data_XXXX
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
_audit_author.identifier_ORCID 
"Klontz, E.H."   1 ? 
"Sundberg, E.J." 2 ? 
# 
_struct.entry_id                     XXXX 
_struct.title                        "Crystal structure of fosfomycin resistance protein FosA3 with inhibitor (ANY1) bound" 
_struct.pdbx_model_details           ? 
_struct.pdbx_formula_weight          ? 
_struct.pdbx_formula_weight_method   ? 
_struct.pdbx_model_type_details      ? 
_struct.pdbx_CASP_flag               N 
# 
_struct_keywords.entry_id        XXXX 
_struct_keywords.text            "fosfomycin, FosA, FosA3, glutathione S-transferase, ANY1, TRANSFERASE, transferase-transferase inhibitor complex" 
_struct_keywords.pdbx_keywords   "transferase/transferase inhibitor" 
# 
_exptl.absorpt_coefficient_mu     ? 
_exptl.absorpt_correction_T_max   ? 
_exptl.absorpt_correction_T_min   ? 
_exptl.absorpt_correction_type    ? 
_exptl.absorpt_process_details    ? 
_exptl.entry_id                   XXXX 
_exptl.crystals_number            1 
_exptl.details                    ? 
_exptl.method                     "X-RAY DIFFRACTION" 
_exptl.method_details             ? 
# 
_citation.abstract                  ? 
_citation.abstract_id_CAS           ? 
_citation.book_id_ISBN              ? 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.book_publisher_city       ? 
_citation.book_title                ? 
_citation.coordinate_linkage        ? 
_citation.country                   US 
_citation.database_id_Medline       ? 
_citation.details                   ? 
_citation.id                        primary 
_citation.journal_abbrev            "Antimicrob. Agents Chemother." 
_citation.journal_id_ASTM           AMACCQ 
_citation.journal_id_CSD            0788 
_citation.journal_id_ISSN           1098-6596 
_citation.journal_full              ? 
_citation.journal_issue             ? 
_citation.journal_volume            63 
_citation.language                  ? 
_citation.page_first                ? 
_citation.page_last                 ? 
_citation.title                     "Small-Molecule Inhibitor of FosA Expands Fosfomycin Activity to Multidrug-Resistant Gram-Negative Pathogens." 
_citation.year                      2019 
_citation.database_id_CSD           ? 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1128/AAC.01524-18 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   30642934 
_citation.unpublished_flag          ? 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
_citation_author.identifier_ORCID 
primary "Tomich, A.D."     1  ? 
primary "Klontz, E.H."     2  ? 
primary "Deredge, D."      3  ? 
primary "Barnard, J.P."    4  ? 
primary "McElheny, C.L."   5  ? 
primary "Eshbach, M.L."    6  ? 
primary "Weisz, O.A."      7  ? 
primary "Wintrode, P."     8  ? 
primary "Doi, Y."          9  ? 
primary "Sundberg, E.J."   10 ? 
primary "Sluis-Cremer, N." 11 ? 
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           "polypeptide(L)" 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;MLQGLNHLTLAVSDLASSLAFYQQLPGMRLHASWDSGAYLSCGALWLCLSLDEQRRKTPPQESDYTHYAFSVAEEEFAGV
VALLAQAGAEVWKDNRSEGASYYFLDPDGHKLELHVGNLAQRLAACRERPYKGMVFFDHHHHHH
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;MLQGLNHLTLAVSDLASSLAFYQQLPGMRLHASWDSGAYLSCGALWLCLSLDEQRRKTPPQESDYTHYAFSVAEEEFAGV
VALLAQAGAEVWKDNRSEGASYYFLDPDGHKLELHVGNLAQRLAACRERPYKGMVFFDHHHHHH
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
_entity_poly.pdbx_target_identifier         ? 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   MET n 
1 2   LEU n 
1 3   GLN n 
1 4   GLY n 
1 5   LEU n 
1 6   ASN n 
1 7   HIS n 
1 8   LEU n 
1 9   THR n 
1 10  LEU n 
1 11  ALA n 
1 12  VAL n 
1 13  SER n 
1 14  ASP n 
1 15  LEU n 
1 16  ALA n 
1 17  SER n 
1 18  SER n 
1 19  LEU n 
1 20  ALA n 
1 21  PHE n 
1 22  TYR n 
1 23  GLN n 
1 24  GLN n 
1 25  LEU n 
1 26  PRO n 
1 27  GLY n 
1 28  MET n 
1 29  ARG n 
1 30  LEU n 
1 31  HIS n 
1 32  ALA n 
1 33  SER n 
1 34  TRP n 
1 35  ASP n 
1 36  SER n 
1 37  GLY n 
1 38  ALA n 
1 39  TYR n 
1 40  LEU n 
1 41  SER n 
1 42  CYS n 
1 43  GLY n 
1 44  ALA n 
1 45  LEU n 
1 46  TRP n 
1 47  LEU n 
1 48  CYS n 
1 49  LEU n 
1 50  SER n 
1 51  LEU n 
1 52  ASP n 
1 53  GLU n 
1 54  GLN n 
1 55  ARG n 
1 56  ARG n 
1 57  LYS n 
1 58  THR n 
1 59  PRO n 
1 60  PRO n 
1 61  GLN n 
1 62  GLU n 
1 63  SER n 
1 64  ASP n 
1 65  TYR n 
1 66  THR n 
1 67  HIS n 
1 68  TYR n 
1 69  ALA n 
1 70  PHE n 
1 71  SER n 
1 72  VAL n 
1 73  ALA n 
1 74  GLU n 
1 75  GLU n 
1 76  GLU n 
1 77  PHE n 
1 78  ALA n 
1 79  GLY n 
1 80  VAL n 
1 81  VAL n 
1 82  ALA n 
1 83  LEU n 
1 84  LEU n 
1 85  ALA n 
1 86  GLN n 
1 87  ALA n 
1 88  GLY n 
1 89  ALA n 
1 90  GLU n 
1 91  VAL n 
1 92  TRP n 
1 93  LYS n 
1 94  ASP n 
1 95  ASN n 
1 96  ARG n 
1 97  SER n 
1 98  GLU n 
1 99  GLY n 
1 100 ALA n 
1 101 SER n 
1 102 TYR n 
1 103 TYR n 
1 104 PHE n 
1 105 LEU n 
1 106 ASP n 
1 107 PRO n 
1 108 ASP n 
1 109 GLY n 
1 110 HIS n 
1 111 LYS n 
1 112 LEU n 
1 113 GLU n 
1 114 LEU n 
1 115 HIS n 
1 116 VAL n 
1 117 GLY n 
1 118 ASN n 
1 119 LEU n 
1 120 ALA n 
1 121 GLN n 
1 122 ARG n 
1 123 LEU n 
1 124 ALA n 
1 125 ALA n 
1 126 CYS n 
1 127 ARG n 
1 128 GLU n 
1 129 ARG n 
1 130 PRO n 
1 131 TYR n 
1 132 LYS n 
1 133 GLY n 
1 134 MET n 
1 135 VAL n 
1 136 PHE n 
1 137 PHE n 
1 138 ASP n 
1 139 HIS n 
1 140 HIS n 
1 141 HIS n 
1 142 HIS n 
1 143 HIS n 
1 144 HIS n 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.pdbx_ec 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.details 
1 polymer     man FosA3                                                                               16246.203 2 ? ? ? ? 
2 non-polymer syn "6,6'-(4-nitro-1H-pyrazole-3,5-diyl)bis(3-bromopyrazolo[1,5-a]pyrimidin-2(1H)-one)" 537.082   2 ? ? ? ? 
3 non-polymer syn "ZINC ION"                                                                          65.409    2 ? ? ? ? 
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   MET 1   1   1   MET MET A ? n 
A 1 2   LEU 2   2   2   LEU LEU A ? n 
A 1 3   GLN 3   3   3   GLN GLN A ? n 
A 1 4   GLY 4   4   4   GLY GLY A ? n 
A 1 5   LEU 5   5   5   LEU LEU A ? n 
A 1 6   ASN 6   6   6   ASN ASN A ? n 
A 1 7   HIS 7   7   7   HIS HIS A ? n 
A 1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU A ? n 
A 1 9   THR 9   9   9   THR THR A ? n 
A 1 10  LEU 10  10  10  LEU LEU A ? n 
A 1 11  ALA 11  11  11  ALA ALA A ? n 
A 1 12  VAL 12  12  12  VAL VAL A ? n 
A 1 13  SER 13  13  13  SER SER A ? n 
A 1 14  ASP 14  14  14  ASP ASP A ? n 
A 1 15  LEU 15  15  15  LEU LEU A ? n 
A 1 16  ALA 16  16  16  ALA ALA A ? n 
A 1 17  SER 17  17  17  SER SER A ? n 
A 1 18  SER 18  18  18  SER SER A ? n 
A 1 19  LEU 19  19  19  LEU LEU A ? n 
A 1 20  ALA 20  20  20  ALA ALA A ? n 
A 1 21  PHE 21  21  21  PHE PHE A ? n 
A 1 22  TYR 22  22  22  TYR TYR A ? n 
A 1 23  GLN 23  23  23  GLN GLN A ? n 
A 1 24  GLN 24  24  24  GLN GLN A ? n 
A 1 25  LEU 25  25  25  LEU LEU A ? n 
A 1 26  PRO 26  26  26  PRO PRO A ? n 
A 1 27  GLY 27  27  27  GLY GLY A ? n 
A 1 28  MET 28  28  28  MET MET A ? n 
A 1 29  ARG 29  29  29  ARG ARG A ? n 
A 1 30  LEU 30  30  30  LEU LEU A ? n 
A 1 31  HIS 31  31  31  HIS HIS A ? n 
A 1 32  ALA 32  32  32  ALA ALA A ? n 
A 1 33  SER 33  33  33  SER SER A ? n 
A 1 34  TRP 34  34  34  TRP TRP A ? n 
A 1 35  ASP 35  35  35  ASP ASP A ? n 
A 1 36  SER 36  36  36  SER SER A ? n 
A 1 37  GLY 37  37  37  GLY GLY A ? n 
A 1 38  ALA 38  38  38  ALA ALA A ? n 
A 1 39  TYR 39  39  39  TYR TYR A ? n 
A 1 40  LEU 40  40  40  LEU LEU A ? n 
A 1 41  SER 41  41  41  SER SER A ? n 
A 1 42  CYS 42  42  42  CYS CYS A ? n 
A 1 43  GLY 43  43  43  GLY GLY A ? n 
A 1 44  ALA 44  44  44  ALA ALA A ? n 
A 1 45  LEU 45  45  45  LEU LEU A ? n 
A 1 46  TRP 46  46  46  TRP TRP A ? n 
A 1 47  LEU 47  47  47  LEU LEU A ? n 
A 1 48  CYS 48  48  48  CYS CYS A ? n 
A 1 49  LEU 49  49  49  LEU LEU A ? n 
A 1 50  SER 50  50  50  SER SER A ? n 
A 1 51  LEU 51  51  51  LEU LEU A ? n 
A 1 52  ASP 52  52  52  ASP ASP A ? n 
A 1 53  GLU 53  53  53  GLU GLU A ? n 
A 1 54  GLN 54  54  54  GLN GLN A ? n 
A 1 55  ARG 55  55  55  ARG ARG A ? n 
A 1 56  ARG 56  56  56  ARG ARG A ? n 
A 1 57  LYS 57  57  57  LYS LYS A ? n 
A 1 58  THR 58  58  58  THR THR A ? n 
A 1 59  PRO 59  59  59  PRO PRO A ? n 
A 1 60  PRO 60  60  60  PRO PRO A ? n 
A 1 61  GLN 61  61  61  GLN GLN A ? n 
A 1 62  GLU 62  62  62  GLU GLU A ? n 
A 1 63  SER 63  63  63  SER SER A ? n 
A 1 64  ASP 64  64  64  ASP ASP A ? n 
A 1 65  TYR 65  65  65  TYR TYR A ? n 
A 1 66  THR 66  66  66  THR THR A ? n 
A 1 67  HIS 67  67  67  HIS HIS A ? n 
A 1 68  TYR 68  68  68  TYR TYR A ? n 
A 1 69  ALA 69  69  69  ALA ALA A ? n 
A 1 70  PHE 70  70  70  PHE PHE A ? n 
A 1 71  SER 71  71  71  SER SER A ? n 
A 1 72  VAL 72  72  72  VAL VAL A ? n 
A 1 73  ALA 73  73  73  ALA ALA A ? n 
A 1 74  GLU 74  74  74  GLU GLU A ? n 
A 1 75  GLU 75  75  75  GLU GLU A ? n 
A 1 76  GLU 76  76  76  GLU GLU A ? n 
A 1 77  PHE 77  77  77  PHE PHE A ? n 
A 1 78  ALA 78  78  78  ALA ALA A ? n 
A 1 79  GLY 79  79  79  GLY GLY A ? n 
A 1 80  VAL 80  80  80  VAL VAL A ? n 
A 1 81  VAL 81  81  81  VAL VAL A ? n 
A 1 82  ALA 82  82  82  ALA ALA A ? n 
A 1 83  LEU 83  83  83  LEU LEU A ? n 
A 1 84  LEU 84  84  84  LEU LEU A ? n 
A 1 85  ALA 85  85  85  ALA ALA A ? n 
A 1 86  GLN 86  86  86  GLN GLN A ? n 
A 1 87  ALA 87  87  87  ALA ALA A ? n 
A 1 88  GLY 88  88  88  GLY GLY A ? n 
A 1 89  ALA 89  89  89  ALA ALA A ? n 
A 1 90  GLU 90  90  90  GLU GLU A ? n 
A 1 91  VAL 91  91  91  VAL VAL A ? n 
A 1 92  TRP 92  92  92  TRP TRP A ? n 
A 1 93  LYS 93  93  93  LYS LYS A ? n 
A 1 94  ASP 94  94  94  ASP ASP A ? n 
A 1 95  ASN 95  95  95  ASN ASN A ? n 
A 1 96  ARG 96  96  96  ARG ARG A ? n 
A 1 97  SER 97  97  97  SER SER A ? n 
A 1 98  GLU 98  98  98  GLU GLU A ? n 
A 1 99  GLY 99  99  99  GLY GLY A ? n 
A 1 100 ALA 100 100 100 ALA ALA A ? n 
A 1 101 SER 101 101 101 SER SER A ? n 
A 1 102 TYR 102 102 102 TYR TYR A ? n 
A 1 103 TYR 103 103 103 TYR TYR A ? n 
A 1 104 PHE 104 104 104 PHE PHE A ? n 
A 1 105 LEU 105 105 105 LEU LEU A ? n 
A 1 106 ASP 106 106 106 ASP ASP A ? n 
A 1 107 PRO 107 107 107 PRO PRO A ? n 
A 1 108 ASP 108 108 108 ASP ASP A ? n 
A 1 109 GLY 109 109 109 GLY GLY A ? n 
A 1 110 HIS 110 110 110 HIS HIS A ? n 
A 1 111 LYS 111 111 111 LYS LYS A ? n 
A 1 112 LEU 112 112 112 LEU LEU A ? n 
A 1 113 GLU 113 113 113 GLU GLU A ? n 
A 1 114 LEU 114 114 114 LEU LEU A ? n 
A 1 115 HIS 115 115 115 HIS HIS A ? n 
A 1 116 VAL 116 116 116 VAL VAL A ? n 
A 1 117 GLY 117 117 117 GLY GLY A ? n 
A 1 118 ASN 118 118 118 ASN ASN A ? n 
A 1 119 LEU 119 119 119 LEU LEU A ? n 
A 1 120 ALA 120 120 120 ALA ALA A ? n 
A 1 121 GLN 121 121 121 GLN GLN A ? n 
A 1 122 ARG 122 122 122 ARG ARG A ? n 
A 1 123 LEU 123 123 123 LEU LEU A ? n 
A 1 124 ALA 124 124 124 ALA ALA A ? n 
A 1 125 ALA 125 125 125 ALA ALA A ? n 
A 1 126 CYS 126 126 126 CYS CYS A ? n 
A 1 127 ARG 127 127 127 ARG ARG A ? n 
A 1 128 GLU 128 128 128 GLU GLU A ? n 
A 1 129 ARG 129 129 129 ARG ARG A ? n 
A 1 130 PRO 130 130 130 PRO PRO A ? n 
A 1 131 TYR 131 131 131 TYR TYR A ? n 
A 1 132 LYS 132 132 132 LYS LYS A ? n 
A 1 133 GLY 133 133 133 GLY GLY A ? n 
A 1 134 MET 134 134 134 MET MET A ? n 
A 1 135 VAL 135 135 135 VAL VAL A ? n 
A 1 136 PHE 136 136 136 PHE PHE A ? n 
A 1 137 PHE 137 137 137 PHE PHE A ? n 
A 1 138 ASP 138 138 138 ASP ASP A ? n 
A 1 139 HIS 139 139 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 140 HIS 140 140 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 141 HIS 141 141 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 142 HIS 142 142 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 143 HIS 143 143 ?   ?   ?   A ? n 
A 1 144 HIS 144 144 ?   ?   ?   A ? n 
B 1 1   MET 1   1   1   MET MET B ? n 
B 1 2   LEU 2   2   2   LEU LEU B ? n 
B 1 3   GLN 3   3   3   GLN GLN B ? n 
B 1 4   GLY 4   4   4   GLY GLY B ? n 
B 1 5   LEU 5   5   5   LEU LEU B ? n 
B 1 6   ASN 6   6   6   ASN ASN B ? n 
B 1 7   HIS 7   7   7   HIS HIS B ? n 
B 1 8   LEU 8   8   8   LEU LEU B ? n 
B 1 9   THR 9   9   9   THR THR B ? n 
B 1 10  LEU 10  10  10  LEU LEU B ? n 
B 1 11  ALA 11  11  11  ALA ALA B ? n 
B 1 12  VAL 12  12  12  VAL VAL B ? n 
B 1 13  SER 13  13  13  SER SER B ? n 
B 1 14  ASP 14  14  14  ASP ASP B ? n 
B 1 15  LEU 15  15  15  LEU LEU B ? n 
B 1 16  ALA 16  16  16  ALA ALA B ? n 
B 1 17  SER 17  17  17  SER SER B ? n 
B 1 18  SER 18  18  18  SER SER B ? n 
B 1 19  LEU 19  19  19  LEU LEU B ? n 
B 1 20  ALA 20  20  20  ALA ALA B ? n 
B 1 21  PHE 21  21  21  PHE PHE B ? n 
B 1 22  TYR 22  22  22  TYR TYR B ? n 
B 1 23  GLN 23  23  23  GLN GLN B ? n 
B 1 24  GLN 24  24  24  GLN GLN B ? n 
B 1 25  LEU 25  25  25  LEU LEU B ? n 
B 1 26  PRO 26  26  26  PRO PRO B ? n 
B 1 27  GLY 27  27  27  GLY GLY B ? n 
B 1 28  MET 28  28  28  MET MET B ? n 
B 1 29  ARG 29  29  29  ARG ARG B ? n 
B 1 30  LEU 30  30  30  LEU LEU B ? n 
B 1 31  HIS 31  31  31  HIS HIS B ? n 
B 1 32  ALA 32  32  32  ALA ALA B ? n 
B 1 33  SER 33  33  33  SER SER B ? n 
B 1 34  TRP 34  34  34  TRP TRP B ? n 
B 1 35  ASP 35  35  35  ASP ASP B ? n 
B 1 36  SER 36  36  36  SER SER B ? n 
B 1 37  GLY 37  37  37  GLY GLY B ? n 
B 1 38  ALA 38  38  38  ALA ALA B ? n 
B 1 39  TYR 39  39  39  TYR TYR B ? n 
B 1 40  LEU 40  40  40  LEU LEU B ? n 
B 1 41  SER 41  41  41  SER SER B ? n 
B 1 42  CYS 42  42  42  CYS CYS B ? n 
B 1 43  GLY 43  43  43  GLY GLY B ? n 
B 1 44  ALA 44  44  44  ALA ALA B ? n 
B 1 45  LEU 45  45  45  LEU LEU B ? n 
B 1 46  TRP 46  46  46  TRP TRP B ? n 
B 1 47  LEU 47  47  47  LEU LEU B ? n 
B 1 48  CYS 48  48  48  CYS CYS B ? n 
B 1 49  LEU 49  49  49  LEU LEU B ? n 
B 1 50  SER 50  50  50  SER SER B ? n 
B 1 51  LEU 51  51  51  LEU LEU B ? n 
B 1 52  ASP 52  52  52  ASP ASP B ? n 
B 1 53  GLU 53  53  53  GLU GLU B ? n 
B 1 54  GLN 54  54  54  GLN GLN B ? n 
B 1 55  ARG 55  55  55  ARG ARG B ? n 
B 1 56  ARG 56  56  56  ARG ARG B ? n 
B 1 57  LYS 57  57  57  LYS LYS B ? n 
B 1 58  THR 58  58  58  THR THR B ? n 
B 1 59  PRO 59  59  59  PRO PRO B ? n 
B 1 60  PRO 60  60  60  PRO PRO B ? n 
B 1 61  GLN 61  61  61  GLN GLN B ? n 
B 1 62  GLU 62  62  62  GLU GLU B ? n 
B 1 63  SER 63  63  63  SER SER B ? n 
B 1 64  ASP 64  64  64  ASP ASP B ? n 
B 1 65  TYR 65  65  65  TYR TYR B ? n 
B 1 66  THR 66  66  66  THR THR B ? n 
B 1 67  HIS 67  67  67  HIS HIS B ? n 
B 1 68  TYR 68  68  68  TYR TYR B ? n 
B 1 69  ALA 69  69  69  ALA ALA B ? n 
B 1 70  PHE 70  70  70  PHE PHE B ? n 
B 1 71  SER 71  71  71  SER SER B ? n 
B 1 72  VAL 72  72  72  VAL VAL B ? n 
B 1 73  ALA 73  73  73  ALA ALA B ? n 
B 1 74  GLU 74  74  74  GLU GLU B ? n 
B 1 75  GLU 75  75  75  GLU GLU B ? n 
B 1 76  GLU 76  76  76  GLU GLU B ? n 
B 1 77  PHE 77  77  77  PHE PHE B ? n 
B 1 78  ALA 78  78  78  ALA ALA B ? n 
B 1 79  GLY 79  79  79  GLY GLY B ? n 
B 1 80  VAL 80  80  80  VAL VAL B ? n 
B 1 81  VAL 81  81  81  VAL VAL B ? n 
B 1 82  ALA 82  82  82  ALA ALA B ? n 
B 1 83  LEU 83  83  83  LEU LEU B ? n 
B 1 84  LEU 84  84  84  LEU LEU B ? n 
B 1 85  ALA 85  85  85  ALA ALA B ? n 
B 1 86  GLN 86  86  86  GLN GLN B ? n 
B 1 87  ALA 87  87  87  ALA ALA B ? n 
B 1 88  GLY 88  88  88  GLY GLY B ? n 
B 1 89  ALA 89  89  89  ALA ALA B ? n 
B 1 90  GLU 90  90  90  GLU GLU B ? n 
B 1 91  VAL 91  91  91  VAL VAL B ? n 
B 1 92  TRP 92  92  92  TRP TRP B ? n 
B 1 93  LYS 93  93  93  LYS LYS B ? n 
B 1 94  ASP 94  94  94  ASP ASP B ? n 
B 1 95  ASN 95  95  95  ASN ASN B ? n 
B 1 96  ARG 96  96  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 97  SER 97  97  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 98  GLU 98  98  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 99  GLY 99  99  ?   ?   ?   B ? n 
B 1 100 ALA 100 100 100 ALA ALA B ? n 
B 1 101 SER 101 101 101 SER SER B ? n 
B 1 102 TYR 102 102 102 TYR TYR B ? n 
B 1 103 TYR 103 103 103 TYR TYR B ? n 
B 1 104 PHE 104 104 104 PHE PHE B ? n 
B 1 105 LEU 105 105 105 LEU LEU B ? n 
B 1 106 ASP 106 106 106 ASP ASP B ? n 
B 1 107 PRO 107 107 107 PRO PRO B ? n 
B 1 108 ASP 108 108 108 ASP ASP B ? n 
B 1 109 GLY 109 109 109 GLY GLY B ? n 
B 1 110 HIS 110 110 110 HIS HIS B ? n 
B 1 111 LYS 111 111 111 LYS LYS B ? n 
B 1 112 LEU 112 112 112 LEU LEU B ? n 
B 1 113 GLU 113 113 113 GLU GLU B ? n 
B 1 114 LEU 114 114 114 LEU LEU B ? n 
B 1 115 HIS 115 115 115 HIS HIS B ? n 
B 1 116 VAL 116 116 116 VAL VAL B ? n 
B 1 117 GLY 117 117 117 GLY GLY B ? n 
B 1 118 ASN 118 118 118 ASN ASN B ? n 
B 1 119 LEU 119 119 119 LEU LEU B ? n 
B 1 120 ALA 120 120 120 ALA ALA B ? n 
B 1 121 GLN 121 121 121 GLN GLN B ? n 
B 1 122 ARG 122 122 122 ARG ARG B ? n 
B 1 123 LEU 123 123 123 LEU LEU B ? n 
B 1 124 ALA 124 124 124 ALA ALA B ? n 
B 1 125 ALA 125 125 125 ALA ALA B ? n 
B 1 126 CYS 126 126 126 CYS CYS B ? n 
B 1 127 ARG 127 127 127 ARG ARG B ? n 
B 1 128 GLU 128 128 128 GLU GLU B ? n 
B 1 129 ARG 129 129 129 ARG ARG B ? n 
B 1 130 PRO 130 130 130 PRO PRO B ? n 
B 1 131 TYR 131 131 131 TYR TYR B ? n 
B 1 132 LYS 132 132 132 LYS LYS B ? n 
B 1 133 GLY 133 133 133 GLY GLY B ? n 
B 1 134 MET 134 134 134 MET MET B ? n 
B 1 135 VAL 135 135 135 VAL VAL B ? n 
B 1 136 PHE 136 136 136 PHE PHE B ? n 
B 1 137 PHE 137 137 137 PHE PHE B ? n 
B 1 138 ASP 138 138 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 139 HIS 139 139 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 140 HIS 140 140 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 141 HIS 141 141 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 142 HIS 142 142 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 143 HIS 143 143 ?   ?   ?   B ? n 
B 1 144 HIS 144 144 ?   ?   ?   B ? n 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
C 2 A81 1 201 1 A81 LIG A ? 
D 3 ZN  1 202 2 ZN  ZN  A ? 
E 2 A81 1 201 2 A81 LIG B ? 
F 3 ZN  1 202 1 ZN  ZN  B ? 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
A81 non-polymer         . "6,6'-(4-nitro-1H-pyrazole-3,5-diyl)bis(3-bromopyrazolo[1,5-a]pyrimidin-2(1H)-one)" ? "C15 H7 Br2 N9 O4" 537.082 
ALA "L-peptide linking" y ALANINE                                                                             ? "C3 H7 N O2"       89.093  
ARG "L-peptide linking" y ARGININE                                                                            ? "C6 H15 N4 O2 1"   175.209 
ASN "L-peptide linking" y ASPARAGINE                                                                          ? "C4 H8 N2 O3"      132.118 
ASP "L-peptide linking" y "ASPARTIC ACID"                                                                     ? "C4 H7 N O4"       133.103 
CYS "L-peptide linking" y CYSTEINE                                                                            ? "C3 H7 N O2 S"     121.158 
GLN "L-peptide linking" y GLUTAMINE                                                                           ? "C5 H10 N2 O3"     146.144 
GLU "L-peptide linking" y "GLUTAMIC ACID"                                                                     ? "C5 H9 N O4"       147.129 
GLY "peptide linking"   y GLYCINE                                                                             ? "C2 H5 N O2"       75.067  
HIS "L-peptide linking" y HISTIDINE                                                                           ? "C6 H10 N3 O2 1"   156.162 
LEU "L-peptide linking" y LEUCINE                                                                             ? "C6 H13 N O2"      131.173 
LYS "L-peptide linking" y LYSINE                                                                              ? "C6 H15 N2 O2 1"   147.195 
MET "L-peptide linking" y METHIONINE                                                                          ? "C5 H11 N O2 S"    149.211 
PHE "L-peptide linking" y PHENYLALANINE                                                                       ? "C9 H11 N O2"      165.189 
PRO "L-peptide linking" y PROLINE                                                                             ? "C5 H9 N O2"       115.130 
SER "L-peptide linking" y SERINE                                                                              ? "C3 H7 N O3"       105.093 
THR "L-peptide linking" y THREONINE                                                                           ? "C4 H9 N O3"       119.119 
TRP "L-peptide linking" y TRYPTOPHAN                                                                          ? "C11 H12 N2 O2"    204.225 
TYR "L-peptide linking" y TYROSINE                                                                            ? "C9 H11 N O3"      181.189 
VAL "L-peptide linking" y VALINE                                                                              ? "C5 H11 N O2"      117.146 
ZN  non-polymer         . "ZINC ION"                                                                          ? "Zn 2"             65.409  
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A N N 1 ? 
B N N 1 ? 
C N N 2 ? 
D N N 3 ? 
E N N 2 ? 
F N N 3 ? 
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1 AA1 ASP A 14  ? LEU A 25  ? ASP A 14  LEU A 25  1 ? 12 
HELX_P HELX_P2 AA2 PRO A 59  ? SER A 63  ? PRO A 59  SER A 63  5 ? 5  
HELX_P HELX_P3 AA3 GLU A 76  ? GLY A 88  ? GLU A 76  GLY A 88  1 ? 13 
HELX_P HELX_P4 AA4 ASN A 118 ? ARG A 129 ? ASN A 118 ARG A 129 1 ? 12 
HELX_P HELX_P5 AA5 ASP B 14  ? LEU B 25  ? ASP B 14  LEU B 25  1 ? 12 
HELX_P HELX_P6 AA6 PRO B 59  ? SER B 63  ? PRO B 59  SER B 63  5 ? 5  
HELX_P HELX_P7 AA7 GLU B 76  ? GLY B 88  ? GLU B 76  GLY B 88  1 ? 13 
HELX_P HELX_P8 AA8 ASN B 118 ? ARG B 129 ? ASN B 118 ARG B 129 1 ? 12 
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
AA1 ? 5 ? 
AA2 ? 7 ? 
AA3 ? 8 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
AA1 1 2 ? anti-parallel 
AA1 2 3 ? parallel      
AA1 3 4 ? anti-parallel 
AA1 4 5 ? anti-parallel 
AA2 1 2 ? anti-parallel 
AA2 2 3 ? anti-parallel 
AA2 3 4 ? parallel      
AA2 4 5 ? anti-parallel 
AA2 5 6 ? anti-parallel 
AA2 6 7 ? anti-parallel 
AA3 1 2 ? anti-parallel 
AA3 2 3 ? parallel      
AA3 3 4 ? anti-parallel 
AA3 4 5 ? parallel      
AA3 5 6 ? anti-parallel 
AA3 6 7 ? anti-parallel 
AA3 7 8 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
AA1 1 LEU A 2   ? GLY A 4   ? LEU A 2   GLY A 4   
AA1 2 HIS B 67  ? VAL B 72  ? HIS B 67  VAL B 72  
AA1 3 LYS B 111 ? HIS B 115 ? LYS B 111 HIS B 115 
AA1 4 SER B 101 ? LEU B 105 ? SER B 101 LEU B 105 
AA1 5 VAL B 91  ? LYS B 93  ? VAL B 91  LYS B 93  
AA2 1 LEU A 2   ? GLY A 4   ? LEU A 2   GLY A 4   
AA2 2 HIS B 67  ? VAL B 72  ? HIS B 67  VAL B 72  
AA2 3 LEU A 8   ? VAL A 12  ? LEU A 8   VAL A 12  
AA2 4 LEU A 45  ? LEU A 51  ? LEU A 45  LEU A 51  
AA2 5 GLY A 37  ? CYS A 42  ? GLY A 37  CYS A 42  
AA2 6 ARG A 29  ? TRP A 34  ? ARG A 29  TRP A 34  
AA2 7 VAL B 135 ? PHE B 136 ? VAL B 135 PHE B 136 
AA3 1 ALA A 100 ? LEU A 105 ? ALA A 100 LEU A 105 
AA3 2 LYS A 111 ? VAL A 116 ? LYS A 111 VAL A 116 
AA3 3 HIS A 67  ? SER A 71  ? HIS A 67  SER A 71  
AA3 4 LEU B 8   ? VAL B 12  ? LEU B 8   VAL B 12  
AA3 5 LEU B 45  ? LEU B 51  ? LEU B 45  LEU B 51  
AA3 6 GLY B 37  ? CYS B 42  ? GLY B 37  CYS B 42  
AA3 7 ARG B 29  ? TRP B 34  ? ARG B 29  TRP B 34  
AA3 8 VAL A 135 ? PHE A 136 ? VAL A 135 PHE A 136 
# 
_atom_sites.entry_id                    XXXX 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.013665 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.013665 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.008076 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.000000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.000000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
BR 
C  
N  
O  
S  
ZN 
# 
_entry.id   XXXX 
# 
loop_
_pdbx_chain_remapping.entity_id 
_pdbx_chain_remapping.label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_label_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.orig_auth_asym_id 
_pdbx_chain_remapping.applied_operations 
1 A A A A 1 
1 B B B B 1 
2 C A C A 1 
3 D A D A 1 
2 E B E B 1 
3 F B F B 1 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 "6,6'-(4-nitro-1H-pyrazole-3,5-diyl)bis(3-bromopyrazolo[1,5-a]pyrimidin-2(1H)-one)" A81 
3 "ZINC ION"                                                                          ZN  
# 
loop_
_pdbx_entity_remapping.entity_id 
_pdbx_entity_remapping.orig_entity_id 
1 1 
2 2 
3 3 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
AA1 1 2 N GLY A 4   ? N GLY A 4   O SER B 71  ? O SER B 71  
AA1 2 3 N PHE B 70  ? N PHE B 70  O HIS B 115 ? O HIS B 115 
AA1 3 4 O LEU B 112 ? O LEU B 112 N PHE B 104 ? N PHE B 104 
AA1 4 5 O TYR B 103 ? O TYR B 103 N LYS B 93  ? N LYS B 93  
AA2 1 2 N GLY A 4   ? N GLY A 4   O SER B 71  ? O SER B 71  
AA2 2 3 O HIS B 67  ? O HIS B 67  N THR A 9   ? N THR A 9   
AA2 3 4 N LEU A 8   ? N LEU A 8   O CYS A 48  ? O CYS A 48  
AA2 4 5 O LEU A 47  ? O LEU A 47  N LEU A 40  ? N LEU A 40  
AA2 5 6 O TYR A 39  ? O TYR A 39  N ALA A 32  ? N ALA A 32  
AA2 6 7 N SER A 33  ? N SER A 33  O VAL B 135 ? O VAL B 135 
AA3 1 2 N PHE A 104 ? N PHE A 104 O LEU A 112 ? O LEU A 112 
AA3 2 3 O HIS A 115 ? O HIS A 115 N PHE A 70  ? N PHE A 70  
AA3 3 4 N HIS A 67  ? N HIS A 67  O THR B 9   ? O THR B 9   
AA3 4 5 N LEU B 10  ? N LEU B 10  O CYS B 48  ? O CYS B 48  
AA3 5 6 O LEU B 47  ? O LEU B 47  N LEU B 40  ? N LEU B 40  
AA3 6 7 O TYR B 39  ? O TYR B 39  N ALA B 32  ? N ALA B 32  
AA3 7 8 O SER B 33  ? O SER B 33  N VAL A 135 ? N VAL A 135 
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1    N  N   . MET A 1 1   ? 24.420 -10.036 20.645  1.00 167.79 ? ? ? ? ? ?  1   MET A N   1 
ATOM   2    C  CA  . MET A 1 1   ? 23.351 -11.017 20.492  1.00 154.80 ? ? ? ? ? ?  1   MET A CA  1 
ATOM   3    C  C   . MET A 1 1   ? 23.780 -12.139 19.554  1.00 149.96 ? ? ? ? ? ?  1   MET A C   1 
ATOM   4    O  O   . MET A 1 1   ? 24.903 -12.636 19.636  1.00 149.12 ? ? ? ? ? ?  1   MET A O   1 
ATOM   5    C  CB  . MET A 1 1   ? 22.075 -10.350 19.974  1.00 150.83 ? ? ? ? ? ?  1   MET A CB  1 
ATOM   6    N  N   . LEU A 1 2   ? 22.878 -12.526 18.657  1.00 153.23 ? ? ? ? ? ?  2   LEU A N   1 
ATOM   7    C  CA  . LEU A 1 2   ? 23.159 -13.618 17.735  1.00 152.80 ? ? ? ? ? ?  2   LEU A CA  1 
ATOM   8    C  C   . LEU A 1 2   ? 24.193 -13.212 16.685  1.00 148.46 ? ? ? ? ? ?  2   LEU A C   1 
ATOM   9    O  O   . LEU A 1 2   ? 24.131 -12.123 16.112  1.00 153.25 ? ? ? ? ? ?  2   LEU A O   1 
ATOM   10   C  CB  . LEU A 1 2   ? 21.850 -14.087 17.093  1.00 145.05 ? ? ? ? ? ?  2   LEU A CB  1 
ATOM   11   C  CG  . LEU A 1 2   ? 20.781 -13.074 16.642  1.00 133.41 ? ? ? ? ? ?  2   LEU A CG  1 
ATOM   12   C  CD1 . LEU A 1 2   ? 21.219 -12.086 15.576  1.00 139.07 ? ? ? ? ? ?  2   LEU A CD1 1 
ATOM   13   C  CD2 . LEU A 1 2   ? 19.545 -13.815 16.178  1.00 133.48 ? ? ? ? ? ?  2   LEU A CD2 1 
ATOM   14   N  N   . GLN A 1 3   ? 25.170 -14.087 16.456  1.00 134.45 ? ? ? ? ? ?  3   GLN A N   1 
ATOM   15   C  CA  . GLN A 1 3   ? 26.209 -13.837 15.462  1.00 131.88 ? ? ? ? ? ?  3   GLN A CA  1 
ATOM   16   C  C   . GLN A 1 3   ? 25.750 -14.266 14.070  1.00 142.85 ? ? ? ? ? ?  3   GLN A C   1 
ATOM   17   O  O   . GLN A 1 3   ? 25.706 -13.453 13.142  1.00 149.75 ? ? ? ? ? ?  3   GLN A O   1 
ATOM   18   C  CB  . GLN A 1 3   ? 27.505 -14.554 15.862  1.00 128.45 ? ? ? ? ? ?  3   GLN A CB  1 
ATOM   19   N  N   . GLY A 1 4   ? 25.400 -15.538 13.919  1.00 138.30 ? ? ? ? ? ?  4   GLY A N   1 
ATOM   20   C  CA  . GLY A 1 4   ? 25.037 -16.071 12.620  1.00 129.87 ? ? ? ? ? ?  4   GLY A CA  1 
ATOM   21   C  C   . GLY A 1 4   ? 24.619 -17.516 12.757  1.00 124.98 ? ? ? ? ? ?  4   GLY A C   1 
ATOM   22   O  O   . GLY A 1 4   ? 24.434 -18.021 13.866  1.00 131.63 ? ? ? ? ? ?  4   GLY A O   1 
ATOM   23   N  N   . LEU A 1 5   ? 24.440 -18.176 11.613  1.00 108.27 ? ? ? ? ? ?  5   LEU A N   1 
ATOM   24   C  CA  . LEU A 1 5   ? 24.076 -19.588 11.637  1.00 109.81 ? ? ? ? ? ?  5   LEU A CA  1 
ATOM   25   C  C   . LEU A 1 5   ? 25.179 -20.429 12.269  1.00 113.26 ? ? ? ? ? ?  5   LEU A C   1 
ATOM   26   O  O   . LEU A 1 5   ? 26.281 -20.532 11.719  1.00 115.37 ? ? ? ? ? ?  5   LEU A O   1 
ATOM   27   C  CB  . LEU A 1 5   ? 23.769 -20.091 10.228  1.00 114.85 ? ? ? ? ? ?  5   LEU A CB  1 
ATOM   28   C  CG  . LEU A 1 5   ? 23.033 -21.432 10.185  1.00 108.90 ? ? ? ? ? ?  5   LEU A CG  1 
ATOM   29   C  CD1 . LEU A 1 5   ? 21.866 -21.379 9.214   1.00 105.22 ? ? ? ? ? ?  5   LEU A CD1 1 
ATOM   30   C  CD2 . LEU A 1 5   ? 23.995 -22.544 9.809   1.00 110.71 ? ? ? ? ? ?  5   LEU A CD2 1 
ATOM   31   N  N   . ASN A 1 6   ? 24.885 -21.042 13.418  1.00 117.19 ? ? ? ? ? ?  6   ASN A N   1 
ATOM   32   C  CA  . ASN A 1 6   ? 25.873 -21.869 14.107  1.00 116.27 ? ? ? ? ? ?  6   ASN A CA  1 
ATOM   33   C  C   . ASN A 1 6   ? 26.136 -23.156 13.334  1.00 115.93 ? ? ? ? ? ?  6   ASN A C   1 
ATOM   34   O  O   . ASN A 1 6   ? 27.280 -23.461 12.975  1.00 113.18 ? ? ? ? ? ?  6   ASN A O   1 
ATOM   35   C  CB  . ASN A 1 6   ? 25.399 -22.173 15.529  1.00 113.11 ? ? ? ? ? ?  6   ASN A CB  1 
ATOM   36   C  CG  . ASN A 1 6   ? 26.372 -23.040 16.299  1.00 120.57 ? ? ? ? ? ?  6   ASN A CG  1 
ATOM   37   O  OD1 . ASN A 1 6   ? 26.267 -24.265 16.293  1.00 124.30 ? ? ? ? ? ?  6   ASN A OD1 1 
ATOM   38   N  ND2 . ASN A 1 6   ? 27.320 -22.404 16.982  1.00 123.96 ? ? ? ? ? ?  6   ASN A ND2 1 
ATOM   39   N  N   . HIS A 1 7   ? 25.086 -23.934 13.081  1.00 111.37 ? ? ? ? ? ?  7   HIS A N   1 
ATOM   40   C  CA  . HIS A 1 7   ? 25.198 -25.136 12.271  1.00 103.43 ? ? ? ? ? ?  7   HIS A CA  1 
ATOM   41   C  C   . HIS A 1 7   ? 23.855 -25.413 11.615  1.00 106.36 ? ? ? ? ? ?  7   HIS A C   1 
ATOM   42   O  O   . HIS A 1 7   ? 22.858 -24.732 11.869  1.00 105.80 ? ? ? ? ? ?  7   HIS A O   1 
ATOM   43   C  CB  . HIS A 1 7   ? 25.667 -26.346 13.088  1.00 100.22 ? ? ? ? ? ?  7   HIS A CB  1 
ATOM   44   C  CG  . HIS A 1 7   ? 24.684 -26.814 14.115  1.00 103.84 ? ? ? ? ? ?  7   HIS A CG  1 
ATOM   45   N  ND1 . HIS A 1 7   ? 24.873 -26.619 15.466  1.00 113.70 ? ? ? ? ? ?  7   HIS A ND1 1 
ATOM   46   C  CD2 . HIS A 1 7   ? 23.510 -27.478 13.992  1.00 101.35 ? ? ? ? ? ?  7   HIS A CD2 1 
ATOM   47   C  CE1 . HIS A 1 7   ? 23.859 -27.142 16.131  1.00 108.34 ? ? ? ? ? ?  7   HIS A CE1 1 
ATOM   48   N  NE2 . HIS A 1 7   ? 23.015 -27.665 15.260  1.00 102.04 ? ? ? ? ? ?  7   HIS A NE2 1 
ATOM   49   N  N   . LEU A 1 8   ? 23.850 -26.430 10.757  1.00 113.56 ? ? ? ? ? ?  8   LEU A N   1 
ATOM   50   C  CA  . LEU A 1 8   ? 22.662 -26.863 10.031  1.00 106.25 ? ? ? ? ? ?  8   LEU A CA  1 
ATOM   51   C  C   . LEU A 1 8   ? 22.565 -28.376 10.135  1.00 102.84 ? ? ? ? ? ?  8   LEU A C   1 
ATOM   52   O  O   . LEU A 1 8   ? 23.457 -29.091 9.665   1.00 104.54 ? ? ? ? ? ?  8   LEU A O   1 
ATOM   53   C  CB  . LEU A 1 8   ? 22.727 -26.427 8.564   1.00 85.61  ? ? ? ? ? ?  8   LEU A CB  1 
ATOM   54   C  CG  . LEU A 1 8   ? 21.690 -27.032 7.619   1.00 84.68  ? ? ? ? ? ?  8   LEU A CG  1 
ATOM   55   C  CD1 . LEU A 1 8   ? 20.284 -26.901 8.177   1.00 92.74  ? ? ? ? ? ?  8   LEU A CD1 1 
ATOM   56   C  CD2 . LEU A 1 8   ? 21.792 -26.392 6.254   1.00 96.37  ? ? ? ? ? ?  8   LEU A CD2 1 
ATOM   57   N  N   . THR A 1 9   ? 21.493 -28.863 10.751  1.00 95.22  ? ? ? ? ? ?  9   THR A N   1 
ATOM   58   C  CA  . THR A 1 9   ? 21.283 -30.291 10.936  1.00 95.02  ? ? ? ? ? ?  9   THR A CA  1 
ATOM   59   C  C   . THR A 1 9   ? 20.195 -30.780 9.992   1.00 105.84 ? ? ? ? ? ?  9   THR A C   1 
ATOM   60   O  O   . THR A 1 9   ? 19.077 -30.252 9.995   1.00 106.61 ? ? ? ? ? ?  9   THR A O   1 
ATOM   61   C  CB  . THR A 1 9   ? 20.905 -30.611 12.380  1.00 95.72  ? ? ? ? ? ?  9   THR A CB  1 
ATOM   62   O  OG1 . THR A 1 9   ? 21.839 -29.980 13.263  1.00 106.08 ? ? ? ? ? ?  9   THR A OG1 1 
ATOM   63   C  CG2 . THR A 1 9   ? 20.943 -32.111 12.608  1.00 97.95  ? ? ? ? ? ?  9   THR A CG2 1 
ATOM   64   N  N   . LEU A 1 10  ? 20.522 -31.795 9.198   1.00 104.67 ? ? ? ? ? ?  10  LEU A N   1 
ATOM   65   C  CA  . LEU A 1 10  ? 19.594 -32.388 8.248   1.00 94.03  ? ? ? ? ? ?  10  LEU A CA  1 
ATOM   66   C  C   . LEU A 1 10  ? 19.291 -33.817 8.667   1.00 101.19 ? ? ? ? ? ?  10  LEU A C   1 
ATOM   67   O  O   . LEU A 1 10  ? 20.213 -34.602 8.916   1.00 100.70 ? ? ? ? ? ?  10  LEU A O   1 
ATOM   68   C  CB  . LEU A 1 10  ? 20.175 -32.374 6.838   1.00 85.24  ? ? ? ? ? ?  10  LEU A CB  1 
ATOM   69   C  CG  . LEU A 1 10  ? 20.308 -30.985 6.234   1.00 92.30  ? ? ? ? ? ?  10  LEU A CG  1 
ATOM   70   C  CD1 . LEU A 1 10  ? 20.587 -31.106 4.747   1.00 108.39 ? ? ? ? ? ?  10  LEU A CD1 1 
ATOM   71   C  CD2 . LEU A 1 10  ? 19.070 -30.148 6.504   1.00 98.59  ? ? ? ? ? ?  10  LEU A CD2 1 
ATOM   72   N  N   . ALA A 1 11  ? 18.006 -34.151 8.748   1.00 101.12 ? ? ? ? ? ?  11  ALA A N   1 
ATOM   73   C  CA  . ALA A 1 11  ? 17.604 -35.515 9.054   1.00 100.61 ? ? ? ? ? ?  11  ALA A CA  1 
ATOM   74   C  C   . ALA A 1 11  ? 17.691 -36.366 7.795   1.00 97.47  ? ? ? ? ? ?  11  ALA A C   1 
ATOM   75   O  O   . ALA A 1 11  ? 17.177 -35.984 6.739   1.00 101.73 ? ? ? ? ? ?  11  ALA A O   1 
ATOM   76   C  CB  . ALA A 1 11  ? 16.188 -35.550 9.627   1.00 100.95 ? ? ? ? ? ?  11  ALA A CB  1 
ATOM   77   N  N   . VAL A 1 12  ? 18.355 -37.511 7.906   1.00 91.13  ? ? ? ? ? ?  12  VAL A N   1 
ATOM   78   C  CA  . VAL A 1 12  ? 18.578 -38.395 6.770   1.00 104.34 ? ? ? ? ? ?  12  VAL A CA  1 
ATOM   79   C  C   . VAL A 1 12  ? 18.312 -39.827 7.208   1.00 114.99 ? ? ? ? ? ?  12  VAL A C   1 
ATOM   80   O  O   . VAL A 1 12  ? 18.753 -40.245 8.284   1.00 114.67 ? ? ? ? ? ?  12  VAL A O   1 
ATOM   81   C  CB  . VAL A 1 12  ? 20.005 -38.251 6.206   1.00 110.64 ? ? ? ? ? ?  12  VAL A CB  1 
ATOM   82   C  CG1 . VAL A 1 12  ? 20.120 -36.977 5.377   1.00 113.04 ? ? ? ? ? ?  12  VAL A CG1 1 
ATOM   83   C  CG2 . VAL A 1 12  ? 21.020 -38.253 7.335   1.00 104.81 ? ? ? ? ? ?  12  VAL A CG2 1 
ATOM   84   N  N   . SER A 1 13  ? 17.583 -40.576 6.377   1.00 111.41 ? ? ? ? ? ?  13  SER A N   1 
ATOM   85   C  CA  . SER A 1 13  ? 17.297 -41.978 6.655   1.00 110.17 ? ? ? ? ? ?  13  SER A CA  1 
ATOM   86   C  C   . SER A 1 13  ? 18.563 -42.814 6.516   1.00 104.70 ? ? ? ? ? ?  13  SER A C   1 
ATOM   87   O  O   . SER A 1 13  ? 19.098 -43.318 7.508   1.00 108.07 ? ? ? ? ? ?  13  SER A O   1 
ATOM   88   C  CB  . SER A 1 13  ? 16.206 -42.492 5.720   1.00 110.66 ? ? ? ? ? ?  13  SER A CB  1 
ATOM   89   O  OG  . SER A 1 13  ? 16.504 -42.153 4.379   1.00 117.65 ? ? ? ? ? ?  13  SER A OG  1 
ATOM   90   N  N   . ASP A 1 14  ? 19.048 -42.970 5.292   1.00 105.51 ? ? ? ? ? ?  14  ASP A N   1 
ATOM   91   C  CA  . ASP A 1 14  ? 20.316 -43.650 5.067   1.00 118.08 ? ? ? ? ? ?  14  ASP A CA  1 
ATOM   92   C  C   . ASP A 1 14  ? 21.457 -42.681 5.346   1.00 113.58 ? ? ? ? ? ?  14  ASP A C   1 
ATOM   93   O  O   . ASP A 1 14  ? 21.532 -41.608 4.737   1.00 114.48 ? ? ? ? ? ?  14  ASP A O   1 
ATOM   94   C  CB  . ASP A 1 14  ? 20.401 -44.186 3.639   1.00 124.35 ? ? ? ? ? ?  14  ASP A CB  1 
ATOM   95   C  CG  . ASP A 1 14  ? 19.573 -45.436 3.439   1.00 128.77 ? ? ? ? ? ?  14  ASP A CG  1 
ATOM   96   O  OD1 . ASP A 1 14  ? 18.556 -45.592 4.149   1.00 131.30 ? ? ? ? ? ?  14  ASP A OD1 1 
ATOM   97   O  OD2 . ASP A 1 14  ? 19.941 -46.259 2.572   1.00 130.03 ? ? ? ? ? ?  14  ASP A OD2 1 
ATOM   98   N  N   . LEU A 1 15  ? 22.339 -43.050 6.274   1.00 99.50  ? ? ? ? ? ?  15  LEU A N   1 
ATOM   99   C  CA  . LEU A 1 15  ? 23.450 -42.165 6.592   1.00 98.31  ? ? ? ? ? ?  15  LEU A CA  1 
ATOM   100  C  C   . LEU A 1 15  ? 24.561 -42.293 5.560   1.00 98.21  ? ? ? ? ? ?  15  LEU A C   1 
ATOM   101  O  O   . LEU A 1 15  ? 24.969 -41.296 4.953   1.00 103.39 ? ? ? ? ? ?  15  LEU A O   1 
ATOM   102  C  CB  . LEU A 1 15  ? 23.979 -42.470 7.994   1.00 98.59  ? ? ? ? ? ?  15  LEU A CB  1 
ATOM   103  C  CG  . LEU A 1 15  ? 25.153 -41.611 8.471   1.00 92.17  ? ? ? ? ? ?  15  LEU A CG  1 
ATOM   104  C  CD1 . LEU A 1 15  ? 24.813 -40.135 8.360   1.00 100.36 ? ? ? ? ? ?  15  LEU A CD1 1 
ATOM   105  C  CD2 . LEU A 1 15  ? 25.535 -41.969 9.895   1.00 95.77  ? ? ? ? ? ?  15  LEU A CD2 1 
ATOM   106  N  N   . ALA A 1 16  ? 25.028 -43.521 5.321   1.00 96.80  ? ? ? ? ? ?  16  ALA A N   1 
ATOM   107  C  CA  . ALA A 1 16  ? 26.115 -43.750 4.373   1.00 102.28 ? ? ? ? ? ?  16  ALA A CA  1 
ATOM   108  C  C   . ALA A 1 16  ? 25.804 -43.148 3.010   1.00 102.85 ? ? ? ? ? ?  16  ALA A C   1 
ATOM   109  O  O   . ALA A 1 16  ? 26.649 -42.479 2.403   1.00 99.24  ? ? ? ? ? ?  16  ALA A O   1 
ATOM   110  C  CB  . ALA A 1 16  ? 26.383 -45.250 4.241   1.00 107.24 ? ? ? ? ? ?  16  ALA A CB  1 
ATOM   111  N  N   . SER A 1 17  ? 24.584 -43.370 2.522   1.00 101.58 ? ? ? ? ? ?  17  SER A N   1 
ATOM   112  C  CA  . SER A 1 17  ? 24.186 -42.844 1.221   1.00 104.54 ? ? ? ? ? ?  17  SER A CA  1 
ATOM   113  C  C   . SER A 1 17  ? 24.168 -41.317 1.217   1.00 109.92 ? ? ? ? ? ?  17  SER A C   1 
ATOM   114  O  O   . SER A 1 17  ? 24.737 -40.682 0.322   1.00 110.76 ? ? ? ? ? ?  17  SER A O   1 
ATOM   115  C  CB  . SER A 1 17  ? 22.822 -43.416 0.834   1.00 108.73 ? ? ? ? ? ?  17  SER A CB  1 
ATOM   116  O  OG  . SER A 1 17  ? 22.366 -42.893 -0.401  1.00 129.90 ? ? ? ? ? ?  17  SER A OG  1 
ATOM   117  N  N   . SER A 1 18  ? 23.514 -40.705 2.210   1.00 114.00 ? ? ? ? ? ?  18  SER A N   1 
ATOM   118  C  CA  . SER A 1 18  ? 23.430 -39.247 2.236   1.00 106.24 ? ? ? ? ? ?  18  SER A CA  1 
ATOM   119  C  C   . SER A 1 18  ? 24.797 -38.607 2.446   1.00 105.44 ? ? ? ? ? ?  18  SER A C   1 
ATOM   120  O  O   . SER A 1 18  ? 25.137 -37.633 1.764   1.00 102.44 ? ? ? ? ? ?  18  SER A O   1 
ATOM   121  C  CB  . SER A 1 18  ? 22.452 -38.783 3.318   1.00 101.47 ? ? ? ? ? ?  18  SER A CB  1 
ATOM   122  O  OG  . SER A 1 18  ? 21.112 -38.935 2.889   1.00 107.16 ? ? ? ? ? ?  18  SER A OG  1 
ATOM   123  N  N   . LEU A 1 19  ? 25.599 -39.134 3.378   1.00 104.35 ? ? ? ? ? ?  19  LEU A N   1 
ATOM   124  C  CA  . LEU A 1 19  ? 26.895 -38.512 3.636   1.00 101.04 ? ? ? ? ? ?  19  LEU A CA  1 
ATOM   125  C  C   . LEU A 1 19  ? 27.811 -38.640 2.428   1.00 107.42 ? ? ? ? ? ?  19  LEU A C   1 
ATOM   126  O  O   . LEU A 1 19  ? 28.635 -37.752 2.183   1.00 112.28 ? ? ? ? ? ?  19  LEU A O   1 
ATOM   127  C  CB  . LEU A 1 19  ? 27.551 -39.095 4.892   1.00 93.27  ? ? ? ? ? ?  19  LEU A CB  1 
ATOM   128  C  CG  . LEU A 1 19  ? 28.325 -40.410 4.881   1.00 109.62 ? ? ? ? ? ?  19  LEU A CG  1 
ATOM   129  C  CD1 . LEU A 1 19  ? 29.781 -40.143 4.572   1.00 110.53 ? ? ? ? ? ?  19  LEU A CD1 1 
ATOM   130  C  CD2 . LEU A 1 19  ? 28.194 -41.120 6.221   1.00 121.48 ? ? ? ? ? ?  19  LEU A CD2 1 
ATOM   131  N  N   . ALA A 1 20  ? 27.691 -39.735 1.672   1.00 115.26 ? ? ? ? ? ?  20  ALA A N   1 
ATOM   132  C  CA  . ALA A 1 20  ? 28.456 -39.869 0.435   1.00 115.35 ? ? ? ? ? ?  20  ALA A CA  1 
ATOM   133  C  C   . ALA A 1 20  ? 28.109 -38.752 -0.539  1.00 105.77 ? ? ? ? ? ?  20  ALA A C   1 
ATOM   134  O  O   . ALA A 1 20  ? 28.995 -38.203 -1.203  1.00 107.99 ? ? ? ? ? ?  20  ALA A O   1 
ATOM   135  C  CB  . ALA A 1 20  ? 28.204 -41.236 -0.202  1.00 115.07 ? ? ? ? ? ?  20  ALA A CB  1 
ATOM   136  N  N   . PHE A 1 21  ? 26.819 -38.440 -0.673  1.00 107.36 ? ? ? ? ? ?  21  PHE A N   1 
ATOM   137  C  CA  . PHE A 1 21  ? 26.348 -37.330 -1.492  1.00 102.80 ? ? ? ? ? ?  21  PHE A CA  1 
ATOM   138  C  C   . PHE A 1 21  ? 27.153 -36.068 -1.209  1.00 107.64 ? ? ? ? ? ?  21  PHE A C   1 
ATOM   139  O  O   . PHE A 1 21  ? 27.917 -35.616 -2.064  1.00 112.44 ? ? ? ? ? ?  21  PHE A O   1 
ATOM   140  C  CB  . PHE A 1 21  ? 24.849 -37.098 -1.251  1.00 105.80 ? ? ? ? ? ?  21  PHE A CB  1 
ATOM   141  C  CG  . PHE A 1 21  ? 24.218 -36.082 -2.175  1.00 112.39 ? ? ? ? ? ?  21  PHE A CG  1 
ATOM   142  C  CD1 . PHE A 1 21  ? 24.410 -34.720 -1.988  1.00 109.44 ? ? ? ? ? ?  21  PHE A CD1 1 
ATOM   143  C  CD2 . PHE A 1 21  ? 23.437 -36.499 -3.241  1.00 111.05 ? ? ? ? ? ?  21  PHE A CD2 1 
ATOM   144  C  CE1 . PHE A 1 21  ? 23.826 -33.799 -2.836  1.00 106.59 ? ? ? ? ? ?  21  PHE A CE1 1 
ATOM   145  C  CE2 . PHE A 1 21  ? 22.850 -35.584 -4.093  1.00 100.75 ? ? ? ? ? ?  21  PHE A CE2 1 
ATOM   146  C  CZ  . PHE A 1 21  ? 23.047 -34.233 -3.892  1.00 106.02 ? ? ? ? ? ?  21  PHE A CZ  1 
ATOM   147  N  N   . TYR A 1 22  ? 27.017 -35.518 0.001   1.00 104.96 ? ? ? ? ? ?  22  TYR A N   1 
ATOM   148  C  CA  . TYR A 1 22  ? 27.663 -34.247 0.324   1.00 100.99 ? ? ? ? ? ?  22  TYR A CA  1 
ATOM   149  C  C   . TYR A 1 22  ? 29.186 -34.342 0.282   1.00 103.99 ? ? ? ? ? ?  22  TYR A C   1 
ATOM   150  O  O   . TYR A 1 22  ? 29.860 -33.354 -0.035  1.00 102.37 ? ? ? ? ? ?  22  TYR A O   1 
ATOM   151  C  CB  . TYR A 1 22  ? 27.199 -33.760 1.697   1.00 106.11 ? ? ? ? ? ?  22  TYR A CB  1 
ATOM   152  C  CG  . TYR A 1 22  ? 25.705 -33.549 1.798   1.00 102.66 ? ? ? ? ? ?  22  TYR A CG  1 
ATOM   153  C  CD1 . TYR A 1 22  ? 25.136 -32.346 1.415   1.00 105.06 ? ? ? ? ? ?  22  TYR A CD1 1 
ATOM   154  C  CD2 . TYR A 1 22  ? 24.866 -34.544 2.284   1.00 99.56  ? ? ? ? ? ?  22  TYR A CD2 1 
ATOM   155  C  CE1 . TYR A 1 22  ? 23.777 -32.137 1.501   1.00 103.52 ? ? ? ? ? ?  22  TYR A CE1 1 
ATOM   156  C  CE2 . TYR A 1 22  ? 23.498 -34.341 2.376   1.00 101.28 ? ? ? ? ? ?  22  TYR A CE2 1 
ATOM   157  C  CZ  . TYR A 1 22  ? 22.962 -33.133 1.981   1.00 96.04  ? ? ? ? ? ?  22  TYR A CZ  1 
ATOM   158  O  OH  . TYR A 1 22  ? 21.608 -32.907 2.061   1.00 87.83  ? ? ? ? ? ?  22  TYR A OH  1 
ATOM   159  N  N   . GLN A 1 23  ? 29.744 -35.510 0.611   1.00 108.12 ? ? ? ? ? ?  23  GLN A N   1 
ATOM   160  C  CA  . GLN A 1 23  ? 31.196 -35.682 0.610   1.00 108.49 ? ? ? ? ? ?  23  GLN A CA  1 
ATOM   161  C  C   . GLN A 1 23  ? 31.774 -35.699 -0.805  1.00 115.39 ? ? ? ? ? ?  23  GLN A C   1 
ATOM   162  O  O   . GLN A 1 23  ? 32.855 -35.145 -1.045  1.00 111.52 ? ? ? ? ? ?  23  GLN A O   1 
ATOM   163  C  CB  . GLN A 1 23  ? 31.559 -36.963 1.365   1.00 110.59 ? ? ? ? ? ?  23  GLN A CB  1 
ATOM   164  C  CG  . GLN A 1 23  ? 32.897 -37.583 0.992   1.00 119.74 ? ? ? ? ? ?  23  GLN A CG  1 
ATOM   165  C  CD  . GLN A 1 23  ? 34.073 -36.911 1.673   1.00 131.30 ? ? ? ? ? ?  23  GLN A CD  1 
ATOM   166  O  OE1 . GLN A 1 23  ? 34.583 -37.399 2.682   1.00 131.99 ? ? ? ? ? ?  23  GLN A OE1 1 
ATOM   167  N  NE2 . GLN A 1 23  ? 34.521 -35.793 1.111   1.00 137.12 ? ? ? ? ? ?  23  GLN A NE2 1 
ATOM   168  N  N   . GLN A 1 24  ? 31.078 -36.328 -1.755  1.00 116.71 ? ? ? ? ? ?  24  GLN A N   1 
ATOM   169  C  CA  . GLN A 1 24  ? 31.626 -36.534 -3.094  1.00 98.05  ? ? ? ? ? ?  24  GLN A CA  1 
ATOM   170  C  C   . GLN A 1 24  ? 31.286 -35.396 -4.050  1.00 100.11 ? ? ? ? ? ?  24  GLN A C   1 
ATOM   171  O  O   . GLN A 1 24  ? 32.185 -34.754 -4.598  1.00 113.03 ? ? ? ? ? ?  24  GLN A O   1 
ATOM   172  C  CB  . GLN A 1 24  ? 31.130 -37.862 -3.665  1.00 91.19  ? ? ? ? ? ?  24  GLN A CB  1 
ATOM   173  C  CG  . GLN A 1 24  ? 31.909 -39.048 -3.167  1.00 103.01 ? ? ? ? ? ?  24  GLN A CG  1 
ATOM   174  C  CD  . GLN A 1 24  ? 31.272 -40.358 -3.556  1.00 121.88 ? ? ? ? ? ?  24  GLN A CD  1 
ATOM   175  O  OE1 . GLN A 1 24  ? 30.645 -40.472 -4.613  1.00 121.19 ? ? ? ? ? ?  24  GLN A OE1 1 
ATOM   176  N  NE2 . GLN A 1 24  ? 31.399 -41.354 -2.685  1.00 123.57 ? ? ? ? ? ?  24  GLN A NE2 1 
ATOM   177  N  N   . LEU A 1 25  ? 30.000 -35.141 -4.269  1.00 99.51  ? ? ? ? ? ?  25  LEU A N   1 
ATOM   178  C  CA  . LEU A 1 25  ? 29.659 -34.176 -5.308  1.00 110.48 ? ? ? ? ? ?  25  LEU A CA  1 
ATOM   179  C  C   . LEU A 1 25  ? 29.865 -32.734 -4.840  1.00 118.75 ? ? ? ? ? ?  25  LEU A C   1 
ATOM   180  O  O   . LEU A 1 25  ? 30.631 -32.007 -5.485  1.00 126.27 ? ? ? ? ? ?  25  LEU A O   1 
ATOM   181  C  CB  . LEU A 1 25  ? 28.231 -34.394 -5.832  1.00 109.89 ? ? ? ? ? ?  25  LEU A CB  1 
ATOM   182  C  CG  . LEU A 1 25  ? 27.729 -35.792 -6.204  1.00 102.25 ? ? ? ? ? ?  25  LEU A CG  1 
ATOM   183  C  CD1 . LEU A 1 25  ? 27.278 -36.611 -5.003  1.00 101.18 ? ? ? ? ? ?  25  LEU A CD1 1 
ATOM   184  C  CD2 . LEU A 1 25  ? 26.593 -35.642 -7.197  1.00 92.09  ? ? ? ? ? ?  25  LEU A CD2 1 
ATOM   185  N  N   . PRO A 1 26  ? 29.241 -32.262 -3.750  1.00 119.80 ? ? ? ? ? ?  26  PRO A N   1 
ATOM   186  C  CA  . PRO A 1 26  ? 29.600 -30.918 -3.270  1.00 122.29 ? ? ? ? ? ?  26  PRO A CA  1 
ATOM   187  C  C   . PRO A 1 26  ? 30.983 -30.850 -2.644  1.00 117.54 ? ? ? ? ? ?  26  PRO A C   1 
ATOM   188  O  O   . PRO A 1 26  ? 31.575 -29.763 -2.598  1.00 112.40 ? ? ? ? ? ?  26  PRO A O   1 
ATOM   189  C  CB  . PRO A 1 26  ? 28.499 -30.600 -2.246  1.00 119.35 ? ? ? ? ? ?  26  PRO A CB  1 
ATOM   190  C  CG  . PRO A 1 26  ? 27.372 -31.499 -2.596  1.00 103.69 ? ? ? ? ? ?  26  PRO A CG  1 
ATOM   191  C  CD  . PRO A 1 26  ? 28.036 -32.754 -3.058  1.00 116.37 ? ? ? ? ? ?  26  PRO A CD  1 
ATOM   192  N  N   . GLY A 1 27  ? 31.515 -31.974 -2.165  1.00 111.60 ? ? ? ? ? ?  27  GLY A N   1 
ATOM   193  C  CA  . GLY A 1 27  ? 32.853 -32.004 -1.608  1.00 110.84 ? ? ? ? ? ?  27  GLY A CA  1 
ATOM   194  C  C   . GLY A 1 27  ? 33.013 -31.171 -0.354  1.00 111.93 ? ? ? ? ? ?  27  GLY A C   1 
ATOM   195  O  O   . GLY A 1 27  ? 33.861 -30.277 -0.298  1.00 120.54 ? ? ? ? ? ?  27  GLY A O   1 
ATOM   196  N  N   . MET A 1 28  ? 32.200 -31.456 0.658   1.00 106.24 ? ? ? ? ? ?  28  MET A N   1 
ATOM   197  C  CA  . MET A 1 28  ? 32.268 -30.770 1.941   1.00 106.54 ? ? ? ? ? ?  28  MET A CA  1 
ATOM   198  C  C   . MET A 1 28  ? 33.217 -31.550 2.844   1.00 109.16 ? ? ? ? ? ?  28  MET A C   1 
ATOM   199  O  O   . MET A 1 28  ? 33.045 -32.759 3.030   1.00 121.00 ? ? ? ? ? ?  28  MET A O   1 
ATOM   200  C  CB  . MET A 1 28  ? 30.880 -30.640 2.563   1.00 114.58 ? ? ? ? ? ?  28  MET A CB  1 
ATOM   201  C  CG  . MET A 1 28  ? 29.919 -29.791 1.740   1.00 105.31 ? ? ? ? ? ?  28  MET A CG  1 
ATOM   202  S  SD  . MET A 1 28  ? 28.308 -29.611 2.529   1.00 111.75 ? ? ? ? ? ?  28  MET A SD  1 
ATOM   203  C  CE  . MET A 1 28  ? 27.436 -28.681 1.278   1.00 108.09 ? ? ? ? ? ?  28  MET A CE  1 
ATOM   204  N  N   . ARG A 1 29  ? 34.215 -30.864 3.400   1.00 101.01 ? ? ? ? ? ?  29  ARG A N   1 
ATOM   205  C  CA  . ARG A 1 29  ? 35.273 -31.538 4.145   1.00 102.99 ? ? ? ? ? ?  29  ARG A CA  1 
ATOM   206  C  C   . ARG A 1 29  ? 34.718 -32.317 5.331   1.00 100.22 ? ? ? ? ? ?  29  ARG A C   1 
ATOM   207  O  O   . ARG A 1 29  ? 34.513 -31.764 6.417   1.00 103.86 ? ? ? ? ? ?  29  ARG A O   1 
ATOM   208  C  CB  . ARG A 1 29  ? 36.317 -30.523 4.621   1.00 101.22 ? ? ? ? ? ?  29  ARG A CB  1 
ATOM   209  N  N   . LEU A 1 30  ? 34.450 -33.606 5.103   1.00 96.70  ? ? ? ? ? ?  30  LEU A N   1 
ATOM   210  C  CA  . LEU A 1 30  ? 33.910 -34.513 6.110   1.00 104.17 ? ? ? ? ? ?  30  LEU A CA  1 
ATOM   211  C  C   . LEU A 1 30  ? 34.835 -34.625 7.315   1.00 112.45 ? ? ? ? ? ?  30  LEU A C   1 
ATOM   212  O  O   . LEU A 1 30  ? 35.898 -35.254 7.242   1.00 111.40 ? ? ? ? ? ?  30  LEU A O   1 
ATOM   213  C  CB  . LEU A 1 30  ? 33.666 -35.892 5.492   1.00 105.65 ? ? ? ? ? ?  30  LEU A CB  1 
ATOM   214  C  CG  . LEU A 1 30  ? 33.433 -37.068 6.446   1.00 111.10 ? ? ? ? ? ?  30  LEU A CG  1 
ATOM   215  C  CD1 . LEU A 1 30  ? 32.234 -36.840 7.362   1.00 108.45 ? ? ? ? ? ?  30  LEU A CD1 1 
ATOM   216  C  CD2 . LEU A 1 30  ? 33.276 -38.360 5.656   1.00 119.66 ? ? ? ? ? ?  30  LEU A CD2 1 
ATOM   217  N  N   . HIS A 1 31  ? 34.410 -34.046 8.439   1.00 106.21 ? ? ? ? ? ?  31  HIS A N   1 
ATOM   218  C  CA  . HIS A 1 31  ? 35.245 -33.985 9.633   1.00 94.79  ? ? ? ? ? ?  31  HIS A CA  1 
ATOM   219  C  C   . HIS A 1 31  ? 35.155 -35.271 10.445  1.00 96.64  ? ? ? ? ? ?  31  HIS A C   1 
ATOM   220  O  O   . HIS A 1 31  ? 36.176 -35.877 10.786  1.00 100.98 ? ? ? ? ? ?  31  HIS A O   1 
ATOM   221  C  CB  . HIS A 1 31  ? 34.830 -32.785 10.481  1.00 106.05 ? ? ? ? ? ?  31  HIS A CB  1 
ATOM   222  C  CG  . HIS A 1 31  ? 35.419 -31.492 10.019  1.00 102.40 ? ? ? ? ? ?  31  HIS A CG  1 
ATOM   223  N  ND1 . HIS A 1 31  ? 36.752 -31.351 9.703   1.00 113.37 ? ? ? ? ? ?  31  HIS A ND1 1 
ATOM   224  C  CD2 . HIS A 1 31  ? 34.850 -30.283 9.804   1.00 100.56 ? ? ? ? ? ?  31  HIS A CD2 1 
ATOM   225  C  CE1 . HIS A 1 31  ? 36.980 -30.107 9.319   1.00 120.12 ? ? ? ? ? ?  31  HIS A CE1 1 
ATOM   226  N  NE2 . HIS A 1 31  ? 35.842 -29.439 9.371   1.00 104.05 ? ? ? ? ? ?  31  HIS A NE2 1 
ATOM   227  N  N   . ALA A 1 32  ? 33.940 -35.677 10.803  1.00 97.88  ? ? ? ? ? ?  32  ALA A N   1 
ATOM   228  C  CA  . ALA A 1 32  ? 33.747 -36.878 11.601  1.00 104.02 ? ? ? ? ? ?  32  ALA A CA  1 
ATOM   229  C  C   . ALA A 1 32  ? 32.367 -37.454 11.319  1.00 103.97 ? ? ? ? ? ?  32  ALA A C   1 
ATOM   230  O  O   . ALA A 1 32  ? 31.476 -36.769 10.810  1.00 101.27 ? ? ? ? ? ?  32  ALA A O   1 
ATOM   231  C  CB  . ALA A 1 32  ? 33.917 -36.591 13.097  1.00 95.04  ? ? ? ? ? ?  32  ALA A CB  1 
ATOM   232  N  N   . SER A 1 33  ? 32.202 -38.727 11.666  1.00 101.53 ? ? ? ? ? ?  33  SER A N   1 
ATOM   233  C  CA  . SER A 1 33  ? 30.924 -39.407 11.518  1.00 106.94 ? ? ? ? ? ?  33  SER A CA  1 
ATOM   234  C  C   . SER A 1 33  ? 30.871 -40.549 12.521  1.00 110.20 ? ? ? ? ? ?  33  SER A C   1 
ATOM   235  O  O   . SER A 1 33  ? 31.902 -41.033 12.995  1.00 106.05 ? ? ? ? ? ?  33  SER A O   1 
ATOM   236  C  CB  . SER A 1 33  ? 30.710 -39.920 10.086  1.00 112.06 ? ? ? ? ? ?  33  SER A CB  1 
ATOM   237  O  OG  . SER A 1 33  ? 31.719 -40.836 9.701   1.00 121.98 ? ? ? ? ? ?  33  SER A OG  1 
ATOM   238  N  N   . TRP A 1 34  ? 29.654 -40.968 12.853  1.00 108.06 ? ? ? ? ? ?  34  TRP A N   1 
ATOM   239  C  CA  . TRP A 1 34  ? 29.471 -42.028 13.831  1.00 104.48 ? ? ? ? ? ?  34  TRP A CA  1 
ATOM   240  C  C   . TRP A 1 34  ? 28.235 -42.837 13.452  1.00 110.96 ? ? ? ? ? ?  34  TRP A C   1 
ATOM   241  O  O   . TRP A 1 34  ? 27.727 -42.741 12.331  1.00 110.60 ? ? ? ? ? ?  34  TRP A O   1 
ATOM   242  C  CB  . TRP A 1 34  ? 29.393 -41.441 15.245  1.00 104.07 ? ? ? ? ? ?  34  TRP A CB  1 
ATOM   243  C  CG  . TRP A 1 34  ? 28.228 -40.538 15.482  1.00 105.86 ? ? ? ? ? ?  34  TRP A CG  1 
ATOM   244  C  CD1 . TRP A 1 34  ? 27.051 -40.863 16.090  1.00 108.37 ? ? ? ? ? ?  34  TRP A CD1 1 
ATOM   245  C  CD2 . TRP A 1 34  ? 28.121 -39.159 15.111  1.00 102.43 ? ? ? ? ? ?  34  TRP A CD2 1 
ATOM   246  N  NE1 . TRP A 1 34  ? 26.221 -39.770 16.129  1.00 112.61 ? ? ? ? ? ?  34  TRP A NE1 1 
ATOM   247  C  CE2 . TRP A 1 34  ? 26.853 -38.711 15.532  1.00 107.54 ? ? ? ? ? ?  34  TRP A CE2 1 
ATOM   248  C  CE3 . TRP A 1 34  ? 28.974 -38.259 14.465  1.00 100.80 ? ? ? ? ? ?  34  TRP A CE3 1 
ATOM   249  C  CZ2 . TRP A 1 34  ? 26.418 -37.404 15.328  1.00 106.40 ? ? ? ? ? ?  34  TRP A CZ2 1 
ATOM   250  C  CZ3 . TRP A 1 34  ? 28.540 -36.965 14.261  1.00 97.14  ? ? ? ? ? ?  34  TRP A CZ3 1 
ATOM   251  C  CH2 . TRP A 1 34  ? 27.275 -36.548 14.692  1.00 104.44 ? ? ? ? ? ?  34  TRP A CH2 1 
ATOM   252  N  N   . ASP A 1 35  ? 27.762 -43.651 14.397  1.00 112.38 ? ? ? ? ? ?  35  ASP A N   1 
ATOM   253  C  CA  . ASP A 1 35  ? 26.699 -44.610 14.125  1.00 108.43 ? ? ? ? ? ?  35  ASP A CA  1 
ATOM   254  C  C   . ASP A 1 35  ? 25.337 -43.966 13.907  1.00 102.79 ? ? ? ? ? ?  35  ASP A C   1 
ATOM   255  O  O   . ASP A 1 35  ? 24.427 -44.648 13.427  1.00 105.83 ? ? ? ? ? ?  35  ASP A O   1 
ATOM   256  C  CB  . ASP A 1 35  ? 26.618 -45.632 15.257  1.00 110.24 ? ? ? ? ? ?  35  ASP A CB  1 
ATOM   257  C  CG  . ASP A 1 35  ? 27.509 -46.835 15.012  1.00 123.67 ? ? ? ? ? ?  35  ASP A CG  1 
ATOM   258  O  OD1 . ASP A 1 35  ? 27.556 -47.311 13.856  1.00 135.81 ? ? ? ? ? ?  35  ASP A OD1 1 
ATOM   259  O  OD2 . ASP A 1 35  ? 28.156 -47.309 15.969  1.00 120.07 ? ? ? ? ? ?  35  ASP A OD2 1 
ATOM   260  N  N   . SER A 1 36  ? 25.162 -42.689 14.249  1.00 94.86  ? ? ? ? ? ?  36  SER A N   1 
ATOM   261  C  CA  . SER A 1 36  ? 23.854 -42.065 14.092  1.00 98.47  ? ? ? ? ? ?  36  SER A CA  1 
ATOM   262  C  C   . SER A 1 36  ? 23.971 -40.620 13.624  1.00 99.30  ? ? ? ? ? ?  36  SER A C   1 
ATOM   263  O  O   . SER A 1 36  ? 23.099 -39.795 13.922  1.00 97.70  ? ? ? ? ? ?  36  SER A O   1 
ATOM   264  C  CB  . SER A 1 36  ? 23.052 -42.134 15.393  1.00 104.85 ? ? ? ? ? ?  36  SER A CB  1 
ATOM   265  O  OG  . SER A 1 36  ? 23.649 -41.348 16.409  1.00 114.05 ? ? ? ? ? ?  36  SER A OG  1 
ATOM   266  N  N   . GLY A 1 37  ? 25.027 -40.295 12.891  1.00 99.27  ? ? ? ? ? ?  37  GLY A N   1 
ATOM   267  C  CA  . GLY A 1 37  ? 25.179 -38.946 12.388  1.00 99.23  ? ? ? ? ? ?  37  GLY A CA  1 
ATOM   268  C  C   . GLY A 1 37  ? 26.531 -38.743 11.741  1.00 99.67  ? ? ? ? ? ?  37  GLY A C   1 
ATOM   269  O  O   . GLY A 1 37  ? 27.360 -39.656 11.664  1.00 98.13  ? ? ? ? ? ?  37  GLY A O   1 
ATOM   270  N  N   . ALA A 1 38  ? 26.734 -37.512 11.270  1.00 99.49  ? ? ? ? ? ?  38  ALA A N   1 
ATOM   271  C  CA  . ALA A 1 38  ? 27.983 -37.126 10.628  1.00 99.78  ? ? ? ? ? ?  38  ALA A CA  1 
ATOM   272  C  C   . ALA A 1 38  ? 28.111 -35.609 10.653  1.00 104.02 ? ? ? ? ? ?  38  ALA A C   1 
ATOM   273  O  O   . ALA A 1 38  ? 27.115 -34.889 10.554  1.00 108.23 ? ? ? ? ? ?  38  ALA A O   1 
ATOM   274  C  CB  . ALA A 1 38  ? 28.053 -37.640 9.186   1.00 102.02 ? ? ? ? ? ?  38  ALA A CB  1 
ATOM   275  N  N   . TYR A 1 39  ? 29.352 -35.137 10.766  1.00 102.12 ? ? ? ? ? ?  39  TYR A N   1 
ATOM   276  C  CA  . TYR A 1 39  ? 29.677 -33.716 10.712  1.00 97.27  ? ? ? ? ? ?  39  TYR A CA  1 
ATOM   277  C  C   . TYR A 1 39  ? 30.434 -33.414 9.427   1.00 91.19  ? ? ? ? ? ?  39  TYR A C   1 
ATOM   278  O  O   . TYR A 1 39  ? 31.461 -34.041 9.149   1.00 97.12  ? ? ? ? ? ?  39  TYR A O   1 
ATOM   279  C  CB  . TYR A 1 39  ? 30.537 -33.282 11.905  1.00 110.49 ? ? ? ? ? ?  39  TYR A CB  1 
ATOM   280  C  CG  . TYR A 1 39  ? 29.897 -33.334 13.280  1.00 109.47 ? ? ? ? ? ?  39  TYR A CG  1 
ATOM   281  C  CD1 . TYR A 1 39  ? 30.459 -34.092 14.296  1.00 111.56 ? ? ? ? ? ?  39  TYR A CD1 1 
ATOM   282  C  CD2 . TYR A 1 39  ? 28.758 -32.594 13.573  1.00 109.49 ? ? ? ? ? ?  39  TYR A CD2 1 
ATOM   283  C  CE1 . TYR A 1 39  ? 29.896 -34.132 15.559  1.00 120.63 ? ? ? ? ? ?  39  TYR A CE1 1 
ATOM   284  C  CE2 . TYR A 1 39  ? 28.184 -32.627 14.837  1.00 106.90 ? ? ? ? ? ?  39  TYR A CE2 1 
ATOM   285  C  CZ  . TYR A 1 39  ? 28.759 -33.399 15.824  1.00 114.89 ? ? ? ? ? ?  39  TYR A CZ  1 
ATOM   286  O  OH  . TYR A 1 39  ? 28.208 -33.446 17.085  1.00 111.87 ? ? ? ? ? ?  39  TYR A OH  1 
ATOM   287  N  N   . LEU A 1 40  ? 29.934 -32.460 8.650   1.00 97.19  ? ? ? ? ? ?  40  LEU A N   1 
ATOM   288  C  CA  . LEU A 1 40  ? 30.644 -31.962 7.479   1.00 105.77 ? ? ? ? ? ?  40  LEU A CA  1 
ATOM   289  C  C   . LEU A 1 40  ? 30.748 -30.446 7.559   1.00 106.49 ? ? ? ? ? ?  40  LEU A C   1 
ATOM   290  O  O   . LEU A 1 40  ? 29.930 -29.774 8.192   1.00 111.68 ? ? ? ? ? ?  40  LEU A O   1 
ATOM   291  C  CB  . LEU A 1 40  ? 29.962 -32.363 6.157   1.00 104.54 ? ? ? ? ? ?  40  LEU A CB  1 
ATOM   292  C  CG  . LEU A 1 40  ? 30.039 -33.824 5.701   1.00 97.23  ? ? ? ? ? ?  40  LEU A CG  1 
ATOM   293  C  CD1 . LEU A 1 40  ? 29.126 -34.731 6.510   1.00 102.52 ? ? ? ? ? ?  40  LEU A CD1 1 
ATOM   294  C  CD2 . LEU A 1 40  ? 29.717 -33.920 4.222   1.00 100.68 ? ? ? ? ? ?  40  LEU A CD2 1 
ATOM   295  N  N   . SER A 1 41  ? 31.752 -29.907 6.878   1.00 102.51 ? ? ? ? ? ?  41  SER A N   1 
ATOM   296  C  CA  . SER A 1 41  ? 32.019 -28.482 6.925   1.00 103.99 ? ? ? ? ? ?  41  SER A CA  1 
ATOM   297  C  C   . SER A 1 41  ? 32.196 -27.950 5.514   1.00 109.68 ? ? ? ? ? ?  41  SER A C   1 
ATOM   298  O  O   . SER A 1 41  ? 32.535 -28.684 4.582   1.00 112.41 ? ? ? ? ? ?  41  SER A O   1 
ATOM   299  C  CB  . SER A 1 41  ? 33.256 -28.159 7.777   1.00 102.60 ? ? ? ? ? ?  41  SER A CB  1 
ATOM   300  O  OG  . SER A 1 41  ? 34.442 -28.664 7.192   1.00 94.81  ? ? ? ? ? ?  41  SER A OG  1 
ATOM   301  N  N   . CYS A 1 42  ? 31.949 -26.650 5.373   1.00 116.63 ? ? ? ? ? ?  42  CYS A N   1 
ATOM   302  C  CA  . CYS A 1 42  ? 32.047 -25.974 4.100   1.00 114.14 ? ? ? ? ? ?  42  CYS A CA  1 
ATOM   303  C  C   . CYS A 1 42  ? 32.437 -24.523 4.388   1.00 123.58 ? ? ? ? ? ?  42  CYS A C   1 
ATOM   304  O  O   . CYS A 1 42  ? 31.687 -23.576 4.154   1.00 124.40 ? ? ? ? ? ?  42  CYS A O   1 
ATOM   305  C  CB  . CYS A 1 42  ? 30.742 -26.070 3.310   1.00 103.65 ? ? ? ? ? ?  42  CYS A CB  1 
ATOM   306  S  SG  . CYS A 1 42  ? 30.867 -25.392 1.661   1.00 121.76 ? ? ? ? ? ?  42  CYS A SG  1 
ATOM   307  N  N   . GLY A 1 43  ? 33.645 -24.347 4.919   1.00 122.60 ? ? ? ? ? ?  43  GLY A N   1 
ATOM   308  C  CA  . GLY A 1 43  ? 34.134 -23.029 5.269   1.00 121.69 ? ? ? ? ? ?  43  GLY A CA  1 
ATOM   309  C  C   . GLY A 1 43  ? 33.461 -22.447 6.491   1.00 120.24 ? ? ? ? ? ?  43  GLY A C   1 
ATOM   310  O  O   . GLY A 1 43  ? 33.610 -22.976 7.597   1.00 123.08 ? ? ? ? ? ?  43  GLY A O   1 
ATOM   311  N  N   . ALA A 1 44  ? 32.712 -21.359 6.309   1.00 117.70 ? ? ? ? ? ?  44  ALA A N   1 
ATOM   312  C  CA  . ALA A 1 44  ? 32.003 -20.769 7.436   1.00 124.28 ? ? ? ? ? ?  44  ALA A CA  1 
ATOM   313  C  C   . ALA A 1 44  ? 30.833 -21.627 7.897   1.00 130.16 ? ? ? ? ? ?  44  ALA A C   1 
ATOM   314  O  O   . ALA A 1 44  ? 30.412 -21.509 9.053   1.00 131.41 ? ? ? ? ? ?  44  ALA A O   1 
ATOM   315  C  CB  . ALA A 1 44  ? 31.509 -19.368 7.069   1.00 125.19 ? ? ? ? ? ?  44  ALA A CB  1 
ATOM   316  N  N   . LEU A 1 45  ? 30.329 -22.510 7.042   1.00 128.04 ? ? ? ? ? ?  45  LEU A N   1 
ATOM   317  C  CA  . LEU A 1 45  ? 29.152 -23.303 7.360   1.00 115.33 ? ? ? ? ? ?  45  LEU A CA  1 
ATOM   318  C  C   . LEU A 1 45  ? 29.543 -24.622 8.013   1.00 111.97 ? ? ? ? ? ?  45  LEU A C   1 
ATOM   319  O  O   . LEU A 1 45  ? 30.560 -25.232 7.678   1.00 119.62 ? ? ? ? ? ?  45  LEU A O   1 
ATOM   320  C  CB  . LEU A 1 45  ? 28.327 -23.579 6.103   1.00 114.59 ? ? ? ? ? ?  45  LEU A CB  1 
ATOM   321  C  CG  . LEU A 1 45  ? 27.191 -24.594 6.262   1.00 112.56 ? ? ? ? ? ?  45  LEU A CG  1 
ATOM   322  C  CD1 . LEU A 1 45  ? 26.104 -24.066 7.189   1.00 111.34 ? ? ? ? ? ?  45  LEU A CD1 1 
ATOM   323  C  CD2 . LEU A 1 45  ? 26.613 -24.986 4.914   1.00 126.66 ? ? ? ? ? ?  45  LEU A CD2 1 
ATOM   324  N  N   . TRP A 1 46  ? 28.707 -25.061 8.945   1.00 113.51 ? ? ? ? ? ?  46  TRP A N   1 
ATOM   325  C  CA  . TRP A 1 46  ? 28.852 -26.342 9.622   1.00 111.08 ? ? ? ? ? ?  46  TRP A CA  1 
ATOM   326  C  C   . TRP A 1 46  ? 27.589 -27.140 9.335   1.00 107.76 ? ? ? ? ? ?  46  TRP A C   1 
ATOM   327  O  O   . TRP A 1 46  ? 26.481 -26.690 9.643   1.00 112.24 ? ? ? ? ? ?  46  TRP A O   1 
ATOM   328  C  CB  . TRP A 1 46  ? 29.074 -26.137 11.128  1.00 116.66 ? ? ? ? ? ?  46  TRP A CB  1 
ATOM   329  C  CG  . TRP A 1 46  ? 28.976 -27.369 12.005  1.00 106.94 ? ? ? ? ? ?  46  TRP A CG  1 
ATOM   330  C  CD1 . TRP A 1 46  ? 28.999 -28.671 11.604  1.00 107.10 ? ? ? ? ? ?  46  TRP A CD1 1 
ATOM   331  C  CD2 . TRP A 1 46  ? 28.870 -27.396 13.439  1.00 107.27 ? ? ? ? ? ?  46  TRP A CD2 1 
ATOM   332  N  NE1 . TRP A 1 46  ? 28.893 -29.505 12.690  1.00 107.89 ? ? ? ? ? ?  46  TRP A NE1 1 
ATOM   333  C  CE2 . TRP A 1 46  ? 28.814 -28.747 13.828  1.00 110.00 ? ? ? ? ? ?  46  TRP A CE2 1 
ATOM   334  C  CE3 . TRP A 1 46  ? 28.811 -26.408 14.427  1.00 110.92 ? ? ? ? ? ?  46  TRP A CE3 1 
ATOM   335  C  CZ2 . TRP A 1 46  ? 28.705 -29.137 15.164  1.00 114.55 ? ? ? ? ? ?  46  TRP A CZ2 1 
ATOM   336  C  CZ3 . TRP A 1 46  ? 28.699 -26.798 15.752  1.00 110.25 ? ? ? ? ? ?  46  TRP A CZ3 1 
ATOM   337  C  CH2 . TRP A 1 46  ? 28.648 -28.149 16.107  1.00 108.28 ? ? ? ? ? ?  46  TRP A CH2 1 
ATOM   338  N  N   . LEU A 1 47  ? 27.752 -28.294 8.702   1.00 101.18 ? ? ? ? ? ?  47  LEU A N   1 
ATOM   339  C  CA  . LEU A 1 47  ? 26.636 -29.152 8.338   1.00 95.49  ? ? ? ? ? ?  47  LEU A CA  1 
ATOM   340  C  C   . LEU A 1 47  ? 26.646 -30.415 9.187   1.00 99.18  ? ? ? ? ? ?  47  LEU A C   1 
ATOM   341  O  O   . LEU A 1 47  ? 27.688 -31.054 9.355   1.00 105.96 ? ? ? ? ? ?  47  LEU A O   1 
ATOM   342  C  CB  . LEU A 1 47  ? 26.700 -29.533 6.863   1.00 98.12  ? ? ? ? ? ?  47  LEU A CB  1 
ATOM   343  C  CG  . LEU A 1 47  ? 25.794 -30.699 6.479   1.00 98.11  ? ? ? ? ? ?  47  LEU A CG  1 
ATOM   344  C  CD1 . LEU A 1 47  ? 24.326 -30.344 6.694   1.00 91.65  ? ? ? ? ? ?  47  LEU A CD1 1 
ATOM   345  C  CD2 . LEU A 1 47  ? 26.059 -31.094 5.042   1.00 116.98 ? ? ? ? ? ?  47  LEU A CD2 1 
ATOM   346  N  N   . CYS A 1 48  ? 25.480 -30.788 9.700   1.00 93.59  ? ? ? ? ? ?  48  CYS A N   1 
ATOM   347  C  CA  . CYS A 1 48  ? 25.330 -32.020 10.455  1.00 94.69  ? ? ? ? ? ?  48  CYS A CA  1 
ATOM   348  C  C   . CYS A 1 48  ? 24.268 -32.884 9.802   1.00 100.88 ? ? ? ? ? ?  48  CYS A C   1 
ATOM   349  O  O   . CYS A 1 48  ? 23.141 -32.433 9.581   1.00 104.91 ? ? ? ? ? ?  48  CYS A O   1 
ATOM   350  C  CB  . CYS A 1 48  ? 24.947 -31.759 11.908  1.00 98.68  ? ? ? ? ? ?  48  CYS A CB  1 
ATOM   351  S  SG  . CYS A 1 48  ? 24.578 -33.293 12.798  1.00 101.10 ? ? ? ? ? ?  48  CYS A SG  1 
ATOM   352  N  N   . LEU A 1 49  ? 24.629 -34.120 9.501   1.00 101.60 ? ? ? ? ? ?  49  LEU A N   1 
ATOM   353  C  CA  . LEU A 1 49  ? 23.692 -35.101 8.975   1.00 96.62  ? ? ? ? ? ?  49  LEU A CA  1 
ATOM   354  C  C   . LEU A 1 49  ? 23.347 -36.041 10.124  1.00 91.74  ? ? ? ? ? ?  49  LEU A C   1 
ATOM   355  O  O   . LEU A 1 49  ? 24.105 -36.963 10.430  1.00 88.24  ? ? ? ? ? ?  49  LEU A O   1 
ATOM   356  C  CB  . LEU A 1 49  ? 24.299 -35.843 7.789   1.00 104.74 ? ? ? ? ? ?  49  LEU A CB  1 
ATOM   357  C  CG  . LEU A 1 49  ? 24.681 -34.982 6.581   1.00 102.66 ? ? ? ? ? ?  49  LEU A CG  1 
ATOM   358  C  CD1 . LEU A 1 49  ? 25.357 -35.828 5.527   1.00 99.85  ? ? ? ? ? ?  49  LEU A CD1 1 
ATOM   359  C  CD2 . LEU A 1 49  ? 23.465 -34.273 5.994   1.00 109.64 ? ? ? ? ? ?  49  LEU A CD2 1 
ATOM   360  N  N   . SER A 1 50  ? 22.218 -35.785 10.782  1.00 91.03  ? ? ? ? ? ?  50  SER A N   1 
ATOM   361  C  CA  . SER A 1 50  ? 21.766 -36.618 11.890  1.00 94.33  ? ? ? ? ? ?  50  SER A CA  1 
ATOM   362  C  C   . SER A 1 50  ? 20.858 -37.720 11.368  1.00 96.04  ? ? ? ? ? ?  50  SER A C   1 
ATOM   363  O  O   . SER A 1 50  ? 19.915 -37.451 10.616  1.00 103.56 ? ? ? ? ? ?  50  SER A O   1 
ATOM   364  C  CB  . SER A 1 50  ? 21.023 -35.792 12.938  1.00 89.33  ? ? ? ? ? ?  50  SER A CB  1 
ATOM   365  O  OG  . SER A 1 50  ? 20.670 -36.596 14.050  1.00 91.91  ? ? ? ? ? ?  50  SER A OG  1 
ATOM   366  N  N   . LEU A 1 51  ? 21.128 -38.953 11.781  1.00 95.81  ? ? ? ? ? ?  51  LEU A N   1 
ATOM   367  C  CA  . LEU A 1 51  ? 20.323 -40.077 11.323  1.00 106.35 ? ? ? ? ? ?  51  LEU A CA  1 
ATOM   368  C  C   . LEU A 1 51  ? 18.978 -40.066 12.033  1.00 110.72 ? ? ? ? ? ?  51  LEU A C   1 
ATOM   369  O  O   . LEU A 1 51  ? 18.912 -40.231 13.255  1.00 111.38 ? ? ? ? ? ?  51  LEU A O   1 
ATOM   370  C  CB  . LEU A 1 51  ? 21.055 -41.395 11.566  1.00 105.97 ? ? ? ? ? ?  51  LEU A CB  1 
ATOM   371  C  CG  . LEU A 1 51  ? 20.606 -42.614 10.750  1.00 103.89 ? ? ? ? ? ?  51  LEU A CG  1 
ATOM   372  C  CD1 . LEU A 1 51  ? 21.680 -43.685 10.801  1.00 107.44 ? ? ? ? ? ?  51  LEU A CD1 1 
ATOM   373  C  CD2 . LEU A 1 51  ? 19.276 -43.191 11.228  1.00 104.50 ? ? ? ? ? ?  51  LEU A CD2 1 
ATOM   374  N  N   . ASP A 1 52  ? 17.908 -39.879 11.264  1.00 115.53 ? ? ? ? ? ?  52  ASP A N   1 
ATOM   375  C  CA  . ASP A 1 52  ? 16.542 -39.920 11.769  1.00 121.58 ? ? ? ? ? ?  52  ASP A CA  1 
ATOM   376  C  C   . ASP A 1 52  ? 15.801 -41.029 11.040  1.00 125.60 ? ? ? ? ? ?  52  ASP A C   1 
ATOM   377  O  O   . ASP A 1 52  ? 15.752 -41.040 9.805   1.00 128.02 ? ? ? ? ? ?  52  ASP A O   1 
ATOM   378  C  CB  . ASP A 1 52  ? 15.836 -38.576 11.576  1.00 117.03 ? ? ? ? ? ?  52  ASP A CB  1 
ATOM   379  C  CG  . ASP A 1 52  ? 14.562 -38.456 12.396  1.00 119.01 ? ? ? ? ? ?  52  ASP A CG  1 
ATOM   380  O  OD1 . ASP A 1 52  ? 13.863 -39.475 12.579  1.00 121.74 ? ? ? ? ? ?  52  ASP A OD1 1 
ATOM   381  O  OD2 . ASP A 1 52  ? 14.259 -37.337 12.862  1.00 116.63 ? ? ? ? ? ?  52  ASP A OD2 1 
ATOM   382  N  N   . GLU A 1 53  ? 15.235 -41.962 11.801  1.00 123.26 ? ? ? ? ? ?  53  GLU A N   1 
ATOM   383  C  CA  . GLU A 1 53  ? 14.475 -43.054 11.213  1.00 132.53 ? ? ? ? ? ?  53  GLU A CA  1 
ATOM   384  C  C   . GLU A 1 53  ? 13.057 -42.644 10.835  1.00 140.17 ? ? ? ? ? ?  53  GLU A C   1 
ATOM   385  O  O   . GLU A 1 53  ? 12.331 -43.456 10.248  1.00 133.93 ? ? ? ? ? ?  53  GLU A O   1 
ATOM   386  C  CB  . GLU A 1 53  ? 14.443 -44.243 12.176  1.00 137.87 ? ? ? ? ? ?  53  GLU A CB  1 
ATOM   387  C  CG  . GLU A 1 53  ? 15.775 -44.499 12.873  1.00 149.27 ? ? ? ? ? ?  53  GLU A CG  1 
ATOM   388  C  CD  . GLU A 1 53  ? 16.158 -45.969 12.910  1.00 164.57 ? ? ? ? ? ?  53  GLU A CD  1 
ATOM   389  O  OE1 . GLU A 1 53  ? 15.294 -46.821 12.610  1.00 172.64 ? ? ? ? ? ?  53  GLU A OE1 1 
ATOM   390  O  OE2 . GLU A 1 53  ? 17.324 -46.271 13.245  1.00 159.77 ? ? ? ? ? ?  53  GLU A OE2 1 
ATOM   391  N  N   . GLN A 1 54  ? 12.651 -41.411 11.148  1.00 142.06 ? ? ? ? ? ?  54  GLN A N   1 
ATOM   392  C  CA  . GLN A 1 54  ? 11.330 -40.895 10.813  1.00 141.73 ? ? ? ? ? ?  54  GLN A CA  1 
ATOM   393  C  C   . GLN A 1 54  ? 11.355 -39.988 9.582   1.00 137.38 ? ? ? ? ? ?  54  GLN A C   1 
ATOM   394  O  O   . GLN A 1 54  ? 10.389 -39.260 9.334   1.00 149.90 ? ? ? ? ? ?  54  GLN A O   1 
ATOM   395  C  CB  . GLN A 1 54  ? 10.746 -40.157 12.025  1.00 133.87 ? ? ? ? ? ?  54  GLN A CB  1 
ATOM   396  C  CG  . GLN A 1 54  ? 9.215  -40.067 12.078  1.00 147.17 ? ? ? ? ? ?  54  GLN A CG  1 
ATOM   397  C  CD  . GLN A 1 54  ? 8.680  -38.665 11.803  1.00 143.08 ? ? ? ? ? ?  54  GLN A CD  1 
ATOM   398  O  OE1 . GLN A 1 54  ? 9.440  -37.698 11.740  1.00 140.40 ? ? ? ? ? ?  54  GLN A OE1 1 
ATOM   399  N  NE2 . GLN A 1 54  ? 7.363  -38.553 11.645  1.00 127.31 ? ? ? ? ? ?  54  GLN A NE2 1 
ATOM   400  N  N   . ARG A 1 55  ? 12.431 -40.028 8.797   1.00 129.86 ? ? ? ? ? ?  55  ARG A N   1 
ATOM   401  C  CA  . ARG A 1 55  ? 12.583 -39.179 7.615   1.00 127.39 ? ? ? ? ? ?  55  ARG A CA  1 
ATOM   402  C  C   . ARG A 1 55  ? 12.392 -40.037 6.370   1.00 133.76 ? ? ? ? ? ?  55  ARG A C   1 
ATOM   403  O  O   . ARG A 1 55  ? 13.298 -40.771 5.965   1.00 141.66 ? ? ? ? ? ?  55  ARG A O   1 
ATOM   404  C  CB  . ARG A 1 55  ? 13.947 -38.493 7.600   1.00 122.22 ? ? ? ? ? ?  55  ARG A CB  1 
ATOM   405  C  CG  . ARG A 1 55  ? 14.292 -37.825 6.270   1.00 107.01 ? ? ? ? ? ?  55  ARG A CG  1 
ATOM   406  C  CD  . ARG A 1 55  ? 13.584 -36.493 6.127   1.00 111.09 ? ? ? ? ? ?  55  ARG A CD  1 
ATOM   407  N  NE  . ARG A 1 55  ? 13.746 -35.924 4.792   1.00 109.88 ? ? ? ? ? ?  55  ARG A NE  1 
ATOM   408  C  CZ  . ARG A 1 55  ? 12.973 -34.964 4.289   1.00 115.44 ? ? ? ? ? ?  55  ARG A CZ  1 
ATOM   409  N  NH1 . ARG A 1 55  ? 13.188 -34.509 3.062   1.00 109.07 ? ? ? ? ? ?  55  ARG A NH1 1 
ATOM   410  N  NH2 . ARG A 1 55  ? 11.983 -34.457 5.012   1.00 122.62 ? ? ? ? ? ?  55  ARG A NH2 1 
ATOM   411  N  N   . ARG A 1 56  ? 11.213 -39.943 5.763   1.00 133.79 ? ? ? ? ? ?  56  ARG A N   1 
ATOM   412  C  CA  . ARG A 1 56  ? 10.969 -40.594 4.485   1.00 137.35 ? ? ? ? ? ?  56  ARG A CA  1 
ATOM   413  C  C   . ARG A 1 56  ? 11.507 -39.724 3.359   1.00 126.66 ? ? ? ? ? ?  56  ARG A C   1 
ATOM   414  O  O   . ARG A 1 56  ? 11.372 -38.498 3.392   1.00 134.99 ? ? ? ? ? ?  56  ARG A O   1 
ATOM   415  C  CB  . ARG A 1 56  ? 9.474  -40.849 4.289   1.00 143.84 ? ? ? ? ? ?  56  ARG A CB  1 
ATOM   416  N  N   . LYS A 1 57  ? 12.128 -40.357 2.361   1.00 116.05 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A N   1 
ATOM   417  C  CA  . LYS A 1 57  ? 12.644 -39.596 1.227   1.00 120.38 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A CA  1 
ATOM   418  C  C   . LYS A 1 57  ? 11.489 -38.945 0.473   1.00 119.77 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A C   1 
ATOM   419  O  O   . LYS A 1 57  ? 10.995 -39.489 -0.520  1.00 123.97 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A O   1 
ATOM   420  C  CB  . LYS A 1 57  ? 13.483 -40.487 0.303   1.00 107.37 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A CB  1 
ATOM   421  C  CG  . LYS A 1 57  ? 12.906 -41.873 0.053   1.00 130.93 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A CG  1 
ATOM   422  C  CD  . LYS A 1 57  ? 13.840 -42.717 -0.809  1.00 138.73 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A CD  1 
ATOM   423  C  CE  . LYS A 1 57  ? 13.179 -44.018 -1.269  1.00 140.60 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A CE  1 
ATOM   424  N  NZ  . LYS A 1 57  ? 12.778 -44.916 -0.142  1.00 134.93 ? ? ? ? ? ?  57  LYS A NZ  1 
ATOM   425  N  N   . THR A 1 58  ? 11.070 -37.762 0.936   1.00 121.24 ? ? ? ? ? ?  58  THR A N   1 
ATOM   426  C  CA  . THR A 1 58  ? 9.834  -37.133 0.474   1.00 129.11 ? ? ? ? ? ?  58  THR A CA  1 
ATOM   427  C  C   . THR A 1 58  ? 10.037 -36.502 -0.899  1.00 124.80 ? ? ? ? ? ?  58  THR A C   1 
ATOM   428  O  O   . THR A 1 58  ? 11.027 -35.795 -1.108  1.00 125.40 ? ? ? ? ? ?  58  THR A O   1 
ATOM   429  C  CB  . THR A 1 58  ? 9.377  -36.067 1.470   1.00 131.69 ? ? ? ? ? ?  58  THR A CB  1 
ATOM   430  O  OG1 . THR A 1 58  ? 9.474  -36.582 2.804   1.00 131.00 ? ? ? ? ? ?  58  THR A OG1 1 
ATOM   431  C  CG2 . THR A 1 58  ? 7.936  -35.651 1.200   1.00 136.29 ? ? ? ? ? ?  58  THR A CG2 1 
ATOM   432  N  N   . PRO A 1 59  ? 9.117  -36.706 -1.840  1.00 118.63 ? ? ? ? ? ?  59  PRO A N   1 
ATOM   433  C  CA  . PRO A 1 59  ? 9.254  -36.094 -3.164  1.00 123.30 ? ? ? ? ? ?  59  PRO A CA  1 
ATOM   434  C  C   . PRO A 1 59  ? 9.023  -34.595 -3.101  1.00 125.10 ? ? ? ? ? ?  59  PRO A C   1 
ATOM   435  O  O   . PRO A 1 59  ? 8.392  -34.094 -2.157  1.00 119.02 ? ? ? ? ? ?  59  PRO A O   1 
ATOM   436  C  CB  . PRO A 1 59  ? 8.162  -36.795 -3.987  1.00 119.06 ? ? ? ? ? ?  59  PRO A CB  1 
ATOM   437  C  CG  . PRO A 1 59  ? 7.153  -37.218 -2.981  1.00 111.31 ? ? ? ? ? ?  59  PRO A CG  1 
ATOM   438  C  CD  . PRO A 1 59  ? 7.932  -37.576 -1.754  1.00 116.08 ? ? ? ? ? ?  59  PRO A CD  1 
ATOM   439  N  N   . PRO A 1 60  ? 9.524  -33.845 -4.089  1.00 121.34 ? ? ? ? ? ?  60  PRO A N   1 
ATOM   440  C  CA  . PRO A 1 60  ? 9.328  -32.385 -4.074  1.00 118.65 ? ? ? ? ? ?  60  PRO A CA  1 
ATOM   441  C  C   . PRO A 1 60  ? 7.877  -31.974 -4.216  1.00 120.44 ? ? ? ? ? ?  60  PRO A C   1 
ATOM   442  O  O   . PRO A 1 60  ? 7.510  -30.873 -3.786  1.00 126.55 ? ? ? ? ? ?  60  PRO A O   1 
ATOM   443  C  CB  . PRO A 1 60  ? 10.170 -31.904 -5.262  1.00 114.49 ? ? ? ? ? ?  60  PRO A CB  1 
ATOM   444  C  CG  . PRO A 1 60  ? 10.311 -33.096 -6.144  1.00 113.80 ? ? ? ? ? ?  60  PRO A CG  1 
ATOM   445  C  CD  . PRO A 1 60  ? 10.315 -34.291 -5.248  1.00 113.60 ? ? ? ? ? ?  60  PRO A CD  1 
ATOM   446  N  N   . GLN A 1 61  ? 7.045  -32.812 -4.838  1.00 115.23 ? ? ? ? ? ?  61  GLN A N   1 
ATOM   447  C  CA  . GLN A 1 61  ? 5.624  -32.502 -4.947  1.00 119.53 ? ? ? ? ? ?  61  GLN A CA  1 
ATOM   448  C  C   . GLN A 1 61  ? 4.947  -32.498 -3.584  1.00 123.45 ? ? ? ? ? ?  61  GLN A C   1 
ATOM   449  O  O   . GLN A 1 61  ? 3.952  -31.790 -3.387  1.00 113.80 ? ? ? ? ? ?  61  GLN A O   1 
ATOM   450  C  CB  . GLN A 1 61  ? 4.939  -33.518 -5.856  1.00 123.46 ? ? ? ? ? ?  61  GLN A CB  1 
ATOM   451  C  CG  . GLN A 1 61  ? 5.542  -33.621 -7.239  1.00 136.27 ? ? ? ? ? ?  61  GLN A CG  1 
ATOM   452  C  CD  . GLN A 1 61  ? 6.652  -34.651 -7.302  1.00 137.11 ? ? ? ? ? ?  61  GLN A CD  1 
ATOM   453  O  OE1 . GLN A 1 61  ? 6.660  -35.616 -6.536  1.00 123.76 ? ? ? ? ? ?  61  GLN A OE1 1 
ATOM   454  N  NE2 . GLN A 1 61  ? 7.592  -34.458 -8.225  1.00 146.18 ? ? ? ? ? ?  61  GLN A NE2 1 
ATOM   455  N  N   . GLU A 1 62  ? 5.470  -33.282 -2.638  1.00 123.48 ? ? ? ? ? ?  62  GLU A N   1 
ATOM   456  C  CA  . GLU A 1 62  ? 4.918  -33.396 -1.295  1.00 117.50 ? ? ? ? ? ?  62  GLU A CA  1 
ATOM   457  C  C   . GLU A 1 62  ? 5.745  -32.642 -0.259  1.00 116.32 ? ? ? ? ? ?  62  GLU A C   1 
ATOM   458  O  O   . GLU A 1 62  ? 5.748  -33.012 0.919   1.00 120.67 ? ? ? ? ? ?  62  GLU A O   1 
ATOM   459  C  CB  . GLU A 1 62  ? 4.793  -34.870 -0.908  1.00 109.69 ? ? ? ? ? ?  62  GLU A CB  1 
ATOM   460  N  N   . SER A 1 63  ? 6.450  -31.591 -0.674  1.00 115.98 ? ? ? ? ? ?  63  SER A N   1 
ATOM   461  C  CA  . SER A 1 63  ? 7.283  -30.803 0.220   1.00 113.49 ? ? ? ? ? ?  63  SER A CA  1 
ATOM   462  C  C   . SER A 1 63  ? 7.029  -29.320 -0.007  1.00 115.71 ? ? ? ? ? ?  63  SER A C   1 
ATOM   463  O  O   . SER A 1 63  ? 6.613  -28.904 -1.091  1.00 119.44 ? ? ? ? ? ?  63  SER A O   1 
ATOM   464  C  CB  . SER A 1 63  ? 8.773  -31.110 0.011   1.00 119.76 ? ? ? ? ? ?  63  SER A CB  1 
ATOM   465  O  OG  . SER A 1 63  ? 9.584  -30.325 0.870   1.00 129.75 ? ? ? ? ? ?  63  SER A OG  1 
ATOM   466  N  N   . ASP A 1 64  ? 7.273  -28.527 1.034   1.00 112.26 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A N   1 
ATOM   467  C  CA  . ASP A 1 64  ? 7.104  -27.085 0.941   1.00 114.56 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A CA  1 
ATOM   468  C  C   . ASP A 1 64  ? 8.330  -26.453 0.281   1.00 113.46 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A C   1 
ATOM   469  O  O   . ASP A 1 64  ? 9.306  -27.128 -0.065  1.00 113.12 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A O   1 
ATOM   470  C  CB  . ASP A 1 64  ? 6.837  -26.486 2.322   1.00 119.32 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A CB  1 
ATOM   471  C  CG  . ASP A 1 64  ? 7.926  -26.812 3.331   1.00 120.62 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A CG  1 
ATOM   472  O  OD1 . ASP A 1 64  ? 7.967  -26.156 4.393   1.00 107.27 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A OD1 1 
ATOM   473  O  OD2 . ASP A 1 64  ? 8.741  -27.721 3.064   1.00 132.95 ? ? ? ? ? ?  64  ASP A OD2 1 
ATOM   474  N  N   . TYR A 1 65  ? 8.285  -25.129 0.118   1.00 106.97 ? ? ? ? ? ?  65  TYR A N   1 
ATOM   475  C  CA  . TYR A 1 65  ? 9.354  -24.403 -0.559  1.00 103.82 ? ? ? ? ? ?  65  TYR A CA  1 
ATOM   476  C  C   . TYR A 1 65  ? 10.633 -24.292 0.261   1.00 98.25  ? ? ? ? ? ?  65  TYR A C   1 
ATOM   477  O  O   . TYR A 1 65  ? 11.658 -23.863 -0.280  1.00 96.55  ? ? ? ? ? ?  65  TYR A O   1 
ATOM   478  C  CB  . TYR A 1 65  ? 8.862  -23.006 -0.946  1.00 107.61 ? ? ? ? ? ?  65  TYR A CB  1 
ATOM   479  C  CG  . TYR A 1 65  ? 9.809  -22.261 -1.856  1.00 102.59 ? ? ? ? ? ?  65  TYR A CG  1 
ATOM   480  C  CD1 . TYR A 1 65  ? 9.879  -22.548 -3.207  1.00 100.54 ? ? ? ? ? ?  65  TYR A CD1 1 
ATOM   481  C  CD2 . TYR A 1 65  ? 10.633 -21.264 -1.355  1.00 95.58  ? ? ? ? ? ?  65  TYR A CD2 1 
ATOM   482  C  CE1 . TYR A 1 65  ? 10.751 -21.868 -4.029  1.00 101.39 ? ? ? ? ? ?  65  TYR A CE1 1 
ATOM   483  C  CE2 . TYR A 1 65  ? 11.502 -20.583 -2.169  1.00 92.28  ? ? ? ? ? ?  65  TYR A CE2 1 
ATOM   484  C  CZ  . TYR A 1 65  ? 11.560 -20.887 -3.502  1.00 92.63  ? ? ? ? ? ?  65  TYR A CZ  1 
ATOM   485  O  OH  . TYR A 1 65  ? 12.430 -20.200 -4.314  1.00 108.60 ? ? ? ? ? ?  65  TYR A OH  1 
ATOM   486  N  N   . THR A 1 66  ? 10.606 -24.672 1.533   1.00 99.40  ? ? ? ? ? ?  66  THR A N   1 
ATOM   487  C  CA  . THR A 1 66  ? 11.790 -24.566 2.376   1.00 99.81  ? ? ? ? ? ?  66  THR A CA  1 
ATOM   488  C  C   . THR A 1 66  ? 12.959 -25.336 1.770   1.00 97.07  ? ? ? ? ? ?  66  THR A C   1 
ATOM   489  O  O   . THR A 1 66  ? 12.875 -26.552 1.565   1.00 100.50 ? ? ? ? ? ?  66  THR A O   1 
ATOM   490  C  CB  . THR A 1 66  ? 11.474 -25.084 3.776   1.00 103.35 ? ? ? ? ? ?  66  THR A CB  1 
ATOM   491  O  OG1 . THR A 1 66  ? 10.490 -24.238 4.384   1.00 99.92  ? ? ? ? ? ?  66  THR A OG1 1 
ATOM   492  C  CG2 . THR A 1 66  ? 12.724 -25.084 4.631   1.00 104.97 ? ? ? ? ? ?  66  THR A CG2 1 
ATOM   493  N  N   . HIS A 1 67  ? 14.043 -24.618 1.465   1.00 92.16  ? ? ? ? ? ?  67  HIS A N   1 
ATOM   494  C  CA  . HIS A 1 67  ? 15.226 -25.203 0.850   1.00 92.50  ? ? ? ? ? ?  67  HIS A CA  1 
ATOM   495  C  C   . HIS A 1 67  ? 16.475 -24.568 1.452   1.00 103.27 ? ? ? ? ? ?  67  HIS A C   1 
ATOM   496  O  O   . HIS A 1 67  ? 16.397 -23.645 2.269   1.00 106.05 ? ? ? ? ? ?  67  HIS A O   1 
ATOM   497  C  CB  . HIS A 1 67  ? 15.202 -25.025 -0.670  1.00 89.55  ? ? ? ? ? ?  67  HIS A CB  1 
ATOM   498  C  CG  . HIS A 1 67  ? 15.308 -23.602 -1.114  1.00 92.68  ? ? ? ? ? ?  67  HIS A CG  1 
ATOM   499  N  ND1 . HIS A 1 67  ? 14.222 -22.875 -1.550  1.00 102.09 ? ? ? ? ? ?  67  HIS A ND1 1 
ATOM   500  C  CD2 . HIS A 1 67  ? 16.375 -22.773 -1.201  1.00 96.56  ? ? ? ? ? ?  67  HIS A CD2 1 
ATOM   501  C  CE1 . HIS A 1 67  ? 14.615 -21.660 -1.887  1.00 104.81 ? ? ? ? ? ?  67  HIS A CE1 1 
ATOM   502  N  NE2 . HIS A 1 67  ? 15.917 -21.570 -1.680  1.00 101.18 ? ? ? ? ? ?  67  HIS A NE2 1 
ATOM   503  N  N   . TYR A 1 68  ? 17.638 -25.078 1.045   1.00 103.22 ? ? ? ? ? ?  68  TYR A N   1 
ATOM   504  C  CA  . TYR A 1 68  ? 18.928 -24.609 1.539   1.00 101.26 ? ? ? ? ? ?  68  TYR A CA  1 
ATOM   505  C  C   . TYR A 1 68  ? 19.847 -24.357 0.351   1.00 99.82  ? ? ? ? ? ?  68  TYR A C   1 
ATOM   506  O  O   . TYR A 1 68  ? 20.017 -25.236 -0.499  1.00 98.71  ? ? ? ? ? ?  68  TYR A O   1 
ATOM   507  C  CB  . TYR A 1 68  ? 19.562 -25.629 2.497   1.00 100.11 ? ? ? ? ? ?  68  TYR A CB  1 
ATOM   508  C  CG  . TYR A 1 68  ? 18.553 -26.408 3.314   1.00 101.10 ? ? ? ? ? ?  68  TYR A CG  1 
ATOM   509  C  CD1 . TYR A 1 68  ? 17.799 -25.786 4.295   1.00 98.40  ? ? ? ? ? ?  68  TYR A CD1 1 
ATOM   510  C  CD2 . TYR A 1 68  ? 18.355 -27.766 3.100   1.00 104.07 ? ? ? ? ? ?  68  TYR A CD2 1 
ATOM   511  C  CE1 . TYR A 1 68  ? 16.871 -26.490 5.040   1.00 101.58 ? ? ? ? ? ?  68  TYR A CE1 1 
ATOM   512  C  CE2 . TYR A 1 68  ? 17.428 -28.482 3.843   1.00 110.94 ? ? ? ? ? ?  68  TYR A CE2 1 
ATOM   513  C  CZ  . TYR A 1 68  ? 16.689 -27.836 4.815   1.00 108.13 ? ? ? ? ? ?  68  TYR A CZ  1 
ATOM   514  O  OH  . TYR A 1 68  ? 15.763 -28.532 5.564   1.00 95.30  ? ? ? ? ? ?  68  TYR A OH  1 
ATOM   515  N  N   . ALA A 1 69  ? 20.426 -23.161 0.287   1.00 104.87 ? ? ? ? ? ?  69  ALA A N   1 
ATOM   516  C  CA  . ALA A 1 69  ? 21.265 -22.748 -0.830  1.00 98.27  ? ? ? ? ? ?  69  ALA A CA  1 
ATOM   517  C  C   . ALA A 1 69  ? 22.741 -22.796 -0.441  1.00 99.41  ? ? ? ? ? ?  69  ALA A C   1 
ATOM   518  O  O   . ALA A 1 69  ? 23.100 -22.875 0.735   1.00 103.51 ? ? ? ? ? ?  69  ALA A O   1 
ATOM   519  C  CB  . ALA A 1 69  ? 20.886 -21.342 -1.303  1.00 92.94  ? ? ? ? ? ?  69  ALA A CB  1 
ATOM   520  N  N   . PHE A 1 70  ? 23.602 -22.729 -1.457  1.00 96.65  ? ? ? ? ? ?  70  PHE A N   1 
ATOM   521  C  CA  . PHE A 1 70  ? 25.043 -22.778 -1.255  1.00 99.38  ? ? ? ? ? ?  70  PHE A CA  1 
ATOM   522  C  C   . PHE A 1 70  ? 25.718 -21.745 -2.141  1.00 107.01 ? ? ? ? ? ?  70  PHE A C   1 
ATOM   523  O  O   . PHE A 1 70  ? 25.284 -21.490 -3.268  1.00 110.29 ? ? ? ? ? ?  70  PHE A O   1 
ATOM   524  C  CB  . PHE A 1 70  ? 25.604 -24.175 -1.542  1.00 99.56  ? ? ? ? ? ?  70  PHE A CB  1 
ATOM   525  C  CG  . PHE A 1 70  ? 25.153 -25.211 -0.559  1.00 106.45 ? ? ? ? ? ?  70  PHE A CG  1 
ATOM   526  C  CD1 . PHE A 1 70  ? 25.636 -25.206 0.738   1.00 113.19 ? ? ? ? ? ?  70  PHE A CD1 1 
ATOM   527  C  CD2 . PHE A 1 70  ? 24.229 -26.177 -0.920  1.00 104.16 ? ? ? ? ? ?  70  PHE A CD2 1 
ATOM   528  C  CE1 . PHE A 1 70  ? 25.213 -26.150 1.654   1.00 113.49 ? ? ? ? ? ?  70  PHE A CE1 1 
ATOM   529  C  CE2 . PHE A 1 70  ? 23.805 -27.126 -0.009  1.00 97.77  ? ? ? ? ? ?  70  PHE A CE2 1 
ATOM   530  C  CZ  . PHE A 1 70  ? 24.298 -27.112 1.278   1.00 106.29 ? ? ? ? ? ?  70  PHE A CZ  1 
ATOM   531  N  N   . SER A 1 71  ? 26.799 -21.166 -1.624  1.00 108.39 ? ? ? ? ? ?  71  SER A N   1 
ATOM   532  C  CA  . SER A 1 71  ? 27.536 -20.127 -2.332  1.00 124.57 ? ? ? ? ? ?  71  SER A CA  1 
ATOM   533  C  C   . SER A 1 71  ? 28.625 -20.762 -3.186  1.00 131.24 ? ? ? ? ? ?  71  SER A C   1 
ATOM   534  O  O   . SER A 1 71  ? 29.498 -21.469 -2.669  1.00 130.80 ? ? ? ? ? ?  71  SER A O   1 
ATOM   535  C  CB  . SER A 1 71  ? 28.145 -19.126 -1.349  1.00 125.69 ? ? ? ? ? ?  71  SER A CB  1 
ATOM   536  O  OG  . SER A 1 71  ? 27.231 -18.093 -1.030  1.00 124.29 ? ? ? ? ? ?  71  SER A OG  1 
ATOM   537  N  N   . VAL A 1 72  ? 28.572 -20.504 -4.491  1.00 125.19 ? ? ? ? ? ?  72  VAL A N   1 
ATOM   538  C  CA  . VAL A 1 72  ? 29.550 -21.021 -5.434  1.00 123.16 ? ? ? ? ? ?  72  VAL A CA  1 
ATOM   539  C  C   . VAL A 1 72  ? 30.049 -19.865 -6.288  1.00 134.86 ? ? ? ? ? ?  72  VAL A C   1 
ATOM   540  O  O   . VAL A 1 72  ? 29.330 -18.888 -6.526  1.00 133.48 ? ? ? ? ? ?  72  VAL A O   1 
ATOM   541  C  CB  . VAL A 1 72  ? 28.964 -22.149 -6.315  1.00 127.00 ? ? ? ? ? ?  72  VAL A CB  1 
ATOM   542  C  CG1 . VAL A 1 72  ? 27.930 -21.594 -7.286  1.00 120.24 ? ? ? ? ? ?  72  VAL A CG1 1 
ATOM   543  C  CG2 . VAL A 1 72  ? 30.070 -22.888 -7.056  1.00 132.26 ? ? ? ? ? ?  72  VAL A CG2 1 
ATOM   544  N  N   . ALA A 1 73  ? 31.314 -19.958 -6.698  1.00 143.71 ? ? ? ? ? ?  73  ALA A N   1 
ATOM   545  C  CA  . ALA A 1 73  ? 31.902 -18.959 -7.580  1.00 145.99 ? ? ? ? ? ?  73  ALA A CA  1 
ATOM   546  C  C   . ALA A 1 73  ? 31.182 -18.940 -8.924  1.00 141.53 ? ? ? ? ? ?  73  ALA A C   1 
ATOM   547  O  O   . ALA A 1 73  ? 30.777 -19.983 -9.444  1.00 142.66 ? ? ? ? ? ?  73  ALA A O   1 
ATOM   548  C  CB  . ALA A 1 73  ? 33.391 -19.244 -7.781  1.00 139.82 ? ? ? ? ? ?  73  ALA A CB  1 
ATOM   549  N  N   . GLU A 1 74  ? 31.027 -17.739 -9.487  1.00 134.07 ? ? ? ? ? ?  74  GLU A N   1 
ATOM   550  C  CA  . GLU A 1 74  ? 30.349 -17.595 -10.772 1.00 139.05 ? ? ? ? ? ?  74  GLU A CA  1 
ATOM   551  C  C   . GLU A 1 74  ? 31.042 -18.405 -11.861 1.00 142.24 ? ? ? ? ? ?  74  GLU A C   1 
ATOM   552  O  O   . GLU A 1 74  ? 30.384 -19.075 -12.667 1.00 136.08 ? ? ? ? ? ?  74  GLU A O   1 
ATOM   553  C  CB  . GLU A 1 74  ? 30.274 -16.122 -11.161 1.00 147.81 ? ? ? ? ? ?  74  GLU A CB  1 
ATOM   554  C  CG  . GLU A 1 74  ? 29.973 -15.896 -12.626 1.00 151.91 ? ? ? ? ? ?  74  GLU A CG  1 
ATOM   555  C  CD  . GLU A 1 74  ? 29.765 -14.437 -12.948 1.00 164.79 ? ? ? ? ? ?  74  GLU A CD  1 
ATOM   556  O  OE1 . GLU A 1 74  ? 30.635 -13.846 -13.621 1.00 178.66 ? ? ? ? ? ?  74  GLU A OE1 1 
ATOM   557  O  OE2 . GLU A 1 74  ? 28.734 -13.879 -12.514 1.00 162.05 ? ? ? ? ? ?  74  GLU A OE2 1 
ATOM   558  N  N   . GLU A 1 75  ? 32.375 -18.338 -11.915 1.00 143.43 ? ? ? ? ? ?  75  GLU A N   1 
ATOM   559  C  CA  . GLU A 1 75  ? 33.119 -19.106 -12.909 1.00 147.65 ? ? ? ? ? ?  75  GLU A CA  1 
ATOM   560  C  C   . GLU A 1 75  ? 32.864 -20.603 -12.763 1.00 145.68 ? ? ? ? ? ?  75  GLU A C   1 
ATOM   561  O  O   . GLU A 1 75  ? 32.673 -21.309 -13.761 1.00 136.22 ? ? ? ? ? ?  75  GLU A O   1 
ATOM   562  C  CB  . GLU A 1 75  ? 34.614 -18.802 -12.796 1.00 144.30 ? ? ? ? ? ?  75  GLU A CB  1 
ATOM   563  N  N   . GLU A 1 76  ? 32.843 -21.102 -11.525 1.00 143.64 ? ? ? ? ? ?  76  GLU A N   1 
ATOM   564  C  CA  . GLU A 1 76  ? 32.649 -22.520 -11.252 1.00 131.81 ? ? ? ? ? ?  76  GLU A CA  1 
ATOM   565  C  C   . GLU A 1 76  ? 31.179 -22.947 -11.283 1.00 131.18 ? ? ? ? ? ?  76  GLU A C   1 
ATOM   566  O  O   . GLU A 1 76  ? 30.837 -23.959 -10.663 1.00 130.36 ? ? ? ? ? ?  76  GLU A O   1 
ATOM   567  C  CB  . GLU A 1 76  ? 33.271 -22.881 -9.900  1.00 113.80 ? ? ? ? ? ?  76  GLU A CB  1 
ATOM   568  N  N   . PHE A 1 77  ? 30.307 -22.202 -11.969 1.00 131.59 ? ? ? ? ? ?  77  PHE A N   1 
ATOM   569  C  CA  . PHE A 1 77  ? 28.898 -22.582 -12.048 1.00 125.94 ? ? ? ? ? ?  77  PHE A CA  1 
ATOM   570  C  C   . PHE A 1 77  ? 28.684 -23.761 -12.989 1.00 119.52 ? ? ? ? ? ?  77  PHE A C   1 
ATOM   571  O  O   . PHE A 1 77  ? 28.226 -24.830 -12.569 1.00 119.42 ? ? ? ? ? ?  77  PHE A O   1 
ATOM   572  C  CB  . PHE A 1 77  ? 28.046 -21.390 -12.488 1.00 124.58 ? ? ? ? ? ?  77  PHE A CB  1 
ATOM   573  C  CG  . PHE A 1 77  ? 26.570 -21.589 -12.265 1.00 109.42 ? ? ? ? ? ?  77  PHE A CG  1 
ATOM   574  C  CD1 . PHE A 1 77  ? 26.100 -22.145 -11.090 1.00 108.77 ? ? ? ? ? ?  77  PHE A CD1 1 
ATOM   575  C  CD2 . PHE A 1 77  ? 25.655 -21.219 -13.233 1.00 111.03 ? ? ? ? ? ?  77  PHE A CD2 1 
ATOM   576  C  CE1 . PHE A 1 77  ? 24.741 -22.332 -10.888 1.00 108.86 ? ? ? ? ? ?  77  PHE A CE1 1 
ATOM   577  C  CE2 . PHE A 1 77  ? 24.297 -21.401 -13.034 1.00 106.15 ? ? ? ? ? ?  77  PHE A CE2 1 
ATOM   578  C  CZ  . PHE A 1 77  ? 23.842 -21.958 -11.861 1.00 100.39 ? ? ? ? ? ?  77  PHE A CZ  1 
ATOM   579  N  N   . ALA A 1 78  ? 28.993 -23.577 -14.276 1.00 111.18 ? ? ? ? ? ?  78  ALA A N   1 
ATOM   580  C  CA  . ALA A 1 78  ? 28.767 -24.635 -15.256 1.00 111.59 ? ? ? ? ? ?  78  ALA A CA  1 
ATOM   581  C  C   . ALA A 1 78  ? 29.420 -25.944 -14.833 1.00 115.71 ? ? ? ? ? ?  78  ALA A C   1 
ATOM   582  O  O   . ALA A 1 78  ? 28.865 -27.024 -15.060 1.00 116.21 ? ? ? ? ? ?  78  ALA A O   1 
ATOM   583  C  CB  . ALA A 1 78  ? 29.280 -24.194 -16.628 1.00 136.15 ? ? ? ? ? ?  78  ALA A CB  1 
ATOM   584  N  N   . GLY A 1 79  ? 30.604 -25.865 -14.223 1.00 117.96 ? ? ? ? ? ?  79  GLY A N   1 
ATOM   585  C  CA  . GLY A 1 79  ? 31.277 -27.070 -13.761 1.00 122.53 ? ? ? ? ? ?  79  GLY A CA  1 
ATOM   586  C  C   . GLY A 1 79  ? 30.438 -27.890 -12.798 1.00 121.09 ? ? ? ? ? ?  79  GLY A C   1 
ATOM   587  O  O   . GLY A 1 79  ? 30.249 -29.094 -12.987 1.00 123.28 ? ? ? ? ? ?  79  GLY A O   1 
ATOM   588  N  N   . VAL A 1 80  ? 29.914 -27.246 -11.752 1.00 119.80 ? ? ? ? ? ?  80  VAL A N   1 
ATOM   589  C  CA  . VAL A 1 80  ? 29.091 -27.956 -10.776 1.00 116.34 ? ? ? ? ? ?  80  VAL A CA  1 
ATOM   590  C  C   . VAL A 1 80  ? 27.664 -28.163 -11.284 1.00 108.36 ? ? ? ? ? ?  80  VAL A C   1 
ATOM   591  O  O   . VAL A 1 80  ? 26.965 -29.061 -10.798 1.00 111.51 ? ? ? ? ? ?  80  VAL A O   1 
ATOM   592  C  CB  . VAL A 1 80  ? 29.119 -27.228 -9.416  1.00 119.27 ? ? ? ? ? ?  80  VAL A CB  1 
ATOM   593  C  CG1 . VAL A 1 80  ? 28.494 -28.080 -8.309  1.00 91.48  ? ? ? ? ? ?  80  VAL A CG1 1 
ATOM   594  C  CG2 . VAL A 1 80  ? 30.551 -26.856 -9.037  1.00 120.72 ? ? ? ? ? ?  80  VAL A CG2 1 
ATOM   595  N  N   . VAL A 1 81  ? 27.202 -27.355 -12.244 1.00 113.49 ? ? ? ? ? ?  81  VAL A N   1 
ATOM   596  C  CA  . VAL A 1 81  ? 25.896 -27.600 -12.857 1.00 124.60 ? ? ? ? ? ?  81  VAL A CA  1 
ATOM   597  C  C   . VAL A 1 81  ? 25.890 -28.945 -13.570 1.00 119.21 ? ? ? ? ? ?  81  VAL A C   1 
ATOM   598  O  O   . VAL A 1 81  ? 24.986 -29.767 -13.379 1.00 113.49 ? ? ? ? ? ?  81  VAL A O   1 
ATOM   599  C  CB  . VAL A 1 81  ? 25.530 -26.458 -13.825 1.00 141.27 ? ? ? ? ? ?  81  VAL A CB  1 
ATOM   600  C  CG1 . VAL A 1 81  ? 24.445 -26.909 -14.807 1.00 133.43 ? ? ? ? ? ?  81  VAL A CG1 1 
ATOM   601  C  CG2 . VAL A 1 81  ? 25.070 -25.233 -13.053 1.00 137.78 ? ? ? ? ? ?  81  VAL A CG2 1 
ATOM   602  N  N   . ALA A 1 82  ? 26.895 -29.184 -14.417 1.00 119.51 ? ? ? ? ? ?  82  ALA A N   1 
ATOM   603  C  CA  . ALA A 1 82  ? 27.035 -30.492 -15.045 1.00 116.18 ? ? ? ? ? ?  82  ALA A CA  1 
ATOM   604  C  C   . ALA A 1 82  ? 27.267 -31.570 -13.998 1.00 105.13 ? ? ? ? ? ?  82  ALA A C   1 
ATOM   605  O  O   . ALA A 1 82  ? 26.740 -32.683 -14.116 1.00 104.08 ? ? ? ? ? ?  82  ALA A O   1 
ATOM   606  C  CB  . ALA A 1 82  ? 28.173 -30.475 -16.067 1.00 125.98 ? ? ? ? ? ?  82  ALA A CB  1 
ATOM   607  N  N   . LEU A 1 83  ? 28.046 -31.247 -12.960 1.00 98.36  ? ? ? ? ? ?  83  LEU A N   1 
ATOM   608  C  CA  . LEU A 1 83  ? 28.371 -32.217 -11.919 1.00 104.36 ? ? ? ? ? ?  83  LEU A CA  1 
ATOM   609  C  C   . LEU A 1 83  ? 27.107 -32.903 -11.415 1.00 111.40 ? ? ? ? ? ?  83  LEU A C   1 
ATOM   610  O  O   . LEU A 1 83  ? 27.050 -34.134 -11.312 1.00 113.21 ? ? ? ? ? ?  83  LEU A O   1 
ATOM   611  C  CB  . LEU A 1 83  ? 29.097 -31.511 -10.764 1.00 113.86 ? ? ? ? ? ?  83  LEU A CB  1 
ATOM   612  C  CG  . LEU A 1 83  ? 30.190 -32.145 -9.894  1.00 106.29 ? ? ? ? ? ?  83  LEU A CG  1 
ATOM   613  C  CD1 . LEU A 1 83  ? 31.509 -32.104 -10.618 1.00 105.99 ? ? ? ? ? ?  83  LEU A CD1 1 
ATOM   614  C  CD2 . LEU A 1 83  ? 30.319 -31.452 -8.544  1.00 91.78  ? ? ? ? ? ?  83  LEU A CD2 1 
ATOM   615  N  N   . LEU A 1 84  ? 26.059 -32.119 -11.152 1.00 114.52 ? ? ? ? ? ?  84  LEU A N   1 
ATOM   616  C  CA  . LEU A 1 84  ? 24.806 -32.685 -10.667 1.00 103.49 ? ? ? ? ? ?  84  LEU A CA  1 
ATOM   617  C  C   . LEU A 1 84  ? 23.964 -33.245 -11.803 1.00 104.58 ? ? ? ? ? ?  84  LEU A C   1 
ATOM   618  O  O   . LEU A 1 84  ? 23.356 -34.310 -11.657 1.00 112.01 ? ? ? ? ? ?  84  LEU A O   1 
ATOM   619  C  CB  . LEU A 1 84  ? 24.014 -31.623 -9.911  1.00 99.02  ? ? ? ? ? ?  84  LEU A CB  1 
ATOM   620  C  CG  . LEU A 1 84  ? 24.801 -30.924 -8.810  1.00 89.87  ? ? ? ? ? ?  84  LEU A CG  1 
ATOM   621  C  CD1 . LEU A 1 84  ? 23.925 -29.880 -8.154  1.00 98.19  ? ? ? ? ? ?  84  LEU A CD1 1 
ATOM   622  C  CD2 . LEU A 1 84  ? 25.333 -31.927 -7.801  1.00 95.39  ? ? ? ? ? ?  84  LEU A CD2 1 
ATOM   623  N  N   . ALA A 1 85  ? 23.912 -32.540 -12.936 1.00 108.41 ? ? ? ? ? ?  85  ALA A N   1 
ATOM   624  C  CA  . ALA A 1 85  ? 23.133 -33.026 -14.069 1.00 105.14 ? ? ? ? ? ?  85  ALA A CA  1 
ATOM   625  C  C   . ALA A 1 85  ? 23.701 -34.332 -14.609 1.00 106.75 ? ? ? ? ? ?  85  ALA A C   1 
ATOM   626  O  O   . ALA A 1 85  ? 22.945 -35.246 -14.959 1.00 106.59 ? ? ? ? ? ?  85  ALA A O   1 
ATOM   627  C  CB  . ALA A 1 85  ? 23.075 -31.962 -15.165 1.00 107.78 ? ? ? ? ? ?  85  ALA A CB  1 
ATOM   628  N  N   . GLN A 1 86  ? 25.032 -34.457 -14.651 1.00 102.27 ? ? ? ? ? ?  86  GLN A N   1 
ATOM   629  C  CA  . GLN A 1 86  ? 25.632 -35.687 -15.156 1.00 96.59  ? ? ? ? ? ?  86  GLN A CA  1 
ATOM   630  C  C   . GLN A 1 86  ? 25.496 -36.827 -14.157 1.00 95.76  ? ? ? ? ? ?  86  GLN A C   1 
ATOM   631  O  O   . GLN A 1 86  ? 25.367 -37.989 -14.558 1.00 99.04  ? ? ? ? ? ?  86  GLN A O   1 
ATOM   632  C  CB  . GLN A 1 86  ? 27.103 -35.459 -15.497 1.00 100.41 ? ? ? ? ? ?  86  GLN A CB  1 
ATOM   633  N  N   . ALA A 1 87  ? 25.519 -36.518 -12.863 1.00 96.69  ? ? ? ? ? ?  87  ALA A N   1 
ATOM   634  C  CA  . ALA A 1 87  ? 25.317 -37.522 -11.829 1.00 95.63  ? ? ? ? ? ?  87  ALA A CA  1 
ATOM   635  C  C   . ALA A 1 87  ? 23.850 -37.875 -11.636 1.00 94.29  ? ? ? ? ? ?  87  ALA A C   1 
ATOM   636  O  O   . ALA A 1 87  ? 23.542 -38.764 -10.836 1.00 92.56  ? ? ? ? ? ?  87  ALA A O   1 
ATOM   637  C  CB  . ALA A 1 87  ? 25.910 -37.047 -10.502 1.00 98.75  ? ? ? ? ? ?  87  ALA A CB  1 
ATOM   638  N  N   . GLY A 1 88  ? 22.942 -37.170 -12.303 1.00 92.35  ? ? ? ? ? ?  88  GLY A N   1 
ATOM   639  C  CA  . GLY A 1 88  ? 21.533 -37.464 -12.165 1.00 98.60  ? ? ? ? ? ?  88  GLY A CA  1 
ATOM   640  C  C   . GLY A 1 88  ? 20.897 -36.904 -10.917 1.00 104.80 ? ? ? ? ? ?  88  GLY A C   1 
ATOM   641  O  O   . GLY A 1 88  ? 19.920 -37.471 -10.422 1.00 112.64 ? ? ? ? ? ?  88  GLY A O   1 
ATOM   642  N  N   . ALA A 1 89  ? 21.432 -35.811 -10.380 1.00 103.98 ? ? ? ? ? ?  89  ALA A N   1 
ATOM   643  C  CA  . ALA A 1 89  ? 20.799 -35.150 -9.249  1.00 95.51  ? ? ? ? ? ?  89  ALA A CA  1 
ATOM   644  C  C   . ALA A 1 89  ? 19.526 -34.472 -9.736  1.00 103.60 ? ? ? ? ? ?  89  ALA A C   1 
ATOM   645  O  O   . ALA A 1 89  ? 19.571 -33.612 -10.622 1.00 105.85 ? ? ? ? ? ?  89  ALA A O   1 
ATOM   646  C  CB  . ALA A 1 89  ? 21.752 -34.142 -8.612  1.00 83.34  ? ? ? ? ? ?  89  ALA A CB  1 
ATOM   647  N  N   . GLU A 1 90  ? 18.391 -34.869 -9.172  1.00 111.92 ? ? ? ? ? ?  90  GLU A N   1 
ATOM   648  C  CA  . GLU A 1 90  ? 17.103 -34.427 -9.684  1.00 114.38 ? ? ? ? ? ?  90  GLU A CA  1 
ATOM   649  C  C   . GLU A 1 90  ? 16.876 -32.940 -9.408  1.00 112.10 ? ? ? ? ? ?  90  GLU A C   1 
ATOM   650  O  O   . GLU A 1 90  ? 17.404 -32.373 -8.449  1.00 117.31 ? ? ? ? ? ?  90  GLU A O   1 
ATOM   651  C  CB  . GLU A 1 90  ? 15.978 -35.262 -9.066  1.00 129.61 ? ? ? ? ? ?  90  GLU A CB  1 
ATOM   652  C  CG  . GLU A 1 90  ? 16.320 -36.747 -8.850  1.00 141.86 ? ? ? ? ? ?  90  GLU A CG  1 
ATOM   653  C  CD  . GLU A 1 90  ? 16.604 -37.514 -10.143 1.00 153.18 ? ? ? ? ? ?  90  GLU A CD  1 
ATOM   654  O  OE1 . GLU A 1 90  ? 16.221 -37.037 -11.236 1.00 142.60 ? ? ? ? ? ?  90  GLU A OE1 1 
ATOM   655  O  OE2 . GLU A 1 90  ? 17.212 -38.605 -10.061 1.00 159.60 ? ? ? ? ? ?  90  GLU A OE2 1 
ATOM   656  N  N   . VAL A 1 91  ? 16.077 -32.312 -10.270 1.00 103.82 ? ? ? ? ? ?  91  VAL A N   1 
ATOM   657  C  CA  . VAL A 1 91  ? 15.765 -30.889 -10.197 1.00 98.82  ? ? ? ? ? ?  91  VAL A CA  1 
ATOM   658  C  C   . VAL A 1 91  ? 14.335 -30.726 -9.698  1.00 106.32 ? ? ? ? ? ?  91  VAL A C   1 
ATOM   659  O  O   . VAL A 1 91  ? 13.492 -31.610 -9.885  1.00 117.92 ? ? ? ? ? ?  91  VAL A O   1 
ATOM   660  C  CB  . VAL A 1 91  ? 15.950 -30.223 -11.579 1.00 104.66 ? ? ? ? ? ?  91  VAL A CB  1 
ATOM   661  C  CG1 . VAL A 1 91  ? 15.912 -28.713 -11.477 1.00 105.40 ? ? ? ? ? ?  91  VAL A CG1 1 
ATOM   662  C  CG2 . VAL A 1 91  ? 17.251 -30.681 -12.219 1.00 107.53 ? ? ? ? ? ?  91  VAL A CG2 1 
ATOM   663  N  N   . TRP A 1 92  ? 14.054 -29.582 -9.065  1.00 109.78 ? ? ? ? ? ?  92  TRP A N   1 
ATOM   664  C  CA  . TRP A 1 92  ? 12.708 -29.290 -8.587  1.00 106.77 ? ? ? ? ? ?  92  TRP A CA  1 
ATOM   665  C  C   . TRP A 1 92  ? 12.205 -27.909 -8.994  1.00 115.16 ? ? ? ? ? ?  92  TRP A C   1 
ATOM   666  O  O   . TRP A 1 92  ? 11.060 -27.570 -8.673  1.00 108.97 ? ? ? ? ? ?  92  TRP A O   1 
ATOM   667  C  CB  . TRP A 1 92  ? 12.618 -29.440 -7.062  1.00 98.13  ? ? ? ? ? ?  92  TRP A CB  1 
ATOM   668  C  CG  . TRP A 1 92  ? 13.482 -28.506 -6.283  1.00 109.83 ? ? ? ? ? ?  92  TRP A CG  1 
ATOM   669  C  CD1 . TRP A 1 92  ? 14.825 -28.613 -6.073  1.00 110.70 ? ? ? ? ? ?  92  TRP A CD1 1 
ATOM   670  C  CD2 . TRP A 1 92  ? 13.058 -27.335 -5.575  1.00 114.78 ? ? ? ? ? ?  92  TRP A CD2 1 
ATOM   671  N  NE1 . TRP A 1 92  ? 15.268 -27.572 -5.291  1.00 102.94 ? ? ? ? ? ?  92  TRP A NE1 1 
ATOM   672  C  CE2 . TRP A 1 92  ? 14.201 -26.775 -4.972  1.00 108.20 ? ? ? ? ? ?  92  TRP A CE2 1 
ATOM   673  C  CE3 . TRP A 1 92  ? 11.824 -26.701 -5.401  1.00 118.35 ? ? ? ? ? ?  92  TRP A CE3 1 
ATOM   674  C  CZ2 . TRP A 1 92  ? 14.146 -25.613 -4.208  1.00 110.86 ? ? ? ? ? ?  92  TRP A CZ2 1 
ATOM   675  C  CZ3 . TRP A 1 92  ? 11.771 -25.548 -4.639  1.00 110.11 ? ? ? ? ? ?  92  TRP A CZ3 1 
ATOM   676  C  CH2 . TRP A 1 92  ? 12.925 -25.015 -4.054  1.00 107.25 ? ? ? ? ? ?  92  TRP A CH2 1 
ATOM   677  N  N   . LYS A 1 93  ? 13.029 -27.103 -9.662  1.00 121.55 ? ? ? ? ? ?  93  LYS A N   1 
ATOM   678  C  CA  . LYS A 1 93  ? 12.628 -25.825 -10.242 1.00 124.28 ? ? ? ? ? ?  93  LYS A CA  1 
ATOM   679  C  C   . LYS A 1 93  ? 13.745 -25.375 -11.175 1.00 133.47 ? ? ? ? ? ?  93  LYS A C   1 
ATOM   680  O  O   . LYS A 1 93  ? 14.897 -25.795 -11.030 1.00 126.90 ? ? ? ? ? ?  93  LYS A O   1 
ATOM   681  C  CB  . LYS A 1 93  ? 12.337 -24.768 -9.171  1.00 114.18 ? ? ? ? ? ?  93  LYS A CB  1 
ATOM   682  N  N   . ASP A 1 94  ? 13.395 -24.494 -12.119 1.00 137.20 ? ? ? ? ? ?  94  ASP A N   1 
ATOM   683  C  CA  . ASP A 1 94  ? 14.331 -24.058 -13.151 1.00 140.44 ? ? ? ? ? ?  94  ASP A CA  1 
ATOM   684  C  C   . ASP A 1 94  ? 15.049 -22.756 -12.830 1.00 147.93 ? ? ? ? ? ?  94  ASP A C   1 
ATOM   685  O  O   . ASP A 1 94  ? 16.043 -22.440 -13.494 1.00 144.59 ? ? ? ? ? ?  94  ASP A O   1 
ATOM   686  C  CB  . ASP A 1 94  ? 13.605 -23.868 -14.486 1.00 149.46 ? ? ? ? ? ?  94  ASP A CB  1 
ATOM   687  C  CG  . ASP A 1 94  ? 12.687 -22.656 -14.478 1.00 164.42 ? ? ? ? ? ?  94  ASP A CG  1 
ATOM   688  O  OD1 . ASP A 1 94  ? 12.157 -22.320 -13.395 1.00 153.22 ? ? ? ? ? ?  94  ASP A OD1 1 
ATOM   689  O  OD2 . ASP A 1 94  ? 12.510 -22.025 -15.546 1.00 168.86 ? ? ? ? ? ?  94  ASP A OD2 1 
ATOM   690  N  N   . ASN A 1 95  ? 14.555 -21.992 -11.854 1.00 155.68 ? ? ? ? ? ?  95  ASN A N   1 
ATOM   691  C  CA  . ASN A 1 95  ? 15.092 -20.677 -11.519 1.00 158.27 ? ? ? ? ? ?  95  ASN A CA  1 
ATOM   692  C  C   . ASN A 1 95  ? 15.090 -19.774 -12.747 1.00 158.51 ? ? ? ? ? ?  95  ASN A C   1 
ATOM   693  O  O   . ASN A 1 95  ? 16.112 -19.630 -13.428 1.00 148.89 ? ? ? ? ? ?  95  ASN A O   1 
ATOM   694  C  CB  . ASN A 1 95  ? 16.504 -20.786 -10.935 1.00 152.85 ? ? ? ? ? ?  95  ASN A CB  1 
ATOM   695  C  CG  . ASN A 1 95  ? 17.140 -19.428 -10.696 1.00 155.19 ? ? ? ? ? ?  95  ASN A CG  1 
ATOM   696  O  OD1 . ASN A 1 95  ? 18.070 -19.033 -11.402 1.00 151.21 ? ? ? ? ? ?  95  ASN A OD1 1 
ATOM   697  N  ND2 . ASN A 1 95  ? 16.639 -18.704 -9.698  1.00 147.28 ? ? ? ? ? ?  95  ASN A ND2 1 
ATOM   698  N  N   . ARG A 1 96  ? 13.937 -19.180 -13.048 1.00 162.53 ? ? ? ? ? ?  96  ARG A N   1 
ATOM   699  C  CA  . ARG A 1 96  ? 13.821 -18.223 -14.138 1.00 163.36 ? ? ? ? ? ?  96  ARG A CA  1 
ATOM   700  C  C   . ARG A 1 96  ? 14.066 -16.819 -13.600 1.00 170.70 ? ? ? ? ? ?  96  ARG A C   1 
ATOM   701  O  O   . ARG A 1 96  ? 13.447 -16.411 -12.610 1.00 168.65 ? ? ? ? ? ?  96  ARG A O   1 
ATOM   702  C  CB  . ARG A 1 96  ? 12.444 -18.316 -14.799 1.00 148.46 ? ? ? ? ? ?  96  ARG A CB  1 
ATOM   703  N  N   . SER A 1 97  ? 14.977 -16.097 -14.245 1.00 169.42 ? ? ? ? ? ?  97  SER A N   1 
ATOM   704  C  CA  . SER A 1 97  ? 15.402 -14.749 -13.838 1.00 168.74 ? ? ? ? ? ?  97  SER A CA  1 
ATOM   705  C  C   . SER A 1 97  ? 15.966 -14.838 -12.414 1.00 165.66 ? ? ? ? ? ?  97  SER A C   1 
ATOM   706  O  O   . SER A 1 97  ? 16.506 -15.879 -12.017 1.00 161.00 ? ? ? ? ? ?  97  SER A O   1 
ATOM   707  C  CB  . SER A 1 97  ? 14.254 -13.762 -14.018 1.00 173.11 ? ? ? ? ? ?  97  SER A CB  1 
ATOM   708  O  OG  . SER A 1 97  ? 14.640 -12.440 -13.677 1.00 159.18 ? ? ? ? ? ?  97  SER A OG  1 
ATOM   709  N  N   . GLU A 1 98  ? 15.870 -13.743 -11.651 1.00 164.20 ? ? ? ? ? ?  98  GLU A N   1 
ATOM   710  C  CA  . GLU A 1 98  ? 16.350 -13.657 -10.272 1.00 155.85 ? ? ? ? ? ?  98  GLU A CA  1 
ATOM   711  C  C   . GLU A 1 98  ? 17.867 -13.809 -10.164 1.00 158.58 ? ? ? ? ? ?  98  GLU A C   1 
ATOM   712  O  O   . GLU A 1 98  ? 18.434 -13.641 -9.078  1.00 153.47 ? ? ? ? ? ?  98  GLU A O   1 
ATOM   713  C  CB  . GLU A 1 98  ? 15.651 -14.700 -9.393  1.00 149.46 ? ? ? ? ? ?  98  GLU A CB  1 
ATOM   714  N  N   . GLY A 1 99  ? 18.537 -14.115 -11.274 1.00 158.33 ? ? ? ? ? ?  99  GLY A N   1 
ATOM   715  C  CA  . GLY A 1 99  ? 19.978 -14.281 -11.271 1.00 151.83 ? ? ? ? ? ?  99  GLY A CA  1 
ATOM   716  C  C   . GLY A 1 99  ? 20.443 -15.583 -11.894 1.00 150.40 ? ? ? ? ? ?  99  GLY A C   1 
ATOM   717  O  O   . GLY A 1 99  ? 19.928 -16.001 -12.936 1.00 137.32 ? ? ? ? ? ?  99  GLY A O   1 
ATOM   718  N  N   . ALA A 1 100 ? 21.422 -16.231 -11.260 1.00 147.43 ? ? ? ? ? ?  100 ALA A N   1 
ATOM   719  C  CA  . ALA A 1 100 ? 21.982 -17.494 -11.734 1.00 134.38 ? ? ? ? ? ?  100 ALA A CA  1 
ATOM   720  C  C   . ALA A 1 100 ? 21.922 -18.501 -10.595 1.00 124.07 ? ? ? ? ? ?  100 ALA A C   1 
ATOM   721  O  O   . ALA A 1 100 ? 22.688 -18.397 -9.631  1.00 118.62 ? ? ? ? ? ?  100 ALA A O   1 
ATOM   722  C  CB  . ALA A 1 100 ? 23.419 -17.314 -12.226 1.00 130.88 ? ? ? ? ? ?  100 ALA A CB  1 
ATOM   723  N  N   . SER A 1 101 ? 21.015 -19.469 -10.699 1.00 125.49 ? ? ? ? ? ?  101 SER A N   1 
ATOM   724  C  CA  . SER A 1 101 ? 20.835 -20.441 -9.632  1.00 125.33 ? ? ? ? ? ?  101 SER A CA  1 
ATOM   725  C  C   . SER A 1 101 ? 20.345 -21.760 -10.217 1.00 123.61 ? ? ? ? ? ?  101 SER A C   1 
ATOM   726  O  O   . SER A 1 101 ? 19.673 -21.787 -11.252 1.00 129.69 ? ? ? ? ? ?  101 SER A O   1 
ATOM   727  C  CB  . SER A 1 101 ? 19.861 -19.914 -8.570  1.00 132.30 ? ? ? ? ? ?  101 SER A CB  1 
ATOM   728  O  OG  . SER A 1 101 ? 19.936 -20.672 -7.375  1.00 129.60 ? ? ? ? ? ?  101 SER A OG  1 
ATOM   729  N  N   . TYR A 1 102 ? 20.690 -22.855 -9.538  1.00 116.02 ? ? ? ? ? ?  102 TYR A N   1 
ATOM   730  C  CA  . TYR A 1 102 ? 20.324 -24.208 -9.952  1.00 114.42 ? ? ? ? ? ?  102 TYR A CA  1 
ATOM   731  C  C   . TYR A 1 102 ? 19.731 -24.945 -8.758  1.00 117.45 ? ? ? ? ? ?  102 TYR A C   1 
ATOM   732  O  O   . TYR A 1 102 ? 20.436 -25.223 -7.783  1.00 113.69 ? ? ? ? ? ?  102 TYR A O   1 
ATOM   733  C  CB  . TYR A 1 102 ? 21.538 -24.954 -10.508 1.00 119.05 ? ? ? ? ? ?  102 TYR A CB  1 
ATOM   734  C  CG  . TYR A 1 102 ? 21.225 -26.317 -11.082 1.00 121.53 ? ? ? ? ? ?  102 TYR A CG  1 
ATOM   735  C  CD1 . TYR A 1 102 ? 20.240 -26.480 -12.046 1.00 121.47 ? ? ? ? ? ?  102 TYR A CD1 1 
ATOM   736  C  CD2 . TYR A 1 102 ? 21.932 -27.439 -10.669 1.00 115.64 ? ? ? ? ? ?  102 TYR A CD2 1 
ATOM   737  C  CE1 . TYR A 1 102 ? 19.957 -27.726 -12.572 1.00 130.94 ? ? ? ? ? ?  102 TYR A CE1 1 
ATOM   738  C  CE2 . TYR A 1 102 ? 21.661 -28.688 -11.188 1.00 114.12 ? ? ? ? ? ?  102 TYR A CE2 1 
ATOM   739  C  CZ  . TYR A 1 102 ? 20.673 -28.828 -12.139 1.00 134.56 ? ? ? ? ? ?  102 TYR A CZ  1 
ATOM   740  O  OH  . TYR A 1 102 ? 20.402 -30.074 -12.660 1.00 139.15 ? ? ? ? ? ?  102 TYR A OH  1 
ATOM   741  N  N   . TYR A 1 103 ? 18.441 -25.267 -8.838  1.00 117.02 ? ? ? ? ? ?  103 TYR A N   1 
ATOM   742  C  CA  . TYR A 1 103 ? 17.733 -25.919 -7.743  1.00 110.64 ? ? ? ? ? ?  103 TYR A CA  1 
ATOM   743  C  C   . TYR A 1 103 ? 17.793 -27.430 -7.922  1.00 111.20 ? ? ? ? ? ?  103 TYR A C   1 
ATOM   744  O  O   . TYR A 1 103 ? 17.684 -27.933 -9.044  1.00 113.02 ? ? ? ? ? ?  103 TYR A O   1 
ATOM   745  C  CB  . TYR A 1 103 ? 16.271 -25.465 -7.687  1.00 113.80 ? ? ? ? ? ?  103 TYR A CB  1 
ATOM   746  C  CG  . TYR A 1 103 ? 16.046 -23.973 -7.505  1.00 121.75 ? ? ? ? ? ?  103 TYR A CG  1 
ATOM   747  C  CD1 . TYR A 1 103 ? 14.761 -23.457 -7.412  1.00 124.06 ? ? ? ? ? ?  103 TYR A CD1 1 
ATOM   748  C  CD2 . TYR A 1 103 ? 17.107 -23.086 -7.406  1.00 127.69 ? ? ? ? ? ?  103 TYR A CD2 1 
ATOM   749  C  CE1 . TYR A 1 103 ? 14.537 -22.104 -7.254  1.00 123.71 ? ? ? ? ? ?  103 TYR A CE1 1 
ATOM   750  C  CE2 . TYR A 1 103 ? 16.894 -21.732 -7.246  1.00 127.67 ? ? ? ? ? ?  103 TYR A CE2 1 
ATOM   751  C  CZ  . TYR A 1 103 ? 15.610 -21.247 -7.166  1.00 125.11 ? ? ? ? ? ?  103 TYR A CZ  1 
ATOM   752  O  OH  . TYR A 1 103 ? 15.403 -19.898 -7.001  1.00 126.68 ? ? ? ? ? ?  103 TYR A OH  1 
ATOM   753  N  N   . PHE A 1 104 ? 17.961 -28.152 -6.815  1.00 104.68 ? ? ? ? ? ?  104 PHE A N   1 
ATOM   754  C  CA  . PHE A 1 104 ? 18.028 -29.609 -6.855  1.00 101.90 ? ? ? ? ? ?  104 PHE A CA  1 
ATOM   755  C  C   . PHE A 1 104 ? 17.710 -30.146 -5.464  1.00 100.89 ? ? ? ? ? ?  104 PHE A C   1 
ATOM   756  O  O   . PHE A 1 104 ? 17.403 -29.385 -4.543  1.00 109.99 ? ? ? ? ? ?  104 PHE A O   1 
ATOM   757  C  CB  . PHE A 1 104 ? 19.399 -30.082 -7.344  1.00 103.06 ? ? ? ? ? ?  104 PHE A CB  1 
ATOM   758  C  CG  . PHE A 1 104 ? 20.509 -29.836 -6.367  1.00 93.87  ? ? ? ? ? ?  104 PHE A CG  1 
ATOM   759  C  CD1 . PHE A 1 104 ? 21.028 -28.564 -6.198  1.00 94.76  ? ? ? ? ? ?  104 PHE A CD1 1 
ATOM   760  C  CD2 . PHE A 1 104 ? 21.046 -30.877 -5.632  1.00 88.04  ? ? ? ? ? ?  104 PHE A CD2 1 
ATOM   761  C  CE1 . PHE A 1 104 ? 22.051 -28.330 -5.304  1.00 91.53  ? ? ? ? ? ?  104 PHE A CE1 1 
ATOM   762  C  CE2 . PHE A 1 104 ? 22.071 -30.651 -4.738  1.00 90.94  ? ? ? ? ? ?  104 PHE A CE2 1 
ATOM   763  C  CZ  . PHE A 1 104 ? 22.574 -29.375 -4.574  1.00 92.80  ? ? ? ? ? ?  104 PHE A CZ  1 
ATOM   764  N  N   . LEU A 1 105 ? 17.792 -31.469 -5.313  1.00 91.44  ? ? ? ? ? ?  105 LEU A N   1 
ATOM   765  C  CA  . LEU A 1 105 ? 17.450 -32.112 -4.050  1.00 98.74  ? ? ? ? ? ?  105 LEU A CA  1 
ATOM   766  C  C   . LEU A 1 105 ? 18.434 -33.237 -3.755  1.00 102.46 ? ? ? ? ? ?  105 LEU A C   1 
ATOM   767  O  O   . LEU A 1 105 ? 19.053 -33.804 -4.659  1.00 105.34 ? ? ? ? ? ?  105 LEU A O   1 
ATOM   768  C  CB  . LEU A 1 105 ? 16.008 -32.650 -4.047  1.00 96.68  ? ? ? ? ? ?  105 LEU A CB  1 
ATOM   769  C  CG  . LEU A 1 105 ? 15.530 -33.557 -5.178  1.00 97.05  ? ? ? ? ? ?  105 LEU A CG  1 
ATOM   770  C  CD1 . LEU A 1 105 ? 14.487 -34.512 -4.657  1.00 108.64 ? ? ? ? ? ?  105 LEU A CD1 1 
ATOM   771  C  CD2 . LEU A 1 105 ? 14.942 -32.731 -6.292  1.00 99.96  ? ? ? ? ? ?  105 LEU A CD2 1 
ATOM   772  N  N   . ASP A 1 106 ? 18.556 -33.562 -2.461  1.00 103.12 ? ? ? ? ? ?  106 ASP A N   1 
ATOM   773  C  CA  . ASP A 1 106 ? 19.473 -34.566 -1.926  1.00 102.06 ? ? ? ? ? ?  106 ASP A CA  1 
ATOM   774  C  C   . ASP A 1 106 ? 18.799 -35.938 -1.981  1.00 106.83 ? ? ? ? ? ?  106 ASP A C   1 
ATOM   775  O  O   . ASP A 1 106 ? 17.657 -36.025 -2.450  1.00 106.25 ? ? ? ? ? ?  106 ASP A O   1 
ATOM   776  C  CB  . ASP A 1 106 ? 19.882 -34.195 -0.495  1.00 102.38 ? ? ? ? ? ?  106 ASP A CB  1 
ATOM   777  C  CG  . ASP A 1 106 ? 18.878 -34.665 0.542   1.00 111.22 ? ? ? ? ? ?  106 ASP A CG  1 
ATOM   778  O  OD1 . ASP A 1 106 ? 17.657 -34.638 0.260   1.00 113.70 ? ? ? ? ? ?  106 ASP A OD1 1 
ATOM   779  O  OD2 . ASP A 1 106 ? 19.320 -35.101 1.632   1.00 109.30 ? ? ? ? ? ?  106 ASP A OD2 1 
ATOM   780  N  N   . PRO A 1 107 ? 19.449 -37.028 -1.529  1.00 109.92 ? ? ? ? ? ?  107 PRO A N   1 
ATOM   781  C  CA  . PRO A 1 107 ? 18.757 -38.334 -1.547  1.00 115.95 ? ? ? ? ? ?  107 PRO A CA  1 
ATOM   782  C  C   . PRO A 1 107 ? 17.441 -38.357 -0.790  1.00 117.89 ? ? ? ? ? ?  107 PRO A C   1 
ATOM   783  O  O   . PRO A 1 107 ? 16.460 -38.929 -1.278  1.00 132.09 ? ? ? ? ? ?  107 PRO A O   1 
ATOM   784  C  CB  . PRO A 1 107 ? 19.775 -39.286 -0.902  1.00 114.33 ? ? ? ? ? ?  107 PRO A CB  1 
ATOM   785  C  CG  . PRO A 1 107 ? 21.075 -38.634 -1.034  1.00 108.97 ? ? ? ? ? ?  107 PRO A CG  1 
ATOM   786  C  CD  . PRO A 1 107 ? 20.855 -37.165 -1.098  1.00 112.74 ? ? ? ? ? ?  107 PRO A CD  1 
ATOM   787  N  N   . ASP A 1 108 ? 17.392 -37.769 0.401   1.00 107.03 ? ? ? ? ? ?  108 ASP A N   1 
ATOM   788  C  CA  . ASP A 1 108 ? 16.196 -37.802 1.226   1.00 103.04 ? ? ? ? ? ?  108 ASP A CA  1 
ATOM   789  C  C   . ASP A 1 108 ? 15.213 -36.688 0.878   1.00 100.72 ? ? ? ? ? ?  108 ASP A C   1 
ATOM   790  O  O   . ASP A 1 108 ? 14.299 -36.409 1.661   1.00 106.00 ? ? ? ? ? ?  108 ASP A O   1 
ATOM   791  C  CB  . ASP A 1 108 ? 16.587 -37.747 2.705   1.00 116.17 ? ? ? ? ? ?  108 ASP A CB  1 
ATOM   792  C  CG  . ASP A 1 108 ? 17.535 -38.868 3.091   1.00 122.88 ? ? ? ? ? ?  108 ASP A CG  1 
ATOM   793  O  OD1 . ASP A 1 108 ? 17.265 -39.566 4.096   1.00 118.25 ? ? ? ? ? ?  108 ASP A OD1 1 
ATOM   794  O  OD2 . ASP A 1 108 ? 18.549 -39.058 2.379   1.00 122.54 ? ? ? ? ? ?  108 ASP A OD2 1 
ATOM   795  N  N   . GLY A 1 109 ? 15.382 -36.048 -0.274  1.00 97.35  ? ? ? ? ? ?  109 GLY A N   1 
ATOM   796  C  CA  . GLY A 1 109 ? 14.417 -35.075 -0.735  1.00 96.76  ? ? ? ? ? ?  109 GLY A CA  1 
ATOM   797  C  C   . GLY A 1 109 ? 14.523 -33.702 -0.124  1.00 93.66  ? ? ? ? ? ?  109 GLY A C   1 
ATOM   798  O  O   . GLY A 1 109 ? 13.573 -32.922 -0.229  1.00 103.14 ? ? ? ? ? ?  109 GLY A O   1 
ATOM   799  N  N   . HIS A 1 110 ? 15.639 -33.378 0.522   1.00 97.60  ? ? ? ? ? ?  110 HIS A N   1 
ATOM   800  C  CA  . HIS A 1 110 ? 15.864 -32.023 1.014   1.00 98.92  ? ? ? ? ? ?  110 HIS A CA  1 
ATOM   801  C  C   . HIS A 1 110 ? 16.120 -31.115 -0.182  1.00 97.41  ? ? ? ? ? ?  110 HIS A C   1 
ATOM   802  O  O   . HIS A 1 110 ? 17.113 -31.285 -0.897  1.00 91.98  ? ? ? ? ? ?  110 HIS A O   1 
ATOM   803  C  CB  . HIS A 1 110 ? 17.051 -31.974 1.976   1.00 99.42  ? ? ? ? ? ?  110 HIS A CB  1 
ATOM   804  C  CG  . HIS A 1 110 ? 16.815 -32.646 3.293   1.00 96.45  ? ? ? ? ? ?  110 HIS A CG  1 
ATOM   805  N  ND1 . HIS A 1 110 ? 15.754 -32.332 4.114   1.00 104.44 ? ? ? ? ? ?  110 HIS A ND1 1 
ATOM   806  C  CD2 . HIS A 1 110 ? 17.522 -33.602 3.942   1.00 96.94  ? ? ? ? ? ?  110 HIS A CD2 1 
ATOM   807  C  CE1 . HIS A 1 110 ? 15.811 -33.074 5.206   1.00 105.96 ? ? ? ? ? ?  110 HIS A CE1 1 
ATOM   808  N  NE2 . HIS A 1 110 ? 16.874 -33.853 5.126   1.00 99.30  ? ? ? ? ? ?  110 HIS A NE2 1 
ATOM   809  N  N   . LYS A 1 111 ? 15.220 -30.166 -0.422  1.00 98.86  ? ? ? ? ? ?  111 LYS A N   1 
ATOM   810  C  CA  . LYS A 1 111 ? 15.405 -29.246 -1.535  1.00 96.13  ? ? ? ? ? ?  111 LYS A CA  1 
ATOM   811  C  C   . LYS A 1 111 ? 16.648 -28.397 -1.301  1.00 95.21  ? ? ? ? ? ?  111 LYS A C   1 
ATOM   812  O  O   . LYS A 1 111 ? 16.803 -27.773 -0.248  1.00 96.96  ? ? ? ? ? ?  111 LYS A O   1 
ATOM   813  C  CB  . LYS A 1 111 ? 14.169 -28.363 -1.701  1.00 100.25 ? ? ? ? ? ?  111 LYS A CB  1 
ATOM   814  C  CG  . LYS A 1 111 ? 13.014 -29.056 -2.408  1.00 102.57 ? ? ? ? ? ?  111 LYS A CG  1 
ATOM   815  C  CD  . LYS A 1 111 ? 11.718 -28.265 -2.290  1.00 102.99 ? ? ? ? ? ?  111 LYS A CD  1 
ATOM   816  C  CE  . LYS A 1 111 ? 10.577 -28.983 -2.997  1.00 106.99 ? ? ? ? ? ?  111 LYS A CE  1 
ATOM   817  N  NZ  . LYS A 1 111 ? 9.260  -28.328 -2.776  1.00 110.52 ? ? ? ? ? ?  111 LYS A NZ  1 
ATOM   818  N  N   . LEU A 1 112 ? 17.547 -28.399 -2.276  1.00 94.26  ? ? ? ? ? ?  112 LEU A N   1 
ATOM   819  C  CA  . LEU A 1 112 ? 18.803 -27.676 -2.195  1.00 88.01  ? ? ? ? ? ?  112 LEU A CA  1 
ATOM   820  C  C   . LEU A 1 112 ? 18.898 -26.690 -3.350  1.00 98.46  ? ? ? ? ? ?  112 LEU A C   1 
ATOM   821  O  O   . LEU A 1 112 ? 18.085 -26.699 -4.279  1.00 102.10 ? ? ? ? ? ?  112 LEU A O   1 
ATOM   822  C  CB  . LEU A 1 112 ? 19.992 -28.639 -2.209  1.00 84.53  ? ? ? ? ? ?  112 LEU A CB  1 
ATOM   823  C  CG  . LEU A 1 112 ? 20.010 -29.627 -1.049  1.00 84.50  ? ? ? ? ? ?  112 LEU A CG  1 
ATOM   824  C  CD1 . LEU A 1 112 ? 21.121 -30.638 -1.237  1.00 94.83  ? ? ? ? ? ?  112 LEU A CD1 1 
ATOM   825  C  CD2 . LEU A 1 112 ? 20.182 -28.882 0.260   1.00 94.64  ? ? ? ? ? ?  112 LEU A CD2 1 
ATOM   826  N  N   . GLU A 1 113 ? 19.916 -25.835 -3.290  1.00 100.80 ? ? ? ? ? ?  113 GLU A N   1 
ATOM   827  C  CA  . GLU A 1 113 ? 20.048 -24.756 -4.257  1.00 111.40 ? ? ? ? ? ?  113 GLU A CA  1 
ATOM   828  C  C   . GLU A 1 113 ? 21.514 -24.375 -4.388  1.00 110.48 ? ? ? ? ? ?  113 GLU A C   1 
ATOM   829  O  O   . GLU A 1 113 ? 22.263 -24.404 -3.407  1.00 109.04 ? ? ? ? ? ?  113 GLU A O   1 
ATOM   830  C  CB  . GLU A 1 113 ? 19.200 -23.543 -3.840  1.00 116.29 ? ? ? ? ? ?  113 GLU A CB  1 
ATOM   831  C  CG  . GLU A 1 113 ? 19.475 -22.249 -4.599  1.00 111.80 ? ? ? ? ? ?  113 GLU A CG  1 
ATOM   832  C  CD  . GLU A 1 113 ? 18.537 -21.124 -4.191  1.00 112.44 ? ? ? ? ? ?  113 GLU A CD  1 
ATOM   833  O  OE1 . GLU A 1 113 ? 18.109 -21.101 -3.016  1.00 108.11 ? ? ? ? ? ?  113 GLU A OE1 1 
ATOM   834  O  OE2 . GLU A 1 113 ? 18.235 -20.257 -5.040  1.00 110.30 ? ? ? ? ? ?  113 GLU A OE2 1 
ATOM   835  N  N   . LEU A 1 114 ? 21.920 -24.050 -5.612  1.00 114.09 ? ? ? ? ? ?  114 LEU A N   1 
ATOM   836  C  CA  . LEU A 1 114 ? 23.250 -23.530 -5.902  1.00 110.68 ? ? ? ? ? ?  114 LEU A CA  1 
ATOM   837  C  C   . LEU A 1 114 ? 23.085 -22.121 -6.444  1.00 115.52 ? ? ? ? ? ?  114 LEU A C   1 
ATOM   838  O  O   . LEU A 1 114 ? 22.505 -21.938 -7.519  1.00 124.86 ? ? ? ? ? ?  114 LEU A O   1 
ATOM   839  C  CB  . LEU A 1 114 ? 23.975 -24.409 -6.920  1.00 103.22 ? ? ? ? ? ?  114 LEU A CB  1 
ATOM   840  C  CG  . LEU A 1 114 ? 24.977 -25.407 -6.350  1.00 112.17 ? ? ? ? ? ?  114 LEU A CG  1 
ATOM   841  C  CD1 . LEU A 1 114 ? 25.485 -26.312 -7.453  1.00 111.00 ? ? ? ? ? ?  114 LEU A CD1 1 
ATOM   842  C  CD2 . LEU A 1 114 ? 26.122 -24.687 -5.654  1.00 127.38 ? ? ? ? ? ?  114 LEU A CD2 1 
ATOM   843  N  N   . HIS A 1 115 ? 23.601 -21.132 -5.718  1.00 109.82 ? ? ? ? ? ?  115 HIS A N   1 
ATOM   844  C  CA  . HIS A 1 115 ? 23.360 -19.742 -6.070  1.00 119.25 ? ? ? ? ? ?  115 HIS A CA  1 
ATOM   845  C  C   . HIS A 1 115 ? 24.669 -18.977 -6.171  1.00 123.50 ? ? ? ? ? ?  115 HIS A C   1 
ATOM   846  O  O   . HIS A 1 115 ? 25.631 -19.243 -5.445  1.00 117.41 ? ? ? ? ? ?  115 HIS A O   1 
ATOM   847  C  CB  . HIS A 1 115 ? 22.438 -19.044 -5.063  1.00 118.65 ? ? ? ? ? ?  115 HIS A CB  1 
ATOM   848  C  CG  . HIS A 1 115 ? 21.899 -17.736 -5.553  1.00 119.49 ? ? ? ? ? ?  115 HIS A CG  1 
ATOM   849  N  ND1 . HIS A 1 115 ? 21.742 -17.452 -6.893  1.00 122.31 ? ? ? ? ? ?  115 HIS A ND1 1 
ATOM   850  C  CD2 . HIS A 1 115 ? 21.490 -16.631 -4.884  1.00 121.60 ? ? ? ? ? ?  115 HIS A CD2 1 
ATOM   851  C  CE1 . HIS A 1 115 ? 21.255 -16.232 -7.028  1.00 132.43 ? ? ? ? ? ?  115 HIS A CE1 1 
ATOM   852  N  NE2 . HIS A 1 115 ? 21.094 -15.712 -5.825  1.00 133.30 ? ? ? ? ? ?  115 HIS A NE2 1 
ATOM   853  N  N   . VAL A 1 116 ? 24.681 -18.016 -7.089  1.00 127.64 ? ? ? ? ? ?  116 VAL A N   1 
ATOM   854  C  CA  . VAL A 1 116 ? 25.796 -17.103 -7.289  1.00 131.83 ? ? ? ? ? ?  116 VAL A CA  1 
ATOM   855  C  C   . VAL A 1 116 ? 25.284 -15.707 -6.962  1.00 128.25 ? ? ? ? ? ?  116 VAL A C   1 
ATOM   856  O  O   . VAL A 1 116 ? 24.387 -15.192 -7.642  1.00 129.38 ? ? ? ? ? ?  116 VAL A O   1 
ATOM   857  C  CB  . VAL A 1 116 ? 26.346 -17.172 -8.721  1.00 137.57 ? ? ? ? ? ?  116 VAL A CB  1 
ATOM   858  C  CG1 . VAL A 1 116 ? 27.451 -16.148 -8.915  1.00 153.61 ? ? ? ? ? ?  116 VAL A CG1 1 
ATOM   859  C  CG2 . VAL A 1 116 ? 26.843 -18.575 -9.036  1.00 123.67 ? ? ? ? ? ?  116 VAL A CG2 1 
ATOM   860  N  N   . GLY A 1 117 ? 25.822 -15.107 -5.903  1.00 130.93 ? ? ? ? ? ?  117 GLY A N   1 
ATOM   861  C  CA  . GLY A 1 117 ? 25.418 -13.772 -5.506  1.00 136.66 ? ? ? ? ? ?  117 GLY A CA  1 
ATOM   862  C  C   . GLY A 1 117 ? 25.039 -13.653 -4.043  1.00 138.43 ? ? ? ? ? ?  117 GLY A C   1 
ATOM   863  O  O   . GLY A 1 117 ? 24.340 -14.518 -3.507  1.00 137.07 ? ? ? ? ? ?  117 GLY A O   1 
ATOM   864  N  N   . ASN A 1 118 ? 25.486 -12.582 -3.388  1.00 141.76 ? ? ? ? ? ?  118 ASN A N   1 
ATOM   865  C  CA  . ASN A 1 118 ? 25.179 -12.362 -1.984  1.00 144.81 ? ? ? ? ? ?  118 ASN A CA  1 
ATOM   866  C  C   . ASN A 1 118 ? 23.881 -11.569 -1.842  1.00 140.84 ? ? ? ? ? ?  118 ASN A C   1 
ATOM   867  O  O   . ASN A 1 118 ? 23.211 -11.237 -2.825  1.00 140.97 ? ? ? ? ? ?  118 ASN A O   1 
ATOM   868  C  CB  . ASN A 1 118 ? 26.340 -11.654 -1.280  1.00 153.21 ? ? ? ? ? ?  118 ASN A CB  1 
ATOM   869  C  CG  . ASN A 1 118 ? 26.666 -10.293 -1.887  1.00 148.48 ? ? ? ? ? ?  118 ASN A CG  1 
ATOM   870  O  OD1 . ASN A 1 118 ? 25.893 -9.738  -2.668  1.00 139.53 ? ? ? ? ? ?  118 ASN A OD1 1 
ATOM   871  N  ND2 . ASN A 1 118 ? 27.816 -9.745  -1.513  1.00 152.51 ? ? ? ? ? ?  118 ASN A ND2 1 
ATOM   872  N  N   . LEU A 1 119 ? 23.529 -11.250 -0.594  1.00 126.32 ? ? ? ? ? ?  119 LEU A N   1 
ATOM   873  C  CA  . LEU A 1 119 ? 22.309 -10.490 -0.344  1.00 124.76 ? ? ? ? ? ?  119 LEU A CA  1 
ATOM   874  C  C   . LEU A 1 119 ? 22.418 -9.072  -0.893  1.00 135.62 ? ? ? ? ? ?  119 LEU A C   1 
ATOM   875  O  O   . LEU A 1 119 ? 21.444 -8.532  -1.434  1.00 131.63 ? ? ? ? ? ?  119 LEU A O   1 
ATOM   876  C  CB  . LEU A 1 119 ? 22.006 -10.470 1.152   1.00 116.51 ? ? ? ? ? ?  119 LEU A CB  1 
ATOM   877  C  CG  . LEU A 1 119 ? 20.781 -9.675  1.606   1.00 123.54 ? ? ? ? ? ?  119 LEU A CG  1 
ATOM   878  C  CD1 . LEU A 1 119 ? 19.559 -10.015 0.758   1.00 117.71 ? ? ? ? ? ?  119 LEU A CD1 1 
ATOM   879  C  CD2 . LEU A 1 119 ? 20.505 -9.918  3.083   1.00 126.99 ? ? ? ? ? ?  119 LEU A CD2 1 
ATOM   880  N  N   . ALA A 1 120 ? 23.596 -8.453  -0.762  1.00 138.99 ? ? ? ? ? ?  120 ALA A N   1 
ATOM   881  C  CA  . ALA A 1 120 ? 23.778 -7.088  -1.248  1.00 141.44 ? ? ? ? ? ?  120 ALA A CA  1 
ATOM   882  C  C   . ALA A 1 120 ? 23.547 -6.995  -2.752  1.00 148.36 ? ? ? ? ? ?  120 ALA A C   1 
ATOM   883  O  O   . ALA A 1 120 ? 22.893 -6.059  -3.228  1.00 146.92 ? ? ? ? ? ?  120 ALA A O   1 
ATOM   884  C  CB  . ALA A 1 120 ? 25.176 -6.585  -0.889  1.00 137.12 ? ? ? ? ? ?  120 ALA A CB  1 
ATOM   885  N  N   . GLN A 1 121 ? 24.055 -7.969  -3.514  1.00 145.75 ? ? ? ? ? ?  121 GLN A N   1 
ATOM   886  C  CA  . GLN A 1 121 ? 23.827 -7.969  -4.956  1.00 137.12 ? ? ? ? ? ?  121 GLN A CA  1 
ATOM   887  C  C   . GLN A 1 121 ? 22.353 -8.170  -5.276  1.00 134.85 ? ? ? ? ? ?  121 GLN A C   1 
ATOM   888  O  O   . GLN A 1 121 ? 21.831 -7.576  -6.228  1.00 122.42 ? ? ? ? ? ?  121 GLN A O   1 
ATOM   889  C  CB  . GLN A 1 121 ? 24.676 -9.048  -5.631  1.00 142.14 ? ? ? ? ? ?  121 GLN A CB  1 
ATOM   890  C  CG  . GLN A 1 121 ? 26.174 -8.768  -5.619  1.00 144.30 ? ? ? ? ? ?  121 GLN A CG  1 
ATOM   891  C  CD  . GLN A 1 121 ? 26.989 -9.877  -6.264  1.00 147.20 ? ? ? ? ? ?  121 GLN A CD  1 
ATOM   892  O  OE1 . GLN A 1 121 ? 26.572 -10.480 -7.255  1.00 140.60 ? ? ? ? ? ?  121 GLN A OE1 1 
ATOM   893  N  NE2 . GLN A 1 121 ? 28.158 -10.156 -5.696  1.00 145.53 ? ? ? ? ? ?  121 GLN A NE2 1 
ATOM   894  N  N   . ARG A 1 122 ? 21.663 -8.993  -4.484  1.00 135.86 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A N   1 
ATOM   895  C  CA  . ARG A 1 122 ? 20.232 -9.187  -4.684  1.00 140.65 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A CA  1 
ATOM   896  C  C   . ARG A 1 122 ? 19.463 -7.907  -4.386  1.00 141.10 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A C   1 
ATOM   897  O  O   . ARG A 1 122 ? 18.606 -7.489  -5.174  1.00 144.86 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A O   1 
ATOM   898  C  CB  . ARG A 1 122 ? 19.728 -10.336 -3.808  1.00 135.47 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A CB  1 
ATOM   899  C  CG  . ARG A 1 122 ? 18.211 -10.504 -3.795  1.00 135.15 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A CG  1 
ATOM   900  C  CD  . ARG A 1 122 ? 17.643 -10.690 -5.194  1.00 133.61 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A CD  1 
ATOM   901  N  NE  . ARG A 1 122 ? 18.194 -11.869 -5.854  1.00 130.39 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A NE  1 
ATOM   902  C  CZ  . ARG A 1 122 ? 17.671 -13.087 -5.762  1.00 130.58 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A CZ  1 
ATOM   903  N  NH1 . ARG A 1 122 ? 16.579 -13.290 -5.036  1.00 118.13 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A NH1 1 
ATOM   904  N  NH2 . ARG A 1 122 ? 18.241 -14.102 -6.396  1.00 142.18 ? ? ? ? ? ?  122 ARG A NH2 1 
ATOM   905  N  N   . LEU A 1 123 ? 19.768 -7.262  -3.255  1.00 129.52 ? ? ? ? ? ?  123 LEU A N   1 
ATOM   906  C  CA  . LEU A 1 123 ? 19.059 -6.040  -2.889  1.00 136.91 ? ? ? ? ? ?  123 LEU A CA  1 
ATOM   907  C  C   . LEU A 1 123 ? 19.274 -4.938  -3.920  1.00 148.09 ? ? ? ? ? ?  123 LEU A C   1 
ATOM   908  O  O   . LEU A 1 123 ? 18.351 -4.170  -4.218  1.00 155.82 ? ? ? ? ? ?  123 LEU A O   1 
ATOM   909  C  CB  . LEU A 1 123 ? 19.494 -5.574  -1.502  1.00 134.04 ? ? ? ? ? ?  123 LEU A CB  1 
ATOM   910  C  CG  . LEU A 1 123 ? 19.060 -6.466  -0.340  1.00 137.69 ? ? ? ? ? ?  123 LEU A CG  1 
ATOM   911  C  CD1 . LEU A 1 123 ? 19.798 -6.082  0.931   1.00 137.04 ? ? ? ? ? ?  123 LEU A CD1 1 
ATOM   912  C  CD2 . LEU A 1 123 ? 17.555 -6.362  -0.134  1.00 126.70 ? ? ? ? ? ?  123 LEU A CD2 1 
ATOM   913  N  N   . ALA A 1 124 ? 20.482 -4.847  -4.480  1.00 144.08 ? ? ? ? ? ?  124 ALA A N   1 
ATOM   914  C  CA  . ALA A 1 124 ? 20.729 -3.858  -5.525  1.00 142.48 ? ? ? ? ? ?  124 ALA A CA  1 
ATOM   915  C  C   . ALA A 1 124 ? 19.898 -4.152  -6.767  1.00 143.42 ? ? ? ? ? ?  124 ALA A C   1 
ATOM   916  O  O   . ALA A 1 124 ? 19.333 -3.236  -7.378  1.00 142.14 ? ? ? ? ? ?  124 ALA A O   1 
ATOM   917  C  CB  . ALA A 1 124 ? 22.218 -3.816  -5.868  1.00 133.05 ? ? ? ? ? ?  124 ALA A CB  1 
ATOM   918  N  N   . ALA A 1 125 ? 19.809 -5.428  -7.153  1.00 140.97 ? ? ? ? ? ?  125 ALA A N   1 
ATOM   919  C  CA  . ALA A 1 125 ? 19.012 -5.796  -8.317  1.00 145.65 ? ? ? ? ? ?  125 ALA A CA  1 
ATOM   920  C  C   . ALA A 1 125 ? 17.535 -5.501  -8.103  1.00 145.53 ? ? ? ? ? ?  125 ALA A C   1 
ATOM   921  O  O   . ALA A 1 125 ? 16.834 -5.119  -9.048  1.00 151.63 ? ? ? ? ? ?  125 ALA A O   1 
ATOM   922  C  CB  . ALA A 1 125 ? 19.212 -7.275  -8.647  1.00 147.68 ? ? ? ? ? ?  125 ALA A CB  1 
ATOM   923  N  N   . CYS A 1 126 ? 17.048 -5.661  -6.871  1.00 137.15 ? ? ? ? ? ?  126 CYS A N   1 
ATOM   924  C  CA  . CYS A 1 126 ? 15.645 -5.378  -6.596  1.00 154.43 ? ? ? ? ? ?  126 CYS A CA  1 
ATOM   925  C  C   . CYS A 1 126 ? 15.351 -3.885  -6.642  1.00 157.14 ? ? ? ? ? ?  126 CYS A C   1 
ATOM   926  O  O   . CYS A 1 126 ? 14.242 -3.486  -7.021  1.00 152.93 ? ? ? ? ? ?  126 CYS A O   1 
ATOM   927  C  CB  . CYS A 1 126 ? 15.242 -5.964  -5.242  1.00 156.73 ? ? ? ? ? ?  126 CYS A CB  1 
ATOM   928  S  SG  . CYS A 1 126 ? 15.394 -7.771  -5.127  1.00 157.31 ? ? ? ? ? ?  126 CYS A SG  1 
ATOM   929  N  N   . ARG A 1 127 ? 16.328 -3.045  -6.285  1.00 160.51 ? ? ? ? ? ?  127 ARG A N   1 
ATOM   930  C  CA  . ARG A 1 127 ? 16.123 -1.603  -6.374  1.00 163.08 ? ? ? ? ? ?  127 ARG A CA  1 
ATOM   931  C  C   . ARG A 1 127 ? 15.844 -1.170  -7.806  1.00 156.53 ? ? ? ? ? ?  127 ARG A C   1 
ATOM   932  O  O   . ARG A 1 127 ? 15.157 -0.167  -8.028  1.00 161.68 ? ? ? ? ? ?  127 ARG A O   1 
ATOM   933  C  CB  . ARG A 1 127 ? 17.339 -0.859  -5.819  1.00 156.21 ? ? ? ? ? ?  127 ARG A CB  1 
ATOM   934  N  N   . GLU A 1 128 ? 16.346 -1.920  -8.788  1.00 150.56 ? ? ? ? ? ?  128 GLU A N   1 
ATOM   935  C  CA  . GLU A 1 128 ? 16.033 -1.645  -10.184 1.00 155.94 ? ? ? ? ? ?  128 GLU A CA  1 
ATOM   936  C  C   . GLU A 1 128 ? 14.593 -2.046  -10.482 1.00 160.01 ? ? ? ? ? ?  128 GLU A C   1 
ATOM   937  O  O   . GLU A 1 128 ? 13.727 -1.182  -10.665 1.00 164.31 ? ? ? ? ? ?  128 GLU A O   1 
ATOM   938  C  CB  . GLU A 1 128 ? 17.004 -2.381  -11.110 1.00 152.41 ? ? ? ? ? ?  128 GLU A CB  1 
ATOM   939  N  N   . ARG A 1 129 ? 14.328 -3.350  -10.526 1.00 155.32 ? ? ? ? ? ?  129 ARG A N   1 
ATOM   940  C  CA  . ARG A 1 129 ? 12.978 -3.862  -10.729 1.00 150.95 ? ? ? ? ? ?  129 ARG A CA  1 
ATOM   941  C  C   . ARG A 1 129 ? 12.517 -4.573  -9.464  1.00 148.56 ? ? ? ? ? ?  129 ARG A C   1 
ATOM   942  O  O   . ARG A 1 129 ? 12.987 -5.685  -9.179  1.00 147.23 ? ? ? ? ? ?  129 ARG A O   1 
ATOM   943  C  CB  . ARG A 1 129 ? 12.927 -4.809  -11.932 1.00 146.57 ? ? ? ? ? ?  129 ARG A CB  1 
ATOM   944  C  CG  . ARG A 1 129 ? 13.464 -4.199  -13.227 1.00 153.77 ? ? ? ? ? ?  129 ARG A CG  1 
ATOM   945  C  CD  . ARG A 1 129 ? 13.131 -5.047  -14.449 1.00 151.60 ? ? ? ? ? ?  129 ARG A CD  1 
ATOM   946  N  NE  . ARG A 1 129 ? 13.592 -6.427  -14.317 1.00 162.15 ? ? ? ? ? ?  129 ARG A NE  1 
ATOM   947  C  CZ  . ARG A 1 129 ? 14.807 -6.849  -14.657 1.00 165.43 ? ? ? ? ? ?  129 ARG A CZ  1 
ATOM   948  N  NH1 . ARG A 1 129 ? 15.692 -5.995  -15.154 1.00 160.75 ? ? ? ? ? ?  129 ARG A NH1 1 
ATOM   949  N  NH2 . ARG A 1 129 ? 15.136 -8.126  -14.502 1.00 154.51 ? ? ? ? ? ?  129 ARG A NH2 1 
ATOM   950  N  N   . PRO A 1 130 ? 11.630 -3.977  -8.672  1.00 149.60 ? ? ? ? ? ?  130 PRO A N   1 
ATOM   951  C  CA  . PRO A 1 130 ? 11.230 -4.576  -7.398  1.00 144.79 ? ? ? ? ? ?  130 PRO A CA  1 
ATOM   952  C  C   . PRO A 1 130 ? 10.068 -5.551  -7.561  1.00 144.53 ? ? ? ? ? ?  130 PRO A C   1 
ATOM   953  O  O   . PRO A 1 130 ? 9.386  -5.587  -8.588  1.00 146.15 ? ? ? ? ? ?  130 PRO A O   1 
ATOM   954  C  CB  . PRO A 1 130 ? 10.798 -3.356  -6.576  1.00 144.94 ? ? ? ? ? ?  130 PRO A CB  1 
ATOM   955  C  CG  . PRO A 1 130 ? 10.229 -2.428  -7.602  1.00 154.51 ? ? ? ? ? ?  130 PRO A CG  1 
ATOM   956  C  CD  . PRO A 1 130 ? 11.024 -2.649  -8.874  1.00 149.64 ? ? ? ? ? ?  130 PRO A CD  1 
ATOM   957  N  N   . TYR A 1 131 ? 9.843  -6.332  -6.506  1.00 131.74 ? ? ? ? ? ?  131 TYR A N   1 
ATOM   958  C  CA  . TYR A 1 131 ? 8.779  -7.323  -6.497  1.00 128.64 ? ? ? ? ? ?  131 TYR A CA  1 
ATOM   959  C  C   . TYR A 1 131 ? 7.432  -6.652  -6.227  1.00 127.70 ? ? ? ? ? ?  131 TYR A C   1 
ATOM   960  O  O   . TYR A 1 131 ? 7.327  -5.430  -6.098  1.00 130.91 ? ? ? ? ? ?  131 TYR A O   1 
ATOM   961  C  CB  . TYR A 1 131 ? 9.065  -8.405  -5.457  1.00 127.00 ? ? ? ? ? ?  131 TYR A CB  1 
ATOM   962  C  CG  . TYR A 1 131 ? 10.382 -9.126  -5.646  1.00 127.13 ? ? ? ? ? ?  131 TYR A CG  1 
ATOM   963  C  CD1 . TYR A 1 131 ? 10.893 -9.370  -6.912  1.00 126.85 ? ? ? ? ? ?  131 TYR A CD1 1 
ATOM   964  C  CD2 . TYR A 1 131 ? 11.117 -9.561  -4.550  1.00 127.23 ? ? ? ? ? ?  131 TYR A CD2 1 
ATOM   965  C  CE1 . TYR A 1 131 ? 12.101 -10.026 -7.081  1.00 127.82 ? ? ? ? ? ?  131 TYR A CE1 1 
ATOM   966  C  CE2 . TYR A 1 131 ? 12.323 -10.218 -4.710  1.00 120.44 ? ? ? ? ? ?  131 TYR A CE2 1 
ATOM   967  C  CZ  . TYR A 1 131 ? 12.810 -10.449 -5.975  1.00 118.93 ? ? ? ? ? ?  131 TYR A CZ  1 
ATOM   968  O  OH  . TYR A 1 131 ? 14.010 -11.103 -6.133  1.00 121.91 ? ? ? ? ? ?  131 TYR A OH  1 
ATOM   969  N  N   . LYS A 1 132 ? 6.382  -7.469  -6.146  1.00 128.95 ? ? ? ? ? ?  132 LYS A N   1 
ATOM   970  C  CA  . LYS A 1 132 ? 5.042  -6.987  -5.828  1.00 127.54 ? ? ? ? ? ?  132 LYS A CA  1 
ATOM   971  C  C   . LYS A 1 132 ? 4.984  -6.427  -4.412  1.00 128.82 ? ? ? ? ? ?  132 LYS A C   1 
ATOM   972  O  O   . LYS A 1 132 ? 5.099  -7.176  -3.436  1.00 126.32 ? ? ? ? ? ?  132 LYS A O   1 
ATOM   973  C  CB  . LYS A 1 132 ? 4.024  -8.117  -5.996  1.00 129.87 ? ? ? ? ? ?  132 LYS A CB  1 
ATOM   974  C  CG  . LYS A 1 132 ? 2.644  -7.828  -5.430  1.00 127.36 ? ? ? ? ? ?  132 LYS A CG  1 
ATOM   975  C  CD  . LYS A 1 132 ? 1.907  -6.810  -6.276  1.00 130.41 ? ? ? ? ? ?  132 LYS A CD  1 
ATOM   976  C  CE  . LYS A 1 132 ? 0.515  -6.547  -5.729  1.00 145.75 ? ? ? ? ? ?  132 LYS A CE  1 
ATOM   977  N  NZ  . LYS A 1 132 ? -0.246 -5.590  -6.585  1.00 148.74 ? ? ? ? ? ?  132 LYS A NZ  1 
ATOM   978  N  N   . GLY A 1 133 ? 4.800  -5.117  -4.287  1.00 136.56 ? ? ? ? ? ?  133 GLY A N   1 
ATOM   979  C  CA  . GLY A 1 133 ? 4.691  -4.504  -2.974  1.00 136.59 ? ? ? ? ? ?  133 GLY A CA  1 
ATOM   980  C  C   . GLY A 1 133 ? 5.953  -4.571  -2.141  1.00 135.55 ? ? ? ? ? ?  133 GLY A C   1 
ATOM   981  O  O   . GLY A 1 133 ? 5.873  -4.743  -0.917  1.00 138.11 ? ? ? ? ? ?  133 GLY A O   1 
ATOM   982  N  N   . MET A 1 134 ? 7.120  -4.464  -2.774  1.00 134.07 ? ? ? ? ? ?  134 MET A N   1 
ATOM   983  C  CA  . MET A 1 134 ? 8.383  -4.545  -2.054  1.00 137.60 ? ? ? ? ? ?  134 MET A CA  1 
ATOM   984  C  C   . MET A 1 134 ? 8.664  -3.249  -1.304  1.00 142.05 ? ? ? ? ? ?  134 MET A C   1 
ATOM   985  O  O   . MET A 1 134 ? 8.395  -2.153  -1.802  1.00 156.94 ? ? ? ? ? ?  134 MET A O   1 
ATOM   986  C  CB  . MET A 1 134 ? 9.529  -4.849  -3.018  1.00 141.79 ? ? ? ? ? ?  134 MET A CB  1 
ATOM   987  C  CG  . MET A 1 134 ? 10.832 -5.211  -2.329  1.00 140.96 ? ? ? ? ? ?  134 MET A CG  1 
ATOM   988  S  SD  . MET A 1 134 ? 11.952 -6.061  -3.453  1.00 155.42 ? ? ? ? ? ?  134 MET A SD  1 
ATOM   989  C  CE  . MET A 1 134 ? 13.206 -6.647  -2.320  1.00 134.84 ? ? ? ? ? ?  134 MET A CE  1 
ATOM   990  N  N   . VAL A 1 135 ? 9.230  -3.385  -0.108  1.00 137.82 ? ? ? ? ? ?  135 VAL A N   1 
ATOM   991  C  CA  . VAL A 1 135 ? 9.556  -2.263  0.762   1.00 140.60 ? ? ? ? ? ?  135 VAL A CA  1 
ATOM   992  C  C   . VAL A 1 135 ? 10.964 -2.473  1.301   1.00 141.96 ? ? ? ? ? ?  135 VAL A C   1 
ATOM   993  O  O   . VAL A 1 135 ? 11.310 -3.585  1.717   1.00 140.87 ? ? ? ? ? ?  135 VAL A O   1 
ATOM   994  C  CB  . VAL A 1 135 ? 8.541  -2.135  1.917   1.00 142.92 ? ? ? ? ? ?  135 VAL A CB  1 
ATOM   995  C  CG1 . VAL A 1 135 ? 8.937  -1.012  2.867   1.00 146.64 ? ? ? ? ? ?  135 VAL A CG1 1 
ATOM   996  C  CG2 . VAL A 1 135 ? 7.130  -1.921  1.378   1.00 133.46 ? ? ? ? ? ?  135 VAL A CG2 1 
ATOM   997  N  N   . PHE A 1 136 ? 11.774 -1.418  1.288   1.00 134.86 ? ? ? ? ? ?  136 PHE A N   1 
ATOM   998  C  CA  . PHE A 1 136 ? 13.144 -1.492  1.774   1.00 134.59 ? ? ? ? ? ?  136 PHE A CA  1 
ATOM   999  C  C   . PHE A 1 136 ? 13.241 -0.890  3.173   1.00 140.64 ? ? ? ? ? ?  136 PHE A C   1 
ATOM   1000 O  O   . PHE A 1 136 ? 12.358 -0.153  3.619   1.00 138.79 ? ? ? ? ? ?  136 PHE A O   1 
ATOM   1001 C  CB  . PHE A 1 136 ? 14.097 -0.771  0.819   1.00 129.59 ? ? ? ? ? ?  136 PHE A CB  1 
ATOM   1002 C  CG  . PHE A 1 136 ? 14.124 -1.356  -0.561  1.00 140.41 ? ? ? ? ? ?  136 PHE A CG  1 
ATOM   1003 C  CD1 . PHE A 1 136 ? 13.153 -1.023  -1.491  1.00 151.31 ? ? ? ? ? ?  136 PHE A CD1 1 
ATOM   1004 C  CD2 . PHE A 1 136 ? 15.136 -2.224  -0.937  1.00 146.88 ? ? ? ? ? ?  136 PHE A CD2 1 
ATOM   1005 C  CE1 . PHE A 1 136 ? 13.179 -1.560  -2.765  1.00 155.17 ? ? ? ? ? ?  136 PHE A CE1 1 
ATOM   1006 C  CE2 . PHE A 1 136 ? 15.172 -2.762  -2.212  1.00 150.29 ? ? ? ? ? ?  136 PHE A CE2 1 
ATOM   1007 C  CZ  . PHE A 1 136 ? 14.191 -2.429  -3.127  1.00 152.03 ? ? ? ? ? ?  136 PHE A CZ  1 
ATOM   1008 N  N   . PHE A 1 137 ? 14.334 -1.215  3.867   1.00 143.65 ? ? ? ? ? ?  137 PHE A N   1 
ATOM   1009 C  CA  . PHE A 1 137 ? 14.534 -0.725  5.228   1.00 140.37 ? ? ? ? ? ?  137 PHE A CA  1 
ATOM   1010 C  C   . PHE A 1 137 ? 15.965 -0.258  5.478   1.00 149.16 ? ? ? ? ? ?  137 PHE A C   1 
ATOM   1011 O  O   . PHE A 1 137 ? 16.174 0.852   5.978   1.00 153.82 ? ? ? ? ? ?  137 PHE A O   1 
ATOM   1012 C  CB  . PHE A 1 137 ? 14.162 -1.805  6.249   1.00 132.45 ? ? ? ? ? ?  137 PHE A CB  1 
ATOM   1013 C  CG  . PHE A 1 137 ? 12.731 -2.262  6.163   1.00 138.55 ? ? ? ? ? ?  137 PHE A CG  1 
ATOM   1014 C  CD1 . PHE A 1 137 ? 11.700 -1.451  6.607   1.00 148.09 ? ? ? ? ? ?  137 PHE A CD1 1 
ATOM   1015 C  CD2 . PHE A 1 137 ? 12.420 -3.513  5.656   1.00 137.13 ? ? ? ? ? ?  137 PHE A CD2 1 
ATOM   1016 C  CE1 . PHE A 1 137 ? 10.382 -1.875  6.531   1.00 146.67 ? ? ? ? ? ?  137 PHE A CE1 1 
ATOM   1017 C  CE2 . PHE A 1 137 ? 11.106 -3.942  5.580   1.00 134.48 ? ? ? ? ? ?  137 PHE A CE2 1 
ATOM   1018 C  CZ  . PHE A 1 137 ? 10.087 -3.123  6.018   1.00 131.39 ? ? ? ? ? ?  137 PHE A CZ  1 
ATOM   1019 N  N   . ASP A 1 138 ? 16.945 -1.098  5.144   1.00 156.31 ? ? ? ? ? ?  138 ASP A N   1 
ATOM   1020 C  CA  . ASP A 1 138 ? 18.353 -0.866  5.485   1.00 166.87 ? ? ? ? ? ?  138 ASP A CA  1 
ATOM   1021 C  C   . ASP A 1 138 ? 18.543 -0.758  6.999   1.00 162.06 ? ? ? ? ? ?  138 ASP A C   1 
ATOM   1022 O  O   . ASP A 1 138 ? 18.393 0.314   7.587   1.00 160.36 ? ? ? ? ? ?  138 ASP A O   1 
ATOM   1023 C  CB  . ASP A 1 138 ? 18.895 0.392   4.790   1.00 168.39 ? ? ? ? ? ?  138 ASP A CB  1 
ATOM   1024 C  CG  . ASP A 1 138 ? 20.288 0.773   5.271   1.00 179.44 ? ? ? ? ? ?  138 ASP A CG  1 
ATOM   1025 O  OD1 . ASP A 1 138 ? 21.158 -0.120  5.359   1.00 183.18 ? ? ? ? ? ?  138 ASP A OD1 1 
ATOM   1026 O  OD2 . ASP A 1 138 ? 20.508 1.967   5.568   1.00 176.11 ? ? ? ? ? ?  138 ASP A OD2 1 
ATOM   1027 N  N   . MET B 1 1   ? 34.168 -26.662 -6.353  1.00 121.55 ? ? ? ? ? ?  1   MET B N   1 
ATOM   1028 C  CA  . MET B 1 1   ? 34.468 -25.750 -5.255  1.00 131.53 ? ? ? ? ? ?  1   MET B CA  1 
ATOM   1029 C  C   . MET B 1 1   ? 33.306 -24.792 -4.994  1.00 132.71 ? ? ? ? ? ?  1   MET B C   1 
ATOM   1030 O  O   . MET B 1 1   ? 32.776 -24.182 -5.922  1.00 126.31 ? ? ? ? ? ?  1   MET B O   1 
ATOM   1031 C  CB  . MET B 1 1   ? 35.744 -24.958 -5.553  1.00 130.87 ? ? ? ? ? ?  1   MET B CB  1 
ATOM   1032 C  CG  . MET B 1 1   ? 36.141 -23.950 -4.475  1.00 142.76 ? ? ? ? ? ?  1   MET B CG  1 
ATOM   1033 S  SD  . MET B 1 1   ? 37.074 -24.646 -3.088  1.00 176.55 ? ? ? ? ? ?  1   MET B SD  1 
ATOM   1034 C  CE  . MET B 1 1   ? 35.766 -25.166 -1.978  1.00 143.30 ? ? ? ? ? ?  1   MET B CE  1 
ATOM   1035 N  N   . LEU B 1 2   ? 32.919 -24.668 -3.725  1.00 134.15 ? ? ? ? ? ?  2   LEU B N   1 
ATOM   1036 C  CA  . LEU B 1 2   ? 31.815 -23.809 -3.321  1.00 130.91 ? ? ? ? ? ?  2   LEU B CA  1 
ATOM   1037 C  C   . LEU B 1 2   ? 32.028 -23.368 -1.879  1.00 130.15 ? ? ? ? ? ?  2   LEU B C   1 
ATOM   1038 O  O   . LEU B 1 2   ? 32.464 -24.159 -1.036  1.00 128.12 ? ? ? ? ? ?  2   LEU B O   1 
ATOM   1039 C  CB  . LEU B 1 2   ? 30.453 -24.501 -3.508  1.00 128.70 ? ? ? ? ? ?  2   LEU B CB  1 
ATOM   1040 C  CG  . LEU B 1 2   ? 30.197 -25.987 -3.216  1.00 123.47 ? ? ? ? ? ?  2   LEU B CG  1 
ATOM   1041 C  CD1 . LEU B 1 2   ? 30.417 -26.373 -1.760  1.00 112.57 ? ? ? ? ? ?  2   LEU B CD1 1 
ATOM   1042 C  CD2 . LEU B 1 2   ? 28.786 -26.357 -3.659  1.00 111.72 ? ? ? ? ? ?  2   LEU B CD2 1 
ATOM   1043 N  N   . GLN B 1 3   ? 31.740 -22.090 -1.615  1.00 122.32 ? ? ? ? ? ?  3   GLN B N   1 
ATOM   1044 C  CA  . GLN B 1 3   ? 31.895 -21.517 -0.283  1.00 116.43 ? ? ? ? ? ?  3   GLN B CA  1 
ATOM   1045 C  C   . GLN B 1 3   ? 30.703 -21.875 0.605   1.00 128.87 ? ? ? ? ? ?  3   GLN B C   1 
ATOM   1046 O  O   . GLN B 1 3   ? 29.944 -22.800 0.286   1.00 133.59 ? ? ? ? ? ?  3   GLN B O   1 
ATOM   1047 C  CB  . GLN B 1 3   ? 32.068 -19.997 -0.379  1.00 101.13 ? ? ? ? ? ?  3   GLN B CB  1 
ATOM   1048 N  N   . GLY B 1 4   ? 30.529 -21.151 1.717   1.00 134.24 ? ? ? ? ? ?  4   GLY B N   1 
ATOM   1049 C  CA  . GLY B 1 4   ? 29.513 -21.472 2.708   1.00 127.94 ? ? ? ? ? ?  4   GLY B CA  1 
ATOM   1050 C  C   . GLY B 1 4   ? 28.057 -21.387 2.283   1.00 121.89 ? ? ? ? ? ?  4   GLY B C   1 
ATOM   1051 O  O   . GLY B 1 4   ? 27.746 -21.285 1.091   1.00 112.84 ? ? ? ? ? ?  4   GLY B O   1 
ATOM   1052 N  N   . LEU B 1 5   ? 27.156 -21.476 3.263   1.00 115.48 ? ? ? ? ? ?  5   LEU B N   1 
ATOM   1053 C  CA  . LEU B 1 5   ? 25.722 -21.373 3.009   1.00 105.87 ? ? ? ? ? ?  5   LEU B CA  1 
ATOM   1054 C  C   . LEU B 1 5   ? 25.361 -20.003 2.452   1.00 107.57 ? ? ? ? ? ?  5   LEU B C   1 
ATOM   1055 O  O   . LEU B 1 5   ? 25.514 -18.988 3.138   1.00 111.96 ? ? ? ? ? ?  5   LEU B O   1 
ATOM   1056 C  CB  . LEU B 1 5   ? 24.954 -21.630 4.301   1.00 103.85 ? ? ? ? ? ?  5   LEU B CB  1 
ATOM   1057 C  CG  . LEU B 1 5   ? 23.463 -21.934 4.139   1.00 114.39 ? ? ? ? ? ?  5   LEU B CG  1 
ATOM   1058 C  CD1 . LEU B 1 5   ? 23.253 -23.414 3.893   1.00 120.58 ? ? ? ? ? ?  5   LEU B CD1 1 
ATOM   1059 C  CD2 . LEU B 1 5   ? 22.698 -21.476 5.367   1.00 112.35 ? ? ? ? ? ?  5   LEU B CD2 1 
ATOM   1060 N  N   . ASN B 1 6   ? 24.856 -19.974 1.216   1.00 102.65 ? ? ? ? ? ?  6   ASN B N   1 
ATOM   1061 C  CA  . ASN B 1 6   ? 24.508 -18.700 0.595   1.00 104.38 ? ? ? ? ? ?  6   ASN B CA  1 
ATOM   1062 C  C   . ASN B 1 6   ? 23.325 -18.059 1.301   1.00 99.74  ? ? ? ? ? ?  6   ASN B C   1 
ATOM   1063 O  O   . ASN B 1 6   ? 23.404 -16.916 1.761   1.00 103.27 ? ? ? ? ? ?  6   ASN B O   1 
ATOM   1064 C  CB  . ASN B 1 6   ? 24.191 -18.894 -0.887  1.00 111.72 ? ? ? ? ? ?  6   ASN B CB  1 
ATOM   1065 C  CG  . ASN B 1 6   ? 23.801 -17.593 -1.568  1.00 110.97 ? ? ? ? ? ?  6   ASN B CG  1 
ATOM   1066 O  OD1 . ASN B 1 6   ? 22.621 -17.240 -1.639  1.00 110.74 ? ? ? ? ? ?  6   ASN B OD1 1 
ATOM   1067 N  ND2 . ASN B 1 6   ? 24.796 -16.874 -2.075  1.00 106.95 ? ? ? ? ? ?  6   ASN B ND2 1 
ATOM   1068 N  N   . HIS B 1 7   ? 22.210 -18.774 1.379   1.00 98.85  ? ? ? ? ? ?  7   HIS B N   1 
ATOM   1069 C  CA  . HIS B 1 7   ? 21.047 -18.279 2.093   1.00 101.79 ? ? ? ? ? ?  7   HIS B CA  1 
ATOM   1070 C  C   . HIS B 1 7   ? 20.232 -19.465 2.584   1.00 101.43 ? ? ? ? ? ?  7   HIS B C   1 
ATOM   1071 O  O   . HIS B 1 7   ? 20.559 -20.626 2.326   1.00 102.91 ? ? ? ? ? ?  7   HIS B O   1 
ATOM   1072 C  CB  . HIS B 1 7   ? 20.214 -17.327 1.220   1.00 100.97 ? ? ? ? ? ?  7   HIS B CB  1 
ATOM   1073 C  CG  . HIS B 1 7   ? 19.563 -17.982 0.041   1.00 100.81 ? ? ? ? ? ?  7   HIS B CG  1 
ATOM   1074 N  ND1 . HIS B 1 7   ? 20.003 -17.785 -1.249  1.00 97.72  ? ? ? ? ? ?  7   HIS B ND1 1 
ATOM   1075 C  CD2 . HIS B 1 7   ? 18.484 -18.795 -0.050  1.00 98.20  ? ? ? ? ? ?  7   HIS B CD2 1 
ATOM   1076 C  CE1 . HIS B 1 7   ? 19.237 -18.466 -2.083  1.00 99.37  ? ? ? ? ? ?  7   HIS B CE1 1 
ATOM   1077 N  NE2 . HIS B 1 7   ? 18.309 -19.089 -1.380  1.00 88.39  ? ? ? ? ? ?  7   HIS B NE2 1 
ATOM   1078 N  N   . LEU B 1 8   ? 19.192 -19.155 3.351   1.00 100.57 ? ? ? ? ? ?  8   LEU B N   1 
ATOM   1079 C  CA  . LEU B 1 8   ? 18.282 -20.153 3.892   1.00 92.97  ? ? ? ? ? ?  8   LEU B CA  1 
ATOM   1080 C  C   . LEU B 1 8   ? 16.867 -19.639 3.700   1.00 91.96  ? ? ? ? ? ?  8   LEU B C   1 
ATOM   1081 O  O   . LEU B 1 8   ? 16.510 -18.591 4.245   1.00 94.03  ? ? ? ? ? ?  8   LEU B O   1 
ATOM   1082 C  CB  . LEU B 1 8   ? 18.576 -20.419 5.369   1.00 95.55  ? ? ? ? ? ?  8   LEU B CB  1 
ATOM   1083 C  CG  . LEU B 1 8   ? 17.539 -21.253 6.115   1.00 108.46 ? ? ? ? ? ?  8   LEU B CG  1 
ATOM   1084 C  CD1 . LEU B 1 8   ? 17.223 -22.512 5.328   1.00 116.86 ? ? ? ? ? ?  8   LEU B CD1 1 
ATOM   1085 C  CD2 . LEU B 1 8   ? 18.034 -21.599 7.513   1.00 92.95  ? ? ? ? ? ?  8   LEU B CD2 1 
ATOM   1086 N  N   . THR B 1 9   ? 16.064 -20.369 2.936   1.00 97.21  ? ? ? ? ? ?  9   THR B N   1 
ATOM   1087 C  CA  . THR B 1 9   ? 14.698 -19.965 2.635   1.00 103.57 ? ? ? ? ? ?  9   THR B CA  1 
ATOM   1088 C  C   . THR B 1 9   ? 13.733 -20.813 3.449   1.00 101.72 ? ? ? ? ? ?  9   THR B C   1 
ATOM   1089 O  O   . THR B 1 9   ? 13.794 -22.047 3.403   1.00 99.41  ? ? ? ? ? ?  9   THR B O   1 
ATOM   1090 C  CB  . THR B 1 9   ? 14.387 -20.105 1.143   1.00 100.46 ? ? ? ? ? ?  9   THR B CB  1 
ATOM   1091 O  OG1 . THR B 1 9   ? 15.417 -19.475 0.372   1.00 97.64  ? ? ? ? ? ?  9   THR B OG1 1 
ATOM   1092 C  CG2 . THR B 1 9   ? 13.060 -19.437 0.822   1.00 104.11 ? ? ? ? ? ?  9   THR B CG2 1 
ATOM   1093 N  N   . LEU B 1 10  ? 12.852 -20.153 4.192   1.00 101.44 ? ? ? ? ? ?  10  LEU B N   1 
ATOM   1094 C  CA  . LEU B 1 10  ? 11.857 -20.829 5.011   1.00 104.24 ? ? ? ? ? ?  10  LEU B CA  1 
ATOM   1095 C  C   . LEU B 1 10  ? 10.465 -20.545 4.469   1.00 102.28 ? ? ? ? ? ?  10  LEU B C   1 
ATOM   1096 O  O   . LEU B 1 10  ? 10.105 -19.386 4.231   1.00 99.44  ? ? ? ? ? ?  10  LEU B O   1 
ATOM   1097 C  CB  . LEU B 1 10  ? 11.959 -20.401 6.478   1.00 107.27 ? ? ? ? ? ?  10  LEU B CB  1 
ATOM   1098 C  CG  . LEU B 1 10  ? 13.190 -20.855 7.271   1.00 104.08 ? ? ? ? ? ?  10  LEU B CG  1 
ATOM   1099 C  CD1 . LEU B 1 10  ? 12.987 -20.605 8.755   1.00 105.86 ? ? ? ? ? ?  10  LEU B CD1 1 
ATOM   1100 C  CD2 . LEU B 1 10  ? 13.484 -22.326 7.029   1.00 105.97 ? ? ? ? ? ?  10  LEU B CD2 1 
ATOM   1101 N  N   . ALA B 1 11  ? 9.697  -21.612 4.260   1.00 107.27 ? ? ? ? ? ?  11  ALA B N   1 
ATOM   1102 C  CA  . ALA B 1 11  ? 8.311  -21.494 3.832   1.00 113.93 ? ? ? ? ? ?  11  ALA B CA  1 
ATOM   1103 C  C   . ALA B 1 11  ? 7.432  -21.182 5.035   1.00 109.86 ? ? ? ? ? ?  11  ALA B C   1 
ATOM   1104 O  O   . ALA B 1 11  ? 7.501  -21.865 6.061   1.00 109.75 ? ? ? ? ? ?  11  ALA B O   1 
ATOM   1105 C  CB  . ALA B 1 11  ? 7.847  -22.783 3.152   1.00 111.76 ? ? ? ? ? ?  11  ALA B CB  1 
ATOM   1106 N  N   . VAL B 1 12  ? 6.600  -20.154 4.906   1.00 106.03 ? ? ? ? ? ?  12  VAL B N   1 
ATOM   1107 C  CA  . VAL B 1 12  ? 5.765  -19.688 6.004   1.00 115.15 ? ? ? ? ? ?  12  VAL B CA  1 
ATOM   1108 C  C   . VAL B 1 12  ? 4.363  -19.426 5.479   1.00 125.10 ? ? ? ? ? ?  12  VAL B C   1 
ATOM   1109 O  O   . VAL B 1 12  ? 4.195  -18.827 4.412   1.00 128.62 ? ? ? ? ? ?  12  VAL B O   1 
ATOM   1110 C  CB  . VAL B 1 12  ? 6.351  -18.422 6.657   1.00 123.14 ? ? ? ? ? ?  12  VAL B CB  1 
ATOM   1111 C  CG1 . VAL B 1 12  ? 7.519  -18.785 7.555   1.00 127.64 ? ? ? ? ? ?  12  VAL B CG1 1 
ATOM   1112 C  CG2 . VAL B 1 12  ? 6.802  -17.441 5.586   1.00 116.47 ? ? ? ? ? ?  12  VAL B CG2 1 
ATOM   1113 N  N   . SER B 1 13  ? 3.358  -19.894 6.220   1.00 130.55 ? ? ? ? ? ?  13  SER B N   1 
ATOM   1114 C  CA  . SER B 1 13  ? 1.965  -19.652 5.864   1.00 135.23 ? ? ? ? ? ?  13  SER B CA  1 
ATOM   1115 C  C   . SER B 1 13  ? 1.598  -18.191 6.095   1.00 133.27 ? ? ? ? ? ?  13  SER B C   1 
ATOM   1116 O  O   . SER B 1 13  ? 1.396  -17.433 5.140   1.00 136.26 ? ? ? ? ? ?  13  SER B O   1 
ATOM   1117 C  CB  . SER B 1 13  ? 1.042  -20.569 6.666   1.00 132.68 ? ? ? ? ? ?  13  SER B CB  1 
ATOM   1118 O  OG  . SER B 1 13  ? 1.363  -20.527 8.046   1.00 139.11 ? ? ? ? ? ?  13  SER B OG  1 
ATOM   1119 N  N   . ASP B 1 14  ? 1.508  -17.786 7.358   1.00 124.90 ? ? ? ? ? ?  14  ASP B N   1 
ATOM   1120 C  CA  . ASP B 1 14  ? 1.255  -16.391 7.688   1.00 133.19 ? ? ? ? ? ?  14  ASP B CA  1 
ATOM   1121 C  C   . ASP B 1 14  ? 2.574  -15.632 7.602   1.00 126.57 ? ? ? ? ? ?  14  ASP B C   1 
ATOM   1122 O  O   . ASP B 1 14  ? 3.547  -15.989 8.274   1.00 123.29 ? ? ? ? ? ?  14  ASP B O   1 
ATOM   1123 C  CB  . ASP B 1 14  ? 0.633  -16.277 9.081   1.00 152.72 ? ? ? ? ? ?  14  ASP B CB  1 
ATOM   1124 C  CG  . ASP B 1 14  ? -0.027 -14.922 9.332   1.00 152.65 ? ? ? ? ? ?  14  ASP B CG  1 
ATOM   1125 O  OD1 . ASP B 1 14  ? 0.430  -13.901 8.768   1.00 143.91 ? ? ? ? ? ?  14  ASP B OD1 1 
ATOM   1126 O  OD2 . ASP B 1 14  ? -1.019 -14.886 10.097  1.00 148.04 ? ? ? ? ? ?  14  ASP B OD2 1 
ATOM   1127 N  N   . LEU B 1 15  ? 2.619  -14.606 6.752   1.00 121.85 ? ? ? ? ? ?  15  LEU B N   1 
ATOM   1128 C  CA  . LEU B 1 15  ? 3.841  -13.824 6.596   1.00 125.86 ? ? ? ? ? ?  15  LEU B CA  1 
ATOM   1129 C  C   . LEU B 1 15  ? 3.980  -12.779 7.696   1.00 132.77 ? ? ? ? ? ?  15  LEU B C   1 
ATOM   1130 O  O   . LEU B 1 15  ? 5.036  -12.674 8.331   1.00 124.53 ? ? ? ? ? ?  15  LEU B O   1 
ATOM   1131 C  CB  . LEU B 1 15  ? 3.872  -13.158 5.221   1.00 125.49 ? ? ? ? ? ?  15  LEU B CB  1 
ATOM   1132 C  CG  . LEU B 1 15  ? 5.114  -12.309 4.935   1.00 126.55 ? ? ? ? ? ?  15  LEU B CG  1 
ATOM   1133 C  CD1 . LEU B 1 15  ? 6.397  -13.102 5.156   1.00 122.78 ? ? ? ? ? ?  15  LEU B CD1 1 
ATOM   1134 C  CD2 . LEU B 1 15  ? 5.060  -11.767 3.518   1.00 125.29 ? ? ? ? ? ?  15  LEU B CD2 1 
ATOM   1135 N  N   . ALA B 1 16  ? 2.925  -11.987 7.912   1.00 144.02 ? ? ? ? ? ?  16  ALA B N   1 
ATOM   1136 C  CA  . ALA B 1 16  ? 2.951  -10.927 8.917   1.00 149.67 ? ? ? ? ? ?  16  ALA B CA  1 
ATOM   1137 C  C   . ALA B 1 16  ? 3.370  -11.456 10.284  1.00 136.06 ? ? ? ? ? ?  16  ALA B C   1 
ATOM   1138 O  O   . ALA B 1 16  ? 4.186  -10.840 10.980  1.00 130.02 ? ? ? ? ? ?  16  ALA B O   1 
ATOM   1139 C  CB  . ALA B 1 16  ? 1.576  -10.261 8.997   1.00 151.94 ? ? ? ? ? ?  16  ALA B CB  1 
ATOM   1140 N  N   . SER B 1 17  ? 2.805  -12.594 10.690  1.00 130.69 ? ? ? ? ? ?  17  SER B N   1 
ATOM   1141 C  CA  . SER B 1 17  ? 3.180  -13.207 11.960  1.00 137.21 ? ? ? ? ? ?  17  SER B CA  1 
ATOM   1142 C  C   . SER B 1 17  ? 4.646  -13.637 11.945  1.00 140.20 ? ? ? ? ? ?  17  SER B C   1 
ATOM   1143 O  O   . SER B 1 17  ? 5.405  -13.346 12.879  1.00 121.46 ? ? ? ? ? ?  17  SER B O   1 
ATOM   1144 C  CB  . SER B 1 17  ? 2.257  -14.395 12.249  1.00 133.35 ? ? ? ? ? ?  17  SER B CB  1 
ATOM   1145 O  OG  . SER B 1 17  ? 2.612  -15.065 13.443  1.00 137.17 ? ? ? ? ? ?  17  SER B OG  1 
ATOM   1146 N  N   . SER B 1 18  ? 5.058  -14.335 10.880  1.00 143.99 ? ? ? ? ? ?  18  SER B N   1 
ATOM   1147 C  CA  . SER B 1 18  ? 6.430  -14.825 10.775  1.00 133.46 ? ? ? ? ? ?  18  SER B CA  1 
ATOM   1148 C  C   . SER B 1 18  ? 7.434  -13.683 10.666  1.00 129.80 ? ? ? ? ? ?  18  SER B C   1 
ATOM   1149 O  O   . SER B 1 18  ? 8.509  -13.734 11.276  1.00 125.54 ? ? ? ? ? ?  18  SER B O   1 
ATOM   1150 C  CB  . SER B 1 18  ? 6.562  -15.762 9.574   1.00 124.55 ? ? ? ? ? ?  18  SER B CB  1 
ATOM   1151 O  OG  . SER B 1 18  ? 6.029  -17.041 9.863   1.00 124.43 ? ? ? ? ? ?  18  SER B OG  1 
ATOM   1152 N  N   . LEU B 1 19  ? 7.117  -12.656 9.873   1.00 125.37 ? ? ? ? ? ?  19  LEU B N   1 
ATOM   1153 C  CA  . LEU B 1 19  ? 8.061  -11.558 9.688   1.00 121.67 ? ? ? ? ? ?  19  LEU B CA  1 
ATOM   1154 C  C   . LEU B 1 19  ? 8.296  -10.807 10.993  1.00 136.58 ? ? ? ? ? ?  19  LEU B C   1 
ATOM   1155 O  O   . LEU B 1 19  ? 9.410  -10.341 11.257  1.00 137.79 ? ? ? ? ? ?  19  LEU B O   1 
ATOM   1156 C  CB  . LEU B 1 19  ? 7.554  -10.605 8.606   1.00 111.61 ? ? ? ? ? ?  19  LEU B CB  1 
ATOM   1157 N  N   . ALA B 1 20  ? 7.256  -10.682 11.822  1.00 144.76 ? ? ? ? ? ?  20  ALA B N   1 
ATOM   1158 C  CA  . ALA B 1 20  ? 7.405  -10.051 13.132  1.00 142.82 ? ? ? ? ? ?  20  ALA B CA  1 
ATOM   1159 C  C   . ALA B 1 20  ? 8.341  -10.843 14.038  1.00 136.16 ? ? ? ? ? ?  20  ALA B C   1 
ATOM   1160 O  O   . ALA B 1 20  ? 9.219  -10.269 14.695  1.00 133.64 ? ? ? ? ? ?  20  ALA B O   1 
ATOM   1161 C  CB  . ALA B 1 20  ? 6.034  -9.887  13.790  1.00 142.17 ? ? ? ? ? ?  20  ALA B CB  1 
ATOM   1162 N  N   . PHE B 1 21  ? 8.155  -12.164 14.091  1.00 132.03 ? ? ? ? ? ?  21  PHE B N   1 
ATOM   1163 C  CA  . PHE B 1 21  ? 8.957  -13.082 14.898  1.00 132.28 ? ? ? ? ? ?  21  PHE B CA  1 
ATOM   1164 C  C   . PHE B 1 21  ? 10.458 -12.842 14.767  1.00 133.61 ? ? ? ? ? ?  21  PHE B C   1 
ATOM   1165 O  O   . PHE B 1 21  ? 11.107 -12.421 15.728  1.00 136.56 ? ? ? ? ? ?  21  PHE B O   1 
ATOM   1166 C  CB  . PHE B 1 21  ? 8.620  -14.526 14.515  1.00 126.20 ? ? ? ? ? ?  21  PHE B CB  1 
ATOM   1167 C  CG  . PHE B 1 21  ? 9.226  -15.566 15.423  1.00 126.10 ? ? ? ? ? ?  21  PHE B CG  1 
ATOM   1168 C  CD1 . PHE B 1 21  ? 8.450  -16.196 16.379  1.00 128.03 ? ? ? ? ? ?  21  PHE B CD1 1 
ATOM   1169 C  CD2 . PHE B 1 21  ? 10.568 -15.914 15.323  1.00 129.50 ? ? ? ? ? ?  21  PHE B CD2 1 
ATOM   1170 C  CE1 . PHE B 1 21  ? 8.992  -17.160 17.208  1.00 134.30 ? ? ? ? ? ?  21  PHE B CE1 1 
ATOM   1171 C  CE2 . PHE B 1 21  ? 11.116 -16.870 16.153  1.00 130.43 ? ? ? ? ? ?  21  PHE B CE2 1 
ATOM   1172 C  CZ  . PHE B 1 21  ? 10.327 -17.494 17.097  1.00 134.32 ? ? ? ? ? ?  21  PHE B CZ  1 
ATOM   1173 N  N   . TYR B 1 22  ? 11.017 -13.117 13.586  1.00 136.65 ? ? ? ? ? ?  22  TYR B N   1 
ATOM   1174 C  CA  . TYR B 1 22  ? 12.460 -12.996 13.392  1.00 133.98 ? ? ? ? ? ?  22  TYR B CA  1 
ATOM   1175 C  C   . TYR B 1 22  ? 12.936 -11.557 13.532  1.00 131.91 ? ? ? ? ? ?  22  TYR B C   1 
ATOM   1176 O  O   . TYR B 1 22  ? 14.070 -11.322 13.965  1.00 127.83 ? ? ? ? ? ?  22  TYR B O   1 
ATOM   1177 C  CB  . TYR B 1 22  ? 12.855 -13.553 12.023  1.00 131.46 ? ? ? ? ? ?  22  TYR B CB  1 
ATOM   1178 C  CG  . TYR B 1 22  ? 12.511 -15.012 11.833  1.00 123.61 ? ? ? ? ? ?  22  TYR B CG  1 
ATOM   1179 C  CD1 . TYR B 1 22  ? 13.394 -16.009 12.230  1.00 116.66 ? ? ? ? ? ?  22  TYR B CD1 1 
ATOM   1180 C  CD2 . TYR B 1 22  ? 11.291 -15.394 11.293  1.00 115.79 ? ? ? ? ? ?  22  TYR B CD2 1 
ATOM   1181 C  CE1 . TYR B 1 22  ? 13.084 -17.345 12.068  1.00 106.30 ? ? ? ? ? ?  22  TYR B CE1 1 
ATOM   1182 C  CE2 . TYR B 1 22  ? 10.970 -16.725 11.130  1.00 112.39 ? ? ? ? ? ?  22  TYR B CE2 1 
ATOM   1183 C  CZ  . TYR B 1 22  ? 11.870 -17.697 11.520  1.00 110.34 ? ? ? ? ? ?  22  TYR B CZ  1 
ATOM   1184 O  OH  . TYR B 1 22  ? 11.552 -19.026 11.359  1.00 113.26 ? ? ? ? ? ?  22  TYR B OH  1 
ATOM   1185 N  N   . GLN B 1 23  ? 12.098 -10.586 13.162  1.00 133.78 ? ? ? ? ? ?  23  GLN B N   1 
ATOM   1186 C  CA  . GLN B 1 23  ? 12.506 -9.187  13.246  1.00 144.23 ? ? ? ? ? ?  23  GLN B CA  1 
ATOM   1187 C  C   . GLN B 1 23  ? 12.590 -8.731  14.700  1.00 147.82 ? ? ? ? ? ?  23  GLN B C   1 
ATOM   1188 O  O   . GLN B 1 23  ? 13.581 -8.114  15.111  1.00 146.19 ? ? ? ? ? ?  23  GLN B O   1 
ATOM   1189 C  CB  . GLN B 1 23  ? 11.530 -8.310  12.453  1.00 146.90 ? ? ? ? ? ?  23  GLN B CB  1 
ATOM   1190 C  CG  . GLN B 1 23  ? 11.478 -6.831  12.855  1.00 151.81 ? ? ? ? ? ?  23  GLN B CG  1 
ATOM   1191 C  CD  . GLN B 1 23  ? 12.596 -5.999  12.225  1.00 137.08 ? ? ? ? ? ?  23  GLN B CD  1 
ATOM   1192 O  OE1 . GLN B 1 23  ? 13.693 -6.495  11.967  1.00 132.23 ? ? ? ? ? ?  23  GLN B OE1 1 
ATOM   1193 N  NE2 . GLN B 1 23  ? 12.314 -4.723  11.975  1.00 124.83 ? ? ? ? ? ?  23  GLN B NE2 1 
ATOM   1194 N  N   . GLN B 1 24  ? 11.568 -9.046  15.501  1.00 143.19 ? ? ? ? ? ?  24  GLN B N   1 
ATOM   1195 C  CA  . GLN B 1 24  ? 11.513 -8.517  16.861  1.00 139.36 ? ? ? ? ? ?  24  GLN B CA  1 
ATOM   1196 C  C   . GLN B 1 24  ? 12.388 -9.319  17.821  1.00 136.33 ? ? ? ? ? ?  24  GLN B C   1 
ATOM   1197 O  O   . GLN B 1 24  ? 13.372 -8.797  18.357  1.00 137.58 ? ? ? ? ? ?  24  GLN B O   1 
ATOM   1198 C  CB  . GLN B 1 24  ? 10.064 -8.475  17.358  1.00 139.81 ? ? ? ? ? ?  24  GLN B CB  1 
ATOM   1199 C  CG  . GLN B 1 24  ? 9.918  -8.081  18.833  1.00 156.45 ? ? ? ? ? ?  24  GLN B CG  1 
ATOM   1200 C  CD  . GLN B 1 24  ? 10.642 -6.785  19.181  1.00 161.69 ? ? ? ? ? ?  24  GLN B CD  1 
ATOM   1201 O  OE1 . GLN B 1 24  ? 10.644 -5.831  18.401  1.00 171.46 ? ? ? ? ? ?  24  GLN B OE1 1 
ATOM   1202 N  NE2 . GLN B 1 24  ? 11.241 -6.741  20.367  1.00 145.60 ? ? ? ? ? ?  24  GLN B NE2 1 
ATOM   1203 N  N   . LEU B 1 25  ? 12.043 -10.597 18.057  1.00 130.46 ? ? ? ? ? ?  25  LEU B N   1 
ATOM   1204 C  CA  . LEU B 1 25  ? 12.708 -11.335 19.133  1.00 125.72 ? ? ? ? ? ?  25  LEU B CA  1 
ATOM   1205 C  C   . LEU B 1 25  ? 14.183 -11.586 18.823  1.00 128.19 ? ? ? ? ? ?  25  LEU B C   1 
ATOM   1206 O  O   . LEU B 1 25  ? 15.041 -11.188 19.631  1.00 122.06 ? ? ? ? ? ?  25  LEU B O   1 
ATOM   1207 C  CB  . LEU B 1 25  ? 11.933 -12.618 19.446  1.00 118.38 ? ? ? ? ? ?  25  LEU B CB  1 
ATOM   1208 C  CG  . LEU B 1 25  ? 10.415 -12.491 19.527  1.00 124.04 ? ? ? ? ? ?  25  LEU B CG  1 
ATOM   1209 C  CD1 . LEU B 1 25  ? 9.807  -13.843 19.853  1.00 132.28 ? ? ? ? ? ?  25  LEU B CD1 1 
ATOM   1210 C  CD2 . LEU B 1 25  ? 10.003 -11.445 20.549  1.00 148.14 ? ? ? ? ? ?  25  LEU B CD2 1 
ATOM   1211 N  N   . PRO B 1 26  ? 14.556 -12.243 17.719  1.00 135.91 ? ? ? ? ? ?  26  PRO B N   1 
ATOM   1212 C  CA  . PRO B 1 26  ? 15.972 -12.270 17.343  1.00 122.18 ? ? ? ? ? ?  26  PRO B CA  1 
ATOM   1213 C  C   . PRO B 1 26  ? 16.415 -10.929 16.778  1.00 120.40 ? ? ? ? ? ?  26  PRO B C   1 
ATOM   1214 O  O   . PRO B 1 26  ? 15.609 -10.099 16.349  1.00 118.02 ? ? ? ? ? ?  26  PRO B O   1 
ATOM   1215 C  CB  . PRO B 1 26  ? 16.041 -13.368 16.277  1.00 128.36 ? ? ? ? ? ?  26  PRO B CB  1 
ATOM   1216 C  CG  . PRO B 1 26  ? 14.832 -14.195 16.492  1.00 126.40 ? ? ? ? ? ?  26  PRO B CG  1 
ATOM   1217 C  CD  . PRO B 1 26  ? 13.793 -13.215 16.913  1.00 137.26 ? ? ? ? ? ?  26  PRO B CD  1 
ATOM   1218 N  N   . GLY B 1 27  ? 17.728 -10.729 16.758  1.00 115.44 ? ? ? ? ? ?  27  GLY B N   1 
ATOM   1219 C  CA  . GLY B 1 27  ? 18.262 -9.514  16.176  1.00 124.58 ? ? ? ? ? ?  27  GLY B CA  1 
ATOM   1220 C  C   . GLY B 1 27  ? 18.521 -9.646  14.689  1.00 136.10 ? ? ? ? ? ?  27  GLY B C   1 
ATOM   1221 O  O   . GLY B 1 27  ? 19.645 -9.422  14.231  1.00 145.94 ? ? ? ? ? ?  27  GLY B O   1 
ATOM   1222 N  N   . MET B 1 28  ? 17.493 -9.995  13.919  1.00 135.60 ? ? ? ? ? ?  28  MET B N   1 
ATOM   1223 C  CA  . MET B 1 28  ? 17.634 -10.154 12.477  1.00 136.28 ? ? ? ? ? ?  28  MET B CA  1 
ATOM   1224 C  C   . MET B 1 28  ? 17.328 -8.830  11.784  1.00 136.38 ? ? ? ? ? ?  28  MET B C   1 
ATOM   1225 O  O   . MET B 1 28  ? 16.217 -8.302  11.905  1.00 138.14 ? ? ? ? ? ?  28  MET B O   1 
ATOM   1226 C  CB  . MET B 1 28  ? 16.713 -11.264 11.969  1.00 126.23 ? ? ? ? ? ?  28  MET B CB  1 
ATOM   1227 N  N   . ARG B 1 29  ? 18.315 -8.302  11.055  1.00 131.92 ? ? ? ? ? ?  29  ARG B N   1 
ATOM   1228 C  CA  . ARG B 1 29  ? 18.197 -7.008  10.391  1.00 126.92 ? ? ? ? ? ?  29  ARG B CA  1 
ATOM   1229 C  C   . ARG B 1 29  ? 17.312 -7.105  9.152   1.00 136.35 ? ? ? ? ? ?  29  ARG B C   1 
ATOM   1230 O  O   . ARG B 1 29  ? 17.808 -7.380  8.054   1.00 137.61 ? ? ? ? ? ?  29  ARG B O   1 
ATOM   1231 C  CB  . ARG B 1 29  ? 19.585 -6.475  10.019  1.00 107.81 ? ? ? ? ? ?  29  ARG B CB  1 
ATOM   1232 N  N   . LEU B 1 30  ? 16.006 -6.866  9.313   1.00 133.93 ? ? ? ? ? ?  30  LEU B N   1 
ATOM   1233 C  CA  . LEU B 1 30  ? 15.053 -6.953  8.207   1.00 134.91 ? ? ? ? ? ?  30  LEU B CA  1 
ATOM   1234 C  C   . LEU B 1 30  ? 15.389 -5.964  7.095   1.00 139.06 ? ? ? ? ? ?  30  LEU B C   1 
ATOM   1235 O  O   . LEU B 1 30  ? 15.219 -4.751  7.259   1.00 141.06 ? ? ? ? ? ?  30  LEU B O   1 
ATOM   1236 C  CB  . LEU B 1 30  ? 13.625 -6.725  8.717   1.00 129.06 ? ? ? ? ? ?  30  LEU B CB  1 
ATOM   1237 C  CG  . LEU B 1 30  ? 12.514 -6.435  7.700   1.00 125.32 ? ? ? ? ? ?  30  LEU B CG  1 
ATOM   1238 C  CD1 . LEU B 1 30  ? 12.378 -7.563  6.687   1.00 128.81 ? ? ? ? ? ?  30  LEU B CD1 1 
ATOM   1239 C  CD2 . LEU B 1 30  ? 11.192 -6.191  8.409   1.00 134.59 ? ? ? ? ? ?  30  LEU B CD2 1 
ATOM   1240 N  N   . HIS B 1 31  ? 15.865 -6.480  5.958   1.00 134.86 ? ? ? ? ? ?  31  HIS B N   1 
ATOM   1241 C  CA  . HIS B 1 31  ? 16.268 -5.627  4.844   1.00 133.53 ? ? ? ? ? ?  31  HIS B CA  1 
ATOM   1242 C  C   . HIS B 1 31  ? 15.085 -5.217  3.975   1.00 136.39 ? ? ? ? ? ?  31  HIS B C   1 
ATOM   1243 O  O   . HIS B 1 31  ? 14.889 -4.026  3.708   1.00 144.91 ? ? ? ? ? ?  31  HIS B O   1 
ATOM   1244 C  CB  . HIS B 1 31  ? 17.326 -6.328  3.997   1.00 134.47 ? ? ? ? ? ?  31  HIS B CB  1 
ATOM   1245 C  CG  . HIS B 1 31  ? 18.722 -6.135  4.495   1.00 135.34 ? ? ? ? ? ?  31  HIS B CG  1 
ATOM   1246 N  ND1 . HIS B 1 31  ? 19.355 -7.043  5.315   1.00 130.13 ? ? ? ? ? ?  31  HIS B ND1 1 
ATOM   1247 C  CD2 . HIS B 1 31  ? 19.612 -5.139  4.277   1.00 135.71 ? ? ? ? ? ?  31  HIS B CD2 1 
ATOM   1248 C  CE1 . HIS B 1 31  ? 20.576 -6.614  5.581   1.00 137.08 ? ? ? ? ? ?  31  HIS B CE1 1 
ATOM   1249 N  NE2 . HIS B 1 31  ? 20.757 -5.461  4.962   1.00 143.54 ? ? ? ? ? ?  31  HIS B NE2 1 
ATOM   1250 N  N   . ALA B 1 32  ? 14.307 -6.185  3.493   1.00 124.92 ? ? ? ? ? ?  32  ALA B N   1 
ATOM   1251 C  CA  . ALA B 1 32  ? 13.197 -5.864  2.610   1.00 114.83 ? ? ? ? ? ?  32  ALA B CA  1 
ATOM   1252 C  C   . ALA B 1 32  ? 12.118 -6.928  2.727   1.00 108.56 ? ? ? ? ? ?  32  ALA B C   1 
ATOM   1253 O  O   . ALA B 1 32  ? 12.362 -8.040  3.197   1.00 116.79 ? ? ? ? ? ?  32  ALA B O   1 
ATOM   1254 C  CB  . ALA B 1 32  ? 13.664 -5.732  1.158   1.00 124.38 ? ? ? ? ? ?  32  ALA B CB  1 
ATOM   1255 N  N   . SER B 1 33  ? 10.917 -6.572  2.276   1.00 104.48 ? ? ? ? ? ?  33  SER B N   1 
ATOM   1256 C  CA  . SER B 1 33  ? 9.789  -7.492  2.286   1.00 115.09 ? ? ? ? ? ?  33  SER B CA  1 
ATOM   1257 C  C   . SER B 1 33  ? 8.800  -7.081  1.204   1.00 124.20 ? ? ? ? ? ?  33  SER B C   1 
ATOM   1258 O  O   . SER B 1 33  ? 8.750  -5.920  0.793   1.00 127.49 ? ? ? ? ? ?  33  SER B O   1 
ATOM   1259 C  CB  . SER B 1 33  ? 9.094  -7.518  3.652   1.00 121.07 ? ? ? ? ? ?  33  SER B CB  1 
ATOM   1260 O  OG  . SER B 1 33  ? 8.604  -6.234  3.998   1.00 131.71 ? ? ? ? ? ?  33  SER B OG  1 
ATOM   1261 N  N   . TRP B 1 34  ? 7.994  -8.047  0.766   1.00 124.55 ? ? ? ? ? ?  34  TRP B N   1 
ATOM   1262 C  CA  . TRP B 1 34  ? 7.005  -7.825  -0.285  1.00 121.71 ? ? ? ? ? ?  34  TRP B CA  1 
ATOM   1263 C  C   . TRP B 1 34  ? 5.789  -8.700  -0.002  1.00 115.13 ? ? ? ? ? ?  34  TRP B C   1 
ATOM   1264 O  O   . TRP B 1 34  ? 5.650  -9.265  1.087   1.00 122.10 ? ? ? ? ? ?  34  TRP B O   1 
ATOM   1265 C  CB  . TRP B 1 34  ? 7.592  -8.111  -1.672  1.00 122.02 ? ? ? ? ? ?  34  TRP B CB  1 
ATOM   1266 C  CG  . TRP B 1 34  ? 8.018  -9.527  -1.851  1.00 118.51 ? ? ? ? ? ?  34  TRP B CG  1 
ATOM   1267 C  CD1 . TRP B 1 34  ? 7.307  -10.528 -2.443  1.00 118.94 ? ? ? ? ? ?  34  TRP B CD1 1 
ATOM   1268 C  CD2 . TRP B 1 34  ? 9.277  -10.094 -1.480  1.00 114.29 ? ? ? ? ? ?  34  TRP B CD2 1 
ATOM   1269 N  NE1 . TRP B 1 34  ? 8.033  -11.693 -2.433  1.00 114.04 ? ? ? ? ? ?  34  TRP B NE1 1 
ATOM   1270 C  CE2 . TRP B 1 34  ? 9.249  -11.451 -1.853  1.00 111.94 ? ? ? ? ? ?  34  TRP B CE2 1 
ATOM   1271 C  CE3 . TRP B 1 34  ? 10.421 -9.589  -0.858  1.00 119.00 ? ? ? ? ? ?  34  TRP B CE3 1 
ATOM   1272 C  CZ2 . TRP B 1 34  ? 10.322 -12.308 -1.626  1.00 118.69 ? ? ? ? ? ?  34  TRP B CZ2 1 
ATOM   1273 C  CZ3 . TRP B 1 34  ? 11.481 -10.443 -0.629  1.00 121.57 ? ? ? ? ? ?  34  TRP B CZ3 1 
ATOM   1274 C  CH2 . TRP B 1 34  ? 11.426 -11.787 -1.012  1.00 121.16 ? ? ? ? ? ?  34  TRP B CH2 1 
ATOM   1275 N  N   . ASP B 1 35  ? 4.914  -8.837  -1.004  1.00 110.14 ? ? ? ? ? ?  35  ASP B N   1 
ATOM   1276 C  CA  . ASP B 1 35  ? 3.627  -9.493  -0.792  1.00 114.65 ? ? ? ? ? ?  35  ASP B CA  1 
ATOM   1277 C  C   . ASP B 1 35  ? 3.740  -10.990 -0.549  1.00 117.85 ? ? ? ? ? ?  35  ASP B C   1 
ATOM   1278 O  O   . ASP B 1 35  ? 2.769  -11.600 -0.090  1.00 114.57 ? ? ? ? ? ?  35  ASP B O   1 
ATOM   1279 C  CB  . ASP B 1 35  ? 2.699  -9.262  -1.983  1.00 111.26 ? ? ? ? ? ?  35  ASP B CB  1 
ATOM   1280 C  CG  . ASP B 1 35  ? 1.862  -8.020  -1.830  1.00 127.70 ? ? ? ? ? ?  35  ASP B CG  1 
ATOM   1281 O  OD1 . ASP B 1 35  ? 2.389  -7.012  -1.314  1.00 139.85 ? ? ? ? ? ?  35  ASP B OD1 1 
ATOM   1282 O  OD2 . ASP B 1 35  ? 0.669  -8.062  -2.201  1.00 130.34 ? ? ? ? ? ?  35  ASP B OD2 1 
ATOM   1283 N  N   . SER B 1 36  ? 4.884  -11.600 -0.851  1.00 121.24 ? ? ? ? ? ?  36  SER B N   1 
ATOM   1284 C  CA  . SER B 1 36  ? 5.011  -13.041 -0.681  1.00 121.77 ? ? ? ? ? ?  36  SER B CA  1 
ATOM   1285 C  C   . SER B 1 36  ? 6.398  -13.435 -0.194  1.00 123.88 ? ? ? ? ? ?  36  SER B C   1 
ATOM   1286 O  O   . SER B 1 36  ? 6.869  -14.541 -0.486  1.00 125.44 ? ? ? ? ? ?  36  SER B O   1 
ATOM   1287 C  CB  . SER B 1 36  ? 4.695  -13.779 -1.982  1.00 126.46 ? ? ? ? ? ?  36  SER B CB  1 
ATOM   1288 O  OG  . SER B 1 36  ? 5.672  -13.495 -2.968  1.00 126.91 ? ? ? ? ? ?  36  SER B OG  1 
ATOM   1289 N  N   . GLY B 1 37  ? 7.066  -12.561 0.545   1.00 123.94 ? ? ? ? ? ?  37  GLY B N   1 
ATOM   1290 C  CA  . GLY B 1 37  ? 8.371  -12.912 1.064   1.00 122.48 ? ? ? ? ? ?  37  GLY B CA  1 
ATOM   1291 C  C   . GLY B 1 37  ? 9.036  -11.741 1.751   1.00 114.86 ? ? ? ? ? ?  37  GLY B C   1 
ATOM   1292 O  O   . GLY B 1 37  ? 8.504  -10.628 1.805   1.00 114.17 ? ? ? ? ? ?  37  GLY B O   1 
ATOM   1293 N  N   . ALA B 1 38  ? 10.230 -12.021 2.266   1.00 105.66 ? ? ? ? ? ?  38  ALA B N   1 
ATOM   1294 C  CA  . ALA B 1 38  ? 11.003 -11.028 2.993   1.00 108.04 ? ? ? ? ? ?  38  ALA B CA  1 
ATOM   1295 C  C   . ALA B 1 38  ? 12.459 -11.461 3.035   1.00 115.63 ? ? ? ? ? ?  38  ALA B C   1 
ATOM   1296 O  O   . ALA B 1 38  ? 12.762 -12.657 3.065   1.00 117.36 ? ? ? ? ? ?  38  ALA B O   1 
ATOM   1297 C  CB  . ALA B 1 38  ? 10.464 -10.839 4.414   1.00 115.70 ? ? ? ? ? ?  38  ALA B CB  1 
ATOM   1298 N  N   . TYR B 1 39  ? 13.355 -10.477 3.039   1.00 118.72 ? ? ? ? ? ?  39  TYR B N   1 
ATOM   1299 C  CA  . TYR B 1 39  ? 14.784 -10.711 3.194   1.00 117.09 ? ? ? ? ? ?  39  TYR B CA  1 
ATOM   1300 C  C   . TYR B 1 39  ? 15.241 -10.171 4.543   1.00 119.94 ? ? ? ? ? ?  39  TYR B C   1 
ATOM   1301 O  O   . TYR B 1 39  ? 15.049 -8.988  4.841   1.00 121.33 ? ? ? ? ? ?  39  TYR B O   1 
ATOM   1302 C  CB  . TYR B 1 39  ? 15.588 -10.051 2.073   1.00 112.53 ? ? ? ? ? ?  39  TYR B CB  1 
ATOM   1303 C  CG  . TYR B 1 39  ? 15.343 -10.629 0.701   1.00 111.56 ? ? ? ? ? ?  39  TYR B CG  1 
ATOM   1304 C  CD1 . TYR B 1 39  ? 15.583 -11.969 0.434   1.00 113.06 ? ? ? ? ? ?  39  TYR B CD1 1 
ATOM   1305 C  CD2 . TYR B 1 39  ? 14.920 -9.820  -0.343  1.00 121.15 ? ? ? ? ? ?  39  TYR B CD2 1 
ATOM   1306 C  CE1 . TYR B 1 39  ? 15.371 -12.493 -0.826  1.00 121.13 ? ? ? ? ? ?  39  TYR B CE1 1 
ATOM   1307 C  CE2 . TYR B 1 39  ? 14.713 -10.331 -1.605  1.00 127.32 ? ? ? ? ? ?  39  TYR B CE2 1 
ATOM   1308 C  CZ  . TYR B 1 39  ? 14.937 -11.667 -1.843  1.00 123.10 ? ? ? ? ? ?  39  TYR B CZ  1 
ATOM   1309 O  OH  . TYR B 1 39  ? 14.729 -12.170 -3.106  1.00 116.49 ? ? ? ? ? ?  39  TYR B OH  1 
ATOM   1310 N  N   . LEU B 1 40  ? 15.871 -11.032 5.340   1.00 122.21 ? ? ? ? ? ?  40  LEU B N   1 
ATOM   1311 C  CA  . LEU B 1 40  ? 16.450 -10.657 6.622   1.00 118.73 ? ? ? ? ? ?  40  LEU B CA  1 
ATOM   1312 C  C   . LEU B 1 40  ? 17.914 -11.070 6.656   1.00 120.23 ? ? ? ? ? ?  40  LEU B C   1 
ATOM   1313 O  O   . LEU B 1 40  ? 18.366 -11.909 5.872   1.00 120.06 ? ? ? ? ? ?  40  LEU B O   1 
ATOM   1314 C  CB  . LEU B 1 40  ? 15.700 -11.292 7.803   1.00 107.56 ? ? ? ? ? ?  40  LEU B CB  1 
ATOM   1315 C  CG  . LEU B 1 40  ? 14.308 -10.751 8.136   1.00 115.15 ? ? ? ? ? ?  40  LEU B CG  1 
ATOM   1316 C  CD1 . LEU B 1 40  ? 13.259 -11.206 7.132   1.00 118.03 ? ? ? ? ? ?  40  LEU B CD1 1 
ATOM   1317 C  CD2 . LEU B 1 40  ? 13.915 -11.151 9.546   1.00 127.91 ? ? ? ? ? ?  40  LEU B CD2 1 
ATOM   1318 N  N   . SER B 1 41  ? 18.660 -10.457 7.573   1.00 120.69 ? ? ? ? ? ?  41  SER B N   1 
ATOM   1319 C  CA  . SER B 1 41  ? 20.091 -10.687 7.682   1.00 119.45 ? ? ? ? ? ?  41  SER B CA  1 
ATOM   1320 C  C   . SER B 1 41  ? 20.476 -10.993 9.122   1.00 113.15 ? ? ? ? ? ?  41  SER B C   1 
ATOM   1321 O  O   . SER B 1 41  ? 19.776 -10.634 10.073  1.00 120.14 ? ? ? ? ? ?  41  SER B O   1 
ATOM   1322 C  CB  . SER B 1 41  ? 20.896 -9.484  7.187   1.00 120.80 ? ? ? ? ? ?  41  SER B CB  1 
ATOM   1323 O  OG  . SER B 1 41  ? 22.266 -9.630  7.516   1.00 117.18 ? ? ? ? ? ?  41  SER B OG  1 
ATOM   1324 N  N   . CYS B 1 42  ? 21.601 -11.684 9.264   1.00 109.53 ? ? ? ? ? ?  42  CYS B N   1 
ATOM   1325 C  CA  . CYS B 1 42  ? 22.122 -12.068 10.561  1.00 109.72 ? ? ? ? ? ?  42  CYS B CA  1 
ATOM   1326 C  C   . CYS B 1 42  ? 23.642 -12.167 10.447  1.00 116.40 ? ? ? ? ? ?  42  CYS B C   1 
ATOM   1327 O  O   . CYS B 1 42  ? 24.249 -13.228 10.595  1.00 111.77 ? ? ? ? ? ?  42  CYS B O   1 
ATOM   1328 C  CB  . CYS B 1 42  ? 21.479 -13.374 11.022  1.00 111.24 ? ? ? ? ? ?  42  CYS B CB  1 
ATOM   1329 S  SG  . CYS B 1 42  ? 21.942 -13.883 12.674  1.00 132.10 ? ? ? ? ? ?  42  CYS B SG  1 
ATOM   1330 N  N   . GLY B 1 43  ? 24.281 -11.029 10.186  1.00 122.31 ? ? ? ? ? ?  43  GLY B N   1 
ATOM   1331 C  CA  . GLY B 1 43  ? 25.718 -10.992 10.004  1.00 125.57 ? ? ? ? ? ?  43  GLY B CA  1 
ATOM   1332 C  C   . GLY B 1 43  ? 26.128 -11.632 8.693   1.00 134.68 ? ? ? ? ? ?  43  GLY B C   1 
ATOM   1333 O  O   . GLY B 1 43  ? 25.799 -11.129 7.613   1.00 134.08 ? ? ? ? ? ?  43  GLY B O   1 
ATOM   1334 N  N   . ALA B 1 44  ? 26.855 -12.747 8.777   1.00 133.69 ? ? ? ? ? ?  44  ALA B N   1 
ATOM   1335 C  CA  . ALA B 1 44  ? 27.236 -13.481 7.577   1.00 126.44 ? ? ? ? ? ?  44  ALA B CA  1 
ATOM   1336 C  C   . ALA B 1 44  ? 26.056 -14.213 6.944   1.00 130.45 ? ? ? ? ? ?  44  ALA B C   1 
ATOM   1337 O  O   . ALA B 1 44  ? 26.129 -14.571 5.765   1.00 148.17 ? ? ? ? ? ?  44  ALA B O   1 
ATOM   1338 C  CB  . ALA B 1 44  ? 28.360 -14.466 7.899   1.00 121.46 ? ? ? ? ? ?  44  ALA B CB  1 
ATOM   1339 N  N   . LEU B 1 45  ? 24.973 -14.428 7.688   1.00 125.18 ? ? ? ? ? ?  45  LEU B N   1 
ATOM   1340 C  CA  . LEU B 1 45  ? 23.842 -15.227 7.234   1.00 116.10 ? ? ? ? ? ?  45  LEU B CA  1 
ATOM   1341 C  C   . LEU B 1 45  ? 22.802 -14.375 6.511   1.00 106.66 ? ? ? ? ? ?  45  LEU B C   1 
ATOM   1342 O  O   . LEU B 1 45  ? 22.613 -13.196 6.816   1.00 113.51 ? ? ? ? ? ?  45  LEU B O   1 
ATOM   1343 C  CB  . LEU B 1 45  ? 23.195 -15.948 8.421   1.00 121.87 ? ? ? ? ? ?  45  LEU B CB  1 
ATOM   1344 C  CG  . LEU B 1 45  ? 21.860 -16.672 8.223   1.00 113.45 ? ? ? ? ? ?  45  LEU B CG  1 
ATOM   1345 C  CD1 . LEU B 1 45  ? 22.012 -17.863 7.289   1.00 117.03 ? ? ? ? ? ?  45  LEU B CD1 1 
ATOM   1346 C  CD2 . LEU B 1 45  ? 21.313 -17.118 9.568   1.00 104.99 ? ? ? ? ? ?  45  LEU B CD2 1 
ATOM   1347 N  N   . TRP B 1 46  ? 22.152 -14.982 5.518   1.00 110.92 ? ? ? ? ? ?  46  TRP B N   1 
ATOM   1348 C  CA  . TRP B 1 46  ? 21.070 -14.362 4.756   1.00 113.19 ? ? ? ? ? ?  46  TRP B CA  1 
ATOM   1349 C  C   . TRP B 1 46  ? 19.824 -15.230 4.879   1.00 107.90 ? ? ? ? ? ?  46  TRP B C   1 
ATOM   1350 O  O   . TRP B 1 46  ? 19.813 -16.371 4.408   1.00 114.14 ? ? ? ? ? ?  46  TRP B O   1 
ATOM   1351 C  CB  . TRP B 1 46  ? 21.475 -14.201 3.289   1.00 117.41 ? ? ? ? ? ?  46  TRP B CB  1 
ATOM   1352 C  CG  . TRP B 1 46  ? 20.377 -13.807 2.336   1.00 112.05 ? ? ? ? ? ?  46  TRP B CG  1 
ATOM   1353 C  CD1 . TRP B 1 46  ? 19.152 -13.288 2.647   1.00 111.62 ? ? ? ? ? ?  46  TRP B CD1 1 
ATOM   1354 C  CD2 . TRP B 1 46  ? 20.426 -13.884 0.906   1.00 112.08 ? ? ? ? ? ?  46  TRP B CD2 1 
ATOM   1355 N  NE1 . TRP B 1 46  ? 18.434 -13.048 1.500   1.00 109.31 ? ? ? ? ? ?  46  TRP B NE1 1 
ATOM   1356 C  CE2 . TRP B 1 46  ? 19.194 -13.404 0.418   1.00 109.03 ? ? ? ? ? ?  46  TRP B CE2 1 
ATOM   1357 C  CE3 . TRP B 1 46  ? 21.391 -14.315 -0.010  1.00 116.05 ? ? ? ? ? ?  46  TRP B CE3 1 
ATOM   1358 C  CZ2 . TRP B 1 46  ? 18.903 -13.342 -0.942  1.00 113.38 ? ? ? ? ? ?  46  TRP B CZ2 1 
ATOM   1359 C  CZ3 . TRP B 1 46  ? 21.098 -14.256 -1.361  1.00 121.50 ? ? ? ? ? ?  46  TRP B CZ3 1 
ATOM   1360 C  CH2 . TRP B 1 46  ? 19.864 -13.773 -1.814  1.00 118.37 ? ? ? ? ? ?  46  TRP B CH2 1 
ATOM   1361 N  N   . LEU B 1 47  ? 18.764 -14.678 5.458   1.00 105.35 ? ? ? ? ? ?  47  LEU B N   1 
ATOM   1362 C  CA  . LEU B 1 47  ? 17.528 -15.414 5.691   1.00 104.70 ? ? ? ? ? ?  47  LEU B CA  1 
ATOM   1363 C  C   . LEU B 1 47  ? 16.419 -14.916 4.775   1.00 106.53 ? ? ? ? ? ?  47  LEU B C   1 
ATOM   1364 O  O   . LEU B 1 47  ? 16.202 -13.708 4.649   1.00 113.42 ? ? ? ? ? ?  47  LEU B O   1 
ATOM   1365 C  CB  . LEU B 1 47  ? 17.079 -15.277 7.146   1.00 105.18 ? ? ? ? ? ?  47  LEU B CB  1 
ATOM   1366 C  CG  . LEU B 1 47  ? 15.634 -15.689 7.431   1.00 106.37 ? ? ? ? ? ?  47  LEU B CG  1 
ATOM   1367 C  CD1 . LEU B 1 47  ? 15.410 -17.170 7.156   1.00 102.93 ? ? ? ? ? ?  47  LEU B CD1 1 
ATOM   1368 C  CD2 . LEU B 1 47  ? 15.245 -15.331 8.857   1.00 128.95 ? ? ? ? ? ?  47  LEU B CD2 1 
ATOM   1369 N  N   . CYS B 1 48  ? 15.696 -15.852 4.164   1.00 107.74 ? ? ? ? ? ?  48  CYS B N   1 
ATOM   1370 C  CA  . CYS B 1 48  ? 14.546 -15.533 3.330   1.00 105.94 ? ? ? ? ? ?  48  CYS B CA  1 
ATOM   1371 C  C   . CYS B 1 48  ? 13.313 -16.263 3.838   1.00 102.20 ? ? ? ? ? ?  48  CYS B C   1 
ATOM   1372 O  O   . CYS B 1 48  ? 13.308 -17.494 3.939   1.00 98.26  ? ? ? ? ? ?  48  CYS B O   1 
ATOM   1373 C  CB  . CYS B 1 48  ? 14.791 -15.904 1.871   1.00 115.32 ? ? ? ? ? ?  48  CYS B CB  1 
ATOM   1374 S  SG  . CYS B 1 48  ? 13.314 -15.692 0.855   1.00 139.65 ? ? ? ? ? ?  48  CYS B SG  1 
ATOM   1375 N  N   . LEU B 1 49  ? 12.261 -15.505 4.115   1.00 111.77 ? ? ? ? ? ?  49  LEU B N   1 
ATOM   1376 C  CA  . LEU B 1 49  ? 10.972 -16.056 4.524   1.00 119.91 ? ? ? ? ? ?  49  LEU B CA  1 
ATOM   1377 C  C   . LEU B 1 49  ? 10.035 -15.978 3.327   1.00 121.05 ? ? ? ? ? ?  49  LEU B C   1 
ATOM   1378 O  O   . LEU B 1 49  ? 9.439  -14.933 3.063   1.00 126.87 ? ? ? ? ? ?  49  LEU B O   1 
ATOM   1379 C  CB  . LEU B 1 49  ? 10.409 -15.290 5.715   1.00 113.94 ? ? ? ? ? ?  49  LEU B CB  1 
ATOM   1380 C  CG  . LEU B 1 49  ? 11.260 -15.312 6.982   1.00 117.13 ? ? ? ? ? ?  49  LEU B CG  1 
ATOM   1381 C  CD1 . LEU B 1 49  ? 10.630 -14.434 8.046   1.00 132.72 ? ? ? ? ? ?  49  LEU B CD1 1 
ATOM   1382 C  CD2 . LEU B 1 49  ? 11.445 -16.736 7.485   1.00 113.79 ? ? ? ? ? ?  49  LEU B CD2 1 
ATOM   1383 N  N   . SER B 1 50  ? 9.901  -17.085 2.605   1.00 113.45 ? ? ? ? ? ?  50  SER B N   1 
ATOM   1384 C  CA  . SER B 1 50  ? 9.035  -17.130 1.436   1.00 112.46 ? ? ? ? ? ?  50  SER B CA  1 
ATOM   1385 C  C   . SER B 1 50  ? 7.633  -17.551 1.856   1.00 115.11 ? ? ? ? ? ?  50  SER B C   1 
ATOM   1386 O  O   . SER B 1 50  ? 7.467  -18.519 2.603   1.00 117.78 ? ? ? ? ? ?  50  SER B O   1 
ATOM   1387 C  CB  . SER B 1 50  ? 9.587  -18.093 0.386   1.00 111.65 ? ? ? ? ? ?  50  SER B CB  1 
ATOM   1388 O  OG  . SER B 1 50  ? 8.799  -18.074 -0.791  1.00 112.91 ? ? ? ? ? ?  50  SER B OG  1 
ATOM   1389 N  N   . LEU B 1 51  ? 6.631  -16.812 1.389   1.00 111.47 ? ? ? ? ? ?  51  LEU B N   1 
ATOM   1390 C  CA  . LEU B 1 51  ? 5.241  -17.114 1.710   1.00 114.92 ? ? ? ? ? ?  51  LEU B CA  1 
ATOM   1391 C  C   . LEU B 1 51  ? 4.796  -18.326 0.902   1.00 118.35 ? ? ? ? ? ?  51  LEU B C   1 
ATOM   1392 O  O   . LEU B 1 51  ? 4.757  -18.273 -0.331  1.00 124.47 ? ? ? ? ? ?  51  LEU B O   1 
ATOM   1393 C  CB  . LEU B 1 51  ? 4.347  -15.911 1.413   1.00 122.38 ? ? ? ? ? ?  51  LEU B CB  1 
ATOM   1394 C  CG  . LEU B 1 51  ? 2.965  -15.808 2.077   1.00 131.89 ? ? ? ? ? ?  51  LEU B CG  1 
ATOM   1395 C  CD1 . LEU B 1 51  ? 2.451  -14.377 1.976   1.00 133.87 ? ? ? ? ? ?  51  LEU B CD1 1 
ATOM   1396 C  CD2 . LEU B 1 51  ? 1.939  -16.782 1.495   1.00 121.03 ? ? ? ? ? ?  51  LEU B CD2 1 
ATOM   1397 N  N   . ASP B 1 52  ? 4.460  -19.412 1.593   1.00 118.66 ? ? ? ? ? ?  52  ASP B N   1 
ATOM   1398 C  CA  . ASP B 1 52  ? 3.949  -20.627 0.968   1.00 115.61 ? ? ? ? ? ?  52  ASP B CA  1 
ATOM   1399 C  C   . ASP B 1 52  ? 2.561  -20.919 1.520   1.00 116.43 ? ? ? ? ? ?  52  ASP B C   1 
ATOM   1400 O  O   . ASP B 1 52  ? 2.389  -21.055 2.735   1.00 121.64 ? ? ? ? ? ?  52  ASP B O   1 
ATOM   1401 C  CB  . ASP B 1 52  ? 4.891  -21.809 1.216   1.00 115.31 ? ? ? ? ? ?  52  ASP B CB  1 
ATOM   1402 C  CG  . ASP B 1 52  ? 4.610  -22.993 0.303   1.00 127.39 ? ? ? ? ? ?  52  ASP B CG  1 
ATOM   1403 O  OD1 . ASP B 1 52  ? 3.429  -23.235 -0.025  1.00 134.19 ? ? ? ? ? ?  52  ASP B OD1 1 
ATOM   1404 O  OD2 . ASP B 1 52  ? 5.575  -23.684 -0.090  1.00 128.92 ? ? ? ? ? ?  52  ASP B OD2 1 
ATOM   1405 N  N   . GLU B 1 53  ? 1.578  -21.023 0.627   1.00 119.66 ? ? ? ? ? ?  53  GLU B N   1 
ATOM   1406 C  CA  . GLU B 1 53  ? 0.219  -21.347 1.037   1.00 122.34 ? ? ? ? ? ?  53  GLU B CA  1 
ATOM   1407 C  C   . GLU B 1 53  ? 0.019  -22.835 1.283   1.00 119.89 ? ? ? ? ? ?  53  GLU B C   1 
ATOM   1408 O  O   . GLU B 1 53  ? -1.063 -23.233 1.727   1.00 124.99 ? ? ? ? ? ?  53  GLU B O   1 
ATOM   1409 C  CB  . GLU B 1 53  ? -0.781 -20.862 -0.017  1.00 131.74 ? ? ? ? ? ?  53  GLU B CB  1 
ATOM   1410 N  N   . GLN B 1 54  ? 1.028  -23.662 1.003   1.00 115.12 ? ? ? ? ? ?  54  GLN B N   1 
ATOM   1411 C  CA  . GLN B 1 54  ? 0.967  -25.095 1.247   1.00 122.14 ? ? ? ? ? ?  54  GLN B CA  1 
ATOM   1412 C  C   . GLN B 1 54  ? 1.720  -25.500 2.510   1.00 123.11 ? ? ? ? ? ?  54  GLN B C   1 
ATOM   1413 O  O   . GLN B 1 54  ? 1.987  -26.689 2.712   1.00 128.45 ? ? ? ? ? ?  54  GLN B O   1 
ATOM   1414 C  CB  . GLN B 1 54  ? 1.512  -25.858 0.038   1.00 115.55 ? ? ? ? ? ?  54  GLN B CB  1 
ATOM   1415 N  N   . ARG B 1 55  ? 2.038  -24.541 3.377   1.00 128.86 ? ? ? ? ? ?  55  ARG B N   1 
ATOM   1416 C  CA  . ARG B 1 55  ? 2.824  -24.775 4.588   1.00 129.83 ? ? ? ? ? ?  55  ARG B CA  1 
ATOM   1417 C  C   . ARG B 1 55  ? 1.897  -24.750 5.799   1.00 140.54 ? ? ? ? ? ?  55  ARG B C   1 
ATOM   1418 O  O   . ARG B 1 55  ? 1.506  -23.679 6.273   1.00 143.68 ? ? ? ? ? ?  55  ARG B O   1 
ATOM   1419 C  CB  . ARG B 1 55  ? 3.929  -23.730 4.724   1.00 122.54 ? ? ? ? ? ?  55  ARG B CB  1 
ATOM   1420 C  CG  . ARG B 1 55  ? 4.601  -23.715 6.085   1.00 116.19 ? ? ? ? ? ?  55  ARG B CG  1 
ATOM   1421 C  CD  . ARG B 1 55  ? 5.593  -24.848 6.197   1.00 122.80 ? ? ? ? ? ?  55  ARG B CD  1 
ATOM   1422 N  NE  . ARG B 1 55  ? 6.117  -24.988 7.551   1.00 125.57 ? ? ? ? ? ?  55  ARG B NE  1 
ATOM   1423 C  CZ  . ARG B 1 55  ? 6.713  -26.084 8.008   1.00 126.15 ? ? ? ? ? ?  55  ARG B CZ  1 
ATOM   1424 N  NH1 . ARG B 1 55  ? 6.849  -27.143 7.221   1.00 129.40 ? ? ? ? ? ?  55  ARG B NH1 1 
ATOM   1425 N  NH2 . ARG B 1 55  ? 7.165  -26.127 9.254   1.00 123.69 ? ? ? ? ? ?  55  ARG B NH2 1 
ATOM   1426 N  N   . ARG B 1 56  ? 1.561  -25.932 6.308   1.00 145.51 ? ? ? ? ? ?  56  ARG B N   1 
ATOM   1427 C  CA  . ARG B 1 56  ? 0.792  -26.028 7.538   1.00 148.13 ? ? ? ? ? ?  56  ARG B CA  1 
ATOM   1428 C  C   . ARG B 1 56  ? 1.713  -25.872 8.740   1.00 149.70 ? ? ? ? ? ?  56  ARG B C   1 
ATOM   1429 O  O   . ARG B 1 56  ? 2.827  -26.403 8.758   1.00 151.70 ? ? ? ? ? ?  56  ARG B O   1 
ATOM   1430 C  CB  . ARG B 1 56  ? 0.056  -27.368 7.609   1.00 135.03 ? ? ? ? ? ?  56  ARG B CB  1 
ATOM   1431 N  N   . LYS B 1 57  ? 1.249  -25.119 9.738   1.00 141.85 ? ? ? ? ? ?  57  LYS B N   1 
ATOM   1432 C  CA  . LYS B 1 57  ? 2.010  -24.947 10.967  1.00 128.85 ? ? ? ? ? ?  57  LYS B CA  1 
ATOM   1433 C  C   . LYS B 1 57  ? 2.112  -26.284 11.691  1.00 133.86 ? ? ? ? ? ?  57  LYS B C   1 
ATOM   1434 O  O   . LYS B 1 57  ? 1.298  -26.589 12.568  1.00 138.74 ? ? ? ? ? ?  57  LYS B O   1 
ATOM   1435 C  CB  . LYS B 1 57  ? 1.362  -23.888 11.855  1.00 118.72 ? ? ? ? ? ?  57  LYS B CB  1 
ATOM   1436 N  N   . THR B 1 58  ? 3.104  -27.091 11.321  1.00 136.69 ? ? ? ? ? ?  58  THR B N   1 
ATOM   1437 C  CA  . THR B 1 58  ? 3.219  -28.479 11.752  1.00 143.98 ? ? ? ? ? ?  58  THR B CA  1 
ATOM   1438 C  C   . THR B 1 58  ? 3.758  -28.558 13.180  1.00 153.77 ? ? ? ? ? ?  58  THR B C   1 
ATOM   1439 O  O   . THR B 1 58  ? 4.682  -27.820 13.535  1.00 147.68 ? ? ? ? ? ?  58  THR B O   1 
ATOM   1440 C  CB  . THR B 1 58  ? 4.139  -29.258 10.808  1.00 149.59 ? ? ? ? ? ?  58  THR B CB  1 
ATOM   1441 O  OG1 . THR B 1 58  ? 3.808  -28.947 9.448   1.00 153.27 ? ? ? ? ? ?  58  THR B OG1 1 
ATOM   1442 C  CG2 . THR B 1 58  ? 4.004  -30.761 11.025  1.00 147.43 ? ? ? ? ? ?  58  THR B CG2 1 
ATOM   1443 N  N   . PRO B 1 59  ? 3.184  -29.416 14.022  1.00 161.84 ? ? ? ? ? ?  59  PRO B N   1 
ATOM   1444 C  CA  . PRO B 1 59  ? 3.707  -29.591 15.384  1.00 152.77 ? ? ? ? ? ?  59  PRO B CA  1 
ATOM   1445 C  C   . PRO B 1 59  ? 5.038  -30.319 15.361  1.00 146.46 ? ? ? ? ? ?  59  PRO B C   1 
ATOM   1446 O  O   . PRO B 1 59  ? 5.349  -31.035 14.396  1.00 143.33 ? ? ? ? ? ?  59  PRO B O   1 
ATOM   1447 C  CB  . PRO B 1 59  ? 2.622  -30.434 16.074  1.00 146.99 ? ? ? ? ? ?  59  PRO B CB  1 
ATOM   1448 C  CG  . PRO B 1 59  ? 1.952  -31.162 14.960  1.00 146.22 ? ? ? ? ? ?  59  PRO B CG  1 
ATOM   1449 C  CD  . PRO B 1 59  ? 1.969  -30.219 13.790  1.00 156.28 ? ? ? ? ? ?  59  PRO B CD  1 
ATOM   1450 N  N   . PRO B 1 60  ? 5.849  -30.177 16.413  1.00 133.64 ? ? ? ? ? ?  60  PRO B N   1 
ATOM   1451 C  CA  . PRO B 1 60  ? 7.157  -30.853 16.418  1.00 126.75 ? ? ? ? ? ?  60  PRO B CA  1 
ATOM   1452 C  C   . PRO B 1 60  ? 7.066  -32.369 16.425  1.00 120.76 ? ? ? ? ? ?  60  PRO B C   1 
ATOM   1453 O  O   . PRO B 1 60  ? 7.989  -33.034 15.940  1.00 117.31 ? ? ? ? ? ?  60  PRO B O   1 
ATOM   1454 C  CB  . PRO B 1 60  ? 7.822  -30.315 17.691  1.00 126.44 ? ? ? ? ? ?  60  PRO B CB  1 
ATOM   1455 C  CG  . PRO B 1 60  ? 6.697  -29.843 18.549  1.00 129.01 ? ? ? ? ? ?  60  PRO B CG  1 
ATOM   1456 C  CD  . PRO B 1 60  ? 5.628  -29.366 17.622  1.00 118.44 ? ? ? ? ? ?  60  PRO B CD  1 
ATOM   1457 N  N   . GLN B 1 61  ? 5.983  -32.942 16.957  1.00 124.97 ? ? ? ? ? ?  61  GLN B N   1 
ATOM   1458 C  CA  . GLN B 1 61  ? 5.830  -34.394 16.929  1.00 126.95 ? ? ? ? ? ?  61  GLN B CA  1 
ATOM   1459 C  C   . GLN B 1 61  ? 5.679  -34.919 15.509  1.00 126.76 ? ? ? ? ? ?  61  GLN B C   1 
ATOM   1460 O  O   . GLN B 1 61  ? 6.011  -36.080 15.243  1.00 122.73 ? ? ? ? ? ?  61  GLN B O   1 
ATOM   1461 C  CB  . GLN B 1 61  ? 4.634  -34.822 17.781  1.00 134.38 ? ? ? ? ? ?  61  GLN B CB  1 
ATOM   1462 C  CG  . GLN B 1 61  ? 4.727  -34.412 19.239  1.00 138.91 ? ? ? ? ? ?  61  GLN B CG  1 
ATOM   1463 C  CD  . GLN B 1 61  ? 4.144  -33.038 19.497  1.00 146.26 ? ? ? ? ? ?  61  GLN B CD  1 
ATOM   1464 O  OE1 . GLN B 1 61  ? 3.250  -32.584 18.782  1.00 138.40 ? ? ? ? ? ?  61  GLN B OE1 1 
ATOM   1465 N  NE2 . GLN B 1 61  ? 4.650  -32.368 20.527  1.00 156.15 ? ? ? ? ? ?  61  GLN B NE2 1 
ATOM   1466 N  N   . GLU B 1 62  ? 5.179  -34.090 14.591  1.00 135.48 ? ? ? ? ? ?  62  GLU B N   1 
ATOM   1467 C  CA  . GLU B 1 62  ? 4.972  -34.477 13.201  1.00 135.48 ? ? ? ? ? ?  62  GLU B CA  1 
ATOM   1468 C  C   . GLU B 1 62  ? 6.043  -33.907 12.272  1.00 139.74 ? ? ? ? ? ?  62  GLU B C   1 
ATOM   1469 O  O   . GLU B 1 62  ? 5.789  -33.717 11.078  1.00 144.35 ? ? ? ? ? ?  62  GLU B O   1 
ATOM   1470 C  CB  . GLU B 1 62  ? 3.578  -34.048 12.743  1.00 127.91 ? ? ? ? ? ?  62  GLU B CB  1 
ATOM   1471 N  N   . SER B 1 63  ? 7.243  -33.649 12.796  1.00 146.13 ? ? ? ? ? ?  63  SER B N   1 
ATOM   1472 C  CA  . SER B 1 63  ? 8.357  -33.106 12.028  1.00 130.95 ? ? ? ? ? ?  63  SER B CA  1 
ATOM   1473 C  C   . SER B 1 63  ? 9.614  -33.913 12.325  1.00 131.86 ? ? ? ? ? ?  63  SER B C   1 
ATOM   1474 O  O   . SER B 1 63  ? 9.744  -34.514 13.395  1.00 145.28 ? ? ? ? ? ?  63  SER B O   1 
ATOM   1475 C  CB  . SER B 1 63  ? 8.601  -31.621 12.355  1.00 118.04 ? ? ? ? ? ?  63  SER B CB  1 
ATOM   1476 N  N   . ASP B 1 64  ? 10.541 -33.924 11.369  1.00 120.86 ? ? ? ? ? ?  64  ASP B N   1 
ATOM   1477 C  CA  . ASP B 1 64  ? 11.783 -34.665 11.534  1.00 118.39 ? ? ? ? ? ?  64  ASP B CA  1 
ATOM   1478 C  C   . ASP B 1 64  ? 12.769 -33.860 12.377  1.00 113.78 ? ? ? ? ? ?  64  ASP B C   1 
ATOM   1479 O  O   . ASP B 1 64  ? 12.500 -32.731 12.795  1.00 118.01 ? ? ? ? ? ?  64  ASP B O   1 
ATOM   1480 C  CB  . ASP B 1 64  ? 12.393 -34.997 10.175  1.00 123.54 ? ? ? ? ? ?  64  ASP B CB  1 
ATOM   1481 C  CG  . ASP B 1 64  ? 12.666 -33.758 9.339   1.00 131.04 ? ? ? ? ? ?  64  ASP B CG  1 
ATOM   1482 O  OD1 . ASP B 1 64  ? 12.150 -32.674 9.686   1.00 132.60 ? ? ? ? ? ?  64  ASP B OD1 1 
ATOM   1483 O  OD2 . ASP B 1 64  ? 13.392 -33.869 8.328   1.00 130.97 ? ? ? ? ? ?  64  ASP B OD2 1 
ATOM   1484 N  N   . TYR B 1 65  ? 13.946 -34.442 12.610  1.00 103.89 ? ? ? ? ? ?  65  TYR B N   1 
ATOM   1485 C  CA  . TYR B 1 65  ? 14.949 -33.775 13.428  1.00 98.22  ? ? ? ? ? ?  65  TYR B CA  1 
ATOM   1486 C  C   . TYR B 1 65  ? 15.590 -32.592 12.717  1.00 100.21 ? ? ? ? ? ?  65  TYR B C   1 
ATOM   1487 O  O   . TYR B 1 65  ? 16.306 -31.820 13.368  1.00 95.57  ? ? ? ? ? ?  65  TYR B O   1 
ATOM   1488 C  CB  . TYR B 1 65  ? 16.025 -34.781 13.847  1.00 97.92  ? ? ? ? ? ?  65  TYR B CB  1 
ATOM   1489 C  CG  . TYR B 1 65  ? 16.988 -34.281 14.904  1.00 94.03  ? ? ? ? ? ?  65  TYR B CG  1 
ATOM   1490 C  CD1 . TYR B 1 65  ? 16.625 -34.234 16.237  1.00 99.21  ? ? ? ? ? ?  65  TYR B CD1 1 
ATOM   1491 C  CD2 . TYR B 1 65  ? 18.265 -33.870 14.563  1.00 94.23  ? ? ? ? ? ?  65  TYR B CD2 1 
ATOM   1492 C  CE1 . TYR B 1 65  ? 17.507 -33.782 17.199  1.00 104.16 ? ? ? ? ? ?  65  TYR B CE1 1 
ATOM   1493 C  CE2 . TYR B 1 65  ? 19.151 -33.419 15.515  1.00 91.21  ? ? ? ? ? ?  65  TYR B CE2 1 
ATOM   1494 C  CZ  . TYR B 1 65  ? 18.769 -33.375 16.830  1.00 96.59  ? ? ? ? ? ?  65  TYR B CZ  1 
ATOM   1495 O  OH  . TYR B 1 65  ? 19.654 -32.924 17.782  1.00 108.71 ? ? ? ? ? ?  65  TYR B OH  1 
ATOM   1496 N  N   . THR B 1 66  ? 15.334 -32.420 11.419  1.00 99.83  ? ? ? ? ? ?  66  THR B N   1 
ATOM   1497 C  CA  . THR B 1 66  ? 15.936 -31.329 10.658  1.00 102.12 ? ? ? ? ? ?  66  THR B CA  1 
ATOM   1498 C  C   . THR B 1 66  ? 15.613 -29.984 11.289  1.00 105.91 ? ? ? ? ? ?  66  THR B C   1 
ATOM   1499 O  O   . THR B 1 66  ? 14.446 -29.584 11.358  1.00 109.45 ? ? ? ? ? ?  66  THR B O   1 
ATOM   1500 C  CB  . THR B 1 66  ? 15.447 -31.361 9.214   1.00 104.21 ? ? ? ? ? ?  66  THR B CB  1 
ATOM   1501 O  OG1 . THR B 1 66  ? 15.913 -32.554 8.575   1.00 114.71 ? ? ? ? ? ?  66  THR B OG1 1 
ATOM   1502 C  CG2 . THR B 1 66  ? 15.960 -30.152 8.456   1.00 102.86 ? ? ? ? ? ?  66  THR B CG2 1 
ATOM   1503 N  N   . HIS B 1 67  ? 16.657 -29.282 11.731  1.00 100.86 ? ? ? ? ? ?  67  HIS B N   1 
ATOM   1504 C  CA  . HIS B 1 67  ? 16.513 -28.002 12.404  1.00 98.62  ? ? ? ? ? ?  67  HIS B CA  1 
ATOM   1505 C  C   . HIS B 1 67  ? 17.631 -27.071 11.964  1.00 100.41 ? ? ? ? ? ?  67  HIS B C   1 
ATOM   1506 O  O   . HIS B 1 67  ? 18.556 -27.469 11.250  1.00 102.91 ? ? ? ? ? ?  67  HIS B O   1 
ATOM   1507 C  CB  . HIS B 1 67  ? 16.522 -28.179 13.926  1.00 101.64 ? ? ? ? ? ?  67  HIS B CB  1 
ATOM   1508 C  CG  . HIS B 1 67  ? 17.821 -28.691 14.469  1.00 101.50 ? ? ? ? ? ?  67  HIS B CG  1 
ATOM   1509 N  ND1 . HIS B 1 67  ? 17.998 -30.004 14.853  1.00 95.49  ? ? ? ? ? ?  67  HIS B ND1 1 
ATOM   1510 C  CD2 . HIS B 1 67  ? 18.999 -28.067 14.706  1.00 98.11  ? ? ? ? ? ?  67  HIS B CD2 1 
ATOM   1511 C  CE1 . HIS B 1 67  ? 19.230 -30.165 15.302  1.00 97.29  ? ? ? ? ? ?  67  HIS B CE1 1 
ATOM   1512 N  NE2 . HIS B 1 67  ? 19.859 -29.006 15.221  1.00 100.56 ? ? ? ? ? ?  67  HIS B NE2 1 
ATOM   1513 N  N   . TYR B 1 68  ? 17.543 -25.817 12.406  1.00 98.56  ? ? ? ? ? ?  68  TYR B N   1 
ATOM   1514 C  CA  . TYR B 1 68  ? 18.509 -24.789 12.040  1.00 110.75 ? ? ? ? ? ?  68  TYR B CA  1 
ATOM   1515 C  C   . TYR B 1 68  ? 18.946 -24.064 13.303  1.00 114.47 ? ? ? ? ? ?  68  TYR B C   1 
ATOM   1516 O  O   . TYR B 1 68  ? 18.103 -23.586 14.068  1.00 117.87 ? ? ? ? ? ?  68  TYR B O   1 
ATOM   1517 C  CB  . TYR B 1 68  ? 17.908 -23.807 11.025  1.00 112.38 ? ? ? ? ? ?  68  TYR B CB  1 
ATOM   1518 C  CG  . TYR B 1 68  ? 16.906 -24.464 10.099  1.00 108.59 ? ? ? ? ? ?  68  TYR B CG  1 
ATOM   1519 C  CD1 . TYR B 1 68  ? 17.307 -25.395 9.156   1.00 95.18  ? ? ? ? ? ?  68  TYR B CD1 1 
ATOM   1520 C  CD2 . TYR B 1 68  ? 15.557 -24.157 10.178  1.00 111.52 ? ? ? ? ? ?  68  TYR B CD2 1 
ATOM   1521 C  CE1 . TYR B 1 68  ? 16.392 -26.005 8.323   1.00 93.53  ? ? ? ? ? ?  68  TYR B CE1 1 
ATOM   1522 C  CE2 . TYR B 1 68  ? 14.636 -24.758 9.343   1.00 100.06 ? ? ? ? ? ?  68  TYR B CE2 1 
ATOM   1523 C  CZ  . TYR B 1 68  ? 15.058 -25.681 8.419   1.00 93.94  ? ? ? ? ? ?  68  TYR B CZ  1 
ATOM   1524 O  OH  . TYR B 1 68  ? 14.142 -26.282 7.589   1.00 96.26  ? ? ? ? ? ?  68  TYR B OH  1 
ATOM   1525 N  N   . ALA B 1 69  ? 20.257 -23.984 13.518  1.00 120.18 ? ? ? ? ? ?  69  ALA B N   1 
ATOM   1526 C  CA  . ALA B 1 69  ? 20.827 -23.420 14.732  1.00 112.36 ? ? ? ? ? ?  69  ALA B CA  1 
ATOM   1527 C  C   . ALA B 1 69  ? 21.367 -22.014 14.485  1.00 115.16 ? ? ? ? ? ?  69  ALA B C   1 
ATOM   1528 O  O   . ALA B 1 69  ? 21.569 -21.584 13.347  1.00 119.07 ? ? ? ? ? ?  69  ALA B O   1 
ATOM   1529 C  CB  . ALA B 1 69  ? 21.937 -24.327 15.269  1.00 113.96 ? ? ? ? ? ?  69  ALA B CB  1 
ATOM   1530 N  N   . PHE B 1 70  ? 21.636 -21.310 15.587  1.00 120.93 ? ? ? ? ? ?  70  PHE B N   1 
ATOM   1531 C  CA  . PHE B 1 70  ? 22.146 -19.943 15.564  1.00 126.34 ? ? ? ? ? ?  70  PHE B CA  1 
ATOM   1532 C  C   . PHE B 1 70  ? 23.267 -19.796 16.579  1.00 130.33 ? ? ? ? ? ?  70  PHE B C   1 
ATOM   1533 O  O   . PHE B 1 70  ? 23.211 -20.378 17.667  1.00 129.44 ? ? ? ? ? ?  70  PHE B O   1 
ATOM   1534 C  CB  . PHE B 1 70  ? 21.048 -18.921 15.890  1.00 114.82 ? ? ? ? ? ?  70  PHE B CB  1 
ATOM   1535 C  CG  . PHE B 1 70  ? 20.000 -18.794 14.831  1.00 114.87 ? ? ? ? ? ?  70  PHE B CG  1 
ATOM   1536 C  CD1 . PHE B 1 70  ? 20.285 -18.165 13.632  1.00 113.04 ? ? ? ? ? ?  70  PHE B CD1 1 
ATOM   1537 C  CD2 . PHE B 1 70  ? 18.736 -19.322 15.024  1.00 114.66 ? ? ? ? ? ?  70  PHE B CD2 1 
ATOM   1538 C  CE1 . PHE B 1 70  ? 19.322 -18.047 12.653  1.00 114.55 ? ? ? ? ? ?  70  PHE B CE1 1 
ATOM   1539 C  CE2 . PHE B 1 70  ? 17.768 -19.212 14.047  1.00 112.93 ? ? ? ? ? ?  70  PHE B CE2 1 
ATOM   1540 C  CZ  . PHE B 1 70  ? 18.062 -18.573 12.860  1.00 119.14 ? ? ? ? ? ?  70  PHE B CZ  1 
ATOM   1541 N  N   . SER B 1 71  ? 24.272 -19.000 16.226  1.00 134.43 ? ? ? ? ? ?  71  SER B N   1 
ATOM   1542 C  CA  . SER B 1 71  ? 25.418 -18.767 17.095  1.00 135.32 ? ? ? ? ? ?  71  SER B CA  1 
ATOM   1543 C  C   . SER B 1 71  ? 25.152 -17.528 17.943  1.00 139.79 ? ? ? ? ? ?  71  SER B C   1 
ATOM   1544 O  O   . SER B 1 71  ? 24.902 -16.442 17.406  1.00 137.22 ? ? ? ? ? ?  71  SER B O   1 
ATOM   1545 C  CB  . SER B 1 71  ? 26.704 -18.621 16.279  1.00 127.91 ? ? ? ? ? ?  71  SER B CB  1 
ATOM   1546 O  OG  . SER B 1 71  ? 26.591 -17.620 15.282  1.00 132.10 ? ? ? ? ? ?  71  SER B OG  1 
ATOM   1547 N  N   . VAL B 1 72  ? 25.194 -17.698 19.264  1.00 144.30 ? ? ? ? ? ?  72  VAL B N   1 
ATOM   1548 C  CA  . VAL B 1 72  ? 24.975 -16.608 20.204  1.00 148.16 ? ? ? ? ? ?  72  VAL B CA  1 
ATOM   1549 C  C   . VAL B 1 72  ? 26.122 -16.596 21.204  1.00 153.07 ? ? ? ? ? ?  72  VAL B C   1 
ATOM   1550 O  O   . VAL B 1 72  ? 26.677 -17.642 21.559  1.00 144.15 ? ? ? ? ? ?  72  VAL B O   1 
ATOM   1551 C  CB  . VAL B 1 72  ? 23.604 -16.726 20.920  1.00 141.62 ? ? ? ? ? ?  72  VAL B CB  1 
ATOM   1552 C  CG1 . VAL B 1 72  ? 23.587 -17.900 21.888  1.00 127.46 ? ? ? ? ? ?  72  VAL B CG1 1 
ATOM   1553 C  CG2 . VAL B 1 72  ? 23.252 -15.427 21.632  1.00 145.65 ? ? ? ? ? ?  72  VAL B CG2 1 
ATOM   1554 N  N   . ALA B 1 73  ? 26.490 -15.393 21.643  1.00 161.86 ? ? ? ? ? ?  73  ALA B N   1 
ATOM   1555 C  CA  . ALA B 1 73  ? 27.560 -15.242 22.618  1.00 158.46 ? ? ? ? ? ?  73  ALA B CA  1 
ATOM   1556 C  C   . ALA B 1 73  ? 27.193 -15.934 23.923  1.00 161.18 ? ? ? ? ? ?  73  ALA B C   1 
ATOM   1557 O  O   . ALA B 1 73  ? 26.029 -15.943 24.333  1.00 160.57 ? ? ? ? ? ?  73  ALA B O   1 
ATOM   1558 C  CB  . ALA B 1 73  ? 27.845 -13.761 22.869  1.00 153.96 ? ? ? ? ? ?  73  ALA B CB  1 
ATOM   1559 N  N   . GLU B 1 74  ? 28.196 -16.537 24.565  1.00 167.69 ? ? ? ? ? ?  74  GLU B N   1 
ATOM   1560 C  CA  . GLU B 1 74  ? 27.962 -17.214 25.836  1.00 163.41 ? ? ? ? ? ?  74  GLU B CA  1 
ATOM   1561 C  C   . GLU B 1 74  ? 27.398 -16.244 26.867  1.00 159.79 ? ? ? ? ? ?  74  GLU B C   1 
ATOM   1562 O  O   . GLU B 1 74  ? 26.425 -16.554 27.563  1.00 149.08 ? ? ? ? ? ?  74  GLU B O   1 
ATOM   1563 C  CB  . GLU B 1 74  ? 29.259 -17.857 26.335  1.00 160.73 ? ? ? ? ? ?  74  GLU B CB  1 
ATOM   1564 C  CG  . GLU B 1 74  ? 29.256 -18.232 27.808  1.00 161.05 ? ? ? ? ? ?  74  GLU B CG  1 
ATOM   1565 C  CD  . GLU B 1 74  ? 30.507 -18.988 28.224  1.00 162.23 ? ? ? ? ? ?  74  GLU B CD  1 
ATOM   1566 O  OE1 . GLU B 1 74  ? 30.677 -20.148 27.794  1.00 150.69 ? ? ? ? ? ?  74  GLU B OE1 1 
ATOM   1567 O  OE2 . GLU B 1 74  ? 31.317 -18.426 28.993  1.00 172.35 ? ? ? ? ? ?  74  GLU B OE2 1 
ATOM   1568 N  N   . GLU B 1 75  ? 27.996 -15.051 26.966  1.00 165.09 ? ? ? ? ? ?  75  GLU B N   1 
ATOM   1569 C  CA  . GLU B 1 75  ? 27.490 -14.039 27.889  1.00 178.17 ? ? ? ? ? ?  75  GLU B CA  1 
ATOM   1570 C  C   . GLU B 1 75  ? 26.057 -13.644 27.549  1.00 173.98 ? ? ? ? ? ?  75  GLU B C   1 
ATOM   1571 O  O   . GLU B 1 75  ? 25.208 -13.525 28.441  1.00 177.73 ? ? ? ? ? ?  75  GLU B O   1 
ATOM   1572 C  CB  . GLU B 1 75  ? 28.403 -12.812 27.875  1.00 180.73 ? ? ? ? ? ?  75  GLU B CB  1 
ATOM   1573 N  N   . GLU B 1 76  ? 25.765 -13.444 26.264  1.00 162.62 ? ? ? ? ? ?  76  GLU B N   1 
ATOM   1574 C  CA  . GLU B 1 76  ? 24.429 -13.053 25.837  1.00 156.85 ? ? ? ? ? ?  76  GLU B CA  1 
ATOM   1575 C  C   . GLU B 1 76  ? 23.477 -14.242 25.706  1.00 153.21 ? ? ? ? ? ?  76  GLU B C   1 
ATOM   1576 O  O   . GLU B 1 76  ? 22.470 -14.132 24.998  1.00 155.32 ? ? ? ? ? ?  76  GLU B O   1 
ATOM   1577 C  CB  . GLU B 1 76  ? 24.504 -12.287 24.514  1.00 154.27 ? ? ? ? ? ?  76  GLU B CB  1 
ATOM   1578 N  N   . PHE B 1 77  ? 23.759 -15.359 26.380  1.00 147.10 ? ? ? ? ? ?  77  PHE B N   1 
ATOM   1579 C  CA  . PHE B 1 77  ? 22.879 -16.521 26.294  1.00 148.34 ? ? ? ? ? ?  77  PHE B CA  1 
ATOM   1580 C  C   . PHE B 1 77  ? 21.580 -16.276 27.050  1.00 149.41 ? ? ? ? ? ?  77  PHE B C   1 
ATOM   1581 O  O   . PHE B 1 77  ? 20.492 -16.297 26.462  1.00 144.07 ? ? ? ? ? ?  77  PHE B O   1 
ATOM   1582 C  CB  . PHE B 1 77  ? 23.592 -17.764 26.833  1.00 148.64 ? ? ? ? ? ?  77  PHE B CB  1 
ATOM   1583 C  CG  . PHE B 1 77  ? 22.950 -19.063 26.422  1.00 155.22 ? ? ? ? ? ?  77  PHE B CG  1 
ATOM   1584 C  CD1 . PHE B 1 77  ? 22.520 -19.258 25.120  1.00 159.02 ? ? ? ? ? ?  77  PHE B CD1 1 
ATOM   1585 C  CD2 . PHE B 1 77  ? 22.783 -20.091 27.335  1.00 153.88 ? ? ? ? ? ?  77  PHE B CD2 1 
ATOM   1586 C  CE1 . PHE B 1 77  ? 21.933 -20.453 24.738  1.00 151.44 ? ? ? ? ? ?  77  PHE B CE1 1 
ATOM   1587 C  CE2 . PHE B 1 77  ? 22.198 -21.289 26.958  1.00 145.66 ? ? ? ? ? ?  77  PHE B CE2 1 
ATOM   1588 C  CZ  . PHE B 1 77  ? 21.773 -21.469 25.658  1.00 141.75 ? ? ? ? ? ?  77  PHE B CZ  1 
ATOM   1589 N  N   . ALA B 1 78  ? 21.677 -16.061 28.365  1.00 160.64 ? ? ? ? ? ?  78  ALA B N   1 
ATOM   1590 C  CA  . ALA B 1 78  ? 20.493 -15.839 29.192  1.00 162.64 ? ? ? ? ? ?  78  ALA B CA  1 
ATOM   1591 C  C   . ALA B 1 78  ? 19.626 -14.704 28.658  1.00 158.01 ? ? ? ? ? ?  78  ALA B C   1 
ATOM   1592 O  O   . ALA B 1 78  ? 18.394 -14.772 28.731  1.00 155.42 ? ? ? ? ? ?  78  ALA B O   1 
ATOM   1593 C  CB  . ALA B 1 78  ? 20.907 -15.560 30.638  1.00 166.17 ? ? ? ? ? ?  78  ALA B CB  1 
ATOM   1594 N  N   . GLY B 1 79  ? 20.252 -13.649 28.130  1.00 153.30 ? ? ? ? ? ?  79  GLY B N   1 
ATOM   1595 C  CA  . GLY B 1 79  ? 19.483 -12.537 27.590  1.00 142.16 ? ? ? ? ? ?  79  GLY B CA  1 
ATOM   1596 C  C   . GLY B 1 79  ? 18.491 -12.968 26.525  1.00 151.61 ? ? ? ? ? ?  79  GLY B C   1 
ATOM   1597 O  O   . GLY B 1 79  ? 17.301 -12.655 26.606  1.00 147.58 ? ? ? ? ? ?  79  GLY B O   1 
ATOM   1598 N  N   . VAL B 1 80  ? 18.965 -13.710 25.520  1.00 151.67 ? ? ? ? ? ?  80  VAL B N   1 
ATOM   1599 C  CA  . VAL B 1 80  ? 18.066 -14.196 24.475  1.00 145.82 ? ? ? ? ? ?  80  VAL B CA  1 
ATOM   1600 C  C   . VAL B 1 80  ? 17.298 -15.428 24.948  1.00 145.82 ? ? ? ? ? ?  80  VAL B C   1 
ATOM   1601 O  O   . VAL B 1 80  ? 16.218 -15.730 24.425  1.00 139.37 ? ? ? ? ? ?  80  VAL B O   1 
ATOM   1602 C  CB  . VAL B 1 80  ? 18.843 -14.486 23.178  1.00 137.16 ? ? ? ? ? ?  80  VAL B CB  1 
ATOM   1603 C  CG1 . VAL B 1 80  ? 17.884 -14.760 22.023  1.00 125.97 ? ? ? ? ? ?  80  VAL B CG1 1 
ATOM   1604 C  CG2 . VAL B 1 80  ? 19.765 -13.324 22.835  1.00 129.65 ? ? ? ? ? ?  80  VAL B CG2 1 
ATOM   1605 N  N   . VAL B 1 81  ? 17.839 -16.168 25.918  1.00 153.15 ? ? ? ? ? ?  81  VAL B N   1 
ATOM   1606 C  CA  . VAL B 1 81  ? 17.089 -17.264 26.527  1.00 163.04 ? ? ? ? ? ?  81  VAL B CA  1 
ATOM   1607 C  C   . VAL B 1 81  ? 15.857 -16.720 27.236  1.00 161.68 ? ? ? ? ? ?  81  VAL B C   1 
ATOM   1608 O  O   . VAL B 1 81  ? 14.747 -17.248 27.092  1.00 159.94 ? ? ? ? ? ?  81  VAL B O   1 
ATOM   1609 C  CB  . VAL B 1 81  ? 17.984 -18.066 27.491  1.00 170.65 ? ? ? ? ? ?  81  VAL B CB  1 
ATOM   1610 C  CG1 . VAL B 1 81  ? 17.134 -18.865 28.472  1.00 170.31 ? ? ? ? ? ?  81  VAL B CG1 1 
ATOM   1611 C  CG2 . VAL B 1 81  ? 18.906 -18.992 26.709  1.00 167.97 ? ? ? ? ? ?  81  VAL B CG2 1 
ATOM   1612 N  N   . ALA B 1 82  ? 16.042 -15.660 28.027  1.00 163.08 ? ? ? ? ? ?  82  ALA B N   1 
ATOM   1613 C  CA  . ALA B 1 82  ? 14.914 -15.019 28.693  1.00 166.78 ? ? ? ? ? ?  82  ALA B CA  1 
ATOM   1614 C  C   . ALA B 1 82  ? 13.909 -14.479 27.686  1.00 160.26 ? ? ? ? ? ?  82  ALA B C   1 
ATOM   1615 O  O   . ALA B 1 82  ? 12.695 -14.601 27.884  1.00 161.91 ? ? ? ? ? ?  82  ALA B O   1 
ATOM   1616 C  CB  . ALA B 1 82  ? 15.418 -13.891 29.593  1.00 169.61 ? ? ? ? ? ?  82  ALA B CB  1 
ATOM   1617 N  N   . LEU B 1 83  ? 14.402 -13.870 26.603  1.00 151.75 ? ? ? ? ? ?  83  LEU B N   1 
ATOM   1618 C  CA  . LEU B 1 83  ? 13.523 -13.284 25.595  1.00 148.95 ? ? ? ? ? ?  83  LEU B CA  1 
ATOM   1619 C  C   . LEU B 1 83  ? 12.517 -14.304 25.065  1.00 149.28 ? ? ? ? ? ?  83  LEU B C   1 
ATOM   1620 O  O   . LEU B 1 83  ? 11.330 -13.995 24.909  1.00 146.34 ? ? ? ? ? ?  83  LEU B O   1 
ATOM   1621 C  CB  . LEU B 1 83  ? 14.364 -12.689 24.461  1.00 136.07 ? ? ? ? ? ?  83  LEU B CB  1 
ATOM   1622 C  CG  . LEU B 1 83  ? 13.827 -11.424 23.782  1.00 122.42 ? ? ? ? ? ?  83  LEU B CG  1 
ATOM   1623 C  CD1 . LEU B 1 83  ? 14.872 -10.833 22.847  1.00 118.91 ? ? ? ? ? ?  83  LEU B CD1 1 
ATOM   1624 C  CD2 . LEU B 1 83  ? 12.528 -11.676 23.034  1.00 121.28 ? ? ? ? ? ?  83  LEU B CD2 1 
ATOM   1625 N  N   . LEU B 1 84  ? 12.976 -15.523 24.773  1.00 153.62 ? ? ? ? ? ?  84  LEU B N   1 
ATOM   1626 C  CA  . LEU B 1 84  ? 12.084 -16.563 24.269  1.00 156.60 ? ? ? ? ? ?  84  LEU B CA  1 
ATOM   1627 C  C   . LEU B 1 84  ? 11.305 -17.234 25.393  1.00 156.11 ? ? ? ? ? ?  84  LEU B C   1 
ATOM   1628 O  O   . LEU B 1 84  ? 10.133 -17.583 25.213  1.00 151.82 ? ? ? ? ? ?  84  LEU B O   1 
ATOM   1629 C  CB  . LEU B 1 84  ? 12.878 -17.602 23.477  1.00 156.68 ? ? ? ? ? ?  84  LEU B CB  1 
ATOM   1630 C  CG  . LEU B 1 84  ? 13.751 -17.058 22.347  1.00 141.66 ? ? ? ? ? ?  84  LEU B CG  1 
ATOM   1631 C  CD1 . LEU B 1 84  ? 14.503 -18.189 21.674  1.00 135.77 ? ? ? ? ? ?  84  LEU B CD1 1 
ATOM   1632 C  CD2 . LEU B 1 84  ? 12.904 -16.301 21.335  1.00 127.79 ? ? ? ? ? ?  84  LEU B CD2 1 
ATOM   1633 N  N   . ALA B 1 85  ? 11.947 -17.452 26.544  1.00 163.69 ? ? ? ? ? ?  85  ALA B N   1 
ATOM   1634 C  CA  . ALA B 1 85  ? 11.245 -18.049 27.675  1.00 163.94 ? ? ? ? ? ?  85  ALA B CA  1 
ATOM   1635 C  C   . ALA B 1 85  ? 10.123 -17.140 28.161  1.00 166.45 ? ? ? ? ? ?  85  ALA B C   1 
ATOM   1636 O  O   . ALA B 1 85  ? 9.042  -17.617 28.527  1.00 168.01 ? ? ? ? ? ?  85  ALA B O   1 
ATOM   1637 C  CB  . ALA B 1 85  ? 12.229 -18.353 28.808  1.00 144.02 ? ? ? ? ? ?  85  ALA B CB  1 
ATOM   1638 N  N   . GLN B 1 86  ? 10.360 -15.826 28.169  1.00 165.03 ? ? ? ? ? ?  86  GLN B N   1 
ATOM   1639 C  CA  . GLN B 1 86  ? 9.327  -14.884 28.585  1.00 165.92 ? ? ? ? ? ?  86  GLN B CA  1 
ATOM   1640 C  C   . GLN B 1 86  ? 8.267  -14.677 27.510  1.00 160.88 ? ? ? ? ? ?  86  GLN B C   1 
ATOM   1641 O  O   . GLN B 1 86  ? 7.099  -14.441 27.839  1.00 166.22 ? ? ? ? ? ?  86  GLN B O   1 
ATOM   1642 C  CB  . GLN B 1 86  ? 9.952  -13.540 28.964  1.00 165.61 ? ? ? ? ? ?  86  GLN B CB  1 
ATOM   1643 N  N   . ALA B 1 87  ? 8.640  -14.760 26.234  1.00 158.33 ? ? ? ? ? ?  87  ALA B N   1 
ATOM   1644 C  CA  . ALA B 1 87  ? 7.663  -14.598 25.165  1.00 158.28 ? ? ? ? ? ?  87  ALA B CA  1 
ATOM   1645 C  C   . ALA B 1 87  ? 6.819  -15.844 24.933  1.00 159.55 ? ? ? ? ? ?  87  ALA B C   1 
ATOM   1646 O  O   . ALA B 1 87  ? 5.840  -15.773 24.181  1.00 161.08 ? ? ? ? ? ?  87  ALA B O   1 
ATOM   1647 C  CB  . ALA B 1 87  ? 8.365  -14.205 23.862  1.00 152.93 ? ? ? ? ? ?  87  ALA B CB  1 
ATOM   1648 N  N   . GLY B 1 88  ? 7.149  -16.965 25.567  1.00 160.04 ? ? ? ? ? ?  88  GLY B N   1 
ATOM   1649 C  CA  . GLY B 1 88  ? 6.388  -18.182 25.364  1.00 165.06 ? ? ? ? ? ?  88  GLY B CA  1 
ATOM   1650 C  C   . GLY B 1 88  ? 6.747  -18.963 24.120  1.00 169.73 ? ? ? ? ? ?  88  GLY B C   1 
ATOM   1651 O  O   . GLY B 1 88  ? 5.887  -19.658 23.565  1.00 164.11 ? ? ? ? ? ?  88  GLY B O   1 
ATOM   1652 N  N   . ALA B 1 89  ? 7.995  -18.876 23.664  1.00 168.25 ? ? ? ? ? ?  89  ALA B N   1 
ATOM   1653 C  CA  . ALA B 1 89  ? 8.437  -19.656 22.515  1.00 162.99 ? ? ? ? ? ?  89  ALA B CA  1 
ATOM   1654 C  C   . ALA B 1 89  ? 8.515  -21.131 22.895  1.00 163.95 ? ? ? ? ? ?  89  ALA B C   1 
ATOM   1655 O  O   . ALA B 1 89  ? 9.257  -21.504 23.811  1.00 163.78 ? ? ? ? ? ?  89  ALA B O   1 
ATOM   1656 C  CB  . ALA B 1 89  ? 9.790  -19.148 22.026  1.00 156.61 ? ? ? ? ? ?  89  ALA B CB  1 
ATOM   1657 N  N   . GLU B 1 90  ? 7.751  -21.965 22.192  1.00 151.87 ? ? ? ? ? ?  90  GLU B N   1 
ATOM   1658 C  CA  . GLU B 1 90  ? 7.627  -23.368 22.564  1.00 151.13 ? ? ? ? ? ?  90  GLU B CA  1 
ATOM   1659 C  C   . GLU B 1 90  ? 8.903  -24.137 22.236  1.00 142.23 ? ? ? ? ? ?  90  GLU B C   1 
ATOM   1660 O  O   . GLU B 1 90  ? 9.521  -23.937 21.187  1.00 139.85 ? ? ? ? ? ?  90  GLU B O   1 
ATOM   1661 C  CB  . GLU B 1 90  ? 6.432  -24.002 21.853  1.00 156.69 ? ? ? ? ? ?  90  GLU B CB  1 
ATOM   1662 C  CG  . GLU B 1 90  ? 5.730  -25.083 22.662  1.00 167.63 ? ? ? ? ? ?  90  GLU B CG  1 
ATOM   1663 C  CD  . GLU B 1 90  ? 4.374  -25.458 22.089  1.00 185.16 ? ? ? ? ? ?  90  GLU B CD  1 
ATOM   1664 O  OE1 . GLU B 1 90  ? 4.021  -24.947 21.003  1.00 182.06 ? ? ? ? ? ?  90  GLU B OE1 1 
ATOM   1665 O  OE2 . GLU B 1 90  ? 3.660  -26.264 22.727  1.00 186.99 ? ? ? ? ? ?  90  GLU B OE2 1 
ATOM   1666 N  N   . VAL B 1 91  ? 9.286  -25.033 23.142  1.00 142.26 ? ? ? ? ? ?  91  VAL B N   1 
ATOM   1667 C  CA  . VAL B 1 91  ? 10.528 -25.785 23.039  1.00 134.29 ? ? ? ? ? ?  91  VAL B CA  1 
ATOM   1668 C  C   . VAL B 1 91  ? 10.209 -27.229 22.669  1.00 134.79 ? ? ? ? ? ?  91  VAL B C   1 
ATOM   1669 O  O   . VAL B 1 91  ? 9.105  -27.732 22.903  1.00 146.80 ? ? ? ? ? ?  91  VAL B O   1 
ATOM   1670 C  CB  . VAL B 1 91  ? 11.343 -25.713 24.347  1.00 136.29 ? ? ? ? ? ?  91  VAL B CB  1 
ATOM   1671 C  CG1 . VAL B 1 91  ? 11.733 -24.275 24.634  1.00 128.17 ? ? ? ? ? ?  91  VAL B CG1 1 
ATOM   1672 C  CG2 . VAL B 1 91  ? 10.549 -26.289 25.510  1.00 141.44 ? ? ? ? ? ?  91  VAL B CG2 1 
ATOM   1673 N  N   . TRP B 1 92  ? 11.192 -27.898 22.059  1.00 124.26 ? ? ? ? ? ?  92  TRP B N   1 
ATOM   1674 C  CA  . TRP B 1 92  ? 11.028 -29.288 21.663  1.00 129.50 ? ? ? ? ? ?  92  TRP B CA  1 
ATOM   1675 C  C   . TRP B 1 92  ? 12.178 -30.204 22.064  1.00 129.65 ? ? ? ? ? ?  92  TRP B C   1 
ATOM   1676 O  O   . TRP B 1 92  ? 12.063 -31.422 21.876  1.00 128.82 ? ? ? ? ? ?  92  TRP B O   1 
ATOM   1677 C  CB  . TRP B 1 92  ? 10.810 -29.383 20.142  1.00 134.02 ? ? ? ? ? ?  92  TRP B CB  1 
ATOM   1678 C  CG  . TRP B 1 92  ? 11.965 -28.877 19.326  1.00 132.67 ? ? ? ? ? ?  92  TRP B CG  1 
ATOM   1679 C  CD1 . TRP B 1 92  ? 12.281 -27.574 19.061  1.00 129.99 ? ? ? ? ? ?  92  TRP B CD1 1 
ATOM   1680 C  CD2 . TRP B 1 92  ? 12.959 -29.670 18.672  1.00 126.37 ? ? ? ? ? ?  92  TRP B CD2 1 
ATOM   1681 N  NE1 . TRP B 1 92  ? 13.408 -27.510 18.278  1.00 121.73 ? ? ? ? ? ?  92  TRP B NE1 1 
ATOM   1682 C  CE2 . TRP B 1 92  ? 13.845 -28.784 18.028  1.00 118.77 ? ? ? ? ? ?  92  TRP B CE2 1 
ATOM   1683 C  CE3 . TRP B 1 92  ? 13.188 -31.045 18.570  1.00 124.62 ? ? ? ? ? ?  92  TRP B CE3 1 
ATOM   1684 C  CZ2 . TRP B 1 92  ? 14.938 -29.227 17.296  1.00 116.32 ? ? ? ? ? ?  92  TRP B CZ2 1 
ATOM   1685 C  CZ3 . TRP B 1 92  ? 14.273 -31.483 17.842  1.00 116.00 ? ? ? ? ? ?  92  TRP B CZ3 1 
ATOM   1686 C  CH2 . TRP B 1 92  ? 15.135 -30.578 17.214  1.00 121.53 ? ? ? ? ? ?  92  TRP B CH2 1 
ATOM   1687 N  N   . LYS B 1 93  ? 13.259 -29.670 22.633  1.00 129.57 ? ? ? ? ? ?  93  LYS B N   1 
ATOM   1688 C  CA  . LYS B 1 93  ? 14.374 -30.482 23.114  1.00 140.60 ? ? ? ? ? ?  93  LYS B CA  1 
ATOM   1689 C  C   . LYS B 1 93  ? 15.280 -29.618 23.985  1.00 149.45 ? ? ? ? ? ?  93  LYS B C   1 
ATOM   1690 O  O   . LYS B 1 93  ? 15.251 -28.385 23.910  1.00 150.76 ? ? ? ? ? ?  93  LYS B O   1 
ATOM   1691 C  CB  . LYS B 1 93  ? 15.176 -31.094 21.956  1.00 132.72 ? ? ? ? ? ?  93  LYS B CB  1 
ATOM   1692 N  N   . ASP B 1 94  ? 16.085 -30.290 24.817  1.00 148.47 ? ? ? ? ? ?  94  ASP B N   1 
ATOM   1693 C  CA  . ASP B 1 94  ? 16.999 -29.629 25.747  1.00 144.23 ? ? ? ? ? ?  94  ASP B CA  1 
ATOM   1694 C  C   . ASP B 1 94  ? 17.923 -30.648 26.405  1.00 136.99 ? ? ? ? ? ?  94  ASP B C   1 
ATOM   1695 O  O   . ASP B 1 94  ? 17.456 -31.527 27.136  1.00 147.75 ? ? ? ? ? ?  94  ASP B O   1 
ATOM   1696 C  CB  . ASP B 1 94  ? 16.225 -28.851 26.816  1.00 136.42 ? ? ? ? ? ?  94  ASP B CB  1 
ATOM   1697 N  N   . ASN B 1 95  ? 19.226 -30.544 26.155  1.00 124.08 ? ? ? ? ? ?  95  ASN B N   1 
ATOM   1698 C  CA  . ASN B 1 95  ? 20.197 -31.496 26.702  1.00 123.91 ? ? ? ? ? ?  95  ASN B CA  1 
ATOM   1699 C  C   . ASN B 1 95  ? 21.630 -31.008 26.507  1.00 125.46 ? ? ? ? ? ?  95  ASN B C   1 
ATOM   1700 O  O   . ASN B 1 95  ? 22.524 -31.792 26.179  1.00 111.02 ? ? ? ? ? ?  95  ASN B O   1 
ATOM   1701 C  CB  . ASN B 1 95  ? 20.031 -32.877 26.062  1.00 117.95 ? ? ? ? ? ?  95  ASN B CB  1 
ATOM   1702 N  N   . ALA B 1 100 ? 25.817 -26.574 25.620  1.00 126.57 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B N   1 
ATOM   1703 C  CA  . ALA B 1 100 ? 24.839 -25.542 25.946  1.00 130.38 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B CA  1 
ATOM   1704 C  C   . ALA B 1 100 ? 24.001 -25.196 24.722  1.00 148.44 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B C   1 
ATOM   1705 O  O   . ALA B 1 100 ? 24.479 -24.525 23.806  1.00 147.54 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B O   1 
ATOM   1706 C  CB  . ALA B 1 100 ? 25.536 -24.302 26.483  1.00 120.76 ? ? ? ? ? ?  100 ALA B CB  1 
ATOM   1707 N  N   . SER B 1 101 ? 22.740 -25.630 24.722  1.00 154.70 ? ? ? ? ? ?  101 SER B N   1 
ATOM   1708 C  CA  . SER B 1 101 ? 21.868 -25.436 23.572  1.00 143.70 ? ? ? ? ? ?  101 SER B CA  1 
ATOM   1709 C  C   . SER B 1 101 ? 20.430 -25.273 24.041  1.00 143.43 ? ? ? ? ? ?  101 SER B C   1 
ATOM   1710 O  O   . SER B 1 101 ? 20.022 -25.846 25.055  1.00 157.09 ? ? ? ? ? ?  101 SER B O   1 
ATOM   1711 C  CB  . SER B 1 101 ? 21.956 -26.616 22.595  1.00 135.87 ? ? ? ? ? ?  101 SER B CB  1 
ATOM   1712 O  OG  . SER B 1 101 ? 23.264 -26.761 22.069  1.00 140.49 ? ? ? ? ? ?  101 SER B OG  1 
ATOM   1713 N  N   . TYR B 1 102 ? 19.661 -24.502 23.273  1.00 132.57 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B N   1 
ATOM   1714 C  CA  . TYR B 1 102 ? 18.258 -24.227 23.569  1.00 136.68 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B CA  1 
ATOM   1715 C  C   . TYR B 1 102 ? 17.452 -24.466 22.301  1.00 127.79 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B C   1 
ATOM   1716 O  O   . TYR B 1 102 ? 17.579 -23.712 21.331  1.00 125.77 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B O   1 
ATOM   1717 C  CB  . TYR B 1 102 ? 18.077 -22.795 24.076  1.00 147.92 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B CB  1 
ATOM   1718 C  CG  . TYR B 1 102 ? 16.677 -22.459 24.546  1.00 155.22 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B CG  1 
ATOM   1719 C  CD1 . TYR B 1 102 ? 16.032 -23.239 25.497  1.00 152.12 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B CD1 1 
ATOM   1720 C  CD2 . TYR B 1 102 ? 16.005 -21.351 24.041  1.00 155.74 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B CD2 1 
ATOM   1721 C  CE1 . TYR B 1 102 ? 14.753 -22.927 25.928  1.00 164.05 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B CE1 1 
ATOM   1722 C  CE2 . TYR B 1 102 ? 14.729 -21.032 24.464  1.00 160.66 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B CE2 1 
ATOM   1723 C  CZ  . TYR B 1 102 ? 14.106 -21.821 25.407  1.00 173.18 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B CZ  1 
ATOM   1724 O  OH  . TYR B 1 102 ? 12.835 -21.499 25.827  1.00 182.69 ? ? ? ? ? ?  102 TYR B OH  1 
ATOM   1725 N  N   . TYR B 1 103 ? 16.616 -25.498 22.313  1.00 121.63 ? ? ? ? ? ?  103 TYR B N   1 
ATOM   1726 C  CA  . TYR B 1 103 ? 15.826 -25.879 21.151  1.00 127.06 ? ? ? ? ? ?  103 TYR B CA  1 
ATOM   1727 C  C   . TYR B 1 103 ? 14.423 -25.303 21.272  1.00 126.13 ? ? ? ? ? ?  103 TYR B C   1 
ATOM   1728 O  O   . TYR B 1 103 ? 13.757 -25.487 22.294  1.00 140.14 ? ? ? ? ? ?  103 TYR B O   1 
ATOM   1729 C  CB  . TYR B 1 103 ? 15.754 -27.400 21.008  1.00 132.29 ? ? ? ? ? ?  103 TYR B CB  1 
ATOM   1730 C  CG  . TYR B 1 103 ? 17.097 -28.074 20.860  1.00 132.16 ? ? ? ? ? ?  103 TYR B CG  1 
ATOM   1731 C  CD1 . TYR B 1 103 ? 17.630 -28.329 19.605  1.00 124.51 ? ? ? ? ? ?  103 TYR B CD1 1 
ATOM   1732 C  CD2 . TYR B 1 103 ? 17.831 -28.458 21.974  1.00 138.33 ? ? ? ? ? ?  103 TYR B CD2 1 
ATOM   1733 C  CE1 . TYR B 1 103 ? 18.856 -28.946 19.462  1.00 128.32 ? ? ? ? ? ?  103 TYR B CE1 1 
ATOM   1734 C  CE2 . TYR B 1 103 ? 19.059 -29.075 21.842  1.00 142.49 ? ? ? ? ? ?  103 TYR B CE2 1 
ATOM   1735 C  CZ  . TYR B 1 103 ? 19.567 -29.318 20.582  1.00 140.43 ? ? ? ? ? ?  103 TYR B CZ  1 
ATOM   1736 O  OH  . TYR B 1 103 ? 20.790 -29.935 20.440  1.00 147.85 ? ? ? ? ? ?  103 TYR B OH  1 
ATOM   1737 N  N   . PHE B 1 104 ? 13.978 -24.614 20.226  1.00 116.49 ? ? ? ? ? ?  104 PHE B N   1 
ATOM   1738 C  CA  . PHE B 1 104 ? 12.649 -24.024 20.195  1.00 118.93 ? ? ? ? ? ?  104 PHE B CA  1 
ATOM   1739 C  C   . PHE B 1 104 ? 12.143 -24.065 18.760  1.00 118.69 ? ? ? ? ? ?  104 PHE B C   1 
ATOM   1740 O  O   . PHE B 1 104 ? 12.790 -24.625 17.871  1.00 125.14 ? ? ? ? ? ?  104 PHE B O   1 
ATOM   1741 C  CB  . PHE B 1 104 ? 12.661 -22.603 20.762  1.00 123.43 ? ? ? ? ? ?  104 PHE B CB  1 
ATOM   1742 C  CG  . PHE B 1 104 ? 13.373 -21.613 19.896  1.00 111.90 ? ? ? ? ? ?  104 PHE B CG  1 
ATOM   1743 C  CD1 . PHE B 1 104 ? 14.757 -21.583 19.856  1.00 112.04 ? ? ? ? ? ?  104 PHE B CD1 1 
ATOM   1744 C  CD2 . PHE B 1 104 ? 12.662 -20.715 19.119  1.00 109.91 ? ? ? ? ? ?  104 PHE B CD2 1 
ATOM   1745 C  CE1 . PHE B 1 104 ? 15.422 -20.674 19.061  1.00 110.28 ? ? ? ? ? ?  104 PHE B CE1 1 
ATOM   1746 C  CE2 . PHE B 1 104 ? 13.319 -19.804 18.321  1.00 120.23 ? ? ? ? ? ?  104 PHE B CE2 1 
ATOM   1747 C  CZ  . PHE B 1 104 ? 14.703 -19.782 18.292  1.00 117.43 ? ? ? ? ? ?  104 PHE B CZ  1 
ATOM   1748 N  N   . LEU B 1 105 ? 10.974 -23.468 18.535  1.00 117.11 ? ? ? ? ? ?  105 LEU B N   1 
ATOM   1749 C  CA  . LEU B 1 105 ? 10.343 -23.512 17.224  1.00 121.07 ? ? ? ? ? ?  105 LEU B CA  1 
ATOM   1750 C  C   . LEU B 1 105 ? 9.730  -22.157 16.894  1.00 128.74 ? ? ? ? ? ?  105 LEU B C   1 
ATOM   1751 O  O   . LEU B 1 105 ? 9.452  -21.342 17.778  1.00 133.61 ? ? ? ? ? ?  105 LEU B O   1 
ATOM   1752 C  CB  . LEU B 1 105 ? 9.293  -24.639 17.145  1.00 115.90 ? ? ? ? ? ?  105 LEU B CB  1 
ATOM   1753 C  CG  . LEU B 1 105 ? 8.210  -24.818 18.215  1.00 119.91 ? ? ? ? ? ?  105 LEU B CG  1 
ATOM   1754 C  CD1 . LEU B 1 105 ? 7.084  -23.792 18.093  1.00 132.54 ? ? ? ? ? ?  105 LEU B CD1 1 
ATOM   1755 C  CD2 . LEU B 1 105 ? 7.656  -26.238 18.172  1.00 120.34 ? ? ? ? ? ?  105 LEU B CD2 1 
ATOM   1756 N  N   . ASP B 1 106 ? 9.551  -21.922 15.591  1.00 129.26 ? ? ? ? ? ?  106 ASP B N   1 
ATOM   1757 C  CA  . ASP B 1 106 ? 8.996  -20.694 15.036  1.00 125.37 ? ? ? ? ? ?  106 ASP B CA  1 
ATOM   1758 C  C   . ASP B 1 106 ? 7.474  -20.819 15.021  1.00 126.35 ? ? ? ? ? ?  106 ASP B C   1 
ATOM   1759 O  O   . ASP B 1 106 ? 6.950  -21.855 15.450  1.00 126.78 ? ? ? ? ? ?  106 ASP B O   1 
ATOM   1760 C  CB  . ASP B 1 106 ? 9.571  -20.450 13.632  1.00 125.21 ? ? ? ? ? ?  106 ASP B CB  1 
ATOM   1761 C  CG  . ASP B 1 106 ? 8.829  -21.217 12.540  1.00 129.43 ? ? ? ? ? ?  106 ASP B CG  1 
ATOM   1762 O  OD1 . ASP B 1 106 ? 8.396  -22.364 12.787  1.00 125.00 ? ? ? ? ? ?  106 ASP B OD1 1 
ATOM   1763 O  OD2 . ASP B 1 106 ? 8.671  -20.662 11.428  1.00 124.01 ? ? ? ? ? ?  106 ASP B OD2 1 
ATOM   1764 N  N   . PRO B 1 107 ? 6.722  -19.804 14.571  1.00 122.40 ? ? ? ? ? ?  107 PRO B N   1 
ATOM   1765 C  CA  . PRO B 1 107 ? 5.262  -19.989 14.488  1.00 125.61 ? ? ? ? ? ?  107 PRO B CA  1 
ATOM   1766 C  C   . PRO B 1 107 ? 4.832  -21.167 13.621  1.00 132.03 ? ? ? ? ? ?  107 PRO B C   1 
ATOM   1767 O  O   . PRO B 1 107 ? 3.928  -21.912 14.019  1.00 132.14 ? ? ? ? ? ?  107 PRO B O   1 
ATOM   1768 C  CB  . PRO B 1 107 ? 4.763  -18.649 13.927  1.00 123.13 ? ? ? ? ? ?  107 PRO B CB  1 
ATOM   1769 C  CG  . PRO B 1 107 ? 5.833  -17.674 14.208  1.00 114.19 ? ? ? ? ? ?  107 PRO B CG  1 
ATOM   1770 C  CD  . PRO B 1 107 ? 7.121  -18.412 14.283  1.00 114.08 ? ? ? ? ? ?  107 PRO B CD  1 
ATOM   1771 N  N   . ASP B 1 108 ? 5.447  -21.369 12.452  1.00 130.68 ? ? ? ? ? ?  108 ASP B N   1 
ATOM   1772 C  CA  . ASP B 1 108 ? 5.024  -22.417 11.528  1.00 129.87 ? ? ? ? ? ?  108 ASP B CA  1 
ATOM   1773 C  C   . ASP B 1 108 ? 5.652  -23.781 11.822  1.00 129.05 ? ? ? ? ? ?  108 ASP B C   1 
ATOM   1774 O  O   . ASP B 1 108 ? 5.585  -24.674 10.971  1.00 131.59 ? ? ? ? ? ?  108 ASP B O   1 
ATOM   1775 C  CB  . ASP B 1 108 ? 5.336  -22.009 10.086  1.00 131.63 ? ? ? ? ? ?  108 ASP B CB  1 
ATOM   1776 C  CG  . ASP B 1 108 ? 4.711  -20.684 9.708   1.00 140.67 ? ? ? ? ? ?  108 ASP B CG  1 
ATOM   1777 O  OD1 . ASP B 1 108 ? 4.052  -20.612 8.648   1.00 145.28 ? ? ? ? ? ?  108 ASP B OD1 1 
ATOM   1778 O  OD2 . ASP B 1 108 ? 4.891  -19.710 10.470  1.00 142.04 ? ? ? ? ? ?  108 ASP B OD2 1 
ATOM   1779 N  N   . GLY B 1 109 ? 6.237  -23.969 13.002  1.00 125.65 ? ? ? ? ? ?  109 GLY B N   1 
ATOM   1780 C  CA  . GLY B 1 109 ? 6.769  -25.263 13.387  1.00 124.25 ? ? ? ? ? ?  109 GLY B CA  1 
ATOM   1781 C  C   . GLY B 1 109 ? 8.143  -25.606 12.856  1.00 120.38 ? ? ? ? ? ?  109 GLY B C   1 
ATOM   1782 O  O   . GLY B 1 109 ? 8.536  -26.777 12.907  1.00 114.59 ? ? ? ? ? ?  109 GLY B O   1 
ATOM   1783 N  N   . HIS B 1 110 ? 8.891  -24.626 12.346  1.00 119.91 ? ? ? ? ? ?  110 HIS B N   1 
ATOM   1784 C  CA  . HIS B 1 110 ? 10.282 -24.852 11.957  1.00 120.75 ? ? ? ? ? ?  110 HIS B CA  1 
ATOM   1785 C  C   . HIS B 1 110 ? 11.139 -24.982 13.209  1.00 111.49 ? ? ? ? ? ?  110 HIS B C   1 
ATOM   1786 O  O   . HIS B 1 110 ? 11.351 -23.999 13.928  1.00 104.46 ? ? ? ? ? ?  110 HIS B O   1 
ATOM   1787 C  CB  . HIS B 1 110 ? 10.794 -23.711 11.081  1.00 122.90 ? ? ? ? ? ?  110 HIS B CB  1 
ATOM   1788 C  CG  . HIS B 1 110 ? 10.201 -23.677 9.706   1.00 117.84 ? ? ? ? ? ?  110 HIS B CG  1 
ATOM   1789 N  ND1 . HIS B 1 110 ? 10.236 -24.760 8.854   1.00 110.88 ? ? ? ? ? ?  110 HIS B ND1 1 
ATOM   1790 C  CD2 . HIS B 1 110 ? 9.580  -22.684 9.027   1.00 114.32 ? ? ? ? ? ?  110 HIS B CD2 1 
ATOM   1791 C  CE1 . HIS B 1 110 ? 9.651  -24.439 7.714   1.00 113.95 ? ? ? ? ? ?  110 HIS B CE1 1 
ATOM   1792 N  NE2 . HIS B 1 110 ? 9.243  -23.185 7.794   1.00 110.30 ? ? ? ? ? ?  110 HIS B NE2 1 
ATOM   1793 N  N   . LYS B 1 111 ? 11.668 -26.180 13.447  1.00 112.69 ? ? ? ? ? ?  111 LYS B N   1 
ATOM   1794 C  CA  . LYS B 1 111 ? 12.503 -26.413 14.617  1.00 109.06 ? ? ? ? ? ?  111 LYS B CA  1 
ATOM   1795 C  C   . LYS B 1 111 ? 13.782 -25.590 14.526  1.00 106.21 ? ? ? ? ? ?  111 LYS B C   1 
ATOM   1796 O  O   . LYS B 1 111 ? 14.517 -25.660 13.537  1.00 105.30 ? ? ? ? ? ?  111 LYS B O   1 
ATOM   1797 C  CB  . LYS B 1 111 ? 12.829 -27.900 14.738  1.00 111.12 ? ? ? ? ? ?  111 LYS B CB  1 
ATOM   1798 C  CG  . LYS B 1 111 ? 11.695 -28.736 15.323  1.00 117.21 ? ? ? ? ? ?  111 LYS B CG  1 
ATOM   1799 C  CD  . LYS B 1 111 ? 11.966 -30.221 15.138  1.00 121.21 ? ? ? ? ? ?  111 LYS B CD  1 
ATOM   1800 C  CE  . LYS B 1 111 ? 10.846 -31.075 15.703  1.00 123.55 ? ? ? ? ? ?  111 LYS B CE  1 
ATOM   1801 N  NZ  . LYS B 1 111 ? 11.045 -32.515 15.374  1.00 121.52 ? ? ? ? ? ?  111 LYS B NZ  1 
ATOM   1802 N  N   . LEU B 1 112 ? 14.044 -24.808 15.565  1.00 110.07 ? ? ? ? ? ?  112 LEU B N   1 
ATOM   1803 C  CA  . LEU B 1 112 ? 15.197 -23.926 15.623  1.00 110.31 ? ? ? ? ? ?  112 LEU B CA  1 
ATOM   1804 C  C   . LEU B 1 112 ? 16.042 -24.276 16.841  1.00 111.71 ? ? ? ? ? ?  112 LEU B C   1 
ATOM   1805 O  O   . LEU B 1 112 ? 15.653 -25.081 17.691  1.00 112.53 ? ? ? ? ? ?  112 LEU B O   1 
ATOM   1806 C  CB  . LEU B 1 112 ? 14.759 -22.456 15.660  1.00 106.60 ? ? ? ? ? ?  112 LEU B CB  1 
ATOM   1807 C  CG  . LEU B 1 112 ? 13.954 -22.023 14.433  1.00 102.74 ? ? ? ? ? ?  112 LEU B CG  1 
ATOM   1808 C  CD1 . LEU B 1 112 ? 13.406 -20.613 14.593  1.00 103.74 ? ? ? ? ? ?  112 LEU B CD1 1 
ATOM   1809 C  CD2 . LEU B 1 112 ? 14.819 -22.125 13.191  1.00 110.04 ? ? ? ? ? ?  112 LEU B CD2 1 
ATOM   1810 N  N   . GLU B 1 113 ? 17.219 -23.662 16.915  1.00 111.38 ? ? ? ? ? ?  113 GLU B N   1 
ATOM   1811 C  CA  . GLU B 1 113 ? 18.183 -23.991 17.952  1.00 113.46 ? ? ? ? ? ?  113 GLU B CA  1 
ATOM   1812 C  C   . GLU B 1 113 ? 19.069 -22.785 18.214  1.00 119.82 ? ? ? ? ? ?  113 GLU B C   1 
ATOM   1813 O  O   . GLU B 1 113 ? 19.432 -22.055 17.288  1.00 120.23 ? ? ? ? ? ?  113 GLU B O   1 
ATOM   1814 C  CB  . GLU B 1 113 ? 19.037 -25.202 17.552  1.00 117.43 ? ? ? ? ? ?  113 GLU B CB  1 
ATOM   1815 C  CG  . GLU B 1 113 ? 20.265 -25.445 18.423  1.00 119.42 ? ? ? ? ? ?  113 GLU B CG  1 
ATOM   1816 C  CD  . GLU B 1 113 ? 21.017 -26.706 18.036  1.00 122.62 ? ? ? ? ? ?  113 GLU B CD  1 
ATOM   1817 O  OE1 . GLU B 1 113 ? 21.008 -27.057 16.836  1.00 122.03 ? ? ? ? ? ?  113 GLU B OE1 1 
ATOM   1818 O  OE2 . GLU B 1 113 ? 21.623 -27.341 18.925  1.00 119.56 ? ? ? ? ? ?  113 GLU B OE2 1 
ATOM   1819 N  N   . LEU B 1 114 ? 19.402 -22.581 19.483  1.00 121.32 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B N   1 
ATOM   1820 C  CA  . LEU B 1 114 ? 20.352 -21.566 19.912  1.00 118.67 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B CA  1 
ATOM   1821 C  C   . LEU B 1 114 ? 21.533 -22.285 20.545  1.00 132.13 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B C   1 
ATOM   1822 O  O   . LEU B 1 114 ? 21.370 -22.977 21.556  1.00 142.46 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B O   1 
ATOM   1823 C  CB  . LEU B 1 114 ? 19.705 -20.595 20.900  1.00 120.51 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B CB  1 
ATOM   1824 C  CG  . LEU B 1 114 ? 19.224 -19.259 20.341  1.00 122.81 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B CG  1 
ATOM   1825 C  CD1 . LEU B 1 114 ? 18.463 -18.490 21.403  1.00 123.59 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B CD1 1 
ATOM   1826 C  CD2 . LEU B 1 114 ? 20.408 -18.448 19.840  1.00 138.12 ? ? ? ? ? ?  114 LEU B CD2 1 
ATOM   1827 N  N   . HIS B 1 115 ? 22.714 -22.137 19.946  1.00 129.64 ? ? ? ? ? ?  115 HIS B N   1 
ATOM   1828 C  CA  . HIS B 1 115 ? 23.887 -22.889 20.363  1.00 132.71 ? ? ? ? ? ?  115 HIS B CA  1 
ATOM   1829 C  C   . HIS B 1 115 ? 25.057 -21.951 20.622  1.00 139.48 ? ? ? ? ? ?  115 HIS B C   1 
ATOM   1830 O  O   . HIS B 1 115 ? 25.217 -20.928 19.951  1.00 140.46 ? ? ? ? ? ?  115 HIS B O   1 
ATOM   1831 C  CB  . HIS B 1 115 ? 24.287 -23.927 19.308  1.00 128.04 ? ? ? ? ? ?  115 HIS B CB  1 
ATOM   1832 C  CG  . HIS B 1 115 ? 25.268 -24.941 19.802  1.00 125.25 ? ? ? ? ? ?  115 HIS B CG  1 
ATOM   1833 N  ND1 . HIS B 1 115 ? 25.371 -25.290 21.131  1.00 132.46 ? ? ? ? ? ?  115 HIS B ND1 1 
ATOM   1834 C  CD2 . HIS B 1 115 ? 26.202 -25.670 19.147  1.00 128.05 ? ? ? ? ? ?  115 HIS B CD2 1 
ATOM   1835 C  CE1 . HIS B 1 115 ? 26.320 -26.199 21.272  1.00 138.08 ? ? ? ? ? ?  115 HIS B CE1 1 
ATOM   1836 N  NE2 . HIS B 1 115 ? 26.840 -26.446 20.084  1.00 138.20 ? ? ? ? ? ?  115 HIS B NE2 1 
ATOM   1837 N  N   . VAL B 1 116 ? 25.874 -22.311 21.608  1.00 139.05 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B N   1 
ATOM   1838 C  CA  . VAL B 1 116 ? 27.102 -21.590 21.921  1.00 140.05 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B CA  1 
ATOM   1839 C  C   . VAL B 1 116 ? 28.260 -22.553 21.703  1.00 144.73 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B C   1 
ATOM   1840 O  O   . VAL B 1 116 ? 28.398 -23.545 22.432  1.00 142.33 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B O   1 
ATOM   1841 C  CB  . VAL B 1 116 ? 27.103 -21.040 23.352  1.00 139.42 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B CB  1 
ATOM   1842 C  CG1 . VAL B 1 116 ? 28.429 -20.358 23.651  1.00 138.83 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B CG1 1 
ATOM   1843 C  CG2 . VAL B 1 116 ? 25.939 -20.082 23.550  1.00 146.75 ? ? ? ? ? ?  116 VAL B CG2 1 
ATOM   1844 N  N   . GLY B 1 117 ? 29.100 -22.259 20.711  1.00 151.05 ? ? ? ? ? ?  117 GLY B N   1 
ATOM   1845 C  CA  . GLY B 1 117 ? 30.232 -23.108 20.395  1.00 143.75 ? ? ? ? ? ?  117 GLY B CA  1 
ATOM   1846 C  C   . GLY B 1 117 ? 30.319 -23.449 18.922  1.00 131.26 ? ? ? ? ? ?  117 GLY B C   1 
ATOM   1847 O  O   . GLY B 1 117 ? 29.298 -23.701 18.275  1.00 123.98 ? ? ? ? ? ?  117 GLY B O   1 
ATOM   1848 N  N   . ASN B 1 118 ? 31.529 -23.424 18.371  1.00 125.81 ? ? ? ? ? ?  118 ASN B N   1 
ATOM   1849 C  CA  . ASN B 1 118 ? 31.730 -23.746 16.968  1.00 125.72 ? ? ? ? ? ?  118 ASN B CA  1 
ATOM   1850 C  C   . ASN B 1 118 ? 31.998 -25.241 16.793  1.00 123.99 ? ? ? ? ? ?  118 ASN B C   1 
ATOM   1851 O  O   . ASN B 1 118 ? 32.009 -26.017 17.752  1.00 122.64 ? ? ? ? ? ?  118 ASN B O   1 
ATOM   1852 C  CB  . ASN B 1 118 ? 32.863 -22.898 16.388  1.00 142.87 ? ? ? ? ? ?  118 ASN B CB  1 
ATOM   1853 C  CG  . ASN B 1 118 ? 34.187 -23.098 17.116  1.00 148.40 ? ? ? ? ? ?  118 ASN B CG  1 
ATOM   1854 O  OD1 . ASN B 1 118 ? 34.352 -24.036 17.897  1.00 141.85 ? ? ? ? ? ?  118 ASN B OD1 1 
ATOM   1855 N  ND2 . ASN B 1 118 ? 35.143 -22.212 16.851  1.00 149.24 ? ? ? ? ? ?  118 ASN B ND2 1 
ATOM   1856 N  N   . LEU B 1 119 ? 32.241 -25.646 15.544  1.00 117.22 ? ? ? ? ? ?  119 LEU B N   1 
ATOM   1857 C  CA  . LEU B 1 119 ? 32.519 -27.050 15.254  1.00 117.67 ? ? ? ? ? ?  119 LEU B CA  1 
ATOM   1858 C  C   . LEU B 1 119 ? 33.843 -27.490 15.865  1.00 116.79 ? ? ? ? ? ?  119 LEU B C   1 
ATOM   1859 O  O   . LEU B 1 119 ? 33.945 -28.600 16.401  1.00 108.64 ? ? ? ? ? ?  119 LEU B O   1 
ATOM   1860 C  CB  . LEU B 1 119 ? 32.523 -27.276 13.740  1.00 118.08 ? ? ? ? ? ?  119 LEU B CB  1 
ATOM   1861 C  CG  . LEU B 1 119 ? 32.843 -28.656 13.151  1.00 109.98 ? ? ? ? ? ?  119 LEU B CG  1 
ATOM   1862 C  CD1 . LEU B 1 119 ? 32.077 -29.783 13.826  1.00 108.65 ? ? ? ? ? ?  119 LEU B CD1 1 
ATOM   1863 C  CD2 . LEU B 1 119 ? 32.560 -28.641 11.660  1.00 107.58 ? ? ? ? ? ?  119 LEU B CD2 1 
ATOM   1864 N  N   . ALA B 1 120 ? 34.859 -26.625 15.811  1.00 121.31 ? ? ? ? ? ?  120 ALA B N   1 
ATOM   1865 C  CA  . ALA B 1 120 ? 36.167 -26.974 16.358  1.00 122.13 ? ? ? ? ? ?  120 ALA B CA  1 
ATOM   1866 C  C   . ALA B 1 120 ? 36.076 -27.279 17.847  1.00 119.47 ? ? ? ? ? ?  120 ALA B C   1 
ATOM   1867 O  O   . ALA B 1 120 ? 36.745 -28.193 18.344  1.00 116.79 ? ? ? ? ? ?  120 ALA B O   1 
ATOM   1868 C  CB  . ALA B 1 120 ? 37.164 -25.845 16.097  1.00 124.98 ? ? ? ? ? ?  120 ALA B CB  1 
ATOM   1869 N  N   . GLN B 1 121 ? 35.274 -26.506 18.578  1.00 126.64 ? ? ? ? ? ?  121 GLN B N   1 
ATOM   1870 C  CA  . GLN B 1 121 ? 35.061 -26.785 19.994  1.00 132.61 ? ? ? ? ? ?  121 GLN B CA  1 
ATOM   1871 C  C   . GLN B 1 121 ? 34.297 -28.091 20.187  1.00 127.77 ? ? ? ? ? ?  121 GLN B C   1 
ATOM   1872 O  O   . GLN B 1 121 ? 34.554 -28.834 21.142  1.00 111.35 ? ? ? ? ? ?  121 GLN B O   1 
ATOM   1873 C  CB  . GLN B 1 121 ? 34.324 -25.613 20.645  1.00 144.88 ? ? ? ? ? ?  121 GLN B CB  1 
ATOM   1874 C  CG  . GLN B 1 121 ? 34.096 -25.744 22.138  1.00 151.57 ? ? ? ? ? ?  121 GLN B CG  1 
ATOM   1875 C  CD  . GLN B 1 121 ? 33.454 -24.503 22.735  1.00 154.16 ? ? ? ? ? ?  121 GLN B CD  1 
ATOM   1876 O  OE1 . GLN B 1 121 ? 33.493 -23.423 22.141  1.00 153.17 ? ? ? ? ? ?  121 GLN B OE1 1 
ATOM   1877 N  NE2 . GLN B 1 121 ? 32.859 -24.650 23.915  1.00 148.65 ? ? ? ? ? ?  121 GLN B NE2 1 
ATOM   1878 N  N   . ARG B 1 122 ? 33.346 -28.379 19.293  1.00 135.85 ? ? ? ? ? ?  122 ARG B N   1 
ATOM   1879 C  CA  . ARG B 1 122 ? 32.614 -29.642 19.357  1.00 136.43 ? ? ? ? ? ?  122 ARG B CA  1 
ATOM   1880 C  C   . ARG B 1 122 ? 33.520 -30.825 19.031  1.00 126.36 ? ? ? ? ? ?  122 ARG B C   1 
ATOM   1881 O  O   . ARG B 1 122 ? 33.520 -31.833 19.747  1.00 126.58 ? ? ? ? ? ?  122 ARG B O   1 
ATOM   1882 C  CB  . ARG B 1 122 ? 31.414 -29.601 18.408  1.00 128.36 ? ? ? ? ? ?  122 ARG B CB  1 
ATOM   1883 C  CG  . ARG B 1 122 ? 30.689 -30.932 18.246  1.00 122.42 ? ? ? ? ? ?  122 ARG B CG  1 
ATOM   1884 C  CD  . ARG B 1 122 ? 30.232 -31.504 19.579  1.00 126.09 ? ? ? ? ? ?  122 ARG B CD  1 
ATOM   1885 N  NE  . ARG B 1 122 ? 29.325 -30.606 20.283  1.00 137.43 ? ? ? ? ? ?  122 ARG B NE  1 
ATOM   1886 C  CZ  . ARG B 1 122 ? 28.006 -30.609 20.129  1.00 139.05 ? ? ? ? ? ?  122 ARG B CZ  1 
ATOM   1887 N  NH1 . ARG B 1 122 ? 27.438 -31.465 19.288  1.00 130.24 ? ? ? ? ? ?  122 ARG B NH1 1 
ATOM   1888 N  NH2 . ARG B 1 122 ? 27.254 -29.757 20.815  1.00 150.33 ? ? ? ? ? ?  122 ARG B NH2 1 
ATOM   1889 N  N   . LEU B 1 123 ? 34.304 -30.716 17.953  1.00 116.54 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B N   1 
ATOM   1890 C  CA  . LEU B 1 123 ? 35.195 -31.808 17.569  1.00 112.03 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B CA  1 
ATOM   1891 C  C   . LEU B 1 123 ? 36.207 -32.095 18.670  1.00 123.86 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B C   1 
ATOM   1892 O  O   . LEU B 1 123 ? 36.578 -33.253 18.901  1.00 125.03 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B O   1 
ATOM   1893 C  CB  . LEU B 1 123 ? 35.901 -31.470 16.256  1.00 103.15 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B CB  1 
ATOM   1894 C  CG  . LEU B 1 123 ? 35.004 -31.429 15.017  1.00 108.41 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B CG  1 
ATOM   1895 C  CD1 . LEU B 1 123 ? 35.720 -30.796 13.837  1.00 108.38 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B CD1 1 
ATOM   1896 C  CD2 . LEU B 1 123 ? 34.523 -32.827 14.658  1.00 107.29 ? ? ? ? ? ?  123 LEU B CD2 1 
ATOM   1897 N  N   . ALA B 1 124 ? 36.669 -31.048 19.358  1.00 125.63 ? ? ? ? ? ?  124 ALA B N   1 
ATOM   1898 C  CA  . ALA B 1 124 ? 37.572 -31.236 20.488  1.00 117.43 ? ? ? ? ? ?  124 ALA B CA  1 
ATOM   1899 C  C   . ALA B 1 124 ? 36.882 -31.977 21.626  1.00 119.08 ? ? ? ? ? ?  124 ALA B C   1 
ATOM   1900 O  O   . ALA B 1 124 ? 37.481 -32.854 22.260  1.00 126.08 ? ? ? ? ? ?  124 ALA B O   1 
ATOM   1901 C  CB  . ALA B 1 124 ? 38.100 -29.884 20.965  1.00 117.04 ? ? ? ? ? ?  124 ALA B CB  1 
ATOM   1902 N  N   . ALA B 1 125 ? 35.620 -31.635 21.900  1.00 115.62 ? ? ? ? ? ?  125 ALA B N   1 
ATOM   1903 C  CA  . ALA B 1 125 ? 34.885 -32.303 22.970  1.00 118.82 ? ? ? ? ? ?  125 ALA B CA  1 
ATOM   1904 C  C   . ALA B 1 125 ? 34.697 -33.784 22.672  1.00 119.82 ? ? ? ? ? ?  125 ALA B C   1 
ATOM   1905 O  O   . ALA B 1 125 ? 34.721 -34.619 23.585  1.00 115.59 ? ? ? ? ? ?  125 ALA B O   1 
ATOM   1906 C  CB  . ALA B 1 125 ? 33.532 -31.623 23.177  1.00 115.17 ? ? ? ? ? ?  125 ALA B CB  1 
ATOM   1907 N  N   . CYS B 1 126 ? 34.505 -34.125 21.397  1.00 129.17 ? ? ? ? ? ?  126 CYS B N   1 
ATOM   1908 C  CA  . CYS B 1 126 ? 34.349 -35.523 21.010  1.00 128.55 ? ? ? ? ? ?  126 CYS B CA  1 
ATOM   1909 C  C   . CYS B 1 126 ? 35.667 -36.281 21.089  1.00 127.90 ? ? ? ? ? ?  126 CYS B C   1 
ATOM   1910 O  O   . CYS B 1 126 ? 35.669 -37.488 21.359  1.00 128.25 ? ? ? ? ? ?  126 CYS B O   1 
ATOM   1911 C  CB  . CYS B 1 126 ? 33.770 -35.612 19.599  1.00 131.55 ? ? ? ? ? ?  126 CYS B CB  1 
ATOM   1912 S  SG  . CYS B 1 126 ? 32.130 -34.864 19.422  1.00 152.58 ? ? ? ? ? ?  126 CYS B SG  1 
ATOM   1913 N  N   . ARG B 1 127 ? 36.791 -35.604 20.837  1.00 123.61 ? ? ? ? ? ?  127 ARG B N   1 
ATOM   1914 C  CA  . ARG B 1 127 ? 38.087 -36.258 20.982  1.00 121.73 ? ? ? ? ? ?  127 ARG B CA  1 
ATOM   1915 C  C   . ARG B 1 127 ? 38.337 -36.687 22.424  1.00 129.22 ? ? ? ? ? ?  127 ARG B C   1 
ATOM   1916 O  O   . ARG B 1 127 ? 39.063 -37.657 22.665  1.00 131.14 ? ? ? ? ? ?  127 ARG B O   1 
ATOM   1917 C  CB  . ARG B 1 127 ? 39.199 -35.331 20.492  1.00 119.70 ? ? ? ? ? ?  127 ARG B CB  1 
ATOM   1918 N  N   . GLU B 1 128 ? 37.745 -35.986 23.391  1.00 129.40 ? ? ? ? ? ?  128 GLU B N   1 
ATOM   1919 C  CA  . GLU B 1 128 ? 37.831 -36.388 24.790  1.00 135.65 ? ? ? ? ? ?  128 GLU B CA  1 
ATOM   1920 C  C   . GLU B 1 128 ? 36.957 -37.612 25.042  1.00 139.00 ? ? ? ? ? ?  128 GLU B C   1 
ATOM   1921 O  O   . GLU B 1 128 ? 37.471 -38.713 25.266  1.00 140.43 ? ? ? ? ? ?  128 GLU B O   1 
ATOM   1922 C  CB  . GLU B 1 128 ? 37.420 -35.237 25.711  1.00 143.20 ? ? ? ? ? ?  128 GLU B CB  1 
ATOM   1923 N  N   . ARG B 1 129 ? 35.638 -37.425 25.025  1.00 135.33 ? ? ? ? ? ?  129 ARG B N   1 
ATOM   1924 C  CA  . ARG B 1 129 ? 34.688 -38.524 25.161  1.00 135.22 ? ? ? ? ? ?  129 ARG B CA  1 
ATOM   1925 C  C   . ARG B 1 129 ? 33.922 -38.687 23.853  1.00 140.47 ? ? ? ? ? ?  129 ARG B C   1 
ATOM   1926 O  O   . ARG B 1 129 ? 33.051 -37.857 23.548  1.00 148.44 ? ? ? ? ? ?  129 ARG B O   1 
ATOM   1927 C  CB  . ARG B 1 129 ? 33.726 -38.264 26.323  1.00 124.46 ? ? ? ? ? ?  129 ARG B CB  1 
ATOM   1928 N  N   . PRO B 1 130 ? 34.207 -39.707 23.047  1.00 129.93 ? ? ? ? ? ?  130 PRO B N   1 
ATOM   1929 C  CA  . PRO B 1 130 ? 33.571 -39.835 21.734  1.00 125.51 ? ? ? ? ? ?  130 PRO B CA  1 
ATOM   1930 C  C   . PRO B 1 130 ? 32.247 -40.590 21.793  1.00 131.57 ? ? ? ? ? ?  130 PRO B C   1 
ATOM   1931 O  O   . PRO B 1 130 ? 31.916 -41.252 22.780  1.00 129.04 ? ? ? ? ? ?  130 PRO B O   1 
ATOM   1932 C  CB  . PRO B 1 130 ? 34.609 -40.625 20.932  1.00 115.17 ? ? ? ? ? ?  130 PRO B CB  1 
ATOM   1933 C  CG  . PRO B 1 130 ? 35.239 -41.504 21.952  1.00 126.73 ? ? ? ? ? ?  130 PRO B CG  1 
ATOM   1934 C  CD  . PRO B 1 130 ? 35.244 -40.733 23.254  1.00 129.96 ? ? ? ? ? ?  130 PRO B CD  1 
ATOM   1935 N  N   . TYR B 1 131 ? 31.502 -40.490 20.691  1.00 119.96 ? ? ? ? ? ?  131 TYR B N   1 
ATOM   1936 C  CA  . TYR B 1 131 ? 30.198 -41.127 20.588  1.00 119.15 ? ? ? ? ? ?  131 TYR B CA  1 
ATOM   1937 C  C   . TYR B 1 131 ? 30.339 -42.624 20.302  1.00 126.19 ? ? ? ? ? ?  131 TYR B C   1 
ATOM   1938 O  O   . TYR B 1 131 ? 31.441 -43.178 20.247  1.00 129.33 ? ? ? ? ? ?  131 TYR B O   1 
ATOM   1939 C  CB  . TYR B 1 131 ? 29.357 -40.459 19.503  1.00 115.72 ? ? ? ? ? ?  131 TYR B CB  1 
ATOM   1940 C  CG  . TYR B 1 131 ? 29.113 -38.977 19.686  1.00 118.93 ? ? ? ? ? ?  131 TYR B CG  1 
ATOM   1941 C  CD1 . TYR B 1 131 ? 28.968 -38.418 20.951  1.00 132.32 ? ? ? ? ? ?  131 TYR B CD1 1 
ATOM   1942 C  CD2 . TYR B 1 131 ? 28.985 -38.140 18.583  1.00 116.52 ? ? ? ? ? ?  131 TYR B CD2 1 
ATOM   1943 C  CE1 . TYR B 1 131 ? 28.730 -37.059 21.110  1.00 134.12 ? ? ? ? ? ?  131 TYR B CE1 1 
ATOM   1944 C  CE2 . TYR B 1 131 ? 28.746 -36.785 18.731  1.00 117.34 ? ? ? ? ? ?  131 TYR B CE2 1 
ATOM   1945 C  CZ  . TYR B 1 131 ? 28.617 -36.249 19.993  1.00 126.02 ? ? ? ? ? ?  131 TYR B CZ  1 
ATOM   1946 O  OH  . TYR B 1 131 ? 28.379 -34.899 20.128  1.00 115.90 ? ? ? ? ? ?  131 TYR B OH  1 
ATOM   1947 N  N   . LYS B 1 132 ? 29.193 -43.288 20.137  1.00 126.64 ? ? ? ? ? ?  132 LYS B N   1 
ATOM   1948 C  CA  . LYS B 1 132 ? 29.148 -44.703 19.781  1.00 123.42 ? ? ? ? ? ?  132 LYS B CA  1 
ATOM   1949 C  C   . LYS B 1 132 ? 29.723 -44.898 18.382  1.00 120.49 ? ? ? ? ? ?  132 LYS B C   1 
ATOM   1950 O  O   . LYS B 1 132 ? 29.146 -44.435 17.392  1.00 113.15 ? ? ? ? ? ?  132 LYS B O   1 
ATOM   1951 C  CB  . LYS B 1 132 ? 27.711 -45.215 19.874  1.00 120.29 ? ? ? ? ? ?  132 LYS B CB  1 
ATOM   1952 C  CG  . LYS B 1 132 ? 27.460 -46.586 19.248  1.00 125.65 ? ? ? ? ? ?  132 LYS B CG  1 
ATOM   1953 C  CD  . LYS B 1 132 ? 28.068 -47.724 20.054  1.00 131.32 ? ? ? ? ? ?  132 LYS B CD  1 
ATOM   1954 C  CE  . LYS B 1 132 ? 27.756 -49.072 19.411  1.00 133.71 ? ? ? ? ? ?  132 LYS B CE  1 
ATOM   1955 N  NZ  . LYS B 1 132 ? 28.286 -50.222 20.197  1.00 138.29 ? ? ? ? ? ?  132 LYS B NZ  1 
ATOM   1956 N  N   . GLY B 1 133 ? 30.876 -45.562 18.304  1.00 127.39 ? ? ? ? ? ?  133 GLY B N   1 
ATOM   1957 C  CA  . GLY B 1 133 ? 31.495 -45.886 17.026  1.00 120.03 ? ? ? ? ? ?  133 GLY B CA  1 
ATOM   1958 C  C   . GLY B 1 133 ? 31.929 -44.690 16.211  1.00 106.41 ? ? ? ? ? ?  133 GLY B C   1 
ATOM   1959 O  O   . GLY B 1 133 ? 31.913 -44.748 14.977  1.00 114.18 ? ? ? ? ? ?  133 GLY B O   1 
ATOM   1960 N  N   . MET B 1 134 ? 32.360 -43.619 16.863  1.00 103.03 ? ? ? ? ? ?  134 MET B N   1 
ATOM   1961 C  CA  . MET B 1 134 ? 32.730 -42.405 16.154  1.00 111.35 ? ? ? ? ? ?  134 MET B CA  1 
ATOM   1962 C  C   . MET B 1 134 ? 34.065 -42.584 15.448  1.00 111.94 ? ? ? ? ? ?  134 MET B C   1 
ATOM   1963 O  O   . MET B 1 134 ? 34.959 -43.273 15.947  1.00 121.74 ? ? ? ? ? ?  134 MET B O   1 
ATOM   1964 C  CB  . MET B 1 134 ? 32.809 -41.226 17.123  1.00 115.10 ? ? ? ? ? ?  134 MET B CB  1 
ATOM   1965 C  CG  . MET B 1 134 ? 32.942 -39.882 16.443  1.00 106.35 ? ? ? ? ? ?  134 MET B CG  1 
ATOM   1966 S  SD  . MET B 1 134 ? 32.506 -38.540 17.554  1.00 122.64 ? ? ? ? ? ?  134 MET B SD  1 
ATOM   1967 C  CE  . MET B 1 134 ? 32.430 -37.175 16.401  1.00 112.68 ? ? ? ? ? ?  134 MET B CE  1 
ATOM   1968 N  N   . VAL B 1 135 ? 34.189 -41.979 14.269  1.00 107.91 ? ? ? ? ? ?  135 VAL B N   1 
ATOM   1969 C  CA  . VAL B 1 135 ? 35.418 -42.035 13.489  1.00 110.09 ? ? ? ? ? ?  135 VAL B CA  1 
ATOM   1970 C  C   . VAL B 1 135 ? 35.744 -40.626 13.010  1.00 111.47 ? ? ? ? ? ?  135 VAL B C   1 
ATOM   1971 O  O   . VAL B 1 135 ? 34.886 -39.943 12.437  1.00 102.93 ? ? ? ? ? ?  135 VAL B O   1 
ATOM   1972 C  CB  . VAL B 1 135 ? 35.300 -43.005 12.298  1.00 113.86 ? ? ? ? ? ?  135 VAL B CB  1 
ATOM   1973 C  CG1 . VAL B 1 135 ? 36.571 -42.980 11.468  1.00 117.23 ? ? ? ? ? ?  135 VAL B CG1 1 
ATOM   1974 C  CG2 . VAL B 1 135 ? 35.007 -44.417 12.785  1.00 100.62 ? ? ? ? ? ?  135 VAL B CG2 1 
ATOM   1975 N  N   . PHE B 1 136 ? 36.991 -40.212 13.218  1.00 109.96 ? ? ? ? ? ?  136 PHE B N   1 
ATOM   1976 C  CA  . PHE B 1 136 ? 37.474 -38.877 12.899  1.00 109.23 ? ? ? ? ? ?  136 PHE B CA  1 
ATOM   1977 C  C   . PHE B 1 136 ? 38.317 -38.903 11.630  1.00 106.43 ? ? ? ? ? ?  136 PHE B C   1 
ATOM   1978 O  O   . PHE B 1 136 ? 38.739 -39.959 11.160  1.00 111.15 ? ? ? ? ? ?  136 PHE B O   1 
ATOM   1979 C  CB  . PHE B 1 136 ? 38.291 -38.318 14.068  1.00 114.13 ? ? ? ? ? ?  136 PHE B CB  1 
ATOM   1980 C  CG  . PHE B 1 136 ? 37.517 -38.210 15.349  1.00 111.75 ? ? ? ? ? ?  136 PHE B CG  1 
ATOM   1981 C  CD1 . PHE B 1 136 ? 36.937 -37.011 15.724  1.00 114.99 ? ? ? ? ? ?  136 PHE B CD1 1 
ATOM   1982 C  CD2 . PHE B 1 136 ? 37.360 -39.315 16.174  1.00 104.05 ? ? ? ? ? ?  136 PHE B CD2 1 
ATOM   1983 C  CE1 . PHE B 1 136 ? 36.223 -36.914 16.900  1.00 121.69 ? ? ? ? ? ?  136 PHE B CE1 1 
ATOM   1984 C  CE2 . PHE B 1 136 ? 36.646 -39.225 17.349  1.00 103.49 ? ? ? ? ? ?  136 PHE B CE2 1 
ATOM   1985 C  CZ  . PHE B 1 136 ? 36.078 -38.022 17.714  1.00 119.43 ? ? ? ? ? ?  136 PHE B CZ  1 
ATOM   1986 N  N   . PHE B 1 137 ? 38.565 -37.720 11.078  1.00 101.01 ? ? ? ? ? ?  137 PHE B N   1 
ATOM   1987 C  CA  . PHE B 1 137 ? 39.360 -37.611 9.859   1.00 98.92  ? ? ? ? ? ?  137 PHE B CA  1 
ATOM   1988 C  C   . PHE B 1 137 ? 40.389 -36.489 9.965   1.00 93.85  ? ? ? ? ? ?  137 PHE B C   1 
ATOM   1989 O  O   . PHE B 1 137 ? 40.284 -35.470 9.282   1.00 97.43  ? ? ? ? ? ?  137 PHE B O   1 
ATOM   1990 C  CB  . PHE B 1 137 ? 38.455 -37.377 8.647   1.00 110.47 ? ? ? ? ? ?  137 PHE B CB  1 
ATOM   1991 C  CG  . PHE B 1 137 ? 37.452 -38.474 8.414   1.00 113.16 ? ? ? ? ? ?  137 PHE B CG  1 
ATOM   1992 C  CD1 . PHE B 1 137 ? 37.850 -39.699 7.909   1.00 112.40 ? ? ? ? ? ?  137 PHE B CD1 1 
ATOM   1993 C  CD2 . PHE B 1 137 ? 36.110 -38.276 8.699   1.00 110.26 ? ? ? ? ? ?  137 PHE B CD2 1 
ATOM   1994 C  CE1 . PHE B 1 137 ? 36.929 -40.706 7.695   1.00 111.39 ? ? ? ? ? ?  137 PHE B CE1 1 
ATOM   1995 C  CE2 . PHE B 1 137 ? 35.187 -39.280 8.491   1.00 104.30 ? ? ? ? ? ?  137 PHE B CE2 1 
ATOM   1996 C  CZ  . PHE B 1 137 ? 35.595 -40.494 7.987   1.00 104.58 ? ? ? ? ? ?  137 PHE B CZ  1 
HETATM 1997 C  C10 . A81 C 2 .   ? 25.430 -39.865 21.426  1.00 120.80 ? ? ? ? ? ?  201 A81 A C10 1 
HETATM 1998 C  C20 . A81 C 2 .   ? 24.271 -35.584 17.794  1.00 111.16 ? ? ? ? ? ?  201 A81 A C20 1 
HETATM 1999 C  C21 . A81 C 2 .   ? 25.474 -34.885 17.707  1.00 110.94 ? ? ? ? ? ?  201 A81 A C21 1 
HETATM 2000 O  O01 . A81 C 2 .   ? 25.274 -36.456 21.820  1.00 133.38 ? ? ? ? ? -1 201 A81 A O01 1 
HETATM 2001 N  N02 . A81 C 2 .   ? 24.368 -36.214 20.778  1.00 122.11 ? ? ? ? ? ?  201 A81 A N02 1 
HETATM 2002 O  O03 . A81 C 2 .   ? 23.678 -35.262 20.797  1.00 127.56 ? ? ? ? ? ?  201 A81 A O03 1 
HETATM 2003 C  C04 . A81 C 2 .   ? 24.291 -37.152 19.679  1.00 114.81 ? ? ? ? ? ?  201 A81 A C04 1 
HETATM 2004 C  C05 . A81 C 2 .   ? 24.250 -36.859 18.327  1.00 117.93 ? ? ? ? ? ?  201 A81 A C05 1 
HETATM 2005 N  N06 . A81 C 2 .   ? 24.185 -38.001 17.667  1.00 119.09 ? ? ? ? ? ?  201 A81 A N06 1 
HETATM 2006 N  N07 . A81 C 2 .   ? 24.184 -39.030 18.567  1.00 117.12 ? ? ? ? ? ?  201 A81 A N07 1 
HETATM 2007 C  C08 . A81 C 2 .   ? 24.251 -38.526 19.787  1.00 113.35 ? ? ? ? ? ?  201 A81 A C08 1 
HETATM 2008 C  C09 . A81 C 2 .   ? 24.268 -39.236 20.971  1.00 116.12 ? ? ? ? ? ?  201 A81 A C09 1 
HETATM 2009 N  N11 . A81 C 2 .   ? 25.404 -40.540 22.569  1.00 116.58 ? ? ? ? ? ?  201 A81 A N11 1 
HETATM 2010 C  C12 . A81 C 2 .   ? 24.257 -40.612 23.290  1.00 128.00 ? ? ? ? ? ?  201 A81 A C12 1 
HETATM 2011 N  N13 . A81 C 2 .   ? 23.150 -40.035 22.902  1.00 132.84 ? ? ? ? ? ?  201 A81 A N13 1 
HETATM 2012 C  C14 . A81 C 2 .   ? 23.115 -39.334 21.744  1.00 123.58 ? ? ? ? ? ?  201 A81 A C14 1 
HETATM 2013 N  N15 . A81 C 2 .   ? 22.143 -40.288 23.852  1.00 138.81 ? ? ? ? ? ?  201 A81 A N15 1 
HETATM 2014 C  C16 . A81 C 2 .   ? 22.648 -41.026 24.825  1.00 139.15 ? ? ? ? ? ?  201 A81 A C16 1 
HETATM 2015 O  O17 . A81 C 2 .   ? 22.056 -41.411 25.779  1.00 138.64 ? ? ? ? ? ?  201 A81 A O17 1 
HETATM 2016 C  C18 . A81 C 2 .   ? 23.985 -41.265 24.527  1.00 136.04 ? ? ? ? ? ?  201 A81 A C18 1 
HETATM 2017 BR BR2 . A81 C 2 .   ? 25.263 -42.287 25.571  1.00 155.93 ? ? ? ? ? ?  201 A81 A BR2 1 
HETATM 2018 N  N22 . A81 C 2 .   ? 25.462 -33.665 17.201  1.00 102.03 ? ? ? ? ? ?  201 A81 A N22 1 
HETATM 2019 C  C23 . A81 C 2 .   ? 24.310 -33.099 16.779  1.00 96.67  ? ? ? ? ? ?  201 A81 A C23 1 
HETATM 2020 N  N24 . A81 C 2 .   ? 23.164 -33.705 16.844  1.00 95.46  ? ? ? ? ? ?  201 A81 A N24 1 
HETATM 2021 C  C25 . A81 C 2 .   ? 23.107 -34.962 17.353  1.00 101.14 ? ? ? ? ? ?  201 A81 A C25 1 
HETATM 2022 N  N26 . A81 C 2 .   ? 22.173 -32.851 16.331  1.00 95.75  ? ? ? ? ? ?  201 A81 A N26 1 
HETATM 2023 C  C27 . A81 C 2 .   ? 22.744 -31.713 15.954  1.00 97.51  ? ? ? ? ? ?  201 A81 A C27 1 
HETATM 2024 O  O28 . A81 C 2 .   ? 22.189 -30.781 15.481  1.00 99.52  ? ? ? ? ? ?  201 A81 A O28 1 
HETATM 2025 C  C29 . A81 C 2 .   ? 24.106 -31.814 16.216  1.00 100.34 ? ? ? ? ? ?  201 A81 A C29 1 
HETATM 2026 BR BR  . A81 C 2 .   ? 25.502 -30.503 15.906  1.00 124.38 ? ? ? ? ? ?  201 A81 A BR  1 
HETATM 2027 ZN ZN  . ZN  D 3 .   ? 16.276 -19.831 -3.127  1.00 110.38 ? ? ? ? ? ?  202 ZN  A ZN  1 
HETATM 2028 C  C10 . A81 E 2 .   ? 12.346 -14.244 -3.972  1.00 109.18 ? ? ? ? ? ?  201 A81 B C10 1 
HETATM 2029 C  C20 . A81 E 2 .   ? 8.001  -13.701 -7.361  1.00 125.37 ? ? ? ? ? ?  201 A81 B C20 1 
HETATM 2030 C  C21 . A81 E 2 .   ? 8.066  -12.354 -7.733  1.00 125.14 ? ? ? ? ? ?  201 A81 B C21 1 
HETATM 2031 O  O01 . A81 E 2 .   ? 11.502 -12.912 -7.242  1.00 124.37 ? ? ? ? ? -1 201 A81 B O01 1 
HETATM 2032 N  N02 . A81 E 2 .   ? 11.060 -14.214 -6.969  1.00 128.30 ? ? ? ? ? ?  201 A81 B N02 1 
HETATM 2033 O  O03 . A81 E 2 .   ? 11.569 -15.137 -7.497  1.00 131.69 ? ? ? ? ? ?  201 A81 B O03 1 
HETATM 2034 C  C04 . A81 E 2 .   ? 9.980  -14.407 -6.018  1.00 122.18 ? ? ? ? ? ?  201 A81 B C04 1 
HETATM 2035 C  C05 . A81 E 2 .   ? 8.623  -14.168 -6.203  1.00 123.98 ? ? ? ? ? ?  201 A81 B C05 1 
HETATM 2036 N  N06 . A81 E 2 .   ? 8.018  -14.480 -5.065  1.00 119.64 ? ? ? ? ? ?  201 A81 B N06 1 
HETATM 2037 N  N07 . A81 E 2 .   ? 8.944  -14.905 -4.153  1.00 113.48 ? ? ? ? ? ?  201 A81 B N07 1 
HETATM 2038 C  C08 . A81 E 2 .   ? 10.137 -14.861 -4.719  1.00 114.58 ? ? ? ? ? ?  201 A81 B C08 1 
HETATM 2039 C  C09 . A81 E 2 .   ? 11.353 -15.209 -4.152  1.00 109.28 ? ? ? ? ? ?  201 A81 B C09 1 
HETATM 2040 N  N11 . A81 E 2 .   ? 13.507 -14.594 -3.437  1.00 103.75 ? ? ? ? ? ?  201 A81 B N11 1 
HETATM 2041 C  C12 . A81 E 2 .   ? 13.734 -15.874 -3.070  1.00 107.95 ? ? ? ? ? ?  201 A81 B C12 1 
HETATM 2042 N  N13 . A81 E 2 .   ? 12.837 -16.809 -3.223  1.00 109.70 ? ? ? ? ? ?  201 A81 B N13 1 
HETATM 2043 C  C14 . A81 E 2 .   ? 11.629 -16.517 -3.765  1.00 110.19 ? ? ? ? ? ?  201 A81 B C14 1 
HETATM 2044 N  N15 . A81 E 2 .   ? 13.369 -18.023 -2.750  1.00 115.61 ? ? ? ? ? ?  201 A81 B N15 1 
HETATM 2045 C  C16 . A81 E 2 .   ? 14.598 -17.817 -2.309  1.00 117.07 ? ? ? ? ? ?  201 A81 B C16 1 
HETATM 2046 O  O17 . A81 E 2 .   ? 15.321 -18.636 -1.844  1.00 111.85 ? ? ? ? ? ?  201 A81 B O17 1 
HETATM 2047 C  C18 . A81 E 2 .   ? 14.887 -16.471 -2.485  1.00 118.97 ? ? ? ? ? ?  201 A81 B C18 1 
HETATM 2048 BR BR2 . A81 E 2 .   ? 16.538 -15.558 -2.028  1.00 141.64 ? ? ? ? ? ?  201 A81 B BR2 1 
HETATM 2049 N  N22 . A81 E 2 .   ? 7.453  -11.952 -8.843  1.00 128.53 ? ? ? ? ? ?  201 A81 B N22 1 
HETATM 2050 C  C23 . A81 E 2 .   ? 6.761  -12.823 -9.626  1.00 122.64 ? ? ? ? ? ?  201 A81 B C23 1 
HETATM 2051 N  N24 . A81 E 2 .   ? 6.671  -14.085 -9.319  1.00 124.31 ? ? ? ? ? ?  201 A81 B N24 1 
HETATM 2052 C  C25 . A81 E 2 .   ? 7.278  -14.554 -8.192  1.00 128.56 ? ? ? ? ? ?  201 A81 B C25 1 
HETATM 2053 N  N26 . A81 E 2 .   ? 5.903  -14.738 -10.300 1.00 129.92 ? ? ? ? ? ?  201 A81 B N26 1 
HETATM 2054 C  C27 . A81 E 2 .   ? 5.523  -13.854 -11.213 1.00 123.69 ? ? ? ? ? ?  201 A81 B C27 1 
HETATM 2055 O  O28 . A81 E 2 .   ? 4.863  -14.085 -12.172 1.00 114.16 ? ? ? ? ? ?  201 A81 B O28 1 
HETATM 2056 C  C29 . A81 E 2 .   ? 6.037  -12.613 -10.844 1.00 121.83 ? ? ? ? ? ?  201 A81 B C29 1 
HETATM 2057 BR BR  . A81 E 2 .   ? 5.808  -10.936 -11.803 1.00 120.76 ? ? ? ? ? ?  201 A81 B BR  1 
HETATM 2058 ZN ZN  . ZN  F 3 .   ? 21.765 -29.049 16.748  1.00 95.39  ? ? ? ? ? ?  202 ZN  B ZN  1 
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