  GLY A-2 O   1 
ATOM   1245 N  N   . THR A-2 1 14  ? -5.095  6.266   -5.023  1.00 39.52  ? ? ? ? ? ? 14  THR A-2 N   1 
ATOM   1246 C  CA  . THR A-2 1 14  ? -4.324  6.102   -6.253  1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 14  THR A-2 CA  1 
ATOM   1247 C  C   . THR A-2 1 14  ? -2.973  5.504   -5.855  1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 14  THR A-2 C   1 
ATOM   1248 O  O   . THR A-2 1 14  ? -2.395  4.717   -6.585  1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 14  THR A-2 O   1 
ATOM   1249 C  CB  . THR A-2 1 14  ? -4.087  7.441   -6.907  1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 14  THR A-2 CB  1 
ATOM   1250 O  OG1 . THR A-2 1 14  ? -5.367  8.045   -7.257  1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 14  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1251 C  CG2 . THR A-2 1 14  ? -3.166  7.244   -8.080  1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 14  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1252 N  N   . ILE A-2 1 15  ? -2.472  5.891   -4.679  1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 15  ILE A-2 N   1 
ATOM   1253 C  CA  . ILE A-2 1 15  ? -1.209  5.364   -4.166  1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 15  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1254 C  C   . ILE A-2 1 15  ? -1.359  3.835   -3.942  1.00 37.21  ? ? ? ? ? ? 15  ILE A-2 C   1 
ATOM   1255 O  O   . ILE A-2 1 15  ? -0.529  3.050   -4.357  1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 15  ILE A-2 O   1 
ATOM   1256 C  CB  . ILE A-2 1 15  ? -0.827  6.059   -2.797  1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 15  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1257 C  CG1 . ILE A-2 1 15  ? -0.474  7.552   -3.003  1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 15  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1258 C  CG2 . ILE A-2 1 15  ? 0.352   5.319   -2.150  1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 15  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1259 C  CD1 . ILE A-2 1 15  ? 0.596   7.746   -4.053  1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 15  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1260 N  N   . MET A-2 1 16  ? -2.420  3.433   -3.247  1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 16  MET A-2 N   1 
ATOM   1261 C  CA  . MET A-2 1 16  ? -2.685  1.997   -2.973  1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 16  MET A-2 CA  1 
ATOM   1262 C  C   . MET A-2 1 16  ? -2.881  1.206   -4.269  1.00 42.92  ? ? ? ? ? ? 16  MET A-2 C   1 
ATOM   1263 O  O   . MET A-2 1 16  ? -2.358  0.104   -4.414  1.00 44.81  ? ? ? ? ? ? 16  MET A-2 O   1 
ATOM   1264 C  CB  . MET A-2 1 16  ? -3.928  1.900   -2.105  1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 16  MET A-2 CB  1 
ATOM   1265 C  CG  . MET A-2 1 16  ? -3.672  2.559   -0.737  1.00 48.12  ? ? ? ? ? ? 16  MET A-2 CG  1 
ATOM   1266 S  SD  . MET A-2 1 16  ? -2.033  2.131   -0.012  1.00 52.41  ? ? ? ? ? ? 16  MET A-2 SD  1 
ATOM   1267 C  CE  . MET A-2 1 16  ? -2.512  0.416   0.119   1.00 52.69  ? ? ? ? ? ? 16  MET A-2 CE  1 
ATOM   1268 N  N   . GLN A-2 1 17  ? -3.616  1.768   -5.224  1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 17  GLN A-2 N   1 
ATOM   1269 C  CA  . GLN A-2 1 17  ? -3.710  1.187   -6.580  1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 17  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1270 C  C   . GLN A-2 1 17  ? -2.319  1.061   -7.201  1.00 44.87  ? ? ? ? ? ? 17  GLN A-2 C   1 
ATOM   1271 O  O   . GLN A-2 1 17  ? -1.946  0.036   -7.758  1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 17  GLN A-2 O   1 
ATOM   1272 C  CB  . GLN A-2 1 17  ? -4.576  2.104   -7.445  1.00 44.39  ? ? ? ? ? ? 17  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1273 C  CG  . GLN A-2 1 17  ? -5.414  1.467   -8.543  1.00 63.46  ? ? ? ? ? ? 17  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1274 C  CD  . GLN A-2 1 17  ? -6.739  2.225   -8.769  1.00 71.27  ? ? ? ? ? ? 17  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1275 O  OE1 . GLN A-2 1 17  ? -6.961  3.293   -8.195  1.00 66.67  ? ? ? ? ? ? 17  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1276 N  NE2 . GLN A-2 1 17  ? -7.629  1.649   -9.583  1.00 76.73  ? ? ? ? ? ? 17  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1277 N  N   . PHE A-2 1 18  ? -1.508  2.090   -7.063  1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A-2 N   1 
ATOM   1278 C  CA  . PHE A-2 1 18  ? -0.225  2.091   -7.726  1.00 42.75  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1279 C  C   . PHE A-2 1 18  ? 0.744   1.109   -7.055  1.00 43.29  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A-2 C   1 
ATOM   1280 O  O   . PHE A-2 1 18  ? 1.548   0.465   -7.720  1.00 43.42  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A-2 O   1 
ATOM   1281 C  CB  . PHE A-2 1 18  ? 0.350   3.500   -7.723  1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1282 C  CG  . PHE A-2 1 18  ? 1.708   3.597   -8.330  1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1283 C  CD1 . PHE A-2 1 18  ? 2.836   3.365   -7.563  1.00 45.08  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1284 C  CD2 . PHE A-2 1 18  ? 1.855   3.905   -9.676  1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1285 C  CE1 . PHE A-2 1 18  ? 4.101   3.449   -8.119  1.00 44.80  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1286 C  CE2 . PHE A-2 1 18  ? 3.116   3.995   -10.242 1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1287 C  CZ  . PHE A-2 1 18  ? 4.238   3.758   -9.467  1.00 44.51  ? ? ? ? ? ? 18  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1288 N  N   . ALA A-2 1 19  ? 0.628   0.986   -5.740  1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 19  ALA A-2 N   1 
ATOM   1289 C  CA  . ALA A-2 1 19  ? 1.505   0.140   -4.958  1.00 44.66  ? ? ? ? ? ? 19  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1290 C  C   . ALA A-2 1 19  ? 1.203   -1.314  -5.282  1.00 54.49  ? ? ? ? ? ? 19  ALA A-2 C   1 
ATOM   1291 O  O   . ALA A-2 1 19  ? 2.109   -2.146  -5.285  1.00 58.73  ? ? ? ? ? ? 19  ALA A-2 O   1 
ATOM   1292 C  CB  . ALA A-2 1 19  ? 1.292   0.363   -3.446  1.00 46.04  ? ? ? ? ? ? 19  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1293 N  N   . GLU A-2 1 20  ? -0.072  -1.608  -5.560  1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 20  GLU A-2 N   1 
ATOM   1294 C  CA  . GLU A-2 1 20  ? -0.532  -2.983  -5.722  1.00 58.71  ? ? ? ? ? ? 20  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1295 C  C   . GLU A-2 1 20  ? -0.027  -3.814  -4.552  1.00 65.82  ? ? ? ? ? ? 20  GLU A-2 C   1 
ATOM   1296 O  O   . GLU A-2 1 20  ? -0.383  -3.518  -3.407  1.00 66.36  ? ? ? ? ? ? 20  GLU A-2 O   1 
ATOM   1297 C  CB  . GLU A-2 1 20  ? -0.101  -3.554  -7.072  1.00 66.95  ? ? ? ? ? ? 20  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1298 C  CG  . GLU A-2 1 20  ? -1.033  -3.115  -8.190  1.00 68.75  ? ? ? ? ? ? 20  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1299 C  CD  . GLU A-2 1 20  ? -0.591  -3.585  -9.562  1.00 81.94  ? ? ? ? ? ? 20  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1300 O  OE1 . GLU A-2 1 20  ? -0.165  -4.747  -9.700  1.00 80.17  ? ? ? ? ? ? 20  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1301 O  OE2 . GLU A-2 1 20  ? -0.666  -2.774  -10.509 1.00 88.22  ? ? ? ? ? ? 20  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1302 N  N   . ASN A-2 1 21  ? 0.830   -4.799  -4.810  1.00 61.08  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 N   1 
ATOM   1303 C  CA  . ASN A-2 1 21  ? 1.297   -5.678  -3.729  1.00 65.49  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CA  1 
ATOM   1304 C  C   . ASN A-2 1 21  ? 2.649   -5.289  -3.099  1.00 64.02  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 C   1 
ATOM   1305 O  O   . ASN A-2 1 21  ? 3.145   -5.986  -2.200  1.00 61.92  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 O   1 
ATOM   1306 C  CB  . ASN A-2 1 21  ? 1.333   -7.132  -4.217  1.00 69.25  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CB  1 
ATOM   1307 C  CG  . ASN A-2 1 21  ? -0.057  -7.647  -4.596  1.00 77.92  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 CG  1 
ATOM   1308 O  OD1 . ASN A-2 1 21  ? -0.280  -8.089  -5.727  1.00 85.93  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1309 N  ND2 . ASN A-2 1 21  ? -1.006  -7.568  -3.652  1.00 68.89  ? ? ? ? ? ? 21  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1310 N  N   . LYS A-2 1 22  ? 3.224   -4.181  -3.583  1.00 56.62  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 N   1 
ATOM   1311 C  CA  . LYS A-2 1 22  ? 4.515   -3.651  -3.129  1.00 56.96  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1312 C  C   . LYS A-2 1 22  ? 4.322   -2.839  -1.842  1.00 52.69  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 C   1 
ATOM   1313 O  O   . LYS A-2 1 22  ? 3.221   -2.451  -1.524  1.00 51.76  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 O   1 
ATOM   1314 C  CB  . LYS A-2 1 22  ? 5.126   -2.741  -4.209  1.00 55.97  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1315 C  CG  . LYS A-2 1 22  ? 5.103   -3.300  -5.662  1.00 62.85  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1316 C  CD  . LYS A-2 1 22  ? 5.743   -4.684  -5.783  1.00 69.85  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1317 C  CE  . LYS A-2 1 22  ? 6.099   -5.054  -7.239  1.00 70.47  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1318 N  NZ  . LYS A-2 1 22  ? 7.388   -4.438  -7.778  1.00 65.57  ? ? ? ? ? ? 22  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1319 N  N   . HIS A-2 1 23  ? 5.386   -2.571  -1.108  1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 N   1 
ATOM   1320 C  CA  . HIS A-2 1 23  ? 5.245   -1.866  0.145   1.00 50.99  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 CA  1 
ATOM   1321 C  C   . HIS A-2 1 23  ? 6.119   -0.645  0.068   1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 C   1 
ATOM   1322 O  O   . HIS A-2 1 23  ? 6.435   -0.036  1.087   1.00 46.20  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 O   1 
ATOM   1323 C  CB  . HIS A-2 1 23  ? 5.652   -2.767  1.321   1.00 50.57  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 CB  1 
ATOM   1324 C  CG  . HIS A-2 1 23  ? 4.764   -3.954  1.470   1.00 61.23  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 CG  1 
ATOM   1325 N  ND1 . HIS A-2 1 23  ? 3.439   -3.849  1.847   1.00 62.30  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1326 C  CD2 . HIS A-2 1 23  ? 4.995   -5.273  1.264   1.00 64.24  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1327 C  CE1 . HIS A-2 1 23  ? 2.902   -5.058  1.892   1.00 62.58  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1328 N  NE2 . HIS A-2 1 23  ? 3.823   -5.938  1.536   1.00 58.97  ? ? ? ? ? ? 23  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1329 N  N   . GLU A-2 1 24  ? 6.538   -0.338  -1.162  1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 N   1 
ATOM   1330 C  CA  . GLU A-2 1 24  ? 7.422   0.789   -1.417  1.00 45.23  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1331 C  C   . GLU A-2 1 24  ? 6.903   1.499   -2.651  1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 C   1 
ATOM   1332 O  O   . GLU A-2 1 24  ? 6.620   0.842   -3.680  1.00 42.92  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 O   1 
ATOM   1333 C  CB  . GLU A-2 1 24  ? 8.876   0.336   -1.664  1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1334 C  CG  . GLU A-2 1 24  ? 9.819   1.496   -1.460  1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1335 C  CD  . GLU A-2 1 24  ? 11.248  1.269   -1.905  1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1336 O  OE1 . GLU A-2 1 24  ? 11.893  2.300   -2.109  1.00 44.72  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1337 O  OE2 . GLU A-2 1 24  ? 11.747  0.126   -2.006  1.00 43.43  ? ? ? ? ? ? 24  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1338 N  N   . ILE A-2 1 25  ? 6.788   2.823   -2.576  1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A-2 N   1 
ATOM   1339 C  CA  . ILE A-2 1 25  ? 6.294   3.561   -3.714  1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1340 C  C   . ILE A-2 1 25  ? 7.477   4.000   -4.529  1.00 31.55  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A-2 C   1 
ATOM   1341 O  O   . ILE A-2 1 25  ? 8.291   4.803   -4.098  1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A-2 O   1 
ATOM   1342 C  CB  . ILE A-2 1 25  ? 5.447   4.789   -3.317  1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1343 C  CG1 . ILE A-2 1 25  ? 4.353   4.397   -2.332  1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1344 C  CG2 . ILE A-2 1 25  ? 4.851   5.419   -4.602  1.00 38.59  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1345 C  CD1 . ILE A-2 1 25  ? 3.383   3.402   -2.937  1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 25  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1346 N  N   . LEU A-2 1 26  ? 7.554   3.516   -5.750  1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 N   1 
ATOM   1347 C  CA  . LEU A-2 1 26  ? 8.706   3.828   -6.559  1.00 39.13  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1348 C  C   . LEU A-2 1 26  ? 8.244   4.140   -7.959  1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 C   1 
ATOM   1349 O  O   . LEU A-2 1 26  ? 7.442   3.404   -8.498  1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 O   1 
ATOM   1350 C  CB  . LEU A-2 1 26  ? 9.626   2.577   -6.588  1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1351 C  CG  . LEU A-2 1 26  ? 10.397  2.348   -5.306  1.00 39.52  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1352 C  CD1 . LEU A-2 1 26  ? 11.104  0.943   -5.266  1.00 41.54  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1353 C  CD2 . LEU A-2 1 26  ? 11.433  3.410   -5.203  1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 26  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1354 N  N   . LEU A-2 1 27  ? 8.754   5.228   -8.541  1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A-2 N   1 
ATOM   1355 C  CA  . LEU A-2 1 27  ? 8.442   5.574   -9.912  1.00 41.60  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1356 C  C   . LEU A-2 1 27  ? 9.578   5.001   -10.806 1.00 43.23  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A-2 C   1 
ATOM   1357 O  O   . LEU A-2 1 27  ? 10.643  4.592   -10.321 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A-2 O   1 
ATOM   1358 C  CB  . LEU A-2 1 27  ? 8.333   7.124   -10.055 1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1359 C  CG  . LEU A-2 1 27  ? 7.261   7.818   -9.200  1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1360 C  CD1 . LEU A-2 1 27  ? 7.314   9.389   -9.195  1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1361 C  CD2 . LEU A-2 1 27  ? 5.968   7.355   -9.786  1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 27  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1362 N  N   . GLY A-2 1 28  ? 9.384   5.036   -12.106 1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 28  GLY A-2 N   1 
ATOM   1363 C  CA  . GLY A-2 1 28  ? 10.423  4.621   -13.028 1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 28  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1364 C  C   . GLY A-2 1 28  ? 10.022  3.290   -13.604 1.00 48.18  ? ? ? ? ? ? 28  GLY A-2 C   1 
ATOM   1365 O  O   . GLY A-2 1 28  ? 9.410   2.484   -12.937 1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 28  GLY A-2 O   1 
ATOM   1366 N  N   . LYS A-2 1 29  ? 10.302  3.098   -14.889 1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 N   1 
ATOM   1367 C  CA  . LYS A-2 1 29  ? 10.033  1.848   -15.560 1.00 54.59  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1368 C  C   . LYS A-2 1 29  ? 10.774  0.768   -14.779 1.00 52.94  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 C   1 
ATOM   1369 O  O   . LYS A-2 1 29  ? 11.938  0.950   -14.434 1.00 48.18  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 O   1 
ATOM   1370 C  CB  . LYS A-2 1 29  ? 10.575  1.930   -17.002 1.00 56.07  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1371 C  CG  . LYS A-2 1 29  ? 10.073  0.863   -17.941 1.00 59.54  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1372 C  CD  . LYS A-2 1 29  ? 8.560   0.837   -18.052 1.00 59.97  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1373 C  CE  . LYS A-2 1 29  ? 8.157   0.137   -19.361 1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1374 N  NZ  . LYS A-2 1 29  ? 9.057   -1.046  -19.606 1.00 68.06  ? ? ? ? ? ? 29  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1375 N  N   . CYS A-2 1 30  ? 10.097  -0.341  -14.516 1.00 60.73  ? ? ? ? ? ? 30  CYS A-2 N   1 
ATOM   1376 C  CA  . CYS A-2 1 30  ? 10.661  -1.419  -13.719 1.00 60.13  ? ? ? ? ? ? 30  CYS A-2 CA  1 
ATOM   1377 C  C   . CYS A-2 1 30  ? 10.742  -2.688  -14.542 1.00 66.72  ? ? ? ? ? ? 30  CYS A-2 C   1 
ATOM   1378 O  O   . CYS A-2 1 30  ? 9.712   -3.256  -14.883 1.00 69.70  ? ? ? ? ? ? 30  CYS A-2 O   1 
ATOM   1379 C  CB  . CYS A-2 1 30  ? 9.777   -1.670  -12.497 1.00 62.84  ? ? ? ? ? ? 30  CYS A-2 CB  1 
ATOM   1380 S  SG  . CYS A-2 1 30  ? 10.391  -2.980  -11.448 1.00 65.93  ? ? ? ? ? ? 30  CYS A-2 SG  1 
ATOM   1381 N  N   . GLU A-2 1 31  ? 11.966  -3.127  -14.837 1.00 69.24  ? ? ? ? ? ? 31  GLU A-2 N   1 
ATOM   1382 C  CA  . GLU A-2 1 31  ? 12.228  -4.307  -15.675 1.00 80.84  ? ? ? ? ? ? 31  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1383 C  C   . GLU A-2 1 31  ? 12.436  -5.597  -14.877 1.00 80.87  ? ? ? ? ? ? 31  GLU A-2 C   1 
ATOM   1384 O  O   . GLU A-2 1 31  ? 11.958  -6.676  -15.256 1.00 83.45  ? ? ? ? ? ? 31  GLU A-2 O   1 
ATOM   1385 C  CB  . GLU A-2 1 31  ? 13.487  -4.071  -16.493 1.00 81.32  ? ? ? ? ? ? 31  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1386 C  CG  . GLU A-2 1 31  ? 13.432  -4.667  -17.866 1.00 88.83  ? ? ? ? ? ? 31  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1387 C  CD  . GLU A-2 1 31  ? 14.343  -3.936  -18.825 1.00 97.34  ? ? ? ? ? ? 31  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1388 O  OE1 . GLU A-2 1 31  ? 15.148  -4.620  -19.501 1.00 99.71  ? ? ? ? ? ? 31  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1389 O  OE2 . GLU A-2 1 31  ? 14.250  -2.680  -18.904 1.00 88.46  ? ? ? ? ? ? 31  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1390 N  N   . SER A-2 1 32  ? 13.184  -5.473  -13.787 1.00 81.36  ? ? ? ? ? ? 32  SER A-2 N   1 
ATOM   1391 C  CA  . SER A-2 1 32  ? 13.533  -6.609  -12.948 1.00 84.73  ? ? ? ? ? ? 32  SER A-2 CA  1 
ATOM   1392 C  C   . SER A-2 1 32  ? 12.258  -7.323  -12.531 1.00 84.48  ? ? ? ? ? ? 32  SER A-2 C   1 
ATOM   1393 O  O   . SER A-2 1 32  ? 11.185  -6.728  -12.447 1.00 82.46  ? ? ? ? ? ? 32  SER A-2 O   1 
ATOM   1394 C  CB  . SER A-2 1 32  ? 14.345  -6.147  -11.723 1.00 79.99  ? ? ? ? ? ? 32  SER A-2 CB  1 
ATOM   1395 O  OG  . SER A-2 1 32  ? 14.498  -7.178  -10.765 1.00 78.60  ? ? ? ? ? ? 32  SER A-2 OG  1 
ATOM   1396 N  N   . ASP A-2 1 33  ? 12.383  -8.616  -12.292 1.00 85.91  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A-2 N   1 
ATOM   1397 C  CA  . ASP A-2 1 33  ? 11.260  -9.409  -11.835 1.00 90.52  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1398 C  C   . ASP A-2 1 33  ? 11.642  -9.996  -10.479 1.00 89.35  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A-2 C   1 
ATOM   1399 O  O   . ASP A-2 1 33  ? 10.906  -10.810 -9.918  1.00 90.60  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A-2 O   1 
ATOM   1400 C  CB  . ASP A-2 1 33  ? 10.922  -10.506 -12.855 1.00 94.22  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1401 C  CG  . ASP A-2 1 33  ? 12.156  -11.265 -13.331 1.00 98.00  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1402 O  OD1 . ASP A-2 1 33  ? 13.222  -10.636 -13.558 1.00 89.92  ? ? ? ? ? ? 33  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1403 O  OD2 . ASP A-2 1 33  ? 12.059  -12.504 -13.475 1.00 103.59 ? ? ? ? ? ? 33  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1404 N  N   . VAL A-2 1 34  ? 12.796  -9.570  -9.956  1.00 83.63  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 N   1 
ATOM   1405 C  CA  . VAL A-2 1 34  ? 13.325  -10.119 -8.705  1.00 78.40  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1406 C  C   . VAL A-2 1 34  ? 12.534  -9.613  -7.502  1.00 73.42  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 C   1 
ATOM   1407 O  O   . VAL A-2 1 34  ? 12.791  -8.527  -7.001  1.00 72.65  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 O   1 
ATOM   1408 C  CB  . VAL A-2 1 34  ? 14.843  -9.796  -8.498  1.00 73.49  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1409 C  CG1 . VAL A-2 1 34  ? 15.312  -10.290 -7.128  1.00 58.27  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1410 C  CG2 . VAL A-2 1 34  ? 15.708  -10.406 -9.619  1.00 64.93  ? ? ? ? ? ? 34  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1411 N  N   . LYS A-2 1 35  ? 11.578  -10.418 -7.047  1.00 72.79  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 N   1 
ATOM   1412 C  CA  . LYS A-2 1 35  ? 10.728  -10.084 -5.905  1.00 73.84  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1413 C  C   . LYS A-2 1 35  ? 11.574  -9.836  -4.667  1.00 68.87  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 C   1 
ATOM   1414 O  O   . LYS A-2 1 35  ? 12.137  -10.799 -4.119  1.00 60.67  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 O   1 
ATOM   1415 C  CB  . LYS A-2 1 35  ? 9.794   -11.264 -5.596  1.00 81.03  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1416 C  CG  . LYS A-2 1 35  ? 8.877   -11.676 -6.729  1.00 81.06  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1417 C  CD  . LYS A-2 1 35  ? 7.819   -12.666 -6.242  1.00 89.65  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1418 C  CE  . LYS A-2 1 35  ? 6.410   -12.282 -6.709  1.00 82.13  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1419 N  NZ  . LYS A-2 1 35  ? 5.375   -12.611 -5.680  1.00 79.80  ? ? ? ? ? ? 35  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1420 N  N   . LEU A-2 1 36  ? 11.662  -8.581  -4.218  1.00 58.11  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A-2 N   1 
ATOM   1421 C  CA  . LEU A-2 1 36  ? 12.453  -8.263  -3.027  1.00 52.33  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1422 C  C   . LEU A-2 1 36  ? 11.678  -7.438  -2.045  1.00 51.51  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A-2 C   1 
ATOM   1423 O  O   . LEU A-2 1 36  ? 10.856  -6.626  -2.443  1.00 54.41  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A-2 O   1 
ATOM   1424 C  CB  . LEU A-2 1 36  ? 13.707  -7.467  -3.386  1.00 49.98  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1425 C  CG  . LEU A-2 1 36  ? 14.689  -8.016  -4.416  1.00 53.76  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1426 C  CD1 . LEU A-2 1 36  ? 15.762  -6.939  -4.650  1.00 51.54  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1427 C  CD2 . LEU A-2 1 36  ? 15.314  -9.308  -3.949  1.00 54.68  ? ? ? ? ? ? 36  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1428 N  N   . THR A-2 1 37  ? 11.943  -7.596  -0.755  1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 37  THR A-2 N   1 
ATOM   1429 C  CA  . THR A-2 1 37  ? 11.394  -6.639  0.163   1.00 50.65  ? ? ? ? ? ? 37  THR A-2 CA  1 
ATOM   1430 C  C   . THR A-2 1 37  ? 12.186  -5.334  -0.020  1.00 53.22  ? ? ? ? ? ? 37  THR A-2 C   1 
ATOM   1431 O  O   . THR A-2 1 37  ? 13.238  -5.286  -0.685  1.00 49.77  ? ? ? ? ? ? 37  THR A-2 O   1 
ATOM   1432 C  CB  . THR A-2 1 37  ? 11.460  -7.079  1.654   1.00 50.80  ? ? ? ? ? ? 37  THR A-2 CB  1 
ATOM   1433 O  OG1 . THR A-2 1 37  ? 12.807  -6.993  2.122   1.00 48.52  ? ? ? ? ? ? 37  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1434 C  CG2 . THR A-2 1 37  ? 10.935  -8.471  1.857   1.00 52.16  ? ? ? ? ? ? 37  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1435 N  N   . SER A-2 1 38  ? 11.699  -4.273  0.604   1.00 49.94  ? ? ? ? ? ? 38  SER A-2 N   1 
ATOM   1436 C  CA  . SER A-2 1 38  ? 12.370  -3.010  0.491   1.00 48.88  ? ? ? ? ? ? 38  SER A-2 CA  1 
ATOM   1437 C  C   . SER A-2 1 38  ? 13.671  -3.081  1.268   1.00 48.93  ? ? ? ? ? ? 38  SER A-2 C   1 
ATOM   1438 O  O   . SER A-2 1 38  ? 14.678  -2.499  0.839   1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 38  SER A-2 O   1 
ATOM   1439 C  CB  . SER A-2 1 38  ? 11.471  -1.884  1.018   1.00 58.20  ? ? ? ? ? ? 38  SER A-2 CB  1 
ATOM   1440 O  OG  . SER A-2 1 38  ? 11.099  -2.157  2.363   1.00 58.66  ? ? ? ? ? ? 38  SER A-2 OG  1 
ATOM   1441 N  N   . THR A-2 1 39  ? 13.642  -3.730  2.439   1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 39  THR A-2 N   1 
ATOM   1442 C  CA  . THR A-2 1 39  ? 14.866  -3.840  3.245   1.00 49.56  ? ? ? ? ? ? 39  THR A-2 CA  1 
ATOM   1443 C  C   . THR A-2 1 39  ? 15.939  -4.647  2.443   1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 39  THR A-2 C   1 
ATOM   1444 O  O   . THR A-2 1 39  ? 17.113  -4.325  2.400   1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 39  THR A-2 O   1 
ATOM   1445 C  CB  . THR A-2 1 39  ? 14.625  -4.560  4.608   1.00 58.24  ? ? ? ? ? ? 39  THR A-2 CB  1 
ATOM   1446 O  OG1 . THR A-2 1 39  ? 13.444  -4.046  5.252   1.00 57.92  ? ? ? ? ? ? 39  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1447 C  CG2 . THR A-2 1 39  ? 15.864  -4.387  5.515   1.00 53.54  ? ? ? ? ? ? 39  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1448 N  N   . GLN A-2 1 40  ? 15.497  -5.689  1.785   1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 N   1 
ATOM   1449 C  CA  . GLN A-2 1 40  ? 16.401  -6.439  0.962   1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1450 C  C   . GLN A-2 1 40  ? 16.963  -5.611  -0.177  1.00 44.95  ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 C   1 
ATOM   1451 O  O   . GLN A-2 1 40  ? 18.169  -5.675  -0.433  1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 O   1 
ATOM   1452 C  CB  . GLN A-2 1 40  ? 15.675  -7.667  0.439   1.00 46.03  ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1453 C  CG  . GLN A-2 1 40  ? 15.232  -8.562  1.585   1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1454 C  CD  . GLN A-2 1 40  ? 14.159  -9.479  1.202   1.00 45.19  ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1455 O  OE1 . GLN A-2 1 40  ? 13.936  -9.723  0.014   1.00 46.95  ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1456 N  NE2 . GLN A-2 1 40  ? 13.498  -10.059 2.198   1.00 54.61  ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1457 N  N   . ALA A-2 1 41  ? 16.115  -4.810  -0.863  1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 N   1 
ATOM   1458 C  CA  . ALA A-2 1 41  ? 16.625  -4.032  -1.994  1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1459 C  C   . ALA A-2 1 41  ? 17.586  -2.997  -1.463  1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 C   1 
ATOM   1460 O  O   . ALA A-2 1 41  ? 18.541  -2.648  -2.118  1.00 39.98  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 O   1 
ATOM   1461 C  CB  . ALA A-2 1 41  ? 15.448  -3.344  -2.832  1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 41  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1462 N  N   . HIS A-2 1 42  ? 17.371  -2.482  -0.254  1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A-2 N   1 
ATOM   1463 C  CA  . HIS A-2 1 42  ? 18.256  -1.464  0.218   1.00 33.21  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A-2 CA  1 
ATOM   1464 C  C   . HIS A-2 1 42  ? 19.621  -2.017  0.651   1.00 39.08  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A-2 C   1 
ATOM   1465 O  O   . HIS A-2 1 42  ? 20.654  -1.397  0.511   1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A-2 O   1 
ATOM   1466 C  CB  . HIS A-2 1 42  ? 17.560  -0.692  1.319   1.00 48.61  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A-2 CB  1 
ATOM   1467 C  CG  . HIS A-2 1 42  ? 16.284  -0.077  0.846   1.00 48.20  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A-2 CG  1 
ATOM   1468 N  ND1 . HIS A-2 1 42  ? 15.344  0.461   1.696   1.00 49.76  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1469 C  CD2 . HIS A-2 1 42  ? 15.794  0.079   -0.408  1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1470 C  CE1 . HIS A-2 1 42  ? 14.323  0.919   0.989   1.00 46.01  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1471 N  NE2 . HIS A-2 1 42  ? 14.575  0.718   -0.289  1.00 46.78  ? ? ? ? ? ? 42  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1472 N  N   . ILE A-2 1 43  ? 19.604  -3.209  1.176   1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 43  ILE A-2 N   1 
ATOM   1473 C  CA  . ILE A-2 1 43  ? 20.896  -3.899  1.363   1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 43  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1474 C  C   . ILE A-2 1 43  ? 21.578  -4.027  0.008   1.00 32.91  ? ? ? ? ? ? 43  ILE A-2 C   1 
ATOM   1475 O  O   . ILE A-2 1 43  ? 22.759  -3.674  -0.142  1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 43  ILE A-2 O   1 
ATOM   1476 C  CB  . ILE A-2 1 43  ? 20.635  -5.252  1.963   1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 43  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1477 C  CG1 . ILE A-2 1 43  ? 20.160  -5.049  3.408   1.00 44.97  ? ? ? ? ? ? 43  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1478 C  CG2 . ILE A-2 1 43  ? 21.873  -6.118  1.855   1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 43  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1479 C  CD1 . ILE A-2 1 43  ? 19.705  -6.301  4.081   1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 43  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1480 N  N   . LEU A-2 1 44  ? 20.852  -4.520  -1.004  1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 N   1 
ATOM   1481 C  CA  . LEU A-2 1 44  ? 21.475  -4.591  -2.328  1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1482 C  C   . LEU A-2 1 44  ? 22.080  -3.247  -2.666  1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 C   1 
ATOM   1483 O  O   . LEU A-2 1 44  ? 23.232  -3.176  -3.080  1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 O   1 
ATOM   1484 C  CB  . LEU A-2 1 44  ? 20.535  -5.090  -3.427  1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1485 C  CG  . LEU A-2 1 44  ? 20.105  -6.563  -3.312  1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1486 C  CD1 . LEU A-2 1 44  ? 19.281  -7.032  -4.514  1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1487 C  CD2 . LEU A-2 1 44  ? 21.337  -7.514  -3.077  1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 44  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1488 N  N   . MET A-2 1 45  ? 21.330  -2.143  -2.517  1.00 40.52  ? ? ? ? ? ? 45  MET A-2 N   1 
ATOM   1489 C  CA  . MET A-2 1 45  ? 21.874  -0.887  -3.010  1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 45  MET A-2 CA  1 
ATOM   1490 C  C   . MET A-2 1 45  ? 23.129  -0.552  -2.274  1.00 41.19  ? ? ? ? ? ? 45  MET A-2 C   1 
ATOM   1491 O  O   . MET A-2 1 45  ? 24.057  0.015   -2.835  1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 45  MET A-2 O   1 
ATOM   1492 C  CB  . MET A-2 1 45  ? 20.865  0.261   -2.830  1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 45  MET A-2 CB  1 
ATOM   1493 C  CG  . MET A-2 1 45  ? 19.597  -0.023  -3.547  1.00 36.91  ? ? ? ? ? ? 45  MET A-2 CG  1 
ATOM   1494 S  SD  . MET A-2 1 45  ? 18.521  1.452   -3.342  1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 45  MET A-2 SD  1 
ATOM   1495 C  CE  . MET A-2 1 45  ? 19.706  2.766   -3.231  1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 45  MET A-2 CE  1 
ATOM   1496 N  N   . LEU A-2 1 46  ? 23.141  -0.867  -0.988  1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 N   1 
ATOM   1497 C  CA  . LEU A-2 1 46  ? 24.289  -0.548  -0.174  1.00 41.43  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1498 C  C   . LEU A-2 1 46  ? 25.501  -1.308  -0.694  1.00 42.29  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 C   1 
ATOM   1499 O  O   . LEU A-2 1 46  ? 26.583  -0.754  -0.887  1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 O   1 
ATOM   1500 C  CB  . LEU A-2 1 46  ? 23.982  -0.932  1.258   1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1501 C  CG  . LEU A-2 1 46  ? 24.872  -0.405  2.341   1.00 54.63  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1502 C  CD1 . LEU A-2 1 46  ? 25.051  1.133   2.217   1.00 61.11  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1503 C  CD2 . LEU A-2 1 46  ? 24.181  -0.802  3.603   1.00 53.35  ? ? ? ? ? ? 46  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1504 N  N   . LEU A-2 1 47  ? 25.304  -2.595  -0.992  1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A-2 N   1 
ATOM   1505 C  CA  . LEU A-2 1 47  ? 26.443  -3.422  -1.342  1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1506 C  C   . LEU A-2 1 47  ? 26.884  -3.047  -2.763  1.00 49.00  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A-2 C   1 
ATOM   1507 O  O   . LEU A-2 1 47  ? 28.021  -3.314  -3.144  1.00 45.13  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A-2 O   1 
ATOM   1508 C  CB  . LEU A-2 1 47  ? 26.040  -4.889  -1.226  1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1509 C  CG  . LEU A-2 1 47  ? 25.593  -5.328  0.188   1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1510 C  CD1 . LEU A-2 1 47  ? 25.183  -6.863  0.248   1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1511 C  CD2 . LEU A-2 1 47  ? 26.723  -5.080  1.106   1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 47  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1512 N  N   . ALA A-2 1 48  ? 25.994  -2.418  -3.555  1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 48  ALA A-2 N   1 
ATOM   1513 C  CA  . ALA A-2 1 48  ? 26.409  -2.017  -4.884  1.00 45.67  ? ? ? ? ? ? 48  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1514 C  C   . ALA A-2 1 48  ? 27.442  -0.955  -4.654  1.00 48.92  ? ? ? ? ? ? 48  ALA A-2 C   1 
ATOM   1515 O  O   . ALA A-2 1 48  ? 28.354  -0.785  -5.451  1.00 51.79  ? ? ? ? ? ? 48  ALA A-2 O   1 
ATOM   1516 C  CB  . ALA A-2 1 48  ? 25.285  -1.494  -5.680  1.00 39.59  ? ? ? ? ? ? 48  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1517 N  N   . GLU A-2 1 49  ? 27.311  -0.247  -3.548  1.00 45.13  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-2 N   1 
ATOM   1518 C  CA  . GLU A-2 1 49  ? 28.259  0.816   -3.277  1.00 51.36  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1519 C  C   . GLU A-2 1 49  ? 29.547  0.230   -2.745  1.00 61.85  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-2 C   1 
ATOM   1520 O  O   . GLU A-2 1 49  ? 30.640  0.621   -3.164  1.00 52.28  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-2 O   1 
ATOM   1521 C  CB  . GLU A-2 1 49  ? 27.745  1.754   -2.205  1.00 50.00  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1522 C  CG  . GLU A-2 1 49  ? 26.521  2.541   -2.554  1.00 60.35  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1523 C  CD  . GLU A-2 1 49  ? 26.339  3.665   -1.568  1.00 70.80  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1524 O  OE1 . GLU A-2 1 49  ? 26.415  3.397   -0.333  1.00 69.91  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1525 O  OE2 . GLU A-2 1 49  ? 26.176  4.811   -2.031  1.00 66.88  ? ? ? ? ? ? 49  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1526 N  N   . GLN A-2 1 50  ? 29.426  -0.670  -1.771  1.00 53.98  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A-2 N   1 
ATOM   1527 C  CA  . GLN A-2 1 50  ? 30.613  -1.134  -1.068  1.00 58.00  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1528 C  C   . GLN A-2 1 50  ? 30.360  -2.415  -0.328  1.00 54.05  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A-2 C   1 
ATOM   1529 O  O   . GLN A-2 1 50  ? 29.409  -2.522  0.462   1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A-2 O   1 
ATOM   1530 C  CB  . GLN A-2 1 50  ? 31.052  -0.125  -0.024  1.00 56.47  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1531 C  CG  . GLN A-2 1 50  ? 30.218  -0.159  1.265   1.00 58.56  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1532 C  CD  . GLN A-2 1 50  ? 31.074  0.033   2.517   1.00 75.64  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1533 O  OE1 . GLN A-2 1 50  ? 32.287  0.258   2.408   1.00 80.71  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1534 N  NE2 . GLN A-2 1 50  ? 30.453  -0.048  3.708   1.00 67.11  ? ? ? ? ? ? 50  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1535 N  N   . ILE A-2 1 51  ? 31.248  -3.368  -0.555  1.00 47.83  ? ? ? ? ? ? 51  ILE A-2 N   1 
ATOM   1536 C  CA  . ILE A-2 1 51  ? 31.166  -4.635  0.159   1.00 49.87  ? ? ? ? ? ? 51  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1537 C  C   . ILE A-2 1 51  ? 30.999  -4.218  1.608   1.00 44.25  ? ? ? ? ? ? 51  ILE A-2 C   1 
ATOM   1538 O  O   . ILE A-2 1 51  ? 31.593  -3.252  2.016   1.00 53.24  ? ? ? ? ? ? 51  ILE A-2 O   1 
ATOM   1539 C  CB  . ILE A-2 1 51  ? 32.449  -5.426  -0.048  1.00 51.10  ? ? ? ? ? ? 51  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1540 C  CG1 . ILE A-2 1 51  ? 32.617  -5.787  -1.550  1.00 53.89  ? ? ? ? ? ? 51  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1541 C  CG2 . ILE A-2 1 51  ? 32.414  -6.635  0.807   1.00 47.34  ? ? ? ? ? ? 51  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1542 C  CD1 . ILE A-2 1 51  ? 33.927  -6.549  -1.915  1.00 60.21  ? ? ? ? ? ? 51  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1543 N  N   . SER A-2 1 52  ? 30.163  -4.892  2.381   1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 52  SER A-2 N   1 
ATOM   1544 C  CA  . SER A-2 1 52  ? 29.866  -4.398  3.703   1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 52  SER A-2 CA  1 
ATOM   1545 C  C   . SER A-2 1 52  ? 29.563  -5.524  4.694   1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 52  SER A-2 C   1 
ATOM   1546 O  O   . SER A-2 1 52  ? 29.511  -6.685  4.328   1.00 45.10  ? ? ? ? ? ? 52  SER A-2 O   1 
ATOM   1547 C  CB  . SER A-2 1 52  ? 28.711  -3.363  3.577   1.00 50.44  ? ? ? ? ? ? 52  SER A-2 CB  1 
ATOM   1548 O  OG  . SER A-2 1 52  ? 28.125  -3.048  4.823   1.00 54.10  ? ? ? ? ? ? 52  SER A-2 OG  1 
ATOM   1549 N  N   . THR A-2 1 53  ? 29.441  -5.198  5.965   1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 53  THR A-2 N   1 
ATOM   1550 C  CA  . THR A-2 1 53  ? 29.148  -6.175  6.986   1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 53  THR A-2 CA  1 
ATOM   1551 C  C   . THR A-2 1 53  ? 27.775  -5.942  7.511   1.00 48.21  ? ? ? ? ? ? 53  THR A-2 C   1 
ATOM   1552 O  O   . THR A-2 1 53  ? 27.128  -4.896  7.250   1.00 41.82  ? ? ? ? ? ? 53  THR A-2 O   1 
ATOM   1553 C  CB  . THR A-2 1 53  ? 30.019  -6.031  8.215   1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 53  THR A-2 CB  1 
ATOM   1554 O  OG1 . THR A-2 1 53  ? 29.767  -4.753  8.792   1.00 53.25  ? ? ? ? ? ? 53  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1555 C  CG2 . THR A-2 1 53  ? 31.498  -6.162  7.872   1.00 47.18  ? ? ? ? ? ? 53  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1556 N  N   . ASN A-2 1 54  ? 27.314  -6.922  8.262   1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 54  ASN A-2 N   1 
ATOM   1557 C  CA  . ASN A-2 1 54  ? 25.999  -6.817  8.811   1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 54  ASN A-2 CA  1 
ATOM   1558 C  C   . ASN A-2 1 54  ? 25.950  -5.612  9.745   1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 54  ASN A-2 C   1 
ATOM   1559 O  O   . ASN A-2 1 54  ? 24.922  -4.929  9.817   1.00 50.63  ? ? ? ? ? ? 54  ASN A-2 O   1 
ATOM   1560 C  CB  . ASN A-2 1 54  ? 25.697  -8.055  9.580   1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 54  ASN A-2 CB  1 
ATOM   1561 C  CG  . ASN A-2 1 54  ? 24.547  -7.874  10.503  1.00 46.92  ? ? ? ? ? ? 54  ASN A-2 CG  1 
ATOM   1562 O  OD1 . ASN A-2 1 54  ? 24.598  -7.053  11.443  1.00 49.32  ? ? ? ? ? ? 54  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1563 N  ND2 . ASN A-2 1 54  ? 23.502  -8.656  10.277  1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 54  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1564 N  N   . ALA A-2 1 55  ? 27.033  -5.354  10.473  1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A-2 N   1 
ATOM   1565 C  CA  . ALA A-2 1 55  ? 27.054  -4.180  11.380  1.00 50.92  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1566 C  C   . ALA A-2 1 55  ? 26.878  -2.897  10.571  1.00 53.02  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A-2 C   1 
ATOM   1567 O  O   . ALA A-2 1 55  ? 25.973  -2.126  10.811  1.00 53.60  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A-2 O   1 
ATOM   1568 C  CB  . ALA A-2 1 55  ? 28.378  -4.085  12.192  1.00 46.90  ? ? ? ? ? ? 55  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1569 N  N   . LYS A-2 1 56  ? 27.777  -2.673  9.624   1.00 52.07  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 N   1 
ATOM   1570 C  CA  . LYS A-2 1 56  ? 27.736  -1.484  8.827   1.00 51.80  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1571 C  C   . LYS A-2 1 56  ? 26.363  -1.381  8.168   1.00 55.85  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 C   1 
ATOM   1572 O  O   . LYS A-2 1 56  ? 25.764  -0.313  8.111   1.00 54.12  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 O   1 
ATOM   1573 C  CB  . LYS A-2 1 56  ? 28.887  -1.495  7.826   1.00 54.83  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1574 C  CG  . LYS A-2 1 56  ? 28.980  -0.232  6.984   1.00 74.50  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1575 C  CD  . LYS A-2 1 56  ? 28.813  1.065   7.814   1.00 67.47  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1576 C  CE  . LYS A-2 1 56  ? 28.777  2.305   6.902   1.00 73.53  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1577 N  NZ  . LYS A-2 1 56  ? 30.037  2.503   6.112   1.00 80.57  ? ? ? ? ? ? 56  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1578 N  N   . ILE A-2 1 57  ? 25.805  -2.503  7.750   1.00 49.38  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 N   1 
ATOM   1579 C  CA  . ILE A-2 1 57  ? 24.479  -2.490  7.125   1.00 55.67  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1580 C  C   . ILE A-2 1 57  ? 23.389  -1.996  8.106   1.00 53.90  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 C   1 
ATOM   1581 O  O   . ILE A-2 1 57  ? 22.689  -1.029  7.817   1.00 47.42  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 O   1 
ATOM   1582 C  CB  . ILE A-2 1 57  ? 24.103  -3.890  6.532   1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1583 C  CG1 . ILE A-2 1 57  ? 24.905  -4.150  5.248   1.00 45.96  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1584 C  CG2 . ILE A-2 1 57  ? 22.634  -3.966  6.217   1.00 46.92  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1585 C  CD1 . ILE A-2 1 57  ? 24.943  -5.644  4.850   1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 57  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1586 N  N   . ALA A-2 1 58  ? 23.261  -2.647  9.260   1.00 57.87  ? ? ? ? ? ? 58  ALA A-2 N   1 
ATOM   1587 C  CA  . ALA A-2 1 58  ? 22.248  -2.290  10.249  1.00 53.58  ? ? ? ? ? ? 58  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1588 C  C   . ALA A-2 1 58  ? 22.327  -0.803  10.616  1.00 58.52  ? ? ? ? ? ? 58  ALA A-2 C   1 
ATOM   1589 O  O   . ALA A-2 1 58  ? 21.314  -0.128  10.783  1.00 57.01  ? ? ? ? ? ? 58  ALA A-2 O   1 
ATOM   1590 C  CB  . ALA A-2 1 58  ? 22.419  -3.120  11.491  1.00 51.98  ? ? ? ? ? ? 58  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1591 N  N   . GLU A-2 1 59  ? 23.554  -0.320  10.753  1.00 58.28  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 N   1 
ATOM   1592 C  CA  . GLU A-2 1 59  ? 23.826  1.070   11.032  1.00 57.65  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1593 C  C   . GLU A-2 1 59  ? 23.317  1.970   9.901   1.00 62.83  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 C   1 
ATOM   1594 O  O   . GLU A-2 1 59  ? 22.502  2.891   10.137  1.00 54.49  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 O   1 
ATOM   1595 C  CB  . GLU A-2 1 59  ? 25.328  1.243   11.180  1.00 60.76  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1596 C  CG  . GLU A-2 1 59  ? 25.776  2.542   11.734  1.00 69.71  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1597 C  CD  . GLU A-2 1 59  ? 27.295  2.643   11.737  1.00 82.04  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1598 O  OE1 . GLU A-2 1 59  ? 27.925  2.425   10.670  1.00 76.73  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1599 O  OE2 . GLU A-2 1 59  ? 27.865  2.913   12.816  1.00 88.44  ? ? ? ? ? ? 59  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1600 N  N   . LYS A-2 1 60  ? 23.813  1.718   8.686   1.00 53.52  ? ? ? ? ? ? 60  LYS A-2 N   1 
ATOM   1601 C  CA  . LYS A-2 1 60  ? 23.448  2.505   7.523   1.00 52.44  ? ? ? ? ? ? 60  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1602 C  C   . LYS A-2 1 60  ? 21.947  2.523   7.287   1.00 60.02  ? ? ? ? ? ? 60  LYS A-2 C   1 
ATOM   1603 O  O   . LYS A-2 1 60  ? 21.390  3.589   6.989   1.00 54.97  ? ? ? ? ? ? 60  LYS A-2 O   1 
ATOM   1604 C  CB  . LYS A-2 1 60  ? 24.166  2.038   6.258   1.00 52.37  ? ? ? ? ? ? 60  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1605 C  CG  . LYS A-2 1 60  ? 25.632  2.425   6.182   1.00 62.81  ? ? ? ? ? ? 60  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1606 C  CD  . LYS A-2 1 60  ? 25.852  3.902   5.838   1.00 70.64  ? ? ? ? ? ? 60  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1607 C  CE  . LYS A-2 1 60  ? 26.494  4.080   4.458   1.00 79.32  ? ? ? ? ? ? 60  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1608 N  NZ  . LYS A-2 1 60  ? 26.791  5.527   4.173   1.00 78.84  ? ? ? ? ? ? 60  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1609 N  N   . LEU A-2 1 61  ? 21.294  1.378   7.433   1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A-2 N   1 
ATOM   1610 C  CA  . LEU A-2 1 61  ? 19.867  1.264   7.132   1.00 52.24  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1611 C  C   . LEU A-2 1 61  ? 19.016  1.552   8.364   1.00 57.23  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A-2 C   1 
ATOM   1612 O  O   . LEU A-2 1 61  ? 17.780  1.416   8.335   1.00 54.13  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A-2 O   1 
ATOM   1613 C  CB  . LEU A-2 1 61  ? 19.506  -0.137  6.612   1.00 52.82  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1614 C  CG  . LEU A-2 1 61  ? 20.072  -0.567  5.265   1.00 46.82  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1615 C  CD1 . LEU A-2 1 61  ? 19.303  -1.730  4.724   1.00 45.11  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1616 C  CD2 . LEU A-2 1 61  ? 19.998  0.626   4.310   1.00 49.71  ? ? ? ? ? ? 61  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1617 N  N   . LYS A-2 1 62  ? 19.677  1.908   9.457   1.00 56.22  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-2 N   1 
ATOM   1618 C  CA  . LYS A-2 1 62  ? 18.956  2.160   10.693  1.00 57.35  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1619 C  C   . LYS A-2 1 62  ? 17.917  1.069   10.967  1.00 57.11  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-2 C   1 
ATOM   1620 O  O   . LYS A-2 1 62  ? 16.771  1.366   11.281  1.00 56.03  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-2 O   1 
ATOM   1621 C  CB  . LYS A-2 1 62  ? 18.246  3.516   10.599  1.00 53.73  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1622 C  CG  . LYS A-2 1 62  ? 19.174  4.715   10.409  1.00 58.61  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1623 C  CD  . LYS A-2 1 62  ? 18.383  6.029   10.457  1.00 65.74  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1624 C  CE  . LYS A-2 1 62  ? 19.254  7.258   10.741  1.00 76.46  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1625 N  NZ  . LYS A-2 1 62  ? 18.418  8.523   10.861  1.00 74.28  ? ? ? ? ? ? 62  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1626 N  N   . ILE A-2 1 63  ? 18.303  -0.195  10.829  1.00 53.87  ? ? ? ? ? ? 63  ILE A-2 N   1 
ATOM   1627 C  CA  . ILE A-2 1 63  ? 17.493  -1.298  11.335  1.00 52.35  ? ? ? ? ? ? 63  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1628 C  C   . ILE A-2 1 63  ? 18.398  -2.139  12.217  1.00 54.38  ? ? ? ? ? ? 63  ILE A-2 C   1 
ATOM   1629 O  O   . ILE A-2 1 63  ? 19.599  -1.857  12.292  1.00 54.32  ? ? ? ? ? ? 63  ILE A-2 O   1 
ATOM   1630 C  CB  . ILE A-2 1 63  ? 16.947  -2.195  10.230  1.00 56.33  ? ? ? ? ? ? 63  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1631 C  CG1 . ILE A-2 1 63  ? 18.049  -2.471  9.205   1.00 50.63  ? ? ? ? ? ? 63  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1632 C  CG2 . ILE A-2 1 63  ? 15.731  -1.550  9.573   1.00 62.24  ? ? ? ? ? ? 63  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1633 C  CD1 . ILE A-2 1 63  ? 17.638  -3.432  8.177   1.00 50.60  ? ? ? ? ? ? 63  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1634 N  N   . SER A-2 1 64  ? 17.831  -3.159  12.864  1.00 56.58  ? ? ? ? ? ? 64  SER A-2 N   1 
ATOM   1635 C  CA  . SER A-2 1 64  ? 18.554  -3.949  13.860  1.00 57.20  ? ? ? ? ? ? 64  SER A-2 CA  1 
ATOM   1636 C  C   . SER A-2 1 64  ? 19.459  -4.950  13.155  1.00 62.34  ? ? ? ? ? ? 64  SER A-2 C   1 
ATOM   1637 O  O   . SER A-2 1 64  ? 19.138  -5.393  12.048  1.00 57.31  ? ? ? ? ? ? 64  SER A-2 O   1 
ATOM   1638 C  CB  . SER A-2 1 64  ? 17.581  -4.753  14.703  1.00 59.96  ? ? ? ? ? ? 64  SER A-2 CB  1 
ATOM   1639 O  OG  . SER A-2 1 64  ? 17.094  -5.873  13.977  1.00 65.90  ? ? ? ? ? ? 64  SER A-2 OG  1 
ATOM   1640 N  N   . PRO A-2 1 65  ? 20.577  -5.329  13.795  1.00 59.44  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 N   1 
ATOM   1641 C  CA  . PRO A-2 1 65  ? 21.343  -6.412  13.171  1.00 60.48  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1642 C  C   . PRO A-2 1 65  ? 20.444  -7.610  12.898  1.00 56.47  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 C   1 
ATOM   1643 O  O   . PRO A-2 1 65  ? 20.656  -8.298  11.897  1.00 58.66  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 O   1 
ATOM   1644 C  CB  . PRO A-2 1 65  ? 22.430  -6.723  14.211  1.00 60.50  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1645 C  CG  . PRO A-2 1 65  ? 22.662  -5.409  14.888  1.00 60.91  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1646 C  CD  . PRO A-2 1 65  ? 21.271  -4.769  14.967  1.00 61.93  ? ? ? ? ? ? 65  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1647 N  N   . ALA A-2 1 66  ? 19.438  -7.850  13.728  1.00 58.34  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 N   1 
ATOM   1648 C  CA  . ALA A-2 1 66  ? 18.641  -9.067  13.570  1.00 54.97  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1649 C  C   . ALA A-2 1 66  ? 17.882  -9.029  12.251  1.00 58.85  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 C   1 
ATOM   1650 O  O   . ALA A-2 1 66  ? 17.780  -10.032 11.542  1.00 56.21  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 O   1 
ATOM   1651 C  CB  . ALA A-2 1 66  ? 17.686  -9.229  14.713  1.00 62.58  ? ? ? ? ? ? 66  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1652 N  N   . ALA A-2 1 67  ? 17.331  -7.863  11.932  1.00 57.67  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A-2 N   1 
ATOM   1653 C  CA  . ALA A-2 1 67  ? 16.611  -7.686  10.690  1.00 51.57  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1654 C  C   . ALA A-2 1 67  ? 17.564  -7.718  9.455   1.00 48.75  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A-2 C   1 
ATOM   1655 O  O   . ALA A-2 1 67  ? 17.198  -8.206  8.388   1.00 44.25  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A-2 O   1 
ATOM   1656 C  CB  . ALA A-2 1 67  ? 15.845  -6.395  10.755  1.00 57.10  ? ? ? ? ? ? 67  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1657 N  N   . VAL A-2 1 68  ? 18.772  -7.193  9.601   1.00 44.22  ? ? ? ? ? ? 68  VAL A-2 N   1 
ATOM   1658 C  CA  . VAL A-2 1 68  ? 19.781  -7.371  8.572   1.00 47.81  ? ? ? ? ? ? 68  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1659 C  C   . VAL A-2 1 68  ? 20.016  -8.878  8.331   1.00 50.49  ? ? ? ? ? ? 68  VAL A-2 C   1 
ATOM   1660 O  O   . VAL A-2 1 68  ? 19.887  -9.376  7.212   1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 68  VAL A-2 O   1 
ATOM   1661 C  CB  . VAL A-2 1 68  ? 21.074  -6.661  8.954   1.00 48.49  ? ? ? ? ? ? 68  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1662 C  CG1 . VAL A-2 1 68  ? 22.181  -7.002  7.971   1.00 47.84  ? ? ? ? ? ? 68  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1663 C  CG2 . VAL A-2 1 68  ? 20.827  -5.141  8.950   1.00 52.08  ? ? ? ? ? ? 68  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1664 N  N   . THR A-2 1 69  ? 20.297  -9.637  9.381   1.00 51.25  ? ? ? ? ? ? 69  THR A-2 N   1 
ATOM   1665 C  CA  . THR A-2 1 69  ? 20.459  -11.092 9.214   1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 69  THR A-2 CA  1 
ATOM   1666 C  C   . THR A-2 1 69  ? 19.338  -11.710 8.438   1.00 51.16  ? ? ? ? ? ? 69  THR A-2 C   1 
ATOM   1667 O  O   . THR A-2 1 69  ? 19.573  -12.451 7.475   1.00 51.63  ? ? ? ? ? ? 69  THR A-2 O   1 
ATOM   1668 C  CB  . THR A-2 1 69  ? 20.535  -11.791 10.544  1.00 50.55  ? ? ? ? ? ? 69  THR A-2 CB  1 
ATOM   1669 O  OG1 . THR A-2 1 69  ? 21.779  -11.419 11.158  1.00 55.64  ? ? ? ? ? ? 69  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1670 C  CG2 . THR A-2 1 69  ? 20.482  -13.305 10.347  1.00 53.22  ? ? ? ? ? ? 69  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1671 N  N   . LYS A-2 1 70  ? 18.109  -11.432 8.839   1.00 52.48  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 N   1 
ATOM   1672 C  CA  . LYS A-2 1 70  ? 16.973  -12.010 8.131   1.00 51.26  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1673 C  C   . LYS A-2 1 70  ? 17.048  -11.661 6.638   1.00 48.40  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 C   1 
ATOM   1674 O  O   . LYS A-2 1 70  ? 16.793  -12.508 5.777   1.00 55.95  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 O   1 
ATOM   1675 C  CB  . LYS A-2 1 70  ? 15.654  -11.505 8.716   1.00 51.31  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1676 C  CG  . LYS A-2 1 70  ? 14.415  -12.134 8.084   1.00 58.76  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1677 C  CD  . LYS A-2 1 70  ? 13.163  -11.583 8.795   1.00 77.18  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1678 C  CE  . LYS A-2 1 70  ? 11.855  -11.772 8.003   1.00 81.33  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1679 N  NZ  . LYS A-2 1 70  ? 10.683  -11.026 8.623   1.00 80.27  ? ? ? ? ? ? 70  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1680 N  N   . ALA A-2 1 71  ? 17.409  -10.425 6.313   1.00 46.49  ? ? ? ? ? ? 71  ALA A-2 N   1 
ATOM   1681 C  CA  . ALA A-2 1 71  ? 17.317  -10.040 4.902   1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 71  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1682 C  C   . ALA A-2 1 71  ? 18.449  -10.708 4.126   1.00 44.56  ? ? ? ? ? ? 71  ALA A-2 C   1 
ATOM   1683 O  O   . ALA A-2 1 71  ? 18.226  -11.256 3.064   1.00 45.58  ? ? ? ? ? ? 71  ALA A-2 O   1 
ATOM   1684 C  CB  . ALA A-2 1 71  ? 17.380  -8.572  4.745   1.00 42.47  ? ? ? ? ? ? 71  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1685 N  N   . LEU A-2 1 72  ? 19.657  -10.658 4.693   1.00 44.63  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 N   1 
ATOM   1686 C  CA  . LEU A-2 1 72  ? 20.860  -11.206 4.074   1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1687 C  C   . LEU A-2 1 72  ? 20.610  -12.675 3.724   1.00 42.64  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 C   1 
ATOM   1688 O  O   . LEU A-2 1 72  ? 20.844  -13.165 2.586   1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 O   1 
ATOM   1689 C  CB  . LEU A-2 1 72  ? 22.010  -11.018 5.056   1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1690 C  CG  . LEU A-2 1 72  ? 22.500  -9.602  5.295   1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1691 C  CD1 . LEU A-2 1 72  ? 23.592  -9.474  6.356   1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1692 C  CD2 . LEU A-2 1 72  ? 22.986  -8.948  3.988   1.00 42.55  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1693 N  N   . LYS A-2 1 73  ? 20.053  -13.370 4.694   1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A-2 N   1 
ATOM   1694 C  CA  . LYS A-2 1 73  ? 19.807  -14.805 4.570   1.00 45.05  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1695 C  C   . LYS A-2 1 73  ? 18.883  -15.046 3.376   1.00 47.29  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A-2 C   1 
ATOM   1696 O  O   . LYS A-2 1 73  ? 19.143  -15.924 2.559   1.00 48.83  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A-2 O   1 
ATOM   1697 C  CB  . LYS A-2 1 73  ? 19.185  -15.316 5.886   1.00 52.89  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1698 C  CG  . LYS A-2 1 73  ? 19.167  -16.804 6.118   1.00 64.98  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1699 C  CD  . LYS A-2 1 73  ? 19.834  -17.127 7.470   1.00 70.96  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1700 C  CE  . LYS A-2 1 73  ? 19.796  -18.638 7.781   1.00 78.19  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1701 N  NZ  . LYS A-2 1 73  ? 18.394  -19.129 8.012   1.00 76.54  ? ? ? ? ? ? 73  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1702 N  N   . LYS A-2 1 74  ? 17.834  -14.238 3.238   1.00 50.32  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A-2 N   1 
ATOM   1703 C  CA  . LYS A-2 1 74  ? 16.941  -14.338 2.078   1.00 45.67  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1704 C  C   . LYS A-2 1 74  ? 17.651  -13.952 0.771   1.00 44.07  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A-2 C   1 
ATOM   1705 O  O   . LYS A-2 1 74  ? 17.585  -14.680 -0.209  1.00 48.14  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A-2 O   1 
ATOM   1706 C  CB  . LYS A-2 1 74  ? 15.740  -13.412 2.282   1.00 53.25  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1707 C  CG  . LYS A-2 1 74  ? 14.797  -13.416 1.084   1.00 61.94  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1708 C  CD  . LYS A-2 1 74  ? 14.091  -14.792 0.938   1.00 69.03  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1709 C  CE  . LYS A-2 1 74  ? 13.388  -14.930 -0.424  1.00 72.48  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1710 N  NZ  . LYS A-2 1 74  ? 12.261  -15.929 -0.438  1.00 74.32  ? ? ? ? ? ? 74  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1711 N  N   . LEU A-2 1 75  ? 18.317  -12.793 0.750   1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 N   1 
ATOM   1712 C  CA  . LEU A-2 1 75  ? 19.122  -12.400 -0.388  1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1713 C  C   . LEU A-2 1 75  ? 20.111  -13.543 -0.733  1.00 40.18  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 C   1 
ATOM   1714 O  O   . LEU A-2 1 75  ? 20.340  -13.884 -1.885  1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 O   1 
ATOM   1715 C  CB  . LEU A-2 1 75  ? 19.913  -11.186 0.002   1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1716 C  CG  . LEU A-2 1 75  ? 19.021  -9.872  -0.003  1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1717 C  CD1 . LEU A-2 1 75  ? 19.860  -8.709  0.373   1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1718 C  CD2 . LEU A-2 1 75  ? 18.449  -9.619  -1.355  1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 75  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1719 N  N   . GLN A-2 1 76  ? 20.734  -14.100 0.282   1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 76  GLN A-2 N   1 
ATOM   1720 C  CA  . GLN A-2 1 76  ? 21.782  -15.138 0.011   1.00 37.53  ? ? ? ? ? ? 76  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1721 C  C   . GLN A-2 1 76  ? 21.174  -16.395 -0.589  1.00 44.96  ? ? ? ? ? ? 76  GLN A-2 C   1 
ATOM   1722 O  O   . GLN A-2 1 76  ? 21.714  -16.984 -1.538  1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 76  GLN A-2 O   1 
ATOM   1723 C  CB  . GLN A-2 1 76  ? 22.521  -15.475 1.282   1.00 35.89  ? ? ? ? ? ? 76  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1724 C  CG  . GLN A-2 1 76  ? 23.492  -16.682 1.127   1.00 41.44  ? ? ? ? ? ? 76  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1725 C  CD  . GLN A-2 1 76  ? 24.168  -16.905 2.409   1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 76  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1726 O  OE1 . GLN A-2 1 76  ? 23.494  -17.106 3.415   1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 76  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1727 N  NE2 . GLN A-2 1 76  ? 25.493  -16.749 2.440   1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 76  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1728 N  N   . GLU A-2 1 77  ? 20.026  -16.781 -0.065  1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 N   1 
ATOM   1729 C  CA  . GLU A-2 1 77  ? 19.293  -17.927 -0.620  1.00 47.22  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1730 C  C   . GLU A-2 1 77  ? 18.984  -17.726 -2.093  1.00 50.33  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 C   1 
ATOM   1731 O  O   . GLU A-2 1 77  ? 19.008  -18.689 -2.872  1.00 54.52  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 O   1 
ATOM   1732 C  CB  . GLU A-2 1 77  ? 17.960  -18.137 0.129   1.00 55.58  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1733 C  CG  . GLU A-2 1 77  ? 18.084  -18.674 1.549   1.00 61.56  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1734 C  CD  . GLU A-2 1 77  ? 16.888  -18.286 2.433   1.00 71.02  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1735 O  OE1 . GLU A-2 1 77  ? 15.905  -17.740 1.877   1.00 74.02  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1736 O  OE2 . GLU A-2 1 77  ? 16.932  -18.511 3.676   1.00 69.95  ? ? ? ? ? ? 77  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1737 N  N   . GLN A-2 1 78  ? 18.674  -16.477 -2.467  1.00 50.20  ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 N   1 
ATOM   1738 C  CA  . GLN A-2 1 78  ? 18.347  -16.100 -3.849  1.00 49.03  ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1739 C  C   . GLN A-2 1 78  ? 19.618  -15.836 -4.623  1.00 50.21  ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 C   1 
ATOM   1740 O  O   . GLN A-2 1 78  ? 19.575  -15.354 -5.759  1.00 48.63  ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 O   1 
ATOM   1741 C  CB  . GLN A-2 1 78  ? 17.479  -14.825 -3.870  1.00 51.30  ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1742 C  CG  . GLN A-2 1 78  ? 16.230  -14.983 -3.007  1.00 63.08  ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1743 C  CD  . GLN A-2 1 78  ? 15.043  -14.161 -3.473  1.00 69.59  ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1744 O  OE1 . GLN A-2 1 78  ? 13.891  -14.564 -3.258  1.00 74.71  ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1745 N  NE2 . GLN A-2 1 78  ? 15.302  -13.017 -4.104  1.00 58.17  ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1746 N  N   . GLU A-2 1 79  ? 20.754  -16.108 -3.980  1.00 42.88  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 N   1 
ATOM   1747 C  CA  . GLU A-2 1 79  ? 22.060  -15.856 -4.589  1.00 47.48  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1748 C  C   . GLU A-2 1 79  ? 22.175  -14.490 -5.178  1.00 44.01  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 C   1 
ATOM   1749 O  O   . GLU A-2 1 79  ? 22.745  -14.287 -6.264  1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 O   1 
ATOM   1750 C  CB  . GLU A-2 1 79  ? 22.372  -16.900 -5.650  1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1751 C  CG  . GLU A-2 1 79  ? 22.394  -18.266 -5.026  1.00 52.10  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1752 C  CD  . GLU A-2 1 79  ? 23.118  -19.277 -5.880  1.00 64.74  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1753 O  OE1 . GLU A-2 1 79  ? 24.153  -18.946 -6.525  1.00 66.62  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1754 O  OE2 . GLU A-2 1 79  ? 22.626  -20.401 -5.893  1.00 61.23  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1755 N  N   . LEU A-2 1 80  ? 21.685  -13.521 -4.418  1.00 42.22  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A-2 N   1 
ATOM   1756 C  CA  . LEU A-2 1 80  ? 21.844  -12.135 -4.826  1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1757 C  C   . LEU A-2 1 80  ? 23.006  -11.525 -4.117  1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A-2 C   1 
ATOM   1758 O  O   . LEU A-2 1 80  ? 23.562  -10.569 -4.626  1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A-2 O   1 
ATOM   1759 C  CB  . LEU A-2 1 80  ? 20.592  -11.314 -4.548  1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1760 C  CG  . LEU A-2 1 80  ? 19.400  -11.607 -5.479  1.00 46.82  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1761 C  CD1 . LEU A-2 1 80  ? 18.148  -11.038 -4.851  1.00 47.60  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1762 C  CD2 . LEU A-2 1 80  ? 19.643  -11.034 -6.909  1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 80  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1763 N  N   . ILE A-2 1 81  ? 23.379  -12.070 -2.955  1.00 31.98  ? ? ? ? ? ? 81  ILE A-2 N   1 
ATOM   1764 C  CA  . ILE A-2 1 81  ? 24.593  -11.631 -2.322  1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 81  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1765 C  C   . ILE A-2 1 81  ? 25.406  -12.844 -1.939  1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 81  ILE A-2 C   1 
ATOM   1766 O  O   . ILE A-2 1 81  ? 24.910  -13.933 -1.975  1.00 31.02  ? ? ? ? ? ? 81  ILE A-2 O   1 
ATOM   1767 C  CB  . ILE A-2 1 81  ? 24.303  -10.881 -1.075  1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 81  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1768 C  CG1 . ILE A-2 1 81  ? 23.576  -11.821 -0.096  1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 81  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1769 C  CG2 . ILE A-2 1 81  ? 23.468  -9.586  -1.470  1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 81  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1770 C  CD1 . ILE A-2 1 81  ? 23.406  -11.304 1.327   1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 81  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1771 N  N   . LYS A-2 1 82  ? 26.651  -12.631 -1.553  1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-2 N   1 
ATOM   1772 C  CA  . LYS A-2 1 82  ? 27.462  -13.786 -1.124  1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1773 C  C   . LYS A-2 1 82  ? 28.324  -13.278 -0.017  1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-2 C   1 
ATOM   1774 O  O   . LYS A-2 1 82  ? 28.697  -12.072 -0.002  1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-2 O   1 
ATOM   1775 C  CB  . LYS A-2 1 82  ? 28.264  -14.279 -2.296  1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1776 C  CG  . LYS A-2 1 82  ? 29.225  -13.268 -2.911  1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1777 C  CD  . LYS A-2 1 82  ? 30.106  -13.953 -3.999  1.00 50.26  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1778 C  CE  . LYS A-2 1 82  ? 31.281  -13.085 -4.412  1.00 54.74  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1779 N  NZ  . LYS A-2 1 82  ? 30.812  -11.781 -5.015  1.00 62.60  ? ? ? ? ? ? 82  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1780 N  N   . SER A-2 1 83  ? 28.592  -14.147 0.951   1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 83  SER A-2 N   1 
ATOM   1781 C  CA  . SER A-2 1 83  ? 29.358  -13.738 2.082   1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 83  SER A-2 CA  1 
ATOM   1782 C  C   . SER A-2 1 83  ? 30.794  -14.067 1.759   1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 83  SER A-2 C   1 
ATOM   1783 O  O   . SER A-2 1 83  ? 31.080  -14.994 1.004   1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 83  SER A-2 O   1 
ATOM   1784 C  CB  . SER A-2 1 83  ? 28.949  -14.472 3.346   1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 83  SER A-2 CB  1 
ATOM   1785 O  OG  . SER A-2 1 83  ? 29.015  -15.954 3.165   1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 83  SER A-2 OG  1 
ATOM   1786 N  N   . SER A-2 1 84  ? 31.703  -13.283 2.305   1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 84  SER A-2 N   1 
ATOM   1787 C  CA  . SER A-2 1 84  ? 33.105  -13.653 2.243   1.00 40.68  ? ? ? ? ? ? 84  SER A-2 CA  1 
ATOM   1788 C  C   . SER A-2 1 84  ? 33.668  -13.284 3.577   1.00 42.61  ? ? ? ? ? ? 84  SER A-2 C   1 
ATOM   1789 O  O   . SER A-2 1 84  ? 32.977  -12.703 4.429   1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 84  SER A-2 O   1 
ATOM   1790 C  CB  . SER A-2 1 84  ? 33.783  -12.861 1.151   1.00 43.17  ? ? ? ? ? ? 84  SER A-2 CB  1 
ATOM   1791 O  OG  . SER A-2 1 84  ? 33.494  -11.525 1.396   1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 84  SER A-2 OG  1 
ATOM   1792 N  N   . ARG A-2 1 85  ? 34.924  -13.620 3.773   1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A-2 N   1 
ATOM   1793 C  CA  . ARG A-2 1 85  ? 35.537  -13.386 5.046   1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1794 C  C   . ARG A-2 1 85  ? 36.618  -12.418 4.700   1.00 43.86  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A-2 C   1 
ATOM   1795 O  O   . ARG A-2 1 85  ? 37.280  -12.558 3.662   1.00 43.50  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A-2 O   1 
ATOM   1796 C  CB  . ARG A-2 1 85  ? 36.189  -14.665 5.607   1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1797 C  CG  . ARG A-2 1 85  ? 36.631  -14.571 7.068   1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1798 C  CD  . ARG A-2 1 85  ? 37.284  -15.911 7.513   1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1799 N  NE  . ARG A-2 1 85  ? 36.360  -17.038 7.239   1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1800 C  CZ  . ARG A-2 1 85  ? 35.344  -17.389 8.012   1.00 41.31  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1801 N  NH1 . ARG A-2 1 85  ? 35.120  -16.739 9.144   1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1802 N  NH2 . ARG A-2 1 85  ? 34.561  -18.439 7.672   1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 85  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1803 N  N   . ALA A-2 1 86  ? 36.787  -11.453 5.571   1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A-2 N   1 
ATOM   1804 C  CA  . ALA A-2 1 86  ? 37.702  -10.335 5.334   1.00 50.59  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1805 C  C   . ALA A-2 1 86  ? 39.095  -10.905 5.378   1.00 52.43  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A-2 C   1 
ATOM   1806 O  O   . ALA A-2 1 86  ? 39.414  -11.723 6.263   1.00 46.57  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A-2 O   1 
ATOM   1807 C  CB  . ALA A-2 1 86  ? 37.534  -9.252  6.436   1.00 46.54  ? ? ? ? ? ? 86  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1808 N  N   . THR A-2 1 87  ? 39.937  -10.503 4.438   1.00 50.56  ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 N   1 
ATOM   1809 C  CA  . THR A-2 1 87  ? 41.263  -11.109 4.358   1.00 59.90  ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CA  1 
ATOM   1810 C  C   . THR A-2 1 87  ? 42.143  -10.740 5.574   1.00 56.84  ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 C   1 
ATOM   1811 O  O   . THR A-2 1 87  ? 43.000  -11.518 5.954   1.00 53.16  ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 O   1 
ATOM   1812 C  CB  . THR A-2 1 87  ? 41.966  -10.773 3.027   1.00 61.28  ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CB  1 
ATOM   1813 O  OG1 . THR A-2 1 87  ? 41.174  -11.288 1.942   1.00 66.07  ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1814 C  CG2 . THR A-2 1 87  ? 43.348  -11.427 2.977   1.00 66.43  ? ? ? ? ? ? 87  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1815 N  N   . ASN A-2 1 88  ? 41.903  -9.577  6.185   1.00 52.48  ? ? ? ? ? ? 88  ASN A-2 N   1 
ATOM   1816 C  CA  . ASN A-2 1 88  ? 42.704  -9.095  7.315   1.00 57.64  ? ? ? ? ? ? 88  ASN A-2 CA  1 
ATOM   1817 C  C   . ASN A-2 1 88  ? 42.124  -9.480  8.670   1.00 58.09  ? ? ? ? ? ? 88  ASN A-2 C   1 
ATOM   1818 O  O   . ASN A-2 1 88  ? 42.747  -9.221  9.688   1.00 55.33  ? ? ? ? ? ? 88  ASN A-2 O   1 
ATOM   1819 C  CB  . ASN A-2 1 88  ? 42.765  -7.580  7.286   1.00 62.16  ? ? ? ? ? ? 88  ASN A-2 CB  1 
ATOM   1820 C  CG  . ASN A-2 1 88  ? 41.394  -6.959  7.485   1.00 65.76  ? ? ? ? ? ? 88  ASN A-2 CG  1 
ATOM   1821 O  OD1 . ASN A-2 1 88  ? 40.429  -7.403  6.879   1.00 60.14  ? ? ? ? ? ? 88  ASN A-2 OD1 1 
ATOM   1822 N  ND2 . ASN A-2 1 88  ? 41.297  -5.947  8.355   1.00 73.87  ? ? ? ? ? ? 88  ASN A-2 ND2 1 
ATOM   1823 N  N   . ASP A-2 1 89  ? 40.922  -10.060 8.689   1.00 54.03  ? ? ? ? ? ? 89  ASP A-2 N   1 
ATOM   1824 C  CA  . ASP A-2 1 89  ? 40.272  -10.383 9.948   1.00 44.68  ? ? ? ? ? ? 89  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1825 C  C   . ASP A-2 1 89  ? 39.257  -11.510 9.749   1.00 48.01  ? ? ? ? ? ? 89  ASP A-2 C   1 
ATOM   1826 O  O   . ASP A-2 1 89  ? 38.165  -11.292 9.214   1.00 44.57  ? ? ? ? ? ? 89  ASP A-2 O   1 
ATOM   1827 C  CB  . ASP A-2 1 89  ? 39.559  -9.158  10.484  1.00 45.50  ? ? ? ? ? ? 89  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1828 C  CG  . ASP A-2 1 89  ? 39.030  -9.361  11.914  1.00 53.56  ? ? ? ? ? ? 89  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1829 O  OD1 . ASP A-2 1 89  ? 38.825  -10.519 12.342  1.00 48.38  ? ? ? ? ? ? 89  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1830 O  OD2 . ASP A-2 1 89  ? 38.832  -8.345  12.622  1.00 50.09  ? ? ? ? ? ? 89  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1831 N  N   . GLU A-2 1 90  ? 39.613  -12.702 10.197  1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 N   1 
ATOM   1832 C  CA  . GLU A-2 1 90  ? 38.841  -13.878 9.910   1.00 46.19  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1833 C  C   . GLU A-2 1 90  ? 37.518  -13.804 10.653  1.00 53.54  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 C   1 
ATOM   1834 O  O   . GLU A-2 1 90  ? 36.627  -14.618 10.405  1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 O   1 
ATOM   1835 C  CB  . GLU A-2 1 90  ? 39.617  -15.122 10.360  1.00 51.03  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1836 C  CG  . GLU A-2 1 90  ? 39.717  -15.245 11.891  1.00 50.82  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1837 C  CD  . GLU A-2 1 90  ? 40.643  -16.388 12.326  1.00 77.69  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1838 O  OE1 . GLU A-2 1 90  ? 41.599  -16.126 13.100  1.00 87.80  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1839 O  OE2 . GLU A-2 1 90  ? 40.418  -17.549 11.899  1.00 66.68  ? ? ? ? ? ? 90  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1840 N  N   . ARG A-2 1 91  ? 37.376  -12.864 11.587  1.00 48.33  ? ? ? ? ? ? 91  ARG A-2 N   1 
ATOM   1841 C  CA  . ARG A-2 1 91  ? 36.114  -12.812 12.304  1.00 49.90  ? ? ? ? ? ? 91  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1842 C  C   . ARG A-2 1 91  ? 35.087  -12.023 11.484  1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 91  ARG A-2 C   1 
ATOM   1843 O  O   . ARG A-2 1 91  ? 33.883  -12.028 11.780  1.00 43.14  ? ? ? ? ? ? 91  ARG A-2 O   1 
ATOM   1844 C  CB  . ARG A-2 1 91  ? 36.285  -12.164 13.659  1.00 49.62  ? ? ? ? ? ? 91  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1845 C  CG  . ARG A-2 1 91  ? 37.422  -12.702 14.477  1.00 56.69  ? ? ? ? ? ? 91  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1846 C  CD  . ARG A-2 1 91  ? 37.588  -11.857 15.757  1.00 56.94  ? ? ? ? ? ? 91  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1847 N  NE  . ARG A-2 1 91  ? 38.445  -10.672 15.568  1.00 61.74  ? ? ? ? ? ? 91  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1848 C  CZ  . ARG A-2 1 91  ? 38.016  -9.423  15.365  1.00 65.71  ? ? ? ? ? ? 91  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1849 N  NH1 . ARG A-2 1 91  ? 36.714  -9.171  15.283  1.00 69.43  ? ? ? ? ? ? 91  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1850 N  NH2 . ARG A-2 1 91  ? 38.887  -8.399  15.223  1.00 55.53  ? ? ? ? ? ? 91  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1851 N  N   . VAL A-2 1 92  ? 35.557  -11.416 10.398  1.00 48.93  ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-2 N   1 
ATOM   1852 C  CA  . VAL A-2 1 92  ? 34.738  -10.449 9.659   1.00 45.47  ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1853 C  C   . VAL A-2 1 92  ? 34.091  -11.049 8.457   1.00 46.35  ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-2 C   1 
ATOM   1854 O  O   . VAL A-2 1 92  ? 34.761  -11.333 7.454   1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-2 O   1 
ATOM   1855 C  CB  . VAL A-2 1 92  ? 35.548  -9.203  9.267   1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1856 C  CG1 . VAL A-2 1 92  ? 34.737  -8.279  8.330   1.00 45.82  ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1857 C  CG2 . VAL A-2 1 92  ? 35.942  -8.469  10.570  1.00 52.35  ? ? ? ? ? ? 92  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1858 N  N   . VAL A-2 1 93  ? 32.774  -11.180 8.559   1.00 43.23  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-2 N   1 
ATOM   1859 C  CA  . VAL A-2 1 93  ? 31.984  -11.616 7.433   1.00 45.19  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-2 CA  1 
ATOM   1860 C  C   . VAL A-2 1 93  ? 31.525  -10.424 6.595   1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-2 C   1 
ATOM   1861 O  O   . VAL A-2 1 93  ? 30.767  -9.598  7.042   1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-2 O   1 
ATOM   1862 C  CB  . VAL A-2 1 93  ? 30.786  -12.474 7.883   1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-2 CB  1 
ATOM   1863 C  CG1 . VAL A-2 1 93  ? 29.993  -12.887 6.677   1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1864 C  CG2 . VAL A-2 1 93  ? 31.299  -13.708 8.670   1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 93  VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1865 N  N   . LEU A-2 1 94  ? 32.004  -10.373 5.367   1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A-2 N   1 
ATOM   1866 C  CA  . LEU A-2 1 94  ? 31.599  -9.376  4.390   1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1867 C  C   . LEU A-2 1 94  ? 30.498  -9.915  3.488   1.00 44.34  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A-2 C   1 
ATOM   1868 O  O   . LEU A-2 1 94  ? 30.381  -11.133 3.291   1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A-2 O   1 
ATOM   1869 C  CB  . LEU A-2 1 94  ? 32.779  -8.988  3.518   1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1870 C  CG  . LEU A-2 1 94  ? 33.973  -8.539  4.359   1.00 43.00  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1871 C  CD1 . LEU A-2 1 94  ? 35.192  -8.294  3.463   1.00 46.86  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1872 C  CD2 . LEU A-2 1 94  ? 33.594  -7.302  5.145   1.00 47.70  ? ? ? ? ? ? 94  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1873 N  N   . TRP A-2 1 95  ? 29.677  -8.996  2.960   1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 95  TRP A-2 N   1 
ATOM   1874 C  CA  . TRP A-2 1 95  ? 28.603  -9.344  2.034   1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 95  TRP A-2 CA  1 
ATOM   1875 C  C   . TRP A-2 1 95  ? 28.765  -8.506  0.790   1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 95  TRP A-2 C   1 
ATOM   1876 O  O   . TRP A-2 1 95  ? 29.044  -7.292  0.860   1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 95  TRP A-2 O   1 
ATOM   1877 C  CB  . TRP A-2 1 95  ? 27.249  -9.121  2.676   1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 95  TRP A-2 CB  1 
ATOM   1878 C  CG  . TRP A-2 1 95  ? 26.962  -9.995  3.836   1.00 35.39  ? ? ? ? ? ? 95  TRP A-2 CG  1 
ATOM   1879 C  CD1 . TRP A-2 1 95  ? 27.162  -9.727  5.163   1.00 39.66  ? ? ? ? ? ? 95  TRP A-2 CD1 1 
ATOM   1880 C  CD2 . TRP A-2 1 95  ? 26.412  -11.323 3.778   1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 95  TRP A-2 CD2 1 
ATOM   1881 N  NE1 . TRP A-2 1 95  ? 26.725  -10.798 5.943   1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 95  TRP A-2 NE1 1 
ATOM   1882 C  CE2 . TRP A-2 1 95  ? 26.306  -11.799 5.103   1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 95  TRP A-2 CE2 1 
ATOM   1883 C  CE3 . TRP A-2 1 95  ? 25.997  -12.143 2.734   1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 95  TRP A-2 CE3 1 
ATOM   1884 C  CZ2 . TRP A-2 1 95  ? 25.790  -13.060 5.406   1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 95  TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   1885 C  CZ3 . TRP A-2 1 95  ? 25.494  -13.376 3.019   1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 95  TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   1886 C  CH2 . TRP A-2 1 95  ? 25.397  -13.839 4.368   1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 95  TRP A-2 CH2 1 
ATOM   1887 N  N   . SER A-2 1 96  ? 28.615  -9.118  -0.352  1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 96  SER A-2 N   1 
ATOM   1888 C  CA  . SER A-2 1 96  ? 28.682  -8.356  -1.589  1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 96  SER A-2 CA  1 
ATOM   1889 C  C   . SER A-2 1 96  ? 27.738  -8.921  -2.578  1.00 34.08  ? ? ? ? ? ? 96  SER A-2 C   1 
ATOM   1890 O  O   . SER A-2 1 96  ? 27.245  -10.022 -2.403  1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 96  SER A-2 O   1 
ATOM   1891 C  CB  . SER A-2 1 96  ? 30.076  -8.307  -2.170  1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 96  SER A-2 CB  1 
ATOM   1892 O  OG  . SER A-2 1 96  ? 30.620  -9.592  -2.280  1.00 43.89  ? ? ? ? ? ? 96  SER A-2 OG  1 
ATOM   1893 N  N   . LEU A-2 1 97  ? 27.431  -8.114  -3.594  1.00 32.79  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A-2 N   1 
ATOM   1894 C  CA  . LEU A-2 1 97  ? 26.538  -8.488  -4.646  1.00 34.44  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1895 C  C   . LEU A-2 1 97  ? 27.162  -9.617  -5.448  1.00 38.58  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A-2 C   1 
ATOM   1896 O  O   . LEU A-2 1 97  ? 28.356  -9.594  -5.700  1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A-2 O   1 
ATOM   1897 C  CB  . LEU A-2 1 97  ? 26.420  -7.309  -5.614  1.00 40.60  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1898 C  CG  . LEU A-2 1 97  ? 25.781  -6.067  -4.986  1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1899 C  CD1 . LEU A-2 1 97  ? 25.447  -5.063  -6.100  1.00 44.06  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1900 C  CD2 . LEU A-2 1 97  ? 24.542  -6.469  -4.234  1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 97  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1901 N  N   . THR A-2 1 98  ? 26.348  -10.566 -5.843  1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 N   1 
ATOM   1902 C  CA  . THR A-2 1 98  ? 26.720  -11.469 -6.917  1.00 42.20  ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 CA  1 
ATOM   1903 C  C   . THR A-2 1 98  ? 26.469  -10.708 -8.200  1.00 52.22  ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 C   1 
ATOM   1904 O  O   . THR A-2 1 98  ? 25.715  -9.694  -8.198  1.00 45.87  ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 O   1 
ATOM   1905 C  CB  . THR A-2 1 98  ? 25.842  -12.724 -6.910  1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 CB  1 
ATOM   1906 O  OG1 . THR A-2 1 98  ? 24.475  -12.335 -7.045  1.00 45.68  ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1907 C  CG2 . THR A-2 1 98  ? 26.021  -13.548 -5.593  1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 98  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1908 N  N   . GLU A-2 1 99  ? 27.086  -11.168 -9.289  1.00 46.95  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A-2 N   1 
ATOM   1909 C  CA  . GLU A-2 1 99  ? 26.939  -10.515 -10.564 1.00 55.72  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1910 C  C   . GLU A-2 1 99  ? 25.465  -10.434 -10.931 1.00 50.25  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A-2 C   1 
ATOM   1911 O  O   . GLU A-2 1 99  ? 25.042  -9.476  -11.531 1.00 52.61  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A-2 O   1 
ATOM   1912 C  CB  . GLU A-2 1 99  ? 27.755  -11.227 -11.644 1.00 62.12  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1913 C  CG  . GLU A-2 1 99  ? 29.177  -10.690 -11.746 1.00 73.07  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1914 C  CD  . GLU A-2 1 99  ? 29.982  -11.391 -12.822 1.00 83.45  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1915 O  OE1 . GLU A-2 1 99  ? 31.128  -10.950 -13.108 1.00 79.45  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1916 O  OE2 . GLU A-2 1 99  ? 29.453  -12.387 -13.380 1.00 79.16  ? ? ? ? ? ? 99  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1917 N  N   . LYS A-2 1 100 ? 24.680  -11.419 -10.533 1.00 49.59  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A-2 N   1 
ATOM   1918 C  CA  . LYS A-2 1 100 ? 23.247  -11.411 -10.829 1.00 49.03  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A-2 CA  1 
ATOM   1919 C  C   . LYS A-2 1 100 ? 22.565  -10.211 -10.182 1.00 55.36  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A-2 C   1 
ATOM   1920 O  O   . LYS A-2 1 100 ? 21.532  -9.740  -10.696 1.00 50.20  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A-2 O   1 
ATOM   1921 C  CB  . LYS A-2 1 100 ? 22.568  -12.676 -10.288 1.00 51.51  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A-2 CB  1 
ATOM   1922 C  CG  . LYS A-2 1 100 ? 21.040  -12.640 -10.304 1.00 50.26  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A-2 CG  1 
ATOM   1923 C  CD  . LYS A-2 1 100 ? 20.401  -14.049 -10.299 1.00 62.97  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A-2 CD  1 
ATOM   1924 C  CE  . LYS A-2 1 100 ? 20.463  -14.774 -8.947  1.00 57.08  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A-2 CE  1 
ATOM   1925 N  NZ  . LYS A-2 1 100 ? 19.253  -15.649 -8.705  1.00 58.10  ? ? ? ? ? ? 100 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1926 N  N   . ALA A-2 1 101 ? 23.111  -9.744  -9.049  1.00 44.97  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A-2 N   1 
ATOM   1927 C  CA  . ALA A-2 1 101 ? 22.433  -8.687  -8.262  1.00 48.30  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A-2 CA  1 
ATOM   1928 C  C   . ALA A-2 1 101 ? 22.730  -7.278  -8.751  1.00 53.49  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A-2 C   1 
ATOM   1929 O  O   . ALA A-2 1 101 ? 21.963  -6.358  -8.464  1.00 48.27  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A-2 O   1 
ATOM   1930 C  CB  . ALA A-2 1 101 ? 22.799  -8.783  -6.807  1.00 41.86  ? ? ? ? ? ? 101 ALA A-2 CB  1 
ATOM   1931 N  N   . VAL A-2 1 102 ? 23.852  -7.102  -9.439  1.00 47.32  ? ? ? ? ? ? 102 VAL A-2 N   1 
ATOM   1932 C  CA  . VAL A-2 1 102 ? 24.316  -5.793  -9.800  1.00 49.92  ? ? ? ? ? ? 102 VAL A-2 CA  1 
ATOM   1933 C  C   . VAL A-2 1 102 ? 23.243  -5.026  -10.580 1.00 52.37  ? ? ? ? ? ? 102 VAL A-2 C   1 
ATOM   1934 O  O   . VAL A-2 1 102 ? 23.010  -3.849  -10.320 1.00 51.55  ? ? ? ? ? ? 102 VAL A-2 O   1 
ATOM   1935 C  CB  . VAL A-2 1 102 ? 25.649  -5.844  -10.576 1.00 55.86  ? ? ? ? ? ? 102 VAL A-2 CB  1 
ATOM   1936 C  CG1 . VAL A-2 1 102 ? 26.016  -4.465  -11.120 1.00 52.54  ? ? ? ? ? ? 102 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1937 C  CG2 . VAL A-2 1 102 ? 26.752  -6.324  -9.665  1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 102 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1938 N  N   . PRO A-2 1 103 ? 22.576  -5.683  -11.526 1.00 56.94  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 N   1 
ATOM   1939 C  CA  . PRO A-2 1 103 ? 21.574  -4.858  -12.212 1.00 54.48  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CA  1 
ATOM   1940 C  C   . PRO A-2 1 103 ? 20.363  -4.621  -11.346 1.00 51.41  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 C   1 
ATOM   1941 O  O   . PRO A-2 1 103 ? 19.578  -3.710  -11.614 1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 O   1 
ATOM   1942 C  CB  . PRO A-2 1 103 ? 21.190  -5.709  -13.438 1.00 55.98  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CB  1 
ATOM   1943 C  CG  . PRO A-2 1 103 ? 21.578  -7.099  -13.083 1.00 55.06  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CG  1 
ATOM   1944 C  CD  . PRO A-2 1 103 ? 22.788  -6.979  -12.194 1.00 51.96  ? ? ? ? ? ? 103 PRO A-2 CD  1 
ATOM   1945 N  N   . VAL A-2 1 104 ? 20.192  -5.433  -10.326 1.00 46.20  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 N   1 
ATOM   1946 C  CA  . VAL A-2 1 104 ? 18.993  -5.369  -9.515  1.00 46.72  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 CA  1 
ATOM   1947 C  C   . VAL A-2 1 104 ? 19.169  -4.208  -8.592  1.00 48.87  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 C   1 
ATOM   1948 O  O   . VAL A-2 1 104 ? 18.264  -3.382  -8.477  1.00 45.85  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 O   1 
ATOM   1949 C  CB  . VAL A-2 1 104 ? 18.766  -6.642  -8.709  1.00 51.30  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 CB  1 
ATOM   1950 C  CG1 . VAL A-2 1 104 ? 17.502  -6.519  -7.821  1.00 50.37  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1951 C  CG2 . VAL A-2 1 104 ? 18.660  -7.850  -9.638  1.00 52.67  ? ? ? ? ? ? 104 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1952 N  N   . ALA A-2 1 105 ? 20.342  -4.109  -7.969  1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 105 ALA A-2 N   1 
ATOM   1953 C  CA  . ALA A-2 1 105 ? 20.705  -2.967  -7.139  1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 105 ALA A-2 CA  1 
ATOM   1954 C  C   . ALA A-2 1 105 ? 20.675  -1.675  -7.928  1.00 51.10  ? ? ? ? ? ? 105 ALA A-2 C   1 
ATOM   1955 O  O   . ALA A-2 1 105 ? 20.171  -0.630  -7.446  1.00 43.41  ? ? ? ? ? ? 105 ALA A-2 O   1 
ATOM   1956 C  CB  . ALA A-2 1 105 ? 22.096  -3.147  -6.556  1.00 45.08  ? ? ? ? ? ? 105 ALA A-2 CB  1 
ATOM   1957 N  N   . LYS A-2 1 106 ? 21.258  -1.714  -9.126  1.00 46.75  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 N   1 
ATOM   1958 C  CA  . LYS A-2 1 106 ? 21.426  -0.483  -9.866  1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 CA  1 
ATOM   1959 C  C   . LYS A-2 1 106 ? 20.035  -0.014  -10.306 1.00 44.55  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 C   1 
ATOM   1960 O  O   . LYS A-2 1 106 ? 19.797  1.191   -10.364 1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 O   1 
ATOM   1961 C  CB  . LYS A-2 1 106 ? 22.338  -0.660  -11.068 1.00 50.98  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 CB  1 
ATOM   1962 C  CG  . LYS A-2 1 106 ? 22.180  0.443   -12.100 1.00 54.41  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 CG  1 
ATOM   1963 C  CD  . LYS A-2 1 106 ? 23.317  0.423   -13.121 1.00 67.63  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 CD  1 
ATOM   1964 C  CE  . LYS A-2 1 106 ? 23.203  1.559   -14.131 1.00 73.49  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 CE  1 
ATOM   1965 N  NZ  . LYS A-2 1 106 ? 24.217  1.419   -15.227 1.00 75.99  ? ? ? ? ? ? 106 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1966 N  N   . GLU A-2 1 107 ? 19.128  -0.960  -10.560 1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A-2 N   1 
ATOM   1967 C  CA  . GLU A-2 1 107 ? 17.772  -0.626  -10.955 1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A-2 CA  1 
ATOM   1968 C  C   . GLU A-2 1 107 ? 16.994  -0.033  -9.811  1.00 42.69  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A-2 C   1 
ATOM   1969 O  O   . GLU A-2 1 107 ? 16.248  0.904   -10.016 1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A-2 O   1 
ATOM   1970 C  CB  . GLU A-2 1 107 ? 16.947  -1.820  -11.427 1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A-2 CB  1 
ATOM   1971 C  CG  . GLU A-2 1 107 ? 15.537  -1.351  -11.860 1.00 49.96  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A-2 CG  1 
ATOM   1972 C  CD  . GLU A-2 1 107 ? 14.756  -2.404  -12.606 1.00 61.70  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A-2 CD  1 
ATOM   1973 O  OE1 . GLU A-2 1 107 ? 15.325  -3.457  -12.949 1.00 66.81  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1974 O  OE2 . GLU A-2 1 107 ? 13.573  -2.164  -12.900 1.00 68.41  ? ? ? ? ? ? 107 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1975 N  N   . HIS A-2 1 108 ? 17.131  -0.595  -8.620  1.00 37.99  ? ? ? ? ? ? 108 HIS A-2 N   1 
ATOM   1976 C  CA  . HIS A-2 1 108 ? 16.347  -0.122  -7.492  1.00 40.12  ? ? ? ? ? ? 108 HIS A-2 CA  1 
ATOM   1977 C  C   . HIS A-2 1 108 ? 16.834  1.252   -7.127  1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 108 HIS A-2 C   1 
ATOM   1978 O  O   . HIS A-2 1 108 ? 16.032  2.177   -6.929  1.00 37.27  ? ? ? ? ? ? 108 HIS A-2 O   1 
ATOM   1979 C  CB  . HIS A-2 1 108 ? 16.395  -1.109  -6.333  1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 108 HIS A-2 CB  1 
ATOM   1980 C  CG  . HIS A-2 1 108 ? 15.395  -0.839  -5.255  1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 108 HIS A-2 CG  1 
ATOM   1981 N  ND1 . HIS A-2 1 108 ? 14.256  -1.593  -5.109  1.00 35.88  ? ? ? ? ? ? 108 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1982 C  CD2 . HIS A-2 1 108 ? 15.362  0.095   -4.274  1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 108 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1983 C  CE1 . HIS A-2 1 108 ? 13.573  -1.159  -4.070  1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 108 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1984 N  NE2 . HIS A-2 1 108 ? 14.219  -0.140  -3.550  1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 108 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1985 N  N   . ALA A-2 1 109 ? 18.138  1.441   -7.156  1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 N   1 
ATOM   1986 C  CA  . ALA A-2 1 109 ? 18.736  2.731   -6.898  1.00 37.67  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 CA  1 
ATOM   1987 C  C   . ALA A-2 1 109 ? 18.275  3.770   -7.910  1.00 41.93  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 C   1 
ATOM   1988 O  O   . ALA A-2 1 109 ? 18.180  4.943   -7.596  1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 O   1 
ATOM   1989 C  CB  . ALA A-2 1 109 ? 20.254  2.643   -6.920  1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 109 ALA A-2 CB  1 
ATOM   1990 N  N   . THR A-2 1 110 ? 18.074  3.342   -9.144  1.00 41.89  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 N   1 
ATOM   1991 C  CA  . THR A-2 1 110 ? 17.617  4.229   -10.191 1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CA  1 
ATOM   1992 C  C   . THR A-2 1 110 ? 16.174  4.597   -9.913  1.00 41.39  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 C   1 
ATOM   1993 O  O   . THR A-2 1 110 ? 15.754  5.714   -10.169 1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 O   1 
ATOM   1994 C  CB  . THR A-2 1 110 ? 17.690  3.491   -11.517 1.00 48.87  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CB  1 
ATOM   1995 O  OG1 . THR A-2 1 110 ? 19.063  3.404   -11.875 1.00 49.28  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 OG1 1 
ATOM   1996 C  CG2 . THR A-2 1 110 ? 16.895  4.207   -12.601 1.00 50.78  ? ? ? ? ? ? 110 THR A-2 CG2 1 
ATOM   1997 N  N   . HIS A-2 1 111 ? 15.396  3.651   -9.418  1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 N   1 
ATOM   1998 C  CA  . HIS A-2 1 111 ? 14.064  4.011   -8.986  1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CA  1 
ATOM   1999 C  C   . HIS A-2 1 111 ? 14.094  5.062   -7.927  1.00 42.44  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 C   1 
ATOM   2000 O  O   . HIS A-2 1 111 ? 13.307  6.008   -7.952  1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 O   1 
ATOM   2001 C  CB  . HIS A-2 1 111 ? 13.347  2.814   -8.427  1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CB  1 
ATOM   2002 C  CG  . HIS A-2 1 111 ? 12.884  1.877   -9.475  1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CG  1 
ATOM   2003 N  ND1 . HIS A-2 1 111 ? 11.987  2.248   -10.450 1.00 46.59  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2004 C  CD2 . HIS A-2 1 111 ? 13.175  0.578   -9.707  1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2005 C  CE1 . HIS A-2 1 111 ? 11.748  1.217   -11.244 1.00 49.81  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2006 N  NE2 . HIS A-2 1 111 ? 12.457  0.198   -10.814 1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 111 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2007 N  N   . HIS A-2 1 112 ? 14.938  4.859   -6.931  1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 N   1 
ATOM   2008 C  CA  . HIS A-2 1 112 ? 14.979  5.796   -5.819  1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CA  1 
ATOM   2009 C  C   . HIS A-2 1 112 ? 15.283  7.175   -6.425  1.00 44.54  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 C   1 
ATOM   2010 O  O   . HIS A-2 1 112 ? 14.637  8.182   -6.078  1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 O   1 
ATOM   2011 C  CB  . HIS A-2 1 112 ? 16.059  5.403   -4.786  1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CB  1 
ATOM   2012 C  CG  . HIS A-2 1 112 ? 15.635  4.328   -3.791  1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CG  1 
ATOM   2013 N  ND1 . HIS A-2 1 112 ? 16.148  4.285   -2.515  1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2014 C  CD2 . HIS A-2 1 112 ? 14.772  3.286   -3.868  1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2015 C  CE1 . HIS A-2 1 112 ? 15.617  3.279   -1.840  1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2016 N  NE2 . HIS A-2 1 112 ? 14.806  2.631   -2.635  1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 112 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2017 N  N   . GLU A-2 1 113 ? 16.258  7.258   -7.334  1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 113 GLU A-2 N   1 
ATOM   2018 C  CA  . GLU A-2 1 113 ? 16.685  8.590   -7.754  1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 113 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2019 C  C   . GLU A-2 1 113 ? 15.593  9.208   -8.646  1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 113 GLU A-2 C   1 
ATOM   2020 O  O   . GLU A-2 1 113 ? 15.368  10.429  -8.601  1.00 38.95  ? ? ? ? ? ? 113 GLU A-2 O   1 
ATOM   2021 C  CB  . GLU A-2 1 113 ? 18.039  8.553   -8.486  1.00 50.67  ? ? ? ? ? ? 113 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2022 C  CG  . GLU A-2 1 113 ? 18.397  9.883   -9.199  1.00 61.36  ? ? ? ? ? ? 113 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2023 C  CD  . GLU A-2 1 113 ? 19.766  10.494  -8.788  1.00 84.26  ? ? ? ? ? ? 113 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2024 O  OE1 . GLU A-2 1 113 ? 20.758  9.730   -8.663  1.00 89.96  ? ? ? ? ? ? 113 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2025 O  OE2 . GLU A-2 1 113 ? 19.853  11.748  -8.602  1.00 82.45  ? ? ? ? ? ? 113 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2026 N  N   . LYS A-2 1 114 ? 14.925  8.367   -9.434  1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A-2 N   1 
ATOM   2027 C  CA  . LYS A-2 1 114 ? 13.903  8.825   -10.347 1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2028 C  C   . LYS A-2 1 114 ? 12.755  9.382   -9.471  1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A-2 C   1 
ATOM   2029 O  O   . LYS A-2 1 114 ? 12.220  10.468  -9.723  1.00 39.13  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A-2 O   1 
ATOM   2030 C  CB  . LYS A-2 1 114 ? 13.397  7.644   -11.189 1.00 44.75  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2031 C  CG  . LYS A-2 1 114 ? 12.130  7.931   -11.953 1.00 52.97  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2032 C  CD  . LYS A-2 1 114 ? 12.429  9.105   -12.887 1.00 58.32  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2033 C  CE  . LYS A-2 1 114 ? 11.396  9.400   -13.916 1.00 52.43  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2034 N  NZ  . LYS A-2 1 114 ? 12.073  10.442  -14.724 1.00 54.28  ? ? ? ? ? ? 114 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2035 N  N   . THR A-2 1 115 ? 12.417  8.661   -8.412  1.00 34.70  ? ? ? ? ? ? 115 THR A-2 N   1 
ATOM   2036 C  CA  . THR A-2 1 115 ? 11.261  9.021   -7.595  1.00 35.72  ? ? ? ? ? ? 115 THR A-2 CA  1 
ATOM   2037 C  C   . THR A-2 1 115 ? 11.498  10.281  -6.872  1.00 34.65  ? ? ? ? ? ? 115 THR A-2 C   1 
ATOM   2038 O  O   . THR A-2 1 115 ? 10.667  11.219  -6.906  1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 115 THR A-2 O   1 
ATOM   2039 C  CB  . THR A-2 1 115 ? 10.960  7.886   -6.639  1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 115 THR A-2 CB  1 
ATOM   2040 O  OG1 . THR A-2 1 115 ? 10.627  6.811   -7.477  1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 115 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2041 C  CG2 . THR A-2 1 115 ? 9.775   8.215   -5.681  1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 115 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2042 N  N   . LEU A-2 1 116 ? 12.670  10.352  -6.270  1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 N   1 
ATOM   2043 C  CA  . LEU A-2 1 116 ? 13.054  11.515  -5.516  1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2044 C  C   . LEU A-2 1 116 ? 13.238  12.699  -6.412  1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 C   1 
ATOM   2045 O  O   . LEU A-2 1 116 ? 12.858  13.812  -6.036  1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 O   1 
ATOM   2046 C  CB  . LEU A-2 1 116 ? 14.301  11.279  -4.661  1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2047 C  CG  . LEU A-2 1 116 ? 14.075  10.317  -3.492  1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2048 C  CD1 . LEU A-2 1 116 ? 15.403  9.850   -2.878  1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2049 C  CD2 . LEU A-2 1 116 ? 13.222  10.974  -2.430  1.00 37.23  ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2050 N  N   . SER A-2 1 117 ? 13.737  12.489  -7.632  1.00 33.43  ? ? ? ? ? ? 117 SER A-2 N   1 
ATOM   2051 C  CA  . SER A-2 1 117 ? 13.966  13.663  -8.454  1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 117 SER A-2 CA  1 
ATOM   2052 C  C   . SER A-2 1 117 ? 12.603  14.149  -8.948  1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 117 SER A-2 C   1 
ATOM   2053 O  O   . SER A-2 1 117 ? 12.440  15.307  -9.206  1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 117 SER A-2 O   1 
ATOM   2054 C  CB  . SER A-2 1 117 ? 14.930  13.408  -9.625  1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 117 SER A-2 CB  1 
ATOM   2055 O  OG  . SER A-2 1 117 ? 14.334  12.463  -10.440 1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 117 SER A-2 OG  1 
ATOM   2056 N  N   . THR A-2 1 118 ? 11.645  13.262  -9.092  1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 N   1 
ATOM   2057 C  CA  . THR A-2 1 118 ? 10.322  13.641  -9.523  1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 CA  1 
ATOM   2058 C  C   . THR A-2 1 118 ? 9.656   14.386  -8.440  1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 C   1 
ATOM   2059 O  O   . THR A-2 1 118 ? 8.997   15.345  -8.697  1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 O   1 
ATOM   2060 C  CB  . THR A-2 1 118 ? 9.442   12.377  -9.843  1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 CB  1 
ATOM   2061 O  OG1 . THR A-2 1 118 ? 9.998   11.787  -10.999 1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2062 C  CG2 . THR A-2 1 118 ? 8.023   12.830  -10.208 1.00 27.69  ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2063 N  N   . TYR A-2 1 119 ? 9.859   13.984  -7.192  1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-2 N   1 
ATOM   2064 C  CA  . TYR A-2 1 119 ? 9.270   14.745  -6.116  1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-2 CA  1 
ATOM   2065 C  C   . TYR A-2 1 119 ? 9.925   16.080  -5.969  1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-2 C   1 
ATOM   2066 O  O   . TYR A-2 1 119 ? 9.268   17.104  -5.662  1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-2 O   1 
ATOM   2067 C  CB  . TYR A-2 1 119 ? 9.442   14.020  -4.792  1.00 24.94  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-2 CB  1 
ATOM   2068 C  CG  . TYR A-2 1 119 ? 8.733   12.672  -4.736  1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-2 CG  1 
ATOM   2069 C  CD1 . TYR A-2 1 119 ? 7.755   12.358  -5.641  1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2070 C  CD2 . TYR A-2 1 119 ? 9.123   11.711  -3.798  1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2071 C  CE1 . TYR A-2 1 119 ? 7.091   11.118  -5.588  1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2072 C  CE2 . TYR A-2 1 119 ? 8.525   10.459  -3.736  1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2073 C  CZ  . TYR A-2 1 119 ? 7.531   10.181  -4.594  1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2074 O  OH  . TYR A-2 1 119 ? 6.973   8.997   -4.481  1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 119 TYR A-2 OH  1 
ATOM   2075 N  N   . GLN A-2 1 120 ? 11.224  16.101  -6.173  1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 120 GLN A-2 N   1 
ATOM   2076 C  CA  . GLN A-2 1 120 ? 11.925  17.369  -6.007  1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 120 GLN A-2 CA  1 
ATOM   2077 C  C   . GLN A-2 1 120 ? 11.453  18.317  -7.106  1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 120 GLN A-2 C   1 
ATOM   2078 O  O   . GLN A-2 1 120 ? 11.195  19.511  -6.889  1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 120 GLN A-2 O   1 
ATOM   2079 C  CB  . GLN A-2 1 120 ? 13.422  17.118  -6.167  1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 120 GLN A-2 CB  1 
ATOM   2080 C  CG  . GLN A-2 1 120 ? 14.295  18.354  -6.028  1.00 44.72  ? ? ? ? ? ? 120 GLN A-2 CG  1 
ATOM   2081 C  CD  . GLN A-2 1 120 ? 15.760  17.955  -6.198  1.00 55.62  ? ? ? ? ? ? 120 GLN A-2 CD  1 
ATOM   2082 O  OE1 . GLN A-2 1 120 ? 16.278  17.946  -7.316  1.00 57.48  ? ? ? ? ? ? 120 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2083 N  NE2 . GLN A-2 1 120 ? 16.394  17.522  -5.109  1.00 55.51  ? ? ? ? ? ? 120 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2084 N  N   . GLU A-2 1 121 ? 11.339  17.781  -8.324  1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 N   1 
ATOM   2085 C  CA  . GLU A-2 1 121 ? 10.911  18.638  -9.432  1.00 36.87  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2086 C  C   . GLU A-2 1 121 ? 9.544   19.232  -9.119  1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 C   1 
ATOM   2087 O  O   . GLU A-2 1 121 ? 9.271   20.413  -9.322  1.00 33.24  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 O   1 
ATOM   2088 C  CB  . GLU A-2 1 121 ? 10.769  17.813  -10.717 1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2089 C  CG  . GLU A-2 1 121 ? 11.998  17.702  -11.563 1.00 46.67  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2090 C  CD  . GLU A-2 1 121 ? 11.658  17.122  -12.947 1.00 52.24  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2091 O  OE1 . GLU A-2 1 121 ? 11.023  17.833  -13.788 1.00 55.89  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2092 O  OE2 . GLU A-2 1 121 ? 12.001  15.956  -13.154 1.00 56.71  ? ? ? ? ? ? 121 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2093 N  N   . LEU A-2 1 122 ? 8.662   18.390  -8.613  1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 122 LEU A-2 N   1 
ATOM   2094 C  CA  . LEU A-2 1 122 ? 7.328   18.861  -8.246  1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 122 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2095 C  C   . LEU A-2 1 122 ? 7.411   19.937  -7.188  1.00 23.86  ? ? ? ? ? ? 122 LEU A-2 C   1 
ATOM   2096 O  O   . LEU A-2 1 122 ? 6.704   20.955  -7.261  1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 122 LEU A-2 O   1 
ATOM   2097 C  CB  . LEU A-2 1 122 ? 6.519   17.680  -7.731  1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 122 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2098 C  CG  . LEU A-2 1 122 ? 5.119   18.046  -7.244  1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 122 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2099 C  CD1 . LEU A-2 1 122 ? 4.362   18.873  -8.321  1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 122 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2100 C  CD2 . LEU A-2 1 122 ? 4.301   16.710  -6.867  1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 122 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2101 N  N   . GLY A-2 1 123 ? 8.169   19.628  -6.149  1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 123 GLY A-2 N   1 
ATOM   2102 C  CA  . GLY A-2 1 123 ? 8.394   20.523  -5.024  1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 123 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2103 C  C   . GLY A-2 1 123 ? 8.805   21.893  -5.588  1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 123 GLY A-2 C   1 
ATOM   2104 O  O   . GLY A-2 1 123 ? 8.358   22.969  -5.099  1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 123 GLY A-2 O   1 
ATOM   2105 N  N   . ASN A-2 1 124 ? 9.606   21.864  -6.662  1.00 34.04  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A-2 N   1 
ATOM   2106 C  CA  . ASN A-2 1 124 ? 10.245  23.105  -7.137  1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A-2 CA  1 
ATOM   2107 C  C   . ASN A-2 1 124 ? 9.291   23.998  -7.919  1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A-2 C   1 
ATOM   2108 O  O   . ASN A-2 1 124 ? 9.608   25.144  -8.175  1.00 33.77  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A-2 O   1 
ATOM   2109 C  CB  . ASN A-2 1 124 ? 11.497  22.856  -7.948  1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A-2 CB  1 
ATOM   2110 C  CG  . ASN A-2 1 124 ? 12.639  22.359  -7.096  1.00 40.83  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A-2 CG  1 
ATOM   2111 O  OD1 . ASN A-2 1 124 ? 12.611  22.503  -5.869  1.00 48.36  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   2112 N  ND2 . ASN A-2 1 124 ? 13.659  21.797  -7.735  1.00 41.31  ? ? ? ? ? ? 124 ASN A-2 ND2 1 
ATOM   2113 N  N   . LYS A-2 1 125 ? 8.101   23.498  -8.224  1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 N   1 
ATOM   2114 C  CA  . LYS A-2 1 125 ? 7.094   24.315  -8.865  1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2115 C  C   . LYS A-2 1 125 ? 6.385   25.165  -7.865  1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 C   1 
ATOM   2116 O  O   . LYS A-2 1 125 ? 5.601   26.010  -8.218  1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 O   1 
ATOM   2117 C  CB  . LYS A-2 1 125 ? 6.094   23.379  -9.525  1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2118 C  CG  . LYS A-2 1 125 ? 6.766   22.568  -10.630 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2119 C  CD  . LYS A-2 1 125 ? 5.845   21.546  -11.209 1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2120 C  CE  . LYS A-2 1 125 ? 6.535   20.825  -12.400 1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2121 N  NZ  . LYS A-2 1 125 ? 5.597   19.879  -13.098 1.00 46.20  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2122 N  N   . PHE A-2 1 126 ? 6.631   24.932  -6.595  1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 126 PHE A-2 N   1 
ATOM   2123 C  CA  . PHE A-2 1 126 ? 5.975   25.738  -5.586  1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 126 PHE A-2 CA  1 
ATOM   2124 C  C   . PHE A-2 1 126 ? 6.973   26.713  -4.909  1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 126 PHE A-2 C   1 
ATOM   2125 O  O   . PHE A-2 1 126 ? 8.139   26.403  -4.731  1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 126 PHE A-2 O   1 
ATOM   2126 C  CB  . PHE A-2 1 126 ? 5.355   24.833  -4.550  1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 126 PHE A-2 CB  1 
ATOM   2127 C  CG  . PHE A-2 1 126 ? 4.294   23.977  -5.107  1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 126 PHE A-2 CG  1 
ATOM   2128 C  CD1 . PHE A-2 1 126 ? 3.002   24.460  -5.257  1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 126 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2129 C  CD2 . PHE A-2 1 126 ? 4.590   22.679  -5.526  1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 126 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2130 C  CE1 . PHE A-2 1 126 ? 1.995   23.625  -5.766  1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 126 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2131 C  CE2 . PHE A-2 1 126 ? 3.580   21.846  -6.049  1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 126 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2132 C  CZ  . PHE A-2 1 126 ? 2.293   22.334  -6.171  1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 126 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2133 N  N   . THR A-2 1 127 ? 6.468   27.873  -4.514  1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 127 THR A-2 N   1 
ATOM   2134 C  CA  . THR A-2 1 127 ? 7.283   28.909  -3.825  1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 127 THR A-2 CA  1 
ATOM   2135 C  C   . THR A-2 1 127 ? 7.486   28.420  -2.408  1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 127 THR A-2 C   1 
ATOM   2136 O  O   . THR A-2 1 127 ? 6.831   27.419  -1.978  1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 127 THR A-2 O   1 
ATOM   2137 C  CB  . THR A-2 1 127 ? 6.471   30.216  -3.762  1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 127 THR A-2 CB  1 
ATOM   2138 O  OG1 . THR A-2 1 127 ? 5.240   29.965  -3.118  1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 127 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2139 C  CG2 . THR A-2 1 127 ? 6.155   30.737  -5.158  1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 127 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2140 N  N   . ASP A-2 1 128 ? 8.376   29.072  -1.674  1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 128 ASP A-2 N   1 
ATOM   2141 C  CA  . ASP A-2 1 128 ? 8.628   28.725  -0.294  1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 128 ASP A-2 CA  1 
ATOM   2142 C  C   . ASP A-2 1 128 ? 7.393   28.674  0.531   1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 128 ASP A-2 C   1 
ATOM   2143 O  O   . ASP A-2 1 128 ? 7.241   27.799  1.376   1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 128 ASP A-2 O   1 
ATOM   2144 C  CB  . ASP A-2 1 128 ? 9.596   29.701  0.372   1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 128 ASP A-2 CB  1 
ATOM   2145 C  CG  . ASP A-2 1 128 ? 10.938  29.689  -0.281  1.00 39.66  ? ? ? ? ? ? 128 ASP A-2 CG  1 
ATOM   2146 O  OD1 . ASP A-2 1 128 ? 11.306  28.605  -0.736  1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 128 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2147 O  OD2 . ASP A-2 1 128 ? 11.594  30.755  -0.431  1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 128 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2148 N  N   . GLU A-2 1 129 ? 6.529   29.639  0.347   1.00 27.60  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 N   1 
ATOM   2149 C  CA  . GLU A-2 1 129 ? 5.384   29.726  1.179   1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2150 C  C   . GLU A-2 1 129 ? 4.480   28.508  0.873   1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 C   1 
ATOM   2151 O  O   . GLU A-2 1 129 ? 3.944   27.865  1.774   1.00 29.18  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 O   1 
ATOM   2152 C  CB  . GLU A-2 1 129 ? 4.600   30.967  0.801   1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2153 C  CG  . GLU A-2 1 129 ? 3.224   30.975  1.406   1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2154 C  CD  . GLU A-2 1 129 ? 2.614   32.349  1.254   1.00 54.47  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2155 O  OE1 . GLU A-2 1 129 ? 1.924   32.575  0.222   1.00 50.86  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2156 O  OE2 . GLU A-2 1 129 ? 2.903   33.208  2.144   1.00 66.14  ? ? ? ? ? ? 129 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2157 N  N   . GLU A-2 1 130 ? 4.400   28.207  -0.393  1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 N   1 
ATOM   2158 C  CA  . GLU A-2 1 130 ? 3.604   27.021  -0.829  1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2159 C  C   . GLU A-2 1 130 ? 4.235   25.750  -0.355  1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 C   1 
ATOM   2160 O  O   . GLU A-2 1 130 ? 3.560   24.861  0.094   1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 O   1 
ATOM   2161 C  CB  . GLU A-2 1 130 ? 3.508   27.030  -2.357  1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2162 C  CG  . GLU A-2 1 130 ? 2.602   28.140  -2.772  1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2163 C  CD  . GLU A-2 1 130 ? 2.698   28.394  -4.253  1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2164 O  OE1 . GLU A-2 1 130 ? 3.628   27.894  -4.946  1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2165 O  OE2 . GLU A-2 1 130 ? 1.837   29.104  -4.716  1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 130 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2166 N  N   . GLN A-2 1 131 ? 5.558   25.665  -0.400  1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 131 GLN A-2 N   1 
ATOM   2167 C  CA  . GLN A-2 1 131 ? 6.203   24.486  0.096   1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 131 GLN A-2 CA  1 
ATOM   2168 C  C   . GLN A-2 1 131 ? 5.940   24.315  1.598   1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 131 GLN A-2 C   1 
ATOM   2169 O  O   . GLN A-2 1 131 ? 5.749   23.222  2.035   1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 131 GLN A-2 O   1 
ATOM   2170 C  CB  . GLN A-2 1 131 ? 7.694   24.464  -0.232  1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 131 GLN A-2 CB  1 
ATOM   2171 C  CG  . GLN A-2 1 131 ? 7.967   24.461  -1.734  1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 131 GLN A-2 CG  1 
ATOM   2172 C  CD  . GLN A-2 1 131 ? 9.496   24.255  -1.978  1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 131 GLN A-2 CD  1 
ATOM   2173 O  OE1 . GLN A-2 1 131 ? 10.236  24.207  -1.026  1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 131 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2174 N  NE2 . GLN A-2 1 131 ? 9.940   24.237  -3.219  1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 131 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2175 N  N   . GLU A-2 1 132 ? 5.861   25.413  2.349   1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 N   1 
ATOM   2176 C  CA  . GLU A-2 1 132 ? 5.620   25.304  3.802   1.00 29.45  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2177 C  C   . GLU A-2 1 132 ? 4.194   24.768  3.969   1.00 23.55  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 C   1 
ATOM   2178 O  O   . GLU A-2 1 132 ? 3.933   23.946  4.825   1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 O   1 
ATOM   2179 C  CB  . GLU A-2 1 132 ? 5.748   26.705  4.469   1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2180 C  CG  . GLU A-2 1 132 ? 5.418   26.665  6.014   1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2181 C  CD  . GLU A-2 1 132 ? 5.065   28.062  6.571   1.00 56.38  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2182 O  OE1 . GLU A-2 1 132 ? 5.139   29.066  5.813   1.00 49.52  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2183 O  OE2 . GLU A-2 1 132 ? 4.720   28.163  7.776   1.00 66.05  ? ? ? ? ? ? 132 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2184 N  N   . VAL A-2 1 133 ? 3.258   25.271  3.167   1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 N   1 
ATOM   2185 C  CA  . VAL A-2 1 133 ? 1.900   24.792  3.243   1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2186 C  C   . VAL A-2 1 133 ? 1.840   23.310  2.978   1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 C   1 
ATOM   2187 O  O   . VAL A-2 1 133 ? 1.188   22.544  3.724   1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 O   1 
ATOM   2188 C  CB  . VAL A-2 1 133 ? 1.004   25.475  2.195   1.00 29.41  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2189 C  CG1 . VAL A-2 1 133 ? -0.365  24.689  2.071   1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2190 C  CG2 . VAL A-2 1 133 ? 0.812   26.977  2.537   1.00 33.23  ? ? ? ? ? ? 133 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2191 N  N   . ILE A-2 1 134 ? 2.456   22.891  1.884   1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 N   1 
ATOM   2192 C  CA  . ILE A-2 1 134 ? 2.463   21.495  1.533   1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 CA  1 
ATOM   2193 C  C   . ILE A-2 1 134 ? 3.160   20.701  2.658   1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 C   1 
ATOM   2194 O  O   . ILE A-2 1 134 ? 2.695   19.672  3.043   1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 O   1 
ATOM   2195 C  CB  . ILE A-2 1 134 ? 3.231   21.269  0.201   1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 CB  1 
ATOM   2196 C  CG1 . ILE A-2 1 134 ? 2.483   21.932  -0.948  1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2197 C  CG2 . ILE A-2 1 134 ? 3.553   19.733  0.020   1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2198 C  CD1 . ILE A-2 1 134 ? 3.316   22.101  -2.342  1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 134 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2199 N  N   . SER A-2 1 135 ? 4.220   21.262  3.235   1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 135 SER A-2 N   1 
ATOM   2200 C  CA  . SER A-2 1 135 ? 5.008   20.524  4.225   1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 135 SER A-2 CA  1 
ATOM   2201 C  C   . SER A-2 1 135 ? 4.157   20.412  5.458   1.00 27.26  ? ? ? ? ? ? 135 SER A-2 C   1 
ATOM   2202 O  O   . SER A-2 1 135 ? 4.110   19.383  6.040   1.00 28.12  ? ? ? ? ? ? 135 SER A-2 O   1 
ATOM   2203 C  CB  . SER A-2 1 135 ? 6.330   21.266  4.622   1.00 33.31  ? ? ? ? ? ? 135 SER A-2 CB  1 
ATOM   2204 O  OG  . SER A-2 1 135 ? 6.877   20.548  5.716   1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 135 SER A-2 OG  1 
ATOM   2205 N  N   . LYS A-2 1 136 ? 3.391   21.440  5.772   1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 136 LYS A-2 N   1 
ATOM   2206 C  CA  . LYS A-2 1 136 ? 2.603   21.410  7.000   1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 136 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2207 C  C   . LYS A-2 1 136 ? 1.480   20.438  6.785   1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 136 LYS A-2 C   1 
ATOM   2208 O  O   . LYS A-2 1 136 ? 1.116   19.713  7.693   1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 136 LYS A-2 O   1 
ATOM   2209 C  CB  . LYS A-2 1 136 ? 2.027   22.801  7.313   1.00 29.82  ? ? ? ? ? ? 136 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2210 C  CG  . LYS A-2 1 136 ? 3.143   23.794  7.802   1.00 36.93  ? ? ? ? ? ? 136 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2211 C  CD  . LYS A-2 1 136 ? 2.555   25.091  8.299   1.00 45.37  ? ? ? ? ? ? 136 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2212 C  CE  . LYS A-2 1 136 ? 2.054   25.004  9.730   1.00 54.79  ? ? ? ? ? ? 136 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2213 N  NZ  . LYS A-2 1 136 ? 3.107   25.392  10.714  1.00 72.33  ? ? ? ? ? ? 136 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2214 N  N   . PHE A-2 1 137 ? 0.974   20.378  5.562   1.00 23.41  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 N   1 
ATOM   2215 C  CA  . PHE A-2 1 137 ? -0.171  19.461  5.274   1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 CA  1 
ATOM   2216 C  C   . PHE A-2 1 137 ? 0.331   18.053  5.379   1.00 27.68  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 C   1 
ATOM   2217 O  O   . PHE A-2 1 137 ? -0.235  17.158  6.016   1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 O   1 
ATOM   2218 C  CB  . PHE A-2 1 137 ? -0.672  19.787  3.837   1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 CB  1 
ATOM   2219 C  CG  . PHE A-2 1 137 ? -1.536  18.706  3.262   1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 CG  1 
ATOM   2220 C  CD1 . PHE A-2 1 137 ? -2.828  18.580  3.674   1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2221 C  CD2 . PHE A-2 1 137 ? -1.013  17.741  2.379   1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2222 C  CE1 . PHE A-2 1 137 ? -3.643  17.513  3.178   1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2223 C  CE2 . PHE A-2 1 137 ? -1.849  16.689  1.879   1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2224 C  CZ  . PHE A-2 1 137 ? -3.145  16.615  2.309   1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 137 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2225 N  N   . LEU A-2 1 138 ? 1.457   17.810  4.738   1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A-2 N   1 
ATOM   2226 C  CA  . LEU A-2 1 138 ? 2.032   16.455  4.777   1.00 23.69  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2227 C  C   . LEU A-2 1 138 ? 2.314   15.990  6.237   1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A-2 C   1 
ATOM   2228 O  O   . LEU A-2 1 138 ? 2.107   14.829  6.546   1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A-2 O   1 
ATOM   2229 C  CB  . LEU A-2 1 138 ? 3.301   16.445  3.988   1.00 28.39  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2230 C  CG  . LEU A-2 1 138 ? 3.051   16.539  2.460   1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2231 C  CD1 . LEU A-2 1 138 ? 4.456   16.468  1.765   1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2232 C  CD2 . LEU A-2 1 138 ? 2.166   15.461  1.965   1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2233 N  N   . SER A-2 1 139 ? 2.870   16.889  7.048   1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 139 SER A-2 N   1 
ATOM   2234 C  CA  . SER A-2 1 139 ? 3.162   16.560  8.444   1.00 33.31  ? ? ? ? ? ? 139 SER A-2 CA  1 
ATOM   2235 C  C   . SER A-2 1 139 ? 1.910   16.174  9.183   1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 139 SER A-2 C   1 
ATOM   2236 O  O   . SER A-2 1 139 ? 1.872   15.180  9.846   1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 139 SER A-2 O   1 
ATOM   2237 C  CB  . SER A-2 1 139 ? 3.809   17.738  9.145   1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 139 SER A-2 CB  1 
ATOM   2238 O  OG  . SER A-2 1 139 ? 5.083   17.930  8.539   1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 139 SER A-2 OG  1 
ATOM   2239 N  N   . ALA A-2 1 140 ? 0.881   16.982  9.057   1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 140 ALA A-2 N   1 
ATOM   2240 C  CA  . ALA A-2 1 140 ? -0.388  16.718  9.714   1.00 33.58  ? ? ? ? ? ? 140 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2241 C  C   . ALA A-2 1 140 ? -0.939  15.427  9.232   1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 140 ALA A-2 C   1 
ATOM   2242 O  O   . ALA A-2 1 140 ? -1.380  14.591  9.993   1.00 29.41  ? ? ? ? ? ? 140 ALA A-2 O   1 
ATOM   2243 C  CB  . ALA A-2 1 140 ? -1.416  17.907  9.422   1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 140 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2244 N  N   . LEU A-2 1 141 ? -0.797  15.155  7.947   1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2 N   1 
ATOM   2245 C  CA  . LEU A-2 1 141 ? -1.421  14.001  7.432   1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2246 C  C   . LEU A-2 1 141 ? -0.599  12.771  7.849   1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2 C   1 
ATOM   2247 O  O   . LEU A-2 1 141 ? -1.120  11.711  8.203   1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2 O   1 
ATOM   2248 C  CB  . LEU A-2 1 141 ? -1.522  14.153  5.859   1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2249 C  CG  . LEU A-2 1 141 ? -2.507  13.145  5.286   1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2250 C  CD1 . LEU A-2 1 141 ? -3.842  13.233  6.078   1.00 33.42  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2251 C  CD2 . LEU A-2 1 141 ? -2.689  13.303  3.694   1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 141 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2252 N  N   . THR A-2 1 142 ? 0.710   12.977  7.941   1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 142 THR A-2 N   1 
ATOM   2253 C  CA  . THR A-2 1 142 ? 1.576   11.865  8.233   1.00 30.50  ? ? ? ? ? ? 142 THR A-2 CA  1 
ATOM   2254 C  C   . THR A-2 1 142 ? 1.242   11.445  9.672   1.00 34.69  ? ? ? ? ? ? 142 THR A-2 C   1 
ATOM   2255 O  O   . THR A-2 1 142 ? 1.158   10.278  10.000  1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 142 THR A-2 O   1 
ATOM   2256 C  CB  . THR A-2 1 142 ? 3.062   12.294  8.173   1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 142 THR A-2 CB  1 
ATOM   2257 O  OG1 . THR A-2 1 142 ? 3.430   12.552  6.810   1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 142 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2258 C  CG2 . THR A-2 1 142 ? 3.981   11.174  8.780   1.00 33.95  ? ? ? ? ? ? 142 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2259 N  N   . GLU A-2 1 143 ? 1.001   12.432  10.505  1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 N   1 
ATOM   2260 C  CA  . GLU A-2 1 143 ? 0.703   12.155  11.922  1.00 36.50  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2261 C  C   . GLU A-2 1 143 ? -0.528  11.260  12.054  1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 C   1 
ATOM   2262 O  O   . GLU A-2 1 143 ? -0.625  10.488  13.035  1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 O   1 
ATOM   2263 C  CB  . GLU A-2 1 143 ? 0.445   13.468  12.667  1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2264 C  CG  . GLU A-2 1 143 ? 1.661   14.347  12.798  1.00 45.86  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2265 C  CD  . GLU A-2 1 143 ? 1.381   15.586  13.657  1.00 49.55  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2266 O  OE1 . GLU A-2 1 143 ? 0.449   15.500  14.479  1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2267 O  OE2 . GLU A-2 1 143 ? 2.092   16.616  13.506  1.00 52.82  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2268 N  N   . GLU A-2 1 144 ? -1.467  11.365  11.104  1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 144 GLU A-2 N   1 
ATOM   2269 C  CA  . GLU A-2 1 144 ? -2.719  10.583  11.238  1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 144 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2270 C  C   . GLU A-2 1 144 ? -2.459  9.152   10.913  1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 144 GLU A-2 C   1 
ATOM   2271 O  O   . GLU A-2 1 144 ? -3.220  8.273   11.328  1.00 45.65  ? ? ? ? ? ? 144 GLU A-2 O   1 
ATOM   2272 C  CB  . GLU A-2 1 144 ? -3.850  11.133  10.347  1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 144 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2273 C  CG  . GLU A-2 1 144 ? -4.257  12.481  10.684  1.00 34.44  ? ? ? ? ? ? 144 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2274 C  CD  . GLU A-2 1 144 ? -4.808  12.568  12.143  1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 144 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2275 O  OE1 . GLU A-2 1 144 ? -5.261  11.522  12.640  1.00 44.33  ? ? ? ? ? ? 144 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2276 O  OE2 . GLU A-2 1 144 ? -4.800  13.678  12.686  1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 144 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2277 N  N   . PHE A-2 1 145 ? -1.350  8.900   10.222  1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 145 PHE A-2 N   1 
ATOM   2278 C  CA  . PHE A-2 1 145 ? -1.002  7.550   9.841   1.00 42.19  ? ? ? ? ? ? 145 PHE A-2 CA  1 
ATOM   2279 C  C   . PHE A-2 1 145 ? 0.095   6.857   10.647  1.00 42.71  ? ? ? ? ? ? 145 PHE A-2 C   1 
ATOM   2280 O  O   . PHE A-2 1 145 ? 0.598   5.814   10.224  1.00 41.44  ? ? ? ? ? ? 145 PHE A-2 O   1 
ATOM   2281 C  CB  . PHE A-2 1 145 ? -0.703  7.533   8.324   1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 145 PHE A-2 CB  1 
ATOM   2282 C  CG  . PHE A-2 1 145 ? -1.904  7.902   7.523   1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 145 PHE A-2 CG  1 
ATOM   2283 C  CD1 . PHE A-2 1 145 ? -3.034  7.077   7.571   1.00 40.18  ? ? ? ? ? ? 145 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2284 C  CD2 . PHE A-2 1 145 ? -1.950  9.043   6.784   1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 145 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2285 C  CE1 . PHE A-2 1 145 ? -4.162  7.439   6.882   1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 145 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2286 C  CE2 . PHE A-2 1 145 ? -3.090  9.381   6.086   1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 145 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2287 C  CZ  . PHE A-2 1 145 ? -4.184  8.600   6.158   1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 145 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2288 N  N   . GLN A-2 1 146 ? 0.480   7.361   11.812  1.00 43.88  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 N   1 
ATOM   2289 C  CA  . GLN A-2 1 146 ? 1.675   6.727   12.430  1.00 48.76  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CA  1 
ATOM   2290 C  C   . GLN A-2 1 146 ? 1.413   5.764   13.591  1.00 49.10  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 C   1 
ATOM   2291 O  O   . GLN A-2 1 146 ? 0.335   5.211   13.705  1.00 46.11  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 O   1 
ATOM   2292 C  CB  . GLN A-2 1 146 ? 2.668   7.768   12.903  1.00 53.20  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CB  1 
ATOM   2293 C  CG  . GLN A-2 1 146 ? 3.394   8.521   11.829  1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CG  1 
ATOM   2294 C  CD  . GLN A-2 1 146 ? 4.178   9.636   12.463  1.00 53.26  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 CD  1 
ATOM   2295 O  OE1 . GLN A-2 1 146 ? 3.775   10.170  13.521  1.00 56.53  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2296 N  NE2 . GLN A-2 1 146 ? 5.304   10.004  11.852  1.00 56.25  ? ? ? ? ? ? 146 GLN A-2 NE2 1 
HETATM 2297 ZN ZN  . ZN  B   2 .   ? -13.776 1.260   2.136   1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 201 ZN  A   ZN  1 
HETATM 2298 ZN ZN  . ZN  C   2 .   ? -12.558 -2.064  10.913  1.00 58.46  ? ? ? ? ? ? 202 ZN  A   ZN  1 
HETATM 2299 O  O1  . MES D   3 .   ? -12.367 6.495   3.601   1.00 40.83  ? ? ? ? ? ? 203 MES A   O1  1 
HETATM 2300 C  C2  . MES D   3 .   ? -13.121 7.211   2.631   1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 203 MES A   C2  1 
HETATM 2301 C  C3  . MES D   3 .   ? -13.377 6.255   1.462   1.00 46.47  ? ? ? ? ? ? 203 MES A   C3  1 
HETATM 2302 N  N4  . MES D   3 .   ? -12.097 5.786   0.923   1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 203 MES A   N4  1 
HETATM 2303 C  C5  . MES D   3 .   ? -11.101 5.289   1.866   1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 203 MES A   C5  1 
HETATM 2304 C  C6  . MES D   3 .   ? -11.065 6.112   3.151   1.00 42.43  ? ? ? ? ? ? 203 MES A   C6  1 
HETATM 2305 C  C7  . MES D   3 .   ? -12.321 4.896   -0.237  1.00 43.50  ? ? ? ? ? ? 203 MES A   C7  1 
HETATM 2306 C  C8  . MES D   3 .   ? -11.015 4.473   -0.854  1.00 48.65  ? ? ? ? ? ? 203 MES A   C8  1 
HETATM 2307 S  S   . MES D   3 .   ? -11.266 3.359   -2.121  1.00 61.63  ? ? ? ? ? ? 203 MES A   S   1 
HETATM 2308 O  O1S . MES D   3 .   ? -12.512 3.732   -2.850  1.00 58.85  ? ? ? ? ? ? 203 MES A   O1S 1 
HETATM 2309 O  O2S . MES D   3 .   ? -10.044 3.429   -2.959  1.00 58.77  ? ? ? ? ? ? 203 MES A   O2S 1 
HETATM 2310 O  O3S . MES D   3 .   ? -11.281 1.932   -1.659  1.00 54.15  ? ? ? ? ? ? 203 MES A   O3S 1 
HETATM 2311 C  C1  . PEG E   4 .   ? 0.250   27.174  -8.196  1.00 46.54  ? ? ? ? ? ? 204 PEG A   C1  1 
HETATM 2312 O  O1  . PEG E   4 .   ? -0.614  27.563  -7.166  1.00 49.22  ? ? ? ? ? ? 204 PEG A   O1  1 
HETATM 2313 C  C2  . PEG E   4 .   ? 1.002   25.910  -7.974  1.00 51.02  ? ? ? ? ? ? 204 PEG A   C2  1 
HETATM 2314 O  O2  . PEG E   4 .   ? 1.704   25.474  -9.118  1.00 54.18  ? ? ? ? ? ? 204 PEG A   O2  1 
HETATM 2315 C  C3  . PEG E   4 .   ? 2.355   24.227  -9.155  1.00 42.64  ? ? ? ? ? ? 204 PEG A   C3  1 
HETATM 2316 C  C4  . PEG E   4 .   ? 1.416   23.244  -9.819  1.00 51.53  ? ? ? ? ? ? 204 PEG A   C4  1 
HETATM 2317 O  O4  . PEG E   4 .   ? 1.974   22.027  -10.143 1.00 53.87  ? ? ? ? ? ? 204 PEG A   O4  1 
HETATM 2318 ZN ZN  . ZN  B-2 2 .   ? 13.776  1.260   -2.136  1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 201 ZN  A-2 ZN  1 
HETATM 2319 ZN ZN  . ZN  C-2 2 .   ? 12.558  -2.064  -10.913 1.00 58.46  ? ? ? ? ? ? 202 ZN  A-2 ZN  1 
HETATM 2320 O  O1  . MES D-2 3 .   ? 12.367  6.495   -3.601  1.00 40.83  ? ? ? ? ? ? 203 MES A-2 O1  1 
HETATM 2321 C  C2  . MES D-2 3 .   ? 13.121  7.211   -2.631  1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 203 MES A-2 C2  1 
HETATM 2322 C  C3  . MES D-2 3 .   ? 13.377  6.255   -1.462  1.00 46.47  ? ? ? ? ? ? 203 MES A-2 C3  1 
HETATM 2323 N  N4  . MES D-2 3 .   ? 12.097  5.786   -0.923  1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 203 MES A-2 N4  1 
HETATM 2324 C  C5  . MES D-2 3 .   ? 11.101  5.289   -1.866  1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 203 MES A-2 C5  1 
HETATM 2325 C  C6  . MES D-2 3 .   ? 11.065  6.112   -3.151  1.00 42.43  ? ? ? ? ? ? 203 MES A-2 C6  1 
HETATM 2326 C  C7  . MES D-2 3 .   ? 12.321  4.896   0.237   1.00 43.50  ? ? ? ? ? ? 203 MES A-2 C7  1 
HETATM 2327 C  C8  . MES D-2 3 .   ? 11.015  4.473   0.854   1.00 48.65  ? ? ? ? ? ? 203 MES A-2 C8  1 
HETATM 2328 S  S   . MES D-2 3 .   ? 11.266  3.359   2.121   1.00 61.63  ? ? ? ? ? ? 203 MES A-2 S   1 
HETATM 2329 O  O1S . MES D-2 3 .   ? 12.512  3.732   2.850   1.00 58.85  ? ? ? ? ? ? 203 MES A-2 O1S 1 
HETATM 2330 O  O2S . MES D-2 3 .   ? 10.044  3.429   2.959   1.00 58.77  ? ? ? ? ? ? 203 MES A-2 O2S 1 
HETATM 2331 O  O3S . MES D-2 3 .   ? 11.281  1.932   1.659   1.00 54.15  ? ? ? ? ? ? 203 MES A-2 O3S 1 
HETATM 2332 C  C1  . PEG E-2 4 .   ? -0.250  27.174  8.196   1.00 46.54  ? ? ? ? ? ? 204 PEG A-2 C1  1 
HETATM 2333 O  O1  . PEG E-2 4 .   ? 0.614   27.563  7.166   1.00 49.22  ? ? ? ? ? ? 204 PEG A-2 O1  1 
HETATM 2334 C  C2  . PEG E-2 4 .   ? -1.002  25.910  7.974   1.00 51.02  ? ? ? ? ? ? 204 PEG A-2 C2  1 
HETATM 2335 O  O2  . PEG E-2 4 .   ? -1.704  25.474  9.118   1.00 54.18  ? ? ? ? ? ? 204 PEG A-2 O2  1 
HETATM 2336 C  C3  . PEG E-2 4 .   ? -2.355  24.227  9.155   1.00 42.64  ? ? ? ? ? ? 204 PEG A-2 C3  1 
HETATM 2337 C  C4  . PEG E-2 4 .   ? -1.416  23.244  9.819   1.00 51.53  ? ? ? ? ? ? 204 PEG A-2 C4  1 
HETATM 2338 O  O4  . PEG E-2 4 .   ? -1.974  22.027  10.143  1.00 53.87  ? ? ? ? ? ? 204 PEG A-2 O4  1 
HETATM 2339 O  O   . HOH F   5 .   ? 1.574   5.892   -13.283 1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 301 HOH A   O   1 
HETATM 2340 O  O   . HOH F   5 .   ? -12.212 26.572  0.822   1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A   O   1 
HETATM 2341 O  O   . HOH F   5 .   ? -7.371  2.014   -1.913  1.00 45.81  ? ? ? ? ? ? 303 HOH A   O   1 
HETATM 2342 O  O   . HOH F   5 .   ? 14.015  9.845   0.814   1.00 48.92  ? ? ? ? ? ? 304 HOH A   O   1 
HETATM 2343 O  O   . HOH F   5 .   ? -35.081 -7.600  -14.450 1.00 56.16  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A   O   1 
HETATM 2344 O  O   . HOH F   5 .   ? 9.477   19.705  3.807   1.00 49.28  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A   O   1 
HETATM 2345 O  O   . HOH F   5 .   ? 10.586  6.805   4.810   1.00 59.15  ? ? ? ? ? ? 307 HOH A   O   1 
HETATM 2346 O  O   . HOH F   5 .   ? -28.979 -9.341  -8.755  1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A   O   1 
HETATM 2347 O  O   . HOH F   5 .   ? -42.155 -10.138 0.081   1.00 52.17  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A   O   1 
HETATM 2348 O  O   . HOH F   5 .   ? -2.529  31.598  2.045   1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 310 HOH A   O   1 
HETATM 2349 O  O   . HOH F   5 .   ? -17.868 -12.516 -12.074 1.00 54.70  ? ? ? ? ? ? 311 HOH A   O   1 
HETATM 2350 O  O   . HOH F   5 .   ? 8.131   6.361   0.085   1.00 43.72  ? ? ? ? ? ? 312 HOH A   O   1 
HETATM 2351 O  O   . HOH F   5 .   ? -21.035 -17.945 -3.275  1.00 46.26  ? ? ? ? ? ? 313 HOH A   O   1 
HETATM 2352 O  O   . HOH F   5 .   ? 5.864   8.016   9.811   1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 314 HOH A   O   1 
HETATM 2353 O  O   . HOH F   5 .   ? -3.143  29.076  -4.143  1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 315 HOH A   O   1 
HETATM 2354 O  O   . HOH F   5 .   ? 13.416  7.408   6.179   1.00 64.13  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A   O   1 
HETATM 2355 O  O   . HOH F   5 .   ? -10.569 27.324  4.503   1.00 35.28  ? ? ? ? ? ? 317 HOH A   O   1 
HETATM 2356 O  O   . HOH F   5 .   ? -31.140 -11.141 -0.006  1.00 35.93  ? ? ? ? ? ? 318 HOH A   O   1 
HETATM 2357 O  O   . HOH F   5 .   ? -5.399  26.903  10.668  1.00 45.82  ? ? ? ? ? ? 319 HOH A   O   1 
HETATM 2358 O  O   . HOH F   5 .   ? -4.312  23.362  -11.841 1.00 51.99  ? ? ? ? ? ? 320 HOH A   O   1 
HETATM 2359 O  O   . HOH F   5 .   ? 2.765   15.379  -12.068 1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 321 HOH A   O   1 
HETATM 2360 O  O   . HOH F   5 .   ? -11.788 -4.501  3.663   1.00 52.41  ? ? ? ? ? ? 322 HOH A   O   1 
HETATM 2361 O  O   . HOH F   5 .   ? -23.346 1.463   4.906   1.00 52.31  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A   O   1 
HETATM 2362 O  O   . HOH F   5 .   ? -14.726 -7.640  -7.675  1.00 55.53  ? ? ? ? ? ? 324 HOH A   O   1 
HETATM 2363 O  O   . HOH F   5 .   ? -7.412  4.040   0.318   1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 325 HOH A   O   1 
HETATM 2364 O  O   . HOH F   5 .   ? -27.438 -17.219 -4.863  1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 326 HOH A   O   1 
HETATM 2365 O  O   . HOH F   5 .   ? -26.175 -6.164  -13.372 1.00 59.90  ? ? ? ? ? ? 327 HOH A   O   1 
HETATM 2366 O  O   . HOH F   5 .   ? -0.343  30.425  2.958   1.00 44.22  ? ? ? ? ? ? 328 HOH A   O   1 
HETATM 2367 O  O   . HOH F   5 .   ? -10.360 21.853  11.274  1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 329 HOH A   O   1 
HETATM 2368 O  O   . HOH F   5 .   ? -8.087  7.294   2.764   1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 330 HOH A   O   1 
HETATM 2369 O  O   . HOH F   5 .   ? -29.234 -5.618  3.711   1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 331 HOH A   O   1 
HETATM 2370 O  O   . HOH F   5 .   ? -5.762  1.341   6.180   1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 332 HOH A   O   1 
HETATM 2371 O  O   . HOH F   5 .   ? 16.499  16.876  3.368   1.00 52.60  ? ? ? ? ? ? 333 HOH A   O   1 
HETATM 2372 O  O   . HOH F   5 .   ? -9.411  26.867  -2.687  1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 334 HOH A   O   1 
HETATM 2373 O  O   . HOH F   5 .   ? 12.218  21.131  -0.545  1.00 53.19  ? ? ? ? ? ? 335 HOH A   O   1 
HETATM 2374 O  O   . HOH F   5 .   ? 15.867  15.974  -1.626  1.00 52.29  ? ? ? ? ? ? 336 HOH A   O   1 
HETATM 2375 O  O   . HOH F   5 .   ? -25.745 -20.484 4.923   1.00 62.72  ? ? ? ? ? ? 337 HOH A   O   1 
HETATM 2376 O  O   . HOH F   5 .   ? -19.732 -2.533  14.101  1.00 54.39  ? ? ? ? ? ? 338 HOH A   O   1 
HETATM 2377 O  O   . HOH F   5 .   ? -5.617  14.257  -6.831  1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A   O   1 
HETATM 2378 O  O   . HOH F   5 .   ? -15.128 18.305  2.767   1.00 50.65  ? ? ? ? ? ? 340 HOH A   O   1 
HETATM 2379 O  O   . HOH F   5 .   ? -25.143 -14.131 10.129  1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 341 HOH A   O   1 
HETATM 2380 O  O   . HOH F   5 .   ? -1.138  20.520  -10.360 1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 342 HOH A   O   1 
HETATM 2381 O  O   . HOH F   5 .   ? -7.522  16.257  10.933  1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 343 HOH A   O   1 
HETATM 2382 O  O   . HOH F   5 .   ? -32.950 -17.716 -10.693 1.00 48.46  ? ? ? ? ? ? 344 HOH A   O   1 
HETATM 2383 O  O   . HOH F   5 .   ? -25.458 -16.603 2.792   1.00 49.14  ? ? ? ? ? ? 345 HOH A   O   1 
HETATM 2384 O  O   . HOH F   5 .   ? -5.952  20.716  -8.409  1.00 48.32  ? ? ? ? ? ? 346 HOH A   O   1 
HETATM 2385 O  O   . HOH F   5 .   ? -41.106 -10.616 -16.598 1.00 51.49  ? ? ? ? ? ? 347 HOH A   O   1 
HETATM 2386 O  O   . HOH F   5 .   ? -8.029  -3.689  1.128   1.00 57.59  ? ? ? ? ? ? 348 HOH A   O   1 
HETATM 2387 O  O   . HOH F   5 .   ? -31.353 -10.855 -11.038 1.00 52.64  ? ? ? ? ? ? 349 HOH A   O   1 
HETATM 2388 O  O   . HOH F   5 .   ? -4.384  14.376  -11.066 1.00 46.66  ? ? ? ? ? ? 350 HOH A   O   1 
HETATM 2389 O  O   . HOH F   5 .   ? -24.110 -15.515 8.520   1.00 53.50  ? ? ? ? ? ? 351 HOH A   O   1 
HETATM 2390 O  O   . HOH F   5 .   ? -32.139 -3.737  -10.146 1.00 52.65  ? ? ? ? ? ? 352 HOH A   O   1 
HETATM 2391 O  O   . HOH F   5 .   ? -28.863 -7.546  -11.174 1.00 46.87  ? ? ? ? ? ? 353 HOH A   O   1 
HETATM 2392 O  O   . HOH F   5 .   ? -6.700  15.719  -9.647  1.00 53.80  ? ? ? ? ? ? 354 HOH A   O   1 
HETATM 2393 O  O   . HOH F   5 .   ? -11.954 26.401  6.882   1.00 43.25  ? ? ? ? ? ? 355 HOH A   O   1 
HETATM 2394 O  O   . HOH F   5 .   ? -8.288  -0.956  5.418   1.00 49.35  ? ? ? ? ? ? 356 HOH A   O   1 
HETATM 2395 O  O   . HOH F   5 .   ? 12.653  18.919  -2.448  1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 357 HOH A   O   1 
HETATM 2396 O  O   . HOH F   5 .   ? -27.097 -11.542 -8.862  1.00 31.89  ? ? ? ? ? ? 358 HOH A   O   1 
HETATM 2397 O  O   . HOH F   5 .   ? -24.251 -11.638 -9.389  1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 359 HOH A   O   1 
HETATM 2398 O  O   . HOH F   5 .   ? -6.607  5.646   13.237  1.00 46.05  ? ? ? ? ? ? 360 HOH A   O   1 
HETATM 2399 O  O   . HOH F   5 .   ? -38.879 -8.729  -2.085  1.00 57.07  ? ? ? ? ? ? 361 HOH A   O   1 
HETATM 2400 O  O   . HOH F   5 .   ? -16.714 21.002  7.899   1.00 62.76  ? ? ? ? ? ? 362 HOH A   O   1 
HETATM 2401 O  O   . HOH F   5 .   ? -11.275 20.886  3.491   1.00 46.14  ? ? ? ? ? ? 363 HOH A   O   1 
HETATM 2402 O  O   . HOH F   5 .   ? -23.231 0.393   7.280   1.00 49.26  ? ? ? ? ? ? 364 HOH A   O   1 
HETATM 2403 O  O   . HOH F   5 .   ? -11.320 26.065  -1.403  1.00 44.27  ? ? ? ? ? ? 365 HOH A   O   1 
HETATM 2404 O  O   . HOH F   5 .   ? -7.780  7.755   13.989  1.00 52.32  ? ? ? ? ? ? 366 HOH A   O   1 
HETATM 2405 O  O   . HOH F   5 .   ? 0.000   29.425  0.000   0.27 44.35  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A   O   1 
HETATM 2406 O  O   . HOH F   5 .   ? -37.371 -11.879 -18.903 1.00 46.71  ? ? ? ? ? ? 368 HOH A   O   1 
HETATM 2407 O  O   . HOH F   5 .   ? -13.736 -2.870  9.101   1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 369 HOH A   O   1 
HETATM 2408 O  O   . HOH F   5 .   ? -9.631  22.564  -3.415  1.00 51.26  ? ? ? ? ? ? 370 HOH A   O   1 
HETATM 2409 O  O   . HOH F   5 .   ? -9.992  24.451  12.333  1.00 52.07  ? ? ? ? ? ? 371 HOH A   O   1 
HETATM 2410 O  O   . HOH F   5 .   ? -26.801 -14.343 -8.602  1.00 53.95  ? ? ? ? ? ? 372 HOH A   O   1 
HETATM 2411 O  O   . HOH F   5 .   ? -24.150 -14.797 -8.342  1.00 58.91  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A   O   1 
HETATM 2412 O  O   . HOH F-2 5 .   ? -1.574  5.892   13.283  1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 301 HOH A-2 O   1 
HETATM 2413 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 12.212  26.572  -0.822  1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 302 HOH A-2 O   1 
HETATM 2414 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 7.371   2.014   1.913   1.00 45.81  ? ? ? ? ? ? 303 HOH A-2 O   1 
HETATM 2415 O  O   . HOH F-2 5 .   ? -14.015 9.845   -0.814  1.00 48.92  ? ? ? ? ? ? 304 HOH A-2 O   1 
HETATM 2416 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 35.081  -7.600  14.450  1.00 56.16  ? ? ? ? ? ? 305 HOH A-2 O   1 
HETATM 2417 O  O   . HOH F-2 5 .   ? -9.477  19.705  -3.807  1.00 49.28  ? ? ? ? ? ? 306 HOH A-2 O   1 
HETATM 2418 O  O   . HOH F-2 5 .   ? -10.586 6.805   -4.810  1.00 59.15  ? ? ? ? ? ? 307 HOH A-2 O   1 
HETATM 2419 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 28.979  -9.341  8.755   1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 308 HOH A-2 O   1 
HETATM 2420 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 42.155  -10.138 -0.081  1.00 52.17  ? ? ? ? ? ? 309 HOH A-2 O   1 
HETATM 2421 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 2.529   31.598  -2.045  1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 310 HOH A-2 O   1 
HETATM 2422 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 17.868  -12.516 12.074  1.00 54.70  ? ? ? ? ? ? 311 HOH A-2 O   1 
HETATM 2423 O  O   . HOH F-2 5 .   ? -8.131  6.361   -0.085  1.00 43.72  ? ? ? ? ? ? 312 HOH A-2 O   1 
HETATM 2424 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 21.035  -17.945 3.275   1.00 46.26  ? ? ? ? ? ? 313 HOH A-2 O   1 
HETATM 2425 O  O   . HOH F-2 5 .   ? -5.864  8.016   -9.811  1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 314 HOH A-2 O   1 
HETATM 2426 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 3.143   29.076  4.143   1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 315 HOH A-2 O   1 
HETATM 2427 O  O   . HOH F-2 5 .   ? -13.416 7.408   -6.179  1.00 64.13  ? ? ? ? ? ? 316 HOH A-2 O   1 
HETATM 2428 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 10.569  27.324  -4.503  1.00 35.28  ? ? ? ? ? ? 317 HOH A-2 O   1 
HETATM 2429 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 31.140  -11.141 0.006   1.00 35.93  ? ? ? ? ? ? 318 HOH A-2 O   1 
HETATM 2430 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 5.399   26.903  -10.668 1.00 45.82  ? ? ? ? ? ? 319 HOH A-2 O   1 
HETATM 2431 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 4.312   23.362  11.841  1.00 51.99  ? ? ? ? ? ? 320 HOH A-2 O   1 
HETATM 2432 O  O   . HOH F-2 5 .   ? -2.765  15.379  12.068  1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 321 HOH A-2 O   1 
HETATM 2433 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 11.788  -4.501  -3.663  1.00 52.41  ? ? ? ? ? ? 322 HOH A-2 O   1 
HETATM 2434 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 23.346  1.463   -4.906  1.00 52.31  ? ? ? ? ? ? 323 HOH A-2 O   1 
HETATM 2435 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 14.726  -7.640  7.675   1.00 55.53  ? ? ? ? ? ? 324 HOH A-2 O   1 
HETATM 2436 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 7.412   4.040   -0.318  1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 325 HOH A-2 O   1 
HETATM 2437 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 27.438  -17.219 4.863   1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 326 HOH A-2 O   1 
HETATM 2438 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 26.175  -6.164  13.372  1.00 59.90  ? ? ? ? ? ? 327 HOH A-2 O   1 
HETATM 2439 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 0.343   30.425  -2.958  1.00 44.22  ? ? ? ? ? ? 328 HOH A-2 O   1 
HETATM 2440 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 10.360  21.853  -11.274 1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 329 HOH A-2 O   1 
HETATM 2441 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 8.087   7.294   -2.764  1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 330 HOH A-2 O   1 
HETATM 2442 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 29.234  -5.618  -3.711  1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 331 HOH A-2 O   1 
HETATM 2443 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 5.762   1.341   -6.180  1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 332 HOH A-2 O   1 
HETATM 2444 O  O   . HOH F-2 5 .   ? -16.499 16.876  -3.368  1.00 52.60  ? ? ? ? ? ? 333 HOH A-2 O   1 
HETATM 2445 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 9.411   26.867  2.687   1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 334 HOH A-2 O   1 
HETATM 2446 O  O   . HOH F-2 5 .   ? -12.218 21.131  0.545   1.00 53.19  ? ? ? ? ? ? 335 HOH A-2 O   1 
HETATM 2447 O  O   . HOH F-2 5 .   ? -15.867 15.974  1.626   1.00 52.29  ? ? ? ? ? ? 336 HOH A-2 O   1 
HETATM 2448 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 25.745  -20.484 -4.923  1.00 62.72  ? ? ? ? ? ? 337 HOH A-2 O   1 
HETATM 2449 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 19.732  -2.533  -14.101 1.00 54.39  ? ? ? ? ? ? 338 HOH A-2 O   1 
HETATM 2450 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 5.617   14.257  6.831   1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 339 HOH A-2 O   1 
HETATM 2451 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 15.128  18.305  -2.767  1.00 50.65  ? ? ? ? ? ? 340 HOH A-2 O   1 
HETATM 2452 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 25.143  -14.131 -10.129 1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 341 HOH A-2 O   1 
HETATM 2453 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 1.138   20.520  10.360  1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 342 HOH A-2 O   1 
HETATM 2454 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 7.522   16.257  -10.933 1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 343 HOH A-2 O   1 
HETATM 2455 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 32.950  -17.716 10.693  1.00 48.46  ? ? ? ? ? ? 344 HOH A-2 O   1 
HETATM 2456 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 25.458  -16.603 -2.792  1.00 49.14  ? ? ? ? ? ? 345 HOH A-2 O   1 
HETATM 2457 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 5.952   20.716  8.409   1.00 48.32  ? ? ? ? ? ? 346 HOH A-2 O   1 
HETATM 2458 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 41.106  -10.616 16.598  1.00 51.49  ? ? ? ? ? ? 347 HOH A-2 O   1 
HETATM 2459 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 8.029   -3.689  -1.128  1.00 57.59  ? ? ? ? ? ? 348 HOH A-2 O   1 
HETATM 2460 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 31.353  -10.855 11.038  1.00 52.64  ? ? ? ? ? ? 349 HOH A-2 O   1 
HETATM 2461 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 4.384   14.376  11.066  1.00 46.66  ? ? ? ? ? ? 350 HOH A-2 O   1 
HETATM 2462 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 24.110  -15.515 -8.520  1.00 53.50  ? ? ? ? ? ? 351 HOH A-2 O   1 
HETATM 2463 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 32.139  -3.737  10.146  1.00 52.65  ? ? ? ? ? ? 352 HOH A-2 O   1 
HETATM 2464 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 28.863  -7.546  11.174  1.00 46.87  ? ? ? ? ? ? 353 HOH A-2 O   1 
HETATM 2465 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 6.700   15.719  9.647   1.00 53.80  ? ? ? ? ? ? 354 HOH A-2 O   1 
HETATM 2466 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 11.954  26.401  -6.882  1.00 43.25  ? ? ? ? ? ? 355 HOH A-2 O   1 
HETATM 2467 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 8.288   -0.956  -5.418  1.00 49.35  ? ? ? ? ? ? 356 HOH A-2 O   1 
HETATM 2468 O  O   . HOH F-2 5 .   ? -12.653 18.919  2.448   1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 357 HOH A-2 O   1 
HETATM 2469 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 27.097  -11.542 8.862   1.00 31.89  ? ? ? ? ? ? 358 HOH A-2 O   1 
HETATM 2470 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 24.251  -11.638 9.389   1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 359 HOH A-2 O   1 
HETATM 2471 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 6.607   5.646   -13.237 1.00 46.05  ? ? ? ? ? ? 360 HOH A-2 O   1 
HETATM 2472 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 38.879  -8.729  2.085   1.00 57.07  ? ? ? ? ? ? 361 HOH A-2 O   1 
HETATM 2473 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 16.714  21.002  -7.899  1.00 62.76  ? ? ? ? ? ? 362 HOH A-2 O   1 
HETATM 2474 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 11.275  20.886  -3.491  1.00 46.14  ? ? ? ? ? ? 363 HOH A-2 O   1 
HETATM 2475 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 23.231  0.393   -7.280  1.00 49.26  ? ? ? ? ? ? 364 HOH A-2 O   1 
HETATM 2476 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 11.320  26.065  1.403   1.00 44.27  ? ? ? ? ? ? 365 HOH A-2 O   1 
HETATM 2477 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 7.780   7.755   -13.989 1.00 52.32  ? ? ? ? ? ? 366 HOH A-2 O   1 
HETATM 2478 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 0.000   29.425  0.000   0.27 44.35  ? ? ? ? ? ? 367 HOH A-2 O   1 
HETATM 2479 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 37.371  -11.879 18.903  1.00 46.71  ? ? ? ? ? ? 368 HOH A-2 O   1 
HETATM 2480 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 13.736  -2.870  -9.101  1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 369 HOH A-2 O   1 
HETATM 2481 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 9.631   22.564  3.415   1.00 51.26  ? ? ? ? ? ? 370 HOH A-2 O   1 
HETATM 2482 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 9.992   24.451  -12.333 1.00 52.07  ? ? ? ? ? ? 371 HOH A-2 O   1 
HETATM 2483 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 26.801  -14.343 8.602   1.00 53.95  ? ? ? ? ? ? 372 HOH A-2 O   1 
HETATM 2484 O  O   . HOH F-2 5 .   ? 24.150  -14.797 8.342   1.00 58.91  ? ? ? ? ? ? 373 HOH A-2 O   1 
# 
