data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Park, S.C." 1 ? 
"Kwak, Y.M." 2 ? 
"Song, W.S." 3 ? 
"Hong, M."   4 ? 
"Yoon, S.I." 5 ? 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Crystal structure of Bacillus subtilis PadR" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "Transcription factor, TRANSCRIPTION" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSCRIPTION 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   UK 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            "Nucleic Acids Res." 
_citation.journal_id_ASTM           NARHAD 
_citation.journal_id_CSD            0389 
_citation.journal_id_ISSN           1362-4962 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            45 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                13080 
_citation.page_last                 13093 
_citation.title                     "Structural basis of effector and operator recognition by the phenolic acid-responsive transcriptional regulator PadR" 
_citation.year                      2017 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1093/nar/gkx1055 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   29136175 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Park, S.C." 1 ? 
primary "Kwak, Y.M." 2 ? 
primary "Song, W.S." 3 ? 
primary "Hong, M."   4 ? 
primary "Yoon, S.I." 5 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;GSAKDPMRVLKYAILGLLRKGELSGYDITSYFKEELGQFWSAKHSQIYPELKKLTDEGFITFRTTIQGTKLEKKMYTLTD
SGKQELHDWLIRHQPIPETVKDEFMLKAYFISSLSRQEASDLFTDQLLKRKAKLSDLQGSYEKLMASAEPMSFSSPDFGH
YLVLTKALEREKNYVSWLESILAMIDED
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;GSAKDPMRVLKYAILGLLRKGELSGYDITSYFKEELGQFWSAKHSQIYPELKKLTDEGFITFRTTIQGTKLEKKMYTLTD
SGKQELHDWLIRHQPIPETVKDEFMLKAYFISSLSRQEASDLFTDQLLKRKAKLSDLQGSYEKLMASAEPMSFSSPDFGH
YLVLTKALEREKNYVSWLESILAMIDED
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,A-2 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   GLY n 
1 2   SER n 
1 3   ALA n 
1 4   LYS n 
1 5   ASP n 
1 6   PRO n 
1 7   MET n 
1 8   ARG n 
1 9   VAL n 
1 10  LEU n 
1 11  LYS n 
1 12  TYR n 
1 13  ALA n 
1 14  ILE n 
1 15  LEU n 
1 16  GLY n 
1 17  LEU n 
1 18  LEU n 
1 19  ARG n 
1 20  LYS n 
1 21  GLY n 
1 22  GLU n 
1 23  LEU n 
1 24  SER n 
1 25  GLY n 
1 26  TYR n 
1 27  ASP n 
1 28  ILE n 
1 29  THR n 
1 30  SER n 
1 31  TYR n 
1 32  PHE n 
1 33  LYS n 
1 34  GLU n 
1 35  GLU n 
1 36  LEU n 
1 37  GLY n 
1 38  GLN n 
1 39  PHE n 
1 40  TRP n 
1 41  SER n 
1 42  ALA n 
1 43  LYS n 
1 44  HIS n 
1 45  SER n 
1 46  GLN n 
1 47  ILE n 
1 48  TYR n 
1 49  PRO n 
1 50  GLU n 
1 51  LEU n 
1 52  LYS n 
1 53  LYS n 
1 54  LEU n 
1 55  THR n 
1 56  ASP n 
1 57  GLU n 
1 58  GLY n 
1 59  PHE n 
1 60  ILE n 
1 61  THR n 
1 62  PHE n 
1 63  ARG n 
1 64  THR n 
1 65  THR n 
1 66  ILE n 
1 67  GLN n 
1 68  GLY n 
1 69  THR n 
1 70  LYS n 
1 71  LEU n 
1 72  GLU n 
1 73  LYS n 
1 74  LYS n 
1 75  MET n 
1 76  TYR n 
1 77  THR n 
1 78  LEU n 
1 79  THR n 
1 80  ASP n 
1 81  SER n 
1 82  GLY n 
1 83  LYS n 
1 84  GLN n 
1 85  GLU n 
1 86  LEU n 
1 87  HIS n 
1 88  ASP n 
1 89  TRP n 
1 90  LEU n 
1 91  ILE n 
1 92  ARG n 
1 93  HIS n 
1 94  GLN n 
1 95  PRO n 
1 96  ILE n 
1 97  PRO n 
1 98  GLU n 
1 99  THR n 
1 100 VAL n 
1 101 LYS n 
1 102 ASP n 
1 103 GLU n 
1 104 PHE n 
1 105 MET n 
1 106 LEU n 
1 107 LYS n 
1 108 ALA n 
1 109 TYR n 
1 110 PHE n 
1 111 ILE n 
1 112 SER n 
1 113 SER n 
1 114 LEU n 
1 115 SER n 
1 116 ARG n 
1 117 GLN n 
1 118 GLU n 
1 119 ALA n 
1 120 SER n 
1 121 ASP n 
1 122 LEU n 
1 123 PHE n 
1 124 THR n 
1 125 ASP n 
1 126 GLN n 
1 127 LEU n 
1 128 LEU n 
1 129 LYS n 
1 130 ARG n 
1 131 LYS n 
1 132 ALA n 
1 133 LYS n 
1 134 LEU n 
1 135 SER n 
1 136 ASP n 
1 137 LEU n 
1 138 GLN n 
1 139 GLY n 
1 140 SER n 
1 141 TYR n 
1 142 GLU n 
1 143 LYS n 
1 144 LEU n 
1 145 MET n 
1 146 ALA n 
1 147 SER n 
1 148 ALA n 
1 149 GLU n 
1 150 PRO n 
1 151 MET n 
1 152 SER n 
1 153 PHE n 
1 154 SER n 
1 155 SER n 
1 156 PRO n 
1 157 ASP n 
1 158 PHE n 
1 159 GLY n 
1 160 HIS n 
1 161 TYR n 
1 162 LEU n 
1 163 VAL n 
1 164 LEU n 
1 165 THR n 
1 166 LYS n 
1 167 ALA n 
1 168 LEU n 
1 169 GLU n 
1 170 ARG n 
1 171 GLU n 
1 172 LYS n 
1 173 ASN n 
1 174 TYR n 
1 175 VAL n 
1 176 SER n 
1 177 TRP n 
1 178 LEU n 
1 179 GLU n 
1 180 SER n 
1 181 ILE n 
1 182 LEU n 
1 183 ALA n 
1 184 MET n 
1 185 ILE n 
1 186 ASP n 
1 187 GLU n 
1 188 ASP n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer man "Transcriptional regulator" 21750.912 2   ? ? ? ? 
2 water   nat water                       18.015    332 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A   1 1   GLY 1   -5  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 2   SER 2   -4  -4  SER SER A   ? n 
A   1 3   ALA 3   -3  -3  ALA ALA A   ? n 
A   1 4   LYS 4   -2  -2  LYS LYS A   ? n 
A   1 5   ASP 5   -1  -1  ASP ASP A   ? n 
A   1 6   PRO 6   0   0   PRO PRO A   ? n 
A   1 7   MET 7   1   1   MET MET A   ? n 
A   1 8   ARG 8   2   2   ARG ARG A   ? n 
A   1 9   VAL 9   3   3   VAL VAL A   ? n 
A   1 10  LEU 10  4   4   LEU LEU A   ? n 
A   1 11  LYS 11  5   5   LYS LYS A   ? n 
A   1 12  TYR 12  6   6   TYR TYR A   ? n 
A   1 13  ALA 13  7   7   ALA ALA A   ? n 
A   1 14  ILE 14  8   8   ILE ILE A   ? n 
A   1 15  LEU 15  9   9   LEU LEU A   ? n 
A   1 16  GLY 16  10  10  GLY GLY A   ? n 
A   1 17  LEU 17  11  11  LEU LEU A   ? n 
A   1 18  LEU 18  12  12  LEU LEU A   ? n 
A   1 19  ARG 19  13  13  ARG ARG A   ? n 
A   1 20  LYS 20  14  14  LYS LYS A   ? n 
A   1 21  GLY 21  15  15  GLY GLY A   ? n 
A   1 22  GLU 22  16  16  GLU GLU A   ? n 
A   1 23  LEU 23  17  17  LEU LEU A   ? n 
A   1 24  SER 24  18  18  SER SER A   ? n 
A   1 25  GLY 25  19  19  GLY GLY A   ? n 
A   1 26  TYR 26  20  20  TYR TYR A   ? n 
A   1 27  ASP 27  21  21  ASP ASP A   ? n 
A   1 28  ILE 28  22  22  ILE ILE A   ? n 
A   1 29  THR 29  23  23  THR THR A   ? n 
A   1 30  SER 30  24  24  SER SER A   ? n 
A   1 31  TYR 31  25  25  TYR TYR A   ? n 
A   1 32  PHE 32  26  26  PHE PHE A   ? n 
A   1 33  LYS 33  27  27  LYS LYS A   ? n 
A   1 34  GLU 34  28  28  GLU GLU A   ? n 
A   1 35  GLU 35  29  29  GLU GLU A   ? n 
A   1 36  LEU 36  30  30  LEU LEU A   ? n 
A   1 37  GLY 37  31  31  GLY GLY A   ? n 
A   1 38  GLN 38  32  32  GLN GLN A   ? n 
A   1 39  PHE 39  33  33  PHE PHE A   ? n 
A   1 40  TRP 40  34  34  TRP TRP A   ? n 
A   1 41  SER 41  35  35  SER SER A   ? n 
A   1 42  ALA 42  36  36  ALA ALA A   ? n 
A   1 43  LYS 43  37  37  LYS LYS A   ? n 
A   1 44  HIS 44  38  38  HIS HIS A   ? n 
A   1 45  SER 45  39  39  SER SER A   ? n 
A   1 46  GLN 46  40  40  GLN GLN A   ? n 
A   1 47  ILE 47  41  41  ILE ILE A   ? n 
A   1 48  TYR 48  42  42  TYR TYR A   ? n 
A   1 49  PRO 49  43  43  PRO PRO A   ? n 
A   1 50  GLU 50  44  44  GLU GLU A   ? n 
A   1 51  LEU 51  45  45  LEU LEU A   ? n 
A   1 52  LYS 52  46  46  LYS LYS A   ? n 
A   1 53  LYS 53  47  47  LYS LYS A   ? n 
A   1 54  LEU 54  48  48  LEU LEU A   ? n 
A   1 55  THR 55  49  49  THR THR A   ? n 
A   1 56  ASP 56  50  50  ASP ASP A   ? n 
A   1 57  GLU 57  51  51  GLU GLU A   ? n 
A   1 58  GLY 58  52  52  GLY GLY A   ? n 
A   1 59  PHE 59  53  53  PHE PHE A   ? n 
A   1 60  ILE 60  54  54  ILE ILE A   ? n 
A   1 61  THR 61  55  55  THR THR A   ? n 
A   1 62  PHE 62  56  56  PHE PHE A   ? n 
A   1 63  ARG 63  57  57  ARG ARG A   ? n 
A   1 64  THR 64  58  58  THR THR A   ? n 
A   1 65  THR 65  59  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 66  ILE 66  60  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 67  GLN 67  61  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 68  GLY 68  62  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 69  THR 69  63  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 70  LYS 70  64  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 71  LEU 71  65  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 72  GLU 72  66  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 73  LYS 73  67  ?   ?   ?   A   ? n 
A   1 74  LYS 74  68  68  LYS LYS A   ? n 
A   1 75  MET 75  69  69  MET MET A   ? n 
A   1 76  TYR 76  70  70  TYR TYR A   ? n 
A   1 77  THR 77  71  71  THR THR A   ? n 
A   1 78  LEU 78  72  72  LEU LEU A   ? n 
A   1 79  THR 79  73  73  THR THR A   ? n 
A   1 80  ASP 80  74  74  ASP ASP A   ? n 
A   1 81  SER 81  75  75  SER SER A   ? n 
A   1 82  GLY 82  76  76  GLY GLY A   ? n 
A   1 83  LYS 83  77  77  LYS LYS A   ? n 
A   1 84  GLN 84  78  78  GLN GLN A   ? n 
A   1 85  GLU 85  79  79  GLU GLU A   ? n 
A   1 86  LEU 86  80  80  LEU LEU A   ? n 
A   1 87  HIS 87  81  81  HIS HIS A   ? n 
A   1 88  ASP 88  82  82  ASP ASP A   ? n 
A   1 89  TRP 89  83  83  TRP TRP A   ? n 
A   1 90  LEU 90  84  84  LEU LEU A   ? n 
A   1 91  ILE 91  85  85  ILE ILE A   ? n 
A   1 92  ARG 92  86  86  ARG ARG A   ? n 
A   1 93  HIS 93  87  87  HIS HIS A   ? n 
A   1 94  GLN 94  88  88  GLN GLN A   ? n 
A   1 95  PRO 95  89  89  PRO PRO A   ? n 
A   1 96  ILE 96  90  90  ILE ILE A   ? n 
A   1 97  PRO 97  91  91  PRO PRO A   ? n 
A   1 98  GLU 98  92  92  GLU GLU A   ? n 
A   1 99  THR 99  93  93  THR THR A   ? n 
A   1 100 VAL 100 94  94  VAL VAL A   ? n 
A   1 101 LYS 101 95  95  LYS LYS A   ? n 
A   1 102 ASP 102 96  96  ASP ASP A   ? n 
A   1 103 GLU 103 97  97  GLU GLU A   ? n 
A   1 104 PHE 104 98  98  PHE PHE A   ? n 
A   1 105 MET 105 99  99  MET MET A   ? n 
A   1 106 LEU 106 100 100 LEU LEU A   ? n 
A   1 107 LYS 107 101 101 LYS LYS A   ? n 
A   1 108 ALA 108 102 102 ALA ALA A   ? n 
A   1 109 TYR 109 103 103 TYR TYR A   ? n 
A   1 110 PHE 110 104 104 PHE PHE A   ? n 
A   1 111 ILE 111 105 105 ILE ILE A   ? n 
A   1 112 SER 112 106 106 SER SER A   ? n 
A   1 113 SER 113 107 107 SER SER A   ? n 
A   1 114 LEU 114 108 108 LEU LEU A   ? n 
A   1 115 SER 115 109 109 SER SER A   ? n 
A   1 116 ARG 116 110 110 ARG ARG A   ? n 
A   1 117 GLN 117 111 111 GLN GLN A   ? n 
A   1 118 GLU 118 112 112 GLU GLU A   ? n 
A   1 119 ALA 119 113 113 ALA ALA A   ? n 
A   1 120 SER 120 114 114 SER SER A   ? n 
A   1 121 ASP 121 115 115 ASP ASP A   ? n 
A   1 122 LEU 122 116 116 LEU LEU A   ? n 
A   1 123 PHE 123 117 117 PHE PHE A   ? n 
A   1 124 THR 124 118 118 THR THR A   ? n 
A   1 125 ASP 125 119 119 ASP ASP A   ? n 
A   1 126 GLN 126 120 120 GLN GLN A   ? n 
A   1 127 LEU 127 121 121 LEU LEU A   ? n 
A   1 128 LEU 128 122 122 LEU LEU A   ? n 
A   1 129 LYS 129 123 123 LYS LYS A   ? n 
A   1 130 ARG 130 124 124 ARG ARG A   ? n 
A   1 131 LYS 131 125 125 LYS LYS A   ? n 
A   1 132 ALA 132 126 126 ALA ALA A   ? n 
A   1 133 LYS 133 127 127 LYS LYS A   ? n 
A   1 134 LEU 134 128 128 LEU LEU A   ? n 
A   1 135 SER 135 129 129 SER SER A   ? n 
A   1 136 ASP 136 130 130 ASP ASP A   ? n 
A   1 137 LEU 137 131 131 LEU LEU A   ? n 
A   1 138 GLN 138 132 132 GLN GLN A   ? n 
A   1 139 GLY 139 133 133 GLY GLY A   ? n 
A   1 140 SER 140 134 134 SER SER A   ? n 
A   1 141 TYR 141 135 135 TYR TYR A   ? n 
A   1 142 GLU 142 136 136 GLU GLU A   ? n 
A   1 143 LYS 143 137 137 LYS LYS A   ? n 
A   1 144 LEU 144 138 138 LEU LEU A   ? n 
A   1 145 MET 145 139 139 MET MET A   ? n 
A   1 146 ALA 146 140 140 ALA ALA A   ? n 
A   1 147 SER 147 141 141 SER SER A   ? n 
A   1 148 ALA 148 142 142 ALA ALA A   ? n 
A   1 149 GLU 149 143 143 GLU GLU A   ? n 
A   1 150 PRO 150 144 144 PRO PRO A   ? n 
A   1 151 MET 151 145 145 MET MET A   ? n 
A   1 152 SER 152 146 146 SER SER A   ? n 
A   1 153 PHE 153 147 147 PHE PHE A   ? n 
A   1 154 SER 154 148 148 SER SER A   ? n 
A   1 155 SER 155 149 149 SER SER A   ? n 
A   1 156 PRO 156 150 150 PRO PRO A   ? n 
A   1 157 ASP 157 151 151 ASP ASP A   ? n 
A   1 158 PHE 158 152 152 PHE PHE A   ? n 
A   1 159 GLY 159 153 153 GLY GLY A   ? n 
A   1 160 HIS 160 154 154 HIS HIS A   ? n 
A   1 161 TYR 161 155 155 TYR TYR A   ? n 
A   1 162 LEU 162 156 156 LEU LEU A   ? n 
A   1 163 VAL 163 157 157 VAL VAL A   ? n 
A   1 164 LEU 164 158 158 LEU LEU A   ? n 
A   1 165 THR 165 159 159 THR THR A   ? n 
A   1 166 LYS 166 160 160 LYS LYS A   ? n 
A   1 167 ALA 167 161 161 ALA ALA A   ? n 
A   1 168 LEU 168 162 162 LEU LEU A   ? n 
A   1 169 GLU 169 163 163 GLU GLU A   ? n 
A   1 170 ARG 170 164 164 ARG ARG A   ? n 
A   1 171 GLU 171 165 165 GLU GLU A   ? n 
A   1 172 LYS 172 166 166 LYS LYS A   ? n 
A   1 173 ASN 173 167 167 ASN ASN A   ? n 
A   1 174 TYR 174 168 168 TYR TYR A   ? n 
A   1 175 VAL 175 169 169 VAL VAL A   ? n 
A   1 176 SER 176 170 170 SER SER A   ? n 
A   1 177 TRP 177 171 171 TRP TRP A   ? n 
A   1 178 LEU 178 172 172 LEU LEU A   ? n 
A   1 179 GLU 179 173 173 GLU GLU A   ? n 
A   1 180 SER 180 174 174 SER SER A   ? n 
A   1 181 ILE 181 175 175 ILE ILE A   ? n 
A   1 182 LEU 182 176 176 LEU LEU A   ? n 
A   1 183 ALA 183 177 177 ALA ALA A   ? n 
A   1 184 MET 184 178 178 MET MET A   ? n 
A   1 185 ILE 185 179 179 ILE ILE A   ? n 
A   1 186 ASP 186 180 180 ASP ASP A   ? n 
A   1 187 GLU 187 181 181 GLU GLU A   ? n 
A   1 188 ASP 188 182 182 ASP ASP A   ? n 
A-2 1 1   GLY 1   -5  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 2   SER 2   -4  -4  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 3   ALA 3   -3  -3  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 4   LYS 4   -2  -2  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 5   ASP 5   -1  -1  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 6   PRO 6   0   0   PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 7   MET 7   1   1   MET MET A-2 ? n 
A-2 1 8   ARG 8   2   2   ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 9   VAL 9   3   3   VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 10  LEU 10  4   4   LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 11  LYS 11  5   5   LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 12  TYR 12  6   6   TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 13  ALA 13  7   7   ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 14  ILE 14  8   8   ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 15  LEU 15  9   9   LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 16  GLY 16  10  10  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 17  LEU 17  11  11  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 18  LEU 18  12  12  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 19  ARG 19  13  13  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 20  LYS 20  14  14  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 21  GLY 21  15  15  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 22  GLU 22  16  16  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 23  LEU 23  17  17  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 24  SER 24  18  18  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 25  GLY 25  19  19  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 26  TYR 26  20  20  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 27  ASP 27  21  21  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 28  ILE 28  22  22  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 29  THR 29  23  23  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 30  SER 30  24  24  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 31  TYR 31  25  25  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 32  PHE 32  26  26  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 33  LYS 33  27  27  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 34  GLU 34  28  28  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 35  GLU 35  29  29  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 36  LEU 36  30  30  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 37  GLY 37  31  31  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 38  GLN 38  32  32  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 39  PHE 39  33  33  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 40  TRP 40  34  34  TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 41  SER 41  35  35  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 42  ALA 42  36  36  ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 43  LYS 43  37  37  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 44  HIS 44  38  38  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 45  SER 45  39  39  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 46  GLN 46  40  40  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 47  ILE 47  41  41  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 48  TYR 48  42  42  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 49  PRO 49  43  43  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 50  GLU 50  44  44  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 51  LEU 51  45  45  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 52  LYS 52  46  46  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 53  LYS 53  47  47  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 54  LEU 54  48  48  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 55  THR 55  49  49  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 56  ASP 56  50  50  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 57  GLU 57  51  51  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 58  GLY 58  52  52  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 59  PHE 59  53  53  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 60  ILE 60  54  54  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 61  THR 61  55  55  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 62  PHE 62  56  56  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 63  ARG 63  57  57  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 64  THR 64  58  58  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 65  THR 65  59  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 66  ILE 66  60  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 67  GLN 67  61  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 68  GLY 68  62  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 69  THR 69  63  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 70  LYS 70  64  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 71  LEU 71  65  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 72  GLU 72  66  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 73  LYS 73  67  ?   ?   ?   A-2 ? n 
A-2 1 74  LYS 74  68  68  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 75  MET 75  69  69  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 76  TYR 76  70  70  TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 77  THR 77  71  71  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 78  LEU 78  72  72  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 79  THR 79  73  73  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 80  ASP 80  74  74  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 81  SER 81  75  75  SER SER A-2 ? n 
A-2 1 82  GLY 82  76  76  GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 83  LYS 83  77  77  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 84  GLN 84  78  78  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 85  GLU 85  79  79  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 86  LEU 86  80  80  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 87  HIS 87  81  81  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 88  ASP 88  82  82  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 89  TRP 89  83  83  TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 90  LEU 90  84  84  LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 91  ILE 91  85  85  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 92  ARG 92  86  86  ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 93  HIS 93  87  87  HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 94  GLN 94  88  88  GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 95  PRO 95  89  89  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 96  ILE 96  90  90  ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 97  PRO 97  91  91  PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 98  GLU 98  92  92  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 99  THR 99  93  93  THR THR A-2 ? n 
A-2 1 100 VAL 100 94  94  VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 101 LYS 101 95  95  LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 102 ASP 102 96  96  ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 103 GLU 103 97  97  GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 104 PHE 104 98  98  PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 105 MET 105 99  99  MET MET A-2 ? n 
A-2 1 106 LEU 106 100 100 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 107 LYS 107 101 101 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 108 ALA 108 102 102 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 109 TYR 109 103 103 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 110 PHE 110 104 104 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 111 ILE 111 105 105 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 112 SER 112 106 106 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 113 SER 113 107 107 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 114 LEU 114 108 108 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 115 SER 115 109 109 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 116 ARG 116 110 110 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 117 GLN 117 111 111 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 118 GLU 118 112 112 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 119 ALA 119 113 113 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 120 SER 120 114 114 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 121 ASP 121 115 115 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 122 LEU 122 116 116 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 123 PHE 123 117 117 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 124 THR 124 118 118 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 125 ASP 125 119 119 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 126 GLN 126 120 120 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 127 LEU 127 121 121 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 128 LEU 128 122 122 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 129 LYS 129 123 123 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 130 ARG 130 124 124 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 131 LYS 131 125 125 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 132 ALA 132 126 126 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 133 LYS 133 127 127 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 134 LEU 134 128 128 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 135 SER 135 129 129 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 136 ASP 136 130 130 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 137 LEU 137 131 131 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 138 GLN 138 132 132 GLN GLN A-2 ? n 
A-2 1 139 GLY 139 133 133 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 140 SER 140 134 134 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 141 TYR 141 135 135 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 142 GLU 142 136 136 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 143 LYS 143 137 137 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 144 LEU 144 138 138 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 145 MET 145 139 139 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 146 ALA 146 140 140 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 147 SER 147 141 141 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 148 ALA 148 142 142 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 149 GLU 149 143 143 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 150 PRO 150 144 144 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 151 MET 151 145 145 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 152 SER 152 146 146 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 153 PHE 153 147 147 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 154 SER 154 148 148 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 155 SER 155 149 149 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 156 PRO 156 150 150 PRO PRO A-2 ? n 
A-2 1 157 ASP 157 151 151 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 158 PHE 158 152 152 PHE PHE A-2 ? n 
A-2 1 159 GLY 159 153 153 GLY GLY A-2 ? n 
A-2 1 160 HIS 160 154 154 HIS HIS A-2 ? n 
A-2 1 161 TYR 161 155 155 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 162 LEU 162 156 156 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 163 VAL 163 157 157 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 164 LEU 164 158 158 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 165 THR 165 159 159 THR THR A-2 ? n 
A-2 1 166 LYS 166 160 160 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 167 ALA 167 161 161 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 168 LEU 168 162 162 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 169 GLU 169 163 163 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 170 ARG 170 164 164 ARG ARG A-2 ? n 
A-2 1 171 GLU 171 165 165 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 172 LYS 172 166 166 LYS LYS A-2 ? n 
A-2 1 173 ASN 173 167 167 ASN ASN A-2 ? n 
A-2 1 174 TYR 174 168 168 TYR TYR A-2 ? n 
A-2 1 175 VAL 175 169 169 VAL VAL A-2 ? n 
A-2 1 176 SER 176 170 170 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 177 TRP 177 171 171 TRP TRP A-2 ? n 
A-2 1 178 LEU 178 172 172 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 179 GLU 179 173 173 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 180 SER 180 174 174 SER SER A-2 ? n 
A-2 1 181 ILE 181 175 175 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 182 LEU 182 176 176 LEU LEU A-2 ? n 
A-2 1 183 ALA 183 177 177 ALA ALA A-2 ? n 
A-2 1 184 MET 184 178 178 MET MET A-2 ? n 
A-2 1 185 ILE 185 179 179 ILE ILE A-2 ? n 
A-2 1 186 ASP 186 180 180 ASP ASP A-2 ? n 
A-2 1 187 GLU 187 181 181 GLU GLU A-2 ? n 
A-2 1 188 ASP 188 182 182 ASP ASP A-2 ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
B   2 HOH 1   201 167 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 2   202 52  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 3   203 217 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 4   204 106 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 5   205 187 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 6   206 91  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 7   207 259 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 8   208 189 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 9   209 64  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 10  210 43  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 11  211 135 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 12  212 129 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 13  213 26  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 14  214 168 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 15  215 37  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 16  216 114 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 17  217 100 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 18  218 147 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 19  219 149 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 20  220 130 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 21  221 164 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 22  222 163 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 23  223 79  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 24  224 30  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 25  225 59  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 26  226 158 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 27  227 188 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 28  228 34  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 29  229 55  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 30  230 61  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 31  231 87  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 32  232 51  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 33  233 196 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 34  234 21  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 35  235 73  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 36  236 56  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 37  237 92  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 38  238 190 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 39  239 19  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 40  240 140 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 41  241 15  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 42  242 3   HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 43  243 206 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 44  244 151 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 45  245 154 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 46  246 166 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 47  247 38  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 48  248 47  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 49  249 95  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 50  250 161 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 51  251 24  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 52  252 176 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 53  253 153 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 54  254 254 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 55  255 253 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 56  256 144 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 57  257 68  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 58  258 27  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 59  259 54  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 60  260 39  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 61  261 66  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 62  262 53  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 63  263 96  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 64  264 7   HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 65  265 32  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 66  266 16  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 67  267 203 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 68  268 62  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 69  269 45  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 70  270 208 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 71  271 105 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 72  272 11  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 73  273 28  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 74  274 25  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 75  275 86  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 76  276 165 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 77  277 90  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 78  278 97  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 79  279 225 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 80  280 133 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 81  281 226 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 82  282 146 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 83  283 60  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 84  284 116 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 85  285 8   HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 86  286 57  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 87  287 80  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 88  288 46  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 89  289 174 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 90  290 67  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 91  291 74  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 92  292 138 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 93  293 69  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 94  294 13  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 95  295 111 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 96  296 58  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 97  297 150 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 98  298 20  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 99  299 243 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 100 300 12  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 101 301 102 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 102 302 110 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 103 303 29  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 104 304 89  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 105 305 142 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 106 306 172 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 107 307 178 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 108 308 222 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 109 309 183 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 110 310 14  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 111 311 70  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 112 312 6   HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 113 313 246 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 114 314 72  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 115 315 233 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 116 316 36  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 117 317 76  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 118 318 113 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 119 319 33  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 120 320 200 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 121 321 9   HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 122 322 49  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 123 323 10  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 124 324 85  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 125 325 77  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 126 326 31  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 127 327 145 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 128 328 23  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 129 329 159 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 130 330 162 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 131 331 93  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 132 332 223 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 133 333 112 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 134 334 132 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 135 335 41  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 136 336 65  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 137 337 177 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 138 338 78  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 139 339 123 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 140 340 44  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 141 341 83  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 142 342 160 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 143 343 228 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 144 344 211 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 145 345 224 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 146 346 271 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 147 347 103 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 148 348 227 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 149 349 98  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 150 350 126 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 151 351 75  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 152 352 122 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 153 353 171 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 154 354 99  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 155 355 94  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 156 356 81  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 157 357 232 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 158 358 273 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 159 359 18  HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 160 360 213 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 161 361 241 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 162 362 175 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 163 363 219 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 164 364 274 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 165 365 104 HOH HOH A   ? 
B   2 HOH 166 366 242 HOH HOH A   ? 
B-2 2 HOH 1   201 167 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 2   202 52  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 3   203 217 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 4   204 106 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 5   205 187 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 6   206 91  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 7   207 259 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 8   208 189 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 9   209 64  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 10  210 43  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 11  211 135 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 12  212 129 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 13  213 26  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 14  214 168 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 15  215 37  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 16  216 114 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 17  217 100 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 18  218 147 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 19  219 149 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 20  220 130 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 21  221 164 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 22  222 163 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 23  223 79  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 24  224 30  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 25  225 59  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 26  226 158 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 27  227 188 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 28  228 34  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 29  229 55  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 30  230 61  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 31  231 87  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 32  232 51  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 33  233 196 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 34  234 21  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 35  235 73  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 36  236 56  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 37  237 92  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 38  238 190 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 39  239 19  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 40  240 140 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 41  241 15  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 42  242 3   HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 43  243 206 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 44  244 151 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 45  245 154 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 46  246 166 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 47  247 38  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 48  248 47  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 49  249 95  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 50  250 161 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 51  251 24  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 52  252 176 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 53  253 153 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 54  254 254 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 55  255 253 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 56  256 144 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 57  257 68  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 58  258 27  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 59  259 54  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 60  260 39  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 61  261 66  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 62  262 53  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 63  263 96  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 64  264 7   HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 65  265 32  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 66  266 16  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 67  267 203 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 68  268 62  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 69  269 45  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 70  270 208 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 71  271 105 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 72  272 11  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 73  273 28  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 74  274 25  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 75  275 86  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 76  276 165 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 77  277 90  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 78  278 97  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 79  279 225 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 80  280 133 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 81  281 226 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 82  282 146 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 83  283 60  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 84  284 116 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 85  285 8   HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 86  286 57  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 87  287 80  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 88  288 46  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 89  289 174 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 90  290 67  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 91  291 74  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 92  292 138 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 93  293 69  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 94  294 13  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 95  295 111 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 96  296 58  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 97  297 150 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 98  298 20  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 99  299 243 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 100 300 12  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 101 301 102 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 102 302 110 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 103 303 29  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 104 304 89  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 105 305 142 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 106 306 172 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 107 307 178 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 108 308 222 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 109 309 183 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 110 310 14  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 111 311 70  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 112 312 6   HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 113 313 246 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 114 314 72  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 115 315 233 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 116 316 36  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 117 317 76  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 118 318 113 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 119 319 33  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 120 320 200 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 121 321 9   HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 122 322 49  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 123 323 10  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 124 324 85  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 125 325 77  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 126 326 31  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 127 327 145 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 128 328 23  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 129 329 159 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 130 330 162 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 131 331 93  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 132 332 223 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 133 333 112 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 134 334 132 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 135 335 41  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 136 336 65  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 137 337 177 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 138 338 78  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 139 339 123 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 140 340 44  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 141 341 83  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 142 342 160 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 143 343 228 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 144 344 211 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 145 345 224 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 146 346 271 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 147 347 103 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 148 348 227 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 149 349 98  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 150 350 126 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 151 351 75  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 152 352 122 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 153 353 171 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 154 354 99  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 155 355 94  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 156 356 81  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 157 357 232 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 158 358 273 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 159 359 18  HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 160 360 213 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 161 361 241 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 162 362 175 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 163 363 219 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 164 364 274 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 165 365 104 HOH HOH A-2 ? 
B-2 2 HOH 166 366 242 HOH HOH A-2 ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE         ? "C3 H7 N O2"     89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE        ? "C6 H15 N4 O2 1" 175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE      ? "C4 H8 N2 O3"    132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID" ? "C4 H7 N O4"     133.103 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE       ? "C5 H10 N2 O3"   146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID" ? "C5 H9 N O4"     147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE         ? "C2 H5 N O2"     75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE       ? "C6 H10 N3 O2 1" 156.162 
HOH non-polymer         . WATER           ? "H2 O"           18.015  
ILE "L-peptide linking" y ISOLEUCINE      ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE         ? "C6 H13 N O2"    131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE          ? "C6 H15 N2 O2 1" 147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE      ? "C5 H11 N O2 S"  149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE   ? "C9 H11 N O2"    165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE         ? "C5 H9 N O2"     115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE          ? "C3 H7 N O3"     105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE       ? "C4 H9 N O3"     119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN      ? "C11 H12 N2 O2"  204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE        ? "C9 H11 N O3"    181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE          ? "C5 H11 N O2"    117.146 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A   N N 1 ? 
A-2 N N 1 ? 
B   N N 2 ? 
B-2 N N 2 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1  AA1 ASP A   5   ? VAL A   9   ? ASP A   -1  VAL A   3   5 ? 5  
HELX_P HELX_P2  AA2 LEU A   10  ? LEU A   18  ? LEU A   4   LEU A   12  1 ? 9  
HELX_P HELX_P3  AA3 GLY A   25  ? GLU A   34  ? GLY A   19  GLU A   28  1 ? 10 
HELX_P HELX_P4  AA4 LYS A   43  ? SER A   45  ? LYS A   37  SER A   39  5 ? 3  
HELX_P HELX_P5  AA5 GLN A   46  ? GLU A   57  ? GLN A   40  GLU A   51  1 ? 12 
HELX_P HELX_P6  AA6 THR A   79  ? ARG A   92  ? THR A   73  ARG A   86  1 ? 14 
HELX_P HELX_P7  AA7 ASP A   102 ? PHE A   110 ? ASP A   96  PHE A   104 1 ? 9  
HELX_P HELX_P8  AA8 ILE A   111 ? LEU A   114 ? ILE A   105 LEU A   108 5 ? 4  
HELX_P HELX_P9  AA9 SER A   115 ? ALA A   146 ? SER A   109 ALA A   140 1 ? 32 
HELX_P HELX_P10 AB1 ASP A   157 ? ASP A   186 ? ASP A   151 ASP A   180 1 ? 30 
HELX_P HELX_P11 AB2 ASP A-2 5   ? VAL A-2 9   ? ASP A-2 -1  VAL A-2 3   5 ? 5  
HELX_P HELX_P12 AB3 LEU A-2 10  ? LEU A-2 18  ? LEU A-2 4   LEU A-2 12  1 ? 9  
HELX_P HELX_P13 AB4 GLY A-2 25  ? GLU A-2 34  ? GLY A-2 19  GLU A-2 28  1 ? 10 
HELX_P HELX_P14 AB5 LYS A-2 43  ? SER A-2 45  ? LYS A-2 37  SER A-2 39  5 ? 3  
HELX_P HELX_P15 AB6 GLN A-2 46  ? GLU A-2 57  ? GLN A-2 40  GLU A-2 51  1 ? 12 
HELX_P HELX_P16 AB7 THR A-2 79  ? ARG A-2 92  ? THR A-2 73  ARG A-2 86  1 ? 14 
HELX_P HELX_P17 AB8 ASP A-2 102 ? PHE A-2 110 ? ASP A-2 96  PHE A-2 104 1 ? 9  
HELX_P HELX_P18 AB9 ILE A-2 111 ? LEU A-2 114 ? ILE A-2 105 LEU A-2 108 5 ? 4  
HELX_P HELX_P19 AC1 SER A-2 115 ? ALA A-2 146 ? SER A-2 109 ALA A-2 140 1 ? 32 
HELX_P HELX_P20 AC2 ASP A-2 157 ? ASP A-2 186 ? ASP A-2 151 ASP A-2 180 1 ? 30 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 3 ? 
AA2 ? 3 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 LEU A   23 ? SER A   24 ? LEU A   17 SER A   18 
AA1 2 MET A   75 ? LEU A   78 ? MET A   69 LEU A   72 
AA1 3 ILE A   60 ? ARG A   63 ? ILE A   54 ARG A   57 
AA2 1 LEU A-2 23 ? SER A-2 24 ? LEU A-2 17 SER A-2 18 
AA2 2 MET A-2 75 ? LEU A-2 78 ? MET A-2 69 LEU A-2 72 
AA2 3 ILE A-2 60 ? ARG A-2 63 ? ILE A-2 54 ARG A-2 57 
# 
loop_
_pdbx_struct_oper_list.id 
_pdbx_struct_oper_list.type 
_pdbx_struct_oper_list.name 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 
1 "identity operation"         1_555 x,y,z     1.0000000000  0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000  0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 1.0000000000  0.0000000000  
2 "crystal symmetry operation" 2_556 -x,y,-z+1 -1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -4.2574954149 0.0000000000 1.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 0.0000000000 -1.0000000000 37.7778509419 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.012976 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.001461 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.013249 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.026470 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C 
N 
O 
S 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A   A   A A 1 
1 A-2 A-2 A A 2 
2 B   A   B A 1 
2 B-2 A-2 B A 2 
# 
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id   2 
_pdbx_entity_nonpoly.name        water 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id     HOH 
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N LEU A   23 ? N LEU A   17 O TYR A   76 ? O TYR A   70 
AA1 2 3 O MET A   75 ? O MET A   69 N ARG A   63 ? N ARG A   57 
AA2 1 2 N LEU A-2 23 ? N LEU A-2 17 O TYR A-2 76 ? O TYR A-2 70 
AA2 2 3 O MET A-2 75 ? O MET A-2 69 N ARG A-2 63 ? N ARG A-2 57 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N N   . SER A   1 2   ? -11.789 -39.258 26.881 1.00 45.66 ? ? ? ? ? ? -4  SER A   N   1 
ATOM   2    C CA  . SER A   1 2   ? -11.453 -39.672 25.474 1.00 43.95 ? ? ? ? ? ? -4  SER A   CA  1 
ATOM   3    C C   . SER A   1 2   ? -11.075 -38.456 24.634 1.00 40.62 ? ? ? ? ? ? -4  SER A   C   1 
ATOM   4    O O   . SER A   1 2   ? -11.738 -37.426 24.702 1.00 39.02 ? ? ? ? ? ? -4  SER A   O   1 
ATOM   5    C CB  . SER A   1 2   ? -12.650 -40.377 24.822 1.00 41.86 ? ? ? ? ? ? -4  SER A   CB  1 
ATOM   6    O OG  . SER A   1 2   ? -12.955 -41.580 25.508 1.00 47.84 ? ? ? ? ? ? -4  SER A   OG  1 
ATOM   7    N N   . ALA A   1 3   ? -10.034 -38.584 23.815 1.00 39.89 ? ? ? ? ? ? -3  ALA A   N   1 
ATOM   8    C CA  . ALA A   1 3   ? -9.620  -37.493 22.918 1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? -3  ALA A   CA  1 
ATOM   9    C C   . ALA A   1 3   ? -10.711 -37.095 21.888 1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? -3  ALA A   C   1 
ATOM   10   O O   . ALA A   1 3   ? -11.452 -37.947 21.376 1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? -3  ALA A   O   1 
ATOM   11   C CB  . ALA A   1 3   ? -8.313  -37.869 22.199 1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? -3  ALA A   CB  1 
ATOM   12   N N   . LYS A   1 4   ? -10.788 -35.806 21.590 1.00 34.28 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A   N   1 
ATOM   13   C CA  . LYS A   1 4   ? -11.752 -35.275 20.620 1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A   CA  1 
ATOM   14   C C   . LYS A   1 4   ? -11.062 -35.020 19.293 1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A   C   1 
ATOM   15   O O   . LYS A   1 4   ? -9.834  -34.960 19.215 1.00 32.97 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A   O   1 
ATOM   16   C CB  . LYS A   1 4   ? -12.406 -34.000 21.132 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A   CB  1 
ATOM   17   C CG  . LYS A   1 4   ? -13.145 -34.169 22.438 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A   CG  1 
ATOM   18   C CD  . LYS A   1 4   ? -13.623 -32.820 22.941 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A   CD  1 
ATOM   19   C CE  . LYS A   1 4   ? -14.129 -32.889 24.349 1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A   CE  1 
ATOM   20   N NZ  . LYS A   1 4   ? -14.387 -31.558 24.924 1.00 37.21 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A   NZ  1 
ATOM   21   N N   . ASP A   1 5   ? -11.861 -34.848 18.248 1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A   N   1 
ATOM   22   C CA  . ASP A   1 5   ? -11.308 -34.696 16.905 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A   CA  1 
ATOM   23   C C   . ASP A   1 5   ? -10.907 -33.260 16.710 1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A   C   1 
ATOM   24   O O   . ASP A   1 5   ? -11.740 -32.389 16.908 1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A   O   1 
ATOM   25   C CB  . ASP A   1 5   ? -12.334 -35.068 15.851 1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A   CB  1 
ATOM   26   C CG  . ASP A   1 5   ? -11.699 -35.353 14.500 1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A   CG  1 
ATOM   27   O OD1 . ASP A   1 5   ? -10.789 -34.618 14.051 1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A   OD1 1 
ATOM   28   O OD2 . ASP A   1 5   ? -12.101 -36.373 13.895 1.00 42.12 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A   OD2 1 
ATOM   29   N N   . PRO A   1 6   ? -9.646  -32.992 16.301 1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 0   PRO A   N   1 
ATOM   30   C CA  . PRO A   1 6   ? -9.221  -31.631 16.015 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 0   PRO A   CA  1 
ATOM   31   C C   . PRO A   1 6   ? -10.083 -30.898 14.983 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 0   PRO A   C   1 
ATOM   32   O O   . PRO A   1 6   ? -10.152 -29.670 15.018 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 0   PRO A   O   1 
ATOM   33   C CB  . PRO A   1 6   ? -7.784  -31.820 15.466 1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 0   PRO A   CB  1 
ATOM   34   C CG  . PRO A   1 6   ? -7.343  -33.041 16.051 1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 0   PRO A   CG  1 
ATOM   35   C CD  . PRO A   1 6   ? -8.503  -33.932 16.210 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 0   PRO A   CD  1 
ATOM   36   N N   . MET A   1 7   ? -10.771 -31.630 14.102 1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 1   MET A   N   1 
ATOM   37   C CA  . MET A   1 7   ? -11.515 -30.930 13.054 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 1   MET A   CA  1 
ATOM   38   C C   . MET A   1 7   ? -12.719 -30.196 13.600 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 1   MET A   C   1 
ATOM   39   O O   . MET A   1 7   ? -13.284 -29.384 12.878 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 1   MET A   O   1 
ATOM   40   C CB  . MET A   1 7   ? -11.971 -31.875 11.940 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 1   MET A   CB  1 
ATOM   41   C CG  . MET A   1 7   ? -13.203 -32.627 12.201 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 1   MET A   CG  1 
ATOM   42   S SD  . MET A   1 7   ? -13.748 -33.834 10.958 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 1   MET A   SD  1 
ATOM   43   C CE  . MET A   1 7   ? -12.207 -34.765 10.713 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 1   MET A   CE  1 
ATOM   44   N N   . ARG A   1 8   ? -13.087 -30.476 14.851 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A   N   1 
ATOM   45   C CA  . ARG A   1 8   ? -14.243 -29.828 15.438 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A   CA  1 
ATOM   46   C C   . ARG A   1 8   ? -14.057 -28.306 15.562 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A   C   1 
ATOM   47   O O   . ARG A   1 8   ? -15.033 -27.571 15.660 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A   O   1 
ATOM   48   C CB  . ARG A   1 8   ? -14.579 -30.422 16.780 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A   CB  1 
ATOM   49   C CG  . ARG A   1 8   ? -13.585 -30.014 17.878 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A   CG  1 
ATOM   50   C CD  . ARG A   1 8   ? -13.765 -30.872 19.106 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A   CD  1 
ATOM   51   N NE  . ARG A   1 8   ? -12.957 -30.412 20.237 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A   NE  1 
ATOM   52   C CZ  . ARG A   1 8   ? -11.644 -30.616 20.359 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A   CZ  1 
ATOM   53   N NH1 . ARG A   1 8   ? -10.950 -31.221 19.399 1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A   NH1 1 
ATOM   54   N NH2 . ARG A   1 8   ? -11.006 -30.185 21.451 1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A   NH2 1 
ATOM   55   N N   . VAL A   1 9   ? -12.808 -27.842 15.532 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 3   VAL A   N   1 
ATOM   56   C CA  . VAL A   1 9   ? -12.498 -26.406 15.485 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 3   VAL A   CA  1 
ATOM   57   C C   . VAL A   1 9   ? -13.158 -25.674 14.320 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 3   VAL A   C   1 
ATOM   58   O O   . VAL A   1 9   ? -13.353 -24.456 14.410 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 3   VAL A   O   1 
ATOM   59   C CB  . VAL A   1 9   ? -10.972 -26.117 15.495 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 3   VAL A   CB  1 
ATOM   60   C CG1 . VAL A   1 9   ? -10.359 -26.352 14.146 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 3   VAL A   CG1 1 
ATOM   61   C CG2 . VAL A   1 9   ? -10.726 -24.656 15.900 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 3   VAL A   CG2 1 
ATOM   62   N N   . LEU A   1 10  ? -13.531 -26.391 13.253 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A   N   1 
ATOM   63   C CA  . LEU A   1 10  ? -14.204 -25.775 12.094 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A   CA  1 
ATOM   64   C C   . LEU A   1 10  ? -15.715 -25.588 12.253 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A   C   1 
ATOM   65   O O   . LEU A   1 10  ? -16.326 -24.929 11.416 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A   O   1 
ATOM   66   C CB  . LEU A   1 10  ? -13.932 -26.605 10.827 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A   CB  1 
ATOM   67   C CG  . LEU A   1 10  ? -12.457 -26.712 10.448 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A   CG  1 
ATOM   68   C CD1 . LEU A   1 10  ? -12.331 -27.520 9.152  1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A   CD1 1 
ATOM   69   C CD2 . LEU A   1 10  ? -11.814 -25.299 10.319 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A   CD2 1 
ATOM   70   N N   . LYS A   1 11  ? -16.309 -26.158 13.297 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 5   LYS A   N   1 
ATOM   71   C CA  . LYS A   1 11  ? -17.756 -26.247 13.431 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 5   LYS A   CA  1 
ATOM   72   C C   . LYS A   1 11  ? -18.450 -24.885 13.259 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 5   LYS A   C   1 
ATOM   73   O O   . LYS A   1 11  ? -19.368 -24.749 12.487 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 5   LYS A   O   1 
ATOM   74   C CB  . LYS A   1 11  ? -18.144 -26.842 14.805 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 5   LYS A   CB  1 
ATOM   75   C CG  . LYS A   1 11  ? -19.616 -26.767 15.140 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 5   LYS A   CG  1 
ATOM   76   C CD  . LYS A   1 11  ? -19.911 -27.542 16.354 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 5   LYS A   CD  1 
ATOM   77   C CE  . LYS A   1 11  ? -21.396 -27.421 16.796 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 5   LYS A   CE  1 
ATOM   78   N NZ  . LYS A   1 11  ? -21.587 -28.217 18.039 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 5   LYS A   NZ  1 
ATOM   79   N N   . TYR A   1 12  ? -18.056 -23.898 14.077 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A   N   1 
ATOM   80   C CA  . TYR A   1 12  ? -18.786 -22.601 14.087 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A   CA  1 
ATOM   81   C C   . TYR A   1 12  ? -18.455 -21.781 12.883 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A   C   1 
ATOM   82   O O   . TYR A   1 12  ? -19.269 -20.955 12.433 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A   O   1 
ATOM   83   C CB  . TYR A   1 12  ? -18.657 -21.902 15.451 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A   CB  1 
ATOM   84   C CG  . TYR A   1 12  ? -19.306 -22.697 16.548 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A   CG  1 
ATOM   85   C CD1 . TYR A   1 12  ? -20.698 -22.724 16.660 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A   CD1 1 
ATOM   86   C CD2 . TYR A   1 12  ? -18.571 -23.508 17.412 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A   CD2 1 
ATOM   87   C CE1 . TYR A   1 12  ? -21.318 -23.492 17.560 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A   CE1 1 
ATOM   88   C CE2 . TYR A   1 12  ? -19.203 -24.307 18.358 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A   CE2 1 
ATOM   89   C CZ  . TYR A   1 12  ? -20.589 -24.287 18.436 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A   CZ  1 
ATOM   90   O OH  . TYR A   1 12  ? -21.212 -25.074 19.384 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A   OH  1 
ATOM   91   N N   . ALA A   1 13  ? -17.267 -21.989 12.324 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A   N   1 
ATOM   92   C CA  . ALA A   1 13  ? -16.929 -21.380 11.055 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A   CA  1 
ATOM   93   C C   . ALA A   1 13  ? -17.864 -21.878 9.951  1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A   C   1 
ATOM   94   O O   . ALA A   1 13  ? -18.421 -21.080 9.213  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A   O   1 
ATOM   95   C CB  . ALA A   1 13  ? -15.464 -21.592 10.740 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A   CB  1 
ATOM   96   N N   . ILE A   1 14  ? -18.151 -23.181 9.892  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   N   1 
ATOM   97   C CA  . ILE A   1 14  ? -19.096 -23.691 8.897  1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CA  1 
ATOM   98   C C   . ILE A   1 14  ? -20.559 -23.220 9.118  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   C   1 
ATOM   99   O O   . ILE A   1 14  ? -21.228 -22.757 8.180  1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   O   1 
ATOM   100  C CB  . ILE A   1 14  ? -18.979 -25.257 8.800  1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CB  1 
ATOM   101  C CG1 . ILE A   1 14  ? -17.657 -25.624 8.174  1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CG1 1 
ATOM   102  C CG2 . ILE A   1 14  ? -20.127 -25.835 7.975  1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CG2 1 
ATOM   103  C CD1 . ILE A   1 14  ? -17.256 -27.161 8.327  1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CD1 1 
ATOM   104  N N   . LEU A   1 15  ? -21.036 -23.318 10.361 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A   N   1 
ATOM   105  C CA  . LEU A   1 15  ? -22.395 -22.923 10.677 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A   CA  1 
ATOM   106  C C   . LEU A   1 15  ? -22.517 -21.432 10.346 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A   C   1 
ATOM   107  O O   . LEU A   1 15  ? -23.496 -21.004 9.756  1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A   O   1 
ATOM   108  C CB  . LEU A   1 15  ? -22.743 -23.215 12.126 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A   CB  1 
ATOM   109  C CG  . LEU A   1 15  ? -22.729 -24.665 12.615 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A   CG  1 
ATOM   110  C CD1 . LEU A   1 15  ? -23.032 -24.759 14.091 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A   CD1 1 
ATOM   111  C CD2 . LEU A   1 15  ? -23.765 -25.460 11.847 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A   CD2 1 
ATOM   112  N N   . GLY A   1 16  ? -21.527 -20.616 10.731 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 10  GLY A   N   1 
ATOM   113  C CA  . GLY A   1 16  ? -21.631 -19.205 10.520 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 10  GLY A   CA  1 
ATOM   114  C C   . GLY A   1 16  ? -21.635 -18.838 9.042  1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 10  GLY A   C   1 
ATOM   115  O O   . GLY A   1 16  ? -22.351 -17.937 8.609  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 10  GLY A   O   1 
ATOM   116  N N   . LEU A   1 17  ? -20.847 -19.563 8.245  1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A   N   1 
ATOM   117  C CA  . LEU A   1 17  ? -20.795 -19.298 6.822  1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A   CA  1 
ATOM   118  C C   . LEU A   1 17  ? -22.181 -19.447 6.184  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A   C   1 
ATOM   119  O O   . LEU A   1 17  ? -22.473 -18.757 5.221  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A   O   1 
ATOM   120  C CB  . LEU A   1 17  ? -19.789 -20.203 6.111  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A   CB  1 
ATOM   121  C CG  . LEU A   1 17  ? -18.325 -19.792 6.178  1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A   CG  1 
ATOM   122  C CD1 . LEU A   1 17  ? -17.455 -20.887 5.505  1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A   CD1 1 
ATOM   123  C CD2 . LEU A   1 17  ? -18.082 -18.357 5.552  1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A   CD2 1 
ATOM   124  N N   . LEU A   1 18  ? -23.025 -20.315 6.759  1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   N   1 
ATOM   125  C CA  . LEU A   1 18  ? -24.341 -20.602 6.207  1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CA  1 
ATOM   126  C C   . LEU A   1 18  ? -25.467 -19.703 6.764  1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   C   1 
ATOM   127  O O   . LEU A   1 18  ? -26.628 -19.824 6.367  1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   O   1 
ATOM   128  C CB  . LEU A   1 18  ? -24.705 -22.066 6.418  1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CB  1 
ATOM   129  C CG  . LEU A   1 18  ? -23.796 -23.125 5.820  1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CG  1 
ATOM   130  C CD1 . LEU A   1 18  ? -24.155 -24.561 6.309  1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CD1 1 
ATOM   131  C CD2 . LEU A   1 18  ? -23.906 -23.034 4.311  1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CD2 1 
ATOM   132  N N   . ARG A   1 19  ? -25.121 -18.751 7.614  1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   N   1 
ATOM   133  C CA  . ARG A   1 19  ? -26.106 -17.928 8.332  1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   CA  1 
ATOM   134  C C   . ARG A   1 19  ? -26.977 -17.068 7.421  1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   C   1 
ATOM   135  O O   . ARG A   1 19  ? -28.080 -16.693 7.811  1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   O   1 
ATOM   136  C CB  . ARG A   1 19  ? -25.385 -17.039 9.345  1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   CB  1 
ATOM   137  C CG  . ARG A   1 19  ? -24.675 -15.859 8.758  1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   CG  1 
ATOM   138  C CD  . ARG A   1 19  ? -23.598 -15.262 9.690  1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   CD  1 
ATOM   139  N NE  . ARG A   1 19  ? -23.002 -14.102 9.057  1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   NE  1 
ATOM   140  C CZ  . ARG A   1 19  ? -22.211 -14.162 7.975  1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   CZ  1 
ATOM   141  N NH1 . ARG A   1 19  ? -21.869 -15.332 7.439  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   NH1 1 
ATOM   142  N NH2 . ARG A   1 19  ? -21.781 -13.051 7.425  1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   NH2 1 
ATOM   143  N N   . LYS A   1 20  ? -26.489 -16.728 6.238  1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A   N   1 
ATOM   144  C CA  A LYS A   1 20  ? -27.253 -15.864 5.345  0.50 22.61 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A   CA  1 
ATOM   145  C CA  B LYS A   1 20  ? -27.183 -15.848 5.302  0.50 22.47 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A   CA  1 
ATOM   146  C C   . LYS A   1 20  ? -27.949 -16.613 4.221  1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A   C   1 
ATOM   147  O O   . LYS A   1 20  ? -28.606 -15.996 3.383  1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A   O   1 
ATOM   148  C CB  A LYS A   1 20  ? -26.359 -14.776 4.777  0.50 23.57 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A   CB  1 
ATOM   149  C CB  B LYS A   1 20  ? -26.173 -14.924 4.609  0.50 23.23 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A   CB  1 
ATOM   150  C CG  A LYS A   1 20  ? -26.209 -13.598 5.723  0.50 24.60 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A   CG  1 
ATOM   151  C CG  B LYS A   1 20  ? -25.518 -13.871 5.512  0.50 23.86 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A   CG  1 
ATOM   152  C CD  A LYS A   1 20  ? -25.371 -12.489 5.108  0.50 25.70 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A   CD  1 
ATOM   153  C CD  B LYS A   1 20  ? -24.852 -12.770 4.680  0.50 24.96 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A   CD  1 
ATOM   154  C CE  A LYS A   1 20  ? -25.106 -11.358 6.093  0.50 27.57 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A   CE  1 
ATOM   155  C CE  B LYS A   1 20  ? -24.316 -11.657 5.558  0.50 25.19 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A   CE  1 
ATOM   156  N NZ  A LYS A   1 20  ? -26.016 -10.174 5.973  0.50 27.78 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A   NZ  1 
ATOM   157  N NZ  B LYS A   1 20  ? -23.682 -10.515 4.825  0.50 26.74 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A   NZ  1 
ATOM   158  N N   . GLY A   1 21  ? -27.827 -17.928 4.212  1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 15  GLY A   N   1 
ATOM   159  C CA  . GLY A   1 21  ? -28.454 -18.739 3.183  1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 15  GLY A   CA  1 
ATOM   160  C C   . GLY A   1 21  ? -27.534 -19.798 2.640  1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 15  GLY A   C   1 
ATOM   161  O O   . GLY A   1 21  ? -26.384 -19.933 3.094  1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 15  GLY A   O   1 
ATOM   162  N N   . GLU A   1 22  ? -28.056 -20.561 1.670  1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 16  GLU A   N   1 
ATOM   163  C CA  . GLU A   1 22  ? -27.390 -21.736 1.165  1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 16  GLU A   CA  1 
ATOM   164  C C   . GLU A   1 22  ? -26.072 -21.433 0.452  1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 16  GLU A   C   1 
ATOM   165  O O   . GLU A   1 22  ? -25.933 -20.399 -0.213 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 16  GLU A   O   1 
ATOM   166  C CB  . GLU A   1 22  ? -28.328 -22.522 0.214  1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 16  GLU A   CB  1 
ATOM   167  C CG  . GLU A   1 22  ? -28.516 -21.819 -1.125 1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 16  GLU A   CG  1 
ATOM   168  C CD  . GLU A   1 22  ? -29.456 -22.543 -2.068 1.00 40.78 ? ? ? ? ? ? 16  GLU A   CD  1 
ATOM   169  O OE1 . GLU A   1 22  ? -29.999 -23.593 -1.673 1.00 42.92 ? ? ? ? ? ? 16  GLU A   OE1 1 
ATOM   170  O OE2 . GLU A   1 22  ? -29.618 -22.031 -3.197 1.00 42.73 ? ? ? ? ? ? 16  GLU A   OE2 1 
ATOM   171  N N   . LEU A   1 23  ? -25.118 -22.347 0.627  1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   N   1 
ATOM   172  C CA  . LEU A   1 23  ? -23.833 -22.352 -0.049 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   CA  1 
ATOM   173  C C   . LEU A   1 23  ? -23.539 -23.753 -0.527 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   C   1 
ATOM   174  O O   . LEU A   1 23  ? -23.921 -24.733 0.121  1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   O   1 
ATOM   175  C CB  . LEU A   1 23  ? -22.722 -21.947 0.922  1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   CB  1 
ATOM   176  C CG  . LEU A   1 23  ? -22.713 -20.489 1.385  1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   CG  1 
ATOM   177  C CD1 . LEU A   1 23  ? -21.522 -20.251 2.317  1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   CD1 1 
ATOM   178  C CD2 . LEU A   1 23  ? -22.645 -19.512 0.206  1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   CD2 1 
ATOM   179  N N   . SER A   1 24  ? -22.882 -23.860 -1.680 1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 18  SER A   N   1 
ATOM   180  C CA  . SER A   1 24  ? -22.301 -25.124 -2.103 1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 18  SER A   CA  1 
ATOM   181  C C   . SER A   1 24  ? -21.072 -25.482 -1.262 1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 18  SER A   C   1 
ATOM   182  O O   . SER A   1 24  ? -20.487 -24.615 -0.607 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 18  SER A   O   1 
ATOM   183  C CB  . SER A   1 24  ? -21.857 -25.022 -3.548 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 18  SER A   CB  1 
ATOM   184  O OG  . SER A   1 24  ? -20.862 -24.004 -3.716 1.00 36.17 ? ? ? ? ? ? 18  SER A   OG  1 
ATOM   185  N N   . GLY A   1 25  ? -20.620 -26.729 -1.370 1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 19  GLY A   N   1 
ATOM   186  C CA  . GLY A   1 25  ? -19.382 -27.143 -0.677 1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 19  GLY A   CA  1 
ATOM   187  C C   . GLY A   1 25  ? -18.193 -26.377 -1.254 1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 19  GLY A   C   1 
ATOM   188  O O   . GLY A   1 25  ? -17.267 -25.976 -0.529 1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 19  GLY A   O   1 
ATOM   189  N N   . TYR A   1 26  ? -18.250 -26.129 -2.562 1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A   N   1 
ATOM   190  C CA  . TYR A   1 26  ? -17.271 -25.308 -3.259 1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A   CA  1 
ATOM   191  C C   . TYR A   1 26  ? -17.202 -23.894 -2.706 1.00 38.00 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A   C   1 
ATOM   192  O O   . TYR A   1 26  ? -16.095 -23.376 -2.485 1.00 38.53 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A   O   1 
ATOM   193  C CB  . TYR A   1 26  ? -17.588 -25.245 -4.752 1.00 43.11 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A   CB  1 
ATOM   194  C CG  . TYR A   1 26  ? -16.663 -24.328 -5.544 1.00 48.02 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A   CG  1 
ATOM   195  C CD1 . TYR A   1 26  ? -15.466 -24.806 -6.092 1.00 53.13 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A   CD1 1 
ATOM   196  C CD2 . TYR A   1 26  ? -16.994 -22.985 -5.762 1.00 51.18 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A   CD2 1 
ATOM   197  C CE1 . TYR A   1 26  ? -14.612 -23.956 -6.825 1.00 54.77 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A   CE1 1 
ATOM   198  C CE2 . TYR A   1 26  ? -16.157 -22.134 -6.500 1.00 54.62 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A   CE2 1 
ATOM   199  C CZ  . TYR A   1 26  ? -14.972 -22.619 -7.013 1.00 56.25 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A   CZ  1 
ATOM   200  O OH  . TYR A   1 26  ? -14.168 -21.762 -7.730 1.00 62.42 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A   OH  1 
ATOM   201  N N   . ASP A   1 27  ? -18.374 -23.266 -2.515 1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A   N   1 
ATOM   202  C CA  . ASP A   1 27  ? -18.474 -21.939 -1.890 1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A   CA  1 
ATOM   203  C C   . ASP A   1 27  ? -17.823 -21.935 -0.487 1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A   C   1 
ATOM   204  O O   . ASP A   1 27  ? -17.111 -20.996 -0.127 1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A   O   1 
ATOM   205  C CB  . ASP A   1 27  ? -19.945 -21.467 -1.729 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A   CB  1 
ATOM   206  C CG  . ASP A   1 27  ? -20.692 -21.156 -3.055 1.00 38.90 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A   CG  1 
ATOM   207  O OD1 . ASP A   1 27  ? -20.066 -20.655 -4.036 1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A   OD1 1 
ATOM   208  O OD2 . ASP A   1 27  ? -21.958 -21.424 -3.061 1.00 39.48 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A   OD2 1 
ATOM   209  N N   . ILE A   1 28  ? -18.117 -22.954 0.336  1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A   N   1 
ATOM   210  C CA  . ILE A   1 28  ? -17.594 -23.049 1.706  1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A   CA  1 
ATOM   211  C C   . ILE A   1 28  ? -16.071 -23.173 1.672  1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A   C   1 
ATOM   212  O O   . ILE A   1 28  ? -15.356 -22.457 2.372  1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A   O   1 
ATOM   213  C CB  . ILE A   1 28  ? -18.221 -24.272 2.492  1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A   CB  1 
ATOM   214  C CG1 . ILE A   1 28  ? -19.703 -24.017 2.731  1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A   CG1 1 
ATOM   215  C CG2 . ILE A   1 28  ? -17.531 -24.465 3.862  1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A   CG2 1 
ATOM   216  C CD1 . ILE A   1 28  ? -20.507 -25.223 3.145  1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A   CD1 1 
ATOM   217  N N   . THR A   1 29  ? -15.579 -24.082 0.844  1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 23  THR A   N   1 
ATOM   218  C CA  . THR A   1 29  ? -14.141 -24.299 0.718  1.00 35.10 ? ? ? ? ? ? 23  THR A   CA  1 
ATOM   219  C C   . THR A   1 29  ? -13.457 -23.026 0.235  1.00 36.72 ? ? ? ? ? ? 23  THR A   C   1 
ATOM   220  O O   . THR A   1 29  ? -12.405 -22.660 0.743  1.00 37.98 ? ? ? ? ? ? 23  THR A   O   1 
ATOM   221  C CB  . THR A   1 29  ? -13.836 -25.488 -0.199 1.00 37.17 ? ? ? ? ? ? 23  THR A   CB  1 
ATOM   222  O OG1 . THR A   1 29  ? -14.384 -26.670 0.390  1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 23  THR A   OG1 1 
ATOM   223  C CG2 . THR A   1 29  ? -12.337 -25.670 -0.382 1.00 41.04 ? ? ? ? ? ? 23  THR A   CG2 1 
ATOM   224  N N   . SER A   1 30  ? -14.101 -22.332 -0.693 1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 24  SER A   N   1 
ATOM   225  C CA  . SER A   1 30  ? -13.580 -21.067 -1.199 1.00 39.31 ? ? ? ? ? ? 24  SER A   CA  1 
ATOM   226  C C   . SER A   1 30  ? -13.446 -20.012 -0.089 1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 24  SER A   C   1 
ATOM   227  O O   . SER A   1 30  ? -12.429 -19.328 -0.006 1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 24  SER A   O   1 
ATOM   228  C CB  . SER A   1 30  ? -14.472 -20.523 -2.320 1.00 40.93 ? ? ? ? ? ? 24  SER A   CB  1 
ATOM   229  O OG  . SER A   1 30  ? -14.463 -21.368 -3.466 1.00 46.74 ? ? ? ? ? ? 24  SER A   OG  1 
ATOM   230  N N   . TYR A   1 31  ? -14.469 -19.863 0.754  1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   N   1 
ATOM   231  C CA  . TYR A   1 31  ? -14.392 -18.938 1.893  1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   CA  1 
ATOM   232  C C   . TYR A   1 31  ? -13.239 -19.274 2.818  1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   C   1 
ATOM   233  O O   . TYR A   1 31  ? -12.567 -18.364 3.317  1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   O   1 
ATOM   234  C CB  . TYR A   1 31  ? -15.697 -18.895 2.697  1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   CB  1 
ATOM   235  C CG  . TYR A   1 31  ? -16.717 -17.946 2.120  1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   CG  1 
ATOM   236  C CD1 . TYR A   1 31  ? -16.518 -16.569 2.157  1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   CD1 1 
ATOM   237  C CD2 . TYR A   1 31  ? -17.850 -18.425 1.491  1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   CD2 1 
ATOM   238  C CE1 . TYR A   1 31  ? -17.435 -15.708 1.609  1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   CE1 1 
ATOM   239  C CE2 . TYR A   1 31  ? -18.789 -17.564 0.941  1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   CE2 1 
ATOM   240  C CZ  . TYR A   1 31  ? -18.595 -16.222 1.021  1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   CZ  1 
ATOM   241  O OH  . TYR A   1 31  ? -19.530 -15.393 0.446  1.00 37.47 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   OH  1 
ATOM   242  N N   . PHE A   1 32  ? -13.007 -20.580 3.037  1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A   N   1 
ATOM   243  C CA  . PHE A   1 32  ? -11.852 -20.999 3.836  1.00 35.99 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A   CA  1 
ATOM   244  C C   . PHE A   1 32  ? -10.539 -20.639 3.158  1.00 39.16 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A   C   1 
ATOM   245  O O   . PHE A   1 32  ? -9.651  -20.165 3.828  1.00 41.40 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A   O   1 
ATOM   246  C CB  . PHE A   1 32  ? -11.877 -22.494 4.191  1.00 34.27 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A   CB  1 
ATOM   247  C CG  . PHE A   1 32  ? -12.735 -22.806 5.373  1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A   CG  1 
ATOM   248  C CD1 . PHE A   1 32  ? -12.324 -22.471 6.658  1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A   CD1 1 
ATOM   249  C CD2 . PHE A   1 32  ? -13.962 -23.427 5.211  1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A   CD2 1 
ATOM   250  C CE1 . PHE A   1 32  ? -13.096 -22.751 7.747  1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A   CE1 1 
ATOM   251  C CE2 . PHE A   1 32  ? -14.762 -23.711 6.297  1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A   CE2 1 
ATOM   252  C CZ  . PHE A   1 32  ? -14.330 -23.371 7.582  1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A   CZ  1 
ATOM   253  N N   . LYS A   1 33  ? -10.438 -20.846 1.844  1.00 42.22 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A   N   1 
ATOM   254  C CA  . LYS A   1 33  ? -9.197  -20.571 1.089  1.00 45.21 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A   CA  1 
ATOM   255  C C   . LYS A   1 33  ? -8.906  -19.093 0.858  1.00 47.54 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A   C   1 
ATOM   256  O O   . LYS A   1 33  ? -7.804  -18.742 0.375  1.00 49.27 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A   O   1 
ATOM   257  C CB  . LYS A   1 33  ? -9.249  -21.268 -0.274 1.00 47.62 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A   CB  1 
ATOM   258  N N   . GLU A   1 34  ? -9.882  -18.234 1.154  1.00 47.08 ? ? ? ? ? ? 28  GLU A   N   1 
ATOM   259  C CA  . GLU A   1 34  ? -9.764  -16.803 0.933  1.00 49.73 ? ? ? ? ? ? 28  GLU A   CA  1 
ATOM   260  C C   . GLU A   1 34  ? -9.829  -16.080 2.284  1.00 49.30 ? ? ? ? ? ? 28  GLU A   C   1 
ATOM   261  O O   . GLU A   1 34  ? -8.870  -16.140 3.055  1.00 51.47 ? ? ? ? ? ? 28  GLU A   O   1 
ATOM   262  C CB  . GLU A   1 34  ? -10.839 -16.323 -0.057 1.00 49.70 ? ? ? ? ? ? 28  GLU A   CB  1 
ATOM   263  C CG  . GLU A   1 34  ? -10.752 -16.971 -1.433 1.00 52.56 ? ? ? ? ? ? 28  GLU A   CG  1 
ATOM   264  N N   . GLU A   1 35  ? -10.955 -15.449 2.600  1.00 48.33 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   N   1 
ATOM   265  C CA  . GLU A   1 35  ? -11.036 -14.535 3.753  1.00 47.44 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CA  1 
ATOM   266  C C   . GLU A   1 35  ? -10.936 -15.199 5.121  1.00 45.26 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   C   1 
ATOM   267  O O   . GLU A   1 35  ? -10.322 -14.686 6.039  1.00 44.87 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   O   1 
ATOM   268  C CB  . GLU A   1 35  ? -12.308 -13.645 3.682  1.00 46.87 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CB  1 
ATOM   269  C CG  . GLU A   1 35  ? -13.553 -14.278 3.055  1.00 44.33 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CG  1 
ATOM   270  C CD  . GLU A   1 35  ? -14.665 -13.257 2.837  1.00 41.83 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CD  1 
ATOM   271  O OE1 . GLU A   1 35  ? -15.376 -12.966 3.800  1.00 36.83 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   OE1 1 
ATOM   272  O OE2 . GLU A   1 35  ? -14.860 -12.781 1.705  1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   OE2 1 
ATOM   273  N N   . LEU A   1 36  ? -11.545 -16.356 5.262  1.00 44.66 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   N   1 
ATOM   274  C CA  . LEU A   1 36  ? -11.605 -16.995 6.541  1.00 43.50 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CA  1 
ATOM   275  C C   . LEU A   1 36  ? -10.277 -17.669 6.876  1.00 44.96 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   C   1 
ATOM   276  O O   . LEU A   1 36  ? -9.839  -17.669 8.021  1.00 44.24 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   O   1 
ATOM   277  C CB  . LEU A   1 36  ? -12.747 -18.022 6.486  1.00 42.63 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CB  1 
ATOM   278  C CG  . LEU A   1 36  ? -13.372 -18.582 7.738  1.00 41.24 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CG  1 
ATOM   279  C CD1 . LEU A   1 36  ? -13.891 -17.461 8.580  1.00 42.52 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CD1 1 
ATOM   280  C CD2 . LEU A   1 36  ? -14.473 -19.539 7.321  1.00 38.32 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CD2 1 
ATOM   281  N N   . GLY A   1 37  ? -9.637  -18.262 5.865  1.00 47.08 ? ? ? ? ? ? 31  GLY A   N   1 
ATOM   282  C CA  . GLY A   1 37  ? -8.409  -19.015 6.081  1.00 48.89 ? ? ? ? ? ? 31  GLY A   CA  1 
ATOM   283  C C   . GLY A   1 37  ? -7.300  -18.187 6.667  1.00 50.05 ? ? ? ? ? ? 31  GLY A   C   1 
ATOM   284  O O   . GLY A   1 37  ? -6.349  -18.720 7.231  1.00 52.57 ? ? ? ? ? ? 31  GLY A   O   1 
ATOM   285  N N   . GLN A   1 38  ? -7.419  -16.873 6.528  1.00 50.15 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A   N   1 
ATOM   286  C CA  . GLN A   1 38  ? -6.389  -15.962 6.984  1.00 50.49 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A   CA  1 
ATOM   287  C C   . GLN A   1 38  ? -6.418  -15.784 8.508  1.00 47.44 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A   C   1 
ATOM   288  O O   . GLN A   1 38  ? -5.379  -15.511 9.106  1.00 48.97 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A   O   1 
ATOM   289  C CB  . GLN A   1 38  ? -6.542  -14.600 6.279  1.00 52.40 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A   CB  1 
ATOM   290  C CG  . GLN A   1 38  ? -6.384  -14.678 4.763  1.00 56.16 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A   CG  1 
ATOM   291  C CD  . GLN A   1 38  ? -4.976  -15.053 4.339  1.00 60.08 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A   CD  1 
ATOM   292  O OE1 . GLN A   1 38  ? -4.031  -14.278 4.519  1.00 66.46 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A   OE1 1 
ATOM   293  N NE2 . GLN A   1 38  ? -4.827  -16.249 3.764  1.00 61.67 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A   NE2 1 
ATOM   294  N N   . PHE A   1 39  ? -7.598  -15.895 9.123  1.00 42.81 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A   N   1 
ATOM   295  C CA  . PHE A   1 39  ? -7.718  -15.827 10.597 1.00 39.84 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A   CA  1 
ATOM   296  C C   . PHE A   1 39  ? -8.339  -17.103 11.198 1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A   C   1 
ATOM   297  O O   . PHE A   1 39  ? -8.252  -17.320 12.408 1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A   O   1 
ATOM   298  C CB  . PHE A   1 39  ? -8.507  -14.569 11.038 1.00 39.22 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A   CB  1 
ATOM   299  C CG  . PHE A   1 39  ? -9.993  -14.620 10.724 1.00 37.04 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A   CG  1 
ATOM   300  C CD1 . PHE A   1 39  ? -10.459 -14.321 9.457  1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A   CD1 1 
ATOM   301  C CD2 . PHE A   1 39  ? -10.927 -14.963 11.707 1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A   CD2 1 
ATOM   302  C CE1 . PHE A   1 39  ? -11.822 -14.397 9.169  1.00 35.72 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A   CE1 1 
ATOM   303  C CE2 . PHE A   1 39  ? -12.262 -15.027 11.424 1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A   CE2 1 
ATOM   304  C CZ  . PHE A   1 39  ? -12.709 -14.742 10.146 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A   CZ  1 
ATOM   305  N N   . TRP A   1 40  ? -8.975  -17.929 10.363 1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A   N   1 
ATOM   306  C CA  . TRP A   1 40  ? -9.532  -19.193 10.837 1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A   CA  1 
ATOM   307  C C   . TRP A   1 40  ? -9.220  -20.327 9.869  1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A   C   1 
ATOM   308  O O   . TRP A   1 40  ? -10.129 -20.852 9.208  1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A   O   1 
ATOM   309  C CB  . TRP A   1 40  ? -11.049 -19.082 11.047 1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A   CB  1 
ATOM   310  C CG  . TRP A   1 40  ? -11.521 -20.102 12.064 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A   CG  1 
ATOM   311  C CD1 . TRP A   1 40  ? -11.951 -21.381 11.844 1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A   CD1 1 
ATOM   312  C CD2 . TRP A   1 40  ? -11.530 -19.910 13.479 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A   CD2 1 
ATOM   313  N NE1 . TRP A   1 40  ? -12.249 -21.993 13.050 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A   NE1 1 
ATOM   314  C CE2 . TRP A   1 40  ? -12.004 -21.099 14.067 1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A   CE2 1 
ATOM   315  C CE3 . TRP A   1 40  ? -11.228 -18.824 14.304 1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A   CE3 1 
ATOM   316  C CZ2 . TRP A   1 40  ? -12.162 -21.234 15.440 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A   CZ2 1 
ATOM   317  C CZ3 . TRP A   1 40  ? -11.362 -18.970 15.667 1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A   CZ3 1 
ATOM   318  C CH2 . TRP A   1 40  ? -11.836 -20.156 16.225 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A   CH2 1 
ATOM   319  N N   . SER A   1 41  ? -7.939  -20.690 9.768  1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 35  SER A   N   1 
ATOM   320  C CA  . SER A   1 41  ? -7.527  -21.622 8.721  1.00 36.97 ? ? ? ? ? ? 35  SER A   CA  1 
ATOM   321  C C   . SER A   1 41  ? -8.061  -23.019 8.957  1.00 36.51 ? ? ? ? ? ? 35  SER A   C   1 
ATOM   322  O O   . SER A   1 41  ? -8.301  -23.437 10.103 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 35  SER A   O   1 
ATOM   323  C CB  . SER A   1 41  ? -6.012  -21.733 8.601  1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 35  SER A   CB  1 
ATOM   324  O OG  . SER A   1 41  ? -5.455  -22.155 9.825  1.00 39.56 ? ? ? ? ? ? 35  SER A   OG  1 
ATOM   325  N N   . ALA A   1 42  ? -8.190  -23.738 7.848  1.00 37.45 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   N   1 
ATOM   326  C CA  . ALA A   1 42  ? -8.585  -25.123 7.871  1.00 38.28 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   CA  1 
ATOM   327  C C   . ALA A   1 42  ? -7.542  -25.921 7.145  1.00 41.64 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   C   1 
ATOM   328  O O   . ALA A   1 42  ? -6.854  -25.410 6.248  1.00 43.80 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   O   1 
ATOM   329  C CB  . ALA A   1 42  ? -9.943  -25.280 7.198  1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   CB  1 
ATOM   330  N N   . LYS A   1 43  ? -7.392  -27.177 7.539  1.00 43.15 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A   N   1 
ATOM   331  C CA  . LYS A   1 43  ? -6.708  -28.128 6.692  1.00 46.42 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A   CA  1 
ATOM   332  C C   . LYS A   1 43  ? -7.778  -28.544 5.689  1.00 45.88 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A   C   1 
ATOM   333  O O   . LYS A   1 43  ? -8.872  -28.955 6.069  1.00 44.17 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A   O   1 
ATOM   334  C CB  . LYS A   1 43  ? -6.155  -29.291 7.503  1.00 47.94 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A   CB  1 
ATOM   335  C CG  . LYS A   1 43  ? -5.257  -28.834 8.661  1.00 51.30 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A   CG  1 
ATOM   336  C CD  . LYS A   1 43  ? -4.532  -30.010 9.349  1.00 56.32 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A   CD  1 
ATOM   337  C CE  . LYS A   1 43  ? -3.848  -29.523 10.646 1.00 59.06 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A   CE  1 
ATOM   338  N NZ  . LYS A   1 43  ? -3.065  -30.599 11.324 1.00 61.34 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A   NZ  1 
ATOM   339  N N   . HIS A   1 44  ? -7.494  -28.354 4.406  1.00 48.36 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   N   1 
ATOM   340  C CA  . HIS A   1 44  ? -8.485  -28.574 3.356  1.00 48.76 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   CA  1 
ATOM   341  C C   . HIS A   1 44  ? -9.157  -29.943 3.523  1.00 47.33 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   C   1 
ATOM   342  O O   . HIS A   1 44  ? -10.340 -30.094 3.232  1.00 46.79 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   O   1 
ATOM   343  C CB  . HIS A   1 44  ? -7.849  -28.431 1.952  1.00 52.43 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   CB  1 
ATOM   344  C CG  . HIS A   1 44  ? -8.771  -28.832 0.840  1.00 55.81 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   CG  1 
ATOM   345  N ND1 . HIS A   1 44  ? -8.818  -30.119 0.340  1.00 61.45 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   ND1 1 
ATOM   346  C CD2 . HIS A   1 44  ? -9.710  -28.130 0.161  1.00 57.86 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   CD2 1 
ATOM   347  C CE1 . HIS A   1 44  ? -9.736  -30.187 -0.610 1.00 62.45 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   CE1 1 
ATOM   348  N NE2 . HIS A   1 44  ? -10.296 -28.995 -0.734 1.00 60.68 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   NE2 1 
ATOM   349  N N   . SER A   1 45  ? -8.389  -30.908 4.035  1.00 46.26 ? ? ? ? ? ? 39  SER A   N   1 
ATOM   350  C CA  . SER A   1 45  ? -8.818  -32.276 4.243  1.00 44.67 ? ? ? ? ? ? 39  SER A   CA  1 
ATOM   351  C C   . SER A   1 45  ? -9.961  -32.411 5.253  1.00 40.06 ? ? ? ? ? ? 39  SER A   C   1 
ATOM   352  O O   . SER A   1 45  ? -10.675 -33.396 5.216  1.00 39.44 ? ? ? ? ? ? 39  SER A   O   1 
ATOM   353  C CB  . SER A   1 45  ? -7.615  -33.089 4.742  1.00 47.18 ? ? ? ? ? ? 39  SER A   CB  1 
ATOM   354  O OG  . SER A   1 45  ? -7.182  -32.591 5.996  1.00 48.24 ? ? ? ? ? ? 39  SER A   OG  1 
ATOM   355  N N   . GLN A   1 46  ? -10.107 -31.423 6.143  1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   N   1 
ATOM   356  C CA  . GLN A   1 46  ? -11.040 -31.479 7.297  1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   CA  1 
ATOM   357  C C   . GLN A   1 46  ? -12.411 -30.889 7.004  1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   C   1 
ATOM   358  O O   . GLN A   1 46  ? -13.357 -31.093 7.770  1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   O   1 
ATOM   359  C CB  . GLN A   1 46  ? -10.483 -30.645 8.471  1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   CB  1 
ATOM   360  C CG  . GLN A   1 46  ? -9.247  -31.174 9.217  1.00 37.20 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   CG  1 
ATOM   361  C CD  . GLN A   1 46  ? -8.729  -30.132 10.272 1.00 39.60 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   CD  1 
ATOM   362  O OE1 . GLN A   1 46  ? -8.716  -28.901 10.034 1.00 46.98 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   OE1 1 
ATOM   363  N NE2 . GLN A   1 46  ? -8.268  -30.633 11.401 1.00 41.42 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   NE2 1 
ATOM   364  N N   . ILE A   1 47  ? -12.514 -30.044 5.971  1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A   N   1 
ATOM   365  C CA  . ILE A   1 47  ? -13.735 -29.257 5.769  1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A   CA  1 
ATOM   366  C C   . ILE A   1 47  ? -14.928 -30.177 5.435  1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A   C   1 
ATOM   367  O O   . ILE A   1 47  ? -15.985 -30.114 6.082  1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A   O   1 
ATOM   368  C CB  . ILE A   1 47  ? -13.537 -28.201 4.632  1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A   CB  1 
ATOM   369  C CG1 . ILE A   1 47  ? -12.524 -27.145 5.047  1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A   CG1 1 
ATOM   370  C CG2 . ILE A   1 47  ? -14.823 -27.499 4.290  1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A   CG2 1 
ATOM   371  C CD1 . ILE A   1 47  ? -11.986 -26.380 3.824  1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A   CD1 1 
ATOM   372  N N   . TYR A   1 48  ? -14.757 -31.054 4.455  1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A   N   1 
ATOM   373  C CA  . TYR A   1 48  ? -15.857 -31.963 4.069  1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A   CA  1 
ATOM   374  C C   . TYR A   1 48  ? -16.257 -32.979 5.156  1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A   C   1 
ATOM   375  O O   . TYR A   1 48  ? -17.431 -33.154 5.425  1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A   O   1 
ATOM   376  C CB  . TYR A   1 48  ? -15.620 -32.645 2.747  1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A   CB  1 
ATOM   377  C CG  . TYR A   1 48  ? -15.717 -31.673 1.591  1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A   CG  1 
ATOM   378  C CD1 . TYR A   1 48  ? -16.807 -30.813 1.475  1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A   CD1 1 
ATOM   379  C CD2 . TYR A   1 48  ? -14.754 -31.619 0.627  1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A   CD2 1 
ATOM   380  C CE1 . TYR A   1 48  ? -16.895 -29.904 0.406  1.00 41.46 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A   CE1 1 
ATOM   381  C CE2 . TYR A   1 48  ? -14.837 -30.703 -0.435 1.00 40.04 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A   CE2 1 
ATOM   382  C CZ  . TYR A   1 48  ? -15.921 -29.876 -0.535 1.00 40.94 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A   CZ  1 
ATOM   383  O OH  . TYR A   1 48  ? -16.024 -28.954 -1.559 1.00 42.89 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A   OH  1 
ATOM   384  N N   . PRO A   1 49  ? -15.284 -33.588 5.818  1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 43  PRO A   N   1 
ATOM   385  C CA  . PRO A   1 49  ? -15.607 -34.433 6.955  1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 43  PRO A   CA  1 
ATOM   386  C C   . PRO A   1 49  ? -16.412 -33.721 8.060  1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 43  PRO A   C   1 
ATOM   387  O O   . PRO A   1 49  ? -17.377 -34.259 8.569  1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 43  PRO A   O   1 
ATOM   388  C CB  . PRO A   1 49  ? -14.217 -34.893 7.421  1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 43  PRO A   CB  1 
ATOM   389  C CG  . PRO A   1 49  ? -13.389 -34.844 6.199  1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 43  PRO A   CG  1 
ATOM   390  C CD  . PRO A   1 49  ? -13.857 -33.667 5.473  1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 43  PRO A   CD  1 
ATOM   391  N N   . GLU A   1 50  ? -16.049 -32.478 8.353  1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   N   1 
ATOM   392  C CA  . GLU A   1 50  ? -16.763 -31.726 9.372  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CA  1 
ATOM   393  C C   . GLU A   1 50  ? -18.133 -31.363 8.866  1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   C   1 
ATOM   394  O O   . GLU A   1 50  ? -19.103 -31.440 9.619  1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   O   1 
ATOM   395  C CB  . GLU A   1 50  ? -15.982 -30.488 9.772  1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CB  1 
ATOM   396  C CG  . GLU A   1 50  ? -16.687 -29.640 10.848 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CG  1 
ATOM   397  C CD  . GLU A   1 50  ? -16.830 -30.291 12.207 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CD  1 
ATOM   398  O OE1 . GLU A   1 50  ? -16.296 -31.416 12.437 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE1 1 
ATOM   399  O OE2 . GLU A   1 50  ? -17.550 -29.696 13.044 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE2 1 
ATOM   400  N N   . LEU A   1 51  ? -18.248 -30.946 7.599  1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   N   1 
ATOM   401  C CA  . LEU A   1 51  ? -19.573 -30.699 7.029  1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CA  1 
ATOM   402  C C   . LEU A   1 51  ? -20.486 -31.909 7.177  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   C   1 
ATOM   403  O O   . LEU A   1 51  ? -21.652 -31.773 7.525  1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   O   1 
ATOM   404  C CB  . LEU A   1 51  ? -19.505 -30.384 5.516  1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CB  1 
ATOM   405  C CG  . LEU A   1 51  ? -19.916 -29.061 5.016  1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CG  1 
ATOM   406  C CD1 . LEU A   1 51  ? -19.678 -29.088 3.424  1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CD1 1 
ATOM   407  C CD2 . LEU A   1 51  ? -21.343 -28.588 5.407  1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CD2 1 
ATOM   408  N N   . LYS A   1 52  ? -19.961 -33.096 6.899  1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   N   1 
ATOM   409  C CA  . LYS A   1 52  ? -20.700 -34.325 7.050  1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   CA  1 
ATOM   410  C C   . LYS A   1 52  ? -21.121 -34.531 8.504  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   C   1 
ATOM   411  O O   . LYS A   1 52  ? -22.266 -34.861 8.752  1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   O   1 
ATOM   412  C CB  . LYS A   1 52  ? -19.870 -35.510 6.546  1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   CB  1 
ATOM   413  C CG  . LYS A   1 52  ? -20.470 -36.854 6.906  1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   CG  1 
ATOM   414  C CD  . LYS A   1 52  ? -19.691 -38.017 6.451  1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   CD  1 
ATOM   415  C CE  . LYS A   1 52  ? -20.230 -39.282 7.072  1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   CE  1 
ATOM   416  N NZ  . LYS A   1 52  ? -21.705 -39.532 6.852  1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   NZ  1 
ATOM   417  N N   . LYS A   1 53  ? -20.224 -34.318 9.455  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A   N   1 
ATOM   418  C CA  . LYS A   1 53  ? -20.609 -34.502 10.845 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A   CA  1 
ATOM   419  C C   . LYS A   1 53  ? -21.747 -33.601 11.225 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A   C   1 
ATOM   420  O O   . LYS A   1 53  ? -22.698 -34.020 11.902 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A   O   1 
ATOM   421  C CB  . LYS A   1 53  ? -19.433 -34.308 11.775 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A   CB  1 
ATOM   422  C CG  . LYS A   1 53  ? -18.440 -35.442 11.674 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A   CG  1 
ATOM   423  C CD  . LYS A   1 53  ? -17.341 -35.174 12.632 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A   CD  1 
ATOM   424  C CE  . LYS A   1 53  ? -16.319 -36.242 12.686 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A   CE  1 
ATOM   425  N NZ  . LYS A   1 53  ? -15.198 -35.770 13.552 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A   NZ  1 
ATOM   426  N N   . LEU A   1 54  ? -21.647 -32.325 10.833 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   N   1 
ATOM   427  C CA  . LEU A   1 54  ? -22.691 -31.362 11.197 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CA  1 
ATOM   428  C C   . LEU A   1 54  ? -24.051 -31.657 10.533 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   C   1 
ATOM   429  O O   . LEU A   1 54  ? -25.108 -31.387 11.115 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   O   1 
ATOM   430  C CB  . LEU A   1 54  ? -22.218 -29.958 10.877 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CB  1 
ATOM   431  C CG  . LEU A   1 54  ? -20.952 -29.551 11.653 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CG  1 
ATOM   432  C CD1 . LEU A   1 54  ? -20.527 -28.193 11.101 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CD1 1 
ATOM   433  C CD2 . LEU A   1 54  ? -21.136 -29.482 13.211 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CD2 1 
ATOM   434  N N   . THR A   1 55  ? -23.992 -32.210 9.319  1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 49  THR A   N   1 
ATOM   435  C CA  . THR A   1 55  ? -25.189 -32.677 8.631  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 49  THR A   CA  1 
ATOM   436  C C   . THR A   1 55  ? -25.828 -33.839 9.390  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 49  THR A   C   1 
ATOM   437  O O   . THR A   1 55  ? -27.026 -33.851 9.699  1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 49  THR A   O   1 
ATOM   438  C CB  . THR A   1 55  ? -24.883 -33.000 7.148  1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 49  THR A   CB  1 
ATOM   439  O OG1 . THR A   1 55  ? -24.350 -31.823 6.538  1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 49  THR A   OG1 1 
ATOM   440  C CG2 . THR A   1 55  ? -26.132 -33.454 6.417  1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 49  THR A   CG2 1 
ATOM   441  N N   . ASP A   1 56  ? -25.005 -34.810 9.737  1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 50  ASP A   N   1 
ATOM   442  C CA  . ASP A   1 56  ? -25.486 -35.972 10.424 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 50  ASP A   CA  1 
ATOM   443  C C   . ASP A   1 56  ? -26.027 -35.657 11.821 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 50  ASP A   C   1 
ATOM   444  O O   . ASP A   1 56  ? -26.933 -36.341 12.311 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 50  ASP A   O   1 
ATOM   445  C CB  . ASP A   1 56  ? -24.378 -37.008 10.485 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 50  ASP A   CB  1 
ATOM   446  C CG  . ASP A   1 56  ? -24.007 -37.585 9.121  1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 50  ASP A   CG  1 
ATOM   447  O OD1 . ASP A   1 56  ? -24.760 -37.391 8.109  1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 50  ASP A   OD1 1 
ATOM   448  O OD2 . ASP A   1 56  ? -22.925 -38.243 9.033  1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 50  ASP A   OD2 1 
ATOM   449  N N   . GLU A   1 57  ? -25.492 -34.612 12.461 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   N   1 
ATOM   450  C CA  . GLU A   1 57  ? -25.937 -34.144 13.765 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   CA  1 
ATOM   451  C C   . GLU A   1 57  ? -27.209 -33.281 13.690 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   C   1 
ATOM   452  O O   . GLU A   1 57  ? -27.747 -32.883 14.716 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   O   1 
ATOM   453  C CB  . GLU A   1 57  ? -24.813 -33.339 14.412 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   CB  1 
ATOM   454  C CG  . GLU A   1 57  ? -23.662 -34.274 14.835 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   CG  1 
ATOM   455  C CD  . GLU A   1 57  ? -22.375 -33.562 15.132 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   CD  1 
ATOM   456  O OE1 . GLU A   1 57  ? -22.430 -32.350 15.458 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   OE1 1 
ATOM   457  O OE2 . GLU A   1 57  ? -21.282 -34.184 14.907 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   OE2 1 
ATOM   458  N N   . GLY A   1 58  ? -27.669 -33.009 12.473 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 52  GLY A   N   1 
ATOM   459  C CA  . GLY A   1 58  ? -28.912 -32.261 12.253 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 52  GLY A   CA  1 
ATOM   460  C C   . GLY A   1 58  ? -28.791 -30.749 12.301 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 52  GLY A   C   1 
ATOM   461  O O   . GLY A   1 58  ? -29.814 -30.057 12.386 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 52  GLY A   O   1 
ATOM   462  N N   . PHE A   1 59  ? -27.565 -30.232 12.296 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   N   1 
ATOM   463  C CA  . PHE A   1 59  ? -27.324 -28.787 12.318 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   CA  1 
ATOM   464  C C   . PHE A   1 59  ? -27.425 -28.160 10.931 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   C   1 
ATOM   465  O O   . PHE A   1 59  ? -27.704 -26.952 10.791 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   O   1 
ATOM   466  C CB  . PHE A   1 59  ? -25.979 -28.464 12.943 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   CB  1 
ATOM   467  C CG  . PHE A   1 59  ? -25.844 -28.829 14.375 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   CG  1 
ATOM   468  C CD1 . PHE A   1 59  ? -26.785 -28.434 15.284 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   CD1 1 
ATOM   469  C CD2 . PHE A   1 59  ? -24.757 -29.582 14.818 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   CD2 1 
ATOM   470  C CE1 . PHE A   1 59  ? -26.661 -28.743 16.666 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   CE1 1 
ATOM   471  C CE2 . PHE A   1 59  ? -24.647 -29.950 16.189 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   CE2 1 
ATOM   472  C CZ  . PHE A   1 59  ? -25.580 -29.508 17.111 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   CZ  1 
ATOM   473  N N   . ILE A   1 60  ? -27.158 -28.978 9.905  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 54  ILE A   N   1 
ATOM   474  C CA  . ILE A   1 60  ? -27.144 -28.569 8.527  1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 54  ILE A   CA  1 
ATOM   475  C C   . ILE A   1 60  ? -27.924 -29.624 7.708  1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 54  ILE A   C   1 
ATOM   476  O O   . ILE A   1 60  ? -27.976 -30.807 8.070  1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 54  ILE A   O   1 
ATOM   477  C CB  . ILE A   1 60  ? -25.702 -28.534 8.031  1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 54  ILE A   CB  1 
ATOM   478  C CG1 . ILE A   1 60  ? -24.917 -27.461 8.811  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 54  ILE A   CG1 1 
ATOM   479  C CG2 . ILE A   1 60  ? -25.604 -28.270 6.493  1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 54  ILE A   CG2 1 
ATOM   480  C CD1 . ILE A   1 60  ? -23.419 -27.463 8.415  1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 54  ILE A   CD1 1 
ATOM   481  N N   . THR A   1 61  ? -28.597 -29.168 6.671  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 55  THR A   N   1 
ATOM   482  C CA  A THR A   1 61  ? -29.201 -30.056 5.697  0.50 24.10 ? ? ? ? ? ? 55  THR A   CA  1 
ATOM   483  C CA  B THR A   1 61  ? -29.217 -30.062 5.696  0.50 24.27 ? ? ? ? ? ? 55  THR A   CA  1 
ATOM   484  C C   . THR A   1 61  ? -28.685 -29.688 4.302  1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 55  THR A   C   1 
ATOM   485  O O   . THR A   1 61  ? -28.130 -28.587 4.103  1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 55  THR A   O   1 
ATOM   486  C CB  A THR A   1 61  ? -30.724 -29.943 5.723  0.50 25.08 ? ? ? ? ? ? 55  THR A   CB  1 
ATOM   487  C CB  B THR A   1 61  ? -30.774 -29.972 5.739  0.50 25.26 ? ? ? ? ? ? 55  THR A   CB  1 
ATOM   488  O OG1 A THR A   1 61  ? -31.274 -31.108 5.124  0.50 25.48 ? ? ? ? ? ? 55  THR A   OG1 1 
ATOM   489  O OG1 B THR A   1 61  ? -31.180 -28.608 5.585  0.50 27.11 ? ? ? ? ? ? 55  THR A   OG1 1 
ATOM   490  C CG2 A THR A   1 61  ? -31.186 -28.702 4.952  0.50 26.96 ? ? ? ? ? ? 55  THR A   CG2 1 
ATOM   491  C CG2 B THR A   1 61  ? -31.314 -30.482 7.058  0.50 24.59 ? ? ? ? ? ? 55  THR A   CG2 1 
ATOM   492  N N   . PHE A   1 62  ? -28.835 -30.595 3.347  1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A   N   1 
ATOM   493  C CA  . PHE A   1 62  ? -28.466 -30.281 1.955  1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A   CA  1 
ATOM   494  C C   . PHE A   1 62  ? -29.554 -30.703 1.004  1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A   C   1 
ATOM   495  O O   . PHE A   1 62  ? -30.313 -31.619 1.289  1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A   O   1 
ATOM   496  C CB  . PHE A   1 62  ? -27.123 -30.948 1.544  1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A   CB  1 
ATOM   497  C CG  . PHE A   1 62  ? -27.166 -32.454 1.434  1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A   CG  1 
ATOM   498  C CD1 . PHE A   1 62  ? -27.726 -33.092 0.318  1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A   CD1 1 
ATOM   499  C CD2 . PHE A   1 62  ? -26.614 -33.238 2.434  1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A   CD2 1 
ATOM   500  C CE1 . PHE A   1 62  ? -27.753 -34.455 0.227  1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A   CE1 1 
ATOM   501  C CE2 . PHE A   1 62  ? -26.649 -34.622 2.363  1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A   CE2 1 
ATOM   502  C CZ  . PHE A   1 62  ? -27.207 -35.234 1.238  1.00 37.58 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A   CZ  1 
ATOM   503  N N   . ARG A   1 63  ? -29.630 -29.992 -0.116 1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   N   1 
ATOM   504  C CA  . ARG A   1 63  ? -30.374 -30.449 -1.290 1.00 39.52 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   CA  1 
ATOM   505  C C   . ARG A   1 63  ? -29.530 -30.314 -2.562 1.00 41.74 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   C   1 
ATOM   506  O O   . ARG A   1 63  ? -28.418 -29.827 -2.508 1.00 38.62 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   O   1 
ATOM   507  C CB  . ARG A   1 63  ? -31.721 -29.739 -1.439 1.00 41.42 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   CB  1 
ATOM   508  C CG  . ARG A   1 63  ? -31.736 -28.282 -1.305 1.00 43.44 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   CG  1 
ATOM   509  C CD  . ARG A   1 63  ? -31.412 -27.531 -2.556 1.00 47.97 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   CD  1 
ATOM   510  N NE  . ARG A   1 63  ? -31.975 -26.186 -2.496 1.00 51.06 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   NE  1 
ATOM   511  C CZ  . ARG A   1 63  ? -31.755 -25.219 -3.383 1.00 54.47 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   CZ  1 
ATOM   512  N NH1 . ARG A   1 63  ? -30.964 -25.415 -4.435 1.00 58.17 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   NH1 1 
ATOM   513  N NH2 . ARG A   1 63  ? -32.331 -24.035 -3.213 1.00 56.55 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   NH2 1 
ATOM   514  N N   . THR A   1 64  ? -30.075 -30.800 -3.687 1.00 45.08 ? ? ? ? ? ? 58  THR A   N   1 
ATOM   515  C CA  . THR A   1 64  ? -29.347 -30.908 -4.951 1.00 47.73 ? ? ? ? ? ? 58  THR A   CA  1 
ATOM   516  C C   . THR A   1 64  ? -30.045 -30.091 -6.026 1.00 50.33 ? ? ? ? ? ? 58  THR A   C   1 
ATOM   517  O O   . THR A   1 64  ? -31.202 -30.364 -6.332 1.00 51.43 ? ? ? ? ? ? 58  THR A   O   1 
ATOM   518  C CB  . THR A   1 64  ? -29.267 -32.387 -5.408 1.00 49.25 ? ? ? ? ? ? 58  THR A   CB  1 
ATOM   519  O OG1 . THR A   1 64  ? -28.723 -33.185 -4.344 1.00 49.36 ? ? ? ? ? ? 58  THR A   OG1 1 
ATOM   520  C CG2 . THR A   1 64  ? -28.380 -32.539 -6.620 1.00 51.45 ? ? ? ? ? ? 58  THR A   CG2 1 
ATOM   521  N N   . LYS A   1 74  ? -24.558 -30.500 -4.197 1.00 42.71 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A   N   1 
ATOM   522  C CA  . LYS A   1 74  ? -25.251 -30.199 -2.938 1.00 39.68 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A   CA  1 
ATOM   523  C C   . LYS A   1 74  ? -25.139 -28.724 -2.581 1.00 38.84 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A   C   1 
ATOM   524  O O   . LYS A   1 74  ? -24.058 -28.152 -2.725 1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A   O   1 
ATOM   525  C CB  . LYS A   1 74  ? -24.674 -30.992 -1.742 1.00 39.17 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A   CB  1 
ATOM   526  C CG  . LYS A   1 74  ? -24.555 -32.485 -1.936 1.00 40.77 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A   CG  1 
ATOM   527  C CD  . LYS A   1 74  ? -23.450 -33.109 -1.081 1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A   CD  1 
ATOM   528  C CE  . LYS A   1 74  ? -23.891 -33.385 0.355  1.00 40.81 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A   CE  1 
ATOM   529  N NZ  . LYS A   1 74  ? -22.863 -34.156 1.143  1.00 42.53 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A   NZ  1 
ATOM   530  N N   . MET A   1 75  ? -26.259 -28.151 -2.104 1.00 36.69 ? ? ? ? ? ? 69  MET A   N   1 
ATOM   531  C CA  . MET A   1 75  ? -26.319 -26.836 -1.501 1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 69  MET A   CA  1 
ATOM   532  C C   . MET A   1 75  ? -26.706 -27.071 -0.043 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 69  MET A   C   1 
ATOM   533  O O   . MET A   1 75  ? -27.717 -27.697 0.235  1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 69  MET A   O   1 
ATOM   534  C CB  . MET A   1 75  ? -27.387 -25.960 -2.165 1.00 36.38 ? ? ? ? ? ? 69  MET A   CB  1 
ATOM   535  C CG  . MET A   1 75  ? -27.187 -25.752 -3.659 1.00 41.19 ? ? ? ? ? ? 69  MET A   CG  1 
ATOM   536  S SD  . MET A   1 75  ? -25.691 -24.779 -3.949 1.00 42.48 ? ? ? ? ? ? 69  MET A   SD  1 
ATOM   537  C CE  . MET A   1 75  ? -26.124 -23.134 -3.366 1.00 42.12 ? ? ? ? ? ? 69  MET A   CE  1 
ATOM   538  N N   . TYR A   1 76  ? -25.887 -26.580 0.868  1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A   N   1 
ATOM   539  C CA  . TYR A   1 76  ? -26.103 -26.735 2.289  1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A   CA  1 
ATOM   540  C C   . TYR A   1 76  ? -26.799 -25.539 2.904  1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A   C   1 
ATOM   541  O O   . TYR A   1 76  ? -26.549 -24.400 2.492  1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A   O   1 
ATOM   542  C CB  . TYR A   1 76  ? -24.753 -26.848 2.995  1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A   CB  1 
ATOM   543  C CG  . TYR A   1 76  ? -23.963 -28.048 2.492  1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A   CG  1 
ATOM   544  C CD1 . TYR A   1 76  ? -23.128 -27.931 1.378  1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A   CD1 1 
ATOM   545  C CD2 . TYR A   1 76  ? -24.080 -29.279 3.109  1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A   CD2 1 
ATOM   546  C CE1 . TYR A   1 76  ? -22.406 -29.032 0.916  1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A   CE1 1 
ATOM   547  C CE2 . TYR A   1 76  ? -23.360 -30.370 2.689  1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A   CE2 1 
ATOM   548  C CZ  . TYR A   1 76  ? -22.527 -30.257 1.581  1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A   CZ  1 
ATOM   549  O OH  . TYR A   1 76  ? -21.807 -31.360 1.119  1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A   OH  1 
ATOM   550  N N   . THR A   1 77  ? -27.622 -25.801 3.919  1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 71  THR A   N   1 
ATOM   551  C CA  A THR A   1 77  ? -28.293 -24.740 4.694  0.50 22.32 ? ? ? ? ? ? 71  THR A   CA  1 
ATOM   552  C CA  B THR A   1 77  ? -28.354 -24.756 4.645  0.50 22.57 ? ? ? ? ? ? 71  THR A   CA  1 
ATOM   553  C C   . THR A   1 77  ? -28.440 -25.104 6.150  1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 71  THR A   C   1 
ATOM   554  O O   . THR A   1 77  ? -28.411 -26.280 6.529  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 71  THR A   O   1 
ATOM   555  C CB  A THR A   1 77  ? -29.706 -24.427 4.189  0.50 24.46 ? ? ? ? ? ? 71  THR A   CB  1 
ATOM   556  C CB  B THR A   1 77  ? -29.790 -24.546 4.033  0.50 24.81 ? ? ? ? ? ? 71  THR A   CB  1 
ATOM   557  O OG1 A THR A   1 77  ? -30.467 -25.637 4.093  0.50 23.78 ? ? ? ? ? ? 71  THR A   OG1 1 
ATOM   558  O OG1 B THR A   1 77  ? -29.784 -24.772 2.610  0.50 25.92 ? ? ? ? ? ? 71  THR A   OG1 1 
ATOM   559  C CG2 A THR A   1 77  ? -29.642 -23.735 2.862  0.50 24.77 ? ? ? ? ? ? 71  THR A   CG2 1 
ATOM   560  C CG2 B THR A   1 77  ? -30.282 -23.134 4.277  0.50 24.41 ? ? ? ? ? ? 71  THR A   CG2 1 
ATOM   561  N N   . LEU A   1 78  ? -28.551 -24.095 7.007  1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   N   1 
ATOM   562  C CA  . LEU A   1 78  ? -28.774 -24.341 8.450  1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   CA  1 
ATOM   563  C C   . LEU A   1 78  ? -30.179 -24.851 8.685  1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   C   1 
ATOM   564  O O   . LEU A   1 78  ? -31.134 -24.393 8.061  1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   O   1 
ATOM   565  C CB  . LEU A   1 78  ? -28.599 -23.096 9.298  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   CB  1 
ATOM   566  C CG  . LEU A   1 78  ? -27.202 -22.542 9.423  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   CG  1 
ATOM   567  C CD1 . LEU A   1 78  ? -27.283 -21.144 10.220 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   CD1 1 
ATOM   568  C CD2 . LEU A   1 78  ? -26.196 -23.475 10.092 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   CD2 1 
ATOM   569  N N   . THR A   1 79  ? -30.306 -25.777 9.624  1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 73  THR A   N   1 
ATOM   570  C CA  . THR A   1 79  ? -31.594 -26.187 10.146 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 73  THR A   CA  1 
ATOM   571  C C   . THR A   1 79  ? -31.925 -25.251 11.321 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 73  THR A   C   1 
ATOM   572  O O   . THR A   1 79  ? -31.074 -24.449 11.745 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 73  THR A   O   1 
ATOM   573  C CB  . THR A   1 79  ? -31.529 -27.613 10.690 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 73  THR A   CB  1 
ATOM   574  O OG1 . THR A   1 79  ? -30.606 -27.637 11.789 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 73  THR A   OG1 1 
ATOM   575  C CG2 . THR A   1 79  ? -31.090 -28.643 9.597  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 73  THR A   CG2 1 
ATOM   576  N N   . ASP A   1 80  ? -33.136 -25.328 11.840 1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   N   1 
ATOM   577  C CA  . ASP A   1 80  ? -33.446 -24.591 13.065 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CA  1 
ATOM   578  C C   . ASP A   1 80  ? -32.454 -24.931 14.201 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   C   1 
ATOM   579  O O   . ASP A   1 80  ? -31.996 -24.049 14.954 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   O   1 
ATOM   580  C CB  . ASP A   1 80  ? -34.898 -24.897 13.531 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CB  1 
ATOM   581  C CG  . ASP A   1 80  ? -35.988 -24.262 12.622 1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CG  1 
ATOM   582  O OD1 . ASP A   1 80  ? -35.693 -23.315 11.894 1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   OD1 1 
ATOM   583  O OD2 . ASP A   1 80  ? -37.144 -24.739 12.667 1.00 38.18 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   OD2 1 
ATOM   584  N N   . SER A   1 81  ? -32.120 -26.214 14.334 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 75  SER A   N   1 
ATOM   585  C CA  . SER A   1 81  ? -31.130 -26.633 15.316 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 75  SER A   CA  1 
ATOM   586  C C   . SER A   1 81  ? -29.757 -25.979 15.125 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 75  SER A   C   1 
ATOM   587  O O   . SER A   1 81  ? -29.115 -25.546 16.093 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 75  SER A   O   1 
ATOM   588  C CB  . SER A   1 81  ? -30.961 -28.161 15.298 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 75  SER A   CB  1 
ATOM   589  O OG  . SER A   1 81  ? -30.101 -28.536 16.380 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 75  SER A   OG  1 
ATOM   590  N N   . GLY A   1 82  ? -29.313 -25.923 13.875 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 76  GLY A   N   1 
ATOM   591  C CA  . GLY A   1 82  ? -28.043 -25.291 13.552 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 76  GLY A   CA  1 
ATOM   592  C C   . GLY A   1 82  ? -28.042 -23.804 13.866 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 76  GLY A   C   1 
ATOM   593  O O   . GLY A   1 82  ? -27.034 -23.279 14.308 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 76  GLY A   O   1 
ATOM   594  N N   . LYS A   1 83  ? -29.157 -23.136 13.573 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   N   1 
ATOM   595  C CA  . LYS A   1 83  ? -29.274 -21.698 13.845 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   CA  1 
ATOM   596  C C   . LYS A   1 83  ? -29.203 -21.448 15.348 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   C   1 
ATOM   597  O O   . LYS A   1 83  ? -28.544 -20.515 15.799 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   O   1 
ATOM   598  C CB  . LYS A   1 83  ? -30.579 -21.196 13.287 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   CB  1 
ATOM   599  C CG  . LYS A   1 83  ? -30.641 -21.038 11.808 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   CG  1 
ATOM   600  C CD  . LYS A   1 83  ? -32.033 -20.585 11.356 1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   CD  1 
ATOM   601  C CE  . LYS A   1 83  ? -32.199 -20.785 9.859  1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   CE  1 
ATOM   602  N NZ  . LYS A   1 83  ? -33.538 -20.327 9.396  1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   NZ  1 
ATOM   603  N N   . GLN A   1 84  ? -29.867 -22.304 16.116 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   N   1 
ATOM   604  C CA  . GLN A   1 84  ? -29.787 -22.213 17.586 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   CA  1 
ATOM   605  C C   . GLN A   1 84  ? -28.355 -22.482 18.104 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   C   1 
ATOM   606  O O   . GLN A   1 84  ? -27.900 -21.794 19.012 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   O   1 
ATOM   607  C CB  . GLN A   1 84  ? -30.769 -23.185 18.250 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   CB  1 
ATOM   608  C CG  . GLN A   1 84  ? -30.947 -22.933 19.732 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   CG  1 
ATOM   609  C CD  . GLN A   1 84  ? -31.668 -21.590 20.027 1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   CD  1 
ATOM   610  O OE1 . GLN A   1 84  ? -32.720 -21.299 19.444 1.00 40.23 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   OE1 1 
ATOM   611  N NE2 . GLN A   1 84  ? -31.085 -20.763 20.914 1.00 38.50 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   NE2 1 
ATOM   612  N N   . GLU A   1 85  ? -27.684 -23.465 17.517 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   N   1 
ATOM   613  C CA  . GLU A   1 85  ? -26.330 -23.869 17.909 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   CA  1 
ATOM   614  C C   . GLU A   1 85  ? -25.381 -22.678 17.687 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   C   1 
ATOM   615  O O   . GLU A   1 85  ? -24.588 -22.299 18.566 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   O   1 
ATOM   616  C CB  . GLU A   1 85  ? -25.894 -25.131 17.115 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   CB  1 
ATOM   617  C CG  . GLU A   1 85  ? -24.652 -25.854 17.610 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   CG  1 
ATOM   618  C CD  . GLU A   1 85  ? -24.853 -26.662 18.920 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   CD  1 
ATOM   619  O OE1 . GLU A   1 85  ? -25.963 -26.651 19.548 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   OE1 1 
ATOM   620  O OE2 . GLU A   1 85  ? -23.861 -27.305 19.352 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   OE2 1 
ATOM   621  N N   . LEU A   1 86  ? -25.525 -22.033 16.530 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A   N   1 
ATOM   622  C CA  . LEU A   1 86  ? -24.719 -20.835 16.210 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A   CA  1 
ATOM   623  C C   . LEU A   1 86  ? -25.037 -19.664 17.147 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A   C   1 
ATOM   624  O O   . LEU A   1 86  ? -24.137 -19.058 17.723 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A   O   1 
ATOM   625  C CB  . LEU A   1 86  ? -24.948 -20.480 14.746 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A   CB  1 
ATOM   626  C CG  . LEU A   1 86  ? -24.279 -19.203 14.268 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A   CG  1 
ATOM   627  C CD1 . LEU A   1 86  ? -22.773 -19.435 14.291 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A   CD1 1 
ATOM   628  C CD2 . LEU A   1 86  ? -24.846 -18.849 12.835 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A   CD2 1 
ATOM   629  N N   . HIS A   1 87  ? -26.321 -19.401 17.346 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A   N   1 
ATOM   630  C CA  . HIS A   1 87  ? -26.773 -18.367 18.247 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A   CA  1 
ATOM   631  C C   . HIS A   1 87  ? -26.214 -18.541 19.650 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A   C   1 
ATOM   632  O O   . HIS A   1 87  ? -25.704 -17.577 20.254 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A   O   1 
ATOM   633  C CB  . HIS A   1 87  ? -28.310 -18.292 18.282 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A   CB  1 
ATOM   634  C CG  . HIS A   1 87  ? -28.819 -17.251 19.209 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A   CG  1 
ATOM   635  N ND1 . HIS A   1 87  ? -28.816 -15.916 18.862 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A   ND1 1 
ATOM   636  C CD2 . HIS A   1 87  ? -29.344 -17.327 20.454 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A   CD2 1 
ATOM   637  C CE1 . HIS A   1 87  ? -29.290 -15.206 19.874 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A   CE1 1 
ATOM   638  N NE2 . HIS A   1 87  ? -29.646 -16.041 20.845 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A   NE2 1 
ATOM   639  N N   . ASP A   1 88  ? -26.340 -19.748 20.197 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A   N   1 
ATOM   640  C CA  . ASP A   1 88  ? -25.935 -19.993 21.616 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A   CA  1 
ATOM   641  C C   . ASP A   1 88  ? -24.425 -19.754 21.765 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A   C   1 
ATOM   642  O O   . ASP A   1 88  ? -23.982 -19.182 22.738 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A   O   1 
ATOM   643  C CB  . ASP A   1 88  ? -26.246 -21.414 21.999 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A   CB  1 
ATOM   644  C CG  . ASP A   1 88  ? -27.749 -21.683 22.168 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A   CG  1 
ATOM   645  O OD1 . ASP A   1 88  ? -28.570 -20.745 22.222 1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A   OD1 1 
ATOM   646  O OD2 . ASP A   1 88  ? -28.092 -22.892 22.228 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A   OD2 1 
ATOM   647  N N   . TRP A   1 89  ? -23.649 -20.170 20.755 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   N   1 
ATOM   648  C CA  . TRP A   1 89  ? -22.194 -19.961 20.766 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   CA  1 
ATOM   649  C C   . TRP A   1 89  ? -21.862 -18.455 20.668 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   C   1 
ATOM   650  O O   . TRP A   1 89  ? -20.985 -17.937 21.372 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   O   1 
ATOM   651  C CB  . TRP A   1 89  ? -21.575 -20.702 19.611 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   CB  1 
ATOM   652  C CG  . TRP A   1 89  ? -20.161 -20.392 19.292 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   CG  1 
ATOM   653  C CD1 . TRP A   1 89  ? -19.043 -20.840 19.949 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   CD1 1 
ATOM   654  C CD2 . TRP A   1 89  ? -19.690 -19.628 18.179 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   CD2 1 
ATOM   655  N NE1 . TRP A   1 89  ? -17.923 -20.346 19.339 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   NE1 1 
ATOM   656  C CE2 . TRP A   1 89  ? -18.303 -19.610 18.250 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   CE2 1 
ATOM   657  C CE3 . TRP A   1 89  ? -20.337 -18.920 17.144 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   CE3 1 
ATOM   658  C CZ2 . TRP A   1 89  ? -17.521 -18.937 17.312 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   CZ2 1 
ATOM   659  C CZ3 . TRP A   1 89  ? -19.573 -18.267 16.222 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   CZ3 1 
ATOM   660  C CH2 . TRP A   1 89  ? -18.187 -18.302 16.293 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   CH2 1 
ATOM   661  N N   . LEU A   1 90  ? -22.574 -17.748 19.784 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A   N   1 
ATOM   662  C CA  . LEU A   1 90  ? -22.289 -16.311 19.592 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A   CA  1 
ATOM   663  C C   . LEU A   1 90  ? -22.507 -15.550 20.901 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A   C   1 
ATOM   664  O O   . LEU A   1 90  ? -21.715 -14.679 21.287 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A   O   1 
ATOM   665  C CB  . LEU A   1 90  ? -23.168 -15.692 18.475 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A   CB  1 
ATOM   666  C CG  . LEU A   1 90  ? -22.809 -16.024 17.027 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A   CG  1 
ATOM   667  C CD1 . LEU A   1 90  ? -23.970 -15.669 16.125 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A   CD1 1 
ATOM   668  C CD2 . LEU A   1 90  ? -21.506 -15.319 16.594 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A   CD2 1 
ATOM   669  N N   . ILE A   1 91  ? -23.597 -15.868 21.602 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A   N   1 
ATOM   670  C CA  . ILE A   1 91  ? -23.913 -15.053 22.763 1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A   CA  1 
ATOM   671  C C   . ILE A   1 91  ? -23.264 -15.493 24.054 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A   C   1 
ATOM   672  O O   . ILE A   1 91  ? -23.312 -14.737 25.055 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A   O   1 
ATOM   673  C CB  . ILE A   1 91  ? -25.418 -14.864 22.977 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A   CB  1 
ATOM   674  C CG1 . ILE A   1 91  ? -26.078 -16.154 23.387 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A   CG1 1 
ATOM   675  C CG2 . ILE A   1 91  ? -26.055 -14.192 21.740 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A   CG2 1 
ATOM   676  C CD1 . ILE A   1 91  ? -27.479 -15.933 24.008 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A   CD1 1 
ATOM   677  N N   . ARG A   1 92  ? -22.634 -16.667 24.045 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   N   1 
ATOM   678  C CA  . ARG A   1 92  ? -21.923 -17.191 25.223 1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   CA  1 
ATOM   679  C C   . ARG A   1 92  ? -20.718 -16.292 25.584 1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   C   1 
ATOM   680  O O   . ARG A   1 92  ? -19.961 -15.889 24.700 1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   O   1 
ATOM   681  C CB  . ARG A   1 92  ? -21.483 -18.626 24.929 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   CB  1 
ATOM   682  C CG  . ARG A   1 92  ? -20.978 -19.444 26.094 1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   CG  1 
ATOM   683  C CD  . ARG A   1 92  ? -21.227 -20.970 25.867 1.00 42.70 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   CD  1 
ATOM   684  N NE  . ARG A   1 92  ? -20.345 -21.547 24.847 1.00 47.28 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   NE  1 
ATOM   685  C CZ  . ARG A   1 92  ? -20.698 -22.207 23.728 1.00 47.89 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   CZ  1 
ATOM   686  N NH1 . ARG A   1 92  ? -21.976 -22.446 23.373 1.00 47.14 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   NH1 1 
ATOM   687  N NH2 . ARG A   1 92  ? -19.726 -22.645 22.933 1.00 47.10 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   NH2 1 
ATOM   688  N N   . HIS A   1 93  ? -20.564 -15.966 26.863 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   N   1 
ATOM   689  C CA  . HIS A   1 93  ? -19.384 -15.206 27.331 1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   CA  1 
ATOM   690  C C   . HIS A   1 93  ? -18.362 -16.196 27.824 1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   C   1 
ATOM   691  O O   . HIS A   1 93  ? -18.628 -16.964 28.735 1.00 37.00 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   O   1 
ATOM   692  C CB  . HIS A   1 93  ? -19.742 -14.237 28.453 1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   CB  1 
ATOM   693  C CG  . HIS A   1 93  ? -20.710 -13.182 28.040 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   CG  1 
ATOM   694  N ND1 . HIS A   1 93  ? -21.443 -12.448 28.950 1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   ND1 1 
ATOM   695  C CD2 . HIS A   1 93  ? -21.085 -12.757 26.814 1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   CD2 1 
ATOM   696  C CE1 . HIS A   1 93  ? -22.216 -11.602 28.289 1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   CE1 1 
ATOM   697  N NE2 . HIS A   1 93  ? -22.008 -11.764 26.997 1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   NE2 1 
ATOM   698  N N   . GLN A   1 94  ? -17.243 -16.240 27.132 1.00 34.77 ? ? ? ? ? ? 88  GLN A   N   1 
ATOM   699  C CA  . GLN A   1 94  ? -16.116 -17.067 27.499 1.00 36.17 ? ? ? ? ? ? 88  GLN A   CA  1 
ATOM   700  C C   . GLN A   1 94  ? -15.014 -16.217 28.135 1.00 34.89 ? ? ? ? ? ? 88  GLN A   C   1 
ATOM   701  O O   . GLN A   1 94  ? -14.906 -15.014 27.825 1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 88  GLN A   O   1 
ATOM   702  C CB  . GLN A   1 94  ? -15.539 -17.734 26.241 1.00 36.84 ? ? ? ? ? ? 88  GLN A   CB  1 
ATOM   703  C CG  . GLN A   1 94  ? -16.540 -18.554 25.454 1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 88  GLN A   CG  1 
ATOM   704  C CD  . GLN A   1 94  ? -16.729 -19.952 25.983 1.00 46.31 ? ? ? ? ? ? 88  GLN A   CD  1 
ATOM   705  O OE1 . GLN A   1 94  ? -17.063 -20.865 25.222 1.00 51.95 ? ? ? ? ? ? 88  GLN A   OE1 1 
ATOM   706  N NE2 . GLN A   1 94  ? -16.528 -20.143 27.292 1.00 49.62 ? ? ? ? ? ? 88  GLN A   NE2 1 
ATOM   707  N N   . PRO A   1 95  ? -14.150 -16.847 28.954 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A   N   1 
ATOM   708  C CA  . PRO A   1 95  ? -12.973 -16.135 29.452 1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A   CA  1 
ATOM   709  C C   . PRO A   1 95  ? -12.058 -15.813 28.283 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A   C   1 
ATOM   710  O O   . PRO A   1 95  ? -12.074 -16.519 27.286 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A   O   1 
ATOM   711  C CB  . PRO A   1 95  ? -12.280 -17.150 30.362 1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A   CB  1 
ATOM   712  C CG  . PRO A   1 95  ? -13.301 -18.158 30.683 1.00 36.14 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A   CG  1 
ATOM   713  C CD  . PRO A   1 95  ? -14.253 -18.205 29.520 1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A   CD  1 
ATOM   714  N N   . ILE A   1 96  ? -11.233 -14.786 28.419 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   N   1 
ATOM   715  C CA  . ILE A   1 96  ? -10.299 -14.534 27.348 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CA  1 
ATOM   716  C C   . ILE A   1 96  ? -9.216  -15.627 27.368 1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   C   1 
ATOM   717  O O   . ILE A   1 96  ? -8.783  -16.107 28.433 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   O   1 
ATOM   718  C CB  . ILE A   1 96  ? -9.765  -13.089 27.310 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CB  1 
ATOM   719  C CG1 . ILE A   1 96  ? -9.008  -12.696 28.557 1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CG1 1 
ATOM   720  C CG2 . ILE A   1 96  ? -10.954 -12.044 27.054 1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CG2 1 
ATOM   721  C CD1 . ILE A   1 96  ? -8.596  -11.178 28.495 1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CD1 1 
ATOM   722  N N   . PRO A   1 97  ? -8.814  -16.059 26.173 1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 91  PRO A   N   1 
ATOM   723  C CA  . PRO A   1 97  ? -7.881  -17.160 26.099 1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 91  PRO A   CA  1 
ATOM   724  C C   . PRO A   1 97  ? -6.464  -16.743 26.533 1.00 35.91 ? ? ? ? ? ? 91  PRO A   C   1 
ATOM   725  O O   . PRO A   1 97  ? -6.140  -15.543 26.626 1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 91  PRO A   O   1 
ATOM   726  C CB  . PRO A   1 97  ? -7.944  -17.554 24.611 1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 91  PRO A   CB  1 
ATOM   727  C CG  . PRO A   1 97  ? -8.187  -16.255 23.897 1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 91  PRO A   CG  1 
ATOM   728  C CD  . PRO A   1 97  ? -9.090  -15.456 24.846 1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 91  PRO A   CD  1 
ATOM   729  N N   . GLU A   1 98  ? -5.632  -17.743 26.807 1.00 38.69 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   N   1 
ATOM   730  C CA  . GLU A   1 98  ? -4.227  -17.504 27.162 1.00 40.21 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   CA  1 
ATOM   731  C C   . GLU A   1 98  ? -3.513  -16.914 25.958 1.00 41.16 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   C   1 
ATOM   732  O O   . GLU A   1 98  ? -3.940  -17.078 24.798 1.00 41.27 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   O   1 
ATOM   733  C CB  . GLU A   1 98  ? -3.543  -18.802 27.624 1.00 41.79 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   CB  1 
ATOM   734  N N   . THR A   1 99  ? -2.441  -16.192 26.244 1.00 41.16 ? ? ? ? ? ? 93  THR A   N   1 
ATOM   735  C CA  . THR A   1 99  ? -1.633  -15.561 25.217 1.00 40.65 ? ? ? ? ? ? 93  THR A   CA  1 
ATOM   736  C C   . THR A   1 99  ? -1.105  -16.610 24.256 1.00 39.61 ? ? ? ? ? ? 93  THR A   C   1 
ATOM   737  O O   . THR A   1 99  ? -0.637  -17.674 24.685 1.00 41.14 ? ? ? ? ? ? 93  THR A   O   1 
ATOM   738  C CB  . THR A   1 99  ? -0.478  -14.775 25.893 1.00 41.30 ? ? ? ? ? ? 93  THR A   CB  1 
ATOM   739  O OG1 . THR A   1 99  ? -1.048  -13.725 26.709 1.00 42.77 ? ? ? ? ? ? 93  THR A   OG1 1 
ATOM   740  C CG2 . THR A   1 99  ? 0.489   -14.184 24.858 1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 93  THR A   CG2 1 
ATOM   741  N N   . VAL A   1 100 ? -1.186  -16.324 22.961 1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 94  VAL A   N   1 
ATOM   742  C CA  . VAL A   1 100 ? -0.728  -17.296 21.946 1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 94  VAL A   CA  1 
ATOM   743  C C   . VAL A   1 100 ? 0.799   -17.215 21.903 1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 94  VAL A   C   1 
ATOM   744  O O   . VAL A   1 100 ? 1.339   -16.117 22.061 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 94  VAL A   O   1 
ATOM   745  C CB  . VAL A   1 100 ? -1.358  -16.997 20.563 1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 94  VAL A   CB  1 
ATOM   746  N N   . LYS A   1 101 ? 1.501   -18.349 21.779 1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A   N   1 
ATOM   747  C CA  . LYS A   1 101 ? 2.981   -18.321 21.747 1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A   CA  1 
ATOM   748  C C   . LYS A   1 101 ? 3.510   -17.545 20.527 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A   C   1 
ATOM   749  O O   . LYS A   1 101 ? 3.181   -17.886 19.382 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A   O   1 
ATOM   750  C CB  . LYS A   1 101 ? 3.580   -19.740 21.758 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A   CB  1 
ATOM   751  C CG  . LYS A   1 101 ? 3.575   -20.387 23.129 1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A   CG  1 
ATOM   752  C CD  . LYS A   1 101 ? 3.990   -21.892 23.062 1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A   CD  1 
ATOM   753  C CE  . LYS A   1 101 ? 4.261   -22.446 24.430 1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A   CE  1 
ATOM   754  N NZ  . LYS A   1 101 ? 2.977   -22.448 25.262 1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A   NZ  1 
ATOM   755  N N   . ASP A   1 102 ? 4.326   -16.526 20.779 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A   N   1 
ATOM   756  C CA  . ASP A   1 102 ? 4.948   -15.723 19.707 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A   CA  1 
ATOM   757  C C   . ASP A   1 102 ? 6.438   -15.960 19.841 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A   C   1 
ATOM   758  O O   . ASP A   1 102 ? 7.049   -15.491 20.795 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A   O   1 
ATOM   759  C CB  . ASP A   1 102 ? 4.587   -14.239 19.879 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A   CB  1 
ATOM   760  C CG  . ASP A   1 102 ? 5.158   -13.352 18.784 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A   CG  1 
ATOM   761  O OD1 . ASP A   1 102 ? 6.165   -13.743 18.188 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A   OD1 1 
ATOM   762  O OD2 . ASP A   1 102 ? 4.585   -12.268 18.508 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A   OD2 1 
ATOM   763  N N   . GLU A   1 103 ? 7.006   -16.763 18.938 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   N   1 
ATOM   764  C CA  . GLU A   1 103 ? 8.375   -17.182 19.028 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   CA  1 
ATOM   765  C C   . GLU A   1 103 ? 9.328   -16.001 19.005 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   C   1 
ATOM   766  O O   . GLU A   1 103 ? 10.349  -15.993 19.686 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   O   1 
ATOM   767  C CB  . GLU A   1 103 ? 8.755   -18.083 17.904 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   CB  1 
ATOM   768  C CG  . GLU A   1 103 ? 10.006  -18.853 18.165 1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   CG  1 
ATOM   769  C CD  . GLU A   1 103 ? 10.146  -20.044 17.203 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   CD  1 
ATOM   770  O OE1 . GLU A   1 103 ? 9.199   -20.313 16.430 1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   OE1 1 
ATOM   771  O OE2 . GLU A   1 103 ? 11.181  -20.710 17.244 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   OE2 1 
ATOM   772  N N   . PHE A   1 104 ? 9.006   -14.993 18.184 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   N   1 
ATOM   773  C CA  . PHE A   1 104 ? 9.838   -13.792 18.204 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   CA  1 
ATOM   774  C C   . PHE A   1 104 ? 9.913   -13.163 19.617 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   C   1 
ATOM   775  O O   . PHE A   1 104 ? 10.950  -12.644 20.022 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   O   1 
ATOM   776  C CB  . PHE A   1 104 ? 9.319   -12.730 17.205 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   CB  1 
ATOM   777  C CG  . PHE A   1 104 ? 10.111  -11.461 17.241 1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   CG  1 
ATOM   778  C CD1 . PHE A   1 104 ? 11.291  -11.375 16.556 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   CD1 1 
ATOM   779  C CD2 . PHE A   1 104 ? 9.658   -10.358 17.929 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   CD2 1 
ATOM   780  C CE1 . PHE A   1 104 ? 12.061  -10.216 16.606 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   CE1 1 
ATOM   781  C CE2 . PHE A   1 104 ? 10.416  -9.227  17.974 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   CE2 1 
ATOM   782  C CZ  . PHE A   1 104 ? 11.626  -9.173  17.316 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   CZ  1 
ATOM   783  N N   . MET A   1 105 ? 8.807   -13.126 20.340 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 99  MET A   N   1 
ATOM   784  C CA  . MET A   1 105 ? 8.791   -12.569 21.679 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 99  MET A   CA  1 
ATOM   785  C C   . MET A   1 105 ? 9.572   -13.376 22.682 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 99  MET A   C   1 
ATOM   786  O O   . MET A   1 105 ? 10.137  -12.821 23.639 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 99  MET A   O   1 
ATOM   787  C CB  . MET A   1 105 ? 7.357   -12.338 22.180 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 99  MET A   CB  1 
ATOM   788  C CG  . MET A   1 105 ? 6.638   -11.176 21.344 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 99  MET A   CG  1 
ATOM   789  S SD  . MET A   1 105 ? 7.621   -9.665  21.270 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 99  MET A   SD  1 
ATOM   790  C CE  . MET A   1 105 ? 7.806   -9.401  23.054 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 99  MET A   CE  1 
ATOM   791  N N   . LEU A   1 106 ? 9.662   -14.695 22.478 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A   N   1 
ATOM   792  C CA  . LEU A   1 106 ? 10.587  -15.471 23.293 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A   CA  1 
ATOM   793  C C   . LEU A   1 106 ? 12.032  -15.065 23.030 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A   C   1 
ATOM   794  O O   . LEU A   1 106 ? 12.814  -14.957 23.961 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A   O   1 
ATOM   795  C CB  . LEU A   1 106 ? 10.375  -16.992 23.124 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A   CB  1 
ATOM   796  C CG  . LEU A   1 106 ? 11.078  -17.905 24.085 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A   CG  1 
ATOM   797  C CD1 . LEU A   1 106 ? 10.442  -17.774 25.510 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A   CD1 1 
ATOM   798  C CD2 . LEU A   1 106 ? 10.977  -19.346 23.591 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A   CD2 1 
ATOM   799  N N   . LYS A   1 107 ? 12.383  -14.784 21.757 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A   N   1 
ATOM   800  C CA  . LYS A   1 107 ? 13.688  -14.280 21.443 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A   CA  1 
ATOM   801  C C   . LYS A   1 107 ? 13.922  -12.944 22.130 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A   C   1 
ATOM   802  O O   . LYS A   1 107 ? 14.979  -12.728 22.713 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A   O   1 
ATOM   803  C CB  . LYS A   1 107 ? 13.865  -14.125 19.935 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A   CB  1 
ATOM   804  C CG  . LYS A   1 107 ? 13.842  -15.444 19.199 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A   CG  1 
ATOM   805  C CD  . LYS A   1 107 ? 14.152  -15.205 17.721 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A   CD  1 
ATOM   806  C CE  . LYS A   1 107 ? 14.044  -16.435 16.894 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A   CE  1 
ATOM   807  N NZ  . LYS A   1 107 ? 14.743  -16.080 15.551 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A   NZ  1 
ATOM   808  N N   . ALA A   1 108 ? 12.906  -12.057 22.096 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A   N   1 
ATOM   809  C CA  . ALA A   1 108 ? 13.030  -10.766 22.720 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A   CA  1 
ATOM   810  C C   . ALA A   1 108 ? 13.318  -10.888 24.241 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A   C   1 
ATOM   811  O O   . ALA A   1 108 ? 14.131  -10.142 24.814 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A   O   1 
ATOM   812  C CB  . ALA A   1 108 ? 11.724  -9.948  22.469 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A   CB  1 
ATOM   813  N N   . TYR A   1 109 ? 12.631  -11.813 24.888 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A   N   1 
ATOM   814  C CA  . TYR A   1 109 ? 12.819  -12.088 26.304 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A   CA  1 
ATOM   815  C C   . TYR A   1 109 ? 14.315  -12.427 26.624 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A   C   1 
ATOM   816  O O   . TYR A   1 109 ? 14.811  -12.065 27.704 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A   O   1 
ATOM   817  C CB  . TYR A   1 109 ? 11.906  -13.228 26.728 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A   CB  1 
ATOM   818  C CG  . TYR A   1 109 ? 11.875  -13.549 28.187 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A   CG  1 
ATOM   819  C CD1 . TYR A   1 109 ? 11.377  -12.628 29.118 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A   CD1 1 
ATOM   820  C CD2 . TYR A   1 109 ? 12.326  -14.762 28.659 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A   CD2 1 
ATOM   821  C CE1 . TYR A   1 109 ? 11.348  -12.924 30.453 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A   CE1 1 
ATOM   822  C CE2 . TYR A   1 109 ? 12.299  -15.075 30.001 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A   CE2 1 
ATOM   823  C CZ  . TYR A   1 109 ? 11.803  -14.151 30.902 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A   CZ  1 
ATOM   824  O OH  . TYR A   1 109 ? 11.794  -14.486 32.243 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A   OH  1 
ATOM   825  N N   . PHE A   1 110 ? 14.997  -13.091 25.677 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A   N   1 
ATOM   826  C CA  . PHE A   1 110 ? 16.392  -13.524 25.832 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A   CA  1 
ATOM   827  C C   . PHE A   1 110 ? 17.380  -12.627 25.112 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A   C   1 
ATOM   828  O O   . PHE A   1 110 ? 18.535  -13.012 24.827 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A   O   1 
ATOM   829  C CB  . PHE A   1 110 ? 16.466  -15.005 25.308 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A   CB  1 
ATOM   830  C CG  . PHE A   1 110 ? 15.660  -15.954 26.107 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A   CG  1 
ATOM   831  C CD1 . PHE A   1 110 ? 15.717  -15.975 27.512 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A   CD1 1 
ATOM   832  C CD2 . PHE A   1 110 ? 14.859  -16.911 25.483 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A   CD2 1 
ATOM   833  C CE1 . PHE A   1 110 ? 14.992  -16.856 28.243 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A   CE1 1 
ATOM   834  C CE2 . PHE A   1 110 ? 14.137  -17.829 26.238 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A   CE2 1 
ATOM   835  C CZ  . PHE A   1 110 ? 14.200  -17.792 27.625 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A   CZ  1 
ATOM   836  N N   . ILE A   1 111 ? 16.953  -11.385 24.852 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 105 ILE A   N   1 
ATOM   837  C CA  . ILE A   1 111 ? 17.781  -10.408 24.126 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 105 ILE A   CA  1 
ATOM   838  C C   . ILE A   1 111 ? 19.170  -10.163 24.727 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 105 ILE A   C   1 
ATOM   839  O O   . ILE A   1 111 ? 20.109  -9.735  24.022 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 105 ILE A   O   1 
ATOM   840  C CB  . ILE A   1 111 ? 17.031  -9.047  23.978 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 105 ILE A   CB  1 
ATOM   841  C CG1 . ILE A   1 111 ? 17.690  -8.167  22.899 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 105 ILE A   CG1 1 
ATOM   842  C CG2 . ILE A   1 111 ? 16.912  -8.318  25.361 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 105 ILE A   CG2 1 
ATOM   843  C CD1 . ILE A   1 111 ? 16.826  -6.946  22.474 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 105 ILE A   CD1 1 
ATOM   844  N N   . SER A   1 112 ? 19.353  -10.425 26.012 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 106 SER A   N   1 
ATOM   845  C CA  . SER A   1 112 ? 20.664  -10.191 26.643 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 106 SER A   CA  1 
ATOM   846  C C   . SER A   1 112 ? 21.756  -11.069 25.998 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 106 SER A   C   1 
ATOM   847  O O   . SER A   1 112 ? 22.944  -10.753 26.152 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 106 SER A   O   1 
ATOM   848  C CB  . SER A   1 112 ? 20.664  -10.493 28.148 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 106 SER A   CB  1 
ATOM   849  O OG  . SER A   1 112 ? 20.420  -11.891 28.407 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 106 SER A   OG  1 
ATOM   850  N N   . SER A   1 113 ? 21.365  -12.150 25.299 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 107 SER A   N   1 
ATOM   851  C CA  . SER A   1 113 ? 22.299  -13.006 24.601 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 107 SER A   CA  1 
ATOM   852  C C   . SER A   1 113 ? 22.777  -12.459 23.247 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 107 SER A   C   1 
ATOM   853  O O   . SER A   1 113 ? 23.649  -13.065 22.615 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 107 SER A   O   1 
ATOM   854  C CB  . SER A   1 113 ? 21.711  -14.399 24.423 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 107 SER A   CB  1 
ATOM   855  O OG  . SER A   1 113 ? 21.709  -15.112 25.652 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 107 SER A   OG  1 
ATOM   856  N N   . LEU A   1 114 ? 22.229  -11.308 22.819 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A   N   1 
ATOM   857  C CA  . LEU A   1 114 ? 22.586  -10.641 21.551 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A   CA  1 
ATOM   858  C C   . LEU A   1 114 ? 23.316  -9.324  21.789 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A   C   1 
ATOM   859  O O   . LEU A   1 114 ? 23.033  -8.596  22.758 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A   O   1 
ATOM   860  C CB  . LEU A   1 114 ? 21.312  -10.372 20.730 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A   CB  1 
ATOM   861  C CG  . LEU A   1 114 ? 20.554  -11.615 20.304 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A   CG  1 
ATOM   862  C CD1 . LEU A   1 114 ? 19.332  -11.168 19.461 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A   CD1 1 
ATOM   863  C CD2 . LEU A   1 114 ? 21.401  -12.661 19.583 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A   CD2 1 
ATOM   864  N N   . SER A   1 115 ? 24.271  -9.007  20.900 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 109 SER A   N   1 
ATOM   865  C CA  . SER A   1 115 ? 24.891  -7.736  20.939 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 109 SER A   CA  1 
ATOM   866  C C   . SER A   1 115 ? 23.881  -6.672  20.458 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 109 SER A   C   1 
ATOM   867  O O   . SER A   1 115 ? 22.883  -7.016  19.888 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 109 SER A   O   1 
ATOM   868  C CB  . SER A   1 115 ? 26.090  -7.683  20.019 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 109 SER A   CB  1 
ATOM   869  O OG  . SER A   1 115 ? 25.704  -7.749  18.665 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 109 SER A   OG  1 
ATOM   870  N N   . ARG A   1 116 ? 24.257  -5.418  20.603 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A   N   1 
ATOM   871  C CA  . ARG A   1 116 ? 23.383  -4.325  20.156 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A   CA  1 
ATOM   872  C C   . ARG A   1 116 ? 23.139  -4.446  18.674 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A   C   1 
ATOM   873  O O   . ARG A   1 116 ? 22.003  -4.268  18.219 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A   O   1 
ATOM   874  C CB  . ARG A   1 116 ? 23.995  -2.981  20.502 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A   CB  1 
ATOM   875  C CG  . ARG A   1 116 ? 23.054  -1.794  20.305 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A   CG  1 
ATOM   876  C CD  . ARG A   1 116 ? 23.719  -0.431  20.592 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A   CD  1 
ATOM   877  N NE  . ARG A   1 116 ? 24.158  -0.196  21.992 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A   NE  1 
ATOM   878  C CZ  . ARG A   1 116 ? 23.436  0.259   23.005 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A   CZ  1 
ATOM   879  N NH1 . ARG A   1 116 ? 22.172  0.622   22.862 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A   NH1 1 
ATOM   880  N NH2 . ARG A   1 116 ? 24.028  0.407   24.204 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A   NH2 1 
ATOM   881  N N   . GLN A   1 117 ? 24.185  -4.742  17.884 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 111 GLN A   N   1 
ATOM   882  C CA  . GLN A   1 117 ? 23.990  -4.892  16.469 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 111 GLN A   CA  1 
ATOM   883  C C   . GLN A   1 117 ? 23.122  -6.107  16.100 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 111 GLN A   C   1 
ATOM   884  O O   . GLN A   1 117 ? 22.289  -6.015  15.197 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 111 GLN A   O   1 
ATOM   885  C CB  . GLN A   1 117 ? 25.323  -4.922  15.688 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 111 GLN A   CB  1 
ATOM   886  C CG  . GLN A   1 117 ? 25.135  -4.924  14.152 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 111 GLN A   CG  1 
ATOM   887  C CD  . GLN A   1 117 ? 24.444  -3.636  13.675 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 111 GLN A   CD  1 
ATOM   888  O OE1 . GLN A   1 117 ? 24.899  -2.532  14.004 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 111 GLN A   OE1 1 
ATOM   889  N NE2 . GLN A   1 117 ? 23.328  -3.771  12.960 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 111 GLN A   NE2 1 
ATOM   890  N N   . GLU A   1 118 ? 23.325  -7.225  16.777 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   N   1 
ATOM   891  C CA  . GLU A   1 118 ? 22.537  -8.426  16.490 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   CA  1 
ATOM   892  C C   . GLU A   1 118 ? 21.088  -8.169  16.853 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   C   1 
ATOM   893  O O   . GLU A   1 118 ? 20.180  -8.619  16.125 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   O   1 
ATOM   894  C CB  . GLU A   1 118 ? 23.056  -9.651  17.257 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   CB  1 
ATOM   895  C CG  . GLU A   1 118 ? 24.376  -10.172 16.792 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   CG  1 
ATOM   896  C CD  . GLU A   1 118 ? 24.988  -11.223 17.715 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   CD  1 
ATOM   897  O OE1 . GLU A   1 118 ? 24.816  -11.154 18.964 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   OE1 1 
ATOM   898  O OE2 . GLU A   1 118 ? 25.687  -12.101 17.179 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   OE2 1 
ATOM   899  N N   . ALA A   1 119 ? 20.864  -7.451  17.949 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A   N   1 
ATOM   900  C CA  . ALA A   1 119 ? 19.489  -7.128  18.405 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A   CA  1 
ATOM   901  C C   . ALA A   1 119 ? 18.831  -6.237  17.350 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A   C   1 
ATOM   902  O O   . ALA A   1 119 ? 17.681  -6.458  16.922 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A   O   1 
ATOM   903  C CB  . ALA A   1 119 ? 19.507  -6.487  19.809 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A   CB  1 
ATOM   904  N N   . SER A   1 120 ? 19.567  -5.229  16.905 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 114 SER A   N   1 
ATOM   905  C CA  . SER A   1 120 ? 19.060  -4.346  15.862 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 114 SER A   CA  1 
ATOM   906  C C   . SER A   1 120 ? 18.705  -5.134  14.602 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 114 SER A   C   1 
ATOM   907  O O   . SER A   1 120 ? 17.656  -4.944  14.010 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 114 SER A   O   1 
ATOM   908  C CB  . SER A   1 120 ? 20.090  -3.296  15.529 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 114 SER A   CB  1 
ATOM   909  O OG  . SER A   1 120 ? 19.512  -2.357  14.617 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 114 SER A   OG  1 
ATOM   910  N N   . ASP A   1 121 ? 19.559  -6.087  14.220 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A   N   1 
ATOM   911  C CA  . ASP A   1 121 ? 19.330  -6.862  12.978 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A   CA  1 
ATOM   912  C C   . ASP A   1 121 ? 18.079  -7.767  13.116 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A   C   1 
ATOM   913  O O   . ASP A   1 121 ? 17.282  -7.878  12.204 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A   O   1 
ATOM   914  C CB  . ASP A   1 121 ? 20.574  -7.662  12.594 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A   CB  1 
ATOM   915  C CG  . ASP A   1 121 ? 21.724  -6.789  12.081 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A   CG  1 
ATOM   916  O OD1 . ASP A   1 121 ? 21.589  -5.558  11.847 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A   OD1 1 
ATOM   917  O OD2 . ASP A   1 121 ? 22.823  -7.347  11.952 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A   OD2 1 
ATOM   918  N N   . LEU A   1 122 ? 17.944  -8.381  14.275 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   N   1 
ATOM   919  C CA  . LEU A   1 122 ? 16.779  -9.253  14.579 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CA  1 
ATOM   920  C C   . LEU A   1 122 ? 15.462  -8.484  14.531 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   C   1 
ATOM   921  O O   . LEU A   1 122 ? 14.519  -8.876  13.850 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   O   1 
ATOM   922  C CB  . LEU A   1 122 ? 16.974  -9.951  15.901 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CB  1 
ATOM   923  C CG  . LEU A   1 122 ? 15.775  -10.771 16.421 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CG  1 
ATOM   924  C CD1 . LEU A   1 122 ? 15.512  -11.873 15.441 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CD1 1 
ATOM   925  C CD2 . LEU A   1 122 ? 15.989  -11.198 17.920 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CD2 1 
ATOM   926  N N   . PHE A   1 123 ? 15.444  -7.323  15.176 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   N   1 
ATOM   927  C CA  . PHE A   1 123 ? 14.251  -6.510  15.224 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   CA  1 
ATOM   928  C C   . PHE A   1 123 ? 13.936  -5.827  13.881 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   C   1 
ATOM   929  O O   . PHE A   1 123 ? 12.751  -5.668  13.561 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   O   1 
ATOM   930  C CB  . PHE A   1 123 ? 14.356  -5.435  16.352 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   CB  1 
ATOM   931  C CG  . PHE A   1 123 ? 13.913  -5.961  17.667 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   CG  1 
ATOM   932  C CD1 . PHE A   1 123 ? 14.647  -6.909  18.307 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   CD1 1 
ATOM   933  C CD2 . PHE A   1 123 ? 12.735  -5.525  18.205 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   CD2 1 
ATOM   934  C CE1 . PHE A   1 123 ? 14.173  -7.439  19.545 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   CE1 1 
ATOM   935  C CE2 . PHE A   1 123 ? 12.290  -6.055  19.373 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   CE2 1 
ATOM   936  C CZ  . PHE A   1 123 ? 12.988  -7.026  19.994 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   CZ  1 
ATOM   937  N N   . THR A   1 124 ? 14.978  -5.445  13.139 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 118 THR A   N   1 
ATOM   938  C CA  . THR A   1 124 ? 14.814  -4.861  11.790 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 118 THR A   CA  1 
ATOM   939  C C   . THR A   1 124 ? 14.169  -5.889  10.872 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 118 THR A   C   1 
ATOM   940  O O   . THR A   1 124 ? 13.269  -5.572  10.113 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 118 THR A   O   1 
ATOM   941  C CB  . THR A   1 124 ? 16.105  -4.347  11.231 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 118 THR A   CB  1 
ATOM   942  O OG1 . THR A   1 124 ? 16.570  -3.282  12.101 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 118 THR A   OG1 1 
ATOM   943  C CG2 . THR A   1 124 ? 15.890  -3.809  9.840  1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 118 THR A   CG2 1 
ATOM   944  N N   . ASP A   1 125 ? 14.622  -7.137  10.946 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A   N   1 
ATOM   945  C CA  . ASP A   1 125 ? 14.058  -8.202  10.087 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A   CA  1 
ATOM   946  C C   . ASP A   1 125 ? 12.546  -8.372  10.370 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A   C   1 
ATOM   947  O O   . ASP A   1 125 ? 11.706  -8.427  9.454  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A   O   1 
ATOM   948  C CB  . ASP A   1 125 ? 14.823  -9.520  10.326 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A   CB  1 
ATOM   949  C CG  . ASP A   1 125 ? 14.195  -10.704 9.550  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A   CG  1 
ATOM   950  O OD1 . ASP A   1 125 ? 14.348  -10.768 8.312  1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A   OD1 1 
ATOM   951  O OD2 . ASP A   1 125 ? 13.498  -11.485 10.190 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A   OD2 1 
ATOM   952  N N   . GLN A   1 126 ? 12.217  -8.380  11.661 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A   N   1 
ATOM   953  C CA  . GLN A   1 126 ? 10.854  -8.566  12.080 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A   CA  1 
ATOM   954  C C   . GLN A   1 126 ? 10.007  -7.379  11.636 1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A   C   1 
ATOM   955  O O   . GLN A   1 126 ? 8.903   -7.530  11.160 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A   O   1 
ATOM   956  C CB  . GLN A   1 126 ? 10.807  -8.799  13.567 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A   CB  1 
ATOM   957  C CG  . GLN A   1 126 ? 9.408   -9.160  14.068 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A   CG  1 
ATOM   958  C CD  . GLN A   1 126 ? 8.964   -10.607 13.757 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A   CD  1 
ATOM   959  O OE1 . GLN A   1 126 ? 7.801   -10.937 13.992 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A   OE1 1 
ATOM   960  N NE2 . GLN A   1 126 ? 9.871   -11.457 13.287 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A   NE2 1 
ATOM   961  N N   . LEU A   1 127 ? 10.553  -6.166  11.706 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   N   1 
ATOM   962  C CA  . LEU A   1 127 ? 9.844   -4.978  11.332 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   CA  1 
ATOM   963  C C   . LEU A   1 127 ? 9.512   -4.989  9.812  1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   C   1 
ATOM   964  O O   . LEU A   1 127 ? 8.387   -4.695  9.420  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   O   1 
ATOM   965  C CB  . LEU A   1 127 ? 10.696  -3.740  11.639 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   CB  1 
ATOM   966  C CG  . LEU A   1 127 ? 10.057  -2.452  11.105 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   CG  1 
ATOM   967  C CD1 . LEU A   1 127 ? 8.994   -1.931  12.016 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   CD1 1 
ATOM   968  C CD2 . LEU A   1 127 ? 11.112  -1.453  10.868 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   CD2 1 
ATOM   969  N N   . LEU A   1 128 ? 10.498  -5.307  8.992  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A   N   1 
ATOM   970  C CA  . LEU A   1 128 ? 10.317  -5.270  7.533  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A   CA  1 
ATOM   971  C C   . LEU A   1 128 ? 9.267   -6.291  7.134  1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A   C   1 
ATOM   972  O O   . LEU A   1 128 ? 8.429   -6.042  6.255  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A   O   1 
ATOM   973  C CB  . LEU A   1 128 ? 11.660  -5.501  6.836  1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A   CB  1 
ATOM   974  C CG  . LEU A   1 128 ? 12.625  -4.328  7.064  1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A   CG  1 
ATOM   975  C CD1 . LEU A   1 128 ? 13.884  -4.558  6.134  1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A   CD1 1 
ATOM   976  C CD2 . LEU A   1 128 ? 11.999  -2.975  6.834  1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A   CD2 1 
ATOM   977  N N   . LYS A   1 129 ? 9.320   -7.461  7.768  1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A   N   1 
ATOM   978  C CA  . LYS A   1 129 ? 8.337   -8.490  7.486  1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A   CA  1 
ATOM   979  C C   . LYS A   1 129 ? 6.925   -8.063  7.886  1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A   C   1 
ATOM   980  O O   . LYS A   1 129 ? 5.952   -8.377  7.151  1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A   O   1 
ATOM   981  C CB  . LYS A   1 129 ? 8.652   -9.800  8.196  1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A   CB  1 
ATOM   982  C CG  . LYS A   1 129 ? 9.812   -10.579 7.512  1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A   CG  1 
ATOM   983  C CD  . LYS A   1 129 ? 10.368  -11.656 8.359  1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A   CD  1 
ATOM   984  C CE  . LYS A   1 129 ? 11.414  -12.494 7.588  1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A   CE  1 
ATOM   985  N NZ  . LYS A   1 129 ? 12.327  -13.187 8.435  1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A   NZ  1 
ATOM   986  N N   . ARG A   1 130 ? 6.778   -7.458  9.064  1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   N   1 
ATOM   987  C CA  . ARG A   1 130 ? 5.464   -7.028  9.502  1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   CA  1 
ATOM   988  C C   . ARG A   1 130 ? 4.938   -5.852  8.715  1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   C   1 
ATOM   989  O O   . ARG A   1 130 ? 3.741   -5.782  8.461  1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   O   1 
ATOM   990  C CB  . ARG A   1 130 ? 5.438   -6.772  10.998 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   CB  1 
ATOM   991  C CG  . ARG A   1 130 ? 5.573   -8.136  11.684 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   CG  1 
ATOM   992  C CD  . ARG A   1 130 ? 4.983   -8.216  12.999 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   CD  1 
ATOM   993  N NE  . ARG A   1 130 ? 5.134   -9.574  13.552 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   NE  1 
ATOM   994  C CZ  . ARG A   1 130 ? 4.153   -10.481 13.592 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   CZ  1 
ATOM   995  N NH1 . ARG A   1 130 ? 2.947   -10.191 13.090 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   NH1 1 
ATOM   996  N NH2 . ARG A   1 130 ? 4.384   -11.675 14.116 1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   NH2 1 
ATOM   997  N N   . LYS A   1 131 ? 5.806   -4.971  8.268  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   N   1 
ATOM   998  C CA  . LYS A   1 131 ? 5.349   -3.884  7.373  1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   CA  1 
ATOM   999  C C   . LYS A   1 131 ? 4.834   -4.444  6.053  1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   C   1 
ATOM   1000 O O   . LYS A   1 131 ? 3.860   -3.940  5.493  1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   O   1 
ATOM   1001 C CB  . LYS A   1 131 ? 6.454   -2.886  7.122  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   CB  1 
ATOM   1002 C CG  . LYS A   1 131 ? 6.681   -1.932  8.301  1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   CG  1 
ATOM   1003 C CD  . LYS A   1 131 ? 7.822   -0.982  8.010  1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   CD  1 
ATOM   1004 C CE  . LYS A   1 131 ? 7.474   0.470   8.063  1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   CE  1 
ATOM   1005 N NZ  . LYS A   1 131 ? 8.724   1.347   8.166  1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   NZ  1 
ATOM   1006 N N   . ALA A   1 132 ? 5.487   -5.485  5.567  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A   N   1 
ATOM   1007 C CA  . ALA A   1 132 ? 5.046   -6.118  4.309  1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A   CA  1 
ATOM   1008 C C   . ALA A   1 132 ? 3.663   -6.796  4.461  1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A   C   1 
ATOM   1009 O O   . ALA A   1 132 ? 2.788   -6.644  3.598  1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A   O   1 
ATOM   1010 C CB  . ALA A   1 132 ? 6.149   -7.080  3.795  1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A   CB  1 
ATOM   1011 N N   . LYS A   1 133 ? 3.449   -7.482  5.571  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A   N   1 
ATOM   1012 C CA  . LYS A   1 133 ? 2.163   -8.057  5.944  1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A   CA  1 
ATOM   1013 C C   . LYS A   1 133 ? 1.112   -6.954  6.078  1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A   C   1 
ATOM   1014 O O   . LYS A   1 133 ? -0.041  -7.098  5.620  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A   O   1 
ATOM   1015 C CB  . LYS A   1 133 ? 2.269   -8.838  7.262  1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A   CB  1 
ATOM   1016 C CG  . LYS A   1 133 ? 0.969   -9.457  7.738  1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A   CG  1 
ATOM   1017 C CD  . LYS A   1 133 ? 1.113   -10.315 8.981  1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A   CD  1 
ATOM   1018 C CE  . LYS A   1 133 ? -0.236  -10.877 9.476  1.00 37.82 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A   CE  1 
ATOM   1019 N NZ  . LYS A   1 133 ? -0.234  -11.177 10.947 1.00 42.19 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A   NZ  1 
ATOM   1020 N N   . LEU A   1 134 ? 1.472   -5.863  6.745  1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A   N   1 
ATOM   1021 C CA  . LEU A   1 134 ? 0.539   -4.708  6.819  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A   CA  1 
ATOM   1022 C C   . LEU A   1 134 ? 0.097   -4.241  5.442  1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A   C   1 
ATOM   1023 O O   . LEU A   1 134 ? -1.075  -3.901  5.208  1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A   O   1 
ATOM   1024 C CB  . LEU A   1 134 ? 1.178   -3.561  7.599  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A   CB  1 
ATOM   1025 C CG  . LEU A   1 134 ? 0.388   -2.308  7.909  1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A   CG  1 
ATOM   1026 C CD1 . LEU A   1 134 ? -0.949  -2.672  8.585  1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A   CD1 1 
ATOM   1027 C CD2 . LEU A   1 134 ? 1.266   -1.374  8.786  1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A   CD2 1 
ATOM   1028 N N   . SER A   1 135 ? 1.040   -4.171  4.488  1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 129 SER A   N   1 
ATOM   1029 C CA  A SER A   1 135 ? 0.731   -3.744  3.134  0.50 18.87 ? ? ? ? ? ? 129 SER A   CA  1 
ATOM   1030 C CA  B SER A   1 135 ? 0.713   -3.728  3.113  0.50 18.83 ? ? ? ? ? ? 129 SER A   CA  1 
ATOM   1031 C C   . SER A   1 135 ? -0.299  -4.670  2.482  1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 129 SER A   C   1 
ATOM   1032 O O   . SER A   1 135 ? -1.209  -4.230  1.801  1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 129 SER A   O   1 
ATOM   1033 C CB  A SER A   1 135 ? 2.021   -3.755  2.309  0.50 20.35 ? ? ? ? ? ? 129 SER A   CB  1 
ATOM   1034 C CB  B SER A   1 135 ? 1.959   -3.659  2.193  0.50 20.19 ? ? ? ? ? ? 129 SER A   CB  1 
ATOM   1035 O OG  A SER A   1 135 ? 1.789   -3.180  1.068  0.50 21.14 ? ? ? ? ? ? 129 SER A   OG  1 
ATOM   1036 O OG  B SER A   1 135 ? 2.872   -2.661  2.617  0.50 20.57 ? ? ? ? ? ? 129 SER A   OG  1 
ATOM   1037 N N   . ASP A   1 136 ? -0.165  -5.959  2.733  1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A   N   1 
ATOM   1038 C CA  . ASP A   1 136 ? -1.086  -6.933  2.208  1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A   CA  1 
ATOM   1039 C C   . ASP A   1 136 ? -2.497  -6.741  2.828  1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A   C   1 
ATOM   1040 O O   . ASP A   1 136 ? -3.516  -6.879  2.131  1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A   O   1 
ATOM   1041 C CB  . ASP A   1 136 ? -0.615  -8.354  2.543  1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A   CB  1 
ATOM   1042 C CG  . ASP A   1 136 ? 0.681   -8.769  1.830  1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A   CG  1 
ATOM   1043 O OD1 . ASP A   1 136 ? 1.124   -8.069  0.876  1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A   OD1 1 
ATOM   1044 O OD2 . ASP A   1 136 ? 1.296   -9.796  2.267  1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A   OD2 1 
ATOM   1045 N N   . LEU A   1 137 ? -2.539  -6.509  4.135  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A   N   1 
ATOM   1046 C CA  . LEU A   1 137 ? -3.823  -6.300  4.808  1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A   CA  1 
ATOM   1047 C C   . LEU A   1 137 ? -4.479  -5.022  4.310  1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A   C   1 
ATOM   1048 O O   . LEU A   1 137 ? -5.696  -4.977  4.119  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A   O   1 
ATOM   1049 C CB  . LEU A   1 137 ? -3.608  -6.234  6.316  1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A   CB  1 
ATOM   1050 C CG  . LEU A   1 137 ? -3.311  -7.570  6.945  1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A   CG  1 
ATOM   1051 C CD1 . LEU A   1 137 ? -2.744  -7.322  8.421  1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A   CD1 1 
ATOM   1052 C CD2 . LEU A   1 137 ? -4.593  -8.429  7.042  1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A   CD2 1 
ATOM   1053 N N   . GLN A   1 138 ? -3.659  -3.982  4.100  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 132 GLN A   N   1 
ATOM   1054 C CA  . GLN A   1 138 ? -4.154  -2.720  3.595  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 132 GLN A   CA  1 
ATOM   1055 C C   . GLN A   1 138 ? -4.814  -2.941  2.222  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 132 GLN A   C   1 
ATOM   1056 O O   . GLN A   1 138 ? -5.853  -2.363  1.926  1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 132 GLN A   O   1 
ATOM   1057 C CB  . GLN A   1 138 ? -3.016  -1.704  3.500  1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 132 GLN A   CB  1 
ATOM   1058 C CG  . GLN A   1 138 ? -3.477  -0.308  3.058  1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 132 GLN A   CG  1 
ATOM   1059 C CD  . GLN A   1 138 ? -4.467  0.358   4.039  1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 132 GLN A   CD  1 
ATOM   1060 O OE1 . GLN A   1 138 ? -4.418  0.126   5.276  1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 132 GLN A   OE1 1 
ATOM   1061 N NE2 . GLN A   1 138 ? -5.332  1.233   3.497  1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 132 GLN A   NE2 1 
ATOM   1062 N N   . GLY A   1 139 ? -4.176  -3.743  1.361  1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 133 GLY A   N   1 
ATOM   1063 C CA  . GLY A   1 139 ? -4.768  -4.127  0.061  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 133 GLY A   CA  1 
ATOM   1064 C C   . GLY A   1 139 ? -6.125  -4.827  0.177  1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 133 GLY A   C   1 
ATOM   1065 O O   . GLY A   1 139 ? -7.096  -4.472  -0.519 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 133 GLY A   O   1 
ATOM   1066 N N   . SER A   1 140 ? -6.225  -5.767  1.127  1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 134 SER A   N   1 
ATOM   1067 C CA  . SER A   1 140 ? -7.493  -6.473  1.348  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 134 SER A   CA  1 
ATOM   1068 C C   . SER A   1 140 ? -8.546  -5.531  1.857  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 134 SER A   C   1 
ATOM   1069 O O   . SER A   1 140 ? -9.709  -5.622  1.453  1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 134 SER A   O   1 
ATOM   1070 C CB  . SER A   1 140 ? -7.335  -7.620  2.322  1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 134 SER A   CB  1 
ATOM   1071 O OG  . SER A   1 140 ? -6.424  -8.571  1.830  1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 134 SER A   OG  1 
ATOM   1072 N N   . TYR A   1 141 ? -8.138  -4.622  2.750  1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   N   1 
ATOM   1073 C CA  . TYR A   1 141 ? -9.050  -3.623  3.272  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   CA  1 
ATOM   1074 C C   . TYR A   1 141 ? -9.561  -2.672  2.191  1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   C   1 
ATOM   1075 O O   . TYR A   1 141 ? -10.771 -2.404  2.106  1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   O   1 
ATOM   1076 C CB  . TYR A   1 141 ? -8.375  -2.869  4.413  1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   CB  1 
ATOM   1077 C CG  . TYR A   1 141 ? -9.148  -1.689  4.946  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   CG  1 
ATOM   1078 C CD1 . TYR A   1 141 ? -10.102 -1.849  5.931  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   CD1 1 
ATOM   1079 C CD2 . TYR A   1 141 ? -8.991  -0.437  4.410  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   CD2 1 
ATOM   1080 C CE1 . TYR A   1 141 ? -10.830 -0.770  6.389  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   CE1 1 
ATOM   1081 C CE2 . TYR A   1 141 ? -9.734  0.663   4.866  1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   CE2 1 
ATOM   1082 C CZ  . TYR A   1 141 ? -10.649 0.464   5.879  1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   CZ  1 
ATOM   1083 O OH  . TYR A   1 141 ? -11.409 1.525   6.363  1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   OH  1 
ATOM   1084 N N   . GLU A   1 142 ? -8.673  -2.189  1.308  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   N   1 
ATOM   1085 C CA  . GLU A   1 142 ? -9.116  -1.344  0.204  1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   CA  1 
ATOM   1086 C C   . GLU A   1 142 ? -10.050 -2.078  -0.751 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   C   1 
ATOM   1087 O O   . GLU A   1 142 ? -10.945 -1.474  -1.306 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   O   1 
ATOM   1088 C CB  . GLU A   1 142 ? -7.907  -0.746  -0.519 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   CB  1 
ATOM   1089 C CG  . GLU A   1 142 ? -7.181  0.276   0.397  1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   CG  1 
ATOM   1090 C CD  . GLU A   1 142 ? -5.833  0.737   -0.071 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   CD  1 
ATOM   1091 O OE1 . GLU A   1 142 ? -5.328  0.277   -1.118 1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   OE1 1 
ATOM   1092 O OE2 . GLU A   1 142 ? -5.248  1.589   0.632  1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   OE2 1 
ATOM   1093 N N   . LYS A   1 143 ? -9.841  -3.373  -0.956 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   N   1 
ATOM   1094 C CA  . LYS A   1 143 ? -10.720 -4.130  -1.831 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   CA  1 
ATOM   1095 C C   . LYS A   1 143 ? -12.138 -4.160  -1.237 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   C   1 
ATOM   1096 O O   . LYS A   1 143 ? -13.121 -3.988  -1.926 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   O   1 
ATOM   1097 C CB  . LYS A   1 143 ? -10.185 -5.535  -2.037 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   CB  1 
ATOM   1098 C CG  . LYS A   1 143 ? -11.047 -6.451  -2.885 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   CG  1 
ATOM   1099 C CD  . LYS A   1 143 ? -10.276 -7.620  -3.342 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   CD  1 
ATOM   1100 C CE  . LYS A   1 143 ? -11.171 -8.553  -4.120 1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   CE  1 
ATOM   1101 N NZ  . LYS A   1 143 ? -12.205 -9.156  -3.194 1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   NZ  1 
ATOM   1102 N N   . LEU A   1 144 ? -12.211 -4.443  0.062  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A   N   1 
ATOM   1103 C CA  . LEU A   1 144 ? -13.499 -4.513  0.716  1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A   CA  1 
ATOM   1104 C C   . LEU A   1 144 ? -14.189 -3.156  0.612  1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A   C   1 
ATOM   1105 O O   . LEU A   1 144 ? -15.405 -3.077  0.345  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A   O   1 
ATOM   1106 C CB  . LEU A   1 144 ? -13.343 -4.893  2.205  1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A   CB  1 
ATOM   1107 C CG  . LEU A   1 144 ? -14.697 -4.866  2.975  1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A   CG  1 
ATOM   1108 C CD1 . LEU A   1 144 ? -15.653 -5.887  2.363  1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A   CD1 1 
ATOM   1109 C CD2 . LEU A   1 144 ? -14.474 -5.132  4.420  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A   CD2 1 
ATOM   1110 N N   . MET A   1 145 ? -13.420 -2.090  0.848  1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 139 MET A   N   1 
ATOM   1111 C CA  . MET A   1 145 ? -14.025 -0.776  0.930  1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 139 MET A   CA  1 
ATOM   1112 C C   . MET A   1 145 ? -14.342 -0.228  -0.422 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 139 MET A   C   1 
ATOM   1113 O O   . MET A   1 145 ? -15.032 0.793   -0.503 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 139 MET A   O   1 
ATOM   1114 C CB  . MET A   1 145 ? -13.154 0.182   1.738  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 139 MET A   CB  1 
ATOM   1115 C CG  . MET A   1 145 ? -12.886 -0.304  3.170  1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 139 MET A   CG  1 
ATOM   1116 S SD  . MET A   1 145 ? -14.455 -0.567  4.075  1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 139 MET A   SD  1 
ATOM   1117 C CE  . MET A   1 145 ? -14.552 1.095   4.704  1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 139 MET A   CE  1 
ATOM   1118 N N   . ALA A   1 146 ? -13.889 -0.904  -1.484 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 140 ALA A   N   1 
ATOM   1119 C CA  . ALA A   1 146 ? -14.310 -0.560  -2.860 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 140 ALA A   CA  1 
ATOM   1120 C C   . ALA A   1 146 ? -15.785 -0.811  -3.190 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 140 ALA A   C   1 
ATOM   1121 O O   . ALA A   1 146 ? -16.249 -0.430  -4.247 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 140 ALA A   O   1 
ATOM   1122 C CB  . ALA A   1 146 ? -13.402 -1.255  -3.896 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 140 ALA A   CB  1 
ATOM   1123 N N   . SER A   1 147 ? -16.532 -1.436  -2.291 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 141 SER A   N   1 
ATOM   1124 C CA  . SER A   1 147 ? -18.014 -1.518  -2.355 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 141 SER A   CA  1 
ATOM   1125 C C   . SER A   1 147 ? -18.761 -0.151  -2.355 1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 141 SER A   C   1 
ATOM   1126 O O   . SER A   1 147 ? -18.258 0.845   -1.826 1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? 141 SER A   O   1 
ATOM   1127 C CB  . SER A   1 147 ? -18.508 -2.273  -1.145 1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 141 SER A   CB  1 
ATOM   1128 O OG  . SER A   1 147 ? -19.933 -2.281  -1.131 1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 141 SER A   OG  1 
ATOM   1129 N N   . ALA A   1 148 ? -19.965 -0.128  -2.927 1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 142 ALA A   N   1 
ATOM   1130 C CA  . ALA A   1 148 ? -20.767 1.103   -3.009 1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 142 ALA A   CA  1 
ATOM   1131 C C   . ALA A   1 148 ? -21.404 1.470   -1.658 1.00 37.80 ? ? ? ? ? ? 142 ALA A   C   1 
ATOM   1132 O O   . ALA A   1 148 ? -21.458 2.659   -1.303 1.00 40.79 ? ? ? ? ? ? 142 ALA A   O   1 
ATOM   1133 C CB  . ALA A   1 148 ? -21.838 0.986   -4.078 1.00 36.22 ? ? ? ? ? ? 142 ALA A   CB  1 
ATOM   1134 N N   . GLU A   1 149 ? -21.863 0.472   -0.908 1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   N   1 
ATOM   1135 C CA  . GLU A   1 149 ? -22.556 0.727   0.361  1.00 37.04 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CA  1 
ATOM   1136 C C   . GLU A   1 149 ? -21.598 1.249   1.449  1.00 34.93 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   C   1 
ATOM   1137 O O   . GLU A   1 149 ? -20.597 0.563   1.773  1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   O   1 
ATOM   1138 C CB  . GLU A   1 149 ? -23.220 -0.566  0.863  1.00 37.57 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CB  1 
ATOM   1139 C CG  . GLU A   1 149 ? -23.769 -0.431  2.282  1.00 41.07 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CG  1 
ATOM   1140 C CD  . GLU A   1 149 ? -24.934 -1.339  2.588  1.00 43.86 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CD  1 
ATOM   1141 O OE1 . GLU A   1 149 ? -25.344 -2.150  1.712  1.00 47.31 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   OE1 1 
ATOM   1142 O OE2 . GLU A   1 149 ? -25.448 -1.205  3.718  1.00 45.97 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   OE2 1 
ATOM   1143 N N   . PRO A   1 150 ? -21.901 2.441   2.041  1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A   N   1 
ATOM   1144 C CA  . PRO A   1 150 ? -20.963 2.921   3.043  1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A   CA  1 
ATOM   1145 C C   . PRO A   1 150 ? -20.950 1.966   4.245  1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A   C   1 
ATOM   1146 O O   . PRO A   1 150 ? -21.944 1.227   4.473  1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A   O   1 
ATOM   1147 C CB  . PRO A   1 150 ? -21.498 4.304   3.451  1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A   CB  1 
ATOM   1148 C CG  . PRO A   1 150 ? -22.778 4.442   2.829  1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A   CG  1 
ATOM   1149 C CD  . PRO A   1 150 ? -22.957 3.425   1.755  1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A   CD  1 
ATOM   1150 N N   . MET A   1 151 ? -19.855 1.986   4.995  1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 145 MET A   N   1 
ATOM   1151 C CA  . MET A   1 151 ? -19.706 0.998   6.127  1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 145 MET A   CA  1 
ATOM   1152 C C   . MET A   1 151 ? -20.430 1.471   7.377  1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 145 MET A   C   1 
ATOM   1153 O O   . MET A   1 151 ? -20.302 2.616   7.815  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 145 MET A   O   1 
ATOM   1154 C CB  . MET A   1 151 ? -18.239 0.762   6.447  1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 145 MET A   CB  1 
ATOM   1155 C CG  . MET A   1 151 ? -17.964 -0.290  7.497  1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 145 MET A   CG  1 
ATOM   1156 S SD  . MET A   1 151 ? -18.726 -1.894  7.069  1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 145 MET A   SD  1 
ATOM   1157 C CE  . MET A   1 151 ? -17.935 -2.252  5.562  1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 145 MET A   CE  1 
ATOM   1158 N N   . SER A   1 152 ? -21.151 0.551   7.986  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 146 SER A   N   1 
ATOM   1159 C CA  . SER A   1 152 ? -21.843 0.790   9.238  1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 146 SER A   CA  1 
ATOM   1160 C C   . SER A   1 152 ? -22.230 -0.547  9.784  1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 146 SER A   C   1 
ATOM   1161 O O   . SER A   1 152 ? -22.131 -1.567  9.100  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 146 SER A   O   1 
ATOM   1162 C CB  . SER A   1 152 ? -23.088 1.632   8.979  1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 146 SER A   CB  1 
ATOM   1163 O OG  . SER A   1 152 ? -24.110 0.861   8.392  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 146 SER A   OG  1 
ATOM   1164 N N   . PHE A   1 153 ? -22.781 -0.532  10.983 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A   N   1 
ATOM   1165 C CA  . PHE A   1 153 ? -23.276 -1.733  11.605 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A   CA  1 
ATOM   1166 C C   . PHE A   1 153 ? -24.242 -2.546  10.728 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A   C   1 
ATOM   1167 O O   . PHE A   1 153 ? -24.224 -3.792  10.756 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A   O   1 
ATOM   1168 C CB  . PHE A   1 153 ? -23.959 -1.376  12.906 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A   CB  1 
ATOM   1169 C CG  . PHE A   1 153 ? -24.606 -2.541  13.568 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A   CG  1 
ATOM   1170 C CD1 . PHE A   1 153 ? -23.842 -3.491  14.227 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A   CD1 1 
ATOM   1171 C CD2 . PHE A   1 153 ? -25.963 -2.750  13.485 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A   CD2 1 
ATOM   1172 C CE1 . PHE A   1 153 ? -24.417 -4.618  14.813 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A   CE1 1 
ATOM   1173 C CE2 . PHE A   1 153 ? -26.538 -3.851  14.080 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A   CE2 1 
ATOM   1174 C CZ  . PHE A   1 153 ? -25.750 -4.799  14.768 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A   CZ  1 
ATOM   1175 N N   . SER A   1 154 ? -25.068 -1.840  9.946  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 148 SER A   N   1 
ATOM   1176 C CA  . SER A   1 154 ? -26.107 -2.448  9.122  1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 148 SER A   CA  1 
ATOM   1177 C C   . SER A   1 154 ? -25.609 -2.965  7.773  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 148 SER A   C   1 
ATOM   1178 O O   . SER A   1 154 ? -26.364 -3.613  7.013  1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 148 SER A   O   1 
ATOM   1179 C CB  . SER A   1 154 ? -27.254 -1.444  8.902  1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 148 SER A   CB  1 
ATOM   1180 O OG  . SER A   1 154 ? -27.826 -1.127  10.136 1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 148 SER A   OG  1 
ATOM   1181 N N   . SER A   1 155 ? -24.358 -2.697  7.446  1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 149 SER A   N   1 
ATOM   1182 C CA  . SER A   1 155 ? -23.825 -3.164  6.213  1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 149 SER A   CA  1 
ATOM   1183 C C   . SER A   1 155 ? -23.699 -4.680  6.250  1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 149 SER A   C   1 
ATOM   1184 O O   . SER A   1 155 ? -23.195 -5.226  7.217  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 149 SER A   O   1 
ATOM   1185 C CB  . SER A   1 155 ? -22.438 -2.593  5.998  1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 149 SER A   CB  1 
ATOM   1186 O OG  . SER A   1 155 ? -21.841 -3.189  4.845  1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 149 SER A   OG  1 
ATOM   1187 N N   . PRO A   1 156 ? -24.014 -5.353  5.147  1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A   N   1 
ATOM   1188 C CA  . PRO A   1 156 ? -23.797 -6.815  5.104  1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A   CA  1 
ATOM   1189 C C   . PRO A   1 156 ? -22.341 -7.206  5.214  1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A   C   1 
ATOM   1190 O O   . PRO A   1 156 ? -22.028 -8.336  5.618  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A   O   1 
ATOM   1191 C CB  . PRO A   1 156 ? -24.328 -7.228  3.714  1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A   CB  1 
ATOM   1192 C CG  . PRO A   1 156 ? -24.773 -6.035  3.077  1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A   CG  1 
ATOM   1193 C CD  . PRO A   1 156 ? -24.688 -4.841  3.951  1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A   CD  1 
ATOM   1194 N N   . ASP A   1 157 ? -21.432 -6.278  4.903  1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A   N   1 
ATOM   1195 C CA  . ASP A   1 157 ? -19.994 -6.520  5.030  1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A   CA  1 
ATOM   1196 C C   . ASP A   1 157 ? -19.376 -6.121  6.377  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A   C   1 
ATOM   1197 O O   . ASP A   1 157 ? -18.169 -6.108  6.518  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A   O   1 
ATOM   1198 C CB  . ASP A   1 157 ? -19.299 -5.741  3.917  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A   CB  1 
ATOM   1199 C CG  . ASP A   1 157 ? -19.649 -6.253  2.545  1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A   CG  1 
ATOM   1200 O OD1 . ASP A   1 157 ? -19.922 -7.460  2.375  1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A   OD1 1 
ATOM   1201 O OD2 . ASP A   1 157 ? -19.641 -5.415  1.634  1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A   OD2 1 
ATOM   1202 N N   . PHE A   1 158 ? -20.190 -5.796  7.377  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   N   1 
ATOM   1203 C CA  . PHE A   1 158 ? -19.647 -5.344  8.650  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CA  1 
ATOM   1204 C C   . PHE A   1 158 ? -18.745 -6.357  9.307  1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   C   1 
ATOM   1205 O O   . PHE A   1 158 ? -17.673 -6.023  9.800  1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   O   1 
ATOM   1206 C CB  . PHE A   1 158 ? -20.777 -4.910  9.584  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CB  1 
ATOM   1207 C CG  . PHE A   1 158 ? -20.320 -4.133  10.819 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CG  1 
ATOM   1208 C CD1 . PHE A   1 158 ? -19.563 -2.977  10.698 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CD1 1 
ATOM   1209 C CD2 . PHE A   1 158 ? -20.717 -4.513  12.082 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CD2 1 
ATOM   1210 C CE1 . PHE A   1 158 ? -19.156 -2.288  11.851 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CE1 1 
ATOM   1211 C CE2 . PHE A   1 158 ? -20.332 -3.788  13.221 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CE2 1 
ATOM   1212 C CZ  . PHE A   1 158 ? -19.572 -2.685  13.085 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CZ  1 
ATOM   1213 N N   . GLY A   1 159 ? -19.157 -7.622  9.326  1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A   N   1 
ATOM   1214 C CA  . GLY A   1 159 ? -18.301 -8.652  9.885  1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A   CA  1 
ATOM   1215 C C   . GLY A   1 159 ? -16.920 -8.732  9.269  1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A   C   1 
ATOM   1216 O O   . GLY A   1 159 ? -15.917 -8.887  9.945  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A   O   1 
ATOM   1217 N N   . HIS A   1 160 ? -16.877 -8.679  7.936  1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A   N   1 
ATOM   1218 C CA  . HIS A   1 160 ? -15.621 -8.715  7.204  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A   CA  1 
ATOM   1219 C C   . HIS A   1 160 ? -14.781 -7.488  7.561  1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A   C   1 
ATOM   1220 O O   . HIS A   1 160 ? -13.546 -7.582  7.766  1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A   O   1 
ATOM   1221 C CB  . HIS A   1 160 ? -15.923 -8.786  5.724  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A   CB  1 
ATOM   1222 C CG  . HIS A   1 160 ? -14.752 -9.190  4.910  1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A   CG  1 
ATOM   1223 N ND1 . HIS A   1 160 ? -14.833 -9.351  3.546  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A   ND1 1 
ATOM   1224 C CD2 . HIS A   1 160 ? -13.476 -9.457  5.250  1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A   CD2 1 
ATOM   1225 C CE1 . HIS A   1 160 ? -13.651 -9.722  3.089  1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A   CE1 1 
ATOM   1226 N NE2 . HIS A   1 160 ? -12.807 -9.791  4.090  1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A   NE2 1 
ATOM   1227 N N   . TYR A   1 161 ? -15.441 -6.335  7.646  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A   N   1 
ATOM   1228 C CA  . TYR A   1 161 ? -14.780 -5.106  8.118  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A   CA  1 
ATOM   1229 C C   . TYR A   1 161 ? -14.171 -5.233  9.490  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A   C   1 
ATOM   1230 O O   . TYR A   1 161 ? -13.073 -4.766  9.783  1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A   O   1 
ATOM   1231 C CB  . TYR A   1 161 ? -15.787 -3.956  8.062  1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A   CB  1 
ATOM   1232 C CG  . TYR A   1 161 ? -15.309 -2.661  8.618  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A   CG  1 
ATOM   1233 C CD1 . TYR A   1 161 ? -14.635 -1.767  7.829  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A   CD1 1 
ATOM   1234 C CD2 . TYR A   1 161 ? -15.594 -2.285  9.948  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A   CD2 1 
ATOM   1235 C CE1 . TYR A   1 161 ? -14.191 -0.523  8.314  1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A   CE1 1 
ATOM   1236 C CE2 . TYR A   1 161 ? -15.153 -1.050  10.448 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A   CE2 1 
ATOM   1237 C CZ  . TYR A   1 161 ? -14.496 -0.186  9.634  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A   CZ  1 
ATOM   1238 O OH  . TYR A   1 161 ? -14.038 1.034   10.120 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A   OH  1 
ATOM   1239 N N   . LEU A   1 162 ? -14.886 -5.898  10.393 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A   N   1 
ATOM   1240 C CA  . LEU A   1 162 ? -14.389 -6.140  11.741 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A   CA  1 
ATOM   1241 C C   . LEU A   1 162 ? -13.119 -6.975  11.741 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A   C   1 
ATOM   1242 O O   . LEU A   1 162 ? -12.123 -6.570  12.351 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A   O   1 
ATOM   1243 C CB  . LEU A   1 162 ? -15.467 -6.820  12.644 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A   CB  1 
ATOM   1244 C CG  . LEU A   1 162 ? -16.677 -5.925  12.902 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A   CG  1 
ATOM   1245 C CD1 . LEU A   1 162 ? -17.655 -6.666  13.880 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A   CD1 1 
ATOM   1246 C CD2 . LEU A   1 162 ? -16.349 -4.497  13.412 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A   CD2 1 
ATOM   1247 N N   . VAL A   1 163 ? -13.100 -8.056  10.973 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A   N   1 
ATOM   1248 C CA  A VAL A   1 163 ? -11.936 -8.932  10.879 0.50 11.03 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A   CA  1 
ATOM   1249 C CA  B VAL A   1 163 ? -11.891 -8.906  10.984 0.50 10.62 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A   CA  1 
ATOM   1250 C C   . VAL A   1 163 ? -10.709 -8.165  10.314 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A   C   1 
ATOM   1251 O O   . VAL A   1 163 ? -9.593  -8.263  10.813 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A   O   1 
ATOM   1252 C CB  A VAL A   1 163 ? -12.269 -10.124 10.021 0.50 12.93 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A   CB  1 
ATOM   1253 C CB  B VAL A   1 163 ? -12.072 -10.345 10.482 0.50 11.61 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A   CB  1 
ATOM   1254 C CG1 A VAL A   1 163 ? -10.994 -10.845 9.618  0.50 13.39 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A   CG1 1 
ATOM   1255 C CG1 B VAL A   1 163 ? -13.049 -11.112 11.371 0.50 10.65 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A   CG1 1 
ATOM   1256 C CG2 A VAL A   1 163 ? -13.284 -11.018 10.768 0.50 12.03 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A   CG2 1 
ATOM   1257 C CG2 B VAL A   1 163 ? -12.492 -10.366 8.986  0.50 10.90 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A   CG2 1 
ATOM   1258 N N   . LEU A   1 164 ? -10.962 -7.406  9.273  1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A   N   1 
ATOM   1259 C CA  . LEU A   1 164 ? -9.853  -6.719  8.589  1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A   CA  1 
ATOM   1260 C C   . LEU A   1 164 ? -9.328  -5.573  9.378  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A   C   1 
ATOM   1261 O O   . LEU A   1 164 ? -8.125  -5.383  9.453  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A   O   1 
ATOM   1262 C CB  . LEU A   1 164 ? -10.230 -6.280  7.185  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A   CB  1 
ATOM   1263 C CG  . LEU A   1 164 ? -10.314 -7.379  6.153  1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A   CG  1 
ATOM   1264 C CD1 . LEU A   1 164 ? -10.894 -6.854  4.819  1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A   CD1 1 
ATOM   1265 C CD2 . LEU A   1 164 ? -8.937  -8.024  5.901  1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A   CD2 1 
ATOM   1266 N N   . THR A   1 165 ? -10.202 -4.793  9.996  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 159 THR A   N   1 
ATOM   1267 C CA  . THR A   1 165 ? -9.726  -3.690  10.849 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 159 THR A   CA  1 
ATOM   1268 C C   . THR A   1 165 ? -8.989  -4.192  12.069 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 159 THR A   C   1 
ATOM   1269 O O   . THR A   1 165 ? -7.985  -3.563  12.506 1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 159 THR A   O   1 
ATOM   1270 C CB  . THR A   1 165 ? -10.810 -2.683  11.229 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 159 THR A   CB  1 
ATOM   1271 O OG1 . THR A   1 165 ? -11.839 -3.345  11.959 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 159 THR A   OG1 1 
ATOM   1272 C CG2 . THR A   1 165 ? -11.383 -2.006  9.948  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 159 THR A   CG2 1 
ATOM   1273 N N   . LYS A   1 166 ? -9.442  -5.303  12.648 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A   N   1 
ATOM   1274 C CA  . LYS A   1 166 ? -8.767  -5.886  13.794 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A   CA  1 
ATOM   1275 C C   . LYS A   1 166 ? -7.317  -6.291  13.398 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A   C   1 
ATOM   1276 O O   . LYS A   1 166 ? -6.356  -6.004  14.145 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A   O   1 
ATOM   1277 C CB  . LYS A   1 166 ? -9.497  -7.102  14.304 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A   CB  1 
ATOM   1278 C CG  . LYS A   1 166 ? -8.808  -7.776  15.462 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A   CG  1 
ATOM   1279 C CD  . LYS A   1 166 ? -8.965  -6.963  16.731 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A   CD  1 
ATOM   1280 C CE  . LYS A   1 166 ? -8.240  -7.572  17.948 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A   CE  1 
ATOM   1281 N NZ  . LYS A   1 166 ? -6.751  -7.613  17.793 1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A   NZ  1 
ATOM   1282 N N   . ALA A   1 167 ? -7.188  -6.913  12.235 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 161 ALA A   N   1 
ATOM   1283 C CA  . ALA A   1 167 ? -5.918  -7.378  11.748 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 161 ALA A   CA  1 
ATOM   1284 C C   . ALA A   1 167 ? -4.976  -6.202  11.471 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 161 ALA A   C   1 
ATOM   1285 O O   . ALA A   1 167 ? -3.783  -6.235  11.816 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 161 ALA A   O   1 
ATOM   1286 C CB  . ALA A   1 167 ? -6.094  -8.267  10.541 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 161 ALA A   CB  1 
ATOM   1287 N N   . LEU A   1 168 ? -5.525  -5.176  10.818 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A   N   1 
ATOM   1288 C CA  . LEU A   1 168 ? -4.773  -3.962  10.519 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A   CA  1 
ATOM   1289 C C   . LEU A   1 168 ? -4.284  -3.279  11.775 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A   C   1 
ATOM   1290 O O   . LEU A   1 168 ? -3.084  -2.938  11.867 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A   O   1 
ATOM   1291 C CB  . LEU A   1 168 ? -5.617  -2.960  9.747  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A   CB  1 
ATOM   1292 C CG  . LEU A   1 168 ? -5.819  -3.251  8.318  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A   CG  1 
ATOM   1293 C CD1 . LEU A   1 168 ? -7.020  -2.396  7.867  1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A   CD1 1 
ATOM   1294 C CD2 . LEU A   1 168 ? -4.524  -2.896  7.521  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A   CD2 1 
ATOM   1295 N N   . GLU A   1 169 ? -5.164  -3.113  12.755 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   N   1 
ATOM   1296 C CA  . GLU A   1 169 ? -4.752  -2.481  14.000 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   CA  1 
ATOM   1297 C C   . GLU A   1 169 ? -3.712  -3.309  14.716 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   C   1 
ATOM   1298 O O   . GLU A   1 169 ? -2.763  -2.733  15.272 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   O   1 
ATOM   1299 C CB  . GLU A   1 169 ? -5.958  -2.299  14.935 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   CB  1 
ATOM   1300 C CG  . GLU A   1 169 ? -6.732  -1.106  14.552 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   CG  1 
ATOM   1301 C CD  . GLU A   1 169 ? -5.968  0.162   14.768 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   CD  1 
ATOM   1302 O OE1 . GLU A   1 169 ? -5.503  0.436   15.927 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   OE1 1 
ATOM   1303 O OE2 . GLU A   1 169 ? -5.796  0.876   13.752 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   OE2 1 
ATOM   1304 N N   . ARG A   1 170 ? -3.855  -4.635  14.706 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   N   1 
ATOM   1305 C CA  . ARG A   1 170 ? -2.881  -5.507  15.364 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   CA  1 
ATOM   1306 C C   . ARG A   1 170 ? -1.484  -5.325  14.731 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   C   1 
ATOM   1307 O O   . ARG A   1 170 ? -0.445  -5.256  15.448 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   O   1 
ATOM   1308 C CB  . ARG A   1 170 ? -3.311  -6.962  15.272 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   CB  1 
ATOM   1309 C CG  . ARG A   1 170 ? -2.315  -7.937  15.770 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   CG  1 
ATOM   1310 C CD  . ARG A   1 170 ? -2.844  -9.427  15.697 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   CD  1 
ATOM   1311 N NE  . ARG A   1 170 ? -3.123  -9.941  14.365 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   NE  1 
ATOM   1312 C CZ  . ARG A   1 170 ? -4.336  -10.248 13.883 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   CZ  1 
ATOM   1313 N NH1 . ARG A   1 170 ? -5.464  -10.005 14.569 1.00 38.36 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   NH1 1 
ATOM   1314 N NH2 . ARG A   1 170 ? -4.426  -10.742 12.666 1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   NH2 1 
ATOM   1315 N N   . GLU A   1 171 ? -1.464  -5.350  13.413 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 165 GLU A   N   1 
ATOM   1316 C CA  . GLU A   1 171 ? -0.182  -5.276  12.703 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 165 GLU A   CA  1 
ATOM   1317 C C   . GLU A   1 171 ? 0.398   -3.893  12.826 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 165 GLU A   C   1 
ATOM   1318 O O   . GLU A   1 171 ? 1.599   -3.732  13.014 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 165 GLU A   O   1 
ATOM   1319 C CB  . GLU A   1 171 ? -0.283  -5.733  11.262 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 165 GLU A   CB  1 
ATOM   1320 C CG  . GLU A   1 171 ? -0.611  -7.207  11.186 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 165 GLU A   CG  1 
ATOM   1321 C CD  . GLU A   1 171 ? 0.470   -8.090  11.814 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 165 GLU A   CD  1 
ATOM   1322 O OE1 . GLU A   1 171 ? 1.716   -7.788  11.683 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 165 GLU A   OE1 1 
ATOM   1323 O OE2 . GLU A   1 171 ? 0.046   -9.060  12.465 1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 165 GLU A   OE2 1 
ATOM   1324 N N   . LYS A   1 172 ? -0.430  -2.843  12.713 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 166 LYS A   N   1 
ATOM   1325 C CA  . LYS A   1 172 ? 0.095   -1.488  12.949 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 166 LYS A   CA  1 
ATOM   1326 C C   . LYS A   1 172 ? 0.685   -1.352  14.323 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 166 LYS A   C   1 
ATOM   1327 O O   . LYS A   1 172 ? 1.717   -0.702  14.504 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 166 LYS A   O   1 
ATOM   1328 C CB  . LYS A   1 172 ? -1.008  -0.443  12.761 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 166 LYS A   CB  1 
ATOM   1329 C CG  . LYS A   1 172 ? -1.432  -0.317  11.372 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 166 LYS A   CG  1 
ATOM   1330 C CD  . LYS A   1 172 ? -2.618  0.634   11.263 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 166 LYS A   CD  1 
ATOM   1331 C CE  . LYS A   1 172 ? -3.135  0.757   9.821  1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 166 LYS A   CE  1 
ATOM   1332 N NZ  . LYS A   1 172 ? -4.404  1.634   9.734  1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 166 LYS A   NZ  1 
ATOM   1333 N N   . ASN A   1 173 ? 0.023   -1.908  15.320 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A   N   1 
ATOM   1334 C CA  . ASN A   1 173 ? 0.528   -1.831  16.701 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A   CA  1 
ATOM   1335 C C   . ASN A   1 173 ? 1.830   -2.599  16.881 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A   C   1 
ATOM   1336 O O   . ASN A   1 173 ? 2.744   -2.102  17.542 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A   O   1 
ATOM   1337 C CB  . ASN A   1 173 ? -0.524  -2.335  17.662 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A   CB  1 
ATOM   1338 C CG  . ASN A   1 173 ? -0.084  -2.268  19.144 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A   CG  1 
ATOM   1339 O OD1 . ASN A   1 173 ? 0.315   -3.273  19.755 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A   OD1 1 
ATOM   1340 N ND2 . ASN A   1 173 ? -0.155  -1.097  19.686 1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A   ND2 1 
ATOM   1341 N N   . TYR A   1 174 ? 1.966   -3.724  16.212 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A   N   1 
ATOM   1342 C CA  . TYR A   1 174 ? 3.192   -4.515  16.286 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A   CA  1 
ATOM   1343 C C   . TYR A   1 174 ? 4.323   -3.713  15.657 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A   C   1 
ATOM   1344 O O   . TYR A   1 174 ? 5.452   -3.656  16.182 1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A   O   1 
ATOM   1345 C CB  . TYR A   1 174 ? 3.011   -5.875  15.586 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A   CB  1 
ATOM   1346 C CG  . TYR A   1 174 ? 3.808   -7.041  16.142 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A   CG  1 
ATOM   1347 C CD1 . TYR A   1 174 ? 5.183   -6.964  16.336 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A   CD1 1 
ATOM   1348 C CD2 . TYR A   1 174 ? 3.198   -8.261  16.398 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A   CD2 1 
ATOM   1349 C CE1 . TYR A   1 174 ? 5.907   -8.001  16.814 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A   CE1 1 
ATOM   1350 C CE2 . TYR A   1 174 ? 3.947   -9.355  16.846 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A   CE2 1 
ATOM   1351 C CZ  . TYR A   1 174 ? 5.308   -9.223  17.060 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A   CZ  1 
ATOM   1352 O OH  . TYR A   1 174 ? 6.055   -10.267 17.550 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A   OH  1 
ATOM   1353 N N   . VAL A   1 175 ? 4.057   -3.134  14.488 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 169 VAL A   N   1 
ATOM   1354 C CA  . VAL A   1 175 ? 5.046   -2.309  13.792 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 169 VAL A   CA  1 
ATOM   1355 C C   . VAL A   1 175 ? 5.449   -1.134  14.658 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 169 VAL A   C   1 
ATOM   1356 O O   . VAL A   1 175 ? 6.664   -0.856  14.808 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 169 VAL A   O   1 
ATOM   1357 C CB  . VAL A   1 175 ? 4.526   -1.861  12.411 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 169 VAL A   CB  1 
ATOM   1358 C CG1 . VAL A   1 175 ? 5.334   -0.697  11.826 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 169 VAL A   CG1 1 
ATOM   1359 C CG2 . VAL A   1 175 ? 4.490   -3.086  11.452 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 169 VAL A   CG2 1 
ATOM   1360 N N   . SER A   1 176 ? 4.486   -0.469  15.285 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 170 SER A   N   1 
ATOM   1361 C CA  A SER A   1 176 ? 4.841   0.671   16.141 0.50 12.69 ? ? ? ? ? ? 170 SER A   CA  1 
ATOM   1362 C CA  B SER A   1 176 ? 4.783   0.664   16.177 0.50 12.44 ? ? ? ? ? ? 170 SER A   CA  1 
ATOM   1363 C C   . SER A   1 176 ? 5.709   0.265   17.328 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 170 SER A   C   1 
ATOM   1364 O O   . SER A   1 176 ? 6.675   0.971   17.661 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 170 SER A   O   1 
ATOM   1365 C CB  A SER A   1 176 ? 3.594   1.391   16.619 0.50 13.98 ? ? ? ? ? ? 170 SER A   CB  1 
ATOM   1366 C CB  B SER A   1 176 ? 3.486   1.230   16.765 0.50 13.57 ? ? ? ? ? ? 170 SER A   CB  1 
ATOM   1367 O OG  A SER A   1 176 ? 2.981   2.023   15.532 0.50 15.70 ? ? ? ? ? ? 170 SER A   OG  1 
ATOM   1368 O OG  B SER A   1 176 ? 3.785   2.429   17.461 0.50 14.18 ? ? ? ? ? ? 170 SER A   OG  1 
ATOM   1369 N N   . TRP A   1 177 ? 5.381   -0.853  17.952 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   N   1 
ATOM   1370 C CA  . TRP A   1 177 ? 6.188   -1.380  19.055 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CA  1 
ATOM   1371 C C   . TRP A   1 177 ? 7.608   -1.718  18.589 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   C   1 
ATOM   1372 O O   . TRP A   1 177 ? 8.583   -1.323  19.225 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   O   1 
ATOM   1373 C CB  . TRP A   1 177 ? 5.510   -2.596  19.687 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CB  1 
ATOM   1374 C CG  . TRP A   1 177 ? 6.270   -3.155  20.809 1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CG  1 
ATOM   1375 C CD1 . TRP A   1 177 ? 6.245   -2.775  22.138 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CD1 1 
ATOM   1376 C CD2 . TRP A   1 177 ? 7.150   -4.275  20.731 1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CD2 1 
ATOM   1377 N NE1 . TRP A   1 177 ? 7.106   -3.593  22.869 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   NE1 1 
ATOM   1378 C CE2 . TRP A   1 177 ? 7.676   -4.498  22.028 1.00 8.36  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CE2 1 
ATOM   1379 C CE3 . TRP A   1 177 ? 7.554   -5.108  19.695 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CE3 1 
ATOM   1380 C CZ2 . TRP A   1 177 ? 8.566   -5.535  22.313 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CZ2 1 
ATOM   1381 C CZ3 . TRP A   1 177 ? 8.463   -6.147  19.988 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CZ3 1 
ATOM   1382 C CH2 . TRP A   1 177 ? 8.936   -6.351  21.290 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CH2 1 
ATOM   1383 N N   . LEU A   1 178 ? 7.731   -2.408  17.468 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A   N   1 
ATOM   1384 C CA  . LEU A   1 178 ? 9.062   -2.694  16.918 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A   CA  1 
ATOM   1385 C C   . LEU A   1 178 ? 9.898   -1.419  16.643 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A   C   1 
ATOM   1386 O O   . LEU A   1 178 ? 11.094  -1.371  16.928 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A   O   1 
ATOM   1387 C CB  . LEU A   1 178 ? 8.958   -3.517  15.661 1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A   CB  1 
ATOM   1388 C CG  . LEU A   1 178 ? 8.500   -4.966  15.860 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A   CG  1 
ATOM   1389 C CD1 . LEU A   1 178 ? 8.037   -5.575  14.509 1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 172 LEU A   CD1 1 
ATOM   1390 C CD2 . LEU A   1 178 ? 9.610   -5.805  16.464 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A   CD2 1 
ATOM   1391 N N   . GLU A   1 179 ? 9.262   -0.405  16.083 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   N   1 
ATOM   1392 C CA  . GLU A   1 179 ? 9.917   0.874   15.816 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   CA  1 
ATOM   1393 C C   . GLU A   1 179 ? 10.443  1.459   17.149 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   C   1 
ATOM   1394 O O   . GLU A   1 179 ? 11.576  1.985   17.230 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   O   1 
ATOM   1395 C CB  . GLU A   1 179 ? 8.920   1.844   15.156 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   CB  1 
ATOM   1396 C CG  . GLU A   1 179 ? 8.612   1.459   13.718 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   CG  1 
ATOM   1397 C CD  . GLU A   1 179 ? 7.591   2.375   13.030 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   CD  1 
ATOM   1398 O OE1 . GLU A   1 179 ? 6.896   3.066   13.739 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   OE1 1 
ATOM   1399 O OE2 . GLU A   1 179 ? 7.481   2.274   11.794 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   OE2 1 
ATOM   1400 N N   . SER A   1 180 ? 9.617   1.427   18.172 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 174 SER A   N   1 
ATOM   1401 C CA  A SER A   1 180 ? 10.001  1.956   19.490 0.50 12.99 ? ? ? ? ? ? 174 SER A   CA  1 
ATOM   1402 C CA  B SER A   1 180 ? 9.992   1.941   19.512 0.50 13.08 ? ? ? ? ? ? 174 SER A   CA  1 
ATOM   1403 C C   . SER A   1 180 ? 11.194  1.211   20.068 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 174 SER A   C   1 
ATOM   1404 O O   . SER A   1 180 ? 12.124  1.825   20.616 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 174 SER A   O   1 
ATOM   1405 C CB  A SER A   1 180 ? 8.809   1.950   20.460 0.50 13.92 ? ? ? ? ? ? 174 SER A   CB  1 
ATOM   1406 C CB  B SER A   1 180 ? 8.803   1.938   20.513 0.50 14.10 ? ? ? ? ? ? 174 SER A   CB  1 
ATOM   1407 O OG  A SER A   1 180 ? 7.797   2.869   20.054 0.50 15.90 ? ? ? ? ? ? 174 SER A   OG  1 
ATOM   1408 O OG  B SER A   1 180 ? 8.503   0.662   21.096 0.50 16.42 ? ? ? ? ? ? 174 SER A   OG  1 
ATOM   1409 N N   . ILE A   1 181 ? 11.202  -0.114  19.927 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   N   1 
ATOM   1410 C CA  . ILE A   1 181 ? 12.298  -0.920  20.467 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   CA  1 
ATOM   1411 C C   . ILE A   1 181 ? 13.557  -0.692  19.648 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   C   1 
ATOM   1412 O O   . ILE A   1 181 ? 14.671  -0.581  20.187 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   O   1 
ATOM   1413 C CB  . ILE A   1 181 ? 11.947  -2.406  20.526 1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   CB  1 
ATOM   1414 C CG1 . ILE A   1 181 ? 10.706  -2.614  21.417 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   CG1 1 
ATOM   1415 C CG2 . ILE A   1 181 ? 13.087  -3.216  21.090 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   CG2 1 
ATOM   1416 C CD1 . ILE A   1 181 ? 10.720  -1.897  22.782 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   CD1 1 
ATOM   1417 N N   . LEU A   1 182 ? 13.416  -0.539  18.329 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 176 LEU A   N   1 
ATOM   1418 C CA  . LEU A   1 182 ? 14.592  -0.274  17.530 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 176 LEU A   CA  1 
ATOM   1419 C C   . LEU A   1 182 ? 15.203  1.069   17.935 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 176 LEU A   C   1 
ATOM   1420 O O   . LEU A   1 182 ? 16.408  1.224   17.938 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 176 LEU A   O   1 
ATOM   1421 C CB  . LEU A   1 182 ? 14.250  -0.239  16.031 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 176 LEU A   CB  1 
ATOM   1422 C CG  . LEU A   1 182 ? 14.120  -1.620  15.395 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 176 LEU A   CG  1 
ATOM   1423 C CD1 . LEU A   1 182 ? 13.356  -1.527  14.041 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 176 LEU A   CD1 1 
ATOM   1424 C CD2 . LEU A   1 182 ? 15.533  -2.277  15.184 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 176 LEU A   CD2 1 
ATOM   1425 N N   . ALA A   1 183 ? 14.371  2.042   18.300 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A   N   1 
ATOM   1426 C CA  . ALA A   1 183 ? 14.899  3.319   18.714 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A   CA  1 
ATOM   1427 C C   . ALA A   1 183 ? 15.628  3.189   20.072 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A   C   1 
ATOM   1428 O O   . ALA A   1 183 ? 16.611  3.880   20.314 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A   O   1 
ATOM   1429 C CB  . ALA A   1 183 ? 13.722  4.370   18.821 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A   CB  1 
ATOM   1430 N N   . MET A   1 184 ? 15.146  2.330   20.943 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 178 MET A   N   1 
ATOM   1431 C CA  . MET A   1 184 ? 15.872  1.999   22.202 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 178 MET A   CA  1 
ATOM   1432 C C   . MET A   1 184 ? 17.200  1.287   21.961 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 178 MET A   C   1 
ATOM   1433 O O   . MET A   1 184 ? 18.195  1.595   22.609 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 178 MET A   O   1 
ATOM   1434 C CB  . MET A   1 184 ? 15.000  1.193   23.176 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 178 MET A   CB  1 
ATOM   1435 C CG  . MET A   1 184 ? 13.827  1.968   23.627 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 178 MET A   CG  1 
ATOM   1436 S SD  . MET A   1 184 ? 12.922  1.007   24.882 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 178 MET A   SD  1 
ATOM   1437 C CE  . MET A   1 184 ? 13.903  1.261   26.367 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 178 MET A   CE  1 
ATOM   1438 N N   . ILE A   1 185 ? 17.223  0.321   21.056 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A   N   1 
ATOM   1439 C CA  . ILE A   1 185 ? 18.434  -0.394  20.684 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A   CA  1 
ATOM   1440 C C   . ILE A   1 185 ? 19.437  0.632   20.096 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A   C   1 
ATOM   1441 O O   . ILE A   1 185 ? 20.641  0.588   20.426 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A   O   1 
ATOM   1442 C CB  . ILE A   1 185 ? 18.134  -1.492  19.704 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A   CB  1 
ATOM   1443 C CG1 . ILE A   1 185 ? 17.321  -2.595  20.380 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A   CG1 1 
ATOM   1444 C CG2 . ILE A   1 185 ? 19.446  -2.159  19.166 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A   CG2 1 
ATOM   1445 C CD1 . ILE A   1 185 ? 16.730  -3.582  19.454 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A   CD1 1 
ATOM   1446 N N   . ASP A   1 186 ? 18.919  1.613   19.323 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 180 ASP A   N   1 
ATOM   1447 C CA  . ASP A   1 186 ? 19.731  2.675   18.703 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 180 ASP A   CA  1 
ATOM   1448 C C   . ASP A   1 186 ? 19.713  3.979   19.490 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 180 ASP A   C   1 
ATOM   1449 O O   . ASP A   1 186 ? 19.522  5.064   18.929 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 180 ASP A   O   1 
ATOM   1450 C CB  . ASP A   1 186 ? 19.176  2.964   17.307 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 180 ASP A   CB  1 
ATOM   1451 C CG  . ASP A   1 186 ? 20.069  3.843   16.460 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 180 ASP A   CG  1 
ATOM   1452 O OD1 . ASP A   1 186 ? 21.292  3.824   16.660 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 180 ASP A   OD1 1 
ATOM   1453 O OD2 . ASP A   1 186 ? 19.496  4.494   15.543 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 180 ASP A   OD2 1 
ATOM   1454 N N   . GLU A   1 187 ? 19.778  3.863   20.802 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A   N   1 
ATOM   1455 C CA  . GLU A   1 187 ? 19.616  5.023   21.645 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A   CA  1 
ATOM   1456 C C   . GLU A   1 187 ? 20.693  6.073   21.386 1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A   C   1 
ATOM   1457 O O   . GLU A   1 187 ? 21.812  5.730   21.045 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A   O   1 
ATOM   1458 C CB  . GLU A   1 187 ? 19.675  4.566   23.091 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A   CB  1 
ATOM   1459 C CG  . GLU A   1 187 ? 21.033  3.971   23.479 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A   CG  1 
ATOM   1460 C CD  . GLU A   1 187 ? 21.031  3.423   24.896 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A   CD  1 
ATOM   1461 O OE1 . GLU A   1 187 ? 20.766  4.269   25.812 1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A   OE1 1 
ATOM   1462 O OE2 . GLU A   1 187 ? 21.296  2.177   25.081 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A   OE2 1 
ATOM   1463 N N   . ASP A   1 188 ? 20.335  7.346   21.534 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A   N   1 
ATOM   1464 C CA  . ASP A   1 188 ? 21.266  8.463   21.339 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A   CA  1 
ATOM   1465 C C   . ASP A   1 188 ? 22.494  8.300   22.240 1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A   C   1 
ATOM   1466 O O   . ASP A   1 188 ? 22.335  7.783   23.352 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A   O   1 
ATOM   1467 C CB  . ASP A   1 188 ? 20.576  9.778   21.700 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A   CB  1 
ATOM   1468 C CG  . ASP A   1 188 ? 19.586  10.263  20.656 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A   CG  1 
ATOM   1469 O OD1 . ASP A   1 188 ? 19.415  9.631   19.612 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A   OD1 1 
ATOM   1470 O OD2 . ASP A   1 188 ? 18.955  11.308  20.906 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A   OD2 1 
ATOM   1471 O OXT . ASP A   1 188 ? 23.615  8.723   21.935 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A   OXT 1 
ATOM   1472 N N   . SER A-2 1 2   ? 7.532   -39.258 10.897 1.00 45.66 ? ? ? ? ? ? -4  SER A-2 N   1 
ATOM   1473 C CA  . SER A-2 1 2   ? 7.196   -39.672 12.304 1.00 43.95 ? ? ? ? ? ? -4  SER A-2 CA  1 
ATOM   1474 C C   . SER A-2 1 2   ? 6.818   -38.456 13.144 1.00 40.62 ? ? ? ? ? ? -4  SER A-2 C   1 
ATOM   1475 O O   . SER A-2 1 2   ? 7.481   -37.426 13.076 1.00 39.02 ? ? ? ? ? ? -4  SER A-2 O   1 
ATOM   1476 C CB  . SER A-2 1 2   ? 8.393   -40.377 12.956 1.00 41.86 ? ? ? ? ? ? -4  SER A-2 CB  1 
ATOM   1477 O OG  . SER A-2 1 2   ? 8.698   -41.580 12.270 1.00 47.84 ? ? ? ? ? ? -4  SER A-2 OG  1 
ATOM   1478 N N   . ALA A-2 1 3   ? 5.777   -38.584 13.963 1.00 39.89 ? ? ? ? ? ? -3  ALA A-2 N   1 
ATOM   1479 C CA  . ALA A-2 1 3   ? 5.363   -37.493 14.860 1.00 38.19 ? ? ? ? ? ? -3  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1480 C C   . ALA A-2 1 3   ? 6.454   -37.095 15.890 1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? -3  ALA A-2 C   1 
ATOM   1481 O O   . ALA A-2 1 3   ? 7.195   -37.947 16.402 1.00 34.73 ? ? ? ? ? ? -3  ALA A-2 O   1 
ATOM   1482 C CB  . ALA A-2 1 3   ? 4.056   -37.869 15.579 1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? -3  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1483 N N   . LYS A-2 1 4   ? 6.531   -35.806 16.188 1.00 34.28 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A-2 N   1 
ATOM   1484 C CA  . LYS A-2 1 4   ? 7.495   -35.275 17.158 1.00 31.94 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1485 C C   . LYS A-2 1 4   ? 6.805   -35.020 18.485 1.00 31.93 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A-2 C   1 
ATOM   1486 O O   . LYS A-2 1 4   ? 5.577   -34.960 18.563 1.00 32.97 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A-2 O   1 
ATOM   1487 C CB  . LYS A-2 1 4   ? 8.149   -34.000 16.646 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1488 C CG  . LYS A-2 1 4   ? 8.888   -34.169 15.340 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1489 C CD  . LYS A-2 1 4   ? 9.366   -32.820 14.837 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1490 C CE  . LYS A-2 1 4   ? 9.872   -32.889 13.429 1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1491 N NZ  . LYS A-2 1 4   ? 10.130  -31.558 12.854 1.00 37.21 ? ? ? ? ? ? -2  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1492 N N   . ASP A-2 1 5   ? 7.604   -34.848 19.530 1.00 30.40 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A-2 N   1 
ATOM   1493 C CA  . ASP A-2 1 5   ? 7.051   -34.696 20.873 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1494 C C   . ASP A-2 1 5   ? 6.650   -33.260 21.068 1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A-2 C   1 
ATOM   1495 O O   . ASP A-2 1 5   ? 7.483   -32.389 20.870 1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A-2 O   1 
ATOM   1496 C CB  . ASP A-2 1 5   ? 8.077   -35.068 21.927 1.00 30.56 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1497 C CG  . ASP A-2 1 5   ? 7.442   -35.353 23.278 1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1498 O OD1 . ASP A-2 1 5   ? 6.532   -34.618 23.727 1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1499 O OD2 . ASP A-2 1 5   ? 7.844   -36.373 23.883 1.00 42.12 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1500 N N   . PRO A-2 1 6   ? 5.389   -32.992 21.477 1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 0   PRO A-2 N   1 
ATOM   1501 C CA  . PRO A-2 1 6   ? 4.964   -31.631 21.763 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 0   PRO A-2 CA  1 
ATOM   1502 C C   . PRO A-2 1 6   ? 5.826   -30.898 22.795 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 0   PRO A-2 C   1 
ATOM   1503 O O   . PRO A-2 1 6   ? 5.895   -29.670 22.760 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 0   PRO A-2 O   1 
ATOM   1504 C CB  . PRO A-2 1 6   ? 3.527   -31.820 22.312 1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 0   PRO A-2 CB  1 
ATOM   1505 C CG  . PRO A-2 1 6   ? 3.086   -33.041 21.727 1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 0   PRO A-2 CG  1 
ATOM   1506 C CD  . PRO A-2 1 6   ? 4.246   -33.932 21.568 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 0   PRO A-2 CD  1 
ATOM   1507 N N   . MET A-2 1 7   ? 6.514   -31.630 23.676 1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 1   MET A-2 N   1 
ATOM   1508 C CA  . MET A-2 1 7   ? 7.258   -30.930 24.724 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 1   MET A-2 CA  1 
ATOM   1509 C C   . MET A-2 1 7   ? 8.462   -30.196 24.178 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 1   MET A-2 C   1 
ATOM   1510 O O   . MET A-2 1 7   ? 9.027   -29.384 24.900 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 1   MET A-2 O   1 
ATOM   1511 C CB  . MET A-2 1 7   ? 7.714   -31.875 25.838 1.00 25.49 ? ? ? ? ? ? 1   MET A-2 CB  1 
ATOM   1512 C CG  . MET A-2 1 7   ? 8.946   -32.627 25.577 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 1   MET A-2 CG  1 
ATOM   1513 S SD  . MET A-2 1 7   ? 9.491   -33.834 26.820 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 1   MET A-2 SD  1 
ATOM   1514 C CE  . MET A-2 1 7   ? 7.950   -34.765 27.065 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 1   MET A-2 CE  1 
ATOM   1515 N N   . ARG A-2 1 8   ? 8.830   -30.476 22.927 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A-2 N   1 
ATOM   1516 C CA  . ARG A-2 1 8   ? 9.986   -29.828 22.340 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A-2 CA  1 
ATOM   1517 C C   . ARG A-2 1 8   ? 9.800   -28.306 22.216 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A-2 C   1 
ATOM   1518 O O   . ARG A-2 1 8   ? 10.776  -27.571 22.118 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A-2 O   1 
ATOM   1519 C CB  . ARG A-2 1 8   ? 10.322  -30.422 20.998 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A-2 CB  1 
ATOM   1520 C CG  . ARG A-2 1 8   ? 9.328   -30.014 19.900 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A-2 CG  1 
ATOM   1521 C CD  . ARG A-2 1 8   ? 9.508   -30.872 18.672 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A-2 CD  1 
ATOM   1522 N NE  . ARG A-2 1 8   ? 8.700   -30.412 17.541 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A-2 NE  1 
ATOM   1523 C CZ  . ARG A-2 1 8   ? 7.387   -30.616 17.419 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1524 N NH1 . ARG A-2 1 8   ? 6.693   -31.221 18.379 1.00 26.08 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1525 N NH2 . ARG A-2 1 8   ? 6.749   -30.185 16.327 1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1526 N N   . VAL A-2 1 9   ? 8.551   -27.842 22.246 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 3   VAL A-2 N   1 
ATOM   1527 C CA  . VAL A-2 1 9   ? 8.241   -26.406 22.293 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 3   VAL A-2 CA  1 
ATOM   1528 C C   . VAL A-2 1 9   ? 8.901   -25.674 23.458 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 3   VAL A-2 C   1 
ATOM   1529 O O   . VAL A-2 1 9   ? 9.096   -24.456 23.368 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 3   VAL A-2 O   1 
ATOM   1530 C CB  . VAL A-2 1 9   ? 6.715   -26.117 22.283 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 3   VAL A-2 CB  1 
ATOM   1531 C CG1 . VAL A-2 1 9   ? 6.102   -26.352 23.632 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 3   VAL A-2 CG1 1 
ATOM   1532 C CG2 . VAL A-2 1 9   ? 6.469   -24.656 21.878 1.00 27.39 ? ? ? ? ? ? 3   VAL A-2 CG2 1 
ATOM   1533 N N   . LEU A-2 1 10  ? 9.274   -26.391 24.525 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A-2 N   1 
ATOM   1534 C CA  . LEU A-2 1 10  ? 9.947   -25.775 25.684 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A-2 CA  1 
ATOM   1535 C C   . LEU A-2 1 10  ? 11.458  -25.588 25.525 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A-2 C   1 
ATOM   1536 O O   . LEU A-2 1 10  ? 12.069  -24.929 26.362 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A-2 O   1 
ATOM   1537 C CB  . LEU A-2 1 10  ? 9.675   -26.605 26.951 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A-2 CB  1 
ATOM   1538 C CG  . LEU A-2 1 10  ? 8.200   -26.712 27.330 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A-2 CG  1 
ATOM   1539 C CD1 . LEU A-2 1 10  ? 8.074   -27.520 28.626 1.00 27.36 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1540 C CD2 . LEU A-2 1 10  ? 7.557   -25.299 27.459 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1541 N N   . LYS A-2 1 11  ? 12.052  -26.158 24.481 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 5   LYS A-2 N   1 
ATOM   1542 C CA  . LYS A-2 1 11  ? 13.499  -26.247 24.347 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 5   LYS A-2 CA  1 
ATOM   1543 C C   . LYS A-2 1 11  ? 14.193  -24.885 24.519 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 5   LYS A-2 C   1 
ATOM   1544 O O   . LYS A-2 1 11  ? 15.111  -24.749 25.291 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 5   LYS A-2 O   1 
ATOM   1545 C CB  . LYS A-2 1 11  ? 13.887  -26.842 22.973 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 5   LYS A-2 CB  1 
ATOM   1546 C CG  . LYS A-2 1 11  ? 15.359  -26.767 22.638 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 5   LYS A-2 CG  1 
ATOM   1547 C CD  . LYS A-2 1 11  ? 15.654  -27.542 21.424 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 5   LYS A-2 CD  1 
ATOM   1548 C CE  . LYS A-2 1 11  ? 17.139  -27.421 20.982 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 5   LYS A-2 CE  1 
ATOM   1549 N NZ  . LYS A-2 1 11  ? 17.330  -28.217 19.739 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 5   LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1550 N N   . TYR A-2 1 12  ? 13.799  -23.898 23.701 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A-2 N   1 
ATOM   1551 C CA  . TYR A-2 1 12  ? 14.529  -22.601 23.691 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A-2 CA  1 
ATOM   1552 C C   . TYR A-2 1 12  ? 14.198  -21.781 24.895 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A-2 C   1 
ATOM   1553 O O   . TYR A-2 1 12  ? 15.012  -20.955 25.345 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A-2 O   1 
ATOM   1554 C CB  . TYR A-2 1 12  ? 14.400  -21.902 22.327 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A-2 CB  1 
ATOM   1555 C CG  . TYR A-2 1 12  ? 15.049  -22.697 21.230 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A-2 CG  1 
ATOM   1556 C CD1 . TYR A-2 1 12  ? 16.441  -22.724 21.118 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1557 C CD2 . TYR A-2 1 12  ? 14.314  -23.508 20.366 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1558 C CE1 . TYR A-2 1 12  ? 17.061  -23.492 20.218 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1559 C CE2 . TYR A-2 1 12  ? 14.946  -24.307 19.420 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1560 C CZ  . TYR A-2 1 12  ? 16.332  -24.287 19.342 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1561 O OH  . TYR A-2 1 12  ? 16.955  -25.074 18.394 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A-2 OH  1 
ATOM   1562 N N   . ALA A-2 1 13  ? 13.010  -21.989 25.454 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A-2 N   1 
ATOM   1563 C CA  . ALA A-2 1 13  ? 12.672  -21.380 26.723 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A-2 CA  1 
ATOM   1564 C C   . ALA A-2 1 13  ? 13.607  -21.878 27.827 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A-2 C   1 
ATOM   1565 O O   . ALA A-2 1 13  ? 14.164  -21.080 28.565 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A-2 O   1 
ATOM   1566 C CB  . ALA A-2 1 13  ? 11.207  -21.592 27.038 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A-2 CB  1 
ATOM   1567 N N   . ILE A-2 1 14  ? 13.894  -23.181 27.886 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 N   1 
ATOM   1568 C CA  . ILE A-2 1 14  ? 14.839  -23.691 28.881 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CA  1 
ATOM   1569 C C   . ILE A-2 1 14  ? 16.302  -23.220 28.660 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 C   1 
ATOM   1570 O O   . ILE A-2 1 14  ? 16.971  -22.757 29.598 1.00 16.36 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 O   1 
ATOM   1571 C CB  . ILE A-2 1 14  ? 14.722  -25.257 28.978 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CB  1 
ATOM   1572 C CG1 . ILE A-2 1 14  ? 13.400  -25.624 29.604 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1573 C CG2 . ILE A-2 1 14  ? 15.870  -25.835 29.803 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1574 C CD1 . ILE A-2 1 14  ? 12.999  -27.161 29.451 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1575 N N   . LEU A-2 1 15  ? 16.779  -23.318 27.417 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A-2 N   1 
ATOM   1576 C CA  . LEU A-2 1 15  ? 18.138  -22.923 27.101 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A-2 CA  1 
ATOM   1577 C C   . LEU A-2 1 15  ? 18.260  -21.432 27.432 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A-2 C   1 
ATOM   1578 O O   . LEU A-2 1 15  ? 19.239  -21.004 28.022 1.00 15.34 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A-2 O   1 
ATOM   1579 C CB  . LEU A-2 1 15  ? 18.486  -23.215 25.652 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A-2 CB  1 
ATOM   1580 C CG  . LEU A-2 1 15  ? 18.472  -24.665 25.163 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A-2 CG  1 
ATOM   1581 C CD1 . LEU A-2 1 15  ? 18.775  -24.759 23.687 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1582 C CD2 . LEU A-2 1 15  ? 19.508  -25.460 25.931 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1583 N N   . GLY A-2 1 16  ? 17.270  -20.616 27.047 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 10  GLY A-2 N   1 
ATOM   1584 C CA  . GLY A-2 1 16  ? 17.374  -19.205 27.258 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 10  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1585 C C   . GLY A-2 1 16  ? 17.378  -18.838 28.736 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 10  GLY A-2 C   1 
ATOM   1586 O O   . GLY A-2 1 16  ? 18.094  -17.937 29.169 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 10  GLY A-2 O   1 
ATOM   1587 N N   . LEU A-2 1 17  ? 16.590  -19.563 29.533 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A-2 N   1 
ATOM   1588 C CA  . LEU A-2 1 17  ? 16.538  -19.298 30.956 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1589 C C   . LEU A-2 1 17  ? 17.924  -19.447 31.594 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A-2 C   1 
ATOM   1590 O O   . LEU A-2 1 17  ? 18.216  -18.757 32.557 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A-2 O   1 
ATOM   1591 C CB  . LEU A-2 1 17  ? 15.532  -20.203 31.667 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1592 C CG  . LEU A-2 1 17  ? 14.068  -19.792 31.600 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1593 C CD1 . LEU A-2 1 17  ? 13.198  -20.887 32.273 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1594 C CD2 . LEU A-2 1 17  ? 13.825  -18.357 32.226 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 11  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1595 N N   . LEU A-2 1 18  ? 18.768  -20.315 31.019 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 N   1 
ATOM   1596 C CA  . LEU A-2 1 18  ? 20.084  -20.602 31.571 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1597 C C   . LEU A-2 1 18  ? 21.210  -19.703 31.014 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 C   1 
ATOM   1598 O O   . LEU A-2 1 18  ? 22.371  -19.824 31.411 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 O   1 
ATOM   1599 C CB  . LEU A-2 1 18  ? 20.448  -22.066 31.360 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1600 C CG  . LEU A-2 1 18  ? 19.539  -23.125 31.958 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1601 C CD1 . LEU A-2 1 18  ? 19.898  -24.561 31.469 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1602 C CD2 . LEU A-2 1 18  ? 19.649  -23.034 33.467 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1603 N N   . ARG A-2 1 19  ? 20.864  -18.751 30.164 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 N   1 
ATOM   1604 C CA  . ARG A-2 1 19  ? 21.849  -17.928 29.446 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1605 C C   . ARG A-2 1 19  ? 22.720  -17.068 30.357 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 C   1 
ATOM   1606 O O   . ARG A-2 1 19  ? 23.823  -16.693 29.967 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 O   1 
ATOM   1607 C CB  . ARG A-2 1 19  ? 21.128  -17.039 28.433 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1608 C CG  . ARG A-2 1 19  ? 20.418  -15.859 29.020 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1609 C CD  . ARG A-2 1 19  ? 19.341  -15.262 28.088 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1610 N NE  . ARG A-2 1 19  ? 18.745  -14.102 28.721 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1611 C CZ  . ARG A-2 1 19  ? 17.954  -14.162 29.803 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1612 N NH1 . ARG A-2 1 19  ? 17.612  -15.332 30.339 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1613 N NH2 . ARG A-2 1 19  ? 17.524  -13.051 30.353 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1614 N N   . LYS A-2 1 20  ? 22.232  -16.728 31.540 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A-2 N   1 
ATOM   1615 C CA  A LYS A-2 1 20  ? 22.996  -15.864 32.433 0.50 22.61 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1616 C CA  B LYS A-2 1 20  ? 22.926  -15.848 32.476 0.50 22.47 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1617 C C   . LYS A-2 1 20  ? 23.692  -16.613 33.557 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A-2 C   1 
ATOM   1618 O O   . LYS A-2 1 20  ? 24.349  -15.996 34.395 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A-2 O   1 
ATOM   1619 C CB  A LYS A-2 1 20  ? 22.102  -14.776 33.001 0.50 23.57 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1620 C CB  B LYS A-2 1 20  ? 21.916  -14.924 33.169 0.50 23.23 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1621 C CG  A LYS A-2 1 20  ? 21.952  -13.598 32.055 0.50 24.60 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1622 C CG  B LYS A-2 1 20  ? 21.261  -13.871 32.266 0.50 23.86 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1623 C CD  A LYS A-2 1 20  ? 21.114  -12.489 32.670 0.50 25.70 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1624 C CD  B LYS A-2 1 20  ? 20.595  -12.770 33.098 0.50 24.96 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1625 C CE  A LYS A-2 1 20  ? 20.849  -11.358 31.685 0.50 27.57 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1626 C CE  B LYS A-2 1 20  ? 20.059  -11.657 32.220 0.50 25.19 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1627 N NZ  A LYS A-2 1 20  ? 21.759  -10.174 31.805 0.50 27.78 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1628 N NZ  B LYS A-2 1 20  ? 19.425  -10.515 32.953 0.50 26.74 ? ? ? ? ? ? 14  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1629 N N   . GLY A-2 1 21  ? 23.570  -17.928 33.566 1.00 23.33 ? ? ? ? ? ? 15  GLY A-2 N   1 
ATOM   1630 C CA  . GLY A-2 1 21  ? 24.197  -18.739 34.595 1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 15  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1631 C C   . GLY A-2 1 21  ? 23.277  -19.798 35.138 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 15  GLY A-2 C   1 
ATOM   1632 O O   . GLY A-2 1 21  ? 22.127  -19.933 34.684 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 15  GLY A-2 O   1 
ATOM   1633 N N   . GLU A-2 1 22  ? 23.799  -20.561 36.108 1.00 27.12 ? ? ? ? ? ? 16  GLU A-2 N   1 
ATOM   1634 C CA  . GLU A-2 1 22  ? 23.133  -21.736 36.613 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 16  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1635 C C   . GLU A-2 1 22  ? 21.815  -21.433 37.326 1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 16  GLU A-2 C   1 
ATOM   1636 O O   . GLU A-2 1 22  ? 21.676  -20.399 37.991 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 16  GLU A-2 O   1 
ATOM   1637 C CB  . GLU A-2 1 22  ? 24.071  -22.522 37.564 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 16  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1638 C CG  . GLU A-2 1 22  ? 24.259  -21.819 38.903 1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 16  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1639 C CD  . GLU A-2 1 22  ? 25.199  -22.543 39.846 1.00 40.78 ? ? ? ? ? ? 16  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1640 O OE1 . GLU A-2 1 22  ? 25.742  -23.593 39.451 1.00 42.92 ? ? ? ? ? ? 16  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1641 O OE2 . GLU A-2 1 22  ? 25.361  -22.031 40.975 1.00 42.73 ? ? ? ? ? ? 16  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1642 N N   . LEU A-2 1 23  ? 20.861  -22.347 37.151 1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 N   1 
ATOM   1643 C CA  . LEU A-2 1 23  ? 19.576  -22.352 37.827 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1644 C C   . LEU A-2 1 23  ? 19.282  -23.753 38.305 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 C   1 
ATOM   1645 O O   . LEU A-2 1 23  ? 19.664  -24.733 37.657 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 O   1 
ATOM   1646 C CB  . LEU A-2 1 23  ? 18.465  -21.947 36.856 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1647 C CG  . LEU A-2 1 23  ? 18.456  -20.489 36.393 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1648 C CD1 . LEU A-2 1 23  ? 17.265  -20.251 35.461 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1649 C CD2 . LEU A-2 1 23  ? 18.388  -19.512 37.572 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1650 N N   . SER A-2 1 24  ? 18.625  -23.860 39.458 1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 N   1 
ATOM   1651 C CA  . SER A-2 1 24  ? 18.044  -25.124 39.881 1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 CA  1 
ATOM   1652 C C   . SER A-2 1 24  ? 16.815  -25.482 39.040 1.00 30.19 ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 C   1 
ATOM   1653 O O   . SER A-2 1 24  ? 16.230  -24.615 38.385 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 O   1 
ATOM   1654 C CB  . SER A-2 1 24  ? 17.600  -25.022 41.326 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 CB  1 
ATOM   1655 O OG  . SER A-2 1 24  ? 16.605  -24.004 41.494 1.00 36.17 ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 OG  1 
ATOM   1656 N N   . GLY A-2 1 25  ? 16.363  -26.729 39.148 1.00 31.05 ? ? ? ? ? ? 19  GLY A-2 N   1 
ATOM   1657 C CA  . GLY A-2 1 25  ? 15.125  -27.143 38.455 1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 19  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1658 C C   . GLY A-2 1 25  ? 13.936  -26.377 39.032 1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 19  GLY A-2 C   1 
ATOM   1659 O O   . GLY A-2 1 25  ? 13.010  -25.976 38.307 1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 19  GLY A-2 O   1 
ATOM   1660 N N   . TYR A-2 1 26  ? 13.993  -26.129 40.340 1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A-2 N   1 
ATOM   1661 C CA  . TYR A-2 1 26  ? 13.014  -25.308 41.037 1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1662 C C   . TYR A-2 1 26  ? 12.945  -23.894 40.484 1.00 38.00 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A-2 C   1 
ATOM   1663 O O   . TYR A-2 1 26  ? 11.838  -23.376 40.263 1.00 38.53 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A-2 O   1 
ATOM   1664 C CB  . TYR A-2 1 26  ? 13.331  -25.245 42.530 1.00 43.11 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1665 C CG  . TYR A-2 1 26  ? 12.406  -24.328 43.322 1.00 48.02 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1666 C CD1 . TYR A-2 1 26  ? 11.209  -24.806 43.870 1.00 53.13 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1667 C CD2 . TYR A-2 1 26  ? 12.737  -22.985 43.540 1.00 51.18 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1668 C CE1 . TYR A-2 1 26  ? 10.355  -23.956 44.603 1.00 54.77 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1669 C CE2 . TYR A-2 1 26  ? 11.900  -22.134 44.278 1.00 54.62 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1670 C CZ  . TYR A-2 1 26  ? 10.715  -22.619 44.791 1.00 56.25 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1671 O OH  . TYR A-2 1 26  ? 9.911   -21.762 45.508 1.00 62.42 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1672 N N   . ASP A-2 1 27  ? 14.117  -23.266 40.293 1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A-2 N   1 
ATOM   1673 C CA  . ASP A-2 1 27  ? 14.217  -21.939 39.668 1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1674 C C   . ASP A-2 1 27  ? 13.566  -21.935 38.265 1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A-2 C   1 
ATOM   1675 O O   . ASP A-2 1 27  ? 12.854  -20.996 37.905 1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A-2 O   1 
ATOM   1676 C CB  . ASP A-2 1 27  ? 15.688  -21.467 39.507 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1677 C CG  . ASP A-2 1 27  ? 16.435  -21.156 40.833 1.00 38.90 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1678 O OD1 . ASP A-2 1 27  ? 15.809  -20.655 41.814 1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1679 O OD2 . ASP A-2 1 27  ? 17.701  -21.424 40.839 1.00 39.48 ? ? ? ? ? ? 21  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1680 N N   . ILE A-2 1 28  ? 13.860  -22.954 37.442 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A-2 N   1 
ATOM   1681 C CA  . ILE A-2 1 28  ? 13.337  -23.049 36.072 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1682 C C   . ILE A-2 1 28  ? 11.814  -23.173 36.106 1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A-2 C   1 
ATOM   1683 O O   . ILE A-2 1 28  ? 11.099  -22.457 35.406 1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A-2 O   1 
ATOM   1684 C CB  . ILE A-2 1 28  ? 13.964  -24.272 35.286 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1685 C CG1 . ILE A-2 1 28  ? 15.446  -24.017 35.047 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1686 C CG2 . ILE A-2 1 28  ? 13.274  -24.465 33.916 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1687 C CD1 . ILE A-2 1 28  ? 16.250  -25.223 34.633 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1688 N N   . THR A-2 1 29  ? 11.322  -24.082 36.934 1.00 32.42 ? ? ? ? ? ? 23  THR A-2 N   1 
ATOM   1689 C CA  . THR A-2 1 29  ? 9.884   -24.299 37.060 1.00 35.10 ? ? ? ? ? ? 23  THR A-2 CA  1 
ATOM   1690 C C   . THR A-2 1 29  ? 9.200   -23.026 37.543 1.00 36.72 ? ? ? ? ? ? 23  THR A-2 C   1 
ATOM   1691 O O   . THR A-2 1 29  ? 8.148   -22.660 37.035 1.00 37.98 ? ? ? ? ? ? 23  THR A-2 O   1 
ATOM   1692 C CB  . THR A-2 1 29  ? 9.579   -25.488 37.977 1.00 37.17 ? ? ? ? ? ? 23  THR A-2 CB  1 
ATOM   1693 O OG1 . THR A-2 1 29  ? 10.127  -26.670 37.388 1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 23  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1694 C CG2 . THR A-2 1 29  ? 8.080   -25.670 38.160 1.00 41.04 ? ? ? ? ? ? 23  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1695 N N   . SER A-2 1 30  ? 9.844   -22.332 38.471 1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 24  SER A-2 N   1 
ATOM   1696 C CA  . SER A-2 1 30  ? 9.323   -21.067 38.977 1.00 39.31 ? ? ? ? ? ? 24  SER A-2 CA  1 
ATOM   1697 C C   . SER A-2 1 30  ? 9.189   -20.012 37.867 1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 24  SER A-2 C   1 
ATOM   1698 O O   . SER A-2 1 30  ? 8.172   -19.328 37.784 1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 24  SER A-2 O   1 
ATOM   1699 C CB  . SER A-2 1 30  ? 10.215  -20.523 40.098 1.00 40.93 ? ? ? ? ? ? 24  SER A-2 CB  1 
ATOM   1700 O OG  . SER A-2 1 30  ? 10.206  -21.368 41.244 1.00 46.74 ? ? ? ? ? ? 24  SER A-2 OG  1 
ATOM   1701 N N   . TYR A-2 1 31  ? 10.212  -19.863 37.024 1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 N   1 
ATOM   1702 C CA  . TYR A-2 1 31  ? 10.135  -18.938 35.885 1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1703 C C   . TYR A-2 1 31  ? 8.982   -19.274 34.960 1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 C   1 
ATOM   1704 O O   . TYR A-2 1 31  ? 8.310   -18.364 34.461 1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 O   1 
ATOM   1705 C CB  . TYR A-2 1 31  ? 11.440  -18.895 35.081 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1706 C CG  . TYR A-2 1 31  ? 12.460  -17.946 35.658 1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1707 C CD1 . TYR A-2 1 31  ? 12.261  -16.569 35.621 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1708 C CD2 . TYR A-2 1 31  ? 13.593  -18.425 36.287 1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1709 C CE1 . TYR A-2 1 31  ? 13.178  -15.708 36.169 1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1710 C CE2 . TYR A-2 1 31  ? 14.532  -17.564 36.837 1.00 32.20 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1711 C CZ  . TYR A-2 1 31  ? 14.338  -16.222 36.757 1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1712 O OH  . TYR A-2 1 31  ? 15.273  -15.393 37.332 1.00 37.47 ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1713 N N   . PHE A-2 1 32  ? 8.750   -20.580 34.741 1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A-2 N   1 
ATOM   1714 C CA  . PHE A-2 1 32  ? 7.595   -20.999 33.942 1.00 35.99 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1715 C C   . PHE A-2 1 32  ? 6.282   -20.639 34.620 1.00 39.16 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A-2 C   1 
ATOM   1716 O O   . PHE A-2 1 32  ? 5.394   -20.165 33.950 1.00 41.40 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A-2 O   1 
ATOM   1717 C CB  . PHE A-2 1 32  ? 7.620   -22.494 33.587 1.00 34.27 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1718 C CG  . PHE A-2 1 32  ? 8.478   -22.806 32.405 1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1719 C CD1 . PHE A-2 1 32  ? 8.067   -22.471 31.120 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1720 C CD2 . PHE A-2 1 32  ? 9.705   -23.427 32.567 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1721 C CE1 . PHE A-2 1 32  ? 8.839   -22.751 30.031 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1722 C CE2 . PHE A-2 1 32  ? 10.505  -23.711 31.481 1.00 23.90 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1723 C CZ  . PHE A-2 1 32  ? 10.073  -23.371 30.196 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1724 N N   . LYS A-2 1 33  ? 6.181   -20.846 35.934 1.00 42.22 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A-2 N   1 
ATOM   1725 C CA  . LYS A-2 1 33  ? 4.940   -20.571 36.689 1.00 45.21 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1726 C C   . LYS A-2 1 33  ? 4.649   -19.093 36.920 1.00 47.54 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A-2 C   1 
ATOM   1727 O O   . LYS A-2 1 33  ? 3.547   -18.742 37.403 1.00 49.27 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A-2 O   1 
ATOM   1728 C CB  . LYS A-2 1 33  ? 4.992   -21.268 38.052 1.00 47.62 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1729 N N   . GLU A-2 1 34  ? 5.625   -18.234 36.624 1.00 47.08 ? ? ? ? ? ? 28  GLU A-2 N   1 
ATOM   1730 C CA  . GLU A-2 1 34  ? 5.507   -16.803 36.845 1.00 49.73 ? ? ? ? ? ? 28  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1731 C C   . GLU A-2 1 34  ? 5.572   -16.080 35.494 1.00 49.30 ? ? ? ? ? ? 28  GLU A-2 C   1 
ATOM   1732 O O   . GLU A-2 1 34  ? 4.613   -16.140 34.723 1.00 51.47 ? ? ? ? ? ? 28  GLU A-2 O   1 
ATOM   1733 C CB  . GLU A-2 1 34  ? 6.582   -16.323 37.835 1.00 49.70 ? ? ? ? ? ? 28  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1734 C CG  . GLU A-2 1 34  ? 6.495   -16.971 39.211 1.00 52.56 ? ? ? ? ? ? 28  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1735 N N   . GLU A-2 1 35  ? 6.698   -15.449 35.178 1.00 48.33 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 N   1 
ATOM   1736 C CA  . GLU A-2 1 35  ? 6.779   -14.535 34.025 1.00 47.44 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1737 C C   . GLU A-2 1 35  ? 6.679   -15.199 32.657 1.00 45.26 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 C   1 
ATOM   1738 O O   . GLU A-2 1 35  ? 6.065   -14.686 31.739 1.00 44.87 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 O   1 
ATOM   1739 C CB  . GLU A-2 1 35  ? 8.051   -13.645 34.096 1.00 46.87 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1740 C CG  . GLU A-2 1 35  ? 9.296   -14.278 34.723 1.00 44.33 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1741 C CD  . GLU A-2 1 35  ? 10.408  -13.257 34.941 1.00 41.83 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1742 O OE1 . GLU A-2 1 35  ? 11.119  -12.966 33.978 1.00 36.83 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1743 O OE2 . GLU A-2 1 35  ? 10.603  -12.781 36.073 1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1744 N N   . LEU A-2 1 36  ? 7.288   -16.356 32.516 1.00 44.66 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 N   1 
ATOM   1745 C CA  . LEU A-2 1 36  ? 7.348   -16.995 31.237 1.00 43.50 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1746 C C   . LEU A-2 1 36  ? 6.020   -17.669 30.902 1.00 44.96 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 C   1 
ATOM   1747 O O   . LEU A-2 1 36  ? 5.582   -17.669 29.757 1.00 44.24 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 O   1 
ATOM   1748 C CB  . LEU A-2 1 36  ? 8.490   -18.022 31.292 1.00 42.63 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1749 C CG  . LEU A-2 1 36  ? 9.115   -18.582 30.040 1.00 41.24 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1750 C CD1 . LEU A-2 1 36  ? 9.634   -17.461 29.198 1.00 42.52 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1751 C CD2 . LEU A-2 1 36  ? 10.216  -19.539 30.457 1.00 38.32 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1752 N N   . GLY A-2 1 37  ? 5.380   -18.262 31.913 1.00 47.08 ? ? ? ? ? ? 31  GLY A-2 N   1 
ATOM   1753 C CA  . GLY A-2 1 37  ? 4.152   -19.015 31.697 1.00 48.89 ? ? ? ? ? ? 31  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1754 C C   . GLY A-2 1 37  ? 3.043   -18.187 31.111 1.00 50.05 ? ? ? ? ? ? 31  GLY A-2 C   1 
ATOM   1755 O O   . GLY A-2 1 37  ? 2.092   -18.720 30.547 1.00 52.57 ? ? ? ? ? ? 31  GLY A-2 O   1 
ATOM   1756 N N   . GLN A-2 1 38  ? 3.162   -16.873 31.250 1.00 50.15 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A-2 N   1 
ATOM   1757 C CA  . GLN A-2 1 38  ? 2.132   -15.962 30.794 1.00 50.49 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1758 C C   . GLN A-2 1 38  ? 2.161   -15.784 29.270 1.00 47.44 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A-2 C   1 
ATOM   1759 O O   . GLN A-2 1 38  ? 1.122   -15.511 28.672 1.00 48.97 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A-2 O   1 
ATOM   1760 C CB  . GLN A-2 1 38  ? 2.285   -14.600 31.499 1.00 52.40 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1761 C CG  . GLN A-2 1 38  ? 2.127   -14.678 33.015 1.00 56.16 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1762 C CD  . GLN A-2 1 38  ? 0.719   -15.053 33.439 1.00 60.08 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1763 O OE1 . GLN A-2 1 38  ? -0.226  -14.278 33.259 1.00 66.46 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1764 N NE2 . GLN A-2 1 38  ? 0.570   -16.249 34.014 1.00 61.67 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1765 N N   . PHE A-2 1 39  ? 3.341   -15.895 28.655 1.00 42.81 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A-2 N   1 
ATOM   1766 C CA  . PHE A-2 1 39  ? 3.461   -15.827 27.181 1.00 39.84 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1767 C C   . PHE A-2 1 39  ? 4.082   -17.103 26.580 1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A-2 C   1 
ATOM   1768 O O   . PHE A-2 1 39  ? 3.995   -17.320 25.370 1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A-2 O   1 
ATOM   1769 C CB  . PHE A-2 1 39  ? 4.250   -14.569 26.740 1.00 39.22 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1770 C CG  . PHE A-2 1 39  ? 5.736   -14.620 27.054 1.00 37.04 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1771 C CD1 . PHE A-2 1 39  ? 6.202   -14.321 28.321 1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1772 C CD2 . PHE A-2 1 39  ? 6.670   -14.963 26.071 1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1773 C CE1 . PHE A-2 1 39  ? 7.565   -14.397 28.609 1.00 35.72 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1774 C CE2 . PHE A-2 1 39  ? 8.005   -15.027 26.354 1.00 31.90 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1775 C CZ  . PHE A-2 1 39  ? 8.452   -14.742 27.632 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1776 N N   . TRP A-2 1 40  ? 4.718   -17.929 27.415 1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A-2 N   1 
ATOM   1777 C CA  . TRP A-2 1 40  ? 5.275   -19.193 26.941 1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A-2 CA  1 
ATOM   1778 C C   . TRP A-2 1 40  ? 4.963   -20.327 27.909 1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A-2 C   1 
ATOM   1779 O O   . TRP A-2 1 40  ? 5.872   -20.852 28.570 1.00 30.89 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A-2 O   1 
ATOM   1780 C CB  . TRP A-2 1 40  ? 6.792   -19.082 26.731 1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A-2 CB  1 
ATOM   1781 C CG  . TRP A-2 1 40  ? 7.264   -20.102 25.714 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A-2 CG  1 
ATOM   1782 C CD1 . TRP A-2 1 40  ? 7.694   -21.381 25.934 1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A-2 CD1 1 
ATOM   1783 C CD2 . TRP A-2 1 40  ? 7.273   -19.910 24.299 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A-2 CD2 1 
ATOM   1784 N NE1 . TRP A-2 1 40  ? 7.992   -21.993 24.728 1.00 24.79 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A-2 NE1 1 
ATOM   1785 C CE2 . TRP A-2 1 40  ? 7.747   -21.099 23.711 1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A-2 CE2 1 
ATOM   1786 C CE3 . TRP A-2 1 40  ? 6.971   -18.824 23.474 1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A-2 CE3 1 
ATOM   1787 C CZ2 . TRP A-2 1 40  ? 7.905   -21.234 22.338 1.00 28.12 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   1788 C CZ3 . TRP A-2 1 40  ? 7.105   -18.970 22.111 1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   1789 C CH2 . TRP A-2 1 40  ? 7.579   -20.156 21.553 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A-2 CH2 1 
ATOM   1790 N N   . SER A-2 1 41  ? 3.682   -20.690 28.010 1.00 34.82 ? ? ? ? ? ? 35  SER A-2 N   1 
ATOM   1791 C CA  . SER A-2 1 41  ? 3.270   -21.622 29.057 1.00 36.97 ? ? ? ? ? ? 35  SER A-2 CA  1 
ATOM   1792 C C   . SER A-2 1 41  ? 3.804   -23.019 28.821 1.00 36.51 ? ? ? ? ? ? 35  SER A-2 C   1 
ATOM   1793 O O   . SER A-2 1 41  ? 4.044   -23.437 27.675 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 35  SER A-2 O   1 
ATOM   1794 C CB  . SER A-2 1 41  ? 1.755   -21.733 29.177 1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 35  SER A-2 CB  1 
ATOM   1795 O OG  . SER A-2 1 41  ? 1.198   -22.155 27.953 1.00 39.56 ? ? ? ? ? ? 35  SER A-2 OG  1 
ATOM   1796 N N   . ALA A-2 1 42  ? 3.933   -23.738 29.930 1.00 37.45 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 N   1 
ATOM   1797 C CA  . ALA A-2 1 42  ? 4.328   -25.123 29.907 1.00 38.28 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 CA  1 
ATOM   1798 C C   . ALA A-2 1 42  ? 3.285   -25.921 30.633 1.00 41.64 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 C   1 
ATOM   1799 O O   . ALA A-2 1 42  ? 2.597   -25.410 31.530 1.00 43.80 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 O   1 
ATOM   1800 C CB  . ALA A-2 1 42  ? 5.686   -25.280 30.580 1.00 36.88 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 CB  1 
ATOM   1801 N N   . LYS A-2 1 43  ? 3.135   -27.177 30.239 1.00 43.15 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A-2 N   1 
ATOM   1802 C CA  . LYS A-2 1 43  ? 2.451   -28.128 31.086 1.00 46.42 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1803 C C   . LYS A-2 1 43  ? 3.521   -28.544 32.089 1.00 45.88 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A-2 C   1 
ATOM   1804 O O   . LYS A-2 1 43  ? 4.615   -28.955 31.709 1.00 44.17 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A-2 O   1 
ATOM   1805 C CB  . LYS A-2 1 43  ? 1.898   -29.291 30.275 1.00 47.94 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1806 C CG  . LYS A-2 1 43  ? 1.000   -28.834 29.117 1.00 51.30 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1807 C CD  . LYS A-2 1 43  ? 0.275   -30.010 28.429 1.00 56.32 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1808 C CE  . LYS A-2 1 43  ? -0.409  -29.523 27.132 1.00 59.06 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1809 N NZ  . LYS A-2 1 43  ? -1.192  -30.599 26.454 1.00 61.34 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1810 N N   . HIS A-2 1 44  ? 3.237   -28.354 33.372 1.00 48.36 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 N   1 
ATOM   1811 C CA  . HIS A-2 1 44  ? 4.228   -28.574 34.422 1.00 48.76 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 CA  1 
ATOM   1812 C C   . HIS A-2 1 44  ? 4.900   -29.943 34.255 1.00 47.33 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 C   1 
ATOM   1813 O O   . HIS A-2 1 44  ? 6.083   -30.094 34.546 1.00 46.79 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 O   1 
ATOM   1814 C CB  . HIS A-2 1 44  ? 3.592   -28.431 35.826 1.00 52.43 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 CB  1 
ATOM   1815 C CG  . HIS A-2 1 44  ? 4.514   -28.832 36.938 1.00 55.81 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 CG  1 
ATOM   1816 N ND1 . HIS A-2 1 44  ? 4.561   -30.119 37.438 1.00 61.45 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   1817 C CD2 . HIS A-2 1 44  ? 5.453   -28.130 37.617 1.00 57.86 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   1818 C CE1 . HIS A-2 1 44  ? 5.479   -30.187 38.388 1.00 62.45 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   1819 N NE2 . HIS A-2 1 44  ? 6.039   -28.995 38.512 1.00 60.68 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   1820 N N   . SER A-2 1 45  ? 4.132   -30.908 33.743 1.00 46.26 ? ? ? ? ? ? 39  SER A-2 N   1 
ATOM   1821 C CA  . SER A-2 1 45  ? 4.561   -32.276 33.535 1.00 44.67 ? ? ? ? ? ? 39  SER A-2 CA  1 
ATOM   1822 C C   . SER A-2 1 45  ? 5.704   -32.411 32.525 1.00 40.06 ? ? ? ? ? ? 39  SER A-2 C   1 
ATOM   1823 O O   . SER A-2 1 45  ? 6.418   -33.396 32.562 1.00 39.44 ? ? ? ? ? ? 39  SER A-2 O   1 
ATOM   1824 C CB  . SER A-2 1 45  ? 3.358   -33.089 33.036 1.00 47.18 ? ? ? ? ? ? 39  SER A-2 CB  1 
ATOM   1825 O OG  . SER A-2 1 45  ? 2.925   -32.591 31.782 1.00 48.24 ? ? ? ? ? ? 39  SER A-2 OG  1 
ATOM   1826 N N   . GLN A-2 1 46  ? 5.850   -31.423 31.635 1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 N   1 
ATOM   1827 C CA  . GLN A-2 1 46  ? 6.783   -31.479 30.481 1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 CA  1 
ATOM   1828 C C   . GLN A-2 1 46  ? 8.154   -30.889 30.774 1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 C   1 
ATOM   1829 O O   . GLN A-2 1 46  ? 9.100   -31.093 30.008 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 O   1 
ATOM   1830 C CB  . GLN A-2 1 46  ? 6.226   -30.645 29.307 1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 CB  1 
ATOM   1831 C CG  . GLN A-2 1 46  ? 4.990   -31.174 28.561 1.00 37.20 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 CG  1 
ATOM   1832 C CD  . GLN A-2 1 46  ? 4.472   -30.132 27.506 1.00 39.60 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 CD  1 
ATOM   1833 O OE1 . GLN A-2 1 46  ? 4.459   -28.901 27.744 1.00 46.98 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   1834 N NE2 . GLN A-2 1 46  ? 4.011   -30.633 26.377 1.00 41.42 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   1835 N N   . ILE A-2 1 47  ? 8.257   -30.044 31.807 1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A-2 N   1 
ATOM   1836 C CA  . ILE A-2 1 47  ? 9.478   -29.257 32.009 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1837 C C   . ILE A-2 1 47  ? 10.671  -30.177 32.343 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A-2 C   1 
ATOM   1838 O O   . ILE A-2 1 47  ? 11.728  -30.114 31.696 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A-2 O   1 
ATOM   1839 C CB  . ILE A-2 1 47  ? 9.280   -28.201 33.146 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1840 C CG1 . ILE A-2 1 47  ? 8.267   -27.145 32.731 1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1841 C CG2 . ILE A-2 1 47  ? 10.566  -27.499 33.488 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1842 C CD1 . ILE A-2 1 47  ? 7.729   -26.380 33.954 1.00 29.80 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1843 N N   . TYR A-2 1 48  ? 10.500  -31.054 33.323 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A-2 N   1 
ATOM   1844 C CA  . TYR A-2 1 48  ? 11.600  -31.963 33.709 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A-2 CA  1 
ATOM   1845 C C   . TYR A-2 1 48  ? 12.000  -32.979 32.622 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A-2 C   1 
ATOM   1846 O O   . TYR A-2 1 48  ? 13.174  -33.154 32.353 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A-2 O   1 
ATOM   1847 C CB  . TYR A-2 1 48  ? 11.363  -32.645 35.031 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A-2 CB  1 
ATOM   1848 C CG  . TYR A-2 1 48  ? 11.460  -31.673 36.187 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A-2 CG  1 
ATOM   1849 C CD1 . TYR A-2 1 48  ? 12.550  -30.813 36.303 1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   1850 C CD2 . TYR A-2 1 48  ? 10.497  -31.619 37.151 1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   1851 C CE1 . TYR A-2 1 48  ? 12.638  -29.904 37.372 1.00 41.46 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   1852 C CE2 . TYR A-2 1 48  ? 10.580  -30.703 38.213 1.00 40.04 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   1853 C CZ  . TYR A-2 1 48  ? 11.664  -29.876 38.313 1.00 40.94 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   1854 O OH  . TYR A-2 1 48  ? 11.767  -28.954 39.337 1.00 42.89 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A-2 OH  1 
ATOM   1855 N N   . PRO A-2 1 49  ? 11.027  -33.588 31.960 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 43  PRO A-2 N   1 
ATOM   1856 C CA  . PRO A-2 1 49  ? 11.350  -34.433 30.823 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 43  PRO A-2 CA  1 
ATOM   1857 C C   . PRO A-2 1 49  ? 12.155  -33.721 29.718 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 43  PRO A-2 C   1 
ATOM   1858 O O   . PRO A-2 1 49  ? 13.120  -34.259 29.209 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 43  PRO A-2 O   1 
ATOM   1859 C CB  . PRO A-2 1 49  ? 9.960   -34.893 30.357 1.00 22.94 ? ? ? ? ? ? 43  PRO A-2 CB  1 
ATOM   1860 C CG  . PRO A-2 1 49  ? 9.132   -34.844 31.579 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 43  PRO A-2 CG  1 
ATOM   1861 C CD  . PRO A-2 1 49  ? 9.600   -33.667 32.305 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 43  PRO A-2 CD  1 
ATOM   1862 N N   . GLU A-2 1 50  ? 11.792  -32.478 29.425 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 N   1 
ATOM   1863 C CA  . GLU A-2 1 50  ? 12.506  -31.726 28.406 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1864 C C   . GLU A-2 1 50  ? 13.876  -31.363 28.912 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 C   1 
ATOM   1865 O O   . GLU A-2 1 50  ? 14.846  -31.440 28.159 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 O   1 
ATOM   1866 C CB  . GLU A-2 1 50  ? 11.725  -30.488 28.006 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1867 C CG  . GLU A-2 1 50  ? 12.430  -29.640 26.930 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1868 C CD  . GLU A-2 1 50  ? 12.573  -30.291 25.571 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1869 O OE1 . GLU A-2 1 50  ? 12.039  -31.416 25.341 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1870 O OE2 . GLU A-2 1 50  ? 13.293  -29.696 24.734 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1871 N N   . LEU A-2 1 51  ? 13.991  -30.946 30.179 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 N   1 
ATOM   1872 C CA  . LEU A-2 1 51  ? 15.316  -30.699 30.749 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1873 C C   . LEU A-2 1 51  ? 16.229  -31.909 30.601 1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 C   1 
ATOM   1874 O O   . LEU A-2 1 51  ? 17.395  -31.773 30.253 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 O   1 
ATOM   1875 C CB  . LEU A-2 1 51  ? 15.248  -30.384 32.262 1.00 21.35 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1876 C CG  . LEU A-2 1 51  ? 15.659  -29.061 32.762 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1877 C CD1 . LEU A-2 1 51  ? 15.421  -29.088 34.354 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1878 C CD2 . LEU A-2 1 51  ? 17.086  -28.588 32.371 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1879 N N   . LYS A-2 1 52  ? 15.704  -33.096 30.879 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 N   1 
ATOM   1880 C CA  . LYS A-2 1 52  ? 16.443  -34.325 30.728 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1881 C C   . LYS A-2 1 52  ? 16.864  -34.531 29.274 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 C   1 
ATOM   1882 O O   . LYS A-2 1 52  ? 18.009  -34.861 29.026 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 O   1 
ATOM   1883 C CB  . LYS A-2 1 52  ? 15.613  -35.510 31.232 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1884 C CG  . LYS A-2 1 52  ? 16.213  -36.854 30.872 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1885 C CD  . LYS A-2 1 52  ? 15.434  -38.017 31.327 1.00 27.20 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1886 C CE  . LYS A-2 1 52  ? 15.973  -39.282 30.706 1.00 26.52 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1887 N NZ  . LYS A-2 1 52  ? 17.448  -39.532 30.926 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1888 N N   . LYS A-2 1 53  ? 15.967  -34.318 28.323 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A-2 N   1 
ATOM   1889 C CA  . LYS A-2 1 53  ? 16.352  -34.502 26.933 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1890 C C   . LYS A-2 1 53  ? 17.490  -33.601 26.553 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A-2 C   1 
ATOM   1891 O O   . LYS A-2 1 53  ? 18.441  -34.020 25.876 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A-2 O   1 
ATOM   1892 C CB  . LYS A-2 1 53  ? 15.176  -34.308 26.003 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1893 C CG  . LYS A-2 1 53  ? 14.183  -35.442 26.104 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1894 C CD  . LYS A-2 1 53  ? 13.084  -35.174 25.146 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1895 C CE  . LYS A-2 1 53  ? 12.062  -36.242 25.092 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A-2 CE  1 
ATOM   1896 N NZ  . LYS A-2 1 53  ? 10.941  -35.770 24.226 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   1897 N N   . LEU A-2 1 54  ? 17.390  -32.325 26.945 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 N   1 
ATOM   1898 C CA  . LEU A-2 1 54  ? 18.434  -31.362 26.581 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CA  1 
ATOM   1899 C C   . LEU A-2 1 54  ? 19.794  -31.657 27.245 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 C   1 
ATOM   1900 O O   . LEU A-2 1 54  ? 20.851  -31.387 26.663 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 O   1 
ATOM   1901 C CB  . LEU A-2 1 54  ? 17.961  -29.958 26.901 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CB  1 
ATOM   1902 C CG  . LEU A-2 1 54  ? 16.695  -29.551 26.125 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CG  1 
ATOM   1903 C CD1 . LEU A-2 1 54  ? 16.270  -28.193 26.677 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   1904 C CD2 . LEU A-2 1 54  ? 16.879  -29.482 24.567 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   1905 N N   . THR A-2 1 55  ? 19.735  -32.210 28.459 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 49  THR A-2 N   1 
ATOM   1906 C CA  . THR A-2 1 55  ? 20.932  -32.677 29.147 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 49  THR A-2 CA  1 
ATOM   1907 C C   . THR A-2 1 55  ? 21.571  -33.839 28.388 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 49  THR A-2 C   1 
ATOM   1908 O O   . THR A-2 1 55  ? 22.769  -33.851 28.079 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 49  THR A-2 O   1 
ATOM   1909 C CB  . THR A-2 1 55  ? 20.626  -33.000 30.630 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 49  THR A-2 CB  1 
ATOM   1910 O OG1 . THR A-2 1 55  ? 20.093  -31.823 31.240 1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 49  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1911 C CG2 . THR A-2 1 55  ? 21.875  -33.454 31.361 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 49  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1912 N N   . ASP A-2 1 56  ? 20.748  -34.810 28.041 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 50  ASP A-2 N   1 
ATOM   1913 C CA  . ASP A-2 1 56  ? 21.229  -35.972 27.354 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 50  ASP A-2 CA  1 
ATOM   1914 C C   . ASP A-2 1 56  ? 21.770  -35.657 25.957 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 50  ASP A-2 C   1 
ATOM   1915 O O   . ASP A-2 1 56  ? 22.676  -36.341 25.467 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 50  ASP A-2 O   1 
ATOM   1916 C CB  . ASP A-2 1 56  ? 20.121  -37.008 27.293 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 50  ASP A-2 CB  1 
ATOM   1917 C CG  . ASP A-2 1 56  ? 19.750  -37.585 28.657 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 50  ASP A-2 CG  1 
ATOM   1918 O OD1 . ASP A-2 1 56  ? 20.503  -37.391 29.669 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 50  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   1919 O OD2 . ASP A-2 1 56  ? 18.668  -38.243 28.745 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 50  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   1920 N N   . GLU A-2 1 57  ? 21.235  -34.612 25.317 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 N   1 
ATOM   1921 C CA  . GLU A-2 1 57  ? 21.680  -34.144 24.013 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 CA  1 
ATOM   1922 C C   . GLU A-2 1 57  ? 22.952  -33.281 24.088 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 C   1 
ATOM   1923 O O   . GLU A-2 1 57  ? 23.490  -32.883 23.062 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 O   1 
ATOM   1924 C CB  . GLU A-2 1 57  ? 20.556  -33.339 23.366 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 CB  1 
ATOM   1925 C CG  . GLU A-2 1 57  ? 19.405  -34.274 22.943 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 CG  1 
ATOM   1926 C CD  . GLU A-2 1 57  ? 18.118  -33.562 22.646 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 CD  1 
ATOM   1927 O OE1 . GLU A-2 1 57  ? 18.173  -32.350 22.320 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   1928 O OE2 . GLU A-2 1 57  ? 17.025  -34.184 22.871 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   1929 N N   . GLY A-2 1 58  ? 23.412  -33.009 25.305 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 52  GLY A-2 N   1 
ATOM   1930 C CA  . GLY A-2 1 58  ? 24.655  -32.261 25.525 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 52  GLY A-2 CA  1 
ATOM   1931 C C   . GLY A-2 1 58  ? 24.534  -30.749 25.477 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 52  GLY A-2 C   1 
ATOM   1932 O O   . GLY A-2 1 58  ? 25.557  -30.057 25.392 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 52  GLY A-2 O   1 
ATOM   1933 N N   . PHE A-2 1 59  ? 23.308  -30.232 25.482 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 N   1 
ATOM   1934 C CA  . PHE A-2 1 59  ? 23.067  -28.787 25.460 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1935 C C   . PHE A-2 1 59  ? 23.168  -28.160 26.847 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 C   1 
ATOM   1936 O O   . PHE A-2 1 59  ? 23.447  -26.952 26.987 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 O   1 
ATOM   1937 C CB  . PHE A-2 1 59  ? 21.722  -28.464 24.835 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1938 C CG  . PHE A-2 1 59  ? 21.587  -28.829 23.403 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1939 C CD1 . PHE A-2 1 59  ? 22.528  -28.434 22.494 1.00 15.88 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1940 C CD2 . PHE A-2 1 59  ? 20.500  -29.582 22.960 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1941 C CE1 . PHE A-2 1 59  ? 22.404  -28.743 21.112 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1942 C CE2 . PHE A-2 1 59  ? 20.390  -29.950 21.589 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1943 C CZ  . PHE A-2 1 59  ? 21.323  -29.508 20.667 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1944 N N   . ILE A-2 1 60  ? 22.901  -28.978 27.873 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 54  ILE A-2 N   1 
ATOM   1945 C CA  . ILE A-2 1 60  ? 22.887  -28.569 29.251 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 54  ILE A-2 CA  1 
ATOM   1946 C C   . ILE A-2 1 60  ? 23.667  -29.624 30.070 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 54  ILE A-2 C   1 
ATOM   1947 O O   . ILE A-2 1 60  ? 23.719  -30.807 29.708 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 54  ILE A-2 O   1 
ATOM   1948 C CB  . ILE A-2 1 60  ? 21.445  -28.534 29.747 1.00 19.26 ? ? ? ? ? ? 54  ILE A-2 CB  1 
ATOM   1949 C CG1 . ILE A-2 1 60  ? 20.660  -27.461 28.967 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 54  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   1950 C CG2 . ILE A-2 1 60  ? 21.347  -28.270 31.285 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 54  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   1951 C CD1 . ILE A-2 1 60  ? 19.162  -27.463 29.363 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 54  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   1952 N N   . THR A-2 1 61  ? 24.340  -29.168 31.107 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 55  THR A-2 N   1 
ATOM   1953 C CA  A THR A-2 1 61  ? 24.944  -30.056 32.081 0.50 24.10 ? ? ? ? ? ? 55  THR A-2 CA  1 
ATOM   1954 C CA  B THR A-2 1 61  ? 24.960  -30.062 32.082 0.50 24.27 ? ? ? ? ? ? 55  THR A-2 CA  1 
ATOM   1955 C C   . THR A-2 1 61  ? 24.428  -29.688 33.476 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 55  THR A-2 C   1 
ATOM   1956 O O   . THR A-2 1 61  ? 23.873  -28.587 33.675 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 55  THR A-2 O   1 
ATOM   1957 C CB  A THR A-2 1 61  ? 26.467  -29.943 32.055 0.50 25.08 ? ? ? ? ? ? 55  THR A-2 CB  1 
ATOM   1958 C CB  B THR A-2 1 61  ? 26.517  -29.972 32.039 0.50 25.26 ? ? ? ? ? ? 55  THR A-2 CB  1 
ATOM   1959 O OG1 A THR A-2 1 61  ? 27.017  -31.108 32.654 0.50 25.48 ? ? ? ? ? ? 55  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1960 O OG1 B THR A-2 1 61  ? 26.923  -28.608 32.193 0.50 27.11 ? ? ? ? ? ? 55  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1961 C CG2 A THR A-2 1 61  ? 26.929  -28.702 32.826 0.50 26.96 ? ? ? ? ? ? 55  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1962 C CG2 B THR A-2 1 61  ? 27.057  -30.482 30.720 0.50 24.59 ? ? ? ? ? ? 55  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1963 N N   . PHE A-2 1 62  ? 24.578  -30.595 34.431 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A-2 N   1 
ATOM   1964 C CA  . PHE A-2 1 62  ? 24.209  -30.281 35.823 1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A-2 CA  1 
ATOM   1965 C C   . PHE A-2 1 62  ? 25.297  -30.703 36.774 1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A-2 C   1 
ATOM   1966 O O   . PHE A-2 1 62  ? 26.056  -31.619 36.489 1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A-2 O   1 
ATOM   1967 C CB  . PHE A-2 1 62  ? 22.866  -30.948 36.234 1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A-2 CB  1 
ATOM   1968 C CG  . PHE A-2 1 62  ? 22.909  -32.454 36.344 1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A-2 CG  1 
ATOM   1969 C CD1 . PHE A-2 1 62  ? 23.469  -33.092 37.460 1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   1970 C CD2 . PHE A-2 1 62  ? 22.357  -33.238 35.344 1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   1971 C CE1 . PHE A-2 1 62  ? 23.496  -34.455 37.551 1.00 34.14 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   1972 C CE2 . PHE A-2 1 62  ? 22.392  -34.622 35.415 1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   1973 C CZ  . PHE A-2 1 62  ? 22.950  -35.234 36.540 1.00 37.58 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   1974 N N   . ARG A-2 1 63  ? 25.373  -29.992 37.894 1.00 36.53 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 N   1 
ATOM   1975 C CA  . ARG A-2 1 63  ? 26.117  -30.449 39.068 1.00 39.52 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 CA  1 
ATOM   1976 C C   . ARG A-2 1 63  ? 25.273  -30.314 40.340 1.00 41.74 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 C   1 
ATOM   1977 O O   . ARG A-2 1 63  ? 24.161  -29.827 40.286 1.00 38.62 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 O   1 
ATOM   1978 C CB  . ARG A-2 1 63  ? 27.464  -29.739 39.217 1.00 41.42 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 CB  1 
ATOM   1979 C CG  . ARG A-2 1 63  ? 27.479  -28.282 39.083 1.00 43.44 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 CG  1 
ATOM   1980 C CD  . ARG A-2 1 63  ? 27.155  -27.531 40.334 1.00 47.97 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 CD  1 
ATOM   1981 N NE  . ARG A-2 1 63  ? 27.718  -26.186 40.274 1.00 51.06 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 NE  1 
ATOM   1982 C CZ  . ARG A-2 1 63  ? 27.498  -25.219 41.161 1.00 54.47 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   1983 N NH1 . ARG A-2 1 63  ? 26.707  -25.415 42.213 1.00 58.17 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   1984 N NH2 . ARG A-2 1 63  ? 28.074  -24.035 40.991 1.00 56.55 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   1985 N N   . THR A-2 1 64  ? 25.818  -30.800 41.465 1.00 45.08 ? ? ? ? ? ? 58  THR A-2 N   1 
ATOM   1986 C CA  . THR A-2 1 64  ? 25.090  -30.908 42.729 1.00 47.73 ? ? ? ? ? ? 58  THR A-2 CA  1 
ATOM   1987 C C   . THR A-2 1 64  ? 25.788  -30.091 43.804 1.00 50.33 ? ? ? ? ? ? 58  THR A-2 C   1 
ATOM   1988 O O   . THR A-2 1 64  ? 26.945  -30.364 44.110 1.00 51.43 ? ? ? ? ? ? 58  THR A-2 O   1 
ATOM   1989 C CB  . THR A-2 1 64  ? 25.010  -32.387 43.186 1.00 49.25 ? ? ? ? ? ? 58  THR A-2 CB  1 
ATOM   1990 O OG1 . THR A-2 1 64  ? 24.466  -33.185 42.122 1.00 49.36 ? ? ? ? ? ? 58  THR A-2 OG1 1 
ATOM   1991 C CG2 . THR A-2 1 64  ? 24.123  -32.539 44.398 1.00 51.45 ? ? ? ? ? ? 58  THR A-2 CG2 1 
ATOM   1992 N N   . LYS A-2 1 74  ? 20.301  -30.500 41.975 1.00 42.71 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2 N   1 
ATOM   1993 C CA  . LYS A-2 1 74  ? 20.994  -30.199 40.716 1.00 39.68 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2 CA  1 
ATOM   1994 C C   . LYS A-2 1 74  ? 20.882  -28.724 40.359 1.00 38.84 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2 C   1 
ATOM   1995 O O   . LYS A-2 1 74  ? 19.801  -28.152 40.503 1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2 O   1 
ATOM   1996 C CB  . LYS A-2 1 74  ? 20.417  -30.992 39.520 1.00 39.17 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2 CB  1 
ATOM   1997 C CG  . LYS A-2 1 74  ? 20.298  -32.485 39.714 1.00 40.77 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2 CG  1 
ATOM   1998 C CD  . LYS A-2 1 74  ? 19.193  -33.109 38.859 1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2 CD  1 
ATOM   1999 C CE  . LYS A-2 1 74  ? 19.634  -33.385 37.423 1.00 40.81 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2 CE  1 
ATOM   2000 N NZ  . LYS A-2 1 74  ? 18.606  -34.156 36.635 1.00 42.53 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2001 N N   . MET A-2 1 75  ? 22.002  -28.151 39.882 1.00 36.69 ? ? ? ? ? ? 69  MET A-2 N   1 
ATOM   2002 C CA  . MET A-2 1 75  ? 22.062  -26.836 39.279 1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 69  MET A-2 CA  1 
ATOM   2003 C C   . MET A-2 1 75  ? 22.449  -27.071 37.821 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 69  MET A-2 C   1 
ATOM   2004 O O   . MET A-2 1 75  ? 23.460  -27.697 37.543 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 69  MET A-2 O   1 
ATOM   2005 C CB  . MET A-2 1 75  ? 23.130  -25.960 39.943 1.00 36.38 ? ? ? ? ? ? 69  MET A-2 CB  1 
ATOM   2006 C CG  . MET A-2 1 75  ? 22.930  -25.752 41.437 1.00 41.19 ? ? ? ? ? ? 69  MET A-2 CG  1 
ATOM   2007 S SD  . MET A-2 1 75  ? 21.434  -24.779 41.727 1.00 42.48 ? ? ? ? ? ? 69  MET A-2 SD  1 
ATOM   2008 C CE  . MET A-2 1 75  ? 21.867  -23.134 41.144 1.00 42.12 ? ? ? ? ? ? 69  MET A-2 CE  1 
ATOM   2009 N N   . TYR A-2 1 76  ? 21.630  -26.580 36.910 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A-2 N   1 
ATOM   2010 C CA  . TYR A-2 1 76  ? 21.846  -26.735 35.489 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A-2 CA  1 
ATOM   2011 C C   . TYR A-2 1 76  ? 22.542  -25.539 34.874 1.00 24.47 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A-2 C   1 
ATOM   2012 O O   . TYR A-2 1 76  ? 22.292  -24.400 35.286 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A-2 O   1 
ATOM   2013 C CB  . TYR A-2 1 76  ? 20.496  -26.848 34.783 1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A-2 CB  1 
ATOM   2014 C CG  . TYR A-2 1 76  ? 19.706  -28.048 35.286 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A-2 CG  1 
ATOM   2015 C CD1 . TYR A-2 1 76  ? 18.871  -27.931 36.400 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2016 C CD2 . TYR A-2 1 76  ? 19.823  -29.279 34.669 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2017 C CE1 . TYR A-2 1 76  ? 18.149  -29.032 36.862 1.00 29.21 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2018 C CE2 . TYR A-2 1 76  ? 19.103  -30.370 35.089 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2019 C CZ  . TYR A-2 1 76  ? 18.270  -30.257 36.197 1.00 30.39 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2020 O OH  . TYR A-2 1 76  ? 17.550  -31.360 36.659 1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A-2 OH  1 
ATOM   2021 N N   . THR A-2 1 77  ? 23.365  -25.801 33.859 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 71  THR A-2 N   1 
ATOM   2022 C CA  A THR A-2 1 77  ? 24.036  -24.740 33.084 0.50 22.32 ? ? ? ? ? ? 71  THR A-2 CA  1 
ATOM   2023 C CA  B THR A-2 1 77  ? 24.097  -24.756 33.133 0.50 22.57 ? ? ? ? ? ? 71  THR A-2 CA  1 
ATOM   2024 C C   . THR A-2 1 77  ? 24.183  -25.104 31.628 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 71  THR A-2 C   1 
ATOM   2025 O O   . THR A-2 1 77  ? 24.154  -26.280 31.249 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 71  THR A-2 O   1 
ATOM   2026 C CB  A THR A-2 1 77  ? 25.449  -24.427 33.589 0.50 24.46 ? ? ? ? ? ? 71  THR A-2 CB  1 
ATOM   2027 C CB  B THR A-2 1 77  ? 25.533  -24.546 33.745 0.50 24.81 ? ? ? ? ? ? 71  THR A-2 CB  1 
ATOM   2028 O OG1 A THR A-2 1 77  ? 26.210  -25.637 33.685 0.50 23.78 ? ? ? ? ? ? 71  THR A-2 OG1 1 
ATOM   2029 O OG1 B THR A-2 1 77  ? 25.527  -24.772 35.168 0.50 25.92 ? ? ? ? ? ? 71  THR A-2 OG1 1 
ATOM   2030 C CG2 A THR A-2 1 77  ? 25.385  -23.735 34.916 0.50 24.77 ? ? ? ? ? ? 71  THR A-2 CG2 1 
ATOM   2031 C CG2 B THR A-2 1 77  ? 26.025  -23.134 33.501 0.50 24.41 ? ? ? ? ? ? 71  THR A-2 CG2 1 
ATOM   2032 N N   . LEU A-2 1 78  ? 24.294  -24.095 30.771 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 N   1 
ATOM   2033 C CA  . LEU A-2 1 78  ? 24.517  -24.341 29.328 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 CA  1 
ATOM   2034 C C   . LEU A-2 1 78  ? 25.922  -24.851 29.093 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 C   1 
ATOM   2035 O O   . LEU A-2 1 78  ? 26.877  -24.393 29.717 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 O   1 
ATOM   2036 C CB  . LEU A-2 1 78  ? 24.342  -23.096 28.480 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 CB  1 
ATOM   2037 C CG  . LEU A-2 1 78  ? 22.945  -22.542 28.355 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 CG  1 
ATOM   2038 C CD1 . LEU A-2 1 78  ? 23.026  -21.144 27.558 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2039 C CD2 . LEU A-2 1 78  ? 21.939  -23.475 27.686 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2040 N N   . THR A-2 1 79  ? 26.049  -25.777 28.154 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 73  THR A-2 N   1 
ATOM   2041 C CA  . THR A-2 1 79  ? 27.337  -26.187 27.632 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 73  THR A-2 CA  1 
ATOM   2042 C C   . THR A-2 1 79  ? 27.668  -25.251 26.457 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 73  THR A-2 C   1 
ATOM   2043 O O   . THR A-2 1 79  ? 26.817  -24.449 26.033 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 73  THR A-2 O   1 
ATOM   2044 C CB  . THR A-2 1 79  ? 27.272  -27.613 27.088 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 73  THR A-2 CB  1 
ATOM   2045 O OG1 . THR A-2 1 79  ? 26.349  -27.637 25.989 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 73  THR A-2 OG1 1 
ATOM   2046 C CG2 . THR A-2 1 79  ? 26.833  -28.643 28.181 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 73  THR A-2 CG2 1 
ATOM   2047 N N   . ASP A-2 1 80  ? 28.879  -25.328 25.938 1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 N   1 
ATOM   2048 C CA  . ASP A-2 1 80  ? 29.189  -24.591 24.713 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CA  1 
ATOM   2049 C C   . ASP A-2 1 80  ? 28.197  -24.931 23.577 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 C   1 
ATOM   2050 O O   . ASP A-2 1 80  ? 27.739  -24.049 22.824 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 O   1 
ATOM   2051 C CB  . ASP A-2 1 80  ? 30.641  -24.897 24.247 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CB  1 
ATOM   2052 C CG  . ASP A-2 1 80  ? 31.731  -24.262 25.156 1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CG  1 
ATOM   2053 O OD1 . ASP A-2 1 80  ? 31.436  -23.315 25.884 1.00 32.50 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2054 O OD2 . ASP A-2 1 80  ? 32.887  -24.739 25.111 1.00 38.18 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2055 N N   . SER A-2 1 81  ? 27.863  -26.214 23.444 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 75  SER A-2 N   1 
ATOM   2056 C CA  . SER A-2 1 81  ? 26.873  -26.633 22.462 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 75  SER A-2 CA  1 
ATOM   2057 C C   . SER A-2 1 81  ? 25.500  -25.979 22.653 1.00 17.85 ? ? ? ? ? ? 75  SER A-2 C   1 
ATOM   2058 O O   . SER A-2 1 81  ? 24.858  -25.546 21.685 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 75  SER A-2 O   1 
ATOM   2059 C CB  . SER A-2 1 81  ? 26.704  -28.161 22.480 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 75  SER A-2 CB  1 
ATOM   2060 O OG  . SER A-2 1 81  ? 25.844  -28.536 21.398 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 75  SER A-2 OG  1 
ATOM   2061 N N   . GLY A-2 1 82  ? 25.056  -25.923 23.903 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 76  GLY A-2 N   1 
ATOM   2062 C CA  . GLY A-2 1 82  ? 23.786  -25.291 24.226 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 76  GLY A-2 CA  1 
ATOM   2063 C C   . GLY A-2 1 82  ? 23.785  -23.804 23.912 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 76  GLY A-2 C   1 
ATOM   2064 O O   . GLY A-2 1 82  ? 22.777  -23.279 23.470 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 76  GLY A-2 O   1 
ATOM   2065 N N   . LYS A-2 1 83  ? 24.900  -23.136 24.205 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 N   1 
ATOM   2066 C CA  . LYS A-2 1 83  ? 25.017  -21.698 23.933 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 CA  1 
ATOM   2067 C C   . LYS A-2 1 83  ? 24.946  -21.448 22.430 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 C   1 
ATOM   2068 O O   . LYS A-2 1 83  ? 24.287  -20.515 21.979 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 O   1 
ATOM   2069 C CB  . LYS A-2 1 83  ? 26.322  -21.196 24.491 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 CB  1 
ATOM   2070 C CG  . LYS A-2 1 83  ? 26.384  -21.038 25.970 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 CG  1 
ATOM   2071 C CD  . LYS A-2 1 83  ? 27.776  -20.585 26.422 1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 CD  1 
ATOM   2072 C CE  . LYS A-2 1 83  ? 27.942  -20.785 27.919 1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 CE  1 
ATOM   2073 N NZ  . LYS A-2 1 83  ? 29.281  -20.327 28.382 1.00 37.06 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2074 N N   . GLN A-2 1 84  ? 25.610  -22.304 21.662 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 N   1 
ATOM   2075 C CA  . GLN A-2 1 84  ? 25.530  -22.213 20.192 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 CA  1 
ATOM   2076 C C   . GLN A-2 1 84  ? 24.098  -22.482 19.674 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 C   1 
ATOM   2077 O O   . GLN A-2 1 84  ? 23.643  -21.794 18.766 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 O   1 
ATOM   2078 C CB  . GLN A-2 1 84  ? 26.512  -23.185 19.528 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 CB  1 
ATOM   2079 C CG  . GLN A-2 1 84  ? 26.690  -22.933 18.046 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 CG  1 
ATOM   2080 C CD  . GLN A-2 1 84  ? 27.411  -21.590 17.751 1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 CD  1 
ATOM   2081 O OE1 . GLN A-2 1 84  ? 28.463  -21.299 18.334 1.00 40.23 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2082 N NE2 . GLN A-2 1 84  ? 26.828  -20.763 16.864 1.00 38.50 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2083 N N   . GLU A-2 1 85  ? 23.427  -23.465 20.261 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 N   1 
ATOM   2084 C CA  . GLU A-2 1 85  ? 22.073  -23.869 19.869 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 CA  1 
ATOM   2085 C C   . GLU A-2 1 85  ? 21.124  -22.678 20.091 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 C   1 
ATOM   2086 O O   . GLU A-2 1 85  ? 20.331  -22.299 19.212 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 O   1 
ATOM   2087 C CB  . GLU A-2 1 85  ? 21.637  -25.131 20.663 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 CB  1 
ATOM   2088 C CG  . GLU A-2 1 85  ? 20.395  -25.854 20.168 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 CG  1 
ATOM   2089 C CD  . GLU A-2 1 85  ? 20.596  -26.662 18.858 1.00 20.08 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 CD  1 
ATOM   2090 O OE1 . GLU A-2 1 85  ? 21.706  -26.651 18.230 1.00 19.12 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2091 O OE2 . GLU A-2 1 85  ? 19.604  -27.305 18.426 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2092 N N   . LEU A-2 1 86  ? 21.268  -22.033 21.248 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A-2 N   1 
ATOM   2093 C CA  . LEU A-2 1 86  ? 20.462  -20.835 21.568 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A-2 CA  1 
ATOM   2094 C C   . LEU A-2 1 86  ? 20.780  -19.664 20.631 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A-2 C   1 
ATOM   2095 O O   . LEU A-2 1 86  ? 19.880  -19.058 20.055 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A-2 O   1 
ATOM   2096 C CB  . LEU A-2 1 86  ? 20.691  -20.480 23.032 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A-2 CB  1 
ATOM   2097 C CG  . LEU A-2 1 86  ? 20.022  -19.203 23.510 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A-2 CG  1 
ATOM   2098 C CD1 . LEU A-2 1 86  ? 18.516  -19.435 23.487 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2099 C CD2 . LEU A-2 1 86  ? 20.589  -18.849 24.943 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2100 N N   . HIS A-2 1 87  ? 22.064  -19.401 20.432 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A-2 N   1 
ATOM   2101 C CA  . HIS A-2 1 87  ? 22.516  -18.367 19.531 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A-2 CA  1 
ATOM   2102 C C   . HIS A-2 1 87  ? 21.957  -18.541 18.128 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A-2 C   1 
ATOM   2103 O O   . HIS A-2 1 87  ? 21.447  -17.577 17.524 1.00 16.00 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A-2 O   1 
ATOM   2104 C CB  . HIS A-2 1 87  ? 24.053  -18.292 19.496 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A-2 CB  1 
ATOM   2105 C CG  . HIS A-2 1 87  ? 24.562  -17.251 18.569 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A-2 CG  1 
ATOM   2106 N ND1 . HIS A-2 1 87  ? 24.559  -15.916 18.916 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2107 C CD2 . HIS A-2 1 87  ? 25.087  -17.327 17.324 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2108 C CE1 . HIS A-2 1 87  ? 25.033  -15.206 17.904 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2109 N NE2 . HIS A-2 1 87  ? 25.389  -16.041 16.933 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2110 N N   . ASP A-2 1 88  ? 22.083  -19.748 17.581 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A-2 N   1 
ATOM   2111 C CA  . ASP A-2 1 88  ? 21.678  -19.993 16.162 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A-2 CA  1 
ATOM   2112 C C   . ASP A-2 1 88  ? 20.168  -19.754 16.013 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A-2 C   1 
ATOM   2113 O O   . ASP A-2 1 88  ? 19.725  -19.182 15.040 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A-2 O   1 
ATOM   2114 C CB  . ASP A-2 1 88  ? 21.989  -21.414 15.779 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A-2 CB  1 
ATOM   2115 C CG  . ASP A-2 1 88  ? 23.492  -21.683 15.610 1.00 25.97 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A-2 CG  1 
ATOM   2116 O OD1 . ASP A-2 1 88  ? 24.313  -20.745 15.556 1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2117 O OD2 . ASP A-2 1 88  ? 23.835  -22.892 15.550 1.00 28.14 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2118 N N   . TRP A-2 1 89  ? 19.392  -20.170 17.023 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 N   1 
ATOM   2119 C CA  . TRP A-2 1 89  ? 17.937  -19.961 17.012 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 CA  1 
ATOM   2120 C C   . TRP A-2 1 89  ? 17.605  -18.455 17.110 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 C   1 
ATOM   2121 O O   . TRP A-2 1 89  ? 16.728  -17.937 16.406 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 O   1 
ATOM   2122 C CB  . TRP A-2 1 89  ? 17.318  -20.702 18.167 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 CB  1 
ATOM   2123 C CG  . TRP A-2 1 89  ? 15.904  -20.392 18.486 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 CG  1 
ATOM   2124 C CD1 . TRP A-2 1 89  ? 14.786  -20.840 17.829 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 CD1 1 
ATOM   2125 C CD2 . TRP A-2 1 89  ? 15.433  -19.628 19.599 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 CD2 1 
ATOM   2126 N NE1 . TRP A-2 1 89  ? 13.666  -20.346 18.439 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 NE1 1 
ATOM   2127 C CE2 . TRP A-2 1 89  ? 14.046  -19.610 19.528 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 CE2 1 
ATOM   2128 C CE3 . TRP A-2 1 89  ? 16.080  -18.920 20.634 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 CE3 1 
ATOM   2129 C CZ2 . TRP A-2 1 89  ? 13.264  -18.937 20.466 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   2130 C CZ3 . TRP A-2 1 89  ? 15.316  -18.267 21.556 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   2131 C CH2 . TRP A-2 1 89  ? 13.930  -18.302 21.485 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 CH2 1 
ATOM   2132 N N   . LEU A-2 1 90  ? 18.317  -17.748 17.994 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A-2 N   1 
ATOM   2133 C CA  . LEU A-2 1 90  ? 18.032  -16.311 18.186 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A-2 CA  1 
ATOM   2134 C C   . LEU A-2 1 90  ? 18.250  -15.550 16.877 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A-2 C   1 
ATOM   2135 O O   . LEU A-2 1 90  ? 17.458  -14.679 16.491 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A-2 O   1 
ATOM   2136 C CB  . LEU A-2 1 90  ? 18.911  -15.692 19.303 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A-2 CB  1 
ATOM   2137 C CG  . LEU A-2 1 90  ? 18.552  -16.024 20.751 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A-2 CG  1 
ATOM   2138 C CD1 . LEU A-2 1 90  ? 19.713  -15.669 21.653 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2139 C CD2 . LEU A-2 1 90  ? 17.249  -15.319 21.184 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2140 N N   . ILE A-2 1 91  ? 19.340  -15.868 16.176 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A-2 N   1 
ATOM   2141 C CA  . ILE A-2 1 91  ? 19.656  -15.053 15.015 1.00 21.79 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A-2 CA  1 
ATOM   2142 C C   . ILE A-2 1 91  ? 19.007  -15.493 13.724 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A-2 C   1 
ATOM   2143 O O   . ILE A-2 1 91  ? 19.055  -14.737 12.723 1.00 23.26 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A-2 O   1 
ATOM   2144 C CB  . ILE A-2 1 91  ? 21.161  -14.864 14.801 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A-2 CB  1 
ATOM   2145 C CG1 . ILE A-2 1 91  ? 21.821  -16.154 14.391 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2146 C CG2 . ILE A-2 1 91  ? 21.798  -14.192 16.038 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2147 C CD1 . ILE A-2 1 91  ? 23.222  -15.933 13.770 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2148 N N   . ARG A-2 1 92  ? 18.377  -16.667 13.733 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 N   1 
ATOM   2149 C CA  . ARG A-2 1 92  ? 17.666  -17.191 12.555 1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 CA  1 
ATOM   2150 C C   . ARG A-2 1 92  ? 16.461  -16.292 12.194 1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 C   1 
ATOM   2151 O O   . ARG A-2 1 92  ? 15.704  -15.889 13.078 1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 O   1 
ATOM   2152 C CB  . ARG A-2 1 92  ? 17.226  -18.626 12.849 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 CB  1 
ATOM   2153 C CG  . ARG A-2 1 92  ? 16.721  -19.444 11.684 1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 CG  1 
ATOM   2154 C CD  . ARG A-2 1 92  ? 16.970  -20.970 11.911 1.00 42.70 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 CD  1 
ATOM   2155 N NE  . ARG A-2 1 92  ? 16.088  -21.547 12.931 1.00 47.28 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 NE  1 
ATOM   2156 C CZ  . ARG A-2 1 92  ? 16.441  -22.207 14.050 1.00 47.89 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2157 N NH1 . ARG A-2 1 92  ? 17.719  -22.446 14.405 1.00 47.14 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2158 N NH2 . ARG A-2 1 92  ? 15.469  -22.645 14.845 1.00 47.10 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2159 N N   . HIS A-2 1 93  ? 16.307  -15.966 10.915 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 N   1 
ATOM   2160 C CA  . HIS A-2 1 93  ? 15.127  -15.206 10.447 1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 CA  1 
ATOM   2161 C C   . HIS A-2 1 93  ? 14.105  -16.196 9.954  1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 C   1 
ATOM   2162 O O   . HIS A-2 1 93  ? 14.371  -16.964 9.043  1.00 37.00 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 O   1 
ATOM   2163 C CB  . HIS A-2 1 93  ? 15.485  -14.237 9.325  1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 CB  1 
ATOM   2164 C CG  . HIS A-2 1 93  ? 16.453  -13.182 9.738  1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 CG  1 
ATOM   2165 N ND1 . HIS A-2 1 93  ? 17.186  -12.448 8.828  1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2166 C CD2 . HIS A-2 1 93  ? 16.828  -12.757 10.964 1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2167 C CE1 . HIS A-2 1 93  ? 17.959  -11.602 9.489  1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2168 N NE2 . HIS A-2 1 93  ? 17.751  -11.764 10.781 1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2169 N N   . GLN A-2 1 94  ? 12.986  -16.240 10.646 1.00 34.77 ? ? ? ? ? ? 88  GLN A-2 N   1 
ATOM   2170 C CA  . GLN A-2 1 94  ? 11.859  -17.067 10.279 1.00 36.17 ? ? ? ? ? ? 88  GLN A-2 CA  1 
ATOM   2171 C C   . GLN A-2 1 94  ? 10.757  -16.217 9.643  1.00 34.89 ? ? ? ? ? ? 88  GLN A-2 C   1 
ATOM   2172 O O   . GLN A-2 1 94  ? 10.649  -15.014 9.953  1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 88  GLN A-2 O   1 
ATOM   2173 C CB  . GLN A-2 1 94  ? 11.282  -17.734 11.537 1.00 36.84 ? ? ? ? ? ? 88  GLN A-2 CB  1 
ATOM   2174 C CG  . GLN A-2 1 94  ? 12.283  -18.554 12.324 1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 88  GLN A-2 CG  1 
ATOM   2175 C CD  . GLN A-2 1 94  ? 12.472  -19.952 11.795 1.00 46.31 ? ? ? ? ? ? 88  GLN A-2 CD  1 
ATOM   2176 O OE1 . GLN A-2 1 94  ? 12.806  -20.865 12.556 1.00 51.95 ? ? ? ? ? ? 88  GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2177 N NE2 . GLN A-2 1 94  ? 12.271  -20.143 10.486 1.00 49.62 ? ? ? ? ? ? 88  GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2178 N N   . PRO A-2 1 95  ? 9.893   -16.847 8.824  1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A-2 N   1 
ATOM   2179 C CA  . PRO A-2 1 95  ? 8.716   -16.135 8.326  1.00 33.38 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A-2 CA  1 
ATOM   2180 C C   . PRO A-2 1 95  ? 7.801   -15.813 9.495  1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A-2 C   1 
ATOM   2181 O O   . PRO A-2 1 95  ? 7.817   -16.519 10.492 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A-2 O   1 
ATOM   2182 C CB  . PRO A-2 1 95  ? 8.023   -17.150 7.416  1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A-2 CB  1 
ATOM   2183 C CG  . PRO A-2 1 95  ? 9.044   -18.158 7.095  1.00 36.14 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A-2 CG  1 
ATOM   2184 C CD  . PRO A-2 1 95  ? 9.996   -18.205 8.258  1.00 36.33 ? ? ? ? ? ? 89  PRO A-2 CD  1 
ATOM   2185 N N   . ILE A-2 1 96  ? 6.976   -14.786 9.359  1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 N   1 
ATOM   2186 C CA  . ILE A-2 1 96  ? 6.042   -14.534 10.430 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CA  1 
ATOM   2187 C C   . ILE A-2 1 96  ? 4.959   -15.627 10.410 1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 C   1 
ATOM   2188 O O   . ILE A-2 1 96  ? 4.526   -16.107 9.345  1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 O   1 
ATOM   2189 C CB  . ILE A-2 1 96  ? 5.508   -13.089 10.468 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CB  1 
ATOM   2190 C CG1 . ILE A-2 1 96  ? 4.751   -12.696 9.221  1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2191 C CG2 . ILE A-2 1 96  ? 6.697   -12.044 10.724 1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2192 C CD1 . ILE A-2 1 96  ? 4.339   -11.178 9.283  1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2193 N N   . PRO A-2 1 97  ? 4.557   -16.059 11.605 1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 91  PRO A-2 N   1 
ATOM   2194 C CA  . PRO A-2 1 97  ? 3.624   -17.160 11.679 1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 91  PRO A-2 CA  1 
ATOM   2195 C C   . PRO A-2 1 97  ? 2.207   -16.743 11.245 1.00 35.91 ? ? ? ? ? ? 91  PRO A-2 C   1 
ATOM   2196 O O   . PRO A-2 1 97  ? 1.883   -15.543 11.152 1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 91  PRO A-2 O   1 
ATOM   2197 C CB  . PRO A-2 1 97  ? 3.687   -17.554 13.167 1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 91  PRO A-2 CB  1 
ATOM   2198 C CG  . PRO A-2 1 97  ? 3.930   -16.255 13.881 1.00 35.28 ? ? ? ? ? ? 91  PRO A-2 CG  1 
ATOM   2199 C CD  . PRO A-2 1 97  ? 4.833   -15.456 12.932 1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 91  PRO A-2 CD  1 
ATOM   2200 N N   . GLU A-2 1 98  ? 1.375   -17.743 10.971 1.00 38.69 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 N   1 
ATOM   2201 C CA  . GLU A-2 1 98  ? -0.030  -17.504 10.616 1.00 40.21 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 CA  1 
ATOM   2202 C C   . GLU A-2 1 98  ? -0.744  -16.914 11.820 1.00 41.16 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 C   1 
ATOM   2203 O O   . GLU A-2 1 98  ? -0.317  -17.078 12.980 1.00 41.27 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 O   1 
ATOM   2204 C CB  . GLU A-2 1 98  ? -0.714  -18.802 10.154 1.00 41.79 ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 CB  1 
ATOM   2205 N N   . THR A-2 1 99  ? -1.816  -16.192 11.534 1.00 41.16 ? ? ? ? ? ? 93  THR A-2 N   1 
ATOM   2206 C CA  . THR A-2 1 99  ? -2.624  -15.561 12.561 1.00 40.65 ? ? ? ? ? ? 93  THR A-2 CA  1 
ATOM   2207 C C   . THR A-2 1 99  ? -3.152  -16.610 13.522 1.00 39.61 ? ? ? ? ? ? 93  THR A-2 C   1 
ATOM   2208 O O   . THR A-2 1 99  ? -3.620  -17.674 13.093 1.00 41.14 ? ? ? ? ? ? 93  THR A-2 O   1 
ATOM   2209 C CB  . THR A-2 1 99  ? -3.779  -14.775 11.885 1.00 41.30 ? ? ? ? ? ? 93  THR A-2 CB  1 
ATOM   2210 O OG1 . THR A-2 1 99  ? -3.209  -13.725 11.069 1.00 42.77 ? ? ? ? ? ? 93  THR A-2 OG1 1 
ATOM   2211 C CG2 . THR A-2 1 99  ? -4.746  -14.184 12.920 1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 93  THR A-2 CG2 1 
ATOM   2212 N N   . VAL A-2 1 100 ? -3.071  -16.324 14.817 1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 94  VAL A-2 N   1 
ATOM   2213 C CA  . VAL A-2 1 100 ? -3.529  -17.296 15.832 1.00 36.94 ? ? ? ? ? ? 94  VAL A-2 CA  1 
ATOM   2214 C C   . VAL A-2 1 100 ? -5.056  -17.215 15.875 1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 94  VAL A-2 C   1 
ATOM   2215 O O   . VAL A-2 1 100 ? -5.596  -16.117 15.717 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 94  VAL A-2 O   1 
ATOM   2216 C CB  . VAL A-2 1 100 ? -2.899  -16.997 17.215 1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 94  VAL A-2 CB  1 
ATOM   2217 N N   . LYS A-2 1 101 ? -5.758  -18.349 15.999 1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A-2 N   1 
ATOM   2218 C CA  . LYS A-2 1 101 ? -7.238  -18.321 16.031 1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A-2 CA  1 
ATOM   2219 C C   . LYS A-2 1 101 ? -7.767  -17.545 17.251 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A-2 C   1 
ATOM   2220 O O   . LYS A-2 1 101 ? -7.438  -17.886 18.396 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A-2 O   1 
ATOM   2221 C CB  . LYS A-2 1 101 ? -7.837  -19.740 16.020 1.00 30.94 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A-2 CB  1 
ATOM   2222 C CG  . LYS A-2 1 101 ? -7.832  -20.387 14.649 1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A-2 CG  1 
ATOM   2223 C CD  . LYS A-2 1 101 ? -8.247  -21.892 14.716 1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A-2 CD  1 
ATOM   2224 C CE  . LYS A-2 1 101 ? -8.518  -22.446 13.348 1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A-2 CE  1 
ATOM   2225 N NZ  . LYS A-2 1 101 ? -7.234  -22.448 12.516 1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 95  LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2226 N N   . ASP A-2 1 102 ? -8.583  -16.526 16.999 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A-2 N   1 
ATOM   2227 C CA  . ASP A-2 1 102 ? -9.205  -15.723 18.071 1.00 23.14 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A-2 CA  1 
ATOM   2228 C C   . ASP A-2 1 102 ? -10.695 -15.960 17.937 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A-2 C   1 
ATOM   2229 O O   . ASP A-2 1 102 ? -11.306 -15.491 16.983 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A-2 O   1 
ATOM   2230 C CB  . ASP A-2 1 102 ? -8.844  -14.239 17.899 1.00 21.89 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A-2 CB  1 
ATOM   2231 C CG  . ASP A-2 1 102 ? -9.415  -13.352 18.994 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A-2 CG  1 
ATOM   2232 O OD1 . ASP A-2 1 102 ? -10.422 -13.743 19.590 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2233 O OD2 . ASP A-2 1 102 ? -8.842  -12.268 19.270 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2234 N N   . GLU A-2 1 103 ? -11.263 -16.763 18.840 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 N   1 
ATOM   2235 C CA  . GLU A-2 1 103 ? -12.632 -17.182 18.750 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 CA  1 
ATOM   2236 C C   . GLU A-2 1 103 ? -13.585 -16.001 18.773 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 C   1 
ATOM   2237 O O   . GLU A-2 1 103 ? -14.606 -15.993 18.092 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 O   1 
ATOM   2238 C CB  . GLU A-2 1 103 ? -13.012 -18.083 19.874 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 CB  1 
ATOM   2239 C CG  . GLU A-2 1 103 ? -14.263 -18.853 19.613 1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 CG  1 
ATOM   2240 C CD  . GLU A-2 1 103 ? -14.403 -20.044 20.575 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 CD  1 
ATOM   2241 O OE1 . GLU A-2 1 103 ? -13.456 -20.313 21.348 1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2242 O OE2 . GLU A-2 1 103 ? -15.438 -20.710 20.534 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2243 N N   . PHE A-2 1 104 ? -13.263 -14.993 19.594 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 N   1 
ATOM   2244 C CA  . PHE A-2 1 104 ? -14.095 -13.792 19.574 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 CA  1 
ATOM   2245 C C   . PHE A-2 1 104 ? -14.170 -13.163 18.161 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 C   1 
ATOM   2246 O O   . PHE A-2 1 104 ? -15.207 -12.644 17.756 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 O   1 
ATOM   2247 C CB  . PHE A-2 1 104 ? -13.576 -12.730 20.573 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 CB  1 
ATOM   2248 C CG  . PHE A-2 1 104 ? -14.368 -11.461 20.537 1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 CG  1 
ATOM   2249 C CD1 . PHE A-2 1 104 ? -15.548 -11.375 21.222 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2250 C CD2 . PHE A-2 1 104 ? -13.915 -10.358 19.849 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2251 C CE1 . PHE A-2 1 104 ? -16.318 -10.216 21.172 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2252 C CE2 . PHE A-2 1 104 ? -14.673 -9.227  19.804 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2253 C CZ  . PHE A-2 1 104 ? -15.883 -9.173  20.462 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2254 N N   . MET A-2 1 105 ? -13.064 -13.126 17.438 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 99  MET A-2 N   1 
ATOM   2255 C CA  . MET A-2 1 105 ? -13.048 -12.569 16.099 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 99  MET A-2 CA  1 
ATOM   2256 C C   . MET A-2 1 105 ? -13.829 -13.376 15.096 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 99  MET A-2 C   1 
ATOM   2257 O O   . MET A-2 1 105 ? -14.394 -12.821 14.139 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 99  MET A-2 O   1 
ATOM   2258 C CB  . MET A-2 1 105 ? -11.614 -12.338 15.598 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 99  MET A-2 CB  1 
ATOM   2259 C CG  . MET A-2 1 105 ? -10.895 -11.176 16.434 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 99  MET A-2 CG  1 
ATOM   2260 S SD  . MET A-2 1 105 ? -11.878 -9.665  16.508 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 99  MET A-2 SD  1 
ATOM   2261 C CE  . MET A-2 1 105 ? -12.063 -9.401  14.724 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 99  MET A-2 CE  1 
ATOM   2262 N N   . LEU A-2 1 106 ? -13.919 -14.695 15.300 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 N   1 
ATOM   2263 C CA  . LEU A-2 1 106 ? -14.844 -15.471 14.485 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2264 C C   . LEU A-2 1 106 ? -16.289 -15.065 14.748 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 C   1 
ATOM   2265 O O   . LEU A-2 1 106 ? -17.071 -14.957 13.817 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 O   1 
ATOM   2266 C CB  . LEU A-2 1 106 ? -14.632 -16.992 14.654 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2267 C CG  . LEU A-2 1 106 ? -15.335 -17.905 13.693 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2268 C CD1 . LEU A-2 1 106 ? -14.699 -17.774 12.268 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2269 C CD2 . LEU A-2 1 106 ? -15.234 -19.346 14.187 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2270 N N   . LYS A-2 1 107 ? -16.640 -14.784 16.021 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A-2 N   1 
ATOM   2271 C CA  . LYS A-2 1 107 ? -17.945 -14.280 16.335 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2272 C C   . LYS A-2 1 107 ? -18.179 -12.944 15.648 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A-2 C   1 
ATOM   2273 O O   . LYS A-2 1 107 ? -19.236 -12.728 15.065 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A-2 O   1 
ATOM   2274 C CB  . LYS A-2 1 107 ? -18.122 -14.125 17.843 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2275 C CG  . LYS A-2 1 107 ? -18.099 -15.444 18.579 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2276 C CD  . LYS A-2 1 107 ? -18.409 -15.205 20.057 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2277 C CE  . LYS A-2 1 107 ? -18.301 -16.435 20.884 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2278 N NZ  . LYS A-2 1 107 ? -19.000 -16.080 22.227 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2279 N N   . ALA A-2 1 108 ? -17.163 -12.057 15.682 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-2 N   1 
ATOM   2280 C CA  . ALA A-2 1 108 ? -17.287 -10.766 15.058 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2281 C C   . ALA A-2 1 108 ? -17.575 -10.888 13.537 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-2 C   1 
ATOM   2282 O O   . ALA A-2 1 108 ? -18.388 -10.142 12.964 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-2 O   1 
ATOM   2283 C CB  . ALA A-2 1 108 ? -15.981 -9.948  15.309 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2284 N N   . TYR A-2 1 109 ? -16.888 -11.813 12.890 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A-2 N   1 
ATOM   2285 C CA  . TYR A-2 1 109 ? -17.076 -12.088 11.474 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A-2 CA  1 
ATOM   2286 C C   . TYR A-2 1 109 ? -18.572 -12.427 11.154 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A-2 C   1 
ATOM   2287 O O   . TYR A-2 1 109 ? -19.068 -12.065 10.074 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A-2 O   1 
ATOM   2288 C CB  . TYR A-2 1 109 ? -16.163 -13.228 11.050 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A-2 CB  1 
ATOM   2289 C CG  . TYR A-2 1 109 ? -16.132 -13.549 9.591  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A-2 CG  1 
ATOM   2290 C CD1 . TYR A-2 1 109 ? -15.634 -12.628 8.660  1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2291 C CD2 . TYR A-2 1 109 ? -16.583 -14.762 9.119  1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2292 C CE1 . TYR A-2 1 109 ? -15.605 -12.924 7.325  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2293 C CE2 . TYR A-2 1 109 ? -16.556 -15.075 7.777  1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2294 C CZ  . TYR A-2 1 109 ? -16.060 -14.151 6.876  1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2295 O OH  . TYR A-2 1 109 ? -16.051 -14.486 5.535  1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 103 TYR A-2 OH  1 
ATOM   2296 N N   . PHE A-2 1 110 ? -19.254 -13.091 12.101 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A-2 N   1 
ATOM   2297 C CA  . PHE A-2 1 110 ? -20.649 -13.524 11.946 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A-2 CA  1 
ATOM   2298 C C   . PHE A-2 1 110 ? -21.637 -12.627 12.666 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A-2 C   1 
ATOM   2299 O O   . PHE A-2 1 110 ? -22.792 -13.012 12.951 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A-2 O   1 
ATOM   2300 C CB  . PHE A-2 1 110 ? -20.723 -15.005 12.470 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A-2 CB  1 
ATOM   2301 C CG  . PHE A-2 1 110 ? -19.917 -15.954 11.671 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A-2 CG  1 
ATOM   2302 C CD1 . PHE A-2 1 110 ? -19.974 -15.975 10.266 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2303 C CD2 . PHE A-2 1 110 ? -19.116 -16.911 12.295 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2304 C CE1 . PHE A-2 1 110 ? -19.249 -16.856 9.535  1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2305 C CE2 . PHE A-2 1 110 ? -18.394 -17.829 11.540 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2306 C CZ  . PHE A-2 1 110 ? -18.457 -17.792 10.153 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 104 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2307 N N   . ILE A-2 1 111 ? -21.210 -11.385 12.926 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 105 ILE A-2 N   1 
ATOM   2308 C CA  . ILE A-2 1 111 ? -22.038 -10.408 13.652 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 105 ILE A-2 CA  1 
ATOM   2309 C C   . ILE A-2 1 111 ? -23.427 -10.163 13.051 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 105 ILE A-2 C   1 
ATOM   2310 O O   . ILE A-2 1 111 ? -24.366 -9.735  13.756 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 105 ILE A-2 O   1 
ATOM   2311 C CB  . ILE A-2 1 111 ? -21.288 -9.047  13.800 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 105 ILE A-2 CB  1 
ATOM   2312 C CG1 . ILE A-2 1 111 ? -21.947 -8.167  14.879 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 105 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2313 C CG2 . ILE A-2 1 111 ? -21.169 -8.318  12.417 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 105 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2314 C CD1 . ILE A-2 1 111 ? -21.083 -6.946  15.304 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 105 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2315 N N   . SER A-2 1 112 ? -23.610 -10.425 11.766 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 106 SER A-2 N   1 
ATOM   2316 C CA  . SER A-2 1 112 ? -24.921 -10.191 11.135 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 106 SER A-2 CA  1 
ATOM   2317 C C   . SER A-2 1 112 ? -26.013 -11.069 11.780 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 106 SER A-2 C   1 
ATOM   2318 O O   . SER A-2 1 112 ? -27.201 -10.753 11.626 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 106 SER A-2 O   1 
ATOM   2319 C CB  . SER A-2 1 112 ? -24.921 -10.493 9.630  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 106 SER A-2 CB  1 
ATOM   2320 O OG  . SER A-2 1 112 ? -24.677 -11.891 9.371  1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 106 SER A-2 OG  1 
ATOM   2321 N N   . SER A-2 1 113 ? -25.622 -12.150 12.479 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 107 SER A-2 N   1 
ATOM   2322 C CA  . SER A-2 1 113 ? -26.556 -13.006 13.177 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 107 SER A-2 CA  1 
ATOM   2323 C C   . SER A-2 1 113 ? -27.034 -12.459 14.531 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 107 SER A-2 C   1 
ATOM   2324 O O   . SER A-2 1 113 ? -27.906 -13.065 15.163 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 107 SER A-2 O   1 
ATOM   2325 C CB  . SER A-2 1 113 ? -25.968 -14.399 13.355 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 107 SER A-2 CB  1 
ATOM   2326 O OG  . SER A-2 1 113 ? -25.966 -15.112 12.126 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 107 SER A-2 OG  1 
ATOM   2327 N N   . LEU A-2 1 114 ? -26.486 -11.308 14.959 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A-2 N   1 
ATOM   2328 C CA  . LEU A-2 1 114 ? -26.843 -10.641 16.227 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2329 C C   . LEU A-2 1 114 ? -27.573 -9.324  15.989 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A-2 C   1 
ATOM   2330 O O   . LEU A-2 1 114 ? -27.290 -8.596  15.020 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A-2 O   1 
ATOM   2331 C CB  . LEU A-2 1 114 ? -25.569 -10.372 17.048 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2332 C CG  . LEU A-2 1 114 ? -24.811 -11.615 17.474 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2333 C CD1 . LEU A-2 1 114 ? -23.589 -11.168 18.317 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2334 C CD2 . LEU A-2 1 114 ? -25.658 -12.661 18.195 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2335 N N   . SER A-2 1 115 ? -28.528 -9.007  16.878 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 109 SER A-2 N   1 
ATOM   2336 C CA  . SER A-2 1 115 ? -29.148 -7.736  16.839 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 109 SER A-2 CA  1 
ATOM   2337 C C   . SER A-2 1 115 ? -28.138 -6.672  17.320 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 109 SER A-2 C   1 
ATOM   2338 O O   . SER A-2 1 115 ? -27.140 -7.016  17.890 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 109 SER A-2 O   1 
ATOM   2339 C CB  . SER A-2 1 115 ? -30.347 -7.683  17.759 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 109 SER A-2 CB  1 
ATOM   2340 O OG  . SER A-2 1 115 ? -29.961 -7.749  19.113 1.00 18.73 ? ? ? ? ? ? 109 SER A-2 OG  1 
ATOM   2341 N N   . ARG A-2 1 116 ? -28.514 -5.418  17.175 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A-2 N   1 
ATOM   2342 C CA  . ARG A-2 1 116 ? -27.640 -4.325  17.622 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2343 C C   . ARG A-2 1 116 ? -27.396 -4.446  19.104 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A-2 C   1 
ATOM   2344 O O   . ARG A-2 1 116 ? -26.260 -4.268  19.559 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A-2 O   1 
ATOM   2345 C CB  . ARG A-2 1 116 ? -28.252 -2.981  17.276 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2346 C CG  . ARG A-2 1 116 ? -27.311 -1.794  17.473 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2347 C CD  . ARG A-2 1 116 ? -27.976 -0.431  17.186 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2348 N NE  . ARG A-2 1 116 ? -28.415 -0.196  15.786 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2349 C CZ  . ARG A-2 1 116 ? -27.693 0.259   14.773 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2350 N NH1 . ARG A-2 1 116 ? -26.429 0.622   14.916 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2351 N NH2 . ARG A-2 1 116 ? -28.285 0.407   13.574 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2352 N N   . GLN A-2 1 117 ? -28.442 -4.742  19.894 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 111 GLN A-2 N   1 
ATOM   2353 C CA  . GLN A-2 1 117 ? -28.247 -4.892  21.309 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 111 GLN A-2 CA  1 
ATOM   2354 C C   . GLN A-2 1 117 ? -27.379 -6.107  21.678 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 111 GLN A-2 C   1 
ATOM   2355 O O   . GLN A-2 1 117 ? -26.546 -6.015  22.581 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 111 GLN A-2 O   1 
ATOM   2356 C CB  . GLN A-2 1 117 ? -29.580 -4.922  22.090 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 111 GLN A-2 CB  1 
ATOM   2357 C CG  . GLN A-2 1 117 ? -29.392 -4.924  23.626 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 111 GLN A-2 CG  1 
ATOM   2358 C CD  . GLN A-2 1 117 ? -28.701 -3.636  24.103 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 111 GLN A-2 CD  1 
ATOM   2359 O OE1 . GLN A-2 1 117 ? -29.156 -2.532  23.774 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 111 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2360 N NE2 . GLN A-2 1 117 ? -27.585 -3.771  24.818 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 111 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2361 N N   . GLU A-2 1 118 ? -27.582 -7.225  21.001 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 N   1 
ATOM   2362 C CA  . GLU A-2 1 118 ? -26.794 -8.426  21.288 1.00 15.84 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2363 C C   . GLU A-2 1 118 ? -25.345 -8.169  20.925 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 C   1 
ATOM   2364 O O   . GLU A-2 1 118 ? -24.437 -8.619  21.653 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 O   1 
ATOM   2365 C CB  . GLU A-2 1 118 ? -27.313 -9.651  20.521 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2366 C CG  . GLU A-2 1 118 ? -28.633 -10.172 20.986 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2367 C CD  . GLU A-2 1 118 ? -29.245 -11.223 20.063 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2368 O OE1 . GLU A-2 1 118 ? -29.073 -11.154 18.814 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2369 O OE2 . GLU A-2 1 118 ? -29.944 -12.101 20.599 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2370 N N   . ALA A-2 1 119 ? -25.121 -7.451  19.829 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A-2 N   1 
ATOM   2371 C CA  . ALA A-2 1 119 ? -23.746 -7.128  19.373 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2372 C C   . ALA A-2 1 119 ? -23.088 -6.237  20.428 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A-2 C   1 
ATOM   2373 O O   . ALA A-2 1 119 ? -21.938 -6.458  20.856 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A-2 O   1 
ATOM   2374 C CB  . ALA A-2 1 119 ? -23.764 -6.487  17.969 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2375 N N   . SER A-2 1 120 ? -23.824 -5.229  20.873 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 114 SER A-2 N   1 
ATOM   2376 C CA  . SER A-2 1 120 ? -23.317 -4.346  21.916 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 114 SER A-2 CA  1 
ATOM   2377 C C   . SER A-2 1 120 ? -22.962 -5.134  23.176 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 114 SER A-2 C   1 
ATOM   2378 O O   . SER A-2 1 120 ? -21.913 -4.944  23.768 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 114 SER A-2 O   1 
ATOM   2379 C CB  . SER A-2 1 120 ? -24.347 -3.296  22.249 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 114 SER A-2 CB  1 
ATOM   2380 O OG  . SER A-2 1 120 ? -23.769 -2.357  23.161 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 114 SER A-2 OG  1 
ATOM   2381 N N   . ASP A-2 1 121 ? -23.816 -6.087  23.558 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-2 N   1 
ATOM   2382 C CA  . ASP A-2 1 121 ? -23.587 -6.862  24.800 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-2 CA  1 
ATOM   2383 C C   . ASP A-2 1 121 ? -22.336 -7.767  24.662 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-2 C   1 
ATOM   2384 O O   . ASP A-2 1 121 ? -21.539 -7.878  25.574 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-2 O   1 
ATOM   2385 C CB  . ASP A-2 1 121 ? -24.831 -7.662  25.184 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-2 CB  1 
ATOM   2386 C CG  . ASP A-2 1 121 ? -25.981 -6.789  25.697 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-2 CG  1 
ATOM   2387 O OD1 . ASP A-2 1 121 ? -25.846 -5.558  25.931 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2388 O OD2 . ASP A-2 1 121 ? -27.080 -7.347  25.826 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2389 N N   . LEU A-2 1 122 ? -22.201 -8.381  23.503 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 N   1 
ATOM   2390 C CA  . LEU A-2 1 122 ? -21.036 -9.253  23.199 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2391 C C   . LEU A-2 1 122 ? -19.719 -8.484  23.247 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 C   1 
ATOM   2392 O O   . LEU A-2 1 122 ? -18.776 -8.876  23.928 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 O   1 
ATOM   2393 C CB  . LEU A-2 1 122 ? -21.231 -9.951  21.877 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2394 C CG  . LEU A-2 1 122 ? -20.032 -10.771 21.357 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2395 C CD1 . LEU A-2 1 122 ? -19.769 -11.873 22.337 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2396 C CD2 . LEU A-2 1 122 ? -20.246 -11.198 19.858 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2397 N N   . PHE A-2 1 123 ? -19.701 -7.323  22.602 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 N   1 
ATOM   2398 C CA  . PHE A-2 1 123 ? -18.508 -6.510  22.554 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 CA  1 
ATOM   2399 C C   . PHE A-2 1 123 ? -18.193 -5.827  23.897 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 C   1 
ATOM   2400 O O   . PHE A-2 1 123 ? -17.008 -5.668  24.217 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 O   1 
ATOM   2401 C CB  . PHE A-2 1 123 ? -18.613 -5.435  21.426 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 CB  1 
ATOM   2402 C CG  . PHE A-2 1 123 ? -18.170 -5.961  20.111 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 CG  1 
ATOM   2403 C CD1 . PHE A-2 1 123 ? -18.904 -6.909  19.471 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2404 C CD2 . PHE A-2 1 123 ? -16.992 -5.525  19.573 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2405 C CE1 . PHE A-2 1 123 ? -18.430 -7.439  18.233 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2406 C CE2 . PHE A-2 1 123 ? -16.547 -6.055  18.405 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2407 C CZ  . PHE A-2 1 123 ? -17.245 -7.026  17.784 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2408 N N   . THR A-2 1 124 ? -19.235 -5.445  24.639 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 N   1 
ATOM   2409 C CA  . THR A-2 1 124 ? -19.071 -4.861  25.988 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 CA  1 
ATOM   2410 C C   . THR A-2 1 124 ? -18.426 -5.889  26.906 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 C   1 
ATOM   2411 O O   . THR A-2 1 124 ? -17.526 -5.572  27.665 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 O   1 
ATOM   2412 C CB  . THR A-2 1 124 ? -20.362 -4.347  26.547 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 CB  1 
ATOM   2413 O OG1 . THR A-2 1 124 ? -20.827 -3.282  25.677 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2414 C CG2 . THR A-2 1 124 ? -20.147 -3.809  27.938 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2415 N N   . ASP A-2 1 125 ? -18.879 -7.137  26.832 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 N   1 
ATOM   2416 C CA  . ASP A-2 1 125 ? -18.315 -8.202  27.691 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 CA  1 
ATOM   2417 C C   . ASP A-2 1 125 ? -16.803 -8.372  27.408 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 C   1 
ATOM   2418 O O   . ASP A-2 1 125 ? -15.963 -8.427  28.324 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 O   1 
ATOM   2419 C CB  . ASP A-2 1 125 ? -19.080 -9.520  27.452 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 CB  1 
ATOM   2420 C CG  . ASP A-2 1 125 ? -18.452 -10.704 28.228 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 CG  1 
ATOM   2421 O OD1 . ASP A-2 1 125 ? -18.605 -10.768 29.466 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2422 O OD2 . ASP A-2 1 125 ? -17.755 -11.485 27.588 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2423 N N   . GLN A-2 1 126 ? -16.474 -8.380  26.117 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A-2 N   1 
ATOM   2424 C CA  . GLN A-2 1 126 ? -15.111 -8.566  25.698 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A-2 CA  1 
ATOM   2425 C C   . GLN A-2 1 126 ? -14.264 -7.379  26.142 1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A-2 C   1 
ATOM   2426 O O   . GLN A-2 1 126 ? -13.160 -7.530  26.618 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A-2 O   1 
ATOM   2427 C CB  . GLN A-2 1 126 ? -15.064 -8.799  24.211 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A-2 CB  1 
ATOM   2428 C CG  . GLN A-2 1 126 ? -13.665 -9.160  23.710 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A-2 CG  1 
ATOM   2429 C CD  . GLN A-2 1 126 ? -13.221 -10.607 24.021 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A-2 CD  1 
ATOM   2430 O OE1 . GLN A-2 1 126 ? -12.058 -10.937 23.786 1.00 19.69 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2431 N NE2 . GLN A-2 1 126 ? -14.128 -11.457 24.491 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2432 N N   . LEU A-2 1 127 ? -14.810 -6.166  26.072 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 N   1 
ATOM   2433 C CA  . LEU A-2 1 127 ? -14.101 -4.978  26.446 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2434 C C   . LEU A-2 1 127 ? -13.769 -4.989  27.966 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 C   1 
ATOM   2435 O O   . LEU A-2 1 127 ? -12.644 -4.695  28.358 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 O   1 
ATOM   2436 C CB  . LEU A-2 1 127 ? -14.953 -3.740  26.139 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2437 C CG  . LEU A-2 1 127 ? -14.314 -2.452  26.673 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2438 C CD1 . LEU A-2 1 127 ? -13.251 -1.931  25.762 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2439 C CD2 . LEU A-2 1 127 ? -15.369 -1.453  26.910 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2440 N N   . LEU A-2 1 128 ? -14.755 -5.307  28.786 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A-2 N   1 
ATOM   2441 C CA  . LEU A-2 1 128 ? -14.574 -5.270  30.245 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2442 C C   . LEU A-2 1 128 ? -13.524 -6.291  30.644 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A-2 C   1 
ATOM   2443 O O   . LEU A-2 1 128 ? -12.686 -6.042  31.523 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A-2 O   1 
ATOM   2444 C CB  . LEU A-2 1 128 ? -15.917 -5.501  30.942 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2445 C CG  . LEU A-2 1 128 ? -16.882 -4.328  30.714 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2446 C CD1 . LEU A-2 1 128 ? -18.141 -4.558  31.644 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2447 C CD2 . LEU A-2 1 128 ? -16.256 -2.975  30.944 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2448 N N   . LYS A-2 1 129 ? -13.577 -7.461  30.010 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A-2 N   1 
ATOM   2449 C CA  . LYS A-2 1 129 ? -12.594 -8.490  30.292 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2450 C C   . LYS A-2 1 129 ? -11.182 -8.063  29.892 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A-2 C   1 
ATOM   2451 O O   . LYS A-2 1 129 ? -10.209 -8.377  30.627 1.00 18.79 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A-2 O   1 
ATOM   2452 C CB  . LYS A-2 1 129 ? -12.909 -9.800  29.582 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2453 C CG  . LYS A-2 1 129 ? -14.069 -10.579 30.266 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2454 C CD  . LYS A-2 1 129 ? -14.625 -11.656 29.419 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2455 C CE  . LYS A-2 1 129 ? -15.671 -12.494 30.190 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2456 N NZ  . LYS A-2 1 129 ? -16.584 -13.187 29.343 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2457 N N   . ARG A-2 1 130 ? -11.035 -7.458  28.714 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 N   1 
ATOM   2458 C CA  . ARG A-2 1 130 ? -9.721  -7.028  28.276 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2459 C C   . ARG A-2 1 130 ? -9.195  -5.852  29.063 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 C   1 
ATOM   2460 O O   . ARG A-2 1 130 ? -7.998  -5.782  29.317 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 O   1 
ATOM   2461 C CB  . ARG A-2 1 130 ? -9.695  -6.772  26.780 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2462 C CG  . ARG A-2 1 130 ? -9.830  -8.136  26.094 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2463 C CD  . ARG A-2 1 130 ? -9.240  -8.216  24.779 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2464 N NE  . ARG A-2 1 130 ? -9.391  -9.574  24.226 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2465 C CZ  . ARG A-2 1 130 ? -8.410  -10.481 24.186 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2466 N NH1 . ARG A-2 1 130 ? -7.204  -10.191 24.688 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2467 N NH2 . ARG A-2 1 130 ? -8.641  -11.675 23.662 1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2468 N N   . LYS A-2 1 131 ? -10.063 -4.971  29.510 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 N   1 
ATOM   2469 C CA  . LYS A-2 1 131 ? -9.606  -3.884  30.405 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2470 C C   . LYS A-2 1 131 ? -9.091  -4.444  31.725 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 C   1 
ATOM   2471 O O   . LYS A-2 1 131 ? -8.117  -3.940  32.285 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 O   1 
ATOM   2472 C CB  . LYS A-2 1 131 ? -10.711 -2.886  30.656 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2473 C CG  . LYS A-2 1 131 ? -10.938 -1.932  29.477 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2474 C CD  . LYS A-2 1 131 ? -12.079 -0.982  29.768 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2475 C CE  . LYS A-2 1 131 ? -11.731 0.470   29.715 1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2476 N NZ  . LYS A-2 1 131 ? -12.981 1.347   29.612 1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2477 N N   . ALA A-2 1 132 ? -9.744  -5.485  32.211 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A-2 N   1 
ATOM   2478 C CA  . ALA A-2 1 132 ? -9.303  -6.118  33.469 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2479 C C   . ALA A-2 1 132 ? -7.920  -6.796  33.317 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A-2 C   1 
ATOM   2480 O O   . ALA A-2 1 132 ? -7.045  -6.644  34.180 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A-2 O   1 
ATOM   2481 C CB  . ALA A-2 1 132 ? -10.406 -7.080  33.983 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2482 N N   . LYS A-2 1 133 ? -7.706  -7.482  32.207 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A-2 N   1 
ATOM   2483 C CA  . LYS A-2 1 133 ? -6.420  -8.057  31.834 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2484 C C   . LYS A-2 1 133 ? -5.369  -6.954  31.700 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A-2 C   1 
ATOM   2485 O O   . LYS A-2 1 133 ? -4.216  -7.098  32.158 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A-2 O   1 
ATOM   2486 C CB  . LYS A-2 1 133 ? -6.526  -8.838  30.516 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2487 C CG  . LYS A-2 1 133 ? -5.226  -9.457  30.040 1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2488 C CD  . LYS A-2 1 133 ? -5.370  -10.315 28.797 1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2489 C CE  . LYS A-2 1 133 ? -4.021  -10.877 28.302 1.00 37.82 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2490 N NZ  . LYS A-2 1 133 ? -4.023  -11.177 26.831 1.00 42.19 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2491 N N   . LEU A-2 1 134 ? -5.729  -5.863  31.033 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A-2 N   1 
ATOM   2492 C CA  . LEU A-2 1 134 ? -4.796  -4.708  30.959 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2493 C C   . LEU A-2 1 134 ? -4.354  -4.241  32.336 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A-2 C   1 
ATOM   2494 O O   . LEU A-2 1 134 ? -3.182  -3.901  32.570 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A-2 O   1 
ATOM   2495 C CB  . LEU A-2 1 134 ? -5.435  -3.561  30.179 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2496 C CG  . LEU A-2 1 134 ? -4.645  -2.308  29.869 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2497 C CD1 . LEU A-2 1 134 ? -3.308  -2.672  29.193 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2498 C CD2 . LEU A-2 1 134 ? -5.523  -1.374  28.992 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2499 N N   . SER A-2 1 135 ? -5.297  -4.171  33.290 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 129 SER A-2 N   1 
ATOM   2500 C CA  A SER A-2 1 135 ? -4.988  -3.744  34.644 0.50 18.87 ? ? ? ? ? ? 129 SER A-2 CA  1 
ATOM   2501 C CA  B SER A-2 1 135 ? -4.970  -3.728  34.665 0.50 18.83 ? ? ? ? ? ? 129 SER A-2 CA  1 
ATOM   2502 C C   . SER A-2 1 135 ? -3.958  -4.670  35.296 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 129 SER A-2 C   1 
ATOM   2503 O O   . SER A-2 1 135 ? -3.048  -4.230  35.977 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 129 SER A-2 O   1 
ATOM   2504 C CB  A SER A-2 1 135 ? -6.278  -3.755  35.469 0.50 20.35 ? ? ? ? ? ? 129 SER A-2 CB  1 
ATOM   2505 C CB  B SER A-2 1 135 ? -6.216  -3.659  35.585 0.50 20.19 ? ? ? ? ? ? 129 SER A-2 CB  1 
ATOM   2506 O OG  A SER A-2 1 135 ? -6.046  -3.180  36.710 0.50 21.14 ? ? ? ? ? ? 129 SER A-2 OG  1 
ATOM   2507 O OG  B SER A-2 1 135 ? -7.129  -2.661  35.161 0.50 20.57 ? ? ? ? ? ? 129 SER A-2 OG  1 
ATOM   2508 N N   . ASP A-2 1 136 ? -4.092  -5.959  35.045 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A-2 N   1 
ATOM   2509 C CA  . ASP A-2 1 136 ? -3.171  -6.933  35.570 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A-2 CA  1 
ATOM   2510 C C   . ASP A-2 1 136 ? -1.760  -6.741  34.950 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A-2 C   1 
ATOM   2511 O O   . ASP A-2 1 136 ? -0.741  -6.879  35.647 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A-2 O   1 
ATOM   2512 C CB  . ASP A-2 1 136 ? -3.642  -8.354  35.235 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A-2 CB  1 
ATOM   2513 C CG  . ASP A-2 1 136 ? -4.938  -8.769  35.948 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A-2 CG  1 
ATOM   2514 O OD1 . ASP A-2 1 136 ? -5.381  -8.069  36.902 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2515 O OD2 . ASP A-2 1 136 ? -5.553  -9.796  35.511 1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2516 N N   . LEU A-2 1 137 ? -1.718  -6.509  33.643 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A-2 N   1 
ATOM   2517 C CA  . LEU A-2 1 137 ? -0.434  -6.300  32.970 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2518 C C   . LEU A-2 1 137 ? 0.222   -5.022  33.468 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A-2 C   1 
ATOM   2519 O O   . LEU A-2 1 137 ? 1.439   -4.977  33.659 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A-2 O   1 
ATOM   2520 C CB  . LEU A-2 1 137 ? -0.649  -6.234  31.462 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2521 C CG  . LEU A-2 1 137 ? -0.946  -7.570  30.833 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2522 C CD1 . LEU A-2 1 137 ? -1.513  -7.322  29.357 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2523 C CD2 . LEU A-2 1 137 ? 0.336   -8.429  30.736 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2524 N N   . GLN A-2 1 138 ? -0.598  -3.982  33.678 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 132 GLN A-2 N   1 
ATOM   2525 C CA  . GLN A-2 1 138 ? -0.103  -2.720  34.183 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 132 GLN A-2 CA  1 
ATOM   2526 C C   . GLN A-2 1 138 ? 0.557   -2.941  35.556 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 132 GLN A-2 C   1 
ATOM   2527 O O   . GLN A-2 1 138 ? 1.596   -2.363  35.852 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 132 GLN A-2 O   1 
ATOM   2528 C CB  . GLN A-2 1 138 ? -1.241  -1.704  34.278 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 132 GLN A-2 CB  1 
ATOM   2529 C CG  . GLN A-2 1 138 ? -0.780  -0.308  34.720 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 132 GLN A-2 CG  1 
ATOM   2530 C CD  . GLN A-2 1 138 ? 0.210   0.358   33.739 1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 132 GLN A-2 CD  1 
ATOM   2531 O OE1 . GLN A-2 1 138 ? 0.161   0.126   32.502 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 132 GLN A-2 OE1 1 
ATOM   2532 N NE2 . GLN A-2 1 138 ? 1.075   1.233   34.281 1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 132 GLN A-2 NE2 1 
ATOM   2533 N N   . GLY A-2 1 139 ? -0.081  -3.743  36.417 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 133 GLY A-2 N   1 
ATOM   2534 C CA  . GLY A-2 1 139 ? 0.511   -4.127  37.717 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 133 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2535 C C   . GLY A-2 1 139 ? 1.868   -4.827  37.601 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 133 GLY A-2 C   1 
ATOM   2536 O O   . GLY A-2 1 139 ? 2.839   -4.472  38.297 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 133 GLY A-2 O   1 
ATOM   2537 N N   . SER A-2 1 140 ? 1.968   -5.767  36.651 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 134 SER A-2 N   1 
ATOM   2538 C CA  . SER A-2 1 140 ? 3.236   -6.473  36.430 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 134 SER A-2 CA  1 
ATOM   2539 C C   . SER A-2 1 140 ? 4.289   -5.531  35.921 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 134 SER A-2 C   1 
ATOM   2540 O O   . SER A-2 1 140 ? 5.452   -5.622  36.325 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 134 SER A-2 O   1 
ATOM   2541 C CB  . SER A-2 1 140 ? 3.078   -7.620  35.456 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 134 SER A-2 CB  1 
ATOM   2542 O OG  . SER A-2 1 140 ? 2.167   -8.571  35.948 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 134 SER A-2 OG  1 
ATOM   2543 N N   . TYR A-2 1 141 ? 3.881   -4.622  35.028 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 N   1 
ATOM   2544 C CA  . TYR A-2 1 141 ? 4.793   -3.623  34.506 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 CA  1 
ATOM   2545 C C   . TYR A-2 1 141 ? 5.304   -2.672  35.587 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 C   1 
ATOM   2546 O O   . TYR A-2 1 141 ? 6.514   -2.404  35.672 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 O   1 
ATOM   2547 C CB  . TYR A-2 1 141 ? 4.118   -2.869  33.365 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 CB  1 
ATOM   2548 C CG  . TYR A-2 1 141 ? 4.891   -1.689  32.832 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 CG  1 
ATOM   2549 C CD1 . TYR A-2 1 141 ? 5.845   -1.849  31.847 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2550 C CD2 . TYR A-2 1 141 ? 4.734   -0.437  33.368 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2551 C CE1 . TYR A-2 1 141 ? 6.573   -0.770  31.389 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2552 C CE2 . TYR A-2 1 141 ? 5.477   0.663   32.912 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2553 C CZ  . TYR A-2 1 141 ? 6.392   0.464   31.899 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2554 O OH  . TYR A-2 1 141 ? 7.152   1.525   31.415 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 OH  1 
ATOM   2555 N N   . GLU A-2 1 142 ? 4.416   -2.189  36.470 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 N   1 
ATOM   2556 C CA  . GLU A-2 1 142 ? 4.859   -1.344  37.574 1.00 19.47 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2557 C C   . GLU A-2 1 142 ? 5.793   -2.078  38.529 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 C   1 
ATOM   2558 O O   . GLU A-2 1 142 ? 6.688   -1.474  39.084 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 O   1 
ATOM   2559 C CB  . GLU A-2 1 142 ? 3.650   -0.746  38.297 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2560 C CG  . GLU A-2 1 142 ? 2.924   0.276   37.381 1.00 22.82 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2561 C CD  . GLU A-2 1 142 ? 1.576   0.737   37.849 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2562 O OE1 . GLU A-2 1 142 ? 1.071   0.277   38.896 1.00 34.68 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2563 O OE2 . GLU A-2 1 142 ? 0.991   1.589   37.146 1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2564 N N   . LYS A-2 1 143 ? 5.584   -3.373  38.734 1.00 17.41 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 N   1 
ATOM   2565 C CA  . LYS A-2 1 143 ? 6.463   -4.130  39.609 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2566 C C   . LYS A-2 1 143 ? 7.881   -4.160  39.015 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 C   1 
ATOM   2567 O O   . LYS A-2 1 143 ? 8.864   -3.988  39.704 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 O   1 
ATOM   2568 C CB  . LYS A-2 1 143 ? 5.928   -5.535  39.815 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2569 C CG  . LYS A-2 1 143 ? 6.790   -6.451  40.663 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2570 C CD  . LYS A-2 1 143 ? 6.019   -7.620  41.120 1.00 25.26 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2571 C CE  . LYS A-2 1 143 ? 6.914   -8.553  41.898 1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2572 N NZ  . LYS A-2 1 143 ? 7.948   -9.156  40.972 1.00 34.71 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2573 N N   . LEU A-2 1 144 ? 7.954   -4.443  37.716 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A-2 N   1 
ATOM   2574 C CA  . LEU A-2 1 144 ? 9.242   -4.513  37.062 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2575 C C   . LEU A-2 1 144 ? 9.932   -3.156  37.166 1.00 18.15 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A-2 C   1 
ATOM   2576 O O   . LEU A-2 1 144 ? 11.148  -3.077  37.433 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A-2 O   1 
ATOM   2577 C CB  . LEU A-2 1 144 ? 9.086   -4.893  35.573 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2578 C CG  . LEU A-2 1 144 ? 10.440  -4.866  34.803 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2579 C CD1 . LEU A-2 1 144 ? 11.396  -5.887  35.415 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2580 C CD2 . LEU A-2 1 144 ? 10.217  -5.132  33.358 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2581 N N   . MET A-2 1 145 ? 9.163   -2.090  36.930 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 139 MET A-2 N   1 
ATOM   2582 C CA  . MET A-2 1 145 ? 9.768   -0.776  36.848 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 139 MET A-2 CA  1 
ATOM   2583 C C   . MET A-2 1 145 ? 10.085  -0.228  38.200 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 139 MET A-2 C   1 
ATOM   2584 O O   . MET A-2 1 145 ? 10.775  0.793   38.281 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 139 MET A-2 O   1 
ATOM   2585 C CB  . MET A-2 1 145 ? 8.897   0.182   36.040 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 139 MET A-2 CB  1 
ATOM   2586 C CG  . MET A-2 1 145 ? 8.629   -0.304  34.608 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 139 MET A-2 CG  1 
ATOM   2587 S SD  . MET A-2 1 145 ? 10.198  -0.567  33.703 1.00 26.41 ? ? ? ? ? ? 139 MET A-2 SD  1 
ATOM   2588 C CE  . MET A-2 1 145 ? 10.295  1.095   33.074 1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 139 MET A-2 CE  1 
ATOM   2589 N N   . ALA A-2 1 146 ? 9.632   -0.904  39.262 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 140 ALA A-2 N   1 
ATOM   2590 C CA  . ALA A-2 1 146 ? 10.053  -0.560  40.638 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 140 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2591 C C   . ALA A-2 1 146 ? 11.528  -0.811  40.968 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 140 ALA A-2 C   1 
ATOM   2592 O O   . ALA A-2 1 146 ? 11.992  -0.430  42.025 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 140 ALA A-2 O   1 
ATOM   2593 C CB  . ALA A-2 1 146 ? 9.145   -1.255  41.674 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 140 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2594 N N   . SER A-2 1 147 ? 12.275  -1.436  40.069 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 141 SER A-2 N   1 
ATOM   2595 C CA  . SER A-2 1 147 ? 13.757  -1.518  40.133 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 141 SER A-2 CA  1 
ATOM   2596 C C   . SER A-2 1 147 ? 14.504  -0.151  40.133 1.00 33.72 ? ? ? ? ? ? 141 SER A-2 C   1 
ATOM   2597 O O   . SER A-2 1 147 ? 14.001  0.845   39.604 1.00 33.79 ? ? ? ? ? ? 141 SER A-2 O   1 
ATOM   2598 C CB  . SER A-2 1 147 ? 14.251  -2.273  38.923 1.00 32.26 ? ? ? ? ? ? 141 SER A-2 CB  1 
ATOM   2599 O OG  . SER A-2 1 147 ? 15.676  -2.281  38.909 1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 141 SER A-2 OG  1 
ATOM   2600 N N   . ALA A-2 1 148 ? 15.708  -0.128  40.705 1.00 35.33 ? ? ? ? ? ? 142 ALA A-2 N   1 
ATOM   2601 C CA  . ALA A-2 1 148 ? 16.510  1.103   40.787 1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 142 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2602 C C   . ALA A-2 1 148 ? 17.147  1.470   39.436 1.00 37.80 ? ? ? ? ? ? 142 ALA A-2 C   1 
ATOM   2603 O O   . ALA A-2 1 148 ? 17.201  2.659   39.081 1.00 40.79 ? ? ? ? ? ? 142 ALA A-2 O   1 
ATOM   2604 C CB  . ALA A-2 1 148 ? 17.581  0.986   41.856 1.00 36.22 ? ? ? ? ? ? 142 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2605 N N   . GLU A-2 1 149 ? 17.606  0.472   38.686 1.00 37.15 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 N   1 
ATOM   2606 C CA  . GLU A-2 1 149 ? 18.299  0.727   37.417 1.00 37.04 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2607 C C   . GLU A-2 1 149 ? 17.341  1.249   36.329 1.00 34.93 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 C   1 
ATOM   2608 O O   . GLU A-2 1 149 ? 16.340  0.563   36.005 1.00 32.12 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 O   1 
ATOM   2609 C CB  . GLU A-2 1 149 ? 18.963  -0.566  36.915 1.00 37.57 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2610 C CG  . GLU A-2 1 149 ? 19.512  -0.431  35.496 1.00 41.07 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2611 C CD  . GLU A-2 1 149 ? 20.677  -1.339  35.190 1.00 43.86 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2612 O OE1 . GLU A-2 1 149 ? 21.087  -2.150  36.066 1.00 47.31 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2613 O OE2 . GLU A-2 1 149 ? 21.191  -1.205  34.060 1.00 45.97 ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2614 N N   . PRO A-2 1 150 ? 17.644  2.441   35.737 1.00 32.69 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A-2 N   1 
ATOM   2615 C CA  . PRO A-2 1 150 ? 16.706  2.921   34.735 1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A-2 CA  1 
ATOM   2616 C C   . PRO A-2 1 150 ? 16.693  1.966   33.533 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A-2 C   1 
ATOM   2617 O O   . PRO A-2 1 150 ? 17.687  1.227   33.305 1.00 26.99 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A-2 O   1 
ATOM   2618 C CB  . PRO A-2 1 150 ? 17.241  4.304   34.327 1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A-2 CB  1 
ATOM   2619 C CG  . PRO A-2 1 150 ? 18.521  4.442   34.949 1.00 33.27 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A-2 CG  1 
ATOM   2620 C CD  . PRO A-2 1 150 ? 18.700  3.425   36.023 1.00 34.49 ? ? ? ? ? ? 144 PRO A-2 CD  1 
ATOM   2621 N N   . MET A-2 1 151 ? 15.598  1.986   32.783 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 145 MET A-2 N   1 
ATOM   2622 C CA  . MET A-2 1 151 ? 15.449  0.998   31.651 1.00 22.30 ? ? ? ? ? ? 145 MET A-2 CA  1 
ATOM   2623 C C   . MET A-2 1 151 ? 16.173  1.471   30.401 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 145 MET A-2 C   1 
ATOM   2624 O O   . MET A-2 1 151 ? 16.045  2.616   29.963 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 145 MET A-2 O   1 
ATOM   2625 C CB  . MET A-2 1 151 ? 13.982  0.762   31.331 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 145 MET A-2 CB  1 
ATOM   2626 C CG  . MET A-2 1 151 ? 13.707  -0.290  30.281 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 145 MET A-2 CG  1 
ATOM   2627 S SD  . MET A-2 1 151 ? 14.469  -1.894  30.709 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 145 MET A-2 SD  1 
ATOM   2628 C CE  . MET A-2 1 151 ? 13.678  -2.252  32.216 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 145 MET A-2 CE  1 
ATOM   2629 N N   . SER A-2 1 152 ? 16.894  0.551   29.792 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 146 SER A-2 N   1 
ATOM   2630 C CA  . SER A-2 1 152 ? 17.586  0.790   28.540 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 146 SER A-2 CA  1 
ATOM   2631 C C   . SER A-2 1 152 ? 17.973  -0.547  27.994 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 146 SER A-2 C   1 
ATOM   2632 O O   . SER A-2 1 152 ? 17.874  -1.567  28.678 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 146 SER A-2 O   1 
ATOM   2633 C CB  . SER A-2 1 152 ? 18.831  1.632   28.799 1.00 21.92 ? ? ? ? ? ? 146 SER A-2 CB  1 
ATOM   2634 O OG  . SER A-2 1 152 ? 19.853  0.861   29.386 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 146 SER A-2 OG  1 
ATOM   2635 N N   . PHE A-2 1 153 ? 18.524  -0.532  26.795 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A-2 N   1 
ATOM   2636 C CA  . PHE A-2 1 153 ? 19.019  -1.733  26.173 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A-2 CA  1 
ATOM   2637 C C   . PHE A-2 1 153 ? 19.985  -2.546  27.050 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A-2 C   1 
ATOM   2638 O O   . PHE A-2 1 153 ? 19.967  -3.792  27.022 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A-2 O   1 
ATOM   2639 C CB  . PHE A-2 1 153 ? 19.702  -1.376  24.872 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A-2 CB  1 
ATOM   2640 C CG  . PHE A-2 1 153 ? 20.349  -2.541  24.210 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A-2 CG  1 
ATOM   2641 C CD1 . PHE A-2 1 153 ? 19.585  -3.491  23.551 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2642 C CD2 . PHE A-2 1 153 ? 21.706  -2.750  24.293 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2643 C CE1 . PHE A-2 1 153 ? 20.160  -4.618  22.965 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2644 C CE2 . PHE A-2 1 153 ? 22.281  -3.851  23.698 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2645 C CZ  . PHE A-2 1 153 ? 21.493  -4.799  23.010 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 147 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2646 N N   . SER A-2 1 154 ? 20.811  -1.840  27.832 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 148 SER A-2 N   1 
ATOM   2647 C CA  . SER A-2 1 154 ? 21.850  -2.448  28.656 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 148 SER A-2 CA  1 
ATOM   2648 C C   . SER A-2 1 154 ? 21.352  -2.965  30.005 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 148 SER A-2 C   1 
ATOM   2649 O O   . SER A-2 1 154 ? 22.107  -3.613  30.765 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 148 SER A-2 O   1 
ATOM   2650 C CB  . SER A-2 1 154 ? 22.997  -1.444  28.876 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 148 SER A-2 CB  1 
ATOM   2651 O OG  . SER A-2 1 154 ? 23.569  -1.127  27.642 1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 148 SER A-2 OG  1 
ATOM   2652 N N   . SER A-2 1 155 ? 20.101  -2.697  30.332 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 149 SER A-2 N   1 
ATOM   2653 C CA  . SER A-2 1 155 ? 19.568  -3.164  31.565 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 149 SER A-2 CA  1 
ATOM   2654 C C   . SER A-2 1 155 ? 19.442  -4.680  31.528 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 149 SER A-2 C   1 
ATOM   2655 O O   . SER A-2 1 155 ? 18.938  -5.226  30.561 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 149 SER A-2 O   1 
ATOM   2656 C CB  . SER A-2 1 155 ? 18.181  -2.593  31.780 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 149 SER A-2 CB  1 
ATOM   2657 O OG  . SER A-2 1 155 ? 17.584  -3.189  32.933 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 149 SER A-2 OG  1 
ATOM   2658 N N   . PRO A-2 1 156 ? 19.757  -5.353  32.631 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A-2 N   1 
ATOM   2659 C CA  . PRO A-2 1 156 ? 19.540  -6.815  32.674 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A-2 CA  1 
ATOM   2660 C C   . PRO A-2 1 156 ? 18.084  -7.206  32.564 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A-2 C   1 
ATOM   2661 O O   . PRO A-2 1 156 ? 17.771  -8.336  32.160 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A-2 O   1 
ATOM   2662 C CB  . PRO A-2 1 156 ? 20.071  -7.228  34.064 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A-2 CB  1 
ATOM   2663 C CG  . PRO A-2 1 156 ? 20.516  -6.035  34.701 1.00 24.56 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A-2 CG  1 
ATOM   2664 C CD  . PRO A-2 1 156 ? 20.431  -4.841  33.827 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A-2 CD  1 
ATOM   2665 N N   . ASP A-2 1 157 ? 17.175  -6.278  32.875 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A-2 N   1 
ATOM   2666 C CA  . ASP A-2 1 157 ? 15.737  -6.520  32.748 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A-2 CA  1 
ATOM   2667 C C   . ASP A-2 1 157 ? 15.119  -6.121  31.401 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A-2 C   1 
ATOM   2668 O O   . ASP A-2 1 157 ? 13.912  -6.108  31.260 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A-2 O   1 
ATOM   2669 C CB  . ASP A-2 1 157 ? 15.042  -5.741  33.861 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A-2 CB  1 
ATOM   2670 C CG  . ASP A-2 1 157 ? 15.392  -6.253  35.233 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A-2 CG  1 
ATOM   2671 O OD1 . ASP A-2 1 157 ? 15.665  -7.460  35.403 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2672 O OD2 . ASP A-2 1 157 ? 15.384  -5.415  36.144 1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2673 N N   . PHE A-2 1 158 ? 15.933  -5.796  30.401 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 N   1 
ATOM   2674 C CA  . PHE A-2 1 158 ? 15.390  -5.344  29.128 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CA  1 
ATOM   2675 C C   . PHE A-2 1 158 ? 14.488  -6.357  28.471 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 C   1 
ATOM   2676 O O   . PHE A-2 1 158 ? 13.416  -6.023  27.978 1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 O   1 
ATOM   2677 C CB  . PHE A-2 1 158 ? 16.520  -4.910  28.194 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CB  1 
ATOM   2678 C CG  . PHE A-2 1 158 ? 16.063  -4.133  26.959 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CG  1 
ATOM   2679 C CD1 . PHE A-2 1 158 ? 15.306  -2.977  27.080 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CD1 1 
ATOM   2680 C CD2 . PHE A-2 1 158 ? 16.460  -4.513  25.696 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CD2 1 
ATOM   2681 C CE1 . PHE A-2 1 158 ? 14.899  -2.288  25.927 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CE1 1 
ATOM   2682 C CE2 . PHE A-2 1 158 ? 16.075  -3.788  24.557 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CE2 1 
ATOM   2683 C CZ  . PHE A-2 1 158 ? 15.315  -2.685  24.693 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CZ  1 
ATOM   2684 N N   . GLY A-2 1 159 ? 14.900  -7.622  28.452 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A-2 N   1 
ATOM   2685 C CA  . GLY A-2 1 159 ? 14.044  -8.652  27.893 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A-2 CA  1 
ATOM   2686 C C   . GLY A-2 1 159 ? 12.663  -8.732  28.509 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A-2 C   1 
ATOM   2687 O O   . GLY A-2 1 159 ? 11.660  -8.887  27.833 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A-2 O   1 
ATOM   2688 N N   . HIS A-2 1 160 ? 12.620  -8.679  29.842 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A-2 N   1 
ATOM   2689 C CA  . HIS A-2 1 160 ? 11.364  -8.715  30.574 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A-2 CA  1 
ATOM   2690 C C   . HIS A-2 1 160 ? 10.524  -7.488  30.217 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A-2 C   1 
ATOM   2691 O O   . HIS A-2 1 160 ? 9.289   -7.582  30.012 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A-2 O   1 
ATOM   2692 C CB  . HIS A-2 1 160 ? 11.666  -8.786  32.054 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A-2 CB  1 
ATOM   2693 C CG  . HIS A-2 1 160 ? 10.495  -9.190  32.868 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A-2 CG  1 
ATOM   2694 N ND1 . HIS A-2 1 160 ? 10.576  -9.351  34.232 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A-2 ND1 1 
ATOM   2695 C CD2 . HIS A-2 1 160 ? 9.219   -9.457  32.528 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A-2 CD2 1 
ATOM   2696 C CE1 . HIS A-2 1 160 ? 9.394   -9.722  34.689 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A-2 CE1 1 
ATOM   2697 N NE2 . HIS A-2 1 160 ? 8.550   -9.791  33.688 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A-2 NE2 1 
ATOM   2698 N N   . TYR A-2 1 161 ? 11.184  -6.335  30.132 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A-2 N   1 
ATOM   2699 C CA  . TYR A-2 1 161 ? 10.523  -5.106  29.660 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A-2 CA  1 
ATOM   2700 C C   . TYR A-2 1 161 ? 9.914   -5.233  28.288 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A-2 C   1 
ATOM   2701 O O   . TYR A-2 1 161 ? 8.816   -4.766  27.995 1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A-2 O   1 
ATOM   2702 C CB  . TYR A-2 1 161 ? 11.530  -3.956  29.716 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A-2 CB  1 
ATOM   2703 C CG  . TYR A-2 1 161 ? 11.052  -2.661  29.160 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A-2 CG  1 
ATOM   2704 C CD1 . TYR A-2 1 161 ? 10.378  -1.767  29.949 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2705 C CD2 . TYR A-2 1 161 ? 11.337  -2.285  27.830 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2706 C CE1 . TYR A-2 1 161 ? 9.934   -0.523  29.464 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2707 C CE2 . TYR A-2 1 161 ? 10.896  -1.050  27.330 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2708 C CZ  . TYR A-2 1 161 ? 10.239  -0.186  28.144 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2709 O OH  . TYR A-2 1 161 ? 9.781   1.034   27.658 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A-2 OH  1 
ATOM   2710 N N   . LEU A-2 1 162 ? 10.629  -5.898  27.385 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A-2 N   1 
ATOM   2711 C CA  . LEU A-2 1 162 ? 10.132  -6.140  26.037 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2712 C C   . LEU A-2 1 162 ? 8.862   -6.975  26.037 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A-2 C   1 
ATOM   2713 O O   . LEU A-2 1 162 ? 7.866   -6.570  25.427 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A-2 O   1 
ATOM   2714 C CB  . LEU A-2 1 162 ? 11.210  -6.820  25.134 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2715 C CG  . LEU A-2 1 162 ? 12.420  -5.925  24.876 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2716 C CD1 . LEU A-2 1 162 ? 13.398  -6.666  23.898 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2717 C CD2 . LEU A-2 1 162 ? 12.092  -4.497  24.366 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 156 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2718 N N   . VAL A-2 1 163 ? 8.843   -8.056  26.805 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A-2 N   1 
ATOM   2719 C CA  A VAL A-2 1 163 ? 7.679   -8.932  26.899 0.50 11.03 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2720 C CA  B VAL A-2 1 163 ? 7.634   -8.906  26.794 0.50 10.62 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2721 C C   . VAL A-2 1 163 ? 6.452   -8.165  27.464 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A-2 C   1 
ATOM   2722 O O   . VAL A-2 1 163 ? 5.336   -8.263  26.965 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A-2 O   1 
ATOM   2723 C CB  A VAL A-2 1 163 ? 8.012   -10.124 27.757 0.50 12.93 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2724 C CB  B VAL A-2 1 163 ? 7.815   -10.345 27.296 0.50 11.61 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2725 C CG1 A VAL A-2 1 163 ? 6.737   -10.845 28.160 0.50 13.39 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2726 C CG1 B VAL A-2 1 163 ? 8.792   -11.112 26.407 0.50 10.65 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2727 C CG2 A VAL A-2 1 163 ? 9.027   -11.018 27.010 0.50 12.03 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2728 C CG2 B VAL A-2 1 163 ? 8.235   -10.366 28.792 0.50 10.90 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2729 N N   . LEU A-2 1 164 ? 6.705   -7.406  28.505 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A-2 N   1 
ATOM   2730 C CA  . LEU A-2 1 164 ? 5.596   -6.719  29.189 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2731 C C   . LEU A-2 1 164 ? 5.071   -5.573  28.400 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A-2 C   1 
ATOM   2732 O O   . LEU A-2 1 164 ? 3.868   -5.383  28.325 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A-2 O   1 
ATOM   2733 C CB  . LEU A-2 1 164 ? 5.973   -6.280  30.593 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2734 C CG  . LEU A-2 1 164 ? 6.057   -7.379  31.625 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2735 C CD1 . LEU A-2 1 164 ? 6.637   -6.854  32.959 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2736 C CD2 . LEU A-2 1 164 ? 4.680   -8.024  31.877 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2737 N N   . THR A-2 1 165 ? 5.945   -4.793  27.782 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 159 THR A-2 N   1 
ATOM   2738 C CA  . THR A-2 1 165 ? 5.469   -3.690  26.929 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 159 THR A-2 CA  1 
ATOM   2739 C C   . THR A-2 1 165 ? 4.732   -4.192  25.709 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 159 THR A-2 C   1 
ATOM   2740 O O   . THR A-2 1 165 ? 3.728   -3.563  25.272 1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 159 THR A-2 O   1 
ATOM   2741 C CB  . THR A-2 1 165 ? 6.553   -2.683  26.549 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 159 THR A-2 CB  1 
ATOM   2742 O OG1 . THR A-2 1 165 ? 7.582   -3.345  25.819 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 159 THR A-2 OG1 1 
ATOM   2743 C CG2 . THR A-2 1 165 ? 7.126   -2.006  27.830 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 159 THR A-2 CG2 1 
ATOM   2744 N N   . LYS A-2 1 166 ? 5.185   -5.303  25.130 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A-2 N   1 
ATOM   2745 C CA  . LYS A-2 1 166 ? 4.510   -5.886  23.984 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2746 C C   . LYS A-2 1 166 ? 3.060   -6.291  24.380 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A-2 C   1 
ATOM   2747 O O   . LYS A-2 1 166 ? 2.099   -6.004  23.633 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A-2 O   1 
ATOM   2748 C CB  . LYS A-2 1 166 ? 5.240   -7.102  23.474 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2749 C CG  . LYS A-2 1 166 ? 4.551   -7.776  22.316 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2750 C CD  . LYS A-2 1 166 ? 4.708   -6.963  21.047 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2751 C CE  . LYS A-2 1 166 ? 3.983   -7.572  19.830 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2752 N NZ  . LYS A-2 1 166 ? 2.494   -7.613  19.985 1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 160 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2753 N N   . ALA A-2 1 167 ? 2.931   -6.913  25.543 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 161 ALA A-2 N   1 
ATOM   2754 C CA  . ALA A-2 1 167 ? 1.661   -7.378  26.030 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 161 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2755 C C   . ALA A-2 1 167 ? 0.719   -6.202  26.307 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 161 ALA A-2 C   1 
ATOM   2756 O O   . ALA A-2 1 167 ? -0.474  -6.235  25.962 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 161 ALA A-2 O   1 
ATOM   2757 C CB  . ALA A-2 1 167 ? 1.837   -8.267  27.237 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 161 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2758 N N   . LEU A-2 1 168 ? 1.268   -5.176  26.960 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A-2 N   1 
ATOM   2759 C CA  . LEU A-2 1 168 ? 0.516   -3.962  27.259 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2760 C C   . LEU A-2 1 168 ? 0.027   -3.279  26.003 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A-2 C   1 
ATOM   2761 O O   . LEU A-2 1 168 ? -1.173  -2.938  25.911 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A-2 O   1 
ATOM   2762 C CB  . LEU A-2 1 168 ? 1.360   -2.960  28.031 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2763 C CG  . LEU A-2 1 168 ? 1.562   -3.251  29.460 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2764 C CD1 . LEU A-2 1 168 ? 2.763   -2.396  29.911 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2765 C CD2 . LEU A-2 1 168 ? 0.267   -2.896  30.257 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2766 N N   . GLU A-2 1 169 ? 0.907   -3.113  25.023 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 N   1 
ATOM   2767 C CA  . GLU A-2 1 169 ? 0.495   -2.481  23.778 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2768 C C   . GLU A-2 1 169 ? -0.545  -3.309  23.062 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 C   1 
ATOM   2769 O O   . GLU A-2 1 169 ? -1.494  -2.733  22.506 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 O   1 
ATOM   2770 C CB  . GLU A-2 1 169 ? 1.701   -2.299  22.843 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2771 C CG  . GLU A-2 1 169 ? 2.475   -1.106  23.226 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2772 C CD  . GLU A-2 1 169 ? 1.711   0.162   23.010 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2773 O OE1 . GLU A-2 1 169 ? 1.246   0.436   21.851 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2774 O OE2 . GLU A-2 1 169 ? 1.539   0.876   24.026 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2775 N N   . ARG A-2 1 170 ? -0.402  -4.635  23.072 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 N   1 
ATOM   2776 C CA  . ARG A-2 1 170 ? -1.376  -5.507  22.414 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 CA  1 
ATOM   2777 C C   . ARG A-2 1 170 ? -2.773  -5.325  23.047 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 C   1 
ATOM   2778 O O   . ARG A-2 1 170 ? -3.812  -5.256  22.330 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 O   1 
ATOM   2779 C CB  . ARG A-2 1 170 ? -0.946  -6.962  22.506 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 CB  1 
ATOM   2780 C CG  . ARG A-2 1 170 ? -1.942  -7.937  22.008 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 CG  1 
ATOM   2781 C CD  . ARG A-2 1 170 ? -1.413  -9.427  22.081 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 CD  1 
ATOM   2782 N NE  . ARG A-2 1 170 ? -1.134  -9.941  23.413 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 NE  1 
ATOM   2783 C CZ  . ARG A-2 1 170 ? 0.079   -10.248 23.895 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 CZ  1 
ATOM   2784 N NH1 . ARG A-2 1 170 ? 1.207   -10.005 23.209 1.00 38.36 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 NH1 1 
ATOM   2785 N NH2 . ARG A-2 1 170 ? 0.169   -10.742 25.112 1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 NH2 1 
ATOM   2786 N N   . GLU A-2 1 171 ? -2.793  -5.350  24.365 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 165 GLU A-2 N   1 
ATOM   2787 C CA  . GLU A-2 1 171 ? -4.075  -5.276  25.075 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 165 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2788 C C   . GLU A-2 1 171 ? -4.655  -3.893  24.952 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 165 GLU A-2 C   1 
ATOM   2789 O O   . GLU A-2 1 171 ? -5.856  -3.732  24.764 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 165 GLU A-2 O   1 
ATOM   2790 C CB  . GLU A-2 1 171 ? -3.974  -5.733  26.516 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 165 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2791 C CG  . GLU A-2 1 171 ? -3.646  -7.207  26.592 1.00 23.94 ? ? ? ? ? ? 165 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2792 C CD  . GLU A-2 1 171 ? -4.727  -8.090  25.964 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 165 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2793 O OE1 . GLU A-2 1 171 ? -5.973  -7.788  26.095 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 165 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2794 O OE2 . GLU A-2 1 171 ? -4.303  -9.060  25.313 1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 165 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2795 N N   . LYS A-2 1 172 ? -3.827  -2.843  25.065 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 166 LYS A-2 N   1 
ATOM   2796 C CA  . LYS A-2 1 172 ? -4.352  -1.488  24.829 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 166 LYS A-2 CA  1 
ATOM   2797 C C   . LYS A-2 1 172 ? -4.942  -1.352  23.455 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 166 LYS A-2 C   1 
ATOM   2798 O O   . LYS A-2 1 172 ? -5.974  -0.702  23.274 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 166 LYS A-2 O   1 
ATOM   2799 C CB  . LYS A-2 1 172 ? -3.249  -0.443  25.017 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 166 LYS A-2 CB  1 
ATOM   2800 C CG  . LYS A-2 1 172 ? -2.825  -0.317  26.406 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 166 LYS A-2 CG  1 
ATOM   2801 C CD  . LYS A-2 1 172 ? -1.639  0.634   26.515 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 166 LYS A-2 CD  1 
ATOM   2802 C CE  . LYS A-2 1 172 ? -1.122  0.757   27.957 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 166 LYS A-2 CE  1 
ATOM   2803 N NZ  . LYS A-2 1 172 ? 0.147   1.634   28.044 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 166 LYS A-2 NZ  1 
ATOM   2804 N N   . ASN A-2 1 173 ? -4.280  -1.908  22.458 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 N   1 
ATOM   2805 C CA  . ASN A-2 1 173 ? -4.785  -1.831  21.077 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 CA  1 
ATOM   2806 C C   . ASN A-2 1 173 ? -6.087  -2.599  20.897 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 C   1 
ATOM   2807 O O   . ASN A-2 1 173 ? -7.001  -2.102  20.236 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 O   1 
ATOM   2808 C CB  . ASN A-2 1 173 ? -3.733  -2.335  20.116 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 CB  1 
ATOM   2809 C CG  . ASN A-2 1 173 ? -4.173  -2.268  18.634 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 CG  1 
ATOM   2810 O OD1 . ASN A-2 1 173 ? -4.572  -3.273  18.023 1.00 22.10 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 OD1 1 
ATOM   2811 N ND2 . ASN A-2 1 173 ? -4.102  -1.097  18.092 1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 ND2 1 
ATOM   2812 N N   . TYR A-2 1 174 ? -6.223  -3.724  21.566 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A-2 N   1 
ATOM   2813 C CA  . TYR A-2 1 174 ? -7.449  -4.515  21.492 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A-2 CA  1 
ATOM   2814 C C   . TYR A-2 1 174 ? -8.580  -3.713  22.121 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A-2 C   1 
ATOM   2815 O O   . TYR A-2 1 174 ? -9.709  -3.656  21.596 1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A-2 O   1 
ATOM   2816 C CB  . TYR A-2 1 174 ? -7.268  -5.875  22.192 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A-2 CB  1 
ATOM   2817 C CG  . TYR A-2 1 174 ? -8.065  -7.041  21.636 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A-2 CG  1 
ATOM   2818 C CD1 . TYR A-2 1 174 ? -9.440  -6.964  21.442 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A-2 CD1 1 
ATOM   2819 C CD2 . TYR A-2 1 174 ? -7.455  -8.261  21.380 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A-2 CD2 1 
ATOM   2820 C CE1 . TYR A-2 1 174 ? -10.164 -8.001  20.964 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A-2 CE1 1 
ATOM   2821 C CE2 . TYR A-2 1 174 ? -8.204  -9.355  20.932 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A-2 CE2 1 
ATOM   2822 C CZ  . TYR A-2 1 174 ? -9.565  -9.223  20.718 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A-2 CZ  1 
ATOM   2823 O OH  . TYR A-2 1 174 ? -10.312 -10.267 20.228 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A-2 OH  1 
ATOM   2824 N N   . VAL A-2 1 175 ? -8.314  -3.134  23.290 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 169 VAL A-2 N   1 
ATOM   2825 C CA  . VAL A-2 1 175 ? -9.303  -2.309  23.986 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 169 VAL A-2 CA  1 
ATOM   2826 C C   . VAL A-2 1 175 ? -9.706  -1.134  23.120 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 169 VAL A-2 C   1 
ATOM   2827 O O   . VAL A-2 1 175 ? -10.921 -0.856  22.970 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 169 VAL A-2 O   1 
ATOM   2828 C CB  . VAL A-2 1 175 ? -8.783  -1.861  25.367 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 169 VAL A-2 CB  1 
ATOM   2829 C CG1 . VAL A-2 1 175 ? -9.591  -0.697  25.952 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 169 VAL A-2 CG1 1 
ATOM   2830 C CG2 . VAL A-2 1 175 ? -8.747  -3.086  26.326 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 169 VAL A-2 CG2 1 
ATOM   2831 N N   . SER A-2 1 176 ? -8.743  -0.469  22.493 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 170 SER A-2 N   1 
ATOM   2832 C CA  A SER A-2 1 176 ? -9.098  0.671   21.637 0.50 12.69 ? ? ? ? ? ? 170 SER A-2 CA  1 
ATOM   2833 C CA  B SER A-2 1 176 ? -9.040  0.664   21.601 0.50 12.44 ? ? ? ? ? ? 170 SER A-2 CA  1 
ATOM   2834 C C   . SER A-2 1 176 ? -9.966  0.265   20.450 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 170 SER A-2 C   1 
ATOM   2835 O O   . SER A-2 1 176 ? -10.932 0.971   20.117 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 170 SER A-2 O   1 
ATOM   2836 C CB  A SER A-2 1 176 ? -7.851  1.391   21.159 0.50 13.98 ? ? ? ? ? ? 170 SER A-2 CB  1 
ATOM   2837 C CB  B SER A-2 1 176 ? -7.743  1.230   21.013 0.50 13.57 ? ? ? ? ? ? 170 SER A-2 CB  1 
ATOM   2838 O OG  A SER A-2 1 176 ? -7.238  2.023   22.246 0.50 15.70 ? ? ? ? ? ? 170 SER A-2 OG  1 
ATOM   2839 O OG  B SER A-2 1 176 ? -8.042  2.429   20.317 0.50 14.18 ? ? ? ? ? ? 170 SER A-2 OG  1 
ATOM   2840 N N   . TRP A-2 1 177 ? -9.638  -0.853  19.826 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 N   1 
ATOM   2841 C CA  . TRP A-2 1 177 ? -10.445 -1.380  18.723 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CA  1 
ATOM   2842 C C   . TRP A-2 1 177 ? -11.865 -1.718  19.189 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 C   1 
ATOM   2843 O O   . TRP A-2 1 177 ? -12.840 -1.323  18.553 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 O   1 
ATOM   2844 C CB  . TRP A-2 1 177 ? -9.767  -2.596  18.091 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CB  1 
ATOM   2845 C CG  . TRP A-2 1 177 ? -10.527 -3.155  16.969 1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CG  1 
ATOM   2846 C CD1 . TRP A-2 1 177 ? -10.502 -2.775  15.640 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CD1 1 
ATOM   2847 C CD2 . TRP A-2 1 177 ? -11.407 -4.275  17.047 1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CD2 1 
ATOM   2848 N NE1 . TRP A-2 1 177 ? -11.363 -3.593  14.909 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 NE1 1 
ATOM   2849 C CE2 . TRP A-2 1 177 ? -11.933 -4.498  15.750 1.00 8.36  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CE2 1 
ATOM   2850 C CE3 . TRP A-2 1 177 ? -11.811 -5.108  18.083 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CE3 1 
ATOM   2851 C CZ2 . TRP A-2 1 177 ? -12.823 -5.535  15.465 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CZ2 1 
ATOM   2852 C CZ3 . TRP A-2 1 177 ? -12.720 -6.147  17.790 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CZ3 1 
ATOM   2853 C CH2 . TRP A-2 1 177 ? -13.193 -6.351  16.488 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CH2 1 
ATOM   2854 N N   . LEU A-2 1 178 ? -11.988 -2.408  20.310 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A-2 N   1 
ATOM   2855 C CA  . LEU A-2 1 178 ? -13.319 -2.694  20.860 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2856 C C   . LEU A-2 1 178 ? -14.155 -1.419  21.135 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A-2 C   1 
ATOM   2857 O O   . LEU A-2 1 178 ? -15.351 -1.371  20.850 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A-2 O   1 
ATOM   2858 C CB  . LEU A-2 1 178 ? -13.215 -3.517  22.117 1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2859 C CG  . LEU A-2 1 178 ? -12.757 -4.966  21.918 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2860 C CD1 . LEU A-2 1 178 ? -12.294 -5.575  23.269 1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 172 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2861 C CD2 . LEU A-2 1 178 ? -13.867 -5.805  21.314 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2862 N N   . GLU A-2 1 179 ? -13.519 -0.405  21.695 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 N   1 
ATOM   2863 C CA  . GLU A-2 1 179 ? -14.174 0.874   21.962 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2864 C C   . GLU A-2 1 179 ? -14.700 1.459   20.629 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 C   1 
ATOM   2865 O O   . GLU A-2 1 179 ? -15.833 1.985   20.548 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 O   1 
ATOM   2866 C CB  . GLU A-2 1 179 ? -13.177 1.844   22.622 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2867 C CG  . GLU A-2 1 179 ? -12.869 1.459   24.060 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2868 C CD  . GLU A-2 1 179 ? -11.848 2.375   24.748 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2869 O OE1 . GLU A-2 1 179 ? -11.153 3.066   24.039 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2870 O OE2 . GLU A-2 1 179 ? -11.738 2.274   25.984 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2871 N N   . SER A-2 1 180 ? -13.874 1.427   19.606 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 174 SER A-2 N   1 
ATOM   2872 C CA  A SER A-2 1 180 ? -14.258 1.956   18.288 0.50 12.99 ? ? ? ? ? ? 174 SER A-2 CA  1 
ATOM   2873 C CA  B SER A-2 1 180 ? -14.249 1.941   18.266 0.50 13.08 ? ? ? ? ? ? 174 SER A-2 CA  1 
ATOM   2874 C C   . SER A-2 1 180 ? -15.451 1.211   17.710 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 174 SER A-2 C   1 
ATOM   2875 O O   . SER A-2 1 180 ? -16.381 1.825   17.162 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 174 SER A-2 O   1 
ATOM   2876 C CB  A SER A-2 1 180 ? -13.066 1.950   17.318 0.50 13.92 ? ? ? ? ? ? 174 SER A-2 CB  1 
ATOM   2877 C CB  B SER A-2 1 180 ? -13.060 1.938   17.265 0.50 14.10 ? ? ? ? ? ? 174 SER A-2 CB  1 
ATOM   2878 O OG  A SER A-2 1 180 ? -12.054 2.869   17.724 0.50 15.90 ? ? ? ? ? ? 174 SER A-2 OG  1 
ATOM   2879 O OG  B SER A-2 1 180 ? -12.760 0.662   16.682 0.50 16.42 ? ? ? ? ? ? 174 SER A-2 OG  1 
ATOM   2880 N N   . ILE A-2 1 181 ? -15.459 -0.114  17.851 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 N   1 
ATOM   2881 C CA  . ILE A-2 1 181 ? -16.555 -0.920  17.311 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 CA  1 
ATOM   2882 C C   . ILE A-2 1 181 ? -17.814 -0.692  18.130 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 C   1 
ATOM   2883 O O   . ILE A-2 1 181 ? -18.928 -0.581  17.591 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 O   1 
ATOM   2884 C CB  . ILE A-2 1 181 ? -16.204 -2.406  17.252 1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 CB  1 
ATOM   2885 C CG1 . ILE A-2 1 181 ? -14.963 -2.614  16.361 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2886 C CG2 . ILE A-2 1 181 ? -17.344 -3.216  16.688 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2887 C CD1 . ILE A-2 1 181 ? -14.977 -1.897  14.996 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2888 N N   . LEU A-2 1 182 ? -17.673 -0.539  19.449 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 176 LEU A-2 N   1 
ATOM   2889 C CA  . LEU A-2 1 182 ? -18.849 -0.274  20.248 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 176 LEU A-2 CA  1 
ATOM   2890 C C   . LEU A-2 1 182 ? -19.460 1.069   19.843 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 176 LEU A-2 C   1 
ATOM   2891 O O   . LEU A-2 1 182 ? -20.665 1.224   19.840 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 176 LEU A-2 O   1 
ATOM   2892 C CB  . LEU A-2 1 182 ? -18.507 -0.239  21.747 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 176 LEU A-2 CB  1 
ATOM   2893 C CG  . LEU A-2 1 182 ? -18.377 -1.620  22.383 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 176 LEU A-2 CG  1 
ATOM   2894 C CD1 . LEU A-2 1 182 ? -17.613 -1.527  23.737 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 176 LEU A-2 CD1 1 
ATOM   2895 C CD2 . LEU A-2 1 182 ? -19.790 -2.277  22.594 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 176 LEU A-2 CD2 1 
ATOM   2896 N N   . ALA A-2 1 183 ? -18.628 2.042   19.478 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A-2 N   1 
ATOM   2897 C CA  . ALA A-2 1 183 ? -19.156 3.319   19.064 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A-2 CA  1 
ATOM   2898 C C   . ALA A-2 1 183 ? -19.885 3.189   17.706 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A-2 C   1 
ATOM   2899 O O   . ALA A-2 1 183 ? -20.868 3.880   17.464 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A-2 O   1 
ATOM   2900 C CB  . ALA A-2 1 183 ? -17.979 4.370   18.957 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A-2 CB  1 
ATOM   2901 N N   . MET A-2 1 184 ? -19.403 2.330   16.835 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 N   1 
ATOM   2902 C CA  . MET A-2 1 184 ? -20.129 1.999   15.576 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 CA  1 
ATOM   2903 C C   . MET A-2 1 184 ? -21.457 1.287   15.817 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 C   1 
ATOM   2904 O O   . MET A-2 1 184 ? -22.452 1.595   15.169 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 O   1 
ATOM   2905 C CB  . MET A-2 1 184 ? -19.257 1.193   14.602 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 CB  1 
ATOM   2906 C CG  . MET A-2 1 184 ? -18.084 1.968   14.151 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 CG  1 
ATOM   2907 S SD  . MET A-2 1 184 ? -17.179 1.007   12.896 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 SD  1 
ATOM   2908 C CE  . MET A-2 1 184 ? -18.160 1.261   11.411 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 CE  1 
ATOM   2909 N N   . ILE A-2 1 185 ? -21.480 0.321   16.722 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A-2 N   1 
ATOM   2910 C CA  . ILE A-2 1 185 ? -22.691 -0.394  17.094 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A-2 CA  1 
ATOM   2911 C C   . ILE A-2 1 185 ? -23.694 0.632   17.682 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A-2 C   1 
ATOM   2912 O O   . ILE A-2 1 185 ? -24.898 0.588   17.352 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A-2 O   1 
ATOM   2913 C CB  . ILE A-2 1 185 ? -22.391 -1.492  18.074 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A-2 CB  1 
ATOM   2914 C CG1 . ILE A-2 1 185 ? -21.578 -2.595  17.398 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A-2 CG1 1 
ATOM   2915 C CG2 . ILE A-2 1 185 ? -23.703 -2.159  18.612 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A-2 CG2 1 
ATOM   2916 C CD1 . ILE A-2 1 185 ? -20.987 -3.582  18.324 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A-2 CD1 1 
ATOM   2917 N N   . ASP A-2 1 186 ? -23.176 1.613   18.455 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 180 ASP A-2 N   1 
ATOM   2918 C CA  . ASP A-2 1 186 ? -23.988 2.675   19.075 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 180 ASP A-2 CA  1 
ATOM   2919 C C   . ASP A-2 1 186 ? -23.970 3.979   18.288 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 180 ASP A-2 C   1 
ATOM   2920 O O   . ASP A-2 1 186 ? -23.779 5.064   18.849 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 180 ASP A-2 O   1 
ATOM   2921 C CB  . ASP A-2 1 186 ? -23.433 2.964   20.471 1.00 17.93 ? ? ? ? ? ? 180 ASP A-2 CB  1 
ATOM   2922 C CG  . ASP A-2 1 186 ? -24.326 3.843   21.318 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 180 ASP A-2 CG  1 
ATOM   2923 O OD1 . ASP A-2 1 186 ? -25.549 3.824   21.118 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 180 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2924 O OD2 . ASP A-2 1 186 ? -23.753 4.494   22.235 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 180 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2925 N N   . GLU A-2 1 187 ? -24.035 3.863   16.976 1.00 19.23 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A-2 N   1 
ATOM   2926 C CA  . GLU A-2 1 187 ? -23.873 5.023   16.133 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A-2 CA  1 
ATOM   2927 C C   . GLU A-2 1 187 ? -24.950 6.073   16.392 1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A-2 C   1 
ATOM   2928 O O   . GLU A-2 1 187 ? -26.069 5.730   16.733 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A-2 O   1 
ATOM   2929 C CB  . GLU A-2 1 187 ? -23.932 4.566   14.687 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A-2 CB  1 
ATOM   2930 C CG  . GLU A-2 1 187 ? -25.290 3.971   14.299 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A-2 CG  1 
ATOM   2931 C CD  . GLU A-2 1 187 ? -25.288 3.423   12.882 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A-2 CD  1 
ATOM   2932 O OE1 . GLU A-2 1 187 ? -25.023 4.269   11.966 1.00 32.96 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A-2 OE1 1 
ATOM   2933 O OE2 . GLU A-2 1 187 ? -25.553 2.177   12.697 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A-2 OE2 1 
ATOM   2934 N N   . ASP A-2 1 188 ? -24.592 7.346   16.244 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A-2 N   1 
ATOM   2935 C CA  . ASP A-2 1 188 ? -25.523 8.463   16.439 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A-2 CA  1 
ATOM   2936 C C   . ASP A-2 1 188 ? -26.751 8.300   15.538 1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A-2 C   1 
ATOM   2937 O O   . ASP A-2 1 188 ? -26.592 7.783   14.426 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A-2 O   1 
ATOM   2938 C CB  . ASP A-2 1 188 ? -24.833 9.778   16.078 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A-2 CB  1 
ATOM   2939 C CG  . ASP A-2 1 188 ? -23.843 10.263  17.122 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A-2 CG  1 
ATOM   2940 O OD1 . ASP A-2 1 188 ? -23.672 9.631   18.166 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A-2 OD1 1 
ATOM   2941 O OD2 . ASP A-2 1 188 ? -23.212 11.308  16.872 1.00 22.63 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A-2 OD2 1 
ATOM   2942 O OXT . ASP A-2 1 188 ? -27.872 8.723   15.843 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A-2 OXT 1 
HETATM 2943 O O   . HOH B   2 .   ? -3.852  1.985   16.302 1.00 38.47 ? ? ? ? ? ? 201 HOH A   O   1 
HETATM 2944 O O   . HOH B   2 .   ? 22.207  1.166   27.010 1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 202 HOH A   O   1 
HETATM 2945 O O   . HOH B   2 .   ? -30.028 -34.437 -2.826 1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 203 HOH A   O   1 
HETATM 2946 O O   . HOH B   2 .   ? -12.460 -31.154 2.717  1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 204 HOH A   O   1 
HETATM 2947 O O   . HOH B   2 .   ? -29.778 -26.629 0.954  1.00 39.41 ? ? ? ? ? ? 205 HOH A   O   1 
HETATM 2948 O O   . HOH B   2 .   ? -23.169 -11.746 24.846 1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 206 HOH A   O   1 
HETATM 2949 O O   . HOH B   2 .   ? -18.738 -22.796 26.205 1.00 41.94 ? ? ? ? ? ? 207 HOH A   O   1 
HETATM 2950 O O   . HOH B   2 .   ? 18.902  5.785   26.326 1.00 44.31 ? ? ? ? ? ? 208 HOH A   O   1 
HETATM 2951 O O   . HOH B   2 .   ? -6.435  -5.347  16.896 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 209 HOH A   O   1 
HETATM 2952 O O   . HOH B   2 .   ? -6.283  0.330   11.398 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 210 HOH A   O   1 
HETATM 2953 O O   . HOH B   2 .   ? -5.406  -1.129  -3.146 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 211 HOH A   O   1 
HETATM 2954 O O   . HOH B   2 .   ? -5.751  1.079   7.159  1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 212 HOH A   O   1 
HETATM 2955 O O   . HOH B   2 .   ? 25.375  -13.058 20.503 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 213 HOH A   O   1 
HETATM 2956 O O   . HOH B   2 .   ? 5.614   2.817   10.170 1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 214 HOH A   O   1 
HETATM 2957 O O   . HOH B   2 .   ? -17.871 -30.800 15.312 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 215 HOH A   O   1 
HETATM 2958 O O   . HOH B   2 .   ? -24.090 1.016   5.835  1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 216 HOH A   O   1 
HETATM 2959 O O   . HOH B   2 .   ? -20.557 -1.754  3.172  1.00 39.42 ? ? ? ? ? ? 217 HOH A   O   1 
HETATM 2960 O O   . HOH B   2 .   ? 24.117  -9.001  13.455 1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 218 HOH A   O   1 
HETATM 2961 O O   . HOH B   2 .   ? -11.779 1.984   8.880  1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 219 HOH A   O   1 
HETATM 2962 O O   . HOH B   2 .   ? 1.033   -1.405  -0.655 1.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 220 HOH A   O   1 
HETATM 2963 O O   . HOH B   2 .   ? -24.882 -14.664 27.118 1.00 37.74 ? ? ? ? ? ? 221 HOH A   O   1 
HETATM 2964 O O   . HOH B   2 .   ? -21.564 -28.852 -2.977 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 222 HOH A   O   1 
HETATM 2965 O O   . HOH B   2 .   ? -7.079  -0.070  17.943 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 223 HOH A   O   1 
HETATM 2966 O O   . HOH B   2 .   ? 25.706  -12.738 14.631 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 224 HOH A   O   1 
HETATM 2967 O O   . HOH B   2 .   ? -29.431 -32.952 8.525  1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 225 HOH A   O   1 
HETATM 2968 O O   . HOH B   2 .   ? -20.828 -23.455 -6.290 1.00 42.17 ? ? ? ? ? ? 226 HOH A   O   1 
HETATM 2969 O O   . HOH B   2 .   ? 24.392  -5.816  10.489 1.00 40.79 ? ? ? ? ? ? 227 HOH A   O   1 
HETATM 2970 O O   . HOH B   2 .   ? -14.422 -35.469 18.467 1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 228 HOH A   O   1 
HETATM 2971 O O   . HOH B   2 .   ? -25.146 -19.630 -2.622 1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 229 HOH A   O   1 
HETATM 2972 O O   . HOH B   2 .   ? -4.924  -9.884  3.577  1.00 34.96 ? ? ? ? ? ? 230 HOH A   O   1 
HETATM 2973 O O   . HOH B   2 .   ? -29.319 -17.683 9.943  1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 231 HOH A   O   1 
HETATM 2974 O O   . HOH B   2 .   ? -28.600 -21.525 5.824  1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 232 HOH A   O   1 
HETATM 2975 O O   . HOH B   2 .   ? -19.233 -33.424 3.480  1.00 37.64 ? ? ? ? ? ? 233 HOH A   O   1 
HETATM 2976 O O   . HOH B   2 .   ? 18.046  1.929   25.256 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 234 HOH A   O   1 
HETATM 2977 O O   . HOH B   2 .   ? -15.325 -5.282  -2.711 1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 235 HOH A   O   1 
HETATM 2978 O O   . HOH B   2 .   ? 6.047   -10.687 5.795  1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 236 HOH A   O   1 
HETATM 2979 O O   . HOH B   2 .   ? -25.360 -19.339 25.032 1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 237 HOH A   O   1 
HETATM 2980 O O   . HOH B   2 .   ? 2.730   -17.190 16.829 1.00 44.17 ? ? ? ? ? ? 238 HOH A   O   1 
HETATM 2981 O O   . HOH B   2 .   ? -21.210 -30.920 17.378 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 239 HOH A   O   1 
HETATM 2982 O O   . HOH B   2 .   ? -19.664 -31.176 -0.496 1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 240 HOH A   O   1 
HETATM 2983 O O   . HOH B   2 .   ? 27.716  -8.111  16.917 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 241 HOH A   O   1 
HETATM 2984 O O   . HOH B   2 .   ? -21.354 -38.484 11.204 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 242 HOH A   O   1 
HETATM 2985 O O   . HOH B   2 .   ? 4.069   3.208   13.373 1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 243 HOH A   O   1 
HETATM 2986 O O   . HOH B   2 .   ? -2.750  -0.456  -0.836 1.00 43.62 ? ? ? ? ? ? 244 HOH A   O   1 
HETATM 2987 O O   . HOH B   2 .   ? -8.117  -28.372 16.222 1.00 41.45 ? ? ? ? ? ? 245 HOH A   O   1 
HETATM 2988 O O   . HOH B   2 .   ? 27.554  -2.200  14.346 1.00 41.63 ? ? ? ? ? ? 246 HOH A   O   1 
HETATM 2989 O O   . HOH B   2 .   ? 6.417   -12.976 15.324 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 247 HOH A   O   1 
HETATM 2990 O O   . HOH B   2 .   ? -15.585 -23.457 15.558 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 248 HOH A   O   1 
HETATM 2991 O O   . HOH B   2 .   ? 25.714  8.793   23.636 1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 249 HOH A   O   1 
HETATM 2992 O O   . HOH B   2 .   ? -30.425 -23.216 23.558 1.00 39.12 ? ? ? ? ? ? 250 HOH A   O   1 
HETATM 2993 O O   . HOH B   2 .   ? -24.073 -6.330  11.703 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 251 HOH A   O   1 
HETATM 2994 O O   . HOH B   2 .   ? -17.759 3.271   3.840  1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 252 HOH A   O   1 
HETATM 2995 O O   . HOH B   2 .   ? 13.247  -14.988 6.621  1.00 45.02 ? ? ? ? ? ? 253 HOH A   O   1 
HETATM 2996 O O   . HOH B   2 .   ? -8.405  -15.505 14.430 1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 254 HOH A   O   1 
HETATM 2997 O O   . HOH B   2 .   ? -6.892  -28.773 12.835 1.00 47.30 ? ? ? ? ? ? 255 HOH A   O   1 
HETATM 2998 O O   . HOH B   2 .   ? 24.847  -0.388  12.320 1.00 44.44 ? ? ? ? ? ? 256 HOH A   O   1 
HETATM 2999 O O   . HOH B   2 .   ? -27.362 -37.302 7.297  1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 257 HOH A   O   1 
HETATM 3000 O O   . HOH B   2 .   ? 3.497   -1.255  5.175  1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 258 HOH A   O   1 
HETATM 3001 O O   . HOH B   2 .   ? -24.808 -17.879 3.979  1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 259 HOH A   O   1 
HETATM 3002 O O   . HOH B   2 .   ? -27.819 -15.707 16.319 1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 260 HOH A   O   1 
HETATM 3003 O O   . HOH B   2 .   ? 21.266  -1.627  12.632 1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 261 HOH A   O   1 
HETATM 3004 O O   . HOH B   2 .   ? -10.224 -10.583 3.573  1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 262 HOH A   O   1 
HETATM 3005 O O   . HOH B   2 .   ? 16.438  6.582   19.828 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 263 HOH A   O   1 
HETATM 3006 O O   . HOH B   2 .   ? -23.998 -7.036  9.127  1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 264 HOH A   O   1 
HETATM 3007 O O   . HOH B   2 .   ? -11.214 -7.894  1.025  1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 265 HOH A   O   1 
HETATM 3008 O O   . HOH B   2 .   ? -6.617  -3.497  -3.058 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 266 HOH A   O   1 
HETATM 3009 O O   . HOH B   2 .   ? -22.721 -27.444 21.866 1.00 46.75 ? ? ? ? ? ? 267 HOH A   O   1 
HETATM 3010 O O   . HOH B   2 .   ? 19.638  -4.261  10.380 1.00 43.04 ? ? ? ? ? ? 268 HOH A   O   1 
HETATM 3011 O O   . HOH B   2 .   ? 23.972  -16.704 25.503 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 269 HOH A   O   1 
HETATM 3012 O O   . HOH B   2 .   ? -6.288  4.114   1.163  1.00 40.94 ? ? ? ? ? ? 270 HOH A   O   1 
HETATM 3013 O O   . HOH B   2 .   ? -35.106 -26.764 10.495 1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 271 HOH A   O   1 
HETATM 3014 O O   . HOH B   2 .   ? -23.429 -23.895 20.588 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 272 HOH A   O   1 
HETATM 3015 O O   . HOH B   2 .   ? 20.589  -11.063 14.849 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 273 HOH A   O   1 
HETATM 3016 O O   . HOH B   2 .   ? 20.412  7.536   17.996 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 274 HOH A   O   1 
HETATM 3017 O O   . HOH B   2 .   ? 23.993  10.796  20.109 1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 275 HOH A   O   1 
HETATM 3018 O O   . HOH B   2 .   ? 22.899  4.042   18.930 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 276 HOH A   O   1 
HETATM 3019 O O   . HOH B   2 .   ? -26.998 -17.827 -0.016 1.00 37.41 ? ? ? ? ? ? 277 HOH A   O   1 
HETATM 3020 O O   . HOH B   2 .   ? -19.486 -9.877  3.719  1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 278 HOH A   O   1 
HETATM 3021 O O   . HOH B   2 .   ? -12.469 -29.009 1.041  1.00 42.52 ? ? ? ? ? ? 279 HOH A   O   1 
HETATM 3022 O O   . HOH B   2 .   ? -22.270 -16.847 28.910 1.00 44.30 ? ? ? ? ? ? 280 HOH A   O   1 
HETATM 3023 O O   . HOH B   2 .   ? -10.653 -40.632 21.150 1.00 37.12 ? ? ? ? ? ? 281 HOH A   O   1 
HETATM 3024 O O   . HOH B   2 .   ? -6.208  -19.680 11.744 1.00 38.15 ? ? ? ? ? ? 282 HOH A   O   1 
HETATM 3025 O O   . HOH B   2 .   ? -30.884 -15.166 23.224 1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 283 HOH A   O   1 
HETATM 3026 O O   . HOH B   2 .   ? 6.667   5.126   15.658 1.00 43.19 ? ? ? ? ? ? 284 HOH A   O   1 
HETATM 3027 O O   . HOH B   2 .   ? 23.064  4.649   14.617 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 285 HOH A   O   1 
HETATM 3028 O O   . HOH B   2 .   ? -23.968 -36.214 5.663  1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 286 HOH A   O   1 
HETATM 3029 O O   . HOH B   2 .   ? 18.142  -7.541  9.527  1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 287 HOH A   O   1 
HETATM 3030 O O   . HOH B   2 .   ? 18.233  -0.127  15.811 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 288 HOH A   O   1 
HETATM 3031 O O   . HOH B   2 .   ? -9.022  -33.974 22.841 1.00 42.55 ? ? ? ? ? ? 289 HOH A   O   1 
HETATM 3032 O O   . HOH B   2 .   ? 14.637  -12.085 30.535 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 290 HOH A   O   1 
HETATM 3033 O O   . HOH B   2 .   ? -17.295 -9.118  2.151  1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 291 HOH A   O   1 
HETATM 3034 O O   . HOH B   2 .   ? 28.372  -12.561 17.980 1.00 42.72 ? ? ? ? ? ? 292 HOH A   O   1 
HETATM 3035 O O   . HOH B   2 .   ? 3.855   -7.298  0.678  1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 293 HOH A   O   1 
HETATM 3036 O O   . HOH B   2 .   ? 12.989  -11.384 12.990 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 294 HOH A   O   1 
HETATM 3037 O O   . HOH B   2 .   ? -8.127  -31.522 19.652 1.00 38.21 ? ? ? ? ? ? 295 HOH A   O   1 
HETATM 3038 O O   . HOH B   2 .   ? -11.394 -13.437 30.933 1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 296 HOH A   O   1 
HETATM 3039 O O   . HOH B   2 .   ? -32.505 -30.809 12.989 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 297 HOH A   O   1 
HETATM 3040 O O   . HOH B   2 .   ? 17.423  -10.992 28.172 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 298 HOH A   O   1 
HETATM 3041 O O   . HOH B   2 .   ? -17.818 0.785   1.091  1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 299 HOH A   O   1 
HETATM 3042 O O   . HOH B   2 .   ? -17.078 -37.112 8.795  1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 300 HOH A   O   1 
HETATM 3043 O O   . HOH B   2 .   ? -24.543 -29.849 20.520 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A   O   1 
HETATM 3044 O O   . HOH B   2 .   ? -21.410 -42.396 6.668  1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A   O   1 
HETATM 3045 O O   . HOH B   2 .   ? 26.934  -4.379  18.687 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A   O   1 
HETATM 3046 O O   . HOH B   2 .   ? 11.649  4.370   21.899 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A   O   1 
HETATM 3047 O O   . HOH B   2 .   ? 6.546   3.963   17.686 1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A   O   1 
HETATM 3048 O O   . HOH B   2 .   ? -7.788  -22.514 5.253  1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A   O   1 
HETATM 3049 O O   . HOH B   2 .   ? 1.693   -24.665 23.905 1.00 44.02 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A   O   1 
HETATM 3050 O O   . HOH B   2 .   ? 5.469   -17.501 16.584 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A   O   1 
HETATM 3051 O O   . HOH B   2 .   ? -33.618 -21.731 15.624 1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A   O   1 
HETATM 3052 O O   . HOH B   2 .   ? 8.939   -3.660  4.654  1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A   O   1 
HETATM 3053 O O   . HOH B   2 .   ? 9.530   -14.261 12.549 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A   O   1 
HETATM 3054 O O   . HOH B   2 .   ? -21.797 -8.618  8.515  1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A   O   1 
HETATM 3055 O O   . HOH B   2 .   ? 12.105  -23.324 16.327 1.00 48.56 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A   O   1 
HETATM 3056 O O   . HOH B   2 .   ? -20.909 -2.431  -4.458 1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A   O   1 
HETATM 3057 O O   . HOH B   2 .   ? -18.367 -19.401 23.039 1.00 32.66 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A   O   1 
HETATM 3058 O O   . HOH B   2 .   ? -15.827 -26.160 18.108 1.00 39.71 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A   O   1 
HETATM 3059 O O   . HOH B   2 .   ? -28.923 -26.489 18.866 1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A   O   1 
HETATM 3060 O O   . HOH B   2 .   ? -0.621  -6.086  18.271 1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A   O   1 
HETATM 3061 O O   . HOH B   2 .   ? -19.336 -9.549  6.559  1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A   O   1 
HETATM 3062 O O   . HOH B   2 .   ? 0.200   -20.989 21.981 1.00 37.02 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A   O   1 
HETATM 3063 O O   . HOH B   2 .   ? -28.394 -17.782 14.697 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A   O   1 
HETATM 3064 O O   . HOH B   2 .   ? 2.382   1.472   12.621 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A   O   1 
HETATM 3065 O O   . HOH B   2 .   ? -33.789 -28.411 13.283 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A   O   1 
HETATM 3066 O O   . HOH B   2 .   ? 17.515  8.024   22.200 1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A   O   1 
HETATM 3067 O O   . HOH B   2 .   ? 26.487  -4.936  22.523 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A   O   1 
HETATM 3068 O O   . HOH B   2 .   ? -8.568  -10.533 12.517 1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A   O   1 
HETATM 3069 O O   . HOH B   2 .   ? -23.447 -33.813 4.088  1.00 40.51 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A   O   1 
HETATM 3070 O O   . HOH B   2 .   ? -21.431 -36.917 13.600 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A   O   1 
HETATM 3071 O O   . HOH B   2 .   ? -17.936 -2.820  2.014  1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A   O   1 
HETATM 3072 O O   . HOH B   2 .   ? -34.159 -23.299 9.139  1.00 44.87 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A   O   1 
HETATM 3073 O O   . HOH B   2 .   ? 1.767   -13.087 13.451 1.00 41.05 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A   O   1 
HETATM 3074 O O   . HOH B   2 .   ? -26.322 -7.840  7.932  1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A   O   1 
HETATM 3075 O O   . HOH B   2 .   ? -1.516  0.403   6.312  1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A   O   1 
HETATM 3076 O O   . HOH B   2 .   ? -1.056  1.187   17.757 1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A   O   1 
HETATM 3077 O O   . HOH B   2 .   ? 12.993  -13.893 14.070 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A   O   1 
HETATM 3078 O O   . HOH B   2 .   ? -31.161 -20.055 1.192  1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A   O   1 
HETATM 3079 O O   . HOH B   2 .   ? -32.572 -17.978 21.396 1.00 43.55 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A   O   1 
HETATM 3080 O O   . HOH B   2 .   ? 4.574   1.661   20.464 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A   O   1 
HETATM 3081 O O   . HOH B   2 .   ? -4.191  -8.797  19.320 1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A   O   1 
HETATM 3082 O O   . HOH B   2 .   ? 10.474  -22.630 19.756 1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A   O   1 
HETATM 3083 O O   . HOH B   2 .   ? -13.468 -8.005  -0.439 1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A   O   1 
HETATM 3084 O O   . HOH B   2 .   ? -33.041 -32.126 -3.115 1.00 45.07 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A   O   1 
HETATM 3085 O O   . HOH B   2 .   ? 25.873  -14.365 24.710 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A   O   1 
HETATM 3086 O O   . HOH B   2 .   ? -32.265 -19.405 16.711 1.00 46.82 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A   O   1 
HETATM 3087 O O   . HOH B   2 .   ? -17.162 -4.281  -4.184 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A   O   1 
HETATM 3088 O O   . HOH B   2 .   ? -8.068  -12.365 14.501 1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A   O   1 
HETATM 3089 O O   . HOH B   2 .   ? 16.318  -6.839  7.824  1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A   O   1 
HETATM 3090 O O   . HOH B   2 .   ? -9.879  -1.189  -4.735 1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A   O   1 
HETATM 3091 O O   . HOH B   2 .   ? -31.736 -14.799 16.828 1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A   O   1 
HETATM 3092 O O   . HOH B   2 .   ? 0.473   -10.684 15.993 1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A   O   1 
HETATM 3093 O O   . HOH B   2 .   ? 28.684  -5.721  17.282 1.00 40.16 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A   O   1 
HETATM 3094 O O   . HOH B   2 .   ? -11.929 -39.183 17.734 1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A   O   1 
HETATM 3095 O O   . HOH B   2 .   ? -33.657 -33.337 -5.748 1.00 40.74 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A   O   1 
HETATM 3096 O O   . HOH B   2 .   ? -25.357 -17.442 27.133 1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A   O   1 
HETATM 3097 O O   . HOH B   2 .   ? 6.503   5.313   9.272  1.00 43.70 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A   O   1 
HETATM 3098 O O   . HOH B   2 .   ? 22.801  -11.239 13.319 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A   O   1 
HETATM 3099 O O   . HOH B   2 .   ? 19.070  -5.431  8.502  1.00 39.97 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A   O   1 
HETATM 3100 O O   . HOH B   2 .   ? 8.120   -10.482 4.139  1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A   O   1 
HETATM 3101 O O   . HOH B   2 .   ? 19.920  -1.042  10.280 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A   O   1 
HETATM 3102 O O   . HOH B   2 .   ? 26.747  -8.456  14.099 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A   O   1 
HETATM 3103 O O   . HOH B   2 .   ? -22.449 -0.714  -6.690 1.00 38.45 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A   O   1 
HETATM 3104 O O   . HOH B   2 .   ? -6.825  -29.690 18.207 1.00 43.60 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A   O   1 
HETATM 3105 O O   . HOH B   2 .   ? 2.885   -25.556 21.822 1.00 39.01 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A   O   1 
HETATM 3106 O O   . HOH B   2 .   ? 4.200   0.510   7.303  1.00 37.91 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A   O   1 
HETATM 3107 O O   . HOH B   2 .   ? 3.246   1.583   9.873  1.00 45.86 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A   O   1 
HETATM 3108 O O   . HOH B   2 .   ? -13.711 -38.557 5.976  1.00 44.16 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A   O   1 
HETATM 3109 O O   . HOH B-2 2 .   ? -0.405  1.985   21.476 1.00 38.47 ? ? ? ? ? ? 201 HOH A-2 O   1 
HETATM 3110 O O   . HOH B-2 2 .   ? -26.464 1.166   10.768 1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 202 HOH A-2 O   1 
HETATM 3111 O O   . HOH B-2 2 .   ? 25.771  -34.437 40.604 1.00 41.61 ? ? ? ? ? ? 203 HOH A-2 O   1 
HETATM 3112 O O   . HOH B-2 2 .   ? 8.203   -31.154 35.061 1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 204 HOH A-2 O   1 
HETATM 3113 O O   . HOH B-2 2 .   ? 25.521  -26.629 36.824 1.00 39.41 ? ? ? ? ? ? 205 HOH A-2 O   1 
HETATM 3114 O O   . HOH B-2 2 .   ? 18.912  -11.746 12.932 1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 206 HOH A-2 O   1 
HETATM 3115 O O   . HOH B-2 2 .   ? 14.481  -22.796 11.573 1.00 41.94 ? ? ? ? ? ? 207 HOH A-2 O   1 
HETATM 3116 O O   . HOH B-2 2 .   ? -23.159 5.785   11.452 1.00 44.31 ? ? ? ? ? ? 208 HOH A-2 O   1 
HETATM 3117 O O   . HOH B-2 2 .   ? 2.178   -5.347  20.882 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 209 HOH A-2 O   1 
HETATM 3118 O O   . HOH B-2 2 .   ? 2.026   0.330   26.380 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 210 HOH A-2 O   1 
HETATM 3119 O O   . HOH B-2 2 .   ? 1.149   -1.129  40.924 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 211 HOH A-2 O   1 
HETATM 3120 O O   . HOH B-2 2 .   ? 1.494   1.079   30.619 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 212 HOH A-2 O   1 
HETATM 3121 O O   . HOH B-2 2 .   ? -29.632 -13.058 17.275 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 213 HOH A-2 O   1 
HETATM 3122 O O   . HOH B-2 2 .   ? -9.871  2.817   27.608 1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 214 HOH A-2 O   1 
HETATM 3123 O O   . HOH B-2 2 .   ? 13.614  -30.800 22.466 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 215 HOH A-2 O   1 
HETATM 3124 O O   . HOH B-2 2 .   ? 19.833  1.016   31.943 1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 216 HOH A-2 O   1 
HETATM 3125 O O   . HOH B-2 2 .   ? 16.300  -1.754  34.606 1.00 39.42 ? ? ? ? ? ? 217 HOH A-2 O   1 
HETATM 3126 O O   . HOH B-2 2 .   ? -28.374 -9.001  24.323 1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 218 HOH A-2 O   1 
HETATM 3127 O O   . HOH B-2 2 .   ? 7.522   1.984   28.898 1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 219 HOH A-2 O   1 
HETATM 3128 O O   . HOH B-2 2 .   ? -5.290  -1.405  38.433 1.00 33.55 ? ? ? ? ? ? 220 HOH A-2 O   1 
HETATM 3129 O O   . HOH B-2 2 .   ? 20.625  -14.664 10.660 1.00 37.74 ? ? ? ? ? ? 221 HOH A-2 O   1 
HETATM 3130 O O   . HOH B-2 2 .   ? 17.307  -28.852 40.755 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 222 HOH A-2 O   1 
HETATM 3131 O O   . HOH B-2 2 .   ? 2.822   -0.070  19.835 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 223 HOH A-2 O   1 
HETATM 3132 O O   . HOH B-2 2 .   ? -29.963 -12.738 23.147 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 224 HOH A-2 O   1 
HETATM 3133 O O   . HOH B-2 2 .   ? 25.174  -32.952 29.253 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 225 HOH A-2 O   1 
HETATM 3134 O O   . HOH B-2 2 .   ? 16.571  -23.455 44.068 1.00 42.17 ? ? ? ? ? ? 226 HOH A-2 O   1 
HETATM 3135 O O   . HOH B-2 2 .   ? -28.649 -5.816  27.289 1.00 40.79 ? ? ? ? ? ? 227 HOH A-2 O   1 
HETATM 3136 O O   . HOH B-2 2 .   ? 10.165  -35.469 19.311 1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 228 HOH A-2 O   1 
HETATM 3137 O O   . HOH B-2 2 .   ? 20.889  -19.630 40.400 1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 229 HOH A-2 O   1 
HETATM 3138 O O   . HOH B-2 2 .   ? 0.667   -9.884  34.201 1.00 34.96 ? ? ? ? ? ? 230 HOH A-2 O   1 
HETATM 3139 O O   . HOH B-2 2 .   ? 25.062  -17.683 27.835 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 231 HOH A-2 O   1 
HETATM 3140 O O   . HOH B-2 2 .   ? 24.343  -21.525 31.954 1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 232 HOH A-2 O   1 
HETATM 3141 O O   . HOH B-2 2 .   ? 14.976  -33.424 34.298 1.00 37.64 ? ? ? ? ? ? 233 HOH A-2 O   1 
HETATM 3142 O O   . HOH B-2 2 .   ? -22.303 1.929   12.522 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 234 HOH A-2 O   1 
HETATM 3143 O O   . HOH B-2 2 .   ? 11.068  -5.282  40.489 1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 235 HOH A-2 O   1 
HETATM 3144 O O   . HOH B-2 2 .   ? -10.304 -10.687 31.983 1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 236 HOH A-2 O   1 
HETATM 3145 O O   . HOH B-2 2 .   ? 21.103  -19.339 12.746 1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 237 HOH A-2 O   1 
HETATM 3146 O O   . HOH B-2 2 .   ? -6.987  -17.190 20.949 1.00 44.17 ? ? ? ? ? ? 238 HOH A-2 O   1 
HETATM 3147 O O   . HOH B-2 2 .   ? 16.953  -30.920 20.400 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 239 HOH A-2 O   1 
HETATM 3148 O O   . HOH B-2 2 .   ? 15.407  -31.176 38.274 1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 240 HOH A-2 O   1 
HETATM 3149 O O   . HOH B-2 2 .   ? -31.973 -8.111  20.861 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 241 HOH A-2 O   1 
HETATM 3150 O O   . HOH B-2 2 .   ? 17.097  -38.484 26.574 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 242 HOH A-2 O   1 
HETATM 3151 O O   . HOH B-2 2 .   ? -8.326  3.208   24.405 1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 243 HOH A-2 O   1 
HETATM 3152 O O   . HOH B-2 2 .   ? -1.507  -0.456  38.614 1.00 43.62 ? ? ? ? ? ? 244 HOH A-2 O   1 
HETATM 3153 O O   . HOH B-2 2 .   ? 3.860   -28.372 21.556 1.00 41.45 ? ? ? ? ? ? 245 HOH A-2 O   1 
HETATM 3154 O O   . HOH B-2 2 .   ? -31.811 -2.200  23.432 1.00 41.63 ? ? ? ? ? ? 246 HOH A-2 O   1 
HETATM 3155 O O   . HOH B-2 2 .   ? -10.674 -12.976 22.454 1.00 27.65 ? ? ? ? ? ? 247 HOH A-2 O   1 
HETATM 3156 O O   . HOH B-2 2 .   ? 11.328  -23.457 22.220 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 248 HOH A-2 O   1 
HETATM 3157 O O   . HOH B-2 2 .   ? -29.971 8.793   14.142 1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 249 HOH A-2 O   1 
HETATM 3158 O O   . HOH B-2 2 .   ? 26.168  -23.216 14.220 1.00 39.12 ? ? ? ? ? ? 250 HOH A-2 O   1 
HETATM 3159 O O   . HOH B-2 2 .   ? 19.816  -6.330  26.075 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 251 HOH A-2 O   1 
HETATM 3160 O O   . HOH B-2 2 .   ? 13.502  3.271   33.938 1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 252 HOH A-2 O   1 
HETATM 3161 O O   . HOH B-2 2 .   ? -17.504 -14.988 31.157 1.00 45.02 ? ? ? ? ? ? 253 HOH A-2 O   1 
HETATM 3162 O O   . HOH B-2 2 .   ? 4.148   -15.505 23.348 1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 254 HOH A-2 O   1 
HETATM 3163 O O   . HOH B-2 2 .   ? 2.635   -28.773 24.943 1.00 47.30 ? ? ? ? ? ? 255 HOH A-2 O   1 
HETATM 3164 O O   . HOH B-2 2 .   ? -29.104 -0.388  25.458 1.00 44.44 ? ? ? ? ? ? 256 HOH A-2 O   1 
HETATM 3165 O O   . HOH B-2 2 .   ? 23.105  -37.302 30.481 1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 257 HOH A-2 O   1 
HETATM 3166 O O   . HOH B-2 2 .   ? -7.754  -1.255  32.603 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 258 HOH A-2 O   1 
HETATM 3167 O O   . HOH B-2 2 .   ? 20.551  -17.879 33.799 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 259 HOH A-2 O   1 
HETATM 3168 O O   . HOH B-2 2 .   ? 23.562  -15.707 21.459 1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 260 HOH A-2 O   1 
HETATM 3169 O O   . HOH B-2 2 .   ? -25.523 -1.627  25.146 1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 261 HOH A-2 O   1 
HETATM 3170 O O   . HOH B-2 2 .   ? 5.967   -10.583 34.205 1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 262 HOH A-2 O   1 
HETATM 3171 O O   . HOH B-2 2 .   ? -20.695 6.582   17.950 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 263 HOH A-2 O   1 
HETATM 3172 O O   . HOH B-2 2 .   ? 19.741  -7.036  28.651 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 264 HOH A-2 O   1 
HETATM 3173 O O   . HOH B-2 2 .   ? 6.957   -7.894  36.753 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 265 HOH A-2 O   1 
HETATM 3174 O O   . HOH B-2 2 .   ? 2.360   -3.497  40.836 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 266 HOH A-2 O   1 
HETATM 3175 O O   . HOH B-2 2 .   ? 18.464  -27.444 15.912 1.00 46.75 ? ? ? ? ? ? 267 HOH A-2 O   1 
HETATM 3176 O O   . HOH B-2 2 .   ? -23.895 -4.261  27.398 1.00 43.04 ? ? ? ? ? ? 268 HOH A-2 O   1 
HETATM 3177 O O   . HOH B-2 2 .   ? -28.229 -16.704 12.275 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 269 HOH A-2 O   1 
HETATM 3178 O O   . HOH B-2 2 .   ? 2.031   4.114   36.615 1.00 40.94 ? ? ? ? ? ? 270 HOH A-2 O   1 
HETATM 3179 O O   . HOH B-2 2 .   ? 30.849  -26.764 27.283 1.00 29.20 ? ? ? ? ? ? 271 HOH A-2 O   1 
HETATM 3180 O O   . HOH B-2 2 .   ? 19.172  -23.895 17.190 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 272 HOH A-2 O   1 
HETATM 3181 O O   . HOH B-2 2 .   ? -24.846 -11.063 22.929 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 273 HOH A-2 O   1 
HETATM 3182 O O   . HOH B-2 2 .   ? -24.669 7.536   19.782 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 274 HOH A-2 O   1 
HETATM 3183 O O   . HOH B-2 2 .   ? -28.250 10.796  17.669 1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 275 HOH A-2 O   1 
HETATM 3184 O O   . HOH B-2 2 .   ? -27.156 4.042   18.848 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 276 HOH A-2 O   1 
HETATM 3185 O O   . HOH B-2 2 .   ? 22.741  -17.827 37.794 1.00 37.41 ? ? ? ? ? ? 277 HOH A-2 O   1 
HETATM 3186 O O   . HOH B-2 2 .   ? 15.229  -9.877  34.059 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 278 HOH A-2 O   1 
HETATM 3187 O O   . HOH B-2 2 .   ? 8.212   -29.009 36.737 1.00 42.52 ? ? ? ? ? ? 279 HOH A-2 O   1 
HETATM 3188 O O   . HOH B-2 2 .   ? 18.013  -16.847 8.868  1.00 44.30 ? ? ? ? ? ? 280 HOH A-2 O   1 
HETATM 3189 O O   . HOH B-2 2 .   ? 6.396   -40.632 16.628 1.00 37.12 ? ? ? ? ? ? 281 HOH A-2 O   1 
HETATM 3190 O O   . HOH B-2 2 .   ? 1.951   -19.680 26.034 1.00 38.15 ? ? ? ? ? ? 282 HOH A-2 O   1 
HETATM 3191 O O   . HOH B-2 2 .   ? 26.627  -15.166 14.554 1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 283 HOH A-2 O   1 
HETATM 3192 O O   . HOH B-2 2 .   ? -10.924 5.126   22.120 1.00 43.19 ? ? ? ? ? ? 284 HOH A-2 O   1 
HETATM 3193 O O   . HOH B-2 2 .   ? -27.321 4.649   23.161 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 285 HOH A-2 O   1 
HETATM 3194 O O   . HOH B-2 2 .   ? 19.711  -36.214 32.115 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 286 HOH A-2 O   1 
HETATM 3195 O O   . HOH B-2 2 .   ? -22.399 -7.541  28.251 1.00 30.91 ? ? ? ? ? ? 287 HOH A-2 O   1 
HETATM 3196 O O   . HOH B-2 2 .   ? -22.490 -0.127  21.967 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 288 HOH A-2 O   1 
HETATM 3197 O O   . HOH B-2 2 .   ? 4.765   -33.974 14.937 1.00 42.55 ? ? ? ? ? ? 289 HOH A-2 O   1 
HETATM 3198 O O   . HOH B-2 2 .   ? -18.894 -12.085 7.243  1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 290 HOH A-2 O   1 
HETATM 3199 O O   . HOH B-2 2 .   ? 13.038  -9.118  35.627 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 291 HOH A-2 O   1 
HETATM 3200 O O   . HOH B-2 2 .   ? -32.629 -12.561 19.798 1.00 42.72 ? ? ? ? ? ? 292 HOH A-2 O   1 
HETATM 3201 O O   . HOH B-2 2 .   ? -8.112  -7.298  37.100 1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 293 HOH A-2 O   1 
HETATM 3202 O O   . HOH B-2 2 .   ? -17.246 -11.384 24.788 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 294 HOH A-2 O   1 
HETATM 3203 O O   . HOH B-2 2 .   ? 3.870   -31.522 18.126 1.00 38.21 ? ? ? ? ? ? 295 HOH A-2 O   1 
HETATM 3204 O O   . HOH B-2 2 .   ? 7.137   -13.437 6.845  1.00 33.33 ? ? ? ? ? ? 296 HOH A-2 O   1 
HETATM 3205 O O   . HOH B-2 2 .   ? 28.248  -30.809 24.789 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 297 HOH A-2 O   1 
HETATM 3206 O O   . HOH B-2 2 .   ? -21.680 -10.992 9.606  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 298 HOH A-2 O   1 
HETATM 3207 O O   . HOH B-2 2 .   ? 13.561  0.785   36.687 1.00 35.40 ? ? ? ? ? ? 299 HOH A-2 O   1 
HETATM 3208 O O   . HOH B-2 2 .   ? 12.821  -37.112 28.983 1.00 22.04 ? ? ? ? ? ? 300 HOH A-2 O   1 
HETATM 3209 O O   . HOH B-2 2 .   ? 20.286  -29.849 17.258 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 301 HOH A-2 O   1 
HETATM 3210 O O   . HOH B-2 2 .   ? 17.153  -42.396 31.110 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 302 HOH A-2 O   1 
HETATM 3211 O O   . HOH B-2 2 .   ? -31.191 -4.379  19.091 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 303 HOH A-2 O   1 
HETATM 3212 O O   . HOH B-2 2 .   ? -15.906 4.370   15.879 1.00 25.66 ? ? ? ? ? ? 304 HOH A-2 O   1 
HETATM 3213 O O   . HOH B-2 2 .   ? -10.803 3.963   20.092 1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 305 HOH A-2 O   1 
HETATM 3214 O O   . HOH B-2 2 .   ? 3.531   -22.514 32.525 1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 306 HOH A-2 O   1 
HETATM 3215 O O   . HOH B-2 2 .   ? -5.950  -24.665 13.873 1.00 44.02 ? ? ? ? ? ? 307 HOH A-2 O   1 
HETATM 3216 O O   . HOH B-2 2 .   ? -9.726  -17.501 21.194 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 308 HOH A-2 O   1 
HETATM 3217 O O   . HOH B-2 2 .   ? 29.361  -21.731 22.154 1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 309 HOH A-2 O   1 
HETATM 3218 O O   . HOH B-2 2 .   ? -13.196 -3.660  33.124 1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 310 HOH A-2 O   1 
HETATM 3219 O O   . HOH B-2 2 .   ? -13.787 -14.261 25.229 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 311 HOH A-2 O   1 
HETATM 3220 O O   . HOH B-2 2 .   ? 17.540  -8.618  29.263 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 312 HOH A-2 O   1 
HETATM 3221 O O   . HOH B-2 2 .   ? -16.362 -23.324 21.451 1.00 48.56 ? ? ? ? ? ? 313 HOH A-2 O   1 
HETATM 3222 O O   . HOH B-2 2 .   ? 16.652  -2.431  42.236 1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 314 HOH A-2 O   1 
HETATM 3223 O O   . HOH B-2 2 .   ? 14.110  -19.401 14.739 1.00 32.66 ? ? ? ? ? ? 315 HOH A-2 O   1 
HETATM 3224 O O   . HOH B-2 2 .   ? 11.570  -26.160 19.670 1.00 39.71 ? ? ? ? ? ? 316 HOH A-2 O   1 
HETATM 3225 O O   . HOH B-2 2 .   ? 24.666  -26.489 18.912 1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 317 HOH A-2 O   1 
HETATM 3226 O O   . HOH B-2 2 .   ? -3.636  -6.086  19.507 1.00 30.14 ? ? ? ? ? ? 318 HOH A-2 O   1 
HETATM 3227 O O   . HOH B-2 2 .   ? 15.079  -9.549  31.219 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 319 HOH A-2 O   1 
HETATM 3228 O O   . HOH B-2 2 .   ? -4.457  -20.989 15.797 1.00 37.02 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A-2 O   1 
HETATM 3229 O O   . HOH B-2 2 .   ? 24.137  -17.782 23.081 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 321 HOH A-2 O   1 
HETATM 3230 O O   . HOH B-2 2 .   ? -6.639  1.472   25.157 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 322 HOH A-2 O   1 
HETATM 3231 O O   . HOH B-2 2 .   ? 29.532  -28.411 24.495 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 323 HOH A-2 O   1 
HETATM 3232 O O   . HOH B-2 2 .   ? -21.772 8.024   15.578 1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 324 HOH A-2 O   1 
HETATM 3233 O O   . HOH B-2 2 .   ? -30.744 -4.936  15.255 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 325 HOH A-2 O   1 
HETATM 3234 O O   . HOH B-2 2 .   ? 4.311   -10.533 25.261 1.00 30.16 ? ? ? ? ? ? 326 HOH A-2 O   1 
HETATM 3235 O O   . HOH B-2 2 .   ? 19.190  -33.813 33.690 1.00 40.51 ? ? ? ? ? ? 327 HOH A-2 O   1 
HETATM 3236 O O   . HOH B-2 2 .   ? 17.174  -36.917 24.178 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 328 HOH A-2 O   1 
HETATM 3237 O O   . HOH B-2 2 .   ? 13.679  -2.820  35.764 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 329 HOH A-2 O   1 
HETATM 3238 O O   . HOH B-2 2 .   ? 29.902  -23.299 28.639 1.00 44.87 ? ? ? ? ? ? 330 HOH A-2 O   1 
HETATM 3239 O O   . HOH B-2 2 .   ? -6.024  -13.087 24.327 1.00 41.05 ? ? ? ? ? ? 331 HOH A-2 O   1 
HETATM 3240 O O   . HOH B-2 2 .   ? 22.065  -7.840  29.846 1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 332 HOH A-2 O   1 
HETATM 3241 O O   . HOH B-2 2 .   ? -2.741  0.403   31.466 1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 333 HOH A-2 O   1 
HETATM 3242 O O   . HOH B-2 2 .   ? -3.201  1.187   20.021 1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 334 HOH A-2 O   1 
HETATM 3243 O O   . HOH B-2 2 .   ? -17.250 -13.893 23.708 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 335 HOH A-2 O   1 
HETATM 3244 O O   . HOH B-2 2 .   ? 26.904  -20.055 36.586 1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 336 HOH A-2 O   1 
HETATM 3245 O O   . HOH B-2 2 .   ? 28.315  -17.978 16.382 1.00 43.55 ? ? ? ? ? ? 337 HOH A-2 O   1 
HETATM 3246 O O   . HOH B-2 2 .   ? -8.831  1.661   17.314 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 338 HOH A-2 O   1 
HETATM 3247 O O   . HOH B-2 2 .   ? -0.066  -8.797  18.458 1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 339 HOH A-2 O   1 
HETATM 3248 O O   . HOH B-2 2 .   ? -14.731 -22.630 18.022 1.00 34.59 ? ? ? ? ? ? 340 HOH A-2 O   1 
HETATM 3249 O O   . HOH B-2 2 .   ? 9.211   -8.005  38.217 1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 341 HOH A-2 O   1 
HETATM 3250 O O   . HOH B-2 2 .   ? 28.784  -32.126 40.893 1.00 45.07 ? ? ? ? ? ? 342 HOH A-2 O   1 
HETATM 3251 O O   . HOH B-2 2 .   ? -30.130 -14.365 13.068 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 343 HOH A-2 O   1 
HETATM 3252 O O   . HOH B-2 2 .   ? 28.008  -19.405 21.067 1.00 46.82 ? ? ? ? ? ? 344 HOH A-2 O   1 
HETATM 3253 O O   . HOH B-2 2 .   ? 12.905  -4.281  41.962 1.00 34.24 ? ? ? ? ? ? 345 HOH A-2 O   1 
HETATM 3254 O O   . HOH B-2 2 .   ? 3.811   -12.365 23.277 1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 346 HOH A-2 O   1 
HETATM 3255 O O   . HOH B-2 2 .   ? -20.575 -6.839  29.954 1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 347 HOH A-2 O   1 
HETATM 3256 O O   . HOH B-2 2 .   ? 5.622   -1.189  42.513 1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 348 HOH A-2 O   1 
HETATM 3257 O O   . HOH B-2 2 .   ? 27.479  -14.799 20.950 1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 349 HOH A-2 O   1 
HETATM 3258 O O   . HOH B-2 2 .   ? -4.730  -10.684 21.785 1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 350 HOH A-2 O   1 
HETATM 3259 O O   . HOH B-2 2 .   ? -32.941 -5.721  20.496 1.00 40.16 ? ? ? ? ? ? 351 HOH A-2 O   1 
HETATM 3260 O O   . HOH B-2 2 .   ? 7.672   -39.183 20.044 1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 352 HOH A-2 O   1 
HETATM 3261 O O   . HOH B-2 2 .   ? 29.400  -33.337 43.526 1.00 40.74 ? ? ? ? ? ? 353 HOH A-2 O   1 
HETATM 3262 O O   . HOH B-2 2 .   ? 21.100  -17.442 10.645 1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 354 HOH A-2 O   1 
HETATM 3263 O O   . HOH B-2 2 .   ? -10.760 5.313   28.506 1.00 43.70 ? ? ? ? ? ? 355 HOH A-2 O   1 
HETATM 3264 O O   . HOH B-2 2 .   ? -27.058 -11.239 24.459 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 356 HOH A-2 O   1 
HETATM 3265 O O   . HOH B-2 2 .   ? -23.327 -5.431  29.276 1.00 39.97 ? ? ? ? ? ? 357 HOH A-2 O   1 
HETATM 3266 O O   . HOH B-2 2 .   ? -12.377 -10.482 33.639 1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 358 HOH A-2 O   1 
HETATM 3267 O O   . HOH B-2 2 .   ? -24.177 -1.042  27.498 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 359 HOH A-2 O   1 
HETATM 3268 O O   . HOH B-2 2 .   ? -31.004 -8.456  23.679 1.00 36.01 ? ? ? ? ? ? 360 HOH A-2 O   1 
HETATM 3269 O O   . HOH B-2 2 .   ? 18.192  -0.714  44.468 1.00 38.45 ? ? ? ? ? ? 361 HOH A-2 O   1 
HETATM 3270 O O   . HOH B-2 2 .   ? 2.568   -29.690 19.571 1.00 43.60 ? ? ? ? ? ? 362 HOH A-2 O   1 
HETATM 3271 O O   . HOH B-2 2 .   ? -7.142  -25.556 15.956 1.00 39.01 ? ? ? ? ? ? 363 HOH A-2 O   1 
HETATM 3272 O O   . HOH B-2 2 .   ? -8.457  0.510   30.475 1.00 37.91 ? ? ? ? ? ? 364 HOH A-2 O   1 
HETATM 3273 O O   . HOH B-2 2 .   ? -7.503  1.583   27.905 1.00 45.86 ? ? ? ? ? ? 365 HOH A-2 O   1 
HETATM 3274 O O   . HOH B-2 2 .   ? 9.454   -38.557 31.802 1.00 44.16 ? ? ? ? ? ? 366 HOH A-2 O   1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1    N N   . SER A   2   ? 0.7155 0.4017 0.6177 0.0707  -0.1607 0.0950  ? ? ? ? ? ? -4  SER A   N   
2    C CA  . SER A   2   ? 0.6627 0.3785 0.6288 0.0745  -0.1407 0.0855  ? ? ? ? ? ? -4  SER A   CA  
3    C C   . SER A   2   ? 0.5909 0.3507 0.6017 0.0708  -0.1301 0.0709  ? ? ? ? ? ? -4  SER A   C   
4    O O   . SER A   2   ? 0.5762 0.3452 0.5611 0.0603  -0.1203 0.0668  ? ? ? ? ? ? -4  SER A   O   
5    C CB  . SER A   2   ? 0.6470 0.3532 0.5903 0.0658  -0.1087 0.0859  ? ? ? ? ? ? -4  SER A   CB  
6    O OG  . SER A   2   ? 0.7488 0.4131 0.6556 0.0685  -0.1158 0.0995  ? ? ? ? ? ? -4  SER A   OG  
7    N N   . ALA A   3   ? 0.5507 0.3361 0.6290 0.0791  -0.1297 0.0630  ? ? ? ? ? ? -3  ALA A   N   
8    C CA  . ALA A   3   ? 0.5014 0.3261 0.6237 0.0746  -0.1159 0.0496  ? ? ? ? ? ? -3  ALA A   CA  
9    C C   . ALA A   3   ? 0.4655 0.3010 0.5688 0.0619  -0.0806 0.0427  ? ? ? ? ? ? -3  ALA A   C   
10   O O   . ALA A   3   ? 0.4705 0.2928 0.5564 0.0595  -0.0621 0.0440  ? ? ? ? ? ? -3  ALA A   O   
11   C CB  . ALA A   3   ? 0.4877 0.3348 0.6875 0.0858  -0.1168 0.0424  ? ? ? ? ? ? -3  ALA A   CB  
12   N N   . LYS A   4   ? 0.4456 0.3033 0.5535 0.0539  -0.0737 0.0355  ? ? ? ? ? ? -2  LYS A   N   
13   C CA  . LYS A   4   ? 0.4178 0.2858 0.5100 0.0426  -0.0452 0.0293  ? ? ? ? ? ? -2  LYS A   CA  
14   C C   . LYS A   4   ? 0.3930 0.2858 0.5343 0.0423  -0.0266 0.0187  ? ? ? ? ? ? -2  LYS A   C   
15   O O   . LYS A   4   ? 0.3844 0.2922 0.5761 0.0493  -0.0346 0.0149  ? ? ? ? ? ? -2  LYS A   O   
16   C CB  . LYS A   4   ? 0.4209 0.2920 0.4805 0.0337  -0.0479 0.0288  ? ? ? ? ? ? -2  LYS A   CB  
17   C CG  . LYS A   4   ? 0.4586 0.3026 0.4639 0.0325  -0.0611 0.0380  ? ? ? ? ? ? -2  LYS A   CG  
18   C CD  . LYS A   4   ? 0.4610 0.3089 0.4406 0.0252  -0.0632 0.0349  ? ? ? ? ? ? -2  LYS A   CD  
19   C CE  . LYS A   4   ? 0.5333 0.3518 0.4585 0.0245  -0.0768 0.0426  ? ? ? ? ? ? -2  LYS A   CE  
20   N NZ  . LYS A   4   ? 0.5636 0.3836 0.4665 0.0191  -0.0812 0.0379  ? ? ? ? ? ? -2  LYS A   NZ  
21   N N   . ASP A   5   ? 0.3776 0.2735 0.5040 0.0337  -0.0017 0.0137  ? ? ? ? ? ? -1  ASP A   N   
22   C CA  . ASP A   5   ? 0.3724 0.2840 0.5331 0.0320  0.0200  0.0040  ? ? ? ? ? ? -1  ASP A   CA  
23   C C   . ASP A   5   ? 0.3403 0.2724 0.5168 0.0260  0.0211  -0.0007 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A   C   
24   O O   . ASP A   5   ? 0.3285 0.2594 0.4721 0.0182  0.0201  0.0010  ? ? ? ? ? ? -1  ASP A   O   
25   C CB  . ASP A   5   ? 0.3762 0.2776 0.5075 0.0244  0.0428  0.0008  ? ? ? ? ? ? -1  ASP A   CB  
26   C CG  . ASP A   5   ? 0.3990 0.3055 0.5578 0.0246  0.0660  -0.0089 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A   CG  
27   O OD1 . ASP A   5   ? 0.4006 0.3248 0.5933 0.0240  0.0734  -0.0147 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A   OD1 
28   O OD2 . ASP A   5   ? 0.5214 0.4117 0.6673 0.0248  0.0780  -0.0113 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A   OD2 
29   N N   . PRO A   6   ? 0.3394 0.2900 0.5691 0.0292  0.0248  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 0   PRO A   N   
30   C CA  . PRO A   6   ? 0.3171 0.2858 0.5648 0.0217  0.0288  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 0   PRO A   CA  
31   C C   . PRO A   6   ? 0.2964 0.2617 0.5109 0.0100  0.0512  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 0   PRO A   C   
32   O O   . PRO A   6   ? 0.2697 0.2422 0.4796 0.0028  0.0495  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 0   PRO A   O   
33   C CB  . PRO A   6   ? 0.3258 0.3129 0.6409 0.0266  0.0382  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 0   PRO A   CB  
34   C CG  . PRO A   6   ? 0.3470 0.3282 0.6828 0.0395  0.0236  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 0   PRO A   CG  
35   C CD  . PRO A   6   ? 0.3546 0.3104 0.6361 0.0405  0.0237  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 0   PRO A   CD  
36   N N   . MET A   7   ? 0.2966 0.2484 0.4858 0.0080  0.0695  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 1   MET A   N   
37   C CA  . MET A   7   ? 0.2805 0.2269 0.4388 -0.0028 0.0873  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 1   MET A   CA  
38   C C   . MET A   7   ? 0.2681 0.2093 0.3860 -0.0079 0.0752  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 1   MET A   C   
39   O O   . MET A   7   ? 0.2654 0.2037 0.3622 -0.0160 0.0843  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 1   MET A   O   
40   C CB  . MET A   7   ? 0.3002 0.2303 0.4379 -0.0045 0.1071  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 1   MET A   CB  
41   C CG  . MET A   7   ? 0.3131 0.2274 0.4128 -0.0047 0.1000  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 1   MET A   CG  
42   S SD  . MET A   7   ? 0.3696 0.2615 0.4447 -0.0075 0.1190  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 1   MET A   SD  
43   C CE  . MET A   7   ? 0.3921 0.2870 0.5165 0.0029  0.1318  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 1   MET A   CE  
44   N N   . ARG A   8   ? 0.2597 0.1976 0.3667 -0.0031 0.0556  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A   N   
45   C CA  . ARG A   8   ? 0.2596 0.1923 0.3310 -0.0073 0.0474  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A   CA  
46   C C   . ARG A   8   ? 0.2490 0.1913 0.3247 -0.0121 0.0433  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A   C   
47   O O   . ARG A   8   ? 0.2435 0.1820 0.2930 -0.0164 0.0424  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A   O   
48   C CB  . ARG A   8   ? 0.2717 0.1952 0.3272 -0.0020 0.0307  0.0030  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A   CB  
49   C CG  . ARG A   8   ? 0.2855 0.2143 0.3597 0.0032  0.0105  0.0042  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A   CG  
50   C CD  . ARG A   8   ? 0.3259 0.2383 0.3796 0.0092  -0.0057 0.0112  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A   CD  
51   N NE  . ARG A   8   ? 0.3299 0.2420 0.3907 0.0133  -0.0296 0.0125  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A   NE  
52   C CZ  . ARG A   8   ? 0.3390 0.2602 0.4416 0.0198  -0.0430 0.0112  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A   CZ  
53   N NH1 . ARG A   8   ? 0.3048 0.2375 0.4485 0.0233  -0.0309 0.0077  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A   NH1 
54   N NH2 . ARG A   8   ? 0.3853 0.3035 0.4903 0.0229  -0.0692 0.0125  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A   NH2 
55   N N   . VAL A   9   ? 0.2480 0.2026 0.3605 -0.0113 0.0413  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 3   VAL A   N   
56   C CA  . VAL A   9   ? 0.2451 0.2075 0.3665 -0.0174 0.0398  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 3   VAL A   CA  
57   C C   . VAL A   9   ? 0.2403 0.1972 0.3413 -0.0257 0.0569  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 3   VAL A   C   
58   O O   . VAL A   9   ? 0.2470 0.2038 0.3412 -0.0306 0.0535  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 3   VAL A   O   
59   C CB  . VAL A   9   ? 0.2533 0.2316 0.4266 -0.0168 0.0375  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 3   VAL A   CB  
60   C CG1 . VAL A   9   ? 0.2507 0.2336 0.4476 -0.0202 0.0629  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 3   VAL A   CG1 
61   C CG2 . VAL A   9   ? 0.2926 0.2760 0.4721 -0.0229 0.0282  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 3   VAL A   CG2 
62   N N   . LEU A   10  ? 0.2349 0.1836 0.3226 -0.0274 0.0732  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A   N   
63   C CA  . LEU A   10  ? 0.2445 0.1826 0.3057 -0.0352 0.0862  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A   CA  
64   C C   . LEU A   10  ? 0.2390 0.1681 0.2642 -0.0361 0.0781  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A   C   
65   O O   . LEU A   10  ? 0.2543 0.1740 0.2585 -0.0417 0.0828  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A   O   
66   C CB  . LEU A   10  ? 0.2569 0.1857 0.3145 -0.0374 0.1064  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A   CB  
67   C CG  . LEU A   10  ? 0.2846 0.2225 0.3821 -0.0374 0.1211  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A   CG  
68   C CD1 . LEU A   10  ? 0.3438 0.2671 0.4286 -0.0400 0.1446  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A   CD1 
69   C CD2 . LEU A   10  ? 0.3151 0.2595 0.4291 -0.0446 0.1247  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A   CD2 
70   N N   . LYS A   11  ? 0.2395 0.1701 0.2584 -0.0308 0.0663  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 5   LYS A   N   
71   C CA  . LYS A   11  ? 0.2023 0.1265 0.1949 -0.0316 0.0624  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 5   LYS A   CA  
72   C C   . LYS A   11  ? 0.2250 0.1478 0.2063 -0.0351 0.0591  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 5   LYS A   C   
73   O O   . LYS A   11  ? 0.2206 0.1366 0.1859 -0.0383 0.0610  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 5   LYS A   O   
74   C CB  . LYS A   11  ? 0.2116 0.1367 0.2002 -0.0264 0.0524  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 5   LYS A   CB  
75   C CG  . LYS A   11  ? 0.2147 0.1363 0.1836 -0.0278 0.0506  0.0002  ? ? ? ? ? ? 5   LYS A   CG  
76   C CD  . LYS A   11  ? 0.2338 0.1516 0.1948 -0.0243 0.0462  0.0029  ? ? ? ? ? ? 5   LYS A   CD  
77   C CE  . LYS A   11  ? 0.2488 0.1648 0.1952 -0.0264 0.0485  0.0036  ? ? ? ? ? ? 5   LYS A   CE  
78   N NZ  . LYS A   11  ? 0.2765 0.1840 0.2100 -0.0242 0.0473  0.0071  ? ? ? ? ? ? 5   LYS A   NZ  
79   N N   . TYR A   12  ? 0.2209 0.1488 0.2110 -0.0339 0.0516  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A   N   
80   C CA  . TYR A   12  ? 0.2228 0.1473 0.2032 -0.0357 0.0475  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A   CA  
81   C C   . TYR A   12  ? 0.2370 0.1547 0.2161 -0.0415 0.0540  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A   C   
82   O O   . TYR A   12  ? 0.2466 0.1563 0.2127 -0.0431 0.0516  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A   O   
83   C CB  . TYR A   12  ? 0.2130 0.1403 0.1965 -0.0325 0.0374  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A   CB  
84   C CG  . TYR A   12  ? 0.2188 0.1456 0.1908 -0.0280 0.0335  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A   CG  
85   C CD1 . TYR A   12  ? 0.2443 0.1689 0.2034 -0.0272 0.0363  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A   CD1 
86   C CD2 . TYR A   12  ? 0.2438 0.1710 0.2188 -0.0248 0.0278  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A   CD2 
87   C CE1 . TYR A   12  ? 0.2325 0.1550 0.1809 -0.0249 0.0373  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A   CE1 
88   C CE2 . TYR A   12  ? 0.2850 0.2062 0.2428 -0.0218 0.0261  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A   CE2 
89   C CZ  . TYR A   12  ? 0.2854 0.2041 0.2291 -0.0226 0.0329  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A   CZ  
90   O OH  . TYR A   12  ? 0.2763 0.1875 0.2028 -0.0212 0.0350  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A   OH  
91   N N   . ALA A   13  ? 0.2305 0.1495 0.2235 -0.0447 0.0631  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A   N   
92   C CA  . ALA A   13  ? 0.2488 0.1565 0.2344 -0.0519 0.0742  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A   CA  
93   C C   . ALA A   13  ? 0.2658 0.1588 0.2216 -0.0541 0.0782  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A   C   
94   O O   . ALA A   13  ? 0.2881 0.1666 0.2232 -0.0578 0.0766  0.0026  ? ? ? ? ? ? 7   ALA A   O   
95   C CB  . ALA A   13  ? 0.2401 0.1535 0.2511 -0.0551 0.0870  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A   CB  
96   N N   . ILE A   14  ? 0.2508 0.1454 0.2027 -0.0515 0.0802  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   N   
97   C CA  . ILE A   14  ? 0.2580 0.1376 0.1816 -0.0542 0.0805  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CA  
98   C C   . ILE A   14  ? 0.2607 0.1395 0.1737 -0.0524 0.0651  0.0015  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   C   
99   O O   . ILE A   14  ? 0.2891 0.1525 0.1801 -0.0559 0.0603  0.0041  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   O   
100  C CB  . ILE A   14  ? 0.2691 0.1490 0.1937 -0.0525 0.0868  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CB  
101  C CG1 . ILE A   14  ? 0.2928 0.1685 0.2254 -0.0547 0.1047  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CG1 
102  C CG2 . ILE A   14  ? 0.3071 0.1724 0.2041 -0.0557 0.0823  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CG2 
103  C CD1 . ILE A   14  ? 0.3015 0.1797 0.2460 -0.0504 0.1115  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A   CD1 
104  N N   . LEU A   15  ? 0.2436 0.1374 0.1726 -0.0468 0.0576  0.0009  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A   N   
105  C CA  . LEU A   15  ? 0.2378 0.1342 0.1656 -0.0444 0.0468  0.0019  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A   CA  
106  C C   . LEU A   15  ? 0.2464 0.1351 0.1701 -0.0450 0.0413  0.0041  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A   C   
107  O O   . LEU A   15  ? 0.2622 0.1433 0.1774 -0.0451 0.0324  0.0063  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A   O   
108  C CB  . LEU A   15  ? 0.2325 0.1429 0.1749 -0.0392 0.0448  0.0002  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A   CB  
109  C CG  . LEU A   15  ? 0.2337 0.1483 0.1785 -0.0384 0.0490  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A   CG  
110  C CD1 . LEU A   15  ? 0.2467 0.1689 0.1976 -0.0342 0.0479  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A   CD1 
111  C CD2 . LEU A   15  ? 0.2572 0.1675 0.1954 -0.0417 0.0474  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A   CD2 
112  N N   . GLY A   16  ? 0.2397 0.1293 0.1713 -0.0453 0.0448  0.0038  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A   N   
113  C CA  . GLY A   16  ? 0.2548 0.1350 0.1833 -0.0460 0.0399  0.0059  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A   CA  
114  C C   . GLY A   16  ? 0.2716 0.1298 0.1758 -0.0521 0.0410  0.0109  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A   C   
115  O O   . GLY A   16  ? 0.2965 0.1419 0.1907 -0.0514 0.0312  0.0146  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A   O   
116  N N   . LEU A   17  ? 0.2858 0.1367 0.1782 -0.0578 0.0530  0.0110  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A   N   
117  C CA  . LEU A   17  ? 0.3232 0.1476 0.1832 -0.0649 0.0567  0.0154  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A   CA  
118  C C   . LEU A   17  ? 0.3468 0.1589 0.1852 -0.0634 0.0405  0.0183  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A   C   
119  O O   . LEU A   17  ? 0.3812 0.1681 0.1913 -0.0671 0.0342  0.0239  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A   O   
120  C CB  . LEU A   17  ? 0.3452 0.1629 0.1953 -0.0708 0.0757  0.0129  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A   CB  
121  C CG  . LEU A   17  ? 0.3527 0.1736 0.2201 -0.0754 0.0935  0.0116  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A   CG  
122  C CD1 . LEU A   17  ? 0.3979 0.2149 0.2616 -0.0794 0.1141  0.0071  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A   CD1 
123  C CD2 . LEU A   17  ? 0.3793 0.1780 0.2298 -0.0824 0.0961  0.0177  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A   CD2 
124  N N   . LEU A   18  ? 0.3223 0.1516 0.1757 -0.0584 0.0329  0.0147  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   N   
125  C CA  . LEU A   18  ? 0.3301 0.1525 0.1727 -0.0576 0.0164  0.0160  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CA  
126  C C   . LEU A   18  ? 0.3403 0.1718 0.2041 -0.0505 -0.0001 0.0175  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   C   
127  O O   . LEU A   18  ? 0.3654 0.1946 0.2300 -0.0489 -0.0164 0.0184  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   O   
128  C CB  . LEU A   18  ? 0.3249 0.1591 0.1749 -0.0577 0.0182  0.0110  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CB  
129  C CG  . LEU A   18  ? 0.3215 0.1454 0.1529 -0.0632 0.0333  0.0080  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CG  
130  C CD1 . LEU A   18  ? 0.3503 0.1875 0.1958 -0.0620 0.0350  0.0031  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CD1 
131  C CD2 . LEU A   18  ? 0.3813 0.1724 0.1687 -0.0703 0.0296  0.0103  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A   CD2 
132  N N   . ARG A   19  ? 0.3237 0.1635 0.2053 -0.0464 0.0032  0.0172  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   N   
133  C CA  . ARG A   19  ? 0.3107 0.1605 0.2168 -0.0384 -0.0079 0.0163  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   CA  
134  C C   . ARG A   19  ? 0.3361 0.1670 0.2325 -0.0365 -0.0266 0.0220  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   C   
135  O O   . ARG A   19  ? 0.3403 0.1813 0.2622 -0.0291 -0.0382 0.0204  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   O   
136  C CB  . ARG A   19  ? 0.2858 0.1417 0.2055 -0.0356 0.0002  0.0139  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   CB  
137  C CG  . ARG A   19  ? 0.2914 0.1254 0.1952 -0.0392 0.0000  0.0189  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   CG  
138  C CD  . ARG A   19  ? 0.3029 0.1430 0.2191 -0.0400 0.0102  0.0152  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   CD  
139  N NE  . ARG A   19  ? 0.3353 0.1526 0.2382 -0.0448 0.0103  0.0204  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   NE  
140  C CZ  . ARG A   19  ? 0.3489 0.1479 0.2281 -0.0541 0.0185  0.0259  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   CZ  
141  N NH1 . ARG A   19  ? 0.3280 0.1298 0.1957 -0.0585 0.0274  0.0254  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   NH1 
142  N NH2 . ARG A   19  ? 0.3783 0.1535 0.2441 -0.0592 0.0195  0.0315  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A   NH2 
143  N N   . LYS A   20  ? 0.3700 0.1721 0.2302 -0.0429 -0.0292 0.0286  ? ? ? ? ? ? 14  LYS A   N   
144  C CA  A LYS A   20  ? 0.4123 0.1900 0.2568 -0.0410 -0.0499 0.0358  ? ? ? ? ? ? 14  LYS A   CA  
145  C CA  B LYS A   20  ? 0.4118 0.1880 0.2541 -0.0415 -0.0492 0.0361  ? ? ? ? ? ? 14  LYS A   CA  
146  C C   . LYS A   20  ? 0.4443 0.2065 0.2635 -0.0448 -0.0658 0.0385  ? ? ? ? ? ? 14  LYS A   C   
147  O O   . LYS A   20  ? 0.4943 0.2326 0.2957 -0.0435 -0.0874 0.0453  ? ? ? ? ? ? 14  LYS A   O   
148  C CB  A LYS A   20  ? 0.4442 0.1922 0.2593 -0.0459 -0.0449 0.0431  ? ? ? ? ? ? 14  LYS A   CB  
149  C CB  B LYS A   20  ? 0.4433 0.1882 0.2510 -0.0481 -0.0421 0.0434  ? ? ? ? ? ? 14  LYS A   CB  
150  C CG  A LYS A   20  ? 0.4457 0.2011 0.2880 -0.0398 -0.0427 0.0418  ? ? ? ? ? ? 14  LYS A   CG  
151  C CG  B LYS A   20  ? 0.4421 0.1934 0.2710 -0.0456 -0.0322 0.0421  ? ? ? ? ? ? 14  LYS A   CG  
152  C CD  A LYS A   20  ? 0.4797 0.2028 0.2941 -0.0461 -0.0383 0.0497  ? ? ? ? ? ? 14  LYS A   CD  
153  C CD  B LYS A   20  ? 0.4791 0.1940 0.2754 -0.0523 -0.0304 0.0513  ? ? ? ? ? ? 14  LYS A   CD  
154  C CE  A LYS A   20  ? 0.4923 0.2215 0.3338 -0.0414 -0.0350 0.0468  ? ? ? ? ? ? 14  LYS A   CE  
155  C CE  B LYS A   20  ? 0.4729 0.1919 0.2925 -0.0502 -0.0239 0.0494  ? ? ? ? ? ? 14  LYS A   CE  
156  N NZ  A LYS A   20  ? 0.4989 0.2105 0.3460 -0.0329 -0.0546 0.0516  ? ? ? ? ? ? 14  LYS A   NZ  
157  N NZ  B LYS A   20  ? 0.5140 0.1965 0.3057 -0.0576 -0.0212 0.0586  ? ? ? ? ? ? 14  LYS A   NZ  
158  N N   . GLY A   21  ? 0.4319 0.2054 0.2490 -0.0492 -0.0573 0.0331  ? ? ? ? ? ? 15  GLY A   N   
159  C CA  . GLY A   21  ? 0.4878 0.2453 0.2795 -0.0541 -0.0723 0.0337  ? ? ? ? ? ? 15  GLY A   CA  
160  C C   . GLY A   21  ? 0.4913 0.2367 0.2492 -0.0634 -0.0544 0.0306  ? ? ? ? ? ? 15  GLY A   C   
161  O O   . GLY A   21  ? 0.4726 0.2255 0.2331 -0.0654 -0.0300 0.0283  ? ? ? ? ? ? 15  GLY A   O   
162  N N   . GLU A   22  ? 0.5252 0.2514 0.2538 -0.0688 -0.0677 0.0298  ? ? ? ? ? ? 16  GLU A   N   
163  C CA  . GLU A   22  ? 0.5406 0.2553 0.2401 -0.0768 -0.0518 0.0245  ? ? ? ? ? ? 16  GLU A   CA  
164  C C   . GLU A   22  ? 0.5755 0.2606 0.2298 -0.0838 -0.0296 0.0273  ? ? ? ? ? ? 16  GLU A   C   
165  O O   . GLU A   22  ? 0.6161 0.2728 0.2383 -0.0862 -0.0348 0.0353  ? ? ? ? ? ? 16  GLU A   O   
166  C CB  . GLU A   22  ? 0.5820 0.2770 0.2553 -0.0818 -0.0745 0.0223  ? ? ? ? ? ? 16  GLU A   CB  
167  C CG  . GLU A   22  ? 0.6752 0.3235 0.2896 -0.0867 -0.0933 0.0299  ? ? ? ? ? ? 16  GLU A   CG  
168  C CD  . GLU A   22  ? 0.7794 0.4051 0.3649 -0.0920 -0.1206 0.0274  ? ? ? ? ? ? 16  GLU A   CD  
169  O OE1 . GLU A   22  ? 0.7884 0.4372 0.4051 -0.0923 -0.1243 0.0192  ? ? ? ? ? ? 16  GLU A   OE1 
170  O OE2 . GLU A   22  ? 0.8375 0.4194 0.3666 -0.0966 -0.1387 0.0339  ? ? ? ? ? ? 16  GLU A   OE2 
171  N N   . LEU A   23  ? 0.5550 0.2473 0.2107 -0.0870 -0.0039 0.0206  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   N   
172  C CA  . LEU A   23  ? 0.5863 0.2545 0.2070 -0.0943 0.0226  0.0202  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   CA  
173  C C   . LEU A   23  ? 0.6081 0.2669 0.2096 -0.0989 0.0354  0.0113  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   C   
174  O O   . LEU A   23  ? 0.5726 0.2557 0.2055 -0.0951 0.0320  0.0052  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   O   
175  C CB  . LEU A   23  ? 0.5499 0.2449 0.2108 -0.0911 0.0451  0.0194  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   CB  
176  C CG  . LEU A   23  ? 0.5566 0.2566 0.2337 -0.0879 0.0385  0.0268  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   CG  
177  C CD1 . LEU A   23  ? 0.5126 0.2376 0.2286 -0.0864 0.0599  0.0241  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   CD1 
178  C CD2 . LEU A   23  ? 0.5813 0.2380 0.2064 -0.0951 0.0357  0.0356  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A   CD2 
179  N N   . SER A   24  ? 0.6603 0.2803 0.2074 -0.1077 0.0513  0.0104  ? ? ? ? ? ? 18  SER A   N   
180  C CA  . SER A   24  ? 0.6827 0.2921 0.2133 -0.1117 0.0720  0.0003  ? ? ? ? ? ? 18  SER A   CA  
181  C C   . SER A   24  ? 0.6431 0.2829 0.2211 -0.1075 0.1015  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 18  SER A   C   
182  O O   . SER A   24  ? 0.6079 0.2677 0.2181 -0.1046 0.1090  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 18  SER A   O   
183  C CB  . SER A   24  ? 0.7663 0.3226 0.2229 -0.1225 0.0855  0.0001  ? ? ? ? ? ? 18  SER A   CB  
184  O OG  . SER A   24  ? 0.7927 0.3397 0.2420 -0.1262 0.1082  0.0060  ? ? ? ? ? ? 18  SER A   OG  
185  N N   . GLY A   25  ? 0.6537 0.2927 0.2335 -0.1078 0.1181  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 19  GLY A   N   
186  C CA  . GLY A   25  ? 0.6330 0.2976 0.2585 -0.1031 0.1450  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 19  GLY A   CA  
187  C C   . GLY A   25  ? 0.6754 0.3248 0.2878 -0.1089 0.1732  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 19  GLY A   C   
188  O O   . GLY A   25  ? 0.6492 0.3256 0.3088 -0.1055 0.1870  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 19  GLY A   O   
189  N N   . TYR A   26  ? 0.7470 0.3509 0.2935 -0.1188 0.1806  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A   N   
190  C CA  . TYR A   26  ? 0.7972 0.3782 0.3201 -0.1272 0.2083  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A   CA  
191  C C   . TYR A   26  ? 0.7667 0.3633 0.3139 -0.1267 0.1994  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A   C   
192  O O   . TYR A   26  ? 0.7593 0.3680 0.3368 -0.1290 0.2237  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A   O   
193  C CB  . TYR A   26  ? 0.8940 0.4156 0.3284 -0.1385 0.2121  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A   CB  
194  C CG  . TYR A   26  ? 0.9781 0.4686 0.3780 -0.1492 0.2424  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A   CG  
195  C CD1 . TYR A   26  ? 1.0492 0.5263 0.4434 -0.1549 0.2867  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A   CD1 
196  C CD2 . TYR A   26  ? 1.0328 0.5052 0.4067 -0.1540 0.2283  0.0035  ? ? ? ? ? ? 20  TYR A   CD2 
197  C CE1 . TYR A   26  ? 1.0899 0.5375 0.4537 -0.1665 0.3186  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A   CE1 
198  C CE2 . TYR A   26  ? 1.0987 0.5386 0.4381 -0.1655 0.2575  0.0088  ? ? ? ? ? ? 20  TYR A   CE2 
199  C CZ  . TYR A   26  ? 1.1246 0.5531 0.4597 -0.1723 0.3034  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A   CZ  
200  O OH  . TYR A   26  ? 1.2244 0.6204 0.5270 -0.1851 0.3350  0.0048  ? ? ? ? ? ? 20  TYR A   OH  
201  N N   . ASP A   27  ? 0.7530 0.3484 0.2893 -0.1241 0.1648  0.0043  ? ? ? ? ? ? 21  ASP A   N   
202  C CA  . ASP A   27  ? 0.7146 0.3247 0.2762 -0.1218 0.1523  0.0140  ? ? ? ? ? ? 21  ASP A   CA  
203  C C   . ASP A   27  ? 0.6427 0.3032 0.2809 -0.1137 0.1579  0.0106  ? ? ? ? ? ? 21  ASP A   C   
204  O O   . ASP A   27  ? 0.6226 0.2924 0.2852 -0.1156 0.1674  0.0142  ? ? ? ? ? ? 21  ASP A   O   
205  C CB  . ASP A   27  ? 0.7178 0.3261 0.2696 -0.1168 0.1127  0.0212  ? ? ? ? ? ? 21  ASP A   CB  
206  C CG  . ASP A   27  ? 0.8152 0.3714 0.2916 -0.1241 0.0970  0.0277  ? ? ? ? ? ? 21  ASP A   CG  
207  O OD1 . ASP A   27  ? 0.7942 0.3098 0.2194 -0.1342 0.1155  0.0320  ? ? ? ? ? ? 21  ASP A   OD1 
208  O OD2 . ASP A   27  ? 0.8241 0.3807 0.2952 -0.1196 0.0644  0.0286  ? ? ? ? ? ? 21  ASP A   OD2 
209  N N   . ILE A   28  ? 0.5827 0.2730 0.2565 -0.1051 0.1494  0.0041  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A   N   
210  C CA  . ILE A   28  ? 0.5275 0.2607 0.2661 -0.0970 0.1500  0.0013  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A   CA  
211  C C   . ILE A   28  ? 0.5436 0.2845 0.3092 -0.0999 0.1806  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A   C   
212  O O   . ILE A   28  ? 0.5101 0.2718 0.3156 -0.0991 0.1842  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A   O   
213  C CB  . ILE A   28  ? 0.4836 0.2395 0.2457 -0.0884 0.1366  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A   CB  
214  C CG1 . ILE A   28  ? 0.4778 0.2345 0.2296 -0.0854 0.1074  0.0009  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A   CG1 
215  C CG2 . ILE A   28  ? 0.4463 0.2395 0.2669 -0.0805 0.1385  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A   CG2 
216  C CD1 . ILE A   28  ? 0.4912 0.2593 0.2527 -0.0809 0.0960  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A   CD1 
217  N N   . THR A   29  ? 0.5874 0.3110 0.3334 -0.1035 0.2027  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 23  THR A   N   
218  C CA  . THR A   29  ? 0.6086 0.3397 0.3854 -0.1058 0.2349  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 23  THR A   CA  
219  C C   . THR A   29  ? 0.6359 0.3536 0.4055 -0.1159 0.2517  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 23  THR A   C   
220  O O   . THR A   29  ? 0.6270 0.3682 0.4481 -0.1163 0.2654  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 23  THR A   O   
221  C CB  . THR A   29  ? 0.6509 0.3599 0.4016 -0.1079 0.2579  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 23  THR A   CB  
222  O OG1 . THR A   29  ? 0.6190 0.3429 0.3851 -0.0984 0.2421  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 23  THR A   OG1 
223  C CG2 . THR A   29  ? 0.6846 0.4020 0.4729 -0.1098 0.2946  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 23  THR A   CG2 
224  N N   . SER A   30  ? 0.6819 0.3613 0.3891 -0.1242 0.2475  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 24  SER A   N   
225  C CA  . SER A   30  ? 0.7142 0.3735 0.4057 -0.1350 0.2619  0.0026  ? ? ? ? ? ? 24  SER A   CA  
226  C C   . SER A   30  ? 0.6626 0.3523 0.4048 -0.1317 0.2459  0.0079  ? ? ? ? ? ? 24  SER A   C   
227  O O   . SER A   30  ? 0.6588 0.3553 0.4311 -0.1382 0.2653  0.0082  ? ? ? ? ? ? 24  SER A   O   
228  C CB  . SER A   30  ? 0.7789 0.3876 0.3887 -0.1428 0.2522  0.0115  ? ? ? ? ? ? 24  SER A   CB  
229  O OG  . SER A   30  ? 0.8836 0.4556 0.4367 -0.1486 0.2701  0.0061  ? ? ? ? ? ? 24  SER A   OG  
230  N N   . TYR A   31  ? 0.6212 0.3277 0.3732 -0.1223 0.2119  0.0113  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   N   
231  C CA  . TYR A   31  ? 0.5802 0.3136 0.3772 -0.1182 0.1962  0.0143  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   CA  
232  C C   . TYR A   31  ? 0.5539 0.3250 0.4179 -0.1150 0.2072  0.0066  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   C   
233  O O   . TYR A   31  ? 0.5363 0.3195 0.4343 -0.1185 0.2092  0.0077  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   O   
234  C CB  . TYR A   31  ? 0.5424 0.2885 0.3407 -0.1077 0.1619  0.0168  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   CB  
235  C CG  . TYR A   31  ? 0.5534 0.2693 0.3071 -0.1100 0.1444  0.0263  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   CG  
236  C CD1 . TYR A   31  ? 0.5826 0.2873 0.3367 -0.1145 0.1427  0.0330  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   CD1 
237  C CD2 . TYR A   31  ? 0.5884 0.2848 0.3004 -0.1079 0.1286  0.0285  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   CD2 
238  C CE1 . TYR A   31  ? 0.6109 0.2854 0.3253 -0.1154 0.1253  0.0424  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   CE1 
239  C CE2 . TYR A   31  ? 0.6269 0.2952 0.3013 -0.1089 0.1089  0.0375  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   CE2 
240  C CZ  . TYR A   31  ? 0.6464 0.3039 0.3224 -0.1117 0.1069  0.0447  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   CZ  
241  O OH  . TYR A   31  ? 0.7193 0.3460 0.3582 -0.1115 0.0857  0.0543  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A   OH  
242  N N   . PHE A   32  ? 0.5509 0.3388 0.4345 -0.1084 0.2125  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A   N   
243  C CA  . PHE A   32  ? 0.5325 0.3541 0.4810 -0.1044 0.2214  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A   CA  
244  C C   . PHE A   32  ? 0.5673 0.3844 0.5362 -0.1148 0.2546  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A   C   
245  O O   . PHE A   32  ? 0.5695 0.4109 0.5927 -0.1157 0.2561  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A   O   
246  C CB  . PHE A   32  ? 0.5001 0.3369 0.4651 -0.0943 0.2194  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A   CB  
247  C CG  . PHE A   32  ? 0.4503 0.3055 0.4249 -0.0836 0.1886  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A   CG  
248  C CD1 . PHE A   32  ? 0.4070 0.2900 0.4275 -0.0782 0.1733  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A   CD1 
249  C CD2 . PHE A   32  ? 0.4421 0.2852 0.3789 -0.0800 0.1752  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A   CD2 
250  C CE1 . PHE A   32  ? 0.3602 0.2555 0.3830 -0.0694 0.1486  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A   CE1 
251  C CE2 . PHE A   32  ? 0.3675 0.2267 0.3139 -0.0716 0.1511  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A   CE2 
252  C CZ  . PHE A   32  ? 0.3727 0.2567 0.3595 -0.0662 0.1391  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A   CZ  
253  N N   . LYS A   33  ? 0.6318 0.4162 0.5561 -0.1233 0.2811  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A   N   
254  C CA  . LYS A   33  ? 0.6670 0.4434 0.6072 -0.1347 0.3199  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A   CA  
255  C C   . LYS A   33  ? 0.7031 0.4655 0.6376 -0.1474 0.3264  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A   C   
256  O O   . LYS A   33  ? 0.7179 0.4779 0.6761 -0.1583 0.3595  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A   O   
257  C CB  . LYS A   33  ? 0.7295 0.4679 0.6121 -0.1407 0.3483  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A   CB  
258  N N   . GLU A   34  ? 0.7111 0.4624 0.6152 -0.1464 0.2974  0.0019  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A   N   
259  C CA  . GLU A   34  ? 0.7552 0.4873 0.6470 -0.1576 0.2996  0.0106  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A   CA  
260  C C   . GLU A   34  ? 0.7229 0.4863 0.6640 -0.1515 0.2707  0.0113  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A   C   
261  O O   . GLU A   34  ? 0.7167 0.5143 0.7246 -0.1506 0.2741  0.0044  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A   O   
262  C CB  . GLU A   34  ? 0.7997 0.4824 0.6062 -0.1624 0.2919  0.0213  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A   CB  
263  C CG  . GLU A   34  ? 0.8686 0.5126 0.6157 -0.1701 0.3201  0.0203  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A   CG  
264  N N   . GLU A   35  ? 0.7247 0.4766 0.6350 -0.1466 0.2413  0.0184  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   N   
265  C CA  . GLU A   35  ? 0.6952 0.4663 0.6412 -0.1431 0.2176  0.0191  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CA  
266  C C   . GLU A   35  ? 0.6364 0.4496 0.6337 -0.1307 0.1982  0.0106  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   C   
267  O O   . GLU A   35  ? 0.6088 0.4435 0.6527 -0.1311 0.1900  0.0069  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   O   
268  C CB  . GLU A   35  ? 0.7120 0.4568 0.6119 -0.1403 0.1934  0.0283  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CB  
269  C CG  . GLU A   35  ? 0.7049 0.4295 0.5499 -0.1337 0.1815  0.0323  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CG  
270  C CD  . GLU A   35  ? 0.6957 0.3920 0.5019 -0.1320 0.1595  0.0420  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   CD  
271  O OE1 . GLU A   35  ? 0.6201 0.3335 0.4456 -0.1218 0.1351  0.0406  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   OE1 
272  O OE2 . GLU A   35  ? 0.7198 0.3750 0.4747 -0.1402 0.1662  0.0510  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A   OE2 
273  N N   . LEU A   36  ? 0.6296 0.4516 0.6157 -0.1203 0.1899  0.0078  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   N   
274  C CA  . LEU A   36  ? 0.5919 0.4462 0.6146 -0.1086 0.1701  0.0019  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CA  
275  C C   . LEU A   36  ? 0.5826 0.4638 0.6618 -0.1085 0.1832  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   C   
276  O O   . LEU A   36  ? 0.5506 0.4573 0.6730 -0.1033 0.1672  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   O   
277  C CB  . LEU A   36  ? 0.5932 0.4438 0.5826 -0.0991 0.1587  0.0025  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CB  
278  C CG  . LEU A   36  ? 0.5636 0.4357 0.5674 -0.0870 0.1349  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CG  
279  C CD1 . LEU A   36  ? 0.5791 0.4523 0.5843 -0.0851 0.1152  0.0020  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CD1 
280  C CD2 . LEU A   36  ? 0.5419 0.4043 0.5100 -0.0818 0.1303  0.0011  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A   CD2 
281  N N   . GLY A   37  ? 0.6121 0.4859 0.6906 -0.1139 0.2121  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 31  GLY A   N   
282  C CA  . GLY A   37  ? 0.6069 0.5066 0.7440 -0.1121 0.2265  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 31  GLY A   CA  
283  C C   . GLY A   37  ? 0.5945 0.5152 0.7920 -0.1182 0.2266  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 31  GLY A   C   
284  O O   . GLY A   37  ? 0.5965 0.5461 0.8549 -0.1139 0.2262  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 31  GLY A   O   
285  N N   . GLN A   38  ? 0.6058 0.5111 0.7886 -0.1283 0.2253  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A   N   
286  C CA  . GLN A   38  ? 0.5865 0.5076 0.8244 -0.1370 0.2263  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A   CA  
287  C C   . GLN A   38  ? 0.5287 0.4742 0.7997 -0.1284 0.1895  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A   C   
288  O O   . GLN A   38  ? 0.5198 0.4885 0.8522 -0.1318 0.1848  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A   O   
289  C CB  . GLN A   38  ? 0.6316 0.5219 0.8372 -0.1516 0.2379  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A   CB  
290  C CG  . GLN A   38  ? 0.7019 0.5621 0.8698 -0.1626 0.2760  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A   CG  
291  C CD  . GLN A   38  ? 0.7266 0.6042 0.9520 -0.1708 0.3104  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A   CD  
292  O OE1 . GLN A   38  ? 0.7863 0.6758 1.0630 -0.1819 0.3196  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A   OE1 
293  N NE2 . GLN A   38  ? 0.7480 0.6270 0.9683 -0.1657 0.3304  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A   NE2 
294  N N   . PHE A   39  ? 0.4862 0.4244 0.7160 -0.1181 0.1639  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A   N   
295  C CA  . PHE A   39  ? 0.4363 0.3919 0.6856 -0.1094 0.1306  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A   CA  
296  C C   . PHE A   39  ? 0.4037 0.3681 0.6388 -0.0947 0.1157  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A   C   
297  O O   . PHE A   39  ? 0.3752 0.3535 0.6276 -0.0871 0.0911  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A   O   
298  C CB  . PHE A   39  ? 0.4448 0.3824 0.6630 -0.1118 0.1134  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A   CB  
299  C CG  . PHE A   39  ? 0.4451 0.3608 0.6015 -0.1055 0.1091  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A   CG  
300  C CD1 . PHE A   39  ? 0.4552 0.3455 0.5732 -0.1118 0.1272  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A   CD1 
301  C CD2 . PHE A   39  ? 0.4173 0.3367 0.5547 -0.0938 0.0864  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A   CD2 
302  C CE1 . PHE A   39  ? 0.4725 0.3446 0.5402 -0.1055 0.1193  0.0006  ? ? ? ? ? ? 33  PHE A   CE1 
303  C CE2 . PHE A   39  ? 0.4057 0.3091 0.4973 -0.0884 0.0830  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A   CE2 
304  C CZ  . PHE A   39  ? 0.4206 0.3017 0.4801 -0.0939 0.0977  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A   CZ  
305  N N   . TRP A   40  ? 0.3858 0.3386 0.5858 -0.0914 0.1300  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A   N   
306  C CA  . TRP A   40  ? 0.3619 0.3210 0.5501 -0.0791 0.1190  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A   CA  
307  C C   . TRP A   40  ? 0.3652 0.3230 0.5551 -0.0781 0.1425  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A   C   
308  O O   . TRP A   40  ? 0.3626 0.3032 0.5078 -0.0765 0.1488  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A   O   
309  C CB  . TRP A   40  ? 0.3451 0.2883 0.4801 -0.0743 0.1052  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A   CB  
310  C CG  . TRP A   40  ? 0.3362 0.2890 0.4687 -0.0628 0.0873  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A   CG  
311  C CD1 . TRP A   40  ? 0.3260 0.2775 0.4447 -0.0566 0.0913  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A   CD1 
312  C CD2 . TRP A   40  ? 0.3331 0.2945 0.4752 -0.0573 0.0634  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A   CD2 
313  N NE1 . TRP A   40  ? 0.2879 0.2467 0.4075 -0.0477 0.0720  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A   NE1 
314  C CE2 . TRP A   40  ? 0.3224 0.2862 0.4533 -0.0480 0.0548  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A   CE2 
315  C CE3 . TRP A   40  ? 0.3427 0.3060 0.4966 -0.0600 0.0484  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A   CE3 
316  C CZ2 . TRP A   40  ? 0.3249 0.2911 0.4524 -0.0416 0.0330  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A   CZ2 
317  C CZ3 . TRP A   40  ? 0.3442 0.3104 0.4951 -0.0534 0.0256  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A   CZ3 
318  C CH2 . TRP A   40  ? 0.3721 0.3387 0.5076 -0.0443 0.0186  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A   CH2 
319  N N   . SER A   41  ? 0.3681 0.3435 0.6116 -0.0792 0.1554  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 35  SER A   N   
320  C CA  . SER A   41  ? 0.3955 0.3666 0.6425 -0.0795 0.1840  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 35  SER A   CA  
321  C C   . SER A   41  ? 0.3945 0.3656 0.6270 -0.0674 0.1762  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 35  SER A   C   
322  O O   . SER A   41  ? 0.3870 0.3695 0.6287 -0.0578 0.1498  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 35  SER A   O   
323  C CB  . SER A   41  ? 0.3950 0.3879 0.7125 -0.0822 0.2014  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 35  SER A   CB  
324  O OG  . SER A   41  ? 0.3717 0.3910 0.7403 -0.0722 0.1757  -0.0401 ? ? ? ? ? ? 35  SER A   OG  
325  N N   . ALA A   42  ? 0.4201 0.3749 0.6281 -0.0690 0.2007  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   N   
326  C CA  . ALA A   42  ? 0.4355 0.3868 0.6319 -0.0592 0.1986  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   CA  
327  C C   . ALA A   42  ? 0.4656 0.4202 0.6962 -0.0581 0.2275  -0.0434 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   C   
328  O O   . ALA A   42  ? 0.4917 0.4411 0.7314 -0.0678 0.2560  -0.0467 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   O   
329  C CB  . ALA A   42  ? 0.4504 0.3739 0.5769 -0.0619 0.1982  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A   CB  
330  N N   . LYS A   43  ? 0.4755 0.4374 0.7267 -0.0465 0.2220  -0.0469 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A   N   
331  C CA  . LYS A   43  ? 0.5124 0.4693 0.7819 -0.0440 0.2515  -0.0557 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A   CA  
332  C C   . LYS A   43  ? 0.5418 0.4643 0.7371 -0.0488 0.2631  -0.0554 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A   C   
333  O O   . LYS A   43  ? 0.5358 0.4489 0.6934 -0.0450 0.2414  -0.0506 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A   O   
334  C CB  . LYS A   43  ? 0.5089 0.4835 0.8290 -0.0289 0.2389  -0.0591 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A   CB  
335  C CG  . LYS A   43  ? 0.5185 0.5250 0.9058 -0.0238 0.2163  -0.0578 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A   CG  
336  C CD  . LYS A   43  ? 0.5583 0.5802 1.0015 -0.0081 0.2044  -0.0613 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A   CD  
337  C CE  . LYS A   43  ? 0.5660 0.6147 1.0634 -0.0031 0.1713  -0.0582 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A   CE  
338  N NZ  . LYS A   43  ? 0.5710 0.6335 1.1261 0.0129  0.1557  -0.0605 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A   NZ  
339  N N   . HIS A   44  ? 0.5879 0.4897 0.7598 -0.0585 0.2967  -0.0603 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   N   
340  C CA  . HIS A   44  ? 0.6313 0.4956 0.7259 -0.0653 0.3057  -0.0600 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   CA  
341  C C   . HIS A   44  ? 0.6219 0.4773 0.6990 -0.0559 0.2941  -0.0629 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   C   
342  O O   . HIS A   44  ? 0.6414 0.4750 0.6612 -0.0589 0.2812  -0.0593 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   O   
343  C CB  . HIS A   44  ? 0.6932 0.5324 0.7666 -0.0759 0.3482  -0.0671 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   CB  
344  C CG  . HIS A   44  ? 0.7779 0.5737 0.7690 -0.0823 0.3563  -0.0685 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   CG  
345  N ND1 . HIS A   44  ? 0.8604 0.6387 0.8358 -0.0775 0.3695  -0.0782 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   ND1 
346  C CD2 . HIS A   44  ? 0.8378 0.6028 0.7577 -0.0926 0.3493  -0.0615 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   CD2 
347  C CE1 . HIS A   44  ? 0.9128 0.6509 0.8090 -0.0856 0.3701  -0.0778 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   CE1 
348  N NE2 . HIS A   44  ? 0.9047 0.6345 0.7666 -0.0945 0.3568  -0.0672 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A   NE2 
349  N N   . SER A   45  ? 0.5845 0.4576 0.7156 -0.0444 0.2969  -0.0690 ? ? ? ? ? ? 39  SER A   N   
350  C CA  . SER A   45  ? 0.5696 0.4340 0.6937 -0.0348 0.2886  -0.0722 ? ? ? ? ? ? 39  SER A   CA  
351  C C   . SER A   45  ? 0.5164 0.3850 0.6206 -0.0308 0.2514  -0.0625 ? ? ? ? ? ? 39  SER A   C   
352  O O   . SER A   45  ? 0.5224 0.3753 0.6007 -0.0277 0.2447  -0.0635 ? ? ? ? ? ? 39  SER A   O   
353  C CB  . SER A   45  ? 0.5698 0.4556 0.7672 -0.0220 0.2958  -0.0790 ? ? ? ? ? ? 39  SER A   CB  
354  O OG  . SER A   45  ? 0.5554 0.4735 0.8042 -0.0159 0.2701  -0.0721 ? ? ? ? ? ? 39  SER A   OG  
355  N N   . GLN A   46  ? 0.4448 0.3332 0.5619 -0.0317 0.2295  -0.0538 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   N   
356  C CA  . GLN A   46  ? 0.4039 0.2995 0.5107 -0.0272 0.1968  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   CA  
357  C C   . GLN A   46  ? 0.3825 0.2629 0.4329 -0.0356 0.1863  -0.0396 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   C   
358  O O   . GLN A   46  ? 0.3352 0.2171 0.3715 -0.0331 0.1649  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   O   
359  C CB  . GLN A   46  ? 0.3909 0.3134 0.5388 -0.0237 0.1781  -0.0400 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   CB  
360  C CG  . GLN A   46  ? 0.4195 0.3626 0.6314 -0.0129 0.1738  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   CG  
361  C CD  . GLN A   46  ? 0.4309 0.3972 0.6766 -0.0125 0.1530  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   CD  
362  O OE1 . GLN A   46  ? 0.5252 0.4950 0.7648 -0.0218 0.1566  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   OE1 
363  N NE2 . GLN A   46  ? 0.4387 0.4172 0.7181 -0.0020 0.1307  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A   NE2 
364  N N   . ILE A   47  ? 0.3853 0.2515 0.4057 -0.0459 0.2003  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A   N   
365  C CA  . ILE A   47  ? 0.3759 0.2304 0.3512 -0.0528 0.1861  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A   CA  
366  C C   . ILE A   47  ? 0.3784 0.2142 0.3149 -0.0534 0.1776  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A   C   
367  O O   . ILE A   47  ? 0.3432 0.1841 0.2704 -0.0521 0.1561  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A   O   
368  C CB  . ILE A   47  ? 0.3973 0.2340 0.3440 -0.0638 0.2027  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A   CB  
369  C CG1 . ILE A   47  ? 0.4313 0.2872 0.4177 -0.0653 0.2081  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A   CG1 
370  C CG2 . ILE A   47  ? 0.4101 0.2304 0.3093 -0.0696 0.1862  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A   CG2 
371  C CD1 . ILE A   47  ? 0.4443 0.2795 0.4086 -0.0768 0.2343  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A   CD1 
372  N N   . TYR A   48  ? 0.3967 0.2106 0.3128 -0.0556 0.1951  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A   N   
373  C CA  . TYR A   48  ? 0.4201 0.2138 0.2998 -0.0576 0.1862  -0.0442 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A   CA  
374  C C   . TYR A   48  ? 0.3812 0.1879 0.2850 -0.0495 0.1709  -0.0426 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A   C   
375  O O   . TYR A   48  ? 0.3664 0.1707 0.2532 -0.0517 0.1533  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A   O   
376  C CB  . TYR A   48  ? 0.4811 0.2430 0.3263 -0.0628 0.2077  -0.0539 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A   CB  
377  C CG  . TYR A   48  ? 0.5692 0.3070 0.3679 -0.0736 0.2169  -0.0532 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A   CG  
378  C CD1 . TYR A   48  ? 0.6718 0.4037 0.4394 -0.0792 0.1948  -0.0452 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A   CD1 
379  C CD2 . TYR A   48  ? 0.6248 0.3435 0.4101 -0.0781 0.2475  -0.0601 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A   CD2 
380  C CE1 . TYR A   48  ? 0.7167 0.4214 0.4373 -0.0888 0.2007  -0.0429 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A   CE1 
381  C CE2 . TYR A   48  ? 0.6985 0.3893 0.4336 -0.0891 0.2568  -0.0580 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A   CE2 
382  C CZ  . TYR A   48  ? 0.7240 0.4066 0.4250 -0.0942 0.2314  -0.0488 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A   CZ  
383  O OH  . TYR A   48  ? 0.7769 0.4278 0.4251 -0.1046 0.2372  -0.0449 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A   OH  
384  N N   . PRO A   49  ? 0.3696 0.1899 0.3150 -0.0404 0.1770  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 43  PRO A   N   
385  C CA  . PRO A   49  ? 0.3483 0.1778 0.3132 -0.0329 0.1611  -0.0406 ? ? ? ? ? ? 43  PRO A   CA  
386  C C   . PRO A   49  ? 0.3115 0.1576 0.2777 -0.0329 0.1386  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 43  PRO A   C   
387  O O   . PRO A   49  ? 0.3102 0.1530 0.2655 -0.0333 0.1264  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 43  PRO A   O   
388  C CB  . PRO A   49  ? 0.3391 0.1808 0.3516 -0.0226 0.1699  -0.0434 ? ? ? ? ? ? 43  PRO A   CB  
389  C CG  . PRO A   49  ? 0.3709 0.2017 0.3824 -0.0256 0.1970  -0.0531 ? ? ? ? ? ? 43  PRO A   CG  
390  C CD  . PRO A   49  ? 0.3877 0.2120 0.3641 -0.0367 0.1997  -0.0512 ? ? ? ? ? ? 43  PRO A   CD  
391  N N   . GLU A   50  ? 0.3050 0.1664 0.2826 -0.0336 0.1356  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   N   
392  C CA  . GLU A   50  ? 0.2812 0.1557 0.2583 -0.0334 0.1170  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CA  
393  C C   . GLU A   50  ? 0.2856 0.1506 0.2291 -0.0408 0.1104  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   C   
394  O O   . GLU A   50  ? 0.2766 0.1465 0.2168 -0.0405 0.0977  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   O   
395  C CB  . GLU A   50  ? 0.2678 0.1583 0.2660 -0.0326 0.1153  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CB  
396  C CG  . GLU A   50  ? 0.2551 0.1561 0.2502 -0.0320 0.0975  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CG  
397  C CD  . GLU A   50  ? 0.2723 0.1786 0.2765 -0.0253 0.0846  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   CD  
398  O OE1 . GLU A   50  ? 0.2671 0.1701 0.2844 -0.0198 0.0860  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE1 
399  O OE2 . GLU A   50  ? 0.2660 0.1764 0.2607 -0.0256 0.0735  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A   OE2 
400  N N   . LEU A   51  ? 0.3193 0.1696 0.2378 -0.0478 0.1186  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   N   
401  C CA  . LEU A   51  ? 0.3472 0.1861 0.2349 -0.0543 0.1082  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CA  
402  C C   . LEU A   51  ? 0.3434 0.1761 0.2253 -0.0550 0.1014  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   C   
403  O O   . LEU A   51  ? 0.3412 0.1789 0.2207 -0.0572 0.0877  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   O   
404  C CB  . LEU A   51  ? 0.3816 0.1960 0.2336 -0.0620 0.1173  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CB  
405  C CG  . LEU A   51  ? 0.4636 0.2721 0.2954 -0.0669 0.1102  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CG  
406  C CD1 . LEU A   51  ? 0.4855 0.2600 0.2718 -0.0752 0.1228  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CD1 
407  C CD2 . LEU A   51  ? 0.4312 0.2467 0.2609 -0.0671 0.0874  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A   CD2 
408  N N   . LYS A   52  ? 0.3403 0.1615 0.2229 -0.0535 0.1120  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   N   
409  C CA  . LYS A   52  ? 0.3372 0.1497 0.2161 -0.0548 0.1071  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   CA  
410  C C   . LYS A   52  ? 0.3105 0.1402 0.2126 -0.0503 0.0972  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   C   
411  O O   . LYS A   52  ? 0.3067 0.1360 0.2048 -0.0546 0.0882  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   O   
412  C CB  . LYS A   52  ? 0.3599 0.1552 0.2383 -0.0523 0.1222  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   CB  
413  C CG  . LYS A   52  ? 0.4009 0.1865 0.2811 -0.0526 0.1177  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   CG  
414  C CD  . LYS A   52  ? 0.4618 0.2285 0.3430 -0.0491 0.1319  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   CD  
415  C CE  . LYS A   52  ? 0.4539 0.2120 0.3418 -0.0484 0.1259  -0.0437 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   CE  
416  N NZ  . LYS A   52  ? 0.4302 0.1805 0.2990 -0.0594 0.1132  -0.0436 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A   NZ  
417  N N   . LYS A   53  ? 0.2899 0.1332 0.2149 -0.0424 0.0986  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A   N   
418  C CA  . LYS A   53  ? 0.2807 0.1338 0.2176 -0.0388 0.0895  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A   CA  
419  C C   . LYS A   53  ? 0.2644 0.1280 0.1957 -0.0430 0.0806  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A   C   
420  O O   . LYS A   53  ? 0.2713 0.1357 0.2025 -0.0453 0.0764  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A   O   
421  C CB  . LYS A   53  ? 0.2766 0.1397 0.2348 -0.0298 0.0884  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A   CB  
422  C CG  . LYS A   53  ? 0.3027 0.1563 0.2751 -0.0235 0.0950  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A   CG  
423  C CD  . LYS A   53  ? 0.3502 0.2153 0.3478 -0.0145 0.0886  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A   CD  
424  C CE  . LYS A   53  ? 0.3636 0.2216 0.3836 -0.0059 0.0919  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A   CE  
425  N NZ  . LYS A   53  ? 0.3335 0.2058 0.3830 0.0025  0.0818  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A   NZ  
426  N N   . LEU A   54  ? 0.2607 0.1319 0.1896 -0.0440 0.0788  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   N   
427  C CA  . LEU A   54  ? 0.2384 0.1197 0.1664 -0.0463 0.0703  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CA  
428  C C   . LEU A   54  ? 0.2685 0.1446 0.1880 -0.0533 0.0647  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   C   
429  O O   . LEU A   54  ? 0.2567 0.1425 0.1849 -0.0546 0.0591  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   O   
430  C CB  . LEU A   54  ? 0.2483 0.1351 0.1758 -0.0455 0.0691  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CB  
431  C CG  . LEU A   54  ? 0.2595 0.1545 0.2020 -0.0396 0.0716  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CG  
432  C CD1 . LEU A   54  ? 0.2607 0.1577 0.2020 -0.0413 0.0721  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CD1 
433  C CD2 . LEU A   54  ? 0.2670 0.1708 0.2174 -0.0349 0.0650  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A   CD2 
434  N N   . THR A   55  ? 0.3023 0.1623 0.2058 -0.0580 0.0664  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 49  THR A   N   
435  C CA  . THR A   55  ? 0.3254 0.1773 0.2206 -0.0654 0.0580  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 49  THR A   CA  
436  C C   . THR A   55  ? 0.3263 0.1800 0.2349 -0.0675 0.0589  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 49  THR A   C   
437  O O   . THR A   55  ? 0.3291 0.1914 0.2506 -0.0718 0.0520  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 49  THR A   O   
438  C CB  . THR A   55  ? 0.3646 0.1928 0.2311 -0.0705 0.0594  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 49  THR A   CB  
439  O OG1 . THR A   55  ? 0.3871 0.2120 0.2394 -0.0697 0.0603  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 49  THR A   OG1 
440  C CG2 . THR A   55  ? 0.4196 0.2373 0.2760 -0.0790 0.0458  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 49  THR A   CG2 
441  N N   . ASP A   56  ? 0.3031 0.1483 0.2118 -0.0643 0.0682  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 50  ASP A   N   
442  C CA  . ASP A   56  ? 0.2999 0.1407 0.2168 -0.0666 0.0703  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 50  ASP A   CA  
443  C C   . ASP A   56  ? 0.2885 0.1444 0.2200 -0.0649 0.0705  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 50  ASP A   C   
444  O O   . ASP A   56  ? 0.3248 0.1795 0.2639 -0.0706 0.0718  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 50  ASP A   O   
445  C CB  . ASP A   56  ? 0.3051 0.1307 0.2188 -0.0616 0.0791  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 50  ASP A   CB  
446  C CG  . ASP A   56  ? 0.3465 0.1520 0.2437 -0.0646 0.0831  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 50  ASP A   CG  
447  O OD1 . ASP A   56  ? 0.3786 0.1771 0.2607 -0.0727 0.0765  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 50  ASP A   OD1 
448  O OD2 . ASP A   56  ? 0.3481 0.1426 0.2464 -0.0586 0.0926  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 50  ASP A   OD2 
449  N N   . GLU A   57  ? 0.2521 0.1201 0.1863 -0.0582 0.0704  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   N   
450  C CA  . GLU A   57  ? 0.2617 0.1404 0.2027 -0.0564 0.0718  0.0030  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   CA  
451  C C   . GLU A   57  ? 0.2453 0.1385 0.1981 -0.0605 0.0682  0.0013  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   C   
452  O O   . GLU A   57  ? 0.2654 0.1669 0.2248 -0.0598 0.0725  0.0038  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   O   
453  C CB  . GLU A   57  ? 0.2430 0.1263 0.1811 -0.0479 0.0709  0.0054  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   CB  
454  C CG  . GLU A   57  ? 0.2691 0.1401 0.2036 -0.0424 0.0726  0.0083  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   CG  
455  C CD  . GLU A   57  ? 0.2786 0.1548 0.2172 -0.0346 0.0688  0.0087  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   CD  
456  O OE1 . GLU A   57  ? 0.3130 0.2002 0.2524 -0.0336 0.0654  0.0085  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   OE1 
457  O OE2 . GLU A   57  ? 0.2853 0.1551 0.2304 -0.0297 0.0694  0.0081  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A   OE2 
458  N N   . GLY A   58  ? 0.2563 0.1503 0.2108 -0.0646 0.0603  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 52  GLY A   N   
459  C CA  . GLY A   58  ? 0.2610 0.1682 0.2323 -0.0677 0.0530  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 52  GLY A   CA  
460  C C   . GLY A   58  ? 0.2431 0.1605 0.2167 -0.0617 0.0485  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 52  GLY A   C   
461  O O   . GLY A   58  ? 0.2576 0.1874 0.2505 -0.0620 0.0436  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 52  GLY A   O   
462  N N   . PHE A   59  ? 0.2367 0.1492 0.1952 -0.0563 0.0504  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   N   
463  C CA  . PHE A   59  ? 0.2363 0.1549 0.1953 -0.0515 0.0464  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   CA  
464  C C   . PHE A   59  ? 0.2535 0.1646 0.2030 -0.0537 0.0359  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   C   
465  O O   . PHE A   59  ? 0.2491 0.1638 0.2025 -0.0510 0.0290  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   O   
466  C CB  . PHE A   59  ? 0.2331 0.1498 0.1839 -0.0462 0.0520  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   CB  
467  C CG  . PHE A   59  ? 0.2363 0.1558 0.1890 -0.0432 0.0583  0.0010  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   CG  
468  C CD1 . PHE A   59  ? 0.2386 0.1656 0.1992 -0.0427 0.0613  0.0008  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   CD1 
469  C CD2 . PHE A   59  ? 0.2362 0.1482 0.1816 -0.0407 0.0614  0.0031  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   CD2 
470  C CE1 . PHE A   59  ? 0.2874 0.2108 0.2400 -0.0407 0.0684  0.0030  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   CE1 
471  C CE2 . PHE A   59  ? 0.2590 0.1678 0.1988 -0.0381 0.0644  0.0063  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   CE2 
472  C CZ  . PHE A   59  ? 0.2719 0.1845 0.2111 -0.0386 0.0683  0.0064  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A   CZ  
473  N N   . ILE A   60  ? 0.2824 0.1787 0.2151 -0.0586 0.0347  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 54  ILE A   N   
474  C CA  . ILE A   60  ? 0.3079 0.1888 0.2195 -0.0621 0.0260  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 54  ILE A   CA  
475  C C   . ILE A   60  ? 0.3366 0.2063 0.2408 -0.0694 0.0180  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 54  ILE A   C   
476  O O   . ILE A   60  ? 0.3264 0.1961 0.2367 -0.0719 0.0245  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 54  ILE A   O   
477  C CB  . ILE A   60  ? 0.3248 0.1921 0.2149 -0.0616 0.0370  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 54  ILE A   CB  
478  C CG1 . ILE A   60  ? 0.2996 0.1779 0.2003 -0.0557 0.0423  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 54  ILE A   CG1 
479  C CG2 . ILE A   60  ? 0.3880 0.2309 0.2446 -0.0671 0.0322  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 54  ILE A   CG2 
480  C CD1 . ILE A   60  ? 0.3640 0.2334 0.2544 -0.0557 0.0552  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 54  ILE A   CD1 
481  N N   . THR A   61  ? 0.3631 0.2221 0.2548 -0.0730 0.0018  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 55  THR A   N   
482  C CA  A THR A   61  ? 0.3990 0.2413 0.2755 -0.0810 -0.0093 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 55  THR A   CA  
483  C CA  B THR A   61  ? 0.4010 0.2435 0.2778 -0.0811 -0.0095 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 55  THR A   CA  
484  C C   . THR A   61  ? 0.4467 0.2585 0.2767 -0.0845 -0.0147 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 55  THR A   C   
485  O O   . THR A   61  ? 0.4447 0.2515 0.2611 -0.0811 -0.0127 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 55  THR A   O   
486  C CB  A THR A   61  ? 0.3972 0.2528 0.3029 -0.0835 -0.0291 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 55  THR A   CB  
487  C CB  B THR A   61  ? 0.3988 0.2550 0.3059 -0.0836 -0.0295 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 55  THR A   CB  
488  O OG1 A THR A   61  ? 0.4080 0.2518 0.3082 -0.0922 -0.0375 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 55  THR A   OG1 
489  O OG1 B THR A   61  ? 0.4183 0.2796 0.3321 -0.0787 -0.0428 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 55  THR A   OG1 
490  C CG2 A THR A   61  ? 0.4264 0.2748 0.3230 -0.0816 -0.0495 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 55  THR A   CG2 
491  C CG2 B THR A   61  ? 0.3677 0.2498 0.3168 -0.0825 -0.0192 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 55  THR A   CG2 
492  N N   . PHE A   62  ? 0.4924 0.2803 0.2944 -0.0921 -0.0201 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A   N   
493  C CA  . PHE A   62  ? 0.5562 0.3083 0.3048 -0.0970 -0.0254 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A   CA  
494  C C   . PHE A   62  ? 0.6136 0.3461 0.3432 -0.1050 -0.0515 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A   C   
495  O O   . PHE A   62  ? 0.5980 0.3406 0.3525 -0.1087 -0.0591 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A   O   
496  C CB  . PHE A   62  ? 0.5836 0.3148 0.3009 -0.0985 0.0002  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A   CB  
497  C CG  . PHE A   62  ? 0.5949 0.3164 0.3093 -0.1030 0.0057  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A   CG  
498  C CD1 . PHE A   62  ? 0.6517 0.3418 0.3286 -0.1121 -0.0082 -0.0421 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A   CD1 
499  C CD2 . PHE A   62  ? 0.5714 0.3111 0.3173 -0.0982 0.0236  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A   CD2 
500  C CE1 . PHE A   62  ? 0.6480 0.3268 0.3223 -0.1165 -0.0028 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A   CE1 
501  C CE2 . PHE A   62  ? 0.6154 0.3437 0.3596 -0.1018 0.0287  -0.0439 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A   CE2 
502  C CZ  . PHE A   62  ? 0.6738 0.3714 0.3826 -0.1112 0.0165  -0.0515 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A   CZ  
503  N N   . ARG A   63  ? 0.6669 0.3694 0.3516 -0.1083 -0.0665 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   N   
504  C CA  . ARG A   63  ? 0.7283 0.3985 0.3749 -0.1173 -0.0916 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   CA  
505  C C   . ARG A   63  ? 0.7984 0.4194 0.3682 -0.1230 -0.0838 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   C   
506  O O   . ARG A   63  ? 0.7655 0.3819 0.3200 -0.1199 -0.0582 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   O   
507  C CB  . ARG A   63  ? 0.7420 0.4209 0.4109 -0.1166 -0.1284 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   CB  
508  C CG  . ARG A   63  ? 0.7633 0.4486 0.4386 -0.1089 -0.1353 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   CG  
509  C CD  . ARG A   63  ? 0.8591 0.4981 0.4654 -0.1124 -0.1466 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   CD  
510  N NE  . ARG A   63  ? 0.8908 0.5357 0.5133 -0.1053 -0.1680 0.0015  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   NE  
511  C CZ  . ARG A   63  ? 0.9640 0.5715 0.5340 -0.1061 -0.1792 0.0097  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   CZ  
512  N NH1 . ARG A   63  ? 1.0523 0.6122 0.5456 -0.1146 -0.1688 0.0092  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   NH1 
513  N NH2 . ARG A   63  ? 0.9800 0.5953 0.5733 -0.0983 -0.1996 0.0185  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A   NH2 
514  N N   . THR A   64  ? 0.8691 0.4524 0.3912 -0.1322 -0.1053 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 58  THR A   N   
515  C CA  . THR A   64  ? 0.9481 0.4773 0.3880 -0.1397 -0.0959 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 58  THR A   CA  
516  C C   . THR A   64  ? 1.0108 0.5026 0.3987 -0.1444 -0.1306 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 58  THR A   C   
517  O O   . THR A   64  ? 1.0241 0.5122 0.4177 -0.1483 -0.1671 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 58  THR A   O   
518  C CB  . THR A   64  ? 0.9835 0.4895 0.3983 -0.1477 -0.0889 -0.0525 ? ? ? ? ? ? 58  THR A   CB  
519  O OG1 . THR A   64  ? 0.9558 0.4963 0.4233 -0.1423 -0.0612 -0.0568 ? ? ? ? ? ? 58  THR A   OG1 
520  C CG2 . THR A   64  ? 1.0585 0.5082 0.3883 -0.1548 -0.0705 -0.0582 ? ? ? ? ? ? 58  THR A   CG2 
521  N N   . LYS A   74  ? 0.8834 0.4208 0.3185 -0.1285 0.0391  -0.0399 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A   N   
522  C CA  . LYS A   74  ? 0.8060 0.3922 0.3096 -0.1204 0.0216  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A   CA  
523  C C   . LYS A   74  ? 0.7857 0.3862 0.3037 -0.1159 0.0180  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A   C   
524  O O   . LYS A   74  ? 0.7709 0.3640 0.2769 -0.1160 0.0423  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A   O   
525  C CB  . LYS A   74  ? 0.7676 0.3912 0.3295 -0.1131 0.0419  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A   CB  
526  C CG  . LYS A   74  ? 0.7942 0.4054 0.3495 -0.1158 0.0515  -0.0490 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A   CG  
527  C CD  . LYS A   74  ? 0.7834 0.4170 0.3791 -0.1082 0.0800  -0.0523 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A   CD  
528  C CE  . LYS A   74  ? 0.7393 0.4148 0.3965 -0.1011 0.0712  -0.0480 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A   CE  
529  N NZ  . LYS A   74  ? 0.7447 0.4355 0.4358 -0.0936 0.0940  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A   NZ  
530  N N   . MET A   75  ? 0.7417 0.3629 0.2896 -0.1121 -0.0112 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 69  MET A   N   
531  C CA  . MET A   75  ? 0.7077 0.3492 0.2832 -0.1058 -0.0168 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 69  MET A   CA  
532  C C   . MET A   75  ? 0.6198 0.3102 0.2655 -0.0975 -0.0177 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 69  MET A   C   
533  O O   . MET A   75  ? 0.6028 0.3068 0.2723 -0.0975 -0.0347 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 69  MET A   O   
534  C CB  . MET A   75  ? 0.7357 0.3579 0.2885 -0.1070 -0.0508 0.0016  ? ? ? ? ? ? 69  MET A   CB  
535  C CG  . MET A   75  ? 0.8423 0.4082 0.3146 -0.1162 -0.0555 0.0034  ? ? ? ? ? ? 69  MET A   CG  
536  S SD  . MET A   75  ? 0.8761 0.4216 0.3164 -0.1185 -0.0211 0.0096  ? ? ? ? ? ? 69  MET A   SD  
537  C CE  . MET A   75  ? 0.8554 0.4176 0.3274 -0.1107 -0.0394 0.0228  ? ? ? ? ? ? 69  MET A   CE  
538  N N   . TYR A   76  ? 0.5629 0.2769 0.2393 -0.0916 0.0011  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A   N   
539  C CA  . TYR A   76  ? 0.4966 0.2509 0.2298 -0.0842 0.0031  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A   CA  
540  C C   . TYR A   76  ? 0.4654 0.2378 0.2263 -0.0782 -0.0120 0.0021  ? ? ? ? ? ? 70  TYR A   C   
541  O O   . TYR A   76  ? 0.4949 0.2534 0.2380 -0.0779 -0.0149 0.0078  ? ? ? ? ? ? 70  TYR A   O   
542  C CB  . TYR A   76  ? 0.4807 0.2485 0.2308 -0.0807 0.0297  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A   CB  
543  C CG  . TYR A   76  ? 0.4870 0.2395 0.2185 -0.0845 0.0480  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A   CG  
544  C CD1 . TYR A   76  ? 0.5280 0.2499 0.2176 -0.0902 0.0629  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A   CD1 
545  C CD2 . TYR A   76  ? 0.4990 0.2647 0.2533 -0.0825 0.0515  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A   CD2 
546  C CE1 . TYR A   76  ? 0.5759 0.2830 0.2508 -0.0927 0.0823  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A   CE1 
547  C CE2 . TYR A   76  ? 0.5258 0.2767 0.2667 -0.0845 0.0682  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A   CE2 
548  C CZ  . TYR A   76  ? 0.5766 0.2989 0.2791 -0.0892 0.0839  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A   CZ  
549  O OH  . TYR A   76  ? 0.6185 0.3242 0.3086 -0.0906 0.1032  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A   OH  
550  N N   . THR A   77  ? 0.4222 0.2239 0.2267 -0.0736 -0.0186 0.0006  ? ? ? ? ? ? 71  THR A   N   
551  C CA  A THR A   77  ? 0.3960 0.2181 0.2340 -0.0666 -0.0285 0.0044  ? ? ? ? ? ? 71  THR A   CA  
552  C CA  B THR A   77  ? 0.3996 0.2210 0.2370 -0.0668 -0.0297 0.0044  ? ? ? ? ? ? 71  THR A   CA  
553  C C   . THR A   77  ? 0.3603 0.2139 0.2406 -0.0615 -0.0179 0.0017  ? ? ? ? ? ? 71  THR A   C   
554  O O   . THR A   77  ? 0.3424 0.2031 0.2307 -0.0639 -0.0095 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 71  THR A   O   
555  C CB  A THR A   77  ? 0.4208 0.2408 0.2676 -0.0664 -0.0560 0.0057  ? ? ? ? ? ? 71  THR A   CB  
556  C CB  B THR A   77  ? 0.4273 0.2445 0.2707 -0.0675 -0.0583 0.0054  ? ? ? ? ? ? 71  THR A   CB  
557  O OG1 A THR A   77  ? 0.4066 0.2322 0.2649 -0.0712 -0.0631 0.0003  ? ? ? ? ? ? 71  THR A   OG1 
558  O OG1 B THR A   77  ? 0.4693 0.2515 0.2641 -0.0748 -0.0709 0.0060  ? ? ? ? ? ? 71  THR A   OG1 
559  C CG2 A THR A   77  ? 0.4516 0.2367 0.2530 -0.0698 -0.0712 0.0107  ? ? ? ? ? ? 71  THR A   CG2 
560  C CG2 B THR A   77  ? 0.4140 0.2372 0.2761 -0.0601 -0.0706 0.0105  ? ? ? ? ? ? 71  THR A   CG2 
561  N N   . LEU A   78  ? 0.3285 0.1974 0.2324 -0.0548 -0.0170 0.0038  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   N   
562  C CA  . LEU A   78  ? 0.3065 0.2009 0.2442 -0.0502 -0.0066 0.0012  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   CA  
563  C C   . LEU A   78  ? 0.2999 0.2088 0.2671 -0.0509 -0.0152 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   C   
564  O O   . LEU A   78  ? 0.3288 0.2364 0.3060 -0.0505 -0.0333 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   O   
565  C CB  . LEU A   78  ? 0.2983 0.2015 0.2501 -0.0433 -0.0033 0.0023  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   CB  
566  C CG  . LEU A   78  ? 0.2865 0.1815 0.2212 -0.0428 0.0070  0.0040  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   CG  
567  C CD1 . LEU A   78  ? 0.2506 0.1516 0.2005 -0.0362 0.0058  0.0040  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   CD1 
568  C CD2 . LEU A   78  ? 0.3092 0.2096 0.2423 -0.0439 0.0219  0.0020  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A   CD2 
569  N N   . THR A   79  ? 0.2847 0.2072 0.2684 -0.0519 -0.0027 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 73  THR A   N   
570  C CA  . THR A   79  ? 0.2619 0.2020 0.2812 -0.0530 -0.0042 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 73  THR A   CA  
571  C C   . THR A   79  ? 0.2664 0.2226 0.3104 -0.0455 0.0045  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 73  THR A   C   
572  O O   . THR A   79  ? 0.2468 0.1985 0.2764 -0.0405 0.0104  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 73  THR A   O   
573  C CB  . THR A   79  ? 0.2724 0.2147 0.2931 -0.0586 0.0088  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 73  THR A   CB  
574  O OG1 . THR A   79  ? 0.2371 0.1803 0.2479 -0.0547 0.0258  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 73  THR A   OG1 
575  C CG2 . THR A   79  ? 0.2990 0.2221 0.2928 -0.0657 0.0033  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 73  THR A   CG2 
576  N N   . ASP A   80  ? 0.2597 0.2336 0.3416 -0.0452 0.0061  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   N   
577  C CA  . ASP A   80  ? 0.2602 0.2468 0.3625 -0.0387 0.0201  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CA  
578  C C   . ASP A   80  ? 0.2523 0.2328 0.3289 -0.0384 0.0396  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   C   
579  O O   . ASP A   80  ? 0.2374 0.2157 0.3056 -0.0324 0.0464  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   O   
580  C CB  . ASP A   80  ? 0.2739 0.2811 0.4239 -0.0402 0.0256  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CB  
581  C CG  . ASP A   80  ? 0.3064 0.3235 0.4937 -0.0373 0.0035  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   CG  
582  O OD1 . ASP A   80  ? 0.3513 0.3578 0.5257 -0.0319 -0.0134 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   OD1 
583  O OD2 . ASP A   80  ? 0.3950 0.4297 0.6261 -0.0409 0.0028  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A   OD2 
584  N N   . SER A   81  ? 0.2466 0.2219 0.3097 -0.0448 0.0466  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 75  SER A   N   
585  C CA  . SER A   81  ? 0.2594 0.2256 0.2964 -0.0442 0.0600  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 75  SER A   CA  
586  C C   . SER A   81  ? 0.2373 0.1927 0.2481 -0.0398 0.0546  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 75  SER A   C   
587  O O   . SER A   81  ? 0.2360 0.1877 0.2343 -0.0359 0.0611  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 75  SER A   O   
588  C CB  . SER A   81  ? 0.2762 0.2351 0.3038 -0.0512 0.0650  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 75  SER A   CB  
589  O OG  . SER A   81  ? 0.3550 0.3038 0.3593 -0.0494 0.0759  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 75  SER A   OG  
590  N N   . GLY A   82  ? 0.2318 0.1804 0.2337 -0.0414 0.0431  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 76  GLY A   N   
591  C CA  . GLY A   82  ? 0.2207 0.1599 0.2031 -0.0389 0.0403  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 76  GLY A   CA  
592  C C   . GLY A   82  ? 0.2213 0.1625 0.2085 -0.0334 0.0374  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 76  GLY A   C   
593  O O   . GLY A   82  ? 0.2312 0.1679 0.2076 -0.0311 0.0397  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 76  GLY A   O   
594  N N   . LYS A   83  ? 0.2157 0.1629 0.2217 -0.0314 0.0305  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   N   
595  C CA  . LYS A   83  ? 0.2256 0.1726 0.2387 -0.0252 0.0274  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   CA  
596  C C   . LYS A   83  ? 0.2178 0.1690 0.2327 -0.0214 0.0405  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   C   
597  O O   . LYS A   83  ? 0.2164 0.1610 0.2220 -0.0181 0.0408  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   O   
598  C CB  . LYS A   83  ? 0.2327 0.1861 0.2716 -0.0225 0.0167  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   CB  
599  C CG  . LYS A   83  ? 0.2701 0.2121 0.2996 -0.0250 -0.0009 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   CG  
600  C CD  . LYS A   83  ? 0.3745 0.3239 0.4351 -0.0213 -0.0159 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   CD  
601  C CE  . LYS A   83  ? 0.4349 0.3693 0.4793 -0.0258 -0.0365 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   CE  
602  N NZ  . LYS A   83  ? 0.4632 0.4041 0.5408 -0.0214 -0.0565 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A   NZ  
603  N N   . GLN A   84  ? 0.2403 0.1993 0.2637 -0.0231 0.0516  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   N   
604  C CA  . GLN A   84  ? 0.2587 0.2154 0.2730 -0.0208 0.0659  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   CA  
605  C C   . GLN A   84  ? 0.2542 0.1985 0.2376 -0.0218 0.0655  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   C   
606  O O   . GLN A   84  ? 0.2481 0.1848 0.2178 -0.0187 0.0679  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   O   
607  C CB  . GLN A   84  ? 0.2817 0.2454 0.3074 -0.0243 0.0804  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   CB  
608  C CG  . GLN A   84  ? 0.3588 0.3163 0.3722 -0.0222 0.0977  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   CG  
609  C CD  . GLN A   84  ? 0.4423 0.4044 0.4755 -0.0152 0.1021  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   CD  
610  O OE1 . GLN A   84  ? 0.4935 0.4704 0.5648 -0.0132 0.1003  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   OE1 
611  N NE2 . GLN A   84  ? 0.5019 0.4501 0.5107 -0.0112 0.1059  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A   NE2 
612  N N   . GLU A   85  ? 0.2415 0.1835 0.2166 -0.0258 0.0614  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   N   
613  C CA  . GLU A   85  ? 0.2567 0.1897 0.2118 -0.0261 0.0593  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   CA  
614  C C   . GLU A   85  ? 0.2489 0.1786 0.2015 -0.0237 0.0511  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   C   
615  O O   . GLU A   85  ? 0.2406 0.1640 0.1818 -0.0219 0.0490  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   O   
616  C CB  . GLU A   85  ? 0.2587 0.1903 0.2124 -0.0299 0.0577  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   CB  
617  C CG  . GLU A   85  ? 0.2782 0.2021 0.2189 -0.0291 0.0564  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   CG  
618  C CD  . GLU A   85  ? 0.3074 0.2226 0.2328 -0.0288 0.0622  0.0016  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   CD  
619  O OE1 . GLU A   85  ? 0.2957 0.2111 0.2195 -0.0302 0.0715  0.0004  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   OE1 
620  O OE2 . GLU A   85  ? 0.2917 0.1984 0.2067 -0.0271 0.0577  0.0049  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A   OE2 
621  N N   . LEU A   86  ? 0.2430 0.1746 0.2054 -0.0244 0.0455  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A   N   
622  C CA  . LEU A   86  ? 0.2375 0.1638 0.1988 -0.0237 0.0395  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A   CA  
623  C C   . LEU A   86  ? 0.2457 0.1689 0.2076 -0.0194 0.0396  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A   C   
624  O O   . LEU A   86  ? 0.2339 0.1511 0.1889 -0.0191 0.0366  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A   O   
625  C CB  . LEU A   86  ? 0.2409 0.1642 0.2055 -0.0261 0.0343  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A   CB  
626  C CG  . LEU A   86  ? 0.2375 0.1516 0.1997 -0.0268 0.0297  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A   CG  
627  C CD1 . LEU A   86  ? 0.2682 0.1806 0.2268 -0.0305 0.0327  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A   CD1 
628  C CD2 . LEU A   86  ? 0.2566 0.1620 0.2150 -0.0288 0.0231  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A   CD2 
629  N N   . HIS A   87  ? 0.2427 0.1702 0.2153 -0.0160 0.0433  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A   N   
630  C CA  . HIS A   87  ? 0.2581 0.1815 0.2324 -0.0111 0.0469  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A   CA  
631  C C   . HIS A   87  ? 0.2709 0.1860 0.2235 -0.0110 0.0523  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A   C   
632  O O   . HIS A   87  ? 0.2535 0.1581 0.1963 -0.0092 0.0492  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A   O   
633  C CB  . HIS A   87  ? 0.2632 0.1955 0.2594 -0.0071 0.0535  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A   CB  
634  C CG  . HIS A   87  ? 0.2855 0.2127 0.2855 -0.0011 0.0607  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A   CG  
635  N ND1 . HIS A   87  ? 0.2778 0.1979 0.2864 0.0035  0.0531  -0.0379 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A   ND1 
636  C CD2 . HIS A   87  ? 0.3010 0.2256 0.2947 0.0010  0.0762  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A   CD2 
637  C CE1 . HIS A   87  ? 0.3106 0.2248 0.3200 0.0089  0.0632  -0.0471 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A   CE1 
638  N NE2 . HIS A   87  ? 0.3288 0.2456 0.3284 0.0073  0.0785  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A   NE2 
639  N N   . ASP A   88  ? 0.2789 0.1954 0.2212 -0.0131 0.0594  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A   N   
640  C CA  . ASP A   88  ? 0.3087 0.2117 0.2224 -0.0131 0.0636  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A   CA  
641  C C   . ASP A   88  ? 0.2972 0.1923 0.1984 -0.0143 0.0492  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A   C   
642  O O   . ASP A   88  ? 0.3174 0.1988 0.1988 -0.0133 0.0455  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A   O   
643  C CB  . ASP A   88  ? 0.3285 0.2310 0.2321 -0.0161 0.0719  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A   CB  
644  C CG  . ASP A   88  ? 0.3868 0.2962 0.3037 -0.0164 0.0891  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A   CG  
645  O OD1 . ASP A   88  ? 0.3996 0.3133 0.3324 -0.0128 0.0955  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A   OD1 
646  O OD2 . ASP A   88  ? 0.4144 0.3252 0.3296 -0.0204 0.0962  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A   OD2 
647  N N   . TRP A   89  ? 0.2761 0.1794 0.1910 -0.0167 0.0415  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   N   
648  C CA  . TRP A   89  ? 0.2732 0.1737 0.1881 -0.0183 0.0292  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   CA  
649  C C   . TRP A   89  ? 0.2711 0.1672 0.1922 -0.0184 0.0234  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   C   
650  O O   . TRP A   89  ? 0.2839 0.1718 0.1979 -0.0193 0.0138  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   O   
651  C CB  . TRP A   89  ? 0.2542 0.1646 0.1859 -0.0209 0.0278  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   CB  
652  C CG  . TRP A   89  ? 0.2533 0.1657 0.1979 -0.0231 0.0193  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   CG  
653  C CD1 . TRP A   89  ? 0.2739 0.1850 0.2198 -0.0226 0.0097  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   CD1 
654  C CD2 . TRP A   89  ? 0.2399 0.1559 0.2013 -0.0267 0.0200  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   CD2 
655  N NE1 . TRP A   89  ? 0.2622 0.1796 0.2314 -0.0257 0.0054  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   NE1 
656  C CE2 . TRP A   89  ? 0.2489 0.1681 0.2252 -0.0289 0.0135  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   CE2 
657  C CE3 . TRP A   89  ? 0.2450 0.1596 0.2093 -0.0284 0.0248  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   CE3 
658  C CZ2 . TRP A   89  ? 0.2598 0.1816 0.2547 -0.0341 0.0160  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   CZ2 
659  C CZ3 . TRP A   89  ? 0.2415 0.1544 0.2164 -0.0332 0.0255  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   CZ3 
660  C CH2 . TRP A   89  ? 0.2435 0.1604 0.2337 -0.0366 0.0234  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A   CH2 
661  N N   . LEU A   90  ? 0.2609 0.1606 0.1955 -0.0179 0.0274  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A   N   
662  C CA  . LEU A   90  ? 0.2739 0.1663 0.2145 -0.0182 0.0223  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A   CA  
663  C C   . LEU A   90  ? 0.3052 0.1843 0.2297 -0.0151 0.0218  -0.0394 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A   C   
664  O O   . LEU A   90  ? 0.3043 0.1734 0.2256 -0.0172 0.0133  -0.0441 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A   O   
665  C CB  . LEU A   90  ? 0.2698 0.1636 0.2239 -0.0168 0.0248  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A   CB  
666  C CG  . LEU A   90  ? 0.2684 0.1663 0.2305 -0.0213 0.0234  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A   CG  
667  C CD1 . LEU A   90  ? 0.2667 0.1633 0.2352 -0.0186 0.0228  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A   CD1 
668  C CD2 . LEU A   90  ? 0.2733 0.1648 0.2392 -0.0271 0.0193  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A   CD2 
669  N N   . ILE A   91  ? 0.3244 0.2016 0.2382 -0.0110 0.0323  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A   N   
670  C CA  . ILE A   91  ? 0.3572 0.2181 0.2525 -0.0079 0.0357  -0.0527 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A   CA  
671  C C   . ILE A   91  ? 0.4095 0.2557 0.2714 -0.0098 0.0314  -0.0559 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A   C   
672  O O   . ILE A   91  ? 0.4062 0.2329 0.2448 -0.0084 0.0318  -0.0655 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A   O   
673  C CB  . ILE A   91  ? 0.3635 0.2258 0.2650 -0.0022 0.0519  -0.0575 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A   CB  
674  C CG1 . ILE A   91  ? 0.3766 0.2452 0.2701 -0.0028 0.0645  -0.0543 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A   CG1 
675  C CG2 . ILE A   91  ? 0.3521 0.2247 0.2868 0.0010  0.0503  -0.0549 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A   CG2 
676  C CD1 . ILE A   91  ? 0.4151 0.2822 0.3125 0.0018  0.0846  -0.0620 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A   CD1 
677  N N   . ARG A   92  ? 0.4264 0.2782 0.2834 -0.0125 0.0258  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   N   
678  C CA  . ARG A   92  ? 0.5013 0.3365 0.3252 -0.0140 0.0167  -0.0493 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   CA  
679  C C   . ARG A   92  ? 0.5367 0.3616 0.3576 -0.0165 -0.0029 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   C   
680  O O   . ARG A   92  ? 0.5230 0.3607 0.3750 -0.0192 -0.0114 -0.0528 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   O   
681  C CB  . ARG A   92  ? 0.4971 0.3420 0.3255 -0.0152 0.0132  -0.0391 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   CB  
682  C CG  . ARG A   92  ? 0.6053 0.4315 0.3979 -0.0155 0.0042  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   CG  
683  C CD  . ARG A   92  ? 0.6659 0.4978 0.4587 -0.0154 0.0108  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   CD  
684  N NE  . ARG A   92  ? 0.7063 0.5568 0.5334 -0.0156 0.0015  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   NE  
685  C CZ  . ARG A   92  ? 0.6996 0.5674 0.5524 -0.0162 0.0112  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   CZ  
686  N NH1 . ARG A   92  ? 0.6878 0.5608 0.5424 -0.0168 0.0285  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   NH1 
687  N NH2 . ARG A   92  ? 0.6769 0.5567 0.5559 -0.0163 0.0033  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A   NH2 
688  N N   . HIS A   93  ? 0.3936 0.3948 0.4010 -0.0256 0.0465  0.0926  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   N   
689  C CA  . HIS A   93  ? 0.4231 0.4213 0.4164 -0.0203 0.0471  0.0888  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   CA  
690  C C   . HIS A   93  ? 0.4433 0.4360 0.4426 -0.0218 0.0465  0.0950  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   C   
691  O O   . HIS A   93  ? 0.4656 0.4671 0.4733 -0.0233 0.0480  0.1067  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   O   
692  C CB  . HIS A   93  ? 0.4233 0.4372 0.4060 -0.0149 0.0503  0.0913  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   CB  
693  C CG  . HIS A   93  ? 0.4349 0.4542 0.4118 -0.0125 0.0509  0.0851  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   CG  
694  N ND1 . HIS A   93  ? 0.4718 0.5076 0.4431 -0.0082 0.0537  0.0874  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   ND1 
695  C CD2 . HIS A   93  ? 0.4439 0.4557 0.4205 -0.0135 0.0490  0.0769  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   CD2 
696  C CE1 . HIS A   93  ? 0.4641 0.5007 0.4323 -0.0065 0.0535  0.0807  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   CE1 
697  N NE2 . HIS A   93  ? 0.4468 0.4692 0.4179 -0.0098 0.0506  0.0748  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A   NE2 
698  N N   . GLN A   94  ? 0.4486 0.4271 0.4452 -0.0216 0.0442  0.0876  ? ? ? ? ? ? 88  GLN A   N   
699  C CA  . GLN A   94  ? 0.4671 0.4390 0.4682 -0.0221 0.0433  0.0917  ? ? ? ? ? ? 88  GLN A   CA  
700  C C   . GLN A   94  ? 0.4553 0.4286 0.4419 -0.0168 0.0441  0.0889  ? ? ? ? ? ? 88  GLN A   C   
701  O O   . GLN A   94  ? 0.4443 0.4170 0.4184 -0.0135 0.0443  0.0800  ? ? ? ? ? ? 88  GLN A   O   
702  C CB  . GLN A   94  ? 0.4784 0.4341 0.4872 -0.0252 0.0399  0.0842  ? ? ? ? ? ? 88  GLN A   CB  
703  C CG  . GLN A   94  ? 0.5210 0.4741 0.5447 -0.0306 0.0382  0.0841  ? ? ? ? ? ? 88  GLN A   CG  
704  C CD  . GLN A   94  ? 0.5881 0.5412 0.6303 -0.0347 0.0377  0.0952  ? ? ? ? ? ? 88  GLN A   CD  
705  O OE1 . GLN A   94  ? 0.6570 0.6027 0.7143 -0.0393 0.0350  0.0931  ? ? ? ? ? ? 88  GLN A   OE1 
706  N NE2 . GLN A   94  ? 0.6271 0.5889 0.6692 -0.0331 0.0400  0.1072  ? ? ? ? ? ? 88  GLN A   NE2 
707  N N   . PRO A   95  ? 0.4434 0.4175 0.4325 -0.0160 0.0443  0.0960  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A   N   
708  C CA  . PRO A   95  ? 0.4391 0.4134 0.4157 -0.0114 0.0444  0.0923  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A   CA  
709  C C   . PRO A   95  ? 0.4289 0.3879 0.4017 -0.0114 0.0420  0.0806  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A   C   
710  O O   . PRO A   95  ? 0.4171 0.3656 0.3990 -0.0149 0.0401  0.0777  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A   O   
711  C CB  . PRO A   95  ? 0.4580 0.4352 0.4417 -0.0115 0.0445  0.1032  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A   CB  
712  C CG  . PRO A   95  ? 0.4638 0.4473 0.4620 -0.0153 0.0454  0.1149  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A   CG  
713  C CD  . PRO A   95  ? 0.4666 0.4428 0.4709 -0.0192 0.0443  0.1087  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A   CD  
714  N N   . ILE A   96  ? 0.4123 0.3708 0.3724 -0.0076 0.0420  0.0739  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   N   
715  C CA  . ILE A   96  ? 0.4082 0.3537 0.3655 -0.0079 0.0399  0.0644  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CA  
716  C C   . ILE A   96  ? 0.4269 0.3653 0.3919 -0.0089 0.0384  0.0675  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   C   
717  O O   . ILE A   96  ? 0.3736 0.3180 0.3405 -0.0076 0.0390  0.0756  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   O   
718  C CB  . ILE A   96  ? 0.4277 0.3734 0.3714 -0.0042 0.0399  0.0561  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CB  
719  C CG1 . ILE A   96  ? 0.4309 0.3845 0.3676 -0.0005 0.0406  0.0584  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CG1 
720  C CG2 . ILE A   96  ? 0.4500 0.4006 0.3886 -0.0033 0.0410  0.0523  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CG2 
721  C CD1 . ILE A   96  ? 0.4464 0.3997 0.3716 0.0027  0.0403  0.0492  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A   CD1 
722  N N   . PRO A   97  ? 0.4517 0.3786 0.4219 -0.0110 0.0364  0.0611  ? ? ? ? ? ? 91  PRO A   N   
723  C CA  . PRO A   97  ? 0.4780 0.3977 0.4574 -0.0118 0.0348  0.0632  ? ? ? ? ? ? 91  PRO A   CA  
724  C C   . PRO A   97  ? 0.4913 0.4105 0.4626 -0.0084 0.0346  0.0614  ? ? ? ? ? ? 91  PRO A   C   
725  O O   . PRO A   97  ? 0.4633 0.3855 0.4222 -0.0059 0.0352  0.0562  ? ? ? ? ? ? 91  PRO A   O   
726  C CB  . PRO A   97  ? 0.4833 0.3928 0.4690 -0.0144 0.0328  0.0544  ? ? ? ? ? ? 91  PRO A   CB  
727  C CG  . PRO A   97  ? 0.4855 0.3961 0.4590 -0.0133 0.0332  0.0460  ? ? ? ? ? ? 91  PRO A   CG  
728  C CD  . PRO A   97  ? 0.4563 0.3774 0.4230 -0.0120 0.0355  0.0511  ? ? ? ? ? ? 91  PRO A   CD  
729  N N   . GLU A   98  ? 0.5250 0.4405 0.5046 -0.0082 0.0335  0.0658  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   N   
730  C CA  . GLU A   98  ? 0.5463 0.4615 0.5201 -0.0051 0.0330  0.0642  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   CA  
731  C C   . GLU A   98  ? 0.5627 0.4700 0.5311 -0.0049 0.0318  0.0524  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   C   
732  O O   . GLU A   98  ? 0.5648 0.4659 0.5371 -0.0071 0.0310  0.0462  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   O   
733  C CB  . GLU A   98  ? 0.5631 0.4757 0.5490 -0.0048 0.0318  0.0719  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A   CB  
734  N N   . THR A   99  ? 0.5650 0.4742 0.5246 -0.0023 0.0317  0.0493  ? ? ? ? ? ? 93  THR A   N   
735  C CA  . THR A   99  ? 0.5622 0.4659 0.5165 -0.0020 0.0309  0.0396  ? ? ? ? ? ? 93  THR A   CA  
736  C C   . THR A   99  ? 0.5484 0.4438 0.5127 -0.0030 0.0294  0.0362  ? ? ? ? ? ? 93  THR A   C   
737  O O   . THR A   99  ? 0.5652 0.4589 0.5388 -0.0023 0.0285  0.0411  ? ? ? ? ? ? 93  THR A   O   
738  C CB  . THR A   99  ? 0.5718 0.4798 0.5175 0.0007  0.0309  0.0385  ? ? ? ? ? ? 93  THR A   CB  
739  O OG1 . THR A   99  ? 0.5908 0.5067 0.5277 0.0018  0.0320  0.0395  ? ? ? ? ? ? 93  THR A   OG1 
740  C CG2 . THR A   99  ? 0.5656 0.4688 0.5075 0.0007  0.0301  0.0298  ? ? ? ? ? ? 93  THR A   CG2 
741  N N   . VAL A   100 ? 0.5281 0.4195 0.4912 -0.0042 0.0289  0.0277  ? ? ? ? ? ? 94  VAL A   N   
742  C CA  . VAL A   100 ? 0.5154 0.4004 0.4879 -0.0046 0.0273  0.0224  ? ? ? ? ? ? 94  VAL A   CA  
743  C C   . VAL A   100 ? 0.4926 0.3773 0.4628 -0.0021 0.0268  0.0196  ? ? ? ? ? ? 94  VAL A   C   
744  O O   . VAL A   100 ? 0.5067 0.3950 0.4665 -0.0011 0.0276  0.0181  ? ? ? ? ? ? 94  VAL A   O   
745  C CB  . VAL A   100 ? 0.5187 0.4027 0.4900 -0.0064 0.0269  0.0142  ? ? ? ? ? ? 94  VAL A   CB  
746  N N   . LYS A   101 ? 0.4481 0.3285 0.4288 -0.0010 0.0254  0.0193  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A   N   
747  C CA  . LYS A   101 ? 0.4363 0.3173 0.4156 0.0017  0.0249  0.0167  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A   CA  
748  C C   . LYS A   101 ? 0.4090 0.2915 0.3811 0.0017  0.0252  0.0072  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A   C   
749  O O   . LYS A   101 ? 0.4143 0.2950 0.3903 0.0009  0.0246  0.0004  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A   O   
750  C CB  . LYS A   101 ? 0.4354 0.3112 0.4289 0.0033  0.0232  0.0176  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A   CB  
751  C CG  . LYS A   101 ? 0.4475 0.3241 0.4472 0.0042  0.0230  0.0291  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A   CG  
752  C CD  . LYS A   101 ? 0.4465 0.3162 0.4636 0.0057  0.0209  0.0306  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A   CD  
753  C CE  . LYS A   101 ? 0.4929 0.3651 0.5155 0.0073  0.0208  0.0432  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A   CE  
754  N NZ  . LYS A   101 ? 0.4808 0.3562 0.5040 0.0047  0.0219  0.0531  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A   NZ  
755  N N   . ASP A   102 ? 0.3631 0.2499 0.3258 0.0027  0.0260  0.0069  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A   N   
756  C CA  . ASP A   102 ? 0.3443 0.2339 0.3009 0.0026  0.0265  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A   CA  
757  C C   . ASP A   102 ? 0.3046 0.1961 0.2631 0.0050  0.0260  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A   C   
758  O O   . ASP A   102 ? 0.2942 0.1884 0.2489 0.0058  0.0260  0.0029  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A   O   
759  C CB  . ASP A   102 ? 0.3310 0.2240 0.2767 0.0012  0.0276  0.0009  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A   CB  
760  C CG  . ASP A   102 ? 0.3447 0.2411 0.2852 0.0006  0.0282  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A   CG  
761  O OD1 . ASP A   102 ? 0.3304 0.2287 0.2739 0.0019  0.0279  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A   OD1 
762  O OD2 . ASP A   102 ? 0.3304 0.2283 0.2645 -0.0009 0.0289  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A   OD2 
763  N N   . GLU A   103 ? 0.2997 0.1905 0.2650 0.0065  0.0252  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   N   
764  C CA  . GLU A   103 ? 0.2897 0.1824 0.2589 0.0092  0.0247  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   CA  
765  C C   . GLU A   103 ? 0.2657 0.1649 0.2260 0.0091  0.0256  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   C   
766  O O   . GLU A   103 ? 0.2598 0.1615 0.2206 0.0107  0.0252  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   O   
767  C CB  . GLU A   103 ? 0.3038 0.1961 0.2809 0.0111  0.0239  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   CB  
768  C CG  . GLU A   103 ? 0.3382 0.2311 0.3229 0.0147  0.0230  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   CG  
769  C CD  . GLU A   103 ? 0.4043 0.2950 0.4004 0.0172  0.0216  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   CD  
770  O OE1 . GLU A   103 ? 0.4635 0.3520 0.4619 0.0158  0.0212  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   OE1 
771  O OE2 . GLU A   103 ? 0.3735 0.2648 0.3767 0.0207  0.0208  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A   OE2 
772  N N   . PHE A   104 ? 0.2670 0.1694 0.2202 0.0069  0.0267  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   N   
773  C CA  . PHE A   104 ? 0.2472 0.1551 0.1936 0.0061  0.0275  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   CA  
774  C C   . PHE A   104 ? 0.2438 0.1512 0.1863 0.0056  0.0271  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   C   
775  O O   . PHE A   104 ? 0.2505 0.1619 0.1913 0.0059  0.0267  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   O   
776  C CB  . PHE A   104 ? 0.2670 0.1779 0.2072 0.0036  0.0287  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   CB  
777  C CG  . PHE A   104 ? 0.2258 0.1415 0.1611 0.0022  0.0292  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   CG  
778  C CD1 . PHE A   104 ? 0.2303 0.1528 0.1670 0.0028  0.0297  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   CD1 
779  C CD2 . PHE A   104 ? 0.2451 0.1589 0.1755 0.0002  0.0291  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   CD2 
780  C CE1 . PHE A   104 ? 0.2496 0.1765 0.1836 0.0010  0.0301  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   CE1 
781  C CE2 . PHE A   104 ? 0.2057 0.1229 0.1338 -0.0013 0.0292  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   CE2 
782  C CZ  . PHE A   104 ? 0.2151 0.1388 0.1454 -0.0012 0.0296  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A   CZ  
783  N N   . MET A   105 ? 0.2487 0.1525 0.1894 0.0048  0.0270  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 99  MET A   N   
784  C CA  . MET A   105 ? 0.2485 0.1538 0.1852 0.0049  0.0265  0.0027  ? ? ? ? ? ? 99  MET A   CA  
785  C C   . MET A   105 ? 0.2291 0.1363 0.1701 0.0075  0.0254  0.0064  ? ? ? ? ? ? 99  MET A   C   
786  O O   . MET A   105 ? 0.2312 0.1431 0.1688 0.0081  0.0247  0.0084  ? ? ? ? ? ? 99  MET A   O   
787  C CB  . MET A   105 ? 0.2466 0.1497 0.1805 0.0039  0.0270  0.0057  ? ? ? ? ? ? 99  MET A   CB  
788  C CG  . MET A   105 ? 0.2622 0.1646 0.1905 0.0015  0.0279  0.0026  ? ? ? ? ? ? 99  MET A   CG  
789  S SD  . MET A   105 ? 0.2630 0.1689 0.1864 0.0005  0.0276  0.0003  ? ? ? ? ? ? 99  MET A   SD  
790  C CE  . MET A   105 ? 0.2495 0.1585 0.1705 0.0020  0.0265  0.0033  ? ? ? ? ? ? 99  MET A   CE  
791  N N   . LEU A   106 ? 0.2242 0.1284 0.1736 0.0092  0.0250  0.0072  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A   N   
792  C CA  . LEU A   106 ? 0.2207 0.1272 0.1755 0.0121  0.0239  0.0110  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A   CA  
793  C C   . LEU A   106 ? 0.2135 0.1252 0.1674 0.0131  0.0235  0.0075  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A   C   
794  O O   . LEU A   106 ? 0.2172 0.1339 0.1704 0.0146  0.0225  0.0106  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A   O   
795  C CB  . LEU A   106 ? 0.2091 0.1102 0.1754 0.0139  0.0232  0.0128  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A   CB  
796  C CG  . LEU A   106 ? 0.2347 0.1374 0.2083 0.0170  0.0219  0.0191  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A   CG  
797  C CD1 . LEU A   106 ? 0.2650 0.1715 0.2354 0.0169  0.0218  0.0283  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A   CD1 
798  C CD2 . LEU A   106 ? 0.2480 0.1437 0.2352 0.0187  0.0209  0.0188  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A   CD2 
799  N N   . LYS A   107 ? 0.2071 0.1191 0.1607 0.0122  0.0243  0.0011  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A   N   
800  C CA  . LYS A   107 ? 0.2135 0.1317 0.1662 0.0126  0.0242  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A   CA  
801  C C   . LYS A   107 ? 0.2194 0.1417 0.1649 0.0105  0.0239  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A   C   
802  O O   . LYS A   107 ? 0.2286 0.1565 0.1746 0.0114  0.0229  0.0004  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A   O   
803  C CB  . LYS A   107 ? 0.2163 0.1362 0.1693 0.0118  0.0255  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A   CB  
804  C CG  . LYS A   107 ? 0.2331 0.1506 0.1944 0.0145  0.0253  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A   CG  
805  C CD  . LYS A   107 ? 0.2874 0.2103 0.2479 0.0143  0.0266  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A   CD  
806  C CE  . LYS A   107 ? 0.3834 0.3048 0.3519 0.0171  0.0262  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A   CE  
807  N NZ  . LYS A   107 ? 0.3633 0.2950 0.3301 0.0176  0.0276  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A   NZ  
808  N N   . ALA A   108 ? 0.2091 0.1288 0.1487 0.0078  0.0246  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A   N   
809  C CA  . ALA A   108 ? 0.2137 0.1363 0.1479 0.0059  0.0240  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A   CA  
810  C C   . ALA A   108 ? 0.2186 0.1451 0.1519 0.0078  0.0223  0.0033  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A   C   
811  O O   . ALA A   108 ? 0.2055 0.1374 0.1373 0.0074  0.0210  0.0022  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A   O   
812  C CB  . ALA A   108 ? 0.2113 0.1296 0.1406 0.0036  0.0248  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A   CB  
813  N N   . TYR A   109 ? 0.2175 0.1423 0.1524 0.0098  0.0223  0.0076  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A   N   
814  C CA  . TYR A   109 ? 0.2166 0.1471 0.1509 0.0121  0.0210  0.0123  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A   CA  
815  C C   . TYR A   109 ? 0.2194 0.1562 0.1575 0.0142  0.0195  0.0126  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A   C   
816  O O   . TYR A   109 ? 0.2137 0.1584 0.1493 0.0153  0.0179  0.0140  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A   O   
817  C CB  . TYR A   109 ? 0.2111 0.1389 0.1490 0.0137  0.0214  0.0184  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A   CB  
818  C CG  . TYR A   109 ? 0.2163 0.1516 0.1533 0.0161  0.0205  0.0250  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A   CG  
819  C CD1 . TYR A   109 ? 0.2221 0.1637 0.1515 0.0159  0.0202  0.0250  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A   CD1 
820  C CD2 . TYR A   109 ? 0.2464 0.1836 0.1906 0.0190  0.0197  0.0313  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A   CD2 
821  C CE1 . TYR A   109 ? 0.2606 0.2119 0.1887 0.0185  0.0193  0.0311  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A   CE1 
822  C CE2 . TYR A   109 ? 0.2815 0.2275 0.2250 0.0214  0.0189  0.0388  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A   CE2 
823  C CZ  . TYR A   109 ? 0.3355 0.2895 0.2703 0.0212  0.0188  0.0386  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A   CZ  
824  O OH  . TYR A   109 ? 0.3496 0.3153 0.2834 0.0240  0.0180  0.0462  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A   OH  
825  N N   . PHE A   110 ? 0.2144 0.1490 0.1585 0.0149  0.0199  0.0107  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A   N   
826  C CA  . PHE A   110 ? 0.1981 0.1386 0.1470 0.0173  0.0187  0.0109  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A   CA  
827  C C   . PHE A   110 ? 0.2184 0.1628 0.1664 0.0153  0.0188  0.0054  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A   C   
828  O O   . PHE A   110 ? 0.2230 0.1720 0.1759 0.0170  0.0184  0.0043  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A   O   
829  C CB  . PHE A   110 ? 0.2106 0.1463 0.1686 0.0203  0.0191  0.0124  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A   CB  
830  C CG  . PHE A   110 ? 0.2082 0.1408 0.1697 0.0222  0.0187  0.0194  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A   CG  
831  C CD1 . PHE A   110 ? 0.2377 0.1771 0.1972 0.0238  0.0174  0.0261  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A   CD1 
832  C CD2 . PHE A   110 ? 0.2403 0.1644 0.2083 0.0225  0.0194  0.0198  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A   CD2 
833  C CE1 . PHE A   110 ? 0.2335 0.1717 0.1970 0.0254  0.0173  0.0340  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A   CE1 
834  C CE2 . PHE A   110 ? 0.2043 0.1256 0.1775 0.0238  0.0190  0.0274  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A   CE2 
835  C CZ  . PHE A   110 ? 0.2280 0.1567 0.1990 0.0253  0.0181  0.0353  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A   CZ  
836  N N   . ILE A   111 ? 0.2021 0.1454 0.1445 0.0116  0.0193  0.0025  ? ? ? ? ? ? 105 ILE A   N   
837  C CA  . ILE A   111 ? 0.2187 0.1655 0.1613 0.0088  0.0194  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 105 ILE A   CA  
838  C C   . ILE A   111 ? 0.2179 0.1738 0.1631 0.0094  0.0175  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 105 ILE A   C   
839  O O   . ILE A   111 ? 0.2276 0.1880 0.1758 0.0078  0.0178  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 105 ILE A   O   
840  C CB  . ILE A   111 ? 0.2216 0.1653 0.1592 0.0049  0.0197  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 105 ILE A   CB  
841  C CG1 . ILE A   111 ? 0.2456 0.1915 0.1853 0.0016  0.0205  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 105 ILE A   CG1 
842  C CG2 . ILE A   111 ? 0.2239 0.1706 0.1580 0.0048  0.0174  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 105 ILE A   CG2 
843  C CD1 . ILE A   111 ? 0.2862 0.2273 0.2227 -0.0020 0.0210  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 105 ILE A   CD1 
844  N N   . SER A   112 ? 0.2148 0.1752 0.1592 0.0117  0.0156  0.0006  ? ? ? ? ? ? 106 SER A   N   
845  C CA  . SER A   112 ? 0.2356 0.2061 0.1826 0.0123  0.0134  0.0000  ? ? ? ? ? ? 106 SER A   CA  
846  C C   . SER A   112 ? 0.2284 0.2025 0.1822 0.0148  0.0139  0.0003  ? ? ? ? ? ? 106 SER A   C   
847  O O   . SER A   112 ? 0.2368 0.2195 0.1937 0.0145  0.0125  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 106 SER A   O   
848  C CB  . SER A   112 ? 0.2335 0.2104 0.1783 0.0153  0.0111  0.0033  ? ? ? ? ? ? 106 SER A   CB  
849  O OG  . SER A   112 ? 0.2214 0.1968 0.1692 0.0195  0.0116  0.0092  ? ? ? ? ? ? 106 SER A   OG  
850  N N   . SER A   113 ? 0.2277 0.1959 0.1847 0.0172  0.0157  0.0015  ? ? ? ? ? ? 107 SER A   N   
851  C CA  . SER A   113 ? 0.2410 0.2124 0.2051 0.0201  0.0163  0.0005  ? ? ? ? ? ? 107 SER A   CA  
852  C C   . SER A   113 ? 0.2413 0.2150 0.2065 0.0176  0.0181  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 107 SER A   C   
853  O O   . SER A   113 ? 0.2568 0.2354 0.2278 0.0201  0.0188  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 107 SER A   O   
854  C CB  . SER A   113 ? 0.2391 0.2033 0.2077 0.0240  0.0169  0.0026  ? ? ? ? ? ? 107 SER A   CB  
855  O OG  . SER A   113 ? 0.2544 0.2200 0.2252 0.0273  0.0151  0.0086  ? ? ? ? ? ? 107 SER A   OG  
856  N N   . LEU A   114 ? 0.2226 0.1939 0.1828 0.0129  0.0190  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A   N   
857  C CA  . LEU A   114 ? 0.2250 0.1998 0.1861 0.0099  0.0209  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A   CA  
858  C C   . LEU A   114 ? 0.2185 0.1996 0.1799 0.0056  0.0198  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A   C   
859  O O   . LEU A   114 ? 0.2284 0.2076 0.1870 0.0036  0.0178  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A   O   
860  C CB  . LEU A   114 ? 0.2197 0.1868 0.1765 0.0078  0.0228  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A   CB  
861  C CG  . LEU A   114 ? 0.2234 0.1845 0.1813 0.0113  0.0238  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A   CG  
862  C CD1 . LEU A   114 ? 0.2337 0.1891 0.1870 0.0087  0.0255  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A   CD1 
863  C CD2 . LEU A   114 ? 0.2226 0.1890 0.1869 0.0153  0.0246  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A   CD2 
864  N N   . SER A   115 ? 0.2309 0.2205 0.1966 0.0041  0.0210  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 109 SER A   N   
865  C CA  . SER A   115 ? 0.2232 0.2180 0.1909 -0.0008 0.0202  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 109 SER A   CA  
866  C C   . SER A   115 ? 0.2118 0.1995 0.1761 -0.0052 0.0210  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 109 SER A   C   
867  O O   . SER A   115 ? 0.2063 0.1878 0.1668 -0.0042 0.0228  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 109 SER A   O   
868  C CB  . SER A   115 ? 0.2417 0.2483 0.2155 -0.0014 0.0217  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 109 SER A   CB  
869  O OG  . SER A   115 ? 0.2438 0.2514 0.2166 -0.0018 0.0248  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 109 SER A   OG  
870  N N   . ARG A   116 ? 0.2177 0.2076 0.1851 -0.0101 0.0197  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A   N   
871  C CA  . ARG A   116 ? 0.2133 0.1965 0.1794 -0.0143 0.0203  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A   CA  
872  C C   . ARG A   116 ? 0.2128 0.1986 0.1786 -0.0147 0.0237  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A   C   
873  O O   . ARG A   116 ? 0.2206 0.1993 0.1822 -0.0151 0.0249  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A   O   
874  C CB  . ARG A   116 ? 0.2132 0.1987 0.1856 -0.0195 0.0180  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A   CB  
875  C CG  . ARG A   116 ? 0.2304 0.2072 0.2029 -0.0234 0.0177  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A   CG  
876  C CD  . ARG A   116 ? 0.2120 0.1905 0.1937 -0.0289 0.0150  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A   CD  
877  N NE  . ARG A   116 ? 0.2455 0.2247 0.2289 -0.0288 0.0109  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A   NE  
878  C CZ  . ARG A   116 ? 0.2627 0.2349 0.2434 -0.0283 0.0082  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A   CZ  
879  N NH1 . ARG A   116 ? 0.2444 0.2067 0.2211 -0.0281 0.0089  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A   NH1 
880  N NH2 . ARG A   116 ? 0.3138 0.2906 0.2965 -0.0279 0.0044  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A   NH2 
881  N N   . GLN A   117 ? 0.2137 0.2110 0.1839 -0.0143 0.0254  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 111 GLN A   N   
882  C CA  . GLN A   117 ? 0.2020 0.2046 0.1715 -0.0142 0.0287  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 111 GLN A   CA  
883  C C   . GLN A   117 ? 0.2016 0.1999 0.1654 -0.0092 0.0302  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 111 GLN A   C   
884  O O   . GLN A   117 ? 0.2078 0.2049 0.1683 -0.0095 0.0320  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 111 GLN A   O   
885  C CB  . GLN A   117 ? 0.2146 0.2332 0.1903 -0.0146 0.0304  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 111 GLN A   CB  
886  C CG  . GLN A   117 ? 0.2429 0.2705 0.2177 -0.0146 0.0341  0.0018  ? ? ? ? ? ? 111 GLN A   CG  
887  C CD  . GLN A   117 ? 0.3114 0.3356 0.2863 -0.0200 0.0345  0.0074  ? ? ? ? ? ? 111 GLN A   CD  
888  O OE1 . GLN A   117 ? 0.3298 0.3541 0.3110 -0.0250 0.0331  0.0113  ? ? ? ? ? ? 111 GLN A   OE1 
889  N NE2 . GLN A   117 ? 0.3129 0.3337 0.2822 -0.0188 0.0361  0.0077  ? ? ? ? ? ? 111 GLN A   NE2 
890  N N   . GLU A   118 ? 0.2125 0.2089 0.1761 -0.0046 0.0291  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   N   
891  C CA  . GLU A   118 ? 0.2167 0.2079 0.1772 -0.0001 0.0299  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   CA  
892  C C   . GLU A   118 ? 0.2000 0.1788 0.1550 -0.0013 0.0293  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   C   
893  O O   . GLU A   118 ? 0.2292 0.2049 0.1813 -0.0001 0.0307  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   O   
894  C CB  . GLU A   118 ? 0.2107 0.2014 0.1741 0.0049  0.0285  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   CB  
895  C CG  . GLU A   118 ? 0.2334 0.2364 0.2027 0.0077  0.0293  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   CG  
896  C CD  . GLU A   118 ? 0.2642 0.2666 0.2375 0.0124  0.0274  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   CD  
897  O OE1 . GLU A   118 ? 0.2633 0.2598 0.2355 0.0122  0.0250  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   OE1 
898  O OE2 . GLU A   118 ? 0.2722 0.2817 0.2504 0.0167  0.0283  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A   OE2 
899  N N   . ALA A   119 ? 0.2073 0.1801 0.1610 -0.0036 0.0272  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A   N   
900  C CA  . ALA A   119 ? 0.2033 0.1653 0.1519 -0.0046 0.0266  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A   CA  
901  C C   . ALA A   119 ? 0.2146 0.1762 0.1616 -0.0078 0.0283  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A   C   
902  O O   . ALA A   119 ? 0.2146 0.1708 0.1577 -0.0072 0.0292  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A   O   
903  C CB  . ALA A   119 ? 0.1986 0.1570 0.1466 -0.0058 0.0239  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A   CB  
904  N N   . SER A   120 ? 0.2044 0.1722 0.1551 -0.0114 0.0286  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 114 SER A   N   
905  C CA  . SER A   120 ? 0.2162 0.1853 0.1666 -0.0146 0.0302  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 114 SER A   CA  
906  C C   . SER A   120 ? 0.2025 0.1772 0.1503 -0.0121 0.0328  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 114 SER A   C   
907  O O   . SER A   120 ? 0.2116 0.1835 0.1560 -0.0125 0.0337  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 114 SER A   O   
908  C CB  . SER A   120 ? 0.2101 0.1871 0.1671 -0.0187 0.0302  0.0031  ? ? ? ? ? ? 114 SER A   CB  
909  O OG  . SER A   120 ? 0.2600 0.2375 0.2176 -0.0219 0.0315  0.0078  ? ? ? ? ? ? 114 SER A   OG  
910  N N   . ASP A   121 ? 0.2103 0.1938 0.1601 -0.0090 0.0337  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A   N   
911  C CA  . ASP A   121 ? 0.2383 0.2293 0.1864 -0.0062 0.0360  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A   CA  
912  C C   . ASP A   121 ? 0.2320 0.2132 0.1761 -0.0033 0.0354  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A   C   
913  O O   . ASP A   121 ? 0.2399 0.2230 0.1811 -0.0029 0.0366  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A   O   
914  C CB  . ASP A   121 ? 0.2469 0.2498 0.1991 -0.0030 0.0369  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A   CB  
915  C CG  . ASP A   121 ? 0.2814 0.2978 0.2379 -0.0060 0.0382  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A   CG  
916  O OD1 . ASP A   121 ? 0.3242 0.3416 0.2814 -0.0108 0.0386  0.0002  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A   OD1 
917  O OD2 . ASP A   121 ? 0.3371 0.3635 0.2975 -0.0036 0.0388  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A   OD2 
918  N N   . LEU A   122 ? 0.2428 0.2146 0.1873 -0.0015 0.0335  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   N   
919  C CA  . LEU A   122 ? 0.2449 0.2069 0.1873 0.0007  0.0328  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CA  
920  C C   . LEU A   122 ? 0.2347 0.1900 0.1724 -0.0020 0.0329  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   C   
921  O O   . LEU A   122 ? 0.2173 0.1714 0.1530 -0.0012 0.0335  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   O   
922  C CB  . LEU A   122 ? 0.2556 0.2108 0.2001 0.0029  0.0309  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CB  
923  C CG  . LEU A   122 ? 0.3056 0.2505 0.2491 0.0045  0.0300  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CG  
924  C CD1 . LEU A   122 ? 0.3123 0.2588 0.2587 0.0074  0.0307  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CD1 
925  C CD2 . LEU A   122 ? 0.3362 0.2762 0.2814 0.0060  0.0281  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A   CD2 
926  N N   . PHE A   123 ? 0.2073 0.1592 0.1439 -0.0051 0.0321  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   N   
927  C CA  . PHE A   123 ? 0.1957 0.1411 0.1288 -0.0073 0.0319  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   CA  
928  C C   . PHE A   123 ? 0.1914 0.1431 0.1236 -0.0092 0.0336  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   C   
929  O O   . PHE A   123 ? 0.1918 0.1397 0.1209 -0.0095 0.0339  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   O   
930  C CB  . PHE A   123 ? 0.1954 0.1355 0.1290 -0.0097 0.0302  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   CB  
931  C CG  . PHE A   123 ? 0.2091 0.1422 0.1410 -0.0078 0.0286  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   CG  
932  C CD1 . PHE A   123 ? 0.2514 0.1862 0.1851 -0.0052 0.0278  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   CD1 
933  C CD2 . PHE A   123 ? 0.2136 0.1396 0.1422 -0.0082 0.0280  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   CD2 
934  C CE1 . PHE A   123 ? 0.2679 0.1978 0.2001 -0.0032 0.0265  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   CE1 
935  C CE2 . PHE A   123 ? 0.2572 0.1792 0.1841 -0.0062 0.0269  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   CE2 
936  C CZ  . PHE A   123 ? 0.2392 0.1633 0.1678 -0.0038 0.0262  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A   CZ  
937  N N   . THR A   124 ? 0.1876 0.1498 0.1227 -0.0104 0.0348  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 118 THR A   N   
938  C CA  . THR A   124 ? 0.1840 0.1557 0.1186 -0.0119 0.0367  0.0013  ? ? ? ? ? ? 118 THR A   CA  
939  C C   . THR A   124 ? 0.1780 0.1544 0.1093 -0.0087 0.0378  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 118 THR A   C   
940  O O   . THR A   124 ? 0.2038 0.1825 0.1323 -0.0092 0.0385  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 118 THR A   O   
941  C CB  . THR A   124 ? 0.1892 0.1731 0.1282 -0.0137 0.0379  0.0046  ? ? ? ? ? ? 118 THR A   CB  
942  O OG1 . THR A   124 ? 0.1870 0.1652 0.1303 -0.0173 0.0363  0.0084  ? ? ? ? ? ? 118 THR A   OG1 
943  C CG2 . THR A   124 ? 0.1968 0.1925 0.1351 -0.0149 0.0400  0.0092  ? ? ? ? ? ? 118 THR A   CG2 
944  N N   . ASP A   125 ? 0.1904 0.1686 0.1230 -0.0052 0.0376  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A   N   
945  C CA  . ASP A   125 ? 0.1970 0.1796 0.1282 -0.0019 0.0381  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A   CA  
946  C C   . ASP A   125 ? 0.2048 0.1766 0.1330 -0.0021 0.0370  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A   C   
947  O O   . ASP A   125 ? 0.2222 0.1986 0.1479 -0.0018 0.0375  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A   O   
948  C CB  . ASP A   125 ? 0.2107 0.1942 0.1460 0.0020  0.0376  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A   CB  
949  C CG  . ASP A   125 ? 0.2649 0.2508 0.2008 0.0056  0.0374  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A   CG  
950  O OD1 . ASP A   125 ? 0.3114 0.3112 0.2462 0.0069  0.0388  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A   OD1 
951  O OD2 . ASP A   125 ? 0.2889 0.2634 0.2266 0.0067  0.0358  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A   OD2 
952  N N   . GLN A   126 ? 0.2133 0.1722 0.1418 -0.0028 0.0355  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A   N   
953  C CA  . GLN A   126 ? 0.2148 0.1640 0.1413 -0.0029 0.0346  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A   CA  
954  C C   . GLN A   126 ? 0.1959 0.1457 0.1188 -0.0055 0.0351  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A   C   
955  O O   . GLN A   126 ? 0.2122 0.1614 0.1329 -0.0053 0.0351  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A   O   
956  C CB  . GLN A   126 ? 0.2227 0.1612 0.1503 -0.0027 0.0331  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A   CB  
957  C CG  . GLN A   126 ? 0.2368 0.1666 0.1631 -0.0026 0.0323  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A   CG  
958  C CD  . GLN A   126 ? 0.2909 0.2193 0.2208 -0.0003 0.0318  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A   CD  
959  O OE1 . GLN A   126 ? 0.2984 0.2212 0.2284 -0.0006 0.0313  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A   OE1 
960  N NE2 . GLN A   126 ? 0.2563 0.1896 0.1904 0.0020  0.0318  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A   NE2 
961  N N   . LEU A   127 ? 0.1932 0.1449 0.1163 -0.0080 0.0355  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   N   
962  C CA  . LEU A   127 ? 0.1925 0.1439 0.1140 -0.0104 0.0358  0.0002  ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   CA  
963  C C   . LEU A   127 ? 0.2034 0.1670 0.1231 -0.0099 0.0372  0.0008  ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   C   
964  O O   . LEU A   127 ? 0.2142 0.1771 0.1315 -0.0101 0.0372  0.0024  ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   O   
965  C CB  . LEU A   127 ? 0.1909 0.1426 0.1159 -0.0132 0.0356  0.0055  ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   CB  
966  C CG  . LEU A   127 ? 0.2244 0.1765 0.1499 -0.0156 0.0359  0.0119  ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   CG  
967  C CD1 . LEU A   127 ? 0.2430 0.1828 0.1677 -0.0158 0.0344  0.0122  ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   CD1 
968  C CD2 . LEU A   127 ? 0.2592 0.2165 0.1900 -0.0185 0.0362  0.0174  ? ? ? ? ? ? 121 LEU A   CD2 
969  N N   . LEU A   128 ? 0.2118 0.1879 0.1327 -0.0091 0.0385  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A   N   
970  C CA  . LEU A   128 ? 0.2191 0.2103 0.1379 -0.0084 0.0400  0.0003  ? ? ? ? ? ? 122 LEU A   CA  
971  C C   . LEU A   128 ? 0.2307 0.2220 0.1468 -0.0058 0.0393  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A   C   
972  O O   . LEU A   128 ? 0.2346 0.2330 0.1478 -0.0057 0.0396  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A   O   
973  C CB  . LEU A   128 ? 0.2308 0.2371 0.1516 -0.0074 0.0416  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A   CB  
974  C CG  . LEU A   128 ? 0.2850 0.2932 0.2097 -0.0108 0.0423  0.0078  ? ? ? ? ? ? 122 LEU A   CG  
975  C CD1 . LEU A   128 ? 0.2845 0.3119 0.2111 -0.0098 0.0444  0.0077  ? ? ? ? ? ? 122 LEU A   CD1 
976  C CD2 . LEU A   128 ? 0.3391 0.3458 0.2643 -0.0141 0.0424  0.0170  ? ? ? ? ? ? 122 LEU A   CD2 
977  N N   . LYS A   129 ? 0.2272 0.2110 0.1450 -0.0037 0.0382  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A   N   
978  C CA  . LYS A   129 ? 0.2417 0.2240 0.1592 -0.0017 0.0371  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A   CA  
979  C C   . LYS A   129 ? 0.2509 0.2239 0.1663 -0.0033 0.0362  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A   C   
980  O O   . LYS A   129 ? 0.2741 0.2517 0.1880 -0.0027 0.0357  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A   O   
981  C CB  . LYS A   129 ? 0.2340 0.2084 0.1561 0.0005  0.0358  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A   CB  
982  C CG  . LYS A   129 ? 0.2694 0.2551 0.1945 0.0036  0.0365  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A   CG  
983  C CD  . LYS A   129 ? 0.2922 0.2692 0.2231 0.0057  0.0352  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A   CD  
984  C CE  . LYS A   129 ? 0.3381 0.3269 0.2728 0.0095  0.0357  -0.0460 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A   CE  
985  N NZ  . LYS A   129 ? 0.3682 0.3507 0.3087 0.0115  0.0350  -0.0475 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A   NZ  
986  N N   . ARG A   130 ? 0.2379 0.1986 0.1535 -0.0051 0.0357  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   N   
987  C CA  . ARG A   130 ? 0.2502 0.2029 0.1640 -0.0062 0.0349  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   CA  
988  C C   . ARG A   130 ? 0.2282 0.1871 0.1394 -0.0075 0.0356  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   C   
989  O O   . ARG A   130 ? 0.2417 0.2001 0.1512 -0.0075 0.0351  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   O   
990  C CB  . ARG A   130 ? 0.2492 0.1889 0.1640 -0.0070 0.0342  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   CB  
991  C CG  . ARG A   130 ? 0.3146 0.2489 0.2324 -0.0053 0.0333  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   CG  
992  C CD  . ARG A   130 ? 0.3242 0.2481 0.2424 -0.0056 0.0325  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   CD  
993  N NE  . ARG A   130 ? 0.3047 0.2246 0.2271 -0.0040 0.0317  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   NE  
994  C CZ  . ARG A   130 ? 0.3141 0.2307 0.2392 -0.0036 0.0309  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   CZ  
995  N NH1 . ARG A   130 ? 0.3588 0.2765 0.2820 -0.0046 0.0309  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   NH1 
996  N NH2 . ARG A   130 ? 0.3196 0.2320 0.2504 -0.0024 0.0301  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A   NH2 
997  N N   . LYS A   131 ? 0.2334 0.1992 0.1451 -0.0087 0.0367  0.0009  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   N   
998  C CA  . LYS A   131 ? 0.2420 0.2156 0.1525 -0.0098 0.0374  0.0078  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   CA  
999  C C   . LYS A   131 ? 0.2571 0.2449 0.1646 -0.0081 0.0378  0.0048  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   C   
1000 O O   . LYS A   131 ? 0.2425 0.2342 0.1482 -0.0081 0.0376  0.0083  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   O   
1001 C CB  . LYS A   131 ? 0.2554 0.2344 0.1686 -0.0117 0.0385  0.0147  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   CB  
1002 C CG  . LYS A   131 ? 0.2920 0.2576 0.2089 -0.0139 0.0375  0.0187  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   CG  
1003 C CD  . LYS A   131 ? 0.3613 0.3328 0.2830 -0.0164 0.0384  0.0254  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   CD  
1004 C CE  . LYS A   131 ? 0.4484 0.4152 0.3745 -0.0187 0.0378  0.0338  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   CE  
1005 N NZ  . LYS A   131 ? 0.4256 0.3940 0.3589 -0.0219 0.0379  0.0395  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A   NZ  
1006 N N   . ALA A   132 ? 0.2658 0.2620 0.1733 -0.0062 0.0382  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A   N   
1007 C CA  . ALA A   132 ? 0.2736 0.2849 0.1786 -0.0040 0.0382  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A   CA  
1008 C C   . ALA A   132 ? 0.2882 0.2931 0.1927 -0.0034 0.0363  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A   C   
1009 O O   . ALA A   132 ? 0.2839 0.2983 0.1858 -0.0028 0.0359  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A   O   
1010 C CB  . ALA A   132 ? 0.2786 0.3005 0.1848 -0.0016 0.0388  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A   CB  
1011 N N   . LYS A   133 ? 0.2822 0.2718 0.1895 -0.0035 0.0351  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A   N   
1012 C CA  . LYS A   133 ? 0.3103 0.2921 0.2187 -0.0036 0.0335  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A   CA  
1013 C C   . LYS A   133 ? 0.2888 0.2676 0.1947 -0.0051 0.0335  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A   C   
1014 O O   . LYS A   133 ? 0.2814 0.2637 0.1864 -0.0049 0.0325  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A   O   
1015 C CB  . LYS A   133 ? 0.3138 0.2801 0.2263 -0.0038 0.0326  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A   CB  
1016 C CG  . LYS A   133 ? 0.3897 0.3482 0.3047 -0.0043 0.0311  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A   CG  
1017 C CD  . LYS A   133 ? 0.4835 0.4290 0.4034 -0.0044 0.0303  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A   CD  
1018 C CE  . LYS A   133 ? 0.5250 0.4638 0.4482 -0.0053 0.0290  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A   CE  
1019 N NZ  . LYS A   133 ? 0.5834 0.5101 0.5095 -0.0059 0.0290  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A   NZ  
1020 N N   . LEU A   134 ? 0.2900 0.2620 0.1956 -0.0065 0.0343  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A   N   
1021 C CA  . LEU A   134 ? 0.2765 0.2460 0.1809 -0.0073 0.0342  0.0022  ? ? ? ? ? ? 128 LEU A   CA  
1022 C C   . LEU A   134 ? 0.2885 0.2732 0.1906 -0.0068 0.0345  0.0054  ? ? ? ? ? ? 128 LEU A   C   
1023 O O   . LEU A   134 ? 0.2847 0.2705 0.1857 -0.0065 0.0338  0.0076  ? ? ? ? ? ? 128 LEU A   O   
1024 C CB  . LEU A   134 ? 0.2913 0.2526 0.1973 -0.0087 0.0348  0.0089  ? ? ? ? ? ? 128 LEU A   CB  
1025 C CG  . LEU A   134 ? 0.3314 0.2871 0.2383 -0.0093 0.0344  0.0157  ? ? ? ? ? ? 128 LEU A   CG  
1026 C CD1 . LEU A   134 ? 0.3191 0.2673 0.2253 -0.0085 0.0334  0.0129  ? ? ? ? ? ? 128 LEU A   CD1 
1027 C CD2 . LEU A   134 ? 0.3376 0.2846 0.2478 -0.0107 0.0345  0.0196  ? ? ? ? ? ? 128 LEU A   CD2 
1028 N N   . SER A   135 ? 0.2733 0.2717 0.1744 -0.0064 0.0357  0.0064  ? ? ? ? ? ? 129 SER A   N   
1029 C CA  A SER A   135 ? 0.2675 0.2836 0.1659 -0.0055 0.0361  0.0102  ? ? ? ? ? ? 129 SER A   CA  
1030 C CA  B SER A   135 ? 0.2669 0.2832 0.1653 -0.0055 0.0361  0.0103  ? ? ? ? ? ? 129 SER A   CA  
1031 C C   . SER A   135 ? 0.2588 0.2829 0.1552 -0.0039 0.0347  0.0024  ? ? ? ? ? ? 129 SER A   C   
1032 O O   . SER A   135 ? 0.2611 0.2939 0.1556 -0.0033 0.0342  0.0059  ? ? ? ? ? ? 129 SER A   O   
1033 C CB  A SER A   135 ? 0.2814 0.3125 0.1793 -0.0051 0.0378  0.0111  ? ? ? ? ? ? 129 SER A   CB  
1034 C CB  B SER A   135 ? 0.2789 0.3116 0.1766 -0.0051 0.0378  0.0120  ? ? ? ? ? ? 129 SER A   CB  
1035 O OG  A SER A   135 ? 0.2860 0.3356 0.1815 -0.0043 0.0385  0.0171  ? ? ? ? ? ? 129 SER A   OG  
1036 O OG  B SER A   135 ? 0.2844 0.3122 0.1851 -0.0071 0.0391  0.0206  ? ? ? ? ? ? 129 SER A   OG  
1037 N N   . ASP A   136 ? 0.2496 0.2703 0.1474 -0.0031 0.0337  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A   N   
1038 C CA  . ASP A   136 ? 0.2731 0.2997 0.1711 -0.0019 0.0319  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A   CA  
1039 C C   . ASP A   136 ? 0.2569 0.2730 0.1559 -0.0030 0.0305  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A   C   
1040 O O   . ASP A   136 ? 0.2535 0.2788 0.1515 -0.0024 0.0292  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A   O   
1041 C CB  . ASP A   136 ? 0.2793 0.3006 0.1813 -0.0010 0.0308  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A   CB  
1042 C CG  . ASP A   136 ? 0.3872 0.4211 0.2889 0.0010  0.0318  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A   CG  
1043 O OD1 . ASP A   136 ? 0.4178 0.4683 0.3154 0.0018  0.0333  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A   OD1 
1044 O OD2 . ASP A   136 ? 0.4442 0.4714 0.3502 0.0019  0.0312  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A   OD2 
1045 N N   . LEU A   137 ? 0.2493 0.2478 0.1505 -0.0044 0.0308  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A   N   
1046 C CA  . LEU A   137 ? 0.2439 0.2333 0.1462 -0.0052 0.0299  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A   CA  
1047 C C   . LEU A   137 ? 0.2493 0.2449 0.1491 -0.0049 0.0302  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A   C   
1048 O O   . LEU A   137 ? 0.2395 0.2377 0.1394 -0.0046 0.0291  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A   O   
1049 C CB  . LEU A   137 ? 0.2472 0.2191 0.1518 -0.0062 0.0304  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A   CB  
1050 C CG  . LEU A   137 ? 0.2343 0.1991 0.1429 -0.0064 0.0296  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A   CG  
1051 C CD1 . LEU A   137 ? 0.2604 0.2108 0.1700 -0.0071 0.0304  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A   CD1 
1052 C CD2 . LEU A   137 ? 0.3160 0.2792 0.2281 -0.0070 0.0280  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A   CD2 
1053 N N   . GLN A   138 ? 0.2435 0.2415 0.1421 -0.0050 0.0317  0.0070  ? ? ? ? ? ? 132 GLN A   N   
1054 C CA  . GLN A   138 ? 0.2582 0.2619 0.1561 -0.0046 0.0319  0.0166  ? ? ? ? ? ? 132 GLN A   CA  
1055 C C   . GLN A   138 ? 0.2582 0.2810 0.1533 -0.0032 0.0312  0.0156  ? ? ? ? ? ? 132 GLN A   C   
1056 O O   . GLN A   138 ? 0.2718 0.2984 0.1667 -0.0025 0.0304  0.0204  ? ? ? ? ? ? 132 GLN A   O   
1057 C CB  . GLN A   138 ? 0.2835 0.2878 0.1825 -0.0054 0.0335  0.0248  ? ? ? ? ? ? 132 GLN A   CB  
1058 C CG  . GLN A   138 ? 0.3180 0.3261 0.2187 -0.0052 0.0336  0.0363  ? ? ? ? ? ? 132 GLN A   CG  
1059 C CD  . GLN A   138 ? 0.3554 0.3486 0.2590 -0.0050 0.0326  0.0389  ? ? ? ? ? ? 132 GLN A   CD  
1060 O OE1 . GLN A   138 ? 0.3624 0.3405 0.2674 -0.0055 0.0324  0.0345  ? ? ? ? ? ? 132 GLN A   OE1 
1061 N NE2 . GLN A   138 ? 0.3736 0.3722 0.2786 -0.0038 0.0321  0.0465  ? ? ? ? ? ? 132 GLN A   NE2 
1062 N N   . GLY A   139 ? 0.2541 0.2905 0.1471 -0.0025 0.0313  0.0093  ? ? ? ? ? ? 133 GLY A   N   
1063 C CA  . GLY A   139 ? 0.2436 0.3004 0.1337 -0.0007 0.0301  0.0058  ? ? ? ? ? ? 133 GLY A   CA  
1064 C C   . GLY A   139 ? 0.2423 0.2971 0.1336 -0.0007 0.0278  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 133 GLY A   C   
1065 O O   . GLY A   139 ? 0.2400 0.3062 0.1299 0.0003  0.0267  0.0018  ? ? ? ? ? ? 133 GLY A   O   
1066 N N   . SER A   140 ? 0.2452 0.2851 0.1401 -0.0019 0.0270  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 134 SER A   N   
1067 C CA  . SER A   140 ? 0.2527 0.2896 0.1506 -0.0024 0.0248  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 134 SER A   CA  
1068 C C   . SER A   140 ? 0.2416 0.2722 0.1397 -0.0027 0.0249  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 134 SER A   C   
1069 O O   . SER A   140 ? 0.2502 0.2880 0.1490 -0.0024 0.0232  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 134 SER A   O   
1070 C CB  . SER A   140 ? 0.2619 0.2841 0.1650 -0.0038 0.0242  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 134 SER A   CB  
1071 O OG  . SER A   140 ? 0.3038 0.3316 0.2080 -0.0031 0.0238  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 134 SER A   OG  
1072 N N   . TYR A   141 ? 0.2387 0.2564 0.1371 -0.0031 0.0266  0.0016  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   N   
1073 C CA  . TYR A   141 ? 0.2485 0.2598 0.1478 -0.0028 0.0267  0.0093  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   CA  
1074 C C   . TYR A   141 ? 0.2511 0.2771 0.1484 -0.0011 0.0264  0.0170  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   C   
1075 O O   . TYR A   141 ? 0.2473 0.2761 0.1455 -0.0002 0.0253  0.0190  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   O   
1076 C CB  . TYR A   141 ? 0.2498 0.2452 0.1504 -0.0033 0.0282  0.0146  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   CB  
1077 C CG  . TYR A   141 ? 0.2415 0.2303 0.1438 -0.0023 0.0283  0.0222  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   CG  
1078 C CD1 . TYR A   141 ? 0.2576 0.2373 0.1621 -0.0021 0.0279  0.0203  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   CD1 
1079 C CD2 . TYR A   141 ? 0.2950 0.2881 0.1978 -0.0012 0.0287  0.0314  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   CD2 
1080 C CE1 . TYR A   141 ? 0.2628 0.2376 0.1692 -0.0005 0.0279  0.0263  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   CE1 
1081 C CE2 . TYR A   141 ? 0.3325 0.3192 0.2384 0.0002  0.0285  0.0380  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   CE2 
1082 C CZ  . TYR A   141 ? 0.3114 0.2889 0.2188 0.0008  0.0281  0.0345  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   CZ  
1083 O OH  . TYR A   141 ? 0.3344 0.3061 0.2453 0.0028  0.0278  0.0397  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A   OH  
1084 N N   . GLU A   142 ? 0.2473 0.2844 0.1421 -0.0005 0.0273  0.0216  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   N   
1085 C CA  . GLU A   142 ? 0.2644 0.3179 0.1576 0.0013  0.0271  0.0300  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   CA  
1086 C C   . GLU A   142 ? 0.2571 0.3280 0.1481 0.0024  0.0250  0.0238  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   C   
1087 O O   . GLU A   142 ? 0.2615 0.3421 0.1522 0.0039  0.0241  0.0298  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   O   
1088 C CB  . GLU A   142 ? 0.2781 0.3415 0.1698 0.0014  0.0287  0.0370  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   CB  
1089 C CG  . GLU A   142 ? 0.3082 0.3548 0.2040 0.0002  0.0302  0.0452  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   CG  
1090 C CD  . GLU A   142 ? 0.3729 0.4259 0.2689 -0.0007 0.0320  0.0512  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   CD  
1091 O OE1 . GLU A   142 ? 0.4512 0.5230 0.3435 0.0000  0.0325  0.0495  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   OE1 
1092 O OE2 . GLU A   142 ? 0.4412 0.4812 0.3418 -0.0020 0.0328  0.0576  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A   OE2 
1093 N N   . LYS A   143 ? 0.2321 0.3071 0.1223 0.0018  0.0241  0.0115  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   N   
1094 C CA  . LYS A   143 ? 0.2434 0.3346 0.1327 0.0026  0.0216  0.0038  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   CA  
1095 C C   . LYS A   143 ? 0.2466 0.3300 0.1394 0.0020  0.0200  0.0034  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   C   
1096 O O   . LYS A   143 ? 0.2404 0.3373 0.1327 0.0032  0.0183  0.0046  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   O   
1097 C CB  . LYS A   143 ? 0.2415 0.3357 0.1316 0.0020  0.0205  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   CB  
1098 C CG  . LYS A   143 ? 0.2711 0.3810 0.1620 0.0026  0.0174  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   CG  
1099 C CD  . LYS A   143 ? 0.3172 0.4337 0.2089 0.0030  0.0165  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   CD  
1100 C CE  . LYS A   143 ? 0.3772 0.5082 0.2713 0.0034  0.0128  -0.0467 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   CE  
1101 N NZ  . LYS A   143 ? 0.4342 0.5488 0.3360 0.0006  0.0109  -0.0507 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A   NZ  
1102 N N   . LEU A   144 ? 0.2367 0.2995 0.1334 0.0002  0.0206  0.0015  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A   N   
1103 C CA  . LEU A   144 ? 0.2449 0.3008 0.1454 -0.0004 0.0194  0.0013  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A   CA  
1104 C C   . LEU A   144 ? 0.2438 0.3024 0.1435 0.0016  0.0199  0.0129  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A   C   
1105 O O   . LEU A   144 ? 0.2475 0.3137 0.1486 0.0024  0.0183  0.0136  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A   O   
1106 C CB  . LEU A   144 ? 0.2487 0.2833 0.1530 -0.0024 0.0205  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A   CB  
1107 C CG  . LEU A   144 ? 0.2723 0.3007 0.1807 -0.0028 0.0198  0.0006  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A   CG  
1108 C CD1 . LEU A   144 ? 0.3324 0.3720 0.2442 -0.0040 0.0171  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A   CD1 
1109 C CD2 . LEU A   144 ? 0.2649 0.2753 0.1762 -0.0042 0.0212  0.0002  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A   CD2 
1110 N N   . MET A   145 ? 0.2315 0.2837 0.1301 0.0025  0.0218  0.0220  ? ? ? ? ? ? 139 MET A   N   
1111 C CA  . MET A   145 ? 0.2603 0.3113 0.1605 0.0045  0.0221  0.0330  ? ? ? ? ? ? 139 MET A   CA  
1112 C C   . MET A   145 ? 0.2747 0.3462 0.1727 0.0067  0.0212  0.0395  ? ? ? ? ? ? 139 MET A   C   
1113 O O   . MET A   145 ? 0.3034 0.3763 0.2037 0.0088  0.0210  0.0487  ? ? ? ? ? ? 139 MET A   O   
1114 C CB  . MET A   145 ? 0.2641 0.2996 0.1660 0.0045  0.0241  0.0399  ? ? ? ? ? ? 139 MET A   CB  
1115 C CG  . MET A   145 ? 0.2913 0.3077 0.1951 0.0028  0.0249  0.0339  ? ? ? ? ? ? 139 MET A   CG  
1116 S SD  . MET A   145 ? 0.3621 0.3723 0.2692 0.0034  0.0240  0.0308  ? ? ? ? ? ? 139 MET A   SD  
1117 C CE  . MET A   145 ? 0.4477 0.4476 0.3581 0.0060  0.0248  0.0408  ? ? ? ? ? ? 139 MET A   CE  
1118 N N   . ALA A   146 ? 0.2756 0.3642 0.1696 0.0065  0.0206  0.0346  ? ? ? ? ? ? 140 ALA A   N   
1119 C CA  . ALA A   146 ? 0.3072 0.4202 0.1983 0.0088  0.0194  0.0395  ? ? ? ? ? ? 140 ALA A   CA  
1120 C C   . ALA A   146 ? 0.3397 0.4628 0.2319 0.0099  0.0168  0.0367  ? ? ? ? ? ? 140 ALA A   C   
1121 O O   . ALA A   146 ? 0.3294 0.4727 0.2194 0.0122  0.0156  0.0418  ? ? ? ? ? ? 140 ALA A   O   
1122 C CB  . ALA A   146 ? 0.3112 0.4420 0.1974 0.0088  0.0194  0.0336  ? ? ? ? ? ? 140 ALA A   CB  
1123 N N   . SER A   147 ? 0.3693 0.4797 0.2651 0.0083  0.0159  0.0294  ? ? ? ? ? ? 141 SER A   N   
1124 C CA  . SER A   147 ? 0.3977 0.5144 0.2961 0.0091  0.0137  0.0283  ? ? ? ? ? ? 141 SER A   CA  
1125 C C   . SER A   147 ? 0.4210 0.5388 0.3215 0.0122  0.0139  0.0417  ? ? ? ? ? ? 141 SER A   C   
1126 O O   . SER A   147 ? 0.4256 0.5307 0.3276 0.0132  0.0159  0.0507  ? ? ? ? ? ? 141 SER A   O   
1127 C CB  . SER A   147 ? 0.4077 0.5072 0.3108 0.0066  0.0136  0.0207  ? ? ? ? ? ? 141 SER A   CB  
1128 O OG  . SER A   147 ? 0.4688 0.5741 0.3754 0.0072  0.0117  0.0206  ? ? ? ? ? ? 141 SER A   OG  
1129 N N   . ALA A   148 ? 0.4361 0.5685 0.3376 0.0139  0.0116  0.0423  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A   N   
1130 C CA  . ALA A   148 ? 0.4507 0.5859 0.3550 0.0174  0.0115  0.0546  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A   CA  
1131 C C   . ALA A   148 ? 0.4705 0.5854 0.3804 0.0176  0.0124  0.0556  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A   C   
1132 O O   . ALA A   148 ? 0.5100 0.6167 0.4232 0.0204  0.0134  0.0659  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A   O   
1133 C CB  . ALA A   148 ? 0.4377 0.5971 0.3413 0.0193  0.0086  0.0548  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A   CB  
1134 N N   . GLU A   149 ? 0.4642 0.5716 0.3760 0.0150  0.0120  0.0453  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   N   
1135 C CA  . GLU A   149 ? 0.4662 0.5580 0.3830 0.0154  0.0130  0.0458  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CA  
1136 C C   . GLU A   149 ? 0.4464 0.5169 0.3637 0.0152  0.0156  0.0482  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   C   
1137 O O   . GLU A   149 ? 0.4143 0.4768 0.3293 0.0123  0.0167  0.0424  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   O   
1138 C CB  . GLU A   149 ? 0.4724 0.5633 0.3917 0.0120  0.0120  0.0349  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CB  
1139 C CG  . GLU A   149 ? 0.5204 0.5959 0.4443 0.0121  0.0135  0.0350  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CG  
1140 C CD  . GLU A   149 ? 0.5525 0.6330 0.4811 0.0100  0.0122  0.0288  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   CD  
1141 O OE1 . GLU A   149 ? 0.5911 0.6860 0.5203 0.0080  0.0096  0.0231  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   OE1 
1142 O OE2 . GLU A   149 ? 0.5812 0.6521 0.5135 0.0104  0.0137  0.0297  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A   OE2 
1143 N N   . PRO A   150 ? 0.4198 0.4814 0.3410 0.0186  0.0165  0.0561  ? ? ? ? ? ? 144 PRO A   N   
1144 C CA  . PRO A   150 ? 0.4032 0.4458 0.3252 0.0184  0.0186  0.0571  ? ? ? ? ? ? 144 PRO A   CA  
1145 C C   . PRO A   150 ? 0.3507 0.3818 0.2727 0.0156  0.0197  0.0479  ? ? ? ? ? ? 144 PRO A   C   
1146 O O   . PRO A   150 ? 0.3554 0.3913 0.2790 0.0147  0.0189  0.0430  ? ? ? ? ? ? 144 PRO A   O   
1147 C CB  . PRO A   150 ? 0.4161 0.4525 0.3438 0.0229  0.0187  0.0653  ? ? ? ? ? ? 144 PRO A   CB  
1148 C CG  . PRO A   150 ? 0.4278 0.4786 0.3576 0.0254  0.0170  0.0683  ? ? ? ? ? ? 144 PRO A   CG  
1149 C CD  . PRO A   150 ? 0.4389 0.5074 0.3642 0.0229  0.0155  0.0642  ? ? ? ? ? ? 144 PRO A   CD  
1150 N N   . MET A   151 ? 0.3310 0.3481 0.2519 0.0143  0.0213  0.0462  ? ? ? ? ? ? 145 MET A   N   
1151 C CA  . MET A   151 ? 0.3064 0.3137 0.2271 0.0115  0.0223  0.0383  ? ? ? ? ? ? 145 MET A   CA  
1152 C C   . MET A   151 ? 0.3113 0.3101 0.2356 0.0139  0.0233  0.0387  ? ? ? ? ? ? 145 MET A   C   
1153 O O   . MET A   151 ? 0.3037 0.2951 0.2301 0.0171  0.0238  0.0430  ? ? ? ? ? ? 145 MET A   O   
1154 C CB  . MET A   151 ? 0.3048 0.3022 0.2228 0.0093  0.0235  0.0361  ? ? ? ? ? ? 145 MET A   CB  
1155 C CG  . MET A   151 ? 0.2954 0.2841 0.2132 0.0067  0.0244  0.0291  ? ? ? ? ? ? 145 MET A   CG  
1156 S SD  . MET A   151 ? 0.2815 0.2803 0.2008 0.0033  0.0230  0.0219  ? ? ? ? ? ? 145 MET A   SD  
1157 C CE  . MET A   151 ? 0.2529 0.2626 0.1686 0.0021  0.0217  0.0199  ? ? ? ? ? ? 145 MET A   CE  
1158 N N   . SER A   152 ? 0.2689 0.2690 0.1946 0.0122  0.0235  0.0338  ? ? ? ? ? ? 146 SER A   N   
1159 C CA  . SER A   152 ? 0.2723 0.2670 0.2009 0.0142  0.0247  0.0333  ? ? ? ? ? ? 146 SER A   CA  
1160 C C   . SER A   152 ? 0.2453 0.2417 0.1751 0.0106  0.0251  0.0282  ? ? ? ? ? ? 146 SER A   C   
1161 O O   . SER A   152 ? 0.2345 0.2364 0.1642 0.0070  0.0239  0.0247  ? ? ? ? ? ? 146 SER A   O   
1162 C CB  . SER A   152 ? 0.2994 0.3018 0.2316 0.0183  0.0239  0.0376  ? ? ? ? ? ? 146 SER A   CB  
1163 O OG  . SER A   152 ? 0.2882 0.3036 0.2221 0.0167  0.0226  0.0361  ? ? ? ? ? ? 146 SER A   OG  
1164 N N   . PHE A   153 ? 0.2287 0.2220 0.1608 0.0119  0.0265  0.0277  ? ? ? ? ? ? 147 PHE A   N   
1165 C CA  . PHE A   153 ? 0.2244 0.2203 0.1593 0.0085  0.0271  0.0247  ? ? ? ? ? ? 147 PHE A   CA  
1166 C C   . PHE A   153 ? 0.2316 0.2397 0.1705 0.0058  0.0252  0.0233  ? ? ? ? ? ? 147 PHE A   C   
1167 O O   . PHE A   153 ? 0.2331 0.2422 0.1750 0.0013  0.0246  0.0198  ? ? ? ? ? ? 147 PHE A   O   
1168 C CB  . PHE A   153 ? 0.2281 0.2233 0.1651 0.0114  0.0290  0.0259  ? ? ? ? ? ? 147 PHE A   CB  
1169 C CG  . PHE A   153 ? 0.2121 0.2121 0.1533 0.0080  0.0298  0.0248  ? ? ? ? ? ? 147 PHE A   CG  
1170 C CD1 . PHE A   153 ? 0.2273 0.2211 0.1684 0.0046  0.0307  0.0232  ? ? ? ? ? ? 147 PHE A   CD1 
1171 C CD2 . PHE A   153 ? 0.2420 0.2532 0.1883 0.0080  0.0294  0.0261  ? ? ? ? ? ? 147 PHE A   CD2 
1172 C CE1 . PHE A   153 ? 0.2381 0.2362 0.1848 0.0010  0.0313  0.0236  ? ? ? ? ? ? 147 PHE A   CE1 
1173 C CE2 . PHE A   153 ? 0.2289 0.2448 0.1807 0.0043  0.0301  0.0260  ? ? ? ? ? ? 147 PHE A   CE2 
1174 C CZ  . PHE A   153 ? 0.2576 0.2666 0.2099 0.0007  0.0311  0.0251  ? ? ? ? ? ? 147 PHE A   CZ  
1175 N N   . SER A   154 ? 0.2358 0.2531 0.1755 0.0086  0.0238  0.0260  ? ? ? ? ? ? 148 SER A   N   
1176 C CA  . SER A   154 ? 0.2561 0.2870 0.1998 0.0066  0.0217  0.0246  ? ? ? ? ? ? 148 SER A   CA  
1177 C C   . SER A   154 ? 0.2507 0.2876 0.1924 0.0040  0.0193  0.0214  ? ? ? ? ? ? 148 SER A   C   
1178 O O   . SER A   154 ? 0.2585 0.3075 0.2038 0.0019  0.0170  0.0185  ? ? ? ? ? ? 148 SER A   O   
1179 C CB  . SER A   154 ? 0.2782 0.3181 0.2240 0.0113  0.0213  0.0292  ? ? ? ? ? ? 148 SER A   CB  
1180 O OG  . SER A   154 ? 0.3411 0.3782 0.2895 0.0136  0.0234  0.0306  ? ? ? ? ? ? 148 SER A   OG  
1181 N N   . SER A   155 ? 0.2344 0.2646 0.1709 0.0043  0.0196  0.0214  ? ? ? ? ? ? 149 SER A   N   
1182 C CA  . SER A   155 ? 0.2320 0.2694 0.1661 0.0025  0.0176  0.0181  ? ? ? ? ? ? 149 SER A   CA  
1183 C C   . SER A   155 ? 0.2340 0.2712 0.1720 -0.0026 0.0165  0.0102  ? ? ? ? ? ? 149 SER A   C   
1184 O O   . SER A   155 ? 0.2257 0.2515 0.1651 -0.0046 0.0181  0.0086  ? ? ? ? ? ? 149 SER A   O   
1185 C CB  . SER A   155 ? 0.2520 0.2819 0.1803 0.0036  0.0187  0.0201  ? ? ? ? ? ? 149 SER A   CB  
1186 O OG  . SER A   155 ? 0.2568 0.2950 0.1826 0.0018  0.0170  0.0159  ? ? ? ? ? ? 149 SER A   OG  
1187 N N   . PRO A   156 ? 0.2539 0.3035 0.1935 -0.0045 0.0137  0.0049  ? ? ? ? ? ? 150 PRO A   N   
1188 C CA  . PRO A   156 ? 0.2602 0.3086 0.2052 -0.0092 0.0121  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A   CA  
1189 C C   . PRO A   156 ? 0.2503 0.2884 0.1921 -0.0101 0.0131  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A   C   
1190 O O   . PRO A   156 ? 0.2483 0.2798 0.1954 -0.0136 0.0127  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A   O   
1191 C CB  . PRO A   156 ? 0.2726 0.3386 0.2190 -0.0099 0.0085  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A   CB  
1192 C CG  . PRO A   156 ? 0.3051 0.3816 0.2464 -0.0057 0.0084  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A   CG  
1193 C CD  . PRO A   156 ? 0.2572 0.3234 0.1953 -0.0023 0.0115  0.0064  ? ? ? ? ? ? 150 PRO A   CD  
1194 N N   . ASP A   157 ? 0.2322 0.2684 0.1662 -0.0071 0.0145  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A   N   
1195 C CA  . ASP A   157 ? 0.2394 0.2664 0.1700 -0.0077 0.0157  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A   CA  
1196 C C   . ASP A   157 ? 0.2066 0.2174 0.1360 -0.0071 0.0186  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A   C   
1197 O O   . ASP A   157 ? 0.2043 0.2079 0.1306 -0.0071 0.0197  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A   O   
1198 C CB  . ASP A   157 ? 0.2501 0.2858 0.1738 -0.0050 0.0155  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A   CB  
1199 C CG  . ASP A   157 ? 0.3243 0.3779 0.2480 -0.0054 0.0126  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A   CG  
1200 O OD1 . ASP A   157 ? 0.3623 0.4188 0.2916 -0.0082 0.0104  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A   OD1 
1201 O OD2 . ASP A   157 ? 0.3776 0.4430 0.2964 -0.0026 0.0123  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A   OD2 
1202 N N   . PHE A   158 ? 0.1998 0.2063 0.1319 -0.0065 0.0198  0.0038  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   N   
1203 C CA  . PHE A   158 ? 0.1828 0.1764 0.1132 -0.0054 0.0224  0.0076  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CA  
1204 C C   . PHE A   158 ? 0.1778 0.1620 0.1101 -0.0081 0.0230  0.0039  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   C   
1205 O O   . PHE A   158 ? 0.1767 0.1522 0.1053 -0.0072 0.0244  0.0052  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   O   
1206 C CB  . PHE A   158 ? 0.1903 0.1839 0.1236 -0.0038 0.0235  0.0116  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CB  
1207 C CG  . PHE A   158 ? 0.1903 0.1735 0.1210 -0.0013 0.0259  0.0152  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CG  
1208 C CD1 . PHE A   158 ? 0.2303 0.2087 0.1563 0.0017  0.0265  0.0180  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CD1 
1209 C CD2 . PHE A   158 ? 0.1819 0.1618 0.1156 -0.0018 0.0274  0.0159  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CD2 
1210 C CE1 . PHE A   158 ? 0.2169 0.1863 0.1416 0.0040  0.0282  0.0198  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CE1 
1211 C CE2 . PHE A   158 ? 0.1904 0.1630 0.1214 0.0010  0.0294  0.0181  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CE2 
1212 C CZ  . PHE A   158 ? 0.2164 0.1837 0.1432 0.0039  0.0296  0.0194  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A   CZ  
1213 N N   . GLY A   159 ? 0.1717 0.1576 0.1107 -0.0115 0.0216  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A   N   
1214 C CA  . GLY A   159 ? 0.1719 0.1491 0.1143 -0.0140 0.0219  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A   CA  
1215 C C   . GLY A   159 ? 0.1767 0.1510 0.1148 -0.0135 0.0216  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A   C   
1216 O O   . GLY A   159 ? 0.1874 0.1525 0.1243 -0.0135 0.0229  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A   O   
1217 N N   . HIS A   160 ? 0.1836 0.1677 0.1196 -0.0131 0.0199  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A   N   
1218 C CA  . HIS A   160 ? 0.1792 0.1642 0.1110 -0.0123 0.0197  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A   CA  
1219 C C   . HIS A   160 ? 0.1885 0.1679 0.1131 -0.0098 0.0221  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A   C   
1220 O O   . HIS A   160 ? 0.1886 0.1619 0.1112 -0.0097 0.0230  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A   O   
1221 C CB  . HIS A   160 ? 0.1995 0.1995 0.1301 -0.0119 0.0174  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A   CB  
1222 C CG  . HIS A   160 ? 0.2119 0.2157 0.1401 -0.0114 0.0169  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A   CG  
1223 N ND1 . HIS A   160 ? 0.2699 0.2893 0.1965 -0.0106 0.0149  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A   ND1 
1224 C CD2 . HIS A   160 ? 0.2505 0.2461 0.1777 -0.0113 0.0181  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A   CD2 
1225 C CE1 . HIS A   160 ? 0.2882 0.3091 0.2129 -0.0099 0.0150  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A   CE1 
1226 N NE2 . HIS A   160 ? 0.2699 0.2761 0.1951 -0.0104 0.0170  -0.0327 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A   NE2 
1227 N N   . TYR A   161 ? 0.1886 0.1703 0.1104 -0.0077 0.0228  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A   N   
1228 C CA  . TYR A   161 ? 0.1876 0.1626 0.1050 -0.0054 0.0247  0.0046  ? ? ? ? ? ? 155 TYR A   CA  
1229 C C   . TYR A   161 ? 0.1836 0.1458 0.1015 -0.0058 0.0262  0.0052  ? ? ? ? ? ? 155 TYR A   C   
1230 O O   . TYR A   161 ? 0.1887 0.1447 0.1038 -0.0051 0.0273  0.0067  ? ? ? ? ? ? 155 TYR A   O   
1231 C CB  . TYR A   161 ? 0.1958 0.1748 0.1126 -0.0029 0.0247  0.0105  ? ? ? ? ? ? 155 TYR A   CB  
1232 C CG  . TYR A   161 ? 0.1859 0.1572 0.1006 -0.0004 0.0262  0.0163  ? ? ? ? ? ? 155 TYR A   CG  
1233 C CD1 . TYR A   161 ? 0.1823 0.1564 0.0945 0.0008  0.0262  0.0205  ? ? ? ? ? ? 155 TYR A   CD1 
1234 C CD2 . TYR A   161 ? 0.2257 0.1881 0.1418 0.0008  0.0273  0.0177  ? ? ? ? ? ? 155 TYR A   CD2 
1235 C CE1 . TYR A   161 ? 0.2281 0.1945 0.1405 0.0028  0.0271  0.0258  ? ? ? ? ? ? 155 TYR A   CE1 
1236 C CE2 . TYR A   161 ? 0.2434 0.1988 0.1587 0.0032  0.0281  0.0217  ? ? ? ? ? ? 155 TYR A   CE2 
1237 C CZ  . TYR A   161 ? 0.2500 0.2067 0.1642 0.0040  0.0278  0.0256  ? ? ? ? ? ? 155 TYR A   CZ  
1238 O OH  . TYR A   161 ? 0.2793 0.2282 0.1949 0.0061  0.0282  0.0292  ? ? ? ? ? ? 155 TYR A   OH  
1239 N N   . LEU A   162 ? 0.1823 0.1414 0.1044 -0.0070 0.0264  0.0044  ? ? ? ? ? ? 156 LEU A   N   
1240 C CA  . LEU A   162 ? 0.1763 0.1257 0.0991 -0.0072 0.0279  0.0054  ? ? ? ? ? ? 156 LEU A   CA  
1241 C C   . LEU A   162 ? 0.1797 0.1241 0.1029 -0.0088 0.0278  0.0018  ? ? ? ? ? ? 156 LEU A   C   
1242 O O   . LEU A   162 ? 0.1829 0.1208 0.1032 -0.0079 0.0288  0.0033  ? ? ? ? ? ? 156 LEU A   O   
1243 C CB  . LEU A   162 ? 0.1760 0.1258 0.1041 -0.0084 0.0282  0.0062  ? ? ? ? ? ? 156 LEU A   CB  
1244 C CG  . LEU A   162 ? 0.1894 0.1439 0.1173 -0.0061 0.0287  0.0099  ? ? ? ? ? ? 156 LEU A   CG  
1245 C CD1 . LEU A   162 ? 0.1965 0.1528 0.1300 -0.0075 0.0294  0.0113  ? ? ? ? ? ? 156 LEU A   CD1 
1246 C CD2 . LEU A   162 ? 0.2018 0.1521 0.1248 -0.0024 0.0299  0.0131  ? ? ? ? ? ? 156 LEU A   CD2 
1247 N N   . VAL A   163 ? 0.1741 0.1223 0.1011 -0.0108 0.0262  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A   N   
1248 C CA  A VAL A   163 ? 0.1820 0.1262 0.1107 -0.0119 0.0258  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A   CA  
1249 C CA  B VAL A   163 ? 0.1772 0.1207 0.1058 -0.0118 0.0260  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A   CA  
1250 C C   . VAL A   163 ? 0.1836 0.1284 0.1060 -0.0102 0.0265  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A   C   
1251 O O   . VAL A   163 ? 0.1905 0.1292 0.1120 -0.0100 0.0273  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A   O   
1252 C CB  A VAL A   163 ? 0.2023 0.1517 0.1372 -0.0138 0.0236  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A   CB  
1253 C CB  B VAL A   163 ? 0.1865 0.1320 0.1227 -0.0141 0.0240  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A   CB  
1254 C CG1 A VAL A   163 ? 0.2084 0.1559 0.1444 -0.0139 0.0230  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A   CG1 
1255 C CG1 B VAL A   163 ? 0.1727 0.1151 0.1167 -0.0163 0.0237  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A   CG1 
1256 C CG2 A VAL A   163 ? 0.1889 0.1358 0.1324 -0.0162 0.0230  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A   CG2 
1257 C CG2 B VAL A   163 ? 0.1737 0.1310 0.1094 -0.0141 0.0220  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A   CG2 
1258 N N   . LEU A   164 ? 0.1806 0.1340 0.0995 -0.0092 0.0261  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A   N   
1259 C CA  . LEU A   164 ? 0.1970 0.1534 0.1111 -0.0080 0.0268  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A   CA  
1260 C C   . LEU A   164 ? 0.1906 0.1395 0.1018 -0.0069 0.0283  0.0009  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A   C   
1261 O O   . LEU A   164 ? 0.2108 0.1567 0.1205 -0.0068 0.0290  0.0013  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A   O   
1262 C CB  . LEU A   164 ? 0.2063 0.1761 0.1178 -0.0071 0.0259  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A   CB  
1263 C CG  . LEU A   164 ? 0.2608 0.2406 0.1743 -0.0078 0.0241  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A   CG  
1264 C CD1 . LEU A   164 ? 0.2785 0.2744 0.1889 -0.0066 0.0231  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A   CD1 
1265 C CD2 . LEU A   164 ? 0.2979 0.2775 0.2114 -0.0078 0.0244  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A   CD2 
1266 N N   . THR A   165 ? 0.1911 0.1372 0.1024 -0.0058 0.0287  0.0052  ? ? ? ? ? ? 159 THR A   N   
1267 C CA  . THR A   165 ? 0.1961 0.1345 0.1060 -0.0045 0.0297  0.0094  ? ? ? ? ? ? 159 THR A   CA  
1268 C C   . THR A   165 ? 0.2062 0.1358 0.1166 -0.0051 0.0304  0.0076  ? ? ? ? ? ? 159 THR A   C   
1269 O O   . THR A   165 ? 0.2002 0.1247 0.1094 -0.0047 0.0309  0.0089  ? ? ? ? ? ? 159 THR A   O   
1270 C CB  . THR A   165 ? 0.1970 0.1347 0.1074 -0.0025 0.0298  0.0134  ? ? ? ? ? ? 159 THR A   CB  
1271 O OG1 . THR A   165 ? 0.1915 0.1289 0.1041 -0.0027 0.0298  0.0118  ? ? ? ? ? ? 159 THR A   OG1 
1272 C CG2 . THR A   165 ? 0.2215 0.1685 0.1315 -0.0016 0.0290  0.0168  ? ? ? ? ? ? 159 THR A   CG2 
1273 N N   . LYS A   166 ? 0.2057 0.1340 0.1188 -0.0061 0.0303  0.0051  ? ? ? ? ? ? 160 LYS A   N   
1274 C CA  . LYS A   166 ? 0.1983 0.1199 0.1123 -0.0065 0.0308  0.0043  ? ? ? ? ? ? 160 LYS A   CA  
1275 C C   . LYS A   166 ? 0.2015 0.1217 0.1150 -0.0072 0.0307  0.0018  ? ? ? ? ? ? 160 LYS A   C   
1276 O O   . LYS A   166 ? 0.2172 0.1324 0.1294 -0.0067 0.0312  0.0027  ? ? ? ? ? ? 160 LYS A   O   
1277 C CB  . LYS A   166 ? 0.2049 0.1266 0.1237 -0.0078 0.0306  0.0032  ? ? ? ? ? ? 160 LYS A   CB  
1278 C CG  . LYS A   166 ? 0.2436 0.1597 0.1640 -0.0081 0.0311  0.0038  ? ? ? ? ? ? 160 LYS A   CG  
1279 C CD  . LYS A   166 ? 0.3147 0.2289 0.2323 -0.0061 0.0322  0.0072  ? ? ? ? ? ? 160 LYS A   CD  
1280 C CE  . LYS A   166 ? 0.4114 0.3223 0.3299 -0.0060 0.0327  0.0084  ? ? ? ? ? ? 160 LYS A   CE  
1281 N NZ  . LYS A   166 ? 0.4391 0.3464 0.3561 -0.0060 0.0324  0.0065  ? ? ? ? ? ? 160 LYS A   NZ  
1282 N N   . ALA A   167 ? 0.2142 0.1400 0.1288 -0.0080 0.0299  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 161 ALA A   N   
1283 C CA  . ALA A   167 ? 0.2008 0.1274 0.1154 -0.0083 0.0298  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 161 ALA A   CA  
1284 C C   . ALA A   167 ? 0.2128 0.1403 0.1236 -0.0076 0.0306  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 161 ALA A   C   
1285 O O   . ALA A   167 ? 0.2152 0.1396 0.1257 -0.0076 0.0311  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 161 ALA A   O   
1286 C CB  . ALA A   167 ? 0.2146 0.1489 0.1315 -0.0088 0.0287  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 161 ALA A   CB  
1287 N N   . LEU A   168 ? 0.1989 0.1311 0.1076 -0.0071 0.0307  0.0020  ? ? ? ? ? ? 162 LEU A   N   
1288 C CA  . LEU A   168 ? 0.2235 0.1565 0.1304 -0.0068 0.0313  0.0064  ? ? ? ? ? ? 162 LEU A   CA  
1289 C C   . LEU A   168 ? 0.2302 0.1536 0.1376 -0.0065 0.0316  0.0085  ? ? ? ? ? ? 162 LEU A   C   
1290 O O   . LEU A   168 ? 0.2522 0.1740 0.1598 -0.0071 0.0319  0.0092  ? ? ? ? ? ? 162 LEU A   O   
1291 C CB  . LEU A   168 ? 0.2215 0.1602 0.1277 -0.0060 0.0311  0.0111  ? ? ? ? ? ? 162 LEU A   CB  
1292 C CG  . LEU A   168 ? 0.2535 0.2049 0.1584 -0.0060 0.0308  0.0105  ? ? ? ? ? ? 162 LEU A   CG  
1293 C CD1 . LEU A   168 ? 0.2959 0.2518 0.2008 -0.0049 0.0303  0.0153  ? ? ? ? ? ? 162 LEU A   CD1 
1294 C CD2 . LEU A   168 ? 0.2551 0.2130 0.1589 -0.0064 0.0315  0.0126  ? ? ? ? ? ? 162 LEU A   CD2 
1295 N N   . GLU A   169 ? 0.2268 0.1451 0.1347 -0.0057 0.0315  0.0088  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   N   
1296 C CA  . GLU A   169 ? 0.2346 0.1455 0.1428 -0.0049 0.0315  0.0094  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   CA  
1297 C C   . GLU A   169 ? 0.2415 0.1495 0.1497 -0.0056 0.0317  0.0067  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   C   
1298 O O   . GLU A   169 ? 0.2439 0.1484 0.1523 -0.0056 0.0315  0.0070  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   O   
1299 C CB  . GLU A   169 ? 0.2462 0.1547 0.1545 -0.0033 0.0315  0.0096  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   CB  
1300 C CG  . GLU A   169 ? 0.2951 0.2044 0.2044 -0.0020 0.0312  0.0126  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   CG  
1301 C CD  . GLU A   169 ? 0.3685 0.2731 0.2797 -0.0015 0.0307  0.0142  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   CD  
1302 O OE1 . GLU A   169 ? 0.3476 0.2471 0.2592 -0.0007 0.0304  0.0119  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   OE1 
1303 O OE2 . GLU A   169 ? 0.3552 0.2621 0.2681 -0.0020 0.0304  0.0180  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A   OE2 
1304 N N   . ARG A   170 ? 0.2363 0.1456 0.1453 -0.0061 0.0317  0.0042  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   N   
1305 C CA  . ARG A   170 ? 0.2366 0.1432 0.1466 -0.0063 0.0317  0.0023  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   CA  
1306 C C   . ARG A   170 ? 0.2200 0.1283 0.1298 -0.0069 0.0318  0.0015  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   C   
1307 O O   . ARG A   170 ? 0.2330 0.1386 0.1431 -0.0068 0.0317  0.0013  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   O   
1308 C CB  . ARG A   170 ? 0.2546 0.1620 0.1678 -0.0069 0.0315  0.0000  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   CB  
1309 C CG  . ARG A   170 ? 0.2925 0.1975 0.2083 -0.0068 0.0313  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   CG  
1310 C CD  . ARG A   170 ? 0.3675 0.2720 0.2890 -0.0075 0.0306  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   CD  
1311 N NE  . ARG A   170 ? 0.4199 0.3288 0.3436 -0.0082 0.0299  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   NE  
1312 C CZ  . ARG A   170 ? 0.4728 0.3844 0.3988 -0.0091 0.0293  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   CZ  
1313 N NH1 . ARG A   170 ? 0.5403 0.4508 0.4665 -0.0094 0.0296  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   NH1 
1314 N NH2 . ARG A   170 ? 0.5007 0.4175 0.4287 -0.0094 0.0283  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A   NH2 
1315 N N   . GLU A   171 ? 0.2259 0.1404 0.1356 -0.0074 0.0319  0.0009  ? ? ? ? ? ? 165 GLU A   N   
1316 C CA  . GLU A   171 ? 0.2391 0.1579 0.1488 -0.0079 0.0322  0.0003  ? ? ? ? ? ? 165 GLU A   CA  
1317 C C   . GLU A   171 ? 0.2162 0.1338 0.1256 -0.0085 0.0324  0.0045  ? ? ? ? ? ? 165 GLU A   C   
1318 O O   . GLU A   171 ? 0.2149 0.1323 0.1254 -0.0090 0.0325  0.0046  ? ? ? ? ? ? 165 GLU A   O   
1319 C CB  . GLU A   171 ? 0.2623 0.1906 0.1717 -0.0078 0.0324  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 165 GLU A   CB  
1320 C CG  . GLU A   171 ? 0.3564 0.2850 0.2683 -0.0074 0.0317  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 165 GLU A   CG  
1321 C CD  . GLU A   171 ? 0.3850 0.3096 0.2997 -0.0069 0.0316  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 165 GLU A   CD  
1322 O OE1 . GLU A   171 ? 0.4375 0.3645 0.3517 -0.0067 0.0322  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 165 GLU A   OE1 
1323 O OE2 . GLU A   171 ? 0.5264 0.4458 0.4446 -0.0067 0.0309  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 165 GLU A   OE2 
1324 N N   . LYS A   172 ? 0.2127 0.1293 0.1218 -0.0084 0.0323  0.0081  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A   N   
1325 C CA  . LYS A   172 ? 0.2241 0.1376 0.1353 -0.0090 0.0320  0.0120  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A   CA  
1326 C C   . LYS A   172 ? 0.2203 0.1267 0.1325 -0.0089 0.0313  0.0099  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A   C   
1327 O O   . LYS A   172 ? 0.2129 0.1180 0.1277 -0.0100 0.0309  0.0109  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A   O   
1328 C CB  . LYS A   172 ? 0.2341 0.1464 0.1463 -0.0083 0.0316  0.0157  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A   CB  
1329 C CG  . LYS A   172 ? 0.2555 0.1766 0.1672 -0.0085 0.0321  0.0192  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A   CG  
1330 C CD  . LYS A   172 ? 0.3125 0.2321 0.2256 -0.0073 0.0315  0.0231  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A   CD  
1331 C CE  . LYS A   172 ? 0.3331 0.2636 0.2454 -0.0071 0.0319  0.0273  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A   CE  
1332 N NZ  . LYS A   172 ? 0.3454 0.2749 0.2596 -0.0055 0.0312  0.0314  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A   NZ  
1333 N N   . ASN A   173 ? 0.2272 0.1298 0.1378 -0.0075 0.0311  0.0073  ? ? ? ? ? ? 167 ASN A   N   
1334 C CA  . ASN A   173 ? 0.2466 0.1448 0.1575 -0.0069 0.0303  0.0052  ? ? ? ? ? ? 167 ASN A   CA  
1335 C C   . ASN A   173 ? 0.2330 0.1325 0.1442 -0.0075 0.0304  0.0035  ? ? ? ? ? ? 167 ASN A   C   
1336 O O   . ASN A   173 ? 0.2460 0.1440 0.1587 -0.0079 0.0295  0.0028  ? ? ? ? ? ? 167 ASN A   O   
1337 C CB  . ASN A   173 ? 0.2612 0.1579 0.1702 -0.0051 0.0304  0.0039  ? ? ? ? ? ? 167 ASN A   CB  
1338 C CG  . ASN A   173 ? 0.2855 0.1803 0.1940 -0.0039 0.0297  0.0019  ? ? ? ? ? ? 167 ASN A   CG  
1339 O OD1 . ASN A   173 ? 0.3453 0.2414 0.2531 -0.0035 0.0298  0.0012  ? ? ? ? ? ? 167 ASN A   OD1 
1340 N ND2 . ASN A   173 ? 0.3336 0.2261 0.2431 -0.0030 0.0287  0.0008  ? ? ? ? ? ? 167 ASN A   ND2 
1341 N N   . TYR A   174 ? 0.2199 0.1229 0.1308 -0.0077 0.0311  0.0026  ? ? ? ? ? ? 168 TYR A   N   
1342 C CA  . TYR A   174 ? 0.2122 0.1170 0.1243 -0.0077 0.0311  0.0008  ? ? ? ? ? ? 168 TYR A   CA  
1343 C C   . TYR A   174 ? 0.2043 0.1124 0.1181 -0.0092 0.0312  0.0021  ? ? ? ? ? ? 168 TYR A   C   
1344 O O   . TYR A   174 ? 0.2108 0.1190 0.1261 -0.0095 0.0307  0.0015  ? ? ? ? ? ? 168 TYR A   O   
1345 C CB  . TYR A   174 ? 0.2151 0.1229 0.1280 -0.0072 0.0316  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A   CB  
1346 C CG  . TYR A   174 ? 0.2126 0.1196 0.1278 -0.0062 0.0312  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A   CG  
1347 C CD1 . TYR A   174 ? 0.2417 0.1505 0.1582 -0.0061 0.0311  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A   CD1 
1348 C CD2 . TYR A   174 ? 0.2562 0.1613 0.1738 -0.0053 0.0310  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A   CD2 
1349 C CE1 . TYR A   174 ? 0.2587 0.1672 0.1779 -0.0048 0.0307  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A   CE1 
1350 C CE2 . TYR A   174 ? 0.2793 0.1833 0.2006 -0.0041 0.0305  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A   CE2 
1351 C CZ  . TYR A   174 ? 0.2912 0.1971 0.2131 -0.0036 0.0304  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A   CZ  
1352 O OH  . TYR A   174 ? 0.2784 0.1835 0.2044 -0.0020 0.0298  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A   OH  
1353 N N   . VAL A   175 ? 0.2072 0.1194 0.1211 -0.0102 0.0318  0.0046  ? ? ? ? ? ? 169 VAL A   N   
1354 C CA  . VAL A   175 ? 0.2067 0.1235 0.1231 -0.0119 0.0322  0.0076  ? ? ? ? ? ? 169 VAL A   CA  
1355 C C   . VAL A   175 ? 0.2004 0.1116 0.1200 -0.0131 0.0309  0.0091  ? ? ? ? ? ? 169 VAL A   C   
1356 O O   . VAL A   175 ? 0.2096 0.1224 0.1323 -0.0145 0.0306  0.0094  ? ? ? ? ? ? 169 VAL A   O   
1357 C CB  . VAL A   175 ? 0.2149 0.1386 0.1309 -0.0125 0.0331  0.0113  ? ? ? ? ? ? 169 VAL A   CB  
1358 C CG1 . VAL A   175 ? 0.2153 0.1431 0.1354 -0.0147 0.0334  0.0170  ? ? ? ? ? ? 169 VAL A   CG1 
1359 C CG2 . VAL A   175 ? 0.2195 0.1518 0.1332 -0.0113 0.0341  0.0080  ? ? ? ? ? ? 169 VAL A   CG2 
1360 N N   . SER A   176 ? 0.2035 0.1084 0.1230 -0.0125 0.0300  0.0093  ? ? ? ? ? ? 170 SER A   N   
1361 C CA  A SER A   176 ? 0.2197 0.1192 0.1434 -0.0132 0.0284  0.0091  ? ? ? ? ? ? 170 SER A   CA  
1362 C CA  B SER A   176 ? 0.2167 0.1159 0.1402 -0.0131 0.0283  0.0090  ? ? ? ? ? ? 170 SER A   CA  
1363 C C   . SER A   176 ? 0.2211 0.1192 0.1445 -0.0128 0.0273  0.0049  ? ? ? ? ? ? 170 SER A   C   
1364 O O   . SER A   176 ? 0.2218 0.1193 0.1498 -0.0144 0.0260  0.0045  ? ? ? ? ? ? 170 SER A   O   
1365 C CB  A SER A   176 ? 0.2379 0.1318 0.1617 -0.0117 0.0276  0.0088  ? ? ? ? ? ? 170 SER A   CB  
1366 C CB  B SER A   176 ? 0.2330 0.1267 0.1559 -0.0113 0.0276  0.0081  ? ? ? ? ? ? 170 SER A   CB  
1367 O OG  A SER A   176 ? 0.2585 0.1538 0.1842 -0.0123 0.0281  0.0137  ? ? ? ? ? ? 170 SER A   OG  
1368 O OG  B SER A   176 ? 0.2407 0.1293 0.1688 -0.0118 0.0257  0.0069  ? ? ? ? ? ? 170 SER A   OG  
1369 N N   . TRP A   177 ? 0.2035 0.1019 0.1226 -0.0108 0.0277  0.0022  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   N   
1370 C CA  . TRP A   177 ? 0.2042 0.1032 0.1228 -0.0099 0.0267  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CA  
1371 C C   . TRP A   177 ? 0.1934 0.0969 0.1145 -0.0113 0.0269  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   C   
1372 O O   . TRP A   177 ? 0.1963 0.1006 0.1201 -0.0121 0.0256  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   O   
1373 C CB  . TRP A   177 ? 0.2087 0.1079 0.1234 -0.0075 0.0273  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CB  
1374 C CG  . TRP A   177 ? 0.1831 0.0841 0.0974 -0.0063 0.0264  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CG  
1375 C CD1 . TRP A   177 ? 0.2169 0.1184 0.1301 -0.0049 0.0249  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CD1 
1376 C CD2 . TRP A   177 ? 0.1829 0.0870 0.0981 -0.0058 0.0267  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CD2 
1377 N NE1 . TRP A   177 ? 0.2064 0.1117 0.1194 -0.0038 0.0243  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   NE1 
1378 C CE2 . TRP A   177 ? 0.1656 0.0718 0.0803 -0.0043 0.0254  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CE2 
1379 C CE3 . TRP A   177 ? 0.2312 0.1373 0.1479 -0.0061 0.0278  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CE3 
1380 C CZ2 . TRP A   177 ? 0.1994 0.1088 0.1155 -0.0031 0.0252  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CZ2 
1381 C CZ3 . TRP A   177 ? 0.1967 0.1054 0.1152 -0.0048 0.0276  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CZ3 
1382 C CH2 . TRP A   177 ? 0.2112 0.1210 0.1296 -0.0034 0.0264  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A   CH2 
1383 N N   . LEU A   178 ? 0.1911 0.0988 0.1117 -0.0116 0.0286  0.0011  ? ? ? ? ? ? 172 LEU A   N   
1384 C CA  . LEU A   178 ? 0.1878 0.1015 0.1110 -0.0125 0.0290  0.0013  ? ? ? ? ? ? 172 LEU A   CA  
1385 C C   . LEU A   178 ? 0.1907 0.1062 0.1190 -0.0155 0.0284  0.0039  ? ? ? ? ? ? 172 LEU A   C   
1386 O O   . LEU A   178 ? 0.1966 0.1153 0.1281 -0.0165 0.0278  0.0032  ? ? ? ? ? ? 172 LEU A   O   
1387 C CB  . LEU A   178 ? 0.1845 0.1039 0.1066 -0.0119 0.0308  0.0015  ? ? ? ? ? ? 172 LEU A   CB  
1388 C CG  . LEU A   178 ? 0.1852 0.1035 0.1053 -0.0093 0.0311  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A   CG  
1389 C CD1 . LEU A   178 ? 0.1742 0.0978 0.0934 -0.0087 0.0324  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A   CD1 
1390 C CD2 . LEU A   178 ? 0.2072 0.1271 0.1293 -0.0079 0.0306  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A   CD2 
1391 N N   . GLU A   179 ? 0.1965 0.1100 0.1264 -0.0170 0.0285  0.0072  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   N   
1392 C CA  . GLU A   179 ? 0.2010 0.1150 0.1379 -0.0202 0.0277  0.0107  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   CA  
1393 C C   . GLU A   179 ? 0.2059 0.1148 0.1465 -0.0208 0.0251  0.0070  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   C   
1394 O O   . GLU A   179 ? 0.2080 0.1193 0.1547 -0.0233 0.0241  0.0077  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   O   
1395 C CB  . GLU A   179 ? 0.2130 0.1241 0.1517 -0.0210 0.0279  0.0152  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   CB  
1396 C CG  . GLU A   179 ? 0.2423 0.1617 0.1785 -0.0208 0.0303  0.0196  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   CG  
1397 C CD  . GLU A   179 ? 0.2796 0.1977 0.2176 -0.0213 0.0304  0.0250  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   CD  
1398 O OE1 . GLU A   179 ? 0.3595 0.2688 0.2994 -0.0208 0.0288  0.0240  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   OE1 
1399 O OE2 . GLU A   179 ? 0.3280 0.2551 0.2650 -0.0215 0.0321  0.0296  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A   OE2 
1400 N N   . SER A   180 ? 0.2061 0.1091 0.1434 -0.0186 0.0239  0.0031  ? ? ? ? ? ? 174 SER A   N   
1401 C CA  A SER A   180 ? 0.2179 0.1178 0.1578 -0.0184 0.0212  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 174 SER A   CA  
1402 C CA  B SER A   180 ? 0.2192 0.1190 0.1589 -0.0183 0.0212  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 174 SER A   CA  
1403 C C   . SER A   180 ? 0.2083 0.1136 0.1477 -0.0182 0.0206  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 174 SER A   C   
1404 O O   . SER A   180 ? 0.2162 0.1225 0.1609 -0.0199 0.0184  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 174 SER A   O   
1405 C CB  A SER A   180 ? 0.2327 0.1281 0.1681 -0.0153 0.0204  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 174 SER A   CB  
1406 C CB  B SER A   180 ? 0.2350 0.1304 0.1702 -0.0152 0.0203  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 174 SER A   CB  
1407 O OG  A SER A   180 ? 0.2588 0.1490 0.1965 -0.0154 0.0203  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 174 SER A   OG  
1408 O OG  B SER A   180 ? 0.2658 0.1640 0.1940 -0.0123 0.0213  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 174 SER A   OG  
1409 N N   . ILE A   181 ? 0.1948 0.1037 0.1287 -0.0160 0.0223  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   N   
1410 C CA  . ILE A   181 ? 0.1950 0.1092 0.1289 -0.0151 0.0218  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   CA  
1411 C C   . ILE A   181 ? 0.1889 0.1088 0.1283 -0.0179 0.0223  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   C   
1412 O O   . ILE A   181 ? 0.1961 0.1200 0.1392 -0.0187 0.0207  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   O   
1413 C CB  . ILE A   181 ? 0.1847 0.1003 0.1134 -0.0119 0.0233  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   CB  
1414 C CG1 . ILE A   181 ? 0.1972 0.1086 0.1212 -0.0095 0.0229  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   CG1 
1415 C CG2 . ILE A   181 ? 0.2087 0.1297 0.1384 -0.0106 0.0226  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   CG2 
1416 C CD1 . ILE A   181 ? 0.2357 0.1470 0.1596 -0.0088 0.0205  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A   CD1 
1417 N N   . LEU A   182 ? 0.1891 0.1110 0.1296 -0.0194 0.0243  0.0006  ? ? ? ? ? ? 176 LEU A   N   
1418 C CA  . LEU A   182 ? 0.1932 0.1227 0.1393 -0.0220 0.0250  0.0035  ? ? ? ? ? ? 176 LEU A   CA  
1419 C C   . LEU A   182 ? 0.1986 0.1265 0.1529 -0.0257 0.0227  0.0042  ? ? ? ? ? ? 176 LEU A   C   
1420 O O   . LEU A   182 ? 0.2044 0.1382 0.1641 -0.0278 0.0221  0.0046  ? ? ? ? ? ? 176 LEU A   O   
1421 C CB  . LEU A   182 ? 0.1983 0.1325 0.1440 -0.0228 0.0277  0.0083  ? ? ? ? ? ? 176 LEU A   CB  
1422 C CG  . LEU A   182 ? 0.1852 0.1247 0.1255 -0.0196 0.0298  0.0067  ? ? ? ? ? ? 176 LEU A   CG  
1423 C CD1 . LEU A   182 ? 0.2258 0.1694 0.1641 -0.0197 0.0319  0.0101  ? ? ? ? ? ? 176 LEU A   CD1 
1424 C CD2 . LEU A   182 ? 0.2224 0.1715 0.1654 -0.0190 0.0305  0.0057  ? ? ? ? ? ? 176 LEU A   CD2 
1425 N N   . ALA A   183 ? 0.1851 0.1049 0.1412 -0.0266 0.0212  0.0037  ? ? ? ? ? ? 177 ALA A   N   
1426 C CA  . ALA A   183 ? 0.2251 0.1420 0.1907 -0.0301 0.0184  0.0032  ? ? ? ? ? ? 177 ALA A   CA  
1427 C C   . ALA A   183 ? 0.2216 0.1396 0.1881 -0.0293 0.0155  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A   C   
1428 O O   . ALA A   183 ? 0.2254 0.1455 0.2004 -0.0326 0.0134  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A   O   
1429 C CB  . ALA A   183 ? 0.2234 0.1307 0.1916 -0.0303 0.0172  0.0033  ? ? ? ? ? ? 177 ALA A   CB  
1430 N N   . MET A   184 ? 0.2289 0.1462 0.1870 -0.0253 0.0153  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 178 MET A   N   
1431 C CA  . MET A   184 ? 0.2279 0.1492 0.1853 -0.0238 0.0129  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 178 MET A   CA  
1432 C C   . MET A   184 ? 0.2256 0.1559 0.1848 -0.0244 0.0135  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 178 MET A   C   
1433 O O   . MET A   184 ? 0.2366 0.1714 0.2008 -0.0258 0.0110  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 178 MET A   O   
1434 C CB  . MET A   184 ? 0.2323 0.1527 0.1806 -0.0191 0.0128  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 178 MET A   CB  
1435 C CG  . MET A   184 ? 0.2742 0.1878 0.2214 -0.0182 0.0118  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 178 MET A   CG  
1436 S SD  . MET A   184 ? 0.3029 0.2188 0.2400 -0.0128 0.0118  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 178 MET A   SD  
1437 C CE  . MET A   184 ? 0.3604 0.2841 0.2992 -0.0119 0.0079  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 178 MET A   CE  
1438 N N   . ILE A   185 ? 0.2112 0.1448 0.1668 -0.0230 0.0166  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A   N   
1439 C CA  . ILE A   185 ? 0.2089 0.1515 0.1665 -0.0229 0.0176  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A   CA  
1440 C C   . ILE A   185 ? 0.2179 0.1651 0.1854 -0.0279 0.0170  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A   C   
1441 O O   . ILE A   185 ? 0.2396 0.1939 0.2119 -0.0290 0.0157  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A   O   
1442 C CB  . ILE A   185 ? 0.1916 0.1365 0.1445 -0.0204 0.0209  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A   CB  
1443 C CG1 . ILE A   185 ? 0.2083 0.1492 0.1540 -0.0159 0.0211  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A   CG1 
1444 C CG2 . ILE A   185 ? 0.2159 0.1713 0.1722 -0.0200 0.0221  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A   CG2 
1445 C CD1 . ILE A   185 ? 0.2094 0.1501 0.1515 -0.0136 0.0238  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A   CD1 
1446 N N   . ASP A   186 ? 0.2231 0.1661 0.1945 -0.0311 0.0177  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 180 ASP A   N   
1447 C CA  . ASP A   186 ? 0.2387 0.1855 0.2211 -0.0364 0.0173  0.0042  ? ? ? ? ? ? 180 ASP A   CA  
1448 C C   . ASP A   186 ? 0.2510 0.1907 0.2419 -0.0397 0.0134  0.0014  ? ? ? ? ? ? 180 ASP A   C   
1449 O O   . ASP A   186 ? 0.2613 0.1973 0.2606 -0.0435 0.0131  0.0057  ? ? ? ? ? ? 180 ASP A   O   
1450 C CB  . ASP A   186 ? 0.2503 0.1979 0.2331 -0.0378 0.0204  0.0115  ? ? ? ? ? ? 180 ASP A   CB  
1451 C CG  . ASP A   186 ? 0.2500 0.2048 0.2440 -0.0430 0.0209  0.0184  ? ? ? ? ? ? 180 ASP A   CG  
1452 O OD1 . ASP A   186 ? 0.2413 0.2037 0.2412 -0.0449 0.0201  0.0180  ? ? ? ? ? ? 180 ASP A   OD1 
1453 O OD2 . ASP A   186 ? 0.2399 0.1936 0.2367 -0.0449 0.0223  0.0251  ? ? ? ? ? ? 180 ASP A   OD2 
1454 N N   . GLU A   187 ? 0.2680 0.2057 0.2569 -0.0377 0.0104  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A   N   
1455 C CA  . GLU A   187 ? 0.2838 0.2149 0.2799 -0.0398 0.0063  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A   CA  
1456 C C   . GLU A   187 ? 0.2782 0.2119 0.2894 -0.0459 0.0042  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A   C   
1457 O O   . GLU A   187 ? 0.2737 0.2170 0.2882 -0.0477 0.0050  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A   O   
1458 C CB  . GLU A   187 ? 0.3025 0.2355 0.2930 -0.0362 0.0035  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A   CB  
1459 C CG  . GLU A   187 ? 0.3278 0.2718 0.3199 -0.0364 0.0026  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A   CG  
1460 C CD  . GLU A   187 ? 0.3873 0.3350 0.3727 -0.0321 0.0000  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A   CD  
1461 O OE1 . GLU A   187 ? 0.4397 0.3844 0.4282 -0.0325 -0.0037 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A   OE1 
1462 O OE2 . GLU A   187 ? 0.3333 0.2873 0.3112 -0.0284 0.0017  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A   OE2 
1463 N N   . ASP A   188 ? 0.2835 0.2088 0.3047 -0.0489 0.0014  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A   N   
1464 C CA  . ASP A   188 ? 0.3017 0.2276 0.3400 -0.0553 -0.0013 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A   CA  
1465 C C   . ASP A   188 ? 0.3045 0.2388 0.3467 -0.0564 -0.0045 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A   C   
1466 O O   . ASP A   188 ? 0.3197 0.2552 0.3536 -0.0522 -0.0064 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A   O   
1467 C CB  . ASP A   188 ? 0.2972 0.2109 0.3458 -0.0571 -0.0049 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A   CB  
1468 C CG  . ASP A   188 ? 0.3096 0.2157 0.3598 -0.0576 -0.0023 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A   CG  
1469 O OD1 . ASP A   188 ? 0.2858 0.1970 0.3291 -0.0568 0.0022  0.0048  ? ? ? ? ? ? 182 ASP A   OD1 
1470 O OD2 . ASP A   188 ? 0.3017 0.1972 0.3608 -0.0584 -0.0052 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A   OD2 
1471 O OXT . ASP A   188 ? 0.3107 0.2511 0.3648 -0.0614 -0.0055 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A   OXT 
1472 N N   . SER A-2 2   ? 0.7155 0.4017 0.6177 0.0707  -0.1607 0.0950  ? ? ? ? ? ? -4  SER A-2 N   
1473 C CA  . SER A-2 2   ? 0.6627 0.3785 0.6288 0.0745  -0.1407 0.0855  ? ? ? ? ? ? -4  SER A-2 CA  
1474 C C   . SER A-2 2   ? 0.5909 0.3507 0.6017 0.0708  -0.1301 0.0709  ? ? ? ? ? ? -4  SER A-2 C   
1475 O O   . SER A-2 2   ? 0.5762 0.3452 0.5611 0.0603  -0.1203 0.0668  ? ? ? ? ? ? -4  SER A-2 O   
1476 C CB  . SER A-2 2   ? 0.6470 0.3532 0.5903 0.0658  -0.1087 0.0859  ? ? ? ? ? ? -4  SER A-2 CB  
1477 O OG  . SER A-2 2   ? 0.7488 0.4131 0.6556 0.0685  -0.1158 0.0995  ? ? ? ? ? ? -4  SER A-2 OG  
1478 N N   . ALA A-2 3   ? 0.5507 0.3361 0.6290 0.0791  -0.1297 0.0630  ? ? ? ? ? ? -3  ALA A-2 N   
1479 C CA  . ALA A-2 3   ? 0.5014 0.3261 0.6237 0.0746  -0.1159 0.0496  ? ? ? ? ? ? -3  ALA A-2 CA  
1480 C C   . ALA A-2 3   ? 0.4655 0.3010 0.5688 0.0619  -0.0806 0.0427  ? ? ? ? ? ? -3  ALA A-2 C   
1481 O O   . ALA A-2 3   ? 0.4705 0.2928 0.5564 0.0595  -0.0621 0.0440  ? ? ? ? ? ? -3  ALA A-2 O   
1482 C CB  . ALA A-2 3   ? 0.4877 0.3348 0.6875 0.0858  -0.1168 0.0424  ? ? ? ? ? ? -3  ALA A-2 CB  
1483 N N   . LYS A-2 4   ? 0.4456 0.3033 0.5535 0.0539  -0.0737 0.0355  ? ? ? ? ? ? -2  LYS A-2 N   
1484 C CA  . LYS A-2 4   ? 0.4178 0.2858 0.5100 0.0426  -0.0452 0.0293  ? ? ? ? ? ? -2  LYS A-2 CA  
1485 C C   . LYS A-2 4   ? 0.3930 0.2858 0.5343 0.0423  -0.0266 0.0187  ? ? ? ? ? ? -2  LYS A-2 C   
1486 O O   . LYS A-2 4   ? 0.3844 0.2922 0.5761 0.0493  -0.0346 0.0149  ? ? ? ? ? ? -2  LYS A-2 O   
1487 C CB  . LYS A-2 4   ? 0.4209 0.2920 0.4805 0.0337  -0.0479 0.0288  ? ? ? ? ? ? -2  LYS A-2 CB  
1488 C CG  . LYS A-2 4   ? 0.4586 0.3026 0.4639 0.0325  -0.0611 0.0380  ? ? ? ? ? ? -2  LYS A-2 CG  
1489 C CD  . LYS A-2 4   ? 0.4610 0.3089 0.4406 0.0252  -0.0632 0.0349  ? ? ? ? ? ? -2  LYS A-2 CD  
1490 C CE  . LYS A-2 4   ? 0.5333 0.3518 0.4585 0.0245  -0.0768 0.0426  ? ? ? ? ? ? -2  LYS A-2 CE  
1491 N NZ  . LYS A-2 4   ? 0.5636 0.3836 0.4665 0.0191  -0.0812 0.0379  ? ? ? ? ? ? -2  LYS A-2 NZ  
1492 N N   . ASP A-2 5   ? 0.3776 0.2735 0.5040 0.0337  -0.0017 0.0137  ? ? ? ? ? ? -1  ASP A-2 N   
1493 C CA  . ASP A-2 5   ? 0.3724 0.2840 0.5331 0.0320  0.0200  0.0040  ? ? ? ? ? ? -1  ASP A-2 CA  
1494 C C   . ASP A-2 5   ? 0.3403 0.2724 0.5168 0.0260  0.0211  -0.0007 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A-2 C   
1495 O O   . ASP A-2 5   ? 0.3285 0.2594 0.4721 0.0182  0.0201  0.0010  ? ? ? ? ? ? -1  ASP A-2 O   
1496 C CB  . ASP A-2 5   ? 0.3762 0.2776 0.5075 0.0244  0.0428  0.0008  ? ? ? ? ? ? -1  ASP A-2 CB  
1497 C CG  . ASP A-2 5   ? 0.3990 0.3055 0.5578 0.0246  0.0660  -0.0089 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A-2 CG  
1498 O OD1 . ASP A-2 5   ? 0.4006 0.3248 0.5933 0.0240  0.0734  -0.0147 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A-2 OD1 
1499 O OD2 . ASP A-2 5   ? 0.5214 0.4117 0.6673 0.0248  0.0780  -0.0113 ? ? ? ? ? ? -1  ASP A-2 OD2 
1500 N N   . PRO A-2 6   ? 0.3394 0.2900 0.5691 0.0292  0.0248  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 0   PRO A-2 N   
1501 C CA  . PRO A-2 6   ? 0.3171 0.2858 0.5648 0.0217  0.0288  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 0   PRO A-2 CA  
1502 C C   . PRO A-2 6   ? 0.2964 0.2617 0.5109 0.0100  0.0512  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 0   PRO A-2 C   
1503 O O   . PRO A-2 6   ? 0.2697 0.2422 0.4796 0.0028  0.0495  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 0   PRO A-2 O   
1504 C CB  . PRO A-2 6   ? 0.3258 0.3129 0.6409 0.0266  0.0382  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 0   PRO A-2 CB  
1505 C CG  . PRO A-2 6   ? 0.3470 0.3282 0.6828 0.0395  0.0236  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 0   PRO A-2 CG  
1506 C CD  . PRO A-2 6   ? 0.3546 0.3104 0.6361 0.0405  0.0237  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 0   PRO A-2 CD  
1507 N N   . MET A-2 7   ? 0.2966 0.2484 0.4858 0.0080  0.0695  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 1   MET A-2 N   
1508 C CA  . MET A-2 7   ? 0.2805 0.2269 0.4388 -0.0028 0.0873  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 1   MET A-2 CA  
1509 C C   . MET A-2 7   ? 0.2681 0.2093 0.3860 -0.0079 0.0752  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 1   MET A-2 C   
1510 O O   . MET A-2 7   ? 0.2654 0.2037 0.3622 -0.0160 0.0843  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 1   MET A-2 O   
1511 C CB  . MET A-2 7   ? 0.3002 0.2303 0.4379 -0.0045 0.1071  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 1   MET A-2 CB  
1512 C CG  . MET A-2 7   ? 0.3131 0.2274 0.4128 -0.0047 0.1000  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 1   MET A-2 CG  
1513 S SD  . MET A-2 7   ? 0.3696 0.2615 0.4447 -0.0075 0.1190  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 1   MET A-2 SD  
1514 C CE  . MET A-2 7   ? 0.3921 0.2870 0.5165 0.0029  0.1318  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 1   MET A-2 CE  
1515 N N   . ARG A-2 8   ? 0.2597 0.1976 0.3667 -0.0031 0.0556  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A-2 N   
1516 C CA  . ARG A-2 8   ? 0.2596 0.1923 0.3310 -0.0073 0.0474  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A-2 CA  
1517 C C   . ARG A-2 8   ? 0.2490 0.1913 0.3247 -0.0121 0.0433  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A-2 C   
1518 O O   . ARG A-2 8   ? 0.2435 0.1820 0.2930 -0.0164 0.0424  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 2   ARG A-2 O   
1519 C CB  . ARG A-2 8   ? 0.2717 0.1952 0.3272 -0.0020 0.0307  0.0030  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A-2 CB  
1520 C CG  . ARG A-2 8   ? 0.2855 0.2143 0.3597 0.0032  0.0105  0.0042  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A-2 CG  
1521 C CD  . ARG A-2 8   ? 0.3259 0.2383 0.3796 0.0092  -0.0057 0.0112  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A-2 CD  
1522 N NE  . ARG A-2 8   ? 0.3299 0.2420 0.3907 0.0133  -0.0296 0.0125  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A-2 NE  
1523 C CZ  . ARG A-2 8   ? 0.3390 0.2602 0.4416 0.0198  -0.0430 0.0112  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A-2 CZ  
1524 N NH1 . ARG A-2 8   ? 0.3048 0.2375 0.4485 0.0233  -0.0309 0.0077  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A-2 NH1 
1525 N NH2 . ARG A-2 8   ? 0.3853 0.3035 0.4903 0.0229  -0.0692 0.0125  ? ? ? ? ? ? 2   ARG A-2 NH2 
1526 N N   . VAL A-2 9   ? 0.2480 0.2026 0.3605 -0.0113 0.0413  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 3   VAL A-2 N   
1527 C CA  . VAL A-2 9   ? 0.2451 0.2075 0.3665 -0.0174 0.0398  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 3   VAL A-2 CA  
1528 C C   . VAL A-2 9   ? 0.2403 0.1972 0.3413 -0.0257 0.0569  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 3   VAL A-2 C   
1529 O O   . VAL A-2 9   ? 0.2470 0.2038 0.3412 -0.0306 0.0535  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 3   VAL A-2 O   
1530 C CB  . VAL A-2 9   ? 0.2533 0.2316 0.4266 -0.0168 0.0375  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 3   VAL A-2 CB  
1531 C CG1 . VAL A-2 9   ? 0.2507 0.2336 0.4476 -0.0202 0.0629  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 3   VAL A-2 CG1 
1532 C CG2 . VAL A-2 9   ? 0.2926 0.2760 0.4721 -0.0229 0.0282  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 3   VAL A-2 CG2 
1533 N N   . LEU A-2 10  ? 0.2349 0.1836 0.3226 -0.0274 0.0732  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A-2 N   
1534 C CA  . LEU A-2 10  ? 0.2445 0.1826 0.3057 -0.0352 0.0862  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A-2 CA  
1535 C C   . LEU A-2 10  ? 0.2390 0.1681 0.2642 -0.0361 0.0781  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A-2 C   
1536 O O   . LEU A-2 10  ? 0.2543 0.1740 0.2585 -0.0417 0.0828  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A-2 O   
1537 C CB  . LEU A-2 10  ? 0.2569 0.1857 0.3145 -0.0374 0.1064  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A-2 CB  
1538 C CG  . LEU A-2 10  ? 0.2846 0.2225 0.3821 -0.0374 0.1211  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A-2 CG  
1539 C CD1 . LEU A-2 10  ? 0.3438 0.2671 0.4286 -0.0400 0.1446  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A-2 CD1 
1540 C CD2 . LEU A-2 10  ? 0.3151 0.2595 0.4291 -0.0446 0.1247  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 4   LEU A-2 CD2 
1541 N N   . LYS A-2 11  ? 0.2395 0.1701 0.2584 -0.0308 0.0663  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 5   LYS A-2 N   
1542 C CA  . LYS A-2 11  ? 0.2023 0.1265 0.1949 -0.0316 0.0624  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 5   LYS A-2 CA  
1543 C C   . LYS A-2 11  ? 0.2250 0.1478 0.2063 -0.0351 0.0591  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 5   LYS A-2 C   
1544 O O   . LYS A-2 11  ? 0.2206 0.1366 0.1859 -0.0383 0.0610  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 5   LYS A-2 O   
1545 C CB  . LYS A-2 11  ? 0.2116 0.1367 0.2002 -0.0264 0.0524  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 5   LYS A-2 CB  
1546 C CG  . LYS A-2 11  ? 0.2147 0.1363 0.1836 -0.0278 0.0506  0.0002  ? ? ? ? ? ? 5   LYS A-2 CG  
1547 C CD  . LYS A-2 11  ? 0.2338 0.1516 0.1948 -0.0243 0.0462  0.0029  ? ? ? ? ? ? 5   LYS A-2 CD  
1548 C CE  . LYS A-2 11  ? 0.2488 0.1648 0.1952 -0.0264 0.0485  0.0036  ? ? ? ? ? ? 5   LYS A-2 CE  
1549 N NZ  . LYS A-2 11  ? 0.2765 0.1840 0.2100 -0.0242 0.0473  0.0071  ? ? ? ? ? ? 5   LYS A-2 NZ  
1550 N N   . TYR A-2 12  ? 0.2209 0.1488 0.2110 -0.0339 0.0516  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A-2 N   
1551 C CA  . TYR A-2 12  ? 0.2228 0.1473 0.2032 -0.0357 0.0475  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A-2 CA  
1552 C C   . TYR A-2 12  ? 0.2370 0.1547 0.2161 -0.0415 0.0540  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A-2 C   
1553 O O   . TYR A-2 12  ? 0.2466 0.1563 0.2127 -0.0431 0.0516  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A-2 O   
1554 C CB  . TYR A-2 12  ? 0.2130 0.1403 0.1965 -0.0325 0.0374  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A-2 CB  
1555 C CG  . TYR A-2 12  ? 0.2188 0.1456 0.1908 -0.0280 0.0335  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A-2 CG  
1556 C CD1 . TYR A-2 12  ? 0.2443 0.1689 0.2034 -0.0272 0.0363  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A-2 CD1 
1557 C CD2 . TYR A-2 12  ? 0.2438 0.1710 0.2188 -0.0248 0.0278  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A-2 CD2 
1558 C CE1 . TYR A-2 12  ? 0.2325 0.1550 0.1809 -0.0249 0.0373  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A-2 CE1 
1559 C CE2 . TYR A-2 12  ? 0.2850 0.2062 0.2428 -0.0218 0.0261  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A-2 CE2 
1560 C CZ  . TYR A-2 12  ? 0.2854 0.2041 0.2291 -0.0226 0.0329  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A-2 CZ  
1561 O OH  . TYR A-2 12  ? 0.2763 0.1875 0.2028 -0.0212 0.0350  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 6   TYR A-2 OH  
1562 N N   . ALA A-2 13  ? 0.2305 0.1495 0.2235 -0.0447 0.0631  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A-2 N   
1563 C CA  . ALA A-2 13  ? 0.2488 0.1565 0.2344 -0.0519 0.0742  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A-2 CA  
1564 C C   . ALA A-2 13  ? 0.2658 0.1588 0.2216 -0.0541 0.0782  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A-2 C   
1565 O O   . ALA A-2 13  ? 0.2881 0.1666 0.2232 -0.0578 0.0766  0.0026  ? ? ? ? ? ? 7   ALA A-2 O   
1566 C CB  . ALA A-2 13  ? 0.2401 0.1535 0.2511 -0.0551 0.0870  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 7   ALA A-2 CB  
1567 N N   . ILE A-2 14  ? 0.2508 0.1454 0.2027 -0.0515 0.0802  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 N   
1568 C CA  . ILE A-2 14  ? 0.2580 0.1376 0.1816 -0.0542 0.0805  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CA  
1569 C C   . ILE A-2 14  ? 0.2607 0.1395 0.1737 -0.0524 0.0651  0.0015  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 C   
1570 O O   . ILE A-2 14  ? 0.2891 0.1525 0.1801 -0.0559 0.0603  0.0041  ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 O   
1571 C CB  . ILE A-2 14  ? 0.2691 0.1490 0.1937 -0.0525 0.0868  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CB  
1572 C CG1 . ILE A-2 14  ? 0.2928 0.1685 0.2254 -0.0547 0.1047  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CG1 
1573 C CG2 . ILE A-2 14  ? 0.3071 0.1724 0.2041 -0.0557 0.0823  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CG2 
1574 C CD1 . ILE A-2 14  ? 0.3015 0.1797 0.2460 -0.0504 0.1115  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 8   ILE A-2 CD1 
1575 N N   . LEU A-2 15  ? 0.2436 0.1374 0.1726 -0.0468 0.0576  0.0009  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A-2 N   
1576 C CA  . LEU A-2 15  ? 0.2378 0.1342 0.1656 -0.0444 0.0468  0.0019  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A-2 CA  
1577 C C   . LEU A-2 15  ? 0.2464 0.1351 0.1701 -0.0450 0.0413  0.0041  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A-2 C   
1578 O O   . LEU A-2 15  ? 0.2622 0.1433 0.1774 -0.0451 0.0324  0.0063  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A-2 O   
1579 C CB  . LEU A-2 15  ? 0.2325 0.1429 0.1749 -0.0392 0.0448  0.0002  ? ? ? ? ? ? 9   LEU A-2 CB  
1580 C CG  . LEU A-2 15  ? 0.2337 0.1483 0.1785 -0.0384 0.0490  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A-2 CG  
1581 C CD1 . LEU A-2 15  ? 0.2467 0.1689 0.1976 -0.0342 0.0479  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A-2 CD1 
1582 C CD2 . LEU A-2 15  ? 0.2572 0.1675 0.1954 -0.0417 0.0474  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 9   LEU A-2 CD2 
1583 N N   . GLY A-2 16  ? 0.2397 0.1293 0.1713 -0.0453 0.0448  0.0038  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A-2 N   
1584 C CA  . GLY A-2 16  ? 0.2548 0.1350 0.1833 -0.0460 0.0399  0.0059  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A-2 CA  
1585 C C   . GLY A-2 16  ? 0.2716 0.1298 0.1758 -0.0521 0.0410  0.0109  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A-2 C   
1586 O O   . GLY A-2 16  ? 0.2965 0.1419 0.1907 -0.0514 0.0312  0.0146  ? ? ? ? ? ? 10  GLY A-2 O   
1587 N N   . LEU A-2 17  ? 0.2858 0.1367 0.1782 -0.0578 0.0530  0.0110  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A-2 N   
1588 C CA  . LEU A-2 17  ? 0.3232 0.1476 0.1832 -0.0649 0.0567  0.0154  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A-2 CA  
1589 C C   . LEU A-2 17  ? 0.3468 0.1589 0.1852 -0.0634 0.0405  0.0183  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A-2 C   
1590 O O   . LEU A-2 17  ? 0.3812 0.1681 0.1913 -0.0671 0.0342  0.0239  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A-2 O   
1591 C CB  . LEU A-2 17  ? 0.3452 0.1629 0.1953 -0.0708 0.0757  0.0129  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A-2 CB  
1592 C CG  . LEU A-2 17  ? 0.3527 0.1736 0.2201 -0.0754 0.0935  0.0116  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A-2 CG  
1593 C CD1 . LEU A-2 17  ? 0.3979 0.2149 0.2616 -0.0794 0.1141  0.0071  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A-2 CD1 
1594 C CD2 . LEU A-2 17  ? 0.3793 0.1780 0.2298 -0.0824 0.0961  0.0177  ? ? ? ? ? ? 11  LEU A-2 CD2 
1595 N N   . LEU A-2 18  ? 0.3223 0.1516 0.1757 -0.0584 0.0329  0.0147  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 N   
1596 C CA  . LEU A-2 18  ? 0.3301 0.1525 0.1727 -0.0576 0.0164  0.0160  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CA  
1597 C C   . LEU A-2 18  ? 0.3403 0.1718 0.2041 -0.0505 -0.0001 0.0175  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 C   
1598 O O   . LEU A-2 18  ? 0.3654 0.1946 0.2300 -0.0489 -0.0164 0.0184  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 O   
1599 C CB  . LEU A-2 18  ? 0.3249 0.1591 0.1749 -0.0577 0.0182  0.0110  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CB  
1600 C CG  . LEU A-2 18  ? 0.3215 0.1454 0.1529 -0.0632 0.0333  0.0080  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CG  
1601 C CD1 . LEU A-2 18  ? 0.3503 0.1875 0.1958 -0.0620 0.0350  0.0031  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CD1 
1602 C CD2 . LEU A-2 18  ? 0.3813 0.1724 0.1687 -0.0703 0.0296  0.0103  ? ? ? ? ? ? 12  LEU A-2 CD2 
1603 N N   . ARG A-2 19  ? 0.3237 0.1635 0.2053 -0.0464 0.0032  0.0172  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 N   
1604 C CA  . ARG A-2 19  ? 0.3107 0.1605 0.2168 -0.0384 -0.0079 0.0163  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 CA  
1605 C C   . ARG A-2 19  ? 0.3361 0.1670 0.2325 -0.0365 -0.0266 0.0220  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 C   
1606 O O   . ARG A-2 19  ? 0.3403 0.1813 0.2622 -0.0291 -0.0382 0.0204  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 O   
1607 C CB  . ARG A-2 19  ? 0.2858 0.1417 0.2055 -0.0356 0.0002  0.0139  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 CB  
1608 C CG  . ARG A-2 19  ? 0.2914 0.1254 0.1952 -0.0392 0.0000  0.0189  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 CG  
1609 C CD  . ARG A-2 19  ? 0.3029 0.1430 0.2191 -0.0400 0.0102  0.0152  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 CD  
1610 N NE  . ARG A-2 19  ? 0.3353 0.1526 0.2382 -0.0448 0.0103  0.0204  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 NE  
1611 C CZ  . ARG A-2 19  ? 0.3489 0.1479 0.2281 -0.0541 0.0185  0.0259  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 CZ  
1612 N NH1 . ARG A-2 19  ? 0.3280 0.1298 0.1957 -0.0585 0.0274  0.0254  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 NH1 
1613 N NH2 . ARG A-2 19  ? 0.3783 0.1535 0.2441 -0.0592 0.0195  0.0315  ? ? ? ? ? ? 13  ARG A-2 NH2 
1614 N N   . LYS A-2 20  ? 0.3700 0.1721 0.2302 -0.0429 -0.0292 0.0286  ? ? ? ? ? ? 14  LYS A-2 N   
1615 C CA  A LYS A-2 20  ? 0.4123 0.1900 0.2568 -0.0410 -0.0499 0.0358  ? ? ? ? ? ? 14  LYS A-2 CA  
1616 C CA  B LYS A-2 20  ? 0.4118 0.1880 0.2541 -0.0415 -0.0492 0.0361  ? ? ? ? ? ? 14  LYS A-2 CA  
1617 C C   . LYS A-2 20  ? 0.4443 0.2065 0.2635 -0.0448 -0.0658 0.0385  ? ? ? ? ? ? 14  LYS A-2 C   
1618 O O   . LYS A-2 20  ? 0.4943 0.2326 0.2957 -0.0435 -0.0874 0.0453  ? ? ? ? ? ? 14  LYS A-2 O   
1619 C CB  A LYS A-2 20  ? 0.4442 0.1922 0.2593 -0.0459 -0.0449 0.0431  ? ? ? ? ? ? 14  LYS A-2 CB  
1620 C CB  B LYS A-2 20  ? 0.4433 0.1882 0.2510 -0.0481 -0.0421 0.0434  ? ? ? ? ? ? 14  LYS A-2 CB  
1621 C CG  A LYS A-2 20  ? 0.4457 0.2011 0.2880 -0.0398 -0.0427 0.0418  ? ? ? ? ? ? 14  LYS A-2 CG  
1622 C CG  B LYS A-2 20  ? 0.4421 0.1934 0.2710 -0.0456 -0.0322 0.0421  ? ? ? ? ? ? 14  LYS A-2 CG  
1623 C CD  A LYS A-2 20  ? 0.4797 0.2028 0.2941 -0.0461 -0.0383 0.0497  ? ? ? ? ? ? 14  LYS A-2 CD  
1624 C CD  B LYS A-2 20  ? 0.4791 0.1940 0.2754 -0.0523 -0.0304 0.0513  ? ? ? ? ? ? 14  LYS A-2 CD  
1625 C CE  A LYS A-2 20  ? 0.4923 0.2215 0.3338 -0.0414 -0.0350 0.0468  ? ? ? ? ? ? 14  LYS A-2 CE  
1626 C CE  B LYS A-2 20  ? 0.4729 0.1919 0.2925 -0.0502 -0.0239 0.0494  ? ? ? ? ? ? 14  LYS A-2 CE  
1627 N NZ  A LYS A-2 20  ? 0.4989 0.2105 0.3460 -0.0329 -0.0546 0.0516  ? ? ? ? ? ? 14  LYS A-2 NZ  
1628 N NZ  B LYS A-2 20  ? 0.5140 0.1965 0.3057 -0.0576 -0.0212 0.0586  ? ? ? ? ? ? 14  LYS A-2 NZ  
1629 N N   . GLY A-2 21  ? 0.4319 0.2054 0.2490 -0.0492 -0.0573 0.0331  ? ? ? ? ? ? 15  GLY A-2 N   
1630 C CA  . GLY A-2 21  ? 0.4878 0.2453 0.2795 -0.0541 -0.0723 0.0337  ? ? ? ? ? ? 15  GLY A-2 CA  
1631 C C   . GLY A-2 21  ? 0.4913 0.2367 0.2492 -0.0634 -0.0544 0.0306  ? ? ? ? ? ? 15  GLY A-2 C   
1632 O O   . GLY A-2 21  ? 0.4726 0.2255 0.2331 -0.0654 -0.0300 0.0283  ? ? ? ? ? ? 15  GLY A-2 O   
1633 N N   . GLU A-2 22  ? 0.5252 0.2514 0.2538 -0.0688 -0.0677 0.0298  ? ? ? ? ? ? 16  GLU A-2 N   
1634 C CA  . GLU A-2 22  ? 0.5406 0.2553 0.2401 -0.0768 -0.0518 0.0245  ? ? ? ? ? ? 16  GLU A-2 CA  
1635 C C   . GLU A-2 22  ? 0.5755 0.2606 0.2298 -0.0838 -0.0296 0.0273  ? ? ? ? ? ? 16  GLU A-2 C   
1636 O O   . GLU A-2 22  ? 0.6161 0.2728 0.2383 -0.0862 -0.0348 0.0353  ? ? ? ? ? ? 16  GLU A-2 O   
1637 C CB  . GLU A-2 22  ? 0.5820 0.2770 0.2553 -0.0818 -0.0745 0.0223  ? ? ? ? ? ? 16  GLU A-2 CB  
1638 C CG  . GLU A-2 22  ? 0.6752 0.3235 0.2896 -0.0867 -0.0933 0.0299  ? ? ? ? ? ? 16  GLU A-2 CG  
1639 C CD  . GLU A-2 22  ? 0.7794 0.4051 0.3649 -0.0920 -0.1206 0.0274  ? ? ? ? ? ? 16  GLU A-2 CD  
1640 O OE1 . GLU A-2 22  ? 0.7884 0.4372 0.4051 -0.0923 -0.1243 0.0192  ? ? ? ? ? ? 16  GLU A-2 OE1 
1641 O OE2 . GLU A-2 22  ? 0.8375 0.4194 0.3666 -0.0966 -0.1387 0.0339  ? ? ? ? ? ? 16  GLU A-2 OE2 
1642 N N   . LEU A-2 23  ? 0.5550 0.2473 0.2107 -0.0870 -0.0039 0.0206  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 N   
1643 C CA  . LEU A-2 23  ? 0.5863 0.2545 0.2070 -0.0943 0.0226  0.0202  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 CA  
1644 C C   . LEU A-2 23  ? 0.6081 0.2669 0.2096 -0.0989 0.0354  0.0113  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 C   
1645 O O   . LEU A-2 23  ? 0.5726 0.2557 0.2055 -0.0951 0.0320  0.0052  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 O   
1646 C CB  . LEU A-2 23  ? 0.5499 0.2449 0.2108 -0.0911 0.0451  0.0194  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 CB  
1647 C CG  . LEU A-2 23  ? 0.5566 0.2566 0.2337 -0.0879 0.0385  0.0268  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 CG  
1648 C CD1 . LEU A-2 23  ? 0.5126 0.2376 0.2286 -0.0864 0.0599  0.0241  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 CD1 
1649 C CD2 . LEU A-2 23  ? 0.5813 0.2380 0.2064 -0.0951 0.0357  0.0356  ? ? ? ? ? ? 17  LEU A-2 CD2 
1650 N N   . SER A-2 24  ? 0.6603 0.2803 0.2074 -0.1077 0.0513  0.0104  ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 N   
1651 C CA  . SER A-2 24  ? 0.6827 0.2921 0.2133 -0.1117 0.0720  0.0003  ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 CA  
1652 C C   . SER A-2 24  ? 0.6431 0.2829 0.2211 -0.1075 0.1015  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 C   
1653 O O   . SER A-2 24  ? 0.6079 0.2677 0.2181 -0.1046 0.1090  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 O   
1654 C CB  . SER A-2 24  ? 0.7663 0.3226 0.2229 -0.1225 0.0855  0.0001  ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 CB  
1655 O OG  . SER A-2 24  ? 0.7927 0.3397 0.2420 -0.1262 0.1082  0.0060  ? ? ? ? ? ? 18  SER A-2 OG  
1656 N N   . GLY A-2 25  ? 0.6537 0.2927 0.2335 -0.1078 0.1181  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 19  GLY A-2 N   
1657 C CA  . GLY A-2 25  ? 0.6330 0.2976 0.2585 -0.1031 0.1450  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 19  GLY A-2 CA  
1658 C C   . GLY A-2 25  ? 0.6754 0.3248 0.2878 -0.1089 0.1732  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 19  GLY A-2 C   
1659 O O   . GLY A-2 25  ? 0.6492 0.3256 0.3088 -0.1055 0.1870  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 19  GLY A-2 O   
1660 N N   . TYR A-2 26  ? 0.7470 0.3509 0.2935 -0.1188 0.1806  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A-2 N   
1661 C CA  . TYR A-2 26  ? 0.7972 0.3782 0.3201 -0.1272 0.2083  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A-2 CA  
1662 C C   . TYR A-2 26  ? 0.7667 0.3633 0.3139 -0.1267 0.1994  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A-2 C   
1663 O O   . TYR A-2 26  ? 0.7593 0.3680 0.3368 -0.1290 0.2237  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A-2 O   
1664 C CB  . TYR A-2 26  ? 0.8940 0.4156 0.3284 -0.1385 0.2121  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A-2 CB  
1665 C CG  . TYR A-2 26  ? 0.9781 0.4686 0.3780 -0.1492 0.2424  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A-2 CG  
1666 C CD1 . TYR A-2 26  ? 1.0492 0.5263 0.4434 -0.1549 0.2867  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A-2 CD1 
1667 C CD2 . TYR A-2 26  ? 1.0328 0.5052 0.4067 -0.1540 0.2283  0.0035  ? ? ? ? ? ? 20  TYR A-2 CD2 
1668 C CE1 . TYR A-2 26  ? 1.0899 0.5375 0.4537 -0.1665 0.3186  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A-2 CE1 
1669 C CE2 . TYR A-2 26  ? 1.0987 0.5386 0.4381 -0.1655 0.2575  0.0088  ? ? ? ? ? ? 20  TYR A-2 CE2 
1670 C CZ  . TYR A-2 26  ? 1.1246 0.5531 0.4597 -0.1723 0.3034  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 20  TYR A-2 CZ  
1671 O OH  . TYR A-2 26  ? 1.2244 0.6204 0.5270 -0.1851 0.3350  0.0048  ? ? ? ? ? ? 20  TYR A-2 OH  
1672 N N   . ASP A-2 27  ? 0.7530 0.3484 0.2893 -0.1241 0.1648  0.0043  ? ? ? ? ? ? 21  ASP A-2 N   
1673 C CA  . ASP A-2 27  ? 0.7146 0.3247 0.2762 -0.1218 0.1523  0.0140  ? ? ? ? ? ? 21  ASP A-2 CA  
1674 C C   . ASP A-2 27  ? 0.6427 0.3032 0.2809 -0.1137 0.1579  0.0106  ? ? ? ? ? ? 21  ASP A-2 C   
1675 O O   . ASP A-2 27  ? 0.6226 0.2924 0.2852 -0.1156 0.1674  0.0142  ? ? ? ? ? ? 21  ASP A-2 O   
1676 C CB  . ASP A-2 27  ? 0.7178 0.3261 0.2696 -0.1168 0.1127  0.0212  ? ? ? ? ? ? 21  ASP A-2 CB  
1677 C CG  . ASP A-2 27  ? 0.8152 0.3714 0.2916 -0.1241 0.0970  0.0277  ? ? ? ? ? ? 21  ASP A-2 CG  
1678 O OD1 . ASP A-2 27  ? 0.7942 0.3098 0.2194 -0.1342 0.1155  0.0320  ? ? ? ? ? ? 21  ASP A-2 OD1 
1679 O OD2 . ASP A-2 27  ? 0.8241 0.3807 0.2952 -0.1196 0.0644  0.0286  ? ? ? ? ? ? 21  ASP A-2 OD2 
1680 N N   . ILE A-2 28  ? 0.5827 0.2730 0.2565 -0.1051 0.1494  0.0041  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A-2 N   
1681 C CA  . ILE A-2 28  ? 0.5275 0.2607 0.2661 -0.0970 0.1500  0.0013  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A-2 CA  
1682 C C   . ILE A-2 28  ? 0.5436 0.2845 0.3092 -0.0999 0.1806  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A-2 C   
1683 O O   . ILE A-2 28  ? 0.5101 0.2718 0.3156 -0.0991 0.1842  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A-2 O   
1684 C CB  . ILE A-2 28  ? 0.4836 0.2395 0.2457 -0.0884 0.1366  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A-2 CB  
1685 C CG1 . ILE A-2 28  ? 0.4778 0.2345 0.2296 -0.0854 0.1074  0.0009  ? ? ? ? ? ? 22  ILE A-2 CG1 
1686 C CG2 . ILE A-2 28  ? 0.4463 0.2395 0.2669 -0.0805 0.1385  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A-2 CG2 
1687 C CD1 . ILE A-2 28  ? 0.4912 0.2593 0.2527 -0.0809 0.0960  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 22  ILE A-2 CD1 
1688 N N   . THR A-2 29  ? 0.5874 0.3110 0.3334 -0.1035 0.2027  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 23  THR A-2 N   
1689 C CA  . THR A-2 29  ? 0.6086 0.3397 0.3854 -0.1058 0.2349  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 23  THR A-2 CA  
1690 C C   . THR A-2 29  ? 0.6359 0.3536 0.4055 -0.1159 0.2517  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 23  THR A-2 C   
1691 O O   . THR A-2 29  ? 0.6270 0.3682 0.4481 -0.1163 0.2654  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 23  THR A-2 O   
1692 C CB  . THR A-2 29  ? 0.6509 0.3599 0.4016 -0.1079 0.2579  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 23  THR A-2 CB  
1693 O OG1 . THR A-2 29  ? 0.6190 0.3429 0.3851 -0.0984 0.2421  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 23  THR A-2 OG1 
1694 C CG2 . THR A-2 29  ? 0.6846 0.4020 0.4729 -0.1098 0.2946  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 23  THR A-2 CG2 
1695 N N   . SER A-2 30  ? 0.6819 0.3613 0.3891 -0.1242 0.2475  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 24  SER A-2 N   
1696 C CA  . SER A-2 30  ? 0.7142 0.3735 0.4057 -0.1350 0.2619  0.0026  ? ? ? ? ? ? 24  SER A-2 CA  
1697 C C   . SER A-2 30  ? 0.6626 0.3523 0.4048 -0.1317 0.2459  0.0079  ? ? ? ? ? ? 24  SER A-2 C   
1698 O O   . SER A-2 30  ? 0.6588 0.3553 0.4311 -0.1382 0.2653  0.0082  ? ? ? ? ? ? 24  SER A-2 O   
1699 C CB  . SER A-2 30  ? 0.7789 0.3876 0.3887 -0.1428 0.2522  0.0115  ? ? ? ? ? ? 24  SER A-2 CB  
1700 O OG  . SER A-2 30  ? 0.8836 0.4556 0.4367 -0.1486 0.2701  0.0061  ? ? ? ? ? ? 24  SER A-2 OG  
1701 N N   . TYR A-2 31  ? 0.6212 0.3277 0.3732 -0.1223 0.2119  0.0113  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 N   
1702 C CA  . TYR A-2 31  ? 0.5802 0.3136 0.3772 -0.1182 0.1962  0.0143  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 CA  
1703 C C   . TYR A-2 31  ? 0.5539 0.3250 0.4179 -0.1150 0.2072  0.0066  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 C   
1704 O O   . TYR A-2 31  ? 0.5363 0.3195 0.4343 -0.1185 0.2092  0.0077  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 O   
1705 C CB  . TYR A-2 31  ? 0.5424 0.2885 0.3407 -0.1077 0.1619  0.0168  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 CB  
1706 C CG  . TYR A-2 31  ? 0.5534 0.2693 0.3071 -0.1100 0.1444  0.0263  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 CG  
1707 C CD1 . TYR A-2 31  ? 0.5826 0.2873 0.3367 -0.1145 0.1427  0.0330  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 CD1 
1708 C CD2 . TYR A-2 31  ? 0.5884 0.2848 0.3004 -0.1079 0.1286  0.0285  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 CD2 
1709 C CE1 . TYR A-2 31  ? 0.6109 0.2854 0.3253 -0.1154 0.1253  0.0424  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 CE1 
1710 C CE2 . TYR A-2 31  ? 0.6269 0.2952 0.3013 -0.1089 0.1089  0.0375  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 CE2 
1711 C CZ  . TYR A-2 31  ? 0.6464 0.3039 0.3224 -0.1117 0.1069  0.0447  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 CZ  
1712 O OH  . TYR A-2 31  ? 0.7193 0.3460 0.3582 -0.1115 0.0857  0.0543  ? ? ? ? ? ? 25  TYR A-2 OH  
1713 N N   . PHE A-2 32  ? 0.5509 0.3388 0.4345 -0.1084 0.2125  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A-2 N   
1714 C CA  . PHE A-2 32  ? 0.5325 0.3541 0.4810 -0.1044 0.2214  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A-2 CA  
1715 C C   . PHE A-2 32  ? 0.5673 0.3844 0.5362 -0.1148 0.2546  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A-2 C   
1716 O O   . PHE A-2 32  ? 0.5695 0.4109 0.5927 -0.1157 0.2561  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A-2 O   
1717 C CB  . PHE A-2 32  ? 0.5001 0.3369 0.4651 -0.0943 0.2194  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A-2 CB  
1718 C CG  . PHE A-2 32  ? 0.4503 0.3055 0.4249 -0.0836 0.1886  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A-2 CG  
1719 C CD1 . PHE A-2 32  ? 0.4070 0.2900 0.4275 -0.0782 0.1733  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A-2 CD1 
1720 C CD2 . PHE A-2 32  ? 0.4421 0.2852 0.3789 -0.0800 0.1752  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A-2 CD2 
1721 C CE1 . PHE A-2 32  ? 0.3602 0.2555 0.3830 -0.0694 0.1486  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A-2 CE1 
1722 C CE2 . PHE A-2 32  ? 0.3675 0.2267 0.3139 -0.0716 0.1511  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A-2 CE2 
1723 C CZ  . PHE A-2 32  ? 0.3727 0.2567 0.3595 -0.0662 0.1391  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 26  PHE A-2 CZ  
1724 N N   . LYS A-2 33  ? 0.6318 0.4162 0.5561 -0.1233 0.2811  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A-2 N   
1725 C CA  . LYS A-2 33  ? 0.6670 0.4434 0.6072 -0.1347 0.3199  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A-2 CA  
1726 C C   . LYS A-2 33  ? 0.7031 0.4655 0.6376 -0.1474 0.3264  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A-2 C   
1727 O O   . LYS A-2 33  ? 0.7179 0.4779 0.6761 -0.1583 0.3595  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A-2 O   
1728 C CB  . LYS A-2 33  ? 0.7295 0.4679 0.6121 -0.1407 0.3483  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 27  LYS A-2 CB  
1729 N N   . GLU A-2 34  ? 0.7111 0.4624 0.6152 -0.1464 0.2974  0.0019  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A-2 N   
1730 C CA  . GLU A-2 34  ? 0.7552 0.4873 0.6470 -0.1576 0.2996  0.0106  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A-2 CA  
1731 C C   . GLU A-2 34  ? 0.7229 0.4863 0.6640 -0.1515 0.2707  0.0113  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A-2 C   
1732 O O   . GLU A-2 34  ? 0.7167 0.5143 0.7246 -0.1506 0.2741  0.0044  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A-2 O   
1733 C CB  . GLU A-2 34  ? 0.7997 0.4824 0.6062 -0.1624 0.2919  0.0213  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A-2 CB  
1734 C CG  . GLU A-2 34  ? 0.8686 0.5126 0.6157 -0.1701 0.3201  0.0203  ? ? ? ? ? ? 28  GLU A-2 CG  
1735 N N   . GLU A-2 35  ? 0.7247 0.4766 0.6350 -0.1466 0.2413  0.0184  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 N   
1736 C CA  . GLU A-2 35  ? 0.6952 0.4663 0.6412 -0.1431 0.2176  0.0191  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CA  
1737 C C   . GLU A-2 35  ? 0.6364 0.4496 0.6337 -0.1307 0.1982  0.0106  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 C   
1738 O O   . GLU A-2 35  ? 0.6088 0.4435 0.6527 -0.1311 0.1900  0.0069  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 O   
1739 C CB  . GLU A-2 35  ? 0.7120 0.4568 0.6119 -0.1403 0.1934  0.0283  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CB  
1740 C CG  . GLU A-2 35  ? 0.7049 0.4295 0.5499 -0.1337 0.1815  0.0323  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CG  
1741 C CD  . GLU A-2 35  ? 0.6957 0.3920 0.5019 -0.1320 0.1595  0.0420  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 CD  
1742 O OE1 . GLU A-2 35  ? 0.6201 0.3335 0.4456 -0.1218 0.1351  0.0406  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 OE1 
1743 O OE2 . GLU A-2 35  ? 0.7198 0.3750 0.4747 -0.1402 0.1662  0.0510  ? ? ? ? ? ? 29  GLU A-2 OE2 
1744 N N   . LEU A-2 36  ? 0.6296 0.4516 0.6157 -0.1203 0.1899  0.0078  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 N   
1745 C CA  . LEU A-2 36  ? 0.5919 0.4462 0.6146 -0.1086 0.1701  0.0019  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CA  
1746 C C   . LEU A-2 36  ? 0.5826 0.4638 0.6618 -0.1085 0.1832  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 C   
1747 O O   . LEU A-2 36  ? 0.5506 0.4573 0.6730 -0.1033 0.1672  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 O   
1748 C CB  . LEU A-2 36  ? 0.5932 0.4438 0.5826 -0.0991 0.1587  0.0025  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CB  
1749 C CG  . LEU A-2 36  ? 0.5636 0.4357 0.5674 -0.0870 0.1349  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CG  
1750 C CD1 . LEU A-2 36  ? 0.5791 0.4523 0.5843 -0.0851 0.1152  0.0020  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CD1 
1751 C CD2 . LEU A-2 36  ? 0.5419 0.4043 0.5100 -0.0818 0.1303  0.0011  ? ? ? ? ? ? 30  LEU A-2 CD2 
1752 N N   . GLY A-2 37  ? 0.6121 0.4859 0.6906 -0.1139 0.2121  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 31  GLY A-2 N   
1753 C CA  . GLY A-2 37  ? 0.6069 0.5066 0.7440 -0.1121 0.2265  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 31  GLY A-2 CA  
1754 C C   . GLY A-2 37  ? 0.5945 0.5152 0.7920 -0.1182 0.2266  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 31  GLY A-2 C   
1755 O O   . GLY A-2 37  ? 0.5965 0.5461 0.8549 -0.1139 0.2262  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 31  GLY A-2 O   
1756 N N   . GLN A-2 38  ? 0.6058 0.5111 0.7886 -0.1283 0.2253  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A-2 N   
1757 C CA  . GLN A-2 38  ? 0.5865 0.5076 0.8244 -0.1370 0.2263  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A-2 CA  
1758 C C   . GLN A-2 38  ? 0.5287 0.4742 0.7997 -0.1284 0.1895  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A-2 C   
1759 O O   . GLN A-2 38  ? 0.5198 0.4885 0.8522 -0.1318 0.1848  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A-2 O   
1760 C CB  . GLN A-2 38  ? 0.6316 0.5219 0.8372 -0.1516 0.2379  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A-2 CB  
1761 C CG  . GLN A-2 38  ? 0.7019 0.5621 0.8698 -0.1626 0.2760  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A-2 CG  
1762 C CD  . GLN A-2 38  ? 0.7266 0.6042 0.9520 -0.1708 0.3104  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A-2 CD  
1763 O OE1 . GLN A-2 38  ? 0.7863 0.6758 1.0630 -0.1819 0.3196  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A-2 OE1 
1764 N NE2 . GLN A-2 38  ? 0.7480 0.6270 0.9683 -0.1657 0.3304  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 32  GLN A-2 NE2 
1765 N N   . PHE A-2 39  ? 0.4862 0.4244 0.7160 -0.1181 0.1639  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A-2 N   
1766 C CA  . PHE A-2 39  ? 0.4363 0.3919 0.6856 -0.1094 0.1306  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A-2 CA  
1767 C C   . PHE A-2 39  ? 0.4037 0.3681 0.6388 -0.0947 0.1157  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A-2 C   
1768 O O   . PHE A-2 39  ? 0.3752 0.3535 0.6276 -0.0871 0.0911  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A-2 O   
1769 C CB  . PHE A-2 39  ? 0.4448 0.3824 0.6630 -0.1118 0.1134  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A-2 CB  
1770 C CG  . PHE A-2 39  ? 0.4451 0.3608 0.6015 -0.1055 0.1091  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A-2 CG  
1771 C CD1 . PHE A-2 39  ? 0.4552 0.3455 0.5732 -0.1118 0.1272  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A-2 CD1 
1772 C CD2 . PHE A-2 39  ? 0.4173 0.3367 0.5547 -0.0938 0.0864  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A-2 CD2 
1773 C CE1 . PHE A-2 39  ? 0.4725 0.3446 0.5402 -0.1055 0.1193  0.0006  ? ? ? ? ? ? 33  PHE A-2 CE1 
1774 C CE2 . PHE A-2 39  ? 0.4057 0.3091 0.4973 -0.0884 0.0830  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A-2 CE2 
1775 C CZ  . PHE A-2 39  ? 0.4206 0.3017 0.4801 -0.0939 0.0977  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 33  PHE A-2 CZ  
1776 N N   . TRP A-2 40  ? 0.3858 0.3386 0.5858 -0.0914 0.1300  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A-2 N   
1777 C CA  . TRP A-2 40  ? 0.3619 0.3210 0.5501 -0.0791 0.1190  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A-2 CA  
1778 C C   . TRP A-2 40  ? 0.3652 0.3230 0.5551 -0.0781 0.1425  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A-2 C   
1779 O O   . TRP A-2 40  ? 0.3626 0.3032 0.5078 -0.0765 0.1488  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A-2 O   
1780 C CB  . TRP A-2 40  ? 0.3451 0.2883 0.4801 -0.0743 0.1052  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A-2 CB  
1781 C CG  . TRP A-2 40  ? 0.3362 0.2890 0.4687 -0.0628 0.0873  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A-2 CG  
1782 C CD1 . TRP A-2 40  ? 0.3260 0.2775 0.4447 -0.0566 0.0913  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A-2 CD1 
1783 C CD2 . TRP A-2 40  ? 0.3331 0.2945 0.4752 -0.0573 0.0634  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A-2 CD2 
1784 N NE1 . TRP A-2 40  ? 0.2879 0.2467 0.4075 -0.0477 0.0720  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A-2 NE1 
1785 C CE2 . TRP A-2 40  ? 0.3224 0.2862 0.4533 -0.0480 0.0548  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A-2 CE2 
1786 C CE3 . TRP A-2 40  ? 0.3427 0.3060 0.4966 -0.0600 0.0484  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A-2 CE3 
1787 C CZ2 . TRP A-2 40  ? 0.3249 0.2911 0.4524 -0.0416 0.0330  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A-2 CZ2 
1788 C CZ3 . TRP A-2 40  ? 0.3442 0.3104 0.4951 -0.0534 0.0256  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A-2 CZ3 
1789 C CH2 . TRP A-2 40  ? 0.3721 0.3387 0.5076 -0.0443 0.0186  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 34  TRP A-2 CH2 
1790 N N   . SER A-2 41  ? 0.3681 0.3435 0.6116 -0.0792 0.1554  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 35  SER A-2 N   
1791 C CA  . SER A-2 41  ? 0.3955 0.3666 0.6425 -0.0795 0.1840  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 35  SER A-2 CA  
1792 C C   . SER A-2 41  ? 0.3945 0.3656 0.6270 -0.0674 0.1762  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 35  SER A-2 C   
1793 O O   . SER A-2 41  ? 0.3870 0.3695 0.6287 -0.0578 0.1498  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 35  SER A-2 O   
1794 C CB  . SER A-2 41  ? 0.3950 0.3879 0.7125 -0.0822 0.2014  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 35  SER A-2 CB  
1795 O OG  . SER A-2 41  ? 0.3717 0.3910 0.7403 -0.0722 0.1757  -0.0401 ? ? ? ? ? ? 35  SER A-2 OG  
1796 N N   . ALA A-2 42  ? 0.4201 0.3749 0.6281 -0.0690 0.2007  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 N   
1797 C CA  . ALA A-2 42  ? 0.4355 0.3868 0.6319 -0.0592 0.1986  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 CA  
1798 C C   . ALA A-2 42  ? 0.4656 0.4202 0.6962 -0.0581 0.2275  -0.0434 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 C   
1799 O O   . ALA A-2 42  ? 0.4917 0.4411 0.7314 -0.0678 0.2560  -0.0467 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 O   
1800 C CB  . ALA A-2 42  ? 0.4504 0.3739 0.5769 -0.0619 0.1982  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 36  ALA A-2 CB  
1801 N N   . LYS A-2 43  ? 0.4755 0.4374 0.7267 -0.0465 0.2220  -0.0469 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A-2 N   
1802 C CA  . LYS A-2 43  ? 0.5124 0.4693 0.7819 -0.0440 0.2515  -0.0557 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A-2 CA  
1803 C C   . LYS A-2 43  ? 0.5418 0.4643 0.7371 -0.0488 0.2631  -0.0554 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A-2 C   
1804 O O   . LYS A-2 43  ? 0.5358 0.4489 0.6934 -0.0450 0.2414  -0.0506 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A-2 O   
1805 C CB  . LYS A-2 43  ? 0.5089 0.4835 0.8290 -0.0289 0.2389  -0.0591 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A-2 CB  
1806 C CG  . LYS A-2 43  ? 0.5185 0.5250 0.9058 -0.0238 0.2163  -0.0578 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A-2 CG  
1807 C CD  . LYS A-2 43  ? 0.5583 0.5802 1.0015 -0.0081 0.2044  -0.0613 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A-2 CD  
1808 C CE  . LYS A-2 43  ? 0.5660 0.6147 1.0634 -0.0031 0.1713  -0.0582 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A-2 CE  
1809 N NZ  . LYS A-2 43  ? 0.5710 0.6335 1.1261 0.0129  0.1557  -0.0605 ? ? ? ? ? ? 37  LYS A-2 NZ  
1810 N N   . HIS A-2 44  ? 0.5879 0.4897 0.7598 -0.0585 0.2967  -0.0603 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 N   
1811 C CA  . HIS A-2 44  ? 0.6313 0.4956 0.7259 -0.0653 0.3057  -0.0600 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 CA  
1812 C C   . HIS A-2 44  ? 0.6219 0.4773 0.6990 -0.0559 0.2941  -0.0629 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 C   
1813 O O   . HIS A-2 44  ? 0.6414 0.4750 0.6612 -0.0589 0.2812  -0.0593 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 O   
1814 C CB  . HIS A-2 44  ? 0.6932 0.5324 0.7666 -0.0759 0.3482  -0.0671 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 CB  
1815 C CG  . HIS A-2 44  ? 0.7779 0.5737 0.7690 -0.0823 0.3563  -0.0685 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 CG  
1816 N ND1 . HIS A-2 44  ? 0.8604 0.6387 0.8358 -0.0775 0.3695  -0.0782 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 ND1 
1817 C CD2 . HIS A-2 44  ? 0.8378 0.6028 0.7577 -0.0926 0.3493  -0.0615 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 CD2 
1818 C CE1 . HIS A-2 44  ? 0.9128 0.6509 0.8090 -0.0856 0.3701  -0.0778 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 CE1 
1819 N NE2 . HIS A-2 44  ? 0.9047 0.6345 0.7666 -0.0945 0.3568  -0.0672 ? ? ? ? ? ? 38  HIS A-2 NE2 
1820 N N   . SER A-2 45  ? 0.5845 0.4576 0.7156 -0.0444 0.2969  -0.0690 ? ? ? ? ? ? 39  SER A-2 N   
1821 C CA  . SER A-2 45  ? 0.5696 0.4340 0.6937 -0.0348 0.2886  -0.0722 ? ? ? ? ? ? 39  SER A-2 CA  
1822 C C   . SER A-2 45  ? 0.5164 0.3850 0.6206 -0.0308 0.2514  -0.0625 ? ? ? ? ? ? 39  SER A-2 C   
1823 O O   . SER A-2 45  ? 0.5224 0.3753 0.6007 -0.0277 0.2447  -0.0635 ? ? ? ? ? ? 39  SER A-2 O   
1824 C CB  . SER A-2 45  ? 0.5698 0.4556 0.7672 -0.0220 0.2958  -0.0790 ? ? ? ? ? ? 39  SER A-2 CB  
1825 O OG  . SER A-2 45  ? 0.5554 0.4735 0.8042 -0.0159 0.2701  -0.0721 ? ? ? ? ? ? 39  SER A-2 OG  
1826 N N   . GLN A-2 46  ? 0.4448 0.3332 0.5619 -0.0317 0.2295  -0.0538 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 N   
1827 C CA  . GLN A-2 46  ? 0.4039 0.2995 0.5107 -0.0272 0.1968  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 CA  
1828 C C   . GLN A-2 46  ? 0.3825 0.2629 0.4329 -0.0356 0.1863  -0.0396 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 C   
1829 O O   . GLN A-2 46  ? 0.3352 0.2171 0.3715 -0.0331 0.1649  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 O   
1830 C CB  . GLN A-2 46  ? 0.3909 0.3134 0.5388 -0.0237 0.1781  -0.0400 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 CB  
1831 C CG  . GLN A-2 46  ? 0.4195 0.3626 0.6314 -0.0129 0.1738  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 CG  
1832 C CD  . GLN A-2 46  ? 0.4309 0.3972 0.6766 -0.0125 0.1530  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 CD  
1833 O OE1 . GLN A-2 46  ? 0.5252 0.4950 0.7648 -0.0218 0.1566  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 OE1 
1834 N NE2 . GLN A-2 46  ? 0.4387 0.4172 0.7181 -0.0020 0.1307  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 40  GLN A-2 NE2 
1835 N N   . ILE A-2 47  ? 0.3853 0.2515 0.4057 -0.0459 0.2003  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A-2 N   
1836 C CA  . ILE A-2 47  ? 0.3759 0.2304 0.3512 -0.0528 0.1861  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A-2 CA  
1837 C C   . ILE A-2 47  ? 0.3784 0.2142 0.3149 -0.0534 0.1776  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A-2 C   
1838 O O   . ILE A-2 47  ? 0.3432 0.1841 0.2704 -0.0521 0.1561  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A-2 O   
1839 C CB  . ILE A-2 47  ? 0.3973 0.2340 0.3440 -0.0638 0.2027  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A-2 CB  
1840 C CG1 . ILE A-2 47  ? 0.4313 0.2872 0.4177 -0.0653 0.2081  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A-2 CG1 
1841 C CG2 . ILE A-2 47  ? 0.4101 0.2304 0.3093 -0.0696 0.1862  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A-2 CG2 
1842 C CD1 . ILE A-2 47  ? 0.4443 0.2795 0.4086 -0.0768 0.2343  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 41  ILE A-2 CD1 
1843 N N   . TYR A-2 48  ? 0.3967 0.2106 0.3128 -0.0556 0.1951  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A-2 N   
1844 C CA  . TYR A-2 48  ? 0.4201 0.2138 0.2998 -0.0576 0.1862  -0.0442 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A-2 CA  
1845 C C   . TYR A-2 48  ? 0.3812 0.1879 0.2850 -0.0495 0.1709  -0.0426 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A-2 C   
1846 O O   . TYR A-2 48  ? 0.3664 0.1707 0.2532 -0.0517 0.1533  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A-2 O   
1847 C CB  . TYR A-2 48  ? 0.4811 0.2430 0.3263 -0.0628 0.2077  -0.0539 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A-2 CB  
1848 C CG  . TYR A-2 48  ? 0.5692 0.3070 0.3679 -0.0736 0.2169  -0.0532 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A-2 CG  
1849 C CD1 . TYR A-2 48  ? 0.6718 0.4037 0.4394 -0.0792 0.1948  -0.0452 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A-2 CD1 
1850 C CD2 . TYR A-2 48  ? 0.6248 0.3435 0.4101 -0.0781 0.2475  -0.0601 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A-2 CD2 
1851 C CE1 . TYR A-2 48  ? 0.7167 0.4214 0.4373 -0.0888 0.2007  -0.0429 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A-2 CE1 
1852 C CE2 . TYR A-2 48  ? 0.6985 0.3893 0.4336 -0.0891 0.2568  -0.0580 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A-2 CE2 
1853 C CZ  . TYR A-2 48  ? 0.7240 0.4066 0.4250 -0.0942 0.2314  -0.0488 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A-2 CZ  
1854 O OH  . TYR A-2 48  ? 0.7769 0.4278 0.4251 -0.1046 0.2372  -0.0449 ? ? ? ? ? ? 42  TYR A-2 OH  
1855 N N   . PRO A-2 49  ? 0.3696 0.1899 0.3150 -0.0404 0.1770  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 43  PRO A-2 N   
1856 C CA  . PRO A-2 49  ? 0.3483 0.1778 0.3132 -0.0329 0.1611  -0.0406 ? ? ? ? ? ? 43  PRO A-2 CA  
1857 C C   . PRO A-2 49  ? 0.3115 0.1576 0.2777 -0.0329 0.1386  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 43  PRO A-2 C   
1858 O O   . PRO A-2 49  ? 0.3102 0.1530 0.2655 -0.0333 0.1264  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 43  PRO A-2 O   
1859 C CB  . PRO A-2 49  ? 0.3391 0.1808 0.3516 -0.0226 0.1699  -0.0434 ? ? ? ? ? ? 43  PRO A-2 CB  
1860 C CG  . PRO A-2 49  ? 0.3709 0.2017 0.3824 -0.0256 0.1970  -0.0531 ? ? ? ? ? ? 43  PRO A-2 CG  
1861 C CD  . PRO A-2 49  ? 0.3877 0.2120 0.3641 -0.0367 0.1997  -0.0512 ? ? ? ? ? ? 43  PRO A-2 CD  
1862 N N   . GLU A-2 50  ? 0.3050 0.1664 0.2826 -0.0336 0.1356  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 N   
1863 C CA  . GLU A-2 50  ? 0.2812 0.1557 0.2583 -0.0334 0.1170  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CA  
1864 C C   . GLU A-2 50  ? 0.2856 0.1506 0.2291 -0.0408 0.1104  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 C   
1865 O O   . GLU A-2 50  ? 0.2766 0.1465 0.2168 -0.0405 0.0977  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 O   
1866 C CB  . GLU A-2 50  ? 0.2678 0.1583 0.2660 -0.0326 0.1153  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CB  
1867 C CG  . GLU A-2 50  ? 0.2551 0.1561 0.2502 -0.0320 0.0975  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CG  
1868 C CD  . GLU A-2 50  ? 0.2723 0.1786 0.2765 -0.0253 0.0846  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 CD  
1869 O OE1 . GLU A-2 50  ? 0.2671 0.1701 0.2844 -0.0198 0.0860  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE1 
1870 O OE2 . GLU A-2 50  ? 0.2660 0.1764 0.2607 -0.0256 0.0735  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 44  GLU A-2 OE2 
1871 N N   . LEU A-2 51  ? 0.3193 0.1696 0.2378 -0.0478 0.1186  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 N   
1872 C CA  . LEU A-2 51  ? 0.3472 0.1861 0.2349 -0.0543 0.1082  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CA  
1873 C C   . LEU A-2 51  ? 0.3434 0.1761 0.2253 -0.0550 0.1014  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 C   
1874 O O   . LEU A-2 51  ? 0.3412 0.1789 0.2207 -0.0572 0.0877  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 O   
1875 C CB  . LEU A-2 51  ? 0.3816 0.1960 0.2336 -0.0620 0.1173  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CB  
1876 C CG  . LEU A-2 51  ? 0.4636 0.2721 0.2954 -0.0669 0.1102  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CG  
1877 C CD1 . LEU A-2 51  ? 0.4855 0.2600 0.2718 -0.0752 0.1228  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CD1 
1878 C CD2 . LEU A-2 51  ? 0.4312 0.2467 0.2609 -0.0671 0.0874  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 45  LEU A-2 CD2 
1879 N N   . LYS A-2 52  ? 0.3403 0.1615 0.2229 -0.0535 0.1120  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 N   
1880 C CA  . LYS A-2 52  ? 0.3372 0.1497 0.2161 -0.0548 0.1071  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 CA  
1881 C C   . LYS A-2 52  ? 0.3105 0.1402 0.2126 -0.0503 0.0972  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 C   
1882 O O   . LYS A-2 52  ? 0.3067 0.1360 0.2048 -0.0546 0.0882  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 O   
1883 C CB  . LYS A-2 52  ? 0.3599 0.1552 0.2383 -0.0523 0.1222  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 CB  
1884 C CG  . LYS A-2 52  ? 0.4009 0.1865 0.2811 -0.0526 0.1177  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 CG  
1885 C CD  . LYS A-2 52  ? 0.4618 0.2285 0.3430 -0.0491 0.1319  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 CD  
1886 C CE  . LYS A-2 52  ? 0.4539 0.2120 0.3418 -0.0484 0.1259  -0.0437 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 CE  
1887 N NZ  . LYS A-2 52  ? 0.4302 0.1805 0.2990 -0.0594 0.1132  -0.0436 ? ? ? ? ? ? 46  LYS A-2 NZ  
1888 N N   . LYS A-2 53  ? 0.2899 0.1332 0.2149 -0.0424 0.0986  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A-2 N   
1889 C CA  . LYS A-2 53  ? 0.2807 0.1338 0.2176 -0.0388 0.0895  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A-2 CA  
1890 C C   . LYS A-2 53  ? 0.2644 0.1280 0.1957 -0.0430 0.0806  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A-2 C   
1891 O O   . LYS A-2 53  ? 0.2713 0.1357 0.2025 -0.0453 0.0764  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A-2 O   
1892 C CB  . LYS A-2 53  ? 0.2766 0.1397 0.2348 -0.0298 0.0884  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A-2 CB  
1893 C CG  . LYS A-2 53  ? 0.3027 0.1563 0.2751 -0.0235 0.0950  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A-2 CG  
1894 C CD  . LYS A-2 53  ? 0.3502 0.2153 0.3478 -0.0145 0.0886  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A-2 CD  
1895 C CE  . LYS A-2 53  ? 0.3636 0.2216 0.3836 -0.0059 0.0919  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A-2 CE  
1896 N NZ  . LYS A-2 53  ? 0.3335 0.2058 0.3830 0.0025  0.0818  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 47  LYS A-2 NZ  
1897 N N   . LEU A-2 54  ? 0.2607 0.1319 0.1896 -0.0440 0.0788  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 N   
1898 C CA  . LEU A-2 54  ? 0.2384 0.1197 0.1664 -0.0463 0.0703  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CA  
1899 C C   . LEU A-2 54  ? 0.2685 0.1446 0.1880 -0.0533 0.0647  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 C   
1900 O O   . LEU A-2 54  ? 0.2567 0.1425 0.1849 -0.0546 0.0591  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 O   
1901 C CB  . LEU A-2 54  ? 0.2483 0.1351 0.1758 -0.0455 0.0691  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CB  
1902 C CG  . LEU A-2 54  ? 0.2595 0.1545 0.2020 -0.0396 0.0716  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CG  
1903 C CD1 . LEU A-2 54  ? 0.2607 0.1577 0.2020 -0.0413 0.0721  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CD1 
1904 C CD2 . LEU A-2 54  ? 0.2670 0.1708 0.2174 -0.0349 0.0650  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 48  LEU A-2 CD2 
1905 N N   . THR A-2 55  ? 0.3023 0.1623 0.2058 -0.0580 0.0664  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 49  THR A-2 N   
1906 C CA  . THR A-2 55  ? 0.3254 0.1773 0.2206 -0.0654 0.0580  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 49  THR A-2 CA  
1907 C C   . THR A-2 55  ? 0.3263 0.1800 0.2349 -0.0675 0.0589  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 49  THR A-2 C   
1908 O O   . THR A-2 55  ? 0.3291 0.1914 0.2506 -0.0718 0.0520  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 49  THR A-2 O   
1909 C CB  . THR A-2 55  ? 0.3646 0.1928 0.2311 -0.0705 0.0594  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 49  THR A-2 CB  
1910 O OG1 . THR A-2 55  ? 0.3871 0.2120 0.2394 -0.0697 0.0603  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 49  THR A-2 OG1 
1911 C CG2 . THR A-2 55  ? 0.4196 0.2373 0.2760 -0.0790 0.0458  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 49  THR A-2 CG2 
1912 N N   . ASP A-2 56  ? 0.3031 0.1483 0.2118 -0.0643 0.0682  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 50  ASP A-2 N   
1913 C CA  . ASP A-2 56  ? 0.2999 0.1407 0.2168 -0.0666 0.0703  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 50  ASP A-2 CA  
1914 C C   . ASP A-2 56  ? 0.2885 0.1444 0.2200 -0.0649 0.0705  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 50  ASP A-2 C   
1915 O O   . ASP A-2 56  ? 0.3248 0.1795 0.2639 -0.0706 0.0718  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 50  ASP A-2 O   
1916 C CB  . ASP A-2 56  ? 0.3051 0.1307 0.2188 -0.0616 0.0791  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 50  ASP A-2 CB  
1917 C CG  . ASP A-2 56  ? 0.3465 0.1520 0.2437 -0.0646 0.0831  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 50  ASP A-2 CG  
1918 O OD1 . ASP A-2 56  ? 0.3786 0.1771 0.2607 -0.0727 0.0765  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 50  ASP A-2 OD1 
1919 O OD2 . ASP A-2 56  ? 0.3481 0.1426 0.2464 -0.0586 0.0926  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 50  ASP A-2 OD2 
1920 N N   . GLU A-2 57  ? 0.2521 0.1201 0.1863 -0.0582 0.0704  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 N   
1921 C CA  . GLU A-2 57  ? 0.2617 0.1404 0.2027 -0.0564 0.0718  0.0030  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 CA  
1922 C C   . GLU A-2 57  ? 0.2453 0.1385 0.1981 -0.0605 0.0682  0.0013  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 C   
1923 O O   . GLU A-2 57  ? 0.2654 0.1669 0.2248 -0.0598 0.0725  0.0038  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 O   
1924 C CB  . GLU A-2 57  ? 0.2430 0.1263 0.1811 -0.0479 0.0709  0.0054  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 CB  
1925 C CG  . GLU A-2 57  ? 0.2691 0.1401 0.2036 -0.0424 0.0726  0.0083  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 CG  
1926 C CD  . GLU A-2 57  ? 0.2786 0.1548 0.2172 -0.0346 0.0688  0.0087  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 CD  
1927 O OE1 . GLU A-2 57  ? 0.3130 0.2002 0.2524 -0.0336 0.0654  0.0085  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 OE1 
1928 O OE2 . GLU A-2 57  ? 0.2853 0.1551 0.2304 -0.0297 0.0694  0.0081  ? ? ? ? ? ? 51  GLU A-2 OE2 
1929 N N   . GLY A-2 58  ? 0.2563 0.1503 0.2108 -0.0646 0.0603  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 52  GLY A-2 N   
1930 C CA  . GLY A-2 58  ? 0.2610 0.1682 0.2323 -0.0677 0.0530  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 52  GLY A-2 CA  
1931 C C   . GLY A-2 58  ? 0.2431 0.1605 0.2167 -0.0617 0.0485  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 52  GLY A-2 C   
1932 O O   . GLY A-2 58  ? 0.2576 0.1874 0.2505 -0.0620 0.0436  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 52  GLY A-2 O   
1933 N N   . PHE A-2 59  ? 0.2367 0.1492 0.1952 -0.0563 0.0504  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 N   
1934 C CA  . PHE A-2 59  ? 0.2363 0.1549 0.1953 -0.0515 0.0464  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 CA  
1935 C C   . PHE A-2 59  ? 0.2535 0.1646 0.2030 -0.0537 0.0359  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 C   
1936 O O   . PHE A-2 59  ? 0.2491 0.1638 0.2025 -0.0510 0.0290  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 O   
1937 C CB  . PHE A-2 59  ? 0.2331 0.1498 0.1839 -0.0462 0.0520  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 CB  
1938 C CG  . PHE A-2 59  ? 0.2363 0.1558 0.1890 -0.0432 0.0583  0.0010  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 CG  
1939 C CD1 . PHE A-2 59  ? 0.2386 0.1656 0.1992 -0.0427 0.0613  0.0008  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 CD1 
1940 C CD2 . PHE A-2 59  ? 0.2362 0.1482 0.1816 -0.0407 0.0614  0.0031  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 CD2 
1941 C CE1 . PHE A-2 59  ? 0.2874 0.2108 0.2400 -0.0407 0.0684  0.0030  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 CE1 
1942 C CE2 . PHE A-2 59  ? 0.2590 0.1678 0.1988 -0.0381 0.0644  0.0063  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 CE2 
1943 C CZ  . PHE A-2 59  ? 0.2719 0.1845 0.2111 -0.0386 0.0683  0.0064  ? ? ? ? ? ? 53  PHE A-2 CZ  
1944 N N   . ILE A-2 60  ? 0.2824 0.1787 0.2151 -0.0586 0.0347  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 54  ILE A-2 N   
1945 C CA  . ILE A-2 60  ? 0.3079 0.1888 0.2195 -0.0621 0.0260  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 54  ILE A-2 CA  
1946 C C   . ILE A-2 60  ? 0.3366 0.2063 0.2408 -0.0694 0.0180  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 54  ILE A-2 C   
1947 O O   . ILE A-2 60  ? 0.3264 0.1961 0.2367 -0.0719 0.0245  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 54  ILE A-2 O   
1948 C CB  . ILE A-2 60  ? 0.3248 0.1921 0.2149 -0.0616 0.0370  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 54  ILE A-2 CB  
1949 C CG1 . ILE A-2 60  ? 0.2996 0.1779 0.2003 -0.0557 0.0423  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 54  ILE A-2 CG1 
1950 C CG2 . ILE A-2 60  ? 0.3880 0.2309 0.2446 -0.0671 0.0322  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 54  ILE A-2 CG2 
1951 C CD1 . ILE A-2 60  ? 0.3640 0.2334 0.2544 -0.0557 0.0552  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 54  ILE A-2 CD1 
1952 N N   . THR A-2 61  ? 0.3631 0.2221 0.2548 -0.0730 0.0018  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 55  THR A-2 N   
1953 C CA  A THR A-2 61  ? 0.3990 0.2413 0.2755 -0.0810 -0.0093 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 55  THR A-2 CA  
1954 C CA  B THR A-2 61  ? 0.4010 0.2435 0.2778 -0.0811 -0.0095 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 55  THR A-2 CA  
1955 C C   . THR A-2 61  ? 0.4467 0.2585 0.2767 -0.0845 -0.0147 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 55  THR A-2 C   
1956 O O   . THR A-2 61  ? 0.4447 0.2515 0.2611 -0.0811 -0.0127 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 55  THR A-2 O   
1957 C CB  A THR A-2 61  ? 0.3972 0.2528 0.3029 -0.0835 -0.0291 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 55  THR A-2 CB  
1958 C CB  B THR A-2 61  ? 0.3988 0.2550 0.3059 -0.0836 -0.0295 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 55  THR A-2 CB  
1959 O OG1 A THR A-2 61  ? 0.4080 0.2518 0.3082 -0.0922 -0.0375 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 55  THR A-2 OG1 
1960 O OG1 B THR A-2 61  ? 0.4183 0.2796 0.3321 -0.0787 -0.0428 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 55  THR A-2 OG1 
1961 C CG2 A THR A-2 61  ? 0.4264 0.2748 0.3230 -0.0816 -0.0495 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 55  THR A-2 CG2 
1962 C CG2 B THR A-2 61  ? 0.3677 0.2498 0.3168 -0.0825 -0.0192 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 55  THR A-2 CG2 
1963 N N   . PHE A-2 62  ? 0.4924 0.2803 0.2944 -0.0921 -0.0201 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A-2 N   
1964 C CA  . PHE A-2 62  ? 0.5562 0.3083 0.3048 -0.0970 -0.0254 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A-2 CA  
1965 C C   . PHE A-2 62  ? 0.6136 0.3461 0.3432 -0.1050 -0.0515 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A-2 C   
1966 O O   . PHE A-2 62  ? 0.5980 0.3406 0.3525 -0.1087 -0.0591 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A-2 O   
1967 C CB  . PHE A-2 62  ? 0.5836 0.3148 0.3009 -0.0985 0.0002  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A-2 CB  
1968 C CG  . PHE A-2 62  ? 0.5949 0.3164 0.3093 -0.1030 0.0057  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A-2 CG  
1969 C CD1 . PHE A-2 62  ? 0.6517 0.3418 0.3286 -0.1121 -0.0082 -0.0421 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A-2 CD1 
1970 C CD2 . PHE A-2 62  ? 0.5714 0.3111 0.3173 -0.0982 0.0236  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A-2 CD2 
1971 C CE1 . PHE A-2 62  ? 0.6480 0.3268 0.3223 -0.1165 -0.0028 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A-2 CE1 
1972 C CE2 . PHE A-2 62  ? 0.6154 0.3437 0.3596 -0.1018 0.0287  -0.0439 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A-2 CE2 
1973 C CZ  . PHE A-2 62  ? 0.6738 0.3714 0.3826 -0.1112 0.0165  -0.0515 ? ? ? ? ? ? 56  PHE A-2 CZ  
1974 N N   . ARG A-2 63  ? 0.6669 0.3694 0.3516 -0.1083 -0.0665 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 N   
1975 C CA  . ARG A-2 63  ? 0.7283 0.3985 0.3749 -0.1173 -0.0916 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 CA  
1976 C C   . ARG A-2 63  ? 0.7984 0.4194 0.3682 -0.1230 -0.0838 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 C   
1977 O O   . ARG A-2 63  ? 0.7655 0.3819 0.3200 -0.1199 -0.0582 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 O   
1978 C CB  . ARG A-2 63  ? 0.7420 0.4209 0.4109 -0.1166 -0.1284 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 CB  
1979 C CG  . ARG A-2 63  ? 0.7633 0.4486 0.4386 -0.1089 -0.1353 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 CG  
1980 C CD  . ARG A-2 63  ? 0.8591 0.4981 0.4654 -0.1124 -0.1466 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 CD  
1981 N NE  . ARG A-2 63  ? 0.8908 0.5357 0.5133 -0.1053 -0.1680 0.0015  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 NE  
1982 C CZ  . ARG A-2 63  ? 0.9640 0.5715 0.5340 -0.1061 -0.1792 0.0097  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 CZ  
1983 N NH1 . ARG A-2 63  ? 1.0523 0.6122 0.5456 -0.1146 -0.1688 0.0092  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 NH1 
1984 N NH2 . ARG A-2 63  ? 0.9800 0.5953 0.5733 -0.0983 -0.1996 0.0185  ? ? ? ? ? ? 57  ARG A-2 NH2 
1985 N N   . THR A-2 64  ? 0.8691 0.4524 0.3912 -0.1322 -0.1053 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 58  THR A-2 N   
1986 C CA  . THR A-2 64  ? 0.9481 0.4773 0.3880 -0.1397 -0.0959 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 58  THR A-2 CA  
1987 C C   . THR A-2 64  ? 1.0108 0.5026 0.3987 -0.1444 -0.1306 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 58  THR A-2 C   
1988 O O   . THR A-2 64  ? 1.0241 0.5122 0.4177 -0.1483 -0.1671 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 58  THR A-2 O   
1989 C CB  . THR A-2 64  ? 0.9835 0.4895 0.3983 -0.1477 -0.0889 -0.0525 ? ? ? ? ? ? 58  THR A-2 CB  
1990 O OG1 . THR A-2 64  ? 0.9558 0.4963 0.4233 -0.1423 -0.0612 -0.0568 ? ? ? ? ? ? 58  THR A-2 OG1 
1991 C CG2 . THR A-2 64  ? 1.0585 0.5082 0.3883 -0.1548 -0.0705 -0.0582 ? ? ? ? ? ? 58  THR A-2 CG2 
1992 N N   . LYS A-2 74  ? 0.8834 0.4208 0.3185 -0.1285 0.0391  -0.0399 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2 N   
1993 C CA  . LYS A-2 74  ? 0.8060 0.3922 0.3096 -0.1204 0.0216  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2 CA  
1994 C C   . LYS A-2 74  ? 0.7857 0.3862 0.3037 -0.1159 0.0180  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2 C   
1995 O O   . LYS A-2 74  ? 0.7709 0.3640 0.2769 -0.1160 0.0423  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2 O   
1996 C CB  . LYS A-2 74  ? 0.7676 0.3912 0.3295 -0.1131 0.0419  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2 CB  
1997 C CG  . LYS A-2 74  ? 0.7942 0.4054 0.3495 -0.1158 0.0515  -0.0490 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2 CG  
1998 C CD  . LYS A-2 74  ? 0.7834 0.4170 0.3791 -0.1082 0.0800  -0.0523 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2 CD  
1999 C CE  . LYS A-2 74  ? 0.7393 0.4148 0.3965 -0.1011 0.0712  -0.0480 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2 CE  
2000 N NZ  . LYS A-2 74  ? 0.7447 0.4355 0.4358 -0.0936 0.0940  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 68  LYS A-2 NZ  
2001 N N   . MET A-2 75  ? 0.7417 0.3629 0.2896 -0.1121 -0.0112 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 69  MET A-2 N   
2002 C CA  . MET A-2 75  ? 0.7077 0.3492 0.2832 -0.1058 -0.0168 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 69  MET A-2 CA  
2003 C C   . MET A-2 75  ? 0.6198 0.3102 0.2655 -0.0975 -0.0177 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 69  MET A-2 C   
2004 O O   . MET A-2 75  ? 0.6028 0.3068 0.2723 -0.0975 -0.0347 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 69  MET A-2 O   
2005 C CB  . MET A-2 75  ? 0.7357 0.3579 0.2885 -0.1070 -0.0508 0.0016  ? ? ? ? ? ? 69  MET A-2 CB  
2006 C CG  . MET A-2 75  ? 0.8423 0.4082 0.3146 -0.1162 -0.0555 0.0034  ? ? ? ? ? ? 69  MET A-2 CG  
2007 S SD  . MET A-2 75  ? 0.8761 0.4216 0.3164 -0.1185 -0.0211 0.0096  ? ? ? ? ? ? 69  MET A-2 SD  
2008 C CE  . MET A-2 75  ? 0.8554 0.4176 0.3274 -0.1107 -0.0394 0.0228  ? ? ? ? ? ? 69  MET A-2 CE  
2009 N N   . TYR A-2 76  ? 0.5629 0.2769 0.2393 -0.0916 0.0011  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A-2 N   
2010 C CA  . TYR A-2 76  ? 0.4966 0.2509 0.2298 -0.0842 0.0031  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A-2 CA  
2011 C C   . TYR A-2 76  ? 0.4654 0.2378 0.2263 -0.0782 -0.0120 0.0021  ? ? ? ? ? ? 70  TYR A-2 C   
2012 O O   . TYR A-2 76  ? 0.4949 0.2534 0.2380 -0.0779 -0.0149 0.0078  ? ? ? ? ? ? 70  TYR A-2 O   
2013 C CB  . TYR A-2 76  ? 0.4807 0.2485 0.2308 -0.0807 0.0297  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A-2 CB  
2014 C CG  . TYR A-2 76  ? 0.4870 0.2395 0.2185 -0.0845 0.0480  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A-2 CG  
2015 C CD1 . TYR A-2 76  ? 0.5280 0.2499 0.2176 -0.0902 0.0629  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A-2 CD1 
2016 C CD2 . TYR A-2 76  ? 0.4990 0.2647 0.2533 -0.0825 0.0515  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A-2 CD2 
2017 C CE1 . TYR A-2 76  ? 0.5759 0.2830 0.2508 -0.0927 0.0823  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A-2 CE1 
2018 C CE2 . TYR A-2 76  ? 0.5258 0.2767 0.2667 -0.0845 0.0682  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A-2 CE2 
2019 C CZ  . TYR A-2 76  ? 0.5766 0.2989 0.2791 -0.0892 0.0839  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A-2 CZ  
2020 O OH  . TYR A-2 76  ? 0.6185 0.3242 0.3086 -0.0906 0.1032  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 70  TYR A-2 OH  
2021 N N   . THR A-2 77  ? 0.4222 0.2239 0.2267 -0.0736 -0.0186 0.0006  ? ? ? ? ? ? 71  THR A-2 N   
2022 C CA  A THR A-2 77  ? 0.3960 0.2181 0.2340 -0.0666 -0.0285 0.0044  ? ? ? ? ? ? 71  THR A-2 CA  
2023 C CA  B THR A-2 77  ? 0.3996 0.2210 0.2370 -0.0668 -0.0297 0.0044  ? ? ? ? ? ? 71  THR A-2 CA  
2024 C C   . THR A-2 77  ? 0.3603 0.2139 0.2406 -0.0615 -0.0179 0.0017  ? ? ? ? ? ? 71  THR A-2 C   
2025 O O   . THR A-2 77  ? 0.3424 0.2031 0.2307 -0.0639 -0.0095 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 71  THR A-2 O   
2026 C CB  A THR A-2 77  ? 0.4208 0.2408 0.2676 -0.0664 -0.0560 0.0057  ? ? ? ? ? ? 71  THR A-2 CB  
2027 C CB  B THR A-2 77  ? 0.4273 0.2445 0.2707 -0.0675 -0.0583 0.0054  ? ? ? ? ? ? 71  THR A-2 CB  
2028 O OG1 A THR A-2 77  ? 0.4066 0.2322 0.2649 -0.0712 -0.0631 0.0003  ? ? ? ? ? ? 71  THR A-2 OG1 
2029 O OG1 B THR A-2 77  ? 0.4693 0.2515 0.2641 -0.0748 -0.0709 0.0060  ? ? ? ? ? ? 71  THR A-2 OG1 
2030 C CG2 A THR A-2 77  ? 0.4516 0.2367 0.2530 -0.0698 -0.0712 0.0107  ? ? ? ? ? ? 71  THR A-2 CG2 
2031 C CG2 B THR A-2 77  ? 0.4140 0.2372 0.2761 -0.0601 -0.0706 0.0105  ? ? ? ? ? ? 71  THR A-2 CG2 
2032 N N   . LEU A-2 78  ? 0.3285 0.1974 0.2324 -0.0548 -0.0170 0.0038  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 N   
2033 C CA  . LEU A-2 78  ? 0.3065 0.2009 0.2442 -0.0502 -0.0066 0.0012  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 CA  
2034 C C   . LEU A-2 78  ? 0.2999 0.2088 0.2671 -0.0509 -0.0152 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 C   
2035 O O   . LEU A-2 78  ? 0.3288 0.2364 0.3060 -0.0505 -0.0333 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 O   
2036 C CB  . LEU A-2 78  ? 0.2983 0.2015 0.2501 -0.0433 -0.0033 0.0023  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 CB  
2037 C CG  . LEU A-2 78  ? 0.2865 0.1815 0.2212 -0.0428 0.0070  0.0040  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 CG  
2038 C CD1 . LEU A-2 78  ? 0.2506 0.1516 0.2005 -0.0362 0.0058  0.0040  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 CD1 
2039 C CD2 . LEU A-2 78  ? 0.3092 0.2096 0.2423 -0.0439 0.0219  0.0020  ? ? ? ? ? ? 72  LEU A-2 CD2 
2040 N N   . THR A-2 79  ? 0.2847 0.2072 0.2684 -0.0519 -0.0027 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 73  THR A-2 N   
2041 C CA  . THR A-2 79  ? 0.2619 0.2020 0.2812 -0.0530 -0.0042 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 73  THR A-2 CA  
2042 C C   . THR A-2 79  ? 0.2664 0.2226 0.3104 -0.0455 0.0045  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 73  THR A-2 C   
2043 O O   . THR A-2 79  ? 0.2468 0.1985 0.2764 -0.0405 0.0104  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 73  THR A-2 O   
2044 C CB  . THR A-2 79  ? 0.2724 0.2147 0.2931 -0.0586 0.0088  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 73  THR A-2 CB  
2045 O OG1 . THR A-2 79  ? 0.2371 0.1803 0.2479 -0.0547 0.0258  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 73  THR A-2 OG1 
2046 C CG2 . THR A-2 79  ? 0.2990 0.2221 0.2928 -0.0657 0.0033  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 73  THR A-2 CG2 
2047 N N   . ASP A-2 80  ? 0.2597 0.2336 0.3416 -0.0452 0.0061  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 N   
2048 C CA  . ASP A-2 80  ? 0.2602 0.2468 0.3625 -0.0387 0.0201  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CA  
2049 C C   . ASP A-2 80  ? 0.2523 0.2328 0.3289 -0.0384 0.0396  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 C   
2050 O O   . ASP A-2 80  ? 0.2374 0.2157 0.3056 -0.0324 0.0464  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 O   
2051 C CB  . ASP A-2 80  ? 0.2739 0.2811 0.4239 -0.0402 0.0256  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CB  
2052 C CG  . ASP A-2 80  ? 0.3064 0.3235 0.4937 -0.0373 0.0035  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 CG  
2053 O OD1 . ASP A-2 80  ? 0.3513 0.3578 0.5257 -0.0319 -0.0134 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 OD1 
2054 O OD2 . ASP A-2 80  ? 0.3950 0.4297 0.6261 -0.0409 0.0028  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 74  ASP A-2 OD2 
2055 N N   . SER A-2 81  ? 0.2466 0.2219 0.3097 -0.0448 0.0466  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 75  SER A-2 N   
2056 C CA  . SER A-2 81  ? 0.2594 0.2256 0.2964 -0.0442 0.0600  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 75  SER A-2 CA  
2057 C C   . SER A-2 81  ? 0.2373 0.1927 0.2481 -0.0398 0.0546  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 75  SER A-2 C   
2058 O O   . SER A-2 81  ? 0.2360 0.1877 0.2343 -0.0359 0.0611  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 75  SER A-2 O   
2059 C CB  . SER A-2 81  ? 0.2762 0.2351 0.3038 -0.0512 0.0650  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 75  SER A-2 CB  
2060 O OG  . SER A-2 81  ? 0.3550 0.3038 0.3593 -0.0494 0.0759  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 75  SER A-2 OG  
2061 N N   . GLY A-2 82  ? 0.2318 0.1804 0.2337 -0.0414 0.0431  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 76  GLY A-2 N   
2062 C CA  . GLY A-2 82  ? 0.2207 0.1599 0.2031 -0.0389 0.0403  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 76  GLY A-2 CA  
2063 C C   . GLY A-2 82  ? 0.2213 0.1625 0.2085 -0.0334 0.0374  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 76  GLY A-2 C   
2064 O O   . GLY A-2 82  ? 0.2312 0.1679 0.2076 -0.0311 0.0397  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 76  GLY A-2 O   
2065 N N   . LYS A-2 83  ? 0.2157 0.1629 0.2217 -0.0314 0.0305  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 N   
2066 C CA  . LYS A-2 83  ? 0.2256 0.1726 0.2387 -0.0252 0.0274  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 CA  
2067 C C   . LYS A-2 83  ? 0.2178 0.1690 0.2327 -0.0214 0.0405  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 C   
2068 O O   . LYS A-2 83  ? 0.2164 0.1610 0.2220 -0.0181 0.0408  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 O   
2069 C CB  . LYS A-2 83  ? 0.2327 0.1861 0.2716 -0.0225 0.0167  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 CB  
2070 C CG  . LYS A-2 83  ? 0.2701 0.2121 0.2996 -0.0250 -0.0009 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 CG  
2071 C CD  . LYS A-2 83  ? 0.3745 0.3239 0.4351 -0.0213 -0.0159 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 CD  
2072 C CE  . LYS A-2 83  ? 0.4349 0.3693 0.4793 -0.0258 -0.0365 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 CE  
2073 N NZ  . LYS A-2 83  ? 0.4632 0.4041 0.5408 -0.0214 -0.0565 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 77  LYS A-2 NZ  
2074 N N   . GLN A-2 84  ? 0.2403 0.1993 0.2637 -0.0231 0.0516  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 N   
2075 C CA  . GLN A-2 84  ? 0.2587 0.2154 0.2730 -0.0208 0.0659  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 CA  
2076 C C   . GLN A-2 84  ? 0.2542 0.1985 0.2376 -0.0218 0.0655  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 C   
2077 O O   . GLN A-2 84  ? 0.2481 0.1848 0.2178 -0.0187 0.0679  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 O   
2078 C CB  . GLN A-2 84  ? 0.2817 0.2454 0.3074 -0.0243 0.0804  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 CB  
2079 C CG  . GLN A-2 84  ? 0.3588 0.3163 0.3722 -0.0222 0.0977  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 CG  
2080 C CD  . GLN A-2 84  ? 0.4423 0.4044 0.4755 -0.0152 0.1021  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 CD  
2081 O OE1 . GLN A-2 84  ? 0.4935 0.4704 0.5648 -0.0132 0.1003  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 OE1 
2082 N NE2 . GLN A-2 84  ? 0.5019 0.4501 0.5107 -0.0112 0.1059  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 78  GLN A-2 NE2 
2083 N N   . GLU A-2 85  ? 0.2415 0.1835 0.2166 -0.0258 0.0614  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 N   
2084 C CA  . GLU A-2 85  ? 0.2567 0.1897 0.2118 -0.0261 0.0593  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 CA  
2085 C C   . GLU A-2 85  ? 0.2489 0.1786 0.2015 -0.0237 0.0511  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 C   
2086 O O   . GLU A-2 85  ? 0.2406 0.1640 0.1818 -0.0219 0.0490  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 O   
2087 C CB  . GLU A-2 85  ? 0.2587 0.1903 0.2124 -0.0299 0.0577  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 CB  
2088 C CG  . GLU A-2 85  ? 0.2782 0.2021 0.2189 -0.0291 0.0564  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 CG  
2089 C CD  . GLU A-2 85  ? 0.3074 0.2226 0.2328 -0.0288 0.0622  0.0016  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 CD  
2090 O OE1 . GLU A-2 85  ? 0.2957 0.2111 0.2195 -0.0302 0.0715  0.0004  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 OE1 
2091 O OE2 . GLU A-2 85  ? 0.2917 0.1984 0.2067 -0.0271 0.0577  0.0049  ? ? ? ? ? ? 79  GLU A-2 OE2 
2092 N N   . LEU A-2 86  ? 0.2430 0.1746 0.2054 -0.0244 0.0455  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A-2 N   
2093 C CA  . LEU A-2 86  ? 0.2375 0.1638 0.1988 -0.0237 0.0395  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A-2 CA  
2094 C C   . LEU A-2 86  ? 0.2457 0.1689 0.2076 -0.0194 0.0396  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A-2 C   
2095 O O   . LEU A-2 86  ? 0.2339 0.1511 0.1889 -0.0191 0.0366  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A-2 O   
2096 C CB  . LEU A-2 86  ? 0.2409 0.1642 0.2055 -0.0261 0.0343  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A-2 CB  
2097 C CG  . LEU A-2 86  ? 0.2375 0.1516 0.1997 -0.0268 0.0297  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A-2 CG  
2098 C CD1 . LEU A-2 86  ? 0.2682 0.1806 0.2268 -0.0305 0.0327  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A-2 CD1 
2099 C CD2 . LEU A-2 86  ? 0.2566 0.1620 0.2150 -0.0288 0.0231  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 80  LEU A-2 CD2 
2100 N N   . HIS A-2 87  ? 0.2427 0.1702 0.2153 -0.0160 0.0433  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A-2 N   
2101 C CA  . HIS A-2 87  ? 0.2581 0.1815 0.2324 -0.0111 0.0469  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A-2 CA  
2102 C C   . HIS A-2 87  ? 0.2709 0.1860 0.2235 -0.0110 0.0523  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A-2 C   
2103 O O   . HIS A-2 87  ? 0.2535 0.1581 0.1963 -0.0092 0.0492  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A-2 O   
2104 C CB  . HIS A-2 87  ? 0.2632 0.1955 0.2594 -0.0071 0.0535  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A-2 CB  
2105 C CG  . HIS A-2 87  ? 0.2855 0.2127 0.2855 -0.0011 0.0607  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A-2 CG  
2106 N ND1 . HIS A-2 87  ? 0.2778 0.1979 0.2864 0.0035  0.0531  -0.0379 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A-2 ND1 
2107 C CD2 . HIS A-2 87  ? 0.3010 0.2256 0.2947 0.0010  0.0762  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A-2 CD2 
2108 C CE1 . HIS A-2 87  ? 0.3106 0.2248 0.3200 0.0089  0.0632  -0.0471 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A-2 CE1 
2109 N NE2 . HIS A-2 87  ? 0.3288 0.2456 0.3284 0.0073  0.0785  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 81  HIS A-2 NE2 
2110 N N   . ASP A-2 88  ? 0.2789 0.1954 0.2212 -0.0131 0.0594  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A-2 N   
2111 C CA  . ASP A-2 88  ? 0.3087 0.2117 0.2224 -0.0131 0.0636  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A-2 CA  
2112 C C   . ASP A-2 88  ? 0.2972 0.1923 0.1984 -0.0143 0.0492  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A-2 C   
2113 O O   . ASP A-2 88  ? 0.3174 0.1988 0.1988 -0.0133 0.0455  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A-2 O   
2114 C CB  . ASP A-2 88  ? 0.3285 0.2310 0.2321 -0.0161 0.0719  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A-2 CB  
2115 C CG  . ASP A-2 88  ? 0.3868 0.2962 0.3037 -0.0164 0.0891  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A-2 CG  
2116 O OD1 . ASP A-2 88  ? 0.3996 0.3133 0.3324 -0.0128 0.0955  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A-2 OD1 
2117 O OD2 . ASP A-2 88  ? 0.4144 0.3252 0.3296 -0.0204 0.0962  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 82  ASP A-2 OD2 
2118 N N   . TRP A-2 89  ? 0.2761 0.1794 0.1910 -0.0167 0.0415  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 N   
2119 C CA  . TRP A-2 89  ? 0.2732 0.1737 0.1881 -0.0183 0.0292  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 CA  
2120 C C   . TRP A-2 89  ? 0.2711 0.1672 0.1922 -0.0184 0.0234  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 C   
2121 O O   . TRP A-2 89  ? 0.2839 0.1718 0.1979 -0.0193 0.0138  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 O   
2122 C CB  . TRP A-2 89  ? 0.2542 0.1646 0.1859 -0.0209 0.0278  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 CB  
2123 C CG  . TRP A-2 89  ? 0.2533 0.1657 0.1979 -0.0231 0.0193  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 CG  
2124 C CD1 . TRP A-2 89  ? 0.2739 0.1850 0.2198 -0.0226 0.0097  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 CD1 
2125 C CD2 . TRP A-2 89  ? 0.2399 0.1559 0.2013 -0.0267 0.0200  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 CD2 
2126 N NE1 . TRP A-2 89  ? 0.2622 0.1796 0.2314 -0.0257 0.0054  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 NE1 
2127 C CE2 . TRP A-2 89  ? 0.2489 0.1681 0.2252 -0.0289 0.0135  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 CE2 
2128 C CE3 . TRP A-2 89  ? 0.2450 0.1596 0.2093 -0.0284 0.0248  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 CE3 
2129 C CZ2 . TRP A-2 89  ? 0.2598 0.1816 0.2547 -0.0341 0.0160  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 CZ2 
2130 C CZ3 . TRP A-2 89  ? 0.2415 0.1544 0.2164 -0.0332 0.0255  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 CZ3 
2131 C CH2 . TRP A-2 89  ? 0.2435 0.1604 0.2337 -0.0366 0.0234  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 83  TRP A-2 CH2 
2132 N N   . LEU A-2 90  ? 0.2609 0.1606 0.1955 -0.0179 0.0274  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A-2 N   
2133 C CA  . LEU A-2 90  ? 0.2739 0.1663 0.2145 -0.0182 0.0223  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A-2 CA  
2134 C C   . LEU A-2 90  ? 0.3052 0.1843 0.2297 -0.0151 0.0218  -0.0394 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A-2 C   
2135 O O   . LEU A-2 90  ? 0.3043 0.1734 0.2256 -0.0172 0.0133  -0.0441 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A-2 O   
2136 C CB  . LEU A-2 90  ? 0.2698 0.1636 0.2239 -0.0168 0.0248  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A-2 CB  
2137 C CG  . LEU A-2 90  ? 0.2684 0.1663 0.2305 -0.0213 0.0234  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A-2 CG  
2138 C CD1 . LEU A-2 90  ? 0.2667 0.1633 0.2352 -0.0186 0.0228  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A-2 CD1 
2139 C CD2 . LEU A-2 90  ? 0.2733 0.1648 0.2392 -0.0271 0.0193  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 84  LEU A-2 CD2 
2140 N N   . ILE A-2 91  ? 0.3244 0.2016 0.2382 -0.0110 0.0323  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A-2 N   
2141 C CA  . ILE A-2 91  ? 0.3572 0.2181 0.2525 -0.0079 0.0357  -0.0527 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A-2 CA  
2142 C C   . ILE A-2 91  ? 0.4095 0.2557 0.2714 -0.0098 0.0314  -0.0559 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A-2 C   
2143 O O   . ILE A-2 91  ? 0.4062 0.2329 0.2448 -0.0084 0.0318  -0.0655 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A-2 O   
2144 C CB  . ILE A-2 91  ? 0.3635 0.2258 0.2650 -0.0022 0.0519  -0.0575 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A-2 CB  
2145 C CG1 . ILE A-2 91  ? 0.3766 0.2452 0.2701 -0.0028 0.0645  -0.0543 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A-2 CG1 
2146 C CG2 . ILE A-2 91  ? 0.3521 0.2247 0.2868 0.0010  0.0503  -0.0549 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A-2 CG2 
2147 C CD1 . ILE A-2 91  ? 0.4151 0.2822 0.3125 0.0018  0.0846  -0.0620 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A-2 CD1 
2148 N N   . ARG A-2 92  ? 0.4264 0.2782 0.2834 -0.0125 0.0258  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 N   
2149 C CA  . ARG A-2 92  ? 0.5013 0.3365 0.3252 -0.0140 0.0167  -0.0493 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 CA  
2150 C C   . ARG A-2 92  ? 0.5367 0.3616 0.3576 -0.0165 -0.0029 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 C   
2151 O O   . ARG A-2 92  ? 0.5230 0.3607 0.3750 -0.0192 -0.0114 -0.0528 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 O   
2152 C CB  . ARG A-2 92  ? 0.4971 0.3420 0.3255 -0.0152 0.0132  -0.0391 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 CB  
2153 C CG  . ARG A-2 92  ? 0.6053 0.4315 0.3979 -0.0155 0.0042  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 CG  
2154 C CD  . ARG A-2 92  ? 0.6659 0.4978 0.4587 -0.0154 0.0108  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 CD  
2155 N NE  . ARG A-2 92  ? 0.7063 0.5568 0.5334 -0.0156 0.0015  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 NE  
2156 C CZ  . ARG A-2 92  ? 0.6996 0.5674 0.5524 -0.0162 0.0112  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 CZ  
2157 N NH1 . ARG A-2 92  ? 0.6878 0.5608 0.5424 -0.0168 0.0285  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 NH1 
2158 N NH2 . ARG A-2 92  ? 0.6769 0.5567 0.5559 -0.0163 0.0033  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 86  ARG A-2 NH2 
2159 N N   . HIS A-2 93  ? 0.3936 0.3948 0.4010 -0.0256 0.0465  0.0926  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 N   
2160 C CA  . HIS A-2 93  ? 0.4231 0.4213 0.4164 -0.0203 0.0471  0.0888  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 CA  
2161 C C   . HIS A-2 93  ? 0.4433 0.4360 0.4426 -0.0218 0.0465  0.0950  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 C   
2162 O O   . HIS A-2 93  ? 0.4656 0.4671 0.4733 -0.0233 0.0480  0.1067  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 O   
2163 C CB  . HIS A-2 93  ? 0.4233 0.4372 0.4060 -0.0149 0.0503  0.0913  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 CB  
2164 C CG  . HIS A-2 93  ? 0.4349 0.4542 0.4118 -0.0125 0.0509  0.0851  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 CG  
2165 N ND1 . HIS A-2 93  ? 0.4718 0.5076 0.4431 -0.0082 0.0537  0.0874  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 ND1 
2166 C CD2 . HIS A-2 93  ? 0.4439 0.4557 0.4205 -0.0135 0.0490  0.0769  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 CD2 
2167 C CE1 . HIS A-2 93  ? 0.4641 0.5007 0.4323 -0.0065 0.0535  0.0807  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 CE1 
2168 N NE2 . HIS A-2 93  ? 0.4468 0.4692 0.4179 -0.0098 0.0506  0.0748  ? ? ? ? ? ? 87  HIS A-2 NE2 
2169 N N   . GLN A-2 94  ? 0.4486 0.4271 0.4452 -0.0216 0.0442  0.0876  ? ? ? ? ? ? 88  GLN A-2 N   
2170 C CA  . GLN A-2 94  ? 0.4671 0.4390 0.4682 -0.0221 0.0433  0.0917  ? ? ? ? ? ? 88  GLN A-2 CA  
2171 C C   . GLN A-2 94  ? 0.4553 0.4286 0.4419 -0.0168 0.0441  0.0889  ? ? ? ? ? ? 88  GLN A-2 C   
2172 O O   . GLN A-2 94  ? 0.4443 0.4170 0.4184 -0.0135 0.0443  0.0800  ? ? ? ? ? ? 88  GLN A-2 O   
2173 C CB  . GLN A-2 94  ? 0.4784 0.4341 0.4872 -0.0252 0.0399  0.0842  ? ? ? ? ? ? 88  GLN A-2 CB  
2174 C CG  . GLN A-2 94  ? 0.5210 0.4741 0.5447 -0.0306 0.0382  0.0841  ? ? ? ? ? ? 88  GLN A-2 CG  
2175 C CD  . GLN A-2 94  ? 0.5881 0.5412 0.6303 -0.0347 0.0377  0.0952  ? ? ? ? ? ? 88  GLN A-2 CD  
2176 O OE1 . GLN A-2 94  ? 0.6570 0.6027 0.7143 -0.0393 0.0350  0.0931  ? ? ? ? ? ? 88  GLN A-2 OE1 
2177 N NE2 . GLN A-2 94  ? 0.6271 0.5889 0.6692 -0.0331 0.0400  0.1072  ? ? ? ? ? ? 88  GLN A-2 NE2 
2178 N N   . PRO A-2 95  ? 0.4434 0.4175 0.4325 -0.0160 0.0443  0.0960  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A-2 N   
2179 C CA  . PRO A-2 95  ? 0.4391 0.4134 0.4157 -0.0114 0.0444  0.0923  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A-2 CA  
2180 C C   . PRO A-2 95  ? 0.4289 0.3879 0.4017 -0.0114 0.0420  0.0806  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A-2 C   
2181 O O   . PRO A-2 95  ? 0.4171 0.3656 0.3990 -0.0149 0.0401  0.0777  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A-2 O   
2182 C CB  . PRO A-2 95  ? 0.4580 0.4352 0.4417 -0.0115 0.0445  0.1032  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A-2 CB  
2183 C CG  . PRO A-2 95  ? 0.4638 0.4473 0.4620 -0.0153 0.0454  0.1149  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A-2 CG  
2184 C CD  . PRO A-2 95  ? 0.4666 0.4428 0.4709 -0.0192 0.0443  0.1087  ? ? ? ? ? ? 89  PRO A-2 CD  
2185 N N   . ILE A-2 96  ? 0.4123 0.3708 0.3724 -0.0076 0.0420  0.0739  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 N   
2186 C CA  . ILE A-2 96  ? 0.4082 0.3537 0.3655 -0.0079 0.0399  0.0644  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CA  
2187 C C   . ILE A-2 96  ? 0.4269 0.3653 0.3919 -0.0089 0.0384  0.0675  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 C   
2188 O O   . ILE A-2 96  ? 0.3736 0.3180 0.3405 -0.0076 0.0390  0.0756  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 O   
2189 C CB  . ILE A-2 96  ? 0.4277 0.3734 0.3714 -0.0042 0.0399  0.0561  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CB  
2190 C CG1 . ILE A-2 96  ? 0.4309 0.3845 0.3676 -0.0005 0.0406  0.0584  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CG1 
2191 C CG2 . ILE A-2 96  ? 0.4500 0.4006 0.3886 -0.0033 0.0410  0.0523  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CG2 
2192 C CD1 . ILE A-2 96  ? 0.4464 0.3997 0.3716 0.0027  0.0403  0.0492  ? ? ? ? ? ? 90  ILE A-2 CD1 
2193 N N   . PRO A-2 97  ? 0.4517 0.3786 0.4219 -0.0110 0.0364  0.0611  ? ? ? ? ? ? 91  PRO A-2 N   
2194 C CA  . PRO A-2 97  ? 0.4780 0.3977 0.4574 -0.0118 0.0348  0.0632  ? ? ? ? ? ? 91  PRO A-2 CA  
2195 C C   . PRO A-2 97  ? 0.4913 0.4105 0.4626 -0.0084 0.0346  0.0614  ? ? ? ? ? ? 91  PRO A-2 C   
2196 O O   . PRO A-2 97  ? 0.4633 0.3855 0.4222 -0.0059 0.0352  0.0562  ? ? ? ? ? ? 91  PRO A-2 O   
2197 C CB  . PRO A-2 97  ? 0.4833 0.3928 0.4690 -0.0144 0.0328  0.0544  ? ? ? ? ? ? 91  PRO A-2 CB  
2198 C CG  . PRO A-2 97  ? 0.4855 0.3961 0.4590 -0.0133 0.0332  0.0460  ? ? ? ? ? ? 91  PRO A-2 CG  
2199 C CD  . PRO A-2 97  ? 0.4563 0.3774 0.4230 -0.0120 0.0355  0.0511  ? ? ? ? ? ? 91  PRO A-2 CD  
2200 N N   . GLU A-2 98  ? 0.5250 0.4405 0.5046 -0.0082 0.0335  0.0658  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 N   
2201 C CA  . GLU A-2 98  ? 0.5463 0.4615 0.5201 -0.0051 0.0330  0.0642  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 CA  
2202 C C   . GLU A-2 98  ? 0.5627 0.4700 0.5311 -0.0049 0.0318  0.0524  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 C   
2203 O O   . GLU A-2 98  ? 0.5648 0.4659 0.5371 -0.0071 0.0310  0.0462  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 O   
2204 C CB  . GLU A-2 98  ? 0.5631 0.4757 0.5490 -0.0048 0.0318  0.0719  ? ? ? ? ? ? 92  GLU A-2 CB  
2205 N N   . THR A-2 99  ? 0.5650 0.4742 0.5246 -0.0023 0.0317  0.0493  ? ? ? ? ? ? 93  THR A-2 N   
2206 C CA  . THR A-2 99  ? 0.5622 0.4659 0.5165 -0.0020 0.0309  0.0396  ? ? ? ? ? ? 93  THR A-2 CA  
2207 C C   . THR A-2 99  ? 0.5484 0.4438 0.5127 -0.0030 0.0294  0.0362  ? ? ? ? ? ? 93  THR A-2 C   
2208 O O   . THR A-2 99  ? 0.5652 0.4589 0.5388 -0.0023 0.0285  0.0411  ? ? ? ? ? ? 93  THR A-2 O   
2209 C CB  . THR A-2 99  ? 0.5718 0.4798 0.5175 0.0007  0.0309  0.0385  ? ? ? ? ? ? 93  THR A-2 CB  
2210 O OG1 . THR A-2 99  ? 0.5908 0.5067 0.5277 0.0018  0.0320  0.0395  ? ? ? ? ? ? 93  THR A-2 OG1 
2211 C CG2 . THR A-2 99  ? 0.5656 0.4688 0.5075 0.0007  0.0301  0.0298  ? ? ? ? ? ? 93  THR A-2 CG2 
2212 N N   . VAL A-2 100 ? 0.5281 0.4195 0.4912 -0.0042 0.0289  0.0277  ? ? ? ? ? ? 94  VAL A-2 N   
2213 C CA  . VAL A-2 100 ? 0.5154 0.4004 0.4879 -0.0046 0.0273  0.0224  ? ? ? ? ? ? 94  VAL A-2 CA  
2214 C C   . VAL A-2 100 ? 0.4926 0.3773 0.4628 -0.0021 0.0268  0.0196  ? ? ? ? ? ? 94  VAL A-2 C   
2215 O O   . VAL A-2 100 ? 0.5067 0.3950 0.4665 -0.0011 0.0276  0.0181  ? ? ? ? ? ? 94  VAL A-2 O   
2216 C CB  . VAL A-2 100 ? 0.5187 0.4027 0.4900 -0.0064 0.0269  0.0142  ? ? ? ? ? ? 94  VAL A-2 CB  
2217 N N   . LYS A-2 101 ? 0.4481 0.3285 0.4288 -0.0010 0.0254  0.0193  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A-2 N   
2218 C CA  . LYS A-2 101 ? 0.4363 0.3173 0.4156 0.0017  0.0249  0.0167  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A-2 CA  
2219 C C   . LYS A-2 101 ? 0.4090 0.2915 0.3811 0.0017  0.0252  0.0072  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A-2 C   
2220 O O   . LYS A-2 101 ? 0.4143 0.2950 0.3903 0.0009  0.0246  0.0004  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A-2 O   
2221 C CB  . LYS A-2 101 ? 0.4354 0.3112 0.4289 0.0033  0.0232  0.0176  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A-2 CB  
2222 C CG  . LYS A-2 101 ? 0.4475 0.3241 0.4472 0.0042  0.0230  0.0291  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A-2 CG  
2223 C CD  . LYS A-2 101 ? 0.4465 0.3162 0.4636 0.0057  0.0209  0.0306  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A-2 CD  
2224 C CE  . LYS A-2 101 ? 0.4929 0.3651 0.5155 0.0073  0.0208  0.0432  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A-2 CE  
2225 N NZ  . LYS A-2 101 ? 0.4808 0.3562 0.5040 0.0047  0.0219  0.0531  ? ? ? ? ? ? 95  LYS A-2 NZ  
2226 N N   . ASP A-2 102 ? 0.3631 0.2499 0.3258 0.0027  0.0260  0.0069  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A-2 N   
2227 C CA  . ASP A-2 102 ? 0.3443 0.2339 0.3009 0.0026  0.0265  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A-2 CA  
2228 C C   . ASP A-2 102 ? 0.3046 0.1961 0.2631 0.0050  0.0260  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A-2 C   
2229 O O   . ASP A-2 102 ? 0.2942 0.1884 0.2489 0.0058  0.0260  0.0029  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A-2 O   
2230 C CB  . ASP A-2 102 ? 0.3310 0.2240 0.2767 0.0012  0.0276  0.0009  ? ? ? ? ? ? 96  ASP A-2 CB  
2231 C CG  . ASP A-2 102 ? 0.3447 0.2411 0.2852 0.0006  0.0282  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A-2 CG  
2232 O OD1 . ASP A-2 102 ? 0.3304 0.2287 0.2739 0.0019  0.0279  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A-2 OD1 
2233 O OD2 . ASP A-2 102 ? 0.3304 0.2283 0.2645 -0.0009 0.0289  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 96  ASP A-2 OD2 
2234 N N   . GLU A-2 103 ? 0.2997 0.1905 0.2650 0.0065  0.0252  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 N   
2235 C CA  . GLU A-2 103 ? 0.2897 0.1824 0.2589 0.0092  0.0247  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 CA  
2236 C C   . GLU A-2 103 ? 0.2657 0.1649 0.2260 0.0091  0.0256  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 C   
2237 O O   . GLU A-2 103 ? 0.2598 0.1615 0.2206 0.0107  0.0252  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 O   
2238 C CB  . GLU A-2 103 ? 0.3038 0.1961 0.2809 0.0111  0.0239  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 CB  
2239 C CG  . GLU A-2 103 ? 0.3382 0.2311 0.3229 0.0147  0.0230  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 CG  
2240 C CD  . GLU A-2 103 ? 0.4043 0.2950 0.4004 0.0172  0.0216  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 CD  
2241 O OE1 . GLU A-2 103 ? 0.4635 0.3520 0.4619 0.0158  0.0212  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 OE1 
2242 O OE2 . GLU A-2 103 ? 0.3735 0.2648 0.3767 0.0207  0.0208  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 97  GLU A-2 OE2 
2243 N N   . PHE A-2 104 ? 0.2670 0.1694 0.2202 0.0069  0.0267  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 N   
2244 C CA  . PHE A-2 104 ? 0.2472 0.1551 0.1936 0.0061  0.0275  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 CA  
2245 C C   . PHE A-2 104 ? 0.2438 0.1512 0.1863 0.0056  0.0271  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 C   
2246 O O   . PHE A-2 104 ? 0.2505 0.1619 0.1913 0.0059  0.0267  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 O   
2247 C CB  . PHE A-2 104 ? 0.2670 0.1779 0.2072 0.0036  0.0287  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 CB  
2248 C CG  . PHE A-2 104 ? 0.2258 0.1415 0.1611 0.0022  0.0292  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 CG  
2249 C CD1 . PHE A-2 104 ? 0.2303 0.1528 0.1670 0.0028  0.0297  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 CD1 
2250 C CD2 . PHE A-2 104 ? 0.2451 0.1589 0.1755 0.0002  0.0291  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 CD2 
2251 C CE1 . PHE A-2 104 ? 0.2496 0.1765 0.1836 0.0010  0.0301  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 CE1 
2252 C CE2 . PHE A-2 104 ? 0.2057 0.1229 0.1338 -0.0013 0.0292  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 CE2 
2253 C CZ  . PHE A-2 104 ? 0.2151 0.1388 0.1454 -0.0012 0.0296  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 98  PHE A-2 CZ  
2254 N N   . MET A-2 105 ? 0.2487 0.1525 0.1894 0.0048  0.0270  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 99  MET A-2 N   
2255 C CA  . MET A-2 105 ? 0.2485 0.1538 0.1852 0.0049  0.0265  0.0027  ? ? ? ? ? ? 99  MET A-2 CA  
2256 C C   . MET A-2 105 ? 0.2291 0.1363 0.1701 0.0075  0.0254  0.0064  ? ? ? ? ? ? 99  MET A-2 C   
2257 O O   . MET A-2 105 ? 0.2312 0.1431 0.1688 0.0081  0.0247  0.0084  ? ? ? ? ? ? 99  MET A-2 O   
2258 C CB  . MET A-2 105 ? 0.2466 0.1497 0.1805 0.0039  0.0270  0.0057  ? ? ? ? ? ? 99  MET A-2 CB  
2259 C CG  . MET A-2 105 ? 0.2622 0.1646 0.1905 0.0015  0.0279  0.0026  ? ? ? ? ? ? 99  MET A-2 CG  
2260 S SD  . MET A-2 105 ? 0.2630 0.1689 0.1864 0.0005  0.0276  0.0003  ? ? ? ? ? ? 99  MET A-2 SD  
2261 C CE  . MET A-2 105 ? 0.2495 0.1585 0.1705 0.0020  0.0265  0.0033  ? ? ? ? ? ? 99  MET A-2 CE  
2262 N N   . LEU A-2 106 ? 0.2242 0.1284 0.1736 0.0092  0.0250  0.0072  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 N   
2263 C CA  . LEU A-2 106 ? 0.2207 0.1272 0.1755 0.0121  0.0239  0.0110  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 CA  
2264 C C   . LEU A-2 106 ? 0.2135 0.1252 0.1674 0.0131  0.0235  0.0075  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 C   
2265 O O   . LEU A-2 106 ? 0.2172 0.1339 0.1704 0.0146  0.0225  0.0106  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 O   
2266 C CB  . LEU A-2 106 ? 0.2091 0.1102 0.1754 0.0139  0.0232  0.0128  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 CB  
2267 C CG  . LEU A-2 106 ? 0.2347 0.1374 0.2083 0.0170  0.0219  0.0191  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 CG  
2268 C CD1 . LEU A-2 106 ? 0.2650 0.1715 0.2354 0.0169  0.0218  0.0283  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 CD1 
2269 C CD2 . LEU A-2 106 ? 0.2480 0.1437 0.2352 0.0187  0.0209  0.0188  ? ? ? ? ? ? 100 LEU A-2 CD2 
2270 N N   . LYS A-2 107 ? 0.2071 0.1191 0.1607 0.0122  0.0243  0.0011  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A-2 N   
2271 C CA  . LYS A-2 107 ? 0.2135 0.1317 0.1662 0.0126  0.0242  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A-2 CA  
2272 C C   . LYS A-2 107 ? 0.2194 0.1417 0.1649 0.0105  0.0239  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A-2 C   
2273 O O   . LYS A-2 107 ? 0.2286 0.1565 0.1746 0.0114  0.0229  0.0004  ? ? ? ? ? ? 101 LYS A-2 O   
2274 C CB  . LYS A-2 107 ? 0.2163 0.1362 0.1693 0.0118  0.0255  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A-2 CB  
2275 C CG  . LYS A-2 107 ? 0.2331 0.1506 0.1944 0.0145  0.0253  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A-2 CG  
2276 C CD  . LYS A-2 107 ? 0.2874 0.2103 0.2479 0.0143  0.0266  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A-2 CD  
2277 C CE  . LYS A-2 107 ? 0.3834 0.3048 0.3519 0.0171  0.0262  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A-2 CE  
2278 N NZ  . LYS A-2 107 ? 0.3633 0.2950 0.3301 0.0176  0.0276  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 101 LYS A-2 NZ  
2279 N N   . ALA A-2 108 ? 0.2091 0.1288 0.1487 0.0078  0.0246  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-2 N   
2280 C CA  . ALA A-2 108 ? 0.2137 0.1363 0.1479 0.0059  0.0240  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-2 CA  
2281 C C   . ALA A-2 108 ? 0.2186 0.1451 0.1519 0.0078  0.0223  0.0033  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-2 C   
2282 O O   . ALA A-2 108 ? 0.2055 0.1374 0.1373 0.0074  0.0210  0.0022  ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-2 O   
2283 C CB  . ALA A-2 108 ? 0.2113 0.1296 0.1406 0.0036  0.0248  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 102 ALA A-2 CB  
2284 N N   . TYR A-2 109 ? 0.2175 0.1423 0.1524 0.0098  0.0223  0.0076  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A-2 N   
2285 C CA  . TYR A-2 109 ? 0.2166 0.1471 0.1509 0.0121  0.0210  0.0123  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A-2 CA  
2286 C C   . TYR A-2 109 ? 0.2194 0.1562 0.1575 0.0142  0.0195  0.0126  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A-2 C   
2287 O O   . TYR A-2 109 ? 0.2137 0.1584 0.1493 0.0153  0.0179  0.0140  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A-2 O   
2288 C CB  . TYR A-2 109 ? 0.2111 0.1389 0.1490 0.0137  0.0214  0.0184  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A-2 CB  
2289 C CG  . TYR A-2 109 ? 0.2163 0.1516 0.1533 0.0161  0.0205  0.0250  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A-2 CG  
2290 C CD1 . TYR A-2 109 ? 0.2221 0.1637 0.1515 0.0159  0.0202  0.0250  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A-2 CD1 
2291 C CD2 . TYR A-2 109 ? 0.2464 0.1836 0.1906 0.0190  0.0197  0.0313  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A-2 CD2 
2292 C CE1 . TYR A-2 109 ? 0.2606 0.2119 0.1887 0.0185  0.0193  0.0311  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A-2 CE1 
2293 C CE2 . TYR A-2 109 ? 0.2815 0.2275 0.2250 0.0214  0.0189  0.0388  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A-2 CE2 
2294 C CZ  . TYR A-2 109 ? 0.3355 0.2895 0.2703 0.0212  0.0188  0.0386  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A-2 CZ  
2295 O OH  . TYR A-2 109 ? 0.3496 0.3153 0.2834 0.0240  0.0180  0.0462  ? ? ? ? ? ? 103 TYR A-2 OH  
2296 N N   . PHE A-2 110 ? 0.2144 0.1490 0.1585 0.0149  0.0199  0.0107  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A-2 N   
2297 C CA  . PHE A-2 110 ? 0.1981 0.1386 0.1470 0.0173  0.0187  0.0109  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A-2 CA  
2298 C C   . PHE A-2 110 ? 0.2184 0.1628 0.1664 0.0153  0.0188  0.0054  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A-2 C   
2299 O O   . PHE A-2 110 ? 0.2230 0.1720 0.1759 0.0170  0.0184  0.0043  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A-2 O   
2300 C CB  . PHE A-2 110 ? 0.2106 0.1463 0.1686 0.0203  0.0191  0.0124  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A-2 CB  
2301 C CG  . PHE A-2 110 ? 0.2082 0.1408 0.1697 0.0222  0.0187  0.0194  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A-2 CG  
2302 C CD1 . PHE A-2 110 ? 0.2377 0.1771 0.1972 0.0238  0.0174  0.0261  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A-2 CD1 
2303 C CD2 . PHE A-2 110 ? 0.2403 0.1644 0.2083 0.0225  0.0194  0.0198  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A-2 CD2 
2304 C CE1 . PHE A-2 110 ? 0.2335 0.1717 0.1970 0.0254  0.0173  0.0340  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A-2 CE1 
2305 C CE2 . PHE A-2 110 ? 0.2043 0.1256 0.1775 0.0238  0.0190  0.0274  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A-2 CE2 
2306 C CZ  . PHE A-2 110 ? 0.2280 0.1567 0.1990 0.0253  0.0181  0.0353  ? ? ? ? ? ? 104 PHE A-2 CZ  
2307 N N   . ILE A-2 111 ? 0.2021 0.1454 0.1445 0.0116  0.0193  0.0025  ? ? ? ? ? ? 105 ILE A-2 N   
2308 C CA  . ILE A-2 111 ? 0.2187 0.1655 0.1613 0.0088  0.0194  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 105 ILE A-2 CA  
2309 C C   . ILE A-2 111 ? 0.2179 0.1738 0.1631 0.0094  0.0175  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 105 ILE A-2 C   
2310 O O   . ILE A-2 111 ? 0.2276 0.1880 0.1758 0.0078  0.0178  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 105 ILE A-2 O   
2311 C CB  . ILE A-2 111 ? 0.2216 0.1653 0.1592 0.0049  0.0197  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 105 ILE A-2 CB  
2312 C CG1 . ILE A-2 111 ? 0.2456 0.1915 0.1853 0.0016  0.0205  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 105 ILE A-2 CG1 
2313 C CG2 . ILE A-2 111 ? 0.2239 0.1706 0.1580 0.0048  0.0174  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 105 ILE A-2 CG2 
2314 C CD1 . ILE A-2 111 ? 0.2862 0.2273 0.2227 -0.0020 0.0210  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 105 ILE A-2 CD1 
2315 N N   . SER A-2 112 ? 0.2148 0.1752 0.1592 0.0117  0.0156  0.0006  ? ? ? ? ? ? 106 SER A-2 N   
2316 C CA  . SER A-2 112 ? 0.2356 0.2061 0.1826 0.0123  0.0134  0.0000  ? ? ? ? ? ? 106 SER A-2 CA  
2317 C C   . SER A-2 112 ? 0.2284 0.2025 0.1822 0.0148  0.0139  0.0003  ? ? ? ? ? ? 106 SER A-2 C   
2318 O O   . SER A-2 112 ? 0.2368 0.2195 0.1937 0.0145  0.0125  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 106 SER A-2 O   
2319 C CB  . SER A-2 112 ? 0.2335 0.2104 0.1783 0.0153  0.0111  0.0033  ? ? ? ? ? ? 106 SER A-2 CB  
2320 O OG  . SER A-2 112 ? 0.2214 0.1968 0.1692 0.0195  0.0116  0.0092  ? ? ? ? ? ? 106 SER A-2 OG  
2321 N N   . SER A-2 113 ? 0.2277 0.1959 0.1847 0.0172  0.0157  0.0015  ? ? ? ? ? ? 107 SER A-2 N   
2322 C CA  . SER A-2 113 ? 0.2410 0.2124 0.2051 0.0201  0.0163  0.0005  ? ? ? ? ? ? 107 SER A-2 CA  
2323 C C   . SER A-2 113 ? 0.2413 0.2150 0.2065 0.0176  0.0181  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 107 SER A-2 C   
2324 O O   . SER A-2 113 ? 0.2568 0.2354 0.2278 0.0201  0.0188  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 107 SER A-2 O   
2325 C CB  . SER A-2 113 ? 0.2391 0.2033 0.2077 0.0240  0.0169  0.0026  ? ? ? ? ? ? 107 SER A-2 CB  
2326 O OG  . SER A-2 113 ? 0.2544 0.2200 0.2252 0.0273  0.0151  0.0086  ? ? ? ? ? ? 107 SER A-2 OG  
2327 N N   . LEU A-2 114 ? 0.2226 0.1939 0.1828 0.0129  0.0190  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A-2 N   
2328 C CA  . LEU A-2 114 ? 0.2250 0.1998 0.1861 0.0099  0.0209  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A-2 CA  
2329 C C   . LEU A-2 114 ? 0.2185 0.1996 0.1799 0.0056  0.0198  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A-2 C   
2330 O O   . LEU A-2 114 ? 0.2284 0.2076 0.1870 0.0036  0.0178  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A-2 O   
2331 C CB  . LEU A-2 114 ? 0.2197 0.1868 0.1765 0.0078  0.0228  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A-2 CB  
2332 C CG  . LEU A-2 114 ? 0.2234 0.1845 0.1813 0.0113  0.0238  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A-2 CG  
2333 C CD1 . LEU A-2 114 ? 0.2337 0.1891 0.1870 0.0087  0.0255  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A-2 CD1 
2334 C CD2 . LEU A-2 114 ? 0.2226 0.1890 0.1869 0.0153  0.0246  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 108 LEU A-2 CD2 
2335 N N   . SER A-2 115 ? 0.2309 0.2205 0.1966 0.0041  0.0210  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 109 SER A-2 N   
2336 C CA  . SER A-2 115 ? 0.2232 0.2180 0.1909 -0.0008 0.0202  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 109 SER A-2 CA  
2337 C C   . SER A-2 115 ? 0.2118 0.1995 0.1761 -0.0052 0.0210  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 109 SER A-2 C   
2338 O O   . SER A-2 115 ? 0.2063 0.1878 0.1668 -0.0042 0.0228  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 109 SER A-2 O   
2339 C CB  . SER A-2 115 ? 0.2417 0.2483 0.2155 -0.0014 0.0217  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 109 SER A-2 CB  
2340 O OG  . SER A-2 115 ? 0.2438 0.2514 0.2166 -0.0018 0.0248  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 109 SER A-2 OG  
2341 N N   . ARG A-2 116 ? 0.2177 0.2076 0.1851 -0.0101 0.0197  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A-2 N   
2342 C CA  . ARG A-2 116 ? 0.2133 0.1965 0.1794 -0.0143 0.0203  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A-2 CA  
2343 C C   . ARG A-2 116 ? 0.2128 0.1986 0.1786 -0.0147 0.0237  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A-2 C   
2344 O O   . ARG A-2 116 ? 0.2206 0.1993 0.1822 -0.0151 0.0249  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A-2 O   
2345 C CB  . ARG A-2 116 ? 0.2132 0.1987 0.1856 -0.0195 0.0180  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A-2 CB  
2346 C CG  . ARG A-2 116 ? 0.2304 0.2072 0.2029 -0.0234 0.0177  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A-2 CG  
2347 C CD  . ARG A-2 116 ? 0.2120 0.1905 0.1937 -0.0289 0.0150  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A-2 CD  
2348 N NE  . ARG A-2 116 ? 0.2455 0.2247 0.2289 -0.0288 0.0109  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A-2 NE  
2349 C CZ  . ARG A-2 116 ? 0.2627 0.2349 0.2434 -0.0283 0.0082  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A-2 CZ  
2350 N NH1 . ARG A-2 116 ? 0.2444 0.2067 0.2211 -0.0281 0.0089  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A-2 NH1 
2351 N NH2 . ARG A-2 116 ? 0.3138 0.2906 0.2965 -0.0279 0.0044  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 110 ARG A-2 NH2 
2352 N N   . GLN A-2 117 ? 0.2137 0.2110 0.1839 -0.0143 0.0254  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 111 GLN A-2 N   
2353 C CA  . GLN A-2 117 ? 0.2020 0.2046 0.1715 -0.0142 0.0287  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 111 GLN A-2 CA  
2354 C C   . GLN A-2 117 ? 0.2016 0.1999 0.1654 -0.0092 0.0302  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 111 GLN A-2 C   
2355 O O   . GLN A-2 117 ? 0.2078 0.2049 0.1683 -0.0095 0.0320  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 111 GLN A-2 O   
2356 C CB  . GLN A-2 117 ? 0.2146 0.2332 0.1903 -0.0146 0.0304  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 111 GLN A-2 CB  
2357 C CG  . GLN A-2 117 ? 0.2429 0.2705 0.2177 -0.0146 0.0341  0.0018  ? ? ? ? ? ? 111 GLN A-2 CG  
2358 C CD  . GLN A-2 117 ? 0.3114 0.3356 0.2863 -0.0200 0.0345  0.0074  ? ? ? ? ? ? 111 GLN A-2 CD  
2359 O OE1 . GLN A-2 117 ? 0.3298 0.3541 0.3110 -0.0250 0.0331  0.0113  ? ? ? ? ? ? 111 GLN A-2 OE1 
2360 N NE2 . GLN A-2 117 ? 0.3129 0.3337 0.2822 -0.0188 0.0361  0.0077  ? ? ? ? ? ? 111 GLN A-2 NE2 
2361 N N   . GLU A-2 118 ? 0.2125 0.2089 0.1761 -0.0046 0.0291  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 N   
2362 C CA  . GLU A-2 118 ? 0.2167 0.2079 0.1772 -0.0001 0.0299  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 CA  
2363 C C   . GLU A-2 118 ? 0.2000 0.1788 0.1550 -0.0013 0.0293  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 C   
2364 O O   . GLU A-2 118 ? 0.2292 0.2049 0.1813 -0.0001 0.0307  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 O   
2365 C CB  . GLU A-2 118 ? 0.2107 0.2014 0.1741 0.0049  0.0285  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 CB  
2366 C CG  . GLU A-2 118 ? 0.2334 0.2364 0.2027 0.0077  0.0293  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 CG  
2367 C CD  . GLU A-2 118 ? 0.2642 0.2666 0.2375 0.0124  0.0274  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 CD  
2368 O OE1 . GLU A-2 118 ? 0.2633 0.2598 0.2355 0.0122  0.0250  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 OE1 
2369 O OE2 . GLU A-2 118 ? 0.2722 0.2817 0.2504 0.0167  0.0283  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A-2 OE2 
2370 N N   . ALA A-2 119 ? 0.2073 0.1801 0.1610 -0.0036 0.0272  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A-2 N   
2371 C CA  . ALA A-2 119 ? 0.2033 0.1653 0.1519 -0.0046 0.0266  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A-2 CA  
2372 C C   . ALA A-2 119 ? 0.2146 0.1762 0.1616 -0.0078 0.0283  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A-2 C   
2373 O O   . ALA A-2 119 ? 0.2146 0.1708 0.1577 -0.0072 0.0292  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A-2 O   
2374 C CB  . ALA A-2 119 ? 0.1986 0.1570 0.1466 -0.0058 0.0239  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 113 ALA A-2 CB  
2375 N N   . SER A-2 120 ? 0.2044 0.1722 0.1551 -0.0114 0.0286  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 114 SER A-2 N   
2376 C CA  . SER A-2 120 ? 0.2162 0.1853 0.1666 -0.0146 0.0302  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 114 SER A-2 CA  
2377 C C   . SER A-2 120 ? 0.2025 0.1772 0.1503 -0.0121 0.0328  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 114 SER A-2 C   
2378 O O   . SER A-2 120 ? 0.2116 0.1835 0.1560 -0.0125 0.0337  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 114 SER A-2 O   
2379 C CB  . SER A-2 120 ? 0.2101 0.1871 0.1671 -0.0187 0.0302  0.0031  ? ? ? ? ? ? 114 SER A-2 CB  
2380 O OG  . SER A-2 120 ? 0.2600 0.2375 0.2176 -0.0219 0.0315  0.0078  ? ? ? ? ? ? 114 SER A-2 OG  
2381 N N   . ASP A-2 121 ? 0.2103 0.1938 0.1601 -0.0090 0.0337  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-2 N   
2382 C CA  . ASP A-2 121 ? 0.2383 0.2293 0.1864 -0.0062 0.0360  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-2 CA  
2383 C C   . ASP A-2 121 ? 0.2320 0.2132 0.1761 -0.0033 0.0354  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-2 C   
2384 O O   . ASP A-2 121 ? 0.2399 0.2230 0.1811 -0.0029 0.0366  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-2 O   
2385 C CB  . ASP A-2 121 ? 0.2469 0.2498 0.1991 -0.0030 0.0369  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-2 CB  
2386 C CG  . ASP A-2 121 ? 0.2814 0.2978 0.2379 -0.0060 0.0382  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-2 CG  
2387 O OD1 . ASP A-2 121 ? 0.3242 0.3416 0.2814 -0.0108 0.0386  0.0002  ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-2 OD1 
2388 O OD2 . ASP A-2 121 ? 0.3371 0.3635 0.2975 -0.0036 0.0388  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 115 ASP A-2 OD2 
2389 N N   . LEU A-2 122 ? 0.2428 0.2146 0.1873 -0.0015 0.0335  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 N   
2390 C CA  . LEU A-2 122 ? 0.2449 0.2069 0.1873 0.0007  0.0328  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CA  
2391 C C   . LEU A-2 122 ? 0.2347 0.1900 0.1724 -0.0020 0.0329  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 C   
2392 O O   . LEU A-2 122 ? 0.2173 0.1714 0.1530 -0.0012 0.0335  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 O   
2393 C CB  . LEU A-2 122 ? 0.2556 0.2108 0.2001 0.0029  0.0309  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CB  
2394 C CG  . LEU A-2 122 ? 0.3056 0.2505 0.2491 0.0045  0.0300  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CG  
2395 C CD1 . LEU A-2 122 ? 0.3123 0.2588 0.2587 0.0074  0.0307  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CD1 
2396 C CD2 . LEU A-2 122 ? 0.3362 0.2762 0.2814 0.0060  0.0281  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 116 LEU A-2 CD2 
2397 N N   . PHE A-2 123 ? 0.2073 0.1592 0.1439 -0.0051 0.0321  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 N   
2398 C CA  . PHE A-2 123 ? 0.1957 0.1411 0.1288 -0.0073 0.0319  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 CA  
2399 C C   . PHE A-2 123 ? 0.1914 0.1431 0.1236 -0.0092 0.0336  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 C   
2400 O O   . PHE A-2 123 ? 0.1918 0.1397 0.1209 -0.0095 0.0339  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 O   
2401 C CB  . PHE A-2 123 ? 0.1954 0.1355 0.1290 -0.0097 0.0302  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 CB  
2402 C CG  . PHE A-2 123 ? 0.2091 0.1422 0.1410 -0.0078 0.0286  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 CG  
2403 C CD1 . PHE A-2 123 ? 0.2514 0.1862 0.1851 -0.0052 0.0278  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 CD1 
2404 C CD2 . PHE A-2 123 ? 0.2136 0.1396 0.1422 -0.0082 0.0280  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 CD2 
2405 C CE1 . PHE A-2 123 ? 0.2679 0.1978 0.2001 -0.0032 0.0265  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 CE1 
2406 C CE2 . PHE A-2 123 ? 0.2572 0.1792 0.1841 -0.0062 0.0269  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 CE2 
2407 C CZ  . PHE A-2 123 ? 0.2392 0.1633 0.1678 -0.0038 0.0262  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 117 PHE A-2 CZ  
2408 N N   . THR A-2 124 ? 0.1876 0.1498 0.1227 -0.0104 0.0348  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 N   
2409 C CA  . THR A-2 124 ? 0.1840 0.1557 0.1186 -0.0119 0.0367  0.0013  ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 CA  
2410 C C   . THR A-2 124 ? 0.1780 0.1544 0.1093 -0.0087 0.0378  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 C   
2411 O O   . THR A-2 124 ? 0.2038 0.1825 0.1323 -0.0092 0.0385  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 O   
2412 C CB  . THR A-2 124 ? 0.1892 0.1731 0.1282 -0.0137 0.0379  0.0046  ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 CB  
2413 O OG1 . THR A-2 124 ? 0.1870 0.1652 0.1303 -0.0173 0.0363  0.0084  ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 OG1 
2414 C CG2 . THR A-2 124 ? 0.1968 0.1925 0.1351 -0.0149 0.0400  0.0092  ? ? ? ? ? ? 118 THR A-2 CG2 
2415 N N   . ASP A-2 125 ? 0.1904 0.1686 0.1230 -0.0052 0.0376  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 N   
2416 C CA  . ASP A-2 125 ? 0.1970 0.1796 0.1282 -0.0019 0.0381  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 CA  
2417 C C   . ASP A-2 125 ? 0.2048 0.1766 0.1330 -0.0021 0.0370  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 C   
2418 O O   . ASP A-2 125 ? 0.2222 0.1986 0.1479 -0.0018 0.0375  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 O   
2419 C CB  . ASP A-2 125 ? 0.2107 0.1942 0.1460 0.0020  0.0376  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 CB  
2420 C CG  . ASP A-2 125 ? 0.2649 0.2508 0.2008 0.0056  0.0374  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 CG  
2421 O OD1 . ASP A-2 125 ? 0.3114 0.3112 0.2462 0.0069  0.0388  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 OD1 
2422 O OD2 . ASP A-2 125 ? 0.2889 0.2634 0.2266 0.0067  0.0358  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 119 ASP A-2 OD2 
2423 N N   . GLN A-2 126 ? 0.2133 0.1722 0.1418 -0.0028 0.0355  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A-2 N   
2424 C CA  . GLN A-2 126 ? 0.2148 0.1640 0.1413 -0.0029 0.0346  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A-2 CA  
2425 C C   . GLN A-2 126 ? 0.1959 0.1457 0.1188 -0.0055 0.0351  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A-2 C   
2426 O O   . GLN A-2 126 ? 0.2122 0.1614 0.1329 -0.0053 0.0351  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A-2 O   
2427 C CB  . GLN A-2 126 ? 0.2227 0.1612 0.1503 -0.0027 0.0331  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A-2 CB  
2428 C CG  . GLN A-2 126 ? 0.2368 0.1666 0.1631 -0.0026 0.0323  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A-2 CG  
2429 C CD  . GLN A-2 126 ? 0.2909 0.2193 0.2208 -0.0003 0.0318  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A-2 CD  
2430 O OE1 . GLN A-2 126 ? 0.2984 0.2212 0.2284 -0.0006 0.0313  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A-2 OE1 
2431 N NE2 . GLN A-2 126 ? 0.2563 0.1896 0.1904 0.0020  0.0318  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 120 GLN A-2 NE2 
2432 N N   . LEU A-2 127 ? 0.1932 0.1449 0.1163 -0.0080 0.0355  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 N   
2433 C CA  . LEU A-2 127 ? 0.1925 0.1439 0.1140 -0.0104 0.0358  0.0002  ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 CA  
2434 C C   . LEU A-2 127 ? 0.2034 0.1670 0.1231 -0.0099 0.0372  0.0008  ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 C   
2435 O O   . LEU A-2 127 ? 0.2142 0.1771 0.1315 -0.0101 0.0372  0.0024  ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 O   
2436 C CB  . LEU A-2 127 ? 0.1909 0.1426 0.1159 -0.0132 0.0356  0.0055  ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 CB  
2437 C CG  . LEU A-2 127 ? 0.2244 0.1765 0.1499 -0.0156 0.0359  0.0119  ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 CG  
2438 C CD1 . LEU A-2 127 ? 0.2430 0.1828 0.1677 -0.0158 0.0344  0.0122  ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 CD1 
2439 C CD2 . LEU A-2 127 ? 0.2592 0.2165 0.1900 -0.0185 0.0362  0.0174  ? ? ? ? ? ? 121 LEU A-2 CD2 
2440 N N   . LEU A-2 128 ? 0.2118 0.1879 0.1327 -0.0091 0.0385  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A-2 N   
2441 C CA  . LEU A-2 128 ? 0.2191 0.2103 0.1379 -0.0084 0.0400  0.0003  ? ? ? ? ? ? 122 LEU A-2 CA  
2442 C C   . LEU A-2 128 ? 0.2307 0.2220 0.1468 -0.0058 0.0393  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A-2 C   
2443 O O   . LEU A-2 128 ? 0.2346 0.2330 0.1478 -0.0057 0.0396  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A-2 O   
2444 C CB  . LEU A-2 128 ? 0.2308 0.2371 0.1516 -0.0074 0.0416  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 122 LEU A-2 CB  
2445 C CG  . LEU A-2 128 ? 0.2850 0.2932 0.2097 -0.0108 0.0423  0.0078  ? ? ? ? ? ? 122 LEU A-2 CG  
2446 C CD1 . LEU A-2 128 ? 0.2845 0.3119 0.2111 -0.0098 0.0444  0.0077  ? ? ? ? ? ? 122 LEU A-2 CD1 
2447 C CD2 . LEU A-2 128 ? 0.3391 0.3458 0.2643 -0.0141 0.0424  0.0170  ? ? ? ? ? ? 122 LEU A-2 CD2 
2448 N N   . LYS A-2 129 ? 0.2272 0.2110 0.1450 -0.0037 0.0382  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A-2 N   
2449 C CA  . LYS A-2 129 ? 0.2417 0.2240 0.1592 -0.0017 0.0371  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A-2 CA  
2450 C C   . LYS A-2 129 ? 0.2509 0.2239 0.1663 -0.0033 0.0362  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A-2 C   
2451 O O   . LYS A-2 129 ? 0.2741 0.2517 0.1880 -0.0027 0.0357  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A-2 O   
2452 C CB  . LYS A-2 129 ? 0.2340 0.2084 0.1561 0.0005  0.0358  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A-2 CB  
2453 C CG  . LYS A-2 129 ? 0.2694 0.2551 0.1945 0.0036  0.0365  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A-2 CG  
2454 C CD  . LYS A-2 129 ? 0.2922 0.2692 0.2231 0.0057  0.0352  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A-2 CD  
2455 C CE  . LYS A-2 129 ? 0.3381 0.3269 0.2728 0.0095  0.0357  -0.0460 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A-2 CE  
2456 N NZ  . LYS A-2 129 ? 0.3682 0.3507 0.3087 0.0115  0.0350  -0.0475 ? ? ? ? ? ? 123 LYS A-2 NZ  
2457 N N   . ARG A-2 130 ? 0.2379 0.1986 0.1535 -0.0051 0.0357  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 N   
2458 C CA  . ARG A-2 130 ? 0.2502 0.2029 0.1640 -0.0062 0.0349  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 CA  
2459 C C   . ARG A-2 130 ? 0.2282 0.1871 0.1394 -0.0075 0.0356  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 C   
2460 O O   . ARG A-2 130 ? 0.2417 0.2001 0.1512 -0.0075 0.0351  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 O   
2461 C CB  . ARG A-2 130 ? 0.2492 0.1889 0.1640 -0.0070 0.0342  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 CB  
2462 C CG  . ARG A-2 130 ? 0.3146 0.2489 0.2324 -0.0053 0.0333  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 CG  
2463 C CD  . ARG A-2 130 ? 0.3242 0.2481 0.2424 -0.0056 0.0325  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 CD  
2464 N NE  . ARG A-2 130 ? 0.3047 0.2246 0.2271 -0.0040 0.0317  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 NE  
2465 C CZ  . ARG A-2 130 ? 0.3141 0.2307 0.2392 -0.0036 0.0309  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 CZ  
2466 N NH1 . ARG A-2 130 ? 0.3588 0.2765 0.2820 -0.0046 0.0309  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 NH1 
2467 N NH2 . ARG A-2 130 ? 0.3196 0.2320 0.2504 -0.0024 0.0301  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 124 ARG A-2 NH2 
2468 N N   . LYS A-2 131 ? 0.2334 0.1992 0.1451 -0.0087 0.0367  0.0009  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 N   
2469 C CA  . LYS A-2 131 ? 0.2420 0.2156 0.1525 -0.0098 0.0374  0.0078  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 CA  
2470 C C   . LYS A-2 131 ? 0.2571 0.2449 0.1646 -0.0081 0.0378  0.0048  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 C   
2471 O O   . LYS A-2 131 ? 0.2425 0.2342 0.1482 -0.0081 0.0376  0.0083  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 O   
2472 C CB  . LYS A-2 131 ? 0.2554 0.2344 0.1686 -0.0117 0.0385  0.0147  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 CB  
2473 C CG  . LYS A-2 131 ? 0.2920 0.2576 0.2089 -0.0139 0.0375  0.0187  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 CG  
2474 C CD  . LYS A-2 131 ? 0.3613 0.3328 0.2830 -0.0164 0.0384  0.0254  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 CD  
2475 C CE  . LYS A-2 131 ? 0.4484 0.4152 0.3745 -0.0187 0.0378  0.0338  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 CE  
2476 N NZ  . LYS A-2 131 ? 0.4256 0.3940 0.3589 -0.0219 0.0379  0.0395  ? ? ? ? ? ? 125 LYS A-2 NZ  
2477 N N   . ALA A-2 132 ? 0.2658 0.2620 0.1733 -0.0062 0.0382  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A-2 N   
2478 C CA  . ALA A-2 132 ? 0.2736 0.2849 0.1786 -0.0040 0.0382  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A-2 CA  
2479 C C   . ALA A-2 132 ? 0.2882 0.2931 0.1927 -0.0034 0.0363  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A-2 C   
2480 O O   . ALA A-2 132 ? 0.2839 0.2983 0.1858 -0.0028 0.0359  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A-2 O   
2481 C CB  . ALA A-2 132 ? 0.2786 0.3005 0.1848 -0.0016 0.0388  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 126 ALA A-2 CB  
2482 N N   . LYS A-2 133 ? 0.2822 0.2718 0.1895 -0.0035 0.0351  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A-2 N   
2483 C CA  . LYS A-2 133 ? 0.3103 0.2921 0.2187 -0.0036 0.0335  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A-2 CA  
2484 C C   . LYS A-2 133 ? 0.2888 0.2676 0.1947 -0.0051 0.0335  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A-2 C   
2485 O O   . LYS A-2 133 ? 0.2814 0.2637 0.1864 -0.0049 0.0325  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A-2 O   
2486 C CB  . LYS A-2 133 ? 0.3138 0.2801 0.2263 -0.0038 0.0326  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A-2 CB  
2487 C CG  . LYS A-2 133 ? 0.3897 0.3482 0.3047 -0.0043 0.0311  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A-2 CG  
2488 C CD  . LYS A-2 133 ? 0.4835 0.4290 0.4034 -0.0044 0.0303  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A-2 CD  
2489 C CE  . LYS A-2 133 ? 0.5250 0.4638 0.4482 -0.0053 0.0290  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A-2 CE  
2490 N NZ  . LYS A-2 133 ? 0.5834 0.5101 0.5095 -0.0059 0.0290  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 127 LYS A-2 NZ  
2491 N N   . LEU A-2 134 ? 0.2900 0.2620 0.1956 -0.0065 0.0343  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 128 LEU A-2 N   
2492 C CA  . LEU A-2 134 ? 0.2765 0.2460 0.1809 -0.0073 0.0342  0.0022  ? ? ? ? ? ? 128 LEU A-2 CA  
2493 C C   . LEU A-2 134 ? 0.2885 0.2732 0.1906 -0.0068 0.0345  0.0054  ? ? ? ? ? ? 128 LEU A-2 C   
2494 O O   . LEU A-2 134 ? 0.2847 0.2705 0.1857 -0.0065 0.0338  0.0076  ? ? ? ? ? ? 128 LEU A-2 O   
2495 C CB  . LEU A-2 134 ? 0.2913 0.2526 0.1973 -0.0087 0.0348  0.0089  ? ? ? ? ? ? 128 LEU A-2 CB  
2496 C CG  . LEU A-2 134 ? 0.3314 0.2871 0.2383 -0.0093 0.0344  0.0157  ? ? ? ? ? ? 128 LEU A-2 CG  
2497 C CD1 . LEU A-2 134 ? 0.3191 0.2673 0.2253 -0.0085 0.0334  0.0129  ? ? ? ? ? ? 128 LEU A-2 CD1 
2498 C CD2 . LEU A-2 134 ? 0.3376 0.2846 0.2478 -0.0107 0.0345  0.0196  ? ? ? ? ? ? 128 LEU A-2 CD2 
2499 N N   . SER A-2 135 ? 0.2733 0.2717 0.1744 -0.0064 0.0357  0.0064  ? ? ? ? ? ? 129 SER A-2 N   
2500 C CA  A SER A-2 135 ? 0.2675 0.2836 0.1659 -0.0055 0.0361  0.0102  ? ? ? ? ? ? 129 SER A-2 CA  
2501 C CA  B SER A-2 135 ? 0.2669 0.2832 0.1653 -0.0055 0.0361  0.0103  ? ? ? ? ? ? 129 SER A-2 CA  
2502 C C   . SER A-2 135 ? 0.2588 0.2829 0.1552 -0.0039 0.0347  0.0024  ? ? ? ? ? ? 129 SER A-2 C   
2503 O O   . SER A-2 135 ? 0.2611 0.2939 0.1556 -0.0033 0.0342  0.0059  ? ? ? ? ? ? 129 SER A-2 O   
2504 C CB  A SER A-2 135 ? 0.2814 0.3125 0.1793 -0.0051 0.0378  0.0111  ? ? ? ? ? ? 129 SER A-2 CB  
2505 C CB  B SER A-2 135 ? 0.2789 0.3116 0.1766 -0.0051 0.0378  0.0120  ? ? ? ? ? ? 129 SER A-2 CB  
2506 O OG  A SER A-2 135 ? 0.2860 0.3356 0.1815 -0.0043 0.0385  0.0171  ? ? ? ? ? ? 129 SER A-2 OG  
2507 O OG  B SER A-2 135 ? 0.2844 0.3122 0.1851 -0.0071 0.0391  0.0206  ? ? ? ? ? ? 129 SER A-2 OG  
2508 N N   . ASP A-2 136 ? 0.2496 0.2703 0.1474 -0.0031 0.0337  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A-2 N   
2509 C CA  . ASP A-2 136 ? 0.2731 0.2997 0.1711 -0.0019 0.0319  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A-2 CA  
2510 C C   . ASP A-2 136 ? 0.2569 0.2730 0.1559 -0.0030 0.0305  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A-2 C   
2511 O O   . ASP A-2 136 ? 0.2535 0.2788 0.1515 -0.0024 0.0292  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A-2 O   
2512 C CB  . ASP A-2 136 ? 0.2793 0.3006 0.1813 -0.0010 0.0308  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A-2 CB  
2513 C CG  . ASP A-2 136 ? 0.3872 0.4211 0.2889 0.0010  0.0318  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A-2 CG  
2514 O OD1 . ASP A-2 136 ? 0.4178 0.4683 0.3154 0.0018  0.0333  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A-2 OD1 
2515 O OD2 . ASP A-2 136 ? 0.4442 0.4714 0.3502 0.0019  0.0312  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 130 ASP A-2 OD2 
2516 N N   . LEU A-2 137 ? 0.2493 0.2478 0.1505 -0.0044 0.0308  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A-2 N   
2517 C CA  . LEU A-2 137 ? 0.2439 0.2333 0.1462 -0.0052 0.0299  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A-2 CA  
2518 C C   . LEU A-2 137 ? 0.2493 0.2449 0.1491 -0.0049 0.0302  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A-2 C   
2519 O O   . LEU A-2 137 ? 0.2395 0.2377 0.1394 -0.0046 0.0291  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A-2 O   
2520 C CB  . LEU A-2 137 ? 0.2472 0.2191 0.1518 -0.0062 0.0304  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A-2 CB  
2521 C CG  . LEU A-2 137 ? 0.2343 0.1991 0.1429 -0.0064 0.0296  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A-2 CG  
2522 C CD1 . LEU A-2 137 ? 0.2604 0.2108 0.1700 -0.0071 0.0304  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A-2 CD1 
2523 C CD2 . LEU A-2 137 ? 0.3160 0.2792 0.2281 -0.0070 0.0280  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 131 LEU A-2 CD2 
2524 N N   . GLN A-2 138 ? 0.2435 0.2415 0.1421 -0.0050 0.0317  0.0070  ? ? ? ? ? ? 132 GLN A-2 N   
2525 C CA  . GLN A-2 138 ? 0.2582 0.2619 0.1561 -0.0046 0.0319  0.0166  ? ? ? ? ? ? 132 GLN A-2 CA  
2526 C C   . GLN A-2 138 ? 0.2582 0.2810 0.1533 -0.0032 0.0312  0.0156  ? ? ? ? ? ? 132 GLN A-2 C   
2527 O O   . GLN A-2 138 ? 0.2718 0.2984 0.1667 -0.0025 0.0304  0.0204  ? ? ? ? ? ? 132 GLN A-2 O   
2528 C CB  . GLN A-2 138 ? 0.2835 0.2878 0.1825 -0.0054 0.0335  0.0248  ? ? ? ? ? ? 132 GLN A-2 CB  
2529 C CG  . GLN A-2 138 ? 0.3180 0.3261 0.2187 -0.0052 0.0336  0.0363  ? ? ? ? ? ? 132 GLN A-2 CG  
2530 C CD  . GLN A-2 138 ? 0.3554 0.3486 0.2590 -0.0050 0.0326  0.0389  ? ? ? ? ? ? 132 GLN A-2 CD  
2531 O OE1 . GLN A-2 138 ? 0.3624 0.3405 0.2674 -0.0055 0.0324  0.0345  ? ? ? ? ? ? 132 GLN A-2 OE1 
2532 N NE2 . GLN A-2 138 ? 0.3736 0.3722 0.2786 -0.0038 0.0321  0.0465  ? ? ? ? ? ? 132 GLN A-2 NE2 
2533 N N   . GLY A-2 139 ? 0.2541 0.2905 0.1471 -0.0025 0.0313  0.0093  ? ? ? ? ? ? 133 GLY A-2 N   
2534 C CA  . GLY A-2 139 ? 0.2436 0.3004 0.1337 -0.0007 0.0301  0.0058  ? ? ? ? ? ? 133 GLY A-2 CA  
2535 C C   . GLY A-2 139 ? 0.2423 0.2971 0.1336 -0.0007 0.0278  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 133 GLY A-2 C   
2536 O O   . GLY A-2 139 ? 0.2400 0.3062 0.1299 0.0003  0.0267  0.0018  ? ? ? ? ? ? 133 GLY A-2 O   
2537 N N   . SER A-2 140 ? 0.2452 0.2851 0.1401 -0.0019 0.0270  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 134 SER A-2 N   
2538 C CA  . SER A-2 140 ? 0.2527 0.2896 0.1506 -0.0024 0.0248  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 134 SER A-2 CA  
2539 C C   . SER A-2 140 ? 0.2416 0.2722 0.1397 -0.0027 0.0249  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 134 SER A-2 C   
2540 O O   . SER A-2 140 ? 0.2502 0.2880 0.1490 -0.0024 0.0232  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 134 SER A-2 O   
2541 C CB  . SER A-2 140 ? 0.2619 0.2841 0.1650 -0.0038 0.0242  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 134 SER A-2 CB  
2542 O OG  . SER A-2 140 ? 0.3038 0.3316 0.2080 -0.0031 0.0238  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 134 SER A-2 OG  
2543 N N   . TYR A-2 141 ? 0.2387 0.2564 0.1371 -0.0031 0.0266  0.0016  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 N   
2544 C CA  . TYR A-2 141 ? 0.2485 0.2598 0.1478 -0.0028 0.0267  0.0093  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 CA  
2545 C C   . TYR A-2 141 ? 0.2511 0.2771 0.1484 -0.0011 0.0264  0.0170  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 C   
2546 O O   . TYR A-2 141 ? 0.2473 0.2761 0.1455 -0.0002 0.0253  0.0190  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 O   
2547 C CB  . TYR A-2 141 ? 0.2498 0.2452 0.1504 -0.0033 0.0282  0.0146  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 CB  
2548 C CG  . TYR A-2 141 ? 0.2415 0.2303 0.1438 -0.0023 0.0283  0.0222  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 CG  
2549 C CD1 . TYR A-2 141 ? 0.2576 0.2373 0.1621 -0.0021 0.0279  0.0203  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 CD1 
2550 C CD2 . TYR A-2 141 ? 0.2950 0.2881 0.1978 -0.0012 0.0287  0.0314  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 CD2 
2551 C CE1 . TYR A-2 141 ? 0.2628 0.2376 0.1692 -0.0005 0.0279  0.0263  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 CE1 
2552 C CE2 . TYR A-2 141 ? 0.3325 0.3192 0.2384 0.0002  0.0285  0.0380  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 CE2 
2553 C CZ  . TYR A-2 141 ? 0.3114 0.2889 0.2188 0.0008  0.0281  0.0345  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 CZ  
2554 O OH  . TYR A-2 141 ? 0.3344 0.3061 0.2453 0.0028  0.0278  0.0397  ? ? ? ? ? ? 135 TYR A-2 OH  
2555 N N   . GLU A-2 142 ? 0.2473 0.2844 0.1421 -0.0005 0.0273  0.0216  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 N   
2556 C CA  . GLU A-2 142 ? 0.2644 0.3179 0.1576 0.0013  0.0271  0.0300  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 CA  
2557 C C   . GLU A-2 142 ? 0.2571 0.3280 0.1481 0.0024  0.0250  0.0238  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 C   
2558 O O   . GLU A-2 142 ? 0.2615 0.3421 0.1522 0.0039  0.0241  0.0298  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 O   
2559 C CB  . GLU A-2 142 ? 0.2781 0.3415 0.1698 0.0014  0.0287  0.0370  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 CB  
2560 C CG  . GLU A-2 142 ? 0.3082 0.3548 0.2040 0.0002  0.0302  0.0452  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 CG  
2561 C CD  . GLU A-2 142 ? 0.3729 0.4259 0.2689 -0.0007 0.0320  0.0512  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 CD  
2562 O OE1 . GLU A-2 142 ? 0.4512 0.5230 0.3435 0.0000  0.0325  0.0495  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 OE1 
2563 O OE2 . GLU A-2 142 ? 0.4412 0.4812 0.3418 -0.0020 0.0328  0.0576  ? ? ? ? ? ? 136 GLU A-2 OE2 
2564 N N   . LYS A-2 143 ? 0.2321 0.3071 0.1223 0.0018  0.0241  0.0115  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 N   
2565 C CA  . LYS A-2 143 ? 0.2434 0.3346 0.1327 0.0026  0.0216  0.0038  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 CA  
2566 C C   . LYS A-2 143 ? 0.2466 0.3300 0.1394 0.0020  0.0200  0.0034  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 C   
2567 O O   . LYS A-2 143 ? 0.2404 0.3373 0.1327 0.0032  0.0183  0.0046  ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 O   
2568 C CB  . LYS A-2 143 ? 0.2415 0.3357 0.1316 0.0020  0.0205  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 CB  
2569 C CG  . LYS A-2 143 ? 0.2711 0.3810 0.1620 0.0026  0.0174  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 CG  
2570 C CD  . LYS A-2 143 ? 0.3172 0.4337 0.2089 0.0030  0.0165  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 CD  
2571 C CE  . LYS A-2 143 ? 0.3772 0.5082 0.2713 0.0034  0.0128  -0.0467 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 CE  
2572 N NZ  . LYS A-2 143 ? 0.4342 0.5488 0.3360 0.0006  0.0109  -0.0507 ? ? ? ? ? ? 137 LYS A-2 NZ  
2573 N N   . LEU A-2 144 ? 0.2367 0.2995 0.1334 0.0002  0.0206  0.0015  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A-2 N   
2574 C CA  . LEU A-2 144 ? 0.2449 0.3008 0.1454 -0.0004 0.0194  0.0013  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A-2 CA  
2575 C C   . LEU A-2 144 ? 0.2438 0.3024 0.1435 0.0016  0.0199  0.0129  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A-2 C   
2576 O O   . LEU A-2 144 ? 0.2475 0.3137 0.1486 0.0024  0.0183  0.0136  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A-2 O   
2577 C CB  . LEU A-2 144 ? 0.2487 0.2833 0.1530 -0.0024 0.0205  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A-2 CB  
2578 C CG  . LEU A-2 144 ? 0.2723 0.3007 0.1807 -0.0028 0.0198  0.0006  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A-2 CG  
2579 C CD1 . LEU A-2 144 ? 0.3324 0.3720 0.2442 -0.0040 0.0171  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 138 LEU A-2 CD1 
2580 C CD2 . LEU A-2 144 ? 0.2649 0.2753 0.1762 -0.0042 0.0212  0.0002  ? ? ? ? ? ? 138 LEU A-2 CD2 
2581 N N   . MET A-2 145 ? 0.2315 0.2837 0.1301 0.0025  0.0218  0.0220  ? ? ? ? ? ? 139 MET A-2 N   
2582 C CA  . MET A-2 145 ? 0.2603 0.3113 0.1605 0.0045  0.0221  0.0330  ? ? ? ? ? ? 139 MET A-2 CA  
2583 C C   . MET A-2 145 ? 0.2747 0.3462 0.1727 0.0067  0.0212  0.0395  ? ? ? ? ? ? 139 MET A-2 C   
2584 O O   . MET A-2 145 ? 0.3034 0.3763 0.2037 0.0088  0.0210  0.0487  ? ? ? ? ? ? 139 MET A-2 O   
2585 C CB  . MET A-2 145 ? 0.2641 0.2996 0.1660 0.0045  0.0241  0.0399  ? ? ? ? ? ? 139 MET A-2 CB  
2586 C CG  . MET A-2 145 ? 0.2913 0.3077 0.1951 0.0028  0.0249  0.0339  ? ? ? ? ? ? 139 MET A-2 CG  
2587 S SD  . MET A-2 145 ? 0.3621 0.3723 0.2692 0.0034  0.0240  0.0308  ? ? ? ? ? ? 139 MET A-2 SD  
2588 C CE  . MET A-2 145 ? 0.4477 0.4476 0.3581 0.0060  0.0248  0.0408  ? ? ? ? ? ? 139 MET A-2 CE  
2589 N N   . ALA A-2 146 ? 0.2756 0.3642 0.1696 0.0065  0.0206  0.0346  ? ? ? ? ? ? 140 ALA A-2 N   
2590 C CA  . ALA A-2 146 ? 0.3072 0.4202 0.1983 0.0088  0.0194  0.0395  ? ? ? ? ? ? 140 ALA A-2 CA  
2591 C C   . ALA A-2 146 ? 0.3397 0.4628 0.2319 0.0099  0.0168  0.0367  ? ? ? ? ? ? 140 ALA A-2 C   
2592 O O   . ALA A-2 146 ? 0.3294 0.4727 0.2194 0.0122  0.0156  0.0418  ? ? ? ? ? ? 140 ALA A-2 O   
2593 C CB  . ALA A-2 146 ? 0.3112 0.4420 0.1974 0.0088  0.0194  0.0336  ? ? ? ? ? ? 140 ALA A-2 CB  
2594 N N   . SER A-2 147 ? 0.3693 0.4797 0.2651 0.0083  0.0159  0.0294  ? ? ? ? ? ? 141 SER A-2 N   
2595 C CA  . SER A-2 147 ? 0.3977 0.5144 0.2961 0.0091  0.0137  0.0283  ? ? ? ? ? ? 141 SER A-2 CA  
2596 C C   . SER A-2 147 ? 0.4210 0.5388 0.3215 0.0122  0.0139  0.0417  ? ? ? ? ? ? 141 SER A-2 C   
2597 O O   . SER A-2 147 ? 0.4256 0.5307 0.3276 0.0132  0.0159  0.0507  ? ? ? ? ? ? 141 SER A-2 O   
2598 C CB  . SER A-2 147 ? 0.4077 0.5072 0.3108 0.0066  0.0136  0.0207  ? ? ? ? ? ? 141 SER A-2 CB  
2599 O OG  . SER A-2 147 ? 0.4688 0.5741 0.3754 0.0072  0.0117  0.0206  ? ? ? ? ? ? 141 SER A-2 OG  
2600 N N   . ALA A-2 148 ? 0.4361 0.5685 0.3376 0.0139  0.0116  0.0423  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A-2 N   
2601 C CA  . ALA A-2 148 ? 0.4507 0.5859 0.3550 0.0174  0.0115  0.0546  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A-2 CA  
2602 C C   . ALA A-2 148 ? 0.4705 0.5854 0.3804 0.0176  0.0124  0.0556  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A-2 C   
2603 O O   . ALA A-2 148 ? 0.5100 0.6167 0.4232 0.0204  0.0134  0.0659  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A-2 O   
2604 C CB  . ALA A-2 148 ? 0.4377 0.5971 0.3413 0.0193  0.0086  0.0548  ? ? ? ? ? ? 142 ALA A-2 CB  
2605 N N   . GLU A-2 149 ? 0.4642 0.5716 0.3760 0.0150  0.0120  0.0453  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 N   
2606 C CA  . GLU A-2 149 ? 0.4662 0.5580 0.3830 0.0154  0.0130  0.0458  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CA  
2607 C C   . GLU A-2 149 ? 0.4464 0.5169 0.3637 0.0152  0.0156  0.0482  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 C   
2608 O O   . GLU A-2 149 ? 0.4143 0.4768 0.3293 0.0123  0.0167  0.0424  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 O   
2609 C CB  . GLU A-2 149 ? 0.4724 0.5633 0.3917 0.0120  0.0120  0.0349  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CB  
2610 C CG  . GLU A-2 149 ? 0.5204 0.5959 0.4443 0.0121  0.0135  0.0350  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CG  
2611 C CD  . GLU A-2 149 ? 0.5525 0.6330 0.4811 0.0100  0.0122  0.0288  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 CD  
2612 O OE1 . GLU A-2 149 ? 0.5911 0.6860 0.5203 0.0080  0.0096  0.0231  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 OE1 
2613 O OE2 . GLU A-2 149 ? 0.5812 0.6521 0.5135 0.0104  0.0137  0.0297  ? ? ? ? ? ? 143 GLU A-2 OE2 
2614 N N   . PRO A-2 150 ? 0.4198 0.4814 0.3410 0.0186  0.0165  0.0561  ? ? ? ? ? ? 144 PRO A-2 N   
2615 C CA  . PRO A-2 150 ? 0.4032 0.4458 0.3252 0.0184  0.0186  0.0571  ? ? ? ? ? ? 144 PRO A-2 CA  
2616 C C   . PRO A-2 150 ? 0.3507 0.3818 0.2727 0.0156  0.0197  0.0479  ? ? ? ? ? ? 144 PRO A-2 C   
2617 O O   . PRO A-2 150 ? 0.3554 0.3913 0.2790 0.0147  0.0189  0.0430  ? ? ? ? ? ? 144 PRO A-2 O   
2618 C CB  . PRO A-2 150 ? 0.4161 0.4525 0.3438 0.0229  0.0187  0.0653  ? ? ? ? ? ? 144 PRO A-2 CB  
2619 C CG  . PRO A-2 150 ? 0.4278 0.4786 0.3576 0.0254  0.0170  0.0683  ? ? ? ? ? ? 144 PRO A-2 CG  
2620 C CD  . PRO A-2 150 ? 0.4389 0.5074 0.3642 0.0229  0.0155  0.0642  ? ? ? ? ? ? 144 PRO A-2 CD  
2621 N N   . MET A-2 151 ? 0.3310 0.3481 0.2519 0.0143  0.0213  0.0462  ? ? ? ? ? ? 145 MET A-2 N   
2622 C CA  . MET A-2 151 ? 0.3064 0.3137 0.2271 0.0115  0.0223  0.0383  ? ? ? ? ? ? 145 MET A-2 CA  
2623 C C   . MET A-2 151 ? 0.3113 0.3101 0.2356 0.0139  0.0233  0.0387  ? ? ? ? ? ? 145 MET A-2 C   
2624 O O   . MET A-2 151 ? 0.3037 0.2951 0.2301 0.0171  0.0238  0.0430  ? ? ? ? ? ? 145 MET A-2 O   
2625 C CB  . MET A-2 151 ? 0.3048 0.3022 0.2228 0.0093  0.0235  0.0361  ? ? ? ? ? ? 145 MET A-2 CB  
2626 C CG  . MET A-2 151 ? 0.2954 0.2841 0.2132 0.0067  0.0244  0.0291  ? ? ? ? ? ? 145 MET A-2 CG  
2627 S SD  . MET A-2 151 ? 0.2815 0.2803 0.2008 0.0033  0.0230  0.0219  ? ? ? ? ? ? 145 MET A-2 SD  
2628 C CE  . MET A-2 151 ? 0.2529 0.2626 0.1686 0.0021  0.0217  0.0199  ? ? ? ? ? ? 145 MET A-2 CE  
2629 N N   . SER A-2 152 ? 0.2689 0.2690 0.1946 0.0122  0.0235  0.0338  ? ? ? ? ? ? 146 SER A-2 N   
2630 C CA  . SER A-2 152 ? 0.2723 0.2670 0.2009 0.0142  0.0247  0.0333  ? ? ? ? ? ? 146 SER A-2 CA  
2631 C C   . SER A-2 152 ? 0.2453 0.2417 0.1751 0.0106  0.0251  0.0282  ? ? ? ? ? ? 146 SER A-2 C   
2632 O O   . SER A-2 152 ? 0.2345 0.2364 0.1642 0.0070  0.0239  0.0247  ? ? ? ? ? ? 146 SER A-2 O   
2633 C CB  . SER A-2 152 ? 0.2994 0.3018 0.2316 0.0183  0.0239  0.0376  ? ? ? ? ? ? 146 SER A-2 CB  
2634 O OG  . SER A-2 152 ? 0.2882 0.3036 0.2221 0.0167  0.0226  0.0361  ? ? ? ? ? ? 146 SER A-2 OG  
2635 N N   . PHE A-2 153 ? 0.2287 0.2220 0.1608 0.0119  0.0265  0.0277  ? ? ? ? ? ? 147 PHE A-2 N   
2636 C CA  . PHE A-2 153 ? 0.2244 0.2203 0.1593 0.0085  0.0271  0.0247  ? ? ? ? ? ? 147 PHE A-2 CA  
2637 C C   . PHE A-2 153 ? 0.2316 0.2397 0.1705 0.0058  0.0252  0.0233  ? ? ? ? ? ? 147 PHE A-2 C   
2638 O O   . PHE A-2 153 ? 0.2331 0.2422 0.1750 0.0013  0.0246  0.0198  ? ? ? ? ? ? 147 PHE A-2 O   
2639 C CB  . PHE A-2 153 ? 0.2281 0.2233 0.1651 0.0114  0.0290  0.0259  ? ? ? ? ? ? 147 PHE A-2 CB  
2640 C CG  . PHE A-2 153 ? 0.2121 0.2121 0.1533 0.0080  0.0298  0.0248  ? ? ? ? ? ? 147 PHE A-2 CG  
2641 C CD1 . PHE A-2 153 ? 0.2273 0.2211 0.1684 0.0046  0.0307  0.0232  ? ? ? ? ? ? 147 PHE A-2 CD1 
2642 C CD2 . PHE A-2 153 ? 0.2420 0.2532 0.1883 0.0080  0.0294  0.0261  ? ? ? ? ? ? 147 PHE A-2 CD2 
2643 C CE1 . PHE A-2 153 ? 0.2381 0.2362 0.1848 0.0010  0.0313  0.0236  ? ? ? ? ? ? 147 PHE A-2 CE1 
2644 C CE2 . PHE A-2 153 ? 0.2289 0.2448 0.1807 0.0043  0.0301  0.0260  ? ? ? ? ? ? 147 PHE A-2 CE2 
2645 C CZ  . PHE A-2 153 ? 0.2576 0.2666 0.2099 0.0007  0.0311  0.0251  ? ? ? ? ? ? 147 PHE A-2 CZ  
2646 N N   . SER A-2 154 ? 0.2358 0.2531 0.1755 0.0086  0.0238  0.0260  ? ? ? ? ? ? 148 SER A-2 N   
2647 C CA  . SER A-2 154 ? 0.2561 0.2870 0.1998 0.0066  0.0217  0.0246  ? ? ? ? ? ? 148 SER A-2 CA  
2648 C C   . SER A-2 154 ? 0.2507 0.2876 0.1924 0.0040  0.0193  0.0214  ? ? ? ? ? ? 148 SER A-2 C   
2649 O O   . SER A-2 154 ? 0.2585 0.3075 0.2038 0.0019  0.0170  0.0185  ? ? ? ? ? ? 148 SER A-2 O   
2650 C CB  . SER A-2 154 ? 0.2782 0.3181 0.2240 0.0113  0.0213  0.0292  ? ? ? ? ? ? 148 SER A-2 CB  
2651 O OG  . SER A-2 154 ? 0.3411 0.3782 0.2895 0.0136  0.0234  0.0306  ? ? ? ? ? ? 148 SER A-2 OG  
2652 N N   . SER A-2 155 ? 0.2344 0.2646 0.1709 0.0043  0.0196  0.0214  ? ? ? ? ? ? 149 SER A-2 N   
2653 C CA  . SER A-2 155 ? 0.2320 0.2694 0.1661 0.0025  0.0176  0.0181  ? ? ? ? ? ? 149 SER A-2 CA  
2654 C C   . SER A-2 155 ? 0.2340 0.2712 0.1720 -0.0026 0.0165  0.0102  ? ? ? ? ? ? 149 SER A-2 C   
2655 O O   . SER A-2 155 ? 0.2257 0.2515 0.1651 -0.0046 0.0181  0.0086  ? ? ? ? ? ? 149 SER A-2 O   
2656 C CB  . SER A-2 155 ? 0.2520 0.2819 0.1803 0.0036  0.0187  0.0201  ? ? ? ? ? ? 149 SER A-2 CB  
2657 O OG  . SER A-2 155 ? 0.2568 0.2950 0.1826 0.0018  0.0170  0.0159  ? ? ? ? ? ? 149 SER A-2 OG  
2658 N N   . PRO A-2 156 ? 0.2539 0.3035 0.1935 -0.0045 0.0137  0.0049  ? ? ? ? ? ? 150 PRO A-2 N   
2659 C CA  . PRO A-2 156 ? 0.2602 0.3086 0.2052 -0.0092 0.0121  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A-2 CA  
2660 C C   . PRO A-2 156 ? 0.2503 0.2884 0.1921 -0.0101 0.0131  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A-2 C   
2661 O O   . PRO A-2 156 ? 0.2483 0.2798 0.1954 -0.0136 0.0127  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A-2 O   
2662 C CB  . PRO A-2 156 ? 0.2726 0.3386 0.2190 -0.0099 0.0085  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A-2 CB  
2663 C CG  . PRO A-2 156 ? 0.3051 0.3816 0.2464 -0.0057 0.0084  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 150 PRO A-2 CG  
2664 C CD  . PRO A-2 156 ? 0.2572 0.3234 0.1953 -0.0023 0.0115  0.0064  ? ? ? ? ? ? 150 PRO A-2 CD  
2665 N N   . ASP A-2 157 ? 0.2322 0.2684 0.1662 -0.0071 0.0145  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A-2 N   
2666 C CA  . ASP A-2 157 ? 0.2394 0.2664 0.1700 -0.0077 0.0157  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A-2 CA  
2667 C C   . ASP A-2 157 ? 0.2066 0.2174 0.1360 -0.0071 0.0186  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A-2 C   
2668 O O   . ASP A-2 157 ? 0.2043 0.2079 0.1306 -0.0071 0.0197  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A-2 O   
2669 C CB  . ASP A-2 157 ? 0.2501 0.2858 0.1738 -0.0050 0.0155  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A-2 CB  
2670 C CG  . ASP A-2 157 ? 0.3243 0.3779 0.2480 -0.0054 0.0126  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A-2 CG  
2671 O OD1 . ASP A-2 157 ? 0.3623 0.4188 0.2916 -0.0082 0.0104  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A-2 OD1 
2672 O OD2 . ASP A-2 157 ? 0.3776 0.4430 0.2964 -0.0026 0.0123  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 151 ASP A-2 OD2 
2673 N N   . PHE A-2 158 ? 0.1998 0.2063 0.1319 -0.0065 0.0198  0.0038  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 N   
2674 C CA  . PHE A-2 158 ? 0.1828 0.1764 0.1132 -0.0054 0.0224  0.0076  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CA  
2675 C C   . PHE A-2 158 ? 0.1778 0.1620 0.1101 -0.0081 0.0230  0.0039  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 C   
2676 O O   . PHE A-2 158 ? 0.1767 0.1522 0.1053 -0.0072 0.0244  0.0052  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 O   
2677 C CB  . PHE A-2 158 ? 0.1903 0.1839 0.1236 -0.0038 0.0235  0.0116  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CB  
2678 C CG  . PHE A-2 158 ? 0.1903 0.1735 0.1210 -0.0013 0.0259  0.0152  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CG  
2679 C CD1 . PHE A-2 158 ? 0.2303 0.2087 0.1563 0.0017  0.0265  0.0180  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CD1 
2680 C CD2 . PHE A-2 158 ? 0.1819 0.1618 0.1156 -0.0018 0.0274  0.0159  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CD2 
2681 C CE1 . PHE A-2 158 ? 0.2169 0.1863 0.1416 0.0040  0.0282  0.0198  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CE1 
2682 C CE2 . PHE A-2 158 ? 0.1904 0.1630 0.1214 0.0010  0.0294  0.0181  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CE2 
2683 C CZ  . PHE A-2 158 ? 0.2164 0.1837 0.1432 0.0039  0.0296  0.0194  ? ? ? ? ? ? 152 PHE A-2 CZ  
2684 N N   . GLY A-2 159 ? 0.1717 0.1576 0.1107 -0.0115 0.0216  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A-2 N   
2685 C CA  . GLY A-2 159 ? 0.1719 0.1491 0.1143 -0.0140 0.0219  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A-2 CA  
2686 C C   . GLY A-2 159 ? 0.1767 0.1510 0.1148 -0.0135 0.0216  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A-2 C   
2687 O O   . GLY A-2 159 ? 0.1874 0.1525 0.1243 -0.0135 0.0229  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 153 GLY A-2 O   
2688 N N   . HIS A-2 160 ? 0.1836 0.1677 0.1196 -0.0131 0.0199  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A-2 N   
2689 C CA  . HIS A-2 160 ? 0.1792 0.1642 0.1110 -0.0123 0.0197  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A-2 CA  
2690 C C   . HIS A-2 160 ? 0.1885 0.1679 0.1131 -0.0098 0.0221  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A-2 C   
2691 O O   . HIS A-2 160 ? 0.1886 0.1619 0.1112 -0.0097 0.0230  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A-2 O   
2692 C CB  . HIS A-2 160 ? 0.1995 0.1995 0.1301 -0.0119 0.0174  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A-2 CB  
2693 C CG  . HIS A-2 160 ? 0.2119 0.2157 0.1401 -0.0114 0.0169  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A-2 CG  
2694 N ND1 . HIS A-2 160 ? 0.2699 0.2893 0.1965 -0.0106 0.0149  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A-2 ND1 
2695 C CD2 . HIS A-2 160 ? 0.2505 0.2461 0.1777 -0.0113 0.0181  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A-2 CD2 
2696 C CE1 . HIS A-2 160 ? 0.2882 0.3091 0.2129 -0.0099 0.0150  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A-2 CE1 
2697 N NE2 . HIS A-2 160 ? 0.2699 0.2761 0.1951 -0.0104 0.0170  -0.0327 ? ? ? ? ? ? 154 HIS A-2 NE2 
2698 N N   . TYR A-2 161 ? 0.1886 0.1703 0.1104 -0.0077 0.0228  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 155 TYR A-2 N   
2699 C CA  . TYR A-2 161 ? 0.1876 0.1626 0.1050 -0.0054 0.0247  0.0046  ? ? ? ? ? ? 155 TYR A-2 CA  
2700 C C   . TYR A-2 161 ? 0.1836 0.1458 0.1015 -0.0058 0.0262  0.0052  ? ? ? ? ? ? 155 TYR A-2 C   
2701 O O   . TYR A-2 161 ? 0.1887 0.1447 0.1038 -0.0051 0.0273  0.0067  ? ? ? ? ? ? 155 TYR A-2 O   
2702 C CB  . TYR A-2 161 ? 0.1958 0.1748 0.1126 -0.0029 0.0247  0.0105  ? ? ? ? ? ? 155 TYR A-2 CB  
2703 C CG  . TYR A-2 161 ? 0.1859 0.1572 0.1006 -0.0004 0.0262  0.0163  ? ? ? ? ? ? 155 TYR A-2 CG  
2704 C CD1 . TYR A-2 161 ? 0.1823 0.1564 0.0945 0.0008  0.0262  0.0205  ? ? ? ? ? ? 155 TYR A-2 CD1 
2705 C CD2 . TYR A-2 161 ? 0.2257 0.1881 0.1418 0.0008  0.0273  0.0177  ? ? ? ? ? ? 155 TYR A-2 CD2 
2706 C CE1 . TYR A-2 161 ? 0.2281 0.1945 0.1405 0.0028  0.0271  0.0258  ? ? ? ? ? ? 155 TYR A-2 CE1 
2707 C CE2 . TYR A-2 161 ? 0.2434 0.1988 0.1587 0.0032  0.0281  0.0217  ? ? ? ? ? ? 155 TYR A-2 CE2 
2708 C CZ  . TYR A-2 161 ? 0.2500 0.2067 0.1642 0.0040  0.0278  0.0256  ? ? ? ? ? ? 155 TYR A-2 CZ  
2709 O OH  . TYR A-2 161 ? 0.2793 0.2282 0.1949 0.0061  0.0282  0.0292  ? ? ? ? ? ? 155 TYR A-2 OH  
2710 N N   . LEU A-2 162 ? 0.1823 0.1414 0.1044 -0.0070 0.0264  0.0044  ? ? ? ? ? ? 156 LEU A-2 N   
2711 C CA  . LEU A-2 162 ? 0.1763 0.1257 0.0991 -0.0072 0.0279  0.0054  ? ? ? ? ? ? 156 LEU A-2 CA  
2712 C C   . LEU A-2 162 ? 0.1797 0.1241 0.1029 -0.0088 0.0278  0.0018  ? ? ? ? ? ? 156 LEU A-2 C   
2713 O O   . LEU A-2 162 ? 0.1829 0.1208 0.1032 -0.0079 0.0288  0.0033  ? ? ? ? ? ? 156 LEU A-2 O   
2714 C CB  . LEU A-2 162 ? 0.1760 0.1258 0.1041 -0.0084 0.0282  0.0062  ? ? ? ? ? ? 156 LEU A-2 CB  
2715 C CG  . LEU A-2 162 ? 0.1894 0.1439 0.1173 -0.0061 0.0287  0.0099  ? ? ? ? ? ? 156 LEU A-2 CG  
2716 C CD1 . LEU A-2 162 ? 0.1965 0.1528 0.1300 -0.0075 0.0294  0.0113  ? ? ? ? ? ? 156 LEU A-2 CD1 
2717 C CD2 . LEU A-2 162 ? 0.2018 0.1521 0.1248 -0.0024 0.0299  0.0131  ? ? ? ? ? ? 156 LEU A-2 CD2 
2718 N N   . VAL A-2 163 ? 0.1741 0.1223 0.1011 -0.0108 0.0262  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A-2 N   
2719 C CA  A VAL A-2 163 ? 0.1820 0.1262 0.1107 -0.0119 0.0258  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A-2 CA  
2720 C CA  B VAL A-2 163 ? 0.1772 0.1207 0.1058 -0.0118 0.0260  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A-2 CA  
2721 C C   . VAL A-2 163 ? 0.1836 0.1284 0.1060 -0.0102 0.0265  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A-2 C   
2722 O O   . VAL A-2 163 ? 0.1905 0.1292 0.1120 -0.0100 0.0273  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A-2 O   
2723 C CB  A VAL A-2 163 ? 0.2023 0.1517 0.1372 -0.0138 0.0236  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A-2 CB  
2724 C CB  B VAL A-2 163 ? 0.1865 0.1320 0.1227 -0.0141 0.0240  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A-2 CB  
2725 C CG1 A VAL A-2 163 ? 0.2084 0.1559 0.1444 -0.0139 0.0230  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A-2 CG1 
2726 C CG1 B VAL A-2 163 ? 0.1727 0.1151 0.1167 -0.0163 0.0237  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A-2 CG1 
2727 C CG2 A VAL A-2 163 ? 0.1889 0.1358 0.1324 -0.0162 0.0230  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A-2 CG2 
2728 C CG2 B VAL A-2 163 ? 0.1737 0.1310 0.1094 -0.0141 0.0220  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 157 VAL A-2 CG2 
2729 N N   . LEU A-2 164 ? 0.1806 0.1340 0.0995 -0.0092 0.0261  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A-2 N   
2730 C CA  . LEU A-2 164 ? 0.1970 0.1534 0.1111 -0.0080 0.0268  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A-2 CA  
2731 C C   . LEU A-2 164 ? 0.1906 0.1395 0.1018 -0.0069 0.0283  0.0009  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A-2 C   
2732 O O   . LEU A-2 164 ? 0.2108 0.1567 0.1205 -0.0068 0.0290  0.0013  ? ? ? ? ? ? 158 LEU A-2 O   
2733 C CB  . LEU A-2 164 ? 0.2063 0.1761 0.1178 -0.0071 0.0259  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A-2 CB  
2734 C CG  . LEU A-2 164 ? 0.2608 0.2406 0.1743 -0.0078 0.0241  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A-2 CG  
2735 C CD1 . LEU A-2 164 ? 0.2785 0.2744 0.1889 -0.0066 0.0231  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A-2 CD1 
2736 C CD2 . LEU A-2 164 ? 0.2979 0.2775 0.2114 -0.0078 0.0244  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 158 LEU A-2 CD2 
2737 N N   . THR A-2 165 ? 0.1911 0.1372 0.1024 -0.0058 0.0287  0.0052  ? ? ? ? ? ? 159 THR A-2 N   
2738 C CA  . THR A-2 165 ? 0.1961 0.1345 0.1060 -0.0045 0.0297  0.0094  ? ? ? ? ? ? 159 THR A-2 CA  
2739 C C   . THR A-2 165 ? 0.2062 0.1358 0.1166 -0.0051 0.0304  0.0076  ? ? ? ? ? ? 159 THR A-2 C   
2740 O O   . THR A-2 165 ? 0.2002 0.1247 0.1094 -0.0047 0.0309  0.0089  ? ? ? ? ? ? 159 THR A-2 O   
2741 C CB  . THR A-2 165 ? 0.1970 0.1347 0.1074 -0.0025 0.0298  0.0134  ? ? ? ? ? ? 159 THR A-2 CB  
2742 O OG1 . THR A-2 165 ? 0.1915 0.1289 0.1041 -0.0027 0.0298  0.0118  ? ? ? ? ? ? 159 THR A-2 OG1 
2743 C CG2 . THR A-2 165 ? 0.2215 0.1685 0.1315 -0.0016 0.0290  0.0168  ? ? ? ? ? ? 159 THR A-2 CG2 
2744 N N   . LYS A-2 166 ? 0.2057 0.1340 0.1188 -0.0061 0.0303  0.0051  ? ? ? ? ? ? 160 LYS A-2 N   
2745 C CA  . LYS A-2 166 ? 0.1983 0.1199 0.1123 -0.0065 0.0308  0.0043  ? ? ? ? ? ? 160 LYS A-2 CA  
2746 C C   . LYS A-2 166 ? 0.2015 0.1217 0.1150 -0.0072 0.0307  0.0018  ? ? ? ? ? ? 160 LYS A-2 C   
2747 O O   . LYS A-2 166 ? 0.2172 0.1324 0.1294 -0.0067 0.0312  0.0027  ? ? ? ? ? ? 160 LYS A-2 O   
2748 C CB  . LYS A-2 166 ? 0.2049 0.1266 0.1237 -0.0078 0.0306  0.0032  ? ? ? ? ? ? 160 LYS A-2 CB  
2749 C CG  . LYS A-2 166 ? 0.2436 0.1597 0.1640 -0.0081 0.0311  0.0038  ? ? ? ? ? ? 160 LYS A-2 CG  
2750 C CD  . LYS A-2 166 ? 0.3147 0.2289 0.2323 -0.0061 0.0322  0.0072  ? ? ? ? ? ? 160 LYS A-2 CD  
2751 C CE  . LYS A-2 166 ? 0.4114 0.3223 0.3299 -0.0060 0.0327  0.0084  ? ? ? ? ? ? 160 LYS A-2 CE  
2752 N NZ  . LYS A-2 166 ? 0.4391 0.3464 0.3561 -0.0060 0.0324  0.0065  ? ? ? ? ? ? 160 LYS A-2 NZ  
2753 N N   . ALA A-2 167 ? 0.2142 0.1400 0.1288 -0.0080 0.0299  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 161 ALA A-2 N   
2754 C CA  . ALA A-2 167 ? 0.2008 0.1274 0.1154 -0.0083 0.0298  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 161 ALA A-2 CA  
2755 C C   . ALA A-2 167 ? 0.2128 0.1403 0.1236 -0.0076 0.0306  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 161 ALA A-2 C   
2756 O O   . ALA A-2 167 ? 0.2152 0.1396 0.1257 -0.0076 0.0311  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 161 ALA A-2 O   
2757 C CB  . ALA A-2 167 ? 0.2146 0.1489 0.1315 -0.0088 0.0287  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 161 ALA A-2 CB  
2758 N N   . LEU A-2 168 ? 0.1989 0.1311 0.1076 -0.0071 0.0307  0.0020  ? ? ? ? ? ? 162 LEU A-2 N   
2759 C CA  . LEU A-2 168 ? 0.2235 0.1565 0.1304 -0.0068 0.0313  0.0064  ? ? ? ? ? ? 162 LEU A-2 CA  
2760 C C   . LEU A-2 168 ? 0.2302 0.1536 0.1376 -0.0065 0.0316  0.0085  ? ? ? ? ? ? 162 LEU A-2 C   
2761 O O   . LEU A-2 168 ? 0.2522 0.1740 0.1598 -0.0071 0.0319  0.0092  ? ? ? ? ? ? 162 LEU A-2 O   
2762 C CB  . LEU A-2 168 ? 0.2215 0.1602 0.1277 -0.0060 0.0311  0.0111  ? ? ? ? ? ? 162 LEU A-2 CB  
2763 C CG  . LEU A-2 168 ? 0.2535 0.2049 0.1584 -0.0060 0.0308  0.0105  ? ? ? ? ? ? 162 LEU A-2 CG  
2764 C CD1 . LEU A-2 168 ? 0.2959 0.2518 0.2008 -0.0049 0.0303  0.0153  ? ? ? ? ? ? 162 LEU A-2 CD1 
2765 C CD2 . LEU A-2 168 ? 0.2551 0.2130 0.1589 -0.0064 0.0315  0.0126  ? ? ? ? ? ? 162 LEU A-2 CD2 
2766 N N   . GLU A-2 169 ? 0.2268 0.1451 0.1347 -0.0057 0.0315  0.0088  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 N   
2767 C CA  . GLU A-2 169 ? 0.2346 0.1455 0.1428 -0.0049 0.0315  0.0094  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 CA  
2768 C C   . GLU A-2 169 ? 0.2415 0.1495 0.1497 -0.0056 0.0317  0.0067  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 C   
2769 O O   . GLU A-2 169 ? 0.2439 0.1484 0.1523 -0.0056 0.0315  0.0070  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 O   
2770 C CB  . GLU A-2 169 ? 0.2462 0.1547 0.1545 -0.0033 0.0315  0.0096  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 CB  
2771 C CG  . GLU A-2 169 ? 0.2951 0.2044 0.2044 -0.0020 0.0312  0.0126  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 CG  
2772 C CD  . GLU A-2 169 ? 0.3685 0.2731 0.2797 -0.0015 0.0307  0.0142  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 CD  
2773 O OE1 . GLU A-2 169 ? 0.3476 0.2471 0.2592 -0.0007 0.0304  0.0119  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 OE1 
2774 O OE2 . GLU A-2 169 ? 0.3552 0.2621 0.2681 -0.0020 0.0304  0.0180  ? ? ? ? ? ? 163 GLU A-2 OE2 
2775 N N   . ARG A-2 170 ? 0.2363 0.1456 0.1453 -0.0061 0.0317  0.0042  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 N   
2776 C CA  . ARG A-2 170 ? 0.2366 0.1432 0.1466 -0.0063 0.0317  0.0023  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 CA  
2777 C C   . ARG A-2 170 ? 0.2200 0.1283 0.1298 -0.0069 0.0318  0.0015  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 C   
2778 O O   . ARG A-2 170 ? 0.2330 0.1386 0.1431 -0.0068 0.0317  0.0013  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 O   
2779 C CB  . ARG A-2 170 ? 0.2546 0.1620 0.1678 -0.0069 0.0315  0.0000  ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 CB  
2780 C CG  . ARG A-2 170 ? 0.2925 0.1975 0.2083 -0.0068 0.0313  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 CG  
2781 C CD  . ARG A-2 170 ? 0.3675 0.2720 0.2890 -0.0075 0.0306  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 CD  
2782 N NE  . ARG A-2 170 ? 0.4199 0.3288 0.3436 -0.0082 0.0299  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 NE  
2783 C CZ  . ARG A-2 170 ? 0.4728 0.3844 0.3988 -0.0091 0.0293  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 CZ  
2784 N NH1 . ARG A-2 170 ? 0.5403 0.4508 0.4665 -0.0094 0.0296  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 NH1 
2785 N NH2 . ARG A-2 170 ? 0.5007 0.4175 0.4287 -0.0094 0.0283  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 164 ARG A-2 NH2 
2786 N N   . GLU A-2 171 ? 0.2259 0.1404 0.1356 -0.0074 0.0319  0.0009  ? ? ? ? ? ? 165 GLU A-2 N   
2787 C CA  . GLU A-2 171 ? 0.2391 0.1579 0.1488 -0.0079 0.0322  0.0003  ? ? ? ? ? ? 165 GLU A-2 CA  
2788 C C   . GLU A-2 171 ? 0.2162 0.1338 0.1256 -0.0085 0.0324  0.0045  ? ? ? ? ? ? 165 GLU A-2 C   
2789 O O   . GLU A-2 171 ? 0.2149 0.1323 0.1254 -0.0090 0.0325  0.0046  ? ? ? ? ? ? 165 GLU A-2 O   
2790 C CB  . GLU A-2 171 ? 0.2623 0.1906 0.1717 -0.0078 0.0324  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 165 GLU A-2 CB  
2791 C CG  . GLU A-2 171 ? 0.3564 0.2850 0.2683 -0.0074 0.0317  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 165 GLU A-2 CG  
2792 C CD  . GLU A-2 171 ? 0.3850 0.3096 0.2997 -0.0069 0.0316  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 165 GLU A-2 CD  
2793 O OE1 . GLU A-2 171 ? 0.4375 0.3645 0.3517 -0.0067 0.0322  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 165 GLU A-2 OE1 
2794 O OE2 . GLU A-2 171 ? 0.5264 0.4458 0.4446 -0.0067 0.0309  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 165 GLU A-2 OE2 
2795 N N   . LYS A-2 172 ? 0.2127 0.1293 0.1218 -0.0084 0.0323  0.0081  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A-2 N   
2796 C CA  . LYS A-2 172 ? 0.2241 0.1376 0.1353 -0.0090 0.0320  0.0120  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A-2 CA  
2797 C C   . LYS A-2 172 ? 0.2203 0.1267 0.1325 -0.0089 0.0313  0.0099  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A-2 C   
2798 O O   . LYS A-2 172 ? 0.2129 0.1180 0.1277 -0.0100 0.0309  0.0109  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A-2 O   
2799 C CB  . LYS A-2 172 ? 0.2341 0.1464 0.1463 -0.0083 0.0316  0.0157  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A-2 CB  
2800 C CG  . LYS A-2 172 ? 0.2555 0.1766 0.1672 -0.0085 0.0321  0.0192  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A-2 CG  
2801 C CD  . LYS A-2 172 ? 0.3125 0.2321 0.2256 -0.0073 0.0315  0.0231  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A-2 CD  
2802 C CE  . LYS A-2 172 ? 0.3331 0.2636 0.2454 -0.0071 0.0319  0.0273  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A-2 CE  
2803 N NZ  . LYS A-2 172 ? 0.3454 0.2749 0.2596 -0.0055 0.0312  0.0314  ? ? ? ? ? ? 166 LYS A-2 NZ  
2804 N N   . ASN A-2 173 ? 0.2272 0.1298 0.1378 -0.0075 0.0311  0.0073  ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 N   
2805 C CA  . ASN A-2 173 ? 0.2466 0.1448 0.1575 -0.0069 0.0303  0.0052  ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 CA  
2806 C C   . ASN A-2 173 ? 0.2330 0.1325 0.1442 -0.0075 0.0304  0.0035  ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 C   
2807 O O   . ASN A-2 173 ? 0.2460 0.1440 0.1587 -0.0079 0.0295  0.0028  ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 O   
2808 C CB  . ASN A-2 173 ? 0.2612 0.1579 0.1702 -0.0051 0.0304  0.0039  ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 CB  
2809 C CG  . ASN A-2 173 ? 0.2855 0.1803 0.1940 -0.0039 0.0297  0.0019  ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 CG  
2810 O OD1 . ASN A-2 173 ? 0.3453 0.2414 0.2531 -0.0035 0.0298  0.0012  ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 OD1 
2811 N ND2 . ASN A-2 173 ? 0.3336 0.2261 0.2431 -0.0030 0.0287  0.0008  ? ? ? ? ? ? 167 ASN A-2 ND2 
2812 N N   . TYR A-2 174 ? 0.2199 0.1229 0.1308 -0.0077 0.0311  0.0026  ? ? ? ? ? ? 168 TYR A-2 N   
2813 C CA  . TYR A-2 174 ? 0.2122 0.1170 0.1243 -0.0077 0.0311  0.0008  ? ? ? ? ? ? 168 TYR A-2 CA  
2814 C C   . TYR A-2 174 ? 0.2043 0.1124 0.1181 -0.0092 0.0312  0.0021  ? ? ? ? ? ? 168 TYR A-2 C   
2815 O O   . TYR A-2 174 ? 0.2108 0.1190 0.1261 -0.0095 0.0307  0.0015  ? ? ? ? ? ? 168 TYR A-2 O   
2816 C CB  . TYR A-2 174 ? 0.2151 0.1229 0.1280 -0.0072 0.0316  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A-2 CB  
2817 C CG  . TYR A-2 174 ? 0.2126 0.1196 0.1278 -0.0062 0.0312  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A-2 CG  
2818 C CD1 . TYR A-2 174 ? 0.2417 0.1505 0.1582 -0.0061 0.0311  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A-2 CD1 
2819 C CD2 . TYR A-2 174 ? 0.2562 0.1613 0.1738 -0.0053 0.0310  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A-2 CD2 
2820 C CE1 . TYR A-2 174 ? 0.2587 0.1672 0.1779 -0.0048 0.0307  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A-2 CE1 
2821 C CE2 . TYR A-2 174 ? 0.2793 0.1833 0.2006 -0.0041 0.0305  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A-2 CE2 
2822 C CZ  . TYR A-2 174 ? 0.2912 0.1971 0.2131 -0.0036 0.0304  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A-2 CZ  
2823 O OH  . TYR A-2 174 ? 0.2784 0.1835 0.2044 -0.0020 0.0298  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 168 TYR A-2 OH  
2824 N N   . VAL A-2 175 ? 0.2072 0.1194 0.1211 -0.0102 0.0318  0.0046  ? ? ? ? ? ? 169 VAL A-2 N   
2825 C CA  . VAL A-2 175 ? 0.2067 0.1235 0.1231 -0.0119 0.0322  0.0076  ? ? ? ? ? ? 169 VAL A-2 CA  
2826 C C   . VAL A-2 175 ? 0.2004 0.1116 0.1200 -0.0131 0.0309  0.0091  ? ? ? ? ? ? 169 VAL A-2 C   
2827 O O   . VAL A-2 175 ? 0.2096 0.1224 0.1323 -0.0145 0.0306  0.0094  ? ? ? ? ? ? 169 VAL A-2 O   
2828 C CB  . VAL A-2 175 ? 0.2149 0.1386 0.1309 -0.0125 0.0331  0.0113  ? ? ? ? ? ? 169 VAL A-2 CB  
2829 C CG1 . VAL A-2 175 ? 0.2153 0.1431 0.1354 -0.0147 0.0334  0.0170  ? ? ? ? ? ? 169 VAL A-2 CG1 
2830 C CG2 . VAL A-2 175 ? 0.2195 0.1518 0.1332 -0.0113 0.0341  0.0080  ? ? ? ? ? ? 169 VAL A-2 CG2 
2831 N N   . SER A-2 176 ? 0.2035 0.1084 0.1230 -0.0125 0.0300  0.0093  ? ? ? ? ? ? 170 SER A-2 N   
2832 C CA  A SER A-2 176 ? 0.2197 0.1192 0.1434 -0.0132 0.0284  0.0091  ? ? ? ? ? ? 170 SER A-2 CA  
2833 C CA  B SER A-2 176 ? 0.2167 0.1159 0.1402 -0.0131 0.0283  0.0090  ? ? ? ? ? ? 170 SER A-2 CA  
2834 C C   . SER A-2 176 ? 0.2211 0.1192 0.1445 -0.0128 0.0273  0.0049  ? ? ? ? ? ? 170 SER A-2 C   
2835 O O   . SER A-2 176 ? 0.2218 0.1193 0.1498 -0.0144 0.0260  0.0045  ? ? ? ? ? ? 170 SER A-2 O   
2836 C CB  A SER A-2 176 ? 0.2379 0.1318 0.1617 -0.0117 0.0276  0.0088  ? ? ? ? ? ? 170 SER A-2 CB  
2837 C CB  B SER A-2 176 ? 0.2330 0.1267 0.1559 -0.0113 0.0276  0.0081  ? ? ? ? ? ? 170 SER A-2 CB  
2838 O OG  A SER A-2 176 ? 0.2585 0.1538 0.1842 -0.0123 0.0281  0.0137  ? ? ? ? ? ? 170 SER A-2 OG  
2839 O OG  B SER A-2 176 ? 0.2407 0.1293 0.1688 -0.0118 0.0257  0.0069  ? ? ? ? ? ? 170 SER A-2 OG  
2840 N N   . TRP A-2 177 ? 0.2035 0.1019 0.1226 -0.0108 0.0277  0.0022  ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 N   
2841 C CA  . TRP A-2 177 ? 0.2042 0.1032 0.1228 -0.0099 0.0267  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CA  
2842 C C   . TRP A-2 177 ? 0.1934 0.0969 0.1145 -0.0113 0.0269  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 C   
2843 O O   . TRP A-2 177 ? 0.1963 0.1006 0.1201 -0.0121 0.0256  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 O   
2844 C CB  . TRP A-2 177 ? 0.2087 0.1079 0.1234 -0.0075 0.0273  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CB  
2845 C CG  . TRP A-2 177 ? 0.1831 0.0841 0.0974 -0.0063 0.0264  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CG  
2846 C CD1 . TRP A-2 177 ? 0.2169 0.1184 0.1301 -0.0049 0.0249  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CD1 
2847 C CD2 . TRP A-2 177 ? 0.1829 0.0870 0.0981 -0.0058 0.0267  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CD2 
2848 N NE1 . TRP A-2 177 ? 0.2064 0.1117 0.1194 -0.0038 0.0243  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 NE1 
2849 C CE2 . TRP A-2 177 ? 0.1656 0.0718 0.0803 -0.0043 0.0254  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CE2 
2850 C CE3 . TRP A-2 177 ? 0.2312 0.1373 0.1479 -0.0061 0.0278  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CE3 
2851 C CZ2 . TRP A-2 177 ? 0.1994 0.1088 0.1155 -0.0031 0.0252  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CZ2 
2852 C CZ3 . TRP A-2 177 ? 0.1967 0.1054 0.1152 -0.0048 0.0276  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CZ3 
2853 C CH2 . TRP A-2 177 ? 0.2112 0.1210 0.1296 -0.0034 0.0264  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 171 TRP A-2 CH2 
2854 N N   . LEU A-2 178 ? 0.1911 0.0988 0.1117 -0.0116 0.0286  0.0011  ? ? ? ? ? ? 172 LEU A-2 N   
2855 C CA  . LEU A-2 178 ? 0.1878 0.1015 0.1110 -0.0125 0.0290  0.0013  ? ? ? ? ? ? 172 LEU A-2 CA  
2856 C C   . LEU A-2 178 ? 0.1907 0.1062 0.1190 -0.0155 0.0284  0.0039  ? ? ? ? ? ? 172 LEU A-2 C   
2857 O O   . LEU A-2 178 ? 0.1966 0.1153 0.1281 -0.0165 0.0278  0.0032  ? ? ? ? ? ? 172 LEU A-2 O   
2858 C CB  . LEU A-2 178 ? 0.1845 0.1039 0.1066 -0.0119 0.0308  0.0015  ? ? ? ? ? ? 172 LEU A-2 CB  
2859 C CG  . LEU A-2 178 ? 0.1852 0.1035 0.1053 -0.0093 0.0311  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A-2 CG  
2860 C CD1 . LEU A-2 178 ? 0.1742 0.0978 0.0934 -0.0087 0.0324  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A-2 CD1 
2861 C CD2 . LEU A-2 178 ? 0.2072 0.1271 0.1293 -0.0079 0.0306  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 172 LEU A-2 CD2 
2862 N N   . GLU A-2 179 ? 0.1965 0.1100 0.1264 -0.0170 0.0285  0.0072  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 N   
2863 C CA  . GLU A-2 179 ? 0.2010 0.1150 0.1379 -0.0202 0.0277  0.0107  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 CA  
2864 C C   . GLU A-2 179 ? 0.2059 0.1148 0.1465 -0.0208 0.0251  0.0070  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 C   
2865 O O   . GLU A-2 179 ? 0.2080 0.1193 0.1547 -0.0233 0.0241  0.0077  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 O   
2866 C CB  . GLU A-2 179 ? 0.2130 0.1241 0.1517 -0.0210 0.0279  0.0152  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 CB  
2867 C CG  . GLU A-2 179 ? 0.2423 0.1617 0.1785 -0.0208 0.0303  0.0196  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 CG  
2868 C CD  . GLU A-2 179 ? 0.2796 0.1977 0.2176 -0.0213 0.0304  0.0250  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 CD  
2869 O OE1 . GLU A-2 179 ? 0.3595 0.2688 0.2994 -0.0208 0.0288  0.0240  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 OE1 
2870 O OE2 . GLU A-2 179 ? 0.3280 0.2551 0.2650 -0.0215 0.0321  0.0296  ? ? ? ? ? ? 173 GLU A-2 OE2 
2871 N N   . SER A-2 180 ? 0.2061 0.1091 0.1434 -0.0186 0.0239  0.0031  ? ? ? ? ? ? 174 SER A-2 N   
2872 C CA  A SER A-2 180 ? 0.2179 0.1178 0.1578 -0.0184 0.0212  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 174 SER A-2 CA  
2873 C CA  B SER A-2 180 ? 0.2192 0.1190 0.1589 -0.0183 0.0212  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 174 SER A-2 CA  
2874 C C   . SER A-2 180 ? 0.2083 0.1136 0.1477 -0.0182 0.0206  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 174 SER A-2 C   
2875 O O   . SER A-2 180 ? 0.2162 0.1225 0.1609 -0.0199 0.0184  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 174 SER A-2 O   
2876 C CB  A SER A-2 180 ? 0.2327 0.1281 0.1681 -0.0153 0.0204  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 174 SER A-2 CB  
2877 C CB  B SER A-2 180 ? 0.2350 0.1304 0.1702 -0.0152 0.0203  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 174 SER A-2 CB  
2878 O OG  A SER A-2 180 ? 0.2588 0.1490 0.1965 -0.0154 0.0203  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 174 SER A-2 OG  
2879 O OG  B SER A-2 180 ? 0.2658 0.1640 0.1940 -0.0123 0.0213  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 174 SER A-2 OG  
2880 N N   . ILE A-2 181 ? 0.1948 0.1037 0.1287 -0.0160 0.0223  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 N   
2881 C CA  . ILE A-2 181 ? 0.1950 0.1092 0.1289 -0.0151 0.0218  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 CA  
2882 C C   . ILE A-2 181 ? 0.1889 0.1088 0.1283 -0.0179 0.0223  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 C   
2883 O O   . ILE A-2 181 ? 0.1961 0.1200 0.1392 -0.0187 0.0207  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 O   
2884 C CB  . ILE A-2 181 ? 0.1847 0.1003 0.1134 -0.0119 0.0233  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 CB  
2885 C CG1 . ILE A-2 181 ? 0.1972 0.1086 0.1212 -0.0095 0.0229  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 CG1 
2886 C CG2 . ILE A-2 181 ? 0.2087 0.1297 0.1384 -0.0106 0.0226  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 CG2 
2887 C CD1 . ILE A-2 181 ? 0.2357 0.1470 0.1596 -0.0088 0.0205  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 175 ILE A-2 CD1 
2888 N N   . LEU A-2 182 ? 0.1891 0.1110 0.1296 -0.0194 0.0243  0.0006  ? ? ? ? ? ? 176 LEU A-2 N   
2889 C CA  . LEU A-2 182 ? 0.1932 0.1227 0.1393 -0.0220 0.0250  0.0035  ? ? ? ? ? ? 176 LEU A-2 CA  
2890 C C   . LEU A-2 182 ? 0.1986 0.1265 0.1529 -0.0257 0.0227  0.0042  ? ? ? ? ? ? 176 LEU A-2 C   
2891 O O   . LEU A-2 182 ? 0.2044 0.1382 0.1641 -0.0278 0.0221  0.0046  ? ? ? ? ? ? 176 LEU A-2 O   
2892 C CB  . LEU A-2 182 ? 0.1983 0.1325 0.1440 -0.0228 0.0277  0.0083  ? ? ? ? ? ? 176 LEU A-2 CB  
2893 C CG  . LEU A-2 182 ? 0.1852 0.1247 0.1255 -0.0196 0.0298  0.0067  ? ? ? ? ? ? 176 LEU A-2 CG  
2894 C CD1 . LEU A-2 182 ? 0.2258 0.1694 0.1641 -0.0197 0.0319  0.0101  ? ? ? ? ? ? 176 LEU A-2 CD1 
2895 C CD2 . LEU A-2 182 ? 0.2224 0.1715 0.1654 -0.0190 0.0305  0.0057  ? ? ? ? ? ? 176 LEU A-2 CD2 
2896 N N   . ALA A-2 183 ? 0.1851 0.1049 0.1412 -0.0266 0.0212  0.0037  ? ? ? ? ? ? 177 ALA A-2 N   
2897 C CA  . ALA A-2 183 ? 0.2251 0.1420 0.1907 -0.0301 0.0184  0.0032  ? ? ? ? ? ? 177 ALA A-2 CA  
2898 C C   . ALA A-2 183 ? 0.2216 0.1396 0.1881 -0.0293 0.0155  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A-2 C   
2899 O O   . ALA A-2 183 ? 0.2254 0.1455 0.2004 -0.0326 0.0134  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 177 ALA A-2 O   
2900 C CB  . ALA A-2 183 ? 0.2234 0.1307 0.1916 -0.0303 0.0172  0.0033  ? ? ? ? ? ? 177 ALA A-2 CB  
2901 N N   . MET A-2 184 ? 0.2289 0.1462 0.1870 -0.0253 0.0153  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 N   
2902 C CA  . MET A-2 184 ? 0.2279 0.1492 0.1853 -0.0238 0.0129  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 CA  
2903 C C   . MET A-2 184 ? 0.2256 0.1559 0.1848 -0.0244 0.0135  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 C   
2904 O O   . MET A-2 184 ? 0.2366 0.1714 0.2008 -0.0258 0.0110  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 O   
2905 C CB  . MET A-2 184 ? 0.2323 0.1527 0.1806 -0.0191 0.0128  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 CB  
2906 C CG  . MET A-2 184 ? 0.2742 0.1878 0.2214 -0.0182 0.0118  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 CG  
2907 S SD  . MET A-2 184 ? 0.3029 0.2188 0.2400 -0.0128 0.0118  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 SD  
2908 C CE  . MET A-2 184 ? 0.3604 0.2841 0.2992 -0.0119 0.0079  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 178 MET A-2 CE  
2909 N N   . ILE A-2 185 ? 0.2112 0.1448 0.1668 -0.0230 0.0166  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A-2 N   
2910 C CA  . ILE A-2 185 ? 0.2089 0.1515 0.1665 -0.0229 0.0176  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A-2 CA  
2911 C C   . ILE A-2 185 ? 0.2179 0.1651 0.1854 -0.0279 0.0170  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A-2 C   
2912 O O   . ILE A-2 185 ? 0.2396 0.1939 0.2119 -0.0290 0.0157  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A-2 O   
2913 C CB  . ILE A-2 185 ? 0.1916 0.1365 0.1445 -0.0204 0.0209  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A-2 CB  
2914 C CG1 . ILE A-2 185 ? 0.2083 0.1492 0.1540 -0.0159 0.0211  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A-2 CG1 
2915 C CG2 . ILE A-2 185 ? 0.2159 0.1713 0.1722 -0.0200 0.0221  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A-2 CG2 
2916 C CD1 . ILE A-2 185 ? 0.2094 0.1501 0.1515 -0.0136 0.0238  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 179 ILE A-2 CD1 
2917 N N   . ASP A-2 186 ? 0.2231 0.1661 0.1945 -0.0311 0.0177  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 180 ASP A-2 N   
2918 C CA  . ASP A-2 186 ? 0.2387 0.1855 0.2211 -0.0364 0.0173  0.0042  ? ? ? ? ? ? 180 ASP A-2 CA  
2919 C C   . ASP A-2 186 ? 0.2510 0.1907 0.2419 -0.0397 0.0134  0.0014  ? ? ? ? ? ? 180 ASP A-2 C   
2920 O O   . ASP A-2 186 ? 0.2613 0.1973 0.2606 -0.0435 0.0131  0.0057  ? ? ? ? ? ? 180 ASP A-2 O   
2921 C CB  . ASP A-2 186 ? 0.2503 0.1979 0.2331 -0.0378 0.0204  0.0115  ? ? ? ? ? ? 180 ASP A-2 CB  
2922 C CG  . ASP A-2 186 ? 0.2500 0.2048 0.2440 -0.0430 0.0209  0.0184  ? ? ? ? ? ? 180 ASP A-2 CG  
2923 O OD1 . ASP A-2 186 ? 0.2413 0.2037 0.2412 -0.0449 0.0201  0.0180  ? ? ? ? ? ? 180 ASP A-2 OD1 
2924 O OD2 . ASP A-2 186 ? 0.2399 0.1936 0.2367 -0.0449 0.0223  0.0251  ? ? ? ? ? ? 180 ASP A-2 OD2 
2925 N N   . GLU A-2 187 ? 0.2680 0.2057 0.2569 -0.0377 0.0104  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A-2 N   
2926 C CA  . GLU A-2 187 ? 0.2838 0.2149 0.2799 -0.0398 0.0063  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A-2 CA  
2927 C C   . GLU A-2 187 ? 0.2782 0.2119 0.2894 -0.0459 0.0042  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A-2 C   
2928 O O   . GLU A-2 187 ? 0.2737 0.2170 0.2882 -0.0477 0.0050  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A-2 O   
2929 C CB  . GLU A-2 187 ? 0.3025 0.2355 0.2930 -0.0362 0.0035  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A-2 CB  
2930 C CG  . GLU A-2 187 ? 0.3278 0.2718 0.3199 -0.0364 0.0026  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A-2 CG  
2931 C CD  . GLU A-2 187 ? 0.3873 0.3350 0.3727 -0.0321 0.0000  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A-2 CD  
2932 O OE1 . GLU A-2 187 ? 0.4397 0.3844 0.4282 -0.0325 -0.0037 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A-2 OE1 
2933 O OE2 . GLU A-2 187 ? 0.3333 0.2873 0.3112 -0.0284 0.0017  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 181 GLU A-2 OE2 
2934 N N   . ASP A-2 188 ? 0.2835 0.2088 0.3047 -0.0489 0.0014  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A-2 N   
2935 C CA  . ASP A-2 188 ? 0.3017 0.2276 0.3400 -0.0553 -0.0013 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A-2 CA  
2936 C C   . ASP A-2 188 ? 0.3045 0.2388 0.3467 -0.0564 -0.0045 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A-2 C   
2937 O O   . ASP A-2 188 ? 0.3197 0.2552 0.3536 -0.0522 -0.0064 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A-2 O   
2938 C CB  . ASP A-2 188 ? 0.2972 0.2109 0.3458 -0.0571 -0.0049 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A-2 CB  
2939 C CG  . ASP A-2 188 ? 0.3096 0.2157 0.3598 -0.0576 -0.0023 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A-2 CG  
2940 O OD1 . ASP A-2 188 ? 0.2858 0.1970 0.3291 -0.0568 0.0022  0.0048  ? ? ? ? ? ? 182 ASP A-2 OD1 
2941 O OD2 . ASP A-2 188 ? 0.3017 0.1972 0.3608 -0.0584 -0.0052 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A-2 OD2 
2942 O OXT . ASP A-2 188 ? 0.3107 0.2511 0.3648 -0.0614 -0.0055 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 182 ASP A-2 OXT 
# 
